data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Infantes, L." 1 0000-0001-6932-4212 "Albert, A." 2 0000-0002-0026-6816 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE CsPYL1(V112L, T135L,F137I, T153I, V168A)-ABA-HAB1 TERNARY COMPLEX" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CsPYL1_5M, HAB1, Phosphatase ABA receptor inhibitor complex, PLANT PROTEIN" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "Sci Adv" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2375-2548 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 9 _citation.language ? _citation.page_first eade9948 _citation.page_last eade9948 _citation.title "Structure-guided engineering of a receptor-agonist pair for inducible activation of the ABA adaptive response to drought." _citation.year 2023 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1126/sciadv.ade9948 _citation.pdbx_database_id_PubMed 36897942 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Lozano-Juste, J." 1 0000-0001-7034-566X primary "Infantes, L." 2 0000-0001-6932-4212 primary "Garcia-Maquilon, I." 3 ? primary "Ruiz-Partida, R." 4 ? primary "Merilo, E." 5 0000-0003-1767-6413 primary "Benavente, J.L." 6 ? primary "Velazquez-Campoy, A." 7 0000-0001-5702-4538 primary "Coego, A." 8 0000-0002-2459-4291 primary "Bono, M." 9 0000-0002-6495-7069 primary "Forment, J." 10 0000-0002-1872-4061 primary "Pampin, B." 11 ? primary "Destito, P." 12 ? primary "Monteiro, A." 13 0000-0002-9786-3640 primary "Rodriguez, R." 14 0000-0002-6624-541X primary "Cruces, J." 15 ? primary "Rodriguez, P.L." 16 0000-0002-5886-9425 primary "Albert, A." 17 0000-0002-0026-6816 # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNLISGLPAATSTERLDILDDDRQVLGISIIGGEHRLRNYRSVISVHGFNR DGAICTVALESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNLISGLPAATSTERLDILDDDRQVLGISIIGGEHRLRNYRSVISVHGFNR DGAICTVALESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; A ? 2 "polypeptide(L)" no no ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGMSPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGAGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGMSPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGAGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; B ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ASN n 1 3 ASN n 1 4 ASN n 1 5 LYS n 1 6 ALA n 1 7 GLU n 1 8 ALA n 1 9 ASP n 1 10 THR n 1 11 SER n 1 12 SER n 1 13 SER n 1 14 MET n 1 15 ALA n 1 16 ASP n 1 17 PRO n 1 18 GLU n 1 19 THR n 1 20 ARG n 1 21 PRO n 1 22 THR n 1 23 TYR n 1 24 THR n 1 25 THR n 1 26 HIS n 1 27 HIS n 1 28 LEU n 1 29 ALA n 1 30 ILE n 1 31 PRO n 1 32 SER n 1 33 GLY n 1 34 VAL n 1 35 THR n 1 36 GLN n 1 37 ASP n 1 38 GLU n 1 39 PHE n 1 40 ASP n 1 41 GLU n 1 42 LEU n 1 43 LYS n 1 44 GLN n 1 45 SER n 1 46 VAL n 1 47 VAL n 1 48 GLU n 1 49 PHE n 1 50 HIS n 1 51 THR n 1 52 TYR n 1 53 GLN n 1 54 LEU n 1 55 SER n 1 56 GLN n 1 57 ASN n 1 58 GLN n 1 59 CYS n 1 60 SER n 1 61 SER n 1 62 LEU n 1 63 LEU n 1 64 ALA n 1 65 GLN n 1 66 ARG n 1 67 ILE n 1 68 ARG n 1 69 ALA n 1 70 PRO n 1 71 ASN n 1 72 ASP n 1 73 VAL n 1 74 VAL n 1 75 TRP n 1 76 SER n 1 77 ILE n 1 78 VAL n 1 79 ARG n 1 80 ARG n 1 81 PHE n 1 82 ASP n 1 83 GLN n 1 84 PRO n 1 85 GLN n 1 86 THR n 1 87 TYR n 1 88 LYS n 1 89 HIS n 1 90 PHE n 1 91 ILE n 1 92 LYS n 1 93 SER n 1 94 CYS n 1 95 SER n 1 96 VAL n 1 97 SER n 1 98 ASP n 1 99 ASN n 1 100 PHE n 1 101 THR n 1 102 MET n 1 103 ALA n 1 104 VAL n 1 105 GLY n 1 106 SER n 1 107 THR n 1 108 ARG n 1 109 ASP n 1 110 VAL n 1 111 ASN n 1 112 LEU n 1 113 ILE n 1 114 SER n 1 115 GLY n 1 116 LEU n 1 117 PRO n 1 118 ALA n 1 119 ALA n 1 120 THR n 1 121 SER n 1 122 THR n 1 123 GLU n 1 124 ARG n 1 125 LEU n 1 126 ASP n 1 127 ILE n 1 128 LEU n 1 129 ASP n 1 130 ASP n 1 131 ASP n 1 132 ARG n 1 133 GLN n 1 134 VAL n 1 135 LEU n 1 136 GLY n 1 137 ILE n 1 138 SER n 1 139 ILE n 1 140 ILE n 1 141 GLY n 1 142 GLY n 1 143 GLU n 1 144 HIS n 1 145 ARG n 1 146 LEU n 1 147 ARG n 1 148 ASN n 1 149 TYR n 1 150 ARG n 1 151 SER n 1 152 VAL n 1 153 ILE n 1 154 SER n 1 155 VAL n 1 156 HIS n 1 157 GLY n 1 158 PHE n 1 159 ASN n 1 160 ARG n 1 161 ASP n 1 162 GLY n 1 163 ALA n 1 164 ILE n 1 165 CYS n 1 166 THR n 1 167 VAL n 1 168 ALA n 1 169 LEU n 1 170 GLU n 1 171 SER n 1 172 TYR n 1 173 VAL n 1 174 VAL n 1 175 ASP n 1 176 VAL n 1 177 PRO n 1 178 GLU n 1 179 GLY n 1 180 ASN n 1 181 THR n 1 182 GLU n 1 183 GLU n 1 184 ASP n 1 185 THR n 1 186 ARG n 1 187 LEU n 1 188 PHE n 1 189 ALA n 1 190 ASP n 1 191 THR n 1 192 VAL n 1 193 VAL n 1 194 LYS n 1 195 LEU n 1 196 ASN n 1 197 LEU n 1 198 GLN n 1 199 LYS n 1 200 LEU n 1 201 VAL n 1 202 SER n 1 203 VAL n 1 204 ALA n 1 205 GLU n 1 206 SER n 1 207 GLN n 1 208 VAL n 1 209 ILE n 2 1 ARG n 2 2 SER n 2 3 VAL n 2 4 TYR n 2 5 GLU n 2 6 LEU n 2 7 ASP n 2 8 CYS n 2 9 ILE n 2 10 PRO n 2 11 LEU n 2 12 TRP n 2 13 GLY n 2 14 VAL n 2 15 VAL n 2 16 SER n 2 17 ILE n 2 18 GLN n 2 19 GLY n 2 20 ASN n 2 21 ARG n 2 22 SER n 2 23 GLU n 2 24 MET n 2 25 GLU n 2 26 ASP n 2 27 ALA n 2 28 PHE n 2 29 ALA n 2 30 VAL n 2 31 SER n 2 32 PRO n 2 33 HIS n 2 34 PHE n 2 35 LEU n 2 36 LYS n 2 37 LEU n 2 38 PRO n 2 39 ILE n 2 40 LYS n 2 41 MET n 2 42 LEU n 2 43 MET n 2 44 GLY n 2 45 ASP n 2 46 HIS n 2 47 GLU n 2 48 GLY n 2 49 MET n 2 50 SER n 2 51 PRO n 2 52 SER n 2 53 LEU n 2 54 THR n 2 55 HIS n 2 56 LEU n 2 57 THR n 2 58 GLY n 2 59 HIS n 2 60 PHE n 2 61 PHE n 2 62 GLY n 2 63 VAL n 2 64 TYR n 2 65 ASP n 2 66 GLY n 2 67 HIS n 2 68 GLY n 2 69 GLY n 2 70 HIS n 2 71 LYS n 2 72 VAL n 2 73 ALA n 2 74 ASP n 2 75 TYR n 2 76 CYS n 2 77 ARG n 2 78 ASP n 2 79 ARG n 2 80 LEU n 2 81 HIS n 2 82 PHE n 2 83 ALA n 2 84 LEU n 2 85 ALA n 2 86 GLU n 2 87 GLU n 2 88 ILE n 2 89 GLU n 2 90 ARG n 2 91 ILE n 2 92 LYS n 2 93 ASP n 2 94 GLU n 2 95 LEU n 2 96 CYS n 2 97 LYS n 2 98 ARG n 2 99 ASN n 2 100 THR n 2 101 GLY n 2 102 ALA n 2 103 GLY n 2 104 ARG n 2 105 GLN n 2 106 VAL n 2 107 GLN n 2 108 TRP n 2 109 ASP n 2 110 LYS n 2 111 VAL n 2 112 PHE n 2 113 THR n 2 114 SER n 2 115 CYS n 2 116 PHE n 2 117 LEU n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 ASP n 2 121 GLY n 2 122 GLU n 2 123 ILE n 2 124 GLU n 2 125 GLY n 2 126 LYS n 2 127 ILE n 2 128 GLY n 2 129 ARG n 2 130 ALA n 2 131 VAL n 2 132 VAL n 2 133 GLY n 2 134 SER n 2 135 SER n 2 136 ASP n 2 137 LYS n 2 138 VAL n 2 139 LEU n 2 140 GLU n 2 141 ALA n 2 142 VAL n 2 143 ALA n 2 144 SER n 2 145 GLU n 2 146 THR n 2 147 VAL n 2 148 GLY n 2 149 SER n 2 150 THR n 2 151 ALA n 2 152 VAL n 2 153 VAL n 2 154 ALA n 2 155 LEU n 2 156 VAL n 2 157 CYS n 2 158 SER n 2 159 SER n 2 160 HIS n 2 161 ILE n 2 162 VAL n 2 163 VAL n 2 164 SER n 2 165 ASN n 2 166 CYS n 2 167 GLY n 2 168 ASP n 2 169 SER n 2 170 ARG n 2 171 ALA n 2 172 VAL n 2 173 LEU n 2 174 PHE n 2 175 ARG n 2 176 GLY n 2 177 LYS n 2 178 GLU n 2 179 ALA n 2 180 MET n 2 181 PRO n 2 182 LEU n 2 183 SER n 2 184 VAL n 2 185 ASP n 2 186 HIS n 2 187 LYS n 2 188 PRO n 2 189 ASP n 2 190 ARG n 2 191 GLU n 2 192 ASP n 2 193 GLU n 2 194 TYR n 2 195 ALA n 2 196 ARG n 2 197 ILE n 2 198 GLU n 2 199 ASN n 2 200 ALA n 2 201 GLY n 2 202 GLY n 2 203 LYS n 2 204 VAL n 2 205 ILE n 2 206 GLN n 2 207 TRP n 2 208 GLN n 2 209 GLY n 2 210 ALA n 2 211 ARG n 2 212 VAL n 2 213 PHE n 2 214 GLY n 2 215 VAL n 2 216 LEU n 2 217 ALA n 2 218 MET n 2 219 SER n 2 220 ARG n 2 221 SER n 2 222 ILE n 2 223 GLY n 2 224 ASP n 2 225 ARG n 2 226 TYR n 2 227 LEU n 2 228 LYS n 2 229 PRO n 2 230 TYR n 2 231 VAL n 2 232 ILE n 2 233 PRO n 2 234 GLU n 2 235 PRO n 2 236 GLU n 2 237 VAL n 2 238 THR n 2 239 PHE n 2 240 MET n 2 241 PRO n 2 242 ARG n 2 243 SER n 2 244 ARG n 2 245 GLU n 2 246 ASP n 2 247 GLU n 2 248 CYS n 2 249 LEU n 2 250 ILE n 2 251 LEU n 2 252 ALA n 2 253 SER n 2 254 ASP n 2 255 GLY n 2 256 LEU n 2 257 TRP n 2 258 ASP n 2 259 VAL n 2 260 MET n 2 261 ASN n 2 262 ASN n 2 263 GLN n 2 264 GLU n 2 265 VAL n 2 266 CYS n 2 267 GLU n 2 268 ILE n 2 269 ALA n 2 270 ARG n 2 271 ARG n 2 272 ARG n 2 273 ILE n 2 274 LEU n 2 275 MET n 2 276 TRP n 2 277 HIS n 2 278 LYS n 2 279 LYS n 2 280 ASN n 2 281 GLY n 2 282 ALA n 2 283 PRO n 2 284 PRO n 2 285 LEU n 2 286 ALA n 2 287 GLU n 2 288 ARG n 2 289 GLY n 2 290 LYS n 2 291 GLY n 2 292 ILE n 2 293 ASP n 2 294 PRO n 2 295 ALA n 2 296 CYS n 2 297 GLN n 2 298 ALA n 2 299 ALA n 2 300 ALA n 2 301 ASP n 2 302 TYR n 2 303 LEU n 2 304 SER n 2 305 MET n 2 306 LEU n 2 307 ALA n 2 308 LEU n 2 309 GLN n 2 310 LYS n 2 311 GLY n 2 312 SER n 2 313 LYS n 2 314 ASP n 2 315 ASN n 2 316 ILE n 2 317 SER n 2 318 ILE n 2 319 ILE n 2 320 VAL n 2 321 ILE n 2 322 ASP n 2 323 LEU n 2 324 LYS n 2 325 ALA n 2 326 GLN n 2 327 ARG n 2 328 LYS n 2 329 PHE n 2 330 LYS n 2 331 THR n 2 332 ARG n 2 333 THR n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL1" 23269.889 1 ? "V112L, T135L, F137I, T153I, V168A" ? ? 2 polymer man "Protein phosphatase 2C 16" 36971.438 1 3.1.3.16 ? ? ? 3 non-polymer syn "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" 264.317 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION" 54.938 4 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "CHLORIDE ION" 35.453 6 ? ? ? ? 6 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 44 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 ASN 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 ASN 3 3 ? ? ? A ? n A 1 4 ASN 4 4 ? ? ? A ? n A 1 5 LYS 5 5 ? ? ? A ? n A 1 6 ALA 6 6 ? ? ? A ? n A 1 7 GLU 7 7 ? ? ? A ? n A 1 8 ALA 8 8 ? ? ? A ? n A 1 9 ASP 9 9 ? ? ? A ? n A 1 10 THR 10 10 ? ? ? A ? n A 1 11 SER 11 11 ? ? ? A ? n A 1 12 SER 12 12 ? ? ? A ? n A 1 13 SER 13 13 ? ? ? A ? n A 1 14 MET 14 14 ? ? ? A ? n A 1 15 ALA 15 15 ? ? ? A ? n A 1 16 ASP 16 16 ? ? ? A ? n A 1 17 PRO 17 17 ? ? ? A ? n A 1 18 GLU 18 18 ? ? ? A ? n A 1 19 THR 19 19 ? ? ? A ? n A 1 20 ARG 20 20 ? ? ? A ? n A 1 21 PRO 21 21 21 PRO PRO A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A ? n A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A ? n A 1 25 THR 25 25 25 THR THR A ? n A 1 26 HIS 26 26 26 HIS HIS A ? n A 1 27 HIS 27 27 27 HIS HIS A ? n A 1 28 LEU 28 28 28 LEU LEU A ? n A 1 29 ALA 29 29 29 ALA ALA A ? n A 1 30 ILE 30 30 30 ILE ILE A ? n A 1 31 PRO 31 31 31 PRO PRO A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 GLY 33 33 33 GLY GLY A ? n A 1 34 VAL 34 34 34 VAL VAL A ? n A 1 35 THR 35 35 35 THR THR A ? n A 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A ? n A 1 37 ASP 37 37 37 ASP ASP A ? n A 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A ? n A 1 39 PHE 39 39 39 PHE PHE A ? n A 1 40 ASP 40 40 40 ASP ASP A ? n A 1 41 GLU 41 41 41 GLU GLU A ? n A 1 42 LEU 42 42 42 LEU LEU A ? n A 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS A ? n A 1 44 GLN 44 44 44 GLN GLN A ? n A 1 45 SER 45 45 45 SER SER A ? n A 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL A ? n A 1 47 VAL 47 47 47 VAL VAL A ? n A 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU A ? n A 1 49 PHE 49 49 49 PHE PHE A ? n A 1 50 HIS 50 50 50 HIS HIS A ? n A 1 51 THR 51 51 51 THR THR A ? n A 1 52 TYR 52 52 52 TYR TYR A ? n A 1 53 GLN 53 53 53 GLN GLN A ? n A 1 54 LEU 54 54 54 LEU LEU A ? n A 1 55 SER 55 55 55 SER SER A ? n A 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A ? n A 1 57 ASN 57 57 57 ASN ASN A ? n A 1 58 GLN 58 58 58 GLN GLN A ? n A 1 59 CYS 59 59 59 CYS CYS A ? n A 1 60 SER 60 60 60 SER SER A ? n A 1 61 SER 61 61 61 SER SER A ? n A 1 62 LEU 62 62 62 LEU LEU A ? n A 1 63 LEU 63 63 63 LEU LEU A ? n A 1 64 ALA 64 64 64 ALA ALA A ? n A 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN A ? n A 1 66 ARG 66 66 66 ARG ARG A ? n A 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A ? n A 1 68 ARG 68 68 68 ARG ARG A ? n A 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA A ? n A 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A ? n A 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A ? n A 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A ? n A 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A ? n A 1 74 VAL 74 74 74 VAL VAL A ? n A 1 75 TRP 75 75 75 TRP TRP A ? n A 1 76 SER 76 76 76 SER SER A ? n A 1 77 ILE 77 77 77 ILE ILE A ? n A 1 78 VAL 78 78 78 VAL VAL A ? n A 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A ? n A 1 80 ARG 80 80 80 ARG ARG A ? n A 1 81 PHE 81 81 81 PHE PHE A ? n A 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A ? n A 1 83 GLN 83 83 83 GLN GLN A ? n A 1 84 PRO 84 84 84 PRO PRO A ? n A 1 85 GLN 85 85 85 GLN GLN A ? n A 1 86 THR 86 86 86 THR THR A ? n A 1 87 TYR 87 87 87 TYR TYR A ? n A 1 88 LYS 88 88 88 LYS LYS A ? n A 1 89 HIS 89 89 89 HIS HIS A ? n A 1 90 PHE 90 90 90 PHE PHE A ? n A 1 91 ILE 91 91 91 ILE ILE A ? n A 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A ? n A 1 93 SER 93 93 93 SER SER A ? n A 1 94 CYS 94 94 94 CYS CYS A ? n A 1 95 SER 95 95 95 SER SER A ? n A 1 96 VAL 96 96 96 VAL VAL A ? n A 1 97 SER 97 97 97 SER SER A ? n A 1 98 ASP 98 98 98 ASP ASP A ? n A 1 99 ASN 99 99 99 ASN ASN A ? n A 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A ? n A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A ? n A 1 102 MET 102 102 102 MET MET A ? n A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n A 1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A ? n A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A ? n A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY A ? n A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n A 1 117 PRO 117 117 117 PRO PRO A ? n A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A ? n A 1 121 SER 121 121 121 SER SER A ? n A 1 122 THR 122 122 122 THR THR A ? n A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A ? n A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n A 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP A ? n A 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A ? n A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A ? n A 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A ? n A 1 131 ASP 131 131 131 ASP ASP A ? n A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n A 1 133 GLN 133 133 133 GLN GLN A ? n A 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A ? n A 1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU A ? n A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n A 1 137 ILE 137 137 137 ILE ILE A ? n A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n A 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE A ? n A 1 140 ILE 140 140 140 ILE ILE A ? n A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY A ? n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A ? n A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n A 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A ? n A 1 145 ARG 145 145 145 ARG ARG A ? n A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A ? n A 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A ? n A 1 148 ASN 148 148 148 ASN ASN A ? n A 1 149 TYR 149 149 149 TYR TYR A ? n A 1 150 ARG 150 150 150 ARG ARG A ? n A 1 151 SER 151 151 151 SER SER A ? n A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A ? n A 1 153 ILE 153 153 153 ILE ILE A ? n A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n A 1 155 VAL 155 155 155 VAL VAL A ? n A 1 156 HIS 156 156 156 HIS HIS A ? n A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A ? n A 1 158 PHE 158 158 158 PHE PHE A ? n A 1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A ? n A 1 160 ARG 160 160 160 ARG ARG A ? n A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n A 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A ? n A 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A ? n A 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A ? n A 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A ? n A 1 166 THR 166 166 166 THR THR A ? n A 1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A ? n A 1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA A ? n A 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A ? n A 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A ? n A 1 171 SER 171 171 171 SER SER A ? n A 1 172 TYR 172 172 172 TYR TYR A ? n A 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A ? n A 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A ? n A 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP A ? n A 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A ? n A 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A ? n A 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A ? n A 1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A ? n A 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A ? n A 1 181 THR 181 181 181 THR THR A ? n A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n A 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A ? n A 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP A ? n A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A ? n A 1 187 LEU 187 187 187 LEU LEU A ? n A 1 188 PHE 188 188 188 PHE PHE A ? n A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A ? n A 1 191 THR 191 191 191 THR THR A ? n A 1 192 VAL 192 192 192 VAL VAL A ? n A 1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A ? n A 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS A ? n A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A ? n A 1 196 ASN 196 196 196 ASN ASN A ? n A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n A 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS A ? n A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A ? n A 1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A ? n A 1 202 SER 202 202 202 SER SER A ? n A 1 203 VAL 203 203 203 VAL VAL A ? n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A ? n A 1 205 GLU 205 205 205 GLU GLU A ? n A 1 206 SER 206 206 206 SER SER A ? n A 1 207 GLN 207 207 207 GLN GLN A ? n A 1 208 VAL 208 208 ? ? ? A ? n A 1 209 ILE 209 209 ? ? ? A ? n B 2 1 ARG 1 179 ? ? ? B ? n B 2 2 SER 2 180 ? ? ? B ? n B 2 3 VAL 3 181 ? ? ? B ? n B 2 4 TYR 4 182 ? ? ? B ? n B 2 5 GLU 5 183 ? ? ? B ? n B 2 6 LEU 6 184 ? ? ? B ? n B 2 7 ASP 7 185 ? ? ? B ? n B 2 8 CYS 8 186 186 CYS CYS B ? n B 2 9 ILE 9 187 187 ILE ILE B ? n B 2 10 PRO 10 188 188 PRO PRO B ? n B 2 11 LEU 11 189 189 LEU LEU B ? n B 2 12 TRP 12 190 190 TRP TRP B ? n B 2 13 GLY 13 191 191 GLY GLY B ? n B 2 14 VAL 14 192 192 VAL VAL B ? n B 2 15 VAL 15 193 193 VAL VAL B ? n B 2 16 SER 16 194 194 SER SER B ? n B 2 17 ILE 17 195 195 ILE ILE B ? n B 2 18 GLN 18 196 196 GLN GLN B ? n B 2 19 GLY 19 197 197 GLY GLY B ? n B 2 20 ASN 20 198 198 ASN ASN B ? n B 2 21 ARG 21 199 199 ARG ARG B ? n B 2 22 SER 22 200 200 SER SER B ? n B 2 23 GLU 23 201 201 GLU GLU B ? n B 2 24 MET 24 202 202 MET MET B ? n B 2 25 GLU 25 203 203 GLU GLU B ? n B 2 26 ASP 26 204 204 ASP ASP B ? n B 2 27 ALA 27 205 205 ALA ALA B ? n B 2 28 PHE 28 206 206 PHE PHE B ? n B 2 29 ALA 29 207 207 ALA ALA B ? n B 2 30 VAL 30 208 208 VAL VAL B ? n B 2 31 SER 31 209 209 SER SER B ? n B 2 32 PRO 32 210 210 PRO PRO B ? n B 2 33 HIS 33 211 211 HIS HIS B ? n B 2 34 PHE 34 212 212 PHE PHE B ? n B 2 35 LEU 35 213 213 LEU LEU B ? n B 2 36 LYS 36 214 214 LYS LYS B ? n B 2 37 LEU 37 215 215 LEU LEU B ? n B 2 38 PRO 38 216 216 PRO PRO B ? n B 2 39 ILE 39 217 217 ILE ILE B ? n B 2 40 LYS 40 218 218 LYS LYS B ? n B 2 41 MET 41 219 219 MET MET B ? n B 2 42 LEU 42 220 220 LEU LEU B ? n B 2 43 MET 43 221 221 MET MET B ? n B 2 44 GLY 44 222 222 GLY GLY B ? n B 2 45 ASP 45 223 223 ASP ASP B ? n B 2 46 HIS 46 224 224 HIS HIS B ? n B 2 47 GLU 47 225 225 GLU GLU B ? n B 2 48 GLY 48 226 ? ? ? B ? n B 2 49 MET 49 227 227 MET MET B ? n B 2 50 SER 50 228 228 SER SER B ? n B 2 51 PRO 51 229 229 PRO PRO B ? n B 2 52 SER 52 230 230 SER SER B ? n B 2 53 LEU 53 231 231 LEU LEU B ? n B 2 54 THR 54 232 232 THR THR B ? n B 2 55 HIS 55 233 233 HIS HIS B ? n B 2 56 LEU 56 234 234 LEU LEU B ? n B 2 57 THR 57 235 235 THR THR B ? n B 2 58 GLY 58 236 236 GLY GLY B ? n B 2 59 HIS 59 237 237 HIS HIS B ? n B 2 60 PHE 60 238 238 PHE PHE B ? n B 2 61 PHE 61 239 239 PHE PHE B ? n B 2 62 GLY 62 240 240 GLY GLY B ? n B 2 63 VAL 63 241 241 VAL VAL B ? n B 2 64 TYR 64 242 242 TYR TYR B ? n B 2 65 ASP 65 243 243 ASP ASP B ? n B 2 66 GLY 66 244 244 GLY GLY B ? n B 2 67 HIS 67 245 245 HIS HIS B ? n B 2 68 GLY 68 246 246 GLY GLY B ? n B 2 69 GLY 69 247 247 GLY GLY B ? n B 2 70 HIS 70 248 248 HIS HIS B ? n B 2 71 LYS 71 249 249 LYS LYS B ? n B 2 72 VAL 72 250 250 VAL VAL B ? n B 2 73 ALA 73 251 251 ALA ALA B ? n B 2 74 ASP 74 252 252 ASP ASP B ? n B 2 75 TYR 75 253 253 TYR TYR B ? n B 2 76 CYS 76 254 254 CYS CYS B ? n B 2 77 ARG 77 255 255 ARG ARG B ? n B 2 78 ASP 78 256 256 ASP ASP B ? n B 2 79 ARG 79 257 257 ARG ARG B ? n B 2 80 LEU 80 258 258 LEU LEU B ? n B 2 81 HIS 81 259 259 HIS HIS B ? n B 2 82 PHE 82 260 260 PHE PHE B ? n B 2 83 ALA 83 261 261 ALA ALA B ? n B 2 84 LEU 84 262 262 LEU LEU B ? n B 2 85 ALA 85 263 263 ALA ALA B ? n B 2 86 GLU 86 264 264 GLU GLU B ? n B 2 87 GLU 87 265 265 GLU GLU B ? n B 2 88 ILE 88 266 266 ILE ILE B ? n B 2 89 GLU 89 267 267 GLU GLU B ? n B 2 90 ARG 90 268 268 ARG ARG B ? n B 2 91 ILE 91 269 269 ILE ILE B ? n B 2 92 LYS 92 270 270 LYS LYS B ? n B 2 93 ASP 93 271 271 ASP ASP B ? n B 2 94 GLU 94 272 272 GLU GLU B ? n B 2 95 LEU 95 273 273 LEU LEU B ? n B 2 96 CYS 96 274 ? ? ? B ? n B 2 97 LYS 97 275 ? ? ? B ? n B 2 98 ARG 98 276 ? ? ? B ? n B 2 99 ASN 99 277 ? ? ? B ? n B 2 100 THR 100 278 ? ? ? B ? n B 2 101 GLY 101 279 ? ? ? B ? n B 2 102 ALA 102 280 280 ALA ALA B ? n B 2 103 GLY 103 281 281 GLY GLY B ? n B 2 104 ARG 104 282 282 ARG ARG B ? n B 2 105 GLN 105 283 283 GLN GLN B ? n B 2 106 VAL 106 284 284 VAL VAL B ? n B 2 107 GLN 107 285 285 GLN GLN B ? n B 2 108 TRP 108 286 286 TRP TRP B ? n B 2 109 ASP 109 287 287 ASP ASP B ? n B 2 110 LYS 110 288 288 LYS LYS B ? n B 2 111 VAL 111 289 289 VAL VAL B ? n B 2 112 PHE 112 290 290 PHE PHE B ? n B 2 113 THR 113 291 291 THR THR B ? n B 2 114 SER 114 292 292 SER SER B ? n B 2 115 CYS 115 293 293 CYS CYS B ? n B 2 116 PHE 116 294 294 PHE PHE B ? n B 2 117 LEU 117 295 295 LEU LEU B ? n B 2 118 THR 118 296 296 THR THR B ? n B 2 119 VAL 119 297 297 VAL VAL B ? n B 2 120 ASP 120 298 298 ASP ASP B ? n B 2 121 GLY 121 299 299 GLY GLY B ? n B 2 122 GLU 122 300 300 GLU GLU B ? n B 2 123 ILE 123 301 301 ILE ILE B ? n B 2 124 GLU 124 302 302 GLU GLU B ? n B 2 125 GLY 125 303 303 GLY GLY B ? n B 2 126 LYS 126 304 304 LYS LYS B ? n B 2 127 ILE 127 305 305 ILE ILE B ? n B 2 128 GLY 128 306 306 GLY GLY B ? n B 2 129 ARG 129 307 307 ARG ARG B ? n B 2 130 ALA 130 308 308 ALA ALA B ? n B 2 131 VAL 131 309 309 VAL VAL B ? n B 2 132 VAL 132 310 310 VAL VAL B ? n B 2 133 GLY 133 311 311 GLY GLY B ? n B 2 134 SER 134 312 312 SER SER B ? n B 2 135 SER 135 313 313 SER SER B ? n B 2 136 ASP 136 314 314 ASP ASP B ? n B 2 137 LYS 137 315 315 LYS LYS B ? n B 2 138 VAL 138 316 316 VAL VAL B ? n B 2 139 LEU 139 317 317 LEU LEU B ? n B 2 140 GLU 140 318 318 GLU GLU B ? n B 2 141 ALA 141 319 319 ALA ALA B ? n B 2 142 VAL 142 320 320 VAL VAL B ? n B 2 143 ALA 143 321 321 ALA ALA B ? n B 2 144 SER 144 322 322 SER SER B ? n B 2 145 GLU 145 323 323 GLU GLU B ? n B 2 146 THR 146 324 324 THR THR B ? n B 2 147 VAL 147 325 325 VAL VAL B ? n B 2 148 GLY 148 326 326 GLY GLY B ? n B 2 149 SER 149 327 327 SER SER B ? n B 2 150 THR 150 328 328 THR THR B ? n B 2 151 ALA 151 329 329 ALA ALA B ? n B 2 152 VAL 152 330 330 VAL VAL B ? n B 2 153 VAL 153 331 331 VAL VAL B ? n B 2 154 ALA 154 332 332 ALA ALA B ? n B 2 155 LEU 155 333 333 LEU LEU B ? n B 2 156 VAL 156 334 334 VAL VAL B ? n B 2 157 CYS 157 335 335 CYS CYS B ? n B 2 158 SER 158 336 336 SER SER B ? n B 2 159 SER 159 337 337 SER SER B ? n B 2 160 HIS 160 338 338 HIS HIS B ? n B 2 161 ILE 161 339 339 ILE ILE B ? n B 2 162 VAL 162 340 340 VAL VAL B ? n B 2 163 VAL 163 341 341 VAL VAL B ? n B 2 164 SER 164 342 342 SER SER B ? n B 2 165 ASN 165 343 343 ASN ASN B ? n B 2 166 CYS 166 344 344 CYS CYS B ? n B 2 167 GLY 167 345 345 GLY GLY B ? n B 2 168 ASP 168 346 346 ASP ASP B ? n B 2 169 SER 169 347 347 SER SER B ? n B 2 170 ARG 170 348 348 ARG ARG B ? n B 2 171 ALA 171 349 349 ALA ALA B ? n B 2 172 VAL 172 350 350 VAL VAL B ? n B 2 173 LEU 173 351 351 LEU LEU B ? n B 2 174 PHE 174 352 352 PHE PHE B ? n B 2 175 ARG 175 353 353 ARG ARG B ? n B 2 176 GLY 176 354 354 GLY GLY B ? n B 2 177 LYS 177 355 355 LYS LYS B ? n B 2 178 GLU 178 356 356 GLU GLU B ? n B 2 179 ALA 179 357 357 ALA ALA B ? n B 2 180 MET 180 358 358 MET MET B ? n B 2 181 PRO 181 359 359 PRO PRO B ? n B 2 182 LEU 182 360 360 LEU LEU B ? n B 2 183 SER 183 361 361 SER SER B ? n B 2 184 VAL 184 362 362 VAL VAL B ? n B 2 185 ASP 185 363 363 ASP ASP B ? n B 2 186 HIS 186 364 364 HIS HIS B ? n B 2 187 LYS 187 365 365 LYS LYS B ? n B 2 188 PRO 188 366 366 PRO PRO B ? n B 2 189 ASP 189 367 367 ASP ASP B ? n B 2 190 ARG 190 368 368 ARG ARG B ? n B 2 191 GLU 191 369 369 GLU GLU B ? n B 2 192 ASP 192 370 370 ASP ASP B ? n B 2 193 GLU 193 371 371 GLU GLU B ? n B 2 194 TYR 194 372 372 TYR TYR B ? n B 2 195 ALA 195 373 373 ALA ALA B ? n B 2 196 ARG 196 374 374 ARG ARG B ? n B 2 197 ILE 197 375 375 ILE ILE B ? n B 2 198 GLU 198 376 376 GLU GLU B ? n B 2 199 ASN 199 377 377 ASN ASN B ? n B 2 200 ALA 200 378 378 ALA ALA B ? n B 2 201 GLY 201 379 379 GLY GLY B ? n B 2 202 GLY 202 380 380 GLY GLY B ? n B 2 203 LYS 203 381 381 LYS LYS B ? n B 2 204 VAL 204 382 382 VAL VAL B ? n B 2 205 ILE 205 383 383 ILE ILE B ? n B 2 206 GLN 206 384 384 GLN GLN B ? n B 2 207 TRP 207 385 385 TRP TRP B ? n B 2 208 GLN 208 386 386 GLN GLN B ? n B 2 209 GLY 209 387 387 GLY GLY B ? n B 2 210 ALA 210 388 388 ALA ALA B ? n B 2 211 ARG 211 389 389 ARG ARG B ? n B 2 212 VAL 212 390 390 VAL VAL B ? n B 2 213 PHE 213 391 391 PHE PHE B ? n B 2 214 GLY 214 392 392 GLY GLY B ? n B 2 215 VAL 215 393 393 VAL VAL B ? n B 2 216 LEU 216 394 394 LEU LEU B ? n B 2 217 ALA 217 395 395 ALA ALA B ? n B 2 218 MET 218 396 396 MET MET B ? n B 2 219 SER 219 397 397 SER SER B ? n B 2 220 ARG 220 398 398 ARG ARG B ? n B 2 221 SER 221 399 399 SER SER B ? n B 2 222 ILE 222 400 400 ILE ILE B ? n B 2 223 GLY 223 401 401 GLY GLY B ? n B 2 224 ASP 224 402 402 ASP ASP B ? n B 2 225 ARG 225 403 403 ARG ARG B ? n B 2 226 TYR 226 404 404 TYR TYR B ? n B 2 227 LEU 227 405 405 LEU LEU B ? n B 2 228 LYS 228 406 406 LYS LYS B ? n B 2 229 PRO 229 407 407 PRO PRO B ? n B 2 230 TYR 230 408 408 TYR TYR B ? n B 2 231 VAL 231 409 409 VAL VAL B ? n B 2 232 ILE 232 410 410 ILE ILE B ? n B 2 233 PRO 233 411 411 PRO PRO B ? n B 2 234 GLU 234 412 412 GLU GLU B ? n B 2 235 PRO 235 413 413 PRO PRO B ? n B 2 236 GLU 236 414 414 GLU GLU B ? n B 2 237 VAL 237 415 415 VAL VAL B ? n B 2 238 THR 238 416 416 THR THR B ? n B 2 239 PHE 239 417 417 PHE PHE B ? n B 2 240 MET 240 418 418 MET MET B ? n B 2 241 PRO 241 419 419 PRO PRO B ? n B 2 242 ARG 242 420 420 ARG ARG B ? n B 2 243 SER 243 421 421 SER SER B ? n B 2 244 ARG 244 422 422 ARG ARG B ? n B 2 245 GLU 245 423 423 GLU GLU B ? n B 2 246 ASP 246 424 424 ASP ASP B ? n B 2 247 GLU 247 425 425 GLU GLU B ? n B 2 248 CYS 248 426 426 CYS CYS B ? n B 2 249 LEU 249 427 427 LEU LEU B ? n B 2 250 ILE 250 428 428 ILE ILE B ? n B 2 251 LEU 251 429 429 LEU LEU B ? n B 2 252 ALA 252 430 430 ALA ALA B ? n B 2 253 SER 253 431 431 SER SER B ? n B 2 254 ASP 254 432 432 ASP ASP B ? n B 2 255 GLY 255 433 433 GLY GLY B ? n B 2 256 LEU 256 434 434 LEU LEU B ? n B 2 257 TRP 257 435 435 TRP TRP B ? n B 2 258 ASP 258 436 436 ASP ASP B ? n B 2 259 VAL 259 437 437 VAL VAL B ? n B 2 260 MET 260 438 438 MET MET B ? n B 2 261 ASN 261 439 439 ASN ASN B ? n B 2 262 ASN 262 440 440 ASN ASN B ? n B 2 263 GLN 263 441 441 GLN GLN B ? n B 2 264 GLU 264 442 442 GLU GLU B ? n B 2 265 VAL 265 443 443 VAL VAL B ? n B 2 266 CYS 266 444 444 CYS CYS B ? n B 2 267 GLU 267 445 445 GLU GLU B ? n B 2 268 ILE 268 446 446 ILE ILE B ? n B 2 269 ALA 269 447 447 ALA ALA B ? n B 2 270 ARG 270 448 448 ARG ARG B ? n B 2 271 ARG 271 449 449 ARG ARG B ? n B 2 272 ARG 272 450 450 ARG ARG B ? n B 2 273 ILE 273 451 451 ILE ILE B ? n B 2 274 LEU 274 452 452 LEU LEU B ? n B 2 275 MET 275 453 453 MET MET B ? n B 2 276 TRP 276 454 454 TRP TRP B ? n B 2 277 HIS 277 455 455 HIS HIS B ? n B 2 278 LYS 278 456 456 LYS LYS B ? n B 2 279 LYS 279 457 457 LYS LYS B ? n B 2 280 ASN 280 458 458 ASN ASN B ? n B 2 281 GLY 281 459 459 GLY GLY B ? n B 2 282 ALA 282 460 460 ALA ALA B ? n B 2 283 PRO 283 461 461 PRO PRO B ? n B 2 284 PRO 284 462 462 PRO PRO B ? n B 2 285 LEU 285 463 463 LEU LEU B ? n B 2 286 ALA 286 464 464 ALA ALA B ? n B 2 287 GLU 287 465 465 GLU GLU B ? n B 2 288 ARG 288 466 466 ARG ARG B ? n B 2 289 GLY 289 467 467 GLY GLY B ? n B 2 290 LYS 290 468 468 LYS LYS B ? n B 2 291 GLY 291 469 469 GLY GLY B ? n B 2 292 ILE 292 470 470 ILE ILE B ? n B 2 293 ASP 293 471 471 ASP ASP B ? n B 2 294 PRO 294 472 472 PRO PRO B ? n B 2 295 ALA 295 473 473 ALA ALA B ? n B 2 296 CYS 296 474 474 CYS CYS B ? n B 2 297 GLN 297 475 475 GLN GLN B ? n B 2 298 ALA 298 476 476 ALA ALA B ? n B 2 299 ALA 299 477 477 ALA ALA B ? n B 2 300 ALA 300 478 478 ALA ALA B ? n B 2 301 ASP 301 479 479 ASP ASP B ? n B 2 302 TYR 302 480 480 TYR TYR B ? n B 2 303 LEU 303 481 481 LEU LEU B ? n B 2 304 SER 304 482 482 SER SER B ? n B 2 305 MET 305 483 483 MET MET B ? n B 2 306 LEU 306 484 484 LEU LEU B ? n B 2 307 ALA 307 485 485 ALA ALA B ? n B 2 308 LEU 308 486 486 LEU LEU B ? n B 2 309 GLN 309 487 487 GLN GLN B ? n B 2 310 LYS 310 488 488 LYS LYS B ? n B 2 311 GLY 311 489 489 GLY GLY B ? n B 2 312 SER 312 490 490 SER SER B ? n B 2 313 LYS 313 491 491 LYS LYS B ? n B 2 314 ASP 314 492 492 ASP ASP B ? n B 2 315 ASN 315 493 493 ASN ASN B ? n B 2 316 ILE 316 494 494 ILE ILE B ? n B 2 317 SER 317 495 495 SER SER B ? n B 2 318 ILE 318 496 496 ILE ILE B ? n B 2 319 ILE 319 497 497 ILE ILE B ? n B 2 320 VAL 320 498 498 VAL VAL B ? n B 2 321 ILE 321 499 499 ILE ILE B ? n B 2 322 ASP 322 500 500 ASP ASP B ? n B 2 323 LEU 323 501 501 LEU LEU B ? n B 2 324 LYS 324 502 502 LYS LYS B ? n B 2 325 ALA 325 503 503 ALA ALA B ? n B 2 326 GLN 326 504 504 GLN GLN B ? n B 2 327 ARG 327 505 505 ARG ARG B ? n B 2 328 LYS 328 506 ? ? ? B ? n B 2 329 PHE 329 507 ? ? ? B ? n B 2 330 LYS 330 508 ? ? ? B ? n B 2 331 THR 331 509 ? ? ? B ? n B 2 332 ARG 332 510 ? ? ? B ? n B 2 333 THR 333 511 ? ? ? B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 3 A8S 1 301 301 A8S A8S A ? D 4 MN 1 601 1 MN MN B ? E 4 MN 1 602 2 MN MN B ? F 4 MN 1 603 3 MN MN B ? G 4 MN 1 604 4 MN MN B ? H 5 CL 1 605 5 CL CL B ? I 5 CL 1 606 6 CL CL B ? J 5 CL 1 607 7 CL CL B ? K 5 CL 1 608 8 CL CL B ? L 5 CL 1 609 9 CL CL B ? M 5 CL 1 610 10 CL CL B ? N 6 GOL 1 611 21 GOL GOL B ? O 7 HOH 1 401 23 HOH HOH A ? O 7 HOH 2 402 41 HOH HOH A ? O 7 HOH 3 403 8 HOH HOH A ? O 7 HOH 4 404 32 HOH HOH A ? O 7 HOH 5 405 46 HOH HOH A ? O 7 HOH 6 406 10 HOH HOH A ? O 7 HOH 7 407 45 HOH HOH A ? O 7 HOH 8 408 42 HOH HOH A ? O 7 HOH 9 409 2 HOH HOH A ? O 7 HOH 10 410 1 HOH HOH A ? O 7 HOH 11 411 17 HOH HOH A ? O 7 HOH 12 412 4 HOH HOH A ? P 7 HOH 1 701 22 HOH HOH B ? P 7 HOH 2 702 27 HOH HOH B ? P 7 HOH 3 703 33 HOH HOH B ? P 7 HOH 4 704 40 HOH HOH B ? P 7 HOH 5 705 9 HOH HOH B ? P 7 HOH 6 706 14 HOH HOH B ? P 7 HOH 7 707 38 HOH HOH B ? P 7 HOH 8 708 43 HOH HOH B ? P 7 HOH 9 709 16 HOH HOH B ? P 7 HOH 10 710 5 HOH HOH B ? P 7 HOH 11 711 20 HOH HOH B ? P 7 HOH 12 712 13 HOH HOH B ? P 7 HOH 13 713 34 HOH HOH B ? P 7 HOH 14 714 7 HOH HOH B ? P 7 HOH 15 715 15 HOH HOH B ? P 7 HOH 16 716 44 HOH HOH B ? P 7 HOH 17 717 6 HOH HOH B ? P 7 HOH 18 718 28 HOH HOH B ? P 7 HOH 19 719 30 HOH HOH B ? P 7 HOH 20 720 12 HOH HOH B ? P 7 HOH 21 721 11 HOH HOH B ? P 7 HOH 22 722 31 HOH HOH B ? P 7 HOH 23 723 25 HOH HOH B ? P 7 HOH 24 724 19 HOH HOH B ? P 7 HOH 25 725 18 HOH HOH B ? P 7 HOH 26 726 29 HOH HOH B ? P 7 HOH 27 727 24 HOH HOH B ? P 7 HOH 28 728 39 HOH HOH B ? P 7 HOH 29 729 3 HOH HOH B ? P 7 HOH 30 730 37 HOH HOH B ? P 7 HOH 31 731 36 HOH HOH B ? P 7 HOH 32 732 35 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight A8S non-polymer . "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" "(+)-abscisic acid; (2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxo-2-cyclohexen-1-yl]-3-methyl-2,4-pentadienoic acid" "C15 H20 O4" 264.317 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CL non-polymer . "CHLORIDE ION" ? "Cl -1" 35.453 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 MN non-polymer . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2" 54.938 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? E N N 4 ? F N N 4 ? G N N 4 ? H N N 5 ? I N N 5 ? J N N 5 ? K N N 5 ? L N N 5 ? M N N 5 ? N N N 6 ? O N N 7 ? P N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 25 ? ALA A 29 ? THR A 25 ALA A 29 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 35 ? PHE A 49 ? THR A 35 PHE A 49 1 ? 15 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO A 70 ? ARG A 79 ? PRO A 70 ARG A 79 1 ? 10 HELX_P HELX_P4 AA4 GLN A 83 ? LYS A 88 ? GLN A 83 LYS A 88 5 ? 6 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A 181 ? SER A 206 ? THR A 181 SER A 206 1 ? 26 HELX_P HELX_P6 AA6 LYS B 40 ? LEU B 42 ? LYS B 218 LEU B 220 5 ? 3 HELX_P HELX_P7 AA7 HIS B 70 ? LYS B 92 ? HIS B 248 LYS B 270 1 ? 23 HELX_P HELX_P8 AA8 GLY B 103 ? GLY B 125 ? GLY B 281 GLY B 303 1 ? 23 HELX_P HELX_P9 AA9 ARG B 190 ? ASN B 199 ? ARG B 368 ASN B 377 1 ? 10 HELX_P HELX_P10 AB1 ARG B 225 ? LYS B 228 ? ARG B 403 LYS B 406 5 ? 4 HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 253 ? ASP B 258 ? SER B 431 ASP B 436 1 ? 6 HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 261 ? GLY B 281 ? ASN B 439 GLY B 459 1 ? 21 HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 293 ? LYS B 310 ? ASP B 471 LYS B 488 1 ? 18 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 2 ? AA2 ? 7 ? AA3 ? 5 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 5 ? AA6 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA3 4 5 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 THR A 22 ? TYR A 23 ? THR A 22 TYR A 23 AA1 2 GLN A 53 ? LEU A 54 ? GLN A 53 LEU A 54 AA2 1 GLN A 58 ? ILE A 67 ? GLN A 58 ILE A 67 AA2 2 ALA A 163 ? ASP A 175 ? ALA A 163 ASP A 175 AA2 3 ARG A 150 ? ARG A 160 ? ARG A 150 ARG A 160 AA2 4 VAL A 134 ? GLY A 141 ? VAL A 134 GLY A 141 AA2 5 THR A 120 ? ASP A 129 ? THR A 120 ASP A 129 AA2 6 THR A 107 ? LEU A 112 ? THR A 107 LEU A 112 AA2 7 ILE A 91 ? SER A 95 ? ILE A 91 SER A 95 AA3 1 TRP B 12 ? ILE B 17 ? TRP B 190 ILE B 195 AA3 2 ILE B 316 ? ASP B 322 ? ILE B 494 ASP B 500 AA3 3 ASP B 246 ? ALA B 252 ? ASP B 424 ALA B 430 AA3 4 ARG B 170 ? ARG B 175 ? ARG B 348 ARG B 353 AA3 5 GLU B 178 ? PRO B 181 ? GLU B 356 PRO B 359 AA4 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA4 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA4 3 GLY B 148 ? SER B 149 ? GLY B 326 SER B 327 AA4 4 ILE B 222 ? GLY B 223 ? ILE B 400 GLY B 401 AA5 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA5 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA5 3 ALA B 151 ? VAL B 156 ? ALA B 329 VAL B 334 AA5 4 HIS B 160 ? CYS B 166 ? HIS B 338 CYS B 344 AA5 5 GLU B 236 ? PRO B 241 ? GLU B 414 PRO B 419 AA6 1 VAL B 204 ? GLN B 206 ? VAL B 382 GLN B 384 AA6 2 ALA B 210 ? VAL B 212 ? ALA B 388 VAL B 390 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.023385 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.015892 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.005347 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? CL ? ? 9.50761 7.44341 ? ? 1.04373 23.83732 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? MN ? ? 20.23591 4.67902 ? ? 2.76514 44.01191 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 3 C A C A 1 4 D B D B 1 4 E B E B 1 4 F B F B 1 4 G B G B 1 5 H B H B 1 5 I B I B 1 5 J B J B 1 5 K B K B 1 5 L B L B 1 5 M B M B 1 6 N B N B 1 7 O A O A 1 7 P B P B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 3 "(2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid" A8S 4 "MANGANESE (II) ION" MN 5 "CHLORIDE ION" CL 6 GLYCEROL GOL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N THR A 22 ? N THR A 22 O LEU A 54 ? O LEU A 54 AA2 1 2 N ILE A 67 ? N ILE A 67 O THR A 166 ? O THR A 166 AA2 2 3 O VAL A 167 ? O VAL A 167 N HIS A 156 ? N HIS A 156 AA2 3 4 O ILE A 153 ? O ILE A 153 N LEU A 135 ? N LEU A 135 AA2 4 5 O SER A 138 ? O SER A 138 N ARG A 124 ? N ARG A 124 AA2 5 6 O SER A 121 ? O SER A 121 N VAL A 110 ? N VAL A 110 AA2 6 7 O ASP A 109 ? O ASP A 109 N SER A 95 ? N SER A 95 AA3 1 2 N ILE B 17 ? N ILE B 195 O ILE B 316 ? O ILE B 494 AA3 2 3 O ILE B 319 ? O ILE B 497 N LEU B 251 ? N LEU B 429 AA3 3 4 O GLU B 247 ? O GLU B 425 N PHE B 174 ? N PHE B 352 AA3 4 5 N LEU B 173 ? N LEU B 351 O MET B 180 ? O MET B 358 AA4 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA4 2 3 N HIS B 67 ? N HIS B 245 O GLY B 148 ? O GLY B 326 AA4 3 4 N SER B 149 ? N SER B 327 O ILE B 222 ? O ILE B 400 AA5 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA5 2 3 N PHE B 61 ? N PHE B 239 O ALA B 154 ? O ALA B 332 AA5 3 4 N LEU B 155 ? N LEU B 333 O VAL B 162 ? O VAL B 340 AA5 4 5 N ASN B 165 ? N ASN B 343 O GLU B 236 ? O GLU B 414 AA6 1 2 N ILE B 205 ? N ILE B 383 O ARG B 211 ? O ARG B 389 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . PRO A 1 21 ? 20.683 -7.852 48.650 1.000 89.53276 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 1 ATOM 2 C CA . PRO A 1 21 ? 19.342 -7.351 48.308 1.000 93.46179 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 1 ATOM 3 C C . PRO A 1 21 ? 19.099 -5.923 48.831 1.000 101.13543 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 1 ATOM 4 O O . PRO A 1 21 ? 18.884 -5.748 50.029 1.000 105.83126 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 1 ATOM 5 C CB . PRO A 1 21 ? 18.402 -8.358 48.994 1.000 93.35507 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 1 ATOM 6 C CG . PRO A 1 21 ? 19.250 -9.574 49.267 1.000 90.02061 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 1 ATOM 7 C CD . PRO A 1 21 ? 20.636 -9.056 49.499 1.000 88.56396 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 1 ATOM 8 N N . THR A 1 22 ? 19.133 -4.924 47.948 1.000 101.72645 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 9 C CA . THR A 1 22 ? 19.004 -3.526 48.345 1.000 94.96992 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 10 C C . THR A 1 22 ? 17.537 -3.108 48.406 1.000 84.80276 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 11 O O . THR A 1 22 ? 16.665 -3.720 47.784 1.000 91.01424 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 12 C CB . THR A 1 22 ? 19.752 -2.610 47.372 1.000 92.66809 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 13 O OG1 . THR A 1 22 ? 20.936 -3.267 46.900 1.000 97.42653 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 14 C CG2 . THR A 1 22 ? 20.133 -1.295 48.058 1.000 82.06010 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 15 N N . TYR A 1 23 ? 17.275 -2.033 49.150 1.000 78.71800 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 16 C CA . TYR A 1 23 ? 15.911 -1.576 49.387 1.000 84.89854 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 17 C C . TYR A 1 23 ? 15.844 -0.051 49.356 1.000 85.39549 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 18 O O . TYR A 1 23 ? 16.769 0.640 49.797 1.000 80.17727 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 19 C CB . TYR A 1 23 ? 15.357 -2.109 50.729 1.000 82.94255 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 20 C CG . TYR A 1 23 ? 15.075 -3.606 50.735 1.000 87.49827 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 21 C CD1 . TYR A 1 23 ? 16.079 -4.527 51.037 1.000 94.12431 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 22 C CD2 . TYR A 1 23 ? 13.804 -4.100 50.445 1.000 83.29439 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 23 C CE1 . TYR A 1 23 ? 15.826 -5.905 51.044 1.000 93.57170 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 24 C CE2 . TYR A 1 23 ? 13.541 -5.476 50.446 1.000 79.97138 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 25 C CZ . TYR A 1 23 ? 14.557 -6.374 50.745 1.000 87.04583 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 26 O OH . TYR A 1 23 ? 14.305 -7.737 50.751 1.000 83.60940 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 27 N N . THR A 1 24 ? 14.735 0.460 48.810 1.000 78.64570 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 1 ATOM 28 C CA . THR A 1 24 ? 14.456 1.892 48.809 1.000 72.13182 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 1 ATOM 29 C C . THR A 1 24 ? 14.494 2.433 50.234 1.000 73.24021 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 1 ATOM 30 O O . THR A 1 24 ? 14.209 1.714 51.191 1.000 77.25164 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 1 ATOM 31 C CB . THR A 1 24 ? 13.084 2.170 48.173 1.000 70.91956 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 1 ATOM 32 O OG1 . THR A 1 24 ? 12.097 1.283 48.713 1.000 74.75864 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 1 ATOM 33 C CG2 . THR A 1 24 ? 13.136 1.964 46.663 1.000 83.07002 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 1 ATOM 34 N N . THR A 1 25 ? 14.850 3.711 50.373 1.000 72.69208 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1 ATOM 35 C CA . THR A 1 25 ? 14.974 4.361 51.685 1.000 86.36755 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1 ATOM 36 C C . THR A 1 25 ? 14.209 5.680 51.721 1.000 85.26131 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1 ATOM 37 O O . THR A 1 25 ? 14.753 6.730 52.072 1.000 76.95329 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1 ATOM 38 C CB . THR A 1 25 ? 16.434 4.633 52.060 1.000 86.99350 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1 ATOM 39 O OG1 . THR A 1 25 ? 17.085 5.336 50.986 1.000 88.66975 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 ATOM 40 C CG2 . THR A 1 25 ? 17.187 3.334 52.385 1.000 74.58695 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 ATOM 41 N N . HIS A 1 26 ? 12.924 5.656 51.365 1.000 89.20672 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 1 ATOM 42 C CA . HIS A 1 26 ? 12.175 6.906 51.328 1.000 83.13216 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 1 ATOM 43 C C . HIS A 1 26 ? 11.723 7.361 52.706 1.000 75.80980 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 1 ATOM 44 O O . HIS A 1 26 ? 11.360 8.529 52.862 1.000 80.05317 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 1 ATOM 45 C CB . HIS A 1 26 ? 10.965 6.787 50.395 1.000 78.61880 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 1 ATOM 46 C CG . HIS A 1 26 ? 11.331 6.454 48.984 1.000 70.85319 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 1 ATOM 47 N ND1 . HIS A 1 26 ? 12.258 7.179 48.265 1.000 69.21208 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 1 ATOM 48 C CD2 . HIS A 1 26 ? 10.901 5.470 48.160 1.000 68.89754 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 1 ATOM 49 C CE1 . HIS A 1 26 ? 12.381 6.661 47.057 1.000 68.32209 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 1 ATOM 50 N NE2 . HIS A 1 26 ? 11.569 5.622 46.967 1.000 72.66447 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 1 ATOM 51 N N . HIS A 1 27 ? 11.748 6.484 53.710 1.000 80.46084 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 1 ATOM 52 C CA . HIS A 1 27 ? 11.439 6.918 55.069 1.000 78.74949 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 1 ATOM 53 C C . HIS A 1 27 ? 12.462 7.905 55.618 1.000 83.36558 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 1 ATOM 54 O O . HIS A 1 27 ? 12.172 8.589 56.605 1.000 92.84810 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 1 ATOM 55 C CB . HIS A 1 27 ? 11.374 5.718 56.000 1.000 76.72549 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 1 ATOM 56 C CG . HIS A 1 27 ? 12.693 5.040 56.163 1.000 81.73246 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 1 ATOM 57 N ND1 . HIS A 1 27 ? 13.061 3.942 55.416 1.000 82.54595 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 1 ATOM 58 C CD2 . HIS A 1 27 ? 13.753 5.332 56.952 1.000 78.15490 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 1 ATOM 59 C CE1 . HIS A 1 27 ? 14.282 3.571 55.755 1.000 78.94483 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 1 ATOM 60 N NE2 . HIS A 1 27 ? 14.724 4.398 56.686 1.000 79.17953 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 1 ATOM 61 N N . LEU A 1 28 ? 13.653 7.984 55.019 1.000 78.82770 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 1 ATOM 62 C CA . LEU A 1 28 ? 14.735 8.801 55.557 1.000 78.13998 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 1 ATOM 63 C C . LEU A 1 28 ? 14.616 10.276 55.215 1.000 80.61787 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 1 ATOM 64 O O . LEU A 1 28 ? 15.379 11.077 55.762 1.000 87.54564 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 1 ATOM 65 C CB . LEU A 1 28 ? 16.084 8.301 55.046 1.000 74.79771 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 1 ATOM 66 C CG . LEU A 1 28 ? 16.480 6.925 55.541 1.000 76.64846 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 1 ATOM 67 C CD1 . LEU A 1 28 ? 17.828 6.534 54.965 1.000 73.11112 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 1 ATOM 68 C CD2 . LEU A 1 28 ? 16.514 6.972 57.050 1.000 85.07457 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 1 ATOM 69 N N . ALA A 1 29 ? 13.703 10.660 54.326 1.000 78.24701 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 1 ATOM 70 C CA . ALA A 1 29 ? 13.626 12.039 53.854 1.000 79.66041 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 1 ATOM 71 C C . ALA A 1 29 ? 12.168 12.467 53.814 1.000 85.59534 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 1 ATOM 72 O O . ALA A 1 29 ? 11.352 11.825 53.144 1.000 91.00413 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 1 ATOM 73 C CB . ALA A 1 29 ? 14.270 12.182 52.469 1.000 72.66852 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 1 ATOM 74 N N . ILE A 1 30 ? 11.837 13.544 54.523 1.000 90.99082 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1 ATOM 75 C CA . ILE A 1 30 ? 10.468 14.058 54.478 1.000 92.64307 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1 ATOM 76 C C . ILE A 1 30 ? 10.171 14.479 53.045 1.000 84.33050 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1 ATOM 77 O O . ILE A 1 30 ? 10.783 15.437 52.540 1.000 71.77979 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1 ATOM 78 C CB . ILE A 1 30 ? 10.244 15.229 55.447 1.000 81.13856 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1 ATOM 79 C CG1 . ILE A 1 30 ? 10.811 14.896 56.814 1.000 92.26351 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1 ATOM 80 C CG2 . ILE A 1 30 ? 8.760 15.547 55.554 1.000 71.32516 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1 ATOM 81 C CD1 . ILE A 1 30 ? 12.035 15.710 57.163 1.000 109.06769 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1 ATOM 82 N N . PRO A 1 31 ? 9.253 13.799 52.358 1.000 75.49918 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 1 ATOM 83 C CA . PRO A 1 31 ? 8.917 14.204 50.994 1.000 74.28561 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 1 ATOM 84 C C . PRO A 1 31 ? 8.271 15.578 50.963 1.000 77.43671 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 1 ATOM 85 O O . PRO A 1 31 ? 7.572 15.991 51.898 1.000 68.94057 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 1 ATOM 86 C CB . PRO A 1 31 ? 7.939 13.120 50.527 1.000 80.92786 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 1 ATOM 87 C CG . PRO A 1 31 ? 7.362 12.571 51.791 1.000 82.93229 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 1 ATOM 88 C CD . PRO A 1 31 ? 8.484 12.619 52.791 1.000 76.21487 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 1 ATOM 89 N N . SER A 1 32 ? 8.527 16.274 49.854 1.000 72.01832 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 90 C CA . SER A 1 32 ? 7.923 17.564 49.560 1.000 68.86341 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 91 C C . SER A 1 32 ? 6.422 17.547 49.834 1.000 67.18511 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 92 O O . SER A 1 32 ? 5.720 16.596 49.482 1.000 61.86958 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 93 C CB . SER A 1 32 ? 8.188 17.907 48.088 1.000 67.66730 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 94 O OG . SER A 1 32 ? 8.125 19.301 47.859 1.000 66.60849 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 95 N N . GLY A 1 33 ? 5.928 18.604 50.475 1.000 72.12494 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 1 ATOM 96 C CA . GLY A 1 33 ? 4.503 18.765 50.678 1.000 67.87911 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 1 ATOM 97 C C . GLY A 1 33 ? 3.941 18.250 51.990 1.000 74.61373 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 1 ATOM 98 O O . GLY A 1 33 ? 2.714 18.266 52.152 1.000 78.74986 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 1 ATOM 99 N N . VAL A 1 34 ? 4.779 17.801 52.934 1.000 65.04449 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 1 ATOM 100 C CA . VAL A 1 34 ? 4.283 17.300 54.214 1.000 79.78974 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 1 ATOM 101 C C . VAL A 1 34 ? 5.039 17.930 55.383 1.000 73.02295 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 1 ATOM 102 O O . VAL A 1 34 ? 6.241 18.206 55.306 1.000 71.47074 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 1 ATOM 103 C CB . VAL A 1 34 ? 4.351 15.757 54.282 1.000 73.73497 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 1 ATOM 104 C CG1 . VAL A 1 34 ? 3.947 15.158 52.917 1.000 62.05163 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 1 ATOM 105 C CG2 . VAL A 1 34 ? 5.729 15.290 54.725 1.000 65.98868 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 1 ATOM 106 N N . THR A 1 35 ? 4.311 18.158 56.475 1.000 71.51924 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 1 ATOM 107 C CA . THR A 1 35 ? 4.872 18.713 57.703 1.000 67.46784 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 1 ATOM 108 C C . THR A 1 35 ? 5.695 17.663 58.446 1.000 66.96247 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 1 ATOM 109 O O . THR A 1 35 ? 5.480 16.460 58.308 1.000 68.48989 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 1 ATOM 110 C CB . THR A 1 35 ? 3.749 19.211 58.620 1.000 68.35726 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 1 ATOM 111 O OG1 . THR A 1 35 ? 3.069 18.089 59.217 1.000 67.45662 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 1 ATOM 112 C CG2 . THR A 1 35 ? 2.742 20.060 57.828 1.000 65.49511 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 1 ATOM 113 N N . GLN A 1 36 ? 6.642 18.129 59.258 1.000 67.92853 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 114 C CA . GLN A 1 36 ? 7.358 17.215 60.151 1.000 77.75207 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 115 C C . GLN A 1 36 ? 6.399 16.420 61.039 1.000 77.81316 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 116 O O . GLN A 1 36 ? 6.575 15.210 61.237 1.000 70.84093 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 117 C CB . GLN A 1 36 ? 8.350 17.985 61.024 1.000 81.67869 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 118 C CG . GLN A 1 36 ? 9.122 17.085 61.956 1.000 82.77533 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 119 C CD . GLN A 1 36 ? 9.775 15.935 61.217 1.000 92.32953 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 120 O OE1 . GLN A 1 36 ? 10.874 16.079 60.677 1.000 103.93123 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 121 N NE2 . GLN A 1 36 ? 9.096 14.788 61.174 1.000 89.49880 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 122 N N . ASP A 1 37 ? 5.389 17.094 61.604 1.000 80.41692 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 1 ATOM 123 C CA . ASP A 1 37 ? 4.452 16.419 62.499 1.000 81.32129 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 1 ATOM 124 C C . ASP A 1 37 ? 3.589 15.394 61.759 1.000 77.77747 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 1 ATOM 125 O O . ASP A 1 37 ? 3.206 14.377 62.345 1.000 93.73636 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 1 ATOM 126 C CB . ASP A 1 37 ? 3.579 17.454 63.228 1.000 91.57011 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 1 ATOM 127 C CG . ASP A 1 37 ? 4.308 18.140 64.414 1.000 96.83905 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 1 ATOM 128 O OD1 . ASP A 1 37 ? 5.411 17.693 64.813 1.000 94.80453 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 1 ATOM 129 O OD2 . ASP A 1 37 ? 3.768 19.136 64.957 1.000 99.61263 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 1 ATOM 130 N N . GLU A 1 38 ? 3.279 15.633 60.480 1.000 76.94278 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 131 C CA . GLU A 1 38 ? 2.553 14.642 59.672 1.000 76.42473 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 132 C C . GLU A 1 38 ? 3.437 13.457 59.295 1.000 68.75820 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 133 O O . GLU A 1 38 ? 2.961 12.319 59.225 1.000 69.01739 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 134 C CB . GLU A 1 38 ? 2.003 15.295 58.400 1.000 75.95512 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 135 C CG . GLU A 1 38 ? 0.766 16.143 58.631 1.000 87.73962 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 136 C CD . GLU A 1 38 ? 0.556 17.214 57.575 1.000 83.95168 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 137 O OE1 . GLU A 1 38 ? 0.987 17.010 56.413 1.000 69.80641 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 138 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.037 18.265 57.926 1.000 82.73874 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1 ATOM 139 N N . PHE A 1 39 ? 4.723 13.716 59.030 1.000 68.44640 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 1 ATOM 140 C CA . PHE A 1 39 ? 5.666 12.666 58.660 1.000 68.41064 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 1 ATOM 141 C C . PHE A 1 39 ? 5.933 11.715 59.813 1.000 79.15639 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 1 ATOM 142 O O . PHE A 1 39 ? 6.232 10.538 59.580 1.000 86.52850 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 1 ATOM 143 C CB . PHE A 1 39 ? 6.972 13.300 58.181 1.000 69.48103 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 1 ATOM 144 C CG . PHE A 1 39 ? 7.887 12.353 57.455 1.000 79.26328 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 1 ATOM 145 C CD1 . PHE A 1 39 ? 7.425 11.596 56.383 1.000 79.10337 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 1 ATOM 146 C CD2 . PHE A 1 39 ? 9.219 12.240 57.825 1.000 83.83557 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 1 ATOM 147 C CE1 . PHE A 1 39 ? 8.269 10.718 55.707 1.000 74.40584 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 1 ATOM 148 C CE2 . PHE A 1 39 ? 10.073 11.373 57.158 1.000 86.90715 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 1 ATOM 149 C CZ . PHE A 1 39 ? 9.596 10.611 56.090 1.000 80.31040 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 1 ATOM 150 N N . ASP A 1 40 ? 5.856 12.208 61.056 1.000 73.89130 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 1 ATOM 151 C CA . ASP A 1 40 ? 5.967 11.331 62.219 1.000 84.07360 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 1 ATOM 152 C C . ASP A 1 40 ? 5.011 10.148 62.097 1.000 78.26501 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 1 ATOM 153 O O . ASP A 1 40 ? 5.378 8.996 62.369 1.000 74.29062 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 1 ATOM 154 C CB . ASP A 1 40 ? 5.680 12.119 63.506 1.000 85.36116 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 1 ATOM 155 C CG . ASP A 1 40 ? 6.903 12.850 64.047 1.000 90.11960 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 1 ATOM 156 O OD1 . ASP A 1 40 ? 8.024 12.637 63.527 1.000 88.74072 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 1 ATOM 157 O OD2 . ASP A 1 40 ? 6.736 13.638 65.008 1.000 97.08293 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 1 ATOM 158 N N . GLU A 1 41 ? 3.767 10.429 61.701 1.000 75.11963 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 1 ATOM 159 C CA . GLU A 1 41 ? 2.788 9.382 61.442 1.000 82.59689 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 1 ATOM 160 C C . GLU A 1 41 ? 3.004 8.745 60.067 1.000 87.98383 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 1 ATOM 161 O O . GLU A 1 41 ? 2.956 7.514 59.936 1.000 88.01195 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 1 ATOM 162 C CB . GLU A 1 41 ? 1.375 9.961 61.579 1.000 84.98417 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 1 ATOM 163 C CG . GLU A 1 41 ? 0.237 9.022 61.193 1.000 90.86482 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 1 ATOM 164 C CD . GLU A 1 41 ? -1.114 9.479 61.727 1.000 101.45351 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 1 ATOM 165 O OE1 . GLU A 1 41 ? -2.152 9.000 61.215 1.000 102.64467 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 1 ATOM 166 O OE2 . GLU A 1 41 ? -1.136 10.311 62.665 1.000 106.18702 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 1 ATOM 167 N N . LEU A 1 42 ? 3.272 9.554 59.031 1.000 90.34470 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 1 ATOM 168 C CA . LEU A 1 42 ? 3.437 8.985 57.691 1.000 76.86505 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 1 ATOM 169 C C . LEU A 1 42 ? 4.704 8.140 57.577 1.000 83.65209 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 1 ATOM 170 O O . LEU A 1 42 ? 4.729 7.164 56.814 1.000 74.57458 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 1 ATOM 171 C CB . LEU A 1 42 ? 3.437 10.088 56.627 1.000 71.53347 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 1 ATOM 172 C CG . LEU A 1 42 ? 2.150 10.840 56.272 1.000 66.43345 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 1 ATOM 173 C CD1 . LEU A 1 42 ? 2.255 11.255 54.821 1.000 72.03232 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 1 ATOM 174 C CD2 . LEU A 1 42 ? 0.907 9.996 56.484 1.000 67.06978 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 1 ATOM 175 N N . LYS A 1 43 ? 5.768 8.494 58.307 1.000 88.12462 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 1 ATOM 176 C CA . LYS A 1 43 ? 7.002 7.711 58.245 1.000 87.68779 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 1 ATOM 177 C C . LYS A 1 43 ? 6.766 6.225 58.495 1.000 88.13897 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 1 ATOM 178 O O . LYS A 1 43 ? 7.628 5.405 58.156 1.000 89.83997 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 1 ATOM 179 C CB . LYS A 1 43 ? 8.035 8.253 59.251 1.000 88.02152 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 1 ATOM 180 C CG . LYS A 1 43 ? 9.495 7.961 58.859 1.000 85.04819 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 1 ATOM 181 C CD . LYS A 1 43 ? 10.454 8.107 60.048 1.000 88.46126 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 1 ATOM 182 C CE . LYS A 1 43 ? 10.608 9.561 60.488 1.000 89.03900 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 1 ATOM 183 N NZ . LYS A 1 43 ? 12.041 10.001 60.488 1.000 91.71054 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 1 ATOM 184 N N . GLN A 1 44 ? 5.626 5.858 59.081 1.000 86.19650 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 1 ATOM 185 C CA . GLN A 1 44 ? 5.369 4.456 59.386 1.000 84.14069 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 1 ATOM 186 C C . GLN A 1 44 ? 4.824 3.717 58.175 1.000 76.00152 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 1 ATOM 187 O O . GLN A 1 44 ? 5.239 2.587 57.899 1.000 76.72342 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 1 ATOM 188 C CB . GLN A 1 44 ? 4.399 4.337 60.566 1.000 88.39215 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 1 ATOM 189 C CG . GLN A 1 44 ? 4.970 4.784 61.903 1.000 91.90468 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 1 ATOM 190 C CD . GLN A 1 44 ? 4.031 4.506 63.052 1.000 104.52955 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 1 ATOM 191 O OE1 . GLN A 1 44 ? 3.714 3.349 63.345 1.000 109.00271 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 1 ATOM 192 N NE2 . GLN A 1 44 ? 3.575 5.568 63.713 1.000 110.89230 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 1 ATOM 193 N N . SER A 1 45 ? 3.885 4.336 57.460 1.000 70.40427 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 45 ? 3.331 3.720 56.260 1.000 70.95746 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 45 ? 4.355 3.670 55.132 1.000 67.74114 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 45 ? 4.291 2.778 54.283 1.000 67.30974 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 45 ? 2.082 4.465 55.801 1.000 71.88564 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 45 ? 1.230 4.759 56.892 1.000 80.63642 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 1 ATOM 199 N N . VAL A 1 46 ? 5.297 4.613 55.096 1.000 67.37542 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 200 C CA . VAL A 1 46 ? 6.327 4.601 54.059 1.000 68.89137 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 201 C C . VAL A 1 46 ? 7.116 3.300 54.102 1.000 72.13244 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 202 O O . VAL A 1 46 ? 7.296 2.624 53.081 1.000 71.94014 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 203 C CB . VAL A 1 46 ? 7.256 5.817 54.208 1.000 76.69079 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 204 C CG1 . VAL A 1 46 ? 8.429 5.717 53.223 1.000 80.92550 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 205 C CG2 . VAL A 1 46 ? 6.480 7.115 54.002 1.000 71.83396 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 206 N N . VAL A 1 47 ? 7.605 2.930 55.284 1.000 85.56259 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 1 ATOM 207 C CA . VAL A 1 47 ? 8.333 1.679 55.379 1.000 79.44482 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 1 ATOM 208 C C . VAL A 1 47 ? 7.382 0.498 55.217 1.000 72.93835 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 1 ATOM 209 O O . VAL A 1 47 ? 7.793 -0.577 54.761 1.000 73.62379 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 1 ATOM 210 C CB . VAL A 1 47 ? 9.117 1.639 56.704 1.000 83.72909 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 1 ATOM 211 C CG1 . VAL A 1 47 ? 10.105 2.786 56.763 1.000 86.71761 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 1 ATOM 212 C CG2 . VAL A 1 47 ? 8.174 1.697 57.892 1.000 73.82773 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 1 ATOM 213 N N . GLU A 1 48 ? 6.096 0.672 55.547 1.000 70.67328 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 1 ATOM 214 C CA . GLU A 1 48 ? 5.178 -0.462 55.454 1.000 73.00923 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 1 ATOM 215 C C . GLU A 1 48 ? 4.794 -0.776 54.013 1.000 70.47208 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 1 ATOM 216 O O . GLU A 1 48 ? 4.752 -1.950 53.627 1.000 68.90448 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 1 ATOM 217 C CB . GLU A 1 48 ? 3.916 -0.221 56.278 1.000 74.95021 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 1 ATOM 218 C CG . GLU A 1 48 ? 3.065 -1.496 56.395 1.000 89.44493 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 1 ATOM 219 C CD . GLU A 1 48 ? 1.922 -1.376 57.391 1.000 102.07845 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 1 ATOM 220 O OE1 . GLU A 1 48 ? 1.626 -0.237 57.821 1.000 105.72385 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 1 ATOM 221 O OE2 . GLU A 1 48 ? 1.325 -2.425 57.744 1.000 102.91255 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 1 ATOM 222 N N . PHE A 1 49 ? 4.505 0.256 53.211 1.000 69.42917 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 223 C CA . PHE A 1 49 ? 3.959 0.124 51.859 1.000 81.48347 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 224 C C . PHE A 1 49 ? 4.926 0.559 50.765 1.000 79.58496 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 225 O O . PHE A 1 49 ? 5.180 -0.201 49.829 1.000 82.61108 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 226 C CB . PHE A 1 49 ? 2.658 0.943 51.759 1.000 80.31536 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 227 C CG . PHE A 1 49 ? 1.663 0.603 52.828 1.000 75.00221 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 228 C CD1 . PHE A 1 49 ? 1.464 -0.717 53.190 1.000 79.32645 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 229 C CD2 . PHE A 1 49 ? 0.968 1.594 53.512 1.000 76.69556 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 230 C CE1 . PHE A 1 49 ? 0.564 -1.066 54.197 1.000 74.32873 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 231 C CE2 . PHE A 1 49 ? 0.056 1.258 54.527 1.000 78.30464 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 232 C CZ . PHE A 1 49 ? -0.147 -0.079 54.865 1.000 73.39653 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 233 N N . HIS A 1 50 ? 5.492 1.764 50.879 1.000 63.23506 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 1 ATOM 234 C CA . HIS A 1 50 ? 6.284 2.403 49.836 1.000 70.74194 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 1 ATOM 235 C C . HIS A 1 50 ? 7.773 2.066 49.888 1.000 79.38551 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 1 ATOM 236 O O . HIS A 1 50 ? 8.618 2.960 49.768 1.000 93.05922 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 1 ATOM 237 C CB . HIS A 1 50 ? 6.112 3.922 49.930 1.000 78.00310 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 1 ATOM 238 C CG . HIS A 1 50 ? 4.688 4.371 50.036 1.000 81.57012 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 1 ATOM 239 N ND1 . HIS A 1 50 ? 3.834 4.408 48.955 1.000 73.99843 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 1 ATOM 240 C CD2 . HIS A 1 50 ? 3.970 4.810 51.096 1.000 76.12991 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 1 ATOM 241 C CE1 . HIS A 1 50 ? 2.650 4.849 49.346 1.000 75.25005 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 1 ATOM 242 N NE2 . HIS A 1 50 ? 2.706 5.096 50.642 1.000 78.18566 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 1 ATOM 243 N N . THR A 1 51 ? 8.108 0.790 50.070 1.000 76.66446 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 244 C CA . THR A 1 51 ? 9.493 0.339 50.164 1.000 76.40191 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 245 C C . THR A 1 51 ? 9.660 -0.861 49.248 1.000 68.47310 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 246 O O . THR A 1 51 ? 8.937 -1.851 49.387 1.000 63.69193 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 247 C CB . THR A 1 51 ? 9.892 -0.028 51.612 1.000 80.28850 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 248 O OG1 . THR A 1 51 ? 9.996 1.156 52.411 1.000 81.88343 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 249 C CG2 . THR A 1 51 ? 11.220 -0.776 51.633 1.000 65.06791 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 250 N N . TYR A 1 52 ? 10.613 -0.777 48.323 1.000 68.60856 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 1 ATOM 251 C CA . TYR A 1 52 ? 10.776 -1.784 47.290 1.000 66.97802 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 1 ATOM 252 C C . TYR A 1 52 ? 12.140 -2.442 47.397 1.000 63.96947 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 1 ATOM 253 O O . TYR A 1 52 ? 13.099 -1.861 47.906 1.000 71.68922 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 1 ATOM 254 C CB . TYR A 1 52 ? 10.621 -1.176 45.881 1.000 75.27536 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 1 ATOM 255 C CG . TYR A 1 52 ? 9.310 -0.470 45.678 1.000 70.50970 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 1 ATOM 256 C CD1 . TYR A 1 52 ? 9.121 0.819 46.148 1.000 67.59370 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TYR A 1 52 ? 8.253 -1.098 45.036 1.000 72.91892 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 1 ATOM 258 C CE1 . TYR A 1 52 ? 7.916 1.470 45.979 1.000 66.88475 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 1 ATOM 259 C CE2 . TYR A 1 52 ? 7.040 -0.455 44.858 1.000 75.13570 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 1 ATOM 260 C CZ . TYR A 1 52 ? 6.877 0.833 45.334 1.000 71.83983 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 1 ATOM 261 O OH . TYR A 1 52 ? 5.681 1.500 45.169 1.000 78.13594 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 1 ATOM 262 N N . GLN A 1 53 ? 12.211 -3.666 46.891 1.000 74.19813 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 263 C CA . GLN A 1 53 ? 13.484 -4.321 46.642 1.000 81.83003 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 264 C C . GLN A 1 53 ? 14.047 -3.797 45.323 1.000 89.62663 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 265 O O . GLN A 1 53 ? 13.331 -3.740 44.318 1.000 90.51215 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 266 C CB . GLN A 1 53 ? 13.273 -5.831 46.598 1.000 77.32695 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 267 C CG . GLN A 1 53 ? 14.482 -6.686 46.828 1.000 72.81745 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 268 C CD . GLN A 1 53 ? 14.131 -8.154 46.706 1.000 76.58995 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 269 O OE1 . GLN A 1 53 ? 13.131 -8.611 47.269 1.000 75.60064 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 270 N NE2 . GLN A 1 53 ? 14.932 -8.896 45.946 1.000 69.70373 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 271 N N . LEU A 1 54 ? 15.316 -3.387 45.330 1.000 97.55995 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 1 ATOM 272 C CA . LEU A 1 54 ? 15.920 -2.676 44.206 1.000 91.09434 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 1 ATOM 273 C C . LEU A 1 54 ? 16.821 -3.608 43.406 1.000 95.65430 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 1 ATOM 274 O O . LEU A 1 54 ? 17.853 -4.067 43.912 1.000 99.32189 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 1 ATOM 275 C CB . LEU A 1 54 ? 16.715 -1.466 44.694 1.000 86.99412 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 1 ATOM 276 C CG . LEU A 1 54 ? 15.901 -0.181 44.794 1.000 81.88193 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 1 ATOM 277 C CD1 . LEU A 1 54 ? 16.679 0.872 45.557 1.000 76.95459 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 1 ATOM 278 C CD2 . LEU A 1 54 ? 15.546 0.307 43.396 1.000 71.95654 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 1 ATOM 279 N N . SER A 1 55 ? 16.432 -3.872 42.160 1.000 93.23919 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 280 C CA . SER A 1 55 ? 17.254 -4.590 41.198 1.000 96.17751 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 281 C C . SER A 1 55 ? 18.183 -3.618 40.481 1.000 100.54806 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 282 O O . SER A 1 55 ? 17.930 -2.413 40.420 1.000 103.01439 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 283 C CB . SER A 1 55 ? 16.384 -5.319 40.174 1.000 93.88995 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 284 O OG . SER A 1 55 ? 15.293 -5.965 40.804 1.000 93.83511 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 285 N N . GLN A 1 56 ? 19.267 -4.161 39.927 1.000 99.25461 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 286 C CA . GLN A 1 56 ? 20.245 -3.336 39.232 1.000 95.44468 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 287 C C . GLN A 1 56 ? 19.566 -2.440 38.207 1.000 103.92431 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 288 O O . GLN A 1 56 ? 18.521 -2.782 37.645 1.000 110.57195 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 289 C CB . GLN A 1 56 ? 21.287 -4.203 38.527 1.000 97.71988 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 290 C CG . GLN A 1 56 ? 22.530 -4.469 39.342 1.000 108.20035 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 291 C CD . GLN A 1 56 ? 23.771 -4.587 38.474 1.000 111.24831 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 292 O OE1 . GLN A 1 56 ? 23.906 -5.522 37.683 1.000 113.15708 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 293 N NE2 . GLN A 1 56 ? 24.680 -3.624 38.611 1.000 109.52656 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 294 N N . ASN A 1 57 ? 20.190 -1.290 37.955 1.000 103.07242 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 1 ATOM 295 C CA . ASN A 1 57 ? 19.733 -0.348 36.937 1.000 100.00550 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 1 ATOM 296 C C . ASN A 1 57 ? 18.218 -0.166 37.017 1.000 97.58391 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 1 ATOM 297 O O . ASN A 1 57 ? 17.481 -0.323 36.038 1.000 90.08831 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 1 ATOM 298 C CB . ASN A 1 57 ? 20.185 -0.790 35.544 1.000 95.93035 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 1 ATOM 299 C CG . ASN A 1 57 ? 21.693 -0.655 35.353 1.000 97.04714 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 1 ATOM 300 O OD1 . ASN A 1 57 ? 22.304 0.310 35.814 1.000 97.48428 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 1 ATOM 301 N ND2 . ASN A 1 57 ? 22.298 -1.630 34.685 1.000 97.30932 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 1 ATOM 302 N N . GLN A 1 58 ? 17.759 0.138 38.230 1.000 89.29091 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 1 ATOM 303 C CA . GLN A 1 58 ? 16.393 0.545 38.508 1.000 79.19729 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 1 ATOM 304 C C . GLN A 1 58 ? 16.413 1.869 39.257 1.000 79.31472 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 1 ATOM 305 O O . GLN A 1 58 ? 17.473 2.416 39.583 1.000 81.59965 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 1 ATOM 306 C CB . GLN A 1 58 ? 15.641 -0.506 39.333 1.000 77.20722 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 1 ATOM 307 C CG . GLN A 1 58 ? 15.006 -1.612 38.527 1.000 80.99951 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 1 ATOM 308 C CD . GLN A 1 58 ? 13.890 -2.303 39.285 1.000 88.92345 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 1 ATOM 309 O OE1 . GLN A 1 58 ? 14.025 -2.620 40.473 1.000 87.68474 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 1 ATOM 310 N NE2 . GLN A 1 58 ? 12.766 -2.526 38.603 1.000 91.76151 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 1 ATOM 311 N N . CYS A 1 59 ? 15.221 2.381 39.545 1.000 74.56907 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 1 ATOM 312 C CA . CYS A 1 59 ? 15.117 3.610 40.308 1.000 71.36903 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 1 ATOM 313 C C . CYS A 1 59 ? 13.718 3.716 40.896 1.000 69.00941 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 1 ATOM 314 O O . CYS A 1 59 ? 12.797 2.987 40.512 1.000 73.90809 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 1 ATOM 315 C CB . CYS A 1 59 ? 15.433 4.836 39.447 1.000 70.33456 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 1 ATOM 316 S SG . CYS A 1 59 ? 14.045 5.416 38.490 1.000 72.76629 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 1 ATOM 317 N N . SER A 1 60 ? 13.564 4.662 41.815 1.000 63.67432 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 318 C CA . SER A 1 60 ? 12.333 4.785 42.573 1.000 60.22652 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 319 C C . SER A 1 60 ? 12.207 6.207 43.097 1.000 60.35285 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 320 O O . SER A 1 60 ? 13.165 6.987 43.100 1.000 79.53592 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 321 C CB . SER A 1 60 ? 12.298 3.779 43.729 1.000 61.02594 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 322 O OG . SER A 1 60 ? 11.226 4.078 44.599 1.000 72.34590 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 323 N N . SER A 1 61 ? 11.017 6.520 43.590 1.000 55.79564 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 1 ATOM 324 C CA . SER A 1 61 ? 10.732 7.843 44.113 1.000 55.96854 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 1 ATOM 325 C C . SER A 1 61 ? 9.440 7.764 44.919 1.000 60.57843 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 1 ATOM 326 O O . SER A 1 61 ? 8.649 6.827 44.764 1.000 60.90108 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 1 ATOM 327 C CB . SER A 1 61 ? 10.639 8.867 42.979 1.000 56.01588 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 1 ATOM 328 O OG . SER A 1 61 ? 9.888 9.996 43.376 1.000 60.80042 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 1 ATOM 329 N N . LEU A 1 62 ? 9.244 8.748 45.804 1.000 61.10252 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 330 C CA . LEU A 1 62 ? 8.069 8.822 46.670 1.000 58.59343 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 331 C C . LEU A 1 62 ? 7.547 10.242 46.622 1.000 61.77924 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 332 O O . LEU A 1 62 ? 8.321 11.187 46.803 1.000 75.94303 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 333 C CB . LEU A 1 62 ? 8.383 8.437 48.118 1.000 62.13062 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 334 C CG . LEU A 1 62 ? 7.417 8.920 49.213 1.000 67.57626 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 335 C CD1 . LEU A 1 62 ? 6.102 8.114 49.266 1.000 69.42146 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 336 C CD2 . LEU A 1 62 ? 8.122 8.918 50.587 1.000 61.03973 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 337 N N . LEU A 1 63 ? 6.240 10.383 46.378 1.000 57.79200 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 338 C CA . LEU A 1 63 ? 5.555 11.659 46.220 1.000 60.42592 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 339 C C . LEU A 1 63 ? 4.339 11.692 47.137 1.000 60.32135 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 340 O O . LEU A 1 63 ? 3.773 10.648 47.487 1.000 53.80303 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 341 C CB . LEU A 1 63 ? 5.089 11.890 44.770 1.000 58.26253 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 342 C CG . LEU A 1 63 ? 6.066 11.876 43.577 1.000 64.84837 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 343 C CD1 . LEU A 1 63 ? 7.253 12.849 43.720 1.000 60.18705 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 344 C CD2 . LEU A 1 63 ? 6.566 10.462 43.277 1.000 62.82358 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 345 N N . ALA A 1 64 ? 3.906 12.909 47.472 1.000 55.73398 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 346 C CA . ALA A 1 64 ? 2.881 13.115 48.484 1.000 52.65315 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 347 C C . ALA A 1 64 ? 2.085 14.363 48.135 1.000 52.33171 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 348 O O . ALA A 1 64 ? 2.650 15.341 47.637 1.000 53.97651 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 349 C CB . ALA A 1 64 ? 3.504 13.276 49.880 1.000 59.23070 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 350 N N . GLN A 1 65 ? 0.788 14.352 48.459 1.000 53.01898 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 351 C CA . GLN A 1 65 ? -0.115 15.444 48.098 1.000 55.29486 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 352 C C . GLN A 1 65 ? -1.178 15.594 49.178 1.000 57.73723 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 353 O O . GLN A 1 65 ? -1.992 14.683 49.366 1.000 53.54056 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 354 C CB . GLN A 1 65 ? -0.763 15.175 46.727 1.000 62.12354 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 355 C CG . GLN A 1 65 ? -1.652 16.290 46.173 1.000 53.49987 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 356 C CD . GLN A 1 65 ? -0.938 17.618 46.110 1.000 63.02766 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 357 O OE1 . GLN A 1 65 ? 0.081 17.752 45.420 1.000 79.82549 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 358 N NE2 . GLN A 1 65 ? -1.467 18.620 46.836 1.000 52.05320 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 359 N N . ARG A 1 66 ? -1.149 16.733 49.883 1.000 49.89402 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 1 ATOM 360 C CA . ARG A 1 66 ? -2.215 17.137 50.792 1.000 52.13512 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 1 ATOM 361 C C . ARG A 1 66 ? -3.490 17.461 50.022 1.000 73.78707 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 1 ATOM 362 O O . ARG A 1 66 ? -3.486 18.315 49.125 1.000 79.96570 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 1 ATOM 363 C CB . ARG A 1 66 ? -1.793 18.368 51.604 1.000 59.04895 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 1 ATOM 364 C CG . ARG A 1 66 ? -2.897 18.918 52.531 1.000 70.53115 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 1 ATOM 365 C CD . ARG A 1 66 ? -2.361 19.841 53.623 1.000 58.05753 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 1 ATOM 366 N NE . ARG A 1 66 ? -1.270 19.228 54.375 1.000 67.66955 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 1 ATOM 367 C CZ . ARG A 1 66 ? 0.020 19.512 54.207 1.000 73.86205 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 1 ATOM 368 N NH1 . ARG A 1 66 ? 0.396 20.408 53.301 1.000 81.64879 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 1 ATOM 369 N NH2 . ARG A 1 66 ? 0.933 18.895 54.949 1.000 59.33391 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 1 ATOM 370 N N . ILE A 1 67 ? -4.590 16.814 50.412 1.000 70.12500 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 371 C CA . ILE A 1 67 ? -5.911 17.027 49.831 1.000 60.86066 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 372 C C . ILE A 1 67 ? -6.851 17.519 50.927 1.000 68.92854 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 373 O O . ILE A 1 67 ? -6.883 16.951 52.026 1.000 62.63505 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 374 C CB . ILE A 1 67 ? -6.455 15.740 49.186 1.000 59.20764 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 375 C CG1 . ILE A 1 67 ? -5.392 15.094 48.270 1.000 53.14893 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 376 C CG2 . ILE A 1 67 ? -7.732 16.042 48.425 1.000 58.81753 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 377 C CD1 . ILE A 1 67 ? -5.591 13.603 48.000 1.000 42.99529 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 378 N N . ARG A 1 68 ? -7.612 18.573 50.623 1.000 76.76464 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 1 ATOM 379 C CA . ARG A 1 68 ? -8.601 19.138 51.544 1.000 79.09398 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 1 ATOM 380 C C . ARG A 1 68 ? -9.944 18.432 51.333 1.000 84.28484 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 1 ATOM 381 O O . ARG A 1 68 ? -10.927 18.994 50.837 1.000 91.25067 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 1 ATOM 382 C CB . ARG A 1 68 ? -8.715 20.648 51.344 1.000 78.92342 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 1 ATOM 383 C CG . ARG A 1 68 ? -7.612 21.464 52.006 1.000 91.78791 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 1 ATOM 384 C CD . ARG A 1 68 ? -7.654 22.935 51.585 1.000 97.23570 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 1 ATOM 385 N NE . ARG A 1 68 ? -6.413 23.334 50.919 1.000 95.42607 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 1 ATOM 386 C CZ . ARG A 1 68 ? -5.286 23.644 51.557 1.000 92.76702 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 1 ATOM 387 N NH1 . ARG A 1 68 ? -4.203 23.986 50.863 1.000 81.51464 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 1 ATOM 388 N NH2 . ARG A 1 68 ? -5.237 23.604 52.887 1.000 86.72345 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 1 ATOM 389 N N . ALA A 1 69 ? -9.964 17.158 51.711 1.000 76.23262 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 1 ATOM 390 C CA . ALA A 1 69 ? -11.167 16.340 51.636 1.000 74.56667 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 1 ATOM 391 C C . ALA A 1 69 ? -10.984 15.139 52.556 1.000 73.39578 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 1 ATOM 392 O O . ALA A 1 69 ? -9.852 14.799 52.918 1.000 74.08747 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 1 ATOM 393 C CB . ALA A 1 69 ? -11.448 15.890 50.189 1.000 69.81216 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 1 ATOM 394 N N . PRO A 1 70 ? -12.077 14.489 52.969 1.000 75.88072 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 1 ATOM 395 C CA . PRO A 1 70 ? -11.950 13.352 53.891 1.000 83.09852 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 1 ATOM 396 C C . PRO A 1 70 ? -11.303 12.155 53.210 1.000 84.97745 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 1 ATOM 397 O O . PRO A 1 70 ? -11.533 11.889 52.027 1.000 94.16718 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 1 ATOM 398 C CB . PRO A 1 70 ? -13.401 13.049 54.287 1.000 77.99079 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 1 ATOM 399 C CG . PRO A 1 70 ? -14.173 14.274 53.920 1.000 68.41061 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 1 ATOM 400 C CD . PRO A 1 70 ? -13.483 14.846 52.727 1.000 66.57719 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 1 ATOM 401 N N . ASN A 1 71 ? -10.496 11.418 53.979 1.000 86.53672 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1 ATOM 402 C CA . ASN A 1 71 ? -9.740 10.301 53.420 1.000 81.89968 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1 ATOM 403 C C . ASN A 1 71 ? -10.629 9.149 52.974 1.000 84.91369 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1 ATOM 404 O O . ASN A 1 71 ? -10.113 8.168 52.420 1.000 77.88472 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1 ATOM 405 C CB . ASN A 1 71 ? -8.739 9.789 54.441 1.000 64.13219 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1 ATOM 406 C CG . ASN A 1 71 ? -9.421 9.336 55.699 1.000 76.44419 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1 ATOM 407 O OD1 . ASN A 1 71 ? -9.897 10.159 56.481 1.000 72.97687 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1 ATOM 408 N ND2 . ASN A 1 71 ? -9.523 8.023 55.883 1.000 81.32031 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1 ATOM 409 N N . ASP A 1 72 ? -11.940 9.234 53.207 1.000 84.30241 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 410 C CA . ASP A 1 72 ? -12.842 8.213 52.687 1.000 84.71181 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 411 C C . ASP A 1 72 ? -13.284 8.523 51.259 1.000 78.50386 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 412 O O . ASP A 1 72 ? -13.324 7.622 50.410 1.000 69.96557 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 413 C CB . ASP A 1 72 ? -14.051 8.057 53.610 1.000 85.93502 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 414 C CG . ASP A 1 72 ? -13.884 6.910 54.585 1.000 93.47220 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 415 O OD1 . ASP A 1 72 ? -13.077 6.005 54.282 1.000 101.59084 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 416 O OD2 . ASP A 1 72 ? -14.558 6.902 55.641 1.000 86.86859 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 417 N N . VAL A 1 73 ? -13.617 9.780 50.966 1.000 73.33310 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1 ATOM 418 C CA . VAL A 1 73 ? -13.972 10.095 49.591 1.000 77.57979 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1 ATOM 419 C C . VAL A 1 73 ? -12.738 10.104 48.702 1.000 80.38257 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1 ATOM 420 O O . VAL A 1 73 ? -12.827 9.754 47.521 1.000 87.87788 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1 ATOM 421 C CB . VAL A 1 73 ? -14.736 11.424 49.508 1.000 78.51770 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1 ATOM 422 C CG1 . VAL A 1 73 ? -16.175 11.224 49.958 1.000 75.31815 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1 ATOM 423 C CG2 . VAL A 1 73 ? -14.041 12.476 50.343 1.000 78.96294 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1 ATOM 424 N N . VAL A 1 74 ? -11.577 10.507 49.227 1.000 81.39308 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 425 C CA . VAL A 1 74 ? -10.352 10.375 48.440 1.000 61.72377 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 426 C C . VAL A 1 74 ? -10.166 8.925 48.034 1.000 64.47686 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 427 O O . VAL A 1 74 ? -10.083 8.595 46.845 1.000 72.98015 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 428 C CB . VAL A 1 74 ? -9.130 10.880 49.219 1.000 66.08750 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 429 C CG1 . VAL A 1 74 ? -7.867 10.340 48.567 1.000 61.64855 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 430 C CG2 . VAL A 1 74 ? -9.108 12.397 49.261 1.000 69.05967 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 431 N N . TRP A 1 75 ? -10.130 8.032 49.022 1.000 65.40013 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 1 ATOM 432 C CA . TRP A 1 75 ? -10.029 6.611 48.711 1.000 74.87627 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 1 ATOM 433 C C . TRP A 1 75 ? -11.168 6.162 47.802 1.000 75.52733 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 1 ATOM 434 O O . TRP A 1 75 ? -10.979 5.298 46.935 1.000 65.72901 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 1 ATOM 435 C CB . TRP A 1 75 ? -10.020 5.780 49.993 1.000 76.35920 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 1 ATOM 436 C CG . TRP A 1 75 ? -10.023 4.303 49.705 1.000 76.18624 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 1 ATOM 437 C CD1 . TRP A 1 75 ? -11.055 3.427 49.898 1.000 73.65793 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 1 ATOM 438 C CD2 . TRP A 1 75 ? -8.954 3.540 49.127 1.000 70.76826 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 1 ATOM 439 N NE1 . TRP A 1 75 ? -10.686 2.162 49.498 1.000 65.42447 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 1 ATOM 440 C CE2 . TRP A 1 75 ? -9.401 2.205 49.021 1.000 70.05697 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 1 ATOM 441 C CE3 . TRP A 1 75 ? -7.660 3.854 48.700 1.000 67.07744 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 1 ATOM 442 C CZ2 . TRP A 1 75 ? -8.598 1.184 48.498 1.000 66.60540 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 1 ATOM 443 C CZ3 . TRP A 1 75 ? -6.865 2.838 48.182 1.000 61.57245 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 1 ATOM 444 C CH2 . TRP A 1 75 ? -7.336 1.519 48.094 1.000 59.24629 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 1 ATOM 445 N N . SER A 1 76 ? -12.362 6.734 47.986 1.000 76.07521 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 1 ATOM 446 C CA . SER A 1 76 ? -13.500 6.319 47.174 1.000 69.46143 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 1 ATOM 447 C C . SER A 1 76 ? -13.228 6.545 45.694 1.000 67.47084 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 1 ATOM 448 O O . SER A 1 76 ? -13.656 5.749 44.852 1.000 71.90749 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 1 ATOM 449 C CB . SER A 1 76 ? -14.758 7.068 47.596 1.000 67.52045 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 1 ATOM 450 O OG . SER A 1 76 ? -14.766 8.368 47.030 1.000 84.24352 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 1 ATOM 451 N N . ILE A 1 77 ? -12.534 7.635 45.356 1.000 60.30412 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 1 ATOM 452 C CA . ILE A 1 77 ? -12.094 7.839 43.974 1.000 67.57772 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 1 ATOM 453 C C . ILE A 1 77 ? -10.965 6.871 43.631 1.000 57.18053 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 1 ATOM 454 O O . ILE A 1 77 ? -11.112 5.996 42.778 1.000 60.02638 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 1 ATOM 455 C CB . ILE A 1 77 ? -11.672 9.304 43.757 1.000 67.84654 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 1 ATOM 456 C CG1 . ILE A 1 77 ? -12.900 10.220 43.825 1.000 67.85301 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 1 ATOM 457 C CG2 . ILE A 1 77 ? -10.958 9.451 42.445 1.000 65.76847 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 1 ATOM 458 C CD1 . ILE A 1 77 ? -12.754 11.397 44.768 1.000 65.95573 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 1 ATOM 459 N N . VAL A 1 78 ? -9.863 6.950 44.377 1.000 63.31038 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 1 ATOM 460 C CA . VAL A 1 78 ? -8.629 6.232 44.064 1.000 58.65451 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 1 ATOM 461 C C . VAL A 1 78 ? -8.830 4.750 43.803 1.000 63.07286 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 1 ATOM 462 O O . VAL A 1 78 ? -8.047 4.134 43.072 1.000 72.43851 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 1 ATOM 463 C CB . VAL A 1 78 ? -7.616 6.438 45.199 1.000 56.84990 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 1 ATOM 464 C CG1 . VAL A 1 78 ? -6.350 5.665 44.907 1.000 55.43546 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 1 ATOM 465 C CG2 . VAL A 1 78 ? -7.328 7.911 45.364 1.000 70.44389 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 1 ATOM 466 N N . ARG A 1 79 ? -9.841 4.136 44.402 1.000 68.57175 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 467 C CA . ARG A 1 79 ? -9.926 2.685 44.296 1.000 62.32527 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 468 C C . ARG A 1 79 ? -10.565 2.214 43.002 1.000 67.93859 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 469 O O . ARG A 1 79 ? -10.573 1.004 42.742 1.000 61.42244 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 470 C CB . ARG A 1 79 ? -10.707 2.112 45.464 1.000 64.61707 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 471 C CG . ARG A 1 79 ? -12.120 2.619 45.568 1.000 71.73523 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 472 C CD . ARG A 1 79 ? -12.732 2.123 46.879 1.000 74.94745 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 473 N NE . ARG A 1 79 ? -12.749 0.664 46.969 1.000 70.13468 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 474 C CZ . ARG A 1 79 ? -13.772 -0.086 46.576 1.000 76.46015 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 475 N NH1 . ARG A 1 79 ? -14.855 0.492 46.068 1.000 78.36699 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 476 N NH2 . ARG A 1 79 ? -13.712 -1.408 46.685 1.000 71.89730 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 477 N N . ARG A 1 80 ? -11.109 3.126 42.199 1.000 65.03201 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 1 ATOM 478 C CA . ARG A 1 80 ? -11.857 2.748 41.003 1.000 69.54807 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 1 ATOM 479 C C . ARG A 1 80 ? -10.862 2.338 39.915 1.000 64.34913 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 1 ATOM 480 O O . ARG A 1 80 ? -10.496 3.102 39.017 1.000 61.20453 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 1 ATOM 481 C CB . ARG A 1 80 ? -12.773 3.891 40.579 1.000 70.31138 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 1 ATOM 482 C CG . ARG A 1 80 ? -14.187 3.794 41.158 1.000 74.64760 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 1 ATOM 483 C CD . ARG A 1 80 ? -14.878 2.486 40.732 1.000 81.57854 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 1 ATOM 484 N NE . ARG A 1 80 ? -16.326 2.542 40.926 1.000 91.07169 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 1 ATOM 485 C CZ . ARG A 1 80 ? -17.194 2.902 39.984 1.000 95.98808 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 1 ATOM 486 N NH1 . ARG A 1 80 ? -18.497 2.935 40.242 1.000 99.86373 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 1 ATOM 487 N NH2 . ARG A 1 80 ? -16.760 3.221 38.779 1.000 96.92136 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 1 ATOM 488 N N . PHE A 1 81 ? -10.401 1.088 40.015 1.000 53.61864 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 489 C CA . PHE A 1 81 ? -9.372 0.591 39.111 1.000 59.00484 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 490 C C . PHE A 1 81 ? -9.854 0.584 37.659 1.000 69.70501 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 491 O O . PHE A 1 81 ? -9.031 0.515 36.733 1.000 70.71724 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 492 C CB . PHE A 1 81 ? -8.939 -0.810 39.569 1.000 56.37451 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 493 C CG . PHE A 1 81 ? -7.967 -1.509 38.636 1.000 57.90467 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 494 C CD1 . PHE A 1 81 ? -6.601 -1.290 38.733 1.000 57.23495 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 495 C CD2 . PHE A 1 81 ? -8.422 -2.404 37.685 1.000 55.12275 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 496 C CE1 . PHE A 1 81 ? -5.713 -1.937 37.889 1.000 56.08950 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 497 C CE2 . PHE A 1 81 ? -7.534 -3.053 36.838 1.000 63.07113 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 498 C CZ . PHE A 1 81 ? -6.179 -2.818 36.946 1.000 63.11243 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 499 N N . ASP A 1 82 ? -11.165 0.684 37.449 1.000 55.59270 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 500 C CA . ASP A 1 82 ? -11.759 0.676 36.128 1.000 61.90554 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 501 C C . ASP A 1 82 ? -12.129 2.070 35.636 1.000 73.86861 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 502 O O . ASP A 1 82 ? -12.641 2.209 34.523 1.000 75.82694 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 503 C CB . ASP A 1 82 ? -12.989 -0.219 36.128 1.000 61.33895 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 504 C CG . ASP A 1 82 ? -14.027 0.233 37.119 1.000 77.37689 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 505 O OD1 . ASP A 1 82 ? -13.656 0.832 38.152 1.000 89.67116 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 506 O OD2 . ASP A 1 82 ? -15.223 -0.018 36.866 1.000 87.97112 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 1 ATOM 507 N N . GLN A 1 83 ? -11.875 3.096 36.418 1.000 65.48006 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 1 ATOM 508 C CA . GLN A 1 83 ? -12.109 4.447 35.939 1.000 58.19751 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 1 ATOM 509 C C . GLN A 1 83 ? -10.916 5.325 36.236 1.000 56.04321 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 1 ATOM 510 O O . GLN A 1 83 ? -11.091 6.389 36.835 1.000 61.71787 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 1 ATOM 511 C CB . GLN A 1 83 ? -13.359 5.041 36.580 1.000 82.64905 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 1 ATOM 512 C CG . GLN A 1 83 ? -14.627 4.371 36.161 1.000 87.43070 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 1 ATOM 513 C CD . GLN A 1 83 ? -15.859 5.058 36.688 1.000 88.44828 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 1 ATOM 514 O OE1 . GLN A 1 83 ? -15.792 6.098 37.352 1.000 97.97456 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 1 ATOM 515 N NE2 . GLN A 1 83 ? -17.002 4.478 36.390 1.000 85.24349 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 1 ATOM 516 N N . PRO A 1 84 ? -9.690 4.884 35.882 1.000 58.11553 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 517 C CA . PRO A 1 84 ? -8.507 5.708 36.174 1.000 56.28032 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 518 C C . PRO A 1 84 ? -8.610 7.101 35.572 1.000 66.39394 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 519 O O . PRO A 1 84 ? -8.109 8.063 36.168 1.000 71.42213 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 520 C CB . PRO A 1 84 ? -7.341 4.862 35.608 1.000 61.09140 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 521 C CG . PRO A 1 84 ? -7.934 4.064 34.528 1.000 64.27638 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 522 C CD . PRO A 1 84 ? -9.325 3.721 35.044 1.000 56.64795 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 523 N N . GLN A 1 85 ? -9.322 7.251 34.448 1.000 57.72970 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 524 C CA . GLN A 1 85 ? -9.428 8.563 33.809 1.000 58.17461 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 525 C C . GLN A 1 85 ? -9.987 9.605 34.766 1.000 64.29401 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 526 O O . GLN A 1 85 ? -9.673 10.800 34.657 1.000 82.09013 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 527 C CB . GLN A 1 85 ? -10.312 8.478 32.567 1.000 62.81787 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 528 C CG . GLN A 1 85 ? -11.660 7.778 32.821 1.000 69.44691 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 529 C CD . GLN A 1 85 ? -11.651 6.244 32.596 1.000 76.60389 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 530 O OE1 . GLN A 1 85 ? -10.634 5.560 32.766 1.000 85.66534 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 531 N NE2 . GLN A 1 85 ? -12.809 5.711 32.215 1.000 72.41474 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 532 N N . THR A 1 86 ? -10.830 9.172 35.701 1.000 54.10411 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 533 C CA . THR A 1 86 ? -11.493 10.112 36.595 1.000 66.07117 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 534 C C . THR A 1 86 ? -10.506 10.938 37.410 1.000 64.66549 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 535 O O . THR A 1 86 ? -10.741 12.127 37.653 1.000 75.01744 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 536 C CB . THR A 1 86 ? -12.439 9.354 37.507 1.000 71.43209 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 537 O OG1 . THR A 1 86 ? -13.738 9.351 36.902 1.000 78.55524 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 538 C CG2 . THR A 1 86 ? -12.527 10.043 38.844 1.000 79.14156 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 539 N N . TYR A 1 87 ? -9.401 10.334 37.841 1.000 57.18351 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 1 ATOM 540 C CA . TYR A 1 87 ? -8.438 11.028 38.692 1.000 67.25833 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 1 ATOM 541 C C . TYR A 1 87 ? -7.013 10.943 38.150 1.000 76.53911 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 1 ATOM 542 O O . TYR A 1 87 ? -6.054 11.015 38.926 1.000 83.63290 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 1 ATOM 543 C CB . TYR A 1 87 ? -8.485 10.487 40.121 1.000 61.17942 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 1 ATOM 544 C CG . TYR A 1 87 ? -7.997 9.055 40.316 1.000 53.04581 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 1 ATOM 545 C CD1 . TYR A 1 87 ? -8.847 7.972 40.088 1.000 49.17388 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 1 ATOM 546 C CD2 . TYR A 1 87 ? -6.697 8.794 40.770 1.000 52.11958 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 1 ATOM 547 C CE1 . TYR A 1 87 ? -8.415 6.663 40.286 1.000 53.75768 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 1 ATOM 548 C CE2 . TYR A 1 87 ? -6.253 7.490 40.984 1.000 50.99538 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 1 ATOM 549 C CZ . TYR A 1 87 ? -7.124 6.432 40.740 1.000 57.30353 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 1 ATOM 550 O OH . TYR A 1 87 ? -6.700 5.140 40.937 1.000 67.83308 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 1 ATOM 551 N N . LYS A 1 88 ? -6.853 10.809 36.831 1.000 63.06544 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 1 ATOM 552 C CA . LYS A 1 88 ? -5.542 10.698 36.203 1.000 65.03512 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 1 ATOM 553 C C . LYS A 1 88 ? -5.571 11.389 34.851 1.000 64.26390 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 1 ATOM 554 O O . LYS A 1 88 ? -6.619 11.544 34.222 1.000 70.22303 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 1 ATOM 555 C CB . LYS A 1 88 ? -5.102 9.240 36.011 1.000 58.17929 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 1 ATOM 556 C CG . LYS A 1 88 ? -4.795 8.510 37.309 1.000 71.85265 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 1 ATOM 557 C CD . LYS A 1 88 ? -4.215 7.135 37.026 1.000 77.24628 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 1 ATOM 558 C CE . LYS A 1 88 ? -3.485 6.600 38.243 1.000 85.68089 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 1 ATOM 559 N NZ . LYS A 1 88 ? -3.320 5.123 38.187 1.000 88.42437 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 1 ATOM 560 N N . HIS A 1 89 ? -4.403 11.778 34.400 1.000 53.74373 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 1 ATOM 561 C CA . HIS A 1 89 ? -4.262 12.461 33.136 1.000 55.96700 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 1 ATOM 562 C C . HIS A 1 89 ? -3.837 11.452 32.079 1.000 69.63198 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 1 ATOM 563 O O . HIS A 1 89 ? -3.472 10.315 32.396 1.000 66.09004 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 1 ATOM 564 C CB . HIS A 1 89 ? -3.239 13.591 33.255 1.000 62.39689 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 1 ATOM 565 C CG . HIS A 1 89 ? -3.760 14.823 33.923 1.000 57.00784 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 1 ATOM 566 N ND1 . HIS A 1 89 ? -4.784 15.578 33.399 1.000 57.78727 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 1 ATOM 567 C CD2 . HIS A 1 89 ? -3.372 15.454 35.055 1.000 57.99008 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 1 ATOM 568 C CE1 . HIS A 1 89 ? -5.009 16.620 34.182 1.000 60.32669 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 1 ATOM 569 N NE2 . HIS A 1 89 ? -4.170 16.563 35.198 1.000 60.19132 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 1 ATOM 570 N N . PHE A 1 90 ? -3.908 11.880 30.811 1.000 66.87537 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 1 ATOM 571 C CA . PHE A 1 90 ? -3.281 11.225 29.657 1.000 53.87678 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 1 ATOM 572 C C . PHE A 1 90 ? -4.027 9.988 29.176 1.000 55.65608 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 1 ATOM 573 O O . PHE A 1 90 ? -3.528 9.264 28.305 1.000 60.63106 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 1 ATOM 574 C CB . PHE A 1 90 ? -1.819 10.851 29.945 1.000 44.11195 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 1 ATOM 575 C CG . PHE A 1 90 ? -0.992 12.005 30.469 1.000 51.57689 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 1 ATOM 576 C CD1 . PHE A 1 90 ? -0.782 13.134 29.678 1.000 45.42031 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 1 ATOM 577 C CD2 . PHE A 1 90 ? -0.447 11.978 31.761 1.000 63.67459 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 1 ATOM 578 C CE1 . PHE A 1 90 ? -0.043 14.206 30.152 1.000 59.08431 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 1 ATOM 579 C CE2 . PHE A 1 90 ? 0.295 13.050 32.241 1.000 63.94688 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 1 ATOM 580 C CZ . PHE A 1 90 ? 0.500 14.168 31.431 1.000 56.01115 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 1 ATOM 581 N N . ILE A 1 91 ? -5.201 9.716 29.722 1.000 58.34747 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 1 ATOM 582 C CA . ILE A 1 91 ? -5.989 8.560 29.341 1.000 57.91586 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 1 ATOM 583 C C . ILE A 1 91 ? -7.029 9.000 28.321 1.000 59.00417 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 1 ATOM 584 O O . ILE A 1 91 ? -7.812 9.931 28.567 1.000 51.55741 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 1 ATOM 585 C CB . ILE A 1 91 ? -6.624 7.893 30.569 1.000 54.22203 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 1 ATOM 586 C CG1 . ILE A 1 91 ? -5.540 7.160 31.342 1.000 59.64422 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 1 ATOM 587 C CG2 . ILE A 1 91 ? -7.673 6.870 30.179 1.000 50.19184 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 1 ATOM 588 C CD1 . ILE A 1 91 ? -5.987 6.725 32.692 1.000 55.49974 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 1 ATOM 589 N N . LYS A 1 92 ? -6.996 8.357 27.152 1.000 54.14636 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 590 C CA . LYS A 1 92 ? -8.003 8.530 26.113 1.000 58.32058 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 591 C C . LYS A 1 92 ? -9.176 7.587 26.336 1.000 50.10448 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 592 O O . LYS A 1 92 ? -10.335 7.996 26.226 1.000 48.97674 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 593 C CB . LYS A 1 92 ? -7.384 8.299 24.720 1.000 50.93133 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 594 C CG . LYS A 1 92 ? -8.396 8.316 23.578 1.000 48.75356 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 595 C CD . LYS A 1 92 ? -7.749 8.642 22.209 1.000 48.79804 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 596 C CE . LYS A 1 92 ? -6.992 7.462 21.585 1.000 51.29631 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 597 N NZ . LYS A 1 92 ? -6.065 7.898 20.460 1.000 62.22705 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 598 N N . SER A 1 93 ? -8.880 6.336 26.673 1.000 45.95416 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 1 ATOM 599 C CA . SER A 1 93 ? -9.877 5.325 26.977 1.000 51.22847 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 1 ATOM 600 C C . SER A 1 93 ? -9.215 4.248 27.817 1.000 51.16092 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 1 ATOM 601 O O . SER A 1 93 ? -7.999 4.047 27.737 1.000 47.15278 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 1 ATOM 602 C CB . SER A 1 93 ? -10.448 4.699 25.709 1.000 50.69447 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 1 ATOM 603 O OG . SER A 1 93 ? -9.454 3.919 25.054 1.000 51.74196 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 1 ATOM 604 N N . CYS A 1 94 ? -10.031 3.538 28.591 1.000 66.46465 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 1 ATOM 605 C CA . CYS A 1 94 ? -9.569 2.409 29.397 1.000 58.61771 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 1 ATOM 606 C C . CYS A 1 94 ? -10.665 1.362 29.399 1.000 57.03304 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 1 ATOM 607 O O . CYS A 1 94 ? -11.831 1.692 29.630 1.000 62.35716 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 1 ATOM 608 C CB . CYS A 1 94 ? -9.234 2.834 30.831 1.000 66.63514 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 1 ATOM 609 S SG . CYS A 1 94 ? -9.454 1.529 32.076 1.000 66.28301 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 1 ATOM 610 N N . SER A 1 95 ? -10.300 0.111 29.156 1.000 58.27030 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 1 ATOM 611 C CA . SER A 1 95 ? -11.260 -0.980 29.102 1.000 66.08932 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 1 ATOM 612 C C . SER A 1 95 ? -10.742 -2.143 29.926 1.000 69.42809 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 1 ATOM 613 O O . SER A 1 95 ? -9.535 -2.399 29.972 1.000 66.62614 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 1 ATOM 614 C CB . SER A 1 95 ? -11.526 -1.427 27.649 1.000 61.59377 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 1 ATOM 615 O OG . SER A 1 95 ? -10.324 -1.509 26.912 1.000 80.36169 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 1 ATOM 616 N N . VAL A 1 96 ? -11.653 -2.857 30.567 1.000 75.59435 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 1 ATOM 617 C CA . VAL A 1 96 ? -11.186 -3.936 31.416 1.000 81.43075 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 1 ATOM 618 C C . VAL A 1 96 ? -11.252 -5.229 30.611 1.000 98.81893 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 1 ATOM 619 O O . VAL A 1 96 ? -10.525 -5.377 29.617 1.000 108.96685 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 1 ATOM 620 C CB . VAL A 1 96 ? -11.951 -3.959 32.758 1.000 73.61937 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 1 ATOM 621 C CG1 . VAL A 1 96 ? -11.315 -2.946 33.673 1.000 60.07490 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 1 ATOM 622 C CG2 . VAL A 1 96 ? -13.413 -3.579 32.581 1.000 81.42689 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 1 ATOM 623 N N . SER A 1 97 ? -12.102 -6.162 31.017 1.000 105.32792 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 1 ATOM 624 C CA . SER A 1 97 ? -12.179 -7.466 30.373 1.000 112.75628 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 1 ATOM 625 C C . SER A 1 97 ? -13.555 -8.050 30.667 1.000 109.58751 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 1 ATOM 626 O O . SER A 1 97 ? -13.708 -9.092 31.306 1.000 109.56817 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 1 ATOM 627 C CB . SER A 1 97 ? -11.049 -8.383 30.849 1.000 119.00568 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 1 ATOM 628 O OG . SER A 1 97 ? -9.811 -8.055 30.232 1.000 115.36913 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 1 ATOM 629 N N . ASP A 1 98 ? -14.586 -7.332 30.226 1.000 109.83524 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 1 ATOM 630 C CA . ASP A 1 98 ? -15.962 -7.764 30.426 1.000 114.89831 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 1 ATOM 631 C C . ASP A 1 98 ? -16.222 -8.142 31.879 1.000 119.60271 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 1 ATOM 632 O O . ASP A 1 98 ? -16.387 -7.263 32.737 1.000 120.10181 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 1 ATOM 633 C CB . ASP A 1 98 ? -16.283 -8.940 29.507 1.000 122.42455 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 1 ATOM 634 C CG . ASP A 1 98 ? -17.768 -9.195 29.391 1.000 129.96603 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 1 ATOM 635 O OD1 . ASP A 1 98 ? -18.451 -9.270 30.445 1.000 129.87535 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 1 ATOM 636 O OD2 . ASP A 1 98 ? -18.244 -9.303 28.239 1.000 129.34989 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 1 ATOM 637 N N . ASN A 1 99 ? -16.238 -9.447 32.163 1.000 114.88334 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 1 ATOM 638 C CA . ASN A 1 99 ? -16.433 -9.936 33.523 1.000 114.13621 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 1 ATOM 639 C C . ASN A 1 99 ? -15.411 -9.324 34.467 1.000 116.81698 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 1 ATOM 640 O O . ASN A 1 99 ? -14.276 -9.804 34.554 1.000 121.70259 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 1 ATOM 641 C CB . ASN A 1 99 ? -16.330 -11.458 33.574 1.000 114.17957 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 1 ATOM 642 C CG . ASN A 1 99 ? -17.418 -12.140 32.785 1.000 116.53109 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 1 ATOM 643 O OD1 . ASN A 1 99 ? -18.354 -11.495 32.313 1.000 115.67932 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 1 ATOM 644 N ND2 . ASN A 1 99 ? -17.310 -13.461 32.646 1.000 116.84244 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 1 ATOM 645 N N . PHE A 1 100 ? -15.804 -8.273 35.179 1.000 111.20800 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 1 ATOM 646 C CA . PHE A 1 100 ? -14.907 -7.529 36.049 1.000 98.84538 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 1 ATOM 647 C C . PHE A 1 100 ? -15.492 -7.473 37.449 1.000 95.31260 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 1 ATOM 648 O O . PHE A 1 100 ? -16.616 -7.000 37.636 1.000 103.53159 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 1 ATOM 649 C CB . PHE A 1 100 ? -14.684 -6.119 35.507 1.000 90.88804 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 1 ATOM 650 C CG . PHE A 1 100 ? -13.688 -5.321 36.279 1.000 82.07161 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 1 ATOM 651 C CD1 . PHE A 1 100 ? -12.336 -5.530 36.097 1.000 76.65143 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 ATOM 652 C CD2 . PHE A 1 100 ? -14.100 -4.342 37.166 1.000 83.16581 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 ATOM 653 C CE1 . PHE A 1 100 ? -11.413 -4.786 36.792 1.000 76.47289 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 ATOM 654 C CE2 . PHE A 1 100 ? -13.182 -3.594 37.865 1.000 84.98615 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 ATOM 655 C CZ . PHE A 1 100 ? -11.835 -3.819 37.682 1.000 84.01009 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 1 ATOM 656 N N . THR A 1 101 ? -14.729 -7.949 38.430 1.000 95.77144 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 657 C CA . THR A 1 101 ? -15.153 -7.897 39.826 1.000 90.60568 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 658 C C . THR A 1 101 ? -14.248 -7.008 40.669 1.000 81.92213 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 659 O O . THR A 1 101 ? -14.391 -6.975 41.900 1.000 79.56710 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 660 C CB . THR A 1 101 ? -15.214 -9.307 40.423 1.000 100.21639 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 661 O OG1 . THR A 1 101 ? -13.889 -9.846 40.495 1.000 111.38508 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 662 C CG2 . THR A 1 101 ? -16.089 -10.220 39.558 1.000 93.37313 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 663 N N . MET A 1 102 ? -13.320 -6.296 40.032 1.000 79.10997 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 1 ATOM 664 C CA . MET A 1 102 ? -12.408 -5.377 40.701 1.000 74.98847 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 1 ATOM 665 C C . MET A 1 102 ? -11.655 -6.099 41.805 1.000 77.10621 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 1 ATOM 666 O O . MET A 1 102 ? -11.538 -5.615 42.930 1.000 87.85233 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 1 ATOM 667 C CB . MET A 1 102 ? -13.154 -4.155 41.244 1.000 80.89163 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 1 ATOM 668 C CG . MET A 1 102 ? -12.227 -3.087 41.850 1.000 90.35487 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 1 ATOM 669 S SD . MET A 1 102 ? -12.656 -1.380 41.424 1.000 105.32578 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 1 ATOM 670 C CE . MET A 1 102 ? -14.347 -1.543 40.831 1.000 107.93758 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 1 ATOM 671 N N . ALA A 1 103 ? -11.156 -7.284 41.477 1.000 66.91393 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1 ATOM 672 C CA . ALA A 1 103 ? -10.434 -8.101 42.434 1.000 64.61733 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1 ATOM 673 C C . ALA A 1 103 ? -8.965 -8.123 42.064 1.000 72.69406 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1 ATOM 674 O O . ALA A 1 103 ? -8.599 -7.992 40.892 1.000 83.19521 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1 ATOM 675 C CB . ALA A 1 103 ? -10.982 -9.525 42.480 1.000 68.71243 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1 ATOM 676 N N . VAL A 1 104 ? -8.124 -8.267 43.086 1.000 63.03851 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 677 C CA . VAL A 1 104 ? -6.699 -8.373 42.825 1.000 68.30064 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 678 C C . VAL A 1 104 ? -6.487 -9.425 41.756 1.000 75.99348 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 679 O O . VAL A 1 104 ? -7.138 -10.477 41.760 1.000 69.59804 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 680 C CB . VAL A 1 104 ? -5.923 -8.722 44.104 1.000 78.15617 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 681 C CG1 . VAL A 1 104 ? -6.486 -10.007 44.722 1.000 83.84589 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 682 C CG2 . VAL A 1 104 ? -4.453 -8.905 43.757 1.000 74.50740 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 683 N N . GLY A 1 105 ? -5.585 -9.134 40.824 1.000 72.40750 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 684 C CA . GLY A 1 105 ? -5.360 -9.962 39.668 1.000 67.01552 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 685 C C . GLY A 1 105 ? -6.049 -9.447 38.427 1.000 79.33905 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 686 O O . GLY A 1 105 ? -5.787 -9.957 37.332 1.000 62.66787 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 687 N N . SER A 1 106 ? -6.921 -8.456 38.564 1.000 79.13004 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 1 ATOM 688 C CA . SER A 1 106 ? -7.592 -7.900 37.413 1.000 60.75524 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 1 ATOM 689 C C . SER A 1 106 ? -6.587 -7.174 36.524 1.000 72.49207 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 1 ATOM 690 O O . SER A 1 106 ? -5.435 -6.938 36.906 1.000 70.20654 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 1 ATOM 691 C CB . SER A 1 106 ? -8.711 -6.965 37.859 1.000 57.77624 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 1 ATOM 692 O OG . SER A 1 106 ? -9.921 -7.686 38.004 1.000 64.91764 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 1 ATOM 693 N N . THR A 1 107 ? -7.032 -6.847 35.307 1.000 71.70254 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 694 C CA . THR A 1 107 ? -6.222 -6.097 34.359 1.000 66.46107 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 695 C C . THR A 1 107 ? -7.090 -5.066 33.658 1.000 57.98741 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 696 O O . THR A 1 107 ? -8.325 -5.141 33.674 1.000 53.89716 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 697 C CB . THR A 1 107 ? -5.550 -7.003 33.320 1.000 64.26910 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 698 O OG1 . THR A 1 107 ? -6.546 -7.771 32.633 1.000 65.05360 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 699 C CG2 . THR A 1 107 ? -4.567 -7.952 34.003 1.000 70.22619 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 700 N N . ARG A 1 108 ? -6.420 -4.088 33.052 1.000 55.64326 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 1 ATOM 701 C CA . ARG A 1 108 ? -7.099 -3.060 32.282 1.000 66.54946 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 1 ATOM 702 C C . ARG A 1 108 ? -6.194 -2.622 31.136 1.000 67.59185 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 1 ATOM 703 O O . ARG A 1 108 ? -4.984 -2.453 31.315 1.000 70.50135 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 1 ATOM 704 C CB . ARG A 1 108 ? -7.484 -1.865 33.164 1.000 54.66806 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 1 ATOM 705 C CG . ARG A 1 108 ? -6.321 -0.987 33.539 1.000 51.20079 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 1 ATOM 706 C CD . ARG A 1 108 ? -6.753 0.084 34.505 1.000 52.51647 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 1 ATOM 707 N NE . ARG A 1 108 ? -5.602 0.814 35.012 1.000 57.56447 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 1 ATOM 708 C CZ . ARG A 1 108 ? -5.609 1.504 36.150 1.000 54.96341 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 1 ATOM 709 N NH1 . ARG A 1 108 ? -4.519 2.152 36.556 1.000 49.19555 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 ATOM 710 N NH2 . ARG A 1 108 ? -6.716 1.538 36.881 1.000 49.07418 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 ATOM 711 N N . ASP A 1 109 ? -6.791 -2.462 29.960 1.000 65.94900 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 1 ATOM 712 C CA . ASP A 1 109 ? -6.090 -1.999 28.767 1.000 59.52845 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 1 ATOM 713 C C . ASP A 1 109 ? -6.302 -0.493 28.633 1.000 52.52320 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 1 ATOM 714 O O . ASP A 1 109 ? -7.445 -0.045 28.500 1.000 63.53445 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 1 ATOM 715 C CB . ASP A 1 109 ? -6.617 -2.723 27.521 1.000 59.36224 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 1 ATOM 716 C CG . ASP A 1 109 ? -6.194 -4.202 27.442 1.000 75.68097 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 1 ATOM 717 O OD1 . ASP A 1 109 ? -4.982 -4.515 27.541 1.000 79.17574 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 ATOM 718 O OD2 . ASP A 1 109 ? -7.090 -5.056 27.251 1.000 83.48420 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 ATOM 719 N N . VAL A 1 110 ? -5.218 0.288 28.663 1.000 47.09737 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1 ATOM 720 C CA . VAL A 1 110 ? -5.294 1.746 28.519 1.000 50.51412 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1 ATOM 721 C C . VAL A 1 110 ? -4.840 2.173 27.124 1.000 59.10835 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1 ATOM 722 O O . VAL A 1 110 ? -3.885 1.616 26.573 1.000 59.75831 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1 ATOM 723 C CB . VAL A 1 110 ? -4.446 2.475 29.576 1.000 50.63209 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1 ATOM 724 C CG1 . VAL A 1 110 ? -4.264 3.941 29.177 1.000 44.35172 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 ATOM 725 C CG2 . VAL A 1 110 ? -5.064 2.330 30.977 1.000 49.15133 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 ATOM 726 N N . ASN A 1 111 ? -5.519 3.178 26.566 1.000 53.39307 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 1 ATOM 727 C CA . ASN A 1 111 ? -5.041 3.932 25.409 1.000 50.14861 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 1 ATOM 728 C C . ASN A 1 111 ? -4.736 5.353 25.859 1.000 52.80967 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 1 ATOM 729 O O . ASN A 1 111 ? -5.572 5.996 26.512 1.000 53.92646 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 1 ATOM 730 C CB . ASN A 1 111 ? -6.068 3.971 24.271 1.000 52.22300 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 1 ATOM 731 C CG . ASN A 1 111 ? -6.282 2.616 23.617 1.000 59.07661 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 1 ATOM 732 O OD1 . ASN A 1 111 ? -5.417 1.734 23.663 1.000 68.12036 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 1 ATOM 733 N ND2 . ASN A 1 111 ? -7.444 2.448 23.000 1.000 65.74873 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 1 ATOM 734 N N . LEU A 1 112 ? -3.541 5.831 25.536 1.000 44.69507 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 735 C CA . LEU A 1 112 ? -3.150 7.158 25.975 1.000 45.11122 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 736 C C . LEU A 1 112 ? -3.537 8.173 24.911 1.000 58.24408 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 737 O O . LEU A 1 112 ? -3.954 7.832 23.804 1.000 60.77447 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 738 C CB . LEU A 1 112 ? -1.650 7.224 26.275 1.000 41.94790 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 739 C CG . LEU A 1 112 ? -1.062 6.109 27.161 1.000 48.19492 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 740 C CD1 . LEU A 1 112 ? 0.442 6.066 27.003 1.000 43.10370 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 741 C CD2 . LEU A 1 112 ? -1.452 6.240 28.646 1.000 51.84049 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 742 N N . ILE A 1 113 ? -3.418 9.443 25.261 1.000 59.27226 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 743 C CA . ILE A 1 113 ? -3.750 10.473 24.292 1.000 55.45540 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 744 C C . ILE A 1 113 ? -2.554 10.676 23.373 1.000 48.90663 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 745 O O . ILE A 1 113 ? -1.519 10.025 23.543 1.000 50.24256 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 746 C CB . ILE A 1 113 ? -4.181 11.759 25.007 1.000 44.49400 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 747 C CG1 . ILE A 1 113 ? -3.044 12.371 25.814 1.000 43.42334 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 748 C CG2 . ILE A 1 113 ? -5.342 11.467 25.937 1.000 43.21462 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 749 C CD1 . ILE A 1 113 ? -3.536 13.574 26.567 1.000 41.14935 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 750 N N . SER A 1 114 ? -2.680 11.556 22.387 1.000 55.21801 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1 ATOM 751 C CA . SER A 1 114 ? -1.607 11.718 21.415 1.000 55.42330 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1 ATOM 752 C C . SER A 1 114 ? -0.539 12.682 21.934 1.000 46.38430 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1 ATOM 753 O O . SER A 1 114 ? -0.776 13.488 22.834 1.000 52.97775 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1 ATOM 754 C CB . SER A 1 114 ? -2.165 12.213 20.079 1.000 46.50258 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1 ATOM 755 O OG . SER A 1 114 ? -2.587 13.559 20.157 1.000 52.56344 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1 ATOM 756 N N . GLY A 1 115 ? 0.653 12.591 21.347 1.000 42.95513 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 1 ATOM 757 C CA . GLY A 1 115 ? 1.739 13.496 21.671 1.000 58.48885 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 1 ATOM 758 C C . GLY A 1 115 ? 2.592 13.065 22.841 1.000 57.84521 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 1 ATOM 759 O O . GLY A 1 115 ? 3.408 13.855 23.327 1.000 54.93922 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 1 ATOM 760 N N . LEU A 1 116 ? 2.425 11.876 23.299 1.000 48.95462 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 761 C CA . LEU A 1 116 ? 3.181 11.339 24.403 1.000 51.71626 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 762 C C . LEU A 1 116 ? 4.226 10.377 23.887 1.000 63.28379 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 763 O O . LEU A 1 116 ? 4.156 9.920 22.740 1.000 66.43852 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 764 C CB . LEU A 1 116 ? 2.256 10.603 25.369 1.000 58.50891 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 765 C CG . LEU A 1 116 ? 1.288 11.441 26.194 1.000 62.54118 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 766 C CD1 . LEU A 1 116 ? 0.764 10.582 27.333 1.000 59.28619 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 767 C CD2 . LEU A 1 116 ? 1.957 12.712 26.716 1.000 50.58162 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 768 N N . PRO A 1 117 ? 5.227 10.066 24.697 1.000 50.29858 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 1 ATOM 769 C CA . PRO A 1 117 ? 6.184 9.031 24.304 1.000 47.41355 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 1 ATOM 770 C C . PRO A 1 117 ? 5.636 7.663 24.655 1.000 56.14460 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 1 ATOM 771 O O . PRO A 1 117 ? 6.363 6.750 25.076 1.000 56.59849 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 1 ATOM 772 C CB . PRO A 1 117 ? 7.432 9.391 25.111 1.000 52.81788 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 1 ATOM 773 C CG . PRO A 1 117 ? 6.878 10.080 26.323 1.000 52.32953 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 1 ATOM 774 C CD . PRO A 1 117 ? 5.671 10.824 25.876 1.000 48.41543 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 1 ATOM 775 N N . ALA A 1 118 ? 4.326 7.526 24.475 1.000 43.56341 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 776 C CA . ALA A 1 118 ? 3.615 6.327 24.882 1.000 46.56601 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 777 C C . ALA A 1 118 ? 2.311 6.255 24.100 1.000 47.17012 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 778 O O . ALA A 1 118 ? 1.787 7.277 23.644 1.000 56.46760 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 779 C CB . ALA A 1 118 ? 3.355 6.336 26.404 1.000 45.17200 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 780 N N . ALA A 1 119 ? 1.790 5.046 23.957 1.000 44.03929 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 1 ATOM 781 C CA . ALA A 1 119 ? 0.565 4.901 23.181 1.000 43.39525 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 1 ATOM 782 C C . ALA A 1 119 ? -0.443 3.963 23.822 1.000 52.12827 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 1 ATOM 783 O O . ALA A 1 119 ? -1.644 4.223 23.735 1.000 68.56755 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 1 ATOM 784 C CB . ALA A 1 119 ? 0.913 4.417 21.758 1.000 49.78816 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 1 ATOM 785 N N . THR A 1 120 ? 0.011 2.883 24.461 1.000 52.18783 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 786 C CA . THR A 1 120 ? -0.862 1.996 25.225 1.000 53.20773 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 787 C C . THR A 1 120 ? -0.162 1.544 26.505 1.000 59.12423 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 788 O O . THR A 1 120 ? 1.020 1.825 26.728 1.000 59.07730 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 789 C CB . THR A 1 120 ? -1.243 0.763 24.420 1.000 49.54153 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 790 O OG1 . THR A 1 120 ? -0.048 0.007 24.162 1.000 53.48131 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 791 C CG2 . THR A 1 120 ? -1.894 1.166 23.115 1.000 53.85095 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 792 N N . SER A 1 121 ? -0.894 0.793 27.331 1.000 54.07457 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 793 C CA . SER A 1 121 ? -0.345 0.198 28.540 1.000 64.23267 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 794 C C . SER A 1 121 ? -1.348 -0.788 29.117 1.000 59.72659 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 795 O O . SER A 1 121 ? -2.538 -0.480 29.240 1.000 51.66002 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 796 C CB . SER A 1 121 ? 0.005 1.261 29.590 1.000 66.41524 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 797 O OG . SER A 1 121 ? -1.167 1.890 30.058 1.000 78.85464 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 798 N N . THR A 1 122 ? -0.851 -1.972 29.452 1.000 56.31539 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 1 ATOM 799 C CA . THR A 1 122 ? -1.602 -2.991 30.169 1.000 61.99297 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 1 ATOM 800 C C . THR A 1 122 ? -1.231 -2.906 31.653 1.000 60.99815 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 1 ATOM 801 O O . THR A 1 122 ? -0.045 -2.923 32.005 1.000 63.65034 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 1 ATOM 802 C CB . THR A 1 122 ? -1.284 -4.373 29.595 1.000 60.14699 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 1 ATOM 803 O OG1 . THR A 1 122 ? -1.305 -4.303 28.169 1.000 75.70971 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 1 ATOM 804 C CG2 . THR A 1 122 ? -2.309 -5.393 30.037 1.000 67.44279 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 1 ATOM 805 N N . GLU A 1 123 ? -2.229 -2.804 32.522 1.000 51.26695 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 1 ATOM 806 C CA . GLU A 1 123 ? -1.965 -2.685 33.951 1.000 62.57655 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 807 C C . GLU A 1 123 ? -2.726 -3.759 34.716 1.000 60.37278 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 1 ATOM 808 O O . GLU A 1 123 ? -3.863 -4.095 34.367 1.000 68.54719 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 1 ATOM 809 C CB . GLU A 1 123 ? -2.328 -1.281 34.444 1.000 68.17222 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 1 ATOM 810 C CG . GLU A 1 123 ? -1.620 -0.195 33.631 1.000 83.59742 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 1 ATOM 811 C CD . GLU A 1 123 ? -2.152 1.201 33.891 1.000 94.02191 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 1 ATOM 812 O OE1 . GLU A 1 123 ? -3.098 1.343 34.697 1.000 93.48590 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 ATOM 813 O OE2 . GLU A 1 123 ? -1.617 2.156 33.285 1.000 94.01926 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 ATOM 814 N N . ARG A 1 124 ? -2.080 -4.310 35.738 1.000 63.69627 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 815 C CA . ARG A 1 124 ? -2.642 -5.356 36.585 1.000 66.69094 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 816 C C . ARG A 1 124 ? -2.740 -4.848 38.025 1.000 71.78474 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 817 O O . ARG A 1 124 ? -1.762 -4.321 38.569 1.000 68.51387 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 818 C CB . ARG A 1 124 ? -1.773 -6.616 36.509 1.000 57.82195 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 819 C CG . ARG A 1 124 ? -2.176 -7.749 37.435 1.000 64.12917 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 820 C CD . ARG A 1 124 ? -1.045 -8.780 37.533 1.000 79.27810 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 821 N NE . ARG A 1 124 ? 0.143 -8.242 38.200 1.000 80.00819 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 822 C CZ . ARG A 1 124 ? 1.375 -8.720 38.046 1.000 72.57857 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 823 N NH1 . ARG A 1 124 ? 1.593 -9.747 37.235 1.000 66.66133 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 824 N NH2 . ARG A 1 124 ? 2.391 -8.162 38.694 1.000 79.07719 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 825 N N . LEU A 1 125 ? -3.918 -5.011 38.636 1.000 65.88251 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 826 C CA . LEU A 1 125 ? -4.180 -4.535 39.994 1.000 56.47343 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 827 C C . LEU A 1 125 ? -3.626 -5.543 40.994 1.000 73.06064 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 828 O O . LEU A 1 125 ? -4.169 -6.644 41.141 1.000 88.91730 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 829 C CB . LEU A 1 125 ? -5.678 -4.317 40.197 1.000 54.22490 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 830 C CG . LEU A 1 125 ? -6.224 -4.024 41.604 1.000 66.02870 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 831 C CD1 . LEU A 1 125 ? -5.710 -2.689 42.163 1.000 70.50440 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 832 C CD2 . LEU A 1 125 ? -7.751 -4.072 41.614 1.000 55.60957 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 833 N N . ASP A 1 126 ? -2.554 -5.167 41.701 1.000 68.48868 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 1 ATOM 834 C CA . ASP A 1 126 ? -1.875 -6.101 42.596 1.000 71.26089 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 1 ATOM 835 C C . ASP A 1 126 ? -2.317 -5.964 44.049 1.000 68.88407 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 1 ATOM 836 O O . ASP A 1 126 ? -2.538 -6.981 44.722 1.000 65.44880 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 1 ATOM 837 C CB . ASP A 1 126 ? -0.355 -5.931 42.486 1.000 78.36043 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 1 ATOM 838 C CG . ASP A 1 126 ? 0.196 -6.430 41.141 1.000 90.33037 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 1 ATOM 839 O OD1 . ASP A 1 126 ? -0.559 -7.078 40.375 1.000 82.89447 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 ATOM 840 O OD2 . ASP A 1 126 ? 1.388 -6.165 40.854 1.000 92.09326 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 1 ATOM 841 N N . ILE A 1 127 ? -2.478 -4.741 44.551 1.000 64.20942 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 842 C CA . ILE A 1 127 ? -2.934 -4.517 45.918 1.000 66.73319 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 843 C C . ILE A 1 127 ? -4.239 -3.737 45.890 1.000 65.34531 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 844 O O . ILE A 1 127 ? -4.340 -2.717 45.204 1.000 67.22513 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 845 C CB . ILE A 1 127 ? -1.877 -3.771 46.751 1.000 65.14226 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 846 C CG1 . ILE A 1 127 ? -0.593 -4.581 46.817 1.000 63.67653 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 847 C CG2 . ILE A 1 127 ? -2.403 -3.471 48.143 1.000 60.39306 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 848 C CD1 . ILE A 1 127 ? 0.321 -4.099 47.861 1.000 61.96689 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 849 N N . LEU A 1 128 ? -5.231 -4.191 46.671 1.000 71.48240 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 1 ATOM 850 C CA . LEU A 1 128 ? -6.507 -3.468 46.790 1.000 76.53499 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 1 ATOM 851 C C . LEU A 1 128 ? -7.030 -3.666 48.211 1.000 73.19070 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 1 ATOM 852 O O . LEU A 1 128 ? -7.852 -4.551 48.472 1.000 74.30384 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 1 ATOM 853 C CB . LEU A 1 128 ? -7.525 -3.938 45.761 1.000 72.55204 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 1 ATOM 854 C CG . LEU A 1 128 ? -8.744 -3.036 45.562 1.000 75.51433 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 1 ATOM 855 C CD1 . LEU A 1 128 ? -9.974 -3.589 46.274 1.000 78.28632 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 ATOM 856 C CD2 . LEU A 1 128 ? -8.447 -1.621 46.006 1.000 78.29144 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 ATOM 857 N N . ASP A 1 129 ? -6.573 -2.818 49.132 1.000 70.03763 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 1 ATOM 858 C CA . ASP A 1 129 ? -6.860 -2.996 50.553 1.000 71.41279 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 1 ATOM 859 C C . ASP A 1 129 ? -7.782 -1.882 51.023 1.000 76.25388 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 1 ATOM 860 O O . ASP A 1 129 ? -7.323 -0.774 51.310 1.000 86.34916 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 1 ATOM 861 C CB . ASP A 1 129 ? -5.569 -3.010 51.366 1.000 67.97331 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 1 ATOM 862 C CG . ASP A 1 129 ? -5.783 -3.484 52.799 1.000 77.95464 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 1 ATOM 863 O OD1 . ASP A 1 129 ? -6.809 -3.131 53.429 1.000 74.97403 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 ATOM 864 O OD2 . ASP A 1 129 ? -4.919 -4.234 53.286 1.000 81.33757 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 ATOM 865 N N . ASP A 1 130 ? -9.080 -2.173 51.104 1.000 81.02689 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 866 C CA . ASP A 1 130 ? -10.036 -1.190 51.597 1.000 83.13433 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 867 C C . ASP A 1 130 ? -9.936 -0.964 53.091 1.000 78.82147 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 868 O O . ASP A 1 130 ? -10.469 0.041 53.575 1.000 89.47548 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 869 C CB . ASP A 1 130 ? -11.458 -1.620 51.266 1.000 80.95921 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 870 C CG . ASP A 1 130 ? -11.603 -2.046 49.836 1.000 77.82844 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 871 O OD1 . ASP A 1 130 ? -11.273 -3.212 49.529 1.000 85.51197 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 872 O OD2 . ASP A 1 130 ? -12.028 -1.208 49.019 1.000 70.85920 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 873 N N . ASP A 1 131 ? -9.291 -1.883 53.820 1.000 80.53058 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 1 ATOM 874 C CA . ASP A 1 131 ? -9.143 -1.759 55.270 1.000 74.81725 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 1 ATOM 875 C C . ASP A 1 131 ? -8.042 -0.774 55.643 1.000 73.85153 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 1 ATOM 876 O O . ASP A 1 131 ? -8.123 -0.127 56.694 1.000 85.57449 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 1 ATOM 877 C CB . ASP A 1 131 ? -8.874 -3.137 55.895 1.000 67.86670 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 1 ATOM 878 C CG . ASP A 1 131 ? -10.025 -4.116 55.672 1.000 80.02837 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 1 ATOM 879 O OD1 . ASP A 1 131 ? -11.131 -3.645 55.319 1.000 90.70092 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 ATOM 880 O OD2 . ASP A 1 131 ? -9.828 -5.347 55.844 1.000 73.67180 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 1 ATOM 881 N N . ARG A 1 132 ? -7.034 -0.628 54.781 1.000 78.43845 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 882 C CA . ARG A 1 132 ? -5.949 0.325 54.974 1.000 77.66071 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 883 C C . ARG A 1 132 ? -5.866 1.379 53.873 1.000 76.93439 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 884 O O . ARG A 1 132 ? -5.009 2.277 53.949 1.000 66.35197 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 885 C CB . ARG A 1 132 ? -4.619 -0.431 55.086 1.000 75.22916 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 886 C CG . ARG A 1 132 ? -4.772 -1.837 55.665 1.000 80.01913 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 887 C CD . ARG A 1 132 ? -3.559 -2.177 56.462 1.000 77.86288 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 888 N NE . ARG A 1 132 ? -3.089 -0.957 57.107 1.000 87.71902 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 889 C CZ . ARG A 1 132 ? -1.929 -0.841 57.738 1.000 88.76092 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 890 N NH1 . ARG A 1 132 ? -1.114 -1.888 57.807 1.000 90.79174 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 891 N NH2 . ARG A 1 132 ? -1.585 0.321 58.288 1.000 86.84259 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 892 N N . GLN A 1 133 ? -6.732 1.300 52.864 1.000 70.87688 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 893 C CA . GLN A 1 133 ? -6.854 2.329 51.839 1.000 65.90180 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 894 C C . GLN A 1 133 ? -5.528 2.500 51.095 1.000 65.68399 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 895 O O . GLN A 1 133 ? -4.906 3.567 51.058 1.000 72.09207 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 896 C CB . GLN A 1 133 ? -7.354 3.635 52.455 1.000 65.90356 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 897 C CG . GLN A 1 133 ? -8.800 3.548 52.918 1.000 68.32941 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 1 ATOM 898 C CD . GLN A 1 133 ? -9.272 4.811 53.599 1.000 73.96671 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 1 ATOM 899 O OE1 . GLN A 1 133 ? -8.467 5.588 54.121 1.000 84.83921 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 1 ATOM 900 N NE2 . GLN A 1 133 ? -10.588 5.031 53.591 1.000 67.78455 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 1 ATOM 901 N N . VAL A 1 134 ? -5.106 1.399 50.492 1.000 63.75274 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 1 ATOM 902 C CA . VAL A 1 134 ? -3.843 1.324 49.779 1.000 65.19897 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 1 ATOM 903 C C . VAL A 1 134 ? -4.095 0.626 48.451 1.000 80.95085 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 1 ATOM 904 O O . VAL A 1 134 ? -4.701 -0.454 48.423 1.000 83.56447 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 1 ATOM 905 C CB . VAL A 1 134 ? -2.781 0.576 50.603 1.000 73.36512 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 1 ATOM 906 C CG1 . VAL A 1 134 ? -1.620 0.194 49.743 1.000 59.63503 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 ATOM 907 C CG2 . VAL A 1 134 ? -2.328 1.432 51.801 1.000 77.69712 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 ATOM 908 N N . LEU A 1 135 ? -3.632 1.245 47.356 1.000 69.65088 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N 1 ATOM 909 C CA . LEU A 1 135 ? -3.861 0.770 45.994 1.000 62.61852 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA 1 ATOM 910 C C . LEU A 1 135 ? -2.525 0.494 45.312 1.000 63.93500 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C 1 ATOM 911 O O . LEU A 1 135 ? -1.674 1.389 45.223 1.000 62.87011 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O 1 ATOM 912 C CB . LEU A 1 135 ? -4.659 1.800 45.180 1.000 57.60872 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB 1 ATOM 913 C CG . LEU A 1 135 ? -4.835 1.387 43.717 1.000 72.95970 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG 1 ATOM 914 C CD1 . LEU A 1 135 ? -5.838 0.250 43.658 1.000 80.31600 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 1 ATOM 915 C CD2 . LEU A 1 135 ? -5.226 2.530 42.749 1.000 67.70508 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 1 ATOM 916 N N . GLY A 1 136 ? -2.341 -0.742 44.831 1.000 56.07022 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 917 C CA . GLY A 1 136 ? -1.124 -1.122 44.131 1.000 58.45426 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 918 C C . GLY A 1 136 ? -1.375 -1.667 42.735 1.000 76.29294 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 919 O O . GLY A 1 136 ? -2.242 -2.533 42.554 1.000 82.60756 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 920 N N . ILE A 1 137 ? -0.636 -1.170 41.737 1.000 62.45164 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N 1 ATOM 921 C CA . ILE A 1 137 ? -0.773 -1.639 40.364 1.000 67.47543 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA 1 ATOM 922 C C . ILE A 1 137 ? 0.605 -1.846 39.752 1.000 71.59236 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C 1 ATOM 923 O O . ILE A 1 137 ? 1.534 -1.069 39.997 1.000 79.88110 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O 1 ATOM 924 C CB . ILE A 1 137 ? -1.612 -0.670 39.507 1.000 63.96276 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB 1 ATOM 925 C CG1 . ILE A 1 137 ? -0.932 0.692 39.408 1.000 67.26101 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1 1 ATOM 926 C CG2 . ILE A 1 137 ? -2.998 -0.534 40.099 1.000 59.71558 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2 1 ATOM 927 C CD1 . ILE A 1 137 ? 0.224 0.742 38.418 1.000 65.04813 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1 1 ATOM 928 N N . SER A 1 138 ? 0.731 -2.903 38.959 1.000 65.13753 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 929 C CA . SER A 1 138 ? 1.933 -3.183 38.190 1.000 71.60031 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 930 C C . SER A 1 138 ? 1.600 -3.115 36.703 1.000 62.06798 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 931 O O . SER A 1 138 ? 0.614 -3.707 36.252 1.000 62.69282 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 932 C CB . SER A 1 138 ? 2.500 -4.556 38.548 1.000 73.25493 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 933 O OG . SER A 1 138 ? 3.805 -4.713 38.024 1.000 76.57250 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 934 N N . ILE A 1 139 ? 2.414 -2.406 35.946 1.000 61.00374 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 1 ATOM 935 C CA . ILE A 1 139 ? 2.233 -2.320 34.503 1.000 61.66449 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 1 ATOM 936 C C . ILE A 1 139 ? 2.930 -3.513 33.866 1.000 70.02667 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 1 ATOM 937 O O . ILE A 1 139 ? 4.109 -3.770 34.141 1.000 84.42984 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 1 ATOM 938 C CB . ILE A 1 139 ? 2.773 -0.988 33.969 1.000 62.33442 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 1 ATOM 939 C CG1 . ILE A 1 139 ? 1.862 0.141 34.453 1.000 70.28523 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 1 ATOM 940 C CG2 . ILE A 1 139 ? 2.860 -1.024 32.451 1.000 73.07651 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 1 ATOM 941 C CD1 . ILE A 1 139 ? 2.575 1.416 34.824 1.000 72.36806 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 1 ATOM 942 N N . ILE A 1 140 ? 2.200 -4.264 33.037 1.000 55.68542 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 943 C CA . ILE A 1 140 ? 2.678 -5.552 32.546 1.000 63.40682 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 944 C C . ILE A 1 140 ? 2.784 -5.616 31.028 1.000 79.63510 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 945 O O . ILE A 1 140 ? 3.190 -6.655 30.495 1.000 86.08631 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 946 C CB . ILE A 1 140 ? 1.805 -6.712 33.067 1.000 64.74010 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 947 C CG1 . ILE A 1 140 ? 0.326 -6.398 32.879 1.000 61.13136 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 948 C CG2 . ILE A 1 140 ? 2.087 -6.970 34.548 1.000 69.44597 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 949 C CD1 . ILE A 1 140 ? -0.567 -7.570 33.191 1.000 64.90846 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 950 N N . GLY A 1 141 ? 2.439 -4.549 30.318 1.000 71.62066 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 1 ATOM 951 C CA . GLY A 1 141 ? 2.601 -4.546 28.882 1.000 63.29595 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 1 ATOM 952 C C . GLY A 1 141 ? 2.323 -3.180 28.298 1.000 67.74452 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 1 ATOM 953 O O . GLY A 1 141 ? 2.244 -2.180 29.014 1.000 63.15860 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 1 ATOM 954 N N . GLY A 1 142 ? 2.179 -3.152 26.972 1.000 73.95840 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 955 C CA . GLY A 1 142 ? 1.911 -1.925 26.244 1.000 63.92681 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 956 C C . GLY A 1 142 ? 3.168 -1.337 25.638 1.000 59.58871 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 957 O O . GLY A 1 142 ? 4.269 -1.888 25.734 1.000 65.36660 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 958 N N . GLU A 1 143 ? 2.987 -0.174 25.017 1.000 62.90185 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 1 ATOM 959 C CA . GLU A 1 143 ? 3.992 0.441 24.154 1.000 62.77195 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 1 ATOM 960 C C . GLU A 1 143 ? 4.462 1.721 24.837 1.000 58.18025 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 1 ATOM 961 O O . GLU A 1 143 ? 3.784 2.756 24.790 1.000 61.12714 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 1 ATOM 962 C CB . GLU A 1 143 ? 3.409 0.709 22.764 1.000 64.09607 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 1 ATOM 963 C CG . GLU A 1 143 ? 4.416 0.632 21.614 1.000 82.60200 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 1 ATOM 964 C CD . GLU A 1 143 ? 3.956 1.378 20.357 1.000 95.59149 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 1 ATOM 965 O OE1 . GLU A 1 143 ? 2.751 1.336 20.021 1.000 97.04988 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 ATOM 966 O OE2 . GLU A 1 143 ? 4.812 2.019 19.709 1.000 100.46855 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 ATOM 967 N N . HIS A 1 144 ? 5.626 1.648 25.469 1.000 50.83083 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 968 C CA . HIS A 1 144 ? 6.107 2.721 26.320 1.000 50.34877 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 969 C C . HIS A 1 144 ? 7.431 2.261 26.894 1.000 58.34942 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 970 O O . HIS A 1 144 ? 7.774 1.075 26.823 1.000 57.78268 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 971 C CB . HIS A 1 144 ? 5.124 3.043 27.447 1.000 59.96577 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 972 C CG . HIS A 1 144 ? 4.807 1.868 28.318 1.000 62.95855 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 973 N ND1 . HIS A 1 144 ? 5.642 1.437 29.329 1.000 69.21263 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 974 C CD2 . HIS A 1 144 ? 3.752 1.019 28.318 1.000 67.56836 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 975 C CE1 . HIS A 1 144 ? 5.113 0.377 29.917 1.000 68.29608 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 976 N NE2 . HIS A 1 144 ? 3.964 0.104 29.325 1.000 65.74905 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 977 N N . ARG A 1 145 ? 8.154 3.205 27.497 1.000 52.34015 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 978 C CA . ARG A 1 145 ? 9.506 2.955 27.959 1.000 52.78025 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 979 C C . ARG A 1 145 ? 9.616 2.863 29.480 1.000 67.68085 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 980 O O . ARG A 1 145 ? 10.712 3.061 30.015 1.000 76.04650 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 981 C CB . ARG A 1 145 ? 10.439 4.043 27.429 1.000 59.62453 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 982 C CG . ARG A 1 145 ? 10.361 4.314 25.923 1.000 62.01430 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 983 C CD . ARG A 1 145 ? 11.465 5.279 25.528 1.000 55.73890 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 984 N NE . ARG A 1 145 ? 12.761 4.752 25.949 1.000 66.60281 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 985 C CZ . ARG A 1 145 ? 13.783 5.498 26.357 1.000 70.65101 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 986 N NH1 . ARG A 1 145 ? 14.915 4.921 26.730 1.000 57.14954 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 987 N NH2 . ARG A 1 145 ? 13.671 6.818 26.397 1.000 83.80542 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 988 N N . LEU A 1 146 ? 8.528 2.565 30.190 1.000 65.32144 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 989 C CA . LEU A 1 146 ? 8.584 2.346 31.645 1.000 66.33399 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 990 C C . LEU A 1 146 ? 8.339 0.871 31.948 1.000 64.19632 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 991 O O . LEU A 1 146 ? 7.302 0.482 32.488 1.000 69.55572 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 992 C CB . LEU A 1 146 ? 7.561 3.233 32.399 1.000 64.71038 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 993 C CG . LEU A 1 146 ? 7.815 4.743 32.453 1.000 64.75060 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 994 C CD1 . LEU A 1 146 ? 6.934 5.425 33.493 1.000 56.80973 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 995 C CD2 . LEU A 1 146 ? 9.297 5.054 32.667 1.000 63.14946 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 996 N N . ARG A 1 147 ? 9.322 0.044 31.626 1.000 58.04743 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 1 ATOM 997 C CA . ARG A 1 147 ? 9.182 -1.377 31.893 1.000 62.65253 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 1 ATOM 998 C C . ARG A 1 147 ? 9.247 -1.647 33.398 1.000 63.11473 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 1 ATOM 999 O O . ARG A 1 147 ? 9.973 -0.971 34.135 1.000 73.92845 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1 ATOM 1000 C CB . ARG A 1 147 ? 10.267 -2.145 31.140 1.000 60.64540 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1 ATOM 1001 C CG . ARG A 1 147 ? 10.470 -1.611 29.722 1.000 74.07104 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1 ATOM 1002 C CD . ARG A 1 147 ? 9.717 -2.431 28.664 1.000 76.00747 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1 ATOM 1003 N NE . ARG A 1 147 ? 8.565 -1.736 28.086 1.000 68.86034 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1 ATOM 1004 C CZ . ARG A 1 147 ? 7.455 -2.351 27.689 1.000 67.52648 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1 ATOM 1005 N NH1 . ARG A 1 147 ? 6.447 -1.655 27.179 1.000 67.00262 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 ATOM 1006 N NH2 . ARG A 1 147 ? 7.346 -3.664 27.838 1.000 70.68108 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 ATOM 1007 N N . ASN A 1 148 ? 8.444 -2.615 33.860 1.000 65.67799 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1 ATOM 1008 C CA . ASN A 1 148 ? 8.473 -3.095 35.252 1.000 69.15131 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1 ATOM 1009 C C . ASN A 1 148 ? 8.134 -1.984 36.246 1.000 70.04260 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1 ATOM 1010 O O . ASN A 1 148 ? 8.799 -1.799 37.262 1.000 64.10670 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1 ATOM 1011 C CB . ASN A 1 148 ? 9.826 -3.724 35.587 1.000 66.56620 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1 ATOM 1012 C CG . ASN A 1 148 ? 10.176 -4.874 34.668 1.000 82.43460 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1 ATOM 1013 O OD1 . ASN A 1 148 ? 9.330 -5.714 34.352 1.000 84.73780 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1 ATOM 1014 N ND2 . ASN A 1 148 ? 11.432 -4.917 34.228 1.000 93.84598 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1 ATOM 1015 N N . TYR A 1 149 ? 7.094 -1.227 35.929 1.000 73.41255 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1 ATOM 1016 C CA . TYR A 1 149 ? 6.630 -0.134 36.769 1.000 68.73841 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1 ATOM 1017 C C . TYR A 1 149 ? 5.643 -0.707 37.772 1.000 63.77957 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1 ATOM 1018 O O . TYR A 1 149 ? 4.689 -1.388 37.388 1.000 66.73410 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1 ATOM 1019 C CB . TYR A 1 149 ? 5.977 0.953 35.910 1.000 62.93495 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1 ATOM 1020 C CG . TYR A 1 149 ? 5.542 2.186 36.667 1.000 63.00295 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1 ATOM 1021 C CD1 . TYR A 1 149 ? 4.294 2.243 37.284 1.000 70.66775 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 ATOM 1022 C CD2 . TYR A 1 149 ? 6.367 3.304 36.748 1.000 51.56431 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 ATOM 1023 C CE1 . TYR A 1 149 ? 3.883 3.375 37.977 1.000 61.71154 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 ATOM 1024 C CE2 . TYR A 1 149 ? 5.962 4.442 37.433 1.000 52.45991 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 ATOM 1025 C CZ . TYR A 1 149 ? 4.721 4.463 38.048 1.000 60.30230 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1 ATOM 1026 O OH . TYR A 1 149 ? 4.310 5.579 38.726 1.000 65.09382 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1 ATOM 1027 N N . ARG A 1 150 ? 5.893 -0.463 39.049 1.000 71.63628 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1 ATOM 1028 C CA . ARG A 1 150 ? 4.981 -0.833 40.121 1.000 63.77809 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1 ATOM 1029 C C . ARG A 1 150 ? 4.753 0.403 40.966 1.000 67.88854 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1 ATOM 1030 O O . ARG A 1 150 ? 5.698 1.151 41.251 1.000 66.19858 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1 ATOM 1031 C CB . ARG A 1 150 ? 5.526 -1.955 40.993 1.000 64.27042 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1 ATOM 1032 C CG . ARG A 1 150 ? 5.834 -3.236 40.266 1.000 70.11036 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1 ATOM 1033 C CD . ARG A 1 150 ? 7.189 -3.764 40.701 1.000 81.27844 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1 ATOM 1034 N NE . ARG A 1 150 ? 7.116 -4.418 41.999 1.000 91.53385 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1 ATOM 1035 C CZ . ARG A 1 150 ? 8.088 -4.390 42.902 1.000 96.40037 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1 ATOM 1036 N NH1 . ARG A 1 150 ? 7.932 -5.017 44.057 1.000 90.53724 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1 ATOM 1037 N NH2 . ARG A 1 150 ? 9.204 -3.717 42.657 1.000 104.69920 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1 ATOM 1038 N N . SER A 1 151 ? 3.499 0.635 41.341 1.000 64.28244 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 1039 C CA . SER A 1 151 ? 3.163 1.850 42.064 1.000 62.89362 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 1040 C C . SER A 1 151 ? 2.222 1.516 43.209 1.000 54.16792 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 1041 O O . SER A 1 151 ? 1.446 0.559 43.154 1.000 61.10067 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 1042 C CB . SER A 1 151 ? 2.535 2.924 41.148 1.000 64.35861 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 1043 O OG . SER A 1 151 ? 1.139 2.735 40.979 1.000 78.78143 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 1044 N N . VAL A 1 152 ? 2.314 2.318 44.251 1.000 57.93895 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1045 C CA . VAL A 1 152 ? 1.485 2.168 45.435 1.000 61.04569 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1046 C C . VAL A 1 152 ? 0.952 3.543 45.788 1.000 67.95843 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1047 O O . VAL A 1 152 ? 1.709 4.523 45.793 1.000 57.26390 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1048 C CB . VAL A 1 152 ? 2.263 1.573 46.621 1.000 58.36641 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1049 C CG1 . VAL A 1 152 ? 1.455 1.759 47.904 1.000 67.16885 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1050 C CG2 . VAL A 1 152 ? 2.567 0.113 46.387 1.000 51.01590 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1051 N N . ILE A 1 153 ? -0.349 3.615 46.052 1.000 72.77535 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1 ATOM 1052 C CA . ILE A 1 153 ? -1.011 4.824 46.515 1.000 65.83841 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1 ATOM 1053 C C . ILE A 1 153 ? -1.667 4.461 47.837 1.000 65.37888 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1 ATOM 1054 O O . ILE A 1 153 ? -2.449 3.503 47.896 1.000 60.84100 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1 ATOM 1055 C CB . ILE A 1 153 ? -2.043 5.334 45.493 1.000 53.95653 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1 ATOM 1056 C CG1 . ILE A 1 153 ? -1.406 5.483 44.128 1.000 66.82432 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1 ATOM 1057 C CG2 . ILE A 1 153 ? -2.548 6.697 45.840 1.000 54.16408 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1 ATOM 1058 C CD1 . ILE A 1 153 ? -2.334 6.140 43.116 1.000 75.93848 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1 ATOM 1059 N N . SER A 1 154 ? -1.320 5.185 48.902 1.000 68.65528 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1 ATOM 1060 C CA . SER A 1 154 ? -1.939 4.986 50.209 1.000 71.16446 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1 ATOM 1061 C C . SER A 1 154 ? -2.510 6.308 50.698 1.000 63.77964 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1 ATOM 1062 O O . SER A 1 154 ? -1.875 7.356 50.565 1.000 60.34939 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1 ATOM 1063 C CB . SER A 1 154 ? -0.949 4.403 51.242 1.000 70.35345 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1 ATOM 1064 O OG . SER A 1 154 ? 0.161 5.256 51.474 1.000 60.92745 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1 ATOM 1065 N N . VAL A 1 155 ? -3.720 6.256 51.236 1.000 66.42981 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1 ATOM 1066 C CA . VAL A 1 155 ? -4.446 7.443 51.666 1.000 67.97995 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1 ATOM 1067 C C . VAL A 1 155 ? -4.444 7.490 53.189 1.000 74.15322 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1 ATOM 1068 O O . VAL A 1 155 ? -4.612 6.464 53.863 1.000 72.64226 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1 ATOM 1069 C CB . VAL A 1 155 ? -5.874 7.455 51.091 1.000 67.27272 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1 ATOM 1070 C CG1 . VAL A 1 155 ? -6.764 8.350 51.872 1.000 61.48810 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1 ATOM 1071 C CG2 . VAL A 1 155 ? -5.843 7.924 49.670 1.000 80.03322 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1 ATOM 1072 N N . HIS A 1 156 ? -4.240 8.688 53.726 1.000 66.90842 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1 ATOM 1073 C CA . HIS A 1 156 ? -4.006 8.883 55.148 1.000 65.50427 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1 ATOM 1074 C C . HIS A 1 156 ? -4.782 10.111 55.593 1.000 68.99924 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1 ATOM 1075 O O . HIS A 1 156 ? -4.462 11.230 55.178 1.000 69.78318 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1 ATOM 1076 C CB . HIS A 1 156 ? -2.518 9.055 55.433 1.000 63.60802 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1 ATOM 1077 C CG . HIS A 1 156 ? -1.662 8.033 54.762 1.000 70.65083 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1 ATOM 1078 N ND1 . HIS A 1 156 ? -1.329 6.835 55.358 1.000 69.70234 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1 ATOM 1079 C CD2 . HIS A 1 156 ? -1.089 8.022 53.534 1.000 71.40799 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1 ATOM 1080 C CE1 . HIS A 1 156 ? -0.577 6.134 54.527 1.000 75.38549 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1 ATOM 1081 N NE2 . HIS A 1 156 ? -0.415 6.832 53.414 1.000 72.81407 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1 ATOM 1082 N N . GLY A 1 157 ? -5.787 9.902 56.450 1.000 69.37715 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1 ATOM 1083 C CA . GLY A 1 157 ? -6.542 11.011 56.978 1.000 68.36142 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 1084 C C . GLY A 1 157 ? -5.824 11.707 58.115 1.000 80.74957 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1 ATOM 1085 O O . GLY A 1 157 ? -4.880 11.183 58.713 1.000 90.00848 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1 ATOM 1086 N N . PHE A 1 158 ? -6.294 12.915 58.417 1.000 82.77496 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1 ATOM 1087 C CA . PHE A 1 158 ? -5.787 13.674 59.549 1.000 77.24192 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1 ATOM 1088 C C . PHE A 1 158 ? -6.909 14.531 60.116 1.000 85.61510 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1 ATOM 1089 O O . PHE A 1 158 ? -7.937 14.755 59.470 1.000 79.31822 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1 ATOM 1090 C CB . PHE A 1 158 ? -4.606 14.564 59.153 1.000 77.91311 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1 ATOM 1091 C CG . PHE A 1 158 ? -3.297 13.833 59.004 1.000 76.42556 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1 ATOM 1092 C CD1 . PHE A 1 158 ? -2.958 13.216 57.803 1.000 74.76500 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1 ATOM 1093 C CD2 . PHE A 1 158 ? -2.383 13.809 60.048 1.000 71.07937 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1 ATOM 1094 C CE1 . PHE A 1 158 ? -1.741 12.560 57.659 1.000 74.81925 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1 ATOM 1095 C CE2 . PHE A 1 158 ? -1.165 13.166 59.914 1.000 72.20061 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1 ATOM 1096 C CZ . PHE A 1 158 ? -0.842 12.536 58.715 1.000 84.60285 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1 ATOM 1097 N N . ASN A 1 159 ? -6.690 15.017 61.340 1.000 94.16018 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1 ATOM 1098 C CA . ASN A 1 159 ? -7.622 15.908 62.019 1.000 92.19510 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1 ATOM 1099 C C . ASN A 1 159 ? -6.835 16.927 62.822 1.000 97.83523 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1 ATOM 1100 O O . ASN A 1 159 ? -6.000 16.549 63.647 1.000 101.45227 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1 ATOM 1101 C CB . ASN A 1 159 ? -8.558 15.140 62.951 1.000 90.37163 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1 ATOM 1102 C CG . ASN A 1 159 ? -9.905 15.805 63.087 1.000 104.48838 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1 ATOM 1103 O OD1 . ASN A 1 159 ? -10.082 16.738 63.877 1.000 107.77372 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1 ATOM 1104 N ND2 . ASN A 1 159 ? -10.870 15.333 62.306 1.000 111.28881 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1 ATOM 1105 N N . ARG A 1 160 ? -7.102 18.211 62.586 1.000 105.51271 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1 ATOM 1106 C CA . ARG A 1 160 ? -6.451 19.303 63.314 1.000 109.15612 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1 ATOM 1107 C C . ARG A 1 160 ? -7.531 20.295 63.733 1.000 117.10367 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1 ATOM 1108 O O . ARG A 1 160 ? -7.978 21.116 62.925 1.000 124.67805 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1 ATOM 1109 C CB . ARG A 1 160 ? -5.371 19.973 62.467 1.000 108.05079 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1 ATOM 1110 C CG . ARG A 1 160 ? -4.588 21.078 63.175 1.000 108.79491 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1 ATOM 1111 C CD . ARG A 1 160 ? -4.989 22.445 62.638 1.000 116.34579 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1 ATOM 1112 N NE . ARG A 1 160 ? -5.032 22.456 61.176 1.000 116.78740 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1 ATOM 1113 C CZ . ARG A 1 160 ? -5.776 23.287 60.450 1.000 116.16262 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1 ATOM 1114 N NH1 . ARG A 1 160 ? -5.750 23.217 59.126 1.000 110.77294 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 ATOM 1115 N NH2 . ARG A 1 160 ? -6.555 24.179 61.047 1.000 122.01840 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 ATOM 1116 N N . ASP A 1 161 ? -7.949 20.212 64.995 1.000 117.83168 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1117 C CA . ASP A 1 161 ? -9.003 21.068 65.525 1.000 123.04657 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1118 C C . ASP A 1 161 ? -10.238 21.006 64.630 1.000 115.67504 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1119 O O . ASP A 1 161 ? -10.728 22.018 64.122 1.000 115.03360 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1120 C CB . ASP A 1 161 ? -8.507 22.505 65.691 1.000 130.16182 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1121 C CG . ASP A 1 161 ? -7.186 22.581 66.433 1.000 131.63291 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1122 O OD1 . ASP A 1 161 ? -6.537 21.523 66.599 1.000 129.18149 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 ATOM 1123 O OD2 . ASP A 1 161 ? -6.802 23.695 66.851 1.000 133.04214 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1124 N N . GLY A 1 162 ? -10.725 19.783 64.420 1.000 105.76692 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1 ATOM 1125 C CA . GLY A 1 162 ? -11.926 19.544 63.651 1.000 103.59948 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1 ATOM 1126 C C . GLY A 1 162 ? -11.805 19.733 62.153 1.000 105.24978 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1 ATOM 1127 O O . GLY A 1 162 ? -12.832 19.681 61.464 1.000 103.45742 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1 ATOM 1128 N N . ALA A 1 163 ? -10.594 19.944 61.623 1.000 98.94813 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 1129 C CA . ALA A 1 163 ? -10.373 20.161 60.188 1.000 97.92865 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 1130 C C . ALA A 1 163 ? -9.847 18.870 59.563 1.000 98.23968 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 1131 O O . ALA A 1 163 ? -8.667 18.535 59.698 1.000 100.30602 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 1132 C CB . ALA A 1 163 ? -9.410 21.320 59.956 1.000 96.60210 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 1133 N N . ILE A 1 164 ? -10.720 18.160 58.856 1.000 97.36499 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1 ATOM 1134 C CA . ILE A 1 164 ? -10.399 16.850 58.295 1.000 98.62469 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1 ATOM 1135 C C . ILE A 1 164 ? -9.772 17.035 56.910 1.000 90.05002 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1 ATOM 1136 O O . ILE A 1 164 ? -10.444 17.417 55.944 1.000 79.64925 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1 ATOM 1137 C CB . ILE A 1 164 ? -11.641 15.951 58.243 1.000 102.31396 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1 ATOM 1138 C CG1 . ILE A 1 164 ? -11.299 14.573 57.664 1.000 87.97803 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 ATOM 1139 C CG2 . ILE A 1 164 ? -12.770 16.630 57.466 1.000 107.59509 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 ATOM 1140 C CD1 . ILE A 1 164 ? -12.402 13.540 57.865 1.000 86.02419 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 ATOM 1141 N N . CYS A 1 165 ? -8.472 16.770 56.817 1.000 86.95252 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1142 C CA . CYS A 1 165 ? -7.740 16.769 55.559 1.000 88.11971 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1143 C C . CYS A 1 165 ? -7.160 15.380 55.318 1.000 80.59001 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1144 O O . CYS A 1 165 ? -7.105 14.542 56.219 1.000 68.42795 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1145 C CB . CYS A 1 165 ? -6.610 17.807 55.567 1.000 94.16890 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1146 S SG . CYS A 1 165 ? -5.139 17.239 56.466 1.000 102.81243 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1147 N N . THR A 1 166 ? -6.700 15.157 54.086 1.000 84.09628 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1 ATOM 1148 C CA . THR A 1 166 ? -6.105 13.897 53.653 1.000 78.36471 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1 ATOM 1149 C C . THR A 1 166 ? -4.725 14.154 53.064 1.000 74.81727 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1 ATOM 1150 O O . THR A 1 166 ? -4.546 15.101 52.292 1.000 69.32255 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1 ATOM 1151 C CB . THR A 1 166 ? -6.985 13.206 52.589 1.000 71.82809 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1 ATOM 1152 O OG1 . THR A 1 166 ? -8.169 12.691 53.204 1.000 84.72143 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1 ATOM 1153 C CG2 . THR A 1 166 ? -6.238 12.071 51.902 1.000 62.68819 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1 ATOM 1154 N N . VAL A 1 167 ? -3.752 13.312 53.417 1.000 70.11452 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1 ATOM 1155 C CA . VAL A 1 167 ? -2.467 13.269 52.720 1.000 66.24314 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1 ATOM 1156 C C . VAL A 1 167 ? -2.402 11.979 51.918 1.000 62.87809 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1 ATOM 1157 O O . VAL A 1 167 ? -2.459 10.882 52.484 1.000 74.62950 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1 ATOM 1158 C CB . VAL A 1 167 ? -1.268 13.369 53.674 1.000 62.43587 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1 ATOM 1159 C CG1 . VAL A 1 167 ? 0.012 13.037 52.914 1.000 53.45755 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1 ATOM 1160 C CG2 . VAL A 1 167 ? -1.170 14.760 54.249 1.000 64.54148 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1 ATOM 1161 N N . ALA A 1 168 ? -2.273 12.107 50.606 1.000 63.74856 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1162 C CA . ALA A 1 168 ? -2.067 10.958 49.740 1.000 63.47280 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1163 C C . ALA A 1 168 ? -0.579 10.769 49.474 1.000 55.89762 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1164 O O . ALA A 1 168 ? 0.158 11.740 49.280 1.000 67.17373 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1165 C CB . ALA A 1 168 ? -2.818 11.136 48.418 1.000 63.52147 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1166 N N . LEU A 1 169 ? -0.145 9.511 49.466 1.000 50.46536 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1 ATOM 1167 C CA . LEU A 1 169 ? 1.236 9.148 49.172 1.000 56.97493 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1 ATOM 1168 C C . LEU A 1 169 ? 1.256 8.143 48.031 1.000 62.24102 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1 ATOM 1169 O O . LEU A 1 169 ? 0.598 7.098 48.103 1.000 66.13838 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1 ATOM 1170 C CB . LEU A 1 169 ? 1.928 8.543 50.395 1.000 56.55923 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1 ATOM 1171 C CG . LEU A 1 169 ? 2.087 9.347 51.681 1.000 52.43579 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1 ATOM 1172 C CD1 . LEU A 1 169 ? 2.522 8.380 52.799 1.000 54.72107 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 ATOM 1173 C CD2 . LEU A 1 169 ? 3.080 10.497 51.470 1.000 48.81803 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 ATOM 1174 N N . GLU A 1 170 ? 2.040 8.440 47.004 1.000 53.11447 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1 ATOM 1175 C CA . GLU A 1 170 ? 2.259 7.534 45.884 1.000 60.43623 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1 ATOM 1176 C C . GLU A 1 170 ? 3.752 7.327 45.708 1.000 58.68247 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1 ATOM 1177 O O . GLU A 1 170 ? 4.508 8.299 45.621 1.000 69.28395 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1 ATOM 1178 C CB . GLU A 1 170 ? 1.662 8.088 44.570 1.000 52.85540 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1 ATOM 1179 C CG . GLU A 1 170 ? 1.738 7.118 43.345 1.000 51.04922 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1 ATOM 1180 C CD . GLU A 1 170 ? 0.717 7.445 42.257 1.000 75.48318 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1 ATOM 1181 O OE1 . GLU A 1 170 ? 0.578 6.644 41.300 1.000 91.44473 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 ATOM 1182 O OE2 . GLU A 1 170 ? 0.053 8.499 42.355 1.000 74.21884 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1 ATOM 1183 N N . SER A 1 171 ? 4.173 6.072 45.627 1.000 56.50576 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1 ATOM 1184 C CA . SER A 1 171 ? 5.530 5.772 45.202 1.000 60.34821 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1 ATOM 1185 C C . SER A 1 171 ? 5.493 4.860 43.981 1.000 62.03714 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1 ATOM 1186 O O . SER A 1 171 ? 4.433 4.399 43.547 1.000 70.17747 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1 ATOM 1187 C CB . SER A 1 171 ? 6.328 5.124 46.329 1.000 55.99248 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1 ATOM 1188 O OG . SER A 1 171 ? 5.673 3.956 46.767 1.000 54.91582 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1 ATOM 1189 N N . TYR A 1 172 ? 6.673 4.601 43.426 1.000 53.70406 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1 ATOM 1190 C CA . TYR A 1 172 ? 6.800 3.725 42.270 1.000 59.98975 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1 ATOM 1191 C C . TYR A 1 172 ? 8.222 3.196 42.229 1.000 62.47294 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1 ATOM 1192 O O . TYR A 1 172 ? 9.145 3.792 42.793 1.000 60.05002 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1 ATOM 1193 C CB . TYR A 1 172 ? 6.476 4.452 40.949 1.000 69.94462 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1 ATOM 1194 C CG . TYR A 1 172 ? 7.495 5.524 40.570 1.000 58.48185 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1 ATOM 1195 C CD1 . TYR A 1 172 ? 8.719 5.181 40.011 1.000 48.45368 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 ATOM 1196 C CD2 . TYR A 1 172 ? 7.233 6.871 40.788 1.000 52.19111 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 ATOM 1197 C CE1 . TYR A 1 172 ? 9.654 6.142 39.702 1.000 45.14651 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 ATOM 1198 C CE2 . TYR A 1 172 ? 8.162 7.838 40.466 1.000 59.75155 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 ATOM 1199 C CZ . TYR A 1 172 ? 9.369 7.464 39.922 1.000 51.67780 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1 ATOM 1200 O OH . TYR A 1 172 ? 10.303 8.415 39.602 1.000 60.29311 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1 ATOM 1201 N N . VAL A 1 173 ? 8.388 2.079 41.535 1.000 67.72317 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1 ATOM 1202 C CA . VAL A 1 173 ? 9.704 1.605 41.136 1.000 68.27158 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1 ATOM 1203 C C . VAL A 1 173 ? 9.604 1.194 39.683 1.000 63.66612 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1 ATOM 1204 O O . VAL A 1 173 ? 8.576 0.677 39.236 1.000 67.64017 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1 ATOM 1205 C CB . VAL A 1 173 ? 10.212 0.428 41.990 1.000 66.06514 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1 ATOM 1206 C CG1 . VAL A 1 173 ? 9.257 -0.753 41.884 1.000 71.26872 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1 ATOM 1207 C CG2 . VAL A 1 173 ? 11.600 0.023 41.536 1.000 59.40068 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1 ATOM 1208 N N . VAL A 1 174 ? 10.682 1.419 38.936 1.000 66.32760 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1209 C CA . VAL A 1 174 ? 10.643 1.183 37.501 1.000 74.82288 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1210 C C . VAL A 1 174 ? 12.053 0.885 37.024 1.000 81.93533 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1211 O O . VAL A 1 174 ? 13.032 1.343 37.618 1.000 86.81457 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1212 C CB . VAL A 1 174 ? 10.028 2.400 36.764 1.000 69.85875 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1213 C CG1 . VAL A 1 174 ? 10.946 3.602 36.879 1.000 70.82673 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1214 C CG2 . VAL A 1 174 ? 9.737 2.052 35.321 1.000 60.27037 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1215 N N . ASP A 1 175 ? 12.153 0.094 35.953 1.000 85.76102 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1 ATOM 1216 C CA . ASP A 1 175 ? 13.435 -0.119 35.294 1.000 75.52789 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1 ATOM 1217 C C . ASP A 1 175 ? 13.818 1.127 34.512 1.000 64.42115 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1 ATOM 1218 O O . ASP A 1 175 ? 12.960 1.805 33.943 1.000 67.80621 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1 ATOM 1219 C CB . ASP A 1 175 ? 13.376 -1.326 34.351 1.000 79.20283 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1 ATOM 1220 C CG . ASP A 1 175 ? 13.618 -2.653 35.063 1.000 89.36438 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1 ATOM 1221 O OD1 . ASP A 1 175 ? 12.674 -3.187 35.685 1.000 94.69786 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1 ATOM 1222 O OD2 . ASP A 1 175 ? 14.755 -3.166 34.995 1.000 95.27384 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1 ATOM 1223 N N . VAL A 1 176 ? 15.108 1.437 34.497 1.000 67.44862 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1 ATOM 1224 C CA . VAL A 1 176 ? 15.633 2.571 33.742 1.000 68.09834 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1 ATOM 1225 C C . VAL A 1 176 ? 15.888 2.105 32.309 1.000 76.09860 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1 ATOM 1226 O O . VAL A 1 176 ? 16.744 1.228 32.103 1.000 74.01061 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1 ATOM 1227 C CB . VAL A 1 176 ? 16.916 3.126 34.359 1.000 67.77329 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1 ATOM 1228 C CG1 . VAL A 1 176 ? 17.677 3.910 33.315 1.000 61.95679 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1 ATOM 1229 C CG2 . VAL A 1 176 ? 16.581 4.011 35.542 1.000 80.78069 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1 ATOM 1230 N N . PRO A 1 177 ? 15.209 2.672 31.318 1.000 75.38362 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1 ATOM 1231 C CA . PRO A 1 177 ? 15.374 2.199 29.944 1.000 71.74690 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1 ATOM 1232 C C . PRO A 1 177 ? 16.758 2.527 29.408 1.000 71.83268 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1 ATOM 1233 O O . PRO A 1 177 ? 17.442 3.440 29.879 1.000 70.71236 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1 ATOM 1234 C CB . PRO A 1 177 ? 14.288 2.965 29.186 1.000 71.09754 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1 ATOM 1235 C CG . PRO A 1 177 ? 14.181 4.246 29.933 1.000 69.65860 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1 ATOM 1236 C CD . PRO A 1 177 ? 14.373 3.882 31.384 1.000 75.50456 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1 ATOM 1237 N N . GLU A 1 178 ? 17.167 1.747 28.406 1.000 74.58986 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1 ATOM 1238 C CA . GLU A 1 178 ? 18.409 2.008 27.685 1.000 86.79178 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1 ATOM 1239 C C . GLU A 1 178 ? 18.428 3.427 27.119 1.000 88.32511 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1 ATOM 1240 O O . GLU A 1 178 ? 17.440 3.901 26.553 1.000 89.92499 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1 ATOM 1241 C CB . GLU A 1 178 ? 18.570 1.004 26.539 1.000 97.27853 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1 ATOM 1242 C CG . GLU A 1 178 ? 17.631 1.290 25.350 1.000 98.34016 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1 ATOM 1243 C CD . GLU A 1 178 ? 17.998 0.526 24.083 1.000 98.68977 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1 ATOM 1244 O OE1 . GLU A 1 178 ? 17.105 -0.129 23.499 1.000 95.10520 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 ATOM 1245 O OE2 . GLU A 1 178 ? 19.178 0.580 23.673 1.000 100.67616 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 ATOM 1246 N N . GLY A 1 179 ? 19.574 4.097 27.249 1.000 85.99672 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1 ATOM 1247 C CA . GLY A 1 179 ? 19.773 5.433 26.735 1.000 82.14851 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1 ATOM 1248 C C . GLY A 1 179 ? 19.646 6.537 27.772 1.000 84.58564 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1 ATOM 1249 O O . GLY A 1 179 ? 20.338 7.558 27.667 1.000 91.88188 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1 ATOM 1250 N N . ASN A 1 180 ? 18.787 6.359 28.770 1.000 78.94123 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1 ATOM 1251 C CA . ASN A 1 180 ? 18.512 7.402 29.743 1.000 73.83796 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1 ATOM 1252 C C . ASN A 1 180 ? 19.154 7.067 31.090 1.000 81.74570 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1 ATOM 1253 O O . ASN A 1 180 ? 19.699 5.980 31.301 1.000 80.77548 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1 ATOM 1254 C CB . ASN A 1 180 ? 16.997 7.610 29.890 1.000 72.07644 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1 ATOM 1255 C CG . ASN A 1 180 ? 16.326 8.044 28.582 1.000 70.94074 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1 ATOM 1256 O OD1 . ASN A 1 180 ? 15.886 7.213 27.787 1.000 64.69322 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1 ATOM 1257 N ND2 . ASN A 1 180 ? 16.246 9.348 28.363 1.000 83.61541 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1 ATOM 1258 N N . THR A 1 181 ? 19.087 8.032 32.003 1.000 75.87878 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1 ATOM 1259 C CA . THR A 1 181 ? 19.691 7.947 33.322 1.000 75.90962 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1 ATOM 1260 C C . THR A 1 181 ? 18.618 7.871 34.396 1.000 75.37067 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1 ATOM 1261 O O . THR A 1 181 ? 17.423 8.030 34.135 1.000 77.80466 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1 ATOM 1262 C CB . THR A 1 181 ? 20.594 9.154 33.593 1.000 79.62036 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1 ATOM 1263 O OG1 . THR A 1 181 ? 19.788 10.330 33.739 1.000 89.97372 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 ATOM 1264 C CG2 . THR A 1 181 ? 21.562 9.357 32.456 1.000 60.42056 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 ATOM 1265 N N . GLU A 1 182 ? 19.067 7.639 35.629 1.000 77.68678 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1 ATOM 1266 C CA . GLU A 1 182 ? 18.126 7.571 36.738 1.000 73.31528 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1 ATOM 1267 C C . GLU A 1 182 ? 17.337 8.865 36.873 1.000 72.82968 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1 ATOM 1268 O O . GLU A 1 182 ? 16.129 8.835 37.134 1.000 72.07856 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1 ATOM 1269 C CB . GLU A 1 182 ? 18.850 7.268 38.048 1.000 82.67317 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1 ATOM 1270 C CG . GLU A 1 182 ? 17.895 7.232 39.228 1.000 88.64417 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1 ATOM 1271 C CD . GLU A 1 182 ? 18.569 7.538 40.543 1.000 103.14881 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1 ATOM 1272 O OE1 . GLU A 1 182 ? 18.611 8.730 40.920 1.000 112.27746 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 ATOM 1273 O OE2 . GLU A 1 182 ? 19.056 6.585 41.194 1.000 98.99150 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 ATOM 1274 N N . GLU A 1 183 ? 17.998 10.017 36.721 1.000 78.89141 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1 ATOM 1275 C CA . GLU A 1 183 ? 17.296 11.262 37.011 1.000 81.87976 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1 ATOM 1276 C C . GLU A 1 183 ? 16.359 11.649 35.877 1.000 82.60227 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1 ATOM 1277 O O . GLU A 1 183 ? 15.340 12.300 36.128 1.000 87.60266 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1 ATOM 1278 C CB . GLU A 1 183 ? 18.282 12.393 37.328 1.000 85.56252 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1 ATOM 1279 C CG . GLU A 1 183 ? 18.035 13.034 38.709 1.000 98.81105 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1 ATOM 1280 C CD . GLU A 1 183 ? 19.074 14.089 39.093 1.000 111.50153 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1 ATOM 1281 O OE1 . GLU A 1 183 ? 19.442 14.906 38.220 1.000 118.30694 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 ATOM 1282 O OE2 . GLU A 1 183 ? 19.522 14.102 40.267 1.000 105.71225 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 ATOM 1283 N N . ASP A 1 184 ? 16.666 11.247 34.639 1.000 68.80011 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1 ATOM 1284 C CA . ASP A 1 184 ? 15.679 11.380 33.567 1.000 77.22907 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 1285 C C . ASP A 1 184 ? 14.418 10.591 33.908 1.000 68.43597 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1 ATOM 1286 O O . ASP A 1 184 ? 13.294 11.088 33.777 1.000 61.43684 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1 ATOM 1287 C CB . ASP A 1 184 ? 16.247 10.891 32.222 1.000 74.02299 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1 ATOM 1288 C CG . ASP A 1 184 ? 17.352 11.782 31.667 1.000 69.56923 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1 ATOM 1289 O OD1 . ASP A 1 184 ? 17.457 12.957 32.081 1.000 75.61439 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 ATOM 1290 O OD2 . ASP A 1 184 ? 18.106 11.298 30.789 1.000 65.38325 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1 ATOM 1291 N N . THR A 1 185 ? 14.594 9.353 34.367 1.000 62.79164 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 1292 C CA . THR A 1 185 ? 13.446 8.496 34.621 1.000 57.19540 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 1293 C C . THR A 1 185 ? 12.632 9.016 35.797 1.000 68.91135 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 1294 O O . THR A 1 185 ? 11.396 9.031 35.754 1.000 78.11465 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 1295 C CB . THR A 1 185 ? 13.914 7.064 34.878 1.000 59.58017 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 1296 O OG1 . THR A 1 185 ? 14.895 6.692 33.904 1.000 69.50960 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 1297 C CG2 . THR A 1 185 ? 12.735 6.090 34.829 1.000 48.42711 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 1298 N N . ARG A 1 186 ? 13.313 9.431 36.869 1.000 67.03693 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1299 C CA . ARG A 1 186 ? 12.619 10.064 37.984 1.000 64.83746 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1300 C C . ARG A 1 186 ? 11.904 11.322 37.525 1.000 56.12628 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1301 O O . ARG A 1 186 ? 10.758 11.579 37.912 1.000 65.48679 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1302 C CB . ARG A 1 186 ? 13.602 10.417 39.109 1.000 69.26011 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1303 C CG . ARG A 1 186 ? 14.194 9.252 39.884 1.000 79.83180 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1304 C CD . ARG A 1 186 ? 14.345 9.635 41.364 1.000 77.67836 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1305 N NE . ARG A 1 186 ? 15.594 9.171 41.954 1.000 84.84711 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1306 C CZ . ARG A 1 186 ? 16.408 9.945 42.669 1.000 112.75876 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1307 N NH1 . ARG A 1 186 ? 16.100 11.220 42.880 1.000 117.87366 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1308 N NH2 . ARG A 1 186 ? 17.524 9.443 43.188 1.000 119.54690 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1309 N N . LEU A 1 187 ? 12.591 12.140 36.720 1.000 53.81557 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1 ATOM 1310 C CA . LEU A 1 187 ? 12.048 13.431 36.313 1.000 56.42337 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1 ATOM 1311 C C . LEU A 1 187 ? 10.815 13.255 35.442 1.000 60.55715 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1 ATOM 1312 O O . LEU A 1 187 ? 9.868 14.049 35.527 1.000 65.97623 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1 ATOM 1313 C CB . LEU A 1 187 ? 13.119 14.237 35.576 1.000 53.94011 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1 ATOM 1314 C CG . LEU A 1 187 ? 12.782 15.697 35.267 1.000 66.54894 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1 ATOM 1315 C CD1 . LEU A 1 187 ? 11.946 15.800 34.005 1.000 82.36017 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 ATOM 1316 C CD2 . LEU A 1 187 ? 12.062 16.359 36.430 1.000 65.12716 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 ATOM 1317 N N . PHE A 1 188 ? 10.810 12.220 34.598 1.000 57.81487 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1 ATOM 1318 C CA . PHE A 1 188 ? 9.641 11.932 33.780 1.000 55.05683 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1 ATOM 1319 C C . PHE A 1 188 ? 8.554 11.243 34.600 1.000 57.46217 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1 ATOM 1320 O O . PHE A 1 188 ? 7.388 11.652 34.574 1.000 60.00706 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1 ATOM 1321 C CB . PHE A 1 188 ? 10.056 11.076 32.584 1.000 52.55954 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1 ATOM 1322 C CG . PHE A 1 188 ? 8.912 10.637 31.733 1.000 48.13189 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1 ATOM 1323 C CD1 . PHE A 1 188 ? 8.269 11.535 30.890 1.000 55.77330 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1 ATOM 1324 C CD2 . PHE A 1 188 ? 8.481 9.323 31.765 1.000 52.38050 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1 ATOM 1325 C CE1 . PHE A 1 188 ? 7.202 11.129 30.085 1.000 50.17192 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1 ATOM 1326 C CE2 . PHE A 1 188 ? 7.430 8.912 30.972 1.000 69.48107 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1 ATOM 1327 C CZ . PHE A 1 188 ? 6.789 9.822 30.121 1.000 65.91173 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1 ATOM 1328 N N . ALA A 1 189 ? 8.918 10.202 35.347 1.000 56.53224 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1 ATOM 1329 C CA . ALA A 1 189 ? 7.920 9.493 36.139 1.000 55.54152 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1 ATOM 1330 C C . ALA A 1 189 ? 7.348 10.383 37.240 1.000 52.11179 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1 ATOM 1331 O O . ALA A 1 189 ? 6.129 10.424 37.440 1.000 56.28241 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1 ATOM 1332 C CB . ALA A 1 189 ? 8.531 8.224 36.719 1.000 60.60998 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1 ATOM 1333 N N . ASP A 1 190 ? 8.208 11.113 37.958 1.000 49.00326 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1 ATOM 1334 C CA . ASP A 1 190 ? 7.719 12.072 38.946 1.000 54.17074 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1 ATOM 1335 C C . ASP A 1 190 ? 6.755 13.083 38.331 1.000 60.72304 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1 ATOM 1336 O O . ASP A 1 190 ? 5.714 13.391 38.924 1.000 74.60943 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1 ATOM 1337 C CB . ASP A 1 190 ? 8.890 12.806 39.604 1.000 71.91740 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1 ATOM 1338 C CG . ASP A 1 190 ? 9.598 11.966 40.665 1.000 74.21333 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1 ATOM 1339 O OD1 . ASP A 1 190 ? 9.127 10.841 40.967 1.000 71.55561 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 ATOM 1340 O OD2 . ASP A 1 190 ? 10.637 12.436 41.184 1.000 65.17732 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 ATOM 1341 N N . THR A 1 191 ? 7.096 13.637 37.160 1.000 57.97672 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1 ATOM 1342 C CA . THR A 1 191 ? 6.277 14.702 36.576 1.000 54.86747 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1 ATOM 1343 C C . THR A 1 191 ? 4.833 14.243 36.367 1.000 48.37561 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1 ATOM 1344 O O . THR A 1 191 ? 3.883 15.000 36.603 1.000 58.42614 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1 ATOM 1345 C CB . THR A 1 191 ? 6.890 15.169 35.245 1.000 55.72280 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1 ATOM 1346 O OG1 . THR A 1 191 ? 8.219 15.682 35.461 1.000 54.84594 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 ATOM 1347 C CG2 . THR A 1 191 ? 6.008 16.246 34.581 1.000 44.33927 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 ATOM 1348 N N . VAL A 1 192 ? 4.652 13.002 35.927 1.000 43.43466 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1 ATOM 1349 C CA . VAL A 1 192 ? 3.319 12.498 35.645 1.000 44.76264 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1 ATOM 1350 C C . VAL A 1 192 ? 2.568 12.242 36.939 1.000 53.58151 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1 ATOM 1351 O O . VAL A 1 192 ? 1.379 12.575 37.056 1.000 52.86509 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1 ATOM 1352 C CB . VAL A 1 192 ? 3.412 11.229 34.772 1.000 51.00061 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1 ATOM 1353 C CG1 . VAL A 1 192 ? 2.095 10.467 34.784 1.000 61.35608 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1 ATOM 1354 C CG2 . VAL A 1 192 ? 3.834 11.586 33.328 1.000 41.24085 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1 ATOM 1355 N N . VAL A 1 193 ? 3.250 11.654 37.929 1.000 57.67293 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1 ATOM 1356 C CA . VAL A 1 193 ? 2.605 11.341 39.204 1.000 40.09883 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1 ATOM 1357 C C . VAL A 1 193 ? 2.167 12.616 39.915 1.000 41.34533 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1 ATOM 1358 O O . VAL A 1 193 ? 1.031 12.712 40.391 1.000 44.55194 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1 ATOM 1359 C CB . VAL A 1 193 ? 3.534 10.487 40.075 1.000 42.55856 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1 ATOM 1360 C CG1 . VAL A 1 193 ? 2.826 10.105 41.344 1.000 43.38629 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 ATOM 1361 C CG2 . VAL A 1 193 ? 3.944 9.238 39.330 1.000 54.44439 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 ATOM 1362 N N . LYS A 1 194 ? 3.034 13.630 39.978 1.000 45.55775 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1 ATOM 1363 C CA . LYS A 1 194 ? 2.594 14.909 40.539 1.000 48.54899 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1 ATOM 1364 C C . LYS A 1 194 ? 1.340 15.400 39.825 1.000 60.53799 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1 ATOM 1365 O O . LYS A 1 194 ? 0.325 15.705 40.459 1.000 58.19596 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1 ATOM 1366 C CB . LYS A 1 194 ? 3.698 15.968 40.441 1.000 49.57537 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1 ATOM 1367 C CG . LYS A 1 194 ? 4.826 15.867 41.444 1.000 57.34014 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1 ATOM 1368 C CD . LYS A 1 194 ? 5.939 16.860 41.097 1.000 75.19667 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1 ATOM 1369 C CE . LYS A 1 194 ? 7.138 16.179 40.450 1.000 80.65885 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1 ATOM 1370 N NZ . LYS A 1 194 ? 8.377 16.397 41.269 1.000 85.01319 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1 ATOM 1371 N N . LEU A 1 195 ? 1.390 15.470 38.492 1.000 64.20831 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1 ATOM 1372 C CA . LEU A 1 195 ? 0.220 15.895 37.739 1.000 54.04160 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1 ATOM 1373 C C . LEU A 1 195 ? -1.010 15.096 38.135 1.000 38.81650 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1 ATOM 1374 O O . LEU A 1 195 ? -2.079 15.662 38.384 1.000 47.40649 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1 ATOM 1375 C CB . LEU A 1 195 ? 0.496 15.764 36.249 1.000 57.53458 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1 ATOM 1376 C CG . LEU A 1 195 ? 0.771 17.150 35.708 1.000 56.29759 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1 ATOM 1377 C CD1 . LEU A 1 195 ? 1.298 17.030 34.306 1.000 74.88724 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1 ATOM 1378 C CD2 . LEU A 1 195 ? -0.561 17.892 35.750 1.000 54.23466 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1 ATOM 1379 N N . ASN A 1 196 ? -0.884 13.770 38.192 1.000 37.60152 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1 ATOM 1380 C CA . ASN A 1 196 ? -2.044 12.950 38.523 1.000 46.20841 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1 ATOM 1381 C C . ASN A 1 196 ? -2.514 13.207 39.959 1.000 45.83249 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1 ATOM 1382 O O . ASN A 1 196 ? -3.719 13.229 40.231 1.000 55.11275 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1 ATOM 1383 C CB . ASN A 1 196 ? -1.720 11.469 38.319 1.000 54.76439 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1 ATOM 1384 C CG . ASN A 1 196 ? -1.589 11.059 36.846 1.000 61.19752 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1 ATOM 1385 O OD1 . ASN A 1 196 ? -1.935 11.799 35.915 1.000 56.91713 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1 ATOM 1386 N ND2 . ASN A 1 196 ? -1.112 9.841 36.644 1.000 64.80157 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1 ATOM 1387 N N . LEU A 1 197 ? -1.586 13.406 40.895 1.000 50.92880 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1 ATOM 1388 C CA . LEU A 1 197 ? -2.008 13.743 42.257 1.000 59.06541 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1 ATOM 1389 C C . LEU A 1 197 ? -2.675 15.108 42.300 1.000 60.55717 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1 ATOM 1390 O O . LEU A 1 197 ? -3.624 15.306 43.056 1.000 61.00792 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1 ATOM 1391 C CB . LEU A 1 197 ? -0.822 13.714 43.219 1.000 49.54867 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1 ATOM 1392 C CG . LEU A 1 197 ? -0.368 12.384 43.819 1.000 47.25559 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1 ATOM 1393 C CD1 . LEU A 1 197 ? -0.501 11.255 42.847 1.000 57.50589 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 ATOM 1394 C CD2 . LEU A 1 197 ? 1.092 12.503 44.284 1.000 40.36930 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 ATOM 1395 N N . GLN A 1 198 ? -2.206 16.045 41.478 1.000 65.89517 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1396 C CA . GLN A 1 198 ? -2.770 17.390 41.437 1.000 56.36214 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1397 C C . GLN A 1 198 ? -4.204 17.379 40.930 1.000 53.77814 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1398 O O . GLN A 1 198 ? -5.014 18.229 41.327 1.000 60.62728 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1399 C CB . GLN A 1 198 ? -1.899 18.275 40.542 1.000 52.51677 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1400 C CG . GLN A 1 198 ? -1.474 19.618 41.110 1.000 54.83791 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1401 C CD . GLN A 1 198 ? -0.788 20.487 40.048 1.000 77.98407 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1402 O OE1 . GLN A 1 198 ? -1.344 20.729 38.964 1.000 77.69176 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1403 N NE2 . GLN A 1 198 ? 0.427 20.946 40.349 1.000 82.55338 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1404 N N . LYS A 1 199 ? -4.531 16.439 40.041 1.000 52.40003 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1 ATOM 1405 C CA . LYS A 1 199 ? -5.896 16.329 39.548 1.000 52.55658 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1 ATOM 1406 C C . LYS A 1 199 ? -6.788 15.682 40.589 1.000 60.69503 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1 ATOM 1407 O O . LYS A 1 199 ? -7.931 16.109 40.789 1.000 72.65496 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1 ATOM 1408 C CB . LYS A 1 199 ? -5.925 15.515 38.258 1.000 54.95657 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1 ATOM 1409 C CG . LYS A 1 199 ? -7.308 15.364 37.662 1.000 62.17685 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1 ATOM 1410 C CD . LYS A 1 199 ? -7.360 14.285 36.593 1.000 56.79604 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1 ATOM 1411 C CE . LYS A 1 199 ? -8.700 14.322 35.882 1.000 64.77619 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1 ATOM 1412 N NZ . LYS A 1 199 ? -8.967 13.075 35.115 1.000 76.50739 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1 ATOM 1413 N N . LEU A 1 200 ? -6.269 14.646 41.255 1.000 52.48793 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1414 C CA . LEU A 1 200 ? -7.023 13.976 42.308 1.000 58.66175 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1415 C C . LEU A 1 200 ? -7.436 14.960 43.397 1.000 53.15927 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1416 O O . LEU A 1 200 ? -8.545 14.869 43.948 1.000 52.24384 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1417 C CB . LEU A 1 200 ? -6.187 12.836 42.889 1.000 52.12535 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1418 C CG . LEU A 1 200 ? -6.747 12.277 44.198 1.000 54.75954 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1419 C CD1 . LEU A 1 200 ? -8.114 11.602 43.971 1.000 43.43757 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1420 C CD2 . LEU A 1 200 ? -5.740 11.333 44.817 1.000 52.09134 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1421 N N . VAL A 1 201 ? -6.543 15.896 43.732 1.000 49.86580 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1 ATOM 1422 C CA . VAL A 1 201 ? -6.902 17.021 44.590 1.000 54.56733 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1 ATOM 1423 C C . VAL A 1 201 ? -8.177 17.669 44.070 1.000 65.95265 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1 ATOM 1424 O O . VAL A 1 201 ? -9.233 17.625 44.711 1.000 62.32184 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1 ATOM 1425 C CB . VAL A 1 201 ? -5.747 18.036 44.647 1.000 45.56655 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1 ATOM 1426 C CG1 . VAL A 1 201 ? -6.177 19.311 45.363 1.000 48.90496 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 ATOM 1427 C CG2 . VAL A 1 201 ? -4.510 17.419 45.280 1.000 46.37503 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 ATOM 1428 N N . SER A 1 202 ? -8.093 18.250 42.871 1.000 53.78788 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1 ATOM 1429 C CA . SER A 1 202 ? -9.214 19.002 42.319 1.000 67.22720 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1 ATOM 1430 C C . SER A 1 202 ? -10.508 18.186 42.328 1.000 74.20074 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1 ATOM 1431 O O . SER A 1 202 ? -11.586 18.730 42.600 1.000 81.61589 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1 ATOM 1432 C CB . SER A 1 202 ? -8.861 19.472 40.904 1.000 72.87200 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1 ATOM 1433 O OG . SER A 1 202 ? -10.019 19.749 40.137 1.000 86.90849 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1 ATOM 1434 N N . VAL A 1 203 ? -10.422 16.880 42.054 1.000 68.13516 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1 ATOM 1435 C CA . VAL A 1 203 ? -11.630 16.061 41.967 1.000 68.17322 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1 ATOM 1436 C C . VAL A 1 203 ? -12.223 15.803 43.347 1.000 66.80850 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1 ATOM 1437 O O . VAL A 1 203 ? -13.448 15.830 43.525 1.000 76.55430 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1 ATOM 1438 C CB . VAL A 1 203 ? -11.328 14.742 41.242 1.000 61.64620 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1 ATOM 1439 C CG1 . VAL A 1 203 ? -12.584 13.897 41.165 1.000 71.23050 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1 ATOM 1440 C CG2 . VAL A 1 203 ? -10.810 15.019 39.880 1.000 64.51784 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1 ATOM 1441 N N . ALA A 1 204 ? -11.370 15.526 44.336 1.000 68.11863 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1442 C CA . ALA A 1 204 ? -11.850 15.217 45.682 1.000 64.92228 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1443 C C . ALA A 1 204 ? -12.417 16.458 46.370 1.000 68.68617 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1444 O O . ALA A 1 204 ? -13.524 16.432 46.921 1.000 70.16797 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1445 C CB . ALA A 1 204 ? -10.712 14.614 46.508 1.000 59.62297 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1446 N N . GLU A 1 205 ? -11.668 17.558 46.350 1.000 68.50554 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1 ATOM 1447 C CA . GLU A 1 205 ? -12.164 18.794 46.933 1.000 66.19944 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1 ATOM 1448 C C . GLU A 1 205 ? -13.454 19.268 46.269 1.000 75.13638 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1 ATOM 1449 O O . GLU A 1 205 ? -14.202 20.042 46.879 1.000 63.00872 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1 ATOM 1450 C CB . GLU A 1 205 ? -11.057 19.851 46.867 1.000 59.55717 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1 ATOM 1451 C CG . GLU A 1 205 ? -9.810 19.418 47.673 1.000 68.53808 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1 ATOM 1452 C CD . GLU A 1 205 ? -8.679 20.435 47.665 1.000 75.61241 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1 ATOM 1453 O OE1 . GLU A 1 205 ? -8.837 21.496 47.019 1.000 85.37968 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1 ATOM 1454 O OE2 . GLU A 1 205 ? -7.626 20.166 48.298 1.000 59.96726 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1 ATOM 1455 N N . SER A 1 206 ? -13.741 18.802 45.047 1.000 79.21586 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1456 C CA . SER A 1 206 ? -14.987 19.134 44.366 1.000 77.58114 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1457 C C . SER A 1 206 ? -16.167 18.297 44.848 1.000 85.02256 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1458 O O . SER A 1 206 ? -17.311 18.629 44.516 1.000 93.55028 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1459 C CB . SER A 1 206 ? -14.825 18.973 42.850 1.000 67.31543 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1460 N N . GLN A 1 207 ? -15.920 17.238 45.621 1.000 87.46127 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1 ATOM 1461 C CA . GLN A 1 207 ? -16.987 16.386 46.162 1.000 82.03536 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1 ATOM 1462 C C . GLN A 1 207 ? -17.030 16.428 47.687 1.000 85.31610 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1 ATOM 1463 O O . GLN A 1 207 ? -16.868 17.482 48.307 1.000 89.16963 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1 ATOM 1464 C CB . GLN A 1 207 ? -16.813 14.935 45.697 1.000 76.90096 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1 ATOM 1465 N N . CYS B 2 8 ? -5.585 41.112 -6.379 1.000 75.03964 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1 ATOM 1466 C CA . CYS B 2 8 ? -5.128 39.894 -5.708 1.000 75.61460 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1 ATOM 1467 C C . CYS B 2 8 ? -6.250 38.863 -5.609 1.000 72.78933 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1 ATOM 1468 O O . CYS B 2 8 ? -7.133 38.961 -4.749 1.000 71.04578 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1 ATOM 1469 C CB . CYS B 2 8 ? -4.588 40.212 -4.310 1.000 76.31626 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1 ATOM 1470 S SG . CYS B 2 8 ? -3.822 38.797 -3.464 1.000 80.57094 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1 ATOM 1471 N N . ILE B 2 9 ? -6.208 37.874 -6.492 1.000 70.30674 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1 ATOM 1472 C CA . ILE B 2 9 ? -7.232 36.838 -6.580 1.000 62.37573 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1 ATOM 1473 C C . ILE B 2 9 ? -6.677 35.572 -5.929 1.000 59.78710 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1 ATOM 1474 O O . ILE B 2 9 ? -5.699 35.009 -6.444 1.000 58.98368 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1 ATOM 1475 C CB . ILE B 2 9 ? -7.641 36.574 -8.033 1.000 71.17221 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1 ATOM 1476 C CG1 . ILE B 2 9 ? -8.411 37.775 -8.589 1.000 73.61244 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1 ATOM 1477 C CG2 . ILE B 2 9 ? -8.453 35.287 -8.132 1.000 79.11434 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1 ATOM 1478 C CD1 . ILE B 2 9 ? -9.010 37.542 -9.970 1.000 71.33363 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1 ATOM 1479 N N . PRO B 2 10 ? -7.275 35.084 -4.843 1.000 55.72668 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1 ATOM 1480 C CA . PRO B 2 10 ? -6.647 34.030 -4.032 1.000 53.97341 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1 ATOM 1481 C C . PRO B 2 10 ? -6.756 32.661 -4.691 1.000 57.34293 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1 ATOM 1482 O O . PRO B 2 10 ? -7.854 32.175 -4.976 1.000 52.92605 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1 ATOM 1483 C CB . PRO B 2 10 ? -7.439 34.087 -2.722 1.000 58.20054 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1 ATOM 1484 C CG . PRO B 2 10 ? -8.788 34.499 -3.163 1.000 55.60610 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1 ATOM 1485 C CD . PRO B 2 10 ? -8.575 35.488 -4.291 1.000 55.49582 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1 ATOM 1486 N N . LEU B 2 11 ? -5.604 32.011 -4.867 1.000 56.32218 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1487 C CA . LEU B 2 11 ? -5.483 30.703 -5.506 1.000 51.44569 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1488 C C . LEU B 2 11 ? -4.893 29.719 -4.492 1.000 42.38915 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1489 O O . LEU B 2 11 ? -3.712 29.828 -4.143 1.000 48.98480 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1490 C CB . LEU B 2 11 ? -4.601 30.801 -6.759 1.000 44.51103 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1491 C CG . LEU B 2 11 ? -4.994 31.768 -7.891 1.000 52.09281 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1492 C CD1 . LEU B 2 11 ? -3.937 31.745 -8.997 1.000 59.92700 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1493 C CD2 . LEU B 2 11 ? -6.359 31.449 -8.477 1.000 52.61314 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1494 N N . TRP B 2 12 ? -5.698 28.744 -4.042 1.000 39.84016 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1 ATOM 1495 C CA . TRP B 2 12 ? -5.292 27.817 -2.981 1.000 49.44284 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1 ATOM 1496 C C . TRP B 2 12 ? -5.918 26.438 -3.194 1.000 41.86920 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1 ATOM 1497 O O . TRP B 2 12 ? -6.943 26.295 -3.870 1.000 36.00521 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1 ATOM 1498 C CB . TRP B 2 12 ? -5.693 28.347 -1.583 1.000 38.29967 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1 ATOM 1499 C CG . TRP B 2 12 ? -7.167 28.121 -1.265 1.000 36.20777 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1 ATOM 1500 C CD1 . TRP B 2 12 ? -7.711 27.044 -0.607 1.000 38.33447 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1 ATOM 1501 C CD2 . TRP B 2 12 ? -8.264 28.977 -1.598 1.000 36.54255 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1 ATOM 1502 N NE1 . TRP B 2 12 ? -9.076 27.183 -0.508 1.000 41.40412 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1 ATOM 1503 C CE2 . TRP B 2 12 ? -9.441 28.359 -1.115 1.000 43.81428 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1 ATOM 1504 C CE3 . TRP B 2 12 ? -8.370 30.201 -2.259 1.000 46.73544 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1 ATOM 1505 C CZ2 . TRP B 2 12 ? -10.701 28.923 -1.279 1.000 48.28827 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1 ATOM 1506 C CZ3 . TRP B 2 12 ? -9.629 30.764 -2.418 1.000 55.35998 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1 ATOM 1507 C CH2 . TRP B 2 12 ? -10.774 30.126 -1.932 1.000 60.57866 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1 ATOM 1508 N N . GLY B 2 13 ? -5.296 25.419 -2.582 1.000 32.93754 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1 ATOM 1509 C CA . GLY B 2 13 ? -5.891 24.094 -2.489 1.000 31.33912 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1 ATOM 1510 C C . GLY B 2 13 ? -5.533 23.457 -1.157 1.000 40.70176 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1 ATOM 1511 O O . GLY B 2 13 ? -4.561 23.856 -0.501 1.000 43.72752 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1 ATOM 1512 N N . VAL B 2 14 ? -6.337 22.470 -0.740 1.000 37.25884 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1 ATOM 1513 C CA . VAL B 2 14 ? -6.161 21.903 0.603 1.000 51.12985 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1 ATOM 1514 C C . VAL B 2 14 ? -6.474 20.418 0.606 1.000 51.25780 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1 ATOM 1515 O O . VAL B 2 14 ? -7.375 19.941 -0.095 1.000 47.09119 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1 ATOM 1516 C CB . VAL B 2 14 ? -7.020 22.582 1.706 1.000 34.41397 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1 ATOM 1517 C CG1 . VAL B 2 14 ? -6.696 24.069 1.830 1.000 43.71537 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1 ATOM 1518 C CG2 . VAL B 2 14 ? -8.501 22.336 1.479 1.000 46.53637 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1 ATOM 1519 N N . VAL B 2 15 ? -5.712 19.698 1.428 1.000 39.79562 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1 ATOM 1520 C CA . VAL B 2 15 ? -5.939 18.292 1.731 1.000 46.87190 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1 ATOM 1521 C C . VAL B 2 15 ? -5.570 18.093 3.188 1.000 46.56811 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1 ATOM 1522 O O . VAL B 2 15 ? -4.502 18.528 3.629 1.000 49.51043 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1 ATOM 1523 C CB . VAL B 2 15 ? -5.124 17.360 0.816 1.000 47.37151 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1 ATOM 1524 C CG1 . VAL B 2 15 ? -5.262 15.920 1.260 1.000 35.51534 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1 ATOM 1525 C CG2 . VAL B 2 15 ? -5.594 17.520 -0.662 1.000 64.25959 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1 ATOM 1526 N N . SER B 2 16 ? -6.477 17.482 3.942 1.000 43.99258 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1 ATOM 1527 C CA . SER B 2 16 ? -6.297 17.270 5.371 1.000 49.85515 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1 ATOM 1528 C C . SER B 2 16 ? -6.817 15.881 5.676 1.000 48.89722 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1 ATOM 1529 O O . SER B 2 16 ? -8.035 15.657 5.645 1.000 40.25655 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1 ATOM 1530 C CB . SER B 2 16 ? -7.030 18.318 6.207 1.000 49.41036 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1 ATOM 1531 O OG . SER B 2 16 ? -6.677 18.161 7.584 1.000 55.59423 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1 ATOM 1532 N N . ILE B 2 17 ? -5.904 14.960 5.984 1.000 41.76526 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1 ATOM 1533 C CA . ILE B 2 17 ? -6.265 13.560 6.151 1.000 58.58910 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1 ATOM 1534 C C . ILE B 2 17 ? -5.755 13.035 7.489 1.000 46.19022 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1 ATOM 1535 O O . ILE B 2 17 ? -4.748 13.498 8.031 1.000 45.69020 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1 ATOM 1536 C CB . ILE B 2 17 ? -5.747 12.675 4.991 1.000 63.38634 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1 ATOM 1537 C CG1 . ILE B 2 17 ? -4.237 12.537 5.032 1.000 58.67738 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1 ATOM 1538 C CG2 . ILE B 2 17 ? -6.127 13.250 3.640 1.000 62.80916 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1 ATOM 1539 C CD1 . ILE B 2 17 ? -3.708 12.004 3.734 1.000 76.92553 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1 ATOM 1540 N N . GLN B 2 18 ? -6.470 12.030 7.995 1.000 44.16827 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1 ATOM 1541 C CA . GLN B 2 18 ? -6.182 11.354 9.252 1.000 46.85224 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1 ATOM 1542 C C . GLN B 2 18 ? -5.053 10.333 9.128 1.000 54.89295 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1 ATOM 1543 O O . GLN B 2 18 ? -4.250 10.173 10.064 1.000 43.83828 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1 ATOM 1544 C CB . GLN B 2 18 ? -7.448 10.664 9.736 1.000 43.34044 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1 ATOM 1545 C CG . GLN B 2 18 ? -7.310 9.926 11.060 1.000 41.26202 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1 ATOM 1546 C CD . GLN B 2 18 ? -8.662 9.490 11.532 1.000 42.90038 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1 ATOM 1547 O OE1 . GLN B 2 18 ? -9.639 10.198 11.299 1.000 42.40565 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1 ATOM 1548 N NE2 . GLN B 2 18 ? -8.745 8.318 12.179 1.000 45.37986 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1 ATOM 1549 N N . GLY B 2 19 ? -4.985 9.627 7.996 1.000 55.60903 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1 ATOM 1550 C CA . GLY B 2 19 ? -3.927 8.653 7.792 1.000 39.88227 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1 ATOM 1551 C C . GLY B 2 19 ? -4.036 7.512 8.792 1.000 49.57294 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1 ATOM 1552 O O . GLY B 2 19 ? -5.131 7.062 9.144 1.000 58.10064 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1 ATOM 1553 N N . ASN B 2 20 ? -2.881 7.040 9.264 1.000 41.19954 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1 ATOM 1554 C CA . ASN B 2 20 ? -2.818 5.860 10.107 1.000 49.43992 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1 ATOM 1555 C C . ASN B 2 20 ? -3.134 6.159 11.565 1.000 62.11705 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1 ATOM 1556 O O . ASN B 2 20 ? -3.082 5.252 12.400 1.000 62.21071 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1 ATOM 1557 C CB . ASN B 2 20 ? -1.447 5.208 9.985 1.000 58.87346 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1 ATOM 1558 C CG . ASN B 2 20 ? -1.435 4.102 8.951 1.000 74.80599 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1 ATOM 1559 O OD1 . ASN B 2 20 ? -1.623 4.349 7.755 1.000 80.20323 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1 ATOM 1560 N ND2 . ASN B 2 20 ? -1.229 2.869 9.406 1.000 69.49533 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1 ATOM 1561 N N . ARG B 2 21 ? -3.482 7.396 11.880 1.000 55.62478 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1 ATOM 1562 C CA . ARG B 2 21 ? -3.841 7.753 13.232 1.000 50.53592 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1 ATOM 1563 C C . ARG B 2 21 ? -5.274 7.324 13.541 1.000 60.14945 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1 ATOM 1564 O O . ARG B 2 21 ? -6.164 7.357 12.682 1.000 54.52766 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1 ATOM 1565 C CB . ARG B 2 21 ? -3.661 9.257 13.440 1.000 47.50586 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1 ATOM 1566 C CG . ARG B 2 21 ? -2.204 9.687 13.468 1.000 53.28181 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1 ATOM 1567 C CD . ARG B 2 21 ? -1.462 9.013 14.623 1.000 66.95656 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1 ATOM 1568 N NE . ARG B 2 21 ? -0.068 9.444 14.711 1.000 81.61281 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1 ATOM 1569 C CZ . ARG B 2 21 ? 0.354 10.456 15.466 1.000 82.26879 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1 ATOM 1570 N NH1 . ARG B 2 21 ? 1.646 10.780 15.482 1.000 78.32880 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1 ATOM 1571 N NH2 . ARG B 2 21 ? -0.515 11.148 16.201 1.000 74.69764 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1 ATOM 1572 N N . SER B 2 22 ? -5.482 6.890 14.786 1.000 57.50841 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1 ATOM 1573 C CA . SER B 2 22 ? -6.807 6.525 15.261 1.000 42.99994 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1 ATOM 1574 C C . SER B 2 22 ? -7.702 7.736 15.482 1.000 45.32088 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1 ATOM 1575 O O . SER B 2 22 ? -8.921 7.579 15.570 1.000 50.51777 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1 ATOM 1576 C CB . SER B 2 22 ? -6.677 5.745 16.558 1.000 49.01163 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1 ATOM 1577 O OG . SER B 2 22 ? -5.976 6.543 17.498 1.000 52.66355 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1 ATOM 1578 N N . GLU B 2 23 ? -7.128 8.931 15.607 1.000 56.06042 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1 ATOM 1579 C CA . GLU B 2 23 ? -7.877 10.158 15.850 1.000 51.50246 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1 ATOM 1580 C C . GLU B 2 23 ? -7.454 11.205 14.822 1.000 47.64222 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1 ATOM 1581 O O . GLU B 2 23 ? -6.280 11.270 14.437 1.000 44.64846 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1 ATOM 1582 C CB . GLU B 2 23 ? -7.614 10.735 17.269 1.000 60.44871 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1 ATOM 1583 C CG . GLU B 2 23 ? -7.912 9.838 18.482 1.000 58.24497 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1 ATOM 1584 C CD . GLU B 2 23 ? -9.368 9.403 18.527 1.000 58.51469 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1 ATOM 1585 O OE1 . GLU B 2 23 ? -9.596 8.220 18.918 1.000 51.32085 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 ATOM 1586 O OE2 . GLU B 2 23 ? -10.269 10.226 18.156 1.000 48.53984 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1 ATOM 1587 N N . MET B 2 24 ? -8.394 12.063 14.406 1.000 40.83462 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1 ATOM 1588 C CA . MET B 2 24 ? -8.059 13.239 13.609 1.000 40.42143 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1 ATOM 1589 C C . MET B 2 24 ? -7.926 14.440 14.535 1.000 46.52667 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1 ATOM 1590 O O . MET B 2 24 ? -8.903 14.843 15.180 1.000 62.36000 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1 ATOM 1591 C CB . MET B 2 24 ? -9.103 13.530 12.530 1.000 44.76666 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1 ATOM 1592 C CG . MET B 2 24 ? -8.711 14.750 11.642 1.000 34.90166 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1 ATOM 1593 S SD . MET B 2 24 ? -7.035 14.530 10.982 1.000 48.23230 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1 ATOM 1594 C CE . MET B 2 24 ? -6.939 15.801 9.728 1.000 51.97624 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1 ATOM 1595 N N . GLU B 2 25 ? -6.728 15.030 14.570 1.000 51.53451 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1 ATOM 1596 C CA . GLU B 2 25 ? -6.431 16.157 15.443 1.000 45.09665 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1 ATOM 1597 C C . GLU B 2 25 ? -5.753 17.305 14.705 1.000 49.35310 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1 ATOM 1598 O O . GLU B 2 25 ? -5.520 18.368 15.302 1.000 41.89821 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1 ATOM 1599 C CB . GLU B 2 25 ? -5.601 15.670 16.631 1.000 41.06516 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1 ATOM 1600 C CG . GLU B 2 25 ? -6.504 14.856 17.592 1.000 43.44814 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1 ATOM 1601 C CD . GLU B 2 25 ? -5.766 14.175 18.748 1.000 55.15985 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1 ATOM 1602 O OE1 . GLU B 2 25 ? -4.521 14.347 18.865 1.000 51.28531 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1 ATOM 1603 O OE2 . GLU B 2 25 ? -6.446 13.463 19.547 1.000 75.45976 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1 ATOM 1604 N N . ASP B 2 26 ? -5.478 17.136 13.411 1.000 45.51910 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1 ATOM 1605 C CA . ASP B 2 26 ? -5.186 18.244 12.508 1.000 41.45965 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1 ATOM 1606 C C . ASP B 2 26 ? -6.469 19.003 12.190 1.000 46.43065 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1 ATOM 1607 O O . ASP B 2 26 ? -7.523 18.395 11.987 1.000 45.96479 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1 ATOM 1608 C CB . ASP B 2 26 ? -4.597 17.730 11.189 1.000 47.62094 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1 ATOM 1609 C CG . ASP B 2 26 ? -3.078 17.775 11.149 1.000 61.52971 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1 ATOM 1610 O OD1 . ASP B 2 26 ? -2.444 17.881 12.232 1.000 61.54267 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1 ATOM 1611 O OD2 . ASP B 2 26 ? -2.517 17.717 10.023 1.000 67.36069 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1 ATOM 1612 N N . ALA B 2 27 ? -6.365 20.329 12.086 1.000 49.53200 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1 ATOM 1613 C CA . ALA B 2 27 ? -7.438 21.118 11.494 1.000 35.24603 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1 ATOM 1614 C C . ALA B 2 27 ? -6.826 22.295 10.752 1.000 40.26036 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1 ATOM 1615 O O . ALA B 2 27 ? -5.673 22.680 11.001 1.000 46.81329 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1 ATOM 1616 C CB . ALA B 2 27 ? -8.445 21.638 12.534 1.000 36.72821 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1 ATOM 1617 N N . PHE B 2 28 ? -7.622 22.883 9.847 1.000 40.20458 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1 ATOM 1618 C CA . PHE B 2 28 ? -7.163 24.000 9.022 1.000 49.82681 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1 ATOM 1619 C C . PHE B 2 28 ? -8.323 24.961 8.804 1.000 38.95404 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1 ATOM 1620 O O . PHE B 2 28 ? -9.485 24.622 9.053 1.000 36.69974 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1 ATOM 1621 C CB . PHE B 2 28 ? -6.604 23.531 7.667 1.000 44.05824 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1 ATOM 1622 C CG . PHE B 2 28 ? -7.676 23.159 6.675 1.000 40.68044 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1 ATOM 1623 C CD1 . PHE B 2 28 ? -8.229 21.884 6.668 1.000 42.94164 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1 ATOM 1624 C CD2 . PHE B 2 28 ? -8.122 24.085 5.747 1.000 44.71870 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1 ATOM 1625 C CE1 . PHE B 2 28 ? -9.211 21.538 5.739 1.000 53.74517 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1 ATOM 1626 C CE2 . PHE B 2 28 ? -9.103 23.751 4.801 1.000 48.12683 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1 ATOM 1627 C CZ . PHE B 2 28 ? -9.644 22.475 4.793 1.000 43.94772 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1 ATOM 1628 N N . ALA B 2 29 ? -7.994 26.162 8.316 1.000 44.39693 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1 ATOM 1629 C CA . ALA B 2 29 ? -8.991 27.166 7.963 1.000 47.03819 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1 ATOM 1630 C C . ALA B 2 29 ? -8.446 28.047 6.838 1.000 47.66390 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1 ATOM 1631 O O . ALA B 2 29 ? -7.319 28.560 6.922 1.000 41.44441 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1 ATOM 1632 C CB . ALA B 2 29 ? -9.372 28.035 9.179 1.000 57.96639 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1 ATOM 1633 N N . VAL B 2 30 ? -9.260 28.221 5.791 1.000 50.01278 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1 ATOM 1634 C CA . VAL B 2 30 ? -9.019 29.173 4.712 1.000 46.71909 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1 ATOM 1635 C C . VAL B 2 30 ? -10.151 30.189 4.717 1.000 43.80985 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1 ATOM 1636 O O . VAL B 2 30 ? -11.326 29.808 4.686 1.000 51.21412 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1 ATOM 1637 C CB . VAL B 2 30 ? -8.958 28.466 3.341 1.000 50.90293 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1 ATOM 1638 C CG1 . VAL B 2 30 ? -8.529 29.442 2.233 1.000 39.85865 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1 ATOM 1639 C CG2 . VAL B 2 30 ? -8.069 27.223 3.396 1.000 38.03990 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1 ATOM 1640 N N . SER B 2 31 ? -9.812 31.477 4.752 1.000 41.86637 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1 ATOM 1641 C CA . SER B 2 31 ? -10.816 32.546 4.685 1.000 56.23596 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1 ATOM 1642 C C . SER B 2 31 ? -10.413 33.611 3.676 1.000 64.88855 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1 ATOM 1643 O O . SER B 2 31 ? -9.678 34.551 4.010 1.000 67.04610 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1 ATOM 1644 C CB . SER B 2 31 ? -11.069 33.185 6.046 1.000 56.56018 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1 ATOM 1645 O OG . SER B 2 31 ? -12.022 32.428 6.758 1.000 76.23056 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1 ATOM 1646 N N . PRO B 2 32 ? -10.905 33.510 2.441 1.000 57.98215 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1 ATOM 1647 C CA . PRO B 2 32 ? -10.531 34.484 1.407 1.000 63.85339 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1 ATOM 1648 C C . PRO B 2 32 ? -11.219 35.826 1.608 1.000 50.61962 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1 ATOM 1649 O O . PRO B 2 32 ? -12.357 35.907 2.066 1.000 58.43619 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1 ATOM 1650 C CB . PRO B 2 32 ? -10.984 33.816 0.105 1.000 72.09112 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1 ATOM 1651 C CG . PRO B 2 32 ? -11.993 32.780 0.516 1.000 75.03078 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1 ATOM 1652 C CD . PRO B 2 32 ? -11.617 32.342 1.903 1.000 52.14370 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1 ATOM 1653 N N . HIS B 2 33 ? -10.506 36.891 1.261 1.000 51.92566 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1 ATOM 1654 C CA . HIS B 2 33 ? -11.052 38.249 1.324 1.000 67.89381 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1 ATOM 1655 C C . HIS B 2 33 ? -11.500 38.594 2.740 1.000 65.28178 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1 ATOM 1656 O O . HIS B 2 33 ? -12.425 39.376 2.948 1.000 75.37997 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1 ATOM 1657 C CB . HIS B 2 33 ? -12.205 38.413 0.327 1.000 72.73135 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1 ATOM 1658 C CG . HIS B 2 33 ? -11.833 38.045 -1.070 1.000 70.30060 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1 ATOM 1659 N ND1 . HIS B 2 33 ? -11.144 38.895 -1.904 1.000 71.07667 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1 ATOM 1660 C CD2 . HIS B 2 33 ? -12.042 36.910 -1.774 1.000 69.18939 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1 ATOM 1661 C CE1 . HIS B 2 33 ? -10.954 38.301 -3.068 1.000 73.95464 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1 ATOM 1662 N NE2 . HIS B 2 33 ? -11.488 37.094 -3.014 1.000 71.28376 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1 ATOM 1663 N N . PHE B 2 34 ? -10.832 38.009 3.731 1.000 64.30920 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1 ATOM 1664 C CA . PHE B 2 34 ? -11.348 38.100 5.089 1.000 74.25872 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1 ATOM 1665 C C . PHE B 2 34 ? -11.215 39.507 5.647 1.000 70.26109 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1 ATOM 1666 O O . PHE B 2 34 ? -12.192 40.072 6.145 1.000 62.83359 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1 ATOM 1667 C CB . PHE B 2 34 ? -10.640 37.094 5.994 1.000 75.05853 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1 ATOM 1668 C CG . PHE B 2 34 ? -11.212 37.032 7.373 1.000 72.50078 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1 ATOM 1669 C CD1 . PHE B 2 34 ? -12.567 36.817 7.560 1.000 73.10618 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1 ATOM 1670 C CD2 . PHE B 2 34 ? -10.400 37.201 8.484 1.000 75.94683 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1 ATOM 1671 C CE1 . PHE B 2 34 ? -13.105 36.770 8.832 1.000 75.62998 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1 ATOM 1672 C CE2 . PHE B 2 34 ? -10.928 37.149 9.754 1.000 74.94044 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1 ATOM 1673 C CZ . PHE B 2 34 ? -12.280 36.933 9.931 1.000 74.39902 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1 ATOM 1674 N N . LEU B 2 35 ? -10.034 40.102 5.529 1.000 69.50719 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1 ATOM 1675 C CA . LEU B 2 35 ? -9.715 41.341 6.215 1.000 75.83182 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1 ATOM 1676 C C . LEU B 2 35 ? -9.456 42.473 5.236 1.000 74.66194 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1 ATOM 1677 O O . LEU B 2 35 ? -9.006 42.263 4.102 1.000 72.80425 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1 ATOM 1678 C CB . LEU B 2 35 ? -8.489 41.150 7.111 1.000 74.90777 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1 ATOM 1679 C CG . LEU B 2 35 ? -8.720 40.084 8.180 1.000 76.76452 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1 ATOM 1680 C CD1 . LEU B 2 35 ? -7.631 39.041 8.079 1.000 76.30848 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 ATOM 1681 C CD2 . LEU B 2 35 ? -8.752 40.712 9.562 1.000 73.74209 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 ATOM 1682 N N . LYS B 2 36 ? -9.712 43.686 5.717 1.000 72.49340 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1 ATOM 1683 C CA . LYS B 2 36 ? -9.415 44.902 4.982 1.000 72.78648 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1 ATOM 1684 C C . LYS B 2 36 ? -8.287 45.618 5.718 1.000 79.69296 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1 ATOM 1685 O O . LYS B 2 36 ? -8.504 46.529 6.520 1.000 81.90152 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1 ATOM 1686 C CB . LYS B 2 36 ? -10.672 45.756 4.835 1.000 81.72705 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1 ATOM 1687 C CG . LYS B 2 36 ? -11.850 45.017 4.210 1.000 96.85347 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1 ATOM 1688 C CD . LYS B 2 36 ? -12.515 44.081 5.237 1.000 104.18828 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1 ATOM 1689 C CE . LYS B 2 36 ? -13.824 43.465 4.744 1.000 100.16931 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1 ATOM 1690 N NZ . LYS B 2 36 ? -14.429 42.653 5.845 1.000 92.90509 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1 ATOM 1691 N N . LEU B 2 37 ? -7.063 45.155 5.445 1.000 82.42838 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1 ATOM 1692 C CA . LEU B 2 37 ? -5.869 45.717 6.059 1.000 75.83783 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1 ATOM 1693 C C . LEU B 2 37 ? -5.683 47.166 5.616 1.000 83.96304 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1 ATOM 1694 O O . LEU B 2 37 ? -5.687 47.442 4.409 1.000 88.14866 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1 ATOM 1695 C CB . LEU B 2 37 ? -4.624 44.911 5.679 1.000 69.20165 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1 ATOM 1696 C CG . LEU B 2 37 ? -4.704 43.420 5.977 1.000 72.26423 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1 ATOM 1697 C CD1 . LEU B 2 37 ? -3.406 42.725 5.560 1.000 72.72073 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 ATOM 1698 C CD2 . LEU B 2 37 ? -5.051 43.177 7.451 1.000 73.17290 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 ATOM 1699 N N . PRO B 2 38 ? -5.496 48.109 6.541 1.000 94.20790 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1 ATOM 1700 C CA . PRO B 2 38 ? -5.283 49.497 6.120 1.000 96.99804 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1 ATOM 1701 C C . PRO B 2 38 ? -3.921 49.648 5.485 1.000 101.86085 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1 ATOM 1702 O O . PRO B 2 38 ? -2.928 49.136 6.008 1.000 101.85199 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1 ATOM 1703 C CB . PRO B 2 38 ? -5.380 50.290 7.424 1.000 95.13923 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1 ATOM 1704 C CG . PRO B 2 38 ? -4.992 49.301 8.480 1.000 95.30745 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1 ATOM 1705 C CD . PRO B 2 38 ? -5.423 47.951 8.002 1.000 94.64448 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1 ATOM 1706 N N . ILE B 2 39 ? -3.874 50.386 4.368 1.000 102.40380 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1 ATOM 1707 C CA . ILE B 2 39 ? -2.613 50.512 3.640 1.000 93.79661 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1 ATOM 1708 C C . ILE B 2 39 ? -1.514 51.073 4.540 1.000 95.44143 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1 ATOM 1709 O O . ILE B 2 39 ? -0.334 50.752 4.361 1.000 93.39372 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1 ATOM 1710 C CB . ILE B 2 39 ? -2.820 51.354 2.366 1.000 89.10945 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1 ATOM 1711 C CG1 . ILE B 2 39 ? -1.890 50.867 1.241 1.000 88.44989 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1 ATOM 1712 C CG2 . ILE B 2 39 ? -2.614 52.832 2.667 1.000 90.34252 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1 ATOM 1713 C CD1 . ILE B 2 39 ? -2.048 49.370 0.921 1.000 87.71611 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1 ATOM 1714 N N . LYS B 2 40 ? -1.877 51.889 5.534 1.000 101.14142 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1 ATOM 1715 C CA . LYS B 2 40 ? -0.943 52.413 6.541 1.000 99.40098 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1 ATOM 1716 C C . LYS B 2 40 ? -0.265 51.325 7.383 1.000 93.93735 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1 ATOM 1717 O O . LYS B 2 40 ? 0.572 51.620 8.249 1.000 91.12745 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1 ATOM 1718 C CB . LYS B 2 40 ? -1.665 53.410 7.453 1.000 92.37902 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1 ATOM 1719 C CG . LYS B 2 40 ? -1.720 54.814 6.858 1.000 100.49741 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1 ATOM 1720 C CD . LYS B 2 40 ? -3.155 55.324 6.721 1.000 103.10254 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1 ATOM 1721 C CE . LYS B 2 40 ? -3.291 56.161 5.445 1.000 102.81081 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1 ATOM 1722 N NZ . LYS B 2 40 ? -3.909 57.510 5.652 1.000 98.48934 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1 ATOM 1723 N N . MET B 2 41 ? -0.620 50.070 7.131 1.000 88.28781 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1 ATOM 1724 C CA . MET B 2 41 ? -0.026 48.930 7.813 1.000 87.17259 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1 ATOM 1725 C C . MET B 2 41 ? 0.840 48.065 6.903 1.000 90.04440 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1 ATOM 1726 O O . MET B 2 41 ? 1.380 47.054 7.367 1.000 90.68014 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1 ATOM 1727 C CB . MET B 2 41 ? -1.134 48.072 8.441 1.000 81.50441 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1 ATOM 1728 C CG . MET B 2 41 ? -0.849 47.604 9.874 1.000 97.51659 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1 ATOM 1729 S SD . MET B 2 41 ? -2.328 46.888 10.633 1.000 103.09479 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1 ATOM 1730 C CE . MET B 2 41 ? -1.609 45.516 11.524 1.000 91.28471 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1 ATOM 1731 N N . LEU B 2 42 ? 0.987 48.427 5.626 1.000 88.08734 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1 ATOM 1732 C CA . LEU B 2 42 ? 1.759 47.627 4.677 1.000 76.92791 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1 ATOM 1733 C C . LEU B 2 42 ? 2.956 48.399 4.146 1.000 74.72367 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1 ATOM 1734 O O . LEU B 2 42 ? 4.095 48.003 4.406 1.000 79.94199 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1 ATOM 1735 C CB . LEU B 2 42 ? 0.862 47.144 3.535 1.000 83.82503 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1 ATOM 1736 C CG . LEU B 2 42 ? 0.055 45.856 3.737 1.000 74.88241 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1 ATOM 1737 C CD1 . LEU B 2 42 ? 0.540 45.128 4.964 1.000 68.65187 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1 ATOM 1738 C CD2 . LEU B 2 42 ? -1.438 46.122 3.812 1.000 79.84323 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1 ATOM 1739 N N . MET B 2 43 ? 2.742 49.478 3.391 1.000 86.59947 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1 ATOM 1740 C CA . MET B 2 43 ? 3.817 50.300 2.845 1.000 87.17213 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1 ATOM 1741 C C . MET B 2 43 ? 3.517 51.767 3.132 1.000 92.56726 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1 ATOM 1742 O O . MET B 2 43 ? 2.539 52.073 3.810 1.000 93.40031 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1 ATOM 1743 C CB . MET B 2 43 ? 3.982 50.047 1.337 1.000 81.69156 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1 ATOM 1744 C CG . MET B 2 43 ? 3.030 48.992 0.788 1.000 82.37447 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1 ATOM 1745 S SD . MET B 2 43 ? 1.831 49.578 -0.428 1.000 93.98035 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1 ATOM 1746 C CE . MET B 2 43 ? 1.477 51.227 0.166 1.000 99.25890 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1 ATOM 1747 N N . GLY B 2 44 ? 4.336 52.677 2.622 1.000 100.40864 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N 1 ATOM 1748 C CA . GLY B 2 44 ? 4.156 54.112 2.829 1.000 103.98180 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA 1 ATOM 1749 C C . GLY B 2 44 ? 3.976 54.847 1.510 1.000 108.26618 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C 1 ATOM 1750 O O . GLY B 2 44 ? 4.602 54.500 0.502 1.000 106.60633 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O 1 ATOM 1751 N N . ASP B 2 45 ? 3.111 55.863 1.526 1.000 114.25246 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B N 1 ATOM 1752 C CA . ASP B 2 45 ? 2.745 56.556 0.297 1.000 120.95738 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CA 1 ATOM 1753 C C . ASP B 2 45 ? 3.966 57.235 -0.305 1.000 125.19788 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B C 1 ATOM 1754 O O . ASP B 2 45 ? 4.888 57.654 0.400 1.000 127.18125 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B O 1 ATOM 1755 C CB . ASP B 2 45 ? 1.632 57.577 0.556 1.000 121.42911 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CB 1 ATOM 1756 C CG . ASP B 2 45 ? 2.125 58.810 1.290 1.000 133.49844 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CG 1 ATOM 1757 O OD1 . ASP B 2 45 ? 1.508 59.885 1.081 1.000 133.20703 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD1 1 ATOM 1758 O OD2 . ASP B 2 45 ? 3.114 58.713 2.061 1.000 141.51605 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD2 1 ATOM 1759 N N . HIS B 2 46 ? 3.967 57.328 -1.631 1.000 116.81600 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B N 1 ATOM 1760 C CA . HIS B 2 46 ? 5.137 57.790 -2.367 1.000 115.04008 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CA 1 ATOM 1761 C C . HIS B 2 46 ? 4.624 58.748 -3.426 1.000 120.35313 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B C 1 ATOM 1762 O O . HIS B 2 46 ? 3.916 59.694 -3.087 1.000 123.03875 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B O 1 ATOM 1763 C CB . HIS B 2 46 ? 5.968 56.613 -2.878 1.000 115.24233 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CB 1 ATOM 1764 C CG . HIS B 2 46 ? 5.179 55.504 -3.510 1.000 115.50525 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CG 1 ATOM 1765 N ND1 . HIS B 2 46 ? 4.149 54.852 -2.866 1.000 115.23179 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B ND1 1 ATOM 1766 C CD2 . HIS B 2 46 ? 5.307 54.899 -4.716 1.000 114.54441 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CD2 1 ATOM 1767 C CE1 . HIS B 2 46 ? 3.659 53.913 -3.656 1.000 110.63676 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CE1 1 ATOM 1768 N NE2 . HIS B 2 46 ? 4.345 53.919 -4.784 1.000 111.95750 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B NE2 1 ATOM 1769 N N . GLU B 2 47 ? 4.952 58.536 -4.691 1.000 121.45166 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N 1 ATOM 1770 C CA . GLU B 2 47 ? 4.499 59.427 -5.748 1.000 120.36274 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA 1 ATOM 1771 C C . GLU B 2 47 ? 3.414 58.736 -6.552 1.000 116.27391 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C 1 ATOM 1772 O O . GLU B 2 47 ? 3.689 57.787 -7.278 1.000 113.65149 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O 1 ATOM 1773 C CB . GLU B 2 47 ? 5.668 59.823 -6.660 1.000 117.41710 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB 1 ATOM 1774 N N . MET B 2 49 ? 1.213 55.939 -4.976 1.000 125.00153 ? ? ? ? ? ? 227 MET B N 1 ATOM 1775 C CA . MET B 2 49 ? 0.829 56.466 -6.277 1.000 132.92317 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CA 1 ATOM 1776 C C . MET B 2 49 ? -0.607 56.104 -6.649 1.000 137.05568 ? ? ? ? ? ? 227 MET B C 1 ATOM 1777 O O . MET B 2 49 ? -0.892 55.795 -7.802 1.000 137.16318 ? ? ? ? ? ? 227 MET B O 1 ATOM 1778 C CB . MET B 2 49 ? 1.773 55.959 -7.368 1.000 129.11802 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CB 1 ATOM 1779 N N . SER B 2 50 ? -1.510 56.138 -5.679 1.000 138.19153 ? ? ? ? ? ? 228 SER B N 1 ATOM 1780 C CA . SER B 2 50 ? -2.897 55.752 -5.931 1.000 134.81880 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CA 1 ATOM 1781 C C . SER B 2 50 ? -3.784 56.303 -4.828 1.000 128.67864 ? ? ? ? ? ? 228 SER B C 1 ATOM 1782 O O . SER B 2 50 ? -3.819 55.740 -3.725 1.000 128.24074 ? ? ? ? ? ? 228 SER B O 1 ATOM 1783 C CB . SER B 2 50 ? -3.049 54.231 -6.010 1.000 130.44841 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CB 1 ATOM 1784 O OG . SER B 2 50 ? -2.767 53.737 -7.305 1.000 128.04439 ? ? ? ? ? ? 228 SER B OG 1 ATOM 1785 N N . PRO B 2 51 ? -4.509 57.394 -5.081 1.000 111.07007 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B N 1 ATOM 1786 C CA . PRO B 2 51 ? -5.372 57.944 -4.023 1.000 114.03478 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CA 1 ATOM 1787 C C . PRO B 2 51 ? -6.509 57.015 -3.637 1.000 116.31291 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B C 1 ATOM 1788 O O . PRO B 2 51 ? -6.927 57.010 -2.470 1.000 109.86293 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B O 1 ATOM 1789 C CB . PRO B 2 51 ? -5.881 59.260 -4.632 1.000 115.49453 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CB 1 ATOM 1790 C CG . PRO B 2 51 ? -4.945 59.560 -5.770 1.000 114.21425 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CG 1 ATOM 1791 C CD . PRO B 2 51 ? -4.501 58.231 -6.289 1.000 109.84158 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CD 1 ATOM 1792 N N . SER B 2 52 ? -7.022 56.222 -4.588 1.000 126.87677 ? ? ? ? ? ? 230 SER B N 1 ATOM 1793 C CA . SER B 2 52 ? -8.135 55.321 -4.282 1.000 123.50459 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CA 1 ATOM 1794 C C . SER B 2 52 ? -7.683 54.169 -3.382 1.000 116.43227 ? ? ? ? ? ? 230 SER B C 1 ATOM 1795 O O . SER B 2 52 ? -8.470 53.648 -2.581 1.000 107.30334 ? ? ? ? ? ? 230 SER B O 1 ATOM 1796 C CB . SER B 2 52 ? -8.782 54.796 -5.573 1.000 117.12191 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CB 1 ATOM 1797 O OG . SER B 2 52 ? -8.093 53.682 -6.114 1.000 115.90241 ? ? ? ? ? ? 230 SER B OG 1 ATOM 1798 N N . LEU B 2 53 ? -6.413 53.776 -3.482 1.000 118.27485 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1 ATOM 1799 C CA . LEU B 2 53 ? -5.840 52.724 -2.640 1.000 114.34569 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1 ATOM 1800 C C . LEU B 2 53 ? -5.696 53.243 -1.216 1.000 116.93754 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1 ATOM 1801 O O . LEU B 2 53 ? -4.801 54.038 -0.916 1.000 120.46308 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1 ATOM 1802 C CB . LEU B 2 53 ? -4.497 52.266 -3.201 1.000 108.77362 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1 ATOM 1803 C CG . LEU B 2 53 ? -4.513 51.005 -4.069 1.000 102.42966 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1 ATOM 1804 C CD1 . LEU B 2 53 ? -3.297 50.965 -4.982 1.000 106.11532 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1 ATOM 1805 C CD2 . LEU B 2 53 ? -4.579 49.750 -3.204 1.000 91.21329 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1 ATOM 1806 N N . THR B 2 54 ? -6.590 52.787 -0.337 1.000 107.43371 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1 ATOM 1807 C CA . THR B 2 54 ? -6.580 53.151 1.074 1.000 103.10555 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1 ATOM 1808 C C . THR B 2 54 ? -6.629 51.952 2.008 1.000 98.96795 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1 ATOM 1809 O O . THR B 2 54 ? -6.274 52.088 3.184 1.000 98.34362 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1 ATOM 1810 C CB . THR B 2 54 ? -7.773 54.057 1.387 1.000 108.38586 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1 ATOM 1811 O OG1 . THR B 2 54 ? -8.941 53.241 1.512 1.000 107.36884 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1 ATOM 1812 C CG2 . THR B 2 54 ? -7.986 55.041 0.244 1.000 105.73007 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1 ATOM 1813 N N . HIS B 2 55 ? -7.107 50.808 1.540 1.000 98.47670 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1 ATOM 1814 C CA . HIS B 2 55 ? -7.109 49.558 2.276 1.000 92.33099 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1 ATOM 1815 C C . HIS B 2 55 ? -6.754 48.460 1.281 1.000 88.36873 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1 ATOM 1816 O O . HIS B 2 55 ? -6.794 48.662 0.064 1.000 83.35193 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1 ATOM 1817 C CB . HIS B 2 55 ? -8.466 49.299 2.954 1.000 92.64522 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1 ATOM 1818 C CG . HIS B 2 55 ? -8.536 49.723 4.401 1.000 107.25735 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1 ATOM 1819 N ND1 . HIS B 2 55 ? -8.275 48.857 5.443 1.000 109.82014 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1 ATOM 1820 C CD2 . HIS B 2 55 ? -8.889 50.899 4.979 1.000 114.36646 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1 ATOM 1821 C CE1 . HIS B 2 55 ? -8.443 49.482 6.596 1.000 107.94877 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1 ATOM 1822 N NE2 . HIS B 2 55 ? -8.811 50.725 6.344 1.000 112.57981 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1 ATOM 1823 N N . LEU B 2 56 ? -6.412 47.287 1.797 1.000 87.67889 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1 ATOM 1824 C CA . LEU B 2 56 ? -5.952 46.215 0.930 1.000 82.80065 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1 ATOM 1825 C C . LEU B 2 56 ? -6.409 44.886 1.504 1.000 76.05378 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1 ATOM 1826 O O . LEU B 2 56 ? -6.245 44.625 2.705 1.000 80.16860 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1 ATOM 1827 C CB . LEU B 2 56 ? -4.432 46.245 0.773 1.000 87.50259 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1 ATOM 1828 C CG . LEU B 2 56 ? -3.875 45.757 -0.561 1.000 87.52703 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1 ATOM 1829 C CD1 . LEU B 2 56 ? -2.408 46.121 -0.664 1.000 88.38375 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1 ATOM 1830 C CD2 . LEU B 2 56 ? -4.088 44.251 -0.731 1.000 86.07734 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1 ATOM 1831 N N . THR B 2 57 ? -6.987 44.052 0.643 1.000 67.08881 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1 ATOM 1832 C CA . THR B 2 57 ? -7.642 42.846 1.120 1.000 69.80851 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1 ATOM 1833 C C . THR B 2 57 ? -6.625 41.774 1.472 1.000 73.34951 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1 ATOM 1834 O O . THR B 2 57 ? -5.619 41.600 0.781 1.000 64.41376 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1 ATOM 1835 C CB . THR B 2 57 ? -8.617 42.314 0.086 1.000 70.56347 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1 ATOM 1836 O OG1 . THR B 2 57 ? -9.872 42.959 0.282 1.000 83.51694 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1 ATOM 1837 C CG2 . THR B 2 57 ? -8.813 40.840 0.297 1.000 63.28761 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1 ATOM 1838 N N . GLY B 2 58 ? -6.871 41.078 2.571 1.000 77.81962 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1 ATOM 1839 C CA . GLY B 2 58 ? -5.975 40.039 3.043 1.000 61.29998 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1 ATOM 1840 C C . GLY B 2 58 ? -6.730 38.729 3.136 1.000 54.51728 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1 ATOM 1841 O O . GLY B 2 58 ? -7.879 38.703 3.575 1.000 50.19922 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1 ATOM 1842 N N . HIS B 2 59 ? -6.078 37.653 2.718 1.000 55.53854 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1 ATOM 1843 C CA . HIS B 2 59 ? -6.635 36.309 2.806 1.000 57.76959 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1 ATOM 1844 C C . HIS B 2 59 ? -5.947 35.521 3.912 1.000 55.91962 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1 ATOM 1845 O O . HIS B 2 59 ? -4.736 35.647 4.125 1.000 52.70098 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1 ATOM 1846 C CB . HIS B 2 59 ? -6.467 35.590 1.470 1.000 55.48354 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1 ATOM 1847 C CG . HIS B 2 59 ? -6.754 36.465 0.298 1.000 57.44065 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1 ATOM 1848 N ND1 . HIS B 2 59 ? -8.032 36.705 -0.154 1.000 56.89253 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1 ATOM 1849 C CD2 . HIS B 2 59 ? -5.930 37.189 -0.493 1.000 59.10091 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1 ATOM 1850 C CE1 . HIS B 2 59 ? -7.982 37.522 -1.190 1.000 59.84220 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1 ATOM 1851 N NE2 . HIS B 2 59 ? -6.718 37.836 -1.411 1.000 59.48712 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1 ATOM 1852 N N . PHE B 2 60 ? -6.720 34.700 4.612 1.000 58.25525 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1 ATOM 1853 C CA . PHE B 2 60 ? -6.239 34.014 5.796 1.000 42.91871 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1 ATOM 1854 C C . PHE B 2 60 ? -6.083 32.528 5.516 1.000 41.79257 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1 ATOM 1855 O O . PHE B 2 60 ? -7.014 31.876 5.028 1.000 48.31135 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1 ATOM 1856 C CB . PHE B 2 60 ? -7.192 34.229 6.984 1.000 47.69778 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1 ATOM 1857 C CG . PHE B 2 60 ? -6.774 33.503 8.217 1.000 46.70555 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1 ATOM 1858 C CD1 . PHE B 2 60 ? -7.029 32.154 8.359 1.000 51.27153 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1 ATOM 1859 C CD2 . PHE B 2 60 ? -6.092 34.162 9.225 1.000 54.82158 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1 ATOM 1860 C CE1 . PHE B 2 60 ? -6.621 31.470 9.483 1.000 52.97624 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1 ATOM 1861 C CE2 . PHE B 2 60 ? -5.683 33.491 10.358 1.000 56.38237 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1 ATOM 1862 C CZ . PHE B 2 60 ? -5.952 32.141 10.490 1.000 61.84939 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1 ATOM 1863 N N . PHE B 2 61 ? -4.930 31.987 5.894 1.000 48.64433 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1 ATOM 1864 C CA . PHE B 2 61 ? -4.697 30.550 5.911 1.000 50.11259 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1 ATOM 1865 C C . PHE B 2 61 ? -4.082 30.165 7.258 1.000 59.59841 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1 ATOM 1866 O O . PHE B 2 61 ? -3.166 30.836 7.754 1.000 49.19158 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1 ATOM 1867 C CB . PHE B 2 61 ? -3.795 30.145 4.739 1.000 38.90076 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1 ATOM 1868 C CG . PHE B 2 61 ? -4.197 30.776 3.416 1.000 42.65189 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1 ATOM 1869 C CD1 . PHE B 2 61 ? -3.713 32.024 3.047 1.000 43.23621 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1 ATOM 1870 C CD2 . PHE B 2 61 ? -5.055 30.116 2.544 1.000 45.35085 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1 ATOM 1871 C CE1 . PHE B 2 61 ? -4.077 32.608 1.833 1.000 46.52820 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1 ATOM 1872 C CE2 . PHE B 2 61 ? -5.428 30.687 1.330 1.000 51.14902 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1 ATOM 1873 C CZ . PHE B 2 61 ? -4.936 31.937 0.971 1.000 43.89340 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1 ATOM 1874 N N . GLY B 2 62 ? -4.610 29.108 7.859 1.000 58.70252 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1 ATOM 1875 C CA . GLY B 2 62 ? -4.033 28.571 9.068 1.000 50.06133 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1 ATOM 1876 C C . GLY B 2 62 ? -4.134 27.063 9.138 1.000 38.16995 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1 ATOM 1877 O O . GLY B 2 62 ? -5.161 26.485 8.767 1.000 42.54916 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1 ATOM 1878 N N . VAL B 2 63 ? -3.072 26.419 9.618 1.000 38.69952 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1 ATOM 1879 C CA . VAL B 2 63 ? -3.045 24.983 9.877 1.000 45.61645 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1 ATOM 1880 C C . VAL B 2 63 ? -2.752 24.766 11.359 1.000 42.04076 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1 ATOM 1881 O O . VAL B 2 63 ? -1.903 25.452 11.930 1.000 46.09332 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1 ATOM 1882 C CB . VAL B 2 63 ? -1.995 24.295 8.982 1.000 48.20603 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1 ATOM 1883 C CG1 . VAL B 2 63 ? -1.916 22.824 9.268 1.000 57.55672 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1 ATOM 1884 C CG2 . VAL B 2 63 ? -2.371 24.511 7.503 1.000 50.29628 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1 ATOM 1885 N N . TYR B 2 64 ? -3.454 23.820 11.981 1.000 46.75228 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1 ATOM 1886 C CA . TYR B 2 64 ? -3.392 23.616 13.437 1.000 48.45635 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1 ATOM 1887 C C . TYR B 2 64 ? -3.251 22.128 13.716 1.000 37.07798 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1 ATOM 1888 O O . TYR B 2 64 ? -4.179 21.358 13.454 1.000 43.46938 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1 ATOM 1889 C CB . TYR B 2 64 ? -4.636 24.182 14.135 1.000 41.13045 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1 ATOM 1890 C CG . TYR B 2 64 ? -4.999 25.574 13.634 1.000 46.35644 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1 ATOM 1891 C CD1 . TYR B 2 64 ? -4.262 26.691 14.019 1.000 52.02842 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1 ATOM 1892 C CD2 . TYR B 2 64 ? -6.064 25.765 12.772 1.000 41.02522 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1 ATOM 1893 C CE1 . TYR B 2 64 ? -4.584 27.959 13.556 1.000 47.72680 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1 ATOM 1894 C CE2 . TYR B 2 64 ? -6.405 27.029 12.315 1.000 48.21231 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1 ATOM 1895 C CZ . TYR B 2 64 ? -5.659 28.125 12.700 1.000 53.68679 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1 ATOM 1896 O OH . TYR B 2 64 ? -5.992 29.385 12.224 1.000 54.75829 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1 ATOM 1897 N N . ASP B 2 65 ? -2.091 21.729 14.234 1.000 38.48157 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1 ATOM 1898 C CA . ASP B 2 65 ? -1.774 20.329 14.517 1.000 36.73684 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1 ATOM 1899 C C . ASP B 2 65 ? -1.963 20.085 16.017 1.000 48.96778 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1 ATOM 1900 O O . ASP B 2 65 ? -1.023 20.205 16.803 1.000 58.54622 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1 ATOM 1901 C CB . ASP B 2 65 ? -0.347 20.020 14.074 1.000 32.74110 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1 ATOM 1902 C CG . ASP B 2 65 ? 0.060 18.581 14.382 1.000 48.48777 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1 ATOM 1903 O OD1 . ASP B 2 65 ? -0.804 17.812 14.856 1.000 41.26437 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1 ATOM 1904 O OD2 . ASP B 2 65 ? 1.234 18.203 14.142 1.000 50.58043 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1 ATOM 1905 N N . GLY B 2 66 ? -3.182 19.715 16.416 1.000 54.15185 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1 ATOM 1906 C CA . GLY B 2 66 ? -3.447 19.425 17.821 1.000 43.25207 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1 ATOM 1907 C C . GLY B 2 66 ? -2.652 18.242 18.350 1.000 47.48838 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1 ATOM 1908 O O . GLY B 2 66 ? -2.198 17.365 17.617 1.000 46.18481 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1 ATOM 1909 N N . HIS B 2 67 ? -2.467 18.223 19.670 1.000 52.81018 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1 ATOM 1910 C CA . HIS B 2 67 ? -1.894 17.065 20.352 1.000 63.40581 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1 ATOM 1911 C C . HIS B 2 67 ? -2.611 16.842 21.675 1.000 61.85920 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1 ATOM 1912 O O . HIS B 2 67 ? -2.862 17.791 22.427 1.000 60.71135 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1 ATOM 1913 C CB . HIS B 2 67 ? -0.397 17.244 20.620 1.000 61.38148 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1 ATOM 1914 C CG . HIS B 2 67 ? -0.087 18.558 21.246 1.000 57.67379 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1 ATOM 1915 N ND1 . HIS B 2 67 ? 0.341 19.645 20.516 1.000 67.70971 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1 ATOM 1916 C CD2 . HIS B 2 67 ? -0.246 18.994 22.513 1.000 57.10461 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1 ATOM 1917 C CE1 . HIS B 2 67 ? 0.478 20.684 21.321 1.000 53.07048 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1 ATOM 1918 N NE2 . HIS B 2 67 ? 0.127 20.314 22.536 1.000 61.44555 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1 ATOM 1919 N N . GLY B 2 68 ? -2.916 15.579 21.963 1.000 63.81172 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1 ATOM 1920 C CA . GLY B 2 68 ? -3.621 15.214 23.170 1.000 58.75411 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1 ATOM 1921 C C . GLY B 2 68 ? -5.127 15.263 23.072 1.000 53.13837 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1 ATOM 1922 O O . GLY B 2 68 ? -5.802 15.009 24.071 1.000 50.46258 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1 ATOM 1923 N N . GLY B 2 69 ? -5.674 15.547 21.898 1.000 49.11583 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1 ATOM 1924 C CA . GLY B 2 69 ? -7.094 15.797 21.735 1.000 49.58129 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1 ATOM 1925 C C . GLY B 2 69 ? -7.278 16.768 20.582 1.000 51.45066 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1 ATOM 1926 O O . GLY B 2 69 ? -6.291 17.334 20.099 1.000 56.52246 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1 ATOM 1927 N N . HIS B 2 70 ? -8.516 16.987 20.134 1.000 45.54340 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1 ATOM 1928 C CA . HIS B 2 70 ? -8.761 17.748 18.908 1.000 68.06445 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1 ATOM 1929 C C . HIS B 2 70 ? -9.358 19.120 19.167 1.000 67.60020 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1 ATOM 1930 O O . HIS B 2 70 ? -9.376 19.959 18.250 1.000 47.71698 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1 ATOM 1931 C CB . HIS B 2 70 ? -9.713 16.973 17.984 1.000 51.71595 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1 ATOM 1932 C CG . HIS B 2 70 ? -11.014 16.648 18.645 1.000 56.79574 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1 ATOM 1933 N ND1 . HIS B 2 70 ? -12.058 17.544 18.708 1.000 56.50885 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1 ATOM 1934 C CD2 . HIS B 2 70 ? -11.407 15.564 19.353 1.000 61.32375 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1 ATOM 1935 C CE1 . HIS B 2 70 ? -13.056 17.009 19.390 1.000 59.04596 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1 ATOM 1936 N NE2 . HIS B 2 70 ? -12.686 15.807 19.791 1.000 62.01458 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1 ATOM 1937 N N . LYS B 2 71 ? -9.839 19.366 20.390 1.000 57.13479 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1 ATOM 1938 C CA . LYS B 2 71 ? -10.706 20.507 20.651 1.000 46.28071 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1 ATOM 1939 C C . LYS B 2 71 ? -9.961 21.832 20.614 1.000 48.48632 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1 ATOM 1940 O O . LYS B 2 71 ? -10.578 22.870 20.323 1.000 51.16098 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1 ATOM 1941 C CB . LYS B 2 71 ? -11.408 20.314 21.998 1.000 48.60936 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1 ATOM 1942 C CG . LYS B 2 71 ? -12.263 19.061 22.040 1.000 57.89235 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1 ATOM 1943 C CD . LYS B 2 71 ? -12.767 18.766 23.443 1.000 63.98516 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1 ATOM 1944 C CE . LYS B 2 71 ? -14.274 18.681 23.467 1.000 71.94178 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1 ATOM 1945 N NZ . LYS B 2 71 ? -14.876 19.963 22.999 1.000 79.28148 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1 ATOM 1946 N N . VAL B 2 72 ? -8.657 21.822 20.905 1.000 55.61807 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1 ATOM 1947 C CA . VAL B 2 72 ? -7.852 23.034 20.797 1.000 56.96709 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1 ATOM 1948 C C . VAL B 2 72 ? -7.620 23.397 19.336 1.000 52.17528 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1 ATOM 1949 O O . VAL B 2 72 ? -7.718 24.567 18.947 1.000 49.65428 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1 ATOM 1950 C CB . VAL B 2 72 ? -6.529 22.839 21.558 1.000 54.53420 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1 ATOM 1951 C CG1 . VAL B 2 72 ? -5.618 24.041 21.375 1.000 41.58506 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1 ATOM 1952 C CG2 . VAL B 2 72 ? -6.813 22.596 23.025 1.000 45.96693 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1 ATOM 1953 N N . ALA B 2 73 ? -7.310 22.401 18.507 1.000 54.34342 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1 ATOM 1954 C CA . ALA B 2 73 ? -7.104 22.660 17.086 1.000 57.58557 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1 ATOM 1955 C C . ALA B 2 73 ? -8.397 23.130 16.436 1.000 53.31204 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1 ATOM 1956 O O . ALA B 2 73 ? -8.425 24.171 15.766 1.000 44.01813 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1 ATOM 1957 C CB . ALA B 2 73 ? -6.558 21.406 16.396 1.000 44.61846 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1 ATOM 1958 N N . ASP B 2 74 ? -9.486 22.388 16.667 1.000 52.32927 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1 ATOM 1959 C CA . ASP B 2 74 ? -10.804 22.800 16.205 1.000 49.63837 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1 ATOM 1960 C C . ASP B 2 74 ? -11.130 24.224 16.647 1.000 55.16920 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1 ATOM 1961 O O . ASP B 2 74 ? -11.669 25.005 15.850 1.000 59.10183 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1 ATOM 1962 C CB . ASP B 2 74 ? -11.855 21.794 16.693 1.000 51.20148 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1 ATOM 1963 C CG . ASP B 2 74 ? -11.755 20.431 15.957 1.000 58.11854 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1 ATOM 1964 O OD1 . ASP B 2 74 ? -10.699 20.183 15.323 1.000 51.25244 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1 ATOM 1965 O OD2 . ASP B 2 74 ? -12.734 19.619 15.994 1.000 58.63957 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1 ATOM 1966 N N . TYR B 2 75 ? -10.776 24.596 17.889 1.000 58.22554 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1 ATOM 1967 C CA . TYR B 2 75 ? -11.027 25.959 18.341 1.000 51.63161 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1 ATOM 1968 C C . TYR B 2 75 ? -10.249 26.955 17.503 1.000 51.44192 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1 ATOM 1969 O O . TYR B 2 75 ? -10.809 27.963 17.042 1.000 51.27419 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1 ATOM 1970 C CB . TYR B 2 75 ? -10.676 26.115 19.825 1.000 50.44002 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1 ATOM 1971 C CG . TYR B 2 75 ? -11.165 27.437 20.446 1.000 54.47497 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1 ATOM 1972 C CD1 . TYR B 2 75 ? -12.509 27.616 20.790 1.000 59.42751 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1 ATOM 1973 C CD2 . TYR B 2 75 ? -10.283 28.503 20.698 1.000 46.06147 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1 ATOM 1974 C CE1 . TYR B 2 75 ? -12.970 28.807 21.353 1.000 55.39353 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1 ATOM 1975 C CE2 . TYR B 2 75 ? -10.736 29.708 21.262 1.000 50.78918 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1 ATOM 1976 C CZ . TYR B 2 75 ? -12.078 29.842 21.578 1.000 57.20342 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1 ATOM 1977 O OH . TYR B 2 75 ? -12.529 31.015 22.120 1.000 56.69175 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1 ATOM 1978 N N . CYS B 2 76 ? -8.957 26.681 17.284 1.000 41.26432 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1 ATOM 1979 C CA . CYS B 2 76 ? -8.154 27.570 16.462 1.000 41.76223 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1 ATOM 1980 C C . CYS B 2 76 ? -8.771 27.751 15.081 1.000 50.38939 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1 ATOM 1981 O O . CYS B 2 76 ? -8.856 28.878 14.570 1.000 59.11388 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1 ATOM 1982 C CB . CYS B 2 76 ? -6.740 27.025 16.359 1.000 50.00980 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1 ATOM 1983 S SG . CYS B 2 76 ? -5.746 27.251 17.849 1.000 61.54530 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1 ATOM 1984 N N . ARG B 2 77 ? -9.183 26.647 14.458 1.000 48.24477 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1 ATOM 1985 C CA . ARG B 2 77 ? -9.903 26.732 13.197 1.000 56.29735 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1 ATOM 1986 C C . ARG B 2 77 ? -11.093 27.679 13.281 1.000 63.40558 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1 ATOM 1987 O O . ARG B 2 77 ? -11.289 28.516 12.394 1.000 66.56961 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1 ATOM 1988 C CB . ARG B 2 77 ? -10.356 25.343 12.775 1.000 43.90207 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1 ATOM 1989 C CG . ARG B 2 77 ? -11.326 25.332 11.611 1.000 42.31857 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1 ATOM 1990 C CD . ARG B 2 77 ? -11.823 23.942 11.345 1.000 42.92214 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1 ATOM 1991 N NE . ARG B 2 77 ? -12.773 23.489 12.357 1.000 55.42862 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1 ATOM 1992 C CZ . ARG B 2 77 ? -12.902 22.216 12.706 1.000 61.83301 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1 ATOM 1993 N NH1 . ARG B 2 77 ? -12.115 21.313 12.124 1.000 59.43085 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1 ATOM 1994 N NH2 . ARG B 2 77 ? -13.785 21.850 13.632 1.000 54.55489 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1 ATOM 1995 N N . ASP B 2 78 ? -11.897 27.565 14.335 1.000 64.34781 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1 ATOM 1996 C CA . ASP B 2 78 ? -13.160 28.281 14.371 1.000 55.28921 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1 ATOM 1997 C C . ASP B 2 78 ? -13.022 29.708 14.893 1.000 57.18049 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1 ATOM 1998 O O . ASP B 2 78 ? -13.862 30.554 14.568 1.000 66.77921 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1 ATOM 1999 C CB . ASP B 2 78 ? -14.174 27.482 15.203 1.000 55.22417 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1 ATOM 2000 C CG . ASP B 2 78 ? -14.434 26.079 14.628 1.000 70.55778 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1 ATOM 2001 O OD1 . ASP B 2 78 ? -14.298 25.920 13.388 1.000 83.47190 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 ATOM 2002 O OD2 . ASP B 2 78 ? -14.741 25.134 15.402 1.000 60.58313 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1 ATOM 2003 N N . ARG B 2 79 ? -11.951 30.012 15.628 1.000 54.99695 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1 ATOM 2004 C CA . ARG B 2 79 ? -11.818 31.267 16.357 1.000 53.24077 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1 ATOM 2005 C C . ARG B 2 79 ? -10.599 32.121 16.015 1.000 53.37233 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1 ATOM 2006 O O . ARG B 2 79 ? -10.699 33.354 16.122 1.000 48.32660 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1 ATOM 2007 C CB . ARG B 2 79 ? -11.789 30.973 17.866 1.000 48.17444 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1 ATOM 2008 C CG . ARG B 2 79 ? -11.428 32.160 18.736 1.000 46.87879 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1 ATOM 2009 C CD . ARG B 2 79 ? -12.404 33.321 18.652 1.000 44.13137 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1 ATOM 2010 N NE . ARG B 2 79 ? -11.903 34.403 19.501 1.000 52.02349 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1 ATOM 2011 C CZ . ARG B 2 79 ? -12.261 35.682 19.430 1.000 56.33712 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1 ATOM 2012 N NH1 . ARG B 2 79 ? -13.156 36.075 18.531 1.000 48.92606 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1 ATOM 2013 N NH2 . ARG B 2 79 ? -11.715 36.570 20.269 1.000 50.04148 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1 ATOM 2014 N N . LEU B 2 80 ? -9.459 31.530 15.624 1.000 48.21677 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1 ATOM 2015 C CA . LEU B 2 80 ? -8.220 32.303 15.569 1.000 59.45969 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1 ATOM 2016 C C . LEU B 2 80 ? -8.348 33.505 14.637 1.000 63.01086 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1 ATOM 2017 O O . LEU B 2 80 ? -7.922 34.616 14.988 1.000 62.23826 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1 ATOM 2018 C CB . LEU B 2 80 ? -7.044 31.411 15.157 1.000 66.55722 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1 ATOM 2019 C CG . LEU B 2 80 ? -5.602 31.907 15.444 1.000 63.04897 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1 ATOM 2020 C CD1 . LEU B 2 80 ? -5.547 32.985 16.524 1.000 41.36314 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1 ATOM 2021 C CD2 . LEU B 2 80 ? -4.638 30.776 15.824 1.000 60.34998 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1 ATOM 2022 N N . HIS B 2 81 ? -8.963 33.322 13.463 1.000 66.92942 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1 ATOM 2023 C CA . HIS B 2 81 ? -8.975 34.416 12.497 1.000 53.89494 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1 ATOM 2024 C C . HIS B 2 81 ? -9.892 35.555 12.936 1.000 53.10690 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1 ATOM 2025 O O . HIS B 2 81 ? -9.607 36.715 12.624 1.000 54.68350 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1 ATOM 2026 C CB . HIS B 2 81 ? -9.330 33.892 11.098 1.000 56.70735 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1 ATOM 2027 C CG . HIS B 2 81 ? -10.551 33.026 11.047 1.000 57.81490 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1 ATOM 2028 N ND1 . HIS B 2 81 ? -10.526 31.684 11.346 1.000 60.05526 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 1 ATOM 2029 C CD2 . HIS B 2 81 ? -11.831 33.306 10.707 1.000 57.89991 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 1 ATOM 2030 C CE1 . HIS B 2 81 ? -11.738 31.175 11.204 1.000 57.20509 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 1 ATOM 2031 N NE2 . HIS B 2 81 ? -12.551 32.140 10.823 1.000 62.33126 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 1 ATOM 2032 N N . PHE B 2 82 ? -10.976 35.264 13.671 1.000 57.87033 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 1 ATOM 2033 C CA . PHE B 2 82 ? -11.780 36.329 14.265 1.000 57.08688 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 1 ATOM 2034 C C . PHE B 2 82 ? -11.033 37.043 15.392 1.000 52.44772 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 1 ATOM 2035 O O . PHE B 2 82 ? -11.116 38.275 15.496 1.000 51.79046 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 1 ATOM 2036 C CB . PHE B 2 82 ? -13.107 35.769 14.772 1.000 54.31422 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 1 ATOM 2037 C CG . PHE B 2 82 ? -13.953 35.179 13.701 1.000 58.11220 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 1 ATOM 2038 C CD1 . PHE B 2 82 ? -14.630 35.991 12.809 1.000 56.88096 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 1 ATOM 2039 C CD2 . PHE B 2 82 ? -14.064 33.811 13.577 1.000 67.04265 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 1 ATOM 2040 C CE1 . PHE B 2 82 ? -15.421 35.441 11.810 1.000 58.21531 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 1 ATOM 2041 C CE2 . PHE B 2 82 ? -14.841 33.256 12.568 1.000 70.26821 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 1 ATOM 2042 C CZ . PHE B 2 82 ? -15.523 34.075 11.687 1.000 56.81004 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 1 ATOM 2043 N N . ALA B 2 83 ? -10.287 36.304 16.223 1.000 49.07402 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 1 ATOM 2044 C CA . ALA B 2 83 ? -9.384 36.954 17.170 1.000 46.45150 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 1 ATOM 2045 C C . ALA B 2 83 ? -8.500 37.967 16.466 1.000 51.94908 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 1 ATOM 2046 O O . ALA B 2 83 ? -8.442 39.136 16.868 1.000 70.42524 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 1 ATOM 2047 C CB . ALA B 2 83 ? -8.534 35.916 17.903 1.000 46.48066 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 1 ATOM 2048 N N . LEU B 2 84 ? -7.814 37.534 15.399 1.000 50.34075 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 1 ATOM 2049 C CA . LEU B 2 84 ? -6.906 38.416 14.671 1.000 59.90694 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 1 ATOM 2050 C C . LEU B 2 84 ? -7.618 39.619 14.079 1.000 59.23259 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 1 ATOM 2051 O O . LEU B 2 84 ? -7.081 40.730 14.123 1.000 59.71728 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 1 ATOM 2052 C CB . LEU B 2 84 ? -6.203 37.648 13.555 1.000 57.48344 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 1 ATOM 2053 C CG . LEU B 2 84 ? -5.590 38.559 12.494 1.000 54.37101 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 1 ATOM 2054 C CD1 . LEU B 2 84 ? -4.486 39.418 13.114 1.000 55.62860 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 1 ATOM 2055 C CD2 . LEU B 2 84 ? -5.074 37.758 11.265 1.000 65.68160 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 1 ATOM 2056 N N . ALA B 2 85 ? -8.794 39.403 13.487 1.000 58.45708 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 1 ATOM 2057 C CA . ALA B 2 85 ? -9.592 40.504 12.957 1.000 54.82840 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 1 ATOM 2058 C C . ALA B 2 85 ? -9.926 41.531 14.032 1.000 62.41765 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 1 ATOM 2059 O O . ALA B 2 85 ? -9.942 42.738 13.749 1.000 74.96245 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 1 ATOM 2060 C CB . ALA B 2 85 ? -10.868 39.965 12.311 1.000 53.19767 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 1 ATOM 2061 N N . GLU B 2 86 ? -10.230 41.072 15.257 1.000 54.12141 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 1 ATOM 2062 C CA . GLU B 2 86 ? -10.555 42.001 16.338 1.000 59.86081 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 1 ATOM 2063 C C . GLU B 2 86 ? -9.337 42.821 16.737 1.000 61.75714 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 1 ATOM 2064 O O . GLU B 2 86 ? -9.436 44.039 16.929 1.000 60.45417 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 1 ATOM 2065 C CB . GLU B 2 86 ? -11.114 41.238 17.542 1.000 71.16368 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 1 ATOM 2066 C CG . GLU B 2 86 ? -12.519 40.659 17.366 1.000 67.75917 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 1 ATOM 2067 C CD . GLU B 2 86 ? -12.854 39.563 18.374 1.000 73.24116 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 1 ATOM 2068 O OE1 . GLU B 2 86 ? -12.094 39.393 19.357 1.000 72.62958 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 1 ATOM 2069 O OE2 . GLU B 2 86 ? -13.883 38.867 18.183 1.000 75.37061 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 1 ATOM 2070 N N . GLU B 2 87 ? -8.178 42.169 16.841 1.000 66.50655 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 1 ATOM 2071 C CA . GLU B 2 87 ? -6.955 42.884 17.162 1.000 67.60901 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 1 ATOM 2072 C C . GLU B 2 87 ? -6.619 43.925 16.103 1.000 74.44797 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 1 ATOM 2073 O O . GLU B 2 87 ? -6.062 44.973 16.437 1.000 86.73189 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 1 ATOM 2074 C CB . GLU B 2 87 ? -5.802 41.892 17.348 1.000 69.92308 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 1 ATOM 2075 C CG . GLU B 2 87 ? -5.274 41.780 18.788 1.000 82.75594 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 1 ATOM 2076 C CD . GLU B 2 87 ? -4.743 43.116 19.294 1.000 98.34992 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 1 ATOM 2077 O OE1 . GLU B 2 87 ? -4.440 43.243 20.510 1.000 104.57648 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 1 ATOM 2078 O OE2 . GLU B 2 87 ? -4.638 44.046 18.456 1.000 102.56735 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 1 ATOM 2079 N N . ILE B 2 88 ? -6.940 43.666 14.833 1.000 80.71248 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 1 ATOM 2080 C CA . ILE B 2 88 ? -6.724 44.672 13.793 1.000 73.32744 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 1 ATOM 2081 C C . ILE B 2 88 ? -7.796 45.761 13.830 1.000 76.80615 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 1 ATOM 2082 O O . ILE B 2 88 ? -7.549 46.882 13.372 1.000 83.67387 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 1 ATOM 2083 C CB . ILE B 2 88 ? -6.649 43.992 12.415 1.000 73.10540 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 1 ATOM 2084 C CG1 . ILE B 2 88 ? -5.211 43.555 12.122 1.000 67.76074 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 ATOM 2085 C CG2 . ILE B 2 88 ? -7.140 44.928 11.320 1.000 78.38733 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 ATOM 2086 C CD1 . ILE B 2 88 ? -5.077 42.394 11.142 1.000 58.38908 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 ATOM 2087 N N . GLU B 2 89 ? -8.978 45.468 14.378 1.000 76.26319 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 1 ATOM 2088 C CA . GLU B 2 89 ? -9.964 46.506 14.660 1.000 80.36898 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 1 ATOM 2089 C C . GLU B 2 89 ? -9.475 47.486 15.715 1.000 84.75761 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 1 ATOM 2090 O O . GLU B 2 89 ? -9.742 48.680 15.601 1.000 89.19157 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 1 ATOM 2091 C CB . GLU B 2 89 ? -11.295 45.873 15.096 1.000 79.41677 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 1 ATOM 2092 C CG . GLU B 2 89 ? -11.968 45.043 14.004 1.000 86.18875 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 1 ATOM 2093 C CD . GLU B 2 89 ? -11.774 45.655 12.617 1.000 96.43204 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 1 ATOM 2094 O OE1 . GLU B 2 89 ? -11.521 44.908 11.639 1.000 87.79739 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 1 ATOM 2095 O OE2 . GLU B 2 89 ? -11.864 46.901 12.511 1.000 106.22973 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 1 ATOM 2096 N N . ARG B 2 90 ? -8.753 47.013 16.731 1.000 90.55189 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 1 ATOM 2097 C CA . ARG B 2 90 ? -8.262 47.886 17.800 1.000 88.58761 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 1 ATOM 2098 C C . ARG B 2 90 ? -7.180 48.838 17.321 1.000 96.11656 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 1 ATOM 2099 O O . ARG B 2 90 ? -7.030 49.934 17.870 1.000 103.14002 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 1 ATOM 2100 C CB . ARG B 2 90 ? -7.712 47.061 18.973 1.000 75.40338 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 1 ATOM 2101 C CG . ARG B 2 90 ? -8.757 46.316 19.748 1.000 70.37354 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 1 ATOM 2102 C CD . ARG B 2 90 ? -8.161 45.741 21.009 1.000 76.54899 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 1 ATOM 2103 N NE . ARG B 2 90 ? -8.252 44.289 21.010 1.000 81.19628 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 1 ATOM 2104 C CZ . ARG B 2 90 ? -9.399 43.626 21.074 1.000 85.74002 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 1 ATOM 2105 N NH1 . ARG B 2 90 ? -9.400 42.299 21.077 1.000 81.97291 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 1 ATOM 2106 N NH2 . ARG B 2 90 ? -10.544 44.297 21.117 1.000 85.82714 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 1 ATOM 2107 N N . ILE B 2 91 ? -6.411 48.433 16.316 1.000 94.50191 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 1 ATOM 2108 C CA . ILE B 2 91 ? -5.359 49.285 15.777 1.000 93.20226 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 1 ATOM 2109 C C . ILE B 2 91 ? -5.909 50.228 14.712 1.000 89.06379 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 1 ATOM 2110 O O . ILE B 2 91 ? -5.261 51.236 14.381 1.000 83.01628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 1 ATOM 2111 C CB . ILE B 2 91 ? -4.201 48.375 15.303 1.000 96.84072 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 1 ATOM 2112 C CG1 . ILE B 2 91 ? -3.260 48.044 16.478 1.000 97.93248 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 1 ATOM 2113 C CG2 . ILE B 2 91 ? -3.438 48.998 14.141 1.000 95.93252 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 1 ATOM 2114 C CD1 . ILE B 2 91 ? -3.947 47.914 17.848 1.000 89.25463 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 1 ATOM 2115 N N . LYS B 2 92 ? -7.099 49.953 14.180 1.000 96.67973 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 1 ATOM 2116 C CA . LYS B 2 92 ? -7.797 50.905 13.324 1.000 99.97972 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 1 ATOM 2117 C C . LYS B 2 92 ? -8.374 52.070 14.101 1.000 101.68612 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 1 ATOM 2118 O O . LYS B 2 92 ? -8.938 52.987 13.500 1.000 101.68390 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 1 ATOM 2119 C CB . LYS B 2 92 ? -8.919 50.222 12.549 1.000 95.05172 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 1 ATOM 2120 C CG . LYS B 2 92 ? -8.563 49.942 11.109 1.000 92.16099 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 1 ATOM 2121 C CD . LYS B 2 92 ? -9.748 49.356 10.396 1.000 91.04148 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 1 ATOM 2122 C CE . LYS B 2 92 ? -9.326 48.355 9.372 1.000 91.38289 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 1 ATOM 2123 N NZ . LYS B 2 92 ? -10.537 47.848 8.683 1.000 97.27659 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 1 ATOM 2124 N N . ASP B 2 93 ? -8.273 52.034 15.416 1.000 112.18862 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 1 ATOM 2125 C CA . ASP B 2 93 ? -8.636 53.166 16.249 1.000 116.27466 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 1 ATOM 2126 C C . ASP B 2 93 ? -7.438 54.042 16.600 1.000 118.43379 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 1 ATOM 2127 O O . ASP B 2 93 ? -7.592 54.995 17.370 1.000 127.76782 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 1 ATOM 2128 C CB . ASP B 2 93 ? -9.336 52.666 17.524 1.000 114.91507 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 1 ATOM 2129 C CG . ASP B 2 93 ? -10.385 51.598 17.228 1.000 116.22048 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 1 ATOM 2130 O OD1 . ASP B 2 93 ? -11.026 51.668 16.144 1.000 116.91734 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 1 ATOM 2131 O OD2 . ASP B 2 93 ? -10.558 50.686 18.068 1.000 111.66264 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 1 ATOM 2132 N N . GLU B 2 94 ? -6.262 53.747 16.037 1.000 116.21210 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 1 ATOM 2133 C CA . GLU B 2 94 ? -5.058 54.567 16.147 1.000 113.38419 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 1 ATOM 2134 C C . GLU B 2 94 ? -4.756 54.974 17.587 1.000 121.82481 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 1 ATOM 2135 O O . GLU B 2 94 ? -4.651 54.116 18.473 1.000 119.65392 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 1 ATOM 2136 C CB . GLU B 2 94 ? -5.179 55.811 15.261 1.000 107.14161 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 1 ATOM 2137 C CG . GLU B 2 94 ? -5.951 55.595 13.984 1.000 110.81030 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CG 1 ATOM 2138 C CD . GLU B 2 94 ? -7.136 56.549 13.864 1.000 113.65623 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CD 1 ATOM 2139 O OE1 . GLU B 2 94 ? -7.195 57.319 12.873 1.000 111.37048 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE1 1 ATOM 2140 O OE2 . GLU B 2 94 ? -8.003 56.534 14.774 1.000 107.36117 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE2 1 ATOM 2141 N N . LEU B 2 95 ? -4.582 56.275 17.818 1.000 125.25074 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 1 ATOM 2142 C CA . LEU B 2 95 ? -4.320 56.803 19.161 1.000 120.85322 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 1 ATOM 2143 C C . LEU B 2 95 ? -2.927 56.393 19.650 1.000 120.07669 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 1 ATOM 2144 O O . LEU B 2 95 ? -1.979 57.186 19.602 1.000 117.42591 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 1 ATOM 2145 C CB . LEU B 2 95 ? -5.397 56.333 20.157 1.000 114.81351 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 1 ATOM 2146 N N . ALA B 2 102 ? 10.167 48.051 9.203 1.000 72.25415 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N 1 ATOM 2147 C CA . ALA B 2 102 ? 10.264 49.252 10.018 1.000 88.33735 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA 1 ATOM 2148 C C . ALA B 2 102 ? 9.448 49.061 11.298 1.000 103.25186 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C 1 ATOM 2149 O O . ALA B 2 102 ? 9.535 48.014 11.957 1.000 101.96493 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O 1 ATOM 2150 C CB . ALA B 2 102 ? 9.784 50.478 9.238 1.000 82.99850 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB 1 ATOM 2151 N N . GLY B 2 103 ? 8.662 50.082 11.655 1.000 99.37679 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B N 1 ATOM 2152 C CA . GLY B 2 103 ? 7.670 49.913 12.702 1.000 83.28256 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B CA 1 ATOM 2153 C C . GLY B 2 103 ? 6.601 48.907 12.334 1.000 82.19493 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B C 1 ATOM 2154 O O . GLY B 2 103 ? 6.020 48.266 13.214 1.000 83.86850 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B O 1 ATOM 2155 N N . ARG B 2 104 ? 6.343 48.736 11.036 1.000 84.72609 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 1 ATOM 2156 C CA . ARG B 2 104 ? 5.316 47.793 10.611 1.000 84.37333 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 1 ATOM 2157 C C . ARG B 2 104 ? 5.669 46.377 11.043 1.000 78.21624 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 1 ATOM 2158 O O . ARG B 2 104 ? 4.798 45.617 11.486 1.000 87.18612 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 1 ATOM 2159 C CB . ARG B 2 104 ? 5.120 47.870 9.099 1.000 80.47751 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 1 ATOM 2160 C CG . ARG B 2 104 ? 5.198 49.273 8.587 1.000 87.49405 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 1 ATOM 2161 C CD . ARG B 2 104 ? 4.625 49.386 7.204 1.000 86.65326 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 1 ATOM 2162 N NE . ARG B 2 104 ? 4.607 50.773 6.763 1.000 83.61900 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 1 ATOM 2163 C CZ . ARG B 2 104 ? 5.591 51.356 6.088 1.000 89.31152 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 1 ATOM 2164 N NH1 . ARG B 2 104 ? 6.687 50.672 5.775 1.000 89.58711 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 1 ATOM 2165 N NH2 . ARG B 2 104 ? 5.477 52.624 5.719 1.000 95.46346 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 1 ATOM 2166 N N . GLN B 2 105 ? 6.950 46.008 10.941 1.000 66.46402 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 1 ATOM 2167 C CA . GLN B 2 105 ? 7.372 44.685 11.389 1.000 70.07302 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 1 ATOM 2168 C C . GLN B 2 105 ? 6.997 44.468 12.850 1.000 83.86466 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 1 ATOM 2169 O O . GLN B 2 105 ? 6.350 43.475 13.203 1.000 77.90547 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 1 ATOM 2170 C CB . GLN B 2 105 ? 8.879 44.512 11.186 1.000 74.34151 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 1 ATOM 2171 C CG . GLN B 2 105 ? 9.493 43.370 12.004 1.000 82.70078 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 1 ATOM 2172 C CD . GLN B 2 105 ? 9.175 41.982 11.461 1.000 91.19738 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 1 ATOM 2173 O OE1 . GLN B 2 105 ? 9.170 41.757 10.245 1.000 91.81796 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 1 ATOM 2174 N NE2 . GLN B 2 105 ? 8.924 41.037 12.368 1.000 87.14926 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 1 ATOM 2175 N N . VAL B 2 106 ? 7.377 45.418 13.710 1.000 79.11292 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 1 ATOM 2176 C CA . VAL B 2 106 ? 7.047 45.337 15.127 1.000 79.88775 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 1 ATOM 2177 C C . VAL B 2 106 ? 5.540 45.452 15.347 1.000 78.52826 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 1 ATOM 2178 O O . VAL B 2 106 ? 4.975 44.818 16.253 1.000 76.74300 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 1 ATOM 2179 C CB . VAL B 2 106 ? 7.811 46.422 15.906 1.000 75.93953 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 1 ATOM 2180 C CG1 . VAL B 2 106 ? 7.052 46.781 17.171 1.000 69.83564 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 1 ATOM 2181 C CG2 . VAL B 2 106 ? 9.207 45.932 16.241 1.000 68.27654 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 1 ATOM 2182 N N . GLN B 2 107 ? 4.872 46.281 14.546 1.000 65.83734 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 1 ATOM 2183 C CA . GLN B 2 107 ? 3.427 46.405 14.661 1.000 71.04387 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 1 ATOM 2184 C C . GLN B 2 107 ? 2.748 45.067 14.398 1.000 71.38403 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 1 ATOM 2185 O O . GLN B 2 107 ? 1.832 44.675 15.128 1.000 75.35778 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 1 ATOM 2186 C CB . GLN B 2 107 ? 2.922 47.490 13.709 1.000 86.52682 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 1 ATOM 2187 C CG . GLN B 2 107 ? 1.476 47.894 13.921 1.000 91.99420 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 1 ATOM 2188 C CD . GLN B 2 107 ? 1.227 49.310 13.462 1.000 98.47617 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 1 ATOM 2189 O OE1 . GLN B 2 107 ? 1.993 49.857 12.664 1.000 99.68123 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 1 ATOM 2190 N NE2 . GLN B 2 107 ? 0.171 49.926 13.983 1.000 96.69166 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 1 ATOM 2191 N N . TRP B 2 108 ? 3.196 44.337 13.367 1.000 64.75115 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 1 ATOM 2192 C CA . TRP B 2 108 ? 2.612 43.023 13.098 1.000 61.71414 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 1 ATOM 2193 C C . TRP B 2 108 ? 3.028 42.009 14.154 1.000 62.35156 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 1 ATOM 2194 O O . TRP B 2 108 ? 2.235 41.145 14.550 1.000 55.85155 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 1 ATOM 2195 C CB . TRP B 2 108 ? 3.014 42.527 11.709 1.000 66.66810 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 1 ATOM 2196 C CG . TRP B 2 108 ? 2.196 43.104 10.616 1.000 66.77864 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 1 ATOM 2197 C CD1 . TRP B 2 108 ? 2.587 44.041 9.703 1.000 63.10718 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 1 ATOM 2198 C CD2 . TRP B 2 108 ? 0.828 42.808 10.333 1.000 62.02272 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 1 ATOM 2199 N NE1 . TRP B 2 108 ? 1.548 44.337 8.856 1.000 66.96419 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 1 ATOM 2200 C CE2 . TRP B 2 108 ? 0.456 43.591 9.218 1.000 66.68942 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 1 ATOM 2201 C CE3 . TRP B 2 108 ? -0.114 41.945 10.900 1.000 59.33696 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 1 ATOM 2202 C CZ2 . TRP B 2 108 ? -0.820 43.542 8.665 1.000 66.67138 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 1 ATOM 2203 C CZ3 . TRP B 2 108 ? -1.377 41.902 10.359 1.000 60.52604 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 1 ATOM 2204 C CH2 . TRP B 2 108 ? -1.723 42.694 9.248 1.000 71.37122 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 1 ATOM 2205 N N . ASP B 2 109 ? 4.288 42.079 14.580 1.000 63.35957 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 1 ATOM 2206 C CA . ASP B 2 109 ? 4.760 41.297 15.716 1.000 67.63647 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 1 ATOM 2207 C C . ASP B 2 109 ? 3.798 41.399 16.895 1.000 62.57666 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 1 ATOM 2208 O O . ASP B 2 109 ? 3.370 40.383 17.455 1.000 51.91375 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 1 ATOM 2209 C CB . ASP B 2 109 ? 6.152 41.784 16.108 1.000 77.67268 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 1 ATOM 2210 C CG . ASP B 2 109 ? 7.023 40.686 16.636 1.000 87.27977 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 1 ATOM 2211 O OD1 . ASP B 2 109 ? 6.519 39.552 16.807 1.000 86.29868 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 1 ATOM 2212 O OD2 . ASP B 2 109 ? 8.220 40.965 16.865 1.000 91.27361 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 1 ATOM 2213 N N . LYS B 2 110 ? 3.434 42.622 17.278 1.000 55.74118 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 1 ATOM 2214 C CA . LYS B 2 110 ? 2.513 42.785 18.395 1.000 66.74807 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 1 ATOM 2215 C C . LYS B 2 110 ? 1.155 42.179 18.081 1.000 72.04677 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 1 ATOM 2216 O O . LYS B 2 110 ? 0.626 41.383 18.864 1.000 75.11167 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 1 ATOM 2217 C CB . LYS B 2 110 ? 2.384 44.261 18.746 1.000 65.27717 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 1 ATOM 2218 C CG . LYS B 2 110 ? 3.648 44.797 19.394 1.000 76.05921 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 1 ATOM 2219 C CD . LYS B 2 110 ? 3.539 46.285 19.703 1.000 79.95998 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 1 ATOM 2220 C CE . LYS B 2 110 ? 3.683 46.574 21.190 1.000 86.95954 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 1 ATOM 2221 N NZ . LYS B 2 110 ? 2.376 46.688 21.917 1.000 90.54388 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 1 ATOM 2222 N N . VAL B 2 111 ? 0.587 42.530 16.925 1.000 67.59423 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 1 ATOM 2223 C CA . VAL B 2 111 ? -0.760 42.079 16.578 1.000 55.40175 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 1 ATOM 2224 C C . VAL B 2 111 ? -0.868 40.570 16.732 1.000 53.84220 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 1 ATOM 2225 O O . VAL B 2 111 ? -1.769 40.053 17.401 1.000 57.54476 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 1 ATOM 2226 C CB . VAL B 2 111 ? -1.127 42.535 15.153 1.000 64.51886 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 1 ATOM 2227 C CG1 . VAL B 2 111 ? -2.365 41.792 14.645 1.000 62.71572 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 1 ATOM 2228 C CG2 . VAL B 2 111 ? -1.349 44.044 15.127 1.000 65.41423 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 1 ATOM 2229 N N . PHE B 2 112 ? 0.065 39.839 16.131 1.000 61.47367 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1 ATOM 2230 C CA . PHE B 2 112 ? -0.014 38.385 16.189 1.000 65.73705 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1 ATOM 2231 C C . PHE B 2 112 ? 0.368 37.852 17.563 1.000 57.60348 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1 ATOM 2232 O O . PHE B 2 112 ? -0.166 36.825 17.998 1.000 51.77724 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1 ATOM 2233 C CB . PHE B 2 112 ? 0.865 37.767 15.106 1.000 53.62919 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1 ATOM 2234 C CG . PHE B 2 112 ? 0.120 37.450 13.860 1.000 62.73741 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1 ATOM 2235 C CD1 . PHE B 2 112 ? -0.761 36.387 13.827 1.000 64.80934 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1 ATOM 2236 C CD2 . PHE B 2 112 ? 0.288 38.220 12.724 1.000 62.71129 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1 ATOM 2237 C CE1 . PHE B 2 112 ? -1.455 36.089 12.678 1.000 67.57560 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1 ATOM 2238 C CE2 . PHE B 2 112 ? -0.405 37.938 11.580 1.000 64.84097 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1 ATOM 2239 C CZ . PHE B 2 112 ? -1.278 36.864 11.551 1.000 70.96169 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1 ATOM 2240 N N . THR B 2 113 ? 1.301 38.508 18.247 1.000 58.31386 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 1 ATOM 2241 C CA . THR B 2 113 ? 1.577 38.118 19.622 1.000 59.82890 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 1 ATOM 2242 C C . THR B 2 113 ? 0.322 38.234 20.475 1.000 55.33268 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 1 ATOM 2243 O O . THR B 2 113 ? -0.043 37.293 21.196 1.000 59.53579 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 1 ATOM 2244 C CB . THR B 2 113 ? 2.712 38.960 20.191 1.000 68.63907 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 1 ATOM 2245 O OG1 . THR B 2 113 ? 3.928 38.620 19.498 1.000 66.19998 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 1 ATOM 2246 C CG2 . THR B 2 113 ? 2.876 38.678 21.683 1.000 66.60769 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 1 ATOM 2247 N N . SER B 2 114 ? -0.372 39.371 20.383 1.000 49.57321 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 1 ATOM 2248 C CA . SER B 2 114 ? -1.603 39.542 21.151 1.000 55.24069 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 1 ATOM 2249 C C . SER B 2 114 ? -2.654 38.523 20.747 1.000 62.68991 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 1 ATOM 2250 O O . SER B 2 114 ? -3.339 37.957 21.605 1.000 56.29697 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 1 ATOM 2251 C CB . SER B 2 114 ? -2.169 40.943 20.969 1.000 67.57451 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 1 ATOM 2252 O OG . SER B 2 114 ? -3.575 40.909 21.172 1.000 83.37847 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 1 ATOM 2253 N N . CYS B 2 115 ? -2.799 38.288 19.442 1.000 59.76946 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 1 ATOM 2254 C CA . CYS B 2 115 ? -3.868 37.436 18.938 1.000 55.63414 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 1 ATOM 2255 C C . CYS B 2 115 ? -3.702 36.002 19.433 1.000 47.07907 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 1 ATOM 2256 O O . CYS B 2 115 ? -4.656 35.374 19.906 1.000 48.33062 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 1 ATOM 2257 C CB . CYS B 2 115 ? -3.889 37.536 17.402 1.000 61.59131 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 1 ATOM 2258 S SG . CYS B 2 115 ? -4.549 36.134 16.526 1.000 60.58612 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 1 ATOM 2259 N N . PHE B 2 116 ? -2.482 35.478 19.354 1.000 52.93733 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 1 ATOM 2260 C CA . PHE B 2 116 ? -2.213 34.138 19.858 1.000 52.61749 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 1 ATOM 2261 C C . PHE B 2 116 ? -2.361 34.076 21.376 1.000 56.95463 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 1 ATOM 2262 O O . PHE B 2 116 ? -2.872 33.086 21.918 1.000 58.20945 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 1 ATOM 2263 C CB . PHE B 2 116 ? -0.811 33.711 19.421 1.000 50.97692 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 1 ATOM 2264 C CG . PHE B 2 116 ? -0.738 33.217 17.990 1.000 57.17034 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 1 ATOM 2265 C CD1 . PHE B 2 116 ? -1.290 33.941 16.944 1.000 58.54796 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 1 ATOM 2266 C CD2 . PHE B 2 116 ? -0.099 32.025 17.704 1.000 50.55613 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 1 ATOM 2267 C CE1 . PHE B 2 116 ? -1.211 33.467 15.662 1.000 42.32374 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 1 ATOM 2268 C CE2 . PHE B 2 116 ? -0.023 31.551 16.436 1.000 51.39721 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 1 ATOM 2269 C CZ . PHE B 2 116 ? -0.572 32.270 15.415 1.000 51.05513 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 1 ATOM 2270 N N . LEU B 2 117 ? -1.919 35.126 22.081 1.000 54.39189 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1 ATOM 2271 C CA . LEU B 2 117 ? -2.059 35.159 23.540 1.000 52.39599 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1 ATOM 2272 C C . LEU B 2 117 ? -3.522 35.226 23.946 1.000 57.34179 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1 ATOM 2273 O O . LEU B 2 117 ? -3.956 34.535 24.877 1.000 56.65658 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1 ATOM 2274 C CB . LEU B 2 117 ? -1.299 36.352 24.119 1.000 46.52006 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 1 ATOM 2275 C CG . LEU B 2 117 ? 0.059 36.028 24.736 1.000 67.81204 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 1 ATOM 2276 C CD1 . LEU B 2 117 ? -0.103 34.934 25.798 1.000 72.50778 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 1 ATOM 2277 C CD2 . LEU B 2 117 ? 1.068 35.636 23.645 1.000 64.45551 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 1 ATOM 2278 N N . THR B 2 118 ? -4.302 36.059 23.256 1.000 63.01234 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 1 ATOM 2279 C CA . THR B 2 118 ? -5.747 36.062 23.475 1.000 59.41992 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 1 ATOM 2280 C C . THR B 2 118 ? -6.330 34.660 23.311 1.000 65.84334 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 1 ATOM 2281 O O . THR B 2 118 ? -7.078 34.188 24.177 1.000 61.19770 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 1 ATOM 2282 C CB . THR B 2 118 ? -6.421 37.049 22.517 1.000 56.09636 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 1 ATOM 2283 O OG1 . THR B 2 118 ? -5.911 38.361 22.775 1.000 59.95559 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 1 ATOM 2284 C CG2 . THR B 2 118 ? -7.931 37.060 22.719 1.000 48.40380 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 1 ATOM 2285 N N . VAL B 2 119 ? -5.979 33.969 22.217 1.000 64.52287 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 1 ATOM 2286 C CA . VAL B 2 119 ? -6.547 32.644 21.967 1.000 52.97406 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 1 ATOM 2287 C C . VAL B 2 119 ? -6.080 31.652 23.028 1.000 55.16428 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 1 ATOM 2288 O O . VAL B 2 119 ? -6.881 30.885 23.575 1.000 46.82969 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 1 ATOM 2289 C CB . VAL B 2 119 ? -6.206 32.163 20.546 1.000 62.66342 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 1 ATOM 2290 C CG1 . VAL B 2 119 ? -6.550 30.648 20.360 1.000 49.32487 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 1 ATOM 2291 C CG2 . VAL B 2 119 ? -6.950 33.005 19.528 1.000 69.68748 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 1 ATOM 2292 N N . ASP B 2 120 ? -4.780 31.634 23.321 1.000 56.64068 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 1 ATOM 2293 C CA . ASP B 2 120 ? -4.278 30.711 24.331 1.000 55.39709 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 1 ATOM 2294 C C . ASP B 2 120 ? -5.055 30.863 25.632 1.000 55.50275 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 1 ATOM 2295 O O . ASP B 2 120 ? -5.450 29.868 26.247 1.000 46.41616 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 1 ATOM 2296 C CB . ASP B 2 120 ? -2.782 30.927 24.578 1.000 48.60239 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 1 ATOM 2297 C CG . ASP B 2 120 ? -2.184 29.849 25.482 1.000 56.00191 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 1 ATOM 2298 O OD1 . ASP B 2 120 ? -2.693 28.697 25.456 1.000 53.30430 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 1 ATOM 2299 O OD2 . ASP B 2 120 ? -1.237 30.145 26.241 1.000 51.78847 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 1 ATOM 2300 N N . GLY B 2 121 ? -5.308 32.107 26.047 1.000 63.21403 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 1 ATOM 2301 C CA . GLY B 2 121 ? -6.014 32.337 27.297 1.000 65.35247 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 1 ATOM 2302 C C . GLY B 2 121 ? -7.444 31.834 27.269 1.000 67.35476 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 1 ATOM 2303 O O . GLY B 2 121 ? -7.919 31.229 28.243 1.000 55.18558 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 1 ATOM 2304 N N . GLU B 2 122 ? -8.147 32.065 26.152 1.000 53.60629 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 1 ATOM 2305 C CA . GLU B 2 122 ? -9.494 31.522 26.003 1.000 55.35591 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 1 ATOM 2306 C C . GLU B 2 122 ? -9.485 30.001 26.092 1.000 54.06444 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 1 ATOM 2307 O O . GLU B 2 122 ? -10.340 29.400 26.755 1.000 57.10549 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 1 ATOM 2308 C CB . GLU B 2 122 ? -10.111 31.975 24.680 1.000 54.35292 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 1 ATOM 2309 C CG . GLU B 2 122 ? -10.298 33.466 24.507 1.000 62.41510 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 1 ATOM 2310 C CD . GLU B 2 122 ? -10.679 33.810 23.070 1.000 70.53062 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 1 ATOM 2311 O OE1 . GLU B 2 122 ? -10.997 32.864 22.309 1.000 84.58432 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 1 ATOM 2312 O OE2 . GLU B 2 122 ? -10.644 35.008 22.685 1.000 69.96631 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 1 ATOM 2313 N N . ILE B 2 123 ? -8.526 29.349 25.429 1.000 56.53622 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 1 ATOM 2314 C CA . ILE B 2 123 ? -8.441 27.894 25.562 1.000 53.82123 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 1 ATOM 2315 C C . ILE B 2 123 ? -8.285 27.510 27.026 1.000 63.71067 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 1 ATOM 2316 O O . ILE B 2 123 ? -8.975 26.612 27.522 1.000 65.15297 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 1 ATOM 2317 C CB . ILE B 2 123 ? -7.299 27.310 24.710 1.000 60.45764 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 1 ATOM 2318 C CG1 . ILE B 2 123 ? -7.640 27.313 23.207 1.000 47.76642 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 1 ATOM 2319 C CG2 . ILE B 2 123 ? -6.991 25.871 25.152 1.000 51.91918 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 1 ATOM 2320 C CD1 . ILE B 2 123 ? -8.896 26.513 22.908 1.000 54.01257 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 1 ATOM 2321 N N . GLU B 2 124 ? -7.391 28.202 27.745 1.000 57.20991 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 1 ATOM 2322 C CA . GLU B 2 124 ? -7.066 27.795 29.102 1.000 68.29726 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 1 ATOM 2323 C C . GLU B 2 124 ? -8.229 28.063 30.046 1.000 71.83425 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 1 ATOM 2324 O O . GLU B 2 124 ? -8.286 27.477 31.132 1.000 77.97285 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 1 ATOM 2325 C CB . GLU B 2 124 ? -5.787 28.501 29.569 1.000 67.72912 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 1 ATOM 2326 C CG . GLU B 2 124 ? -4.566 28.290 28.650 1.000 70.37285 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 1 ATOM 2327 C CD . GLU B 2 124 ? -3.240 28.739 29.273 1.000 76.01165 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 1 ATOM 2328 O OE1 . GLU B 2 124 ? -3.244 29.750 30.031 1.000 79.43998 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 1 ATOM 2329 O OE2 . GLU B 2 124 ? -2.200 28.064 29.021 1.000 61.81797 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 1 ATOM 2330 N N . GLY B 2 125 ? -9.181 28.901 29.635 1.000 75.21365 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 1 ATOM 2331 C CA . GLY B 2 125 ? -10.227 29.383 30.514 1.000 71.65476 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 1 ATOM 2332 C C . GLY B 2 125 ? -9.852 30.578 31.368 1.000 71.38547 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 1 ATOM 2333 O O . GLY B 2 125 ? -10.517 30.825 32.381 1.000 81.76147 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 1 ATOM 2334 N N . LYS B 2 126 ? -8.790 31.305 31.021 1.000 72.35171 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 1 ATOM 2335 C CA . LYS B 2 126 ? -8.380 32.510 31.745 1.000 75.73171 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 1 ATOM 2336 C C . LYS B 2 126 ? -8.862 33.792 31.082 1.000 71.72596 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 1 ATOM 2337 O O . LYS B 2 126 ? -8.723 34.871 31.671 1.000 77.23446 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 1 ATOM 2338 C CB . LYS B 2 126 ? -6.854 32.582 31.863 1.000 86.24973 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 1 ATOM 2339 C CG . LYS B 2 126 ? -6.169 31.346 32.448 1.000 85.20005 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 1 ATOM 2340 C CD . LYS B 2 126 ? -4.658 31.486 32.284 1.000 83.27304 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 1 ATOM 2341 C CE . LYS B 2 126 ? -3.914 30.675 33.321 1.000 84.94318 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 1 ATOM 2342 N NZ . LYS B 2 126 ? -3.564 29.322 32.824 1.000 81.90643 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 1 ATOM 2343 N N . ILE B 2 127 ? -9.387 33.694 29.868 1.000 72.40069 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 1 ATOM 2344 C CA . ILE B 2 127 ? -9.993 34.803 29.143 1.000 79.50743 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 1 ATOM 2345 C C . ILE B 2 127 ? -11.445 34.430 28.899 1.000 80.44324 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 1 ATOM 2346 O O . ILE B 2 127 ? -11.738 33.324 28.425 1.000 79.05728 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 1 ATOM 2347 C CB . ILE B 2 127 ? -9.265 35.104 27.812 1.000 78.04729 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 1 ATOM 2348 C CG1 . ILE B 2 127 ? -7.792 35.452 28.050 1.000 87.86096 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 1 ATOM 2349 C CG2 . ILE B 2 127 ? -9.947 36.247 27.073 1.000 66.50492 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 1 ATOM 2350 C CD1 . ILE B 2 127 ? -7.498 36.935 27.925 1.000 87.16942 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 1 ATOM 2351 N N . GLY B 2 128 ? -12.348 35.347 29.237 1.000 86.88609 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 1 ATOM 2352 C CA . GLY B 2 128 ? -13.752 35.145 28.934 1.000 89.41416 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 1 ATOM 2353 C C . GLY B 2 128 ? -13.982 35.099 27.434 1.000 82.56341 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 1 ATOM 2354 O O . GLY B 2 128 ? -13.426 35.904 26.671 1.000 71.95432 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 1 ATOM 2355 N N . ARG B 2 129 ? -14.805 34.148 27.008 1.000 90.35037 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 1 ATOM 2356 C CA . ARG B 2 129 ? -15.210 34.037 25.617 1.000 82.55909 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 1 ATOM 2357 C C . ARG B 2 129 ? -16.565 34.696 25.432 1.000 86.28059 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 1 ATOM 2358 O O . ARG B 2 129 ? -17.464 34.568 26.268 1.000 94.14461 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 1 ATOM 2359 C CB . ARG B 2 129 ? -15.267 32.579 25.164 1.000 75.08865 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 1 ATOM 2360 C CG . ARG B 2 129 ? -13.955 31.883 25.333 1.000 72.48675 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 1 ATOM 2361 C CD . ARG B 2 129 ? -13.856 30.585 24.579 1.000 76.21515 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 1 ATOM 2362 N NE . ARG B 2 129 ? -15.031 29.735 24.734 1.000 84.11448 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 1 ATOM 2363 C CZ . ARG B 2 129 ? -15.322 29.043 25.827 1.000 96.32288 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 1 ATOM 2364 N NH1 . ARG B 2 129 ? -14.540 29.123 26.893 1.000 96.19476 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 1 ATOM 2365 N NH2 . ARG B 2 129 ? -16.410 28.284 25.853 1.000 105.84362 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 1 ATOM 2366 N N . ALA B 2 130 ? -16.694 35.415 24.329 1.000 84.19477 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 1 ATOM 2367 C CA . ALA B 2 130 ? -17.856 36.247 24.119 1.000 89.23254 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 1 ATOM 2368 C C . ALA B 2 130 ? -19.110 35.388 24.066 1.000 101.97750 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 1 ATOM 2369 O O . ALA B 2 130 ? -19.079 34.199 23.724 1.000 102.43419 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 1 ATOM 2370 C CB . ALA B 2 130 ? -17.697 37.064 22.839 1.000 91.63076 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 1 ATOM 2371 N N . VAL B 2 131 ? -20.219 36.005 24.435 1.000 113.33802 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N 1 ATOM 2372 C CA . VAL B 2 131 ? -21.519 35.368 24.375 1.000 116.17390 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA 1 ATOM 2373 C C . VAL B 2 131 ? -22.273 35.986 23.209 1.000 116.42486 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C 1 ATOM 2374 O O . VAL B 2 131 ? -21.962 37.085 22.744 1.000 116.60025 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O 1 ATOM 2375 C CB . VAL B 2 131 ? -22.298 35.534 25.696 1.000 114.61438 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB 1 ATOM 2376 C CG1 . VAL B 2 131 ? -23.217 36.755 25.621 1.000 114.92424 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG1 1 ATOM 2377 C CG2 . VAL B 2 131 ? -23.060 34.271 26.033 1.000 112.29631 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG2 1 ATOM 2378 N N . VAL B 2 132 ? -23.270 35.251 22.714 1.000 113.29087 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B N 1 ATOM 2379 C CA . VAL B 2 132 ? -24.119 35.770 21.647 1.000 112.14101 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CA 1 ATOM 2380 C C . VAL B 2 132 ? -25.304 36.568 22.171 1.000 117.72846 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B C 1 ATOM 2381 O O . VAL B 2 132 ? -25.944 37.293 21.392 1.000 113.25366 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B O 1 ATOM 2382 C CB . VAL B 2 132 ? -24.622 34.626 20.748 1.000 111.01617 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CB 1 ATOM 2383 C CG1 . VAL B 2 132 ? -25.741 33.861 21.439 1.000 114.58509 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CG1 1 ATOM 2384 C CG2 . VAL B 2 132 ? -25.080 35.186 19.414 1.000 111.89382 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CG2 1 ATOM 2385 N N . GLY B 2 133 ? -25.619 36.463 23.458 1.000 122.76702 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B N 1 ATOM 2386 C CA . GLY B 2 133 ? -26.668 37.258 24.055 1.000 128.52430 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B CA 1 ATOM 2387 C C . GLY B 2 133 ? -26.205 38.573 24.641 1.000 133.49584 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B C 1 ATOM 2388 O O . GLY B 2 133 ? -26.961 39.200 25.392 1.000 136.37807 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B O 1 ATOM 2389 N N . SER B 2 134 ? -24.984 39.011 24.329 1.000 135.15765 ? ? ? ? ? ? 312 SER B N 1 ATOM 2390 C CA . SER B 2 134 ? -24.483 40.308 24.776 1.000 135.80787 ? ? ? ? ? ? 312 SER B CA 1 ATOM 2391 C C . SER B 2 134 ? -24.627 40.445 26.290 1.000 142.70977 ? ? ? ? ? ? 312 SER B C 1 ATOM 2392 O O . SER B 2 134 ? -25.344 41.306 26.804 1.000 148.04772 ? ? ? ? ? ? 312 SER B O 1 ATOM 2393 C CB . SER B 2 134 ? -25.203 41.444 24.045 1.000 132.26829 ? ? ? ? ? ? 312 SER B CB 1 ATOM 2394 O OG . SER B 2 134 ? -25.146 42.659 24.777 1.000 129.72048 ? ? ? ? ? ? 312 SER B OG 1 ATOM 2395 N N . SER B 2 135 ? -23.932 39.557 27.006 1.000 137.07213 ? ? ? ? ? ? 313 SER B N 1 ATOM 2396 C CA . SER B 2 135 ? -23.950 39.602 28.463 1.000 136.99696 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CA 1 ATOM 2397 C C . SER B 2 135 ? -22.557 39.343 29.011 1.000 135.71658 ? ? ? ? ? ? 313 SER B C 1 ATOM 2398 O O . SER B 2 135 ? -21.575 39.919 28.531 1.000 132.34454 ? ? ? ? ? ? 313 SER B O 1 ATOM 2399 C CB . SER B 2 135 ? -24.943 38.590 29.038 1.000 137.26096 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CB 1 ATOM 2400 O OG . SER B 2 135 ? -25.080 38.767 30.440 1.000 132.44050 ? ? ? ? ? ? 313 SER B OG 1 ATOM 2401 N N . ASP B 2 136 ? -22.466 38.473 30.009 1.000 131.64584 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 1 ATOM 2402 C CA . ASP B 2 136 ? -21.184 38.163 30.618 1.000 128.36434 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 1 ATOM 2403 C C . ASP B 2 136 ? -20.420 37.202 29.714 1.000 118.54146 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 1 ATOM 2404 O O . ASP B 2 136 ? -20.943 36.158 29.310 1.000 113.49524 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 1 ATOM 2405 C CB . ASP B 2 136 ? -21.383 37.563 32.012 1.000 130.51860 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 1 ATOM 2406 C CG . ASP B 2 136 ? -20.299 37.983 32.993 1.000 127.82250 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 1 ATOM 2407 O OD1 . ASP B 2 136 ? -19.645 39.021 32.753 1.000 126.76713 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 1 ATOM 2408 O OD2 . ASP B 2 136 ? -20.101 37.270 34.001 1.000 127.60650 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 1 ATOM 2409 N N . LYS B 2 137 ? -19.193 37.573 29.367 1.000 110.31457 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 1 ATOM 2410 C CA . LYS B 2 137 ? -18.361 36.717 28.537 1.000 104.51255 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 1 ATOM 2411 C C . LYS B 2 137 ? -18.068 35.403 29.260 1.000 101.82621 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 1 ATOM 2412 O O . LYS B 2 137 ? -17.338 35.394 30.257 1.000 106.87859 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 1 ATOM 2413 C CB . LYS B 2 137 ? -17.058 37.439 28.185 1.000 102.89377 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 1 ATOM 2414 C CG . LYS B 2 137 ? -17.188 38.955 27.953 1.000 107.12000 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 1 ATOM 2415 C CD . LYS B 2 137 ? -15.859 39.566 27.451 1.000 106.33444 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 1 ATOM 2416 C CE . LYS B 2 137 ? -15.356 40.729 28.341 1.000 103.79239 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 1 ATOM 2417 N NZ . LYS B 2 137 ? -13.908 41.073 28.109 1.000 97.04480 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 1 ATOM 2418 N N . VAL B 2 138 ? -18.640 34.297 28.777 1.000 97.18378 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 1 ATOM 2419 C CA . VAL B 2 138 ? -18.371 32.944 29.272 1.000 94.59165 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 1 ATOM 2420 C C . VAL B 2 138 ? -16.897 32.738 29.627 1.000 99.70602 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 1 ATOM 2421 O O . VAL B 2 138 ? -16.008 33.000 28.805 1.000 103.69090 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 1 ATOM 2422 C CB . VAL B 2 138 ? -18.831 31.914 28.220 1.000 87.51177 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 1 ATOM 2423 C CG1 . VAL B 2 138 ? -17.920 30.690 28.197 1.000 86.94995 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 1 ATOM 2424 C CG2 . VAL B 2 138 ? -20.270 31.517 28.458 1.000 89.22441 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 1 ATOM 2425 N N . LEU B 2 139 ? -16.627 32.258 30.850 1.000 98.50232 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 1 ATOM 2426 C CA . LEU B 2 139 ? -15.269 31.958 31.322 1.000 95.78951 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 1 ATOM 2427 C C . LEU B 2 139 ? -15.176 30.478 31.693 1.000 94.73584 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 1 ATOM 2428 O O . LEU B 2 139 ? -15.621 30.069 32.772 1.000 105.26354 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 1 ATOM 2429 C CB . LEU B 2 139 ? -14.876 32.822 32.516 1.000 97.58840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 1 ATOM 2430 C CG . LEU B 2 139 ? -13.479 32.498 33.071 1.000 94.49172 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 1 ATOM 2431 C CD1 . LEU B 2 139 ? -12.413 33.510 32.622 1.000 86.68606 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 1 ATOM 2432 C CD2 . LEU B 2 139 ? -13.505 32.352 34.597 1.000 98.31920 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 1 ATOM 2433 N N . GLU B 2 140 ? -14.567 29.686 30.813 1.000 88.16288 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 1 ATOM 2434 C CA . GLU B 2 140 ? -14.435 28.251 31.008 1.000 86.96239 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 1 ATOM 2435 C C . GLU B 2 140 ? -13.356 27.747 30.057 1.000 81.25726 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 1 ATOM 2436 O O . GLU B 2 140 ? -13.198 28.277 28.951 1.000 79.39714 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 1 ATOM 2437 C CB . GLU B 2 140 ? -15.767 27.524 30.762 1.000 95.33610 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 1 ATOM 2438 C CG . GLU B 2 140 ? -15.753 26.029 31.060 1.000 103.26346 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 1 ATOM 2439 C CD . GLU B 2 140 ? -16.905 25.291 30.384 1.000 110.46493 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 1 ATOM 2440 O OE1 . GLU B 2 140 ? -17.859 25.963 29.929 1.000 113.31985 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 1 ATOM 2441 O OE2 . GLU B 2 140 ? -16.855 24.043 30.297 1.000 111.77042 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 1 ATOM 2442 N N . ALA B 2 141 ? -12.607 26.742 30.508 1.000 69.80179 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 1 ATOM 2443 C CA . ALA B 2 141 ? -11.582 26.128 29.679 1.000 73.12271 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 1 ATOM 2444 C C . ALA B 2 141 ? -12.221 25.406 28.491 1.000 76.40788 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 1 ATOM 2445 O O . ALA B 2 141 ? -13.288 24.796 28.604 1.000 70.63970 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 1 ATOM 2446 C CB . ALA B 2 141 ? -10.735 25.159 30.507 1.000 67.33555 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 1 ATOM 2447 N N . VAL B 2 142 ? -11.556 25.478 27.338 1.000 77.48815 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 1 ATOM 2448 C CA . VAL B 2 142 ? -12.124 24.917 26.113 1.000 73.03516 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 1 ATOM 2449 C C . VAL B 2 142 ? -11.918 23.407 26.054 1.000 69.80132 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 1 ATOM 2450 O O . VAL B 2 142 ? -12.784 22.663 25.578 1.000 73.44062 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 1 ATOM 2451 C CB . VAL B 2 142 ? -11.517 25.624 24.889 1.000 67.30171 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 1 ATOM 2452 C CG1 . VAL B 2 142 ? -11.576 24.716 23.662 1.000 70.95438 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 1 ATOM 2453 C CG2 . VAL B 2 142 ? -12.236 26.938 24.653 1.000 64.73711 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 1 ATOM 2454 N N . ALA B 2 143 ? -10.768 22.931 26.520 1.000 65.32412 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 1 ATOM 2455 C CA . ALA B 2 143 ? -10.483 21.507 26.590 1.000 71.04312 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 1 ATOM 2456 C C . ALA B 2 143 ? -9.715 21.246 27.882 1.000 65.85326 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 1 ATOM 2457 O O . ALA B 2 143 ? -9.446 22.161 28.663 1.000 69.53356 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 1 ATOM 2458 C CB . ALA B 2 143 ? -9.709 21.026 25.351 1.000 62.88063 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 1 ATOM 2459 N N . SER B 2 144 ? -9.343 19.986 28.094 1.000 64.85913 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 1 ATOM 2460 C CA . SER B 2 144 ? -8.605 19.588 29.281 1.000 65.30770 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 1 ATOM 2461 C C . SER B 2 144 ? -7.240 20.253 29.369 1.000 66.48432 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 1 ATOM 2462 O O . SER B 2 144 ? -6.819 21.000 28.478 1.000 70.67371 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 1 ATOM 2463 C CB . SER B 2 144 ? -8.424 18.068 29.323 1.000 66.34381 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 1 ATOM 2464 O OG . SER B 2 144 ? -7.241 17.680 28.637 1.000 87.40429 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 1 ATOM 2465 N N . GLU B 2 145 ? -6.535 19.917 30.444 1.000 47.55801 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 1 ATOM 2466 C CA . GLU B 2 145 ? -5.276 20.553 30.803 1.000 48.82361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 1 ATOM 2467 C C . GLU B 2 145 ? -4.148 20.082 29.900 1.000 52.90380 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 1 ATOM 2468 O O . GLU B 2 145 ? -3.185 20.816 29.644 1.000 46.76550 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 1 ATOM 2469 C CB . GLU B 2 145 ? -4.968 20.209 32.264 1.000 63.26485 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 1 ATOM 2470 C CG . GLU B 2 145 ? -3.781 20.908 32.866 1.000 82.57082 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 1 ATOM 2471 C CD . GLU B 2 145 ? -4.117 21.505 34.223 1.000 90.46944 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 1 ATOM 2472 O OE1 . GLU B 2 145 ? -3.192 21.919 34.959 1.000 90.77468 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 1 ATOM 2473 O OE2 . GLU B 2 145 ? -5.322 21.561 34.548 1.000 90.11302 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 1 ATOM 2474 N N . THR B 2 146 ? -4.240 18.848 29.436 1.000 44.70422 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 1 ATOM 2475 C CA . THR B 2 146 ? -3.182 18.198 28.694 1.000 46.77500 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 1 ATOM 2476 C C . THR B 2 146 ? -3.314 18.373 27.157 1.000 59.06157 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 1 ATOM 2477 O O . THR B 2 146 ? -2.509 17.801 26.411 1.000 48.13443 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 1 ATOM 2478 C CB . THR B 2 146 ? -3.178 16.724 29.087 1.000 43.44716 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 1 ATOM 2479 O OG1 . THR B 2 146 ? -4.533 16.268 29.148 1.000 59.52371 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 1 ATOM 2480 C CG2 . THR B 2 146 ? -2.564 16.542 30.480 1.000 47.44795 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 1 ATOM 2481 N N . VAL B 2 147 ? -4.297 19.163 26.674 1.000 48.16002 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 1 ATOM 2482 C CA . VAL B 2 147 ? -4.595 19.296 25.250 1.000 49.91273 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 1 ATOM 2483 C C . VAL B 2 147 ? -3.946 20.555 24.694 1.000 50.14700 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 1 ATOM 2484 O O . VAL B 2 147 ? -3.860 21.586 25.375 1.000 57.46019 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 1 ATOM 2485 C CB . VAL B 2 147 ? -6.111 19.314 24.974 1.000 53.41403 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 1 ATOM 2486 C CG1 . VAL B 2 147 ? -6.362 19.649 23.481 1.000 50.24682 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 1 ATOM 2487 C CG2 . VAL B 2 147 ? -6.726 17.974 25.312 1.000 57.41222 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 1 ATOM 2488 N N . GLY B 2 148 ? -3.499 20.475 23.447 1.000 49.19912 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 1 ATOM 2489 C CA . GLY B 2 148 ? -2.822 21.594 22.833 1.000 55.03192 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 1 ATOM 2490 C C . GLY B 2 148 ? -2.873 21.537 21.321 1.000 57.00936 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 1 ATOM 2491 O O . GLY B 2 148 ? -3.580 20.720 20.725 1.000 46.84746 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 1 ATOM 2492 N N . SER B 2 149 ? -2.104 22.423 20.700 1.000 55.75283 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 1 ATOM 2493 C CA . SER B 2 149 ? -2.160 22.503 19.251 1.000 54.79637 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 1 ATOM 2494 C C . SER B 2 149 ? -1.129 23.504 18.756 1.000 53.32288 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 1 ATOM 2495 O O . SER B 2 149 ? -1.011 24.597 19.315 1.000 48.04384 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 1 ATOM 2496 C CB . SER B 2 149 ? -3.571 22.910 18.808 1.000 60.18100 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 1 ATOM 2497 O OG . SER B 2 149 ? -3.599 23.427 17.494 1.000 38.25175 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 1 ATOM 2498 N N . THR B 2 150 ? -0.379 23.119 17.720 1.000 50.43660 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 1 ATOM 2499 C CA . THR B 2 150 ? 0.408 24.085 16.959 1.000 53.88545 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 1 ATOM 2500 C C . THR B 2 150 ? -0.516 25.081 16.266 1.000 38.83052 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 1 ATOM 2501 O O . THR B 2 150 ? -1.729 24.891 16.160 1.000 48.68957 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 1 ATOM 2502 C CB . THR B 2 150 ? 1.249 23.413 15.864 1.000 53.40127 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 1 ATOM 2503 O OG1 . THR B 2 150 ? 0.381 23.008 14.789 1.000 63.67436 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 1 ATOM 2504 C CG2 . THR B 2 150 ? 2.042 22.191 16.385 1.000 39.78102 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 1 ATOM 2505 N N . ALA B 2 151 ? 0.081 26.146 15.760 1.000 45.29968 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 1 ATOM 2506 C CA . ALA B 2 151 ? -0.610 26.964 14.771 1.000 48.88742 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 1 ATOM 2507 C C . ALA B 2 151 ? 0.424 27.619 13.869 1.000 51.43364 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 1 ATOM 2508 O O . ALA B 2 151 ? 1.407 28.178 14.364 1.000 47.09758 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 1 ATOM 2509 C CB . ALA B 2 151 ? -1.499 28.015 15.438 1.000 32.58492 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 1 ATOM 2510 N N . VAL B 2 152 ? 0.226 27.511 12.553 1.000 42.60873 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 1 ATOM 2511 C CA . VAL B 2 152 ? 0.955 28.321 11.584 1.000 42.33835 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 1 ATOM 2512 C C . VAL B 2 152 ? -0.087 29.019 10.722 1.000 43.87674 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 1 ATOM 2513 O O . VAL B 2 152 ? -1.046 28.390 10.258 1.000 52.29676 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 1 ATOM 2514 C CB . VAL B 2 152 ? 1.935 27.495 10.724 1.000 52.03370 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 1 ATOM 2515 C CG1 . VAL B 2 152 ? 1.186 26.457 9.850 1.000 57.75265 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 1 ATOM 2516 C CG2 . VAL B 2 152 ? 2.797 28.428 9.858 1.000 46.84481 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 1 ATOM 2517 N N . VAL B 2 153 ? 0.090 30.316 10.530 1.000 38.24734 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 1 ATOM 2518 C CA . VAL B 2 153 ? -0.960 31.185 10.026 1.000 44.09686 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 1 ATOM 2519 C C . VAL B 2 153 ? -0.345 32.098 8.980 1.000 41.68295 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 1 ATOM 2520 O O . VAL B 2 153 ? 0.732 32.659 9.202 1.000 41.71421 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 1 ATOM 2521 C CB . VAL B 2 153 ? -1.594 32.019 11.160 1.000 49.87518 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 1 ATOM 2522 C CG1 . VAL B 2 153 ? -2.185 33.306 10.605 1.000 55.91444 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 1 ATOM 2523 C CG2 . VAL B 2 153 ? -2.644 31.209 11.908 1.000 53.34528 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 1 ATOM 2524 N N . ALA B 2 154 ? -1.028 32.275 7.856 1.000 46.06897 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 1 ATOM 2525 C CA . ALA B 2 154 ? -0.524 33.155 6.808 1.000 49.95439 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 1 ATOM 2526 C C . ALA B 2 154 ? -1.573 34.188 6.436 1.000 45.20225 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 1 ATOM 2527 O O . ALA B 2 154 ? -2.752 33.862 6.273 1.000 48.78859 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 1 ATOM 2528 C CB . ALA B 2 154 ? -0.094 32.363 5.576 1.000 44.91996 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 1 ATOM 2529 N N . LEU B 2 155 ? -1.145 35.436 6.358 1.000 46.92786 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 1 ATOM 2530 C CA . LEU B 2 155 ? -1.902 36.506 5.730 1.000 46.94462 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 1 ATOM 2531 C C . LEU B 2 155 ? -1.244 36.796 4.393 1.000 57.57981 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 1 ATOM 2532 O O . LEU B 2 155 ? -0.039 37.067 4.332 1.000 65.35415 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 1 ATOM 2533 C CB . LEU B 2 155 ? -1.906 37.764 6.594 1.000 63.40277 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 1 ATOM 2534 C CG . LEU B 2 155 ? -3.109 38.026 7.488 1.000 72.08437 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 1 ATOM 2535 C CD1 . LEU B 2 155 ? -3.233 36.917 8.510 1.000 65.36911 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 ATOM 2536 C CD2 . LEU B 2 155 ? -2.960 39.388 8.151 1.000 72.99622 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 ATOM 2537 N N . VAL B 2 156 ? -2.020 36.746 3.325 1.000 54.27099 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 1 ATOM 2538 C CA . VAL B 2 156 ? -1.523 37.091 2.008 1.000 52.42819 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 1 ATOM 2539 C C . VAL B 2 156 ? -2.364 38.245 1.486 1.000 56.25144 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 1 ATOM 2540 O O . VAL B 2 156 ? -3.598 38.170 1.488 1.000 61.07439 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 1 ATOM 2541 C CB . VAL B 2 156 ? -1.561 35.872 1.071 1.000 54.16111 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 1 ATOM 2542 C CG1 . VAL B 2 156 ? -0.688 36.095 -0.168 1.000 48.57587 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 1 ATOM 2543 C CG2 . VAL B 2 156 ? -1.122 34.629 1.857 1.000 52.53103 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 1 ATOM 2544 N N . CYS B 2 157 ? -1.700 39.329 1.102 1.000 57.20865 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 1 ATOM 2545 C CA . CYS B 2 157 ? -2.318 40.424 0.372 1.000 58.27634 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 1 ATOM 2546 C C . CYS B 2 157 ? -1.426 40.741 -0.819 1.000 52.39082 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 1 ATOM 2547 O O . CYS B 2 157 ? -0.307 40.239 -0.919 1.000 63.98255 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 1 ATOM 2548 C CB . CYS B 2 157 ? -2.498 41.659 1.258 1.000 64.17783 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 1 ATOM 2549 S SG . CYS B 2 157 ? -0.920 42.427 1.648 1.000 69.28764 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 1 ATOM 2550 N N . SER B 2 158 ? -1.909 41.581 -1.738 1.000 62.33129 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 1 ATOM 2551 C CA . SER B 2 158 ? -1.110 41.825 -2.943 1.000 67.45232 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 1 ATOM 2552 C C . SER B 2 158 ? 0.262 42.391 -2.589 1.000 68.98189 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 1 ATOM 2553 O O . SER B 2 158 ? 1.238 42.121 -3.290 1.000 67.13334 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 1 ATOM 2554 C CB . SER B 2 158 ? -1.864 42.727 -3.936 1.000 62.65760 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 1 ATOM 2555 O OG . SER B 2 158 ? -2.328 43.949 -3.373 1.000 56.61315 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 1 ATOM 2556 N N . SER B 2 159 ? 0.356 43.118 -1.468 1.000 70.98459 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 1 ATOM 2557 C CA . SER B 2 159 ? 1.542 43.773 -0.902 1.000 68.70409 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 1 ATOM 2558 C C . SER B 2 159 ? 2.577 42.780 -0.365 1.000 63.59507 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 1 ATOM 2559 O O . SER B 2 159 ? 3.693 42.650 -0.894 1.000 52.12713 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 1 ATOM 2560 C CB . SER B 2 159 ? 1.065 44.717 0.235 1.000 66.63181 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 1 ATOM 2561 O OG . SER B 2 159 ? 1.934 45.794 0.563 1.000 77.16190 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 1 ATOM 2562 N N . HIS B 2 160 ? 2.193 42.080 0.700 1.000 59.11826 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 1 ATOM 2563 C CA . HIS B 2 160 ? 3.102 41.324 1.544 1.000 47.45648 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 1 ATOM 2564 C C . HIS B 2 160 ? 2.504 39.966 1.879 1.000 46.53392 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 1 ATOM 2565 O O . HIS B 2 160 ? 1.315 39.717 1.694 1.000 47.50313 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 1 ATOM 2566 C CB . HIS B 2 160 ? 3.395 42.079 2.843 1.000 46.55010 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 1 ATOM 2567 C CG . HIS B 2 160 ? 4.123 43.370 2.633 1.000 51.43708 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 1 ATOM 2568 N ND1 . HIS B 2 160 ? 3.611 44.402 1.870 1.000 57.71675 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 1 ATOM 2569 C CD2 . HIS B 2 160 ? 5.334 43.792 3.071 1.000 52.81997 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 1 ATOM 2570 C CE1 . HIS B 2 160 ? 4.468 45.409 1.859 1.000 55.40888 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 1 ATOM 2571 N NE2 . HIS B 2 160 ? 5.521 45.066 2.582 1.000 60.98399 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 1 ATOM 2572 N N . ILE B 2 161 ? 3.360 39.078 2.371 1.000 45.31922 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2573 C CA . ILE B 2 161 ? 2.961 37.865 3.071 1.000 45.95860 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2574 C C . ILE B 2 161 ? 3.399 38.018 4.522 1.000 51.06662 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2575 O O . ILE B 2 161 ? 4.542 38.410 4.789 1.000 58.94106 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2576 C CB . ILE B 2 161 ? 3.598 36.612 2.453 1.000 42.99239 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2577 C CG1 . ILE B 2 161 ? 3.123 36.415 1.020 1.000 54.66844 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2578 C CG2 . ILE B 2 161 ? 3.260 35.392 3.305 1.000 59.08586 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2579 C CD1 . ILE B 2 161 ? 3.956 35.417 0.268 1.000 59.80194 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2580 N N . VAL B 2 162 ? 2.505 37.711 5.455 1.000 47.46974 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 1 ATOM 2581 C CA . VAL B 2 162 ? 2.786 37.793 6.892 1.000 53.59961 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 1 ATOM 2582 C C . VAL B 2 162 ? 2.544 36.424 7.510 1.000 41.83806 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 1 ATOM 2583 O O . VAL B 2 162 ? 1.423 35.909 7.457 1.000 43.87643 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 1 ATOM 2584 C CB . VAL B 2 162 ? 1.914 38.845 7.590 1.000 60.72087 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 1 ATOM 2585 C CG1 . VAL B 2 162 ? 2.203 38.838 9.059 1.000 65.18786 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 1 ATOM 2586 C CG2 . VAL B 2 162 ? 2.153 40.231 6.991 1.000 70.89871 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 1 ATOM 2587 N N . VAL B 2 163 ? 3.579 35.837 8.100 1.000 38.50553 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 1 ATOM 2588 C CA . VAL B 2 163 ? 3.487 34.498 8.678 1.000 46.66457 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 1 ATOM 2589 C C . VAL B 2 163 ? 3.684 34.591 10.191 1.000 55.06313 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 1 ATOM 2590 O O . VAL B 2 163 ? 4.556 35.321 10.669 1.000 53.23267 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 1 ATOM 2591 C CB . VAL B 2 163 ? 4.508 33.539 8.035 1.000 45.08872 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 1 ATOM 2592 C CG1 . VAL B 2 163 ? 4.637 32.250 8.808 1.000 44.35933 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 1 ATOM 2593 C CG2 . VAL B 2 163 ? 4.111 33.231 6.570 1.000 56.21531 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 1 ATOM 2594 N N . SER B 2 164 ? 2.867 33.863 10.940 1.000 50.55620 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 1 ATOM 2595 C CA . SER B 2 164 ? 2.907 33.874 12.395 1.000 51.29661 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 1 ATOM 2596 C C . SER B 2 164 ? 2.885 32.435 12.867 1.000 49.29961 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 1 ATOM 2597 O O . SER B 2 164 ? 1.924 31.706 12.587 1.000 53.46339 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 1 ATOM 2598 C CB . SER B 2 164 ? 1.737 34.650 12.991 1.000 61.52522 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 1 ATOM 2599 O OG . SER B 2 164 ? 1.827 34.719 14.407 1.000 65.76030 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 1 ATOM 2600 N N . ASN B 2 165 ? 3.946 32.023 13.576 1.000 37.32133 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 1 ATOM 2601 C CA . ASN B 2 165 ? 4.187 30.602 13.777 1.000 53.31346 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 1 ATOM 2602 C C . ASN B 2 165 ? 4.391 30.273 15.236 1.000 39.25029 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 1 ATOM 2603 O O . ASN B 2 165 ? 5.092 30.988 15.954 1.000 49.30934 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 1 ATOM 2604 C CB . ASN B 2 165 ? 5.412 30.080 13.036 1.000 59.11111 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 1 ATOM 2605 C CG . ASN B 2 165 ? 5.595 28.595 13.239 1.000 55.68691 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 1 ATOM 2606 O OD1 . ASN B 2 165 ? 4.734 27.803 12.826 1.000 48.11117 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 1 ATOM 2607 N ND2 . ASN B 2 165 ? 6.686 28.203 13.897 1.000 58.32716 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 1 ATOM 2608 N N . CYS B 2 166 ? 3.846 29.133 15.633 1.000 41.09566 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 1 ATOM 2609 C CA . CYS B 2 166 ? 3.829 28.708 17.022 1.000 47.20716 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 1 ATOM 2610 C C . CYS B 2 166 ? 3.805 27.184 17.010 1.000 44.37657 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 1 ATOM 2611 O O . CYS B 2 166 ? 2.726 26.580 16.950 1.000 44.53608 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 1 ATOM 2612 C CB . CYS B 2 166 ? 2.608 29.280 17.695 1.000 65.64179 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 1 ATOM 2613 S SG . CYS B 2 166 ? 2.602 29.087 19.429 1.000 59.41194 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 1 ATOM 2614 N N . GLY B 2 167 ? 5.005 26.564 17.044 1.000 44.82951 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 1 ATOM 2615 C CA . GLY B 2 167 ? 5.161 25.125 17.054 1.000 50.60651 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 1 ATOM 2616 C C . GLY B 2 167 ? 6.042 24.645 15.916 1.000 46.10317 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 1 ATOM 2617 O O . GLY B 2 167 ? 6.894 25.387 15.404 1.000 49.36735 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 1 ATOM 2618 N N . ASP B 2 168 ? 5.806 23.379 15.539 1.000 43.63562 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 1 ATOM 2619 C CA . ASP B 2 168 ? 6.573 22.656 14.527 1.000 60.02735 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 1 ATOM 2620 C C . ASP B 2 168 ? 5.777 22.381 13.235 1.000 56.17503 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 1 ATOM 2621 O O . ASP B 2 168 ? 6.229 21.617 12.375 1.000 55.65977 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 1 ATOM 2622 C CB . ASP B 2 168 ? 7.125 21.360 15.126 1.000 46.72900 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 1 ATOM 2623 C CG . ASP B 2 168 ? 6.045 20.297 15.365 1.000 53.32151 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 1 ATOM 2624 O OD1 . ASP B 2 168 ? 4.839 20.647 15.484 1.000 47.33374 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 1 ATOM 2625 O OD2 . ASP B 2 168 ? 6.424 19.097 15.455 1.000 61.05946 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 1 ATOM 2626 N N . SER B 2 169 ? 4.620 23.003 13.069 1.000 46.47807 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 1 ATOM 2627 C CA . SER B 2 169 ? 4.091 23.186 11.735 1.000 49.57432 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 1 ATOM 2628 C C . SER B 2 169 ? 4.886 24.291 11.047 1.000 60.23845 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 1 ATOM 2629 O O . SER B 2 169 ? 5.490 25.150 11.704 1.000 73.89472 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 1 ATOM 2630 C CB . SER B 2 169 ? 2.619 23.525 11.796 1.000 41.03145 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 1 ATOM 2631 O OG . SER B 2 169 ? 1.927 22.494 12.465 1.000 40.41537 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 1 ATOM 2632 N N . ARG B 2 170 ? 4.907 24.259 9.718 1.000 51.74381 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 1 ATOM 2633 C CA . ARG B 2 170 ? 5.861 25.064 8.965 1.000 46.29953 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 1 ATOM 2634 C C . ARG B 2 170 ? 5.170 25.712 7.771 1.000 44.41557 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 1 ATOM 2635 O O . ARG B 2 170 ? 4.215 25.170 7.199 1.000 39.88457 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 1 ATOM 2636 C CB . ARG B 2 170 ? 7.059 24.212 8.502 1.000 40.59447 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 1 ATOM 2637 C CG . ARG B 2 170 ? 8.277 25.003 8.002 1.000 45.07038 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 1 ATOM 2638 C CD . ARG B 2 170 ? 9.497 24.097 7.735 1.000 62.19185 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 1 ATOM 2639 N NE . ARG B 2 170 ? 9.764 23.118 8.798 1.000 65.52620 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 1 ATOM 2640 C CZ . ARG B 2 170 ? 10.389 21.958 8.606 1.000 59.58991 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 1 ATOM 2641 N NH1 . ARG B 2 170 ? 10.803 21.630 7.382 1.000 39.51989 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 1 ATOM 2642 N NH2 . ARG B 2 170 ? 10.591 21.129 9.628 1.000 52.57857 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 1 ATOM 2643 N N . ALA B 2 171 ? 5.662 26.892 7.397 1.000 46.57947 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 1 ATOM 2644 C CA . ALA B 2 171 ? 5.263 27.547 6.149 1.000 53.17765 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 1 ATOM 2645 C C . ALA B 2 171 ? 6.525 27.797 5.330 1.000 42.18366 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 1 ATOM 2646 O O . ALA B 2 171 ? 7.481 28.407 5.820 1.000 50.28458 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 1 ATOM 2647 C CB . ALA B 2 171 ? 4.497 28.847 6.400 1.000 43.51128 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 1 ATOM 2648 N N . VAL B 2 172 ? 6.544 27.302 4.098 1.000 35.49152 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 1 ATOM 2649 C CA . VAL B 2 172 ? 7.695 27.420 3.204 1.000 38.70671 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 1 ATOM 2650 C C . VAL B 2 172 ? 7.263 28.226 1.991 1.000 50.90351 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 1 ATOM 2651 O O . VAL B 2 172 ? 6.251 27.899 1.354 1.000 59.51255 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 1 ATOM 2652 C CB . VAL B 2 172 ? 8.231 26.032 2.796 1.000 48.32383 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 1 ATOM 2653 C CG1 . VAL B 2 172 ? 9.531 26.123 2.002 1.000 34.06268 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 1 ATOM 2654 C CG2 . VAL B 2 172 ? 8.440 25.156 4.023 1.000 55.09138 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 1 ATOM 2655 N N . LEU B 2 173 ? 8.006 29.297 1.703 1.000 54.84147 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 1 ATOM 2656 C CA . LEU B 2 173 ? 7.809 30.136 0.525 1.000 54.21963 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 1 ATOM 2657 C C . LEU B 2 173 ? 8.754 29.686 -0.590 1.000 52.61004 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 1 ATOM 2658 O O . LEU B 2 173 ? 9.962 29.535 -0.361 1.000 48.89729 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 1 ATOM 2659 C CB . LEU B 2 173 ? 8.075 31.610 0.850 1.000 44.47258 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 1 ATOM 2660 C CG . LEU B 2 173 ? 8.106 32.494 -0.407 1.000 52.92970 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 1 ATOM 2661 C CD1 . LEU B 2 173 ? 6.709 32.527 -1.017 1.000 42.21990 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 1 ATOM 2662 C CD2 . LEU B 2 173 ? 8.620 33.915 -0.173 1.000 43.99466 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 1 ATOM 2663 N N . PHE B 2 174 ? 8.212 29.452 -1.791 1.000 45.74233 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 1 ATOM 2664 C CA . PHE B 2 174 ? 9.040 29.104 -2.947 1.000 41.21172 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 1 ATOM 2665 C C . PHE B 2 174 ? 9.173 30.356 -3.792 1.000 46.61413 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 1 ATOM 2666 O O . PHE B 2 174 ? 8.196 30.811 -4.396 1.000 51.95274 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 1 ATOM 2667 C CB . PHE B 2 174 ? 8.452 27.959 -3.761 1.000 48.14155 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 1 ATOM 2668 C CG . PHE B 2 174 ? 9.436 27.335 -4.691 1.000 49.18350 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 1 ATOM 2669 C CD1 . PHE B 2 174 ? 10.702 27.009 -4.240 1.000 61.65353 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 1 ATOM 2670 C CD2 . PHE B 2 174 ? 9.113 27.074 -6.008 1.000 49.82233 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 1 ATOM 2671 C CE1 . PHE B 2 174 ? 11.645 26.435 -5.092 1.000 60.42579 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 1 ATOM 2672 C CE2 . PHE B 2 174 ? 10.029 26.484 -6.858 1.000 40.53636 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 1 ATOM 2673 C CZ . PHE B 2 174 ? 11.313 26.174 -6.400 1.000 36.13343 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 1 ATOM 2674 N N . ARG B 2 175 ? 10.367 30.939 -3.785 1.000 44.69116 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 1 ATOM 2675 C CA . ARG B 2 175 ? 10.685 32.180 -4.483 1.000 54.91136 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 1 ATOM 2676 C C . ARG B 2 175 ? 11.809 31.864 -5.453 1.000 54.25170 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 1 ATOM 2677 O O . ARG B 2 175 ? 12.834 31.302 -5.053 1.000 58.45493 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 1 ATOM 2678 C CB . ARG B 2 175 ? 11.102 33.275 -3.491 1.000 61.23519 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 1 ATOM 2679 C CG . ARG B 2 175 ? 11.798 34.462 -4.109 1.000 66.81033 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 1 ATOM 2680 C CD . ARG B 2 175 ? 11.937 35.622 -3.149 1.000 55.77714 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 1 ATOM 2681 N NE . ARG B 2 175 ? 10.687 36.357 -2.977 1.000 70.96073 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 1 ATOM 2682 C CZ . ARG B 2 175 ? 10.417 37.109 -1.913 1.000 74.78007 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 1 ATOM 2683 N NH1 . ARG B 2 175 ? 11.319 37.205 -0.936 1.000 62.33310 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 1 ATOM 2684 N NH2 . ARG B 2 175 ? 9.252 37.748 -1.818 1.000 66.38737 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 1 ATOM 2685 N N . GLY B 2 176 ? 11.618 32.203 -6.717 1.000 55.66058 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 1 ATOM 2686 C CA . GLY B 2 176 ? 12.588 31.809 -7.727 1.000 57.94104 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 1 ATOM 2687 C C . GLY B 2 176 ? 12.790 30.311 -7.819 1.000 47.94660 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 1 ATOM 2688 O O . GLY B 2 176 ? 11.882 29.572 -8.208 1.000 59.52137 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 1 ATOM 2689 N N . LYS B 2 177 ? 13.981 29.849 -7.444 1.000 46.61310 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 1 ATOM 2690 C CA . LYS B 2 177 ? 14.243 28.422 -7.282 1.000 56.58318 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 1 ATOM 2691 C C . LYS B 2 177 ? 14.603 28.041 -5.840 1.000 58.32596 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 1 ATOM 2692 O O . LYS B 2 177 ? 14.960 26.880 -5.581 1.000 57.79994 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 1 ATOM 2693 C CB . LYS B 2 177 ? 15.357 27.979 -8.237 1.000 54.98798 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 1 ATOM 2694 C CG . LYS B 2 177 ? 15.049 28.142 -9.766 1.000 55.31996 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 1 ATOM 2695 C CD . LYS B 2 177 ? 14.182 26.999 -10.310 1.000 46.91228 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 1 ATOM 2696 C CE . LYS B 2 177 ? 13.830 27.196 -11.813 1.000 54.39790 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 1 ATOM 2697 N NZ . LYS B 2 177 ? 12.410 26.802 -12.126 1.000 52.34734 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 1 ATOM 2698 N N . GLU B 2 178 ? 14.523 28.977 -4.892 1.000 56.73203 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 1 ATOM 2699 C CA . GLU B 2 178 ? 14.940 28.728 -3.521 1.000 63.92849 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 1 ATOM 2700 C C . GLU B 2 178 ? 13.712 28.590 -2.619 1.000 57.73886 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 1 ATOM 2701 O O . GLU B 2 178 ? 12.890 29.512 -2.510 1.000 48.10613 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 1 ATOM 2702 C CB . GLU B 2 178 ? 15.871 29.836 -3.024 1.000 68.29464 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 1 ATOM 2703 C CG . GLU B 2 178 ? 16.796 29.412 -1.864 1.000 84.32770 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 1 ATOM 2704 C CD . GLU B 2 178 ? 17.532 30.590 -1.203 1.000 87.06226 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 1 ATOM 2705 O OE1 . GLU B 2 178 ? 18.163 31.396 -1.932 1.000 97.83984 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 1 ATOM 2706 O OE2 . GLU B 2 178 ? 17.461 30.713 0.048 1.000 81.43389 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 1 ATOM 2707 N N . ALA B 2 179 ? 13.587 27.432 -1.977 1.000 48.66228 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 1 ATOM 2708 C CA . ALA B 2 179 ? 12.645 27.283 -0.880 1.000 44.76230 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 1 ATOM 2709 C C . ALA B 2 179 ? 13.147 28.094 0.311 1.000 47.23537 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 1 ATOM 2710 O O . ALA B 2 179 ? 14.316 27.984 0.703 1.000 52.90832 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 1 ATOM 2711 C CB . ALA B 2 179 ? 12.484 25.818 -0.494 1.000 39.64562 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 1 ATOM 2712 N N . MET B 2 180 ? 12.267 28.912 0.877 1.000 37.34281 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 1 ATOM 2713 C CA . MET B 2 180 ? 12.589 29.788 2.000 1.000 44.84299 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 1 ATOM 2714 C C . MET B 2 180 ? 11.564 29.507 3.093 1.000 54.55949 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 1 ATOM 2715 O O . MET B 2 180 ? 10.398 29.925 2.973 1.000 48.89758 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 1 ATOM 2716 C CB . MET B 2 180 ? 12.555 31.261 1.595 1.000 49.68528 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 1 ATOM 2717 C CG . MET B 2 180 ? 13.339 31.570 0.339 1.000 71.14646 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 1 ATOM 2718 S SD . MET B 2 180 ? 13.253 33.331 0.007 1.000 81.04584 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 1 ATOM 2719 C CE . MET B 2 180 ? 12.263 33.852 1.410 1.000 78.95184 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 1 ATOM 2720 N N . PRO B 2 181 ? 11.919 28.761 4.138 1.000 51.30651 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 1 ATOM 2721 C CA . PRO B 2 181 ? 10.980 28.567 5.255 1.000 53.40189 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 1 ATOM 2722 C C . PRO B 2 181 ? 10.634 29.910 5.881 1.000 48.40977 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 1 ATOM 2723 O O . PRO B 2 181 ? 11.520 30.723 6.144 1.000 48.02811 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 1 ATOM 2724 C CB . PRO B 2 181 ? 11.758 27.677 6.228 1.000 55.70639 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 1 ATOM 2725 C CG . PRO B 2 181 ? 12.891 27.088 5.415 1.000 61.01712 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 1 ATOM 2726 C CD . PRO B 2 181 ? 13.216 28.108 4.365 1.000 56.26354 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 1 ATOM 2727 N N . LEU B 2 182 ? 9.337 30.157 6.095 1.000 53.02249 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 1 ATOM 2728 C CA . LEU B 2 182 ? 8.887 31.397 6.715 1.000 57.41659 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 1 ATOM 2729 C C . LEU B 2 182 ? 8.659 31.249 8.221 1.000 63.36299 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 1 ATOM 2730 O O . LEU B 2 182 ? 7.930 32.054 8.809 1.000 60.37185 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 1 ATOM 2731 C CB . LEU B 2 182 ? 7.615 31.899 6.031 1.000 48.75950 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 1 ATOM 2732 C CG . LEU B 2 182 ? 7.824 32.521 4.651 1.000 52.09295 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 1 ATOM 2733 C CD1 . LEU B 2 182 ? 6.691 33.478 4.316 1.000 54.90920 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 1 ATOM 2734 C CD2 . LEU B 2 182 ? 9.161 33.230 4.612 1.000 46.34299 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 1 ATOM 2735 N N . SER B 2 183 ? 9.268 30.244 8.849 1.000 55.24161 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 1 ATOM 2736 C CA . SER B 2 183 ? 9.083 29.958 10.267 1.000 61.04738 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 1 ATOM 2737 C C . SER B 2 183 ? 10.103 28.917 10.680 1.000 59.66131 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 1 ATOM 2738 O O . SER B 2 183 ? 10.504 28.075 9.870 1.000 73.56068 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 1 ATOM 2739 C CB . SER B 2 183 ? 7.669 29.443 10.561 1.000 54.93390 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 1 ATOM 2740 O OG . SER B 2 183 ? 7.406 28.253 9.833 1.000 49.52712 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 1 ATOM 2741 N N . VAL B 2 184 ? 10.508 28.962 11.945 1.000 70.20604 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 1 ATOM 2742 C CA . VAL B 2 184 ? 11.405 27.954 12.492 1.000 64.25613 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 1 ATOM 2743 C C . VAL B 2 184 ? 10.643 27.104 13.499 1.000 61.63358 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 1 ATOM 2744 O O . VAL B 2 184 ? 9.859 27.624 14.309 1.000 57.45576 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 1 ATOM 2745 C CB . VAL B 2 184 ? 12.663 28.575 13.114 1.000 57.82583 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 1 ATOM 2746 C CG1 . VAL B 2 184 ? 13.741 27.511 13.219 1.000 48.40403 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 ATOM 2747 C CG2 . VAL B 2 184 ? 13.146 29.724 12.268 1.000 67.22658 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 ATOM 2748 N N . ASP B 2 185 ? 10.858 25.790 13.420 1.000 54.75678 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 1 ATOM 2749 C CA . ASP B 2 185 ? 10.155 24.855 14.285 1.000 52.19610 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 1 ATOM 2750 C C . ASP B 2 185 ? 10.519 25.130 15.735 1.000 51.04471 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 1 ATOM 2751 O O . ASP B 2 185 ? 11.678 25.393 16.064 1.000 50.31518 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 1 ATOM 2752 C CB . ASP B 2 185 ? 10.508 23.407 13.916 1.000 53.29269 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 1 ATOM 2753 C CG . ASP B 2 185 ? 9.919 22.954 12.556 1.000 61.83298 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 1 ATOM 2754 O OD1 . ASP B 2 185 ? 9.283 23.773 11.836 1.000 52.97009 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 1 ATOM 2755 O OD2 . ASP B 2 185 ? 10.094 21.751 12.225 1.000 47.56564 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 1 ATOM 2756 N N . HIS B 2 186 ? 9.519 25.058 16.606 1.000 67.08220 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 1 ATOM 2757 C CA . HIS B 2 186 ? 9.703 25.322 18.034 1.000 53.90632 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 1 ATOM 2758 C C . HIS B 2 186 ? 9.927 23.992 18.751 1.000 48.71889 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 1 ATOM 2759 O O . HIS B 2 186 ? 9.040 23.418 19.379 1.000 52.03925 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 1 ATOM 2760 C CB . HIS B 2 186 ? 8.506 26.087 18.571 1.000 42.32157 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 1 ATOM 2761 C CG . HIS B 2 186 ? 8.535 27.551 18.246 1.000 42.76767 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 1 ATOM 2762 N ND1 . HIS B 2 186 ? 7.480 28.201 17.643 1.000 46.22101 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 1 ATOM 2763 C CD2 . HIS B 2 186 ? 9.482 28.496 18.465 1.000 44.70834 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 1 ATOM 2764 C CE1 . HIS B 2 186 ? 7.781 29.479 17.492 1.000 46.33751 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 1 ATOM 2765 N NE2 . HIS B 2 186 ? 8.991 29.685 17.980 1.000 45.93788 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 1 ATOM 2766 N N . LYS B 2 187 ? 11.092 23.502 18.621 1.000 49.63300 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 1 ATOM 2767 C CA . LYS B 2 187 ? 11.476 22.213 19.170 1.000 49.69314 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 1 ATOM 2768 C C . LYS B 2 187 ? 12.221 22.420 20.481 1.000 57.17077 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 1 ATOM 2769 O O . LYS B 2 187 ? 12.934 23.414 20.644 1.000 55.22535 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 1 ATOM 2770 C CB . LYS B 2 187 ? 12.382 21.430 18.201 1.000 58.90662 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 1 ATOM 2771 C CG . LYS B 2 187 ? 11.748 21.010 16.858 1.000 74.08215 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 1 ATOM 2772 C CD . LYS B 2 187 ? 10.503 20.138 17.069 1.000 78.68052 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 1 ATOM 2773 C CE . LYS B 2 187 ? 10.672 18.721 16.519 1.000 64.05378 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 1 ATOM 2774 N NZ . LYS B 2 187 ? 9.474 17.896 16.832 1.000 62.51800 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 1 ATOM 2775 N N . PRO B 2 188 ? 12.091 21.483 21.419 1.000 61.54023 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 1 ATOM 2776 C CA . PRO B 2 188 ? 12.723 21.666 22.732 1.000 59.22333 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 1 ATOM 2777 C C . PRO B 2 188 ? 14.243 21.589 22.707 1.000 62.13687 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 1 ATOM 2778 O O . PRO B 2 188 ? 14.871 22.102 23.641 1.000 58.67699 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 1 ATOM 2779 C CB . PRO B 2 188 ? 12.127 20.528 23.572 1.000 57.58013 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 1 ATOM 2780 C CG . PRO B 2 188 ? 10.999 19.954 22.742 1.000 51.24653 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 1 ATOM 2781 C CD . PRO B 2 188 ? 11.363 20.212 21.328 1.000 64.25709 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 1 ATOM 2782 N N . ASP B 2 189 ? 14.862 20.967 21.692 1.000 68.64010 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 1 ATOM 2783 C CA . ASP B 2 189 ? 16.323 20.876 21.653 1.000 65.26433 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 1 ATOM 2784 C C . ASP B 2 189 ? 16.965 21.996 20.856 1.000 53.97792 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 1 ATOM 2785 O O . ASP B 2 189 ? 18.194 22.089 20.826 1.000 63.85490 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 1 ATOM 2786 C CB . ASP B 2 189 ? 16.790 19.522 21.105 1.000 64.10484 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 1 ATOM 2787 C CG . ASP B 2 189 ? 16.158 19.168 19.780 1.000 69.97129 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 1 ATOM 2788 O OD1 . ASP B 2 189 ? 15.467 20.027 19.197 1.000 80.22282 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 1 ATOM 2789 O OD2 . ASP B 2 189 ? 16.343 18.014 19.335 1.000 72.65177 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 1 ATOM 2790 N N . ARG B 2 190 ? 16.165 22.853 20.237 1.000 50.64291 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 1 ATOM 2791 C CA . ARG B 2 190 ? 16.678 24.070 19.627 1.000 49.16885 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 1 ATOM 2792 C C . ARG B 2 190 ? 17.415 24.910 20.663 1.000 64.76620 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 1 ATOM 2793 O O . ARG B 2 190 ? 16.862 25.225 21.722 1.000 80.82527 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 1 ATOM 2794 C CB . ARG B 2 190 ? 15.508 24.851 19.034 1.000 45.06522 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 1 ATOM 2795 C CG . ARG B 2 190 ? 15.890 25.806 17.942 1.000 50.34266 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 1 ATOM 2796 C CD . ARG B 2 190 ? 14.665 26.378 17.297 1.000 45.63057 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 1 ATOM 2797 N NE . ARG B 2 190 ? 14.509 27.788 17.610 1.000 61.46164 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 1 ATOM 2798 C CZ . ARG B 2 190 ? 13.431 28.496 17.298 1.000 76.89019 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 1 ATOM 2799 N NH1 . ARG B 2 190 ? 12.417 27.911 16.665 1.000 68.69600 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 1 ATOM 2800 N NH2 . ARG B 2 190 ? 13.364 29.782 17.624 1.000 82.77780 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 1 ATOM 2801 N N . GLU B 2 191 ? 18.662 25.287 20.352 1.000 55.33672 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 1 ATOM 2802 C CA . GLU B 2 191 ? 19.533 25.911 21.355 1.000 65.41431 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 1 ATOM 2803 C C . GLU B 2 191 ? 18.815 27.019 22.136 1.000 70.91804 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 1 ATOM 2804 O O . GLU B 2 191 ? 18.768 26.991 23.372 1.000 69.88863 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 1 ATOM 2805 C CB . GLU B 2 191 ? 20.803 26.453 20.686 1.000 76.01694 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 1 ATOM 2806 C CG . GLU B 2 191 ? 21.747 25.383 20.093 1.000 84.37899 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 1 ATOM 2807 C CD . GLU B 2 191 ? 21.543 25.131 18.585 1.000 95.18887 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 1 ATOM 2808 O OE1 . GLU B 2 191 ? 20.378 25.096 18.115 1.000 99.04942 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 1 ATOM 2809 O OE2 . GLU B 2 191 ? 22.562 24.966 17.867 1.000 93.20167 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 1 ATOM 2810 N N . ASP B 2 192 ? 18.235 27.997 21.428 1.000 68.84926 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 1 ATOM 2811 C CA . ASP B 2 192 ? 17.598 29.132 22.100 1.000 60.18601 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 1 ATOM 2812 C C . ASP B 2 192 ? 16.387 28.708 22.931 1.000 60.89258 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 1 ATOM 2813 O O . ASP B 2 192 ? 16.094 29.324 23.961 1.000 59.53366 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 1 ATOM 2814 C CB . ASP B 2 192 ? 17.185 30.187 21.070 1.000 64.64769 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 1 ATOM 2815 C CG . ASP B 2 192 ? 16.074 29.695 20.137 1.000 73.34446 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 1 ATOM 2816 O OD1 . ASP B 2 192 ? 16.044 28.479 19.840 1.000 67.99197 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 1 ATOM 2817 O OD2 . ASP B 2 192 ? 15.232 30.520 19.702 1.000 79.21252 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 1 ATOM 2818 N N . GLU B 2 193 ? 15.664 27.680 22.496 1.000 55.90176 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 1 ATOM 2819 C CA . GLU B 2 193 ? 14.510 27.212 23.252 1.000 53.55373 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 1 ATOM 2820 C C . GLU B 2 193 ? 14.929 26.373 24.446 1.000 62.25288 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 1 ATOM 2821 O O . GLU B 2 193 ? 14.245 26.379 25.476 1.000 78.31442 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 1 ATOM 2822 C CB . GLU B 2 193 ? 13.581 26.401 22.342 1.000 57.38468 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 1 ATOM 2823 C CG . GLU B 2 193 ? 12.838 27.240 21.297 1.000 55.70160 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 1 ATOM 2824 C CD . GLU B 2 193 ? 11.736 28.093 21.930 1.000 67.72894 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 1 ATOM 2825 O OE1 . GLU B 2 193 ? 10.586 27.599 22.029 1.000 54.82749 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 1 ATOM 2826 O OE2 . GLU B 2 193 ? 12.026 29.246 22.341 1.000 69.07191 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 1 ATOM 2827 N N . TYR B 2 194 ? 16.029 25.631 24.317 1.000 55.71533 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 1 ATOM 2828 C CA . TYR B 2 194 ? 16.546 24.877 25.450 1.000 65.76011 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 1 ATOM 2829 C C . TYR B 2 194 ? 16.932 25.823 26.577 1.000 57.35502 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 1 ATOM 2830 O O . TYR B 2 194 ? 16.523 25.637 27.726 1.000 56.62830 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 1 ATOM 2831 C CB . TYR B 2 194 ? 17.743 24.030 25.016 1.000 67.93152 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 1 ATOM 2832 C CG . TYR B 2 194 ? 18.228 23.027 26.057 1.000 70.06228 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 1 ATOM 2833 C CD1 . TYR B 2 194 ? 19.039 23.419 27.122 1.000 59.09246 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 1 ATOM 2834 C CD2 . TYR B 2 194 ? 17.895 21.680 25.954 1.000 69.24067 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 1 ATOM 2835 C CE1 . TYR B 2 194 ? 19.488 22.492 28.056 1.000 71.58993 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 1 ATOM 2836 C CE2 . TYR B 2 194 ? 18.344 20.751 26.883 1.000 68.49996 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 1 ATOM 2837 C CZ . TYR B 2 194 ? 19.135 21.161 27.929 1.000 73.20793 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 1 ATOM 2838 O OH . TYR B 2 194 ? 19.571 20.229 28.844 1.000 84.61011 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 1 ATOM 2839 N N . ALA B 2 195 ? 17.699 26.867 26.246 1.000 62.41237 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 1 ATOM 2840 C CA . ALA B 2 195 ? 18.075 27.880 27.231 1.000 52.43784 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 1 ATOM 2841 C C . ALA B 2 195 ? 16.849 28.575 27.811 1.000 56.15039 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 1 ATOM 2842 O O . ALA B 2 195 ? 16.777 28.817 29.023 1.000 80.86807 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 1 ATOM 2843 C CB . ALA B 2 195 ? 19.019 28.902 26.591 1.000 49.87906 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 1 ATOM 2844 N N . ARG B 2 196 ? 15.872 28.899 26.963 1.000 54.57417 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 1 ATOM 2845 C CA . ARG B 2 196 ? 14.691 29.609 27.433 1.000 56.46317 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 1 ATOM 2846 C C . ARG B 2 196 ? 13.861 28.754 28.377 1.000 55.84272 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 1 ATOM 2847 O O . ARG B 2 196 ? 13.255 29.282 29.312 1.000 51.76711 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 1 ATOM 2848 C CB . ARG B 2 196 ? 13.827 30.062 26.252 1.000 59.69546 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 1 ATOM 2849 C CG . ARG B 2 196 ? 12.517 30.731 26.679 1.000 57.26187 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 1 ATOM 2850 C CD . ARG B 2 196 ? 11.551 30.927 25.498 1.000 57.51417 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 1 ATOM 2851 N NE . ARG B 2 196 ? 11.010 29.666 24.996 1.000 55.09574 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 1 ATOM 2852 C CZ . ARG B 2 196 ? 9.979 29.026 25.548 1.000 60.19914 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 1 ATOM 2853 N NH1 . ARG B 2 196 ? 9.388 29.527 26.627 1.000 61.07050 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 1 ATOM 2854 N NH2 . ARG B 2 196 ? 9.535 27.883 25.029 1.000 49.90302 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 1 ATOM 2855 N N . ILE B 2 197 ? 13.809 27.442 28.145 1.000 59.64253 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 1 ATOM 2856 C CA . ILE B 2 197 ? 13.012 26.583 29.015 1.000 60.14025 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 1 ATOM 2857 C C . ILE B 2 197 ? 13.717 26.340 30.343 1.000 66.78601 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 1 ATOM 2858 O O . ILE B 2 197 ? 13.054 26.078 31.355 1.000 71.32568 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 1 ATOM 2859 C CB . ILE B 2 197 ? 12.672 25.269 28.294 1.000 54.40682 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 1 ATOM 2860 C CG1 . ILE B 2 197 ? 11.678 25.550 27.162 1.000 46.26573 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 1 ATOM 2861 C CG2 . ILE B 2 197 ? 12.113 24.227 29.252 1.000 48.73882 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 1 ATOM 2862 C CD1 . ILE B 2 197 ? 11.510 24.388 26.193 1.000 41.42876 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 1 ATOM 2863 N N . GLU B 2 198 ? 15.055 26.432 30.381 1.000 60.65056 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 1 ATOM 2864 C CA . GLU B 2 198 ? 15.747 26.343 31.665 1.000 57.60456 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 1 ATOM 2865 C C . GLU B 2 198 ? 15.757 27.683 32.391 1.000 62.27019 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 1 ATOM 2866 O O . GLU B 2 198 ? 15.568 27.719 33.613 1.000 68.36029 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 1 ATOM 2867 C CB . GLU B 2 198 ? 17.171 25.812 31.482 1.000 57.05156 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 1 ATOM 2868 C CG . GLU B 2 198 ? 17.217 24.490 30.719 1.000 75.09588 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 1 ATOM 2869 C CD . GLU B 2 198 ? 18.144 23.451 31.341 1.000 83.01580 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 1 ATOM 2870 O OE1 . GLU B 2 198 ? 17.621 22.464 31.910 1.000 82.85289 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 1 ATOM 2871 O OE2 . GLU B 2 198 ? 19.387 23.608 31.235 1.000 82.52107 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 1 ATOM 2872 N N . ASN B 2 199 ? 15.925 28.792 31.669 1.000 59.97675 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 1 ATOM 2873 C CA . ASN B 2 199 ? 15.751 30.089 32.315 1.000 73.74969 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 1 ATOM 2874 C C . ASN B 2 199 ? 14.337 30.293 32.856 1.000 75.61370 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 1 ATOM 2875 O O . ASN B 2 199 ? 14.113 31.265 33.584 1.000 77.92184 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 1 ATOM 2876 C CB . ASN B 2 199 ? 16.123 31.225 31.349 1.000 73.11872 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 1 ATOM 2877 C CG . ASN B 2 199 ? 17.611 31.581 31.400 1.000 81.63865 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 1 ATOM 2878 O OD1 . ASN B 2 199 ? 18.177 31.776 32.479 1.000 92.72355 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 1 ATOM 2879 N ND2 . ASN B 2 199 ? 18.248 31.662 30.235 1.000 82.91992 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 1 ATOM 2880 N N . ALA B 2 200 ? 13.386 29.414 32.530 1.000 69.11849 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 1 ATOM 2881 C CA . ALA B 2 200 ? 12.050 29.450 33.119 1.000 60.04899 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 1 ATOM 2882 C C . ALA B 2 200 ? 11.871 28.460 34.265 1.000 66.77250 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 1 ATOM 2883 O O . ALA B 2 200 ? 10.774 28.384 34.829 1.000 58.71845 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 1 ATOM 2884 C CB . ALA B 2 200 ? 10.981 29.167 32.057 1.000 47.07373 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 1 ATOM 2885 N N . GLY B 2 201 ? 12.900 27.678 34.598 1.000 76.40506 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 1 ATOM 2886 C CA . GLY B 2 201 ? 12.801 26.638 35.603 1.000 61.86285 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 1 ATOM 2887 C C . GLY B 2 201 ? 12.460 25.258 35.078 1.000 62.53487 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 1 ATOM 2888 O O . GLY B 2 201 ? 12.410 24.314 35.869 1.000 81.86186 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 1 ATOM 2889 N N . GLY B 2 202 ? 12.228 25.103 33.767 1.000 67.13482 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 1 ATOM 2890 C CA . GLY B 2 202 ? 11.864 23.813 33.212 1.000 59.72074 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 1 ATOM 2891 C C . GLY B 2 202 ? 13.068 22.965 32.840 1.000 51.41755 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 1 ATOM 2892 O O . GLY B 2 202 ? 14.208 23.412 32.891 1.000 53.76245 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 1 ATOM 2893 N N . LYS B 2 203 ? 12.792 21.709 32.486 1.000 48.19322 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 1 ATOM 2894 C CA . LYS B 2 203 ? 13.819 20.773 32.047 1.000 55.89978 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 1 ATOM 2895 C C . LYS B 2 203 ? 13.415 20.106 30.734 1.000 63.99345 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 1 ATOM 2896 O O . LYS B 2 203 ? 12.238 19.805 30.500 1.000 51.48944 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 1 ATOM 2897 C CB . LYS B 2 203 ? 14.094 19.699 33.104 1.000 66.99448 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 1 ATOM 2898 C CG . LYS B 2 203 ? 15.103 20.113 34.179 1.000 84.52628 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 1 ATOM 2899 C CD . LYS B 2 203 ? 16.535 20.145 33.633 1.000 91.52654 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 1 ATOM 2900 C CE . LYS B 2 203 ? 17.192 18.759 33.664 1.000 94.56609 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 1 ATOM 2901 N NZ . LYS B 2 203 ? 18.313 18.595 32.674 1.000 94.76209 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 1 ATOM 2902 N N . VAL B 2 204 ? 14.404 19.876 29.880 1.000 66.91121 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 1 ATOM 2903 C CA . VAL B 2 204 ? 14.229 19.136 28.642 1.000 55.96894 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 1 ATOM 2904 C C . VAL B 2 204 ? 15.029 17.853 28.749 1.000 57.63315 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 1 ATOM 2905 O O . VAL B 2 204 ? 16.200 17.878 29.140 1.000 64.92326 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 1 ATOM 2906 C CB . VAL B 2 204 ? 14.694 19.944 27.423 1.000 61.66932 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 1 ATOM 2907 C CG1 . VAL B 2 204 ? 14.861 19.008 26.226 1.000 55.56643 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 1 ATOM 2908 C CG2 . VAL B 2 204 ? 13.717 21.061 27.123 1.000 56.96544 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 1 ATOM 2909 N N . ILE B 2 205 ? 14.413 16.737 28.381 1.000 61.33013 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 1 ATOM 2910 C CA . ILE B 2 205 ? 15.111 15.464 28.392 1.000 61.87513 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 1 ATOM 2911 C C . ILE B 2 205 ? 14.860 14.761 27.065 1.000 63.10537 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 1 ATOM 2912 O O . ILE B 2 205 ? 13.969 15.130 26.300 1.000 66.56775 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 1 ATOM 2913 C CB . ILE B 2 205 ? 14.690 14.585 29.586 1.000 52.62600 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 1 ATOM 2914 C CG1 . ILE B 2 205 ? 13.368 13.888 29.327 1.000 50.50395 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 1 ATOM 2915 C CG2 . ILE B 2 205 ? 14.522 15.434 30.833 1.000 65.95378 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 1 ATOM 2916 C CD1 . ILE B 2 205 ? 13.061 12.870 30.389 1.000 60.85840 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 1 ATOM 2917 N N . GLN B 2 206 ? 15.675 13.743 26.799 1.000 68.25377 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 1 ATOM 2918 C CA . GLN B 2 206 ? 15.632 12.963 25.558 1.000 67.70595 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 1 ATOM 2919 C C . GLN B 2 206 ? 14.900 11.661 25.853 1.000 67.31747 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 1 ATOM 2920 O O . GLN B 2 206 ? 15.503 10.662 26.254 1.000 73.12627 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 1 ATOM 2921 C CB . GLN B 2 206 ? 17.035 12.682 25.033 1.000 76.92996 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 1 ATOM 2922 C CG . GLN B 2 206 ? 17.822 13.901 24.609 1.000 70.66308 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 1 ATOM 2923 C CD . GLN B 2 206 ? 17.482 14.304 23.222 1.000 75.72897 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 1 ATOM 2924 O OE1 . GLN B 2 206 ? 16.553 13.760 22.633 1.000 84.81097 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 1 ATOM 2925 N NE2 . GLN B 2 206 ? 18.222 15.260 22.676 1.000 82.75169 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 1 ATOM 2926 N N . TRP B 2 207 ? 13.588 11.675 25.652 1.000 54.91025 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 1 ATOM 2927 C CA . TRP B 2 207 ? 12.729 10.534 25.948 1.000 53.02837 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 1 ATOM 2928 C C . TRP B 2 207 ? 11.932 10.287 24.671 1.000 67.13212 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 1 ATOM 2929 O O . TRP B 2 207 ? 10.850 10.853 24.482 1.000 64.33308 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 1 ATOM 2930 C CB . TRP B 2 207 ? 11.837 10.828 27.148 1.000 50.36191 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 1 ATOM 2931 C CG . TRP B 2 207 ? 11.288 9.612 27.839 1.000 54.12721 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 1 ATOM 2932 C CD1 . TRP B 2 207 ? 10.107 8.976 27.572 1.000 62.24567 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 1 ATOM 2933 C CD2 . TRP B 2 207 ? 11.887 8.897 28.929 1.000 50.97181 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 1 ATOM 2934 N NE1 . TRP B 2 207 ? 9.938 7.906 28.421 1.000 70.77372 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 1 ATOM 2935 C CE2 . TRP B 2 207 ? 11.014 7.840 29.267 1.000 59.83595 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 1 ATOM 2936 C CE3 . TRP B 2 207 ? 13.072 9.045 29.650 1.000 57.42367 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 1 ATOM 2937 C CZ2 . TRP B 2 207 ? 11.297 6.936 30.285 1.000 60.60438 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 1 ATOM 2938 C CZ3 . TRP B 2 207 ? 13.352 8.142 30.658 1.000 56.61116 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 1 ATOM 2939 C CH2 . TRP B 2 207 ? 12.470 7.103 30.967 1.000 61.70423 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 1 ATOM 2940 N N . GLN B 2 208 ? 12.470 9.458 23.780 1.000 67.87414 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 1 ATOM 2941 C CA . GLN B 2 208 ? 11.867 9.279 22.468 1.000 54.85114 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 1 ATOM 2942 C C . GLN B 2 208 ? 11.637 10.653 21.827 1.000 50.71534 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 1 ATOM 2943 O O . GLN B 2 208 ? 10.520 11.042 21.481 1.000 42.54142 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 1 ATOM 2944 C CB . GLN B 2 208 ? 10.573 8.467 22.587 1.000 56.22913 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 1 ATOM 2945 C CG . GLN B 2 208 ? 9.823 8.230 21.283 1.000 73.07760 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 1 ATOM 2946 C CD . GLN B 2 208 ? 8.513 7.479 21.505 1.000 85.84781 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 1 ATOM 2947 O OE1 . GLN B 2 208 ? 7.471 7.834 20.941 1.000 92.85364 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 1 ATOM 2948 N NE2 . GLN B 2 208 ? 8.563 6.437 22.336 1.000 70.16125 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 1 ATOM 2949 N N . GLY B 2 209 ? 12.723 11.407 21.737 1.000 54.05082 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 1 ATOM 2950 C CA . GLY B 2 209 ? 12.764 12.766 21.245 1.000 49.13441 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 1 ATOM 2951 C C . GLY B 2 209 ? 12.927 13.769 22.379 1.000 57.51006 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 1 ATOM 2952 O O . GLY B 2 209 ? 12.495 13.542 23.517 1.000 61.71311 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 1 ATOM 2953 N N . ALA B 2 210 ? 13.561 14.897 22.065 1.000 54.75008 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 1 ATOM 2954 C CA . ALA B 2 210 ? 13.594 16.018 22.993 1.000 59.97633 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 1 ATOM 2955 C C . ALA B 2 210 ? 12.182 16.379 23.439 1.000 65.70165 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 1 ATOM 2956 O O . ALA B 2 210 ? 11.294 16.579 22.604 1.000 65.59675 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 1 ATOM 2957 C CB . ALA B 2 210 ? 14.267 17.217 22.327 1.000 50.23839 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 1 ATOM 2958 N N . ARG B 2 211 ? 11.976 16.464 24.765 1.000 69.01595 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 1 ATOM 2959 C CA . ARG B 2 211 ? 10.650 16.700 25.341 1.000 52.74516 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 1 ATOM 2960 C C . ARG B 2 211 ? 10.752 17.487 26.636 1.000 55.56841 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 1 ATOM 2961 O O . ARG B 2 211 ? 11.578 17.179 27.501 1.000 60.50563 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 1 ATOM 2962 C CB . ARG B 2 211 ? 9.892 15.389 25.613 1.000 47.34277 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 1 ATOM 2963 C CG . ARG B 2 211 ? 9.501 14.630 24.337 1.000 50.63252 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 1 ATOM 2964 C CD . ARG B 2 211 ? 8.689 13.394 24.635 1.000 48.18134 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 1 ATOM 2965 N NE . ARG B 2 211 ? 8.447 12.590 23.439 1.000 66.69801 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 1 ATOM 2966 C CZ . ARG B 2 211 ? 7.360 12.652 22.666 1.000 62.33734 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 1 ATOM 2967 N NH1 . ARG B 2 211 ? 6.376 13.495 22.942 1.000 54.67708 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 1 ATOM 2968 N NH2 . ARG B 2 211 ? 7.257 11.855 21.611 1.000 54.56954 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 1 ATOM 2969 N N . VAL B 2 212 ? 9.888 18.492 26.761 1.000 55.60428 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 1 ATOM 2970 C CA . VAL B 2 212 ? 9.729 19.213 28.018 1.000 60.81569 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 1 ATOM 2971 C C . VAL B 2 212 ? 9.304 18.238 29.113 1.000 56.71111 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 1 ATOM 2972 O O . VAL B 2 212 ? 8.223 17.635 29.042 1.000 52.43100 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 1 ATOM 2973 C CB . VAL B 2 212 ? 8.713 20.349 27.861 1.000 56.48920 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 1 ATOM 2974 C CG1 . VAL B 2 212 ? 8.659 21.172 29.142 1.000 66.48718 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 ATOM 2975 C CG2 . VAL B 2 212 ? 9.078 21.235 26.668 1.000 46.03610 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 ATOM 2976 N N . PHE B 2 213 ? 10.159 18.079 30.137 1.000 43.90162 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 1 ATOM 2977 C CA . PHE B 2 213 ? 9.918 17.141 31.237 1.000 53.04354 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 1 ATOM 2978 C C . PHE B 2 213 ? 9.663 15.723 30.735 1.000 52.53286 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 1 ATOM 2979 O O . PHE B 2 213 ? 9.037 14.909 31.418 1.000 51.37035 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 1 ATOM 2980 C CB . PHE B 2 213 ? 8.762 17.619 32.127 1.000 50.85227 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 1 ATOM 2981 C CG . PHE B 2 213 ? 9.092 18.849 32.929 1.000 52.61535 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 1 ATOM 2982 C CD1 . PHE B 2 213 ? 9.928 18.768 34.042 1.000 65.53431 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 1 ATOM 2983 C CD2 . PHE B 2 213 ? 8.567 20.085 32.581 1.000 58.81300 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 1 ATOM 2984 C CE1 . PHE B 2 213 ? 10.236 19.904 34.797 1.000 58.73892 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 1 ATOM 2985 C CE2 . PHE B 2 213 ? 8.874 21.227 33.328 1.000 63.75887 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 1 ATOM 2986 C CZ . PHE B 2 213 ? 9.709 21.133 34.430 1.000 61.56167 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 1 ATOM 2987 N N . GLY B 2 214 ? 10.156 15.418 29.537 1.000 55.94122 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 2988 C CA . GLY B 2 214 ? 9.920 14.123 28.927 1.000 48.27055 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 2989 C C . GLY B 2 214 ? 8.520 13.919 28.389 1.000 55.33007 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 2990 O O . GLY B 2 214 ? 8.144 12.781 28.094 1.000 66.60734 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 2991 N N . VAL B 2 215 ? 7.734 14.988 28.241 1.000 51.28502 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 1 ATOM 2992 C CA . VAL B 2 215 ? 6.344 14.844 27.820 1.000 56.73935 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 1 ATOM 2993 C C . VAL B 2 215 ? 6.136 15.408 26.418 1.000 63.38119 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 1 ATOM 2994 O O . VAL B 2 215 ? 5.900 14.662 25.462 1.000 58.44585 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 1 ATOM 2995 C CB . VAL B 2 215 ? 5.393 15.518 28.825 1.000 59.07832 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 1 ATOM 2996 C CG1 . VAL B 2 215 ? 3.955 15.145 28.515 1.000 56.97470 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 1 ATOM 2997 C CG2 . VAL B 2 215 ? 5.743 15.107 30.243 1.000 62.24637 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 1 ATOM 2998 N N . LEU B 2 216 ? 6.191 16.725 26.286 1.000 60.89147 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 1 ATOM 2999 C CA . LEU B 2 216 ? 5.785 17.375 25.053 1.000 57.87879 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 1 ATOM 3000 C C . LEU B 2 216 ? 7.008 17.612 24.179 1.000 66.56693 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 1 ATOM 3001 O O . LEU B 2 216 ? 8.020 18.154 24.645 1.000 62.48955 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 1 ATOM 3002 C CB . LEU B 2 216 ? 5.076 18.694 25.344 1.000 46.39553 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 1 ATOM 3003 C CG . LEU B 2 216 ? 4.065 19.103 24.289 1.000 50.12302 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 1 ATOM 3004 C CD1 . LEU B 2 216 ? 2.758 18.339 24.478 1.000 57.24238 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 1 ATOM 3005 C CD2 . LEU B 2 216 ? 3.863 20.602 24.341 1.000 52.09998 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 1 ATOM 3006 N N . ALA B 2 217 ? 6.912 17.192 22.916 1.000 51.11009 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 1 ATOM 3007 C CA . ALA B 2 217 ? 8.021 17.280 21.983 1.000 52.29986 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 1 ATOM 3008 C C . ALA B 2 217 ? 8.041 18.602 21.241 1.000 63.74498 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 1 ATOM 3009 O O . ALA B 2 217 ? 8.624 18.682 20.152 1.000 66.72989 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 1 ATOM 3010 C CB . ALA B 2 217 ? 7.978 16.118 20.991 1.000 47.71925 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 1 ATOM 3011 N N . MET B 2 218 ? 7.408 19.636 21.798 1.000 48.35371 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 1 ATOM 3012 C CA . MET B 2 218 ? 7.499 20.961 21.222 1.000 53.13255 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 1 ATOM 3013 C C . MET B 2 218 ? 7.629 21.972 22.342 1.000 45.09870 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 1 ATOM 3014 O O . MET B 2 218 ? 7.194 21.732 23.466 1.000 57.42939 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 1 ATOM 3015 C CB . MET B 2 218 ? 6.293 21.283 20.344 1.000 75.09967 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 1 ATOM 3016 C CG . MET B 2 218 ? 4.978 21.426 21.089 1.000 77.80682 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 1 ATOM 3017 S SD . MET B 2 218 ? 3.722 21.867 19.864 1.000 93.68219 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 1 ATOM 3018 C CE . MET B 2 218 ? 4.788 22.488 18.566 1.000 73.52252 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 1 ATOM 3019 N N . SER B 2 219 ? 8.233 23.108 22.020 1.000 45.40365 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 1 ATOM 3020 C CA . SER B 2 219 ? 8.552 24.132 22.994 1.000 49.07497 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 1 ATOM 3021 C C . SER B 2 219 ? 7.542 25.274 23.022 1.000 55.46434 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 1 ATOM 3022 O O . SER B 2 219 ? 7.587 26.094 23.957 1.000 53.73563 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 1 ATOM 3023 C CB . SER B 2 219 ? 9.956 24.683 22.712 1.000 51.97456 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 1 ATOM 3024 O OG . SER B 2 219 ? 9.944 25.559 21.597 1.000 50.90394 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 1 ATOM 3025 N N . ARG B 2 220 ? 6.639 25.342 22.032 1.000 47.61048 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 1 ATOM 3026 C CA . ARG B 2 220 ? 5.611 26.374 21.938 1.000 45.84903 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 1 ATOM 3027 C C . ARG B 2 220 ? 4.329 25.782 21.358 1.000 47.38803 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 1 ATOM 3028 O O . ARG B 2 220 ? 4.358 24.800 20.611 1.000 41.20826 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 1 ATOM 3029 C CB . ARG B 2 220 ? 6.076 27.557 21.087 1.000 52.02245 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 1 ATOM 3030 C CG . ARG B 2 220 ? 7.354 28.188 21.588 1.000 53.41723 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 1 ATOM 3031 C CD . ARG B 2 220 ? 7.510 29.631 21.110 1.000 44.51156 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 1 ATOM 3032 N NE . ARG B 2 220 ? 8.884 30.065 21.326 1.000 49.25821 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 1 ATOM 3033 C CZ . ARG B 2 220 ? 9.293 31.324 21.258 1.000 59.50249 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 1 ATOM 3034 N NH1 . ARG B 2 220 ? 8.427 32.293 20.993 1.000 59.74349 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 1 ATOM 3035 N NH2 . ARG B 2 220 ? 10.575 31.609 21.458 1.000 61.41720 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 1 ATOM 3036 N N . SER B 2 221 ? 3.194 26.374 21.724 1.000 45.89161 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 1 ATOM 3037 C CA . SER B 2 221 ? 1.912 25.780 21.367 1.000 51.78881 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 1 ATOM 3038 C C . SER B 2 221 ? 0.798 26.726 21.788 1.000 49.62079 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 1 ATOM 3039 O O . SER B 2 221 ? 1.037 27.768 22.403 1.000 46.82692 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 1 ATOM 3040 C CB . SER B 2 221 ? 1.695 24.430 22.026 1.000 66.39252 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 1 ATOM 3041 O OG . SER B 2 221 ? 1.301 24.635 23.373 1.000 81.66000 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 1 ATOM 3042 N N . ILE B 2 222 ? -0.421 26.367 21.397 1.000 45.69106 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 1 ATOM 3043 C CA . ILE B 2 222 ? -1.645 26.957 21.927 1.000 39.06486 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 1 ATOM 3044 C C . ILE B 2 222 ? -2.266 25.922 22.852 1.000 41.56526 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 1 ATOM 3045 O O . ILE B 2 222 ? -2.376 24.743 22.489 1.000 48.82169 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 1 ATOM 3046 C CB . ILE B 2 222 ? -2.616 27.330 20.794 1.000 54.54432 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 1 ATOM 3047 C CG1 . ILE B 2 222 ? -1.851 27.923 19.610 1.000 53.59094 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 1 ATOM 3048 C CG2 . ILE B 2 222 ? -3.683 28.284 21.281 1.000 46.60370 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 1 ATOM 3049 C CD1 . ILE B 2 222 ? -1.120 29.194 19.960 1.000 48.87523 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 1 ATOM 3050 N N . GLY B 2 223 ? -2.658 26.339 24.045 1.000 42.88146 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 1 ATOM 3051 C CA . GLY B 2 223 ? -3.217 25.408 25.013 1.000 44.45206 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 1 ATOM 3052 C C . GLY B 2 223 ? -2.145 24.901 25.965 1.000 51.47003 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 1 ATOM 3053 O O . GLY B 2 223 ? -1.363 25.689 26.512 1.000 46.15217 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 1 ATOM 3054 N N . ASP B 2 224 ? -2.111 23.593 26.169 1.000 43.21746 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 1 ATOM 3055 C CA . ASP B 2 224 ? -1.144 22.980 27.073 1.000 57.58427 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 1 ATOM 3056 C C . ASP B 2 224 ? -1.008 23.802 28.368 1.000 63.32902 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 1 ATOM 3057 O O . ASP B 2 224 ? 0.061 24.325 28.705 1.000 52.14347 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 1 ATOM 3058 C CB . ASP B 2 224 ? 0.201 22.811 26.366 1.000 57.40727 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 1 ATOM 3059 C CG . ASP B 2 224 ? 0.119 21.862 25.173 1.000 68.32146 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 1 ATOM 3060 O OD1 . ASP B 2 224 ? -0.429 20.744 25.326 1.000 68.71263 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 1 ATOM 3061 O OD2 . ASP B 2 224 ? 0.602 22.235 24.079 1.000 68.01535 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 1 ATOM 3062 N N . ARG B 2 225 ? -2.145 23.942 29.074 1.000 70.29119 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 1 ATOM 3063 C CA . ARG B 2 225 ? -2.162 24.666 30.345 1.000 54.10797 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 1 ATOM 3064 C C . ARG B 2 225 ? -1.178 24.080 31.339 1.000 61.54911 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 1 ATOM 3065 O O . ARG B 2 225 ? -0.491 24.821 32.051 1.000 56.76896 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 1 ATOM 3066 C CB . ARG B 2 225 ? -3.565 24.638 30.963 1.000 65.50849 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 1 ATOM 3067 C CG . ARG B 2 225 ? -4.512 25.722 30.504 1.000 81.74524 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 1 ATOM 3068 C CD . ARG B 2 225 ? -5.680 25.899 31.474 1.000 83.65989 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 1 ATOM 3069 N NE . ARG B 2 225 ? -5.242 26.167 32.840 1.000 76.28370 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 1 ATOM 3070 C CZ . ARG B 2 225 ? -5.388 25.326 33.862 1.000 92.62719 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 1 ATOM 3071 N NH1 . ARG B 2 225 ? -4.949 25.667 35.072 1.000 91.20190 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 1 ATOM 3072 N NH2 . ARG B 2 225 ? -5.982 24.153 33.681 1.000 97.21110 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 1 ATOM 3073 N N . TYR B 2 226 ? -1.114 22.757 31.407 1.000 51.30623 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 1 ATOM 3074 C CA . TYR B 2 226 ? -0.349 22.079 32.429 1.000 52.68650 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 1 ATOM 3075 C C . TYR B 2 226 ? 1.148 22.299 32.302 1.000 63.44834 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 1 ATOM 3076 O O . TYR B 2 226 ? 1.875 21.913 33.223 1.000 54.22629 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 1 ATOM 3077 C CB . TYR B 2 226 ? -0.661 20.586 32.387 1.000 56.67875 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 1 ATOM 3078 C CG . TYR B 2 226 ? -0.032 19.865 31.227 1.000 66.37172 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 1 ATOM 3079 C CD1 . TYR B 2 226 ? -0.453 20.108 29.922 1.000 76.19663 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 1 ATOM 3080 C CD2 . TYR B 2 226 ? 0.974 18.932 31.432 1.000 68.62688 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 1 ATOM 3081 C CE1 . TYR B 2 226 ? 0.121 19.451 28.840 1.000 72.01277 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 1 ATOM 3082 C CE2 . TYR B 2 226 ? 1.556 18.257 30.369 1.000 58.56719 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 1 ATOM 3083 C CZ . TYR B 2 226 ? 1.124 18.525 29.066 1.000 70.80504 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 1 ATOM 3084 O OH . TYR B 2 226 ? 1.684 17.866 27.982 1.000 65.26357 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 1 ATOM 3085 N N . LEU B 2 227 ? 1.624 22.890 31.196 1.000 64.36257 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 1 ATOM 3086 C CA . LEU B 2 227 ? 3.045 23.160 30.973 1.000 55.33676 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 1 ATOM 3087 C C . LEU B 2 227 ? 3.322 24.653 30.848 1.000 54.09245 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 1 ATOM 3088 O O . LEU B 2 227 ? 4.354 25.051 30.281 1.000 56.73220 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 1 ATOM 3089 C CB . LEU B 2 227 ? 3.544 22.422 29.726 1.000 53.69569 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 1 ATOM 3090 C CG . LEU B 2 227 ? 3.607 20.886 29.756 1.000 63.67981 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 1 ATOM 3091 C CD1 . LEU B 2 227 ? 3.904 20.291 28.362 1.000 61.11602 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 1 ATOM 3092 C CD2 . LEU B 2 227 ? 4.636 20.391 30.792 1.000 48.13963 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 1 ATOM 3093 N N . LYS B 2 228 ? 2.374 25.480 31.281 1.000 42.69600 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 1 ATOM 3094 C CA . LYS B 2 228 ? 2.629 26.903 31.475 1.000 52.87384 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 1 ATOM 3095 C C . LYS B 2 228 ? 3.512 27.074 32.712 1.000 67.61862 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 1 ATOM 3096 O O . LYS B 2 228 ? 3.220 26.479 33.759 1.000 73.04944 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 1 ATOM 3097 C CB . LYS B 2 228 ? 1.295 27.637 31.629 1.000 65.20908 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 1 ATOM 3098 C CG . LYS B 2 228 ? 1.359 29.145 31.757 1.000 73.25703 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 1 ATOM 3099 C CD . LYS B 2 228 ? -0.040 29.643 32.120 1.000 79.20234 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 1 ATOM 3100 C CE . LYS B 2 228 ? -0.209 31.130 31.864 1.000 81.22663 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 1 ATOM 3101 N NZ . LYS B 2 228 ? -0.875 31.382 30.541 1.000 82.09225 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 1 ATOM 3102 N N . PRO B 2 229 ? 4.582 27.885 32.651 1.000 59.52770 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 1 ATOM 3103 C CA . PRO B 2 229 ? 5.021 28.824 31.620 1.000 58.53996 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 1 ATOM 3104 C C . PRO B 2 229 ? 6.256 28.372 30.833 1.000 52.18751 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 1 ATOM 3105 O O . PRO B 2 229 ? 7.022 29.221 30.359 1.000 45.40375 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 1 ATOM 3106 C CB . PRO B 2 229 ? 5.353 30.064 32.449 1.000 57.23809 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 1 ATOM 3107 C CG . PRO B 2 229 ? 6.031 29.454 33.645 1.000 60.28433 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 1 ATOM 3108 C CD . PRO B 2 229 ? 5.359 28.083 33.883 1.000 52.69382 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 1 ATOM 3109 N N . TYR B 2 230 ? 6.425 27.056 30.702 1.000 49.37135 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 1 ATOM 3110 C CA . TYR B 2 230 ? 7.468 26.448 29.884 1.000 48.49827 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 1 ATOM 3111 C C . TYR B 2 230 ? 7.084 26.451 28.399 1.000 54.91196 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 1 ATOM 3112 O O . TYR B 2 230 ? 7.788 27.043 27.571 1.000 44.43854 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 1 ATOM 3113 C CB . TYR B 2 230 ? 7.743 25.034 30.399 1.000 60.72910 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 1 ATOM 3114 C CG . TYR B 2 230 ? 7.890 24.976 31.916 1.000 66.99522 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 1 ATOM 3115 C CD1 . TYR B 2 230 ? 8.749 25.842 32.593 1.000 74.32731 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 1 ATOM 3116 C CD2 . TYR B 2 230 ? 7.148 24.079 32.672 1.000 67.96447 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 1 ATOM 3117 C CE1 . TYR B 2 230 ? 8.887 25.789 33.988 1.000 65.83144 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 1 ATOM 3118 C CE2 . TYR B 2 230 ? 7.275 24.019 34.056 1.000 56.03309 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 1 ATOM 3119 C CZ . TYR B 2 230 ? 8.148 24.873 34.703 1.000 63.23099 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 1 ATOM 3120 O OH . TYR B 2 230 ? 8.267 24.800 36.081 1.000 69.51806 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 1 ATOM 3121 N N . VAL B 2 231 ? 5.968 25.817 28.048 1.000 62.53165 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 1 ATOM 3122 C CA . VAL B 2 231 ? 5.464 25.820 26.675 1.000 57.89980 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 1 ATOM 3123 C C . VAL B 2 231 ? 4.593 27.064 26.507 1.000 68.02610 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 1 ATOM 3124 O O . VAL B 2 231 ? 3.505 27.150 27.086 1.000 70.07328 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 1 ATOM 3125 C CB . VAL B 2 231 ? 4.674 24.542 26.365 1.000 53.02969 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 1 ATOM 3126 C CG1 . VAL B 2 231 ? 4.171 24.527 24.916 1.000 54.86842 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 1 ATOM 3127 C CG2 . VAL B 2 231 ? 5.501 23.307 26.660 1.000 44.32571 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 1 ATOM 3128 N N . ILE B 2 232 ? 5.062 28.024 25.709 1.000 55.80757 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 1 ATOM 3129 C CA . ILE B 2 232 ? 4.402 29.328 25.607 1.000 51.62183 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 1 ATOM 3130 C C . ILE B 2 232 ? 3.732 29.523 24.250 1.000 56.79790 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 1 ATOM 3131 O O . ILE B 2 232 ? 4.077 28.839 23.276 1.000 56.62900 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 1 ATOM 3132 C CB . ILE B 2 232 ? 5.386 30.476 25.852 1.000 45.83400 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 1 ATOM 3133 C CG1 . ILE B 2 232 ? 6.588 30.349 24.934 1.000 48.46608 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 1 ATOM 3134 C CG2 . ILE B 2 232 ? 5.854 30.496 27.288 1.000 41.62191 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 1 ATOM 3135 C CD1 . ILE B 2 232 ? 7.480 31.546 25.033 1.000 49.06473 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 1 ATOM 3136 N N . PRO B 2 233 ? 2.764 30.428 24.143 1.000 60.09826 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 1 ATOM 3137 C CA . PRO B 2 233 ? 2.095 30.641 22.847 1.000 55.98806 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 1 ATOM 3138 C C . PRO B 2 233 ? 2.610 31.851 22.092 1.000 54.02366 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 1 ATOM 3139 O O . PRO B 2 233 ? 1.947 32.354 21.182 1.000 56.61364 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 1 ATOM 3140 C CB . PRO B 2 233 ? 0.625 30.819 23.234 1.000 54.14731 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 1 ATOM 3141 C CG . PRO B 2 233 ? 0.688 31.398 24.640 1.000 60.09630 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 1 ATOM 3142 C CD . PRO B 2 233 ? 2.010 31.005 25.273 1.000 56.30540 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 1 ATOM 3143 N N . GLU B 2 234 ? 3.788 32.320 22.459 1.000 46.33341 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 1 ATOM 3144 C CA . GLU B 2 234 ? 4.403 33.437 21.756 1.000 55.86444 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 1 ATOM 3145 C C . GLU B 2 234 ? 4.930 32.959 20.403 1.000 66.96099 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 1 ATOM 3146 O O . GLU B 2 234 ? 5.707 31.995 20.344 1.000 63.50411 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 1 ATOM 3147 C CB . GLU B 2 234 ? 5.531 34.045 22.583 1.000 65.20002 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 1 ATOM 3148 C CG . GLU B 2 234 ? 5.910 35.451 22.193 1.000 72.95966 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 1 ATOM 3149 C CD . GLU B 2 234 ? 7.223 35.900 22.828 1.000 85.56646 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 1 ATOM 3150 O OE1 . GLU B 2 234 ? 7.208 36.262 24.029 1.000 92.18820 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 1 ATOM 3151 O OE2 . GLU B 2 234 ? 8.266 35.894 22.122 1.000 82.44734 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 1 ATOM 3152 N N . PRO B 2 235 ? 4.534 33.594 19.306 1.000 58.07752 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 1 ATOM 3153 C CA . PRO B 2 235 ? 4.905 33.087 17.986 1.000 61.93265 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 1 ATOM 3154 C C . PRO B 2 235 ? 6.035 33.867 17.339 1.000 62.31816 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 1 ATOM 3155 O O . PRO B 2 235 ? 6.261 35.037 17.663 1.000 65.05384 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 1 ATOM 3156 C CB . PRO B 2 235 ? 3.603 33.247 17.199 1.000 58.96546 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 1 ATOM 3157 C CG . PRO B 2 235 ? 3.010 34.526 17.788 1.000 51.17295 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 1 ATOM 3158 C CD . PRO B 2 235 ? 3.442 34.581 19.233 1.000 51.96960 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 1 ATOM 3159 N N . GLU B 2 236 ? 6.751 33.219 16.424 1.000 51.06013 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 1 ATOM 3160 C CA . GLU B 2 236 ? 7.669 33.909 15.538 1.000 52.09724 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 1 ATOM 3161 C C . GLU B 2 236 ? 6.860 34.447 14.374 1.000 46.13805 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 1 ATOM 3162 O O . GLU B 2 236 ? 6.068 33.706 13.780 1.000 55.50945 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 1 ATOM 3163 C CB . GLU B 2 236 ? 8.767 32.975 15.033 1.000 61.26224 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 1 ATOM 3164 C CG . GLU B 2 236 ? 9.619 33.582 13.908 1.000 81.60673 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 1 ATOM 3165 C CD . GLU B 2 236 ? 11.114 33.412 14.135 1.000 94.29930 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 1 ATOM 3166 O OE1 . GLU B 2 236 ? 11.628 33.907 15.172 1.000 103.64285 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 1 ATOM 3167 O OE2 . GLU B 2 236 ? 11.769 32.773 13.278 1.000 87.28878 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 1 ATOM 3168 N N . VAL B 2 237 ? 7.041 35.733 14.072 1.000 47.52265 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 1 ATOM 3169 C CA . VAL B 2 237 ? 6.296 36.430 13.030 1.000 51.47872 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 1 ATOM 3170 C C . VAL B 2 237 ? 7.269 36.961 11.983 1.000 59.07463 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 1 ATOM 3171 O O . VAL B 2 237 ? 8.278 37.598 12.326 1.000 49.64279 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 1 ATOM 3172 C CB . VAL B 2 237 ? 5.444 37.570 13.610 1.000 48.04838 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 1 ATOM 3173 C CG1 . VAL B 2 237 ? 4.588 38.210 12.519 1.000 55.51718 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 1 ATOM 3174 C CG2 . VAL B 2 237 ? 4.571 37.040 14.735 1.000 51.44445 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 1 ATOM 3175 N N . THR B 2 238 ? 6.944 36.715 10.711 1.000 55.96982 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 1 ATOM 3176 C CA . THR B 2 238 ? 7.730 37.142 9.558 1.000 55.24688 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 1 ATOM 3177 C C . THR B 2 238 ? 6.873 38.023 8.659 1.000 48.03789 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 1 ATOM 3178 O O . THR B 2 238 ? 5.787 37.613 8.230 1.000 43.06171 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 1 ATOM 3179 C CB . THR B 2 238 ? 8.241 35.946 8.751 1.000 58.64013 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 1 ATOM 3180 O OG1 . THR B 2 238 ? 8.813 34.973 9.632 1.000 74.99687 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 1 ATOM 3181 C CG2 . THR B 2 238 ? 9.303 36.401 7.748 1.000 54.99198 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 1 ATOM 3182 N N . PHE B 2 239 ? 7.354 39.228 8.392 1.000 46.19417 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 1 ATOM 3183 C CA . PHE B 2 239 ? 6.683 40.194 7.524 1.000 64.99761 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 1 ATOM 3184 C C . PHE B 2 239 ? 7.494 40.265 6.231 1.000 62.08823 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 1 ATOM 3185 O O . PHE B 2 239 ? 8.555 40.892 6.197 1.000 60.66472 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 1 ATOM 3186 C CB . PHE B 2 239 ? 6.590 41.543 8.233 1.000 67.48805 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 1 ATOM 3187 C CG . PHE B 2 239 ? 5.888 42.614 7.450 1.000 63.97089 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 1 ATOM 3188 C CD1 . PHE B 2 239 ? 4.524 42.561 7.244 1.000 57.46014 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 1 ATOM 3189 C CD2 . PHE B 2 239 ? 6.592 43.702 6.964 1.000 66.16758 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 1 ATOM 3190 C CE1 . PHE B 2 239 ? 3.880 43.569 6.534 1.000 58.58215 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 1 ATOM 3191 C CE2 . PHE B 2 239 ? 5.956 44.707 6.270 1.000 63.26023 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 1 ATOM 3192 C CZ . PHE B 2 239 ? 4.602 44.642 6.053 1.000 61.12633 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 1 ATOM 3193 N N . MET B 2 240 ? 7.006 39.610 5.173 1.000 57.49807 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 1 ATOM 3194 C CA . MET B 2 240 ? 7.801 39.390 3.964 1.000 59.28700 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 1 ATOM 3195 C C . MET B 2 240 ? 7.197 40.113 2.767 1.000 71.72012 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 1 ATOM 3196 O O . MET B 2 240 ? 6.062 39.804 2.371 1.000 71.58075 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 1 ATOM 3197 C CB . MET B 2 240 ? 7.911 37.892 3.678 1.000 58.60374 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 1 ATOM 3198 C CG . MET B 2 240 ? 8.496 37.538 2.315 1.000 75.42290 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 1 ATOM 3199 S SD . MET B 2 240 ? 10.207 36.962 2.354 1.000 78.99443 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 1 ATOM 3200 C CE . MET B 2 240 ? 11.104 38.421 1.816 1.000 78.45594 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 1 ATOM 3201 N N . PRO B 2 241 ? 7.908 41.049 2.141 1.000 67.39011 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 1 ATOM 3202 C CA . PRO B 2 241 ? 7.382 41.667 0.922 1.000 68.35638 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 1 ATOM 3203 C C . PRO B 2 241 ? 7.324 40.641 -0.191 1.000 61.54211 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 1 ATOM 3204 O O . PRO B 2 241 ? 8.179 39.755 -0.272 1.000 55.37456 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 1 ATOM 3205 C CB . PRO B 2 241 ? 8.397 42.775 0.609 1.000 70.06719 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 1 ATOM 3206 C CG . PRO B 2 241 ? 9.256 42.898 1.864 1.000 71.20759 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 1 ATOM 3207 C CD . PRO B 2 241 ? 9.265 41.523 2.444 1.000 65.74255 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 1 ATOM 3208 N N . ARG B 2 242 ? 6.295 40.759 -1.039 1.000 55.96519 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 1 ATOM 3209 C CA . ARG B 2 242 ? 6.131 39.855 -2.168 1.000 55.23071 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 1 ATOM 3210 C C . ARG B 2 242 ? 7.077 40.242 -3.298 1.000 56.26859 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 1 ATOM 3211 O O . ARG B 2 242 ? 7.529 41.386 -3.411 1.000 65.55588 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 1 ATOM 3212 C CB . ARG B 2 242 ? 4.688 39.853 -2.679 1.000 54.63510 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 1 ATOM 3213 C CG . ARG B 2 242 ? 3.763 38.949 -1.898 1.000 50.02165 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 1 ATOM 3214 C CD . ARG B 2 242 ? 2.343 38.932 -2.438 1.000 54.69293 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 1 ATOM 3215 N NE . ARG B 2 242 ? 2.191 38.054 -3.591 1.000 62.02028 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 1 ATOM 3216 C CZ . ARG B 2 242 ? 1.020 37.743 -4.140 1.000 65.42874 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 1 ATOM 3217 N NH1 . ARG B 2 242 ? -0.104 38.234 -3.625 1.000 66.72455 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 1 ATOM 3218 N NH2 . ARG B 2 242 ? 0.968 36.941 -5.207 1.000 47.64789 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 1 ATOM 3219 N N . SER B 2 243 ? 7.379 39.265 -4.139 1.000 67.47753 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 1 ATOM 3220 C CA . SER B 2 243 ? 8.304 39.463 -5.243 1.000 64.08496 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 1 ATOM 3221 C C . SER B 2 243 ? 7.726 38.822 -6.492 1.000 54.75544 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 1 ATOM 3222 O O . SER B 2 243 ? 7.086 37.770 -6.427 1.000 53.73340 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 1 ATOM 3223 C CB . SER B 2 243 ? 9.679 38.868 -4.935 1.000 67.01709 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 1 ATOM 3224 O OG . SER B 2 243 ? 10.326 38.472 -6.127 1.000 76.80896 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 1 ATOM 3225 N N . ARG B 2 244 ? 7.957 39.456 -7.638 1.000 58.43102 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 1 ATOM 3226 C CA . ARG B 2 244 ? 7.437 38.870 -8.866 1.000 61.28480 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 1 ATOM 3227 C C . ARG B 2 244 ? 7.931 37.442 -9.066 1.000 57.53930 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 1 ATOM 3228 O O . ARG B 2 244 ? 7.327 36.694 -9.842 1.000 48.70724 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 1 ATOM 3229 C CB . ARG B 2 244 ? 7.809 39.728 -10.082 1.000 74.25506 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 1 ATOM 3230 C CG . ARG B 2 244 ? 9.285 40.071 -10.160 1.000 80.36546 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 1 ATOM 3231 C CD . ARG B 2 244 ? 9.699 40.475 -11.549 1.000 78.84548 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 1 ATOM 3232 N NE . ARG B 2 244 ? 8.704 41.335 -12.185 1.000 100.45574 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 1 ATOM 3233 C CZ . ARG B 2 244 ? 8.697 42.663 -12.114 1.000 102.10057 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 1 ATOM 3234 N NH1 . ARG B 2 244 ? 9.635 43.293 -11.428 1.000 105.23432 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 1 ATOM 3235 N NH2 . ARG B 2 244 ? 7.751 43.364 -12.728 1.000 89.46120 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 1 ATOM 3236 N N . GLU B 2 245 ? 9.006 37.028 -8.394 1.000 47.55450 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 1 ATOM 3237 C CA . GLU B 2 245 ? 9.500 35.675 -8.609 1.000 46.39742 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 1 ATOM 3238 C C . GLU B 2 245 ? 8.959 34.669 -7.602 1.000 53.56954 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 1 ATOM 3239 O O . GLU B 2 245 ? 9.314 33.486 -7.682 1.000 52.32423 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 1 ATOM 3240 C CB . GLU B 2 245 ? 11.029 35.661 -8.643 1.000 56.84922 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 1 ATOM 3241 C CG . GLU B 2 245 ? 11.554 36.040 -10.052 1.000 77.11348 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 1 ATOM 3242 C CD . GLU B 2 245 ? 10.684 35.467 -11.208 1.000 95.94365 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 1 ATOM 3243 O OE1 . GLU B 2 245 ? 10.344 34.257 -11.163 1.000 101.67723 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 1 ATOM 3244 O OE2 . GLU B 2 245 ? 10.332 36.223 -12.155 1.000 94.42179 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 1 ATOM 3245 N N . ASP B 2 246 ? 8.067 35.096 -6.701 1.000 43.23013 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 1 ATOM 3246 C CA . ASP B 2 246 ? 7.357 34.165 -5.829 1.000 55.82433 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 1 ATOM 3247 C C . ASP B 2 246 ? 6.541 33.184 -6.652 1.000 52.46240 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 1 ATOM 3248 O O . ASP B 2 246 ? 5.747 33.583 -7.505 1.000 64.57287 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 1 ATOM 3249 C CB . ASP B 2 246 ? 6.424 34.917 -4.872 1.000 61.37821 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 1 ATOM 3250 C CG . ASP B 2 246 ? 7.173 35.756 -3.839 1.000 66.03296 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 1 ATOM 3251 O OD1 . ASP B 2 246 ? 8.384 35.538 -3.630 1.000 60.26099 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 1 ATOM 3252 O OD2 . ASP B 2 246 ? 6.536 36.642 -3.228 1.000 75.80731 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 1 ATOM 3253 N N . GLU B 2 247 ? 6.721 31.896 -6.383 1.000 55.14242 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 1 ATOM 3254 C CA . GLU B 2 247 ? 5.948 30.860 -7.053 1.000 48.79368 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 1 ATOM 3255 C C . GLU B 2 247 ? 4.754 30.427 -6.211 1.000 54.18981 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 1 ATOM 3256 O O . GLU B 2 247 ? 3.603 30.581 -6.638 1.000 52.13782 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 1 ATOM 3257 C CB . GLU B 2 247 ? 6.836 29.655 -7.373 1.000 48.61828 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 1 ATOM 3258 C CG . GLU B 2 247 ? 7.921 29.933 -8.384 1.000 60.99872 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 1 ATOM 3259 C CD . GLU B 2 247 ? 7.429 29.827 -9.832 1.000 62.16614 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 1 ATOM 3260 O OE1 . GLU B 2 247 ? 7.986 30.548 -10.680 1.000 58.99163 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 1 ATOM 3261 O OE2 . GLU B 2 247 ? 6.506 29.028 -10.115 1.000 47.54783 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 1 ATOM 3262 N N . CYS B 2 248 ? 5.008 29.894 -5.014 1.000 53.60273 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 1 ATOM 3263 C CA . CYS B 2 248 ? 3.934 29.396 -4.172 1.000 53.55012 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 1 ATOM 3264 C C . CYS B 2 248 ? 4.329 29.471 -2.697 1.000 61.26595 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 1 ATOM 3265 O O . CYS B 2 248 ? 5.500 29.636 -2.342 1.000 59.41113 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 1 ATOM 3266 C CB . CYS B 2 248 ? 3.564 27.970 -4.576 1.000 53.56561 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 1 ATOM 3267 S SG . CYS B 2 248 ? 4.982 26.930 -4.718 1.000 55.01173 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 1 ATOM 3268 N N . LEU B 2 249 ? 3.311 29.358 -1.842 1.000 53.52327 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 1 ATOM 3269 C CA . LEU B 2 249 ? 3.439 29.361 -0.396 1.000 42.58870 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 1 ATOM 3270 C C . LEU B 2 249 ? 2.716 28.123 0.096 1.000 45.96539 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 1 ATOM 3271 O O . LEU B 2 249 ? 1.576 27.874 -0.311 1.000 45.79584 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 1 ATOM 3272 C CB . LEU B 2 249 ? 2.837 30.623 0.231 1.000 46.33040 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 1 ATOM 3273 C CG . LEU B 2 249 ? 2.684 30.644 1.771 1.000 52.88462 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 1 ATOM 3274 C CD1 . LEU B 2 249 ? 4.023 30.515 2.507 1.000 36.93443 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 1 ATOM 3275 C CD2 . LEU B 2 249 ? 1.937 31.884 2.256 1.000 48.75352 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 1 ATOM 3276 N N . ILE B 2 250 ? 3.384 27.332 0.932 1.000 44.01444 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 1 ATOM 3277 C CA . ILE B 2 250 ? 2.830 26.078 1.435 1.000 45.45790 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 1 ATOM 3278 C C . ILE B 2 250 ? 2.741 26.157 2.956 1.000 47.42551 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 1 ATOM 3279 O O . ILE B 2 250 ? 3.721 26.517 3.612 1.000 45.30708 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 1 ATOM 3280 C CB . ILE B 2 250 ? 3.695 24.885 1.001 1.000 44.12438 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 1 ATOM 3281 C CG1 . ILE B 2 250 ? 3.966 24.928 -0.528 1.000 55.83599 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 ATOM 3282 C CG2 . ILE B 2 250 ? 3.066 23.586 1.471 1.000 43.04187 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 ATOM 3283 C CD1 . ILE B 2 250 ? 2.914 24.271 -1.377 1.000 58.03277 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 ATOM 3284 N N . LEU B 2 251 ? 1.569 25.858 3.512 1.000 51.51303 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 1 ATOM 3285 C CA . LEU B 2 251 ? 1.415 25.619 4.948 1.000 43.70251 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 1 ATOM 3286 C C . LEU B 2 251 ? 1.123 24.150 5.175 1.000 51.55744 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 1 ATOM 3287 O O . LEU B 2 251 ? 0.273 23.576 4.485 1.000 50.45876 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 1 ATOM 3288 C CB . LEU B 2 251 ? 0.267 26.406 5.569 1.000 40.00434 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 1 ATOM 3289 C CG . LEU B 2 251 ? 0.224 27.920 5.520 1.000 45.28865 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 1 ATOM 3290 C CD1 . LEU B 2 251 ? -0.630 28.430 6.652 1.000 36.19914 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 1 ATOM 3291 C CD2 . LEU B 2 251 ? 1.599 28.462 5.590 1.000 40.90705 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 1 ATOM 3292 N N . ALA B 2 252 ? 1.789 23.557 6.170 1.000 47.10129 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 1 ATOM 3293 C CA . ALA B 2 252 ? 1.586 22.144 6.450 1.000 39.64038 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 1 ATOM 3294 C C . ALA B 2 252 ? 1.902 21.817 7.901 1.000 50.76716 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 1 ATOM 3295 O O . ALA B 2 252 ? 2.676 22.516 8.568 1.000 46.91374 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 1 ATOM 3296 C CB . ALA B 2 252 ? 2.449 21.268 5.542 1.000 39.99356 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 1 ATOM 3297 N N . SER B 2 253 ? 1.293 20.727 8.367 1.000 41.65654 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 1 ATOM 3298 C CA . SER B 2 253 ? 1.706 20.067 9.588 1.000 44.45610 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 1 ATOM 3299 C C . SER B 2 253 ? 2.901 19.161 9.311 1.000 53.09494 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 1 ATOM 3300 O O . SER B 2 253 ? 3.242 18.857 8.165 1.000 55.84056 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 1 ATOM 3301 C CB . SER B 2 253 ? 0.551 19.264 10.171 1.000 44.87489 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 1 ATOM 3302 O OG . SER B 2 253 ? 0.037 18.381 9.182 1.000 38.86333 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 1 ATOM 3303 N N . ASP B 2 254 ? 3.547 18.723 10.385 1.000 53.31180 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 1 ATOM 3304 C CA . ASP B 2 254 ? 4.757 17.929 10.240 1.000 34.26533 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 1 ATOM 3305 C C . ASP B 2 254 ? 4.475 16.526 9.725 1.000 30.87748 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 1 ATOM 3306 O O . ASP B 2 254 ? 5.418 15.771 9.495 1.000 34.64767 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 1 ATOM 3307 C CB . ASP B 2 254 ? 5.512 17.876 11.594 1.000 47.64764 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 1 ATOM 3308 C CG . ASP B 2 254 ? 4.747 17.110 12.686 1.000 57.38392 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 1 ATOM 3309 O OD1 . ASP B 2 254 ? 3.501 17.114 12.683 1.000 70.94786 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 ATOM 3310 O OD2 . ASP B 2 254 ? 5.399 16.503 13.558 1.000 59.77698 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 1 ATOM 3311 N N . GLY B 2 255 ? 3.211 16.126 9.582 1.000 38.38121 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 1 ATOM 3312 C CA . GLY B 2 255 ? 2.952 14.850 8.924 1.000 39.48296 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 1 ATOM 3313 C C . GLY B 2 255 ? 3.468 14.805 7.494 1.000 49.21539 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 1 ATOM 3314 O O . GLY B 2 255 ? 3.656 13.715 6.936 1.000 49.50357 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 1 ATOM 3315 N N . LEU B 2 256 ? 3.681 15.972 6.882 1.000 35.23438 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 1 ATOM 3316 C CA . LEU B 2 256 ? 4.350 16.079 5.595 1.000 41.75627 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 1 ATOM 3317 C C . LEU B 2 256 ? 5.845 16.248 5.834 1.000 40.15632 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 1 ATOM 3318 O O . LEU B 2 256 ? 6.644 15.402 5.412 1.000 39.27313 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 1 ATOM 3319 C CB . LEU B 2 256 ? 3.770 17.249 4.772 1.000 35.87613 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 1 ATOM 3320 C CG . LEU B 2 256 ? 4.478 17.721 3.490 1.000 38.37450 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 1 ATOM 3321 C CD1 . LEU B 2 256 ? 4.358 16.685 2.399 1.000 34.00918 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 1 ATOM 3322 C CD2 . LEU B 2 256 ? 3.938 19.075 2.982 1.000 30.37706 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 1 ATOM 3323 N N . TRP B 2 257 ? 6.229 17.298 6.583 1.000 32.81864 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 1 ATOM 3324 C CA . TRP B 2 257 ? 7.646 17.664 6.643 1.000 37.62743 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 1 ATOM 3325 C C . TRP B 2 257 ? 8.504 16.553 7.246 1.000 43.72503 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 1 ATOM 3326 O O . TRP B 2 257 ? 9.706 16.493 6.975 1.000 56.01055 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 1 ATOM 3327 C CB . TRP B 2 257 ? 7.848 18.966 7.427 1.000 40.67076 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 1 ATOM 3328 C CG . TRP B 2 257 ? 6.945 20.092 7.014 1.000 47.07775 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 1 ATOM 3329 C CD1 . TRP B 2 257 ? 5.945 20.641 7.754 1.000 48.10992 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 1 ATOM 3330 C CD2 . TRP B 2 257 ? 6.953 20.803 5.757 1.000 53.27085 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 1 ATOM 3331 N NE1 . TRP B 2 257 ? 5.329 21.649 7.044 1.000 48.67261 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 1 ATOM 3332 C CE2 . TRP B 2 257 ? 5.930 21.772 5.820 1.000 50.85575 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 1 ATOM 3333 C CE3 . TRP B 2 257 ? 7.727 20.712 4.589 1.000 39.56710 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 1 ATOM 3334 C CZ2 . TRP B 2 257 ? 5.654 22.649 4.759 1.000 56.92811 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 1 ATOM 3335 C CZ3 . TRP B 2 257 ? 7.446 21.585 3.533 1.000 47.64420 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 1 ATOM 3336 C CH2 . TRP B 2 257 ? 6.428 22.541 3.628 1.000 44.94441 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 1 ATOM 3337 N N . ASP B 2 258 ? 7.923 15.660 8.053 1.000 35.34331 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 1 ATOM 3338 C CA . ASP B 2 258 ? 8.752 14.614 8.648 1.000 44.99032 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 1 ATOM 3339 C C . ASP B 2 258 ? 9.274 13.643 7.613 1.000 54.01147 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 1 ATOM 3340 O O . ASP B 2 258 ? 10.237 12.917 7.893 1.000 45.89946 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 1 ATOM 3341 C CB . ASP B 2 258 ? 7.989 13.814 9.704 1.000 48.50508 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 1 ATOM 3342 C CG . ASP B 2 258 ? 7.772 14.597 10.990 1.000 54.90215 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 1 ATOM 3343 O OD1 . ASP B 2 258 ? 8.210 15.774 11.051 1.000 49.07437 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 1 ATOM 3344 O OD2 . ASP B 2 258 ? 7.164 14.031 11.932 1.000 64.38176 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 1 ATOM 3345 N N . VAL B 2 259 ? 8.638 13.579 6.444 1.000 45.28618 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 1 ATOM 3346 C CA . VAL B 2 259 ? 9.005 12.612 5.424 1.000 49.54761 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 1 ATOM 3347 C C . VAL B 2 259 ? 9.438 13.271 4.125 1.000 44.00282 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 1 ATOM 3348 O O . VAL B 2 259 ? 9.823 12.563 3.193 1.000 52.90653 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 1 ATOM 3349 C CB . VAL B 2 259 ? 7.864 11.605 5.165 1.000 57.47014 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 1 ATOM 3350 C CG1 . VAL B 2 259 ? 7.354 11.041 6.489 1.000 63.58802 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 1 ATOM 3351 C CG2 . VAL B 2 259 ? 6.734 12.237 4.367 1.000 39.29731 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 1 ATOM 3352 N N . MET B 2 260 ? 9.420 14.605 4.046 1.000 32.04710 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 1 ATOM 3353 C CA . MET B 2 260 ? 9.677 15.300 2.797 1.000 56.19550 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 1 ATOM 3354 C C . MET B 2 260 ? 10.408 16.605 3.055 1.000 48.95914 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 1 ATOM 3355 O O . MET B 2 260 ? 9.964 17.432 3.852 1.000 45.34476 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 1 ATOM 3356 C CB . MET B 2 260 ? 8.375 15.576 2.023 1.000 55.94078 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 1 ATOM 3357 C CG . MET B 2 260 ? 7.668 14.323 1.509 1.000 64.00633 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 1 ATOM 3358 S SD . MET B 2 260 ? 6.614 14.654 0.074 1.000 60.26869 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 1 ATOM 3359 C CE . MET B 2 260 ? 7.895 14.888 -1.167 1.000 70.90762 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 1 ATOM 3360 N N . ASN B 2 261 ? 11.488 16.780 2.310 1.000 40.34315 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 1 ATOM 3361 C CA . ASN B 2 261 ? 12.327 17.967 2.292 1.000 46.89181 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 1 ATOM 3362 C C . ASN B 2 261 ? 11.584 19.224 1.816 1.000 49.84952 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 1 ATOM 3363 O O . ASN B 2 261 ? 10.828 19.190 0.838 1.000 47.77207 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 1 ATOM 3364 C CB . ASN B 2 261 ? 13.508 17.644 1.361 1.000 48.51896 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 1 ATOM 3365 C CG . ASN B 2 261 ? 14.359 18.824 1.061 1.000 61.08412 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 1 ATOM 3366 O OD1 . ASN B 2 261 ? 14.098 19.566 0.111 1.000 57.72724 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 1 ATOM 3367 N ND2 . ASN B 2 261 ? 15.405 19.010 1.862 1.000 60.65365 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 1 ATOM 3368 N N . ASN B 2 262 ? 11.837 20.351 2.498 1.000 46.87998 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 1 ATOM 3369 C CA . ASN B 2 262 ? 11.283 21.646 2.087 1.000 36.04802 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 1 ATOM 3370 C C . ASN B 2 262 ? 11.472 21.895 0.600 1.000 40.40733 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 1 ATOM 3371 O O . ASN B 2 262 ? 10.541 22.312 -0.092 1.000 34.64414 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 1 ATOM 3372 C CB . ASN B 2 262 ? 11.954 22.808 2.830 1.000 36.00035 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 1 ATOM 3373 C CG . ASN B 2 262 ? 11.524 22.932 4.268 1.000 50.27857 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 1 ATOM 3374 O OD1 . ASN B 2 262 ? 10.729 22.150 4.775 1.000 59.34294 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 1 ATOM 3375 N ND2 . ASN B 2 262 ? 12.064 23.935 4.940 1.000 55.65721 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 1 ATOM 3376 N N . GLN B 2 263 ? 12.704 21.757 0.113 1.000 44.94825 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 1 ATOM 3377 C CA . GLN B 2 263 ? 12.951 22.080 -1.284 1.000 39.51427 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 1 ATOM 3378 C C . GLN B 2 263 ? 12.054 21.231 -2.171 1.000 43.86587 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 1 ATOM 3379 O O . GLN B 2 263 ? 11.269 21.763 -2.965 1.000 38.53447 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 1 ATOM 3380 C CB . GLN B 2 263 ? 14.428 21.886 -1.626 1.000 50.08040 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 1 ATOM 3381 C CG . GLN B 2 263 ? 14.783 22.258 -3.075 1.000 44.90931 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 1 ATOM 3382 C CD . GLN B 2 263 ? 14.897 23.755 -3.298 1.000 54.66184 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 1 ATOM 3383 O OE1 . GLN B 2 263 ? 15.242 24.503 -2.385 1.000 64.55492 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 1 ATOM 3384 N NE2 . GLN B 2 263 ? 14.595 24.203 -4.515 1.000 54.63647 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 1 ATOM 3385 N N . GLU B 2 264 ? 12.084 19.909 -1.964 1.000 44.41123 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 1 ATOM 3386 C CA . GLU B 2 264 ? 11.331 18.979 -2.802 1.000 42.46007 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 1 ATOM 3387 C C . GLU B 2 264 ? 9.835 19.272 -2.756 1.000 44.49443 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 1 ATOM 3388 O O . GLU B 2 264 ? 9.181 19.369 -3.798 1.000 53.14603 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 1 ATOM 3389 C CB . GLU B 2 264 ? 11.621 17.535 -2.368 1.000 50.15867 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 1 ATOM 3390 C CG . GLU B 2 264 ? 10.882 16.474 -3.205 1.000 68.84955 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 1 ATOM 3391 C CD . GLU B 2 264 ? 11.480 15.058 -3.104 1.000 76.17803 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 1 ATOM 3392 O OE1 . GLU B 2 264 ? 11.097 14.196 -3.925 1.000 80.79458 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 1 ATOM 3393 O OE2 . GLU B 2 264 ? 12.326 14.804 -2.220 1.000 77.22716 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 1 ATOM 3394 N N . VAL B 2 265 ? 9.264 19.394 -1.555 1.000 54.31855 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 1 ATOM 3395 C CA . VAL B 2 265 ? 7.845 19.728 -1.452 1.000 46.53957 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 1 ATOM 3396 C C . VAL B 2 265 ? 7.511 20.902 -2.364 1.000 47.67417 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 1 ATOM 3397 O O . VAL B 2 265 ? 6.571 20.848 -3.166 1.000 47.57856 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 1 ATOM 3398 C CB . VAL B 2 265 ? 7.461 20.037 0.007 1.000 37.59874 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 1 ATOM 3399 C CG1 . VAL B 2 265 ? 6.033 20.587 0.065 1.000 31.09339 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 1 ATOM 3400 C CG2 . VAL B 2 265 ? 7.570 18.789 0.858 1.000 35.62218 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 1 ATOM 3401 N N . CYS B 2 266 ? 8.281 21.986 -2.251 1.000 53.08257 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 1 ATOM 3402 C CA . CYS B 2 266 ? 7.954 23.201 -2.990 1.000 45.33058 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 1 ATOM 3403 C C . CYS B 2 266 ? 8.018 22.977 -4.487 1.000 49.74066 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 1 ATOM 3404 O O . CYS B 2 266 ? 7.201 23.530 -5.235 1.000 51.37267 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 1 ATOM 3405 C CB . CYS B 2 266 ? 8.895 24.337 -2.600 1.000 54.50372 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 1 ATOM 3406 S SG . CYS B 2 266 ? 8.367 25.202 -1.116 1.000 57.54844 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 1 ATOM 3407 N N . GLU B 2 267 ? 8.996 22.195 -4.957 1.000 36.47976 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 1 ATOM 3408 C CA . GLU B 2 267 ? 9.114 22.010 -6.404 1.000 42.54871 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 1 ATOM 3409 C C . GLU B 2 267 ? 8.006 21.116 -6.927 1.000 41.54427 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 1 ATOM 3410 O O . GLU B 2 267 ? 7.400 21.413 -7.963 1.000 58.40704 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 1 ATOM 3411 C CB . GLU B 2 267 ? 10.480 21.436 -6.768 1.000 33.35899 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 1 ATOM 3412 C CG . GLU B 2 267 ? 11.652 22.273 -6.301 1.000 41.97770 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 1 ATOM 3413 C CD . GLU B 2 267 ? 12.913 21.431 -6.242 1.000 51.88291 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 1 ATOM 3414 O OE1 . GLU B 2 267 ? 12.756 20.191 -6.374 1.000 59.89500 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 1 ATOM 3415 O OE2 . GLU B 2 267 ? 14.039 21.979 -6.103 1.000 49.31835 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 1 ATOM 3416 N N . ILE B 2 268 ? 7.719 20.023 -6.219 1.000 43.22670 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 1 ATOM 3417 C CA . ILE B 2 268 ? 6.609 19.155 -6.598 1.000 38.23707 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 1 ATOM 3418 C C . ILE B 2 268 ? 5.326 19.954 -6.700 1.000 45.80458 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 1 ATOM 3419 O O . ILE B 2 268 ? 4.550 19.786 -7.647 1.000 53.48171 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 1 ATOM 3420 C CB . ILE B 2 268 ? 6.457 17.986 -5.608 1.000 40.97605 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 1 ATOM 3421 C CG1 . ILE B 2 268 ? 7.740 17.155 -5.562 1.000 52.71293 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 1 ATOM 3422 C CG2 . ILE B 2 268 ? 5.274 17.117 -6.017 1.000 43.23441 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 1 ATOM 3423 C CD1 . ILE B 2 268 ? 7.618 15.885 -4.757 1.000 63.21266 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 1 ATOM 3424 N N . ALA B 2 269 ? 5.070 20.827 -5.725 1.000 46.43064 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 1 ATOM 3425 C CA . ALA B 2 269 ? 3.895 21.682 -5.818 1.000 40.87956 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 1 ATOM 3426 C C . ALA B 2 269 ? 3.898 22.451 -7.141 1.000 44.84548 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 1 ATOM 3427 O O . ALA B 2 269 ? 2.949 22.369 -7.931 1.000 54.95269 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 1 ATOM 3428 C CB . ALA B 2 269 ? 3.852 22.630 -4.620 1.000 31.11089 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 1 ATOM 3429 N N . ARG B 2 270 ? 4.982 23.175 -7.423 1.000 36.50933 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 1 ATOM 3430 C CA . ARG B 2 270 ? 5.046 23.922 -8.678 1.000 49.90479 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 1 ATOM 3431 C C . ARG B 2 270 ? 4.853 23.005 -9.876 1.000 40.67967 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 1 ATOM 3432 O O . ARG B 2 270 ? 4.029 23.279 -10.751 1.000 45.81534 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 1 ATOM 3433 C CB . ARG B 2 270 ? 6.373 24.662 -8.800 1.000 59.67367 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 1 ATOM 3434 C CG . ARG B 2 270 ? 6.556 25.367 -10.123 1.000 55.49205 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 1 ATOM 3435 C CD . ARG B 2 270 ? 7.851 26.146 -10.089 1.000 59.30503 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 1 ATOM 3436 N NE . ARG B 2 270 ? 8.077 26.917 -11.301 1.000 55.47636 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 1 ATOM 3437 C CZ . ARG B 2 270 ? 8.715 26.435 -12.360 1.000 53.91763 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 1 ATOM 3438 N NH1 . ARG B 2 270 ? 9.171 25.191 -12.329 1.000 46.07116 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 1 ATOM 3439 N NH2 . ARG B 2 270 ? 8.889 27.186 -13.444 1.000 44.75758 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 1 ATOM 3440 N N . ARG B 2 271 ? 5.609 21.913 -9.945 1.000 37.51527 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 1 ATOM 3441 C CA . ARG B 2 271 ? 5.504 21.084 -11.139 1.000 44.23288 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 1 ATOM 3442 C C . ARG B 2 271 ? 4.099 20.533 -11.310 1.000 50.88710 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 1 ATOM 3443 O O . ARG B 2 271 ? 3.653 20.309 -12.443 1.000 68.17444 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 1 ATOM 3444 C CB . ARG B 2 271 ? 6.546 19.966 -11.118 1.000 40.27063 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 1 ATOM 3445 C CG . ARG B 2 271 ? 7.937 20.507 -11.462 1.000 50.37489 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 1 ATOM 3446 C CD . ARG B 2 271 ? 8.912 19.413 -11.754 1.000 43.34841 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 1 ATOM 3447 N NE . ARG B 2 271 ? 8.768 18.263 -10.859 1.000 42.83761 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 1 ATOM 3448 C CZ . ARG B 2 271 ? 9.494 18.081 -9.752 1.000 43.98165 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 1 ATOM 3449 N NH1 . ARG B 2 271 ? 10.404 18.976 -9.389 1.000 33.70604 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 1 ATOM 3450 N NH2 . ARG B 2 271 ? 9.331 16.994 -9.013 1.000 37.45330 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 1 ATOM 3451 N N . ARG B 2 272 ? 3.369 20.355 -10.213 1.000 45.07059 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 1 ATOM 3452 C CA . ARG B 2 272 ? 2.022 19.805 -10.322 1.000 37.50400 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 1 ATOM 3453 C C . ARG B 2 272 ? 1.044 20.863 -10.806 1.000 42.08391 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 1 ATOM 3454 O O . ARG B 2 272 ? 0.133 20.571 -11.591 1.000 49.43492 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 1 ATOM 3455 C CB . ARG B 2 272 ? 1.598 19.224 -8.979 1.000 51.82142 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 1 ATOM 3456 C CG . ARG B 2 272 ? 2.241 17.877 -8.737 1.000 46.00690 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 1 ATOM 3457 C CD . ARG B 2 272 ? 1.723 16.936 -9.801 1.000 47.61534 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 1 ATOM 3458 N NE . ARG B 2 272 ? 2.694 15.904 -10.116 1.000 59.94107 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 1 ATOM 3459 C CZ . ARG B 2 272 ? 2.381 14.754 -10.699 1.000 63.31638 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 1 ATOM 3460 N NH1 . ARG B 2 272 ? 1.115 14.496 -11.003 1.000 60.06819 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 1 ATOM 3461 N NH2 . ARG B 2 272 ? 3.328 13.860 -10.957 1.000 61.28351 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 1 ATOM 3462 N N . ILE B 2 273 ? 1.216 22.092 -10.329 1.000 35.83756 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 1 ATOM 3463 C CA . ILE B 2 273 ? 0.443 23.213 -10.838 1.000 46.01588 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 1 ATOM 3464 C C . ILE B 2 273 ? 0.704 23.412 -12.332 1.000 54.02570 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 1 ATOM 3465 O O . ILE B 2 273 ? -0.233 23.506 -13.132 1.000 65.33206 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 1 ATOM 3466 C CB . ILE B 2 273 ? 0.779 24.472 -10.028 1.000 40.05596 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 1 ATOM 3467 C CG1 . ILE B 2 273 ? 0.139 24.350 -8.641 1.000 38.92797 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 1 ATOM 3468 C CG2 . ILE B 2 273 ? 0.349 25.725 -10.818 1.000 39.50075 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 1 ATOM 3469 C CD1 . ILE B 2 273 ? 0.740 25.266 -7.596 1.000 38.07843 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 1 ATOM 3470 N N . LEU B 2 274 ? 1.981 23.478 -12.728 1.000 44.48680 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 1 ATOM 3471 C CA . LEU B 2 274 ? 2.309 23.623 -14.142 1.000 48.51862 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 1 ATOM 3472 C C . LEU B 2 274 ? 1.701 22.491 -14.942 1.000 48.02422 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 1 ATOM 3473 O O . LEU B 2 274 ? 1.033 22.722 -15.951 1.000 46.41323 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 1 ATOM 3474 C CB . LEU B 2 274 ? 3.822 23.656 -14.355 1.000 46.54416 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 1 ATOM 3475 C CG . LEU B 2 274 ? 4.561 24.936 -13.973 1.000 50.71732 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 1 ATOM 3476 C CD1 . LEU B 2 274 ? 5.996 24.862 -14.423 1.000 45.42936 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 1 ATOM 3477 C CD2 . LEU B 2 274 ? 3.867 26.159 -14.561 1.000 54.60842 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 1 ATOM 3478 N N . MET B 2 275 ? 1.904 21.252 -14.492 1.000 46.30466 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 1 ATOM 3479 C CA . MET B 2 275 ? 1.361 20.116 -15.228 1.000 45.94070 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 1 ATOM 3480 C C . MET B 2 275 ? -0.143 20.260 -15.426 1.000 62.29997 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 1 ATOM 3481 O O . MET B 2 275 ? -0.662 19.968 -16.511 1.000 55.28226 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 1 ATOM 3482 C CB . MET B 2 275 ? 1.688 18.812 -14.507 1.000 53.46578 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 1 ATOM 3483 C CG . MET B 2 275 ? 1.598 17.578 -15.377 1.000 80.79546 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 1 ATOM 3484 S SD . MET B 2 275 ? 2.095 16.072 -14.519 1.000 80.16907 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 1 ATOM 3485 C CE . MET B 2 275 ? 3.565 16.642 -13.663 1.000 75.40173 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 1 ATOM 3486 N N . TRP B 2 276 ? -0.861 20.736 -14.401 1.000 55.52469 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 1 ATOM 3487 C CA . TRP B 2 276 ? -2.308 20.859 -14.538 1.000 56.01545 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 1 ATOM 3488 C C . TRP B 2 276 ? -2.663 21.882 -15.608 1.000 48.51886 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 1 ATOM 3489 O O . TRP B 2 276 ? -3.555 21.651 -16.428 1.000 45.61553 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 1 ATOM 3490 C CB . TRP B 2 276 ? -2.967 21.229 -13.198 1.000 50.66616 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 1 ATOM 3491 C CG . TRP B 2 276 ? -4.487 21.124 -13.259 1.000 50.56384 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 1 ATOM 3492 C CD1 . TRP B 2 276 ? -5.252 20.028 -12.956 1.000 50.12567 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 1 ATOM 3493 C CD2 . TRP B 2 276 ? -5.404 22.143 -13.687 1.000 48.83250 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 1 ATOM 3494 N NE1 . TRP B 2 276 ? -6.588 20.308 -13.159 1.000 52.20362 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 1 ATOM 3495 C CE2 . TRP B 2 276 ? -6.706 21.598 -13.613 1.000 44.81068 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 1 ATOM 3496 C CE3 . TRP B 2 276 ? -5.251 23.460 -14.136 1.000 74.66467 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 1 ATOM 3497 C CZ2 . TRP B 2 276 ? -7.849 22.329 -13.970 1.000 58.11106 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 1 ATOM 3498 C CZ3 . TRP B 2 276 ? -6.395 24.190 -14.490 1.000 76.81304 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 1 ATOM 3499 C CH2 . TRP B 2 276 ? -7.673 23.622 -14.398 1.000 61.65217 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 1 ATOM 3500 N N . HIS B 2 277 ? -1.990 23.037 -15.600 1.000 54.28913 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 1 ATOM 3501 C CA . HIS B 2 277 ? -2.318 24.082 -16.566 1.000 54.05741 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 1 ATOM 3502 C C . HIS B 2 277 ? -1.970 23.655 -17.989 1.000 50.35795 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 1 ATOM 3503 O O . HIS B 2 277 ? -2.634 24.071 -18.946 1.000 46.08479 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 1 ATOM 3504 C CB . HIS B 2 277 ? -1.592 25.383 -16.212 1.000 48.66520 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 1 ATOM 3505 C CG . HIS B 2 277 ? -2.284 26.209 -15.175 1.000 65.85903 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 1 ATOM 3506 N ND1 . HIS B 2 277 ? -3.308 27.079 -15.480 1.000 67.63525 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 1 ATOM 3507 C CD2 . HIS B 2 277 ? -2.087 26.312 -13.837 1.000 66.85946 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 1 ATOM 3508 C CE1 . HIS B 2 277 ? -3.718 27.677 -14.374 1.000 68.73183 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 1 ATOM 3509 N NE2 . HIS B 2 277 ? -2.993 27.230 -13.364 1.000 65.97641 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 1 ATOM 3510 N N . LYS B 2 278 ? -0.937 22.829 -18.148 1.000 42.86030 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 1 ATOM 3511 C CA . LYS B 2 278 ? -0.585 22.344 -19.476 1.000 58.18513 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 1 ATOM 3512 C C . LYS B 2 278 ? -1.699 21.481 -20.054 1.000 64.74917 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 1 ATOM 3513 O O . LYS B 2 278 ? -2.055 21.627 -21.228 1.000 72.74523 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 1 ATOM 3514 C CB . LYS B 2 278 ? 0.729 21.565 -19.421 1.000 65.60002 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 1 ATOM 3515 C CG . LYS B 2 278 ? 1.421 21.399 -20.761 1.000 69.87274 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 1 ATOM 3516 C CD . LYS B 2 278 ? 2.758 20.686 -20.600 1.000 64.08039 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 1 ATOM 3517 C CE . LYS B 2 278 ? 3.429 20.447 -21.953 1.000 76.68962 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 1 ATOM 3518 N NZ . LYS B 2 278 ? 4.720 19.712 -21.800 1.000 81.55958 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 1 ATOM 3519 N N . LYS B 2 279 ? -2.288 20.603 -19.236 1.000 54.09881 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 1 ATOM 3520 C CA . LYS B 2 279 ? -3.301 19.679 -19.742 1.000 57.99950 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 1 ATOM 3521 C C . LYS B 2 279 ? -4.657 20.355 -19.945 1.000 55.30161 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 1 ATOM 3522 O O . LYS B 2 279 ? -5.369 20.036 -20.902 1.000 71.92413 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 1 ATOM 3523 C CB . LYS B 2 279 ? -3.437 18.488 -18.799 1.000 57.16273 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 1 ATOM 3524 C CG . LYS B 2 279 ? -2.188 17.632 -18.725 1.000 63.83035 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 1 ATOM 3525 C CD . LYS B 2 279 ? -2.540 16.152 -18.779 1.000 81.87267 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 1 ATOM 3526 C CE . LYS B 2 279 ? -1.916 15.372 -17.618 1.000 84.76372 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 1 ATOM 3527 N NZ . LYS B 2 279 ? -0.427 15.282 -17.711 1.000 79.31197 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 1 ATOM 3528 N N . ASN B 2 280 ? -5.044 21.281 -19.058 1.000 53.69031 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 1 ATOM 3529 C CA . ASN B 2 280 ? -6.387 21.858 -19.093 1.000 46.97273 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 1 ATOM 3530 C C . ASN B 2 280 ? -6.432 23.345 -19.407 1.000 55.09503 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 1 ATOM 3531 O O . ASN B 2 280 ? -7.517 23.854 -19.713 1.000 72.10560 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 1 ATOM 3532 C CB . ASN B 2 280 ? -7.117 21.626 -17.758 1.000 56.56737 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 1 ATOM 3533 C CG . ASN B 2 280 ? -6.993 20.201 -17.264 1.000 57.16627 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 1 ATOM 3534 O OD1 . ASN B 2 280 ? -7.902 19.388 -17.420 1.000 63.43043 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 1 ATOM 3535 N ND2 . ASN B 2 280 ? -5.862 19.889 -16.666 1.000 66.33764 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 1 ATOM 3536 N N . GLY B 2 281 ? -5.304 24.052 -19.364 1.000 69.26671 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 1 ATOM 3537 C CA . GLY B 2 281 ? -5.303 25.481 -19.628 1.000 77.96111 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 1 ATOM 3538 C C . GLY B 2 281 ? -5.832 26.248 -18.429 1.000 90.30923 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 1 ATOM 3539 O O . GLY B 2 281 ? -5.943 25.723 -17.314 1.000 90.84588 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 1 ATOM 3540 N N . ALA B 2 282 ? -6.155 27.508 -18.655 1.000 98.10260 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 1 ATOM 3541 C CA . ALA B 2 282 ? -6.682 28.179 -17.478 1.000 99.80197 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 1 ATOM 3542 C C . ALA B 2 282 ? -8.182 27.958 -17.380 1.000 98.91243 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 1 ATOM 3543 O O . ALA B 2 282 ? -8.818 27.483 -18.329 1.000 101.12818 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 1 ATOM 3544 C CB . ALA B 2 282 ? -6.366 29.668 -17.525 1.000 103.75106 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 1 ATOM 3545 N N . PRO B 2 283 ? -8.778 28.261 -16.230 1.000 99.49952 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 1 ATOM 3546 C CA . PRO B 2 283 ? -10.242 28.195 -16.110 1.000 96.09506 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 1 ATOM 3547 C C . PRO B 2 283 ? -10.868 29.574 -16.187 1.000 100.17275 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 1 ATOM 3548 O O . PRO B 2 283 ? -10.150 30.584 -16.177 1.000 93.79229 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 1 ATOM 3549 C CB . PRO B 2 283 ? -10.459 27.560 -14.728 1.000 92.65623 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 1 ATOM 3550 C CG . PRO B 2 283 ? -9.076 27.453 -14.085 1.000 101.71199 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 1 ATOM 3551 C CD . PRO B 2 283 ? -8.129 28.266 -14.910 1.000 103.63483 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 1 ATOM 3552 N N . PRO B 2 284 ? -12.200 29.644 -16.273 1.000 114.90515 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 1 ATOM 3553 C CA . PRO B 2 284 ? -12.865 30.912 -16.602 1.000 118.16080 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 1 ATOM 3554 C C . PRO B 2 284 ? -12.505 31.958 -15.566 1.000 121.76471 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 1 ATOM 3555 O O . PRO B 2 284 ? -12.711 31.753 -14.369 1.000 120.80066 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 1 ATOM 3556 C CB . PRO B 2 284 ? -14.357 30.552 -16.559 1.000 116.24670 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 1 ATOM 3557 C CG . PRO B 2 284 ? -14.444 29.345 -15.675 1.000 117.19912 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 1 ATOM 3558 C CD . PRO B 2 284 ? -13.159 28.604 -15.857 1.000 116.14237 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 1 ATOM 3559 N N . LEU B 2 285 ? -11.954 33.086 -16.034 1.000 121.53163 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 1 ATOM 3560 C CA . LEU B 2 285 ? -11.467 34.091 -15.099 1.000 120.36082 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 1 ATOM 3561 C C . LEU B 2 285 ? -12.585 34.567 -14.187 1.000 117.64258 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 1 ATOM 3562 O O . LEU B 2 285 ? -12.335 34.963 -13.043 1.000 120.97669 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 1 ATOM 3563 C CB . LEU B 2 285 ? -10.830 35.263 -15.844 1.000 117.60962 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 1 ATOM 3564 C CG . LEU B 2 285 ? -10.128 36.299 -14.943 1.000 116.56547 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 1 ATOM 3565 C CD1 . LEU B 2 285 ? -9.261 35.623 -13.865 1.000 109.74261 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 1 ATOM 3566 C CD2 . LEU B 2 285 ? -9.284 37.275 -15.759 1.000 113.97990 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 1 ATOM 3567 N N . ALA B 2 286 ? -13.827 34.536 -14.674 1.000 105.32473 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 1 ATOM 3568 C CA . ALA B 2 286 ? -14.948 34.928 -13.835 1.000 105.10101 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 1 ATOM 3569 C C . ALA B 2 286 ? -14.997 34.086 -12.569 1.000 118.89895 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 1 ATOM 3570 O O . ALA B 2 286 ? -15.198 34.613 -11.469 1.000 120.17488 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 1 ATOM 3571 C CB . ALA B 2 286 ? -16.252 34.811 -14.621 1.000 107.49473 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 1 ATOM 3572 N N . GLU B 2 287 ? -14.811 32.770 -12.707 1.000 117.38367 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 1 ATOM 3573 C CA . GLU B 2 287 ? -14.985 31.844 -11.595 1.000 101.50053 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 1 ATOM 3574 C C . GLU B 2 287 ? -13.714 31.634 -10.777 1.000 93.31537 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 1 ATOM 3575 O O . GLU B 2 287 ? -13.784 31.032 -9.700 1.000 93.54079 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 1 ATOM 3576 C CB . GLU B 2 287 ? -15.518 30.509 -12.128 1.000 99.05147 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 1 ATOM 3577 C CG . GLU B 2 287 ? -14.750 29.267 -11.685 1.000 97.85297 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 1 ATOM 3578 C CD . GLU B 2 287 ? -15.499 27.978 -11.970 1.000 101.67089 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 1 ATOM 3579 O OE1 . GLU B 2 287 ? -15.318 27.001 -11.209 1.000 97.52332 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 1 ATOM 3580 O OE2 . GLU B 2 287 ? -16.272 27.947 -12.951 1.000 108.72045 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 1 ATOM 3581 N N . ARG B 2 288 ? -12.568 32.133 -11.233 1.000 94.76327 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 1 ATOM 3582 C CA . ARG B 2 288 ? -11.364 32.068 -10.418 1.000 91.43487 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 1 ATOM 3583 C C . ARG B 2 288 ? -11.551 32.889 -9.146 1.000 81.94710 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 1 ATOM 3584 O O . ARG B 2 288 ? -12.110 33.989 -9.174 1.000 83.18607 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 1 ATOM 3585 C CB . ARG B 2 288 ? -10.156 32.578 -11.202 1.000 94.74783 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 1 ATOM 3586 C CG . ARG B 2 288 ? -9.516 31.540 -12.123 1.000 91.73873 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 1 ATOM 3587 C CD . ARG B 2 288 ? -8.053 31.889 -12.429 1.000 87.97552 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 1 ATOM 3588 N NE . ARG B 2 288 ? -7.152 30.749 -12.238 1.000 85.83407 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 1 ATOM 3589 C CZ . ARG B 2 288 ? -5.826 30.803 -12.359 1.000 85.26467 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 1 ATOM 3590 N NH1 . ARG B 2 288 ? -5.235 31.953 -12.667 1.000 78.47789 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 1 ATOM 3591 N NH2 . ARG B 2 288 ? -5.093 29.709 -12.167 1.000 78.62756 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 1 ATOM 3592 N N . GLY B 2 289 ? -11.100 32.335 -8.019 1.000 81.97809 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 1 ATOM 3593 C CA . GLY B 2 289 ? -11.119 33.037 -6.739 1.000 81.64318 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 1 ATOM 3594 C C . GLY B 2 289 ? -12.043 32.433 -5.698 1.000 81.60188 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 1 ATOM 3595 O O . GLY B 2 289 ? -11.637 32.174 -4.556 1.000 82.53359 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 1 ATOM 3596 N N . LYS B 2 290 ? -13.296 32.199 -6.089 1.000 92.07895 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 1 ATOM 3597 C CA . LYS B 2 290 ? -14.277 31.572 -5.209 1.000 91.48422 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 1 ATOM 3598 C C . LYS B 2 290 ? -14.032 30.066 -5.218 1.000 90.67102 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 1 ATOM 3599 O O . LYS B 2 290 ? -14.210 29.406 -6.252 1.000 99.37438 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 1 ATOM 3600 C CB . LYS B 2 290 ? -15.697 31.895 -5.667 1.000 83.01419 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 1 ATOM 3601 C CG . LYS B 2 290 ? -15.982 33.382 -5.791 1.000 82.30789 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 1 ATOM 3602 C CD . LYS B 2 290 ? -16.381 34.032 -4.449 1.000 93.91046 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 1 ATOM 3603 C CE . LYS B 2 290 ? -16.583 35.554 -4.622 1.000 96.35813 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 1 ATOM 3604 N NZ . LYS B 2 290 ? -17.905 36.066 -4.165 1.000 87.56134 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 1 ATOM 3605 N N . GLY B 2 291 ? -13.605 29.525 -4.070 1.000 71.53135 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 1 ATOM 3606 C CA . GLY B 2 291 ? -13.302 28.110 -3.943 1.000 59.51467 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 1 ATOM 3607 C C . GLY B 2 291 ? -11.882 27.758 -4.322 1.000 52.38370 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 1 ATOM 3608 O O . GLY B 2 291 ? -11.051 28.619 -4.628 1.000 47.71930 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 1 ATOM 3609 N N . ILE B 2 292 ? -11.600 26.443 -4.311 1.000 38.00758 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 1 ATOM 3610 C CA . ILE B 2 292 ? -10.249 25.950 -4.567 1.000 42.41486 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 1 ATOM 3611 C C . ILE B 2 292 ? -9.912 26.060 -6.053 1.000 61.28960 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 1 ATOM 3612 O O . ILE B 2 292 ? -10.756 25.877 -6.943 1.000 55.26175 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 1 ATOM 3613 C CB . ILE B 2 292 ? -10.071 24.505 -4.057 1.000 44.86110 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 1 ATOM 3614 C CG1 . ILE B 2 292 ? -10.978 23.539 -4.826 1.000 54.59549 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 1 ATOM 3615 C CG2 . ILE B 2 292 ? -10.360 24.419 -2.530 1.000 47.84993 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 1 ATOM 3616 C CD1 . ILE B 2 292 ? -10.241 22.684 -5.873 1.000 61.80361 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 1 ATOM 3617 N N . ASP B 2 293 ? -8.660 26.418 -6.303 1.000 54.52946 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 1 ATOM 3618 C CA . ASP B 2 293 ? -8.019 26.359 -7.610 1.000 43.43452 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 1 ATOM 3619 C C . ASP B 2 293 ? -7.690 24.913 -7.960 1.000 44.11732 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 1 ATOM 3620 O O . ASP B 2 293 ? -6.952 24.252 -7.219 1.000 48.71840 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 1 ATOM 3621 C CB . ASP B 2 293 ? -6.744 27.182 -7.590 1.000 50.30343 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 1 ATOM 3622 C CG . ASP B 2 293 ? -6.078 27.284 -8.948 1.000 57.92814 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 1 ATOM 3623 O OD1 . ASP B 2 293 ? -6.680 27.904 -9.857 1.000 55.58506 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 1 ATOM 3624 O OD2 . ASP B 2 293 ? -4.917 26.804 -9.068 1.000 54.88288 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 1 ATOM 3625 N N . PRO B 2 294 ? -8.188 24.398 -9.083 1.000 46.81499 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 1 ATOM 3626 C CA . PRO B 2 294 ? -7.894 22.998 -9.444 1.000 42.76551 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 1 ATOM 3627 C C . PRO B 2 294 ? -6.414 22.638 -9.450 1.000 45.91246 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 1 ATOM 3628 O O . PRO B 2 294 ? -6.051 21.526 -9.032 1.000 44.62632 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 1 ATOM 3629 C CB . PRO B 2 294 ? -8.508 22.866 -10.845 1.000 41.25285 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 1 ATOM 3630 C CG . PRO B 2 294 ? -9.456 24.024 -10.987 1.000 43.47351 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 1 ATOM 3631 C CD . PRO B 2 294 ? -8.918 25.118 -10.136 1.000 43.10513 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 1 ATOM 3632 N N . ALA B 2 295 ? -5.555 23.521 -9.969 1.000 44.99306 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 1 ATOM 3633 C CA . ALA B 2 295 ? -4.134 23.202 -10.056 1.000 41.73338 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 1 ATOM 3634 C C . ALA B 2 295 ? -3.484 23.193 -8.673 1.000 42.28447 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 1 ATOM 3635 O O . ALA B 2 295 ? -2.650 22.329 -8.370 1.000 46.22746 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 1 ATOM 3636 C CB . ALA B 2 295 ? -3.422 24.184 -10.993 1.000 42.67667 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 1 ATOM 3637 N N . CYS B 2 296 ? -3.840 24.149 -7.814 1.000 52.77999 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 1 ATOM 3638 C CA . CYS B 2 296 ? -3.426 24.041 -6.412 1.000 51.98772 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 1 ATOM 3639 C C . CYS B 2 296 ? -3.995 22.784 -5.763 1.000 39.36205 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 1 ATOM 3640 O O . CYS B 2 296 ? -3.272 22.043 -5.095 1.000 48.65161 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 1 ATOM 3641 C CB . CYS B 2 296 ? -3.848 25.276 -5.639 1.000 35.47124 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 1 ATOM 3642 S SG . CYS B 2 296 ? -2.866 26.663 -6.093 1.000 48.33513 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 1 ATOM 3643 N N . GLN B 2 297 ? -5.280 22.492 -5.988 1.000 35.60793 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 1 ATOM 3644 C CA . GLN B 2 297 ? -5.829 21.269 -5.398 1.000 38.29542 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 1 ATOM 3645 C C . GLN B 2 297 ? -5.027 20.049 -5.831 1.000 54.30987 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 1 ATOM 3646 O O . GLN B 2 297 ? -4.667 19.206 -5.000 1.000 52.68064 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 1 ATOM 3647 C CB . GLN B 2 297 ? -7.298 21.094 -5.767 1.000 35.86614 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 1 ATOM 3648 C CG . GLN B 2 297 ? -7.970 19.912 -5.061 1.000 46.43538 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 1 ATOM 3649 C CD . GLN B 2 297 ? -7.804 20.000 -3.522 1.000 58.42620 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 1 ATOM 3650 O OE1 . GLN B 2 297 ? -7.555 21.089 -2.981 1.000 49.57135 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 1 ATOM 3651 N NE2 . GLN B 2 297 ? -7.924 18.852 -2.824 1.000 37.22167 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 1 ATOM 3652 N N . ALA B 2 298 ? -4.687 19.971 -7.126 1.000 54.04415 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 1 ATOM 3653 C CA . ALA B 2 298 ? -4.021 18.791 -7.669 1.000 50.62589 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 1 ATOM 3654 C C . ALA B 2 298 ? -2.641 18.613 -7.069 1.000 39.10461 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 1 ATOM 3655 O O . ALA B 2 298 ? -2.172 17.480 -6.884 1.000 45.06945 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 1 ATOM 3656 C CB . ALA B 2 298 ? -3.928 18.894 -9.194 1.000 58.99383 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 1 ATOM 3657 N N . ALA B 2 299 ? -1.981 19.716 -6.743 1.000 35.34158 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 1 ATOM 3658 C CA . ALA B 2 299 ? -0.685 19.605 -6.091 1.000 38.16735 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 1 ATOM 3659 C C . ALA B 2 299 ? -0.834 19.180 -4.621 1.000 47.55366 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 1 ATOM 3660 O O . ALA B 2 299 ? -0.105 18.296 -4.151 1.000 40.11919 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 1 ATOM 3661 C CB . ALA B 2 299 ? 0.070 20.924 -6.227 1.000 34.29631 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 1 ATOM 3662 N N . ALA B 2 300 ? -1.772 19.773 -3.872 1.000 47.06877 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 1 ATOM 3663 C CA . ALA B 2 300 ? -1.972 19.289 -2.502 1.000 49.93271 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 1 ATOM 3664 C C . ALA B 2 300 ? -2.312 17.812 -2.519 1.000 55.15646 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 1 ATOM 3665 O O . ALA B 2 300 ? -1.789 17.029 -1.716 1.000 46.54929 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 1 ATOM 3666 C CB . ALA B 2 300 ? -3.076 20.065 -1.784 1.000 37.27658 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 1 ATOM 3667 N N . ASP B 2 301 ? -3.163 17.415 -3.466 1.000 53.47348 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 1 ATOM 3668 C CA . ASP B 2 301 ? -3.533 16.017 -3.611 1.000 42.19039 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 1 ATOM 3669 C C . ASP B 2 301 ? -2.315 15.162 -3.885 1.000 49.01522 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 1 ATOM 3670 O O . ASP B 2 301 ? -2.173 14.066 -3.329 1.000 47.83089 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 1 ATOM 3671 C CB . ASP B 2 301 ? -4.557 15.865 -4.730 1.000 38.33240 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 1 ATOM 3672 C CG . ASP B 2 301 ? -5.297 14.555 -4.662 1.000 60.77632 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 1 ATOM 3673 O OD1 . ASP B 2 301 ? -4.669 13.500 -4.930 1.000 65.25493 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 1 ATOM 3674 O OD2 . ASP B 2 301 ? -6.505 14.593 -4.319 1.000 71.31203 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 1 ATOM 3675 N N . TYR B 2 302 ? -1.412 15.654 -4.730 1.000 50.91790 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 1 ATOM 3676 C CA . TYR B 2 302 ? -0.221 14.880 -5.031 1.000 41.60675 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 1 ATOM 3677 C C . TYR B 2 302 ? 0.747 14.852 -3.842 1.000 45.46060 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 1 ATOM 3678 O O . TYR B 2 302 ? 1.347 13.810 -3.544 1.000 41.55277 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 1 ATOM 3679 C CB . TYR B 2 302 ? 0.444 15.438 -6.287 1.000 43.76616 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 1 ATOM 3680 C CG . TYR B 2 302 ? 1.496 14.513 -6.794 1.000 41.50096 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 1 ATOM 3681 C CD1 . TYR B 2 302 ? 1.150 13.347 -7.458 1.000 43.11084 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 1 ATOM 3682 C CD2 . TYR B 2 302 ? 2.832 14.769 -6.556 1.000 49.43415 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 1 ATOM 3683 C CE1 . TYR B 2 302 ? 2.120 12.469 -7.901 1.000 47.13025 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 1 ATOM 3684 C CE2 . TYR B 2 302 ? 3.817 13.903 -7.005 1.000 56.84565 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 1 ATOM 3685 C CZ . TYR B 2 302 ? 3.452 12.759 -7.676 1.000 49.32466 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 1 ATOM 3686 O OH . TYR B 2 302 ? 4.417 11.888 -8.129 1.000 60.68257 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 1 ATOM 3687 N N . LEU B 2 303 ? 0.915 15.981 -3.153 1.000 43.35683 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 1 ATOM 3688 C CA . LEU B 2 303 ? 1.805 16.002 -2.001 1.000 44.11745 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 1 ATOM 3689 C C . LEU B 2 303 ? 1.338 15.057 -0.909 1.000 50.44041 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 1 ATOM 3690 O O . LEU B 2 303 ? 2.165 14.447 -0.224 1.000 56.09098 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 1 ATOM 3691 C CB . LEU B 2 303 ? 1.907 17.423 -1.478 1.000 41.85557 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 1 ATOM 3692 C CG . LEU B 2 303 ? 2.788 18.256 -2.402 1.000 44.01549 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 1 ATOM 3693 C CD1 . LEU B 2 303 ? 2.710 19.722 -2.046 1.000 47.46217 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 1 ATOM 3694 C CD2 . LEU B 2 303 ? 4.221 17.726 -2.292 1.000 37.80297 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 1 ATOM 3695 N N . SER B 2 304 ? 0.028 14.933 -0.720 1.000 35.95853 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 1 ATOM 3696 C CA . SER B 2 304 ? -0.465 14.136 0.392 1.000 45.98433 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 1 ATOM 3697 C C . SER B 2 304 ? -0.339 12.654 0.104 1.000 58.56291 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 1 ATOM 3698 O O . SER B 2 304 ? -0.006 11.868 1.006 1.000 50.22506 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 1 ATOM 3699 C CB . SER B 2 304 ? -1.911 14.502 0.708 1.000 50.15488 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 1 ATOM 3700 O OG . SER B 2 304 ? -2.689 14.560 -0.481 1.000 59.32154 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 1 ATOM 3701 N N . MET B 2 305 ? -0.591 12.255 -1.140 1.000 56.42045 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 1 ATOM 3702 C CA . MET B 2 305 ? -0.454 10.846 -1.464 1.000 55.96786 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 1 ATOM 3703 C C . MET B 2 305 ? 1.004 10.405 -1.422 1.000 42.95438 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 1 ATOM 3704 O O . MET B 2 305 ? 1.281 9.258 -1.057 1.000 41.37292 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 1 ATOM 3705 C CB . MET B 2 305 ? -1.134 10.570 -2.803 1.000 55.99987 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 1 ATOM 3706 C CG . MET B 2 305 ? -2.657 10.775 -2.726 1.000 79.28058 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 1 ATOM 3707 S SD . MET B 2 305 ? -3.458 10.132 -1.198 1.000 93.28642 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 1 ATOM 3708 C CE . MET B 2 305 ? -3.626 11.614 -0.191 1.000 90.41981 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 1 ATOM 3709 N N . LEU B 2 306 ? 1.941 11.302 -1.749 1.000 45.47437 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 1 ATOM 3710 C CA . LEU B 2 306 ? 3.359 10.986 -1.594 1.000 42.94391 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 1 ATOM 3711 C C . LEU B 2 306 ? 3.731 10.784 -0.131 1.000 47.68867 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 1 ATOM 3712 O O . LEU B 2 306 ? 4.487 9.860 0.197 1.000 44.10885 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 1 ATOM 3713 C CB . LEU B 2 306 ? 4.208 12.089 -2.216 1.000 49.08795 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 1 ATOM 3714 C CG . LEU B 2 306 ? 5.186 11.752 -3.351 1.000 61.59326 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 1 ATOM 3715 C CD1 . LEU B 2 306 ? 4.452 11.150 -4.518 1.000 58.50105 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 1 ATOM 3716 C CD2 . LEU B 2 306 ? 5.918 12.999 -3.781 1.000 69.72891 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 1 ATOM 3717 N N . ALA B 2 307 ? 3.224 11.649 0.756 1.000 49.31610 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 1 ATOM 3718 C CA . ALA B 2 307 ? 3.526 11.510 2.176 1.000 57.14245 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 1 ATOM 3719 C C . ALA B 2 307 ? 3.079 10.152 2.699 1.000 55.06861 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 1 ATOM 3720 O O . ALA B 2 307 ? 3.824 9.490 3.439 1.000 55.98681 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 1 ATOM 3721 C CB . ALA B 2 307 ? 2.885 12.644 2.967 1.000 42.24472 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 1 ATOM 3722 N N . LEU B 2 308 ? 1.878 9.707 2.313 1.000 47.70760 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 1 ATOM 3723 C CA . LEU B 2 308 ? 1.443 8.382 2.734 1.000 44.02572 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 1 ATOM 3724 C C . LEU B 2 308 ? 2.316 7.285 2.149 1.000 48.73530 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 1 ATOM 3725 O O . LEU B 2 308 ? 2.654 6.317 2.839 1.000 56.75402 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 1 ATOM 3726 C CB . LEU B 2 308 ? 0.001 8.140 2.346 1.000 38.23479 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 1 ATOM 3727 C CG . LEU B 2 308 ? -1.109 8.944 2.984 1.000 42.42587 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 1 ATOM 3728 C CD1 . LEU B 2 308 ? -2.375 8.640 2.186 1.000 39.36806 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 1 ATOM 3729 C CD2 . LEU B 2 308 ? -1.265 8.513 4.439 1.000 49.28694 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 1 ATOM 3730 N N . GLN B 2 309 ? 2.659 7.376 0.876 1.000 45.83374 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 1 ATOM 3731 C CA . GLN B 2 309 ? 3.343 6.210 0.352 1.000 47.91716 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 1 ATOM 3732 C C . GLN B 2 309 ? 4.806 6.224 0.727 1.000 41.02173 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 1 ATOM 3733 O O . GLN B 2 309 ? 5.421 5.157 0.798 1.000 47.66706 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 1 ATOM 3734 C CB . GLN B 2 309 ? 3.152 6.072 -1.144 1.000 60.18074 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 1 ATOM 3735 C CG . GLN B 2 309 ? 4.209 6.688 -2.011 1.000 67.12411 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 1 ATOM 3736 C CD . GLN B 2 309 ? 3.733 6.752 -3.453 1.000 64.28851 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 1 ATOM 3737 O OE1 . GLN B 2 309 ? 2.595 6.359 -3.763 1.000 56.85934 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 1 ATOM 3738 N NE2 . GLN B 2 309 ? 4.587 7.257 -4.333 1.000 62.08363 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 1 ATOM 3739 N N . LYS B 2 310 ? 5.371 7.400 1.019 1.000 40.49029 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 1 ATOM 3740 C CA . LYS B 2 310 ? 6.638 7.443 1.753 1.000 54.89562 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 1 ATOM 3741 C C . LYS B 2 310 ? 6.522 6.877 3.169 1.000 62.40516 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 1 ATOM 3742 O O . LYS B 2 310 ? 7.544 6.572 3.792 1.000 71.62683 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 1 ATOM 3743 C CB . LYS B 2 310 ? 7.182 8.868 1.791 1.000 50.55610 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 1 ATOM 3744 C CG . LYS B 2 310 ? 7.975 9.249 0.548 1.000 36.91343 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 1 ATOM 3745 C CD . LYS B 2 310 ? 8.465 10.696 0.601 1.000 59.50129 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 1 ATOM 3746 C CE . LYS B 2 310 ? 9.747 10.860 -0.256 1.000 80.72153 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 1 ATOM 3747 N NZ . LYS B 2 310 ? 10.954 11.253 0.602 1.000 74.59067 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 1 ATOM 3748 N N . GLY B 2 311 ? 5.320 6.693 3.678 1.000 55.25247 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 1 ATOM 3749 C CA . GLY B 2 311 ? 5.129 6.024 4.943 1.000 59.41871 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 1 ATOM 3750 C C . GLY B 2 311 ? 4.750 6.876 6.145 1.000 61.17977 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 1 ATOM 3751 O O . GLY B 2 311 ? 4.824 6.375 7.273 1.000 72.82590 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 1 ATOM 3752 N N . SER B 2 312 ? 4.339 8.126 5.947 1.000 56.41462 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 1 ATOM 3753 C CA . SER B 2 312 ? 3.922 8.935 7.083 1.000 56.11013 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 1 ATOM 3754 C C . SER B 2 312 ? 2.771 8.249 7.801 1.000 56.41029 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 1 ATOM 3755 O O . SER B 2 312 ? 1.748 7.923 7.193 1.000 55.61545 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 1 ATOM 3756 C CB . SER B 2 312 ? 3.500 10.330 6.643 1.000 60.26331 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 1 ATOM 3757 O OG . SER B 2 312 ? 3.354 11.168 7.774 1.000 69.52138 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 1 ATOM 3758 N N . LYS B 2 313 ? 2.936 8.033 9.107 1.000 65.01042 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 1 ATOM 3759 C CA . LYS B 2 313 ? 1.890 7.451 9.939 1.000 59.43201 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 1 ATOM 3760 C C . LYS B 2 313 ? 1.191 8.495 10.811 1.000 58.19393 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 1 ATOM 3761 O O . LYS B 2 313 ? 0.632 8.152 11.860 1.000 74.06436 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 1 ATOM 3762 C CB . LYS B 2 313 ? 2.491 6.332 10.785 1.000 65.69876 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 1 ATOM 3763 C CG . LYS B 2 313 ? 2.739 5.022 10.015 1.000 75.33997 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 1 ATOM 3764 C CD . LYS B 2 313 ? 1.759 3.915 10.449 1.000 79.97628 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 1 ATOM 3765 C CE . LYS B 2 313 ? 2.212 3.259 11.768 1.000 88.12500 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 1 ATOM 3766 N NZ . LYS B 2 313 ? 1.186 3.285 12.856 1.000 81.70800 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 1 ATOM 3767 N N . ASP B 2 314 ? 1.193 9.760 10.386 1.000 47.54419 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 1 ATOM 3768 C CA . ASP B 2 314 ? 0.604 10.885 11.106 1.000 46.14762 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 1 ATOM 3769 C C . ASP B 2 314 ? -0.576 11.487 10.342 1.000 54.45775 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 1 ATOM 3770 O O . ASP B 2 314 ? -0.817 11.182 9.166 1.000 66.89633 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 1 ATOM 3771 C CB . ASP B 2 314 ? 1.648 11.980 11.342 1.000 46.30319 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 1 ATOM 3772 C CG . ASP B 2 314 ? 1.248 12.961 12.450 1.000 48.40192 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 1 ATOM 3773 O OD1 . ASP B 2 314 ? 0.213 12.728 13.147 1.000 49.46833 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 1 ATOM 3774 O OD2 . ASP B 2 314 ? 2.003 13.959 12.620 1.000 38.54447 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 1 ATOM 3775 N N . ASN B 2 315 ? -1.334 12.340 11.045 1.000 46.58760 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 1 ATOM 3776 C CA . ASN B 2 315 ? -2.226 13.292 10.387 1.000 37.43287 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 1 ATOM 3777 C C . ASN B 2 315 ? -1.405 14.187 9.449 1.000 33.43030 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 1 ATOM 3778 O O . ASN B 2 315 ? -0.290 14.587 9.791 1.000 47.20205 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 1 ATOM 3779 C CB . ASN B 2 315 ? -2.957 14.172 11.416 1.000 33.74774 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 1 ATOM 3780 C CG . ASN B 2 315 ? -3.924 13.394 12.336 1.000 42.60854 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 1 ATOM 3781 O OD1 . ASN B 2 315 ? -4.521 13.986 13.243 1.000 34.67643 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 1 ATOM 3782 N ND2 . ASN B 2 315 ? -4.102 12.098 12.086 1.000 45.78150 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 1 ATOM 3783 N N . ILE B 2 316 ? -1.949 14.492 8.258 1.000 52.84189 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 1 ATOM 3784 C CA . ILE B 2 316 ? -1.274 15.312 7.237 1.000 46.89477 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 1 ATOM 3785 C C . ILE B 2 316 ? -2.256 16.339 6.684 1.000 45.10267 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 1 ATOM 3786 O O . ILE B 2 316 ? -3.332 15.975 6.203 1.000 59.69260 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 1 ATOM 3787 C CB . ILE B 2 316 ? -0.711 14.474 6.073 1.000 45.24828 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 1 ATOM 3788 C CG1 . ILE B 2 316 ? 0.076 13.266 6.565 1.000 40.43793 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 1 ATOM 3789 C CG2 . ILE B 2 316 ? 0.125 15.382 5.111 1.000 45.17487 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 1 ATOM 3790 C CD1 . ILE B 2 316 ? -0.209 11.981 5.801 1.000 35.47243 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 1 ATOM 3791 N N . SER B 2 317 ? -1.870 17.609 6.716 1.000 40.04998 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 1 ATOM 3792 C CA . SER B 2 317 ? -2.715 18.726 6.315 1.000 44.62284 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 1 ATOM 3793 C C . SER B 2 317 ? -1.847 19.688 5.524 1.000 42.72292 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 1 ATOM 3794 O O . SER B 2 317 ? -0.785 20.092 6.004 1.000 53.14574 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 1 ATOM 3795 C CB . SER B 2 317 ? -3.339 19.437 7.541 1.000 42.90858 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 1 ATOM 3796 O OG . SER B 2 317 ? -4.331 18.627 8.160 1.000 50.72831 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 1 ATOM 3797 N N . ILE B 2 318 ? -2.298 20.057 4.328 1.000 39.84336 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 1 ATOM 3798 C CA . ILE B 2 318 ? -1.511 20.857 3.394 1.000 48.25743 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 1 ATOM 3799 C C . ILE B 2 318 ? -2.420 21.881 2.750 1.000 46.70599 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 1 ATOM 3800 O O . ILE B 2 318 ? -3.519 21.546 2.304 1.000 59.96155 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 1 ATOM 3801 C CB . ILE B 2 318 ? -0.841 20.000 2.304 1.000 48.54476 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 1 ATOM 3802 C CG1 . ILE B 2 318 ? -0.230 18.740 2.921 1.000 54.18314 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 1 ATOM 3803 C CG2 . ILE B 2 318 ? 0.245 20.832 1.589 1.000 35.09388 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 1 ATOM 3804 C CD1 . ILE B 2 318 ? 0.235 17.679 1.900 1.000 46.28969 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 1 ATOM 3805 N N . ILE B 2 319 ? -1.983 23.130 2.750 1.000 40.71474 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 1 ATOM 3806 C CA . ILE B 2 319 ? -2.582 24.205 1.977 1.000 42.89818 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 1 ATOM 3807 C C . ILE B 2 319 ? -1.521 24.631 0.989 1.000 45.11430 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 1 ATOM 3808 O O . ILE B 2 319 ? -0.413 24.988 1.401 1.000 38.98778 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 1 ATOM 3809 C CB . ILE B 2 319 ? -2.987 25.398 2.847 1.000 41.31760 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 1 ATOM 3810 C CG1 . ILE B 2 319 ? -3.725 24.940 4.111 1.000 33.61658 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 1 ATOM 3811 C CG2 . ILE B 2 319 ? -3.778 26.390 2.031 1.000 43.08678 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 1 ATOM 3812 C CD1 . ILE B 2 319 ? -4.339 26.115 4.845 1.000 29.39554 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 1 ATOM 3813 N N . VAL B 2 320 ? -1.828 24.539 -0.305 1.000 47.11331 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 1 ATOM 3814 C CA . VAL B 2 320 ? -0.942 25.010 -1.367 1.000 47.39709 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 1 ATOM 3815 C C . VAL B 2 320 ? -1.528 26.303 -1.913 1.000 39.42137 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 1 ATOM 3816 O O . VAL B 2 320 ? -2.722 26.360 -2.211 1.000 42.87763 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 1 ATOM 3817 C CB . VAL B 2 320 ? -0.795 23.962 -2.482 1.000 47.54433 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 1 ATOM 3818 C CG1 . VAL B 2 320 ? 0.017 24.525 -3.635 1.000 35.41368 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 1 ATOM 3819 C CG2 . VAL B 2 320 ? -0.168 22.674 -1.937 1.000 35.56537 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 1 ATOM 3820 N N . ILE B 2 321 ? -0.697 27.330 -2.063 1.000 44.79197 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 1 ATOM 3821 C CA . ILE B 2 321 ? -1.141 28.652 -2.501 1.000 43.58040 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 1 ATOM 3822 C C . ILE B 2 321 ? -0.296 29.078 -3.690 1.000 43.22277 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 1 ATOM 3823 O O . ILE B 2 321 ? 0.926 29.182 -3.572 1.000 38.82853 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 1 ATOM 3824 C CB . ILE B 2 321 ? -1.024 29.689 -1.375 1.000 49.35943 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 1 ATOM 3825 C CG1 . ILE B 2 321 ? -1.885 29.268 -0.179 1.000 57.30064 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 1 ATOM 3826 C CG2 . ILE B 2 321 ? -1.388 31.084 -1.877 1.000 44.82755 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 1 ATOM 3827 C CD1 . ILE B 2 321 ? -1.532 29.998 1.087 1.000 36.73162 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 1 ATOM 3828 N N . ASP B 2 322 ? -0.935 29.333 -4.829 1.000 56.61607 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 1 ATOM 3829 C CA . ASP B 2 322 ? -0.217 29.759 -6.028 1.000 43.35081 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 1 ATOM 3830 C C . ASP B 2 322 ? -0.095 31.278 -6.007 1.000 36.88879 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 1 ATOM 3831 O O . ASP B 2 322 ? -1.107 31.984 -5.967 1.000 53.68372 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 1 ATOM 3832 C CB . ASP B 2 322 ? -0.934 29.289 -7.292 1.000 57.05865 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 1 ATOM 3833 C CG . ASP B 2 322 ? -0.170 29.641 -8.589 1.000 62.48373 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 1 ATOM 3834 O OD1 . ASP B 2 322 ? 0.710 30.536 -8.598 1.000 60.52276 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 1 ATOM 3835 O OD2 . ASP B 2 322 ? -0.466 29.008 -9.620 1.000 67.11219 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 1 ATOM 3836 N N . LEU B 2 323 ? 1.132 31.781 -6.050 1.000 49.38560 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 1 ATOM 3837 C CA . LEU B 2 323 ? 1.367 33.214 -5.963 1.000 58.65793 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 1 ATOM 3838 C C . LEU B 2 323 ? 1.598 33.884 -7.321 1.000 47.87332 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 1 ATOM 3839 O O . LEU B 2 323 ? 1.861 35.089 -7.361 1.000 52.70334 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 1 ATOM 3840 C CB . LEU B 2 323 ? 2.554 33.481 -5.020 1.000 57.09423 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 1 ATOM 3841 C CG . LEU B 2 323 ? 2.430 33.099 -3.524 1.000 44.87029 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 1 ATOM 3842 C CD1 . LEU B 2 323 ? 3.714 33.400 -2.775 1.000 43.42956 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 1 ATOM 3843 C CD2 . LEU B 2 323 ? 1.333 33.861 -2.891 1.000 36.50067 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 1 ATOM 3844 N N . LYS B 2 324 ? 1.500 33.157 -8.432 1.000 52.27900 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 1 ATOM 3845 C CA . LYS B 2 324 ? 1.679 33.770 -9.750 1.000 62.37940 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 1 ATOM 3846 C C . LYS B 2 324 ? 0.346 34.293 -10.267 1.000 53.22552 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 1 ATOM 3847 O O . LYS B 2 324 ? -0.618 33.532 -10.382 1.000 57.78753 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 1 ATOM 3848 C CB . LYS B 2 324 ? 2.265 32.782 -10.771 1.000 63.98380 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 1 ATOM 3849 C CG . LYS B 2 324 ? 3.732 32.432 -10.586 1.000 59.56448 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 1 ATOM 3850 C CD . LYS B 2 324 ? 4.675 33.609 -10.890 1.000 64.00589 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 1 ATOM 3851 C CE . LYS B 2 324 ? 6.135 33.113 -10.960 1.000 59.37607 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 1 ATOM 3852 N NZ . LYS B 2 324 ? 7.213 34.153 -10.962 1.000 55.76493 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 1 ATOM 3853 N N . ALA B 2 325 ? 0.311 35.584 -10.617 1.000 71.48440 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 1 ATOM 3854 C CA . ALA B 2 325 ? -0.858 36.147 -11.297 1.000 70.09563 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 1 ATOM 3855 C C . ALA B 2 325 ? -1.317 35.277 -12.464 1.000 59.06817 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 1 ATOM 3856 O O . ALA B 2 325 ? -2.520 35.127 -12.698 1.000 63.11188 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 1 ATOM 3857 C CB . ALA B 2 325 ? -0.548 37.561 -11.791 1.000 66.24190 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 1 ATOM 3858 N N . GLN B 2 326 ? -0.378 34.674 -13.188 1.000 57.90010 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 1 ATOM 3859 C CA . GLN B 2 326 ? -0.686 34.046 -14.471 1.000 68.23739 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 1 ATOM 3860 C C . GLN B 2 326 ? 0.274 32.900 -14.755 1.000 73.02128 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 1 ATOM 3861 O O . GLN B 2 326 ? 1.418 32.907 -14.301 1.000 81.56764 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 1 ATOM 3862 C CB . GLN B 2 326 ? -0.616 35.069 -15.613 1.000 65.00604 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 1 ATOM 3863 C CG . GLN B 2 326 ? -1.860 35.935 -15.714 1.000 89.25948 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 1 ATOM 3864 C CD . GLN B 2 326 ? -3.134 35.099 -15.796 1.000 100.41617 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 1 ATOM 3865 O OE1 . GLN B 2 326 ? -3.085 33.891 -16.055 1.000 106.53536 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 1 ATOM 3866 N NE2 . GLN B 2 326 ? -4.279 35.738 -15.567 1.000 98.40971 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 1 ATOM 3867 N N . ARG B 2 327 ? -0.193 31.920 -15.525 1.000 75.22409 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 1 ATOM 3868 C CA . ARG B 2 327 ? 0.676 30.815 -15.937 1.000 70.65734 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 1 ATOM 3869 C C . ARG B 2 327 ? 0.281 30.230 -17.287 1.000 71.80773 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 1 ATOM 3870 O O . ARG B 2 327 ? 0.449 30.877 -18.316 1.000 88.00317 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 1 ATOM 3871 C CB . ARG B 2 327 ? 0.670 29.711 -14.880 1.000 71.70041 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 1 ATOM 3872 C CG . ARG B 2 327 ? 1.397 30.066 -13.594 1.000 62.34977 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 1 ATOM 3873 C CD . ARG B 2 327 ? 1.443 28.883 -12.633 1.000 58.12993 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 1 ATOM 3874 N NE . ARG B 2 327 ? 1.836 29.301 -11.285 1.000 67.82229 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 1 ATOM 3875 C CZ . ARG B 2 327 ? 3.064 29.194 -10.784 1.000 60.97457 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 1 ATOM 3876 N NH1 . ARG B 2 327 ? 4.057 28.667 -11.509 1.000 48.76228 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 1 ATOM 3877 N NH2 . ARG B 2 327 ? 3.299 29.614 -9.550 1.000 59.84107 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 1 HETATM 3878 C C1 . A8S C 3 . ? 0.472 5.863 36.985 1.000 85.25187 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C1 1 HETATM 3879 C C2 . A8S C 3 . ? 1.833 6.452 36.584 1.000 75.37118 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C2 1 HETATM 3880 C C3 . A8S C 3 . ? 2.460 6.671 35.400 1.000 68.91156 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C3 1 HETATM 3881 C C4 . A8S C 3 . ? 1.864 6.304 34.114 1.000 70.78046 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C4 1 HETATM 3882 C C5 . A8S C 3 . ? 2.509 6.509 32.967 1.000 61.93910 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C5 1 HETATM 3883 C C6 . A8S C 3 . ? 3.829 7.295 35.378 1.000 58.63127 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C6 1 HETATM 3884 C C7 . A8S C 3 . ? 1.976 6.175 31.587 1.000 63.16337 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C7 1 HETATM 3885 O O7 . A8S C 3 . ? 0.594 5.869 31.597 1.000 58.57209 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A O7 1 HETATM 3886 C C8 . A8S C 3 . ? 2.166 7.434 30.771 1.000 61.68800 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C8 1 HETATM 3887 C C9 . A8S C 3 . ? 3.222 7.622 29.977 1.000 65.78634 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C9 1 HETATM 3888 C C10 . A8S C 3 . ? 4.298 6.659 29.833 1.000 69.84230 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C10 1 HETATM 3889 O O10 . A8S C 3 . ? 5.210 6.826 29.030 1.000 84.67263 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A O10 1 HETATM 3890 C C11 . A8S C 3 . ? 4.207 5.423 30.682 1.000 56.56363 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C11 1 HETATM 3891 O O11 . A8S C 3 . ? 0.277 5.682 38.233 1.000 87.39423 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A O11 1 HETATM 3892 C C12 . A8S C 3 . ? 2.758 4.975 30.919 1.000 59.67602 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C12 1 HETATM 3893 O O12 . A8S C 3 . ? -0.360 5.548 36.101 1.000 92.66921 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A O12 1 HETATM 3894 C C13 . A8S C 3 . ? 1.111 8.492 30.909 1.000 53.72446 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C13 1 HETATM 3895 C C14 . A8S C 3 . ? 2.134 4.618 29.565 1.000 67.61394 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C14 1 HETATM 3896 C C15 . A8S C 3 . ? 2.762 3.695 31.758 1.000 57.67869 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A C15 1 HETATM 3897 H H2 . A8S C 3 . ? 2.382 6.745 37.478 1.000 90.71250 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H2 1 HETATM 3898 H H4 . A8S C 3 . ? 0.872 5.860 34.185 1.000 85.20364 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H4 1 HETATM 3899 H H5 . A8S C 3 . ? 3.504 6.947 32.914 1.000 74.59401 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H5 1 HETATM 3900 H H6 . A8S C 3 . ? 4.550 6.652 34.875 1.000 70.62462 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H6 1 HETATM 3901 H H6A . A8S C 3 . ? 4.199 7.476 36.386 1.000 70.62462 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H6A 1 HETATM 3902 H H6B . A8S C 3 . ? 3.822 8.250 34.856 1.000 70.62462 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H6B 1 HETATM 3903 H HO7 . A8S C 3 . ? 0.223 6.115 30.709 1.000 70.55359 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A HO7 1 HETATM 3904 H H9 . A8S C 3 . ? 3.329 8.530 29.385 1.000 79.21070 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H9 1 HETATM 3905 H H11 . A8S C 3 . ? 4.799 4.638 30.215 1.000 68.14345 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H11 1 HETATM 3906 H H11A . A8S C 3 . ? 4.729 5.608 31.620 1.000 68.14345 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H11A 1 HETATM 3907 H H13 . A8S C 3 . ? 0.879 8.672 31.958 1.000 64.73644 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H13 1 HETATM 3908 H H13A . A8S C 3 . ? 0.193 8.191 30.407 1.000 64.73644 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H13A 1 HETATM 3909 H H14 . A8S C 3 . ? 1.496 5.413 29.182 1.000 81.40381 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H14 1 HETATM 3910 H H14A . A8S C 3 . ? 1.515 3.724 29.619 1.000 81.40381 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H14A 1 HETATM 3911 H H14B . A8S C 3 . ? 2.886 4.429 28.801 1.000 81.40381 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H14B 1 HETATM 3912 H H15 . A8S C 3 . ? 1.795 3.499 32.219 1.000 69.48152 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H15 1 HETATM 3913 H H15A . A8S C 3 . ? 3.488 3.734 32.568 1.000 69.48152 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H15A 1 HETATM 3914 H H15B . A8S C 3 . ? 3.006 2.814 31.166 1.000 69.48152 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H15B 1 HETATM 3915 H H13B . A8S C 3 . ? 1.445 9.431 30.470 1.000 64.73644 ? ? ? ? ? ? 301 A8S A H13B 1 HETATM 3916 MN MN . MN D 4 . ? 7.251 15.262 14.274 1.000 87.16764 ? ? ? ? ? ? 601 MN B MN 1 HETATM 3917 MN MN . MN E 4 . ? -0.610 27.782 27.053 1.000 74.04354 ? ? ? ? ? ? 602 MN B MN 1 HETATM 3918 MN MN . MN F 4 . ? -0.938 16.020 16.202 1.000 61.98599 ? ? ? ? ? ? 603 MN B MN 1 HETATM 3919 MN MN . MN G 4 . ? 1.680 15.892 13.890 1.000 62.76058 ? ? ? ? ? ? 604 MN B MN 1 HETATM 3920 CL CL . CL H 5 . ? 6.611 16.160 -9.429 1.000 84.53256 ? ? ? ? ? ? 605 CL B CL 1 HETATM 3921 CL CL . CL I 5 . ? -2.915 6.516 16.699 1.000 66.98271 ? ? ? ? ? ? 606 CL B CL 1 HETATM 3922 CL CL . CL J 5 . ? -2.583 17.085 -14.271 1.000 115.84619 ? ? ? ? ? ? 607 CL B CL 1 HETATM 3923 CL CL . CL K 5 . ? -9.913 17.002 22.906 1.000 55.45811 ? ? ? ? ? ? 608 CL B CL 1 HETATM 3924 CL CL . CL L 5 . ? 18.200 17.414 24.980 1.000 111.89137 ? ? ? ? ? ? 609 CL B CL 1 HETATM 3925 CL CL . CL M 5 . ? 0.118 46.524 18.256 1.000 115.70622 ? ? ? ? ? ? 610 CL B CL 1 HETATM 3926 C C1 . GOL N 6 . ? -7.385 14.164 -8.371 1.000 58.75795 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C1 1 HETATM 3927 O O1 . GOL N 6 . ? -8.607 14.065 -9.103 1.000 54.49868 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O1 1 HETATM 3928 C C2 . GOL N 6 . ? -7.247 15.591 -7.748 1.000 67.82663 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C2 1 HETATM 3929 O O2 . GOL N 6 . ? -6.656 16.509 -8.615 1.000 74.69050 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O2 1 HETATM 3930 C C3 . GOL N 6 . ? -8.694 16.005 -7.398 1.000 71.94607 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C3 1 HETATM 3931 O O3 . GOL N 6 . ? -8.718 16.373 -6.034 1.000 83.38076 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O3 1 HETATM 3932 H H11 . GOL N 6 . ? -6.612 13.998 -8.933 1.000 70.77663 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H11 1 HETATM 3933 H H12 . GOL N 6 . ? -7.338 13.511 -7.655 1.000 70.77663 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H12 1 HETATM 3934 H HO1 . GOL N 6 . ? -8.417 14.258 -9.907 1.000 65.66550 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO1 1 HETATM 3935 H H2 . GOL N 6 . ? -6.674 15.554 -6.966 1.000 81.65904 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H2 1 HETATM 3936 H HO2 . GOL N 6 . ? -6.341 16.082 -9.269 1.000 89.89569 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO2 1 HETATM 3937 H H31 . GOL N 6 . ? -9.287 15.265 -7.605 1.000 86.60238 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H31 1 HETATM 3938 H H32 . GOL N 6 . ? -8.964 16.723 -7.992 1.000 86.60238 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H32 1 HETATM 3939 H HO3 . GOL N 6 . ? -8.440 17.164 -6.004 1.000 100.32400 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO3 1 HETATM 3940 O O . HOH O 7 . ? -0.569 20.502 58.338 1.000 65.59735 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 3941 O O . HOH O 7 . ? -4.282 3.476 39.585 1.000 61.90931 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 3942 O O . HOH O 7 . ? 0.867 9.651 22.666 1.000 45.97816 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 3943 O O . HOH O 7 . ? -7.257 11.230 31.719 1.000 42.48260 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 3944 O O . HOH O 7 . ? -1.135 2.555 42.233 1.000 53.18524 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 3945 O O . HOH O 7 . ? 9.902 -4.749 46.028 1.000 56.10982 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 3946 O O . HOH O 7 . ? -1.794 4.511 40.389 1.000 71.02173 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 3947 O O . HOH O 7 . ? 5.843 -4.231 45.720 1.000 72.50060 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 3948 O O . HOH O 7 . ? -1.633 8.638 33.685 1.000 50.42457 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 3949 O O . HOH O 7 . ? 7.699 6.196 27.741 1.000 55.27391 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 3950 O O . HOH O 7 . ? 4.005 11.660 20.064 1.000 47.82931 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 3951 O O . HOH O 7 . ? 0.055 14.574 18.385 1.000 55.47411 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 3952 O O . HOH P 7 . ? -0.290 17.863 25.742 1.000 61.30363 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O 1 HETATM 3953 O O . HOH P 7 . ? 10.813 29.323 -10.325 1.000 55.55349 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O 1 HETATM 3954 O O . HOH P 7 . ? 0.099 14.295 14.944 1.000 52.22021 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O 1 HETATM 3955 O O . HOH P 7 . ? 8.209 25.962 11.743 1.000 52.03830 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O 1 HETATM 3956 O O . HOH P 7 . ? -5.845 19.759 19.963 1.000 34.94236 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O 1 HETATM 3957 O O . HOH P 7 . ? -8.779 29.871 -5.152 1.000 35.11087 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O 1 HETATM 3958 O O . HOH P 7 . ? 9.192 18.035 10.486 1.000 41.12159 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O 1 HETATM 3959 O O . HOH P 7 . ? 3.465 9.912 13.917 1.000 64.79054 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O 1 HETATM 3960 O O . HOH P 7 . ? 7.011 16.721 16.178 1.000 54.24452 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O 1 HETATM 3961 O O . HOH P 7 . ? 2.597 20.086 13.015 1.000 39.34955 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O 1 HETATM 3962 O O . HOH P 7 . ? 1.395 26.503 28.527 1.000 59.09761 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O 1 HETATM 3963 O O . HOH P 7 . ? 0.955 18.473 17.283 1.000 54.29129 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O 1 HETATM 3964 O O . HOH P 7 . ? -2.840 15.828 14.243 1.000 43.31984 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O 1 HETATM 3965 O O . HOH P 7 . ? 0.032 16.572 12.253 1.000 48.13062 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O 1 HETATM 3966 O O . HOH P 7 . ? 8.436 17.079 13.543 1.000 49.93976 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O 1 HETATM 3967 O O . HOH P 7 . ? 5.234 10.375 9.731 1.000 54.37358 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O 1 HETATM 3968 O O . HOH P 7 . ? 3.813 25.485 14.206 1.000 41.49028 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O 1 HETATM 3969 O O . HOH P 7 . ? -12.859 27.643 5.856 1.000 54.47296 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O 1 HETATM 3970 O O . HOH P 7 . ? 18.950 29.418 -3.945 1.000 55.58721 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O 1 HETATM 3971 O O . HOH P 7 . ? -2.465 14.162 16.779 1.000 43.05062 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O 1 HETATM 3972 O O . HOH P 7 . ? -6.029 22.233 -22.761 1.000 48.89742 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O 1 HETATM 3973 O O . HOH P 7 . ? 9.326 42.103 -7.767 1.000 62.98580 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O 1 HETATM 3974 O O . HOH P 7 . ? 3.167 18.367 16.500 1.000 47.66660 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O 1 HETATM 3975 O O . HOH P 7 . ? 13.934 20.230 4.654 1.000 47.85633 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O 1 HETATM 3976 O O . HOH P 7 . ? -3.432 11.952 16.006 1.000 46.78139 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O 1 HETATM 3977 O O . HOH P 7 . ? 9.738 31.724 28.712 1.000 48.59614 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O 1 HETATM 3978 O O . HOH P 7 . ? 3.420 15.708 15.751 1.000 52.84189 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O 1 HETATM 3979 O O . HOH P 7 . ? 12.793 24.676 8.113 1.000 52.66925 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O 1 HETATM 3980 O O . HOH P 7 . ? -4.247 9.610 17.251 1.000 42.38181 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O 1 HETATM 3981 O O . HOH P 7 . ? 2.839 13.464 17.526 1.000 51.69610 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O 1 HETATM 3982 O O . HOH P 7 . ? 9.978 14.517 14.378 1.000 59.92599 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O 1 HETATM 3983 O O . HOH P 7 . ? 6.409 13.596 15.848 1.000 84.17978 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . PRO A 21 ? 1.35702 1.10636 0.93846 0.09157 -0.13691 0.05814 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 2 C CA . PRO A 21 ? 1.40806 1.15796 0.98510 0.07432 -0.12588 0.06611 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 3 C C . PRO A 21 ? 1.49242 1.26270 1.08756 0.07300 -0.13263 0.05931 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 4 O O . PRO A 21 ? 1.56018 1.32499 1.13593 0.08405 -0.13997 0.05788 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 5 C CB . PRO A 21 ? 1.43051 1.15313 0.96343 0.07708 -0.11967 0.07743 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 6 C CG . PRO A 21 ? 1.40049 1.10571 0.91417 0.09189 -0.12384 0.07713 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 7 C CD . PRO A 21 ? 1.36694 1.09020 0.90789 0.10511 -0.13886 0.06337 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 8 N N . THR A 22 ? 1.48161 1.27263 1.11089 0.06026 -0.12979 0.05530 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 9 C CA . THR A 22 ? 1.38251 1.19387 1.03205 0.05865 -0.13630 0.04803 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 10 C C . THR A 22 ? 1.25931 1.06736 0.89545 0.04619 -0.12702 0.05681 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 11 O O . THR A 22 ? 1.34664 1.14198 0.96950 0.03444 -0.11488 0.06758 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 12 C CB . THR A 22 ? 1.33096 1.16560 1.02441 0.05111 -0.13681 0.03944 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 13 O OG1 . THR A 22 ? 1.38697 1.22095 1.09385 0.05803 -0.13861 0.03527 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 14 C CG2 . THR A 22 ? 1.18203 1.03754 0.89834 0.05659 -0.14933 0.02807 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 15 N N . TYR A 23 ? 1.17659 0.99622 0.81811 0.04884 -0.13331 0.05186 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 16 C CA . TYR A 23 ? 1.25972 1.07675 0.88929 0.03951 -0.12507 0.05968 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 17 C C . TYR A 23 ? 1.24931 1.08925 0.90608 0.03419 -0.12931 0.05212 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 18 O O . TYR A 23 ? 1.17338 1.02639 0.84660 0.04385 -0.14209 0.04043 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 19 C CB . TYR A 23 ? 1.25490 1.05124 0.84529 0.05204 -0.12554 0.06514 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 20 C CG . TYR A 23 ? 1.33113 1.10210 0.89130 0.05416 -0.11755 0.07545 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 21 C CD1 . TYR A 23 ? 1.42324 1.18271 0.97034 0.06854 -0.12505 0.07196 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 22 C CD2 . TYR A 23 ? 1.28681 1.04509 0.83290 0.04186 -0.10292 0.08855 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 23 C CE1 . TYR A 23 ? 1.43406 1.16907 0.95216 0.07064 -0.11747 0.08143 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 24 C CE2 . TYR A 23 ? 1.26169 0.99592 0.78094 0.04327 -0.09553 0.09796 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 25 C CZ . TYR A 23 ? 1.36038 1.08258 0.86439 0.05771 -0.10251 0.09441 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 26 O OH . TYR A 23 ? 1.33444 1.03173 0.81061 0.05933 -0.09499 0.10371 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 27 N N . THR A 24 ? 1.16049 1.00475 0.82294 0.01853 -0.11898 0.05882 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 28 C CA . THR A 24 ? 1.06439 0.92789 0.74840 0.01262 -0.12114 0.05345 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 29 C C . THR A 24 ? 1.08358 0.94611 0.75310 0.02722 -0.13058 0.04844 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 30 O O . THR A 24 ? 1.15172 0.99497 0.78852 0.03818 -0.13041 0.05341 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 31 C CB . THR A 24 ? 1.04854 0.91202 0.73406 -0.00466 -0.10851 0.06339 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 32 O OG1 . THR A 24 ? 1.11379 0.95733 0.76937 -0.00384 -0.10042 0.07518 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 33 C CG2 . THR A 24 ? 1.19573 1.06156 0.89900 -0.01939 -0.10199 0.06564 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 34 N N . THR A 25 ? 1.06289 0.94406 0.75502 0.02774 -0.13867 0.03853 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 35 C CA . THR A 25 ? 1.24085 1.12061 0.92011 0.04195 -0.14971 0.03211 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 36 C C . THR A 25 ? 1.21872 1.11129 0.90953 0.03366 -0.14670 0.03139 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 37 O O . THR A 25 ? 1.10387 1.00951 0.81049 0.03840 -0.15785 0.02059 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 38 C CB . THR A 25 ? 1.24052 1.12905 0.93579 0.05534 -0.16792 0.01772 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 39 O OG1 . THR A 25 ? 1.23986 1.15131 0.97788 0.04483 -0.16876 0.01040 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 40 C CG2 . THR A 25 ? 1.09475 0.96725 0.77196 0.06845 -0.17354 0.01786 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 41 N N . HIS A 26 ? 1.27215 1.16096 0.95634 0.02121 -0.13203 0.04280 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 42 C CA . HIS A 26 ? 1.18678 1.08824 0.88363 0.01297 -0.12860 0.04248 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 43 C C . HIS A 26 ? 1.10590 0.99731 0.77721 0.02545 -0.13131 0.04249 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 44 O O . HIS A 26 ? 1.15262 1.05489 0.83415 0.02245 -0.13200 0.03924 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 45 C CB . HIS A 26 ? 1.12724 1.02945 0.83046 -0.00506 -0.11319 0.05409 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 46 C CG . HIS A 26 ? 1.01934 0.92828 0.74448 -0.01762 -0.11032 0.05409 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 47 N ND1 . HIS A 26 ? 0.98313 0.90904 0.73757 -0.02106 -0.11656 0.04368 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 48 C CD2 . HIS A 26 ? 0.99952 0.89815 0.72012 -0.02709 -0.10150 0.06327 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 49 C CE1 . HIS A 26 ? 0.96885 0.89332 0.73375 -0.03153 -0.11070 0.04673 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 50 N NE2 . HIS A 26 ? 1.03637 0.94415 0.78040 -0.03534 -0.10246 0.05834 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 51 N N . HIS A 27 ? 1.18393 1.05288 0.82033 0.04003 -0.13254 0.04600 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 52 C CA . HIS A 27 ? 1.17651 1.03153 0.78408 0.05439 -0.13576 0.04512 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 53 C C . HIS A 27 ? 1.22889 1.09310 0.84552 0.06550 -0.15502 0.02975 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 54 O O . HIS A 27 ? 1.35825 1.21386 0.95569 0.07519 -0.15854 0.02756 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 55 C CB . HIS A 27 ? 1.17462 1.00029 0.74031 0.06906 -0.13356 0.05144 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 56 C CG . HIS A 27 ? 1.24099 1.06178 0.80269 0.08151 -0.14892 0.04281 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 57 N ND1 . HIS A 27 ? 1.24986 1.06919 0.81732 0.07686 -0.14585 0.04632 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 58 C CD2 . HIS A 27 ? 1.19902 1.01655 0.75396 0.09838 -0.16843 0.03036 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 59 C CE1 . HIS A 27 ? 1.20628 1.02223 0.77103 0.09066 -0.16174 0.03683 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 60 N NE2 . HIS A 27 ? 1.21172 1.02684 0.76989 0.10381 -0.17635 0.02687 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 61 N N . LEU A 28 ? 1.15653 1.03658 0.80198 0.06472 -0.16735 0.01916 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 62 C CA . LEU A 28 ? 1.14114 1.02935 0.79847 0.07594 -0.18755 0.00392 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 63 C C . LEU A 28 ? 1.15567 1.06531 0.84212 0.06653 -0.18937 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 64 O O . LEU A 28 ? 1.23869 1.15386 0.93379 0.07560 -0.20613 -0.01508 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 65 C CB . LEU A 28 ? 1.08754 0.98520 0.76923 0.07886 -0.19916 -0.00478 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 66 C CG . LEU A 28 ? 1.12766 1.00386 0.78077 0.09209 -0.20256 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 67 C CD1 . LEU A 28 ? 1.06890 0.95721 0.75178 0.09435 -0.21347 -0.01057 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 68 C CD2 . LEU A 28 ? 1.25507 1.10850 0.86887 0.11240 -0.21465 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 69 N N . ALA A 29 ? 1.11664 1.03767 0.81872 0.04892 -0.17375 0.00501 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 70 C CA . ALA A 29 ? 1.11772 1.05957 0.84944 0.03888 -0.17468 -0.00112 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 71 C C . ALA A 29 ? 1.19714 1.13664 0.91845 0.02947 -0.15893 0.00975 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 72 O O . ALA A 29 ? 1.26701 1.20379 0.98694 0.01835 -0.14415 0.02132 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 73 C CB . ALA A 29 ? 1.00843 0.97111 0.78154 0.02514 -0.17314 -0.00539 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 74 N N . ILE A 30 ? 1.26741 1.20745 0.98238 0.03401 -0.16246 0.00600 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 75 C CA . ILE A 30 ? 1.29038 1.23005 0.99958 0.02529 -0.14738 0.01584 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 76 C C . ILE A 30 ? 1.16623 1.12674 0.91121 0.00522 -0.13911 0.01775 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 77 O O . ILE A 30 ? 0.99204 0.97016 0.76511 0.00016 -0.14638 0.00774 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 78 C CB . ILE A 30 ? 1.14971 1.08636 0.84683 0.03402 -0.15293 0.01055 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 79 C CG1 . ILE A 30 ? 1.30981 1.22414 0.97165 0.05555 -0.16562 0.00547 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 80 C CG2 . ILE A 30 ? 1.03052 0.96264 0.71687 0.02758 -0.13534 0.02271 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 81 C CD1 . ILE A 30 ? 1.51561 1.43775 1.19071 0.06425 -0.18771 -0.01132 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 82 N N . PRO A 31 ? 1.05550 1.01302 0.80010 -0.00628 -0.12444 0.03014 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 83 C CA . PRO A 31 ? 1.02484 0.99831 0.79936 -0.02456 -0.11764 0.03203 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 84 C C . PRO A 31 ? 1.05685 1.04190 0.84349 -0.03051 -0.11512 0.03044 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 85 O O . PRO A 31 ? 0.95757 0.93556 0.72630 -0.02383 -0.11200 0.03375 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 86 C CB . PRO A 31 ? 1.11563 1.07847 0.88078 -0.03298 -0.10419 0.04631 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 87 C CG . PRO A 31 ? 1.15838 1.10230 0.89037 -0.02069 -0.09969 0.05349 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 88 C CD . PRO A 31 ? 1.08052 1.01819 0.79711 -0.00295 -0.11387 0.04287 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 89 N N . SER A 32 ? 0.97297 0.97425 0.78915 -0.04276 -0.11568 0.02549 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 90 C CA . SER A 32 ? 0.92406 0.93724 0.75519 -0.05086 -0.11260 0.02415 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 91 C C . SER A 32 ? 0.90920 0.91587 0.72766 -0.05464 -0.10037 0.03674 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 92 O O . SER A 32 ? 0.84650 0.84508 0.65919 -0.06041 -0.09152 0.04763 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 93 C CB . SER A 32 ? 0.89524 0.92070 0.75511 -0.06564 -0.11062 0.02132 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 94 O OG . SER A 32 ? 0.87178 0.91013 0.74891 -0.07047 -0.11212 0.01495 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 95 N N . GLY A 33 ? 0.97177 0.98156 0.78709 -0.05121 -0.09974 0.03528 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 96 C CA . GLY A 33 ? 0.92126 0.92739 0.73045 -0.05528 -0.08723 0.04671 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 97 C C . GLY A 33 ? 1.02286 1.01104 0.80108 -0.04226 -0.08115 0.05415 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 98 O O . GLY A 33 ? 1.07747 1.06189 0.85278 -0.04575 -0.06846 0.06503 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 99 N N . VAL A 34 ? 0.91354 0.88924 0.66862 -0.02695 -0.08937 0.04886 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 100 C CA . VAL A 34 ? 1.11904 1.07310 0.83951 -0.01297 -0.08297 0.05587 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 101 C C . VAL A 34 ? 1.04374 0.98860 0.74220 0.00444 -0.09525 0.04529 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 102 O O . VAL A 34 ? 1.01902 0.97075 0.72579 0.00835 -0.11143 0.03243 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 103 C CB . VAL A 34 ? 1.05274 0.99168 0.75717 -0.01008 -0.07885 0.06332 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 104 C CG1 . VAL A 34 ? 0.89275 0.84215 0.62279 -0.02814 -0.07235 0.07007 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 105 C CG2 . VAL A 34 ? 0.96155 0.89334 0.65238 0.00272 -0.09432 0.05293 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 106 N N . THR A 35 ? 1.03971 0.96754 0.71016 0.01522 -0.08733 0.05089 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 107 C CA . THR A 35 ? 1.00303 0.91562 0.64481 0.03349 -0.09827 0.04221 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 108 C C . THR A 35 ? 1.01343 0.90520 0.62564 0.04880 -0.10742 0.03946 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 109 O O . THR A 35 ? 1.03842 0.92129 0.64259 0.04762 -0.09926 0.04820 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 110 C CB . THR A 35 ? 1.02780 0.92448 0.64499 0.04083 -0.08414 0.05067 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 111 O OG1 . THR A 35 ? 1.03338 0.90701 0.62265 0.04758 -0.06920 0.06369 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 112 C CG2 . THR A 35 ? 0.97472 0.89142 0.62237 0.02483 -0.07226 0.05623 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 113 N N . GLN A 36 ? 1.03430 0.91702 0.62966 0.06370 -0.12540 0.02698 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 114 C CA . GLN A 36 ? 1.17825 1.03657 0.73941 0.08133 -0.13529 0.02418 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 115 C C . GLN A 36 ? 1.20312 1.03115 0.72228 0.09142 -0.11782 0.03813 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 116 O O . GLN A 36 ? 1.12617 0.93874 0.62673 0.09723 -0.11571 0.04295 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 117 C CB . GLN A 36 ? 1.23591 1.08543 0.78208 0.09717 -0.15787 0.00892 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 118 C CG . GLN A 36 ? 1.27073 1.09360 0.78076 0.11650 -0.17070 0.00502 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 119 C CD . GLN A 36 ? 1.38247 1.21489 0.91074 0.11082 -0.17379 0.00535 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 120 O OE1 . GLN A 36 ? 1.51316 1.36415 1.07160 0.10763 -0.19053 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 121 N NE2 . GLN A 36 ? 1.35660 1.17602 0.86792 0.10938 -0.15677 0.01898 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 122 N N . ASP A 37 ? 1.24478 1.06265 0.74805 0.09424 -0.10431 0.04484 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 123 C CA . ASP A 37 ? 1.27965 1.06688 0.74331 0.10460 -0.08525 0.05848 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 124 C C . ASP A 37 ? 1.22707 1.02056 0.70757 0.09045 -0.06513 0.07336 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 125 O O . ASP A 37 ? 1.44751 1.21584 0.89820 0.09876 -0.05312 0.08319 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 126 C CB . ASP A 37 ? 1.41913 1.19492 0.86520 0.11066 -0.07426 0.06217 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 127 C CG . ASP A 37 ? 1.50679 1.25861 0.91404 0.13188 -0.09181 0.05025 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 128 O OD1 . ASP A 37 ? 1.49086 1.23086 0.88042 0.14384 -0.11162 0.04038 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 129 O OD2 . ASP A 37 ? 1.54911 1.29268 0.94304 0.13706 -0.08640 0.05064 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 130 N N . GLU A 38 ? 1.19072 1.01536 0.71740 0.06950 -0.06161 0.07509 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 131 C CA . GLU A 38 ? 1.17580 1.00683 0.72117 0.05516 -0.04630 0.08772 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 132 C C . GLU A 38 ? 1.07990 0.90864 0.62396 0.05540 -0.05565 0.08504 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 133 O O . GLU A 38 ? 1.08964 0.90687 0.62583 0.05310 -0.04337 0.09599 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 134 C CB . GLU A 38 ? 1.14380 1.00600 0.73615 0.03372 -0.04240 0.08926 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 135 C CG . GLU A 38 ? 1.29074 1.15467 0.88830 0.03045 -0.02663 0.09728 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 136 C CD . GLU A 38 ? 1.21925 1.11290 0.85764 0.01417 -0.03021 0.09305 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 137 O OE1 . GLU A 38 ? 1.02408 0.93673 0.69151 0.00058 -0.03809 0.08920 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 138 O OE2 . GLU A 38 ? 1.20293 1.09876 0.84201 0.01580 -0.02466 0.09364 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 139 N N . PHE A 39 ? 1.06898 0.90886 0.62281 0.05787 -0.07692 0.07063 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 140 C CA . PHE A 39 ? 1.06852 0.90745 0.62333 0.05896 -0.08685 0.06694 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 141 C C . PHE A 39 ? 1.23096 1.03705 0.73958 0.07842 -0.08758 0.06932 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 142 O O . PHE A 39 ? 1.32858 1.12745 0.83167 0.07851 -0.08694 0.07281 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 143 C CB . PHE A 39 ? 1.06734 0.92616 0.64646 0.05806 -0.10859 0.05064 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 144 C CG . PHE A 39 ? 1.18443 1.04973 0.77748 0.05445 -0.11671 0.04718 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 145 C CD1 . PHE A 39 ? 1.17320 1.04692 0.78545 0.03874 -0.10520 0.05622 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 146 C CD2 . PHE A 39 ? 1.24491 1.10746 0.83299 0.06690 -0.13650 0.03459 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 147 C CE1 . PHE A 39 ? 1.10885 0.98645 0.73178 0.03600 -0.11174 0.05330 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 148 C CE2 . PHE A 39 ? 1.27712 1.14564 0.87932 0.06417 -0.14297 0.03162 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 149 C CZ . PHE A 39 ? 1.18577 1.06137 0.80429 0.04874 -0.12982 0.04120 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 150 N N . ASP A 40 ? 1.18361 0.96743 0.65649 0.09569 -0.08936 0.06721 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 151 C CA . ASP A 40 ? 1.34152 1.08863 0.76426 0.11545 -0.08778 0.07080 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 152 C C . ASP A 40 ? 1.27538 1.00933 0.68900 0.11001 -0.06488 0.08750 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 153 O O . ASP A 40 ? 1.23905 0.95407 0.62959 0.11806 -0.06555 0.09010 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 154 C CB . ASP A 40 ? 1.37911 1.10115 0.76307 0.13288 -0.08718 0.06929 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 155 C CG . ASP A 40 ? 1.44357 1.16305 0.81751 0.14680 -0.11476 0.05171 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 156 O OD1 . ASP A 40 ? 1.41359 1.14892 0.80923 0.14474 -0.13398 0.04097 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 157 O OD2 . ASP A 40 ? 1.54793 1.24834 0.89244 0.16017 -0.11713 0.04870 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 158 N N . GLU A 41 ? 1.22608 0.96945 0.65867 0.09649 -0.04466 0.09892 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 159 C CA . GLU A 41 ? 1.32307 1.05837 0.75686 0.08809 -0.02299 0.11479 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 160 C C . GLU A 41 ? 1.37050 1.12983 0.84266 0.06934 -0.02649 0.11532 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 161 O O . GLU A 41 ? 1.37791 1.12510 0.84104 0.06839 -0.02023 0.12244 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 162 C CB . GLU A 41 ? 1.35019 1.08629 0.79253 0.08149 -0.00097 0.12645 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 163 C CG . GLU A 41 ? 1.42172 1.15440 0.87633 0.06966 0.02181 0.14307 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 164 C CD . GLU A 41 ? 1.55934 1.28332 1.01211 0.06971 0.04538 0.15529 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 165 O OE1 . GLU A 41 ? 1.56419 1.29415 1.04169 0.05594 0.06286 0.16801 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 166 O OE2 . GLU A 41 ? 1.63246 1.34268 1.05948 0.08384 0.04627 0.15216 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 167 N N . LEU A 42 ? 1.37632 1.16734 0.88903 0.05493 -0.03641 0.10774 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 168 C CA . LEU A 42 ? 1.18798 0.99843 0.73411 0.03752 -0.03875 0.10859 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 169 C C . LEU A 42 ? 1.27883 1.08421 0.81535 0.04449 -0.05363 0.10083 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 170 O O . LEU A 42 ? 1.16004 0.96687 0.70658 0.03536 -0.05066 0.10563 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 171 C CB . LEU A 42 ? 1.09599 0.93791 0.68404 0.02176 -0.04501 0.10227 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 172 C CG . LEU A 42 ? 1.01992 0.87387 0.63038 0.00901 -0.03118 0.11037 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 173 C CD1 . LEU A 42 ? 1.06811 0.94910 0.71969 -0.00975 -0.03738 0.10638 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 174 C CD2 . LEU A 42 ? 1.03522 0.87434 0.63878 0.00541 -0.01047 0.12679 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 175 N N . LYS A 43 ? 1.34372 1.14275 0.86187 0.06064 -0.07038 0.08867 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 176 C CA . LYS A 43 ? 1.34199 1.13660 0.85314 0.06846 -0.08535 0.08089 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 177 C C . LYS A 43 ? 1.36459 1.13512 0.84917 0.07300 -0.07528 0.09130 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 178 O O . LYS A 43 ? 1.38646 1.15580 0.87125 0.07512 -0.08431 0.08746 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 179 C CB . LYS A 43 ? 1.35653 1.14175 0.84614 0.08817 -0.10466 0.06747 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 180 C CG . LYS A 43 ? 1.31074 1.10603 0.81467 0.09193 -0.12517 0.05485 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 181 C CD . LYS A 43 ? 1.37004 1.14706 0.84402 0.11473 -0.14447 0.04364 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 182 C CE . LYS A 43 ? 1.37243 1.15791 0.85274 0.11880 -0.15541 0.03351 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 183 N NZ . LYS A 43 ? 1.39617 1.19375 0.89466 0.12598 -0.18123 0.01643 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 184 N N . GLN A 44 ? 1.35392 1.10472 0.81644 0.07472 -0.05605 0.10452 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 185 C CA . GLN A 44 ? 1.34523 1.07077 0.78097 0.07951 -0.04516 0.11479 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 186 C C . GLN A 44 ? 1.22833 0.96625 0.69313 0.05937 -0.03507 0.12373 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 187 O O . GLN A 44 ? 1.24319 0.97182 0.70013 0.05981 -0.03644 0.12576 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 188 C CB . GLN A 44 ? 1.42114 1.11724 0.82011 0.09076 -0.02714 0.12557 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 189 C CG . GLN A 44 ? 1.48743 1.16010 0.84443 0.11442 -0.03702 0.11778 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 190 C CD . GLN A 44 ? 1.67280 1.31064 0.98820 0.12672 -0.01662 0.12964 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 191 O OE1 . GLN A 44 ? 1.74534 1.35920 1.03707 0.13077 -0.00372 0.13963 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 192 N NE2 . GLN A 44 ? 1.75822 1.39150 1.06368 0.13302 -0.01245 0.12890 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 193 N N . SER A 45 ? 1.14028 0.89739 0.63736 0.04220 -0.02558 0.12907 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 194 C CA . SER A 45 ? 1.13414 0.90223 0.65969 0.02263 -0.01825 0.13685 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 195 C C . SER A 45 ? 1.07918 0.86617 0.62850 0.01460 -0.03405 0.12703 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 196 O O . SER A 45 ? 1.07067 0.85711 0.62969 0.00415 -0.03151 0.13187 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 197 C CB . SER A 45 ? 1.13123 0.91440 0.68570 0.00739 -0.00627 0.14417 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 198 O OG . SER A 45 ? 1.25364 1.02155 0.78863 0.01630 0.00818 0.15163 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 199 N N . VAL A 46 ? 1.06608 0.86859 0.62529 0.01931 -0.04970 0.11346 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 200 C CA . VAL A 46 ? 1.07180 0.89126 0.65450 0.01280 -0.06298 0.10405 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 201 C C . VAL A 46 ? 1.12438 0.92807 0.68825 0.02065 -0.06728 0.10393 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 202 O O . VAL A 46 ? 1.11606 0.92349 0.69385 0.01015 -0.06682 0.10592 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 203 C CB . VAL A 46 ? 1.16079 0.99707 0.75605 0.01892 -0.07859 0.08930 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 204 C CG1 . VAL A 46 ? 1.20157 1.05280 0.82043 0.01431 -0.09081 0.07966 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 205 C CG2 . VAL A 46 ? 1.08670 0.93972 0.70295 0.00938 -0.07416 0.08941 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 206 N N . VAL A 47 ? 1.31241 1.09627 0.84231 0.03997 -0.07192 0.10147 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 207 C CA . VAL A 47 ? 1.24697 1.01441 0.75717 0.04855 -0.07602 0.10157 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 208 C C . VAL A 47 ? 1.17501 0.92441 0.67190 0.04159 -0.05899 0.11651 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 209 O O . VAL A 47 ? 1.18797 0.92927 0.68013 0.04045 -0.05972 0.11856 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 210 C CB . VAL A 47 ? 1.31876 1.06792 0.79464 0.07210 -0.08736 0.09429 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 211 C CG1 . VAL A 47 ? 1.34398 1.11239 0.83850 0.07750 -0.10611 0.07880 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 212 C CG2 . VAL A 47 ? 1.21263 0.93831 0.65417 0.08185 -0.07522 0.10259 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 213 N N . GLU A 48 ? 1.14972 0.89277 0.64277 0.03629 -0.04306 0.12728 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 214 C CA . GLU A 48 ? 1.18872 0.91386 0.67144 0.02981 -0.02659 0.14160 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 215 C C . GLU A 48 ? 1.14086 0.88045 0.65631 0.00846 -0.02394 0.14588 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 216 O O . GLU A 48 ? 1.12785 0.85427 0.63594 0.00459 -0.01970 0.15215 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 217 C CB . GLU A 48 ? 1.22129 0.93417 0.69231 0.03121 -0.00897 0.15234 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 218 C CG . GLU A 48 ? 1.41729 1.10725 0.87396 0.02769 0.00859 0.16704 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 219 C CD . GLU A 48 ? 1.58842 1.26114 1.02895 0.03270 0.02818 0.17807 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 220 O OE1 . GLU A 48 ? 1.62994 1.31158 1.07550 0.03566 0.02913 0.17531 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 221 O OE2 . GLU A 48 ? 1.61273 1.26196 1.03552 0.03387 0.04351 0.18968 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 222 N N . PHE A 49 ? 1.10808 0.87238 0.65753 -0.00508 -0.02673 0.14254 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 223 C CA . PHE A 49 ? 1.24688 1.02284 0.82628 -0.02557 -0.02414 0.14700 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 224 C C . PHE A 49 ? 1.20925 1.00376 0.81085 -0.03183 -0.03787 0.13607 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 225 O O . PHE A 49 ? 1.24698 1.03807 0.85380 -0.03980 -0.03962 0.13740 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 226 C CB . PHE A 49 ? 1.22136 1.00803 0.82223 -0.03705 -0.01428 0.15369 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 227 C CG . PHE A 49 ? 1.16612 0.93496 0.74867 -0.03105 0.00183 0.16499 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 228 C CD1 . PHE A 49 ? 1.23647 0.98120 0.79638 -0.02720 0.01078 0.17387 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 229 C CD2 . PHE A 49 ? 1.18461 0.95881 0.77066 -0.02814 0.00903 0.16675 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 230 C CE1 . PHE A 49 ? 1.18552 0.91116 0.72748 -0.02099 0.02787 0.18483 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 231 C CE2 . PHE A 49 ? 1.21743 0.97250 0.78529 -0.02153 0.02641 0.17786 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 232 C CZ . PHE A 49 ? 1.17067 0.90122 0.71684 -0.01806 0.03634 0.18704 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 233 N N . HIS A 50 ? 1.01070 0.74547 0.64648 -0.01204 -0.14667 0.09249 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 234 C CA . HIS A 50 ? 1.08266 0.84841 0.75680 -0.00926 -0.14477 0.09297 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 235 C C . HIS A 50 ? 1.17732 0.96319 0.87577 -0.00155 -0.15995 0.09966 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 236 O O . HIS A 50 ? 1.33513 1.14316 1.05754 -0.00556 -0.16685 0.10166 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 237 C CB . HIS A 50 ? 1.17137 0.94254 0.84986 -0.02143 -0.14252 0.08858 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 238 C CG . HIS A 50 ? 1.23028 0.98216 0.88685 -0.02862 -0.12791 0.08325 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 239 N ND1 . HIS A 50 ? 1.12897 0.88662 0.79601 -0.02766 -0.11138 0.08222 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 240 C CD2 . HIS A 50 ? 1.17997 0.90724 0.80538 -0.03679 -0.12687 0.07965 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 241 C CE1 . HIS A 50 ? 1.15743 0.89732 0.80442 -0.03444 -0.10112 0.07941 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 242 N NE2 . HIS A 50 ? 1.20951 0.93055 0.83063 -0.03922 -0.10905 0.07726 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 243 N N . THR A 51 ? 1.14673 0.92554 0.84062 0.00937 -0.16569 0.10433 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 244 C CA . THR A 51 ? 1.12879 0.92648 0.84766 0.01872 -0.17965 0.11266 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 245 C C . THR A 51 ? 1.02334 0.82433 0.75400 0.03588 -0.17110 0.11458 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 246 O O . THR A 51 ? 0.98003 0.75526 0.68472 0.03998 -0.16748 0.11309 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 247 C CB . THR A 51 ? 1.19036 0.97150 0.88873 0.01445 -0.19987 0.11819 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 248 O OG1 . THR A 51 ? 1.21433 0.99347 0.90339 -0.00142 -0.20947 0.11698 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 249 C CG2 . THR A 51 ? 0.98224 0.78174 0.70831 0.02692 -0.21329 0.12907 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 250 N N . TYR A 52 ? 1.00246 0.83374 0.77061 0.04570 -0.16775 0.11819 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 251 C CA . TYR A 52 ? 0.97748 0.81121 0.75618 0.06252 -0.15601 0.11844 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 252 C C . TYR A 52 ? 0.92399 0.77593 0.73063 0.07789 -0.16588 0.12824 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 253 O O . TYR A 52 ? 1.00619 0.88122 0.83645 0.07466 -0.17965 0.13600 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 254 C CB . TYR A 52 ? 1.06960 0.92280 0.86772 0.06262 -0.13818 0.11375 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 255 C CG . TYR A 52 ? 1.02101 0.86010 0.79794 0.04783 -0.12830 0.10605 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 256 C CD1 . TYR A 52 ? 0.98103 0.82742 0.75979 0.03265 -0.13283 0.10437 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 257 C CD2 . TYR A 52 ? 1.06626 0.88332 0.82100 0.04881 -0.11502 0.10146 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 258 C CE1 . TYR A 52 ? 0.98176 0.81568 0.74388 0.02067 -0.12292 0.09833 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 259 C CE2 . TYR A 52 ? 1.10301 0.90959 0.84221 0.03527 -0.10635 0.09683 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 260 C CZ . TYR A 52 ? 1.05639 0.87234 0.80086 0.02213 -0.10964 0.09531 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 261 O OH . TYR A 52 ? 1.14337 0.94984 0.87559 0.01015 -0.10016 0.09164 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 262 N N . GLN A 53 ? 1.05828 0.89879 0.86213 0.09465 -0.15871 0.12865 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 263 C CA . GLN A 53 ? 1.13745 0.99808 0.97364 0.11360 -0.16159 0.13755 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 264 C C . GLN A 53 ? 1.21376 1.10735 1.08429 0.12057 -0.14577 0.13692 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 265 O O . GLN A 53 ? 1.23145 1.11710 1.09051 0.11964 -0.12821 0.12817 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 266 C CB . GLN A 53 ? 1.09729 0.92770 0.91308 0.12929 -0.15875 0.13714 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 267 C CG . GLN A 53 ? 1.02788 0.86922 0.86963 0.14860 -0.16707 0.14807 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 268 C CD . GLN A 53 ? 1.09600 0.90152 0.91255 0.16349 -0.16291 0.14593 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 269 O OE1 . GLN A 53 ? 1.10865 0.87879 0.88504 0.15461 -0.16777 0.14162 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 270 N NE2 . GLN A 53 ? 0.99867 0.81210 0.83765 0.18630 -0.15306 0.14907 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 271 N N . LEU A 54 ? 1.28768 1.21896 1.20019 0.12604 -0.15260 0.14734 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 272 C CA . LEU A 54 ? 1.18161 1.14991 1.12965 0.12926 -0.13974 0.14859 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 273 C C . LEU A 54 ? 1.22590 1.20851 1.20001 0.15450 -0.12775 0.15382 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 274 O O . LEU A 54 ? 1.25824 1.25687 1.25868 0.16671 -0.13842 0.16613 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 275 C CB . LEU A 54 ? 1.10768 1.11121 1.08650 0.11645 -0.15489 0.15796 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 276 C CG . LEU A 54 ? 1.04969 1.04914 1.01232 0.09320 -0.15625 0.15023 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 277 C CD1 . LEU A 54 ? 0.97193 0.99594 0.95605 0.07943 -0.17627 0.16007 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 278 C CD2 . LEU A 54 ? 0.91691 0.92914 0.88797 0.09270 -0.13518 0.14294 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 279 N N . SER A 55 ? 1.20006 1.17616 1.16645 0.16205 -0.10546 0.14506 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 280 C CA . SER A 55 ? 1.22496 1.21498 1.21436 0.18571 -0.08904 0.14802 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 281 C C . SER A 55 ? 1.24821 1.28885 1.28331 0.18558 -0.08236 0.15497 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 282 O O . SER A 55 ? 1.27194 1.32954 1.31260 0.16600 -0.08611 0.15365 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 283 C CB . SER A 55 ? 1.21946 1.17458 1.17335 0.19197 -0.06835 0.13508 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 284 O OG . SER A 55 ? 1.24923 1.15835 1.15773 0.18515 -0.07561 0.12851 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 285 N N . GLN A 56 ? 1.21278 1.27735 1.28109 0.20822 -0.07181 0.16298 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 286 C CA . GLN A 56 ? 1.13170 1.24786 1.24690 0.21006 -0.06454 0.17190 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 287 C C . GLN A 56 ? 1.24179 1.36153 1.34534 0.19470 -0.05033 0.16142 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 288 O O . GLN A 56 ? 1.35147 1.43495 1.41481 0.19147 -0.03801 0.14759 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 289 C CB . GLN A 56 ? 1.14456 1.27891 1.28944 0.23960 -0.04724 0.17898 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 290 C CG . GLN A 56 ? 1.25211 1.41746 1.44155 0.25250 -0.06228 0.19836 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 291 C CD . GLN A 56 ? 1.25921 1.46917 1.49855 0.27471 -0.04447 0.21000 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 292 O OE1 . GLN A 56 ? 1.28999 1.48607 1.52339 0.29843 -0.02167 0.20489 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 293 N NE2 . GLN A 56 ? 1.20355 1.46665 1.49131 0.26678 -0.05441 0.22613 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 294 N N . ASN A 57 ? 1.20392 1.36832 1.34404 0.18442 -0.05323 0.16959 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 295 C CA . ASN A 57 ? 1.16230 1.33772 1.29973 0.16994 -0.04072 0.16251 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 296 C C . ASN A 57 ? 1.16245 1.29455 1.25074 0.15184 -0.04170 0.14759 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 297 O O . ASN A 57 ? 1.08215 1.19498 1.14582 0.15021 -0.02437 0.13704 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 298 C CB . ASN A 57 ? 1.10243 1.29123 1.25126 0.18763 -0.01351 0.16085 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 299 C CG . ASN A 57 ? 1.07985 1.32225 1.28525 0.20241 -0.01083 0.17773 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 300 O OD1 . ASN A 57 ? 1.06121 1.34160 1.30115 0.19014 -0.02693 0.19007 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 301 N ND2 . ASN A 57 ? 1.07927 1.32403 1.29401 0.22886 0.00948 0.17912 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 302 N N . GLN A 58 ? 1.06766 1.18379 1.14120 0.13808 -0.06247 0.14782 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 303 C CA . GLN A 58 ? 0.96401 1.04664 0.99849 0.11884 -0.06614 0.13680 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 304 C C . GLN A 58 ? 0.95609 1.05535 1.00216 0.09788 -0.08414 0.14092 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 305 O O . GLN A 58 ? 0.96150 1.09579 1.04312 0.09704 -0.09562 0.15258 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 306 C CB . GLN A 58 ? 0.96694 1.00425 0.96233 0.12323 -0.07203 0.13146 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 307 C CG . GLN A 58 ? 1.03601 1.04045 1.00115 0.13479 -0.05435 0.12262 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 308 C CD . GLN A 58 ? 1.16660 1.12458 1.08751 0.12991 -0.06129 0.11638 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 309 O OE1 . GLN A 58 ? 1.15565 1.10421 1.07177 0.13079 -0.07765 0.12073 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 310 N NE2 . GLN A 58 ? 1.22310 1.15226 1.11117 0.12326 -0.04961 0.10733 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 311 N N . CYS A 59 ? 0.91527 0.98773 0.93028 0.08072 -0.08679 0.13197 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 312 C CA . CYS A 59 ? 0.87127 0.95072 0.88971 0.06120 -0.10284 0.13390 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 313 C C . CYS A 59 ? 0.86877 0.90791 0.84536 0.04874 -0.10457 0.12387 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 314 O O . CYS A 59 ? 0.94915 0.96056 0.89846 0.05260 -0.09257 0.11639 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 315 C CB . CYS A 59 ? 0.83755 0.95076 0.88409 0.05014 -0.09864 0.13640 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 316 S SG . CYS A 59 ? 0.88191 0.97713 0.90575 0.03639 -0.08306 0.12465 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 317 N N . SER A 60 ? 0.80404 0.83989 0.77541 0.03319 -0.11936 0.12445 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 318 C CA . SER A 60 ? 0.78546 0.78435 0.71853 0.02257 -0.12162 0.11640 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 319 C C . SER A 60 ? 0.78553 0.78787 0.71973 0.00419 -0.13194 0.11587 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 320 O O . SER A 60 ? 1.00986 1.04037 0.97178 -0.00089 -0.14207 0.12296 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 321 C CB . SER A 60 ? 0.81224 0.78521 0.72126 0.02946 -0.13197 0.11753 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 322 O OG . SER A 60 ? 0.97777 0.91908 0.85196 0.01749 -0.13550 0.11120 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 323 N N . SER A 61 ? 0.74843 0.72034 0.65121 -0.00564 -0.12964 0.10812 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 324 C CA . SER A 61 ? 0.75402 0.72114 0.65139 -0.02204 -0.13702 0.10576 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 325 C C . SER A 61 ? 0.83876 0.76680 0.69614 -0.02735 -0.13352 0.09805 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 326 O O . SER A 61 ? 0.85501 0.76496 0.69399 -0.02047 -0.12308 0.09499 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 327 C CB . SER A 61 ? 0.73936 0.72859 0.66039 -0.02985 -0.12829 0.10510 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 328 O OG . SER A 61 ? 0.80996 0.78315 0.71703 -0.04423 -0.12976 0.10003 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 329 N N . LEU A 62 ? 0.85493 0.76899 0.69770 -0.03979 -0.14239 0.09550 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 330 C CA . LEU A 62 ? 0.84784 0.72564 0.65280 -0.04507 -0.13830 0.08859 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 331 C C . LEU A 62 ? 0.89006 0.76304 0.69423 -0.05773 -0.13506 0.08405 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 332 O O . LEU A 62 ? 1.06179 0.94567 0.87802 -0.06597 -0.14722 0.08617 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 333 C CB . LEU A 62 ? 0.90906 0.76500 0.68662 -0.04618 -0.15342 0.08954 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 334 C CG . LEU A 62 ? 1.00337 0.82301 0.74121 -0.05513 -0.15209 0.08259 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 335 C CD1 . LEU A 62 ? 1.04236 0.83957 0.75577 -0.04992 -0.13640 0.07872 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 336 C CD2 . LEU A 62 ? 0.93336 0.73702 0.64885 -0.06079 -0.17211 0.08487 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 337 N N . LEU A 63 ? 0.84953 0.70600 0.64030 -0.05939 -0.11930 0.07895 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 338 C CA . LEU A 63 ? 0.88467 0.73500 0.67624 -0.06927 -0.11270 0.07491 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 339 C C . LEU A 63 ? 0.90684 0.72211 0.66299 -0.07089 -0.10422 0.06943 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 340 O O . LEU A 63 ? 0.83561 0.63653 0.57213 -0.06451 -0.09883 0.06961 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 341 C CB . LEU A 63 ? 0.84151 0.71217 0.66003 -0.06967 -0.09911 0.07661 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 342 C CG . LEU A 63 ? 0.90069 0.80778 0.75548 -0.06795 -0.10143 0.08194 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 343 C CD1 . LEU A 63 ? 0.82887 0.75496 0.70301 -0.07510 -0.11690 0.08490 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 344 C CD2 . LEU A 63 ? 0.87128 0.78714 0.72859 -0.05536 -0.10068 0.08526 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 345 N N . ALA A 64 ? 0.85578 0.65736 0.60450 -0.07920 -0.10191 0.06500 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 346 C CA . ALA A 64 ? 0.83984 0.60706 0.55368 -0.08055 -0.09371 0.05952 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 347 C C . ALA A 64 ? 0.83521 0.59681 0.55634 -0.08608 -0.08225 0.05647 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 348 O O . ALA A 64 ? 0.84458 0.61966 0.58662 -0.09250 -0.08870 0.05664 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 349 C CB . ALA A 64 ? 0.94163 0.68522 0.62364 -0.08483 -0.10863 0.05602 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 350 N N . GLN A 65 ? 0.85652 0.59765 0.56032 -0.08366 -0.06575 0.05452 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 351 C CA . GLN A 65 ? 0.88386 0.61977 0.59733 -0.08676 -0.05228 0.05319 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 352 C C . GLN A 65 ? 0.93734 0.63951 0.61691 -0.08416 -0.03904 0.04879 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 353 O O . GLN A 65 ? 0.88954 0.58665 0.55811 -0.07864 -0.02850 0.05210 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 354 C CB . GLN A 65 ? 0.95109 0.71188 0.69744 -0.08536 -0.04099 0.06058 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 355 C CG . GLN A 65 ? 0.83578 0.59674 0.60023 -0.08907 -0.02849 0.06193 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 356 C CD . GLN A 65 ? 0.95279 0.71457 0.72740 -0.09627 -0.03806 0.05779 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 357 O OE1 . GLN A 65 ? 1.15026 0.93589 0.94685 -0.10075 -0.05074 0.05988 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 358 N NE2 . GLN A 65 ? 0.82843 0.56311 0.58625 -0.09739 -0.03172 0.05222 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 359 N N . ARG A 66 ? 0.85187 0.53016 0.51371 -0.08831 -0.03959 0.04167 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 360 C CA . ARG A 66 ? 0.90105 0.54662 0.53323 -0.08517 -0.02320 0.03685 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 361 C C . ARG A 66 ? 1.16387 0.81850 0.82120 -0.08121 -0.00236 0.04239 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 362 O O . ARG A 66 ? 1.22700 0.89628 0.91505 -0.08465 -0.00175 0.04448 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 363 C CB . ARG A 66 ? 1.00697 0.62259 0.61403 -0.09096 -0.02932 0.02738 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 364 C CG . ARG A 66 ? 1.17569 0.75396 0.75021 -0.08642 -0.00946 0.02114 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 365 C CD . ARG A 66 ? 1.04465 0.58331 0.57796 -0.09252 -0.01786 0.01015 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 366 N NE . ARG A 66 ? 1.17774 0.70917 0.68422 -0.09887 -0.03945 0.00836 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 367 C CZ . ARG A 66 ? 1.25012 0.79155 0.76476 -0.10837 -0.06372 0.00906 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 368 N NH1 . ARG A 66 ? 1.33195 0.89088 0.87946 -0.11303 -0.06946 0.01078 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 369 N NH2 . ARG A 66 ? 1.07605 0.61113 0.56725 -0.11376 -0.08278 0.00946 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 370 N N . ILE A 67 ? 1.12480 0.77049 0.76914 -0.07481 0.01409 0.04594 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 371 C CA . ILE A 67 ? 0.99742 0.65086 0.66415 -0.07096 0.03449 0.05379 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 372 C C . ILE A 67 ? 1.12001 0.74141 0.75755 -0.06519 0.05303 0.04954 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 373 O O . ILE A 67 ? 1.06019 0.66006 0.65960 -0.06268 0.05433 0.04532 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 374 C CB . ILE A 67 ? 0.96419 0.63960 0.64584 -0.06902 0.03817 0.06521 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 375 C CG1 . ILE A 67 ? 0.87239 0.57367 0.57335 -0.07310 0.02013 0.06735 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 376 C CG2 . ILE A 67 ? 0.94532 0.63312 0.65636 -0.06777 0.05586 0.07608 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 377 C CD1 . ILE A 67 ? 0.74120 0.45275 0.43968 -0.07082 0.01879 0.07482 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 378 N N . ARG A 68 ? 1.03070 1.01968 0.86633 -0.15106 0.23279 -0.16143 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 379 C CA . ARG A 68 ? 1.06290 1.04703 0.89527 -0.15964 0.25743 -0.17107 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 380 C C . ARG A 68 ? 1.12296 1.11083 0.96866 -0.15378 0.26027 -0.15679 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 381 O O . ARG A 68 ? 1.20133 1.18909 1.07668 -0.14546 0.27663 -0.15408 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 382 C CB . ARG A 68 ? 1.05684 1.03145 0.91044 -0.15754 0.28161 -0.18501 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 383 C CG . ARG A 68 ? 1.22856 1.19746 1.06151 -0.17081 0.28625 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 384 C CD . ARG A 68 ? 1.29398 1.24963 1.15090 -0.16688 0.30964 -0.21659 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 385 N NE . ARG A 68 ? 1.26927 1.22534 1.13115 -0.16504 0.29802 -0.22012 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 386 C CZ . ARG A 68 ? 1.24372 1.20044 1.08056 -0.18039 0.29347 -0.23442 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 387 N NH1 . ARG A 68 ? 1.09760 1.05686 0.94273 -0.17775 0.28287 -0.23582 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 388 N NH2 . ARG A 68 ? 1.17838 1.13515 0.98157 -0.19915 0.29925 -0.24695 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 389 N N . ALA A 69 ? 1.02687 1.01918 0.85044 -0.15834 0.24384 -0.14646 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 390 C CA . ALA A 69 ? 1.00211 0.99830 0.83278 -0.15648 0.24463 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 391 C C . ALA A 69 ? 0.99911 0.99586 0.79373 -0.16711 0.23173 -0.12768 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 392 O O . ALA A 69 ? 1.01633 1.01276 0.78590 -0.17144 0.21711 -0.12967 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 393 C CB . ALA A 69 ? 0.93109 0.93137 0.79008 -0.14232 0.23212 -0.11784 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 394 N N . PRO A 70 ? 1.03086 1.02971 0.82255 -0.17147 0.23734 -0.11986 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 395 C CA . PRO A 70 ? 1.13427 1.13218 0.89091 -0.18168 0.22689 -0.11373 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 396 C C . PRO A 70 ? 1.16158 1.15668 0.91050 -0.17553 0.20127 -0.09906 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 397 O O . PRO A 70 ? 1.27037 1.26484 1.04272 -0.16523 0.19363 -0.08996 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 398 C CB . PRO A 70 ? 1.06648 1.06740 0.82941 -0.18641 0.24135 -0.10819 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 399 C CG . PRO A 70 ? 0.93279 0.93732 0.72918 -0.18065 0.26365 -0.11570 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 400 C CD . PRO A 70 ? 0.90205 0.90572 0.72187 -0.16810 0.25575 -0.11653 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 401 N N . ASN A 71 ? 1.19323 1.18671 0.90806 -0.18191 0.18870 -0.09629 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 402 C CA . ASN A 71 ? 1.13946 1.12807 0.84428 -0.17499 0.16594 -0.08248 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 403 C C . ASN A 71 ? 1.17889 1.16031 0.88713 -0.17336 0.16094 -0.06717 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 404 O O . ASN A 71 ? 1.09514 1.06835 0.79577 -0.16720 0.14408 -0.05543 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 405 C CB . ASN A 71 ? 0.92595 0.91680 0.59398 -0.18171 0.15552 -0.08111 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 406 C CG . ASN A 71 ? 1.09015 1.08137 0.73300 -0.19467 0.16419 -0.07960 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 407 O OD1 . ASN A 71 ? 1.04559 1.04163 0.68557 -0.20429 0.18171 -0.09244 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 408 N ND2 . ASN A 71 ? 1.16033 1.14462 0.78485 -0.19493 0.15363 -0.06381 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 409 N N . ASP A 72 ? 1.16668 1.15071 0.88572 -0.17923 0.17586 -0.06700 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 410 C CA . ASP A 72 ? 1.17132 1.15049 0.89685 -0.17948 0.17161 -0.05325 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 411 C C . ASP A 72 ? 1.07950 1.06220 0.84109 -0.16975 0.17023 -0.05047 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 412 O O . ASP A 72 ? 0.97310 0.94848 0.73679 -0.16625 0.15720 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 413 C CB . ASP A 72 ? 1.18721 1.17059 0.90734 -0.19129 0.18724 -0.05241 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 414 C CG . ASP A 72 ? 1.29789 1.27259 0.98104 -0.20032 0.18072 -0.04400 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 415 O OD1 . ASP A 72 ? 1.40977 1.37339 1.07683 -0.19591 0.16326 -0.03474 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 416 O OD2 . ASP A 72 ? 1.21734 1.19575 0.88752 -0.21110 0.19380 -0.04582 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 417 N N . VAL A 73 ? 1.00132 0.99450 0.79051 -0.16542 0.18405 -0.05976 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 418 C CA . VAL A 73 ? 1.04188 1.04080 0.86500 -0.15531 0.18184 -0.05554 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 419 C C . VAL A 73 ? 1.07952 1.07179 0.90287 -0.14481 0.16570 -0.05562 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 420 O O . VAL A 73 ? 1.16950 1.16122 1.00823 -0.13785 0.15584 -0.04783 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 421 C CB . VAL A 73 ? 1.03894 1.05095 0.89342 -0.15193 0.20276 -0.06293 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 422 C CG1 . VAL A 73 ? 0.99204 1.01410 0.85561 -0.15954 0.21673 -0.05766 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 423 C CG2 . VAL A 73 ? 1.04880 1.05794 0.89349 -0.15340 0.21441 -0.07856 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 424 N N . VAL A 74 ? 1.09913 1.08777 0.90567 -0.14411 0.16283 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 425 C CA . VAL A 74 ? 0.85235 0.83572 0.65716 -0.13443 0.14658 -0.06267 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 426 C C . VAL A 74 ? 0.89652 0.86837 0.68494 -0.13296 0.12942 -0.04907 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 427 O O . VAL A 74 ? 1.00130 0.96903 0.80258 -0.12477 0.11996 -0.04268 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 428 C CB . VAL A 74 ? 0.91361 0.89794 0.69948 -0.13655 0.14498 -0.07263 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 429 C CG1 . VAL A 74 ? 0.86168 0.84108 0.63961 -0.12751 0.12569 -0.06668 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 430 C CG2 . VAL A 74 ? 0.94248 0.93373 0.74773 -0.13602 0.16093 -0.08717 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 431 N N . TRP A 75 ? 0.92036 0.88551 0.67904 -0.14123 0.12635 -0.04431 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 432 C CA . TRP A 75 ? 1.05113 1.00128 0.79255 -0.14035 0.11283 -0.03091 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 433 C C . TRP A 75 ? 1.05424 1.00181 0.81364 -0.14178 0.11386 -0.02414 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 434 O O . TRP A 75 ? 0.93556 0.87024 0.69160 -0.13750 0.10226 -0.01585 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 435 C CB . TRP A 75 ? 1.08301 1.02697 0.79132 -0.14985 0.11270 -0.02577 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 436 C CG . TRP A 75 ? 1.09318 1.01795 0.78360 -0.14934 0.10173 -0.01142 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 437 C CD1 . TRP A 75 ? 1.06661 0.98242 0.74964 -0.15875 0.10534 -0.00362 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 438 C CD2 . TRP A 75 ? 1.03336 0.94381 0.71171 -0.13888 0.08690 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 439 N NE1 . TRP A 75 ? 0.97546 0.86961 0.64076 -0.15558 0.09414 0.00818 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 440 C CE2 . TRP A 75 ? 1.03653 0.92660 0.69872 -0.14256 0.08316 0.00882 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 441 C CE3 . TRP A 75 ? 0.98540 0.89810 0.66514 -0.12686 0.07743 -0.00483 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 442 C CZ2 . TRP A 75 ? 1.00488 0.87419 0.65163 -0.13360 0.07148 0.01913 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 443 C CZ3 . TRP A 75 ? 0.92606 0.82140 0.59201 -0.11736 0.06517 0.00622 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 444 C CH2 . TRP A 75 ? 0.90976 0.78243 0.55890 -0.12032 0.06289 0.01795 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 445 N N . SER A 76 ? 1.05058 1.01106 0.82887 -0.14825 0.12816 -0.02741 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 446 C CA . SER A 76 ? 0.95974 0.92331 0.75616 -0.15145 0.12887 -0.02009 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 447 C C . SER A 76 ? 0.92680 0.89187 0.74491 -0.14085 0.12016 -0.01853 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 448 O O . SER A 76 ? 0.98415 0.94363 0.80438 -0.14293 0.11232 -0.01062 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 449 C CB . SER A 76 ? 0.92178 0.90403 0.73966 -0.15780 0.14685 -0.02331 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 450 O OG . SER A 76 ? 1.11869 1.11519 0.96699 -0.14854 0.15484 -0.03016 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 451 N N . ILE A 77 ? 0.82845 0.80085 0.66198 -0.13057 0.12202 -0.02629 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 452 C CA . ILE A 77 ? 0.91472 0.88737 0.76555 -0.11956 0.11298 -0.02453 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 453 C C . ILE A 77 ? 0.79775 0.75058 0.62427 -0.11460 0.09660 -0.02013 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 454 O O . ILE A 77 ? 0.83851 0.78091 0.66131 -0.11445 0.08727 -0.01279 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 455 C CB . ILE A 77 ? 0.90631 0.89118 0.78037 -0.11031 0.12127 -0.03372 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 456 C CG1 . ILE A 77 ? 0.89063 0.89397 0.79351 -0.11238 0.13859 -0.03540 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 457 C CG2 . ILE A 77 ? 0.87668 0.85951 0.76271 -0.09850 0.11068 -0.03180 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 458 C CD1 . ILE A 77 ? 0.86360 0.87196 0.77047 -0.11267 0.15517 -0.04714 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 459 N N . VAL A 78 ? 0.88351 0.83087 0.69112 -0.11167 0.09374 -0.02409 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 460 C CA . VAL A 78 ? 0.83589 0.76825 0.62447 -0.10363 0.07965 -0.01959 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 461 C C . VAL A 78 ? 0.90557 0.81724 0.67367 -0.10661 0.07114 -0.00869 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 462 O O . VAL A 78 ? 1.03184 0.92906 0.79143 -0.09804 0.06069 -0.00381 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 463 C CB . VAL A 78 ? 0.81880 0.75339 0.58784 -0.10361 0.07898 -0.02354 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 464 C CG1 . VAL A 78 ? 0.81097 0.73311 0.56222 -0.09398 0.06497 -0.01654 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 465 C CG2 . VAL A 78 ? 0.97907 0.93066 0.76681 -0.10183 0.08772 -0.03587 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 466 N N . ARG A 79 ? 0.97952 0.88761 0.73828 -0.11882 0.07641 -0.00475 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 467 C CA . ARG A 79 ? 0.91630 0.80057 0.65120 -0.12277 0.06949 0.00529 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 468 C C . ARG A 79 ? 0.98623 0.86327 0.73186 -0.12468 0.06550 0.00864 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 469 O O . ARG A 79 ? 0.91845 0.77163 0.64369 -0.12804 0.06009 0.01580 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 470 C CB . ARG A 79 ? 0.95210 0.83324 0.66981 -0.13626 0.07652 0.00904 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 471 C CG . ARG A 79 ? 1.02933 0.92836 0.76792 -0.14739 0.08779 0.00589 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 472 C CD . ARG A 79 ? 1.07714 0.97395 0.79657 -0.15998 0.09565 0.00912 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 473 N NE . ARG A 79 ? 1.03396 0.90476 0.72607 -0.16562 0.08977 0.01960 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 474 C CZ . ARG A 79 ? 1.11624 0.97965 0.80924 -0.17706 0.09112 0.02484 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 475 N NH1 . ARG A 79 ? 1.12398 1.00831 0.84530 -0.18340 0.09700 0.02166 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 476 N NH2 . ARG A 79 ? 1.07669 0.91237 0.74271 -0.18236 0.08709 0.03382 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 477 N N . ARG A 80 ? 0.93278 0.82942 0.70872 -0.12321 0.06862 0.00401 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 478 C CA . ARG A 80 ? 0.98646 0.88236 0.77369 -0.12756 0.06493 0.00737 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 479 C C . ARG A 80 ? 0.92909 0.80738 0.70850 -0.11663 0.05388 0.00870 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 480 O O . ARG A 80 ? 0.87907 0.76843 0.67800 -0.10686 0.05138 0.00545 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 481 C CB . ARG A 80 ? 0.97407 0.90035 0.79709 -0.12853 0.07250 0.00414 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 482 C CG . ARG A 80 ? 1.02162 0.96204 0.85261 -0.14323 0.08191 0.00685 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 483 C CD . ARG A 80 ? 1.11903 1.04537 0.93522 -0.15688 0.07603 0.01386 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 484 N NE . ARG A 80 ? 1.22653 1.17434 1.05943 -0.17071 0.08399 0.01723 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 485 C CZ . ARG A 80 ? 1.27184 1.24344 1.13182 -0.17409 0.08370 0.02004 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 486 N NH1 . ARG A 80 ? 1.30806 1.30219 1.18412 -0.18654 0.09130 0.02440 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 487 N NH2 . ARG A 80 ? 1.27883 1.25367 1.15008 -0.16503 0.07578 0.01944 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 488 N N . PHE A 81 ? 0.81298 0.66184 0.56244 -0.11776 0.04830 0.01417 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 489 C CA . PHE A 81 ? 0.89187 0.72008 0.62996 -0.10634 0.03961 0.01594 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 490 C C . PHE A 81 ? 1.02240 0.85236 0.77371 -0.10847 0.03569 0.01483 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 491 O O . PHE A 81 ? 1.03939 0.85900 0.78854 -0.09754 0.02966 0.01434 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 492 C CB . PHE A 81 ? 0.88164 0.67570 0.58464 -0.10770 0.03723 0.02334 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 493 C CG . PHE A 81 ? 0.91474 0.68234 0.60304 -0.09632 0.03046 0.02623 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 494 C CD1 . PHE A 81 ? 0.90810 0.67387 0.59270 -0.07905 0.02667 0.02760 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 495 C CD2 . PHE A 81 ? 0.89081 0.63551 0.56809 -0.10368 0.02861 0.02753 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 496 C CE1 . PHE A 81 ? 0.90585 0.64757 0.57773 -0.06747 0.02202 0.03094 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 497 C CE2 . PHE A 81 ? 1.00555 0.72328 0.66758 -0.09308 0.02439 0.02948 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 498 C CZ . PHE A 81 ? 1.00726 0.72348 0.66725 -0.07401 0.02153 0.03161 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 499 N N . ASP A 82 ? 0.83377 0.67927 0.59923 -0.12241 0.03910 0.01487 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 500 C CA . ASP A 82 ? 0.90716 0.75976 0.68521 -0.12723 0.03495 0.01478 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 501 C C . ASP A 82 ? 1.03415 0.92328 0.84923 -0.12157 0.03759 0.01221 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 502 O O . ASP A 82 ? 1.05024 0.95166 0.87918 -0.12464 0.03393 0.01334 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 503 C CB . ASP A 82 ? 0.90446 0.75238 0.67376 -0.14783 0.03609 0.01817 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 504 C CG . ASP A 82 ? 1.09429 0.96678 0.87890 -0.15774 0.04486 0.01934 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 505 O OD1 . ASP A 82 ? 1.24664 1.12607 1.03438 -0.15051 0.05077 0.01753 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 506 O OD2 . ASP A 82 ? 1.22120 1.10698 1.01432 -0.17355 0.04617 0.02201 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 507 N N . GLN A 83 ? 0.91718 0.82322 0.74755 -0.11366 0.04433 0.00908 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 508 C CA . GLN A 83 ? 0.80346 0.73955 0.66824 -0.10611 0.04865 0.00697 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 509 C C . GLN A 83 ? 0.77451 0.71098 0.64389 -0.09071 0.05041 0.00162 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 510 O O . GLN A 83 ? 0.83387 0.78888 0.72224 -0.08796 0.05995 -0.00209 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 511 C CB . GLN A 83 ? 1.09720 1.05955 0.98354 -0.11487 0.05949 0.00811 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 512 C CG . GLN A 83 ? 1.15386 1.12490 1.04320 -0.13055 0.05789 0.01410 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 513 C CD . GLN A 83 ? 1.14765 1.14952 1.06346 -0.13696 0.06936 0.01669 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 514 O OE1 . GLN A 83 ? 1.25843 1.27346 1.19070 -0.12902 0.08004 0.01327 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 515 N NE2 . GLN A 83 ? 1.10172 1.11541 1.02174 -0.15196 0.06804 0.02270 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 516 N N . PRO A 84 ? 0.81365 0.72937 0.66511 -0.08120 0.04236 0.00101 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 517 C CA . PRO A 84 ? 0.78784 0.70656 0.64399 -0.06788 0.04339 -0.00381 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 518 C C . PRO A 84 ? 0.89689 0.83963 0.78614 -0.06028 0.04870 -0.00704 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 519 O O . PRO A 84 ? 0.95421 0.90613 0.85337 -0.05484 0.05514 -0.01266 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 520 C CB . PRO A 84 ? 0.86425 0.75860 0.69834 -0.05911 0.03334 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 521 C CG . PRO A 84 ? 0.90993 0.79382 0.73847 -0.06475 0.02813 0.00249 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 522 C CD . PRO A 84 ? 0.81087 0.70138 0.64011 -0.08147 0.03283 0.00452 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 523 N N . GLN A 85 ? 0.77761 0.73168 0.68418 -0.06101 0.04713 -0.00332 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 524 C CA . GLN A 85 ? 0.76501 0.74160 0.70375 -0.05230 0.05272 -0.00415 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 525 C C . GLN A 85 ? 0.83021 0.82430 0.78837 -0.05391 0.06687 -0.00775 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 526 O O . GLN A 85 ? 1.04478 1.05010 1.02417 -0.04485 0.07446 -0.01119 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 527 C CB . GLN A 85 ? 0.81430 0.80458 0.76791 -0.05507 0.04893 0.00260 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 528 C CG . GLN A 85 ? 0.89674 0.89402 0.84791 -0.07105 0.04971 0.00735 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 529 C CD . GLN A 85 ? 1.00645 0.97885 0.92530 -0.08172 0.03937 0.00907 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 530 O OE1 . GLN A 85 ? 1.13901 1.08409 1.03180 -0.07772 0.03410 0.00637 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 531 N NE2 . GLN A 85 ? 0.94931 0.93169 0.87043 -0.09563 0.03733 0.01408 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 532 N N . THR A 86 ? 0.70329 0.69844 0.65398 -0.06567 0.07186 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 533 C CA . THR A 86 ? 0.84356 0.85476 0.81207 -0.06790 0.08713 -0.01042 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 534 C C . THR A 86 ? 0.82852 0.83453 0.79394 -0.06189 0.09395 -0.02004 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 535 O O . THR A 86 ? 0.94810 0.96672 0.93550 -0.05809 0.10750 -0.02427 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 536 C CB . THR A 86 ? 0.91588 0.92632 0.87189 -0.08209 0.09052 -0.00818 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 537 O OG1 . THR A 86 ? 0.99222 1.02302 0.96950 -0.08750 0.09292 -0.00036 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 538 C CG2 . THR A 86 ? 1.01210 1.02613 0.96879 -0.08444 0.10470 -0.01523 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 539 N N . TYR A 87 ? 0.74874 0.73677 0.68719 -0.06129 0.08543 -0.02330 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 540 C CA . TYR A 87 ? 0.87908 0.86480 0.81162 -0.05848 0.09033 -0.03240 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 541 C C . TYR A 87 ? 1.00248 0.97914 0.92652 -0.04868 0.07948 -0.03340 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 542 O O . TYR A 87 ? 1.09878 1.07118 1.00771 -0.04874 0.07806 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 543 C CB . TYR A 87 ? 0.81276 0.79164 0.72014 -0.06903 0.09271 -0.03520 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 544 C CG . TYR A 87 ? 0.72613 0.68720 0.60217 -0.07178 0.07935 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 545 C CD1 . TYR A 87 ? 0.68272 0.63602 0.54965 -0.07886 0.07517 -0.02118 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 546 C CD2 . TYR A 87 ? 0.72405 0.67653 0.57972 -0.06771 0.07193 -0.03075 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 547 C CE1 . TYR A 87 ? 0.75733 0.69039 0.59483 -0.08107 0.06526 -0.01535 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 548 C CE2 . TYR A 87 ? 0.72475 0.66030 0.55254 -0.06836 0.06151 -0.02340 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 549 C CZ . TYR A 87 ? 0.81169 0.73547 0.63011 -0.07476 0.05898 -0.01593 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 550 O OH . TYR A 87 ? 0.96126 0.86443 0.75166 -0.07500 0.05069 -0.00835 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 551 N N . LYS A 88 ? 0.82891 0.80468 0.76261 -0.04057 0.07198 -0.02815 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 552 C CA . LYS A 88 ? 0.85869 0.82645 0.78589 -0.03034 0.06242 -0.02808 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 553 C C . LYS A 88 ? 0.83777 0.81421 0.78976 -0.02095 0.06269 -0.02582 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 554 O O . LYS A 88 ? 0.90443 0.89063 0.87310 -0.02253 0.06581 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 555 C CB . LYS A 88 ? 0.78755 0.73606 0.68694 -0.03019 0.04953 -0.02173 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 556 C CG . LYS A 88 ? 0.97285 0.91168 0.84554 -0.03666 0.04790 -0.02189 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 557 C CD . LYS A 88 ? 1.05696 0.97429 0.90376 -0.03327 0.03675 -0.01443 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 558 C CE . LYS A 88 ? 1.17397 1.08488 0.99663 -0.03468 0.03427 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 559 N NZ . LYS A 88 ? 1.22561 1.11257 1.02154 -0.03390 0.02707 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 560 N N . HIS A 89 ? 0.70436 0.67903 0.65862 -0.01128 0.05904 -0.02798 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 561 C CA . HIS A 89 ? 0.72277 0.70489 0.69883 -0.00151 0.05935 -0.02562 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 562 C C . HIS A 89 ? 0.90442 0.87463 0.86665 0.00382 0.04647 -0.01918 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 563 O O . HIS A 89 ? 0.87353 0.82782 0.80977 0.00143 0.03853 -0.01734 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 564 C CB . HIS A 89 ? 0.79835 0.78584 0.78660 0.00513 0.06493 -0.03240 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 565 C CG . HIS A 89 ? 0.72018 0.71822 0.72764 0.00134 0.08077 -0.03907 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 566 N ND1 . HIS A 89 ? 0.71764 0.72684 0.75117 0.00357 0.09094 -0.03573 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 567 C CD2 . HIS A 89 ? 0.73354 0.73226 0.73755 -0.00435 0.08919 -0.04885 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 568 C CE1 . HIS A 89 ? 0.74431 0.75786 0.78997 0.00055 0.10635 -0.04320 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 569 N NE2 . HIS A 89 ? 0.75119 0.75774 0.77807 -0.00535 0.10557 -0.05224 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 570 N N . PHE A 90 ? 0.86153 0.83872 0.84071 0.01122 0.04554 -0.01537 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 571 C CA . PHE A 90 ? 0.70376 0.67061 0.67270 0.01852 0.03544 -0.01101 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 572 C C . PHE A 90 ? 0.73590 0.69179 0.68699 0.01119 0.02800 -0.00587 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 573 O O . PHE A 90 ? 0.80829 0.75056 0.74486 0.01553 0.02030 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 574 C CB . PHE A 90 ? 0.59013 0.54401 0.54191 0.02558 0.03005 -0.01340 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 575 C CG . PHE A 90 ? 0.67606 0.64102 0.64261 0.03009 0.03645 -0.01941 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 576 C CD1 . PHE A 90 ? 0.58592 0.56268 0.57717 0.03754 0.04178 -0.01999 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 577 C CD2 . PHE A 90 ? 0.83341 0.79743 0.78850 0.02565 0.03758 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 578 C CE1 . PHE A 90 ? 0.75196 0.73690 0.75607 0.03969 0.04879 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 579 C CE2 . PHE A 90 ? 0.82924 0.80399 0.79646 0.02695 0.04356 -0.03117 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 580 C CZ . PHE A 90 ? 0.71746 0.70149 0.70922 0.03359 0.04956 -0.03268 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 581 N N . ILE A 91 ? 0.76845 0.72911 0.71938 -0.00058 0.03089 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 582 C CA . ILE A 91 ? 0.77185 0.72283 0.70585 -0.01069 0.02462 -0.00056 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 583 C C . ILE A 91 ? 0.77151 0.74358 0.72680 -0.01355 0.02510 0.00462 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 584 O O . ILE A 91 ? 0.66087 0.65598 0.64210 -0.01460 0.03332 0.00623 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 585 C CB . ILE A 91 ? 0.73226 0.67631 0.65161 -0.02311 0.02697 -0.00144 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 586 C CG1 . ILE A 91 ? 0.81748 0.73851 0.71021 -0.01985 0.02356 -0.00364 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 587 C CG2 . ILE A 91 ? 0.68717 0.62563 0.59426 -0.03648 0.02253 0.00275 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 588 C CD1 . ILE A 91 ? 0.77075 0.68731 0.65068 -0.03001 0.02721 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 589 N N . LYS A 92 ? 0.71610 0.68084 0.66038 -0.01411 0.01688 0.00767 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 590 C CA . LYS A 92 ? 0.75728 0.74257 0.71606 -0.01941 0.01461 0.01373 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 591 C C . LYS A 92 ? 0.65732 0.64235 0.60407 -0.03747 0.01173 0.01591 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 592 O O . LYS A 92 ? 0.62700 0.63922 0.59468 -0.04454 0.01435 0.02131 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 593 C CB . LYS A 92 ? 0.66896 0.64708 0.61912 -0.01301 0.00718 0.01513 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 594 C CG . LYS A 92 ? 0.63102 0.63064 0.59075 -0.02060 0.00270 0.02180 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 595 C CD . LYS A 92 ? 0.63001 0.63228 0.59181 -0.01028 -0.00151 0.02406 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 596 C CE . LYS A 92 ? 0.68445 0.65421 0.61036 -0.01192 -0.00883 0.01941 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 597 N NZ . LYS A 92 ? 0.82241 0.79155 0.75038 0.00183 -0.01049 0.02034 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 598 N N . SER A 93 ? 0.62564 0.58066 0.53975 -0.04476 0.00723 0.01253 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 599 C CA . SER A 93 ? 0.69979 0.64855 0.59811 -0.06322 0.00515 0.01365 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 600 C C . SER A 93 ? 0.72191 0.63432 0.58765 -0.06513 0.00465 0.00970 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 601 O O . SER A 93 ? 0.68304 0.57400 0.53454 -0.05301 0.00301 0.00720 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 602 C CB . SER A 93 ? 0.69566 0.64587 0.58463 -0.07409 -0.00266 0.01608 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 603 O OG . SER A 93 ? 0.72917 0.64701 0.58978 -0.06940 -0.00771 0.01219 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 604 N N . CYS A 94 ? 0.92139 0.82805 0.77591 -0.08017 0.00637 0.01041 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 605 C CA . CYS A 94 ? 0.84434 0.71612 0.66675 -0.08367 0.00649 0.00872 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 606 C C . CYS A 94 ? 0.83270 0.69542 0.63887 -0.10483 0.00520 0.01023 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 607 O O . CYS A 94 ? 0.88525 0.77449 0.70955 -0.11653 0.00765 0.01278 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 608 C CB . CYS A 94 ? 0.94350 0.81819 0.77015 -0.07811 0.01286 0.00785 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 609 S SG . CYS A 94 ? 0.95924 0.80524 0.75398 -0.09027 0.01509 0.00934 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 610 N N . SER A 95 ? 0.87202 0.69733 0.64465 -0.10985 0.00243 0.00893 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 611 C CA . SER A 95 ? 0.98236 0.79331 0.73542 -0.13166 0.00172 0.00934 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 612 C C . SER A 95 ? 1.04997 0.81854 0.76944 -0.13278 0.00500 0.00956 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 613 O O . SER A 95 ? 1.02792 0.77133 0.73225 -0.11701 0.00526 0.00928 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 614 C CB . SER A 95 ? 0.93054 0.73614 0.67361 -0.14103 -0.00442 0.00714 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 615 O OG . SER A 95 ? 1.17971 0.96350 0.91017 -0.12525 -0.00654 0.00441 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 616 N N . VAL A 96 ? 1.13411 0.89560 0.84253 -0.15107 0.00797 0.01122 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 617 C CA . VAL A 96 ? 1.23179 0.95322 0.90898 -0.15136 0.01219 0.01316 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 618 C C . VAL A 96 ? 1.47626 1.15761 1.12080 -0.16353 0.01147 0.01085 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 619 O O . VAL A 96 ? 1.61360 1.27835 1.24830 -0.15471 0.00874 0.00773 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 620 C CB . VAL A 96 ? 1.12778 0.86023 0.80918 -0.16158 0.01770 0.01680 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 621 C CG1 . VAL A 96 ? 0.94323 0.69651 0.64283 -0.14429 0.02009 0.01793 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 622 C CG2 . VAL A 96 ? 1.20768 0.97499 0.91119 -0.18065 0.01762 0.01689 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 623 N N . SER A 97 ? 1.57033 1.23459 1.19706 -0.18419 0.01488 0.01188 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 624 C CA . SER A 97 ? 1.69068 1.31095 1.28259 -0.19799 0.01639 0.00884 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 625 C C . SER A 97 ? 1.65102 1.27477 1.23803 -0.22680 0.01839 0.00910 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 626 O O . SER A 97 ? 1.67117 1.25989 1.23203 -0.23697 0.02472 0.01126 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 627 C CB . SER A 97 ? 1.79707 1.36694 1.35766 -0.18373 0.02245 0.01195 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 628 O OG . SER A 97 ? 1.75343 1.31578 1.31429 -0.16056 0.02038 0.01085 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 629 N N . ASP A 98 ? 1.62981 1.29907 1.24435 -0.23973 0.01336 0.00811 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 630 C CA . ASP A 98 ? 1.68931 1.37144 1.30486 -0.26793 0.01435 0.00904 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 631 C C . ASP A 98 ? 1.75424 1.42632 1.36379 -0.27137 0.02225 0.01450 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 632 O O . ASP A 98 ? 1.74092 1.44598 1.37643 -0.26238 0.02417 0.01872 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 633 C CB . ASP A 98 ? 1.80688 1.45451 1.39019 -0.29039 0.01349 0.00312 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 634 C CG . ASP A 98 ? 1.89159 1.56460 1.48193 -0.32191 0.01170 0.00331 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 635 O OD1 . ASP A 98 ? 1.88413 1.56824 1.48230 -0.33077 0.01663 0.00853 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 636 O OD2 . ASP A 98 ? 1.88078 1.56485 1.46907 -0.33806 0.00524 -0.00143 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 637 N N . ASN A 99 ? 1.72213 1.34680 1.29611 -0.28419 0.02789 0.01443 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 638 C CA . ASN A 99 ? 1.72102 1.33100 1.28463 -0.28771 0.03596 0.02063 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 639 C C . ASN A 99 ? 1.75150 1.36451 1.32250 -0.25999 0.03810 0.02546 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 640 O O . ASN A 99 ? 1.83319 1.40900 1.38195 -0.24332 0.04015 0.02704 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 641 C CB . ASN A 99 ? 1.75586 1.30581 1.27663 -0.30078 0.04275 0.02042 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 642 C CG . ASN A 99 ? 1.79064 1.33609 1.30093 -0.33292 0.04167 0.01490 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 643 O OD1 . ASN A 99 ? 1.75528 1.34775 1.29226 -0.34658 0.03533 0.01305 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 644 N ND2 . ASN A 99 ? 1.82650 1.31543 1.29756 -0.34574 0.04845 0.01272 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 645 N N . PHE A 100 ? 1.65537 1.31288 1.25715 -0.25534 0.03825 0.02799 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 646 C CA . PHE A 100 ? 1.49231 1.15970 1.10367 -0.23169 0.03971 0.03096 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 647 C C . PHE A 100 ? 1.44230 1.12214 1.05700 -0.23831 0.04671 0.03619 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 648 O O . PHE A 100 ? 1.52750 1.24183 1.16440 -0.25210 0.04857 0.03617 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 649 C CB . PHE A 100 ? 1.36601 1.07529 1.01204 -0.21731 0.03443 0.02728 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 650 C CG . PHE A 100 ? 1.24829 0.96691 0.90315 -0.19454 0.03559 0.02853 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 651 C CD1 . PHE A 100 ? 1.19347 0.88631 0.83262 -0.17550 0.03314 0.02887 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 652 C CD2 . PHE A 100 ? 1.24223 0.99642 0.92126 -0.19271 0.03967 0.02912 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 653 C CE1 . PHE A 100 ? 1.18439 0.88924 0.83199 -0.15652 0.03337 0.02997 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 654 C CE2 . PHE A 100 ? 1.26037 1.02311 0.94561 -0.17431 0.04082 0.02885 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 655 C CZ . PHE A 100 ? 1.26100 1.00035 0.93065 -0.15691 0.03697 0.02936 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 656 N N . THR A 101 ? 1.46413 1.11763 1.05711 -0.22802 0.05093 0.04153 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 657 C CA . THR A 101 ? 1.39538 1.05919 0.98804 -0.23271 0.05782 0.04682 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 658 C C . THR A 101 ? 1.27661 0.95777 0.87829 -0.21168 0.05790 0.04792 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 659 O O . THR A 101 ? 1.24647 0.93341 0.84330 -0.21324 0.06361 0.05228 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 660 C CB . THR A 101 ? 1.54384 1.16336 1.10056 -0.24303 0.06390 0.05387 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 661 O OG1 . THR A 101 ? 1.70527 1.28898 1.23787 -0.22400 0.06317 0.05829 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 662 C CG2 . THR A 101 ? 1.46776 1.06704 1.01295 -0.26650 0.06441 0.05126 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 663 N N . MET A 102 ? 1.23417 0.92393 0.84772 -0.19333 0.05188 0.04385 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 664 C CA . MET A 102 ? 1.17252 0.88078 0.79592 -0.17474 0.05117 0.04342 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 665 C C . MET A 102 ? 1.21696 0.90066 0.81206 -0.16790 0.05378 0.05178 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 666 O O . MET A 102 ? 1.34658 1.04771 0.94370 -0.16512 0.05697 0.05342 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 667 C CB . MET A 102 ? 1.22285 0.97463 0.87603 -0.17884 0.05542 0.03906 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 668 C CG . MET A 102 ? 1.33250 1.10407 0.99651 -0.16180 0.05528 0.03610 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 669 S SD . MET A 102 ? 1.49266 1.30963 1.19961 -0.15782 0.05739 0.02711 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 670 C CE . MET A 102 ? 1.51485 1.34721 1.23908 -0.17797 0.06069 0.02782 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 671 N N . ALA A 103 ? 1.11085 0.75322 0.67835 -0.16547 0.05316 0.05756 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 672 C CA . ALA A 103 ? 1.09980 0.71604 0.63932 -0.15771 0.05604 0.06830 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 673 C C . ALA A 103 ? 1.20826 0.81234 0.74144 -0.13448 0.05087 0.07148 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 674 O O . ALA A 103 ? 1.34064 0.93930 0.88110 -0.12774 0.04665 0.06617 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 675 C CB . ALA A 103 ? 1.17504 0.74963 0.68608 -0.17181 0.06208 0.07493 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 676 N N . VAL A 104 ? 1.09077 0.69352 0.61089 -0.12232 0.05120 0.08081 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 677 C CA . VAL A 104 ? 1.16270 0.75578 0.67664 -0.09978 0.04668 0.08638 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 678 C C . VAL A 104 ? 1.28037 0.82981 0.77723 -0.09674 0.04853 0.08864 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 679 O O . VAL A 104 ? 1.21754 0.73328 0.69359 -0.10940 0.05495 0.09238 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 680 C CB . VAL A 104 ? 1.29371 0.88597 0.78990 -0.08943 0.04748 0.09992 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 681 C CG1 . VAL A 104 ? 1.38704 0.94413 0.85460 -0.09968 0.05545 0.11094 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 682 C CG2 . VAL A 104 ? 1.25201 0.83557 0.74335 -0.06555 0.04298 0.10751 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 683 N N . GLY A 105 ? 1.23239 0.78139 0.73737 -0.08083 0.04383 0.08570 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 684 C CA . GLY A 105 ? 1.18174 0.69191 0.67263 -0.07760 0.04605 0.08503 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 685 C C . GLY A 105 ? 1.32884 0.84894 0.83675 -0.08877 0.04298 0.07105 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 686 O O . GLY A 105 ? 1.13019 0.62265 0.62825 -0.08575 0.04389 0.06816 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 687 N N . SER A 106 ? 1.30499 0.86393 0.83766 -0.10125 0.04006 0.06291 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 688 C CA . SER A 106 ? 1.06099 0.63509 0.61234 -0.11094 0.03668 0.05178 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 689 C C . SER A 106 ? 1.20057 0.78682 0.76697 -0.09225 0.03100 0.04779 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 690 O O . SER A 106 ? 1.17012 0.76036 0.73705 -0.07301 0.02929 0.05287 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 691 C CB . SER A 106 ? 1.00119 0.61624 0.57780 -0.12561 0.03633 0.04648 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 692 O OG . SER A 106 ? 1.09924 0.70209 0.66525 -0.14816 0.04084 0.04681 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 693 N N . THR A 107 ? 1.18432 0.77747 0.76257 -0.09869 0.02797 0.03932 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 694 C CA . THR A 107 ? 1.10808 0.71484 0.70229 -0.08314 0.02298 0.03499 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 695 C C . THR A 107 ? 0.97909 0.62206 0.60211 -0.09303 0.01919 0.02677 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 696 O O . THR A 107 ? 0.92279 0.57497 0.55009 -0.11263 0.02027 0.02450 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 697 C CB . THR A 107 ? 1.10123 0.66797 0.67274 -0.07567 0.02423 0.03519 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 698 O OG1 . THR A 107 ? 1.12371 0.66815 0.67988 -0.09636 0.02642 0.03049 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 699 C CG2 . THR A 107 ? 1.19651 0.72916 0.74260 -0.06137 0.02910 0.04564 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 700 N N . ARG A 108 ? 0.93509 0.60013 0.57897 -0.07875 0.01512 0.02350 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 701 C CA . ARG A 108 ? 1.05241 0.75147 0.72470 -0.08429 0.01197 0.01752 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 702 C C . ARG A 108 ? 1.06280 0.76312 0.74226 -0.06900 0.00813 0.01487 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 703 O O . ARG A 108 ? 1.10157 0.79739 0.77977 -0.05080 0.00775 0.01713 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 704 C CB . ARG A 108 ? 0.87928 0.61799 0.57986 -0.08441 0.01356 0.01668 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 705 C CG . ARG A 108 ? 0.82627 0.57957 0.53956 -0.06541 0.01279 0.01651 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 706 C CD . ARG A 108 ? 0.82441 0.61067 0.56031 -0.06819 0.01651 0.01441 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 707 N NE . ARG A 108 ? 0.88220 0.67957 0.62542 -0.05295 0.01610 0.01367 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 708 C CZ . ARG A 108 ? 0.84001 0.65656 0.59179 -0.05400 0.02002 0.01200 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 709 N NH1 . ARG A 108 ? 0.76166 0.58886 0.51869 -0.04203 0.01902 0.01065 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 710 N NH2 . ARG A 108 ? 0.76155 0.58708 0.51597 -0.06808 0.02537 0.01142 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 711 N N . ASP A 109 ? 1.03702 0.74510 0.72365 -0.07709 0.00521 0.01076 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 712 C CA . ASP A 109 ? 0.95184 0.66390 0.64607 -0.06474 0.00177 0.00813 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 713 C C . ASP A 109 ? 0.83566 0.59254 0.56744 -0.05979 0.00008 0.00679 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 714 O O . ASP A 109 ? 0.96093 0.74311 0.70998 -0.07280 -0.00036 0.00625 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 715 C CB . ASP A 109 ? 0.96134 0.65546 0.63870 -0.07749 -0.00028 0.00460 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 716 C CG . ASP A 109 ? 1.19850 0.84082 0.83622 -0.07948 0.00351 0.00480 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 717 O OD1 . ASP A 109 ? 1.25446 0.87394 0.87991 -0.06119 0.00607 0.00747 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 718 O OD2 . ASP A 109 ? 1.30953 0.93391 0.92858 -0.09974 0.00465 0.00261 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 719 N N . VAL A 110 ? 0.75910 0.52621 0.50418 -0.04120 -0.00011 0.00691 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 720 C CA . VAL A 110 ? 0.77815 0.58326 0.55789 -0.03513 0.00008 0.00549 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 721 C C . VAL A 110 ? 0.88249 0.69283 0.67053 -0.02615 -0.00316 0.00434 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 722 O O . VAL A 110 ? 0.90448 0.69118 0.67487 -0.01629 -0.00458 0.00430 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 723 C CB . VAL A 110 ? 0.77212 0.58862 0.56305 -0.02307 0.00290 0.00553 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 724 C CG1 . VAL A 110 ? 0.67126 0.51913 0.49478 -0.01448 0.00421 0.00328 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 725 C CG2 . VAL A 110 ? 0.75329 0.57325 0.54099 -0.03328 0.00682 0.00628 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 726 N N . ASN A 111 ? 0.79044 0.63238 0.60588 -0.02864 -0.00343 0.00433 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 727 C CA . ASN A 111 ? 0.73990 0.59505 0.57047 -0.01773 -0.00536 0.00439 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 728 C C . ASN A 111 ? 0.75368 0.63690 0.61595 -0.00711 -0.00097 0.00447 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 729 O O . ASN A 111 ? 0.75414 0.65906 0.63577 -0.01341 0.00326 0.00505 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 730 C CB . ASN A 111 ? 0.75914 0.62931 0.59579 -0.02882 -0.00899 0.00595 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 731 C CG . ASN A 111 ? 0.86691 0.70764 0.67009 -0.04060 -0.01303 0.00403 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 732 O OD1 . ASN A 111 ? 1.00203 0.80800 0.77823 -0.03516 -0.01246 0.00184 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 733 N ND2 . ASN A 111 ? 0.94615 0.80104 0.75096 -0.05716 -0.01647 0.00515 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 734 N N . LEU A 112 ? 0.64981 0.53151 0.51689 0.00851 -0.00082 0.00368 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 735 C CA . LEU A 112 ? 0.63825 0.54282 0.53296 0.01744 0.00424 0.00263 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 736 C C . LEU A 112 ? 0.78796 0.71641 0.70864 0.02108 0.00548 0.00512 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 737 O O . LEU A 112 ? 0.82160 0.75009 0.73746 0.01783 0.00108 0.00786 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 738 C CB . LEU A 112 ? 0.60354 0.49794 0.49235 0.03121 0.00414 0.00103 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 739 C CG . LEU A 112 ? 0.70007 0.56999 0.56113 0.03112 0.00209 0.00134 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 740 C CD1 . LEU A 112 ? 0.63991 0.50204 0.49579 0.04658 0.00058 0.00234 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 741 C CD2 . LEU A 112 ? 0.74365 0.62028 0.60577 0.02315 0.00555 -0.00022 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 742 N N . ILE A 113 ? 0.78513 0.73404 0.73291 0.02724 0.01214 0.00440 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 743 C CA . ILE A 113 ? 0.72056 0.69185 0.69464 0.03251 0.01483 0.00845 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 744 C C . ILE A 113 ? 0.64018 0.60528 0.61276 0.04577 0.01247 0.00862 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 745 O O . ILE A 113 ? 0.67044 0.61546 0.62309 0.05078 0.00919 0.00573 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 746 C CB . ILE A 113 ? 0.56474 0.55736 0.56847 0.03372 0.02538 0.00793 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 747 C CG1 . ILE A 113 ? 0.55183 0.53931 0.55875 0.04119 0.03054 0.00159 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 748 C CG2 . ILE A 113 ? 0.54694 0.54474 0.55029 0.02084 0.02839 0.00787 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 749 C CD1 . ILE A 113 ? 0.50914 0.51299 0.54137 0.04016 0.04269 -0.00062 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 750 N N . SER A 114 ? 0.70715 0.69003 0.70085 0.05215 0.01455 0.01316 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 751 C CA . SER A 114 ? 0.71216 0.68982 0.70385 0.06412 0.01255 0.01403 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 752 C C . SER A 114 ? 0.59134 0.57239 0.59866 0.07445 0.01917 0.01064 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 753 O O . SER A 114 ? 0.66564 0.65700 0.69027 0.07249 0.02668 0.00810 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 754 C CB . SER A 114 ? 0.58853 0.58413 0.59422 0.06629 0.01161 0.02136 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 755 O OG . SER A 114 ? 0.64622 0.66576 0.68519 0.07067 0.02022 0.02549 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 756 N N . GLY A 115 ? 0.55316 0.52534 0.55360 0.08476 0.01697 0.01028 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 757 C CA . GLY A 115 ? 0.74316 0.72061 0.75855 0.09366 0.02250 0.00754 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 758 C C . GLY A 115 ? 0.74289 0.70985 0.74512 0.09303 0.02131 0.00203 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 759 O O . GLY A 115 ? 0.69933 0.67380 0.71431 0.09692 0.02591 -0.00130 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 760 N N . LEU A 116 ? 0.64378 0.59485 0.62142 0.08773 0.01564 0.00146 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 761 C CA . LEU A 116 ? 0.68664 0.62862 0.64972 0.08753 0.01370 -0.00143 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 762 C C . LEU A 116 ? 0.84561 0.77055 0.78834 0.09725 0.00836 0.00159 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 763 O O . LEU A 116 ? 0.89165 0.80686 0.82586 0.10117 0.00608 0.00449 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 764 C CB . LEU A 116 ? 0.78020 0.71428 0.72859 0.07546 0.01233 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 765 C CG . LEU A 116 ? 0.82032 0.76985 0.78611 0.06575 0.01898 -0.00603 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 766 C CD1 . LEU A 116 ? 0.78870 0.72840 0.73551 0.05539 0.01726 -0.00730 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 767 C CD2 . LEU A 116 ? 0.65687 0.62154 0.64346 0.06898 0.02600 -0.01076 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 768 N N . PRO A 117 ? 0.68485 0.60685 0.61942 0.10161 0.00684 0.00144 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 769 C CA . PRO A 117 ? 0.66087 0.56532 0.57531 0.11216 0.00303 0.00594 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 770 C C . PRO A 117 ? 0.78899 0.66899 0.67526 0.10672 0.00001 0.00787 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 771 O O . PRO A 117 ? 0.80565 0.67117 0.67367 0.11302 -0.00183 0.01186 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 772 C CB . PRO A 117 ? 0.72254 0.64024 0.64406 0.11854 0.00290 0.00646 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 773 C CG . PRO A 117 ? 0.70809 0.64052 0.63968 0.10637 0.00507 0.00115 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 774 C CD . PRO A 117 ? 0.65156 0.58977 0.59824 0.09855 0.00951 -0.00243 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 775 N N . ALA A 118 ? 0.63189 0.50794 0.51538 0.09486 0.00007 0.00591 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 776 C CA . ALA A 118 ? 0.68561 0.53962 0.54406 0.08593 -0.00188 0.00682 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 777 C C . ALA A 118 ? 0.69380 0.54658 0.55187 0.07463 -0.00239 0.00533 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 778 O O . ALA A 118 ? 0.79656 0.67120 0.67775 0.07237 -0.00081 0.00426 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 779 C CB . ALA A 118 ? 0.66620 0.52623 0.52390 0.07808 -0.00132 0.00588 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 780 N N . ALA A 119 ? 0.67116 0.49902 0.50311 0.06722 -0.00420 0.00592 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 781 C CA . ALA A 119 ? 0.66339 0.49216 0.49328 0.05445 -0.00573 0.00469 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 782 C C . ALA A 119 ? 0.78505 0.59912 0.59647 0.03866 -0.00648 0.00413 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 783 O O . ALA A 119 ? 0.98509 0.81414 0.80603 0.02544 -0.00720 0.00358 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 784 C CB . ALA A 119 ? 0.75460 0.56745 0.56968 0.05929 -0.00712 0.00469 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 785 N N . THR A 120 ? 0.80354 0.58967 0.58969 0.04000 -0.00580 0.00536 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 786 C CA . THR A 120 ? 0.82752 0.59826 0.59588 0.02533 -0.00542 0.00549 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 787 C C . THR A 120 ? 0.90987 0.66903 0.66756 0.03156 -0.00359 0.00888 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 788 O O . THR A 120 ? 0.90648 0.66922 0.66897 0.04690 -0.00332 0.01131 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 789 C CB . THR A 120 ? 0.80185 0.54017 0.54034 0.01667 -0.00578 0.00422 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 790 O OG1 . THR A 120 ? 0.86874 0.57710 0.58621 0.03110 -0.00338 0.00614 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 791 C CG2 . THR A 120 ? 0.84917 0.60120 0.59573 0.00962 -0.00867 0.00142 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 792 N N . SER A 121 ? 0.85545 0.60142 0.59772 0.01910 -0.00248 0.00994 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 793 C CA . SER A 121 ? 0.99327 0.72607 0.72121 0.02352 -0.00081 0.01476 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 794 C C . SER A 121 ? 0.94983 0.66240 0.65710 0.00719 0.00107 0.01581 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 795 O O . SER A 121 ? 0.83941 0.56698 0.55645 -0.00851 0.00097 0.01268 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 796 C CB . SER A 121 ? 1.00308 0.76721 0.75318 0.02775 -0.00094 0.01479 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 797 O OG . SER A 121 ? 1.14857 0.93364 0.91391 0.01331 0.00041 0.01102 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 798 N N . THR A 122 ? 0.92718 0.60588 0.60667 0.01155 0.00357 0.02114 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 799 C CA . THR A 122 ? 1.01427 0.66968 0.67150 -0.00199 0.00661 0.02381 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 800 C C . THR A 122 ? 0.99812 0.66350 0.65604 0.00238 0.00734 0.03000 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 801 O O . THR A 122 ? 1.03241 0.69751 0.68850 0.01927 0.00691 0.03593 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 802 C CB . THR A 122 ? 1.01764 0.62565 0.64202 0.00034 0.01078 0.02643 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 803 O OG1 . THR A 122 ? 1.21684 0.81884 0.84094 0.00004 0.00980 0.02026 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 804 C CG2 . THR A 122 ? 1.12616 0.70838 0.72798 -0.01853 0.01452 0.02704 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 805 N N . GLU A 123 ? 0.87022 0.54674 0.53095 -0.01293 0.00844 0.02912 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 806 C CA . GLU A 123 ? 1.00995 0.69782 0.66985 -0.01098 0.00928 0.03427 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 807 C C . GLU A 123 ? 0.99797 0.66176 0.63416 -0.02421 0.01334 0.03901 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 808 O O . GLU A 123 ? 1.10555 0.76107 0.73787 -0.04110 0.01512 0.03518 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 809 C CB . GLU A 123 ? 1.05713 0.78687 0.74623 -0.01532 0.00831 0.02820 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 810 C CG . GLU A 123 ? 1.23723 0.98890 0.95019 -0.00330 0.00540 0.02350 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 811 C CD . GLU A 123 ? 1.34737 1.13538 1.08966 -0.00898 0.00675 0.01650 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 812 O OE1 . GLU A 123 ? 1.33660 1.13402 1.08142 -0.02199 0.01020 0.01498 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 813 O OE2 . GLU A 123 ? 1.33454 1.14049 1.09727 -0.00003 0.00551 0.01281 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 814 N N . ARG A 124 ? 1.04875 0.70238 0.66903 -0.01668 0.01475 0.04826 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 815 C CA . ARG A 124 ? 1.10276 0.73225 0.69894 -0.02686 0.01938 0.05502 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 816 C C . ARG A 124 ? 1.15661 0.81261 0.75827 -0.03033 0.01928 0.05789 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 817 O O . ARG A 124 ? 1.10628 0.78224 0.71469 -0.01747 0.01610 0.06128 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 818 C CB . ARG A 124 ? 1.01321 0.60221 0.58155 -0.01369 0.02272 0.06591 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 819 C CG . ARG A 124 ? 1.11144 0.67209 0.65309 -0.02117 0.02861 0.07543 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 820 C CD . ARG A 124 ? 1.32186 0.84956 0.84079 -0.00196 0.03243 0.08915 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 821 N NE . ARG A 124 ? 1.31832 0.87407 0.84756 0.01678 0.02763 0.09740 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 822 C CZ . ARG A 124 ? 1.23114 0.77388 0.75263 0.03860 0.02863 0.10853 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 823 N NH1 . ARG A 124 ? 1.17747 0.67562 0.67973 0.04561 0.03572 0.11209 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 824 N NH2 . ARG A 124 ? 1.29886 0.87385 0.83187 0.05301 0.02311 0.11601 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 825 N N . LEU A 125 ? 1.08271 0.73978 0.68075 -0.04863 0.02299 0.05639 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 826 C CA . LEU A 125 ? 0.95437 0.63551 0.55585 -0.05464 0.02442 0.05776 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 827 C C . LEU A 125 ? 1.18054 0.84090 0.75454 -0.04904 0.02631 0.07135 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 828 O O . LEU A 125 ? 1.39907 1.02817 0.95122 -0.05728 0.03117 0.07737 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 829 C CB . LEU A 125 ? 0.91978 0.61109 0.52944 -0.07570 0.02873 0.05154 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 830 C CG . LEU A 125 ? 1.06339 0.77326 0.67214 -0.08573 0.03296 0.05272 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 831 C CD1 . LEU A 125 ? 1.10109 0.84805 0.72971 -0.07927 0.03145 0.04684 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 832 C CD2 . LEU A 125 ? 0.92808 0.64183 0.54300 -0.10628 0.03832 0.04849 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 833 N N . ASP A 126 ? 1.11618 0.79493 0.69115 -0.03570 0.02267 0.07687 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 834 C CA . ASP A 126 ? 1.16482 0.82770 0.71507 -0.02711 0.02353 0.09246 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 835 C C . ASP A 126 ? 1.13142 0.81172 0.67414 -0.03789 0.02551 0.09576 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 836 O O . ASP A 126 ? 1.10347 0.76098 0.62231 -0.04100 0.02977 0.10726 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 837 C CB . ASP A 126 ? 1.25016 0.92348 0.80370 -0.00527 0.01783 0.09960 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 838 C CG . ASP A 126 ? 1.41104 1.05742 0.96368 0.00796 0.01807 0.10053 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 839 O OD1 . ASP A 126 ? 1.33036 0.94510 0.87415 -0.00027 0.02284 0.09684 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 840 O OD2 . ASP A 126 ? 1.42698 1.08481 0.98733 0.02574 0.01379 0.10467 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 841 N N . ILE A 127 ? 1.05339 0.77163 0.61464 -0.04418 0.02377 0.08585 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 842 C CA . ILE A 127 ? 1.08197 0.81792 0.63567 -0.05565 0.02671 0.08691 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 843 C C . ILE A 127 ? 1.05370 0.80441 0.62471 -0.07337 0.03218 0.07291 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 844 O O . ILE A 127 ? 1.06296 0.83221 0.65909 -0.07315 0.03119 0.06085 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 845 C CB . ILE A 127 ? 1.04994 0.81883 0.60633 -0.04788 0.02125 0.08832 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 846 C CG1 . ILE A 127 ? 1.04002 0.79847 0.58093 -0.02936 0.01587 0.10497 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 847 C CG2 . ILE A 127 ? 0.98662 0.77433 0.53371 -0.06167 0.02506 0.08736 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 848 C CD1 . ILE A 127 ? 1.00857 0.79975 0.54614 -0.02514 0.01037 0.10992 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 849 N N . LEU A 128 ? 1.13787 0.88186 0.69628 -0.08810 0.03871 0.07555 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 850 C CA . LEU A 128 ? 1.19057 0.95161 0.76581 -0.10464 0.04533 0.06412 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 851 C C . LEU A 128 ? 1.15175 0.91876 0.71040 -0.11624 0.05150 0.06846 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 852 O O . LEU A 128 ? 1.17723 0.92455 0.72143 -0.12700 0.05675 0.07472 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 853 C CB . LEU A 128 ? 1.14409 0.88651 0.72604 -0.11370 0.04800 0.06146 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 854 C CG . LEU A 128 ? 1.16522 0.93115 0.77284 -0.12702 0.05361 0.05011 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 855 C CD1 . LEU A 128 ? 1.20524 0.96607 0.80321 -0.14500 0.06172 0.05337 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 856 C CD2 . LEU A 128 ? 1.18239 0.98260 0.80973 -0.12325 0.05498 0.04056 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 857 N N . ASP A 129 ? 1.10216 0.89668 0.66227 -0.11545 0.05145 0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 858 C CA . ASP A 129 ? 1.12372 0.92541 0.66422 -0.12501 0.05655 0.06922 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 859 C C . ASP A 129 ? 1.17100 0.99815 0.72815 -0.13826 0.06558 0.05517 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 860 O O . ASP A 129 ? 1.28695 1.13901 0.85492 -0.13639 0.06558 0.04513 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 861 C CB . ASP A 129 ? 1.08193 0.89520 0.60554 -0.11496 0.04973 0.07709 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 862 C CG . ASP A 129 ? 1.21632 1.03223 0.71337 -0.12372 0.05381 0.08616 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 863 O OD1 . ASP A 129 ? 1.17543 1.00003 0.67321 -0.13893 0.06306 0.07917 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 864 O OD2 . ASP A 129 ? 1.26849 1.07808 0.74389 -0.11461 0.04821 0.10151 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 865 N N . ASP A 130 ? 1.23293 1.05350 0.79223 -0.15188 0.07425 0.05453 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 866 C CA . ASP A 130 ? 1.24663 1.09039 0.82171 -0.16370 0.08508 0.04295 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 867 C C . ASP A 130 ? 1.19402 1.05135 0.74949 -0.17053 0.09055 0.04302 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 868 O O . ASP A 130 ? 1.31808 1.19616 0.88542 -0.17807 0.10020 0.03140 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 869 C CB . ASP A 130 ? 1.21880 1.05466 0.80262 -0.17650 0.09276 0.04398 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 870 C CG . ASP A 130 ? 1.17986 1.00029 0.77697 -0.17265 0.08678 0.04531 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 871 O OD1 . ASP A 130 ? 1.29308 1.08523 0.87076 -0.17004 0.08121 0.05567 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 872 O OD2 . ASP A 130 ? 1.07673 0.91279 0.70281 -0.17205 0.08827 0.03623 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 873 N N . ASP A 131 ? 1.22962 1.07527 0.75491 -0.16797 0.08550 0.05634 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 874 C CA . ASP A 131 ? 1.16018 1.01964 0.66289 -0.17495 0.08950 0.05816 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 875 C C . ASP A 131 ? 1.13952 1.02353 0.64297 -0.16912 0.08430 0.05001 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 876 O O . ASP A 131 ? 1.28468 1.18788 0.77888 -0.17837 0.09061 0.04282 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 877 C CB . ASP A 131 ? 1.08981 0.92872 0.56009 -0.17386 0.08608 0.07772 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 878 C CG . ASP A 131 ? 1.25352 1.06719 0.72001 -0.18326 0.09306 0.08503 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 879 O OD1 . ASP A 131 ? 1.37976 1.19938 0.86708 -0.19343 0.10145 0.07477 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 880 O OD2 . ASP A 131 ? 1.18914 0.97756 0.63250 -0.18069 0.09074 0.10146 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 881 N N . ARG A 132 ? 1.19408 1.07794 0.70828 -0.15508 0.07362 0.05021 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 882 C CA . ARG A 132 ? 1.17494 1.08269 0.69312 -0.15001 0.06794 0.04210 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 883 C C . ARG A 132 ? 1.15234 1.06761 0.70320 -0.14471 0.06820 0.02755 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 884 O O . ARG A 132 ? 1.00980 0.94441 0.56686 -0.14181 0.06474 0.01891 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 885 C CB . ARG A 132 ? 1.15081 1.05677 0.65079 -0.13701 0.05448 0.05787 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 886 C CG . ARG A 132 ? 1.22755 1.11332 0.69949 -0.13665 0.05371 0.07778 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 887 C CD . ARG A 132 ? 1.20296 1.10283 0.65265 -0.12939 0.04414 0.09119 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 888 N NE . ARG A 132 ? 1.31543 1.24982 0.76767 -0.13663 0.04329 0.07734 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 889 C CZ . ARG A 132 ? 1.32507 1.28341 0.76404 -0.13271 0.03371 0.08374 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 890 N NH1 . ARG A 132 ? 1.35777 1.31021 0.78169 -0.11915 0.02436 0.10576 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 891 N NH2 . ARG A 132 ? 1.29014 1.27843 0.73106 -0.14255 0.03411 0.06844 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 892 N N . GLN A 133 ? 1.07328 0.97499 0.64473 -0.14421 0.07224 0.02505 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 893 C CA . GLN A 133 ? 0.99691 0.90666 0.60040 -0.14013 0.07442 0.01220 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 894 C C . GLN A 133 ? 0.99115 0.90343 0.60111 -0.12544 0.06249 0.01331 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 895 O O . GLN A 133 ? 1.06220 0.99255 0.68442 -0.12328 0.06225 0.00263 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 896 C CB . GLN A 133 ? 0.98618 0.91659 0.60126 -0.15005 0.08706 -0.00384 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 897 C CG . GLN A 133 ? 1.01703 0.94555 0.63363 -0.16272 0.10065 -0.00530 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 898 C CD . GLN A 133 ? 1.07932 1.02585 0.70523 -0.17153 0.11549 -0.02076 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 899 O OE1 . GLN A 133 ? 1.21483 1.17391 0.83476 -0.17216 0.11560 -0.02985 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 900 N NE2 . GLN A 133 ? 0.99556 0.94360 0.63634 -0.17883 0.12895 -0.02389 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 901 N N . VAL A 134 ? 1.15205 0.69148 0.57879 -0.17003 0.07961 0.06141 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 902 C CA . VAL A 134 ? 1.16526 0.70865 0.60335 -0.14774 0.05706 0.07038 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 903 C C . VAL A 134 ? 1.35389 0.90379 0.81809 -0.14007 0.05468 0.07211 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 904 O O . VAL A 134 ? 1.40180 0.92708 0.84619 -0.15017 0.06116 0.07468 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 905 C CB . VAL A 134 ? 1.29681 0.80503 0.68570 -0.14336 0.04039 0.08391 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 906 C CG1 . VAL A 134 ? 1.11728 0.62868 0.51990 -0.12033 0.01886 0.09216 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 907 C CG2 . VAL A 134 ? 1.35810 0.86881 0.72522 -0.14912 0.03918 0.08123 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 908 N N . LEU A 135 ? 1.18556 0.76837 0.69248 -0.12409 0.04589 0.07032 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N 909 C CA . LEU A 135 ? 1.08172 0.67970 0.61779 -0.11729 0.04383 0.06985 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA 910 C C . LEU A 135 ? 1.09569 0.69653 0.63702 -0.09703 0.02340 0.07670 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C 911 O O . LEU A 135 ? 1.06955 0.69191 0.62732 -0.08607 0.01365 0.07735 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O 912 C CB . LEU A 135 ? 0.98744 0.62841 0.57302 -0.11818 0.05329 0.06125 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB 913 C CG . LEU A 135 ? 1.16482 0.82723 0.78009 -0.11170 0.04941 0.06111 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG 914 C CD1 . LEU A 135 ? 1.26905 0.91337 0.86923 -0.12652 0.06078 0.05794 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 915 C CD2 . LEU A 135 ? 1.06599 0.77465 0.73185 -0.10658 0.05109 0.05751 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 916 N N . GLY A 136 ? 1.00751 0.58698 0.53593 -0.09273 0.01781 0.08046 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 917 C CA . GLY A 136 ? 1.03394 0.61738 0.56968 -0.07296 0.00003 0.08443 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 918 C C . GLY A 136 ? 1.24587 0.84526 0.80765 -0.06910 0.00086 0.07926 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 919 O O . GLY A 136 ? 1.33525 0.91598 0.88748 -0.08041 0.01068 0.07630 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 920 N N . ILE A 137 ? 1.04812 0.68309 0.64167 -0.05531 -0.00865 0.07739 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N 921 C CA . ILE A 137 ? 1.09714 0.75209 0.71452 -0.05196 -0.00864 0.07155 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA 922 C C . ILE A 137 ? 1.14241 0.80913 0.76864 -0.03244 -0.02438 0.07185 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C 923 O O . ILE A 137 ? 1.23941 0.92301 0.87270 -0.02281 -0.03404 0.07540 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O 924 C CB . ILE A 137 ? 1.02530 0.72468 0.68032 -0.05962 -0.00017 0.06722 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB 925 C CG1 . ILE A 137 ? 1.04833 0.78047 0.72681 -0.05151 -0.00710 0.07065 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1 926 C CG2 . ILE A 137 ? 0.97590 0.66702 0.62600 -0.07770 0.01593 0.06479 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2 927 C CD1 . ILE A 137 ? 1.00575 0.76391 0.70187 -0.03706 -0.02006 0.07080 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1 928 N N . SER A 138 ? 1.06314 0.72198 0.68981 -0.02747 -0.02612 0.06645 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 929 C CA . SER A 138 ? 1.13489 0.81041 0.77519 -0.00939 -0.03850 0.06293 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 930 C C . SER A 138 ? 0.99093 0.70574 0.66163 -0.01273 -0.03383 0.05368 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 931 O O . SER A 138 ? 1.00156 0.70935 0.67114 -0.02481 -0.02377 0.04778 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 932 C CB . SER A 138 ? 1.17963 0.80996 0.79377 0.00186 -0.04544 0.06293 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 933 O OG . SER A 138 ? 1.21084 0.85915 0.83942 0.02225 -0.05855 0.05929 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 934 N N . ILE A 139 ? 0.95475 0.71204 0.65107 -0.00384 -0.04103 0.05236 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 935 C CA . ILE A 139 ? 0.94083 0.73877 0.66337 -0.00709 -0.03813 0.04462 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 936 C C . ILE A 139 ? 1.05038 0.84020 0.77012 0.00422 -0.04225 0.03349 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 937 O O . ILE A 139 ? 1.23596 1.01952 0.95247 0.02106 -0.05254 0.03296 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 938 C CB . ILE A 139 ? 0.92420 0.77072 0.67351 -0.00507 -0.04304 0.04925 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 939 C CG1 . ILE A 139 ? 1.02077 0.87321 0.77654 -0.01708 -0.03671 0.05806 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 940 C CG2 . ILE A 139 ? 1.03859 0.92758 0.81041 -0.00675 -0.04249 0.04186 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 941 C CD1 . ILE A 139 ? 1.03735 0.90811 0.80419 -0.01312 -0.04286 0.06580 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 942 N N . ILE A 140 ? 0.86797 0.65805 0.58978 -0.00481 -0.03417 0.02334 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 943 C CA . ILE A 140 ? 0.97399 0.74543 0.68974 0.00418 -0.03536 0.01020 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 944 C C . ILE A 140 ? 1.15660 0.97376 0.89542 0.00159 -0.03288 -0.00333 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 945 O O . ILE A 140 ? 1.24247 1.04881 0.97961 0.00871 -0.03246 -0.01774 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 946 C CB . ILE A 140 ? 1.01796 0.73453 0.70733 -0.00492 -0.02733 0.00728 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 947 C CG1 . ILE A 140 ? 0.96770 0.69525 0.65977 -0.02840 -0.01504 0.00783 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 948 C CG2 . ILE A 140 ? 1.10427 0.76940 0.76496 0.00232 -0.03258 0.01951 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 949 C CD1 . ILE A 140 ? 1.03909 0.71929 0.70784 -0.04131 -0.00532 0.00218 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 950 N N . GLY A 141 ? 1.03162 0.89851 0.79112 -0.00842 -0.03127 0.00074 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 951 C CA . GLY A 141 ? 0.90425 0.81805 0.68266 -0.01211 -0.02990 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 952 C C . GLY A 141 ? 0.93679 0.90167 0.73553 -0.02155 -0.03098 0.00044 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 953 O O . GLY A 141 ? 0.87803 0.84227 0.67944 -0.02154 -0.03376 0.01527 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 954 N N . GLY A 142 ? 0.99645 1.00490 0.80873 -0.03003 -0.02883 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 955 C CA . GLY A 142 ? 0.84669 0.90480 0.67744 -0.03953 -0.03086 0.00415 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 956 C C . GLY A 142 ? 0.77494 0.87096 0.61819 -0.03217 -0.03721 0.00485 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 957 O O . GLY A 142 ? 0.85117 0.94052 0.69194 -0.01887 -0.03989 -0.00558 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 958 N N . GLU A 143 ? 0.79844 0.93528 0.65627 -0.04115 -0.03974 0.01803 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 959 C CA . GLU A 143 ? 0.77772 0.95988 0.64745 -0.04090 -0.04400 0.01936 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 960 C C . GLU A 143 ? 0.71710 0.89906 0.59443 -0.03728 -0.04974 0.03746 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 961 O O . GLU A 143 ? 0.74829 0.94031 0.63395 -0.04580 -0.05089 0.05420 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 962 C CB . GLU A 143 ? 0.77607 1.00592 0.65337 -0.05695 -0.04257 0.02081 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 963 C CG . GLU A 143 ? 0.99358 1.26925 0.87567 -0.05915 -0.04294 0.01076 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 964 C CD . GLU A 143 ? 1.13868 1.46597 1.02739 -0.07658 -0.04448 0.02149 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 965 O OE1 . GLU A 143 ? 1.15583 1.48788 1.04374 -0.08730 -0.04363 0.02597 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 966 O OE2 . GLU A 143 ? 1.18611 1.55065 1.08059 -0.08016 -0.04700 0.02620 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 967 N N . HIS A 144 ? 0.62832 0.79907 0.50395 -0.02439 -0.05362 0.03340 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 968 C CA . HIS A 144 ? 0.62328 0.78656 0.50318 -0.02099 -0.05867 0.04727 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 969 C C . HIS A 144 ? 0.72834 0.88332 0.60535 -0.00580 -0.06346 0.03733 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 970 O O . HIS A 144 ? 0.72685 0.87105 0.59759 0.00409 -0.06267 0.02149 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 971 C CB . HIS A 144 ? 0.76093 0.88397 0.63352 -0.02215 -0.05696 0.05755 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 972 C CG . HIS A 144 ? 0.82017 0.89770 0.67427 -0.01453 -0.05430 0.04781 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 973 N ND1 . HIS A 144 ? 0.91295 0.96143 0.75539 -0.00117 -0.05885 0.04385 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 974 C CD2 . HIS A 144 ? 0.88905 0.94495 0.73329 -0.01949 -0.04792 0.04198 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 975 C CE1 . HIS A 144 ? 0.92089 0.92864 0.74541 0.00204 -0.05555 0.03765 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 976 N NE2 . HIS A 144 ? 0.88731 0.89820 0.71265 -0.00977 -0.04812 0.03571 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 977 N N . ARG A 145 ? 0.64912 0.80799 0.53157 -0.00367 -0.06878 0.04645 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 978 C CA . ARG A 145 ? 0.65291 0.81545 0.53705 0.00970 -0.07506 0.03822 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 979 C C . ARG A 145 ? 0.86071 0.97957 0.73129 0.01977 -0.08009 0.04184 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 980 O O . ARG A 145 ? 0.96328 1.08902 0.83713 0.02832 -0.08735 0.04005 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 981 C CB . ARG A 145 ? 0.71918 0.92652 0.61976 0.00269 -0.07782 0.04334 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 982 C CG . ARG A 145 ? 0.73037 0.98431 0.64158 -0.01063 -0.07320 0.04319 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 983 C CD . ARG A 145 ? 0.63259 0.92777 0.55747 -0.01748 -0.07580 0.04720 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 984 N NE . ARG A 145 ? 0.76538 1.06976 0.69547 -0.00305 -0.08025 0.03245 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 985 C CZ . ARG A 145 ? 0.80781 1.12955 0.74706 -0.00370 -0.08508 0.03497 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 986 N NH1 . ARG A 145 ? 0.63076 0.96389 0.57678 0.01118 -0.09011 0.02055 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 987 N NH2 . ARG A 145 ? 0.97131 1.29884 0.91407 -0.01909 -0.08517 0.05159 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 988 N N . LEU A 146 ? 0.84992 0.92710 0.70490 0.01784 -0.07647 0.04645 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 989 C CA . LEU A 146 ? 0.88310 0.91724 0.72005 0.02595 -0.08061 0.04943 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 990 C C . LEU A 146 ? 0.87423 0.87155 0.69338 0.03605 -0.07998 0.04048 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 991 O O . LEU A 146 ? 0.95986 0.92049 0.76245 0.03096 -0.07454 0.04361 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 992 C CB . LEU A 146 ? 0.87183 0.88416 0.70271 0.01445 -0.07593 0.06179 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 993 C CG . LEU A 146 ? 0.86022 0.89451 0.70550 0.00588 -0.07718 0.07166 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 994 C CD1 . LEU A 146 ? 0.77257 0.77648 0.60946 -0.00110 -0.07271 0.07971 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 995 C CD2 . LEU A 146 ? 0.83108 0.88605 0.68226 0.01285 -0.08635 0.06874 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 996 N N . ARG A 147 ? 0.79205 0.79827 0.61521 0.05049 -0.08529 0.02889 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 997 C CA . ARG A 147 ? 0.86872 0.83588 0.67591 0.06167 -0.08537 0.02043 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 998 C C . ARG A 147 ? 0.89830 0.81805 0.68173 0.06973 -0.09216 0.02891 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 999 O O . ARG A 147 ? 1.03267 0.95978 0.81649 0.07415 -0.10064 0.03548 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1000 C CB . ARG A 147 ? 0.83080 0.82121 0.65224 0.07712 -0.08930 0.00452 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1001 C CG . ARG A 147 ? 0.97383 1.02188 0.81865 0.06748 -0.08384 -0.00270 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1002 C CD . ARG A 147 ? 0.99798 1.04752 0.84244 0.06046 -0.07391 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1003 N NE . ARG A 147 ? 0.90226 0.96663 0.74749 0.03912 -0.06616 -0.00662 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1004 C CZ . ARG A 147 ? 0.89354 0.94200 0.73017 0.02920 -0.05816 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1005 N NH1 . ARG A 147 ? 0.87941 0.94661 0.71977 0.01127 -0.05303 -0.00245 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1006 N NH2 . ARG A 147 ? 0.94954 0.96183 0.77419 0.03735 -0.05581 -0.02392 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1007 N N . ASN A 148 ? 0.95443 0.82576 0.71528 0.06915 -0.08803 0.02908 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1008 C CA . ASN A 148 ? 1.02444 0.84583 0.75717 0.07620 -0.09432 0.03752 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1009 C C . ASN A 148 ? 1.04016 0.85800 0.76315 0.06495 -0.09430 0.05048 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1010 O O . ASN A 148 ? 0.97279 0.77939 0.68359 0.07252 -0.10436 0.05695 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1011 C CB . ASN A 148 ? 0.99259 0.81051 0.72611 0.09988 -0.10874 0.03405 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1012 C CG . ASN A 148 ? 1.19015 1.00764 0.93435 0.11296 -0.10792 0.01885 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1013 O OD1 . ASN A 148 ? 1.23301 1.02026 0.96638 0.10710 -0.09896 0.01382 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1014 N ND2 . ASN A 148 ? 1.31546 1.16807 1.08219 0.13005 -0.11651 0.00966 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1015 N N . TYR A 149 ? 1.07670 0.90624 0.80641 0.04698 -0.08312 0.05335 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1016 C CA . TYR A 149 ? 1.02032 0.84691 0.74452 0.03539 -0.08024 0.06285 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1017 C C . TYR A 149 ? 0.98405 0.76139 0.67789 0.02773 -0.07379 0.06733 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1018 O O . TYR A 149 ? 1.02845 0.78977 0.71738 0.02012 -0.06433 0.06388 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1019 C CB . TYR A 149 ? 0.92641 0.78926 0.67558 0.02177 -0.07173 0.06399 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1020 C CG . TYR A 149 ? 0.92731 0.78961 0.67691 0.01127 -0.06810 0.07180 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1021 C CD1 . TYR A 149 ? 1.03714 0.87350 0.77441 -0.00026 -0.05761 0.07450 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1022 C CD2 . TYR A 149 ? 0.76898 0.65753 0.53270 0.01193 -0.07403 0.07483 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1023 C CE1 . TYR A 149 ? 0.92295 0.75898 0.66283 -0.00903 -0.05296 0.07898 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1024 C CE2 . TYR A 149 ? 0.78103 0.66615 0.54606 0.00215 -0.06973 0.07996 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1025 C CZ . TYR A 149 ? 0.89304 0.75161 0.64656 -0.00736 -0.05911 0.08147 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1026 O OH . TYR A 149 ? 0.95375 0.80899 0.71053 -0.01611 -0.05363 0.08398 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1027 N N . ARG A 150 ? 1.09825 0.85308 0.77052 0.02828 -0.07873 0.07431 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1028 C CA . ARG A 150 ? 1.02375 0.73495 0.66458 0.01788 -0.07170 0.07948 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1029 C C . ARG A 150 ? 1.07408 0.79258 0.71280 0.00726 -0.06831 0.08360 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1030 O O . ARG A 150 ? 1.04369 0.78220 0.68935 0.01292 -0.07771 0.08493 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1031 C CB . ARG A 150 ? 1.05516 0.72368 0.66314 0.02879 -0.08170 0.08440 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1032 C CG . ARG A 150 ? 1.13345 0.78769 0.74273 0.04161 -0.08557 0.07928 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1033 C CD . ARG A 150 ? 1.28033 0.92606 0.88182 0.06356 -0.10385 0.08248 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1034 N NE . ARG A 150 ? 1.44079 1.03552 1.00156 0.06422 -0.10940 0.09394 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1035 C CZ . ARG A 150 ? 1.50921 1.09829 1.05528 0.07663 -0.12565 0.10212 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1036 N NH1 . ARG A 150 ? 1.46449 1.00564 0.96987 0.07526 -0.13057 0.11436 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1037 N NH2 . ARG A 150 ? 1.59126 1.22442 1.16241 0.08878 -0.13705 0.09847 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1038 N N . SER A 151 ? 1.03556 0.74007 0.66681 -0.00876 -0.05415 0.08384 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1039 C CA . SER A 151 ? 1.01463 0.72703 0.64802 -0.01924 -0.04821 0.08470 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1040 C C . SER A 151 ? 0.92712 0.60272 0.52830 -0.03258 -0.03775 0.08612 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1041 O O . SER A 151 ? 1.02774 0.67924 0.61456 -0.03852 -0.03031 0.08590 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1042 C CB . SER A 151 ? 1.00864 0.75705 0.67965 -0.02581 -0.03938 0.08155 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1043 O OG . SER A 151 ? 1.19258 0.93420 0.86656 -0.03768 -0.02483 0.07905 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1044 N N . VAL A 152 ? 0.98000 0.65227 0.56915 -0.03891 -0.03655 0.08657 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1045 C CA . VAL A 152 ? 1.03999 0.68213 0.59733 -0.05366 -0.02559 0.08668 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1046 C C . VAL A 152 ? 1.11543 0.77658 0.69010 -0.06417 -0.01431 0.07993 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1047 O O . VAL A 152 ? 0.96763 0.65011 0.55803 -0.05946 -0.02111 0.07842 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1048 C CB . VAL A 152 ? 1.03079 0.64228 0.54459 -0.05082 -0.03717 0.09399 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1049 C CG1 . VAL A 152 ? 1.16054 0.74919 0.64238 -0.06942 -0.02448 0.09284 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1050 C CG2 . VAL A 152 ? 0.95378 0.53666 0.44793 -0.04108 -0.04601 0.10109 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1051 N N . ILE A 153 ? 1.17900 0.83311 0.75303 -0.07844 0.00337 0.07485 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1052 C CA . ILE A 153 ? 1.08168 0.74890 0.67097 -0.08846 0.01662 0.06644 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1053 C C . ILE A 153 ? 1.09855 0.73691 0.64864 -0.10435 0.02838 0.06343 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1054 O O . ILE A 153 ? 1.05301 0.67262 0.58605 -0.11277 0.03665 0.06473 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1055 C CB . ILE A 153 ? 0.90795 0.60167 0.54048 -0.08992 0.02784 0.06168 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1056 C CG1 . ILE A 153 ? 1.05143 0.77188 0.71570 -0.07626 0.01574 0.06673 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1057 C CG2 . ILE A 153 ? 0.89766 0.60661 0.55372 -0.09516 0.03881 0.05327 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1058 C CD1 . ILE A 153 ? 1.14279 0.89267 0.84986 -0.07701 0.02392 0.06443 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1059 N N . SER A 154 ? 1.14689 0.78145 0.68024 -0.11016 0.02925 0.05910 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1060 C CA . SER A 154 ? 1.19922 0.81056 0.69415 -0.12769 0.04188 0.05473 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1061 C C . SER A 154 ? 1.09362 0.72172 0.60800 -0.13687 0.05733 0.03977 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1062 O O . SER A 154 ? 1.03680 0.68260 0.57360 -0.13014 0.05159 0.03563 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1063 C CB . SER A 154 ? 1.21435 0.80005 0.65871 -0.12815 0.02761 0.06367 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1064 O OG . SER A 154 ? 1.08792 0.68923 0.53782 -0.12070 0.01470 0.06212 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1065 N N . VAL A 155 ? 1.13125 0.75392 0.63886 -0.15259 0.07777 0.03065 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1066 C CA . VAL A 155 ? 1.13791 0.77665 0.66837 -0.16074 0.09560 0.01367 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1067 C C . VAL A 155 ? 1.23757 0.85821 0.72170 -0.17811 0.10405 0.00610 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1068 O O . VAL A 155 ? 1.24182 0.83824 0.68001 -0.18996 0.10584 0.01252 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1069 C CB . VAL A 155 ? 1.11229 0.76683 0.67694 -0.16506 0.11382 0.00595 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1070 C CG1 . VAL A 155 ? 1.03227 0.69613 0.60788 -0.17686 0.13546 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1071 C CG2 . VAL A 155 ? 1.24775 0.92830 0.86485 -0.14824 0.10607 0.01014 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1072 N N . HIS A 156 ? 1.13872 0.77003 0.63346 -0.18064 0.10920 -0.00745 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1073 C CA . HIS A 156 ? 1.14000 0.75833 0.59053 -0.19670 0.11442 -0.01595 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1074 C C . HIS A 156 ? 1.17045 0.80385 0.64736 -0.20524 0.13644 -0.03970 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1075 O O . HIS A 156 ? 1.16246 0.81081 0.67816 -0.19539 0.13438 -0.04732 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1076 C CB . HIS A 156 ? 1.12419 0.73888 0.55375 -0.18979 0.09192 -0.00818 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1077 C CG . HIS A 156 ? 1.21967 0.82581 0.63893 -0.17519 0.06891 0.01326 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1078 N ND1 . HIS A 156 ? 1.23337 0.81391 0.60110 -0.17947 0.05900 0.02743 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1079 C CD2 . HIS A 156 ? 1.21303 0.83260 0.66755 -0.15619 0.05450 0.02240 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1080 C CE1 . HIS A 156 ? 1.30394 0.88198 0.67839 -0.16201 0.03951 0.04304 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1081 N NE2 . HIS A 156 ? 1.24566 0.84896 0.67199 -0.14845 0.03703 0.03944 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1082 N N . GLY A 157 ? 1.18395 0.81249 0.63958 -0.22406 0.15800 -0.05185 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1083 C CA . GLY A 157 ? 1.15856 0.80129 0.63757 -0.23251 0.18072 -0.07725 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1084 C C . GLY A 157 ? 1.32767 0.96465 0.77579 -0.24333 0.18067 -0.08970 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1085 O O . GLY A 157 ? 1.46637 1.08837 0.86517 -0.24869 0.16488 -0.07834 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1086 N N . PHE A 158 ? 1.33882 0.98858 0.81767 -0.24635 0.19851 -0.11423 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1087 C CA . PHE A 158 ? 1.27875 0.92511 0.73098 -0.25987 0.20333 -0.13208 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1088 C C . PHE A 158 ? 1.37326 1.03090 0.84883 -0.27046 0.23394 -0.16286 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1089 O O . PHE A 158 ? 1.27285 0.94391 0.79697 -0.26198 0.24790 -0.16950 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1090 C CB . PHE A 158 ? 1.27950 0.92833 0.75252 -0.24705 0.18514 -0.13036 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1091 C CG . PHE A 158 ? 1.27460 0.91520 0.71402 -0.24126 0.15600 -0.10624 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1092 C CD1 . PHE A 158 ? 1.24607 0.88824 0.70642 -0.22239 0.13803 -0.08312 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1093 C CD2 . PHE A 158 ? 1.22569 0.85995 0.61505 -0.25413 0.14624 -0.10806 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1094 C CE1 . PHE A 158 ? 1.25738 0.89427 0.69114 -0.21526 0.11188 -0.06311 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1095 C CE2 . PHE A 158 ? 1.25004 0.88027 0.61298 -0.24666 0.11845 -0.08653 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1096 C CZ . PHE A 158 ? 1.39889 1.03020 0.78543 -0.22642 0.10164 -0.06445 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1097 N N . ASN A 159 ? 1.49404 1.14833 0.93529 -0.28899 0.24402 -0.18270 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1098 C CA . ASN A 159 ? 1.45932 1.12422 0.91945 -0.30031 0.27401 -0.21641 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1099 C C . ASN A 159 ? 1.53655 1.19796 0.98278 -0.30912 0.27427 -0.23634 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1100 O O . ASN A 159 ? 1.60477 1.25768 0.99227 -0.32400 0.26285 -0.23104 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1101 C CB . ASN A 159 ? 1.44949 1.11612 0.86810 -0.32411 0.29545 -0.22520 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1102 C CG . ASN A 159 ? 1.60729 1.29309 1.06971 -0.32723 0.32763 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1103 O OD1 . ASN A 159 ? 1.64574 1.33723 1.11194 -0.33731 0.34631 -0.28566 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1104 N ND2 . ASN A 159 ? 1.67760 1.37539 1.17548 -0.31838 0.33449 -0.24838 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1105 N N . ARG A 160 ? 1.61387 1.28134 1.11379 -0.30022 0.28675 -0.25910 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1106 C CA . ARG A 160 ? 1.66365 1.32676 1.15703 -0.30955 0.29037 -0.28278 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1107 C C . ARG A 160 ? 1.74915 1.41991 1.28035 -0.31353 0.32298 -0.32002 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1108 O O . ARG A 160 ? 1.82236 1.49540 1.41944 -0.29389 0.32878 -0.32662 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1109 C CB . ARG A 160 ? 1.64156 1.29846 1.16542 -0.29213 0.26745 -0.27055 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1110 C CG . ARG A 160 ? 1.65553 1.30672 1.17146 -0.30348 0.26908 -0.29403 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1111 C CD . ARG A 160 ? 1.72977 1.37697 1.31387 -0.29002 0.28256 -0.31395 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1112 N NE . ARG A 160 ? 1.71789 1.36529 1.35421 -0.26370 0.26847 -0.28888 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1113 C CZ . ARG A 160 ? 1.68883 1.33513 1.38969 -0.24648 0.27981 -0.29660 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1114 N NH1 . ARG A 160 ? 1.60644 1.25477 1.34766 -0.22451 0.26453 -0.27081 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1115 N NH2 . ARG A 160 ? 1.75567 1.39961 1.48086 -0.25089 0.30627 -0.33018 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1116 N N . ASP A 161 ? 1.77084 1.44600 1.26022 -0.33871 0.34408 -0.34410 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1117 C CA . ASP A 161 ? 1.82299 1.50822 1.34400 -0.34472 0.37783 -0.38324 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1118 C C . ASP A 161 ? 1.70428 1.40314 1.28771 -0.32544 0.39035 -0.38165 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1119 O O . ASP A 161 ? 1.67317 1.37511 1.32248 -0.30763 0.40099 -0.39805 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1120 C CB . ASP A 161 ? 1.90625 1.58246 1.45685 -0.34149 0.38232 -0.40942 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1121 C CG . ASP A 161 ? 1.94732 1.61353 1.44060 -0.35934 0.36585 -0.40872 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1122 O OD1 . ASP A 161 ? 1.93506 1.60027 1.37298 -0.36758 0.34511 -0.38149 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1123 O OD2 . ASP A 161 ? 1.96369 1.62317 1.46814 -0.36501 0.37332 -0.43575 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1124 N N . GLY A 162 ? 1.58332 1.28984 1.14550 -0.32897 0.38770 -0.36048 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1125 C CA . GLY A 162 ? 1.53280 1.25713 1.14637 -0.31507 0.39919 -0.35841 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1126 C C . GLY A 162 ? 1.53427 1.25819 1.20655 -0.28407 0.37901 -0.33445 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1127 O O . GLY A 162 ? 1.48887 1.23104 1.21100 -0.27077 0.38808 -0.33462 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1128 N N . ALA A 163 ? 1.50988 1.25098 0.99872 0.19747 0.18173 0.10306 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1129 C CA . ALA A 163 ? 1.49945 1.21437 1.00703 0.19718 0.16602 0.10265 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1130 C C . ALA A 163 ? 1.48323 1.21991 1.02952 0.17079 0.15136 0.11994 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1131 O O . ALA A 163 ? 1.52137 1.23794 1.05186 0.14863 0.14041 0.12195 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1132 C CB . ALA A 163 ? 1.52108 1.16664 0.98272 0.19651 0.15924 0.08472 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1133 N N . ILE A 164 ? 1.44047 1.22005 1.03891 0.17375 0.15114 0.13003 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1134 C CA . ILE A 164 ? 1.43427 1.23762 1.07539 0.14949 0.14069 0.14416 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1135 C C . ILE A 164 ? 1.33291 1.10861 0.97997 0.14544 0.12036 0.13981 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1136 O O . ILE A 164 ? 1.19167 0.97736 0.85728 0.16282 0.11626 0.13489 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1137 C CB . ILE A 164 ? 1.44124 1.30693 1.13929 0.15027 0.15203 0.15298 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1138 C CG1 . ILE A 164 ? 1.23848 1.12213 0.98216 0.12332 0.14335 0.16470 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1139 C CG2 . ILE A 164 ? 1.49340 1.38258 1.21214 0.17715 0.15281 0.14221 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1140 C CD1 . ILE A 164 ? 1.17537 1.11703 0.97613 0.11555 0.15932 0.17335 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1141 N N . CYS A 165 ? 1.30954 1.05463 0.93963 0.12438 0.10788 0.14209 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1142 C CA . CYS A 165 ? 1.32961 1.05223 0.96631 0.11647 0.08976 0.14024 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1143 C C . CYS A 165 ? 1.21652 0.95889 0.88664 0.09156 0.08069 0.15175 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1144 O O . CYS A 165 ? 1.05359 0.81466 0.73171 0.08001 0.08864 0.16259 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1145 C CB . CYS A 165 ? 1.44216 1.10707 1.02876 0.11340 0.08404 0.13001 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1146 S SG . CYS A 165 ? 1.56254 1.21686 1.12700 0.08495 0.07778 0.13267 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1147 N N . THR A 166 ? 1.25761 0.99315 0.94452 0.08524 0.06519 0.15012 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1148 C CA . THR A 166 ? 1.16982 0.91871 0.88897 0.06389 0.05557 0.15783 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1149 C C . THR A 166 ? 1.14490 0.85772 0.84010 0.05327 0.04047 0.15472 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1150 O O . THR A 166 ? 1.09020 0.77819 0.76555 0.06296 0.03459 0.14659 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1151 C CB . THR A 166 ? 1.05614 0.84418 0.82883 0.06560 0.05128 0.15503 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1152 O OG1 . THR A 166 ? 1.19499 1.02386 1.00018 0.06786 0.06678 0.15852 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1153 C CG2 . THR A 166 ? 0.92965 0.72097 0.73125 0.04506 0.03955 0.15781 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1154 N N . VAL A 167 ? 1.08530 0.79607 0.78266 0.03475 0.03569 0.16255 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1155 C CA . VAL A 167 ? 1.04643 0.73593 0.73458 0.02266 0.02077 0.16002 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1156 C C . VAL A 167 ? 0.98126 0.69283 0.71499 0.01259 0.01332 0.16505 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1157 O O . VAL A 167 ? 1.11691 0.84495 0.87373 0.00408 0.01905 0.17602 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1158 C CB . VAL A 167 ? 1.01485 0.68836 0.66908 0.01144 0.01900 0.16189 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1159 C CG1 . VAL A 167 ? 0.90322 0.56746 0.56046 -0.00228 0.00414 0.16075 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1160 C CG2 . VAL A 167 ? 1.06581 0.71192 0.67455 0.01802 0.02440 0.14955 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1161 N N . ALA A 168 ? 0.98903 0.69897 0.73416 0.01436 0.00206 0.15713 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1162 C CA . ALA A 168 ? 0.96625 0.69432 0.75111 0.00443 -0.00658 0.15672 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1163 C C . ALA A 168 ? 0.88171 0.59044 0.65171 -0.00738 -0.01734 0.15807 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1164 O O . ALA A 168 ? 1.04417 0.72878 0.77934 -0.00654 -0.02196 0.15380 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1165 C CB . ALA A 168 ? 0.95303 0.70072 0.75977 0.01522 -0.01358 0.14529 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1166 N N . LEU A 169 ? 0.80006 0.51906 0.59834 -0.01843 -0.01956 0.16373 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1167 C CA . LEU A 169 ? 0.88818 0.59692 0.67969 -0.02756 -0.02974 0.16504 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1168 C C . LEU A 169 ? 0.93685 0.65959 0.76843 -0.03175 -0.03692 0.15857 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1169 O O . LEU A 169 ? 0.96879 0.70557 0.83860 -0.03544 -0.03051 0.16040 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1170 C CB . LEU A 169 ? 0.88684 0.59324 0.66891 -0.03292 -0.02505 0.17948 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1171 C CG . LEU A 169 ? 0.85065 0.54966 0.59201 -0.02999 -0.01894 0.18418 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1172 C CD1 . LEU A 169 ? 0.87650 0.58450 0.61815 -0.03096 -0.01328 0.20211 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1173 C CD2 . LEU A 169 ? 0.82253 0.50502 0.52731 -0.03380 -0.02801 0.17253 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1174 N N . GLU A 170 ? 0.82554 0.54384 0.64873 -0.03242 -0.04852 0.15012 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1175 C CA . GLU A 170 ? 0.90294 0.63486 0.75851 -0.03569 -0.05659 0.14109 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1176 C C . GLU A 170 ? 0.88788 0.61068 0.73111 -0.04177 -0.06419 0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1177 O O . GLU A 170 ? 1.03726 0.74838 0.84683 -0.04230 -0.06798 0.14299 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1178 C CB . GLU A 170 ? 0.80113 0.54720 0.65993 -0.02639 -0.06369 0.12671 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1179 C CG . GLU A 170 ? 0.75923 0.52710 0.65330 -0.02876 -0.07259 0.11212 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1180 C CD . GLU A 170 ? 1.05528 0.85172 0.96102 -0.01696 -0.07827 0.09699 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1181 O OE1 . GLU A 170 ? 1.23867 1.06011 1.17571 -0.01867 -0.08552 0.08055 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1182 O OE2 . GLU A 170 ? 1.04697 0.84290 0.93011 -0.00424 -0.07560 0.10042 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1183 N N . SER A 171 ? 0.84893 0.57694 0.72109 -0.04639 -0.06508 0.14477 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1184 C CA . SER A 171 ? 0.89937 0.62664 0.76695 -0.04905 -0.07336 0.14377 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1185 C C . SER A 171 ? 0.90514 0.64454 0.80745 -0.04897 -0.07871 0.12943 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1186 O O . SER A 171 ? 0.99498 0.74455 0.92690 -0.04889 -0.07625 0.11926 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1187 C CB . SER A 171 ? 0.84714 0.56918 0.71114 -0.05017 -0.06970 0.15979 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1188 O OG . SER A 171 ? 0.82392 0.54282 0.71981 -0.04958 -0.05970 0.16765 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1189 N N . TYR A 172 ? 0.79941 0.54181 0.69928 -0.04938 -0.08598 0.12609 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1190 C CA . TYR A 172 ? 0.86516 0.61937 0.79481 -0.04825 -0.09112 0.11019 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1191 C C . TYR A 172 ? 0.89695 0.65132 0.82541 -0.04729 -0.09488 0.11376 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1192 O O . TYR A 172 ? 0.87578 0.62913 0.77671 -0.04829 -0.09669 0.12447 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1193 C CB . TYR A 172 ? 0.98866 0.75918 0.90973 -0.04402 -0.09888 0.09394 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1194 C CG . TYR A 172 ? 0.85670 0.62548 0.73986 -0.04317 -0.10327 0.09781 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1195 C CD1 . TYR A 172 ? 0.72683 0.50381 0.61039 -0.04411 -0.10793 0.09409 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1196 C CD2 . TYR A 172 ? 0.79228 0.54975 0.64100 -0.04198 -0.10048 0.10484 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1197 C CE1 . TYR A 172 ? 0.69513 0.47217 0.54806 -0.04674 -0.10909 0.09762 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1198 C CE2 . TYR A 172 ? 0.90087 0.65147 0.71794 -0.04471 -0.10078 0.10817 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1199 C CZ . TYR A 172 ? 0.79365 0.55576 0.61412 -0.04846 -0.10484 0.10459 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1200 O OH . TYR A 172 ? 0.91352 0.67110 0.70624 -0.05428 -0.10270 0.10751 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1201 N N . VAL A 173 ? 0.95145 0.71010 0.91162 -0.04523 -0.09597 0.10204 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1202 C CA . VAL A 173 ? 0.95576 0.72098 0.91727 -0.04084 -0.10072 0.10007 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1203 C C . VAL A 173 ? 0.88582 0.66627 0.86693 -0.03861 -0.10627 0.07546 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1204 O O . VAL A 173 ? 0.92664 0.70868 0.93470 -0.04069 -0.10455 0.06023 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1205 C CB . VAL A 173 ? 0.92652 0.67734 0.90632 -0.03548 -0.09385 0.11380 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1206 C CG1 . VAL A 173 ? 0.98444 0.71840 1.00504 -0.03718 -0.08435 0.10621 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1207 C CG2 . VAL A 173 ? 0.83772 0.60113 0.81811 -0.02752 -0.09951 0.11093 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1208 N N . VAL A 174 ? 0.91842 0.71479 0.88693 -0.03486 -0.11264 0.06967 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1209 C CA . VAL A 174 ? 1.01578 0.83208 0.99507 -0.03083 -0.11829 0.04596 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1210 C C . VAL A 174 ? 1.10222 0.93205 1.07890 -0.02512 -0.12107 0.04323 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1211 O O . VAL A 174 ? 1.16972 1.00157 1.12727 -0.02625 -0.12080 0.05897 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1212 C CB . VAL A 174 ? 0.95689 0.78742 0.91000 -0.03060 -0.12262 0.04115 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1213 C CG1 . VAL A 174 ? 0.98216 0.81277 0.89616 -0.03287 -0.12233 0.05619 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1214 C CG2 . VAL A 174 ? 0.82268 0.67940 0.78792 -0.02381 -0.12884 0.01551 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1215 N N . ASP A 175 ? 1.13910 0.98244 1.13700 -0.01898 -0.12367 0.02064 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1216 C CA . ASP A 175 ? 1.00403 0.86695 0.99874 -0.01159 -0.12599 0.01465 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1217 C C . ASP A 175 ? 0.86702 0.75347 0.82722 -0.01318 -0.12927 0.01559 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1218 O O . ASP A 175 ? 0.91281 0.80462 0.85889 -0.01398 -0.13139 0.01032 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1219 C CB . ASP A 175 ? 1.03775 0.90739 1.06421 -0.00368 -0.12663 -0.01295 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1220 C CG . ASP A 175 ? 1.16468 1.00728 1.22348 0.00134 -0.11945 -0.01035 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1221 O OD1 . ASP A 175 ? 1.23421 1.04964 1.31424 -0.00447 -0.11336 -0.00849 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1222 O OD2 . ASP A 175 ? 1.23605 1.08459 1.29934 0.01228 -0.11831 -0.00908 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1223 N N . VAL A 176 ? 0.90474 0.80623 0.85178 -0.01288 -0.12833 0.02349 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1224 C CA . VAL A 176 ? 0.91662 0.83795 0.83286 -0.01631 -0.12720 0.02608 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1225 C C . VAL A 176 ? 1.00661 0.95614 0.92865 -0.00535 -0.12905 0.00478 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1226 O O . VAL A 176 ? 0.96885 0.93289 0.91033 0.00201 -0.12909 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1227 C CB . VAL A 176 ? 0.91357 0.84427 0.81724 -0.02446 -0.12384 0.04114 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1228 C CG1 . VAL A 176 ? 0.83844 0.79436 0.72127 -0.02713 -0.11941 0.03890 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1229 C CG2 . VAL A 176 ? 1.09202 0.99951 0.97776 -0.03699 -0.12174 0.05894 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1230 N N . PRO A 177 ? 0.99996 0.96047 0.90381 -0.00142 -0.13031 -0.00298 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1231 C CA . PRO A 177 ? 0.94227 0.93464 0.84915 0.01101 -0.13280 -0.02550 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1232 C C . PRO A 177 ? 0.93988 0.95740 0.83203 0.01206 -0.12671 -0.02069 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1233 O O . PRO A 177 ? 0.93367 0.94646 0.80661 0.00099 -0.11997 0.00007 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1234 C CB . PRO A 177 ? 0.93928 0.93978 0.82232 0.01657 -0.13546 -0.02821 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1235 C CG . PRO A 177 ? 0.93908 0.91418 0.79346 0.00662 -0.12932 -0.00011 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1236 C CD . PRO A 177 ? 1.01568 0.96305 0.89009 -0.00540 -0.12857 0.01035 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1237 N N . GLU A 178 ? 0.96127 1.00784 0.86497 0.02455 -0.12825 -0.04288 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1238 C CA . GLU A 178 ? 1.10940 1.18839 0.99991 0.02789 -0.12128 -0.04162 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1239 C C . GLU A 178 ? 1.14054 1.22657 0.98885 0.02321 -0.11312 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1240 O O . GLU A 178 ? 1.16833 1.25251 0.99590 0.02979 -0.11537 -0.02446 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1241 C CB . GLU A 178 ? 1.22702 1.33734 1.13178 0.04507 -0.12429 -0.07211 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1242 C CG . GLU A 178 ? 1.24084 1.37139 1.12425 0.05553 -0.12843 -0.08711 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1243 C CD . GLU A 178 ? 1.23005 1.40155 1.11816 0.07258 -0.12974 -0.11755 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1244 O OE1 . GLU A 178 ? 1.17718 1.35928 1.07711 0.08157 -0.13877 -0.14684 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1245 O OE2 . GLU A 178 ? 1.24915 1.44568 1.13040 0.07644 -0.12142 -0.11441 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1246 N N . GLY A 179 ? 1.11172 1.20754 0.94822 0.01258 -0.10236 -0.00738 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1247 C CA . GLY A 179 ? 1.07537 1.17218 0.87372 0.00563 -0.08942 0.01181 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1248 C C . GLY A 179 ? 1.12374 1.18270 0.90743 -0.01429 -0.08316 0.03548 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1249 O O . GLY A 179 ? 1.22349 1.28125 0.98635 -0.02801 -0.06832 0.05165 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1250 N N . ASN A 180 ? 1.05896 1.08673 0.85372 -0.01722 -0.09235 0.03665 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1251 C CA . ASN A 180 ? 1.01207 1.00280 0.79064 -0.03360 -0.08696 0.05578 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1252 C C . ASN A 180 ? 1.10580 1.09197 0.90820 -0.04780 -0.09067 0.05751 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1253 O O . ASN A 180 ? 1.07653 1.08447 0.90810 -0.04180 -0.09779 0.04654 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1254 C CB . ASN A 180 ? 1.00258 0.96515 0.77085 -0.02464 -0.09307 0.05768 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1255 C CG . ASN A 180 ? 0.99389 0.96699 0.73454 -0.00698 -0.09049 0.05765 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1256 O OD1 . ASN A 180 ? 0.90190 0.90253 0.65363 0.00981 -0.09994 0.03878 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1257 N ND2 . ASN A 180 ? 1.17398 1.12522 0.87780 -0.00975 -0.07701 0.07828 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1258 N N . THR A 181 ? 1.04576 1.00373 0.83356 -0.06474 -0.08521 0.07131 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1259 C CA . THR A 181 ? 1.04121 0.99884 0.84417 -0.07885 -0.08830 0.07376 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1260 C C . THR A 181 ? 1.04529 0.96953 0.84892 -0.07749 -0.09535 0.07806 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1261 O O . THR A 181 ? 1.08755 0.98836 0.88031 -0.06847 -0.09647 0.07952 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1262 C CB . THR A 181 ? 1.09357 1.05085 0.88079 -0.10324 -0.07522 0.08168 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1263 O OG1 . THR A 181 ? 1.24955 1.16233 1.00671 -0.11110 -0.06625 0.09260 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1264 C CG2 . THR A 181 ? 0.84084 0.82966 0.62521 -0.10622 -0.06409 0.07996 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1265 N N . GLU A 182 ? 0.82634 1.17597 0.94943 0.10731 -0.08493 -0.03860 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1266 C CA . GLU A 182 ? 0.80230 1.10746 0.87589 0.10385 -0.10410 -0.04147 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1267 C C . GLU A 182 ? 0.79807 1.09187 0.87725 0.07036 -0.10285 -0.04376 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1268 O O . GLU A 182 ? 0.82111 1.06534 0.85220 0.06221 -0.10190 -0.04119 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1269 C CB . GLU A 182 ? 0.91017 1.24036 0.99067 0.12262 -0.13448 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1270 C CG . GLU A 182 ? 1.01968 1.30438 1.04402 0.11884 -0.15187 -0.05065 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1271 C CD . GLU A 182 ? 1.18534 1.51010 1.22375 0.12359 -0.18451 -0.06134 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1272 O OE1 . GLU A 182 ? 1.28270 1.63193 1.35140 0.09505 -0.19292 -0.07646 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1273 O OE2 . GLU A 182 ? 1.13677 1.46898 1.15548 0.15626 -0.20083 -0.05474 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1274 N N . GLU A 183 ? 0.83932 1.17731 0.98089 0.05062 -0.10023 -0.04876 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1275 C CA . GLU A 183 ? 0.87976 1.20112 1.03018 0.02103 -0.09741 -0.05194 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1276 C C . GLU A 183 ? 0.90285 1.19626 1.03940 0.00928 -0.07016 -0.03396 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1277 O O . GLU A 183 ? 0.98284 1.24297 1.10269 -0.00621 -0.06686 -0.03094 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1278 C CB . GLU A 183 ? 0.88519 1.25691 1.10889 0.00075 -0.10134 -0.06632 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1279 C CG . GLU A 183 ? 1.05718 1.42082 1.27637 -0.01531 -0.12322 -0.08739 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1280 C CD . GLU A 183 ? 1.17494 1.59246 1.46915 -0.03901 -0.12863 -0.10949 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1281 O OE1 . GLU A 183 ? 1.23671 1.67114 1.58727 -0.05709 -0.10293 -0.10401 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1282 O OE2 . GLU A 183 ? 1.09192 1.53640 1.38827 -0.04057 -0.15773 -0.13279 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1283 N N . ASP A 184 ? 0.72124 1.03024 0.86261 0.01797 -0.05041 -0.02157 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1284 C CA . ASP A 184 ? 0.84524 1.13141 0.95770 0.01162 -0.02920 -0.00367 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1285 C C . ASP A 184 ? 0.77242 1.00986 0.81797 0.01732 -0.03786 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1286 O O . ASP A 184 ? 0.69788 0.91170 0.72474 0.00502 -0.03256 0.00459 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1287 C CB . ASP A 184 ? 0.79441 1.10702 0.91111 0.02199 -0.00778 0.00568 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1288 C CG . ASP A 184 ? 0.69962 1.05957 0.88412 0.01300 0.00941 0.01167 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1289 O OD1 . ASP A 184 ? 0.75949 1.12611 0.98740 -0.00644 0.01042 0.01233 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1290 O OD2 . ASP A 184 ? 0.63360 1.02187 0.82880 0.02440 0.02557 0.01465 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1291 N N . THR A 185 ? 0.71694 0.93914 0.72972 0.03678 -0.04931 -0.01486 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1292 C CA . THR A 185 ? 0.68250 0.85621 0.63445 0.04079 -0.05225 -0.01662 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1293 C C . THR A 185 ? 0.84527 0.98999 0.78306 0.02974 -0.06615 -0.02016 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1294 O O . THR A 185 ? 0.98239 1.09649 0.88912 0.02025 -0.06147 -0.01608 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1295 C CB . THR A 185 ? 0.72709 0.88498 0.65170 0.06575 -0.05611 -0.02458 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1296 O OG1 . THR A 185 ? 0.83407 1.02438 0.78260 0.07769 -0.04192 -0.02405 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1297 C CG2 . THR A 185 ? 0.62302 0.72887 0.48812 0.06638 -0.04990 -0.02721 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1298 N N . ARG A 186 ? 0.80954 0.96748 0.77008 0.03054 -0.08323 -0.02970 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1299 C CA . ARG A 186 ? 0.79391 0.92741 0.74221 0.01783 -0.09371 -0.03640 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1300 C C . ARG A 186 ? 0.67602 0.80724 0.64928 -0.00488 -0.07861 -0.02860 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1301 O O . ARG A 186 ? 0.81381 0.91153 0.76286 -0.01349 -0.07571 -0.02686 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1302 C CB . ARG A 186 ? 0.83294 0.99329 0.80534 0.01935 -0.11509 -0.05191 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1303 C CG . ARG A 186 ? 0.97630 1.13782 0.91912 0.04600 -0.13433 -0.05583 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1304 C CD . ARG A 186 ? 0.95105 1.11717 0.88321 0.04289 -0.15810 -0.07080 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1305 N NE . ARG A 186 ? 1.02175 1.23351 0.96855 0.06357 -0.18152 -0.07644 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1306 C CZ . ARG A 186 ? 1.34649 1.60770 1.33013 0.05314 -0.20171 -0.09469 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1307 N NH1 . ARG A 186 ? 1.40284 1.66454 1.41129 0.02087 -0.19726 -0.11076 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1308 N NH2 . ARG A 186 ? 1.41097 1.72263 1.40864 0.07503 -0.22584 -0.09792 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1309 N N . LEU A 187 ? 0.61765 0.78431 0.64279 -0.01340 -0.06641 -0.02200 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1310 C CA . LEU A 187 ? 0.64152 0.80502 0.69729 -0.03204 -0.04889 -0.01037 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1311 C C . LEU A 187 ? 0.71025 0.85570 0.73495 -0.03055 -0.03563 0.00978 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1312 O O . LEU A 187 ? 0.78357 0.91044 0.81278 -0.04033 -0.02686 0.01926 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1313 C CB . LEU A 187 ? 0.57621 0.77976 0.69351 -0.03997 -0.03442 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1314 C CG . LEU A 187 ? 0.72391 0.92124 0.88341 -0.05875 -0.01233 0.00876 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1315 C CD1 . LEU A 187 ? 0.93053 1.12438 1.07440 -0.05370 0.00765 0.04034 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1316 C CD2 . LEU A 187 ? 0.71879 0.88077 0.87498 -0.07130 -0.01760 -0.00512 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1317 N N . PHE A 188 ? 0.68268 0.83632 0.67770 -0.01832 -0.03359 0.01498 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1318 C CA . PHE A 188 ? 0.66135 0.80679 0.62377 -0.01871 -0.02508 0.02886 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1319 C C . PHE A 188 ? 0.71936 0.82612 0.63783 -0.01859 -0.03538 0.01859 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1320 O O . PHE A 188 ? 0.75747 0.85314 0.66938 -0.02617 -0.03101 0.02778 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1321 C CB . PHE A 188 ? 0.62773 0.79656 0.57273 -0.00933 -0.01735 0.03180 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1322 C CG . PHE A 188 ? 0.58431 0.75295 0.49153 -0.01164 -0.01215 0.03957 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1323 C CD1 . PHE A 188 ? 0.66961 0.86106 0.58846 -0.01778 -0.00164 0.06375 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1324 C CD2 . PHE A 188 ? 0.66019 0.80811 0.52192 -0.00763 -0.01702 0.02293 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1325 C CE1 . PHE A 188 ? 0.60590 0.80971 0.49069 -0.02004 -0.00084 0.06996 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1326 C CE2 . PHE A 188 ? 0.88499 1.03963 0.71535 -0.01408 -0.01335 0.02465 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1327 C CZ . PHE A 188 ? 0.82488 1.01292 0.66654 -0.02039 -0.00757 0.04767 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1328 N N . ALA A 189 ? 0.72362 0.81019 0.61416 -0.00860 -0.04712 0.00173 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1329 C CA . ALA A 189 ? 0.73905 0.78470 0.58657 -0.00864 -0.05243 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1330 C C . ALA A 189 ? 0.69970 0.72540 0.55492 -0.01835 -0.05619 -0.00849 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1331 O O . ALA A 189 ? 0.76531 0.76963 0.60353 -0.02560 -0.05116 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1332 C CB . ALA A 189 ? 0.82037 0.84528 0.63726 0.00773 -0.06062 -0.01878 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1333 N N . ASP A 190 ? 0.64789 0.68302 0.53099 -0.01998 -0.06375 -0.01601 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1334 C CA . ASP A 190 ? 0.71644 0.73302 0.60877 -0.03177 -0.06378 -0.02243 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1335 C C . ASP A 190 ? 0.79070 0.80745 0.70905 -0.04310 -0.04608 -0.00638 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1336 O O . ASP A 190 ? 0.97899 0.96919 0.88663 -0.04884 -0.04064 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1337 C CB . ASP A 190 ? 0.92318 0.95967 0.84969 -0.03651 -0.07320 -0.03698 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1338 C CG . ASP A 190 ? 0.96313 0.99792 0.85872 -0.02396 -0.09494 -0.05322 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1339 O OD1 . ASP A 190 ? 0.95529 0.96283 0.80066 -0.01081 -0.09891 -0.05084 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1340 O OD2 . ASP A 190 ? 0.82992 0.89294 0.75358 -0.02718 -0.10729 -0.06753 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1341 N N . THR A 191 ? 0.73386 0.78134 0.68765 -0.04442 -0.03511 0.01067 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1342 C CA . THR A 191 ? 0.68378 0.73438 0.66655 -0.05071 -0.01737 0.03199 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1343 C C . THR A 191 ? 0.61471 0.65541 0.56794 -0.04844 -0.01536 0.04160 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1344 O O . THR A 191 ? 0.74089 0.76948 0.70956 -0.05212 -0.00496 0.05097 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1345 C CB . THR A 191 ? 0.67169 0.75882 0.68670 -0.04868 -0.00510 0.05381 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1346 O OG1 . THR A 191 ? 0.64398 0.74323 0.69668 -0.05405 -0.00389 0.04370 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1347 C CG2 . THR A 191 ? 0.51691 0.60847 0.55932 -0.04981 0.01426 0.08352 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1348 N N . VAL A 192 ? 0.56298 0.60960 0.47774 -0.04304 -0.02342 0.03770 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1349 C CA . VAL A 192 ? 0.58803 0.63330 0.47945 -0.04483 -0.02189 0.04289 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1350 C C . VAL A 192 ? 0.72014 0.72497 0.59074 -0.04896 -0.02359 0.02795 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1351 O O . VAL A 192 ? 0.70994 0.71153 0.58716 -0.05319 -0.01620 0.03537 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1352 C CB . VAL A 192 ? 0.67291 0.73406 0.53081 -0.04195 -0.02682 0.03721 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1353 C CG1 . VAL A 192 ? 0.81575 0.86907 0.64644 -0.04865 -0.02712 0.03126 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1354 C CG2 . VAL A 192 ? 0.52843 0.63594 0.40259 -0.03869 -0.02125 0.05580 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1355 N N . VAL A 193 ? 0.78973 0.76641 0.63517 -0.04607 -0.03245 0.00861 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1356 C CA . VAL A 193 ? 0.59018 0.52659 0.40680 -0.04859 -0.03244 -0.00437 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1357 C C . VAL A 193 ? 0.60081 0.52575 0.44438 -0.05539 -0.02332 -0.00391 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1358 O O . VAL A 193 ? 0.64980 0.55595 0.48703 -0.05982 -0.01354 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1359 C CB . VAL A 193 ? 0.64040 0.55460 0.42203 -0.03976 -0.04476 -0.02008 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1360 C CG1 . VAL A 193 ? 0.67755 0.54958 0.42135 -0.04096 -0.04219 -0.02962 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1361 C CG2 . VAL A 193 ? 0.79643 0.71605 0.55616 -0.03111 -0.04808 -0.02014 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1362 N N . LYS A 194 ? 0.63911 0.57463 0.51724 -0.05756 -0.02302 -0.00516 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1363 C CA . LYS A 194 ? 0.67170 0.59221 0.58073 -0.06547 -0.00876 -0.00633 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1364 C C . LYS A 194 ? 0.81214 0.74180 0.74623 -0.06451 0.00768 0.01705 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1365 O O . LYS A 194 ? 0.78969 0.69754 0.72395 -0.06693 0.01943 0.01509 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1366 C CB . LYS A 194 ? 0.66580 0.59920 0.61864 -0.07128 -0.00602 -0.00994 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1367 C CG . LYS A 194 ? 0.76973 0.69885 0.71008 -0.07567 -0.02154 -0.03789 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1368 C CD . LYS A 194 ? 0.97036 0.92221 0.96457 -0.08485 -0.01731 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1369 C CE . LYS A 194 ? 1.02597 1.01499 1.02371 -0.07758 -0.03251 -0.03907 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1370 N NZ . LYS A 194 ? 1.07122 1.07625 1.08265 -0.08530 -0.04755 -0.06651 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1371 N N . LEU A 195 ? 0.83940 0.80578 0.79444 -0.05943 0.00888 0.04040 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1372 C CA . LEU A 195 ? 0.69599 0.68320 0.67415 -0.05514 0.02044 0.06630 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1373 C C . LEU A 195 ? 0.51483 0.49422 0.46581 -0.05707 0.01875 0.05972 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1374 O O . LEU A 195 ? 0.61736 0.59345 0.59042 -0.05600 0.03200 0.06885 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1375 C CB . LEU A 195 ? 0.72199 0.75577 0.70829 -0.04870 0.01675 0.08966 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1376 C CG . LEU A 195 ? 0.68601 0.73027 0.72277 -0.04391 0.03403 0.11585 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1377 C CD1 . LEU A 195 ? 0.90639 0.99450 0.94449 -0.03735 0.03172 0.13817 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1378 C CD2 . LEU A 195 ? 0.65043 0.69526 0.71498 -0.03751 0.04874 0.13675 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1379 N N . ASN A 196 ? 0.51549 0.49080 0.42240 -0.05980 0.00564 0.04414 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1380 C CA . ASN A 196 ? 0.63497 0.60161 0.51913 -0.06501 0.00756 0.03686 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1381 C C . ASN A 196 ? 0.64817 0.56994 0.52331 -0.06854 0.01845 0.02288 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1382 O O . ASN A 196 ? 0.76354 0.68359 0.64691 -0.07189 0.02988 0.02536 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1383 C CB . ASN A 196 ? 0.75993 0.72121 0.59966 -0.06794 -0.00345 0.02184 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1384 C CG . ASN A 196 ? 0.82488 0.83285 0.66749 -0.06751 -0.01077 0.03106 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1385 O OD1 . ASN A 196 ? 0.74573 0.79725 0.61961 -0.06461 -0.00943 0.05227 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1386 N ND2 . ASN A 196 ? 0.88585 0.88361 0.69270 -0.06926 -0.01680 0.01537 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1387 N N . LEU A 197 ? 0.72895 0.61877 0.58735 -0.06817 0.01536 0.00703 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1388 C CA . LEU A 197 ? 0.84987 0.69966 0.69468 -0.07193 0.02675 -0.00787 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1389 C C . LEU A 197 ? 0.85196 0.70329 0.74565 -0.07233 0.04641 0.00171 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1390 O O . LEU A 197 ? 0.86532 0.69475 0.75795 -0.07474 0.06275 -0.00360 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1391 C CB . LEU A 197 ? 0.74737 0.57277 0.56249 -0.07172 0.01582 -0.02846 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1392 C CG . LEU A 197 ? 0.74480 0.54972 0.50099 -0.06721 0.00251 -0.03987 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1393 C CD1 . LEU A 197 ? 0.87307 0.69304 0.61886 -0.06397 -0.00289 -0.02978 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1394 C CD2 . LEU A 197 ? 0.66006 0.46843 0.40537 -0.06284 -0.01543 -0.05289 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1395 N N . GLN A 198 ? 0.89681 0.77184 0.83507 -0.06873 0.04864 0.01760 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1396 C CA . GLN A 198 ? 0.75982 0.63181 0.74988 -0.06581 0.07137 0.03108 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1397 C C . GLN A 198 ? 0.71100 0.60762 0.72471 -0.05874 0.08188 0.05352 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1398 O O . GLN A 198 ? 0.79113 0.67453 0.83790 -0.05477 0.10436 0.05931 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1399 C CB . GLN A 198 ? 0.69090 0.58243 0.72207 -0.06239 0.07343 0.04832 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1400 C CG . GLN A 198 ? 0.71839 0.57866 0.78653 -0.06755 0.09403 0.03952 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1401 C CD . GLN A 198 ? 0.98899 0.86925 1.10480 -0.06353 0.10247 0.06445 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1402 O OE1 . GLN A 198 ? 0.96619 0.87716 1.10859 -0.05011 0.10904 0.10128 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1403 N NE2 . GLN A 198 ? 1.04774 0.91463 1.17428 -0.07531 0.10239 0.04515 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1404 N N . LYS A 199 ? 0.68494 0.62058 0.68544 -0.05732 0.06667 0.06470 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1405 C CA . LYS A 199 ? 0.66714 0.63846 0.69130 -0.05307 0.07218 0.08255 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1406 C C . LYS A 199 ? 0.78664 0.73142 0.78808 -0.06167 0.08081 0.06242 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1407 O O . LYS A 199 ? 0.92390 0.87814 0.95851 -0.05792 0.09763 0.07142 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1408 C CB . LYS A 199 ? 0.68259 0.70810 0.69741 -0.05306 0.05245 0.09467 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1409 C CG . LYS A 199 ? 0.74793 0.82510 0.78941 -0.05077 0.05308 0.11083 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1410 C CD . LYS A 199 ? 0.67131 0.79717 0.68951 -0.05815 0.03219 0.10874 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1411 C CE . LYS A 199 ? 0.73817 0.93158 0.79145 -0.05572 0.02956 0.12643 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1412 N NZ . LYS A 199 ? 0.88181 1.11711 0.90801 -0.07124 0.01143 0.11073 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1413 N N . LEU A 200 ? 0.71198 0.62393 0.65840 -0.07143 0.07159 0.03754 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1414 C CA . LEU A 200 ? 0.81065 0.69015 0.72808 -0.07967 0.08312 0.01994 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1415 C C . LEU A 200 ? 0.74769 0.59234 0.67978 -0.07747 0.10713 0.01335 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1416 O O . LEU A 200 ? 0.73611 0.57356 0.67535 -0.08037 0.12593 0.01060 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1417 C CB . LEU A 200 ? 0.76118 0.60451 0.61484 -0.08531 0.07114 -0.00038 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1418 C CG . LEU A 200 ? 0.82317 0.62000 0.63744 -0.09150 0.08690 -0.01679 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1419 C CD1 . LEU A 200 ? 0.66943 0.48346 0.49753 -0.10071 0.09959 -0.01343 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1420 C CD2 . LEU A 200 ? 0.82269 0.58254 0.57400 -0.09053 0.07477 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1421 N N . VAL A 201 ? 0.71141 0.53396 0.64931 -0.07417 0.10903 0.00774 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1422 C CA . VAL A 201 ? 0.77370 0.56523 0.73438 -0.07270 0.13500 0.00003 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1423 C C . VAL A 201 ? 0.88777 0.70818 0.90995 -0.06309 0.15516 0.02428 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1424 O O . VAL A 201 ? 0.84335 0.65337 0.87122 -0.06378 0.17563 0.01954 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1425 C CB . VAL A 201 ? 0.66011 0.43590 0.63531 -0.07293 0.13412 -0.00705 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1426 C CG1 . VAL A 201 ? 0.70212 0.44526 0.71079 -0.07225 0.16590 -0.01551 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1427 C CG2 . VAL A 201 ? 0.69602 0.45165 0.61437 -0.08124 0.11275 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1428 N N . SER A 202 ? 0.70424 0.56573 0.77373 -0.05221 0.14984 0.05318 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1429 C CA . SER A 202 ? 0.84188 0.73719 0.97526 -0.03733 0.16766 0.08249 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1430 C C . SER A 202 ? 0.91808 0.84594 1.05527 -0.03972 0.16867 0.08474 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1431 O O . SER A 202 ? 0.99493 0.93040 1.17570 -0.03084 0.19238 0.09421 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1432 C CB . SER A 202 ? 0.88544 0.82855 1.05481 -0.02413 0.15572 0.11752 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1433 O OG . SER A 202 ? 1.02777 1.02653 1.24783 -0.00816 0.16091 0.15061 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1434 N N . VAL A 203 ? 0.84895 0.79506 0.94482 -0.05246 0.14610 0.07446 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1435 C CA . VAL A 203 ? 0.83474 0.81590 0.93964 -0.05949 0.14751 0.07406 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1436 C C . VAL A 203 ? 0.84068 0.77306 0.92468 -0.06859 0.17249 0.05075 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1437 O O . VAL A 203 ? 0.94417 0.89951 1.06503 -0.06810 0.19047 0.05541 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1438 C CB . VAL A 203 ? 0.75531 0.76369 0.82328 -0.07307 0.12042 0.06643 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1439 C CG1 . VAL A 203 ? 0.85989 0.90441 0.94214 -0.08551 0.12415 0.06113 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1440 C CG2 . VAL A 203 ? 0.76886 0.82826 0.85426 -0.06380 0.09890 0.08899 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1441 N N . ALA A 204 ? 0.89818 0.76763 0.92238 -0.07641 0.17394 0.02620 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1442 C CA . ALA A 204 ? 0.88501 0.70580 0.87594 -0.08461 0.19784 0.00469 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1443 C C . ALA A 204 ? 0.92681 0.72748 0.95546 -0.07507 0.23016 0.00435 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1444 O O . ALA A 204 ? 0.93991 0.73929 0.98687 -0.07635 0.25657 0.00172 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1445 C CB . ALA A 204 ? 0.86205 0.62845 0.77490 -0.09184 0.18712 -0.01791 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1446 N N . GLU A 205 ? 0.92545 0.70834 0.96911 -0.06634 0.23198 0.00541 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1447 C CA . GLU A 205 ? 0.89096 0.64949 0.97483 -0.05708 0.26648 0.00345 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1448 C C . GLU A 205 ? 0.96097 0.76958 1.12429 -0.04169 0.28341 0.03289 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1449 O O . GLU A 205 ? 0.80193 0.59180 1.00032 -0.03325 0.31869 0.03078 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1450 C CB . GLU A 205 ? 0.81298 0.54514 0.90478 -0.05350 0.26514 -0.00089 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1451 C CG . GLU A 205 ? 0.96593 0.65598 0.98222 -0.06879 0.24806 -0.03366 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1452 C CD . GLU A 205 ? 1.05897 0.72721 1.08675 -0.07066 0.24669 -0.04417 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1453 O OE1 . GLU A 205 ? 1.15797 0.83496 1.25111 -0.05983 0.26263 -0.02419 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1454 O OE2 . GLU A 205 ? 0.88679 0.53117 0.86053 -0.08270 0.23032 -0.07139 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1455 N N . SER A 206 ? 0.98077 0.85622 1.17284 -0.03726 0.25927 0.05923 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1456 C CA . SER A 206 ? 0.91395 0.85287 1.18092 -0.02189 0.26889 0.08870 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1457 C C . SER A 206 ? 1.00031 0.95880 1.27136 -0.03288 0.28117 0.07805 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1458 O O . SER A 206 ? 1.06796 1.07932 1.40721 -0.02032 0.29443 0.09829 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1459 C CB . SER A 206 ? 0.75159 0.76276 1.04333 -0.01390 0.23602 0.11938 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1460 N N . GLN A 207 ? 1.06699 0.98582 1.27032 -0.05477 0.27890 0.04894 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1461 C CA . GLN A 207 ? 0.99540 0.92307 1.19851 -0.06870 0.29594 0.03724 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1462 C C . GLN A 207 ? 1.07750 0.92976 1.23436 -0.07536 0.32976 0.01082 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1463 O O . GLN A 207 ? 1.13705 0.95030 1.30069 -0.06385 0.35268 0.00548 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1464 C CB . GLN A 207 ? 0.93719 0.88432 1.10037 -0.08987 0.26910 0.02862 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1465 N N . CYS B 8 ? 0.93532 0.84818 1.06767 0.06129 0.04769 0.04865 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1466 C CA . CYS B 8 ? 0.92795 0.87014 1.07492 0.04783 0.03782 0.04020 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1467 C C . CYS B 8 ? 0.87898 0.85344 1.03323 0.05551 0.02435 0.04331 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1468 O O . CYS B 8 ? 0.85137 0.83603 1.01202 0.06140 0.02225 0.04010 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1469 C CB . CYS B 8 ? 0.93452 0.87537 1.08978 0.03565 0.04223 0.02707 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1470 S SG . CYS B 8 ? 0.97198 0.94583 1.14351 0.01943 0.03071 0.01814 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1471 N N . ILE B 9 ? 0.84317 0.83245 0.99572 0.05417 0.01678 0.04869 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1472 C CA . ILE B 9 ? 0.73123 0.75053 0.88823 0.05927 0.00522 0.05131 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1473 C C . ILE B 9 ? 0.68802 0.72814 0.85548 0.04585 0.00000 0.04323 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1474 O O . ILE B 9 ? 0.67895 0.71674 0.84542 0.03635 0.00135 0.04354 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1475 C CB . ILE B 9 ? 0.84618 0.86721 0.99082 0.06581 0.00114 0.06271 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1476 C CG1 . ILE B 9 ? 0.88586 0.89054 1.02054 0.08270 0.00425 0.07269 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1477 C CG2 . ILE B 9 ? 0.93428 0.98836 1.08334 0.06499 -0.00993 0.06270 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1478 C CD1 . ILE B 9 ? 0.85956 0.87015 0.98064 0.09061 -0.00244 0.08509 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1479 N N . PRO B 10 ? 0.62709 0.68633 0.80395 0.04536 -0.00497 0.03660 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1480 C CA . PRO B 10 ? 0.59711 0.67129 0.78235 0.03333 -0.00841 0.02906 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1481 C C . PRO B 10 ? 0.63422 0.72634 0.81821 0.03021 -0.01365 0.03213 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1482 O O . PRO B 10 ? 0.57386 0.68160 0.75549 0.03591 -0.01854 0.03434 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1483 C CB . PRO B 10 ? 0.64532 0.72953 0.83650 0.03536 -0.01062 0.02173 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1484 C CG . PRO B 10 ? 0.61178 0.70021 0.80078 0.04923 -0.01182 0.02698 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1485 C CD . PRO B 10 ? 0.62042 0.68760 0.80056 0.05648 -0.00675 0.03605 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1486 N N . LEU B 11 ? 0.62087 0.71168 0.80744 0.02029 -0.01169 0.03148 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1487 C CA . LEU B 11 ? 0.55602 0.65831 0.74037 0.01554 -0.01299 0.03409 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1488 C C . LEU B 11 ? 0.43395 0.54860 0.62805 0.00798 -0.01436 0.02842 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1489 O O . LEU B 11 ? 0.51651 0.62594 0.71874 0.00187 -0.01176 0.02674 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1490 C CB . LEU B 11 ? 0.47562 0.56188 0.65372 0.01178 -0.00686 0.04002 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1491 C CG . LEU B 11 ? 0.58179 0.65120 0.74631 0.01884 -0.00466 0.04731 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1492 C CD1 . LEU B 11 ? 0.68934 0.74054 0.84707 0.01224 0.00315 0.05152 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1493 C CD2 . LEU B 11 ? 0.58696 0.67019 0.74191 0.02612 -0.01117 0.05198 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1494 N N . TRP B 12 ? 0.39639 0.52787 0.58948 0.00832 -0.01813 0.02578 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1495 C CA . TRP B 12 ? 0.51256 0.65419 0.71185 0.00307 -0.01943 0.02118 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1496 C C . TRP B 12 ? 0.41457 0.56853 0.60774 0.00132 -0.01882 0.02114 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1497 O O . TRP B 12 ? 0.34100 0.50071 0.52633 0.00388 -0.01952 0.02214 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1498 C CB . TRP B 12 ? 0.36919 0.51404 0.57199 0.00447 -0.02338 0.01428 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1499 C CG . TRP B 12 ? 0.34071 0.49623 0.53879 0.00939 -0.02586 0.01082 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1500 C CD1 . TRP B 12 ? 0.36436 0.53220 0.55997 0.00708 -0.02695 0.00651 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1501 C CD2 . TRP B 12 ? 0.34561 0.50090 0.54194 0.01762 -0.02660 0.01147 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1502 N NE1 . TRP B 12 ? 0.40099 0.57756 0.59462 0.01203 -0.02818 0.00322 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1503 C CE2 . TRP B 12 ? 0.43286 0.60359 0.62829 0.01930 -0.02854 0.00675 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1504 C CE3 . TRP B 12 ? 0.47904 0.62218 0.67451 0.02440 -0.02502 0.01603 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1505 C CZ2 . TRP B 12 ? 0.48655 0.66457 0.68361 0.02776 -0.02981 0.00658 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1506 C CZ3 . TRP B 12 ? 0.58653 0.73500 0.78190 0.03425 -0.02634 0.01714 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1507 C CH2 . TRP B 12 ? 0.64544 0.81302 0.84325 0.03598 -0.02914 0.01248 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1508 N N . GLY B 13 ? 0.29885 0.45732 0.49531 -0.00324 -0.01717 0.01998 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1509 C CA . GLY B 13 ? 0.27807 0.44542 0.46726 -0.00553 -0.01460 0.01830 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1510 C C . GLY B 13 ? 0.39415 0.56580 0.58654 -0.00688 -0.01581 0.01513 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1511 O O . GLY B 13 ? 0.43012 0.59972 0.63161 -0.00734 -0.01865 0.01588 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1512 N N . VAL B 14 ? 0.35132 0.52930 0.53505 -0.00812 -0.01365 0.01133 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1513 C CA . VAL B 14 ? 0.52666 0.70669 0.70935 -0.00864 -0.01499 0.00833 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1514 C C . VAL B 14 ? 0.53178 0.71215 0.70364 -0.01136 -0.00699 0.00790 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1515 O O . VAL B 14 ? 0.48102 0.66414 0.64409 -0.01407 -0.00196 0.00529 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1516 C CB . VAL B 14 ? 0.31446 0.49783 0.49528 -0.00712 -0.02078 0.00070 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1517 C CG1 . VAL B 14 ? 0.43071 0.61009 0.62019 -0.00512 -0.02628 0.00038 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1518 C CG2 . VAL B 14 ? 0.46817 0.65850 0.64150 -0.00689 -0.01844 -0.00500 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1519 N N . VAL B 15 ? 0.38750 0.56522 0.55934 -0.01088 -0.00563 0.01057 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1520 C CA . VAL B 15 ? 0.48246 0.65648 0.64197 -0.01238 0.00319 0.01031 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1521 C C . VAL B 15 ? 0.47946 0.65296 0.63695 -0.00988 -0.00160 0.01030 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1522 O O . VAL B 15 ? 0.51220 0.68816 0.68082 -0.00734 -0.00846 0.01541 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1523 C CB . VAL B 15 ? 0.49101 0.65785 0.65104 -0.01318 0.01406 0.01796 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1524 C CG1 . VAL B 15 ? 0.34805 0.50723 0.49415 -0.01383 0.02511 0.01836 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1525 C CG2 . VAL B 15 ? 0.70622 0.87216 0.86319 -0.01780 0.01911 0.01717 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1526 N N . SER B 16 ? 0.45263 0.62366 0.59523 -0.01152 0.00171 0.00400 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1527 C CA . SER B 16 ? 0.53026 0.69845 0.66557 -0.00997 -0.00253 0.00325 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1528 C C . SER B 16 ? 0.52759 0.68619 0.64408 -0.01121 0.00933 0.00163 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1529 O O . SER B 16 ? 0.42201 0.57985 0.52771 -0.01582 0.01508 -0.00766 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1530 C CB . SER B 16 ? 0.52392 0.69542 0.65803 -0.01185 -0.01095 -0.00559 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1531 O OG . SER B 16 ? 0.60646 0.77401 0.73186 -0.01159 -0.01586 -0.00549 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1532 N N . ILE B 17 ? 0.44078 0.59231 0.55380 -0.00694 0.01369 0.01063 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1533 C CA . ILE B 17 ? 0.66490 0.80271 0.75850 -0.00743 0.02830 0.01067 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1534 C C . ILE B 17 ? 0.51401 0.64436 0.59665 -0.00199 0.02567 0.01606 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1535 O O . ILE B 17 ? 0.50148 0.63933 0.59521 0.00320 0.01371 0.02374 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1536 C CB . ILE B 17 ? 0.72734 0.85816 0.82289 -0.00684 0.04222 0.01775 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1537 C CG1 . ILE B 17 ? 0.66245 0.79431 0.77271 0.00181 0.03947 0.03168 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1538 C CG2 . ILE B 17 ? 0.71451 0.85270 0.81925 -0.01260 0.04310 0.01380 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1539 C CD1 . ILE B 17 ? 0.89319 1.01937 1.01026 0.00149 0.05249 0.03760 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1540 N N . GLN B 18 ? 0.50111 0.61661 0.56047 -0.00391 0.03754 0.01185 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1541 C CA . GLN B 18 ? 0.54497 0.64846 0.58675 0.00106 0.03798 0.01668 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1542 C C . GLN B 18 ? 0.64950 0.74458 0.69161 0.01078 0.04562 0.03204 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1543 O O . GLN B 18 ? 0.51024 0.60528 0.55013 0.01885 0.03771 0.04196 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1544 C CB . GLN B 18 ? 0.51448 0.60239 0.52987 -0.00552 0.05071 0.00529 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1545 C CG . GLN B 18 ? 0.50202 0.57261 0.49314 -0.00123 0.05318 0.00921 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1546 C CD . GLN B 18 ? 0.53558 0.59196 0.50248 -0.01003 0.06521 -0.00510 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1547 O OE1 . GLN B 18 ? 0.52379 0.59045 0.49698 -0.01838 0.06306 -0.01827 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1548 N NE2 . GLN B 18 ? 0.58411 0.61655 0.52357 -0.00795 0.07904 -0.00257 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1549 N N . GLY B 19 ? 0.66021 0.74818 0.70450 0.01015 0.06136 0.03448 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1550 C CA . GLY B 19 ? 0.46355 0.54181 0.50999 0.02009 0.07166 0.04930 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1551 C C . GLY B 19 ? 0.60241 0.65917 0.62196 0.02581 0.08222 0.05382 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1552 O O . GLY B 19 ? 0.72372 0.76547 0.71837 0.01849 0.09233 0.04297 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1553 N N . ASN B 20 ? 0.49504 0.55059 0.51977 0.03942 0.08013 0.07035 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1554 C CA . ASN B 20 ? 0.61569 0.64812 0.61468 0.04790 0.09200 0.07841 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1555 C C . ASN B 20 ? 0.78242 0.81452 0.76323 0.04833 0.07778 0.07604 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1556 O O . ASN B 20 ? 0.79851 0.81048 0.75474 0.05585 0.08554 0.08331 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1557 C CB . ASN B 20 ? 0.73040 0.76280 0.74372 0.06424 0.09600 0.09884 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1558 C CG . ASN B 20 ? 0.94167 0.95127 0.94935 0.06512 0.12433 0.10187 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1559 O OD1 . ASN B 20 ? 1.00479 1.01798 1.02459 0.05597 0.13143 0.09475 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1560 N ND2 . ASN B 20 ? 0.89000 0.87378 0.87672 0.07570 0.14178 0.11247 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1561 N N . ARG B 21 ? 0.69086 0.74185 0.68078 0.04011 0.05885 0.06597 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1562 C CA . ARG B 21 ? 0.63333 0.68231 0.60449 0.03793 0.04655 0.06181 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1563 C C . ARG B 21 ? 0.77260 0.79912 0.71368 0.02763 0.06131 0.04626 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1564 O O . ARG B 21 ? 0.70111 0.72627 0.64442 0.01788 0.07252 0.03366 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1565 C CB . ARG B 21 ? 0.57937 0.65448 0.57116 0.03203 0.02347 0.05622 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1566 C CG . ARG B 21 ? 0.63613 0.73430 0.65404 0.04096 0.00706 0.07091 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1567 C CD . ARG B 21 ? 0.81566 0.90980 0.81859 0.05212 0.00085 0.08562 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1568 N NE . ARG B 21 ? 0.98300 1.10464 1.01328 0.06006 -0.01652 0.09936 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1569 C CZ . ARG B 21 ? 0.98201 1.12466 1.01916 0.05512 -0.03857 0.09794 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1570 N NH1 . ARG B 21 ? 0.91403 1.08421 0.97790 0.06148 -0.05322 0.11006 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1571 N NH2 . ARG B 21 ? 0.89471 1.03106 0.91241 0.04287 -0.04488 0.08375 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1572 N N . SER B 22 ? 0.75456 0.76385 0.66665 0.02958 0.06144 0.04742 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1573 C CA . SER B 22 ? 0.58797 0.57540 0.47043 0.01924 0.07506 0.03202 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1574 C C . SER B 22 ? 0.61054 0.61173 0.49972 0.00652 0.06404 0.01488 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1575 O O . SER B 22 ? 0.68534 0.67494 0.55917 -0.00381 0.07627 -0.00062 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1576 C CB . SER B 22 ? 0.68387 0.64663 0.53172 0.02557 0.07826 0.03942 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1577 O OG . SER B 22 ? 0.72369 0.70167 0.57561 0.02924 0.05415 0.04644 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1578 N N . GLU B 23 ? 0.73119 0.75613 0.64272 0.00691 0.04253 0.01709 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1579 C CA . GLU B 23 ? 0.66728 0.70360 0.58598 -0.00369 0.03270 0.00237 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1580 C C . GLU B 23 ? 0.59764 0.66031 0.55224 -0.00395 0.02168 0.00298 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1581 O O . GLU B 23 ? 0.54954 0.62467 0.52222 0.00389 0.01343 0.01622 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1582 C CB . GLU B 23 ? 0.78623 0.82049 0.69005 -0.00529 0.01749 0.00297 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1583 C CG . GLU B 23 ? 0.78072 0.78727 0.64505 -0.00492 0.02519 0.00372 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1584 C CD . GLU B 23 ? 0.79730 0.78391 0.64208 -0.01455 0.04484 -0.01319 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1585 O OE1 . GLU B 23 ? 0.72460 0.68513 0.54023 -0.01223 0.06044 -0.01093 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1586 O OE2 . GLU B 23 ? 0.66262 0.65990 0.52178 -0.02396 0.04548 -0.02831 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1587 N N . MET B 24 ? 0.50498 0.57626 0.47029 -0.01250 0.02156 -0.01099 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1588 C CA . MET B 24 ? 0.48246 0.57559 0.47778 -0.01304 0.01014 -0.01109 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1589 C C . MET B 24 ? 0.55716 0.65644 0.55420 -0.01702 -0.00510 -0.01517 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1590 O O . MET B 24 ? 0.76404 0.85605 0.74931 -0.02407 -0.00275 -0.02753 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1591 C CB . MET B 24 ? 0.53122 0.63135 0.53837 -0.01843 0.01835 -0.02189 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1592 C CG . MET B 24 ? 0.39009 0.50984 0.42617 -0.01763 0.00731 -0.02035 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1593 S SD . MET B 24 ? 0.55052 0.67815 0.60393 -0.00915 0.00145 -0.00293 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1594 C CE . MET B 24 ? 0.58282 0.72750 0.66454 -0.01058 -0.00510 -0.00460 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1595 N N . GLU B 25 ? 0.61096 0.72374 0.62338 -0.01356 -0.01940 -0.00562 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1596 C CA . GLU B 25 ? 0.52729 0.64596 0.54022 -0.01903 -0.03361 -0.00901 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1597 C C . GLU B 25 ? 0.56548 0.70271 0.60701 -0.01965 -0.04333 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1598 O O . GLU B 25 ? 0.46887 0.61074 0.51233 -0.02592 -0.05343 -0.01157 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1599 C CB . GLU B 25 ? 0.48359 0.59841 0.47829 -0.01675 -0.04246 0.00018 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1600 C CG . GLU B 25 ? 0.53318 0.62413 0.49352 -0.01931 -0.03256 -0.00561 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1601 C CD . GLU B 25 ? 0.69194 0.77529 0.62859 -0.01538 -0.03973 0.00524 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1602 O OE1 . GLU B 25 ? 0.63306 0.73361 0.58194 -0.01055 -0.05421 0.01767 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1603 O OE2 . GLU B 25 ? 0.96707 1.02760 0.87245 -0.01718 -0.03069 0.00139 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1604 N N . ASP B 26 ? 0.50751 0.65294 0.56907 -0.01463 -0.03881 -0.00211 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1605 C CA . ASP B 26 ? 0.44372 0.60175 0.52981 -0.01603 -0.04347 -0.00333 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1606 C C . ASP B 26 ? 0.50788 0.66189 0.59438 -0.02065 -0.03795 -0.01605 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1607 O O . ASP B 26 ? 0.50752 0.65446 0.58448 -0.02081 -0.02739 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1608 C CB . ASP B 26 ? 0.51376 0.67828 0.61733 -0.00975 -0.03816 0.00575 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1609 C CG . ASP B 26 ? 0.68015 0.85759 0.80012 -0.00577 -0.04714 0.01760 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1610 O OD1 . ASP B 26 ? 0.68037 0.86292 0.79505 -0.00670 -0.05783 0.02083 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1611 O OD2 . ASP B 26 ? 0.74582 0.92934 0.88424 -0.00234 -0.04350 0.02347 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1612 N N . ALA B 27 ? 0.54127 0.70059 0.64013 -0.02415 -0.04418 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1613 C CA . ALA B 27 ? 0.35846 0.51672 0.46401 -0.02519 -0.03881 -0.02894 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1614 C C . ALA B 27 ? 0.41317 0.57832 0.53823 -0.02492 -0.04387 -0.02662 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1615 O O . ALA B 27 ? 0.49246 0.66244 0.62380 -0.02702 -0.05188 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1616 C CB . ALA B 27 ? 0.38500 0.53357 0.47693 -0.03066 -0.03654 -0.04071 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1617 N N . PHE B 28 ? 0.40909 0.57514 0.54336 -0.02251 -0.03894 -0.03017 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1618 C CA . PHE B 28 ? 0.52474 0.69347 0.67498 -0.02133 -0.04141 -0.02777 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1619 C C . PHE B 28 ? 0.38746 0.55233 0.54029 -0.01962 -0.03694 -0.03499 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1620 O O . PHE B 28 ? 0.36122 0.52563 0.50757 -0.01868 -0.03180 -0.04108 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1621 C CB . PHE B 28 ? 0.44576 0.62078 0.60747 -0.01689 -0.03968 -0.01887 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1622 C CG . PHE B 28 ? 0.40222 0.57946 0.56399 -0.01314 -0.03275 -0.02000 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1623 C CD1 . PHE B 28 ? 0.43382 0.61220 0.58557 -0.01323 -0.02690 -0.02076 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1624 C CD2 . PHE B 28 ? 0.45007 0.62832 0.62072 -0.01002 -0.03185 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1625 C CE1 . PHE B 28 ? 0.56905 0.75240 0.72062 -0.01206 -0.02089 -0.02280 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1626 C CE2 . PHE B 28 ? 0.49122 0.67538 0.66200 -0.00704 -0.02733 -0.02061 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1627 C CZ . PHE B 28 ? 0.43998 0.62814 0.60170 -0.00900 -0.02219 -0.02246 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1628 N N . ALA B 29 ? 0.45391 0.61599 0.61698 -0.01880 -0.03798 -0.03402 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1629 C CA . ALA B 29 ? 0.48725 0.64502 0.65497 -0.01450 -0.03316 -0.03820 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1630 C C . ALA B 29 ? 0.49209 0.64773 0.67119 -0.01079 -0.03325 -0.03214 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1631 O O . ALA B 29 ? 0.41381 0.56508 0.59581 -0.01544 -0.03602 -0.03014 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1632 C CB . ALA B 29 ? 0.63192 0.77823 0.79232 -0.01927 -0.03087 -0.04727 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1633 N N . VAL B 30 ? 0.51871 0.67800 0.70355 -0.00291 -0.03013 -0.02941 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1634 C CA . VAL B 30 ? 0.47631 0.63020 0.66859 0.00221 -0.02880 -0.02377 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1635 C C . VAL B 30 ? 0.44034 0.58918 0.63505 0.00960 -0.02411 -0.02668 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1636 O O . VAL B 30 ? 0.53024 0.68938 0.72628 0.01449 -0.02285 -0.02892 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1637 C CB . VAL B 30 ? 0.52542 0.68806 0.72060 0.00590 -0.02963 -0.01588 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1638 C CG1 . VAL B 30 ? 0.38708 0.54067 0.58669 0.01016 -0.02816 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1639 C CG2 . VAL B 30 ? 0.36138 0.52959 0.55438 0.00004 -0.03167 -0.01320 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1640 N N . SER B 31 ? 0.42052 0.55374 0.61647 0.01049 -0.02039 -0.02675 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1641 C CA . SER B 31 ? 0.60412 0.72940 0.80319 0.01967 -0.01391 -0.02769 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1642 C C . SER B 31 ? 0.71746 0.82929 0.91872 0.02584 -0.01046 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1643 O O . SER B 31 ? 0.75218 0.84527 0.94999 0.02088 -0.00544 -0.02268 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1644 C CB . SER B 31 ? 0.61417 0.72655 0.80832 0.01460 -0.00798 -0.03736 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1645 O OG . SER B 31 ? 0.86000 0.98334 1.05307 0.01429 -0.00805 -0.04342 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1646 N N . PRO B 32 ? 0.62599 0.74599 0.83108 0.03591 -0.01238 -0.01189 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1647 C CA . PRO B 32 ? 0.70577 0.81063 0.90974 0.04243 -0.00882 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1648 C C . PRO B 32 ? 0.54339 0.63169 0.74824 0.05247 0.00014 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1649 O O . PRO B 32 ? 0.63801 0.73398 0.84833 0.05978 0.00210 -0.00606 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1650 C CB . PRO B 32 ? 0.80431 0.92536 1.00946 0.04939 -0.01472 0.00502 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1651 C CG . PRO B 32 ? 0.83216 0.97717 1.04151 0.04949 -0.01920 0.00060 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1652 C CD . PRO B 32 ? 0.54346 0.68668 0.75109 0.03863 -0.01833 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1653 N N . HIS B 33 ? 0.56975 0.63384 0.76934 0.05273 0.00727 -0.00064 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1654 C CA . HIS B 33 ? 0.77968 0.82211 0.97787 0.06324 0.01869 0.00113 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1655 C C . HIS B 33 ? 0.74855 0.78438 0.94747 0.05893 0.02583 -0.00970 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1656 O O . HIS B 33 ? 0.87845 0.90515 1.08049 0.07026 0.03474 -0.00889 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1657 C CB . HIS B 33 ? 0.83582 0.88830 1.03934 0.08244 0.01675 0.01230 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1658 C CG . HIS B 33 ? 0.80451 0.86273 1.00385 0.08543 0.00967 0.02272 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1659 N ND1 . HIS B 33 ? 0.82581 0.85927 1.01551 0.08826 0.01572 0.02982 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1660 C CD2 . HIS B 33 ? 0.78136 0.86490 0.98262 0.08454 -0.00149 0.02652 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1661 C CE1 . HIS B 33 ? 0.86027 0.90364 1.04603 0.08931 0.00801 0.03789 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1662 N NE2 . HIS B 33 ? 0.81402 0.88787 1.00657 0.08674 -0.00239 0.03595 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1663 N N . PHE B 34 ? 0.73607 0.77586 0.93153 0.04257 0.02243 -0.01952 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1664 C CA . PHE B 34 ? 0.86375 0.90022 1.05752 0.03705 0.02754 -0.03016 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1665 C C . PHE B 34 ? 0.82621 0.83091 1.01248 0.03477 0.04311 -0.03509 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1666 O O . PHE B 34 ? 0.73447 0.73018 0.92274 0.04227 0.05314 -0.03779 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1667 C CB . PHE B 34 ? 0.87152 0.91982 1.06054 0.02036 0.01901 -0.03814 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1668 C CG . PHE B 34 ? 0.84170 0.88714 1.02586 0.01384 0.02319 -0.04891 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1669 C CD1 . PHE B 34 ? 0.84416 0.89852 1.03502 0.02392 0.02611 -0.05005 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1670 C CD2 . PHE B 34 ? 0.89290 0.92728 1.06545 -0.00320 0.02446 -0.05826 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1671 C CE1 . PHE B 34 ? 0.87974 0.92879 1.06506 0.01722 0.03178 -0.06065 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1672 C CE2 . PHE B 34 ? 0.88456 0.91365 1.04919 -0.01034 0.02888 -0.06832 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1673 C CZ . PHE B 34 ? 0.87384 0.90857 1.04442 -0.00014 0.03332 -0.06971 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1674 N N . LEU B 35 ? 0.82534 0.81219 1.00342 0.02444 0.04692 -0.03647 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1675 C CA . LEU B 35 ? 0.91942 0.87500 1.08684 0.01636 0.06261 -0.04414 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1676 C C . LEU B 35 ? 0.91441 0.84439 1.07801 0.02489 0.07421 -0.03677 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1677 O O . LEU B 35 ? 0.88819 0.82368 1.05435 0.03007 0.06810 -0.02764 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1678 C CB . LEU B 35 ? 0.91073 0.86603 1.06940 -0.00712 0.05891 -0.05481 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1679 C CG . LEU B 35 ? 0.92738 0.90365 1.08567 -0.01564 0.04848 -0.06173 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1680 C CD1 . LEU B 35 ? 0.91306 0.91220 1.07411 -0.02589 0.03271 -0.06041 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1681 C CD2 . LEU B 35 ? 0.89991 0.85729 1.04467 -0.03003 0.05869 -0.07479 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1682 N N . LYS B 36 ? 0.90020 0.79888 1.05535 0.02521 0.09274 -0.04131 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1683 C CA . LYS B 36 ? 0.91738 0.78376 1.06442 0.03134 0.10807 -0.03607 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1684 C C . LYS B 36 ? 1.01784 0.85989 1.15024 0.00807 0.11929 -0.04901 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1685 O O . LYS B 36 ? 1.05844 0.87303 1.18042 0.00234 0.13688 -0.05737 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1686 C CB . LYS B 36 ? 1.03598 0.88411 1.18516 0.05268 0.12277 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1687 C CG . LYS B 36 ? 1.21189 1.09034 1.37776 0.07407 0.11033 -0.01786 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1688 C CD . LYS B 36 ? 1.29302 1.19770 1.46795 0.06865 0.10191 -0.02647 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1689 C CE . LYS B 36 ? 1.22644 1.16060 1.41894 0.08872 0.09295 -0.01738 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1690 N NZ . LYS B 36 ? 1.12586 1.07953 1.32458 0.08118 0.08865 -0.02792 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1691 N N . LEU B 37 ? 1.04849 0.90259 1.18083 -0.00642 0.10910 -0.05109 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1692 C CA . LEU B 37 ? 0.97377 0.81273 1.09499 -0.03055 0.11664 -0.06354 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1693 C C . LEU B 37 ? 1.09549 0.89147 1.20325 -0.02911 0.14009 -0.06363 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1694 O O . LEU B 37 ? 1.15169 0.93749 1.26007 -0.01482 0.14320 -0.05222 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1695 C CB . LEU B 37 ? 0.87895 0.74289 1.00751 -0.04295 0.10098 -0.06355 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1696 C CG . LEU B 37 ? 0.90016 0.80441 1.04114 -0.04301 0.07892 -0.06160 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1697 C CD1 . LEU B 37 ? 0.89600 0.82166 1.04539 -0.05405 0.06660 -0.06073 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1698 C CD2 . LEU B 37 ? 0.91129 0.82202 1.04693 -0.05409 0.07663 -0.07240 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1699 N N . PRO B 38 ? 1.23948 1.00745 1.33254 -0.04441 0.15787 -0.07631 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1700 C CA . PRO B 38 ? 1.29488 1.01789 1.37272 -0.04403 0.18305 -0.07698 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1701 C C . PRO B 38 ? 1.35827 1.07882 1.43316 -0.05866 0.18270 -0.07953 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1702 O O . PRO B 38 ? 1.34936 1.09271 1.42784 -0.08082 0.17128 -0.08945 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1703 C CB . PRO B 38 ? 1.28513 0.98245 1.34728 -0.06127 0.20128 -0.09244 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1704 C CG . PRO B 38 ? 1.27395 1.00648 1.34083 -0.08062 0.18195 -0.10272 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1705 C CD . PRO B 38 ? 1.24512 1.01902 1.33192 -0.06438 0.15682 -0.09101 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1706 N N . ILE B 39 ? 1.37691 1.06901 1.44495 -0.04610 0.19613 -0.07042 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1707 C CA . ILE B 39 ? 1.26986 0.95830 1.33568 -0.05880 0.19710 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1708 C C . ILE B 39 ? 1.29735 0.97577 1.35323 -0.09088 0.20762 -0.09161 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1709 O O . ILE B 39 ? 1.26348 0.95937 1.32568 -0.10826 0.19988 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1710 C CB . ILE B 39 ? 1.22652 0.87811 1.28112 -0.04033 0.21353 -0.05991 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1711 C CG1 . ILE B 39 ? 1.21209 0.87615 1.27245 -0.04260 0.20371 -0.05429 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1712 C CG2 . ILE B 39 ? 1.26707 0.86661 1.29892 -0.04974 0.24489 -0.06888 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1713 C CD1 . ILE B 39 ? 1.17949 0.89253 1.26079 -0.03468 0.17493 -0.04589 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1714 N N . LYS B 40 ? 1.38325 1.03545 1.42421 -0.10018 0.22533 -0.10235 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1715 C CA . LYS B 40 ? 1.36777 1.01217 1.39684 -0.13328 0.23504 -0.12233 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1716 C C . LYS B 40 ? 1.27762 0.97134 1.32023 -0.15287 0.20933 -0.13069 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1717 O O . LYS B 40 ? 1.24379 0.94014 1.27850 -0.18180 0.21249 -0.14696 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1718 C CB . LYS B 40 ? 1.29844 0.90406 1.30748 -0.13724 0.25938 -0.13103 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1719 C CG . LYS B 40 ? 1.42715 0.97544 1.41585 -0.13226 0.29243 -0.13025 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1720 C CD . LYS B 40 ? 1.47173 0.99010 1.45559 -0.10307 0.30781 -0.11831 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1721 C CE . LYS B 40 ? 1.48428 0.96331 1.45876 -0.08218 0.32669 -0.10491 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1722 N NZ . LYS B 40 ? 1.45637 0.87687 1.40891 -0.07508 0.36251 -0.10590 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1723 N N . MET B 41 ? 1.18662 0.91935 1.24856 -0.13749 0.18425 -0.11943 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1724 C CA . MET B 41 ? 1.15240 0.93184 1.22792 -0.15120 0.15920 -0.12386 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1725 C C . MET B 41 ? 1.17170 0.98272 1.26685 -0.14877 0.14187 -0.11608 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1726 O O . MET B 41 ? 1.16198 1.01286 1.27059 -0.15743 0.12097 -0.11751 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1727 C CB . MET B 41 ? 1.07251 0.87127 1.15302 -0.13778 0.14551 -0.11882 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1728 C CG . MET B 41 ? 1.26933 1.09014 1.34572 -0.15921 0.13421 -0.13104 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1729 S SD . MET B 41 ? 1.33737 1.16638 1.41338 -0.14357 0.12671 -0.12703 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1730 C CE . MET B 41 ? 1.16906 1.04649 1.25286 -0.15886 0.09820 -0.13050 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1731 N N . LEU B 42 ? 1.16379 0.90549 1.27764 -0.19754 0.03393 0.03624 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1732 C CA . LEU B 42 ? 1.01213 0.79858 1.11220 -0.20719 0.03528 0.05396 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1733 C C . LEU B 42 ? 0.98372 0.76247 1.09298 -0.23545 0.04007 0.06848 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1734 O O . LEU B 42 ? 1.03953 0.84911 1.14879 -0.25310 0.04218 0.05624 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1735 C CB . LEU B 42 ? 1.09934 0.89884 1.18679 -0.18861 0.03280 0.08038 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1736 C CG . LEU B 42 ? 0.97887 0.81248 1.05383 -0.16584 0.02902 0.06891 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1737 C CD1 . LEU B 42 ? 0.89306 0.74915 0.96625 -0.16893 0.02918 0.03675 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1738 C CD2 . LEU B 42 ? 1.04930 0.85555 1.12883 -0.14113 0.02551 0.07099 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1739 N N . MET B 43 ? 1.14422 0.88374 1.26242 -0.24050 0.04184 0.09539 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1740 C CA . MET B 43 ? 1.15180 0.87971 1.28064 -0.26872 0.04771 0.11280 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1741 C C . MET B 43 ? 1.23426 0.89633 1.38654 -0.27396 0.04792 0.11643 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1742 O O . MET B 43 ? 1.25278 0.88341 1.41259 -0.25524 0.04346 0.10161 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1743 C CB . MET B 43 ? 1.07931 0.83207 1.19252 -0.27222 0.05073 0.15072 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1744 C CG . MET B 43 ? 1.08458 0.86898 1.17630 -0.24560 0.04565 0.15806 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1745 S SD . MET B 43 ? 1.24378 0.99909 1.32796 -0.22748 0.04178 0.19835 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1746 C CE . MET B 43 ? 1.32770 1.00439 1.43930 -0.23157 0.04117 0.20001 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1747 N N . GLY B 44 ? 1.33614 0.97696 1.50197 -0.29920 0.05344 0.13560 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N 1748 C CA . GLY B 44 ? 1.39446 0.96979 1.58658 -0.30687 0.05377 0.14081 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA 1749 C C . GLY B 44 ? 1.45794 1.00615 1.64954 -0.31138 0.05614 0.18845 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C 1750 O O . GLY B 44 ? 1.43080 1.01248 1.60728 -0.32428 0.06144 0.21509 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O 1751 N N . ASP B 45 ? 1.54817 1.03662 1.75628 -0.30001 0.05204 0.19901 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B N 1752 C CA . ASP B 45 ? 1.64367 1.10262 1.84955 -0.29899 0.05197 0.24672 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CA 1753 C C . ASP B 45 ? 1.69677 1.14779 1.91239 -0.33430 0.06139 0.27118 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B C 1754 O O . ASP B 45 ? 1.71761 1.15932 1.95538 -0.35845 0.06628 0.24893 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B O 1755 C CB . ASP B 45 ? 1.66460 1.05708 1.89208 -0.27997 0.04478 0.24993 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CB 1756 C CG . ASP B 45 ? 1.82383 1.16004 2.08846 -0.29961 0.04724 0.23500 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CG 1757 O OD1 . ASP B 45 ? 1.83340 1.10905 2.11881 -0.29258 0.04326 0.25313 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD1 1758 O OD2 . ASP B 45 ? 1.91669 1.26894 2.19133 -0.32137 0.05229 0.20496 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD2 1759 N N . HIS B 46 ? 1.59410 1.05172 1.79265 -0.33757 0.06408 0.31731 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B N 1760 C CA . HIS B 46 ? 1.56890 1.03146 1.77065 -0.37148 0.07508 0.34513 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CA 1761 C C . HIS B 46 ? 1.65174 1.06815 1.85298 -0.36947 0.07410 0.39636 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B C 1762 O O . HIS B 46 ? 1.69938 1.05210 1.92344 -0.35909 0.06769 0.39877 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B O 1763 C CB . HIS B 46 ? 1.55431 1.09464 1.72973 -0.38182 0.08191 0.34455 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CB 1764 C CG . HIS B 46 ? 1.55395 1.13965 1.69508 -0.35393 0.07607 0.35263 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CG 1765 N ND1 . HIS B 46 ? 1.55080 1.14127 1.68621 -0.32290 0.06589 0.32613 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B ND1 1766 C CD2 . HIS B 46 ? 1.53615 1.16802 1.64800 -0.35359 0.07946 0.38194 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CD2 1767 C CE1 . HIS B 46 ? 1.48753 1.12228 1.59389 -0.30482 0.06266 0.33920 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CE1 1768 N NE2 . HIS B 46 ? 1.50058 1.16171 1.59158 -0.32237 0.07034 0.37203 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B NE2 1769 N N . GLU B 47 ? 1.66384 1.11096 1.83981 -0.37834 0.07992 0.43719 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N 1770 C CA . GLU B 47 ? 1.66517 1.07129 1.83677 -0.37682 0.07869 0.49005 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA 1771 C C . GLU B 47 ? 1.61568 1.04908 1.75312 -0.34409 0.06912 0.50984 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C 1772 O O . GLU B 47 ? 1.57175 1.06880 1.67768 -0.34414 0.07273 0.51827 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O 1773 C CB . GLU B 47 ? 1.62506 1.04398 1.79228 -0.41289 0.09313 0.52672 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB 1774 N N . MET B 49 ? 1.70683 1.22438 1.81828 -0.26491 0.04538 0.41510 ? ? ? ? ? ? 227 MET B N 1775 C CA . MET B 49 ? 1.81697 1.32043 1.91307 -0.26064 0.04270 0.46665 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CA 1776 C C . MET B 49 ? 1.87272 1.37938 1.95539 -0.22308 0.02895 0.47408 ? ? ? ? ? ? 227 MET B C 1777 O O . MET B 49 ? 1.87375 1.40894 1.92889 -0.21465 0.02577 0.50642 ? ? ? ? ? ? 227 MET B O 1778 C CB . MET B 49 ? 1.75987 1.31836 1.82766 -0.28117 0.05245 0.49262 ? ? ? ? ? ? 227 MET B CB 1779 N N . SER B 50 ? 1.88932 1.36971 1.99162 -0.20071 0.02090 0.44324 ? ? ? ? ? ? 228 SER B N 1780 C CA . SER B 50 ? 1.84728 1.33375 1.94146 -0.16484 0.00803 0.44526 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CA 1781 C C . SER B 50 ? 1.77548 1.21225 1.90147 -0.14608 0.00143 0.41725 ? ? ? ? ? ? 228 SER B C 1782 O O . SER B 50 ? 1.76209 1.21318 1.89729 -0.14246 0.00351 0.37338 ? ? ? ? ? ? 228 SER B O 1783 C CB . SER B 50 ? 1.77600 1.33458 1.84587 -0.15301 0.00713 0.42357 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CB 1784 O OG . SER B 50 ? 1.74093 1.34492 1.77925 -0.15693 0.00803 0.45501 ? ? ? ? ? ? 228 SER B OG 1785 N N . PRO B 51 ? 1.56583 0.94501 1.70932 -0.13346 -0.00655 0.44116 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B N 1786 C CA . PRO B 51 ? 1.60775 0.94070 1.78435 -0.11449 -0.01248 0.41177 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CA 1787 C C . PRO B 51 ? 1.62698 0.99319 1.79919 -0.08301 -0.01987 0.38420 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B C 1788 O O . PRO B 51 ? 1.54259 0.89548 1.73621 -0.07337 -0.01954 0.34427 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B O 1789 C CB . PRO B 51 ? 1.64190 0.91034 1.83602 -0.10680 -0.02056 0.45083 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CB 1790 C CG . PRO B 51 ? 1.63105 0.90388 1.80469 -0.13213 -0.01484 0.49768 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CG 1791 C CD . PRO B 51 ? 1.56205 0.91359 1.69783 -0.13750 -0.00989 0.49561 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CD 1792 N N . SER B 52 ? 1.75475 1.16592 1.90007 -0.06732 -0.02616 0.40377 ? ? ? ? ? ? 230 SER B N 1793 C CA . SER B 52 ? 1.70163 1.14572 1.84526 -0.03813 -0.03319 0.37881 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CA 1794 C C . SER B 52 ? 1.59889 1.08960 1.73540 -0.04614 -0.02454 0.33635 ? ? ? ? ? ? 230 SER B C 1795 O O . SER B 52 ? 1.47616 0.97809 1.62278 -0.02754 -0.02656 0.30372 ? ? ? ? ? ? 230 SER B O 1796 C CB . SER B 52 ? 1.61699 1.09761 1.73550 -0.02009 -0.04317 0.41023 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CB 1797 O OG . SER B 52 ? 1.59086 1.13471 1.67820 -0.03261 -0.03769 0.41141 ? ? ? ? ? ? 230 SER B OG 1798 N N . LEU B 53 ? 1.61847 1.13654 1.73890 -0.07383 -0.01471 0.33662 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1799 C CA . LEU B 53 ? 1.55670 1.11714 1.67077 -0.08330 -0.00711 0.29901 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1800 C C . LEU B 53 ? 1.59280 1.11741 1.73288 -0.08910 -0.00256 0.26326 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1801 O O . LEU B 53 ? 1.64377 1.13754 1.79574 -0.11225 0.00335 0.26373 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1802 C CB . LEU B 53 ? 1.48064 1.07865 1.57361 -0.11081 0.00129 0.31080 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1803 C CG . LEU B 53 ? 1.38798 1.05148 1.45240 -0.10448 -0.00037 0.31827 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1804 C CD1 . LEU B 53 ? 1.43236 1.12177 1.47776 -0.13032 0.00706 0.34332 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1805 C CD2 . LEU B 53 ? 1.23269 0.93771 1.29529 -0.09784 0.00132 0.27814 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1806 N N . THR B 54 ? 1.46729 0.99809 1.61661 -0.06836 -0.00506 0.23134 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1807 C CA . THR B 54 ? 1.41397 0.91881 1.58477 -0.07049 -0.00086 0.19319 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1808 C C . THR B 54 ? 1.34974 0.89922 1.51137 -0.06616 0.00307 0.15634 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1809 O O . THR B 54 ? 1.34169 0.88149 1.51343 -0.07448 0.00819 0.12429 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1810 C CB . THR B 54 ? 1.48804 0.94463 1.68550 -0.04734 -0.00725 0.18926 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1811 O OG1 . THR B 54 ? 1.46634 0.95227 1.66091 -0.02018 -0.01166 0.17625 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1812 C CG2 . THR B 54 ? 1.46522 0.88373 1.66832 -0.04438 -0.01424 0.23280 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1813 N N . HIS B 55 ? 1.33369 0.93037 1.47761 -0.05258 0.00028 0.15967 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1814 C CA . HIS B 55 ? 1.24429 0.88593 1.37793 -0.04949 0.00382 0.13047 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1815 C C . HIS B 55 ? 1.18469 0.87848 1.29444 -0.05232 0.00248 0.14769 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1816 O O . HIS B 55 ? 1.12319 0.81950 1.22431 -0.05116 -0.00190 0.17987 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1817 C CB . HIS B 55 ? 1.24449 0.88516 1.39045 -0.02304 0.00146 0.10881 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1818 C CG . HIS B 55 ? 1.43223 1.04905 1.59401 -0.02402 0.00686 0.07365 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1819 N ND1 . HIS B 55 ? 1.45748 1.10423 1.61095 -0.02815 0.01274 0.04339 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1820 C CD2 . HIS B 55 ? 1.53082 1.09844 1.71615 -0.01996 0.00690 0.06307 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1821 C CE1 . HIS B 55 ? 1.43782 1.05748 1.60626 -0.02730 0.01654 0.01576 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1822 N NE2 . HIS B 55 ? 1.50562 1.07713 1.69478 -0.02239 0.01324 0.02543 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1823 N N . LEU B 56 ? 1.16541 0.90156 1.26443 -0.05551 0.00597 0.12604 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1824 C CA . LEU B 56 ? 1.09348 0.87989 1.17267 -0.05969 0.00516 0.13769 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1825 C C . LEU B 56 ? 0.99629 0.82171 1.07170 -0.04754 0.00522 0.11347 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1826 O O . LEU B 56 ? 1.04711 0.87203 1.12690 -0.05065 0.00960 0.08619 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1827 C CB . LEU B 56 ? 1.15200 0.95064 1.22206 -0.08747 0.01084 0.14229 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1828 C CG . LEU B 56 ? 1.14595 0.98170 1.19798 -0.09487 0.01014 0.16760 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1829 C CD1 . LEU B 56 ? 1.15702 0.99512 1.20604 -0.12369 0.01704 0.17325 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1830 C CD2 . LEU B 56 ? 1.11320 1.00325 1.15409 -0.08407 0.00790 0.15551 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1831 N N . THR B 57 ? 0.87407 0.73350 0.94150 -0.03394 0.00013 0.12375 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1832 C CA . THR B 57 ? 0.89742 0.78896 0.96602 -0.02000 -0.00045 0.10302 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1833 C C . THR B 57 ? 0.93340 0.86210 0.99144 -0.03394 0.00360 0.08857 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1834 O O . THR B 57 ? 0.81728 0.76612 0.86403 -0.04870 0.00425 0.10018 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1835 C CB . THR B 57 ? 0.89938 0.81515 0.96656 -0.00095 -0.00810 0.11645 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1836 O OG1 . THR B 57 ? 1.06761 0.95469 1.15096 0.01837 -0.01181 0.11630 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1837 C CG2 . THR B 57 ? 0.79312 0.75323 0.85828 0.00513 -0.00794 0.09865 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1838 N N . GLY B 58 ? 0.98556 0.92339 1.04785 -0.02931 0.00654 0.06348 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1839 C CA . GLY B 58 ? 0.76817 0.73853 0.82243 -0.04018 0.00921 0.04891 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1840 C C . GLY B 58 ? 0.67077 0.67350 0.72714 -0.02518 0.00733 0.03850 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1841 O O . GLY B 58 ? 0.61603 0.60898 0.68233 -0.00949 0.00753 0.03079 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1842 N N . HIS B 59 ? 0.67312 0.71453 0.72256 -0.03035 0.00578 0.03765 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1843 C CA . HIS B 59 ? 0.68943 0.76245 0.74310 -0.01870 0.00390 0.02707 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1844 C C . HIS B 59 ? 0.66270 0.74796 0.71402 -0.02662 0.00720 0.00863 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1845 O O . HIS B 59 ? 0.62326 0.71178 0.66736 -0.04250 0.00841 0.00654 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1846 C CB . HIS B 59 ? 0.64954 0.75896 0.69962 -0.01654 -0.00151 0.03822 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1847 C CG . HIS B 59 ? 0.67878 0.77897 0.72473 -0.01359 -0.00518 0.06030 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1848 N ND1 . HIS B 59 ? 0.67186 0.76450 0.72530 0.00418 -0.00982 0.06746 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1849 C CD2 . HIS B 59 ? 0.70447 0.80142 0.73967 -0.02629 -0.00492 0.07812 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1850 C CE1 . HIS B 59 ? 0.71435 0.79920 0.76018 0.00330 -0.01337 0.08982 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1851 N NE2 . HIS B 59 ? 0.71317 0.79975 0.74732 -0.01570 -0.00977 0.09743 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1852 N N . PHE B 60 ? 0.68739 0.78060 0.74545 -0.01565 0.00844 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1853 C CA . PHE B 60 ? 0.49184 0.59229 0.54659 -0.02104 0.01147 -0.01962 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1854 C C . PHE B 60 ? 0.46413 0.60124 0.52256 -0.01776 0.00801 -0.02285 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1855 O O . PHE B 60 ? 0.53869 0.68939 0.60753 -0.00512 0.00606 -0.02151 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1856 C CB . PHE B 60 ? 0.55784 0.63786 0.61659 -0.01265 0.01718 -0.03158 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1857 C CG . PHE B 60 ? 0.54447 0.63336 0.59677 -0.01729 0.02021 -0.04554 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1858 C CD1 . PHE B 60 ? 0.59234 0.70677 0.64898 -0.01142 0.01940 -0.04862 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1859 C CD2 . PHE B 60 ? 0.65623 0.72834 0.69840 -0.02782 0.02313 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1860 C CE1 . PHE B 60 ? 0.61384 0.73584 0.66318 -0.01543 0.02143 -0.05825 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1861 C CE2 . PHE B 60 ? 0.67541 0.75798 0.70889 -0.03153 0.02471 -0.06682 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1862 C CZ . PHE B 60 ? 0.73559 0.84262 0.77179 -0.02507 0.02386 -0.06688 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1863 N N . PHE B 61 ? 0.54779 0.70029 0.60019 -0.02865 0.00684 -0.02874 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1864 C CA . PHE B 61 ? 0.55440 0.73736 0.61229 -0.02568 0.00351 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1865 C C . PHE B 61 ? 0.67729 0.85848 0.72870 -0.03176 0.00496 -0.04550 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1866 O O . PHE B 61 ? 0.55193 0.72358 0.59354 -0.04370 0.00552 -0.04863 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1867 C CB . PHE B 61 ? 0.40246 0.61424 0.46135 -0.03127 -0.00170 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1868 C CG . PHE B 61 ? 0.44964 0.66244 0.50849 -0.02815 -0.00311 -0.01620 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1869 C CD1 . PHE B 61 ? 0.46599 0.66128 0.51552 -0.03822 -0.00115 -0.00563 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1870 C CD2 . PHE B 61 ? 0.47433 0.70599 0.54280 -0.01539 -0.00685 -0.01399 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1871 C CE1 . PHE B 61 ? 0.50826 0.70405 0.55555 -0.03516 -0.00286 0.00965 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1872 C CE2 . PHE B 61 ? 0.54746 0.78261 0.61337 -0.01161 -0.00937 -0.00109 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1873 C CZ . PHE B 61 ? 0.46562 0.68249 0.51963 -0.02128 -0.00736 0.01215 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1874 N N . GLY B 62 ? 0.66098 0.85127 0.71818 -0.02376 0.00538 -0.05088 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1875 C CA . GLY B 62 ? 0.55316 0.74599 0.60295 -0.02814 0.00540 -0.05859 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1876 C C . GLY B 62 ? 0.39168 0.60650 0.45211 -0.02162 0.00195 -0.05975 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1877 O O . GLY B 62 ? 0.44118 0.66045 0.51505 -0.01152 0.00330 -0.05779 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1878 N N . VAL B 63 ? 0.39508 0.62351 0.45182 -0.02722 -0.00309 -0.06326 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1879 C CA . VAL B 63 ? 0.47359 0.71886 0.54077 -0.02153 -0.00716 -0.06398 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1880 C C . VAL B 63 ? 0.43547 0.67330 0.48859 -0.02410 -0.00631 -0.06633 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1881 O O . VAL B 63 ? 0.49344 0.72661 0.53128 -0.03283 -0.00769 -0.07040 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1882 C CB . VAL B 63 ? 0.49367 0.76591 0.57202 -0.02378 -0.01589 -0.06564 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1883 C CG1 . VAL B 63 ? 0.60264 0.88936 0.69489 -0.01738 -0.02117 -0.06699 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1884 C CG2 . VAL B 63 ? 0.51313 0.79570 0.60220 -0.02073 -0.01617 -0.06317 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1885 N N . TYR B 64 ? 0.49347 0.73120 0.55171 -0.01703 -0.00408 -0.06358 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1886 C CA . TYR B 64 ? 0.52298 0.75348 0.56466 -0.01839 -0.00176 -0.06329 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1887 C C . TYR B 64 ? 0.37100 0.61416 0.42364 -0.01353 -0.00709 -0.05775 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1888 O O . TYR B 64 ? 0.44591 0.68989 0.51584 -0.00664 -0.00380 -0.05343 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1889 C CB . TYR B 64 ? 0.43901 0.65125 0.47251 -0.01524 0.01021 -0.06360 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1890 C CG . TYR B 64 ? 0.51104 0.70843 0.54187 -0.01701 0.01501 -0.06831 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1891 C CD1 . TYR B 64 ? 0.59187 0.77905 0.60592 -0.02559 0.01441 -0.07488 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1892 C CD2 . TYR B 64 ? 0.43949 0.63288 0.48640 -0.00997 0.01917 -0.06617 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1893 C CE1 . TYR B 64 ? 0.54299 0.71320 0.55720 -0.02723 0.01833 -0.07788 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1894 C CE2 . TYR B 64 ? 0.53615 0.71415 0.58155 -0.01032 0.02238 -0.06841 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1895 C CZ . TYR B 64 ? 0.61517 0.78005 0.64463 -0.01905 0.02213 -0.07358 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1896 O OH . TYR B 64 ? 0.63458 0.78084 0.66514 -0.01939 0.02488 -0.07449 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1897 N N . ASP B 65 ? 0.38810 0.64097 0.43305 -0.01701 -0.01590 -0.05806 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1898 C CA . ASP B 65 ? 0.35868 0.62221 0.41494 -0.01203 -0.02327 -0.05194 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1899 C C . ASP B 65 ? 0.52354 0.77824 0.55878 -0.01201 -0.02021 -0.04502 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1900 O O . ASP B 65 ? 0.64935 0.90855 0.66659 -0.01573 -0.02683 -0.04601 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1901 C CB . ASP B 65 ? 0.29930 0.58191 0.36280 -0.01438 -0.03620 -0.05667 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1902 C CG . ASP B 65 ? 0.49079 0.78306 0.56846 -0.00791 -0.04559 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1903 O OD1 . ASP B 65 ? 0.40078 0.68352 0.48356 -0.00256 -0.04145 -0.04153 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1904 O OD2 . ASP B 65 ? 0.50883 0.81822 0.59478 -0.00810 -0.05703 -0.05514 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1905 N N . GLY B 66 ? 0.59172 0.83636 0.62944 -0.00792 -0.01019 -0.03794 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1906 C CA . GLY B 66 ? 0.46273 0.70132 0.47933 -0.00814 -0.00550 -0.02951 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1907 C C . GLY B 66 ? 0.51331 0.76002 0.53100 -0.00564 -0.01671 -0.01921 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1908 O O . GLY B 66 ? 0.48566 0.74077 0.52838 -0.00168 -0.02631 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1909 N N . HIS B 67 ? 0.59065 0.83559 0.58031 -0.00733 -0.01603 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1910 C CA . HIS B 67 ? 0.72382 0.97373 0.71157 -0.00375 -0.02589 0.00162 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1911 C C . HIS B 67 ? 0.71489 0.95794 0.67755 -0.00427 -0.01594 0.01511 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1912 O O . HIS B 67 ? 0.71062 0.95199 0.64415 -0.00857 -0.00748 0.00894 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1913 C CB . HIS B 67 ? 0.69806 0.96097 0.67319 -0.00526 -0.04172 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1914 C CG . HIS B 67 ? 0.66118 0.92507 0.60509 -0.01231 -0.03879 -0.01589 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1915 N ND1 . HIS B 67 ? 0.78638 1.05249 0.73379 -0.01799 -0.03930 -0.03264 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1916 C CD2 . HIS B 67 ? 0.66594 0.92813 0.57565 -0.01498 -0.03393 -0.01443 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1917 C CE1 . HIS B 67 ? 0.61108 0.87509 0.53027 -0.02395 -0.03586 -0.04182 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1918 N NE2 . HIS B 67 ? 0.72541 0.98840 0.62084 -0.02187 -0.03271 -0.03235 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1919 N N . GLY B 68 ? 0.73675 0.97643 0.71137 -0.00013 -0.01688 0.03332 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1920 C CA . GLY B 68 ? 0.68176 0.91622 0.63441 -0.00122 -0.00650 0.04993 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1921 C C . GLY B 68 ? 0.60983 0.83592 0.57326 -0.00293 0.01300 0.05204 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1922 O O . GLY B 68 ? 0.58271 0.80655 0.52808 -0.00501 0.02449 0.06544 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1923 N N . GLY B 69 ? 0.54992 0.77352 0.54273 -0.00201 0.01694 0.03974 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1924 C CA . GLY B 69 ? 0.55369 0.77220 0.55798 -0.00312 0.03464 0.03751 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1925 C C . GLY B 69 ? 0.57225 0.79113 0.59151 -0.00221 0.03505 0.01783 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1926 O O . GLY B 69 ? 0.63690 0.85953 0.65117 -0.00253 0.02377 0.00730 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1927 N N . HIS B 70 ? 0.49219 0.70822 0.53003 -0.00121 0.04770 0.01334 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1928 C CA . HIS B 70 ? 0.77116 0.98760 0.82738 0.00119 0.04645 -0.00206 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1929 C C . HIS B 70 ? 0.77256 0.98430 0.81164 0.00016 0.05765 -0.01382 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1930 O O . HIS B 70 ? 0.51853 0.72843 0.56607 0.00191 0.05506 -0.02552 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1931 C CB . HIS B 70 ? 0.54995 0.76855 0.64647 0.00499 0.04927 -0.00079 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1932 C CG . HIS B 70 ? 0.61286 0.82942 0.71570 0.00391 0.06577 0.00640 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1933 N ND1 . HIS B 70 ? 0.60981 0.82582 0.71144 0.00471 0.07923 -0.00243 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1934 C CD2 . HIS B 70 ? 0.66844 0.88385 0.77773 0.00153 0.07170 0.02221 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1935 C CE1 . HIS B 70 ? 0.63917 0.85661 0.74770 0.00267 0.09340 0.00615 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1936 N NE2 . HIS B 70 ? 0.67573 0.89220 0.78835 -0.00000 0.08955 0.02216 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1937 N N . LYS B 71 ? 0.65861 0.74635 0.76591 -0.12508 -0.06098 -0.01830 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1938 C CA . LYS B 71 ? 0.52171 0.62627 0.61048 -0.11695 -0.04531 -0.00356 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1939 C C . LYS B 71 ? 0.55798 0.65482 0.62946 -0.10556 -0.03483 -0.01561 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1940 O O . LYS B 71 ? 0.59134 0.70157 0.65098 -0.09925 -0.02206 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1941 C CB . LYS B 71 ? 0.55336 0.66059 0.63298 -0.11398 -0.04406 0.01916 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1942 C CG . LYS B 71 ? 0.66134 0.77854 0.75976 -0.12710 -0.05378 0.03522 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1943 C CD . LYS B 71 ? 0.74102 0.85963 0.83049 -0.12523 -0.05312 0.05799 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1944 C CE . LYS B 71 ? 0.82946 0.97912 0.92489 -0.12991 -0.04573 0.08275 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1945 N NZ . LYS B 71 ? 0.91927 1.08984 1.00323 -0.11925 -0.02874 0.08337 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1946 N N . VAL B 72 ? 0.65539 0.73087 0.72697 -0.10300 -0.04081 -0.03196 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1947 C CA . VAL B 72 ? 0.67941 0.74658 0.73850 -0.09481 -0.03279 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1948 C C . VAL B 72 ? 0.61256 0.69009 0.67977 -0.09915 -0.02766 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1949 O O . VAL B 72 ? 0.58309 0.66526 0.63828 -0.09397 -0.01637 -0.05678 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1950 C CB . VAL B 72 ? 0.65584 0.69994 0.71627 -0.09218 -0.04245 -0.05694 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1951 C CG1 . VAL B 72 ? 0.49747 0.53311 0.54946 -0.08636 -0.03596 -0.07041 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1952 C CG2 . VAL B 72 ? 0.55504 0.58980 0.60170 -0.08720 -0.04685 -0.04259 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1953 N N . ALA B 73 ? 0.63259 0.71307 0.71914 -0.10835 -0.03610 -0.06823 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1954 C CA . ALA B 73 ? 0.66790 0.76045 0.75964 -0.11270 -0.03108 -0.08060 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1955 C C . ALA B 73 ? 0.60930 0.72317 0.69314 -0.11400 -0.02281 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1956 O O . ALA B 73 ? 0.49227 0.61409 0.56613 -0.11107 -0.01234 -0.06681 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1957 C CB . ALA B 73 ? 0.49738 0.58808 0.60984 -0.12082 -0.04248 -0.09703 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1958 N N . ASP B 74 ? 0.59175 0.71540 0.68112 -0.11859 -0.02803 -0.05158 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1959 C CA . ASP B 74 ? 0.55157 0.69814 0.63632 -0.11924 -0.02137 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1960 C C . ASP B 74 ? 0.62710 0.77612 0.69296 -0.10689 -0.00741 -0.02435 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1961 O O . ASP B 74 ? 0.67390 0.83778 0.73392 -0.10495 0.00046 -0.01955 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1962 C CB . ASP B 74 ? 0.56452 0.72044 0.66047 -0.12593 -0.02940 -0.01862 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1963 C CG . ASP B 74 ? 0.64600 0.80064 0.76160 -0.13952 -0.04439 -0.02930 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1964 O OD1 . ASP B 74 ? 0.56154 0.70459 0.68122 -0.14118 -0.04841 -0.05142 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1965 O OD2 . ASP B 74 ? 0.64489 0.81055 0.77260 -0.14846 -0.05217 -0.01601 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1966 N N . TYR B 75 ? 0.67474 0.80771 0.72985 -0.09791 -0.00507 -0.02135 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1967 C CA . TYR B 75 ? 0.59830 0.72925 0.63421 -0.08488 0.00724 -0.01399 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1968 C C . TYR B 75 ? 0.60011 0.72413 0.63033 -0.08317 0.01292 -0.02677 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1969 O O . TYR B 75 ? 0.59813 0.73071 0.61935 -0.07738 0.02227 -0.01922 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1970 C CB . TYR B 75 ? 0.59370 0.70620 0.61659 -0.07596 0.00690 -0.01177 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1971 C CG . TYR B 75 ? 0.65272 0.76310 0.65397 -0.06069 0.01923 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1972 C CD1 . TYR B 75 ? 0.71025 0.84076 0.70696 -0.05383 0.02725 0.01613 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1973 C CD2 . TYR B 75 ? 0.55835 0.64661 0.54517 -0.05284 0.02243 -0.01464 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1974 C CE1 . TYR B 75 ? 0.66635 0.79460 0.64375 -0.03767 0.03878 0.02238 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1975 C CE2 . TYR B 75 ? 0.62689 0.70942 0.59345 -0.03800 0.03247 -0.00856 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1976 C CZ . TYR B 75 ? 0.70321 0.80554 0.66473 -0.02961 0.04087 0.00922 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1977 O OH . TYR B 75 ? 0.70516 0.80161 0.64726 -0.01296 0.05104 0.01357 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1978 N N . CYS B 76 ? 0.47373 0.58339 0.51074 -0.08824 0.00729 -0.04508 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1979 C CA . CYS B 76 ? 0.48236 0.58796 0.51645 -0.08870 0.01305 -0.05613 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1980 C C . CYS B 76 ? 0.58394 0.71092 0.61971 -0.09393 0.01788 -0.05244 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1981 O O . CYS B 76 ? 0.69723 0.82598 0.72285 -0.09019 0.02659 -0.04831 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1982 C CB . CYS B 76 ? 0.58648 0.68044 0.63322 -0.09455 0.00600 -0.07582 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1983 S SG . CYS B 76 ? 0.74322 0.81015 0.78508 -0.08765 0.00049 -0.08176 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1984 N N . ARG B 77 ? 0.54775 0.68956 0.59577 -0.10292 0.01101 -0.05399 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1985 C CA . ARG B 77 ? 0.64256 0.80623 0.69025 -0.10813 0.01346 -0.04948 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1986 C C . ARG B 77 ? 0.73233 0.90757 0.76922 -0.10013 0.02132 -0.02905 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1987 O O . ARG B 77 ? 0.77198 0.95621 0.80115 -0.09920 0.02763 -0.02513 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1988 C CB . ARG B 77 ? 0.47697 0.65224 0.53887 -0.11833 0.00239 -0.05253 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1989 C CG . ARG B 77 ? 0.44917 0.64866 0.51007 -0.12399 0.00216 -0.04551 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1990 C CD . ARG B 77 ? 0.44927 0.65678 0.52479 -0.13455 -0.01097 -0.04833 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1991 N NE . ARG B 77 ? 0.60402 0.81457 0.68745 -0.13392 -0.01525 -0.03075 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1992 C CZ . ARG B 77 ? 0.68161 0.88756 0.78020 -0.14211 -0.02768 -0.03252 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1993 N NH1 . ARG B 77 ? 0.65177 0.84760 0.75873 -0.14959 -0.03721 -0.05321 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1994 N NH2 . ARG B 77 ? 0.58530 0.79651 0.69103 -0.14247 -0.03032 -0.01374 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1995 N N . ASP B 78 ? 0.74407 0.92034 0.78052 -0.09371 0.02131 -0.01519 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1996 C CA . ASP B 78 ? 0.62570 0.81856 0.65648 -0.08554 0.02833 0.00438 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1997 C C . ASP B 78 ? 0.65999 0.83833 0.67427 -0.07101 0.03885 0.00844 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1998 O O . ASP B 78 ? 0.77943 0.96946 0.78842 -0.06325 0.04552 0.02146 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1999 C CB . ASP B 78 ? 0.61756 0.82347 0.65724 -0.08547 0.02485 0.01873 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 2000 C CG . ASP B 78 ? 0.80141 1.02032 0.85914 -0.10107 0.01253 0.01615 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 2001 O OD1 . ASP B 78 ? 0.96117 1.18824 1.02214 -0.10946 0.00869 0.00771 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 2002 O OD2 . ASP B 78 ? 0.67156 0.89112 0.73921 -0.10526 0.00613 0.02212 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 2003 N N . ARG B 79 ? 0.64352 0.79573 0.65039 -0.06734 0.03922 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 2004 C CA . ARG B 79 ? 0.63294 0.76648 0.62349 -0.05336 0.04685 -0.00085 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 2005 C C . ARG B 79 ? 0.64393 0.75553 0.62845 -0.05465 0.04835 -0.01386 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 2006 O O . ARG B 79 ? 0.58813 0.68766 0.56039 -0.04473 0.05483 -0.00938 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 2007 C CB . ARG B 79 ? 0.57529 0.69606 0.55906 -0.04578 0.04534 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 2008 C CG . ARG B 79 ? 0.57362 0.66937 0.53819 -0.03182 0.05069 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 2009 C CD . ARG B 79 ? 0.54068 0.64137 0.49474 -0.01749 0.06087 0.00924 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 2010 N NE . ARG B 79 ? 0.65693 0.72773 0.59200 -0.00481 0.06379 0.00239 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 2011 C CZ . ARG B 79 ? 0.71882 0.77923 0.64250 0.00819 0.07078 0.00656 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 2012 N NH1 . ARG B 79 ? 0.61647 0.69615 0.54634 0.01098 0.07610 0.01941 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 2013 N NH2 . ARG B 79 ? 0.65535 0.68457 0.56143 0.01858 0.07108 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 2014 N N . LEU B 80 ? 0.57727 0.68338 0.57137 -0.06613 0.04256 -0.02942 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 2015 C CA . LEU B 80 ? 0.72760 0.81300 0.71859 -0.06746 0.04370 -0.04119 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 2016 C C . LEU B 80 ? 0.77459 0.86099 0.75854 -0.06642 0.05150 -0.03451 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 2017 O O . LEU B 80 ? 0.77507 0.83997 0.74973 -0.06062 0.05451 -0.03499 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 2018 C CB . LEU B 80 ? 0.81200 0.89840 0.81847 -0.07970 0.03735 -0.05818 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 2019 C CG . LEU B 80 ? 0.77334 0.83951 0.78272 -0.08198 0.03580 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 2020 C CD1 . LEU B 80 ? 0.51217 0.55317 0.50627 -0.07131 0.03684 -0.06863 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 2021 C CD2 . LEU B 80 ? 0.73479 0.79816 0.76007 -0.08781 0.02632 -0.08719 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 2022 N N . HIS B 81 ? 0.81527 0.92508 0.80266 -0.07201 0.05371 -0.02745 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 2023 C CA . HIS B 81 ? 0.65213 0.76299 0.63264 -0.07259 0.06010 -0.02028 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 2024 C C . HIS B 81 ? 0.64931 0.75102 0.61748 -0.05776 0.06508 -0.00485 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 2025 O O . HIS B 81 ? 0.67659 0.76373 0.63741 -0.05527 0.06915 -0.00085 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 2026 C CB . HIS B 81 ? 0.67700 0.81576 0.66187 -0.08276 0.05999 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 2027 C CG . HIS B 81 ? 0.68205 0.84320 0.67145 -0.08192 0.05580 -0.00935 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 2028 N ND1 . HIS B 81 ? 0.70426 0.87264 0.70494 -0.08796 0.04838 -0.01815 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 2029 C CD2 . HIS B 81 ? 0.67832 0.85686 0.66476 -0.07651 0.05704 0.00770 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 2030 C CE1 . HIS B 81 ? 0.66003 0.84890 0.66460 -0.08760 0.04520 -0.00664 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 2031 N NE2 . HIS B 81 ? 0.72486 0.92190 0.72154 -0.08045 0.05051 0.00906 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 2032 N N . PHE B 82 ? 0.70746 0.81719 0.67416 -0.04747 0.06501 0.00414 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 2033 C CA . PHE B 82 ? 0.70457 0.80438 0.66008 -0.03028 0.07050 0.01605 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 2034 C C . PHE B 82 ? 0.66104 0.72632 0.60542 -0.02179 0.07078 0.00659 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 2035 O O . PHE B 82 ? 0.66268 0.70846 0.59666 -0.01149 0.07451 0.01084 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 2036 C CB . PHE B 82 ? 0.66084 0.78309 0.61977 -0.02170 0.07161 0.02802 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 2037 C CG . PHE B 82 ? 0.69411 0.84970 0.66419 -0.02942 0.06969 0.03846 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 2038 C CD1 . PHE B 82 ? 0.67551 0.84204 0.64367 -0.02502 0.07280 0.05184 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 2039 C CD2 . PHE B 82 ? 0.79677 0.97132 0.77922 -0.04133 0.06322 0.03492 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 2040 C CE1 . PHE B 82 ? 0.67873 0.87695 0.65623 -0.03262 0.06920 0.06131 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 2041 C CE2 . PHE B 82 ? 0.82453 1.02862 0.81673 -0.04947 0.05948 0.04317 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 2042 C CZ . PHE B 82 ? 0.65081 0.86773 0.63998 -0.04518 0.06236 0.05625 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 2043 N N . ALA B 83 ? 0.62088 0.67658 0.56713 -0.02600 0.06552 -0.00642 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 2044 C CA . ALA B 83 ? 0.60215 0.62467 0.53813 -0.02106 0.06322 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 2045 C C . ALA B 83 ? 0.67776 0.68221 0.61386 -0.02725 0.06375 -0.02161 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 2046 O O . ALA B 83 ? 0.92439 0.90286 0.84859 -0.01768 0.06518 -0.02085 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 2047 C CB . ALA B 83 ? 0.60211 0.62019 0.54375 -0.02837 0.05530 -0.03112 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 2048 N N . LEU B 84 ? 0.64839 0.66646 0.59787 -0.04332 0.06272 -0.02565 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 2049 C CA . LEU B 84 ? 0.77300 0.77840 0.72479 -0.05188 0.06411 -0.02779 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 2050 C C . LEU B 84 ? 0.76937 0.76934 0.71187 -0.04484 0.06973 -0.01225 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 2051 O O . LEU B 84 ? 0.78576 0.75961 0.72361 -0.04431 0.06972 -0.01205 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 2052 C CB . LEU B 84 ? 0.72972 0.75796 0.69644 -0.06895 0.06430 -0.03361 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 2053 C CG . LEU B 84 ? 0.69055 0.71650 0.65880 -0.07836 0.06896 -0.02918 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 2054 C CD1 . LEU B 84 ? 0.71627 0.71148 0.68589 -0.08050 0.06609 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 2055 C CD2 . LEU B 84 ? 0.82023 0.87532 0.80005 -0.09350 0.07151 -0.03407 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 2056 N N . ALA B 85 ? 0.75183 0.77599 0.69329 -0.04029 0.07329 0.00128 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 2057 C CA . ALA B 85 ? 0.70962 0.73029 0.64333 -0.03136 0.07754 0.01778 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 2058 C C . ALA B 85 ? 0.82019 0.80978 0.74162 -0.01295 0.07812 0.01901 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 2059 O O . ALA B 85 ? 0.98804 0.95675 0.90344 -0.00790 0.07937 0.02662 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 2060 C CB . ALA B 85 ? 0.67658 0.73139 0.61329 -0.02834 0.07941 0.03140 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 2061 N N . GLU B 86 ? 0.71801 0.70384 0.63451 -0.00225 0.07712 0.01201 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 2062 C CA . GLU B 86 ? 0.80531 0.76222 0.70691 0.01696 0.07817 0.01055 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 2063 C C . GLU B 86 ? 0.84444 0.76180 0.74025 0.01285 0.07295 -0.00197 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 2064 O O . GLU B 86 ? 0.84106 0.72899 0.72694 0.02364 0.07302 0.00030 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 2065 C CB . GLU B 86 ? 0.94747 0.91321 0.84322 0.02798 0.07903 0.00627 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 2066 C CG . GLU B 86 ? 0.89032 0.89252 0.79170 0.03591 0.08469 0.02108 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 2067 C CD . GLU B 86 ? 0.95475 0.97257 0.85551 0.03857 0.08470 0.01795 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 2068 O OE1 . GLU B 86 ? 0.95709 0.95404 0.84846 0.03860 0.08070 0.00451 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 2069 O OE2 . GLU B 86 ? 0.96737 1.01885 0.87752 0.03990 0.08793 0.03003 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 2070 N N . GLU B 87 ? 0.90235 0.81843 0.80616 -0.00286 0.06749 -0.01515 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 2071 C CA . GLU B 87 ? 0.92787 0.81039 0.83057 -0.00961 0.06124 -0.02662 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 2072 C C . GLU B 87 ? 1.01657 0.88796 0.92415 -0.01782 0.06276 -0.01735 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 2073 O O . GLU B 87 ? 1.18571 1.02157 1.08814 -0.01679 0.05831 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 2074 C CB . GLU B 87 ? 0.95031 0.84081 0.86564 -0.02531 0.05522 -0.04086 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 2075 C CG . GLU B 87 ? 1.12397 0.99076 1.02962 -0.01924 0.04700 -0.05610 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 2076 C CD . GLU B 87 ? 1.33903 1.16376 1.23406 -0.01502 0.04163 -0.06207 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 2077 O OE1 . GLU B 87 ? 1.43035 1.23117 1.31191 -0.00731 0.03425 -0.07442 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 2078 O OE2 . GLU B 87 ? 1.39430 1.20909 1.29370 -0.01984 0.04403 -0.05390 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 2079 N N . ILE B 88 ? 1.08336 0.98343 0.99992 -0.02660 0.06812 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 2080 C CA . ILE B 88 ? 0.99199 0.88332 0.91081 -0.03401 0.07011 0.00766 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 2081 C C . ILE B 88 ? 1.04595 0.91965 0.95268 -0.01569 0.07202 0.02164 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 2082 O O . ILE B 88 ? 1.14129 0.99126 1.04667 -0.01795 0.07088 0.03032 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 2083 C CB . ILE B 88 ? 0.97302 0.90219 0.90247 -0.04980 0.07486 0.01553 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 2084 C CG1 . ILE B 88 ? 0.89898 0.83332 0.84230 -0.06985 0.07348 0.00350 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 2085 C CG2 . ILE B 88 ? 1.04107 0.97070 0.96660 -0.05022 0.07850 0.03579 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 2086 C CD1 . ILE B 88 ? 0.76341 0.73865 0.71646 -0.08251 0.07751 0.00190 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 2087 N N . GLU B 89 ? 1.03781 0.92264 0.93720 0.00272 0.07480 0.02468 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 2088 C CA . GLU B 89 ? 1.09969 0.96551 0.98846 0.02425 0.07652 0.03448 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 2089 C C . GLU B 89 ? 1.17533 0.99279 1.05229 0.03433 0.07138 0.02237 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 2090 O O . GLU B 89 ? 1.24298 1.03171 1.11419 0.04449 0.07016 0.02974 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 2091 C CB . GLU B 89 ? 1.07909 0.97296 0.96542 0.04150 0.08168 0.03936 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 2092 C CG . GLU B 89 ? 1.14578 1.08540 1.04360 0.03314 0.08491 0.05311 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 2093 C CD . GLU B 89 ? 1.27348 1.21502 1.17548 0.02167 0.08438 0.06739 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 2094 O OE1 . GLU B 89 ? 1.15190 1.12239 1.06161 0.00421 0.08460 0.07043 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 2095 O OE2 . GLU B 89 ? 1.40907 1.32170 1.30548 0.03040 0.08343 0.07555 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 2096 N N . ARG B 90 ? 1.25380 1.06008 1.12668 0.03168 0.06700 0.00378 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 2097 C CA . ARG B 90 ? 1.24894 1.00879 1.10819 0.04086 0.06022 -0.01021 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 2098 C C . ARG B 90 ? 1.35299 1.08038 1.21862 0.02557 0.05316 -0.01059 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 2099 O O . ARG B 90 ? 1.46002 1.14373 1.31510 0.03477 0.04717 -0.01608 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 2100 C CB . ARG B 90 ? 1.08435 0.84337 0.93726 0.04000 0.05572 -0.02917 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 2101 C CG . ARG B 90 ? 1.01656 0.79823 0.85908 0.05739 0.06183 -0.02951 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 2102 C CD . ARG B 90 ? 1.10173 0.87348 0.93330 0.05803 0.05574 -0.04745 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 2103 N NE . ARG B 90 ? 1.14446 0.95502 0.98561 0.04946 0.05793 -0.04610 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 2104 C CZ . ARG B 90 ? 1.19161 1.03396 1.03216 0.05948 0.06622 -0.03590 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 2105 N NH1 . ARG B 90 ? 1.13020 1.00363 0.98076 0.04964 0.06619 -0.03495 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 2106 N NH2 . ARG B 90 ? 1.19529 1.03843 1.02732 0.07925 0.07401 -0.02620 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 2107 N N . ILE B 91 ? 1.31989 1.06793 1.20282 0.00216 0.05370 -0.00519 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 2108 C CA . ILE B 91 ? 1.30854 1.03193 1.20079 -0.01512 0.04837 -0.00267 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 2109 C C . ILE B 91 ? 1.25771 0.97548 1.15082 -0.01397 0.05187 0.01922 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 2110 O O . ILE B 91 ? 1.18978 0.87727 1.08719 -0.02384 0.04680 0.02461 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 2111 C CB . ILE B 91 ? 1.33940 1.08989 1.25022 -0.03978 0.04824 -0.00868 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 2112 C CG1 . ILE B 91 ? 1.35867 1.09228 1.27004 -0.04287 0.03894 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 2113 C CG2 . ILE B 91 ? 1.32343 1.07316 1.24841 -0.06035 0.04927 0.00394 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 2114 C CD1 . ILE B 91 ? 1.26105 0.97860 1.15162 -0.02029 0.03579 -0.04260 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 2115 N N . LYS B 92 ? 1.34606 1.09144 1.23590 -0.00245 0.05929 0.03312 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 2116 C CA . LYS B 92 ? 1.39111 1.12842 1.27925 0.00374 0.06104 0.05448 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 2117 C C . LYS B 92 ? 1.43189 1.12428 1.30743 0.02705 0.05658 0.05321 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 2118 O O . LYS B 92 ? 1.43693 1.11517 1.31143 0.03469 0.05622 0.07052 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 2119 C CB . LYS B 92 ? 1.31305 1.09573 1.20275 0.00944 0.06864 0.06923 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 2120 C CG . LYS B 92 ? 1.26350 1.07579 1.16241 -0.01214 0.07187 0.08392 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 2121 C CD . LYS B 92 ? 1.23579 1.08907 1.13430 -0.00507 0.07683 0.09786 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 2122 C CE . LYS B 92 ? 1.22403 1.11865 1.12945 -0.02616 0.08048 0.09965 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 2123 N NZ . LYS B 92 ? 1.28661 1.21864 1.19082 -0.01924 0.08297 0.11323 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 2124 N N . ASP B 93 ? 1.57586 1.24602 1.44078 0.03960 0.05295 0.03304 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 2125 C CA . ASP B 93 ? 1.64836 1.27044 1.49911 0.06147 0.04774 0.02675 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 2126 C C . ASP B 93 ? 1.69246 1.26449 1.54300 0.04925 0.03595 0.01609 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 2127 O O . ASP B 93 ? 1.83049 1.35622 1.66789 0.06610 0.02930 0.00690 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 2128 C CB . ASP B 93 ? 1.63456 1.26190 1.46979 0.08489 0.05115 0.01078 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 2129 C CG . ASP B 93 ? 1.63129 1.31353 1.47102 0.09181 0.06208 0.02072 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 2130 O OD1 . ASP B 93 ? 1.62901 1.33468 1.47864 0.09064 0.06647 0.04124 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 2131 O OD2 . ASP B 93 ? 1.56905 1.27096 1.40266 0.09735 0.06527 0.00889 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 2132 N N . GLU B 94 ? 1.65623 1.23732 1.52198 0.02061 0.03307 0.01696 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 2133 C CA . GLU B 94 ? 1.63197 1.17199 1.50412 0.00364 0.02176 0.01135 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 2134 C C . GLU B 94 ? 1.75858 1.25470 1.61551 0.01593 0.01093 -0.01315 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 2135 O O . GLU B 94 ? 1.72883 1.23939 1.57808 0.02068 0.01100 -0.03075 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 2136 C CB . GLU B 94 ? 1.56072 1.07245 1.43772 0.00031 0.01898 0.03246 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 2137 C CG . GLU B 94 ? 1.59258 1.14245 1.47525 -0.00072 0.02935 0.05788 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CG 2138 C CD . GLU B 94 ? 1.63985 1.16583 1.51275 0.02402 0.02897 0.07147 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CD 2139 O OE1 . GLU B 94 ? 1.61222 1.12798 1.49137 0.01674 0.02759 0.09424 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE1 2140 O OE2 . GLU B 94 ? 1.56732 1.08535 1.42656 0.05131 0.03015 0.05985 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B OE2 2141 N N . LEU B 95 ? 1.82200 1.26316 1.67380 0.02030 0.00052 -0.01437 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 2142 C CA . LEU B 95 ? 1.78812 1.18152 1.62223 0.03303 -0.01156 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 2143 C C . LEU B 95 ? 1.77628 1.16665 1.61945 0.00983 -0.02191 -0.05527 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 2144 O O . LEU B 95 ? 1.75139 1.10559 1.60466 -0.00723 -0.03458 -0.05715 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 2145 C CB . LEU B 95 ? 1.71633 1.11967 1.52640 0.06408 -0.00481 -0.05202 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 2146 N N . ALA B 102 ? 0.86369 0.81645 1.06519 -0.29046 0.07096 -0.00899 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N 2147 C CA . ALA B 102 ? 1.08557 0.98502 1.28583 -0.29395 0.05456 -0.00494 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA 2148 C C . ALA B 102 ? 1.29561 1.15658 1.47091 -0.27100 0.03986 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C 2149 O O . ALA B 102 ? 1.27401 1.14862 1.45157 -0.26065 0.03582 -0.04122 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O 2150 C CB . ALA B 102 ? 1.02956 0.90745 1.21656 -0.30163 0.05921 0.02218 ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB 2151 N N . GLY B 103 ? 1.27049 1.08337 1.42201 -0.26262 0.03197 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B N 2152 C CA . GLY B 103 ? 1.08676 0.86837 1.20923 -0.23818 0.02255 -0.02542 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B CA 2153 C C . GLY B 103 ? 1.07011 0.88042 1.17251 -0.22117 0.03426 -0.02600 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B C 2154 O O . GLY B 103 ? 1.09890 0.90208 1.18564 -0.20313 0.02876 -0.04050 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B O 2155 N N . ARG B 104 ? 1.09085 0.93497 1.19338 -0.22752 0.05001 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 2156 C CA . ARG B 104 ? 1.08328 0.95499 1.16753 -0.21304 0.05977 -0.01019 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 2157 C C . ARG B 104 ? 0.99195 0.89315 1.08676 -0.20872 0.05939 -0.03140 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 2158 O O . ARG B 104 ? 1.11033 1.01390 1.18845 -0.19174 0.05822 -0.03935 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 2159 C CB . ARG B 104 ? 1.02369 0.92771 1.10638 -0.22293 0.07537 0.00973 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 2160 C CG . ARG B 104 ? 1.12135 1.00007 1.20296 -0.23399 0.07525 0.03227 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 2161 C CD . ARG B 104 ? 1.10611 1.01078 1.17554 -0.23794 0.08890 0.05420 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 2162 N NE . ARG B 104 ? 1.07828 0.95391 1.14495 -0.24729 0.08720 0.07830 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 2163 C CZ . ARG B 104 ? 1.14105 1.02570 1.22668 -0.27048 0.09210 0.09228 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 2164 N NH1 . ARG B 104 ? 1.12311 1.04801 1.23278 -0.28564 0.10013 0.08339 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 2165 N NH2 . ARG B 104 ? 1.23042 1.08453 1.31222 -0.27834 0.08911 0.11597 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 2166 N N . GLN B 105 ? 0.82567 0.74957 0.95009 -0.22391 0.05984 -0.04011 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 2167 C CA . GLN B 105 ? 0.85862 0.80773 0.99611 -0.21932 0.05767 -0.06051 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 2168 C C . GLN B 105 ? 1.04844 0.96522 1.17281 -0.20338 0.04216 -0.07494 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 2169 O O . GLN B 105 ? 0.97374 0.89992 1.08640 -0.18941 0.04178 -0.08375 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 2170 C CB . GLN B 105 ? 0.89190 0.86601 1.06673 -0.23726 0.05847 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 2171 C CG . GLN B 105 ? 0.98758 0.97479 1.17989 -0.23179 0.04986 -0.08985 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 2172 C CD . GLN B 105 ? 1.08266 1.10809 1.27433 -0.22371 0.05955 -0.09841 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 2173 O OE1 . GLN B 105 ? 1.07846 1.13731 1.27289 -0.22994 0.07506 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 2174 N NE2 . GLN B 105 ? 1.03474 1.05450 1.22204 -0.21009 0.04971 -0.11366 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 2175 N N . VAL B 106 ? 1.00122 0.87876 1.12595 -0.20570 0.02890 -0.07688 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 2176 C CA . VAL B 106 ? 1.02754 0.87218 1.13566 -0.19054 0.01395 -0.09052 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 2177 C C . VAL B 106 ? 1.02795 0.85483 1.10094 -0.17039 0.01694 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 2178 O O . VAL B 106 ? 1.01287 0.83321 1.06980 -0.15463 0.01149 -0.09466 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 2179 C CB . VAL B 106 ? 0.98838 0.79366 1.10332 -0.19861 -0.00152 -0.09444 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 2180 C CG1 . VAL B 106 ? 0.93602 0.69761 1.01981 -0.17970 -0.01394 -0.10283 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 2181 C CG2 . VAL B 106 ? 0.87433 0.69718 1.02269 -0.21207 -0.01008 -0.10765 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 2182 N N . GLN B 107 ? 0.87353 0.69299 0.93500 -0.17052 0.02531 -0.06654 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 2183 C CA . GLN B 107 ? 0.95329 0.76070 0.98536 -0.15106 0.02893 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 2184 C C . GLN B 107 ? 0.94673 0.79129 0.97425 -0.14252 0.03697 -0.06211 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 2185 O O . GLN B 107 ? 1.00572 0.84312 1.01441 -0.12512 0.03466 -0.06630 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 2186 C CB . GLN B 107 ? 1.15523 0.95231 1.18008 -0.15418 0.03602 -0.03793 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 2187 C CG . GLN B 107 ? 1.24009 1.01810 1.23716 -0.13299 0.03752 -0.02969 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 2188 C CD . GLN B 107 ? 1.33460 1.08151 1.32554 -0.13457 0.03696 -0.01238 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 2189 O OE1 . GLN B 107 ? 1.34374 1.09322 1.35047 -0.15371 0.03909 -0.00147 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 2190 N NE2 . GLN B 107 ? 1.32930 1.04632 1.29822 -0.11424 0.03402 -0.00934 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 2191 N N . TRP B 108 ? 0.84349 0.72836 0.88839 -0.15477 0.04635 -0.06029 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 2192 C CA . TRP B 108 ? 0.79497 0.71287 0.83701 -0.14793 0.05208 -0.06476 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 2193 C C . TRP B 108 ? 0.80015 0.71947 0.84946 -0.14291 0.04271 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 2194 O O . TRP B 108 ? 0.71903 0.64586 0.75722 -0.13087 0.04196 -0.08728 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 2195 C CB . TRP B 108 ? 0.83929 0.79797 0.89583 -0.16146 0.06408 -0.06015 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 2196 C CG . TRP B 108 ? 0.84302 0.80916 0.88511 -0.16204 0.07389 -0.04057 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 2197 C CD1 . TRP B 108 ? 0.79490 0.76196 0.84093 -0.17509 0.08030 -0.02551 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 2198 C CD2 . TRP B 108 ? 0.78695 0.76087 0.80876 -0.14935 0.07738 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 2199 N NE1 . TRP B 108 ? 0.84746 0.82174 0.87514 -0.17061 0.08712 -0.00824 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 2200 C CE2 . TRP B 108 ? 0.84695 0.82640 0.86054 -0.15475 0.08520 -0.01247 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 2201 C CE3 . TRP B 108 ? 0.75493 0.73346 0.76614 -0.13485 0.07431 -0.03808 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 2202 C CZ2 . TRP B 108 ? 0.84935 0.83890 0.84496 -0.14531 0.08897 0.00039 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 2203 C CZ3 . TRP B 108 ? 0.77167 0.76109 0.76695 -0.12639 0.07876 -0.02524 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 2204 C CH2 . TRP B 108 ? 0.90961 0.90474 0.89742 -0.13124 0.08557 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 2205 N N . ASP B 109 ? 0.80780 0.72194 0.87764 -0.15306 0.03507 -0.09440 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 2206 C CA . ASP B 109 ? 0.86156 0.77078 0.93754 -0.14808 0.02305 -0.11121 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 2207 C C . ASP B 109 ? 0.81666 0.69676 0.86421 -0.13009 0.01544 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 2208 O O . ASP B 109 ? 0.68087 0.56952 0.72210 -0.12052 0.01259 -0.11906 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 2209 C CB . ASP B 109 ? 0.98455 0.88316 1.08350 -0.16094 0.01338 -0.11942 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 2210 C CG . ASP B 109 ? 1.09346 1.00897 1.21381 -0.16259 0.00509 -0.13548 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 2211 O OD1 . ASP B 109 ? 1.07792 1.00815 1.19288 -0.15295 0.00569 -0.14055 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 2212 O OD2 . ASP B 109 ? 1.13645 1.05063 1.28090 -0.17402 -0.00275 -0.14222 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 2213 N N . LYS B 110 ? 0.74745 0.59303 0.77743 -0.12495 0.01241 -0.10703 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 2214 C CA . LYS B 110 ? 0.90516 0.72437 0.90659 -0.10620 0.00689 -0.10943 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 2215 C C . LYS B 110 ? 0.97089 0.80944 0.95712 -0.09360 0.01714 -0.10009 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 2216 O O . LYS B 110 ? 1.01211 0.85452 0.98727 -0.08239 0.01439 -0.10492 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 2217 C CB . LYS B 110 ? 0.90534 0.68316 0.89174 -0.10227 0.00233 -0.10594 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 2218 C CG . LYS B 110 ? 1.04612 0.79942 1.04437 -0.11294 -0.01212 -0.11785 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 2219 C CD . LYS B 110 ? 1.11536 0.82349 1.09926 -0.10999 -0.01824 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 2220 C CE . LYS B 110 ? 1.22282 0.89422 1.18703 -0.09926 -0.03410 -0.13158 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 2221 N NZ . LYS B 110 ? 1.28561 0.94028 1.21436 -0.07456 -0.03103 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 2222 N N . VAL B 111 ? 0.90984 0.76220 0.89623 -0.09626 0.02841 -0.08554 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 2223 C CA . VAL B 111 ? 0.75376 0.62439 0.72687 -0.08479 0.03696 -0.07517 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 2224 C C . VAL B 111 ? 0.72219 0.62126 0.70232 -0.08441 0.03650 -0.08228 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 2225 O O . VAL B 111 ? 0.77300 0.67381 0.73963 -0.07150 0.03592 -0.08136 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 2226 C CB . VAL B 111 ? 0.86266 0.74971 0.83905 -0.09159 0.04749 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 2227 C CG1 . VAL B 111 ? 0.83293 0.74812 0.80186 -0.08364 0.05478 -0.05003 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 2228 C CG2 . VAL B 111 ? 0.88867 0.74281 0.85396 -0.08754 0.04710 -0.04889 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 2229 N N . PHE B 112 ? 0.80389 0.72554 0.80629 -0.09844 0.03667 -0.08935 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 2230 C CA . PHE B 112 ? 0.84680 0.79321 0.85769 -0.09827 0.03527 -0.09646 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 2231 C C . PHE B 112 ? 0.74929 0.68063 0.75876 -0.09239 0.02335 -0.10842 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 2232 O O . PHE B 112 ? 0.67321 0.61472 0.67937 -0.08621 0.02095 -0.10974 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 2233 C CB . PHE B 112 ? 0.67596 0.65091 0.71079 -0.11292 0.03950 -0.10198 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 2234 C CG . PHE B 112 ? 0.78318 0.78512 0.81544 -0.11532 0.04985 -0.09262 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 2235 C CD1 . PHE B 112 ? 0.80535 0.82383 0.83328 -0.10949 0.04968 -0.09222 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 2236 C CD2 . PHE B 112 ? 0.77951 0.79012 0.81311 -0.12418 0.05880 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 2237 C CE1 . PHE B 112 ? 0.83319 0.87627 0.85811 -0.11228 0.05723 -0.08451 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 2238 C CE2 . PHE B 112 ? 0.79991 0.83555 0.82820 -0.12626 0.06710 -0.07473 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 2239 C CZ . PHE B 112 ? 0.87347 0.92542 0.89733 -0.12021 0.06583 -0.07620 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 2240 N N . THR B 113 ? 0.76529 0.67278 0.77759 -0.09522 0.01478 -0.11653 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 2241 C CA . THR B 113 ? 0.79237 0.68299 0.79786 -0.08829 0.00219 -0.12668 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 2242 C C . THR B 113 ? 0.74986 0.62692 0.72561 -0.07125 0.00314 -0.12029 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 2243 O O . THR B 113 ? 0.80317 0.68622 0.77269 -0.06460 -0.00093 -0.12196 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 2244 C CB . THR B 113 ? 0.91050 0.77581 0.92166 -0.09427 -0.00837 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 2245 O OG1 . THR B 113 ? 0.86230 0.74723 0.90577 -0.10988 -0.00931 -0.14231 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 2246 C CG2 . THR B 113 ? 0.89626 0.74111 0.89342 -0.08535 -0.02249 -0.14563 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 2247 N N . SER B 114 ? 0.68847 0.54851 0.64657 -0.06369 0.00901 -0.11195 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 2248 C CA . SER B 114 ? 0.77243 0.62293 0.70354 -0.04568 0.01201 -0.10585 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 2249 C C . SER B 114 ? 0.85581 0.73779 0.78833 -0.04205 0.02005 -0.09573 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 2250 O O . SER B 114 ? 0.77840 0.66314 0.69749 -0.03153 0.01917 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 2251 C CB . SER B 114 ? 0.94112 0.76946 0.85693 -0.03730 0.01741 -0.09859 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 2252 O OG . SER B 114 ? 1.14462 0.98055 1.04284 -0.02101 0.02574 -0.08821 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 2253 N N . CYS B 115 ? 0.80550 0.71185 0.75362 -0.05129 0.02760 -0.08857 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 2254 C CA . CYS B 115 ? 0.74296 0.67826 0.69262 -0.04887 0.03424 -0.07841 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 2255 C C . CYS B 115 ? 0.62703 0.57633 0.58542 -0.05183 0.02773 -0.08455 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 2256 O O . CYS B 115 ? 0.64210 0.60159 0.59265 -0.04417 0.02888 -0.07741 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 2257 C CB . CYS B 115 ? 0.80705 0.76332 0.76983 -0.05954 0.04172 -0.07172 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 2258 S SG . CYS B 115 ? 0.77748 0.77225 0.75227 -0.06551 0.04477 -0.06729 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 2259 N N . PHE B 116 ? 0.69508 0.64504 0.67126 -0.06284 0.02048 -0.09703 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 2260 C CA . PHE B 116 ? 0.68469 0.64374 0.67080 -0.06516 0.01228 -0.10336 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 2261 C C . PHE B 116 ? 0.75211 0.69187 0.72003 -0.05457 0.00456 -0.10441 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 2262 O O . PHE B 116 ? 0.76592 0.71426 0.73151 -0.05140 0.00133 -0.10036 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 2263 C CB . PHE B 116 ? 0.65394 0.61785 0.66510 -0.07749 0.00637 -0.11712 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 2264 C CG . PHE B 116 ? 0.71739 0.70811 0.74671 -0.08738 0.01343 -0.11764 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 2265 C CD1 . PHE B 116 ? 0.73350 0.73370 0.75735 -0.08940 0.02455 -0.10826 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 2266 C CD2 . PHE B 116 ? 0.62151 0.62712 0.67227 -0.09385 0.00823 -0.12808 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 2267 C CE1 . PHE B 116 ? 0.51542 0.54058 0.55211 -0.09818 0.03045 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 2268 C CE2 . PHE B 116 ? 0.61971 0.64898 0.68417 -0.10153 0.01450 -0.13097 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 2269 C CZ . PHE B 116 ? 0.61467 0.65434 0.67085 -0.10404 0.02574 -0.12188 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 2270 N N . LEU B 117 ? 0.73326 0.64630 0.68709 -0.04947 0.00097 -0.10959 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 2271 C CA . LEU B 117 ? 0.72191 0.61569 0.65321 -0.03838 -0.00628 -0.11173 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 2272 C C . LEU B 117 ? 0.79002 0.68956 0.69914 -0.02451 0.00293 -0.09849 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 2273 O O . LEU B 117 ? 0.78433 0.68674 0.68163 -0.01810 -0.00003 -0.09479 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 2274 C CB . LEU B 117 ? 0.66183 0.52416 0.58156 -0.03607 -0.01275 -0.12167 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 2275 C CG . LEU B 117 ? 0.93166 0.78261 0.86228 -0.04361 -0.02850 -0.13555 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 2276 C CD1 . LEU B 117 ? 0.99322 0.84731 0.91444 -0.03814 -0.03689 -0.13512 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 2277 C CD2 . LEU B 117 ? 0.87141 0.73983 0.83777 -0.05973 -0.02944 -0.14095 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 2278 N N . THR B 118 ? 0.86236 0.76525 0.76657 -0.01960 0.01426 -0.09001 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 2279 C CA . THR B 118 ? 0.81751 0.73317 0.70701 -0.00665 0.02423 -0.07611 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 2280 C C . THR B 118 ? 0.88479 0.83007 0.78689 -0.01190 0.02479 -0.06729 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 2281 O O . THR B 118 ? 0.82785 0.77988 0.71750 -0.00349 0.02622 -0.05964 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 2282 C CB . THR B 118 ? 0.77427 0.69331 0.66383 -0.00269 0.03488 -0.06747 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 2283 O OG1 . THR B 118 ? 0.83798 0.72494 0.71512 0.00259 0.03298 -0.07510 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 2284 C CG2 . THR B 118 ? 0.67490 0.61096 0.55326 0.01157 0.04518 -0.05264 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 2285 N N . VAL B 119 ? 0.85401 0.81696 0.78061 -0.02612 0.02340 -0.06842 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 2286 C CA . VAL B 119 ? 0.69484 0.68318 0.63475 -0.03209 0.02240 -0.06099 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 2287 C C . VAL B 119 ? 0.72484 0.70674 0.66441 -0.03346 0.01152 -0.06519 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 2288 O O . VAL B 119 ? 0.61655 0.61030 0.55246 -0.03072 0.01158 -0.05432 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 2289 C CB . VAL B 119 ? 0.80387 0.80964 0.76741 -0.04605 0.02253 -0.06444 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 2290 C CG1 . VAL B 119 ? 0.62299 0.64886 0.60227 -0.05392 0.01724 -0.06128 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 2291 C CG2 . VAL B 119 ? 0.88995 0.90675 0.85111 -0.04412 0.03314 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 2292 N N . ASP B 120 ? 0.74755 0.71197 0.69257 -0.03838 0.00146 -0.07961 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 2293 C CA . ASP B 120 ? 0.73427 0.69140 0.67917 -0.03929 -0.01073 -0.08301 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 2294 C C . ASP B 120 ? 0.74729 0.69770 0.66386 -0.02652 -0.00907 -0.07342 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 2295 O O . ASP B 120 ? 0.62994 0.58840 0.54527 -0.02682 -0.01319 -0.06473 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 2296 C CB . ASP B 120 ? 0.65194 0.59012 0.60460 -0.04395 -0.02210 -0.09961 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 2297 C CG . ASP B 120 ? 0.74594 0.67864 0.70323 -0.04589 -0.03682 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 2298 O OD1 . ASP B 120 ? 0.70421 0.65075 0.67036 -0.04894 -0.03888 -0.09450 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 2299 O OD2 . ASP B 120 ? 0.70062 0.61445 0.65266 -0.04455 -0.04750 -0.11269 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 2300 N N . GLY B 121 ? 0.85759 0.79342 0.75083 -0.01495 -0.00264 -0.07447 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 2301 C CA . GLY B 121 ? 0.89670 0.82651 0.75989 -0.00073 0.00041 -0.06758 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 2302 C C . GLY B 121 ? 0.91356 0.87040 0.77522 0.00384 0.01156 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 2303 O O . GLY B 121 ? 0.76187 0.72475 0.61018 0.00850 0.01097 -0.03943 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 2304 N N . GLU B 122 ? 0.72858 0.70369 0.60452 0.00184 0.02142 -0.04172 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 2305 C CA . GLU B 122 ? 0.73929 0.74400 0.61999 0.00382 0.03054 -0.02323 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 2306 C C . GLU B 122 ? 0.71252 0.73145 0.61023 -0.00878 0.02197 -0.01650 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 2307 O O . GLU B 122 ? 0.74757 0.78215 0.64003 -0.00599 0.02508 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 2308 C CB . GLU B 122 ? 0.71596 0.73748 0.61172 0.00171 0.03920 -0.01801 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 2309 C CG . GLU B 122 ? 0.82725 0.83572 0.70852 0.01460 0.04787 -0.02095 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 2310 C CD . GLU B 122 ? 0.91926 0.94283 0.81775 0.00922 0.05315 -0.01604 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 2311 O OE1 . GLU B 122 ? 1.08252 1.13008 1.00122 -0.00270 0.05129 -0.00951 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 2312 O OE2 . GLU B 122 ? 0.91890 0.92922 0.81028 0.01637 0.05801 -0.01866 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 2313 N N . ILE B 123 ? 0.73830 0.75225 0.65758 -0.02265 0.01115 -0.02713 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 2314 C CA . ILE B 123 ? 0.69574 0.71775 0.63147 -0.03365 0.00094 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 2315 C C . ILE B 123 ? 0.83103 0.84155 0.74813 -0.02833 -0.00546 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 2316 O O . ILE B 123 ? 0.84448 0.86820 0.76284 -0.03092 -0.00654 -0.00219 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 2317 C CB . ILE B 123 ? 0.77367 0.78918 0.73427 -0.04644 -0.00999 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 2318 C CG1 . ILE B 123 ? 0.60061 0.63411 0.58018 -0.05413 -0.00431 -0.03894 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 2319 C CG2 . ILE B 123 ? 0.66147 0.67558 0.63564 -0.05474 -0.02368 -0.03553 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 2320 C CD1 . ILE B 123 ? 0.66847 0.72638 0.65739 -0.05872 -0.00175 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 2321 N N . GLU B 124 ? 0.76297 0.74900 0.66175 -0.02142 -0.01029 -0.03035 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 2322 C CA . GLU B 124 ? 0.91394 0.88726 0.79379 -0.01741 -0.01925 -0.02794 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 2323 C C . GLU B 124 ? 0.96446 0.94850 0.81641 -0.00499 -0.00764 -0.01188 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 2324 O O . GLU B 124 ? 1.04795 1.03022 0.88445 -0.00311 -0.01282 -0.00316 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 2325 C CB . GLU B 124 ? 0.92007 0.86501 0.78831 -0.01400 -0.02907 -0.04680 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 2326 C CG . GLU B 124 ? 0.94591 0.88383 0.84410 -0.02575 -0.03923 -0.06284 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 2327 C CD . GLU B 124 ? 1.02793 0.94071 0.91945 -0.02461 -0.05249 -0.07918 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 2328 O OE1 . GLU B 124 ? 1.08640 0.98300 0.94896 -0.01420 -0.05063 -0.08330 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 2329 O OE2 . GLU B 124 ? 0.84114 0.75060 0.75706 -0.03370 -0.06549 -0.08831 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 2330 N N . GLY B 125 ? 0.87218 1.25484 0.73076 0.17247 0.01187 0.05983 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 2331 C CA . GLY B 125 ? 0.82742 1.18851 0.70662 0.18320 0.03961 0.05059 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 2332 C C . GLY B 125 ? 0.84556 1.18449 0.68228 0.19193 0.03282 0.04341 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 2333 O O . GLY B 125 ? 0.98769 1.30052 0.81835 0.20593 0.06331 0.03598 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 2334 N N . LYS B 126 ? 0.86557 1.21194 0.67152 0.18426 -0.00433 0.04490 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 2335 C CA . LYS B 126 ? 0.92789 1.25248 0.69709 0.18967 -0.01685 0.03604 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 2336 C C . LYS B 126 ? 0.86122 1.18868 0.67537 0.18088 -0.04191 0.03031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 2337 O O . LYS B 126 ? 0.94585 1.25057 0.73814 0.18547 -0.05029 0.02081 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 2338 C CB . LYS B 126 ? 1.07873 1.40842 0.78994 0.18579 -0.04293 0.04017 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 2339 C CG . LYS B 126 ? 1.08254 1.41064 0.74403 0.19592 -0.02582 0.04727 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 2340 C CD . LYS B 126 ? 1.06512 1.40973 0.68915 0.18932 -0.05874 0.05148 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 2341 C CE . LYS B 126 ? 1.11261 1.44335 0.67149 0.20645 -0.04634 0.05336 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 2342 N NZ . LYS B 126 ? 1.06706 1.41791 0.62710 0.20659 -0.03710 0.06672 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 2343 N N . ILE B 127 ? 0.84232 1.19409 0.71449 0.16930 -0.05609 0.03559 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 2344 C CA . ILE B 127 ? 0.91616 1.26951 0.83525 0.16336 -0.07941 0.03213 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 2345 C C . ILE B 127 ? 0.90229 1.26342 0.89076 0.16855 -0.06000 0.02787 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 2346 O O . ILE B 127 ? 0.86991 1.25025 0.88366 0.16466 -0.05047 0.03277 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 2347 C CB . ILE B 127 ? 0.88944 1.26349 0.81252 0.14573 -0.11939 0.04308 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 2348 C CG1 . ILE B 127 ? 1.03397 1.40534 0.89900 0.13879 -0.13686 0.04732 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 2349 C CG2 . ILE B 127 ? 0.72997 1.09974 0.69717 0.14213 -0.14321 0.04122 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 2350 C CD1 . ILE B 127 ? 1.03138 1.38673 0.89393 0.13205 -0.16348 0.04443 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 2351 N N . GLY B 128 ? 0.97762 1.32380 0.99985 0.17755 -0.05420 0.01767 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 2352 C CA . GLY B 128 ? 0.97923 1.33768 1.08042 0.18221 -0.04027 0.01255 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 2353 C C . GLY B 128 ? 0.86756 1.25317 1.01630 0.16945 -0.07667 0.01883 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 2354 O O . GLY B 128 ? 0.73851 1.12333 0.87210 0.16133 -0.11400 0.02439 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 2355 N N . ARG B 129 ? 0.94035 1.34741 1.14514 0.16771 -0.06568 0.01785 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 2356 C CA . ARG B 129 ? 0.81766 1.24832 1.07089 0.15845 -0.10030 0.02060 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 2357 C C . ARG B 129 ? 0.83556 1.27213 1.17058 0.16706 -0.10503 0.01058 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 2358 O O . ARG B 129 ? 0.92105 1.35617 1.29984 0.17761 -0.06933 0.00115 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 2359 C CB . ARG B 129 ? 0.71161 1.16209 0.97933 0.15038 -0.09190 0.02329 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 2360 C CG . ARG B 129 ? 0.70563 1.15148 0.89706 0.14447 -0.08670 0.03318 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 2361 C CD . ARG B 129 ? 0.74459 1.20749 0.94375 0.13548 -0.08961 0.03675 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 2362 N NE . ARG B 129 ? 0.81880 1.29067 1.08650 0.13688 -0.06464 0.02816 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 2363 C CZ . ARG B 129 ? 0.97605 1.43748 1.24629 0.14318 -0.01840 0.02623 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 2364 N NH1 . ARG B 129 ? 1.00435 1.44417 1.20644 0.15121 0.00529 0.03140 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 2365 N NH2 . ARG B 129 ? 1.06958 1.54080 1.41120 0.14165 0.00373 0.01904 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 2366 N N . ALA B 130 ? 0.80074 1.24293 1.15534 0.16379 -0.14849 0.01344 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 2367 C CA . ALA B 130 ? 0.83967 1.28478 1.26598 0.17448 -0.16040 0.00492 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 2368 C C . ALA B 130 ? 0.96225 1.43437 1.47805 0.17742 -0.14339 -0.00530 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 2369 O O . ALA B 130 ? 0.95937 1.44883 1.48383 0.16762 -0.13853 -0.00430 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 2370 C CB . ALA B 130 ? 0.87188 1.31516 1.29451 0.17092 -0.21331 0.01252 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 2371 N N . VAL B 131 ? 1.08168 1.55681 1.66784 0.19107 -0.13298 -0.01595 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N 2372 C CA . VAL B 131 ? 1.07380 1.57808 1.76220 0.19429 -0.11845 -0.02706 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA 2373 C C . VAL B 131 ? 1.04962 1.57110 1.80290 0.19845 -0.16900 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C 2374 O O . VAL B 131 ? 1.06780 1.57192 1.79056 0.20371 -0.20353 -0.02529 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O 2375 C CB . VAL B 131 ? 1.04215 1.54067 1.77200 0.20873 -0.06413 -0.03695 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB 2376 C CG1 . VAL B 131 ? 1.02426 1.52397 1.81837 0.22554 -0.07845 -0.04565 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG1 2377 C CG2 . VAL B 131 ? 0.98281 1.50480 1.77914 0.20405 -0.02495 -0.04285 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CG2 2378 N N . VAL B 132 ? 0.96881 1.52318 1.81255 0.19602 -0.17495 -0.04017 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B N 2379 C CA . VAL B 132 ? 0.92438 1.49762 1.83884 0.20271 -0.22477 -0.04604 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CA 2380 C C . VAL B 132 ? 0.96123 1.54459 1.96733 0.22168 -0.21107 -0.05769 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B C 2381 O O . VAL B 132 ? 0.88453 1.47720 1.94138 0.23243 -0.25457 -0.06132 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B O 2382 C CB . VAL B 132 ? 0.88067 1.48551 1.85192 0.19106 -0.24718 -0.05315 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CB 2383 C CG1 . VAL B 132 ? 0.88041 1.51453 1.95877 0.19108 -0.20482 -0.06756 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CG1 2384 C CG2 . VAL B 132 ? 0.87809 1.49246 1.88091 0.19714 -0.31344 -0.05528 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CG2 2385 N N . GLY B 133 ? 1.01931 1.59931 2.04597 0.22806 -0.15176 -0.06332 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B N 2386 C CA . GLY B 133 ? 1.06352 1.64974 2.17009 0.24806 -0.13163 -0.07420 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B CA 2387 C C . GLY B 133 ? 1.16084 1.70751 2.20388 0.26286 -0.12708 -0.07059 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B C 2388 O O . GLY B 133 ? 1.18116 1.72527 2.27532 0.28114 -0.09772 -0.08008 ? ? ? ? ? ? 311 GLY B O 2389 N N . SER B 134 ? 1.22829 1.74328 2.16381 0.25539 -0.15389 -0.05790 ? ? ? ? ? ? 312 SER B N 2390 C CA . SER B 134 ? 1.27018 1.74472 2.14518 0.26675 -0.15665 -0.05505 ? ? ? ? ? ? 312 SER B CA 2391 C C . SER B 134 ? 1.36772 1.82287 2.23173 0.27851 -0.09507 -0.06373 ? ? ? ? ? ? 312 SER B C 2392 O O . SER B 134 ? 1.42447 1.86987 2.33080 0.29839 -0.08030 -0.07348 ? ? ? ? ? ? 312 SER B O 2393 C CB . SER B 134 ? 1.20695 1.68126 2.13738 0.28278 -0.19936 -0.05764 ? ? ? ? ? ? 312 SER B CB 2394 O OG . SER B 134 ? 1.19543 1.63309 2.10027 0.29905 -0.18621 -0.06107 ? ? ? ? ? ? 312 SER B OG 2395 N N . SER B 135 ? 1.31926 1.76660 2.12226 0.26771 -0.05848 -0.06008 ? ? ? ? ? ? 313 SER B N 2396 C CA . SER B 135 ? 1.33656 1.75897 2.10973 0.27939 0.00021 -0.06689 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CA 2397 C C . SER B 135 ? 1.37122 1.76246 2.02293 0.26919 0.00906 -0.05843 ? ? ? ? ? ? 313 SER B C 2398 O O . SER B 135 ? 1.35677 1.72999 1.94173 0.26100 -0.03005 -0.05072 ? ? ? ? ? ? 313 SER B O 2399 C CB . SER B 135 ? 1.30494 1.75421 2.15614 0.28251 0.05243 -0.07384 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CB 2400 O OG . SER B 135 ? 1.26306 1.68353 2.08554 0.29813 0.11121 -0.08037 ? ? ? ? ? ? 313 SER B OG 2401 N N . ASP B 136 ? 1.33094 1.71554 1.95547 0.26999 0.06040 -0.05923 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 2402 C CA . ASP B 136 ? 1.33647 1.69248 1.84831 0.26334 0.06957 -0.05217 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 2403 C C . ASP B 136 ? 1.21248 1.59050 1.70106 0.24177 0.04115 -0.03936 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 2404 O O . ASP B 136 ? 1.12003 1.52778 1.66449 0.23391 0.05041 -0.03756 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 2405 C CB . ASP B 136 ? 1.37937 1.71550 1.86425 0.27507 0.13460 -0.05635 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 2406 C CG . ASP B 136 ? 1.39962 1.68981 1.76724 0.28152 0.14345 -0.05698 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 2407 O OD1 . ASP B 136 ? 1.40642 1.67806 1.73210 0.28034 0.10513 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 2408 O OD2 . ASP B 136 ? 1.42010 1.69103 1.73733 0.28784 0.18775 -0.05578 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 2409 N N . LYS B 137 ? 1.13934 1.50265 1.54946 0.23199 0.00632 -0.03126 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 2410 C CA . LYS B 137 ? 1.06997 1.45123 1.44980 0.21337 -0.01863 -0.01906 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 2411 C C . LYS B 137 ? 1.04657 1.42780 1.39457 0.21111 0.02223 -0.01560 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 2412 O O . LYS B 137 ? 1.14487 1.49876 1.41726 0.21685 0.04434 -0.01488 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 2413 C CB . LYS B 137 ? 1.08122 1.44500 1.38328 0.20459 -0.05635 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 2414 C CG . LYS B 137 ? 1.13883 1.48334 1.44790 0.21071 -0.08481 -0.01493 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 2415 C CD . LYS B 137 ? 1.15672 1.48699 1.39651 0.19731 -0.12249 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 2416 C CE . LYS B 137 ? 1.15459 1.44512 1.34393 0.20428 -0.12044 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 2417 N NZ . LYS B 137 ? 1.09621 1.37541 1.21563 0.18864 -0.14762 -0.00301 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 2418 N N . VAL B 138 ? 0.95985 1.36868 1.36401 0.20352 0.03120 -0.01394 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 2419 C CA . VAL B 138 ? 0.93564 1.34399 1.31442 0.19938 0.06652 -0.00851 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 2420 C C . VAL B 138 ? 1.04288 1.43101 1.31448 0.19619 0.06108 0.00099 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 2421 O O . VAL B 138 ? 1.10250 1.49744 1.33984 0.18561 0.01896 0.00752 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 2422 C CB . VAL B 138 ? 0.81363 1.25502 1.25641 0.18524 0.05252 -0.00686 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 2423 C CG1 . VAL B 138 ? 0.82666 1.26524 1.21180 0.17557 0.06045 0.00320 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 2424 C CG2 . VAL B 138 ? 0.79584 1.25390 1.34037 0.18936 0.08552 -0.01628 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 2425 N N . LEU B 139 ? 1.05378 1.41667 1.27219 0.20627 0.10411 0.00222 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 2426 C CA . LEU B 139 ? 1.05862 1.40284 1.17810 0.20630 0.10118 0.01023 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 2427 C C . LEU B 139 ? 1.05141 1.39350 1.15462 0.20601 0.13604 0.01824 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 2428 O O . LEU B 139 ? 1.19654 1.51556 1.28744 0.21889 0.18458 0.01740 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 2429 C CB . LEU B 139 ? 1.11599 1.42346 1.16847 0.22193 0.11454 0.00407 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 2430 C CG . LEU B 139 ? 1.11577 1.40536 1.06912 0.22361 0.10876 0.01066 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 2431 C CD1 . LEU B 139 ? 1.02895 1.31995 0.94477 0.21514 0.05931 0.01008 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 2432 C CD2 . LEU B 139 ? 1.19852 1.44763 1.08952 0.24429 0.15297 0.00674 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 2433 N N . GLU B 140 ? 0.96336 1.32530 1.06113 0.19246 0.11284 0.02662 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 2434 C CA . GLU B 140 ? 0.95346 1.31257 1.03815 0.19102 0.14098 0.03463 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 2435 C C . GLU B 140 ? 0.88613 1.26234 0.93893 0.17888 0.10438 0.04296 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 2436 O O . GLU B 140 ? 0.84746 1.24580 0.92346 0.16776 0.06209 0.04178 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 2437 C CB . GLU B 140 ? 1.02429 1.39706 1.20099 0.18600 0.16824 0.03061 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 2438 C CG . GLU B 140 ? 1.13075 1.49385 1.29893 0.18434 0.20397 0.03873 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 2439 C CD . GLU B 140 ? 1.18042 1.56612 1.45063 0.17174 0.21342 0.03344 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 2440 O OE1 . GLU B 140 ? 1.18265 1.58997 1.53302 0.16836 0.20057 0.02281 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 2441 O OE2 . GLU B 140 ? 1.19759 1.57900 1.47018 0.16547 0.23177 0.03914 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 2442 N N . ALA B 141 ? 0.76421 1.12745 0.76049 0.18295 0.12220 0.05204 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 2443 C CA . ALA B 141 ? 0.81105 1.18966 0.77762 0.17397 0.09418 0.06000 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 2444 C C . ALA B 141 ? 0.82254 1.22415 0.85647 0.15971 0.08331 0.05804 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 2445 O O . ALA B 141 ? 0.73079 1.13086 0.82233 0.15809 0.11096 0.05378 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 2446 C CB . ALA B 141 ? 0.76863 1.12587 0.66394 0.18491 0.11859 0.06978 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 2447 N N . VAL B 142 ? 0.83184 1.25386 0.85849 0.14923 0.04283 0.06056 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 2448 C CA . VAL B 142 ? 0.75026 1.19157 0.83318 0.13665 0.02466 0.05640 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 2449 C C . VAL B 142 ? 0.71496 1.14989 0.78728 0.13511 0.04487 0.06052 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 2450 O O . VAL B 142 ? 0.73996 1.17979 0.87066 0.12740 0.05120 0.05398 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 2451 C CB . VAL B 142 ? 0.67532 1.13506 0.74678 0.12798 -0.02441 0.05808 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 2452 C CG1 . VAL B 142 ? 0.71084 1.18327 0.80183 0.11810 -0.04299 0.05661 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 2453 C CG2 . VAL B 142 ? 0.62699 1.09262 0.74011 0.12706 -0.04506 0.05145 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 2454 N N . ALA B 143 ? 0.68597 1.10945 0.68660 0.14260 0.05343 0.07063 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 2455 C CA . ALA B 143 ? 0.76854 1.18011 0.75067 0.14446 0.07513 0.07601 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 2456 C C . ALA B 143 ? 0.73444 1.12142 0.64627 0.16096 0.10352 0.08614 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 2457 O O . ALA B 143 ? 0.79385 1.17412 0.67399 0.16964 0.10400 0.08680 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 2458 C CB . ALA B 143 ? 0.66530 1.09281 0.63106 0.13685 0.04338 0.07785 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 2459 N N . SER B 144 ? 0.73643 1.10715 0.62077 0.16640 0.12502 0.09346 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 2460 C CA . SER B 144 ? 0.77475 1.11867 0.58797 0.18469 0.15037 0.10424 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 2461 C C . SER B 144 ? 0.80631 1.16236 0.55744 0.19212 0.12031 0.10880 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 2462 O O . SER B 144 ? 0.84603 1.23060 0.60865 0.18179 0.08286 0.10524 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 2463 C CB . SER B 144 ? 0.79993 1.12347 0.59736 0.18922 0.17497 0.11212 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 2464 O OG . SER B 144 ? 1.07405 1.41206 0.83485 0.19071 0.14808 0.11676 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 2465 N N . GLU B 145 ? 0.62306 0.65212 0.53181 -0.02210 0.03687 0.02077 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 2466 C CA . GLU B 145 ? 0.64327 0.66690 0.54491 -0.02053 0.03078 0.01483 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 2467 C C . GLU B 145 ? 0.69320 0.71394 0.60296 -0.02536 0.02585 0.01360 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 2468 O O . GLU B 145 ? 0.61670 0.63429 0.52588 -0.02636 0.02076 0.00782 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 2469 C CB . GLU B 145 ? 0.83017 0.85445 0.71916 -0.01556 0.03071 0.01681 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 2470 C CG . GLU B 145 ? 1.07899 1.09931 0.95901 -0.01319 0.02438 0.01037 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 2471 C CD . GLU B 145 ? 1.18383 1.20466 1.04893 -0.00605 0.02551 0.00877 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 2472 O OE1 . GLU B 145 ? 1.19162 1.20993 1.04748 -0.00341 0.02031 0.00404 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 2473 O OE2 . GLU B 145 ? 1.17886 1.20352 1.04151 -0.00285 0.03155 0.01217 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 2474 N N . THR B 146 ? 0.58659 0.60841 0.50355 -0.02835 0.02725 0.01905 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 2475 C CA . THR B 146 ? 0.61150 0.63110 0.53464 -0.03144 0.02290 0.01873 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 2476 C C . THR B 146 ? 0.76307 0.78248 0.69852 -0.03588 0.02238 0.01688 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 2477 O O . THR B 146 ? 0.62314 0.64141 0.56434 -0.03807 0.01915 0.01679 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 2478 C CB . THR B 146 ? 0.57008 0.58872 0.49199 -0.03126 0.02437 0.02558 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 2479 O OG1 . THR B 146 ? 0.77218 0.79288 0.69657 -0.03254 0.03046 0.03098 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 2480 C CG2 . THR B 146 ? 0.62510 0.64338 0.53433 -0.02626 0.02295 0.02653 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 2481 N N . VAL B 147 ? 0.62336 0.64428 0.56222 -0.03636 0.02541 0.01533 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 2482 C CA . VAL B 147 ? 0.64177 0.66316 0.59152 -0.03973 0.02554 0.01414 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 2483 C C . VAL B 147 ? 0.64561 0.66427 0.59548 -0.04008 0.02224 0.00796 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 2484 O O . VAL B 147 ? 0.74172 0.75807 0.68343 -0.03765 0.02157 0.00436 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 2485 C CB . VAL B 147 ? 0.68321 0.70901 0.63728 -0.03988 0.03090 0.01667 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 2486 C CG1 . VAL B 147 ? 0.63952 0.66594 0.60370 -0.04237 0.03038 0.01435 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 2487 C CG2 . VAL B 147 ? 0.73227 0.76059 0.68854 -0.04159 0.03402 0.02332 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 2488 N N . GLY B 148 ? 0.63081 0.64913 0.58940 -0.04311 0.02019 0.00679 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 2489 C CA . GLY B 148 ? 0.70530 0.72094 0.66472 -0.04433 0.01732 0.00186 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 2490 C C . GLY B 148 ? 0.72666 0.74321 0.69623 -0.04677 0.01727 0.00174 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 2491 O O . GLY B 148 ? 0.59497 0.61415 0.57087 -0.04728 0.01943 0.00475 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 2492 N N . SER B 149 ? 0.71107 0.72537 0.68191 -0.04847 0.01468 -0.00179 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 2493 C CA . SER B 149 ? 0.69581 0.71103 0.67517 -0.05004 0.01493 -0.00192 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 2494 C C . SER B 149 ? 0.67792 0.69062 0.65748 -0.05246 0.01205 -0.00520 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 2495 O O . SER B 149 ? 0.61503 0.62264 0.58777 -0.05266 0.01140 -0.00819 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 2496 C CB . SER B 149 ? 0.76363 0.77871 0.74427 -0.04809 0.01902 -0.00157 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 2497 O OG . SER B 149 ? 0.48427 0.49875 0.47037 -0.04873 0.01910 -0.00279 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 2498 N N . THR B 150 ? 0.63774 0.65386 0.62475 -0.05434 0.01029 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 2499 C CA . THR B 150 ? 0.68116 0.69598 0.67026 -0.05712 0.00871 -0.00669 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 2500 C C . THR B 150 ? 0.49253 0.50199 0.48086 -0.05616 0.01169 -0.00764 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 2501 O O . THR B 150 ? 0.61745 0.62674 0.60579 -0.05312 0.01478 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 2502 C CB . THR B 150 ? 0.67010 0.69126 0.66764 -0.05821 0.00708 -0.00520 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 2503 O OG1 . THR B 150 ? 0.79824 0.82015 0.80095 -0.05615 0.00959 -0.00363 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 2504 C CG2 . THR B 150 ? 0.49540 0.52223 0.49387 -0.05741 0.00437 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 2505 N N . ALA B 151 ? 0.57597 0.58145 0.56376 -0.05883 0.01074 -0.00939 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 2506 C CA . ALA B 151 ? 0.62288 0.62363 0.61100 -0.05753 0.01341 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 2507 C C . ALA B 151 ? 0.65432 0.65422 0.64570 -0.06153 0.01204 -0.00959 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 2508 O O . ALA B 151 ? 0.60093 0.59868 0.58988 -0.06591 0.00936 -0.01117 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 2509 C CB . ALA B 151 ? 0.42269 0.41417 0.40122 -0.05501 0.01520 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 2510 N N . VAL B 152 ? 0.53975 0.54231 0.53688 -0.06021 0.01377 -0.00775 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 2511 C CA . VAL B 152 ? 0.53631 0.53694 0.53541 -0.06325 0.01379 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 2512 C C . VAL B 152 ? 0.55870 0.55305 0.55537 -0.05940 0.01717 -0.00671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 2513 O O . VAL B 152 ? 0.66307 0.66146 0.66251 -0.05465 0.01897 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 2514 C CB . VAL B 152 ? 0.65241 0.66408 0.66055 -0.06455 0.01248 -0.00487 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 2515 C CG1 . VAL B 152 ? 0.72116 0.73867 0.73450 -0.05934 0.01397 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 2516 C CG2 . VAL B 152 ? 0.58646 0.59707 0.59636 -0.06861 0.01278 -0.00370 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 2517 N N . VAL B 153 ? 0.49267 0.47681 0.48375 -0.06145 0.01783 -0.00733 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 2518 C CA . VAL B 153 ? 0.57175 0.54681 0.55692 -0.05689 0.02086 -0.00750 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 2519 C C . VAL B 153 ? 0.54317 0.51257 0.52802 -0.05962 0.02180 -0.00564 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 2520 O O . VAL B 153 ? 0.54508 0.51073 0.52913 -0.06632 0.01999 -0.00569 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 2521 C CB . VAL B 153 ? 0.65250 0.61599 0.62654 -0.05524 0.02096 -0.01054 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 2522 C CG1 . VAL B 153 ? 0.73620 0.68638 0.70191 -0.05209 0.02331 -0.01080 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 2523 C CG2 . VAL B 153 ? 0.69445 0.66408 0.66834 -0.05021 0.02186 -0.01133 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 2524 N N . ALA B 154 ? 0.59873 0.56769 0.58400 -0.05465 0.02463 -0.00389 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 2525 C CA . ALA B 154 ? 0.65034 0.61336 0.63434 -0.05648 0.02618 -0.00136 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 2526 C C . ALA B 154 ? 0.59760 0.54783 0.57205 -0.05063 0.02902 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 2527 O O . ALA B 154 ? 0.64214 0.59565 0.61596 -0.04321 0.03053 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 2528 C CB . ALA B 154 ? 0.57909 0.55499 0.57267 -0.05551 0.02684 0.00174 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 2529 N N . LEU B 155 ? 0.62695 0.56246 0.59364 -0.05409 0.02955 -0.00094 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 2530 C CA . LEU B 155 ? 0.63496 0.55679 0.59193 -0.04859 0.03245 -0.00004 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 2531 C C . LEU B 155 ? 0.76838 0.69086 0.72853 -0.05061 0.03444 0.00459 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 2532 O O . LEU B 155 ? 0.86623 0.78771 0.82921 -0.05927 0.03350 0.00652 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 2533 C CB . LEU B 155 ? 0.85457 0.75606 0.79839 -0.05077 0.03165 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 2534 C CG . LEU B 155 ? 0.97000 0.86463 0.90425 -0.04321 0.03183 -0.00635 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 2535 C CD1 . LEU B 155 ? 0.87821 0.78661 0.81891 -0.04366 0.02976 -0.00886 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 2536 C CD2 . LEU B 155 ? 0.99404 0.86578 0.91370 -0.04527 0.03082 -0.00866 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 2537 N N . VAL B 156 ? 0.72567 0.65091 0.68547 -0.04264 0.03718 0.00648 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 2538 C CA . VAL B 156 ? 0.70197 0.62710 0.66296 -0.04290 0.03962 0.01120 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 2539 C C . VAL B 156 ? 0.76004 0.66884 0.70842 -0.03603 0.04259 0.01233 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 2540 O O . VAL B 156 ? 0.82228 0.73156 0.76671 -0.02673 0.04336 0.01016 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 2541 C CB . VAL B 156 ? 0.71369 0.65843 0.68575 -0.03888 0.03985 0.01261 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 2542 C CG1 . VAL B 156 ? 0.64103 0.58874 0.61590 -0.04089 0.04201 0.01781 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 2543 C CG2 . VAL B 156 ? 0.68505 0.64386 0.66703 -0.04289 0.03652 0.01016 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 2544 N N . CYS B 157 ? 0.77931 0.67339 0.72097 -0.04075 0.04418 0.01573 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 2545 C CA . CYS B 157 ? 0.80239 0.68018 0.73166 -0.03424 0.04743 0.01818 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 2546 C C . CYS B 157 ? 0.72707 0.60500 0.65854 -0.03816 0.05014 0.02455 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 2547 O O . CYS B 157 ? 0.86662 0.75598 0.80845 -0.04664 0.04928 0.02658 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 2548 C CB . CYS B 157 ? 0.89017 0.74346 0.80484 -0.03592 0.04682 0.01598 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 2549 S SG . CYS B 157 ? 0.95937 0.79988 0.87336 -0.05187 0.04536 0.01815 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 2550 N N . SER B 158 ? 0.86037 0.72622 0.78172 -0.03152 0.05363 0.02807 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 2551 C CA . SER B 158 ? 0.92395 0.79157 0.84736 -0.03436 0.05681 0.03487 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 2552 C C . SER B 158 ? 0.94537 0.80527 0.87036 -0.04890 0.05642 0.03778 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 2553 O O . SER B 158 ? 0.91532 0.78662 0.84882 -0.05453 0.05792 0.04261 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 2554 C CB . SER B 158 ? 0.87228 0.72585 0.78257 -0.02449 0.06078 0.03854 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 2555 O OG . SER B 158 ? 0.80975 0.63718 0.70411 -0.02328 0.06110 0.03742 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 2556 N N . SER B 159 ? 0.97907 0.82145 0.89658 -0.05506 0.05407 0.03451 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 2557 C CA . SER B 159 ? 0.95357 0.78577 0.87110 -0.06960 0.05259 0.03575 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 2558 C C . SER B 159 ? 0.87630 0.73015 0.80987 -0.07890 0.04936 0.03423 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 2559 O O . SER B 159 ? 0.72450 0.58900 0.66709 -0.08714 0.05042 0.03896 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 2560 C CB . SER B 159 ? 0.94041 0.74764 0.84365 -0.07039 0.05009 0.03074 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 2561 O OG . SER B 159 ? 1.08254 0.86993 0.97933 -0.08257 0.04927 0.03240 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 2562 N N . HIS B 160 ? 0.81625 0.67707 0.75291 -0.07699 0.04555 0.02782 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 2563 C CA . HIS B 160 ? 0.65975 0.53554 0.60784 -0.08566 0.04163 0.02518 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 2564 C C . HIS B 160 ? 0.63916 0.53377 0.59515 -0.07806 0.03986 0.02127 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 2565 O O . HIS B 160 ? 0.65296 0.54707 0.60487 -0.06726 0.04104 0.01954 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 2566 C CB . HIS B 160 ? 0.65621 0.51544 0.59704 -0.09378 0.03787 0.02080 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 2567 C CG . HIS B 160 ? 0.72679 0.56689 0.66069 -0.10381 0.03871 0.02424 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 2568 N ND1 . HIS B 160 ? 0.81730 0.63695 0.73872 -0.09986 0.04247 0.02791 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 2569 C CD2 . HIS B 160 ? 0.74364 0.58192 0.68136 -0.11799 0.03621 0.02478 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 2570 C CE1 . HIS B 160 ? 0.79452 0.59888 0.71188 -0.11164 0.04239 0.03078 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 2571 N NE2 . HIS B 160 ? 0.85786 0.67375 0.78550 -0.12321 0.03850 0.02881 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 2572 N N . ILE B 161 ? 0.61428 0.52590 0.58174 -0.08400 0.03695 0.02007 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 2573 C CA . ILE B 161 ? 0.61567 0.54131 0.58924 -0.07957 0.03425 0.01575 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 2574 C C . ILE B 161 ? 0.68254 0.60341 0.65435 -0.08671 0.03003 0.01128 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 2575 O O . ILE B 161 ? 0.78135 0.70209 0.75605 -0.09709 0.02826 0.01218 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 2576 C CB . ILE B 161 ? 0.56576 0.51489 0.55287 -0.07908 0.03407 0.01793 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 2577 C CG1 . ILE B 161 ? 0.71160 0.66583 0.69972 -0.07105 0.03781 0.02171 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 2578 C CG2 . ILE B 161 ? 0.76404 0.72469 0.75626 -0.07574 0.03095 0.01358 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 2579 C CD1 . ILE B 161 ? 0.76586 0.74077 0.76558 -0.07124 0.03788 0.02451 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 2580 N N . VAL B 162 ? 0.63945 0.55747 0.60671 -0.08126 0.02841 0.00655 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 2581 C CA . VAL B 162 ? 0.71950 0.63330 0.68374 -0.08614 0.02435 0.00185 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 2582 C C . VAL B 162 ? 0.56255 0.49305 0.53406 -0.08220 0.02251 -0.00048 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 2583 O O . VAL B 162 ? 0.58792 0.52100 0.55818 -0.07346 0.02404 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 2584 C CB . VAL B 162 ? 0.82206 0.71393 0.77112 -0.08283 0.02423 -0.00169 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 2585 C CG1 . VAL B 162 ? 0.88064 0.76974 0.82646 -0.08691 0.01987 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 2586 C CG2 . VAL B 162 ? 0.96055 0.83259 0.90068 -0.08676 0.02593 0.00076 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 2587 N N . VAL B 163 ? 0.51408 0.45597 0.49298 -0.08865 0.01921 -0.00128 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 2588 C CA . VAL B 163 ? 0.61024 0.56721 0.59559 -0.08533 0.01738 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 2589 C C . VAL B 163 ? 0.71961 0.67249 0.70004 -0.08850 0.01355 -0.00734 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 2590 O O . VAL B 163 ? 0.69904 0.64627 0.67729 -0.09649 0.01089 -0.00870 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 2591 C CB . VAL B 163 ? 0.57982 0.55570 0.57764 -0.08780 0.01676 0.00015 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 2592 C CG1 . VAL B 163 ? 0.56462 0.55335 0.56748 -0.08571 0.01408 -0.00167 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 2593 C CG2 . VAL B 163 ? 0.71758 0.69883 0.71951 -0.08214 0.02046 0.00398 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 2594 N N . SER B 164 ? 0.66220 0.61802 0.64069 -0.08240 0.01324 -0.00957 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 2595 C CA . SER B 164 ? 0.67462 0.62712 0.64730 -0.08353 0.01004 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 2596 C C . SER B 164 ? 0.64212 0.60978 0.62127 -0.08038 0.00903 -0.01339 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 2597 O O . SER B 164 ? 0.69284 0.66481 0.67372 -0.07376 0.01153 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 2598 C CB . SER B 164 ? 0.81354 0.75058 0.77356 -0.07813 0.01132 -0.01655 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 2599 O OG . SER B 164 ? 0.87056 0.80414 0.82389 -0.07889 0.00813 -0.02063 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 2600 N N . ASN B 165 ? 0.48663 0.46226 0.46915 -0.08520 0.00521 -0.01449 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 2601 C CA . ASN B 165 ? 0.68184 0.67237 0.67145 -0.08265 0.00421 -0.01322 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 2602 C C . ASN B 165 ? 0.50488 0.49661 0.48983 -0.08273 0.00093 -0.01615 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 2603 O O . ASN B 165 ? 0.63501 0.62265 0.61588 -0.08790 -0.00240 -0.01906 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 2604 C CB . ASN B 165 ? 0.74726 0.75141 0.74728 -0.08645 0.00288 -0.01064 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 2605 C CG . ASN B 165 ? 0.69773 0.71494 0.70318 -0.08246 0.00177 -0.00948 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 2606 O OD1 . ASN B 165 ? 0.60085 0.61944 0.60771 -0.07662 0.00410 -0.00796 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 2607 N ND2 . ASN B 165 ? 0.72728 0.75363 0.73526 -0.08545 -0.00200 -0.01031 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 2608 N N . CYS B 166 ? 0.52585 0.52383 0.51178 -0.07731 0.00166 -0.01518 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 2609 C CA . CYS B 166 ? 0.60480 0.60368 0.58517 -0.07567 -0.00056 -0.01720 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 2610 C C . CYS B 166 ? 0.56340 0.57330 0.54941 -0.07185 -0.00026 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 2611 O O . CYS B 166 ? 0.56588 0.57493 0.55136 -0.06705 0.00274 -0.01266 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 2612 C CB . CYS B 166 ? 0.84533 0.83311 0.81565 -0.07153 0.00158 -0.01913 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 2613 S SG . CYS B 166 ? 0.76982 0.75668 0.73088 -0.06949 -0.00098 -0.02196 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 2614 N N . GLY B 167 ? 0.56390 0.58417 0.55524 -0.07403 -0.00347 -0.01370 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 2615 C CA . GLY B 167 ? 0.63272 0.66199 0.62811 -0.07021 -0.00386 -0.01115 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 2616 C C . GLY B 167 ? 0.56928 0.60846 0.57398 -0.07111 -0.00456 -0.00902 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 2617 O O . GLY B 167 ? 0.60822 0.65077 0.61674 -0.07587 -0.00573 -0.00954 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 2618 N N . ASP B 168 ? 0.53553 0.57905 0.54337 -0.06642 -0.00378 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 2619 C CA . ASP B 168 ? 0.73745 0.79058 0.75274 -0.06501 -0.00458 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 2620 C C . ASP B 168 ? 0.68807 0.73901 0.70731 -0.06230 -0.00144 -0.00275 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 2621 O O . ASP B 168 ? 0.67763 0.73536 0.70183 -0.05956 -0.00196 -0.00119 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 2622 C CB . ASP B 168 ? 0.56723 0.62657 0.58169 -0.06103 -0.00721 -0.00349 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 2623 C CG . ASP B 168 ? 0.65403 0.70681 0.66513 -0.05638 -0.00546 -0.00182 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 2624 O OD1 . ASP B 168 ? 0.58185 0.62636 0.59026 -0.05672 -0.00252 -0.00196 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 2625 O OD2 . ASP B 168 ? 0.75100 0.80706 0.76192 -0.05236 -0.00710 -0.00023 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 2626 N N . SER B 169 ? 0.56902 0.61119 0.58575 -0.06240 0.00157 -0.00323 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 2627 C CA . SER B 169 ? 0.60719 0.64852 0.62789 -0.06099 0.00412 -0.00219 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 2628 C C . SER B 169 ? 0.74077 0.78403 0.76399 -0.06501 0.00431 -0.00214 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 2629 O O . SER B 169 ? 0.91507 0.95676 0.93583 -0.06978 0.00294 -0.00351 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 2630 C CB . SER B 169 ? 0.50301 0.53583 0.52016 -0.05931 0.00715 -0.00271 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 2631 O OG . SER B 169 ? 0.49601 0.52809 0.51150 -0.05668 0.00719 -0.00216 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 2632 N N . ARG B 170 ? 0.63049 0.67712 0.65842 -0.06329 0.00590 -0.00049 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 2633 C CA . ARG B 170 ? 0.55880 0.61007 0.59031 -0.06697 0.00620 0.00074 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 2634 C C . ARG B 170 ? 0.53648 0.58292 0.56818 -0.06540 0.00965 0.00199 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 2635 O O . ARG B 170 ? 0.47962 0.52436 0.51146 -0.06020 0.01108 0.00210 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 2636 C CB . ARG B 170 ? 0.47977 0.54510 0.51753 -0.06564 0.00419 0.00233 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 2637 C CG . ARG B 170 ? 0.53216 0.60579 0.57451 -0.07080 0.00413 0.00395 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 2638 C CD . ARG B 170 ? 0.74158 0.83157 0.78986 -0.06861 0.00190 0.00532 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 2639 N NE . ARG B 170 ? 0.78336 0.87653 0.82981 -0.06612 -0.00152 0.00373 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 2640 C CZ . ARG B 170 ? 0.70395 0.80739 0.75280 -0.06059 -0.00344 0.00451 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 2641 N NH1 . ARG B 170 ? 0.44532 0.55754 0.49871 -0.05680 -0.00232 0.00655 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 2642 N NH2 . ARG B 170 ? 0.61586 0.72027 0.66162 -0.05810 -0.00642 0.00332 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 2643 N N . ALA B 171 ? 0.56477 0.60881 0.59623 -0.07012 0.01086 0.00299 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 2644 C CA . ALA B 171 ? 0.64946 0.69008 0.68097 -0.06853 0.01422 0.00504 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 2645 C C . ALA B 171 ? 0.50498 0.55560 0.54221 -0.07184 0.01455 0.00811 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 2646 O O . ALA B 171 ? 0.60656 0.65915 0.64487 -0.07888 0.01323 0.00836 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 2647 C CB . ALA B 171 ? 0.53454 0.56013 0.55856 -0.07051 0.01620 0.00408 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 2648 N N . VAL B 172 ? 0.41652 0.47445 0.45754 -0.06680 0.01617 0.01037 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 2649 C CA . VAL B 172 ? 0.45139 0.52119 0.49809 -0.06849 0.01709 0.01387 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 2650 C C . VAL B 172 ? 0.60821 0.67292 0.65297 -0.06682 0.02114 0.01674 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 2651 O O . VAL B 172 ? 0.71932 0.78018 0.76171 -0.05984 0.02244 0.01612 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 2652 C CB . VAL B 172 ? 0.56661 0.65094 0.61854 -0.06251 0.01527 0.01416 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 2653 C CG1 . VAL B 172 ? 0.37888 0.47838 0.43697 -0.06394 0.01616 0.01785 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 2654 C CG2 . VAL B 172 ? 0.65158 0.73819 0.70345 -0.06256 0.01138 0.01134 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 2655 N N . LEU B 173 ? 0.65799 0.72230 0.70344 -0.07347 0.02303 0.01988 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 2656 C CA . LEU B 173 ? 0.65231 0.71221 0.69558 -0.07253 0.02724 0.02374 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 2657 C C . LEU B 173 ? 0.62398 0.70100 0.67397 -0.07025 0.02877 0.02788 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 2658 O O . LEU B 173 ? 0.57053 0.66052 0.62682 -0.07526 0.02754 0.02938 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 2659 C CB . LEU B 173 ? 0.53434 0.58193 0.57348 -0.08171 0.02868 0.02535 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 2660 C CG . LEU B 173 ? 0.64344 0.68724 0.68041 -0.08158 0.03339 0.03062 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 2661 C CD1 . LEU B 173 ? 0.51361 0.54698 0.54357 -0.07215 0.03548 0.02970 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 2662 C CD2 . LEU B 173 ? 0.53528 0.56747 0.56884 -0.09213 0.03476 0.03316 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 2663 N N . PHE B 174 ? 0.53702 0.61539 0.58559 -0.06214 0.03130 0.02957 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 2664 C CA . PHE B 174 ? 0.47274 0.56687 0.52625 -0.05871 0.03328 0.03373 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 2665 C C . PHE B 174 ? 0.54383 0.63270 0.59460 -0.06200 0.03811 0.03916 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 2666 O O . PHE B 174 ? 0.61740 0.69494 0.66163 -0.05720 0.04048 0.03958 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 2667 C CB . PHE B 174 ? 0.55873 0.65854 0.61189 -0.04707 0.03251 0.03192 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 2668 C CG . PHE B 174 ? 0.56417 0.68222 0.62236 -0.04258 0.03329 0.03498 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 2669 C CD1 . PHE B 174 ? 0.71515 0.84755 0.77985 -0.04679 0.03178 0.03614 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 2670 C CD2 . PHE B 174 ? 0.57163 0.69362 0.62777 -0.03351 0.03539 0.03655 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 2671 C CE1 . PHE B 174 ? 0.69191 0.84289 0.76110 -0.04178 0.03267 0.03911 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 2672 C CE2 . PHE B 174 ? 0.44697 0.58632 0.50691 -0.02832 0.03613 0.03923 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 2673 C CZ . PHE B 174 ? 0.38405 0.53825 0.45061 -0.03241 0.03496 0.04070 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 2674 N N . ARG B 175 ? 0.51522 0.61205 0.57079 -0.07055 0.03949 0.04339 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 2675 C CA . ARG B 175 ? 0.64706 0.73879 0.70054 -0.07605 0.04421 0.04948 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 2676 C C . ARG B 175 ? 0.62912 0.74228 0.68992 -0.07500 0.04679 0.05503 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 2677 O O . ARG B 175 ? 0.67398 0.80412 0.74292 -0.07820 0.04459 0.05490 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 2678 C CB . ARG B 175 ? 0.73112 0.81181 0.78373 -0.08932 0.04339 0.04961 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 2679 C CG . ARG B 175 ? 0.80243 0.88094 0.85512 -0.09786 0.04778 0.05660 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 2680 C CD . ARG B 175 ? 0.66960 0.73109 0.71859 -0.11033 0.04650 0.05571 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 2681 N NE . ARG B 175 ? 0.87459 0.91037 0.91123 -0.10732 0.04719 0.05342 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 2682 C CZ . ARG B 175 ? 0.93106 0.94865 0.96159 -0.11413 0.04464 0.04973 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 2683 N NH1 . ARG B 175 ? 0.76993 0.79249 0.80596 -0.12478 0.04096 0.04775 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 2684 N NH2 . ARG B 175 ? 0.83617 0.83144 0.85481 -0.10964 0.04551 0.04773 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 2685 N N . GLY B 176 ? 0.64795 0.76137 0.70553 -0.06972 0.05145 0.05993 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 2686 C CA . GLY B 176 ? 0.66762 0.80261 0.73127 -0.06646 0.05425 0.06523 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 2687 C C . GLY B 176 ? 0.53396 0.68580 0.60199 -0.05667 0.05082 0.06142 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 2688 O O . GLY B 176 ? 0.68347 0.83120 0.74687 -0.04581 0.04935 0.05758 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 2689 N N . LYS B 177 ? 0.50791 0.67858 0.58459 -0.06047 0.04923 0.06225 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 2690 C CA . LYS B 177 ? 0.62847 0.81301 0.70843 -0.05186 0.04514 0.05801 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 2691 C C . LYS B 177 ? 0.64891 0.83437 0.73284 -0.05806 0.03997 0.05335 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 2692 O O . LYS B 177 ? 0.63757 0.83448 0.72409 -0.05176 0.03641 0.05023 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 2693 C CB . LYS B 177 ? 0.59805 0.80749 0.68375 -0.04683 0.04766 0.06295 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 2694 C CG . LYS B 177 ? 0.60312 0.81461 0.68418 -0.03787 0.05263 0.06746 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 2695 C CD . LYS B 177 ? 0.49973 0.70800 0.57472 -0.02299 0.04987 0.06213 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 2696 C CE . LYS B 177 ? 0.59584 0.80574 0.66529 -0.01358 0.05436 0.06605 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 2697 N NZ . LYS B 177 ? 0.57808 0.77174 0.63914 -0.00458 0.05205 0.06049 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 2698 N N . GLU B 178 ? 0.63302 0.80605 0.71649 -0.06962 0.03928 0.05267 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 2699 C CA . GLU B 178 ? 0.72247 0.89717 0.80935 -0.07590 0.03448 0.04857 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 2700 C C . GLU B 178 ? 0.65353 0.80722 0.73307 -0.07449 0.03135 0.04239 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 2701 O O . GLU B 178 ? 0.53984 0.67470 0.61327 -0.07816 0.03294 0.04216 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 2702 C CB . GLU B 178 ? 0.77487 0.95302 0.86699 -0.09039 0.03524 0.05181 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 2703 C CG . GLU B 178 ? 0.97138 1.16254 1.07015 -0.09579 0.03034 0.04885 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 2704 C CD . GLU B 178 ? 1.00483 1.19536 1.10778 -0.11151 0.02995 0.05054 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 2705 O OE1 . GLU B 178 ? 1.13760 1.33503 1.24484 -0.11838 0.03405 0.05677 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 2706 O OE2 . GLU B 178 ? 0.93669 1.11923 1.03819 -0.11712 0.02548 0.04563 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 2707 N N . ALA B 179 ? 0.53741 0.69444 0.61710 -0.06875 0.02708 0.03769 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 2708 C CA . ALA B 179 ? 0.49531 0.63588 0.56958 -0.06932 0.02390 0.03230 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 2709 C C . ALA B 179 ? 0.52740 0.66437 0.60296 -0.08098 0.02198 0.03130 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 2710 O O . ALA B 179 ? 0.59193 0.74429 0.67406 -0.08570 0.02014 0.03220 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 2711 C CB . ALA B 179 ? 0.42904 0.57428 0.50303 -0.06086 0.02002 0.02832 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 2712 N N . MET B 180 ? 0.41088 0.52811 0.47987 -0.08516 0.02217 0.02922 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 2713 C CA . MET B 180 ? 0.50863 0.61854 0.57666 -0.09585 0.02009 0.02753 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 2714 C C . MET B 180 ? 0.63887 0.73420 0.69994 -0.09325 0.01729 0.02205 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 2715 O O . MET B 180 ? 0.57505 0.65389 0.62895 -0.09045 0.01912 0.02098 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 2716 C CB . MET B 180 ? 0.57495 0.67285 0.64001 -0.10386 0.02347 0.03079 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 2717 C CG . MET B 180 ? 0.84070 0.95114 0.91141 -0.10537 0.02755 0.03729 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 2718 S SD . MET B 180 ? 0.97386 1.06616 1.03935 -0.11567 0.03136 0.04131 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 2719 C CE . MET B 180 ? 0.95896 1.02654 1.01432 -0.11827 0.02773 0.03451 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 2720 N N . PRO B 181 ? 0.59503 0.69671 0.65767 -0.09311 0.01310 0.01875 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 2721 C CA . PRO B 181 ? 0.62840 0.71654 0.68409 -0.09132 0.01082 0.01411 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 2722 C C . PRO B 181 ? 0.57284 0.64422 0.62229 -0.09895 0.01100 0.01260 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 2723 O O . PRO B 181 ? 0.56659 0.63996 0.61829 -0.10810 0.00995 0.01328 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 2724 C CB . PRO B 181 ? 0.65245 0.75273 0.71141 -0.09119 0.00639 0.01190 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 2725 C CG . PRO B 181 ? 0.70998 0.83096 0.77744 -0.08932 0.00656 0.01518 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 2726 C CD . PRO B 181 ? 0.64840 0.77054 0.71882 -0.09433 0.01040 0.01939 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 2727 N N . LEU B 182 ? 0.63946 0.69431 0.68084 -0.09511 0.01224 0.01050 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 2728 C CA . LEU B 182 ? 0.70376 0.74070 0.73711 -0.10040 0.01230 0.00854 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 2729 C C . LEU B 182 ? 0.78252 0.81407 0.81091 -0.10128 0.00854 0.00369 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 2730 O O . LEU B 182 ? 0.75303 0.76821 0.77261 -0.10215 0.00863 0.00116 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 2731 C CB . LEU B 182 ? 0.60120 0.62371 0.62773 -0.09496 0.01615 0.00928 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 2732 C CG . LEU B 182 ? 0.64290 0.66532 0.67107 -0.09565 0.02010 0.01412 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 2733 C CD1 . LEU B 182 ? 0.68813 0.69157 0.70659 -0.09266 0.02313 0.01418 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 2734 C CD2 . LEU B 182 ? 0.56689 0.59436 0.59958 -0.10618 0.01949 0.01664 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 2735 N N . SER B 183 ? 0.67370 0.71854 0.70668 -0.10027 0.00532 0.00246 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 2736 C CA . SER B 183 ? 0.74997 0.79148 0.77808 -0.09995 0.00186 -0.00166 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 2737 C C . SER B 183 ? 0.72437 0.78352 0.75897 -0.09948 -0.00153 -0.00172 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 2738 O O . SER B 183 ? 0.89389 0.96589 0.93519 -0.09558 -0.00069 0.00103 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 2739 C CB . SER B 183 ? 0.67764 0.71005 0.69955 -0.09194 0.00346 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 2740 O OG . SER B 183 ? 0.60448 0.64595 0.63138 -0.08511 0.00481 -0.00098 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 2741 N N . VAL B 184 ? 0.85874 0.91832 0.89045 -0.10251 -0.00553 -0.00504 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 2742 C CA . VAL B 184 ? 0.77657 0.85212 0.81275 -0.10081 -0.00909 -0.00545 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 2743 C C . VAL B 184 ? 0.74727 0.81775 0.77677 -0.09416 -0.01020 -0.00757 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 2744 O O . VAL B 184 ? 0.70161 0.75862 0.72283 -0.09446 -0.01024 -0.01025 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 2745 C CB . VAL B 184 ? 0.69126 0.77529 0.73057 -0.10951 -0.01329 -0.00724 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 2746 C CG1 . VAL B 184 ? 0.56254 0.66764 0.60895 -0.10677 -0.01612 -0.00629 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 2747 C CG2 . VAL B 184 ? 0.80924 0.89225 0.85282 -0.11808 -0.01161 -0.00522 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 2748 N N . ASP B 185 ? 0.65570 0.73657 0.68824 -0.08775 -0.01088 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 2749 C CA . ASP B 185 ? 0.62681 0.70307 0.65333 -0.08146 -0.01147 -0.00702 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 2750 C C . ASP B 185 ? 0.61437 0.68980 0.63530 -0.08399 -0.01529 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 2751 O O . ASP B 185 ? 0.60056 0.68642 0.62477 -0.08836 -0.01890 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 2752 C CB . ASP B 185 ? 0.63596 0.72274 0.66618 -0.07459 -0.01208 -0.00474 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 2753 C CG . ASP B 185 ? 0.74336 0.82885 0.77717 -0.07038 -0.00859 -0.00212 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 2754 O OD1 . ASP B 185 ? 0.63345 0.71155 0.66762 -0.07263 -0.00551 -0.00171 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 2755 O OD2 . ASP B 185 ? 0.56018 0.65150 0.59560 -0.06422 -0.00922 -0.00066 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 2756 N N . HIS B 186 ? 0.82409 0.88816 0.83657 -0.08102 -0.01454 -0.01178 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 2757 C CA . HIS B 186 ? 0.66041 0.72214 0.66564 -0.08215 -0.01792 -0.01512 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 2758 C C . HIS B 186 ? 0.59300 0.66184 0.59625 -0.07582 -0.01972 -0.01403 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 2759 O O . HIS B 186 ? 0.63956 0.70139 0.63631 -0.07090 -0.01816 -0.01335 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 2760 C CB . HIS B 186 ? 0.52202 0.56774 0.51827 -0.08192 -0.01577 -0.01714 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 2761 C CG . HIS B 186 ? 0.53091 0.56804 0.52603 -0.08852 -0.01563 -0.01934 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 2762 N ND1 . HIS B 186 ? 0.57967 0.60454 0.57198 -0.08776 -0.01159 -0.01880 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 2763 C CD2 . HIS B 186 ? 0.55491 0.59312 0.55069 -0.09608 -0.01922 -0.02208 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 2764 C CE1 . HIS B 186 ? 0.58430 0.60158 0.57473 -0.09412 -0.01251 -0.02088 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 2765 N NE2 . HIS B 186 ? 0.57594 0.60080 0.56870 -0.09987 -0.01716 -0.02290 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 2766 N N . LYS B 187 ? 0.59809 0.68092 0.60681 -0.07576 -0.02272 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 2767 C CA . LYS B 187 ? 0.59703 0.68723 0.60385 -0.06909 -0.02472 -0.01207 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 2768 C C . LYS B 187 ? 0.69154 0.78717 0.69352 -0.07012 -0.02956 -0.01525 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 2769 O O . LYS B 187 ? 0.66453 0.76482 0.66896 -0.07694 -0.03249 -0.01832 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 2770 C CB . LYS B 187 ? 0.70631 0.81041 0.72146 -0.06639 -0.02539 -0.00951 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 2771 C CG . LYS B 187 ? 0.89832 0.99863 0.91784 -0.06378 -0.02127 -0.00648 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 2772 C CD . LYS B 187 ? 0.96280 1.05057 0.97614 -0.05819 -0.01862 -0.00484 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 2773 C CE . LYS B 187 ? 0.77599 0.86726 0.79050 -0.05097 -0.01876 -0.00210 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 2774 N NZ . LYS B 187 ? 0.76280 0.84130 0.77130 -0.04711 -0.01650 -0.00044 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 2775 N N . PRO B 188 ? 0.74942 0.84452 0.74431 -0.06357 -0.03066 -0.01452 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 2776 C CA . PRO B 188 ? 0.72048 0.82040 0.70934 -0.06348 -0.03538 -0.01774 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 2777 C C . PRO B 188 ? 0.74896 0.86769 0.74427 -0.06488 -0.04043 -0.01903 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 2778 O O . PRO B 188 ? 0.70431 0.82847 0.69668 -0.06748 -0.04504 -0.02288 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 2779 C CB . PRO B 188 ? 0.70463 0.79891 0.68424 -0.05501 -0.03427 -0.01523 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 2780 C CG . PRO B 188 ? 0.62741 0.71148 0.60825 -0.05258 -0.02874 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 2781 C CD . PRO B 188 ? 0.78679 0.87632 0.77836 -0.05610 -0.02777 -0.01062 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 2782 N N . ASP B 189 ? 0.82481 0.95461 0.82859 -0.06290 -0.03994 -0.01619 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 2783 C CA . ASP B 189 ? 0.77291 0.92336 0.78347 -0.06365 -0.04454 -0.01715 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 2784 C C . ASP B 189 ? 0.62360 0.78259 0.64473 -0.07360 -0.04504 -0.01847 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 2785 O O . ASP B 189 ? 0.74002 0.91800 0.76817 -0.07601 -0.04885 -0.01941 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 2786 C CB . ASP B 189 ? 0.75428 0.91430 0.76711 -0.05457 -0.04428 -0.01342 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 2787 C CG . ASP B 189 ? 0.82938 0.98276 0.84645 -0.05299 -0.03935 -0.00996 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 2788 O OD1 . ASP B 189 ? 0.96144 1.10547 0.98118 -0.05928 -0.03612 -0.01022 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 2789 O OD2 . ASP B 189 ? 0.86226 1.01911 0.87906 -0.04482 -0.03894 -0.00716 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 2790 N N . ARG B 190 ? 0.58542 0.73120 0.60758 -0.07939 -0.04128 -0.01835 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 2791 C CA . ARG B 190 ? 0.56272 0.71269 0.59279 -0.08990 -0.04162 -0.01954 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 2792 C C . ARG B 190 ? 0.75897 0.91411 0.78774 -0.09698 -0.04733 -0.02448 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 2793 O O . ARG B 190 ? 0.96973 1.11272 0.98854 -0.09662 -0.04895 -0.02788 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 2794 C CB . ARG B 190 ? 0.51802 0.64867 0.54558 -0.09337 -0.03679 -0.01896 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 2795 C CG . ARG B 190 ? 0.58102 0.71452 0.61725 -0.10188 -0.03506 -0.01775 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 2796 C CD . ARG B 190 ? 0.52888 0.64339 0.56149 -0.10259 -0.02998 -0.01659 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 2797 N NE . ARG B 190 ? 0.73465 0.83700 0.76362 -0.11142 -0.03087 -0.01973 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 2798 C CZ . ARG B 190 ? 0.93810 1.02191 0.96147 -0.11214 -0.02723 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 2799 N NH1 . ARG B 190 ? 0.83696 0.91425 0.85893 -0.10503 -0.02255 -0.01687 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 2800 N NH2 . ARG B 190 ? 1.01827 1.08987 1.03704 -0.11973 -0.02854 -0.02289 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 2801 N N . GLU B 191 ? 0.62994 0.80377 0.66883 -0.10351 -0.05047 -0.02496 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 2802 C CA . GLU B 191 ? 0.75456 0.93741 0.79348 -0.10999 -0.05702 -0.02993 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 2803 C C . GLU B 191 ? 0.83432 0.99655 0.86369 -0.11597 -0.05828 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 2804 O O . GLU B 191 ? 0.82527 0.98444 0.84574 -0.11349 -0.06239 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 2805 C CB . GLU B 191 ? 0.87733 1.08086 0.93011 -0.11941 -0.05912 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 2806 C CG . GLU B 191 ? 0.97177 1.20044 1.03381 -0.11280 -0.05917 -0.02554 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 2807 C CD . GLU B 191 ? 1.10593 1.33582 1.17500 -0.11102 -0.05292 -0.01983 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 2808 O OE1 . GLU B 191 ? 1.16342 1.37317 1.22683 -0.10798 -0.04794 -0.01800 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 2809 O OE2 . GLU B 191 ? 1.06953 1.32186 1.14984 -0.11232 -0.05309 -0.01721 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 2810 N N . ASP B 192 ? 0.81289 0.96020 0.84287 -0.12294 -0.05473 -0.03409 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 2811 C CA . ASP B 192 ? 0.71323 0.84009 0.73347 -0.12838 -0.05608 -0.03880 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 2812 C C . ASP B 192 ? 0.73220 0.84272 0.73872 -0.11879 -0.05433 -0.03994 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 2813 O O . ASP B 192 ? 0.72210 0.82143 0.71848 -0.11998 -0.05749 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 2814 C CB . ASP B 192 ? 0.77336 0.88675 0.79621 -0.13625 -0.05203 -0.03711 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 2815 C CG . ASP B 192 ? 0.88725 0.99056 0.90894 -0.12881 -0.04473 -0.03212 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 2816 O OD1 . ASP B 192 ? 0.81498 0.92857 0.83984 -0.12023 -0.04272 -0.02860 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 2817 O OD2 . ASP B 192 ? 0.96924 1.05408 0.98639 -0.13130 -0.04127 -0.03192 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 2818 N N . GLU B 193 ? 0.66977 0.77864 0.67561 -0.10946 -0.04935 -0.03534 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 2819 C CA . GLU B 193 ? 0.64851 0.74379 0.64250 -0.10089 -0.04716 -0.03552 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 2820 C C . GLU B 193 ? 0.75751 0.86188 0.74593 -0.09436 -0.05125 -0.03704 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 2821 O O . GLU B 193 ? 0.96827 1.06224 0.94508 -0.08992 -0.05160 -0.03920 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 2822 C CB . GLU B 193 ? 0.69808 0.78841 0.69387 -0.09431 -0.04064 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 2823 C CG . GLU B 193 ? 0.68029 0.75797 0.67815 -0.09855 -0.03601 -0.02870 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 2824 C CD . GLU B 193 ? 0.84301 0.90099 0.82940 -0.09847 -0.03474 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 2825 O OE1 . GLU B 193 ? 0.68430 0.73374 0.66515 -0.09151 -0.03070 -0.02987 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 2826 O OE2 . GLU B 193 ? 0.86350 0.91474 0.84618 -0.10527 -0.03792 -0.03617 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 2827 N N . TYR B 194 ? 0.66564 0.78971 0.66158 -0.09281 -0.05411 -0.03566 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 2828 C CA . TYR B 194 ? 0.79151 0.92526 0.78182 -0.08632 -0.05853 -0.03717 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 2829 C C . TYR B 194 ? 0.68750 0.82008 0.67165 -0.09150 -0.06459 -0.04387 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 2830 O O . TYR B 194 ? 0.68437 0.81053 0.65671 -0.08580 -0.06616 -0.04609 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 2831 C CB . TYR B 194 ? 0.80826 0.96461 0.80822 -0.08377 -0.06082 -0.03479 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 2832 C CG . TYR B 194 ? 0.83406 1.00040 0.82759 -0.07454 -0.06464 -0.03513 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 2833 C CD1 . TYR B 194 ? 0.69275 0.86909 0.68340 -0.07656 -0.07149 -0.04032 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 2834 C CD2 . TYR B 194 ? 0.82515 0.99058 0.81509 -0.06373 -0.06162 -0.03026 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 2835 C CE1 . TYR B 194 ? 0.85009 1.03587 0.83414 -0.06716 -0.07494 -0.04039 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 2836 C CE2 . TYR B 194 ? 0.81551 0.98872 0.79846 -0.05470 -0.06489 -0.03001 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 2837 C CZ . TYR B 194 ? 0.87263 1.05637 0.85256 -0.05604 -0.07140 -0.03494 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 2838 O OH . TYR B 194 ? 1.01705 1.20855 0.98920 -0.04612 -0.07457 -0.03447 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 2839 N N . ALA B 195 ? 0.74721 0.88526 0.73891 -0.10261 -0.06800 -0.04712 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 2840 C CA . ALA B 195 ? 0.62371 0.75891 0.60979 -0.10913 -0.07437 -0.05422 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 2841 C C . ALA B 195 ? 0.68356 0.79403 0.65586 -0.10790 -0.07244 -0.05708 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 2842 O O . ALA B 195 ? 1.00184 1.10772 0.96305 -0.10553 -0.07671 -0.06213 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 2843 C CB . ALA B 195 ? 0.58481 0.72802 0.58235 -0.12280 -0.07750 -0.05632 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 2844 N N . ARG B 196 ? 0.66872 0.76381 0.64104 -0.10867 -0.06610 -0.05399 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 2845 C CA . ARG B 196 ? 0.70442 0.77699 0.66393 -0.10697 -0.06396 -0.05655 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 2846 C C . ARG B 196 ? 0.70178 0.77016 0.64983 -0.09514 -0.06197 -0.05545 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 2847 O O . ARG B 196 ? 0.65865 0.71439 0.59387 -0.09261 -0.06312 -0.05952 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 2848 C CB . ARG B 196 ? 0.74881 0.80797 0.71137 -0.10926 -0.05739 -0.05297 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 2849 C CG . ARG B 196 ? 0.72989 0.76677 0.67903 -0.10578 -0.05454 -0.05511 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 2850 C CD . ARG B 196 ? 0.73574 0.76174 0.68780 -0.10531 -0.04743 -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 2851 N NE . ARG B 196 ? 0.70126 0.73417 0.65796 -0.09754 -0.04214 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 2852 C CZ . ARG B 196 ? 0.77022 0.79799 0.71908 -0.08861 -0.03877 -0.04281 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 2853 N NH1 . ARG B 196 ? 0.78919 0.80618 0.72503 -0.08540 -0.03987 -0.04674 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 2854 N NH2 . ARG B 196 ? 0.63632 0.66971 0.59007 -0.08294 -0.03436 -0.03720 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 2855 N N . ILE B 197 ? 0.74540 0.82352 0.69722 -0.08771 -0.05888 -0.04984 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 2856 C CA . ILE B 197 ? 0.75672 0.83047 0.69786 -0.07714 -0.05647 -0.04779 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 2857 C C . ILE B 197 ? 0.84057 0.92296 0.77403 -0.07341 -0.06270 -0.05160 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 2858 O O . ILE B 197 ? 0.90449 0.98007 0.82549 -0.06605 -0.06187 -0.05193 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 2859 C CB . ILE B 197 ? 0.68065 0.75910 0.62746 -0.07097 -0.05114 -0.04045 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 2860 C CG1 . ILE B 197 ? 0.57984 0.64704 0.53100 -0.07307 -0.04475 -0.03730 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 2861 C CG2 . ILE B 197 ? 0.61281 0.68957 0.54947 -0.06081 -0.04944 -0.03766 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 2862 C CD1 . ILE B 197 ? 0.51420 0.58665 0.47325 -0.06916 -0.04046 -0.03093 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 2863 N N . GLU B 198 ? 0.75516 0.85357 0.69571 -0.07814 -0.06899 -0.05445 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 2864 C CA . GLU B 198 ? 0.71626 0.82329 0.64916 -0.07497 -0.07577 -0.05909 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 2865 C C . GLU B 198 ? 0.78123 0.87850 0.70625 -0.08108 -0.08084 -0.06716 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 2866 O O . GLU B 198 ? 0.86395 0.95760 0.77583 -0.07539 -0.08384 -0.07085 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 2867 C CB . GLU B 198 ? 0.69796 0.82839 0.64136 -0.07636 -0.08079 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 2868 C CG . GLU B 198 ? 0.92137 1.06037 0.87156 -0.06964 -0.07622 -0.05140 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 2869 C CD . GLU B 198 ? 1.01606 1.17309 0.96507 -0.06166 -0.08042 -0.05057 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 2870 O OE1 . GLU B 198 ? 1.01880 1.17108 0.95815 -0.05109 -0.07786 -0.04688 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 2871 O OE2 . GLU B 198 ? 1.00048 1.17668 0.95827 -0.06588 -0.08608 -0.05324 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 2872 N N . ASN B 199 ? 0.75198 0.84333 0.68353 -0.09215 -0.08172 -0.06988 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 2873 C CA . ASN B 199 ? 0.93443 1.01136 0.85636 -0.09749 -0.08598 -0.07747 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 2874 C C . ASN B 199 ? 0.96994 1.02639 0.87664 -0.08978 -0.08142 -0.07764 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 2875 O O . ASN B 199 ? 1.00726 1.05082 0.90260 -0.09132 -0.08512 -0.08431 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 2876 C CB . ASN B 199 ? 0.92510 0.99678 0.85629 -0.11098 -0.08695 -0.07934 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 2877 C CG . ASN B 199 ? 1.02386 1.11312 0.96492 -0.12109 -0.09496 -0.08352 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 2878 O OD1 . ASN B 199 ? 1.16457 1.25917 1.09933 -0.12115 -0.10238 -0.08987 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 2879 N ND2 . ASN B 199 ? 1.03147 1.13096 0.98815 -0.12954 -0.09351 -0.07991 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 2880 N N . ALA B 200 ? 0.88890 0.94238 0.79491 -0.08157 -0.07372 -0.07069 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 2881 C CA . ALA B 200 ? 0.78369 0.82189 0.67600 -0.07329 -0.06903 -0.07003 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 2882 C C . ALA B 200 ? 0.87009 0.91444 0.75252 -0.06223 -0.06898 -0.06833 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 2883 O O . ALA B 200 ? 0.77526 0.80942 0.64636 -0.05473 -0.06470 -0.06701 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 2884 C CB . ALA B 200 ? 0.62020 0.65073 0.51766 -0.07170 -0.06028 -0.06338 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 2885 N N . GLY B 201 ? 0.98514 1.04642 0.87149 -0.06058 -0.07323 -0.06778 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 2886 C CA . GLY B 201 ? 0.80200 0.86935 0.67915 -0.04972 -0.07289 -0.06509 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 2887 C C . GLY B 201 ? 0.80705 0.87940 0.68959 -0.04381 -0.06653 -0.05595 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 2888 O O . GLY B 201 ? 1.05295 1.12963 0.92780 -0.03488 -0.06593 -0.05277 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 2889 N N . GLY B 202 ? 0.86164 0.93274 0.75644 -0.04835 -0.06190 -0.05160 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 2890 C CA . GLY B 202 ? 0.76526 0.83914 0.66472 -0.04316 -0.05623 -0.04347 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 2891 C C . GLY B 202 ? 0.65161 0.74202 0.56000 -0.04263 -0.05959 -0.04151 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 2892 O O . GLY B 202 ? 0.67583 0.77778 0.58911 -0.04727 -0.06603 -0.04617 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 2893 N N . LYS B 203 ? 0.60984 0.70140 0.51988 -0.03662 -0.05525 -0.03453 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 2894 C CA . LYS B 203 ? 0.70027 0.80600 0.61766 -0.03419 -0.05757 -0.03187 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 2895 C C . LYS B 203 ? 0.80061 0.90342 0.72743 -0.03473 -0.05212 -0.02611 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 2896 O O . LYS B 203 ? 0.64732 0.73750 0.57155 -0.03310 -0.04604 -0.02212 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 2897 C CB . LYS B 203 ? 0.84280 0.95305 0.74964 -0.02382 -0.05917 -0.02932 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 2898 C CG . LYS B 203 ? 1.06284 1.18467 0.96410 -0.02256 -0.06701 -0.03536 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 2899 C CD . LYS B 203 ? 1.14113 1.28226 1.05420 -0.02617 -0.07286 -0.03794 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 2900 C CE . LYS B 203 ? 1.17636 1.32815 1.08857 -0.01652 -0.07362 -0.03315 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 2901 N NZ . LYS B 203 ? 1.16834 1.33750 1.09469 -0.01944 -0.07640 -0.03325 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 2902 N N . VAL B 204 ? 0.82963 0.94526 0.76743 -0.03688 -0.05449 -0.02585 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 2903 C CA . VAL B 204 ? 0.68845 0.80353 0.63459 -0.03603 -0.05042 -0.02085 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 2904 C C . VAL B 204 ? 0.70651 0.83180 0.65148 -0.02757 -0.05253 -0.01766 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 2905 O O . VAL B 204 ? 0.79324 0.93403 0.73952 -0.02634 -0.05822 -0.02043 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 2906 C CB . VAL B 204 ? 0.75404 0.87543 0.71367 -0.04476 -0.05079 -0.02275 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 2907 C CG1 . VAL B 204 ? 0.67269 0.79830 0.64028 -0.04173 -0.04816 -0.01803 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 2908 C CG2 . VAL B 204 ? 0.69897 0.80662 0.65883 -0.05174 -0.04745 -0.02459 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 2909 N N . ILE B 205 ? 0.75704 0.87375 0.69948 -0.02173 -0.04823 -0.01198 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 2910 C CA . ILE B 205 ? 0.76254 0.88589 0.70255 -0.01287 -0.04995 -0.00861 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 2911 C C . ILE B 205 ? 0.77713 0.89649 0.72410 -0.01201 -0.04641 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 2912 O O . ILE B 205 ? 0.82254 0.93236 0.77437 -0.01737 -0.04215 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 2913 C CB . ILE B 205 ? 0.65320 0.76786 0.57849 -0.00431 -0.04916 -0.00527 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 2914 C CG1 . ILE B 205 ? 0.63377 0.73014 0.55501 -0.00300 -0.04263 0.00031 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 2915 C CG2 . ILE B 205 ? 0.82483 0.93890 0.74221 -0.00593 -0.05112 -0.00914 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 2916 C CD1 . ILE B 205 ? 0.77230 0.86056 0.67949 0.00552 -0.04154 0.00488 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 2917 N N . GLN B 206 ? 0.83982 0.96693 0.78659 -0.00446 -0.04856 -0.00253 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 2918 C CA . GLN B 206 ? 0.83194 0.95658 0.78400 -0.00183 -0.04632 0.00062 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 2919 C C . GLN B 206 ? 0.83617 0.94425 0.77734 0.00571 -0.04356 0.00586 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 2920 O O . GLN B 206 ? 0.91163 1.02154 0.84530 0.01496 -0.04591 0.00804 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 2921 C CB . GLN B 206 ? 0.94021 1.08430 0.89848 0.00238 -0.05057 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 2922 C CG . GLN B 206 ? 0.85088 1.01259 0.82141 -0.00601 -0.05308 -0.00486 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 2923 C CD . GLN B 206 ? 0.91215 1.07203 0.89317 -0.01190 -0.04960 -0.00434 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 2924 O OE1 . GLN B 206 ? 1.03284 1.17768 1.01191 -0.01029 -0.04548 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 2925 N NE2 . GLN B 206 ? 0.99224 1.16750 0.98445 -0.01902 -0.05123 -0.00708 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 2926 N N . TRP B 207 ? 0.68480 0.77657 0.62496 0.00165 -0.03855 0.00803 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 2927 C CA . TRP B 207 ? 0.66985 0.74453 0.60046 0.00642 -0.03536 0.01331 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 2928 C C . TRP B 207 ? 0.84929 0.91459 0.78684 0.00286 -0.03175 0.01482 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 2929 O O . TRP B 207 ? 0.81527 0.87302 0.75607 -0.00385 -0.02790 0.01478 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 2930 C CB . TRP B 207 ? 0.64187 0.70770 0.56395 0.00464 -0.03279 0.01454 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 2931 C CG . TRP B 207 ? 0.69832 0.75011 0.60816 0.01081 -0.03051 0.02049 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 2932 C CD1 . TRP B 207 ? 0.80707 0.84291 0.71507 0.00895 -0.02564 0.02508 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 2933 C CD2 . TRP B 207 ? 0.66231 0.71460 0.55979 0.01951 -0.03295 0.02280 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 2934 N NE1 . TRP B 207 ? 0.92275 0.94824 0.81808 0.01526 -0.02467 0.03046 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 2935 C CE2 . TRP B 207 ? 0.78351 0.81837 0.67161 0.02234 -0.02899 0.02928 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 2936 C CE3 . TRP B 207 ? 0.74076 0.80692 0.63415 0.02514 -0.03820 0.02008 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 2937 C CZ2 . TRP B 207 ? 0.79972 0.82928 0.67369 0.03097 -0.02978 0.03352 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 2938 C CZ3 . TRP B 207 ? 0.73650 0.79852 0.61595 0.03443 -0.03929 0.02385 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 2939 C CH2 . TRP B 207 ? 0.81062 0.85381 0.68005 0.03747 -0.03494 0.03071 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 2940 N N . GLN B 208 ? 0.85768 0.92406 0.79717 0.00792 -0.03321 0.01584 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 2941 C CA . GLN B 208 ? 0.69262 0.75232 0.63916 0.00501 -0.03074 0.01628 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 2942 C C . GLN B 208 ? 0.63385 0.70124 0.59186 -0.00394 -0.02932 0.01262 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 2943 O O . GLN B 208 ? 0.53221 0.59083 0.49334 -0.00977 -0.02559 0.01290 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 2944 C CB . GLN B 208 ? 0.71874 0.75851 0.65920 0.00437 -0.02691 0.02047 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 2945 C CG . GLN B 208 ? 0.93253 0.96443 0.87966 0.00116 -0.02468 0.02065 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 2946 C CD . GLN B 208 ? 1.10210 1.11571 1.04401 -0.00095 -0.02111 0.02471 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 2947 O OE1 . GLN B 208 ? 1.19034 1.19928 1.13839 -0.00738 -0.01798 0.02443 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 2948 N NE2 . GLN B 208 ? 0.91057 0.91418 0.84105 0.00443 -0.02154 0.02876 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 2949 N N . GLY B 209 ? 0.66852 0.75280 0.63237 -0.00499 -0.03244 0.00930 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 2950 C CA . GLY B 209 ? 0.60023 0.69275 0.57390 -0.01333 -0.03185 0.00589 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 2951 C C . GLY B 209 ? 0.70553 0.80274 0.67685 -0.01765 -0.03336 0.00309 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 2952 O O . GLY B 209 ? 0.76431 0.85424 0.72627 -0.01561 -0.03308 0.00411 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 2953 N N . ALA B 210 ? 0.66389 0.77302 0.64335 -0.02376 -0.03505 -0.00043 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 2954 C CA . ALA B 210 ? 0.73003 0.84112 0.70767 -0.02939 -0.03656 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 2955 C C . ALA B 210 ? 0.80991 0.90456 0.78189 -0.03217 -0.03248 -0.00343 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 2956 O O . ALA B 210 ? 0.81000 0.89640 0.78598 -0.03525 -0.02852 -0.00237 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 2957 C CB . ALA B 210 ? 0.59945 0.72183 0.58755 -0.03733 -0.03804 -0.00727 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 2958 N N . ARG B 211 ? 0.85628 0.94732 0.81869 -0.03048 -0.03346 -0.00420 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 2959 C CA . ARG B 211 ? 0.65707 0.73421 0.61279 -0.03156 -0.02943 -0.00323 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 2960 C C . ARG B 211 ? 0.69516 0.77308 0.64311 -0.03243 -0.03181 -0.00676 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 2961 O O . ARG B 211 ? 0.75703 0.84235 0.69956 -0.02831 -0.03589 -0.00770 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 2962 C CB . ARG B 211 ? 0.59427 0.66142 0.54312 -0.02551 -0.02627 0.00220 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 2963 C CG . ARG B 211 ? 0.63533 0.69787 0.59060 -0.02513 -0.02362 0.00531 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 2964 C CD . ARG B 211 ? 0.61049 0.66134 0.55884 -0.02072 -0.02066 0.01053 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 2965 N NE . ARG B 211 ? 0.84478 0.89103 0.79842 -0.01996 -0.01932 0.01279 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 2966 C CZ . ARG B 211 ? 0.79043 0.82920 0.74891 -0.02389 -0.01554 0.01375 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 2967 N NH1 . ARG B 211 ? 0.69437 0.72977 0.65334 -0.02860 -0.01228 0.01298 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 2968 N NH2 . ARG B 211 ? 0.69203 0.72696 0.65440 -0.02250 -0.01528 0.01525 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 2969 N N . VAL B 212 ? 0.69868 0.76872 0.64531 -0.03703 -0.02938 -0.00889 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 2970 C CA . VAL B 212 ? 0.76869 0.83622 0.70581 -0.03687 -0.03096 -0.01223 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 2971 C C . VAL B 212 ? 0.72180 0.78531 0.64765 -0.02934 -0.02951 -0.00842 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 2972 O O . VAL B 212 ? 0.67134 0.72596 0.59483 -0.02732 -0.02427 -0.00376 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 2973 C CB . VAL B 212 ? 0.71732 0.77509 0.65392 -0.04160 -0.02778 -0.01451 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 2974 C CG1 . VAL B 212 ? 0.84840 0.90350 0.77431 -0.04096 -0.03021 -0.01892 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 2975 C CG2 . VAL B 212 ? 0.58062 0.64058 0.52796 -0.04885 -0.02850 -0.01713 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 2976 N N . PHE B 213 ? 0.55956 0.63012 0.47838 -0.02529 -0.03417 -0.01021 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 2977 C CA . PHE B 213 ? 0.68032 0.74786 0.58723 -0.01736 -0.03320 -0.00631 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 2978 C C . PHE B 213 ? 0.67496 0.73825 0.58280 -0.01311 -0.02991 0.00059 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 2979 O O . PHE B 213 ? 0.66569 0.72168 0.56447 -0.00807 -0.02674 0.00558 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 2980 C CB . PHE B 213 ? 0.65892 0.71705 0.55618 -0.01649 -0.02946 -0.00612 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 2981 C CG . PHE B 213 ? 0.68218 0.74292 0.57405 -0.01822 -0.03367 -0.01311 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 2982 C CD1 . PHE B 213 ? 0.84639 0.91416 0.72945 -0.01342 -0.03891 -0.01567 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 2983 C CD2 . PHE B 213 ? 0.76151 0.81695 0.65617 -0.02423 -0.03273 -0.01737 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 2984 C CE1 . PHE B 213 ? 0.76162 0.83110 0.63909 -0.01520 -0.04350 -0.02283 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 2985 C CE2 . PHE B 213 ? 0.82616 0.88177 0.71462 -0.02588 -0.03711 -0.02429 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 2986 C CZ . PHE B 213 ? 0.79878 0.86141 0.67887 -0.02168 -0.04266 -0.02722 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 2987 N N . GLY B 214 ? 0.71330 0.78065 0.63156 -0.01509 -0.03070 0.00098 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 2988 C CA . GLY B 214 ? 0.61772 0.67945 0.53689 -0.01140 -0.02812 0.00667 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 2989 C C . GLY B 214 ? 0.71052 0.75992 0.63185 -0.01450 -0.02193 0.01031 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 2990 O O . GLY B 214 ? 0.85631 0.89831 0.77616 -0.01165 -0.01959 0.01537 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 2991 N N . VAL B 215 ? 0.65905 0.70590 0.58365 -0.02021 -0.01942 0.00776 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 2992 C CA . VAL B 215 ? 0.73068 0.76789 0.65726 -0.02282 -0.01356 0.01106 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 2993 C C . VAL B 215 ? 0.81059 0.84854 0.74907 -0.02839 -0.01265 0.00887 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 2994 O O . VAL B 215 ? 0.74723 0.78216 0.69129 -0.02861 -0.01120 0.01152 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 2995 C CB . VAL B 215 ? 0.76412 0.79734 0.68324 -0.02314 -0.01044 0.01080 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 2996 C CG1 . VAL B 215 ? 0.73952 0.76493 0.66033 -0.02491 -0.00421 0.01531 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 2997 C CG2 . VAL B 215 ? 0.80814 0.84218 0.71476 -0.01713 -0.01190 0.01231 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 2998 N N . LEU B 216 ? 0.77705 0.81793 0.71862 -0.03271 -0.01351 0.00404 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 2999 C CA . LEU B 216 ? 0.73607 0.77593 0.68713 -0.03769 -0.01171 0.00247 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 3000 C C . LEU B 216 ? 0.84052 0.88910 0.79962 -0.03969 -0.01566 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 3001 O O . LEU B 216 ? 0.78677 0.84271 0.74484 -0.04052 -0.01989 -0.00351 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 3002 C CB . LEU B 216 ? 0.59257 0.62876 0.54148 -0.04092 -0.00995 -0.00083 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 3003 C CG . LEU B 216 ? 0.63909 0.67076 0.59459 -0.04403 -0.00592 -0.00041 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 3004 C CD1 . LEU B 216 ? 0.73176 0.75808 0.68511 -0.04199 -0.00098 0.00418 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 3005 C CD2 . LEU B 216 ? 0.66543 0.69458 0.61955 -0.04722 -0.00599 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 3006 N N . ALA B 217 ? 0.64206 0.69069 0.60920 -0.04045 -0.01435 0.00149 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 3007 C CA . ALA B 217 ? 0.65140 0.70933 0.62643 -0.04152 -0.01733 -0.00001 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 3008 C C . ALA B 217 ? 0.79359 0.85327 0.77516 -0.04771 -0.01687 -0.00318 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 3009 O O . ALA B 217 ? 0.82666 0.89257 0.81620 -0.04918 -0.01754 -0.00333 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 3010 C CB . ALA B 217 ? 0.59238 0.64930 0.57143 -0.03811 -0.01645 0.00320 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 3011 N N . MET B 218 ? 0.60197 0.65571 0.57954 -0.05087 -0.01558 -0.00548 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 3012 C CA . MET B 218 ? 0.66122 0.71459 0.64299 -0.05666 -0.01556 -0.00858 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 3013 C C . MET B 218 ? 0.56275 0.61346 0.53733 -0.05904 -0.01775 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 3014 O O . MET B 218 ? 0.72309 0.76999 0.68898 -0.05567 -0.01759 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 3015 C CB . MET B 218 ? 0.94124 0.98651 0.92569 -0.05765 -0.01087 -0.00745 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 3016 C CG . MET B 218 ? 0.98104 1.01709 0.95817 -0.05580 -0.00755 -0.00707 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 3017 S SD . MET B 218 ? 1.18248 1.21247 1.16455 -0.05684 -0.00272 -0.00614 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 3018 C CE . MET B 218 ? 0.92245 0.95785 0.91322 -0.06101 -0.00468 -0.00745 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 3019 N N . SER B 219 ? 0.56501 0.61731 0.54281 -0.06494 -0.01984 -0.01586 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 3020 C CA . SER B 219 ? 0.61458 0.66418 0.58587 -0.06816 -0.02313 -0.02051 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 3021 C C . SER B 219 ? 0.70181 0.73786 0.66772 -0.07014 -0.02050 -0.02273 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 3022 O O . SER B 219 ? 0.68442 0.71510 0.64219 -0.07148 -0.02302 -0.02692 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 3023 C CB . SER B 219 ? 0.64570 0.70554 0.62356 -0.07434 -0.02782 -0.02303 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 3024 O OG . SER B 219 ? 0.63102 0.68780 0.61529 -0.08023 -0.02609 -0.02310 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 3025 N N . ARG B 220 ? 0.60302 0.63344 0.57252 -0.06969 -0.01582 -0.02031 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 3026 C CA . ARG B 220 ? 0.58657 0.60457 0.55091 -0.07020 -0.01290 -0.02197 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 3027 C C . ARG B 220 ? 0.60646 0.62158 0.57249 -0.06567 -0.00746 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 3028 O O . ARG B 220 ? 0.52366 0.54499 0.49707 -0.06431 -0.00613 -0.01467 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 3029 C CB . ARG B 220 ? 0.66480 0.67893 0.63288 -0.07674 -0.01376 -0.02394 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 3030 C CG . ARG B 220 ? 0.68139 0.69904 0.64918 -0.08286 -0.01937 -0.02770 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 3031 C CD . ARG B 220 ? 0.57225 0.57996 0.53904 -0.08965 -0.01999 -0.03038 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 3032 N NE . ARG B 220 ? 0.62885 0.64351 0.59923 -0.09720 -0.02539 -0.03302 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 3033 C CZ . ARG B 220 ? 0.76205 0.76836 0.73041 -0.10483 -0.02773 -0.03624 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 3034 N NH1 . ARG B 220 ? 0.77318 0.76227 0.73453 -0.10490 -0.02510 -0.03729 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 3035 N NH2 . ARG B 220 ? 0.78173 0.79695 0.75489 -0.11240 -0.03285 -0.03839 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 3036 N N . SER B 221 ? 0.59294 0.59896 0.55177 -0.06309 -0.00455 -0.01923 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 3037 C CA . SER B 221 ? 0.66740 0.67269 0.62764 -0.05879 0.00040 -0.01582 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 3038 C C . SER B 221 ? 0.64582 0.64203 0.59752 -0.05598 0.00311 -0.01781 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 3039 O O . SER B 221 ? 0.61551 0.60456 0.55914 -0.05689 0.00094 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 3040 C CB . SER B 221 ? 0.85063 0.86161 0.81038 -0.05516 0.00119 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 3041 O OG . SER B 221 ? 1.04851 1.05641 0.99779 -0.05204 0.00133 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 3042 N N . ILE B 222 ? 0.59523 0.59196 0.54886 -0.05248 0.00767 -0.01506 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 3043 C CA . ILE B 222 ? 0.51565 0.50729 0.46135 -0.04789 0.01100 -0.01592 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 3044 C C . ILE B 222 ? 0.54609 0.54361 0.48959 -0.04426 0.01324 -0.01270 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 3045 O O . ILE B 222 ? 0.63332 0.63741 0.58427 -0.04486 0.01445 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 3046 C CB . ILE B 222 ? 0.71077 0.70086 0.66080 -0.04643 0.01470 -0.01491 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 3047 C CG1 . ILE B 222 ? 0.69799 0.68483 0.65340 -0.05073 0.01286 -0.01604 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 3048 C CG2 . ILE B 222 ? 0.61552 0.59926 0.55595 -0.04134 0.01736 -0.01697 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 3049 C CD1 . ILE B 222 ? 0.64413 0.62099 0.59192 -0.05347 0.00972 -0.02035 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 3050 N N . GLY B 223 ? 0.56731 0.56194 0.50004 -0.04045 0.01377 -0.01434 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 3051 C CA . GLY B 223 ? 0.58638 0.58667 0.51594 -0.03696 0.01626 -0.01075 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 3052 C C . GLY B 223 ? 0.67619 0.67806 0.60138 -0.03755 0.01234 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 3053 O O . GLY B 223 ? 0.61264 0.61000 0.53094 -0.03811 0.00822 -0.01580 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 3054 N N . ASP B 224 ? 0.56852 0.57633 0.49722 -0.03736 0.01337 -0.00628 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 3055 C CA . ASP B 224 ? 0.75129 0.76128 0.67537 -0.03671 0.00993 -0.00590 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 3056 C C . ASP B 224 ? 0.82955 0.83627 0.74039 -0.03315 0.00807 -0.00993 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 3057 O O . ASP B 224 ? 0.68962 0.69476 0.59684 -0.03464 0.00275 -0.01447 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 3058 C CB . ASP B 224 ? 0.74610 0.75795 0.67717 -0.04098 0.00502 -0.00751 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 3059 C CG . ASP B 224 ? 0.87946 0.89448 0.82196 -0.04320 0.00652 -0.00358 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 3060 O OD1 . ASP B 224 ? 0.88347 0.90027 0.82703 -0.04156 0.00928 0.00134 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 3061 O OD2 . ASP B 224 ? 0.87302 0.88827 0.82298 -0.04662 0.00490 -0.00536 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 3062 N N . ARG B 225 ? 0.92024 0.92661 0.82389 -0.02831 0.01249 -0.00841 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 3063 C CA . ARG B 225 ? 0.72101 0.72423 0.61062 -0.02346 0.01121 -0.01208 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 3064 C C . ARG B 225 ? 0.81633 0.82231 0.69995 -0.02210 0.00729 -0.01206 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 3065 O O . ARG B 225 ? 0.75980 0.76254 0.63463 -0.02097 0.00252 -0.01768 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 3066 C CB . ARG B 225 ? 0.86669 0.87212 0.75021 -0.01757 0.01744 -0.00890 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 3067 C CG . ARG B 225 ? 1.07411 1.07557 0.95627 -0.01555 0.02012 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 3068 C CD . ARG B 225 ? 1.10066 1.10519 0.97285 -0.00792 0.02511 -0.01002 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 3069 N NE . ARG B 225 ? 1.01280 1.01505 0.87058 -0.00294 0.02251 -0.01288 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 3070 C CZ . ARG B 225 ? 1.21949 1.22806 1.07186 0.00072 0.02478 -0.00830 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 3071 N NH1 . ARG B 225 ? 1.20691 1.21309 1.04526 0.00588 0.02187 -0.01168 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 3072 N NH2 . ARG B 225 ? 1.27215 1.28889 1.13254 -0.00079 0.02988 -0.00033 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 3073 N N . TYR B 226 ? 0.68348 0.69487 0.57106 -0.02196 0.00902 -0.00592 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 3074 C CA . TYR B 226 ? 0.70239 0.71665 0.58281 -0.01897 0.00626 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 3075 C C . TYR B 226 ? 0.83777 0.85305 0.71993 -0.02196 -0.00111 -0.00956 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 3076 O O . TYR B 226 ? 0.72236 0.74063 0.59737 -0.01880 -0.00441 -0.00987 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 3077 C CB . TYR B 226 ? 0.75047 0.76821 0.63485 -0.01843 0.01003 0.00347 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 3078 C CG . TYR B 226 ? 0.86886 0.88760 0.76536 -0.02327 0.00817 0.00512 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 3079 C CD1 . TYR B 226 ? 0.98993 1.00763 0.89757 -0.02783 0.00976 0.00472 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 3080 C CD2 . TYR B 226 ? 0.89687 0.91778 0.79286 -0.02233 0.00481 0.00706 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 3081 C CE1 . TYR B 226 ? 0.93314 0.95191 0.85110 -0.03146 0.00801 0.00601 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 3082 C CE2 . TYR B 226 ? 0.76576 0.78767 0.67186 -0.02561 0.00307 0.00841 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 3083 C CZ . TYR B 226 ? 0.91745 0.93827 0.83455 -0.03025 0.00470 0.00780 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 3084 O OH . TYR B 226 ? 0.84378 0.86571 0.77023 -0.03277 0.00299 0.00892 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 3085 N N . LEU B 227 ? 0.84669 0.86062 0.73817 -0.02778 -0.00363 -0.01300 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 3086 C CA . LEU B 227 ? 0.73024 0.74711 0.62520 -0.03167 -0.01034 -0.01736 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 3087 C C . LEU B 227 ? 0.71708 0.72828 0.60990 -0.03536 -0.01383 -0.02463 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 3088 O O . LEU B 227 ? 0.74767 0.76101 0.64689 -0.04096 -0.01845 -0.02792 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 3089 C CB . LEU B 227 ? 0.70349 0.72481 0.61189 -0.03574 -0.01045 -0.01425 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 3090 C CG . LEU B 227 ? 0.82780 0.85339 0.73835 -0.03274 -0.00876 -0.00779 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 3091 C CD1 . LEU B 227 ? 0.79025 0.81830 0.71358 -0.03629 -0.00846 -0.00541 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 3092 C CD2 . LEU B 227 ? 0.63164 0.66249 0.53496 -0.02898 -0.01337 -0.00836 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 3093 N N . LYS B 228 ? 0.57810 0.58181 0.46235 -0.03246 -0.01133 -0.02681 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 3094 C CA . LYS B 228 ? 0.71188 0.70741 0.58967 -0.03455 -0.01526 -0.03425 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 3095 C C . LYS B 228 ? 0.90137 0.89871 0.76911 -0.03271 -0.02142 -0.03894 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 3096 O O . LYS B 228 ? 0.97202 0.97256 0.83097 -0.02601 -0.02017 -0.03686 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 3097 C CB . LYS B 228 ? 0.87355 0.86055 0.74354 -0.03007 -0.01058 -0.03495 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 3098 C CG . LYS B 228 ? 0.98229 0.95730 0.84384 -0.03126 -0.01398 -0.04246 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 3099 C CD . LYS B 228 ? 1.06296 1.03165 0.91472 -0.02387 -0.00881 -0.04234 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 3100 C CE . LYS B 228 ? 1.09578 1.04997 0.94049 -0.02475 -0.01079 -0.04873 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 3101 N NZ . LYS B 228 ? 1.10478 1.05593 0.95841 -0.02688 -0.00639 -0.04601 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 3102 N N . PRO B 229 ? 0.79920 0.79493 0.66765 -0.03854 -0.02815 -0.04523 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 3103 C CA . PRO B 229 ? 0.78597 0.77632 0.66196 -0.04686 -0.03037 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 3104 C C . PRO B 229 ? 0.69742 0.69835 0.58712 -0.05385 -0.03375 -0.04736 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 3105 O O . PRO B 229 ? 0.61077 0.60961 0.50476 -0.06151 -0.03789 -0.05145 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 3106 C CB . PRO B 229 ? 0.77667 0.75753 0.64059 -0.04794 -0.03616 -0.05694 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 3107 C CG . PRO B 229 ? 0.81431 0.80428 0.67194 -0.04405 -0.04053 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 3108 C CD . PRO B 229 ? 0.71533 0.71325 0.57355 -0.03650 -0.03450 -0.05041 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 3109 N N . TYR B 230 ? 0.65603 0.66786 0.55199 -0.05103 -0.03183 -0.04162 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 3110 C CA . TYR B 230 ? 0.63696 0.65998 0.54578 -0.05556 -0.03397 -0.03946 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 3111 C C . TYR B 230 ? 0.71500 0.73615 0.63526 -0.05938 -0.02958 -0.03590 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 3112 O O . TYR B 230 ? 0.57914 0.60189 0.50743 -0.06638 -0.03181 -0.03768 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 3113 C CB . TYR B 230 ? 0.78867 0.82174 0.69702 -0.04952 -0.03376 -0.03493 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 3114 C CG . TYR B 230 ? 0.87217 0.90613 0.76722 -0.04388 -0.03697 -0.03759 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 3115 C CD1 . TYR B 230 ? 0.96622 1.00154 0.85634 -0.04679 -0.04395 -0.04475 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 3116 C CD2 . TYR B 230 ? 0.88734 0.92058 0.77442 -0.03587 -0.03303 -0.03294 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 3117 C CE1 . TYR B 230 ? 0.86256 0.89905 0.73969 -0.04090 -0.04726 -0.04760 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 3118 C CE2 . TYR B 230 ? 0.74020 0.77454 0.61426 -0.02994 -0.03566 -0.03498 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 3119 C CZ . TYR B 230 ? 0.83247 0.86860 0.70142 -0.03206 -0.04290 -0.04253 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 3120 O OH . TYR B 230 ? 0.91618 0.95374 0.77145 -0.02541 -0.04578 -0.04485 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 3121 N N . VAL B 231 ? 0.81222 0.83041 0.73329 -0.05505 -0.02339 -0.03087 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 3122 C CA . VAL B 231 ? 0.75104 0.76715 0.68174 -0.05764 -0.01921 -0.02782 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 3123 C C . VAL B 231 ? 0.88512 0.88886 0.81070 -0.05860 -0.01703 -0.03073 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 3124 O O . VAL B 231 ? 0.91569 0.91367 0.83310 -0.05338 -0.01362 -0.03028 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 3125 C CB . VAL B 231 ? 0.68725 0.70621 0.62142 -0.05301 -0.01420 -0.02148 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 3126 C CG1 . VAL B 231 ? 0.70770 0.72527 0.65178 -0.05540 -0.01050 -0.01890 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 3127 C CG2 . VAL B 231 ? 0.57311 0.60163 0.50944 -0.05074 -0.01650 -0.01868 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 3128 N N . ILE B 232 ? 0.73022 0.73001 0.66021 -0.06492 -0.01877 -0.03338 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 3129 C CA . ILE B 232 ? 0.68407 0.67004 0.60729 -0.06581 -0.01768 -0.03680 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 3130 C C . ILE B 232 ? 0.74848 0.73083 0.67875 -0.06674 -0.01298 -0.03374 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 3131 O O . ILE B 232 ? 0.73983 0.73046 0.68135 -0.06880 -0.01184 -0.03000 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 3132 C CB . ILE B 232 ? 0.61370 0.59413 0.53365 -0.07260 -0.02356 -0.04270 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 3133 C CG1 . ILE B 232 ? 0.63963 0.62945 0.57242 -0.08032 -0.02606 -0.04145 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 3134 C CG2 . ILE B 232 ? 0.56314 0.54490 0.47340 -0.07070 -0.02850 -0.04702 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 3135 C CD1 . ILE B 232 ? 0.64973 0.63378 0.58072 -0.08863 -0.03134 -0.04669 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 3136 N N . PRO B 233 ? 0.79659 0.76695 0.71991 -0.06439 -0.01026 -0.03530 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 3137 C CA . PRO B 233 ? 0.74356 0.71084 0.67288 -0.06442 -0.00591 -0.03248 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 3138 C C . PRO B 233 ? 0.72180 0.67943 0.65142 -0.07055 -0.00760 -0.03486 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 3139 O O . PRO B 233 ? 0.75656 0.70761 0.68689 -0.06949 -0.00417 -0.03353 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 3140 C CB . PRO B 233 ? 0.72497 0.68642 0.64597 -0.05673 -0.00147 -0.03223 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 3141 C CG . PRO B 233 ? 0.80710 0.76180 0.71449 -0.05428 -0.00449 -0.03704 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 3142 C CD . PRO B 233 ? 0.75628 0.71768 0.66539 -0.05883 -0.01005 -0.03873 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 3143 N N . GLU B 234 ? 0.62482 0.58178 0.55386 -0.07712 -0.01290 -0.03819 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 3144 C CA . GLU B 234 ? 0.74813 0.69623 0.67822 -0.08463 -0.01472 -0.03991 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 3145 C C . GLU B 234 ? 0.88054 0.83888 0.82479 -0.08868 -0.01286 -0.03509 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 3146 O O . GLU B 234 ? 0.82865 0.80224 0.78198 -0.09020 -0.01437 -0.03301 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 3147 C CB . GLU B 234 ? 0.86842 0.81429 0.79459 -0.09147 -0.02135 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 3148 C CG . GLU B 234 ? 0.97311 0.90373 0.89530 -0.09897 -0.02345 -0.04797 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 3149 C CD . GLU B 234 ? 1.13211 1.06455 1.05448 -0.10808 -0.03054 -0.05246 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 3150 O OE1 . GLU B 234 ? 1.22200 1.14761 1.13312 -0.10651 -0.03465 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 3151 O OE2 . GLU B 234 ? 1.08574 1.02735 1.01954 -0.11670 -0.03206 -0.05046 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 3152 N N . PRO B 235 ? 0.77017 0.72068 0.71583 -0.08961 -0.00961 -0.03318 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 3153 C CA . PRO B 235 ? 0.81144 0.77210 0.76963 -0.09180 -0.00727 -0.02836 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 3154 C C . PRO B 235 ? 0.81502 0.77472 0.77807 -0.10136 -0.00939 -0.02814 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 3155 O O . PRO B 235 ? 0.85673 0.80272 0.81230 -0.10644 -0.01167 -0.03145 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 3156 C CB . PRO B 235 ? 0.77704 0.73046 0.73292 -0.08539 -0.00190 -0.02611 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 3157 C CG . PRO B 235 ? 0.68937 0.62374 0.63123 -0.08419 -0.00227 -0.03017 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 3158 C CD . PRO B 235 ? 0.70219 0.63538 0.63704 -0.08543 -0.00689 -0.03475 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 3159 N N . GLU B 236 ? 0.66356 0.63767 0.63883 -0.10388 -0.00864 -0.02417 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 3160 C CA . GLU B 236 ? 0.67440 0.64935 0.65571 -0.11227 -0.00895 -0.02230 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 3161 C C . GLU B 236 ? 0.60287 0.56760 0.58257 -0.10962 -0.00388 -0.01921 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 3162 O O . GLU B 236 ? 0.71912 0.68847 0.70151 -0.10214 -0.00026 -0.01657 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 3163 C CB . GLU B 236 ? 0.77893 0.77524 0.77352 -0.11478 -0.00997 -0.01913 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 3164 C CG . GLU B 236 ? 1.03279 1.03283 1.03506 -0.12250 -0.00887 -0.01573 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 3165 C CD . GLU B 236 ? 1.18493 1.20180 1.19622 -0.13034 -0.01306 -0.01584 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 3166 O OE1 . GLU B 236 ? 1.30544 1.31952 1.31299 -0.13609 -0.01788 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 3167 O OE2 . GLU B 236 ? 1.08698 1.12067 1.10892 -0.13027 -0.01169 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 3168 N N . VAL B 237 ? 0.62692 0.57712 0.60161 -0.11568 -0.00386 -0.01967 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 3169 C CA . VAL B 237 ? 0.68250 0.62019 0.65327 -0.11305 0.00072 -0.01688 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 3170 C C . VAL B 237 ? 0.77551 0.71574 0.75332 -0.12158 0.00165 -0.01282 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 3171 O O . VAL B 237 ? 0.65633 0.59480 0.63507 -0.13175 -0.00177 -0.01407 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 3172 C CB . VAL B 237 ? 0.65209 0.56616 0.60736 -0.11085 0.00061 -0.02070 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 3173 C CG1 . VAL B 237 ? 0.75237 0.65419 0.70285 -0.10618 0.00555 -0.01760 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 3174 C CG2 . VAL B 237 ? 0.69733 0.61134 0.64599 -0.10273 -0.00026 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 3175 N N . THR B 238 ? 0.73314 0.67776 0.71569 -0.11749 0.00626 -0.00793 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 3176 C CA . THR B 238 ? 0.72061 0.66886 0.70966 -0.12377 0.00843 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 3177 C C . THR B 238 ? 0.63783 0.56873 0.61865 -0.12002 0.01292 -0.00032 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 3178 O O . THR B 238 ? 0.57587 0.50607 0.55421 -0.10982 0.01595 0.00028 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 3179 C CB . THR B 238 ? 0.75132 0.72312 0.75362 -0.12114 0.00987 0.00108 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 3180 O OG1 . THR B 238 ? 0.95143 0.93854 0.95957 -0.12149 0.00590 -0.00152 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 3181 C CG2 . THR B 238 ? 0.70029 0.67907 0.71009 -0.12907 0.01157 0.00623 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 3182 N N . PHE B 239 ? 0.62065 0.53752 0.59700 -0.12830 0.01318 0.00119 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 3183 C CA . PHE B 239 ? 0.86801 0.76635 0.83525 -0.12549 0.01738 0.00420 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 3184 C C . PHE B 239 ? 0.82496 0.73299 0.80112 -0.13051 0.02074 0.01119 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 3185 O O . PHE B 239 ? 0.80625 0.71321 0.78552 -0.14231 0.01958 0.01315 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 3186 C CB . PHE B 239 ? 0.91297 0.78495 0.86632 -0.13087 0.01515 0.00078 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 3187 C CG . PHE B 239 ? 0.87983 0.72948 0.82130 -0.12740 0.01913 0.00359 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 3188 C CD1 . PHE B 239 ? 0.80269 0.64490 0.73563 -0.11419 0.02199 0.00274 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 3189 C CD2 . PHE B 239 ? 0.91337 0.74904 0.85166 -0.13752 0.01989 0.00710 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 3190 C CE1 . PHE B 239 ? 0.82781 0.64928 0.74876 -0.10997 0.02550 0.00529 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 3191 C CE2 . PHE B 239 ? 0.88822 0.70136 0.81402 -0.13390 0.02355 0.00996 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 3192 C CZ . PHE B 239 ? 0.86658 0.67259 0.78335 -0.11956 0.02630 0.00895 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 3193 N N . MET B 240 ? 0.76194 0.68034 0.74238 -0.12170 0.02480 0.01495 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 3194 C CA . MET B 240 ? 0.77643 0.70949 0.76672 -0.12451 0.02795 0.02148 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 3195 C C . MET B 240 ? 0.94052 0.86090 0.92362 -0.11974 0.03324 0.02641 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 3196 O O . MET B 240 ? 0.94119 0.85895 0.91960 -0.10808 0.03533 0.02573 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 3197 C CB . MET B 240 ? 0.75554 0.71379 0.75735 -0.11792 0.02774 0.02173 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 3198 C CG . MET B 240 ? 0.96046 0.93441 0.97086 -0.11694 0.03147 0.02816 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 3199 S SD . MET B 240 ? 0.99210 0.99174 1.01758 -0.12633 0.02940 0.03058 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 3200 C CE . MET B 240 ? 0.98858 0.97915 1.01323 -0.13961 0.03208 0.03654 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 3201 N N . PRO B 241 ? 0.88839 0.80156 0.87056 -0.12823 0.03559 0.03169 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 3202 C CA . PRO B 241 ? 0.90655 0.80894 0.88174 -0.12284 0.04102 0.03723 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 3203 C C . PRO B 241 ? 0.80999 0.73419 0.79413 -0.11427 0.04412 0.04091 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 3204 O O . PRO B 241 ? 0.72001 0.66709 0.71688 -0.11702 0.04301 0.04184 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 3205 C CB . PRO B 241 ? 0.93168 0.82451 0.90604 -0.13625 0.04251 0.04256 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 3206 C CG . PRO B 241 ? 0.94438 0.83831 0.92288 -0.14859 0.03688 0.03802 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 3207 C CD . PRO B 241 ? 0.86422 0.78104 0.85266 -0.14323 0.03361 0.03344 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 3208 N N . ARG B 242 ? 0.74424 0.66122 0.72096 -0.10312 0.04770 0.04263 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 3209 C CA . ARG B 242 ? 0.72661 0.66200 0.70991 -0.09396 0.05041 0.04566 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 3210 C C . ARG B 242 ? 0.73630 0.67816 0.72348 -0.09886 0.05469 0.05385 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 3211 O O . ARG B 242 ? 0.86070 0.78771 0.84242 -0.10739 0.05673 0.05804 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 3212 C CB . ARG B 242 ? 0.72497 0.65176 0.69915 -0.08023 0.05233 0.04429 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 3213 C CG . ARG B 242 ? 0.66440 0.59639 0.63980 -0.07295 0.04883 0.03727 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 3214 C CD . ARG B 242 ? 0.72792 0.65441 0.69575 -0.05981 0.05061 0.03598 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 3215 N NE . ARG B 242 ? 0.81289 0.75653 0.78707 -0.05182 0.05222 0.03811 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 3216 C CZ . ARG B 242 ? 0.85669 0.80181 0.82749 -0.04018 0.05297 0.03646 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 3217 N NH1 . ARG B 242 ? 0.88060 0.81240 0.84223 -0.03498 0.05262 0.03301 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 3218 N NH2 . ARG B 242 ? 0.62446 0.58508 0.60086 -0.03342 0.05388 0.03803 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 3219 N N . SER B 243 ? 0.86781 0.83189 0.86414 -0.09334 0.05606 0.05626 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 3220 C CA . SER B 243 ? 0.81966 0.79448 0.82080 -0.09663 0.06039 0.06424 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 3221 C C . SER B 243 ? 0.69824 0.68330 0.69891 -0.08301 0.06338 0.06641 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 3222 O O . SER B 243 ? 0.68128 0.67575 0.68459 -0.07366 0.06081 0.06136 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 3223 C CB . SER B 243 ? 0.84470 0.84181 0.85983 -0.10568 0.05848 0.06526 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 3224 O OG . SER B 243 ? 0.96018 0.97633 0.98188 -0.10270 0.06234 0.07158 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 3225 N N . ARG B 244 ? 0.74674 0.72968 0.74369 -0.08205 0.06875 0.07401 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 3226 C CA . ARG B 244 ? 0.77988 0.77300 0.77567 -0.06857 0.07140 0.07594 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 3227 C C . ARG B 244 ? 0.71951 0.73945 0.72728 -0.06417 0.06912 0.07379 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 3228 O O . ARG B 244 ? 0.60510 0.63343 0.61212 -0.05192 0.06927 0.07243 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 3229 C CB . ARG B 244 ? 0.94708 0.93655 0.93772 -0.06875 0.07788 0.08543 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 3230 C CG . ARG B 244 ? 1.01824 1.01805 1.01723 -0.08196 0.08025 0.09213 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 3231 C CD . ARG B 244 ? 0.99789 1.00320 0.99468 -0.07929 0.08694 0.10183 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 3232 N NE . ARG B 244 ? 1.28397 1.26724 1.26565 -0.07172 0.09045 0.10453 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 3233 C CZ . ARG B 244 ? 1.31610 1.27540 1.28786 -0.07922 0.09341 0.10929 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 3234 N NH1 . ARG B 244 ? 1.35606 1.31030 1.33206 -0.09559 0.09302 0.11161 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 3235 N NH2 . ARG B 244 ? 1.16736 1.10728 1.12449 -0.07025 0.09647 0.11157 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 3236 N N . GLU B 245 ? 0.58505 0.61850 0.60330 -0.07331 0.06668 0.07315 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 3237 C CA . GLU B 245 ? 0.55891 0.61684 0.58714 -0.06801 0.06455 0.07128 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 3238 C C . GLU B 245 ? 0.64834 0.70788 0.67918 -0.06473 0.05859 0.06260 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 3239 O O . GLU B 245 ? 0.62425 0.70162 0.66221 -0.05997 0.05620 0.06039 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 3240 C CB . GLU B 245 ? 0.68174 0.75795 0.72032 -0.07749 0.06573 0.07628 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 3241 C CG . GLU B 245 ? 0.93545 1.02074 0.97377 -0.07509 0.07208 0.08527 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 3242 C CD . GLU B 245 ? 1.17504 1.26290 1.20748 -0.05886 0.07376 0.08498 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 3243 O OE1 . GLU B 245 ? 1.24329 1.34136 1.27862 -0.04979 0.06989 0.07908 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 3244 O OE2 . GLU B 245 ? 1.16139 1.24040 1.18581 -0.05518 0.07870 0.09052 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 3245 N N . ASP B 246 ? 0.52577 0.56669 0.55009 -0.06622 0.05636 0.05788 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 3246 C CA . ASP B 246 ? 0.68477 0.72605 0.71025 -0.06192 0.05147 0.05026 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 3247 C C . ASP B 246 ? 0.63986 0.68860 0.66487 -0.04879 0.05109 0.04807 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 3248 O O . ASP B 246 ? 0.79789 0.83952 0.81607 -0.04161 0.05379 0.04960 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 3249 C CB . ASP B 246 ? 0.76509 0.78490 0.78211 -0.06425 0.05015 0.04637 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 3250 C CG . ASP B 246 ? 0.82690 0.83814 0.84391 -0.07730 0.04893 0.04656 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 3251 O OD1 . ASP B 246 ? 0.74651 0.77106 0.77206 -0.08498 0.04796 0.04837 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 3252 O OD2 . ASP B 246 ? 0.96032 0.95161 0.96839 -0.07954 0.04869 0.04459 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 3253 N N . GLU B 247 ? 0.66702 0.72942 0.69872 -0.04550 0.04741 0.04424 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 3254 C CA . GLU B 247 ? 0.58464 0.65321 0.61609 -0.03398 0.04596 0.04113 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 3255 C C . GLU B 247 ? 0.65683 0.71634 0.68580 -0.03146 0.04249 0.03467 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 3256 O O . GLU B 247 ? 0.63507 0.68732 0.65861 -0.02476 0.04313 0.03307 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 3257 C CB . GLU B 247 ? 0.57348 0.66130 0.61249 -0.03086 0.04401 0.04096 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 3258 C CG . GLU B 247 ? 0.72518 0.82562 0.76688 -0.03091 0.04782 0.04749 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 3259 C CD . GLU B 247 ? 0.74045 0.84390 0.77768 -0.01987 0.05043 0.04948 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 3260 O OE1 . GLU B 247 ? 0.69945 0.80652 0.73545 -0.02050 0.05516 0.05604 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 3261 O OE2 . GLU B 247 ? 0.55638 0.65890 0.59132 -0.01089 0.04772 0.04462 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 3262 N N . CYS B 248 ? 0.64766 0.70845 0.68055 -0.03657 0.03891 0.03117 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 3263 C CA . CYS B 248 ? 0.64982 0.70385 0.68099 -0.03452 0.03590 0.02565 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 3264 C C . CYS B 248 ? 0.74835 0.79856 0.78092 -0.04292 0.03349 0.02355 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 3265 O O . CYS B 248 ? 0.72173 0.77751 0.75812 -0.04972 0.03313 0.02555 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 3266 C CB . CYS B 248 ? 0.64561 0.70933 0.68031 -0.02680 0.03301 0.02241 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 3267 S SG . CYS B 248 ? 0.65596 0.73633 0.69790 -0.02711 0.03099 0.02353 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 3268 N N . LEU B 249 ? 0.65423 0.69582 0.68359 -0.04210 0.03185 0.01949 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 3269 C CA . LEU B 249 ? 0.51733 0.55439 0.54646 -0.04823 0.02942 0.01683 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 3270 C C . LEU B 249 ? 0.55821 0.59886 0.58941 -0.04397 0.02654 0.01293 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 3271 O O . LEU B 249 ? 0.55742 0.59581 0.58680 -0.03797 0.02698 0.01131 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 3272 C CB . LEU B 249 ? 0.57275 0.59362 0.59397 -0.05141 0.03089 0.01618 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 3273 C CG . LEU B 249 ? 0.65858 0.67326 0.67753 -0.05589 0.02833 0.01260 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 3274 C CD1 . LEU B 249 ? 0.45305 0.47386 0.47642 -0.06379 0.02589 0.01289 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 3275 C CD2 . LEU B 249 ? 0.61507 0.61285 0.62450 -0.05671 0.02985 0.01154 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 3276 N N . ILE B 250 ? 0.53020 0.57690 0.56524 -0.04702 0.02357 0.01164 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 3277 C CA . ILE B 250 ? 0.54698 0.59643 0.58378 -0.04373 0.02082 0.00863 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 3278 C C . ILE B 250 ? 0.57457 0.61837 0.60901 -0.04852 0.01923 0.00658 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 3279 O O . ILE B 250 ? 0.54720 0.59219 0.58207 -0.05415 0.01822 0.00715 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 3280 C CB . ILE B 250 ? 0.52432 0.58579 0.56642 -0.04108 0.01856 0.00910 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 3281 C CG1 . ILE B 250 ? 0.66990 0.73799 0.71362 -0.03614 0.02036 0.01144 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 3282 C CG2 . ILE B 250 ? 0.51037 0.57189 0.55314 -0.03784 0.01573 0.00623 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 3283 C CD1 . ILE B 250 ? 0.69809 0.76577 0.74112 -0.02865 0.01997 0.00955 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 3284 N N . LEU B 251 ? 0.62895 0.66744 0.66087 -0.04631 0.01903 0.00426 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 3285 C CA . LEU B 251 ? 0.53190 0.56697 0.56163 -0.04928 0.01741 0.00242 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 3286 C C . LEU B 251 ? 0.62869 0.66874 0.66152 -0.04649 0.01523 0.00145 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 3287 O O . LEU B 251 ? 0.61380 0.65508 0.64832 -0.04221 0.01552 0.00090 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 3288 C CB . LEU B 251 ? 0.49030 0.51564 0.51404 -0.04895 0.01921 0.00092 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 3289 C CG . LEU B 251 ? 0.56243 0.57813 0.58020 -0.05083 0.02137 0.00125 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 3290 C CD1 . LEU B 251 ? 0.45244 0.45950 0.46347 -0.05077 0.02186 -0.00097 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 3291 C CD2 . LEU B 251 ? 0.50649 0.52272 0.52507 -0.05683 0.02044 0.00261 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 3292 N N . ALA B 252 ? 0.57149 0.61366 0.60448 -0.04898 0.01287 0.00115 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 3293 C CA . ALA B 252 ? 0.47554 0.52038 0.51023 -0.04655 0.01076 0.00069 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 3294 C C . ALA B 252 ? 0.61792 0.66123 0.64977 -0.04927 0.00911 0.00032 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 3295 O O . ALA B 252 ? 0.56975 0.61308 0.59967 -0.05293 0.00853 0.00019 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 3296 C CB . ALA B 252 ? 0.47610 0.52866 0.51481 -0.04342 0.00887 0.00151 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 3297 N N . SER B 253 ? 0.50316 0.54503 0.53456 -0.04758 0.00821 0.00020 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 3298 C CA . SER B 253 ? 0.53970 0.58110 0.56833 -0.04867 0.00633 0.00051 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 3299 C C . SER B 253 ? 0.64643 0.69387 0.67707 -0.04660 0.00335 0.00123 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 3300 O O . SER B 253 ? 0.67863 0.73029 0.71277 -0.04378 0.00281 0.00143 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 3301 C CB . SER B 253 ? 0.54705 0.58395 0.57404 -0.04794 0.00703 0.00086 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 3302 O OG . SER B 253 ? 0.46953 0.50690 0.50020 -0.04532 0.00653 0.00092 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 3303 N N . ASP B 254 ? 0.64989 0.69816 0.67755 -0.04715 0.00135 0.00159 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 3304 C CA . ASP B 254 ? 0.40610 0.46103 0.43480 -0.04438 -0.00161 0.00222 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 3305 C C . ASP B 254 ? 0.36410 0.41644 0.39267 -0.03955 -0.00298 0.00279 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 3306 O O . ASP B 254 ? 0.41030 0.46736 0.43880 -0.03570 -0.00550 0.00320 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 3307 C CB . ASP B 254 ? 0.57628 0.63309 0.60102 -0.04569 -0.00365 0.00228 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 3308 C CG . ASP B 254 ? 0.70408 0.75303 0.72322 -0.04487 -0.00355 0.00306 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 3309 O OD1 . ASP B 254 ? 0.87834 0.92052 0.89684 -0.04579 -0.00112 0.00329 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 3310 O OD2 . ASP B 254 ? 0.73521 0.78554 0.75050 -0.04318 -0.00581 0.00373 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 3311 N N . GLY B 255 ? 0.46173 0.50668 0.48990 -0.03960 -0.00164 0.00271 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 3312 C CA . GLY B 255 ? 0.47682 0.51829 0.50506 -0.03570 -0.00341 0.00274 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 3313 C C . GLY B 255 ? 0.59705 0.64411 0.62880 -0.03174 -0.00438 0.00176 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 3314 O O . GLY B 255 ? 0.60171 0.64686 0.63234 -0.02716 -0.00683 0.00136 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 3315 N N . LEU B 256 ? 0.41683 0.46994 0.45198 -0.03314 -0.00243 0.00147 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 3316 C CA . LEU B 256 ? 0.49597 0.55644 0.53415 -0.02936 -0.00279 0.00128 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 3317 C C . LEU B 256 ? 0.47224 0.54245 0.51107 -0.02877 -0.00398 0.00240 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 3318 O O . LEU B 256 ? 0.45954 0.53471 0.49795 -0.02335 -0.00630 0.00253 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 3319 C CB . LEU B 256 ? 0.42017 0.48176 0.46120 -0.03110 0.00030 0.00106 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 3320 C CG . LEU B 256 ? 0.44801 0.51807 0.49198 -0.02818 0.00114 0.00175 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 3321 C CD1 . LEU B 256 ? 0.39249 0.46328 0.43642 -0.02140 -0.00081 0.00055 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 3322 C CD2 . LEU B 256 ? 0.34662 0.41578 0.39178 -0.03089 0.00466 0.00227 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 3323 N N . TRP B 257 ? 0.37815 0.45119 0.41762 -0.03419 -0.00277 0.00299 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 3324 C CA . TRP B 257 ? 0.43432 0.51913 0.47622 -0.03488 -0.00375 0.00399 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 3325 C C . TRP B 257 ? 0.51092 0.59998 0.55045 -0.03064 -0.00717 0.00415 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 3326 O O . TRP B 257 ? 0.66153 0.76297 0.70364 -0.02846 -0.00846 0.00495 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 3327 C CB . TRP B 257 ? 0.47256 0.55783 0.51492 -0.04228 -0.00253 0.00400 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 3328 C CG . TRP B 257 ? 0.55590 0.63434 0.59851 -0.04595 0.00076 0.00381 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 3329 C CD1 . TRP B 257 ? 0.57357 0.64186 0.61253 -0.04912 0.00213 0.00271 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 3330 C CD2 . TRP B 257 ? 0.63232 0.71361 0.67811 -0.04583 0.00322 0.00494 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 3331 N NE1 . TRP B 257 ? 0.58191 0.64612 0.62131 -0.05066 0.00507 0.00286 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 3332 C CE2 . TRP B 257 ? 0.60577 0.67733 0.64919 -0.04887 0.00582 0.00436 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 3333 C CE3 . TRP B 257 ? 0.45404 0.54549 0.50384 -0.04280 0.00365 0.00662 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 3334 C CZ2 . TRP B 257 ? 0.68267 0.75319 0.72715 -0.04898 0.00873 0.00549 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 3335 C CZ3 . TRP B 257 ? 0.55605 0.64699 0.60722 -0.04330 0.00679 0.00797 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 3336 C CH2 . TRP B 257 ? 0.52642 0.60650 0.57476 -0.04640 0.00922 0.00744 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 3337 N N . ASP B 258 ? 0.40962 0.48919 0.44408 -0.02911 -0.00855 0.00374 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 3338 C CA . ASP B 258 ? 0.53212 0.61441 0.56290 -0.02431 -0.01179 0.00419 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 3339 C C . ASP B 258 ? 0.64515 0.73130 0.67575 -0.01633 -0.01361 0.00418 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 3340 O O . ASP B 258 ? 0.54134 0.63325 0.56938 -0.01103 -0.01631 0.00461 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 3341 C CB . ASP B 258 ? 0.58296 0.65269 0.60733 -0.02419 -0.01254 0.00445 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 3342 C CG . ASP B 258 ? 0.66517 0.73312 0.68774 -0.03007 -0.01153 0.00450 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 3343 O OD1 . ASP B 258 ? 0.58778 0.66294 0.61388 -0.03457 -0.01069 0.00385 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 3344 O OD2 . ASP B 258 ? 0.79007 0.84894 0.80721 -0.03015 -0.01161 0.00525 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 3345 N N . VAL B 259 ? 0.53514 0.61801 0.56752 -0.01452 -0.01244 0.00346 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 3346 C CA . VAL B 259 ? 0.58906 0.67363 0.61988 -0.00615 -0.01444 0.00285 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 3347 C C . VAL B 259 ? 0.51329 0.60928 0.54934 -0.00440 -0.01272 0.00309 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 3348 O O . VAL B 259 ? 0.62543 0.72473 0.66005 0.00337 -0.01421 0.00248 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 3349 C CB . VAL B 259 ? 0.69609 0.76503 0.72249 -0.00390 -0.01568 0.00138 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 3350 C CG1 . VAL B 259 ? 0.77906 0.83653 0.80047 -0.00680 -0.01652 0.00208 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 3351 C CG2 . VAL B 259 ? 0.46591 0.53114 0.49606 -0.00740 -0.01324 0.00029 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 3352 N N . MET B 260 ? 0.35824 0.45991 0.39949 -0.01101 -0.00960 0.00411 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 3353 C CA . MET B 260 ? 0.65962 0.77027 0.70528 -0.01001 -0.00725 0.00504 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 3354 C C . MET B 260 ? 0.56276 0.68388 0.61359 -0.01697 -0.00493 0.00714 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 3355 O O . MET B 260 ? 0.51888 0.63407 0.56994 -0.02446 -0.00371 0.00704 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 3356 C CB . MET B 260 ? 0.65970 0.76065 0.70514 -0.01063 -0.00535 0.00387 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 3357 C CG . MET B 260 ? 0.76633 0.85805 0.80756 -0.00415 -0.00794 0.00145 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 3358 S SD . MET B 260 ? 0.71966 0.80827 0.76201 -0.00192 -0.00624 0.00002 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 3359 C CE . MET B 260 ? 0.84828 0.95326 0.89263 0.00471 -0.00522 0.00187 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 3360 N N . ASN B 261 ? 0.44723 0.58369 0.50193 -0.01428 -0.00431 0.00904 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 3361 C CA . ASN B 261 ? 0.52413 0.67280 0.58475 -0.02089 -0.00206 0.01159 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 3362 C C . ASN B 261 ? 0.56337 0.70523 0.62545 -0.02717 0.00181 0.01263 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 3363 O O . ASN B 261 ? 0.53936 0.67580 0.59995 -0.02336 0.00350 0.01248 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 3364 C CB . ASN B 261 ? 0.53739 0.70457 0.60153 -0.01465 -0.00191 0.01372 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 3365 C CG . ASN B 261 ? 0.68950 0.87077 0.76065 -0.02139 0.00099 0.01713 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 3366 O OD1 . ASN B 261 ? 0.64638 0.82769 0.71931 -0.02295 0.00459 0.01924 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 3367 N ND2 . ASN B 261 ? 0.67859 0.87227 0.75371 -0.02561 -0.00062 0.01788 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 3368 N N . ASN B 262 ? 0.52491 0.66697 0.58934 -0.03648 0.00294 0.01356 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 3369 C CA . ASN B 262 ? 0.38990 0.52500 0.45476 -0.04249 0.00659 0.01491 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 3370 C C . ASN B 262 ? 0.44192 0.58426 0.50911 -0.03875 0.00974 0.01784 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 3371 O O . ASN B 262 ? 0.37285 0.50597 0.43749 -0.03747 0.01220 0.01800 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 3372 C CB . ASN B 262 ? 0.38747 0.52527 0.45510 -0.05278 0.00698 0.01601 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 3373 C CG . ASN B 262 ? 0.57312 0.70035 0.63688 -0.05732 0.00464 0.01298 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 3374 O OD1 . ASN B 262 ? 0.69234 0.81076 0.75167 -0.05319 0.00312 0.01060 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 3375 N ND2 . ASN B 262 ? 0.64047 0.76856 0.70569 -0.06617 0.00431 0.01313 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 3376 N N . GLN B 263 ? 0.49192 0.65191 0.56400 -0.03719 0.00997 0.02051 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 3377 C CA . GLN B 263 ? 0.41969 0.58787 0.49381 -0.03381 0.01351 0.02398 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 3378 C C . GLN B 263 ? 0.47858 0.64018 0.54794 -0.02356 0.01321 0.02200 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 3379 O O . GLN B 263 ? 0.41426 0.56850 0.48138 -0.02257 0.01597 0.02275 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 3380 C CB . GLN B 263 ? 0.54398 0.73463 0.62422 -0.03248 0.01368 0.02715 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 3381 C CG . GLN B 263 ? 0.47418 0.67553 0.55664 -0.02896 0.01795 0.03160 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 3382 C CD . GLN B 263 ? 0.59725 0.79708 0.68258 -0.03930 0.02227 0.03588 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 3383 O OE1 . GLN B 263 ? 0.72213 0.92037 0.81030 -0.04986 0.02170 0.03614 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 3384 N NE2 . GLN B 263 ? 0.59765 0.79687 0.68141 -0.03615 0.02645 0.03917 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 3385 N N . GLU B 264 ? 0.48603 0.64838 0.55302 -0.01609 0.00944 0.01905 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 3386 C CA . GLU B 264 ? 0.46487 0.62121 0.52722 -0.00640 0.00821 0.01658 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 3387 C C . GLU B 264 ? 0.49763 0.63650 0.55645 -0.00852 0.00874 0.01424 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 3388 O O . GLU B 264 ? 0.60879 0.74480 0.66571 -0.00404 0.01020 0.01403 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 3389 C CB . GLU B 264 ? 0.56322 0.72000 0.62258 0.00056 0.00359 0.01367 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 3390 C CG . GLU B 264 ? 0.80433 0.95342 0.85822 0.01031 0.00140 0.01048 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 3391 C CD . GLU B 264 ? 0.89756 1.04931 0.94755 0.01925 -0.00286 0.00843 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 3392 O OE1 . GLU B 264 ? 0.95921 1.10624 1.00437 0.02794 -0.00493 0.00584 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 3393 O OE2 . GLU B 264 ? 0.90841 1.06643 0.95944 0.01809 -0.00441 0.00917 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 3394 N N . VAL B 265 ? 0.62601 0.75412 0.68372 -0.01466 0.00751 0.01240 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 3395 C CA . VAL B 265 ? 0.53326 0.64689 0.58813 -0.01669 0.00832 0.01044 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 3396 C C . VAL B 265 ? 0.54770 0.66084 0.60286 -0.01794 0.01245 0.01278 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 3397 O O . VAL B 265 ? 0.54897 0.65698 0.60182 -0.01346 0.01309 0.01154 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 3398 C CB . VAL B 265 ? 0.42330 0.52805 0.47723 -0.02409 0.00758 0.00926 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 3399 C CG1 . VAL B 265 ? 0.34596 0.43814 0.39731 -0.02608 0.00921 0.00783 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 3400 C CG2 . VAL B 265 ? 0.39950 0.50233 0.45165 -0.02182 0.00369 0.00712 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 3401 N N . CYS B 266 ? 0.61364 0.73188 0.67138 -0.02417 0.01515 0.01625 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 3402 C CA . CYS B 266 ? 0.51688 0.63182 0.57366 -0.02626 0.01933 0.01903 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 3403 C C . CYS B 266 ? 0.57044 0.69269 0.62679 -0.01809 0.02103 0.02072 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 3404 O O . CYS B 266 ? 0.59422 0.71027 0.64744 -0.01568 0.02339 0.02124 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 3405 C CB . CYS B 266 ? 0.63083 0.74961 0.69045 -0.03526 0.02160 0.02271 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 3406 S SG . CYS B 266 ? 0.67522 0.77923 0.73213 -0.04482 0.02094 0.02067 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 3407 N N . GLU B 267 ? 0.39709 0.53307 0.45590 -0.01296 0.01990 0.02165 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 3408 C CA . GLU B 267 ? 0.47174 0.61555 0.52936 -0.00440 0.02165 0.02335 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 3409 C C . GLU B 267 ? 0.46306 0.59921 0.51622 0.00397 0.01889 0.01871 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 3410 O O . GLU B 267 ? 0.67816 0.81261 0.72843 0.00891 0.02071 0.01908 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 3411 C CB . GLU B 267 ? 0.34826 0.50999 0.40924 -0.00031 0.02132 0.02559 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 3412 C CG . GLU B 267 ? 0.45191 0.62435 0.51870 -0.00910 0.02376 0.03024 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 3413 C CD . GLU B 267 ? 0.57016 0.76049 0.64067 -0.00501 0.02185 0.03091 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 3414 O OE1 . GLU B 267 ? 0.67285 0.86286 0.74002 0.00425 0.01821 0.02714 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 3415 O OE2 . GLU B 267 ? 0.53093 0.73558 0.60736 -0.01061 0.02384 0.03510 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 3416 N N . ILE B 268 ? 0.48630 0.61750 0.53862 0.00542 0.01438 0.01436 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 3417 C CA . ILE B 268 ? 0.42718 0.54985 0.47580 0.01149 0.01124 0.00965 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 3418 C C . ILE B 268 ? 0.52687 0.63949 0.57401 0.00878 0.01310 0.00890 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 3419 O O . ILE B 268 ? 0.62556 0.73638 0.67012 0.01489 0.01264 0.00696 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 3420 C CB . ILE B 268 ? 0.46421 0.58061 0.51208 0.01100 0.00657 0.00589 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 3421 C CG1 . ILE B 268 ? 0.60943 0.73589 0.65754 0.01551 0.00451 0.00651 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 3422 C CG2 . ILE B 268 ? 0.49700 0.60412 0.54160 0.01579 0.00323 0.00114 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 3423 C CD1 . ILE B 268 ? 0.74576 0.86479 0.79125 0.01704 -0.00025 0.00302 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 3424 N N . ALA B 269 ? 0.53659 0.64276 0.58481 0.00026 0.01494 0.01010 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 3425 C CA . ALA B 269 ? 0.46998 0.56721 0.51605 -0.00142 0.01704 0.00968 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 3426 C C . ALA B 269 ? 0.51962 0.62070 0.56361 0.00328 0.02055 0.01261 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 3427 O O . ALA B 269 ? 0.64933 0.74795 0.69066 0.00909 0.02022 0.01059 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 3428 C CB . ALA B 269 ? 0.34847 0.43877 0.39484 -0.01058 0.01882 0.01102 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 3429 N N . ARG B 270 ? 0.41133 0.51933 0.45653 0.00095 0.02389 0.01756 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 3430 C CA . ARG B 270 ? 0.58065 0.69222 0.62329 0.00533 0.02781 0.02132 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 3431 C C . ARG B 270 ? 0.46225 0.58047 0.50292 0.01639 0.02592 0.01914 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 3432 O O . ARG B 270 ? 0.52951 0.64499 0.56627 0.02210 0.02687 0.01855 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 3433 C CB . ARG B 270 ? 0.70064 0.82079 0.74590 0.00060 0.03154 0.02740 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 3434 C CG . ARG B 270 ? 0.64704 0.77191 0.68949 0.00523 0.03607 0.03230 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 3435 C CD . ARG B 270 ? 0.69138 0.82449 0.73745 -0.00177 0.03994 0.03878 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 3436 N NE . ARG B 270 ? 0.64252 0.77964 0.68569 0.00150 0.04508 0.04469 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 3437 C CZ . ARG B 270 ? 0.61773 0.76951 0.66138 0.00933 0.04639 0.04717 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 3438 N NH1 . ARG B 270 ? 0.51380 0.67638 0.56031 0.01482 0.04256 0.04375 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 3439 N NH2 . ARG B 270 ? 0.50171 0.65679 0.54208 0.01229 0.05156 0.05315 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 3440 N N . ARG B 271 ? 0.41868 0.54552 0.46121 0.02026 0.02298 0.01769 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 3441 C CA . ARG B 271 ? 0.50287 0.63549 0.54229 0.03144 0.02102 0.01544 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 3442 C C . ARG B 271 ? 0.59121 0.71447 0.62779 0.03526 0.01729 0.00951 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 3443 O O . ARG B 271 ? 0.81065 0.93615 0.84352 0.04389 0.01652 0.00779 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 3444 C CB . ARG B 271 ? 0.44910 0.59121 0.48979 0.03574 0.01811 0.01445 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 3445 C CG . ARG B 271 ? 0.57131 0.72804 0.61467 0.03521 0.02232 0.02078 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 3446 C CD . ARG B 271 ? 0.47841 0.64694 0.52169 0.04285 0.01978 0.01984 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 3447 N NE . ARG B 271 ? 0.47428 0.63613 0.51722 0.04290 0.01415 0.01455 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 3448 C CZ . ARG B 271 ? 0.48668 0.65105 0.53337 0.03705 0.01313 0.01530 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 3449 N NH1 . ARG B 271 ? 0.35160 0.52560 0.40347 0.02997 0.01694 0.02060 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 3450 N NH2 . ARG B 271 ? 0.40691 0.56422 0.45192 0.03822 0.00817 0.01085 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 3451 N N . ARG B 272 ? 0.52018 0.63379 0.55851 0.02887 0.01506 0.00648 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 3452 C CA . ARG B 272 ? 0.42721 0.53363 0.46414 0.03137 0.01150 0.00104 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 3453 C C . ARG B 272 ? 0.48701 0.59018 0.52180 0.03215 0.01447 0.00194 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 3454 O O . ARG B 272 ? 0.58091 0.68387 0.61352 0.03832 0.01236 -0.00157 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 3455 C CB . ARG B 272 ? 0.61026 0.70884 0.64987 0.02437 0.00857 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 3456 C CG . ARG B 272 ? 0.53622 0.63591 0.57592 0.02661 0.00421 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 3457 C CD . ARG B 272 ? 0.55764 0.65729 0.59424 0.03524 0.00009 -0.00890 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 3458 N NE . ARG B 272 ? 0.71324 0.81675 0.74750 0.04134 -0.00289 -0.00999 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 3459 C CZ . ARG B 272 ? 0.75829 0.85846 0.78899 0.04793 -0.00805 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 3460 N NH1 . ARG B 272 ? 0.71936 0.81329 0.74967 0.04806 -0.01090 -0.01949 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 3461 N NH2 . ARG B 272 ? 0.73270 0.83576 0.76004 0.05438 -0.01063 -0.01593 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 3462 N N . ILE B 273 ? 0.40886 0.50906 0.44374 0.02615 0.01904 0.00638 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 3463 C CA . ILE B 273 ? 0.54025 0.63665 0.57149 0.02787 0.02246 0.00817 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 3464 C C . ILE B 273 ? 0.64064 0.74415 0.66794 0.03697 0.02433 0.01038 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 3465 O O . ILE B 273 ? 0.78512 0.88822 0.80898 0.04367 0.02374 0.00827 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 3466 C CB . ILE B 273 ? 0.46696 0.55714 0.49784 0.01958 0.02680 0.01273 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 3467 C CG1 . ILE B 273 ? 0.45459 0.53689 0.48761 0.01266 0.02487 0.00967 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 3468 C CG2 . ILE B 273 ? 0.46305 0.54951 0.48829 0.02288 0.03125 0.01629 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 3469 C CD1 . ILE B 273 ? 0.44568 0.52228 0.47885 0.00368 0.02754 0.01297 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 3470 N N . LEU B 274 ? 0.51706 0.62843 0.54481 0.03767 0.02665 0.01477 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 3471 C CA . LEU B 274 ? 0.56679 0.68623 0.59047 0.04680 0.02883 0.01743 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 3472 C C . LEU B 274 ? 0.56010 0.68292 0.58168 0.05661 0.02374 0.01129 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 3473 O O . LEU B 274 ? 0.54094 0.66475 0.55780 0.06441 0.02405 0.01049 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 3474 C CB . LEU B 274 ? 0.53758 0.66760 0.56329 0.04595 0.03165 0.02276 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 3475 C CG . LEU B 274 ? 0.59035 0.71929 0.61738 0.03722 0.03743 0.03006 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 3476 C CD1 . LEU B 274 ? 0.51778 0.66095 0.54738 0.03790 0.04010 0.03526 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 3477 C CD2 . LEU B 274 ? 0.64416 0.76543 0.66529 0.03861 0.04177 0.03355 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 3478 N N . MET B 275 ? 0.53708 0.66082 0.56146 0.05643 0.01868 0.00666 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 3479 C CA . MET B 275 ? 0.53286 0.65799 0.55468 0.06514 0.01312 0.00028 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 3480 C C . MET B 275 ? 0.74242 0.86171 0.76298 0.06652 0.01101 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 3481 O O . MET B 275 ? 0.65380 0.77634 0.67034 0.07555 0.00871 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 3482 C CB . MET B 275 ? 0.62801 0.75102 0.65242 0.06311 0.00789 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 3483 C CG . MET B 275 ? 0.97482 1.09980 0.99524 0.07295 0.00228 -0.00974 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 3484 S SD . MET B 275 ? 0.96815 1.08818 0.98973 0.07107 -0.00357 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 3485 C CE . MET B 275 ? 0.90425 1.03096 0.92971 0.06493 0.00152 -0.00673 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 3486 N N . TRP B 276 ? 0.65806 0.76980 0.68182 0.05815 0.01174 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 3487 C CA . TRP B 276 ? 0.66553 0.77392 0.68888 0.05954 0.00977 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 3488 C C . TRP B 276 ? 0.57143 0.68274 0.58932 0.06675 0.01341 -0.00551 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 3489 O O . TRP B 276 ? 0.53456 0.64858 0.55004 0.07391 0.01055 -0.00963 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 3490 C CB . TRP B 276 ? 0.59891 0.69989 0.62629 0.04986 0.01049 -0.00843 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 3491 C CG . TRP B 276 ? 0.59762 0.69761 0.62597 0.05117 0.00769 -0.01329 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 3492 C CD1 . TRP B 276 ? 0.59094 0.69037 0.62323 0.04926 0.00213 -0.01922 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 3493 C CD2 . TRP B 276 ? 0.57657 0.67695 0.60189 0.05488 0.01028 -0.01244 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 3494 N NE1 . TRP B 276 ? 0.61636 0.71770 0.64943 0.05100 0.00111 -0.02215 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 3495 C CE2 . TRP B 276 ? 0.52397 0.62615 0.55248 0.05517 0.00598 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 3496 C CE3 . TRP B 276 ? 0.90599 1.00511 0.92582 0.05812 0.01579 -0.00719 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 3497 C CZ2 . TRP B 276 ? 0.69223 0.79680 0.71892 0.05937 0.00694 -0.01914 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 3498 C CZ3 . TRP B 276 ? 0.93423 1.03337 0.95095 0.06274 0.01679 -0.00801 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 3499 C CH2 . TRP B 276 ? 0.73982 0.84253 0.76015 0.06367 0.01234 -0.01406 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 3500 N N . HIS B 277 ? 0.64560 0.75596 0.66117 0.06475 0.01963 0.00151 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 3501 C CA . HIS B 277 ? 0.64454 0.75566 0.65373 0.07143 0.02367 0.00507 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 3502 C C . HIS B 277 ? 0.59620 0.71640 0.60077 0.08273 0.02283 0.00479 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 3503 O O . HIS B 277 ? 0.54331 0.66542 0.54228 0.09116 0.02345 0.00455 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 3504 C CB . HIS B 277 ? 0.57850 0.68475 0.58581 0.06567 0.03047 0.01306 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 3505 C CG . HIS B 277 ? 0.79967 0.89538 0.80729 0.05848 0.03207 0.01345 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 3506 N ND1 . HIS B 277 ? 0.82568 0.91632 0.82783 0.06272 0.03389 0.01377 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 3507 C CD2 . HIS B 277 ? 0.81301 0.90245 0.82489 0.04823 0.03210 0.01353 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 3508 C CE1 . HIS B 277 ? 0.84238 0.92387 0.84525 0.05558 0.03502 0.01393 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 3509 N NE2 . HIS B 277 ? 0.80585 0.88639 0.81456 0.04658 0.03394 0.01374 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 3510 N N . LYS B 278 ? 0.49870 0.62497 0.50483 0.08393 0.02137 0.00474 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 3511 C CA . LYS B 278 ? 0.69148 0.82677 0.69252 0.09561 0.02026 0.00398 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 3512 C C . LYS B 278 ? 0.77506 0.91086 0.77425 0.10290 0.01346 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 3513 O O . LYS B 278 ? 0.87677 1.01745 0.86977 0.11332 0.01325 -0.00535 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 3514 C CB . LYS B 278 ? 0.78254 0.92443 0.78553 0.09581 0.01966 0.00511 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 3515 C CG . LYS B 278 ? 0.83502 0.98781 0.83202 0.10760 0.02107 0.00725 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 3516 C CD . LYS B 278 ? 0.75833 0.91885 0.75758 0.10778 0.02089 0.00877 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 3517 C CE . LYS B 278 ? 0.91613 1.08885 0.90887 0.12081 0.02219 0.01060 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 3518 N NZ . LYS B 278 ? 0.97415 1.15590 0.96884 0.12222 0.02186 0.01182 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 3519 N N . LYS B 279 ? 0.64010 0.77089 0.64451 0.09726 0.00781 -0.01093 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 3520 C CA . LYS B 279 ? 0.68959 0.82090 0.69323 0.10261 0.00064 -0.01943 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 3521 C C . LYS B 279 ? 0.65578 0.78657 0.65885 0.10399 0.00059 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 3522 O O . LYS B 279 ? 0.86597 1.00125 0.86557 0.11253 -0.00344 -0.02625 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 3523 C CB . LYS B 279 ? 0.67900 0.80463 0.68829 0.09540 -0.00513 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 3524 C CG . LYS B 279 ? 0.76346 0.88990 0.77191 0.09658 -0.00643 -0.02454 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 3525 C CD . LYS B 279 ? 0.99346 1.11568 1.00165 0.09834 -0.01478 -0.03289 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 3526 C CE . LYS B 279 ? 1.03103 1.14664 1.04296 0.09051 -0.01639 -0.03293 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 3527 N NZ . LYS B 279 ? 0.96121 1.08172 0.97057 0.09418 -0.01359 -0.02848 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 3528 N N . ASN B 280 ? 0.63609 0.76184 0.64206 0.09632 0.00467 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 3529 C CA . ASN B 280 ? 0.55110 0.67670 0.55695 0.09754 0.00429 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 3530 C C . ASN B 280 ? 0.65646 0.78053 0.65637 0.10087 0.01116 -0.01305 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 3531 O O . ASN B 280 ? 0.87219 0.99766 0.86984 0.10533 0.01087 -0.01474 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 3532 C CB . ASN B 280 ? 0.67174 0.79236 0.68521 0.08690 0.00244 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 3533 C CG . ASN B 280 ? 0.67792 0.79723 0.69691 0.08182 -0.00361 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 3534 O OD1 . ASN B 280 ? 0.75554 0.87708 0.77745 0.08229 -0.00956 -0.03451 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 3535 N ND2 . ASN B 280 ? 0.79492 0.91046 0.81516 0.07686 -0.00223 -0.02489 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 3536 N N . GLY B 281 ? 0.88756 1.02594 0.71832 -0.04551 -0.09052 0.11452 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 3537 C CA . GLY B 281 ? 1.00716 1.12835 0.82666 -0.03555 -0.09044 0.13344 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 3538 C C . GLY B 281 ? 1.14864 1.27485 1.00785 -0.02227 -0.09045 0.13965 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 3539 O O . GLY B 281 ? 1.13986 1.27908 1.03279 -0.02228 -0.08656 0.12834 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 3540 N N . ALA B 282 ? 1.25322 1.36708 1.10714 -0.01101 -0.09393 0.15786 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 3541 C CA . ALA B 282 ? 1.25957 1.37881 1.15365 0.00079 -0.09245 0.16155 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 3542 C C . ALA B 282 ? 1.23084 1.37839 1.14899 0.00937 -0.11391 0.16508 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 3543 O O . ALA B 282 ? 1.26015 1.42154 1.16072 0.00754 -0.13132 0.16767 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 3544 C CB . ALA B 282 ? 1.32113 1.41354 1.20740 0.01005 -0.08339 0.17784 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 3545 N N . PRO B 283 ? 1.22093 1.37935 1.18025 0.01770 -0.11274 0.16366 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 3546 C CA . PRO B 283 ? 1.15943 1.34556 1.14618 0.02691 -0.13192 0.16709 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 3547 C C . PRO B 283 ? 1.21030 1.38901 1.20680 0.04439 -0.13778 0.18647 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 3548 O O . PRO B 283 ? 1.14334 1.29308 1.12726 0.04861 -0.12442 0.19628 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 3549 C CB . PRO B 283 ? 1.09750 1.29919 1.12382 0.02330 -0.12414 0.15096 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 3550 C CG . PRO B 283 ? 1.22161 1.40205 1.24094 0.01464 -0.10183 0.14173 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 3551 C CD . PRO B 283 ? 1.26685 1.41938 1.25142 0.01491 -0.09401 0.15263 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 3552 N N . PRO B 284 ? 1.38054 1.58483 1.40049 0.05485 -0.15708 0.19187 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 3553 C CA . PRO B 284 ? 1.42206 1.61999 1.44752 0.07353 -0.16652 0.21264 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 3554 C C . PRO B 284 ? 1.46727 1.64355 1.51569 0.08115 -0.14679 0.21594 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 3555 O O . PRO B 284 ? 1.43891 1.62654 1.52443 0.07952 -0.13758 0.20334 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 3556 C CB . PRO B 284 ? 1.37333 1.61072 1.43280 0.08139 -0.18861 0.21098 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 3557 C CG . PRO B 284 ? 1.36997 1.62887 1.45420 0.06766 -0.18237 0.18783 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 3558 C CD . PRO B 284 ? 1.37425 1.61449 1.42415 0.05056 -0.16830 0.17757 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 3559 N N . LEU B 285 ? 1.48337 1.62676 1.50752 0.08836 -0.13923 0.23252 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 3560 C CA . LEU B 285 ? 1.47075 1.58999 1.51242 0.09295 -0.11758 0.23410 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 3561 C C . LEU B 285 ? 1.41377 1.55029 1.50582 0.10674 -0.12105 0.23475 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 3562 O O . LEU B 285 ? 1.44984 1.57864 1.56809 0.10581 -0.10272 0.22680 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 3563 C CB . LEU B 285 ? 1.46052 1.54058 1.46753 0.09898 -0.10952 0.25296 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 3564 C CG . LEU B 285 ? 1.45278 1.50376 1.47242 0.10015 -0.08355 0.25258 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 3565 C CD1 . LEU B 285 ? 1.35986 1.41637 1.39349 0.08370 -0.06515 0.22954 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 3566 C CD2 . LEU B 285 ? 1.44784 1.45698 1.42590 0.10091 -0.07213 0.26811 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 3567 N N . ALA B 286 ? 1.24454 1.40585 1.35148 0.11917 -0.14427 0.24321 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 3568 C CA . ALA B 286 ? 1.21778 1.39915 1.37642 0.13221 -0.14771 0.24213 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 3569 C C . ALA B 286 ? 1.37502 1.57625 1.56635 0.11976 -0.13658 0.21880 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 3570 O O . ALA B 286 ? 1.38056 1.57921 1.60633 0.12373 -0.12260 0.21369 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 3571 C CB . ALA B 286 ? 1.23405 1.44597 1.40429 0.14549 -0.17672 0.25186 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 3572 N N . GLU B 287 ? 1.35383 1.57312 1.53309 0.10420 -0.14181 0.20443 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 3573 C CA . GLU B 287 ? 1.13665 1.37574 1.34417 0.09268 -0.13412 0.18346 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 3574 C C . GLU B 287 ? 1.04425 1.26129 1.24002 0.07906 -0.11075 0.17201 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 3575 O O . GLU B 287 ? 1.03599 1.26380 1.25433 0.07074 -0.10179 0.15636 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 3576 C CB . GLU B 287 ? 1.09701 1.36652 1.29997 0.08329 -0.15138 0.17346 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 3577 C CG . GLU B 287 ? 1.08622 1.35533 1.27642 0.06388 -0.14069 0.15503 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 3578 C CD . GLU B 287 ? 1.12213 1.42263 1.31827 0.05483 -0.15508 0.14278 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 3579 O OE1 . GLU B 287 ? 1.06514 1.37101 1.26929 0.04197 -0.14577 0.12610 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 3580 O OE2 . GLU B 287 ? 1.20644 1.52584 1.39860 0.06042 -0.17571 0.14984 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 3581 N N . ARG B 288 ? 1.08397 1.27089 1.24570 0.07656 -0.10051 0.17923 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 3582 C CA . ARG B 288 ? 1.05021 1.21860 1.20530 0.06513 -0.07869 0.16841 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 3583 C C . ARG B 288 ? 0.92062 1.08333 1.10967 0.06998 -0.06351 0.16527 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 3584 O O . ARG B 288 ? 0.93387 1.08890 1.13792 0.08368 -0.06345 0.17723 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 3585 C CB . ARG B 288 ? 1.11559 1.25375 1.23065 0.06194 -0.06990 0.17669 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 3586 C CG . ARG B 288 ? 1.08862 1.22878 1.16825 0.05018 -0.07595 0.17193 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 3587 C CD . ARG B 288 ? 1.06115 1.17234 1.10918 0.04213 -0.05902 0.17209 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 3588 N NE . ARG B 288 ? 1.03578 1.15190 1.07362 0.02733 -0.05245 0.15555 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 3589 C CZ . ARG B 288 ? 1.04180 1.13938 1.05849 0.01835 -0.03718 0.15064 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 3590 N NH1 . ARG B 288 ? 0.96953 1.04109 0.97118 0.02095 -0.02559 0.16042 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 3591 N NH2 . ARG B 288 ? 0.95698 1.06173 0.96878 0.00689 -0.03283 0.13558 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 3592 N N . GLY B 289 ? 0.91594 1.08210 1.11675 0.05880 -0.05065 0.14905 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 3593 C CA . GLY B 289 ? 0.90474 1.06431 1.13302 0.05982 -0.03398 0.14340 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 3594 C C . GLY B 289 ? 0.88481 1.06826 1.14742 0.05731 -0.03501 0.13092 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 3595 O O . GLY B 289 ? 0.89426 1.07622 1.16542 0.04791 -0.02148 0.11812 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 3596 N N . LYS B 290 ? 1.00351 1.20974 1.28534 0.06515 -0.05119 0.13425 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 3597 C CA . LYS B 290 ? 0.97671 1.20753 1.29175 0.06190 -0.05248 0.12173 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 3598 C C . LYS B 290 ? 0.96738 1.21057 1.26714 0.04760 -0.05756 0.10956 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 3599 O O . LYS B 290 ? 1.07942 1.33347 1.36288 0.04683 -0.07318 0.11251 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 3600 C CB . LYS B 290 ? 0.85233 1.10544 1.19639 0.07560 -0.06795 0.12876 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 3601 C CG . LYS B 290 ? 0.84311 1.08224 1.20198 0.09242 -0.06444 0.14302 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 3602 C CD . LYS B 290 ? 0.97831 1.21542 1.37444 0.09390 -0.04648 0.13468 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 3603 C CE . LYS B 290 ? 1.01109 1.22959 1.42049 0.11116 -0.04104 0.14934 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 3604 N NZ . LYS B 290 ? 0.87735 1.11410 1.33548 0.12369 -0.04228 0.14831 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 3605 N N . GLY B 291 ? 0.72486 0.96491 1.02810 0.03611 -0.04407 0.09603 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 3606 C CA . GLY B 291 ? 0.57521 0.82215 0.86393 0.02304 -0.04625 0.08470 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 3607 C C . GLY B 291 ? 0.50286 0.73159 0.75589 0.01643 -0.04213 0.08496 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 3608 O O . GLY B 291 ? 0.45476 0.66512 0.69323 0.02023 -0.03601 0.09275 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 3609 N N . ILE B 292 ? 0.32365 0.55726 0.56320 0.00604 -0.04467 0.07555 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 3610 C CA . ILE B 292 ? 0.39442 0.61301 0.60414 -0.00057 -0.03994 0.07330 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 3611 C C . ILE B 292 ? 0.64313 0.85772 0.82787 0.00248 -0.04953 0.08239 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 3612 O O . ILE B 292 ? 0.56230 0.79040 0.74700 0.00567 -0.06375 0.08683 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 3613 C CB . ILE B 292 ? 0.42587 0.64850 0.63014 -0.01138 -0.03872 0.06084 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 3614 C CG1 . ILE B 292 ? 0.54353 0.78317 0.74768 -0.01440 -0.05220 0.05794 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 3615 C CG2 . ILE B 292 ? 0.45681 0.68020 0.68107 -0.01534 -0.02819 0.05254 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 3616 C CD1 . ILE B 292 ? 0.64640 0.88103 0.82083 -0.01969 -0.05729 0.05662 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 3617 N N . ASP B 293 ? 0.57077 0.76704 0.73406 0.00101 -0.04120 0.08480 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 3618 C CA . ASP B 293 ? 0.44301 0.63093 0.57638 0.00017 -0.04586 0.09051 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 3619 C C . ASP B 293 ? 0.45494 0.64843 0.57289 -0.00938 -0.04975 0.08055 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 3620 O O . ASP B 293 ? 0.51468 0.70396 0.63244 -0.01560 -0.04098 0.07071 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 3621 C CB . ASP B 293 ? 0.54173 0.70854 0.66103 -0.00016 -0.03220 0.09332 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 3622 C CG . ASP B 293 ? 0.65272 0.80812 0.74017 -0.00149 -0.03445 0.09970 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 3623 O OD1 . ASP B 293 ? 0.62643 0.78007 0.70548 0.00530 -0.04346 0.11213 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 3624 O OD2 . ASP B 293 ? 0.62230 0.76965 0.69335 -0.00904 -0.02638 0.09241 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 3625 N N . PRO B 294 ? 0.49080 0.69301 0.59495 -0.01070 -0.06260 0.08271 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 3626 C CA . PRO B 294 ? 0.44314 0.64906 0.53270 -0.02066 -0.06471 0.07199 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 3627 C C . PRO B 294 ? 0.49469 0.68426 0.56552 -0.02629 -0.05267 0.06615 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 3628 O O . PRO B 294 ? 0.47830 0.66825 0.54905 -0.03277 -0.04881 0.05517 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 3629 C CB . PRO B 294 ? 0.42680 0.64159 0.49903 -0.02084 -0.07953 0.07746 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 3630 C CG . PRO B 294 ? 0.44784 0.66979 0.53416 -0.00953 -0.08841 0.09045 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 3631 C CD . PRO B 294 ? 0.44443 0.65117 0.54221 -0.00318 -0.07522 0.09551 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 3632 N N . ALA B 295 ? 0.49324 0.66820 0.54809 -0.02401 -0.04646 0.07302 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 3633 C CA . ALA B 295 ? 0.46134 0.62354 0.50080 -0.02960 -0.03481 0.06624 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 3634 C C . ALA B 295 ? 0.46303 0.62277 0.52082 -0.02954 -0.02373 0.05919 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 3635 O O . ALA B 295 ? 0.51453 0.67232 0.56959 -0.03414 -0.01810 0.04939 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 3636 C CB . ALA B 295 ? 0.48569 0.63275 0.50307 -0.02863 -0.02972 0.07464 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 3637 N N . CYS B 296 ? 0.58974 0.74951 0.66616 -0.02418 -0.02051 0.06389 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 3638 C CA . CYS B 296 ? 0.57384 0.73415 0.66731 -0.02521 -0.01209 0.05649 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 3639 C C . CYS B 296 ? 0.40766 0.57765 0.51027 -0.02842 -0.01699 0.04863 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 3640 O O . CYS B 296 ? 0.52608 0.69384 0.62862 -0.03162 -0.01204 0.04057 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 3641 C CB . CYS B 296 ? 0.35924 0.51789 0.47062 -0.02013 -0.00729 0.06196 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 3642 S SG . CYS B 296 ? 0.53118 0.67349 0.63185 -0.01851 0.00383 0.06812 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 3643 N N . GLN B 297 ? 0.35409 0.53473 0.46412 -0.02772 -0.02682 0.05071 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 3644 C CA . GLN B 297 ? 0.38332 0.57104 0.50069 -0.03247 -0.02955 0.04237 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 3645 C C . GLN B 297 ? 0.59385 0.77595 0.69373 -0.03801 -0.02845 0.03485 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 3646 O O . GLN B 297 ? 0.57370 0.75191 0.67602 -0.04072 -0.02392 0.02781 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 3647 C CB . GLN B 297 ? 0.34417 0.54658 0.47200 -0.03235 -0.04030 0.04400 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 3648 C CG . GLN B 297 ? 0.47272 0.68146 0.61016 -0.03867 -0.04080 0.03460 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 3649 C CD . GLN B 297 ? 0.62201 0.82514 0.77278 -0.03904 -0.03090 0.03114 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 3650 O OE1 . GLN B 297 ? 0.50813 0.70805 0.66731 -0.03434 -0.02546 0.03563 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 3651 N NE2 . GLN B 297 ? 0.35452 0.55476 0.50498 -0.04529 -0.02794 0.02308 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 3652 N N . ALA B 298 ? 0.59752 0.77738 0.67852 -0.03949 -0.03175 0.03648 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 3653 C CA . ALA B 298 ? 0.56123 0.73592 0.62640 -0.04518 -0.03005 0.02831 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 3654 C C . ALA B 298 ? 0.41902 0.58372 0.48306 -0.04436 -0.01960 0.02335 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 3655 O O . ALA B 298 ? 0.49712 0.65744 0.55788 -0.04706 -0.01678 0.01537 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 3656 C CB . ALA B 298 ? 0.67471 0.84860 0.71818 -0.04781 -0.03452 0.03098 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 3657 N N . ALA B 299 ? 0.37119 0.53250 0.43914 -0.04045 -0.01366 0.02760 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 3658 C CA . ALA B 299 ? 0.40788 0.56400 0.47831 -0.03963 -0.00480 0.02198 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 3659 C C . ALA B 299 ? 0.52121 0.67916 0.60645 -0.03818 -0.00402 0.01880 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 3660 O O . ALA B 299 ? 0.42831 0.58301 0.51302 -0.03804 -0.00148 0.01250 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 3661 C CB . ALA B 299 ? 0.36028 0.51283 0.42999 -0.03780 0.00228 0.02592 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 3662 N N . ALA B 300 ? 0.50939 0.67170 0.60731 -0.03693 -0.00590 0.02309 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 3663 C CA . ALA B 300 ? 0.54236 0.70466 0.65020 -0.03726 -0.00455 0.01974 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 3664 C C . ALA B 300 ? 0.61141 0.77069 0.71359 -0.04031 -0.00788 0.01480 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 3665 O O . ALA B 300 ? 0.50482 0.65813 0.60571 -0.03995 -0.00549 0.01083 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 3666 C CB . ALA B 300 ? 0.37547 0.54290 0.49798 -0.03690 -0.00492 0.02367 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 3667 N N . ASP B 301 ? 0.59042 0.75319 0.68815 -0.04339 -0.01347 0.01500 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 3668 C CA . ASP B 301 ? 0.45078 0.60975 0.54251 -0.04799 -0.01528 0.00905 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 3669 C C . ASP B 301 ? 0.54434 0.69334 0.62468 -0.04722 -0.01122 0.00385 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 3670 O O . ASP B 301 ? 0.53300 0.67312 0.61123 -0.04801 -0.00901 -0.00057 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 3671 C CB . ASP B 301 ? 0.40024 0.56762 0.48860 -0.05235 -0.02237 0.00906 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 3672 C CG . ASP B 301 ? 0.68548 0.85118 0.77257 -0.05911 -0.02344 0.00198 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 3673 O OD1 . ASP B 301 ? 0.74959 0.90462 0.82518 -0.06152 -0.01992 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 3674 O OD2 . ASP B 301 ? 0.81196 0.98664 0.91093 -0.06217 -0.02670 0.00173 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 3675 N N . TYR B 302 ? 0.57074 0.71993 0.64399 -0.04545 -0.00929 0.00426 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 3676 C CA . TYR B 302 ? 0.45784 0.59934 0.52369 -0.04436 -0.00440 -0.00194 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 3677 C C . TYR B 302 ? 0.50476 0.64345 0.57908 -0.03850 -0.00055 -0.00296 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 3678 O O . TYR B 302 ? 0.45828 0.58935 0.53118 -0.03610 0.00147 -0.00764 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 3679 C CB . TYR B 302 ? 0.48815 0.63092 0.54384 -0.04559 -0.00197 -0.00229 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 3680 C CG . TYR B 302 ? 0.46405 0.59983 0.51297 -0.04590 0.00377 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 3681 C CD1 . TYR B 302 ? 0.48960 0.61952 0.52890 -0.05081 0.00350 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 3682 C CD2 . TYR B 302 ? 0.56270 0.69845 0.61712 -0.04147 0.01018 -0.01377 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 3683 C CE1 . TYR B 302 ? 0.54454 0.66670 0.57949 -0.05068 0.01031 -0.02512 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 3684 C CE2 . TYR B 302 ? 0.65909 0.78966 0.71113 -0.04074 0.01609 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 3685 C CZ . TYR B 302 ? 0.56970 0.69249 0.61193 -0.04500 0.01649 -0.02772 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 3686 O OH . TYR B 302 ? 0.71599 0.83237 0.75730 -0.04402 0.02379 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 3687 N N . LEU B 303 ? 0.47320 0.61790 0.55626 -0.03596 0.00034 0.00122 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 3688 C CA . LEU B 303 ? 0.48036 0.62523 0.57067 -0.03133 0.00262 -0.00028 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 3689 C C . LEU B 303 ? 0.56273 0.70059 0.65318 -0.03056 0.00025 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 3690 O O . LEU B 303 ? 0.63554 0.76939 0.72627 -0.02581 0.00051 -0.00220 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 3691 C CB . LEU B 303 ? 0.44641 0.59879 0.54512 -0.03102 0.00482 0.00314 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 3692 C CG . LEU B 303 ? 0.47311 0.62896 0.57032 -0.03127 0.00972 0.00181 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 3693 C CD1 . LEU B 303 ? 0.51302 0.67312 0.61720 -0.03217 0.01336 0.00555 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 3694 C CD2 . LEU B 303 ? 0.39294 0.55066 0.49273 -0.02791 0.01289 -0.00543 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 3695 N N . SER B 304 ? 0.37988 0.51616 0.47021 -0.03505 -0.00197 0.00237 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 3696 C CA . SER B 304 ? 0.51025 0.63788 0.59907 -0.03591 -0.00226 0.00262 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 3697 C C . SER B 304 ? 0.67705 0.79152 0.75655 -0.03586 -0.00178 -0.00106 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 3698 O O . SER B 304 ? 0.57672 0.67983 0.65178 -0.03271 -0.00108 -0.00069 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 3699 C CB . SER B 304 ? 0.56007 0.69124 0.65435 -0.04173 -0.00294 0.00480 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 3700 O OG . SER B 304 ? 0.67392 0.81123 0.76879 -0.04550 -0.00566 0.00419 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 3701 N N . MET B 305 ? 0.65139 0.76587 0.72646 -0.03938 -0.00187 -0.00451 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 3702 C CA . MET B 305 ? 0.65320 0.75363 0.71970 -0.04018 0.00047 -0.00939 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 3703 C C . MET B 305 ? 0.49053 0.58514 0.55640 -0.03176 0.00279 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 3704 O O . MET B 305 ? 0.47718 0.55650 0.53831 -0.02862 0.00492 -0.01319 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 3705 C CB . MET B 305 ? 0.65434 0.75782 0.71558 -0.04774 -0.00004 -0.01387 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 3706 C CG . MET B 305 ? 0.94564 1.05613 1.01053 -0.05548 -0.00330 -0.01281 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 3707 S SD . MET B 305 ? 1.12616 1.22504 1.19326 -0.05815 -0.00041 -0.01178 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 3708 C CE . MET B 305 ? 1.08165 1.19302 1.16088 -0.05469 -0.00244 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 3709 N N . LEU B 306 ? 0.51664 0.62284 0.58834 -0.02779 0.00292 -0.01170 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 3710 C CA . LEU B 306 ? 0.48348 0.58868 0.55951 -0.01929 0.00481 -0.01471 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 3711 C C . LEU B 306 ? 0.54370 0.64539 0.62286 -0.01227 0.00170 -0.01064 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 3712 O O . LEU B 306 ? 0.50130 0.59408 0.58055 -0.00455 0.00169 -0.01193 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 3713 C CB . LEU B 306 ? 0.55426 0.67405 0.63681 -0.01861 0.00684 -0.01679 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 3714 C CG . LEU B 306 ? 0.71258 0.83263 0.79505 -0.01761 0.01242 -0.02446 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 3715 C CD1 . LEU B 306 ? 0.68021 0.79225 0.75032 -0.02523 0.01459 -0.02764 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 3716 C CD2 . LEU B 306 ? 0.80925 0.94282 0.89730 -0.01863 0.01560 -0.02582 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 3717 N N . ALA B 307 ? 0.56143 0.66967 0.64269 -0.01455 -0.00094 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 3718 C CA . ALA B 307 ? 0.66189 0.76687 0.74240 -0.00949 -0.00421 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 3719 C C . ALA B 307 ? 0.64650 0.73029 0.71557 -0.00820 -0.00428 0.00056 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 3720 O O . ALA B 307 ? 0.66180 0.73759 0.72785 0.00035 -0.00699 0.00279 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 3721 C CB . ALA B 307 ? 0.46949 0.58313 0.55249 -0.01469 -0.00495 0.00174 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 3722 N N . LEU B 308 ? 0.55860 0.63287 0.62121 -0.01650 -0.00129 0.00003 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 3723 C CA . LEU B 308 ? 0.52354 0.57489 0.57435 -0.01688 0.00100 0.00122 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 3724 C C . LEU B 308 ? 0.58781 0.62706 0.63685 -0.00947 0.00303 -0.00213 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 3725 O O . LEU B 308 ? 0.69821 0.71871 0.73948 -0.00278 0.00316 0.00117 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 3726 C CB . LEU B 308 ? 0.45307 0.49962 0.50006 -0.02875 0.00470 -0.00109 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 3727 C CG . LEU B 308 ? 0.50258 0.55702 0.55240 -0.03668 0.00454 0.00128 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 3728 C CD1 . LEU B 308 ? 0.46315 0.51847 0.51418 -0.04740 0.00729 -0.00364 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 3729 C CD2 . LEU B 308 ? 0.59834 0.63683 0.63750 -0.03624 0.00589 0.00623 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 3730 N N . GLN B 309 ? 0.54635 0.59382 0.60130 -0.01062 0.00539 -0.00858 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 3731 C CA . GLN B 309 ? 0.57817 0.61105 0.63142 -0.00485 0.00953 -0.01302 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 3732 C C . GLN B 309 ? 0.48582 0.52412 0.54871 0.00899 0.00652 -0.01228 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 3733 O O . GLN B 309 ? 0.57531 0.59808 0.63774 0.01775 0.00853 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 3734 C CB . GLN B 309 ? 0.73249 0.76852 0.78558 -0.01235 0.01471 -0.02159 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 3735 C CG . GLN B 309 ? 0.81197 0.86391 0.87452 -0.00885 0.01570 -0.02662 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 3736 C CD . GLN B 309 ? 0.77672 0.83235 0.83360 -0.01958 0.01997 -0.03369 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 3737 O OE1 . GLN B 309 ? 0.68784 0.73695 0.73561 -0.02927 0.02073 -0.03498 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 3738 N NE2 . GLN B 309 ? 0.74354 0.81032 0.80504 -0.01877 0.02280 -0.03876 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 3739 N N . LYS B 310 ? 0.46855 0.52857 0.54133 0.01142 0.00188 -0.01104 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 3740 C CA . LYS B 310 ? 0.64524 0.71291 0.72764 0.02423 -0.00320 -0.00950 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 3741 C C . LYS B 310 ? 0.74837 0.80186 0.82088 0.03064 -0.00898 -0.00065 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 3742 O O . LYS B 310 ? 0.86263 0.91820 0.94066 0.04324 -0.01457 0.00156 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 3743 C CB . LYS B 310 ? 0.57749 0.67157 0.67185 0.02282 -0.00576 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 3744 C CG . LYS B 310 ? 0.39630 0.50371 0.50253 0.02219 -0.00028 -0.02036 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 3745 C CD . LYS B 310 ? 0.67117 0.80184 0.78776 0.01922 -0.00087 -0.02237 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 3746 C CE . LYS B 310 ? 0.93044 1.07456 1.06206 0.02273 0.00428 -0.03203 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 3747 N NZ . LYS B 310 ? 0.84080 1.00403 0.98928 0.03135 -0.00070 -0.03444 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 3748 N N . GLY B 311 ? 0.66755 0.70655 0.72525 0.02239 -0.00773 0.00427 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 3749 C CA . GLY B 311 ? 0.73148 0.75141 0.77475 0.02682 -0.01110 0.01277 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 3750 C C . GLY B 311 ? 0.75343 0.78096 0.79016 0.02266 -0.01594 0.01852 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 3751 O O . GLY B 311 ? 0.91041 0.92340 0.93324 0.02761 -0.01993 0.02607 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 3752 N N . SER B 312 ? 0.68364 0.73145 0.72841 0.01370 -0.01511 0.01538 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 3753 C CA . SER B 312 ? 0.67977 0.73341 0.71874 0.00851 -0.01760 0.01940 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 3754 C C . SER B 312 ? 0.69783 0.72746 0.71804 0.00148 -0.01368 0.02430 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 3755 O O . SER B 312 ? 0.69116 0.71204 0.70993 -0.00719 -0.00704 0.02157 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 3756 C CB . SER B 312 ? 0.72114 0.79615 0.77245 -0.00042 -0.01494 0.01499 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 3757 O OG . SER B 312 ? 0.83699 0.91932 0.88518 -0.00418 -0.01676 0.01739 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 3758 N N . LYS B 313 ? 0.81520 0.83466 0.82024 0.00441 -0.01765 0.03105 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 3759 C CA . LYS B 313 ? 0.75953 0.75471 0.74391 -0.00349 -0.01261 0.03581 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 3760 C C . LYS B 313 ? 0.74167 0.74638 0.72305 -0.01432 -0.01055 0.03559 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 3761 O O . LYS B 313 ? 0.95541 0.94193 0.91677 -0.01968 -0.00775 0.04027 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 3762 C CB . LYS B 313 ? 0.85380 0.82449 0.81796 0.00694 -0.01715 0.04465 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 3763 C CG . LYS B 313 ? 0.98332 0.93300 0.94626 0.01465 -0.01432 0.04498 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 3764 C CD . LYS B 313 ? 1.06198 0.97518 1.00157 0.00782 -0.00555 0.04937 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 3765 C CE . LYS B 313 ? 1.18180 1.07091 1.09565 0.01659 -0.01088 0.06158 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 3766 N NZ . LYS B 313 ? 1.11454 0.98576 1.00422 0.00368 -0.00488 0.06590 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 3767 N N . ASP B 314 ? 0.59183 0.62266 0.59197 -0.01814 -0.01047 0.02997 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 3768 C CA . ASP B 314 ? 0.56988 0.61179 0.57173 -0.02780 -0.00728 0.02823 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 3769 C C . ASP B 314 ? 0.66741 0.71749 0.68425 -0.03780 0.00034 0.02283 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 3770 O O . ASP B 314 ? 0.82118 0.87293 0.84765 -0.03718 0.00142 0.02010 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 3771 C CB . ASP B 314 ? 0.56042 0.62609 0.57280 -0.02348 -0.01308 0.02606 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 3772 C CG . ASP B 314 ? 0.58644 0.65840 0.59421 -0.03269 -0.00996 0.02487 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 3773 O OD1 . ASP B 314 ? 0.60941 0.66613 0.60403 -0.04177 -0.00355 0.02638 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 3774 O OD2 . ASP B 314 ? 0.45165 0.54367 0.46920 -0.03159 -0.01284 0.02134 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 3775 N N . ASN B 315 ? 0.56539 0.62077 0.58395 -0.04712 0.00555 0.02107 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 3776 C CA . ASN B 315 ? 0.43780 0.50816 0.47631 -0.05374 0.01074 0.01613 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 3777 C C . ASN B 315 ? 0.37473 0.46526 0.43021 -0.04736 0.00656 0.01417 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 3778 O O . ASN B 315 ? 0.54681 0.64517 0.60148 -0.04198 0.00228 0.01446 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 3779 C CB . ASN B 315 ? 0.38971 0.46330 0.42925 -0.06317 0.01758 0.01400 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 3780 C CG . ASN B 315 ? 0.51416 0.56759 0.53718 -0.07231 0.02461 0.01461 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 3781 O OD1 . ASN B 315 ? 0.41412 0.46772 0.43571 -0.08098 0.03166 0.01210 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 3782 N ND2 . ASN B 315 ? 0.56453 0.59963 0.57533 -0.07142 0.02444 0.01701 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 3783 N N . ILE B 316 ? 0.61290 0.71196 0.68289 -0.04843 0.00780 0.01192 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 3784 C CA . ILE B 316 ? 0.52800 0.64265 0.61114 -0.04355 0.00534 0.01058 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 3785 C C . ILE B 316 ? 0.49655 0.62194 0.59521 -0.04820 0.00902 0.00944 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 3786 O O . ILE B 316 ? 0.68067 0.80434 0.78303 -0.05210 0.00995 0.00891 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 3787 C CB . ILE B 316 ? 0.50872 0.62059 0.58992 -0.03778 0.00151 0.01018 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 3788 C CG1 . ILE B 316 ? 0.45697 0.55505 0.52444 -0.03191 -0.00172 0.01183 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 3789 C CG2 . ILE B 316 ? 0.49929 0.62595 0.59120 -0.03374 0.00046 0.00847 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 3790 C CD1 . ILE B 316 ? 0.40085 0.48503 0.46191 -0.03131 -0.00132 0.01112 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 3791 N N . SER B 317 ? 0.42551 0.56220 0.53400 -0.04746 0.01100 0.00884 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 3792 C CA . SER B 317 ? 0.47545 0.62074 0.59928 -0.05005 0.01487 0.00895 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 3793 C C . SER B 317 ? 0.44650 0.60024 0.57653 -0.04574 0.01479 0.00942 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 3794 O O . SER B 317 ? 0.57823 0.73488 0.70619 -0.04455 0.01601 0.00737 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 3795 C CB . SER B 317 ? 0.45197 0.59744 0.58092 -0.05606 0.02186 0.00705 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 3796 O OG . SER B 317 ? 0.55531 0.69254 0.67960 -0.06171 0.02399 0.00609 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 3797 N N . ILE B 318 ? 0.40645 0.56421 0.54321 -0.04400 0.01346 0.01186 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 3798 C CA . ILE B 318 ? 0.51094 0.67303 0.64959 -0.04053 0.01412 0.01307 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 3799 C C . ILE B 318 ? 0.48655 0.65204 0.63603 -0.04004 0.01572 0.01729 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 3800 O O . ILE B 318 ? 0.65257 0.81983 0.80587 -0.04033 0.01174 0.01949 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 3801 C CB . ILE B 318 ? 0.51845 0.67875 0.64728 -0.03751 0.00937 0.01270 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 3802 C CG1 . ILE B 318 ? 0.59471 0.74957 0.71443 -0.03640 0.00670 0.00958 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 3803 C CG2 . ILE B 318 ? 0.34699 0.51058 0.47584 -0.03542 0.01261 0.01219 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 3804 C CD1 . ILE B 318 ? 0.49889 0.64970 0.61021 -0.03379 0.00324 0.00810 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 3805 N N . ILE B 319 ? 0.40839 0.57491 0.56367 -0.03928 0.02168 0.01814 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 3806 C CA . ILE B 319 ? 0.43326 0.59999 0.59668 -0.03662 0.02343 0.02381 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 3807 C C . ILE B 319 ? 0.46528 0.62911 0.61975 -0.03473 0.02499 0.02532 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 3808 O O . ILE B 319 ? 0.38839 0.55183 0.54114 -0.03665 0.03096 0.02070 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 3809 C CB . ILE B 319 ? 0.40877 0.57486 0.58625 -0.03797 0.03223 0.02333 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 3810 C CG1 . ILE B 319 ? 0.30854 0.47651 0.49223 -0.04236 0.03384 0.01887 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 3811 C CG2 . ILE B 319 ? 0.42835 0.59317 0.61558 -0.03310 0.03282 0.03074 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 3812 C CD1 . ILE B 319 ? 0.24998 0.41732 0.44960 -0.04394 0.04346 0.01780 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 3813 N N . VAL B 320 ? 0.49321 0.65582 0.64106 -0.03194 0.01970 0.03081 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 3814 C CA . VAL B 320 ? 0.50217 0.65971 0.63900 -0.03113 0.02245 0.03295 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 3815 C C . VAL B 320 ? 0.40175 0.55374 0.54235 -0.02778 0.02523 0.04159 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 3816 O O . VAL B 320 ? 0.44266 0.59742 0.58907 -0.02422 0.01864 0.04770 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 3817 C CB . VAL B 320 ? 0.50887 0.66660 0.63100 -0.03122 0.01521 0.03291 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 3818 C CG1 . VAL B 320 ? 0.36188 0.51291 0.47077 -0.03152 0.01940 0.03530 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 3819 C CG2 . VAL B 320 ? 0.35720 0.51761 0.47652 -0.03312 0.01351 0.02480 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 3820 N N . ILE B 321 ? 0.47329 0.61741 0.61119 -0.02872 0.03505 0.04201 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 3821 C CA . ILE B 321 ? 0.46036 0.59465 0.60085 -0.02506 0.03998 0.05085 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 3822 C C . ILE B 321 ? 0.46569 0.58896 0.58763 -0.02600 0.04431 0.05448 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 3823 O O . ILE B 321 ? 0.41225 0.53346 0.52960 -0.03132 0.05324 0.04703 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 3824 C CB . ILE B 321 ? 0.52967 0.66051 0.68526 -0.02695 0.05195 0.04724 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 3825 C CG1 . ILE B 321 ? 0.62162 0.76212 0.79342 -0.02737 0.04906 0.04306 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 3826 C CG2 . ILE B 321 ? 0.47630 0.59295 0.63399 -0.02255 0.05902 0.05666 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 3827 C CD1 . ILE B 321 ? 0.35778 0.49708 0.54078 -0.03228 0.06106 0.03559 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 3828 N N . ASP B 322 ? 0.64113 0.75791 0.75211 -0.02128 0.03810 0.06553 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 3829 C CA . ASP B 322 ? 0.48496 0.58830 0.57388 -0.02288 0.04269 0.07023 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 3830 C C . ASP B 322 ? 0.40833 0.49460 0.49868 -0.02114 0.05499 0.07676 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 3831 O O . ASP B 322 ? 0.61966 0.70128 0.71879 -0.01373 0.05218 0.08662 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 3832 C CB . ASP B 322 ? 0.66423 0.76763 0.73611 -0.01937 0.02954 0.07939 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 3833 C CG . ASP B 322 ? 0.74752 0.83534 0.79124 -0.02255 0.03464 0.08406 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 3834 O OD1 . ASP B 322 ? 0.72911 0.80275 0.76774 -0.02590 0.04917 0.08334 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 3835 O OD2 . ASP B 322 ? 0.81169 0.90115 0.83712 -0.02283 0.02471 0.08778 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 3836 N N . LEU B 323 ? 0.57222 0.64900 0.65521 -0.02790 0.06923 0.07083 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 3837 C CA . LEU B 323 ? 0.69548 0.75378 0.77948 -0.02829 0.08397 0.07496 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 3838 C C . LEU B 323 ? 0.57503 0.61114 0.63280 -0.02779 0.08866 0.08616 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 3839 O O . LEU B 323 ? 0.64374 0.65996 0.69879 -0.02865 0.10273 0.09029 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 3840 C CB . LEU B 323 ? 0.67093 0.73291 0.76548 -0.03767 0.09877 0.05987 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 3841 C CG . LEU B 323 ? 0.50234 0.58224 0.62028 -0.03929 0.09712 0.04913 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 3842 C CD1 . LEU B 323 ? 0.48030 0.56494 0.60488 -0.04907 0.11047 0.03445 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 3843 C CD2 . LEU B 323 ? 0.39285 0.46774 0.52626 -0.03376 0.09829 0.05530 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 3844 N N . LYS B 324 ? 0.63759 0.67459 0.67419 -0.02713 0.07824 0.09114 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 3845 C CA . LYS B 324 ? 0.78292 0.79733 0.78988 -0.02724 0.08211 0.10272 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 3846 C C . LYS B 324 ? 0.67119 0.67733 0.67381 -0.01509 0.07007 0.12139 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 3847 O O . LYS B 324 ? 0.72165 0.74447 0.72955 -0.00914 0.05218 0.12480 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 3848 C CB . LYS B 324 ? 0.81007 0.82808 0.79294 -0.03371 0.07790 0.09851 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 3849 C CG . LYS B 324 ? 0.75272 0.77459 0.73586 -0.04519 0.09198 0.08165 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 3850 C CD . LYS B 324 ? 0.82061 0.81951 0.79181 -0.05227 0.11296 0.08140 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 3851 C CE . LYS B 324 ? 0.75988 0.76602 0.73012 -0.06417 0.12544 0.06370 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 3852 N NZ . LYS B 324 ? 0.72038 0.71081 0.68762 -0.07374 0.14818 0.05739 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 3853 N N . ALA B 325 ? 0.91437 0.89450 0.90721 -0.01141 0.08002 0.13333 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 3854 C CA . ALA B 325 ? 0.90299 0.87248 0.88785 0.00166 0.06810 0.15330 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 3855 C C . ALA B 325 ? 0.76864 0.74644 0.72925 0.00349 0.04922 0.16047 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 3856 O O . ALA B 325 ? 0.81428 0.80276 0.78092 0.01425 0.03108 0.17082 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 3857 C CB . ALA B 325 ? 0.87205 0.80592 0.83892 0.00361 0.08338 0.16585 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 3858 N N . GLN B 326 ? 0.76344 0.73838 0.69813 -0.00759 0.05346 0.15361 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 3859 C CA . GLN B 326 ? 0.90434 0.88029 0.80808 -0.00795 0.03915 0.16111 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 3860 C C . GLN B 326 ? 0.96532 0.95165 0.85750 -0.02129 0.04296 0.14476 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 3861 O O . GLN B 326 ? 1.07260 1.05605 0.97054 -0.03046 0.06005 0.13136 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 3862 C CB . GLN B 326 ? 0.88634 0.83011 0.75348 -0.00550 0.04347 0.17913 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 3863 C CG . GLN B 326 ? 1.19409 1.13053 1.06684 0.01118 0.03134 0.19939 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 3864 C CD . GLN B 326 ? 1.32091 1.28721 1.20723 0.01981 0.00524 0.20240 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 3865 O OE1 . GLN B 326 ? 1.39322 1.38020 1.27443 0.01230 -0.00401 0.19186 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 3866 N NE2 . GLN B 326 ? 1.28823 1.25715 1.19373 0.03535 -0.00575 0.21579 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 3867 N N . ARG B 327 ? 0.99411 0.99316 0.87090 -0.02238 0.02717 0.14526 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 3868 C CA . ARG B 327 ? 0.93823 0.94458 0.80185 -0.03466 0.03126 0.13028 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 3869 C C . ARG B 327 ? 0.96455 0.97029 0.79352 -0.03767 0.01852 0.13616 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 3870 O O . ARG B 327 ? 1.18869 1.17221 0.98281 -0.03950 0.02174 0.14757 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 3871 C CB . ARG B 327 ? 0.93183 0.96456 0.82790 -0.03591 0.02745 0.11415 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 3872 C CG . ARG B 327 ? 0.80309 0.83792 0.72800 -0.03699 0.04189 0.10390 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 3873 C CD . ARG B 327 ? 0.73310 0.79163 0.68394 -0.03836 0.03726 0.08914 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 3874 N NE . ARG B 327 ? 0.84490 0.90786 0.82418 -0.03737 0.04669 0.08206 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 3875 C CZ . ARG B 327 ? 0.75498 0.81977 0.74201 -0.04406 0.06000 0.06881 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 3876 N NH1 . ARG B 327 ? 0.60639 0.66881 0.57755 -0.05187 0.06687 0.06043 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 3877 N NH2 . ARG B 327 ? 0.73063 0.80092 0.74213 -0.04321 0.06649 0.06311 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 #