data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Infantes, L." 1 0000-0001-6932-4212 "Albert, A." 2 0000-0002-0026-6816 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE CsPYL1-A10-HAB1 TERNARY COMPLEX" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CsPYL1, HAB1, Phosphatase ABA receptor inhibitor complex, PLANT PROTEIN" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "Sci Adv" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2375-2548 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 9 _citation.language ? _citation.page_first eade9948 _citation.page_last eade9948 _citation.title "Structure-guided engineering of a receptor-agonist pair for inducible activation of the ABA adaptive response to drought." _citation.year 2023 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1126/sciadv.ade9948 _citation.pdbx_database_id_PubMed 36897942 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Lozano-Juste, J." 1 0000-0001-7034-566X primary "Infantes, L." 2 0000-0001-6932-4212 primary "Garcia-Maquilon, I." 3 ? primary "Ruiz-Partida, R." 4 ? primary "Merilo, E." 5 0000-0003-1767-6413 primary "Benavente, J.L." 6 ? primary "Velazquez-Campoy, A." 7 0000-0001-5702-4538 primary "Coego, A." 8 0000-0002-2459-4291 primary "Bono, M." 9 0000-0002-6495-7069 primary "Forment, J." 10 0000-0002-1872-4061 primary "Pampin, B." 11 ? primary "Destito, P." 12 ? primary "Monteiro, A." 13 0000-0002-9786-3640 primary "Rodriguez, R." 14 0000-0002-6624-541X primary "Cruces, J." 15 ? primary "Rodriguez, P.L." 16 0000-0002-5886-9425 primary "Albert, A." 17 0000-0002-0026-6816 # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQAQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNVISGLPAATSTERLDILDDDRQVTGFSIIGGEHRLRNYRSVTSVHGFNR DGAICTVVLESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQAQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNVISGLPAATSTERLDILDDDRQVTGFSIIGGEHRLRNYRSVTSVHGFNR DGAICTVVLESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; A ? 2 "polypeptide(L)" no no ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGMSPSATHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGMSPSATHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; B ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ASN n 1 3 ASN n 1 4 ASN n 1 5 LYS n 1 6 ALA n 1 7 GLU n 1 8 ALA n 1 9 ASP n 1 10 THR n 1 11 SER n 1 12 SER n 1 13 SER n 1 14 MET n 1 15 ALA n 1 16 ASP n 1 17 PRO n 1 18 GLU n 1 19 THR n 1 20 ARG n 1 21 PRO n 1 22 THR n 1 23 TYR n 1 24 THR n 1 25 THR n 1 26 HIS n 1 27 HIS n 1 28 LEU n 1 29 ALA n 1 30 ILE n 1 31 PRO n 1 32 SER n 1 33 GLY n 1 34 VAL n 1 35 THR n 1 36 GLN n 1 37 ASP n 1 38 GLU n 1 39 PHE n 1 40 ASP n 1 41 GLU n 1 42 LEU n 1 43 LYS n 1 44 GLN n 1 45 SER n 1 46 VAL n 1 47 VAL n 1 48 GLU n 1 49 PHE n 1 50 HIS n 1 51 THR n 1 52 TYR n 1 53 GLN n 1 54 LEU n 1 55 SER n 1 56 GLN n 1 57 ALA n 1 58 GLN n 1 59 CYS n 1 60 SER n 1 61 SER n 1 62 LEU n 1 63 LEU n 1 64 ALA n 1 65 GLN n 1 66 ARG n 1 67 ILE n 1 68 ARG n 1 69 ALA n 1 70 PRO n 1 71 ASN n 1 72 ASP n 1 73 VAL n 1 74 VAL n 1 75 TRP n 1 76 SER n 1 77 ILE n 1 78 VAL n 1 79 ARG n 1 80 ARG n 1 81 PHE n 1 82 ASP n 1 83 GLN n 1 84 PRO n 1 85 GLN n 1 86 THR n 1 87 TYR n 1 88 LYS n 1 89 HIS n 1 90 PHE n 1 91 ILE n 1 92 LYS n 1 93 SER n 1 94 CYS n 1 95 SER n 1 96 VAL n 1 97 SER n 1 98 ASP n 1 99 ASN n 1 100 PHE n 1 101 THR n 1 102 MET n 1 103 ALA n 1 104 VAL n 1 105 GLY n 1 106 SER n 1 107 THR n 1 108 ARG n 1 109 ASP n 1 110 VAL n 1 111 ASN n 1 112 VAL n 1 113 ILE n 1 114 SER n 1 115 GLY n 1 116 LEU n 1 117 PRO n 1 118 ALA n 1 119 ALA n 1 120 THR n 1 121 SER n 1 122 THR n 1 123 GLU n 1 124 ARG n 1 125 LEU n 1 126 ASP n 1 127 ILE n 1 128 LEU n 1 129 ASP n 1 130 ASP n 1 131 ASP n 1 132 ARG n 1 133 GLN n 1 134 VAL n 1 135 THR n 1 136 GLY n 1 137 PHE n 1 138 SER n 1 139 ILE n 1 140 ILE n 1 141 GLY n 1 142 GLY n 1 143 GLU n 1 144 HIS n 1 145 ARG n 1 146 LEU n 1 147 ARG n 1 148 ASN n 1 149 TYR n 1 150 ARG n 1 151 SER n 1 152 VAL n 1 153 THR n 1 154 SER n 1 155 VAL n 1 156 HIS n 1 157 GLY n 1 158 PHE n 1 159 ASN n 1 160 ARG n 1 161 ASP n 1 162 GLY n 1 163 ALA n 1 164 ILE n 1 165 CYS n 1 166 THR n 1 167 VAL n 1 168 VAL n 1 169 LEU n 1 170 GLU n 1 171 SER n 1 172 TYR n 1 173 VAL n 1 174 VAL n 1 175 ASP n 1 176 VAL n 1 177 PRO n 1 178 GLU n 1 179 GLY n 1 180 ASN n 1 181 THR n 1 182 GLU n 1 183 GLU n 1 184 ASP n 1 185 THR n 1 186 ARG n 1 187 LEU n 1 188 PHE n 1 189 ALA n 1 190 ASP n 1 191 THR n 1 192 VAL n 1 193 VAL n 1 194 LYS n 1 195 LEU n 1 196 ASN n 1 197 LEU n 1 198 GLN n 1 199 LYS n 1 200 LEU n 1 201 VAL n 1 202 SER n 1 203 VAL n 1 204 ALA n 1 205 GLU n 1 206 SER n 1 207 GLN n 1 208 VAL n 1 209 ILE n 2 1 ARG n 2 2 SER n 2 3 VAL n 2 4 TYR n 2 5 GLU n 2 6 LEU n 2 7 ASP n 2 8 CYS n 2 9 ILE n 2 10 PRO n 2 11 LEU n 2 12 TRP n 2 13 GLY n 2 14 VAL n 2 15 VAL n 2 16 SER n 2 17 ILE n 2 18 GLN n 2 19 GLY n 2 20 ASN n 2 21 ARG n 2 22 SER n 2 23 GLU n 2 24 MET n 2 25 GLU n 2 26 ASP n 2 27 ALA n 2 28 PHE n 2 29 ALA n 2 30 VAL n 2 31 SER n 2 32 PRO n 2 33 HIS n 2 34 PHE n 2 35 LEU n 2 36 LYS n 2 37 LEU n 2 38 PRO n 2 39 ILE n 2 40 LYS n 2 41 MET n 2 42 LEU n 2 43 MET n 2 44 GLY n 2 45 ASP n 2 46 HIS n 2 47 GLU n 2 48 GLY n 2 49 MET n 2 50 SER n 2 51 PRO n 2 52 SER n 2 53 ALA n 2 54 THR n 2 55 HIS n 2 56 LEU n 2 57 THR n 2 58 GLY n 2 59 HIS n 2 60 PHE n 2 61 PHE n 2 62 GLY n 2 63 VAL n 2 64 TYR n 2 65 ASP n 2 66 GLY n 2 67 HIS n 2 68 GLY n 2 69 GLY n 2 70 HIS n 2 71 LYS n 2 72 VAL n 2 73 ALA n 2 74 ASP n 2 75 TYR n 2 76 CYS n 2 77 ARG n 2 78 ASP n 2 79 ARG n 2 80 LEU n 2 81 HIS n 2 82 PHE n 2 83 ALA n 2 84 LEU n 2 85 ALA n 2 86 GLU n 2 87 GLU n 2 88 ILE n 2 89 GLU n 2 90 ARG n 2 91 ILE n 2 92 LYS n 2 93 ASP n 2 94 GLU n 2 95 LEU n 2 96 CYS n 2 97 LYS n 2 98 ARG n 2 99 ASN n 2 100 THR n 2 101 GLY n 2 102 GLU n 2 103 GLY n 2 104 ARG n 2 105 GLN n 2 106 VAL n 2 107 GLN n 2 108 TRP n 2 109 ASP n 2 110 LYS n 2 111 VAL n 2 112 PHE n 2 113 THR n 2 114 SER n 2 115 CYS n 2 116 PHE n 2 117 LEU n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 ASP n 2 121 GLY n 2 122 GLU n 2 123 ILE n 2 124 GLU n 2 125 GLY n 2 126 LYS n 2 127 ILE n 2 128 GLY n 2 129 ARG n 2 130 ALA n 2 131 VAL n 2 132 VAL n 2 133 GLY n 2 134 SER n 2 135 SER n 2 136 ASP n 2 137 LYS n 2 138 VAL n 2 139 LEU n 2 140 GLU n 2 141 ALA n 2 142 VAL n 2 143 ALA n 2 144 SER n 2 145 GLU n 2 146 THR n 2 147 VAL n 2 148 GLY n 2 149 SER n 2 150 THR n 2 151 ALA n 2 152 VAL n 2 153 VAL n 2 154 ALA n 2 155 LEU n 2 156 VAL n 2 157 CYS n 2 158 SER n 2 159 SER n 2 160 HIS n 2 161 ILE n 2 162 VAL n 2 163 VAL n 2 164 SER n 2 165 ASN n 2 166 CYS n 2 167 GLY n 2 168 ASP n 2 169 SER n 2 170 ARG n 2 171 ALA n 2 172 VAL n 2 173 LEU n 2 174 PHE n 2 175 ARG n 2 176 GLY n 2 177 LYS n 2 178 GLU n 2 179 ALA n 2 180 MET n 2 181 PRO n 2 182 LEU n 2 183 SER n 2 184 VAL n 2 185 ASP n 2 186 HIS n 2 187 LYS n 2 188 PRO n 2 189 ASP n 2 190 ARG n 2 191 GLU n 2 192 ASP n 2 193 GLU n 2 194 TYR n 2 195 ALA n 2 196 ARG n 2 197 ILE n 2 198 GLU n 2 199 ASN n 2 200 ALA n 2 201 GLY n 2 202 GLY n 2 203 LYS n 2 204 VAL n 2 205 ILE n 2 206 GLN n 2 207 TRP n 2 208 GLN n 2 209 GLY n 2 210 ALA n 2 211 ARG n 2 212 VAL n 2 213 PHE n 2 214 GLY n 2 215 VAL n 2 216 LEU n 2 217 ALA n 2 218 MET n 2 219 SER n 2 220 ARG n 2 221 SER n 2 222 ILE n 2 223 GLY n 2 224 ASP n 2 225 ARG n 2 226 TYR n 2 227 LEU n 2 228 LYS n 2 229 PRO n 2 230 TYR n 2 231 VAL n 2 232 ILE n 2 233 PRO n 2 234 GLU n 2 235 PRO n 2 236 GLU n 2 237 VAL n 2 238 THR n 2 239 PHE n 2 240 MET n 2 241 PRO n 2 242 ARG n 2 243 SER n 2 244 ARG n 2 245 GLU n 2 246 ASP n 2 247 GLU n 2 248 CYS n 2 249 LEU n 2 250 ILE n 2 251 LEU n 2 252 ALA n 2 253 SER n 2 254 ASP n 2 255 GLY n 2 256 LEU n 2 257 TRP n 2 258 ASP n 2 259 VAL n 2 260 MET n 2 261 ASN n 2 262 ASN n 2 263 GLN n 2 264 GLU n 2 265 VAL n 2 266 CYS n 2 267 GLU n 2 268 ILE n 2 269 ALA n 2 270 ARG n 2 271 ARG n 2 272 ARG n 2 273 ILE n 2 274 LEU n 2 275 MET n 2 276 TRP n 2 277 HIS n 2 278 LYS n 2 279 LYS n 2 280 ASN n 2 281 GLY n 2 282 ALA n 2 283 PRO n 2 284 PRO n 2 285 LEU n 2 286 ALA n 2 287 GLU n 2 288 ARG n 2 289 GLY n 2 290 LYS n 2 291 GLY n 2 292 ILE n 2 293 ASP n 2 294 PRO n 2 295 ALA n 2 296 CYS n 2 297 GLN n 2 298 ALA n 2 299 ALA n 2 300 ALA n 2 301 ASP n 2 302 TYR n 2 303 LEU n 2 304 SER n 2 305 MET n 2 306 LEU n 2 307 ALA n 2 308 LEU n 2 309 GLN n 2 310 LYS n 2 311 GLY n 2 312 SER n 2 313 LYS n 2 314 ASP n 2 315 ASN n 2 316 ILE n 2 317 SER n 2 318 ILE n 2 319 ILE n 2 320 VAL n 2 321 ILE n 2 322 ASP n 2 323 LEU n 2 324 LYS n 2 325 ALA n 2 326 GLN n 2 327 ARG n 2 328 LYS n 2 329 PHE n 2 330 LYS n 2 331 THR n 2 332 ARG n 2 333 THR n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL1" 23250.797 1 ? ? ? ? 2 polymer man "Protein phosphatase 2C 16" 36987.391 1 3.1.3.16 ? ? ? 3 non-polymer syn Quinabactin 372.481 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION" 54.938 4 ? ? ? ? 6 non-polymer nat "CHLORIDE ION" 35.453 3 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 271 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 ASN 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 ASN 3 3 ? ? ? A ? n A 1 4 ASN 4 4 ? ? ? A ? n A 1 5 LYS 5 5 ? ? ? A ? n A 1 6 ALA 6 6 ? ? ? A ? n A 1 7 GLU 7 7 ? ? ? A ? n A 1 8 ALA 8 8 ? ? ? A ? n A 1 9 ASP 9 9 ? ? ? A ? n A 1 10 THR 10 10 ? ? ? A ? n A 1 11 SER 11 11 ? ? ? A ? n A 1 12 SER 12 12 ? ? ? A ? n A 1 13 SER 13 13 ? ? ? A ? n A 1 14 MET 14 14 ? ? ? A ? n A 1 15 ALA 15 15 ? ? ? A ? n A 1 16 ASP 16 16 ? ? ? A ? n A 1 17 PRO 17 17 ? ? ? A ? n A 1 18 GLU 18 18 ? ? ? A ? n A 1 19 THR 19 19 ? ? ? A ? n A 1 20 ARG 20 20 ? ? ? A ? n A 1 21 PRO 21 21 21 PRO PRO A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A ? n A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A ? n A 1 25 THR 25 25 25 THR THR A ? n A 1 26 HIS 26 26 26 HIS HIS A ? n A 1 27 HIS 27 27 27 HIS HIS A ? n A 1 28 LEU 28 28 28 LEU LEU A ? n A 1 29 ALA 29 29 29 ALA ALA A ? n A 1 30 ILE 30 30 30 ILE ILE A ? n A 1 31 PRO 31 31 31 PRO PRO A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 GLY 33 33 33 GLY GLY A ? n A 1 34 VAL 34 34 34 VAL VAL A ? n A 1 35 THR 35 35 35 THR THR A ? n A 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A ? n A 1 37 ASP 37 37 37 ASP ASP A ? n A 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A ? n A 1 39 PHE 39 39 39 PHE PHE A ? n A 1 40 ASP 40 40 40 ASP ASP A ? n A 1 41 GLU 41 41 41 GLU GLU A ? n A 1 42 LEU 42 42 42 LEU LEU A ? n A 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS A ? n A 1 44 GLN 44 44 44 GLN GLN A ? n A 1 45 SER 45 45 45 SER SER A ? n A 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL A ? n A 1 47 VAL 47 47 47 VAL VAL A ? n A 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU A ? n A 1 49 PHE 49 49 49 PHE PHE A ? n A 1 50 HIS 50 50 50 HIS HIS A ? n A 1 51 THR 51 51 51 THR THR A ? n A 1 52 TYR 52 52 52 TYR TYR A ? n A 1 53 GLN 53 53 53 GLN GLN A ? n A 1 54 LEU 54 54 54 LEU LEU A ? n A 1 55 SER 55 55 55 SER SER A ? n A 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A ? n A 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA A ? n A 1 58 GLN 58 58 58 GLN GLN A ? n A 1 59 CYS 59 59 59 CYS CYS A ? n A 1 60 SER 60 60 60 SER SER A ? n A 1 61 SER 61 61 61 SER SER A ? n A 1 62 LEU 62 62 62 LEU LEU A ? n A 1 63 LEU 63 63 63 LEU LEU A ? n A 1 64 ALA 64 64 64 ALA ALA A ? n A 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN A ? n A 1 66 ARG 66 66 66 ARG ARG A ? n A 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A ? n A 1 68 ARG 68 68 68 ARG ARG A ? n A 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA A ? n A 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A ? n A 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A ? n A 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A ? n A 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A ? n A 1 74 VAL 74 74 74 VAL VAL A ? n A 1 75 TRP 75 75 75 TRP TRP A ? n A 1 76 SER 76 76 76 SER SER A ? n A 1 77 ILE 77 77 77 ILE ILE A ? n A 1 78 VAL 78 78 78 VAL VAL A ? n A 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A ? n A 1 80 ARG 80 80 80 ARG ARG A ? n A 1 81 PHE 81 81 81 PHE PHE A ? n A 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A ? n A 1 83 GLN 83 83 83 GLN GLN A ? n A 1 84 PRO 84 84 84 PRO PRO A ? n A 1 85 GLN 85 85 85 GLN GLN A ? n A 1 86 THR 86 86 86 THR THR A ? n A 1 87 TYR 87 87 87 TYR TYR A ? n A 1 88 LYS 88 88 88 LYS LYS A ? n A 1 89 HIS 89 89 89 HIS HIS A ? n A 1 90 PHE 90 90 90 PHE PHE A ? n A 1 91 ILE 91 91 91 ILE ILE A ? n A 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A ? n A 1 93 SER 93 93 93 SER SER A ? n A 1 94 CYS 94 94 94 CYS CYS A ? n A 1 95 SER 95 95 95 SER SER A ? n A 1 96 VAL 96 96 96 VAL VAL A ? n A 1 97 SER 97 97 97 SER SER A ? n A 1 98 ASP 98 98 98 ASP ASP A ? n A 1 99 ASN 99 99 99 ASN ASN A ? n A 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A ? n A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A ? n A 1 102 MET 102 102 102 MET MET A ? n A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n A 1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A ? n A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A ? n A 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A ? n A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY A ? n A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n A 1 117 PRO 117 117 117 PRO PRO A ? n A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A ? n A 1 121 SER 121 121 121 SER SER A ? n A 1 122 THR 122 122 122 THR THR A ? n A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A ? n A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n A 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP A ? n A 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A ? n A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A ? n A 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A ? n A 1 131 ASP 131 131 131 ASP ASP A ? n A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n A 1 133 GLN 133 133 133 GLN GLN A ? n A 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A ? n A 1 135 THR 135 135 135 THR THR A ? n A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n A 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE A ? n A 1 140 ILE 140 140 140 ILE ILE A ? n A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY A ? n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A ? n A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n A 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A ? n A 1 145 ARG 145 145 145 ARG ARG A ? n A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A ? n A 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A ? n A 1 148 ASN 148 148 148 ASN ASN A ? n A 1 149 TYR 149 149 149 TYR TYR A ? n A 1 150 ARG 150 150 150 ARG ARG A ? n A 1 151 SER 151 151 151 SER SER A ? n A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A ? n A 1 153 THR 153 153 153 THR THR A ? n A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n A 1 155 VAL 155 155 155 VAL VAL A ? n A 1 156 HIS 156 156 156 HIS HIS A ? n A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A ? n A 1 158 PHE 158 158 158 PHE PHE A ? n A 1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A ? n A 1 160 ARG 160 160 160 ARG ARG A ? n A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n A 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A ? n A 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A ? n A 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A ? n A 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A ? n A 1 166 THR 166 166 166 THR THR A ? n A 1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A ? n A 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL A ? n A 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A ? n A 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A ? n A 1 171 SER 171 171 171 SER SER A ? n A 1 172 TYR 172 172 172 TYR TYR A ? n A 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A ? n A 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A ? n A 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP A ? n A 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A ? n A 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A ? n A 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A ? n A 1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A ? n A 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A ? n A 1 181 THR 181 181 181 THR THR A ? n A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n A 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A ? n A 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP A ? n A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A ? n A 1 187 LEU 187 187 187 LEU LEU A ? n A 1 188 PHE 188 188 188 PHE PHE A ? n A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A ? n A 1 191 THR 191 191 191 THR THR A ? n A 1 192 VAL 192 192 192 VAL VAL A ? n A 1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A ? n A 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS A ? n A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A ? n A 1 196 ASN 196 196 196 ASN ASN A ? n A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n A 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS A ? n A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A ? n A 1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A ? n A 1 202 SER 202 202 202 SER SER A ? n A 1 203 VAL 203 203 203 VAL VAL A ? n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A ? n A 1 205 GLU 205 205 205 GLU GLU A ? n A 1 206 SER 206 206 206 SER SER A ? n A 1 207 GLN 207 207 207 GLN GLN A ? n A 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A ? n A 1 209 ILE 209 209 ? ? ? A ? n B 2 1 ARG 1 179 ? ? ? B ? n B 2 2 SER 2 180 ? ? ? B ? n B 2 3 VAL 3 181 ? ? ? B ? n B 2 4 TYR 4 182 ? ? ? B ? n B 2 5 GLU 5 183 ? ? ? B ? n B 2 6 LEU 6 184 ? ? ? B ? n B 2 7 ASP 7 185 ? ? ? B ? n B 2 8 CYS 8 186 186 CYS CYS B ? n B 2 9 ILE 9 187 187 ILE ILE B ? n B 2 10 PRO 10 188 188 PRO PRO B ? n B 2 11 LEU 11 189 189 LEU LEU B ? n B 2 12 TRP 12 190 190 TRP TRP B ? n B 2 13 GLY 13 191 191 GLY GLY B ? n B 2 14 VAL 14 192 192 VAL VAL B ? n B 2 15 VAL 15 193 193 VAL VAL B ? n B 2 16 SER 16 194 194 SER SER B ? n B 2 17 ILE 17 195 195 ILE ILE B ? n B 2 18 GLN 18 196 196 GLN GLN B ? n B 2 19 GLY 19 197 197 GLY GLY B ? n B 2 20 ASN 20 198 198 ASN ASN B ? n B 2 21 ARG 21 199 199 ARG ARG B ? n B 2 22 SER 22 200 200 SER SER B ? n B 2 23 GLU 23 201 201 GLU GLU B ? n B 2 24 MET 24 202 202 MET MET B ? n B 2 25 GLU 25 203 203 GLU GLU B ? n B 2 26 ASP 26 204 204 ASP ASP B ? n B 2 27 ALA 27 205 205 ALA ALA B ? n B 2 28 PHE 28 206 206 PHE PHE B ? n B 2 29 ALA 29 207 207 ALA ALA B ? n B 2 30 VAL 30 208 208 VAL VAL B ? n B 2 31 SER 31 209 209 SER SER B ? n B 2 32 PRO 32 210 210 PRO PRO B ? n B 2 33 HIS 33 211 211 HIS HIS B ? n B 2 34 PHE 34 212 212 PHE PHE B ? n B 2 35 LEU 35 213 213 LEU LEU B ? n B 2 36 LYS 36 214 214 LYS LYS B ? n B 2 37 LEU 37 215 215 LEU LEU B ? n B 2 38 PRO 38 216 216 PRO PRO B ? n B 2 39 ILE 39 217 217 ILE ILE B ? n B 2 40 LYS 40 218 218 LYS LYS B ? n B 2 41 MET 41 219 219 MET MET B ? n B 2 42 LEU 42 220 220 LEU LEU B ? n B 2 43 MET 43 221 221 MET MET B ? n B 2 44 GLY 44 222 ? ? ? B ? n B 2 45 ASP 45 223 ? ? ? B ? n B 2 46 HIS 46 224 ? ? ? B ? n B 2 47 GLU 47 225 ? ? ? B ? n B 2 48 GLY 48 226 ? ? ? B ? n B 2 49 MET 49 227 ? ? ? B ? n B 2 50 SER 50 228 ? ? ? B ? n B 2 51 PRO 51 229 ? ? ? B ? n B 2 52 SER 52 230 ? ? ? B ? n B 2 53 ALA 53 231 231 ALA ALA B ? n B 2 54 THR 54 232 232 THR THR B ? n B 2 55 HIS 55 233 233 HIS HIS B ? n B 2 56 LEU 56 234 234 LEU LEU B ? n B 2 57 THR 57 235 235 THR THR B ? n B 2 58 GLY 58 236 236 GLY GLY B ? n B 2 59 HIS 59 237 237 HIS HIS B ? n B 2 60 PHE 60 238 238 PHE PHE B ? n B 2 61 PHE 61 239 239 PHE PHE B ? n B 2 62 GLY 62 240 240 GLY GLY B ? n B 2 63 VAL 63 241 241 VAL VAL B ? n B 2 64 TYR 64 242 242 TYR TYR B ? n B 2 65 ASP 65 243 243 ASP ASP B ? n B 2 66 GLY 66 244 244 GLY GLY B ? n B 2 67 HIS 67 245 245 HIS HIS B ? n B 2 68 GLY 68 246 246 GLY GLY B ? n B 2 69 GLY 69 247 247 GLY GLY B ? n B 2 70 HIS 70 248 248 HIS HIS B ? n B 2 71 LYS 71 249 249 LYS LYS B ? n B 2 72 VAL 72 250 250 VAL VAL B ? n B 2 73 ALA 73 251 251 ALA ALA B ? n B 2 74 ASP 74 252 252 ASP ASP B ? n B 2 75 TYR 75 253 253 TYR TYR B ? n B 2 76 CYS 76 254 254 CYS CYS B ? n B 2 77 ARG 77 255 255 ARG ARG B ? n B 2 78 ASP 78 256 256 ASP ASP B ? n B 2 79 ARG 79 257 257 ARG ARG B ? n B 2 80 LEU 80 258 258 LEU LEU B ? n B 2 81 HIS 81 259 259 HIS HIS B ? n B 2 82 PHE 82 260 260 PHE PHE B ? n B 2 83 ALA 83 261 261 ALA ALA B ? n B 2 84 LEU 84 262 262 LEU LEU B ? n B 2 85 ALA 85 263 263 ALA ALA B ? n B 2 86 GLU 86 264 264 GLU GLU B ? n B 2 87 GLU 87 265 265 GLU GLU B ? n B 2 88 ILE 88 266 266 ILE ILE B ? n B 2 89 GLU 89 267 267 GLU GLU B ? n B 2 90 ARG 90 268 268 ARG ARG B ? n B 2 91 ILE 91 269 269 ILE ILE B ? n B 2 92 LYS 92 270 270 LYS LYS B ? n B 2 93 ASP 93 271 271 ASP ASP B ? n B 2 94 GLU 94 272 ? ? ? B ? n B 2 95 LEU 95 273 ? ? ? B ? n B 2 96 CYS 96 274 ? ? ? B ? n B 2 97 LYS 97 275 ? ? ? B ? n B 2 98 ARG 98 276 ? ? ? B ? n B 2 99 ASN 99 277 ? ? ? B ? n B 2 100 THR 100 278 ? ? ? B ? n B 2 101 GLY 101 279 ? ? ? B ? n B 2 102 GLU 102 280 ? ? ? B ? n B 2 103 GLY 103 281 ? ? ? B ? n B 2 104 ARG 104 282 282 ARG ARG B ? n B 2 105 GLN 105 283 283 GLN GLN B ? n B 2 106 VAL 106 284 284 VAL VAL B ? n B 2 107 GLN 107 285 285 GLN GLN B ? n B 2 108 TRP 108 286 286 TRP TRP B ? n B 2 109 ASP 109 287 287 ASP ASP B ? n B 2 110 LYS 110 288 288 LYS LYS B ? n B 2 111 VAL 111 289 289 VAL VAL B ? n B 2 112 PHE 112 290 290 PHE PHE B ? n B 2 113 THR 113 291 291 THR THR B ? n B 2 114 SER 114 292 292 SER SER B ? n B 2 115 CYS 115 293 293 CYS CYS B ? n B 2 116 PHE 116 294 294 PHE PHE B ? n B 2 117 LEU 117 295 295 LEU LEU B ? n B 2 118 THR 118 296 296 THR THR B ? n B 2 119 VAL 119 297 297 VAL VAL B ? n B 2 120 ASP 120 298 298 ASP ASP B ? n B 2 121 GLY 121 299 299 GLY GLY B ? n B 2 122 GLU 122 300 300 GLU GLU B ? n B 2 123 ILE 123 301 301 ILE ILE B ? n B 2 124 GLU 124 302 302 GLU GLU B ? n B 2 125 GLY 125 303 303 GLY GLY B ? n B 2 126 LYS 126 304 304 LYS LYS B ? n B 2 127 ILE 127 305 305 ILE ILE B ? n B 2 128 GLY 128 306 306 GLY GLY B ? n B 2 129 ARG 129 307 307 ARG ARG B ? n B 2 130 ALA 130 308 308 ALA ALA B ? n B 2 131 VAL 131 309 ? ? ? B ? n B 2 132 VAL 132 310 ? ? ? B ? n B 2 133 GLY 133 311 ? ? ? B ? n B 2 134 SER 134 312 ? ? ? B ? n B 2 135 SER 135 313 ? ? ? B ? n B 2 136 ASP 136 314 314 ASP ASP B ? n B 2 137 LYS 137 315 315 LYS LYS B ? n B 2 138 VAL 138 316 316 VAL VAL B ? n B 2 139 LEU 139 317 317 LEU LEU B ? n B 2 140 GLU 140 318 318 GLU GLU B ? n B 2 141 ALA 141 319 319 ALA ALA B ? n B 2 142 VAL 142 320 320 VAL VAL B ? n B 2 143 ALA 143 321 321 ALA ALA B ? n B 2 144 SER 144 322 322 SER SER B ? n B 2 145 GLU 145 323 323 GLU GLU B ? n B 2 146 THR 146 324 324 THR THR B ? n B 2 147 VAL 147 325 325 VAL VAL B ? n B 2 148 GLY 148 326 326 GLY GLY B ? n B 2 149 SER 149 327 327 SER SER B ? n B 2 150 THR 150 328 328 THR THR B ? n B 2 151 ALA 151 329 329 ALA ALA B ? n B 2 152 VAL 152 330 330 VAL VAL B ? n B 2 153 VAL 153 331 331 VAL VAL B ? n B 2 154 ALA 154 332 332 ALA ALA B ? n B 2 155 LEU 155 333 333 LEU LEU B ? n B 2 156 VAL 156 334 334 VAL VAL B ? n B 2 157 CYS 157 335 335 CYS CYS B ? n B 2 158 SER 158 336 336 SER SER B ? n B 2 159 SER 159 337 337 SER SER B ? n B 2 160 HIS 160 338 338 HIS HIS B ? n B 2 161 ILE 161 339 339 ILE ILE B ? n B 2 162 VAL 162 340 340 VAL VAL B ? n B 2 163 VAL 163 341 341 VAL VAL B ? n B 2 164 SER 164 342 342 SER SER B ? n B 2 165 ASN 165 343 343 ASN ASN B ? n B 2 166 CYS 166 344 344 CYS CYS B ? n B 2 167 GLY 167 345 345 GLY GLY B ? n B 2 168 ASP 168 346 346 ASP ASP B ? n B 2 169 SER 169 347 347 SER SER B ? n B 2 170 ARG 170 348 348 ARG ARG B ? n B 2 171 ALA 171 349 349 ALA ALA B ? n B 2 172 VAL 172 350 350 VAL VAL B ? n B 2 173 LEU 173 351 351 LEU LEU B ? n B 2 174 PHE 174 352 352 PHE PHE B ? n B 2 175 ARG 175 353 353 ARG ARG B ? n B 2 176 GLY 176 354 354 GLY GLY B ? n B 2 177 LYS 177 355 355 LYS LYS B ? n B 2 178 GLU 178 356 356 GLU GLU B ? n B 2 179 ALA 179 357 357 ALA ALA B ? n B 2 180 MET 180 358 358 MET MET B ? n B 2 181 PRO 181 359 359 PRO PRO B ? n B 2 182 LEU 182 360 360 LEU LEU B ? n B 2 183 SER 183 361 361 SER SER B ? n B 2 184 VAL 184 362 362 VAL VAL B ? n B 2 185 ASP 185 363 363 ASP ASP B ? n B 2 186 HIS 186 364 364 HIS HIS B ? n B 2 187 LYS 187 365 365 LYS LYS B ? n B 2 188 PRO 188 366 366 PRO PRO B ? n B 2 189 ASP 189 367 367 ASP ASP B ? n B 2 190 ARG 190 368 368 ARG ARG B ? n B 2 191 GLU 191 369 369 GLU GLU B ? n B 2 192 ASP 192 370 370 ASP ASP B ? n B 2 193 GLU 193 371 371 GLU GLU B ? n B 2 194 TYR 194 372 372 TYR TYR B ? n B 2 195 ALA 195 373 373 ALA ALA B ? n B 2 196 ARG 196 374 374 ARG ARG B ? n B 2 197 ILE 197 375 375 ILE ILE B ? n B 2 198 GLU 198 376 376 GLU GLU B ? n B 2 199 ASN 199 377 377 ASN ASN B ? n B 2 200 ALA 200 378 378 ALA ALA B ? n B 2 201 GLY 201 379 379 GLY GLY B ? n B 2 202 GLY 202 380 380 GLY GLY B ? n B 2 203 LYS 203 381 381 LYS LYS B ? n B 2 204 VAL 204 382 382 VAL VAL B ? n B 2 205 ILE 205 383 383 ILE ILE B ? n B 2 206 GLN 206 384 384 GLN GLN B ? n B 2 207 TRP 207 385 385 TRP TRP B ? n B 2 208 GLN 208 386 386 GLN GLN B ? n B 2 209 GLY 209 387 387 GLY GLY B ? n B 2 210 ALA 210 388 388 ALA ALA B ? n B 2 211 ARG 211 389 389 ARG ARG B ? n B 2 212 VAL 212 390 390 VAL VAL B ? n B 2 213 PHE 213 391 391 PHE PHE B ? n B 2 214 GLY 214 392 392 GLY GLY B ? n B 2 215 VAL 215 393 393 VAL VAL B ? n B 2 216 LEU 216 394 394 LEU LEU B ? n B 2 217 ALA 217 395 395 ALA ALA B ? n B 2 218 MET 218 396 396 MET MET B ? n B 2 219 SER 219 397 397 SER SER B ? n B 2 220 ARG 220 398 398 ARG ARG B ? n B 2 221 SER 221 399 399 SER SER B ? n B 2 222 ILE 222 400 400 ILE ILE B ? n B 2 223 GLY 223 401 401 GLY GLY B ? n B 2 224 ASP 224 402 402 ASP ASP B ? n B 2 225 ARG 225 403 403 ARG ARG B ? n B 2 226 TYR 226 404 404 TYR TYR B ? n B 2 227 LEU 227 405 405 LEU LEU B ? n B 2 228 LYS 228 406 406 LYS LYS B ? n B 2 229 PRO 229 407 407 PRO PRO B ? n B 2 230 TYR 230 408 408 TYR TYR B ? n B 2 231 VAL 231 409 409 VAL VAL B ? n B 2 232 ILE 232 410 410 ILE ILE B ? n B 2 233 PRO 233 411 411 PRO PRO B ? n B 2 234 GLU 234 412 412 GLU GLU B ? n B 2 235 PRO 235 413 413 PRO PRO B ? n B 2 236 GLU 236 414 414 GLU GLU B ? n B 2 237 VAL 237 415 415 VAL VAL B ? n B 2 238 THR 238 416 416 THR THR B ? n B 2 239 PHE 239 417 417 PHE PHE B ? n B 2 240 MET 240 418 418 MET MET B ? n B 2 241 PRO 241 419 419 PRO PRO B ? n B 2 242 ARG 242 420 420 ARG ARG B ? n B 2 243 SER 243 421 421 SER SER B ? n B 2 244 ARG 244 422 422 ARG ARG B ? n B 2 245 GLU 245 423 423 GLU GLU B ? n B 2 246 ASP 246 424 424 ASP ASP B ? n B 2 247 GLU 247 425 425 GLU GLU B ? n B 2 248 CYS 248 426 426 CYS CYS B ? n B 2 249 LEU 249 427 427 LEU LEU B ? n B 2 250 ILE 250 428 428 ILE ILE B ? n B 2 251 LEU 251 429 429 LEU LEU B ? n B 2 252 ALA 252 430 430 ALA ALA B ? n B 2 253 SER 253 431 431 SER SER B ? n B 2 254 ASP 254 432 432 ASP ASP B ? n B 2 255 GLY 255 433 433 GLY GLY B ? n B 2 256 LEU 256 434 434 LEU LEU B ? n B 2 257 TRP 257 435 435 TRP TRP B ? n B 2 258 ASP 258 436 436 ASP ASP B ? n B 2 259 VAL 259 437 437 VAL VAL B ? n B 2 260 MET 260 438 438 MET MET B ? n B 2 261 ASN 261 439 439 ASN ASN B ? n B 2 262 ASN 262 440 440 ASN ASN B ? n B 2 263 GLN 263 441 441 GLN GLN B ? n B 2 264 GLU 264 442 442 GLU GLU B ? n B 2 265 VAL 265 443 443 VAL VAL B ? n B 2 266 CYS 266 444 444 CYS CYS B ? n B 2 267 GLU 267 445 445 GLU GLU B ? n B 2 268 ILE 268 446 446 ILE ILE B ? n B 2 269 ALA 269 447 447 ALA ALA B ? n B 2 270 ARG 270 448 448 ARG ARG B ? n B 2 271 ARG 271 449 449 ARG ARG B ? n B 2 272 ARG 272 450 450 ARG ARG B ? n B 2 273 ILE 273 451 451 ILE ILE B ? n B 2 274 LEU 274 452 452 LEU LEU B ? n B 2 275 MET 275 453 453 MET MET B ? n B 2 276 TRP 276 454 454 TRP TRP B ? n B 2 277 HIS 277 455 455 HIS HIS B ? n B 2 278 LYS 278 456 456 LYS LYS B ? n B 2 279 LYS 279 457 457 LYS LYS B ? n B 2 280 ASN 280 458 458 ASN ASN B ? n B 2 281 GLY 281 459 459 GLY GLY B ? n B 2 282 ALA 282 460 460 ALA ALA B ? n B 2 283 PRO 283 461 461 PRO PRO B ? n B 2 284 PRO 284 462 462 PRO PRO B ? n B 2 285 LEU 285 463 463 LEU LEU B ? n B 2 286 ALA 286 464 464 ALA ALA B ? n B 2 287 GLU 287 465 465 GLU GLU B ? n B 2 288 ARG 288 466 466 ARG ARG B ? n B 2 289 GLY 289 467 467 GLY GLY B ? n B 2 290 LYS 290 468 468 LYS LYS B ? n B 2 291 GLY 291 469 469 GLY GLY B ? n B 2 292 ILE 292 470 470 ILE ILE B ? n B 2 293 ASP 293 471 471 ASP ASP B ? n B 2 294 PRO 294 472 472 PRO PRO B ? n B 2 295 ALA 295 473 473 ALA ALA B ? n B 2 296 CYS 296 474 474 CYS CYS B ? n B 2 297 GLN 297 475 475 GLN GLN B ? n B 2 298 ALA 298 476 476 ALA ALA B ? n B 2 299 ALA 299 477 477 ALA ALA B ? n B 2 300 ALA 300 478 478 ALA ALA B ? n B 2 301 ASP 301 479 479 ASP ASP B ? n B 2 302 TYR 302 480 480 TYR TYR B ? n B 2 303 LEU 303 481 481 LEU LEU B ? n B 2 304 SER 304 482 482 SER SER B ? n B 2 305 MET 305 483 483 MET MET B ? n B 2 306 LEU 306 484 484 LEU LEU B ? n B 2 307 ALA 307 485 485 ALA ALA B ? n B 2 308 LEU 308 486 486 LEU LEU B ? n B 2 309 GLN 309 487 487 GLN GLN B ? n B 2 310 LYS 310 488 488 LYS LYS B ? n B 2 311 GLY 311 489 489 GLY GLY B ? n B 2 312 SER 312 490 490 SER SER B ? n B 2 313 LYS 313 491 491 LYS LYS B ? n B 2 314 ASP 314 492 492 ASP ASP B ? n B 2 315 ASN 315 493 493 ASN ASN B ? n B 2 316 ILE 316 494 494 ILE ILE B ? n B 2 317 SER 317 495 495 SER SER B ? n B 2 318 ILE 318 496 496 ILE ILE B ? n B 2 319 ILE 319 497 497 ILE ILE B ? n B 2 320 VAL 320 498 498 VAL VAL B ? n B 2 321 ILE 321 499 499 ILE ILE B ? n B 2 322 ASP 322 500 500 ASP ASP B ? n B 2 323 LEU 323 501 501 LEU LEU B ? n B 2 324 LYS 324 502 502 LYS LYS B ? n B 2 325 ALA 325 503 503 ALA ALA B ? n B 2 326 GLN 326 504 504 GLN GLN B ? n B 2 327 ARG 327 505 505 ARG ARG B ? n B 2 328 LYS 328 506 506 LYS LYS B ? n B 2 329 PHE 329 507 507 PHE PHE B ? n B 2 330 LYS 330 508 ? ? ? B ? n B 2 331 THR 331 509 ? ? ? B ? n B 2 332 ARG 332 510 ? ? ? B ? n B 2 333 THR 333 511 ? ? ? B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 3 A1O 1 301 301 A1O A1O A ? D 4 GOL 1 601 21 GOL GOL B ? E 5 MN 1 602 1 MN MN B ? F 5 MN 1 603 2 MN MN B ? G 5 MN 1 604 3 MN MN B ? H 5 MN 1 605 4 MN MN B ? I 6 CL 1 606 5 CL CL B ? J 6 CL 1 607 6 CL CL B ? K 6 CL 1 608 7 CL CL B ? L 7 HOH 1 401 241 HOH HOH A ? L 7 HOH 2 402 210 HOH HOH A ? L 7 HOH 3 403 58 HOH HOH A ? L 7 HOH 4 404 135 HOH HOH A ? L 7 HOH 5 405 163 HOH HOH A ? L 7 HOH 6 406 247 HOH HOH A ? L 7 HOH 7 407 266 HOH HOH A ? L 7 HOH 8 408 136 HOH HOH A ? L 7 HOH 9 409 22 HOH HOH A ? L 7 HOH 10 410 156 HOH HOH A ? L 7 HOH 11 411 220 HOH HOH A ? L 7 HOH 12 412 122 HOH HOH A ? L 7 HOH 13 413 56 HOH HOH A ? L 7 HOH 14 414 100 HOH HOH A ? L 7 HOH 15 415 77 HOH HOH A ? L 7 HOH 16 416 25 HOH HOH A ? L 7 HOH 17 417 164 HOH HOH A ? L 7 HOH 18 418 234 HOH HOH A ? L 7 HOH 19 419 29 HOH HOH A ? L 7 HOH 20 420 1 HOH HOH A ? L 7 HOH 21 421 86 HOH HOH A ? L 7 HOH 22 422 109 HOH HOH A ? L 7 HOH 23 423 150 HOH HOH A ? L 7 HOH 24 424 159 HOH HOH A ? L 7 HOH 25 425 61 HOH HOH A ? L 7 HOH 26 426 64 HOH HOH A ? L 7 HOH 27 427 152 HOH HOH A ? L 7 HOH 28 428 34 HOH HOH A ? L 7 HOH 29 429 115 HOH HOH A ? L 7 HOH 30 430 161 HOH HOH A ? L 7 HOH 31 431 190 HOH HOH A ? L 7 HOH 32 432 236 HOH HOH A ? L 7 HOH 33 433 93 HOH HOH A ? L 7 HOH 34 434 96 HOH HOH A ? L 7 HOH 35 435 200 HOH HOH A ? L 7 HOH 36 436 108 HOH HOH A ? L 7 HOH 37 437 63 HOH HOH A ? L 7 HOH 38 438 2 HOH HOH A ? L 7 HOH 39 439 141 HOH HOH A ? L 7 HOH 40 440 116 HOH HOH A ? L 7 HOH 41 441 231 HOH HOH A ? L 7 HOH 42 442 70 HOH HOH A ? L 7 HOH 43 443 142 HOH HOH A ? L 7 HOH 44 444 85 HOH HOH A ? L 7 HOH 45 445 166 HOH HOH A ? L 7 HOH 46 446 188 HOH HOH A ? L 7 HOH 47 447 145 HOH HOH A ? L 7 HOH 48 448 101 HOH HOH A ? L 7 HOH 49 449 168 HOH HOH A ? L 7 HOH 50 450 52 HOH HOH A ? L 7 HOH 51 451 67 HOH HOH A ? L 7 HOH 52 452 48 HOH HOH A ? L 7 HOH 53 453 131 HOH HOH A ? L 7 HOH 54 454 153 HOH HOH A ? L 7 HOH 55 455 112 HOH HOH A ? L 7 HOH 56 456 171 HOH HOH A ? L 7 HOH 57 457 79 HOH HOH A ? L 7 HOH 58 458 198 HOH HOH A ? L 7 HOH 59 459 170 HOH HOH A ? L 7 HOH 60 460 90 HOH HOH A ? L 7 HOH 61 461 80 HOH HOH A ? L 7 HOH 62 462 30 HOH HOH A ? L 7 HOH 63 463 154 HOH HOH A ? L 7 HOH 64 464 89 HOH HOH A ? L 7 HOH 65 465 183 HOH HOH A ? L 7 HOH 66 466 110 HOH HOH A ? L 7 HOH 67 467 127 HOH HOH A ? L 7 HOH 68 468 91 HOH HOH A ? L 7 HOH 69 469 192 HOH HOH A ? L 7 HOH 70 470 104 HOH HOH A ? L 7 HOH 71 471 267 HOH HOH A ? L 7 HOH 72 472 132 HOH HOH A ? L 7 HOH 73 473 120 HOH HOH A ? L 7 HOH 74 474 140 HOH HOH A ? L 7 HOH 75 475 228 HOH HOH A ? L 7 HOH 76 476 172 HOH HOH A ? L 7 HOH 77 477 184 HOH HOH A ? L 7 HOH 78 478 173 HOH HOH A ? L 7 HOH 79 479 211 HOH HOH A ? L 7 HOH 80 480 226 HOH HOH A ? L 7 HOH 81 481 248 HOH HOH A ? L 7 HOH 82 482 264 HOH HOH A ? L 7 HOH 83 483 227 HOH HOH A ? L 7 HOH 84 484 216 HOH HOH A ? L 7 HOH 85 485 265 HOH HOH A ? L 7 HOH 86 486 167 HOH HOH A ? L 7 HOH 87 487 114 HOH HOH A ? L 7 HOH 88 488 230 HOH HOH A ? L 7 HOH 89 489 165 HOH HOH A ? L 7 HOH 90 490 233 HOH HOH A ? L 7 HOH 91 491 225 HOH HOH A ? L 7 HOH 92 492 199 HOH HOH A ? L 7 HOH 93 493 128 HOH HOH A ? M 7 HOH 1 701 238 HOH HOH B ? M 7 HOH 2 702 82 HOH HOH B ? M 7 HOH 3 703 107 HOH HOH B ? M 7 HOH 4 704 256 HOH HOH B ? M 7 HOH 5 705 246 HOH HOH B ? M 7 HOH 6 706 195 HOH HOH B ? M 7 HOH 7 707 237 HOH HOH B ? M 7 HOH 8 708 235 HOH HOH B ? M 7 HOH 9 709 87 HOH HOH B ? M 7 HOH 10 710 193 HOH HOH B ? M 7 HOH 11 711 178 HOH HOH B ? M 7 HOH 12 712 197 HOH HOH B ? M 7 HOH 13 713 121 HOH HOH B ? M 7 HOH 14 714 148 HOH HOH B ? M 7 HOH 15 715 118 HOH HOH B ? M 7 HOH 16 716 24 HOH HOH B ? M 7 HOH 17 717 208 HOH HOH B ? M 7 HOH 18 718 39 HOH HOH B ? M 7 HOH 19 719 207 HOH HOH B ? M 7 HOH 20 720 3 HOH HOH B ? M 7 HOH 21 721 12 HOH HOH B ? M 7 HOH 22 722 177 HOH HOH B ? M 7 HOH 23 723 31 HOH HOH B ? M 7 HOH 24 724 217 HOH HOH B ? M 7 HOH 25 725 206 HOH HOH B ? M 7 HOH 26 726 151 HOH HOH B ? M 7 HOH 27 727 54 HOH HOH B ? M 7 HOH 28 728 139 HOH HOH B ? M 7 HOH 29 729 47 HOH HOH B ? M 7 HOH 30 730 111 HOH HOH B ? M 7 HOH 31 731 57 HOH HOH B ? M 7 HOH 32 732 214 HOH HOH B ? M 7 HOH 33 733 21 HOH HOH B ? M 7 HOH 34 734 11 HOH HOH B ? M 7 HOH 35 735 44 HOH HOH B ? M 7 HOH 36 736 20 HOH HOH B ? M 7 HOH 37 737 10 HOH HOH B ? M 7 HOH 38 738 174 HOH HOH B ? M 7 HOH 39 739 259 HOH HOH B ? M 7 HOH 40 740 102 HOH HOH B ? M 7 HOH 41 741 16 HOH HOH B ? M 7 HOH 42 742 240 HOH HOH B ? M 7 HOH 43 743 81 HOH HOH B ? M 7 HOH 44 744 137 HOH HOH B ? M 7 HOH 45 745 123 HOH HOH B ? M 7 HOH 46 746 222 HOH HOH B ? M 7 HOH 47 747 4 HOH HOH B ? M 7 HOH 48 748 17 HOH HOH B ? M 7 HOH 49 749 15 HOH HOH B ? M 7 HOH 50 750 27 HOH HOH B ? M 7 HOH 51 751 162 HOH HOH B ? M 7 HOH 52 752 94 HOH HOH B ? M 7 HOH 53 753 205 HOH HOH B ? M 7 HOH 54 754 23 HOH HOH B ? M 7 HOH 55 755 98 HOH HOH B ? M 7 HOH 56 756 7 HOH HOH B ? M 7 HOH 57 757 180 HOH HOH B ? M 7 HOH 58 758 261 HOH HOH B ? M 7 HOH 59 759 19 HOH HOH B ? M 7 HOH 60 760 5 HOH HOH B ? M 7 HOH 61 761 187 HOH HOH B ? M 7 HOH 62 762 71 HOH HOH B ? M 7 HOH 63 763 73 HOH HOH B ? M 7 HOH 64 764 37 HOH HOH B ? M 7 HOH 65 765 28 HOH HOH B ? M 7 HOH 66 766 13 HOH HOH B ? M 7 HOH 67 767 243 HOH HOH B ? M 7 HOH 68 768 251 HOH HOH B ? M 7 HOH 69 769 113 HOH HOH B ? M 7 HOH 70 770 51 HOH HOH B ? M 7 HOH 71 771 191 HOH HOH B ? M 7 HOH 72 772 59 HOH HOH B ? M 7 HOH 73 773 6 HOH HOH B ? M 7 HOH 74 774 176 HOH HOH B ? M 7 HOH 75 775 49 HOH HOH B ? M 7 HOH 76 776 157 HOH HOH B ? M 7 HOH 77 777 69 HOH HOH B ? M 7 HOH 78 778 8 HOH HOH B ? M 7 HOH 79 779 26 HOH HOH B ? M 7 HOH 80 780 201 HOH HOH B ? M 7 HOH 81 781 181 HOH HOH B ? M 7 HOH 82 782 202 HOH HOH B ? M 7 HOH 83 783 32 HOH HOH B ? M 7 HOH 84 784 68 HOH HOH B ? M 7 HOH 85 785 103 HOH HOH B ? M 7 HOH 86 786 218 HOH HOH B ? M 7 HOH 87 787 99 HOH HOH B ? M 7 HOH 88 788 38 HOH HOH B ? M 7 HOH 89 789 209 HOH HOH B ? M 7 HOH 90 790 33 HOH HOH B ? M 7 HOH 91 791 224 HOH HOH B ? M 7 HOH 92 792 18 HOH HOH B ? M 7 HOH 93 793 262 HOH HOH B ? M 7 HOH 94 794 53 HOH HOH B ? M 7 HOH 95 795 179 HOH HOH B ? M 7 HOH 96 796 129 HOH HOH B ? M 7 HOH 97 797 263 HOH HOH B ? M 7 HOH 98 798 242 HOH HOH B ? M 7 HOH 99 799 50 HOH HOH B ? M 7 HOH 100 800 66 HOH HOH B ? M 7 HOH 101 801 147 HOH HOH B ? M 7 HOH 102 802 106 HOH HOH B ? M 7 HOH 103 803 155 HOH HOH B ? M 7 HOH 104 804 249 HOH HOH B ? M 7 HOH 105 805 203 HOH HOH B ? M 7 HOH 106 806 133 HOH HOH B ? M 7 HOH 107 807 182 HOH HOH B ? M 7 HOH 108 808 229 HOH HOH B ? M 7 HOH 109 809 43 HOH HOH B ? M 7 HOH 110 810 14 HOH HOH B ? M 7 HOH 111 811 213 HOH HOH B ? M 7 HOH 112 812 72 HOH HOH B ? M 7 HOH 113 813 189 HOH HOH B ? M 7 HOH 114 814 134 HOH HOH B ? M 7 HOH 115 815 88 HOH HOH B ? M 7 HOH 116 816 46 HOH HOH B ? M 7 HOH 117 817 221 HOH HOH B ? M 7 HOH 118 818 144 HOH HOH B ? M 7 HOH 119 819 42 HOH HOH B ? M 7 HOH 120 820 74 HOH HOH B ? M 7 HOH 121 821 40 HOH HOH B ? M 7 HOH 122 822 186 HOH HOH B ? M 7 HOH 123 823 55 HOH HOH B ? M 7 HOH 124 824 95 HOH HOH B ? M 7 HOH 125 825 92 HOH HOH B ? M 7 HOH 126 826 105 HOH HOH B ? M 7 HOH 127 827 62 HOH HOH B ? M 7 HOH 128 828 138 HOH HOH B ? M 7 HOH 129 829 126 HOH HOH B ? M 7 HOH 130 830 83 HOH HOH B ? M 7 HOH 131 831 36 HOH HOH B ? M 7 HOH 132 832 175 HOH HOH B ? M 7 HOH 133 833 250 HOH HOH B ? M 7 HOH 134 834 223 HOH HOH B ? M 7 HOH 135 835 239 HOH HOH B ? M 7 HOH 136 836 35 HOH HOH B ? M 7 HOH 137 837 245 HOH HOH B ? M 7 HOH 138 838 271 HOH HOH B ? M 7 HOH 139 839 143 HOH HOH B ? M 7 HOH 140 840 65 HOH HOH B ? M 7 HOH 141 841 252 HOH HOH B ? M 7 HOH 142 842 204 HOH HOH B ? M 7 HOH 143 843 41 HOH HOH B ? M 7 HOH 144 844 125 HOH HOH B ? M 7 HOH 145 845 124 HOH HOH B ? M 7 HOH 146 846 60 HOH HOH B ? M 7 HOH 147 847 45 HOH HOH B ? M 7 HOH 148 848 158 HOH HOH B ? M 7 HOH 149 849 9 HOH HOH B ? M 7 HOH 150 850 146 HOH HOH B ? M 7 HOH 151 851 84 HOH HOH B ? M 7 HOH 152 852 260 HOH HOH B ? M 7 HOH 153 853 117 HOH HOH B ? M 7 HOH 154 854 270 HOH HOH B ? M 7 HOH 155 855 232 HOH HOH B ? M 7 HOH 156 856 78 HOH HOH B ? M 7 HOH 157 857 160 HOH HOH B ? M 7 HOH 158 858 196 HOH HOH B ? M 7 HOH 159 859 244 HOH HOH B ? M 7 HOH 160 860 149 HOH HOH B ? M 7 HOH 161 861 258 HOH HOH B ? M 7 HOH 162 862 130 HOH HOH B ? M 7 HOH 163 863 185 HOH HOH B ? M 7 HOH 164 864 257 HOH HOH B ? M 7 HOH 165 865 194 HOH HOH B ? M 7 HOH 166 866 253 HOH HOH B ? M 7 HOH 167 867 169 HOH HOH B ? M 7 HOH 168 868 97 HOH HOH B ? M 7 HOH 169 869 219 HOH HOH B ? M 7 HOH 170 870 75 HOH HOH B ? M 7 HOH 171 871 212 HOH HOH B ? M 7 HOH 172 872 215 HOH HOH B ? M 7 HOH 173 873 119 HOH HOH B ? M 7 HOH 174 874 269 HOH HOH B ? M 7 HOH 175 875 254 HOH HOH B ? M 7 HOH 176 876 255 HOH HOH B ? M 7 HOH 177 877 76 HOH HOH B ? M 7 HOH 178 878 268 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight A1O non-polymer . Quinabactin "1-(4-methylphenyl)-N-(2-oxo-1-propyl-1,2,3,4-tetrahydroquinolin-6-yl)methanesulfonamide" "C20 H24 N2 O3 S" 372.481 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CL non-polymer . "CHLORIDE ION" ? "Cl -1" 35.453 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 MN non-polymer . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2" 54.938 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? E N N 5 ? F N N 5 ? G N N 5 ? H N N 5 ? I N N 6 ? J N N 6 ? K N N 6 ? L N N 7 ? M N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 25 ? ALA A 29 ? THR A 25 ALA A 29 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 35 ? HIS A 50 ? THR A 35 HIS A 50 1 ? 16 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO A 70 ? ARG A 79 ? PRO A 70 ARG A 79 1 ? 10 HELX_P HELX_P4 AA4 GLN A 83 ? TYR A 87 ? GLN A 83 TYR A 87 5 ? 5 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A 181 ? SER A 206 ? THR A 181 SER A 206 1 ? 26 HELX_P HELX_P6 AA6 ILE B 39 ? MET B 43 ? ILE B 217 MET B 221 1 ? 5 HELX_P HELX_P7 AA7 HIS B 70 ? ILE B 91 ? HIS B 248 ILE B 269 1 ? 22 HELX_P HELX_P8 AA8 GLN B 105 ? GLU B 124 ? GLN B 283 GLU B 302 1 ? 20 HELX_P HELX_P9 AA9 ARG B 190 ? ALA B 200 ? ARG B 368 ALA B 378 1 ? 11 HELX_P HELX_P10 AB1 ARG B 225 ? LYS B 228 ? ARG B 403 LYS B 406 5 ? 4 HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 253 ? ASP B 258 ? SER B 431 ASP B 436 1 ? 6 HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 261 ? GLY B 281 ? ASN B 439 GLY B 459 1 ? 21 HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 293 ? LYS B 310 ? ASP B 471 LYS B 488 1 ? 18 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 2 ? AA2 ? 7 ? AA3 ? 5 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 5 ? AA6 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA3 4 5 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 THR A 22 ? TYR A 23 ? THR A 22 TYR A 23 AA1 2 GLN A 53 ? LEU A 54 ? GLN A 53 LEU A 54 AA2 1 GLN A 58 ? ILE A 67 ? GLN A 58 ILE A 67 AA2 2 ALA A 163 ? ASP A 175 ? ALA A 163 ASP A 175 AA2 3 ARG A 150 ? ARG A 160 ? ARG A 150 ARG A 160 AA2 4 VAL A 134 ? GLU A 143 ? VAL A 134 GLU A 143 AA2 5 THR A 120 ? ASP A 129 ? THR A 120 ASP A 129 AA2 6 THR A 107 ? VAL A 112 ? THR A 107 VAL A 112 AA2 7 ILE A 91 ? SER A 95 ? ILE A 91 SER A 95 AA3 1 TRP B 12 ? ILE B 17 ? TRP B 190 ILE B 195 AA3 2 ILE B 316 ? ASP B 322 ? ILE B 494 ASP B 500 AA3 3 ASP B 246 ? ALA B 252 ? ASP B 424 ALA B 430 AA3 4 ARG B 170 ? ARG B 175 ? ARG B 348 ARG B 353 AA3 5 GLU B 178 ? PRO B 181 ? GLU B 356 PRO B 359 AA4 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA4 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA4 3 GLY B 148 ? SER B 149 ? GLY B 326 SER B 327 AA4 4 ILE B 222 ? GLY B 223 ? ILE B 400 GLY B 401 AA5 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA5 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA5 3 ALA B 151 ? VAL B 156 ? ALA B 329 VAL B 334 AA5 4 HIS B 160 ? CYS B 166 ? HIS B 338 CYS B 344 AA5 5 GLU B 236 ? PRO B 241 ? GLU B 414 PRO B 419 AA6 1 VAL B 204 ? GLN B 206 ? VAL B 382 GLN B 384 AA6 2 ALA B 210 ? VAL B 212 ? ALA B 388 VAL B 390 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.023073 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.015888 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.005323 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? CL ? ? 9.50761 7.44341 ? ? 1.04373 23.83732 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? MN ? ? 20.23591 4.67902 ? ? 2.76514 44.01191 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 3 C A C A 1 4 D B D B 1 5 E B E B 1 5 F B F B 1 5 G B G B 1 5 H B H B 1 6 I B I B 1 6 J B J B 1 6 K B K B 1 7 L A L A 1 7 M B M B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 3 Quinabactin A1O 4 GLYCEROL GOL 5 "MANGANESE (II) ION" MN 6 "CHLORIDE ION" CL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N THR A 22 ? N THR A 22 O LEU A 54 ? O LEU A 54 AA2 1 2 N LEU A 63 ? N LEU A 63 O GLU A 170 ? O GLU A 170 AA2 2 3 O VAL A 173 ? O VAL A 173 N ARG A 150 ? N ARG A 150 AA2 3 4 O THR A 153 ? O THR A 153 N THR A 135 ? N THR A 135 AA2 4 5 O ILE A 140 ? O ILE A 140 N THR A 122 ? N THR A 122 AA2 5 6 O SER A 121 ? O SER A 121 N VAL A 110 ? N VAL A 110 AA2 6 7 O ASN A 111 ? O ASN A 111 N LYS A 92 ? N LYS A 92 AA3 1 2 N ILE B 17 ? N ILE B 195 O ILE B 316 ? O ILE B 494 AA3 2 3 O ILE B 319 ? O ILE B 497 N LEU B 251 ? N LEU B 429 AA3 3 4 O GLU B 247 ? O GLU B 425 N PHE B 174 ? N PHE B 352 AA3 4 5 N LEU B 173 ? N LEU B 351 O MET B 180 ? O MET B 358 AA4 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA4 2 3 N HIS B 67 ? N HIS B 245 O GLY B 148 ? O GLY B 326 AA4 3 4 N SER B 149 ? N SER B 327 O ILE B 222 ? O ILE B 400 AA5 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA5 2 3 N PHE B 61 ? N PHE B 239 O ALA B 154 ? O ALA B 332 AA5 3 4 N LEU B 155 ? N LEU B 333 O VAL B 162 ? O VAL B 340 AA5 4 5 N ILE B 161 ? N ILE B 339 O MET B 240 ? O MET B 418 AA6 1 2 N ILE B 205 ? N ILE B 383 O ARG B 211 ? O ARG B 389 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . PRO A 1 21 ? 20.007 -8.550 48.941 1.000 65.11293 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 1 ATOM 2 C CA . PRO A 1 21 ? 19.094 -7.674 48.197 1.000 63.33636 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 1 ATOM 3 C C . PRO A 1 21 ? 19.041 -6.249 48.753 1.000 63.30015 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 1 ATOM 4 O O . PRO A 1 21 ? 19.126 -6.041 49.968 1.000 66.60917 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 1 ATOM 5 C CB . PRO A 1 21 ? 17.738 -8.370 48.352 1.000 65.03381 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 1 ATOM 6 C CG . PRO A 1 21 ? 17.856 -9.134 49.628 1.000 66.43107 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 1 ATOM 7 C CD . PRO A 1 21 ? 19.285 -9.591 49.694 1.000 66.60960 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 1 ATOM 8 N N . THR A 1 22 ? 18.902 -5.283 47.853 1.000 54.09318 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 9 C CA . THR A 1 22 ? 18.860 -3.868 48.183 1.000 48.13621 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 10 C C . THR A 1 22 ? 17.418 -3.379 48.212 1.000 45.80641 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 11 O O . THR A 1 22 ? 16.579 -3.824 47.426 1.000 44.90671 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 12 C CB . THR A 1 22 ? 19.656 -3.051 47.161 1.000 59.57168 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 13 O OG1 . THR A 1 22 ? 20.836 -3.774 46.783 1.000 71.70386 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 14 C CG2 . THR A 1 22 ? 20.054 -1.706 47.741 1.000 62.77436 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 15 N N . TYR A 1 23 ? 17.138 -2.447 49.119 1.000 39.92833 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 16 C CA . TYR A 1 23 ? 15.799 -1.903 49.283 1.000 44.49384 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 17 C C . TYR A 1 23 ? 15.811 -0.390 49.128 1.000 46.02716 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 18 O O . TYR A 1 23 ? 16.825 0.272 49.364 1.000 39.67512 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 19 C CB . TYR A 1 23 ? 15.212 -2.281 50.647 1.000 42.51787 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 20 C CG . TYR A 1 23 ? 15.067 -3.772 50.818 1.000 46.87356 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 21 C CD1 . TYR A 1 23 ? 13.949 -4.438 50.341 1.000 40.10442 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 22 C CD2 . TYR A 1 23 ? 16.056 -4.517 51.446 1.000 55.56574 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 23 C CE1 . TYR A 1 23 ? 13.818 -5.803 50.486 1.000 47.78550 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 24 C CE2 . TYR A 1 23 ? 15.932 -5.883 51.600 1.000 57.54009 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 25 C CZ . TYR A 1 23 ? 14.811 -6.520 51.117 1.000 58.38905 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 26 O OH . TYR A 1 23 ? 14.686 -7.882 51.270 1.000 64.92324 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 27 N N . THR A 1 24 ? 14.671 0.153 48.716 1.000 35.20138 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 1 ATOM 28 C CA . THR A 1 24 ? 14.519 1.598 48.741 1.000 34.66787 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 1 ATOM 29 C C . THR A 1 24 ? 14.563 2.090 50.184 1.000 39.18357 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 1 ATOM 30 O O . THR A 1 24 ? 14.376 1.321 51.134 1.000 44.31424 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 1 ATOM 31 C CB . THR A 1 24 ? 13.208 2.008 48.074 1.000 38.72526 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 1 ATOM 32 O OG1 . THR A 1 24 ? 12.119 1.361 48.748 1.000 38.59441 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 1 ATOM 33 C CG2 . THR A 1 24 ? 13.216 1.598 46.589 1.000 36.35402 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 1 ATOM 34 N N . THR A 1 25 ? 14.822 3.385 50.346 1.000 37.28115 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1 ATOM 35 C CA . THR A 1 25 ? 14.889 4.011 51.665 1.000 46.17883 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1 ATOM 36 C C . THR A 1 25 ? 14.138 5.338 51.653 1.000 41.45548 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1 ATOM 37 O O . THR A 1 25 ? 14.636 6.370 52.106 1.000 41.55999 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1 ATOM 38 C CB . THR A 1 25 ? 16.338 4.216 52.104 1.000 46.20396 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1 ATOM 39 O OG1 . THR A 1 25 ? 17.025 5.014 51.131 1.000 47.47074 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 ATOM 40 C CG2 . THR A 1 25 ? 17.051 2.872 52.256 1.000 46.07603 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 ATOM 41 N N . HIS A 1 26 ? 12.911 5.324 51.137 1.000 39.85421 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 1 ATOM 42 C CA . HIS A 1 26 ? 12.126 6.550 51.108 1.000 39.87130 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 1 ATOM 43 C C . HIS A 1 26 ? 11.748 7.046 52.499 1.000 39.38786 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 1 ATOM 44 O O . HIS A 1 26 ? 11.321 8.197 52.634 1.000 36.78679 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 1 ATOM 45 C CB . HIS A 1 26 ? 10.875 6.342 50.262 1.000 37.54779 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 1 ATOM 46 C CG . HIS A 1 26 ? 11.176 5.988 48.846 1.000 39.96529 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 1 ATOM 47 N ND1 . HIS A 1 26 ? 12.034 6.733 48.066 1.000 39.93699 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 1 ATOM 48 C CD2 . HIS A 1 26 ? 10.751 4.964 48.070 1.000 40.17147 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 1 ATOM 49 C CE1 . HIS A 1 26 ? 12.119 6.186 46.867 1.000 42.17668 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 1 ATOM 50 N NE2 . HIS A 1 26 ? 11.350 5.111 46.843 1.000 39.90013 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 1 ATOM 51 N N . HIS A 1 27 ? 11.907 6.224 53.533 1.000 37.25803 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 1 ATOM 52 C CA . HIS A 1 27 ? 11.589 6.664 54.886 1.000 41.47142 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 1 ATOM 53 C C . HIS A 1 27 ? 12.635 7.607 55.472 1.000 41.12520 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 1 ATOM 54 O O . HIS A 1 27 ? 12.401 8.174 56.545 1.000 44.73028 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 1 ATOM 55 C CB . HIS A 1 27 ? 11.425 5.447 55.799 1.000 42.04927 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 1 ATOM 56 C CG . HIS A 1 27 ? 12.698 4.700 56.035 1.000 42.76602 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 1 ATOM 57 N ND1 . HIS A 1 27 ? 13.221 3.813 55.118 1.000 43.54046 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 1 ATOM 58 C CD2 . HIS A 1 27 ? 13.558 4.715 57.081 1.000 42.82576 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 1 ATOM 59 C CE1 . HIS A 1 27 ? 14.344 3.304 55.596 1.000 45.73727 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 1 ATOM 60 N NE2 . HIS A 1 27 ? 14.572 3.839 56.783 1.000 43.19692 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 1 ATOM 61 N N . LEU A 1 28 ? 13.766 7.805 54.798 1.000 41.39155 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 1 ATOM 62 C CA . LEU A 1 28 ? 14.845 8.630 55.329 1.000 42.85656 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 1 ATOM 63 C C . LEU A 1 28 ? 14.690 10.118 55.033 1.000 45.74846 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 1 ATOM 64 O O . LEU A 1 28 ? 15.465 10.917 55.569 1.000 52.88430 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 1 ATOM 65 C CB . LEU A 1 28 ? 16.192 8.153 54.775 1.000 44.91155 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 1 ATOM 66 C CG . LEU A 1 28 ? 16.653 6.779 55.267 1.000 54.35157 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 1 ATOM 67 C CD1 . LEU A 1 28 ? 18.017 6.438 54.677 1.000 55.81927 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 1 ATOM 68 C CD2 . LEU A 1 28 ? 16.685 6.722 56.803 1.000 49.33083 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 1 ATOM 69 N N . ALA A 1 29 ? 13.727 10.516 54.205 1.000 44.80675 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 1 ATOM 70 C CA . ALA A 1 29 ? 13.559 11.919 53.843 1.000 49.25254 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 1 ATOM 71 C C . ALA A 1 29 ? 12.082 12.279 53.823 1.000 44.27752 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 1 ATOM 72 O O . ALA A 1 29 ? 11.270 11.547 53.249 1.000 45.24189 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 1 ATOM 73 C CB . ALA A 1 29 ? 14.187 12.215 52.474 1.000 51.66232 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 1 ATOM 74 N N . ILE A 1 30 ? 11.744 13.409 54.437 1.000 45.12564 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1 ATOM 75 C CA . ILE A 1 30 ? 10.382 13.939 54.406 1.000 46.55619 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1 ATOM 76 C C . ILE A 1 30 ? 10.040 14.319 52.973 1.000 41.47405 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1 ATOM 77 O O . ILE A 1 30 ? 10.725 15.167 52.384 1.000 40.51523 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1 ATOM 78 C CB . ILE A 1 30 ? 10.223 15.162 55.321 1.000 44.29936 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1 ATOM 79 C CG1 . ILE A 1 30 ? 10.667 14.847 56.743 1.000 48.87274 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1 ATOM 80 C CG2 . ILE A 1 30 ? 8.780 15.633 55.324 1.000 44.59437 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1 ATOM 81 C CD1 . ILE A 1 30 ? 10.475 16.013 57.683 1.000 52.20703 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1 ATOM 82 N N . PRO A 1 31 ? 9.000 13.751 52.376 1.000 41.10058 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 1 ATOM 83 C CA . PRO A 1 31 ? 8.647 14.150 51.010 1.000 39.13609 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 1 ATOM 84 C C . PRO A 1 31 ? 8.056 15.549 50.986 1.000 43.29298 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 1 ATOM 85 O O . PRO A 1 31 ? 7.449 16.016 51.956 1.000 39.40003 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 1 ATOM 86 C CB . PRO A 1 31 ? 7.619 13.098 50.578 1.000 37.02686 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 1 ATOM 87 C CG . PRO A 1 31 ? 7.027 12.596 51.843 1.000 44.85211 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 1 ATOM 88 C CD . PRO A 1 31 ? 8.096 12.718 52.916 1.000 40.36902 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 1 ATOM 89 N N . SER A 1 32 ? 8.258 16.226 49.860 1.000 38.35269 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 90 C CA . SER A 1 32 ? 7.727 17.569 49.701 1.000 38.06252 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 91 C C . SER A 1 32 ? 6.221 17.567 49.933 1.000 43.66277 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 92 O O . SER A 1 32 ? 5.508 16.661 49.487 1.000 37.50125 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 93 C CB . SER A 1 32 ? 8.052 18.101 48.304 1.000 35.60171 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 94 O OG . SER A 1 32 ? 7.487 19.380 48.114 1.000 39.86231 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 95 N N . GLY A 1 33 ? 5.743 18.579 50.657 1.000 35.15574 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 1 ATOM 96 C CA . GLY A 1 33 ? 4.329 18.736 50.922 1.000 37.30742 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 1 ATOM 97 C C . GLY A 1 33 ? 3.859 18.180 52.250 1.000 44.12316 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 1 ATOM 98 O O . GLY A 1 33 ? 2.680 18.353 52.585 1.000 47.79065 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 1 ATOM 99 N N . VAL A 1 34 ? 4.735 17.520 53.011 1.000 36.46923 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 1 ATOM 100 C CA . VAL A 1 34 ? 4.386 16.950 54.307 1.000 37.82495 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 1 ATOM 101 C C . VAL A 1 34 ? 5.150 17.694 55.397 1.000 36.00399 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 1 ATOM 102 O O . VAL A 1 34 ? 6.306 18.082 55.205 1.000 35.85477 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 1 ATOM 103 C CB . VAL A 1 34 ? 4.709 15.438 54.367 1.000 42.93023 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 1 ATOM 104 C CG1 . VAL A 1 34 ? 4.267 14.846 55.698 1.000 48.69902 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 1 ATOM 105 C CG2 . VAL A 1 34 ? 4.053 14.695 53.209 1.000 45.47703 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 1 ATOM 106 N N . THR A 1 35 ? 4.507 17.876 56.554 1.000 35.23680 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 1 ATOM 107 C CA . THR A 1 35 ? 5.166 18.487 57.706 1.000 36.74017 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 1 ATOM 108 C C . THR A 1 35 ? 5.909 17.430 58.518 1.000 36.91355 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 1 ATOM 109 O O . THR A 1 35 ? 5.620 16.236 58.441 1.000 38.38570 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 1 ATOM 110 C CB . THR A 1 35 ? 4.173 19.203 58.630 1.000 41.04279 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 1 ATOM 111 O OG1 . THR A 1 35 ? 3.339 18.240 59.278 1.000 40.81549 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 1 ATOM 112 C CG2 . THR A 1 35 ? 3.315 20.202 57.871 1.000 43.38860 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 1 ATOM 113 N N . GLN A 1 36 ? 6.872 17.891 59.317 1.000 40.61814 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 114 C CA . GLN A 1 36 ? 7.646 16.965 60.132 1.000 42.48033 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 115 C C . GLN A 1 36 ? 6.742 16.189 61.083 1.000 45.02443 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 116 O O . GLN A 1 36 ? 6.921 14.981 61.273 1.000 49.74416 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 117 C CB . GLN A 1 36 ? 8.727 17.720 60.908 1.000 48.21030 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 118 C CG . GLN A 1 36 ? 9.629 16.812 61.754 1.000 59.14773 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 119 C CD . GLN A 1 36 ? 10.608 15.995 60.915 1.000 76.01617 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 120 O OE1 . GLN A 1 36 ? 11.555 16.537 60.340 1.000 84.81116 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 121 N NE2 . GLN A 1 36 ? 10.379 14.685 60.842 1.000 76.77854 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 122 N N . ASP A 1 37 ? 5.752 16.862 61.675 1.000 43.93447 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 1 ATOM 123 C CA . ASP A 1 37 ? 4.816 16.177 62.565 1.000 48.57022 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 1 ATOM 124 C C . ASP A 1 37 ? 3.995 15.129 61.813 1.000 47.04415 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 1 ATOM 125 O O . ASP A 1 37 ? 3.812 14.008 62.296 1.000 52.47515 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 1 ATOM 126 C CB . ASP A 1 37 ? 3.908 17.197 63.250 1.000 59.56841 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 1 ATOM 127 C CG . ASP A 1 37 ? 4.656 18.068 64.247 1.000 74.78605 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 1 ATOM 128 O OD1 . ASP A 1 37 ? 4.025 18.968 64.844 1.000 80.76497 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 1 ATOM 129 O OD2 . ASP A 1 37 ? 5.876 17.854 64.434 1.000 77.97702 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 1 ATOM 130 N N . GLU A 1 38 ? 3.480 15.475 60.628 1.000 39.28271 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 131 C CA . GLU A 1 38 ? 2.777 14.478 59.830 1.000 40.34524 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 132 C C . GLU A 1 38 ? 3.689 13.302 59.500 1.000 40.41401 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 133 O O . GLU A 1 38 ? 3.261 12.145 59.541 1.000 42.23230 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 134 C CB . GLU A 1 38 ? 2.238 15.106 58.540 1.000 42.47736 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 135 C CG . GLU A 1 38 ? 1.049 16.026 58.757 1.000 48.59750 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 136 C CD . GLU A 1 38 ? 0.819 16.991 57.603 1.000 48.49187 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 137 O OE1 . GLU A 1 38 ? 1.681 17.085 56.699 1.000 45.04351 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 138 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.230 17.665 57.609 1.000 51.94082 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1 ATOM 139 N N . PHE A 1 39 ? 4.951 13.579 59.162 1.000 42.63074 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 1 ATOM 140 C CA . PHE A 1 39 ? 5.863 12.508 58.777 1.000 40.75788 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 1 ATOM 141 C C . PHE A 1 39 ? 6.222 11.605 59.950 1.000 44.12039 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 1 ATOM 142 O O . PHE A 1 39 ? 6.596 10.448 59.729 1.000 48.98087 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 1 ATOM 143 C CB . PHE A 1 39 ? 7.135 13.089 58.157 1.000 40.71489 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 1 ATOM 144 C CG . PHE A 1 39 ? 7.936 12.084 57.378 1.000 49.04339 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 1 ATOM 145 C CD1 . PHE A 1 39 ? 7.354 11.373 56.341 1.000 44.53779 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 1 ATOM 146 C CD2 . PHE A 1 39 ? 9.265 11.841 57.686 1.000 52.78062 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 1 ATOM 147 C CE1 . PHE A 1 39 ? 8.084 10.440 55.616 1.000 47.83942 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 1 ATOM 148 C CE2 . PHE A 1 39 ? 10.002 10.909 56.968 1.000 46.77670 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 1 ATOM 149 C CZ . PHE A 1 39 ? 9.410 10.208 55.935 1.000 43.80954 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 1 ATOM 150 N N . ASP A 1 40 ? 6.119 12.100 61.187 1.000 41.00298 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 1 ATOM 151 C CA . ASP A 1 40 ? 6.327 11.233 62.341 1.000 49.01974 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 1 ATOM 152 C C . ASP A 1 40 ? 5.400 10.027 62.291 1.000 50.14041 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 1 ATOM 153 O O . ASP A 1 40 ? 5.777 8.932 62.726 1.000 52.05952 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 1 ATOM 154 C CB . ASP A 1 40 ? 6.119 12.016 63.641 1.000 57.98600 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 1 ATOM 155 C CG . ASP A 1 40 ? 7.246 13.001 63.919 1.000 71.09112 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 1 ATOM 156 O OD1 . ASP A 1 40 ? 8.335 12.848 63.323 1.000 70.65076 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 1 ATOM 157 O OD2 . ASP A 1 40 ? 7.044 13.927 64.738 1.000 75.32129 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 1 ATOM 158 N N . GLU A 1 41 ? 4.193 10.205 61.757 1.000 43.45344 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 1 ATOM 159 C CA . GLU A 1 41 ? 3.252 9.111 61.568 1.000 47.31999 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 1 ATOM 160 C C . GLU A 1 41 ? 3.433 8.445 60.208 1.000 47.72498 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 1 ATOM 161 O O . GLU A 1 41 ? 3.483 7.214 60.116 1.000 43.01324 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 1 ATOM 162 C CB . GLU A 1 41 ? 1.819 9.628 61.730 1.000 54.56385 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 1 ATOM 163 C CG . GLU A 1 41 ? 0.744 8.648 61.289 1.000 70.11687 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 1 ATOM 164 C CD . GLU A 1 41 ? -0.647 9.074 61.728 1.000 82.03343 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 1 ATOM 165 O OE1 . GLU A 1 41 ? -1.639 8.518 61.204 1.000 87.52232 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 1 ATOM 166 O OE2 . GLU A 1 41 ? -0.747 9.969 62.594 1.000 83.29009 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 1 ATOM 167 N N . LEU A 1 42 ? 3.554 9.247 59.146 1.000 36.60391 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 1 ATOM 168 C CA . LEU A 1 42 ? 3.597 8.690 57.801 1.000 35.06702 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 1 ATOM 169 C C . LEU A 1 42 ? 4.828 7.823 57.576 1.000 44.78200 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 1 ATOM 170 O O . LEU A 1 42 ? 4.781 6.875 56.784 1.000 40.73703 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 1 ATOM 171 C CB . LEU A 1 42 ? 3.547 9.820 56.772 1.000 37.64929 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 1 ATOM 172 C CG . LEU A 1 42 ? 2.215 10.567 56.732 1.000 49.03827 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 1 ATOM 173 C CD1 . LEU A 1 42 ? 2.249 11.670 55.691 1.000 36.00506 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 1 ATOM 174 C CD2 . LEU A 1 42 ? 1.071 9.600 56.451 1.000 49.85092 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 1 ATOM 175 N N . LYS A 1 43 ? 5.936 8.124 58.255 1.000 40.76297 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 1 ATOM 176 C CA . LYS A 1 43 ? 7.159 7.369 58.013 1.000 39.16555 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 1 ATOM 177 C C . LYS A 1 43 ? 6.966 5.884 58.302 1.000 38.11547 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 1 ATOM 178 O O . LYS A 1 43 ? 7.562 5.034 57.627 1.000 38.59682 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 1 ATOM 179 C CB . LYS A 1 43 ? 8.300 7.942 58.850 1.000 51.81259 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 1 ATOM 180 C CG . LYS A 1 43 ? 9.642 7.337 58.520 1.000 63.19621 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 1 ATOM 181 C CD . LYS A 1 43 ? 10.576 7.408 59.693 1.000 70.55215 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 1 ATOM 182 C CE . LYS A 1 43 ? 11.574 8.541 59.527 1.000 71.01549 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 1 ATOM 183 N NZ . LYS A 1 43 ? 12.976 8.060 59.739 1.000 70.09059 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 1 ATOM 184 N N . GLN A 1 44 ? 6.124 5.551 59.286 1.000 36.73654 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 1 ATOM 185 C CA . GLN A 1 44 ? 5.795 4.153 59.551 1.000 37.84444 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 1 ATOM 186 C C . GLN A 1 44 ? 5.114 3.513 58.349 1.000 40.45309 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 1 ATOM 187 O O . GLN A 1 44 ? 5.336 2.332 58.062 1.000 38.22305 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 1 ATOM 188 C CB . GLN A 1 44 ? 4.899 4.054 60.779 1.000 40.46093 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 1 ATOM 189 C CG . GLN A 1 44 ? 5.498 4.735 62.008 1.000 49.30787 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 1 ATOM 190 C CD . GLN A 1 44 ? 4.673 4.544 63.271 1.000 59.00330 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 1 ATOM 191 O OE1 . GLN A 1 44 ? 4.189 5.509 63.866 1.000 60.23706 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 1 ATOM 192 N NE2 . GLN A 1 44 ? 4.509 3.296 63.684 1.000 63.05479 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 1 ATOM 193 N N . SER A 1 45 ? 4.266 4.277 57.651 1.000 36.72830 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 45 ? 3.565 3.758 56.476 1.000 46.88842 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 45 ? 4.483 3.654 55.268 1.000 36.62274 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 45 ? 4.285 2.774 54.419 1.000 37.82788 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 45 ? 2.364 4.643 56.146 1.000 44.28796 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 45 ? 1.339 4.473 57.110 1.000 52.34309 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 1 ATOM 199 N N . VAL A 1 46 ? 5.479 4.538 55.162 1.000 35.42816 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 200 C CA . VAL A 1 46 ? 6.473 4.391 54.101 1.000 38.42643 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 201 C C . VAL A 1 46 ? 7.182 3.055 54.250 1.000 43.36479 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 202 O O . VAL A 1 46 ? 7.312 2.286 53.291 1.000 38.81799 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 203 C CB . VAL A 1 46 ? 7.473 5.562 54.112 1.000 39.07057 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 204 C CG1 . VAL A 1 46 ? 8.557 5.338 53.062 1.000 35.14061 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 205 C CG2 . VAL A 1 46 ? 6.762 6.888 53.875 1.000 36.97137 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 206 N N . VAL A 1 47 ? 7.622 2.748 55.473 1.000 34.07133 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 1 ATOM 207 C CA . VAL A 1 47 ? 8.261 1.468 55.738 1.000 36.85610 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 1 ATOM 208 C C . VAL A 1 47 ? 7.339 0.331 55.339 1.000 43.12087 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 1 ATOM 209 O O . VAL A 1 47 ? 7.763 -0.640 54.701 1.000 46.60929 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 1 ATOM 210 C CB . VAL A 1 47 ? 8.664 1.381 57.226 1.000 39.43129 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 1 ATOM 211 C CG1 . VAL A 1 47 ? 9.160 -0.015 57.577 1.000 49.77473 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 1 ATOM 212 C CG2 . VAL A 1 47 ? 9.720 2.433 57.537 1.000 44.25103 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 1 ATOM 213 N N . GLU A 1 48 ? 6.058 0.443 55.681 1.000 40.78096 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 1 ATOM 214 C CA . GLU A 1 48 ? 5.166 -0.700 55.538 1.000 41.51802 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 1 ATOM 215 C C . GLU A 1 48 ? 4.726 -0.915 54.094 1.000 37.29899 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 1 ATOM 216 O O . GLU A 1 48 ? 4.648 -2.058 53.634 1.000 47.21739 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 1 ATOM 217 C CB . GLU A 1 48 ? 3.942 -0.518 56.421 1.000 45.38998 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 1 ATOM 218 C CG . GLU A 1 48 ? 3.035 -1.714 56.399 1.000 59.98129 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 1 ATOM 219 C CD . GLU A 1 48 ? 1.867 -1.561 57.339 1.000 70.80445 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 1 ATOM 220 O OE1 . GLU A 1 48 ? 1.670 -0.439 57.865 1.000 75.03127 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 1 ATOM 221 O OE2 . GLU A 1 48 ? 1.148 -2.564 57.547 1.000 62.27130 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 1 ATOM 222 N N . PHE A 1 49 ? 4.421 0.165 53.375 1.000 38.73673 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 223 C CA . PHE A 1 49 ? 3.761 0.072 52.078 1.000 36.43951 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 224 C C . PHE A 1 49 ? 4.609 0.520 50.901 1.000 36.29253 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 225 O O . PHE A 1 49 ? 4.314 0.128 49.769 1.000 40.91050 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 226 C CB . PHE A 1 49 ? 2.479 0.911 52.081 1.000 34.46814 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 227 C CG . PHE A 1 49 ? 1.516 0.532 53.175 1.000 40.75440 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 228 C CD1 . PHE A 1 49 ? 1.240 -0.797 53.431 1.000 42.72350 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 229 C CD2 . PHE A 1 49 ? 0.885 1.508 53.933 1.000 38.65716 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 230 C CE1 . PHE A 1 49 ? 0.351 -1.157 54.437 1.000 47.89403 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 231 C CE2 . PHE A 1 49 ? -0.008 1.161 54.933 1.000 46.04854 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 232 C CZ . PHE A 1 49 ? -0.274 -0.178 55.187 1.000 44.91213 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 233 N N . HIS A 1 50 ? 5.627 1.337 51.132 1.000 40.36486 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 1 ATOM 234 C CA . HIS A 1 50 ? 6.345 2.029 50.073 1.000 34.18788 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 1 ATOM 235 C C . HIS A 1 50 ? 7.827 1.678 50.090 1.000 33.77005 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 1 ATOM 236 O O . HIS A 1 50 ? 8.678 2.513 49.782 1.000 39.29720 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 1 ATOM 237 C CB . HIS A 1 50 ? 6.127 3.537 50.195 1.000 27.07151 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 1 ATOM 238 C CG . HIS A 1 50 ? 4.690 3.941 50.086 1.000 31.71589 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 1 ATOM 239 N ND1 . HIS A 1 50 ? 4.057 4.113 48.869 1.000 33.89991 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 1 ATOM 240 C CD2 . HIS A 1 50 ? 3.755 4.181 51.035 1.000 29.77122 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 1 ATOM 241 C CE1 . HIS A 1 50 ? 2.797 4.458 49.079 1.000 33.79280 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 1 ATOM 242 N NE2 . HIS A 1 50 ? 2.588 4.503 50.385 1.000 33.39247 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 1 ATOM 243 N N . THR A 1 51 ? 8.146 0.447 50.472 1.000 38.02340 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 244 C CA . THR A 1 51 ? 9.500 -0.083 50.406 1.000 36.68169 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 245 C C . THR A 1 51 ? 9.553 -1.150 49.323 1.000 38.91781 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 246 O O . THR A 1 51 ? 8.756 -2.095 49.335 1.000 38.76681 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 247 C CB . THR A 1 51 ? 9.941 -0.676 51.748 1.000 46.21053 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 248 O OG1 . THR A 1 51 ? 9.790 0.307 52.778 1.000 49.15421 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 249 C CG2 . THR A 1 51 ? 11.402 -1.091 51.681 1.000 44.04335 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 250 N N . TYR A 1 52 ? 10.480 -0.989 48.388 1.000 35.47702 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 1 ATOM 251 C CA . TYR A 1 52 ? 10.647 -1.924 47.290 1.000 39.17353 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 1 ATOM 252 C C . TYR A 1 52 ? 12.030 -2.550 47.340 1.000 40.32401 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 1 ATOM 253 O O . TYR A 1 52 ? 13.016 -1.901 47.695 1.000 43.96052 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 1 ATOM 254 C CB . TYR A 1 52 ? 10.472 -1.237 45.934 1.000 33.03544 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 1 ATOM 255 C CG . TYR A 1 52 ? 9.149 -0.524 45.752 1.000 37.69085 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 1 ATOM 256 C CD1 . TYR A 1 52 ? 8.970 0.780 46.189 1.000 36.86638 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TYR A 1 52 ? 8.083 -1.153 45.116 1.000 36.32285 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 1 ATOM 258 C CE1 . TYR A 1 52 ? 7.765 1.438 46.004 1.000 36.71369 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 1 ATOM 259 C CE2 . TYR A 1 52 ? 6.880 -0.507 44.932 1.000 35.64814 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 1 ATOM 260 C CZ . TYR A 1 52 ? 6.725 0.788 45.369 1.000 33.28386 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 1 ATOM 261 O OH . TYR A 1 52 ? 5.518 1.425 45.178 1.000 35.75252 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 1 ATOM 262 N N . GLN A 1 53 ? 12.088 -3.816 46.958 1.000 37.31649 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 263 C CA . GLN A 1 53 ? 13.355 -4.466 46.674 1.000 39.12844 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 264 C C . GLN A 1 53 ? 13.817 -4.040 45.289 1.000 49.17809 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 265 O O . GLN A 1 53 ? 13.056 -4.130 44.319 1.000 55.35984 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 266 C CB . GLN A 1 53 ? 13.189 -5.978 46.751 1.000 37.61432 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 267 C CG . GLN A 1 53 ? 14.460 -6.775 46.581 1.000 44.84389 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 268 C CD . GLN A 1 53 ? 14.206 -8.246 46.787 1.000 57.97926 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 269 O OE1 . GLN A 1 53 ? 13.418 -8.625 47.650 1.000 64.23786 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 270 N NE2 . GLN A 1 53 ? 14.853 -9.086 45.986 1.000 58.27189 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 271 N N . LEU A 1 54 ? 15.051 -3.558 45.196 1.000 46.66409 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 1 ATOM 272 C CA . LEU A 1 54 ? 15.562 -3.020 43.942 1.000 47.82519 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 1 ATOM 273 C C . LEU A 1 54 ? 16.314 -4.087 43.163 1.000 55.59560 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 1 ATOM 274 O O . LEU A 1 54 ? 17.068 -4.878 43.736 1.000 63.99519 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 1 ATOM 275 C CB . LEU A 1 54 ? 16.489 -1.831 44.195 1.000 48.75736 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 1 ATOM 276 C CG . LEU A 1 54 ? 15.860 -0.489 44.552 1.000 47.87750 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 1 ATOM 277 C CD1 . LEU A 1 54 ? 16.945 0.551 44.793 1.000 52.90561 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 1 ATOM 278 C CD2 . LEU A 1 54 ? 14.920 -0.038 43.449 1.000 44.75369 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 1 ATOM 279 N N . SER A 1 55 ? 16.102 -4.102 41.852 1.000 58.76954 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 280 C CA . SER A 1 55 ? 16.915 -4.880 40.935 1.000 62.09852 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 281 C C . SER A 1 55 ? 17.865 -3.936 40.205 1.000 58.27626 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 282 O O . SER A 1 55 ? 17.846 -2.718 40.400 1.000 55.62839 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 283 C CB . SER A 1 55 ? 16.034 -5.663 39.959 1.000 68.77979 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 284 O OG . SER A 1 55 ? 14.852 -6.120 40.593 1.000 76.62327 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 285 N N . GLN A 1 56 ? 18.713 -4.506 39.356 1.000 59.98372 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 286 C CA . GLN A 1 56 ? 19.688 -3.695 38.641 1.000 64.69379 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 287 C C . GLN A 1 56 ? 18.993 -2.705 37.712 1.000 59.19191 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 288 O O . GLN A 1 56 ? 17.977 -3.019 37.086 1.000 57.17959 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 289 C CB . GLN A 1 56 ? 20.641 -4.594 37.848 1.000 69.48666 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 290 C CG . GLN A 1 56 ? 21.381 -5.608 38.704 1.000 80.11713 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 291 C CD . GLN A 1 56 ? 22.802 -5.850 38.229 1.000 87.93921 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 292 O OE1 . GLN A 1 56 ? 23.733 -5.157 38.643 1.000 92.98356 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 293 N NE2 . GLN A 1 56 ? 22.978 -6.843 37.364 1.000 90.33151 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 294 N N . ALA A 1 57 ? 19.547 -1.494 37.635 1.000 52.27041 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A N 1 ATOM 295 C CA . ALA A 1 57 ? 19.102 -0.488 36.671 1.000 50.02949 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CA 1 ATOM 296 C C . ALA A 1 57 ? 17.637 -0.111 36.880 1.000 49.10974 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A C 1 ATOM 297 O O . ALA A 1 57 ? 16.880 0.063 35.922 1.000 47.08419 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A O 1 ATOM 298 C CB . ALA A 1 57 ? 19.340 -0.960 35.236 1.000 48.61988 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CB 1 ATOM 299 N N . GLN A 1 58 ? 17.233 0.023 38.140 1.000 45.32257 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 1 ATOM 300 C CA . GLN A 1 58 ? 15.898 0.476 38.492 1.000 42.10552 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 1 ATOM 301 C C . GLN A 1 58 ? 15.973 1.800 39.236 1.000 42.36548 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 1 ATOM 302 O O . GLN A 1 58 ? 17.018 2.182 39.766 1.000 47.98394 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 1 ATOM 303 C CB . GLN A 1 58 ? 15.159 -0.547 39.354 1.000 44.55634 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 1 ATOM 304 C CG . GLN A 1 58 ? 14.768 -1.793 38.593 1.000 48.50421 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 1 ATOM 305 C CD . GLN A 1 58 ? 13.662 -2.543 39.277 1.000 49.74939 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 1 ATOM 306 O OE1 . GLN A 1 58 ? 13.793 -2.935 40.436 1.000 48.90021 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 1 ATOM 307 N NE2 . GLN A 1 58 ? 12.548 -2.731 38.573 1.000 46.03004 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 1 ATOM 308 N N . CYS A 1 59 ? 14.844 2.503 39.269 1.000 39.48448 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 1 ATOM 309 C CA . CYS A 1 59 ? 14.750 3.733 40.037 1.000 42.57753 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 1 ATOM 310 C C . CYS A 1 59 ? 13.386 3.794 40.703 1.000 41.29507 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 1 ATOM 311 O O . CYS A 1 59 ? 12.436 3.129 40.289 1.000 36.74245 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 1 ATOM 312 C CB . CYS A 1 59 ? 15.011 4.960 39.170 1.000 48.73727 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 1 ATOM 313 S SG . CYS A 1 59 ? 13.700 5.317 38.081 1.000 50.38618 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 1 ATOM 314 N N . SER A 1 60 ? 13.306 4.591 41.762 1.000 35.82637 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 315 C CA . SER A 1 60 ? 12.142 4.587 42.631 1.000 29.94471 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 316 C C . SER A 1 60 ? 11.990 5.973 43.228 1.000 34.04385 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 317 O O . SER A 1 60 ? 12.979 6.667 43.456 1.000 38.74707 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 318 C CB . SER A 1 60 ? 12.276 3.533 43.746 1.000 32.35071 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 319 O OG . SER A 1 60 ? 11.090 3.454 44.508 1.000 38.30045 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 320 N N . SER A 1 61 ? 10.743 6.367 43.480 1.000 30.14285 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 1 ATOM 321 C CA . SER A 1 61 ? 10.449 7.664 44.075 1.000 36.31571 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 1 ATOM 322 C C . SER A 1 61 ? 9.235 7.546 44.981 1.000 37.46824 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 1 ATOM 323 O O . SER A 1 61 ? 8.408 6.640 44.831 1.000 31.04813 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 1 ATOM 324 C CB . SER A 1 61 ? 10.172 8.753 43.022 1.000 39.80984 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 1 ATOM 325 O OG . SER A 1 61 ? 11.345 9.105 42.319 1.000 54.76976 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 1 ATOM 326 N N . LEU A 1 62 ? 9.128 8.497 45.904 1.000 30.06408 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 327 C CA . LEU A 1 62 ? 7.973 8.640 46.783 1.000 30.78953 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 328 C C . LEU A 1 62 ? 7.452 10.068 46.690 1.000 32.47035 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 329 O O . LEU A 1 62 ? 8.209 11.020 46.903 1.000 34.58081 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 330 C CB . LEU A 1 62 ? 8.340 8.320 48.238 1.000 31.84501 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 331 C CG . LEU A 1 62 ? 7.284 8.724 49.275 1.000 34.40779 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 332 C CD1 . LEU A 1 62 ? 6.050 7.839 49.149 1.000 36.02994 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 333 C CD2 . LEU A 1 62 ? 7.835 8.687 50.714 1.000 38.48145 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 334 N N . LEU A 1 63 ? 6.163 10.218 46.386 1.000 32.92319 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 335 C CA . LEU A 1 63 ? 5.518 11.520 46.272 1.000 26.66978 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 336 C C . LEU A 1 63 ? 4.356 11.608 47.259 1.000 30.60706 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 337 O O . LEU A 1 63 ? 3.775 10.590 47.635 1.000 36.02782 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 338 C CB . LEU A 1 63 ? 5.017 11.749 44.850 1.000 28.74064 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 339 C CG . LEU A 1 63 ? 6.232 11.604 43.923 1.000 40.01216 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 340 C CD1 . LEU A 1 63 ? 5.882 10.930 42.618 1.000 50.95607 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 341 C CD2 . LEU A 1 63 ? 6.897 12.955 43.712 1.000 47.14831 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 342 N N . ALA A 1 64 ? 4.011 12.830 47.670 1.000 28.26411 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 343 C CA . ALA A 1 64 ? 2.939 13.032 48.639 1.000 28.49725 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 344 C C . ALA A 1 64 ? 2.089 14.217 48.219 1.000 33.54942 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 345 O O . ALA A 1 64 ? 2.564 15.142 47.550 1.000 33.67722 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 346 C CB . ALA A 1 64 ? 3.484 13.252 50.071 1.000 27.36017 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 347 N N . GLN A 1 65 ? 0.817 14.172 48.606 1.000 27.89522 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 348 C CA . GLN A 1 65 ? -0.112 15.238 48.250 1.000 31.77949 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 349 C C . GLN A 1 65 ? -1.141 15.398 49.360 1.000 29.84411 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 350 O O . GLN A 1 65 ? -1.820 14.431 49.717 1.000 28.80696 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 351 C CB . GLN A 1 65 ? -0.805 14.938 46.917 1.000 31.18654 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 352 C CG . GLN A 1 65 ? -1.783 16.010 46.479 1.000 32.92200 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 353 C CD . GLN A 1 65 ? -1.116 17.347 46.257 1.000 38.92829 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 354 O OE1 . GLN A 1 65 ? -0.276 17.488 45.369 1.000 43.86538 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 355 N NE2 . GLN A 1 65 ? -1.477 18.340 47.072 1.000 29.61775 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 356 N N . ARG A 1 66 ? -1.266 16.619 49.878 1.000 30.60481 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 1 ATOM 357 C CA . ARG A 1 66 ? -2.312 16.939 50.844 1.000 34.34385 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 1 ATOM 358 C C . ARG A 1 66 ? -3.617 17.258 50.127 1.000 33.83224 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 1 ATOM 359 O O . ARG A 1 66 ? -3.627 17.955 49.107 1.000 34.18186 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 1 ATOM 360 C CB . ARG A 1 66 ? -1.905 18.134 51.705 1.000 35.76925 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 1 ATOM 361 C CG . ARG A 1 66 ? -2.882 18.424 52.850 1.000 40.93331 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 1 ATOM 362 C CD . ARG A 1 66 ? -2.516 19.725 53.541 1.000 46.44175 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 1 ATOM 363 N NE . ARG A 1 66 ? -1.080 19.754 53.783 1.000 47.58872 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 1 ATOM 364 C CZ . ARG A 1 66 ? -0.489 19.091 54.767 1.000 43.38972 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 1 ATOM 365 N NH1 . ARG A 1 66 ? -1.220 18.379 55.615 1.000 53.97946 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 1 ATOM 366 N NH2 . ARG A 1 66 ? 0.828 19.147 54.909 1.000 45.17806 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 1 ATOM 367 N N . ILE A 1 67 ? -4.723 16.758 50.677 1.000 31.69283 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 368 C CA . ILE A 1 67 ? -6.054 16.971 50.120 1.000 29.74037 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 369 C C . ILE A 1 67 ? -6.991 17.426 51.234 1.000 37.29214 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 370 O O . ILE A 1 67 ? -7.013 16.829 52.316 1.000 37.37045 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 371 C CB . ILE A 1 67 ? -6.599 15.698 49.448 1.000 31.66251 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 372 C CG1 . ILE A 1 67 ? -5.579 15.159 48.440 1.000 35.07257 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 373 C CG2 . ILE A 1 67 ? -7.937 15.979 48.767 1.000 31.73004 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 374 C CD1 . ILE A 1 67 ? -6.038 13.900 47.743 1.000 38.02137 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 375 N N . ARG A 1 68 ? -7.773 18.471 50.961 1.000 38.76999 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 1 ATOM 376 C CA . ARG A 1 68 ? -8.744 18.997 51.925 1.000 41.88374 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 1 ATOM 377 C C . ARG A 1 68 ? -10.063 18.237 51.768 1.000 47.47741 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 1 ATOM 378 O O . ARG A 1 68 ? -11.083 18.757 51.312 1.000 44.91225 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 1 ATOM 379 C CB . ARG A 1 68 ? -8.927 20.500 51.737 1.000 47.27992 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 1 ATOM 380 C CG . ARG A 1 68 ? -7.751 21.342 52.241 1.000 55.99563 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 1 ATOM 381 C CD . ARG A 1 68 ? -7.721 22.742 51.618 1.000 61.78088 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 1 ATOM 382 N NE . ARG A 1 68 ? -9.037 23.375 51.620 1.000 65.56458 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 1 ATOM 383 C CZ . ARG A 1 68 ? -9.582 23.959 52.683 1.000 71.11885 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 1 ATOM 384 N NH1 . ARG A 1 68 ? -8.923 23.995 53.834 1.000 71.85665 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 1 ATOM 385 N NH2 . ARG A 1 68 ? -10.787 24.509 52.597 1.000 76.44278 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 1 ATOM 386 N N . ALA A 1 69 ? -10.013 16.962 52.151 1.000 44.87799 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 1 ATOM 387 C CA . ALA A 1 69 ? -11.153 16.062 52.073 1.000 41.33079 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 1 ATOM 388 C C . ALA A 1 69 ? -10.936 14.939 53.070 1.000 43.78963 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 1 ATOM 389 O O . ALA A 1 69 ? -9.785 14.616 53.391 1.000 42.29200 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 1 ATOM 390 C CB . ALA A 1 69 ? -11.323 15.490 50.657 1.000 34.97620 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 1 ATOM 391 N N . PRO A 1 70 ? -12.004 14.325 53.572 1.000 44.61970 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 1 ATOM 392 C CA . PRO A 1 70 ? -11.837 13.171 54.463 1.000 44.35072 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 1 ATOM 393 C C . PRO A 1 70 ? -11.229 11.992 53.718 1.000 39.94913 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 1 ATOM 394 O O . PRO A 1 70 ? -11.443 11.812 52.516 1.000 37.36953 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 1 ATOM 395 C CB . PRO A 1 70 ? -13.269 12.863 54.925 1.000 49.76506 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 1 ATOM 396 C CG . PRO A 1 70 ? -14.088 14.089 54.545 1.000 46.82417 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 1 ATOM 397 C CD . PRO A 1 70 ? -13.420 14.651 53.335 1.000 46.15457 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 1 ATOM 398 N N . ASN A 1 71 ? -10.454 11.182 54.446 1.000 36.64897 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1 ATOM 399 C CA . ASN A 1 71 ? -9.752 10.083 53.792 1.000 36.63551 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1 ATOM 400 C C . ASN A 1 71 ? -10.716 9.071 53.185 1.000 42.32150 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1 ATOM 401 O O . ASN A 1 71 ? -10.358 8.401 52.208 1.000 42.79473 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1 ATOM 402 C CB . ASN A 1 71 ? -8.779 9.395 54.765 1.000 42.55984 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1 ATOM 403 C CG . ASN A 1 71 ? -9.461 8.868 56.030 1.000 39.83415 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1 ATOM 404 O OD1 . ASN A 1 71 ? -9.774 9.624 56.942 1.000 40.88847 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1 ATOM 405 N ND2 . ASN A 1 71 ? -9.671 7.564 56.085 1.000 42.79097 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1 ATOM 406 N N . ASP A 1 72 ? -11.939 8.961 53.714 1.000 43.89939 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 407 C CA . ASP A 1 72 ? -12.899 8.028 53.127 1.000 42.05905 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 408 C C . ASP A 1 72 ? -13.310 8.463 51.722 1.000 43.27328 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 409 O O . ASP A 1 72 ? -13.539 7.617 50.848 1.000 41.19577 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 410 C CB . ASP A 1 72 ? -14.125 7.886 54.035 1.000 45.45004 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 411 C CG . ASP A 1 72 ? -13.861 6.995 55.242 1.000 57.50329 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 412 O OD1 . ASP A 1 72 ? -12.835 6.279 55.246 1.000 56.11419 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 413 O OD2 . ASP A 1 72 ? -14.691 6.991 56.182 1.000 59.47032 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 414 N N . VAL A 1 73 ? -13.403 9.774 51.485 1.000 36.73816 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1 ATOM 415 C CA . VAL A 1 73 ? -13.772 10.269 50.164 1.000 43.25783 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1 ATOM 416 C C . VAL A 1 73 ? -12.623 10.063 49.187 1.000 37.51693 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1 ATOM 417 O O . VAL A 1 73 ? -12.826 9.644 48.041 1.000 37.67128 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1 ATOM 418 C CB . VAL A 1 73 ? -14.183 11.750 50.246 1.000 46.28075 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1 ATOM 419 C CG1 . VAL A 1 73 ? -14.382 12.330 48.845 1.000 49.04983 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1 ATOM 420 C CG2 . VAL A 1 73 ? -15.444 11.908 51.077 1.000 48.38743 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1 ATOM 421 N N . VAL A 1 74 ? -11.395 10.359 49.620 1.000 36.92808 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 422 C CA . VAL A 1 74 ? -10.236 10.140 48.756 1.000 33.81098 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 423 C C . VAL A 1 74 ? -10.099 8.660 48.431 1.000 34.42589 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 424 O O . VAL A 1 74 ? -9.815 8.279 47.287 1.000 33.24129 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 425 C CB . VAL A 1 74 ? -8.956 10.693 49.416 1.000 34.65179 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 426 C CG1 . VAL A 1 74 ? -7.730 10.309 48.592 1.000 33.09346 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 427 C CG2 . VAL A 1 74 ? -9.043 12.207 49.583 1.000 34.27876 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 428 N N . TRP A 1 75 ? -10.303 7.796 49.427 1.000 30.46950 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 1 ATOM 429 C CA . TRP A 1 75 ? -10.172 6.367 49.178 1.000 34.62463 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 1 ATOM 430 C C . TRP A 1 75 ? -11.221 5.889 48.189 1.000 37.10315 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 1 ATOM 431 O O . TRP A 1 75 ? -10.938 5.041 47.335 1.000 39.60693 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 1 ATOM 432 C CB . TRP A 1 75 ? -10.287 5.580 50.482 1.000 31.68193 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 1 ATOM 433 C CG . TRP A 1 75 ? -10.282 4.087 50.255 1.000 34.91798 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 1 ATOM 434 C CD1 . TRP A 1 75 ? -11.282 3.208 50.546 1.000 37.84610 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 1 ATOM 435 C CD2 . TRP A 1 75 ? -9.224 3.311 49.677 1.000 38.18568 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 1 ATOM 436 N NE1 . TRP A 1 75 ? -10.905 1.932 50.201 1.000 37.16725 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 1 ATOM 437 C CE2 . TRP A 1 75 ? -9.647 1.971 49.663 1.000 40.64774 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 1 ATOM 438 C CE3 . TRP A 1 75 ? -7.956 3.623 49.175 1.000 36.23148 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 1 ATOM 439 C CZ2 . TRP A 1 75 ? -8.855 0.940 49.158 1.000 38.58535 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 1 ATOM 440 C CZ3 . TRP A 1 75 ? -7.170 2.596 48.679 1.000 37.02624 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 1 ATOM 441 C CH2 . TRP A 1 75 ? -7.621 1.274 48.681 1.000 33.93693 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 1 ATOM 442 N N . SER A 1 76 ? -12.450 6.399 48.304 1.000 31.67400 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 1 ATOM 443 C CA . SER A 1 76 ? -13.489 5.956 47.383 1.000 32.77562 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 1 ATOM 444 C C . SER A 1 76 ? -13.140 6.288 45.943 1.000 29.26442 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 1 ATOM 445 O O . SER A 1 76 ? -13.640 5.621 45.032 1.000 36.34952 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 1 ATOM 446 C CB . SER A 1 76 ? -14.835 6.582 47.733 1.000 36.57541 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 1 ATOM 447 O OG . SER A 1 76 ? -14.828 7.968 47.431 1.000 39.22894 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 1 ATOM 448 N N . ILE A 1 77 ? -12.308 7.305 45.720 1.000 34.77754 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 1 ATOM 449 C CA . ILE A 1 77 ? -11.896 7.654 44.359 1.000 30.52463 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 1 ATOM 450 C C . ILE A 1 77 ? -10.756 6.762 43.889 1.000 35.94992 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 1 ATOM 451 O O . ILE A 1 77 ? -10.837 6.134 42.826 1.000 35.67275 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 1 ATOM 452 C CB . ILE A 1 77 ? -11.512 9.143 44.280 1.000 29.86272 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 1 ATOM 453 C CG1 . ILE A 1 77 ? -12.738 10.027 44.523 1.000 32.26718 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 1 ATOM 454 C CG2 . ILE A 1 77 ? -10.888 9.465 42.915 1.000 27.89119 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 1 ATOM 455 C CD1 . ILE A 1 77 ? -12.381 11.412 44.967 1.000 34.12958 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 1 ATOM 456 N N . VAL A 1 78 ? -9.665 6.697 44.658 1.000 31.80367 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 1 ATOM 457 C CA . VAL A 1 78 ? -8.474 6.009 44.157 1.000 36.51163 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 1 ATOM 458 C C . VAL A 1 78 ? -8.598 4.496 44.152 1.000 34.09817 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 1 ATOM 459 O O . VAL A 1 78 ? -7.759 3.829 43.533 1.000 35.25274 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 1 ATOM 460 C CB . VAL A 1 78 ? -7.203 6.365 44.948 1.000 39.66416 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 1 ATOM 461 C CG1 . VAL A 1 78 ? -7.005 7.879 44.986 1.000 42.13990 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 1 ATOM 462 C CG2 . VAL A 1 78 ? -7.261 5.771 46.343 1.000 36.33716 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 1 ATOM 463 N N . ARG A 1 79 ? -9.608 3.930 44.823 1.000 35.12193 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 464 C CA . ARG A 1 79 ? -9.795 2.485 44.781 1.000 37.13948 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 465 C C . ARG A 1 79 ? -10.419 2.005 43.476 1.000 37.80015 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 466 O O . ARG A 1 79 ? -10.463 0.793 43.241 1.000 37.54940 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 467 C CB . ARG A 1 79 ? -10.657 2.018 45.962 1.000 33.39653 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 468 C CG . ARG A 1 79 ? -12.120 2.416 45.863 1.000 37.12919 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 469 C CD . ARG A 1 79 ? -12.899 2.099 47.123 1.000 41.72689 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 470 N NE . ARG A 1 79 ? -12.918 0.666 47.421 1.000 44.08291 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 471 C CZ . ARG A 1 79 ? -13.773 -0.198 46.882 1.000 49.75237 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 472 N NH1 . ARG A 1 79 ? -13.717 -1.483 47.212 1.000 45.74639 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 473 N NH2 . ARG A 1 79 ? -14.675 0.223 46.004 1.000 48.75157 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 474 N N . ARG A 1 80 ? -10.881 2.915 42.616 1.000 34.55490 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 1 ATOM 475 C CA . ARG A 1 80 ? -11.602 2.534 41.396 1.000 44.64715 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 1 ATOM 476 C C . ARG A 1 80 ? -10.606 2.157 40.299 1.000 36.99053 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 1 ATOM 477 O O . ARG A 1 80 ? -10.328 2.920 39.372 1.000 36.41487 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 1 ATOM 478 C CB . ARG A 1 80 ? -12.525 3.660 40.947 1.000 46.93196 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 1 ATOM 479 C CG . ARG A 1 80 ? -13.752 3.841 41.843 1.000 52.08004 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 1 ATOM 480 C CD . ARG A 1 80 ? -14.504 2.527 42.035 1.000 66.65110 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 1 ATOM 481 N NE . ARG A 1 80 ? -15.107 2.043 40.795 1.000 69.22391 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 1 ATOM 482 C CZ . ARG A 1 80 ? -16.320 2.386 40.374 1.000 70.24197 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 1 ATOM 483 N NH1 . ARG A 1 80 ? -17.061 3.219 41.094 1.000 72.29906 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 1 ATOM 484 N NH2 . ARG A 1 80 ? -16.794 1.900 39.234 1.000 68.96748 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 1 ATOM 485 N N . PHE A 1 81 ? -10.083 0.928 40.404 1.000 40.52074 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 486 C CA . PHE A 1 81 ? -9.123 0.421 39.420 1.000 38.34191 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 487 C C . PHE A 1 81 ? -9.686 0.438 38.000 1.000 38.15262 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 488 O O . PHE A 1 81 ? -8.928 0.560 37.026 1.000 36.79276 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 489 C CB . PHE A 1 81 ? -8.707 -1.001 39.808 1.000 39.60356 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 490 C CG . PHE A 1 81 ? -7.729 -1.642 38.857 1.000 34.88385 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 491 C CD1 . PHE A 1 81 ? -6.394 -1.280 38.859 1.000 31.82104 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 492 C CD2 . PHE A 1 81 ? -8.144 -2.632 37.976 1.000 36.33777 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 493 C CE1 . PHE A 1 81 ? -5.496 -1.894 37.989 1.000 31.64380 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 494 C CE2 . PHE A 1 81 ? -7.256 -3.239 37.121 1.000 31.99140 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 495 C CZ . PHE A 1 81 ? -5.929 -2.867 37.135 1.000 35.86384 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 496 N N . ASP A 1 82 ? -10.999 0.306 37.855 1.000 35.81419 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 497 C CA . ASP A 1 82 ? -11.605 0.262 36.527 1.000 36.78441 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 498 C C . ASP A 1 82 ? -11.832 1.643 35.925 1.000 37.34448 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 499 O O . ASP A 1 82 ? -12.273 1.733 34.774 1.000 42.42054 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 500 C CB . ASP A 1 82 ? -12.940 -0.486 36.588 1.000 41.98048 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 501 C CG . ASP A 1 82 ? -13.907 0.133 37.583 1.000 49.55228 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 502 O OD1 . ASP A 1 82 ? -13.445 0.598 38.647 1.000 52.44809 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 503 O OD2 . ASP A 1 82 ? -15.124 0.161 37.307 1.000 56.35153 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 1 ATOM 504 N N . GLN A 1 83 ? -11.536 2.711 36.648 1.000 33.64871 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 1 ATOM 505 C CA . GLN A 1 83 ? -11.835 4.055 36.163 1.000 38.94201 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 1 ATOM 506 C C . GLN A 1 83 ? -10.685 5.019 36.436 1.000 42.82998 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 1 ATOM 507 O O . GLN A 1 83 ? -10.906 6.084 37.029 1.000 40.49652 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 1 ATOM 508 C CB . GLN A 1 83 ? -13.103 4.589 36.831 1.000 54.89909 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 1 ATOM 509 C CG . GLN A 1 83 ? -14.407 4.191 36.172 1.000 65.18916 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 1 ATOM 510 C CD . GLN A 1 83 ? -15.586 4.909 36.796 1.000 65.95284 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 1 ATOM 511 O OE1 . GLN A 1 83 ? -15.562 5.235 37.981 1.000 70.54292 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 1 ATOM 512 N NE2 . GLN A 1 83 ? -16.618 5.169 36.001 1.000 63.67777 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 1 ATOM 513 N N . PRO A 1 84 ? -9.454 4.697 36.029 1.000 34.96184 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 514 C CA . PRO A 1 84 ? -8.336 5.610 36.326 1.000 35.92020 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 515 C C . PRO A 1 84 ? -8.532 7.001 35.744 1.000 33.80481 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 516 O O . PRO A 1 84 ? -8.030 7.978 36.311 1.000 35.62442 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 517 C CB . PRO A 1 84 ? -7.127 4.897 35.700 1.000 39.99902 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 518 C CG . PRO A 1 84 ? -7.723 3.988 34.660 1.000 37.63975 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 519 C CD . PRO A 1 84 ? -9.012 3.518 35.268 1.000 37.70796 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 520 N N . GLN A 1 85 ? -9.274 7.121 34.644 1.000 31.25731 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 521 C CA . GLN A 1 85 ? -9.436 8.409 33.983 1.000 40.88144 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 522 C C . GLN A 1 85 ? -10.233 9.397 34.822 1.000 36.93840 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 523 O O . GLN A 1 85 ? -10.214 10.596 34.526 1.000 37.13598 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 524 C CB . GLN A 1 85 ? -10.101 8.222 32.611 1.000 37.52627 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 525 C CG . GLN A 1 85 ? -11.552 7.750 32.674 1.000 40.85406 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 526 C CD . GLN A 1 85 ? -11.685 6.239 32.847 1.000 48.36533 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 527 O OE1 . GLN A 1 85 ? -10.769 5.570 33.326 1.000 44.80591 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 528 N NE2 . GLN A 1 85 ? -12.831 5.698 32.448 1.000 48.83529 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 529 N N . THR A 1 86 ? -10.924 8.934 35.868 1.000 39.07258 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 530 C CA . THR A 1 86 ? -11.641 9.874 36.722 1.000 40.58718 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 531 C C . THR A 1 86 ? -10.705 10.662 37.632 1.000 40.08998 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 532 O O . THR A 1 86 ? -11.108 11.701 38.162 1.000 45.64893 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 533 C CB . THR A 1 86 ? -12.697 9.138 37.552 1.000 39.80433 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 534 O OG1 . THR A 1 86 ? -12.072 8.125 38.350 1.000 45.27195 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 535 C CG2 . THR A 1 86 ? -13.713 8.479 36.633 1.000 42.39609 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 536 N N . TYR A 1 87 ? -9.466 10.210 37.828 1.000 33.25556 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 1 ATOM 537 C CA . TYR A 1 87 ? -8.564 10.955 38.698 1.000 32.17991 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 1 ATOM 538 C C . TYR A 1 87 ? -7.121 10.951 38.205 1.000 34.86619 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 1 ATOM 539 O O . TYR A 1 87 ? -6.231 11.378 38.952 1.000 36.98237 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 1 ATOM 540 C CB . TYR A 1 87 ? -8.635 10.421 40.151 1.000 37.66872 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 1 ATOM 541 C CG . TYR A 1 87 ? -8.190 8.985 40.306 1.000 34.15960 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 1 ATOM 542 C CD1 . TYR A 1 87 ? -9.040 7.936 39.979 1.000 36.82072 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 1 ATOM 543 C CD2 . TYR A 1 87 ? -6.913 8.677 40.761 1.000 40.44459 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 1 ATOM 544 C CE1 . TYR A 1 87 ? -8.635 6.616 40.091 1.000 40.03888 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 1 ATOM 545 C CE2 . TYR A 1 87 ? -6.497 7.356 40.885 1.000 39.58301 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 1 ATOM 546 C CZ . TYR A 1 87 ? -7.363 6.335 40.548 1.000 45.96448 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 1 ATOM 547 O OH . TYR A 1 87 ? -6.958 5.028 40.671 1.000 58.55549 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 1 ATOM 548 N N . LYS A 1 88 ? -6.852 10.510 36.972 1.000 28.41117 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 1 ATOM 549 C CA . LYS A 1 88 ? -5.513 10.558 36.402 1.000 25.95058 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 1 ATOM 550 C C . LYS A 1 88 ? -5.581 11.187 35.020 1.000 26.20069 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 1 ATOM 551 O O . LYS A 1 88 ? -6.614 11.140 34.345 1.000 30.71685 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 1 ATOM 552 C CB . LYS A 1 88 ? -4.879 9.161 36.289 1.000 28.49146 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 1 ATOM 553 C CG . LYS A 1 88 ? -4.622 8.469 37.643 1.000 32.15250 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 1 ATOM 554 C CD . LYS A 1 88 ? -4.598 6.960 37.466 1.000 42.50857 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 1 ATOM 555 C CE . LYS A 1 88 ? -3.219 6.375 37.728 1.000 51.88528 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 1 ATOM 556 N NZ . LYS A 1 88 ? -2.925 6.293 39.189 1.000 61.03156 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 1 ATOM 557 N N . HIS A 1 89 ? -4.457 11.755 34.601 1.000 27.36846 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 1 ATOM 558 C CA . HIS A 1 89 ? -4.343 12.349 33.271 1.000 24.61848 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 1 ATOM 559 C C . HIS A 1 89 ? -3.895 11.331 32.224 1.000 26.97962 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 1 ATOM 560 O O . HIS A 1 89 ? -3.450 10.219 32.523 1.000 28.14031 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 1 ATOM 561 C CB . HIS A 1 89 ? -3.354 13.521 33.294 1.000 28.23689 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 1 ATOM 562 C CG . HIS A 1 89 ? -3.827 14.714 34.071 1.000 32.17166 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 1 ATOM 563 N ND1 . HIS A 1 89 ? -4.821 15.554 33.617 1.000 32.68319 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 1 ATOM 564 C CD2 . HIS A 1 89 ? -3.435 15.210 35.272 1.000 37.43861 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 1 ATOM 565 C CE1 . HIS A 1 89 ? -5.022 16.517 34.502 1.000 36.85630 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 1 ATOM 566 N NE2 . HIS A 1 89 ? -4.190 16.333 35.513 1.000 35.90565 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 1 ATOM 567 N N . PHE A 1 90 ? -4.002 11.745 30.964 1.000 28.09662 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 1 ATOM 568 C CA . PHE A 1 90 ? -3.374 11.113 29.801 1.000 31.78866 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 1 ATOM 569 C C . PHE A 1 90 ? -4.128 9.902 29.254 1.000 34.29275 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 1 ATOM 570 O O . PHE A 1 90 ? -3.640 9.287 28.297 1.000 32.49546 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 1 ATOM 571 C CB . PHE A 1 90 ? -1.926 10.694 30.112 1.000 25.00806 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 1 ATOM 572 C CG . PHE A 1 90 ? -1.062 11.838 30.563 1.000 29.90416 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 1 ATOM 573 C CD1 . PHE A 1 90 ? -0.826 12.916 29.718 1.000 32.20652 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 1 ATOM 574 C CD2 . PHE A 1 90 ? -0.502 11.850 31.833 1.000 31.92184 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 1 ATOM 575 C CE1 . PHE A 1 90 ? -0.041 13.985 30.136 1.000 33.05282 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 1 ATOM 576 C CE2 . PHE A 1 90 ? 0.279 12.914 32.254 1.000 37.62449 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 1 ATOM 577 C CZ . PHE A 1 90 ? 0.511 13.980 31.403 1.000 36.77667 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 1 ATOM 578 N N . ILE A 1 91 ? -5.298 9.552 29.787 1.000 28.78336 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 1 ATOM 579 C CA . ILE A 1 91 ? -5.996 8.326 29.409 1.000 25.61843 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 1 ATOM 580 C C . ILE A 1 91 ? -7.069 8.665 28.388 1.000 30.18502 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 1 ATOM 581 O O . ILE A 1 91 ? -7.980 9.453 28.669 1.000 30.84744 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 1 ATOM 582 C CB . ILE A 1 91 ? -6.609 7.631 30.636 1.000 28.11233 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 1 ATOM 583 C CG1 . ILE A 1 91 ? -5.490 7.193 31.581 1.000 29.29209 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 1 ATOM 584 C CG2 . ILE A 1 91 ? -7.462 6.439 30.202 1.000 28.86285 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 1 ATOM 585 C CD1 . ILE A 1 91 ? -5.957 6.943 33.017 1.000 36.00260 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 1 ATOM 586 N N . LYS A 1 92 ? -6.976 8.062 27.202 1.000 26.81054 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 587 C CA . LYS A 1 92 ? -8.047 8.239 26.229 1.000 23.98031 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 588 C C . LYS A 1 92 ? -9.206 7.294 26.517 1.000 34.78267 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 589 O O . LYS A 1 92 ? -10.373 7.703 26.491 1.000 33.67981 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 590 C CB . LYS A 1 92 ? -7.509 8.034 24.805 1.000 25.12382 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 591 C CG . LYS A 1 92 ? -8.610 7.980 23.772 1.000 33.34901 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 592 C CD . LYS A 1 92 ? -8.060 8.088 22.358 1.000 35.16329 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 593 C CE . LYS A 1 92 ? -7.150 6.920 22.014 1.000 37.27447 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 594 N NZ . LYS A 1 92 ? -6.940 6.837 20.514 1.000 36.69370 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 595 N N . SER A 1 93 ? -8.900 6.027 26.799 1.000 34.55496 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 1 ATOM 596 C CA . SER A 1 93 ? -9.910 5.039 27.156 1.000 35.54206 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 1 ATOM 597 C C . SER A 1 93 ? -9.283 3.971 28.035 1.000 35.27329 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 1 ATOM 598 O O . SER A 1 93 ? -8.072 3.732 27.997 1.000 34.49095 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 1 ATOM 599 C CB . SER A 1 93 ? -10.533 4.381 25.920 1.000 40.50718 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 1 ATOM 600 O OG . SER A 1 93 ? -9.538 3.703 25.170 1.000 43.15483 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 1 ATOM 601 N N . CYS A 1 94 ? -10.136 3.330 28.831 1.000 35.79166 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 1 ATOM 602 C CA . CYS A 1 94 ? -9.748 2.236 29.718 1.000 39.91040 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 1 ATOM 603 C C . CYS A 1 94 ? -10.812 1.158 29.626 1.000 40.51466 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 1 ATOM 604 O O . CYS A 1 94 ? -11.986 1.431 29.887 1.000 40.31454 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 1 ATOM 605 C CB . CYS A 1 94 ? -9.600 2.708 31.172 1.000 38.20703 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 1 ATOM 606 S SG . CYS A 1 94 ? -8.919 1.418 32.299 1.000 38.48404 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 1 ATOM 607 N N . SER A 1 95 ? -10.421 -0.063 29.273 1.000 34.29626 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 1 ATOM 608 C CA . SER A 1 95 ? -11.387 -1.147 29.199 1.000 36.94140 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 1 ATOM 609 C C . SER A 1 95 ? -11.021 -2.258 30.170 1.000 44.45325 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 1 ATOM 610 O O . SER A 1 95 ? -9.844 -2.532 30.423 1.000 38.07028 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 1 ATOM 611 C CB . SER A 1 95 ? -11.510 -1.719 27.778 1.000 41.09913 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 1 ATOM 612 O OG . SER A 1 95 ? -10.250 -2.153 27.311 1.000 56.97099 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 1 ATOM 613 N N . VAL A 1 96 ? -12.061 -2.882 30.717 1.000 43.67712 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 1 ATOM 614 C CA . VAL A 1 96 ? -11.945 -4.051 31.568 1.000 42.10094 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 1 ATOM 615 C C . VAL A 1 96 ? -12.879 -5.117 31.016 1.000 45.34902 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 1 ATOM 616 O O . VAL A 1 96 ? -13.767 -4.841 30.203 1.000 50.09077 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 1 ATOM 617 C CB . VAL A 1 96 ? -12.282 -3.742 33.043 1.000 44.09780 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 1 ATOM 618 C CG1 . VAL A 1 96 ? -11.275 -2.764 33.615 1.000 40.76887 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 1 ATOM 619 C CG2 . VAL A 1 96 ? -13.694 -3.199 33.162 1.000 43.31921 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 1 ATOM 620 N N . SER A 1 97 ? -12.660 -6.349 31.465 1.000 56.22305 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 1 ATOM 621 C CA . SER A 1 97 ? -13.473 -7.472 31.022 1.000 64.84359 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 1 ATOM 622 C C . SER A 1 97 ? -14.941 -7.251 31.371 1.000 64.07422 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 1 ATOM 623 O O . SER A 1 97 ? -15.284 -6.522 32.307 1.000 57.95468 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 1 ATOM 624 C CB . SER A 1 97 ? -12.975 -8.769 31.666 1.000 66.36853 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 1 ATOM 625 O OG . SER A 1 97 ? -12.560 -8.545 33.006 1.000 75.06205 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 1 ATOM 626 N N . ASP A 1 98 ? -15.817 -7.888 30.593 1.000 63.43358 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 1 ATOM 627 C CA . ASP A 1 98 ? -17.224 -7.951 30.972 1.000 69.09542 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 1 ATOM 628 C C . ASP A 1 98 ? -17.393 -8.632 32.325 1.000 70.54916 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 1 ATOM 629 O O . ASP A 1 98 ? -18.270 -8.259 33.113 1.000 73.36439 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 1 ATOM 630 C CB . ASP A 1 98 ? -18.018 -8.679 29.886 1.000 83.32486 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 1 ATOM 631 C CG . ASP A 1 98 ? -19.513 -8.706 30.158 1.000 95.53623 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 1 ATOM 632 O OD1 . ASP A 1 98 ? -20.248 -9.296 29.334 1.000 98.18298 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 1 ATOM 633 O OD2 . ASP A 1 98 ? -19.960 -8.136 31.177 1.000 99.33290 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 1 ATOM 634 N N . ASN A 1 99 ? -16.550 -9.622 32.613 1.000 67.91830 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 1 ATOM 635 C CA . ASN A 1 99 ? -16.585 -10.378 33.860 1.000 70.06300 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 1 ATOM 636 C C . ASN A 1 99 ? -15.834 -9.687 34.997 1.000 65.37596 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 1 ATOM 637 O O . ASN A 1 99 ? -15.508 -10.334 36.005 1.000 67.47611 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 1 ATOM 638 C CB . ASN A 1 99 ? -16.009 -11.775 33.621 1.000 75.44641 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 1 ATOM 639 C CG . ASN A 1 99 ? -14.578 -11.722 33.113 1.000 84.49667 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 1 ATOM 640 O OD1 . ASN A 1 99 ? -13.844 -10.766 33.392 1.000 89.18824 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 1 ATOM 641 N ND2 . ASN A 1 99 ? -14.187 -12.723 32.334 1.000 85.38667 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 1 ATOM 642 N N . PHE A 1 100 ? -15.574 -8.386 34.876 1.000 62.27623 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 1 ATOM 643 C CA . PHE A 1 100 ? -14.715 -7.699 35.829 1.000 54.32565 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 1 ATOM 644 C C . PHE A 1 100 ? -15.384 -7.608 37.195 1.000 57.40507 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 1 ATOM 645 O O . PHE A 1 100 ? -16.572 -7.296 37.304 1.000 64.73314 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 1 ATOM 646 C CB . PHE A 1 100 ? -14.371 -6.303 35.299 1.000 49.04183 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 1 ATOM 647 C CG . PHE A 1 100 ? -13.711 -5.409 36.312 1.000 47.93772 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 1 ATOM 648 C CD1 . PHE A 1 100 ? -12.332 -5.424 36.487 1.000 52.34254 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 ATOM 649 C CD2 . PHE A 1 100 ? -14.467 -4.540 37.083 1.000 51.56114 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 ATOM 650 C CE1 . PHE A 1 100 ? -11.724 -4.588 37.418 1.000 48.18301 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 ATOM 651 C CE2 . PHE A 1 100 ? -13.867 -3.709 38.022 1.000 47.90906 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 ATOM 652 C CZ . PHE A 1 100 ? -12.498 -3.733 38.187 1.000 49.06192 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 1 ATOM 653 N N . THR A 1 101 ? -14.612 -7.897 38.247 1.000 56.14630 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 654 C CA . THR A 1 101 ? -15.116 -7.839 39.612 1.000 52.73907 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 655 C C . THR A 1 101 ? -14.239 -7.023 40.553 1.000 54.39115 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 656 O O . THR A 1 101 ? -14.609 -6.843 41.719 1.000 62.06508 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 657 C CB . THR A 1 101 ? -15.276 -9.258 40.178 1.000 64.70484 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 658 O OG1 . THR A 1 101 ? -16.079 -9.217 41.364 1.000 74.77306 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 659 C CG2 . THR A 1 101 ? -13.914 -9.857 40.506 1.000 60.17185 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 660 N N . MET A 1 102 ? -13.093 -6.537 40.083 1.000 50.22191 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 1 ATOM 661 C CA . MET A 1 102 ? -12.138 -5.756 40.863 1.000 52.07144 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 1 ATOM 662 C C . MET A 1 102 ? -11.485 -6.559 41.983 1.000 47.70130 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 1 ATOM 663 O O . MET A 1 102 ? -11.103 -5.995 43.007 1.000 50.23302 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 1 ATOM 664 C CB . MET A 1 102 ? -12.760 -4.477 41.430 1.000 55.06668 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 1 ATOM 665 C CG . MET A 1 102 ? -11.774 -3.306 41.338 1.000 61.75178 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 1 ATOM 666 S SD . MET A 1 102 ? -12.311 -1.736 42.028 1.000 65.46487 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 1 ATOM 667 C CE . MET A 1 102 ? -13.688 -1.321 40.963 1.000 69.09786 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 1 ATOM 668 N N . ALA A 1 103 ? -11.325 -7.864 41.798 1.000 43.91324 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1 ATOM 669 C CA . ALA A 1 103 ? -10.450 -8.620 42.674 1.000 42.73559 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1 ATOM 670 C C . ALA A 1 103 ? -8.988 -8.350 42.320 1.000 47.10966 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1 ATOM 671 O O . ALA A 1 103 ? -8.655 -7.896 41.216 1.000 39.07044 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1 ATOM 672 C CB . ALA A 1 103 ? -10.749 -10.115 42.577 1.000 51.30009 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1 ATOM 673 N N . VAL A 1 104 ? -8.106 -8.613 43.286 1.000 37.36855 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 674 C CA . VAL A 1 104 ? -6.676 -8.559 43.005 1.000 39.74967 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 675 C C . VAL A 1 104 ? -6.379 -9.539 41.881 1.000 36.64414 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 676 O O . VAL A 1 104 ? -6.829 -10.689 41.911 1.000 38.70576 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 677 C CB . VAL A 1 104 ? -5.864 -8.886 44.268 1.000 47.77680 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 678 C CG1 . VAL A 1 104 ? -4.414 -9.187 43.912 1.000 45.73766 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 679 C CG2 . VAL A 1 104 ? -5.946 -7.742 45.265 1.000 44.30487 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 680 N N . GLY A 1 105 ? -5.637 -9.085 40.875 1.000 38.15481 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 681 C CA . GLY A 1 105 ? -5.384 -9.890 39.694 1.000 34.87813 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 682 C C . GLY A 1 105 ? -6.200 -9.469 38.493 1.000 38.13944 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 683 O O . GLY A 1 105 ? -5.951 -9.969 37.386 1.000 39.41807 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 684 N N . SER A 1 106 ? -7.174 -8.577 38.681 1.000 36.71556 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 1 ATOM 685 C CA . SER A 1 106 ? -7.841 -7.945 37.552 1.000 40.77724 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 1 ATOM 686 C C . SER A 1 106 ? -6.850 -7.142 36.725 1.000 35.15260 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 1 ATOM 687 O O . SER A 1 106 ? -5.836 -6.646 37.226 1.000 33.06256 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 1 ATOM 688 C CB . SER A 1 106 ? -8.984 -7.029 38.012 1.000 39.49080 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 1 ATOM 689 O OG . SER A 1 106 ? -9.856 -7.686 38.910 1.000 40.37329 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 1 ATOM 690 N N . THR A 1 107 ? -7.149 -7.026 35.436 1.000 36.22471 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 691 C CA . THR A 1 107 ? -6.348 -6.213 34.544 1.000 35.34332 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 692 C C . THR A 1 107 ? -7.231 -5.168 33.881 1.000 35.07657 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 693 O O . THR A 1 107 ? -8.462 -5.284 33.843 1.000 36.06606 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 694 C CB . THR A 1 107 ? -5.646 -7.055 33.464 1.000 44.11333 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 695 O OG1 . THR A 1 107 ? -6.622 -7.673 32.617 1.000 42.37372 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 696 C CG2 . THR A 1 107 ? -4.777 -8.127 34.099 1.000 39.15127 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 697 N N . ARG A 1 108 ? -6.573 -4.142 33.362 1.000 34.88140 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 1 ATOM 698 C CA . ARG A 1 108 ? -7.221 -3.110 32.577 1.000 30.87481 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 1 ATOM 699 C C . ARG A 1 108 ? -6.308 -2.772 31.412 1.000 36.82365 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 1 ATOM 700 O O . ARG A 1 108 ? -5.085 -2.895 31.503 1.000 30.21026 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 1 ATOM 701 C CB . ARG A 1 108 ? -7.518 -1.853 33.400 1.000 30.42644 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 1 ATOM 702 C CG . ARG A 1 108 ? -6.277 -1.117 33.888 1.000 32.58144 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 1 ATOM 703 C CD . ARG A 1 108 ? -6.627 -0.002 34.879 1.000 33.91898 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 1 ATOM 704 N NE . ARG A 1 108 ? -5.426 0.663 35.378 1.000 36.87115 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 1 ATOM 705 C CZ . ARG A 1 108 ? -5.372 1.408 36.478 1.000 36.92812 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 1 ATOM 706 N NH1 . ARG A 1 108 ? -4.224 1.963 36.839 1.000 40.73551 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 ATOM 707 N NH2 . ARG A 1 108 ? -6.452 1.591 37.229 1.000 36.06008 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 ATOM 708 N N . ASP A 1 109 ? -6.913 -2.360 30.310 1.000 34.36820 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 1 ATOM 709 C CA . ASP A 1 109 ? -6.160 -1.975 29.126 1.000 33.35863 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 1 ATOM 710 C C . ASP A 1 109 ? -6.412 -0.499 28.860 1.000 31.46559 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 1 ATOM 711 O O . ASP A 1 109 ? -7.558 -0.086 28.646 1.000 36.84432 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 1 ATOM 712 C CB . ASP A 1 109 ? -6.552 -2.851 27.933 1.000 41.75361 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 1 ATOM 713 C CG . ASP A 1 109 ? -5.827 -4.192 27.950 1.000 62.23980 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 1 ATOM 714 O OD1 . ASP A 1 109 ? -4.604 -4.219 27.681 1.000 69.20302 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 ATOM 715 O OD2 . ASP A 1 109 ? -6.469 -5.212 28.267 1.000 66.29119 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 ATOM 716 N N . VAL A 1 110 ? -5.346 0.290 28.907 1.000 30.32564 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1 ATOM 717 C CA . VAL A 1 110 ? -5.405 1.741 28.795 1.000 29.62508 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1 ATOM 718 C C . VAL A 1 110 ? -4.869 2.137 27.422 1.000 33.83397 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1 ATOM 719 O O . VAL A 1 110 ? -3.811 1.655 27.003 1.000 33.08725 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1 ATOM 720 C CB . VAL A 1 110 ? -4.588 2.411 29.913 1.000 37.73339 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1 ATOM 721 C CG1 . VAL A 1 110 ? -4.360 3.893 29.609 1.000 32.21898 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 ATOM 722 C CG2 . VAL A 1 110 ? -5.276 2.226 31.261 1.000 39.02437 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 ATOM 723 N N . ASN A 1 111 ? -5.616 2.980 26.715 1.000 33.04845 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 1 ATOM 724 C CA . ASN A 1 111 ? -5.137 3.683 25.526 1.000 28.44524 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 1 ATOM 725 C C . ASN A 1 111 ? -4.834 5.117 25.940 1.000 27.67065 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 1 ATOM 726 O O . ASN A 1 111 ? -5.691 5.781 26.529 1.000 30.99004 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 1 ATOM 727 C CB . ASN A 1 111 ? -6.195 3.681 24.420 1.000 30.49770 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 1 ATOM 728 C CG . ASN A 1 111 ? -6.364 2.331 23.758 1.000 45.12679 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 1 ATOM 729 O OD1 . ASN A 1 111 ? -5.433 1.534 23.681 1.000 50.19915 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 1 ATOM 730 N ND2 . ASN A 1 111 ? -7.561 2.081 23.245 1.000 55.98698 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 1 ATOM 731 N N . VAL A 1 112 ? -3.624 5.586 25.684 1.000 27.32348 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N 1 ATOM 732 C CA . VAL A 1 112 ? -3.274 6.934 26.134 1.000 24.85043 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA 1 ATOM 733 C C . VAL A 1 112 ? -3.612 7.928 25.036 1.000 28.88269 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C 1 ATOM 734 O O . VAL A 1 112 ? -3.860 7.563 23.885 1.000 28.36674 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O 1 ATOM 735 C CB . VAL A 1 112 ? -1.795 7.058 26.562 1.000 29.22472 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB 1 ATOM 736 C CG1 . VAL A 1 112 ? -1.450 5.991 27.622 1.000 35.98297 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1 1 ATOM 737 C CG2 . VAL A 1 112 ? -0.887 6.945 25.358 1.000 38.98105 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2 1 ATOM 738 N N . ILE A 1 113 ? -3.648 9.207 25.401 1.000 24.41573 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 739 C CA . ILE A 1 113 ? -3.967 10.251 24.434 1.000 27.42929 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 740 C C . ILE A 1 113 ? -2.774 10.436 23.504 1.000 24.88446 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 741 O O . ILE A 1 113 ? -1.672 9.954 23.786 1.000 27.24005 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 742 C CB . ILE A 1 113 ? -4.360 11.569 25.129 1.000 26.71063 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 743 C CG1 . ILE A 1 113 ? -3.211 12.093 25.993 1.000 26.55546 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 744 C CG2 . ILE A 1 113 ? -5.664 11.396 25.943 1.000 31.64157 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 745 C CD1 . ILE A 1 113 ? -3.477 13.482 26.634 1.000 29.35155 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 746 N N . SER A 1 114 ? -2.991 11.115 22.373 1.000 25.81041 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1 ATOM 747 C CA . SER A 1 114 ? -1.938 11.271 21.379 1.000 28.35382 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1 ATOM 748 C C . SER A 1 114 ? -0.848 12.235 21.857 1.000 36.48430 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1 ATOM 749 O O . SER A 1 114 ? -1.038 13.037 22.779 1.000 29.92681 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1 ATOM 750 C CB . SER A 1 114 ? -2.524 11.783 20.060 1.000 28.62297 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1 ATOM 751 O OG . SER A 1 114 ? -2.936 13.126 20.207 1.000 30.16839 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1 ATOM 752 N N . GLY A 1 115 ? 0.311 12.151 21.201 1.000 31.66548 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 1 ATOM 753 C CA . GLY A 1 115 ? 1.381 13.102 21.440 1.000 28.72938 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 1 ATOM 754 C C . GLY A 1 115 ? 2.297 12.775 22.596 1.000 28.04588 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 1 ATOM 755 O O . GLY A 1 115 ? 3.059 13.643 23.036 1.000 33.67865 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 1 ATOM 756 N N . LEU A 1 116 ? 2.263 11.549 23.101 1.000 27.70654 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 757 C CA . LEU A 1 116 ? 3.037 11.149 24.263 1.000 28.51026 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 758 C C . LEU A 1 116 ? 4.049 10.084 23.872 1.000 27.95846 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 759 O O . LEU A 1 116 ? 3.947 9.494 22.788 1.000 28.91483 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 760 C CB . LEU A 1 116 ? 2.118 10.593 25.362 1.000 26.79225 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 761 C CG . LEU A 1 116 ? 0.971 11.505 25.789 1.000 29.23947 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 762 C CD1 . LEU A 1 116 ? -0.038 10.744 26.651 1.000 31.59332 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 763 C CD2 . LEU A 1 116 ? 1.488 12.733 26.524 1.000 31.64351 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 764 N N . PRO A 1 117 ? 5.037 9.809 24.741 1.000 27.36738 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 1 ATOM 765 C CA . PRO A 1 117 ? 5.973 8.689 24.500 1.000 27.86125 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 1 ATOM 766 C C . PRO A 1 117 ? 5.391 7.354 24.939 1.000 32.19319 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 1 ATOM 767 O O . PRO A 1 117 ? 6.033 6.574 25.648 1.000 31.12037 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 1 ATOM 768 C CB . PRO A 1 117 ? 7.187 9.090 25.348 1.000 29.29404 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 1 ATOM 769 C CG . PRO A 1 117 ? 6.568 9.809 26.532 1.000 30.62949 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 1 ATOM 770 C CD . PRO A 1 117 ? 5.391 10.570 25.957 1.000 25.94986 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 1 ATOM 771 N N . ALA A 1 118 ? 4.155 7.095 24.529 1.000 30.59466 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 772 C CA . ALA A 1 118 ? 3.429 5.896 24.906 1.000 29.83498 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 773 C C . ALA A 1 118 ? 2.194 5.819 24.033 1.000 30.83073 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 774 O O . ALA A 1 118 ? 1.746 6.826 23.469 1.000 33.55065 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 775 C CB . ALA A 1 118 ? 3.038 5.901 26.392 1.000 29.36173 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 776 N N . ALA A 1 119 ? 1.665 4.620 23.915 1.000 33.36628 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 1 ATOM 777 C CA . ALA A 1 119 ? 0.434 4.391 23.168 1.000 33.09448 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 1 ATOM 778 C C . ALA A 1 119 ? -0.574 3.587 23.972 1.000 31.08732 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 1 ATOM 779 O O . ALA A 1 119 ? -1.764 3.913 23.969 1.000 32.55882 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 1 ATOM 780 C CB . ALA A 1 119 ? 0.733 3.664 21.827 1.000 31.51116 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 1 ATOM 781 N N . THR A 1 120 ? -0.129 2.534 24.647 1.000 30.36206 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 782 C CA . THR A 1 120 ? -1.029 1.635 25.355 1.000 34.46555 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 783 C C . THR A 1 120 ? -0.330 1.116 26.597 1.000 41.64489 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 784 O O . THR A 1 120 ? 0.900 1.111 26.684 1.000 33.29503 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 785 C CB . THR A 1 120 ? -1.445 0.441 24.497 1.000 37.14149 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 786 O OG1 . THR A 1 120 ? -0.268 -0.278 24.108 1.000 39.32613 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 787 C CG2 . THR A 1 120 ? -2.201 0.896 23.253 1.000 37.84303 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 788 N N . SER A 1 121 ? -1.137 0.658 27.550 1.000 33.04303 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 789 C CA . SER A 1 121 ? -0.609 0.071 28.769 1.000 33.93649 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 790 C C . SER A 1 121 ? -1.589 -0.980 29.268 1.000 37.44571 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 791 O O . SER A 1 121 ? -2.800 -0.748 29.280 1.000 42.45670 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 792 C CB . SER A 1 121 ? -0.366 1.130 29.845 1.000 39.76114 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 793 O OG . SER A 1 121 ? 0.278 0.545 30.963 1.000 41.35419 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 794 N N . THR A 1 122 ? -1.056 -2.141 29.641 1.000 35.57725 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 1 ATOM 795 C CA . THR A 1 122 ? -1.812 -3.200 30.295 1.000 35.22126 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 1 ATOM 796 C C . THR A 1 122 ? -1.347 -3.275 31.740 1.000 33.48176 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 1 ATOM 797 O O . THR A 1 122 ? -0.146 -3.418 31.999 1.000 30.11939 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 1 ATOM 798 C CB . THR A 1 122 ? -1.607 -4.556 29.617 1.000 41.80435 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 1 ATOM 799 O OG1 . THR A 1 122 ? -2.032 -4.480 28.257 1.000 45.24512 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 1 ATOM 800 C CG2 . THR A 1 122 ? -2.412 -5.647 30.339 1.000 41.82653 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 1 ATOM 801 N N . GLU A 1 123 ? -2.290 -3.183 32.672 1.000 33.63423 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 1 ATOM 802 C CA . GLU A 1 123 ? -1.957 -3.047 34.078 1.000 32.33550 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 803 C C . GLU A 1 123 ? -2.750 -4.049 34.901 1.000 33.50475 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 1 ATOM 804 O O . GLU A 1 123 ? -3.866 -4.438 34.542 1.000 30.20900 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 1 ATOM 805 C CB . GLU A 1 123 ? -2.216 -1.604 34.552 1.000 36.15603 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 1 ATOM 806 C CG . GLU A 1 123 ? -1.318 -0.606 33.820 1.000 44.12740 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 1 ATOM 807 C CD . GLU A 1 123 ? -1.886 0.800 33.735 1.000 50.22442 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 1 ATOM 808 O OE1 . GLU A 1 123 ? -2.882 1.100 34.425 1.000 42.68469 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 ATOM 809 O OE2 . GLU A 1 123 ? -1.315 1.616 32.972 1.000 44.32068 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 ATOM 810 N N . ARG A 1 124 ? -2.150 -4.477 36.007 1.000 28.58285 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 811 C CA . ARG A 1 124 ? -2.706 -5.536 36.839 1.000 30.66847 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 812 C C . ARG A 1 124 ? -2.831 -5.023 38.265 1.000 31.23102 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 813 O O . ARG A 1 124 ? -1.894 -4.422 38.796 1.000 33.63821 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 814 C CB . ARG A 1 124 ? -1.824 -6.791 36.799 1.000 34.23085 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 815 C CG . ARG A 1 124 ? -2.281 -7.918 37.725 1.000 32.03986 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 816 C CD . ARG A 1 124 ? -1.226 -9.008 37.830 1.000 36.16138 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 817 N NE . ARG A 1 124 ? -0.103 -8.553 38.640 1.000 43.34813 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 818 C CZ . ARG A 1 124 ? 1.172 -8.784 38.347 1.000 43.80134 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 819 N NH1 . ARG A 1 124 ? 1.482 -9.479 37.263 1.000 39.79763 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 820 N NH2 . ARG A 1 124 ? 2.130 -8.326 39.145 1.000 48.87643 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 821 N N . LEU A 1 125 ? -3.993 -5.242 38.863 1.000 29.97054 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 822 C CA . LEU A 1 125 ? -4.256 -4.800 40.226 1.000 33.12383 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 823 C C . LEU A 1 125 ? -3.546 -5.732 41.207 1.000 35.43893 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 824 O O . LEU A 1 125 ? -3.834 -6.932 41.244 1.000 36.18414 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 825 C CB . LEU A 1 125 ? -5.767 -4.792 40.465 1.000 33.40927 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 826 C CG . LEU A 1 125 ? -6.255 -4.418 41.872 1.000 36.37377 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 827 C CD1 . LEU A 1 125 ? -5.813 -3.025 42.244 1.000 38.28844 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 828 C CD2 . LEU A 1 125 ? -7.770 -4.542 41.928 1.000 39.15113 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 829 N N . ASP A 1 126 ? -2.602 -5.190 41.981 1.000 34.90800 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 1 ATOM 830 C CA . ASP A 1 126 ? -1.784 -5.968 42.914 1.000 33.01549 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 1 ATOM 831 C C . ASP A 1 126 ? -2.281 -5.912 44.347 1.000 34.79565 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 1 ATOM 832 O O . ASP A 1 126 ? -2.157 -6.898 45.083 1.000 35.95967 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 1 ATOM 833 C CB . ASP A 1 126 ? -0.337 -5.468 42.918 1.000 41.71489 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 1 ATOM 834 C CG . ASP A 1 126 ? 0.351 -5.637 41.588 1.000 51.30268 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 1 ATOM 835 O OD1 . ASP A 1 126 ? 0.083 -6.644 40.897 1.000 52.28499 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 ATOM 836 O OD2 . ASP A 1 126 ? 1.184 -4.764 41.252 1.000 52.62281 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 1 ATOM 837 N N . ILE A 1 127 ? -2.781 -4.763 44.778 1.000 39.24819 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 838 C CA . ILE A 1 127 ? -3.222 -4.563 46.151 1.000 40.28408 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 839 C C . ILE A 1 127 ? -4.549 -3.830 46.103 1.000 37.64269 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 840 O O . ILE A 1 127 ? -4.701 -2.860 45.355 1.000 35.43055 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 841 C CB . ILE A 1 127 ? -2.208 -3.745 46.985 1.000 42.39506 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 842 C CG1 . ILE A 1 127 ? -0.802 -4.339 46.905 1.000 45.05186 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 843 C CG2 . ILE A 1 127 ? -2.660 -3.666 48.456 1.000 37.01194 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 844 C CD1 . ILE A 1 127 ? 0.250 -3.451 47.528 1.000 52.86191 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 845 N N . LEU A 1 128 ? -5.507 -4.284 46.911 1.000 35.05127 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 1 ATOM 846 C CA . LEU A 1 128 ? -6.742 -3.523 47.098 1.000 40.04549 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 1 ATOM 847 C C . LEU A 1 128 ? -7.224 -3.847 48.509 1.000 39.71062 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 1 ATOM 848 O O . LEU A 1 128 ? -7.959 -4.815 48.727 1.000 44.78359 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 1 ATOM 849 C CB . LEU A 1 128 ? -7.799 -3.839 46.052 1.000 40.53964 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 1 ATOM 850 C CG . LEU A 1 128 ? -9.041 -2.967 46.246 1.000 60.33970 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 1 ATOM 851 C CD1 . LEU A 1 128 ? -8.674 -1.501 46.109 1.000 61.45181 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 ATOM 852 C CD2 . LEU A 1 128 ? -10.119 -3.337 45.244 1.000 69.53488 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 ATOM 853 N N . ASP A 1 129 ? -6.773 -3.045 49.463 1.000 40.87508 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 1 ATOM 854 C CA . ASP A 1 129 ? -7.003 -3.309 50.881 1.000 37.33878 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 1 ATOM 855 C C . ASP A 1 129 ? -7.880 -2.192 51.417 1.000 39.67358 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 1 ATOM 856 O O . ASP A 1 129 ? -7.378 -1.135 51.808 1.000 42.51263 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 1 ATOM 857 C CB . ASP A 1 129 ? -5.683 -3.389 51.632 1.000 45.40421 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 1 ATOM 858 C CG . ASP A 1 129 ? -5.852 -3.869 53.055 1.000 54.46379 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 1 ATOM 859 O OD1 . ASP A 1 129 ? -7.004 -3.928 53.550 1.000 52.74480 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 ATOM 860 O OD2 . ASP A 1 129 ? -4.822 -4.194 53.675 1.000 60.44115 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 ATOM 861 N N . ASP A 1 130 ? -9.188 -2.424 51.438 1.000 41.14576 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 862 C CA . ASP A 1 130 ? -10.095 -1.420 51.972 1.000 48.79702 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 863 C C . ASP A 1 130 ? -9.904 -1.194 53.466 1.000 50.63449 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 864 O O . ASP A 1 130 ? -10.284 -0.129 53.961 1.000 51.36858 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 865 C CB . ASP A 1 130 ? -11.540 -1.815 51.678 1.000 54.99900 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 866 C CG . ASP A 1 130 ? -11.873 -1.718 50.205 1.000 55.82298 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 867 O OD1 . ASP A 1 130 ? -11.743 -0.614 49.640 1.000 59.34332 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 868 O OD2 . ASP A 1 130 ? -12.259 -2.743 49.612 1.000 60.18081 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 869 N N . ASP A 1 131 ? -9.319 -2.158 54.190 1.000 47.11065 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 1 ATOM 870 C CA . ASP A 1 131 ? -9.123 -2.007 55.631 1.000 51.46521 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 1 ATOM 871 C C . ASP A 1 131 ? -7.974 -1.060 55.978 1.000 47.94652 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 1 ATOM 872 O O . ASP A 1 131 ? -7.999 -0.423 57.038 1.000 50.65502 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 1 ATOM 873 C CB . ASP A 1 131 ? -8.880 -3.375 56.282 1.000 49.52941 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 1 ATOM 874 C CG . ASP A 1 131 ? -10.046 -4.336 56.088 1.000 56.22502 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 1 ATOM 875 O OD1 . ASP A 1 131 ? -11.114 -3.896 55.603 1.000 54.88983 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 ATOM 876 O OD2 . ASP A 1 131 ? -9.895 -5.535 56.423 1.000 55.18849 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 1 ATOM 877 N N . ARG A 1 132 ? -6.952 -0.967 55.133 1.000 40.24630 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 878 C CA . ARG A 1 132 ? -5.844 -0.048 55.358 1.000 44.04043 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 879 C C . ARG A 1 132 ? -5.826 1.090 54.344 1.000 42.56867 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 880 O O . ARG A 1 132 ? -5.008 2.006 54.472 1.000 45.56484 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 881 C CB . ARG A 1 132 ? -4.515 -0.813 55.325 1.000 46.52353 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 882 C CG . ARG A 1 132 ? -4.617 -2.212 55.933 1.000 55.36125 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 883 C CD . ARG A 1 132 ? -3.416 -2.518 56.778 1.000 53.34916 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 884 N NE . ARG A 1 132 ? -3.016 -1.330 57.521 1.000 61.93246 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 885 C CZ . ARG A 1 132 ? -1.838 -1.178 58.108 1.000 63.70108 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 886 N NH1 . ARG A 1 132 ? -0.942 -2.153 58.058 1.000 62.96518 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 887 N NH2 . ARG A 1 132 ? -1.560 -0.050 58.743 1.000 68.15670 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 888 N N . GLN A 1 133 ? -6.724 1.060 53.361 1.000 38.73729 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 889 C CA . GLN A 1 133 ? -6.820 2.084 52.321 1.000 37.63148 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 890 C C . GLN A 1 133 ? -5.497 2.210 51.558 1.000 39.12224 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 891 O O . GLN A 1 133 ? -4.874 3.272 51.483 1.000 37.57577 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 892 C CB . GLN A 1 133 ? -7.279 3.421 52.915 1.000 38.32470 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 893 C CG . GLN A 1 133 ? -8.705 3.330 53.495 1.000 41.37912 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 1 ATOM 894 C CD . GLN A 1 133 ? -9.294 4.666 53.933 1.000 46.99233 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 1 ATOM 895 O OE1 . GLN A 1 133 ? -8.573 5.603 54.267 1.000 48.58022 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 1 ATOM 896 N NE2 . GLN A 1 133 ? -10.623 4.750 53.935 1.000 51.74370 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 1 ATOM 897 N N . VAL A 1 134 ? -5.084 1.085 50.982 1.000 39.31848 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 1 ATOM 898 C CA . VAL A 1 134 ? -3.870 0.981 50.183 1.000 34.07609 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 1 ATOM 899 C C . VAL A 1 134 ? -4.213 0.234 48.905 1.000 34.08452 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 1 ATOM 900 O O . VAL A 1 134 ? -4.921 -0.779 48.941 1.000 37.42908 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 1 ATOM 901 C CB . VAL A 1 134 ? -2.750 0.239 50.948 1.000 42.23861 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 1 ATOM 902 C CG1 . VAL A 1 134 ? -1.475 0.197 50.119 1.000 39.58264 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 ATOM 903 C CG2 . VAL A 1 134 ? -2.499 0.890 52.290 1.000 38.14189 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 ATOM 904 N N . THR A 1 135 ? -3.713 0.727 47.774 1.000 32.07425 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 1 ATOM 905 C CA . THR A 1 135 ? -3.895 0.016 46.517 1.000 34.19940 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 1 ATOM 906 C C . THR A 1 135 ? -2.595 0.083 45.731 1.000 33.34871 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 1 ATOM 907 O O . THR A 1 135 ? -1.704 0.874 46.036 1.000 37.87203 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 1 ATOM 908 C CB . THR A 1 135 ? -5.081 0.579 45.716 1.000 38.67110 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 1 ATOM 909 O OG1 . THR A 1 135 ? -5.346 -0.270 44.591 1.000 45.78452 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 1 ATOM 910 C CG2 . THR A 1 135 ? -4.790 1.990 45.236 1.000 36.68031 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 1 ATOM 911 N N . GLY A 1 136 ? -2.478 -0.768 44.720 1.000 37.32434 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 912 C CA . GLY A 1 136 ? -1.266 -0.773 43.924 1.000 28.79901 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 913 C C . GLY A 1 136 ? -1.450 -1.601 42.675 1.000 31.89993 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 914 O O . GLY A 1 136 ? -2.315 -2.480 42.609 1.000 32.57647 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 915 N N . PHE A 1 137 ? -0.615 -1.312 41.687 1.000 28.73918 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N 1 ATOM 916 C CA . PHE A 1 137 ? -0.741 -1.977 40.401 1.000 33.67483 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA 1 ATOM 917 C C . PHE A 1 137 ? 0.637 -2.143 39.774 1.000 33.85839 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C 1 ATOM 918 O O . PHE A 1 137 ? 1.620 -1.531 40.196 1.000 34.46359 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O 1 ATOM 919 C CB . PHE A 1 137 ? -1.682 -1.203 39.468 1.000 31.39705 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB 1 ATOM 920 C CG . PHE A 1 137 ? -1.135 0.111 39.003 1.000 34.76925 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG 1 ATOM 921 C CD1 . PHE A 1 137 ? -0.419 0.198 37.809 1.000 39.09114 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 ATOM 922 C CD2 . PHE A 1 137 ? -1.348 1.266 39.739 1.000 37.77612 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 ATOM 923 C CE1 . PHE A 1 137 ? 0.077 1.415 37.371 1.000 38.28302 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 ATOM 924 C CE2 . PHE A 1 137 ? -0.852 2.486 39.306 1.000 36.06854 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 ATOM 925 C CZ . PHE A 1 137 ? -0.135 2.562 38.130 1.000 36.21012 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ 1 ATOM 926 N N . SER A 1 138 ? 0.691 -3.007 38.763 1.000 34.38856 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 927 C CA . SER A 1 138 ? 1.890 -3.276 37.987 1.000 33.38345 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 928 C C . SER A 1 138 ? 1.546 -3.151 36.516 1.000 33.43493 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 929 O O . SER A 1 138 ? 0.484 -3.610 36.089 1.000 33.88626 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 930 C CB . SER A 1 138 ? 2.440 -4.687 38.249 1.000 34.58364 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 931 O OG . SER A 1 138 ? 3.068 -4.774 39.509 1.000 41.67144 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 932 N N . ILE A 1 139 ? 2.445 -2.540 35.749 1.000 30.73135 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 1 ATOM 933 C CA . ILE A 1 139 ? 2.339 -2.519 34.291 1.000 29.70082 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 1 ATOM 934 C C . ILE A 1 139 ? 2.931 -3.816 33.754 1.000 32.13802 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 1 ATOM 935 O O . ILE A 1 139 ? 4.106 -4.119 33.992 1.000 36.04437 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 1 ATOM 936 C CB . ILE A 1 139 ? 3.060 -1.301 33.697 1.000 28.81984 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 1 ATOM 937 C CG1 . ILE A 1 139 ? 2.479 0.002 34.243 1.000 31.39373 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 1 ATOM 938 C CG2 . ILE A 1 139 ? 2.961 -1.307 32.165 1.000 33.19732 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 1 ATOM 939 C CD1 . ILE A 1 139 ? 3.000 1.246 33.516 1.000 37.71044 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 1 ATOM 940 N N . ILE A 1 140 ? 2.126 -4.584 33.021 1.000 30.60265 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 941 C CA . ILE A 1 140 ? 2.544 -5.894 32.545 1.000 33.32627 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 942 C C . ILE A 1 140 ? 2.578 -5.975 31.021 1.000 32.75988 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 943 O O . ILE A 1 140 ? 2.721 -7.064 30.466 1.000 37.95237 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 944 C CB . ILE A 1 140 ? 1.653 -7.007 33.130 1.000 41.63169 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 945 C CG1 . ILE A 1 140 ? 0.200 -6.825 32.692 1.000 39.47623 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 946 C CG2 . ILE A 1 140 ? 1.757 -7.021 34.654 1.000 41.73196 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 947 C CD1 . ILE A 1 140 ? -0.702 -7.974 33.087 1.000 49.78284 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 948 N N . GLY A 1 141 ? 2.457 -4.848 30.333 1.000 31.69156 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 1 ATOM 949 C CA . GLY A 1 141 ? 2.536 -4.853 28.885 1.000 34.58882 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 1 ATOM 950 C C . GLY A 1 141 ? 2.201 -3.488 28.327 1.000 38.34380 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 1 ATOM 951 O O . GLY A 1 141 ? 1.969 -2.525 29.063 1.000 35.23580 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 1 ATOM 952 N N . GLY A 1 142 ? 2.188 -3.418 27.003 1.000 37.27483 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 953 C CA . GLY A 1 142 ? 1.873 -2.182 26.316 1.000 34.99817 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 954 C C . GLY A 1 142 ? 3.088 -1.592 25.625 1.000 37.21786 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 955 O O . GLY A 1 142 ? 4.209 -2.095 25.719 1.000 42.02855 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 956 N N . GLU A 1 143 ? 2.829 -0.498 24.922 1.000 34.13182 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 1 ATOM 957 C CA . GLU A 1 143 ? 3.827 0.221 24.136 1.000 34.57656 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 1 ATOM 958 C C . GLU A 1 143 ? 4.124 1.532 24.864 1.000 34.52416 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 1 ATOM 959 O O . GLU A 1 143 ? 3.336 2.482 24.800 1.000 34.71412 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 1 ATOM 960 C CB . GLU A 1 143 ? 3.320 0.447 22.712 1.000 36.70248 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 1 ATOM 961 C CG . GLU A 1 143 ? 4.394 0.899 21.749 1.000 53.46917 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 1 ATOM 962 C CD . GLU A 1 143 ? 3.854 1.192 20.348 1.000 69.14620 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 1 ATOM 963 O OE1 . GLU A 1 143 ? 4.310 2.174 19.726 1.000 70.83717 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 ATOM 964 O OE2 . GLU A 1 143 ? 2.966 0.447 19.874 1.000 72.36124 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 ATOM 965 N N . HIS A 1 144 ? 5.256 1.564 25.559 1.000 33.80259 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 966 C CA . HIS A 1 144 ? 5.697 2.677 26.400 1.000 34.27109 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 967 C C . HIS A 1 144 ? 7.113 2.354 26.862 1.000 36.72364 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 968 O O . HIS A 1 144 ? 7.682 1.318 26.505 1.000 35.13653 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 969 C CB . HIS A 1 144 ? 4.773 2.897 27.599 1.000 31.52017 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 970 C CG . HIS A 1 144 ? 4.526 1.655 28.395 1.000 32.41567 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 971 N ND1 . HIS A 1 144 ? 5.415 1.186 29.342 1.000 36.83301 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 972 C CD2 . HIS A 1 144 ? 3.494 0.778 28.383 1.000 35.84251 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 973 C CE1 . HIS A 1 144 ? 4.940 0.076 29.878 1.000 36.89568 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 974 N NE2 . HIS A 1 144 ? 3.774 -0.192 29.317 1.000 37.88975 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 975 N N . ARG A 1 145 ? 7.672 3.234 27.695 1.000 35.30570 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 976 C CA . ARG A 1 145 ? 9.053 3.086 28.138 1.000 33.00954 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 977 C C . ARG A 1 145 ? 9.179 2.912 29.649 1.000 32.68856 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 978 O O . ARG A 1 145 ? 10.265 3.123 30.197 1.000 36.78943 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 979 C CB . ARG A 1 145 ? 9.886 4.277 27.659 1.000 36.40547 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 980 C CG . ARG A 1 145 ? 9.669 4.585 26.162 1.000 35.52500 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 981 C CD . ARG A 1 145 ? 10.731 5.521 25.601 1.000 49.80294 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 982 N NE . ARG A 1 145 ? 12.061 4.916 25.593 1.000 54.86006 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 983 C CZ . ARG A 1 145 ? 13.094 5.392 26.277 1.000 48.39467 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 984 N NH1 . ARG A 1 145 ? 12.943 6.478 27.023 1.000 46.14601 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 985 N NH2 . ARG A 1 145 ? 14.278 4.792 26.214 1.000 48.12452 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 986 N N . LEU A 1 146 ? 8.115 2.500 30.331 1.000 32.77795 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 987 C CA . LEU A 1 146 ? 8.152 2.293 31.783 1.000 30.42422 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 988 C C . LEU A 1 146 ? 7.984 0.809 32.097 1.000 35.19187 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 989 O O . LEU A 1 146 ? 6.990 0.372 32.693 1.000 32.95802 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 990 C CB . LEU A 1 146 ? 7.071 3.136 32.465 1.000 33.00265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 991 C CG . LEU A 1 146 ? 7.304 4.647 32.436 1.000 37.43639 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 992 C CD1 . LEU A 1 146 ? 6.232 5.381 33.239 1.000 39.92179 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 993 C CD2 . LEU A 1 146 ? 8.689 4.981 32.971 1.000 43.96183 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 994 N N . ARG A 1 147 ? 8.989 0.024 31.711 1.000 36.10872 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 1 ATOM 995 C CA . ARG A 1 147 ? 8.887 -1.425 31.826 1.000 35.85692 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 1 ATOM 996 C C . ARG A 1 147 ? 8.987 -1.850 33.285 1.000 38.86477 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 1 ATOM 997 O O . ARG A 1 147 ? 9.846 -1.364 34.025 1.000 34.63448 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1 ATOM 998 C CB . ARG A 1 147 ? 9.974 -2.110 30.999 1.000 39.13941 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1 ATOM 999 C CG . ARG A 1 147 ? 10.125 -1.548 29.574 1.000 60.90960 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1 ATOM 1000 C CD . ARG A 1 147 ? 8.787 -1.151 28.947 1.000 64.92627 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1 ATOM 1001 N NE . ARG A 1 147 ? 7.954 -2.312 28.644 1.000 67.61331 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1 ATOM 1002 C CZ . ARG A 1 147 ? 7.003 -2.338 27.716 1.000 63.49756 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1 ATOM 1003 N NH1 . ARG A 1 147 ? 6.740 -1.257 26.996 1.000 64.07260 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 ATOM 1004 N NH2 . ARG A 1 147 ? 6.294 -3.443 27.524 1.000 59.60857 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 ATOM 1005 N N . ASN A 1 148 ? 8.109 -2.769 33.686 1.000 39.36359 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1 ATOM 1006 C CA . ASN A 1 148 ? 8.079 -3.310 35.043 1.000 35.58005 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1 ATOM 1007 C C . ASN A 1 148 ? 7.781 -2.229 36.076 1.000 33.87922 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1 ATOM 1008 O O . ASN A 1 148 ? 8.222 -2.314 37.223 1.000 37.73386 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1 ATOM 1009 C CB . ASN A 1 148 ? 9.384 -4.035 35.379 1.000 41.58818 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1 ATOM 1010 C CG . ASN A 1 148 ? 9.613 -5.242 34.490 1.000 49.69759 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1 ATOM 1011 O OD1 . ASN A 1 148 ? 8.768 -6.133 34.408 1.000 50.55030 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1 ATOM 1012 N ND2 . ASN A 1 148 ? 10.749 -5.266 33.804 1.000 47.34759 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1 ATOM 1013 N N . TYR A 1 149 ? 7.029 -1.213 35.671 1.000 31.34627 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1 ATOM 1014 C CA . TYR A 1 149 ? 6.546 -0.208 36.608 1.000 33.35142 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1 ATOM 1015 C C . TYR A 1 149 ? 5.658 -0.861 37.659 1.000 35.21560 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1 ATOM 1016 O O . TYR A 1 149 ? 4.746 -1.619 37.327 1.000 33.47409 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1 ATOM 1017 C CB . TYR A 1 149 ? 5.764 0.855 35.839 1.000 30.71311 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1 ATOM 1018 C CG . TYR A 1 149 ? 5.300 2.053 36.646 1.000 28.52498 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1 ATOM 1019 C CD1 . TYR A 1 149 ? 6.097 3.186 36.759 1.000 33.35505 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 ATOM 1020 C CD2 . TYR A 1 149 ? 4.051 2.064 37.262 1.000 33.74424 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 ATOM 1021 C CE1 . TYR A 1 149 ? 5.675 4.292 37.471 1.000 32.33739 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 ATOM 1022 C CE2 . TYR A 1 149 ? 3.618 3.175 37.984 1.000 36.62355 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 ATOM 1023 C CZ . TYR A 1 149 ? 4.438 4.279 38.085 1.000 30.22374 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1 ATOM 1024 O OH . TYR A 1 149 ? 4.023 5.392 38.789 1.000 32.92241 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1 ATOM 1025 N N . ARG A 1 150 ? 5.924 -0.571 38.932 1.000 32.66779 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1 ATOM 1026 C CA . ARG A 1 150 ? 5.075 -1.037 40.020 1.000 35.85568 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1 ATOM 1027 C C . ARG A 1 150 ? 4.841 0.140 40.954 1.000 34.20358 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1 ATOM 1028 O O . ARG A 1 150 ? 5.769 0.904 41.225 1.000 37.20140 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1 ATOM 1029 C CB . ARG A 1 150 ? 5.706 -2.207 40.797 1.000 40.70733 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1 ATOM 1030 C CG . ARG A 1 150 ? 6.221 -3.342 39.932 1.000 50.14344 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1 ATOM 1031 C CD . ARG A 1 150 ? 7.360 -4.070 40.625 1.000 57.26985 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1 ATOM 1032 N NE . ARG A 1 150 ? 7.004 -4.424 41.986 1.000 60.28209 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1 ATOM 1033 C CZ . ARG A 1 150 ? 7.877 -4.612 42.969 1.000 57.37148 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1 ATOM 1034 N NH1 . ARG A 1 150 ? 7.439 -4.936 44.171 1.000 57.84230 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1 ATOM 1035 N NH2 . ARG A 1 150 ? 9.180 -4.478 42.752 1.000 54.72977 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1 ATOM 1036 N N . SER A 1 151 ? 3.606 0.294 41.435 1.000 29.36392 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 1037 C CA . SER A 1 151 ? 3.209 1.510 42.131 1.000 31.84645 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 1038 C C . SER A 1 151 ? 2.300 1.159 43.299 1.000 30.07812 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 1039 O O . SER A 1 151 ? 1.526 0.204 43.233 1.000 31.53640 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 1040 C CB . SER A 1 151 ? 2.494 2.486 41.175 1.000 35.76216 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 1041 O OG . SER A 1 151 ? 2.076 3.663 41.846 1.000 44.69430 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 1042 N N . VAL A 1 152 ? 2.411 1.935 44.376 1.000 32.90231 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1043 C CA . VAL A 1 152 ? 1.566 1.779 45.555 1.000 32.83316 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1044 C C . VAL A 1 152 ? 1.044 3.155 45.944 1.000 29.50592 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1045 O O . VAL A 1 152 ? 1.791 4.138 45.931 1.000 32.20762 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1046 C CB . VAL A 1 152 ? 2.325 1.145 46.745 1.000 31.95370 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1047 C CG1 . VAL A 1 152 ? 1.402 1.041 47.956 1.000 34.76722 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1048 C CG2 . VAL A 1 152 ? 2.884 -0.236 46.375 1.000 33.48925 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1049 N N . THR A 1 153 ? -0.237 3.223 46.306 1.000 34.15607 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N 1 ATOM 1050 C CA . THR A 1 153 ? -0.876 4.456 46.750 1.000 31.24610 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA 1 ATOM 1051 C C . THR A 1 153 ? -1.553 4.183 48.080 1.000 33.29803 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C 1 ATOM 1052 O O . THR A 1 153 ? -2.314 3.221 48.196 1.000 34.77652 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O 1 ATOM 1053 C CB . THR A 1 153 ? -1.915 4.951 45.734 1.000 42.80271 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB 1 ATOM 1054 O OG1 . THR A 1 153 ? -1.281 5.195 44.473 1.000 40.27269 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1 1 ATOM 1055 C CG2 . THR A 1 153 ? -2.577 6.236 46.229 1.000 38.80057 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2 1 ATOM 1056 N N . SER A 1 154 ? -1.272 5.012 49.080 1.000 29.43596 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1 ATOM 1057 C CA . SER A 1 154 ? -1.874 4.856 50.401 1.000 30.77261 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1 ATOM 1058 C C . SER A 1 154 ? -2.484 6.177 50.854 1.000 33.36332 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1 ATOM 1059 O O . SER A 1 154 ? -1.952 7.252 50.557 1.000 34.83688 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1 ATOM 1060 C CB . SER A 1 154 ? -0.835 4.341 51.421 1.000 31.40897 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1 ATOM 1061 O OG . SER A 1 154 ? 0.160 5.316 51.714 1.000 38.42580 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1 ATOM 1062 N N . VAL A 1 155 ? -3.601 6.087 51.578 1.000 32.76023 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1 ATOM 1063 C CA . VAL A 1 155 ? -4.410 7.237 51.964 1.000 33.83268 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1 ATOM 1064 C C . VAL A 1 155 ? -4.377 7.352 53.478 1.000 35.45077 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1 ATOM 1065 O O . VAL A 1 155 ? -4.525 6.344 54.180 1.000 36.08074 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1 ATOM 1066 C CB . VAL A 1 155 ? -5.856 7.084 51.456 1.000 37.48838 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1 ATOM 1067 C CG1 . VAL A 1 155 ? -6.709 8.268 51.879 1.000 38.78239 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1 ATOM 1068 C CG2 . VAL A 1 155 ? -5.848 6.919 49.960 1.000 35.55119 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1 ATOM 1069 N N . HIS A 1 156 ? -4.194 8.574 53.983 1.000 36.32775 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1 ATOM 1070 C CA . HIS A 1 156 ? -3.952 8.787 55.409 1.000 38.27999 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1 ATOM 1071 C C . HIS A 1 156 ? -4.723 10.002 55.901 1.000 40.22061 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1 ATOM 1072 O O . HIS A 1 156 ? -4.484 11.121 55.438 1.000 41.87955 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1 ATOM 1073 C CB . HIS A 1 156 ? -2.455 8.955 55.676 1.000 37.93128 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1 ATOM 1074 C CG . HIS A 1 156 ? -1.632 7.832 55.132 1.000 38.95154 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1 ATOM 1075 N ND1 . HIS A 1 156 ? -1.408 6.668 55.836 1.000 37.10497 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1 ATOM 1076 C CD2 . HIS A 1 156 ? -1.008 7.681 53.940 1.000 37.03662 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1 ATOM 1077 C CE1 . HIS A 1 156 ? -0.670 5.853 55.104 1.000 43.07927 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1 ATOM 1078 N NE2 . HIS A 1 156 ? -0.418 6.442 53.947 1.000 38.44224 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1 ATOM 1079 N N . GLY A 1 157 ? -5.626 9.784 56.854 1.000 41.27832 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1 ATOM 1080 C CA . GLY A 1 157 ? -6.426 10.865 57.401 1.000 43.16550 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 1081 C C . GLY A 1 157 ? -5.733 11.582 58.550 1.000 51.85842 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1 ATOM 1082 O O . GLY A 1 157 ? -5.007 10.973 59.338 1.000 45.02222 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1 ATOM 1083 N N . PHE A 1 158 ? -5.979 12.890 58.637 1.000 48.72491 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1 ATOM 1084 C CA . PHE A 1 158 ? -5.496 13.708 59.739 1.000 49.27595 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1 ATOM 1085 C C . PHE A 1 158 ? -6.612 14.613 60.234 1.000 50.40804 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1 ATOM 1086 O O . PHE A 1 158 ? -7.481 15.040 59.473 1.000 53.09487 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1 ATOM 1087 C CB . PHE A 1 158 ? -4.279 14.556 59.335 1.000 50.01729 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1 ATOM 1088 C CG . PHE A 1 158 ? -3.035 13.746 59.099 1.000 48.65554 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1 ATOM 1089 C CD1 . PHE A 1 158 ? -2.184 13.439 60.148 1.000 56.47051 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1 ATOM 1090 C CD2 . PHE A 1 158 ? -2.726 13.278 57.837 1.000 48.29923 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1 ATOM 1091 C CE1 . PHE A 1 158 ? -1.042 12.685 59.934 1.000 46.47844 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1 ATOM 1092 C CE2 . PHE A 1 158 ? -1.584 12.518 57.620 1.000 44.49070 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1 ATOM 1093 C CZ . PHE A 1 158 ? -0.742 12.227 58.673 1.000 48.94443 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1 ATOM 1094 N N . ASN A 1 159 ? -6.580 14.896 61.531 1.000 53.68467 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1 ATOM 1095 C CA . ASN A 1 159 ? -7.554 15.776 62.163 1.000 63.37985 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1 ATOM 1096 C C . ASN A 1 159 ? -6.791 16.599 63.185 1.000 63.92981 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1 ATOM 1097 O O . ASN A 1 159 ? -6.209 16.042 64.120 1.000 78.72423 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1 ATOM 1098 C CB . ASN A 1 159 ? -8.680 14.984 62.824 1.000 77.28056 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1 ATOM 1099 C CG . ASN A 1 159 ? -8.174 13.788 63.595 1.000 86.28616 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1 ATOM 1100 O OD1 . ASN A 1 159 ? -7.566 13.926 64.657 1.000 88.68851 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1 ATOM 1101 N ND2 . ASN A 1 159 ? -8.408 12.596 63.050 1.000 89.19207 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1 ATOM 1102 N N . ARG A 1 160 ? -6.770 17.913 63.010 1.000 64.04078 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1 ATOM 1103 C CA . ARG A 1 160 ? -6.089 18.799 63.951 1.000 80.02364 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1 ATOM 1104 C C . ARG A 1 160 ? -7.017 19.949 64.311 1.000 86.60571 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1 ATOM 1105 O O . ARG A 1 160 ? -7.262 20.839 63.488 1.000 90.24889 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1 ATOM 1106 C CB . ARG A 1 160 ? -4.758 19.304 63.381 1.000 87.33107 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1 ATOM 1107 C CG . ARG A 1 160 ? -3.656 18.240 63.425 1.000 91.99660 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1 ATOM 1108 C CD . ARG A 1 160 ? -2.423 18.616 62.596 1.000 87.46133 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1 ATOM 1109 N NE . ARG A 1 160 ? -1.458 19.354 63.411 1.000 86.64522 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1 ATOM 1110 C CZ . ARG A 1 160 ? -1.374 20.678 63.428 1.000 86.66597 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1 ATOM 1111 N NH1 . ARG A 1 160 ? -2.197 21.389 62.672 1.000 92.99719 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 ATOM 1112 N NH2 . ARG A 1 160 ? -0.485 21.294 64.200 1.000 88.59189 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 ATOM 1113 N N . ASP A 1 161 ? -7.528 19.920 65.541 1.000 92.05931 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1114 C CA . ASP A 1 161 ? -8.425 20.947 66.050 1.000 93.97312 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1115 C C . ASP A 1 161 ? -9.655 21.099 65.157 1.000 91.89650 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1116 O O . ASP A 1 161 ? -10.047 22.203 64.772 1.000 84.77312 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1117 C CB . ASP A 1 161 ? -7.689 22.278 66.218 1.000 98.34031 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1118 C CG . ASP A 1 161 ? -6.996 22.387 67.563 1.000 101.62086 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1119 O OD1 . ASP A 1 161 ? -6.945 21.368 68.272 1.000 101.75512 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 ATOM 1120 O OD2 . ASP A 1 161 ? -6.516 23.491 67.912 1.000 103.14491 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1121 N N . GLY A 1 162 ? -10.261 19.961 64.813 1.000 91.44894 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1 ATOM 1122 C CA . GLY A 1 162 ? -11.474 19.941 64.028 1.000 89.56601 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1 ATOM 1123 C C . GLY A 1 162 ? -11.289 20.048 62.530 1.000 82.67460 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1 ATOM 1124 O O . GLY A 1 162 ? -12.223 19.726 61.784 1.000 79.80278 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1 ATOM 1125 N N . ALA A 1 163 ? -10.125 20.491 62.060 1.000 75.17970 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 1126 C CA . ALA A 1 163 ? -9.863 20.564 60.627 1.000 75.69011 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 1127 C C . ALA A 1 163 ? -9.415 19.198 60.117 1.000 69.49012 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 1128 O O . ALA A 1 163 ? -8.482 18.600 60.665 1.000 68.44076 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 1129 C CB . ALA A 1 163 ? -8.797 21.620 60.330 1.000 77.49450 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 1130 N N . ILE A 1 164 ? -10.073 18.709 59.065 1.000 64.67447 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1 ATOM 1131 C CA . ILE A 1 164 ? -9.874 17.350 58.570 1.000 59.77373 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1 ATOM 1132 C C . ILE A 1 164 ? -9.281 17.411 57.171 1.000 57.30238 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1 ATOM 1133 O O . ILE A 1 164 ? -9.848 18.036 56.266 1.000 58.89418 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1 ATOM 1134 C CB . ILE A 1 164 ? -11.177 16.539 58.574 1.000 56.20887 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1 ATOM 1135 C CG1 . ILE A 1 164 ? -11.810 16.591 59.956 1.000 58.32017 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 ATOM 1136 C CG2 . ILE A 1 164 ? -10.904 15.090 58.180 1.000 52.32016 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 ATOM 1137 C CD1 . ILE A 1 164 ? -10.852 16.180 61.040 1.000 66.36149 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 ATOM 1138 N N . CYS A 1 165 ? -8.152 16.739 56.993 1.000 44.20645 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1139 C CA . CYS A 1 165 ? -7.502 16.658 55.702 1.000 45.57161 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1140 C C . CYS A 1 165 ? -6.988 15.238 55.502 1.000 45.85370 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1141 O O . CYS A 1 165 ? -7.068 14.376 56.388 1.000 40.94694 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1142 C CB . CYS A 1 165 ? -6.358 17.674 55.582 1.000 55.74179 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1143 S SG . CYS A 1 165 ? -4.845 17.163 56.425 1.000 63.64282 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1144 N N . THR A 1 166 ? -6.456 15.005 54.315 1.000 37.21736 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1 ATOM 1145 C CA . THR A 1 166 ? -5.896 13.724 53.930 1.000 33.29847 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1 ATOM 1146 C C . THR A 1 166 ? -4.532 13.978 53.313 1.000 41.57800 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1 ATOM 1147 O O . THR A 1 166 ? -4.315 15.005 52.663 1.000 37.09124 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1 ATOM 1148 C CB . THR A 1 166 ? -6.816 12.996 52.924 1.000 40.19642 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1 ATOM 1149 O OG1 . THR A 1 166 ? -8.058 12.666 53.563 1.000 43.25228 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1 ATOM 1150 C CG2 . THR A 1 166 ? -6.158 11.731 52.388 1.000 33.69672 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1 ATOM 1151 N N . VAL A 1 167 ? -3.603 13.056 53.545 1.000 31.02766 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1 ATOM 1152 C CA . VAL A 1 167 ? -2.353 13.016 52.797 1.000 29.80022 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1 ATOM 1153 C C . VAL A 1 167 ? -2.332 11.723 52.003 1.000 35.28453 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1 ATOM 1154 O O . VAL A 1 167 ? -2.609 10.650 52.546 1.000 35.60306 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1 ATOM 1155 C CB . VAL A 1 167 ? -1.121 13.125 53.716 1.000 33.00582 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1 ATOM 1156 C CG1 . VAL A 1 167 ? 0.143 12.845 52.916 1.000 35.10378 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1 ATOM 1157 C CG2 . VAL A 1 167 ? -1.061 14.518 54.353 1.000 31.07953 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1 ATOM 1158 N N . VAL A 1 168 ? -2.027 11.823 50.715 1.000 29.44890 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1 ATOM 1159 C CA . VAL A 1 168 ? -1.860 10.653 49.866 1.000 33.42443 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1 ATOM 1160 C C . VAL A 1 168 ? -0.370 10.461 49.637 1.000 30.45327 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1 ATOM 1161 O O . VAL A 1 168 ? 0.350 11.423 49.347 1.000 34.03310 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1 ATOM 1162 C CB . VAL A 1 168 ? -2.618 10.806 48.537 1.000 32.28981 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1 ATOM 1163 C CG1 . VAL A 1 168 ? -2.322 9.630 47.619 1.000 33.46905 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1 ATOM 1164 C CG2 . VAL A 1 168 ? -4.113 10.921 48.803 1.000 36.95975 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1 ATOM 1165 N N . LEU A 1 169 ? 0.093 9.229 49.800 1.000 30.11534 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1 ATOM 1166 C CA . LEU A 1 169 ? 1.451 8.832 49.457 1.000 29.12015 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1 ATOM 1167 C C . LEU A 1 169 ? 1.386 7.961 48.218 1.000 29.97352 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1 ATOM 1168 O O . LEU A 1 169 ? 0.602 7.012 48.173 1.000 32.31976 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1 ATOM 1169 C CB . LEU A 1 169 ? 2.109 8.034 50.582 1.000 29.48003 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1 ATOM 1170 C CG . LEU A 1 169 ? 2.279 8.691 51.945 1.000 30.71831 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1 ATOM 1171 C CD1 . LEU A 1 169 ? 2.948 7.711 52.904 1.000 30.83080 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 ATOM 1172 C CD2 . LEU A 1 169 ? 3.092 9.972 51.805 1.000 31.06183 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 ATOM 1173 N N . GLU A 1 170 ? 2.204 8.272 47.221 1.000 29.13808 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1 ATOM 1174 C CA . GLU A 1 170 ? 2.320 7.412 46.053 1.000 28.81646 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1 ATOM 1175 C C . GLU A 1 170 ? 3.793 7.154 45.795 1.000 29.19137 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1 ATOM 1176 O O . GLU A 1 170 ? 4.601 8.085 45.808 1.000 35.72628 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1 ATOM 1177 C CB . GLU A 1 170 ? 1.664 8.025 44.808 1.000 28.77059 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1 ATOM 1178 C CG . GLU A 1 170 ? 1.499 7.013 43.676 1.000 40.01256 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1 ATOM 1179 C CD . GLU A 1 170 ? 0.423 7.400 42.675 1.000 58.86601 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1 ATOM 1180 O OE1 . GLU A 1 170 ? 0.572 7.055 41.482 1.000 62.24249 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 ATOM 1181 O OE2 . GLU A 1 170 ? -0.576 8.037 43.077 1.000 62.92258 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1 ATOM 1182 N N . SER A 1 171 ? 4.134 5.896 45.564 1.000 31.60154 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1 ATOM 1183 C CA . SER A 1 171 ? 5.490 5.517 45.219 1.000 31.46284 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1 ATOM 1184 C C . SER A 1 171 ? 5.453 4.625 43.992 1.000 31.74282 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1 ATOM 1185 O O . SER A 1 171 ? 4.404 4.109 43.597 1.000 35.62958 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1 ATOM 1186 C CB . SER A 1 171 ? 6.181 4.793 46.381 1.000 28.86405 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1 ATOM 1187 O OG . SER A 1 171 ? 5.541 3.553 46.641 1.000 31.97572 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1 ATOM 1188 N N . TYR A 1 172 ? 6.622 4.458 43.381 1.000 29.47408 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1 ATOM 1189 C CA . TYR A 1 172 ? 6.770 3.534 42.272 1.000 29.35591 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1 ATOM 1190 C C . TYR A 1 172 ? 8.203 3.032 42.243 1.000 34.97947 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1 ATOM 1191 O O . TYR A 1 172 ? 9.115 3.660 42.785 1.000 34.69019 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1 ATOM 1192 C CB . TYR A 1 172 ? 6.423 4.197 40.930 1.000 30.95635 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1 ATOM 1193 C CG . TYR A 1 172 ? 7.387 5.305 40.551 1.000 26.76370 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1 ATOM 1194 C CD1 . TYR A 1 172 ? 8.623 5.015 39.967 1.000 29.93009 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 ATOM 1195 C CD2 . TYR A 1 172 ? 7.062 6.634 40.773 1.000 28.95773 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 ATOM 1196 C CE1 . TYR A 1 172 ? 9.504 6.030 39.625 1.000 36.02841 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 ATOM 1197 C CE2 . TYR A 1 172 ? 7.931 7.650 40.437 1.000 34.08480 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 ATOM 1198 C CZ . TYR A 1 172 ? 9.149 7.344 39.865 1.000 37.16829 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1 ATOM 1199 O OH . TYR A 1 172 ? 10.011 8.362 39.526 1.000 39.17227 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1 ATOM 1200 N N . VAL A 1 173 ? 8.383 1.886 41.596 1.000 31.12465 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1 ATOM 1201 C CA . VAL A 1 173 ? 9.680 1.408 41.146 1.000 30.14205 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1 ATOM 1202 C C . VAL A 1 173 ? 9.514 1.052 39.675 1.000 32.20368 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1 ATOM 1203 O O . VAL A 1 173 ? 8.434 0.629 39.246 1.000 35.27236 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1 ATOM 1204 C CB . VAL A 1 173 ? 10.175 0.198 41.973 1.000 34.79553 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1 ATOM 1205 C CG1 . VAL A 1 173 ? 9.294 -1.020 41.719 1.000 39.15702 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1 ATOM 1206 C CG2 . VAL A 1 173 ? 11.629 -0.118 41.647 1.000 37.22804 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1 ATOM 1207 N N . VAL A 1 174 ? 10.567 1.265 38.885 1.000 31.38235 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1208 C CA . VAL A 1 174 ? 10.497 1.020 37.446 1.000 29.73487 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1209 C C . VAL A 1 174 ? 11.904 0.795 36.920 1.000 36.62495 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1210 O O . VAL A 1 174 ? 12.883 1.277 37.495 1.000 37.62536 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1211 C CB . VAL A 1 174 ? 9.801 2.190 36.699 1.000 32.71580 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1212 C CG1 . VAL A 1 174 ? 10.658 3.452 36.735 1.000 33.77882 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1213 C CG2 . VAL A 1 174 ? 9.480 1.804 35.237 1.000 28.04753 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1214 N N . ASP A 1 175 ? 12.003 0.062 35.810 1.000 36.47412 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1 ATOM 1215 C CA . ASP A 1 175 ? 13.274 -0.096 35.113 1.000 37.49096 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1 ATOM 1216 C C . ASP A 1 175 ? 13.668 1.204 34.425 1.000 41.75224 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1 ATOM 1217 O O . ASP A 1 175 ? 12.827 1.898 33.848 1.000 40.18232 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1 ATOM 1218 C CB . ASP A 1 175 ? 13.183 -1.207 34.065 1.000 40.90034 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1 ATOM 1219 C CG . ASP A 1 175 ? 13.057 -2.593 34.676 1.000 53.29343 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1 ATOM 1220 O OD1 . ASP A 1 175 ? 13.238 -2.730 35.905 1.000 54.86283 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1 ATOM 1221 O OD2 . ASP A 1 175 ? 12.778 -3.549 33.915 1.000 54.80619 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1 ATOM 1222 N N . VAL A 1 176 ? 14.959 1.518 34.465 1.000 37.94959 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1 ATOM 1223 C CA . VAL A 1 176 ? 15.508 2.626 33.686 1.000 36.13152 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1 ATOM 1224 C C . VAL A 1 176 ? 15.667 2.140 32.251 1.000 39.69080 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1 ATOM 1225 O O . VAL A 1 176 ? 16.437 1.202 32.002 1.000 38.45341 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1 ATOM 1226 C CB . VAL A 1 176 ? 16.846 3.115 34.263 1.000 45.35674 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1 ATOM 1227 C CG1 . VAL A 1 176 ? 17.479 4.159 33.348 1.000 41.61971 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1 ATOM 1228 C CG2 . VAL A 1 176 ? 16.647 3.663 35.671 1.000 45.57373 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1 ATOM 1229 N N . PRO A 1 177 ? 14.973 2.736 31.286 1.000 38.87246 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1 ATOM 1230 C CA . PRO A 1 177 ? 15.059 2.236 29.912 1.000 41.24920 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1 ATOM 1231 C C . PRO A 1 177 ? 16.422 2.511 29.297 1.000 46.02326 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1 ATOM 1232 O O . PRO A 1 177 ? 17.106 3.478 29.641 1.000 43.22362 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1 ATOM 1233 C CB . PRO A 1 177 ? 13.948 3.004 29.181 1.000 38.15749 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1 ATOM 1234 C CG . PRO A 1 177 ? 13.788 4.273 29.963 1.000 36.45846 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1 ATOM 1235 C CD . PRO A 1 177 ? 14.089 3.910 31.403 1.000 39.26754 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1 ATOM 1236 N N . GLU A 1 178 ? 16.806 1.637 28.370 1.000 46.03033 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1 ATOM 1237 C CA . GLU A 1 178 ? 18.083 1.771 27.683 1.000 49.13423 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1 ATOM 1238 C C . GLU A 1 178 ? 18.189 3.136 27.013 1.000 46.67751 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1 ATOM 1239 O O . GLU A 1 178 ? 17.243 3.611 26.377 1.000 53.13507 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1 ATOM 1240 C CB . GLU A 1 178 ? 18.231 0.659 26.643 1.000 61.17299 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1 ATOM 1241 C CG . GLU A 1 178 ? 17.893 -0.737 27.171 1.000 71.04706 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1 ATOM 1242 C CD . GLU A 1 178 ? 16.452 -1.156 26.889 1.000 79.34015 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1 ATOM 1243 O OE1 . GLU A 1 178 ? 15.515 -0.480 27.382 1.000 72.86231 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 ATOM 1244 O OE2 . GLU A 1 178 ? 16.259 -2.165 26.172 1.000 84.06644 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 ATOM 1245 N N . GLY A 1 179 ? 19.350 3.771 27.163 1.000 46.01822 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1 ATOM 1246 C CA . GLY A 1 179 ? 19.584 5.085 26.600 1.000 51.90204 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1 ATOM 1247 C C . GLY A 1 179 ? 19.274 6.245 27.522 1.000 50.20761 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1 ATOM 1248 O O . GLY A 1 179 ? 19.617 7.387 27.190 1.000 50.58668 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1 ATOM 1249 N N . ASN A 1 180 ? 18.642 5.999 28.664 1.000 48.22783 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1 ATOM 1250 C CA . ASN A 1 180 ? 18.306 7.046 29.615 1.000 41.35189 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1 ATOM 1251 C C . ASN A 1 180 ? 19.005 6.783 30.939 1.000 45.50742 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1 ATOM 1252 O O . ASN A 1 180 ? 19.488 5.681 31.210 1.000 42.36613 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1 ATOM 1253 C CB . ASN A 1 180 ? 16.788 7.137 29.842 1.000 43.66142 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1 ATOM 1254 C CG . ASN A 1 180 ? 16.055 7.747 28.666 1.000 47.36999 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1 ATOM 1255 O OD1 . ASN A 1 180 ? 15.345 7.049 27.939 1.000 46.89307 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1 ATOM 1256 N ND2 . ASN A 1 180 ? 16.211 9.058 28.478 1.000 45.30646 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1 ATOM 1257 N N . THR A 1 181 ? 19.033 7.816 31.772 1.000 46.18872 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1 ATOM 1258 C CA . THR A 1 181 ? 19.585 7.744 33.114 1.000 46.05996 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1 ATOM 1259 C C . THR A 1 181 ? 18.467 7.596 34.141 1.000 46.77510 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1 ATOM 1260 O O . THR A 1 181 ? 17.280 7.762 33.848 1.000 44.98273 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1 ATOM 1261 C CB . THR A 1 181 ? 20.417 8.993 33.420 1.000 51.20212 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1 ATOM 1262 O OG1 . THR A 1 181 ? 19.552 10.132 33.513 1.000 47.13455 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 ATOM 1263 C CG2 . THR A 1 181 ? 21.450 9.234 32.319 1.000 50.60357 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 ATOM 1264 N N . GLU A 1 182 ? 18.870 7.283 35.371 1.000 45.91735 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1 ATOM 1265 C CA . GLU A 1 182 ? 17.910 7.233 36.465 1.000 44.12203 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1 ATOM 1266 C C . GLU A 1 182 ? 17.279 8.602 36.696 1.000 45.41755 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1 ATOM 1267 O O . GLU A 1 182 ? 16.087 8.699 37.012 1.000 43.47492 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1 ATOM 1268 C CB . GLU A 1 182 ? 18.598 6.727 37.733 1.000 50.68794 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1 ATOM 1269 C CG . GLU A 1 182 ? 17.681 6.584 38.932 1.000 59.89345 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1 ATOM 1270 C CD . GLU A 1 182 ? 17.724 7.789 39.856 1.000 80.84223 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1 ATOM 1271 O OE1 . GLU A 1 182 ? 17.962 8.917 39.369 1.000 88.19378 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 ATOM 1272 O OE2 . GLU A 1 182 ? 17.522 7.609 41.078 1.000 85.15862 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 ATOM 1273 N N . GLU A 1 183 ? 18.062 9.673 36.546 1.000 45.48528 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1 ATOM 1274 C CA . GLU A 1 183 ? 17.524 11.014 36.746 1.000 44.80476 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1 ATOM 1275 C C . GLU A 1 183 ? 16.451 11.329 35.713 1.000 39.65122 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1 ATOM 1276 O O . GLU A 1 183 ? 15.395 11.874 36.051 1.000 40.23661 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1 ATOM 1277 C CB . GLU A 1 183 ? 18.643 12.053 36.689 1.000 49.36565 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1 ATOM 1278 C CG . GLU A 1 183 ? 18.272 13.378 37.346 1.000 65.53361 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1 ATOM 1279 C CD . GLU A 1 183 ? 19.427 14.364 37.393 1.000 79.38153 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1 ATOM 1280 O OE1 . GLU A 1 183 ? 19.698 14.904 38.486 1.000 86.81165 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 ATOM 1281 O OE2 . GLU A 1 183 ? 20.059 14.603 36.341 1.000 82.04531 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 ATOM 1282 N N . ASP A 1 184 ? 16.718 11.007 34.441 1.000 39.53676 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1 ATOM 1283 C CA . ASP A 1 184 ? 15.718 11.175 33.388 1.000 41.87786 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 1284 C C . ASP A 1 184 ? 14.438 10.423 33.723 1.000 37.22948 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1 ATOM 1285 O O . ASP A 1 184 ? 13.328 10.936 33.540 1.000 36.66579 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1 ATOM 1286 C CB . ASP A 1 184 ? 16.256 10.667 32.046 1.000 46.15089 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1 ATOM 1287 C CG . ASP A 1 184 ? 17.391 11.510 31.487 1.000 53.97923 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1 ATOM 1288 O OD1 . ASP A 1 184 ? 17.498 12.705 31.831 1.000 56.58967 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 ATOM 1289 O OD2 . ASP A 1 184 ? 18.171 10.963 30.671 1.000 60.72906 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1 ATOM 1290 N N . THR A 1 185 ? 14.576 9.177 34.166 1.000 40.43856 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 1291 C CA . THR A 1 185 ? 13.404 8.352 34.429 1.000 34.16234 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 1292 C C . THR A 1 185 ? 12.593 8.908 35.592 1.000 34.10983 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 1293 O O . THR A 1 185 ? 11.366 9.018 35.505 1.000 34.89543 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 1294 C CB . THR A 1 185 ? 13.841 6.911 34.687 1.000 37.57910 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 1295 O OG1 . THR A 1 185 ? 14.596 6.441 33.559 1.000 40.69753 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 1296 C CG2 . THR A 1 185 ? 12.633 6.006 34.905 1.000 35.16864 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 1297 N N . ARG A 1 186 ? 13.261 9.270 36.697 1.000 33.71061 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1298 C CA . ARG A 1 186 ? 12.526 9.825 37.832 1.000 32.17782 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1299 C C . ARG A 1 186 ? 11.857 11.146 37.464 1.000 34.22814 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1300 O O . ARG A 1 186 ? 10.749 11.441 37.928 1.000 33.79913 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1301 C CB . ARG A 1 186 ? 13.446 10.021 39.042 1.000 39.66233 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1302 C CG . ARG A 1 186 ? 12.868 11.025 40.043 1.000 54.18666 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1303 C CD . ARG A 1 186 ? 13.683 11.144 41.322 1.000 64.93353 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1304 N NE . ARG A 1 186 ? 13.875 9.854 41.975 1.000 64.57146 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1305 C CZ . ARG A 1 186 ? 15.005 9.160 41.911 1.000 67.99670 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1306 N NH1 . ARG A 1 186 ? 16.032 9.639 41.223 1.000 58.33659 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1307 N NH2 . ARG A 1 186 ? 15.111 7.993 42.531 1.000 75.36643 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1308 N N . LEU A 1 187 ? 12.512 11.961 36.640 1.000 33.76492 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1 ATOM 1309 C CA . LEU A 1 187 ? 11.916 13.236 36.252 1.000 36.58528 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1 ATOM 1310 C C . LEU A 1 187 ? 10.618 13.019 35.489 1.000 34.46857 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1 ATOM 1311 O O . LEU A 1 187 ? 9.610 13.683 35.754 1.000 31.32742 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1 ATOM 1312 C CB . LEU A 1 187 ? 12.906 14.043 35.416 1.000 42.39072 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1 ATOM 1313 C CG . LEU A 1 187 ? 12.430 15.382 34.853 1.000 44.07051 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1 ATOM 1314 C CD1 . LEU A 1 187 ? 12.311 16.441 35.963 1.000 43.43083 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 ATOM 1315 C CD2 . LEU A 1 187 ? 13.383 15.835 33.754 1.000 44.24337 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 ATOM 1316 N N . PHE A 1 188 ? 10.624 12.082 34.535 1.000 33.84137 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1 ATOM 1317 C CA . PHE A 1 188 ? 9.425 11.788 33.754 1.000 33.33345 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1 ATOM 1318 C C . PHE A 1 188 ? 8.329 11.184 34.628 1.000 34.24506 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1 ATOM 1319 O O . PHE A 1 188 ? 7.203 11.692 34.679 1.000 30.01840 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1 ATOM 1320 C CB . PHE A 1 188 ? 9.788 10.849 32.604 1.000 33.89512 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1 ATOM 1321 C CG . PHE A 1 188 ? 8.596 10.296 31.858 1.000 32.09488 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1 ATOM 1322 C CD1 . PHE A 1 188 ? 7.909 11.073 30.932 1.000 32.17444 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1 ATOM 1323 C CD2 . PHE A 1 188 ? 8.184 8.991 32.064 1.000 34.68060 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1 ATOM 1324 C CE1 . PHE A 1 188 ? 6.825 10.557 30.238 1.000 33.39352 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1 ATOM 1325 C CE2 . PHE A 1 188 ? 7.097 8.466 31.374 1.000 36.10012 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1 ATOM 1326 C CZ . PHE A 1 188 ? 6.416 9.248 30.460 1.000 36.90542 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1 ATOM 1327 N N . ALA A 1 189 ? 8.640 10.088 35.325 1.000 31.33434 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1 ATOM 1328 C CA . ALA A 1 189 ? 7.622 9.432 36.140 1.000 32.34367 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1 ATOM 1329 C C . ALA A 1 189 ? 7.144 10.341 37.271 1.000 32.71178 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1 ATOM 1330 O O . ALA A 1 189 ? 5.940 10.415 37.542 1.000 36.67805 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1 ATOM 1331 C CB . ALA A 1 189 ? 8.156 8.107 36.694 1.000 36.92861 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1 ATOM 1332 N N . ASP A 1 190 ? 8.066 11.045 37.938 1.000 31.84375 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1 ATOM 1333 C CA . ASP A 1 190 ? 7.665 12.012 38.959 1.000 31.35927 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1 ATOM 1334 C C . ASP A 1 190 ? 6.723 13.064 38.388 1.000 33.93564 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1 ATOM 1335 O O . ASP A 1 190 ? 5.722 13.422 39.021 1.000 30.07233 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1 ATOM 1336 C CB . ASP A 1 190 ? 8.890 12.700 39.561 1.000 31.42877 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1 ATOM 1337 C CG . ASP A 1 190 ? 9.601 11.844 40.590 1.000 45.90400 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1 ATOM 1338 O OD1 . ASP A 1 190 ? 9.261 10.647 40.725 1.000 44.61514 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 ATOM 1339 O OD2 . ASP A 1 190 ? 10.503 12.380 41.271 1.000 55.95430 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 ATOM 1340 N N . THR A 1 191 ? 7.042 13.595 37.205 1.000 29.85252 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1 ATOM 1341 C CA . THR A 1 191 ? 6.169 14.599 36.608 1.000 30.58234 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1 ATOM 1342 C C . THR A 1 191 ? 4.754 14.065 36.428 1.000 29.48843 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1 ATOM 1343 O O . THR A 1 191 ? 3.782 14.740 36.791 1.000 31.39015 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1 ATOM 1344 C CB . THR A 1 191 ? 6.745 15.074 35.271 1.000 31.77742 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1 ATOM 1345 O OG1 . THR A 1 191 ? 7.962 15.785 35.522 1.000 34.71917 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 ATOM 1346 C CG2 . THR A 1 191 ? 5.762 15.997 34.580 1.000 36.32586 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 ATOM 1347 N N . VAL A 1 192 ? 4.613 12.849 35.887 1.000 28.28413 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1 ATOM 1348 C CA . VAL A 1 192 ? 3.280 12.297 35.658 1.000 27.08909 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1 ATOM 1349 C C . VAL A 1 192 ? 2.549 12.064 36.985 1.000 27.07950 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1 ATOM 1350 O O . VAL A 1 192 ? 1.362 12.386 37.113 1.000 27.79274 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1 ATOM 1351 C CB . VAL A 1 192 ? 3.364 11.004 34.826 1.000 31.98770 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1 ATOM 1352 C CG1 . VAL A 1 192 ? 1.980 10.382 34.664 1.000 30.36466 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1 ATOM 1353 C CG2 . VAL A 1 192 ? 3.992 11.290 33.441 1.000 25.37260 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1 ATOM 1354 N N . VAL A 1 193 ? 3.230 11.491 37.979 1.000 30.42703 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1 ATOM 1355 C CA . VAL A 1 193 ? 2.559 11.188 39.248 1.000 30.52647 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1 ATOM 1356 C C . VAL A 1 193 ? 2.114 12.474 39.937 1.000 28.67394 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1 ATOM 1357 O O . VAL A 1 193 ? 0.992 12.563 40.449 1.000 30.65128 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1 ATOM 1358 C CB . VAL A 1 193 ? 3.463 10.344 40.167 1.000 29.00521 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1 ATOM 1359 C CG1 . VAL A 1 193 ? 2.782 10.142 41.535 1.000 28.49734 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 ATOM 1360 C CG2 . VAL A 1 193 ? 3.764 8.988 39.539 1.000 32.95912 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 ATOM 1361 N N . LYS A 1 194 ? 2.986 13.486 39.970 1.000 27.10610 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1 ATOM 1362 C CA . LYS A 1 194 ? 2.605 14.768 40.561 1.000 31.59499 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1 ATOM 1363 C C . LYS A 1 194 ? 1.375 15.350 39.879 1.000 31.41527 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1 ATOM 1364 O O . LYS A 1 194 ? 0.451 15.825 40.551 1.000 28.72269 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1 ATOM 1365 C CB . LYS A 1 194 ? 3.772 15.759 40.489 1.000 33.17887 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1 ATOM 1366 C CG . LYS A 1 194 ? 4.960 15.383 41.373 1.000 42.29397 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1 ATOM 1367 C CD . LYS A 1 194 ? 5.716 16.613 41.847 1.000 50.27286 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1 ATOM 1368 C CE . LYS A 1 194 ? 6.615 16.288 43.036 1.000 66.83304 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1 ATOM 1369 N NZ . LYS A 1 194 ? 6.073 16.799 44.344 1.000 64.51511 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1 ATOM 1370 N N . LEU A 1 195 ? 1.344 15.330 38.538 1.000 28.54677 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1 ATOM 1371 C CA . LEU A 1 195 ? 0.176 15.847 37.839 1.000 28.16752 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1 ATOM 1372 C C . LEU A 1 195 ? -1.077 15.068 38.215 1.000 26.31031 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1 ATOM 1373 O O . LEU A 1 195 ? -2.153 15.653 38.382 1.000 30.21288 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1 ATOM 1374 C CB . LEU A 1 195 ? 0.410 15.801 36.325 1.000 29.18466 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1 ATOM 1375 C CG . LEU A 1 195 ? 1.374 16.861 35.787 1.000 38.71071 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1 ATOM 1376 C CD1 . LEU A 1 195 ? 1.842 16.525 34.366 1.000 36.79709 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1 ATOM 1377 C CD2 . LEU A 1 195 ? 0.726 18.240 35.825 1.000 40.03327 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1 ATOM 1378 N N . ASN A 1 196 ? -0.968 13.742 38.323 1.000 27.80125 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1 ATOM 1379 C CA . ASN A 1 196 ? -2.137 12.943 38.669 1.000 25.41532 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1 ATOM 1380 C C . ASN A 1 196 ? -2.599 13.245 40.089 1.000 28.48507 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1 ATOM 1381 O O . ASN A 1 196 ? -3.803 13.338 40.347 1.000 30.92079 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1 ATOM 1382 C CB . ASN A 1 196 ? -1.837 11.455 38.508 1.000 29.45964 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1 ATOM 1383 C CG . ASN A 1 196 ? -1.732 11.043 37.052 1.000 27.30832 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1 ATOM 1384 O OD1 . ASN A 1 196 ? -2.240 11.735 36.169 1.000 29.81938 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1 ATOM 1385 N ND2 . ASN A 1 196 ? -1.099 9.906 36.798 1.000 31.73560 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1 ATOM 1386 N N . LEU A 1 197 ? -1.660 13.408 41.016 1.000 28.39723 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1 ATOM 1387 C CA . LEU A 1 197 ? -2.046 13.754 42.383 1.000 25.67888 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1 ATOM 1388 C C . LEU A 1 197 ? -2.756 15.104 42.431 1.000 27.83714 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1 ATOM 1389 O O . LEU A 1 197 ? -3.659 15.304 43.253 1.000 31.82295 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1 ATOM 1390 C CB . LEU A 1 197 ? -0.809 13.745 43.281 1.000 26.31721 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1 ATOM 1391 C CG . LEU A 1 197 ? -0.291 12.347 43.630 1.000 37.36455 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1 ATOM 1392 C CD1 . LEU A 1 197 ? 1.014 12.426 44.410 1.000 36.48940 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 ATOM 1393 C CD2 . LEU A 1 197 ? -1.333 11.590 44.448 1.000 42.73833 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 ATOM 1394 N N . GLN A 1 198 ? -2.370 16.036 41.554 1.000 28.59227 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1395 C CA . GLN A 1 198 ? -3.041 17.332 41.497 1.000 32.02516 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1396 C C . GLN A 1 198 ? -4.456 17.201 40.958 1.000 31.02921 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1397 O O . GLN A 1 198 ? -5.358 17.907 41.411 1.000 35.83951 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1398 C CB . GLN A 1 198 ? -2.230 18.315 40.649 1.000 36.55042 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1399 C CG . GLN A 1 198 ? -1.077 18.966 41.411 1.000 47.28329 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1400 C CD . GLN A 1 198 ? -0.114 19.713 40.503 1.000 64.29833 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1401 O OE1 . GLN A 1 198 ? -0.418 19.986 39.342 1.000 68.57852 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1402 N NE2 . GLN A 1 198 ? 1.062 20.038 41.031 1.000 72.37550 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1403 N N . LYS A 1 199 ? -4.673 16.316 39.980 1.000 30.14896 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1 ATOM 1404 C CA . LYS A 1 199 ? -6.038 16.066 39.529 1.000 32.33331 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1 ATOM 1405 C C . LYS A 1 199 ? -6.872 15.435 40.639 1.000 36.05874 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1 ATOM 1406 O O . LYS A 1 199 ? -8.039 15.798 40.831 1.000 36.17570 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1 ATOM 1407 C CB . LYS A 1 199 ? -6.031 15.174 38.287 1.000 31.03006 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1 ATOM 1408 C CG . LYS A 1 199 ? -7.428 14.863 37.751 1.000 37.43818 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1 ATOM 1409 C CD . LYS A 1 199 ? -7.368 14.140 36.403 1.000 35.76491 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1 ATOM 1410 C CE . LYS A 1 199 ? -8.765 13.858 35.878 1.000 40.92086 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1 ATOM 1411 N NZ . LYS A 1 199 ? -8.736 13.326 34.485 1.000 45.51601 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1 ATOM 1412 N N . LEU A 1 200 ? -6.281 14.498 41.388 1.000 30.96397 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1413 C CA . LEU A 1 200 ? -6.983 13.877 42.511 1.000 30.77928 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1414 C C . LEU A 1 200 ? -7.438 14.924 43.528 1.000 34.46394 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1415 O O . LEU A 1 200 ? -8.555 14.846 44.053 1.000 35.01451 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1416 C CB . LEU A 1 200 ? -6.082 12.828 43.169 1.000 25.85774 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1417 C CG . LEU A 1 200 ? -6.605 12.138 44.442 1.000 30.62194 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1418 C CD1 . LEU A 1 200 ? -7.874 11.358 44.156 1.000 30.19244 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1419 C CD2 . LEU A 1 200 ? -5.536 11.222 45.077 1.000 30.14245 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1420 N N . VAL A 1 201 ? -6.587 15.915 43.810 1.000 34.08433 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1 ATOM 1421 C CA . VAL A 1 201 ? -6.982 17.043 44.655 1.000 38.60143 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1 ATOM 1422 C C . VAL A 1 201 ? -8.285 17.658 44.147 1.000 38.10131 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1 ATOM 1423 O O . VAL A 1 201 ? -9.270 17.780 44.884 1.000 35.73616 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1 ATOM 1424 C CB . VAL A 1 201 ? -5.860 18.095 44.709 1.000 38.14333 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1 ATOM 1425 C CG1 . VAL A 1 201 ? -6.353 19.349 45.419 1.000 43.63197 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 ATOM 1426 C CG2 . VAL A 1 201 ? -4.610 17.529 45.392 1.000 36.68478 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 ATOM 1427 N N . SER A 1 202 ? -8.303 18.062 42.872 1.000 33.69567 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1 ATOM 1428 C CA . SER A 1 202 ? -9.485 18.725 42.321 1.000 42.09772 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1 ATOM 1429 C C . SER A 1 202 ? -10.716 17.830 42.387 1.000 40.67661 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1 ATOM 1430 O O . SER A 1 202 ? -11.803 18.285 42.765 1.000 42.24398 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1 ATOM 1431 C CB . SER A 1 202 ? -9.228 19.158 40.873 1.000 46.70903 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1 ATOM 1432 O OG . SER A 1 202 ? -7.892 19.589 40.697 1.000 52.89971 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1 ATOM 1433 N N . VAL A 1 203 ? -10.575 16.556 42.013 1.000 37.17700 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1 ATOM 1434 C CA . VAL A 1 203 ? -11.724 15.659 42.041 1.000 32.25960 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1 ATOM 1435 C C . VAL A 1 203 ? -12.212 15.457 43.468 1.000 36.57283 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1 ATOM 1436 O O . VAL A 1 203 ? -13.419 15.476 43.733 1.000 41.30362 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1 ATOM 1437 C CB . VAL A 1 203 ? -11.385 14.315 41.372 1.000 34.08624 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1 ATOM 1438 C CG1 . VAL A 1 203 ? -12.560 13.366 41.511 1.000 39.75966 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1 ATOM 1439 C CG2 . VAL A 1 203 ? -11.041 14.528 39.906 1.000 32.99859 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1 ATOM 1440 N N . ALA A 1 204 ? -11.289 15.262 44.409 1.000 31.32338 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1441 C CA . ALA A 1 204 ? -11.695 14.985 45.786 1.000 35.38975 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1442 C C . ALA A 1 204 ? -12.257 16.229 46.465 1.000 43.27843 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1443 O O . ALA A 1 204 ? -13.295 16.168 47.137 1.000 38.19785 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1444 C CB . ALA A 1 204 ? -10.509 14.429 46.575 1.000 34.35506 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1445 N N . GLU A 1 205 ? -11.596 17.374 46.301 1.000 43.61159 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1 ATOM 1446 C CA . GLU A 1 205 ? -12.061 18.559 47.006 1.000 43.21932 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1 ATOM 1447 C C . GLU A 1 205 ? -13.408 19.045 46.481 1.000 39.97844 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1 ATOM 1448 O O . GLU A 1 205 ? -14.152 19.689 47.224 1.000 49.29283 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1 ATOM 1449 C CB . GLU A 1 205 ? -10.998 19.658 46.931 1.000 44.57800 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1 ATOM 1450 C CG . GLU A 1 205 ? -9.766 19.323 47.774 1.000 47.65379 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1 ATOM 1451 C CD . GLU A 1 205 ? -8.704 20.414 47.771 1.000 55.06716 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1 ATOM 1452 O OE1 . GLU A 1 205 ? -8.919 21.457 47.112 1.000 48.81395 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1 ATOM 1453 O OE2 . GLU A 1 205 ? -7.650 20.226 48.430 1.000 49.87558 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1 ATOM 1454 N N . SER A 1 206 ? -13.758 18.713 45.241 1.000 46.87642 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1455 C CA . SER A 1 206 ? -15.031 19.134 44.673 1.000 54.11988 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1456 C C . SER A 1 206 ? -16.193 18.233 45.076 1.000 56.26486 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1457 O O . SER A 1 206 ? -17.344 18.553 44.753 1.000 56.66496 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1458 C CB . SER A 1 206 ? -14.928 19.192 43.152 1.000 56.60754 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1459 O OG . SER A 1 206 ? -15.007 17.893 42.596 1.000 63.29699 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1 ATOM 1460 N N . GLN A 1 207 ? -15.925 17.121 45.758 1.000 46.70216 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1 ATOM 1461 C CA . GLN A 1 207 ? -16.976 16.255 46.272 1.000 54.55885 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1 ATOM 1462 C C . GLN A 1 207 ? -17.396 16.629 47.685 1.000 61.59933 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1 ATOM 1463 O O . GLN A 1 207 ? -18.280 15.974 48.248 1.000 70.59855 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1 ATOM 1464 C CB . GLN A 1 207 ? -16.525 14.790 46.237 1.000 53.37991 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1 ATOM 1465 C CG . GLN A 1 207 ? -16.292 14.251 44.835 1.000 61.28923 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1 ATOM 1466 C CD . GLN A 1 207 ? -16.303 12.734 44.774 1.000 67.96961 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1 ATOM 1467 O OE1 . GLN A 1 207 ? -16.323 12.055 45.807 1.000 68.12841 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1 ATOM 1468 N NE2 . GLN A 1 207 ? -16.294 12.194 43.562 1.000 69.82906 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1 ATOM 1469 N N . VAL A 1 208 ? -16.783 17.654 48.269 1.000 60.83287 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A N 1 ATOM 1470 C CA . VAL A 1 208 ? -17.130 18.112 49.611 1.000 68.90712 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CA 1 ATOM 1471 C C . VAL A 1 208 ? -17.847 19.460 49.517 1.000 72.89111 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A C 1 ATOM 1472 O O . VAL A 1 208 ? -17.818 20.269 50.442 1.000 73.12390 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A O 1 ATOM 1473 C CB . VAL A 1 208 ? -15.871 18.211 50.513 1.000 71.03039 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CB 1 ATOM 1474 C CG1 . VAL A 1 208 ? -16.255 18.589 51.943 1.000 75.00801 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG1 1 ATOM 1475 C CG2 . VAL A 1 208 ? -15.081 16.899 50.489 1.000 61.43878 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG2 1 ATOM 1476 N N . CYS B 2 8 ? -6.132 40.709 -6.301 1.000 66.94339 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1 ATOM 1477 C CA . CYS B 2 8 ? -5.550 39.571 -5.596 1.000 59.21779 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1 ATOM 1478 C C . CYS B 2 8 ? -6.601 38.467 -5.440 1.000 51.78406 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1 ATOM 1479 O O . CYS B 2 8 ? -7.296 38.388 -4.422 1.000 47.37606 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1 ATOM 1480 C CB . CYS B 2 8 ? -5.005 40.013 -4.231 1.000 64.56841 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1 ATOM 1481 S SG . CYS B 2 8 ? -4.323 38.700 -3.164 1.000 64.27199 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1 ATOM 1482 N N . ILE B 2 9 ? -6.721 37.633 -6.468 1.000 45.10778 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1 ATOM 1483 C CA . ILE B 2 9 ? -7.697 36.547 -6.476 1.000 39.40801 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1 ATOM 1484 C C . ILE B 2 9 ? -7.095 35.368 -5.722 1.000 34.68439 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1 ATOM 1485 O O . ILE B 2 9 ? -6.033 34.864 -6.109 1.000 38.40702 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1 ATOM 1486 C CB . ILE B 2 9 ? -8.092 36.148 -7.908 1.000 46.48808 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1 ATOM 1487 C CG1 . ILE B 2 9 ? -8.773 37.320 -8.623 1.000 51.99457 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1 ATOM 1488 C CG2 . ILE B 2 9 ? -8.984 34.913 -7.899 1.000 41.85388 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1 ATOM 1489 C CD1 . ILE B 2 9 ? -9.981 37.869 -7.885 1.000 57.37563 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1 ATOM 1490 N N . PRO B 2 10 ? -7.728 34.898 -4.648 1.000 31.35344 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1 ATOM 1491 C CA . PRO B 2 10 ? -7.117 33.841 -3.825 1.000 32.73163 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1 ATOM 1492 C C . PRO B 2 10 ? -7.251 32.485 -4.505 1.000 30.92209 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1 ATOM 1493 O O . PRO B 2 10 ? -8.361 32.034 -4.796 1.000 30.15591 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1 ATOM 1494 C CB . PRO B 2 10 ? -7.923 33.901 -2.521 1.000 32.00484 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1 ATOM 1495 C CG . PRO B 2 10 ? -9.266 34.414 -2.956 1.000 32.65564 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1 ATOM 1496 C CD . PRO B 2 10 ? -9.000 35.381 -4.084 1.000 36.20144 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1 ATOM 1497 N N . LEU B 2 11 ? -6.114 31.832 -4.756 1.000 26.57871 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1498 C CA . LEU B 2 11 ? -6.055 30.533 -5.428 1.000 23.76733 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1499 C C . LEU B 2 11 ? -5.468 29.526 -4.447 1.000 25.20122 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1500 O O . LEU B 2 11 ? -4.301 29.646 -4.057 1.000 24.14634 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1501 C CB . LEU B 2 11 ? -5.191 30.595 -6.687 1.000 28.67783 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1502 C CG . LEU B 2 11 ? -5.545 31.633 -7.741 1.000 26.70288 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1503 C CD1 . LEU B 2 11 ? -4.501 31.559 -8.841 1.000 30.86692 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1504 C CD2 . LEU B 2 11 ? -6.945 31.377 -8.287 1.000 25.87010 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1505 N N . TRP B 2 12 ? -6.253 28.526 -4.060 1.000 22.74072 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1 ATOM 1506 C CA . TRP B 2 12 ? -5.779 27.600 -3.035 1.000 19.74433 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1 ATOM 1507 C C . TRP B 2 12 ? -6.461 26.243 -3.174 1.000 22.46642 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1 ATOM 1508 O O . TRP B 2 12 ? -7.525 26.111 -3.779 1.000 22.60902 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1 ATOM 1509 C CB . TRP B 2 12 ? -6.026 28.163 -1.620 1.000 23.40911 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1 ATOM 1510 C CG . TRP B 2 12 ? -7.438 27.936 -1.147 1.000 28.41065 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1 ATOM 1511 C CD1 . TRP B 2 12 ? -7.913 26.857 -0.430 1.000 31.32372 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1 ATOM 1512 C CD2 . TRP B 2 12 ? -8.556 28.800 -1.348 1.000 27.78221 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1 ATOM 1513 N NE1 . TRP B 2 12 ? -9.256 27.002 -0.194 1.000 31.46975 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1 ATOM 1514 C CE2 . TRP B 2 12 ? -9.676 28.184 -0.752 1.000 31.17443 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1 ATOM 1515 C CE3 . TRP B 2 12 ? -8.722 30.030 -1.982 1.000 23.54513 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1 ATOM 1516 C CZ2 . TRP B 2 12 ? -10.942 28.760 -0.773 1.000 39.56060 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1 ATOM 1517 C CZ3 . TRP B 2 12 ? -9.981 30.599 -2.004 1.000 39.04758 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1 ATOM 1518 C CH2 . TRP B 2 12 ? -11.073 29.967 -1.400 1.000 41.80347 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1 ATOM 1519 N N . GLY B 2 13 ? -5.833 25.227 -2.582 1.000 21.02240 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1 ATOM 1520 C CA . GLY B 2 13 ? -6.447 23.920 -2.469 1.000 19.67691 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1 ATOM 1521 C C . GLY B 2 13 ? -6.034 23.329 -1.133 1.000 23.14999 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1 ATOM 1522 O O . GLY B 2 13 ? -5.080 23.794 -0.508 1.000 22.36938 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1 ATOM 1523 N N . VAL B 2 14 ? -6.769 22.308 -0.693 1.000 23.12732 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1 ATOM 1524 C CA . VAL B 2 14 ? -6.560 21.771 0.655 1.000 25.06345 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1 ATOM 1525 C C . VAL B 2 14 ? -6.843 20.275 0.654 1.000 24.43178 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1 ATOM 1526 O O . VAL B 2 14 ? -7.783 19.806 0.010 1.000 23.98123 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1 ATOM 1527 C CB . VAL B 2 14 ? -7.466 22.469 1.711 1.000 28.92532 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1 ATOM 1528 C CG1 . VAL B 2 14 ? -7.241 23.990 1.766 1.000 34.98602 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1 ATOM 1529 C CG2 . VAL B 2 14 ? -8.908 22.176 1.454 1.000 21.23126 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1 ATOM 1530 N N . VAL B 2 15 ? -6.070 19.533 1.452 1.000 21.54613 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1 ATOM 1531 C CA . VAL B 2 15 ? -6.397 18.154 1.799 1.000 19.85516 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1 ATOM 1532 C C . VAL B 2 15 ? -6.114 17.994 3.286 1.000 21.65342 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1 ATOM 1533 O O . VAL B 2 15 ? -5.112 18.509 3.784 1.000 23.47964 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1 ATOM 1534 C CB . VAL B 2 15 ? -5.585 17.138 0.965 1.000 24.41996 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1 ATOM 1535 C CG1 . VAL B 2 15 ? -5.766 15.731 1.497 1.000 28.08832 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1 ATOM 1536 C CG2 . VAL B 2 15 ? -6.025 17.194 -0.516 1.000 24.68658 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1 ATOM 1537 N N . SER B 2 16 ? -7.012 17.337 4.008 1.000 19.82454 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1 ATOM 1538 C CA . SER B 2 16 ? -6.801 17.154 5.446 1.000 19.95831 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1 ATOM 1539 C C . SER B 2 16 ? -7.287 15.756 5.794 1.000 25.65432 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1 ATOM 1540 O O . SER B 2 16 ? -8.495 15.503 5.804 1.000 25.67689 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1 ATOM 1541 C CB . SER B 2 16 ? -7.527 18.232 6.255 1.000 25.80471 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1 ATOM 1542 O OG . SER B 2 16 ? -7.246 18.119 7.655 1.000 27.39443 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1 ATOM 1543 N N . ILE B 2 17 ? -6.356 14.836 6.046 1.000 21.57079 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1 ATOM 1544 C CA . ILE B 2 17 ? -6.738 13.440 6.192 1.000 22.22536 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1 ATOM 1545 C C . ILE B 2 17 ? -6.258 12.904 7.527 1.000 24.66301 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1 ATOM 1546 O O . ILE B 2 17 ? -5.240 13.333 8.081 1.000 21.88797 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1 ATOM 1547 C CB . ILE B 2 17 ? -6.205 12.546 5.064 1.000 25.07783 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1 ATOM 1548 C CG1 . ILE B 2 17 ? -4.684 12.520 5.075 1.000 25.76054 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1 ATOM 1549 C CG2 . ILE B 2 17 ? -6.762 12.990 3.692 1.000 26.44986 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1 ATOM 1550 C CD1 . ILE B 2 17 ? -4.108 11.539 4.077 1.000 38.31849 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1 ATOM 1551 N N . GLN B 2 18 ? -6.991 11.916 8.004 1.000 20.36670 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1 ATOM 1552 C CA . GLN B 2 18 ? -6.702 11.252 9.269 1.000 21.45356 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1 ATOM 1553 C C . GLN B 2 18 ? -5.568 10.250 9.123 1.000 23.17464 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1 ATOM 1554 O O . GLN B 2 18 ? -4.706 10.135 10.003 1.000 23.10955 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1 ATOM 1555 C CB . GLN B 2 18 ? -7.965 10.548 9.741 1.000 21.68932 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1 ATOM 1556 C CG . GLN B 2 18 ? -7.850 9.883 11.096 1.000 21.98801 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1 ATOM 1557 C CD . GLN B 2 18 ? -9.217 9.504 11.607 1.000 24.67694 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1 ATOM 1558 O OE1 . GLN B 2 18 ? -10.215 10.082 11.178 1.000 33.04418 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1 ATOM 1559 N NE2 . GLN B 2 18 ? -9.282 8.508 12.487 1.000 24.75523 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1 ATOM 1560 N N . GLY B 2 19 ? -5.572 9.495 8.025 1.000 21.89209 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1 ATOM 1561 C CA . GLY B 2 19 ? -4.526 8.528 7.810 1.000 22.31878 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1 ATOM 1562 C C . GLY B 2 19 ? -4.635 7.362 8.772 1.000 22.93861 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1 ATOM 1563 O O . GLY B 2 19 ? -5.725 6.945 9.191 1.000 25.93484 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1 ATOM 1564 N N . ASN B 2 20 ? -3.477 6.841 9.160 1.000 22.02872 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1 ATOM 1565 C CA . ASN B 2 20 ? -3.480 5.618 9.951 1.000 23.31564 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1 ATOM 1566 C C . ASN B 2 20 ? -3.815 5.855 11.420 1.000 27.82265 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1 ATOM 1567 O O . ASN B 2 20 ? -3.870 4.894 12.184 1.000 37.30611 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1 ATOM 1568 C CB . ASN B 2 20 ? -2.133 4.912 9.826 1.000 34.23860 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1 ATOM 1569 C CG . ASN B 2 20 ? -2.158 3.835 8.774 1.000 56.89779 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1 ATOM 1570 O OD1 . ASN B 2 20 ? -2.241 2.647 9.088 1.000 62.76594 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1 ATOM 1571 N ND2 . ASN B 2 20 ? -2.123 4.245 7.509 1.000 56.52232 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1 ATOM 1572 N N . ARG B 2 21 ? -4.069 7.092 11.821 1.000 26.47779 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1 ATOM 1573 C CA . ARG B 2 21 ? -4.284 7.407 13.232 1.000 23.32503 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1 ATOM 1574 C C . ARG B 2 21 ? -5.681 7.004 13.681 1.000 27.97780 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1 ATOM 1575 O O . ARG B 2 21 ? -6.631 7.016 12.897 1.000 28.02639 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1 ATOM 1576 C CB . ARG B 2 21 ? -4.080 8.902 13.461 1.000 24.04047 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1 ATOM 1577 C CG . ARG B 2 21 ? -2.624 9.325 13.347 1.000 28.92260 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1 ATOM 1578 C CD . ARG B 2 21 ? -1.796 8.660 14.441 1.000 28.44562 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1 ATOM 1579 N NE . ARG B 2 21 ? -0.402 9.062 14.372 1.000 38.18514 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1 ATOM 1580 C CZ . ARG B 2 21 ? 0.123 10.046 15.095 1.000 50.59153 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1 ATOM 1581 N NH1 . ARG B 2 21 ? 1.411 10.346 14.967 1.000 44.87051 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1 ATOM 1582 N NH2 . ARG B 2 21 ? -0.638 10.724 15.952 1.000 56.21788 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1 ATOM 1583 N N . SER B 2 22 ? -5.809 6.651 14.970 1.000 26.82611 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1 ATOM 1584 C CA . SER B 2 22 ? -7.131 6.301 15.485 1.000 28.19087 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1 ATOM 1585 C C . SER B 2 22 ? -8.039 7.519 15.613 1.000 32.79314 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1 ATOM 1586 O O . SER B 2 22 ? -9.264 7.361 15.633 1.000 38.68477 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1 ATOM 1587 C CB . SER B 2 22 ? -7.011 5.582 16.835 1.000 38.90337 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1 ATOM 1588 O OG . SER B 2 22 ? -6.582 6.479 17.832 1.000 42.84192 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1 ATOM 1589 N N . GLU B 2 23 ? -7.475 8.728 15.680 1.000 27.57843 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1 ATOM 1590 C CA . GLU B 2 23 ? -8.248 9.956 15.811 1.000 27.49790 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1 ATOM 1591 C C . GLU B 2 23 ? -7.781 10.995 14.803 1.000 28.33983 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1 ATOM 1592 O O . GLU B 2 23 ? -6.609 11.027 14.412 1.000 25.76574 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1 ATOM 1593 C CB . GLU B 2 23 ? -8.117 10.571 17.220 1.000 28.23779 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1 ATOM 1594 C CG . GLU B 2 23 ? -8.444 9.611 18.367 1.000 38.56978 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1 ATOM 1595 C CD . GLU B 2 23 ? -9.867 9.095 18.303 1.000 52.77826 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1 ATOM 1596 O OE1 . GLU B 2 23 ? -10.102 7.948 18.752 1.000 59.82270 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 ATOM 1597 O OE2 . GLU B 2 23 ? -10.746 9.836 17.800 1.000 46.71567 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1 ATOM 1598 N N . MET B 2 24 ? -8.704 11.874 14.414 1.000 23.24506 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1 ATOM 1599 C CA . MET B 2 24 ? -8.379 13.034 13.594 1.000 23.64447 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1 ATOM 1600 C C . MET B 2 24 ? -8.252 14.241 14.512 1.000 32.05921 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1 ATOM 1601 O O . MET B 2 24 ? -9.248 14.697 15.088 1.000 29.49472 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1 ATOM 1602 C CB . MET B 2 24 ? -9.443 13.282 12.532 1.000 24.82654 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1 ATOM 1603 C CG . MET B 2 24 ? -9.142 14.530 11.673 1.000 23.36691 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1 ATOM 1604 S SD . MET B 2 24 ? -7.486 14.450 10.973 1.000 24.08302 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1 ATOM 1605 C CE . MET B 2 24 ? -7.644 15.500 9.514 1.000 24.81262 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1 ATOM 1606 N N . GLU B 2 25 ? -7.030 14.755 14.654 1.000 23.15749 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1 ATOM 1607 C CA . GLU B 2 25 ? -6.792 15.910 15.496 1.000 27.32348 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1 ATOM 1608 C C . GLU B 2 25 ? -6.181 17.080 14.742 1.000 26.94028 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1 ATOM 1609 O O . GLU B 2 25 ? -5.853 18.092 15.368 1.000 21.24050 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1 ATOM 1610 C CB . GLU B 2 25 ? -5.927 15.492 16.703 1.000 22.18426 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1 ATOM 1611 C CG . GLU B 2 25 ? -6.649 14.406 17.486 1.000 22.43510 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1 ATOM 1612 C CD . GLU B 2 25 ? -5.910 13.918 18.716 1.000 32.25218 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1 ATOM 1613 O OE1 . GLU B 2 25 ? -4.692 14.170 18.834 1.000 29.66705 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1 ATOM 1614 O OE2 . GLU B 2 25 ? -6.560 13.266 19.566 1.000 32.09293 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1 ATOM 1615 N N . ASP B 2 26 ? -6.037 16.980 13.417 1.000 24.11212 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1 ATOM 1616 C CA . ASP B 2 26 ? -5.679 18.113 12.569 1.000 22.57123 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1 ATOM 1617 C C . ASP B 2 26 ? -6.935 18.908 12.250 1.000 23.20126 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1 ATOM 1618 O O . ASP B 2 26 ? -8.019 18.342 12.097 1.000 24.72263 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1 ATOM 1619 C CB . ASP B 2 26 ? -5.077 17.649 11.229 1.000 21.21945 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1 ATOM 1620 C CG . ASP B 2 26 ? -3.543 17.501 11.243 1.000 28.79279 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1 ATOM 1621 O OD1 . ASP B 2 26 ? -2.920 17.407 12.311 1.000 23.93214 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1 ATOM 1622 O OD2 . ASP B 2 26 ? -2.951 17.428 10.138 1.000 24.94654 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1 ATOM 1623 N N . ALA B 2 27 ? -6.787 20.224 12.133 1.000 22.87326 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1 ATOM 1624 C CA . ALA B 2 27 ? -7.869 21.087 11.670 1.000 22.23294 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1 ATOM 1625 C C . ALA B 2 27 ? -7.258 22.159 10.788 1.000 20.99245 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1 ATOM 1626 O O . ALA B 2 27 ? -6.056 22.411 10.836 1.000 23.89707 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1 ATOM 1627 C CB . ALA B 2 27 ? -8.644 21.743 12.838 1.000 22.69824 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1 ATOM 1628 N N . PHE B 2 28 ? -8.089 22.788 9.966 1.000 24.17258 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1 ATOM 1629 C CA . PHE B 2 28 ? -7.584 23.867 9.137 1.000 24.92985 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1 ATOM 1630 C C . PHE B 2 28 ? -8.702 24.868 8.925 1.000 19.87274 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1 ATOM 1631 O O . PHE B 2 28 ? -9.880 24.565 9.126 1.000 23.22989 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1 ATOM 1632 C CB . PHE B 2 28 ? -7.051 23.350 7.791 1.000 21.19934 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1 ATOM 1633 C CG . PHE B 2 28 ? -8.131 22.991 6.841 1.000 21.58084 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1 ATOM 1634 C CD1 . PHE B 2 28 ? -8.674 21.720 6.850 1.000 23.60564 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1 ATOM 1635 C CD2 . PHE B 2 28 ? -8.626 23.931 5.932 1.000 27.50265 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1 ATOM 1636 C CE1 . PHE B 2 28 ? -9.695 21.381 5.972 1.000 31.13405 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1 ATOM 1637 C CE2 . PHE B 2 28 ? -9.650 23.596 5.055 1.000 32.11827 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1 ATOM 1638 C CZ . PHE B 2 28 ? -10.180 22.322 5.078 1.000 35.14368 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1 ATOM 1639 N N . ALA B 2 29 ? -8.323 26.076 8.535 1.000 22.09662 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1 ATOM 1640 C CA . ALA B 2 29 ? -9.312 27.098 8.219 1.000 25.94275 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1 ATOM 1641 C C . ALA B 2 29 ? -8.837 27.888 7.009 1.000 26.57266 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1 ATOM 1642 O O . ALA B 2 29 ? -7.663 28.243 6.912 1.000 26.08613 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1 ATOM 1643 C CB . ALA B 2 29 ? -9.553 28.052 9.398 1.000 28.11889 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1 ATOM 1644 N N . VAL B 2 30 ? -9.758 28.166 6.101 1.000 24.41471 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1 ATOM 1645 C CA . VAL B 2 30 ? -9.505 29.064 4.980 1.000 26.94681 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1 ATOM 1646 C C . VAL B 2 30 ? -10.616 30.098 4.964 1.000 28.68610 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1 ATOM 1647 O O . VAL B 2 30 ? -11.799 29.745 4.914 1.000 31.90672 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1 ATOM 1648 C CB . VAL B 2 30 ? -9.437 28.308 3.641 1.000 29.15642 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1 ATOM 1649 C CG1 . VAL B 2 30 ? -9.157 29.287 2.486 1.000 33.48179 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1 ATOM 1650 C CG2 . VAL B 2 30 ? -8.387 27.224 3.710 1.000 32.40986 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1 ATOM 1651 N N . SER B 2 31 ? -10.239 31.371 4.992 1.000 26.19486 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1 ATOM 1652 C CA . SER B 2 31 ? -11.206 32.463 4.970 1.000 29.61980 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1 ATOM 1653 C C . SER B 2 31 ? -10.775 33.492 3.936 1.000 29.11454 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1 ATOM 1654 O O . SER B 2 31 ? -10.056 34.448 4.250 1.000 31.60117 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1 ATOM 1655 C CB . SER B 2 31 ? -11.349 33.104 6.345 1.000 38.10023 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1 ATOM 1656 O OG . SER B 2 31 ? -12.641 33.659 6.469 1.000 46.30577 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1 ATOM 1657 N N . PRO B 2 32 ? -11.209 33.328 2.692 1.000 30.45097 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1 ATOM 1658 C CA . PRO B 2 32 ? -10.827 34.290 1.652 1.000 32.73102 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1 ATOM 1659 C C . PRO B 2 32 ? -11.569 35.598 1.849 1.000 38.23639 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1 ATOM 1660 O O . PRO B 2 32 ? -12.701 35.626 2.338 1.000 37.40538 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1 ATOM 1661 C CB . PRO B 2 32 ? -11.248 33.591 0.353 1.000 37.62018 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1 ATOM 1662 C CG . PRO B 2 32 ? -12.342 32.660 0.756 1.000 40.91874 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1 ATOM 1663 C CD . PRO B 2 32 ? -12.039 32.230 2.174 1.000 30.40188 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1 ATOM 1664 N N . HIS B 2 33 ? -10.908 36.698 1.487 1.000 35.82368 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1 ATOM 1665 C CA . HIS B 2 33 ? -11.518 38.023 1.578 1.000 36.51037 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1 ATOM 1666 C C . HIS B 2 33 ? -11.935 38.323 3.012 1.000 38.10179 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1 ATOM 1667 O O . HIS B 2 33 ? -12.953 38.970 3.258 1.000 42.65027 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1 ATOM 1668 C CB . HIS B 2 33 ? -12.717 38.146 0.637 1.000 32.58308 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1 ATOM 1669 C CG . HIS B 2 33 ? -12.389 37.855 -0.792 1.000 44.02933 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1 ATOM 1670 N ND1 . HIS B 2 33 ? -11.649 38.717 -1.573 1.000 45.52686 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1 ATOM 1671 C CD2 . HIS B 2 33 ? -12.680 36.790 -1.576 1.000 41.48788 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1 ATOM 1672 C CE1 . HIS B 2 33 ? -11.506 38.198 -2.780 1.000 42.35439 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1 ATOM 1673 N NE2 . HIS B 2 33 ? -12.120 37.029 -2.806 1.000 44.48822 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1 ATOM 1674 N N . PHE B 2 34 ? -11.140 37.848 3.970 1.000 35.01404 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1 ATOM 1675 C CA . PHE B 2 34 ? -11.574 37.907 5.359 1.000 37.14446 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1 ATOM 1676 C C . PHE B 2 34 ? -11.427 39.298 5.965 1.000 38.44409 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1 ATOM 1677 O O . PHE B 2 34 ? -12.283 39.712 6.753 1.000 41.51493 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1 ATOM 1678 C CB . PHE B 2 34 ? -10.804 36.890 6.201 1.000 41.96256 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1 ATOM 1679 C CG . PHE B 2 34 ? -11.258 36.836 7.637 1.000 38.79026 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1 ATOM 1680 C CD1 . PHE B 2 34 ? -12.575 36.521 7.950 1.000 40.45943 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1 ATOM 1681 C CD2 . PHE B 2 34 ? -10.376 37.117 8.667 1.000 42.01041 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1 ATOM 1682 C CE1 . PHE B 2 34 ? -13.001 36.485 9.270 1.000 43.24589 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1 ATOM 1683 C CE2 . PHE B 2 34 ? -10.794 37.084 9.989 1.000 44.56723 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1 ATOM 1684 C CZ . PHE B 2 34 ? -12.109 36.767 10.289 1.000 44.21320 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1 ATOM 1685 N N . LEU B 2 35 ? -10.377 40.037 5.624 1.000 43.68701 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1 ATOM 1686 C CA . LEU B 2 35 ? -10.115 41.304 6.288 1.000 50.98038 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1 ATOM 1687 C C . LEU B 2 35 ? -9.823 42.413 5.293 1.000 50.35223 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1 ATOM 1688 O O . LEU B 2 35 ? -9.153 42.200 4.275 1.000 48.43344 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1 ATOM 1689 C CB . LEU B 2 35 ? -8.951 41.173 7.267 1.000 57.00826 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1 ATOM 1690 C CG . LEU B 2 35 ? -9.379 41.003 8.727 1.000 64.35187 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1 ATOM 1691 C CD1 . LEU B 2 35 ? -8.218 40.489 9.564 1.000 66.13432 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 ATOM 1692 C CD2 . LEU B 2 35 ? -9.937 42.305 9.299 1.000 63.14420 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 ATOM 1693 N N . LYS B 2 36 ? -10.353 43.596 5.591 1.000 53.81506 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1 ATOM 1694 C CA . LYS B 2 36 ? -9.975 44.826 4.906 1.000 57.24673 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1 ATOM 1695 C C . LYS B 2 36 ? -8.884 45.454 5.763 1.000 61.99296 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1 ATOM 1696 O O . LYS B 2 36 ? -9.164 46.065 6.798 1.000 64.55554 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1 ATOM 1697 C CB . LYS B 2 36 ? -11.166 45.762 4.731 1.000 67.23139 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1 ATOM 1698 C CG . LYS B 2 36 ? -12.371 45.139 4.033 1.000 74.97883 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1 ATOM 1699 C CD . LYS B 2 36 ? -11.999 44.449 2.729 1.000 74.85280 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1 ATOM 1700 C CE . LYS B 2 36 ? -13.087 43.479 2.284 1.000 75.50467 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1 ATOM 1701 N NZ . LYS B 2 36 ? -13.035 42.164 2.996 1.000 69.73487 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1 ATOM 1702 N N . LEU B 2 37 ? -7.637 45.283 5.346 1.000 64.56076 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1 ATOM 1703 C CA . LEU B 2 37 ? -6.558 45.809 6.169 1.000 65.71155 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1 ATOM 1704 C C . LEU B 2 37 ? -6.272 47.261 5.800 1.000 68.87660 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1 ATOM 1705 O O . LEU B 2 37 ? -6.294 47.618 4.618 1.000 68.52756 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1 ATOM 1706 C CB . LEU B 2 37 ? -5.289 44.979 5.995 1.000 66.02048 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1 ATOM 1707 C CG . LEU B 2 37 ? -5.441 43.454 6.046 1.000 67.69643 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1 ATOM 1708 C CD1 . LEU B 2 37 ? -4.337 42.771 5.257 1.000 63.67552 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 ATOM 1709 C CD2 . LEU B 2 37 ? -5.442 42.972 7.481 1.000 65.05923 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 ATOM 1710 N N . PRO B 2 38 ? -6.007 48.114 6.786 1.000 76.44614 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1 ATOM 1711 C CA . PRO B 2 38 ? -5.609 49.490 6.468 1.000 81.38824 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1 ATOM 1712 C C . PRO B 2 38 ? -4.227 49.503 5.835 1.000 76.80535 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1 ATOM 1713 O O . PRO B 2 38 ? -3.315 48.802 6.285 1.000 80.30063 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1 ATOM 1714 C CB . PRO B 2 38 ? -5.611 50.198 7.832 1.000 82.59536 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1 ATOM 1715 C CG . PRO B 2 38 ? -6.162 49.193 8.825 1.000 82.45859 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1 ATOM 1716 C CD . PRO B 2 38 ? -5.941 47.838 8.228 1.000 76.01051 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1 ATOM 1717 N N . ILE B 2 39 ? -4.077 50.306 4.777 1.000 68.43939 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1 ATOM 1718 C CA . ILE B 2 39 ? -2.800 50.358 4.067 1.000 73.05528 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1 ATOM 1719 C C . ILE B 2 39 ? -1.667 50.693 5.029 1.000 79.20359 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1 ATOM 1720 O O . ILE B 2 39 ? -0.539 50.205 4.876 1.000 76.70753 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1 ATOM 1721 C CB . ILE B 2 39 ? -2.865 51.367 2.908 1.000 71.69367 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1 ATOM 1722 C CG1 . ILE B 2 39 ? -4.220 51.291 2.208 1.000 72.14654 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1 ATOM 1723 C CG2 . ILE B 2 39 ? -1.759 51.093 1.904 1.000 69.86383 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1 ATOM 1724 C CD1 . ILE B 2 39 ? -4.582 52.565 1.475 1.000 80.40597 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1 ATOM 1725 N N . LYS B 2 40 ? -1.947 51.531 6.034 1.000 80.93412 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1 ATOM 1726 C CA . LYS B 2 40 ? -0.930 51.860 7.029 1.000 81.89129 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1 ATOM 1727 C C . LYS B 2 40 ? -0.195 50.620 7.523 1.000 75.80512 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1 ATOM 1728 O O . LYS B 2 40 ? 1.023 50.661 7.719 1.000 75.85860 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1 ATOM 1729 C CB . LYS B 2 40 ? -1.571 52.599 8.205 1.000 89.30768 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1 ATOM 1730 C CG . LYS B 2 40 ? -0.594 53.019 9.288 1.000 93.84394 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1 ATOM 1731 C CD . LYS B 2 40 ? -1.252 52.926 10.663 1.000 92.01904 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1 ATOM 1732 C CE . LYS B 2 40 ? -0.420 53.625 11.727 1.000 90.98261 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1 ATOM 1733 N NZ . LYS B 2 40 ? 0.771 52.825 12.134 1.000 90.49173 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1 ATOM 1734 N N . MET B 2 41 ? -0.910 49.513 7.728 1.000 61.70537 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1 ATOM 1735 C CA . MET B 2 41 ? -0.277 48.321 8.288 1.000 67.14192 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1 ATOM 1736 C C . MET B 2 41 ? 0.697 47.669 7.312 1.000 68.74892 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1 ATOM 1737 O O . MET B 2 41 ? 1.640 46.993 7.742 1.000 62.54973 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1 ATOM 1738 C CB . MET B 2 41 ? -1.343 47.308 8.711 1.000 67.78573 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1 ATOM 1739 C CG . MET B 2 41 ? -2.186 47.742 9.893 1.000 80.60399 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1 ATOM 1740 S SD . MET B 2 41 ? -2.918 46.330 10.754 1.000 86.26911 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1 ATOM 1741 C CE . MET B 2 41 ? -1.500 45.735 11.679 1.000 78.99294 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1 ATOM 1742 N N . LEU B 2 42 ? 0.478 47.841 6.007 1.000 68.67211 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1 ATOM 1743 C CA . LEU B 2 42 ? 1.303 47.230 4.969 1.000 62.86080 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1 ATOM 1744 C C . LEU B 2 42 ? 2.364 48.178 4.422 1.000 66.35007 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1 ATOM 1745 O O . LEU B 2 42 ? 3.528 47.791 4.283 1.000 68.55064 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1 ATOM 1746 C CB . LEU B 2 42 ? 0.422 46.726 3.819 1.000 59.90372 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1 ATOM 1747 C CG . LEU B 2 42 ? -0.520 45.553 4.105 1.000 61.26030 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1 ATOM 1748 C CD1 . LEU B 2 42 ? 0.140 44.516 5.009 1.000 54.06014 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1 ATOM 1749 C CD2 . LEU B 2 42 ? -1.834 46.048 4.699 1.000 64.15812 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1 ATOM 1750 N N . MET B 2 43 ? 1.984 49.412 4.104 1.000 68.40668 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1 ATOM 1751 C CA . MET B 2 43 ? 2.915 50.378 3.537 1.000 67.36276 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1 ATOM 1752 C C . MET B 2 43 ? 2.549 51.803 3.937 1.000 67.73653 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1 ATOM 1753 O O . MET B 2 43 ? 2.898 52.761 3.246 1.000 74.65450 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1 ATOM 1754 C CB . MET B 2 43 ? 2.942 50.251 2.014 1.000 74.19313 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1 ATOM 1755 C CG . MET B 2 43 ? 1.661 50.708 1.338 1.000 82.46669 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1 ATOM 1756 S SD . MET B 2 43 ? 1.386 49.904 -0.254 1.000 90.32212 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1 ATOM 1757 C CE . MET B 2 43 ? 1.509 48.175 0.209 1.000 81.44120 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1 ATOM 1758 N N . ALA B 2 53 ? -7.314 53.439 -3.476 1.000 81.78114 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B N 1 ATOM 1759 C CA . ALA B 2 53 ? -6.456 52.880 -2.435 1.000 79.98409 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B CA 1 ATOM 1760 C C . ALA B 2 53 ? -6.909 53.360 -1.066 1.000 82.28410 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B C 1 ATOM 1761 O O . ALA B 2 53 ? -6.819 54.549 -0.747 1.000 83.88531 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B O 1 ATOM 1762 C CB . ALA B 2 53 ? -5.000 53.254 -2.689 1.000 81.90615 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B CB 1 ATOM 1763 N N . THR B 2 54 ? -7.406 52.420 -0.262 1.000 77.59632 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1 ATOM 1764 C CA . THR B 2 54 ? -7.960 52.694 1.059 1.000 78.27438 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1 ATOM 1765 C C . THR B 2 54 ? -7.543 51.575 1.994 1.000 78.21732 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1 ATOM 1766 O O . THR B 2 54 ? -7.312 51.779 3.190 1.000 79.69176 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1 ATOM 1767 C CB . THR B 2 54 ? -9.492 52.774 0.999 1.000 83.32797 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1 ATOM 1768 O OG1 . THR B 2 54 ? -9.901 54.073 0.542 1.000 92.21814 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1 ATOM 1769 C CG2 . THR B 2 54 ? -10.106 52.488 2.366 1.000 80.15016 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1 ATOM 1770 N N . HIS B 2 55 ? -7.438 50.384 1.422 1.000 76.23290 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1 ATOM 1771 C CA . HIS B 2 55 ? -7.315 49.143 2.163 1.000 74.80353 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1 ATOM 1772 C C . HIS B 2 55 ? -6.931 48.066 1.167 1.000 61.13273 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1 ATOM 1773 O O . HIS B 2 55 ? -7.091 48.233 -0.046 1.000 52.55610 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1 ATOM 1774 C CB . HIS B 2 55 ? -8.629 48.784 2.859 1.000 80.42138 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1 ATOM 1775 C CG . HIS B 2 55 ? -9.752 48.529 1.902 1.000 89.25563 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1 ATOM 1776 N ND1 . HIS B 2 55 ? -10.095 49.422 0.907 1.000 94.07305 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1 ATOM 1777 C CD2 . HIS B 2 55 ? -10.597 47.478 1.772 1.000 89.93815 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1 ATOM 1778 C CE1 . HIS B 2 55 ? -11.108 48.935 0.212 1.000 93.16907 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1 ATOM 1779 N NE2 . HIS B 2 55 ? -11.432 47.758 0.716 1.000 91.52021 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1 ATOM 1780 N N . LEU B 2 56 ? -6.421 46.962 1.688 1.000 58.70996 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1 ATOM 1781 C CA . LEU B 2 56 ? -6.179 45.780 0.885 1.000 55.78668 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1 ATOM 1782 C C . LEU B 2 56 ? -6.919 44.616 1.518 1.000 52.01791 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1 ATOM 1783 O O . LEU B 2 56 ? -7.000 44.515 2.747 1.000 50.74366 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1 ATOM 1784 C CB . LEU B 2 56 ? -4.685 45.479 0.760 1.000 54.15160 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1 ATOM 1785 C CG . LEU B 2 56 ? -3.927 46.437 -0.164 1.000 55.35283 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1 ATOM 1786 C CD1 . LEU B 2 56 ? -2.445 46.115 -0.172 1.000 60.38956 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1 ATOM 1787 C CD2 . LEU B 2 56 ? -4.490 46.386 -1.575 1.000 51.31329 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1 ATOM 1788 N N . THR B 2 57 ? -7.487 43.763 0.676 1.000 51.61092 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1 ATOM 1789 C CA . THR B 2 57 ? -8.200 42.594 1.164 1.000 49.05704 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1 ATOM 1790 C C . THR B 2 57 ? -7.192 41.515 1.539 1.000 43.71503 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1 ATOM 1791 O O . THR B 2 57 ? -6.246 41.245 0.791 1.000 44.80306 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1 ATOM 1792 C CB . THR B 2 57 ? -9.181 42.084 0.108 1.000 56.72299 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1 ATOM 1793 O OG1 . THR B 2 57 ? -9.796 40.878 0.571 1.000 65.50541 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1 ATOM 1794 C CG2 . THR B 2 57 ? -8.462 41.808 -1.207 1.000 58.28565 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1 ATOM 1795 N N . GLY B 2 58 ? -7.381 40.922 2.709 1.000 39.22473 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1 ATOM 1796 C CA . GLY B 2 58 ? -6.483 39.902 3.229 1.000 39.81580 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1 ATOM 1797 C C . GLY B 2 58 ? -7.186 38.559 3.267 1.000 35.45091 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1 ATOM 1798 O O . GLY B 2 58 ? -8.354 38.473 3.651 1.000 40.95958 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1 ATOM 1799 N N . HIS B 2 59 ? -6.469 37.515 2.865 1.000 32.18788 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1 ATOM 1800 C CA . HIS B 2 59 ? -6.980 36.152 2.880 1.000 29.33376 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1 ATOM 1801 C C . HIS B 2 59 ? -6.325 35.385 4.017 1.000 23.21853 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1 ATOM 1802 O O . HIS B 2 59 ? -5.101 35.419 4.163 1.000 30.40683 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1 ATOM 1803 C CB . HIS B 2 59 ? -6.701 35.472 1.543 1.000 25.61593 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1 ATOM 1804 C CG . HIS B 2 59 ? -7.128 36.297 0.374 1.000 30.97251 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1 ATOM 1805 N ND1 . HIS B 2 59 ? -8.450 36.588 0.118 1.000 30.72171 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1 ATOM 1806 C CD2 . HIS B 2 59 ? -6.411 36.901 -0.605 1.000 37.65073 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1 ATOM 1807 C CE1 . HIS B 2 59 ? -8.531 37.340 -0.965 1.000 35.66289 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1 ATOM 1808 N NE2 . HIS B 2 59 ? -7.308 37.542 -1.425 1.000 35.40385 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1 ATOM 1809 N N . PHE B 2 60 ? -7.131 34.685 4.805 1.000 27.44515 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1 ATOM 1810 C CA . PHE B 2 60 ? -6.643 33.985 5.985 1.000 22.00498 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1 ATOM 1811 C C . PHE B 2 60 ? -6.539 32.492 5.712 1.000 22.15834 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1 ATOM 1812 O O . PHE B 2 60 ? -7.478 31.880 5.178 1.000 24.26065 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1 ATOM 1813 C CB . PHE B 2 60 ? -7.565 34.245 7.186 1.000 23.37079 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1 ATOM 1814 C CG . PHE B 2 60 ? -7.164 33.494 8.433 1.000 25.93234 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1 ATOM 1815 C CD1 . PHE B 2 60 ? -7.550 32.179 8.617 1.000 30.44273 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1 ATOM 1816 C CD2 . PHE B 2 60 ? -6.395 34.103 9.407 1.000 33.49970 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1 ATOM 1817 C CE1 . PHE B 2 60 ? -7.184 31.471 9.754 1.000 27.87048 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1 ATOM 1818 C CE2 . PHE B 2 60 ? -6.030 33.403 10.559 1.000 30.02729 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1 ATOM 1819 C CZ . PHE B 2 60 ? -6.420 32.084 10.724 1.000 28.08497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1 ATOM 1820 N N . PHE B 2 61 ? -5.410 31.899 6.118 1.000 24.57755 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1 ATOM 1821 C CA . PHE B 2 61 ? -5.171 30.461 6.026 1.000 22.88032 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1 ATOM 1822 C C . PHE B 2 61 ? -4.558 29.979 7.329 1.000 23.75196 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1 ATOM 1823 O O . PHE B 2 61 ? -3.611 30.595 7.820 1.000 24.98399 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1 ATOM 1824 C CB . PHE B 2 61 ? -4.211 30.119 4.887 1.000 21.40417 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1 ATOM 1825 C CG . PHE B 2 61 ? -4.653 30.633 3.544 1.000 22.85203 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1 ATOM 1826 C CD1 . PHE B 2 61 ? -5.480 29.867 2.740 1.000 25.05281 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1 ATOM 1827 C CD2 . PHE B 2 61 ? -4.230 31.874 3.095 1.000 25.94567 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1 ATOM 1828 C CE1 . PHE B 2 61 ? -5.880 30.332 1.491 1.000 27.11681 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1 ATOM 1829 C CE2 . PHE B 2 61 ? -4.629 32.352 1.847 1.000 26.97438 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1 ATOM 1830 C CZ . PHE B 2 61 ? -5.454 31.579 1.050 1.000 24.60846 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1 ATOM 1831 N N . GLY B 2 62 ? -5.061 28.862 7.854 1.000 23.76461 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1 ATOM 1832 C CA . GLY B 2 62 ? -4.544 28.340 9.111 1.000 23.55012 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1 ATOM 1833 C C . GLY B 2 62 ? -4.569 26.829 9.137 1.000 23.20304 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1 ATOM 1834 O O . GLY B 2 62 ? -5.520 26.209 8.646 1.000 20.67952 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1 ATOM 1835 N N . VAL B 2 63 ? -3.516 26.230 9.682 1.000 22.95301 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1 ATOM 1836 C CA . VAL B 2 63 ? -3.437 24.790 9.896 1.000 21.37007 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1 ATOM 1837 C C . VAL B 2 63 ? -3.128 24.561 11.369 1.000 23.48985 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1 ATOM 1838 O O . VAL B 2 63 ? -2.249 25.229 11.922 1.000 21.62464 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1 ATOM 1839 C CB . VAL B 2 63 ? -2.356 24.134 9.022 1.000 24.05507 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1 ATOM 1840 C CG1 . VAL B 2 63 ? -2.177 22.667 9.448 1.000 25.05190 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1 ATOM 1841 C CG2 . VAL B 2 63 ? -2.725 24.243 7.529 1.000 22.61140 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1 ATOM 1842 N N . TYR B 2 64 ? -3.844 23.621 11.996 1.000 20.17871 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1 ATOM 1843 C CA . TYR B 2 64 ? -3.801 23.408 13.454 1.000 20.31622 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1 ATOM 1844 C C . TYR B 2 64 ? -3.640 21.911 13.711 1.000 22.41160 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1 ATOM 1845 O O . TYR B 2 64 ? -4.546 21.130 13.412 1.000 23.42865 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1 ATOM 1846 C CB . TYR B 2 64 ? -5.079 23.942 14.132 1.000 23.10770 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1 ATOM 1847 C CG . TYR B 2 64 ? -5.428 25.346 13.679 1.000 24.06849 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1 ATOM 1848 C CD1 . TYR B 2 64 ? -4.665 26.428 14.087 1.000 23.71017 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1 ATOM 1849 C CD2 . TYR B 2 64 ? -6.491 25.580 12.811 1.000 22.49963 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1 ATOM 1850 C CE1 . TYR B 2 64 ? -4.940 27.717 13.641 1.000 26.80876 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1 ATOM 1851 C CE2 . TYR B 2 64 ? -6.792 26.876 12.365 1.000 22.92961 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1 ATOM 1852 C CZ . TYR B 2 64 ? -6.010 27.929 12.778 1.000 25.98467 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1 ATOM 1853 O OH . TYR B 2 64 ? -6.288 29.205 12.352 1.000 27.79489 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1 ATOM 1854 N N . ASP B 2 65 ? -2.494 21.507 14.254 1.000 20.77684 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1 ATOM 1855 C CA . ASP B 2 65 ? -2.175 20.099 14.501 1.000 21.81448 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1 ATOM 1856 C C . ASP B 2 65 ? -2.379 19.842 15.995 1.000 21.44619 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1 ATOM 1857 O O . ASP B 2 65 ? -1.532 20.199 16.810 1.000 22.36632 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1 ATOM 1858 C CB . ASP B 2 65 ? -0.744 19.812 14.053 1.000 23.42437 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1 ATOM 1859 C CG . ASP B 2 65 ? -0.302 18.374 14.296 1.000 25.91449 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1 ATOM 1860 O OD1 . ASP B 2 65 ? -1.015 17.585 14.952 1.000 23.82417 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1 ATOM 1861 O OD2 . ASP B 2 65 ? 0.807 18.032 13.848 1.000 24.36846 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1 ATOM 1862 N N . GLY B 2 66 ? -3.508 19.239 16.346 1.000 19.19330 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1 ATOM 1863 C CA . GLY B 2 66 ? -3.833 19.023 17.758 1.000 19.02703 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1 ATOM 1864 C C . GLY B 2 66 ? -3.058 17.860 18.349 1.000 21.88296 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1 ATOM 1865 O O . GLY B 2 66 ? -2.668 16.922 17.660 1.000 24.20288 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1 ATOM 1866 N N . HIS B 2 67 ? -2.832 17.920 19.665 1.000 22.44363 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1 ATOM 1867 C CA . HIS B 2 67 ? -2.232 16.796 20.369 1.000 19.81717 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1 ATOM 1868 C C . HIS B 2 67 ? -2.966 16.636 21.686 1.000 23.99896 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1 ATOM 1869 O O . HIS B 2 67 ? -3.433 17.622 22.262 1.000 26.12245 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1 ATOM 1870 C CB . HIS B 2 67 ? -0.744 16.978 20.643 1.000 22.58348 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1 ATOM 1871 C CG . HIS B 2 67 ? -0.408 18.298 21.264 1.000 36.18535 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1 ATOM 1872 N ND1 . HIS B 2 67 ? 0.011 19.381 20.522 1.000 40.12922 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1 ATOM 1873 C CD2 . HIS B 2 67 ? -0.453 18.716 22.551 1.000 38.87465 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1 ATOM 1874 C CE1 . HIS B 2 67 ? 0.223 20.406 21.329 1.000 40.20452 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1 ATOM 1875 N NE2 . HIS B 2 67 ? -0.054 20.030 22.562 1.000 36.18756 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1 ATOM 1876 N N . GLY B 2 68 ? -3.065 15.389 22.143 1.000 25.87025 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1 ATOM 1877 C CA . GLY B 2 68 ? -3.786 15.089 23.368 1.000 25.43029 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1 ATOM 1878 C C . GLY B 2 68 ? -5.287 15.027 23.198 1.000 27.05544 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1 ATOM 1879 O O . GLY B 2 68 ? -5.992 14.685 24.158 1.000 28.61155 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1 ATOM 1880 N N . GLY B 2 69 ? -5.789 15.302 22.008 1.000 25.20964 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1 ATOM 1881 C CA . GLY B 2 69 ? -7.212 15.455 21.781 1.000 24.58734 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1 ATOM 1882 C C . GLY B 2 69 ? -7.414 16.394 20.609 1.000 27.76191 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1 ATOM 1883 O O . GLY B 2 69 ? -6.469 16.946 20.060 1.000 25.62735 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1 ATOM 1884 N N . HIS B 2 70 ? -8.681 16.586 20.250 1.000 27.71337 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1 ATOM 1885 C CA . HIS B 2 70 ? -9.000 17.378 19.065 1.000 29.48489 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1 ATOM 1886 C C . HIS B 2 70 ? -9.622 18.734 19.372 1.000 26.78801 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1 ATOM 1887 O O . HIS B 2 70 ? -9.747 19.560 18.457 1.000 24.87691 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1 ATOM 1888 C CB . HIS B 2 70 ? -9.961 16.591 18.162 1.000 28.74662 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1 ATOM 1889 C CG . HIS B 2 70 ? -11.267 16.311 18.826 1.000 29.10252 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1 ATOM 1890 N ND1 . HIS B 2 70 ? -12.308 17.212 18.818 1.000 35.43957 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1 ATOM 1891 C CD2 . HIS B 2 70 ? -11.679 15.263 19.573 1.000 32.13798 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1 ATOM 1892 C CE1 . HIS B 2 70 ? -13.316 16.722 19.517 1.000 35.32674 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1 ATOM 1893 N NE2 . HIS B 2 70 ? -12.962 15.539 19.984 1.000 37.67482 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1 ATOM 1894 N N . LYS B 2 71 ? -10.010 19.003 20.629 1.000 27.29600 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1 ATOM 1895 C CA . LYS B 2 71 ? -10.854 20.166 20.878 1.000 26.43611 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1 ATOM 1896 C C . LYS B 2 71 ? -10.102 21.482 20.754 1.000 25.87651 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1 ATOM 1897 O O . LYS B 2 71 ? -10.716 22.505 20.430 1.000 28.17421 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1 ATOM 1898 C CB . LYS B 2 71 ? -11.502 20.058 22.260 1.000 27.05300 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1 ATOM 1899 C CG . LYS B 2 71 ? -12.624 19.030 22.308 1.000 30.25058 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1 ATOM 1900 C CD . LYS B 2 71 ? -13.238 18.978 23.708 1.000 36.06843 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1 ATOM 1901 C CE . LYS B 2 71 ? -14.560 18.235 23.690 1.000 47.23123 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1 ATOM 1902 N NZ . LYS B 2 71 ? -15.058 17.973 25.076 1.000 51.18174 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1 ATOM 1903 N N . VAL B 2 72 ? -8.797 21.506 21.036 1.000 23.77835 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1 ATOM 1904 C CA . VAL B 2 72 ? -8.070 22.767 20.909 1.000 22.25661 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1 ATOM 1905 C C . VAL B 2 72 ? -7.865 23.122 19.439 1.000 23.75517 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1 ATOM 1906 O O . VAL B 2 72 ? -8.017 24.282 19.036 1.000 22.98150 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1 ATOM 1907 C CB . VAL B 2 72 ? -6.732 22.696 21.668 1.000 24.01234 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1 ATOM 1908 C CG1 . VAL B 2 72 ? -5.919 23.978 21.433 1.000 24.64592 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1 ATOM 1909 C CG2 . VAL B 2 72 ? -6.988 22.485 23.153 1.000 24.55152 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1 ATOM 1910 N N . ALA B 2 73 ? -7.492 22.144 18.618 1.000 22.23738 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1 ATOM 1911 C CA . ALA B 2 73 ? -7.348 22.434 17.185 1.000 24.10315 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1 ATOM 1912 C C . ALA B 2 73 ? -8.680 22.867 16.580 1.000 25.82009 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1 ATOM 1913 O O . ALA B 2 73 ? -8.736 23.759 15.718 1.000 26.82326 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1 ATOM 1914 C CB . ALA B 2 73 ? -6.802 21.207 16.448 1.000 24.29445 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1 ATOM 1915 N N . ASP B 2 74 ? -9.762 22.226 16.998 1.000 23.95584 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1 ATOM 1916 C CA . ASP B 2 74 ? -11.080 22.607 16.507 1.000 25.40595 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1 ATOM 1917 C C . ASP B 2 74 ? -11.449 24.015 16.960 1.000 30.40088 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1 ATOM 1918 O O . ASP B 2 74 ? -12.075 24.770 16.213 1.000 28.14195 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1 ATOM 1919 C CB . ASP B 2 74 ? -12.113 21.587 16.978 1.000 28.94088 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1 ATOM 1920 C CG . ASP B 2 74 ? -11.985 20.245 16.248 1.000 44.99240 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1 ATOM 1921 O OD1 . ASP B 2 74 ? -11.169 20.127 15.292 1.000 39.41670 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1 ATOM 1922 O OD2 . ASP B 2 74 ? -12.698 19.302 16.644 1.000 47.19544 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1 ATOM 1923 N N . TYR B 2 75 ? -11.056 24.395 18.174 1.000 26.42744 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1 ATOM 1924 C CA . TYR B 2 75 ? -11.365 25.742 18.633 1.000 23.52343 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1 ATOM 1925 C C . TYR B 2 75 ? -10.582 26.777 17.846 1.000 25.95060 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1 ATOM 1926 O O . TYR B 2 75 ? -11.131 27.816 17.453 1.000 28.21094 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1 ATOM 1927 C CB . TYR B 2 75 ? -11.082 25.861 20.132 1.000 26.59543 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1 ATOM 1928 C CG . TYR B 2 75 ? -11.513 27.180 20.715 1.000 27.81478 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1 ATOM 1929 C CD1 . TYR B 2 75 ? -12.838 27.401 21.063 1.000 36.76249 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1 ATOM 1930 C CD2 . TYR B 2 75 ? -10.593 28.201 20.933 1.000 27.94476 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1 ATOM 1931 C CE1 . TYR B 2 75 ? -13.245 28.614 21.625 1.000 36.58640 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1 ATOM 1932 C CE2 . TYR B 2 75 ? -10.983 29.416 21.486 1.000 30.97114 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1 ATOM 1933 C CZ . TYR B 2 75 ? -12.314 29.620 21.818 1.000 29.63670 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1 ATOM 1934 O OH . TYR B 2 75 ? -12.713 30.824 22.368 1.000 35.94775 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1 ATOM 1935 N N . CYS B 2 76 ? -9.302 26.498 17.594 1.000 24.54559 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1 ATOM 1936 C CA . CYS B 2 76 ? -8.512 27.378 16.749 1.000 25.79379 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1 ATOM 1937 C C . CYS B 2 76 ? -9.166 27.540 15.386 1.000 26.32515 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1 ATOM 1938 O O . CYS B 2 76 ? -9.228 28.645 14.848 1.000 28.05640 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1 ATOM 1939 C CB . CYS B 2 76 ? -7.101 26.832 16.573 1.000 30.46402 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1 ATOM 1940 S SG . CYS B 2 76 ? -6.133 26.914 18.101 1.000 30.91429 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1 ATOM 1941 N N . ARG B 2 77 ? -9.653 26.443 14.810 1.000 25.28541 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1 ATOM 1942 C CA . ARG B 2 77 ? -10.292 26.497 13.499 1.000 26.71665 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1 ATOM 1943 C C . ARG B 2 77 ? -11.514 27.400 13.516 1.000 34.23027 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1 ATOM 1944 O O . ARG B 2 77 ? -11.769 28.128 12.553 1.000 30.43500 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1 ATOM 1945 C CB . ARG B 2 77 ? -10.683 25.081 13.081 1.000 29.27209 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1 ATOM 1946 C CG . ARG B 2 77 ? -11.611 25.044 11.888 1.000 29.61344 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1 ATOM 1947 C CD . ARG B 2 77 ? -12.057 23.642 11.607 1.000 34.00298 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1 ATOM 1948 N NE . ARG B 2 77 ? -12.900 23.077 12.660 1.000 37.29266 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1 ATOM 1949 C CZ . ARG B 2 77 ? -13.094 21.770 12.823 1.000 43.58678 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1 ATOM 1950 N NH1 . ARG B 2 77 ? -12.500 20.896 12.011 1.000 40.44661 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1 ATOM 1951 N NH2 . ARG B 2 77 ? -13.883 21.332 13.790 1.000 39.18102 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1 ATOM 1952 N N . ASP B 2 78 ? -12.311 27.333 14.582 1.000 27.28416 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1 ATOM 1953 C CA . ASP B 2 78 ? -13.533 28.115 14.643 1.000 29.02039 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1 ATOM 1954 C C . ASP B 2 78 ? -13.313 29.535 15.154 1.000 30.94148 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1 ATOM 1955 O O . ASP B 2 78 ? -14.150 30.401 14.886 1.000 31.35326 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1 ATOM 1956 C CB . ASP B 2 78 ? -14.556 27.384 15.517 1.000 34.80515 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1 ATOM 1957 C CG . ASP B 2 78 ? -14.897 26.003 14.972 1.000 48.23780 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1 ATOM 1958 O OD1 . ASP B 2 78 ? -14.787 25.800 13.742 1.000 49.45670 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 ATOM 1959 O OD2 . ASP B 2 78 ? -15.269 25.123 15.776 1.000 55.96193 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1 ATOM 1960 N N . ARG B 2 79 ? -12.203 29.810 15.853 1.000 26.99783 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1 ATOM 1961 C CA . ARG B 2 79 ? -12.076 31.063 16.586 1.000 29.32970 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1 ATOM 1962 C C . ARG B 2 79 ? -10.906 31.947 16.177 1.000 31.94196 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1 ATOM 1963 O O . ARG B 2 79 ? -11.032 33.170 16.264 1.000 30.04322 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1 ATOM 1964 C CB . ARG B 2 79 ? -11.944 30.774 18.092 1.000 31.58949 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1 ATOM 1965 C CG . ARG B 2 79 ? -11.530 31.971 18.941 1.000 34.83120 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1 ATOM 1966 C CD . ARG B 2 79 ? -12.639 33.023 19.053 1.000 35.68802 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1 ATOM 1967 N NE . ARG B 2 79 ? -12.213 34.106 19.940 1.000 39.13777 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1 ATOM 1968 C CZ . ARG B 2 79 ? -12.536 35.385 19.780 1.000 38.37143 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1 ATOM 1969 N NH1 . ARG B 2 79 ? -13.312 35.757 18.767 1.000 33.73452 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1 ATOM 1970 N NH2 . ARG B 2 79 ? -12.086 36.294 20.642 1.000 37.55457 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1 ATOM 1971 N N . LEU B 2 80 ? -9.773 31.382 15.754 1.000 26.82438 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1 ATOM 1972 C CA . LEU B 2 80 ? -8.539 32.164 15.767 1.000 30.26467 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1 ATOM 1973 C C . LEU B 2 80 ? -8.593 33.341 14.798 1.000 27.72800 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1 ATOM 1974 O O . LEU B 2 80 ? -8.114 34.434 15.121 1.000 29.39126 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1 ATOM 1975 C CB . LEU B 2 80 ? -7.342 31.270 15.468 1.000 31.67122 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1 ATOM 1976 C CG . LEU B 2 80 ? -5.981 31.875 15.798 1.000 38.13636 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1 ATOM 1977 C CD1 . LEU B 2 80 ? -5.002 30.774 16.156 1.000 45.51301 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1 ATOM 1978 C CD2 . LEU B 2 80 ? -5.485 32.659 14.590 1.000 35.30057 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1 ATOM 1979 N N . HIS B 2 81 ? -9.166 33.151 13.606 1.000 27.65759 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1 ATOM 1980 C CA . HIS B 2 81 ? -9.197 34.276 12.673 1.000 29.77622 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1 ATOM 1981 C C . HIS B 2 81 ? -10.136 35.379 13.156 1.000 31.95172 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1 ATOM 1982 O O . HIS B 2 81 ? -9.908 36.558 12.862 1.000 34.49864 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1 ATOM 1983 C CB . HIS B 2 81 ? -9.553 33.812 11.247 1.000 28.32724 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1 ATOM 1984 C CG . HIS B 2 81 ? -10.774 32.950 11.159 1.000 30.14105 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1 ATOM 1985 N ND1 . HIS B 2 81 ? -10.861 31.715 11.766 1.000 36.94144 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 1 ATOM 1986 C CD2 . HIS B 2 81 ? -11.950 33.136 10.514 1.000 36.15147 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 1 ATOM 1987 C CE1 . HIS B 2 81 ? -12.045 31.185 11.514 1.000 38.81226 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 1 ATOM 1988 N NE2 . HIS B 2 81 ? -12.724 32.025 10.753 1.000 39.73693 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 1 ATOM 1989 N N . PHE B 2 82 ? -11.175 35.037 13.922 1.000 30.89845 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 1 ATOM 1990 C CA . PHE B 2 82 ? -12.008 36.094 14.492 1.000 33.34555 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 1 ATOM 1991 C C . PHE B 2 82 ? -11.278 36.828 15.608 1.000 35.03341 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 1 ATOM 1992 O O . PHE B 2 82 ? -11.445 38.043 15.775 1.000 33.37106 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 1 ATOM 1993 C CB . PHE B 2 82 ? -13.329 35.521 14.996 1.000 37.69614 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 1 ATOM 1994 C CG . PHE B 2 82 ? -14.211 35.013 13.899 1.000 38.23258 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 1 ATOM 1995 C CD1 . PHE B 2 82 ? -14.894 35.898 13.080 1.000 40.65657 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 1 ATOM 1996 C CD2 . PHE B 2 82 ? -14.356 33.648 13.680 1.000 43.66013 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 1 ATOM 1997 C CE1 . PHE B 2 82 ? -15.707 35.430 12.056 1.000 43.60562 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 1 ATOM 1998 C CE2 . PHE B 2 82 ? -15.172 33.176 12.660 1.000 43.59958 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 1 ATOM 1999 C CZ . PHE B 2 82 ? -15.845 34.067 11.849 1.000 41.78688 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 1 ATOM 2000 N N . ALA B 2 83 ? -10.471 36.110 16.393 1.000 33.63145 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 1 ATOM 2001 C CA . ALA B 2 83 ? -9.666 36.794 17.397 1.000 36.79225 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 1 ATOM 2002 C C . ALA B 2 83 ? -8.673 37.737 16.733 1.000 34.26846 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 1 ATOM 2003 O O . ALA B 2 83 ? -8.392 38.821 17.258 1.000 37.05134 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 1 ATOM 2004 C CB . ALA B 2 83 ? -8.956 35.772 18.292 1.000 31.36916 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 1 ATOM 2005 N N . LEU B 2 84 ? -8.174 37.364 15.556 1.000 32.66040 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 1 ATOM 2006 C CA . LEU B 2 84 ? -7.283 38.242 14.807 1.000 33.19585 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 1 ATOM 2007 C C . LEU B 2 84 ? -8.017 39.473 14.286 1.000 34.79787 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 1 ATOM 2008 O O . LEU B 2 84 ? -7.516 40.599 14.405 1.000 38.04108 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 1 ATOM 2009 C CB . LEU B 2 84 ? -6.658 37.458 13.658 1.000 33.80667 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 1 ATOM 2010 C CG . LEU B 2 84 ? -5.863 38.269 12.647 1.000 35.99797 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 1 ATOM 2011 C CD1 . LEU B 2 84 ? -4.691 38.923 13.353 1.000 40.92462 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 1 ATOM 2012 C CD2 . LEU B 2 84 ? -5.403 37.314 11.568 1.000 33.37994 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 1 ATOM 2013 N N . ALA B 2 85 ? -9.213 39.284 13.717 1.000 33.45794 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 1 ATOM 2014 C CA . ALA B 2 85 ? -9.994 40.421 13.238 1.000 34.15366 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 1 ATOM 2015 C C . ALA B 2 85 ? -10.300 41.404 14.364 1.000 39.68762 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 1 ATOM 2016 O O . ALA B 2 85 ? -10.273 42.622 14.153 1.000 41.68502 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 1 ATOM 2017 C CB . ALA B 2 85 ? -11.291 39.939 12.592 1.000 37.89440 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 1 ATOM 2018 N N . GLU B 2 86 ? -10.608 40.894 15.563 1.000 36.31647 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 1 ATOM 2019 C CA . GLU B 2 86 ? -10.897 41.769 16.697 1.000 39.69408 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 1 ATOM 2020 C C . GLU B 2 86 ? -9.664 42.563 17.114 1.000 47.93814 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 1 ATOM 2021 O O . GLU B 2 86 ? -9.766 43.743 17.476 1.000 45.79947 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 1 ATOM 2022 C CB . GLU B 2 86 ? -11.427 40.949 17.875 1.000 44.14108 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 1 ATOM 2023 C CG . GLU B 2 86 ? -12.833 40.407 17.674 1.000 46.21439 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 1 ATOM 2024 C CD . GLU B 2 86 ? -13.182 39.297 18.648 1.000 50.69833 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 1 ATOM 2025 O OE1 . GLU B 2 86 ? -12.402 39.060 19.598 1.000 54.06902 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 1 ATOM 2026 O OE2 . GLU B 2 86 ? -14.240 38.657 18.463 1.000 49.02226 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 1 ATOM 2027 N N . GLU B 2 87 ? -8.493 41.928 17.087 1.000 45.28834 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 1 ATOM 2028 C CA . GLU B 2 87 ? -7.263 42.644 17.393 1.000 46.90798 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 1 ATOM 2029 C C . GLU B 2 87 ? -7.007 43.738 16.367 1.000 48.49593 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 1 ATOM 2030 O O . GLU B 2 87 ? -6.633 44.862 16.723 1.000 52.70347 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 1 ATOM 2031 C CB . GLU B 2 87 ? -6.095 41.658 17.450 1.000 50.82397 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 1 ATOM 2032 C CG . GLU B 2 87 ? -4.905 42.140 18.258 1.000 60.51376 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 1 ATOM 2033 C CD . GLU B 2 87 ? -5.250 42.407 19.710 1.000 68.01912 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 1 ATOM 2034 O OE1 . GLU B 2 87 ? -5.741 41.478 20.390 1.000 68.98796 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 1 ATOM 2035 O OE2 . GLU B 2 87 ? -5.021 43.546 20.171 1.000 65.57725 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 1 ATOM 2036 N N . ILE B 2 88 ? -7.224 43.430 15.089 1.000 45.39395 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 1 ATOM 2037 C CA . ILE B 2 88 ? -7.051 44.426 14.039 1.000 51.14550 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 1 ATOM 2038 C C . ILE B 2 88 ? -8.113 45.514 14.153 1.000 55.86000 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 1 ATOM 2039 O O . ILE B 2 88 ? -7.855 46.687 13.855 1.000 55.02726 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 1 ATOM 2040 C CB . ILE B 2 88 ? -7.076 43.742 12.661 1.000 52.76423 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 1 ATOM 2041 C CG1 . ILE B 2 88 ? -5.756 43.007 12.412 1.000 45.57219 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 ATOM 2042 C CG2 . ILE B 2 88 ? -7.356 44.755 11.561 1.000 56.49813 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 ATOM 2043 C CD1 . ILE B 2 88 ? -5.754 42.149 11.164 1.000 42.11041 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 ATOM 2044 N N . GLU B 2 89 ? -9.324 45.145 14.582 1.000 49.66014 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 1 ATOM 2045 C CA . GLU B 2 89 ? -10.369 46.142 14.795 1.000 58.43333 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 1 ATOM 2046 C C . GLU B 2 89 ? -9.972 47.140 15.872 1.000 60.34065 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 1 ATOM 2047 O O . GLU B 2 89 ? -10.378 48.306 15.823 1.000 62.33743 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 1 ATOM 2048 C CB . GLU B 2 89 ? -11.682 45.453 15.165 1.000 57.64266 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 1 ATOM 2049 C CG . GLU B 2 89 ? -12.765 45.600 14.128 1.000 64.76791 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 1 ATOM 2050 C CD . GLU B 2 89 ? -13.290 47.018 14.046 1.000 83.17560 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 1 ATOM 2051 O OE1 . GLU B 2 89 ? -13.405 47.670 15.107 1.000 87.22561 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 1 ATOM 2052 O OE2 . GLU B 2 89 ? -13.585 47.480 12.923 1.000 89.57512 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 1 ATOM 2053 N N . ARG B 2 90 ? -9.174 46.702 16.841 1.000 59.65744 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 1 ATOM 2054 C CA . ARG B 2 90 ? -8.658 47.560 17.898 1.000 59.88567 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 1 ATOM 2055 C C . ARG B 2 90 ? -7.449 48.378 17.462 1.000 73.31578 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 1 ATOM 2056 O O . ARG B 2 90 ? -7.221 49.469 17.997 1.000 79.81032 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 1 ATOM 2057 C CB . ARG B 2 90 ? -8.280 46.705 19.109 1.000 59.32145 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 1 ATOM 2058 C CG . ARG B 2 90 ? -9.462 46.276 19.957 1.000 70.07595 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 1 ATOM 2059 C CD . ARG B 2 90 ? -9.034 45.964 21.381 1.000 73.43536 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 1 ATOM 2060 N NE . ARG B 2 90 ? -8.467 44.623 21.491 1.000 73.09400 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 1 ATOM 2061 C CZ . ARG B 2 90 ? -9.184 43.506 21.417 1.000 76.36301 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 1 ATOM 2062 N NH1 . ARG B 2 90 ? -10.497 43.572 21.241 1.000 75.49345 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 1 ATOM 2063 N NH2 . ARG B 2 90 ? -8.590 42.322 21.518 1.000 71.14060 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 1 ATOM 2064 N N . ILE B 2 91 ? -6.658 47.874 16.518 1.000 77.98958 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 1 ATOM 2065 C CA . ILE B 2 91 ? -5.477 48.589 16.046 1.000 77.11195 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 1 ATOM 2066 C C . ILE B 2 91 ? -5.855 49.448 14.851 1.000 78.91757 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 1 ATOM 2067 O O . ILE B 2 91 ? -5.056 49.635 13.927 1.000 84.39482 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 1 ATOM 2068 C CB . ILE B 2 91 ? -4.335 47.612 15.695 1.000 73.72207 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 1 ATOM 2069 C CG1 . ILE B 2 91 ? -4.046 46.678 16.870 1.000 70.21115 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 1 ATOM 2070 C CG2 . ILE B 2 91 ? -3.068 48.357 15.314 1.000 72.98425 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 1 ATOM 2071 C CD1 . ILE B 2 91 ? -3.056 47.227 17.860 1.000 68.87943 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 1 ATOM 2072 N N . LYS B 2 92 ? -7.081 49.967 14.859 1.000 75.97596 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 1 ATOM 2073 C CA . LYS B 2 92 ? -7.487 50.887 13.805 1.000 81.04157 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 1 ATOM 2074 C C . LYS B 2 92 ? -6.824 52.246 13.981 1.000 92.66369 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 1 ATOM 2075 O O . LYS B 2 92 ? -6.465 52.904 12.996 1.000 99.02924 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 1 ATOM 2076 C CB . LYS B 2 92 ? -9.003 51.034 13.797 1.000 82.59225 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 1 ATOM 2077 C CG . LYS B 2 92 ? -9.572 51.249 15.184 1.000 81.88333 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 1 ATOM 2078 C CD . LYS B 2 92 ? -10.856 52.044 15.154 1.000 83.47661 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 1 ATOM 2079 C CE . LYS B 2 92 ? -11.619 51.852 16.451 1.000 81.27356 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 1 ATOM 2080 N NZ . LYS B 2 92 ? -10.682 51.587 17.575 1.000 77.35851 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 1 ATOM 2081 N N . ASP B 2 93 ? -6.647 52.672 15.225 1.000 97.04900 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 1 ATOM 2082 C CA . ASP B 2 93 ? -5.994 53.934 15.545 1.000 93.04305 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 1 ATOM 2083 C C . ASP B 2 93 ? -5.332 53.843 16.916 1.000 89.98503 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 1 ATOM 2084 O O . ASP B 2 93 ? -5.905 53.277 17.848 1.000 84.60981 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 1 ATOM 2085 C CB . ASP B 2 93 ? -6.993 55.092 15.524 1.000 91.98004 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 1 ATOM 2086 C CG . ASP B 2 93 ? -6.802 56.004 14.331 1.000 93.87408 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 1 ATOM 2087 O OD1 . ASP B 2 93 ? -5.862 55.767 13.542 1.000 92.62755 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 1 ATOM 2088 O OD2 . ASP B 2 93 ? -7.591 56.965 14.190 1.000 92.12045 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 1 ATOM 2089 N N . ARG B 2 104 ? 4.835 47.990 9.273 1.000 72.52386 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 1 ATOM 2090 C CA . ARG B 2 104 ? 5.844 47.751 10.301 1.000 73.16627 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 1 ATOM 2091 C C . ARG B 2 104 ? 5.829 46.305 10.796 1.000 74.40585 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 1 ATOM 2092 O O . ARG B 2 104 ? 4.776 45.754 11.129 1.000 75.93649 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 1 ATOM 2093 C CB . ARG B 2 104 ? 5.647 48.709 11.480 1.000 70.53660 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 1 ATOM 2094 C CG . ARG B 2 104 ? 6.821 48.760 12.453 1.000 76.22814 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 1 ATOM 2095 C CD . ARG B 2 104 ? 8.174 48.752 11.737 1.000 83.28605 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 1 ATOM 2096 N NE . ARG B 2 104 ? 8.193 49.594 10.540 1.000 89.60571 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 1 ATOM 2097 C CZ . ARG B 2 104 ? 8.467 49.153 9.312 1.000 81.27529 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 1 ATOM 2098 N NH1 . ARG B 2 104 ? 8.748 47.874 9.106 1.000 76.59940 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 1 ATOM 2099 N NH2 . ARG B 2 104 ? 8.457 49.994 8.288 1.000 77.72555 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 1 ATOM 2100 N N . GLN B 2 105 ? 7.015 45.693 10.831 1.000 72.91504 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 1 ATOM 2101 C CA . GLN B 2 105 ? 7.139 44.353 11.390 1.000 70.55707 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 1 ATOM 2102 C C . GLN B 2 105 ? 6.716 44.324 12.854 1.000 64.88229 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 1 ATOM 2103 O O . GLN B 2 105 ? 6.149 43.326 13.314 1.000 55.11135 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 1 ATOM 2104 C CB . GLN B 2 105 ? 8.582 43.855 11.239 1.000 73.72427 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 1 ATOM 2105 C CG . GLN B 2 105 ? 8.754 42.337 11.320 1.000 77.97727 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 1 ATOM 2106 C CD . GLN B 2 105 ? 8.679 41.803 12.748 1.000 80.53609 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 1 ATOM 2107 O OE1 . GLN B 2 105 ? 8.235 40.675 12.982 1.000 78.91145 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 1 ATOM 2108 N NE2 . GLN B 2 105 ? 9.109 42.620 13.712 1.000 77.99542 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 1 ATOM 2109 N N . VAL B 2 106 ? 6.966 45.411 13.593 1.000 62.17172 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 1 ATOM 2110 C CA . VAL B 2 106 ? 6.711 45.419 15.033 1.000 61.16503 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 1 ATOM 2111 C C . VAL B 2 106 ? 5.218 45.468 15.337 1.000 64.77938 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 1 ATOM 2112 O O . VAL B 2 106 ? 4.784 45.042 16.416 1.000 65.92375 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 1 ATOM 2113 C CB . VAL B 2 106 ? 7.453 46.588 15.704 1.000 61.37683 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 1 ATOM 2114 C CG1 . VAL B 2 106 ? 7.191 46.576 17.200 1.000 55.32349 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 1 ATOM 2115 C CG2 . VAL B 2 106 ? 8.947 46.504 15.416 1.000 64.53790 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 1 ATOM 2116 N N . GLN B 2 107 ? 4.406 45.988 14.417 1.000 61.72415 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 1 ATOM 2117 C CA . GLN B 2 107 ? 2.970 46.003 14.664 1.000 51.69682 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 1 ATOM 2118 C C . GLN B 2 107 ? 2.353 44.633 14.394 1.000 40.93563 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 1 ATOM 2119 O O . GLN B 2 107 ? 1.451 44.200 15.116 1.000 41.38145 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 1 ATOM 2120 C CB . GLN B 2 107 ? 2.297 47.079 13.820 1.000 56.22202 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 1 ATOM 2121 C CG . GLN B 2 107 ? 2.094 48.370 14.613 1.000 72.63539 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 1 ATOM 2122 C CD . GLN B 2 107 ? 1.319 49.437 13.862 1.000 80.96789 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 1 ATOM 2123 O OE1 . GLN B 2 107 ? 1.518 50.634 14.086 1.000 84.11115 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 1 ATOM 2124 N NE2 . GLN B 2 107 ? 0.430 49.011 12.967 1.000 84.05249 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 1 ATOM 2125 N N . TRP B 2 108 ? 2.835 43.925 13.371 1.000 38.19782 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 1 ATOM 2126 C CA . TRP B 2 108 ? 2.261 42.619 13.068 1.000 39.59019 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 1 ATOM 2127 C C . TRP B 2 108 ? 2.638 41.585 14.119 1.000 40.84935 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 1 ATOM 2128 O O . TRP B 2 108 ? 1.820 40.729 14.463 1.000 37.69144 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 1 ATOM 2129 C CB . TRP B 2 108 ? 2.693 42.163 11.679 1.000 42.54395 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 1 ATOM 2130 C CG . TRP B 2 108 ? 1.867 42.780 10.603 1.000 41.87810 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 1 ATOM 2131 C CD1 . TRP B 2 108 ? 2.284 43.679 9.663 1.000 45.74809 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 1 ATOM 2132 C CD2 . TRP B 2 108 ? 0.469 42.568 10.364 1.000 37.97768 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 1 ATOM 2133 N NE1 . TRP B 2 108 ? 1.235 44.032 8.847 1.000 45.71253 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 1 ATOM 2134 C CE2 . TRP B 2 108 ? 0.110 43.366 9.256 1.000 45.42746 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 1 ATOM 2135 C CE3 . TRP B 2 108 ? -0.511 41.785 10.977 1.000 41.46706 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 1 ATOM 2136 C CZ2 . TRP B 2 108 ? -1.188 43.399 8.747 1.000 50.02312 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 1 ATOM 2137 C CZ3 . TRP B 2 108 ? -1.802 41.820 10.470 1.000 47.68345 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 1 ATOM 2138 C CH2 . TRP B 2 108 ? -2.129 42.622 9.367 1.000 51.05711 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 1 ATOM 2139 N N . ASP B 2 109 ? 3.863 41.638 14.656 1.000 36.59939 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 1 ATOM 2140 C CA . ASP B 2 109 ? 4.180 40.652 15.683 1.000 39.57853 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 1 ATOM 2141 C C . ASP B 2 109 ? 3.417 40.938 16.973 1.000 38.10876 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 1 ATOM 2142 O O . ASP B 2 109 ? 3.037 39.999 17.681 1.000 35.07138 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 1 ATOM 2143 C CB . ASP B 2 109 ? 5.691 40.558 15.916 1.000 50.04691 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 1 ATOM 2144 C CG . ASP B 2 109 ? 6.344 41.896 16.110 1.000 74.92603 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 1 ATOM 2145 O OD1 . ASP B 2 109 ? 5.618 42.884 16.311 1.000 84.60369 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 1 ATOM 2146 O OD2 . ASP B 2 109 ? 7.593 41.958 16.064 1.000 84.43040 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 1 ATOM 2147 N N . LYS B 2 110 ? 3.127 42.210 17.264 1.000 33.44439 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 1 ATOM 2148 C CA . LYS B 2 110 ? 2.279 42.518 18.415 1.000 39.21961 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 1 ATOM 2149 C C . LYS B 2 110 ? 0.839 42.065 18.178 1.000 39.34386 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 1 ATOM 2150 O O . LYS B 2 110 ? 0.190 41.527 19.087 1.000 41.47691 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 1 ATOM 2151 C CB . LYS B 2 110 ? 2.333 44.015 18.721 1.000 40.09230 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 1 ATOM 2152 C CG . LYS B 2 110 ? 3.622 44.464 19.385 1.000 47.43526 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 1 ATOM 2153 C CD . LYS B 2 110 ? 3.432 45.788 20.115 1.000 55.90980 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 1 ATOM 2154 C CE . LYS B 2 110 ? 4.763 46.473 20.381 1.000 70.23883 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 1 ATOM 2155 N NZ . LYS B 2 110 ? 5.864 45.471 20.458 1.000 77.91092 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 1 ATOM 2156 N N . VAL B 2 111 ? 0.322 42.278 16.967 1.000 33.58116 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 1 ATOM 2157 C CA . VAL B 2 111 ? -1.042 41.853 16.655 1.000 31.73753 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 1 ATOM 2158 C C . VAL B 2 111 ? -1.176 40.340 16.784 1.000 31.94192 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 1 ATOM 2159 O O . VAL B 2 111 ? -2.116 39.831 17.404 1.000 33.44081 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 1 ATOM 2160 C CB . VAL B 2 111 ? -1.444 42.329 15.250 1.000 37.78836 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 1 ATOM 2161 C CG1 . VAL B 2 111 ? -2.719 41.639 14.795 1.000 39.33104 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 1 ATOM 2162 C CG2 . VAL B 2 111 ? -1.619 43.838 15.243 1.000 42.72921 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 1 ATOM 2163 N N . PHE B 2 112 ? -0.256 39.590 16.175 1.000 32.07823 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1 ATOM 2164 C CA . PHE B 2 112 ? -0.393 38.140 16.216 1.000 31.96141 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1 ATOM 2165 C C . PHE B 2 112 ? -0.078 37.575 17.589 1.000 35.73503 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1 ATOM 2166 O O . PHE B 2 112 ? -0.708 36.599 18.009 1.000 33.93145 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1 ATOM 2167 C CB . PHE B 2 112 ? 0.485 37.495 15.152 1.000 32.04311 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1 ATOM 2168 C CG . PHE B 2 112 ? -0.225 37.310 13.862 1.000 32.47380 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1 ATOM 2169 C CD1 . PHE B 2 112 ? -1.211 36.346 13.747 1.000 31.94659 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1 ATOM 2170 C CD2 . PHE B 2 112 ? 0.044 38.133 12.779 1.000 37.60503 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1 ATOM 2171 C CE1 . PHE B 2 112 ? -1.886 36.174 12.561 1.000 40.29175 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1 ATOM 2172 C CE2 . PHE B 2 112 ? -0.629 37.966 11.592 1.000 39.07004 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1 ATOM 2173 C CZ . PHE B 2 112 ? -1.590 36.996 11.480 1.000 35.49821 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1 ATOM 2174 N N . THR B 2 113 ? 0.893 38.158 18.295 1.000 31.86794 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 1 ATOM 2175 C CA . THR B 2 113 ? 1.169 37.711 19.653 1.000 35.94931 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 1 ATOM 2176 C C . THR B 2 113 ? -0.050 37.894 20.543 1.000 39.03080 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 1 ATOM 2177 O O . THR B 2 113 ? -0.409 36.993 21.314 1.000 37.86676 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 1 ATOM 2178 C CB . THR B 2 113 ? 2.368 38.463 20.230 1.000 39.48852 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 1 ATOM 2179 O OG1 . THR B 2 113 ? 3.526 38.192 19.428 1.000 37.83102 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 1 ATOM 2180 C CG2 . THR B 2 113 ? 2.618 38.030 21.674 1.000 40.93471 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 1 ATOM 2181 N N . SER B 2 114 ? -0.705 39.052 20.452 1.000 36.26045 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 1 ATOM 2182 C CA . SER B 2 114 ? -1.898 39.262 21.264 1.000 38.49952 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 1 ATOM 2183 C C . SER B 2 114 ? -3.011 38.297 20.859 1.000 35.07529 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 1 ATOM 2184 O O . SER B 2 114 ? -3.768 37.819 21.708 1.000 39.69638 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 1 ATOM 2185 C CB . SER B 2 114 ? -2.376 40.705 21.140 1.000 42.78511 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 1 ATOM 2186 O OG . SER B 2 114 ? -3.759 40.793 21.428 1.000 54.22896 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 1 ATOM 2187 N N . CYS B 2 115 ? -3.132 38.000 19.561 1.000 31.74432 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 1 ATOM 2188 C CA . CYS B 2 115 ? -4.184 37.100 19.099 1.000 29.94093 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 1 ATOM 2189 C C . CYS B 2 115 ? -3.943 35.682 19.611 1.000 35.08646 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 1 ATOM 2190 O O . CYS B 2 115 ? -4.855 35.032 20.142 1.000 34.14921 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 1 ATOM 2191 C CB . CYS B 2 115 ? -4.242 37.146 17.570 1.000 41.28157 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 1 ATOM 2192 S SG . CYS B 2 115 ? -5.039 35.758 16.769 1.000 48.87959 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 1 ATOM 2193 N N . PHE B 2 116 ? -2.706 35.189 19.482 1.000 26.45863 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 1 ATOM 2194 C CA . PHE B 2 116 ? -2.404 33.836 19.939 1.000 27.18350 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 1 ATOM 2195 C C . PHE B 2 116 ? -2.545 33.730 21.457 1.000 30.29381 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 1 ATOM 2196 O O . PHE B 2 116 ? -3.048 32.726 21.972 1.000 32.16950 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 1 ATOM 2197 C CB . PHE B 2 116 ? -0.990 33.443 19.501 1.000 32.95646 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 1 ATOM 2198 C CG . PHE B 2 116 ? -0.904 32.890 18.091 1.000 28.64552 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 1 ATOM 2199 C CD1 . PHE B 2 116 ? -1.596 33.485 17.037 1.000 31.16997 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 1 ATOM 2200 C CD2 . PHE B 2 116 ? -0.122 31.778 17.822 1.000 29.67585 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 1 ATOM 2201 C CE1 . PHE B 2 116 ? -1.505 32.975 15.742 1.000 32.77445 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 1 ATOM 2202 C CE2 . PHE B 2 116 ? -0.023 31.259 16.517 1.000 27.99555 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 1 ATOM 2203 C CZ . PHE B 2 116 ? -0.721 31.858 15.483 1.000 29.01273 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 1 ATOM 2204 N N . LEU B 2 117 ? -2.103 34.753 22.189 1.000 31.15698 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1 ATOM 2205 C CA . LEU B 2 117 ? -2.211 34.714 23.645 1.000 28.92109 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1 ATOM 2206 C C . LEU B 2 117 ? -3.667 34.757 24.086 1.000 34.58838 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1 ATOM 2207 O O . LEU B 2 117 ? -4.054 34.087 25.054 1.000 31.41504 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1 ATOM 2208 C CB . LEU B 2 117 ? -1.419 35.865 24.259 1.000 34.32537 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 1 ATOM 2209 C CG . LEU B 2 117 ? 0.050 35.507 24.513 1.000 42.91989 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 1 ATOM 2210 C CD1 . LEU B 2 117 ? 0.695 34.889 23.259 1.000 47.03083 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 1 ATOM 2211 C CD2 . LEU B 2 117 ? 0.832 36.714 24.988 1.000 42.22944 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 1 ATOM 2212 N N . THR B 2 118 ? -4.490 35.527 23.378 1.000 33.86052 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 1 ATOM 2213 C CA . THR B 2 118 ? -5.919 35.561 23.673 1.000 36.60514 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 1 ATOM 2214 C C . THR B 2 118 ? -6.556 34.186 23.486 1.000 36.04521 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 1 ATOM 2215 O O . THR B 2 118 ? -7.331 33.728 24.332 1.000 33.89460 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 1 ATOM 2216 C CB . THR B 2 118 ? -6.602 36.605 22.784 1.000 40.44853 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 1 ATOM 2217 O OG1 . THR B 2 118 ? -6.156 37.912 23.164 1.000 39.52912 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 1 ATOM 2218 C CG2 . THR B 2 118 ? -8.113 36.529 22.916 1.000 43.79209 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 1 ATOM 2219 N N . VAL B 2 119 ? -6.265 33.515 22.368 1.000 27.66880 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 1 ATOM 2220 C CA . VAL B 2 119 ? -6.867 32.202 22.148 1.000 25.71665 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 1 ATOM 2221 C C . VAL B 2 119 ? -6.371 31.201 23.191 1.000 30.06360 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 1 ATOM 2222 O O . VAL B 2 119 ? -7.161 30.428 23.752 1.000 33.17753 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 1 ATOM 2223 C CB . VAL B 2 119 ? -6.599 31.721 20.709 1.000 30.74318 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 1 ATOM 2224 C CG1 . VAL B 2 119 ? -6.980 30.255 20.566 1.000 28.90826 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 1 ATOM 2225 C CG2 . VAL B 2 119 ? -7.371 32.579 19.721 1.000 33.13455 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 1 ATOM 2226 N N . ASP B 2 120 ? -5.065 31.210 23.486 1.000 27.96605 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 1 ATOM 2227 C CA . ASP B 2 120 ? -4.531 30.348 24.544 1.000 26.93045 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 1 ATOM 2228 C C . ASP B 2 120 ? -5.258 30.591 25.866 1.000 32.64120 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 1 ATOM 2229 O O . ASP B 2 120 ? -5.665 29.648 26.558 1.000 30.18090 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 1 ATOM 2230 C CB . ASP B 2 120 ? -3.024 30.592 24.693 1.000 29.17046 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 1 ATOM 2231 C CG . ASP B 2 120 ? -2.339 29.584 25.619 1.000 35.66154 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 1 ATOM 2232 O OD1 . ASP B 2 120 ? -2.363 28.376 25.323 1.000 33.45265 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 1 ATOM 2233 O OD2 . ASP B 2 120 ? -1.753 30.000 26.642 1.000 38.56459 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 1 ATOM 2234 N N . GLY B 2 121 ? -5.449 31.859 26.223 1.000 33.24459 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 1 ATOM 2235 C CA . GLY B 2 121 ? -6.132 32.168 27.469 1.000 32.13103 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 1 ATOM 2236 C C . GLY B 2 121 ? -7.578 31.708 27.481 1.000 34.25658 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 1 ATOM 2237 O O . GLY B 2 121 ? -8.068 31.210 28.495 1.000 33.63527 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 1 ATOM 2238 N N . GLU B 2 122 ? -8.289 31.880 26.365 1.000 32.31104 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 1 ATOM 2239 C CA . GLU B 2 122 ? -9.660 31.381 26.294 1.000 31.97258 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 1 ATOM 2240 C C . GLU B 2 122 ? -9.702 29.864 26.460 1.000 33.56924 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 1 ATOM 2241 O O . GLU B 2 122 ? -10.542 29.331 27.196 1.000 34.82361 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 1 ATOM 2242 C CB . GLU B 2 122 ? -10.305 31.794 24.972 1.000 33.94987 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 1 ATOM 2243 C CG . GLU B 2 122 ? -10.513 33.284 24.791 1.000 35.96573 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 1 ATOM 2244 C CD . GLU B 2 122 ? -10.943 33.634 23.371 1.000 48.19434 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 1 ATOM 2245 O OE1 . GLU B 2 122 ? -10.994 32.719 22.513 1.000 41.87707 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 1 ATOM 2246 O OE2 . GLU B 2 122 ? -11.221 34.824 23.107 1.000 46.98241 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 1 ATOM 2247 N N . ILE B 2 123 ? -8.802 29.150 25.774 1.000 30.77578 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 1 ATOM 2248 C CA . ILE B 2 123 ? -8.759 27.690 25.872 1.000 30.21607 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 1 ATOM 2249 C C . ILE B 2 123 ? -8.517 27.249 27.307 1.000 36.54067 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 1 ATOM 2250 O O . ILE B 2 123 ? -9.103 26.265 27.778 1.000 35.43054 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 1 ATOM 2251 C CB . ILE B 2 123 ? -7.666 27.127 24.947 1.000 30.63628 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 1 ATOM 2252 C CG1 . ILE B 2 123 ? -8.125 27.125 23.489 1.000 32.40675 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 1 ATOM 2253 C CG2 . ILE B 2 123 ? -7.270 25.718 25.388 1.000 30.20631 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 1 ATOM 2254 C CD1 . ILE B 2 123 ? -6.973 27.227 22.566 1.000 33.78951 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 1 ATOM 2255 N N . GLU B 2 124 ? -7.606 27.935 28.006 1.000 32.50785 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 1 ATOM 2256 C CA . GLU B 2 124 ? -7.268 27.573 29.376 1.000 33.74041 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 1 ATOM 2257 C C . GLU B 2 124 ? -8.334 27.992 30.377 1.000 40.43037 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 1 ATOM 2258 O O . GLU B 2 124 ? -8.205 27.665 31.562 1.000 40.99611 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 1 ATOM 2259 C CB . GLU B 2 124 ? -5.923 28.197 29.761 1.000 36.01493 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 1 ATOM 2260 C CG . GLU B 2 124 ? -4.750 27.711 28.905 1.000 38.19795 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 1 ATOM 2261 C CD . GLU B 2 124 ? -3.392 28.146 29.450 1.000 46.93274 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 1 ATOM 2262 O OE1 . GLU B 2 124 ? -3.346 28.982 30.385 1.000 46.61964 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 1 ATOM 2263 O OE2 . GLU B 2 124 ? -2.366 27.638 28.953 1.000 35.36445 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 1 ATOM 2264 N N . GLY B 2 125 ? -9.374 28.699 29.941 1.000 36.07718 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 1 ATOM 2265 C CA . GLY B 2 125 ? -10.392 29.144 30.872 1.000 34.79214 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 1 ATOM 2266 C C . GLY B 2 125 ? -9.993 30.329 31.717 1.000 38.98210 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 1 ATOM 2267 O O . GLY B 2 125 ? -10.571 30.534 32.785 1.000 42.24607 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 1 ATOM 2268 N N . LYS B 2 126 ? -9.020 31.126 31.273 1.000 37.94149 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 1 ATOM 2269 C CA . LYS B 2 126 ? -8.579 32.297 32.018 1.000 43.90051 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 1 ATOM 2270 C C . LYS B 2 126 ? -9.005 33.613 31.381 1.000 48.58968 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 1 ATOM 2271 O O . LYS B 2 126 ? -8.867 34.664 32.017 1.000 42.20869 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 1 ATOM 2272 C CB . LYS B 2 126 ? -7.052 32.266 32.177 1.000 49.12498 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 1 ATOM 2273 C CG . LYS B 2 126 ? -6.578 31.112 33.041 1.000 61.12607 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 1 ATOM 2274 C CD . LYS B 2 126 ? -5.134 30.738 32.763 1.000 65.83711 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 1 ATOM 2275 C CE . LYS B 2 126 ? -4.748 29.489 33.552 1.000 66.85908 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 1 ATOM 2276 N NZ . LYS B 2 126 ? -3.511 28.840 33.032 1.000 63.82071 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 1 ATOM 2277 N N . ILE B 2 127 ? -9.505 33.579 30.148 1.000 41.89830 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 1 ATOM 2278 C CA . ILE B 2 127 ? -10.033 34.739 29.442 1.000 42.26348 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 1 ATOM 2279 C C . ILE B 2 127 ? -11.478 34.432 29.067 1.000 43.78048 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 1 ATOM 2280 O O . ILE B 2 127 ? -11.776 33.345 28.558 1.000 35.45173 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 1 ATOM 2281 C CB . ILE B 2 127 ? -9.196 35.063 28.182 1.000 35.33275 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 1 ATOM 2282 C CG1 . ILE B 2 127 ? -7.779 35.485 28.579 1.000 38.38112 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 1 ATOM 2283 C CG2 . ILE B 2 127 ? -9.867 36.150 27.346 1.000 39.11777 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 1 ATOM 2284 C CD1 . ILE B 2 127 ? -6.860 35.767 27.386 1.000 35.30093 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 1 ATOM 2285 N N . GLY B 2 128 ? -12.373 35.380 29.327 1.000 44.11301 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 1 ATOM 2286 C CA . GLY B 2 128 ? -13.779 35.152 29.041 1.000 45.76265 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 1 ATOM 2287 C C . GLY B 2 128 ? -14.029 35.048 27.545 1.000 44.36279 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 1 ATOM 2288 O O . GLY B 2 128 ? -13.469 35.799 26.745 1.000 48.51045 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 1 ATOM 2289 N N . ARG B 2 129 ? -14.870 34.093 27.162 1.000 46.99060 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 1 ATOM 2290 C CA . ARG B 2 129 ? -15.297 33.950 25.774 1.000 49.06219 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 1 ATOM 2291 C C . ARG B 2 129 ? -16.814 34.044 25.704 1.000 56.21504 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 1 ATOM 2292 O O . ARG B 2 129 ? -17.515 33.626 26.631 1.000 58.09869 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 1 ATOM 2293 C CB . ARG B 2 129 ? -14.804 32.630 25.159 1.000 48.72839 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 1 ATOM 2294 C CG . ARG B 2 129 ? -15.021 31.412 26.025 1.000 47.63627 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 1 ATOM 2295 C CD . ARG B 2 129 ? -14.177 30.264 25.549 1.000 42.22877 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 1 ATOM 2296 N NE . ARG B 2 129 ? -14.381 29.072 26.360 1.000 45.00726 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 1 ATOM 2297 C CZ . ARG B 2 129 ? -15.228 28.092 26.057 1.000 60.72710 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 1 ATOM 2298 N NH1 . ARG B 2 129 ? -15.959 28.161 24.953 1.000 57.02069 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 1 ATOM 2299 N NH2 . ARG B 2 129 ? -15.340 27.039 26.860 1.000 67.67072 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 1 ATOM 2300 N N . ALA B 2 130 ? -17.317 34.614 24.612 1.000 54.68610 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 1 ATOM 2301 C CA . ALA B 2 130 ? -18.752 34.867 24.475 1.000 68.24872 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 1 ATOM 2302 C C . ALA B 2 130 ? -19.479 33.692 23.832 1.000 67.30278 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 1 ATOM 2303 O O . ALA B 2 130 ? -18.927 32.601 23.705 1.000 71.61196 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 1 ATOM 2304 C CB . ALA B 2 130 ? -18.991 36.139 23.670 1.000 69.75204 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 1 ATOM 2305 N N . ASP B 2 136 ? -22.328 39.270 27.919 1.000 86.57323 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 1 ATOM 2306 C CA . ASP B 2 136 ? -21.779 38.397 28.950 1.000 86.45337 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 1 ATOM 2307 C C . ASP B 2 136 ? -20.862 37.331 28.344 1.000 84.82732 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 1 ATOM 2308 O O . ASP B 2 136 ? -21.085 36.858 27.226 1.000 82.64683 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 1 ATOM 2309 C CB . ASP B 2 136 ? -22.908 37.744 29.753 1.000 86.79412 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 1 ATOM 2310 C CG . ASP B 2 136 ? -23.104 38.393 31.114 1.000 93.41188 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 1 ATOM 2311 O OD1 . ASP B 2 136 ? -22.084 38.709 31.766 1.000 94.85933 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 1 ATOM 2312 O OD2 . ASP B 2 136 ? -24.267 38.589 31.530 1.000 95.08590 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 1 ATOM 2313 N N . LYS B 2 137 ? -19.821 36.969 29.093 1.000 79.30091 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 1 ATOM 2314 C CA . LYS B 2 137 ? -18.811 36.016 28.656 1.000 62.43757 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 1 ATOM 2315 C C . LYS B 2 137 ? -18.589 34.993 29.760 1.000 60.15937 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 1 ATOM 2316 O O . LYS B 2 137 ? -18.827 35.273 30.937 1.000 66.40887 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 1 ATOM 2317 C CB . LYS B 2 137 ? -17.491 36.721 28.314 1.000 67.18215 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 1 ATOM 2318 C CG . LYS B 2 137 ? -17.660 38.002 27.499 1.000 71.75844 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 1 ATOM 2319 C CD . LYS B 2 137 ? -17.688 37.722 26.003 1.000 79.87517 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 1 ATOM 2320 C CE . LYS B 2 137 ? -18.149 38.944 25.204 1.000 84.65226 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 1 ATOM 2321 N NZ . LYS B 2 137 ? -19.642 39.009 25.073 1.000 81.06630 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 1 ATOM 2322 N N . VAL B 2 138 ? -18.136 33.800 29.381 1.000 58.16240 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 1 ATOM 2323 C CA . VAL B 2 138 ? -17.937 32.707 30.327 1.000 56.23585 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 1 ATOM 2324 C C . VAL B 2 138 ? -16.456 32.366 30.404 1.000 47.26385 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 1 ATOM 2325 O O . VAL B 2 138 ? -15.743 32.390 29.394 1.000 49.52338 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 1 ATOM 2326 C CB . VAL B 2 138 ? -18.765 31.461 29.954 1.000 61.52147 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 1 ATOM 2327 C CG1 . VAL B 2 138 ? -20.242 31.815 29.884 1.000 73.90642 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 1 ATOM 2328 C CG2 . VAL B 2 138 ? -18.280 30.869 28.633 1.000 59.76561 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 1 ATOM 2329 N N . LEU B 2 139 ? -15.999 32.048 31.608 1.000 45.64172 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 1 ATOM 2330 C CA . LEU B 2 139 ? -14.621 31.637 31.864 1.000 52.32978 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 1 ATOM 2331 C C . LEU B 2 139 ? -14.642 30.122 32.044 1.000 54.07906 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 1 ATOM 2332 O O . LEU B 2 139 ? -14.963 29.622 33.124 1.000 46.92894 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 1 ATOM 2333 C CB . LEU B 2 139 ? -14.077 32.345 33.105 1.000 48.25126 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 1 ATOM 2334 C CG . LEU B 2 139 ? -12.613 32.780 33.237 1.000 51.64192 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 1 ATOM 2335 C CD1 . LEU B 2 139 ? -12.176 33.605 32.051 1.000 53.76632 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 1 ATOM 2336 C CD2 . LEU B 2 139 ? -12.436 33.576 34.527 1.000 61.74942 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 1 ATOM 2337 N N . GLU B 2 140 ? -14.312 29.382 30.987 1.000 50.42929 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 1 ATOM 2338 C CA . GLU B 2 140 ? -14.373 27.928 31.075 1.000 54.26405 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 1 ATOM 2339 C C . GLU B 2 140 ? -13.373 27.301 30.118 1.000 38.56229 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 1 ATOM 2340 O O . GLU B 2 140 ? -13.319 27.673 28.941 1.000 39.11739 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 1 ATOM 2341 C CB . GLU B 2 140 ? -15.780 27.415 30.761 1.000 68.06996 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 1 ATOM 2342 C CG . GLU B 2 140 ? -15.968 25.940 31.068 1.000 76.65691 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 1 ATOM 2343 C CD . GLU B 2 140 ? -17.197 25.358 30.400 1.000 81.62333 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 1 ATOM 2344 O OE1 . GLU B 2 140 ? -17.667 25.949 29.402 1.000 84.87090 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 1 ATOM 2345 O OE2 . GLU B 2 140 ? -17.693 24.311 30.872 1.000 82.00819 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 1 ATOM 2346 N N . ALA B 2 141 ? -12.595 26.342 30.617 1.000 35.49203 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 1 ATOM 2347 C CA . ALA B 2 141 ? -11.634 25.673 29.749 1.000 40.25037 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 1 ATOM 2348 C C . ALA B 2 141 ? -12.355 25.001 28.585 1.000 42.52795 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 1 ATOM 2349 O O . ALA B 2 141 ? -13.435 24.429 28.746 1.000 44.02031 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 1 ATOM 2350 C CB . ALA B 2 141 ? -10.818 24.645 30.532 1.000 42.78252 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 1 ATOM 2351 N N . VAL B 2 142 ? -11.747 25.094 27.405 1.000 39.67816 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 1 ATOM 2352 C CA . VAL B 2 142 ? -12.327 24.519 26.193 1.000 39.42699 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 1 ATOM 2353 C C . VAL B 2 142 ? -12.076 23.019 26.129 1.000 39.58015 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 1 ATOM 2354 O O . VAL B 2 142 ? -12.817 22.287 25.462 1.000 45.67795 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 1 ATOM 2355 C CB . VAL B 2 142 ? -11.752 25.237 24.962 1.000 37.73808 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 1 ATOM 2356 C CG1 . VAL B 2 142 ? -11.958 24.401 23.677 1.000 42.94309 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 1 ATOM 2357 C CG2 . VAL B 2 142 ? -12.375 26.612 24.822 1.000 44.38923 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 1 ATOM 2358 N N . ALA B 2 143 ? -11.034 22.539 26.799 1.000 33.77823 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 1 ATOM 2359 C CA . ALA B 2 143 ? -10.653 21.139 26.739 1.000 35.19612 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 1 ATOM 2360 C C . ALA B 2 143 ? -9.894 20.795 28.009 1.000 39.57052 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 1 ATOM 2361 O O . ALA B 2 143 ? -9.625 21.660 28.849 1.000 43.33251 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 1 ATOM 2362 C CB . ALA B 2 143 ? -9.806 20.841 25.487 1.000 35.84628 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 1 ATOM 2363 N N . SER B 2 144 ? -9.555 19.515 28.142 1.000 37.81625 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 1 ATOM 2364 C CA . SER B 2 144 ? -8.766 19.065 29.279 1.000 43.84240 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 1 ATOM 2365 C C . SER B 2 144 ? -7.409 19.757 29.300 1.000 38.38691 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 1 ATOM 2366 O O . SER B 2 144 ? -6.940 20.319 28.306 1.000 35.24701 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 1 ATOM 2367 C CB . SER B 2 144 ? -8.550 17.551 29.237 1.000 42.56501 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 1 ATOM 2368 O OG . SER B 2 144 ? -9.783 16.855 29.178 1.000 63.75295 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 1 ATOM 2369 N N . GLU B 2 145 ? -6.760 19.653 30.453 1.000 34.16059 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 1 ATOM 2370 C CA . GLU B 2 145 ? -5.511 20.347 30.723 1.000 33.66146 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 1 ATOM 2371 C C . GLU B 2 145 ? -4.373 19.851 29.849 1.000 32.89796 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 1 ATOM 2372 O O . GLU B 2 145 ? -3.359 20.547 29.721 1.000 36.38625 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 1 ATOM 2373 C CB . GLU B 2 145 ? -5.139 20.165 32.201 1.000 35.59825 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 1 ATOM 2374 C CG . GLU B 2 145 ? -6.246 20.564 33.197 1.000 62.60573 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 1 ATOM 2375 C CD . GLU B 2 145 ? -7.511 19.696 33.108 1.000 76.10607 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 1 ATOM 2376 O OE1 . GLU B 2 145 ? -7.392 18.454 33.005 1.000 79.55347 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 1 ATOM 2377 O OE2 . GLU B 2 145 ? -8.628 20.259 33.133 1.000 78.53768 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 1 ATOM 2378 N N . THR B 2 146 ? -4.517 18.671 29.250 1.000 29.34586 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 1 ATOM 2379 C CA . THR B 2 146 ? -3.444 18.014 28.519 1.000 27.15585 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 1 ATOM 2380 C C . THR B 2 146 ? -3.609 18.130 27.004 1.000 30.06080 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 1 ATOM 2381 O O . THR B 2 146 ? -2.900 17.443 26.262 1.000 33.68938 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 1 ATOM 2382 C CB . THR B 2 146 ? -3.383 16.540 28.920 1.000 28.23818 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 1 ATOM 2383 O OG1 . THR B 2 146 ? -4.701 15.983 28.848 1.000 33.29317 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 1 ATOM 2384 C CG2 . THR B 2 146 ? -2.888 16.384 30.378 1.000 30.15312 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 1 ATOM 2385 N N . VAL B 2 147 ? -4.537 18.954 26.539 1.000 28.64121 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 1 ATOM 2386 C CA . VAL B 2 147 ? -4.826 19.097 25.109 1.000 24.70048 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 1 ATOM 2387 C C . VAL B 2 147 ? -4.252 20.414 24.614 1.000 26.16371 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 1 ATOM 2388 O O . VAL B 2 147 ? -4.293 21.430 25.316 1.000 26.09060 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 1 ATOM 2389 C CB . VAL B 2 147 ? -6.339 19.020 24.836 1.000 26.67047 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 1 ATOM 2390 C CG1 . VAL B 2 147 ? -6.605 18.982 23.318 1.000 23.90246 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 1 ATOM 2391 C CG2 . VAL B 2 147 ? -6.942 17.811 25.519 1.000 26.92088 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 1 ATOM 2392 N N . GLY B 2 148 ? -3.716 20.403 23.400 1.000 24.33373 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 1 ATOM 2393 C CA . GLY B 2 148 ? -3.178 21.612 22.830 1.000 21.50694 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 1 ATOM 2394 C C . GLY B 2 148 ? -3.150 21.496 21.319 1.000 21.73169 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 1 ATOM 2395 O O . GLY B 2 148 ? -3.674 20.544 20.739 1.000 21.90153 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 1 ATOM 2396 N N . SER B 2 149 ? -2.519 22.473 20.688 1.000 23.10199 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 1 ATOM 2397 C CA . SER B 2 149 ? -2.446 22.390 19.232 1.000 22.09533 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 1 ATOM 2398 C C . SER B 2 149 ? -1.300 23.260 18.760 1.000 24.83554 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 1 ATOM 2399 O O . SER B 2 149 ? -0.929 24.230 19.426 1.000 25.51837 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 1 ATOM 2400 C CB . SER B 2 149 ? -3.768 22.843 18.599 1.000 23.67422 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 1 ATOM 2401 O OG . SER B 2 149 ? -3.715 22.708 17.187 1.000 24.51181 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 1 ATOM 2402 N N . THR B 2 150 ? -0.743 22.907 17.601 1.000 21.97977 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 1 ATOM 2403 C CA . THR B 2 150 ? 0.065 23.879 16.890 1.000 23.50144 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 1 ATOM 2404 C C . THR B 2 150 ? -0.841 24.896 16.212 1.000 23.80541 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 1 ATOM 2405 O O . THR B 2 150 ? -2.054 24.691 16.063 1.000 24.50673 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 1 ATOM 2406 C CB . THR B 2 150 ? 0.895 23.227 15.785 1.000 21.61667 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 1 ATOM 2407 O OG1 . THR B 2 150 ? -0.004 22.840 14.728 1.000 25.14681 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 1 ATOM 2408 C CG2 . THR B 2 150 ? 1.655 22.021 16.278 1.000 23.14067 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 1 ATOM 2409 N N . ALA B 2 151 ? -0.228 25.975 15.738 1.000 21.56975 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 1 ATOM 2410 C CA . ALA B 2 151 ? -0.929 26.904 14.855 1.000 23.51811 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 1 ATOM 2411 C C . ALA B 2 151 ? 0.083 27.490 13.895 1.000 27.42917 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 1 ATOM 2412 O O . ALA B 2 151 ? 1.043 28.124 14.331 1.000 25.37910 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 1 ATOM 2413 C CB . ALA B 2 151 ? -1.619 28.020 15.647 1.000 23.25862 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 1 ATOM 2414 N N . VAL B 2 152 ? -0.119 27.294 12.599 1.000 23.83913 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 1 ATOM 2415 C CA . VAL B 2 152 ? 0.594 28.082 11.606 1.000 22.03997 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 1 ATOM 2416 C C . VAL B 2 152 ? -0.457 28.810 10.783 1.000 19.42078 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 1 ATOM 2417 O O . VAL B 2 152 ? -1.413 28.194 10.301 1.000 22.16394 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 1 ATOM 2418 C CB . VAL B 2 152 ? 1.543 27.222 10.746 1.000 20.82609 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 1 ATOM 2419 C CG1 . VAL B 2 152 ? 0.799 26.129 9.989 1.000 20.97384 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 1 ATOM 2420 C CG2 . VAL B 2 152 ? 2.369 28.131 9.816 1.000 24.33862 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 1 ATOM 2421 N N . VAL B 2 153 ? -0.324 30.127 10.700 1.000 21.59866 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 1 ATOM 2422 C CA . VAL B 2 153 ? -1.336 30.985 10.102 1.000 20.54735 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 1 ATOM 2423 C C . VAL B 2 153 ? -0.656 31.880 9.082 1.000 27.05547 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 1 ATOM 2424 O O . VAL B 2 153 ? 0.447 32.377 9.320 1.000 23.10266 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 1 ATOM 2425 C CB . VAL B 2 153 ? -2.039 31.836 11.180 1.000 30.27368 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 1 ATOM 2426 C CG1 . VAL B 2 153 ? -2.842 32.952 10.540 1.000 36.58859 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 1 ATOM 2427 C CG2 . VAL B 2 153 ? -2.893 30.943 12.076 1.000 28.72037 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 1 ATOM 2428 N N . ALA B 2 154 ? -1.299 32.075 7.934 1.000 25.83428 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 1 ATOM 2429 C CA . ALA B 2 154 ? -0.779 33.012 6.949 1.000 24.30222 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 1 ATOM 2430 C C . ALA B 2 154 ? -1.875 33.995 6.577 1.000 28.53141 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 1 ATOM 2431 O O . ALA B 2 154 ? -3.024 33.600 6.349 1.000 31.17288 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 1 ATOM 2432 C CB . ALA B 2 154 ? -0.263 32.289 5.704 1.000 22.29157 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 1 ATOM 2433 N N . LEU B 2 155 ? -1.522 35.272 6.554 1.000 24.13938 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 1 ATOM 2434 C CA . LEU B 2 155 ? -2.330 36.303 5.919 1.000 26.06380 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 1 ATOM 2435 C C . LEU B 2 155 ? -1.682 36.638 4.587 1.000 30.91839 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 1 ATOM 2436 O O . LEU B 2 155 ? -0.473 36.879 4.529 1.000 32.80006 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 1 ATOM 2437 C CB . LEU B 2 155 ? -2.405 37.557 6.782 1.000 36.48127 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 1 ATOM 2438 C CG . LEU B 2 155 ? -3.487 37.599 7.849 1.000 51.86354 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 1 ATOM 2439 C CD1 . LEU B 2 155 ? -3.116 38.652 8.875 1.000 60.67635 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 ATOM 2440 C CD2 . LEU B 2 155 ? -4.821 37.916 7.203 1.000 47.41678 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 ATOM 2441 N N . VAL B 2 156 ? -2.470 36.638 3.521 1.000 30.46360 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 1 ATOM 2442 C CA . VAL B 2 156 ? -1.940 36.936 2.197 1.000 29.78529 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 1 ATOM 2443 C C . VAL B 2 156 ? -2.726 38.094 1.609 1.000 32.34498 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 1 ATOM 2444 O O . VAL B 2 156 ? -3.961 38.063 1.575 1.000 33.31601 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 1 ATOM 2445 C CB . VAL B 2 156 ? -2.001 35.715 1.266 1.000 31.36269 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 1 ATOM 2446 C CG1 . VAL B 2 156 ? -1.347 36.044 -0.090 1.000 32.45255 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 1 ATOM 2447 C CG2 . VAL B 2 156 ? -1.334 34.499 1.927 1.000 31.95361 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 1 ATOM 2448 N N . CYS B 2 157 ? -2.016 39.117 1.153 1.000 33.10035 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 1 ATOM 2449 C CA . CYS B 2 157 ? -2.639 40.185 0.394 1.000 35.36792 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 1 ATOM 2450 C C . CYS B 2 157 ? -1.757 40.464 -0.816 1.000 31.33492 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 1 ATOM 2451 O O . CYS B 2 157 ? -0.730 39.806 -1.020 1.000 35.77315 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 1 ATOM 2452 C CB . CYS B 2 157 ? -2.902 41.391 1.300 1.000 41.34050 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 1 ATOM 2453 S SG . CYS B 2 157 ? -1.441 42.258 1.815 1.000 42.57229 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 1 ATOM 2454 N N . SER B 2 158 ? -2.156 41.427 -1.646 1.000 35.75061 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 1 ATOM 2455 C CA . SER B 2 158 ? -1.447 41.576 -2.914 1.000 39.08576 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 1 ATOM 2456 C C . SER B 2 158 ? -0.014 42.052 -2.705 1.000 39.69732 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 1 ATOM 2457 O O . SER B 2 158 ? 0.859 41.764 -3.532 1.000 48.46452 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 1 ATOM 2458 C CB . SER B 2 158 ? -2.207 42.521 -3.851 1.000 40.78436 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 1 ATOM 2459 O OG . SER B 2 158 ? -2.430 43.777 -3.242 1.000 50.20739 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 1 ATOM 2460 N N . SER B 2 159 ? 0.257 42.736 -1.597 1.000 38.60396 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 1 ATOM 2461 C CA . SER B 2 159 ? 1.578 43.303 -1.353 1.000 41.40210 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 1 ATOM 2462 C C . SER B 2 159 ? 2.455 42.481 -0.416 1.000 36.03046 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 1 ATOM 2463 O O . SER B 2 159 ? 3.683 42.547 -0.539 1.000 35.41978 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 1 ATOM 2464 C CB . SER B 2 159 ? 1.446 44.719 -0.781 1.000 43.20409 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 1 ATOM 2465 O OG . SER B 2 159 ? 0.923 44.694 0.536 1.000 50.24946 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 1 ATOM 2466 N N . HIS B 2 160 ? 1.875 41.722 0.518 1.000 30.95882 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 1 ATOM 2467 C CA . HIS B 2 160 ? 2.656 41.090 1.576 1.000 30.19766 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 1 ATOM 2468 C C . HIS B 2 160 ? 2.081 39.734 1.946 1.000 31.77863 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 1 ATOM 2469 O O . HIS B 2 160 ? 0.910 39.436 1.689 1.000 34.26281 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 1 ATOM 2470 C CB . HIS B 2 160 ? 2.696 41.948 2.851 1.000 35.89883 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 1 ATOM 2471 C CG . HIS B 2 160 ? 3.496 43.205 2.715 1.000 40.42794 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 1 ATOM 2472 N ND1 . HIS B 2 160 ? 2.999 44.345 2.122 1.000 47.47160 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 1 ATOM 2473 C CD2 . HIS B 2 160 ? 4.756 43.505 3.109 1.000 43.03623 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 1 ATOM 2474 C CE1 . HIS B 2 160 ? 3.921 45.291 2.150 1.000 47.64344 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 1 ATOM 2475 N NE2 . HIS B 2 160 ? 4.996 44.806 2.744 1.000 43.61339 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 1 ATOM 2476 N N . ILE B 2 161 ? 2.927 38.927 2.590 1.000 28.11998 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2477 C CA . ILE B 2 161 ? 2.532 37.711 3.291 1.000 23.84126 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2478 C C . ILE B 2 161 ? 2.960 37.859 4.750 1.000 29.53002 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2479 O O . ILE B 2 161 ? 4.098 38.248 5.031 1.000 30.89875 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2480 C CB . ILE B 2 161 ? 3.168 36.453 2.668 1.000 30.35896 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2481 C CG1 . ILE B 2 161 ? 2.743 36.301 1.203 1.000 37.81191 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2482 C CG2 . ILE B 2 161 ? 2.775 35.210 3.449 1.000 33.39719 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2483 C CD1 . ILE B 2 161 ? 3.446 35.166 0.476 1.000 40.39787 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2484 N N . VAL B 2 162 ? 2.048 37.579 5.672 1.000 27.50315 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 1 ATOM 2485 C CA . VAL B 2 162 ? 2.366 37.576 7.098 1.000 23.68133 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 1 ATOM 2486 C C . VAL B 2 162 ? 2.125 36.161 7.594 1.000 23.26556 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 1 ATOM 2487 O O . VAL B 2 162 ? 1.046 35.601 7.374 1.000 29.42598 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 1 ATOM 2488 C CB . VAL B 2 162 ? 1.518 38.596 7.881 1.000 33.68571 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 1 ATOM 2489 C CG1 . VAL B 2 162 ? 2.032 38.732 9.325 1.000 30.70536 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 1 ATOM 2490 C CG2 . VAL B 2 162 ? 1.544 39.948 7.184 1.000 41.88104 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 1 ATOM 2491 N N . VAL B 2 163 ? 3.131 35.571 8.228 1.000 24.37316 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 1 ATOM 2492 C CA . VAL B 2 163 ? 3.024 34.219 8.765 1.000 22.83026 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 1 ATOM 2493 C C . VAL B 2 163 ? 3.288 34.288 10.259 1.000 23.03599 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 1 ATOM 2494 O O . VAL B 2 163 ? 4.232 34.952 10.699 1.000 27.76498 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 1 ATOM 2495 C CB . VAL B 2 163 ? 3.996 33.234 8.083 1.000 30.78758 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 1 ATOM 2496 C CG1 . VAL B 2 163 ? 4.093 31.930 8.885 1.000 30.40370 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 1 ATOM 2497 C CG2 . VAL B 2 163 ? 3.544 32.929 6.661 1.000 27.74354 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 1 ATOM 2498 N N . SER B 2 164 ? 2.458 33.600 11.027 1.000 23.65307 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 1 ATOM 2499 C CA . SER B 2 164 ? 2.595 33.548 12.478 1.000 26.85755 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 1 ATOM 2500 C C . SER B 2 164 ? 2.606 32.077 12.851 1.000 25.89379 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 1 ATOM 2501 O O . SER B 2 164 ? 1.694 31.337 12.473 1.000 24.85544 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 1 ATOM 2502 C CB . SER B 2 164 ? 1.447 34.295 13.165 1.000 27.03875 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 1 ATOM 2503 O OG . SER B 2 164 ? 1.523 34.175 14.582 1.000 30.98673 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 1 ATOM 2504 N N . ASN B 2 165 ? 3.646 31.638 13.554 1.000 23.55658 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 1 ATOM 2505 C CA . ASN B 2 165 ? 3.792 30.217 13.821 1.000 24.42088 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 1 ATOM 2506 C C . ASN B 2 165 ? 4.009 29.941 15.301 1.000 26.52018 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 1 ATOM 2507 O O . ASN B 2 165 ? 4.789 30.622 15.968 1.000 26.87880 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 1 ATOM 2508 C CB . ASN B 2 165 ? 4.956 29.620 13.056 1.000 28.73907 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 1 ATOM 2509 C CG . ASN B 2 165 ? 5.092 28.151 13.306 1.000 29.37431 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 1 ATOM 2510 O OD1 . ASN B 2 165 ? 4.224 27.372 12.922 1.000 35.06449 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 1 ATOM 2511 N ND2 . ASN B 2 165 ? 6.169 27.757 13.983 1.000 29.25986 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 1 ATOM 2512 N N . CYS B 2 166 ? 3.357 28.889 15.779 1.000 25.33000 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 1 ATOM 2513 C CA . CYS B 2 166 ? 3.515 28.407 17.147 1.000 25.33015 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 1 ATOM 2514 C C . CYS B 2 166 ? 3.490 26.885 17.072 1.000 24.63840 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 1 ATOM 2515 O O . CYS B 2 166 ? 2.439 26.295 16.804 1.000 25.78869 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 1 ATOM 2516 C CB . CYS B 2 166 ? 2.396 28.959 18.026 1.000 40.65793 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 1 ATOM 2517 S SG . CYS B 2 166 ? 2.433 28.366 19.681 1.000 47.15701 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 1 ATOM 2518 N N . GLY B 2 167 ? 4.652 26.244 17.205 1.000 24.37914 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 1 ATOM 2519 C CA . GLY B 2 167 ? 4.691 24.790 17.128 1.000 32.67834 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 1 ATOM 2520 C C . GLY B 2 167 ? 5.519 24.235 15.990 1.000 31.11702 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 1 ATOM 2521 O O . GLY B 2 167 ? 6.411 24.925 15.485 1.000 26.53107 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 1 ATOM 2522 N N . ASP B 2 168 ? 5.253 22.990 15.582 1.000 28.93435 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 1 ATOM 2523 C CA . ASP B 2 168 ? 6.033 22.350 14.526 1.000 25.77423 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 1 ATOM 2524 C C . ASP B 2 168 ? 5.230 22.097 13.259 1.000 28.28116 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 1 ATOM 2525 O O . ASP B 2 168 ? 5.641 21.279 12.429 1.000 27.17077 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 1 ATOM 2526 C CB . ASP B 2 168 ? 6.664 21.047 15.028 1.000 33.78264 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 1 ATOM 2527 C CG . ASP B 2 168 ? 5.637 19.949 15.313 1.000 36.54326 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 1 ATOM 2528 O OD1 . ASP B 2 168 ? 4.418 20.159 15.099 1.000 35.01336 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 1 ATOM 2529 O OD2 . ASP B 2 168 ? 6.061 18.864 15.775 1.000 42.40635 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 1 ATOM 2530 N N . SER B 2 169 ? 4.101 22.777 13.079 1.000 22.02110 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 1 ATOM 2531 C CA . SER B 2 169 ? 3.609 22.889 11.715 1.000 24.35550 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 1 ATOM 2532 C C . SER B 2 169 ? 4.457 23.943 11.004 1.000 24.44158 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 1 ATOM 2533 O O . SER B 2 169 ? 5.261 24.641 11.632 1.000 28.11963 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 1 ATOM 2534 C CB . SER B 2 169 ? 2.125 23.252 11.699 1.000 23.70274 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 1 ATOM 2535 O OG . SER B 2 169 ? 1.357 22.257 12.365 1.000 24.53586 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 1 ATOM 2536 N N . ARG B 2 170 ? 4.322 24.037 9.682 1.000 20.25295 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 1 ATOM 2537 C CA . ARG B 2 170 ? 5.296 24.836 8.949 1.000 23.72256 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 1 ATOM 2538 C C . ARG B 2 170 ? 4.644 25.495 7.739 1.000 26.08845 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 1 ATOM 2539 O O . ARG B 2 170 ? 3.749 24.922 7.107 1.000 21.69280 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 1 ATOM 2540 C CB . ARG B 2 170 ? 6.489 23.954 8.519 1.000 24.93644 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 1 ATOM 2541 C CG . ARG B 2 170 ? 7.731 24.716 8.047 1.000 30.54289 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 1 ATOM 2542 C CD . ARG B 2 170 ? 8.821 23.743 7.574 1.000 35.06437 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 1 ATOM 2543 N NE . ARG B 2 170 ? 9.235 22.812 8.626 1.000 28.57067 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 1 ATOM 2544 C CZ . ARG B 2 170 ? 9.901 21.683 8.406 1.000 32.33458 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 1 ATOM 2545 N NH1 . ARG B 2 170 ? 10.215 21.334 7.165 1.000 30.34544 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 1 ATOM 2546 N NH2 . ARG B 2 170 ? 10.248 20.904 9.421 1.000 30.61459 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 1 ATOM 2547 N N . ALA B 2 171 ? 5.101 26.713 7.440 1.000 21.23432 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 1 ATOM 2548 C CA . ALA B 2 171 ? 4.783 27.423 6.200 1.000 23.28562 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 1 ATOM 2549 C C . ALA B 2 171 ? 6.058 27.576 5.392 1.000 22.00123 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 1 ATOM 2550 O O . ALA B 2 171 ? 7.093 27.973 5.936 1.000 22.31711 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 1 ATOM 2551 C CB . ALA B 2 171 ? 4.209 28.815 6.476 1.000 22.29054 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 1 ATOM 2552 N N . VAL B 2 172 ? 5.989 27.301 4.095 1.000 21.03529 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 1 ATOM 2553 C CA . VAL B 2 172 ? 7.168 27.403 3.242 1.000 19.15521 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 1 ATOM 2554 C C . VAL B 2 172 ? 6.770 28.143 1.981 1.000 20.70457 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 1 ATOM 2555 O O . VAL B 2 172 ? 5.794 27.769 1.323 1.000 22.24353 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 1 ATOM 2556 C CB . VAL B 2 172 ? 7.764 26.027 2.894 1.000 19.33876 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 1 ATOM 2557 C CG1 . VAL B 2 172 ? 9.001 26.204 2.001 1.000 22.70526 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 1 ATOM 2558 C CG2 . VAL B 2 172 ? 8.127 25.247 4.187 1.000 21.80813 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 1 ATOM 2559 N N . LEU B 2 173 ? 7.516 29.191 1.662 1.000 20.93710 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 1 ATOM 2560 C CA . LEU B 2 173 ? 7.307 29.980 0.452 1.000 21.62927 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 1 ATOM 2561 C C . LEU B 2 173 ? 8.281 29.515 -0.625 1.000 22.23411 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 1 ATOM 2562 O O . LEU B 2 173 ? 9.465 29.314 -0.353 1.000 22.22205 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 1 ATOM 2563 C CB . LEU B 2 173 ? 7.513 31.463 0.764 1.000 22.04818 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 1 ATOM 2564 C CG . LEU B 2 173 ? 7.616 32.438 -0.415 1.000 28.24826 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 1 ATOM 2565 C CD1 . LEU B 2 173 ? 6.258 32.588 -1.074 1.000 26.65647 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 1 ATOM 2566 C CD2 . LEU B 2 173 ? 8.130 33.783 0.049 1.000 28.42782 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 1 ATOM 2567 N N . PHE B 2 174 ? 7.784 29.352 -1.851 1.000 18.60980 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 1 ATOM 2568 C CA . PHE B 2 174 ? 8.624 29.016 -2.989 1.000 20.24294 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 1 ATOM 2569 C C . PHE B 2 174 ? 8.786 30.293 -3.804 1.000 23.26163 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 1 ATOM 2570 O O . PHE B 2 174 ? 7.799 30.863 -4.280 1.000 27.05136 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 1 ATOM 2571 C CB . PHE B 2 174 ? 8.007 27.880 -3.804 1.000 24.03058 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 1 ATOM 2572 C CG . PHE B 2 174 ? 8.980 27.207 -4.737 1.000 26.18493 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 1 ATOM 2573 C CD1 . PHE B 2 174 ? 10.282 26.914 -4.320 1.000 29.81944 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 1 ATOM 2574 C CD2 . PHE B 2 174 ? 8.593 26.849 -6.012 1.000 28.04388 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 1 ATOM 2575 C CE1 . PHE B 2 174 ? 11.187 26.293 -5.184 1.000 31.38564 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 1 ATOM 2576 C CE2 . PHE B 2 174 ? 9.485 26.230 -6.873 1.000 27.96109 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 1 ATOM 2577 C CZ . PHE B 2 174 ? 10.782 25.955 -6.460 1.000 32.11125 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 1 ATOM 2578 N N . ARG B 2 175 ? 10.021 30.782 -3.900 1.000 25.55819 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 1 ATOM 2579 C CA . ARG B 2 175 ? 10.322 32.042 -4.569 1.000 28.23486 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 1 ATOM 2580 C C . ARG B 2 175 ? 11.448 31.795 -5.556 1.000 29.84734 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 1 ATOM 2581 O O . ARG B 2 175 ? 12.536 31.364 -5.159 1.000 29.32226 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 1 ATOM 2582 C CB . ARG B 2 175 ? 10.718 33.119 -3.563 1.000 30.78421 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 1 ATOM 2583 C CG . ARG B 2 175 ? 11.269 34.372 -4.191 1.000 38.43485 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 1 ATOM 2584 C CD . ARG B 2 175 ? 11.432 35.457 -3.133 1.000 42.84761 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 1 ATOM 2585 N NE . ARG B 2 175 ? 10.139 36.016 -2.761 1.000 43.16641 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 1 ATOM 2586 C CZ . ARG B 2 175 ? 9.955 36.887 -1.774 1.000 50.07750 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 1 ATOM 2587 N NH1 . ARG B 2 175 ? 10.987 37.298 -1.046 1.000 46.43644 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 1 ATOM 2588 N NH2 . ARG B 2 175 ? 8.736 37.346 -1.518 1.000 42.34016 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 1 ATOM 2589 N N . GLY B 2 176 ? 11.189 32.066 -6.831 1.000 32.26383 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 1 ATOM 2590 C CA . GLY B 2 176 ? 12.150 31.728 -7.862 1.000 29.62936 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 1 ATOM 2591 C C . GLY B 2 176 ? 12.335 30.227 -7.881 1.000 38.87005 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 1 ATOM 2592 O O . GLY B 2 176 ? 11.386 29.484 -8.155 1.000 35.67343 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 1 ATOM 2593 N N . LYS B 2 177 ? 13.542 29.764 -7.550 1.000 30.64998 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 1 ATOM 2594 C CA . LYS B 2 177 ? 13.830 28.338 -7.450 1.000 25.33451 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 1 ATOM 2595 C C . LYS B 2 177 ? 14.178 27.915 -6.027 1.000 28.53296 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 1 ATOM 2596 O O . LYS B 2 177 ? 14.737 26.829 -5.827 1.000 28.48782 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 1 ATOM 2597 C CB . LYS B 2 177 ? 14.982 27.977 -8.390 1.000 31.46996 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 1 ATOM 2598 C CG . LYS B 2 177 ? 14.663 28.134 -9.870 1.000 35.94312 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 1 ATOM 2599 C CD . LYS B 2 177 ? 13.586 27.148 -10.277 1.000 47.76730 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 1 ATOM 2600 C CE . LYS B 2 177 ? 13.463 27.053 -11.798 1.000 51.65140 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 1 ATOM 2601 N NZ . LYS B 2 177 ? 12.168 26.406 -12.175 1.000 53.04781 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 1 ATOM 2602 N N . GLU B 2 178 ? 13.880 28.740 -5.036 1.000 27.91436 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 1 ATOM 2603 C CA . GLU B 2 178 ? 14.332 28.504 -3.668 1.000 30.48999 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 1 ATOM 2604 C C . GLU B 2 178 ? 13.135 28.355 -2.742 1.000 28.57733 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 1 ATOM 2605 O O . GLU B 2 178 ? 12.261 29.227 -2.715 1.000 26.39793 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 1 ATOM 2606 C CB . GLU B 2 178 ? 15.215 29.657 -3.194 1.000 37.35510 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 1 ATOM 2607 C CG . GLU B 2 178 ? 15.909 29.411 -1.869 1.000 52.87946 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 1 ATOM 2608 C CD . GLU B 2 178 ? 17.161 30.260 -1.702 1.000 75.08332 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 1 ATOM 2609 O OE1 . GLU B 2 178 ? 18.280 29.696 -1.760 1.000 81.27340 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 1 ATOM 2610 O OE2 . GLU B 2 178 ? 17.023 31.490 -1.510 1.000 79.73396 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 1 ATOM 2611 N N . ALA B 2 179 ? 13.100 27.263 -1.975 1.000 23.51964 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 1 ATOM 2612 C CA . ALA B 2 179 ? 12.119 27.136 -0.903 1.000 25.04785 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 1 ATOM 2613 C C . ALA B 2 179 ? 12.624 27.912 0.306 1.000 29.11651 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 1 ATOM 2614 O O . ALA B 2 179 ? 13.794 27.799 0.683 1.000 31.94990 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 1 ATOM 2615 C CB . ALA B 2 179 ? 11.876 25.666 -0.546 1.000 28.29189 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 1 ATOM 2616 N N . MET B 2 180 ? 11.770 28.761 0.853 1.000 25.67322 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 1 ATOM 2617 C CA . MET B 2 180 ? 12.135 29.606 1.985 1.000 24.14850 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 1 ATOM 2618 C C . MET B 2 180 ? 11.164 29.319 3.112 1.000 24.49816 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 1 ATOM 2619 O O . MET B 2 180 ? 9.994 29.739 3.036 1.000 26.42105 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 1 ATOM 2620 C CB . MET B 2 180 ? 12.081 31.084 1.623 1.000 25.53177 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 1 ATOM 2621 C CG . MET B 2 180 ? 12.987 31.472 0.456 1.000 41.66260 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 1 ATOM 2622 S SD . MET B 2 180 ? 12.690 33.179 -0.041 1.000 56.14950 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 1 ATOM 2623 C CE . MET B 2 180 ? 12.683 33.998 1.561 1.000 55.43409 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 1 ATOM 2624 N N . PRO B 2 181 ? 11.577 28.610 4.154 1.000 27.03812 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 1 ATOM 2625 C CA . PRO B 2 181 ? 10.686 28.449 5.303 1.000 24.82680 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 1 ATOM 2626 C C . PRO B 2 181 ? 10.372 29.808 5.900 1.000 28.00297 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 1 ATOM 2627 O O . PRO B 2 181 ? 11.248 30.664 6.050 1.000 28.21720 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 1 ATOM 2628 C CB . PRO B 2 181 ? 11.484 27.559 6.266 1.000 32.00615 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 1 ATOM 2629 C CG . PRO B 2 181 ? 12.889 27.527 5.745 1.000 37.99942 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 1 ATOM 2630 C CD . PRO B 2 181 ? 12.830 27.845 4.282 1.000 29.02641 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 1 ATOM 2631 N N . LEU B 2 182 ? 9.099 30.018 6.197 1.000 24.30837 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 1 ATOM 2632 C CA . LEU B 2 182 ? 8.643 31.239 6.838 1.000 24.08096 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 1 ATOM 2633 C C . LEU B 2 182 ? 8.355 31.005 8.313 1.000 33.48499 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 1 ATOM 2634 O O . LEU B 2 182 ? 7.844 31.897 8.992 1.000 33.30043 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 1 ATOM 2635 C CB . LEU B 2 182 ? 7.398 31.785 6.128 1.000 26.11505 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 1 ATOM 2636 C CG . LEU B 2 182 ? 7.575 32.133 4.638 1.000 28.01851 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 1 ATOM 2637 C CD1 . LEU B 2 182 ? 6.323 32.802 4.099 1.000 30.69245 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 1 ATOM 2638 C CD2 . LEU B 2 182 ? 8.787 33.015 4.416 1.000 26.95751 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 1 ATOM 2639 N N . SER B 2 183 ? 8.677 29.818 8.810 1.000 32.13643 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 1 ATOM 2640 C CA . SER B 2 183 ? 8.591 29.515 10.227 1.000 35.29972 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 1 ATOM 2641 C C . SER B 2 183 ? 9.730 28.568 10.560 1.000 38.81356 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 1 ATOM 2642 O O . SER B 2 183 ? 10.268 27.895 9.681 1.000 34.13236 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 1 ATOM 2643 C CB . SER B 2 183 ? 7.234 28.904 10.583 1.000 34.63578 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 1 ATOM 2644 O OG . SER B 2 183 ? 6.975 27.757 9.793 1.000 28.91276 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 1 ATOM 2645 N N . VAL B 2 184 ? 10.113 28.537 11.836 1.000 30.66014 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 1 ATOM 2646 C CA . VAL B 2 184 ? 11.090 27.578 12.341 1.000 35.36351 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 1 ATOM 2647 C C . VAL B 2 184 ? 10.382 26.734 13.391 1.000 34.25602 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 1 ATOM 2648 O O . VAL B 2 184 ? 9.685 27.281 14.251 1.000 34.04946 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 1 ATOM 2649 C CB . VAL B 2 184 ? 12.333 28.267 12.940 1.000 44.91016 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 1 ATOM 2650 C CG1 . VAL B 2 184 ? 13.421 27.233 13.231 1.000 32.77938 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 ATOM 2651 C CG2 . VAL B 2 184 ? 12.857 29.361 12.006 1.000 48.44071 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 ATOM 2652 N N . ASP B 2 185 ? 10.537 25.412 13.309 1.000 26.90540 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 1 ATOM 2653 C CA . ASP B 2 185 ? 9.803 24.534 14.221 1.000 27.52304 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 1 ATOM 2654 C C . ASP B 2 185 ? 10.200 24.808 15.672 1.000 26.52626 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 1 ATOM 2655 O O . ASP B 2 185 ? 11.384 24.922 16.001 1.000 29.63828 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 1 ATOM 2656 C CB . ASP B 2 185 ? 10.077 23.059 13.919 1.000 27.49212 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 1 ATOM 2657 C CG . ASP B 2 185 ? 9.640 22.634 12.519 1.000 34.45343 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 1 ATOM 2658 O OD1 . ASP B 2 185 ? 9.090 23.462 11.754 1.000 34.86336 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 1 ATOM 2659 O OD2 . ASP B 2 185 ? 9.885 21.451 12.185 1.000 32.79126 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 1 ATOM 2660 N N . HIS B 2 186 ? 9.195 24.855 16.551 1.000 26.17344 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 1 ATOM 2661 C CA . HIS B 2 186 ? 9.410 25.024 17.994 1.000 29.10453 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 1 ATOM 2662 C C . HIS B 2 186 ? 9.577 23.653 18.649 1.000 35.27062 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 1 ATOM 2663 O O . HIS B 2 186 ? 8.658 23.078 19.234 1.000 35.00985 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 1 ATOM 2664 C CB . HIS B 2 186 ? 8.261 25.813 18.605 1.000 24.68804 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 1 ATOM 2665 C CG . HIS B 2 186 ? 8.231 27.251 18.178 1.000 26.09695 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 1 ATOM 2666 N ND1 . HIS B 2 186 ? 7.151 27.815 17.533 1.000 26.93713 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 1 ATOM 2667 C CD2 . HIS B 2 186 ? 9.155 28.236 18.296 1.000 28.94739 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 1 ATOM 2668 C CE1 . HIS B 2 186 ? 7.408 29.085 17.275 1.000 27.59328 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 1 ATOM 2669 N NE2 . HIS B 2 186 ? 8.616 29.368 17.733 1.000 31.51897 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 1 ATOM 2670 N N . LYS B 2 187 ? 10.787 23.134 18.559 1.000 28.07674 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 1 ATOM 2671 C CA . LYS B 2 187 ? 11.153 21.870 19.174 1.000 33.01329 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 1 ATOM 2672 C C . LYS B 2 187 ? 11.973 22.118 20.429 1.000 31.27187 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 1 ATOM 2673 O O . LYS B 2 187 ? 12.806 23.034 20.448 1.000 34.62966 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 1 ATOM 2674 C CB . LYS B 2 187 ? 11.972 21.002 18.206 1.000 40.21536 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 1 ATOM 2675 C CG . LYS B 2 187 ? 11.167 20.466 17.033 1.000 50.79839 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 1 ATOM 2676 C CD . LYS B 2 187 ? 9.985 19.662 17.547 1.000 61.78037 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 1 ATOM 2677 C CE . LYS B 2 187 ? 9.604 18.540 16.598 1.000 61.29055 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 1 ATOM 2678 N NZ . LYS B 2 187 ? 8.689 17.580 17.287 1.000 59.25901 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 1 ATOM 2679 N N . PRO B 2 188 ? 11.779 21.313 21.479 1.000 32.21697 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 1 ATOM 2680 C CA . PRO B 2 188 ? 12.476 21.575 22.752 1.000 31.58811 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 1 ATOM 2681 C C . PRO B 2 188 ? 13.985 21.457 22.670 1.000 33.84147 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 1 ATOM 2682 O O . PRO B 2 188 ? 14.667 21.950 23.573 1.000 38.43091 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 1 ATOM 2683 C CB . PRO B 2 188 ? 11.899 20.511 23.700 1.000 27.31745 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 1 ATOM 2684 C CG . PRO B 2 188 ? 10.711 19.934 23.011 1.000 35.58907 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 1 ATOM 2685 C CD . PRO B 2 188 ? 10.932 20.113 21.543 1.000 31.10499 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 1 ATOM 2686 N N . ASP B 2 189 ? 14.542 20.806 21.648 1.000 33.00590 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 1 ATOM 2687 C CA . ASP B 2 189 ? 15.999 20.702 21.563 1.000 39.71620 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 1 ATOM 2688 C C . ASP B 2 189 ? 16.625 21.792 20.703 1.000 35.16469 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 1 ATOM 2689 O O . ASP B 2 189 ? 17.854 21.857 20.610 1.000 47.45298 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 1 ATOM 2690 C CB . ASP B 2 189 ? 16.417 19.328 21.035 1.000 41.46527 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 1 ATOM 2691 C CG . ASP B 2 189 ? 15.750 18.982 19.729 1.000 43.86025 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 1 ATOM 2692 O OD1 . ASP B 2 189 ? 14.634 19.484 19.477 1.000 48.12302 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 1 ATOM 2693 O OD2 . ASP B 2 189 ? 16.340 18.198 18.956 1.000 61.56361 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 1 ATOM 2694 N N . ARG B 2 190 ? 15.819 22.631 20.068 1.000 31.35139 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 1 ATOM 2695 C CA . ARG B 2 190 ? 16.333 23.841 19.444 1.000 34.77198 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 1 ATOM 2696 C C . ARG B 2 190 ? 17.098 24.644 20.486 1.000 40.57086 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 1 ATOM 2697 O O . ARG B 2 190 ? 16.586 24.891 21.579 1.000 41.14921 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 1 ATOM 2698 C CB . ARG B 2 190 ? 15.176 24.659 18.879 1.000 35.22615 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 1 ATOM 2699 C CG . ARG B 2 190 ? 15.531 25.513 17.683 1.000 42.78801 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 1 ATOM 2700 C CD . ARG B 2 190 ? 14.301 26.191 17.128 1.000 42.74455 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 1 ATOM 2701 N NE . ARG B 2 190 ? 14.070 27.500 17.732 1.000 39.22278 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 1 ATOM 2702 C CZ . ARG B 2 190 ? 13.018 28.264 17.463 1.000 44.49427 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 1 ATOM 2703 N NH1 . ARG B 2 190 ? 12.091 27.847 16.605 1.000 38.70902 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 1 ATOM 2704 N NH2 . ARG B 2 190 ? 12.884 29.441 18.057 1.000 48.81071 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 1 ATOM 2705 N N . GLU B 2 191 ? 18.326 25.055 20.146 1.000 31.70511 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 1 ATOM 2706 C CA . GLU B 2 191 ? 19.238 25.593 21.154 1.000 43.87563 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 1 ATOM 2707 C C . GLU B 2 191 ? 18.596 26.721 21.959 1.000 35.66216 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 1 ATOM 2708 O O . GLU B 2 191 ? 18.770 26.810 23.182 1.000 38.93002 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 1 ATOM 2709 C CB . GLU B 2 191 ? 20.523 26.087 20.484 1.000 53.54009 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 1 ATOM 2710 C CG . GLU B 2 191 ? 21.505 24.981 20.119 1.000 65.33911 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 1 ATOM 2711 C CD . GLU B 2 191 ? 22.065 24.261 21.338 1.000 82.29784 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 1 ATOM 2712 O OE1 . GLU B 2 191 ? 21.265 23.825 22.200 1.000 81.76341 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 1 ATOM 2713 O OE2 . GLU B 2 191 ? 23.308 24.141 21.439 1.000 88.54612 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 1 ATOM 2714 N N . ASP B 2 192 ? 17.860 27.609 21.285 1.000 35.44430 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 1 ATOM 2715 C CA . ASP B 2 192 ? 17.314 28.768 21.980 1.000 38.08421 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 1 ATOM 2716 C C . ASP B 2 192 ? 16.082 28.399 22.796 1.000 35.68419 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 1 ATOM 2717 O O . ASP B 2 192 ? 15.861 28.963 23.875 1.000 33.71805 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 1 ATOM 2718 C CB . ASP B 2 192 ? 16.995 29.878 20.982 1.000 34.07937 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 1 ATOM 2719 C CG . ASP B 2 192 ? 15.999 29.442 19.922 1.000 45.90484 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 1 ATOM 2720 O OD1 . ASP B 2 192 ? 15.861 28.221 19.692 1.000 44.18626 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 1 ATOM 2721 O OD2 . ASP B 2 192 ? 15.350 30.324 19.324 1.000 50.60361 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 1 ATOM 2722 N N . GLU B 2 193 ? 15.286 27.445 22.308 1.000 36.44092 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 1 ATOM 2723 C CA . GLU B 2 193 ? 14.126 26.985 23.068 1.000 33.70465 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 1 ATOM 2724 C C . GLU B 2 193 ? 14.552 26.155 24.270 1.000 38.10083 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 1 ATOM 2725 O O . GLU B 2 193 ? 13.952 26.259 25.345 1.000 33.05732 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 1 ATOM 2726 C CB . GLU B 2 193 ? 13.191 26.186 22.163 1.000 30.33711 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 1 ATOM 2727 C CG . GLU B 2 193 ? 12.442 27.063 21.173 1.000 34.67545 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 1 ATOM 2728 C CD . GLU B 2 193 ? 11.489 28.020 21.881 1.000 32.00523 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 1 ATOM 2729 O OE1 . GLU B 2 193 ? 10.326 27.633 22.117 1.000 35.25535 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 1 ATOM 2730 O OE2 . GLU B 2 193 ? 11.905 29.142 22.228 1.000 35.90997 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 1 ATOM 2731 N N . TYR B 2 194 ? 15.590 25.331 24.108 1.000 31.98971 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 1 ATOM 2732 C CA . TYR B 2 194 ? 16.131 24.586 25.241 1.000 32.19282 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 1 ATOM 2733 C C . TYR B 2 194 ? 16.583 25.524 26.353 1.000 40.84366 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 1 ATOM 2734 O O . TYR B 2 194 ? 16.311 25.278 27.537 1.000 35.57637 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 1 ATOM 2735 C CB . TYR B 2 194 ? 17.292 23.711 24.773 1.000 29.80511 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 1 ATOM 2736 C CG . TYR B 2 194 ? 17.882 22.829 25.845 1.000 36.23592 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 1 ATOM 2737 C CD1 . TYR B 2 194 ? 18.869 23.307 26.694 1.000 42.19319 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 1 ATOM 2738 C CD2 . TYR B 2 194 ? 17.457 21.518 26.003 1.000 39.59470 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 1 ATOM 2739 C CE1 . TYR B 2 194 ? 19.412 22.506 27.679 1.000 48.45294 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 1 ATOM 2740 C CE2 . TYR B 2 194 ? 17.997 20.708 26.979 1.000 39.46054 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 1 ATOM 2741 C CZ . TYR B 2 194 ? 18.974 21.208 27.816 1.000 48.94994 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 1 ATOM 2742 O OH . TYR B 2 194 ? 19.515 20.403 28.790 1.000 56.63599 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 1 ATOM 2743 N N . ALA B 2 195 ? 17.290 26.596 25.992 1.000 38.24127 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 1 ATOM 2744 C CA . ALA B 2 195 ? 17.747 27.550 26.994 1.000 35.99677 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 1 ATOM 2745 C C . ALA B 2 195 ? 16.579 28.298 27.620 1.000 39.50741 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 1 ATOM 2746 O O . ALA B 2 195 ? 16.587 28.575 28.826 1.000 39.32401 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 1 ATOM 2747 C CB . ALA B 2 195 ? 18.743 28.527 26.375 1.000 36.98404 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 1 ATOM 2748 N N . ARG B 2 196 ? 15.560 28.628 26.823 1.000 31.12290 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 1 ATOM 2749 C CA . ARG B 2 196 ? 14.401 29.335 27.362 1.000 33.37515 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 1 ATOM 2750 C C . ARG B 2 196 ? 13.644 28.471 28.366 1.000 31.43409 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 1 ATOM 2751 O O . ARG B 2 196 ? 13.250 28.945 29.440 1.000 32.17236 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 1 ATOM 2752 C CB . ARG B 2 196 ? 13.475 29.769 26.227 1.000 33.66974 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 1 ATOM 2753 C CG . ARG B 2 196 ? 12.186 30.433 26.704 1.000 31.13629 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 1 ATOM 2754 C CD . ARG B 2 196 ? 11.216 30.707 25.530 1.000 32.46467 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 1 ATOM 2755 N NE . ARG B 2 196 ? 10.669 29.480 24.947 1.000 33.47551 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 1 ATOM 2756 C CZ . ARG B 2 196 ? 9.816 28.668 25.568 1.000 30.91861 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 1 ATOM 2757 N NH1 . ARG B 2 196 ? 9.418 28.944 26.802 1.000 35.49809 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 1 ATOM 2758 N NH2 . ARG B 2 196 ? 9.372 27.569 24.969 1.000 31.63797 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 1 ATOM 2759 N N . ILE B 2 197 ? 13.417 27.200 28.027 1.000 34.66962 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 1 ATOM 2760 C CA . ILE B 2 197 ? 12.700 26.307 28.934 1.000 33.36666 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 1 ATOM 2761 C C . ILE B 2 197 ? 13.476 26.142 30.233 1.000 34.40222 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 1 ATOM 2762 O O . ILE B 2 197 ? 12.903 26.197 31.328 1.000 33.95479 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 1 ATOM 2763 C CB . ILE B 2 197 ? 12.431 24.956 28.243 1.000 29.85969 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 1 ATOM 2764 C CG1 . ILE B 2 197 ? 11.420 25.147 27.101 1.000 31.64329 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 1 ATOM 2765 C CG2 . ILE B 2 197 ? 11.938 23.902 29.254 1.000 30.55008 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 1 ATOM 2766 C CD1 . ILE B 2 197 ? 11.241 23.923 26.244 1.000 30.13158 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 1 ATOM 2767 N N . GLU B 2 198 ? 14.795 25.970 30.136 1.000 33.84877 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 1 ATOM 2768 C CA . GLU B 2 198 ? 15.606 25.839 31.346 1.000 38.40416 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 1 ATOM 2769 C C . GLU B 2 198 ? 15.618 27.127 32.165 1.000 40.97612 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 1 ATOM 2770 O O . GLU B 2 198 ? 15.559 27.080 33.397 1.000 38.28554 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 1 ATOM 2771 C CB . GLU B 2 198 ? 17.026 25.422 30.981 1.000 41.96527 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 1 ATOM 2772 C CG . GLU B 2 198 ? 17.119 23.996 30.473 1.000 47.20719 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 1 ATOM 2773 C CD . GLU B 2 198 ? 18.331 23.263 31.019 1.000 63.26475 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 1 ATOM 2774 O OE1 . GLU B 2 198 ? 18.152 22.153 31.560 1.000 65.38731 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 1 ATOM 2775 O OE2 . GLU B 2 198 ? 19.459 23.799 30.916 1.000 67.52545 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 1 ATOM 2776 N N . ASN B 2 199 ? 15.701 28.287 31.511 1.000 38.17471 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 1 ATOM 2777 C CA . ASN B 2 199 ? 15.681 29.538 32.261 1.000 44.86076 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 1 ATOM 2778 C C . ASN B 2 199 ? 14.326 29.799 32.904 1.000 48.18283 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 1 ATOM 2779 O O . ASN B 2 199 ? 14.248 30.556 33.876 1.000 42.03422 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 1 ATOM 2780 C CB . ASN B 2 199 ? 16.080 30.701 31.353 1.000 48.66212 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 1 ATOM 2781 C CG . ASN B 2 199 ? 17.571 30.734 31.083 1.000 65.36524 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 1 ATOM 2782 O OD1 . ASN B 2 199 ? 18.011 31.075 29.981 1.000 65.05591 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 1 ATOM 2783 N ND2 . ASN B 2 199 ? 18.361 30.390 32.094 1.000 75.76334 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 1 ATOM 2784 N N . ALA B 2 200 ? 13.260 29.192 32.393 1.000 41.10747 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 1 ATOM 2785 C CA . ALA B 2 200 ? 11.955 29.282 33.037 1.000 41.43181 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 1 ATOM 2786 C C . ALA B 2 200 ? 11.787 28.279 34.173 1.000 41.65442 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 1 ATOM 2787 O O . ALA B 2 200 ? 10.744 28.286 34.837 1.000 40.75993 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 1 ATOM 2788 C CB . ALA B 2 200 ? 10.848 29.082 31.999 1.000 37.75092 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 1 ATOM 2789 N N . GLY B 2 201 ? 12.783 27.427 34.415 1.000 39.45616 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 1 ATOM 2790 C CA . GLY B 2 201 ? 12.717 26.421 35.454 1.000 38.97934 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 1 ATOM 2791 C C . GLY B 2 201 ? 12.360 25.033 34.968 1.000 40.57189 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 1 ATOM 2792 O O . GLY B 2 201 ? 12.242 24.120 35.789 1.000 37.10133 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 1 ATOM 2793 N N . GLY B 2 202 ? 12.191 24.842 33.658 1.000 32.18225 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 1 ATOM 2794 C CA . GLY B 2 202 ? 11.766 23.566 33.119 1.000 34.95354 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 1 ATOM 2795 C C . GLY B 2 202 ? 12.946 22.677 32.773 1.000 35.32288 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 1 ATOM 2796 O O . GLY B 2 202 ? 14.110 23.049 32.919 1.000 34.21525 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 1 ATOM 2797 N N . LYS B 2 203 ? 12.624 21.472 32.304 1.000 34.24754 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 1 ATOM 2798 C CA . LYS B 2 203 ? 13.630 20.501 31.903 1.000 30.87839 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 1 ATOM 2799 C C . LYS B 2 203 ? 13.222 19.885 30.574 1.000 35.00844 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 1 ATOM 2800 O O . LYS B 2 203 ? 12.030 19.724 30.292 1.000 32.64342 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 1 ATOM 2801 C CB . LYS B 2 203 ? 13.809 19.402 32.967 1.000 35.12007 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 1 ATOM 2802 C CG . LYS B 2 203 ? 14.569 19.854 34.228 1.000 41.46811 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 1 ATOM 2803 C CD . LYS B 2 203 ? 16.070 19.954 33.963 1.000 53.96660 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 1 ATOM 2804 C CE . LYS B 2 203 ? 16.652 18.603 33.552 1.000 67.07954 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 1 ATOM 2805 N NZ . LYS B 2 203 ? 17.791 18.740 32.594 1.000 77.35722 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 1 ATOM 2806 N N . VAL B 2 204 ? 14.216 19.583 29.744 1.000 29.39235 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 1 ATOM 2807 C CA . VAL B 2 204 ? 14.016 18.862 28.491 1.000 27.52116 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 1 ATOM 2808 C C . VAL B 2 204 ? 14.859 17.603 28.570 1.000 32.41028 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 1 ATOM 2809 O O . VAL B 2 204 ? 16.043 17.671 28.917 1.000 37.10568 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 1 ATOM 2810 C CB . VAL B 2 204 ? 14.423 19.705 27.268 1.000 32.31748 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 1 ATOM 2811 C CG1 . VAL B 2 204 ? 14.322 18.857 25.993 1.000 27.99558 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 1 ATOM 2812 C CG2 . VAL B 2 204 ? 13.572 20.958 27.166 1.000 31.47421 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 1 ATOM 2813 N N . ILE B 2 205 ? 14.253 16.452 28.282 1.000 30.63885 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 1 ATOM 2814 C CA . ILE B 2 205 ? 15.004 15.202 28.282 1.000 42.27042 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 1 ATOM 2815 C C . ILE B 2 205 ? 14.702 14.426 27.010 1.000 37.46244 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 1 ATOM 2816 O O . ILE B 2 205 ? 13.656 14.597 26.382 1.000 32.69273 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 1 ATOM 2817 C CB . ILE B 2 205 ? 14.708 14.326 29.517 1.000 43.62722 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 1 ATOM 2818 C CG1 . ILE B 2 205 ? 13.254 13.867 29.499 1.000 35.39104 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 1 ATOM 2819 C CG2 . ILE B 2 205 ? 15.052 15.073 30.801 1.000 41.06350 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 1 ATOM 2820 C CD1 . ILE B 2 205 ? 12.903 12.919 30.631 1.000 46.99328 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 1 ATOM 2821 N N . GLN B 2 206 ? 15.649 13.567 26.636 1.000 32.56548 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 1 ATOM 2822 C CA . GLN B 2 206 ? 15.491 12.679 25.488 1.000 35.27713 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 1 ATOM 2823 C C . GLN B 2 206 ? 14.698 11.460 25.935 1.000 38.59336 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 1 ATOM 2824 O O . GLN B 2 206 ? 15.208 10.608 26.665 1.000 45.35994 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 1 ATOM 2825 C CB . GLN B 2 206 ? 16.855 12.282 24.931 1.000 47.35674 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 1 ATOM 2826 C CG . GLN B 2 206 ? 16.984 12.466 23.438 1.000 57.98016 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 1 ATOM 2827 C CD . GLN B 2 206 ? 16.941 13.923 23.028 1.000 63.30736 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 1 ATOM 2828 O OE1 . GLN B 2 206 ? 17.274 14.809 23.810 1.000 61.86990 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 1 ATOM 2829 N NE2 . GLN B 2 206 ? 16.529 14.176 21.791 1.000 68.34765 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 1 ATOM 2830 N N . TRP B 2 207 ? 13.439 11.381 25.509 1.000 38.74785 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 1 ATOM 2831 C CA . TRP B 2 207 ? 12.517 10.340 25.965 1.000 31.42083 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 1 ATOM 2832 C C . TRP B 2 207 ? 11.600 10.067 24.770 1.000 35.54863 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 1 ATOM 2833 O O . TRP B 2 207 ? 10.489 10.585 24.657 1.000 31.55334 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 1 ATOM 2834 C CB . TRP B 2 207 ? 11.747 10.777 27.213 1.000 31.60560 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 1 ATOM 2835 C CG . TRP B 2 207 ? 11.036 9.657 27.915 1.000 33.04517 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 1 ATOM 2836 C CD1 . TRP B 2 207 ? 9.786 9.189 27.639 1.000 36.81201 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 1 ATOM 2837 C CD2 . TRP B 2 207 ? 11.541 8.851 28.987 1.000 34.48195 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 1 ATOM 2838 N NE1 . TRP B 2 207 ? 9.475 8.149 28.474 1.000 39.48773 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 1 ATOM 2839 C CE2 . TRP B 2 207 ? 10.534 7.918 29.314 1.000 37.40953 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 1 ATOM 2840 C CE3 . TRP B 2 207 ? 12.743 8.830 29.706 1.000 34.32294 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 1 ATOM 2841 C CZ2 . TRP B 2 207 ? 10.689 6.973 30.327 1.000 33.57228 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 1 ATOM 2842 C CZ3 . TRP B 2 207 ? 12.900 7.884 30.716 1.000 35.71844 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 1 ATOM 2843 C CH2 . TRP B 2 207 ? 11.874 6.972 31.017 1.000 35.24018 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 1 ATOM 2844 N N . GLN B 2 208 ? 12.105 9.269 23.828 1.000 35.33600 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 1 ATOM 2845 C CA . GLN B 2 208 ? 11.464 9.113 22.525 1.000 34.18180 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 1 ATOM 2846 C C . GLN B 2 208 ? 11.358 10.480 21.840 1.000 31.36940 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 1 ATOM 2847 O O . GLN B 2 208 ? 10.277 10.987 21.546 1.000 31.63388 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 1 ATOM 2848 C CB . GLN B 2 208 ? 10.096 8.431 22.671 1.000 36.58039 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 1 ATOM 2849 C CG . GLN B 2 208 ? 9.443 8.010 21.346 1.000 43.63672 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 1 ATOM 2850 C CD . GLN B 2 208 ? 8.093 7.329 21.556 1.000 51.81324 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 1 ATOM 2851 O OE1 . GLN B 2 208 ? 7.985 6.349 22.297 1.000 55.51308 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 1 ATOM 2852 N NE2 . GLN B 2 208 ? 7.055 7.859 20.917 1.000 50.82637 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 1 ATOM 2853 N N . GLY B 2 209 ? 12.522 11.082 21.614 1.000 33.45638 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 1 ATOM 2854 C CA . GLY B 2 209 ? 12.613 12.453 21.159 1.000 32.53598 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 1 ATOM 2855 C C . GLY B 2 209 ? 12.777 13.424 22.317 1.000 34.10101 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 1 ATOM 2856 O O . GLY B 2 209 ? 12.474 13.122 23.469 1.000 31.03380 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 1 ATOM 2857 N N . ALA B 2 210 ? 13.273 14.616 21.997 1.000 32.53363 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 1 ATOM 2858 C CA . ALA B 2 210 ? 13.388 15.661 23.008 1.000 34.24618 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 1 ATOM 2859 C C . ALA B 2 210 ? 11.993 16.117 23.422 1.000 28.86163 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 1 ATOM 2860 O O . ALA B 2 210 ? 11.163 16.451 22.569 1.000 25.91520 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 1 ATOM 2861 C CB . ALA B 2 210 ? 14.200 16.838 22.472 1.000 38.51598 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 1 ATOM 2862 N N . ARG B 2 211 ? 11.727 16.115 24.732 1.000 29.68256 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 1 ATOM 2863 C CA . ARG B 2 211 ? 10.397 16.410 25.247 1.000 27.53983 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 1 ATOM 2864 C C . ARG B 2 211 ? 10.502 17.234 26.521 1.000 29.26461 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 1 ATOM 2865 O O . ARG B 2 211 ? 11.386 17.003 27.345 1.000 29.16772 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 1 ATOM 2866 C CB . ARG B 2 211 ? 9.600 15.131 25.562 1.000 25.36151 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 1 ATOM 2867 C CG . ARG B 2 211 ? 9.234 14.301 24.325 1.000 28.39410 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 1 ATOM 2868 C CD . ARG B 2 211 ? 8.564 12.976 24.690 1.000 30.21655 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 1 ATOM 2869 N NE . ARG B 2 211 ? 8.370 12.177 23.481 1.000 29.83199 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 1 ATOM 2870 C CZ . ARG B 2 211 ? 7.269 12.191 22.741 1.000 34.85002 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 1 ATOM 2871 N NH1 . ARG B 2 211 ? 6.234 12.944 23.093 1.000 28.55428 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 1 ATOM 2872 N NH2 . ARG B 2 211 ? 7.206 11.441 21.641 1.000 33.26894 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 1 ATOM 2873 N N . VAL B 2 212 ? 9.576 18.179 26.673 1.000 29.69271 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 1 ATOM 2874 C CA . VAL B 2 212 ? 9.480 18.960 27.902 1.000 28.45960 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 1 ATOM 2875 C C . VAL B 2 212 ? 9.040 18.042 29.037 1.000 33.55471 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 1 ATOM 2876 O O . VAL B 2 212 ? 7.956 17.446 28.986 1.000 29.73818 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 1 ATOM 2877 C CB . VAL B 2 212 ? 8.515 20.130 27.710 1.000 29.12830 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 1 ATOM 2878 C CG1 . VAL B 2 212 ? 8.473 21.006 28.972 1.000 32.62815 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 ATOM 2879 C CG2 . VAL B 2 212 ? 8.925 20.942 26.472 1.000 33.37846 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 ATOM 2880 N N . PHE B 2 213 ? 9.879 17.942 30.078 1.000 28.92898 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 1 ATOM 2881 C CA . PHE B 2 213 ? 9.718 16.992 31.184 1.000 32.66179 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 1 ATOM 2882 C C . PHE B 2 213 ? 9.497 15.562 30.692 1.000 37.66782 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 1 ATOM 2883 O O . PHE B 2 213 ? 8.898 14.742 31.392 1.000 34.76182 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 1 ATOM 2884 C CB . PHE B 2 213 ? 8.574 17.416 32.114 1.000 31.16351 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 1 ATOM 2885 C CG . PHE B 2 213 ? 8.881 18.641 32.916 1.000 34.49274 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 1 ATOM 2886 C CD1 . PHE B 2 213 ? 9.702 18.565 34.028 1.000 42.83866 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 1 ATOM 2887 C CD2 . PHE B 2 213 ? 8.366 19.870 32.554 1.000 40.27236 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 1 ATOM 2888 C CE1 . PHE B 2 213 ? 9.996 19.698 34.774 1.000 44.28775 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 1 ATOM 2889 C CE2 . PHE B 2 213 ? 8.660 21.006 33.296 1.000 40.30506 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 1 ATOM 2890 C CZ . PHE B 2 213 ? 9.473 20.918 34.403 1.000 42.71647 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 1 ATOM 2891 N N . GLY B 2 214 ? 9.985 15.230 29.499 1.000 32.28776 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 2892 C CA . GLY B 2 214 ? 9.784 13.901 28.959 1.000 32.27322 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 2893 C C . GLY B 2 214 ? 8.416 13.649 28.369 1.000 36.47481 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 2894 O O . GLY B 2 214 ? 8.169 12.549 27.857 1.000 31.83801 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 2895 N N . VAL B 2 215 ? 7.524 14.632 28.393 1.000 27.43312 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 1 ATOM 2896 C CA . VAL B 2 215 ? 6.148 14.396 27.971 1.000 32.81224 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 1 ATOM 2897 C C . VAL B 2 215 ? 5.891 14.931 26.565 1.000 31.63573 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 1 ATOM 2898 O O . VAL B 2 215 ? 5.531 14.171 25.653 1.000 34.08197 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 1 ATOM 2899 C CB . VAL B 2 215 ? 5.167 15.015 28.983 1.000 30.92092 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 1 ATOM 2900 C CG1 . VAL B 2 215 ? 3.741 14.644 28.624 1.000 31.75615 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 1 ATOM 2901 C CG2 . VAL B 2 215 ? 5.498 14.539 30.370 1.000 33.73407 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 1 ATOM 2902 N N . LEU B 2 216 ? 6.066 16.234 26.375 1.000 28.48464 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 1 ATOM 2903 C CA . LEU B 2 216 ? 5.608 16.918 25.170 1.000 27.86054 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 1 ATOM 2904 C C . LEU B 2 216 ? 6.775 17.228 24.240 1.000 31.04137 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 1 ATOM 2905 O O . LEU B 2 216 ? 7.753 17.860 24.651 1.000 29.03139 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 1 ATOM 2906 C CB . LEU B 2 216 ? 4.878 18.210 25.529 1.000 29.93607 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 1 ATOM 2907 C CG . LEU B 2 216 ? 4.105 18.850 24.381 1.000 34.14984 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 1 ATOM 2908 C CD1 . LEU B 2 216 ? 2.857 18.028 24.037 1.000 38.31398 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 1 ATOM 2909 C CD2 . LEU B 2 216 ? 3.741 20.288 24.737 1.000 38.81352 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 1 ATOM 2910 N N . ALA B 2 217 ? 6.646 16.822 22.972 1.000 27.69136 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 1 ATOM 2911 C CA . ALA B 2 217 ? 7.720 16.984 22.000 1.000 31.50941 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 1 ATOM 2912 C C . ALA B 2 217 ? 7.654 18.313 21.264 1.000 33.14655 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 1 ATOM 2913 O O . ALA B 2 217 ? 8.086 18.393 20.108 1.000 35.37156 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 1 ATOM 2914 C CB . ALA B 2 217 ? 7.712 15.821 21.001 1.000 27.23988 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 1 ATOM 2915 N N . MET B 2 218 ? 7.121 19.361 21.886 1.000 28.45637 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 1 ATOM 2916 C CA . MET B 2 218 ? 7.227 20.686 21.296 1.000 31.84232 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 1 ATOM 2917 C C . MET B 2 218 ? 7.304 21.721 22.401 1.000 32.72178 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 1 ATOM 2918 O O . MET B 2 218 ? 6.873 21.495 23.537 1.000 34.77431 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 1 ATOM 2919 C CB . MET B 2 218 ? 6.083 20.998 20.328 1.000 39.29202 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 1 ATOM 2920 C CG . MET B 2 218 ? 4.713 21.208 20.894 1.000 47.59445 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 1 ATOM 2921 S SD . MET B 2 218 ? 3.640 21.544 19.463 1.000 64.98410 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 1 ATOM 2922 C CE . MET B 2 218 ? 4.087 20.171 18.416 1.000 58.09404 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 1 ATOM 2923 N N . SER B 2 219 ? 7.885 22.863 22.058 1.000 23.92435 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 1 ATOM 2924 C CA . SER B 2 219 ? 8.213 23.875 23.052 1.000 26.99397 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 1 ATOM 2925 C C . SER B 2 219 ? 7.253 25.053 23.054 1.000 29.57592 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 1 ATOM 2926 O O . SER B 2 219 ? 7.319 25.879 23.969 1.000 31.04478 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 1 ATOM 2927 C CB . SER B 2 219 ? 9.639 24.378 22.834 1.000 24.50034 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 1 ATOM 2928 O OG . SER B 2 219 ? 9.768 25.002 21.564 1.000 33.56182 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 1 ATOM 2929 N N . ARG B 2 220 ? 6.370 25.151 22.064 1.000 23.99231 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 1 ATOM 2930 C CA . ARG B 2 220 ? 5.354 26.188 21.993 1.000 26.57698 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 1 ATOM 2931 C C . ARG B 2 220 ? 4.088 25.597 21.394 1.000 27.38961 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 1 ATOM 2932 O O . ARG B 2 220 ? 4.133 24.655 20.591 1.000 28.13623 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 1 ATOM 2933 C CB . ARG B 2 220 ? 5.791 27.403 21.164 1.000 22.04961 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 1 ATOM 2934 C CG . ARG B 2 220 ? 7.066 28.039 21.660 1.000 28.81130 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 1 ATOM 2935 C CD . ARG B 2 220 ? 7.296 29.380 21.010 1.000 34.72321 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 1 ATOM 2936 N NE . ARG B 2 220 ? 8.624 29.888 21.345 1.000 29.25376 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 1 ATOM 2937 C CZ . ARG B 2 220 ? 8.976 31.161 21.260 1.000 39.83625 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 1 ATOM 2938 N NH1 . ARG B 2 220 ? 8.096 32.064 20.854 1.000 37.52263 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 1 ATOM 2939 N NH2 . ARG B 2 220 ? 10.207 31.526 21.585 1.000 40.30555 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 1 ATOM 2940 N N . SER B 2 221 ? 2.954 26.146 21.817 1.000 26.37852 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 1 ATOM 2941 C CA . SER B 2 221 ? 1.679 25.542 21.485 1.000 26.65277 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 1 ATOM 2942 C C . SER B 2 221 ? 0.562 26.433 21.995 1.000 30.01336 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 1 ATOM 2943 O O . SER B 2 221 ? 0.770 27.306 22.845 1.000 32.91259 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 1 ATOM 2944 C CB . SER B 2 221 ? 1.544 24.148 22.099 1.000 31.42309 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 1 ATOM 2945 O OG . SER B 2 221 ? 1.050 24.253 23.425 1.000 43.15755 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 1 ATOM 2946 N N . ILE B 2 222 ? -0.634 26.179 21.480 1.000 24.49765 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 1 ATOM 2947 C CA . ILE B 2 222 ? -1.869 26.735 22.014 1.000 26.31932 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 1 ATOM 2948 C C . ILE B 2 222 ? -2.466 25.678 22.930 1.000 26.60262 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 1 ATOM 2949 O O . ILE B 2 222 ? -2.469 24.493 22.584 1.000 30.16646 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 1 ATOM 2950 C CB . ILE B 2 222 ? -2.845 27.107 20.881 1.000 29.94685 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 1 ATOM 2951 C CG1 . ILE B 2 222 ? -2.169 28.041 19.878 1.000 37.71838 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 1 ATOM 2952 C CG2 . ILE B 2 222 ? -4.094 27.741 21.433 1.000 32.88341 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 1 ATOM 2953 C CD1 . ILE B 2 222 ? -1.883 29.413 20.435 1.000 46.23194 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 1 ATOM 2954 N N . GLY B 2 223 ? -2.937 26.091 24.113 1.000 29.43659 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 1 ATOM 2955 C CA . GLY B 2 223 ? -3.446 25.143 25.099 1.000 30.77686 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 1 ATOM 2956 C C . GLY B 2 223 ? -2.367 24.616 26.032 1.000 34.34485 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 1 ATOM 2957 O O . GLY B 2 223 ? -1.510 25.380 26.479 1.000 32.13717 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 1 ATOM 2958 N N . ASP B 2 224 ? -2.376 23.313 26.323 1.000 32.83492 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 1 ATOM 2959 C CA . ASP B 2 224 ? -1.343 22.690 27.164 1.000 31.33749 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 1 ATOM 2960 C C . ASP B 2 224 ? -1.208 23.408 28.505 1.000 29.68459 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 1 ATOM 2961 O O . ASP B 2 224 ? -0.109 23.713 28.974 1.000 30.31813 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 1 ATOM 2962 C CB . ASP B 2 224 ? -0.002 22.638 26.444 1.000 38.00865 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 1 ATOM 2963 C CG . ASP B 2 224 ? -0.029 21.708 25.248 1.000 41.10303 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 1 ATOM 2964 O OD1 . ASP B 2 224 ? -0.514 20.565 25.383 1.000 36.36173 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 1 ATOM 2965 O OD2 . ASP B 2 224 ? 0.435 22.120 24.173 1.000 34.93999 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 1 ATOM 2966 N N . ARG B 2 225 ? -2.346 23.655 29.137 1.000 29.09361 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 1 ATOM 2967 C CA . ARG B 2 225 ? -2.353 24.369 30.407 1.000 33.07628 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 1 ATOM 2968 C C . ARG B 2 225 ? -1.397 23.742 31.424 1.000 34.53503 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 1 ATOM 2969 O O . ARG B 2 225 ? -0.759 24.457 32.205 1.000 36.57053 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 1 ATOM 2970 C CB . ARG B 2 225 ? -3.782 24.419 30.942 1.000 35.69074 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 1 ATOM 2971 C CG . ARG B 2 225 ? -3.997 25.383 32.079 1.000 49.98895 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 1 ATOM 2972 C CD . ARG B 2 225 ? -5.465 25.418 32.465 1.000 52.24258 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 1 ATOM 2973 N NE . ARG B 2 225 ? -5.841 24.273 33.288 1.000 66.00891 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 1 ATOM 2974 C CZ . ARG B 2 225 ? -6.960 24.209 34.006 1.000 70.46649 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 1 ATOM 2975 N NH1 . ARG B 2 225 ? -7.226 23.129 34.729 1.000 65.32546 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 1 ATOM 2976 N NH2 . ARG B 2 225 ? -7.812 25.226 34.001 1.000 73.20769 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 1 ATOM 2977 N N . TYR B 2 226 ? -1.254 22.410 31.414 1.000 32.36215 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 1 ATOM 2978 C CA . TYR B 2 226 ? -0.436 21.749 32.433 1.000 37.47800 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 1 ATOM 2979 C C . TYR B 2 226 ? 1.048 22.073 32.316 1.000 41.13190 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 1 ATOM 2980 O O . TYR B 2 226 ? 1.791 21.855 33.280 1.000 32.17083 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 1 ATOM 2981 C CB . TYR B 2 226 ? -0.642 20.229 32.393 1.000 36.93455 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 1 ATOM 2982 C CG . TYR B 2 226 ? -0.050 19.479 31.209 1.000 35.77906 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 1 ATOM 2983 C CD1 . TYR B 2 226 ? -0.408 19.798 29.901 1.000 37.91532 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 1 ATOM 2984 C CD2 . TYR B 2 226 ? 0.814 18.403 31.399 1.000 38.18410 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 1 ATOM 2985 C CE1 . TYR B 2 226 ? 0.107 19.094 28.825 1.000 36.41388 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 1 ATOM 2986 C CE2 . TYR B 2 226 ? 1.341 17.690 30.314 1.000 37.29792 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 1 ATOM 2987 C CZ . TYR B 2 226 ? 0.971 18.038 29.033 1.000 38.35880 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 1 ATOM 2988 O OH . TYR B 2 226 ? 1.472 17.344 27.939 1.000 44.05824 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 1 ATOM 2989 N N . LEU B 2 227 ? 1.504 22.594 31.175 1.000 33.45511 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 1 ATOM 2990 C CA . LEU B 2 227 ? 2.917 22.902 30.983 1.000 33.47122 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 1 ATOM 2991 C C . LEU B 2 227 ? 3.172 24.401 30.879 1.000 37.15913 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 1 ATOM 2992 O O . LEU B 2 227 ? 4.222 24.825 30.385 1.000 32.71319 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 1 ATOM 2993 C CB . LEU B 2 227 ? 3.452 22.165 29.753 1.000 29.61208 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 1 ATOM 2994 C CG . LEU B 2 227 ? 3.618 20.659 29.982 1.000 36.83098 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 1 ATOM 2995 C CD1 . LEU B 2 227 ? 3.962 19.909 28.680 1.000 34.70944 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 1 ATOM 2996 C CD2 . LEU B 2 227 ? 4.686 20.415 31.019 1.000 40.53274 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 1 ATOM 2997 N N . LYS B 2 228 ? 2.224 25.210 31.316 1.000 30.99695 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 1 ATOM 2998 C CA . LYS B 2 228 ? 2.492 26.618 31.521 1.000 40.99559 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 1 ATOM 2999 C C . LYS B 2 228 ? 3.430 26.743 32.722 1.000 42.83887 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 1 ATOM 3000 O O . LYS B 2 228 ? 3.228 26.053 33.723 1.000 49.26915 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 1 ATOM 3001 C CB . LYS B 2 228 ? 1.161 27.332 31.755 1.000 47.02298 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 1 ATOM 3002 C CG . LYS B 2 228 ? 1.189 28.832 31.902 1.000 54.25362 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 1 ATOM 3003 C CD . LYS B 2 228 ? -0.214 29.300 32.265 1.000 60.60350 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 1 ATOM 3004 C CE . LYS B 2 228 ? -0.583 30.611 31.588 1.000 65.05802 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 1 ATOM 3005 N NZ . LYS B 2 228 ? -0.055 31.776 32.356 1.000 64.07444 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 1 ATOM 3006 N N . PRO B 2 229 ? 4.481 27.581 32.665 1.000 41.14876 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 1 ATOM 3007 C CA . PRO B 2 229 ? 4.911 28.517 31.631 1.000 36.75987 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 1 ATOM 3008 C C . PRO B 2 229 ? 6.108 28.046 30.805 1.000 30.16796 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 1 ATOM 3009 O O . PRO B 2 229 ? 6.859 28.884 30.315 1.000 36.11745 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 1 ATOM 3010 C CB . PRO B 2 229 ? 5.308 29.742 32.449 1.000 42.89637 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 1 ATOM 3011 C CG . PRO B 2 229 ? 5.939 29.127 33.673 1.000 41.15073 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 1 ATOM 3012 C CD . PRO B 2 229 ? 5.267 27.779 33.898 1.000 38.87162 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 1 ATOM 3013 N N . TYR B 2 230 ? 6.289 26.739 30.655 1.000 28.67347 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 1 ATOM 3014 C CA . TYR B 2 230 ? 7.372 26.264 29.803 1.000 31.44838 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 1 ATOM 3015 C C . TYR B 2 230 ? 6.957 26.198 28.341 1.000 31.39881 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 1 ATOM 3016 O O . TYR B 2 230 ? 7.740 26.571 27.459 1.000 36.28802 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 1 ATOM 3017 C CB . TYR B 2 230 ? 7.855 24.899 30.286 1.000 32.21698 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 1 ATOM 3018 C CG . TYR B 2 230 ? 7.885 24.832 31.797 1.000 31.61850 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 1 ATOM 3019 C CD1 . TYR B 2 230 ? 8.847 25.526 32.518 1.000 29.67005 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 1 ATOM 3020 C CD2 . TYR B 2 230 ? 6.925 24.113 32.497 1.000 34.47645 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 1 ATOM 3021 C CE1 . TYR B 2 230 ? 8.871 25.481 33.927 1.000 32.20061 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 1 ATOM 3022 C CE2 . TYR B 2 230 ? 6.935 24.071 33.896 1.000 34.18191 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 1 ATOM 3023 C CZ . TYR B 2 230 ? 7.905 24.757 34.594 1.000 37.77025 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 1 ATOM 3024 O OH . TYR B 2 230 ? 7.910 24.701 35.971 1.000 44.80067 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 1 ATOM 3025 N N . VAL B 2 231 ? 5.745 25.737 28.061 1.000 30.27805 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 1 ATOM 3026 C CA . VAL B 2 231 ? 5.248 25.633 26.693 1.000 27.75698 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 1 ATOM 3027 C C . VAL B 2 231 ? 4.347 26.838 26.448 1.000 36.32832 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 1 ATOM 3028 O O . VAL B 2 231 ? 3.210 26.887 26.927 1.000 44.65599 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 1 ATOM 3029 C CB . VAL B 2 231 ? 4.517 24.304 26.457 1.000 30.86422 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 1 ATOM 3030 C CG1 . VAL B 2 231 ? 3.918 24.258 25.039 1.000 28.70479 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 1 ATOM 3031 C CG2 . VAL B 2 231 ? 5.481 23.152 26.652 1.000 33.79299 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 1 ATOM 3032 N N . ILE B 2 232 ? 4.854 27.822 25.711 1.000 30.39461 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 1 ATOM 3033 C CA . ILE B 2 232 ? 4.209 29.132 25.633 1.000 27.55782 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 1 ATOM 3034 C C . ILE B 2 232 ? 3.530 29.277 24.282 1.000 28.83634 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 1 ATOM 3035 O O . ILE B 2 232 ? 3.908 28.606 23.315 1.000 27.59556 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 1 ATOM 3036 C CB . ILE B 2 232 ? 5.228 30.254 25.884 1.000 27.66172 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 1 ATOM 3037 C CG1 . ILE B 2 232 ? 6.358 30.211 24.842 1.000 28.62979 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 1 ATOM 3038 C CG2 . ILE B 2 232 ? 5.852 30.087 27.266 1.000 26.99835 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 1 ATOM 3039 C CD1 . ILE B 2 232 ? 7.209 31.472 24.835 1.000 35.28948 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 1 ATOM 3040 N N . PRO B 2 233 ? 2.505 30.145 24.172 1.000 28.91804 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 1 ATOM 3041 C CA . PRO B 2 233 ? 1.836 30.385 22.891 1.000 30.25145 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 1 ATOM 3042 C C . PRO B 2 233 ? 2.400 31.532 22.063 1.000 35.90835 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 1 ATOM 3043 O O . PRO B 2 233 ? 1.835 31.833 21.007 1.000 35.84976 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 1 ATOM 3044 C CB . PRO B 2 233 ? 0.403 30.716 23.334 1.000 27.50590 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 1 ATOM 3045 C CG . PRO B 2 233 ? 0.581 31.375 24.698 1.000 36.42470 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 1 ATOM 3046 C CD . PRO B 2 233 ? 1.820 30.778 25.315 1.000 35.50720 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 1 ATOM 3047 N N . GLU B 2 234 ? 3.470 32.174 22.489 1.000 31.74195 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 1 ATOM 3048 C CA . GLU B 2 234 ? 3.984 33.313 21.741 1.000 29.70065 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 1 ATOM 3049 C C . GLU B 2 234 ? 4.486 32.859 20.373 1.000 29.28455 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 1 ATOM 3050 O O . GLU B 2 234 ? 5.360 31.984 20.302 1.000 31.33494 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 1 ATOM 3051 C CB . GLU B 2 234 ? 5.093 33.997 22.541 1.000 34.86955 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 1 ATOM 3052 C CG . GLU B 2 234 ? 4.549 34.912 23.641 1.000 49.67734 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 1 ATOM 3053 C CD . GLU B 2 234 ? 4.237 34.185 24.954 1.000 66.50909 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 1 ATOM 3054 O OE1 . GLU B 2 234 ? 3.915 32.974 24.930 1.000 74.46136 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 1 ATOM 3055 O OE2 . GLU B 2 234 ? 4.302 34.831 26.016 1.000 69.35110 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 1 ATOM 3056 N N . PRO B 2 235 ? 3.964 33.402 19.277 1.000 32.21849 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 1 ATOM 3057 C CA . PRO B 2 235 ? 4.380 32.939 17.952 1.000 29.96324 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 1 ATOM 3058 C C . PRO B 2 235 ? 5.641 33.638 17.463 1.000 32.50871 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 1 ATOM 3059 O O . PRO B 2 235 ? 6.035 34.696 17.951 1.000 35.12412 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 1 ATOM 3060 C CB . PRO B 2 235 ? 3.186 33.312 17.064 1.000 28.21820 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 1 ATOM 3061 C CG . PRO B 2 235 ? 2.661 34.570 17.690 1.000 30.56789 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 1 ATOM 3062 C CD . PRO B 2 235 ? 2.878 34.399 19.201 1.000 31.40128 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 1 ATOM 3063 N N . GLU B 2 236 ? 6.266 33.019 16.460 1.000 27.87941 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 1 ATOM 3064 C CA . GLU B 2 236 ? 7.254 33.696 15.633 1.000 32.86860 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 1 ATOM 3065 C C . GLU B 2 236 ? 6.501 34.280 14.447 1.000 28.36042 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 1 ATOM 3066 O O . GLU B 2 236 ? 5.715 33.572 13.819 1.000 31.46910 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 1 ATOM 3067 C CB . GLU B 2 236 ? 8.337 32.729 15.147 1.000 37.28331 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 1 ATOM 3068 C CG . GLU B 2 236 ? 9.256 33.335 14.075 1.000 55.41234 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 1 ATOM 3069 C CD . GLU B 2 236 ? 10.188 32.319 13.417 1.000 73.19920 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 1 ATOM 3070 O OE1 . GLU B 2 236 ? 9.813 31.128 13.329 1.000 76.35250 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 1 ATOM 3071 O OE2 . GLU B 2 236 ? 11.291 32.718 12.974 1.000 79.94240 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 1 ATOM 3072 N N . VAL B 2 237 ? 6.705 35.566 14.168 1.000 29.98721 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 1 ATOM 3073 C CA . VAL B 2 237 ? 5.939 36.275 13.147 1.000 29.04270 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 1 ATOM 3074 C C . VAL B 2 237 ? 6.889 36.759 12.056 1.000 32.33523 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 1 ATOM 3075 O O . VAL B 2 237 ? 7.932 37.357 12.349 1.000 31.95043 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 1 ATOM 3076 C CB . VAL B 2 237 ? 5.140 37.445 13.755 1.000 32.47775 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 1 ATOM 3077 C CG1 . VAL B 2 237 ? 4.345 38.172 12.679 1.000 31.03187 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 1 ATOM 3078 C CG2 . VAL B 2 237 ? 4.209 36.920 14.859 1.000 31.11759 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 1 ATOM 3079 N N . THR B 2 238 ? 6.525 36.503 10.799 1.000 30.90687 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 1 ATOM 3080 C CA . THR B 2 238 ? 7.319 36.897 9.642 1.000 30.96963 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 1 ATOM 3081 C C . THR B 2 238 ? 6.471 37.797 8.755 1.000 30.63340 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 1 ATOM 3082 O O . THR B 2 238 ? 5.345 37.439 8.403 1.000 29.53882 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 1 ATOM 3083 C CB . THR B 2 238 ? 7.790 35.658 8.864 1.000 36.00882 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 1 ATOM 3084 O OG1 . THR B 2 238 ? 8.604 34.852 9.722 1.000 40.26720 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 1 ATOM 3085 C CG2 . THR B 2 238 ? 8.618 36.056 7.631 1.000 37.20444 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 1 ATOM 3086 N N . PHE B 2 239 ? 7.003 38.963 8.409 1.000 33.59877 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 1 ATOM 3087 C CA . PHE B 2 239 ? 6.325 39.941 7.555 1.000 33.90676 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 1 ATOM 3088 C C . PHE B 2 239 ? 7.132 40.006 6.262 1.000 37.99781 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 1 ATOM 3089 O O . PHE B 2 239 ? 8.223 40.579 6.236 1.000 39.36304 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 1 ATOM 3090 C CB . PHE B 2 239 ? 6.236 41.294 8.262 1.000 32.84109 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 1 ATOM 3091 C CG . PHE B 2 239 ? 5.499 42.361 7.492 1.000 43.05237 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 1 ATOM 3092 C CD1 . PHE B 2 239 ? 4.141 42.254 7.248 1.000 52.63966 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 1 ATOM 3093 C CD2 . PHE B 2 239 ? 6.161 43.498 7.056 1.000 54.26724 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 1 ATOM 3094 C CE1 . PHE B 2 239 ? 3.459 43.250 6.554 1.000 50.64546 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 1 ATOM 3095 C CE2 . PHE B 2 239 ? 5.489 44.496 6.362 1.000 59.48129 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 1 ATOM 3096 C CZ . PHE B 2 239 ? 4.134 44.371 6.114 1.000 53.64370 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 1 ATOM 3097 N N . MET B 2 240 ? 6.597 39.411 5.198 1.000 34.61309 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 1 ATOM 3098 C CA . MET B 2 240 ? 7.350 39.172 3.964 1.000 36.21000 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 1 ATOM 3099 C C . MET B 2 240 ? 6.762 39.963 2.799 1.000 40.34271 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 1 ATOM 3100 O O . MET B 2 240 ? 5.618 39.700 2.396 1.000 34.09913 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 1 ATOM 3101 C CB . MET B 2 240 ? 7.349 37.670 3.650 1.000 39.98328 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 1 ATOM 3102 C CG . MET B 2 240 ? 8.045 37.254 2.344 1.000 48.31500 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 1 ATOM 3103 S SD . MET B 2 240 ? 9.850 37.415 2.357 1.000 57.13609 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 1 ATOM 3104 C CE . MET B 2 240 ? 10.292 36.267 3.662 1.000 53.37559 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 1 ATOM 3105 N N . PRO B 2 241 ? 7.482 40.932 2.227 1.000 45.22079 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 1 ATOM 3106 C CA . PRO B 2 241 ? 6.991 41.581 1.006 1.000 39.29401 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 1 ATOM 3107 C C . PRO B 2 241 ? 6.887 40.565 -0.122 1.000 35.06236 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 1 ATOM 3108 O O . PRO B 2 241 ? 7.708 39.652 -0.232 1.000 33.05959 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 1 ATOM 3109 C CB . PRO B 2 241 ? 8.052 42.653 0.706 1.000 41.58861 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 1 ATOM 3110 C CG . PRO B 2 241 ? 8.893 42.750 1.953 1.000 45.80909 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 1 ATOM 3111 C CD . PRO B 2 241 ? 8.820 41.407 2.609 1.000 46.80643 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 1 ATOM 3112 N N . ARG B 2 242 ? 5.861 40.718 -0.953 1.000 35.03242 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 1 ATOM 3113 C CA . ARG B 2 242 ? 5.671 39.776 -2.046 1.000 32.01846 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 1 ATOM 3114 C C . ARG B 2 242 ? 6.579 40.132 -3.215 1.000 33.61432 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 1 ATOM 3115 O O . ARG B 2 242 ? 7.028 41.270 -3.360 1.000 36.77132 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 1 ATOM 3116 C CB . ARG B 2 242 ? 4.211 39.747 -2.495 1.000 35.29641 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 1 ATOM 3117 C CG . ARG B 2 242 ? 3.372 38.825 -1.608 1.000 39.47709 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 1 ATOM 3118 C CD . ARG B 2 242 ? 1.945 38.727 -2.072 1.000 39.36181 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 1 ATOM 3119 N NE . ARG B 2 242 ? 1.794 37.940 -3.287 1.000 38.07288 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 1 ATOM 3120 C CZ . ARG B 2 242 ? 0.619 37.564 -3.777 1.000 38.71727 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 1 ATOM 3121 N NH1 . ARG B 2 242 ? -0.499 37.901 -3.140 1.000 42.47492 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 1 ATOM 3122 N NH2 . ARG B 2 242 ? 0.557 36.844 -4.888 1.000 39.29487 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 1 ATOM 3123 N N . SER B 2 243 ? 6.837 39.139 -4.065 1.000 31.62408 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 1 ATOM 3124 C CA . SER B 2 243 ? 7.740 39.323 -5.194 1.000 36.12378 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 1 ATOM 3125 C C . SER B 2 243 ? 7.134 38.709 -6.447 1.000 34.21006 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 1 ATOM 3126 O O . SER B 2 243 ? 6.441 37.692 -6.373 1.000 32.47422 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 1 ATOM 3127 C CB . SER B 2 243 ? 9.102 38.683 -4.914 1.000 46.52727 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 1 ATOM 3128 O OG . SER B 2 243 ? 9.708 38.250 -6.120 1.000 50.80238 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 1 ATOM 3129 N N . ARG B 2 244 ? 7.419 39.318 -7.605 1.000 36.07456 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 1 ATOM 3130 C CA . ARG B 2 244 ? 6.933 38.731 -8.846 1.000 34.73881 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 1 ATOM 3131 C C . ARG B 2 244 ? 7.500 37.334 -9.071 1.000 35.90888 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 1 ATOM 3132 O O . ARG B 2 244 ? 6.945 36.574 -9.872 1.000 37.93479 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 1 ATOM 3133 C CB . ARG B 2 244 ? 7.261 39.636 -10.037 1.000 42.57564 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 1 ATOM 3134 C CG . ARG B 2 244 ? 8.739 39.819 -10.318 1.000 47.37665 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 1 ATOM 3135 C CD . ARG B 2 244 ? 8.951 40.863 -11.423 1.000 54.15414 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 1 ATOM 3136 N NE . ARG B 2 244 ? 8.670 42.214 -10.941 1.000 66.85181 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 1 ATOM 3137 C CZ . ARG B 2 244 ? 8.340 43.239 -11.721 1.000 76.19744 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 1 ATOM 3138 N NH1 . ARG B 2 244 ? 8.247 43.075 -13.035 1.000 75.20357 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 1 ATOM 3139 N NH2 . ARG B 2 244 ? 8.101 44.430 -11.187 1.000 78.63007 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 1 ATOM 3140 N N . GLU B 2 245 ? 8.575 36.971 -8.371 1.000 33.05588 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 1 ATOM 3141 C CA . GLU B 2 245 ? 9.125 35.627 -8.494 1.000 35.10690 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 1 ATOM 3142 C C . GLU B 2 245 ? 8.453 34.612 -7.573 1.000 33.81464 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 1 ATOM 3143 O O . GLU B 2 245 ? 8.771 33.421 -7.673 1.000 27.60820 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 1 ATOM 3144 C CB . GLU B 2 245 ? 10.633 35.651 -8.223 1.000 40.87336 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 1 ATOM 3145 C CG . GLU B 2 245 ? 11.477 35.923 -9.471 1.000 59.98946 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 1 ATOM 3146 C CD . GLU B 2 245 ? 11.007 35.128 -10.697 1.000 81.35463 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 1 ATOM 3147 O OE1 . GLU B 2 245 ? 11.480 33.982 -10.895 1.000 81.40211 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 1 ATOM 3148 O OE2 . GLU B 2 245 ? 10.172 35.656 -11.472 1.000 87.06886 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 1 ATOM 3149 N N . ASP B 2 246 ? 7.546 35.040 -6.683 1.000 27.00677 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 1 ATOM 3150 C CA . ASP B 2 246 ? 6.831 34.097 -5.824 1.000 30.79214 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 1 ATOM 3151 C C . ASP B 2 246 ? 6.059 33.080 -6.654 1.000 30.77955 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 1 ATOM 3152 O O . ASP B 2 246 ? 5.351 33.436 -7.599 1.000 33.61291 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 1 ATOM 3153 C CB . ASP B 2 246 ? 5.847 34.827 -4.905 1.000 30.57581 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 1 ATOM 3154 C CG . ASP B 2 246 ? 6.531 35.744 -3.909 1.000 42.82462 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 1 ATOM 3155 O OD1 . ASP B 2 246 ? 7.715 35.521 -3.578 1.000 40.62107 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 1 ATOM 3156 O OD2 . ASP B 2 246 ? 5.868 36.700 -3.459 1.000 44.20178 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 1 ATOM 3157 N N . GLU B 2 247 ? 6.156 31.809 -6.271 1.000 25.27798 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 1 ATOM 3158 C CA . GLU B 2 247 ? 5.453 30.741 -6.975 1.000 23.98139 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 1 ATOM 3159 C C . GLU B 2 247 ? 4.280 30.205 -6.169 1.000 28.52208 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 1 ATOM 3160 O O . GLU B 2 247 ? 3.148 30.187 -6.651 1.000 26.42968 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 1 ATOM 3161 C CB . GLU B 2 247 ? 6.418 29.607 -7.314 1.000 21.57761 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 1 ATOM 3162 C CG . GLU B 2 247 ? 7.480 30.021 -8.327 1.000 30.27496 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 1 ATOM 3163 C CD . GLU B 2 247 ? 7.010 29.827 -9.755 1.000 38.90987 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 1 ATOM 3164 O OE1 . GLU B 2 247 ? 7.784 30.136 -10.683 1.000 39.24769 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 1 ATOM 3165 O OE2 . GLU B 2 247 ? 5.869 29.355 -9.949 1.000 35.31945 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 1 ATOM 3166 N N . CYS B 2 248 ? 4.523 29.739 -4.950 1.000 23.83640 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 1 ATOM 3167 C CA . CYS B 2 248 ? 3.423 29.192 -4.180 1.000 20.74040 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 1 ATOM 3168 C C . CYS B 2 248 ? 3.819 29.232 -2.714 1.000 24.35483 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 1 ATOM 3169 O O . CYS B 2 248 ? 4.990 29.413 -2.377 1.000 24.61930 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 1 ATOM 3170 C CB . CYS B 2 248 ? 3.081 27.770 -4.613 1.000 29.99902 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 1 ATOM 3171 S SG . CYS B 2 248 ? 4.505 26.667 -4.576 1.000 41.37959 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 1 ATOM 3172 N N . LEU B 2 249 ? 2.812 29.106 -1.856 1.000 22.03989 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 1 ATOM 3173 C CA . LEU B 2 249 ? 2.982 29.079 -0.409 1.000 24.91183 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 1 ATOM 3174 C C . LEU B 2 249 ? 2.274 27.836 0.105 1.000 23.29228 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 1 ATOM 3175 O O . LEU B 2 249 ? 1.121 27.598 -0.260 1.000 22.48994 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 1 ATOM 3176 C CB . LEU B 2 249 ? 2.398 30.347 0.223 1.000 22.29018 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 1 ATOM 3177 C CG . LEU B 2 249 ? 2.349 30.434 1.747 1.000 31.69592 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 1 ATOM 3178 C CD1 . LEU B 2 249 ? 3.766 30.440 2.311 1.000 25.28157 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 1 ATOM 3179 C CD2 . LEU B 2 249 ? 1.566 31.687 2.180 1.000 33.10013 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 1 ATOM 3180 N N . ILE B 2 250 ? 2.960 27.041 0.928 1.000 20.51352 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 1 ATOM 3181 C CA . ILE B 2 250 ? 2.447 25.769 1.437 1.000 18.54232 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 1 ATOM 3182 C C . ILE B 2 250 ? 2.414 25.859 2.959 1.000 19.11811 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 1 ATOM 3183 O O . ILE B 2 250 ? 3.453 26.113 3.580 1.000 23.49357 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 1 ATOM 3184 C CB . ILE B 2 250 ? 3.327 24.579 1.021 1.000 22.87185 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 1 ATOM 3185 C CG1 . ILE B 2 250 ? 3.663 24.612 -0.483 1.000 33.35906 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 ATOM 3186 C CG2 . ILE B 2 250 ? 2.687 23.252 1.456 1.000 22.96920 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 ATOM 3187 C CD1 . ILE B 2 250 ? 2.507 24.384 -1.331 1.000 36.94793 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 ATOM 3188 N N . LEU B 2 251 ? 1.236 25.662 3.546 1.000 20.26856 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 1 ATOM 3189 C CA . LEU B 2 251 ? 1.085 25.425 4.984 1.000 17.34316 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 1 ATOM 3190 C C . LEU B 2 251 ? 0.756 23.958 5.202 1.000 20.70215 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 1 ATOM 3191 O O . LEU B 2 251 ? -0.123 23.409 4.530 1.000 19.89830 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 1 ATOM 3192 C CB . LEU B 2 251 ? -0.029 26.283 5.591 1.000 23.10795 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 1 ATOM 3193 C CG . LEU B 2 251 ? 0.029 27.805 5.463 1.000 38.62885 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 1 ATOM 3194 C CD1 . LEU B 2 251 ? -0.721 28.488 6.609 1.000 25.80288 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 1 ATOM 3195 C CD2 . LEU B 2 251 ? 1.433 28.321 5.334 1.000 49.78838 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 1 ATOM 3196 N N . ALA B 2 252 ? 1.425 23.320 6.166 1.000 19.10622 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 1 ATOM 3197 C CA . ALA B 2 252 ? 1.104 21.922 6.380 1.000 16.91309 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 1 ATOM 3198 C C . ALA B 2 252 ? 1.492 21.522 7.798 1.000 18.16629 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 1 ATOM 3199 O O . ALA B 2 252 ? 2.385 22.120 8.400 1.000 19.24706 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 1 ATOM 3200 C CB . ALA B 2 252 ? 1.821 21.012 5.371 1.000 18.70599 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 1 ATOM 3201 N N . SER B 2 253 ? 0.838 20.477 8.287 1.000 19.06125 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 1 ATOM 3202 C CA . SER B 2 253 ? 1.245 19.837 9.529 1.000 23.75871 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 1 ATOM 3203 C C . SER B 2 253 ? 2.426 18.888 9.291 1.000 30.05036 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 1 ATOM 3204 O O . SER B 2 253 ? 2.776 18.542 8.156 1.000 19.93997 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 1 ATOM 3205 C CB . SER B 2 253 ? 0.066 19.088 10.146 1.000 21.03789 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 1 ATOM 3206 O OG . SER B 2 253 ? -0.360 18.010 9.310 1.000 23.69650 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 1 ATOM 3207 N N . ASP B 2 254 ? 3.051 18.447 10.389 1.000 23.12896 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 1 ATOM 3208 C CA . ASP B 2 254 ? 4.249 17.640 10.232 1.000 21.70161 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 1 ATOM 3209 C C . ASP B 2 254 ? 3.950 16.247 9.695 1.000 21.31125 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 1 ATOM 3210 O O . ASP B 2 254 ? 4.885 15.518 9.364 1.000 24.61666 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 1 ATOM 3211 C CB . ASP B 2 254 ? 5.023 17.585 11.563 1.000 20.64559 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 1 ATOM 3212 C CG . ASP B 2 254 ? 4.289 16.817 12.636 1.000 26.25344 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 1 ATOM 3213 O OD1 . ASP B 2 254 ? 3.076 16.614 12.507 1.000 23.66942 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 ATOM 3214 O OD2 . ASP B 2 254 ? 4.931 16.405 13.620 1.000 34.46773 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 1 ATOM 3215 N N . GLY B 2 255 ? 2.678 15.874 9.544 1.000 19.80296 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 1 ATOM 3216 C CA . GLY B 2 255 ? 2.368 14.672 8.788 1.000 22.32701 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 1 ATOM 3217 C C . GLY B 2 255 ? 2.951 14.692 7.384 1.000 24.89122 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 1 ATOM 3218 O O . GLY B 2 255 ? 3.224 13.640 6.802 1.000 24.57294 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 1 ATOM 3219 N N . LEU B 2 256 ? 3.123 15.876 6.817 1.000 21.37418 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 1 ATOM 3220 C CA . LEU B 2 256 ? 3.816 16.033 5.544 1.000 20.33955 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 1 ATOM 3221 C C . LEU B 2 256 ? 5.323 16.182 5.752 1.000 21.78328 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 1 ATOM 3222 O O . LEU B 2 256 ? 6.108 15.422 5.181 1.000 23.04807 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 1 ATOM 3223 C CB . LEU B 2 256 ? 3.274 17.254 4.792 1.000 19.68169 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 1 ATOM 3224 C CG . LEU B 2 256 ? 4.037 17.541 3.486 1.000 18.86980 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 1 ATOM 3225 C CD1 . LEU B 2 256 ? 3.746 16.434 2.494 1.000 24.39486 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 1 ATOM 3226 C CD2 . LEU B 2 256 ? 3.628 18.904 2.945 1.000 22.14526 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 1 ATOM 3227 N N . TRP B 2 257 ? 5.736 17.142 6.583 1.000 21.66135 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 1 ATOM 3228 C CA . TRP B 2 257 ? 7.153 17.511 6.639 1.000 24.16409 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 1 ATOM 3229 C C . TRP B 2 257 ? 8.013 16.403 7.240 1.000 28.07124 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 1 ATOM 3230 O O . TRP B 2 257 ? 9.216 16.324 6.953 1.000 26.51708 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 1 ATOM 3231 C CB . TRP B 2 257 ? 7.330 18.808 7.433 1.000 24.22697 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 1 ATOM 3232 C CG . TRP B 2 257 ? 6.450 19.945 7.018 1.000 28.74015 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 1 ATOM 3233 C CD1 . TRP B 2 257 ? 5.464 20.537 7.761 1.000 22.01792 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 1 ATOM 3234 C CD2 . TRP B 2 257 ? 6.486 20.651 5.764 1.000 23.21873 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 1 ATOM 3235 N NE1 . TRP B 2 257 ? 4.881 21.554 7.040 1.000 21.23169 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 1 ATOM 3236 C CE2 . TRP B 2 257 ? 5.498 21.655 5.821 1.000 21.39125 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 1 ATOM 3237 C CE3 . TRP B 2 257 ? 7.274 20.541 4.612 1.000 24.36858 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 1 ATOM 3238 C CZ2 . TRP B 2 257 ? 5.251 22.532 4.758 1.000 21.82547 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 1 ATOM 3239 C CZ3 . TRP B 2 257 ? 7.025 21.428 3.539 1.000 23.34914 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 1 ATOM 3240 C CH2 . TRP B 2 257 ? 6.034 22.407 3.632 1.000 26.40828 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 1 ATOM 3241 N N . ASP B 2 258 ? 7.426 15.530 8.063 1.000 26.66419 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 1 ATOM 3242 C CA . ASP B 2 258 ? 8.206 14.431 8.623 1.000 26.61841 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 1 ATOM 3243 C C . ASP B 2 258 ? 8.700 13.445 7.564 1.000 30.72077 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 1 ATOM 3244 O O . ASP B 2 258 ? 9.649 12.710 7.833 1.000 28.73949 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 1 ATOM 3245 C CB . ASP B 2 258 ? 7.390 13.668 9.673 1.000 22.52019 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 1 ATOM 3246 C CG . ASP B 2 258 ? 7.331 14.379 11.017 1.000 30.86108 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 1 ATOM 3247 O OD1 . ASP B 2 258 ? 7.984 15.425 11.217 1.000 28.89928 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 1 ATOM 3248 O OD2 . ASP B 2 258 ? 6.612 13.871 11.895 1.000 33.23268 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 1 ATOM 3249 N N . VAL B 2 259 ? 8.100 13.395 6.372 1.000 21.48344 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 1 ATOM 3250 C CA . VAL B 2 259 ? 8.543 12.442 5.364 1.000 21.66097 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 1 ATOM 3251 C C . VAL B 2 259 ? 9.046 13.111 4.089 1.000 22.68653 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 1 ATOM 3252 O O . VAL B 2 259 ? 9.573 12.415 3.213 1.000 28.77612 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 1 ATOM 3253 C CB . VAL B 2 259 ? 7.450 11.402 5.030 1.000 22.87332 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 1 ATOM 3254 C CG1 . VAL B 2 259 ? 7.133 10.531 6.270 1.000 26.27877 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 1 ATOM 3255 C CG2 . VAL B 2 259 ? 6.186 12.081 4.499 1.000 23.96473 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 1 ATOM 3256 N N . MET B 2 260 ? 8.930 14.436 3.967 1.000 20.35680 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 1 ATOM 3257 C CA . MET B 2 260 ? 9.291 15.113 2.726 1.000 26.51381 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 1 ATOM 3258 C C . MET B 2 260 ? 10.058 16.403 2.996 1.000 27.50336 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 1 ATOM 3259 O O . MET B 2 260 ? 9.759 17.144 3.935 1.000 32.17118 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 1 ATOM 3260 C CB . MET B 2 260 ? 8.045 15.438 1.886 1.000 31.55872 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 1 ATOM 3261 C CG . MET B 2 260 ? 7.316 14.217 1.365 1.000 42.38271 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 1 ATOM 3262 S SD . MET B 2 260 ? 6.252 14.626 -0.028 1.000 42.95637 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 1 ATOM 3263 C CE . MET B 2 260 ? 7.463 15.276 -1.194 1.000 33.50665 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 1 ATOM 3264 N N . ASN B 2 261 ? 10.995 16.693 2.092 1.000 26.49376 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 1 ATOM 3265 C CA . ASN B 2 261 ? 11.905 17.829 2.177 1.000 28.26615 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 1 ATOM 3266 C C . ASN B 2 261 ? 11.215 19.120 1.707 1.000 29.75329 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 1 ATOM 3267 O O . ASN B 2 261 ? 10.407 19.087 0.779 1.000 23.40079 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 1 ATOM 3268 C CB . ASN B 2 261 ? 13.131 17.491 1.304 1.000 31.33241 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 1 ATOM 3269 C CG . ASN B 2 261 ? 13.946 18.690 0.914 1.000 30.54243 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 1 ATOM 3270 O OD1 . ASN B 2 261 ? 13.659 19.363 -0.082 1.000 31.37261 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 1 ATOM 3271 N ND2 . ASN B 2 261 ? 15.001 18.954 1.676 1.000 33.36205 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 1 ATOM 3272 N N . ASN B 2 262 ? 11.517 20.248 2.372 1.000 26.64810 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 1 ATOM 3273 C CA . ASN B 2 262 ? 10.909 21.541 2.022 1.000 23.97764 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 1 ATOM 3274 C C . ASN B 2 262 ? 10.993 21.808 0.526 1.000 24.00372 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 1 ATOM 3275 O O . ASN B 2 262 ? 10.014 22.200 -0.119 1.000 25.97288 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 1 ATOM 3276 C CB . ASN B 2 262 ? 11.633 22.691 2.717 1.000 25.52926 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 1 ATOM 3277 C CG . ASN B 2 262 ? 11.262 22.830 4.162 1.000 30.91452 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 1 ATOM 3278 O OD1 . ASN B 2 262 ? 10.271 22.278 4.616 1.000 28.31808 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 1 ATOM 3279 N ND2 . ASN B 2 262 ? 12.067 23.569 4.897 1.000 34.46067 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 1 ATOM 3280 N N . GLN B 2 263 ? 12.198 21.710 -0.005 1.000 21.77641 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 1 ATOM 3281 C CA . GLN B 2 263 ? 12.418 22.058 -1.402 1.000 19.93196 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 1 ATOM 3282 C C . GLN B 2 263 ? 11.630 21.128 -2.313 1.000 25.89284 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 1 ATOM 3283 O O . GLN B 2 263 ? 10.970 21.582 -3.261 1.000 26.75077 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 1 ATOM 3284 C CB . GLN B 2 263 ? 13.912 22.007 -1.689 1.000 23.78730 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 1 ATOM 3285 C CG . GLN B 2 263 ? 14.295 22.300 -3.144 1.000 27.24628 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 1 ATOM 3286 C CD . GLN B 2 263 ? 14.457 23.791 -3.421 1.000 35.57185 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 1 ATOM 3287 O OE1 . GLN B 2 263 ? 14.707 24.593 -2.514 1.000 32.19439 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 1 ATOM 3288 N NE2 . GLN B 2 263 ? 14.324 24.165 -4.682 1.000 30.79186 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 1 ATOM 3289 N N . GLU B 2 264 ? 11.647 19.826 -2.022 1.000 26.73698 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 1 ATOM 3290 C CA . GLU B 2 264 ? 10.909 18.898 -2.879 1.000 24.48561 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 1 ATOM 3291 C C . GLU B 2 264 ? 9.408 19.177 -2.835 1.000 24.90220 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 1 ATOM 3292 O O . GLU B 2 264 ? 8.747 19.144 -3.874 1.000 21.81846 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 1 ATOM 3293 C CB . GLU B 2 264 ? 11.202 17.438 -2.500 1.000 28.66600 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 1 ATOM 3294 C CG . GLU B 2 264 ? 10.547 16.451 -3.487 1.000 40.56182 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 1 ATOM 3295 C CD . GLU B 2 264 ? 11.191 15.064 -3.541 1.000 49.93727 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 1 ATOM 3296 O OE1 . GLU B 2 264 ? 10.850 14.303 -4.480 1.000 45.16657 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 1 ATOM 3297 O OE2 . GLU B 2 264 ? 12.018 14.724 -2.664 1.000 32.11002 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 1 ATOM 3298 N N . VAL B 2 265 ? 8.855 19.461 -1.648 1.000 21.31241 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 1 ATOM 3299 C CA . VAL B 2 265 ? 7.418 19.733 -1.529 1.000 19.93457 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 1 ATOM 3300 C C . VAL B 2 265 ? 7.024 20.921 -2.406 1.000 21.77507 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 1 ATOM 3301 O O . VAL B 2 265 ? 6.049 20.868 -3.169 1.000 21.41297 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 1 ATOM 3302 C CB . VAL B 2 265 ? 7.043 19.982 -0.053 1.000 22.47393 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 1 ATOM 3303 C CG1 . VAL B 2 265 ? 5.666 20.655 0.055 1.000 20.41754 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 1 ATOM 3304 C CG2 . VAL B 2 265 ? 7.047 18.682 0.747 1.000 23.88704 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 1 ATOM 3305 N N . CYS B 2 266 ? 7.793 22.009 -2.320 1.000 19.54229 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 1 ATOM 3306 C CA . CYS B 2 266 ? 7.507 23.219 -3.096 1.000 22.21924 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 1 ATOM 3307 C C . CYS B 2 266 ? 7.586 22.954 -4.594 1.000 22.49286 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 1 ATOM 3308 O O . CYS B 2 266 ? 6.733 23.419 -5.367 1.000 21.89495 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 1 ATOM 3309 C CB . CYS B 2 266 ? 8.509 24.313 -2.709 1.000 25.65180 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 1 ATOM 3310 S SG . CYS B 2 266 ? 8.015 25.121 -1.149 1.000 32.25098 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 1 ATOM 3311 N N . GLU B 2 267 ? 8.629 22.252 -5.016 1.000 21.33227 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 1 ATOM 3312 C CA . GLU B 2 267 ? 8.832 21.991 -6.438 1.000 21.42266 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 1 ATOM 3313 C C . GLU B 2 267 ? 7.723 21.111 -6.992 1.000 24.55204 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 1 ATOM 3314 O O . GLU B 2 267 ? 7.216 21.352 -8.100 1.000 22.32107 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 1 ATOM 3315 C CB . GLU B 2 267 ? 10.188 21.324 -6.646 1.000 25.31029 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 1 ATOM 3316 C CG . GLU B 2 267 ? 11.363 22.239 -6.401 1.000 25.15938 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 1 ATOM 3317 C CD . GLU B 2 267 ? 12.678 21.501 -6.449 1.000 29.04695 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 1 ATOM 3318 O OE1 . GLU B 2 267 ? 12.663 20.246 -6.460 1.000 28.28562 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 1 ATOM 3319 O OE2 . GLU B 2 267 ? 13.729 22.174 -6.473 1.000 28.93361 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 1 ATOM 3320 N N . ILE B 2 268 ? 7.344 20.079 -6.233 1.000 22.32484 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 1 ATOM 3321 C CA . ILE B 2 268 ? 6.266 19.191 -6.652 1.000 25.68689 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 1 ATOM 3322 C C . ILE B 2 268 ? 4.959 19.960 -6.762 1.000 22.92274 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 1 ATOM 3323 O O . ILE B 2 268 ? 4.188 19.771 -7.715 1.000 22.10542 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 1 ATOM 3324 C CB . ILE B 2 268 ? 6.129 18.000 -5.682 1.000 23.78575 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 1 ATOM 3325 C CG1 . ILE B 2 268 ? 7.307 17.036 -5.841 1.000 23.57594 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 1 ATOM 3326 C CG2 . ILE B 2 268 ? 4.781 17.288 -5.925 1.000 27.75889 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 1 ATOM 3327 C CD1 . ILE B 2 268 ? 7.306 15.883 -4.823 1.000 31.48200 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 1 ATOM 3328 N N . ALA B 2 269 ? 4.686 20.847 -5.799 1.000 20.60135 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 1 ATOM 3329 C CA . ALA B 2 269 ? 3.445 21.608 -5.861 1.000 24.47573 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 1 ATOM 3330 C C . ALA B 2 269 ? 3.400 22.457 -7.119 1.000 22.68942 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 1 ATOM 3331 O O . ALA B 2 269 ? 2.386 22.484 -7.821 1.000 20.14662 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 1 ATOM 3332 C CB . ALA B 2 269 ? 3.277 22.495 -4.626 1.000 19.12449 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 1 ATOM 3333 N N . ARG B 2 270 ? 4.485 23.181 -7.405 1.000 22.94519 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 1 ATOM 3334 C CA . ARG B 2 270 ? 4.541 23.990 -8.625 1.000 23.80089 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 1 ATOM 3335 C C . ARG B 2 270 ? 4.392 23.123 -9.870 1.000 21.99610 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 1 ATOM 3336 O O . ARG B 2 270 ? 3.688 23.486 -10.824 1.000 23.15938 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 1 ATOM 3337 C CB . ARG B 2 270 ? 5.870 24.757 -8.671 1.000 22.70635 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 1 ATOM 3338 C CG . ARG B 2 270 ? 6.093 25.566 -9.972 1.000 24.02780 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 1 ATOM 3339 C CD . ARG B 2 270 ? 7.476 26.193 -9.984 1.000 23.79748 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 1 ATOM 3340 N NE . ARG B 2 270 ? 7.709 26.818 -11.288 1.000 28.00423 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 1 ATOM 3341 C CZ . ARG B 2 270 ? 8.202 26.167 -12.337 1.000 33.78285 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 1 ATOM 3342 N NH1 . ARG B 2 270 ? 8.538 24.884 -12.219 1.000 30.87006 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 1 ATOM 3343 N NH2 . ARG B 2 270 ? 8.361 26.800 -13.503 1.000 32.02242 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 1 ATOM 3344 N N . ARG B 2 271 ? 5.105 21.999 -9.910 1.000 21.61688 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 1 ATOM 3345 C CA . ARG B 2 271 ? 5.050 21.124 -11.081 1.000 27.49759 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 1 ATOM 3346 C C . ARG B 2 271 ? 3.630 20.612 -11.329 1.000 24.11311 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 1 ATOM 3347 O O . ARG B 2 271 ? 3.167 20.538 -12.478 1.000 24.01217 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 1 ATOM 3348 C CB . ARG B 2 271 ? 6.036 19.973 -10.854 1.000 26.61710 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 1 ATOM 3349 C CG . ARG B 2 271 ? 6.331 19.048 -11.996 1.000 37.38737 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 1 ATOM 3350 C CD . ARG B 2 271 ? 7.421 18.051 -11.556 1.000 47.45422 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 1 ATOM 3351 N NE . ARG B 2 271 ? 8.637 18.732 -11.116 1.000 33.51566 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 1 ATOM 3352 C CZ . ARG B 2 271 ? 9.333 18.432 -10.018 1.000 35.13577 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 1 ATOM 3353 N NH1 . ARG B 2 271 ? 8.958 17.446 -9.212 1.000 38.80371 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 1 ATOM 3354 N NH2 . ARG B 2 271 ? 10.432 19.129 -9.726 1.000 28.19765 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 1 ATOM 3355 N N . ARG B 2 272 ? 2.925 20.246 -10.260 1.000 22.91190 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 1 ATOM 3356 C CA . ARG B 2 272 ? 1.567 19.730 -10.388 1.000 20.69177 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 1 ATOM 3357 C C . ARG B 2 272 ? 0.592 20.823 -10.807 1.000 20.44481 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 1 ATOM 3358 O O . ARG B 2 272 ? -0.336 20.570 -11.589 1.000 24.02730 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 1 ATOM 3359 C CB . ARG B 2 272 ? 1.120 19.105 -9.063 1.000 21.05211 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 1 ATOM 3360 C CG . ARG B 2 272 ? 1.796 17.766 -8.760 1.000 27.56299 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 1 ATOM 3361 C CD . ARG B 2 272 ? 1.337 16.671 -9.754 1.000 29.24608 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 1 ATOM 3362 N NE . ARG B 2 272 ? 2.428 15.748 -10.039 1.000 44.77807 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 1 ATOM 3363 C CZ . ARG B 2 272 ? 2.290 14.577 -10.661 1.000 48.44537 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 1 ATOM 3364 N NH1 . ARG B 2 272 ? 1.098 14.162 -11.059 1.000 39.14611 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 1 ATOM 3365 N NH2 . ARG B 2 272 ? 3.355 13.814 -10.870 1.000 47.41573 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 1 ATOM 3366 N N . ILE B 2 273 ? 0.765 22.032 -10.271 1.000 24.51475 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 1 ATOM 3367 C CA . ILE B 2 273 ? -0.038 23.170 -10.712 1.000 22.47934 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 1 ATOM 3368 C C . ILE B 2 273 ? 0.163 23.413 -12.205 1.000 23.41666 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 1 ATOM 3369 O O . ILE B 2 273 ? -0.802 23.595 -12.962 1.000 23.17206 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 1 ATOM 3370 C CB . ILE B 2 273 ? 0.311 24.416 -9.879 1.000 20.78562 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 1 ATOM 3371 C CG1 . ILE B 2 273 ? -0.223 24.278 -8.424 1.000 19.25046 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 1 ATOM 3372 C CG2 . ILE B 2 273 ? -0.189 25.685 -10.560 1.000 24.48295 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 1 ATOM 3373 C CD1 . ILE B 2 273 ? 0.319 25.334 -7.472 1.000 22.70323 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 1 ATOM 3374 N N . LEU B 2 274 ? 1.421 23.422 -12.657 1.000 23.53157 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 1 ATOM 3375 C CA . LEU B 2 274 ? 1.678 23.669 -14.079 1.000 23.43455 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 1 ATOM 3376 C C . LEU B 2 274 ? 1.130 22.541 -14.949 1.000 27.09900 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 1 ATOM 3377 O O . LEU B 2 274 ? 0.622 22.791 -16.048 1.000 29.40790 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 1 ATOM 3378 C CB . LEU B 2 274 ? 3.178 23.846 -14.316 1.000 28.82614 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 1 ATOM 3379 C CG . LEU B 2 274 ? 3.816 25.132 -13.779 1.000 31.43509 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 1 ATOM 3380 C CD1 . LEU B 2 274 ? 5.333 25.051 -13.882 1.000 36.52506 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 1 ATOM 3381 C CD2 . LEU B 2 274 ? 3.292 26.330 -14.546 1.000 33.76358 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 1 ATOM 3382 N N . MET B 2 275 ? 1.236 21.292 -14.481 1.000 24.59375 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 1 ATOM 3383 C CA . MET B 2 275 ? 0.697 20.154 -15.227 1.000 26.59436 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 1 ATOM 3384 C C . MET B 2 275 ? -0.813 20.276 -15.415 1.000 30.83154 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 1 ATOM 3385 O O . MET B 2 275 ? -1.341 20.022 -16.512 1.000 29.79435 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 1 ATOM 3386 C CB . MET B 2 275 ? 1.060 18.858 -14.501 1.000 29.93766 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 1 ATOM 3387 C CG . MET B 2 275 ? 0.898 17.562 -15.269 1.000 54.56624 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 1 ATOM 3388 S SD . MET B 2 275 ? 1.262 16.170 -14.156 1.000 64.48035 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 1 ATOM 3389 C CE . MET B 2 275 ? 2.777 16.761 -13.398 1.000 35.92498 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 1 ATOM 3390 N N . TRP B 2 276 ? -1.527 20.685 -14.363 1.000 27.63922 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 1 ATOM 3391 C CA . TRP B 2 276 ? -2.966 20.892 -14.484 1.000 25.54069 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 1 ATOM 3392 C C . TRP B 2 276 ? -3.284 21.957 -15.531 1.000 26.66463 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 1 ATOM 3393 O O . TRP B 2 276 ? -4.175 21.776 -16.375 1.000 28.59046 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 1 ATOM 3394 C CB . TRP B 2 276 ? -3.575 21.285 -13.129 1.000 21.52222 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 1 ATOM 3395 C CG . TRP B 2 276 ? -5.105 21.204 -13.174 1.000 28.87606 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 1 ATOM 3396 C CD1 . TRP B 2 276 ? -5.884 20.129 -12.818 1.000 28.84595 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 1 ATOM 3397 C CD2 . TRP B 2 276 ? -6.014 22.224 -13.622 1.000 29.27343 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 1 ATOM 3398 N NE1 . TRP B 2 276 ? -7.220 20.426 -13.022 1.000 32.57085 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 1 ATOM 3399 C CE2 . TRP B 2 276 ? -7.323 21.704 -13.507 1.000 26.33818 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 1 ATOM 3400 C CE3 . TRP B 2 276 ? -5.849 23.525 -14.110 1.000 37.62390 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 1 ATOM 3401 C CZ2 . TRP B 2 276 ? -8.456 22.440 -13.862 1.000 38.51342 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 1 ATOM 3402 C CZ3 . TRP B 2 276 ? -6.985 24.259 -14.461 1.000 42.54251 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 1 ATOM 3403 C CH2 . TRP B 2 276 ? -8.267 23.714 -14.333 1.000 37.68036 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 1 ATOM 3404 N N . HIS B 2 277 ? -2.579 23.089 -15.481 1.000 24.22869 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 1 ATOM 3405 C CA . HIS B 2 277 ? -2.851 24.159 -16.438 1.000 23.81032 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 1 ATOM 3406 C C . HIS B 2 277 ? -2.497 23.736 -17.858 1.000 30.19526 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 1 ATOM 3407 O O . HIS B 2 277 ? -3.213 24.078 -18.811 1.000 27.76882 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 1 ATOM 3408 C CB . HIS B 2 277 ? -2.090 25.427 -16.048 1.000 27.09267 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 1 ATOM 3409 C CG . HIS B 2 277 ? -2.734 26.184 -14.927 1.000 31.44014 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 1 ATOM 3410 N ND1 . HIS B 2 277 ? -3.824 27.004 -15.114 1.000 37.19739 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 1 ATOM 3411 C CD2 . HIS B 2 277 ? -2.460 26.220 -13.600 1.000 29.65726 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 1 ATOM 3412 C CE1 . HIS B 2 277 ? -4.192 27.519 -13.953 1.000 41.58663 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 1 ATOM 3413 N NE2 . HIS B 2 277 ? -3.382 27.055 -13.016 1.000 30.40826 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 1 ATOM 3414 N N . LYS B 2 278 ? -1.402 22.995 -18.014 1.000 27.76807 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 1 ATOM 3415 C CA . LYS B 2 278 ? -1.027 22.497 -19.334 1.000 31.07711 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 1 ATOM 3416 C C . LYS B 2 278 ? -2.118 21.611 -19.922 1.000 40.32332 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 1 ATOM 3417 O O . LYS B 2 278 ? -2.431 21.706 -21.116 1.000 38.05716 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 1 ATOM 3418 C CB . LYS B 2 278 ? 0.292 21.736 -19.250 1.000 28.16666 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 1 ATOM 3419 C CG . LYS B 2 278 ? 0.866 21.373 -20.603 1.000 36.72063 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 1 ATOM 3420 C CD . LYS B 2 278 ? 2.139 20.561 -20.463 1.000 46.16743 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 1 ATOM 3421 C CE . LYS B 2 278 ? 2.771 20.324 -21.833 1.000 64.78187 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 1 ATOM 3422 N NZ . LYS B 2 278 ? 3.986 19.463 -21.741 1.000 72.40576 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 1 ATOM 3423 N N . LYS B 2 279 ? -2.701 20.737 -19.109 1.000 35.56477 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 1 ATOM 3424 C CA . LYS B 2 279 ? -3.689 19.795 -19.619 1.000 40.24574 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 1 ATOM 3425 C C . LYS B 2 279 ? -5.082 20.405 -19.723 1.000 40.13114 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 1 ATOM 3426 O O . LYS B 2 279 ? -5.827 20.081 -20.654 1.000 38.51724 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 1 ATOM 3427 C CB . LYS B 2 279 ? -3.731 18.551 -18.732 1.000 42.53869 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 1 ATOM 3428 C CG . LYS B 2 279 ? -2.506 17.656 -18.834 1.000 52.09017 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 1 ATOM 3429 C CD . LYS B 2 279 ? -2.709 16.371 -18.028 1.000 62.89661 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 1 ATOM 3430 C CE . LYS B 2 279 ? -1.742 16.274 -16.848 1.000 70.18892 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 1 ATOM 3431 N NZ . LYS B 2 279 ? -0.427 15.669 -17.222 1.000 65.60908 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 1 ATOM 3432 N N . ASN B 2 280 ? -5.461 21.290 -18.806 1.000 31.31882 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 1 ATOM 3433 C CA . ASN B 2 280 ? -6.840 21.741 -18.735 1.000 32.86264 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 1 ATOM 3434 C C . ASN B 2 280 ? -7.052 23.204 -19.078 1.000 37.73389 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 1 ATOM 3435 O O . ASN B 2 280 ? -8.209 23.611 -19.249 1.000 44.15162 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 1 ATOM 3436 C CB . ASN B 2 280 ? -7.415 21.473 -17.335 1.000 34.34499 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 1 ATOM 3437 C CG . ASN B 2 280 ? -7.366 20.015 -16.976 1.000 42.84575 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 1 ATOM 3438 O OD1 . ASN B 2 280 ? -8.163 19.219 -17.463 1.000 50.60666 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 1 ATOM 3439 N ND2 . ASN B 2 280 ? -6.415 19.646 -16.134 1.000 34.68596 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 1 ATOM 3440 N N . GLY B 2 281 ? -5.997 24.000 -19.191 1.000 44.03134 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 1 ATOM 3441 C CA . GLY B 2 281 ? -6.179 25.425 -19.373 1.000 48.78591 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 1 ATOM 3442 C C . GLY B 2 281 ? -6.574 26.093 -18.068 1.000 61.09206 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 1 ATOM 3443 O O . GLY B 2 281 ? -6.349 25.570 -16.971 1.000 61.50315 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 1 ATOM 3444 N N . ALA B 2 282 ? -7.182 27.269 -18.192 1.000 68.56575 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 1 ATOM 3445 C CA . ALA B 2 282 ? -7.573 27.983 -16.988 1.000 72.31394 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 1 ATOM 3446 C C . ALA B 2 282 ? -9.090 28.133 -16.916 1.000 74.02292 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 1 ATOM 3447 O O . ALA B 2 282 ? -9.762 28.216 -17.951 1.000 72.93803 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 1 ATOM 3448 C CB . ALA B 2 282 ? -6.918 29.370 -16.924 1.000 71.97441 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 1 ATOM 3449 N N . PRO B 2 283 ? -9.657 28.158 -15.713 1.000 72.17360 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 1 ATOM 3450 C CA . PRO B 2 283 ? -11.102 28.380 -15.577 1.000 77.71329 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 1 ATOM 3451 C C . PRO B 2 283 ? -11.456 29.813 -15.924 1.000 76.92498 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 1 ATOM 3452 O O . PRO B 2 283 ? -10.572 30.682 -15.988 1.000 74.96847 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 1 ATOM 3453 C CB . PRO B 2 283 ? -11.376 28.083 -14.091 1.000 79.43209 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 1 ATOM 3454 C CG . PRO B 2 283 ? -10.100 27.467 -13.546 1.000 76.23791 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 1 ATOM 3455 C CD . PRO B 2 283 ? -8.995 27.997 -14.408 1.000 72.73141 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 1 ATOM 3456 N N . PRO B 2 284 ? -12.736 30.103 -16.163 1.000 85.13290 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 1 ATOM 3457 C CA . PRO B 2 284 ? -13.139 31.494 -16.418 1.000 86.73160 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 1 ATOM 3458 C C . PRO B 2 284 ? -12.898 32.359 -15.188 1.000 90.80028 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 1 ATOM 3459 O O . PRO B 2 284 ? -13.282 31.999 -14.073 1.000 87.42458 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 1 ATOM 3460 C CB . PRO B 2 284 ? -14.633 31.380 -16.749 1.000 88.09547 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 1 ATOM 3461 C CG . PRO B 2 284 ? -14.840 29.947 -17.128 1.000 87.26906 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 1 ATOM 3462 C CD . PRO B 2 284 ? -13.862 29.166 -16.302 1.000 84.84302 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 1 ATOM 3463 N N . LEU B 2 285 ? -12.251 33.508 -15.402 1.000 92.80019 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 1 ATOM 3464 C CA . LEU B 2 285 ? -11.923 34.413 -14.304 1.000 95.33311 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 1 ATOM 3465 C C . LEU B 2 285 ? -13.149 34.849 -13.509 1.000 95.14601 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 1 ATOM 3466 O O . LEU B 2 285 ? -12.993 35.292 -12.365 1.000 93.94551 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 1 ATOM 3467 C CB . LEU B 2 285 ? -11.172 35.635 -14.836 1.000 94.72422 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 1 ATOM 3468 C CG . LEU B 2 285 ? -9.644 35.656 -14.693 1.000 90.31206 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 1 ATOM 3469 C CD1 . LEU B 2 285 ? -9.225 36.001 -13.268 1.000 84.01300 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 1 ATOM 3470 C CD2 . LEU B 2 285 ? -9.019 34.338 -15.139 1.000 89.25076 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 1 ATOM 3471 N N . ALA B 2 286 ? -14.356 34.728 -14.069 1.000 94.63652 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 1 ATOM 3472 C CA . ALA B 2 286 ? -15.557 35.037 -13.300 1.000 96.46138 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 1 ATOM 3473 C C . ALA B 2 286 ? -15.797 34.033 -12.178 1.000 96.42483 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 1 ATOM 3474 O O . ALA B 2 286 ? -16.583 34.316 -11.265 1.000 98.28216 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 1 ATOM 3475 C CB . ALA B 2 286 ? -16.781 35.097 -14.219 1.000 98.10127 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 1 ATOM 3476 N N . GLU B 2 287 ? -15.131 32.875 -12.218 1.000 92.37192 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 1 ATOM 3477 C CA . GLU B 2 287 ? -15.304 31.840 -11.209 1.000 82.82637 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 1 ATOM 3478 C C . GLU B 2 287 ? -14.109 31.694 -10.279 1.000 73.87400 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 1 ATOM 3479 O O . GLU B 2 287 ? -14.272 31.168 -9.171 1.000 79.10797 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 1 ATOM 3480 C CB . GLU B 2 287 ? -15.583 30.480 -11.872 1.000 78.96644 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 1 ATOM 3481 C CG . GLU B 2 287 ? -16.491 30.525 -13.107 1.000 88.97249 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 1 ATOM 3482 C CD . GLU B 2 287 ? -17.617 31.548 -13.004 1.000 96.50030 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 1 ATOM 3483 O OE1 . GLU B 2 287 ? -17.989 31.927 -11.873 1.000 98.80395 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 1 ATOM 3484 O OE2 . GLU B 2 287 ? -18.125 31.981 -14.062 1.000 99.77156 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 1 ATOM 3485 N N . ARG B 2 288 ? -12.926 32.151 -10.689 1.000 64.86889 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 1 ATOM 3486 C CA . ARG B 2 288 ? -11.743 32.020 -9.847 1.000 58.11057 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 1 ATOM 3487 C C . ARG B 2 288 ? -11.891 32.851 -8.577 1.000 56.42972 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 1 ATOM 3488 O O . ARG B 2 288 ? -12.555 33.891 -8.559 1.000 49.23930 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 1 ATOM 3489 C CB . ARG B 2 288 ? -10.491 32.446 -10.614 1.000 56.69242 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 1 ATOM 3490 C CG . ARG B 2 288 ? -10.397 31.842 -11.999 1.000 59.32323 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 1 ATOM 3491 C CD . ARG B 2 288 ? -8.969 31.829 -12.504 1.000 59.59940 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 1 ATOM 3492 N NE . ARG B 2 288 ? -8.170 30.757 -11.910 1.000 48.83849 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 1 ATOM 3493 C CZ . ARG B 2 288 ? -6.891 30.538 -12.206 1.000 51.80818 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 1 ATOM 3494 N NH1 . ARG B 2 288 ? -6.279 31.326 -13.084 1.000 60.82146 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 1 ATOM 3495 N NH2 . ARG B 2 288 ? -6.217 29.539 -11.633 1.000 38.33957 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 1 ATOM 3496 N N . GLY B 2 289 ? -11.260 32.379 -7.502 1.000 50.43023 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 1 ATOM 3497 C CA . GLY B 2 289 ? -11.445 32.968 -6.199 1.000 50.11785 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 1 ATOM 3498 C C . GLY B 2 289 ? -12.646 32.448 -5.441 1.000 52.08774 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 1 ATOM 3499 O O . GLY B 2 289 ? -12.773 32.738 -4.242 1.000 56.42094 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 1 ATOM 3500 N N . LYS B 2 290 ? -13.533 31.695 -6.098 1.000 53.58321 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 1 ATOM 3501 C CA . LYS B 2 290 ? -14.708 31.095 -5.471 1.000 58.50731 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 1 ATOM 3502 C C . LYS B 2 290 ? -14.408 29.618 -5.227 1.000 56.25957 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 1 ATOM 3503 O O . LYS B 2 290 ? -14.393 28.814 -6.170 1.000 63.20153 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 1 ATOM 3504 C CB . LYS B 2 290 ? -15.940 31.252 -6.358 1.000 57.98944 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 1 ATOM 3505 C CG . LYS B 2 290 ? -16.096 32.609 -7.028 1.000 65.33821 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 1 ATOM 3506 C CD . LYS B 2 290 ? -15.986 33.766 -6.056 1.000 66.05657 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 1 ATOM 3507 C CE . LYS B 2 290 ? -16.204 35.089 -6.784 1.000 75.34768 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 1 ATOM 3508 N NZ . LYS B 2 290 ? -15.363 35.233 -8.015 1.000 78.46313 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 1 ATOM 3509 N N . GLY B 2 291 ? -14.182 29.261 -3.974 1.000 41.00810 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 1 ATOM 3510 C CA . GLY B 2 291 ? -13.837 27.898 -3.670 1.000 32.18649 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 1 ATOM 3511 C C . GLY B 2 291 ? -12.407 27.563 -4.059 1.000 30.99611 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 1 ATOM 3512 O O . GLY B 2 291 ? -11.563 28.435 -4.306 1.000 30.70694 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 1 ATOM 3513 N N . ILE B 2 292 ? -12.133 26.259 -4.115 1.000 24.60769 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 1 ATOM 3514 C CA . ILE B 2 292 ? -10.771 25.812 -4.361 1.000 23.34548 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 1 ATOM 3515 C C . ILE B 2 292 ? -10.402 26.058 -5.818 1.000 24.72025 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 1 ATOM 3516 O O . ILE B 2 292 ? -11.262 26.116 -6.713 1.000 26.52415 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 1 ATOM 3517 C CB . ILE B 2 292 ? -10.573 24.331 -3.977 1.000 27.80296 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 1 ATOM 3518 C CG1 . ILE B 2 292 ? -11.514 23.412 -4.754 1.000 30.20262 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 1 ATOM 3519 C CG2 . ILE B 2 292 ? -10.730 24.149 -2.456 1.000 29.17966 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 1 ATOM 3520 C CD1 . ILE B 2 292 ? -10.955 22.901 -6.083 1.000 35.75985 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 1 ATOM 3521 N N . ASP B 2 293 ? -9.112 26.234 -6.044 1.000 24.06431 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 1 ATOM 3522 C CA . ASP B 2 293 ? -8.543 26.292 -7.384 1.000 25.19603 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 1 ATOM 3523 C C . ASP B 2 293 ? -8.197 24.876 -7.828 1.000 24.55467 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 1 ATOM 3524 O O . ASP B 2 293 ? -7.428 24.198 -7.134 1.000 22.88800 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 1 ATOM 3525 C CB . ASP B 2 293 ? -7.286 27.157 -7.365 1.000 24.94275 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 1 ATOM 3526 C CG . ASP B 2 293 ? -6.549 27.158 -8.685 1.000 28.01120 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 1 ATOM 3527 O OD1 . ASP B 2 293 ? -7.150 27.585 -9.687 1.000 30.50334 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 1 ATOM 3528 O OD2 . ASP B 2 293 ? -5.365 26.757 -8.702 1.000 27.07733 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 1 ATOM 3529 N N . PRO B 2 294 ? -8.706 24.397 -8.971 1.000 26.03248 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 1 ATOM 3530 C CA . PRO B 2 294 ? -8.435 22.996 -9.354 1.000 25.60965 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 1 ATOM 3531 C C . PRO B 2 294 ? -6.959 22.645 -9.443 1.000 24.59910 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 1 ATOM 3532 O O . PRO B 2 294 ? -6.575 21.536 -9.049 1.000 23.52338 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 1 ATOM 3533 C CB . PRO B 2 294 ? -9.131 22.874 -10.721 1.000 27.86362 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 1 ATOM 3534 C CG . PRO B 2 294 ? -10.220 23.876 -10.671 1.000 34.74546 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 1 ATOM 3535 C CD . PRO B 2 294 ? -9.706 25.032 -9.857 1.000 28.36067 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 1 ATOM 3536 N N . ALA B 2 295 ? -6.106 23.543 -9.956 1.000 25.12645 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 1 ATOM 3537 C CA . ALA B 2 295 ? -4.682 23.206 -10.038 1.000 24.34967 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 1 ATOM 3538 C C . ALA B 2 295 ? -4.062 23.077 -8.648 1.000 22.38259 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 1 ATOM 3539 O O . ALA B 2 295 ? -3.217 22.198 -8.415 1.000 21.81940 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 1 ATOM 3540 C CB . ALA B 2 295 ? -3.932 24.252 -10.858 1.000 25.54897 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 1 ATOM 3541 N N . CYS B 2 296 ? -4.416 23.983 -7.736 1.000 22.67463 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 1 ATOM 3542 C CA . CYS B 2 296 ? -3.907 23.880 -6.363 1.000 23.86805 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 1 ATOM 3543 C C . CYS B 2 296 ? -4.414 22.620 -5.678 1.000 24.23452 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 1 ATOM 3544 O O . CYS B 2 296 ? -3.691 21.987 -4.891 1.000 21.56920 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 1 ATOM 3545 C CB . CYS B 2 296 ? -4.325 25.104 -5.545 1.000 23.37280 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 1 ATOM 3546 S SG . CYS B 2 296 ? -3.396 26.574 -5.981 1.000 25.88808 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 1 ATOM 3547 N N . GLN B 2 297 ? -5.672 22.273 -5.923 1.000 22.02166 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 1 ATOM 3548 C CA . GLN B 2 297 ? -6.243 21.070 -5.332 1.000 25.30374 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 1 ATOM 3549 C C . GLN B 2 297 ? -5.537 19.819 -5.843 1.000 32.29808 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 1 ATOM 3550 O O . GLN B 2 297 ? -5.311 18.870 -5.081 1.000 24.48108 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 1 ATOM 3551 C CB . GLN B 2 297 ? -7.746 21.018 -5.633 1.000 21.09556 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 1 ATOM 3552 C CG . GLN B 2 297 ? -8.478 19.888 -4.941 1.000 23.68226 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 1 ATOM 3553 C CD . GLN B 2 297 ? -8.378 20.016 -3.438 1.000 30.41711 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 1 ATOM 3554 O OE1 . GLN B 2 297 ? -8.437 21.126 -2.895 1.000 22.99579 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 1 ATOM 3555 N NE2 . GLN B 2 297 ? -8.208 18.890 -2.759 1.000 30.25888 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 1 ATOM 3556 N N . ALA B 2 298 ? -5.168 19.799 -7.127 1.000 24.58740 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 1 ATOM 3557 C CA . ALA B 2 298 ? -4.442 18.650 -7.662 1.000 20.84133 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 1 ATOM 3558 C C . ALA B 2 298 ? -3.068 18.523 -7.009 1.000 20.17429 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 1 ATOM 3559 O O . ALA B 2 298 ? -2.602 17.410 -6.731 1.000 23.69963 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 1 ATOM 3560 C CB . ALA B 2 298 ? -4.319 18.761 -9.189 1.000 25.50762 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 1 ATOM 3561 N N . ALA B 2 299 ? -2.424 19.659 -6.725 1.000 20.52616 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 1 ATOM 3562 C CA . ALA B 2 299 ? -1.132 19.652 -6.047 1.000 22.99858 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 1 ATOM 3563 C C . ALA B 2 299 ? -1.271 19.154 -4.609 1.000 22.52991 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 1 ATOM 3564 O O . ALA B 2 299 ? -0.452 18.361 -4.131 1.000 22.92676 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 1 ATOM 3565 C CB . ALA B 2 299 ? -0.526 21.057 -6.052 1.000 23.28707 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 1 ATOM 3566 N N . ALA B 2 300 ? -2.275 19.652 -3.892 1.000 20.24015 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 1 ATOM 3567 C CA . ALA B 2 300 ? -2.490 19.193 -2.517 1.000 21.68515 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 1 ATOM 3568 C C . ALA B 2 300 ? -2.809 17.703 -2.479 1.000 24.57961 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 1 ATOM 3569 O O . ALA B 2 300 ? -2.284 16.966 -1.631 1.000 23.82497 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 1 ATOM 3570 C CB . ALA B 2 300 ? -3.605 20.010 -1.869 1.000 21.68079 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 1 ATOM 3571 N N . ASP B 2 301 ? -3.676 17.243 -3.382 1.000 19.84825 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 1 ATOM 3572 C CA . ASP B 2 301 ? -4.009 15.825 -3.481 1.000 23.34864 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 1 ATOM 3573 C C . ASP B 2 301 ? -2.764 14.977 -3.729 1.000 22.78717 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 1 ATOM 3574 O O . ASP B 2 301 ? -2.543 13.954 -3.068 1.000 23.92423 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 1 ATOM 3575 C CB . ASP B 2 301 ? -5.036 15.630 -4.602 1.000 24.62623 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 1 ATOM 3576 C CG . ASP B 2 301 ? -5.566 14.210 -4.680 1.000 37.12697 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 1 ATOM 3577 O OD1 . ASP B 2 301 ? -4.939 13.359 -5.352 1.000 36.75412 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 1 ATOM 3578 O OD2 . ASP B 2 301 ? -6.624 13.948 -4.073 1.000 36.57490 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 1 ATOM 3579 N N . TYR B 2 302 ? -1.931 15.400 -4.668 1.000 18.77522 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 1 ATOM 3580 C CA . TYR B 2 302 ? -0.738 14.628 -4.990 1.000 21.96519 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 1 ATOM 3581 C C . TYR B 2 302 ? 0.215 14.576 -3.806 1.000 22.35834 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 1 ATOM 3582 O O . TYR B 2 302 ? 0.807 13.527 -3.519 1.000 20.22578 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 1 ATOM 3583 C CB . TYR B 2 302 ? -0.039 15.241 -6.197 1.000 21.95881 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 1 ATOM 3584 C CG . TYR B 2 302 ? 1.076 14.390 -6.740 1.000 26.64602 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 1 ATOM 3585 C CD1 . TYR B 2 302 ? 0.803 13.228 -7.448 1.000 28.57606 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 1 ATOM 3586 C CD2 . TYR B 2 302 ? 2.404 14.754 -6.556 1.000 29.10496 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 1 ATOM 3587 C CE1 . TYR B 2 302 ? 1.827 12.445 -7.946 1.000 34.27281 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 1 ATOM 3588 C CE2 . TYR B 2 302 ? 3.431 13.976 -7.052 1.000 33.22339 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 1 ATOM 3589 C CZ . TYR B 2 302 ? 3.135 12.824 -7.747 1.000 35.21450 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 1 ATOM 3590 O OH . TYR B 2 302 ? 4.153 12.040 -8.252 1.000 39.21366 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 1 ATOM 3591 N N . LEU B 2 303 ? 0.401 15.709 -3.126 1.000 19.12162 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 1 ATOM 3592 C CA . LEU B 2 303 ? 1.326 15.736 -1.999 1.000 19.09642 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 1 ATOM 3593 C C . LEU B 2 303 ? 0.838 14.837 -0.880 1.000 20.26920 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 1 ATOM 3594 O O . LEU B 2 303 ? 1.640 14.145 -0.236 1.000 22.32991 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 1 ATOM 3595 C CB . LEU B 2 303 ? 1.503 17.166 -1.491 1.000 19.49584 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 1 ATOM 3596 C CG . LEU B 2 303 ? 2.387 18.011 -2.407 1.000 22.79319 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 1 ATOM 3597 C CD1 . LEU B 2 303 ? 2.270 19.468 -2.006 1.000 25.42509 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 1 ATOM 3598 C CD2 . LEU B 2 303 ? 3.813 17.487 -2.308 1.000 25.87968 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 1 ATOM 3599 N N . SER B 2 304 ? -0.474 14.842 -0.618 1.000 19.70186 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 1 ATOM 3600 C CA . SER B 2 304 ? -0.993 13.981 0.439 1.000 23.63887 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 1 ATOM 3601 C C . SER B 2 304 ? -0.820 12.508 0.079 1.000 26.57653 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 1 ATOM 3602 O O . SER B 2 304 ? -0.444 11.687 0.927 1.000 24.54537 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 1 ATOM 3603 C CB . SER B 2 304 ? -2.459 14.308 0.720 1.000 24.55099 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 1 ATOM 3604 O OG . SER B 2 304 ? -3.288 13.870 -0.340 1.000 32.11920 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 1 ATOM 3605 N N . MET B 2 305 ? -1.060 12.157 -1.180 1.000 22.40424 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 1 ATOM 3606 C CA . MET B 2 305 ? -0.865 10.777 -1.608 1.000 26.29220 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 1 ATOM 3607 C C . MET B 2 305 ? 0.602 10.366 -1.495 1.000 25.80166 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 1 ATOM 3608 O O . MET B 2 305 ? 0.903 9.245 -1.066 1.000 25.40360 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 1 ATOM 3609 C CB . MET B 2 305 ? -1.389 10.595 -3.040 1.000 32.75761 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 1 ATOM 3610 C CG . MET B 2 305 ? -1.232 9.174 -3.572 1.000 53.55340 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 1 ATOM 3611 S SD . MET B 2 305 ? -1.396 8.982 -5.363 1.000 80.55711 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 1 ATOM 3612 C CE . MET B 2 305 ? -0.130 10.105 -5.940 1.000 77.59941 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 1 ATOM 3613 N N . LEU B 2 306 ? 1.528 11.267 -1.841 1.000 22.99561 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 1 ATOM 3614 C CA . LEU B 2 306 ? 2.953 10.964 -1.710 1.000 20.89234 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 1 ATOM 3615 C C . LEU B 2 306 ? 3.332 10.740 -0.248 1.000 21.10432 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 1 ATOM 3616 O O . LEU B 2 306 ? 4.105 9.826 0.075 1.000 22.40098 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 1 ATOM 3617 C CB . LEU B 2 306 ? 3.787 12.108 -2.282 1.000 24.28937 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 1 ATOM 3618 C CG . LEU B 2 306 ? 4.180 12.182 -3.754 1.000 37.50728 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 1 ATOM 3619 C CD1 . LEU B 2 306 ? 5.197 13.313 -3.900 1.000 38.06954 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 1 ATOM 3620 C CD2 . LEU B 2 306 ? 4.753 10.866 -4.276 1.000 37.70625 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 1 ATOM 3621 N N . ALA B 2 307 ? 2.818 11.583 0.648 1.000 20.24117 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 1 ATOM 3622 C CA . ALA B 2 307 ? 3.156 11.429 2.063 1.000 23.45902 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 1 ATOM 3623 C C . ALA B 2 307 ? 2.699 10.071 2.601 1.000 20.73396 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 1 ATOM 3624 O O . ALA B 2 307 ? 3.428 9.415 3.358 1.000 22.48953 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 1 ATOM 3625 C CB . ALA B 2 307 ? 2.542 12.573 2.868 1.000 26.06855 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 1 ATOM 3626 N N . LEU B 2 308 ? 1.504 9.619 2.201 1.000 22.72708 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 1 ATOM 3627 C CA . LEU B 2 308 ? 1.031 8.298 2.606 1.000 26.87021 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 1 ATOM 3628 C C . LEU B 2 308 ? 1.867 7.188 1.982 1.000 23.36316 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 1 ATOM 3629 O O . LEU B 2 308 ? 2.233 6.212 2.657 1.000 25.29039 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 1 ATOM 3630 C CB . LEU B 2 308 ? -0.435 8.126 2.217 1.000 26.00283 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 1 ATOM 3631 C CG . LEU B 2 308 ? -1.477 8.902 3.001 1.000 26.77951 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 1 ATOM 3632 C CD1 . LEU B 2 308 ? -2.855 8.663 2.356 1.000 26.11648 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 1 ATOM 3633 C CD2 . LEU B 2 308 ? -1.491 8.439 4.469 1.000 24.83207 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 1 ATOM 3634 N N . GLN B 2 309 ? 2.166 7.315 0.687 1.000 23.10089 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 1 ATOM 3635 C CA . GLN B 2 309 ? 3.026 6.353 0.011 1.000 24.83297 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 1 ATOM 3636 C C . GLN B 2 309 ? 4.403 6.260 0.667 1.000 25.59652 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 1 ATOM 3637 O O . GLN B 2 309 ? 5.005 5.177 0.686 1.000 27.94369 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 1 ATOM 3638 C CB . GLN B 2 309 ? 3.150 6.757 -1.462 1.000 26.58172 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 1 ATOM 3639 C CG . GLN B 2 309 ? 4.065 5.924 -2.309 1.000 42.77891 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 1 ATOM 3640 C CD . GLN B 2 309 ? 4.061 6.409 -3.753 1.000 57.61775 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 1 ATOM 3641 O OE1 . GLN B 2 309 ? 3.005 6.733 -4.303 1.000 57.43170 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 1 ATOM 3642 N NE2 . GLN B 2 309 ? 5.240 6.481 -4.364 1.000 64.36116 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 1 ATOM 3643 N N . LYS B 2 310 ? 4.917 7.369 1.212 1.000 23.57791 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 1 ATOM 3644 C CA . LYS B 2 310 ? 6.199 7.351 1.915 1.000 23.63286 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 1 ATOM 3645 C C . LYS B 2 310 ? 6.080 6.826 3.341 1.000 31.52213 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 1 ATOM 3646 O O . LYS B 2 310 ? 7.082 6.783 4.068 1.000 31.56838 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 1 ATOM 3647 C CB . LYS B 2 310 ? 6.829 8.754 1.921 1.000 24.74144 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 1 ATOM 3648 C CG . LYS B 2 310 ? 7.384 9.127 0.543 1.000 30.99193 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 1 ATOM 3649 C CD . LYS B 2 310 ? 7.844 10.561 0.486 1.000 34.72317 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 1 ATOM 3650 C CE . LYS B 2 310 ? 8.165 10.985 -0.959 1.000 38.47667 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 1 ATOM 3651 N NZ . LYS B 2 310 ? 9.492 10.503 -1.465 1.000 42.67541 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 1 ATOM 3652 N N . GLY B 2 311 ? 4.893 6.417 3.754 1.000 27.07626 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 1 ATOM 3653 C CA . GLY B 2 311 ? 4.733 5.757 5.028 1.000 28.32276 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 1 ATOM 3654 C C . GLY B 2 311 ? 4.360 6.657 6.176 1.000 30.40433 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 1 ATOM 3655 O O . GLY B 2 311 ? 4.445 6.219 7.331 1.000 29.50015 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 1 ATOM 3656 N N . SER B 2 312 ? 3.947 7.895 5.913 1.000 25.77174 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 1 ATOM 3657 C CA . SER B 2 312 ? 3.466 8.734 6.998 1.000 27.03108 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 1 ATOM 3658 C C . SER B 2 312 ? 2.268 8.070 7.665 1.000 29.23133 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 1 ATOM 3659 O O . SER B 2 312 ? 1.278 7.738 7.008 1.000 28.77004 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 1 ATOM 3660 C CB . SER B 2 312 ? 3.088 10.128 6.507 1.000 25.85600 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 1 ATOM 3661 O OG . SER B 2 312 ? 2.785 10.944 7.641 1.000 26.80591 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 1 ATOM 3662 N N . LYS B 2 313 ? 2.373 7.843 8.969 1.000 26.63488 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 1 ATOM 3663 C CA . LYS B 2 313 ? 1.276 7.247 9.721 1.000 24.56022 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 1 ATOM 3664 C C . LYS B 2 313 ? 0.520 8.275 10.558 1.000 27.14336 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 1 ATOM 3665 O O . LYS B 2 313 ? -0.259 7.891 11.437 1.000 37.31522 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 1 ATOM 3666 C CB . LYS B 2 313 ? 1.804 6.108 10.596 1.000 33.57379 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 1 ATOM 3667 C CG . LYS B 2 313 ? 2.537 5.018 9.791 1.000 45.28146 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 1 ATOM 3668 C CD . LYS B 2 313 ? 1.552 4.003 9.203 1.000 61.69454 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 1 ATOM 3669 C CE . LYS B 2 313 ? 2.164 3.191 8.052 1.000 66.19088 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 1 ATOM 3670 N NZ . LYS B 2 313 ? 1.233 3.015 6.890 1.000 67.73779 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 1 ATOM 3671 N N . ASP B 2 314 ? 0.701 9.566 10.281 1.000 21.30616 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 1 ATOM 3672 C CA . ASP B 2 314 ? 0.113 10.656 11.056 1.000 23.84036 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 1 ATOM 3673 C C . ASP B 2 314 ? -1.104 11.238 10.334 1.000 28.15362 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 1 ATOM 3674 O O . ASP B 2 314 ? -1.347 10.939 9.164 1.000 25.58691 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 1 ATOM 3675 C CB . ASP B 2 314 ? 1.172 11.740 11.268 1.000 25.46669 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 1 ATOM 3676 C CG . ASP B 2 314 ? 0.828 12.711 12.383 1.000 24.95955 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 1 ATOM 3677 O OD1 . ASP B 2 314 ? -0.187 12.517 13.109 1.000 21.88465 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 1 ATOM 3678 O OD2 . ASP B 2 314 ? 1.593 13.682 12.529 1.000 29.14858 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 1 ATOM 3679 N N . ASN B 2 315 ? -1.870 12.080 11.041 1.000 22.49051 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 1 ATOM 3680 C CA . ASN B 2 315 ? -2.755 13.025 10.352 1.000 21.93802 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 1 ATOM 3681 C C . ASN B 2 315 ? -1.920 13.904 9.418 1.000 21.18772 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 1 ATOM 3682 O O . ASN B 2 315 ? -0.801 14.309 9.757 1.000 19.77685 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 1 ATOM 3683 C CB . ASN B 2 315 ? -3.495 13.947 11.337 1.000 18.41667 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 1 ATOM 3684 C CG . ASN B 2 315 ? -4.329 13.214 12.405 1.000 23.85963 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 1 ATOM 3685 O OD1 . ASN B 2 315 ? -4.626 13.816 13.447 1.000 23.12249 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 1 ATOM 3686 N ND2 . ASN B 2 315 ? -4.746 11.964 12.151 1.000 20.12694 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 1 ATOM 3687 N N . ILE B 2 316 ? -2.469 14.235 8.244 1.000 18.71815 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 1 ATOM 3688 C CA . ILE B 2 316 ? -1.757 15.036 7.243 1.000 21.48875 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 1 ATOM 3689 C C . ILE B 2 316 ? -2.701 16.125 6.754 1.000 23.72338 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 1 ATOM 3690 O O . ILE B 2 316 ? -3.778 15.818 6.232 1.000 21.90527 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 1 ATOM 3691 C CB . ILE B 2 316 ? -1.295 14.190 6.041 1.000 24.50516 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 1 ATOM 3692 C CG1 . ILE B 2 316 ? -0.480 12.983 6.505 1.000 25.16661 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 1 ATOM 3693 C CG2 . ILE B 2 316 ? -0.512 15.066 5.038 1.000 23.64927 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 1 ATOM 3694 C CD1 . ILE B 2 316 ? -0.259 11.933 5.415 1.000 25.28648 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 1 ATOM 3695 N N . SER B 2 317 ? -2.301 17.386 6.905 1.000 20.42348 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 1 ATOM 3696 C CA . SER B 2 317 ? -3.114 18.513 6.464 1.000 20.34410 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 1 ATOM 3697 C C . SER B 2 317 ? -2.228 19.449 5.661 1.000 22.74363 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 1 ATOM 3698 O O . SER B 2 317 ? -1.136 19.807 6.109 1.000 19.58293 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 1 ATOM 3699 C CB . SER B 2 317 ? -3.740 19.263 7.647 1.000 24.30953 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 1 ATOM 3700 O OG . SER B 2 317 ? -4.734 18.483 8.282 1.000 24.10914 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 1 ATOM 3701 N N . ILE B 2 318 ? -2.688 19.834 4.466 1.000 18.49575 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 1 ATOM 3702 C CA . ILE B 2 318 ? -1.872 20.614 3.540 1.000 17.06384 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 1 ATOM 3703 C C . ILE B 2 318 ? -2.773 21.653 2.893 1.000 19.33759 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 1 ATOM 3704 O O . ILE B 2 318 ? -3.851 21.303 2.402 1.000 21.75669 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 1 ATOM 3705 C CB . ILE B 2 318 ? -1.247 19.732 2.435 1.000 21.77262 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 1 ATOM 3706 C CG1 . ILE B 2 318 ? -0.415 18.593 3.053 1.000 25.70570 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 1 ATOM 3707 C CG2 . ILE B 2 318 ? -0.426 20.601 1.491 1.000 23.43092 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 1 ATOM 3708 C CD1 . ILE B 2 318 ? -0.144 17.445 2.093 1.000 25.89833 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 1 ATOM 3709 N N . ILE B 2 319 ? -2.344 22.917 2.897 1.000 19.31234 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 1 ATOM 3710 C CA . ILE B 2 319 ? -2.935 23.976 2.071 1.000 21.55678 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 1 ATOM 3711 C C . ILE B 2 319 ? -1.884 24.404 1.054 1.000 19.57955 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 1 ATOM 3712 O O . ILE B 2 319 ? -0.750 24.715 1.429 1.000 20.94241 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 1 ATOM 3713 C CB . ILE B 2 319 ? -3.385 25.187 2.908 1.000 19.95526 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 1 ATOM 3714 C CG1 . ILE B 2 319 ? -4.322 24.742 4.044 1.000 21.73573 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 1 ATOM 3715 C CG2 . ILE B 2 319 ? -4.049 26.265 2.003 1.000 23.88930 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 1 ATOM 3716 C CD1 . ILE B 2 319 ? -4.671 25.884 5.002 1.000 24.37161 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 1 ATOM 3717 N N . VAL B 2 320 ? -2.250 24.393 -0.231 1.000 19.29463 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 1 ATOM 3718 C CA . VAL B 2 320 ? -1.385 24.868 -1.313 1.000 19.76307 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 1 ATOM 3719 C C . VAL B 2 320 ? -1.988 26.151 -1.871 1.000 20.77558 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 1 ATOM 3720 O O . VAL B 2 320 ? -3.157 26.164 -2.265 1.000 22.82422 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 1 ATOM 3721 C CB . VAL B 2 320 ? -1.250 23.818 -2.431 1.000 19.73393 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 1 ATOM 3722 C CG1 . VAL B 2 320 ? -0.438 24.404 -3.611 1.000 20.76578 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 1 ATOM 3723 C CG2 . VAL B 2 320 ? -0.579 22.548 -1.890 1.000 22.43877 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 1 ATOM 3724 N N . ILE B 2 321 ? -1.201 27.226 -1.898 1.000 21.04594 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 1 ATOM 3725 C CA . ILE B 2 321 ? -1.653 28.548 -2.341 1.000 19.61381 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 1 ATOM 3726 C C . ILE B 2 321 ? -0.798 28.970 -3.529 1.000 20.37431 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 1 ATOM 3727 O O . ILE B 2 321 ? 0.420 29.112 -3.394 1.000 25.25001 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 1 ATOM 3728 C CB . ILE B 2 321 ? -1.528 29.589 -1.213 1.000 22.84405 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 1 ATOM 3729 C CG1 . ILE B 2 321 ? -2.385 29.185 -0.001 1.000 25.59635 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 1 ATOM 3730 C CG2 . ILE B 2 321 ? -1.897 30.987 -1.719 1.000 25.27724 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 1 ATOM 3731 C CD1 . ILE B 2 321 ? -1.803 29.648 1.308 1.000 25.56543 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 1 ATOM 3732 N N . ASP B 2 322 ? -1.431 29.181 -4.684 1.000 21.78349 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 1 ATOM 3733 C CA . ASP B 2 322 ? -0.713 29.629 -5.878 1.000 22.79677 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 1 ATOM 3734 C C . ASP B 2 322 ? -0.538 31.145 -5.801 1.000 29.43085 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 1 ATOM 3735 O O . ASP B 2 322 ? -1.523 31.878 -5.676 1.000 36.61666 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 1 ATOM 3736 C CB . ASP B 2 322 ? -1.494 29.231 -7.130 1.000 24.25612 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 1 ATOM 3737 C CG . ASP B 2 322 ? -0.726 29.508 -8.439 1.000 32.98559 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 1 ATOM 3738 O OD1 . ASP B 2 322 ? 0.427 29.988 -8.392 1.000 32.92830 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 1 ATOM 3739 O OD2 . ASP B 2 322 ? -1.293 29.247 -9.525 1.000 33.28078 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 1 ATOM 3740 N N . LEU B 2 323 ? 0.706 31.624 -5.864 1.000 26.59930 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 1 ATOM 3741 C CA . LEU B 2 323 ? 0.967 33.057 -5.787 1.000 28.01234 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 1 ATOM 3742 C C . LEU B 2 323 ? 1.139 33.718 -7.152 1.000 31.72398 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 1 ATOM 3743 O O . LEU B 2 323 ? 1.365 34.931 -7.211 1.000 31.03156 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 1 ATOM 3744 C CB . LEU B 2 323 ? 2.205 33.316 -4.923 1.000 28.26503 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 1 ATOM 3745 C CG . LEU B 2 323 ? 2.031 32.901 -3.460 1.000 29.61454 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 1 ATOM 3746 C CD1 . LEU B 2 323 ? 3.369 32.973 -2.736 1.000 27.59954 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 1 ATOM 3747 C CD2 . LEU B 2 323 ? 0.977 33.765 -2.758 1.000 32.04915 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 1 ATOM 3748 N N . LYS B 2 324 ? 1.035 32.965 -8.242 1.000 29.87950 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 1 ATOM 3749 C CA . LYS B 2 324 ? 1.138 33.526 -9.589 1.000 31.80254 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 1 ATOM 3750 C C . LYS B 2 324 ? -0.230 33.983 -10.083 1.000 37.31866 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 1 ATOM 3751 O O . LYS B 2 324 ? -1.195 33.214 -10.049 1.000 42.51067 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 1 ATOM 3752 C CB . LYS B 2 324 ? 1.695 32.491 -10.570 1.000 38.33448 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 1 ATOM 3753 C CG . LYS B 2 324 ? 3.172 32.194 -10.441 1.000 39.80673 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 1 ATOM 3754 C CD . LYS B 2 324 ? 4.024 33.291 -11.059 1.000 48.09832 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 1 ATOM 3755 C CE . LYS B 2 324 ? 5.493 32.910 -10.989 1.000 48.86472 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 1 ATOM 3756 N NZ . LYS B 2 324 ? 6.387 34.093 -10.999 1.000 51.65207 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 1 ATOM 3757 N N . ALA B 2 325 ? -0.301 35.218 -10.579 1.000 46.07536 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 1 ATOM 3758 C CA . ALA B 2 325 ? -1.544 35.717 -11.163 1.000 54.31902 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 1 ATOM 3759 C C . ALA B 2 325 ? -1.953 34.892 -12.380 1.000 53.80366 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 1 ATOM 3760 O O . ALA B 2 325 ? -3.126 34.533 -12.541 1.000 58.03212 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 1 ATOM 3761 C CB . ALA B 2 325 ? -1.385 37.190 -11.541 1.000 55.21891 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 1 ATOM 3762 N N . GLN B 2 326 ? -0.996 34.581 -13.248 1.000 44.75833 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 1 ATOM 3763 C CA . GLN B 2 326 ? -1.274 33.858 -14.480 1.000 53.24318 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 1 ATOM 3764 C C . GLN B 2 326 ? -0.172 32.842 -14.733 1.000 54.22662 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 1 ATOM 3765 O O . GLN B 2 326 ? 0.986 33.056 -14.365 1.000 56.83988 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 1 ATOM 3766 C CB . GLN B 2 326 ? -1.374 34.803 -15.683 1.000 50.06847 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 1 ATOM 3767 C CG . GLN B 2 326 ? -0.068 35.537 -15.969 1.000 68.02078 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 1 ATOM 3768 C CD . GLN B 2 326 ? 0.710 34.955 -17.145 1.000 82.23923 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 1 ATOM 3769 O OE1 . GLN B 2 326 ? 0.273 34.002 -17.794 1.000 87.73181 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 1 ATOM 3770 N NE2 . GLN B 2 326 ? 1.879 35.526 -17.415 1.000 90.38118 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 1 ATOM 3771 N N . ARG B 2 327 ? -0.541 31.733 -15.375 1.000 47.81910 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 1 ATOM 3772 C CA . ARG B 2 327 ? 0.420 30.706 -15.757 1.000 48.78589 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 1 ATOM 3773 C C . ARG B 2 327 ? 0.203 30.300 -17.222 1.000 60.66860 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 1 ATOM 3774 O O . ARG B 2 327 ? -0.052 29.137 -17.539 1.000 59.29458 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 1 ATOM 3775 C CB . ARG B 2 327 ? 0.334 29.515 -14.822 1.000 42.23497 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 1 ATOM 3776 C CG . ARG B 2 327 ? 0.743 29.854 -13.391 1.000 39.13151 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 1 ATOM 3777 C CD . ARG B 2 327 ? 0.898 28.621 -12.576 1.000 33.73797 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 1 ATOM 3778 N NE . ARG B 2 327 ? 1.274 28.909 -11.191 1.000 32.92670 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 1 ATOM 3779 C CZ . ARG B 2 327 ? 2.528 28.992 -10.765 1.000 34.25320 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 1 ATOM 3780 N NH1 . ARG B 2 327 ? 3.537 28.835 -11.621 1.000 38.64817 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 1 ATOM 3781 N NH2 . ARG B 2 327 ? 2.771 29.234 -9.489 1.000 34.06277 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 1 ATOM 3782 N N . LYS B 2 328 ? 0.293 31.291 -18.113 1.000 65.54597 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B N 1 ATOM 3783 C CA . LYS B 2 328 ? 0.478 31.089 -19.553 1.000 74.91164 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CA 1 ATOM 3784 C C . LYS B 2 328 ? -0.223 29.864 -20.132 1.000 80.55498 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B C 1 ATOM 3785 O O . LYS B 2 328 ? -1.438 29.697 -19.993 1.000 77.86438 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B O 1 ATOM 3786 C CB . LYS B 2 328 ? 1.977 30.986 -19.862 1.000 72.28637 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CB 1 ATOM 3787 C CG . LYS B 2 328 ? 2.693 29.938 -19.009 1.000 72.96875 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CG 1 ATOM 3788 C CD . LYS B 2 328 ? 4.021 29.487 -19.599 1.000 72.23715 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CD 1 ATOM 3789 C CE . LYS B 2 328 ? 4.881 28.826 -18.518 1.000 85.51910 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CE 1 ATOM 3790 N NZ . LYS B 2 328 ? 5.434 27.501 -18.943 1.000 88.30854 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B NZ 1 ATOM 3791 N N . PHE B 2 329 ? 0.555 29.007 -20.785 1.000 84.99158 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B N 1 ATOM 3792 C CA . PHE B 2 329 ? 0.079 27.756 -21.375 1.000 82.35812 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CA 1 ATOM 3793 C C . PHE B 2 329 ? -1.126 27.973 -22.281 1.000 78.63685 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B C 1 ATOM 3794 O O . PHE B 2 329 ? -0.976 28.049 -23.498 1.000 69.48785 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B O 1 ATOM 3795 C CB . PHE B 2 329 ? -0.245 26.743 -20.274 1.000 77.61570 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CB 1 ATOM 3796 C CG . PHE B 2 329 ? 0.971 26.067 -19.709 1.000 71.36087 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CG 1 ATOM 3797 C CD1 . PHE B 2 329 ? 2.125 25.950 -20.474 1.000 67.42365 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD1 1 ATOM 3798 C CD2 . PHE B 2 329 ? 0.971 25.563 -18.412 1.000 66.92712 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD2 1 ATOM 3799 C CE1 . PHE B 2 329 ? 3.258 25.332 -19.959 1.000 67.79722 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE1 1 ATOM 3800 C CE2 . PHE B 2 329 ? 2.099 24.944 -17.891 1.000 58.50287 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE2 1 ATOM 3801 C CZ . PHE B 2 329 ? 3.245 24.829 -18.667 1.000 61.78851 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CZ 1 HETATM 3802 C C1 . A1O C 3 . ? 1.141 6.248 30.640 1.000 29.99594 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C1 1 HETATM 3803 C C2 . A1O C 3 . ? 1.149 4.881 30.884 1.000 30.42450 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C2 1 HETATM 3804 C C3 . A1O C 3 . ? 0.054 7.026 31.035 1.000 29.84073 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C3 1 HETATM 3805 C C4 . A1O C 3 . ? -1.028 6.414 31.662 1.000 33.53410 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C4 1 HETATM 3806 C C5 . A1O C 3 . ? -1.029 5.047 31.903 1.000 36.32011 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C5 1 HETATM 3807 C C6 . A1O C 3 . ? 2.599 9.236 30.465 1.000 28.02954 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C6 1 HETATM 3808 C C7 . A1O C 3 . ? 0.061 4.298 31.518 1.000 36.92628 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C7 1 HETATM 3809 C C8 . A1O C 3 . ? 2.175 8.190 29.448 1.000 31.85718 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C8 1 HETATM 3810 C C9 . A1O C 3 . ? 2.328 4.059 30.465 1.000 33.67395 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C9 1 HETATM 3811 C C10 . A1O C 3 . ? 2.275 5.072 34.952 1.000 39.67309 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C10 1 HETATM 3812 C C11 . A1O C 3 . ? 2.344 6.327 35.537 1.000 40.66277 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C11 1 HETATM 3813 C C12 . A1O C 3 . ? 3.579 4.844 30.420 1.000 31.96457 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C12 1 HETATM 3814 C C13 . A1O C 3 . ? 3.482 6.248 29.966 1.000 29.07953 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C13 1 HETATM 3815 C C14 . A1O C 3 . ? 2.644 10.632 29.893 1.000 32.36996 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C14 1 HETATM 3816 C C15 . A1O C 3 . ? -1.398 4.163 35.227 1.000 51.60553 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C15 1 HETATM 3817 C C16 . A1O C 3 . ? -0.104 4.934 35.333 1.000 42.98117 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C16 1 HETATM 3818 C C17 . A1O C 3 . ? -0.044 6.184 35.931 1.000 43.70952 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C17 1 HETATM 3819 C C18 . A1O C 3 . ? 1.075 4.390 34.852 1.000 37.32527 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C18 1 HETATM 3820 C C19 . A1O C 3 . ? 1.160 6.866 36.023 1.000 42.59705 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C19 1 HETATM 3821 N N1 . A1O C 3 . ? -2.140 4.450 32.561 1.000 46.66898 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A N1 1 HETATM 3822 N N2 . A1O C 3 . ? 2.283 6.833 30.013 1.000 33.82402 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A N2 1 HETATM 3823 O O1 . A1O C 3 . ? -2.586 6.241 34.218 1.000 52.88705 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A O1 1 HETATM 3824 O O2 . A1O C 3 . ? 4.448 6.798 29.451 1.000 33.67768 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A O2 1 HETATM 3825 O O3 . A1O C 3 . ? -3.845 4.121 34.314 1.000 51.81050 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A O3 1 HETATM 3826 S S1 . A1O C 3 . ? -2.604 4.813 34.083 1.000 53.84133 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A S1 1 HETATM 3827 C C20 . A1O C 3 . ? 3.659 7.066 35.641 1.000 38.24814 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A C20 1 HETATM 3828 H H1 . A1O C 3 . ? 0.052 7.942 30.882 1.000 35.80888 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H1 1 HETATM 3829 H H2 . A1O C 3 . ? -1.759 6.927 31.921 1.000 40.24093 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H2 1 HETATM 3830 H H3 . A1O C 3 . ? 1.999 9.221 31.187 1.000 33.63545 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H3 1 HETATM 3831 H H4 . A1O C 3 . ? 3.450 9.014 30.795 1.000 33.63545 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H4 1 HETATM 3832 H H5 . A1O C 3 . ? 0.068 3.385 31.687 1.000 44.31154 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H5 1 HETATM 3833 H H6 . A1O C 3 . ? 2.716 8.259 28.683 1.000 38.22862 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H6 1 HETATM 3834 H H7 . A1O C 3 . ? 1.289 8.353 29.181 1.000 38.22862 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H7 1 HETATM 3835 H H8 . A1O C 3 . ? 2.162 3.708 29.609 1.000 40.40874 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H8 1 HETATM 3836 H H9 . A1O C 3 . ? 2.437 3.354 31.076 1.000 40.40874 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H9 1 HETATM 3837 H H10 . A1O C 3 . ? 3.049 4.681 34.621 1.000 47.60771 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H10 1 HETATM 3838 H H11 . A1O C 3 . ? 4.170 4.401 29.841 1.000 38.35748 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H11 1 HETATM 3839 H H12 . A1O C 3 . ? 3.938 4.852 31.288 1.000 38.35748 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H12 1 HETATM 3840 H H13 . A1O C 3 . ? 1.875 10.808 29.384 1.000 38.84395 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H13 1 HETATM 3841 H H14 . A1O C 3 . ? 3.393 10.740 29.338 1.000 38.84395 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H14 1 HETATM 3842 H H15 . A1O C 3 . ? 2.693 11.271 30.579 1.000 38.84395 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H15 1 HETATM 3843 H H16 . A1O C 3 . ? -1.195 3.282 34.971 1.000 61.92664 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H16 1 HETATM 3844 H H17 . A1O C 3 . ? -1.790 4.129 36.079 1.000 61.92664 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H17 1 HETATM 3845 H H18 . A1O C 3 . ? -0.817 6.568 36.274 1.000 52.45142 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H18 1 HETATM 3846 H H19 . A1O C 3 . ? 1.061 3.550 34.455 1.000 44.79032 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H19 1 HETATM 3847 H H20 . A1O C 3 . ? 1.176 7.706 36.421 1.000 51.11646 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H20 1 HETATM 3848 H H21 . A1O C 3 . ? -2.600 3.856 32.126 1.000 56.00278 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H21 1 HETATM 3849 H H22 . A1O C 3 . ? 3.598 7.787 36.288 1.000 45.89776 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H22 1 HETATM 3850 H H23 . A1O C 3 . ? 4.369 6.468 35.922 1.000 45.89776 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H23 1 HETATM 3851 H H24 . A1O C 3 . ? 3.907 7.449 34.785 1.000 45.89776 ? ? ? ? ? ? 301 A1O A H24 1 HETATM 3852 C C1 . GOL D 4 . ? -7.583 14.807 -7.488 1.000 41.46205 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B C1 1 HETATM 3853 O O1 . GOL D 4 . ? -7.977 14.209 -8.728 1.000 39.69501 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B O1 1 HETATM 3854 C C2 . GOL D 4 . ? -7.817 16.338 -7.641 1.000 43.37908 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B C2 1 HETATM 3855 O O2 . GOL D 4 . ? -7.317 16.816 -8.868 1.000 43.37836 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B O2 1 HETATM 3856 C C3 . GOL D 4 . ? -9.361 16.513 -7.573 1.000 38.44240 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B C3 1 HETATM 3857 O O3 . GOL D 4 . ? -9.762 16.133 -6.284 1.000 35.48699 ? ? ? ? ? ? 601 GOL B O3 1 HETATM 3858 MN MN . MN E 5 . ? -0.833 27.639 27.176 1.000 38.39912 ? ? ? ? ? ? 602 MN B MN 1 HETATM 3859 MN MN . MN F 5 . ? -1.488 15.641 16.177 1.000 29.62043 ? ? ? ? ? ? 603 MN B MN 1 HETATM 3860 MN MN . MN G 5 . ? 1.297 15.716 13.691 1.000 34.89074 ? ? ? ? ? ? 604 MN B MN 1 HETATM 3861 MN MN . MN H 5 . ? 7.272 15.216 13.792 1.000 44.34242 ? ? ? ? ? ? 605 MN B MN 1 HETATM 3862 CL CL . CL I 6 . ? 5.902 15.976 -9.602 1.000 52.47073 ? ? ? ? ? ? 606 CL B CL 1 HETATM 3863 CL CL . CL J 6 . ? -3.433 6.419 16.891 1.000 51.41693 ? ? ? ? ? ? 607 CL B CL 1 HETATM 3864 CL CL . CL K 6 . ? -10.164 16.786 23.128 1.000 37.35829 ? ? ? ? ? ? 608 CL B CL 1 HETATM 3865 O O . HOH L 7 . ? -7.697 3.759 39.346 1.000 48.09330 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 3866 O O . HOH L 7 . ? 2.807 1.054 59.159 1.000 63.16094 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 3867 O O . HOH L 7 . ? -9.466 -0.608 59.016 1.000 41.46928 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 3868 O O . HOH L 7 . ? 5.354 -3.204 29.797 1.000 48.81085 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 3869 O O . HOH L 7 . ? 1.245 5.960 59.090 1.000 54.82316 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 3870 O O . HOH L 7 . ? -1.896 5.390 41.259 1.000 59.87472 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 3871 O O . HOH L 7 . ? -9.681 25.186 55.908 1.000 52.39832 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 3872 O O . HOH L 7 . ? 14.676 0.441 53.501 1.000 44.44229 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 3873 O O . HOH L 7 . ? -0.280 8.103 39.295 1.000 32.26556 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 3874 O O . HOH L 7 . ? -6.525 5.465 55.815 1.000 39.57506 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 3875 O O . HOH L 7 . ? 3.357 9.948 20.305 1.000 47.57147 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 3876 O O . HOH L 7 . ? -10.516 -6.699 32.896 1.000 47.03689 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 3877 O O . HOH L 7 . ? 11.280 2.821 50.746 1.000 36.24858 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 3878 O O . HOH L 7 . ? 8.198 19.221 53.808 1.000 38.91861 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 3879 O O . HOH L 7 . ? 1.546 5.445 39.631 1.000 35.24949 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 3880 O O . HOH L 7 . ? 0.497 9.063 22.508 1.000 26.69892 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 3881 O O . HOH L 7 . ? -3.198 4.690 21.843 1.000 50.68677 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 3882 O O . HOH L 7 . ? 7.917 7.586 63.619 1.000 57.66816 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 3883 O O . HOH L 7 . ? 4.294 15.690 21.806 1.000 31.76634 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 3884 O O . HOH L 7 . ? 6.817 6.128 28.190 1.000 35.05340 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 3885 O O . HOH L 7 . ? 5.940 15.043 47.362 1.000 34.37242 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 3886 O O . HOH L 7 . ? -5.132 4.521 42.604 1.000 47.58342 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 3887 O O . HOH L 7 . ? -3.240 7.704 21.252 1.000 39.71731 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 3888 O O . HOH L 7 . ? -12.996 -1.998 56.073 1.000 54.96763 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 3889 O O . HOH L 7 . ? 1.438 19.523 60.729 1.000 44.32277 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 3890 O O . HOH L 7 . ? -0.648 3.067 42.896 1.000 40.80205 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 3891 O O . HOH L 7 . ? -5.277 20.590 41.891 1.000 44.46857 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 3892 O O . HOH L 7 . ? -7.165 10.971 31.676 1.000 30.06727 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 3893 O O . HOH L 7 . ? -9.800 4.031 22.455 1.000 45.72124 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 3894 O O . HOH L 7 . ? -12.113 1.903 53.658 1.000 41.69768 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 3895 O O . HOH L 7 . ? -7.387 14.780 32.579 1.000 51.89139 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 3896 O O . HOH L 7 . ? -15.207 3.382 45.364 1.000 42.49989 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 3897 O O . HOH L 7 . ? 5.483 -4.451 36.355 1.000 41.80459 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 3898 O O . HOH L 7 . ? -14.493 5.093 51.413 1.000 41.78381 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 3899 O O . HOH L 7 . ? -11.709 -8.962 37.305 1.000 54.30282 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 3900 O O . HOH L 7 . ? -4.854 20.428 48.833 1.000 52.80509 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 3901 O O . HOH L 7 . ? 1.314 16.626 43.265 1.000 35.22720 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 3902 O O . HOH L 7 . ? -1.544 8.899 34.053 1.000 33.90602 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 3903 O O . HOH L 7 . ? 11.396 2.533 53.222 1.000 42.17763 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 3904 O O . HOH L 7 . ? 10.408 17.930 52.370 1.000 40.27521 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 3905 O O . HOH L 7 . ? 4.276 -8.704 37.398 1.000 63.26482 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 3906 O O . HOH L 7 . ? 0.463 -11.171 35.283 1.000 42.13107 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 3907 O O . HOH L 7 . ? -2.975 3.943 54.433 1.000 38.07177 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 3908 O O . HOH L 7 . ? -5.310 9.048 19.893 1.000 35.87866 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 3909 O O . HOH L 7 . ? -3.432 18.305 37.382 1.000 42.31502 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 3910 O O . HOH L 7 . ? -12.767 4.301 28.458 1.000 47.63201 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 3911 O O . HOH L 7 . ? -6.098 7.180 57.900 1.000 39.28027 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 3912 O O . HOH L 7 . ? -12.736 9.564 56.386 1.000 48.34671 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 3913 O O . HOH L 7 . ? 8.436 17.582 37.687 1.000 61.67369 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 3914 O O . HOH L 7 . ? 6.155 -4.092 31.996 1.000 39.00680 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 3915 O O . HOH L 7 . ? 11.736 0.963 31.364 1.000 35.61741 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 3916 O O . HOH L 7 . ? 9.381 -5.399 46.235 1.000 40.79325 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 3917 O O . HOH L 7 . ? 0.265 15.343 23.911 1.000 36.74701 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 3918 O O . HOH L 7 . ? -4.246 0.437 42.021 1.000 41.87546 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 3919 O O . HOH L 7 . ? -7.744 -10.816 35.291 1.000 39.49408 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 3920 O O . HOH L 7 . ? -0.156 -6.096 26.768 1.000 56.17936 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 3921 O O . HOH L 7 . ? -7.046 1.726 41.648 1.000 49.24679 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 3922 O O . HOH L 7 . ? -4.801 3.386 39.316 1.000 47.36697 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 3923 O O . HOH L 7 . ? 3.321 15.306 44.727 1.000 40.29982 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 3924 O O . HOH L 7 . ? 0.814 18.673 49.697 1.000 37.56936 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 3925 O O . HOH L 7 . ? -5.312 4.401 20.477 1.000 55.72646 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 3926 O O . HOH L 7 . ? 6.604 -1.938 51.369 1.000 48.05662 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 3927 O O . HOH L 7 . ? 2.739 18.102 47.646 1.000 42.14860 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 3928 O O . HOH L 7 . ? 5.565 19.811 62.008 1.000 42.16961 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 3929 O O . HOH L 7 . ? -13.094 6.870 40.847 1.000 42.74200 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 3930 O O . HOH L 7 . ? 4.101 17.608 37.525 1.000 39.04528 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 3931 O O . HOH L 7 . ? 11.626 10.128 46.089 1.000 46.28720 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 3932 O O . HOH L 7 . ? 1.942 -2.814 43.405 1.000 38.76604 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 3933 O O . HOH L 7 . ? -12.400 18.075 54.636 1.000 55.25275 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 3934 O O . HOH L 7 . ? -4.953 -6.666 48.737 1.000 38.10838 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 3935 O O . HOH L 7 . ? -11.296 23.272 61.516 1.000 67.70783 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 3936 O O . HOH L 7 . ? -3.458 6.186 42.536 1.000 46.18049 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 3937 O O . HOH L 7 . ? -10.017 -8.478 34.804 1.000 40.01655 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 3938 O O . HOH L 7 . ? 1.083 10.362 18.767 1.000 42.70655 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 3939 O O . HOH L 7 . ? -10.061 -8.643 56.217 1.000 57.60983 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 3940 O O . HOH L 7 . ? 1.950 -6.204 25.473 1.000 55.37865 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 3941 O O . HOH L 7 . ? -7.855 12.645 28.788 1.000 44.60856 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 3942 O O . HOH L 7 . ? 2.971 21.020 62.527 1.000 59.84294 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 3943 O O . HOH L 7 . ? 15.517 4.831 47.458 1.000 53.60901 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 3944 O O . HOH L 7 . ? 16.412 7.342 48.821 1.000 54.98786 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 3945 O O . HOH L 7 . ? 4.607 5.043 21.631 1.000 48.28401 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 3946 O O . HOH L 7 . ? -13.316 10.967 32.972 1.000 58.98265 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 3947 O O . HOH L 7 . ? -2.936 3.259 57.079 1.000 45.86224 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 3948 O O . HOH L 7 . ? 13.099 -0.516 30.015 1.000 46.09576 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 3949 O O . HOH L 7 . ? 5.721 -3.320 47.792 1.000 59.90526 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 3950 O O . HOH L 7 . ? 11.513 18.401 49.995 1.000 50.19153 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 3951 O O . HOH L 7 . ? 3.701 -3.826 45.072 1.000 58.45746 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 3952 O O . HOH L 7 . ? 7.848 8.400 66.131 1.000 52.95323 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 3953 O O . HOH L 7 . ? -9.931 -11.566 37.818 1.000 57.04577 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 3954 O O . HOH L 7 . ? -4.644 18.580 59.310 1.000 61.24080 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 3955 O O . HOH L 7 . ? -2.990 20.783 43.712 1.000 55.91421 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 3956 O O . HOH L 7 . ? 2.443 15.174 18.773 1.000 45.85522 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 3957 O O . HOH L 7 . ? -8.931 0.665 61.286 1.000 38.51485 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 3958 O O . HOH M 7 . ? -4.040 30.975 -12.700 1.000 44.38411 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O 1 HETATM 3959 O O . HOH M 7 . ? -12.915 28.147 -7.942 1.000 48.20069 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O 1 HETATM 3960 O O . HOH M 7 . ? 16.825 20.306 30.755 1.000 45.53145 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O 1 HETATM 3961 O O . HOH M 7 . ? 13.085 23.220 37.886 1.000 48.77279 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O 1 HETATM 3962 O O . HOH M 7 . ? -8.240 13.898 24.667 1.000 44.34118 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O 1 HETATM 3963 O O . HOH M 7 . ? -0.483 17.475 25.831 1.000 44.05297 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O 1 HETATM 3964 O O . HOH M 7 . ? 6.302 25.601 -17.648 1.000 52.52147 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O 1 HETATM 3965 O O . HOH M 7 . ? 1.313 8.518 -4.255 1.000 43.34036 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O 1 HETATM 3966 O O . HOH M 7 . ? -1.922 31.264 -11.374 1.000 37.09120 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O 1 HETATM 3967 O O . HOH M 7 . ? 6.507 16.431 15.658 1.000 37.03467 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O 1 HETATM 3968 O O . HOH M 7 . ? -8.516 16.279 -4.144 1.000 33.39312 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O 1 HETATM 3969 O O . HOH M 7 . ? 8.813 20.957 -12.219 1.000 49.77293 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O 1 HETATM 3970 O O . HOH M 7 . ? -3.129 13.011 -7.060 1.000 34.07010 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O 1 HETATM 3971 O O . HOH M 7 . ? -15.010 31.486 21.580 1.000 41.57361 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O 1 HETATM 3972 O O . HOH M 7 . ? -0.024 14.138 15.046 1.000 33.20997 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O 1 HETATM 3973 O O . HOH M 7 . ? 4.243 12.979 11.644 1.000 31.45980 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O 1 HETATM 3974 O O . HOH M 7 . ? -6.509 27.329 34.636 1.000 69.56044 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O 1 HETATM 3975 O O . HOH M 7 . ? -9.358 28.857 -9.943 1.000 36.63557 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O 1 HETATM 3976 O O . HOH M 7 . ? 10.378 27.941 -9.943 1.000 41.93771 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O 1 HETATM 3977 O O . HOH M 7 . ? 0.778 27.394 25.425 1.000 27.53109 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O 1 HETATM 3978 O O . HOH M 7 . ? 3.287 25.286 14.129 1.000 25.78650 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O 1 HETATM 3979 O O . HOH M 7 . ? 11.581 14.363 -0.137 1.000 33.62649 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O 1 HETATM 3980 O O . HOH M 7 . ? -6.879 25.824 -11.575 1.000 31.03757 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O 1 HETATM 3981 O O . HOH M 7 . ? -4.599 35.206 -8.255 1.000 49.76111 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O 1 HETATM 3982 O O . HOH M 7 . ? 10.638 14.939 -6.998 1.000 45.78258 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O 1 HETATM 3983 O O . HOH M 7 . ? -5.124 42.060 -1.420 1.000 50.36587 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O 1 HETATM 3984 O O . HOH M 7 . ? 11.426 18.007 -7.008 1.000 30.87078 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O 1 HETATM 3985 O O . HOH M 7 . ? 11.047 12.254 10.012 1.000 42.80344 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O 1 HETATM 3986 O O . HOH M 7 . ? -9.174 12.993 19.725 1.000 32.25380 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O 1 HETATM 3987 O O . HOH M 7 . ? -10.472 13.365 -8.583 1.000 37.94118 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O 1 HETATM 3988 O O . HOH M 7 . ? -8.131 19.413 -9.364 1.000 35.98162 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O 1 HETATM 3989 O O . HOH M 7 . ? -2.708 27.050 34.818 1.000 60.04491 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O 1 HETATM 3990 O O . HOH M 7 . ? 7.645 25.809 11.734 1.000 26.57093 ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O 1 HETATM 3991 O O . HOH M 7 . ? -1.150 8.350 7.900 1.000 28.09020 ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O 1 HETATM 3992 O O . HOH M 7 . ? 2.861 18.442 16.403 1.000 36.55461 ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O 1 HETATM 3993 O O . HOH M 7 . ? 6.930 29.564 -13.143 1.000 35.94687 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O 1 HETATM 3994 O O . HOH M 7 . ? -8.897 29.761 12.405 1.000 26.54521 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O 1 HETATM 3995 O O . HOH M 7 . ? 20.848 25.846 24.552 1.000 45.19994 ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O 1 HETATM 3996 O O . HOH M 7 . ? 4.125 9.382 -8.497 1.000 51.31535 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O 1 HETATM 3997 O O . HOH M 7 . ? 11.057 16.909 19.939 1.000 37.95371 ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O 1 HETATM 3998 O O . HOH M 7 . ? -3.437 27.907 -10.393 1.000 29.64755 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O 1 HETATM 3999 O O . HOH M 7 . ? 6.064 4.382 8.409 1.000 54.77147 ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O 1 HETATM 4000 O O . HOH M 7 . ? 7.904 31.354 30.417 1.000 43.09545 ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O 1 HETATM 4001 O O . HOH M 7 . ? -12.323 24.662 8.016 1.000 39.36632 ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O 1 HETATM 4002 O O . HOH M 7 . ? 4.695 11.039 9.524 1.000 45.40205 ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O 1 HETATM 4003 O O . HOH M 7 . ? -11.974 44.714 18.661 1.000 54.26054 ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O 1 HETATM 4004 O O . HOH M 7 . ? -3.019 15.724 14.466 1.000 20.44151 ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O 1 HETATM 4005 O O . HOH M 7 . ? -9.152 29.319 -5.148 1.000 28.46686 ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O 1 HETATM 4006 O O . HOH M 7 . ? -9.546 18.631 8.986 1.000 32.14636 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O 1 HETATM 4007 O O . HOH M 7 . ? 10.804 18.608 5.957 1.000 34.94292 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O 1 HETATM 4008 O O . HOH M 7 . ? -11.631 28.902 34.668 1.000 47.11902 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O 1 HETATM 4009 O O . HOH M 7 . ? 9.098 32.493 -10.451 1.000 43.46353 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O 1 HETATM 4010 O O . HOH M 7 . ? 0.898 26.209 28.173 1.000 33.22284 ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O 1 HETATM 4011 O O . HOH M 7 . ? 0.611 18.771 17.680 1.000 32.02060 ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O 1 HETATM 4012 O O . HOH M 7 . ? -13.157 28.036 10.211 1.000 37.68852 ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O 1 HETATM 4013 O O . HOH M 7 . ? 2.581 19.847 12.853 1.000 22.59329 ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O 1 HETATM 4014 O O . HOH M 7 . ? 9.116 11.641 -3.914 1.000 42.65152 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O 1 HETATM 4015 O O . HOH M 7 . ? 5.298 8.228 -6.467 1.000 53.38415 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O 1 HETATM 4016 O O . HOH M 7 . ? -8.338 7.129 8.396 1.000 29.60346 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O 1 HETATM 4017 O O . HOH M 7 . ? -2.782 13.784 16.907 1.000 31.34671 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O 1 HETATM 4018 O O . HOH M 7 . ? -6.542 14.942 26.831 1.000 40.58276 ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O 1 HETATM 4019 O O . HOH M 7 . ? -16.824 30.010 23.119 1.000 48.98143 ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O 1 HETATM 4020 O O . HOH M 7 . ? 7.021 32.762 11.468 1.000 45.41463 ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O 1 HETATM 4021 O O . HOH M 7 . ? -5.706 14.007 30.473 1.000 36.86184 ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O 1 HETATM 4022 O O . HOH M 7 . ? 1.245 5.463 5.111 1.000 34.40936 ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O 1 HETATM 4023 O O . HOH M 7 . ? -5.702 11.556 21.561 1.000 27.69789 ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O 1 HETATM 4024 O O . HOH M 7 . ? 16.792 31.439 24.690 1.000 44.73093 ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O 1 HETATM 4025 O O . HOH M 7 . ? -8.853 14.839 27.523 1.000 54.60405 ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O 1 HETATM 4026 O O . HOH M 7 . ? 7.813 19.648 11.801 1.000 36.88998 ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O 1 HETATM 4027 O O . HOH M 7 . ? -12.619 30.709 28.767 1.000 38.65024 ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O 1 HETATM 4028 O O . HOH M 7 . ? 15.677 24.461 34.727 1.000 45.45780 ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O 1 HETATM 4029 O O . HOH M 7 . ? 8.987 17.824 10.233 1.000 31.41540 ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O 1 HETATM 4030 O O . HOH M 7 . ? -0.321 15.915 11.978 1.000 23.64589 ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O 1 HETATM 4031 O O . HOH M 7 . ? 2.498 16.274 15.208 1.000 35.94785 ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O 1 HETATM 4032 O O . HOH M 7 . ? -1.612 18.099 -11.733 1.000 32.73413 ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O 1 HETATM 4033 O O . HOH M 7 . ? 14.608 24.318 4.023 1.000 47.90988 ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O 1 HETATM 4034 O O . HOH M 7 . ? 4.991 20.402 -14.603 1.000 35.61913 ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O 1 HETATM 4035 O O . HOH M 7 . ? -6.385 19.750 19.998 1.000 23.87873 ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O 1 HETATM 4036 O O . HOH M 7 . ? -3.147 15.288 -8.490 1.000 32.02634 ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O 1 HETATM 4037 O O . HOH M 7 . ? -14.608 32.451 8.077 1.000 52.14160 ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O 1 HETATM 4038 O O . HOH M 7 . ? 14.372 14.899 19.420 1.000 47.02282 ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O 1 HETATM 4039 O O . HOH M 7 . ? 2.755 55.401 2.261 1.000 61.92465 ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O 1 HETATM 4040 O O . HOH M 7 . ? 10.869 11.711 0.805 1.000 33.74806 ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O 1 HETATM 4041 O O . HOH M 7 . ? -8.094 39.089 20.063 1.000 41.82694 ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O 1 HETATM 4042 O O . HOH M 7 . ? 17.394 25.837 -5.791 1.000 36.42470 ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O 1 HETATM 4043 O O . HOH M 7 . ? 19.203 16.701 31.216 1.000 56.37616 ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O 1 HETATM 4044 O O . HOH M 7 . ? 3.623 37.533 -6.082 1.000 48.71538 ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O 1 HETATM 4045 O O . HOH M 7 . ? -13.553 22.648 20.376 1.000 32.71358 ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O 1 HETATM 4046 O O . HOH M 7 . ? 19.374 24.673 17.530 1.000 41.69485 ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O 1 HETATM 4047 O O . HOH M 7 . ? 8.261 37.127 15.966 1.000 41.97281 ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O 1 HETATM 4048 O O . HOH M 7 . ? -15.714 31.668 16.899 1.000 49.69514 ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O 1 HETATM 4049 O O . HOH M 7 . ? -3.531 33.277 -4.218 1.000 34.06761 ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O 1 HETATM 4050 O O . HOH M 7 . ? -15.284 30.863 10.250 1.000 55.26187 ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O 1 HETATM 4051 O O . HOH M 7 . ? -10.472 29.633 -7.638 1.000 39.26050 ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O 1 HETATM 4052 O O . HOH M 7 . ? 11.773 11.857 -2.541 1.000 41.68754 ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O 1 HETATM 4053 O O . HOH M 7 . ? 9.855 23.184 -14.110 1.000 39.56154 ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O 1 HETATM 4054 O O . HOH M 7 . ? 3.144 14.559 14.903 1.000 36.71085 ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O 1 HETATM 4055 O O . HOH M 7 . ? 8.807 25.626 -16.097 1.000 54.97631 ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O 1 HETATM 4056 O O . HOH M 7 . ? -13.906 24.977 -6.904 1.000 34.29981 ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O 1 HETATM 4057 O O . HOH M 7 . ? -1.400 15.550 -10.661 1.000 45.68829 ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O 1 HETATM 4058 O O . HOH M 7 . ? -4.985 22.917 27.690 1.000 41.49040 ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O 1 HETATM 4059 O O . HOH M 7 . ? -9.843 17.690 14.485 1.000 43.31443 ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O 1 HETATM 4060 O O . HOH M 7 . ? 12.308 31.657 29.791 1.000 42.33613 ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O 1 HETATM 4061 O O . HOH M 7 . ? 6.804 4.059 23.611 1.000 47.21916 ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O 1 HETATM 4062 O O . HOH M 7 . ? -15.624 37.618 20.780 1.000 50.81277 ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O 1 HETATM 4063 O O . HOH M 7 . ? 15.902 31.305 -6.890 1.000 46.59066 ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O 1 HETATM 4064 O O . HOH M 7 . ? 18.366 28.005 18.255 1.000 47.05054 ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O 1 HETATM 4065 O O . HOH M 7 . ? -4.655 37.954 -8.473 1.000 57.85948 ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O 1 HETATM 4066 O O . HOH M 7 . ? 12.579 24.062 7.708 1.000 40.37495 ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O 1 HETATM 4067 O O . HOH M 7 . ? 13.156 19.945 4.745 1.000 29.89763 ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O 1 HETATM 4068 O O . HOH M 7 . ? 4.878 12.378 20.183 1.000 44.92515 ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O 1 HETATM 4069 O O . HOH M 7 . ? 4.854 8.279 10.415 1.000 36.36802 ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O 1 HETATM 4070 O O . HOH M 7 . ? 17.994 13.511 28.352 1.000 49.24619 ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O 1 HETATM 4071 O O . HOH M 7 . ? 14.623 21.883 1.613 1.000 35.20211 ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O 1 HETATM 4072 O O . HOH M 7 . ? -15.534 34.238 17.608 1.000 36.92043 ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O 1 HETATM 4073 O O . HOH M 7 . ? -11.460 11.552 15.356 1.000 38.94963 ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O 1 HETATM 4074 O O . HOH M 7 . ? -8.746 15.512 -11.239 1.000 53.62926 ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O 1 HETATM 4075 O O . HOH M 7 . ? 3.967 35.971 -8.107 1.000 37.41117 ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O 1 HETATM 4076 O O . HOH M 7 . ? 9.575 31.405 28.390 1.000 36.74484 ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O 1 HETATM 4077 O O . HOH M 7 . ? 0.830 16.378 16.888 1.000 32.87865 ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O 1 HETATM 4078 O O . HOH M 7 . ? 8.958 23.011 -9.983 1.000 28.48917 ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O 1 HETATM 4079 O O . HOH M 7 . ? -0.865 6.909 -1.385 1.000 36.39738 ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O 1 HETATM 4080 O O . HOH M 7 . ? 10.452 7.705 -1.532 1.000 44.96200 ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O 1 HETATM 4081 O O . HOH M 7 . ? -11.886 37.990 30.652 1.000 35.65738 ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O 1 HETATM 4082 O O . HOH M 7 . ? 13.721 23.560 14.762 1.000 46.58654 ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O 1 HETATM 4083 O O . HOH M 7 . ? -12.335 26.657 6.251 1.000 35.62862 ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O 1 HETATM 4084 O O . HOH M 7 . ? 12.475 24.250 11.336 1.000 39.53349 ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O 1 HETATM 4085 O O . HOH M 7 . ? -2.354 34.271 -7.296 1.000 46.11028 ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O 1 HETATM 4086 O O . HOH M 7 . ? -10.509 17.441 26.182 1.000 38.77195 ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O 1 HETATM 4087 O O . HOH M 7 . ? -14.484 20.279 18.867 1.000 42.95563 ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O 1 HETATM 4088 O O . HOH M 7 . ? -10.709 21.299 9.608 1.000 27.41552 ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O 1 HETATM 4089 O O . HOH M 7 . ? -10.868 17.846 11.181 1.000 43.89719 ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O 1 HETATM 4090 O O . HOH M 7 . ? -6.589 22.228 -22.688 1.000 42.87265 ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O 1 HETATM 4091 O O . HOH M 7 . ? -1.208 4.307 4.595 1.000 57.86152 ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O 1 HETATM 4092 O O . HOH M 7 . ? -4.997 15.319 -10.182 1.000 44.01240 ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O 1 HETATM 4093 O O . HOH M 7 . ? 4.278 29.774 -14.448 1.000 36.77501 ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O 1 HETATM 4094 O O . HOH M 7 . ? 9.858 39.431 9.468 1.000 51.07951 ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O 1 HETATM 4095 O O . HOH M 7 . ? 7.428 10.049 18.773 1.000 55.85666 ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O 1 HETATM 4096 O O . HOH M 7 . ? -14.713 24.722 18.823 1.000 53.53534 ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O 1 HETATM 4097 O O . HOH M 7 . ? 7.946 17.544 13.654 1.000 34.87012 ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O 1 HETATM 4098 O O . HOH M 7 . ? -12.846 17.309 27.208 1.000 50.14777 ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O 1 HETATM 4099 O O . HOH M 7 . ? 0.805 29.218 28.296 1.000 33.47581 ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O 1 HETATM 4100 O O . HOH M 7 . ? -3.916 11.837 15.842 1.000 34.29955 ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O 1 HETATM 4101 O O . HOH M 7 . ? 6.254 13.757 15.033 1.000 41.08134 ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O 1 HETATM 4102 O O . HOH M 7 . ? 10.960 24.599 -9.817 1.000 35.69760 ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O 1 HETATM 4103 O O . HOH M 7 . ? 1.774 12.715 17.142 1.000 45.44027 ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O 1 HETATM 4104 O O . HOH M 7 . ? -0.603 14.524 18.354 1.000 34.47128 ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O 1 HETATM 4105 O O . HOH M 7 . ? -3.716 30.962 -15.415 1.000 53.21370 ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O 1 HETATM 4106 O O . HOH M 7 . ? -4.555 9.272 17.304 1.000 23.75080 ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O 1 HETATM 4107 O O . HOH M 7 . ? -7.739 11.937 23.216 1.000 39.71390 ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O 1 HETATM 4108 O O . HOH M 7 . ? 9.864 14.509 13.907 1.000 48.26871 ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O 1 HETATM 4109 O O . HOH M 7 . ? 5.535 5.260 -7.570 1.000 61.73626 ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O 1 HETATM 4110 O O . HOH M 7 . ? -3.386 35.972 -3.874 1.000 55.98886 ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O 1 HETATM 4111 O O . HOH M 7 . ? 4.754 10.315 16.185 1.000 66.77649 ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O 1 HETATM 4112 O O . HOH M 7 . ? 3.409 37.134 -10.612 1.000 52.47375 ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O 1 HETATM 4113 O O . HOH M 7 . ? 3.809 21.138 -17.093 1.000 37.15297 ? ? ? ? ? ? 856 HOH B O 1 HETATM 4114 O O . HOH M 7 . ? -12.704 22.516 7.939 1.000 47.72328 ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O 1 HETATM 4115 O O . HOH M 7 . ? -4.984 56.177 -4.546 1.000 61.76454 ? ? ? ? ? ? 858 HOH B O 1 HETATM 4116 O O . HOH M 7 . ? -6.751 57.216 -3.643 1.000 71.37860 ? ? ? ? ? ? 859 HOH B O 1 HETATM 4117 O O . HOH M 7 . ? 3.239 17.381 20.090 1.000 58.81874 ? ? ? ? ? ? 860 HOH B O 1 HETATM 4118 O O . HOH M 7 . ? 6.087 9.211 -9.982 1.000 55.56292 ? ? ? ? ? ? 861 HOH B O 1 HETATM 4119 O O . HOH M 7 . ? 7.530 7.630 9.160 1.000 40.00444 ? ? ? ? ? ? 862 HOH B O 1 HETATM 4120 O O . HOH M 7 . ? 11.554 32.750 35.589 1.000 60.66889 ? ? ? ? ? ? 863 HOH B O 1 HETATM 4121 O O . HOH M 7 . ? 9.072 10.784 11.629 1.000 53.37858 ? ? ? ? ? ? 864 HOH B O 1 HETATM 4122 O O . HOH M 7 . ? 1.547 31.770 28.727 1.000 52.46393 ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O 1 HETATM 4123 O O . HOH M 7 . ? 7.248 13.561 18.186 1.000 52.95804 ? ? ? ? ? ? 866 HOH B O 1 HETATM 4124 O O . HOH M 7 . ? 21.274 26.030 27.169 1.000 52.19506 ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O 1 HETATM 4125 O O . HOH M 7 . ? -14.468 25.843 9.509 1.000 53.30528 ? ? ? ? ? ? 868 HOH B O 1 HETATM 4126 O O . HOH M 7 . ? -15.783 30.054 18.962 1.000 49.57644 ? ? ? ? ? ? 869 HOH B O 1 HETATM 4127 O O . HOH M 7 . ? -14.191 10.123 14.977 1.000 48.45679 ? ? ? ? ? ? 870 HOH B O 1 HETATM 4128 O O . HOH M 7 . ? 5.736 17.611 -14.711 1.000 56.75226 ? ? ? ? ? ? 871 HOH B O 1 HETATM 4129 O O . HOH M 7 . ? -11.834 27.733 -10.944 1.000 60.07994 ? ? ? ? ? ? 872 HOH B O 1 HETATM 4130 O O . HOH M 7 . ? 8.019 9.791 -5.846 1.000 46.13033 ? ? ? ? ? ? 873 HOH B O 1 HETATM 4131 O O . HOH M 7 . ? -13.441 25.899 -10.758 1.000 54.54248 ? ? ? ? ? ? 874 HOH B O 1 HETATM 4132 O O . HOH M 7 . ? 4.866 14.167 18.614 1.000 62.82094 ? ? ? ? ? ? 875 HOH B O 1 HETATM 4133 O O . HOH M 7 . ? 5.902 20.444 36.120 1.000 63.56020 ? ? ? ? ? ? 876 HOH B O 1 HETATM 4134 O O . HOH M 7 . ? 9.879 33.816 27.183 1.000 50.50511 ? ? ? ? ? ? 877 HOH B O 1 HETATM 4135 O O . HOH M 7 . ? 8.802 7.568 13.328 1.000 53.21449 ? ? ? ? ? ? 878 HOH B O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . PRO A 21 ? 0.86435 0.62877 0.98088 0.06917 -0.14805 -0.03888 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 2 C CA . PRO A 21 ? 0.83802 0.62365 0.94483 0.05973 -0.12725 -0.03806 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 3 C C . PRO A 21 ? 0.84438 0.62821 0.93252 0.05707 -0.13146 -0.03224 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 4 O O . PRO A 21 ? 0.90415 0.66011 0.96658 0.06054 -0.14691 -0.02515 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 5 C CB . PRO A 21 ? 0.87666 0.64444 0.94989 0.05598 -0.11509 -0.03213 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 6 C CG . PRO A 21 ? 0.91547 0.64371 0.96489 0.06240 -0.13250 -0.02533 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 7 C CD . PRO A 21 ? 0.90547 0.63551 0.98987 0.07126 -0.15080 -0.03165 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 8 N N . THR A 22 ? 0.71410 0.52675 0.81444 0.05075 -0.11766 -0.03533 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 9 C CA . THR A 22 ? 0.64232 0.45710 0.72954 0.04754 -0.11910 -0.03100 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 10 C C . THR A 22 ? 0.62644 0.43600 0.67799 0.04138 -0.10402 -0.02362 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 11 O O . THR A 22 ? 0.61163 0.43268 0.66194 0.03735 -0.08741 -0.02492 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 12 C CB . THR A 22 ? 0.76367 0.61249 0.88728 0.04428 -0.11346 -0.03882 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 13 O OG1 . THR A 22 ? 0.90011 0.76076 1.06355 0.04898 -0.12133 -0.04842 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 14 C CG2 . THR A 22 ? 0.80748 0.65350 0.92416 0.04321 -0.12213 -0.03560 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 15 N N . TYR A 23 ? 0.56685 0.35975 0.59049 0.04067 -0.10998 -0.01662 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 16 C CA . TYR A 23 ? 0.63809 0.42439 0.62808 0.03556 -0.09710 -0.00995 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 17 C C . TYR A 23 ? 0.65357 0.45239 0.64287 0.03197 -0.09378 -0.00857 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 18 O O . TYR A 23 ? 0.56732 0.36888 0.57126 0.03374 -0.10558 -0.01063 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 19 C CB . TYR A 23 ? 0.63904 0.38788 0.58857 0.03752 -0.10527 -0.00219 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 20 C CG . TYR A 23 ? 0.70064 0.43377 0.64656 0.04034 -0.10710 -0.00237 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 21 C CD1 . TYR A 23 ? 0.61748 0.35308 0.55323 0.03619 -0.09029 -0.00203 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 22 C CD2 . TYR A 23 ? 0.81396 0.52964 0.76764 0.04725 -0.12605 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 23 C CE1 . TYR A 23 ? 0.72093 0.44108 0.65362 0.03821 -0.09134 -0.00239 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 24 C CE2 . TYR A 23 ? 0.84560 0.54488 0.79578 0.05011 -0.12795 -0.00287 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 25 C CZ . TYR A 23 ? 0.85933 0.56047 0.79872 0.04526 -0.11006 -0.00250 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 26 O OH . TYR A 23 ? 0.94914 0.63265 0.88499 0.04757 -0.11141 -0.00239 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 27 N N . THR A 24 ? 0.51923 0.32577 0.49249 0.02692 -0.07769 -0.00539 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 28 C CA . THR A 24 ? 0.51298 0.32514 0.47909 0.02400 -0.07492 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 29 C C . THR A 24 ? 0.58978 0.37192 0.52710 0.02626 -0.08851 0.00279 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 30 O O . THR A 24 ? 0.67075 0.42677 0.58622 0.02903 -0.09654 0.00582 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 31 C CB . THR A 24 ? 0.56454 0.38887 0.51797 0.01920 -0.05603 0.00004 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 32 O OG1 . THR A 24 ? 0.57977 0.38361 0.50303 0.01915 -0.05211 0.00413 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 33 C CG2 . THR A 24 ? 0.51494 0.37013 0.49622 0.01642 -0.04314 -0.00561 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 34 N N . THR A 25 ? 0.56508 0.35001 0.50143 0.02470 -0.09097 0.00389 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 35 C CA . THR A 25 ? 0.69561 0.45387 0.60511 0.02608 -0.10329 0.00802 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 36 C C . THR A 25 ? 0.64024 0.40081 0.53408 0.02221 -0.09344 0.01134 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 37 O O . THR A 25 ? 0.64373 0.39943 0.53593 0.02181 -0.10109 0.01150 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 38 C CB . THR A 25 ? 0.69059 0.44609 0.61886 0.02935 -0.12254 0.00435 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 39 O OG1 . THR A 25 ? 0.68650 0.46975 0.64742 0.02669 -0.11825 -0.00046 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 40 C CG2 . THR A 25 ? 0.68635 0.43595 0.62837 0.03450 -0.13425 0.00138 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 41 N N . HIS A 26 ? 0.62119 0.38911 0.50398 0.01946 -0.07649 0.01364 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 42 C CA . HIS A 26 ? 0.62541 0.39531 0.49421 0.01668 -0.06706 0.01673 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 43 C C . HIS A 26 ? 0.64070 0.38086 0.47499 0.01723 -0.07373 0.02045 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 44 O O . HIS A 26 ? 0.61145 0.35054 0.43573 0.01557 -0.06900 0.02220 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 45 C CB . HIS A 26 ? 0.59197 0.37684 0.45784 0.01430 -0.04861 0.01781 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 46 C CG . HIS A 26 ? 0.60227 0.41691 0.49932 0.01293 -0.04089 0.01402 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 47 N ND1 . HIS A 26 ? 0.58702 0.42085 0.50955 0.01155 -0.04163 0.01167 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 48 C CD2 . HIS A 26 ? 0.59738 0.42537 0.50358 0.01209 -0.03187 0.01166 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 49 C CE1 . HIS A 26 ? 0.59996 0.45765 0.54491 0.00988 -0.03312 0.00813 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 50 N NE2 . HIS A 26 ? 0.57508 0.43000 0.51094 0.01035 -0.02740 0.00786 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 51 N N . HIS A 27 ? 0.62840 0.34356 0.44367 0.01944 -0.08461 0.02162 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 52 C CA . HIS A 27 ? 0.70345 0.38889 0.48338 0.01933 -0.09116 0.02481 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 53 C C . HIS A 27 ? 0.70033 0.37859 0.48365 0.02029 -0.10646 0.02344 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 54 O O . HIS A 27 ? 0.76324 0.41849 0.51782 0.01962 -0.11146 0.02534 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 55 C CB . HIS A 27 ? 0.72773 0.38666 0.48330 0.02086 -0.09803 0.02713 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 56 C CG . HIS A 27 ? 0.73383 0.38694 0.50415 0.02506 -0.11652 0.02543 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 57 N ND1 . HIS A 27 ? 0.72697 0.39884 0.52853 0.02711 -0.11634 0.02217 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 58 C CD2 . HIS A 27 ? 0.74570 0.37673 0.50476 0.02792 -0.13630 0.02603 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 59 C CE1 . HIS A 27 ? 0.75528 0.41694 0.56559 0.03151 -0.13514 0.02077 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 60 N NE2 . HIS A 27 ? 0.73980 0.37686 0.52462 0.03219 -0.14812 0.02329 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 61 N N . LEU A 28 ? 0.68579 0.38340 0.50350 0.02127 -0.11331 0.01950 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 62 C CA . LEU A 28 ? 0.70376 0.39613 0.52846 0.02181 -0.12860 0.01708 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 63 C C . LEU A 28 ? 0.73613 0.43784 0.56427 0.01835 -0.12120 0.01682 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 64 O O . LEU A 28 ? 0.82810 0.52303 0.65823 0.01792 -0.13281 0.01470 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 65 C CB . LEU A 28 ? 0.71157 0.42070 0.57416 0.02413 -0.13953 0.01187 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 66 C CG . LEU A 28 ? 0.83597 0.53182 0.69732 0.02891 -0.15268 0.01152 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 67 C CD1 . LEU A 28 ? 0.83411 0.54927 0.73750 0.03147 -0.16304 0.00501 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 68 C CD2 . LEU A 28 ? 0.79608 0.45681 0.62146 0.03099 -0.16858 0.01480 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 69 N N . ALA A 29 ? 0.71895 0.43541 0.54809 0.01598 -0.10295 0.01877 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 70 C CA . ALA A 29 ? 0.77106 0.49595 0.60437 0.01317 -0.09564 0.01914 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 71 C C . ALA A 29 ? 0.71696 0.43808 0.52730 0.01225 -0.07998 0.02299 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 72 O O . ALA A 29 ? 0.72614 0.45678 0.53607 0.01249 -0.06873 0.02438 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 73 C CB . ALA A 29 ? 0.77923 0.53411 0.64959 0.01119 -0.08983 0.01670 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 74 N N . ILE A 30 ? 0.73787 0.44587 0.53083 0.01119 -0.07928 0.02394 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 75 C CA . ILE A 30 ? 0.76279 0.46857 0.53757 0.01071 -0.06452 0.02666 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 76 C C . ILE A 30 ? 0.68139 0.41494 0.47950 0.00995 -0.05130 0.02793 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 77 O O . ILE A 30 ? 0.65888 0.40389 0.47662 0.00849 -0.05255 0.02741 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 78 C CB . ILE A 30 ? 0.74725 0.43380 0.50212 0.00989 -0.06706 0.02641 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 79 C CG1 . ILE A 30 ? 0.82270 0.48117 0.55308 0.01012 -0.08163 0.02491 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 80 C CG2 . ILE A 30 ? 0.75751 0.44182 0.49506 0.01010 -0.05170 0.02836 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 81 C CD1 . ILE A 30 ? 0.87877 0.51737 0.58749 0.00883 -0.08363 0.02373 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 82 N N . PRO A 31 ? 0.67365 0.41819 0.46979 0.01047 -0.03859 0.02955 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 83 C CA . PRO A 31 ? 0.63357 0.40386 0.44956 0.00982 -0.02696 0.03104 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 84 C C . PRO A 31 ? 0.68930 0.45714 0.49849 0.01001 -0.02067 0.03336 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 85 O O . PRO A 31 ? 0.65406 0.40257 0.44039 0.01095 -0.02033 0.03348 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 86 C CB . PRO A 31 ? 0.60507 0.38464 0.41715 0.01043 -0.01655 0.03140 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 87 C CG . PRO A 31 ? 0.72186 0.47697 0.50535 0.01112 -0.01847 0.03110 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 88 C CD . PRO A 31 ? 0.67497 0.40864 0.45022 0.01120 -0.03430 0.02992 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 89 N N . SER A 32 ? 0.61380 0.40062 0.44281 0.00897 -0.01553 0.03510 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 90 C CA . SER A 32 ? 0.61209 0.39715 0.43697 0.00959 -0.00964 0.03795 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 91 C C . SER A 32 ? 0.69024 0.47162 0.49712 0.01245 0.00040 0.03922 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 92 O O . SER A 32 ? 0.60810 0.40117 0.41561 0.01317 0.00727 0.03912 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 93 C CB . SER A 32 ? 0.56608 0.37313 0.41349 0.00785 -0.00424 0.04058 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 94 O OG . SER A 32 ? 0.62259 0.42661 0.46538 0.00901 0.00128 0.04415 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 95 N N . GLY A 33 ? 0.59297 0.35810 0.38469 0.01388 0.00140 0.03955 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 96 C CA . GLY A 33 ? 0.62640 0.38799 0.40311 0.01673 0.01127 0.03975 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 97 C C . GLY A 33 ? 0.72814 0.46851 0.47983 0.01662 0.01020 0.03639 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 98 O O . GLY A 33 ? 0.78031 0.51641 0.51910 0.01845 0.01915 0.03540 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 99 N N . VAL A 34 ? 0.63819 0.36496 0.38251 0.01448 -0.00040 0.03448 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 100 C CA . VAL A 34 ? 0.67208 0.37580 0.38930 0.01368 -0.00246 0.03197 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 101 C C . VAL A 34 ? 0.66150 0.34168 0.36481 0.01256 -0.01355 0.03019 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 102 O O . VAL A 34 ? 0.65414 0.33649 0.37169 0.01167 -0.02366 0.03026 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 103 C CB . VAL A 34 ? 0.73682 0.44113 0.45320 0.01240 -0.00668 0.03159 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 104 C CG1 . VAL A 34 ? 0.82902 0.50732 0.51401 0.01107 -0.00782 0.02990 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 105 C CG2 . VAL A 34 ? 0.75547 0.48453 0.48791 0.01291 0.00381 0.03254 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 106 N N . THR A 35 ? 0.66854 0.32636 0.34394 0.01208 -0.01141 0.02789 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 107 C CA . THR A 35 ? 0.70170 0.33488 0.35938 0.01052 -0.02218 0.02543 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 108 C C . THR A 35 ? 0.71394 0.33135 0.35726 0.00876 -0.03494 0.02487 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 109 O O . THR A 35 ? 0.73315 0.35280 0.37253 0.00860 -0.03272 0.02609 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 110 C CB . THR A 35 ? 0.77085 0.38549 0.40310 0.01038 -0.01407 0.02247 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 111 O OG1 . THR A 35 ? 0.77929 0.38317 0.38835 0.00905 -0.00780 0.02140 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 112 C CG2 . THR A 35 ? 0.79116 0.42023 0.43718 0.01323 -0.00146 0.02296 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 113 N N . GLN A 36 ? 0.68008 0.47163 0.39160 0.00372 -0.06845 -0.01873 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 114 C CA . GLN A 36 ? 0.70674 0.50397 0.40336 0.00008 -0.08089 -0.01464 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 115 C C . GLN A 36 ? 0.74949 0.54618 0.41505 0.00353 -0.07155 -0.00875 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 116 O O . GLN A 36 ? 0.81119 0.61106 0.46780 0.00259 -0.07557 0.00313 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 117 C CB . GLN A 36 ? 0.78564 0.57385 0.47228 -0.00399 -0.09693 -0.02946 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 118 C CG . GLN A 36 ? 0.92871 0.71969 0.59895 -0.00403 -0.11744 -0.02780 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 119 C CD . GLN A 36 ? 1.12435 0.93205 0.83187 -0.00696 -0.12787 -0.01990 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 120 O OE1 . GLN A 36 ? 1.22127 1.03583 0.96535 -0.01320 -0.13365 -0.02830 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 121 N NE2 . GLN A 36 ? 1.13512 0.94757 0.83454 -0.00302 -0.12761 -0.00441 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 122 N N . ASP A 37 ? 0.74372 0.53344 0.39215 0.00753 -0.05620 -0.01705 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 123 C CA . ASP A 37 ? 0.81270 0.59960 0.43314 0.00903 -0.03902 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 124 C C . ASP A 37 ? 0.77776 0.58210 0.42761 0.00732 -0.02693 0.00116 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 125 O O . ASP A 37 ? 0.85386 0.65473 0.48522 0.00372 -0.02027 0.01220 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 126 C CB . ASP A 37 ? 0.96031 0.73851 0.56450 0.01435 -0.02101 -0.02644 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 127 C CG . ASP A 37 ? 1.17491 0.92911 0.73751 0.01581 -0.03304 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 128 O OD1 . ASP A 37 ? 1.26080 1.00309 0.80482 0.02116 -0.01948 -0.05383 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 129 O OD2 . ASP A 37 ? 1.22134 0.96889 0.77253 0.01243 -0.05743 -0.04005 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 130 N N . GLU A 38 ? 0.66060 0.47896 0.35300 0.01032 -0.02522 -0.00023 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 131 C CA . GLU A 38 ? 0.65864 0.49263 0.38166 0.00900 -0.01990 0.00994 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 132 C C . GLU A 38 ? 0.66149 0.49361 0.38045 0.00372 -0.03335 0.02431 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 133 O O . GLU A 38 ? 0.68254 0.51834 0.40376 -0.00055 -0.02670 0.03457 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 134 C CB . GLU A 38 ? 0.67041 0.51205 0.43148 0.01650 -0.02395 0.00463 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 135 C CG . GLU A 38 ? 0.74091 0.58883 0.51674 0.02489 -0.01064 -0.00955 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 136 C CD . GLU A 38 ? 0.73467 0.57633 0.53148 0.03647 -0.02162 -0.01682 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 137 O OE1 . GLU A 38 ? 0.69755 0.52449 0.48940 0.03624 -0.03596 -0.01079 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 138 O OE2 . GLU A 38 ? 0.76964 0.61797 0.58590 0.04686 -0.01472 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 139 N N . PHE A 39 ? 0.69235 0.51843 0.40899 0.00365 -0.05096 0.02408 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 140 C CA . PHE A 39 ? 0.66759 0.49410 0.38692 0.00113 -0.06380 0.03548 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 141 C C . PHE A 39 ? 0.72566 0.54196 0.40876 -0.00066 -0.06763 0.04223 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 142 O O . PHE A 39 ? 0.78796 0.60246 0.47063 -0.00131 -0.07441 0.05379 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 143 C CB . PHE A 39 ? 0.66255 0.48799 0.39644 0.00101 -0.07774 0.03073 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 144 C CG . PHE A 39 ? 0.76148 0.59076 0.51118 0.00062 -0.08670 0.04057 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 145 C CD1 . PHE A 39 ? 0.69906 0.52975 0.46342 0.00231 -0.08165 0.04945 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 146 C CD2 . PHE A 39 ? 0.80729 0.63878 0.55935 -0.00011 -0.10169 0.03883 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 147 C CE1 . PHE A 39 ? 0.73730 0.56791 0.51248 0.00320 -0.08846 0.05756 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 148 C CE2 . PHE A 39 ? 0.72372 0.55979 0.49379 0.00139 -0.10810 0.04637 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 149 C CZ . PHE A 39 ? 0.68406 0.51790 0.46261 0.00300 -0.10001 0.05631 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 150 N N . ASP A 40 ? 0.70270 0.50620 0.34903 0.00016 -0.06411 0.03518 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 151 C CA . ASP A 40 ? 0.82757 0.61002 0.42493 0.00070 -0.06665 0.04263 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 152 C C . ASP A 40 ? 0.84416 0.62285 0.43810 -0.00394 -0.04785 0.05701 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 153 O O . ASP A 40 ? 0.88503 0.64466 0.44834 -0.00371 -0.05386 0.06894 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 154 C CB . ASP A 40 ? 0.96372 0.72601 0.51347 0.00327 -0.06077 0.03196 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 155 C CG . ASP A 40 ? 1.13216 0.89141 0.67757 0.00690 -0.08569 0.01712 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 156 O OD1 . ASP A 40 ? 1.11293 0.88400 0.68748 0.00699 -0.10785 0.01681 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 157 O OD2 . ASP A 40 ? 1.20045 0.94537 0.71604 0.00919 -0.08200 0.00426 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 158 N N . GLU A 41 ? 0.74281 0.53802 0.37019 -0.00782 -0.02652 0.05492 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 159 C CA . GLU A 41 ? 0.78701 0.58405 0.42688 -0.01494 -0.00830 0.06529 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 160 C C . GLU A 41 ? 0.77319 0.58476 0.45538 -0.01551 -0.02137 0.07169 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 161 O O . GLU A 41 ? 0.71893 0.52031 0.39506 -0.01978 -0.02174 0.08410 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 162 C CB . GLU A 41 ? 0.86619 0.67749 0.52950 -0.01828 0.02011 0.05591 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 163 C CG . GLU A 41 ? 1.04695 0.87031 0.74686 -0.02748 0.03804 0.06147 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 164 C CD . GLU A 41 ? 1.18458 1.02294 0.90937 -0.03149 0.07000 0.05021 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 165 O OE1 . GLU A 41 ? 1.23044 1.08907 1.00595 -0.03867 0.08255 0.04847 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 166 O OE2 . GLU A 41 ? 1.21232 1.04294 0.90939 -0.02711 0.08224 0.04116 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 167 N N . LEU A 42 ? 0.61456 0.44329 0.33293 -0.01046 -0.03187 0.06344 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 168 C CA . LEU A 42 ? 0.58147 0.41804 0.33288 -0.00941 -0.04202 0.06802 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 169 C C . LEU A 42 ? 0.71278 0.53818 0.45055 -0.00807 -0.05855 0.07831 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 170 O O . LEU A 42 ? 0.65733 0.48117 0.40933 -0.00886 -0.06273 0.08572 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 171 C CB . LEU A 42 ? 0.60252 0.44787 0.38011 -0.00226 -0.04891 0.05764 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 172 C CG . LEU A 42 ? 0.73473 0.59270 0.53581 0.00039 -0.03690 0.04628 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 173 C CD1 . LEU A 42 ? 0.56555 0.42123 0.38125 0.01037 -0.04715 0.03757 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 174 C CD2 . LEU A 42 ? 0.73116 0.60107 0.56188 -0.00443 -0.02878 0.04831 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 175 N N . LYS A 43 ? 0.67261 0.49039 0.38581 -0.00496 -0.06980 0.07694 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 176 C CA . LYS A 43 ? 0.65524 0.46734 0.36553 -0.00111 -0.08743 0.08343 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 177 C C . LYS A 43 ? 0.65388 0.44971 0.34462 -0.00284 -0.08647 0.09746 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 178 O O . LYS A 43 ? 0.65755 0.45036 0.35860 0.00059 -0.09686 0.10391 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 179 C CB . LYS A 43 ? 0.82234 0.63144 0.51487 0.00308 -0.10285 0.07614 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 180 C CG . LYS A 43 ? 0.96175 0.77288 0.66653 0.00894 -0.12268 0.07805 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 181 C CD . LYS A 43 ? 1.06630 0.86919 0.74518 0.01472 -0.14295 0.07261 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 182 C CE . LYS A 43 ? 1.05560 0.87639 0.76628 0.01470 -0.15436 0.05602 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 183 N NZ . LYS A 43 ? 1.03680 0.86378 0.76255 0.02280 -0.18063 0.05113 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 184 N N . GLN A 44 ? 0.65121 0.43259 0.31202 -0.00843 -0.07120 0.10218 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 185 C CA . GLN A 44 ? 0.67970 0.43872 0.31949 -0.01282 -0.06494 0.11634 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 186 C C . GLN A 44 ? 0.69548 0.46522 0.37633 -0.01824 -0.05959 0.11909 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 187 O O . GLN A 44 ? 0.67449 0.42808 0.34973 -0.01862 -0.06502 0.12937 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 188 C CB . GLN A 44 ? 0.73263 0.47130 0.33340 -0.02038 -0.04129 0.11981 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 189 C CG . GLN A 44 ? 0.86757 0.58856 0.41734 -0.01338 -0.04796 0.11538 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 190 C CD . GLN A 44 ? 1.01869 0.70825 0.51492 -0.01960 -0.02106 0.12028 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 191 O OE1 . GLN A 44 ? 1.03674 0.72977 0.52223 -0.02047 -0.00633 0.11007 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 192 N NE2 . GLN A 44 ? 1.09423 0.74832 0.55325 -0.02389 -0.01201 0.13590 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 193 N N . SER A 45 ? 0.62743 0.42084 0.34724 -0.02095 -0.05137 0.10885 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 194 C CA . SER A 45 ? 0.74040 0.54257 0.49858 -0.02404 -0.05158 0.10807 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 195 C C . SER A 45 ? 0.60675 0.40856 0.37619 -0.01469 -0.07127 0.10823 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 196 O O . SER A 45 ? 0.61986 0.41496 0.40247 -0.01537 -0.07637 0.11172 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 197 C CB . SER A 45 ? 0.68758 0.51281 0.48234 -0.02610 -0.04124 0.09499 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 198 O OG . SER A 45 ? 0.78880 0.61594 0.58406 -0.03682 -0.01722 0.09424 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 199 N N . VAL A 46 ? 0.59144 0.39828 0.35638 -0.00673 -0.08043 0.10336 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 200 C CA . VAL A 46 ? 0.62759 0.43119 0.40125 0.00111 -0.09286 0.10377 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 201 C C . VAL A 46 ? 0.69994 0.48830 0.45943 0.00332 -0.10090 0.11433 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 202 O O . VAL A 46 ? 0.64263 0.42204 0.41024 0.00656 -0.10560 0.11752 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 203 C CB . VAL A 46 ? 0.63219 0.44395 0.40836 0.00591 -0.09683 0.09576 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 204 C CG1 . VAL A 46 ? 0.57993 0.38762 0.36763 0.01243 -0.10309 0.09593 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 205 C CG2 . VAL A 46 ? 0.59977 0.41922 0.38575 0.00531 -0.08941 0.08573 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 206 N N . VAL A 47 ? 0.59395 0.37396 0.32664 0.00336 -0.10388 0.11943 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 207 C CA . VAL A 47 ? 0.64259 0.40208 0.35570 0.00810 -0.11385 0.12984 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 208 C C . VAL A 47 ? 0.72771 0.47044 0.44024 0.00098 -0.10602 0.13828 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 209 O O . VAL A 47 ? 0.77583 0.50498 0.49013 0.00604 -0.11422 0.14334 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 210 C CB . VAL A 47 ? 0.69387 0.43797 0.36637 0.01066 -0.11965 0.13391 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 211 C CG1 . VAL A 47 ? 0.84480 0.55829 0.48812 0.01725 -0.13070 0.14621 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 212 C CG2 . VAL A 47 ? 0.74649 0.50809 0.42675 0.01824 -0.13333 0.12242 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 213 N N . GLU A 48 ? 0.69678 0.44106 0.41165 -0.01121 -0.08927 0.13799 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 214 C CA . GLU A 48 ? 0.71118 0.43825 0.42807 -0.02152 -0.08015 0.14504 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 215 C C . GLU A 48 ? 0.64264 0.37825 0.39630 -0.02150 -0.08613 0.13865 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 216 O O . GLU A 48 ? 0.77510 0.49085 0.52810 -0.02359 -0.09020 0.14414 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 217 C CB . GLU A 48 ? 0.76034 0.48877 0.47550 -0.03605 -0.05647 0.14460 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 218 C CG . GLU A 48 ? 0.94932 0.65893 0.67076 -0.05043 -0.04305 0.15112 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 219 C CD . GLU A 48 ? 1.08544 0.79620 0.80861 -0.06649 -0.01304 0.15005 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 220 O OE1 . GLU A 48 ? 1.13245 0.86249 0.85590 -0.06446 -0.00433 0.14224 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 221 O OE2 . GLU A 48 ? 0.98337 0.67409 0.70856 -0.08173 0.00406 0.15627 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 222 N N . PHE A 49 ? 0.64418 0.40322 0.42442 -0.01801 -0.08818 0.12669 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 223 C CA . PHE A 49 ? 0.60461 0.36684 0.41309 -0.01692 -0.09541 0.11869 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 224 C C . PHE A 49 ? 0.60491 0.36337 0.41067 -0.00268 -0.10836 0.11439 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 225 O O . PHE A 49 ? 0.66480 0.41184 0.47777 0.00133 -0.11773 0.11028 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 226 C CB . PHE A 49 ? 0.56147 0.34675 0.40141 -0.02252 -0.08814 0.10682 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 227 C CG . PHE A 49 ? 0.63606 0.42685 0.48557 -0.03831 -0.06826 0.10866 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 228 C CD1 . PHE A 49 ? 0.66880 0.43998 0.51452 -0.05001 -0.06171 0.11719 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 229 C CD2 . PHE A 49 ? 0.59893 0.41044 0.45943 -0.04174 -0.05314 0.10152 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 230 C CE1 . PHE A 49 ? 0.73240 0.50304 0.58432 -0.06681 -0.03705 0.11951 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 231 C CE2 . PHE A 49 ? 0.68917 0.50320 0.55726 -0.05684 -0.02864 0.10263 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 232 C CZ . PHE A 49 ? 0.68341 0.47622 0.54683 -0.07034 -0.01897 0.11210 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 233 N N . HIS A 50 ? 0.70673 0.39664 0.43031 -0.00814 -0.04829 0.04750 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 234 C CA . HIS A 50 ? 0.61057 0.32787 0.36054 0.00084 -0.04927 0.04514 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 235 C C . HIS A 50 ? 0.59913 0.32210 0.36188 0.01126 -0.06186 0.05370 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 236 O O . HIS A 50 ? 0.65638 0.40104 0.43569 0.01503 -0.06687 0.05631 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 237 C CB . HIS A 50 ? 0.51512 0.24686 0.26662 -0.00575 -0.04699 0.04246 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 238 C CG . HIS A 50 ? 0.57673 0.30674 0.32158 -0.01388 -0.03400 0.03422 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 239 N ND1 . HIS A 50 ? 0.59314 0.33961 0.35529 -0.01125 -0.02507 0.02748 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 240 C CD2 . HIS A 50 ? 0.56407 0.27931 0.28780 -0.02443 -0.02819 0.03204 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 241 C CE1 . HIS A 50 ? 0.59559 0.33818 0.35021 -0.01951 -0.01521 0.02230 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 242 N NE2 . HIS A 50 ? 0.60429 0.32836 0.33611 -0.02716 -0.01592 0.02447 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 243 N N . THR A 51 ? 0.66140 0.36519 0.41813 0.01574 -0.06744 0.05909 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 244 C CA . THR A 51 ? 0.63729 0.34617 0.41028 0.02798 -0.07857 0.06733 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 245 C C . THR A 51 ? 0.66061 0.36891 0.44918 0.04062 -0.07270 0.06138 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 246 O O . THR A 51 ? 0.67039 0.35592 0.44665 0.03840 -0.06782 0.05752 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 247 C CB . THR A 51 ? 0.77152 0.45746 0.52681 0.02441 -0.09166 0.07974 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 248 O OG1 . THR A 51 ? 0.81606 0.50006 0.55152 0.01109 -0.09613 0.08315 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 249 C CG2 . THR A 51 ? 0.73356 0.42915 0.51074 0.03777 -0.10430 0.08966 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 250 N N . TYR A 52 ? 0.59995 0.33312 0.41490 0.05317 -0.07279 0.06026 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 251 C CA . TYR A 52 ? 0.64121 0.37611 0.47110 0.06646 -0.06632 0.05278 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 252 C C . TYR A 52 ? 0.64763 0.38707 0.49742 0.08189 -0.07536 0.06080 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 253 O O . TYR A 52 ? 0.68306 0.44141 0.54584 0.08398 -0.08438 0.07050 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 254 C CB . TYR A 52 ? 0.54889 0.31267 0.39363 0.06905 -0.05531 0.04262 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 255 C CG . TYR A 52 ? 0.61223 0.37656 0.44329 0.05530 -0.04672 0.03550 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 256 C CD1 . TYR A 52 ? 0.59864 0.37523 0.42688 0.04529 -0.04838 0.03912 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 257 C CD2 . TYR A 52 ? 0.60157 0.35430 0.42423 0.05256 -0.03732 0.02505 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 258 C CE1 . TYR A 52 ? 0.59916 0.37717 0.41863 0.03447 -0.04018 0.03286 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 259 C CE2 . TYR A 52 ? 0.59478 0.35087 0.40881 0.04060 -0.03000 0.01976 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 260 C CZ . TYR A 52 ? 0.56060 0.32985 0.37419 0.03241 -0.03104 0.02379 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 261 O OH . TYR A 52 ? 0.59240 0.36540 0.40063 0.02206 -0.02341 0.01875 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 262 N N . GLN A 53 ? 0.61403 0.33613 0.46770 0.09276 -0.07300 0.05655 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 263 C CA . GLN A 53 ? 0.62602 0.35600 0.50469 0.11122 -0.07776 0.06076 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 264 C C . GLN A 53 ? 0.73419 0.49846 0.63589 0.12162 -0.06707 0.05128 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 265 O O . GLN A 53 ? 0.81402 0.57927 0.71013 0.12036 -0.05472 0.03740 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 266 C CB . GLN A 53 ? 0.61990 0.31542 0.49385 0.11938 -0.07840 0.05836 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 267 C CG . GLN A 53 ? 0.70153 0.40013 0.60220 0.14007 -0.08373 0.06318 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 268 C CD . GLN A 53 ? 0.88351 0.54205 0.77739 0.14658 -0.08581 0.06170 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 269 O OE1 . GLN A 53 ? 0.98125 0.60895 0.85055 0.13371 -0.09108 0.06687 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 270 N NE2 . GLN A 53 ? 0.88017 0.53832 0.79558 0.16638 -0.08107 0.05432 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 271 N N . LEU A 54 ? 0.68404 0.47786 0.61112 0.13069 -0.07210 0.05949 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 272 C CA . LEU A 54 ? 0.67903 0.51001 0.62810 0.13889 -0.06197 0.05288 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 273 C C . LEU A 54 ? 0.76950 0.60355 0.73933 0.16003 -0.05583 0.04664 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 274 O O . LEU A 54 ? 0.87574 0.69815 0.85764 0.17148 -0.06435 0.05460 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 275 C CB . LEU A 54 ? 0.67335 0.53847 0.64073 0.13597 -0.06970 0.06540 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 276 C CG . LEU A 54 ? 0.66475 0.53686 0.61751 0.11696 -0.07197 0.06803 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 277 C CD1 . LEU A 54 ? 0.71094 0.61460 0.68463 0.11530 -0.08134 0.08087 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 278 C CD2 . LEU A 54 ? 0.62441 0.50603 0.57000 0.11161 -0.05755 0.05488 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 279 N N . SER A 55 ? 0.80327 0.65283 0.77687 0.16527 -0.04104 0.03227 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 280 C CA . SER A 55 ? 0.83443 0.69553 0.82950 0.18590 -0.03220 0.02426 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 281 C C . SER A 55 ? 0.76073 0.67164 0.78185 0.19104 -0.02709 0.02820 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 282 O O . SER A 55 ? 0.71973 0.65255 0.74134 0.17795 -0.03136 0.03696 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 283 C CB . SER A 55 ? 0.93114 0.77297 0.90921 0.18795 -0.01888 0.00421 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 284 O OG . SER A 55 ? 1.05323 0.85493 1.00318 0.17498 -0.02327 0.00183 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 285 N N . GLN A 56 ? 0.76898 0.69770 0.81243 0.21027 -0.01746 0.02163 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 286 C CA . GLN A 56 ? 0.80304 0.78155 0.87348 0.21591 -0.01146 0.02630 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 287 C C . GLN A 56 ? 0.73075 0.73072 0.78756 0.20207 -0.00165 0.01950 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 288 O O . GLN A 56 ? 0.71907 0.70150 0.75199 0.19707 0.00710 0.00460 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 289 C CB . GLN A 56 ? 0.85074 0.84327 0.94616 0.24030 -0.00002 0.01814 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 290 C CG . GLN A 56 ? 0.98609 0.95836 1.09964 0.25628 -0.00992 0.02573 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 291 C CD . GLN A 56 ? 1.05941 1.06777 1.21410 0.27862 -0.00366 0.02904 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 292 O OE1 . GLN A 56 ? 1.10335 1.14475 1.28485 0.27856 -0.01220 0.04651 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 293 N NE2 . GLN A 56 ? 1.08982 1.09207 1.25030 0.29777 0.01139 0.01197 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 294 N N . ALA A 57 ? 0.62508 0.66301 0.69795 0.19507 -0.00439 0.03165 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A N 295 C CA . ALA A 57 ? 0.59004 0.65454 0.65631 0.18365 0.00448 0.02821 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CA 296 C C . ALA A 57 ? 0.59808 0.63571 0.63216 0.16508 0.00201 0.02321 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A C 297 O O . ALA A 57 ? 0.57564 0.61804 0.59530 0.15936 0.01208 0.01266 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A O 298 C CB . ALA A 57 ? 0.56367 0.64900 0.63466 0.19614 0.02292 0.01380 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CB 299 N N . GLN A 58 ? 0.56279 0.57347 0.58579 0.15542 -0.01143 0.03122 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 300 C CA . GLN A 58 ? 0.53859 0.52654 0.53470 0.13788 -0.01401 0.02844 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 301 C C . GLN A 58 ? 0.53715 0.53617 0.53637 0.12384 -0.02475 0.04237 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 302 O O . GLN A 58 ? 0.59654 0.61165 0.61498 0.12651 -0.03368 0.05499 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 303 C CB . GLN A 58 ? 0.59187 0.53419 0.56688 0.13688 -0.01870 0.02376 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 304 C CG . GLN A 58 ? 0.65097 0.57501 0.61696 0.14666 -0.00836 0.00770 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 305 C CD . GLN A 58 ? 0.68974 0.57012 0.63038 0.13900 -0.01184 0.00277 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 306 O OE1 . GLN A 58 ? 0.68796 0.54482 0.62520 0.13859 -0.02226 0.01127 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 307 N NE2 . GLN A 58 ? 0.65207 0.52239 0.57447 0.13158 -0.00374 -0.00991 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 308 N N . CYS A 59 ? 0.50980 0.49976 0.49067 0.10872 -0.02413 0.03977 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 309 C CA . CYS A 59 ? 0.54819 0.54137 0.52819 0.09498 -0.03382 0.05041 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 310 C C . CYS A 59 ? 0.55156 0.51254 0.50492 0.08261 -0.03496 0.04542 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 311 O O . CYS A 59 ? 0.50428 0.44899 0.44277 0.08228 -0.02714 0.03450 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 312 C CB . CYS A 59 ? 0.60910 0.63855 0.60414 0.08952 -0.03070 0.05534 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 313 S SG . CYS A 59 ? 0.63376 0.66589 0.61480 0.08132 -0.01955 0.04523 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 314 N N . SER A 60 ? 0.48725 0.43931 0.43468 0.07207 -0.04475 0.05334 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 315 C CA . SER A 60 ? 0.43147 0.35226 0.35403 0.06136 -0.04600 0.04964 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 316 C C . SER A 60 ? 0.48275 0.40726 0.40351 0.04881 -0.05221 0.05576 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 317 O O . SER A 60 ? 0.53195 0.47315 0.46711 0.04823 -0.06064 0.06519 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 318 C CB . SER A 60 ? 0.47639 0.36711 0.38568 0.06443 -0.05277 0.05159 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 319 O OG . SER A 60 ? 0.56956 0.43182 0.45386 0.05376 -0.05171 0.04762 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 320 N N . SER A 61 ? 0.44416 0.35286 0.34827 0.03879 -0.04799 0.05016 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 321 C CA . SER A 61 ? 0.52399 0.43133 0.42451 0.02744 -0.05240 0.05350 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 322 C C . SER A 61 ? 0.55670 0.43437 0.43256 0.01912 -0.04946 0.04756 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 323 O O . SER A 61 ? 0.48362 0.34753 0.34853 0.02038 -0.04210 0.04075 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 324 C CB . SER A 61 ? 0.55503 0.48688 0.47068 0.02396 -0.04754 0.05362 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 325 O OG . SER A 61 ? 0.72706 0.68855 0.66539 0.02895 -0.05087 0.06124 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 326 N N . LEU A 62 ? 0.46884 0.33728 0.33619 0.01006 -0.05486 0.04987 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 327 C CA . LEU A 62 ? 0.49364 0.33758 0.33864 0.00143 -0.05050 0.04399 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 328 C C . LEU A 62 ? 0.51103 0.36118 0.36151 -0.00570 -0.04832 0.04214 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 329 O O . LEU A 62 ? 0.53268 0.39027 0.39096 -0.00866 -0.05679 0.04738 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 330 C CB . LEU A 62 ? 0.52204 0.34253 0.34539 -0.00281 -0.05915 0.04737 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 331 C CG . LEU A 62 ? 0.57033 0.36784 0.36917 -0.01308 -0.05463 0.04164 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 332 C CD1 . LEU A 62 ? 0.59843 0.38393 0.38661 -0.01348 -0.04264 0.03505 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 333 C CD2 . LEU A 62 ? 0.63610 0.41386 0.41216 -0.01918 -0.06530 0.04610 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 334 N N . LEU A 63 ? 0.51882 0.36547 0.36664 -0.00862 -0.03767 0.03519 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 335 C CA . LEU A 63 ? 0.43582 0.28662 0.29089 -0.01401 -0.03450 0.03305 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 336 C C . LEU A 63 ? 0.49995 0.32773 0.33524 -0.02019 -0.02720 0.02564 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 337 O O . LEU A 63 ? 0.57814 0.39258 0.39818 -0.02056 -0.02175 0.02221 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 338 C CB . LEU A 63 ? 0.44760 0.32113 0.32329 -0.01117 -0.02819 0.03293 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 339 C CG . LEU A 63 ? 0.57674 0.47407 0.46947 -0.00510 -0.03399 0.04002 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 340 C CD1 . LEU A 63 ? 0.70677 0.62097 0.60837 -0.00015 -0.02695 0.03791 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 341 C CD2 . LEU A 63 ? 0.65663 0.56876 0.56603 -0.00829 -0.04107 0.04722 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 342 N N . ALA A 64 ? 0.47158 0.29461 0.30772 -0.02509 -0.02656 0.02312 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 343 C CA . ALA A 64 ? 0.48728 0.29004 0.30545 -0.03031 -0.01805 0.01513 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 344 C C . ALA A 64 ? 0.54352 0.35291 0.37830 -0.03111 -0.01153 0.01149 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 345 O O . ALA A 64 ? 0.53395 0.35698 0.38865 -0.03002 -0.01731 0.01598 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 346 C CB . ALA A 64 ? 0.48877 0.26928 0.28152 -0.03605 -0.02465 0.01377 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 347 N N . GLN A 65 ? 0.47708 0.27756 0.30526 -0.03297 0.00059 0.00430 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 348 C CA . GLN A 65 ? 0.51826 0.32466 0.36455 -0.03242 0.00778 0.00085 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 349 C C . GLN A 65 ? 0.50549 0.29332 0.33513 -0.03563 0.01958 -0.00877 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 350 O O . GLN A 65 ? 0.49838 0.28128 0.31487 -0.03738 0.02785 -0.01134 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 351 C CB . GLN A 65 ? 0.49533 0.32445 0.36516 -0.02897 0.01231 0.00435 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 352 C CG . GLN A 65 ? 0.50701 0.34451 0.39936 -0.02782 0.01843 0.00302 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 353 C CD . GLN A 65 ? 0.57739 0.41725 0.48445 -0.02721 0.00999 0.00682 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 354 O OE1 . GLN A 65 ? 0.63027 0.48611 0.55031 -0.02620 0.00071 0.01537 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 355 N NE2 . GLN A 65 ? 0.46575 0.28911 0.37048 -0.02813 0.01351 0.00028 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 356 N N . ARG A 66 ? 0.51816 0.29578 0.34890 -0.03652 0.02084 -0.01418 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 357 C CA . ARG A 66 ? 0.57479 0.33710 0.39303 -0.03820 0.03442 -0.02480 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 358 C C . ARG A 66 ? 0.55408 0.33163 0.39976 -0.03385 0.04614 -0.02611 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 359 O O . ARG A 66 ? 0.54369 0.33677 0.41830 -0.02997 0.04182 -0.02083 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 360 C CB . ARG A 66 ? 0.60304 0.34572 0.41031 -0.04042 0.03128 -0.03194 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 361 C CG . ARG A 66 ? 0.68081 0.40524 0.46923 -0.04208 0.04657 -0.04504 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 362 C CD . ARG A 66 ? 0.76002 0.46425 0.54030 -0.04357 0.04339 -0.05377 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 363 N NE . ARG A 66 ? 0.78225 0.47843 0.54748 -0.04897 0.02528 -0.04858 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 364 C CZ . ARG A 66 ? 0.74548 0.42730 0.47583 -0.05571 0.02043 -0.04947 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 365 N NH1 . ARG A 66 ? 0.89117 0.56372 0.59608 -0.05840 0.03299 -0.05558 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 366 N NH2 . ARG A 66 ? 0.77229 0.45019 0.49408 -0.06031 0.00266 -0.04315 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 367 N N . ILE A 67 ? 0.53088 0.30510 0.36820 -0.03509 0.06063 -0.03204 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 368 C CA . ILE A 67 ? 0.49204 0.28204 0.35591 -0.03150 0.07251 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 369 C C . ILE A 67 ? 0.59537 0.37218 0.44938 -0.03156 0.08868 -0.04444 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 370 O O . ILE A 67 ? 0.61197 0.37343 0.43452 -0.03676 0.09480 -0.04976 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 371 C CB . ILE A 67 ? 0.50915 0.31536 0.37852 -0.03341 0.07503 -0.02701 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 372 C CG1 . ILE A 67 ? 0.54741 0.36407 0.42112 -0.03297 0.06031 -0.01786 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 373 C CG2 . ILE A 67 ? 0.49294 0.31899 0.39367 -0.03047 0.08474 -0.02612 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 374 C CD1 . ILE A 67 ? 0.57954 0.40873 0.45637 -0.03506 0.06168 -0.01361 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 375 N N . ARG A 68 ? 0.60286 0.38617 0.48405 -0.02557 0.09595 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 376 C CA . ARG A 68 ? 0.64693 0.42033 0.52413 -0.02346 0.11357 -0.05987 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 377 C C . ARG A 68 ? 0.70712 0.49914 0.59767 -0.02377 0.12804 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 378 O O . ARG A 68 ? 0.65840 0.46628 0.58178 -0.01787 0.13674 -0.05821 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 379 C CB . ARG A 68 ? 0.70815 0.47786 0.61042 -0.01571 0.11435 -0.06451 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 380 C CG . ARG A 68 ? 0.83285 0.57819 0.71654 -0.01727 0.10291 -0.06940 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 381 C CD . ARG A 68 ? 0.89557 0.64046 0.81136 -0.01038 0.09734 -0.06849 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 382 N NE . ARG A 68 ? 0.93260 0.68314 0.87542 -0.00188 0.11333 -0.07459 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 383 C CZ . ARG A 68 ? 1.01309 0.74456 0.94454 0.00147 0.12831 -0.09040 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 384 N NH1 . ARG A 68 ? 1.04520 0.74964 0.93539 -0.00436 0.12842 -0.10177 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 385 N NH2 . ARG A 68 ? 1.06772 0.80774 1.02902 0.01073 0.14325 -0.09494 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 386 N N . ALA A 69 ? 0.68315 0.47322 0.54879 -0.03131 0.12949 -0.05595 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 387 C CA . ALA A 69 ? 0.63029 0.43616 0.50394 -0.03455 0.14151 -0.05332 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 388 C C . ALA A 69 ? 0.67972 0.47050 0.51359 -0.04373 0.14491 -0.05448 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 389 O O . ALA A 69 ? 0.67540 0.44947 0.48204 -0.04714 0.13277 -0.05297 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 390 C CB . ALA A 69 ? 0.53275 0.36230 0.43389 -0.03461 0.13210 -0.04166 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 391 N N . PRO A 70 ? 0.68914 0.48625 0.51996 -0.04829 0.16061 -0.05581 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 392 C CA . PRO A 70 ? 0.70271 0.48607 0.49634 -0.05836 0.16299 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 393 C C . PRO A 70 ? 0.64739 0.43247 0.43802 -0.06281 0.14764 -0.04341 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 394 O O . PRO A 70 ? 0.59906 0.40229 0.41852 -0.06029 0.14134 -0.03734 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 395 C CB . PRO A 70 ? 0.76450 0.56078 0.56556 -0.06201 0.18390 -0.05635 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 396 C CG . PRO A 70 ? 0.70936 0.52193 0.54782 -0.05183 0.19410 -0.06221 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 397 C CD . PRO A 70 ? 0.69049 0.50923 0.55395 -0.04480 0.17650 -0.05726 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 398 N N . ASN A 71 ? 0.62421 0.38945 0.37883 -0.06941 0.14129 -0.04106 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 399 C CA . ASN A 71 ? 0.62587 0.38918 0.37693 -0.07192 0.12636 -0.03181 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 400 C C . ASN A 71 ? 0.68796 0.46547 0.45460 -0.07699 0.13119 -0.02609 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 401 O O . ASN A 71 ? 0.68890 0.47134 0.46577 -0.07641 0.11975 -0.02032 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 402 C CB . ASN A 71 ? 0.72239 0.46115 0.43354 -0.07766 0.11849 -0.02924 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 403 C CG . ASN A 71 ? 0.70103 0.42885 0.38364 -0.08731 0.13215 -0.03037 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 404 O OD1 . ASN A 71 ? 0.72081 0.44315 0.38962 -0.08815 0.14354 -0.03845 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 405 N ND2 . ASN A 71 ? 0.74316 0.46687 0.41583 -0.09497 0.13104 -0.02234 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 406 N N . ASP A 72 ? 0.70453 0.48950 0.47395 -0.08221 0.14808 -0.02791 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 407 C CA . ASP A 72 ? 0.67064 0.47037 0.45704 -0.08860 0.15187 -0.02184 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 408 C C . ASP A 72 ? 0.66440 0.48859 0.49120 -0.08264 0.14729 -0.02021 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 409 O O . ASP A 72 ? 0.63155 0.46399 0.46971 -0.08679 0.14057 -0.01450 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 410 C CB . ASP A 72 ? 0.71274 0.51845 0.49571 -0.09594 0.17186 -0.02328 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 411 C CG . ASP A 72 ? 0.88654 0.67001 0.62832 -0.10619 0.17468 -0.02058 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 412 O OD1 . ASP A 72 ? 0.88246 0.64693 0.60269 -0.10811 0.15975 -0.01582 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 413 O OD2 . ASP A 72 ? 0.91400 0.69993 0.64568 -0.11237 0.19202 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 414 N N . VAL A 73 ? 0.57111 0.40586 0.41891 -0.07345 0.15008 -0.02497 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 415 C CA . VAL A 73 ? 0.63314 0.49146 0.51900 -0.06802 0.14461 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 416 C C . VAL A 73 ? 0.56212 0.41711 0.44624 -0.06497 0.12586 -0.01791 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 417 O O . VAL A 73 ? 0.55306 0.42308 0.45519 -0.06626 0.11835 -0.01283 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 418 C CB . VAL A 73 ? 0.66036 0.52848 0.56962 -0.05869 0.15266 -0.02706 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 419 C CG1 . VAL A 73 ? 0.67523 0.56608 0.62236 -0.05293 0.14369 -0.02162 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 420 C CG2 . VAL A 73 ? 0.68185 0.55824 0.59841 -0.06058 0.17324 -0.03114 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 421 N N . VAL A 74 ? 0.56815 0.40452 0.43043 -0.06129 0.11812 -0.02032 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 422 C CA . VAL A 74 ? 0.52973 0.36444 0.39049 -0.05802 0.10161 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 423 C C . VAL A 74 ? 0.54347 0.37284 0.39172 -0.06415 0.09601 -0.01242 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 424 O O . VAL A 74 ? 0.52150 0.36057 0.38095 -0.06280 0.08662 -0.00925 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 425 C CB . VAL A 74 ? 0.55338 0.36976 0.39347 -0.05405 0.09453 -0.01900 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 426 C CG1 . VAL A 74 ? 0.53419 0.35053 0.37268 -0.05096 0.07872 -0.01423 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 427 C CG2 . VAL A 74 ? 0.54274 0.36253 0.39717 -0.04797 0.09817 -0.02354 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 428 N N . TRP A 75 ? 0.50695 0.31985 0.33090 -0.07131 0.10176 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 429 C CA . TRP A 75 ? 0.56664 0.37039 0.37855 -0.07727 0.09598 -0.00860 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 430 C C . TRP A 75 ? 0.58424 0.40641 0.41911 -0.08205 0.09785 -0.00650 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 431 O O . TRP A 75 ? 0.61614 0.43722 0.45153 -0.08340 0.08871 -0.00474 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 432 C CB . TRP A 75 ? 0.54632 0.32888 0.32857 -0.08534 0.10191 -0.00734 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 433 C CG . TRP A 75 ? 0.59466 0.36555 0.36652 -0.09222 0.09631 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 434 C CD1 . TRP A 75 ? 0.63337 0.40235 0.40227 -0.10315 0.10371 0.00054 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 435 C CD2 . TRP A 75 ? 0.64248 0.40140 0.40700 -0.08841 0.08225 -0.00065 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 436 N NE1 . TRP A 75 ? 0.63327 0.38678 0.39213 -0.10685 0.09419 0.00415 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 437 C CE2 . TRP A 75 ? 0.68038 0.42741 0.43665 -0.09706 0.08148 0.00286 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 438 C CE3 . TRP A 75 ? 0.61787 0.37552 0.38324 -0.07844 0.07073 -0.00144 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 439 C CZ2 . TRP A 75 ? 0.66187 0.39365 0.41055 -0.09482 0.06983 0.00431 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 440 C CZ3 . TRP A 75 ? 0.63409 0.37986 0.39288 -0.07596 0.06020 0.00039 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 441 C CH2 . TRP A 75 ? 0.60245 0.33428 0.35272 -0.08351 0.05996 0.00262 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 442 N N . SER A 76 ? 0.50339 0.34261 0.35747 -0.08489 0.10967 -0.00695 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 443 C CA . SER A 76 ? 0.50303 0.36179 0.38050 -0.09079 0.11023 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 444 C C . SER A 76 ? 0.44680 0.32126 0.34385 -0.08538 0.09844 -0.00276 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 445 O O . SER A 76 ? 0.52965 0.41431 0.43715 -0.09124 0.09365 -0.00046 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 446 C CB . SER A 76 ? 0.53708 0.41551 0.43711 -0.09313 0.12487 -0.00360 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 447 O OG . SER A 76 ? 0.55846 0.45146 0.48061 -0.08300 0.12611 -0.00562 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 448 N N . ILE A 77 ? 0.51447 0.39117 0.41575 -0.07547 0.09347 -0.00411 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 449 C CA . ILE A 77 ? 0.44989 0.34228 0.36763 -0.07085 0.08242 -0.00194 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 450 C C . ILE A 77 ? 0.52966 0.40852 0.42775 -0.06978 0.07142 -0.00276 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 451 O O . ILE A 77 ? 0.52202 0.40876 0.42463 -0.07265 0.06483 -0.00212 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 452 C CB . ILE A 77 ? 0.43349 0.33483 0.36633 -0.06159 0.08161 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 453 C CG1 . ILE A 77 ? 0.45005 0.36734 0.40861 -0.06105 0.09231 -0.00099 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 454 C CG2 . ILE A 77 ? 0.39944 0.31557 0.34473 -0.05753 0.06943 0.00205 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 455 C CD1 . ILE A 77 ? 0.47195 0.38690 0.43792 -0.05233 0.09476 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 456 N N . VAL A 78 ? 0.49113 0.34983 0.36743 -0.06543 0.06908 -0.00445 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 457 C CA . VAL A 78 ? 0.55842 0.40748 0.42137 -0.06164 0.05867 -0.00483 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 458 C C . VAL A 78 ? 0.53839 0.37157 0.38561 -0.06776 0.05708 -0.00593 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 459 O O . VAL A 78 ? 0.55751 0.38452 0.39741 -0.06409 0.04916 -0.00733 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 460 C CB . VAL A 78 ? 0.60871 0.44261 0.45574 -0.05512 0.05476 -0.00488 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 461 C CG1 . VAL A 78 ? 0.63129 0.47717 0.49267 -0.04978 0.05520 -0.00420 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 462 C CG2 . VAL A 78 ? 0.58247 0.39266 0.40551 -0.05980 0.05952 -0.00528 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 463 N N . ARG A 79 ? 0.59198 0.38291 0.35958 -0.10656 0.12159 0.01669 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 464 C CA . ARG A 79 ? 0.62292 0.40807 0.38013 -0.10891 0.11036 0.01791 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 465 C C . ARG A 79 ? 0.61693 0.41786 0.40145 -0.10489 0.09409 0.02397 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 466 O O . ARG A 79 ? 0.62152 0.41401 0.39118 -0.10654 0.08114 0.02528 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 467 C CB . ARG A 79 ? 0.58208 0.34983 0.33700 -0.11873 0.12823 0.01707 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 468 C CG . ARG A 79 ? 0.61016 0.38901 0.41158 -0.12078 0.14293 0.02372 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 469 C CD . ARG A 79 ? 0.67553 0.43592 0.47398 -0.12900 0.16535 0.02406 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 470 N NE . ARG A 79 ? 0.71615 0.46496 0.49385 -0.13535 0.15530 0.02330 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 471 C CZ . ARG A 79 ? 0.77655 0.53553 0.57829 -0.13924 0.14524 0.03068 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 472 N NH1 . ARG A 79 ? 0.73954 0.48297 0.51564 -0.14547 0.13672 0.02915 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 473 N NH2 . ARG A 79 ? 0.73951 0.52316 0.58966 -0.13790 0.14240 0.04060 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 474 N N . ARG A 80 ? 0.55762 0.37776 0.37755 -0.10039 0.09348 0.02810 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 475 C CA . ARG A 80 ? 0.67229 0.50523 0.51887 -0.09937 0.07707 0.03544 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 476 C C . ARG A 80 ? 0.58424 0.41527 0.40597 -0.09044 0.05501 0.03447 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 477 O O . ARG A 80 ? 0.56856 0.41236 0.40267 -0.08277 0.04843 0.03598 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 478 C CB . ARG A 80 ? 0.67786 0.53201 0.57333 -0.09803 0.08564 0.04203 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 479 C CG . ARG A 80 ? 0.73172 0.58857 0.65851 -0.10516 0.10789 0.04779 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 480 C CD . ARG A 80 ? 0.91734 0.76854 0.84656 -0.11531 0.10081 0.05328 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 481 N NE . ARG A 80 ? 0.93801 0.80204 0.89014 -0.11856 0.07717 0.06306 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 482 C CZ . ARG A 80 ? 0.92604 0.81228 0.93055 -0.12280 0.07806 0.07705 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 483 N NH1 . ARG A 80 ? 0.93576 0.83451 0.97676 -0.12146 0.10474 0.08312 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 484 N NH2 . ARG A 80 ? 0.90257 0.79646 0.92142 -0.12840 0.05258 0.08649 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 485 N N . PHE A 81 ? 0.64753 0.45994 0.43213 -0.09057 0.04486 0.03272 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 486 C CA . PHE A 81 ? 0.63235 0.43690 0.38757 -0.07995 0.02731 0.03339 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 487 C C . PHE A 81 ? 0.62348 0.43144 0.39470 -0.07795 0.01112 0.03904 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 488 O O . PHE A 81 ? 0.61209 0.41785 0.36801 -0.06671 0.00070 0.04000 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 489 C CB . PHE A 81 ? 0.67048 0.45030 0.38397 -0.08062 0.02163 0.03227 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 490 C CG . PHE A 81 ? 0.62716 0.39294 0.30533 -0.06746 0.00739 0.03463 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 491 C CD1 . PHE A 81 ? 0.59183 0.36380 0.25343 -0.05486 0.00959 0.03516 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 492 C CD2 . PHE A 81 ? 0.65932 0.40287 0.31847 -0.06800 -0.00762 0.03797 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 493 C CE1 . PHE A 81 ? 0.60468 0.36300 0.23463 -0.04017 0.00002 0.03974 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 494 C CE2 . PHE A 81 ? 0.62388 0.34728 0.24436 -0.05418 -0.01726 0.04066 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 495 C CZ . PHE A 81 ? 0.67442 0.40633 0.28192 -0.03886 -0.01183 0.04188 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 496 N N . ASP A 82 ? 0.58225 0.39486 0.38366 -0.08909 0.00839 0.04441 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 497 C CA . ASP A 82 ? 0.58970 0.40322 0.40472 -0.09064 -0.01029 0.05165 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 498 C C . ASP A 82 ? 0.57505 0.41430 0.42958 -0.08580 -0.00738 0.05454 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 499 O O . ASP A 82 ? 0.63495 0.47575 0.50108 -0.08669 -0.02374 0.06100 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 500 C CB . ASP A 82 ? 0.65034 0.46052 0.48421 -0.10704 -0.01775 0.05981 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 501 C CG . ASP A 82 ? 0.72243 0.55618 0.60414 -0.11496 0.00233 0.06365 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 502 O OD1 . ASP A 82 ? 0.75946 0.59604 0.63729 -0.11067 0.02336 0.05641 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 503 O OD2 . ASP A 82 ? 0.79037 0.63826 0.71247 -0.12556 -0.00254 0.07540 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 504 N N . GLN A 83 ? 0.51715 0.37281 0.38854 -0.08137 0.01208 0.05026 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 505 C CA . GLN A 83 ? 0.56414 0.44233 0.47315 -0.07701 0.01731 0.05324 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 506 C C . GLN A 83 ? 0.61648 0.49901 0.51186 -0.06691 0.02832 0.04584 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 507 O O . GLN A 83 ? 0.57576 0.46960 0.49332 -0.06716 0.04625 0.04473 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 508 C CB . GLN A 83 ? 0.74497 0.63992 0.70102 -0.08501 0.03396 0.05967 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 509 C CG . GLN A 83 ? 0.86005 0.76503 0.85181 -0.09450 0.02083 0.07295 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 510 C CD . GLN A 83 ? 0.84451 0.77157 0.88982 -0.09855 0.04120 0.08261 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 511 O OE1 . GLN A 83 ? 0.90385 0.82800 0.94846 -0.09756 0.06613 0.07816 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 512 N NE2 . GLN A 83 ? 0.79375 0.74121 0.88450 -0.10277 0.03136 0.09734 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 513 N N . PRO A 84 ? 0.53240 0.40495 0.39105 -0.05808 0.01885 0.04227 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 514 C CA . PRO A 84 ? 0.54570 0.42516 0.39394 -0.05083 0.02763 0.03799 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 515 C C . PRO A 84 ? 0.50287 0.40007 0.38148 -0.04675 0.03173 0.03928 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 516 O O . PRO A 84 ? 0.52403 0.42667 0.40287 -0.04613 0.04434 0.03600 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 517 C CB . PRO A 84 ? 0.61338 0.48222 0.42418 -0.04038 0.01441 0.03876 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 518 C CG . PRO A 84 ? 0.59005 0.44519 0.39490 -0.03983 -0.00218 0.04280 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 519 C CD . PRO A 84 ? 0.58521 0.43820 0.40932 -0.05390 0.00077 0.04382 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 520 N N . GLN A 85 ? 0.46048 0.36444 0.36272 -0.04522 0.02072 0.04460 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 521 C CA . GLN A 85 ? 0.56766 0.48789 0.49776 -0.04010 0.02322 0.04652 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 522 C C . GLN A 85 ? 0.50329 0.43430 0.46590 -0.04490 0.04447 0.04700 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 523 O O . GLN A 85 ? 0.49642 0.43792 0.47666 -0.04003 0.05148 0.04732 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 524 C CB . GLN A 85 ? 0.51907 0.44162 0.46514 -0.03878 0.00442 0.05359 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 525 C CG . GLN A 85 ? 0.54939 0.47626 0.52662 -0.05003 0.00101 0.06172 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 526 C CD . GLN A 85 ? 0.66022 0.56704 0.61041 -0.05769 -0.01054 0.06243 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 527 O OE1 . GLN A 85 ? 0.63357 0.52433 0.54451 -0.05464 -0.00889 0.05575 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 528 N NE2 . GLN A 85 ? 0.65884 0.56649 0.63019 -0.06832 -0.02304 0.07205 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 529 N N . THR A 86 ? 0.53008 0.45592 0.49858 -0.05340 0.05668 0.04752 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 530 C CA . THR A 86 ? 0.53927 0.46958 0.53328 -0.05575 0.08126 0.04884 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 531 C C . THR A 86 ? 0.54668 0.46455 0.51201 -0.05509 0.09720 0.04028 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 532 O O . THR A 86 ? 0.61357 0.52915 0.59174 -0.05474 0.11803 0.04053 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 533 C CB . THR A 86 ? 0.52533 0.45244 0.53462 -0.06445 0.09135 0.05367 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 534 O OG1 . THR A 86 ? 0.61398 0.52241 0.58373 -0.06971 0.08964 0.04681 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 535 C CG2 . THR A 86 ? 0.54277 0.48362 0.58446 -0.06818 0.07388 0.06512 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 536 N N . TYR A 87 ? 0.47668 0.38468 0.40220 -0.05525 0.08800 0.03432 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 537 C CA . TYR A 87 ? 0.47637 0.37239 0.37393 -0.05802 0.09952 0.02857 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 538 C C . TYR A 87 ? 0.51778 0.41773 0.38925 -0.05364 0.08368 0.02749 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 539 O O . TYR A 87 ? 0.55655 0.44724 0.40137 -0.05869 0.08825 0.02489 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 540 C CB . TYR A 87 ? 0.56102 0.43593 0.43429 -0.06791 0.11292 0.02485 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 541 C CG . TYR A 87 ? 0.52582 0.39587 0.37622 -0.07017 0.09891 0.02430 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 542 C CD1 . TYR A 87 ? 0.55330 0.42646 0.41926 -0.07068 0.09215 0.02772 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 543 C CD2 . TYR A 87 ? 0.62051 0.48258 0.43362 -0.07218 0.09174 0.02205 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 544 C CE1 . TYR A 87 ? 0.60540 0.46976 0.44614 -0.07218 0.07999 0.02713 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 545 C CE2 . TYR A 87 ? 0.61838 0.47526 0.41034 -0.07222 0.08034 0.02281 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 546 C CZ . TYR A 87 ? 0.69557 0.55155 0.49932 -0.07173 0.07530 0.02442 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 547 O OH . TYR A 87 ? 0.86673 0.71299 0.64511 -0.07143 0.06507 0.02497 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 548 N N . LYS A 88 ? 0.43019 0.34196 0.30734 -0.04481 0.06553 0.03098 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 549 C CA . LYS A 88 ? 0.40386 0.32127 0.26087 -0.03780 0.05328 0.03272 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 550 C C . LYS A 88 ? 0.39595 0.32644 0.27311 -0.02796 0.04484 0.03567 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 551 O O . LYS A 88 ? 0.44361 0.37774 0.34575 -0.02628 0.04173 0.03746 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 552 C CB . LYS A 88 ? 0.44654 0.35786 0.27815 -0.03396 0.04068 0.03522 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 553 C CG . LYS A 88 ? 0.50530 0.40357 0.31278 -0.04312 0.04692 0.03305 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 554 C CD . LYS A 88 ? 0.64552 0.53404 0.43557 -0.03952 0.03695 0.03504 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 555 C CE . LYS A 88 ? 0.77483 0.66212 0.53446 -0.03461 0.03100 0.03982 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 556 N NZ . LYS A 88 ? 0.89914 0.77831 0.64148 -0.04645 0.03914 0.03783 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 557 N N . HIS A 89 ? 0.41187 0.34977 0.27824 -0.02223 0.04013 0.03770 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 558 C CA . HIS A 89 ? 0.36890 0.31728 0.24921 -0.01201 0.03208 0.04060 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 559 C C . HIS A 89 ? 0.40482 0.34977 0.27051 -0.00089 0.01667 0.04521 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 560 O O . HIS A 89 ? 0.43033 0.36614 0.27273 0.00047 0.01259 0.04698 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 561 C CB . HIS A 89 ? 0.41331 0.37042 0.28914 -0.01144 0.03551 0.04172 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 562 C CG . HIS A 89 ? 0.46126 0.41466 0.34646 -0.02085 0.05093 0.03727 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 563 N ND1 . HIS A 89 ? 0.45776 0.41380 0.37026 -0.01869 0.05795 0.03582 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 564 C CD2 . HIS A 89 ? 0.53752 0.48057 0.40440 -0.03231 0.06127 0.03490 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 565 C CE1 . HIS A 89 ? 0.51480 0.46097 0.42460 -0.02657 0.07433 0.03249 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 566 N NE2 . HIS A 89 ? 0.51635 0.45206 0.39584 -0.03582 0.07611 0.03129 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 567 N N . PHE A 90 ? 0.41419 0.36296 0.29039 0.00785 0.00898 0.04758 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 568 C CA . PHE A 90 ? 0.47000 0.41109 0.32674 0.02092 -0.00325 0.05267 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 569 C C . PHE A 90 ? 0.51231 0.43315 0.35751 0.02138 -0.01432 0.05345 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 570 O O . PHE A 90 ? 0.50297 0.40837 0.32334 0.03242 -0.02334 0.05759 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 571 C CB . PHE A 90 ? 0.39218 0.33515 0.22286 0.02793 -0.00199 0.05800 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 572 C CG . PHE A 90 ? 0.44529 0.40712 0.28381 0.02541 0.00493 0.06001 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 573 C CD1 . PHE A 90 ? 0.46662 0.43874 0.31834 0.03100 0.00419 0.06167 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 574 C CD2 . PHE A 90 ? 0.47194 0.43871 0.30224 0.01572 0.01093 0.06075 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 575 C CE1 . PHE A 90 ? 0.47068 0.45789 0.32729 0.02642 0.00932 0.06417 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 576 C CE2 . PHE A 90 ? 0.53857 0.51889 0.37210 0.01000 0.01468 0.06377 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 577 C CZ . PHE A 90 ? 0.52000 0.51063 0.36672 0.01512 0.01385 0.06556 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 578 N N . ILE A 91 ? 0.39796 0.33763 0.35805 -0.00388 -0.00600 0.04125 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 579 C CA . ILE A 91 ? 0.35735 0.30128 0.31476 -0.01480 -0.00906 0.04047 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 580 C C . ILE A 91 ? 0.39879 0.37343 0.37468 -0.02056 -0.01053 0.04932 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 581 O O . ILE A 91 ? 0.39670 0.38708 0.38828 -0.01744 -0.00421 0.05911 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 582 C CB . ILE A 91 ? 0.39646 0.32525 0.34643 -0.01768 -0.00349 0.04110 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 583 C CG1 . ILE A 91 ? 0.42857 0.32659 0.35780 -0.01198 -0.00380 0.03223 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 584 C CG2 . ILE A 91 ? 0.40422 0.33867 0.35376 -0.03181 -0.00720 0.04221 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 585 C CD1 . ILE A 91 ? 0.52220 0.40304 0.44269 -0.01019 0.00392 0.03414 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 586 N N . LYS A 92 ? 0.35439 0.33727 0.32701 -0.02810 -0.01887 0.04628 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 587 C CA . LYS A 92 ? 0.30354 0.31584 0.29177 -0.03553 -0.02251 0.05473 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 588 C C . LYS A 92 ? 0.43773 0.45488 0.42897 -0.04888 -0.02375 0.05840 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 589 O O . LYS A 92 ? 0.40810 0.45165 0.41993 -0.05209 -0.02138 0.07009 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 590 C CB . LYS A 92 ? 0.31851 0.33694 0.29914 -0.03831 -0.03147 0.05026 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 591 C CG . LYS A 92 ? 0.40969 0.45587 0.40155 -0.04845 -0.03813 0.05772 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 592 C CD . LYS A 92 ? 0.43297 0.48643 0.41664 -0.04782 -0.04548 0.05480 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 593 C CE . LYS A 92 ? 0.47817 0.50462 0.43347 -0.05070 -0.05061 0.04135 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 594 N NZ . LYS A 92 ? 0.47148 0.50684 0.41587 -0.05252 -0.05844 0.03942 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 595 N N . SER A 93 ? 0.44971 0.44205 0.42116 -0.05669 -0.02728 0.04960 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 596 C CA . SER A 93 ? 0.46216 0.45410 0.43417 -0.07139 -0.02868 0.05294 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 597 C C . SER A 93 ? 0.47916 0.43384 0.42723 -0.07250 -0.02719 0.04356 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 598 O O . SER A 93 ? 0.48349 0.41466 0.41234 -0.06457 -0.02878 0.03315 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 599 C CB . SER A 93 ? 0.52073 0.52619 0.49216 -0.08756 -0.04079 0.05346 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 600 O OG . SER A 93 ? 0.57097 0.55262 0.51609 -0.08782 -0.04835 0.04059 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 601 N N . CYS A 94 ? 0.48604 0.43735 0.43653 -0.08204 -0.02369 0.04879 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 602 C CA . CYS A 94 ? 0.55749 0.47350 0.48543 -0.08481 -0.02193 0.04218 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 603 C C . CYS A 94 ? 0.56482 0.48149 0.49307 -0.10557 -0.02647 0.04680 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 604 O O . CYS A 94 ? 0.54540 0.48935 0.49701 -0.11291 -0.02246 0.05969 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 605 C CB . CYS A 94 ? 0.53895 0.44518 0.46756 -0.07260 -0.00976 0.04529 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 606 S SG . CYS A 94 ? 0.56823 0.42835 0.46564 -0.07267 -0.00778 0.03705 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 607 N N . SER A 95 ? 0.50469 0.39128 0.40714 -0.11506 -0.03455 0.03721 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 608 C CA . SER A 95 ? 0.54081 0.42246 0.44033 -0.13732 -0.04024 0.04111 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 609 C C . SER A 95 ? 0.65837 0.49813 0.53252 -0.13945 -0.03673 0.03608 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 610 O O . SER A 95 ? 0.59600 0.40439 0.44611 -0.12609 -0.03541 0.02531 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 611 C CB . SER A 95 ? 0.59776 0.47795 0.48588 -0.15161 -0.05525 0.03521 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 612 O OG . SER A 95 ? 0.82036 0.66698 0.67730 -0.14157 -0.05894 0.02031 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 613 N N . VAL A 96 ? 0.64545 0.48730 0.52677 -0.15630 -0.03502 0.04553 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 614 C CA . VAL A 96 ? 0.64648 0.44899 0.50418 -0.16281 -0.03251 0.04320 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 615 C C . VAL A 96 ? 0.69060 0.48784 0.54462 -0.19092 -0.04309 0.04652 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 616 O O . VAL A 96 ? 0.73208 0.56330 0.60784 -0.20523 -0.05071 0.05357 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 617 C CB . VAL A 96 ? 0.66660 0.47366 0.53526 -0.15537 -0.01743 0.05352 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 618 C CG1 . VAL A 96 ? 0.62604 0.43086 0.49214 -0.12922 -0.00926 0.04852 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 619 C CG2 . VAL A 96 ? 0.62941 0.48200 0.53452 -0.16599 -0.01250 0.07095 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 620 N N . SER A 97 ? 0.85277 0.60563 0.67783 -0.19921 -0.04433 0.04168 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 621 C CA . SER A 97 ? 0.96975 0.70831 0.78570 -0.22784 -0.05517 0.04395 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 622 C C . SER A 97 ? 0.93337 0.71452 0.78664 -0.24671 -0.05233 0.06329 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 623 O O . SER A 97 ? 0.83869 0.64678 0.71654 -0.23617 -0.03824 0.07485 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 624 C CB . SER A 97 ? 1.02102 0.70149 0.79919 -0.23103 -0.05407 0.03725 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 625 O OG . SER A 97 ? 1.13382 0.80634 0.91185 -0.21344 -0.03908 0.04101 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 626 N N . ASP A 98 ? 0.92201 0.70943 0.77875 -0.27485 -0.06612 0.06722 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 627 C CA . ASP A 98 ? 0.97005 0.79451 0.86075 -0.29678 -0.06443 0.08710 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 628 C C . ASP A 98 ? 0.99868 0.79937 0.88251 -0.30006 -0.05184 0.09478 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 629 O O . ASP A 98 ? 1.01177 0.84824 0.92750 -0.30283 -0.04019 0.11279 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 630 C CB . ASP A 98 ? 1.14947 0.97728 1.03921 -0.32937 -0.08454 0.08845 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 631 C CG . ASP A 98 ? 1.27493 1.14952 1.20549 -0.35419 -0.08475 0.11110 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 632 O OD1 . ASP A 98 ? 1.30457 1.18841 1.23752 -0.37524 -0.10071 0.11202 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 633 O OD2 . ASP A 98 ? 1.30296 1.20850 1.26274 -0.34419 -0.06752 0.12619 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 634 N N . ASN A 99 ? 0.99959 0.73995 0.84105 -0.29809 -0.05305 0.08205 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 635 C CA . ASN A 99 ? 1.04158 0.75111 0.86938 -0.30051 -0.04205 0.08800 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 636 C C . ASN A 99 ? 0.98374 0.69063 0.80962 -0.26916 -0.02418 0.08732 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 637 O O . ASN A 99 ? 1.02971 0.70045 0.83362 -0.26498 -0.01570 0.08790 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 638 C CB . ASN A 99 ? 1.14633 0.79219 0.92810 -0.30880 -0.05170 0.07415 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 639 C CG . ASN A 99 ? 1.28554 0.89311 1.03184 -0.28723 -0.05553 0.05406 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 640 O OD1 . ASN A 99 ? 1.33692 0.96076 1.09107 -0.25961 -0.04664 0.05035 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 641 N ND2 . ASN A 99 ? 1.31987 0.89098 1.03346 -0.29010 -0.06724 0.04008 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 642 N N . PHE A 100 ? 0.92539 0.66839 0.77244 -0.24786 -0.01882 0.08668 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 643 C CA . PHE A 100 ? 0.82966 0.56493 0.66953 -0.21843 -0.00518 0.08304 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 644 C C . PHE A 100 ? 0.86087 0.60683 0.71343 -0.21687 0.01160 0.09894 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 645 O O . PHE A 100 ? 0.92887 0.71626 0.81444 -0.22872 0.01680 0.11565 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 646 C CB . PHE A 100 ? 0.74424 0.51505 0.60408 -0.19925 -0.00458 0.07950 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 647 C CG . PHE A 100 ? 0.73080 0.50140 0.58922 -0.17200 0.00913 0.07865 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 648 C CD1 . PHE A 100 ? 0.80733 0.54392 0.63753 -0.15299 0.00787 0.06404 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 649 C CD2 . PHE A 100 ? 0.75666 0.56120 0.64122 -0.16509 0.02301 0.09283 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 650 C CE1 . PHE A 100 ? 0.75561 0.49158 0.58354 -0.13011 0.01825 0.06323 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 651 C CE2 . PHE A 100 ? 0.71410 0.51365 0.59257 -0.14068 0.03466 0.09107 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 652 C CZ . PHE A 100 ? 0.74965 0.51472 0.59976 -0.12450 0.03124 0.07606 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 653 N N . THR A 101 ? 0.86622 0.57531 0.69177 -0.20136 0.02037 0.09452 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 654 C CA . THR A 101 ? 0.82027 0.53304 0.65053 -0.19694 0.03724 0.10837 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 655 C C . THR A 101 ? 0.84846 0.55204 0.66612 -0.16692 0.04811 0.10317 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 656 O O . THR A 101 ? 0.94457 0.65066 0.76295 -0.15976 0.06306 0.11388 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 657 C CB . THR A 101 ? 0.99380 0.66523 0.79946 -0.21357 0.03765 0.11220 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 658 O OG1 . THR A 101 ? 1.11294 0.79790 0.93019 -0.21468 0.05445 0.12993 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 659 C CG2 . THR A 101 ? 0.96942 0.58507 0.73176 -0.19807 0.03457 0.09660 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 660 N N . MET A 102 ? 0.80343 0.49615 0.60862 -0.14991 0.04078 0.08758 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 661 C CA . MET A 102 ? 0.83462 0.51720 0.62666 -0.12342 0.04734 0.08114 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 662 C C . MET A 102 ? 0.80578 0.44336 0.56329 -0.11578 0.05192 0.07879 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 663 O O . MET A 102 ? 0.84291 0.47481 0.59090 -0.09781 0.06091 0.07957 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 664 C CB . MET A 102 ? 0.85232 0.57151 0.66846 -0.11185 0.06044 0.09141 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 665 C CG . MET A 102 ? 0.93675 0.65929 0.75025 -0.08951 0.05848 0.08068 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 666 S SD . MET A 102 ? 0.96704 0.72085 0.79948 -0.07212 0.07342 0.08977 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 667 C CE . MET A 102 ? 0.98083 0.78784 0.85674 -0.08712 0.07342 0.10250 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 668 N N . ALA A 103 ? 0.77659 0.37945 0.51246 -0.12860 0.04526 0.07566 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 669 C CA . ALA A 103 ? 0.78905 0.34583 0.48888 -0.11793 0.04689 0.07094 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 670 C C . ALA A 103 ? 0.85519 0.39635 0.53841 -0.09814 0.03799 0.05506 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 671 O O . ALA A 103 ? 0.74368 0.30193 0.43889 -0.09715 0.02907 0.04678 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 672 C CB . ALA A 103 ? 0.91610 0.43701 0.59606 -0.13740 0.04300 0.07322 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 673 N N . VAL A 104 ? 0.75107 0.26160 0.40717 -0.08191 0.04066 0.05202 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 674 C CA . VAL A 104 ? 0.79214 0.28643 0.43174 -0.06411 0.03178 0.03882 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 675 C C . VAL A 104 ? 0.76379 0.23695 0.39157 -0.07301 0.02146 0.03072 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 676 O O . VAL A 104 ? 0.79967 0.25439 0.41659 -0.08543 0.02098 0.03287 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 677 C CB . VAL A 104 ? 0.91065 0.37990 0.52476 -0.04690 0.03494 0.03811 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 678 C CG1 . VAL A 104 ? 0.89132 0.35302 0.49348 -0.03049 0.02458 0.02551 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 679 C CG2 . VAL A 104 ? 0.86095 0.34326 0.47917 -0.03548 0.04335 0.04361 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 680 N N . GLY A 105 ? 0.77648 0.26235 0.41088 -0.06512 0.01306 0.02053 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 681 C CA . GLY A 105 ? 0.74425 0.21365 0.36731 -0.07186 0.00387 0.01208 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 682 C C . GLY A 105 ? 0.76773 0.26685 0.41455 -0.08846 -0.00105 0.01207 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 683 O O . GLY A 105 ? 0.79134 0.27860 0.42777 -0.09305 -0.00954 0.00380 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 684 N N . SER A 106 ? 0.72666 0.26446 0.40390 -0.09640 0.00420 0.02144 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 685 C CA . SER A 106 ? 0.75688 0.33146 0.46101 -0.10784 -0.00084 0.02215 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 686 C C . SER A 106 ? 0.67880 0.26869 0.38815 -0.09204 -0.00646 0.01225 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 687 O O . SER A 106 ? 0.65498 0.24205 0.35920 -0.07223 -0.00426 0.00827 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 688 C CB . SER A 106 ? 0.71614 0.33148 0.45285 -0.11420 0.00765 0.03541 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 689 O OG . SER A 106 ? 0.73170 0.33665 0.46565 -0.12663 0.01527 0.04665 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 690 N N . THR A 107 ? 0.68347 0.29012 0.40278 -0.10188 -0.01438 0.00895 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 691 C CA . THR A 107 ? 0.66335 0.28904 0.39049 -0.08900 -0.01894 0.00154 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 692 C C . THR A 107 ? 0.63366 0.30507 0.39402 -0.09726 -0.01981 0.00798 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 693 O O . THR A 107 ? 0.63595 0.32308 0.41131 -0.11517 -0.01948 0.01691 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 694 C CB . THR A 107 ? 0.79170 0.39100 0.49340 -0.08825 -0.02774 -0.00995 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 695 O OG1 . THR A 107 ? 0.77128 0.36803 0.47070 -0.11077 -0.03489 -0.00934 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 696 C CG2 . THR A 107 ? 0.75566 0.30841 0.42350 -0.07807 -0.02631 -0.01544 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 697 N N . ARG A 108 ? 0.61969 0.31340 0.39225 -0.08381 -0.02094 0.00450 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 698 C CA . ARG A 108 ? 0.54567 0.28057 0.34686 -0.08835 -0.02257 0.00964 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 699 C C . ARG A 108 ? 0.62054 0.36075 0.41784 -0.07939 -0.02919 0.00097 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 700 O O . ARG A 108 ? 0.54813 0.27025 0.32948 -0.06445 -0.02921 -0.00663 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 701 C CB . ARG A 108 ? 0.52311 0.28477 0.34819 -0.07923 -0.01331 0.01828 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 702 C CG . ARG A 108 ? 0.55395 0.30994 0.37406 -0.05872 -0.01062 0.01302 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 703 C CD . ARG A 108 ? 0.56035 0.33231 0.39610 -0.05066 -0.00129 0.02079 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 704 N NE . ARG A 108 ? 0.60296 0.36639 0.43158 -0.03379 -0.00094 0.01547 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 705 C CZ . ARG A 108 ? 0.60428 0.36563 0.43319 -0.02442 0.00584 0.01871 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 706 N NH1 . ARG A 108 ? 0.65772 0.41076 0.47929 -0.01167 0.00331 0.01344 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 707 N NH2 . ARG A 108 ? 0.58912 0.35638 0.42462 -0.02780 0.01506 0.02760 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 708 N N . ASP A 109 ? 0.57561 0.34235 0.38787 -0.08835 -0.03469 0.00323 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 709 C CA . ASP A 109 ? 0.56099 0.33611 0.37038 -0.08052 -0.04016 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 710 C C . ASP A 109 ? 0.51328 0.32909 0.35318 -0.07509 -0.03751 0.00400 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 711 O O . ASP A 109 ? 0.56546 0.40809 0.42637 -0.08599 -0.03809 0.01295 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 712 C CB . ASP A 109 ? 0.67622 0.44105 0.46918 -0.09507 -0.05031 -0.00844 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 713 C CG . ASP A 109 ? 0.96400 0.68164 0.71919 -0.09311 -0.05278 -0.01911 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 714 O OD1 . ASP A 109 ? 1.06150 0.76628 0.80161 -0.07593 -0.05151 -0.02676 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 715 O OD2 . ASP A 109 ? 1.02816 0.72150 0.76910 -0.10817 -0.05536 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 716 N N . VAL A 110 ? 0.49642 0.31668 0.33913 -0.05831 -0.03459 0.00128 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 717 C CA . VAL A 110 ? 0.46862 0.32035 0.33665 -0.05111 -0.03125 0.00787 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 718 C C . VAL A 110 ? 0.51684 0.38285 0.38585 -0.04745 -0.03661 0.00485 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 719 O O . VAL A 110 ? 0.51885 0.36859 0.36973 -0.04002 -0.03890 -0.00322 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 720 C CB . VAL A 110 ? 0.57307 0.41778 0.44285 -0.03672 -0.02477 0.00784 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 721 C CG1 . VAL A 110 ? 0.48791 0.35820 0.37807 -0.02847 -0.02286 0.01254 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 722 C CG2 . VAL A 110 ? 0.59275 0.42739 0.46261 -0.03946 -0.01810 0.01268 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 723 N N . ASN A 111 ? 0.48986 0.38657 0.37926 -0.05179 -0.03802 0.01220 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 724 C CA . ASN A 111 ? 0.42379 0.33877 0.31822 -0.04623 -0.04117 0.01214 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 725 C C . ASN A 111 ? 0.40127 0.33375 0.31634 -0.03513 -0.03494 0.01865 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 726 O O . ASN A 111 ? 0.43301 0.37895 0.36552 -0.03656 -0.03045 0.02691 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 727 C CB . ASN A 111 ? 0.44011 0.37689 0.34177 -0.05866 -0.04805 0.01684 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 728 C CG . ASN A 111 ? 0.64057 0.55705 0.51699 -0.07046 -0.05658 0.00897 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 729 O OD1 . ASN A 111 ? 0.72279 0.61078 0.57377 -0.06503 -0.05720 -0.00105 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 730 N ND2 . ASN A 111 ? 0.77118 0.70219 0.65388 -0.08659 -0.06367 0.01396 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 731 N N . VAL A 112 ? 0.39827 0.32923 0.31067 -0.02400 -0.03421 0.01551 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N 732 C CA . VAL A 112 ? 0.35755 0.29984 0.28681 -0.01527 -0.02940 0.02125 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA 733 C C . VAL A 112 ? 0.39425 0.36392 0.33924 -0.01514 -0.03051 0.02857 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C 734 O O . VAL A 112 ? 0.38579 0.36546 0.32655 -0.02003 -0.03551 0.02808 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O 735 C CB . VAL A 112 ? 0.41967 0.34881 0.34192 -0.00487 -0.02855 0.01637 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB 736 C CG1 . VAL A 112 ? 0.52033 0.42186 0.42500 -0.00396 -0.02814 0.00961 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1 737 C CG2 . VAL A 112 ? 0.54239 0.47906 0.45965 -0.00060 -0.03151 0.01382 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2 738 N N . ILE A 113 ? 0.32910 0.30863 0.28996 -0.00933 -0.02603 0.03557 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 739 C CA . ILE A 113 ? 0.35421 0.35798 0.32999 -0.00781 -0.02625 0.04396 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 740 C C . ILE A 113 ? 0.32240 0.32957 0.29353 -0.00305 -0.02868 0.04166 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 741 O O . ILE A 113 ? 0.36076 0.35326 0.32098 0.00078 -0.02903 0.03483 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 742 C CB . ILE A 113 ? 0.33861 0.34673 0.32954 -0.00193 -0.01994 0.05226 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 743 C CG1 . ILE A 113 ? 0.34467 0.33359 0.33073 0.00496 -0.01767 0.04858 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 744 C CG2 . ILE A 113 ? 0.39851 0.40831 0.39542 -0.00503 -0.01561 0.05671 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 745 C CD1 . ILE A 113 ? 0.37788 0.36412 0.37322 0.01117 -0.01201 0.05559 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 746 N N . SER A 114 ? 0.32427 0.35250 0.30390 -0.00260 -0.02998 0.04844 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 747 C CA . SER A 114 ? 0.35599 0.39029 0.33104 0.00191 -0.03113 0.04787 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 748 C C . SER A 114 ? 0.45723 0.48818 0.44082 0.00875 -0.02736 0.05068 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 749 O O . SER A 114 ? 0.37311 0.39796 0.36601 0.01004 -0.02447 0.05417 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 750 C CB . SER A 114 ? 0.34978 0.40731 0.33045 0.00048 -0.03347 0.05558 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 751 O OG . SER A 114 ? 0.35929 0.42852 0.35845 0.00367 -0.02989 0.06621 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 752 N N . GLY A 115 ? 0.39637 0.43106 0.37571 0.01299 -0.02746 0.04957 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 753 C CA . GLY A 115 ? 0.35492 0.39169 0.34497 0.01714 -0.02521 0.05432 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 754 C C . GLY A 115 ? 0.35279 0.37298 0.33984 0.01903 -0.02571 0.04863 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 755 O O . GLY A 115 ? 0.42094 0.44073 0.41796 0.01987 -0.02558 0.05282 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 756 N N . LEU A 116 ? 0.35811 0.36375 0.33086 0.01915 -0.02709 0.03965 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 757 C CA . LEU A 116 ? 0.37534 0.36451 0.34342 0.02156 -0.02821 0.03450 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 758 C C . LEU A 116 ? 0.37242 0.36063 0.32925 0.02766 -0.02860 0.02945 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 759 O O . LEU A 116 ? 0.38557 0.37993 0.33313 0.02946 -0.02766 0.02782 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 760 C CB . LEU A 116 ? 0.36310 0.33264 0.32224 0.01812 -0.02833 0.02927 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 761 C CG . LEU A 116 ? 0.39088 0.36098 0.35911 0.01443 -0.02598 0.03451 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 762 C CD1 . LEU A 116 ? 0.42856 0.38406 0.38778 0.01108 -0.02460 0.03056 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 763 C CD2 . LEU A 116 ? 0.42028 0.38509 0.39694 0.01626 -0.02561 0.03858 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 764 N N . PRO A 117 ? 0.36817 0.34786 0.32380 0.03187 -0.03006 0.02708 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 765 C CA . PRO A 117 ? 0.37934 0.35625 0.32302 0.04034 -0.02949 0.02261 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 766 C C . PRO A 117 ? 0.44978 0.40209 0.37133 0.04050 -0.02999 0.01334 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 767 O O . PRO A 117 ? 0.44404 0.38252 0.35587 0.04640 -0.03083 0.00926 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 768 C CB . PRO A 117 ? 0.39245 0.37315 0.34744 0.04377 -0.03207 0.02598 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 769 C CG . PRO A 117 ? 0.41259 0.37974 0.37145 0.03621 -0.03522 0.02588 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 770 C CD . PRO A 117 ? 0.34974 0.32216 0.31407 0.02981 -0.03274 0.02912 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 771 N N . ALA A 118 ? 0.43378 0.38090 0.34777 0.03339 -0.02996 0.01097 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 772 C CA . ALA A 118 ? 0.43864 0.36218 0.33278 0.02988 -0.03100 0.00343 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 773 C C . ALA A 118 ? 0.45064 0.37914 0.34164 0.02075 -0.03222 0.00357 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 774 O O . ALA A 118 ? 0.47302 0.42212 0.37963 0.01731 -0.03205 0.01023 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 775 C CB . ALA A 118 ? 0.43772 0.34522 0.33267 0.02636 -0.03156 0.00250 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 776 N N . ALA A 119 ? 0.49618 0.40522 0.36637 0.01655 -0.03415 -0.00322 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 777 C CA . ALA A 119 ? 0.49314 0.40543 0.35887 0.00525 -0.03760 -0.00330 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 778 C C . ALA A 119 ? 0.47676 0.37001 0.33441 -0.00535 -0.03956 -0.00615 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 779 O O . ALA A 119 ? 0.48762 0.39259 0.35688 -0.01609 -0.04126 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 780 C CB . ALA A 119 ? 0.48204 0.38949 0.32575 0.00782 -0.03971 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 781 N N . THR A 120 ? 0.57375 0.23600 0.34387 -0.06235 -0.01759 -0.02611 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 782 C CA . THR A 120 ? 0.62017 0.28546 0.40391 -0.05518 -0.02284 -0.02111 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 783 C C . THR A 120 ? 0.70795 0.38557 0.48880 -0.06668 -0.02727 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 784 O O . THR A 120 ? 0.59707 0.29296 0.37503 -0.07587 -0.02988 -0.02199 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 785 C CB . THR A 120 ? 0.64272 0.31804 0.45045 -0.04104 -0.03208 -0.01700 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 786 O OG1 . THR A 120 ? 0.66545 0.35121 0.47755 -0.04370 -0.04068 -0.01684 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 787 C CG2 . THR A 120 ? 0.64838 0.32514 0.46434 -0.02850 -0.02813 -0.01789 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 788 N N . SER A 121 ? 0.59729 0.27526 0.38294 -0.06427 -0.02766 -0.01557 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 789 C CA . SER A 121 ? 0.60221 0.29890 0.38832 -0.07110 -0.03175 -0.01204 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 790 C C . SER A 121 ? 0.64250 0.33892 0.44135 -0.06262 -0.03529 -0.00536 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 791 O O . SER A 121 ? 0.71044 0.39228 0.51044 -0.05857 -0.02995 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 792 C CB . SER A 121 ? 0.68477 0.37696 0.44902 -0.08663 -0.02315 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 793 O OG . SER A 121 ? 0.69746 0.41222 0.46159 -0.09276 -0.02843 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 794 N N . THR A 122 ? 0.61076 0.32330 0.41772 -0.05946 -0.04376 0.00069 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 795 C CA . THR A 122 ? 0.60515 0.31487 0.41823 -0.05471 -0.04599 0.00737 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 796 C C . THR A 122 ? 0.58409 0.30339 0.38467 -0.06261 -0.04618 0.01070 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 797 O O . THR A 122 ? 0.53658 0.27491 0.33290 -0.06427 -0.05175 0.01177 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 798 C CB . THR A 122 ? 0.68294 0.39624 0.50919 -0.04340 -0.05441 0.01265 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 799 O OG1 . THR A 122 ? 0.72517 0.43136 0.56258 -0.03686 -0.05447 0.00893 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 800 C CG2 . THR A 122 ? 0.68585 0.39031 0.51306 -0.04115 -0.05454 0.01919 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 801 N N . GLU A 123 ? 0.59134 0.30050 0.38610 -0.06708 -0.04023 0.01194 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 802 C CA . GLU A 123 ? 0.57747 0.29366 0.35747 -0.07611 -0.03883 0.01404 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 803 C C . GLU A 123 ? 0.59501 0.30349 0.37453 -0.07385 -0.03862 0.02128 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 804 O O . GLU A 123 ? 0.55447 0.25012 0.34321 -0.07018 -0.03531 0.02152 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 805 C CB . GLU A 123 ? 0.63301 0.34173 0.39902 -0.08798 -0.02864 0.00634 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 806 C CG . GLU A 123 ? 0.73457 0.44714 0.49493 -0.09340 -0.02725 -0.00108 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 807 C CD . GLU A 123 ? 0.82349 0.51483 0.56997 -0.10018 -0.01508 -0.00905 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 808 O OE1 . GLU A 123 ? 0.73441 0.41249 0.47493 -0.10124 -0.00775 -0.00938 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 809 O OE2 . GLU A 123 ? 0.75271 0.43922 0.49205 -0.10418 -0.01208 -0.01513 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 810 N N . ARG A 124 ? 0.53367 0.25135 0.30100 -0.07663 -0.04197 0.02682 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 811 C CA . ARG A 124 ? 0.56524 0.27317 0.32686 -0.07452 -0.04197 0.03506 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 812 C C . ARG A 124 ? 0.57740 0.28732 0.32192 -0.08567 -0.03673 0.03514 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 813 O O . ARG A 124 ? 0.60573 0.33248 0.33988 -0.09144 -0.03894 0.03307 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 814 C CB . ARG A 124 ? 0.60948 0.32270 0.36843 -0.06281 -0.05189 0.04413 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 815 C CG . ARG A 124 ? 0.59143 0.28875 0.33720 -0.06048 -0.05107 0.05378 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 816 C CD . ARG A 124 ? 0.64521 0.34716 0.38160 -0.04632 -0.06069 0.06331 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 817 N NE . ARG A 124 ? 0.73094 0.45997 0.45612 -0.04688 -0.06625 0.06420 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 818 C CZ . ARG A 124 ? 0.72848 0.48149 0.45429 -0.03572 -0.07591 0.06599 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 819 N NH1 . ARG A 124 ? 0.67557 0.42484 0.41172 -0.02220 -0.08067 0.06773 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 820 N NH2 . ARG A 124 ? 0.78599 0.56913 0.50196 -0.03835 -0.08060 0.06534 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 821 N N . LEU A 125 ? 0.56748 0.26221 0.30905 -0.08992 -0.02931 0.03647 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 822 C CA . LEU A 125 ? 0.61312 0.30737 0.33806 -0.10067 -0.02313 0.03641 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 823 C C . LEU A 125 ? 0.64632 0.34524 0.35496 -0.09822 -0.02960 0.04653 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 824 O O . LEU A 125 ? 0.66095 0.34654 0.36734 -0.09143 -0.03151 0.05473 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 825 C CB . LEU A 125 ? 0.62062 0.29963 0.34915 -0.10523 -0.01266 0.03401 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 826 C CG . LEU A 125 ? 0.66473 0.34071 0.37660 -0.11635 -0.00449 0.03369 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 827 C CD1 . LEU A 125 ? 0.68976 0.37302 0.39200 -0.12432 -0.00054 0.02596 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 828 C CD2 . LEU A 125 ? 0.70091 0.36639 0.42027 -0.11937 0.00560 0.03064 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 829 N N . ASP A 126 ? 0.63804 0.35521 0.33309 -0.10355 -0.03268 0.04576 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 830 C CA . ASP A 126 ? 0.61633 0.34387 0.29423 -0.09882 -0.04028 0.05520 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 831 C C . ASP A 126 ? 0.64780 0.36856 0.30571 -0.10852 -0.03415 0.05802 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 832 O O . ASP A 126 ? 0.66984 0.38446 0.31201 -0.10241 -0.03758 0.06857 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 833 C CB . ASP A 126 ? 0.71650 0.47688 0.39159 -0.09871 -0.04879 0.05203 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 834 C CG . ASP A 126 ? 0.82855 0.59971 0.52101 -0.08832 -0.05584 0.05013 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 835 O OD1 . ASP A 126 ? 0.84327 0.59930 0.54403 -0.07508 -0.05886 0.05645 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 836 O OD2 . ASP A 126 ? 0.83636 0.63074 0.53233 -0.09473 -0.05765 0.04176 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 837 N N . ILE A 127 ? 0.70524 0.42563 0.36038 -0.12281 -0.02484 0.04896 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 838 C CA . ILE A 127 ? 0.72640 0.44218 0.36204 -0.13355 -0.01813 0.04999 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 839 C C . ILE A 127 ? 0.69654 0.39510 0.33861 -0.14237 -0.00455 0.04191 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 840 O O . ILE A 127 ? 0.66484 0.36347 0.31789 -0.14463 -0.00032 0.03238 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 841 C CB . ILE A 127 ? 0.75035 0.49055 0.36993 -0.14331 -0.02082 0.04564 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 842 C CG1 . ILE A 127 ? 0.77604 0.54314 0.39259 -0.13297 -0.03515 0.05157 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 843 C CG2 . ILE A 127 ? 0.69145 0.42611 0.28872 -0.15370 -0.01436 0.04772 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 844 C CD1 . ILE A 127 ? 0.86836 0.66722 0.47293 -0.14455 -0.03809 0.04437 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 845 N N . LEU A 128 ? 0.67149 0.35540 0.30490 -0.14668 0.00281 0.04562 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 846 C CA . LEU A 128 ? 0.73699 0.41058 0.37398 -0.15510 0.01636 0.03724 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 847 C C . LEU A 128 ? 0.74179 0.40865 0.35838 -0.16409 0.02272 0.04151 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 848 O O . LEU A 128 ? 0.81076 0.46477 0.42604 -0.16355 0.02588 0.04756 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 849 C CB . LEU A 128 ? 0.73907 0.40294 0.39831 -0.14886 0.02038 0.03475 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 850 C CG . LEU A 128 ? 0.98997 0.64938 0.65329 -0.15479 0.03405 0.02526 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 851 C CD1 . LEU A 128 ? 1.00444 0.66681 0.66364 -0.15717 0.03767 0.01577 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 852 C CD2 . LEU A 128 ? 1.09973 0.75656 0.78572 -0.14833 0.03733 0.02228 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 853 N N . ASP A 129 ? 0.75984 0.43476 0.35847 -0.17375 0.02506 0.03794 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 854 C CA . ASP A 129 ? 0.72406 0.39512 0.29952 -0.18253 0.02965 0.04240 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 855 C C . ASP A 129 ? 0.75675 0.42266 0.32800 -0.19396 0.04406 0.03158 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 856 O O . ASP A 129 ? 0.79414 0.46700 0.35415 -0.20199 0.04640 0.02414 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 857 C CB . ASP A 129 ? 0.82728 0.51531 0.38256 -0.18370 0.01952 0.04749 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 858 C CG . ASP A 129 ? 0.95243 0.63552 0.48143 -0.19007 0.02234 0.05457 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 859 O OD1 . ASP A 129 ? 0.93737 0.60390 0.46279 -0.19709 0.03424 0.05341 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 860 O OD2 . ASP A 129 ? 1.02906 0.72693 0.54049 -0.18755 0.01256 0.06116 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 861 N N . ASP A 130 ? 0.77665 0.43095 0.35575 -0.19507 0.05441 0.02995 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 862 C CA . ASP A 130 ? 0.87622 0.52668 0.45116 -0.20327 0.06882 0.01980 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 863 C C . ASP A 130 ? 0.90886 0.55923 0.45579 -0.21586 0.07344 0.02064 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 864 O O . ASP A 130 ? 0.92189 0.56975 0.46013 -0.22327 0.08424 0.01105 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 865 C CB . ASP A 130 ? 0.95113 0.59632 0.54227 -0.20132 0.07842 0.01746 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 866 C CG . ASP A 130 ? 0.95146 0.59955 0.57001 -0.18950 0.07598 0.01323 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 867 O OD1 . ASP A 130 ? 0.99407 0.64313 0.61758 -0.18497 0.07790 0.00505 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 868 O OD2 . ASP A 130 ? 1.00220 0.64963 0.63476 -0.18523 0.07270 0.01793 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 869 N N . ASP A 131 ? 0.86936 0.52095 0.39967 -0.21738 0.06581 0.03191 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 870 C CA . ASP A 131 ? 0.93366 0.58634 0.43544 -0.22887 0.06938 0.03348 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 871 C C . ASP A 131 ? 0.88875 0.55636 0.37663 -0.23496 0.06436 0.02805 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 872 O O . ASP A 131 ? 0.92970 0.59833 0.39662 -0.24729 0.07143 0.02316 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 873 C CB . ASP A 131 ? 0.91676 0.56365 0.40149 -0.22647 0.06293 0.04824 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 874 C CG . ASP A 131 ? 1.00493 0.63395 0.49741 -0.22555 0.07048 0.05259 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 875 O OD1 . ASP A 131 ? 0.98215 0.60946 0.49395 -0.22788 0.08103 0.04326 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 876 O OD2 . ASP A 131 ? 1.00093 0.61767 0.47832 -0.22250 0.06634 0.06502 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 877 N N . ARG A 132 ? 0.78360 0.46411 0.28146 -0.22816 0.05284 0.02808 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 878 C CA . ARG A 132 ? 0.82982 0.52776 0.31576 -0.23657 0.04883 0.02093 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 879 C C . ARG A 132 ? 0.80801 0.50197 0.30744 -0.23783 0.05387 0.00856 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 880 O O . ARG A 132 ? 0.84649 0.55050 0.33427 -0.24835 0.05391 -0.00001 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 881 C CB . ARG A 132 ? 0.85476 0.57609 0.33684 -0.22929 0.03151 0.03010 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 882 C CG . ARG A 132 ? 0.97184 0.68843 0.44320 -0.22020 0.02546 0.04562 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 883 C CD . ARG A 132 ? 0.94528 0.68710 0.39464 -0.21970 0.01358 0.05176 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 884 N NE . ARG A 132 ? 1.05365 0.81168 0.48783 -0.23757 0.01813 0.03993 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 885 C CZ . ARG A 132 ? 1.07058 0.86068 0.48909 -0.24165 0.00831 0.03930 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 886 N NH1 . ARG A 132 ? 1.05517 0.86586 0.47136 -0.22601 -0.00723 0.05082 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 887 N NH2 . ARG A 132 ? 1.12462 0.92857 0.53645 -0.25876 0.01410 0.02608 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 888 N N . GLN A 133 ? 0.75720 0.43621 0.27843 -0.22812 0.05884 0.00705 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 889 C CA . GLN A 133 ? 0.74232 0.41297 0.27454 -0.22597 0.06412 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 890 C C . GLN A 133 ? 0.75456 0.44085 0.29106 -0.22498 0.05257 -0.00406 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 891 O O . GLN A 133 ? 0.73850 0.42573 0.26349 -0.23527 0.05615 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 892 C CB . GLN A 133 ? 0.76217 0.41812 0.27587 -0.23748 0.07983 -0.01554 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 893 C CG . GLN A 133 ? 0.80512 0.44804 0.31906 -0.23587 0.09232 -0.01604 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 894 C CD . GLN A 133 ? 0.88779 0.51293 0.38477 -0.24270 0.10925 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 895 O OE1 . GLN A 133 ? 0.91655 0.53716 0.39212 -0.25456 0.11280 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 896 N NE2 . GLN A 133 ? 0.94839 0.56386 0.45377 -0.23532 0.12050 -0.03121 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 897 N N . VAL A 134 ? 0.71354 0.44531 0.33508 -0.12826 0.03919 0.02273 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 898 C CA . VAL A 134 ? 0.64632 0.36854 0.27988 -0.11705 0.02236 0.02710 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 899 C C . VAL A 134 ? 0.63452 0.37000 0.29053 -0.11475 0.02007 0.02978 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 900 O O . VAL A 134 ? 0.68030 0.41418 0.32765 -0.12719 0.02332 0.03244 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 901 C CB . VAL A 134 ? 0.77009 0.46045 0.37433 -0.12199 0.00683 0.03469 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 902 C CG1 . VAL A 134 ? 0.73218 0.41842 0.35335 -0.10875 -0.00919 0.03827 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 903 C CG2 . VAL A 134 ? 0.73163 0.40938 0.30821 -0.12762 0.00854 0.03170 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 904 N N . THR A 135 ? 0.59603 0.34376 0.27889 -0.10047 0.01472 0.02888 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 905 C CA . THR A 135 ? 0.61336 0.37193 0.31413 -0.09804 0.01104 0.03060 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 906 C C . THR A 135 ? 0.60111 0.35299 0.31300 -0.08503 -0.00182 0.03310 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 907 O O . THR A 135 ? 0.66003 0.40637 0.37256 -0.07775 -0.00632 0.03314 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 908 C CB . THR A 135 ? 0.64956 0.44325 0.37652 -0.09492 0.02238 0.02610 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 909 O OG1 . THR A 135 ? 0.73263 0.53588 0.47109 -0.09671 0.01818 0.02711 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 910 C CG2 . THR A 135 ? 0.61253 0.42048 0.36068 -0.07879 0.02438 0.02370 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 911 N N . GLY A 136 ? 0.64838 0.40125 0.36852 -0.08319 -0.00727 0.03446 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 912 C CA . GLY A 136 ? 0.53773 0.28729 0.26922 -0.07058 -0.01756 0.03615 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 913 C C . GLY A 136 ? 0.57161 0.32746 0.31298 -0.06896 -0.01946 0.03477 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 914 O O . GLY A 136 ? 0.58397 0.33677 0.31702 -0.08018 -0.01640 0.03349 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 915 N N . PHE A 137 ? 0.52319 0.28769 0.28108 -0.05630 -0.02414 0.03452 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N 916 C CA . PHE A 137 ? 0.58029 0.35257 0.34663 -0.05376 -0.02524 0.03163 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA 917 C C . PHE A 137 ? 0.58216 0.34885 0.35545 -0.04078 -0.03295 0.03239 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C 918 O O . PHE A 137 ? 0.58894 0.35384 0.36668 -0.03362 -0.03700 0.03552 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O 919 C CB . PHE A 137 ? 0.53422 0.33938 0.31934 -0.05226 -0.01780 0.02917 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB 920 C CG . PHE A 137 ? 0.56536 0.38733 0.36838 -0.03969 -0.01662 0.03137 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG 921 C CD1 . PHE A 137 ? 0.61304 0.44464 0.42761 -0.02995 -0.01967 0.03158 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 922 C CD2 . PHE A 137 ? 0.60068 0.42723 0.40741 -0.03830 -0.01147 0.03291 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 923 C CE1 . PHE A 137 ? 0.59323 0.43859 0.42276 -0.02045 -0.01790 0.03495 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 924 C CE2 . PHE A 137 ? 0.57064 0.40767 0.39213 -0.02811 -0.01012 0.03530 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 925 C CZ . PHE A 137 ? 0.56554 0.41185 0.39843 -0.01988 -0.01351 0.03716 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ 926 N N . SER A 138 ? 0.58918 0.35418 0.36324 -0.03867 -0.03456 0.02859 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 927 C CA . SER A 138 ? 0.57436 0.33778 0.35627 -0.02562 -0.03942 0.02746 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 928 C C . SER A 138 ? 0.56369 0.34977 0.35691 -0.02255 -0.03501 0.02253 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 929 O O . SER A 138 ? 0.56996 0.36004 0.35753 -0.03198 -0.03204 0.01835 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 930 C CB . SER A 138 ? 0.60572 0.33668 0.37162 -0.02430 -0.04610 0.02648 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 931 O OG . SER A 138 ? 0.70517 0.41676 0.46139 -0.02342 -0.05277 0.03288 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 932 N N . ILE A 139 ? 0.51905 0.32125 0.32735 -0.01073 -0.03479 0.02326 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 933 C CA . ILE A 139 ? 0.49718 0.31886 0.31245 -0.00663 -0.03126 0.01900 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 934 C C . ILE A 139 ? 0.53713 0.34082 0.34315 -0.00206 -0.03384 0.01183 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 935 O O . ILE A 139 ? 0.58928 0.38193 0.39831 0.00815 -0.03728 0.01250 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 936 C CB . ILE A 139 ? 0.47216 0.31758 0.30528 0.00279 -0.02848 0.02369 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 937 C CG1 . ILE A 139 ? 0.49835 0.35539 0.33908 -0.00055 -0.02549 0.03017 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 938 C CG2 . ILE A 139 ? 0.51987 0.38529 0.35619 0.00648 -0.02468 0.02020 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 939 C CD1 . ILE A 139 ? 0.56636 0.44405 0.42242 0.00660 -0.02189 0.03565 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 940 N N . ILE A 140 ? 0.52210 0.32330 0.31736 -0.00929 -0.03231 0.00436 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 941 C CA . ILE A 140 ? 0.56879 0.34627 0.35119 -0.00631 -0.03389 -0.00451 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 942 C C . ILE A 140 ? 0.55542 0.35075 0.33855 -0.00251 -0.02982 -0.01271 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 943 O O . ILE A 140 ? 0.63211 0.40809 0.40182 -0.00175 -0.02969 -0.02290 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 944 C CB . ILE A 140 ? 0.69076 0.43833 0.45273 -0.02099 -0.03623 -0.00814 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 945 C CG1 . ILE A 140 ? 0.65741 0.42516 0.41735 -0.03713 -0.03336 -0.01096 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 946 C CG2 . ILE A 140 ? 0.70061 0.42756 0.45746 -0.02409 -0.04009 0.00053 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 947 C CD1 . ILE A 140 ? 0.80328 0.54464 0.54360 -0.05487 -0.03463 -0.01584 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 948 N N . GLY A 141 ? 0.52619 0.35559 0.32235 -0.00012 -0.02634 -0.00851 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 949 C CA . GLY A 141 ? 0.55732 0.40537 0.35153 0.00330 -0.02255 -0.01487 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 950 C C . GLY A 141 ? 0.58880 0.47238 0.39570 0.00400 -0.01988 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 951 O O . GLY A 141 ? 0.54289 0.43454 0.36137 0.00324 -0.02033 0.00375 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 952 N N . GLY A 142 ? 0.57043 0.47298 0.37286 0.00584 -0.01689 -0.01020 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 953 C CA . GLY A 142 ? 0.52809 0.46249 0.33919 0.00724 -0.01484 -0.00080 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 954 C C . GLY A 142 ? 0.54958 0.49666 0.36786 0.01852 -0.00903 0.00291 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 955 O O . GLY A 142 ? 0.61369 0.54917 0.43403 0.02631 -0.00633 -0.00206 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 956 N N . GLU A 143 ? 0.50055 0.47298 0.32332 0.01938 -0.00699 0.01262 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 957 C CA . GLU A 143 ? 0.49909 0.48754 0.32712 0.02699 -0.00041 0.01853 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 958 C C . GLU A 143 ? 0.49152 0.48283 0.33742 0.02924 0.00040 0.03289 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 959 O O . GLU A 143 ? 0.48954 0.49110 0.33834 0.02729 -0.00100 0.04315 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 960 C CB . GLU A 143 ? 0.52279 0.53437 0.33737 0.02503 0.00114 0.01964 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 961 C CG . GLU A 143 ? 0.73027 0.75706 0.54425 0.03125 0.00972 0.02312 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 962 C CD . GLU A 143 ? 0.92692 0.97667 0.72365 0.02859 0.01062 0.02618 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 963 O OE1 . GLU A 143 ? 0.94243 1.00811 0.74095 0.03131 0.01595 0.03848 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 964 O OE2 . GLU A 143 ? 0.97251 1.02421 0.75267 0.02256 0.00549 0.01680 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 965 N N . HIS A 144 ? 0.48160 0.46337 0.33938 0.03358 0.00221 0.03311 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 966 C CA . HIS A 144 ? 0.48296 0.46270 0.35649 0.03372 0.00236 0.04387 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 967 C C . HIS A 144 ? 0.51163 0.48712 0.39658 0.03848 0.00362 0.04059 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 968 O O . HIS A 144 ? 0.49307 0.46732 0.37464 0.04374 0.00504 0.03083 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 969 C CB . HIS A 144 ? 0.45271 0.41752 0.32740 0.02890 -0.00325 0.04599 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 970 C CG . HIS A 144 ? 0.47305 0.41832 0.34028 0.02643 -0.00830 0.03585 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 971 N ND1 . HIS A 144 ? 0.53289 0.46194 0.40465 0.02870 -0.01115 0.03296 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 972 C CD2 . HIS A 144 ? 0.52278 0.46153 0.37755 0.02095 -0.01140 0.02880 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 973 C CE1 . HIS A 144 ? 0.54376 0.45385 0.40426 0.02556 -0.01548 0.02552 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 974 N NE2 . HIS A 144 ? 0.55811 0.47320 0.40833 0.01974 -0.01518 0.02244 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 975 N N . ARG A 145 ? 0.48982 0.46290 0.38873 0.03689 0.00267 0.04822 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 976 C CA . ARG A 145 ? 0.45496 0.43072 0.36853 0.04057 0.00263 0.04683 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 977 C C . ARG A 145 ? 0.45590 0.41258 0.37354 0.03863 -0.00589 0.04598 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 978 O O . ARG A 145 ? 0.50148 0.46276 0.43360 0.03963 -0.00803 0.04777 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 979 C CB . ARG A 145 ? 0.48714 0.48189 0.41421 0.03821 0.00915 0.05638 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 980 C CG . ARG A 145 ? 0.47274 0.48552 0.39153 0.03873 0.01776 0.05992 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 981 C CD . ARG A 145 ? 0.64275 0.67524 0.57430 0.03599 0.02595 0.06861 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 982 N NE . ARG A 145 ? 0.69666 0.74422 0.64355 0.04092 0.02915 0.06213 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 983 C CZ . ARG A 145 ? 0.60546 0.66029 0.57303 0.03762 0.02810 0.06560 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 984 N NH1 . ARG A 145 ? 0.57919 0.62304 0.55110 0.02814 0.02431 0.07440 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 985 N NH2 . ARG A 145 ? 0.59011 0.66395 0.57445 0.04392 0.03079 0.05971 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 986 N N . LEU A 146 ? 0.46769 0.40522 0.37250 0.03508 -0.01094 0.04331 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 987 C CA . LEU A 146 ? 0.44477 0.36280 0.34841 0.03217 -0.01867 0.04285 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 988 C C . LEU A 146 ? 0.51509 0.41515 0.40689 0.03538 -0.02357 0.03476 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 989 O O . LEU A 146 ? 0.49727 0.37984 0.37515 0.02964 -0.02655 0.03283 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 990 C CB . LEU A 146 ? 0.48247 0.39137 0.38011 0.02430 -0.01897 0.04725 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 991 C CG . LEU A 146 ? 0.53256 0.44951 0.44034 0.02121 -0.01514 0.05544 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 992 C CD1 . LEU A 146 ? 0.57053 0.47457 0.47175 0.01597 -0.01491 0.05773 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 993 C CD2 . LEU A 146 ? 0.60983 0.52986 0.53067 0.02027 -0.01821 0.05718 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 994 N N . ARG A 147 ? 0.52356 0.42719 0.42122 0.04473 -0.02378 0.03014 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 995 C CA . ARG A 147 ? 0.53154 0.41414 0.41672 0.04963 -0.02738 0.02214 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 996 C C . ARG A 147 ? 0.57920 0.43831 0.45918 0.04807 -0.03715 0.02471 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 997 O O . ARG A 147 ? 0.51953 0.38458 0.41184 0.04985 -0.04217 0.03004 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 998 C CB . ARG A 147 ? 0.56697 0.45934 0.46081 0.06289 -0.02377 0.01592 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 999 C CG . ARG A 147 ? 0.83164 0.75167 0.73098 0.06427 -0.01315 0.01469 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1000 C CD . ARG A 147 ? 0.88693 0.80865 0.77133 0.05421 -0.00987 0.01529 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1001 N NE . ARG A 147 ? 0.93404 0.83665 0.79831 0.05244 -0.01102 0.00533 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1002 C CZ . ARG A 147 ? 0.88410 0.79341 0.73511 0.04631 -0.00776 0.00178 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1003 N NH1 . ARG A 147 ? 0.88184 0.81571 0.73692 0.04326 -0.00339 0.00888 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1004 N NH2 . ARG A 147 ? 0.84723 0.73769 0.67993 0.04239 -0.00967 -0.00831 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1005 N N . ASN A 148 ? 0.60081 0.43368 0.46115 0.04331 -0.04011 0.02116 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1006 C CA . ASN A 148 ? 0.56534 0.37189 0.41465 0.04055 -0.04898 0.02435 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1007 C C . ASN A 148 ? 0.54233 0.35244 0.39249 0.03084 -0.05134 0.03154 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1008 O O . ASN A 148 ? 0.59652 0.39431 0.44289 0.03022 -0.05944 0.03590 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1009 C CB . ASN A 148 ? 0.64131 0.44080 0.49806 0.05441 -0.05605 0.02481 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1010 C CG . ASN A 148 ? 0.74940 0.53731 0.60157 0.06535 -0.05312 0.01604 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1011 O OD1 . ASN A 148 ? 0.77583 0.53738 0.60747 0.06011 -0.05251 0.01104 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1012 N ND2 . ASN A 148 ? 0.70669 0.51452 0.57778 0.07979 -0.05039 0.01328 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1013 N N . TYR A 149 ? 0.50377 0.32974 0.35751 0.02388 -0.04446 0.03265 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1014 C CA . TYR A 149 ? 0.53009 0.35534 0.38177 0.01496 -0.04458 0.03734 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1015 C C . TYR A 149 ? 0.56866 0.36976 0.39961 0.00617 -0.04747 0.03690 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1016 O O . TYR A 149 ? 0.55290 0.34608 0.37288 0.00180 -0.04473 0.03317 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1017 C CB . TYR A 149 ? 0.48816 0.33209 0.34670 0.01186 -0.03599 0.03845 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1018 C CG . TYR A 149 ? 0.46051 0.30403 0.31927 0.00537 -0.03391 0.04223 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1019 C CD1 . TYR A 149 ? 0.51491 0.36659 0.38584 0.00617 -0.03364 0.04615 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1020 C CD2 . TYR A 149 ? 0.53334 0.36849 0.38029 -0.00202 -0.03114 0.04109 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1021 C CE1 . TYR A 149 ? 0.50430 0.35101 0.37336 0.00058 -0.03096 0.04799 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1022 C CE2 . TYR A 149 ? 0.57027 0.40417 0.41709 -0.00608 -0.02756 0.04294 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1023 C CZ . TYR A 149 ? 0.48477 0.32208 0.34152 -0.00436 -0.02763 0.04596 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1024 O OH . TYR A 149 ? 0.52164 0.35301 0.37625 -0.00811 -0.02346 0.04629 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1025 N N . ARG A 150 ? 0.54235 0.33230 0.36658 0.00193 -0.05289 0.04059 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1026 C CA . ARG A 150 ? 0.59716 0.36561 0.39958 -0.00817 -0.05414 0.04123 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1027 C C . ARG A 150 ? 0.57605 0.34737 0.37616 -0.01513 -0.05217 0.04305 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1028 O O . ARG A 150 ? 0.60866 0.38679 0.41804 -0.01244 -0.05620 0.04499 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1029 C CB . ARG A 150 ? 0.67190 0.41518 0.45961 -0.00603 -0.06445 0.04400 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1030 C CG . ARG A 150 ? 0.79258 0.52901 0.58363 0.00436 -0.06702 0.04143 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1031 C CD . ARG A 150 ? 0.88951 0.60963 0.67685 0.01342 -0.07905 0.04617 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1032 N NE . ARG A 150 ? 0.94423 0.63910 0.70711 0.00413 -0.08514 0.05188 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1033 C CZ . ARG A 150 ? 0.91268 0.59763 0.66954 0.00825 -0.09722 0.05874 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1034 N NH1 . ARG A 150 ? 0.93547 0.59662 0.66565 -0.00187 -0.10178 0.06434 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1035 N NH2 . ARG A 150 ? 0.86697 0.56812 0.64440 0.02197 -0.10482 0.06038 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1036 N N . SER A 151 ? 0.52019 0.28714 0.30837 -0.02454 -0.04539 0.04156 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1037 C CA . SER A 151 ? 0.55066 0.32158 0.33777 -0.02944 -0.04007 0.04097 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1038 C C . SER A 151 ? 0.54102 0.29659 0.30522 -0.04059 -0.03713 0.04017 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1039 O O . SER A 151 ? 0.56467 0.31432 0.31925 -0.04611 -0.03486 0.03978 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1040 C CB . SER A 151 ? 0.58746 0.37958 0.39175 -0.02592 -0.03006 0.03937 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1041 O OG . SER A 151 ? 0.70106 0.49310 0.50402 -0.02872 -0.02388 0.03804 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1042 N N . VAL A 152 ? 0.58248 0.33118 0.33647 -0.04533 -0.03670 0.03946 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1043 C CA . VAL A 152 ? 0.59365 0.32975 0.32411 -0.05643 -0.03179 0.03807 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1044 C C . VAL A 152 ? 0.54816 0.29155 0.28139 -0.05742 -0.02156 0.03287 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1045 O O . VAL A 152 ? 0.57917 0.32387 0.32070 -0.05328 -0.02399 0.03166 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1046 C CB . VAL A 152 ? 0.59846 0.31168 0.30396 -0.06208 -0.04312 0.04219 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1047 C CG1 . VAL A 152 ? 0.64733 0.34829 0.32537 -0.07500 -0.03611 0.04090 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1048 C CG2 . VAL A 152 ? 0.62270 0.32430 0.32544 -0.05827 -0.05346 0.04785 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1049 N N . THR A 153 ? 0.60786 0.35555 0.33437 -0.06316 -0.00960 0.02943 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N 1050 C CA . THR A 153 ? 0.56885 0.32168 0.29668 -0.06244 0.00220 0.02333 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA 1051 C C . THR A 153 ? 0.60762 0.34939 0.30817 -0.07428 0.00887 0.02019 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C 1052 O O . THR A 153 ? 0.62825 0.37235 0.32074 -0.08203 0.01237 0.02212 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O 1053 C CB . THR A 153 ? 0.69891 0.47613 0.45127 -0.05454 0.01301 0.02182 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB 1054 O OG1 . THR A 153 ? 0.65634 0.44338 0.43046 -0.04447 0.00711 0.02564 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1 1055 C CG2 . THR A 153 ? 0.64665 0.42661 0.40098 -0.05080 0.02582 0.01543 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2 1056 N N . SER A 154 ? 0.56827 0.29733 0.25284 -0.07722 0.01097 0.01505 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1057 C CA . SER A 154 ? 0.59865 0.31704 0.25353 -0.08887 0.01859 0.01115 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1058 C C . SER A 154 ? 0.63050 0.35154 0.28561 -0.08559 0.03352 0.00063 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1059 O O . SER A 154 ? 0.64639 0.36406 0.31319 -0.07756 0.03241 -0.00310 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1060 C CB . SER A 154 ? 0.62474 0.31943 0.24923 -0.09795 0.00442 0.01498 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1061 O OG . SER A 154 ? 0.71700 0.40315 0.33986 -0.09553 -0.00268 0.01098 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1062 N N . VAL A 155 ? 0.62563 0.35171 0.26739 -0.09207 0.04836 -0.00433 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1063 C CA . VAL A 155 ? 0.63650 0.36819 0.28080 -0.08667 0.06601 -0.01541 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1064 C C . VAL A 155 ? 0.67663 0.38877 0.28156 -0.09891 0.07110 -0.02254 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1065 O O . VAL A 155 ? 0.69467 0.40172 0.27451 -0.11257 0.06952 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1066 C CB . VAL A 155 ? 0.66524 0.42733 0.33182 -0.08229 0.08147 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1067 C CG1 . VAL A 155 ? 0.67770 0.44685 0.34900 -0.07359 0.10066 -0.02798 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1068 C CG2 . VAL A 155 ? 0.62281 0.40402 0.32396 -0.07172 0.07442 -0.00898 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1069 N N . HIS A 156 ? 0.69476 0.39377 0.29176 -0.09480 0.07744 -0.03363 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1070 C CA . HIS A 156 ? 0.74059 0.41765 0.29622 -0.10703 0.07983 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1071 C C . HIS A 156 ? 0.76703 0.44180 0.31936 -0.10052 0.10072 -0.05781 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1072 O O . HIS A 156 ? 0.78482 0.45235 0.35407 -0.08866 0.10259 -0.06399 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1073 C CB . HIS A 156 ? 0.74881 0.40318 0.28922 -0.11239 0.05935 -0.03989 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1074 C CG . HIS A 156 ? 0.75834 0.41561 0.30603 -0.11478 0.03919 -0.02485 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1075 N ND1 . HIS A 156 ? 0.74695 0.39620 0.26667 -0.12701 0.02984 -0.01651 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1076 C CD2 . HIS A 156 ? 0.72054 0.38700 0.29968 -0.10551 0.02768 -0.01672 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1077 C CE1 . HIS A 156 ? 0.81661 0.46863 0.35157 -0.12368 0.01326 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1078 N NE2 . HIS A 156 ? 0.74189 0.40579 0.31295 -0.11098 0.01225 -0.00510 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1079 N N . GLY A 157 ? 0.78668 0.46578 0.31592 -0.10834 0.11705 -0.06448 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1080 C CA . GLY A 157 ? 0.81255 0.49042 0.33712 -0.10113 0.13938 -0.08112 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1081 C C . GLY A 157 ? 0.94739 0.59210 0.43090 -0.10991 0.13841 -0.09406 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1082 O O . GLY A 157 ? 0.87777 0.50708 0.32580 -0.12662 0.12531 -0.09032 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1083 N N . PHE A 158 ? 0.91028 0.54306 0.39799 -0.09821 0.15208 -0.10946 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1084 C CA . PHE A 158 ? 0.94143 0.54161 0.38922 -0.10636 0.15501 -0.12585 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1085 C C . PHE A 158 ? 0.95709 0.55692 0.40126 -0.09546 0.18384 -0.14458 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1086 O O . PHE A 158 ? 0.97218 0.59104 0.45415 -0.07592 0.19776 -0.14533 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1087 C CB . PHE A 158 ? 0.95792 0.53171 0.41079 -0.10472 0.13837 -0.12764 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1088 C CG . PHE A 158 ? 0.94190 0.51468 0.39211 -0.11682 0.11034 -0.11232 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1089 C CD1 . PHE A 158 ? 1.06069 0.61610 0.46883 -0.13581 0.09649 -0.11418 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1090 C CD2 . PHE A 158 ? 0.91834 0.50914 0.40767 -0.10843 0.09791 -0.09619 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1091 C CE1 . PHE A 158 ? 0.93320 0.49070 0.34207 -0.14434 0.07043 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1092 C CE2 . PHE A 158 ? 0.87013 0.46153 0.35878 -0.11738 0.07358 -0.08297 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1093 C CZ . PHE A 158 ? 0.94474 0.52013 0.39479 -0.13444 0.05976 -0.08441 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1094 N N . ASN A 159 ? 1.02112 0.60001 0.41864 -0.10764 0.19259 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1095 C CA . ASN A 159 ? 1.14881 0.72330 0.53603 -0.09806 0.22133 -0.18079 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1096 C C . ASN A 159 ? 1.17857 0.71878 0.53169 -0.10781 0.21534 -0.19471 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1097 O O . ASN A 159 ? 1.37776 0.91422 0.69918 -0.12761 0.20167 -0.19053 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1098 C CB . ASN A 159 ? 1.31695 0.92320 0.69617 -0.10370 0.23936 -0.18001 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1099 C CG . ASN A 159 ? 1.44035 1.04955 0.78859 -0.12813 0.22238 -0.16664 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1100 O OD1 . ASN A 159 ? 1.48798 1.07846 0.80332 -0.14124 0.21335 -0.17093 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1101 N ND2 . ASN A 159 ? 1.46586 1.09787 0.82516 -0.13406 0.21714 -0.14945 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1102 N N . ARG A 160 ? 1.18431 0.70127 0.54767 -0.09375 0.22338 -0.20902 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1103 C CA . ARG A 160 ? 1.40600 0.89237 0.74216 -0.10287 0.21772 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1104 C C . ARG A 160 ? 1.48976 0.96845 0.83240 -0.08498 0.24312 -0.24185 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1105 O O . ARG A 160 ? 1.53051 0.99706 0.90148 -0.06465 0.25135 -0.24641 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1106 C CB . ARG A 160 ? 1.50693 0.96493 0.84632 -0.10847 0.19494 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1107 C CG . ARG A 160 ? 1.56881 1.03305 0.89359 -0.12922 0.16697 -0.20273 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1108 C CD . ARG A 160 ? 1.51278 0.95888 0.85147 -0.13248 0.14524 -0.19677 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1109 N NE . ARG A 160 ? 1.51713 0.94100 0.83399 -0.14715 0.13287 -0.20571 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1110 C CZ . ARG A 160 ? 1.52486 0.92231 0.84574 -0.14158 0.14040 -0.21997 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1111 N NH1 . ARG A 160 ? 1.59903 0.98857 0.94586 -0.11974 0.15960 -0.22538 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1112 N NH2 . ARG A 160 ? 1.56245 0.94171 0.86193 -0.15727 0.12869 -0.22827 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1113 N N . ASP A 161 ? 1.56532 1.05076 0.88176 -0.09177 0.25500 -0.25233 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1114 C CA . ASP A 161 ? 1.59069 1.07069 0.90917 -0.07546 0.27938 -0.27209 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1115 C C . ASP A 161 ? 1.54133 1.04707 0.90325 -0.04796 0.30086 -0.27153 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1116 O O . ASP A 161 ? 1.44879 0.94011 0.83209 -0.02567 0.31296 -0.28207 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1117 C CB . ASP A 161 ? 1.66389 1.10011 0.97249 -0.07397 0.27387 -0.28626 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1118 C CG . ASP A 161 ? 1.72673 1.14516 0.98923 -0.09681 0.26461 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1119 O OD1 . ASP A 161 ? 1.72978 1.16792 0.96853 -0.11401 0.25884 -0.28816 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1120 O OD2 . ASP A 161 ? 1.76150 1.14610 1.01143 -0.09763 0.26301 -0.31034 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1121 N N . GLY A 162 ? 1.51762 1.06304 0.89399 -0.04966 0.30454 -0.25788 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1122 C CA . GLY A 162 ? 1.46800 1.04807 0.88703 -0.02606 0.32421 -0.25569 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1123 C C . GLY A 162 ? 1.36855 0.94761 0.82509 -0.01040 0.31723 -0.24413 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1124 O O . GLY A 162 ? 1.30766 0.92362 0.80087 0.00557 0.32954 -0.23733 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1125 N N . ALA A 163 ? 1.12436 0.79176 0.94037 -0.02698 0.31598 -0.16646 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1126 C CA . ALA A 163 ? 1.10734 0.80185 0.96668 -0.00558 0.30102 -0.14092 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1127 C C . ALA A 163 ? 1.03113 0.74289 0.86629 -0.01564 0.26899 -0.12745 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1128 O O . ALA A 163 ? 1.04196 0.72670 0.83178 -0.03398 0.24983 -0.13436 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1129 C CB . ALA A 163 ? 1.13439 0.79896 1.01109 0.00334 0.29959 -0.14055 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1130 N N . ILE A 164 ? 0.94461 0.70235 0.81038 -0.00335 0.26359 -0.10849 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1131 C CA . ILE A 164 ? 0.88340 0.65957 0.72816 -0.01396 0.23854 -0.09809 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1132 C C . ILE A 164 ? 0.83398 0.63203 0.71123 0.00283 0.22020 -0.07686 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1133 O O . ILE A 164 ? 0.82674 0.65903 0.75194 0.02440 0.22900 -0.06285 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1134 C CB . ILE A 164 ? 0.82513 0.63919 0.67136 -0.02065 0.24785 -0.09793 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1135 C CG1 . ILE A 164 ? 0.86880 0.66196 0.68514 -0.03654 0.26992 -0.11903 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1136 C CG2 . ILE A 164 ? 0.78225 0.60509 0.60059 -0.03562 0.22443 -0.09071 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1137 C CD1 . ILE A 164 ? 1.00784 0.75017 0.76342 -0.05832 0.25890 -0.13220 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1138 N N . CYS A 165 ? 0.68289 0.46318 0.53357 -0.00639 0.19499 -0.07359 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1139 C CA . CYS A 165 ? 0.68558 0.48509 0.56084 0.00626 0.17689 -0.05521 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1140 C C . CYS A 165 ? 0.70009 0.49962 0.54251 -0.00833 0.15308 -0.05230 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1141 O O . CYS A 165 ? 0.65846 0.43870 0.45863 -0.02708 0.15044 -0.06279 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1142 C CB . CYS A 165 ? 0.81980 0.59102 0.70711 0.01481 0.17378 -0.05434 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1143 S SG . CYS A 165 ? 0.95137 0.67774 0.78903 -0.00538 0.15172 -0.06716 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1144 N N . THR A 166 ? 0.57756 0.39728 0.43926 0.00098 0.13722 -0.03732 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1145 C CA . THR A 166 ? 0.53594 0.35586 0.37338 -0.00941 0.11604 -0.03357 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1146 C C . THR A 166 ? 0.64197 0.45025 0.48756 -0.00150 0.09894 -0.02594 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1147 O O . THR A 166 ? 0.56998 0.38858 0.45074 0.01436 0.10359 -0.01737 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1148 C CB . THR A 166 ? 0.60134 0.46928 0.45667 -0.00829 0.11586 -0.02452 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1149 O OG1 . THR A 166 ? 0.63893 0.51893 0.48554 -0.01888 0.13181 -0.03348 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1150 C CG2 . THR A 166 ? 0.52711 0.39227 0.36094 -0.01788 0.09601 -0.02136 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1151 N N . VAL A 167 ? 0.52658 0.31229 0.34004 -0.01206 0.08044 -0.02852 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1152 C CA . VAL A 167 ? 0.50867 0.29214 0.33146 -0.00538 0.06277 -0.02065 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1153 C C . VAL A 167 ? 0.57523 0.37542 0.39001 -0.00913 0.05039 -0.01410 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1154 O O . VAL A 167 ? 0.59475 0.38158 0.37642 -0.02251 0.04785 -0.01966 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1155 C CB . VAL A 167 ? 0.57066 0.31578 0.36764 -0.01222 0.05110 -0.02960 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1156 C CG1 . VAL A 167 ? 0.59312 0.34103 0.39963 -0.00643 0.03207 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1157 C CG2 . VAL A 167 ? 0.54739 0.27701 0.35649 -0.00979 0.06493 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1158 N N . VAL A 168 ? 0.48242 0.31029 0.32621 0.00185 0.04456 -0.00262 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1159 C CA . VAL A 168 ? 0.52987 0.37262 0.36749 -0.00193 0.03341 0.00152 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1160 C C . VAL A 168 ? 0.49985 0.32371 0.33353 0.00156 0.01666 0.00362 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1161 O O . VAL A 168 ? 0.53734 0.36205 0.39371 0.01167 0.01507 0.00814 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1162 C CB . VAL A 168 ? 0.48764 0.38109 0.35814 0.00632 0.03872 0.01183 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1163 C CG1 . VAL A 168 ? 0.50043 0.40771 0.36353 0.00060 0.02782 0.01312 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1164 C CG2 . VAL A 168 ? 0.53651 0.45464 0.41315 0.00284 0.05451 0.00921 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1165 N N . LEU A 169 ? 0.51092 0.31663 0.31670 -0.00673 0.00565 0.00028 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1166 C CA . LEU A 169 ? 0.50268 0.29659 0.30716 -0.00216 -0.01025 0.00279 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1167 C C . LEU A 169 ? 0.50292 0.32015 0.31579 -0.00166 -0.01277 0.00688 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1168 O O . LEU A 169 ? 0.53763 0.35674 0.33362 -0.01190 -0.00795 0.00307 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1169 C CB . LEU A 169 ? 0.53324 0.28736 0.29950 -0.00923 -0.02090 -0.00275 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1170 C CG . LEU A 169 ? 0.56339 0.29241 0.31136 -0.01327 -0.02084 -0.00930 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1171 C CD1 . LEU A 169 ? 0.58944 0.28485 0.29713 -0.01878 -0.03396 -0.01103 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1172 C CD2 . LEU A 169 ? 0.55600 0.29190 0.33231 -0.00498 -0.02334 -0.00939 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1173 N N . GLU A 170 ? 0.47826 0.31287 0.31599 0.00829 -0.01888 0.01316 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1174 C CA . GLU A 170 ? 0.46584 0.32042 0.30864 0.00793 -0.02168 0.01486 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1175 C C . GLU A 170 ? 0.47387 0.31507 0.32020 0.01485 -0.03426 0.01585 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1176 O O . GLU A 170 ? 0.55008 0.39216 0.41520 0.02319 -0.03823 0.01967 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1177 C CB . GLU A 170 ? 0.43928 0.34173 0.31214 0.01345 -0.01400 0.02281 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1178 C CG . GLU A 170 ? 0.57404 0.50078 0.44548 0.00793 -0.01470 0.02075 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1179 C CD . GLU A 170 ? 0.78857 0.76786 0.68021 0.00865 -0.00665 0.02683 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1180 O OE1 . GLU A 170 ? 0.81857 0.82767 0.71869 0.00861 -0.00834 0.02856 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1181 O OE2 . GLU A 170 ? 0.83284 0.82607 0.73186 0.00957 0.00149 0.02982 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1182 N N . SER A 171 ? 0.51406 0.34276 0.34389 0.01108 -0.03895 0.01173 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1183 C CA . SER A 171 ? 0.51315 0.33319 0.34910 0.01910 -0.04957 0.01239 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1184 C C . SER A 171 ? 0.50956 0.34693 0.34960 0.01711 -0.04599 0.00988 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1185 O O . SER A 171 ? 0.55743 0.40751 0.38882 0.00683 -0.03696 0.00581 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1186 C CB . SER A 171 ? 0.50317 0.28163 0.31190 0.01933 -0.05968 0.00969 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1187 O OG . SER A 171 ? 0.55994 0.31608 0.33891 0.01004 -0.05479 0.00552 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1188 N N . TYR A 172 ? 0.47510 0.31543 0.32935 0.02586 -0.05238 0.01076 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1189 C CA . TYR A 172 ? 0.46926 0.32094 0.32519 0.02400 -0.04843 0.00582 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1190 C C . TYR A 172 ? 0.54454 0.37867 0.40585 0.03463 -0.05702 0.00479 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1191 O O . TYR A 172 ? 0.53889 0.36737 0.41180 0.04385 -0.06667 0.00933 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1192 C CB . TYR A 172 ? 0.46544 0.36520 0.34556 0.02422 -0.04181 0.00965 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1193 C CG . TYR A 172 ? 0.39722 0.31356 0.30613 0.03620 -0.04607 0.01842 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1194 C CD1 . TYR A 172 ? 0.43257 0.35032 0.35432 0.04335 -0.04998 0.01679 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1195 C CD2 . TYR A 172 ? 0.41556 0.34484 0.33985 0.03991 -0.04408 0.02774 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1196 C CE1 . TYR A 172 ? 0.49557 0.42905 0.44430 0.05192 -0.05220 0.02406 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1197 C CE2 . TYR A 172 ? 0.46828 0.40856 0.41823 0.04865 -0.04542 0.03527 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1198 C CZ . TYR A 172 ? 0.50237 0.44564 0.46422 0.05364 -0.04968 0.03331 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1199 O OH . TYR A 172 ? 0.51504 0.47013 0.50319 0.06008 -0.04939 0.04015 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1200 N N . VAL A 173 ? 0.50039 0.32769 0.35451 0.03271 -0.05245 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1201 C CA . VAL A 173 ? 0.48522 0.30766 0.35238 0.04407 -0.05659 -0.00431 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1202 C C . VAL A 173 ? 0.49851 0.34983 0.37525 0.03882 -0.04560 -0.01144 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1203 O O . VAL A 173 ? 0.53907 0.39932 0.40180 0.02496 -0.03588 -0.01792 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1204 C CB . VAL A 173 ? 0.56710 0.34276 0.41221 0.04921 -0.06058 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1205 C CG1 . VAL A 173 ? 0.63789 0.39261 0.45729 0.03630 -0.04739 -0.01611 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1206 C CG2 . VAL A 173 ? 0.59163 0.36617 0.45670 0.06532 -0.06661 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1207 N N . VAL A 174 ? 0.47374 0.34397 0.37467 0.04840 -0.04675 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1208 C CA . VAL A 174 ? 0.43967 0.34112 0.34900 0.04322 -0.03608 -0.01795 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1209 C C . VAL A 174 ? 0.51928 0.42302 0.44927 0.05568 -0.03694 -0.02057 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1210 O O . VAL A 174 ? 0.52833 0.42614 0.47512 0.06810 -0.04697 -0.01388 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1211 C CB . VAL A 174 ? 0.45754 0.40570 0.37981 0.03817 -0.03295 -0.00976 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1212 C CG1 . VAL A 174 ? 0.45689 0.41996 0.40660 0.04980 -0.03922 0.00247 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1213 C CG2 . VAL A 174 ? 0.38665 0.37020 0.30883 0.02930 -0.02203 -0.01751 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1214 N N . ASP A 175 ? 0.51362 0.42905 0.44318 0.05124 -0.02561 -0.03188 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1215 C CA . ASP A 175 ? 0.51578 0.44106 0.46765 0.06212 -0.02304 -0.03570 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1216 C C . ASP A 175 ? 0.54660 0.51535 0.52445 0.06484 -0.02425 -0.02574 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1217 O O . ASP A 175 ? 0.51739 0.51679 0.49257 0.05569 -0.02050 -0.02015 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1218 C CB . ASP A 175 ? 0.56193 0.48825 0.50385 0.05427 -0.00762 -0.05283 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1219 C CG . ASP A 175 ? 0.74326 0.61874 0.66291 0.05369 -0.00287 -0.06343 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1220 O OD1 . ASP A 175 ? 0.77697 0.61715 0.69042 0.06286 -0.01304 -0.05536 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1221 O OD2 . ASP A 175 ? 0.76850 0.63850 0.67539 0.04333 0.01211 -0.07998 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1222 N N . VAL A 176 ? 0.48851 0.46103 0.49237 0.07772 -0.02870 -0.02288 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1223 C CA . VAL A 176 ? 0.44405 0.45497 0.47382 0.07940 -0.02617 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1224 C C . VAL A 176 ? 0.48010 0.51685 0.51112 0.07472 -0.01164 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1225 O O . VAL A 176 ? 0.46652 0.49202 0.50251 0.08063 -0.00640 -0.03700 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1226 C CB . VAL A 176 ? 0.55201 0.56070 0.61064 0.09211 -0.03527 -0.01084 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1227 C CG1 . VAL A 176 ? 0.48306 0.52952 0.56879 0.09172 -0.02884 -0.00446 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1228 C CG2 . VAL A 176 ? 0.56353 0.55030 0.61777 0.09398 -0.04945 -0.00289 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1229 N N . PRO A 177 ? 0.45957 0.53165 0.48576 0.06494 -0.00430 -0.01948 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1230 C CA . PRO A 177 ? 0.48196 0.58131 0.50401 0.05814 0.00962 -0.03001 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1231 C C . PRO A 177 ? 0.52762 0.64373 0.57732 0.06664 0.01524 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1232 O O . PRO A 177 ? 0.48233 0.60402 0.55595 0.07422 0.00960 -0.01826 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1233 C CB . PRO A 177 ? 0.43394 0.57152 0.44435 0.04743 0.01253 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1234 C CG . PRO A 177 ? 0.40898 0.54406 0.43221 0.05394 0.00290 0.00104 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1235 C CD . PRO A 177 ? 0.45918 0.54923 0.48358 0.06080 -0.00794 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1236 N N . GLU A 178 ? 0.52599 0.65051 0.57244 0.06373 0.02818 -0.04671 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1237 C CA . GLU A 178 ? 0.55042 0.69364 0.62282 0.07078 0.03667 -0.05007 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1238 C C . GLU A 178 ? 0.50206 0.68439 0.58708 0.06779 0.03914 -0.03247 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1239 O O . GLU A 178 ? 0.58146 0.78903 0.64840 0.05770 0.04208 -0.02372 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1240 C CB . GLU A 178 ? 0.70452 0.85412 0.76565 0.06473 0.05361 -0.07161 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1241 C CG . GLU A 178 ? 0.84996 0.95698 0.89253 0.06448 0.05546 -0.08930 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1242 C CD . GLU A 178 ? 0.96632 1.07530 0.97294 0.04554 0.05875 -0.09627 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1243 O OE1 . GLU A 178 ? 0.88583 1.00030 0.88231 0.04045 0.04754 -0.08183 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1244 O OE2 . GLU A 178 ? 1.03268 1.13906 1.02240 0.03507 0.07353 -0.11759 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1245 N N . GLY A 179 ? 0.48113 0.66933 0.59802 0.07675 0.03833 -0.02651 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1246 C CA . GLY A 179 ? 0.54079 0.75925 0.67200 0.07399 0.04291 -0.00924 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1247 C C . GLY A 179 ? 0.52034 0.72774 0.65958 0.07596 0.03146 0.00928 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1248 O O . GLY A 179 ? 0.51390 0.73883 0.66933 0.07473 0.03647 0.02392 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1249 N N . ASN A 180 ? 0.50926 0.68622 0.63695 0.07817 0.01819 0.00866 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1250 C CA . ASN A 180 ? 0.42482 0.58823 0.55813 0.07931 0.00852 0.02316 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1251 C C . ASN A 180 ? 0.48270 0.61685 0.62952 0.08691 -0.00496 0.01602 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1252 O O . ASN A 180 ? 0.44765 0.56790 0.59417 0.09296 -0.00847 0.00230 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1253 C CB . ASN A 180 ? 0.46526 0.62302 0.57066 0.07410 0.00496 0.03053 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1254 C CG . ASN A 180 ? 0.50383 0.69658 0.59944 0.06843 0.01526 0.04400 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1255 O OD1 . ASN A 180 ? 0.49939 0.70933 0.57300 0.06205 0.01952 0.03786 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1256 N ND2 . ASN A 180 ? 0.46884 0.67262 0.57998 0.07031 0.01970 0.06274 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1257 N N . THR A 181 ? 0.49084 0.61559 0.64853 0.08675 -0.01199 0.02588 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1258 C CA . THR A 181 ? 0.49389 0.59511 0.66107 0.09187 -0.02660 0.02072 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1259 C C . THR A 181 ? 0.52162 0.59409 0.66153 0.09017 -0.03626 0.02267 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1260 O O . THR A 181 ? 0.50545 0.57882 0.62486 0.08485 -0.03132 0.02922 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1261 C CB . THR A 181 ? 0.54607 0.65627 0.74310 0.08956 -0.02697 0.02653 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1262 O OG1 . THR A 181 ? 0.49862 0.60391 0.68836 0.08305 -0.02242 0.04002 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1263 C CG2 . THR A 181 ? 0.51916 0.66032 0.74323 0.08894 -0.01436 0.02579 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1264 N N . GLU A 182 ? 0.51201 0.66445 0.56819 0.08029 -0.01799 0.01452 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1265 C CA . GLU A 182 ? 0.49695 0.65002 0.52947 0.07855 -0.03208 0.01757 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1266 C C . GLU A 182 ? 0.51638 0.66691 0.54237 0.05695 -0.03345 0.00107 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1267 O O . GLU A 182 ? 0.50871 0.63483 0.50831 0.05218 -0.03649 0.00223 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1268 C CB . GLU A 182 ? 0.55886 0.76232 0.60473 0.09041 -0.04819 0.02549 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1269 C CG . GLU A 182 ? 0.68351 0.88925 0.70292 0.08945 -0.06219 0.02982 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1270 C CD . GLU A 182 ? 0.93514 1.17686 0.95964 0.07020 -0.07275 0.01231 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1271 O OE1 . GLU A 182 ? 1.02298 1.26614 1.06185 0.05288 -0.06496 -0.00554 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1272 O OE2 . GLU A 182 ? 0.98527 1.25242 0.99796 0.07157 -0.08723 0.01601 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1273 N N . GLU A 183 ? 0.50077 0.67542 0.55205 0.04356 -0.02911 -0.01459 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1274 C CA . GLU A 183 ? 0.49557 0.66400 0.54280 0.02313 -0.02595 -0.03073 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1275 C C . GLU A 183 ? 0.45538 0.56998 0.48120 0.01909 -0.01308 -0.02800 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1276 O O . GLU A 183 ? 0.47463 0.57123 0.48295 0.01118 -0.01379 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1277 C CB . GLU A 183 ? 0.53159 0.73285 0.61123 0.00861 -0.01990 -0.04868 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1278 C CG . GLU A 183 ? 0.73492 0.94148 0.81358 -0.01312 -0.01801 -0.06752 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1279 C CD . GLU A 183 ? 0.88770 1.12950 0.99893 -0.03025 -0.01105 -0.08771 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1280 O OE1 . GLU A 183 ? 0.96683 1.24647 1.08515 -0.04428 -0.01911 -0.10263 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1281 O OE2 . GLU A 183 ? 0.91887 1.15088 1.04760 -0.03142 0.00341 -0.08980 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1282 N N . ASP A 184 ? 0.46130 0.55214 0.48877 0.02431 -0.00081 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1283 C CA . ASP A 184 ? 0.51401 0.55847 0.51869 0.02150 0.00958 -0.01706 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1284 C C . ASP A 184 ? 0.47233 0.49517 0.44704 0.02768 0.00113 -0.00588 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1285 O O . ASP A 184 ? 0.47853 0.47816 0.43644 0.02119 0.00307 -0.00490 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1286 C CB . ASP A 184 ? 0.57389 0.59937 0.58026 0.02704 0.02266 -0.01173 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1287 C CG . ASP A 184 ? 0.65923 0.69845 0.69328 0.01899 0.03518 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1288 O OD1 . ASP A 184 ? 0.68441 0.73473 0.73101 0.00577 0.03790 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1289 O OD2 . ASP A 184 ? 0.74269 0.77901 0.78573 0.02520 0.04473 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1290 N N . THR A 185 ? 0.51270 0.54216 0.48161 0.04096 -0.00660 0.00379 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1291 C CA . THR A 185 ? 0.45035 0.45686 0.39080 0.04610 -0.01202 0.01411 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1292 C C . THR A 185 ? 0.44907 0.46555 0.38140 0.03947 -0.02230 0.01012 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1293 O O . THR A 185 ? 0.47343 0.46639 0.38604 0.03507 -0.02194 0.01286 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1294 C CB . THR A 185 ? 0.49354 0.50283 0.43146 0.06245 -0.01454 0.02572 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1295 O OG1 . THR A 185 ? 0.53425 0.53142 0.48065 0.06778 -0.00152 0.02784 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1296 C CG2 . THR A 185 ? 0.48233 0.46384 0.39009 0.06605 -0.01697 0.03544 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1297 N N . ARG A 186 ? 0.42654 0.48022 0.37409 0.03776 -0.03116 0.00307 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1298 C CA . ARG A 186 ? 0.40734 0.46999 0.34528 0.02954 -0.03893 -0.00286 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1299 C C . ARG A 186 ? 0.43886 0.48397 0.37769 0.01494 -0.02932 -0.01329 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1300 O O . ARG A 186 ? 0.44278 0.47463 0.36680 0.01035 -0.03020 -0.01352 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1301 C CB . ARG A 186 ? 0.48147 0.59138 0.43414 0.02752 -0.04994 -0.01042 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1302 C CG . ARG A 186 ? 0.66430 0.78357 0.61098 0.01212 -0.05262 -0.02398 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1303 C CD . ARG A 186 ? 0.78093 0.95021 0.73604 0.00763 -0.06526 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1304 N NE . ARG A 186 ? 0.77412 0.96060 0.71870 0.02460 -0.07875 -0.01530 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1305 C CZ . ARG A 186 ? 0.80178 1.01800 0.76378 0.03756 -0.08478 -0.00657 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1306 N NH1 . ARG A 186 ? 0.66409 0.89735 0.65508 0.03375 -0.07894 -0.01496 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1307 N NH2 . ARG A 186 ? 0.89445 1.12295 0.84619 0.05507 -0.09506 0.01149 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1308 N N . LEU A 187 ? 0.42725 0.47127 0.38439 0.00828 -0.01834 -0.02103 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1309 C CA . LEU A 187 ? 0.46882 0.49332 0.42793 -0.00347 -0.00635 -0.02833 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1310 C C . LEU A 187 ? 0.46082 0.44966 0.39916 0.00081 -0.00277 -0.01546 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1311 O O . LEU A 187 ? 0.42731 0.40362 0.35937 -0.00410 0.00041 -0.01611 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1312 C CB . LEU A 187 ? 0.53428 0.56094 0.51543 -0.01028 0.00683 -0.03677 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1313 C CG . LEU A 187 ? 0.56238 0.56475 0.54735 -0.02049 0.02333 -0.04173 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1314 C CD1 . LEU A 187 ? 0.54748 0.56171 0.54098 -0.03417 0.02676 -0.05812 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1315 C CD2 . LEU A 187 ? 0.56079 0.55825 0.56200 -0.02369 0.03732 -0.04467 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1316 N N . PHE A 188 ? 0.46122 0.43517 0.38943 0.00937 -0.00247 -0.00407 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1317 C CA . PHE A 188 ? 0.47102 0.41695 0.37855 0.01135 -0.00049 0.00741 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1318 C C . PHE A 188 ? 0.48896 0.43287 0.37932 0.01380 -0.01027 0.01237 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1319 O O . PHE A 188 ? 0.44112 0.37457 0.32487 0.01022 -0.00893 0.01502 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1320 C CB . PHE A 188 ? 0.48560 0.41800 0.38426 0.01695 0.00313 0.01505 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1321 C CG . PHE A 188 ? 0.47867 0.38792 0.35287 0.01703 0.00294 0.02558 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1322 C CD1 . PHE A 188 ? 0.48587 0.38177 0.35484 0.01195 0.00917 0.03037 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1323 C CD2 . PHE A 188 ? 0.51956 0.42190 0.37624 0.02180 -0.00270 0.03113 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1324 C CE1 . PHE A 188 ? 0.51314 0.39534 0.36032 0.01055 0.00717 0.03982 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1325 C CE2 . PHE A 188 ? 0.55095 0.43521 0.38548 0.01859 -0.00246 0.03827 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1326 C CZ . PHE A 188 ? 0.56501 0.44222 0.39501 0.01241 0.00121 0.04226 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1327 N N . ALA A 189 ? 0.45089 0.40481 0.33486 0.02082 -0.01895 0.01493 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1328 C CA . ALA A 189 ? 0.47124 0.42063 0.33705 0.02295 -0.02640 0.02025 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1329 C C . ALA A 189 ? 0.47060 0.43206 0.34024 0.01604 -0.02898 0.01217 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1330 O O . ALA A 189 ? 0.52823 0.47871 0.38666 0.01354 -0.02917 0.01517 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1331 C CB . ALA A 189 ? 0.52943 0.48565 0.38804 0.03332 -0.03282 0.02634 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1332 N N . ASP A 190 ? 0.44631 0.43141 0.33220 0.01155 -0.02981 0.00071 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1333 C CA . ASP A 190 ? 0.43609 0.43053 0.32489 0.00182 -0.02883 -0.01037 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1334 C C . ASP A 190 ? 0.47474 0.44732 0.36734 -0.00413 -0.01679 -0.01124 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1335 O O . ASP A 190 ? 0.42990 0.39638 0.31633 -0.00765 -0.01482 -0.01262 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1336 C CB . ASP A 190 ? 0.42099 0.44519 0.32796 -0.00591 -0.02931 -0.02539 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1337 C CG . ASP A 190 ? 0.59544 0.65070 0.49801 -0.00079 -0.04355 -0.02439 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1338 O OD1 . ASP A 190 ? 0.58674 0.63553 0.47290 0.01095 -0.05095 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1339 O OD2 . ASP A 190 ? 0.70771 0.79500 0.62330 -0.00898 -0.04667 -0.03735 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1340 N N . THR A 191 ? 0.42321 0.38431 0.32674 -0.00453 -0.00742 -0.00945 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1341 C CA . THR A 191 ? 0.43759 0.37884 0.34555 -0.00733 0.00461 -0.00628 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1342 C C . THR A 191 ? 0.43336 0.36144 0.32563 -0.00211 0.00060 0.00704 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1343 O O . THR A 191 ? 0.45865 0.38043 0.35361 -0.00409 0.00635 0.00754 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1344 C CB . THR A 191 ? 0.45312 0.38358 0.37070 -0.00684 0.01454 -0.00268 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1345 O OG1 . THR A 191 ? 0.47999 0.42316 0.41602 -0.01443 0.02133 -0.01743 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1346 C CG2 . THR A 191 ? 0.51658 0.42702 0.43662 -0.00624 0.02611 0.00619 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1347 N N . VAL A 192 ? 0.42444 0.34873 0.30149 0.00376 -0.00773 0.01705 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1348 C CA . VAL A 192 ? 0.41726 0.33206 0.27995 0.00593 -0.01131 0.02805 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1349 C C . VAL A 192 ? 0.41742 0.33780 0.27368 0.00458 -0.01588 0.02472 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1350 O O . VAL A 192 ? 0.42791 0.34401 0.28408 0.00358 -0.01326 0.02907 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1351 C CB . VAL A 192 ? 0.48713 0.39491 0.33334 0.00924 -0.01662 0.03601 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1352 C CG1 . VAL A 192 ? 0.47363 0.37515 0.30494 0.00812 -0.02036 0.04471 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1353 C CG2 . VAL A 192 ? 0.40445 0.30525 0.25434 0.00924 -0.01028 0.03921 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1354 N N . VAL A 193 ? 0.45784 0.38950 0.30875 0.00509 -0.02246 0.01825 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1355 C CA . VAL A 193 ? 0.46112 0.39731 0.30144 0.00353 -0.02649 0.01598 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1356 C C . VAL A 193 ? 0.43303 0.37172 0.28473 -0.00348 -0.01801 0.00636 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1357 O O . VAL A 193 ? 0.46123 0.39495 0.30843 -0.00509 -0.01533 0.00792 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1358 C CB . VAL A 193 ? 0.44010 0.39074 0.27122 0.00677 -0.03554 0.01344 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1359 C CG1 . VAL A 193 ? 0.43662 0.39208 0.25407 0.00411 -0.03859 0.01105 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1360 C CG2 . VAL A 193 ? 0.49674 0.43906 0.31649 0.01522 -0.03997 0.02430 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1361 N N . LYS A 194 ? 0.40569 0.35110 0.27312 -0.00862 -0.01149 -0.00475 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1362 C CA . LYS A 194 ? 0.45961 0.40237 0.33848 -0.01666 0.00112 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1363 C C . LYS A 194 ? 0.46066 0.38553 0.34745 -0.01306 0.01147 -0.00552 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1364 O O . LYS A 194 ? 0.42740 0.34764 0.31629 -0.01547 0.01914 -0.00806 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1365 C CB . LYS A 194 ? 0.47180 0.42137 0.36748 -0.02441 0.00941 -0.02970 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1366 C CG . LYS A 194 ? 0.57955 0.55591 0.47152 -0.02995 -0.00075 -0.04184 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1367 C CD . LYS A 194 ? 0.67227 0.65838 0.57950 -0.04454 0.01059 -0.06248 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1368 C CE . LYS A 194 ? 0.87287 0.89309 0.77339 -0.05261 -0.00122 -0.07557 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1369 N NZ . LYS A 194 ? 0.84553 0.87009 0.73566 -0.06500 0.00363 -0.08988 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1370 N N . LEU A 195 ? 0.42548 0.34208 0.31709 -0.00697 0.01230 0.00686 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1371 C CA . LEU A 195 ? 0.42155 0.32754 0.32114 -0.00197 0.01996 0.01990 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1372 C C . LEU A 195 ? 0.40060 0.30965 0.28943 0.00037 0.01283 0.02770 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1373 O O . LEU A 195 ? 0.44755 0.35386 0.34655 0.00229 0.02104 0.03251 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1374 C CB . LEU A 195 ? 0.43568 0.33659 0.33661 0.00326 0.01927 0.03277 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1375 C CG . LEU A 195 ? 0.55389 0.44726 0.46968 0.00152 0.03198 0.02806 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1376 C CD1 . LEU A 195 ? 0.53260 0.42251 0.44300 0.00531 0.02902 0.03896 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1377 C CD2 . LEU A 195 ? 0.56848 0.44981 0.50279 0.00310 0.05037 0.03072 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1378 N N . ASN A 196 ? 0.42416 0.33814 0.29402 0.00054 -0.00055 0.02963 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1379 C CA . ASN A 196 ? 0.39703 0.31257 0.25607 0.00079 -0.00569 0.03589 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1380 C C . ASN A 196 ? 0.43536 0.35274 0.29421 -0.00317 -0.00069 0.02648 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1381 O O . ASN A 196 ? 0.46488 0.38230 0.32767 -0.00300 0.00352 0.03092 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1382 C CB . ASN A 196 ? 0.45544 0.37054 0.29335 0.00111 -0.01720 0.03899 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1383 C CG . ASN A 196 ? 0.43042 0.34209 0.26509 0.00283 -0.02027 0.04834 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1384 O OD1 . ASN A 196 ? 0.45817 0.37121 0.30362 0.00404 -0.01645 0.05610 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1385 N ND2 . ASN A 196 ? 0.49326 0.40033 0.31222 0.00318 -0.02605 0.04847 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1386 N N . LEU A 197 ? 0.43435 0.35579 0.28882 -0.00756 -0.00079 0.01315 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1387 C CA . LEU A 197 ? 0.40040 0.32404 0.25124 -0.01359 0.00502 0.00234 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1388 C C . LEU A 197 ? 0.42339 0.33927 0.29503 -0.01524 0.02253 -0.00099 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1389 O O . LEU A 197 ? 0.47471 0.38830 0.34612 -0.01796 0.03025 -0.00433 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1390 C CB . LEU A 197 ? 0.40762 0.34276 0.24955 -0.01954 0.00050 -0.01160 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1391 C CG . LEU A 197 ? 0.55192 0.49561 0.37215 -0.01578 -0.01487 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1392 C CD1 . LEU A 197 ? 0.53591 0.49879 0.35173 -0.02009 -0.02088 -0.01781 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1393 C CD2 . LEU A 197 ? 0.62741 0.56683 0.42961 -0.01600 -0.01623 -0.00209 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1394 N N . GLN A 198 ? 0.42881 0.33866 0.31891 -0.01295 0.03112 0.00068 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1395 C CA . GLN A 198 ? 0.46870 0.36741 0.38071 -0.01178 0.05082 0.00069 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1396 C C . GLN A 198 ? 0.45298 0.35185 0.37414 -0.00260 0.05200 0.01872 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1397 O O . GLN A 198 ? 0.51084 0.40452 0.44637 -0.00110 0.06679 0.01880 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1398 C CB . GLN A 198 ? 0.52353 0.41348 0.45173 -0.01083 0.06109 0.00007 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1399 C CG . GLN A 198 ? 0.65942 0.54894 0.58819 -0.02334 0.06915 -0.02238 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1400 C CD . GLN A 198 ? 0.87283 0.75496 0.81525 -0.02390 0.07750 -0.02354 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1401 O OE1 . GLN A 198 ? 0.92675 0.79949 0.87944 -0.01397 0.08159 -0.00671 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1402 N NE2 . GLN A 198 ? 0.97308 0.86179 0.91508 -0.03632 0.07995 -0.04327 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1403 N N . LYS A 199 ? 0.44161 0.34810 0.35581 0.00289 0.03761 0.03357 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1404 C CA . LYS A 199 ? 0.46412 0.37851 0.38589 0.00896 0.03596 0.04942 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1405 C C . LYS A 199 ? 0.51280 0.43156 0.42570 0.00435 0.03477 0.04407 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1406 O O . LYS A 199 ? 0.50764 0.43068 0.43619 0.00771 0.04340 0.05024 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1407 C CB . LYS A 199 ? 0.44803 0.37119 0.35978 0.01150 0.02073 0.06277 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1408 C CG . LYS A 199 ? 0.52159 0.46005 0.44085 0.01512 0.01681 0.07839 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1409 C CD . LYS A 199 ? 0.50086 0.44885 0.40919 0.01494 0.00358 0.08989 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1410 C CE . LYS A 199 ? 0.55604 0.52615 0.47262 0.01605 -0.00146 0.10422 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1411 N NZ . LYS A 199 ? 0.61395 0.59597 0.51949 0.01397 -0.01300 0.11490 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1412 N N . LEU A 200 ? 0.45653 0.37475 0.34522 -0.00248 0.02522 0.03378 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1413 C CA . LEU A 200 ? 0.45783 0.37755 0.33410 -0.00743 0.02536 0.02866 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1414 C C . LEU A 200 ? 0.50222 0.41650 0.39075 -0.01027 0.04325 0.01843 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1415 O O . LEU A 200 ? 0.50700 0.42332 0.40008 -0.01083 0.05002 0.02019 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1416 C CB . LEU A 200 ? 0.40527 0.32407 0.25314 -0.01227 0.01381 0.02109 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1417 C CG . LEU A 200 ? 0.47219 0.39019 0.30111 -0.01764 0.01426 0.01586 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1418 C CD1 . LEU A 200 ? 0.46619 0.38610 0.29488 -0.01727 0.01300 0.02636 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1419 C CD2 . LEU A 200 ? 0.47495 0.39346 0.27686 -0.01949 0.00327 0.01136 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1420 N N . VAL A 201 ? 0.49789 0.40472 0.39244 -0.01340 0.05302 0.00639 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1421 C CA . VAL A 201 ? 0.55382 0.45133 0.46153 -0.01743 0.07447 -0.00511 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1422 C C . VAL A 201 ? 0.53848 0.43456 0.47463 -0.00756 0.08783 0.00898 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1423 O O . VAL A 201 ? 0.50685 0.40207 0.44889 -0.00854 0.09914 0.00689 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1424 C CB . VAL A 201 ? 0.54887 0.43752 0.46288 -0.02308 0.08499 -0.01926 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1425 C CG1 . VAL A 201 ? 0.61786 0.49178 0.54819 -0.02747 0.11208 -0.03104 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1426 C CG2 . VAL A 201 ? 0.53590 0.43357 0.42438 -0.03360 0.07175 -0.03408 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1427 N N . SER A 202 ? 0.47593 0.37364 0.43071 0.00274 0.08713 0.02468 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1428 C CA . SER A 202 ? 0.57119 0.47232 0.55601 0.01471 0.09927 0.04161 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1429 C C . SER A 202 ? 0.54692 0.46654 0.53207 0.01660 0.09023 0.05197 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1430 O O . SER A 202 ? 0.55863 0.48147 0.56498 0.02133 0.10458 0.05631 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1431 C CB . SER A 202 ? 0.62401 0.52764 0.62309 0.02556 0.09628 0.05950 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1432 O OG . SER A 202 ? 0.70972 0.59908 0.70114 0.02085 0.09852 0.04899 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1433 N N . VAL A 203 ? 0.50588 0.43735 0.46933 0.01248 0.06854 0.05559 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1434 C CA . VAL A 203 ? 0.43793 0.38673 0.40106 0.01136 0.06103 0.06359 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1435 C C . VAL A 203 ? 0.49735 0.43983 0.45241 0.00373 0.07087 0.05013 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1436 O O . VAL A 203 ? 0.54813 0.50126 0.51995 0.00560 0.07867 0.05546 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1437 C CB . VAL A 203 ? 0.46646 0.42344 0.40522 0.00614 0.03937 0.06741 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1438 C CG1 . VAL A 203 ? 0.53361 0.50640 0.47068 0.00133 0.03430 0.07207 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1439 C CG2 . VAL A 203 ? 0.44760 0.41256 0.39364 0.01269 0.03103 0.08117 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1440 N N . ALA A 204 ? 0.44434 0.37203 0.37378 -0.00513 0.07073 0.03302 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1441 C CA . ALA A 204 ? 0.50249 0.42449 0.41766 -0.01364 0.07897 0.02047 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1442 C C . ALA A 204 ? 0.59786 0.51123 0.53529 -0.01262 0.10411 0.01314 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1443 O O . ALA A 204 ? 0.53059 0.44615 0.47461 -0.01434 0.11530 0.01197 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1444 C CB . ALA A 204 ? 0.50389 0.41740 0.38405 -0.02273 0.07015 0.00644 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1445 N N . GLU A 205 ? 0.60179 0.50341 0.55185 -0.01040 0.11589 0.00747 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1446 C CA . GLU A 205 ? 0.59499 0.48277 0.56437 -0.01086 0.14389 -0.00202 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1447 C C . GLU A 205 ? 0.53832 0.43452 0.54616 0.00300 0.15684 0.01591 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1448 O O . GLU A 205 ? 0.65381 0.54158 0.67752 0.00312 0.18040 0.00993 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1449 C CB . GLU A 205 ? 0.61655 0.48715 0.59007 -0.01362 0.15592 -0.01365 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1450 C CG . GLU A 205 ? 0.66833 0.53558 0.60671 -0.02981 0.14719 -0.03523 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1451 C CD . GLU A 205 ? 0.76534 0.61855 0.70841 -0.03645 0.16025 -0.05033 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1452 O OE1 . GLU A 205 ? 0.68057 0.52087 0.65327 -0.02782 0.17860 -0.04368 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1453 O OE2 . GLU A 205 ? 0.70704 0.56342 0.62459 -0.05046 0.15268 -0.06832 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1454 N N . SER A 206 ? 0.61434 0.52959 0.63716 0.01425 0.14204 0.03782 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1455 C CA . SER A 206 ? 0.68772 0.61972 0.74887 0.02856 0.15101 0.05791 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1456 C C . SER A 206 ? 0.70753 0.66014 0.77014 0.02519 0.14592 0.06140 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1457 O O . SER A 206 ? 0.69460 0.66651 0.79190 0.03614 0.15409 0.07699 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1458 C CB . SER A 206 ? 0.70902 0.65773 0.78407 0.04074 0.13655 0.08045 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1459 O OG . SER A 206 ? 0.79289 0.76327 0.84884 0.03526 0.10998 0.08664 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1460 N N . GLN A 207 ? 0.59895 0.54911 0.62640 0.01094 0.13352 0.04854 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1461 C CA . GLN A 207 ? 0.69430 0.65878 0.71991 0.00515 0.13219 0.04902 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1462 C C . GLN A 207 ? 0.78959 0.73800 0.81290 -0.00148 0.15552 0.03291 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1463 O O . GLN A 207 ? 0.90126 0.85847 0.92270 -0.00722 0.15831 0.03162 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1464 C CB . GLN A 207 ? 0.69110 0.65813 0.67895 -0.00613 0.10920 0.04569 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1465 C CG . GLN A 207 ? 0.78526 0.76953 0.77392 -0.00226 0.08764 0.06040 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1466 C CD . GLN A 207 ? 0.87797 0.86684 0.83772 -0.01337 0.07086 0.05900 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1467 O OE1 . GLN A 207 ? 0.89224 0.86850 0.82783 -0.02285 0.07414 0.04798 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1468 N NE2 . GLN A 207 ? 0.89573 0.90112 0.85634 -0.01277 0.05451 0.07022 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1469 N N . VAL A 208 ? 0.78821 0.71280 0.81037 -0.00264 0.17365 0.01932 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A N 1470 C CA . VAL A 208 ? 0.89776 0.80496 0.91543 -0.01090 0.19862 0.00148 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CA 1471 C C . VAL A 208 ? 0.93527 0.83658 0.99768 0.00147 0.22811 0.00645 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A C 1472 O O . VAL A 208 ? 0.94592 0.82422 1.00823 -0.00432 0.25465 -0.01067 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A O 1473 C CB . VAL A 208 ? 0.94547 0.83021 0.92315 -0.02581 0.19915 -0.02187 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CB 1474 C CG1 . VAL A 208 ? 1.00501 0.87343 0.97152 -0.03757 0.22430 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG1 1475 C CG2 . VAL A 208 ? 0.83502 0.72686 0.77252 -0.03360 0.16984 -0.02218 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG2 1476 N N . CYS B 8 ? 0.91595 0.76982 0.85777 0.02695 -0.05021 0.06634 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1477 C CA . CYS B 8 ? 0.80261 0.68560 0.76180 0.01865 -0.04308 0.06019 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1478 C C . CYS B 8 ? 0.69369 0.60385 0.67002 0.02896 -0.04573 0.05307 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1479 O O . CYS B 8 ? 0.63036 0.54894 0.62078 0.03534 -0.04631 0.04481 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1480 C CB . CYS B 8 ? 0.86958 0.74816 0.83557 0.01161 -0.03896 0.05440 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1481 S SG . CYS B 8 ? 0.84790 0.75988 0.83427 0.00291 -0.03185 0.04710 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1482 N N . ILE B 9 ? 0.60563 0.52868 0.57958 0.02984 -0.04694 0.05609 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1483 C CA . ILE B 9 ? 0.52024 0.46805 0.50904 0.03764 -0.04986 0.04979 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1484 C C . ILE B 9 ? 0.44789 0.41856 0.45140 0.02936 -0.04203 0.04438 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1485 O O . ILE B 9 ? 0.49514 0.47005 0.49410 0.01981 -0.03634 0.04783 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1486 C CB . ILE B 9 ? 0.61282 0.56281 0.59071 0.04158 -0.05542 0.05455 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1487 C CG1 . ILE B 9 ? 0.69544 0.62209 0.65802 0.05155 -0.06490 0.06063 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1488 C CG2 . ILE B 9 ? 0.53981 0.51660 0.53384 0.04652 -0.05791 0.04726 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1489 C CD1 . ILE B 9 ? 0.75915 0.68576 0.73510 0.06512 -0.07129 0.05468 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1490 N N . PRO B 10 ? 0.39495 0.38059 0.41575 0.03301 -0.04119 0.03617 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1491 C CA . PRO B 10 ? 0.40248 0.40618 0.43499 0.02529 -0.03417 0.03203 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1492 C C . PRO B 10 ? 0.37213 0.39378 0.40898 0.02463 -0.03350 0.03118 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1493 O O . PRO B 10 ? 0.35707 0.38843 0.40028 0.03159 -0.03811 0.02764 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1494 C CB . PRO B 10 ? 0.38657 0.39698 0.43249 0.03026 -0.03385 0.02409 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1495 C CG . PRO B 10 ? 0.39509 0.40281 0.44286 0.04270 -0.04101 0.02243 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1496 C CD . PRO B 10 ? 0.45330 0.43905 0.48315 0.04454 -0.04605 0.03054 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1497 N N . LEU B 11 ? 0.31647 0.34287 0.35054 0.01622 -0.02774 0.03389 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1498 C CA . LEU B 11 ? 0.27579 0.31574 0.31152 0.01508 -0.02598 0.03278 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1499 C C . LEU B 11 ? 0.28532 0.33888 0.33333 0.01016 -0.01982 0.02918 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1500 O O . LEU B 11 ? 0.27224 0.32511 0.32011 0.00378 -0.01496 0.03176 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1501 C CB . LEU B 11 ? 0.34546 0.37844 0.36573 0.01096 -0.02376 0.03910 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1502 C CG . LEU B 11 ? 0.33195 0.34772 0.33492 0.01445 -0.02944 0.04495 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1503 C CD1 . LEU B 11 ? 0.39155 0.40238 0.37887 0.00803 -0.02429 0.05107 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1504 C CD2 . LEU B 11 ? 0.31994 0.33968 0.32332 0.02370 -0.03827 0.04187 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1505 N N . TRP B 12 ? 0.24651 0.31251 0.30502 0.01273 -0.02031 0.02362 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1506 C CA . TRP B 12 ? 0.20198 0.27791 0.27031 0.00877 -0.01514 0.02100 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1507 C C . TRP B 12 ? 0.23076 0.31736 0.30549 0.00987 -0.01496 0.01658 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1508 O O . TRP B 12 ? 0.23151 0.32067 0.30686 0.01361 -0.01956 0.01391 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1509 C CB . TRP B 12 ? 0.24631 0.32177 0.32135 0.00875 -0.01474 0.01837 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1510 C CG . TRP B 12 ? 0.30435 0.38689 0.38823 0.01366 -0.01686 0.01265 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1511 C CD1 . TRP B 12 ? 0.33436 0.42831 0.42749 0.01227 -0.01406 0.00859 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1512 C CD2 . TRP B 12 ? 0.29694 0.37651 0.38215 0.02066 -0.02180 0.01051 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1513 N NE1 . TRP B 12 ? 0.33139 0.43174 0.43259 0.01686 -0.01619 0.00376 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1514 C CE2 . TRP B 12 ? 0.33134 0.42419 0.42896 0.02295 -0.02126 0.00456 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1515 C CE3 . TRP B 12 ? 0.25031 0.31688 0.32742 0.02551 -0.02667 0.01334 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1516 C CZ2 . TRP B 12 ? 0.43377 0.53073 0.53863 0.03057 -0.02530 0.00071 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1517 C CZ3 . TRP B 12 ? 0.44437 0.51224 0.52702 0.03423 -0.03159 0.00996 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1518 C CH2 . TRP B 12 ? 0.46866 0.55330 0.56639 0.03702 -0.03083 0.00336 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1519 N N . GLY B 13 ? 0.20891 0.30132 0.28852 0.00637 -0.01014 0.01587 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1520 C CA . GLY B 13 ? 0.18759 0.28702 0.27303 0.00611 -0.00925 0.01170 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1521 C C . GLY B 13 ? 0.22830 0.33114 0.32015 0.00323 -0.00510 0.01146 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1522 O O . GLY B 13 ? 0.21921 0.32040 0.31033 0.00150 -0.00333 0.01458 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1523 N N . VAL B 14 ? 0.22469 0.33197 0.32207 0.00207 -0.00399 0.00795 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1524 C CA . VAL B 14 ? 0.24743 0.35631 0.34856 -0.00064 -0.00048 0.00828 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1525 C C . VAL B 14 ? 0.23891 0.34785 0.34153 -0.00287 0.00182 0.00653 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1526 O O . VAL B 14 ? 0.23186 0.34280 0.33651 -0.00356 0.00031 0.00268 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1527 C CB . VAL B 14 ? 0.29367 0.40599 0.39938 -0.00073 -0.00051 0.00563 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1528 C CG1 . VAL B 14 ? 0.37268 0.48108 0.47555 0.00176 -0.00291 0.00662 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1529 C CG2 . VAL B 14 ? 0.19162 0.31078 0.30429 -0.00031 -0.00158 0.00070 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1530 N N . VAL B 15 ? 0.20369 0.30981 0.30516 -0.00428 0.00487 0.00934 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1531 C CA . VAL B 15 ? 0.18341 0.28598 0.28501 -0.00695 0.00743 0.00843 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1532 C C . VAL B 15 ? 0.20693 0.30833 0.30747 -0.00892 0.00960 0.01161 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1533 O O . VAL B 15 ? 0.23053 0.33240 0.32919 -0.00724 0.00878 0.01529 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1534 C CB . VAL B 15 ? 0.24482 0.34065 0.34237 -0.00483 0.00854 0.00924 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1535 C CG1 . VAL B 15 ? 0.29458 0.38225 0.39040 -0.00734 0.01118 0.00930 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1536 C CG2 . VAL B 15 ? 0.24890 0.34480 0.34428 -0.00386 0.00645 0.00518 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1537 N N . SER B 16 ? 0.18386 0.28435 0.28503 -0.01327 0.01221 0.01019 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1538 C CA . SER B 16 ? 0.18787 0.28585 0.28460 -0.01563 0.01452 0.01363 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1539 C C . SER B 16 ? 0.26365 0.35374 0.35736 -0.02025 0.01796 0.01439 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1540 O O . SER B 16 ? 0.26146 0.35492 0.35923 -0.02542 0.02055 0.01051 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1541 C CB . SER B 16 ? 0.25887 0.36423 0.35736 -0.01716 0.01557 0.01104 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1542 O OG . SER B 16 ? 0.28257 0.38479 0.37351 -0.01961 0.01772 0.01422 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1543 N N . ILE B 17 ? 0.21760 0.29714 0.30485 -0.01844 0.01790 0.01939 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1544 C CA . ILE B 17 ? 0.23156 0.29877 0.31413 -0.02247 0.02081 0.02048 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1545 C C . ILE B 17 ? 0.26884 0.32683 0.34141 -0.02334 0.02195 0.02735 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1546 O O . ILE B 17 ? 0.23416 0.29389 0.30359 -0.01857 0.01887 0.03173 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1547 C CB . ILE B 17 ? 0.27113 0.32875 0.35296 -0.01862 0.01974 0.01958 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1548 C CG1 . ILE B 17 ? 0.28131 0.33645 0.36102 -0.01008 0.01733 0.02448 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1549 C CG2 . ILE B 17 ? 0.28376 0.34905 0.37217 -0.01858 0.01817 0.01273 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1550 C CD1 . ILE B 17 ? 0.44439 0.48898 0.52256 -0.00502 0.01772 0.02329 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1551 N N . GLN B 18 ? 0.21978 0.26735 0.28671 -0.03008 0.02601 0.02848 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1552 C CA . GLN B 18 ? 0.24197 0.27719 0.29598 -0.03208 0.02751 0.03584 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1553 C C . GLN B 18 ? 0.27135 0.29040 0.31878 -0.02503 0.02429 0.04163 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1554 O O . GLN B 18 ? 0.27499 0.28901 0.31406 -0.02075 0.02133 0.04866 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1555 C CB . GLN B 18 ? 0.24829 0.27735 0.29845 -0.04319 0.03407 0.03508 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1556 C CG . GLN B 18 ? 0.26232 0.27712 0.29601 -0.04714 0.03679 0.04324 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1557 C CD . GLN B 18 ? 0.29711 0.31156 0.32894 -0.05997 0.04502 0.04157 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1558 O OE1 . GLN B 18 ? 0.39298 0.42435 0.43820 -0.06455 0.04806 0.03390 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1559 N NE2 . GLN B 18 ? 0.30976 0.30526 0.32557 -0.06590 0.04869 0.04893 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1560 N N . GLY B 19 ? 0.25685 0.26741 0.30754 -0.02331 0.02455 0.03839 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1561 C CA . GLY B 19 ? 0.26928 0.26400 0.31473 -0.01504 0.02223 0.04271 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1562 C C . GLY B 19 ? 0.28950 0.26167 0.32039 -0.01823 0.02393 0.04990 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1563 O O . GLY B 19 ? 0.33186 0.29645 0.35709 -0.02932 0.02872 0.04962 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1564 N N . ASN B 20 ? 0.28349 0.24522 0.30829 -0.00840 0.01989 0.05698 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1565 C CA . ASN B 20 ? 0.31387 0.24933 0.32268 -0.00958 0.02061 0.06480 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1566 C C . ASN B 20 ? 0.37537 0.31014 0.37162 -0.01635 0.02119 0.07192 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1567 O O . ASN B 20 ? 0.50856 0.42039 0.48852 -0.01852 0.02198 0.07975 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1568 C CB . ASN B 20 ? 0.45680 0.38044 0.46367 0.00518 0.01542 0.07006 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1569 C CG . ASN B 20 ? 0.75051 0.65430 0.75705 0.00845 0.01791 0.06573 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1570 O OD1 . ASN B 20 ? 0.83882 0.71404 0.83196 0.00832 0.01888 0.07051 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1571 N ND2 . ASN B 20 ? 0.73721 0.65393 0.75645 0.01079 0.01915 0.05646 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1572 N N . ARG B 21 ? 0.34914 0.30625 0.35064 -0.01995 0.02124 0.06927 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1573 C CA . ARG B 21 ? 0.31366 0.27106 0.30153 -0.02538 0.02185 0.07515 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1574 C C . ARG B 21 ? 0.37797 0.32731 0.35774 -0.03977 0.03083 0.07438 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1575 O O . ARG B 21 ? 0.37300 0.32810 0.36378 -0.04667 0.03595 0.06661 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1576 C CB . ARG B 21 ? 0.31163 0.29427 0.30753 -0.02417 0.01928 0.07108 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1577 C CG . ARG B 21 ? 0.36860 0.36006 0.37027 -0.01221 0.01030 0.07364 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1578 C CD . ARG B 21 ? 0.37247 0.35038 0.35796 -0.00724 0.00441 0.08447 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1579 N NE . ARG B 21 ? 0.48898 0.47912 0.48275 0.00386 -0.00479 0.08669 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1580 C CZ . ARG B 21 ? 0.64145 0.64672 0.63407 0.00391 -0.01041 0.08740 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1581 N NH1 . ARG B 21 ? 0.56135 0.57945 0.56408 0.01311 -0.01891 0.08921 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1582 N NH2 . ARG B 21 ? 0.71547 0.72348 0.69707 -0.00553 -0.00726 0.08576 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1583 N N . SER B 22 ? 0.37402 0.31108 0.33417 -0.04479 0.03269 0.08264 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1584 C CA . SER B 22 ? 0.39579 0.32719 0.34814 -0.05978 0.04276 0.08229 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1585 C C . SER B 22 ? 0.44155 0.39957 0.40487 -0.06636 0.04830 0.07367 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1586 O O . SER B 22 ? 0.51383 0.47547 0.48054 -0.07825 0.05729 0.06969 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1587 C CB . SER B 22 ? 0.54777 0.45720 0.47317 -0.06377 0.04407 0.09422 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1588 O OG . SER B 22 ? 0.59680 0.51788 0.51311 -0.06093 0.04090 0.09680 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1589 N N . GLU B 23 ? 0.36707 0.34382 0.33697 -0.05891 0.04321 0.07037 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1590 C CA . GLU B 23 ? 0.35521 0.35488 0.33470 -0.06283 0.04774 0.06200 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1591 C C . GLU B 23 ? 0.35369 0.37100 0.35209 -0.05403 0.04161 0.05474 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1592 O O . GLU B 23 ? 0.32123 0.33628 0.32147 -0.04458 0.03342 0.05747 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1593 C CB . GLU B 23 ? 0.36964 0.37149 0.33178 -0.06455 0.04886 0.06533 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1594 C CG . GLU B 23 ? 0.51492 0.49760 0.45295 -0.07308 0.05465 0.07430 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1595 C CD . GLU B 23 ? 0.69342 0.67656 0.63536 -0.08626 0.06699 0.07109 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1596 O OE1 . GLU B 23 ? 0.79484 0.75701 0.72114 -0.09387 0.07135 0.07897 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1597 O OE2 . GLU B 23 ? 0.60315 0.60763 0.56421 -0.08907 0.07203 0.06089 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1598 N N . MET B 24 ? 0.27845 0.31389 0.29087 -0.05707 0.04584 0.04574 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1599 C CA . MET B 24 ? 0.27332 0.32440 0.30066 -0.04972 0.04073 0.03929 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1600 C C . MET B 24 ? 0.37873 0.43906 0.40032 -0.04853 0.04055 0.03743 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1601 O O . MET B 24 ? 0.34376 0.41204 0.36486 -0.05388 0.04776 0.03295 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1602 C CB . MET B 24 ? 0.27804 0.34163 0.32363 -0.05220 0.04382 0.03079 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1603 C CG . MET B 24 ? 0.25070 0.32797 0.30917 -0.04451 0.03843 0.02506 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1604 S SD . MET B 24 ? 0.26248 0.33265 0.31992 -0.03500 0.02934 0.02969 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1605 C CE . MET B 24 ? 0.26178 0.34539 0.33560 -0.03011 0.02598 0.02234 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1606 N N . GLU B 25 ? 0.26749 0.32727 0.28512 -0.04177 0.03260 0.04025 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1607 C CA . GLU B 25 ? 0.32042 0.38665 0.33110 -0.04110 0.03112 0.03791 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1608 C C . GLU B 25 ? 0.30825 0.38436 0.33100 -0.03508 0.02498 0.03324 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1609 O O . GLU B 25 ? 0.23687 0.31638 0.25380 -0.03461 0.02259 0.03088 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1610 C CB . GLU B 25 ? 0.26577 0.32127 0.25586 -0.04132 0.02701 0.04612 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1611 C CG . GLU B 25 ? 0.27790 0.32137 0.25316 -0.04850 0.03433 0.05121 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1612 C CD . GLU B 25 ? 0.41451 0.44502 0.36591 -0.04886 0.03020 0.06043 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1613 O OE1 . GLU B 25 ? 0.38239 0.41334 0.33148 -0.04237 0.01986 0.06390 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1614 O OE2 . GLU B 25 ? 0.42144 0.44177 0.35618 -0.05607 0.03724 0.06451 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1615 N N . ASP B 26 ? 0.26635 0.34576 0.30403 -0.03123 0.02268 0.03168 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1616 C CA . ASP B 26 ? 0.24024 0.32826 0.28911 -0.02687 0.01862 0.02714 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1617 C C . ASP B 26 ? 0.24284 0.33876 0.29994 -0.02810 0.02350 0.01924 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1618 O O . ASP B 26 ? 0.25994 0.35791 0.32150 -0.03137 0.02914 0.01700 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1619 C CB . ASP B 26 ? 0.21958 0.30760 0.27907 -0.02234 0.01515 0.02868 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1620 C CG . ASP B 26 ? 0.31632 0.40325 0.37443 -0.01790 0.00853 0.03434 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1621 O OD1 . ASP B 26 ? 0.25894 0.34327 0.30710 -0.01837 0.00544 0.03869 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1622 O OD2 . ASP B 26 ? 0.26357 0.35330 0.33098 -0.01372 0.00641 0.03440 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1623 N N . ALA B 27 ? 0.23628 0.33666 0.29614 -0.02542 0.02099 0.01497 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1624 C CA . ALA B 27 ? 0.22270 0.33009 0.29196 -0.02382 0.02396 0.00768 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1625 C C . ALA B 27 ? 0.20510 0.31272 0.27980 -0.01922 0.01812 0.00634 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1626 O O . ALA B 27 ? 0.24457 0.34855 0.31486 -0.01891 0.01312 0.00992 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1627 C CB . ALA B 27 ? 0.23013 0.33959 0.29271 -0.02569 0.02961 0.00259 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1628 N N . PHE B 28 ? 0.24055 0.35284 0.32506 -0.01589 0.01853 0.00150 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1629 C CA . PHE B 28 ? 0.25014 0.35984 0.33724 -0.01197 0.01342 0.00090 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1630 C C . PHE B 28 ? 0.18317 0.29575 0.27616 -0.00765 0.01469 -0.00555 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1631 O O . PHE B 28 ? 0.22087 0.34142 0.32034 -0.00724 0.01923 -0.00955 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1632 C CB . PHE B 28 ? 0.20101 0.31090 0.29357 -0.01052 0.00994 0.00467 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1633 C CG . PHE B 28 ? 0.20099 0.31638 0.30261 -0.00854 0.01073 0.00181 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1634 C CD1 . PHE B 28 ? 0.22454 0.34320 0.32917 -0.01164 0.01382 0.00194 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1635 C CD2 . PHE B 28 ? 0.27402 0.39047 0.38048 -0.00390 0.00769 -0.00094 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1636 C CE1 . PHE B 28 ? 0.31474 0.43982 0.42839 -0.01107 0.01363 -0.00146 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1637 C CE2 . PHE B 28 ? 0.32733 0.45064 0.44237 -0.00197 0.00687 -0.00374 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1638 C CZ . PHE B 28 ? 0.36245 0.49113 0.48172 -0.00601 0.00971 -0.00441 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1639 N N . ALA B 29 ? 0.21410 0.32018 0.30528 -0.00441 0.01073 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1640 C CA . ALA B 29 ? 0.26101 0.36724 0.35746 0.00180 0.01064 -0.01196 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1641 C C . ALA B 29 ? 0.27156 0.37010 0.36798 0.00515 0.00459 -0.00929 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1642 O O . ALA B 29 ? 0.27056 0.36079 0.35981 0.00189 0.00174 -0.00537 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1643 C CB . ALA B 29 ? 0.29272 0.39355 0.38212 0.00292 0.01365 -0.01755 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1644 N N . VAL B 30 ? 0.24043 0.34245 0.34476 0.01126 0.00254 -0.01121 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1645 C CA . VAL B 30 ? 0.27653 0.36904 0.37828 0.01537 -0.00316 -0.00864 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1646 C C . VAL B 30 ? 0.29778 0.38835 0.40381 0.02426 -0.00442 -0.01384 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1647 O O . VAL B 30 ? 0.33025 0.43418 0.44788 0.02869 -0.00326 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1648 C CB . VAL B 30 ? 0.30187 0.39918 0.40676 0.01522 -0.00633 -0.00455 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1649 C CG1 . VAL B 30 ? 0.36256 0.44831 0.46129 0.01899 -0.01188 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1650 C CG2 . VAL B 30 ? 0.34335 0.44280 0.44528 0.00819 -0.00424 -0.00034 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1651 N N . SER B 31 ? 0.27461 0.34863 0.37205 0.02692 -0.00691 -0.01377 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1652 C CA . SER B 31 ? 0.31905 0.38725 0.41912 0.03715 -0.00859 -0.01855 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1653 C C . SER B 31 ? 0.32193 0.37131 0.41298 0.04042 -0.01515 -0.01354 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1654 O O . SER B 31 ? 0.36366 0.39399 0.44305 0.03805 -0.01569 -0.01282 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1655 C CB . SER B 31 ? 0.42988 0.49209 0.52566 0.03798 -0.00357 -0.02539 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1656 O OG . SER B 31 ? 0.52922 0.59595 0.63423 0.04927 -0.00257 -0.03206 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1657 N N . PRO B 32 ? 0.33635 0.38954 0.43110 0.04513 -0.02040 -0.00992 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1658 C CA . PRO B 32 ? 0.37551 0.40922 0.45890 0.04802 -0.02655 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1659 C C . PRO B 32 ? 0.45066 0.46974 0.53241 0.05918 -0.02937 -0.00754 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1660 O O . PRO B 32 ? 0.43225 0.46272 0.52627 0.06808 -0.02827 -0.01445 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1661 C CB . PRO B 32 ? 0.43245 0.47711 0.51984 0.05047 -0.03144 -0.00014 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1662 C CG . PRO B 32 ? 0.46042 0.52918 0.56513 0.05336 -0.02946 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1663 C CD . PRO B 32 ? 0.32430 0.39882 0.43202 0.04681 -0.02120 -0.01096 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1664 N N . HIS B 33 ? 0.43380 0.42695 0.50039 0.05855 -0.03246 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1665 C CA . HIS B 33 ? 0.45075 0.42379 0.51269 0.06981 -0.03581 -0.00549 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1666 C C . HIS B 33 ? 0.46881 0.44311 0.53577 0.07284 -0.02990 -0.01565 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1667 O O . HIS B 33 ? 0.52539 0.49698 0.59814 0.08606 -0.03080 -0.02149 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1668 C CB . HIS B 33 ? 0.39631 0.37556 0.46614 0.08404 -0.04302 -0.00455 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1669 C CG . HIS B 33 ? 0.54451 0.52187 0.60653 0.08157 -0.04919 0.00494 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1670 N ND1 . HIS B 33 ? 0.57912 0.52909 0.62160 0.07909 -0.05298 0.01345 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1671 C CD2 . HIS B 33 ? 0.50291 0.50126 0.57218 0.08029 -0.05167 0.00699 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1672 C CE1 . HIS B 33 ? 0.53894 0.49399 0.57635 0.07695 -0.05714 0.02045 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1673 N NE2 . HIS B 33 ? 0.55107 0.53496 0.60432 0.07784 -0.05676 0.01626 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1674 N N . PHE B 34 ? 0.42912 0.40789 0.49336 0.06107 -0.02383 -0.01793 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1675 C CA . PHE B 34 ? 0.45323 0.43703 0.52106 0.06285 -0.01738 -0.02778 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1676 C C . PHE B 34 ? 0.48364 0.43889 0.53817 0.06623 -0.01731 -0.03262 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1677 O O . PHE B 34 ? 0.52116 0.47663 0.57959 0.07558 -0.01350 -0.04183 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1678 C CB . PHE B 34 ? 0.50981 0.50742 0.57716 0.04962 -0.01196 -0.02811 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1679 C CG . PHE B 34 ? 0.46724 0.47100 0.53561 0.05042 -0.00483 -0.03766 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1680 C CD1 . PHE B 34 ? 0.47763 0.49946 0.56018 0.05991 -0.00051 -0.04419 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1681 C CD2 . PHE B 34 ? 0.51633 0.50868 0.57119 0.04130 -0.00241 -0.04030 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1682 C CE1 . PHE B 34 ? 0.51123 0.53879 0.59313 0.06029 0.00755 -0.05305 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1683 C CE2 . PHE B 34 ? 0.54812 0.54475 0.60048 0.04188 0.00434 -0.04920 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1684 C CZ . PHE B 34 ? 0.53361 0.54743 0.59886 0.05142 0.01002 -0.05548 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1685 N N . LEU B 35 ? 0.55941 0.43399 0.66651 0.03113 0.11947 0.01609 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1686 C CA . LEU B 35 ? 0.66899 0.50697 0.76107 0.02152 0.13412 0.01223 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1687 C C . LEU B 35 ? 0.66305 0.49206 0.75804 0.02253 0.13224 0.02484 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1688 O O . LEU B 35 ? 0.63148 0.48371 0.72506 0.02254 0.11934 0.03473 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1689 C CB . LEU B 35 ? 0.75828 0.58860 0.81918 0.00162 0.13394 0.00149 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1690 C CG . LEU B 35 ? 0.86402 0.67085 0.91020 -0.00265 0.14750 -0.01303 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1691 C CD1 . LEU B 35 ? 0.89532 0.70527 0.91221 -0.02143 0.14004 -0.02167 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1692 C CD2 . LEU B 35 ? 0.86693 0.62703 0.90523 -0.00173 0.16674 -0.01766 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1693 N N . LYS B 36 ? 0.71765 0.51114 0.81594 0.02463 0.14672 0.02509 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1694 C CA . LYS B 36 ? 0.76755 0.54297 0.86460 0.02191 0.14765 0.03596 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1695 C C . LYS B 36 ? 0.84650 0.59492 0.91403 0.00012 0.15185 0.02693 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1696 O O . LYS B 36 ? 0.89650 0.60592 0.95040 -0.00454 0.16575 0.01519 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1697 C CB . LYS B 36 ? 0.89516 0.64493 1.01439 0.03704 0.16010 0.04221 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1698 C CG . LYS B 36 ? 0.97346 0.74875 1.12664 0.05750 0.15428 0.05147 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1699 C CD . LYS B 36 ? 0.95845 0.77114 1.11448 0.06124 0.13259 0.06344 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1700 C CE . LYS B 36 ? 0.94875 0.78785 1.13223 0.07691 0.12191 0.06760 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1701 N NZ . LYS B 36 ? 0.87065 0.72908 1.04988 0.07285 0.11852 0.05464 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1702 N N . LEU B 37 ? 0.87581 0.64419 0.93301 -0.01314 0.13961 0.03268 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1703 C CA . LEU B 37 ? 0.90582 0.65194 0.93898 -0.03624 0.13942 0.02563 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1704 C C . LEU B 37 ? 0.95656 0.67084 0.98960 -0.04329 0.14355 0.03475 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1705 O O . LEU B 37 ? 0.94206 0.66978 0.99189 -0.03491 0.14071 0.05196 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1706 C CB . LEU B 37 ? 0.89914 0.68250 0.92685 -0.04864 0.12495 0.02942 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1707 C CG . LEU B 37 ? 0.90670 0.72746 0.93799 -0.03998 0.11811 0.02453 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1708 C CD1 . LEU B 37 ? 0.84072 0.70266 0.87600 -0.04311 0.10581 0.03569 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1709 C CD2 . LEU B 37 ? 0.88438 0.69105 0.89652 -0.04989 0.12059 0.00718 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1710 N N . PRO B 38 ? 1.07452 0.74374 1.08634 -0.05875 0.14964 0.02376 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1711 C CA . PRO B 38 ? 1.14835 0.78453 1.15951 -0.06856 0.15152 0.03252 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1712 C C . PRO B 38 ? 1.07939 0.74350 1.09537 -0.08559 0.13724 0.04751 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1713 O O . PRO B 38 ? 1.11925 0.80544 1.12637 -0.10020 0.12678 0.04354 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1714 C CB . PRO B 38 ? 1.19314 0.77183 1.17328 -0.08257 0.15926 0.01315 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1715 C CG . PRO B 38 ? 1.19503 0.77798 1.16005 -0.07645 0.16453 -0.00456 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1716 C CD . PRO B 38 ? 1.08671 0.73145 1.06989 -0.06997 0.15304 0.00322 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1717 N N . ILE B 39 ? 0.96797 0.63217 1.00025 -0.08292 0.13764 0.06676 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1718 C CA . ILE B 39 ? 1.01374 0.70708 1.05496 -0.09686 0.12755 0.08493 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1719 C C . ILE B 39 ? 1.10216 0.77772 1.12950 -0.12662 0.11911 0.07830 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1720 O O . ILE B 39 ? 1.05633 0.76737 1.09084 -0.13978 0.10868 0.08753 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1721 C CB . ILE B 39 ? 0.99353 0.67954 1.05096 -0.09093 0.13160 0.10708 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1722 C CG1 . ILE B 39 ? 0.99541 0.68256 1.06327 -0.06274 0.13886 0.11053 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1723 C CG2 . ILE B 39 ? 0.95147 0.68162 1.02143 -0.09617 0.12488 0.12936 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1724 C CD1 . ILE B 39 ? 1.10581 0.76435 1.18490 -0.05732 0.14506 0.12704 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1725 N N . LYS B 40 ? 1.14967 0.76879 1.15666 -0.13744 0.12302 0.06264 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1726 C CA . LYS B 40 ? 1.17582 0.77144 1.16424 -0.16731 0.11147 0.05428 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1727 C C . LYS B 40 ? 1.08632 0.72327 1.07066 -0.17615 0.09908 0.04945 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1728 O O . LYS B 40 ? 1.08137 0.73092 1.06999 -0.19979 0.08455 0.05690 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1729 C CB . LYS B 40 ? 1.29896 0.83768 1.25665 -0.16801 0.11469 0.03105 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1730 C CG . LYS B 40 ? 1.37089 0.88817 1.30659 -0.19444 0.09682 0.02061 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1731 C CD . LYS B 40 ? 1.37270 0.85462 1.26898 -0.18971 0.10090 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1732 C CE . LYS B 40 ? 1.37877 0.82878 1.24938 -0.21289 0.08355 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1733 N NZ . LYS B 40 ? 1.36218 0.84362 1.23248 -0.23455 0.06353 -0.01506 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1734 N N . MET B 41 ? 0.90200 0.56105 0.88148 -0.15787 0.10390 0.03868 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1735 C CA . MET B 41 ? 0.96115 0.65482 0.93512 -0.16535 0.09259 0.03318 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1736 C C . MET B 41 ? 0.95203 0.70554 0.95457 -0.16557 0.08409 0.05426 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1737 O O . MET B 41 ? 0.86425 0.64427 0.86808 -0.17931 0.07168 0.05541 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1738 C CB . MET B 41 ? 0.97029 0.67102 0.93424 -0.14508 0.10089 0.01795 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1739 C CG . MET B 41 ? 1.16171 0.80701 1.09387 -0.14531 0.11117 -0.00378 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1740 S SD . MET B 41 ? 1.23308 0.89381 1.15095 -0.13242 0.11576 -0.02001 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1741 C CE . MET B 41 ? 1.14340 0.81685 1.04112 -0.16038 0.09444 -0.02387 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1742 N N . LEU B 42 ? 0.93678 0.71146 0.96100 -0.14938 0.09118 0.07158 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1743 C CA . LEU B 42 ? 0.83758 0.66622 0.88463 -0.14483 0.08765 0.09197 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1744 C C . LEU B 42 ? 0.87478 0.70625 0.93997 -0.16214 0.08490 0.11387 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1745 O O . LEU B 42 ? 0.88512 0.75287 0.96662 -0.17360 0.07766 0.12718 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1746 C CB . LEU B 42 ? 0.79036 0.64109 0.84462 -0.11527 0.09635 0.09820 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1747 C CG . LEU B 42 ? 0.80679 0.66854 0.85228 -0.09678 0.09718 0.08196 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1748 C CD1 . LEU B 42 ? 0.71091 0.59315 0.74998 -0.10724 0.08816 0.07193 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1749 C CD2 . LEU B 42 ? 0.86134 0.68020 0.89618 -0.08922 0.10534 0.06648 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1750 N N . MET B 43 ? 0.91288 0.70750 0.97876 -0.16392 0.09115 0.11956 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1751 C CA . MET B 43 ? 0.89316 0.68781 0.97851 -0.18033 0.08947 0.14244 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1752 C C . MET B 43 ? 0.92144 0.65449 0.99775 -0.19278 0.09115 0.13784 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1753 O O . MET B 43 ? 1.00667 0.73094 1.09892 -0.19930 0.09385 0.15766 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1754 C CB . MET B 43 ? 0.96158 0.79276 1.06466 -0.16072 0.09899 0.16654 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1755 C CG . MET B 43 ? 1.07672 0.88411 1.17253 -0.13785 0.10948 0.16612 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1756 S SD . MET B 43 ? 1.15891 1.01341 1.25950 -0.10760 0.11656 0.18389 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1757 C CE . MET B 43 ? 1.03575 0.93018 1.12847 -0.09945 0.11040 0.16723 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1758 N N . ALA B 53 ? 1.09419 0.79120 1.22193 0.02320 0.14013 0.20609 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B N 1759 C CA . ALA B 53 ? 1.07320 0.77671 1.18912 0.00436 0.14112 0.18693 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B CA 1760 C C . ALA B 53 ? 1.11608 0.77766 1.23268 -0.00283 0.15036 0.16560 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B C 1761 O O . ALA B 53 ? 1.14878 0.77349 1.26499 -0.01174 0.15542 0.16540 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B O 1762 C CB . ALA B 53 ? 1.09716 0.80849 1.20641 -0.01602 0.14082 0.19990 ? ? ? ? ? ? 231 ALA B CB 1763 N N . THR B 54 ? 1.05463 0.72576 1.16791 0.00179 0.15043 0.14502 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1764 C CA . THR B 54 ? 1.07724 0.71049 1.18633 -0.00112 0.16139 0.12355 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1765 C C . THR B 54 ? 1.07544 0.72772 1.16874 -0.01087 0.15789 0.10365 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1766 O O . THR B 54 ? 1.10976 0.73217 1.18599 -0.02451 0.16377 0.08582 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1767 C CB . THR B 54 ? 1.13640 0.76513 1.26456 0.02289 0.16670 0.12134 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1768 O OG1 . THR B 54 ? 1.25284 0.86137 1.38966 0.02848 0.16847 0.13106 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1769 C CG2 . THR B 54 ? 1.10353 0.71760 1.22421 0.02382 0.17627 0.09622 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1770 N N . HIS B 55 ? 1.03345 0.73335 1.12970 -0.00359 0.14747 0.10709 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1771 C CA . HIS B 55 ? 1.01083 0.73364 1.09772 -0.00662 0.14354 0.09034 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1772 C C . HIS B 55 ? 0.82046 0.59282 0.90949 0.00047 0.13074 0.10027 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1773 O O . HIS B 55 ? 0.70485 0.49054 0.80150 0.01204 0.12612 0.11786 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1774 C CB . HIS B 55 ? 1.08290 0.79428 1.17847 0.00795 0.15190 0.07676 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1775 C CG . HIS B 55 ? 1.18028 0.90992 1.30111 0.03117 0.14830 0.08882 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1776 N ND1 . HIS B 55 ? 1.23972 0.96015 1.37448 0.04073 0.14777 0.10745 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1777 C CD2 . HIS B 55 ? 1.17521 0.93149 1.31054 0.04557 0.14266 0.08618 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1778 C CE1 . HIS B 55 ? 1.21447 0.95526 1.37027 0.06002 0.14076 0.11559 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1779 N NE2 . HIS B 55 ? 1.18572 0.94832 1.34331 0.06278 0.13719 0.10277 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1780 N N . LEU B 56 ? 0.78490 0.58158 0.86423 -0.00592 0.12518 0.08891 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1781 C CA . LEU B 56 ? 0.73373 0.57336 0.81255 0.00331 0.11433 0.09412 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1782 C C . LEU B 56 ? 0.68131 0.53261 0.76252 0.01124 0.11153 0.07830 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1783 O O . LEU B 56 ? 0.67224 0.50779 0.74800 0.00227 0.11741 0.06286 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1784 C CB . LEU B 56 ? 0.70869 0.57165 0.77718 -0.01132 0.11001 0.09957 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1785 C CG . LEU B 56 ? 0.72362 0.58564 0.79390 -0.01639 0.11214 0.12075 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1786 C CD1 . LEU B 56 ? 0.77986 0.66792 0.84675 -0.03130 0.10968 0.12743 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1787 C CD2 . LEU B 56 ? 0.66763 0.54239 0.73966 0.00427 0.10917 0.13640 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1788 N N . THR B 57 ? 0.66572 0.54183 0.75342 0.02783 0.10211 0.08271 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1789 C CA . THR B 57 ? 0.62699 0.51627 0.72069 0.03518 0.09752 0.07013 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1790 C C . THR B 57 ? 0.55619 0.46952 0.63526 0.02611 0.09189 0.06221 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1791 O O . THR B 57 ? 0.56650 0.50042 0.63539 0.02507 0.08630 0.07066 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1792 C CB . THR B 57 ? 0.71491 0.61892 0.82138 0.05453 0.08595 0.07806 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1793 O OG1 . THR B 57 ? 0.81873 0.73688 0.93330 0.05961 0.07980 0.06684 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1794 C CG2 . THR B 57 ? 0.73316 0.65780 0.82364 0.05967 0.07531 0.09053 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1795 N N . GLY B 58 ? 0.50066 0.41084 0.57886 0.02030 0.09482 0.04732 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1796 C CA . GLY B 58 ? 0.50527 0.43590 0.57165 0.01134 0.08945 0.03977 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1797 C C . GLY B 58 ? 0.44157 0.39024 0.51516 0.02265 0.08169 0.03276 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1798 O O . GLY B 58 ? 0.51010 0.44832 0.59785 0.02988 0.08513 0.02794 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1799 N N . HIS B 59 ? 0.39393 0.36923 0.45983 0.02442 0.07189 0.03320 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1800 C CA . HIS B 59 ? 0.35089 0.34210 0.42156 0.03359 0.06252 0.02640 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1801 C C . HIS B 59 ? 0.27356 0.27186 0.33678 0.02207 0.06329 0.01659 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1802 O O . HIS B 59 ? 0.36510 0.37286 0.41736 0.01187 0.06333 0.01891 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1803 C CB . HIS B 59 ? 0.29962 0.31072 0.36294 0.04642 0.05048 0.03331 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1804 C CG . HIS B 59 ? 0.36971 0.37354 0.43357 0.05624 0.04863 0.04522 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1805 N ND1 . HIS B 59 ? 0.36485 0.35693 0.44550 0.06538 0.04489 0.04726 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1806 C CD2 . HIS B 59 ? 0.45746 0.46467 0.50843 0.05848 0.05013 0.05765 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1807 C CE1 . HIS B 59 ? 0.43051 0.41782 0.50670 0.07266 0.04250 0.05997 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1808 N NE2 . HIS B 59 ? 0.43106 0.42660 0.48752 0.06872 0.04634 0.06636 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1809 N N . PHE B 60 ? 0.32542 0.32059 0.39678 0.02369 0.06348 0.00765 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1810 C CA . PHE B 60 ? 0.25827 0.25665 0.32117 0.01287 0.06456 -0.00098 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1811 C C . PHE B 60 ? 0.25164 0.27301 0.31726 0.02046 0.05237 -0.00301 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1812 O O . PHE B 60 ? 0.27255 0.29779 0.35145 0.03283 0.04534 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1813 C CB . PHE B 60 ? 0.28193 0.25775 0.34830 0.00892 0.07638 -0.00885 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1814 C CG . PHE B 60 ? 0.31838 0.29490 0.37203 -0.00163 0.07728 -0.01699 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1815 C CD1 . PHE B 60 ? 0.36733 0.35923 0.43013 0.00430 0.07072 -0.01951 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1816 C CD2 . PHE B 60 ? 0.42713 0.38715 0.45856 -0.01814 0.08283 -0.02138 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1817 C CE1 . PHE B 60 ? 0.33868 0.33104 0.38923 -0.00498 0.07121 -0.02517 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1818 C CE2 . PHE B 60 ? 0.38831 0.34786 0.40473 -0.02799 0.08172 -0.02781 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1819 C CZ . PHE B 60 ? 0.35472 0.33138 0.38100 -0.02086 0.07659 -0.02907 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1820 N N . PHE B 61 ? 0.28135 0.31658 0.33591 0.01251 0.04881 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1821 C CA . PHE B 61 ? 0.25323 0.30736 0.30876 0.01880 0.03859 -0.00671 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1822 C C . PHE B 61 ? 0.26585 0.32215 0.31447 0.00562 0.03961 -0.01128 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1823 O O . PHE B 61 ? 0.28502 0.34037 0.32389 -0.00782 0.04260 -0.00896 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1824 C CB . PHE B 61 ? 0.23027 0.30379 0.27920 0.02698 0.03228 0.00006 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1825 C CG . PHE B 61 ? 0.25004 0.32022 0.29801 0.03956 0.03055 0.00599 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1826 C CD1 . PHE B 61 ? 0.27737 0.34734 0.32718 0.05440 0.01981 0.00365 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1827 C CD2 . PHE B 61 ? 0.29202 0.35763 0.33617 0.03559 0.03800 0.01466 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1828 C CE1 . PHE B 61 ? 0.30687 0.37203 0.35142 0.06568 0.01569 0.00977 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1829 C CE2 . PHE B 61 ? 0.30743 0.36924 0.34823 0.04747 0.03605 0.02183 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1830 C CZ . PHE B 61 ? 0.27802 0.33955 0.31744 0.06268 0.02453 0.01927 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1831 N N . GLY B 62 ? 0.26325 0.32252 0.31718 0.00878 0.03531 -0.01643 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1832 C CA . GLY B 62 ? 0.26304 0.32330 0.30846 -0.00302 0.03538 -0.01959 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1833 C C . GLY B 62 ? 0.25164 0.32612 0.30385 0.00434 0.02571 -0.02089 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1834 O O . GLY B 62 ? 0.21562 0.28931 0.28080 0.01572 0.02141 -0.02273 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1835 N N . VAL B 63 ? 0.24657 0.33362 0.29192 -0.00238 0.02070 -0.01899 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1836 C CA . VAL B 63 ? 0.22107 0.31903 0.27186 0.00318 0.01209 -0.01968 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1837 C C . VAL B 63 ? 0.25276 0.34620 0.29355 -0.01127 0.01323 -0.02009 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1838 O O . VAL B 63 ? 0.23325 0.32672 0.26166 -0.02462 0.01406 -0.01747 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1839 C CB . VAL B 63 ? 0.24730 0.36669 0.30000 0.01252 0.00428 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1840 C CG1 . VAL B 63 ? 0.25576 0.38302 0.31308 0.01674 -0.00407 -0.01538 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1841 C CG2 . VAL B 63 ? 0.22821 0.34787 0.28305 0.02855 0.00268 -0.01508 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1842 N N . TYR B 64 ? 0.21087 0.29949 0.25634 -0.00938 0.01210 -0.02241 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1843 C CA . TYR B 64 ? 0.22030 0.29961 0.25202 -0.02215 0.01508 -0.02255 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1844 C C . TYR B 64 ? 0.24019 0.33107 0.28027 -0.01743 0.00541 -0.01948 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1845 O O . TYR B 64 ? 0.24830 0.33747 0.30442 -0.00775 0.00389 -0.02074 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1846 C CB . TYR B 64 ? 0.26462 0.32056 0.29280 -0.02479 0.02940 -0.02690 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1847 C CG . TYR B 64 ? 0.28212 0.32479 0.30759 -0.02511 0.03927 -0.02986 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1848 C CD1 . TYR B 64 ? 0.28858 0.32047 0.29183 -0.03794 0.04241 -0.03112 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1849 C CD2 . TYR B 64 ? 0.25599 0.29640 0.30249 -0.01305 0.04329 -0.03038 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1850 C CE1 . TYR B 64 ? 0.33319 0.35086 0.33457 -0.03815 0.05102 -0.03320 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1851 C CE2 . TYR B 64 ? 0.26584 0.29395 0.31143 -0.01241 0.05193 -0.03152 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1852 C CZ . TYR B 64 ? 0.31609 0.33230 0.33891 -0.02455 0.05653 -0.03310 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1853 O OH . TYR B 64 ? 0.34420 0.34562 0.36625 -0.02408 0.06501 -0.03377 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1854 N N . ASP B 65 ? 0.21848 0.32077 0.25018 -0.02459 -0.00240 -0.01438 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1855 C CA . ASP B 65 ? 0.22512 0.33859 0.26514 -0.01972 -0.01216 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1856 C C . ASP B 65 ? 0.22997 0.33108 0.25381 -0.03234 -0.00992 -0.00776 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1857 O O . ASP B 65 ? 0.24777 0.34900 0.25305 -0.04572 -0.01345 -0.00413 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1858 C CB . ASP B 65 ? 0.23609 0.37264 0.28129 -0.01714 -0.02174 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1859 C CG . ASP B 65 ? 0.26069 0.40833 0.31561 -0.01070 -0.03157 0.00251 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1860 O OD1 . ASP B 65 ? 0.23765 0.37465 0.29291 -0.01110 -0.03243 0.00202 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1861 O OD2 . ASP B 65 ? 0.23144 0.39903 0.29541 -0.00492 -0.03762 0.00898 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1862 N N . GLY B 66 ? 0.20302 0.29282 0.23342 -0.02858 -0.00454 -0.00898 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1863 C CA . GLY B 66 ? 0.21181 0.28730 0.22383 -0.03917 0.00132 -0.00606 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1864 C C . GLY B 66 ? 0.24488 0.33095 0.25562 -0.04134 -0.01122 0.00240 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1865 O O . GLY B 66 ? 0.26211 0.36380 0.29369 -0.03091 -0.02208 0.00544 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1866 N N . HIS B 67 ? 0.26497 0.33975 0.24804 -0.05457 -0.00972 0.00643 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1867 C CA . HIS B 67 ? 0.22994 0.31226 0.21076 -0.05715 -0.02133 0.01648 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1868 C C . HIS B 67 ? 0.29840 0.35904 0.25442 -0.06543 -0.01087 0.01959 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1869 O O . HIS B 67 ? 0.34138 0.38105 0.27010 -0.07326 0.00281 0.01390 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1870 C CB . HIS B 67 ? 0.26421 0.36028 0.23358 -0.06648 -0.03648 0.02254 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1871 C CG . HIS B 67 ? 0.45254 0.53384 0.38849 -0.08284 -0.03397 0.01837 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1872 N ND1 . HIS B 67 ? 0.49974 0.58574 0.43924 -0.08486 -0.03357 0.01299 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1873 C CD2 . HIS B 67 ? 0.50790 0.56593 0.40323 -0.09803 -0.03182 0.01839 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1874 C CE1 . HIS B 67 ? 0.51901 0.58480 0.42378 -0.10141 -0.03261 0.00954 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1875 N NE2 . HIS B 67 ? 0.48427 0.53146 0.35924 -0.10935 -0.03162 0.01183 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1876 N N . GLY B 68 ? 0.31816 0.38207 0.28272 -0.06268 -0.01610 0.02904 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1877 C CA . GLY B 68 ? 0.32632 0.37091 0.26901 -0.06897 -0.00473 0.03478 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1878 C C . GLY B 68 ? 0.34383 0.37841 0.30575 -0.06146 0.01412 0.03274 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1879 O O . GLY B 68 ? 0.37233 0.39277 0.32201 -0.06462 0.02686 0.03970 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1880 N N . GLY B 69 ? 0.30738 0.34990 0.30057 -0.05151 0.01573 0.02534 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1881 C CA . GLY B 69 ? 0.29463 0.32958 0.30999 -0.04536 0.03237 0.02399 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1882 C C . GLY B 69 ? 0.32823 0.36764 0.35895 -0.03894 0.03338 0.01347 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1883 O O . GLY B 69 ? 0.30204 0.34867 0.32300 -0.03993 0.02370 0.00763 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1884 N N . HIS B 70 ? 0.32012 0.35584 0.37702 -0.03254 0.04564 0.01306 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1885 C CA . HIS B 70 ? 0.33487 0.37505 0.41037 -0.02524 0.04485 0.00510 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1886 C C . HIS B 70 ? 0.31021 0.33489 0.37272 -0.02704 0.06623 0.00063 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1887 O O . HIS B 70 ? 0.28207 0.30868 0.35447 -0.02210 0.06573 -0.00551 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1888 C CB . HIS B 70 ? 0.30725 0.35634 0.42865 -0.01535 0.03721 0.00823 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1889 C CG . HIS B 70 ? 0.30642 0.34956 0.44978 -0.01563 0.05317 0.01729 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1890 N ND1 . HIS B 70 ? 0.38398 0.42135 0.54121 -0.01278 0.07170 0.01770 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1891 C CD2 . HIS B 70 ? 0.34124 0.38374 0.49612 -0.01824 0.05549 0.02820 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1892 C CE1 . HIS B 70 ? 0.37607 0.41142 0.55476 -0.01310 0.08575 0.02894 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1893 N NE2 . HIS B 70 ? 0.40541 0.44355 0.58250 -0.01699 0.07612 0.03562 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1894 N N . LYS B 71 ? 0.33915 0.36826 0.32972 -0.09456 0.05680 0.00765 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1895 C CA . LYS B 71 ? 0.31632 0.36710 0.32103 -0.09244 0.06179 0.00037 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1896 C C . LYS B 71 ? 0.30753 0.36118 0.31448 -0.08149 0.05581 -0.00583 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1897 O O . LYS B 71 ? 0.32671 0.39473 0.34905 -0.07751 0.05707 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1898 C CB . LYS B 71 ? 0.32569 0.38235 0.31985 -0.09704 0.07330 0.00204 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1899 C CG . LYS B 71 ? 0.36308 0.42391 0.36240 -0.10998 0.08202 0.00635 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1900 C CD . LYS B 71 ? 0.43843 0.50585 0.42616 -0.11426 0.09490 0.00854 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1901 C CE . LYS B 71 ? 0.57172 0.65115 0.57171 -0.12816 0.10525 0.01083 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1902 N NZ . LYS B 71 ? 0.62596 0.70806 0.61065 -0.13364 0.11914 0.01522 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1903 N N . VAL B 72 ? 0.29030 0.33090 0.28226 -0.07650 0.04958 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1904 C CA . VAL B 72 ? 0.26925 0.31224 0.26416 -0.06849 0.04428 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1905 C C . VAL B 72 ? 0.28276 0.32597 0.29385 -0.06516 0.03746 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1906 O O . VAL B 72 ? 0.26726 0.31684 0.28909 -0.06028 0.03667 -0.01823 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1907 C CB . VAL B 72 ? 0.30108 0.33424 0.27704 -0.06518 0.03922 -0.00848 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1908 C CG1 . VAL B 72 ? 0.30678 0.34205 0.28760 -0.05937 0.03338 -0.01558 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1909 C CG2 . VAL B 72 ? 0.31384 0.34745 0.27155 -0.06723 0.04600 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1910 N N . ALA B 73 ? 0.26656 0.30083 0.27753 -0.06703 0.03273 -0.00704 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1911 C CA . ALA B 73 ? 0.28556 0.32024 0.31001 -0.06370 0.02680 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1912 C C . ALA B 73 ? 0.29682 0.34547 0.33876 -0.06475 0.02986 -0.01256 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1913 O O . ALA B 73 ? 0.30431 0.35758 0.35728 -0.05903 0.02667 -0.01611 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1914 C CB . ALA B 73 ? 0.29399 0.31590 0.31320 -0.06535 0.02206 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1915 N N . ASP B 74 ? 0.26976 0.32594 0.31452 -0.07193 0.03608 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1916 C CA . ASP B 74 ? 0.27575 0.35037 0.33919 -0.07283 0.03893 -0.01560 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1917 C C . ASP B 74 ? 0.33310 0.41929 0.40270 -0.06510 0.04268 -0.02150 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1918 O O . ASP B 74 ? 0.29571 0.39336 0.38020 -0.05942 0.04129 -0.02533 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1919 C CB . ASP B 74 ? 0.31729 0.39933 0.38300 -0.08401 0.04588 -0.01329 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1920 C CG . ASP B 74 ? 0.52575 0.59542 0.58833 -0.09206 0.04186 -0.00897 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1921 O OD1 . ASP B 74 ? 0.45999 0.51775 0.51992 -0.08760 0.03358 -0.00827 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1922 O OD2 . ASP B 74 ? 0.55352 0.62430 0.61539 -0.10318 0.04768 -0.00641 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1923 N N . TYR B 75 ? 0.28844 0.37054 0.34514 -0.06386 0.04715 -0.02253 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1924 C CA . TYR B 75 ? 0.24814 0.33752 0.30812 -0.05622 0.05100 -0.02917 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1925 C C . TYR B 75 ? 0.28120 0.36147 0.34333 -0.04803 0.04416 -0.03204 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1926 O O . TYR B 75 ? 0.30440 0.39077 0.37671 -0.04054 0.04525 -0.03661 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1927 C CB . TYR B 75 ? 0.29401 0.37970 0.33679 -0.05739 0.05695 -0.03039 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1928 C CG . TYR B 75 ? 0.30696 0.39887 0.35101 -0.04988 0.06231 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1929 C CD1 . TYR B 75 ? 0.41078 0.52096 0.46506 -0.04852 0.07140 -0.04136 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1930 C CD2 . TYR B 75 ? 0.31574 0.39528 0.35075 -0.04432 0.05871 -0.04327 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1931 C CE1 . TYR B 75 ? 0.40724 0.52166 0.46121 -0.03986 0.07706 -0.04916 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1932 C CE2 . TYR B 75 ? 0.35393 0.43510 0.38773 -0.03734 0.06397 -0.05139 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1933 C CZ . TYR B 75 ? 0.32851 0.42633 0.37122 -0.03413 0.07320 -0.05428 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1934 O OH . TYR B 75 ? 0.40915 0.50721 0.44949 -0.02546 0.07901 -0.06277 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1935 N N . CYS B 76 ? 0.27145 0.33713 0.32404 -0.04904 0.03755 -0.02897 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1936 C CA . CYS B 76 ? 0.28918 0.34638 0.34449 -0.04323 0.03175 -0.03064 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1937 C C . CYS B 76 ? 0.28912 0.35192 0.35920 -0.03922 0.02905 -0.02997 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1938 O O . CYS B 76 ? 0.30995 0.37075 0.38532 -0.03199 0.02832 -0.03286 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1939 C CB . CYS B 76 ? 0.35543 0.40086 0.40121 -0.04561 0.02542 -0.02661 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1940 S SG . CYS B 76 ? 0.36879 0.40902 0.39680 -0.04800 0.02603 -0.02836 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1941 N N . ARG B 77 ? 0.27228 0.34078 0.34767 -0.04383 0.02731 -0.02622 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1942 C CA . ARG B 77 ? 0.28372 0.35938 0.37201 -0.04040 0.02347 -0.02602 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1943 C C . ARG B 77 ? 0.36936 0.46082 0.47041 -0.03401 0.02740 -0.03047 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1944 O O . ARG B 77 ? 0.31810 0.41166 0.42663 -0.02580 0.02406 -0.03132 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1945 C CB . ARG B 77 ? 0.31418 0.39338 0.40465 -0.04863 0.02144 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1946 C CG . ARG B 77 ? 0.30954 0.40144 0.41419 -0.04664 0.01754 -0.02403 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1947 C CD . ARG B 77 ? 0.36372 0.45829 0.46995 -0.05704 0.01609 -0.02235 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1948 N NE . ARG B 77 ? 0.40081 0.50604 0.51010 -0.06609 0.02358 -0.02275 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1949 C CZ . ARG B 77 ? 0.48324 0.58418 0.58868 -0.07780 0.02487 -0.02026 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1950 N NH1 . ARG B 77 ? 0.45115 0.53657 0.54906 -0.08083 0.01873 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1951 N NH2 . ARG B 77 ? 0.42330 0.53404 0.53136 -0.08651 0.03302 -0.02003 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1952 N N . ASP B 78 ? 0.27668 0.38008 0.37992 -0.03678 0.03484 -0.03293 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1953 C CA . ASP B 78 ? 0.28804 0.40979 0.40481 -0.02966 0.03937 -0.03734 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1954 C C . ASP B 78 ? 0.31687 0.43044 0.42832 -0.01949 0.04294 -0.04199 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1955 O O . ASP B 78 ? 0.31528 0.43905 0.43695 -0.00935 0.04493 -0.04530 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1956 C CB . ASP B 78 ? 0.35297 0.49365 0.47582 -0.03746 0.04708 -0.03800 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1957 C CG . ASP B 78 ? 0.51885 0.66627 0.64770 -0.04888 0.04406 -0.03419 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1958 O OD1 . ASP B 78 ? 0.53304 0.67885 0.66724 -0.04761 0.03583 -0.03297 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1959 O OD2 . ASP B 78 ? 0.61567 0.76831 0.74232 -0.05939 0.05022 -0.03250 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1960 N N . ARG B 79 ? 0.27840 0.37349 0.37391 -0.02150 0.04333 -0.04267 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1961 C CA . ARG B 79 ? 0.31305 0.39980 0.40155 -0.01446 0.04795 -0.04870 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1962 C C . ARG B 79 ? 0.35645 0.42093 0.43628 -0.01134 0.04336 -0.04953 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1963 O O . ARG B 79 ? 0.33579 0.39179 0.41393 -0.00308 0.04613 -0.05440 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1964 C CB . ARG B 79 ? 0.34579 0.43280 0.42167 -0.02036 0.05424 -0.05125 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1965 C CG . ARG B 79 ? 0.39527 0.46920 0.45895 -0.01526 0.05776 -0.05855 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1966 C CD . ARG B 79 ? 0.40119 0.48242 0.47237 -0.00366 0.06459 -0.06467 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1967 N NE . ARG B 79 ? 0.45513 0.52032 0.51161 0.00028 0.06832 -0.07268 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1968 C CZ . ARG B 79 ? 0.44846 0.50407 0.50542 0.01161 0.07117 -0.07853 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1969 N NH1 . ARG B 79 ? 0.38253 0.44493 0.45430 0.02162 0.07051 -0.07642 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1970 N NH2 . ARG B 79 ? 0.44910 0.48737 0.49043 0.01335 0.07442 -0.08674 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1971 N N . LEU B 80 ? 0.29689 0.35127 0.37105 -0.01773 0.03711 -0.04508 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1972 C CA . LEU B 80 ? 0.34984 0.38556 0.41452 -0.01811 0.03452 -0.04686 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1973 C C . LEU B 80 ? 0.31991 0.34483 0.38880 -0.00953 0.03380 -0.04758 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1974 O O . LEU B 80 ? 0.34848 0.35798 0.41027 -0.00770 0.03574 -0.05225 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1975 C CB . LEU B 80 ? 0.37072 0.40193 0.43070 -0.02562 0.02839 -0.04164 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1976 C CG . LEU B 80 ? 0.46010 0.47796 0.51096 -0.02903 0.02600 -0.04410 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1977 C CD1 . LEU B 80 ? 0.55478 0.57524 0.59926 -0.03600 0.02165 -0.04028 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1978 C CD2 . LEU B 80 ? 0.42639 0.43317 0.48170 -0.02571 0.02357 -0.04232 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1979 N N . HIS B 81 ? 0.31358 0.34482 0.39246 -0.00433 0.03095 -0.04306 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1980 C CA . HIS B 81 ? 0.34413 0.36304 0.42419 0.00498 0.03038 -0.04243 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1981 C C . HIS B 81 ? 0.37182 0.38934 0.45286 0.01542 0.03642 -0.04814 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1982 O O . HIS B 81 ? 0.41220 0.41069 0.48790 0.02211 0.03799 -0.04953 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1983 C CB . HIS B 81 ? 0.32067 0.34685 0.40878 0.00913 0.02500 -0.03612 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1984 C CG . HIS B 81 ? 0.33175 0.38196 0.43152 0.01002 0.02423 -0.03579 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1985 N ND1 . HIS B 81 ? 0.41330 0.47569 0.51462 -0.00011 0.02434 -0.03556 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 1986 C CD2 . HIS B 81 ? 0.39930 0.46422 0.51007 0.01931 0.02318 -0.03557 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 1987 C CE1 . HIS B 81 ? 0.42602 0.50919 0.53949 0.00114 0.02403 -0.03567 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 1988 N NE2 . HIS B 81 ? 0.43406 0.52130 0.55446 0.01302 0.02280 -0.03600 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 1989 N N . PHE B 82 ? 0.35031 0.38642 0.43726 0.01706 0.04070 -0.05152 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 1990 C CA . PHE B 82 ? 0.38167 0.41672 0.46859 0.02805 0.04747 -0.05779 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 1991 C C . PHE B 82 ? 0.41461 0.43019 0.48631 0.02462 0.05182 -0.06477 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 1992 O O . PHE B 82 ? 0.40084 0.40035 0.46675 0.03368 0.05600 -0.06989 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 1993 C CB . PHE B 82 ? 0.42327 0.48689 0.52212 0.03055 0.05186 -0.05959 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 1994 C CG . PHE B 82 ? 0.41761 0.50214 0.53292 0.03519 0.04742 -0.05477 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 1995 C CD1 . PHE B 82 ? 0.44573 0.53133 0.56771 0.05060 0.04640 -0.05437 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 1996 C CD2 . PHE B 82 ? 0.47792 0.58007 0.60089 0.02435 0.04384 -0.05083 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 1997 C CE1 . PHE B 82 ? 0.47084 0.57822 0.60775 0.05510 0.04093 -0.05049 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 1998 C CE2 . PHE B 82 ? 0.46559 0.58754 0.60346 0.02736 0.03888 -0.04773 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 1999 C CZ . PHE B 82 ? 0.43874 0.56499 0.58398 0.04270 0.03695 -0.04776 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 2000 N N . ALA B 83 ? 0.39932 0.41527 0.46326 0.01206 0.05065 -0.06544 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 2001 C CA . ALA B 83 ? 0.45026 0.44863 0.49905 0.00774 0.05293 -0.07266 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 2002 C C . ALA B 83 ? 0.42856 0.40169 0.47179 0.00705 0.04984 -0.07278 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 2003 O O . ALA B 83 ? 0.47377 0.42740 0.50661 0.00839 0.05316 -0.08023 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 2004 C CB . ALA B 83 ? 0.38159 0.38739 0.42290 -0.00461 0.05080 -0.07225 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 2005 N N . LEU B 84 ? 0.40641 0.37869 0.45585 0.00489 0.04419 -0.06482 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 2006 C CA . LEU B 84 ? 0.42228 0.37165 0.46737 0.00392 0.04250 -0.06349 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 2007 C C . LEU B 84 ? 0.44823 0.38153 0.49240 0.01732 0.04679 -0.06463 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 2008 O O . LEU B 84 ? 0.50108 0.40875 0.53556 0.01709 0.04959 -0.06892 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 2009 C CB . LEU B 84 ? 0.42611 0.38092 0.47747 -0.00040 0.03644 -0.05425 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 2010 C CG . LEU B 84 ? 0.46172 0.39583 0.51020 -0.00057 0.03569 -0.05053 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 2011 C CD1 . LEU B 84 ? 0.53236 0.45045 0.57213 -0.01124 0.03670 -0.05653 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 2012 C CD2 . LEU B 84 ? 0.42322 0.36738 0.47769 -0.00341 0.03039 -0.04171 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 2013 N N . ALA B 85 ? 0.42322 0.37095 0.47707 0.02920 0.04723 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 2014 C CA . ALA B 85 ? 0.43680 0.37126 0.48962 0.04490 0.05092 -0.06150 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 2015 C C . ALA B 85 ? 0.51486 0.43503 0.55806 0.04986 0.05824 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 2016 O O . ALA B 85 ? 0.55226 0.44510 0.58648 0.05790 0.06178 -0.07388 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 2017 C CB . ALA B 85 ? 0.47104 0.43082 0.53795 0.05679 0.04928 -0.05705 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 2018 N N . GLU B 86 ? 0.46674 0.40323 0.50989 0.04560 0.06111 -0.07810 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 2019 C CA . GLU B 86 ? 0.51745 0.44125 0.54950 0.05036 0.06842 -0.08888 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 2020 C C . GLU B 86 ? 0.63771 0.53018 0.65354 0.04028 0.06839 -0.09496 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 2021 O O . GLU B 86 ? 0.62301 0.48992 0.62724 0.04681 0.07373 -0.10257 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 2022 C CB . GLU B 86 ? 0.56463 0.51399 0.59854 0.04673 0.07174 -0.09343 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 2023 C CG . GLU B 86 ? 0.57527 0.55527 0.62540 0.05725 0.07443 -0.09023 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 2024 C CD . GLU B 86 ? 0.62209 0.62889 0.67533 0.04895 0.07705 -0.09138 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 2025 O OE1 . GLU B 86 ? 0.67146 0.67142 0.71149 0.03779 0.07729 -0.09542 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 2026 O OE2 . GLU B 86 ? 0.58630 0.62141 0.65491 0.05328 0.07884 -0.08809 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 2027 N N . GLU B 87 ? 0.60380 0.49819 0.61876 0.02429 0.06245 -0.09229 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 2028 C CA . GLU B 87 ? 0.63690 0.50578 0.63960 0.01287 0.06145 -0.09794 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 2029 C C . GLU B 87 ? 0.66799 0.50710 0.66753 0.01728 0.06292 -0.09479 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 2030 O O . GLU B 87 ? 0.73544 0.54482 0.72223 0.01543 0.06664 -0.10252 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 2031 C CB . GLU B 87 ? 0.68094 0.56351 0.68663 -0.00333 0.05430 -0.09439 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 2032 C CG . GLU B 87 ? 0.81225 0.68055 0.80645 -0.01712 0.05258 -0.10323 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 2033 C CD . GLU B 87 ? 0.91181 0.77935 0.89326 -0.01663 0.05612 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 2034 O OE1 . GLU B 87 ? 0.91587 0.80698 0.89837 -0.01524 0.05609 -0.11477 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 2035 O OE2 . GLU B 87 ? 0.89358 0.73549 0.86256 -0.01804 0.05935 -0.12546 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 2036 N N . ILE B 88 ? 0.62343 0.46849 0.63284 0.02310 0.06030 -0.08353 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 2037 C CA . ILE B 88 ? 0.70731 0.52394 0.71204 0.02880 0.06220 -0.07854 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 2038 C C . ILE B 88 ? 0.77571 0.57342 0.77330 0.04686 0.06887 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 2039 O O . ILE B 88 ? 0.78096 0.54308 0.76675 0.04988 0.07296 -0.08372 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 2040 C CB . ILE B 88 ? 0.71975 0.55004 0.73500 0.03177 0.05736 -0.06548 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 2041 C CG1 . ILE B 88 ? 0.62511 0.46280 0.64362 0.01430 0.05232 -0.06167 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 2042 C CG2 . ILE B 88 ? 0.77771 0.58189 0.78707 0.04417 0.06021 -0.05902 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 2043 C CD1 . ILE B 88 ? 0.57279 0.42668 0.60053 0.01655 0.04747 -0.05014 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 2044 N N . GLU B 89 ? 0.68716 0.50798 0.69172 0.05936 0.07061 -0.08485 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 2045 C CA . GLU B 89 ? 0.80492 0.61158 0.80369 0.07844 0.07738 -0.08965 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 2046 C C . GLU B 89 ? 0.84522 0.62123 0.82622 0.07460 0.08340 -0.10254 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 2047 O O . GLU B 89 ? 0.88423 0.63025 0.85406 0.08781 0.08931 -0.10611 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 2048 C CB . GLU B 89 ? 0.77815 0.62170 0.79031 0.09020 0.07858 -0.09046 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 2049 C CG . GLU B 89 ? 0.86145 0.71555 0.88389 0.11003 0.07779 -0.08258 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 2050 C CD . GLU B 89 ? 1.10891 0.93179 1.11960 0.12926 0.08424 -0.08576 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 2051 O OE1 . GLU B 89 ? 1.16900 0.97653 1.16864 0.13184 0.09122 -0.09685 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 2052 O OE2 . GLU B 89 ? 1.19344 1.00578 1.20423 0.14256 0.08238 -0.07719 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 2053 N N . ARG B 90 ? 0.83597 0.61790 0.81284 0.05716 0.08163 -0.10981 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 2054 C CA . ARG B 90 ? 0.85390 0.60850 0.81298 0.05024 0.08570 -0.12334 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 2055 C C . ARG B 90 ? 1.03939 0.75790 0.98838 0.03721 0.08468 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 2056 O O . ARG B 90 ? 1.13861 0.82275 1.07107 0.03590 0.08950 -0.13428 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 2057 C CB . ARG B 90 ? 0.83908 0.61767 0.79720 0.03692 0.08307 -0.13055 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 2058 C CG . ARG B 90 ? 0.96619 0.76973 0.92665 0.04863 0.08789 -0.13494 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 2059 C CD . ARG B 90 ? 1.01022 0.82092 0.95908 0.03723 0.08799 -0.14582 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 2060 N NE . ARG B 90 ? 0.99305 0.83349 0.95070 0.02361 0.08085 -0.13938 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 2061 C CZ . ARG B 90 ? 1.01894 0.89266 0.98985 0.02734 0.08057 -0.13175 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 2062 N NH1 . ARG B 90 ? 1.00117 0.88690 0.98033 0.04347 0.08670 -0.13005 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 2063 N NH2 . ARG B 90 ? 0.94397 0.83900 0.92005 0.01500 0.07427 -0.12595 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 2064 N N . ILE B 91 ? 1.09324 0.81855 1.05146 0.02680 0.07908 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 2065 C CA . ILE B 91 ? 1.09464 0.78957 1.04569 0.01273 0.07892 -0.11264 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 2066 C C . ILE B 91 ? 1.12854 0.79460 1.07537 0.02580 0.08329 -0.10358 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 2067 O O . ILE B 91 ? 1.20229 0.85476 1.14957 0.01715 0.08247 -0.09542 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 2068 C CB . ILE B 91 ? 1.04007 0.75831 1.00272 -0.00547 0.07152 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 2069 C CG1 . ILE B 91 ? 0.98464 0.73272 0.95034 -0.01539 0.06666 -0.11374 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 2070 C CG2 . ILE B 91 ? 1.04172 0.73254 0.99881 -0.02212 0.07219 -0.10683 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 2071 C CD1 . ILE B 91 ? 0.97640 0.70971 0.93100 -0.03212 0.06582 -0.12679 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 2072 N N . LYS B 92 ? 1.09560 0.75319 1.03795 0.04758 0.08824 -0.10448 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 2073 C CA . LYS B 92 ? 1.17256 0.79915 1.10750 0.06272 0.09251 -0.09616 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 2074 C C . LYS B 92 ? 1.34410 0.91783 1.25887 0.05566 0.09890 -0.10283 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 2075 O O . LYS B 92 ? 1.43558 0.98290 1.34418 0.05565 0.10030 -0.09335 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 2076 C CB . LYS B 92 ? 1.18832 0.82434 1.12546 0.08965 0.09548 -0.09550 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 2077 C CG . LYS B 92 ? 1.18037 0.81905 1.11178 0.09455 0.10002 -0.11042 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 2078 C CD . LYS B 92 ? 1.20665 0.83270 1.13238 0.12223 0.10652 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 2079 C CE . LYS B 92 ? 1.17169 0.81811 1.09822 0.12893 0.11050 -0.12454 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 2080 N NZ . LYS B 92 ? 1.12453 0.77073 1.04401 0.10602 0.10944 -0.13609 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 2081 N N . ASP B 93 ? 1.40707 0.96879 1.31156 0.04846 0.10145 -0.11834 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 2082 C CA . ASP B 93 ? 1.37250 0.90036 1.26235 0.03819 0.10187 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 2083 C C . ASP B 93 ? 1.33358 0.86682 1.21862 0.02025 0.09966 -0.14000 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 2084 O O . ASP B 93 ? 1.25857 0.81202 1.14420 0.02589 0.10048 -0.14919 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 2085 C CB . ASP B 93 ? 1.37106 0.87433 1.24944 0.05999 0.10617 -0.12443 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 2086 C CG . ASP B 93 ? 1.40671 0.88086 1.27922 0.06349 0.10728 -0.11173 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 2087 O OD1 . ASP B 93 ? 1.38994 0.86279 1.26670 0.04822 0.10528 -0.10283 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 2088 O OD2 . ASP B 93 ? 1.39451 0.84777 1.25788 0.08164 0.11055 -0.11061 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 2089 N N . ARG B 104 ? 1.01678 0.71643 1.02236 -0.11833 0.07509 -0.05238 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 2090 C CA . ARG B 104 ? 1.01433 0.73568 1.02998 -0.13712 0.06979 -0.06401 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 2091 C C . ARG B 104 ? 1.01109 0.77725 1.03874 -0.13187 0.05994 -0.06486 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 2092 O O . ARG B 104 ? 1.02922 0.80284 1.05317 -0.11603 0.05642 -0.06515 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 2093 C CB . ARG B 104 ? 0.99174 0.69235 0.99598 -0.14132 0.06890 -0.07804 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 2094 C CG . ARG B 104 ? 1.05395 0.77617 1.06620 -0.16007 0.06203 -0.08856 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 2095 C CD . ARG B 104 ? 1.13308 0.87223 1.15917 -0.17490 0.06246 -0.08147 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 2096 N NE . ARG B 104 ? 1.22463 0.93549 1.24449 -0.17359 0.07154 -0.07017 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 2097 C CZ . ARG B 104 ? 1.11428 0.83304 1.14077 -0.17163 0.07599 -0.05675 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 2098 N NH1 . ARG B 104 ? 1.03866 0.79247 1.07930 -0.17072 0.07231 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 2099 N NH2 . ARG B 104 ? 1.08149 0.77252 1.09921 -0.17000 0.08428 -0.04668 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 2100 N N . GLN B 105 ? 0.97742 0.77340 1.01962 -0.14525 0.05600 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 2101 C CA . GLN B 105 ? 0.93105 0.76678 0.98301 -0.14122 0.04666 -0.06614 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 2102 C C . GLN B 105 ? 0.86027 0.69929 0.90567 -0.14082 0.04085 -0.07924 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 2103 O O . GLN B 105 ? 0.72960 0.58909 0.77530 -0.12989 0.03522 -0.07873 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 2104 C CB . GLN B 105 ? 0.95565 0.82146 1.02407 -0.15560 0.04375 -0.06501 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 2105 C CG . GLN B 105 ? 0.99333 0.89789 1.07156 -0.14739 0.03588 -0.06072 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 2106 C CD . GLN B 105 ? 1.02018 0.94292 1.09690 -0.14745 0.02680 -0.07106 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 2107 O OE1 . GLN B 105 ? 0.99343 0.93477 1.07008 -0.13569 0.02151 -0.06785 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 2108 N NE2 . GLN B 105 ? 0.99127 0.90708 1.06512 -0.16108 0.02516 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 2109 N N . VAL B 106 ? 0.83564 0.65306 0.87354 -0.15287 0.04267 -0.09113 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 2110 C CA . VAL B 106 ? 0.82413 0.64562 0.85424 -0.15413 0.03708 -0.10488 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 2111 C C . VAL B 106 ? 0.87964 0.68530 0.89638 -0.13547 0.03954 -0.10560 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 2112 O O . VAL B 106 ? 0.89195 0.70972 0.90313 -0.13097 0.03493 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 2113 C CB . VAL B 106 ? 0.83413 0.63896 0.85895 -0.17088 0.03709 -0.11679 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 2114 C CG1 . VAL B 106 ? 0.75927 0.56907 0.77370 -0.17105 0.03090 -0.13113 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 2115 C CG2 . VAL B 106 ? 0.86059 0.69026 0.90130 -0.18595 0.03310 -0.11357 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 2116 N N . GLN B 107 ? 0.85139 0.63129 0.86255 -0.12388 0.04695 -0.09770 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 2117 C CA . GLN B 107 ? 0.73097 0.50094 0.73234 -0.10505 0.04915 -0.09811 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 2118 C C . GLN B 107 ? 0.58135 0.38279 0.59122 -0.09189 0.04473 -0.08904 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 2119 O O . GLN B 107 ? 0.58514 0.39603 0.59114 -0.08181 0.04321 -0.09266 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 2120 C CB . GLN B 107 ? 0.80418 0.53605 0.79595 -0.09572 0.05787 -0.09325 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 2121 C CG . GLN B 107 ? 1.02944 0.72515 1.00522 -0.09895 0.06272 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 2122 C CD . GLN B 107 ? 1.15257 0.80765 1.11619 -0.08630 0.07152 -0.10141 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 2123 O OE1 . GLN B 107 ? 1.20773 0.82900 1.15911 -0.09184 0.07593 -0.10762 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 2124 N NE2 . GLN B 107 ? 1.18830 0.85023 1.15508 -0.06777 0.07243 -0.08907 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 2125 N N . TRP B 108 ? 0.53759 0.35523 0.55853 -0.09244 0.04313 -0.07759 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 2126 C CA . TRP B 108 ? 0.54410 0.38828 0.57187 -0.08095 0.03900 -0.06961 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 2127 C C . TRP B 108 ? 0.54908 0.42237 0.58064 -0.08570 0.03176 -0.07458 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 2128 O O . TRP B 108 ? 0.50431 0.39227 0.53552 -0.07604 0.02946 -0.07308 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 2129 C CB . TRP B 108 ? 0.57648 0.42751 0.61248 -0.07975 0.03954 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 2130 C CG . TRP B 108 ? 0.57745 0.40596 0.60777 -0.06778 0.04521 -0.04925 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 2131 C CD1 . TRP B 108 ? 0.63562 0.44043 0.66217 -0.07098 0.05124 -0.04368 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 2132 C CD2 . TRP B 108 ? 0.52922 0.35730 0.55646 -0.05033 0.04537 -0.04598 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 2133 N NE1 . TRP B 108 ? 0.64291 0.43147 0.66248 -0.05510 0.05456 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 2134 C CE2 . TRP B 108 ? 0.63357 0.43779 0.65468 -0.04222 0.05060 -0.03839 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 2135 C CE3 . TRP B 108 ? 0.56659 0.41306 0.59590 -0.04116 0.04187 -0.04852 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 2136 C CZ2 . TRP B 108 ? 0.69394 0.49480 0.71191 -0.02424 0.05113 -0.03379 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 2137 C CZ3 . TRP B 108 ? 0.64656 0.49063 0.67457 -0.02502 0.04319 -0.04435 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 2138 C CH2 . TRP B 108 ? 0.69817 0.52077 0.72100 -0.01620 0.04716 -0.03733 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 2139 N N . ASP B 109 ? 0.49101 0.37363 0.52597 -0.10054 0.02803 -0.08035 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 2140 C CA . ASP B 109 ? 0.51932 0.42897 0.55551 -0.10274 0.02059 -0.08436 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 2141 C C . ASP B 109 ? 0.50717 0.41030 0.53049 -0.09959 0.02059 -0.09493 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 2142 O O . ASP B 109 ? 0.46352 0.38482 0.48421 -0.09421 0.01688 -0.09488 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 2143 C CB . ASP B 109 ? 0.64347 0.57014 0.68794 -0.11782 0.01535 -0.08755 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 2144 C CG . ASP B 109 ? 0.96582 0.87297 1.00806 -0.13235 0.01811 -0.09678 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 2145 O OD1 . ASP B 109 ? 1.10183 0.98002 1.13270 -0.13022 0.02353 -0.10248 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 2146 O OD2 . ASP B 109 ? 1.07827 0.99925 1.13045 -0.14609 0.01503 -0.09863 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 2147 N N . LYS B 110 ? 0.46049 0.33600 0.47425 -0.10191 0.02563 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 2148 C CA . LYS B 110 ? 0.54081 0.40844 0.54092 -0.09644 0.02715 -0.11363 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 2149 C C . LYS B 110 ? 0.54211 0.41151 0.54127 -0.07898 0.03122 -0.10738 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 2150 O O . LYS B 110 ? 0.56703 0.44856 0.56034 -0.07333 0.03059 -0.11077 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 2151 C CB . LYS B 110 ? 0.56665 0.40103 0.55564 -0.10243 0.03210 -0.12488 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 2152 C CG . LYS B 110 ? 0.65984 0.49514 0.64734 -0.12146 0.02717 -0.13564 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 2153 C CD . LYS B 110 ? 0.78346 0.58622 0.75464 -0.12607 0.03137 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 2154 C CE . LYS B 110 ? 0.96638 0.76367 0.93870 -0.14780 0.02774 -0.16020 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 2155 N NZ . LYS B 110 ? 1.04568 0.88205 1.03253 -0.15739 0.01829 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 2156 N N . VAL B 111 ? 0.47084 0.32951 0.47558 -0.07055 0.03549 -0.09821 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 2157 C CA . VAL B 111 ? 0.44515 0.30916 0.45157 -0.05444 0.03846 -0.09246 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 2158 C C . VAL B 111 ? 0.43497 0.33002 0.44866 -0.05268 0.03346 -0.08620 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 2159 O O . VAL B 111 ? 0.45099 0.35717 0.46244 -0.04537 0.03470 -0.08749 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 2160 C CB . VAL B 111 ? 0.52545 0.37419 0.53614 -0.04601 0.04229 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 2161 C CG1 . VAL B 111 ? 0.53827 0.40141 0.55472 -0.03092 0.04285 -0.07628 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 2162 C CG2 . VAL B 111 ? 0.60332 0.41687 0.60333 -0.04406 0.04873 -0.08926 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 2163 N N . PHE B 112 ? 0.42936 0.33793 0.45153 -0.05910 0.02852 -0.07905 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 2164 C CA . PHE B 112 ? 0.41786 0.35127 0.44525 -0.05656 0.02422 -0.07262 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 2165 C C . PHE B 112 ? 0.46340 0.41054 0.48382 -0.06171 0.02054 -0.07870 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 2166 O O . PHE B 112 ? 0.43631 0.39748 0.45545 -0.05697 0.01996 -0.07578 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 2167 C CB . PHE B 112 ? 0.41271 0.35516 0.44962 -0.05992 0.02055 -0.06351 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 2168 C CG . PHE B 112 ? 0.41726 0.35681 0.45979 -0.05066 0.02269 -0.05460 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 2169 C CD1 . PHE B 112 ? 0.40553 0.35775 0.45055 -0.04263 0.02187 -0.05028 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 2170 C CD2 . PHE B 112 ? 0.48702 0.41054 0.53125 -0.05025 0.02569 -0.05078 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 2171 C CE1 . PHE B 112 ? 0.50983 0.46127 0.55981 -0.03440 0.02264 -0.04314 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 2172 C CE2 . PHE B 112 ? 0.50522 0.42673 0.55253 -0.04069 0.02686 -0.04262 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 2173 C CZ . PHE B 112 ? 0.45399 0.39029 0.50449 -0.03270 0.02476 -0.03933 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 2174 N N . THR B 113 ? 0.41739 0.36084 0.43261 -0.07184 0.01792 -0.08698 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 2175 C CA . THR B 113 ? 0.46808 0.42399 0.47385 -0.07570 0.01385 -0.09339 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 2176 C C . THR B 113 ? 0.51249 0.46344 0.50706 -0.06829 0.01912 -0.09901 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 2177 O O . THR B 113 ? 0.49492 0.46025 0.48359 -0.06556 0.01811 -0.09765 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 2178 C CB . THR B 113 ? 0.51520 0.46784 0.51734 -0.08829 0.00964 -0.10311 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 2179 O OG1 . THR B 113 ? 0.48666 0.44933 0.50142 -0.09523 0.00523 -0.09737 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 2180 C CG2 . THR B 113 ? 0.53316 0.49920 0.52296 -0.09108 0.00454 -0.11020 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 2181 N N . SER B 114 ? 0.48562 0.41571 0.47640 -0.06435 0.02551 -0.10498 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 2182 C CA . SER B 114 ? 0.51821 0.44521 0.49938 -0.05575 0.03163 -0.11058 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 2183 C C . SER B 114 ? 0.46711 0.40933 0.45626 -0.04581 0.03455 -0.10102 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 2184 O O . SER B 114 ? 0.52420 0.47689 0.50720 -0.04176 0.03773 -0.10266 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 2185 C CB . SER B 114 ? 0.58325 0.48331 0.55908 -0.05136 0.03818 -0.11839 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 2186 O OG . SER B 114 ? 0.72898 0.62943 0.70205 -0.03847 0.04539 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 2187 N N . CYS B 115 ? 0.41991 0.36387 0.42236 -0.04248 0.03377 -0.09124 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 2188 C CA . CYS B 115 ? 0.38928 0.34802 0.40032 -0.03455 0.03571 -0.08313 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 2189 C C . CYS B 115 ? 0.44836 0.42656 0.45821 -0.03912 0.03185 -0.07823 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 2190 O O . CYS B 115 ? 0.43309 0.42287 0.44155 -0.03568 0.03541 -0.07698 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 2191 C CB . CYS B 115 ? 0.53016 0.48508 0.55328 -0.03057 0.03452 -0.07472 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 2192 S SG . CYS B 115 ? 0.61562 0.59102 0.65056 -0.02586 0.03284 -0.06405 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 2193 N N . PHE B 116 ? 0.33783 0.31967 0.34781 -0.04675 0.02506 -0.07521 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 2194 C CA . PHE B 116 ? 0.34290 0.34010 0.34986 -0.04952 0.02115 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 2195 C C . PHE B 116 ? 0.38596 0.38733 0.37774 -0.05108 0.02258 -0.07593 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 2196 O O . PHE B 116 ? 0.40796 0.41933 0.39501 -0.04979 0.02412 -0.07146 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 2197 C CB . PHE B 116 ? 0.41362 0.41456 0.42401 -0.05540 0.01362 -0.06597 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 2198 C CG . PHE B 116 ? 0.35434 0.35705 0.37700 -0.05296 0.01211 -0.05671 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 2199 C CD1 . PHE B 116 ? 0.38645 0.38062 0.41725 -0.04806 0.01583 -0.05495 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 2200 C CD2 . PHE B 116 ? 0.36359 0.37597 0.38799 -0.05441 0.00683 -0.04992 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 2201 C CE1 . PHE B 116 ? 0.40325 0.39911 0.44292 -0.04559 0.01406 -0.04694 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 2202 C CE2 . PHE B 116 ? 0.33900 0.35198 0.37272 -0.05172 0.00570 -0.04229 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 2203 C CZ . PHE B 116 ? 0.35215 0.35714 0.39306 -0.04777 0.00922 -0.04102 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 2204 N N . LEU B 117 ? 0.40292 0.39547 0.38543 -0.05436 0.02237 -0.08631 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 2205 C CA . LEU B 117 ? 0.37919 0.37514 0.34454 -0.05541 0.02350 -0.09312 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 2206 C C . LEU B 117 ? 0.45186 0.44871 0.41364 -0.04808 0.03308 -0.09456 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 2207 O O . LEU B 117 ? 0.41246 0.41833 0.36285 -0.04748 0.03570 -0.09380 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 2208 C CB . LEU B 117 ? 0.45438 0.43947 0.41035 -0.06126 0.02071 -0.10549 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 2209 C CG . LEU B 117 ? 0.56084 0.55511 0.51481 -0.06974 0.01042 -0.10564 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 2210 C CD1 . LEU B 117 ? 0.60499 0.60589 0.57607 -0.07096 0.00603 -0.09496 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 2211 C CD2 . LEU B 117 ? 0.55768 0.54164 0.50521 -0.07778 0.00729 -0.11883 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 2212 N N . THR B 118 ? 0.44221 0.43078 0.41356 -0.04190 0.03875 -0.09608 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 2213 C CA . THR B 118 ? 0.47498 0.46878 0.44707 -0.03375 0.04804 -0.09704 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 2214 C C . THR B 118 ? 0.45950 0.47124 0.43881 -0.03354 0.04944 -0.08648 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 2215 O O . THR B 118 ? 0.43110 0.45284 0.40390 -0.03214 0.05579 -0.08665 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 2216 C CB . THR B 118 ? 0.52376 0.50658 0.50652 -0.02552 0.05232 -0.09928 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 2217 O OG1 . THR B 118 ? 0.52243 0.48476 0.49473 -0.02579 0.05310 -0.11027 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 2218 C CG2 . THR B 118 ? 0.56039 0.55463 0.54887 -0.01589 0.06129 -0.09896 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 2219 N N . VAL B 119 ? 0.34800 0.36312 0.34017 -0.03533 0.04427 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 2220 C CA . VAL B 119 ? 0.31659 0.34564 0.31489 -0.03637 0.04546 -0.06823 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 2221 C C . VAL B 119 ? 0.37512 0.40889 0.35827 -0.04203 0.04398 -0.06520 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 2222 O O . VAL B 119 ? 0.41274 0.45560 0.39226 -0.04276 0.04979 -0.06167 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 2223 C CB . VAL B 119 ? 0.37541 0.40457 0.38813 -0.03679 0.03980 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 2224 C CG1 . VAL B 119 ? 0.34770 0.38745 0.36324 -0.04016 0.03972 -0.05167 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 2225 C CG2 . VAL B 119 ? 0.40196 0.42886 0.42814 -0.02946 0.04227 -0.06185 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 2226 N N . ASP B 120 ? 0.35347 0.38181 0.32730 -0.04602 0.03643 -0.06632 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 2227 C CA . ASP B 120 ? 0.34465 0.37705 0.30154 -0.04940 0.03407 -0.06359 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 2228 C C . ASP B 120 ? 0.42134 0.45619 0.36269 -0.04803 0.04189 -0.06925 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 2229 O O . ASP B 120 ? 0.39169 0.43230 0.32274 -0.04909 0.04590 -0.06362 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 2230 C CB . ASP B 120 ? 0.37600 0.40537 0.32697 -0.05275 0.02420 -0.06635 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 2231 C CG . ASP B 120 ? 0.46195 0.49682 0.39620 -0.05431 0.01952 -0.06166 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 2232 O OD1 . ASP B 120 ? 0.43293 0.47025 0.36787 -0.05377 0.01871 -0.05127 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 2233 O OD2 . ASP B 120 ? 0.50349 0.53920 0.42259 -0.05570 0.01623 -0.06852 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 2234 N N . GLY B 121 ? 0.43201 0.46092 0.37021 -0.04551 0.04497 -0.08037 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 2235 C CA . GLY B 121 ? 0.42263 0.45342 0.34478 -0.04311 0.05309 -0.08699 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 2236 C C . GLY B 121 ? 0.44371 0.48505 0.37283 -0.03972 0.06426 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 2237 O O . GLY B 121 ? 0.43829 0.48621 0.35349 -0.04015 0.07103 -0.08145 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 2238 N N . GLU B 122 ? 0.41086 0.45533 0.36149 -0.03646 0.06649 -0.08018 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 2239 C CA . GLU B 122 ? 0.39824 0.45729 0.35929 -0.03438 0.07617 -0.07601 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 2240 C C . GLU B 122 ? 0.41707 0.48354 0.37487 -0.04153 0.07648 -0.06485 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 2241 O O . GLU B 122 ? 0.43135 0.50790 0.38389 -0.04314 0.08591 -0.06247 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 2242 C CB . GLU B 122 ? 0.41411 0.47672 0.39911 -0.02940 0.07599 -0.07514 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 2243 C CG . GLU B 122 ? 0.44167 0.49531 0.42955 -0.02046 0.07797 -0.08502 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 2244 C CD . GLU B 122 ? 0.58908 0.64388 0.59821 -0.01485 0.07548 -0.08225 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 2245 O OE1 . GLU B 122 ? 0.50233 0.56520 0.52361 -0.01885 0.07123 -0.07355 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 2246 O OE2 . GLU B 122 ? 0.57568 0.62177 0.58767 -0.00596 0.07761 -0.08880 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 2247 N N . ILE B 123 ? 0.38284 0.44337 0.34313 -0.04579 0.06698 -0.05774 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 2248 C CA . ILE B 123 ? 0.37679 0.43924 0.33204 -0.05189 0.06681 -0.04694 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 2249 C C . ILE B 123 ? 0.46592 0.52667 0.39579 -0.05385 0.07026 -0.04565 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 2250 O O . ILE B 123 ? 0.45284 0.51731 0.37605 -0.05804 0.07716 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 2251 C CB . ILE B 123 ? 0.38352 0.43762 0.34291 -0.05380 0.05557 -0.04100 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 2252 C CG1 . ILE B 123 ? 0.39730 0.45429 0.37972 -0.05310 0.05373 -0.03901 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 2253 C CG2 . ILE B 123 ? 0.38420 0.43414 0.32936 -0.05827 0.05427 -0.03102 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 2254 C CD1 . ILE B 123 ? 0.41614 0.46466 0.40305 -0.05212 0.04343 -0.03772 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 2255 N N . GLU B 124 ? 0.42217 0.47656 0.33642 -0.05152 0.06510 -0.05243 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 2256 C CA . GLU B 124 ? 0.44726 0.50011 0.33461 -0.05225 0.06659 -0.05172 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 2257 C C . GLU B 124 ? 0.53305 0.59250 0.41062 -0.05034 0.07948 -0.05710 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 2258 O O . GLU B 124 ? 0.54866 0.60732 0.40168 -0.05066 0.08253 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 2259 C CB . GLU B 124 ? 0.48228 0.52889 0.35723 -0.05095 0.05550 -0.05852 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 2260 C CG . GLU B 124 ? 0.50840 0.55151 0.39144 -0.05237 0.04319 -0.05278 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 2261 C CD . GLU B 124 ? 0.62370 0.66561 0.49392 -0.05224 0.03219 -0.05860 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 2262 O OE1 . GLU B 124 ? 0.62454 0.66620 0.48059 -0.05171 0.03316 -0.06891 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 2263 O OE2 . GLU B 124 ? 0.47569 0.51802 0.34997 -0.05261 0.02249 -0.05337 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 2264 N N . GLY B 125 ? 0.46965 0.53631 0.36480 -0.04729 0.08722 -0.06260 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 2265 C CA . GLY B 125 ? 0.45331 0.52820 0.34043 -0.04400 0.10030 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 2266 C C . GLY B 125 ? 0.51464 0.58224 0.38426 -0.03867 0.09972 -0.08167 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 2267 O O . GLY B 125 ? 0.55993 0.63193 0.41330 -0.03602 0.10978 -0.08615 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 2268 N N . LYS B 126 ? 0.50457 0.56066 0.37637 -0.03763 0.08869 -0.08854 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 2269 C CA . LYS B 126 ? 0.58878 0.63522 0.44402 -0.03430 0.08716 -0.10255 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 2270 C C . LYS B 126 ? 0.64553 0.68510 0.51556 -0.02814 0.08967 -0.11279 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 2271 O O . LYS B 126 ? 0.57281 0.60208 0.42884 -0.02471 0.09100 -0.12573 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 2272 C CB . LYS B 126 ? 0.66183 0.69964 0.50506 -0.03921 0.07267 -0.10398 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 2273 C CG . LYS B 126 ? 0.81923 0.86183 0.64145 -0.04241 0.06993 -0.09539 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 2274 C CD . LYS B 126 ? 0.88030 0.92018 0.70103 -0.04639 0.05460 -0.09193 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 2275 C CE . LYS B 126 ? 0.89890 0.94277 0.69867 -0.04720 0.05222 -0.08128 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 2276 N NZ . LYS B 126 ? 0.85880 0.90302 0.66307 -0.04910 0.03858 -0.07412 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 2277 N N . ILE B 127 ? 0.55083 0.59425 0.44687 -0.02627 0.09009 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 2278 C CA . ILE B 127 ? 0.55268 0.58981 0.46333 -0.01848 0.09305 -0.11471 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 2279 C C . ILE B 127 ? 0.55982 0.61500 0.48864 -0.01277 0.10365 -0.10991 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 2280 O O . ILE B 127 ? 0.44565 0.51409 0.38726 -0.01761 0.10323 -0.09879 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 2281 C CB . ILE B 127 ? 0.46385 0.48945 0.38918 -0.02088 0.08211 -0.11252 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 2282 C CG1 . ILE B 127 ? 0.51257 0.52334 0.42240 -0.02729 0.07221 -0.11881 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 2283 C CG2 . ILE B 127 ? 0.50915 0.52769 0.44946 -0.01156 0.08589 -0.11728 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 2284 C CD1 . ILE B 127 ? 0.47217 0.47310 0.39601 -0.03114 0.06240 -0.11617 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 2285 N N . GLY B 128 ? 0.56327 0.61949 0.49333 -0.00249 0.11313 -0.11875 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 2286 C CA . GLY B 128 ? 0.57059 0.64865 0.51953 0.00377 0.12347 -0.11529 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 2287 C C . GLY B 128 ? 0.54212 0.62532 0.51815 0.00543 0.11775 -0.10848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 2288 O O . GLY B 128 ? 0.59886 0.66517 0.57914 0.00868 0.11020 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 2289 N N . ARG B 129 ? 0.56181 0.66823 0.55538 0.00237 0.12144 -0.09986 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 2290 C CA . ARG B 129 ? 0.57641 0.69197 0.59576 0.00459 0.11658 -0.09415 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 2291 C C . ARG B 129 ? 0.65147 0.79436 0.69008 0.01271 0.12702 -0.09523 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 2292 O O . ARG B 129 ? 0.67065 0.83074 0.70609 0.01064 0.13796 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 2293 C CB . ARG B 129 ? 0.56927 0.68780 0.59439 -0.00814 0.10863 -0.08295 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 2294 C CG . ARG B 129 ? 0.55443 0.68432 0.57121 -0.01863 0.11462 -0.07700 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 2295 C CD . ARG B 129 ? 0.48938 0.61134 0.50378 -0.02979 0.10539 -0.06739 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 2296 N NE . ARG B 129 ? 0.52573 0.65438 0.52996 -0.03958 0.11148 -0.06058 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 2297 C CZ . ARG B 129 ? 0.71484 0.85960 0.73292 -0.04685 0.11619 -0.05379 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 2298 N NH1 . ARG B 129 ? 0.65464 0.81354 0.69835 -0.04500 0.11440 -0.05366 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 2299 N NH2 . ARG B 129 ? 0.80654 0.95272 0.81192 -0.05635 0.12257 -0.04708 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 2300 N N . ALA B 130 ? 0.62384 0.77184 0.68214 0.02246 0.12387 -0.09554 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 2301 C CA . ALA B 130 ? 0.77934 0.95569 0.85811 0.03301 0.13263 -0.09762 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 2302 C C . ALA B 130 ? 0.74989 0.95544 0.85187 0.02411 0.13167 -0.08916 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 2303 O O . ALA B 130 ? 0.80679 1.00878 0.90536 0.00925 0.12650 -0.08189 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 2304 C CB . ALA B 130 ? 0.79862 0.96616 0.88548 0.05037 0.12977 -0.10244 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 2305 N N . ASP B 136 ? 1.00945 1.21057 1.06937 0.10669 0.18911 -0.14308 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 2306 C CA . ASP B 136 ? 1.01506 1.21429 1.05548 0.08924 0.19213 -0.14126 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 2307 C C . ASP B 136 ? 0.99625 1.18843 1.03837 0.06970 0.17894 -0.13029 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 2308 O O . ASP B 136 ? 0.95634 1.16189 1.02196 0.06677 0.17153 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 2309 C CB . ASP B 136 ? 1.00333 1.24144 1.05301 0.08791 0.20771 -0.14012 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 2310 C CG . ASP B 136 ? 1.09748 1.32929 1.12245 0.09689 0.22152 -0.15122 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 2311 O OD1 . ASP B 136 ? 1.13721 1.33586 1.13115 0.09275 0.21780 -0.15669 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 2312 O OD2 . ASP B 136 ? 1.10555 1.36550 1.14178 0.10799 0.23546 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 2313 N N . LYS B 137 ? 0.94195 1.11313 0.95800 0.05740 0.17578 -0.13034 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 2314 C CA . LYS B 137 ? 0.73276 0.89362 0.74596 0.04066 0.16357 -0.12092 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 2315 C C . LYS B 137 ? 0.70800 0.87443 0.70335 0.02739 0.16886 -0.11680 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 2316 O O . LYS B 137 ? 0.79307 0.96038 0.76978 0.03098 0.17943 -0.12337 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 2317 C CB . LYS B 137 ? 0.81008 0.93457 0.80796 0.04015 0.15112 -0.12473 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 2318 C CG . LYS B 137 ? 0.86987 0.98033 0.87630 0.05532 0.14860 -0.13075 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 2319 C CD . LYS B 137 ? 0.96289 1.07881 0.99319 0.05478 0.13888 -0.12175 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 2320 C CE . LYS B 137 ? 1.02314 1.13013 1.06314 0.07269 0.13864 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 2321 N NZ . LYS B 137 ? 0.95956 1.09942 1.02117 0.08602 0.14776 -0.12639 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 2322 N N . VAL B 138 ? 0.68066 0.84940 0.67985 0.01284 0.16184 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 2323 C CA . VAL B 138 ? 0.66075 0.83307 0.64289 0.00029 0.16651 -0.09938 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 2324 C C . VAL B 138 ? 0.56282 0.70872 0.52427 -0.00817 0.15358 -0.09630 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 2325 O O . VAL B 138 ? 0.59245 0.72633 0.56288 -0.01005 0.14093 -0.09360 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 2326 C CB . VAL B 138 ? 0.71226 0.91037 0.71491 -0.01006 0.17136 -0.08845 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 2327 C CG1 . VAL B 138 ? 0.85072 1.08047 0.87691 -0.00181 0.18394 -0.09205 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 2328 C CG2 . VAL B 138 ? 0.68639 0.87896 0.70547 -0.01708 0.15752 -0.08071 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 2329 N N . LEU B 139 ? 0.55402 0.69262 0.48754 -0.01259 0.15695 -0.09663 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 2330 C CA . LEU B 139 ? 0.65264 0.77070 0.56495 -0.01997 0.14523 -0.09350 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 2331 C C . LEU B 139 ? 0.67366 0.79863 0.58247 -0.03160 0.14690 -0.07974 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 2332 O O . LEU B 139 ? 0.58744 0.71779 0.47785 -0.03452 0.15685 -0.07701 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 2333 C CB . LEU B 139 ? 0.61579 0.72056 0.49698 -0.01593 0.14667 -0.10379 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 2334 C CG . LEU B 139 ? 0.67228 0.75437 0.53551 -0.01786 0.13239 -0.10905 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 2335 C CD1 . LEU B 139 ? 0.69668 0.76747 0.57872 -0.01486 0.12262 -0.11333 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 2336 C CD2 . LEU B 139 ? 0.81293 0.88640 0.64687 -0.01301 0.13669 -0.12168 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 2337 N N . GLU B 140 ? 0.62277 0.74581 0.54751 -0.03805 0.13785 -0.07090 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 2338 C CA . GLU B 140 ? 0.67146 0.79735 0.59297 -0.04906 0.13976 -0.05792 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 2339 C C . GLU B 140 ? 0.47553 0.58769 0.40198 -0.05395 0.12525 -0.05093 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 2340 O O . GLU B 140 ? 0.47533 0.58778 0.42317 -0.05153 0.11797 -0.05276 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 2341 C CB . GLU B 140 ? 0.83102 0.98020 0.77513 -0.05333 0.15157 -0.05361 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 2342 C CG . GLU B 140 ? 0.94188 1.09185 0.87888 -0.06618 0.15685 -0.04085 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 2343 C CD . GLU B 140 ? 0.98795 1.16005 0.95332 -0.07357 0.16453 -0.03662 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 2344 O OE1 . GLU B 140 ? 1.01586 1.20061 1.00823 -0.06857 0.16078 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 2345 O OE2 . GLU B 140 ? 0.99298 1.16978 0.95317 -0.08466 0.17420 -0.02793 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 2346 N N . ALA B 141 ? 0.44753 0.54772 0.35329 -0.05974 0.12146 -0.04258 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 2347 C CA . ALA B 141 ? 0.51076 0.59838 0.42020 -0.06316 0.10854 -0.03570 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 2348 C C . ALA B 141 ? 0.52850 0.62377 0.46360 -0.06881 0.10944 -0.02985 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 2349 O O . ALA B 141 ? 0.54096 0.64850 0.48312 -0.07479 0.12035 -0.02587 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 2350 C CB . ALA B 141 ? 0.55622 0.63075 0.43857 -0.06693 0.10577 -0.02655 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 2351 N N . VAL B 142 ? 0.48989 0.57880 0.43890 -0.06739 0.09797 -0.02985 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 2352 C CA . VAL B 142 ? 0.47693 0.57202 0.44910 -0.07206 0.09660 -0.02566 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 2353 C C . VAL B 142 ? 0.48537 0.56967 0.44882 -0.08121 0.09558 -0.01441 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 2354 O O . VAL B 142 ? 0.55575 0.64584 0.53396 -0.08854 0.09824 -0.01038 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 2355 C CB . VAL B 142 ? 0.45186 0.54283 0.43918 -0.06612 0.08532 -0.02999 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 2356 C CG1 . VAL B 142 ? 0.51197 0.60353 0.51614 -0.07124 0.08045 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 2357 C CG2 . VAL B 142 ? 0.52821 0.62999 0.52838 -0.05766 0.08855 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 2358 N N . ALA B 143 ? 0.42542 0.49345 0.36455 -0.08066 0.09135 -0.00949 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 2359 C CA . ALA B 143 ? 0.45229 0.50520 0.37980 -0.08690 0.08961 0.00158 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 2360 C C . ALA B 143 ? 0.52205 0.56310 0.41835 -0.08455 0.08998 0.00637 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 2361 O O . ALA B 143 ? 0.57196 0.61754 0.45693 -0.07880 0.09036 0.00006 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 2362 C CB . ALA B 143 ? 0.46087 0.50337 0.39776 -0.08495 0.07712 0.00329 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 2363 N N . SER B 144 ? 0.51045 0.53501 0.39139 -0.08860 0.08963 0.01745 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 2364 C CA . SER B 144 ? 0.60156 0.61336 0.45090 -0.08482 0.08857 0.02379 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 2365 C C . SER B 144 ? 0.53480 0.54547 0.37826 -0.07468 0.07493 0.01851 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 2366 O O . SER B 144 ? 0.48741 0.50191 0.34991 -0.07163 0.06610 0.01266 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 2367 C CB . SER B 144 ? 0.59751 0.58795 0.43182 -0.08913 0.08928 0.03726 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 2368 O OG . SER B 144 ? 0.86377 0.85424 0.70432 -0.10108 0.10197 0.04209 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 2369 N N . GLU B 145 ? 0.49219 0.49774 0.30802 -0.06993 0.07329 0.02123 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 2370 C CA . GLU B 145 ? 0.48749 0.49581 0.29568 -0.06153 0.06089 0.01521 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 2371 C C . GLU B 145 ? 0.47834 0.47915 0.29249 -0.05718 0.04819 0.01933 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 2372 O O . GLU B 145 ? 0.51909 0.52650 0.33691 -0.05183 0.03736 0.01276 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 2373 C CB . GLU B 145 ? 0.52431 0.52944 0.29882 -0.05752 0.06186 0.01841 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 2374 C CG . GLU B 145 ? 0.86764 0.87961 0.63148 -0.06105 0.07602 0.01515 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 2375 C CD . GLU B 145 ? 1.03873 1.04678 0.80617 -0.06995 0.09097 0.02404 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 2376 O OE1 . GLU B 145 ? 1.09106 1.08327 0.84835 -0.07260 0.09185 0.03682 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 2377 O OE2 . GLU B 145 ? 1.06071 1.08168 0.84168 -0.07440 0.10202 0.01799 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 2378 N N . THR B 146 ? 0.43755 0.42477 0.25269 -0.05970 0.04977 0.02957 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 2379 C CA . THR B 146 ? 0.41259 0.39030 0.22891 -0.05399 0.03913 0.03483 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 2380 C C . THR B 146 ? 0.43941 0.41869 0.28407 -0.05677 0.03664 0.03135 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 2381 O O . THR B 146 ? 0.48796 0.45762 0.33446 -0.05280 0.03006 0.03621 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 2382 C CB . THR B 146 ? 0.44123 0.39757 0.23413 -0.05313 0.04222 0.04900 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 2383 O OG1 . THR B 146 ? 0.50689 0.45577 0.30233 -0.06402 0.05531 0.05317 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 2384 C CG2 . THR B 146 ? 0.47697 0.43085 0.23786 -0.04683 0.04140 0.05380 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 2385 N N . VAL B 147 ? 0.41072 0.40163 0.27589 -0.06238 0.04190 0.02334 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 2386 C CA . VAL B 147 ? 0.35154 0.34482 0.24215 -0.06482 0.03991 0.02014 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 2387 C C . VAL B 147 ? 0.36075 0.36650 0.26684 -0.06037 0.03289 0.01011 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 2388 O O . VAL B 147 ? 0.35744 0.37260 0.26129 -0.05928 0.03408 0.00278 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 2389 C CB . VAL B 147 ? 0.37043 0.36873 0.27419 -0.07386 0.05050 0.01911 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 2390 C CG1 . VAL B 147 ? 0.32718 0.32677 0.25424 -0.07586 0.04701 0.01685 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 2391 C CG2 . VAL B 147 ? 0.38329 0.36944 0.27014 -0.08055 0.05936 0.02873 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 2392 N N . GLY B 148 ? 0.33327 0.33751 0.25379 -0.05808 0.02615 0.00965 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 2393 C CA . GLY B 148 ? 0.28941 0.30317 0.22459 -0.05504 0.02055 0.00132 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 2394 C C . GLY B 148 ? 0.28698 0.29875 0.23998 -0.05469 0.01740 0.00178 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 2395 O O . GLY B 148 ? 0.29107 0.29521 0.24588 -0.05742 0.01963 0.00696 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 2396 N N . SER B 149 ? 0.29840 0.31611 0.26326 -0.05186 0.01237 -0.00386 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 2397 C CA . SER B 149 ? 0.28143 0.29712 0.26097 -0.05073 0.00959 -0.00307 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 2398 C C . SER B 149 ? 0.31216 0.33261 0.29886 -0.04722 0.00344 -0.00689 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 2399 O O . SER B 149 ? 0.31936 0.34556 0.30466 -0.04763 0.00256 -0.01267 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 2400 C CB . SER B 149 ? 0.29540 0.31511 0.28900 -0.05382 0.01488 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 2401 O OG . SER B 149 ? 0.30289 0.32040 0.30804 -0.05229 0.01162 -0.00546 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 2402 N N . THR B 150 ? 0.27450 0.29223 0.26840 -0.04442 -0.00036 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 2403 C CA . THR B 150 ? 0.28840 0.31136 0.29319 -0.04278 -0.00377 -0.00778 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 2404 C C . THR B 150 ? 0.28816 0.31147 0.30487 -0.04438 -0.00000 -0.01237 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 2405 O O . THR B 150 ? 0.29663 0.31866 0.31586 -0.04572 0.00412 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 2406 C CB . THR B 150 ? 0.26401 0.28474 0.27258 -0.03853 -0.00769 -0.00322 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 2407 O OG1 . THR B 150 ? 0.30909 0.32332 0.32305 -0.03875 -0.00532 -0.00155 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 2408 C CG2 . THR B 150 ? 0.28828 0.30627 0.28470 -0.03438 -0.01108 0.00260 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 2409 N N . ALA B 151 ? 0.25657 0.28192 0.28107 -0.04403 -0.00147 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 2410 C CA . ALA B 151 ? 0.27870 0.30152 0.31336 -0.04328 0.00142 -0.01875 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 2411 C C . ALA B 151 ? 0.32632 0.34818 0.36768 -0.04232 -0.00099 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 2412 O O . ALA B 151 ? 0.29951 0.32404 0.34074 -0.04498 -0.00262 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 2413 C CB . ALA B 151 ? 0.27563 0.29826 0.30983 -0.04463 0.00561 -0.02550 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 2414 N N . VAL B 152 ? 0.28001 0.29886 0.32691 -0.03918 -0.00106 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 2415 C CA . VAL B 152 ? 0.25596 0.27254 0.30892 -0.03829 -0.00112 -0.01426 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 2416 C C . VAL B 152 ? 0.22334 0.23394 0.28062 -0.03518 0.00177 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 2417 O O . VAL B 152 ? 0.25763 0.26888 0.31562 -0.03228 0.00151 -0.01286 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 2418 C CB . VAL B 152 ? 0.23966 0.25862 0.29302 -0.03566 -0.00387 -0.00905 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 2419 C CG1 . VAL B 152 ? 0.24359 0.25894 0.29438 -0.03180 -0.00467 -0.00537 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 2420 C CG2 . VAL B 152 ? 0.28241 0.30050 0.34185 -0.03594 -0.00244 -0.00834 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 2421 N N . VAL B 153 ? 0.25212 0.25677 0.31176 -0.03589 0.00436 -0.01766 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 2422 C CA . VAL B 153 ? 0.24032 0.23798 0.30241 -0.03117 0.00726 -0.01829 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 2423 C C . VAL B 153 ? 0.32543 0.31379 0.38876 -0.03034 0.00883 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 2424 O O . VAL B 153 ? 0.27607 0.26218 0.33955 -0.03603 0.00960 -0.01701 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 2425 C CB . VAL B 153 ? 0.36499 0.35974 0.42553 -0.03158 0.01061 -0.02474 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 2426 C CG1 . VAL B 153 ? 0.44752 0.43267 0.51000 -0.02505 0.01386 -0.02532 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 2427 C CG2 . VAL B 153 ? 0.34249 0.34714 0.40161 -0.03197 0.01061 -0.02619 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 2428 N N . ALA B 154 ? 0.31128 0.29506 0.37525 -0.02368 0.00932 -0.01199 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 2429 C CA . ALA B 154 ? 0.29619 0.26838 0.35881 -0.02214 0.01204 -0.00854 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 2430 C C . ALA B 154 ? 0.35370 0.31558 0.41478 -0.01439 0.01442 -0.00862 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 2431 O O . ALA B 154 ? 0.38430 0.35296 0.44717 -0.00767 0.01223 -0.00840 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 2432 C CB . ALA B 154 ? 0.27004 0.24533 0.33161 -0.01967 0.01031 -0.00221 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 2433 N N . LEU B 155 ? 0.30451 0.25023 0.36244 -0.01543 0.01889 -0.00922 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 2434 C CA . LEU B 155 ? 0.33510 0.26623 0.38897 -0.00612 0.02170 -0.00706 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 2435 C C . LEU B 155 ? 0.40178 0.32230 0.45067 -0.00455 0.02359 0.00081 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 2436 O O . LEU B 155 ? 0.42751 0.34286 0.47588 -0.01343 0.02650 0.00201 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 2437 C CB . LEU B 155 ? 0.47367 0.38828 0.52417 -0.00770 0.02650 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 2438 C CG . LEU B 155 ? 0.66586 0.58644 0.71828 -0.00340 0.02655 -0.01984 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 2439 C CD1 . LEU B 155 ? 0.78455 0.68898 0.83189 -0.00893 0.03103 -0.02732 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 2440 C CD2 . LEU B 155 ? 0.60958 0.52968 0.66236 0.01115 0.02650 -0.01722 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 2441 N N . VAL B 156 ? 0.39768 0.31682 0.44298 0.00651 0.02197 0.00614 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 2442 C CA . VAL B 156 ? 0.39511 0.30377 0.43282 0.00944 0.02410 0.01441 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 2443 C C . VAL B 156 ? 0.43656 0.32653 0.46587 0.02098 0.02671 0.01835 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 2444 O O . VAL B 156 ? 0.44630 0.34260 0.47696 0.03189 0.02299 0.01715 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 2445 C CB . VAL B 156 ? 0.41004 0.33414 0.44746 0.01297 0.01885 0.01815 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 2446 C CG1 . VAL B 156 ? 0.43084 0.34393 0.45828 0.01585 0.02216 0.02677 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 2447 C CG2 . VAL B 156 ? 0.40956 0.35036 0.45417 0.00374 0.01609 0.01421 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 2448 N N . CYS B 157 ? 0.45655 0.32381 0.47731 0.01872 0.03333 0.02325 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 2449 C CA . CYS B 157 ? 0.49639 0.34195 0.50549 0.03101 0.03628 0.02941 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 2450 C C . CYS B 157 ? 0.45333 0.28552 0.45173 0.02939 0.04106 0.03930 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 2451 O O . CYS B 157 ? 0.50483 0.34752 0.50687 0.01927 0.04200 0.04037 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 2452 C CB . CYS B 157 ? 0.58000 0.40411 0.58664 0.03111 0.04132 0.02450 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 2453 S SG . CYS B 157 ? 0.60393 0.40566 0.60796 0.01288 0.05002 0.02258 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 2454 N N . SER B 158 ? 0.52159 0.33086 0.50591 0.04038 0.04454 0.04713 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 2455 C CA . SER B 158 ? 0.57152 0.37003 0.54353 0.04060 0.04908 0.05779 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 2456 C C . SER B 158 ? 0.58327 0.36899 0.55606 0.02308 0.05846 0.05881 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 2457 O O . SER B 158 ? 0.69462 0.48315 0.66366 0.01813 0.06230 0.06528 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 2458 C CB . SER B 158 ? 0.60681 0.38184 0.56097 0.05737 0.05081 0.06711 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 2459 O OG . SER B 158 ? 0.73721 0.48408 0.68637 0.05871 0.05659 0.06589 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 2460 N N . SER B 159 ? 0.57147 0.34553 0.54977 0.01304 0.06213 0.05174 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 2461 C CA . SER B 159 ? 0.61027 0.37237 0.59044 -0.00503 0.07069 0.05160 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 2462 C C . SER B 159 ? 0.52746 0.31624 0.52529 -0.02044 0.06777 0.04262 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 2463 O O . SER B 159 ? 0.51732 0.30874 0.51973 -0.03458 0.07327 0.04411 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 2464 C CB . SER B 159 ? 0.64718 0.37478 0.61960 -0.00798 0.07720 0.04917 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 2465 O OG . SER B 159 ? 0.73151 0.46530 0.71244 -0.00887 0.07253 0.03710 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 2466 N N . HIS B 160 ? 0.45310 0.26233 0.46086 -0.01801 0.05962 0.03376 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 2467 C CA . HIS B 160 ? 0.43165 0.26212 0.45359 -0.03156 0.05676 0.02506 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 2468 C C . HIS B 160 ? 0.43980 0.29818 0.46947 -0.02528 0.04763 0.02112 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 2469 O O . HIS B 160 ? 0.47165 0.33233 0.49785 -0.01214 0.04326 0.02214 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 2470 C CB . HIS B 160 ? 0.50764 0.32495 0.53140 -0.04040 0.05845 0.01537 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 2471 C CG . HIS B 160 ? 0.57579 0.36624 0.59405 -0.05203 0.06749 0.01683 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 2472 N ND1 . HIS B 160 ? 0.68135 0.43754 0.68481 -0.04516 0.07394 0.02259 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 2473 C CD2 . HIS B 160 ? 0.60569 0.39822 0.63127 -0.07064 0.07123 0.01317 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 2474 C CE1 . HIS B 160 ? 0.69133 0.42669 0.69221 -0.06008 0.08202 0.02261 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 2475 N NE2 . HIS B 160 ? 0.62775 0.38630 0.64306 -0.07644 0.08037 0.01651 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 2476 N N . ILE B 161 ? 0.38276 0.26249 0.42319 -0.03523 0.04484 0.01645 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 2477 C CA . ILE B 161 ? 0.31862 0.22125 0.36598 -0.03269 0.03710 0.01130 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 2478 C C . ILE B 161 ? 0.38670 0.29468 0.44062 -0.04336 0.03579 0.00188 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 2479 O O . ILE B 161 ? 0.40227 0.31106 0.46068 -0.05545 0.03859 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 2480 C CB . ILE B 161 ? 0.39316 0.31598 0.44436 -0.03216 0.03432 0.01524 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 2481 C CG1 . ILE B 161 ? 0.49238 0.40964 0.53466 -0.02148 0.03524 0.02370 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 2482 C CG2 . ILE B 161 ? 0.42355 0.36543 0.47996 -0.03024 0.02700 0.01028 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 2483 C CD1 . ILE B 161 ? 0.51936 0.45275 0.56282 -0.02047 0.03391 0.02729 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 2484 N N . VAL B 162 ? 0.35937 0.27197 0.41365 -0.03926 0.03170 -0.00415 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 2485 C CA . VAL B 162 ? 0.30746 0.22692 0.36541 -0.04785 0.02963 -0.01322 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 2486 C C . VAL B 162 ? 0.29339 0.23532 0.35527 -0.04506 0.02331 -0.01430 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 2487 O O . VAL B 162 ? 0.37074 0.31617 0.43114 -0.03585 0.02115 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 2488 C CB . VAL B 162 ? 0.44191 0.34395 0.49405 -0.04573 0.03205 -0.01987 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 2489 C CG1 . VAL B 162 ? 0.40207 0.30913 0.45546 -0.05617 0.03035 -0.02996 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 2490 C CG2 . VAL B 162 ? 0.55729 0.43151 0.60248 -0.04519 0.03878 -0.01692 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 2491 N N . VAL B 163 ? 0.30068 0.25791 0.36748 -0.05297 0.02035 -0.01685 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 2492 C CA . VAL B 163 ? 0.27462 0.24993 0.34290 -0.05049 0.01480 -0.01720 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 2493 C C . VAL B 163 ? 0.27541 0.25684 0.34301 -0.05711 0.01230 -0.02513 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 2494 O O . VAL B 163 ? 0.33443 0.31610 0.40441 -0.06630 0.01271 -0.02942 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 2495 C CB . VAL B 163 ? 0.36932 0.35859 0.44187 -0.05035 0.01277 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 2496 C CG1 . VAL B 163 ? 0.35938 0.36410 0.43172 -0.04897 0.00721 -0.01277 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 2497 C CG2 . VAL B 163 ? 0.33329 0.31748 0.40336 -0.04210 0.01430 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 2498 N N . SER B 164 ? 0.28263 0.26954 0.34653 -0.05308 0.00981 -0.02719 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 2499 C CA . SER B 164 ? 0.32247 0.31544 0.38255 -0.05778 0.00742 -0.03414 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 2500 C C . SER B 164 ? 0.30599 0.31348 0.36438 -0.05473 0.00300 -0.03075 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 2501 O O . SER B 164 ? 0.29326 0.30065 0.35048 -0.04856 0.00335 -0.02675 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 2502 C CB . SER B 164 ? 0.33042 0.31227 0.38466 -0.05536 0.01081 -0.04007 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 2503 O OG . SER B 164 ? 0.38049 0.36837 0.42850 -0.05916 0.00882 -0.04679 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 2504 N N . ASN B 165 ? 0.27242 0.29212 0.33050 -0.05898 -0.00134 -0.03219 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 2505 C CA . ASN B 165 ? 0.28085 0.31136 0.33567 -0.05484 -0.00537 -0.02764 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 2506 C C . ASN B 165 ? 0.30761 0.34574 0.35430 -0.05724 -0.00898 -0.03193 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 2507 O O . ASN B 165 ? 0.31027 0.35369 0.35731 -0.06336 -0.01134 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 2508 C CB . ASN B 165 ? 0.33013 0.37059 0.39124 -0.05358 -0.00795 -0.02250 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 2509 C CG . ASN B 165 ? 0.33761 0.38513 0.39334 -0.04768 -0.01175 -0.01764 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 2510 O OD1 . ASN B 165 ? 0.41351 0.45387 0.46491 -0.04280 -0.01052 -0.01371 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 2511 N ND2 . ASN B 165 ? 0.33168 0.39296 0.38710 -0.04809 -0.01663 -0.01806 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 2512 N N . CYS B 166 ? 0.29502 0.33376 0.33365 -0.05281 -0.00956 -0.02859 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 2513 C CA . CYS B 166 ? 0.29661 0.34166 0.32415 -0.05334 -0.01272 -0.03045 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 2514 C C . CYS B 166 ? 0.28927 0.33589 0.31099 -0.04745 -0.01464 -0.02225 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 2515 O O . CYS B 166 ? 0.30738 0.34608 0.32640 -0.04520 -0.01100 -0.01870 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 2516 C CB . CYS B 166 ? 0.49563 0.53380 0.51538 -0.05490 -0.00836 -0.03595 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 2517 S SG . CYS B 166 ? 0.58169 0.62575 0.58432 -0.05495 -0.01084 -0.03749 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 2518 N N . GLY B 167 ? 0.28300 0.33957 0.30372 -0.04478 -0.02023 -0.01921 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 2519 C CA . GLY B 167 ? 0.39145 0.44566 0.40453 -0.03794 -0.02183 -0.01124 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 2520 C C . GLY B 167 ? 0.36795 0.42548 0.38888 -0.03274 -0.02369 -0.00638 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 2521 O O . GLY B 167 ? 0.30261 0.37036 0.33509 -0.03457 -0.02506 -0.00882 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 2522 N N . ASP B 168 ? 0.34557 0.39399 0.35981 -0.02661 -0.02319 0.00022 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 2523 C CA . ASP B 168 ? 0.30341 0.35348 0.32242 -0.01994 -0.02453 0.00454 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 2524 C C . ASP B 168 ? 0.33860 0.37567 0.36028 -0.01942 -0.02038 0.00628 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 2525 O O . ASP B 168 ? 0.32619 0.35951 0.34667 -0.01288 -0.02083 0.01016 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 2526 C CB . ASP B 168 ? 0.40894 0.45845 0.41620 -0.01101 -0.02844 0.01042 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 2527 C CG . ASP B 168 ? 0.45572 0.48519 0.44756 -0.00968 -0.02587 0.01507 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 2528 O OD1 . ASP B 168 ? 0.43951 0.45896 0.43188 -0.01611 -0.02128 0.01333 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 2529 O OD2 . ASP B 168 ? 0.53606 0.56006 0.51513 -0.00211 -0.02833 0.02067 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 2530 N N . SER B 169 ? 0.26036 0.29120 0.28514 -0.02527 -0.01664 0.00311 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 2531 C CA . SER B 169 ? 0.29010 0.31452 0.32078 -0.02454 -0.01412 0.00361 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 2532 C C . SER B 169 ? 0.28455 0.31769 0.32642 -0.02524 -0.01358 0.00182 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 2533 O O . SER B 169 ? 0.32610 0.36989 0.37243 -0.02831 -0.01493 -0.00086 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 2534 C CB . SER B 169 ? 0.28390 0.30144 0.31526 -0.02901 -0.01085 0.00119 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 2535 O OG . SER B 169 ? 0.29990 0.31051 0.32183 -0.03016 -0.01024 0.00311 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 2536 N N . ARG B 170 ? 0.23173 0.26043 0.27735 -0.02291 -0.01156 0.00332 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 2537 C CA . ARG B 170 ? 0.27017 0.30657 0.32461 -0.02316 -0.01005 0.00338 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 2538 C C . ARG B 170 ? 0.30203 0.33028 0.35893 -0.02310 -0.00656 0.00383 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 2539 O O . ARG B 170 ? 0.25099 0.27044 0.30280 -0.01988 -0.00672 0.00507 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 2540 C CB . ARG B 170 ? 0.28296 0.32713 0.33738 -0.01641 -0.01151 0.00700 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 2541 C CG . ARG B 170 ? 0.34551 0.40389 0.41110 -0.01790 -0.00960 0.00702 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 2542 C CD . ARG B 170 ? 0.39946 0.46740 0.46542 -0.00908 -0.01038 0.01063 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 2543 N NE . ARG B 170 ? 0.31697 0.39072 0.37787 -0.00425 -0.01545 0.01136 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 2544 C CZ . ARG B 170 ? 0.36519 0.44167 0.42171 0.00633 -0.01692 0.01484 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 2545 N NH1 . ARG B 170 ? 0.34061 0.41506 0.39732 0.01273 -0.01340 0.01706 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 2546 N NH2 . ARG B 170 ? 0.34428 0.42440 0.39454 0.01157 -0.02168 0.01622 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 2547 N N . ALA B 171 ? 0.23732 0.26818 0.30131 -0.02704 -0.00360 0.00277 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 2548 C CA . ALA B 171 ? 0.26553 0.28871 0.33050 -0.02577 0.00018 0.00477 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 2549 C C . ALA B 171 ? 0.24524 0.27587 0.31484 -0.02513 0.00307 0.00792 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 2550 O O . ALA B 171 ? 0.24298 0.28494 0.32002 -0.03021 0.00349 0.00650 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 2551 C CB . ALA B 171 ? 0.25453 0.27041 0.32200 -0.03078 0.00292 0.00180 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 2552 N N . VAL B 172 ? 0.23599 0.26182 0.30143 -0.01934 0.00522 0.01180 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 2553 C CA . VAL B 172 ? 0.20835 0.24204 0.27742 -0.01802 0.00942 0.01528 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 2554 C C . VAL B 172 ? 0.23323 0.25582 0.29763 -0.01633 0.01417 0.01881 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 2555 O O . VAL B 172 ? 0.25906 0.27163 0.31447 -0.01046 0.01231 0.01966 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 2556 C CB . VAL B 172 ? 0.20961 0.25013 0.27505 -0.00975 0.00772 0.01709 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 2557 C CG1 . VAL B 172 ? 0.24690 0.29847 0.31733 -0.00787 0.01340 0.02055 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 2558 C CG2 . VAL B 172 ? 0.23718 0.28672 0.30471 -0.00963 0.00258 0.01471 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 2559 N N . LEU B 173 ? 0.23370 0.25812 0.30369 -0.02189 0.02011 0.02087 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 2560 C CA . LEU B 173 ? 0.24843 0.26111 0.31227 -0.02025 0.02588 0.02575 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 2561 C C . LEU B 173 ? 0.25381 0.27484 0.31614 -0.01585 0.03077 0.03043 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 2562 O O . LEU B 173 ? 0.24479 0.28255 0.31700 -0.01907 0.03301 0.03020 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 2563 C CB . LEU B 173 ? 0.25444 0.25993 0.32336 -0.02998 0.03087 0.02566 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 2564 C CG . LEU B 173 ? 0.33943 0.33182 0.40205 -0.03009 0.03888 0.03218 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 2565 C CD1 . LEU B 173 ? 0.32939 0.30458 0.37885 -0.02090 0.03668 0.03449 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 2566 C CD2 . LEU B 173 ? 0.34174 0.32756 0.41083 -0.04228 0.04452 0.03140 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 2567 N N . PHE B 174 ? 0.21540 0.22644 0.26525 -0.00793 0.03239 0.03438 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 2568 C CA . PHE B 174 ? 0.23567 0.25242 0.28105 -0.00286 0.03837 0.03899 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 2569 C C . PHE B 174 ? 0.27844 0.28541 0.31999 -0.00654 0.04693 0.04514 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 2570 O O . PHE B 174 ? 0.33573 0.32562 0.36648 -0.00344 0.04615 0.04742 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 2571 C CB . PHE B 174 ? 0.29021 0.30151 0.32133 0.00865 0.03418 0.03856 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 2572 C CG . PHE B 174 ? 0.31619 0.33602 0.34270 0.01545 0.03947 0.04120 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 2573 C CD1 . PHE B 174 ? 0.35169 0.39050 0.39081 0.01359 0.04320 0.04099 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 2574 C CD2 . PHE B 174 ? 0.34851 0.35906 0.35797 0.02449 0.04046 0.04337 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 2575 C CE1 . PHE B 174 ? 0.36950 0.41798 0.40503 0.02131 0.04899 0.04324 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 2576 C CE2 . PHE B 174 ? 0.34696 0.36483 0.35060 0.03167 0.04615 0.04523 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 2577 C CZ . PHE B 174 ? 0.38870 0.42560 0.40578 0.03040 0.05093 0.04530 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 2578 N N . ARG B 175 ? 0.30066 0.31875 0.35168 -0.01361 0.05516 0.04795 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 2579 C CA . ARG B 175 ? 0.33897 0.34670 0.38713 -0.01980 0.06498 0.05437 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 2580 C C . ARG B 175 ? 0.35511 0.37580 0.40315 -0.01803 0.07442 0.05970 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 2581 O O . ARG B 175 ? 0.33578 0.37963 0.39870 -0.02166 0.07633 0.05750 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 2582 C CB . ARG B 175 ? 0.36672 0.37427 0.42867 -0.03461 0.06720 0.05180 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 2583 C CG . ARG B 175 ? 0.46751 0.46468 0.52816 -0.04365 0.07886 0.05840 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 2584 C CD . ARG B 175 ? 0.52186 0.51285 0.59330 -0.05864 0.07959 0.05408 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 2585 N NE . ARG B 175 ? 0.53758 0.50386 0.59869 -0.05519 0.07454 0.05218 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 2586 C CZ . ARG B 175 ? 0.62696 0.58269 0.69306 -0.06488 0.07343 0.04691 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 2587 N NH1 . ARG B 175 ? 0.57177 0.53958 0.65302 -0.08005 0.07608 0.04248 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 2588 N NH2 . ARG B 175 ? 0.53949 0.47373 0.59551 -0.05911 0.06951 0.04545 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 2589 N N . GLY B 176 ? 0.39587 0.40312 0.42689 -0.01164 0.08035 0.06674 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 2590 C CA . GLY B 176 ? 0.35976 0.37873 0.38730 -0.00778 0.08985 0.07184 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 2591 C C . GLY B 176 ? 0.47174 0.50606 0.49909 0.00327 0.08411 0.06681 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 2592 O O . GLY B 176 ? 0.43955 0.46311 0.45276 0.01366 0.07606 0.06412 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 2593 N N . LYS B 177 ? 0.35388 0.41339 0.39728 0.00106 0.08785 0.06508 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 2594 C CA . LYS B 177 ? 0.28186 0.35504 0.32570 0.01234 0.08284 0.06030 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 2595 C C . LYS B 177 ? 0.31066 0.40008 0.37339 0.00803 0.07516 0.05390 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 2596 O O . LYS B 177 ? 0.30369 0.40827 0.37044 0.01653 0.07275 0.05092 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 2597 C CB . LYS B 177 ? 0.35364 0.44444 0.39764 0.01830 0.09392 0.06408 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 2598 C CG . LYS B 177 ? 0.42320 0.49850 0.44398 0.02582 0.10118 0.07009 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 2599 C CD . LYS B 177 ? 0.58600 0.64346 0.58548 0.03908 0.09145 0.06591 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 2600 C CE . LYS B 177 ? 0.64683 0.69384 0.62185 0.04914 0.09815 0.07049 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 2601 N NZ . LYS B 177 ? 0.67847 0.70480 0.63231 0.05832 0.08703 0.06611 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 2602 N N . GLU B 178 ? 0.30065 0.38650 0.37347 -0.00395 0.07139 0.05177 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 2603 C CA . GLU B 178 ? 0.32163 0.42482 0.41203 -0.00940 0.06489 0.04608 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 2604 C C . GLU B 178 ? 0.30475 0.39148 0.38957 -0.00971 0.05399 0.04127 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 2605 O O . GLU B 178 ? 0.28545 0.35316 0.36439 -0.01522 0.05353 0.04183 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 2606 C CB . GLU B 178 ? 0.39759 0.51506 0.50667 -0.02544 0.07071 0.04646 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 2607 C CG . GLU B 178 ? 0.57989 0.72132 0.70797 -0.03083 0.06419 0.04042 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 2608 C CD . GLU B 178 ? 0.84602 1.01167 0.99514 -0.04506 0.07140 0.04064 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 2609 O OE1 . GLU B 178 ? 0.90962 1.10582 1.07257 -0.04149 0.07377 0.04063 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 2610 O OE2 . GLU B 178 ? 0.90774 1.06196 1.05982 -0.05987 0.07481 0.04053 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 2611 N N . ALA B 179 ? 0.23785 0.33168 0.32411 -0.00333 0.04588 0.03694 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 2612 C CA . ALA B 179 ? 0.26175 0.34443 0.34552 -0.00561 0.03663 0.03238 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 2613 C C . ALA B 179 ? 0.30383 0.39907 0.40340 -0.01787 0.03498 0.02901 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 2614 O O . ALA B 179 ? 0.32713 0.44623 0.44059 -0.02016 0.03596 0.02818 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 2615 C CB . ALA B 179 ? 0.30533 0.38754 0.38209 0.00522 0.02947 0.02987 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 2616 N N . MET B 180 ? 0.26590 0.34611 0.36345 -0.02565 0.03282 0.02673 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 2617 C CA . MET B 180 ? 0.24004 0.32791 0.34959 -0.03810 0.03122 0.02227 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 2618 C C . MET B 180 ? 0.24927 0.32812 0.35343 -0.03740 0.02287 0.01737 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 2619 O O . MET B 180 ? 0.28345 0.34198 0.37845 -0.03722 0.02240 0.01702 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 2620 C CB . MET B 180 ? 0.26123 0.33663 0.37223 -0.04913 0.03832 0.02370 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 2621 C CG . MET B 180 ? 0.46208 0.54406 0.57685 -0.05129 0.04851 0.02972 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 2622 S SD . MET B 180 ? 0.65508 0.71279 0.76556 -0.06295 0.05745 0.03302 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 2623 C CE . MET B 180 ? 0.64282 0.70019 0.76323 -0.07721 0.05211 0.02384 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 2624 N N . PRO B 181 ? 0.27490 0.36865 0.38377 -0.03619 0.01648 0.01392 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 2625 C CA . PRO B 181 ? 0.25168 0.33695 0.35468 -0.03702 0.00985 0.00956 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 2626 C C . PRO B 181 ? 0.29367 0.37071 0.39961 -0.04880 0.01117 0.00517 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 2627 O O . PRO B 181 ? 0.28972 0.37633 0.40608 -0.05875 0.01389 0.00315 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 2628 C CB . PRO B 181 ? 0.33443 0.43967 0.44199 -0.03385 0.00367 0.00771 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 2629 C CG . PRO B 181 ? 0.39850 0.52658 0.51873 -0.03357 0.00690 0.00976 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 2630 C CD . PRO B 181 ? 0.28855 0.40759 0.40673 -0.03195 0.01519 0.01456 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 2631 N N . LEU B 182 ? 0.25603 0.31481 0.35277 -0.04775 0.00975 0.00341 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 2632 C CA . LEU B 182 ? 0.25690 0.30445 0.35362 -0.05650 0.01095 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 2633 C C . LEU B 182 ? 0.37529 0.42714 0.46985 -0.05857 0.00486 -0.00766 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 2634 O O . LEU B 182 ? 0.37717 0.41878 0.46932 -0.06432 0.00536 -0.01291 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 2635 C CB . LEU B 182 ? 0.29301 0.31815 0.38110 -0.05258 0.01444 0.00077 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 2636 C CG . LEU B 182 ? 0.32014 0.33785 0.40659 -0.04984 0.02070 0.00749 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 2637 C CD1 . LEU B 182 ? 0.36416 0.36047 0.44154 -0.04534 0.02288 0.00923 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 2638 C CD2 . LEU B 182 ? 0.30206 0.32500 0.39720 -0.06002 0.02642 0.00812 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 2639 N N . SER B 183 ? 0.35404 0.41936 0.44764 -0.05314 -0.00043 -0.00691 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 2640 C CA . SER B 183 ? 0.39326 0.46473 0.48324 -0.05462 -0.00619 -0.01168 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 2641 C C . SER B 183 ? 0.42920 0.52215 0.52339 -0.05081 -0.01107 -0.01007 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 2642 O O . SER B 183 ? 0.36666 0.46617 0.46404 -0.04427 -0.00980 -0.00489 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 2643 C CB . SER B 183 ? 0.39311 0.45131 0.47159 -0.04883 -0.00733 -0.01112 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 2644 O OG . SER B 183 ? 0.32282 0.37847 0.39727 -0.03992 -0.00750 -0.00520 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 2645 N N . VAL B 184 ? 0.32243 0.42675 0.41576 -0.05394 -0.01675 -0.01471 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 2646 C CA . VAL B 184 ? 0.37450 0.49955 0.46961 -0.04803 -0.02284 -0.01303 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 2647 C C . VAL B 184 ? 0.36783 0.48591 0.44784 -0.04227 -0.02736 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 2648 O O . VAL B 184 ? 0.37028 0.48002 0.44343 -0.04780 -0.02783 -0.01748 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 2649 C CB . VAL B 184 ? 0.48324 0.63231 0.59084 -0.05675 -0.02666 -0.01869 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 2650 C CG1 . VAL B 184 ? 0.31986 0.49403 0.43158 -0.04779 -0.03291 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 2651 C CG2 . VAL B 184 ? 0.52249 0.67389 0.64415 -0.06665 -0.02029 -0.01992 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 2652 N N . ASP B 185 ? 0.27638 0.39596 0.34994 -0.03101 -0.02978 -0.00655 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 2653 C CA . ASP B 185 ? 0.29316 0.40219 0.35040 -0.02586 -0.03258 -0.00455 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 2654 C C . ASP B 185 ? 0.27784 0.39936 0.33068 -0.02923 -0.03872 -0.00918 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 2655 O O . ASP B 185 ? 0.30714 0.45110 0.36788 -0.02906 -0.04405 -0.01104 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 2656 C CB . ASP B 185 ? 0.29605 0.40273 0.34580 -0.01305 -0.03422 0.00283 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 2657 C CG . ASP B 185 ? 0.38863 0.48129 0.43915 -0.00895 -0.02885 0.00669 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 2658 O OD1 . ASP B 185 ? 0.39413 0.47978 0.45074 -0.01528 -0.02413 0.00453 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 2659 O OD2 . ASP B 185 ? 0.37145 0.45945 0.41502 0.00151 -0.02967 0.01184 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 2660 N N . HIS B 186 ? 0.28210 0.39059 0.32179 -0.03176 -0.03810 -0.01105 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 2661 C CA . HIS B 186 ? 0.31937 0.43662 0.34985 -0.03394 -0.04365 -0.01533 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 2662 C C . HIS B 186 ? 0.40249 0.51983 0.41781 -0.02284 -0.04799 -0.00818 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 2663 O O . HIS B 186 ? 0.40976 0.51155 0.40891 -0.02076 -0.04580 -0.00505 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 2664 C CB . HIS B 186 ? 0.27066 0.37388 0.29350 -0.04152 -0.03954 -0.02107 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 2665 C CG . HIS B 186 ? 0.28489 0.38684 0.31983 -0.05163 -0.03622 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 2666 N ND1 . HIS B 186 ? 0.30071 0.38520 0.33758 -0.05428 -0.02891 -0.02950 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 2667 C CD2 . HIS B 186 ? 0.31320 0.42823 0.35844 -0.05979 -0.03913 -0.03577 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 2668 C CE1 . HIS B 186 ? 0.30619 0.39009 0.35214 -0.06253 -0.02706 -0.03599 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 2669 N NE2 . HIS B 186 ? 0.34827 0.44977 0.39953 -0.06715 -0.03286 -0.04015 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 2670 N N . LYS B 187 ? 0.30360 0.43903 0.32415 -0.01538 -0.05382 -0.00529 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 2671 C CA . LYS B 187 ? 0.37064 0.50714 0.37658 -0.00272 -0.05883 0.00194 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 2672 C C . LYS B 187 ? 0.34270 0.50112 0.34436 -0.00222 -0.06806 -0.00192 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 2673 O O . LYS B 187 ? 0.37232 0.55373 0.38972 -0.00912 -0.07215 -0.00927 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 2674 C CB . LYS B 187 ? 0.45746 0.59978 0.47075 0.00886 -0.05943 0.00832 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 2675 C CG . LYS B 187 ? 0.59990 0.71833 0.61188 0.01082 -0.05156 0.01280 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 2676 C CD . LYS B 187 ? 0.75490 0.84655 0.74592 0.01217 -0.04851 0.01745 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 2677 C CE . LYS B 187 ? 0.75787 0.82834 0.74256 0.01963 -0.04423 0.02394 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 2678 N NZ . LYS B 187 ? 0.74742 0.79382 0.71034 0.02131 -0.04215 0.02946 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 2679 N N . PRO B 188 ? 0.36402 0.51607 0.34400 0.00546 -0.07160 0.00292 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 2680 C CA . PRO B 188 ? 0.35160 0.52437 0.32423 0.00623 -0.08123 -0.00118 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 2681 C C . PRO B 188 ? 0.36471 0.56990 0.35122 0.01345 -0.09065 -0.00158 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 2682 O O . PRO B 188 ? 0.41496 0.64358 0.40167 0.01091 -0.09964 -0.00784 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 2683 C CB . PRO B 188 ? 0.31319 0.46778 0.25697 0.01561 -0.08142 0.00726 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 2684 C CG . PRO B 188 ? 0.43029 0.55376 0.36818 0.01489 -0.07070 0.01336 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 2685 C CD . PRO B 188 ? 0.36555 0.49063 0.32567 0.01337 -0.06693 0.01253 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 2686 N N . ASP B 189 ? 0.34901 0.55817 0.34689 0.02279 -0.08920 0.00439 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 2687 C CA . ASP B 189 ? 0.41707 0.66138 0.43058 0.03050 -0.09761 0.00386 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 2688 C C . ASP B 189 ? 0.34230 0.60850 0.38529 0.01816 -0.09565 -0.00419 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 2689 O O . ASP B 189 ? 0.48085 0.78105 0.54110 0.02169 -0.10194 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 2690 C CB . ASP B 189 ? 0.44252 0.68213 0.45085 0.05024 -0.09748 0.01487 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 2691 C CG . ASP B 189 ? 0.48057 0.69400 0.49193 0.05024 -0.08648 0.01888 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 2692 O OD1 . ASP B 189 ? 0.54318 0.73372 0.55156 0.03793 -0.07909 0.01617 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 2693 O OD2 . ASP B 189 ? 0.70219 0.91860 0.71835 0.06341 -0.08548 0.02443 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 2694 N N . ARG B 190 ? 0.29801 0.54611 0.34709 0.00428 -0.08682 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 2695 C CA . ARG B 190 ? 0.32764 0.59260 0.40093 -0.01009 -0.08458 -0.01661 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 2696 C C . ARG B 190 ? 0.38967 0.68282 0.46901 -0.01925 -0.09423 -0.02636 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 2697 O O . ARG B 190 ? 0.40530 0.69028 0.46791 -0.02308 -0.09807 -0.03068 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 2698 C CB . ARG B 190 ? 0.34327 0.57958 0.41559 -0.02253 -0.07457 -0.01966 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 2699 C CG . ARG B 190 ? 0.42991 0.67174 0.52410 -0.03220 -0.06799 -0.02240 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 2700 C CD . ARG B 190 ? 0.44114 0.65213 0.53083 -0.04072 -0.05867 -0.02373 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 2701 N NE . ARG B 190 ? 0.39703 0.60528 0.48798 -0.05599 -0.05880 -0.03377 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 2702 C CZ . ARG B 190 ? 0.47378 0.65664 0.56016 -0.06332 -0.05162 -0.03644 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 2703 N NH1 . ARG B 190 ? 0.40940 0.57050 0.49086 -0.05740 -0.04456 -0.02985 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 2704 N NH2 . ARG B 190 ? 0.52973 0.70894 0.61592 -0.07601 -0.05183 -0.04612 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 2705 N N . GLU B 191 ? 0.28730 0.51545 0.40190 -0.10900 -0.04376 0.00035 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 2706 C CA . GLU B 191 ? 0.43779 0.67938 0.54990 -0.11949 -0.05189 -0.00251 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 2707 C C . GLU B 191 ? 0.34947 0.56122 0.44430 -0.12965 -0.05377 -0.00792 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 2708 O O . GLU B 191 ? 0.39466 0.60484 0.47965 -0.13123 -0.05971 -0.01146 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 2709 C CB . GLU B 191 ? 0.54524 0.81725 0.67179 -0.13193 -0.05458 -0.00032 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 2710 C CG . GLU B 191 ? 0.67675 0.98692 0.81892 -0.12128 -0.05554 0.00417 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 2711 C CD . GLU B 191 ? 0.88669 1.21397 1.02628 -0.11346 -0.06265 0.00303 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 2712 O OE1 . GLU B 191 ? 0.89201 1.19669 1.01794 -0.10452 -0.06284 0.00088 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 2713 O OE2 . GLU B 191 ? 0.94953 1.31426 1.10056 -0.11615 -0.06800 0.00456 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 2714 N N . ASP B 192 ? 0.35684 0.54384 0.44604 -0.13566 -0.04890 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 2715 C CA . ASP B 192 ? 0.40655 0.56350 0.47698 -0.14460 -0.05066 -0.01399 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 2716 C C . ASP B 192 ? 0.38854 0.52211 0.44518 -0.13185 -0.04789 -0.01637 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 2717 O O . ASP B 192 ? 0.37464 0.49164 0.41485 -0.13506 -0.05152 -0.02117 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 2718 C CB . ASP B 192 ? 0.36356 0.50097 0.43034 -0.15433 -0.04654 -0.01371 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 2719 C CG . ASP B 192 ? 0.51494 0.64276 0.58648 -0.14234 -0.03793 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 2720 O OD1 . ASP B 192 ? 0.48448 0.62762 0.56677 -0.12944 -0.03545 -0.00725 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 2721 O OD2 . ASP B 192 ? 0.58532 0.68906 0.64832 -0.14573 -0.03400 -0.01085 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 2722 N N . GLU B 193 ? 0.39653 0.52912 0.45894 -0.11786 -0.04155 -0.01305 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 2723 C CA . GLU B 193 ? 0.37151 0.48638 0.42273 -0.10651 -0.03837 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 2724 C C . GLU B 193 ? 0.42437 0.55110 0.47218 -0.10091 -0.04319 -0.01474 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 2725 O O . GLU B 193 ? 0.37053 0.48200 0.40350 -0.09758 -0.04364 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 2726 C CB . GLU B 193 ? 0.32736 0.43926 0.38606 -0.09554 -0.03081 -0.01048 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 2727 C CG . GLU B 193 ? 0.38849 0.48323 0.44579 -0.09837 -0.02567 -0.01070 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 2728 C CD . GLU B 193 ? 0.36977 0.43746 0.40882 -0.09862 -0.02433 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 2729 O OE1 . GLU B 193 ? 0.41566 0.47369 0.45020 -0.08878 -0.01954 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 2730 O OE2 . GLU B 193 ? 0.42663 0.48289 0.45490 -0.10862 -0.02809 -0.01867 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 2731 N N . TYR B 194 ? 0.33369 0.48784 0.39394 -0.09868 -0.04667 -0.01165 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 2732 C CA . TYR B 194 ? 0.33350 0.50020 0.38949 -0.09291 -0.05216 -0.01182 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 2733 C C . TYR B 194 ? 0.44836 0.61139 0.49212 -0.10312 -0.05951 -0.01719 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 2734 O O . TYR B 194 ? 0.38879 0.54387 0.41908 -0.09790 -0.06183 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 2735 C CB . TYR B 194 ? 0.28748 0.48626 0.35871 -0.08865 -0.05515 -0.00776 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 2736 C CG . TYR B 194 ? 0.36572 0.57873 0.43235 -0.07995 -0.06077 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 2737 C CD1 . TYR B 194 ? 0.43636 0.66592 0.50088 -0.08753 -0.06962 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 2738 C CD2 . TYR B 194 ? 0.41077 0.61983 0.47382 -0.06448 -0.05756 -0.00345 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 2739 C CE1 . TYR B 194 ? 0.51278 0.75607 0.57215 -0.07836 -0.07518 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 2740 C CE2 . TYR B 194 ? 0.40773 0.62745 0.46414 -0.05541 -0.06260 -0.00239 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 2741 C CZ . TYR B 194 ? 0.52246 0.76010 0.57731 -0.06161 -0.07142 -0.00533 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 2742 O OH . TYR B 194 ? 0.61849 0.86752 0.66590 -0.05136 -0.07682 -0.00414 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 2743 N N . ALA B 195 ? 0.41268 0.58066 0.45965 -0.11835 -0.06340 -0.01947 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 2744 C CA . ALA B 195 ? 0.39062 0.55281 0.42428 -0.13027 -0.07120 -0.02517 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 2745 C C . ALA B 195 ? 0.45478 0.57961 0.46671 -0.12950 -0.06832 -0.02984 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 2746 O O . ALA B 195 ? 0.46095 0.57659 0.45660 -0.13048 -0.07343 -0.03437 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 2747 C CB . ALA B 195 ? 0.39648 0.57085 0.43789 -0.14882 -0.07561 -0.02604 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 2748 N N . ARG B 196 ? 0.35605 0.45990 0.36658 -0.12658 -0.06022 -0.02886 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 2749 C CA . ARG B 196 ? 0.40261 0.47293 0.39256 -0.12344 -0.05673 -0.03297 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 2750 C C . ARG B 196 ? 0.38211 0.44858 0.36366 -0.10915 -0.05428 -0.03266 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 2751 O O . ARG B 196 ? 0.40397 0.45263 0.36580 -0.10794 -0.05602 -0.03726 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 2752 C CB . ARG B 196 ? 0.41129 0.46465 0.40336 -0.12126 -0.04852 -0.03122 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 2753 C CG . ARG B 196 ? 0.39659 0.41815 0.36830 -0.11471 -0.04389 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 2754 C CD . ARG B 196 ? 0.41615 0.42549 0.39188 -0.10976 -0.03565 -0.03234 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 2755 N NE . ARG B 196 ? 0.41799 0.44348 0.41045 -0.09880 -0.02975 -0.02686 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 2756 C CZ . ARG B 196 ? 0.38619 0.41225 0.37633 -0.08729 -0.02589 -0.02570 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 2757 N NH1 . ARG B 196 ? 0.45436 0.46761 0.42680 -0.08389 -0.02681 -0.02942 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 2758 N NH2 . ARG B 196 ? 0.38631 0.42518 0.39061 -0.07975 -0.02114 -0.02077 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 2759 N N . ILE B 197 ? 0.41380 0.49513 0.40836 -0.09833 -0.04999 -0.02715 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 2760 C CA . ILE B 197 ? 0.40137 0.47872 0.38769 -0.08598 -0.04706 -0.02578 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 2761 C C . ILE B 197 ? 0.41534 0.50041 0.39138 -0.08654 -0.05509 -0.02827 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 2762 O O . ILE B 197 ? 0.42013 0.49124 0.37877 -0.08146 -0.05463 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 2763 C CB . ILE B 197 ? 0.34790 0.43783 0.34879 -0.07633 -0.04178 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 2764 C CG1 . ILE B 197 ? 0.37174 0.45115 0.37941 -0.07482 -0.03370 -0.01747 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 2765 C CG2 . ILE B 197 ? 0.36038 0.44828 0.35211 -0.06545 -0.03993 -0.01690 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 2766 C CD1 . ILE B 197 ? 0.34425 0.43468 0.36593 -0.06778 -0.02947 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 2767 N N . GLU B 198 ? 0.39697 0.50590 0.38322 -0.09245 -0.06266 -0.02777 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 2768 C CA . GLU B 198 ? 0.45424 0.57367 0.43128 -0.09313 -0.07145 -0.03030 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 2769 C C . GLU B 198 ? 0.49936 0.60029 0.45725 -0.10332 -0.07676 -0.03779 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 2770 O O . GLU B 198 ? 0.47307 0.56754 0.41407 -0.09953 -0.08051 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 2771 C CB . GLU B 198 ? 0.48247 0.63569 0.47633 -0.09707 -0.07848 -0.02801 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 2772 C CG . GLU B 198 ? 0.53895 0.70893 0.54578 -0.08363 -0.07471 -0.02113 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 2773 C CD . GLU B 198 ? 0.73121 0.93043 0.74213 -0.07898 -0.08290 -0.01950 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 2774 O OE1 . GLU B 198 ? 0.76015 0.95941 0.76486 -0.06492 -0.08175 -0.01606 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 2775 O OE2 . GLU B 198 ? 0.77452 0.99697 0.79416 -0.08944 -0.09052 -0.02143 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 2776 N N . ASN B 199 ? 0.46754 0.55753 0.42540 -0.11613 -0.07729 -0.04095 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 2777 C CA . ASN B 199 ? 0.56725 0.63409 0.50316 -0.12591 -0.08242 -0.04847 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 2778 C C . ASN B 199 ? 0.62685 0.66236 0.54153 -0.11545 -0.07590 -0.05105 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 2779 O O . ASN B 199 ? 0.56305 0.57920 0.45486 -0.11841 -0.08032 -0.05741 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 2780 C CB . ASN B 199 ? 0.61707 0.67612 0.55575 -0.14240 -0.08408 -0.05059 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 2781 C CG . ASN B 199 ? 0.81311 0.90331 0.76716 -0.15671 -0.09292 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 2782 O OD1 . ASN B 199 ? 0.80146 0.90062 0.76975 -0.16662 -0.09171 -0.04735 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 2783 N ND2 . ASN B 199 ? 0.93968 1.04825 0.89073 -0.15773 -0.10184 -0.05195 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 2784 N N . ALA B 200 ? 0.53652 0.56767 0.45770 -0.10331 -0.06564 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 2785 C CA . ALA B 200 ? 0.55405 0.56247 0.45770 -0.09194 -0.05871 -0.04773 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 2786 C C . ALA B 200 ? 0.55664 0.57263 0.45340 -0.08110 -0.05860 -0.04584 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 2787 O O . ALA B 200 ? 0.55556 0.55587 0.43726 -0.07158 -0.05270 -0.04652 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 2788 C CB . ALA B 200 ? 0.50571 0.50884 0.41982 -0.08472 -0.04797 -0.04338 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 2789 N N . GLY B 201 ? 0.51760 0.55753 0.42402 -0.08164 -0.06471 -0.04319 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 2790 C CA . GLY B 201 ? 0.51190 0.55843 0.41071 -0.07110 -0.06500 -0.04062 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 2791 C C . GLY B 201 ? 0.52312 0.58203 0.43639 -0.06113 -0.05827 -0.03245 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 2792 O O . GLY B 201 ? 0.48082 0.54250 0.38636 -0.05206 -0.05758 -0.02932 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 2793 N N . GLY B 202 ? 0.40872 0.47326 0.34081 -0.06272 -0.05347 -0.02890 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 2794 C CA . GLY B 202 ? 0.43749 0.50950 0.38109 -0.05413 -0.04704 -0.02173 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 2795 C C . GLY B 202 ? 0.43001 0.52534 0.38676 -0.05287 -0.05261 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 2796 O O . GLY B 202 ? 0.41004 0.52025 0.36974 -0.05897 -0.06137 -0.02080 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 2797 N N . LYS B 203 ? 0.41286 0.51160 0.37680 -0.04463 -0.04744 -0.01184 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 2798 C CA . LYS B 203 ? 0.36014 0.47853 0.33456 -0.04004 -0.05143 -0.00781 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 2799 C C . LYS B 203 ? 0.40760 0.52624 0.39632 -0.03769 -0.04497 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 2800 O O . LYS B 203 ? 0.38336 0.48654 0.37040 -0.03630 -0.03708 -0.00179 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 2801 C CB . LYS B 203 ? 0.41820 0.53699 0.37921 -0.02920 -0.05334 -0.00431 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 2802 C CG . LYS B 203 ? 0.50070 0.62597 0.44892 -0.03029 -0.06223 -0.00839 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 2803 C CD . LYS B 203 ? 0.64575 0.79895 0.60579 -0.03322 -0.07192 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 2804 C CE . LYS B 203 ? 0.80486 0.97234 0.77152 -0.02124 -0.07222 -0.00323 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 2805 N NZ . LYS B 203 ? 0.91916 1.11446 0.90560 -0.02471 -0.07697 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 2806 N N . VAL B 204 ? 0.32540 0.46319 0.32819 -0.03744 -0.04849 -0.00183 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 2807 C CA . VAL B 204 ? 0.29722 0.43657 0.31189 -0.03352 -0.04351 0.00228 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 2808 C C . VAL B 204 ? 0.35522 0.50700 0.36922 -0.02227 -0.04680 0.00657 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 2809 O O . VAL B 204 ? 0.40696 0.57946 0.42343 -0.02116 -0.05422 0.00572 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 2810 C CB . VAL B 204 ? 0.34887 0.49902 0.38003 -0.04226 -0.04370 0.00048 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 2811 C CG1 . VAL B 204 ? 0.28963 0.44259 0.33148 -0.03655 -0.03923 0.00468 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 2812 C CG2 . VAL B 204 ? 0.34424 0.47856 0.37307 -0.05181 -0.04041 -0.00357 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 2813 N N . ILE B 205 ? 0.33865 0.47757 0.34791 -0.01377 -0.04165 0.01116 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 2814 C CA . ILE B 205 ? 0.48504 0.63077 0.49027 -0.00120 -0.04431 0.01545 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 2815 C C . ILE B 205 ? 0.42423 0.56361 0.43556 0.00310 -0.03934 0.01864 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 2816 O O . ILE B 205 ? 0.36748 0.49259 0.38210 -0.00264 -0.03321 0.01845 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 2817 C CB . ILE B 205 ? 0.51407 0.64494 0.49863 0.00728 -0.04441 0.01846 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 2818 C CG1 . ILE B 205 ? 0.42158 0.52564 0.39748 0.00559 -0.03594 0.02100 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 2819 C CG2 . ILE B 205 ? 0.48205 0.61938 0.45879 0.00401 -0.04995 0.01495 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 2820 C CD1 . ILE B 205 ? 0.58127 0.66858 0.53568 0.01304 -0.03480 0.02514 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 2821 N N . GLN B 206 ? 0.35815 0.50909 0.37010 0.01417 -0.04242 0.02143 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 2822 C CA . GLN B 206 ? 0.39455 0.53765 0.40817 0.02080 -0.03857 0.02437 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 2823 C C . GLN B 206 ? 0.45272 0.56716 0.44649 0.02784 -0.03509 0.02838 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 2824 O O . GLN B 206 ? 0.54445 0.65554 0.52348 0.03918 -0.03819 0.03130 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 2825 C CB . GLN B 206 ? 0.53715 0.70455 0.55763 0.03133 -0.04307 0.02562 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 2826 C CG . GLN B 206 ? 0.66388 0.83981 0.69929 0.02949 -0.04016 0.02522 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 2827 C CD . GLN B 206 ? 0.72101 0.91070 0.77368 0.01392 -0.03978 0.02143 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 2828 O OE1 . GLN B 206 ? 0.69799 0.89926 0.75352 0.00603 -0.04372 0.01881 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 2829 N NE2 . GLN B 206 ? 0.78274 0.96916 0.84500 0.00949 -0.03525 0.02107 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 2830 N N . TRP B 207 ? 0.46190 0.55581 0.45453 0.02073 -0.02873 0.02876 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 2831 C CA . TRP B 207 ? 0.38456 0.45052 0.35877 0.02300 -0.02472 0.03267 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 2832 C C . TRP B 207 ? 0.43953 0.49226 0.41889 0.01762 -0.01942 0.03297 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 2833 O O . TRP B 207 ? 0.38917 0.43591 0.37380 0.00693 -0.01483 0.03177 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 2834 C CB . TRP B 207 ? 0.39223 0.45037 0.35827 0.01632 -0.02274 0.03248 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 2835 C CG . TRP B 207 ? 0.42606 0.45861 0.37090 0.01930 -0.01928 0.03754 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 2836 C CD1 . TRP B 207 ? 0.48187 0.49471 0.42210 0.01234 -0.01281 0.03994 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 2837 C CD2 . TRP B 207 ? 0.45387 0.47784 0.37844 0.02942 -0.02215 0.04125 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 2838 N NE1 . TRP B 207 ? 0.53023 0.52172 0.44841 0.01604 -0.01108 0.04515 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 2839 C CE2 . TRP B 207 ? 0.50594 0.50230 0.41316 0.02727 -0.01661 0.04615 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 2840 C CE3 . TRP B 207 ? 0.44909 0.48690 0.36813 0.03987 -0.02905 0.04110 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 2841 C CZ2 . TRP B 207 ? 0.47122 0.45025 0.35412 0.03549 -0.01728 0.05120 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 2842 C CZ3 . TRP B 207 ? 0.47991 0.50203 0.37520 0.04957 -0.03019 0.04582 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 2843 C CH2 . TRP B 207 ? 0.49028 0.48172 0.36697 0.04741 -0.02409 0.05096 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 2844 N N . GLN B 208 ? 0.43836 0.48815 0.41610 0.02599 -0.02038 0.03432 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 2845 C CA . GLN B 208 ? 0.42427 0.46586 0.40862 0.02160 -0.01681 0.03362 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 2846 C C . GLN B 208 ? 0.37465 0.43615 0.38110 0.01207 -0.01591 0.02946 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 2847 O O . GLN B 208 ? 0.37773 0.43382 0.39039 0.00192 -0.01191 0.02812 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 2848 C CB . GLN B 208 ? 0.46771 0.48219 0.43999 0.01460 -0.01195 0.03602 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 2849 C CG . GLN B 208 ? 0.56001 0.56297 0.53501 0.01089 -0.00934 0.03554 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 2850 C CD . GLN B 208 ? 0.67544 0.65428 0.63895 0.00181 -0.00507 0.03812 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 2851 O OE1 . GLN B 208 ? 0.73589 0.69413 0.67923 0.00464 -0.00480 0.04206 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 2852 N NE2 . GLN B 208 ? 0.65766 0.63989 0.63362 -0.00943 -0.00171 0.03621 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 2853 N N . GLY B 209 ? 0.38939 0.47485 0.40695 0.01563 -0.01978 0.02773 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 2854 C CA . GLY B 209 ? 0.36562 0.46930 0.40129 0.00628 -0.01965 0.02420 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 2855 C C . GLY B 209 ? 0.38191 0.49494 0.41883 0.00019 -0.02210 0.02207 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 2856 O O . GLY B 209 ? 0.35052 0.45368 0.37494 0.00140 -0.02250 0.02310 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 2857 N N . ALA B 210 ? 0.35149 0.48249 0.40215 -0.00682 -0.02381 0.01906 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 2858 C CA . ALA B 210 ? 0.37127 0.50821 0.42171 -0.01423 -0.02648 0.01611 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 2859 C C . ALA B 210 ? 0.31121 0.42925 0.35616 -0.02098 -0.02173 0.01475 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 2860 O O . ALA B 210 ? 0.27412 0.38531 0.32523 -0.02549 -0.01724 0.01414 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 2861 C CB . ALA B 210 ? 0.41389 0.57099 0.47855 -0.02202 -0.02923 0.01336 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 2862 N N . ARG B 211 ? 0.32799 0.43894 0.36087 -0.02070 -0.02260 0.01445 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 2863 C CA . ARG B 211 ? 0.30845 0.40343 0.33451 -0.02499 -0.01749 0.01385 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 2864 C C . ARG B 211 ? 0.33298 0.42834 0.35060 -0.02790 -0.02016 0.01076 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 2865 O O . ARG B 211 ? 0.33160 0.43403 0.34261 -0.02414 -0.02557 0.01082 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 2866 C CB . ARG B 211 ? 0.28990 0.36911 0.30460 -0.02016 -0.01346 0.01832 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 2867 C CG . ARG B 211 ? 0.32863 0.40188 0.34834 -0.01866 -0.01044 0.02084 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 2868 C CD . ARG B 211 ? 0.36238 0.41764 0.36806 -0.01546 -0.00737 0.02543 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 2869 N NE . ARG B 211 ? 0.35891 0.40719 0.36738 -0.01416 -0.00590 0.02711 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 2870 C CZ . ARG B 211 ? 0.42271 0.46486 0.43658 -0.02064 -0.00146 0.02704 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 2871 N NH1 . ARG B 211 ? 0.34128 0.38477 0.35889 -0.02782 0.00252 0.02583 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 2872 N NH2 . ARG B 211 ? 0.40471 0.43996 0.41940 -0.01915 -0.00121 0.02805 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 2873 N N . VAL B 212 ? 0.34140 0.42881 0.35797 -0.03358 -0.01648 0.00795 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 2874 C CA . VAL B 212 ? 0.33102 0.41423 0.33608 -0.03554 -0.01814 0.00463 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 2875 C C . VAL B 212 ? 0.40334 0.47809 0.39349 -0.02965 -0.01621 0.00792 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 2876 O O . VAL B 212 ? 0.35911 0.42437 0.34643 -0.02843 -0.00963 0.01122 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 2877 C CB . VAL B 212 ? 0.34223 0.41687 0.34765 -0.04058 -0.01385 0.00113 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 2878 C CG1 . VAL B 212 ? 0.39367 0.46162 0.38443 -0.04177 -0.01595 -0.00310 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 2879 C CG2 . VAL B 212 ? 0.38969 0.47007 0.40847 -0.04624 -0.01518 -0.00105 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 2880 N N . PHE B 213 ? 0.34674 0.42563 0.32681 -0.02661 -0.02206 0.00720 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 2881 C CA . PHE B 213 ? 0.40187 0.47328 0.36585 -0.01988 -0.02136 0.01095 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 2882 C C . PHE B 213 ? 0.46748 0.53281 0.43092 -0.01458 -0.01800 0.01725 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 2883 O O . PHE B 213 ? 0.43928 0.49239 0.38912 -0.01119 -0.01422 0.02149 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 2884 C CB . PHE B 213 ? 0.39110 0.45032 0.34264 -0.02104 -0.01579 0.01016 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 2885 C CG . PHE B 213 ? 0.43541 0.49559 0.37956 -0.02382 -0.02009 0.00400 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 2886 C CD1 . PHE B 213 ? 0.54441 0.60756 0.47570 -0.02047 -0.02671 0.00282 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 2887 C CD2 . PHE B 213 ? 0.50848 0.56508 0.45662 -0.02939 -0.01801 -0.00080 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 2888 C CE1 . PHE B 213 ? 0.56601 0.62822 0.48850 -0.02396 -0.03148 -0.00349 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 2889 C CE2 . PHE B 213 ? 0.51348 0.56657 0.45136 -0.03221 -0.02241 -0.00693 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 2890 C CZ . PHE B 213 ? 0.54737 0.60314 0.47251 -0.03015 -0.02929 -0.00849 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 2891 N N . GLY B 214 ? 0.39283 0.46494 0.36902 -0.01394 -0.01928 0.01807 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 2892 C CA . GLY B 214 ? 0.39670 0.45955 0.36999 -0.00893 -0.01655 0.02332 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 2893 C C . GLY B 214 ? 0.45316 0.50369 0.42903 -0.01422 -0.00878 0.02527 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 2894 O O . GLY B 214 ? 0.39910 0.43921 0.37140 -0.01195 -0.00663 0.02930 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 2895 N N . VAL B 215 ? 0.33656 0.38799 0.31779 -0.02097 -0.00480 0.02241 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 2896 C CA . VAL B 215 ? 0.40650 0.45008 0.39013 -0.02577 0.00257 0.02453 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 2897 C C . VAL B 215 ? 0.38384 0.43370 0.38447 -0.02990 0.00363 0.02208 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 2898 O O . VAL B 215 ? 0.41489 0.46037 0.41970 -0.03093 0.00555 0.02449 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 2899 C CB . VAL B 215 ? 0.38570 0.42701 0.36214 -0.02830 0.00741 0.02386 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 2900 C CG1 . VAL B 215 ? 0.39659 0.43407 0.37593 -0.03318 0.01513 0.02695 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 2901 C CG2 . VAL B 215 ? 0.42932 0.46458 0.38784 -0.02375 0.00607 0.02619 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 2902 N N . LEU B 216 ? 0.33853 0.39667 0.34709 -0.03240 0.00220 0.01729 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 2903 C CA . LEU B 216 ? 0.32472 0.38697 0.34688 -0.03623 0.00425 0.01512 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 2904 C C . LEU B 216 ? 0.35874 0.42978 0.39091 -0.03602 -0.00081 0.01322 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 2905 O O . LEU B 216 ? 0.33131 0.40898 0.36277 -0.03628 -0.00567 0.01065 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 2906 C CB . LEU B 216 ? 0.35117 0.41344 0.37282 -0.03869 0.00707 0.01149 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 2907 C CG . LEU B 216 ? 0.40004 0.46458 0.43292 -0.04117 0.01041 0.01009 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 2908 C CD1 . LEU B 216 ? 0.45215 0.51591 0.48770 -0.04217 0.01609 0.01373 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 2909 C CD2 . LEU B 216 ? 0.46095 0.52344 0.49034 -0.04147 0.01153 0.00574 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 2910 N N . ALA B 217 ? 0.31288 0.38501 0.35426 -0.03624 0.00038 0.01443 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 2911 C CA . ALA B 217 ? 0.35491 0.43661 0.40569 -0.03532 -0.00339 0.01350 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 2912 C C . ALA B 217 ? 0.37085 0.45746 0.43111 -0.04038 -0.00287 0.01020 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 2913 O O . ALA B 217 ? 0.39395 0.48660 0.46341 -0.04064 -0.00350 0.01029 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 2914 C CB . ALA B 217 ? 0.30116 0.37972 0.35411 -0.03166 -0.00264 0.01641 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 2915 N N . MET B 218 ? 0.31409 0.39665 0.37048 -0.04374 -0.00153 0.00744 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 2916 C CA . MET B 218 ? 0.35497 0.43854 0.41635 -0.04821 -0.00182 0.00430 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 2917 C C . MET B 218 ? 0.37118 0.44944 0.42266 -0.05092 -0.00352 0.00072 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 2918 O O . MET B 218 ? 0.40224 0.47541 0.44361 -0.04856 -0.00264 0.00060 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 2919 C CB . MET B 218 ? 0.44904 0.52821 0.51567 -0.04830 0.00313 0.00439 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 2920 C CG . MET B 218 ? 0.55839 0.63077 0.61921 -0.04675 0.00788 0.00398 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 2921 S SD . MET B 218 ? 0.77533 0.84839 0.84538 -0.04615 0.01206 0.00428 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 2922 C CE . MET B 218 ? 0.68336 0.76195 0.76200 -0.04589 0.01058 0.00754 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 2923 N N . SER B 219 ? 0.25932 0.33752 0.31218 -0.05631 -0.00605 -0.00215 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 2924 C CA . SER B 219 ? 0.30417 0.37569 0.34579 -0.06034 -0.00933 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 2925 C C . SER B 219 ? 0.34497 0.40066 0.37812 -0.06073 -0.00583 -0.00931 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 2926 O O . SER B 219 ? 0.37145 0.41686 0.39125 -0.06270 -0.00794 -0.01315 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 2927 C CB . SER B 219 ? 0.26795 0.34907 0.31387 -0.06788 -0.01556 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 2928 O OG . SER B 219 ? 0.37986 0.46132 0.43402 -0.07233 -0.01418 -0.00708 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 2929 N N . ARG B 220 ? 0.27318 0.32618 0.31223 -0.05801 -0.00087 -0.00794 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 2930 C CA . ARG B 220 ? 0.31332 0.35246 0.34403 -0.05543 0.00298 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 2931 C C . ARG B 220 ? 0.31973 0.36332 0.35763 -0.04898 0.00898 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 2932 O O . ARG B 220 ? 0.32162 0.37563 0.37180 -0.04897 0.00955 -0.00417 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 2933 C CB . ARG B 220 ? 0.25967 0.28950 0.28861 -0.06078 0.00142 -0.01229 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 2934 C CG . ARG B 220 ? 0.34845 0.37517 0.37107 -0.07004 -0.00495 -0.01502 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 2935 C CD . ARG B 220 ? 0.43070 0.44223 0.44639 -0.07626 -0.00573 -0.01707 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 2936 N NE . ARG B 220 ? 0.36223 0.37461 0.37467 -0.08816 -0.01232 -0.01903 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 2937 C CZ . ARG B 220 ? 0.50643 0.50081 0.50636 -0.09669 -0.01465 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 2938 N NH1 . ARG B 220 ? 0.48862 0.46058 0.47649 -0.09260 -0.01073 -0.02319 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 2939 N NH2 . ARG B 220 ? 0.51137 0.51011 0.50994 -0.10938 -0.02112 -0.02348 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 2940 N N . SER B 221 ? 0.31225 0.34849 0.34152 -0.04328 0.01327 -0.00897 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 2941 C CA . SER B 221 ? 0.31071 0.35527 0.34671 -0.03774 0.01883 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 2942 C C . SER B 221 ? 0.35931 0.39689 0.38417 -0.03037 0.02328 -0.00845 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 2943 O O . SER B 221 ? 0.40555 0.42992 0.41506 -0.02897 0.02211 -0.01211 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 2944 C CB . SER B 221 ? 0.36648 0.42107 0.40638 -0.03818 0.01978 -0.00284 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 2945 O OG . SER B 221 ? 0.52013 0.57158 0.54808 -0.03476 0.02213 -0.00373 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 2946 N N . ILE B 222 ? 0.28380 0.33115 0.31584 -0.02527 0.02821 -0.00630 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 2947 C CA . ILE B 222 ? 0.30930 0.35737 0.33335 -0.01629 0.03359 -0.00725 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 2948 C C . ILE B 222 ? 0.30776 0.36895 0.33406 -0.01628 0.03717 -0.00421 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 2949 O O . ILE B 222 ? 0.34515 0.41758 0.38346 -0.02173 0.03705 -0.00044 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 2950 C CB . ILE B 222 ? 0.35046 0.40548 0.38191 -0.01046 0.03670 -0.00635 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 2951 C CG1 . ILE B 222 ? 0.45459 0.49520 0.48334 -0.01157 0.03322 -0.00835 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 2952 C CG2 . ILE B 222 ? 0.38943 0.44769 0.41230 0.00082 0.04234 -0.00732 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 2953 C CD1 . ILE B 222 ? 0.57685 0.59457 0.58518 -0.00781 0.03223 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 2954 N N . GLY B 223 ? 0.34927 0.40714 0.36205 -0.01037 0.04036 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 2955 C CA . GLY B 223 ? 0.36266 0.43167 0.37506 -0.01082 0.04424 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 2956 C C . GLY B 223 ? 0.41318 0.47393 0.41784 -0.01619 0.04006 -0.00254 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 2957 O O . GLY B 223 ? 0.39417 0.44007 0.38683 -0.01612 0.03559 -0.00678 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 2958 N N . ASP B 224 ? 0.38930 0.45873 0.39955 -0.02113 0.04100 0.00211 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 2959 C CA . ASP B 224 ? 0.37514 0.43771 0.37783 -0.02490 0.03678 0.00271 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 2960 C C . ASP B 224 ? 0.36366 0.41675 0.34748 -0.01994 0.03680 -0.00069 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 2961 O O . ASP B 224 ? 0.37801 0.42085 0.35309 -0.02173 0.03061 -0.00385 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 2962 C CB . ASP B 224 ? 0.45958 0.51665 0.46792 -0.03003 0.02923 0.00122 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 2963 C CG . ASP B 224 ? 0.49094 0.55583 0.51497 -0.03428 0.02896 0.00483 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 2964 O OD1 . ASP B 224 ? 0.42814 0.49853 0.45492 -0.03637 0.03179 0.00935 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 2965 O OD2 . ASP B 224 ? 0.41047 0.47458 0.44251 -0.03587 0.02594 0.00317 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 2966 N N . ARG B 225 ? 0.35669 0.41479 0.33394 -0.01360 0.04376 -0.00002 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 2967 C CA . ARG B 225 ? 0.41709 0.46546 0.37420 -0.00721 0.04458 -0.00353 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 2968 C C . ARG B 225 ? 0.44104 0.48312 0.38802 -0.01062 0.04014 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 2969 O O . ARG B 225 ? 0.47647 0.50564 0.40741 -0.00847 0.03586 -0.00780 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 2970 C CB . ARG B 225 ? 0.44753 0.50754 0.40102 0.00047 0.05405 -0.00118 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 2971 C CG . ARG B 225 ? 0.63952 0.68898 0.57085 0.01018 0.05606 -0.00563 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 2972 C CD . ARG B 225 ? 0.66297 0.72878 0.59323 0.01897 0.06633 -0.00270 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 2973 N NE . ARG B 225 ? 0.83299 0.91151 0.76354 0.01556 0.07143 0.00366 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 2974 C CZ . ARG B 225 ? 0.88622 0.97936 0.81183 0.02227 0.08064 0.00678 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 2975 N NH1 . ARG B 225 ? 0.81802 0.92095 0.74310 0.01727 0.08519 0.01324 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 2976 N NH2 . ARG B 225 ? 0.92117 1.01907 0.84132 0.03450 0.08560 0.00377 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 2977 N N . TYR B 226 ? 0.40847 0.45808 0.36307 -0.01586 0.04049 0.00289 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 2978 C CA . TYR B 226 ? 0.47894 0.52295 0.42210 -0.01707 0.03680 0.00425 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 2979 C C . TYR B 226 ? 0.52849 0.56441 0.46993 -0.02015 0.02673 0.00001 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 2980 O O . TYR B 226 ? 0.42071 0.45184 0.34979 -0.01944 0.02243 -0.00062 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 2981 C CB . TYR B 226 ? 0.46793 0.51835 0.41707 -0.02140 0.03958 0.01182 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 2982 C CG . TYR B 226 ? 0.44765 0.49983 0.41196 -0.02728 0.03538 0.01391 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 2983 C CD1 . TYR B 226 ? 0.46752 0.52545 0.44764 -0.02953 0.03600 0.01285 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 2984 C CD2 . TYR B 226 ? 0.48062 0.52837 0.44183 -0.02927 0.03114 0.01724 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 2985 C CE1 . TYR B 226 ? 0.44412 0.50311 0.43632 -0.03404 0.03248 0.01464 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 2986 C CE2 . TYR B 226 ? 0.46526 0.51367 0.43822 -0.03288 0.02767 0.01904 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 2987 C CZ . TYR B 226 ? 0.47167 0.52572 0.46007 -0.03552 0.02850 0.01764 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 2988 O OH . TYR B 226 ? 0.54041 0.59459 0.53901 -0.03833 0.02529 0.01915 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 2989 N N . LEU B 227 ? 0.42734 0.46317 0.38063 -0.02366 0.02286 -0.00269 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 2990 C CA . LEU B 227 ? 0.42853 0.46076 0.38246 -0.02803 0.01371 -0.00611 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 2991 C C . LEU B 227 ? 0.48111 0.50277 0.42800 -0.02884 0.01045 -0.01294 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 2992 O O . LEU B 227 ? 0.42380 0.44422 0.37493 -0.03472 0.00364 -0.01563 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 2993 C CB . LEU B 227 ? 0.37084 0.41137 0.34291 -0.03256 0.01136 -0.00296 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 2994 C CG . LEU B 227 ? 0.46010 0.50552 0.43379 -0.03212 0.01178 0.00300 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 2995 C CD1 . LEU B 227 ? 0.42590 0.47733 0.41557 -0.03498 0.01050 0.00594 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 2996 C CD2 . LEU B 227 ? 0.51146 0.55516 0.47344 -0.03085 0.00547 0.00223 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 2997 N N . LYS B 228 ? 0.40958 0.42328 0.34489 -0.02302 0.01541 -0.01556 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 2998 C CA . LYS B 228 ? 0.54643 0.54384 0.46738 -0.02280 0.01188 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 2999 C C . LYS B 228 ? 0.57757 0.56789 0.48221 -0.02493 0.00494 -0.02606 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 3000 O O . LYS B 228 ? 0.66037 0.65447 0.55716 -0.02078 0.00685 -0.02378 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 3001 C CB . LYS B 228 ? 0.62848 0.61930 0.53888 -0.01310 0.01963 -0.02399 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 3002 C CG . LYS B 228 ? 0.73353 0.70262 0.62524 -0.01034 0.01743 -0.03111 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 3003 C CD . LYS B 228 ? 0.81847 0.78497 0.69922 0.00268 0.02623 -0.03154 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 3004 C CE . LYS B 228 ? 0.88349 0.83288 0.75554 0.00751 0.02692 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 3005 N NZ . LYS B 228 ? 0.88972 0.81094 0.73388 0.00820 0.02159 -0.04358 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 3006 N N . PRO B 229 ? 0.56128 0.54206 0.46013 -0.03210 -0.00343 -0.03139 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 3007 C CA . PRO B 229 ? 0.50665 0.47965 0.41041 -0.03893 -0.00673 -0.03440 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 3008 C C . PRO B 229 ? 0.41226 0.39939 0.33459 -0.04885 -0.01284 -0.03214 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 3009 O O . PRO B 229 ? 0.48991 0.47056 0.41184 -0.05748 -0.01815 -0.03543 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 3010 C CB . PRO B 229 ? 0.59973 0.55100 0.47914 -0.04133 -0.01229 -0.04204 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 3011 C CG . PRO B 229 ? 0.57819 0.53585 0.44950 -0.04178 -0.01729 -0.04251 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 3012 C CD . PRO B 229 ? 0.54048 0.51480 0.42167 -0.03393 -0.01044 -0.03552 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 3013 N N . TYR B 230 ? 0.38240 0.38777 0.31929 -0.04758 -0.01195 -0.02649 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 3014 C CA . TYR B 230 ? 0.40689 0.42691 0.36109 -0.05452 -0.01688 -0.02413 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 3015 C C . TYR B 230 ? 0.39935 0.42346 0.37021 -0.05509 -0.01232 -0.02111 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 3016 O O . TYR B 230 ? 0.45679 0.48499 0.43700 -0.06222 -0.01590 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 3017 C CB . TYR B 230 ? 0.41002 0.44496 0.36912 -0.05145 -0.01871 -0.01972 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 3018 C CG . TYR B 230 ? 0.41042 0.44001 0.35093 -0.04776 -0.02095 -0.02169 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 3019 C CD1 . TYR B 230 ? 0.39025 0.41731 0.31977 -0.05314 -0.02950 -0.02692 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 3020 C CD2 . TYR B 230 ? 0.44995 0.47698 0.38302 -0.03964 -0.01449 -0.01833 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 3021 C CE1 . TYR B 230 ? 0.43048 0.45196 0.34104 -0.04919 -0.03201 -0.02911 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 3022 C CE2 . TYR B 230 ? 0.45429 0.47584 0.36862 -0.03564 -0.01608 -0.01989 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 3023 C CZ . TYR B 230 ? 0.50463 0.52298 0.40749 -0.03980 -0.02495 -0.02546 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 3024 O OH . TYR B 230 ? 0.60215 0.61482 0.48525 -0.03526 -0.02684 -0.02719 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 3025 N N . VAL B 231 ? 0.38381 0.40818 0.35843 -0.04821 -0.00456 -0.01793 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 3026 C CA . VAL B 231 ? 0.34548 0.37420 0.33496 -0.04805 -0.00044 -0.01523 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 3027 C C . VAL B 231 ? 0.46157 0.47608 0.44266 -0.04505 0.00347 -0.01842 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 3028 O O . VAL B 231 ? 0.57047 0.58176 0.54449 -0.03756 0.00923 -0.01828 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 3029 C CB . VAL B 231 ? 0.37795 0.41740 0.37735 -0.04356 0.00473 -0.00964 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 3030 C CG1 . VAL B 231 ? 0.34459 0.38813 0.35794 -0.04340 0.00851 -0.00753 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 3031 C CG2 . VAL B 231 ? 0.41011 0.45947 0.41440 -0.04505 0.00051 -0.00657 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 3032 N N . ILE B 232 ? 0.38934 0.39541 0.37010 -0.05043 0.00056 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 3033 C CA . ILE B 232 ? 0.36459 0.35124 0.33124 -0.04733 0.00280 -0.02486 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 3034 C C . ILE B 232 ? 0.37649 0.36514 0.35402 -0.04434 0.00733 -0.02234 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 3035 O O . ILE B 232 ? 0.35053 0.35266 0.34532 -0.04808 0.00680 -0.01874 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 3036 C CB . ILE B 232 ? 0.37593 0.34610 0.32899 -0.05631 -0.00400 -0.02985 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 3037 C CG1 . ILE B 232 ? 0.38024 0.35959 0.34797 -0.06726 -0.00836 -0.02793 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 3038 C CG2 . ILE B 232 ? 0.37152 0.34118 0.31312 -0.05878 -0.00915 -0.03272 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 3039 C CD1 . ILE B 232 ? 0.47474 0.43659 0.42951 -0.07819 -0.01404 -0.03223 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 3040 N N . PRO B 233 ? 0.38550 0.36107 0.35218 -0.03630 0.01179 -0.02419 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 3041 C CA . PRO B 233 ? 0.39909 0.37613 0.37420 -0.03232 0.01559 -0.02203 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 3042 C C . PRO B 233 ? 0.47915 0.43807 0.44713 -0.03737 0.01282 -0.02394 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 3043 O O . PRO B 233 ? 0.47740 0.43516 0.44957 -0.03299 0.01588 -0.02221 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 3044 C CB . PRO B 233 ? 0.36845 0.34272 0.33394 -0.01906 0.02197 -0.02284 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 3045 C CG . PRO B 233 ? 0.49471 0.45170 0.43756 -0.01721 0.02026 -0.02767 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 3046 C CD . PRO B 233 ? 0.48049 0.44220 0.42641 -0.02818 0.01406 -0.02797 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 3047 N N . GLU B 234 ? 0.43472 0.37975 0.39158 -0.04690 0.00710 -0.02717 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 3048 C CA . GLU B 234 ? 0.41855 0.34376 0.36618 -0.05345 0.00479 -0.02861 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 3049 C C . GLU B 234 ? 0.40151 0.34184 0.36933 -0.05940 0.00475 -0.02395 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 3050 O O . GLU B 234 ? 0.41561 0.37580 0.39918 -0.06676 0.00178 -0.02172 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 3051 C CB . GLU B 234 ? 0.49419 0.40404 0.42666 -0.06531 -0.00208 -0.03295 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 3052 C CG . GLU B 234 ? 0.69998 0.58316 0.60437 -0.05888 -0.00208 -0.03867 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 3053 C CD . GLU B 234 ? 0.91015 0.80425 0.81264 -0.05263 -0.00168 -0.04006 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 3054 O OE1 . GLU B 234 ? 0.99583 0.91589 0.91748 -0.04835 0.00134 -0.03587 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 3055 O OE2 . GLU B 234 ? 0.96014 0.83491 0.83998 -0.05207 -0.00437 -0.04533 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 3056 N N . PRO B 235 ? 0.44172 0.37371 0.40872 -0.05522 0.00803 -0.02231 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 3057 C CA . PRO B 235 ? 0.40223 0.34885 0.38739 -0.05962 0.00844 -0.01783 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 3058 C C . PRO B 235 ? 0.43851 0.37622 0.42045 -0.07381 0.00441 -0.01757 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 3059 O O . PRO B 235 ? 0.48572 0.40023 0.44860 -0.08036 0.00158 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 3060 C CB . PRO B 235 ? 0.38301 0.32336 0.36579 -0.04789 0.01361 -0.01639 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 3061 C CG . PRO B 235 ? 0.43117 0.34239 0.38788 -0.04203 0.01435 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 3062 C CD . PRO B 235 ? 0.44484 0.35478 0.39349 -0.04378 0.01190 -0.02428 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 3063 N N . GLU B 236 ? 0.36750 0.32406 0.36773 -0.07888 0.00431 -0.01341 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 3064 C CA . GLU B 236 ? 0.43285 0.38383 0.43218 -0.09088 0.00256 -0.01157 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 3065 C C . GLU B 236 ? 0.38189 0.31948 0.37619 -0.08412 0.00706 -0.00928 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 3066 O O . GLU B 236 ? 0.41310 0.36376 0.41883 -0.07371 0.01050 -0.00706 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 3067 C CB . GLU B 236 ? 0.47184 0.45202 0.49273 -0.09810 0.00067 -0.00798 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 3068 C CG . GLU B 236 ? 0.70094 0.68058 0.72390 -0.10942 0.00049 -0.00474 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 3069 C CD . GLU B 236 ? 0.90838 0.91960 0.95326 -0.11274 0.00001 -0.00065 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 3070 O OE1 . GLU B 236 ? 0.93821 0.96690 0.99594 -0.10285 0.00135 0.00045 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 3071 O OE2 . GLU B 236 ? 0.99038 1.00853 1.03854 -0.12525 -0.00155 0.00159 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 3072 N N . VAL B 237 ? 0.41785 0.32813 0.39340 -0.08997 0.00674 -0.00990 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 3073 C CA . VAL B 237 ? 0.41529 0.30750 0.38071 -0.08197 0.01082 -0.00792 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 3074 C C . VAL B 237 ? 0.45791 0.34653 0.42415 -0.09441 0.01074 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 3075 O O . VAL B 237 ? 0.45854 0.33806 0.41736 -0.11022 0.00737 -0.00431 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 3076 C CB . VAL B 237 ? 0.48004 0.33704 0.41693 -0.07444 0.01154 -0.01195 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 3077 C CG1 . VAL B 237 ? 0.47185 0.31025 0.39697 -0.06417 0.01560 -0.00954 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 3078 C CG2 . VAL B 237 ? 0.46016 0.32481 0.39736 -0.06188 0.01239 -0.01555 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 3079 N N . THR B 238 ? 0.43430 0.33088 0.40915 -0.08783 0.01441 0.00042 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 3080 C CA . THR B 238 ? 0.43526 0.33026 0.41119 -0.09767 0.01554 0.00521 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 3081 C C . THR B 238 ? 0.44571 0.31437 0.40384 -0.08827 0.01922 0.00704 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 3082 O O . THR B 238 ? 0.42917 0.30273 0.39044 -0.07203 0.02173 0.00700 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 3083 C CB . THR B 238 ? 0.47831 0.40913 0.48073 -0.09776 0.01647 0.00898 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 3084 O OG1 . THR B 238 ? 0.51989 0.47363 0.53645 -0.10498 0.01287 0.00744 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 3085 C CG2 . THR B 238 ? 0.49283 0.42438 0.49639 -0.10719 0.01847 0.01443 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 3086 N N . PHE B 239 ? 0.49906 0.33985 0.43769 -0.09867 0.01933 0.00879 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 3087 C CA . PHE B 239 ? 0.52015 0.33078 0.43738 -0.09042 0.02266 0.01111 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 3088 C C . PHE B 239 ? 0.56768 0.38497 0.49110 -0.10039 0.02494 0.01765 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 3089 O O . PHE B 239 ? 0.59000 0.39841 0.50720 -0.11903 0.02384 0.01972 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 3090 C CB . PHE B 239 ? 0.53247 0.29880 0.41654 -0.09384 0.02116 0.00786 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 3091 C CG . PHE B 239 ? 0.68280 0.41296 0.54003 -0.08324 0.02440 0.01002 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 3092 C CD1 . PHE B 239 ? 0.80527 0.53527 0.65953 -0.06002 0.02705 0.00922 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 3093 C CD2 . PHE B 239 ? 0.84428 0.53995 0.67768 -0.09665 0.02462 0.01296 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 3094 C CE1 . PHE B 239 ? 0.79976 0.49669 0.62785 -0.04821 0.02974 0.01131 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 3095 C CE2 . PHE B 239 ? 0.93196 0.59069 0.73736 -0.08586 0.02759 0.01527 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 3096 C CZ . PHE B 239 ? 0.85871 0.51823 0.66127 -0.06051 0.03005 0.01435 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 3097 N N . MET B 240 ? 0.51522 0.34926 0.45067 -0.08854 0.02804 0.02093 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 3098 C CA . MET B 240 ? 0.52693 0.37587 0.47301 -0.09576 0.03054 0.02707 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 3099 C C . MET B 240 ? 0.59344 0.41826 0.52114 -0.08716 0.03430 0.03125 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 3100 O O . MET B 240 ? 0.51355 0.34057 0.44149 -0.06870 0.03546 0.03049 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 3101 C CB . MET B 240 ? 0.55105 0.44152 0.52662 -0.08953 0.03053 0.02734 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 3102 C CG . MET B 240 ? 0.64628 0.55572 0.63375 -0.09345 0.03341 0.03323 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 3103 S SD . MET B 240 ? 0.75103 0.67397 0.74591 -0.11719 0.03323 0.03712 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 3104 C CE . MET B 240 ? 0.68603 0.63952 0.70247 -0.11960 0.02846 0.03208 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 3105 N N . PRO B 241 ? 0.66841 0.47042 0.57935 -0.09992 0.03619 0.03593 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 3106 C CA . PRO B 241 ? 0.60601 0.38705 0.49993 -0.09124 0.04010 0.04091 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 3107 C C . PRO B 241 ? 0.53415 0.34829 0.44977 -0.08286 0.04239 0.04430 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 3108 O O . PRO B 241 ? 0.48988 0.33714 0.42909 -0.09120 0.04219 0.04537 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 3109 C CB . PRO B 241 ? 0.65000 0.40504 0.52513 -0.11175 0.04168 0.04589 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 3110 C CG . PRO B 241 ? 0.70210 0.45843 0.58001 -0.12974 0.03758 0.04198 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 3111 C CD . PRO B 241 ? 0.69085 0.48855 0.59903 -0.12384 0.03485 0.03749 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 3112 N N . ARG B 242 ? 0.53988 0.34492 0.44627 -0.06527 0.04424 0.04572 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 3113 C CA . ARG B 242 ? 0.48618 0.31999 0.41038 -0.05648 0.04574 0.04826 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 3114 C C . ARG B 242 ? 0.50914 0.33986 0.42820 -0.06652 0.04982 0.05577 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 3115 O O . ARG B 242 ? 0.56688 0.36674 0.46352 -0.07659 0.05196 0.05968 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 3116 C CB . ARG B 242 ? 0.53120 0.36088 0.44902 -0.03398 0.04544 0.04670 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 3117 C CG . ARG B 242 ? 0.57085 0.42308 0.50602 -0.02419 0.04202 0.04018 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 3118 C CD . ARG B 242 ? 0.56950 0.42447 0.50161 -0.00325 0.04148 0.03885 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 3119 N NE . ARG B 242 ? 0.54139 0.41896 0.48625 0.00254 0.04177 0.04130 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 3120 C CZ . ARG B 242 ? 0.54436 0.43404 0.49268 0.01892 0.04027 0.03986 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 3121 N NH1 . ARG B 242 ? 0.59602 0.48024 0.53759 0.03155 0.03895 0.03643 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 3122 N NH2 . ARG B 242 ? 0.54198 0.45068 0.50036 0.02281 0.03995 0.04169 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 3123 N N . SER B 243 ? 0.46705 0.32897 0.40555 -0.06370 0.05107 0.05789 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 3124 C CA . SER B 243 ? 0.52357 0.38894 0.46003 -0.07241 0.05557 0.06522 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 3125 C C . SER B 243 ? 0.49338 0.37233 0.43412 -0.05651 0.05699 0.06709 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 3126 O O . SER B 243 ? 0.45903 0.35948 0.41537 -0.04433 0.05394 0.06239 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 3127 C CB . SER B 243 ? 0.63847 0.53353 0.59583 -0.08914 0.05602 0.06643 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 3128 O OG . SER B 243 ? 0.68350 0.59828 0.64848 -0.08969 0.06015 0.07208 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 3129 N N . ARG B 244 ? 0.52623 0.39224 0.45219 -0.05761 0.06152 0.07408 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 3130 C CA . ARG B 244 ? 0.50380 0.38332 0.43280 -0.04308 0.06266 0.07592 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 3131 C C . ARG B 244 ? 0.49638 0.41597 0.45202 -0.04385 0.06216 0.07438 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 3132 O O . ARG B 244 ? 0.51536 0.44933 0.47666 -0.03039 0.06120 0.07327 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 3133 C CB . ARG B 244 ? 0.61730 0.47582 0.52456 -0.04515 0.06817 0.08442 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 3134 C CG . ARG B 244 ? 0.67422 0.54107 0.58481 -0.06518 0.07329 0.09097 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 3135 C CD . ARG B 244 ? 0.77760 0.61768 0.66233 -0.06785 0.07917 0.09998 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 3136 N NE . ARG B 244 ? 0.96261 0.75806 0.81939 -0.07295 0.07917 0.10137 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 3137 C CZ . ARG B 244 ? 1.10280 0.86275 0.92961 -0.06855 0.08253 0.10742 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 3138 N NH1 . ARG B 244 ? 1.08987 0.85569 0.91183 -0.05922 0.08621 0.11284 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 3139 N NH2 . ARG B 244 ? 1.15716 0.87375 0.95667 -0.07279 0.08211 0.10801 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 3140 N N . GLU B 245 ? 0.44928 0.38660 0.42009 -0.05856 0.06236 0.07401 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 3141 C CA . GLU B 245 ? 0.45535 0.42905 0.44950 -0.05745 0.06172 0.07228 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 3142 C C . GLU B 245 ? 0.42919 0.41685 0.43877 -0.04965 0.05594 0.06426 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 3143 O O . GLU B 245 ? 0.33625 0.35026 0.36248 -0.04650 0.05483 0.06227 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 3144 C CB . GLU B 245 ? 0.51951 0.51008 0.52342 -0.07540 0.06468 0.07612 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 3145 C CG . GLU B 245 ? 0.76111 0.75816 0.76006 -0.08029 0.07130 0.08440 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 3146 C CD . GLU B 245 ? 1.02748 1.03605 1.02757 -0.06332 0.07246 0.08478 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 3147 O OE1 . GLU B 245 ? 1.01270 1.05086 1.02934 -0.05904 0.07233 0.08327 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 3148 O OE2 . GLU B 245 ? 1.11280 1.09983 1.09559 -0.05366 0.07325 0.08650 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 3149 N N . ASP B 246 ? 0.35098 0.32106 0.35409 -0.04618 0.05254 0.05988 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 3150 C CA . ASP B 246 ? 0.39000 0.37322 0.40674 -0.03909 0.04766 0.05293 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 3151 C C . ASP B 246 ? 0.38252 0.38071 0.40625 -0.02493 0.04587 0.05087 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 3152 O O . ASP B 246 ? 0.42541 0.41387 0.43786 -0.01513 0.04655 0.05259 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 3153 C CB . ASP B 246 ? 0.39816 0.35960 0.40398 -0.03516 0.04527 0.04928 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 3154 C CG . ASP B 246 ? 0.56166 0.50618 0.55930 -0.04921 0.04571 0.04968 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 3155 O OD1 . ASP B 246 ? 0.52612 0.48382 0.53348 -0.06286 0.04628 0.05105 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 3156 O OD2 . ASP B 246 ? 0.59373 0.51164 0.57409 -0.04606 0.04522 0.04845 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 3157 N N . GLU B 247 ? 0.29978 0.32015 0.34052 -0.02371 0.04309 0.04697 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 3158 C CA . GLU B 247 ? 0.27706 0.31040 0.32372 -0.01227 0.04054 0.04426 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 3159 C C . GLU B 247 ? 0.33170 0.36767 0.38434 -0.00643 0.03580 0.03834 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 3160 O O . GLU B 247 ? 0.30729 0.34112 0.35580 0.00348 0.03368 0.03669 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 3161 C CB . GLU B 247 ? 0.23572 0.29015 0.29398 -0.01412 0.04108 0.04457 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 3162 C CG . GLU B 247 ? 0.34678 0.40372 0.39982 -0.01775 0.04638 0.05088 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 3163 C CD . GLU B 247 ? 0.45916 0.51525 0.50398 -0.00677 0.04711 0.05229 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 3164 O OE1 . GLU B 247 ? 0.46460 0.52287 0.50376 -0.00825 0.05191 0.05776 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 3165 O OE2 . GLU B 247 ? 0.41448 0.46903 0.45847 0.00292 0.04282 0.04803 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 3166 N N . CYS B 248 ? 0.26686 0.30941 0.32940 -0.01245 0.03406 0.03531 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 3167 C CA . CYS B 248 ? 0.22446 0.27089 0.29269 -0.00778 0.03027 0.03035 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 3168 C C . CYS B 248 ? 0.26875 0.31468 0.34195 -0.01587 0.02976 0.02848 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 3169 O O . CYS B 248 ? 0.27116 0.31818 0.34608 -0.02489 0.03133 0.03044 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 3170 C CB . CYS B 248 ? 0.33336 0.39561 0.41086 -0.00308 0.02715 0.02752 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 3171 S SG . CYS B 248 ? 0.46989 0.54579 0.55656 -0.00869 0.02769 0.02811 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 3172 N N . LEU B 249 ? 0.23895 0.28445 0.31401 -0.01250 0.02756 0.02485 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 3173 C CA . LEU B 249 ? 0.27435 0.31925 0.35293 -0.01838 0.02675 0.02254 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 3174 C C . LEU B 249 ? 0.24565 0.30449 0.33486 -0.01566 0.02390 0.01905 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 3175 O O . LEU B 249 ? 0.23392 0.29681 0.32379 -0.00854 0.02259 0.01760 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 3176 C CB . LEU B 249 ? 0.25128 0.27811 0.31753 -0.01662 0.02780 0.02199 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 3177 C CG . LEU B 249 ? 0.37120 0.39513 0.43796 -0.02065 0.02691 0.01903 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 3178 C CD1 . LEU B 249 ? 0.28897 0.31335 0.35827 -0.03275 0.02681 0.01993 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 3179 C CD2 . LEU B 249 ? 0.40074 0.40492 0.45200 -0.01510 0.02809 0.01813 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 3180 N N . ILE B 250 ? 0.20534 0.27188 0.30220 -0.02157 0.02280 0.01798 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 3181 C CA . ILE B 250 ? 0.17415 0.25122 0.27915 -0.02061 0.02032 0.01535 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 3182 C C . ILE B 250 ? 0.18183 0.25699 0.28758 -0.02468 0.02008 0.01365 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 3183 O O . ILE B 250 ? 0.23810 0.31122 0.34333 -0.03066 0.02036 0.01432 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 3184 C CB . ILE B 250 ? 0.22413 0.31019 0.33470 -0.02201 0.01913 0.01582 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 3185 C CG1 . ILE B 250 ? 0.35747 0.44465 0.46538 -0.01821 0.02005 0.01790 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 3186 C CG2 . ILE B 250 ? 0.22185 0.31373 0.33714 -0.02119 0.01638 0.01326 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 3187 C CD1 . ILE B 250 ? 0.40339 0.49097 0.50949 -0.01194 0.01847 0.01656 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 3188 N N . LEU B 251 ? 0.19525 0.27272 0.30214 -0.02160 0.01955 0.01160 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 3189 C CA . LEU B 251 ? 0.15752 0.23580 0.26564 -0.02461 0.01935 0.00997 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 3190 C C . LEU B 251 ? 0.19427 0.28268 0.30963 -0.02587 0.01750 0.00915 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 3191 O O . LEU B 251 ? 0.18099 0.27564 0.29941 -0.02315 0.01650 0.00869 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 3192 C CB . LEU B 251 ? 0.23372 0.30777 0.33650 -0.01995 0.02093 0.00867 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 3193 C CG . LEU B 251 ? 0.43938 0.49800 0.53034 -0.01699 0.02277 0.00909 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 3194 C CD1 . LEU B 251 ? 0.28144 0.33389 0.36506 -0.01317 0.02423 0.00711 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 3195 C CD2 . LEU B 251 ? 0.58542 0.63425 0.67206 -0.02416 0.02277 0.01058 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 3196 N N . ALA B 252 ? 0.17335 0.26250 0.29010 -0.03027 0.01672 0.00897 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 3197 C CA . ALA B 252 ? 0.14261 0.23704 0.26297 -0.03159 0.01508 0.00859 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 3198 C C . ALA B 252 ? 0.15930 0.25253 0.27841 -0.03509 0.01494 0.00845 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 3199 O O . ALA B 252 ? 0.17480 0.26498 0.29152 -0.03687 0.01508 0.00858 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 3200 C CB . ALA B 252 ? 0.16465 0.26011 0.28598 -0.03082 0.01322 0.00926 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 3201 N N . SER B 253 ? 0.16960 0.26508 0.28956 -0.03675 0.01439 0.00835 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 3202 C CA . SER B 253 ? 0.23076 0.32401 0.34795 -0.03950 0.01403 0.00880 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 3203 C C . SER B 253 ? 0.31185 0.40260 0.42732 -0.03905 0.01166 0.00971 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 3204 O O . SER B 253 ? 0.18347 0.27437 0.29978 -0.03674 0.01052 0.00987 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 3205 C CB . SER B 253 ? 0.19553 0.29111 0.31271 -0.04214 0.01494 0.00908 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 3206 O OG . SER B 253 ? 0.22891 0.32444 0.34700 -0.04383 0.01315 0.00932 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 3207 N N . ASP B 254 ? 0.22609 0.31479 0.33792 -0.04000 0.01091 0.01036 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 3208 C CA . ASP B 254 ? 0.20906 0.29704 0.31846 -0.03734 0.00867 0.01136 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 3209 C C . ASP B 254 ? 0.20795 0.28907 0.31271 -0.03577 0.00732 0.01182 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 3210 O O . ASP B 254 ? 0.25180 0.33086 0.35266 -0.03124 0.00558 0.01250 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 3211 C CB . ASP B 254 ? 0.19669 0.28521 0.30253 -0.03771 0.00767 0.01194 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 3212 C CG . ASP B 254 ? 0.27196 0.35387 0.37168 -0.03947 0.00817 0.01263 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 3213 O OD1 . ASP B 254 ? 0.23994 0.31939 0.34001 -0.04220 0.00990 0.01256 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 3214 O OD2 . ASP B 254 ? 0.37832 0.45865 0.47265 -0.03830 0.00684 0.01355 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 3215 N N . GLY B 255 ? 0.19011 0.26789 0.29443 -0.03929 0.00793 0.01139 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 3216 C CA . GLY B 255 ? 0.22672 0.29610 0.32551 -0.03933 0.00601 0.01124 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 3217 C C . GLY B 255 ? 0.25875 0.32890 0.35811 -0.03417 0.00471 0.01031 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 3218 O O . GLY B 255 ? 0.26053 0.32126 0.35188 -0.03130 0.00261 0.01001 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 3219 N N . LEU B 256 ? 0.20863 0.28810 0.31539 -0.03267 0.00609 0.00994 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 3220 C CA . LEU B 256 ? 0.19457 0.27647 0.30177 -0.02754 0.00571 0.00978 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 3221 C C . LEU B 256 ? 0.21094 0.29823 0.31849 -0.02339 0.00604 0.01127 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 3222 O O . LEU B 256 ? 0.22899 0.31493 0.33180 -0.01742 0.00501 0.01164 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 3223 C CB . LEU B 256 ? 0.18203 0.27038 0.29540 -0.02813 0.00731 0.00936 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 3224 C CG . LEU B 256 ? 0.17079 0.26214 0.28404 -0.02313 0.00770 0.00991 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 3225 C CD1 . LEU B 256 ? 0.24502 0.32995 0.35192 -0.01990 0.00531 0.00849 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 3226 C CD2 . LEU B 256 ? 0.20956 0.30501 0.32685 -0.02368 0.00971 0.01029 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 3227 N N . TRP B 257 ? 0.20553 0.29957 0.31793 -0.02632 0.00726 0.01202 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 3228 C CA . TRP B 257 ? 0.23304 0.33692 0.34816 -0.02430 0.00738 0.01349 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 3229 C C . TRP B 257 ? 0.28407 0.38831 0.39421 -0.01935 0.00539 0.01433 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 3230 O O . TRP B 257 ? 0.26029 0.37517 0.37207 -0.01473 0.00515 0.01570 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 3231 C CB . TRP B 257 ? 0.23079 0.33944 0.35028 -0.03032 0.00834 0.01358 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 3232 C CG . TRP B 257 ? 0.28862 0.39359 0.40978 -0.03368 0.01031 0.01283 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 3233 C CD1 . TRP B 257 ? 0.20581 0.30512 0.32565 -0.03673 0.01111 0.01151 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 3234 C CD2 . TRP B 257 ? 0.21768 0.32407 0.34046 -0.03287 0.01197 0.01362 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 3235 N NE1 . TRP B 257 ? 0.19665 0.29332 0.31674 -0.03688 0.01290 0.01130 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 3236 C CE2 . TRP B 257 ? 0.19703 0.29712 0.31861 -0.03500 0.01337 0.01271 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 3237 C CE3 . TRP B 257 ? 0.22978 0.34230 0.35381 -0.02972 0.01270 0.01528 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 3238 C CZ2 . TRP B 257 ? 0.20361 0.30140 0.32426 -0.03399 0.01511 0.01349 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 3239 C CZ3 . TRP B 257 ? 0.21749 0.32844 0.34124 -0.02978 0.01480 0.01620 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 3240 C CH2 . TRP B 257 ? 0.25965 0.36243 0.38131 -0.03194 0.01579 0.01537 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 3241 N N . ASP B 258 ? 0.27210 0.36555 0.37547 -0.01973 0.00413 0.01391 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 3242 C CA . ASP B 258 ? 0.27518 0.36555 0.37066 -0.01353 0.00214 0.01500 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 3243 C C . ASP B 258 ? 0.33097 0.41692 0.41936 -0.00452 0.00129 0.01512 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 3244 O O . ASP B 258 ? 0.30754 0.39471 0.38973 0.00365 -0.00010 0.01629 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 3245 C CB . ASP B 258 ? 0.23080 0.30702 0.31785 -0.01644 0.00141 0.01509 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 3246 C CG . ASP B 258 ? 0.33371 0.41494 0.42393 -0.02152 0.00184 0.01537 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 3247 O OD1 . ASP B 258 ? 0.30207 0.39613 0.39984 -0.02316 0.00195 0.01515 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 3248 O OD2 . ASP B 258 ? 0.36922 0.44049 0.45298 -0.02445 0.00205 0.01586 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 3249 N N . VAL B 259 ? 0.21594 0.29669 0.30364 -0.00455 0.00187 0.01383 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 3250 C CA . VAL B 259 ? 0.22355 0.29767 0.30180 0.00474 0.00093 0.01342 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 3251 C C . VAL B 259 ? 0.23015 0.31702 0.31481 0.00817 0.00284 0.01361 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 3252 O O . VAL B 259 ? 0.31079 0.39498 0.38759 0.01756 0.00258 0.01338 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 3253 C CB . VAL B 259 ? 0.25046 0.30227 0.31635 0.00290 -0.00103 0.01145 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 3254 C CG1 . VAL B 259 ? 0.30179 0.33885 0.35784 0.00042 -0.00253 0.01222 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 3255 C CG2 . VAL B 259 ? 0.26158 0.31422 0.33474 -0.00612 -0.00046 0.00985 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 3256 N N . MET B 260 ? 0.19250 0.29174 0.28922 0.00149 0.00496 0.01424 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 3257 C CA . MET B 260 ? 0.26571 0.37473 0.36697 0.00353 0.00723 0.01500 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 3258 C C . MET B 260 ? 0.26861 0.39524 0.38115 -0.00154 0.00954 0.01735 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 3259 O O . MET B 260 ? 0.32599 0.45305 0.44332 -0.00942 0.00940 0.01724 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 3260 C CB . MET B 260 ? 0.33282 0.43292 0.43335 -0.00026 0.00730 0.01319 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 3261 C CG . MET B 260 ? 0.47926 0.56287 0.56821 0.00311 0.00454 0.01062 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 3262 S SD . MET B 260 ? 0.48784 0.56805 0.57625 0.00160 0.00424 0.00876 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 3263 C CE . MET B 260 ? 0.36293 0.45668 0.45349 0.00910 0.00778 0.01123 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 3264 N N . ASN B 261 ? 0.25036 0.39048 0.36580 0.00251 0.01184 0.01945 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 3265 C CA . ASN B 261 ? 0.26356 0.42173 0.38869 -0.00319 0.01415 0.02230 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 3266 C C . ASN B 261 ? 0.28315 0.43626 0.41108 -0.01159 0.01626 0.02266 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 3267 O O . ASN B 261 ? 0.20746 0.35070 0.33097 -0.00910 0.01691 0.02170 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 3268 C CB . ASN B 261 ? 0.29620 0.47192 0.42237 0.00518 0.01636 0.02493 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 3269 C CG . ASN B 261 ? 0.27695 0.47120 0.41232 -0.00189 0.01977 0.02853 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 3270 O OD1 . ASN B 261 ? 0.28856 0.48009 0.42337 -0.00429 0.02269 0.02979 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 3271 N ND2 . ASN B 261 ? 0.30358 0.51730 0.44673 -0.00560 0.01929 0.03049 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 3272 N N . ASN B 262 ? 0.24024 0.39854 0.37372 -0.02119 0.01689 0.02384 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 3273 C CA . ASN B 262 ? 0.20938 0.35932 0.34235 -0.02844 0.01886 0.02435 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 3274 C C . ASN B 262 ? 0.20978 0.36144 0.34082 -0.02512 0.02207 0.02661 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 3275 O O . ASN B 262 ? 0.24039 0.37969 0.36677 -0.02424 0.02277 0.02587 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 3276 C CB . ASN B 262 ? 0.22562 0.38189 0.36249 -0.03917 0.01934 0.02600 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 3277 C CG . ASN B 262 ? 0.29644 0.44570 0.43247 -0.04382 0.01641 0.02334 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 3278 O OD1 . ASN B 262 ? 0.26839 0.40656 0.40101 -0.04008 0.01491 0.02069 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 3279 N ND2 . ASN B 262 ? 0.33810 0.49447 0.47677 -0.05264 0.01554 0.02412 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 3280 N N . GLN B 263 ? 0.17461 0.34350 0.30929 -0.02348 0.02427 0.02977 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 3281 C CA . GLN B 263 ? 0.15084 0.32323 0.28326 -0.02091 0.02813 0.03271 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 3282 C C . GLN B 263 ? 0.23217 0.39449 0.35715 -0.00995 0.02728 0.03033 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 3283 O O . GLN B 263 ? 0.24777 0.40105 0.36759 -0.00882 0.02871 0.03070 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 3284 C CB . GLN B 263 ? 0.18935 0.38641 0.32805 -0.02071 0.03094 0.03677 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 3285 C CG . GLN B 263 ? 0.23166 0.43570 0.36788 -0.01753 0.03587 0.04063 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 3286 C CD . GLN B 263 ? 0.33758 0.53989 0.47410 -0.03019 0.03933 0.04466 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 3287 O OE1 . GLN B 263 ? 0.29354 0.49590 0.43380 -0.04217 0.03830 0.04519 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 3288 N NE2 . GLN B 263 ? 0.28022 0.47900 0.41074 -0.02762 0.04330 0.04754 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 3289 N N . GLU B 264 ? 0.24385 0.40559 0.36645 -0.00199 0.02449 0.02771 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 3290 C CA . GLU B 264 ? 0.22240 0.37214 0.33580 0.00702 0.02292 0.02494 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 3291 C C . GLU B 264 ? 0.23432 0.36707 0.34478 0.00308 0.02053 0.02203 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 3292 O O . GLU B 264 ? 0.19955 0.32533 0.30412 0.00679 0.02035 0.02107 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 3293 C CB . GLU B 264 ? 0.27782 0.42544 0.38592 0.01566 0.02009 0.02265 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 3294 C CG . GLU B 264 ? 0.43747 0.57052 0.53318 0.02434 0.01813 0.01954 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 3295 C CD . GLU B 264 ? 0.56032 0.69082 0.64626 0.03609 0.01668 0.01821 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 3296 O OE1 . GLU B 264 ? 0.50810 0.62641 0.58162 0.04379 0.01533 0.01572 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 3297 O OE2 . GLU B 264 ? 0.33061 0.46995 0.41948 0.03837 0.01656 0.01945 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 3298 N N . VAL B 265 ? 0.18927 0.31696 0.30355 -0.00382 0.01868 0.02065 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 3299 C CA . VAL B 265 ? 0.17639 0.29204 0.28900 -0.00680 0.01680 0.01818 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 3300 C C . VAL B 265 ? 0.20075 0.31447 0.31213 -0.00791 0.01918 0.01991 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 3301 O O . VAL B 265 ? 0.19966 0.30717 0.30677 -0.00468 0.01787 0.01836 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 3302 C CB . VAL B 265 ? 0.20806 0.32108 0.32476 -0.01339 0.01554 0.01710 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 3303 C CG1 . VAL B 265 ? 0.18476 0.28997 0.30104 -0.01619 0.01505 0.01558 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 3304 C CG2 . VAL B 265 ? 0.22754 0.33772 0.34234 -0.01162 0.01269 0.01516 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 3305 N N . CYS B 266 ? 0.16998 0.28858 0.28396 -0.01277 0.02246 0.02332 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 3306 C CA . CYS B 266 ? 0.20698 0.32026 0.31699 -0.01416 0.02514 0.02572 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 3307 C C . CYS B 266 ? 0.21170 0.32664 0.31629 -0.00696 0.02654 0.02704 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 3308 O O . CYS B 266 ? 0.20868 0.31577 0.30745 -0.00389 0.02647 0.02697 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 3309 C CB . CYS B 266 ? 0.24852 0.36552 0.36062 -0.02260 0.02832 0.02946 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 3310 S SG . CYS B 266 ? 0.33520 0.44224 0.44794 -0.03072 0.02662 0.02745 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 3311 N N . GLU B 267 ? 0.19304 0.31890 0.29858 -0.00326 0.02795 0.02841 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 3312 C CA . GLU B 267 ? 0.19562 0.32372 0.29462 0.00442 0.02983 0.02980 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 3313 C C . GLU B 267 ? 0.24074 0.35908 0.33304 0.01148 0.02551 0.02525 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 3314 O O . GLU B 267 ? 0.21638 0.33015 0.30157 0.01600 0.02570 0.02548 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 3315 C CB . GLU B 267 ? 0.23898 0.38256 0.34013 0.00854 0.03229 0.03187 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 3316 C CG . GLU B 267 ? 0.23002 0.38793 0.33799 0.00082 0.03690 0.03716 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 3317 C CD . GLU B 267 ? 0.27106 0.44933 0.38326 0.00576 0.03893 0.03905 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 3318 O OE1 . GLU B 267 ? 0.26284 0.44044 0.37145 0.01574 0.03631 0.03574 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 3319 O OE2 . GLU B 267 ? 0.26202 0.45703 0.38029 -0.00030 0.04311 0.04395 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 3320 N N . ILE B 268 ? 0.21331 0.32810 0.30683 0.01186 0.02134 0.02122 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 3321 C CA . ILE B 268 ? 0.26127 0.36641 0.34830 0.01573 0.01656 0.01670 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 3322 C C . ILE B 268 ? 0.22772 0.32787 0.31537 0.01274 0.01487 0.01572 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 3323 O O . ILE B 268 ? 0.22072 0.31710 0.30209 0.01688 0.01231 0.01378 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 3324 C CB . ILE B 268 ? 0.23871 0.33911 0.32594 0.01451 0.01284 0.01334 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 3325 C CG1 . ILE B 268 ? 0.23682 0.33991 0.31905 0.02167 0.01370 0.01368 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 3326 C CG2 . ILE B 268 ? 0.29429 0.38429 0.37613 0.01386 0.00752 0.00885 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 3327 C CD1 . ILE B 268 ? 0.34022 0.43597 0.41999 0.02138 0.01040 0.01115 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 3328 N N . ALA B 269 ? 0.19602 0.29652 0.29022 0.00644 0.01602 0.01689 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 3329 C CA . ALA B 269 ? 0.24639 0.34326 0.34032 0.00582 0.01474 0.01612 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 3330 C C . ALA B 269 ? 0.22668 0.32170 0.31371 0.01078 0.01684 0.01875 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 3331 O O . ALA B 269 ? 0.19633 0.28986 0.27929 0.01505 0.01405 0.01706 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 3332 C CB . ALA B 269 ? 0.17726 0.27287 0.27652 -0.00007 0.01629 0.01705 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 3333 N N . ARG B 270 ? 0.23018 0.32610 0.31553 0.00980 0.02172 0.02322 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 3334 C CA . ARG B 270 ? 0.24493 0.33760 0.32179 0.01415 0.02450 0.02667 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 3335 C C . ARG B 270 ? 0.22372 0.31817 0.29386 0.02223 0.02241 0.02491 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 3336 O O . ARG B 270 ? 0.24229 0.33290 0.30477 0.02776 0.02131 0.02506 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 3337 C CB . ARG B 270 ? 0.23031 0.32544 0.30699 0.00945 0.03045 0.03222 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 3338 C CG . ARG B 270 ? 0.25181 0.34300 0.31814 0.01307 0.03446 0.03697 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 3339 C CD . ARG B 270 ? 0.24674 0.34335 0.31410 0.00613 0.04054 0.04282 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 3340 N NE . ARG B 270 ? 0.30476 0.39803 0.36124 0.00965 0.04482 0.04781 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 3341 C CZ . ARG B 270 ? 0.37611 0.47834 0.42914 0.01656 0.04666 0.04893 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 3342 N NH1 . ARG B 270 ? 0.33358 0.44702 0.39231 0.02098 0.04442 0.04522 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 3343 N NH2 . ARG B 270 ? 0.35884 0.45717 0.40070 0.01978 0.05091 0.05388 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 3344 N N . ARG B 271 ? 0.21700 0.31639 0.28796 0.02399 0.02185 0.02332 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 3345 C CA . ARG B 271 ? 0.29488 0.39332 0.35659 0.03225 0.01976 0.02113 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 3346 C C . ARG B 271 ? 0.25496 0.34789 0.31333 0.03393 0.01295 0.01589 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 3347 O O . ARG B 271 ? 0.25755 0.34811 0.30669 0.04011 0.01085 0.01477 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 3348 C CB . ARG B 271 ? 0.28238 0.38476 0.34419 0.03462 0.02008 0.01988 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 3349 C CG . ARG B 271 ? 0.42343 0.52377 0.47335 0.04436 0.01915 0.01798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 3350 C CD . ARG B 271 ? 0.54954 0.65400 0.59950 0.04783 0.02035 0.01750 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 3351 N NE . ARG B 271 ? 0.36514 0.48413 0.42417 0.04500 0.02670 0.02315 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 3352 C CZ . ARG B 271 ? 0.38057 0.50661 0.44782 0.04186 0.02728 0.02369 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 3353 N NH1 . ARG B 271 ? 0.43004 0.54780 0.49652 0.04174 0.02245 0.01931 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 3354 N NH2 . ARG B 271 ? 0.28460 0.42647 0.36031 0.03825 0.03264 0.02892 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 3355 N N . ARG B 272 ? 0.23751 0.32981 0.30323 0.02802 0.00934 0.01275 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 3356 C CA . ARG B 272 ? 0.21024 0.30108 0.27488 0.02736 0.00285 0.00806 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 3357 C C . ARG B 272 ? 0.20621 0.29985 0.27074 0.02961 0.00231 0.00929 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 3358 O O . ARG B 272 ? 0.25266 0.34782 0.31245 0.03289 -0.00261 0.00644 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 3359 C CB . ARG B 272 ? 0.21198 0.30307 0.28484 0.01960 0.00025 0.00543 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 3360 C CG . ARG B 272 ? 0.29774 0.38275 0.36678 0.01882 -0.00119 0.00316 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 3361 C CD . ARG B 272 ? 0.32554 0.40297 0.38271 0.02198 -0.00686 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 3362 N NE . ARG B 272 ? 0.52815 0.59765 0.57556 0.02751 -0.00592 -0.00203 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 3363 C CZ . ARG B 272 ? 0.58313 0.64067 0.61690 0.03041 -0.01065 -0.00643 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 3364 N NH1 . ARG B 272 ? 0.46825 0.52145 0.49767 0.02614 -0.01719 -0.01072 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 3365 N NH2 . ARG B 272 ? 0.57597 0.62604 0.59957 0.03776 -0.00904 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 3366 N N . ILE B 273 ? 0.25643 0.35012 0.32490 0.02814 0.00685 0.01329 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 3367 C CA . ILE B 273 ? 0.23201 0.32522 0.29689 0.03267 0.00709 0.01517 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 3368 C C . ILE B 273 ? 0.24879 0.33914 0.30180 0.04063 0.00774 0.01709 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 3369 O O . ILE B 273 ? 0.24676 0.33913 0.29454 0.04659 0.00398 0.01579 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 3370 C CB . ILE B 273 ? 0.21151 0.29973 0.27852 0.02967 0.01228 0.01922 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 3371 C CG1 . ILE B 273 ? 0.18758 0.27915 0.26471 0.02369 0.01089 0.01678 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 3372 C CG2 . ILE B 273 ? 0.26351 0.34562 0.32111 0.03647 0.01389 0.02246 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 3373 C CD1 . ILE B 273 ? 0.23342 0.31793 0.31127 0.01955 0.01559 0.01990 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 3374 N N . LEU B 274 ? 0.25273 0.34017 0.30119 0.04125 0.01258 0.02043 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 3375 C CA . LEU B 274 ? 0.25650 0.34136 0.29255 0.04904 0.01416 0.02290 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 3376 C C . LEU B 274 ? 0.30430 0.39111 0.33423 0.05433 0.00783 0.01761 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 3377 O O . LEU B 274 ? 0.33732 0.42293 0.35712 0.06162 0.00581 0.01769 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 3378 C CB . LEU B 274 ? 0.32550 0.41048 0.35928 0.04788 0.02128 0.02788 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 3379 C CG . LEU B 274 ? 0.35915 0.44041 0.39484 0.04184 0.02773 0.03402 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 3380 C CD1 . LEU B 274 ? 0.42106 0.50857 0.45816 0.03852 0.03396 0.03831 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 3381 C CD2 . LEU B 274 ? 0.39572 0.46744 0.41971 0.04660 0.02945 0.03799 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 3382 N N . MET B 275 ? 0.27085 0.35882 0.30478 0.05076 0.00437 0.01295 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 3383 C CA . MET B 275 ? 0.29948 0.38557 0.32541 0.05402 -0.00245 0.00721 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 3384 C C . MET B 275 ? 0.35126 0.44192 0.37828 0.05372 -0.00941 0.00381 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 3385 O O . MET B 275 ? 0.34157 0.43202 0.35845 0.05928 -0.01417 0.00122 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 3386 C CB . MET B 275 ? 0.34211 0.42473 0.37065 0.04913 -0.00470 0.00325 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 3387 C CG . MET B 275 ? 0.66090 0.73570 0.67667 0.05240 -0.01066 -0.00246 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 3388 S SD . MET B 275 ? 0.78866 0.85514 0.80616 0.04599 -0.01284 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 3389 C CE . MET B 275 ? 0.42217 0.49458 0.44824 0.04729 -0.00329 0.00023 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 3390 N N . TRP B 276 ? 0.30487 0.40143 0.34387 0.04785 -0.01015 0.00381 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 3391 C CA . TRP B 276 ? 0.27423 0.38007 0.31613 0.04836 -0.01613 0.00127 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 3392 C C . TRP B 276 ? 0.29112 0.39789 0.32412 0.05855 -0.01537 0.00439 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 3393 O O . TRP B 276 ? 0.31521 0.42816 0.34294 0.06296 -0.02169 0.00148 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 3394 C CB . TRP B 276 ? 0.21627 0.32946 0.27202 0.04211 -0.01534 0.00171 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 3395 C CG . TRP B 276 ? 0.30282 0.43067 0.36367 0.04167 -0.02217 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 3396 C CD1 . TRP B 276 ? 0.29768 0.43368 0.36465 0.03314 -0.02849 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 3397 C CD2 . TRP B 276 ? 0.30511 0.44236 0.36479 0.05010 -0.02338 -0.00002 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 3398 N NE1 . TRP B 276 ? 0.33740 0.49097 0.40917 0.03493 -0.03355 -0.00801 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 3399 C CE2 . TRP B 276 ? 0.25945 0.41446 0.32682 0.04649 -0.03060 -0.00417 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 3400 C CE3 . TRP B 276 ? 0.41533 0.54718 0.46703 0.06043 -0.01907 0.00480 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 3401 C CZ2 . TRP B 276 ? 0.40794 0.57873 0.47666 0.05439 -0.03372 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 3402 C CZ3 . TRP B 276 ? 0.47422 0.61740 0.52480 0.06904 -0.02216 0.00518 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 3403 C CH2 . TRP B 276 ? 0.40262 0.56669 0.46237 0.06671 -0.02947 0.00084 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 3404 N N . HIS B 277 ? 0.26344 0.36355 0.29359 0.06197 -0.00794 0.01046 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 3405 C CA . HIS B 277 ? 0.26279 0.36009 0.28180 0.07188 -0.00659 0.01429 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 3406 C C . HIS B 277 ? 0.34948 0.44331 0.35450 0.07864 -0.00796 0.01388 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 3407 O O . HIS B 277 ? 0.32111 0.41720 0.31678 0.08713 -0.01162 0.01376 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 3408 C CB . HIS B 277 ? 0.30869 0.39554 0.32517 0.07197 0.00189 0.02114 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 3409 C CG . HIS B 277 ? 0.36086 0.44871 0.38501 0.06994 0.00251 0.02172 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 3410 N ND1 . HIS B 277 ? 0.43449 0.52458 0.45426 0.07839 0.00022 0.02237 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 3411 C CD2 . HIS B 277 ? 0.33493 0.42221 0.36971 0.06164 0.00501 0.02153 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 3412 C CE1 . HIS B 277 ? 0.48760 0.57798 0.51453 0.07583 0.00167 0.02251 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 3413 N NE2 . HIS B 277 ? 0.34367 0.43199 0.37971 0.06520 0.00448 0.02191 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 3414 N N . LYS B 278 ? 0.32120 0.41017 0.32369 0.07618 -0.00510 0.01367 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 3415 C CA . LYS B 278 ? 0.36919 0.45456 0.35704 0.08345 -0.00612 0.01280 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 3416 C C . LYS B 278 ? 0.48620 0.57619 0.46972 0.08529 -0.01644 0.00559 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 3417 O O . LYS B 278 ? 0.46220 0.55145 0.43235 0.09376 -0.01942 0.00508 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 3418 C CB . LYS B 278 ? 0.33401 0.41544 0.32076 0.08135 -0.00153 0.01314 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 3419 C CG . LYS B 278 ? 0.44929 0.52663 0.41930 0.09054 -0.00041 0.01344 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 3420 C CD . LYS B 278 ? 0.56973 0.64560 0.53882 0.09030 0.00410 0.01351 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 3421 C CE . LYS B 278 ? 0.81240 0.88531 0.76370 0.10111 0.00669 0.01465 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 3422 N NZ . LYS B 278 ? 0.90952 0.98285 0.85871 0.10343 0.01095 0.01439 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 3423 N N . LYS B 279 ? 0.42098 0.51559 0.41473 0.07669 -0.02216 0.00007 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 3424 C CA . LYS B 279 ? 0.48031 0.57900 0.46985 0.07531 -0.03244 -0.00707 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 3425 C C . LYS B 279 ? 0.47233 0.58553 0.46694 0.07700 -0.03823 -0.00790 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 3426 O O . LYS B 279 ? 0.45296 0.57121 0.43930 0.08055 -0.04600 -0.01187 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 3427 C CB . LYS B 279 ? 0.50791 0.60404 0.50433 0.06409 -0.03615 -0.01225 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 3428 C CG . LYS B 279 ? 0.63681 0.71839 0.62400 0.06486 -0.03299 -0.01320 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 3429 C CD . LYS B 279 ? 0.77470 0.85031 0.76478 0.05443 -0.03794 -0.01866 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 3430 C CE . LYS B 279 ? 0.86543 0.93704 0.86440 0.05049 -0.03099 -0.01548 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 3431 N NZ . LYS B 279 ? 0.81550 0.87499 0.80236 0.05726 -0.02685 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 3432 N N . ASN B 280 ? 0.35403 0.47482 0.36112 0.07546 -0.03489 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 3433 C CA . ASN B 280 ? 0.36567 0.50358 0.37939 0.07742 -0.04055 -0.00564 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 3434 C C . ASN B 280 ? 0.42889 0.56746 0.43736 0.08946 -0.03657 0.00020 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 3435 O O . ASN B 280 ? 0.50429 0.65812 0.51515 0.09483 -0.04173 -0.00070 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 3436 C CB . ASN B 280 ? 0.37481 0.52362 0.40652 0.06679 -0.04134 -0.00732 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 3437 C CG . ASN B 280 ? 0.48206 0.62878 0.51711 0.05437 -0.04599 -0.01292 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 3438 O OD1 . ASN B 280 ? 0.57830 0.73299 0.61153 0.05022 -0.05476 -0.01824 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 3439 N ND2 . ASN B 280 ? 0.38156 0.51640 0.41996 0.04820 -0.04049 -0.01174 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 3440 N N . GLY B 281 ? 0.64384 0.65878 0.37037 0.09663 -0.05258 0.10973 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 3441 C CA . GLY B 281 ? 0.71074 0.70950 0.43340 0.11114 -0.04916 0.13552 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 3442 C C . GLY B 281 ? 0.84640 0.84984 0.62497 0.11409 -0.04549 0.13701 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 3443 O O . GLY B 281 ? 0.83550 0.84937 0.65197 0.10235 -0.03859 0.11973 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 3444 N N . ALA B 282 ? 0.94231 0.93756 0.72532 0.13038 -0.04997 0.15826 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 3445 C CA . ALA B 282 ? 0.97094 0.96943 0.80723 0.13335 -0.04450 0.15868 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 3446 C C . ALA B 282 ? 0.97494 1.00195 0.83564 0.14772 -0.07200 0.16176 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 3447 O O . ALA B 282 ? 0.96866 1.00319 0.79946 0.16173 -0.09230 0.17446 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 3448 C CB . ALA B 282 ? 0.98013 0.94122 0.81334 0.13950 -0.01986 0.17833 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 3449 N N . PRO B 283 ? 0.92688 0.97363 0.84176 0.14417 -0.07349 0.14960 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 3450 C CA . PRO B 283 ? 0.97718 1.05418 0.92140 0.15810 -0.09765 0.15092 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 3451 C C . PRO B 283 ? 0.97399 1.03066 0.91815 0.18199 -0.09626 0.17743 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 3452 O O . PRO B 283 ? 0.96733 0.98391 0.89722 0.18384 -0.07233 0.19208 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 3453 C CB . PRO B 283 ? 0.97287 1.07091 0.97428 0.14414 -0.09230 0.12969 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 3454 C CG . PRO B 283 ? 0.93919 1.02194 0.93556 0.12265 -0.07005 0.11683 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 3455 C CD . PRO B 283 ? 0.92204 0.96736 0.87407 0.12676 -0.05287 0.13359 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 3456 N N . PRO B 284 ? 1.06389 1.14678 1.02400 0.20097 -0.12085 0.18425 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 3457 C CA . PRO B 284 ? 1.08941 1.15141 1.05458 0.22714 -0.11983 0.21065 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 3458 C C . PRO B 284 ? 1.13125 1.17421 1.14453 0.22428 -0.09467 0.20715 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 3459 O O . PRO B 284 ? 1.06316 1.13342 1.12515 0.21231 -0.09396 0.18480 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 3460 C CB . PRO B 284 ? 1.08570 1.19305 1.06847 0.24600 -0.15409 0.21174 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 3461 C CG . PRO B 284 ? 1.06922 1.21331 1.03329 0.22926 -0.17305 0.19106 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 3462 C CD . PRO B 284 ? 1.03964 1.17266 1.01134 0.20011 -0.15090 0.16861 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 3463 N N . LEU B 285 ? 1.17782 1.17284 1.17532 0.23358 -0.07264 0.22875 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 3464 C CA . LEU B 285 ? 1.20370 1.17598 1.24254 0.22908 -0.04506 0.22504 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 3465 C C . LEU B 285 ? 1.17238 1.17185 1.27089 0.24246 -0.05558 0.21826 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 3466 O O . LEU B 285 ? 1.14428 1.13911 1.28611 0.23215 -0.03479 0.20505 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 3467 C CB . LEU B 285 ? 1.22579 1.13949 1.23381 0.23905 -0.02113 0.25152 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 3468 C CG . LEU B 285 ? 1.18911 1.06945 1.17288 0.21503 0.01147 0.24683 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 3469 C CD1 . LEU B 285 ? 1.09300 0.97215 1.12696 0.19680 0.03772 0.22677 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 3470 C CD2 . LEU B 285 ? 1.18041 1.08059 1.13012 0.19697 0.00380 0.23358 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 3471 N N . ALA B 286 ? 1.15382 1.18505 1.25689 0.26414 -0.08685 0.22517 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 3472 C CA . ALA B 286 ? 1.14547 1.21038 1.30924 0.27601 -0.09776 0.21494 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 3473 C C . ALA B 286 ? 1.11702 1.22543 1.32126 0.24956 -0.09946 0.18027 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 3474 O O . ALA B 286 ? 1.11387 1.24697 1.37343 0.25176 -0.09965 0.16654 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 3475 C CB . ALA B 286 ? 1.16115 1.25038 1.31587 0.29605 -0.13158 0.22135 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 3476 N N . GLU B 287 ? 1.07185 1.18846 1.24940 0.22470 -0.09955 0.16604 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 3477 C CA . GLU B 287 ? 0.92846 1.08137 1.13719 0.19903 -0.10122 0.13577 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 3478 C C . GLU B 287 ? 0.82080 0.95208 1.03399 0.17292 -0.07183 0.12360 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 3479 O O . GLU B 287 ? 0.86690 1.02328 1.11557 0.15345 -0.06792 0.10096 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 3480 C CB . GLU B 287 ? 0.87905 1.06248 1.05884 0.19006 -0.12569 0.12581 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 3481 C CG . GLU B 287 ? 1.00683 1.20991 1.16381 0.21407 -0.15541 0.14060 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 3482 C CD . GLU B 287 ? 1.08338 1.30311 1.28009 0.24141 -0.16637 0.15054 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 3483 O OE1 . GLU B 287 ? 1.09102 1.32167 1.34141 0.23756 -0.15575 0.13717 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 3484 O OE2 . GLU B 287 ? 1.13435 1.34995 1.30656 0.26113 -0.18371 0.16784 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 3485 N N . ARG B 288 ? 0.73286 0.82076 0.91111 0.17148 -0.05116 0.13786 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 3486 C CA . ARG B 288 ? 0.65097 0.72349 0.83347 0.14719 -0.02399 0.12603 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 3487 C C . ARG B 288 ? 0.61202 0.68548 0.84656 0.14141 -0.00467 0.11611 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 3488 O O . ARG B 288 ? 0.51611 0.58099 0.77376 0.15986 -0.00305 0.12550 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 3489 C CB . ARG B 288 ? 0.66322 0.69168 0.79915 0.14756 -0.00502 0.14291 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 3490 C CG . ARG B 288 ? 0.71617 0.74010 0.79774 0.15605 -0.02252 0.15520 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 3491 C CD . ARG B 288 ? 0.74499 0.73564 0.78387 0.14577 -0.00132 0.16152 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 3492 N NE . ARG B 288 ? 0.60272 0.60831 0.64461 0.12209 0.00606 0.14036 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 3493 C CZ . ARG B 288 ? 0.65678 0.64304 0.66866 0.11080 0.02402 0.14010 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 3494 N NH1 . ARG B 288 ? 0.79501 0.74571 0.77022 0.11832 0.03763 0.15894 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 3495 N NH2 . ARG B 288 ? 0.47873 0.48096 0.49704 0.09240 0.02891 0.12148 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 3496 N N . GLY B 289 ? 0.52626 0.61069 0.77916 0.11575 0.01036 0.09673 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 3497 C CA . GLY B 289 ? 0.50249 0.59675 0.80501 0.10515 0.02716 0.08233 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 3498 C C . GLY B 289 ? 0.49875 0.63759 0.84276 0.10076 0.01019 0.06408 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 3499 O O . GLY B 289 ? 0.53528 0.68839 0.92006 0.08666 0.02415 0.04791 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 3500 N N . LYS B 290 ? 0.51275 0.67586 0.84730 0.11056 -0.01852 0.06470 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 3501 C CA . LYS B 290 ? 0.54779 0.75628 0.91894 0.10447 -0.03566 0.04593 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 3502 C C . LYS B 290 ? 0.51895 0.74565 0.87301 0.08103 -0.04386 0.03155 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 3503 O O . LYS B 290 ? 0.61895 0.84584 0.93658 0.08478 -0.06087 0.03661 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 3504 C CB . LYS B 290 ? 0.53389 0.76117 0.90827 0.13021 -0.06206 0.05453 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 3505 C CG . LYS B 290 ? 0.63673 0.83566 1.01017 0.16018 -0.05806 0.07756 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 3506 C CD . LYS B 290 ? 0.63746 0.82038 1.05201 0.15968 -0.03165 0.07362 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 3507 C CE . LYS B 290 ? 0.76706 0.91661 1.17920 0.19177 -0.02805 0.09829 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 3508 N NZ . LYS B 290 ? 0.84033 0.94842 1.19250 0.20254 -0.02755 0.12443 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 3509 N N . GLY B 291 ? 0.31269 0.55366 0.69176 0.05696 -0.03149 0.01386 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 3510 C CA . GLY B 291 ? 0.20261 0.45503 0.56529 0.03564 -0.03706 0.00245 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 3511 C C . GLY B 291 ? 0.21119 0.43319 0.53332 0.03079 -0.02550 0.01164 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 3512 O O . GLY B 291 ? 0.22049 0.41462 0.53161 0.03788 -0.00824 0.02372 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 3513 N N . ILE B 292 ? 0.13584 0.36303 0.43610 0.01804 -0.03416 0.00481 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 3514 C CA . ILE B 292 ? 0.13885 0.34228 0.40590 0.01255 -0.02295 0.01034 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 3515 C C . ILE B 292 ? 0.17814 0.35636 0.40475 0.03128 -0.02713 0.02668 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 3516 O O . ILE B 292 ? 0.20274 0.38594 0.41912 0.04600 -0.04518 0.03226 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 3517 C CB . ILE B 292 ? 0.19577 0.40840 0.45222 -0.00479 -0.02981 -0.00123 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 3518 C CG1 . ILE B 292 ? 0.22788 0.45100 0.46868 -0.00156 -0.05339 -0.00602 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 3519 C CG2 . ILE B 292 ? 0.20535 0.42809 0.47525 -0.02429 -0.02061 -0.01232 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 3520 C CD1 . ILE B 292 ? 0.32094 0.52246 0.51530 0.00843 -0.05944 0.00227 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 3521 N N . ASP B 293 ? 0.18560 0.33944 0.38929 0.03007 -0.01003 0.03404 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 3522 C CA . ASP B 293 ? 0.22296 0.35180 0.38258 0.04302 -0.01082 0.04777 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 3523 C C . ASP B 293 ? 0.22396 0.35419 0.35481 0.03612 -0.02058 0.04046 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 3524 O O . ASP B 293 ? 0.20084 0.33290 0.33590 0.02231 -0.01130 0.03168 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 3525 C CB . ASP B 293 ? 0.23104 0.33469 0.38198 0.04234 0.01512 0.05644 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 3526 C CG . ASP B 293 ? 0.29445 0.37210 0.39775 0.05190 0.01786 0.06908 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 3527 O OD1 . ASP B 293 ? 0.33613 0.40382 0.41903 0.06806 0.00661 0.08208 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 3528 O OD2 . ASP B 293 ? 0.29089 0.36002 0.37791 0.04333 0.03158 0.06598 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 3529 N N . PRO B 294 ? 0.25293 0.38223 0.35395 0.04543 -0.03846 0.04357 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 3530 C CA . PRO B 294 ? 0.25596 0.38535 0.33174 0.03720 -0.04627 0.03339 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 3531 C C . PRO B 294 ? 0.25702 0.36598 0.31165 0.03235 -0.02815 0.03382 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 3532 O O . PRO B 294 ? 0.24296 0.35399 0.29683 0.02167 -0.02773 0.02252 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 3533 C CB . PRO B 294 ? 0.29489 0.42527 0.33854 0.04949 -0.06521 0.03878 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 3534 C CG . PRO B 294 ? 0.36937 0.51445 0.43635 0.06159 -0.07530 0.04660 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 3535 C CD . PRO B 294 ? 0.28367 0.41690 0.37700 0.06301 -0.05446 0.05436 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 3536 N N . ALA B 295 ? 0.27605 0.36500 0.31364 0.04001 -0.01242 0.04640 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 3537 C CA . ALA B 295 ? 0.27660 0.35143 0.29715 0.03494 0.00553 0.04462 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 3538 C C . ALA B 295 ? 0.23661 0.32286 0.29097 0.02222 0.01874 0.03636 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 3539 O O . ALA B 295 ? 0.23093 0.31747 0.28063 0.01608 0.02445 0.02885 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 3540 C CB . ALA B 295 ? 0.30765 0.35990 0.30319 0.04326 0.02130 0.05888 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 3541 N N . CYS B 296 ? 0.22587 0.32188 0.31379 0.01881 0.02469 0.03787 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 3542 C CA . CYS B 296 ? 0.22517 0.33697 0.34474 0.00486 0.03602 0.02938 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 3543 C C . CYS B 296 ? 0.22048 0.34868 0.35164 -0.00445 0.02171 0.01814 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 3544 O O . CYS B 296 ? 0.18124 0.31724 0.32106 -0.01382 0.02809 0.01238 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 3545 C CB . CYS B 296 ? 0.20506 0.32481 0.35819 0.00154 0.04522 0.03082 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 3546 S SG . CYS B 296 ? 0.24744 0.34450 0.39169 0.00631 0.07051 0.04188 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 3547 N N . GLN B 297 ? 0.18983 0.32459 0.32231 -0.00243 0.00265 0.01516 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 3548 C CA . GLN B 297 ? 0.22451 0.37157 0.36534 -0.01331 -0.01001 0.00397 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 3549 C C . GLN B 297 ? 0.32754 0.46001 0.43963 -0.01335 -0.01161 0.00047 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 3550 O O . GLN B 297 ? 0.22522 0.36065 0.34430 -0.02318 -0.01180 -0.00605 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 3551 C CB . GLN B 297 ? 0.16493 0.32442 0.31218 -0.01149 -0.02934 -0.00009 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 3552 C CG . GLN B 297 ? 0.18927 0.36242 0.34813 -0.02613 -0.04064 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 3553 C CD . GLN B 297 ? 0.25862 0.44681 0.45028 -0.04066 -0.03124 -0.01744 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 3554 O OE1 . GLN B 297 ? 0.15286 0.35154 0.36934 -0.04032 -0.02217 -0.01480 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 3555 N NE2 . GLN B 297 ? 0.25708 0.44499 0.44763 -0.05383 -0.03241 -0.02397 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 3556 N N . ALA B 298 ? 0.24667 0.36202 0.32552 -0.00226 -0.01190 0.00493 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 3557 C CA . ALA B 298 ? 0.21300 0.31337 0.26550 -0.00161 -0.01084 -0.00025 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 3558 C C . ALA B 298 ? 0.20255 0.30107 0.26291 -0.00359 0.00652 0.00054 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 3559 O O . ALA B 298 ? 0.25004 0.34338 0.30706 -0.00644 0.00667 -0.00546 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 3560 C CB . ALA B 298 ? 0.28990 0.37495 0.30433 0.00933 -0.01304 0.00343 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 3561 N N . ALA B 299 ? 0.20132 0.30495 0.27363 -0.00217 0.02144 0.00759 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 3562 C CA . ALA B 299 ? 0.22672 0.33676 0.31036 -0.00519 0.03779 0.00718 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 3563 C C . ALA B 299 ? 0.20502 0.33331 0.31771 -0.01645 0.03486 0.00288 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 3564 O O . ALA B 299 ? 0.20819 0.33970 0.32322 -0.01744 0.03862 0.00064 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 3565 C CB . ALA B 299 ? 0.22715 0.33988 0.31777 -0.00452 0.05537 0.01367 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 3566 N N . ALA B 300 ? 0.16406 0.30557 0.29941 -0.02458 0.02888 0.00215 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 3567 C CA . ALA B 300 ? 0.16808 0.32765 0.32821 -0.03769 0.02620 -0.00201 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 3568 C C . ALA B 300 ? 0.21212 0.36168 0.36012 -0.03994 0.01342 -0.00630 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 3569 O O . ALA B 300 ? 0.19884 0.35315 0.35325 -0.04518 0.01507 -0.00631 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 3570 C CB . ALA B 300 ? 0.15712 0.32835 0.33830 -0.04510 0.02192 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 3571 N N . ASP B 301 ? 0.16293 0.29847 0.29274 -0.03640 0.00082 -0.00984 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 3572 C CA . ASP B 301 ? 0.21685 0.33804 0.33226 -0.03988 -0.00934 -0.01593 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 3573 C C . ASP B 301 ? 0.22085 0.32522 0.31975 -0.03173 -0.00175 -0.01467 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 3574 O O . ASP B 301 ? 0.23698 0.33457 0.33746 -0.03586 -0.00307 -0.01558 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 3575 C CB . ASP B 301 ? 0.24228 0.35462 0.33878 -0.03724 -0.02232 -0.02162 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 3576 C CG . ASP B 301 ? 0.40988 0.50770 0.49307 -0.04489 -0.03196 -0.03108 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 3577 O OD1 . ASP B 301 ? 0.42052 0.49605 0.47992 -0.03877 -0.02932 -0.03387 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 3578 O OD2 . ASP B 301 ? 0.39488 0.50302 0.49179 -0.05804 -0.04086 -0.03703 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 3579 N N . TYR B 302 ? 0.17766 0.27482 0.26089 -0.01967 0.00701 -0.01223 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 3580 C CA . TYR B 302 ? 0.22699 0.31082 0.29677 -0.01046 0.01525 -0.01307 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 3581 C C . TYR B 302 ? 0.21916 0.31917 0.31118 -0.01161 0.02376 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 3582 O O . TYR B 302 ? 0.19594 0.28692 0.28563 -0.00713 0.02425 -0.00861 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 3583 C CB . TYR B 302 ? 0.23571 0.31303 0.28559 0.00037 0.02493 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 3584 C CG . TYR B 302 ? 0.30490 0.36825 0.33928 0.01042 0.03335 -0.01648 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 3585 C CD1 . TYR B 302 ? 0.34459 0.38433 0.35683 0.01314 0.02712 -0.02492 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 3586 C CD2 . TYR B 302 ? 0.32903 0.40441 0.37242 0.01669 0.04863 -0.01396 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 3587 C CE1 . TYR B 302 ? 0.42527 0.45131 0.42563 0.02333 0.03637 -0.03040 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 3588 C CE2 . TYR B 302 ? 0.38792 0.45368 0.42074 0.02731 0.05684 -0.01921 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 3589 C CZ . TYR B 302 ? 0.42885 0.46867 0.44046 0.03135 0.05089 -0.02726 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 3590 O OH . TYR B 302 ? 0.48598 0.51499 0.48898 0.04287 0.06049 -0.03410 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 3591 N N . LEU B 303 ? 0.16288 0.28726 0.27639 -0.01705 0.03094 -0.00395 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 3592 C CA . LEU B 303 ? 0.14817 0.29473 0.28267 -0.01966 0.03873 -0.00037 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 3593 C C . LEU B 303 ? 0.15892 0.30799 0.30323 -0.02858 0.02873 0.00124 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 3594 O O . LEU B 303 ? 0.18160 0.33607 0.33077 -0.02492 0.03027 0.00523 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 3595 C CB . LEU B 303 ? 0.13783 0.30997 0.29296 -0.02731 0.04943 0.00118 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 3596 C CG . LEU B 303 ? 0.18316 0.35376 0.32912 -0.01929 0.06420 0.00117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 3597 C CD1 . LEU B 303 ? 0.21665 0.38569 0.36370 -0.02335 0.06605 0.00809 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 3598 C CD2 . LEU B 303 ? 0.21835 0.39936 0.36560 -0.01146 0.07327 0.00045 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 3599 N N . SER B 304 ? 0.15155 0.29802 0.29901 -0.04027 0.01856 -0.00138 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 3600 C CA . SER B 304 ? 0.19918 0.34596 0.35303 -0.05157 0.01038 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 3601 C C . SER B 304 ? 0.25367 0.36940 0.38672 -0.04421 0.00512 0.00000 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 3602 O O . SER B 304 ? 0.22816 0.34107 0.36339 -0.04534 0.00383 0.00605 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 3603 C CB . SER B 304 ? 0.20591 0.35842 0.36850 -0.06666 0.00201 -0.00550 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 3604 O OG . SER B 304 ? 0.31523 0.44579 0.45936 -0.06381 -0.00676 -0.01201 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 3605 N N . MET B 305 ? 0.21607 0.30738 0.32781 -0.03638 0.00271 -0.00643 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 3606 C CA . MET B 305 ? 0.28283 0.34150 0.37465 -0.02960 0.00041 -0.00899 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 3607 C C . MET B 305 ? 0.27677 0.33384 0.36974 -0.01357 0.00939 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 3608 O O . MET B 305 ? 0.27937 0.31761 0.36824 -0.00941 0.00799 0.00074 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 3609 C CB . MET B 305 ? 0.37953 0.41729 0.44782 -0.02599 -0.00276 -0.01947 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 3610 C CG . MET B 305 ? 0.66217 0.66354 0.70907 -0.02069 -0.00296 -0.02570 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 3611 S SD . MET B 305 ? 1.02107 1.00219 1.03754 -0.01403 -0.00250 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 3612 C CE . MET B 305 ? 0.97650 0.97685 0.99507 0.00163 0.00982 -0.03387 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 3613 N N . LEU B 306 ? 0.23229 0.30952 0.33191 -0.00442 0.01917 -0.00181 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 3614 C CA . LEU B 306 ? 0.20137 0.28571 0.30674 0.01074 0.02805 0.00222 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 3615 C C . LEU B 306 ? 0.19049 0.29572 0.31566 0.00749 0.02573 0.01266 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 3616 O O . LEU B 306 ? 0.20895 0.30726 0.33493 0.01985 0.02603 0.01815 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 3617 C CB . LEU B 306 ? 0.23528 0.34202 0.34559 0.01641 0.04029 0.00003 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 3618 C CG . LEU B 306 ? 0.41518 0.50543 0.50450 0.02691 0.04798 -0.00796 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 3619 C CD1 . LEU B 306 ? 0.40955 0.52763 0.50929 0.02975 0.06244 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 3620 C CD2 . LEU B 306 ? 0.43069 0.49503 0.50694 0.04138 0.04952 -0.01268 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 3621 N N . ALA B 307 ? 0.16521 0.29731 0.30656 -0.00844 0.02367 0.01562 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 3622 C CA . ALA B 307 ? 0.19241 0.34867 0.35025 -0.01406 0.02133 0.02525 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 3623 C C . ALA B 307 ? 0.17107 0.29904 0.31769 -0.01534 0.01161 0.03195 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 3624 O O . ALA B 307 ? 0.19027 0.32334 0.34089 -0.00746 0.01003 0.04262 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 3625 C CB . ALA B 307 ? 0.20911 0.39675 0.38463 -0.03377 0.02210 0.02405 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 3626 N N . LEU B 308 ? 0.21133 0.30904 0.34315 -0.02503 0.00525 0.02601 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 3627 C CA . LEU B 308 ? 0.27959 0.34377 0.39759 -0.02837 -0.00155 0.03076 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 3628 C C . LEU B 308 ? 0.25077 0.28185 0.35507 -0.00690 0.00143 0.03260 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 3629 O O . LEU B 308 ? 0.28188 0.29634 0.38270 -0.00055 -0.00083 0.04383 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 3630 C CB . LEU B 308 ? 0.27940 0.32260 0.38599 -0.04541 -0.00747 0.02031 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 3631 C CG . LEU B 308 ? 0.27577 0.34542 0.39632 -0.06804 -0.01151 0.01805 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 3632 C CD1 . LEU B 308 ? 0.27731 0.32788 0.38712 -0.08097 -0.01752 0.00506 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 3633 C CD2 . LEU B 308 ? 0.24704 0.32402 0.37245 -0.07980 -0.01412 0.02985 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 3634 N N . GLN B 309 ? 0.25407 0.27396 0.34970 0.00471 0.00702 0.02182 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 3635 C CA . GLN B 309 ? 0.28900 0.28036 0.37418 0.02575 0.01237 0.02036 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 3636 C C . GLN B 309 ? 0.28550 0.29954 0.38751 0.04396 0.01616 0.03217 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 3637 O O . GLN B 309 ? 0.32511 0.31378 0.42284 0.06091 0.01741 0.03716 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 3638 C CB . GLN B 309 ? 0.31676 0.30250 0.39072 0.03220 0.01902 0.00575 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 3639 C CG . GLN B 309 ? 0.53339 0.49423 0.59778 0.05299 0.02727 -0.00001 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 3640 C CD . GLN B 309 ? 0.72726 0.68517 0.77679 0.05478 0.03376 -0.01488 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 3641 O OE1 . GLN B 309 ? 0.73167 0.68306 0.76741 0.04045 0.02866 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 3642 N NE2 . GLN B 309 ? 0.80917 0.77485 0.86141 0.07215 0.04483 -0.01891 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 3643 N N . LYS B 310 ? 0.30646 0.26423 0.32517 -0.00620 0.01851 -0.03800 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 3644 C CA . LYS B 310 ? 0.30899 0.26435 0.32460 0.00919 0.02046 -0.03801 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 3645 C C . LYS B 310 ? 0.41419 0.35518 0.42832 0.01735 0.02338 -0.02810 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 3646 O O . LYS B 310 ? 0.41613 0.35612 0.42720 0.03178 0.02379 -0.02721 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 3647 C CB . LYS B 310 ? 0.31367 0.29361 0.33278 0.01366 0.01868 -0.03806 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 3648 C CG . LYS B 310 ? 0.39088 0.38014 0.40654 0.00907 0.01779 -0.04873 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 3649 C CD . LYS B 310 ? 0.42997 0.44066 0.44869 0.01067 0.01780 -0.04803 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 3650 C CE . LYS B 310 ? 0.47745 0.49508 0.48940 0.00330 0.01784 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 3651 N NZ . LYS B 310 ? 0.53287 0.54799 0.54061 0.00870 0.02165 -0.06957 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 3652 N N . GLY B 311 ? 0.36089 0.29136 0.37653 0.00853 0.02557 -0.02122 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 3653 C CA . GLY B 311 ? 0.38468 0.29640 0.39506 0.01470 0.02999 -0.01153 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 3654 C C . GLY B 311 ? 0.40514 0.33126 0.41883 0.01713 0.03019 -0.00123 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 3655 O O . GLY B 311 ? 0.40074 0.31336 0.40678 0.02491 0.03364 0.00733 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 3656 N N . SER B 312 ? 0.33443 0.28648 0.35831 0.01111 0.02690 -0.00157 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 3657 C CA . SER B 312 ? 0.34405 0.30975 0.37325 0.01186 0.02797 0.00699 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 3658 C C . SER B 312 ? 0.37700 0.32775 0.40591 0.00291 0.03334 0.01409 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 3659 O O . SER B 312 ? 0.37026 0.31761 0.40527 -0.01058 0.03396 0.01100 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 3660 C CB . SER B 312 ? 0.31593 0.30889 0.35759 0.00595 0.02408 0.00515 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 3661 O OG . SER B 312 ? 0.32150 0.32783 0.36918 0.00842 0.02583 0.01202 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 3662 N N . LYS B 313 ? 0.34963 0.29164 0.37074 0.01017 0.03764 0.02283 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 3663 C CA . LYS B 313 ? 0.32916 0.25589 0.34813 0.00123 0.04490 0.03015 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 3664 C C . LYS B 313 ? 0.35145 0.29963 0.38024 -0.00324 0.04646 0.03511 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 3665 O O . LYS B 313 ? 0.48486 0.42257 0.51037 -0.00900 0.05378 0.04181 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 3666 C CB . LYS B 313 ? 0.46001 0.35610 0.45953 0.01135 0.05025 0.03772 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 3667 C CG . LYS B 313 ? 0.61886 0.49140 0.61024 0.01645 0.04940 0.03209 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 3668 C CD . LYS B 313 ? 0.83361 0.68357 0.82692 0.00072 0.05570 0.02914 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 3669 C CE . LYS B 313 ? 0.89590 0.73144 0.88761 0.00210 0.05373 0.01890 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 3670 N NZ . LYS B 313 ? 0.90988 0.74980 0.91404 -0.01618 0.05402 0.00853 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 3671 N N . ASP B 314 ? 0.26391 0.24072 0.30491 -0.00154 0.04084 0.03147 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 3672 C CA . ASP B 314 ? 0.28487 0.28379 0.33716 -0.00409 0.04209 0.03470 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 3673 C C . ASP B 314 ? 0.32804 0.34245 0.39922 -0.01796 0.03998 0.03070 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 3674 O O . ASP B 314 ? 0.29533 0.30703 0.36983 -0.02426 0.03601 0.02496 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 3675 C CB . ASP B 314 ? 0.29788 0.31742 0.35232 0.00783 0.03798 0.03256 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 3676 C CG . ASP B 314 ? 0.28242 0.32116 0.34478 0.00850 0.04090 0.03600 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 3677 O OD1 . ASP B 314 ? 0.24377 0.27953 0.30822 0.00068 0.04652 0.04086 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 3678 O OD2 . ASP B 314 ? 0.32762 0.38505 0.39484 0.01625 0.03842 0.03260 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 3679 N N . ASN B 315 ? 0.24617 0.27830 0.33008 -0.02209 0.04224 0.03302 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 3680 C CA . ASN B 315 ? 0.22513 0.27903 0.32938 -0.03000 0.03751 0.02867 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 3681 C C . ASN B 315 ? 0.21104 0.27704 0.31696 -0.02300 0.02987 0.02492 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 3682 O O . ASN B 315 ? 0.19455 0.26328 0.29360 -0.01240 0.03000 0.02541 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 3683 C CB . ASN B 315 ? 0.16932 0.24223 0.28821 -0.03255 0.04120 0.03090 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 3684 C CG . ASN B 315 ? 0.24232 0.30516 0.35907 -0.04036 0.05090 0.03468 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 3685 O OD1 . ASN B 315 ? 0.22700 0.30195 0.34961 -0.04017 0.05580 0.03701 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 3686 N ND2 . ASN B 315 ? 0.20484 0.24599 0.31391 -0.04827 0.05476 0.03452 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 3687 N N . ILE B 316 ? 0.17405 0.24828 0.28888 -0.02905 0.02346 0.02073 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 3688 C CA . ILE B 316 ? 0.20676 0.28941 0.32030 -0.02398 0.01722 0.01794 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 3689 C C . ILE B 316 ? 0.22310 0.32488 0.35340 -0.02821 0.01193 0.01776 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 3690 O O . ILE B 316 ? 0.19641 0.30127 0.33462 -0.03662 0.00819 0.01552 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 3691 C CB . ILE B 316 ? 0.25370 0.32280 0.35458 -0.02549 0.01358 0.01304 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 3692 C CG1 . ILE B 316 ? 0.27419 0.32193 0.36010 -0.02087 0.01860 0.01295 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 3693 C CG2 . ILE B 316 ? 0.24142 0.31863 0.33851 -0.02089 0.00881 0.01044 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 3694 C CD1 . ILE B 316 ? 0.28417 0.31638 0.36022 -0.02451 0.01656 0.00682 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 3695 N N . SER B 317 ? 0.17499 0.28963 0.31138 -0.02210 0.01156 0.01937 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 3696 C CA . SER B 317 ? 0.16351 0.29416 0.31531 -0.02368 0.00653 0.02028 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 3697 C C . SER B 317 ? 0.19551 0.32774 0.34090 -0.01765 0.00408 0.02057 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 3698 O O . SER B 317 ? 0.15763 0.28860 0.29783 -0.01153 0.00934 0.01998 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 3699 C CB . SER B 317 ? 0.20312 0.34761 0.37292 -0.02343 0.01104 0.02221 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 3700 O OG . SER B 317 ? 0.19833 0.34251 0.37520 -0.03101 0.01395 0.02156 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 3701 N N . ILE B 318 ? 0.14089 0.27604 0.28583 -0.01953 -0.00363 0.02100 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 3702 C CA . ILE B 318 ? 0.12716 0.25973 0.26146 -0.01527 -0.00513 0.02195 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 3703 C C . ILE B 318 ? 0.14976 0.29178 0.29320 -0.01467 -0.01221 0.02616 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 3704 O O . ILE B 318 ? 0.17686 0.32436 0.32543 -0.01872 -0.02021 0.02571 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 3705 C CB . ILE B 318 ? 0.19760 0.31800 0.31167 -0.01748 -0.00779 0.01815 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 3706 C CG1 . ILE B 318 ? 0.25374 0.36328 0.35968 -0.01670 -0.00172 0.01388 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 3707 C CG2 . ILE B 318 ? 0.22356 0.34118 0.32554 -0.01424 -0.00769 0.01918 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 3708 C CD1 . ILE B 318 ? 0.26524 0.36279 0.35599 -0.02053 -0.00444 0.00864 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 3709 N N . ILE B 319 ? 0.14791 0.29186 0.29401 -0.00936 -0.00925 0.02965 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 3710 C CA . ILE B 319 ? 0.17439 0.32162 0.32305 -0.00651 -0.01581 0.03522 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 3711 C C . ILE B 319 ? 0.16057 0.29555 0.28781 -0.00457 -0.01383 0.03702 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 3712 O O . ILE B 319 ? 0.18092 0.31079 0.30400 -0.00300 -0.00410 0.03470 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 3713 C CB . ILE B 319 ? 0.14373 0.30044 0.31404 -0.00216 -0.01246 0.03827 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 3714 C CG1 . ILE B 319 ? 0.15504 0.32451 0.34631 -0.00520 -0.01181 0.03507 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 3715 C CG2 . ILE B 319 ? 0.19262 0.35013 0.36493 0.00265 -0.02025 0.04523 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 3716 C CD1 . ILE B 319 ? 0.18148 0.35625 0.38828 -0.00139 -0.00646 0.03409 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 3717 N N . VAL B 320 ? 0.16284 0.29421 0.27606 -0.00513 -0.02273 0.04016 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 3718 C CA . VAL B 320 ? 0.18054 0.29951 0.27086 -0.00410 -0.02075 0.04292 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 3719 C C . VAL B 320 ? 0.19358 0.31145 0.28434 0.00144 -0.02566 0.05263 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 3720 O O . VAL B 320 ? 0.21496 0.34106 0.31119 0.00337 -0.03763 0.05606 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 3721 C CB . VAL B 320 ? 0.18898 0.30293 0.25789 -0.00893 -0.02671 0.03900 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 3722 C CG1 . VAL B 320 ? 0.21479 0.31613 0.25809 -0.00847 -0.02419 0.04241 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 3723 C CG2 . VAL B 320 ? 0.22423 0.33587 0.29247 -0.01316 -0.02108 0.02964 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 3724 N N . ILE B 321 ? 0.20207 0.30977 0.28781 0.00430 -0.01631 0.05654 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 3725 C CA . ILE B 321 ? 0.18600 0.28773 0.27151 0.01058 -0.01854 0.06695 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 3726 C C . ILE B 321 ? 0.21180 0.29517 0.26716 0.00972 -0.01427 0.07169 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 3727 O O . ILE B 321 ? 0.27881 0.35360 0.32698 0.00609 -0.00088 0.06704 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 3728 C CB . ILE B 321 ? 0.21859 0.32220 0.32718 0.01397 -0.00843 0.06727 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 3729 C CG1 . ILE B 321 ? 0.23770 0.35994 0.37491 0.01405 -0.01148 0.06225 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 3730 C CG2 . ILE B 321 ? 0.25351 0.34626 0.36064 0.02099 -0.00911 0.07842 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 3731 C CD1 . ILE B 321 ? 0.22967 0.35642 0.38528 0.01373 0.00154 0.05659 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 3732 N N . ASP B 322 ? 0.23728 0.31559 0.27481 0.01303 -0.02537 0.08032 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 3733 C CA . ASP B 322 ? 0.26727 0.32655 0.27235 0.01212 -0.02130 0.08646 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 3734 C C . ASP B 322 ? 0.35619 0.39988 0.36217 0.01764 -0.01261 0.09659 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 3735 O O . ASP B 322 ? 0.44244 0.48801 0.46082 0.02609 -0.02048 0.10521 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 3736 C CB . ASP B 322 ? 0.29244 0.35332 0.27586 0.01409 -0.03749 0.09183 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 3737 C CG . ASP B 322 ? 0.42242 0.46388 0.36700 0.01170 -0.03323 0.09743 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 3738 O OD1 . ASP B 322 ? 0.42977 0.45610 0.36525 0.00760 -0.01672 0.09650 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 3739 O OD2 . ASP B 322 ? 0.43308 0.47551 0.35593 0.01355 -0.04624 0.10204 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 3740 N N . LEU B 323 ? 0.32924 0.35761 0.32381 0.01286 0.00420 0.09462 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 3741 C CA . LEU B 323 ? 0.35277 0.36347 0.34811 0.01637 0.01539 0.10296 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 3742 C C . LEU B 323 ? 0.42001 0.40613 0.37923 0.01777 0.01643 0.11596 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 3743 O O . LEU B 323 ? 0.41895 0.38531 0.37480 0.02048 0.02683 0.12445 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 3744 C CB . LEU B 323 ? 0.35204 0.36159 0.36031 0.00972 0.03511 0.09163 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 3745 C CG . LEU B 323 ? 0.35009 0.38196 0.39316 0.00996 0.03524 0.08073 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 3746 C CD1 . LEU B 323 ? 0.32103 0.35502 0.37260 0.00351 0.05285 0.06753 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 3747 C CD2 . LEU B 323 ? 0.37095 0.40733 0.43945 0.01792 0.03089 0.08718 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 3748 N N . LYS B 324 ? 0.40607 0.39184 0.33738 0.01580 0.00668 0.11770 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 3749 C CA . LYS B 324 ? 0.45096 0.41393 0.34346 0.01737 0.00641 0.13085 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 3750 C C . LYS B 324 ? 0.52228 0.48520 0.41045 0.03027 -0.01263 0.14584 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 3751 O O . LYS B 324 ? 0.57697 0.56195 0.47629 0.03392 -0.03049 0.14261 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 3752 C CB . LYS B 324 ? 0.54312 0.50742 0.40599 0.00892 0.00491 0.12431 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 3753 C CG . LYS B 324 ? 0.56498 0.52430 0.42320 -0.00296 0.02457 0.11124 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 3754 C CD . LYS B 324 ? 0.68790 0.61871 0.52090 -0.00663 0.04233 0.11900 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 3755 C CE . LYS B 324 ? 0.69885 0.62889 0.52890 -0.01914 0.06143 0.10309 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 3756 N NZ . LYS B 324 ? 0.74391 0.65111 0.56752 -0.02402 0.08353 0.10563 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 3757 N N . ALA B 325 ? 0.64724 0.58493 0.51849 0.03725 -0.00861 0.16181 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 3758 C CA . ALA B 325 ? 0.75498 0.69062 0.61827 0.05172 -0.02750 0.17731 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 3759 C C . ALA B 325 ? 0.75648 0.69986 0.58796 0.05232 -0.04450 0.17953 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 3760 O O . ALA B 325 ? 0.80054 0.76391 0.64051 0.06102 -0.06577 0.18087 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 3761 C CB . ALA B 325 ? 0.78367 0.68499 0.62940 0.05904 -0.01780 0.19512 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 3762 N N . GLN B 326 ? 0.65845 0.58799 0.45417 0.04259 -0.03501 0.17832 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 3763 C CA . GLN B 326 ? 0.77549 0.71060 0.53691 0.04204 -0.04911 0.17983 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 3764 C C . GLN B 326 ? 0.79099 0.72974 0.53963 0.02607 -0.03750 0.16426 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 3765 O O . GLN B 326 ? 0.82788 0.75365 0.57812 0.01671 -0.01615 0.15837 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 3766 C CB . GLN B 326 ? 0.75956 0.66654 0.47627 0.05013 -0.05144 0.20059 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 3767 C CG . GLN B 326 ? 1.00694 0.87981 0.69773 0.04115 -0.02561 0.20567 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 3768 C CD . GLN B 326 ? 1.20450 1.06939 0.85083 0.03011 -0.02009 0.20278 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 3769 O OE1 . GLN B 326 ? 1.27194 1.15635 0.90511 0.02950 -0.03618 0.19722 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 3770 N NE2 . GLN B 326 ? 1.32428 1.16124 0.94856 0.02037 0.00385 0.20496 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 3771 N N . ARG B 327 ? 0.70739 0.66493 0.44459 0.02312 -0.05164 0.15635 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 3772 C CA . ARG B 327 ? 0.72308 0.68434 0.44622 0.00904 -0.04253 0.14127 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 3773 C C . ARG B 327 ? 0.88806 0.84886 0.56822 0.00815 -0.05369 0.14460 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 3774 O O . ARG B 327 ? 0.86367 0.84516 0.54409 0.00319 -0.06388 0.13172 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 3775 C CB . ARG B 327 ? 0.61917 0.60645 0.37912 0.00354 -0.04536 0.12255 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 3776 C CG . ARG B 327 ? 0.56715 0.55486 0.36480 0.00299 -0.03228 0.11780 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 3777 C CD . ARG B 327 ? 0.48281 0.49102 0.30806 -0.00349 -0.03217 0.09998 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 3778 N NE . ARG B 327 ? 0.46044 0.47104 0.31958 -0.00339 -0.02084 0.09526 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 3779 C CZ . ARG B 327 ? 0.47887 0.48173 0.34087 -0.01001 -0.00241 0.08736 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 3780 N NH1 . ARG B 327 ? 0.54774 0.53897 0.38175 -0.01776 0.00795 0.08324 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 3781 N NH2 . ARG B 327 ? 0.46425 0.47269 0.35729 -0.00900 0.00568 0.08249 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 3782 N N . LYS B 328 ? 0.97082 0.90672 0.61291 0.01305 -0.05126 0.16222 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B N 3783 C CA . LYS B 328 ? 1.10883 1.03658 0.70090 0.00972 -0.05466 0.16639 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CA 3784 C C . LYS B 328 ? 1.17188 1.12867 0.76017 0.00842 -0.07472 0.15468 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B C 3785 O O . LYS B 328 ? 1.12517 1.10262 0.73070 0.01861 -0.09598 0.15622 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B O 3786 C CB . LYS B 328 ? 1.08842 0.99847 0.65967 -0.00575 -0.02965 0.15839 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CB 3787 C CG . LYS B 328 ? 1.07954 1.00770 0.68524 -0.01721 -0.01984 0.13497 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CG 3788 C CD . LYS B 328 ? 1.08091 1.00054 0.66324 -0.03225 -0.00098 0.12273 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CD 3789 C CE . LYS B 328 ? 1.23243 1.16375 0.85315 -0.04039 0.01235 0.10284 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CE 3790 N NZ . LYS B 328 ? 1.26452 1.21033 0.88047 -0.05093 0.01374 0.08292 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B NZ 3791 N N . PHE B 329 ? 1.23432 1.19349 0.80149 -0.00472 -0.06712 0.14138 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B N 3792 C CA . PHE B 329 ? 1.19371 1.17901 0.75651 -0.00909 -0.08232 0.12677 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CA 3793 C C . PHE B 329 ? 1.15121 1.14642 0.69021 0.00279 -0.10678 0.13809 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B C 3794 O O . PHE B 329 ? 1.05280 1.04019 0.54723 0.00209 -0.10881 0.14284 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B O 3795 C CB . PHE B 329 ? 1.10855 1.11910 0.72140 -0.01228 -0.08641 0.10888 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CB 3796 C CG . PHE B 329 ? 1.02528 1.03268 0.65343 -0.02529 -0.06631 0.09237 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CG 3797 C CD1 . PHE B 329 ? 0.99071 0.98385 0.58724 -0.03586 -0.05055 0.08728 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD1 3798 C CD2 . PHE B 329 ? 0.95020 0.96910 0.62363 -0.02643 -0.06305 0.08183 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD2 3799 C CE1 . PHE B 329 ? 0.99041 0.98262 0.60295 -0.04644 -0.03283 0.07091 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE1 3800 C CE2 . PHE B 329 ? 0.83991 0.85635 0.52659 -0.03626 -0.04598 0.06706 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE2 3801 C CZ . PHE B 329 ? 0.89541 0.89932 0.55295 -0.04580 -0.03131 0.06114 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CZ #