data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Infantes, L." 1 0000-0001-6932-4212 "Albert, A." 2 0000-0002-0026-6816 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE CsPYL1(V112L, T135L,F137I, T153I, V168A)-SB-HAB1 TERNARY COMPLEX" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CsPYL1, HAB1, Phosphatase ABA receptor inhibitor complex, PLANT PROTEIN" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "Sci Adv" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2375-2548 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 9 _citation.language ? _citation.page_first eade9948 _citation.page_last eade9948 _citation.title "Structure-guided engineering of a receptor-agonist pair for inducible activation of the ABA adaptive response to drought." _citation.year 2023 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1126/sciadv.ade9948 _citation.pdbx_database_id_PubMed 36897942 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Lozano-Juste, J." 1 0000-0001-7034-566X primary "Infantes, L." 2 0000-0001-6932-4212 primary "Garcia-Maquilon, I." 3 ? primary "Ruiz-Partida, R." 4 ? primary "Merilo, E." 5 0000-0003-1767-6413 primary "Benavente, J.L." 6 ? primary "Velazquez-Campoy, A." 7 0000-0001-5702-4538 primary "Coego, A." 8 0000-0002-2459-4291 primary "Bono, M." 9 0000-0002-6495-7069 primary "Forment, J." 10 0000-0002-1872-4061 primary "Pampin, B." 11 ? primary "Destito, P." 12 ? primary "Monteiro, A." 13 0000-0002-9786-3640 primary "Rodriguez, R." 14 0000-0002-6624-541X primary "Cruces, J." 15 ? primary "Rodriguez, P.L." 16 0000-0002-5886-9425 primary "Albert, A." 17 0000-0002-0026-6816 # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNLISGLPAATSTERLDILDDDRQVLGISIIGGEHRLRNYRSVISVHGFNR DGAICTVALESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNLISGLPAATSTERLDILDDDRQVLGISIIGGEHRLRNYRSVISVHGFNR DGAICTVALESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; A ? 2 "polypeptide(L)" no no ;RSVYELDCIPLWGTVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGESPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; ;RSVYELDCIPLWGTVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHEGESPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; B ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ASN n 1 3 ASN n 1 4 ASN n 1 5 LYS n 1 6 ALA n 1 7 GLU n 1 8 ALA n 1 9 ASP n 1 10 THR n 1 11 SER n 1 12 SER n 1 13 SER n 1 14 MET n 1 15 ALA n 1 16 ASP n 1 17 PRO n 1 18 GLU n 1 19 THR n 1 20 ARG n 1 21 PRO n 1 22 THR n 1 23 TYR n 1 24 THR n 1 25 THR n 1 26 HIS n 1 27 HIS n 1 28 LEU n 1 29 ALA n 1 30 ILE n 1 31 PRO n 1 32 SER n 1 33 GLY n 1 34 VAL n 1 35 THR n 1 36 GLN n 1 37 ASP n 1 38 GLU n 1 39 PHE n 1 40 ASP n 1 41 GLU n 1 42 LEU n 1 43 LYS n 1 44 GLN n 1 45 SER n 1 46 VAL n 1 47 VAL n 1 48 GLU n 1 49 PHE n 1 50 HIS n 1 51 THR n 1 52 TYR n 1 53 GLN n 1 54 LEU n 1 55 SER n 1 56 GLN n 1 57 ASN n 1 58 GLN n 1 59 CYS n 1 60 SER n 1 61 SER n 1 62 LEU n 1 63 LEU n 1 64 ALA n 1 65 GLN n 1 66 ARG n 1 67 ILE n 1 68 ARG n 1 69 ALA n 1 70 PRO n 1 71 ASN n 1 72 ASP n 1 73 VAL n 1 74 VAL n 1 75 TRP n 1 76 SER n 1 77 ILE n 1 78 VAL n 1 79 ARG n 1 80 ARG n 1 81 PHE n 1 82 ASP n 1 83 GLN n 1 84 PRO n 1 85 GLN n 1 86 THR n 1 87 TYR n 1 88 LYS n 1 89 HIS n 1 90 PHE n 1 91 ILE n 1 92 LYS n 1 93 SER n 1 94 CYS n 1 95 SER n 1 96 VAL n 1 97 SER n 1 98 ASP n 1 99 ASN n 1 100 PHE n 1 101 THR n 1 102 MET n 1 103 ALA n 1 104 VAL n 1 105 GLY n 1 106 SER n 1 107 THR n 1 108 ARG n 1 109 ASP n 1 110 VAL n 1 111 ASN n 1 112 LEU n 1 113 ILE n 1 114 SER n 1 115 GLY n 1 116 LEU n 1 117 PRO n 1 118 ALA n 1 119 ALA n 1 120 THR n 1 121 SER n 1 122 THR n 1 123 GLU n 1 124 ARG n 1 125 LEU n 1 126 ASP n 1 127 ILE n 1 128 LEU n 1 129 ASP n 1 130 ASP n 1 131 ASP n 1 132 ARG n 1 133 GLN n 1 134 VAL n 1 135 LEU n 1 136 GLY n 1 137 ILE n 1 138 SER n 1 139 ILE n 1 140 ILE n 1 141 GLY n 1 142 GLY n 1 143 GLU n 1 144 HIS n 1 145 ARG n 1 146 LEU n 1 147 ARG n 1 148 ASN n 1 149 TYR n 1 150 ARG n 1 151 SER n 1 152 VAL n 1 153 ILE n 1 154 SER n 1 155 VAL n 1 156 HIS n 1 157 GLY n 1 158 PHE n 1 159 ASN n 1 160 ARG n 1 161 ASP n 1 162 GLY n 1 163 ALA n 1 164 ILE n 1 165 CYS n 1 166 THR n 1 167 VAL n 1 168 ALA n 1 169 LEU n 1 170 GLU n 1 171 SER n 1 172 TYR n 1 173 VAL n 1 174 VAL n 1 175 ASP n 1 176 VAL n 1 177 PRO n 1 178 GLU n 1 179 GLY n 1 180 ASN n 1 181 THR n 1 182 GLU n 1 183 GLU n 1 184 ASP n 1 185 THR n 1 186 ARG n 1 187 LEU n 1 188 PHE n 1 189 ALA n 1 190 ASP n 1 191 THR n 1 192 VAL n 1 193 VAL n 1 194 LYS n 1 195 LEU n 1 196 ASN n 1 197 LEU n 1 198 GLN n 1 199 LYS n 1 200 LEU n 1 201 VAL n 1 202 SER n 1 203 VAL n 1 204 ALA n 1 205 GLU n 1 206 SER n 1 207 GLN n 1 208 VAL n 1 209 ILE n 2 1 ARG n 2 2 SER n 2 3 VAL n 2 4 TYR n 2 5 GLU n 2 6 LEU n 2 7 ASP n 2 8 CYS n 2 9 ILE n 2 10 PRO n 2 11 LEU n 2 12 TRP n 2 13 GLY n 2 14 THR n 2 15 VAL n 2 16 SER n 2 17 ILE n 2 18 GLN n 2 19 GLY n 2 20 ASN n 2 21 ARG n 2 22 SER n 2 23 GLU n 2 24 MET n 2 25 GLU n 2 26 ASP n 2 27 ALA n 2 28 PHE n 2 29 ALA n 2 30 VAL n 2 31 SER n 2 32 PRO n 2 33 HIS n 2 34 PHE n 2 35 LEU n 2 36 LYS n 2 37 LEU n 2 38 PRO n 2 39 ILE n 2 40 LYS n 2 41 MET n 2 42 LEU n 2 43 MET n 2 44 GLY n 2 45 ASP n 2 46 HIS n 2 47 GLU n 2 48 GLY n 2 49 GLU n 2 50 SER n 2 51 PRO n 2 52 SER n 2 53 LEU n 2 54 THR n 2 55 HIS n 2 56 LEU n 2 57 THR n 2 58 GLY n 2 59 HIS n 2 60 PHE n 2 61 PHE n 2 62 GLY n 2 63 VAL n 2 64 TYR n 2 65 ASP n 2 66 GLY n 2 67 HIS n 2 68 GLY n 2 69 GLY n 2 70 HIS n 2 71 LYS n 2 72 VAL n 2 73 ALA n 2 74 ASP n 2 75 TYR n 2 76 CYS n 2 77 ARG n 2 78 ASP n 2 79 ARG n 2 80 LEU n 2 81 HIS n 2 82 PHE n 2 83 ALA n 2 84 LEU n 2 85 ALA n 2 86 GLU n 2 87 GLU n 2 88 ILE n 2 89 GLU n 2 90 ARG n 2 91 ILE n 2 92 LYS n 2 93 ASP n 2 94 GLU n 2 95 LEU n 2 96 CYS n 2 97 LYS n 2 98 ARG n 2 99 ASN n 2 100 THR n 2 101 GLY n 2 102 GLU n 2 103 GLY n 2 104 ARG n 2 105 GLN n 2 106 VAL n 2 107 GLN n 2 108 TRP n 2 109 ASP n 2 110 LYS n 2 111 VAL n 2 112 PHE n 2 113 THR n 2 114 SER n 2 115 CYS n 2 116 PHE n 2 117 LEU n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 ASP n 2 121 GLY n 2 122 GLU n 2 123 ILE n 2 124 GLU n 2 125 GLY n 2 126 LYS n 2 127 ILE n 2 128 GLY n 2 129 ARG n 2 130 ALA n 2 131 VAL n 2 132 VAL n 2 133 GLY n 2 134 SER n 2 135 SER n 2 136 ASP n 2 137 LYS n 2 138 VAL n 2 139 LEU n 2 140 GLU n 2 141 ALA n 2 142 VAL n 2 143 ALA n 2 144 SER n 2 145 GLU n 2 146 THR n 2 147 VAL n 2 148 GLY n 2 149 SER n 2 150 THR n 2 151 ALA n 2 152 VAL n 2 153 VAL n 2 154 ALA n 2 155 LEU n 2 156 VAL n 2 157 CYS n 2 158 SER n 2 159 SER n 2 160 HIS n 2 161 ILE n 2 162 VAL n 2 163 VAL n 2 164 SER n 2 165 ASN n 2 166 CYS n 2 167 GLY n 2 168 ASP n 2 169 SER n 2 170 ARG n 2 171 ALA n 2 172 VAL n 2 173 LEU n 2 174 PHE n 2 175 ARG n 2 176 GLY n 2 177 LYS n 2 178 GLU n 2 179 ALA n 2 180 MET n 2 181 PRO n 2 182 LEU n 2 183 SER n 2 184 VAL n 2 185 ASP n 2 186 HIS n 2 187 LYS n 2 188 PRO n 2 189 ASP n 2 190 ARG n 2 191 GLU n 2 192 ASP n 2 193 GLU n 2 194 TYR n 2 195 ALA n 2 196 ARG n 2 197 ILE n 2 198 GLU n 2 199 ASN n 2 200 ALA n 2 201 GLY n 2 202 GLY n 2 203 LYS n 2 204 VAL n 2 205 ILE n 2 206 GLN n 2 207 TRP n 2 208 GLN n 2 209 GLY n 2 210 ALA n 2 211 ARG n 2 212 VAL n 2 213 PHE n 2 214 GLY n 2 215 VAL n 2 216 LEU n 2 217 ALA n 2 218 MET n 2 219 SER n 2 220 ARG n 2 221 SER n 2 222 ILE n 2 223 GLY n 2 224 ASP n 2 225 ARG n 2 226 TYR n 2 227 LEU n 2 228 LYS n 2 229 PRO n 2 230 TYR n 2 231 VAL n 2 232 ILE n 2 233 PRO n 2 234 GLU n 2 235 PRO n 2 236 GLU n 2 237 VAL n 2 238 THR n 2 239 PHE n 2 240 MET n 2 241 PRO n 2 242 ARG n 2 243 SER n 2 244 ARG n 2 245 GLU n 2 246 ASP n 2 247 GLU n 2 248 CYS n 2 249 LEU n 2 250 ILE n 2 251 LEU n 2 252 ALA n 2 253 SER n 2 254 ASP n 2 255 GLY n 2 256 LEU n 2 257 TRP n 2 258 ASP n 2 259 VAL n 2 260 MET n 2 261 ASN n 2 262 ASN n 2 263 GLN n 2 264 GLU n 2 265 VAL n 2 266 CYS n 2 267 GLU n 2 268 ILE n 2 269 ALA n 2 270 ARG n 2 271 ARG n 2 272 ARG n 2 273 ILE n 2 274 LEU n 2 275 MET n 2 276 TRP n 2 277 HIS n 2 278 LYS n 2 279 LYS n 2 280 ASN n 2 281 GLY n 2 282 ALA n 2 283 PRO n 2 284 PRO n 2 285 LEU n 2 286 ALA n 2 287 GLU n 2 288 ARG n 2 289 GLY n 2 290 LYS n 2 291 GLY n 2 292 ILE n 2 293 ASP n 2 294 PRO n 2 295 ALA n 2 296 CYS n 2 297 GLN n 2 298 ALA n 2 299 ALA n 2 300 ALA n 2 301 ASP n 2 302 TYR n 2 303 LEU n 2 304 SER n 2 305 MET n 2 306 LEU n 2 307 ALA n 2 308 LEU n 2 309 GLN n 2 310 LYS n 2 311 GLY n 2 312 SER n 2 313 LYS n 2 314 ASP n 2 315 ASN n 2 316 ILE n 2 317 SER n 2 318 ILE n 2 319 ILE n 2 320 VAL n 2 321 ILE n 2 322 ASP n 2 323 LEU n 2 324 LYS n 2 325 ALA n 2 326 GLN n 2 327 ARG n 2 328 LYS n 2 329 PHE n 2 330 LYS n 2 331 THR n 2 332 ARG n 2 333 THR n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL1" 23269.889 1 ? ? ? ? 2 polymer man "Protein phosphatase 2C 16" 37029.363 1 3.1.3.16 ? ? ? 3 non-polymer syn "1,4-dimethyl-2-oxidanylidene-~{N}-(phenylmethyl)quinoline-6-sulfonamide" 342.412 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION" 54.938 4 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "CHLORIDE ION" 35.453 4 ? ? ? ? 6 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 267 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 ASN 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 ASN 3 3 ? ? ? A ? n A 1 4 ASN 4 4 ? ? ? A ? n A 1 5 LYS 5 5 ? ? ? A ? n A 1 6 ALA 6 6 ? ? ? A ? n A 1 7 GLU 7 7 ? ? ? A ? n A 1 8 ALA 8 8 ? ? ? A ? n A 1 9 ASP 9 9 ? ? ? A ? n A 1 10 THR 10 10 ? ? ? A ? n A 1 11 SER 11 11 ? ? ? A ? n A 1 12 SER 12 12 ? ? ? A ? n A 1 13 SER 13 13 ? ? ? A ? n A 1 14 MET 14 14 ? ? ? A ? n A 1 15 ALA 15 15 ? ? ? A ? n A 1 16 ASP 16 16 ? ? ? A ? n A 1 17 PRO 17 17 ? ? ? A ? n A 1 18 GLU 18 18 ? ? ? A ? n A 1 19 THR 19 19 ? ? ? A ? n A 1 20 ARG 20 20 20 ARG ARG A ? n A 1 21 PRO 21 21 21 PRO PRO A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A ? n A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A ? n A 1 25 THR 25 25 25 THR THR A ? n A 1 26 HIS 26 26 26 HIS HIS A ? n A 1 27 HIS 27 27 27 HIS HIS A ? n A 1 28 LEU 28 28 28 LEU LEU A ? n A 1 29 ALA 29 29 29 ALA ALA A ? n A 1 30 ILE 30 30 30 ILE ILE A ? n A 1 31 PRO 31 31 31 PRO PRO A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 GLY 33 33 33 GLY GLY A ? n A 1 34 VAL 34 34 34 VAL VAL A ? n A 1 35 THR 35 35 35 THR THR A ? n A 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A ? n A 1 37 ASP 37 37 37 ASP ASP A ? n A 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A ? n A 1 39 PHE 39 39 39 PHE PHE A ? n A 1 40 ASP 40 40 40 ASP ASP A ? n A 1 41 GLU 41 41 41 GLU GLU A ? n A 1 42 LEU 42 42 42 LEU LEU A ? n A 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS A ? n A 1 44 GLN 44 44 44 GLN GLN A ? n A 1 45 SER 45 45 45 SER SER A ? n A 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL A ? n A 1 47 VAL 47 47 47 VAL VAL A ? n A 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU A ? n A 1 49 PHE 49 49 49 PHE PHE A ? n A 1 50 HIS 50 50 50 HIS HIS A ? n A 1 51 THR 51 51 51 THR THR A ? n A 1 52 TYR 52 52 52 TYR TYR A ? n A 1 53 GLN 53 53 53 GLN GLN A ? n A 1 54 LEU 54 54 54 LEU LEU A ? n A 1 55 SER 55 55 55 SER SER A ? n A 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A ? n A 1 57 ASN 57 57 57 ASN ASN A ? n A 1 58 GLN 58 58 58 GLN GLN A ? n A 1 59 CYS 59 59 59 CYS CYS A ? n A 1 60 SER 60 60 60 SER SER A ? n A 1 61 SER 61 61 61 SER SER A ? n A 1 62 LEU 62 62 62 LEU LEU A ? n A 1 63 LEU 63 63 63 LEU LEU A ? n A 1 64 ALA 64 64 64 ALA ALA A ? n A 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN A ? n A 1 66 ARG 66 66 66 ARG ARG A ? n A 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A ? n A 1 68 ARG 68 68 68 ARG ARG A ? n A 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA A ? n A 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A ? n A 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A ? n A 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A ? n A 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A ? n A 1 74 VAL 74 74 74 VAL VAL A ? n A 1 75 TRP 75 75 75 TRP TRP A ? n A 1 76 SER 76 76 76 SER SER A ? n A 1 77 ILE 77 77 77 ILE ILE A ? n A 1 78 VAL 78 78 78 VAL VAL A ? n A 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A ? n A 1 80 ARG 80 80 80 ARG ARG A ? n A 1 81 PHE 81 81 81 PHE PHE A ? n A 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A ? n A 1 83 GLN 83 83 83 GLN GLN A ? n A 1 84 PRO 84 84 84 PRO PRO A ? n A 1 85 GLN 85 85 85 GLN GLN A ? n A 1 86 THR 86 86 86 THR THR A ? n A 1 87 TYR 87 87 87 TYR TYR A ? n A 1 88 LYS 88 88 88 LYS LYS A ? n A 1 89 HIS 89 89 89 HIS HIS A ? n A 1 90 PHE 90 90 90 PHE PHE A ? n A 1 91 ILE 91 91 91 ILE ILE A ? n A 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A ? n A 1 93 SER 93 93 93 SER SER A ? n A 1 94 CYS 94 94 94 CYS CYS A ? n A 1 95 SER 95 95 95 SER SER A ? n A 1 96 VAL 96 96 96 VAL VAL A ? n A 1 97 SER 97 97 97 SER SER A ? n A 1 98 ASP 98 98 98 ASP ASP A ? n A 1 99 ASN 99 99 99 ASN ASN A ? n A 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A ? n A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A ? n A 1 102 MET 102 102 102 MET MET A ? n A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n A 1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A ? n A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A ? n A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY A ? n A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n A 1 117 PRO 117 117 117 PRO PRO A ? n A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A ? n A 1 121 SER 121 121 121 SER SER A ? n A 1 122 THR 122 122 122 THR THR A ? n A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A ? n A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n A 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP A ? n A 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A ? n A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A ? n A 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A ? n A 1 131 ASP 131 131 131 ASP ASP A ? n A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n A 1 133 GLN 133 133 133 GLN GLN A ? n A 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A ? n A 1 135 LEU 135 135 135 LEU LEU A ? n A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n A 1 137 ILE 137 137 137 ILE ILE A ? n A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n A 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE A ? n A 1 140 ILE 140 140 140 ILE ILE A ? n A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY A ? n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A ? n A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n A 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A ? n A 1 145 ARG 145 145 145 ARG ARG A ? n A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A ? n A 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A ? n A 1 148 ASN 148 148 148 ASN ASN A ? n A 1 149 TYR 149 149 149 TYR TYR A ? n A 1 150 ARG 150 150 150 ARG ARG A ? n A 1 151 SER 151 151 151 SER SER A ? n A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A ? n A 1 153 ILE 153 153 153 ILE ILE A ? n A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n A 1 155 VAL 155 155 155 VAL VAL A ? n A 1 156 HIS 156 156 156 HIS HIS A ? n A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A ? n A 1 158 PHE 158 158 158 PHE PHE A ? n A 1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A ? n A 1 160 ARG 160 160 160 ARG ARG A ? n A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n A 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A ? n A 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A ? n A 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A ? n A 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A ? n A 1 166 THR 166 166 166 THR THR A ? n A 1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A ? n A 1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA A ? n A 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A ? n A 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A ? n A 1 171 SER 171 171 171 SER SER A ? n A 1 172 TYR 172 172 172 TYR TYR A ? n A 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A ? n A 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A ? n A 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP A ? n A 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A ? n A 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A ? n A 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A ? n A 1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A ? n A 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A ? n A 1 181 THR 181 181 181 THR THR A ? n A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n A 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A ? n A 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP A ? n A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A ? n A 1 187 LEU 187 187 187 LEU LEU A ? n A 1 188 PHE 188 188 188 PHE PHE A ? n A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A ? n A 1 191 THR 191 191 191 THR THR A ? n A 1 192 VAL 192 192 192 VAL VAL A ? n A 1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A ? n A 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS A ? n A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A ? n A 1 196 ASN 196 196 196 ASN ASN A ? n A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n A 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS A ? n A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A ? n A 1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A ? n A 1 202 SER 202 202 202 SER SER A ? n A 1 203 VAL 203 203 203 VAL VAL A ? n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A ? n A 1 205 GLU 205 205 205 GLU GLU A ? n A 1 206 SER 206 206 206 SER SER A ? n A 1 207 GLN 207 207 207 GLN GLN A ? n A 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A ? n A 1 209 ILE 209 209 209 ILE ILE A ? n B 2 1 ARG 1 179 ? ? ? B ? n B 2 2 SER 2 180 ? ? ? B ? n B 2 3 VAL 3 181 ? ? ? B ? n B 2 4 TYR 4 182 ? ? ? B ? n B 2 5 GLU 5 183 ? ? ? B ? n B 2 6 LEU 6 184 ? ? ? B ? n B 2 7 ASP 7 185 ? ? ? B ? n B 2 8 CYS 8 186 186 CYS CYS B ? n B 2 9 ILE 9 187 187 ILE ILE B ? n B 2 10 PRO 10 188 188 PRO PRO B ? n B 2 11 LEU 11 189 189 LEU LEU B ? n B 2 12 TRP 12 190 190 TRP TRP B ? n B 2 13 GLY 13 191 191 GLY GLY B ? n B 2 14 THR 14 192 192 THR THR B ? n B 2 15 VAL 15 193 193 VAL VAL B ? n B 2 16 SER 16 194 194 SER SER B ? n B 2 17 ILE 17 195 195 ILE ILE B ? n B 2 18 GLN 18 196 196 GLN GLN B ? n B 2 19 GLY 19 197 197 GLY GLY B ? n B 2 20 ASN 20 198 198 ASN ASN B ? n B 2 21 ARG 21 199 199 ARG ARG B ? n B 2 22 SER 22 200 200 SER SER B ? n B 2 23 GLU 23 201 201 GLU GLU B ? n B 2 24 MET 24 202 202 MET MET B ? n B 2 25 GLU 25 203 203 GLU GLU B ? n B 2 26 ASP 26 204 204 ASP ASP B ? n B 2 27 ALA 27 205 205 ALA ALA B ? n B 2 28 PHE 28 206 206 PHE PHE B ? n B 2 29 ALA 29 207 207 ALA ALA B ? n B 2 30 VAL 30 208 208 VAL VAL B ? n B 2 31 SER 31 209 209 SER SER B ? n B 2 32 PRO 32 210 210 PRO PRO B ? n B 2 33 HIS 33 211 211 HIS HIS B ? n B 2 34 PHE 34 212 212 PHE PHE B ? n B 2 35 LEU 35 213 213 LEU LEU B ? n B 2 36 LYS 36 214 214 LYS LYS B ? n B 2 37 LEU 37 215 215 LEU LEU B ? n B 2 38 PRO 38 216 216 PRO PRO B ? n B 2 39 ILE 39 217 217 ILE ILE B ? n B 2 40 LYS 40 218 218 LYS LYS B ? n B 2 41 MET 41 219 219 MET MET B ? n B 2 42 LEU 42 220 220 LEU LEU B ? n B 2 43 MET 43 221 221 MET MET B ? n B 2 44 GLY 44 222 222 GLY GLY B ? n B 2 45 ASP 45 223 223 ASP ASP B ? n B 2 46 HIS 46 224 224 HIS HIS B ? n B 2 47 GLU 47 225 225 GLU GLU B ? n B 2 48 GLY 48 226 ? ? ? B ? n B 2 49 GLU 49 227 227 GLU GLU B ? n B 2 50 SER 50 228 228 SER SER B ? n B 2 51 PRO 51 229 229 PRO PRO B ? n B 2 52 SER 52 230 230 SER SER B ? n B 2 53 LEU 53 231 231 LEU LEU B ? n B 2 54 THR 54 232 232 THR THR B ? n B 2 55 HIS 55 233 233 HIS HIS B ? n B 2 56 LEU 56 234 234 LEU LEU B ? n B 2 57 THR 57 235 235 THR THR B ? n B 2 58 GLY 58 236 236 GLY GLY B ? n B 2 59 HIS 59 237 237 HIS HIS B ? n B 2 60 PHE 60 238 238 PHE PHE B ? n B 2 61 PHE 61 239 239 PHE PHE B ? n B 2 62 GLY 62 240 240 GLY GLY B ? n B 2 63 VAL 63 241 241 VAL VAL B ? n B 2 64 TYR 64 242 242 TYR TYR B ? n B 2 65 ASP 65 243 243 ASP ASP B ? n B 2 66 GLY 66 244 244 GLY GLY B ? n B 2 67 HIS 67 245 245 HIS HIS B ? n B 2 68 GLY 68 246 246 GLY GLY B ? n B 2 69 GLY 69 247 247 GLY GLY B ? n B 2 70 HIS 70 248 248 HIS HIS B ? n B 2 71 LYS 71 249 249 LYS LYS B ? n B 2 72 VAL 72 250 250 VAL VAL B ? n B 2 73 ALA 73 251 251 ALA ALA B ? n B 2 74 ASP 74 252 252 ASP ASP B ? n B 2 75 TYR 75 253 253 TYR TYR B ? n B 2 76 CYS 76 254 254 CYS CYS B ? n B 2 77 ARG 77 255 255 ARG ARG B ? n B 2 78 ASP 78 256 256 ASP ASP B ? n B 2 79 ARG 79 257 257 ARG ARG B ? n B 2 80 LEU 80 258 258 LEU LEU B ? n B 2 81 HIS 81 259 259 HIS HIS B ? n B 2 82 PHE 82 260 260 PHE PHE B ? n B 2 83 ALA 83 261 261 ALA ALA B ? n B 2 84 LEU 84 262 262 LEU LEU B ? n B 2 85 ALA 85 263 263 ALA ALA B ? n B 2 86 GLU 86 264 264 GLU GLU B ? n B 2 87 GLU 87 265 265 GLU GLU B ? n B 2 88 ILE 88 266 266 ILE ILE B ? n B 2 89 GLU 89 267 267 GLU GLU B ? n B 2 90 ARG 90 268 268 ARG ARG B ? n B 2 91 ILE 91 269 269 ILE ILE B ? n B 2 92 LYS 92 270 270 LYS LYS B ? n B 2 93 ASP 93 271 271 ASP ASP B ? n B 2 94 GLU 94 272 272 GLU GLU B ? n B 2 95 LEU 95 273 273 LEU LEU B ? n B 2 96 CYS 96 274 ? ? ? B ? n B 2 97 LYS 97 275 ? ? ? B ? n B 2 98 ARG 98 276 ? ? ? B ? n B 2 99 ASN 99 277 ? ? ? B ? n B 2 100 THR 100 278 278 THR THR B ? n B 2 101 GLY 101 279 279 GLY GLY B ? n B 2 102 GLU 102 280 280 GLU GLU B ? n B 2 103 GLY 103 281 281 GLY GLY B ? n B 2 104 ARG 104 282 282 ARG ARG B ? n B 2 105 GLN 105 283 283 GLN GLN B ? n B 2 106 VAL 106 284 284 VAL VAL B ? n B 2 107 GLN 107 285 285 GLN GLN B ? n B 2 108 TRP 108 286 286 TRP TRP B ? n B 2 109 ASP 109 287 287 ASP ASP B ? n B 2 110 LYS 110 288 288 LYS LYS B ? n B 2 111 VAL 111 289 289 VAL VAL B ? n B 2 112 PHE 112 290 290 PHE PHE B ? n B 2 113 THR 113 291 291 THR THR B ? n B 2 114 SER 114 292 292 SER SER B ? n B 2 115 CYS 115 293 293 CYS CYS B ? n B 2 116 PHE 116 294 294 PHE PHE B ? n B 2 117 LEU 117 295 295 LEU LEU B ? n B 2 118 THR 118 296 296 THR THR B ? n B 2 119 VAL 119 297 297 VAL VAL B ? n B 2 120 ASP 120 298 298 ASP ASP B ? n B 2 121 GLY 121 299 299 GLY GLY B ? n B 2 122 GLU 122 300 300 GLU GLU B ? n B 2 123 ILE 123 301 301 ILE ILE B ? n B 2 124 GLU 124 302 302 GLU GLU B ? n B 2 125 GLY 125 303 303 GLY GLY B ? n B 2 126 LYS 126 304 304 LYS LYS B ? n B 2 127 ILE 127 305 305 ILE ILE B ? n B 2 128 GLY 128 306 306 GLY GLY B ? n B 2 129 ARG 129 307 307 ARG ARG B ? n B 2 130 ALA 130 308 308 ALA ALA B ? n B 2 131 VAL 131 309 309 VAL VAL B ? n B 2 132 VAL 132 310 310 VAL VAL B ? n B 2 133 GLY 133 311 ? ? ? B ? n B 2 134 SER 134 312 ? ? ? B ? n B 2 135 SER 135 313 ? ? ? B ? n B 2 136 ASP 136 314 314 ASP ASP B ? n B 2 137 LYS 137 315 315 LYS LYS B ? n B 2 138 VAL 138 316 316 VAL VAL B ? n B 2 139 LEU 139 317 317 LEU LEU B ? n B 2 140 GLU 140 318 318 GLU GLU B ? n B 2 141 ALA 141 319 319 ALA ALA B ? n B 2 142 VAL 142 320 320 VAL VAL B ? n B 2 143 ALA 143 321 321 ALA ALA B ? n B 2 144 SER 144 322 322 SER SER B ? n B 2 145 GLU 145 323 323 GLU GLU B ? n B 2 146 THR 146 324 324 THR THR B ? n B 2 147 VAL 147 325 325 VAL VAL B ? n B 2 148 GLY 148 326 326 GLY GLY B ? n B 2 149 SER 149 327 327 SER SER B ? n B 2 150 THR 150 328 328 THR THR B ? n B 2 151 ALA 151 329 329 ALA ALA B ? n B 2 152 VAL 152 330 330 VAL VAL B ? n B 2 153 VAL 153 331 331 VAL VAL B ? n B 2 154 ALA 154 332 332 ALA ALA B ? n B 2 155 LEU 155 333 333 LEU LEU B ? n B 2 156 VAL 156 334 334 VAL VAL B ? n B 2 157 CYS 157 335 335 CYS CYS B ? n B 2 158 SER 158 336 336 SER SER B ? n B 2 159 SER 159 337 337 SER SER B ? n B 2 160 HIS 160 338 338 HIS HIS B ? n B 2 161 ILE 161 339 339 ILE ILE B ? n B 2 162 VAL 162 340 340 VAL VAL B ? n B 2 163 VAL 163 341 341 VAL VAL B ? n B 2 164 SER 164 342 342 SER SER B ? n B 2 165 ASN 165 343 343 ASN ASN B ? n B 2 166 CYS 166 344 344 CYS CYS B ? n B 2 167 GLY 167 345 345 GLY GLY B ? n B 2 168 ASP 168 346 346 ASP ASP B ? n B 2 169 SER 169 347 347 SER SER B ? n B 2 170 ARG 170 348 348 ARG ARG B ? n B 2 171 ALA 171 349 349 ALA ALA B ? n B 2 172 VAL 172 350 350 VAL VAL B ? n B 2 173 LEU 173 351 351 LEU LEU B ? n B 2 174 PHE 174 352 352 PHE PHE B ? n B 2 175 ARG 175 353 353 ARG ARG B ? n B 2 176 GLY 176 354 354 GLY GLY B ? n B 2 177 LYS 177 355 355 LYS LYS B ? n B 2 178 GLU 178 356 356 GLU GLU B ? n B 2 179 ALA 179 357 357 ALA ALA B ? n B 2 180 MET 180 358 358 MET MET B ? n B 2 181 PRO 181 359 359 PRO PRO B ? n B 2 182 LEU 182 360 360 LEU LEU B ? n B 2 183 SER 183 361 361 SER SER B ? n B 2 184 VAL 184 362 362 VAL VAL B ? n B 2 185 ASP 185 363 363 ASP ASP B ? n B 2 186 HIS 186 364 364 HIS HIS B ? n B 2 187 LYS 187 365 365 LYS LYS B ? n B 2 188 PRO 188 366 366 PRO PRO B ? n B 2 189 ASP 189 367 367 ASP ASP B ? n B 2 190 ARG 190 368 368 ARG ARG B ? n B 2 191 GLU 191 369 369 GLU GLU B ? n B 2 192 ASP 192 370 370 ASP ASP B ? n B 2 193 GLU 193 371 371 GLU GLU B ? n B 2 194 TYR 194 372 372 TYR TYR B ? n B 2 195 ALA 195 373 373 ALA ALA B ? n B 2 196 ARG 196 374 374 ARG ARG B ? n B 2 197 ILE 197 375 375 ILE ILE B ? n B 2 198 GLU 198 376 376 GLU GLU B ? n B 2 199 ASN 199 377 377 ASN ASN B ? n B 2 200 ALA 200 378 378 ALA ALA B ? n B 2 201 GLY 201 379 379 GLY GLY B ? n B 2 202 GLY 202 380 380 GLY GLY B ? n B 2 203 LYS 203 381 381 LYS LYS B ? n B 2 204 VAL 204 382 382 VAL VAL B ? n B 2 205 ILE 205 383 383 ILE ILE B ? n B 2 206 GLN 206 384 384 GLN GLN B ? n B 2 207 TRP 207 385 385 TRP TRP B ? n B 2 208 GLN 208 386 386 GLN GLN B ? n B 2 209 GLY 209 387 387 GLY GLY B ? n B 2 210 ALA 210 388 388 ALA ALA B ? n B 2 211 ARG 211 389 389 ARG ARG B ? n B 2 212 VAL 212 390 390 VAL VAL B ? n B 2 213 PHE 213 391 391 PHE PHE B ? n B 2 214 GLY 214 392 392 GLY GLY B ? n B 2 215 VAL 215 393 393 VAL VAL B ? n B 2 216 LEU 216 394 394 LEU LEU B ? n B 2 217 ALA 217 395 395 ALA ALA B ? n B 2 218 MET 218 396 396 MET MET B ? n B 2 219 SER 219 397 397 SER SER B ? n B 2 220 ARG 220 398 398 ARG ARG B ? n B 2 221 SER 221 399 399 SER SER B ? n B 2 222 ILE 222 400 400 ILE ILE B ? n B 2 223 GLY 223 401 401 GLY GLY B ? n B 2 224 ASP 224 402 402 ASP ASP B ? n B 2 225 ARG 225 403 403 ARG ARG B ? n B 2 226 TYR 226 404 404 TYR TYR B ? n B 2 227 LEU 227 405 405 LEU LEU B ? n B 2 228 LYS 228 406 406 LYS LYS B ? n B 2 229 PRO 229 407 407 PRO PRO B ? n B 2 230 TYR 230 408 408 TYR TYR B ? n B 2 231 VAL 231 409 409 VAL VAL B ? n B 2 232 ILE 232 410 410 ILE ILE B ? n B 2 233 PRO 233 411 411 PRO PRO B ? n B 2 234 GLU 234 412 412 GLU GLU B ? n B 2 235 PRO 235 413 413 PRO PRO B ? n B 2 236 GLU 236 414 414 GLU GLU B ? n B 2 237 VAL 237 415 415 VAL VAL B ? n B 2 238 THR 238 416 416 THR THR B ? n B 2 239 PHE 239 417 417 PHE PHE B ? n B 2 240 MET 240 418 418 MET MET B ? n B 2 241 PRO 241 419 419 PRO PRO B ? n B 2 242 ARG 242 420 420 ARG ARG B ? n B 2 243 SER 243 421 421 SER SER B ? n B 2 244 ARG 244 422 422 ARG ARG B ? n B 2 245 GLU 245 423 423 GLU GLU B ? n B 2 246 ASP 246 424 424 ASP ASP B ? n B 2 247 GLU 247 425 425 GLU GLU B ? n B 2 248 CYS 248 426 426 CYS CYS B ? n B 2 249 LEU 249 427 427 LEU LEU B ? n B 2 250 ILE 250 428 428 ILE ILE B ? n B 2 251 LEU 251 429 429 LEU LEU B ? n B 2 252 ALA 252 430 430 ALA ALA B ? n B 2 253 SER 253 431 431 SER SER B ? n B 2 254 ASP 254 432 432 ASP ASP B ? n B 2 255 GLY 255 433 433 GLY GLY B ? n B 2 256 LEU 256 434 434 LEU LEU B ? n B 2 257 TRP 257 435 435 TRP TRP B ? n B 2 258 ASP 258 436 436 ASP ASP B ? n B 2 259 VAL 259 437 437 VAL VAL B ? n B 2 260 MET 260 438 438 MET MET B ? n B 2 261 ASN 261 439 439 ASN ASN B ? n B 2 262 ASN 262 440 440 ASN ASN B ? n B 2 263 GLN 263 441 441 GLN GLN B ? n B 2 264 GLU 264 442 442 GLU GLU B ? n B 2 265 VAL 265 443 443 VAL VAL B ? n B 2 266 CYS 266 444 444 CYS CYS B ? n B 2 267 GLU 267 445 445 GLU GLU B ? n B 2 268 ILE 268 446 446 ILE ILE B ? n B 2 269 ALA 269 447 447 ALA ALA B ? n B 2 270 ARG 270 448 448 ARG ARG B ? n B 2 271 ARG 271 449 449 ARG ARG B ? n B 2 272 ARG 272 450 450 ARG ARG B ? n B 2 273 ILE 273 451 451 ILE ILE B ? n B 2 274 LEU 274 452 452 LEU LEU B ? n B 2 275 MET 275 453 453 MET MET B ? n B 2 276 TRP 276 454 454 TRP TRP B ? n B 2 277 HIS 277 455 455 HIS HIS B ? n B 2 278 LYS 278 456 456 LYS LYS B ? n B 2 279 LYS 279 457 457 LYS LYS B ? n B 2 280 ASN 280 458 458 ASN ASN B ? n B 2 281 GLY 281 459 459 GLY GLY B ? n B 2 282 ALA 282 460 460 ALA ALA B ? n B 2 283 PRO 283 461 461 PRO PRO B ? n B 2 284 PRO 284 462 462 PRO PRO B ? n B 2 285 LEU 285 463 463 LEU LEU B ? n B 2 286 ALA 286 464 464 ALA ALA B ? n B 2 287 GLU 287 465 465 GLU GLU B ? n B 2 288 ARG 288 466 466 ARG ARG B ? n B 2 289 GLY 289 467 467 GLY GLY B ? n B 2 290 LYS 290 468 468 LYS LYS B ? n B 2 291 GLY 291 469 469 GLY GLY B ? n B 2 292 ILE 292 470 470 ILE ILE B ? n B 2 293 ASP 293 471 471 ASP ASP B ? n B 2 294 PRO 294 472 472 PRO PRO B ? n B 2 295 ALA 295 473 473 ALA ALA B ? n B 2 296 CYS 296 474 474 CYS CYS B ? n B 2 297 GLN 297 475 475 GLN GLN B ? n B 2 298 ALA 298 476 476 ALA ALA B ? n B 2 299 ALA 299 477 477 ALA ALA B ? n B 2 300 ALA 300 478 478 ALA ALA B ? n B 2 301 ASP 301 479 479 ASP ASP B ? n B 2 302 TYR 302 480 480 TYR TYR B ? n B 2 303 LEU 303 481 481 LEU LEU B ? n B 2 304 SER 304 482 482 SER SER B ? n B 2 305 MET 305 483 483 MET MET B ? n B 2 306 LEU 306 484 484 LEU LEU B ? n B 2 307 ALA 307 485 485 ALA ALA B ? n B 2 308 LEU 308 486 486 LEU LEU B ? n B 2 309 GLN 309 487 487 GLN GLN B ? n B 2 310 LYS 310 488 488 LYS LYS B ? n B 2 311 GLY 311 489 489 GLY GLY B ? n B 2 312 SER 312 490 490 SER SER B ? n B 2 313 LYS 313 491 491 LYS LYS B ? n B 2 314 ASP 314 492 492 ASP ASP B ? n B 2 315 ASN 315 493 493 ASN ASN B ? n B 2 316 ILE 316 494 494 ILE ILE B ? n B 2 317 SER 317 495 495 SER SER B ? n B 2 318 ILE 318 496 496 ILE ILE B ? n B 2 319 ILE 319 497 497 ILE ILE B ? n B 2 320 VAL 320 498 498 VAL VAL B ? n B 2 321 ILE 321 499 499 ILE ILE B ? n B 2 322 ASP 322 500 500 ASP ASP B ? n B 2 323 LEU 323 501 501 LEU LEU B ? n B 2 324 LYS 324 502 502 LYS LYS B ? n B 2 325 ALA 325 503 503 ALA ALA B ? n B 2 326 GLN 326 504 504 GLN GLN B ? n B 2 327 ARG 327 505 505 ARG ARG B ? n B 2 328 LYS 328 506 506 LYS LYS B ? n B 2 329 PHE 329 507 507 PHE PHE B ? n B 2 330 LYS 330 508 ? ? ? B ? n B 2 331 THR 331 509 ? ? ? B ? n B 2 332 ARG 332 510 ? ? ? B ? n B 2 333 THR 333 511 ? ? ? B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 3 QPZ 1 301 301 QPZ 1SB A ? D 4 MN 1 601 1 MN MN B ? E 4 MN 1 602 2 MN MN B ? F 4 MN 1 603 3 MN MN B ? G 4 MN 1 604 4 MN MN B ? H 5 CL 1 605 5 CL CL B ? I 5 CL 1 606 6 CL CL B ? J 5 CL 1 607 7 CL CL B ? K 5 CL 1 608 8 CL CL B ? L 6 GOL 1 609 21 GOL GOL B ? M 7 HOH 1 401 180 HOH HOH A ? M 7 HOH 2 402 138 HOH HOH A ? M 7 HOH 3 403 170 HOH HOH A ? M 7 HOH 4 404 112 HOH HOH A ? M 7 HOH 5 405 153 HOH HOH A ? M 7 HOH 6 406 156 HOH HOH A ? M 7 HOH 7 407 91 HOH HOH A ? M 7 HOH 8 408 62 HOH HOH A ? M 7 HOH 9 409 248 HOH HOH A ? M 7 HOH 10 410 20 HOH HOH A ? M 7 HOH 11 411 135 HOH HOH A ? M 7 HOH 12 412 106 HOH HOH A ? M 7 HOH 13 413 1 HOH HOH A ? M 7 HOH 14 414 33 HOH HOH A ? M 7 HOH 15 415 225 HOH HOH A ? M 7 HOH 16 416 117 HOH HOH A ? M 7 HOH 17 417 114 HOH HOH A ? M 7 HOH 18 418 257 HOH HOH A ? M 7 HOH 19 419 2 HOH HOH A ? M 7 HOH 20 420 82 HOH HOH A ? M 7 HOH 21 421 166 HOH HOH A ? M 7 HOH 22 422 64 HOH HOH A ? M 7 HOH 23 423 169 HOH HOH A ? M 7 HOH 24 424 50 HOH HOH A ? M 7 HOH 25 425 131 HOH HOH A ? M 7 HOH 26 426 163 HOH HOH A ? M 7 HOH 27 427 192 HOH HOH A ? M 7 HOH 28 428 102 HOH HOH A ? M 7 HOH 29 429 101 HOH HOH A ? M 7 HOH 30 430 41 HOH HOH A ? M 7 HOH 31 431 107 HOH HOH A ? M 7 HOH 32 432 119 HOH HOH A ? M 7 HOH 33 433 42 HOH HOH A ? M 7 HOH 34 434 4 HOH HOH A ? M 7 HOH 35 435 151 HOH HOH A ? M 7 HOH 36 436 195 HOH HOH A ? M 7 HOH 37 437 188 HOH HOH A ? M 7 HOH 38 438 139 HOH HOH A ? M 7 HOH 39 439 253 HOH HOH A ? M 7 HOH 40 440 129 HOH HOH A ? M 7 HOH 41 441 150 HOH HOH A ? M 7 HOH 42 442 58 HOH HOH A ? M 7 HOH 43 443 212 HOH HOH A ? M 7 HOH 44 444 136 HOH HOH A ? M 7 HOH 45 445 154 HOH HOH A ? M 7 HOH 46 446 87 HOH HOH A ? M 7 HOH 47 447 45 HOH HOH A ? M 7 HOH 48 448 121 HOH HOH A ? M 7 HOH 49 449 65 HOH HOH A ? M 7 HOH 50 450 89 HOH HOH A ? M 7 HOH 51 451 175 HOH HOH A ? M 7 HOH 52 452 263 HOH HOH A ? M 7 HOH 53 453 147 HOH HOH A ? M 7 HOH 54 454 246 HOH HOH A ? M 7 HOH 55 455 144 HOH HOH A ? M 7 HOH 56 456 105 HOH HOH A ? M 7 HOH 57 457 111 HOH HOH A ? M 7 HOH 58 458 3 HOH HOH A ? M 7 HOH 59 459 211 HOH HOH A ? M 7 HOH 60 460 182 HOH HOH A ? M 7 HOH 61 461 181 HOH HOH A ? M 7 HOH 62 462 110 HOH HOH A ? M 7 HOH 63 463 48 HOH HOH A ? M 7 HOH 64 464 178 HOH HOH A ? M 7 HOH 65 465 127 HOH HOH A ? M 7 HOH 66 466 90 HOH HOH A ? M 7 HOH 67 467 204 HOH HOH A ? M 7 HOH 68 468 38 HOH HOH A ? M 7 HOH 69 469 210 HOH HOH A ? M 7 HOH 70 470 247 HOH HOH A ? M 7 HOH 71 471 148 HOH HOH A ? M 7 HOH 72 472 219 HOH HOH A ? M 7 HOH 73 473 213 HOH HOH A ? M 7 HOH 74 474 149 HOH HOH A ? M 7 HOH 75 475 227 HOH HOH A ? M 7 HOH 76 476 47 HOH HOH A ? M 7 HOH 77 477 143 HOH HOH A ? M 7 HOH 78 478 133 HOH HOH A ? M 7 HOH 79 479 209 HOH HOH A ? M 7 HOH 80 480 63 HOH HOH A ? M 7 HOH 81 481 171 HOH HOH A ? M 7 HOH 82 482 254 HOH HOH A ? M 7 HOH 83 483 200 HOH HOH A ? M 7 HOH 84 484 194 HOH HOH A ? M 7 HOH 85 485 123 HOH HOH A ? M 7 HOH 86 486 202 HOH HOH A ? M 7 HOH 87 487 94 HOH HOH A ? M 7 HOH 88 488 152 HOH HOH A ? M 7 HOH 89 489 255 HOH HOH A ? M 7 HOH 90 490 242 HOH HOH A ? M 7 HOH 91 491 176 HOH HOH A ? M 7 HOH 92 492 146 HOH HOH A ? M 7 HOH 93 493 186 HOH HOH A ? M 7 HOH 94 494 243 HOH HOH A ? M 7 HOH 95 495 208 HOH HOH A ? M 7 HOH 96 496 193 HOH HOH A ? M 7 HOH 97 497 158 HOH HOH A ? M 7 HOH 98 498 226 HOH HOH A ? N 7 HOH 1 701 260 HOH HOH B ? N 7 HOH 2 702 120 HOH HOH B ? N 7 HOH 3 703 222 HOH HOH B ? N 7 HOH 4 704 54 HOH HOH B ? N 7 HOH 5 705 61 HOH HOH B ? N 7 HOH 6 706 161 HOH HOH B ? N 7 HOH 7 707 203 HOH HOH B ? N 7 HOH 8 708 258 HOH HOH B ? N 7 HOH 9 709 267 HOH HOH B ? N 7 HOH 10 710 132 HOH HOH B ? N 7 HOH 11 711 43 HOH HOH B ? N 7 HOH 12 712 35 HOH HOH B ? N 7 HOH 13 713 8 HOH HOH B ? N 7 HOH 14 714 196 HOH HOH B ? N 7 HOH 15 715 134 HOH HOH B ? N 7 HOH 16 716 31 HOH HOH B ? N 7 HOH 17 717 80 HOH HOH B ? N 7 HOH 18 718 74 HOH HOH B ? N 7 HOH 19 719 97 HOH HOH B ? N 7 HOH 20 720 83 HOH HOH B ? N 7 HOH 21 721 160 HOH HOH B ? N 7 HOH 22 722 59 HOH HOH B ? N 7 HOH 23 723 233 HOH HOH B ? N 7 HOH 24 724 172 HOH HOH B ? N 7 HOH 25 725 113 HOH HOH B ? N 7 HOH 26 726 5 HOH HOH B ? N 7 HOH 27 727 95 HOH HOH B ? N 7 HOH 28 728 157 HOH HOH B ? N 7 HOH 29 729 77 HOH HOH B ? N 7 HOH 30 730 205 HOH HOH B ? N 7 HOH 31 731 68 HOH HOH B ? N 7 HOH 32 732 234 HOH HOH B ? N 7 HOH 33 733 98 HOH HOH B ? N 7 HOH 34 734 25 HOH HOH B ? N 7 HOH 35 735 78 HOH HOH B ? N 7 HOH 36 736 12 HOH HOH B ? N 7 HOH 37 737 11 HOH HOH B ? N 7 HOH 38 738 165 HOH HOH B ? N 7 HOH 39 739 55 HOH HOH B ? N 7 HOH 40 740 21 HOH HOH B ? N 7 HOH 41 741 14 HOH HOH B ? N 7 HOH 42 742 88 HOH HOH B ? N 7 HOH 43 743 145 HOH HOH B ? N 7 HOH 44 744 76 HOH HOH B ? N 7 HOH 45 745 84 HOH HOH B ? N 7 HOH 46 746 9 HOH HOH B ? N 7 HOH 47 747 162 HOH HOH B ? N 7 HOH 48 748 26 HOH HOH B ? N 7 HOH 49 749 56 HOH HOH B ? N 7 HOH 50 750 71 HOH HOH B ? N 7 HOH 51 751 118 HOH HOH B ? N 7 HOH 52 752 6 HOH HOH B ? N 7 HOH 53 753 16 HOH HOH B ? N 7 HOH 54 754 220 HOH HOH B ? N 7 HOH 55 755 108 HOH HOH B ? N 7 HOH 56 756 104 HOH HOH B ? N 7 HOH 57 757 66 HOH HOH B ? N 7 HOH 58 758 23 HOH HOH B ? N 7 HOH 59 759 57 HOH HOH B ? N 7 HOH 60 760 7 HOH HOH B ? N 7 HOH 61 761 179 HOH HOH B ? N 7 HOH 62 762 70 HOH HOH B ? N 7 HOH 63 763 86 HOH HOH B ? N 7 HOH 64 764 168 HOH HOH B ? N 7 HOH 65 765 10 HOH HOH B ? N 7 HOH 66 766 22 HOH HOH B ? N 7 HOH 67 767 122 HOH HOH B ? N 7 HOH 68 768 51 HOH HOH B ? N 7 HOH 69 769 69 HOH HOH B ? N 7 HOH 70 770 215 HOH HOH B ? N 7 HOH 71 771 73 HOH HOH B ? N 7 HOH 72 772 244 HOH HOH B ? N 7 HOH 73 773 79 HOH HOH B ? N 7 HOH 74 774 115 HOH HOH B ? N 7 HOH 75 775 109 HOH HOH B ? N 7 HOH 76 776 24 HOH HOH B ? N 7 HOH 77 777 190 HOH HOH B ? N 7 HOH 78 778 141 HOH HOH B ? N 7 HOH 79 779 92 HOH HOH B ? N 7 HOH 80 780 40 HOH HOH B ? N 7 HOH 81 781 36 HOH HOH B ? N 7 HOH 82 782 39 HOH HOH B ? N 7 HOH 83 783 85 HOH HOH B ? N 7 HOH 84 784 259 HOH HOH B ? N 7 HOH 85 785 185 HOH HOH B ? N 7 HOH 86 786 103 HOH HOH B ? N 7 HOH 87 787 197 HOH HOH B ? N 7 HOH 88 788 174 HOH HOH B ? N 7 HOH 89 789 261 HOH HOH B ? N 7 HOH 90 790 207 HOH HOH B ? N 7 HOH 91 791 238 HOH HOH B ? N 7 HOH 92 792 230 HOH HOH B ? N 7 HOH 93 793 53 HOH HOH B ? N 7 HOH 94 794 15 HOH HOH B ? N 7 HOH 95 795 183 HOH HOH B ? N 7 HOH 96 796 116 HOH HOH B ? N 7 HOH 97 797 187 HOH HOH B ? N 7 HOH 98 798 96 HOH HOH B ? N 7 HOH 99 799 155 HOH HOH B ? N 7 HOH 100 800 142 HOH HOH B ? N 7 HOH 101 801 27 HOH HOH B ? N 7 HOH 102 802 251 HOH HOH B ? N 7 HOH 103 803 18 HOH HOH B ? N 7 HOH 104 804 256 HOH HOH B ? N 7 HOH 105 805 221 HOH HOH B ? N 7 HOH 106 806 19 HOH HOH B ? N 7 HOH 107 807 137 HOH HOH B ? N 7 HOH 108 808 13 HOH HOH B ? N 7 HOH 109 809 67 HOH HOH B ? N 7 HOH 110 810 72 HOH HOH B ? N 7 HOH 111 811 189 HOH HOH B ? N 7 HOH 112 812 28 HOH HOH B ? N 7 HOH 113 813 128 HOH HOH B ? N 7 HOH 114 814 100 HOH HOH B ? N 7 HOH 115 815 264 HOH HOH B ? N 7 HOH 116 816 214 HOH HOH B ? N 7 HOH 117 817 93 HOH HOH B ? N 7 HOH 118 818 124 HOH HOH B ? N 7 HOH 119 819 237 HOH HOH B ? N 7 HOH 120 820 52 HOH HOH B ? N 7 HOH 121 821 46 HOH HOH B ? N 7 HOH 122 822 245 HOH HOH B ? N 7 HOH 123 823 201 HOH HOH B ? N 7 HOH 124 824 266 HOH HOH B ? N 7 HOH 125 825 81 HOH HOH B ? N 7 HOH 126 826 60 HOH HOH B ? N 7 HOH 127 827 184 HOH HOH B ? N 7 HOH 128 828 32 HOH HOH B ? N 7 HOH 129 829 30 HOH HOH B ? N 7 HOH 130 830 140 HOH HOH B ? N 7 HOH 131 831 217 HOH HOH B ? N 7 HOH 132 832 223 HOH HOH B ? N 7 HOH 133 833 125 HOH HOH B ? N 7 HOH 134 834 206 HOH HOH B ? N 7 HOH 135 835 29 HOH HOH B ? N 7 HOH 136 836 44 HOH HOH B ? N 7 HOH 137 837 17 HOH HOH B ? N 7 HOH 138 838 130 HOH HOH B ? N 7 HOH 139 839 252 HOH HOH B ? N 7 HOH 140 840 173 HOH HOH B ? N 7 HOH 141 841 75 HOH HOH B ? N 7 HOH 142 842 37 HOH HOH B ? N 7 HOH 143 843 236 HOH HOH B ? N 7 HOH 144 844 34 HOH HOH B ? N 7 HOH 145 845 167 HOH HOH B ? N 7 HOH 146 846 262 HOH HOH B ? N 7 HOH 147 847 126 HOH HOH B ? N 7 HOH 148 848 199 HOH HOH B ? N 7 HOH 149 849 159 HOH HOH B ? N 7 HOH 150 850 249 HOH HOH B ? N 7 HOH 151 851 49 HOH HOH B ? N 7 HOH 152 852 239 HOH HOH B ? N 7 HOH 153 853 250 HOH HOH B ? N 7 HOH 154 854 224 HOH HOH B ? N 7 HOH 155 855 99 HOH HOH B ? N 7 HOH 156 856 240 HOH HOH B ? N 7 HOH 157 857 231 HOH HOH B ? N 7 HOH 158 858 228 HOH HOH B ? N 7 HOH 159 859 265 HOH HOH B ? N 7 HOH 160 860 235 HOH HOH B ? N 7 HOH 161 861 232 HOH HOH B ? N 7 HOH 162 862 191 HOH HOH B ? N 7 HOH 163 863 229 HOH HOH B ? N 7 HOH 164 864 218 HOH HOH B ? N 7 HOH 165 865 164 HOH HOH B ? N 7 HOH 166 866 177 HOH HOH B ? N 7 HOH 167 867 198 HOH HOH B ? N 7 HOH 168 868 241 HOH HOH B ? N 7 HOH 169 869 216 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CL non-polymer . "CHLORIDE ION" ? "Cl -1" 35.453 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 MN non-polymer . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2" 54.938 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 QPZ non-polymer . "1,4-dimethyl-2-oxidanylidene-~{N}-(phenylmethyl)quinoline-6-sulfonamide" ? "C18 H18 N2 O3 S" 342.412 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? E N N 4 ? F N N 4 ? G N N 4 ? H N N 5 ? I N N 5 ? J N N 5 ? K N N 5 ? L N N 6 ? M N N 7 ? N N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 25 ? ALA A 29 ? THR A 25 ALA A 29 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 35 ? HIS A 50 ? THR A 35 HIS A 50 1 ? 16 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO A 70 ? ARG A 79 ? PRO A 70 ARG A 79 1 ? 10 HELX_P HELX_P4 AA4 GLN A 83 ? TYR A 87 ? GLN A 83 TYR A 87 5 ? 5 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A 181 ? SER A 206 ? THR A 181 SER A 206 1 ? 26 HELX_P HELX_P6 AA6 LYS B 40 ? LEU B 42 ? LYS B 218 LEU B 220 5 ? 3 HELX_P HELX_P7 AA7 HIS B 70 ? ASP B 93 ? HIS B 248 ASP B 271 1 ? 24 HELX_P HELX_P8 AA8 GLY B 101 ? GLU B 124 ? GLY B 279 GLU B 302 1 ? 24 HELX_P HELX_P9 AA9 ARG B 190 ? ALA B 200 ? ARG B 368 ALA B 378 1 ? 11 HELX_P HELX_P10 AB1 ARG B 225 ? LYS B 228 ? ARG B 403 LYS B 406 5 ? 4 HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 253 ? ASP B 258 ? SER B 431 ASP B 436 1 ? 6 HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 261 ? GLY B 281 ? ASN B 439 GLY B 459 1 ? 21 HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 293 ? LYS B 310 ? ASP B 471 LYS B 488 1 ? 18 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 2 ? AA2 ? 7 ? AA3 ? 5 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 5 ? AA6 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA3 4 5 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 THR A 22 ? TYR A 23 ? THR A 22 TYR A 23 AA1 2 GLN A 53 ? LEU A 54 ? GLN A 53 LEU A 54 AA2 1 GLN A 58 ? ILE A 67 ? GLN A 58 ILE A 67 AA2 2 ALA A 163 ? ASP A 175 ? ALA A 163 ASP A 175 AA2 3 ARG A 150 ? ARG A 160 ? ARG A 150 ARG A 160 AA2 4 VAL A 134 ? GLY A 141 ? VAL A 134 GLY A 141 AA2 5 THR A 120 ? ASP A 129 ? THR A 120 ASP A 129 AA2 6 THR A 107 ? LEU A 112 ? THR A 107 LEU A 112 AA2 7 ILE A 91 ? SER A 95 ? ILE A 91 SER A 95 AA3 1 TRP B 12 ? ILE B 17 ? TRP B 190 ILE B 195 AA3 2 ILE B 316 ? ASP B 322 ? ILE B 494 ASP B 500 AA3 3 ASP B 246 ? ALA B 252 ? ASP B 424 ALA B 430 AA3 4 ARG B 170 ? ARG B 175 ? ARG B 348 ARG B 353 AA3 5 GLU B 178 ? PRO B 181 ? GLU B 356 PRO B 359 AA4 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA4 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA4 3 GLY B 148 ? SER B 149 ? GLY B 326 SER B 327 AA4 4 ILE B 222 ? GLY B 223 ? ILE B 400 GLY B 401 AA5 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA5 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA5 3 ALA B 151 ? VAL B 156 ? ALA B 329 VAL B 334 AA5 4 HIS B 160 ? CYS B 166 ? HIS B 338 CYS B 344 AA5 5 GLU B 236 ? PRO B 241 ? GLU B 414 PRO B 419 AA6 1 VAL B 204 ? GLN B 206 ? VAL B 382 GLN B 384 AA6 2 ALA B 210 ? VAL B 212 ? ALA B 388 VAL B 390 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.023263 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.015896 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.005359 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? CL ? ? 9.50761 7.44341 ? ? 1.04373 23.83732 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? MN ? ? 20.23591 4.67902 ? ? 2.76514 44.01191 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 3 C A C A 1 4 D B D B 1 4 E B E B 1 4 F B F B 1 4 G B G B 1 5 H B H B 1 5 I B I B 1 5 J B J B 1 5 K B K B 1 6 L B L B 1 7 M A M A 1 7 N B N B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 3 "1,4-dimethyl-2-oxidanylidene-~{N}-(phenylmethyl)quinoline-6-sulfonamide" QPZ 4 "MANGANESE (II) ION" MN 5 "CHLORIDE ION" CL 6 GLYCEROL GOL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N THR A 22 ? N THR A 22 O LEU A 54 ? O LEU A 54 AA2 1 2 N LEU A 63 ? N LEU A 63 O GLU A 170 ? O GLU A 170 AA2 2 3 O ALA A 163 ? O ALA A 163 N ARG A 160 ? N ARG A 160 AA2 3 4 O ILE A 153 ? O ILE A 153 N LEU A 135 ? N LEU A 135 AA2 4 5 O SER A 138 ? O SER A 138 N ARG A 124 ? N ARG A 124 AA2 5 6 O SER A 121 ? O SER A 121 N VAL A 110 ? N VAL A 110 AA2 6 7 O ASN A 111 ? O ASN A 111 N LYS A 92 ? N LYS A 92 AA3 1 2 N ILE B 17 ? N ILE B 195 O ILE B 316 ? O ILE B 494 AA3 2 3 O ILE B 319 ? O ILE B 497 N LEU B 251 ? N LEU B 429 AA3 3 4 O GLU B 247 ? O GLU B 425 N PHE B 174 ? N PHE B 352 AA3 4 5 N LEU B 173 ? N LEU B 351 O MET B 180 ? O MET B 358 AA4 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA4 2 3 N HIS B 67 ? N HIS B 245 O GLY B 148 ? O GLY B 326 AA4 3 4 N SER B 149 ? N SER B 327 O ILE B 222 ? O ILE B 400 AA5 1 2 N ALA B 27 ? N ALA B 205 O TYR B 64 ? O TYR B 242 AA5 2 3 N PHE B 61 ? N PHE B 239 O ALA B 154 ? O ALA B 332 AA5 3 4 N LEU B 155 ? N LEU B 333 O VAL B 162 ? O VAL B 340 AA5 4 5 N ILE B 161 ? N ILE B 339 O MET B 240 ? O MET B 418 AA6 1 2 N ILE B 205 ? N ILE B 383 O ARG B 211 ? O ARG B 389 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . ARG A 1 20 ? 23.536 -8.820 49.317 1.000 71.52722 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A N 1 ATOM 2 C CA . ARG A 1 20 ? 22.148 -9.294 49.267 1.000 67.95430 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CA 1 ATOM 3 C C . ARG A 1 20 ? 21.272 -8.359 48.406 1.000 62.67868 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A C 1 ATOM 4 O O . ARG A 1 20 ? 21.810 -7.584 47.574 1.000 65.56894 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A O 1 ATOM 5 C CB . ARG A 1 20 ? 21.608 -9.409 50.683 1.000 61.58387 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CB 1 ATOM 6 N N . PRO A 1 21 ? 19.943 -8.462 48.535 1.000 76.09492 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 1 ATOM 7 C CA . PRO A 1 21 ? 19.066 -7.548 47.789 1.000 62.71160 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 1 ATOM 8 C C . PRO A 1 21 ? 19.051 -6.148 48.388 1.000 53.35769 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 1 ATOM 9 O O . PRO A 1 21 ? 19.171 -5.964 49.599 1.000 57.22870 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 1 ATOM 10 C CB . PRO A 1 21 ? 17.682 -8.208 47.896 1.000 63.00802 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 1 ATOM 11 C CG . PRO A 1 21 ? 17.954 -9.618 48.249 1.000 71.45218 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 1 ATOM 12 C CD . PRO A 1 21 ? 19.176 -9.575 49.116 1.000 71.21997 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 1 ATOM 13 N N . THR A 1 22 ? 18.880 -5.160 47.524 1.000 49.82615 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 14 C CA . THR A 1 22 ? 18.854 -3.757 47.903 1.000 48.15152 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 15 C C . THR A 1 22 ? 17.416 -3.256 47.967 1.000 44.76485 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 16 O O . THR A 1 22 ? 16.549 -3.718 47.224 1.000 44.76868 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 17 C CB . THR A 1 22 ? 19.644 -2.930 46.887 1.000 56.48404 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 18 O OG1 . THR A 1 22 ? 20.762 -3.697 46.413 1.000 73.60503 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 19 C CG2 . THR A 1 22 ? 20.155 -1.651 47.521 1.000 53.27728 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 20 N N . TYR A 1 23 ? 17.169 -2.290 48.852 1.000 37.91181 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 21 C CA . TYR A 1 23 ? 15.830 -1.761 49.056 1.000 36.00309 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 22 C C . TYR A 1 23 ? 15.839 -0.241 48.994 1.000 35.53063 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 23 O O . TYR A 1 23 ? 16.812 0.409 49.380 1.000 38.15763 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 24 C CB . TYR A 1 23 ? 15.237 -2.202 50.398 1.000 40.16866 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 25 C CG . TYR A 1 23 ? 15.096 -3.693 50.548 1.000 46.87784 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 26 C CD1 . TYR A 1 23 ? 16.134 -4.459 51.072 1.000 49.07276 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 27 C CD2 . TYR A 1 23 ? 13.919 -4.338 50.187 1.000 41.68022 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 28 C CE1 . TYR A 1 23 ? 16.007 -5.821 51.220 1.000 54.73598 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 29 C CE2 . TYR A 1 23 ? 13.789 -5.706 50.333 1.000 46.86208 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 30 C CZ . TYR A 1 23 ? 14.835 -6.444 50.851 1.000 54.60151 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 31 O OH . TYR A 1 23 ? 14.713 -7.805 51.001 1.000 63.21999 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 32 N N . THR A 1 24 ? 14.727 0.320 48.515 1.000 32.50382 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 1 ATOM 33 C CA . THR A 1 24 ? 14.543 1.764 48.545 1.000 32.21937 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 1 ATOM 34 C C . THR A 1 24 ? 14.582 2.270 49.983 1.000 35.68724 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 1 ATOM 35 O O . THR A 1 24 ? 14.327 1.526 50.934 1.000 34.22227 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 1 ATOM 36 C CB . THR A 1 24 ? 13.214 2.159 47.901 1.000 31.43523 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 1 ATOM 37 O OG1 . THR A 1 24 ? 12.133 1.500 48.574 1.000 36.47355 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 1 ATOM 38 C CG2 . THR A 1 24 ? 13.197 1.768 46.428 1.000 29.01335 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 1 ATOM 39 N N . THR A 1 25 ? 14.895 3.556 50.132 1.000 38.11216 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1 ATOM 40 C CA . THR A 1 25 ? 15.013 4.196 51.435 1.000 43.47500 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1 ATOM 41 C C . THR A 1 25 ? 14.250 5.514 51.458 1.000 34.46068 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1 ATOM 42 O O . THR A 1 25 ? 14.746 6.537 51.944 1.000 36.77234 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1 ATOM 43 C CB . THR A 1 25 ? 16.480 4.411 51.793 1.000 43.09284 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1 ATOM 44 O OG1 . THR A 1 25 ? 17.120 5.124 50.731 1.000 48.15214 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 ATOM 45 C CG2 . THR A 1 25 ? 17.178 3.078 51.970 1.000 44.43487 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 ATOM 46 N N . HIS A 1 26 ? 13.024 5.512 50.931 1.000 34.98379 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 1 ATOM 47 C CA . HIS A 1 26 ? 12.233 6.736 50.915 1.000 33.27379 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 1 ATOM 48 C C . HIS A 1 26 ? 11.882 7.226 52.316 1.000 30.86341 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 1 ATOM 49 O O . HIS A 1 26 ? 11.455 8.374 52.459 1.000 35.88164 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 1 ATOM 50 C CB . HIS A 1 26 ? 10.957 6.527 50.100 1.000 32.80013 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 1 ATOM 51 C CG . HIS A 1 26 ? 11.211 6.144 48.673 1.000 32.45347 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 1 ATOM 52 N ND1 . HIS A 1 26 ? 12.076 6.843 47.858 1.000 35.36754 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 1 ATOM 53 C CD2 . HIS A 1 26 ? 10.714 5.137 47.916 1.000 34.24660 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 1 ATOM 54 C CE1 . HIS A 1 26 ? 12.101 6.285 46.660 1.000 34.71722 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 1 ATOM 55 N NE2 . HIS A 1 26 ? 11.284 5.247 46.668 1.000 34.80927 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 1 ATOM 56 N N . HIS A 1 27 ? 12.063 6.404 53.347 1.000 31.85624 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 1 ATOM 57 C CA . HIS A 1 27 ? 11.781 6.860 54.704 1.000 32.05581 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 1 ATOM 58 C C . HIS A 1 27 ? 12.851 7.791 55.261 1.000 34.64961 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 1 ATOM 59 O O . HIS A 1 27 ? 12.668 8.332 56.361 1.000 38.41455 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 1 ATOM 60 C CB . HIS A 1 27 ? 11.615 5.656 55.631 1.000 35.88732 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 1 ATOM 61 C CG . HIS A 1 27 ? 12.865 4.852 55.802 1.000 42.69514 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 1 ATOM 62 N ND1 . HIS A 1 27 ? 13.288 3.925 54.871 1.000 41.84466 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 1 ATOM 63 C CD2 . HIS A 1 27 ? 13.789 4.840 56.793 1.000 43.02908 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 1 ATOM 64 C CE1 . HIS A 1 27 ? 14.417 3.377 55.284 1.000 45.87850 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 1 ATOM 65 N NE2 . HIS A 1 27 ? 14.742 3.915 56.448 1.000 44.33060 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 1 ATOM 66 N N . LEU A 1 28 ? 13.959 7.991 54.547 1.000 33.31945 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 1 ATOM 67 C CA . LEU A 1 28 ? 15.058 8.806 55.053 1.000 37.42992 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 1 ATOM 68 C C . LEU A 1 28 ? 14.879 10.293 54.791 1.000 40.41359 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 1 ATOM 69 O O . LEU A 1 28 ? 15.644 11.094 55.333 1.000 43.37826 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 1 ATOM 70 C CB . LEU A 1 28 ? 16.381 8.353 54.434 1.000 41.16520 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 1 ATOM 71 C CG . LEU A 1 28 ? 16.906 6.992 54.900 1.000 48.51528 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 1 ATOM 72 C CD1 . LEU A 1 28 ? 18.288 6.718 54.315 1.000 50.56539 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 1 ATOM 73 C CD2 . LEU A 1 28 ? 16.932 6.917 56.419 1.000 49.00313 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 1 ATOM 74 N N . ALA A 1 29 ? 13.913 10.682 53.968 1.000 39.97406 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 1 ATOM 75 C CA . ALA A 1 29 ? 13.734 12.079 53.608 1.000 48.65968 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 1 ATOM 76 C C . ALA A 1 29 ? 12.250 12.414 53.590 1.000 44.40464 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 1 ATOM 77 O O . ALA A 1 29 ? 11.431 11.623 53.116 1.000 41.43222 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 1 ATOM 78 C CB . ALA A 1 29 ? 14.357 12.388 52.241 1.000 45.54588 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 1 ATOM 79 N N . ILE A 1 30 ? 11.914 13.587 54.115 1.000 41.83006 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1 ATOM 80 C CA . ILE A 1 30 ? 10.545 14.093 54.078 1.000 39.75774 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1 ATOM 81 C C . ILE A 1 30 ? 10.214 14.466 52.640 1.000 40.52260 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1 ATOM 82 O O . ILE A 1 30 ? 10.891 15.331 52.068 1.000 40.97099 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1 ATOM 83 C CB . ILE A 1 30 ? 10.374 15.305 55.006 1.000 34.85618 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1 ATOM 84 C CG1 . ILE A 1 30 ? 10.632 14.906 56.457 1.000 44.21373 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1 ATOM 85 C CG2 . ILE A 1 30 ? 8.992 15.912 54.842 1.000 36.36704 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1 ATOM 86 C CD1 . ILE A 1 30 ? 10.684 16.089 57.403 1.000 49.43914 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1 ATOM 87 N N . PRO A 1 31 ? 9.201 13.867 52.017 1.000 34.06882 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 1 ATOM 88 C CA . PRO A 1 31 ? 8.863 14.262 50.648 1.000 34.33622 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 1 ATOM 89 C C . PRO A 1 31 ? 8.316 15.675 50.615 1.000 37.40052 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 1 ATOM 90 O O . PRO A 1 31 ? 7.698 16.158 51.569 1.000 37.66231 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 1 ATOM 91 C CB . PRO A 1 31 ? 7.801 13.239 50.223 1.000 40.98554 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 1 ATOM 92 C CG . PRO A 1 31 ? 7.246 12.707 51.497 1.000 47.11811 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 1 ATOM 93 C CD . PRO A 1 31 ? 8.328 12.797 52.527 1.000 40.81799 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 1 ATOM 94 N N . SER A 1 32 ? 8.564 16.342 49.495 1.000 38.63860 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 95 C CA . SER A 1 32 ? 8.038 17.680 49.288 1.000 38.00765 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 96 C C . SER A 1 32 ? 6.534 17.686 49.521 1.000 37.00564 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 97 O O . SER A 1 32 ? 5.817 16.787 49.075 1.000 36.37571 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 98 C CB . SER A 1 32 ? 8.370 18.142 47.866 1.000 35.78550 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 99 O OG . SER A 1 32 ? 7.703 19.349 47.542 1.000 44.95044 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 100 N N . GLY A 1 33 ? 6.058 18.692 50.249 1.000 38.50044 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 1 ATOM 101 C CA . GLY A 1 33 ? 4.641 18.834 50.496 1.000 38.04973 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 1 ATOM 102 C C . GLY A 1 33 ? 4.134 18.219 51.781 1.000 44.24593 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 1 ATOM 103 O O . GLY A 1 33 ? 2.924 18.278 52.033 1.000 45.10048 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 1 ATOM 104 N N . VAL A 1 34 ? 5.007 17.624 52.596 1.000 33.10052 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 1 ATOM 105 C CA . VAL A 1 34 ? 4.623 17.070 53.889 1.000 33.51953 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 1 ATOM 106 C C . VAL A 1 34 ? 5.343 17.848 54.986 1.000 35.10668 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 1 ATOM 107 O O . VAL A 1 34 ? 6.474 18.305 54.796 1.000 40.49091 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 1 ATOM 108 C CB . VAL A 1 34 ? 4.950 15.561 53.982 1.000 32.14910 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 1 ATOM 109 C CG1 . VAL A 1 34 ? 4.560 15.017 55.355 1.000 37.31111 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 1 ATOM 110 C CG2 . VAL A 1 34 ? 4.251 14.790 52.868 1.000 36.17571 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 1 ATOM 111 N N . THR A 1 35 ? 4.687 17.998 56.138 1.000 35.45868 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 1 ATOM 112 C CA . THR A 1 35 ? 5.331 18.656 57.268 1.000 35.84248 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 1 ATOM 113 C C . THR A 1 35 ? 6.107 17.641 58.102 1.000 39.30796 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 1 ATOM 114 O O . THR A 1 35 ? 5.883 16.430 58.024 1.000 41.44795 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 1 ATOM 115 C CB . THR A 1 35 ? 4.312 19.388 58.156 1.000 38.17892 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 1 ATOM 116 O OG1 . THR A 1 35 ? 3.504 18.440 58.873 1.000 39.90906 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 1 ATOM 117 C CG2 . THR A 1 35 ? 3.412 20.322 57.316 1.000 38.35986 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 1 ATOM 118 N N . GLN A 1 36 ? 7.044 18.154 58.903 1.000 38.47483 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 119 C CA . GLN A 1 36 ? 7.812 17.267 59.768 1.000 36.90888 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 120 C C . GLN A 1 36 ? 6.898 16.534 60.742 1.000 44.98704 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 121 O O . GLN A 1 36 ? 7.096 15.342 61.014 1.000 47.10923 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 122 C CB . GLN A 1 36 ? 8.887 18.056 60.519 1.000 46.78712 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 123 C CG . GLN A 1 36 ? 10.165 17.253 60.761 1.000 63.71356 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 124 C CD . GLN A 1 36 ? 11.320 18.112 61.237 1.000 71.45575 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 125 O OE1 . GLN A 1 36 ? 12.311 18.289 60.527 1.000 80.90603 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 126 N NE2 . GLN A 1 36 ? 11.201 18.646 62.447 1.000 66.18264 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 127 N N . ASP A 1 37 ? 5.887 17.230 61.275 1.000 47.82259 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 1 ATOM 128 C CA . ASP A 1 37 ? 4.920 16.584 62.158 1.000 49.27302 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 1 ATOM 129 C C . ASP A 1 37 ? 4.162 15.478 61.427 1.000 50.03807 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 1 ATOM 130 O O . ASP A 1 37 ? 4.085 14.340 61.906 1.000 49.53579 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 1 ATOM 131 C CB . ASP A 1 37 ? 3.952 17.624 62.730 1.000 49.19639 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 1 ATOM 132 C CG . ASP A 1 37 ? 4.557 18.425 63.882 1.000 61.57041 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 1 ATOM 133 O OD1 . ASP A 1 37 ? 5.596 17.991 64.431 1.000 63.21347 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 1 ATOM 134 O OD2 . ASP A 1 37 ? 3.986 19.478 64.251 1.000 61.55710 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 1 ATOM 135 N N . GLU A 1 38 ? 3.596 15.794 60.257 1.000 44.96076 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 136 C CA . GLU A 1 38 ? 2.922 14.771 59.460 1.000 38.60145 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 137 C C . GLU A 1 38 ? 3.844 13.592 59.177 1.000 44.30891 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 138 O O . GLU A 1 38 ? 3.426 12.432 59.242 1.000 42.15912 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 139 C CB . GLU A 1 38 ? 2.418 15.375 58.145 1.000 37.79246 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 140 C CG . GLU A 1 38 ? 1.261 16.344 58.313 1.000 43.44021 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 141 C CD . GLU A 1 38 ? 1.038 17.228 57.095 1.000 42.29300 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 142 O OE1 . GLU A 1 38 ? 1.929 17.292 56.219 1.000 42.08939 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 143 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.032 17.864 57.018 1.000 44.62888 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1 ATOM 144 N N . PHE A 1 39 ? 5.110 13.869 58.861 1.000 43.38115 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 1 ATOM 145 C CA . PHE A 1 39 ? 6.014 12.788 58.492 1.000 37.19830 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 1 ATOM 146 C C . PHE A 1 39 ? 6.344 11.884 59.674 1.000 43.50267 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 1 ATOM 147 O O . PHE A 1 39 ? 6.695 10.714 59.480 1.000 42.84636 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 1 ATOM 148 C CB . PHE A 1 39 ? 7.293 13.350 57.890 1.000 42.51879 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 1 ATOM 149 C CG . PHE A 1 39 ? 8.099 12.323 57.171 1.000 45.24089 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 1 ATOM 150 C CD1 . PHE A 1 39 ? 7.581 11.689 56.054 1.000 40.91261 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 1 ATOM 151 C CD2 . PHE A 1 39 ? 9.361 11.976 57.614 1.000 52.24398 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 1 ATOM 152 C CE1 . PHE A 1 39 ? 8.316 10.730 55.387 1.000 47.85930 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 1 ATOM 153 C CE2 . PHE A 1 39 ? 10.101 11.022 56.951 1.000 44.84601 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 1 ATOM 154 C CZ . PHE A 1 39 ? 9.583 10.398 55.842 1.000 39.16457 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 1 ATOM 155 N N . ASP A 1 40 ? 6.251 12.396 60.898 1.000 37.84039 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 1 ATOM 156 C CA . ASP A 1 40 ? 6.501 11.531 62.044 1.000 46.21027 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 1 ATOM 157 C C . ASP A 1 40 ? 5.486 10.401 62.108 1.000 54.21758 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 1 ATOM 158 O O . ASP A 1 40 ? 5.794 9.318 62.624 1.000 53.92890 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 1 ATOM 159 C CB . ASP A 1 40 ? 6.495 12.343 63.336 1.000 58.66812 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 1 ATOM 160 C CG . ASP A 1 40 ? 7.752 13.170 63.500 1.000 71.08278 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 1 ATOM 161 O OD1 . ASP A 1 40 ? 8.835 12.696 63.090 1.000 77.02394 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 1 ATOM 162 O OD2 . ASP A 1 40 ? 7.658 14.294 64.033 1.000 74.68536 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 1 ATOM 163 N N . GLU A 1 41 ? 4.279 10.627 61.587 1.000 48.57555 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 1 ATOM 164 C CA . GLU A 1 41 ? 3.328 9.535 61.421 1.000 54.16013 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 1 ATOM 165 C C . GLU A 1 41 ? 3.539 8.818 60.089 1.000 46.77309 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 1 ATOM 166 O O . GLU A 1 41 ? 3.607 7.586 60.050 1.000 45.01091 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 1 ATOM 167 C CB . GLU A 1 41 ? 1.885 10.050 61.524 1.000 58.43002 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 1 ATOM 168 C CG . GLU A 1 41 ? 0.823 8.954 61.369 1.000 71.05034 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 1 ATOM 169 C CD . GLU A 1 41 ? -0.556 9.485 60.972 1.000 83.59834 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 1 ATOM 170 O OE1 . GLU A 1 41 ? -0.990 10.519 61.524 1.000 86.44209 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 1 ATOM 171 O OE2 . GLU A 1 41 ? -1.205 8.867 60.096 1.000 85.65001 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 1 ATOM 172 N N . LEU A 1 42 ? 3.671 9.580 58.994 1.000 38.07387 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 1 ATOM 173 C CA . LEU A 1 42 ? 3.693 8.986 57.659 1.000 35.08478 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 1 ATOM 174 C C . LEU A 1 42 ? 4.954 8.170 57.413 1.000 40.88293 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 1 ATOM 175 O O . LEU A 1 42 ? 4.948 7.251 56.580 1.000 41.94323 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 1 ATOM 176 C CB . LEU A 1 42 ? 3.576 10.079 56.601 1.000 32.33042 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 1 ATOM 177 C CG . LEU A 1 42 ? 2.257 10.835 56.558 1.000 41.15492 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 1 ATOM 178 C CD1 . LEU A 1 42 ? 2.340 11.908 55.485 1.000 36.70411 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 1 ATOM 179 C CD2 . LEU A 1 42 ? 1.105 9.885 56.270 1.000 41.58731 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 1 ATOM 180 N N . LYS A 1 43 ? 6.048 8.510 58.101 1.000 41.74134 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 1 ATOM 181 C CA . LYS A 1 43 ? 7.276 7.732 58.002 1.000 38.72056 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 1 ATOM 182 C C . LYS A 1 43 ? 7.000 6.241 58.176 1.000 39.77708 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 1 ATOM 183 O O . LYS A 1 43 ? 7.527 5.403 57.434 1.000 40.85369 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 1 ATOM 184 C CB . LYS A 1 43 ? 8.267 8.218 59.062 1.000 50.73638 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 1 ATOM 185 C CG . LYS A 1 43 ? 9.704 7.821 58.822 1.000 46.11398 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 1 ATOM 186 C CD . LYS A 1 43 ? 10.605 8.341 59.939 1.000 52.72646 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 1 ATOM 187 C CE . LYS A 1 43 ? 12.073 8.220 59.549 1.000 59.53923 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 1 ATOM 188 N NZ . LYS A 1 43 ? 13.010 8.575 60.656 1.000 57.44318 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 1 ATOM 189 N N . GLN A 1 44 ? 6.184 5.886 59.173 1.000 42.25112 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 1 ATOM 190 C CA . GLN A 1 44 ? 5.887 4.472 59.390 1.000 42.97335 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 1 ATOM 191 C C . GLN A 1 44 ? 5.183 3.867 58.180 1.000 41.15370 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 1 ATOM 192 O O . GLN A 1 44 ? 5.431 2.705 57.822 1.000 39.29764 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 1 ATOM 193 C CB . GLN A 1 44 ? 5.032 4.299 60.639 1.000 41.73720 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 1 ATOM 194 C CG . GLN A 1 44 ? 5.545 5.075 61.824 1.000 51.71418 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 1 ATOM 195 C CD . GLN A 1 44 ? 4.618 4.971 63.013 1.000 60.17881 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 1 ATOM 196 O OE1 . GLN A 1 44 ? 4.083 3.901 63.300 1.000 65.58165 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 1 ATOM 197 N NE2 . GLN A 1 44 ? 4.416 6.086 63.710 1.000 59.94972 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 1 ATOM 198 N N . SER A 1 45 ? 4.298 4.643 57.542 1.000 36.47070 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 1 ATOM 199 C CA . SER A 1 45 ? 3.584 4.161 56.362 1.000 40.67587 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 1 ATOM 200 C C . SER A 1 45 ? 4.505 3.990 55.159 1.000 37.72058 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 1 ATOM 201 O O . SER A 1 45 ? 4.267 3.112 54.322 1.000 35.93047 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 1 ATOM 202 C CB . SER A 1 45 ? 2.455 5.123 56.010 1.000 45.93437 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 1 ATOM 203 O OG . SER A 1 45 ? 1.429 5.070 56.981 1.000 50.84480 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 1 ATOM 204 N N . VAL A 1 46 ? 5.542 4.822 55.046 1.000 33.58556 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 205 C CA . VAL A 1 46 ? 6.520 4.656 53.976 1.000 36.10770 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 206 C C . VAL A 1 46 ? 7.216 3.310 54.113 1.000 37.49097 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 207 O O . VAL A 1 46 ? 7.403 2.587 53.127 1.000 31.90488 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 208 C CB . VAL A 1 46 ? 7.526 5.823 53.982 1.000 39.14395 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 209 C CG1 . VAL A 1 46 ? 8.631 5.595 52.961 1.000 39.12206 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 210 C CG2 . VAL A 1 46 ? 6.817 7.144 53.717 1.000 35.70627 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 211 N N . VAL A 1 47 ? 7.594 2.943 55.344 1.000 31.62292 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 1 ATOM 212 C CA . VAL A 1 47 ? 8.191 1.631 55.572 1.000 34.20402 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 1 ATOM 213 C C . VAL A 1 47 ? 7.210 0.530 55.196 1.000 35.58876 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 1 ATOM 214 O O . VAL A 1 47 ? 7.584 -0.455 54.557 1.000 43.70356 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 1 ATOM 215 C CB . VAL A 1 47 ? 8.660 1.499 57.037 1.000 32.43816 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 1 ATOM 216 C CG1 . VAL A 1 47 ? 9.213 0.108 57.295 1.000 43.04905 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 1 ATOM 217 C CG2 . VAL A 1 47 ? 9.695 2.563 57.350 1.000 40.77865 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 1 ATOM 218 N N . GLU A 1 48 ? 5.944 0.669 55.603 1.000 38.00639 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 1 ATOM 219 C CA . GLU A 1 48 ? 4.955 -0.400 55.416 1.000 42.28924 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 1 ATOM 220 C C . GLU A 1 48 ? 4.626 -0.622 53.938 1.000 39.07735 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 1 ATOM 221 O O . GLU A 1 48 ? 4.574 -1.765 53.460 1.000 38.00074 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 1 ATOM 222 C CB . GLU A 1 48 ? 3.660 -0.066 56.172 1.000 44.91132 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 1 ATOM 223 C CG . GLU A 1 48 ? 3.620 -0.502 57.606 1.000 58.84037 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 1 ATOM 224 C CD . GLU A 1 48 ? 2.384 0.029 58.308 1.000 70.26212 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 1 ATOM 225 O OE1 . GLU A 1 48 ? 1.298 0.002 57.689 1.000 70.64504 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 1 ATOM 226 O OE2 . GLU A 1 48 ? 2.502 0.482 59.464 1.000 75.47730 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 1 ATOM 227 N N . PHE A 1 49 ? 4.321 0.460 53.220 1.000 35.42174 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 228 C CA . PHE A 1 49 ? 3.683 0.367 51.910 1.000 33.06114 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 229 C C . PHE A 1 49 ? 4.544 0.829 50.748 1.000 36.40777 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 230 O O . PHE A 1 49 ? 4.209 0.523 49.602 1.000 39.67879 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 231 C CB . PHE A 1 49 ? 2.388 1.192 51.883 1.000 38.83284 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 232 C CG . PHE A 1 49 ? 1.411 0.832 52.978 1.000 37.56785 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 233 C CD1 . PHE A 1 49 ? 1.165 -0.488 53.299 1.000 38.73103 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 234 C CD2 . PHE A 1 49 ? 0.736 1.829 53.670 1.000 41.67177 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 235 C CE1 . PHE A 1 49 ? 0.264 -0.820 54.305 1.000 46.95950 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 236 C CE2 . PHE A 1 49 ? -0.165 1.508 54.673 1.000 40.54667 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 237 C CZ . PHE A 1 49 ? -0.399 0.183 54.987 1.000 43.06599 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 238 N N . HIS A 1 50 ? 5.617 1.571 50.995 1.000 33.14350 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 1 ATOM 239 C CA . HIS A 1 50 ? 6.352 2.267 49.941 1.000 31.29408 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 1 ATOM 240 C C . HIS A 1 50 ? 7.831 1.895 49.957 1.000 33.75506 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 1 ATOM 241 O O . HIS A 1 50 ? 8.701 2.725 49.673 1.000 36.75908 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 1 ATOM 242 C CB . HIS A 1 50 ? 6.153 3.777 50.067 1.000 30.09198 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 1 ATOM 243 C CG . HIS A 1 50 ? 4.718 4.194 49.933 1.000 32.76748 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 1 ATOM 244 N ND1 . HIS A 1 50 ? 4.084 4.309 48.709 1.000 30.37462 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 1 ATOM 245 C CD2 . HIS A 1 50 ? 3.787 4.504 50.871 1.000 33.82017 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 1 ATOM 246 C CE1 . HIS A 1 50 ? 2.830 4.679 48.901 1.000 33.99195 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 1 ATOM 247 N NE2 . HIS A 1 50 ? 2.623 4.804 50.204 1.000 36.50762 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 1 ATOM 248 N N . THR A 1 51 ? 8.114 0.640 50.294 1.000 31.52025 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 249 C CA . THR A 1 51 ? 9.457 0.088 50.269 1.000 34.58273 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 250 C C . THR A 1 51 ? 9.517 -1.004 49.211 1.000 34.56045 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 251 O O . THR A 1 51 ? 8.742 -1.965 49.260 1.000 36.05502 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 252 C CB . THR A 1 51 ? 9.838 -0.466 51.641 1.000 46.83995 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 253 O OG1 . THR A 1 51 ? 9.723 0.577 52.613 1.000 41.85117 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 254 C CG2 . THR A 1 51 ? 11.267 -0.980 51.632 1.000 45.83232 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 255 N N . TYR A 1 52 ? 10.428 -0.849 48.257 1.000 29.52188 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 1 ATOM 256 C CA . TYR A 1 52 ? 10.580 -1.793 47.160 1.000 30.67465 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 1 ATOM 257 C C . TYR A 1 52 ? 11.941 -2.460 47.220 1.000 35.95921 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 1 ATOM 258 O O . TYR A 1 52 ? 12.942 -1.815 47.546 1.000 38.32092 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 1 ATOM 259 C CB . TYR A 1 52 ? 10.447 -1.100 45.801 1.000 28.98581 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 1 ATOM 260 C CG . TYR A 1 52 ? 9.151 -0.364 45.614 1.000 35.81089 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 1 ATOM 261 C CD1 . TYR A 1 52 ? 8.033 -1.011 45.101 1.000 36.73553 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 1 ATOM 262 C CD2 . TYR A 1 52 ? 9.042 0.982 45.939 1.000 36.14772 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 1 ATOM 263 C CE1 . TYR A 1 52 ? 6.847 -0.340 44.918 1.000 34.80665 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 1 ATOM 264 C CE2 . TYR A 1 52 ? 7.857 1.662 45.756 1.000 36.01205 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 1 ATOM 265 C CZ . TYR A 1 52 ? 6.763 0.997 45.239 1.000 32.34030 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 1 ATOM 266 O OH . TYR A 1 52 ? 5.579 1.671 45.054 1.000 31.69597 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 1 ATOM 267 N N . GLN A 1 53 ? 11.969 -3.746 46.880 1.000 36.37393 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 268 C CA . GLN A 1 53 ? 13.217 -4.415 46.555 1.000 37.87172 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 269 C C . GLN A 1 53 ? 13.656 -3.971 45.168 1.000 42.41876 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 270 O O . GLN A 1 53 ? 12.884 -4.055 44.208 1.000 42.13519 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 271 C CB . GLN A 1 53 ? 13.043 -5.930 46.604 1.000 39.26827 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 272 C CG . GLN A 1 53 ? 14.303 -6.716 46.261 1.000 50.55593 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 273 C CD . GLN A 1 53 ? 14.108 -8.211 46.416 1.000 48.93528 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 274 O OE1 . GLN A 1 53 ? 13.439 -8.660 47.342 1.000 46.25922 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 275 N NE2 . GLN A 1 53 ? 14.683 -8.991 45.503 1.000 41.95543 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 276 N N . LEU A 1 54 ? 14.883 -3.478 45.068 1.000 38.83157 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 1 ATOM 277 C CA . LEU A 1 54 ? 15.376 -2.912 43.824 1.000 36.29887 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 1 ATOM 278 C C . LEU A 1 54 ? 16.006 -4.004 42.976 1.000 46.25958 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 1 ATOM 279 O O . LEU A 1 54 ? 16.723 -4.867 43.489 1.000 50.16448 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 1 ATOM 280 C CB . LEU A 1 54 ? 16.391 -1.805 44.095 1.000 44.27221 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 1 ATOM 281 C CG . LEU A 1 54 ? 15.853 -0.480 44.627 1.000 42.38895 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 1 ATOM 282 C CD1 . LEU A 1 54 ? 17.005 0.415 45.050 1.000 44.46588 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 1 ATOM 283 C CD2 . LEU A 1 54 ? 15.014 0.190 43.549 1.000 39.86178 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 1 ATOM 284 N N . SER A 1 55 ? 15.716 -3.972 41.687 1.000 46.71297 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 285 C CA . SER A 1 55 ? 16.389 -4.822 40.726 1.000 49.17336 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 286 C C . SER A 1 55 ? 17.466 -3.994 40.025 1.000 46.54171 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 287 O O . SER A 1 55 ? 17.607 -2.795 40.264 1.000 52.77278 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 288 C CB . SER A 1 55 ? 15.370 -5.407 39.749 1.000 52.02671 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 289 O OG . SER A 1 55 ? 15.904 -6.507 39.040 1.000 58.57937 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 290 N N . GLN A 1 56 ? 18.243 -4.627 39.151 1.000 49.80704 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 291 C CA . GLN A 1 56 ? 19.304 -3.905 38.465 1.000 54.74484 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 292 C C . GLN A 1 56 ? 18.730 -2.777 37.613 1.000 57.47418 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 293 O O . GLN A 1 56 ? 17.681 -2.921 36.975 1.000 50.58692 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 294 C CB . GLN A 1 56 ? 20.135 -4.863 37.602 1.000 64.94544 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 295 C CG . GLN A 1 56 ? 19.331 -5.773 36.684 1.000 74.40246 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 296 C CD . GLN A 1 56 ? 18.904 -7.066 37.365 1.000 78.40015 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 297 O OE1 . GLN A 1 56 ? 19.580 -7.560 38.270 1.000 81.85158 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 298 N NE2 . GLN A 1 56 ? 17.776 -7.618 36.930 1.000 76.28808 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 299 N N . ASN A 1 57 ? 19.425 -1.639 37.628 1.000 51.89018 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 1 ATOM 300 C CA . ASN A 1 57 ? 19.120 -0.501 36.763 1.000 51.47921 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 1 ATOM 301 C C . ASN A 1 57 ? 17.654 -0.073 36.886 1.000 48.03566 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 1 ATOM 302 O O . ASN A 1 57 ? 16.946 0.109 35.895 1.000 40.84212 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 1 ATOM 303 C CB . ASN A 1 57 ? 19.484 -0.815 35.308 1.000 55.67379 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 1 ATOM 304 C CG . ASN A 1 57 ? 20.989 -0.981 35.105 1.000 66.69149 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 1 ATOM 305 O OD1 . ASN A 1 57 ? 21.784 -0.160 35.567 1.000 69.12241 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 1 ATOM 306 N ND2 . ASN A 1 57 ? 21.383 -2.051 34.419 1.000 66.89233 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 1 ATOM 307 N N . GLN A 1 58 ? 17.197 0.104 38.125 1.000 41.02665 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 1 ATOM 308 C CA . GLN A 1 58 ? 15.854 0.602 38.374 1.000 40.88728 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 1 ATOM 309 C C . GLN A 1 58 ? 15.898 1.952 39.071 1.000 40.22391 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 1 ATOM 310 O O . GLN A 1 58 ? 16.920 2.381 39.609 1.000 45.05995 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 1 ATOM 311 C CB . GLN A 1 58 ? 15.018 -0.363 39.216 1.000 38.19671 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 1 ATOM 312 C CG . GLN A 1 58 ? 14.695 -1.665 38.530 1.000 42.88779 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 1 ATOM 313 C CD . GLN A 1 58 ? 13.503 -2.342 39.150 1.000 43.81073 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 1 ATOM 314 O OE1 . GLN A 1 58 ? 13.529 -2.718 40.324 1.000 42.43840 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 1 ATOM 315 N NE2 . GLN A 1 58 ? 12.435 -2.484 38.373 1.000 44.23112 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 1 ATOM 316 N N . CYS A 1 59 ? 14.746 2.593 39.067 1.000 35.78252 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 1 ATOM 317 C CA . CYS A 1 59 ? 14.535 3.956 39.516 1.000 34.33888 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 1 ATOM 318 C C . CYS A 1 59 ? 13.301 3.954 40.416 1.000 33.82435 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 1 ATOM 319 O O . CYS A 1 59 ? 12.352 3.209 40.159 1.000 34.36247 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 1 ATOM 320 C CB . CYS A 1 59 ? 14.350 4.851 38.276 1.000 38.83927 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 1 ATOM 321 S SG . CYS A 1 59 ? 13.684 6.454 38.559 1.000 51.05600 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 1 ATOM 322 N N . SER A 1 60 ? 13.319 4.734 41.503 1.000 31.84215 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 323 C CA . SER A 1 60 ? 12.194 4.739 42.433 1.000 29.73834 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 324 C C . SER A 1 60 ? 12.033 6.113 43.071 1.000 30.79727 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 325 O O . SER A 1 60 ? 13.020 6.783 43.385 1.000 35.02483 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 326 C CB . SER A 1 60 ? 12.367 3.698 43.548 1.000 29.60897 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 327 O OG . SER A 1 60 ? 11.257 3.705 44.431 1.000 35.13031 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 328 N N . SER A 1 61 ? 10.786 6.511 43.309 1.000 29.60637 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 1 ATOM 329 C CA . SER A 1 61 ? 10.509 7.839 43.838 1.000 30.89756 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 1 ATOM 330 C C . SER A 1 61 ? 9.279 7.773 44.738 1.000 30.87861 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 1 ATOM 331 O O . SER A 1 61 ? 8.440 6.878 44.603 1.000 28.57446 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 1 ATOM 332 C CB . SER A 1 61 ? 10.332 8.842 42.684 1.000 31.70098 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 1 ATOM 333 O OG . SER A 1 61 ? 10.148 10.155 43.158 1.000 45.96952 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 1 ATOM 334 N N . LEU A 1 62 ? 9.200 8.715 45.686 1.000 31.32196 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 335 C CA . LEU A 1 62 ? 8.057 8.847 46.589 1.000 28.66440 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 336 C C . LEU A 1 62 ? 7.522 10.271 46.486 1.000 29.18194 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 337 O O . LEU A 1 62 ? 8.278 11.224 46.685 1.000 30.28600 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 338 C CB . LEU A 1 62 ? 8.452 8.523 48.037 1.000 28.70384 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 339 C CG . LEU A 1 62 ? 7.390 8.934 49.067 1.000 33.11301 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 340 C CD1 . LEU A 1 62 ? 6.120 8.125 48.848 1.000 31.42798 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 341 C CD2 . LEU A 1 62 ? 7.885 8.803 50.530 1.000 32.85180 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 342 N N . LEU A 1 63 ? 6.235 10.414 46.155 1.000 26.63840 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 343 C CA . LEU A 1 63 ? 5.564 11.702 46.032 1.000 25.67796 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 344 C C . LEU A 1 63 ? 4.410 11.789 47.024 1.000 29.82119 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 345 O O . LEU A 1 63 ? 3.787 10.777 47.363 1.000 28.91918 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 346 C CB . LEU A 1 63 ? 5.010 11.917 44.615 1.000 30.37516 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 347 C CG . LEU A 1 63 ? 6.008 11.844 43.457 1.000 36.75595 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 348 C CD1 . LEU A 1 63 ? 5.306 12.167 42.155 1.000 45.40039 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 349 C CD2 . LEU A 1 63 ? 7.148 12.810 43.689 1.000 35.86203 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 350 N N . ALA A 1 64 ? 4.116 13.007 47.480 1.000 28.73461 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 351 C CA . ALA A 1 64 ? 3.039 13.245 48.436 1.000 30.35936 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 352 C C . ALA A 1 64 ? 2.150 14.381 47.947 1.000 32.65825 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 353 O O . ALA A 1 64 ? 2.594 15.264 47.205 1.000 29.77235 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 354 C CB . ALA A 1 64 ? 3.587 13.579 49.840 1.000 29.27909 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 355 N N . GLN A 1 65 ? 0.879 14.334 48.345 1.000 28.58613 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 356 C CA . GLN A 1 65 ? -0.083 15.359 47.951 1.000 31.45759 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 357 C C . GLN A 1 65 ? -1.117 15.530 49.054 1.000 29.60466 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 358 O O . GLN A 1 65 ? -1.837 14.585 49.393 1.000 27.73441 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 359 C CB . GLN A 1 65 ? -0.772 15.014 46.633 1.000 32.10854 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 360 C CG . GLN A 1 65 ? -1.771 16.077 46.172 1.000 36.35365 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 361 C CD . GLN A 1 65 ? -1.129 17.444 46.002 1.000 42.61280 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 362 O OE1 . GLN A 1 65 ? -0.333 17.653 45.089 1.000 41.37606 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 363 N NE2 . GLN A 1 65 ? -1.460 18.380 46.892 1.000 34.22016 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 364 N N . ARG A 1 66 ? -1.185 16.743 49.593 1.000 26.89407 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 1 ATOM 365 C CA . ARG A 1 66 ? -2.177 17.118 50.594 1.000 32.34574 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 1 ATOM 366 C C . ARG A 1 66 ? -3.515 17.407 49.924 1.000 33.00099 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 1 ATOM 367 O O . ARG A 1 66 ? -3.553 18.040 48.865 1.000 31.65296 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 1 ATOM 368 C CB . ARG A 1 66 ? -1.657 18.340 51.353 1.000 36.21979 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 1 ATOM 369 C CG . ARG A 1 66 ? -2.573 18.969 52.358 1.000 52.19076 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 1 ATOM 370 C CD . ARG A 1 66 ? -1.909 20.255 52.884 1.000 59.43836 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 1 ATOM 371 N NE . ARG A 1 66 ? -0.463 20.094 53.068 1.000 52.00596 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 1 ATOM 372 C CZ . ARG A 1 66 ? 0.068 19.383 54.056 1.000 41.01858 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 1 ATOM 373 N NH1 . ARG A 1 66 ? -0.734 18.776 54.912 1.000 43.71124 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 1 ATOM 374 N NH2 . ARG A 1 66 ? 1.387 19.265 54.188 1.000 41.39529 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 1 ATOM 375 N N . ILE A 1 67 ? -4.607 16.941 50.533 1.000 33.02632 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 376 C CA . ILE A 1 67 ? -5.949 17.091 49.977 1.000 31.32666 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 377 C C . ILE A 1 67 ? -6.898 17.545 51.083 1.000 35.51062 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 378 O O . ILE A 1 67 ? -6.986 16.898 52.131 1.000 35.43928 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 379 C CB . ILE A 1 67 ? -6.460 15.774 49.370 1.000 32.29440 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 380 C CG1 . ILE A 1 67 ? -5.426 15.181 48.417 1.000 35.44252 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 381 C CG2 . ILE A 1 67 ? -7.791 15.972 48.653 1.000 28.79248 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 382 C CD1 . ILE A 1 67 ? -5.834 13.822 47.950 1.000 31.10316 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 383 N N . ARG A 1 68 ? -7.632 18.636 50.841 1.000 33.20636 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 1 ATOM 384 C CA . ARG A 1 68 ? -8.605 19.121 51.830 1.000 44.60745 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 1 ATOM 385 C C . ARG A 1 68 ? -9.929 18.371 51.675 1.000 47.65226 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 1 ATOM 386 O O . ARG A 1 68 ? -10.956 18.913 51.270 1.000 43.24934 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 1 ATOM 387 C CB . ARG A 1 68 ? -8.793 20.629 51.710 1.000 52.30984 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 1 ATOM 388 C CG . ARG A 1 68 ? -7.748 21.433 52.462 1.000 61.06463 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 1 ATOM 389 C CD . ARG A 1 68 ? -8.153 22.892 52.631 1.000 60.93214 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 1 ATOM 390 N NE . ARG A 1 68 ? -8.768 23.438 51.429 1.000 61.68551 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 1 ATOM 391 C CZ . ARG A 1 68 ? -8.104 23.704 50.309 1.000 65.00145 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 1 ATOM 392 N NH1 . ARG A 1 68 ? -6.799 23.475 50.239 1.000 69.35495 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 1 ATOM 393 N NH2 . ARG A 1 68 ? -8.748 24.196 49.259 1.000 63.75048 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 1 ATOM 394 N N . ALA A 1 69 ? -9.881 17.090 52.026 1.000 46.62346 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 1 ATOM 395 C CA . ALA A 1 69 ? -11.052 16.226 51.982 1.000 40.25736 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 1 ATOM 396 C C . ALA A 1 69 ? -10.817 15.066 52.929 1.000 36.91336 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 1 ATOM 397 O O . ALA A 1 69 ? -9.664 14.722 53.207 1.000 39.60533 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 1 ATOM 398 C CB . ALA A 1 69 ? -11.314 15.714 50.556 1.000 34.27815 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 1 ATOM 399 N N . PRO A 1 70 ? -11.870 14.441 53.438 1.000 39.94857 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 1 ATOM 400 C CA . PRO A 1 70 ? -11.672 13.310 54.348 1.000 37.08669 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 1 ATOM 401 C C . PRO A 1 70 ? -11.121 12.104 53.606 1.000 36.11278 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 1 ATOM 402 O O . PRO A 1 70 ? -11.403 11.887 52.425 1.000 34.57493 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 1 ATOM 403 C CB . PRO A 1 70 ? -13.082 13.036 54.898 1.000 44.09814 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 1 ATOM 404 C CG . PRO A 1 70 ? -13.878 14.275 54.572 1.000 47.77086 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 1 ATOM 405 C CD . PRO A 1 70 ? -13.294 14.782 53.293 1.000 43.63856 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 1 ATOM 406 N N . ASN A 1 71 ? -10.329 11.301 54.316 1.000 42.40695 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1 ATOM 407 C CA . ASN A 1 71 ? -9.646 10.198 53.647 1.000 37.86202 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1 ATOM 408 C C . ASN A 1 71 ? -10.633 9.188 53.053 1.000 38.78903 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1 ATOM 409 O O . ASN A 1 71 ? -10.331 8.554 52.034 1.000 35.34424 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1 ATOM 410 C CB . ASN A 1 71 ? -8.678 9.503 54.613 1.000 46.88370 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1 ATOM 411 C CG . ASN A 1 71 ? -9.367 8.970 55.846 1.000 45.42076 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1 ATOM 412 O OD1 . ASN A 1 71 ? -9.733 9.731 56.747 1.000 40.03908 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1 ATOM 413 N ND2 . ASN A 1 71 ? -9.555 7.663 55.895 1.000 41.58832 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1 ATOM 414 N N . ASP A 1 72 ? -11.833 9.054 53.629 1.000 39.94158 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 415 C CA . ASP A 1 72 ? -12.815 8.151 53.024 1.000 37.13123 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 416 C C . ASP A 1 72 ? -13.267 8.653 51.655 1.000 39.91204 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 417 O O . ASP A 1 72 ? -13.529 7.851 50.752 1.000 39.64939 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 418 C CB . ASP A 1 72 ? -14.023 7.960 53.944 1.000 36.66086 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 419 C CG . ASP A 1 72 ? -13.704 7.105 55.148 1.000 53.63331 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 420 O OD1 . ASP A 1 72 ? -12.609 6.498 55.166 1.000 42.84858 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 421 O OD2 . ASP A 1 72 ? -14.541 7.039 56.077 1.000 58.95591 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 422 N N . VAL A 1 73 ? -13.374 9.973 51.482 1.000 35.71714 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1 ATOM 423 C CA . VAL A 1 73 ? -13.746 10.521 50.181 1.000 36.75243 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1 ATOM 424 C C . VAL A 1 73 ? -12.629 10.281 49.173 1.000 34.50040 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1 ATOM 425 O O . VAL A 1 73 ? -12.868 9.835 48.043 1.000 35.32010 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1 ATOM 426 C CB . VAL A 1 73 ? -14.078 12.019 50.307 1.000 38.84351 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1 ATOM 427 C CG1 . VAL A 1 73 ? -14.384 12.609 48.938 1.000 44.34125 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1 ATOM 428 C CG2 . VAL A 1 73 ? -15.241 12.233 51.272 1.000 42.16424 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1 ATOM 429 N N . VAL A 1 74 ? -11.390 10.584 49.564 1.000 35.65280 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 430 C CA . VAL A 1 74 ? -10.261 10.392 48.655 1.000 33.63726 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 431 C C . VAL A 1 74 ? -10.163 8.927 48.246 1.000 37.07969 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 432 O O . VAL A 1 74 ? -10.021 8.598 47.059 1.000 33.80956 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 433 C CB . VAL A 1 74 ? -8.960 10.893 49.311 1.000 34.36060 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 434 C CG1 . VAL A 1 74 ? -7.753 10.627 48.415 1.000 29.74970 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 435 C CG2 . VAL A 1 74 ? -9.074 12.394 49.654 1.000 33.45058 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 436 N N . TRP A 1 75 ? -10.265 8.023 49.225 1.000 32.88031 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 1 ATOM 437 C CA . TRP A 1 75 ? -10.138 6.601 48.923 1.000 33.04805 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 1 ATOM 438 C C . TRP A 1 75 ? -11.248 6.127 47.991 1.000 34.81992 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 1 ATOM 439 O O . TRP A 1 75 ? -11.005 5.320 47.090 1.000 34.50409 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 1 ATOM 440 C CB . TRP A 1 75 ? -10.129 5.781 50.215 1.000 31.63799 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 1 ATOM 441 C CG . TRP A 1 75 ? -10.100 4.293 49.975 1.000 34.12265 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 1 ATOM 442 C CD1 . TRP A 1 75 ? -11.042 3.386 50.350 1.000 41.43534 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 1 ATOM 443 C CD2 . TRP A 1 75 ? -9.077 3.550 49.293 1.000 31.37956 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 1 ATOM 444 N NE1 . TRP A 1 75 ? -10.667 2.122 49.953 1.000 34.18524 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 1 ATOM 445 C CE2 . TRP A 1 75 ? -9.468 2.201 49.295 1.000 32.47860 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 1 ATOM 446 C CE3 . TRP A 1 75 ? -7.875 3.902 48.673 1.000 30.61887 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 1 ATOM 447 C CZ2 . TRP A 1 75 ? -8.694 1.198 48.718 1.000 35.96416 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 1 ATOM 448 C CZ3 . TRP A 1 75 ? -7.113 2.907 48.092 1.000 37.90375 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 1 ATOM 449 C CH2 . TRP A 1 75 ? -7.523 1.571 48.121 1.000 30.98875 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 1 ATOM 450 N N . SER A 1 76 ? -12.477 6.610 48.193 1.000 33.57535 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 1 ATOM 451 C CA . SER A 1 76 ? -13.571 6.172 47.331 1.000 32.01532 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 1 ATOM 452 C C . SER A 1 76 ? -13.292 6.502 45.870 1.000 31.26506 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 1 ATOM 453 O O . SER A 1 76 ? -13.768 5.796 44.973 1.000 33.66710 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 1 ATOM 454 C CB . SER A 1 76 ? -14.886 6.807 47.769 1.000 36.11203 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 1 ATOM 455 O OG . SER A 1 76 ? -14.903 8.188 47.448 1.000 45.49898 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 1 ATOM 456 N N . ILE A 1 77 ? -12.545 7.577 45.616 1.000 31.94300 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 1 ATOM 457 C CA . ILE A 1 77 ? -12.148 7.940 44.256 1.000 28.15139 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 1 ATOM 458 C C . ILE A 1 77 ? -11.004 7.062 43.775 1.000 31.98020 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 1 ATOM 459 O O . ILE A 1 77 ? -11.044 6.503 42.671 1.000 30.63860 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 1 ATOM 460 C CB . ILE A 1 77 ? -11.759 9.429 44.208 1.000 27.62733 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 1 ATOM 461 C CG1 . ILE A 1 77 ? -12.992 10.296 44.466 1.000 35.52517 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 1 ATOM 462 C CG2 . ILE A 1 77 ? -11.062 9.782 42.872 1.000 29.16031 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 1 ATOM 463 C CD1 . ILE A 1 77 ? -12.664 11.705 44.861 1.000 34.64035 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 1 ATOM 464 N N . VAL A 1 78 ? -9.971 6.943 44.608 1.000 27.80708 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 1 ATOM 465 C CA . VAL A 1 78 ? -8.729 6.281 44.236 1.000 31.42252 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 1 ATOM 466 C C . VAL A 1 78 ? -8.962 4.804 43.953 1.000 33.74227 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 1 ATOM 467 O O . VAL A 1 78 ? -8.365 4.232 43.031 1.000 35.16924 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 1 ATOM 468 C CB . VAL A 1 78 ? -7.690 6.481 45.357 1.000 33.74027 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 1 ATOM 469 C CG1 . VAL A 1 78 ? -6.533 5.520 45.200 1.000 35.30295 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 1 ATOM 470 C CG2 . VAL A 1 78 ? -7.211 7.928 45.391 1.000 32.56185 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 1 ATOM 471 N N . ARG A 1 79 ? -9.826 4.159 44.743 1.000 31.86583 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 472 C CA . ARG A 1 79 ? -9.976 2.711 44.670 1.000 33.88129 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 473 C C . ARG A 1 79 ? -10.610 2.226 43.371 1.000 34.23380 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 474 O O . ARG A 1 79 ? -10.589 1.021 43.109 1.000 35.72342 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 475 C CB . ARG A 1 79 ? -10.809 2.219 45.852 1.000 33.61771 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 476 C CG . ARG A 1 79 ? -12.257 2.661 45.802 1.000 31.23151 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 477 C CD . ARG A 1 79 ? -13.018 2.294 47.056 1.000 32.79184 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 478 N NE . ARG A 1 79 ? -13.063 0.853 47.276 1.000 33.94193 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 479 C CZ . ARG A 1 79 ? -13.969 0.042 46.743 1.000 45.47558 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 480 N NH1 . ARG A 1 79 ? -13.940 -1.261 47.006 1.000 44.81646 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 481 N NH2 . ARG A 1 79 ? -14.903 0.534 45.941 1.000 37.38222 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 482 N N . ARG A 1 80 ? -11.180 3.112 42.562 1.000 35.16881 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 1 ATOM 483 C CA . ARG A 1 80 ? -11.921 2.685 41.374 1.000 40.50678 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 1 ATOM 484 C C . ARG A 1 80 ? -10.931 2.356 40.255 1.000 34.61414 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 1 ATOM 485 O O . ARG A 1 80 ? -10.673 3.144 39.343 1.000 31.40772 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 1 ATOM 486 C CB . ARG A 1 80 ? -12.935 3.747 40.976 1.000 41.04487 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 1 ATOM 487 C CG . ARG A 1 80 ? -14.188 3.722 41.861 1.000 40.82766 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 1 ATOM 488 C CD . ARG A 1 80 ? -15.113 2.542 41.501 1.000 59.46150 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 1 ATOM 489 N NE . ARG A 1 80 ? -16.178 2.935 40.576 1.000 68.26922 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 1 ATOM 490 C CZ . ARG A 1 80 ? -17.431 3.203 40.941 1.000 68.92657 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 1 ATOM 491 N NH1 . ARG A 1 80 ? -17.789 3.111 42.217 1.000 70.16245 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 1 ATOM 492 N NH2 . ARG A 1 80 ? -18.331 3.557 40.031 1.000 72.42037 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 1 ATOM 493 N N . PHE A 1 81 ? -10.381 1.140 40.341 1.000 32.68937 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 494 C CA . PHE A 1 81 ? -9.384 0.666 39.380 1.000 32.97124 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 495 C C . PHE A 1 81 ? -9.931 0.663 37.958 1.000 34.59739 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 496 O O . PHE A 1 81 ? -9.166 0.771 36.989 1.000 35.00262 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 497 C CB . PHE A 1 81 ? -8.928 -0.738 39.792 1.000 33.47015 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 498 C CG . PHE A 1 81 ? -8.003 -1.414 38.814 1.000 30.81484 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 499 C CD1 . PHE A 1 81 ? -6.645 -1.142 38.818 1.000 32.59215 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 500 C CD2 . PHE A 1 81 ? -8.482 -2.378 37.942 1.000 31.22753 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 501 C CE1 . PHE A 1 81 ? -5.786 -1.788 37.948 1.000 32.28644 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 502 C CE2 . PHE A 1 81 ? -7.625 -3.028 37.063 1.000 31.13804 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 503 C CZ . PHE A 1 81 ? -6.280 -2.733 37.067 1.000 32.13458 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 504 N N . ASP A 1 82 ? -11.247 0.548 37.813 1.000 37.30648 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 505 C CA . ASP A 1 82 ? -11.869 0.496 36.499 1.000 33.91802 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 506 C C . ASP A 1 82 ? -12.102 1.874 35.895 1.000 36.32655 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 507 O O . ASP A 1 82 ? -12.520 1.953 34.735 1.000 38.88783 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 508 C CB . ASP A 1 82 ? -13.200 -0.254 36.587 1.000 37.07154 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 509 C CG . ASP A 1 82 ? -14.163 0.383 37.580 1.000 42.58679 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 510 O OD1 . ASP A 1 82 ? -13.716 0.811 38.666 1.000 41.95044 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 511 O OD2 . ASP A 1 82 ? -15.367 0.462 37.277 1.000 43.61689 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 1 ATOM 512 N N . GLN A 1 83 ? -11.844 2.953 36.642 1.000 33.54478 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 1 ATOM 513 C CA . GLN A 1 83 ? -12.155 4.302 36.180 1.000 38.15837 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 1 ATOM 514 C C . GLN A 1 83 ? -11.011 5.267 36.463 1.000 38.44935 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 1 ATOM 515 O O . GLN A 1 83 ? -11.226 6.319 37.087 1.000 33.67309 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 1 ATOM 516 C CB . GLN A 1 83 ? -13.436 4.809 36.845 1.000 46.56579 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 1 ATOM 517 C CG . GLN A 1 83 ? -14.697 4.178 36.294 1.000 59.07768 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 1 ATOM 518 C CD . GLN A 1 83 ? -15.950 4.871 36.779 1.000 65.03375 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 1 ATOM 519 O OE1 . GLN A 1 83 ? -15.997 5.382 37.898 1.000 74.99510 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 1 ATOM 520 N NE2 . GLN A 1 83 ? -16.976 4.899 35.934 1.000 63.09164 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 1 ATOM 521 N N . PRO A 1 84 ? -9.792 4.963 36.011 1.000 32.59143 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 522 C CA . PRO A 1 84 ? -8.668 5.852 36.333 1.000 29.51023 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 523 C C . PRO A 1 84 ? -8.835 7.234 35.748 1.000 32.16162 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 524 O O . PRO A 1 84 ? -8.267 8.197 36.276 1.000 28.38534 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 525 C CB . PRO A 1 84 ? -7.454 5.124 35.740 1.000 31.21544 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 526 C CG . PRO A 1 84 ? -8.034 4.243 34.646 1.000 32.50655 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 527 C CD . PRO A 1 84 ? -9.402 3.846 35.132 1.000 37.37854 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 528 N N . GLN A 1 85 ? -9.621 7.367 34.678 1.000 30.62315 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 529 C CA . GLN A 1 85 ? -9.765 8.666 34.040 1.000 40.42485 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 530 C C . GLN A 1 85 ? -10.465 9.665 34.942 1.000 34.52386 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 531 O O . GLN A 1 85 ? -10.345 10.872 34.707 1.000 34.19563 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 532 C CB . GLN A 1 85 ? -10.519 8.534 32.712 1.000 36.29370 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 533 C CG . GLN A 1 85 ? -11.921 7.941 32.842 1.000 48.63827 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 534 C CD . GLN A 1 85 ? -11.930 6.411 32.857 1.000 50.34244 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 535 O OE1 . GLN A 1 85 ? -10.953 5.775 33.245 1.000 43.77778 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 536 N NE2 . GLN A 1 85 ? -13.038 5.820 32.420 1.000 59.62104 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 537 N N . THR A 1 86 ? -11.184 9.191 35.972 1.000 33.56298 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 538 C CA . THR A 1 86 ? -11.840 10.107 36.898 1.000 28.75109 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 539 C C . THR A 1 86 ? -10.842 10.878 37.752 1.000 32.16095 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 540 O O . THR A 1 86 ? -11.165 11.977 38.216 1.000 38.39071 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 541 C CB . THR A 1 86 ? -12.834 9.359 37.793 1.000 32.26642 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 542 O OG1 . THR A 1 86 ? -12.166 8.304 38.494 1.000 39.92865 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 543 C CG2 . THR A 1 86 ? -13.956 8.768 36.972 1.000 35.76403 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 544 N N . TYR A 1 87 ? -9.630 10.355 37.963 1.000 32.19752 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 1 ATOM 545 C CA . TYR A 1 87 ? -8.692 11.138 38.758 1.000 27.81692 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 1 ATOM 546 C C . TYR A 1 87 ? -7.275 11.154 38.195 1.000 27.67997 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 1 ATOM 547 O O . TYR A 1 87 ? -6.343 11.525 38.914 1.000 31.41973 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 1 ATOM 548 C CB . TYR A 1 87 ? -8.670 10.655 40.220 1.000 31.02546 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 1 ATOM 549 C CG . TYR A 1 87 ? -8.188 9.233 40.441 1.000 27.84908 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 1 ATOM 550 C CD1 . TYR A 1 87 ? -9.030 8.152 40.215 1.000 31.03451 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 1 ATOM 551 C CD2 . TYR A 1 87 ? -6.904 8.978 40.925 1.000 33.16598 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 1 ATOM 552 C CE1 . TYR A 1 87 ? -8.606 6.853 40.436 1.000 29.04187 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 1 ATOM 553 C CE2 . TYR A 1 87 ? -6.471 7.673 41.155 1.000 30.08880 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 1 ATOM 554 C CZ . TYR A 1 87 ? -7.329 6.621 40.900 1.000 31.35387 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 1 ATOM 555 O OH . TYR A 1 87 ? -6.923 5.320 41.121 1.000 34.37810 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 1 ATOM 556 N N . LYS A 1 88 ? -7.081 10.812 36.920 1.000 26.98158 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 1 ATOM 557 C CA . LYS A 1 88 ? -5.769 10.866 36.296 1.000 24.77566 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 1 ATOM 558 C C . LYS A 1 88 ? -5.895 11.527 34.933 1.000 27.96149 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 1 ATOM 559 O O . LYS A 1 88 ? -6.967 11.532 34.334 1.000 26.15624 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 1 ATOM 560 C CB . LYS A 1 88 ? -5.155 9.471 36.102 1.000 28.62800 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 1 ATOM 561 C CG . LYS A 1 88 ? -4.943 8.678 37.396 1.000 31.35721 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 1 ATOM 562 C CD . LYS A 1 88 ? -4.329 7.322 37.076 1.000 33.36061 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 1 ATOM 563 C CE . LYS A 1 88 ? -4.160 6.480 38.332 1.000 48.28862 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 1 ATOM 564 N NZ . LYS A 1 88 ? -3.402 7.221 39.378 1.000 44.85061 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 1 ATOM 565 N N . HIS A 1 89 ? -4.797 12.093 34.464 1.000 30.73680 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 1 ATOM 566 C CA . HIS A 1 89 ? -4.753 12.690 33.139 1.000 30.23287 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 1 ATOM 567 C C . HIS A 1 89 ? -4.347 11.645 32.105 1.000 30.97921 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 1 ATOM 568 O O . HIS A 1 89 ? -4.029 10.501 32.434 1.000 29.50182 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 1 ATOM 569 C CB . HIS A 1 89 ? -3.769 13.859 33.112 1.000 29.03823 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 1 ATOM 570 C CG . HIS A 1 89 ? -4.204 15.047 33.912 1.000 28.92456 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 1 ATOM 571 N ND1 . HIS A 1 89 ? -5.246 15.861 33.527 1.000 31.01552 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 1 ATOM 572 C CD2 . HIS A 1 89 ? -3.719 15.574 35.065 1.000 31.05490 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 1 ATOM 573 C CE1 . HIS A 1 89 ? -5.393 16.832 34.412 1.000 32.14063 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 1 ATOM 574 N NE2 . HIS A 1 89 ? -4.474 16.684 35.350 1.000 34.34891 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 1 ATOM 575 N N . PHE A 1 90 ? -4.363 12.059 30.831 1.000 29.17036 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 1 ATOM 576 C CA . PHE A 1 90 ? -3.730 11.387 29.703 1.000 28.98339 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 1 ATOM 577 C C . PHE A 1 90 ? -4.515 10.195 29.150 1.000 31.42507 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 1 ATOM 578 O O . PHE A 1 90 ? -4.024 9.542 28.214 1.000 27.53061 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 1 ATOM 579 C CB . PHE A 1 90 ? -2.308 10.918 30.052 1.000 25.50139 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 1 ATOM 580 C CG . PHE A 1 90 ? -1.421 12.021 30.575 1.000 32.81799 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 1 ATOM 581 C CD1 . PHE A 1 90 ? -1.059 13.076 29.758 1.000 29.87706 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 1 ATOM 582 C CD2 . PHE A 1 90 ? -0.951 12.000 31.883 1.000 32.96150 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 1 ATOM 583 C CE1 . PHE A 1 90 ? -0.242 14.095 30.224 1.000 33.90547 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 1 ATOM 584 C CE2 . PHE A 1 90 ? -0.132 13.022 32.363 1.000 33.97253 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 1 ATOM 585 C CZ . PHE A 1 90 ? 0.217 14.076 31.525 1.000 39.85111 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 1 ATOM 586 N N . ILE A 1 91 ? -5.701 9.885 29.663 1.000 31.64551 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 1 ATOM 587 C CA . ILE A 1 91 ? -6.396 8.657 29.296 1.000 28.10944 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 1 ATOM 588 C C . ILE A 1 91 ? -7.501 8.993 28.309 1.000 30.41277 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 1 ATOM 589 O O . ILE A 1 91 ? -8.366 9.831 28.587 1.000 28.04628 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 1 ATOM 590 C CB . ILE A 1 91 ? -6.961 7.931 30.529 1.000 28.93002 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 1 ATOM 591 C CG1 . ILE A 1 91 ? -5.826 7.456 31.440 1.000 27.46199 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 1 ATOM 592 C CG2 . ILE A 1 91 ? -7.841 6.760 30.087 1.000 28.41477 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 1 ATOM 593 C CD1 . ILE A 1 91 ? -6.294 7.067 32.845 1.000 29.95977 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 1 ATOM 594 N N . LYS A 1 92 ? -7.463 8.343 27.146 1.000 25.80240 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 595 C CA . LYS A 1 92 ? -8.566 8.454 26.204 1.000 31.28786 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 596 C C . LYS A 1 92 ? -9.692 7.491 26.568 1.000 31.47508 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 597 O O . LYS A 1 92 ? -10.864 7.878 26.572 1.000 32.58757 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 598 C CB . LYS A 1 92 ? -8.049 8.204 24.783 1.000 31.29266 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 599 C CG . LYS A 1 92 ? -9.086 8.389 23.692 1.000 32.80897 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 600 C CD . LYS A 1 92 ? -8.425 8.500 22.303 1.000 36.94367 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 601 C CE . LYS A 1 92 ? -7.524 7.311 21.999 1.000 34.89763 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 602 N NZ . LYS A 1 92 ? -7.178 7.247 20.528 1.000 34.34594 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 603 N N . SER A 1 93 ? -9.354 6.248 26.915 1.000 31.32216 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 1 ATOM 604 C CA . SER A 1 93 ? -10.356 5.248 27.259 1.000 35.87326 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 1 ATOM 605 C C . SER A 1 93 ? -9.698 4.143 28.070 1.000 35.22443 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 1 ATOM 606 O O . SER A 1 93 ? -8.488 3.922 27.990 1.000 32.59682 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 1 ATOM 607 C CB . SER A 1 93 ? -11.022 4.661 26.010 1.000 39.64081 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 1 ATOM 608 O OG . SER A 1 93 ? -10.119 3.836 25.289 1.000 42.43135 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 1 ATOM 609 N N . CYS A 1 94 ? -10.523 3.443 28.847 1.000 37.67375 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 1 ATOM 610 C CA . CYS A 1 94 ? -10.072 2.371 29.724 1.000 34.36371 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 1 ATOM 611 C C . CYS A 1 94 ? -11.106 1.260 29.691 1.000 41.68317 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 1 ATOM 612 O O . CYS A 1 94 ? -12.295 1.517 29.892 1.000 45.64666 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 1 ATOM 613 C CB . CYS A 1 94 ? -9.885 2.871 31.159 1.000 32.02607 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 1 ATOM 614 S SG . CYS A 1 94 ? -9.258 1.596 32.310 1.000 38.70165 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 1 ATOM 615 N N . SER A 1 95 ? -10.669 0.034 29.440 1.000 35.69151 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 1 ATOM 616 C CA . SER A 1 95 ? -11.587 -1.095 29.416 1.000 40.68437 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 1 ATOM 617 C C . SER A 1 95 ? -11.128 -2.175 30.381 1.000 42.04373 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 1 ATOM 618 O O . SER A 1 95 ? -9.930 -2.379 30.600 1.000 37.18303 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 1 ATOM 619 C CB . SER A 1 95 ? -11.729 -1.681 28.007 1.000 48.63822 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 1 ATOM 620 O OG . SER A 1 95 ? -10.472 -2.063 27.490 1.000 52.69839 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 1 ATOM 621 N N . VAL A 1 96 ? -12.111 -2.853 30.965 1.000 49.80943 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 1 ATOM 622 C CA . VAL A 1 96 ? -11.893 -3.970 31.872 1.000 49.94627 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 1 ATOM 623 C C . VAL A 1 96 ? -12.638 -5.183 31.335 1.000 50.83627 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 1 ATOM 624 O O . VAL A 1 96 ? -13.268 -5.114 30.274 1.000 61.45941 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 1 ATOM 625 C CB . VAL A 1 96 ? -12.356 -3.635 33.301 1.000 43.51396 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 1 ATOM 626 C CG1 . VAL A 1 96 ? -11.430 -2.612 33.933 1.000 42.76303 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 1 ATOM 627 C CG2 . VAL A 1 96 ? -13.795 -3.139 33.282 1.000 41.41674 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 1 ATOM 628 N N . SER A 1 97 ? -12.595 -6.287 32.077 1.000 65.26132 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 1 ATOM 629 C CA . SER A 1 97 ? -13.247 -7.509 31.638 1.000 69.32497 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 1 ATOM 630 C C . SER A 1 97 ? -14.768 -7.366 31.651 1.000 69.58863 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 1 ATOM 631 O O . SER A 1 97 ? -15.345 -6.536 32.365 1.000 69.38972 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 1 ATOM 632 C CB . SER A 1 97 ? -12.828 -8.678 32.527 1.000 68.29589 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 1 ATOM 633 O OG . SER A 1 97 ? -13.838 -9.682 32.537 1.000 72.35467 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 1 ATOM 634 N N . ASP A 1 98 ? -15.415 -8.201 30.835 1.000 67.33784 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 1 ATOM 635 C CA . ASP A 1 98 ? -16.871 -8.258 30.841 1.000 70.28458 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 1 ATOM 636 C C . ASP A 1 98 ? -17.407 -8.664 32.209 1.000 72.65816 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 1 ATOM 637 O O . ASP A 1 98 ? -18.421 -8.121 32.669 1.000 73.06751 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 1 ATOM 638 C CB . ASP A 1 98 ? -17.355 -9.224 29.765 1.000 78.13096 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 1 ATOM 639 C CG . ASP A 1 98 ? -17.562 -8.550 28.430 1.000 87.54810 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 1 ATOM 640 O OD1 . ASP A 1 98 ? -18.605 -7.886 28.259 1.000 89.26192 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 1 ATOM 641 O OD2 . ASP A 1 98 ? -16.666 -8.652 27.566 1.000 90.40724 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 1 ATOM 642 N N . ASN A 1 99 ? -16.739 -9.607 32.873 1.000 73.42850 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 1 ATOM 643 C CA . ASN A 1 99 ? -17.119 -10.054 34.210 1.000 69.15915 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 1 ATOM 644 C C . ASN A 1 99 ? -16.233 -9.430 35.275 1.000 65.73336 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 1 ATOM 645 O O . ASN A 1 99 ? -15.846 -10.093 36.240 1.000 68.99652 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 1 ATOM 646 C CB . ASN A 1 99 ? -17.066 -11.572 34.296 1.000 72.75358 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 1 ATOM 647 C CG . ASN A 1 99 ? -18.064 -12.241 33.384 1.000 80.38815 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 1 ATOM 648 O OD1 . ASN A 1 99 ? -19.156 -11.726 33.150 1.000 84.11403 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 1 ATOM 649 N ND2 . ASN A 1 99 ? -17.695 -13.406 32.862 1.000 85.45595 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 1 ATOM 650 N N . PHE A 1 100 ? -15.899 -8.149 35.119 1.000 63.04042 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 1 ATOM 651 C CA . PHE A 1 100 ? -15.017 -7.471 36.060 1.000 58.33445 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 1 ATOM 652 C C . PHE A 1 100 ? -15.692 -7.350 37.420 1.000 66.42906 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 1 ATOM 653 O O . PHE A 1 100 ? -16.833 -6.887 37.523 1.000 72.92372 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 1 ATOM 654 C CB . PHE A 1 100 ? -14.643 -6.089 35.518 1.000 55.67502 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 1 ATOM 655 C CG . PHE A 1 100 ? -13.962 -5.202 36.515 1.000 55.59590 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 1 ATOM 656 C CD1 . PHE A 1 100 ? -12.584 -5.209 36.645 1.000 56.47930 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 ATOM 657 C CD2 . PHE A 1 100 ? -14.702 -4.345 37.312 1.000 49.89680 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 ATOM 658 C CE1 . PHE A 1 100 ? -11.956 -4.381 37.562 1.000 48.94499 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 ATOM 659 C CE2 . PHE A 1 100 ? -14.083 -3.516 38.232 1.000 46.92500 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 ATOM 660 C CZ . PHE A 1 100 ? -12.708 -3.532 38.358 1.000 49.31027 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 1 ATOM 661 N N . THR A 1 101 ? -14.990 -7.773 38.466 1.000 66.12103 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 662 C CA . THR A 1 101 ? -15.515 -7.700 39.822 1.000 61.55941 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 663 C C . THR A 1 101 ? -14.609 -6.919 40.761 1.000 53.55924 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 664 O O . THR A 1 101 ? -14.895 -6.850 41.963 1.000 56.44564 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 665 C CB . THR A 1 101 ? -15.747 -9.110 40.391 1.000 63.71030 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 666 O OG1 . THR A 1 101 ? -14.503 -9.665 40.844 1.000 62.48717 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 667 C CG2 . THR A 1 101 ? -16.333 -10.019 39.324 1.000 67.08808 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 668 N N . MET A 1 102 ? -13.528 -6.325 40.253 1.000 50.56446 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 1 ATOM 669 C CA . MET A 1 102 ? -12.597 -5.548 41.063 1.000 53.87952 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 1 ATOM 670 C C . MET A 1 102 ? -11.791 -6.419 42.024 1.000 47.03008 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 1 ATOM 671 O O . MET A 1 102 ? -11.253 -5.917 43.013 1.000 48.93356 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 1 ATOM 672 C CB . MET A 1 102 ? -13.332 -4.450 41.843 1.000 58.23447 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 1 ATOM 673 C CG . MET A 1 102 ? -12.419 -3.451 42.532 1.000 66.36754 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 1 ATOM 674 S SD . MET A 1 102 ? -12.327 -1.888 41.641 1.000 55.88576 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 1 ATOM 675 C CE . MET A 1 102 ? -13.506 -0.915 42.572 1.000 65.24364 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 1 ATOM 676 N N . ALA A 1 103 ? -11.701 -7.719 41.765 1.000 44.88875 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1 ATOM 677 C CA . ALA A 1 103 ? -10.837 -8.566 42.572 1.000 46.78303 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1 ATOM 678 C C . ALA A 1 103 ? -9.376 -8.250 42.275 1.000 41.81304 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1 ATOM 679 O O . ALA A 1 103 ? -9.034 -7.752 41.200 1.000 41.79950 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1 ATOM 680 C CB . ALA A 1 103 ? -11.123 -10.043 42.301 1.000 44.25879 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1 ATOM 681 N N . VAL A 1 104 ? -8.508 -8.514 43.255 1.000 40.14196 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 682 C CA . VAL A 1 104 ? -7.080 -8.439 42.982 1.000 37.51464 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 683 C C . VAL A 1 104 ? -6.762 -9.402 41.851 1.000 38.12458 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 684 O O . VAL A 1 104 ? -7.259 -10.536 41.821 1.000 39.99453 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 685 C CB . VAL A 1 104 ? -6.253 -8.768 44.236 1.000 54.02404 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 686 C CG1 . VAL A 1 104 ? -4.803 -9.049 43.845 1.000 45.55458 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 687 C CG2 . VAL A 1 104 ? -6.323 -7.622 45.228 1.000 56.46428 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 688 N N . GLY A 1 105 ? -5.941 -8.945 40.902 1.000 39.08801 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 689 C CA . GLY A 1 105 ? -5.664 -9.694 39.694 1.000 37.11079 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 690 C C . GLY A 1 105 ? -6.469 -9.255 38.488 1.000 40.51269 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 691 O O . GLY A 1 105 ? -6.236 -9.771 37.387 1.000 39.53974 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 692 N N . SER A 1 106 ? -7.424 -8.346 38.672 1.000 38.23858 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 1 ATOM 693 C CA . SER A 1 106 ? -8.088 -7.709 37.542 1.000 41.15774 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 1 ATOM 694 C C . SER A 1 106 ? -7.070 -6.976 36.680 1.000 37.40121 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 1 ATOM 695 O O . SER A 1 106 ? -6.025 -6.530 37.161 1.000 36.58763 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 1 ATOM 696 C CB . SER A 1 106 ? -9.143 -6.720 38.039 1.000 38.45009 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 1 ATOM 697 O OG . SER A 1 106 ? -10.178 -7.384 38.741 1.000 39.72564 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 1 ATOM 698 N N . THR A 1 107 ? -7.377 -6.836 35.392 1.000 32.75855 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 699 C CA . THR A 1 107 ? -6.529 -6.048 34.514 1.000 31.22839 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 700 C C . THR A 1 107 ? -7.356 -4.965 33.836 1.000 36.20596 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 701 O O . THR A 1 107 ? -8.589 -5.027 33.781 1.000 35.38715 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 702 C CB . THR A 1 107 ? -5.824 -6.917 33.454 1.000 36.92772 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 703 O OG1 . THR A 1 107 ? -6.799 -7.631 32.688 1.000 40.02851 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 704 C CG2 . THR A 1 107 ? -4.885 -7.915 34.119 1.000 34.72990 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 705 N N . ARG A 1 108 ? -6.656 -3.951 33.342 1.000 32.29368 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 1 ATOM 706 C CA . ARG A 1 108 ? -7.283 -2.900 32.566 1.000 28.47371 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 1 ATOM 707 C C . ARG A 1 108 ? -6.386 -2.584 31.382 1.000 35.11774 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 1 ATOM 708 O O . ARG A 1 108 ? -5.157 -2.673 31.476 1.000 36.01579 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 1 ATOM 709 C CB . ARG A 1 108 ? -7.550 -1.643 33.401 1.000 30.75003 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 1 ATOM 710 C CG . ARG A 1 108 ? -6.313 -0.868 33.839 1.000 34.69920 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 1 ATOM 711 C CD . ARG A 1 108 ? -6.691 0.203 34.863 1.000 36.55510 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 1 ATOM 712 N NE . ARG A 1 108 ? -5.536 0.943 35.367 1.000 34.03050 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 1 ATOM 713 C CZ . ARG A 1 108 ? -5.575 1.755 36.418 1.000 38.68338 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 1 ATOM 714 N NH1 . ARG A 1 108 ? -4.483 2.397 36.799 1.000 35.66361 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 ATOM 715 N NH2 . ARG A 1 108 ? -6.705 1.915 37.099 1.000 32.38992 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 ATOM 716 N N . ASP A 1 109 ? -7.024 -2.263 30.264 1.000 31.84847 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 1 ATOM 717 C CA . ASP A 1 109 ? -6.366 -1.831 29.035 1.000 31.28364 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 1 ATOM 718 C C . ASP A 1 109 ? -6.687 -0.360 28.830 1.000 33.87080 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 1 ATOM 719 O O . ASP A 1 109 ? -7.861 0.008 28.707 1.000 37.25530 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 1 ATOM 720 C CB . ASP A 1 109 ? -6.847 -2.648 27.835 1.000 33.48561 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 1 ATOM 721 C CG . ASP A 1 109 ? -6.497 -4.122 27.946 1.000 56.44040 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 1 ATOM 722 O OD1 . ASP A 1 109 ? -5.336 -4.439 28.279 1.000 62.08185 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 ATOM 723 O OD2 . ASP A 1 109 ? -7.384 -4.966 27.695 1.000 67.11898 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 ATOM 724 N N . VAL A 1 110 ? -5.654 0.475 28.800 1.000 27.39923 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1 ATOM 725 C CA . VAL A 1 110 ? -5.809 1.920 28.748 1.000 26.60725 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1 ATOM 726 C C . VAL A 1 110 ? -5.261 2.406 27.415 1.000 27.98285 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1 ATOM 727 O O . VAL A 1 110 ? -4.156 2.021 27.020 1.000 30.52960 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1 ATOM 728 C CB . VAL A 1 110 ? -5.087 2.599 29.919 1.000 32.35057 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1 ATOM 729 C CG1 . VAL A 1 110 ? -5.236 4.112 29.849 1.000 32.62559 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 ATOM 730 C CG2 . VAL A 1 110 ? -5.637 2.071 31.238 1.000 41.87678 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 ATOM 731 N N . ASN A 1 111 ? -6.039 3.230 26.721 1.000 33.00493 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 1 ATOM 732 C CA . ASN A 1 111 ? -5.562 3.962 25.554 1.000 27.32873 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 1 ATOM 733 C C . ASN A 1 111 ? -5.250 5.389 25.971 1.000 25.98106 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 1 ATOM 734 O O . ASN A 1 111 ? -6.101 6.069 26.558 1.000 30.60983 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 1 ATOM 735 C CB . ASN A 1 111 ? -6.602 3.976 24.432 1.000 27.31202 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 1 ATOM 736 C CG . ASN A 1 111 ? -6.853 2.608 23.859 1.000 38.47297 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 1 ATOM 737 O OD1 . ASN A 1 111 ? -5.940 1.798 23.737 1.000 37.74497 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 1 ATOM 738 N ND2 . ASN A 1 111 ? -8.101 2.338 23.504 1.000 51.67571 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 1 ATOM 739 N N . LEU A 1 112 ? -4.053 5.848 25.643 1.000 26.44204 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 740 C CA . LEU A 1 112 ? -3.638 7.182 26.044 1.000 23.92836 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 741 C C . LEU A 1 112 ? -3.977 8.191 24.958 1.000 30.10322 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 742 O O . LEU A 1 112 ? -4.151 7.852 23.782 1.000 26.80133 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 743 C CB . LEU A 1 112 ? -2.138 7.218 26.343 1.000 21.42895 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 744 C CG . LEU A 1 112 ? -1.639 6.246 27.420 1.000 32.98735 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 745 C CD1 . LEU A 1 112 ? -0.135 6.296 27.516 1.000 33.16239 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 746 C CD2 . LEU A 1 112 ? -2.272 6.593 28.767 1.000 33.97805 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 747 N N . ILE A 1 113 ? -4.090 9.449 25.373 1.000 28.50642 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 748 C CA . ILE A 1 113 ? -4.272 10.538 24.424 1.000 25.39129 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 749 C C . ILE A 1 113 ? -3.012 10.660 23.586 1.000 25.08028 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 750 O O . ILE A 1 113 ? -1.958 10.134 23.952 1.000 26.82245 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 751 C CB . ILE A 1 113 ? -4.580 11.868 25.125 1.000 26.46614 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 752 C CG1 . ILE A 1 113 ? -3.378 12.302 25.972 1.000 26.88792 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 753 C CG2 . ILE A 1 113 ? -5.855 11.749 25.982 1.000 27.90268 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 754 C CD1 . ILE A 1 113 ? -3.610 13.580 26.750 1.000 29.47184 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 755 N N . SER A 1 114 ? -3.114 11.380 22.474 1.000 23.51597 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1 ATOM 756 C CA . SER A 1 114 ? -2.019 11.520 21.528 1.000 26.18823 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1 ATOM 757 C C . SER A 1 114 ? -0.947 12.474 22.048 1.000 26.39942 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1 ATOM 758 O O . SER A 1 114 ? -1.157 13.234 22.997 1.000 27.90348 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1 ATOM 759 C CB . SER A 1 114 ? -2.553 12.038 20.196 1.000 25.34550 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1 ATOM 760 O OG . SER A 1 114 ? -3.027 13.368 20.341 1.000 29.05399 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1 ATOM 761 N N . GLY A 1 115 ? 0.208 12.447 21.385 1.000 27.61258 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 1 ATOM 762 C CA . GLY A 1 115 ? 1.266 13.399 21.648 1.000 29.14507 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 1 ATOM 763 C C . GLY A 1 115 ? 2.223 13.011 22.755 1.000 28.34734 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 1 ATOM 764 O O . GLY A 1 115 ? 3.094 13.815 23.110 1.000 30.18437 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 1 ATOM 765 N N . LEU A 1 116 ? 2.099 11.811 23.301 1.000 29.84488 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 766 C CA . LEU A 1 116 ? 2.920 11.354 24.411 1.000 32.30355 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 767 C C . LEU A 1 116 ? 3.949 10.334 23.948 1.000 28.44432 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 768 O O . LEU A 1 116 ? 3.802 9.721 22.884 1.000 30.47099 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 769 C CB . LEU A 1 116 ? 2.046 10.717 25.496 1.000 27.05496 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 770 C CG . LEU A 1 116 ? 0.834 11.522 25.956 1.000 26.87174 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 771 C CD1 . LEU A 1 116 ? 0.048 10.715 26.983 1.000 30.77664 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 772 C CD2 . LEU A 1 116 ? 1.259 12.871 26.524 1.000 32.28135 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 773 N N . PRO A 1 117 ? 4.990 10.089 24.750 1.000 26.29179 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 1 ATOM 774 C CA . PRO A 1 117 ? 5.945 9.029 24.409 1.000 30.79983 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 1 ATOM 775 C C . PRO A 1 117 ? 5.413 7.666 24.811 1.000 31.72957 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 1 ATOM 776 O O . PRO A 1 117 ? 6.156 6.828 25.339 1.000 31.73827 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 1 ATOM 777 C CB . PRO A 1 117 ? 7.185 9.410 25.220 1.000 26.91750 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 1 ATOM 778 C CG . PRO A 1 117 ? 6.603 10.040 26.468 1.000 31.18215 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 1 ATOM 779 C CD . PRO A 1 117 ? 5.332 10.753 26.024 1.000 26.57751 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 1 ATOM 780 N N . ALA A 1 118 ? 4.120 7.452 24.577 1.000 31.58330 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 781 C CA . ALA A 1 118 ? 3.404 6.249 24.972 1.000 29.19596 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 782 C C . ALA A 1 118 ? 2.039 6.260 24.299 1.000 31.65378 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 783 O O . ALA A 1 118 ? 1.479 7.326 24.033 1.000 34.64594 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 784 C CB . ALA A 1 118 ? 3.249 6.175 26.498 1.000 30.81479 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 785 N N . ALA A 1 119 ? 1.506 5.071 24.035 1.000 28.83569 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 1 ATOM 786 C CA . ALA A 1 119 ? 0.211 4.971 23.361 1.000 24.11383 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 1 ATOM 787 C C . ALA A 1 119 ? -0.808 4.148 24.138 1.000 28.29297 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 1 ATOM 788 O O . ALA A 1 119 ? -1.996 4.501 24.162 1.000 24.97875 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 1 ATOM 789 C CB . ALA A 1 119 ? 0.404 4.367 21.960 1.000 30.17745 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 1 ATOM 790 N N . THR A 1 120 ? -0.377 3.073 24.790 1.000 30.06145 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 791 C CA . THR A 1 120 ? -1.289 2.188 25.502 1.000 27.60735 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 792 C C . THR A 1 120 ? -0.620 1.688 26.769 1.000 32.53673 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 793 O O . THR A 1 120 ? 0.604 1.715 26.906 1.000 30.82698 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 794 C CB . THR A 1 120 ? -1.689 0.972 24.664 1.000 33.92625 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 795 O OG1 . THR A 1 120 ? -0.509 0.210 24.362 1.000 33.97427 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 796 C CG2 . THR A 1 120 ? -2.394 1.401 23.364 1.000 28.57099 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 797 N N . SER A 1 121 ? -1.439 1.183 27.681 1.000 26.02445 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 798 C CA . SER A 1 121 ? -0.912 0.610 28.905 1.000 29.32311 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 799 C C . SER A 1 121 ? -1.830 -0.519 29.349 1.000 29.00922 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 800 O O . SER A 1 121 ? -3.054 -0.390 29.288 1.000 34.83733 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 801 C CB . SER A 1 121 ? -0.780 1.684 29.991 1.000 31.24497 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 802 O OG . SER A 1 121 ? -0.147 1.148 31.140 1.000 35.14889 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 803 N N . THR A 1 122 ? -1.229 -1.636 29.747 1.000 31.08425 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 1 ATOM 804 C CA . THR A 1 122 ? -1.941 -2.759 30.339 1.000 33.02515 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 1 ATOM 805 C C . THR A 1 122 ? -1.445 -2.911 31.768 1.000 34.31491 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 1 ATOM 806 O O . THR A 1 122 ? -0.236 -2.995 32.000 1.000 30.38143 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 1 ATOM 807 C CB . THR A 1 122 ? -1.713 -4.052 29.555 1.000 37.49949 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 1 ATOM 808 O OG1 . THR A 1 122 ? -2.147 -3.873 28.207 1.000 38.89705 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 1 ATOM 809 C CG2 . THR A 1 122 ? -2.490 -5.201 30.171 1.000 48.81190 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 1 ATOM 810 N N . GLU A 1 123 ? -2.375 -2.940 32.717 1.000 31.14714 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 1 ATOM 811 C CA . GLU A 1 123 ? -2.036 -2.829 34.127 1.000 31.22125 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 812 C C . GLU A 1 123 ? -2.834 -3.855 34.919 1.000 36.91564 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 1 ATOM 813 O O . GLU A 1 123 ? -3.971 -4.185 34.572 1.000 31.48555 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 1 ATOM 814 C CB . GLU A 1 123 ? -2.296 -1.399 34.642 1.000 30.89053 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 1 ATOM 815 C CG . GLU A 1 123 ? -1.722 -0.346 33.698 1.000 48.62522 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 1 ATOM 816 C CD . GLU A 1 123 ? -1.883 1.087 34.186 1.000 51.17133 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 1 ATOM 817 O OE1 . GLU A 1 123 ? -2.607 1.317 35.176 1.000 49.31823 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 ATOM 818 O OE2 . GLU A 1 123 ? -1.268 1.990 33.573 1.000 47.55860 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 ATOM 819 N N . ARG A 1 124 ? -2.210 -4.369 35.977 1.000 28.25988 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 820 C CA . ARG A 1 124 ? -2.766 -5.427 36.810 1.000 29.75404 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 821 C C . ARG A 1 124 ? -2.970 -4.894 38.224 1.000 29.68433 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 822 O O . ARG A 1 124 ? -2.105 -4.193 38.752 1.000 33.84919 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 823 C CB . ARG A 1 124 ? -1.833 -6.647 36.824 1.000 32.43808 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 824 C CG . ARG A 1 124 ? -2.387 -7.855 37.590 1.000 34.14407 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 825 C CD . ARG A 1 124 ? -1.346 -8.980 37.738 1.000 38.32840 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 826 N NE . ARG A 1 124 ? -0.189 -8.541 38.511 1.000 40.36165 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 827 C CZ . ARG A 1 124 ? 1.073 -8.697 38.123 1.000 44.44245 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 828 N NH1 . ARG A 1 124 ? 1.354 -9.304 36.976 1.000 39.48355 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 829 N NH2 . ARG A 1 124 ? 2.063 -8.254 38.887 1.000 42.41777 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 830 N N . LEU A 1 125 ? -4.108 -5.224 38.827 1.000 33.98635 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 831 C CA . LEU A 1 125 ? -4.420 -4.780 40.184 1.000 35.47950 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 832 C C . LEU A 1 125 ? -3.830 -5.762 41.196 1.000 35.59851 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 833 O O . LEU A 1 125 ? -4.319 -6.884 41.336 1.000 39.33587 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 834 C CB . LEU A 1 125 ? -5.932 -4.652 40.359 1.000 36.70802 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 835 C CG . LEU A 1 125 ? -6.429 -4.312 41.772 1.000 37.31014 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 836 C CD1 . LEU A 1 125 ? -5.965 -2.921 42.194 1.000 34.14947 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 837 C CD2 . LEU A 1 125 ? -7.945 -4.439 41.879 1.000 34.55066 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 838 N N . ASP A 1 126 ? -2.783 -5.337 41.909 1.000 33.51073 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 1 ATOM 839 C CA . ASP A 1 126 ? -2.037 -6.207 42.816 1.000 34.06467 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 1 ATOM 840 C C . ASP A 1 126 ? -2.399 -6.032 44.286 1.000 33.98501 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 1 ATOM 841 O O . ASP A 1 126 ? -2.338 -7.005 45.056 1.000 35.67606 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 1 ATOM 842 C CB . ASP A 1 126 ? -0.534 -5.971 42.634 1.000 41.48040 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 1 ATOM 843 C CG . ASP A 1 126 ? -0.005 -6.576 41.332 1.000 53.16239 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 1 ATOM 844 O OD1 . ASP A 1 126 ? -0.776 -7.293 40.651 1.000 54.31833 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 ATOM 845 O OD2 . ASP A 1 126 ? 1.176 -6.342 40.994 1.000 54.69577 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 1 ATOM 846 N N . ILE A 1 127 ? -2.791 -4.833 44.693 1.000 35.78372 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 847 C CA . ILE A 1 127 ? -3.205 -4.561 46.067 1.000 41.75983 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 848 C C . ILE A 1 127 ? -4.478 -3.736 46.001 1.000 34.34644 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 849 O O . ILE A 1 127 ? -4.513 -2.704 45.330 1.000 34.32160 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 850 C CB . ILE A 1 127 ? -2.140 -3.786 46.868 1.000 38.05147 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 851 C CG1 . ILE A 1 127 ? -0.805 -4.530 46.845 1.000 46.94022 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 852 C CG2 . ILE A 1 127 ? -2.633 -3.535 48.280 1.000 38.00493 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 853 C CD1 . ILE A 1 127 ? 0.336 -3.704 47.392 1.000 42.71988 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 854 N N . LEU A 1 128 ? -5.521 -4.182 46.683 1.000 34.19049 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 1 ATOM 855 C CA . LEU A 1 128 ? -6.722 -3.353 46.838 1.000 45.31337 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 1 ATOM 856 C C . LEU A 1 128 ? -7.197 -3.597 48.264 1.000 46.44764 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 1 ATOM 857 O O . LEU A 1 128 ? -7.959 -4.528 48.530 1.000 41.76872 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 1 ATOM 858 C CB . LEU A 1 128 ? -7.806 -3.658 45.807 1.000 46.10713 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 1 ATOM 859 C CG . LEU A 1 128 ? -9.002 -2.727 46.034 1.000 52.01478 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 1 ATOM 860 C CD1 . LEU A 1 128 ? -9.059 -1.629 44.990 1.000 45.87992 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 ATOM 861 C CD2 . LEU A 1 128 ? -10.306 -3.510 46.100 1.000 61.93122 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 ATOM 862 N N . ASP A 1 129 ? -6.711 -2.769 49.173 1.000 37.53239 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 1 ATOM 863 C CA . ASP A 1 129 ? -6.878 -2.969 50.604 1.000 42.46697 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 1 ATOM 864 C C . ASP A 1 129 ? -7.843 -1.905 51.092 1.000 39.46905 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 1 ATOM 865 O O . ASP A 1 129 ? -7.451 -0.768 51.343 1.000 37.16344 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 1 ATOM 866 C CB . ASP A 1 129 ? -5.526 -2.891 51.305 1.000 40.62884 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 1 ATOM 867 C CG . ASP A 1 129 ? -5.569 -3.440 52.724 1.000 50.12546 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 1 ATOM 868 O OD1 . ASP A 1 129 ? -6.641 -3.379 53.365 1.000 50.00893 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 ATOM 869 O OD2 . ASP A 1 129 ? -4.524 -3.937 53.180 1.000 56.37492 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 ATOM 870 N N . ASP A 1 130 ? -9.116 -2.266 51.198 1.000 39.13814 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 871 C CA . ASP A 1 130 ? -10.070 -1.294 51.710 1.000 45.03572 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 872 C C . ASP A 1 130 ? -9.880 -1.040 53.200 1.000 43.89213 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 873 O O . ASP A 1 130 ? -10.260 0.032 53.689 1.000 43.92484 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 874 C CB . ASP A 1 130 ? -11.500 -1.742 51.405 1.000 47.03881 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 875 C CG . ASP A 1 130 ? -11.860 -1.529 49.941 1.000 42.35111 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 876 O OD1 . ASP A 1 130 ? -11.406 -0.510 49.375 1.000 41.29753 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 877 O OD2 . ASP A 1 130 ? -12.579 -2.361 49.365 1.000 46.31786 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 878 N N . ASP A 1 131 ? -9.269 -1.985 53.921 1.000 41.86165 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 1 ATOM 879 C CA . ASP A 1 131 ? -9.058 -1.809 55.358 1.000 42.25627 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 1 ATOM 880 C C . ASP A 1 131 ? -7.939 -0.815 55.678 1.000 46.42386 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 1 ATOM 881 O O . ASP A 1 131 ? -7.952 -0.190 56.747 1.000 50.20798 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 1 ATOM 882 C CB . ASP A 1 131 ? -8.762 -3.163 56.021 1.000 43.73459 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 1 ATOM 883 C CG . ASP A 1 131 ? -9.858 -4.192 55.762 1.000 52.39776 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 1 ATOM 884 O OD1 . ASP A 1 131 ? -10.867 -3.827 55.117 1.000 49.71039 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 ATOM 885 O OD2 . ASP A 1 131 ? -9.717 -5.357 56.206 1.000 51.05677 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 1 ATOM 886 N N . ARG A 1 132 ? -6.958 -0.670 54.799 1.000 38.66203 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 887 C CA . ARG A 1 132 ? -5.866 0.265 55.018 1.000 46.57650 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 888 C C . ARG A 1 132 ? -5.860 1.379 53.980 1.000 45.98570 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 889 O O . ARG A 1 132 ? -5.078 2.329 54.100 1.000 43.10294 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 890 C CB . ARG A 1 132 ? -4.528 -0.482 55.010 1.000 39.47723 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 891 C CG . ARG A 1 132 ? -4.678 -1.866 55.654 1.000 49.63368 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 892 C CD . ARG A 1 132 ? -3.575 -2.166 56.639 1.000 60.11232 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 893 N NE . ARG A 1 132 ? -3.001 -0.955 57.202 1.000 65.28281 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 894 C CZ . ARG A 1 132 ? -1.816 -0.917 57.797 1.000 64.06418 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 895 N NH1 . ARG A 1 132 ? -1.096 -2.029 57.912 1.000 65.06438 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 896 N NH2 . ARG A 1 132 ? -1.347 0.228 58.273 1.000 65.08696 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 897 N N . GLN A 1 133 ? -6.724 1.294 52.972 1.000 35.21143 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 898 C CA . GLN A 1 133 ? -6.827 2.306 51.929 1.000 36.34819 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 899 C C . GLN A 1 133 ? -5.506 2.422 51.173 1.000 35.67810 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 900 O O . GLN A 1 133 ? -4.891 3.485 51.084 1.000 38.97213 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 901 C CB . GLN A 1 133 ? -7.284 3.644 52.522 1.000 35.36702 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 902 C CG . GLN A 1 133 ? -8.673 3.530 53.166 1.000 39.70170 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 1 ATOM 903 C CD . GLN A 1 133 ? -9.251 4.851 53.647 1.000 40.83615 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 1 ATOM 904 O OE1 . GLN A 1 133 ? -8.524 5.790 53.958 1.000 41.93162 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 1 ATOM 905 N NE2 . GLN A 1 133 ? -10.575 4.924 53.703 1.000 41.74439 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 1 ATOM 906 N N . VAL A 1 134 ? -5.095 1.288 50.606 1.000 38.92910 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 1 ATOM 907 C CA . VAL A 1 134 ? -3.869 1.177 49.821 1.000 31.76047 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 1 ATOM 908 C C . VAL A 1 134 ? -4.221 0.519 48.489 1.000 31.13064 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 1 ATOM 909 O O . VAL A 1 134 ? -4.899 -0.517 48.470 1.000 34.61414 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 1 ATOM 910 C CB . VAL A 1 134 ? -2.790 0.360 50.567 1.000 32.92296 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 1 ATOM 911 C CG1 . VAL A 1 134 ? -1.468 0.379 49.816 1.000 41.60249 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 ATOM 912 C CG2 . VAL A 1 134 ? -2.584 0.898 51.978 1.000 33.89883 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 ATOM 913 N N . LEU A 1 135 ? -3.758 1.121 47.387 1.000 33.37416 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N 1 ATOM 914 C CA . LEU A 1 135 ? -3.978 0.616 46.033 1.000 37.31679 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA 1 ATOM 915 C C . LEU A 1 135 ? -2.636 0.360 45.361 1.000 34.63052 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C 1 ATOM 916 O O . LEU A 1 135 ? -1.808 1.267 45.272 1.000 33.98466 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O 1 ATOM 917 C CB . LEU A 1 135 ? -4.796 1.626 45.214 1.000 28.05856 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB 1 ATOM 918 C CG . LEU A 1 135 ? -4.940 1.362 43.713 1.000 37.86300 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG 1 ATOM 919 C CD1 . LEU A 1 135 ? -5.883 0.198 43.450 1.000 43.67718 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 1 ATOM 920 C CD2 . LEU A 1 135 ? -5.429 2.611 43.019 1.000 46.21100 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 1 ATOM 921 N N . GLY A 1 136 ? -2.416 -0.865 44.896 1.000 34.40537 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 922 C CA . GLY A 1 136 ? -1.176 -1.175 44.202 1.000 35.40308 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 923 C C . GLY A 1 136 ? -1.377 -1.737 42.804 1.000 33.79803 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 924 O O . GLY A 1 136 ? -2.227 -2.608 42.609 1.000 30.17265 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 925 N N . ILE A 1 137 ? -0.601 -1.267 41.821 1.000 30.52955 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N 1 ATOM 926 C CA . ILE A 1 137 ? -0.758 -1.689 40.431 1.000 35.14476 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA 1 ATOM 927 C C . ILE A 1 137 ? 0.611 -1.998 39.826 1.000 35.42371 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C 1 ATOM 928 O O . ILE A 1 137 ? 1.619 -1.377 40.167 1.000 36.13913 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O 1 ATOM 929 C CB . ILE A 1 137 ? -1.491 -0.613 39.592 1.000 35.49415 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB 1 ATOM 930 C CG1 . ILE A 1 137 ? -0.709 0.704 39.587 1.000 52.64008 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1 1 ATOM 931 C CG2 . ILE A 1 137 ? -2.874 -0.380 40.147 1.000 29.49935 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2 1 ATOM 932 C CD1 . ILE A 1 137 ? 0.427 0.768 38.584 1.000 46.99509 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1 1 ATOM 933 N N . SER A 1 138 ? 0.635 -2.976 38.920 1.000 36.55114 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 934 C CA . SER A 1 138 ? 1.821 -3.303 38.140 1.000 32.36478 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 935 C C . SER A 1 138 ? 1.488 -3.155 36.662 1.000 33.63302 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 936 O O . SER A 1 138 ? 0.443 -3.637 36.210 1.000 35.37515 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 937 C CB . SER A 1 138 ? 2.309 -4.727 38.424 1.000 37.00208 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 938 O OG . SER A 1 138 ? 2.697 -4.864 39.783 1.000 45.51227 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 939 N N . ILE A 1 139 ? 2.362 -2.475 35.919 1.000 28.53381 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 1 ATOM 940 C CA . ILE A 1 139 ? 2.231 -2.366 34.463 1.000 28.39582 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 1 ATOM 941 C C . ILE A 1 139 ? 2.773 -3.646 33.840 1.000 34.37551 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 1 ATOM 942 O O . ILE A 1 139 ? 3.953 -3.974 34.008 1.000 36.46488 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 1 ATOM 943 C CB . ILE A 1 139 ? 2.987 -1.146 33.919 1.000 31.74725 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 1 ATOM 944 C CG1 . ILE A 1 139 ? 2.518 0.140 34.593 1.000 40.91681 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 1 ATOM 945 C CG2 . ILE A 1 139 ? 2.816 -1.053 32.416 1.000 30.20206 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 1 ATOM 946 C CD1 . ILE A 1 139 ? 1.052 0.196 34.827 1.000 55.90389 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 1 ATOM 947 N N . ILE A 1 140 ? 1.925 -4.369 33.110 1.000 34.58479 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 948 C CA . ILE A 1 140 ? 2.331 -5.645 32.538 1.000 29.87677 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 949 C C . ILE A 1 140 ? 2.367 -5.628 31.020 1.000 30.40018 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 950 O O . ILE A 1 140 ? 2.614 -6.670 30.414 1.000 34.64905 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 951 C CB . ILE A 1 140 ? 1.438 -6.800 33.036 1.000 37.20248 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 952 C CG1 . ILE A 1 140 ? -0.008 -6.603 32.579 1.000 36.89763 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 953 C CG2 . ILE A 1 140 ? 1.488 -6.881 34.546 1.000 41.65986 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 954 C CD1 . ILE A 1 140 ? -0.905 -7.780 32.889 1.000 46.56287 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 955 N N . GLY A 1 141 ? 2.144 -4.484 30.386 1.000 31.87738 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 1 ATOM 956 C CA . GLY A 1 141 ? 2.206 -4.436 28.938 1.000 29.86347 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 1 ATOM 957 C C . GLY A 1 141 ? 1.888 -3.047 28.425 1.000 32.30567 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 1 ATOM 958 O O . GLY A 1 141 ? 1.715 -2.099 29.198 1.000 34.02961 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 1 ATOM 959 N N . GLY A 1 142 ? 1.823 -2.941 27.106 1.000 39.70409 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 960 C CA . GLY A 1 142 ? 1.496 -1.695 26.445 1.000 42.43130 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 961 C C . GLY A 1 142 ? 2.680 -1.124 25.682 1.000 44.56451 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 962 O O . GLY A 1 142 ? 3.805 -1.621 25.740 1.000 45.82757 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 963 N N . GLU A 1 143 ? 2.396 -0.052 24.952 1.000 40.24442 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 1 ATOM 964 C CA . GLU A 1 143 ? 3.394 0.627 24.129 1.000 37.94400 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 1 ATOM 965 C C . GLU A 1 143 ? 3.848 1.865 24.896 1.000 36.66419 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 1 ATOM 966 O O . GLU A 1 143 ? 3.141 2.876 24.934 1.000 38.29710 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 1 ATOM 967 C CB . GLU A 1 143 ? 2.811 0.986 22.769 1.000 42.80571 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 1 ATOM 968 C CG . GLU A 1 143 ? 3.862 1.206 21.706 1.000 62.06078 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 1 ATOM 969 C CD . GLU A 1 143 ? 3.249 1.469 20.345 1.000 68.32380 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 1 ATOM 970 O OE1 . GLU A 1 143 ? 2.022 1.260 20.199 1.000 74.90661 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 ATOM 971 O OE2 . GLU A 1 143 ? 3.993 1.881 19.428 1.000 75.55892 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 ATOM 972 N N . HIS A 1 144 ? 5.017 1.775 25.521 1.000 34.68837 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 973 C CA . HIS A 1 144 ? 5.528 2.817 26.404 1.000 32.70652 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 974 C C . HIS A 1 144 ? 6.932 2.409 26.844 1.000 36.49323 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 975 O O . HIS A 1 144 ? 7.407 1.312 26.529 1.000 37.21757 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 976 C CB . HIS A 1 144 ? 4.598 3.040 27.602 1.000 32.90395 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 977 C CG . HIS A 1 144 ? 4.403 1.821 28.445 1.000 31.43473 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 978 N ND1 . HIS A 1 144 ? 5.302 1.447 29.423 1.000 31.80789 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 979 C CD2 . HIS A 1 144 ? 3.429 0.878 28.451 1.000 32.74425 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 980 C CE1 . HIS A 1 144 ? 4.882 0.338 30.008 1.000 31.62271 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 981 N NE2 . HIS A 1 144 ? 3.748 -0.031 29.436 1.000 34.11325 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 982 N N . ARG A 1 145 ? 7.591 3.304 27.592 1.000 33.12717 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 983 C CA . ARG A 1 145 ? 8.982 3.114 28.001 1.000 35.06221 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 984 C C . ARG A 1 145 ? 9.151 3.009 29.519 1.000 35.50991 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 985 O O . ARG A 1 145 ? 10.251 3.233 30.038 1.000 40.20362 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 986 C CB . ARG A 1 145 ? 9.861 4.245 27.449 1.000 35.96547 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 987 C CG . ARG A 1 145 ? 9.784 4.381 25.912 1.000 38.45480 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 988 C CD . ARG A 1 145 ? 10.839 5.324 25.303 1.000 44.15316 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 989 N NE . ARG A 1 145 ? 12.214 4.851 25.461 1.000 45.68031 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 990 C CZ . ARG A 1 145 ? 13.152 5.498 26.149 1.000 45.04906 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 991 N NH1 . ARG A 1 145 ? 12.866 6.652 26.744 1.000 40.10584 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 992 N NH2 . ARG A 1 145 ? 14.379 4.998 26.236 1.000 39.68889 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 993 N N . LEU A 1 146 ? 8.102 2.654 30.254 1.000 32.24529 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 994 C CA . LEU A 1 146 ? 8.198 2.448 31.700 1.000 31.18256 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 995 C C . LEU A 1 146 ? 7.973 0.970 32.016 1.000 31.83640 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 996 O O . LEU A 1 146 ? 6.958 0.572 32.592 1.000 31.37930 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 997 C CB . LEU A 1 146 ? 7.202 3.352 32.443 1.000 31.08073 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 998 C CG . LEU A 1 146 ? 7.380 4.862 32.244 1.000 36.82751 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 999 C CD1 . LEU A 1 146 ? 6.270 5.630 32.954 1.000 32.87006 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 1000 C CD2 . LEU A 1 146 ? 8.746 5.369 32.717 1.000 36.66428 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 1001 N N . ARG A 1 147 ? 8.944 0.145 31.617 1.000 31.91866 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 1 ATOM 1002 C CA . ARG A 1 147 ? 8.813 -1.299 31.742 1.000 32.83453 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 1 ATOM 1003 C C . ARG A 1 147 ? 8.929 -1.714 33.202 1.000 32.73925 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 1 ATOM 1004 O O . ARG A 1 147 ? 9.788 -1.219 33.937 1.000 34.98119 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1 ATOM 1005 C CB . ARG A 1 147 ? 9.882 -2.005 30.906 1.000 36.90358 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1 ATOM 1006 C CG . ARG A 1 147 ? 9.727 -1.781 29.404 1.000 49.49170 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1 ATOM 1007 C CD . ARG A 1 147 ? 8.460 -2.460 28.891 1.000 58.86351 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1 ATOM 1008 N NE . ARG A 1 147 ? 7.723 -1.635 27.940 1.000 61.03972 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1 ATOM 1009 C CZ . ARG A 1 147 ? 6.520 -1.941 27.465 1.000 60.01479 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1 ATOM 1010 N NH1 . ARG A 1 147 ? 5.915 -3.057 27.850 1.000 56.82891 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 ATOM 1011 N NH2 . ARG A 1 147 ? 5.920 -1.131 26.605 1.000 67.18965 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 ATOM 1012 N N . ASN A 1 148 ? 8.048 -2.622 33.624 1.000 35.94014 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1 ATOM 1013 C CA . ASN A 1 148 ? 8.092 -3.171 34.980 1.000 34.38565 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1 ATOM 1014 C C . ASN A 1 148 ? 7.778 -2.116 36.031 1.000 36.50146 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1 ATOM 1015 O O . ASN A 1 148 ? 8.223 -2.204 37.182 1.000 37.47222 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1 ATOM 1016 C CB . ASN A 1 148 ? 9.445 -3.823 35.250 1.000 34.70148 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1 ATOM 1017 C CG . ASN A 1 148 ? 9.658 -5.042 34.392 1.000 44.48262 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1 ATOM 1018 O OD1 . ASN A 1 148 ? 8.761 -5.875 34.266 1.000 43.90672 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1 ATOM 1019 N ND2 . ASN A 1 148 ? 10.827 -5.143 33.770 1.000 52.08304 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1 ATOM 1020 N N . TYR A 1 149 ? 7.002 -1.115 35.637 1.000 31.85491 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1 ATOM 1021 C CA . TYR A 1 149 ? 6.539 -0.097 36.567 1.000 30.48904 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1 ATOM 1022 C C . TYR A 1 149 ? 5.604 -0.715 37.595 1.000 29.97174 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1 ATOM 1023 O O . TYR A 1 149 ? 4.637 -1.396 37.239 1.000 29.52455 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1 ATOM 1024 C CB . TYR A 1 149 ? 5.823 0.996 35.785 1.000 29.71635 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1 ATOM 1025 C CG . TYR A 1 149 ? 5.421 2.233 36.556 1.000 32.17108 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1 ATOM 1026 C CD1 . TYR A 1 149 ? 4.204 2.296 37.225 1.000 33.78458 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 ATOM 1027 C CD2 . TYR A 1 149 ? 6.233 3.357 36.559 1.000 30.81727 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 ATOM 1028 C CE1 . TYR A 1 149 ? 3.819 3.438 37.902 1.000 30.74200 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 ATOM 1029 C CE2 . TYR A 1 149 ? 5.857 4.501 37.230 1.000 30.94983 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 ATOM 1030 C CZ . TYR A 1 149 ? 4.653 4.538 37.899 1.000 30.58299 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1 ATOM 1031 O OH . TYR A 1 149 ? 4.291 5.692 38.555 1.000 32.20440 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1 ATOM 1032 N N . ARG A 1 150 ? 5.897 -0.491 38.870 1.000 30.91669 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1 ATOM 1033 C CA . ARG A 1 150 ? 5.030 -0.900 39.964 1.000 36.52308 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1 ATOM 1034 C C . ARG A 1 150 ? 4.841 0.305 40.869 1.000 29.58053 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1 ATOM 1035 O O . ARG A 1 150 ? 5.793 1.044 41.124 1.000 34.31646 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1 ATOM 1036 C CB . ARG A 1 150 ? 5.624 -2.076 40.767 1.000 35.58603 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1 ATOM 1037 C CG . ARG A 1 150 ? 5.959 -3.296 39.925 1.000 38.97613 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1 ATOM 1038 C CD . ARG A 1 150 ? 6.371 -4.491 40.802 1.000 39.95671 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1 ATOM 1039 N NE . ARG A 1 150 ? 7.721 -4.354 41.351 1.000 43.18706 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1 ATOM 1040 C CZ . ARG A 1 150 ? 7.997 -4.356 42.648 1.000 45.07822 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1 ATOM 1041 N NH1 . ARG A 1 150 ? 9.250 -4.231 43.070 1.000 45.60947 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1 ATOM 1042 N NH2 . ARG A 1 150 ? 7.014 -4.490 43.520 1.000 46.01053 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1 ATOM 1043 N N . SER A 1 151 ? 3.616 0.519 41.341 1.000 31.05957 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 1044 C CA . SER A 1 151 ? 3.355 1.699 42.155 1.000 27.16958 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 1045 C C . SER A 1 151 ? 2.365 1.366 43.251 1.000 32.42081 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 1046 O O . SER A 1 151 ? 1.611 0.394 43.181 1.000 32.22099 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 1047 C CB . SER A 1 151 ? 2.826 2.885 41.325 1.000 35.12857 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 1048 O OG . SER A 1 151 ? 1.489 2.674 40.893 1.000 36.68233 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 1049 N N . VAL A 1 152 ? 2.393 2.199 44.282 1.000 31.64472 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1050 C CA . VAL A 1 152 ? 1.486 2.083 45.410 1.000 31.18902 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1051 C C . VAL A 1 152 ? 1.046 3.489 45.774 1.000 28.55328 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1052 O O . VAL A 1 152 ? 1.872 4.404 45.845 1.000 30.24993 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1053 C CB . VAL A 1 152 ? 2.149 1.390 46.618 1.000 34.77289 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1054 C CG1 . VAL A 1 152 ? 1.176 1.313 47.780 1.000 35.70996 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1055 C CG2 . VAL A 1 152 ? 2.635 0.003 46.232 1.000 36.22205 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1056 N N . ILE A 1 153 ? -0.252 3.670 45.966 1.000 32.34224 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1 ATOM 1057 C CA . ILE A 1 153 ? -0.789 4.889 46.548 1.000 31.25115 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1 ATOM 1058 C C . ILE A 1 153 ? -1.490 4.509 47.840 1.000 29.24616 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1 ATOM 1059 O O . ILE A 1 153 ? -2.238 3.523 47.883 1.000 28.81575 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1 ATOM 1060 C CB . ILE A 1 153 ? -1.740 5.623 45.585 1.000 33.06899 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1 ATOM 1061 C CG1 . ILE A 1 153 ? -2.412 6.804 46.295 1.000 31.59132 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1 ATOM 1062 C CG2 . ILE A 1 153 ? -2.760 4.662 44.968 1.000 33.50753 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1 ATOM 1063 C CD1 . ILE A 1 153 ? -2.941 7.868 45.313 1.000 36.26301 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1 ATOM 1064 N N . SER A 1 154 ? -1.209 5.258 48.900 1.000 32.00823 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1 ATOM 1065 C CA . SER A 1 154 ? -1.835 5.050 50.200 1.000 28.99075 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1 ATOM 1066 C C . SER A 1 154 ? -2.431 6.372 50.660 1.000 30.98416 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1 ATOM 1067 O O . SER A 1 154 ? -1.892 7.444 50.362 1.000 33.99369 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1 ATOM 1068 C CB . SER A 1 154 ? -0.831 4.514 51.240 1.000 29.15556 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1 ATOM 1069 O OG . SER A 1 154 ? 0.218 5.441 51.467 1.000 34.31835 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1 ATOM 1070 N N . VAL A 1 155 ? -3.567 6.294 51.342 1.000 33.33408 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1 ATOM 1071 C CA . VAL A 1 155 ? -4.350 7.459 51.737 1.000 30.60722 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1 ATOM 1072 C C . VAL A 1 155 ? -4.305 7.553 53.257 1.000 32.51199 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1 ATOM 1073 O O . VAL A 1 155 ? -4.452 6.538 53.946 1.000 31.70665 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1 ATOM 1074 C CB . VAL A 1 155 ? -5.793 7.344 51.215 1.000 29.36591 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1 ATOM 1075 C CG1 . VAL A 1 155 ? -6.648 8.504 51.684 1.000 36.07840 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1 ATOM 1076 C CG2 . VAL A 1 155 ? -5.779 7.280 49.690 1.000 35.55459 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1 ATOM 1077 N N . HIS A 1 156 ? -4.086 8.762 53.780 1.000 31.60103 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1 ATOM 1078 C CA . HIS A 1 156 ? -3.865 8.953 55.212 1.000 33.51760 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1 ATOM 1079 C C . HIS A 1 156 ? -4.654 10.158 55.702 1.000 36.12589 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1 ATOM 1080 O O . HIS A 1 156 ? -4.464 11.273 55.206 1.000 35.39355 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1 ATOM 1081 C CB . HIS A 1 156 ? -2.372 9.125 55.503 1.000 32.01096 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1 ATOM 1082 C CG . HIS A 1 156 ? -1.538 8.009 54.967 1.000 37.23274 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1 ATOM 1083 N ND1 . HIS A 1 156 ? -1.357 6.825 55.649 1.000 35.36480 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1 ATOM 1084 C CD2 . HIS A 1 156 ? -0.884 7.870 53.789 1.000 33.45275 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1 ATOM 1085 C CE1 . HIS A 1 156 ? -0.597 6.020 54.933 1.000 34.00846 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1 ATOM 1086 N NE2 . HIS A 1 156 ? -0.297 6.629 53.798 1.000 35.04352 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1 ATOM 1087 N N . GLY A 1 157 ? -5.526 9.936 56.685 1.000 35.05961 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1 ATOM 1088 C CA . GLY A 1 157 ? -6.356 10.999 57.219 1.000 37.08231 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 1089 C C . GLY A 1 157 ? -5.712 11.664 58.425 1.000 42.37058 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1 ATOM 1090 O O . GLY A 1 157 ? -5.051 11.012 59.229 1.000 39.40660 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1 ATOM 1091 N N . PHE A 1 158 ? -5.915 12.977 58.533 1.000 39.88289 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1 ATOM 1092 C CA . PHE A 1 158 ? -5.468 13.766 59.673 1.000 41.76859 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1 ATOM 1093 C C . PHE A 1 158 ? -6.615 14.631 60.170 1.000 47.67892 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1 ATOM 1094 O O . PHE A 1 158 ? -7.416 15.134 59.377 1.000 46.41992 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1 ATOM 1095 C CB . PHE A 1 158 ? -4.269 14.655 59.314 1.000 41.42529 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1 ATOM 1096 C CG . PHE A 1 158 ? -3.014 13.892 59.020 1.000 39.02190 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1 ATOM 1097 C CD1 . PHE A 1 158 ? -2.767 13.398 57.747 1.000 42.88954 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1 ATOM 1098 C CD2 . PHE A 1 158 ? -2.073 13.677 60.011 1.000 44.72359 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1 ATOM 1099 C CE1 . PHE A 1 158 ? -1.606 12.696 57.471 1.000 43.39307 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1 ATOM 1100 C CE2 . PHE A 1 158 ? -0.913 12.977 59.748 1.000 41.91522 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1 ATOM 1101 C CZ . PHE A 1 158 ? -0.677 12.483 58.470 1.000 46.85582 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1 ATOM 1102 N N . ASN A 1 159 ? -6.695 14.792 61.491 1.000 50.79182 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1 ATOM 1103 C CA . ASN A 1 159 ? -7.673 15.661 62.131 1.000 57.55024 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1 ATOM 1104 C C . ASN A 1 159 ? -6.908 16.813 62.768 1.000 62.04544 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1 ATOM 1105 O O . ASN A 1 159 ? -6.289 16.642 63.823 1.000 69.04726 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1 ATOM 1106 C CB . ASN A 1 159 ? -8.492 14.896 63.169 1.000 56.85417 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1 ATOM 1107 C CG . ASN A 1 159 ? -9.263 15.814 64.098 1.000 70.46712 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1 ATOM 1108 O OD1 . ASN A 1 159 ? -10.438 16.105 63.870 1.000 76.71404 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1 ATOM 1109 N ND2 . ASN A 1 159 ? -8.603 16.277 65.153 1.000 80.41893 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1 ATOM 1110 N N . ARG A 1 160 ? -6.948 17.978 62.132 1.000 66.15163 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1 ATOM 1111 C CA . ARG A 1 160 ? -6.189 19.140 62.595 1.000 76.09116 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1 ATOM 1112 C C . ARG A 1 160 ? -7.060 20.039 63.471 1.000 83.18933 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1 ATOM 1113 O O . ARG A 1 160 ? -7.368 21.182 63.134 1.000 89.87765 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1 ATOM 1114 C CB . ARG A 1 160 ? -5.615 19.908 61.405 1.000 75.91663 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1 ATOM 1115 C CG . ARG A 1 160 ? -4.511 19.166 60.661 1.000 78.32526 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1 ATOM 1116 C CD . ARG A 1 160 ? -3.533 20.123 59.981 1.000 82.22809 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1 ATOM 1117 N NE . ARG A 1 160 ? -3.850 20.375 58.574 1.000 82.49558 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1 ATOM 1118 C CZ . ARG A 1 160 ? -4.350 21.517 58.110 1.000 78.69688 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1 ATOM 1119 N NH1 . ARG A 1 160 ? -4.594 22.522 58.941 1.000 73.52973 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 ATOM 1120 N NH2 . ARG A 1 160 ? -4.601 21.655 56.813 1.000 77.06516 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 ATOM 1121 N N . ASP A 1 161 ? -7.456 19.497 64.623 1.000 82.47033 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1122 C CA . ASP A 1 161 ? -8.304 20.211 65.575 1.000 85.28972 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1123 C C . ASP A 1 161 ? -9.584 20.698 64.888 1.000 84.93726 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1124 O O . ASP A 1 161 ? -9.826 21.894 64.714 1.000 76.99466 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1125 C CB . ASP A 1 161 ? -7.533 21.373 66.216 1.000 89.04056 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1126 C CG . ASP A 1 161 ? -8.326 22.069 67.306 1.000 92.27974 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1127 O OD1 . ASP A 1 161 ? -8.371 21.544 68.439 1.000 97.38114 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 ATOM 1128 O OD2 . ASP A 1 161 ? -8.905 23.141 67.028 1.000 96.11917 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1129 N N . GLY A 1 162 ? -10.396 19.723 64.496 1.000 83.83044 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1 ATOM 1130 C CA . GLY A 1 162 ? -11.620 19.960 63.754 1.000 80.92917 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1 ATOM 1131 C C . GLY A 1 162 ? -11.427 19.963 62.249 1.000 83.09658 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1 ATOM 1132 O O . GLY A 1 162 ? -12.286 19.478 61.509 1.000 81.84600 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1 ATOM 1133 N N . ALA A 1 163 ? -10.301 20.500 61.783 1.000 78.00155 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 1134 C CA . ALA A 1 163 ? -10.017 20.560 60.355 1.000 78.82728 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 1135 C C . ALA A 1 163 ? -9.553 19.190 59.875 1.000 74.08650 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 1136 O O . ALA A 1 163 ? -8.559 18.654 60.377 1.000 71.49317 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 1137 C CB . ALA A 1 163 ? -8.963 21.626 60.062 1.000 83.33218 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 1138 N N . ILE A 1 164 ? -10.269 18.625 58.905 1.000 79.14571 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1 ATOM 1139 C CA . ILE A 1 164 ? -9.988 17.287 58.399 1.000 69.21272 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1 ATOM 1140 C C . ILE A 1 164 ? -9.328 17.397 57.034 1.000 69.02209 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1 ATOM 1141 O O . ILE A 1 164 ? -9.785 18.152 56.165 1.000 70.75618 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1 ATOM 1142 C CB . ILE A 1 164 ? -11.266 16.438 58.324 1.000 62.24709 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1 ATOM 1143 C CG1 . ILE A 1 164 ? -11.971 16.469 59.675 1.000 68.60533 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 ATOM 1144 C CG2 . ILE A 1 164 ? -10.923 15.008 57.919 1.000 63.05819 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 ATOM 1145 C CD1 . ILE A 1 164 ? -11.007 16.392 60.836 1.000 67.44649 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 ATOM 1146 N N . CYS A 1 165 ? -8.256 16.640 56.843 1.000 52.30628 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1147 C CA . CYS A 1 165 ? -7.550 16.651 55.577 1.000 51.89476 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1148 C C . CYS A 1 165 ? -6.959 15.270 55.346 1.000 42.72986 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1149 O O . CYS A 1 165 ? -7.023 14.383 56.202 1.000 41.21882 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1150 C CB . CYS A 1 165 ? -6.470 17.746 55.543 1.000 67.84568 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1151 S SG . CYS A 1 165 ? -4.864 17.297 56.262 1.000 75.07942 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1152 N N . THR A 1 166 ? -6.387 15.102 54.166 1.000 37.95155 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1 ATOM 1153 C CA . THR A 1 166 ? -5.788 13.852 53.756 1.000 35.83678 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1 ATOM 1154 C C . THR A 1 166 ? -4.415 14.145 53.175 1.000 40.11998 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1 ATOM 1155 O O . THR A 1 166 ? -4.191 15.208 52.591 1.000 38.50284 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1 ATOM 1156 C CB . THR A 1 166 ? -6.671 13.146 52.713 1.000 38.94560 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1 ATOM 1157 O OG1 . THR A 1 166 ? -7.882 12.707 53.339 1.000 40.71277 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1 ATOM 1158 C CG2 . THR A 1 166 ? -5.944 11.969 52.092 1.000 37.41115 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1 ATOM 1159 N N . VAL A 1 167 ? -3.487 13.211 53.363 1.000 33.63830 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1 ATOM 1160 C CA . VAL A 1 167 ? -2.243 13.194 52.602 1.000 32.92795 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1 ATOM 1161 C C . VAL A 1 167 ? -2.218 11.900 51.816 1.000 33.42884 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1 ATOM 1162 O O . VAL A 1 167 ? -2.352 10.815 52.393 1.000 34.55687 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1 ATOM 1163 C CB . VAL A 1 167 ? -1.001 13.305 53.496 1.000 33.71631 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1 ATOM 1164 C CG1 . VAL A 1 167 ? 0.246 13.067 52.662 1.000 36.24046 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1 ATOM 1165 C CG2 . VAL A 1 167 ? -0.944 14.674 54.150 1.000 33.99102 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1 ATOM 1166 N N . ALA A 1 168 ? -2.064 12.006 50.505 1.000 29.12311 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1167 C CA . ALA A 1 168 ? -1.837 10.832 49.685 1.000 31.27931 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1168 C C . ALA A 1 168 ? -0.337 10.656 49.498 1.000 32.17274 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1169 O O . ALA A 1 168 ? 0.379 11.631 49.248 1.000 32.34387 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1170 C CB . ALA A 1 168 ? -2.547 10.956 48.339 1.000 29.56817 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1171 N N . LEU A 1 169 ? 0.133 9.423 49.650 1.000 30.11541 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1 ATOM 1172 C CA . LEU A 1 169 ? 1.493 9.037 49.305 1.000 29.52074 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1 ATOM 1173 C C . LEU A 1 169 ? 1.439 8.127 48.091 1.000 30.27289 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1 ATOM 1174 O O . LEU A 1 169 ? 0.658 7.172 48.066 1.000 28.76080 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1 ATOM 1175 C CB . LEU A 1 169 ? 2.173 8.304 50.463 1.000 34.66532 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1 ATOM 1176 C CG . LEU A 1 169 ? 2.373 9.091 51.751 1.000 35.57686 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1 ATOM 1177 C CD1 . LEU A 1 169 ? 3.013 8.197 52.803 1.000 32.88404 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 ATOM 1178 C CD2 . LEU A 1 169 ? 3.230 10.306 51.460 1.000 31.19868 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 ATOM 1179 N N . GLU A 1 170 ? 2.267 8.415 47.094 1.000 29.22415 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1 ATOM 1180 C CA . GLU A 1 170 ? 2.362 7.566 45.917 1.000 24.45435 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1 ATOM 1181 C C . GLU A 1 170 ? 3.827 7.376 45.568 1.000 24.89900 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1 ATOM 1182 O O . GLU A 1 170 ? 4.575 8.349 45.457 1.000 32.47529 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1 ATOM 1183 C CB . GLU A 1 170 ? 1.596 8.165 44.727 1.000 31.22929 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1 ATOM 1184 C CG . GLU A 1 170 ? 1.682 7.301 43.467 1.000 36.69711 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1 ATOM 1185 C CD . GLU A 1 170 ? 0.511 7.505 42.520 1.000 49.71120 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1 ATOM 1186 O OE1 . GLU A 1 170 ? -0.171 8.545 42.628 1.000 49.00179 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 ATOM 1187 O OE2 . GLU A 1 170 ? 0.266 6.620 41.670 1.000 60.47179 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1 ATOM 1188 N N . SER A 1 171 ? 4.236 6.127 45.417 1.000 28.00240 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1 ATOM 1189 C CA . SER A 1 171 ? 5.596 5.790 45.041 1.000 26.47604 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1 ATOM 1190 C C . SER A 1 171 ? 5.545 4.841 43.858 1.000 30.14885 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1 ATOM 1191 O O . SER A 1 171 ? 4.495 4.289 43.525 1.000 29.63562 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1 ATOM 1192 C CB . SER A 1 171 ? 6.352 5.143 46.203 1.000 26.39261 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1 ATOM 1193 O OG . SER A 1 171 ? 5.679 3.965 46.631 1.000 31.69698 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1 ATOM 1194 N N . TYR A 1 172 ? 6.700 4.641 43.234 1.000 26.79423 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1 ATOM 1195 C CA . TYR A 1 172 ? 6.805 3.714 42.119 1.000 29.92853 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1 ATOM 1196 C C . TYR A 1 172 ? 8.227 3.190 42.062 1.000 26.57740 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1 ATOM 1197 O O . TYR A 1 172 ? 9.165 3.811 42.562 1.000 31.33295 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1 ATOM 1198 C CB . TYR A 1 172 ? 6.442 4.376 40.779 1.000 31.87158 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1 ATOM 1199 C CG . TYR A 1 172 ? 7.397 5.489 40.381 1.000 33.61279 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1 ATOM 1200 C CD1 . TYR A 1 172 ? 8.610 5.209 39.765 1.000 35.07450 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 ATOM 1201 C CD2 . TYR A 1 172 ? 7.088 6.812 40.631 1.000 26.41106 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 ATOM 1202 C CE1 . TYR A 1 172 ? 9.485 6.220 39.416 1.000 32.92535 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 ATOM 1203 C CE2 . TYR A 1 172 ? 7.956 7.834 40.284 1.000 38.85007 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 ATOM 1204 C CZ . TYR A 1 172 ? 9.154 7.529 39.678 1.000 38.72645 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1 ATOM 1205 O OH . TYR A 1 172 ? 10.020 8.538 39.334 1.000 35.10079 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1 ATOM 1206 N N . VAL A 1 173 ? 8.371 2.036 41.439 1.000 29.47544 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1 ATOM 1207 C CA . VAL A 1 173 ? 9.663 1.543 40.999 1.000 34.66767 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1 ATOM 1208 C C . VAL A 1 173 ? 9.509 1.200 39.526 1.000 28.34006 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1 ATOM 1209 O O . VAL A 1 173 ? 8.441 0.748 39.102 1.000 32.51896 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1 ATOM 1210 C CB . VAL A 1 173 ? 10.127 0.328 41.831 1.000 35.79163 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1 ATOM 1211 C CG1 . VAL A 1 173 ? 9.188 -0.869 41.616 1.000 36.92161 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1 ATOM 1212 C CG2 . VAL A 1 173 ? 11.575 -0.015 41.510 1.000 35.58665 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1 ATOM 1213 N N . VAL A 1 174 ? 10.552 1.447 38.740 1.000 29.82725 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1214 C CA . VAL A 1 174 ? 10.494 1.186 37.306 1.000 29.75376 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1215 C C . VAL A 1 174 ? 11.899 0.951 36.780 1.000 37.12838 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1216 O O . VAL A 1 174 ? 12.888 1.403 37.361 1.000 35.65967 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1217 C CB . VAL A 1 174 ? 9.817 2.347 36.542 1.000 25.10440 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1218 C CG1 . VAL A 1 174 ? 10.614 3.628 36.723 1.000 31.58184 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1219 C CG2 . VAL A 1 174 ? 9.644 1.995 35.044 1.000 27.90557 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1220 N N . ASP A 1 175 ? 11.979 0.210 35.676 1.000 32.94708 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1 ATOM 1221 C CA . ASP A 1 175 ? 13.235 0.054 34.959 1.000 31.49954 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1 ATOM 1222 C C . ASP A 1 175 ? 13.634 1.371 34.308 1.000 34.67329 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1 ATOM 1223 O O . ASP A 1 175 ? 12.789 2.107 33.794 1.000 38.44929 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1 ATOM 1224 C CB . ASP A 1 175 ? 13.108 -1.022 33.874 1.000 36.14177 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1 ATOM 1225 C CG . ASP A 1 175 ? 12.951 -2.424 34.438 1.000 44.61882 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1 ATOM 1226 O OD1 . ASP A 1 175 ? 13.071 -2.608 35.665 1.000 45.80225 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1 ATOM 1227 O OD2 . ASP A 1 175 ? 12.706 -3.352 33.640 1.000 50.52441 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1 ATOM 1228 N N . VAL A 1 176 ? 14.928 1.665 34.324 1.000 36.68631 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1 ATOM 1229 C CA . VAL A 1 176 ? 15.458 2.773 33.533 1.000 33.45887 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1 ATOM 1230 C C . VAL A 1 176 ? 15.586 2.281 32.100 1.000 36.02860 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1 ATOM 1231 O O . VAL A 1 176 ? 16.354 1.341 31.850 1.000 36.89381 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1 ATOM 1232 C CB . VAL A 1 176 ? 16.814 3.256 34.072 1.000 41.18647 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1 ATOM 1233 C CG1 . VAL A 1 176 ? 17.409 4.303 33.135 1.000 32.87119 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1 ATOM 1234 C CG2 . VAL A 1 176 ? 16.666 3.801 35.494 1.000 39.50356 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1 ATOM 1235 N N . PRO A 1 177 ? 14.880 2.871 31.133 1.000 35.80722 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1 ATOM 1236 C CA . PRO A 1 177 ? 14.985 2.384 29.754 1.000 39.05694 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1 ATOM 1237 C C . PRO A 1 177 ? 16.361 2.645 29.166 1.000 37.63650 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1 ATOM 1238 O O . PRO A 1 177 ? 17.015 3.647 29.469 1.000 40.20322 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1 ATOM 1239 C CB . PRO A 1 177 ? 13.904 3.182 29.009 1.000 39.89526 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1 ATOM 1240 C CG . PRO A 1 177 ? 13.758 4.438 29.794 1.000 35.48443 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1 ATOM 1241 C CD . PRO A 1 177 ? 13.983 4.038 31.238 1.000 33.73551 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1 ATOM 1242 N N . GLU A 1 178 ? 16.784 1.731 28.289 1.000 39.20958 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1 ATOM 1243 C CA . GLU A 1 178 ? 18.073 1.873 27.624 1.000 41.51245 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1 ATOM 1244 C C . GLU A 1 178 ? 18.147 3.215 26.906 1.000 41.23345 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1 ATOM 1245 O O . GLU A 1 178 ? 17.194 3.644 26.247 1.000 47.10842 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1 ATOM 1246 C CB . GLU A 1 178 ? 18.301 0.735 26.626 1.000 60.75342 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1 ATOM 1247 C CG . GLU A 1 178 ? 18.276 -0.660 27.239 1.000 73.10171 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1 ATOM 1248 C CD . GLU A 1 178 ? 16.876 -1.102 27.649 1.000 82.12466 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1 ATOM 1249 O OE1 . GLU A 1 178 ? 15.897 -0.418 27.273 1.000 83.36270 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 ATOM 1250 O OE2 . GLU A 1 178 ? 16.753 -2.129 28.351 1.000 84.71853 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 ATOM 1251 N N . GLY A 1 179 ? 19.290 3.878 27.040 1.000 38.25590 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1 ATOM 1252 C CA . GLY A 1 179 ? 19.482 5.197 26.492 1.000 43.04332 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1 ATOM 1253 C C . GLY A 1 179 ? 19.187 6.342 27.439 1.000 44.51314 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1 ATOM 1254 O O . GLY A 1 179 ? 19.533 7.483 27.125 1.000 43.95436 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1 ATOM 1255 N N . ASN A 1 180 ? 18.564 6.085 28.585 1.000 43.10210 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1 ATOM 1256 C CA . ASN A 1 180 ? 18.223 7.134 29.529 1.000 35.43233 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1 ATOM 1257 C C . ASN A 1 180 ? 18.880 6.874 30.878 1.000 38.72786 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1 ATOM 1258 O O . ASN A 1 180 ? 19.292 5.755 31.194 1.000 38.88845 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1 ATOM 1259 C CB . ASN A 1 180 ? 16.706 7.242 29.710 1.000 41.19986 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1 ATOM 1260 C CG . ASN A 1 180 ? 16.026 7.885 28.527 1.000 41.96233 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1 ATOM 1261 O OD1 . ASN A 1 180 ? 15.309 7.225 27.768 1.000 39.11281 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1 ATOM 1262 N ND2 . ASN A 1 180 ? 16.252 9.177 28.354 1.000 40.04313 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1 ATOM 1263 N N . THR A 1 181 ? 18.969 7.930 31.676 1.000 34.59228 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1 ATOM 1264 C CA . THR A 1 181 ? 19.534 7.857 33.013 1.000 32.62341 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1 ATOM 1265 C C . THR A 1 181 ? 18.420 7.731 34.043 1.000 37.39684 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1 ATOM 1266 O O . THR A 1 181 ? 17.231 7.898 33.748 1.000 36.26964 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1 ATOM 1267 C CB . THR A 1 181 ? 20.381 9.097 33.310 1.000 44.02831 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1 ATOM 1268 O OG1 . THR A 1 181 ? 19.520 10.245 33.447 1.000 43.56327 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 ATOM 1269 C CG2 . THR A 1 181 ? 21.379 9.353 32.177 1.000 44.50295 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 ATOM 1270 N N . GLU A 1 182 ? 18.819 7.433 35.278 1.000 38.44805 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1 ATOM 1271 C CA . GLU A 1 182 ? 17.841 7.427 36.360 1.000 36.70587 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1 ATOM 1272 C C . GLU A 1 182 ? 17.265 8.822 36.575 1.000 36.70512 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1 ATOM 1273 O O . GLU A 1 182 ? 16.067 8.979 36.847 1.000 37.19715 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1 ATOM 1274 C CB . GLU A 1 182 ? 18.473 6.913 37.650 1.000 41.86454 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1 ATOM 1275 C CG . GLU A 1 182 ? 17.449 6.537 38.700 1.000 55.27143 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1 ATOM 1276 C CD . GLU A 1 182 ? 17.903 6.831 40.116 1.000 76.62829 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1 ATOM 1277 O OE1 . GLU A 1 182 ? 17.703 7.975 40.581 1.000 83.71144 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 ATOM 1278 O OE2 . GLU A 1 182 ? 18.458 5.915 40.761 1.000 76.83884 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 ATOM 1279 N N . GLU A 1 183 ? 18.106 9.850 36.456 1.000 38.26091 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1 ATOM 1280 C CA . GLU A 1 183 ? 17.619 11.215 36.602 1.000 45.76419 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1 ATOM 1281 C C . GLU A 1 183 ? 16.549 11.519 35.560 1.000 40.67800 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1 ATOM 1282 O O . GLU A 1 183 ? 15.493 12.073 35.885 1.000 40.81528 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1 ATOM 1283 C CB . GLU A 1 183 ? 18.785 12.200 36.502 1.000 55.86576 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1 ATOM 1284 C CG . GLU A 1 183 ? 19.924 11.898 37.477 1.000 66.80624 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1 ATOM 1285 C CD . GLU A 1 183 ? 21.051 11.084 36.846 1.000 71.27077 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1 ATOM 1286 O OE1 . GLU A 1 183 ? 21.898 11.682 36.143 1.000 71.54683 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 ATOM 1287 O OE2 . GLU A 1 183 ? 21.090 9.850 37.046 1.000 62.18252 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 ATOM 1288 N N . ASP A 1 184 ? 16.805 11.154 34.299 1.000 35.12749 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1 ATOM 1289 C CA . ASP A 1 184 ? 15.792 11.293 33.252 1.000 34.07906 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 1290 C C . ASP A 1 184 ? 14.498 10.604 33.651 1.000 33.87060 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1 ATOM 1291 O O . ASP A 1 184 ? 13.415 11.192 33.579 1.000 37.48230 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1 ATOM 1292 C CB . ASP A 1 184 ? 16.280 10.684 31.932 1.000 40.40414 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1 ATOM 1293 C CG . ASP A 1 184 ? 17.395 11.474 31.274 1.000 46.14689 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1 ATOM 1294 O OD1 . ASP A 1 184 ? 17.531 12.680 31.551 1.000 47.71426 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 ATOM 1295 O OD2 . ASP A 1 184 ? 18.123 10.867 30.454 1.000 44.21589 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1 ATOM 1296 N N . THR A 1 185 ? 14.595 9.332 34.036 1.000 31.28737 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 1297 C CA . THR A 1 185 ? 13.411 8.524 34.307 1.000 31.16660 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 1298 C C . THR A 1 185 ? 12.608 9.091 35.474 1.000 29.35993 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 1299 O O . THR A 1 185 ? 11.374 9.179 35.411 1.000 28.73214 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 1300 C CB . THR A 1 185 ? 13.834 7.080 34.594 1.000 32.21767 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 1301 O OG1 . THR A 1 185 ? 14.589 6.567 33.488 1.000 34.48922 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 1302 C CG2 . THR A 1 185 ? 12.616 6.185 34.832 1.000 35.44169 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 1303 N N . ARG A 1 186 ? 13.286 9.492 36.550 1.000 33.30997 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1304 C CA . ARG A 1 186 ? 12.545 10.044 37.686 1.000 31.01858 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1305 C C . ARG A 1 186 ? 11.866 11.360 37.313 1.000 32.81129 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1306 O O . ARG A 1 186 ? 10.714 11.615 37.695 1.000 31.30416 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1307 C CB . ARG A 1 186 ? 13.454 10.260 38.894 1.000 34.47376 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1308 C CG . ARG A 1 186 ? 12.817 11.171 39.919 1.000 47.41459 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1309 C CD . ARG A 1 186 ? 13.625 11.278 41.198 1.000 60.40700 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1310 N NE . ARG A 1 186 ? 13.855 9.965 41.791 1.000 61.53557 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1311 C CZ . ARG A 1 186 ? 14.998 9.296 41.692 1.000 63.80571 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1312 N NH1 . ARG A 1 186 ? 16.025 9.820 41.037 1.000 63.69394 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1313 N NH2 . ARG A 1 186 ? 15.118 8.105 42.259 1.000 70.94139 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1314 N N . LEU A 1 187 ? 12.576 12.218 36.579 1.000 31.34083 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1 ATOM 1315 C CA . LEU A 1 187 ? 11.984 13.481 36.144 1.000 34.21842 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1 ATOM 1316 C C . LEU A 1 187 ? 10.688 13.238 35.378 1.000 31.95181 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1 ATOM 1317 O O . LEU A 1 187 ? 9.652 13.847 35.669 1.000 28.53900 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1 ATOM 1318 C CB . LEU A 1 187 ? 12.985 14.256 35.286 1.000 35.39609 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1 ATOM 1319 C CG . LEU A 1 187 ? 12.570 15.657 34.829 1.000 44.84136 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1 ATOM 1320 C CD1 . LEU A 1 187 ? 12.100 16.516 35.995 1.000 45.34314 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 ATOM 1321 C CD2 . LEU A 1 187 ? 13.721 16.325 34.100 1.000 48.27718 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 ATOM 1322 N N . PHE A 1 188 ? 10.721 12.316 34.411 1.000 31.36688 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1 ATOM 1323 C CA . PHE A 1 188 ? 9.530 12.023 33.619 1.000 29.42399 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1 ATOM 1324 C C . PHE A 1 188 ? 8.435 11.380 34.470 1.000 28.13102 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1 ATOM 1325 O O . PHE A 1 188 ? 7.291 11.850 34.486 1.000 30.60312 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1 ATOM 1326 C CB . PHE A 1 188 ? 9.917 11.125 32.443 1.000 34.03047 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1 ATOM 1327 C CG . PHE A 1 188 ? 8.747 10.550 31.694 1.000 32.27333 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1 ATOM 1328 C CD1 . PHE A 1 188 ? 7.928 11.358 30.918 1.000 31.00050 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1 ATOM 1329 C CD2 . PHE A 1 188 ? 8.492 9.191 31.734 1.000 35.27602 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1 ATOM 1330 C CE1 . PHE A 1 188 ? 6.864 10.817 30.205 1.000 35.73323 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1 ATOM 1331 C CE2 . PHE A 1 188 ? 7.424 8.641 31.033 1.000 42.70705 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1 ATOM 1332 C CZ . PHE A 1 188 ? 6.615 9.456 30.257 1.000 42.49098 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1 ATOM 1333 N N . ALA A 1 189 ? 8.757 10.304 35.188 1.000 28.64735 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1 ATOM 1334 C CA . ALA A 1 189 ? 7.724 9.626 35.968 1.000 30.10946 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1 ATOM 1335 C C . ALA A 1 189 ? 7.163 10.535 37.066 1.000 30.07230 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1 ATOM 1336 O O . ALA A 1 189 ? 5.943 10.600 37.272 1.000 29.32898 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1 ATOM 1337 C CB . ALA A 1 189 ? 8.277 8.330 36.565 1.000 35.92780 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1 ATOM 1338 N N . ASP A 1 190 ? 8.042 11.236 37.791 1.000 30.67241 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1 ATOM 1339 C CA . ASP A 1 190 ? 7.577 12.186 38.805 1.000 27.95955 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1 ATOM 1340 C C . ASP A 1 190 ? 6.602 13.197 38.211 1.000 34.08574 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1 ATOM 1341 O O . ASP A 1 190 ? 5.578 13.532 38.825 1.000 30.16972 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1 ATOM 1342 C CB . ASP A 1 190 ? 8.747 12.941 39.431 1.000 32.34699 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1 ATOM 1343 C CG . ASP A 1 190 ? 9.560 12.097 40.399 1.000 43.29868 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1 ATOM 1344 O OD1 . ASP A 1 190 ? 9.279 10.889 40.540 1.000 38.46763 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 ATOM 1345 O OD2 . ASP A 1 190 ? 10.490 12.661 41.017 1.000 44.08469 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 ATOM 1346 N N . THR A 1 191 ? 6.925 13.727 37.028 1.000 30.04805 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1 ATOM 1347 C CA . THR A 1 191 ? 6.059 14.730 36.422 1.000 25.62192 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1 ATOM 1348 C C . THR A 1 191 ? 4.658 14.177 36.217 1.000 28.69591 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1 ATOM 1349 O O . THR A 1 191 ? 3.669 14.838 36.547 1.000 33.32045 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1 ATOM 1350 C CB . THR A 1 191 ? 6.626 15.217 35.082 1.000 29.95304 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1 ATOM 1351 O OG1 . THR A 1 191 ? 7.871 15.897 35.296 1.000 32.51403 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 ATOM 1352 C CG2 . THR A 1 191 ? 5.644 16.177 34.417 1.000 32.70520 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 ATOM 1353 N N . VAL A 1 192 ? 4.549 12.958 35.670 1.000 27.23915 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1 ATOM 1354 C CA . VAL A 1 192 ? 3.224 12.401 35.403 1.000 27.09771 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1 ATOM 1355 C C . VAL A 1 192 ? 2.499 12.113 36.716 1.000 28.88867 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1 ATOM 1356 O O . VAL A 1 192 ? 1.305 12.393 36.855 1.000 28.96424 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1 ATOM 1357 C CB . VAL A 1 192 ? 3.319 11.140 34.529 1.000 31.42766 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1 ATOM 1358 C CG1 . VAL A 1 192 ? 1.947 10.509 34.389 1.000 35.03687 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1 ATOM 1359 C CG2 . VAL A 1 192 ? 3.902 11.474 33.143 1.000 29.16472 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1 ATOM 1360 N N . VAL A 1 193 ? 3.207 11.539 37.690 1.000 26.07227 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1 ATOM 1361 C CA . VAL A 1 193 ? 2.570 11.230 38.977 1.000 26.44090 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1 ATOM 1362 C C . VAL A 1 193 ? 2.093 12.513 39.653 1.000 26.98523 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1 ATOM 1363 O O . VAL A 1 193 ? 0.959 12.599 40.144 1.000 27.35805 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1 ATOM 1364 C CB . VAL A 1 193 ? 3.528 10.437 39.883 1.000 25.51907 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1 ATOM 1365 C CG1 . VAL A 1 193 ? 2.909 10.260 41.293 1.000 28.17569 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 ATOM 1366 C CG2 . VAL A 1 193 ? 3.818 9.070 39.300 1.000 28.84549 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 ATOM 1367 N N . LYS A 1 194 ? 2.955 13.525 39.692 1.000 27.66489 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1 ATOM 1368 C CA . LYS A 1 194 ? 2.572 14.800 40.297 1.000 28.59928 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1 ATOM 1369 C C . LYS A 1 194 ? 1.343 15.401 39.616 1.000 28.84109 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1 ATOM 1370 O O . LYS A 1 194 ? 0.432 15.900 40.285 1.000 26.94975 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1 ATOM 1371 C CB . LYS A 1 194 ? 3.748 15.775 40.243 1.000 34.24685 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1 ATOM 1372 C CG . LYS A 1 194 ? 4.830 15.455 41.270 1.000 49.32569 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1 ATOM 1373 C CD . LYS A 1 194 ? 5.885 16.548 41.352 1.000 55.98048 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1 ATOM 1374 C CE . LYS A 1 194 ? 6.870 16.451 40.203 1.000 64.53602 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1 ATOM 1375 N NZ . LYS A 1 194 ? 7.717 17.665 40.077 1.000 70.31951 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1 ATOM 1376 N N . LEU A 1 195 ? 1.306 15.379 38.273 1.000 29.40143 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1 ATOM 1377 C CA . LEU A 1 195 ? 0.151 15.931 37.566 1.000 28.29537 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1 ATOM 1378 C C . LEU A 1 195 ? -1.130 15.171 37.927 1.000 28.66402 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1 ATOM 1379 O O . LEU A 1 195 ? -2.187 15.778 38.156 1.000 28.09323 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1 ATOM 1380 C CB . LEU A 1 195 ? 0.407 15.909 36.053 1.000 27.87436 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1 ATOM 1381 C CG . LEU A 1 195 ? 1.386 16.966 35.519 1.000 39.35114 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1 ATOM 1382 C CD1 . LEU A 1 195 ? 1.813 16.695 34.075 1.000 37.63200 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1 ATOM 1383 C CD2 . LEU A 1 195 ? 0.804 18.374 35.633 1.000 43.79834 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1 ATOM 1384 N N . ASN A 1 196 ? -1.055 13.839 38.003 1.000 27.98268 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1 ATOM 1385 C CA . ASN A 1 196 ? -2.244 13.075 38.358 1.000 28.26084 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1 ATOM 1386 C C . ASN A 1 196 ? -2.665 13.368 39.787 1.000 28.00585 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1 ATOM 1387 O O . ASN A 1 196 ? -3.861 13.484 40.073 1.000 29.80496 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1 ATOM 1388 C CB . ASN A 1 196 ? -2.000 11.578 38.157 1.000 25.44610 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1 ATOM 1389 C CG . ASN A 1 196 ? -1.907 11.202 36.685 1.000 26.23174 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1 ATOM 1390 O OD1 . ASN A 1 196 ? -2.361 11.948 35.827 1.000 33.30876 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1 ATOM 1391 N ND2 . ASN A 1 196 ? -1.331 10.036 36.395 1.000 27.01471 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1 ATOM 1392 N N . LEU A 1 197 ? -1.696 13.513 40.691 1.000 26.82203 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1 ATOM 1393 C CA . LEU A 1 197 ? -2.034 13.834 42.074 1.000 27.25096 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1 ATOM 1394 C C . LEU A 1 197 ? -2.739 15.183 42.168 1.000 28.78551 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1 ATOM 1395 O O . LEU A 1 197 ? -3.589 15.391 43.045 1.000 29.68375 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1 ATOM 1396 C CB . LEU A 1 197 ? -0.771 13.816 42.933 1.000 29.33572 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1 ATOM 1397 C CG . LEU A 1 197 ? -0.258 12.438 43.366 1.000 34.25121 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1 ATOM 1398 C CD1 . LEU A 1 197 ? 1.015 12.570 44.194 1.000 37.60120 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 ATOM 1399 C CD2 . LEU A 1 197 ? -1.312 11.683 44.159 1.000 32.66936 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 ATOM 1400 N N . GLN A 1 198 ? -2.388 16.119 41.279 1.000 30.13887 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1401 C CA . GLN A 1 198 ? -3.067 17.410 41.278 1.000 27.42944 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1402 C C . GLN A 1 198 ? -4.493 17.291 40.758 1.000 29.14785 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1403 O O . GLN A 1 198 ? -5.372 18.044 41.189 1.000 30.46247 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1404 C CB . GLN A 1 198 ? -2.279 18.427 40.458 1.000 31.43779 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1405 C CG . GLN A 1 198 ? -0.979 18.859 41.116 1.000 42.19536 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1406 C CD . GLN A 1 198 ? -0.120 19.702 40.198 1.000 59.82083 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1407 O OE1 . GLN A 1 198 ? -0.379 19.789 38.996 1.000 59.59930 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1408 N NE2 . GLN A 1 198 ? 0.909 20.331 40.758 1.000 66.34504 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1409 N N . LYS A 1 199 ? -4.753 16.357 39.845 1.000 29.12148 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1 ATOM 1410 C CA . LYS A 1 199 ? -6.134 16.139 39.434 1.000 26.73893 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1 ATOM 1411 C C . LYS A 1 199 ? -6.932 15.511 40.570 1.000 31.57651 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1 ATOM 1412 O O . LYS A 1 199 ? -8.083 15.890 40.812 1.000 32.68084 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1 ATOM 1413 C CB . LYS A 1 199 ? -6.198 15.263 38.181 1.000 29.58368 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1 ATOM 1414 C CG . LYS A 1 199 ? -7.621 15.054 37.679 1.000 32.74410 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1 ATOM 1415 C CD . LYS A 1 199 ? -7.677 14.436 36.289 1.000 32.81201 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1 ATOM 1416 C CE . LYS A 1 199 ? -9.122 14.281 35.833 1.000 33.49878 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1 ATOM 1417 N NZ . LYS A 1 199 ? -9.260 13.710 34.444 1.000 33.06613 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1 ATOM 1418 N N . LEU A 1 200 ? -6.327 14.556 41.282 1.000 27.47218 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1419 C CA . LEU A 1 200 ? -7.001 13.930 42.414 1.000 26.78812 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1420 C C . LEU A 1 200 ? -7.409 14.976 43.442 1.000 30.58098 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1421 O O . LEU A 1 200 ? -8.516 14.916 43.986 1.000 30.73652 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1422 C CB . LEU A 1 200 ? -6.094 12.869 43.044 1.000 26.73670 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1423 C CG . LEU A 1 200 ? -6.577 12.221 44.347 1.000 26.23428 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1424 C CD1 . LEU A 1 200 ? -7.876 11.453 44.110 1.000 26.39538 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1425 C CD2 . LEU A 1 200 ? -5.499 11.302 44.934 1.000 28.01241 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1426 N N . VAL A 1 201 ? -6.529 15.948 43.709 1.000 30.65227 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1 ATOM 1427 C CA . VAL A 1 201 ? -6.880 17.062 44.591 1.000 37.16401 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1 ATOM 1428 C C . VAL A 1 201 ? -8.149 17.740 44.097 1.000 37.76077 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1 ATOM 1429 O O . VAL A 1 201 ? -9.101 17.952 44.858 1.000 35.14912 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1 ATOM 1430 C CB . VAL A 1 201 ? -5.732 18.088 44.677 1.000 39.33646 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1 ATOM 1431 C CG1 . VAL A 1 201 ? -6.148 19.267 45.555 1.000 44.25986 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 ATOM 1432 C CG2 . VAL A 1 201 ? -4.456 17.468 45.194 1.000 32.56625 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 ATOM 1433 N N . SER A 1 202 ? -8.157 18.135 42.822 1.000 31.12016 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1 ATOM 1434 C CA . SER A 1 202 ? -9.307 18.861 42.302 1.000 41.12871 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1 ATOM 1435 C C . SER A 1 202 ? -10.575 18.024 42.405 1.000 40.41158 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1 ATOM 1436 O O . SER A 1 202 ? -11.629 18.523 42.820 1.000 40.37872 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1 ATOM 1437 C CB . SER A 1 202 ? -9.065 19.281 40.855 1.000 47.08344 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1 ATOM 1438 O OG . SER A 1 202 ? -10.215 19.948 40.361 1.000 54.32751 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1 ATOM 1439 N N . VAL A 1 203 ? -10.495 16.743 42.028 1.000 28.90408 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1 ATOM 1440 C CA . VAL A 1 203 ? -11.685 15.898 42.032 1.000 28.76853 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1 ATOM 1441 C C . VAL A 1 203 ? -12.170 15.658 43.460 1.000 29.62212 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1 ATOM 1442 O O . VAL A 1 203 ? -13.376 15.722 43.742 1.000 35.36795 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1 ATOM 1443 C CB . VAL A 1 203 ? -11.417 14.573 41.293 1.000 33.83210 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1 ATOM 1444 C CG1 . VAL A 1 203 ? -12.623 13.660 41.397 1.000 34.68719 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1 ATOM 1445 C CG2 . VAL A 1 203 ? -11.087 14.844 39.837 1.000 38.46977 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1 ATOM 1446 N N . ALA A 1 204 ? -11.243 15.391 44.389 1.000 29.84606 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1447 C CA . ALA A 1 204 ? -11.661 15.123 45.765 1.000 33.95807 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1448 C C . ALA A 1 204 ? -12.192 16.382 46.447 1.000 32.99041 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1449 O O . ALA A 1 204 ? -13.246 16.349 47.098 1.000 33.91816 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1450 C CB . ALA A 1 204 ? -10.505 14.539 46.572 1.000 34.95738 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1451 N N . GLU A 1 205 ? -11.476 17.504 46.315 1.000 37.21874 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1 ATOM 1452 C CA . GLU A 1 205 ? -11.912 18.720 46.992 1.000 40.76447 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1 ATOM 1453 C C . GLU A 1 205 ? -13.241 19.236 46.454 1.000 49.85959 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1 ATOM 1454 O O . GLU A 1 205 ? -13.996 19.867 47.202 1.000 46.92196 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1 ATOM 1455 C CB . GLU A 1 205 ? -10.826 19.795 46.893 1.000 36.61467 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1 ATOM 1456 C CG . GLU A 1 205 ? -9.598 19.391 47.695 1.000 36.13046 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1 ATOM 1457 C CD . GLU A 1 205 ? -8.494 20.422 47.695 1.000 44.68452 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1 ATOM 1458 O OE1 . GLU A 1 205 ? -8.558 21.374 46.888 1.000 45.43260 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1 ATOM 1459 O OE2 . GLU A 1 205 ? -7.553 20.267 48.502 1.000 41.75267 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1 ATOM 1460 N N . SER A 1 206 ? -13.566 18.951 45.193 1.000 47.46155 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1461 C CA . SER A 1 206 ? -14.827 19.417 44.636 1.000 50.78658 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1462 C C . SER A 1 206 ? -16.022 18.588 45.099 1.000 50.60713 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1463 O O . SER A 1 206 ? -17.160 18.938 44.769 1.000 53.25108 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1464 C CB . SER A 1 206 ? -14.755 19.408 43.110 1.000 52.51225 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1465 O OG . SER A 1 206 ? -14.863 18.085 42.621 1.000 51.12216 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1 ATOM 1466 N N . GLN A 1 207 ? -15.801 17.510 45.849 1.000 43.22665 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1 ATOM 1467 C CA . GLN A 1 207 ? -16.884 16.749 46.452 1.000 51.95255 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1 ATOM 1468 C C . GLN A 1 207 ? -17.076 17.072 47.930 1.000 61.23465 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1 ATOM 1469 O O . GLN A 1 207 ? -17.845 16.381 48.601 1.000 62.97762 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1 ATOM 1470 C CB . GLN A 1 207 ? -16.635 15.251 46.280 1.000 50.94857 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1 ATOM 1471 C CG . GLN A 1 207 ? -16.477 14.826 44.852 1.000 53.23649 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1 ATOM 1472 C CD . GLN A 1 207 ? -16.344 13.326 44.723 1.000 60.52517 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1 ATOM 1473 O OE1 . GLN A 1 207 ? -16.456 12.602 45.718 1.000 61.76378 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1 ATOM 1474 N NE2 . GLN A 1 207 ? -16.099 12.849 43.515 1.000 59.32028 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1 ATOM 1475 N N . VAL A 1 208 ? -16.404 18.100 48.457 1.000 44.01591 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A N 1 ATOM 1476 C CA . VAL A 1 208 ? -16.397 18.373 49.895 1.000 56.11708 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CA 1 ATOM 1477 C C . VAL A 1 208 ? -16.485 19.877 50.134 1.000 60.97355 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A C 1 ATOM 1478 O O . VAL A 1 208 ? -15.604 20.631 49.700 1.000 64.07219 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A O 1 ATOM 1479 C CB . VAL A 1 208 ? -15.135 17.825 50.580 1.000 57.61917 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CB 1 ATOM 1480 C CG1 . VAL A 1 208 ? -15.078 18.356 52.003 1.000 62.96068 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG1 1 ATOM 1481 C CG2 . VAL A 1 208 ? -15.115 16.282 50.576 1.000 58.35531 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG2 1 ATOM 1482 N N . ILE A 1 209 ? -17.495 20.306 50.882 1.000 57.50985 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A N 1 ATOM 1483 C CA . ILE A 1 209 ? -17.668 21.729 51.199 1.000 65.49524 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CA 1 ATOM 1484 C C . ILE A 1 209 ? -16.828 22.238 52.388 1.000 75.83639 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A C 1 ATOM 1485 O O . ILE A 1 209 ? -17.059 21.954 53.574 1.000 75.12411 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A O 1 ATOM 1486 C CB . ILE A 1 209 ? -19.156 22.047 51.472 1.000 62.31175 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CB 1 ATOM 1487 C CG1 . ILE A 1 209 ? -20.019 21.783 50.229 1.000 64.38134 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CG1 1 ATOM 1488 C CG2 . ILE A 1 209 ? -19.304 23.481 52.030 1.000 63.23540 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CG2 1 ATOM 1489 C CD1 . ILE A 1 209 ? -19.334 21.971 48.844 1.000 61.12842 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CD1 1 ATOM 1490 O OXT . ILE A 1 209 ? -15.881 23.016 52.233 1.000 77.33867 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A OXT 1 ATOM 1491 N N . CYS B 2 8 ? -6.082 40.607 -6.548 1.000 62.23936 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1 ATOM 1492 C CA . CYS B 2 8 ? -5.531 39.510 -5.748 1.000 49.84945 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1 ATOM 1493 C C . CYS B 2 8 ? -6.573 38.407 -5.617 1.000 43.80475 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1 ATOM 1494 O O . CYS B 2 8 ? -7.274 38.327 -4.603 1.000 46.15591 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1 ATOM 1495 C CB . CYS B 2 8 ? -5.100 40.011 -4.372 1.000 61.66323 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1 ATOM 1496 S SG . CYS B 2 8 ? -4.304 38.755 -3.333 1.000 53.31688 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1 ATOM 1497 N N . ILE B 2 9 ? -6.681 37.570 -6.646 1.000 45.18502 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1 ATOM 1498 C CA . ILE B 2 9 ? -7.652 36.480 -6.661 1.000 41.48875 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1 ATOM 1499 C C . ILE B 2 9 ? -7.060 35.309 -5.890 1.000 32.03735 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1 ATOM 1500 O O . ILE B 2 9 ? -5.971 34.835 -6.228 1.000 34.33039 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1 ATOM 1501 C CB . ILE B 2 9 ? -8.024 36.086 -8.100 1.000 48.81842 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1 ATOM 1502 C CG1 . ILE B 2 9 ? -8.875 37.176 -8.747 1.000 46.24614 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1 ATOM 1503 C CG2 . ILE B 2 9 ? -8.753 34.756 -8.132 1.000 49.51157 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1 ATOM 1504 C CD1 . ILE B 2 9 ? -9.421 36.793 -10.100 1.000 59.10883 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1 ATOM 1505 N N . PRO B 2 10 ? -7.727 34.826 -4.840 1.000 28.04430 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1 ATOM 1506 C CA . PRO B 2 10 ? -7.143 33.758 -4.016 1.000 29.68217 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1 ATOM 1507 C C . PRO B 2 10 ? -7.239 32.418 -4.726 1.000 26.00533 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1 ATOM 1508 O O . PRO B 2 10 ? -8.331 31.958 -5.069 1.000 27.22742 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1 ATOM 1509 C CB . PRO B 2 10 ? -8.000 33.792 -2.742 1.000 26.67369 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1 ATOM 1510 C CG . PRO B 2 10 ? -9.303 34.334 -3.190 1.000 29.39050 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1 ATOM 1511 C CD . PRO B 2 10 ? -9.020 35.294 -4.317 1.000 30.08689 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1 ATOM 1512 N N . LEU B 2 11 ? -6.078 31.789 -4.936 1.000 25.27987 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1513 C CA . LEU B 2 11 ? -5.947 30.487 -5.586 1.000 28.25710 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1514 C C . LEU B 2 11 ? -5.383 29.502 -4.566 1.000 24.60088 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1515 O O . LEU B 2 11 ? -4.216 29.611 -4.176 1.000 24.71372 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1516 C CB . LEU B 2 11 ? -5.035 30.573 -6.814 1.000 26.85066 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1517 C CG . LEU B 2 11 ? -5.423 31.594 -7.882 1.000 23.76045 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1518 C CD1 . LEU B 2 11 ? -4.412 31.584 -9.039 1.000 29.57267 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1519 C CD2 . LEU B 2 11 ? -6.837 31.302 -8.397 1.000 25.26415 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1520 N N . TRP B 2 12 ? -6.188 28.518 -4.166 1.000 20.67031 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1 ATOM 1521 C CA . TRP B 2 12 ? -5.752 27.587 -3.124 1.000 20.49727 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1 ATOM 1522 C C . TRP B 2 12 ? -6.426 26.229 -3.294 1.000 23.00726 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1 ATOM 1523 O O . TRP B 2 12 ? -7.450 26.095 -3.970 1.000 24.87322 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1 ATOM 1524 C CB . TRP B 2 12 ? -6.057 28.137 -1.714 1.000 19.34783 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1 ATOM 1525 C CG . TRP B 2 12 ? -7.460 27.881 -1.282 1.000 27.58175 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1 ATOM 1526 C CD1 . TRP B 2 12 ? -7.928 26.785 -0.594 1.000 28.42750 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1 ATOM 1527 C CD2 . TRP B 2 12 ? -8.587 28.721 -1.502 1.000 24.00590 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1 ATOM 1528 N NE1 . TRP B 2 12 ? -9.278 26.897 -0.388 1.000 30.50310 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1 ATOM 1529 C CE2 . TRP B 2 12 ? -9.710 28.074 -0.940 1.000 33.03331 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1 ATOM 1530 C CE3 . TRP B 2 12 ? -8.763 29.957 -2.131 1.000 22.75028 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1 ATOM 1531 C CZ2 . TRP B 2 12 ? -10.984 28.622 -0.984 1.000 34.42015 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1 ATOM 1532 C CZ3 . TRP B 2 12 ? -10.033 30.494 -2.186 1.000 38.27152 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1 ATOM 1533 C CH2 . TRP B 2 12 ? -11.127 29.830 -1.610 1.000 45.34939 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1 ATOM 1534 N N . GLY B 2 13 ? -5.831 25.225 -2.659 1.000 21.80385 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1 ATOM 1535 C CA . GLY B 2 13 ? -6.416 23.898 -2.599 1.000 19.28073 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1 ATOM 1536 C C . GLY B 2 13 ? -6.018 23.290 -1.272 1.000 23.45342 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1 ATOM 1537 O O . GLY B 2 13 ? -5.070 23.742 -0.622 1.000 21.79182 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1 ATOM 1538 N N . THR B 2 14 ? -6.766 22.273 -0.843 1.000 22.28965 ? ? ? ? ? ? 192 THR B N 1 ATOM 1539 C CA . THR B 2 14 ? -6.529 21.752 0.501 1.000 20.47574 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CA 1 ATOM 1540 C C . THR B 2 14 ? -6.840 20.270 0.565 1.000 19.51412 ? ? ? ? ? ? 192 THR B C 1 ATOM 1541 O O . THR B 2 14 ? -7.784 19.794 -0.077 1.000 22.47467 ? ? ? ? ? ? 192 THR B O 1 ATOM 1542 C CB . THR B 2 14 ? -7.394 22.465 1.565 1.000 36.84416 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CB 1 ATOM 1543 O OG1 . THR B 2 14 ? -8.769 22.132 1.352 1.000 37.48858 ? ? ? ? ? ? 192 THR B OG1 1 ATOM 1544 C CG2 . THR B 2 14 ? -7.252 23.966 1.495 1.000 36.93202 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CG2 1 ATOM 1545 N N . VAL B 2 15 ? -6.067 19.559 1.397 1.000 24.02246 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1 ATOM 1546 C CA . VAL B 2 15 ? -6.371 18.179 1.767 1.000 19.53678 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1 ATOM 1547 C C . VAL B 2 15 ? -6.108 18.053 3.256 1.000 21.63279 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1 ATOM 1548 O O . VAL B 2 15 ? -5.107 18.573 3.756 1.000 23.12110 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1 ATOM 1549 C CB . VAL B 2 15 ? -5.534 17.150 0.973 1.000 20.53241 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1 ATOM 1550 C CG1 . VAL B 2 15 ? -5.752 15.734 1.488 1.000 27.52000 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1 ATOM 1551 C CG2 . VAL B 2 15 ? -5.898 17.206 -0.520 1.000 22.72888 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1 ATOM 1552 N N . SER B 2 16 ? -6.986 17.352 3.968 1.000 19.23623 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1 ATOM 1553 C CA . SER B 2 16 ? -6.755 17.175 5.400 1.000 17.25816 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1 ATOM 1554 C C . SER B 2 16 ? -7.204 15.768 5.739 1.000 21.35748 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1 ATOM 1555 O O . SER B 2 16 ? -8.402 15.485 5.697 1.000 22.81127 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1 ATOM 1556 C CB . SER B 2 16 ? -7.507 18.222 6.214 1.000 24.06503 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1 ATOM 1557 O OG . SER B 2 16 ? -7.180 18.101 7.593 1.000 24.28169 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1 ATOM 1558 N N . ILE B 2 17 ? -6.254 14.875 5.998 1.000 20.05878 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1 ATOM 1559 C CA . ILE B 2 17 ? -6.599 13.474 6.163 1.000 18.38905 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1 ATOM 1560 C C . ILE B 2 17 ? -6.120 12.989 7.522 1.000 20.26195 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1 ATOM 1561 O O . ILE B 2 17 ? -5.137 13.471 8.094 1.000 20.15662 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1 ATOM 1562 C CB . ILE B 2 17 ? -6.038 12.556 5.061 1.000 24.29345 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1 ATOM 1563 C CG1 . ILE B 2 17 ? -4.524 12.679 4.985 1.000 26.76821 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1 ATOM 1564 C CG2 . ILE B 2 17 ? -6.723 12.837 3.700 1.000 23.94329 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1 ATOM 1565 C CD1 . ILE B 2 17 ? -3.885 11.641 4.100 1.000 42.53449 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1 ATOM 1566 N N . GLN B 2 18 ? -6.836 11.995 8.012 1.000 22.79872 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1 ATOM 1567 C CA . GLN B 2 18 ? -6.550 11.366 9.289 1.000 20.55103 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1 ATOM 1568 C C . GLN B 2 18 ? -5.440 10.336 9.160 1.000 19.50599 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1 ATOM 1569 O O . GLN B 2 18 ? -4.617 10.180 10.071 1.000 20.75323 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1 ATOM 1570 C CB . GLN B 2 18 ? -7.836 10.718 9.788 1.000 23.54886 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1 ATOM 1571 C CG . GLN B 2 18 ? -7.740 10.001 11.111 1.000 22.47154 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1 ATOM 1572 C CD . GLN B 2 18 ? -9.105 9.593 11.575 1.000 24.60009 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1 ATOM 1573 O OE1 . GLN B 2 18 ? -10.110 10.066 11.043 1.000 27.14622 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1 ATOM 1574 N NE2 . GLN B 2 18 ? -9.163 8.707 12.557 1.000 21.11551 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1 ATOM 1575 N N . GLY B 2 19 ? -5.415 9.615 8.039 1.000 22.42037 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1 ATOM 1576 C CA . GLY B 2 19 ? -4.399 8.601 7.818 1.000 23.05906 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1 ATOM 1577 C C . GLY B 2 19 ? -4.490 7.468 8.819 1.000 23.19355 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1 ATOM 1578 O O . GLY B 2 19 ? -5.574 7.049 9.253 1.000 22.02496 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1 ATOM 1579 N N . ASN B 2 20 ? -3.331 6.967 9.211 1.000 21.53477 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1 ATOM 1580 C CA . ASN B 2 20 ? -3.274 5.768 10.040 1.000 25.53958 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1 ATOM 1581 C C . ASN B 2 20 ? -3.657 6.013 11.499 1.000 26.96096 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1 ATOM 1582 O O . ASN B 2 20 ? -3.683 5.057 12.274 1.000 38.55929 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1 ATOM 1583 C CB . ASN B 2 20 ? -1.871 5.158 9.959 1.000 31.94241 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1 ATOM 1584 C CG . ASN B 2 20 ? -1.852 3.688 10.338 1.000 50.75959 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1 ATOM 1585 O OD1 . ASN B 2 20 ? -2.369 2.843 9.610 1.000 64.78707 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1 ATOM 1586 N ND2 . ASN B 2 20 ? -1.250 3.375 11.481 1.000 57.34794 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1 ATOM 1587 N N . ARG B 2 21 ? -3.991 7.238 11.887 1.000 21.91857 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1 ATOM 1588 C CA . ARG B 2 21 ? -4.231 7.553 13.295 1.000 27.92965 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1 ATOM 1589 C C . ARG B 2 21 ? -5.644 7.173 13.735 1.000 27.74572 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1 ATOM 1590 O O . ARG B 2 21 ? -6.594 7.214 12.950 1.000 24.27869 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1 ATOM 1591 C CB . ARG B 2 21 ? -4.010 9.043 13.548 1.000 24.12548 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1 ATOM 1592 C CG . ARG B 2 21 ? -2.558 9.492 13.427 1.000 27.45438 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1 ATOM 1593 C CD . ARG B 2 21 ? -1.688 8.784 14.454 1.000 30.69340 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1 ATOM 1594 N NE . ARG B 2 21 ? -0.294 9.197 14.351 1.000 42.05923 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1 ATOM 1595 C CZ . ARG B 2 21 ? 0.243 10.179 15.069 1.000 55.02958 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1 ATOM 1596 N NH1 . ARG B 2 21 ? 1.525 10.493 14.921 1.000 57.80329 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1 ATOM 1597 N NH2 . ARG B 2 21 ? -0.510 10.852 15.935 1.000 55.16247 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1 ATOM 1598 N N . SER B 2 22 ? -5.786 6.826 15.023 1.000 23.29888 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1 ATOM 1599 C CA . SER B 2 22 ? -7.111 6.484 15.534 1.000 26.97516 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1 ATOM 1600 C C . SER B 2 22 ? -8.027 7.699 15.644 1.000 23.85796 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1 ATOM 1601 O O . SER B 2 22 ? -9.250 7.532 15.680 1.000 27.75721 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1 ATOM 1602 C CB . SER B 2 22 ? -6.998 5.804 16.902 1.000 35.54639 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1 ATOM 1603 O OG . SER B 2 22 ? -6.500 6.720 17.851 1.000 35.15615 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1 ATOM 1604 N N . GLU B 2 23 ? -7.473 8.910 15.705 1.000 20.89497 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1 ATOM 1605 C CA . GLU B 2 23 ? -8.261 10.131 15.819 1.000 24.00750 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1 ATOM 1606 C C . GLU B 2 23 ? -7.797 11.134 14.774 1.000 24.37013 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1 ATOM 1607 O O . GLU B 2 23 ? -6.631 11.138 14.380 1.000 23.19465 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1 ATOM 1608 C CB . GLU B 2 23 ? -8.122 10.790 17.203 1.000 26.59875 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1 ATOM 1609 C CG . GLU B 2 23 ? -8.346 9.855 18.394 1.000 36.07947 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1 ATOM 1610 C CD . GLU B 2 23 ? -9.745 9.273 18.451 1.000 44.56578 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1 ATOM 1611 O OE1 . GLU B 2 23 ? -9.883 8.111 18.909 1.000 44.81329 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 ATOM 1612 O OE2 . GLU B 2 23 ? -10.697 9.976 18.048 1.000 41.24202 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1 ATOM 1613 N N . MET B 2 24 ? -8.719 11.993 14.343 1.000 22.09312 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1 ATOM 1614 C CA . MET B 2 24 ? -8.382 13.175 13.548 1.000 22.87142 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1 ATOM 1615 C C . MET B 2 24 ? -8.255 14.364 14.491 1.000 26.11227 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1 ATOM 1616 O O . MET B 2 24 ? -9.247 14.790 15.098 1.000 24.89960 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1 ATOM 1617 C CB . MET B 2 24 ? -9.441 13.462 12.492 1.000 19.86303 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1 ATOM 1618 C CG . MET B 2 24 ? -9.085 14.685 11.597 1.000 21.09309 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1 ATOM 1619 S SD . MET B 2 24 ? -7.427 14.550 10.877 1.000 23.98870 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1 ATOM 1620 C CE . MET B 2 24 ? -7.542 15.709 9.498 1.000 23.77639 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1 ATOM 1621 N N . GLU B 2 25 ? -7.036 14.893 14.618 1.000 23.78803 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1 ATOM 1622 C CA . GLU B 2 25 ? -6.781 16.062 15.446 1.000 22.44311 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1 ATOM 1623 C C . GLU B 2 25 ? -6.149 17.215 14.669 1.000 21.37734 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1 ATOM 1624 O O . GLU B 2 25 ? -5.783 18.228 15.276 1.000 20.82683 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1 ATOM 1625 C CB . GLU B 2 25 ? -5.918 15.649 16.649 1.000 21.68001 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1 ATOM 1626 C CG . GLU B 2 25 ? -6.674 14.598 17.465 1.000 23.79467 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1 ATOM 1627 C CD . GLU B 2 25 ? -5.926 14.113 18.696 1.000 24.82107 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1 ATOM 1628 O OE1 . GLU B 2 25 ? -4.700 14.299 18.775 1.000 26.36746 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1 ATOM 1629 O OE2 . GLU B 2 25 ? -6.574 13.522 19.575 1.000 28.49794 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1 ATOM 1630 N N . ASP B 2 26 ? -5.998 17.078 13.350 1.000 20.22889 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1 ATOM 1631 C CA . ASP B 2 26 ? -5.638 18.198 12.481 1.000 23.00414 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1 ATOM 1632 C C . ASP B 2 26 ? -6.895 18.990 12.154 1.000 22.48866 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1 ATOM 1633 O O . ASP B 2 26 ? -7.971 18.411 11.954 1.000 20.92710 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1 ATOM 1634 C CB . ASP B 2 26 ? -5.024 17.712 11.152 1.000 21.04505 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1 ATOM 1635 C CG . ASP B 2 26 ? -3.488 17.612 11.166 1.000 21.89195 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1 ATOM 1636 O OD1 . ASP B 2 26 ? -2.869 17.612 12.248 1.000 22.50580 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1 ATOM 1637 O OD2 . ASP B 2 26 ? -2.890 17.510 10.049 1.000 22.14044 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1 ATOM 1638 N N . ALA B 2 27 ? -6.751 20.310 12.053 1.000 21.00043 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1 ATOM 1639 C CA . ALA B 2 27 ? -7.819 21.161 11.548 1.000 19.46058 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1 ATOM 1640 C C . ALA B 2 27 ? -7.210 22.240 10.672 1.000 23.67414 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1 ATOM 1641 O O . ALA B 2 27 ? -6.008 22.507 10.726 1.000 23.61310 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1 ATOM 1642 C CB . ALA B 2 27 ? -8.630 21.816 12.680 1.000 20.86189 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1 ATOM 1643 N N . PHE B 2 28 ? -8.057 22.885 9.881 1.000 22.83463 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1 ATOM 1644 C CA . PHE B 2 28 ? -7.557 23.950 9.031 1.000 20.16373 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1 ATOM 1645 C C . PHE B 2 28 ? -8.690 24.923 8.766 1.000 21.25556 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1 ATOM 1646 O O . PHE B 2 28 ? -9.864 24.592 8.931 1.000 23.07081 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1 ATOM 1647 C CB . PHE B 2 28 ? -6.994 23.388 7.725 1.000 19.18992 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1 ATOM 1648 C CG . PHE B 2 28 ? -8.060 22.948 6.772 1.000 20.94953 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1 ATOM 1649 C CD1 . PHE B 2 28 ? -8.562 21.657 6.813 1.000 20.36729 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1 ATOM 1650 C CD2 . PHE B 2 28 ? -8.582 23.843 5.849 1.000 24.21396 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1 ATOM 1651 C CE1 . PHE B 2 28 ? -9.571 21.263 5.942 1.000 31.22482 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1 ATOM 1652 C CE2 . PHE B 2 28 ? -9.587 23.451 4.976 1.000 29.69039 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1 ATOM 1653 C CZ . PHE B 2 28 ? -10.079 22.160 5.025 1.000 30.32156 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1 ATOM 1654 N N . ALA B 2 29 ? -8.324 26.131 8.352 1.000 24.39563 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1 ATOM 1655 C CA . ALA B 2 29 ? -9.306 27.155 8.033 1.000 24.26835 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1 ATOM 1656 C C . ALA B 2 29 ? -8.822 27.931 6.821 1.000 24.80211 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1 ATOM 1657 O O . ALA B 2 29 ? -7.636 28.243 6.703 1.000 23.84427 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1 ATOM 1658 C CB . ALA B 2 29 ? -9.540 28.121 9.210 1.000 26.44216 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1 ATOM 1659 N N . VAL B 2 30 ? -9.738 28.203 5.906 1.000 22.30874 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1 ATOM 1660 C CA . VAL B 2 30 ? -9.471 29.080 4.775 1.000 24.48125 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1 ATOM 1661 C C . VAL B 2 30 ? -10.593 30.091 4.728 1.000 28.53783 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1 ATOM 1662 O O . VAL B 2 30 ? -11.766 29.710 4.655 1.000 29.64792 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1 ATOM 1663 C CB . VAL B 2 30 ? -9.390 28.318 3.448 1.000 21.27086 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1 ATOM 1664 C CG1 . VAL B 2 30 ? -9.216 29.318 2.286 1.000 22.73914 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1 ATOM 1665 C CG2 . VAL B 2 30 ? -8.259 27.310 3.490 1.000 26.45601 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1 ATOM 1666 N N . SER B 2 31 ? -10.243 31.371 4.771 1.000 27.25833 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1 ATOM 1667 C CA . SER B 2 31 ? -11.237 32.435 4.741 1.000 26.75743 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1 ATOM 1668 C C . SER B 2 31 ? -10.775 33.451 3.711 1.000 32.90275 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1 ATOM 1669 O O . SER B 2 31 ? -10.027 34.386 4.022 1.000 27.41168 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1 ATOM 1670 C CB . SER B 2 31 ? -11.433 33.057 6.119 1.000 34.73366 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1 ATOM 1671 O OG . SER B 2 31 ? -12.611 33.842 6.121 1.000 37.06256 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1 ATOM 1672 N N . PRO B 2 32 ? -11.181 33.279 2.463 1.000 27.90169 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1 ATOM 1673 C CA . PRO B 2 32 ? -10.816 34.247 1.424 1.000 25.65738 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1 ATOM 1674 C C . PRO B 2 32 ? -11.569 35.558 1.594 1.000 27.39511 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1 ATOM 1675 O O . PRO B 2 32 ? -12.714 35.593 2.063 1.000 30.80086 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1 ATOM 1676 C CB . PRO B 2 32 ? -11.215 33.536 0.124 1.000 41.24857 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1 ATOM 1677 C CG . PRO B 2 32 ? -12.299 32.573 0.530 1.000 45.98453 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1 ATOM 1678 C CD . PRO B 2 32 ? -12.022 32.180 1.967 1.000 32.36399 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1 ATOM 1679 N N . HIS B 2 33 ? -10.903 36.649 1.205 1.000 27.81841 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1 ATOM 1680 C CA . HIS B 2 33 ? -11.467 38.001 1.307 1.000 28.99592 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1 ATOM 1681 C C . HIS B 2 33 ? -11.948 38.287 2.718 1.000 32.93050 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1 ATOM 1682 O O . HIS B 2 33 ? -12.957 38.963 2.929 1.000 38.05906 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1 ATOM 1683 C CB . HIS B 2 33 ? -12.613 38.209 0.323 1.000 36.67944 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1 ATOM 1684 C CG . HIS B 2 33 ? -12.248 37.906 -1.091 1.000 43.63664 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1 ATOM 1685 N ND1 . HIS B 2 33 ? -11.506 38.771 -1.865 1.000 46.80562 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1 ATOM 1686 C CD2 . HIS B 2 33 ? -12.508 36.830 -1.870 1.000 44.24962 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1 ATOM 1687 C CE1 . HIS B 2 33 ? -11.329 38.241 -3.062 1.000 46.87932 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1 ATOM 1688 N NE2 . HIS B 2 33 ? -11.930 37.065 -3.092 1.000 40.71437 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1 ATOM 1689 N N . PHE B 2 34 ? -11.225 37.757 3.697 1.000 33.50181 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1 ATOM 1690 C CA . PHE B 2 34 ? -11.730 37.821 5.061 1.000 30.35900 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1 ATOM 1691 C C . PHE B 2 34 ? -11.550 39.203 5.685 1.000 33.69636 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1 ATOM 1692 O O . PHE B 2 34 ? -12.405 39.659 6.456 1.000 38.74981 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1 ATOM 1693 C CB . PHE B 2 34 ? -11.046 36.754 5.902 1.000 33.89764 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1 ATOM 1694 C CG . PHE B 2 34 ? -11.456 36.773 7.338 1.000 37.41944 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1 ATOM 1695 C CD1 . PHE B 2 34 ? -12.772 36.556 7.694 1.000 40.12086 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1 ATOM 1696 C CD2 . PHE B 2 34 ? -10.524 37.018 8.326 1.000 38.57365 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1 ATOM 1697 C CE1 . PHE B 2 34 ? -13.152 36.574 9.026 1.000 45.25816 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1 ATOM 1698 C CE2 . PHE B 2 34 ? -10.897 37.044 9.647 1.000 43.09144 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1 ATOM 1699 C CZ . PHE B 2 34 ? -12.211 36.820 9.999 1.000 45.14214 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1 ATOM 1700 N N . LEU B 2 35 ? -10.462 39.888 5.366 1.000 36.58063 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1 ATOM 1701 C CA . LEU B 2 35 ? -10.075 41.086 6.087 1.000 47.48811 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1 ATOM 1702 C C . LEU B 2 35 ? -9.827 42.239 5.126 1.000 43.94705 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1 ATOM 1703 O O . LEU B 2 35 ? -9.417 42.044 3.978 1.000 40.98530 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1 ATOM 1704 C CB . LEU B 2 35 ? -8.813 40.823 6.928 1.000 51.80501 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1 ATOM 1705 C CG . LEU B 2 35 ? -9.030 40.053 8.225 1.000 56.60169 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1 ATOM 1706 C CD1 . LEU B 2 35 ? -7.845 39.135 8.504 1.000 60.22159 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 ATOM 1707 C CD2 . LEU B 2 35 ? -9.243 41.018 9.381 1.000 59.48897 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 ATOM 1708 N N . LYS B 2 36 ? -10.107 43.446 5.596 1.000 43.62284 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1 ATOM 1709 C CA . LYS B 2 36 ? -9.760 44.651 4.866 1.000 45.14134 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1 ATOM 1710 C C . LYS B 2 36 ? -8.605 45.273 5.640 1.000 52.99592 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1 ATOM 1711 O O . LYS B 2 36 ? -8.800 45.964 6.639 1.000 60.03015 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1 ATOM 1712 C CB . LYS B 2 36 ? -10.959 45.573 4.743 1.000 54.18993 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1 ATOM 1713 C CG . LYS B 2 36 ? -12.161 44.905 4.078 1.000 62.30503 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1 ATOM 1714 C CD . LYS B 2 36 ? -11.867 44.507 2.637 1.000 61.69326 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1 ATOM 1715 C CE . LYS B 2 36 ? -12.932 43.564 2.078 1.000 67.74436 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1 ATOM 1716 N NZ . LYS B 2 36 ? -13.083 42.322 2.905 1.000 65.56956 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1 ATOM 1717 N N . LEU B 2 37 ? -7.392 44.976 5.191 1.000 50.14590 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1 ATOM 1718 C CA . LEU B 2 37 ? -6.201 45.399 5.909 1.000 47.62733 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1 ATOM 1719 C C . LEU B 2 37 ? -5.910 46.864 5.598 1.000 52.89539 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1 ATOM 1720 O O . LEU B 2 37 ? -5.839 47.243 4.419 1.000 58.75353 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1 ATOM 1721 C CB . LEU B 2 37 ? -4.999 44.529 5.533 1.000 45.19853 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1 ATOM 1722 C CG . LEU B 2 37 ? -5.108 43.016 5.750 1.000 46.57919 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1 ATOM 1723 C CD1 . LEU B 2 37 ? -3.889 42.341 5.144 1.000 47.99336 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 ATOM 1724 C CD2 . LEU B 2 37 ? -5.237 42.668 7.226 1.000 48.33961 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 ATOM 1725 N N . PRO B 2 38 ? -5.758 47.717 6.608 1.000 60.19515 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1 ATOM 1726 C CA . PRO B 2 38 ? -5.483 49.132 6.335 1.000 59.67315 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1 ATOM 1727 C C . PRO B 2 38 ? -4.199 49.259 5.538 1.000 55.19829 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1 ATOM 1728 O O . PRO B 2 38 ? -3.179 48.652 5.872 1.000 57.28312 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1 ATOM 1729 C CB . PRO B 2 38 ? -5.344 49.747 7.734 1.000 66.34387 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1 ATOM 1730 C CG . PRO B 2 38 ? -5.983 48.771 8.658 1.000 67.63836 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1 ATOM 1731 C CD . PRO B 2 38 ? -5.762 47.423 8.049 1.000 59.81858 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1 ATOM 1732 N N . ILE B 2 39 ? -4.253 50.046 4.465 1.000 52.42386 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1 ATOM 1733 C CA . ILE B 2 39 ? -3.084 50.175 3.606 1.000 55.46785 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1 ATOM 1734 C C . ILE B 2 39 ? -1.868 50.630 4.399 1.000 60.26368 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1 ATOM 1735 O O . ILE B 2 39 ? -0.731 50.368 3.994 1.000 55.77163 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1 ATOM 1736 C CB . ILE B 2 39 ? -3.380 51.135 2.428 1.000 55.06924 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1 ATOM 1737 C CG1 . ILE B 2 39 ? -2.343 50.973 1.319 1.000 58.90495 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1 ATOM 1738 C CG2 . ILE B 2 39 ? -3.426 52.570 2.899 1.000 62.75609 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1 ATOM 1739 C CD1 . ILE B 2 39 ? -2.456 49.673 0.562 1.000 50.72576 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1 ATOM 1740 N N . LYS B 2 40 ? -2.074 51.295 5.538 1.000 66.75297 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1 ATOM 1741 C CA . LYS B 2 40 ? -0.935 51.756 6.320 1.000 58.37961 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1 ATOM 1742 C C . LYS B 2 40 ? -0.224 50.618 7.038 1.000 53.90525 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1 ATOM 1743 O O . LYS B 2 40 ? 0.956 50.762 7.378 1.000 53.90519 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1 ATOM 1744 C CB . LYS B 2 40 ? -1.370 52.810 7.333 1.000 66.42665 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1 ATOM 1745 C CG . LYS B 2 40 ? -1.951 54.058 6.720 1.000 70.21104 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1 ATOM 1746 C CD . LYS B 2 40 ? -1.777 55.213 7.682 1.000 77.67476 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1 ATOM 1747 C CE . LYS B 2 40 ? -2.806 56.293 7.459 1.000 82.49709 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1 ATOM 1748 N NZ . LYS B 2 40 ? -3.092 56.974 8.747 1.000 89.32183 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1 ATOM 1749 N N . MET B 2 41 ? -0.901 49.493 7.282 1.000 48.64903 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1 ATOM 1750 C CA . MET B 2 41 ? -0.224 48.349 7.878 1.000 42.97311 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1 ATOM 1751 C C . MET B 2 41 ? 0.663 47.615 6.882 1.000 48.28856 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1 ATOM 1752 O O . MET B 2 41 ? 1.398 46.703 7.273 1.000 51.37832 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1 ATOM 1753 C CB . MET B 2 41 ? -1.232 47.357 8.451 1.000 45.91413 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1 ATOM 1754 C CG . MET B 2 41 ? -2.195 47.945 9.469 1.000 61.36447 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1 ATOM 1755 S SD . MET B 2 41 ? -3.145 46.655 10.304 1.000 71.64159 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1 ATOM 1756 C CE . MET B 2 41 ? -1.877 45.924 11.341 1.000 66.88058 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1 ATOM 1757 N N . LEU B 2 42 ? 0.608 47.971 5.606 1.000 52.88766 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1 ATOM 1758 C CA . LEU B 2 42 ? 1.393 47.300 4.583 1.000 42.49597 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1 ATOM 1759 C C . LEU B 2 42 ? 2.401 48.214 3.909 1.000 49.00143 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1 ATOM 1760 O O . LEU B 2 42 ? 3.504 47.768 3.587 1.000 55.97079 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1 ATOM 1761 C CB . LEU B 2 42 ? 0.455 46.706 3.534 1.000 40.17890 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1 ATOM 1762 C CG . LEU B 2 42 ? -0.647 45.860 4.168 1.000 43.27995 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1 ATOM 1763 C CD1 . LEU B 2 42 ? -1.778 45.630 3.178 1.000 50.92781 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1 ATOM 1764 C CD2 . LEU B 2 42 ? -0.083 44.535 4.675 1.000 35.57023 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1 ATOM 1765 N N . MET B 2 43 ? 2.057 49.481 3.683 1.000 49.59156 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1 ATOM 1766 C CA . MET B 2 43 ? 2.938 50.396 2.973 1.000 55.66256 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1 ATOM 1767 C C . MET B 2 43 ? 2.500 51.823 3.256 1.000 68.66437 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1 ATOM 1768 O O . MET B 2 43 ? 1.429 52.074 3.818 1.000 75.10903 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1 ATOM 1769 C CB . MET B 2 43 ? 2.930 50.114 1.472 1.000 61.78752 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1 ATOM 1770 C CG . MET B 2 43 ? 1.609 50.416 0.805 1.000 65.41314 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1 ATOM 1771 S SD . MET B 2 43 ? 1.436 49.620 -0.802 1.000 77.57963 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1 ATOM 1772 C CE . MET B 2 43 ? 1.496 47.894 -0.328 1.000 63.71488 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1 ATOM 1773 N N . GLY B 2 44 ? 3.362 52.765 2.873 1.000 71.49532 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N 1 ATOM 1774 C CA . GLY B 2 44 ? 3.053 54.172 2.937 1.000 76.79818 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA 1 ATOM 1775 C C . GLY B 2 44 ? 2.752 54.751 1.569 1.000 80.61844 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C 1 ATOM 1776 O O . GLY B 2 44 ? 2.626 54.038 0.569 1.000 83.99621 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O 1 ATOM 1777 N N . ASP B 2 45 ? 2.644 56.070 1.532 1.000 80.04273 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B N 1 ATOM 1778 C CA . ASP B 2 45 ? 2.344 56.760 0.290 1.000 83.56311 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CA 1 ATOM 1779 C C . ASP B 2 45 ? 3.626 57.068 -0.478 1.000 88.19652 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B C 1 ATOM 1780 O O . ASP B 2 45 ? 4.714 57.155 0.095 1.000 88.04181 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B O 1 ATOM 1781 C CB . ASP B 2 45 ? 1.567 58.046 0.577 1.000 87.51462 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CB 1 ATOM 1782 C CG . ASP B 2 45 ? 0.781 58.530 -0.620 1.000 90.50090 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CG 1 ATOM 1783 O OD1 . ASP B 2 45 ? 0.171 57.680 -1.299 1.000 88.33749 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD1 1 ATOM 1784 O OD2 . ASP B 2 45 ? 0.771 59.756 -0.874 1.000 99.87908 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD2 1 ATOM 1785 N N . HIS B 2 46 ? 3.483 57.223 -1.792 1.000 91.50959 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B N 1 ATOM 1786 C CA . HIS B 2 46 ? 4.618 57.532 -2.647 1.000 90.11749 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CA 1 ATOM 1787 C C . HIS B 2 46 ? 4.072 58.028 -3.981 1.000 93.51244 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B C 1 ATOM 1788 O O . HIS B 2 46 ? 3.001 57.603 -4.428 1.000 88.44793 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B O 1 ATOM 1789 C CB . HIS B 2 46 ? 5.535 56.311 -2.837 1.000 85.04131 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CB 1 ATOM 1790 C CG . HIS B 2 46 ? 4.956 55.250 -3.724 1.000 83.95622 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CG 1 ATOM 1791 N ND1 . HIS B 2 46 ? 3.966 54.385 -3.304 1.000 83.47114 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B ND1 1 ATOM 1792 C CD2 . HIS B 2 46 ? 5.232 54.904 -5.005 1.000 82.21393 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CD2 1 ATOM 1793 C CE1 . HIS B 2 46 ? 3.652 53.561 -4.287 1.000 78.49734 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CE1 1 ATOM 1794 N NE2 . HIS B 2 46 ? 4.406 53.854 -5.332 1.000 82.17174 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B NE2 1 ATOM 1795 N N . GLU B 2 47 ? 4.797 58.962 -4.591 1.000 95.78552 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N 1 ATOM 1796 C CA . GLU B 2 47 ? 4.394 59.491 -5.896 1.000 103.34435 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA 1 ATOM 1797 C C . GLU B 2 47 ? 4.206 58.311 -6.830 1.000 99.93213 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C 1 ATOM 1798 O O . GLU B 2 47 ? 4.843 58.242 -7.886 1.000 102.20242 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O 1 ATOM 1799 C CB . GLU B 2 47 ? 5.438 60.480 -6.454 1.000 102.53518 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB 1 ATOM 1800 C CG . GLU B 2 47 ? 5.027 61.205 -7.726 1.000 105.45771 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CG 1 ATOM 1801 C CD . GLU B 2 47 ? 6.175 62.001 -8.353 1.000 111.04559 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CD 1 ATOM 1802 O OE1 . GLU B 2 47 ? 7.287 61.980 -7.791 1.000 109.77128 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE1 1 ATOM 1803 O OE2 . GLU B 2 47 ? 5.976 62.630 -9.422 1.000 113.79919 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE2 1 ATOM 1804 N N . GLU B 2 49 ? 0.518 57.981 -6.192 1.000 98.02222 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N 1 ATOM 1805 C CA . GLU B 2 49 ? -0.718 58.787 -6.142 1.000 97.60696 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA 1 ATOM 1806 C C . GLU B 2 49 ? -1.926 57.908 -6.388 1.000 95.16568 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C 1 ATOM 1807 O O . GLU B 2 49 ? -2.531 57.980 -7.468 1.000 98.04942 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O 1 ATOM 1808 C CB . GLU B 2 49 ? -0.681 59.892 -7.189 1.000 95.81116 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB 1 ATOM 1809 N N . SER B 2 50 ? -2.296 57.073 -5.419 1.000 90.18439 ? ? ? ? ? ? 228 SER B N 1 ATOM 1810 C CA . SER B 2 50 ? -3.418 56.143 -5.586 1.000 88.74316 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CA 1 ATOM 1811 C C . SER B 2 50 ? -4.460 56.474 -4.524 1.000 88.57605 ? ? ? ? ? ? 228 SER B C 1 ATOM 1812 O O . SER B 2 50 ? -4.529 55.808 -3.479 1.000 83.88587 ? ? ? ? ? ? 228 SER B O 1 ATOM 1813 C CB . SER B 2 50 ? -2.940 54.696 -5.485 1.000 86.72301 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CB 1 ATOM 1814 O OG . SER B 2 50 ? -2.108 54.551 -4.338 1.000 90.75531 ? ? ? ? ? ? 228 SER B OG 1 ATOM 1815 N N . PRO B 2 51 ? -5.269 57.521 -4.735 1.000 90.46324 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B N 1 ATOM 1816 C CA . PRO B 2 51 ? -6.160 57.932 -3.639 1.000 91.51205 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CA 1 ATOM 1817 C C . PRO B 2 51 ? -7.208 56.880 -3.329 1.000 89.19758 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B C 1 ATOM 1818 O O . PRO B 2 51 ? -7.557 56.676 -2.155 1.000 87.46038 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B O 1 ATOM 1819 C CB . PRO B 2 51 ? -6.781 59.243 -4.160 1.000 94.49866 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CB 1 ATOM 1820 C CG . PRO B 2 51 ? -5.851 59.692 -5.285 1.000 94.86594 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CG 1 ATOM 1821 C CD . PRO B 2 51 ? -5.427 58.392 -5.920 1.000 92.74838 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CD 1 ATOM 1822 N N . SER B 2 52 ? -7.700 56.189 -4.365 1.000 89.63720 ? ? ? ? ? ? 230 SER B N 1 ATOM 1823 C CA . SER B 2 52 ? -8.666 55.106 -4.185 1.000 85.57745 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CA 1 ATOM 1824 C C . SER B 2 52 ? -8.130 54.019 -3.258 1.000 78.58960 ? ? ? ? ? ? 230 SER B C 1 ATOM 1825 O O . SER B 2 52 ? -8.901 53.408 -2.499 1.000 78.00160 ? ? ? ? ? ? 230 SER B O 1 ATOM 1826 C CB . SER B 2 52 ? -9.028 54.520 -5.549 1.000 85.12548 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CB 1 ATOM 1827 O OG . SER B 2 52 ? -10.214 55.110 -6.078 1.000 86.19121 ? ? ? ? ? ? 230 SER B OG 1 ATOM 1828 N N . LEU B 2 53 ? -6.818 53.770 -3.283 1.000 74.49289 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1 ATOM 1829 C CA . LEU B 2 53 ? -6.226 52.755 -2.419 1.000 61.28253 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1 ATOM 1830 C C . LEU B 2 53 ? -6.377 53.136 -0.946 1.000 62.52871 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1 ATOM 1831 O O . LEU B 2 53 ? -5.671 54.020 -0.452 1.000 74.85158 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1 ATOM 1832 C CB . LEU B 2 53 ? -4.749 52.557 -2.772 1.000 62.77948 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1 ATOM 1833 C CG . LEU B 2 53 ? -4.186 51.130 -2.674 1.000 68.58030 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1 ATOM 1834 C CD1 . LEU B 2 53 ? -5.021 50.153 -3.495 1.000 64.35802 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1 ATOM 1835 C CD2 . LEU B 2 53 ? -2.738 51.129 -3.138 1.000 68.73997 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1 ATOM 1836 N N . THR B 2 54 ? -7.304 52.484 -0.240 1.000 59.11632 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1 ATOM 1837 C CA . THR B 2 54 ? -7.516 52.683 1.188 1.000 60.01130 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1 ATOM 1838 C C . THR B 2 54 ? -7.282 51.427 2.007 1.000 60.08607 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1 ATOM 1839 O O . THR B 2 54 ? -7.062 51.527 3.221 1.000 64.55476 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1 ATOM 1840 C CB . THR B 2 54 ? -8.950 53.152 1.466 1.000 73.01551 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1 ATOM 1841 O OG1 . THR B 2 54 ? -9.208 53.059 2.873 1.000 75.26738 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1 ATOM 1842 C CG2 . THR B 2 54 ? -9.939 52.277 0.732 1.000 73.45013 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1 ATOM 1843 N N . HIS B 2 55 ? -7.347 50.258 1.385 1.000 53.18825 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1 ATOM 1844 C CA . HIS B 2 55 ? -7.133 48.993 2.069 1.000 56.96494 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1 ATOM 1845 C C . HIS B 2 55 ? -6.773 47.961 1.014 1.000 51.08087 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1 ATOM 1846 O O . HIS B 2 55 ? -6.922 48.190 -0.190 1.000 51.95293 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1 ATOM 1847 C CB . HIS B 2 55 ? -8.379 48.572 2.847 1.000 61.83931 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1 ATOM 1848 C CG . HIS B 2 55 ? -9.578 48.383 1.973 1.000 69.40578 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1 ATOM 1849 N ND1 . HIS B 2 55 ? -10.548 49.351 1.825 1.000 74.47393 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1 ATOM 1850 C CD2 . HIS B 2 55 ? -9.956 47.349 1.183 1.000 68.29004 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1 ATOM 1851 C CE1 . HIS B 2 55 ? -11.479 48.918 0.995 1.000 73.72107 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1 ATOM 1852 N NE2 . HIS B 2 55 ? -11.144 47.705 0.590 1.000 70.83534 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1 ATOM 1853 N N . LEU B 2 56 ? -6.291 46.821 1.477 1.000 46.18204 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1 ATOM 1854 C CA . LEU B 2 56 ? -6.135 45.679 0.600 1.000 45.58371 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1 ATOM 1855 C C . LEU B 2 56 ? -6.870 44.518 1.224 1.000 40.75994 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1 ATOM 1856 O O . LEU B 2 56 ? -6.901 44.383 2.448 1.000 47.84601 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1 ATOM 1857 C CB . LEU B 2 56 ? -4.666 45.333 0.365 1.000 44.85507 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1 ATOM 1858 C CG . LEU B 2 56 ? -3.896 46.384 -0.441 1.000 52.69733 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1 ATOM 1859 C CD1 . LEU B 2 56 ? -2.418 46.072 -0.396 1.000 54.29063 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1 ATOM 1860 C CD2 . LEU B 2 56 ? -4.401 46.440 -1.879 1.000 49.36479 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1 ATOM 1861 N N . THR B 2 57 ? -7.477 43.700 0.380 1.000 41.55343 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1 ATOM 1862 C CA . THR B 2 57 ? -8.180 42.527 0.868 1.000 44.07961 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1 ATOM 1863 C C . THR B 2 57 ? -7.171 41.491 1.337 1.000 41.57926 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1 ATOM 1864 O O . THR B 2 57 ? -6.175 41.232 0.652 1.000 38.22017 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1 ATOM 1865 C CB . THR B 2 57 ? -9.083 41.960 -0.232 1.000 54.72230 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1 ATOM 1866 O OG1 . THR B 2 57 ? -9.882 40.894 0.303 1.000 59.19937 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1 ATOM 1867 C CG2 . THR B 2 57 ? -8.256 41.435 -1.387 1.000 50.90508 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1 ATOM 1868 N N . GLY B 2 58 ? -7.421 40.905 2.502 1.000 35.60064 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1 ATOM 1869 C CA . GLY B 2 58 ? -6.535 39.910 3.079 1.000 32.10877 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1 ATOM 1870 C C . GLY B 2 58 ? -7.197 38.575 3.114 1.000 27.89380 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1 ATOM 1871 O O . GLY B 2 58 ? -8.361 38.443 3.501 1.000 30.01293 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1 ATOM 1872 N N . HIS B 2 59 ? -6.474 37.543 2.685 1.000 25.30713 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1 ATOM 1873 C CA . HIS B 2 59 ? -6.968 36.175 2.678 1.000 24.86715 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1 ATOM 1874 C C . HIS B 2 59 ? -6.327 35.410 3.820 1.000 21.92565 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1 ATOM 1875 O O . HIS B 2 59 ? -5.114 35.483 4.002 1.000 28.71950 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1 ATOM 1876 C CB . HIS B 2 59 ? -6.654 35.494 1.347 1.000 24.93868 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1 ATOM 1877 C CG . HIS B 2 59 ? -7.072 36.314 0.165 1.000 27.15581 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1 ATOM 1878 N ND1 . HIS B 2 59 ? -8.395 36.583 -0.110 1.000 27.59127 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1 ATOM 1879 C CD2 . HIS B 2 59 ? -6.349 36.944 -0.795 1.000 32.37306 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1 ATOM 1880 C CE1 . HIS B 2 59 ? -8.471 37.343 -1.190 1.000 37.07754 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1 ATOM 1881 N NE2 . HIS B 2 59 ? -7.244 37.577 -1.625 1.000 32.59819 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1 ATOM 1882 N N . PHE B 2 60 ? -7.128 34.672 4.571 1.000 25.61912 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1 ATOM 1883 C CA . PHE B 2 60 ? -6.649 33.995 5.768 1.000 24.94233 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1 ATOM 1884 C C . PHE B 2 60 ? -6.533 32.499 5.523 1.000 21.99984 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1 ATOM 1885 O O . PHE B 2 60 ? -7.481 31.867 5.042 1.000 23.97739 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1 ATOM 1886 C CB . PHE B 2 60 ? -7.581 34.245 6.958 1.000 23.57393 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1 ATOM 1887 C CG . PHE B 2 60 ? -7.147 33.526 8.200 1.000 25.76790 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1 ATOM 1888 C CD1 . PHE B 2 60 ? -7.509 32.207 8.425 1.000 27.04417 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1 ATOM 1889 C CD2 . PHE B 2 60 ? -6.357 34.169 9.140 1.000 28.09657 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1 ATOM 1890 C CE1 . PHE B 2 60 ? -7.096 31.542 9.569 1.000 26.85219 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1 ATOM 1891 C CE2 . PHE B 2 60 ? -5.947 33.508 10.287 1.000 31.16252 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1 ATOM 1892 C CZ . PHE B 2 60 ? -6.310 32.192 10.488 1.000 25.94137 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1 ATOM 1893 N N . PHE B 2 61 ? -5.392 31.927 5.914 1.000 19.88565 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1 ATOM 1894 C CA . PHE B 2 61 ? -5.145 30.494 5.823 1.000 22.37689 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1 ATOM 1895 C C . PHE B 2 61 ? -4.545 30.013 7.134 1.000 22.92628 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1 ATOM 1896 O O . PHE B 2 61 ? -3.594 30.623 7.626 1.000 24.07930 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1 ATOM 1897 C CB . PHE B 2 61 ? -4.174 30.180 4.683 1.000 23.12044 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1 ATOM 1898 C CG . PHE B 2 61 ? -4.624 30.687 3.331 1.000 22.39267 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1 ATOM 1899 C CD1 . PHE B 2 61 ? -5.450 29.911 2.523 1.000 22.33549 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1 ATOM 1900 C CD2 . PHE B 2 61 ? -4.201 31.923 2.863 1.000 23.85085 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1 ATOM 1901 C CE1 . PHE B 2 61 ? -5.851 30.378 1.261 1.000 24.62037 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1 ATOM 1902 C CE2 . PHE B 2 61 ? -4.596 32.386 1.600 1.000 25.54164 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1 ATOM 1903 C CZ . PHE B 2 61 ? -5.421 31.610 0.813 1.000 21.10986 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1 ATOM 1904 N N . GLY B 2 62 ? -5.065 28.915 7.679 1.000 25.25633 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1 ATOM 1905 C CA . GLY B 2 62 ? -4.538 28.399 8.939 1.000 22.91347 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1 ATOM 1906 C C . GLY B 2 62 ? -4.543 26.884 9.005 1.000 22.53172 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1 ATOM 1907 O O . GLY B 2 62 ? -5.464 26.235 8.489 1.000 20.89237 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1 ATOM 1908 N N . VAL B 2 63 ? -3.499 26.307 9.590 1.000 20.56956 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1 ATOM 1909 C CA . VAL B 2 63 ? -3.412 24.869 9.820 1.000 19.10900 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1 ATOM 1910 C C . VAL B 2 63 ? -3.107 24.663 11.292 1.000 22.01160 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1 ATOM 1911 O O . VAL B 2 63 ? -2.210 25.316 11.828 1.000 21.60241 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1 ATOM 1912 C CB . VAL B 2 63 ? -2.338 24.202 8.946 1.000 19.82212 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1 ATOM 1913 C CG1 . VAL B 2 63 ? -2.142 22.751 9.355 1.000 22.69917 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1 ATOM 1914 C CG2 . VAL B 2 63 ? -2.745 24.282 7.445 1.000 19.73893 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1 ATOM 1915 N N . TYR B 2 64 ? -3.844 23.754 11.928 1.000 19.62780 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1 ATOM 1916 C CA . TYR B 2 64 ? -3.805 23.555 13.376 1.000 19.16267 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1 ATOM 1917 C C . TYR B 2 64 ? -3.651 22.068 13.653 1.000 22.85076 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1 ATOM 1918 O O . TYR B 2 64 ? -4.577 21.293 13.405 1.000 23.05851 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1 ATOM 1919 C CB . TYR B 2 64 ? -5.071 24.110 14.026 1.000 21.37049 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1 ATOM 1920 C CG . TYR B 2 64 ? -5.382 25.509 13.538 1.000 23.99918 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1 ATOM 1921 C CD1 . TYR B 2 64 ? -4.574 26.578 13.894 1.000 22.13818 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1 ATOM 1922 C CD2 . TYR B 2 64 ? -6.464 25.751 12.680 1.000 23.54337 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1 ATOM 1923 C CE1 . TYR B 2 64 ? -4.834 27.869 13.433 1.000 25.48823 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1 ATOM 1924 C CE2 . TYR B 2 64 ? -6.736 27.047 12.206 1.000 23.82923 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1 ATOM 1925 C CZ . TYR B 2 64 ? -5.909 28.096 12.593 1.000 23.54563 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1 ATOM 1926 O OH . TYR B 2 64 ? -6.145 29.379 12.162 1.000 27.67747 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1 ATOM 1927 N N . ASP B 2 65 ? -2.483 21.670 14.156 1.000 22.71626 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1 ATOM 1928 C CA . ASP B 2 65 ? -2.155 20.262 14.389 1.000 22.20400 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1 ATOM 1929 C C . ASP B 2 65 ? -2.359 19.987 15.878 1.000 21.59689 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1 ATOM 1930 O O . ASP B 2 65 ? -1.532 20.362 16.712 1.000 20.76358 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1 ATOM 1931 C CB . ASP B 2 65 ? -0.726 19.974 13.929 1.000 24.01734 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1 ATOM 1932 C CG . ASP B 2 65 ? -0.280 18.540 14.192 1.000 22.98941 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1 ATOM 1933 O OD1 . ASP B 2 65 ? -0.991 17.772 14.862 1.000 20.46793 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1 ATOM 1934 O OD2 . ASP B 2 65 ? 0.829 18.194 13.755 1.000 23.05894 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1 ATOM 1935 N N . GLY B 2 66 ? -3.486 19.370 16.216 1.000 20.81026 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1 ATOM 1936 C CA . GLY B 2 66 ? -3.830 19.186 17.628 1.000 19.66203 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1 ATOM 1937 C C . GLY B 2 66 ? -3.066 18.026 18.244 1.000 21.30054 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1 ATOM 1938 O O . GLY B 2 66 ? -2.609 17.111 17.562 1.000 23.08811 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1 ATOM 1939 N N . HIS B 2 67 ? -2.898 18.082 19.568 1.000 23.78313 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1 ATOM 1940 C CA . HIS B 2 67 ? -2.290 16.975 20.285 1.000 23.05253 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1 ATOM 1941 C C . HIS B 2 67 ? -2.973 16.839 21.634 1.000 24.01802 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1 ATOM 1942 O O . HIS B 2 67 ? -3.434 17.827 22.213 1.000 28.13679 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1 ATOM 1943 C CB . HIS B 2 67 ? -0.780 17.152 20.481 1.000 26.06640 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1 ATOM 1944 C CG . HIS B 2 67 ? -0.396 18.496 21.010 1.000 28.28274 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1 ATOM 1945 N ND1 . HIS B 2 67 ? 0.076 19.505 20.199 1.000 36.94140 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1 ATOM 1946 C CD2 . HIS B 2 67 ? -0.406 18.994 22.268 1.000 37.72288 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1 ATOM 1947 C CE1 . HIS B 2 67 ? 0.334 20.570 20.935 1.000 42.20146 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1 ATOM 1948 N NE2 . HIS B 2 67 ? 0.052 20.285 22.194 1.000 36.05880 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1 ATOM 1949 N N . GLY B 2 68 ? -3.037 15.602 22.120 1.000 25.46785 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1 ATOM 1950 C CA . GLY B 2 68 ? -3.792 15.289 23.306 1.000 25.66932 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1 ATOM 1951 C C . GLY B 2 68 ? -5.296 15.295 23.142 1.000 27.87087 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1 ATOM 1952 O O . GLY B 2 68 ? -6.005 15.071 24.134 1.000 31.60028 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1 ATOM 1953 N N . GLY B 2 69 ? -5.798 15.522 21.937 1.000 28.23481 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1 ATOM 1954 C CA . GLY B 2 69 ? -7.221 15.683 21.705 1.000 31.27065 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1 ATOM 1955 C C . GLY B 2 69 ? -7.434 16.596 20.513 1.000 26.91665 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1 ATOM 1956 O O . GLY B 2 69 ? -6.491 17.134 19.943 1.000 25.44314 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1 ATOM 1957 N N . HIS B 2 70 ? -8.708 16.779 20.155 1.000 27.12741 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1 ATOM 1958 C CA . HIS B 2 70 ? -9.033 17.560 18.962 1.000 23.58949 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1 ATOM 1959 C C . HIS B 2 70 ? -9.614 18.943 19.252 1.000 24.61389 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1 ATOM 1960 O O . HIS B 2 70 ? -9.675 19.779 18.337 1.000 23.74915 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1 ATOM 1961 C CB . HIS B 2 70 ? -10.023 16.783 18.076 1.000 30.03149 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1 ATOM 1962 C CG . HIS B 2 70 ? -11.309 16.461 18.766 1.000 28.70783 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1 ATOM 1963 N ND1 . HIS B 2 70 ? -12.411 17.285 18.709 1.000 34.35819 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1 ATOM 1964 C CD2 . HIS B 2 70 ? -11.651 15.431 19.573 1.000 31.27512 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1 ATOM 1965 C CE1 . HIS B 2 70 ? -13.386 16.765 19.431 1.000 31.53875 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1 ATOM 1966 N NE2 . HIS B 2 70 ? -12.952 15.640 19.966 1.000 34.38108 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1 ATOM 1967 N N . LYS B 2 71 ? -10.025 19.216 20.492 1.000 25.88931 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1 ATOM 1968 C CA . LYS B 2 71 ? -10.871 20.383 20.732 1.000 25.77566 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1 ATOM 1969 C C . LYS B 2 71 ? -10.109 21.698 20.613 1.000 27.55860 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1 ATOM 1970 O O . LYS B 2 71 ? -10.713 22.721 20.271 1.000 27.25855 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1 ATOM 1971 C CB . LYS B 2 71 ? -11.531 20.268 22.111 1.000 28.40079 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1 ATOM 1972 C CG . LYS B 2 71 ? -12.681 19.253 22.148 1.000 29.24447 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1 ATOM 1973 C CD . LYS B 2 71 ? -13.289 19.152 23.553 1.000 34.26957 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1 ATOM 1974 C CE . LYS B 2 71 ? -14.627 18.440 23.517 1.000 40.74262 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1 ATOM 1975 N NZ . LYS B 2 71 ? -15.119 18.154 24.896 1.000 55.10028 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1 ATOM 1976 N N . VAL B 2 72 ? -8.803 21.712 20.892 1.000 25.93241 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1 ATOM 1977 C CA . VAL B 2 72 ? -8.062 22.966 20.755 1.000 20.76795 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1 ATOM 1978 C C . VAL B 2 72 ? -7.850 23.301 19.283 1.000 23.03503 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1 ATOM 1979 O O . VAL B 2 72 ? -8.042 24.444 18.856 1.000 24.54073 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1 ATOM 1980 C CB . VAL B 2 72 ? -6.736 22.902 21.530 1.000 22.91287 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1 ATOM 1981 C CG1 . VAL B 2 72 ? -5.902 24.163 21.288 1.000 23.74896 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1 ATOM 1982 C CG2 . VAL B 2 72 ? -7.021 22.736 23.019 1.000 25.09047 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1 ATOM 1983 N N . ALA B 2 73 ? -7.459 22.313 18.479 1.000 24.79043 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1 ATOM 1984 C CA . ALA B 2 73 ? -7.316 22.564 17.047 1.000 21.69666 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1 ATOM 1985 C C . ALA B 2 73 ? -8.637 23.010 16.422 1.000 24.38551 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1 ATOM 1986 O O . ALA B 2 73 ? -8.662 23.901 15.552 1.000 25.49691 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1 ATOM 1987 C CB . ALA B 2 73 ? -6.788 21.303 16.363 1.000 20.23982 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1 ATOM 1988 N N . ASP B 2 74 ? -9.741 22.370 16.814 1.000 22.73864 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1 ATOM 1989 C CA . ASP B 2 74 ? -11.055 22.775 16.318 1.000 26.53649 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1 ATOM 1990 C C . ASP B 2 74 ? -11.398 24.196 16.745 1.000 23.89195 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1 ATOM 1991 O O . ASP B 2 74 ? -11.981 24.963 15.973 1.000 27.67000 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1 ATOM 1992 C CB . ASP B 2 74 ? -12.126 21.813 16.824 1.000 28.82938 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1 ATOM 1993 C CG . ASP B 2 74 ? -12.036 20.450 16.176 1.000 39.98332 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1 ATOM 1994 O OD1 . ASP B 2 74 ? -11.307 20.314 15.171 1.000 39.23955 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1 ATOM 1995 O OD2 . ASP B 2 74 ? -12.686 19.516 16.682 1.000 47.80341 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1 ATOM 1996 N N . TYR B 2 75 ? -11.078 24.557 17.992 1.000 25.04944 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1 ATOM 1997 C CA . TYR B 2 75 ? -11.353 25.912 18.441 1.000 25.01509 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1 ATOM 1998 C C . TYR B 2 75 ? -10.545 26.924 17.634 1.000 21.63261 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1 ATOM 1999 O O . TYR B 2 75 ? -11.072 27.968 17.223 1.000 25.55186 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1 ATOM 2000 C CB . TYR B 2 75 ? -11.053 26.035 19.941 1.000 23.96987 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1 ATOM 2001 C CG . TYR B 2 75 ? -11.458 27.369 20.517 1.000 27.32230 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1 ATOM 2002 C CD1 . TYR B 2 75 ? -12.788 27.631 20.835 1.000 31.06725 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1 ATOM 2003 C CD2 . TYR B 2 75 ? -10.516 28.366 20.752 1.000 27.04702 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1 ATOM 2004 C CE1 . TYR B 2 75 ? -13.173 28.855 21.364 1.000 35.04304 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1 ATOM 2005 C CE2 . TYR B 2 75 ? -10.887 29.602 21.283 1.000 26.17459 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1 ATOM 2006 C CZ . TYR B 2 75 ? -12.220 29.836 21.585 1.000 27.34231 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1 ATOM 2007 O OH . TYR B 2 75 ? -12.630 31.044 22.113 1.000 30.86603 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1 ATOM 2008 N N . CYS B 2 76 ? -9.264 26.630 17.390 1.000 25.82719 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1 ATOM 2009 C CA . CYS B 2 76 ? -8.458 27.507 16.539 1.000 23.86968 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1 ATOM 2010 C C . CYS B 2 76 ? -9.087 27.661 15.163 1.000 26.31374 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1 ATOM 2011 O O . CYS B 2 76 ? -9.118 28.760 14.599 1.000 25.74243 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1 ATOM 2012 C CB . CYS B 2 76 ? -7.039 26.961 16.392 1.000 23.22645 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1 ATOM 2013 S SG . CYS B 2 76 ? -6.027 27.096 17.904 1.000 29.07801 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1 ATOM 2014 N N . ARG B 2 77 ? -9.568 26.561 14.596 1.000 22.33021 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1 ATOM 2015 C CA . ARG B 2 77 ? -10.210 26.621 13.288 1.000 24.73413 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1 ATOM 2016 C C . ARG B 2 77 ? -11.425 27.547 13.313 1.000 26.18661 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1 ATOM 2017 O O . ARG B 2 77 ? -11.682 28.283 12.355 1.000 28.33970 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1 ATOM 2018 C CB . ARG B 2 77 ? -10.637 25.218 12.864 1.000 22.65452 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1 ATOM 2019 C CG . ARG B 2 77 ? -11.551 25.198 11.635 1.000 27.04871 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1 ATOM 2020 C CD . ARG B 2 77 ? -12.023 23.797 11.387 1.000 29.35136 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1 ATOM 2021 N NE . ARG B 2 77 ? -12.912 23.327 12.443 1.000 30.88939 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1 ATOM 2022 C CZ . ARG B 2 77 ? -13.140 22.040 12.692 1.000 40.97971 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1 ATOM 2023 N NH1 . ARG B 2 77 ? -12.537 21.094 11.971 1.000 42.99617 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1 ATOM 2024 N NH2 . ARG B 2 77 ? -13.980 21.688 13.652 1.000 38.13775 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1 ATOM 2025 N N . ASP B 2 78 ? -12.200 27.516 14.399 1.000 23.93685 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1 ATOM 2026 C CA . ASP B 2 78 ? -13.443 28.271 14.456 1.000 26.30904 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1 ATOM 2027 C C . ASP B 2 78 ? -13.258 29.702 14.946 1.000 30.07064 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1 ATOM 2028 O O . ASP B 2 78 ? -14.122 30.540 14.682 1.000 30.63109 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1 ATOM 2029 C CB . ASP B 2 78 ? -14.447 27.548 15.362 1.000 29.44990 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1 ATOM 2030 C CG . ASP B 2 78 ? -14.797 26.158 14.853 1.000 50.56227 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1 ATOM 2031 O OD1 . ASP B 2 78 ? -14.644 25.913 13.641 1.000 50.09788 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 ATOM 2032 O OD2 . ASP B 2 78 ? -15.230 25.320 15.669 1.000 50.59181 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1 ATOM 2033 N N . ARG B 2 79 ? -12.151 29.998 15.634 1.000 27.36438 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1 ATOM 2034 C CA . ARG B 2 79 ? -12.024 31.237 16.400 1.000 27.19541 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1 ATOM 2035 C C . ARG B 2 79 ? -10.840 32.106 15.980 1.000 28.31129 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1 ATOM 2036 O O . ARG B 2 79 ? -10.944 33.339 16.008 1.000 27.20284 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1 ATOM 2037 C CB . ARG B 2 79 ? -11.923 30.915 17.895 1.000 27.54548 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1 ATOM 2038 C CG . ARG B 2 79 ? -11.521 32.079 18.810 1.000 31.41464 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1 ATOM 2039 C CD . ARG B 2 79 ? -12.541 33.232 18.795 1.000 32.58642 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1 ATOM 2040 N NE . ARG B 2 79 ? -12.147 34.280 19.734 1.000 31.66374 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1 ATOM 2041 C CZ . ARG B 2 79 ? -12.446 35.566 19.595 1.000 39.48736 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1 ATOM 2042 N NH1 . ARG B 2 79 ? -13.157 35.993 18.551 1.000 35.37778 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1 ATOM 2043 N NH2 . ARG B 2 79 ? -12.020 36.439 20.506 1.000 37.19830 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1 ATOM 2044 N N . LEU B 2 80 ? -9.713 31.498 15.597 1.000 25.46614 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1 ATOM 2045 C CA . LEU B 2 80 ? -8.468 32.263 15.575 1.000 30.15328 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1 ATOM 2046 C C . LEU B 2 80 ? -8.535 33.426 14.594 1.000 29.15783 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1 ATOM 2047 O O . LEU B 2 80 ? -8.082 34.531 14.912 1.000 27.85948 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1 ATOM 2048 C CB . LEU B 2 80 ? -7.274 31.366 15.260 1.000 28.52539 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1 ATOM 2049 C CG . LEU B 2 80 ? -5.930 32.076 15.500 1.000 31.68791 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1 ATOM 2050 C CD1 . LEU B 2 80 ? -4.846 31.091 15.897 1.000 34.73340 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1 ATOM 2051 C CD2 . LEU B 2 80 ? -5.479 32.863 14.264 1.000 30.62990 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1 ATOM 2052 N N . HIS B 2 81 ? -9.112 33.214 13.407 1.000 26.77606 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1 ATOM 2053 C CA . HIS B 2 81 ? -9.150 34.316 12.447 1.000 27.07901 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1 ATOM 2054 C C . HIS B 2 81 ? -10.092 35.427 12.908 1.000 25.80040 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1 ATOM 2055 O O . HIS B 2 81 ? -9.859 36.601 12.597 1.000 29.92280 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1 ATOM 2056 C CB . HIS B 2 81 ? -9.509 33.806 11.044 1.000 26.11758 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1 ATOM 2057 C CG . HIS B 2 81 ? -10.758 32.984 10.982 1.000 28.73982 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1 ATOM 2058 N ND1 . HIS B 2 81 ? -10.849 31.724 11.533 1.000 30.54844 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 1 ATOM 2059 C CD2 . HIS B 2 81 ? -11.959 33.226 10.399 1.000 30.16793 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 1 ATOM 2060 C CE1 . HIS B 2 81 ? -12.061 31.238 11.322 1.000 30.36695 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 1 ATOM 2061 N NE2 . HIS B 2 81 ? -12.754 32.131 10.637 1.000 32.30330 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 1 ATOM 2062 N N . PHE B 2 82 ? -11.126 35.103 13.694 1.000 26.14117 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 1 ATOM 2063 C CA . PHE B 2 82 ? -11.951 36.177 14.241 1.000 27.55344 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 1 ATOM 2064 C C . PHE B 2 82 ? -11.215 36.937 15.332 1.000 31.22070 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 1 ATOM 2065 O O . PHE B 2 82 ? -11.386 38.156 15.453 1.000 31.28966 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 1 ATOM 2066 C CB . PHE B 2 82 ? -13.282 35.640 14.770 1.000 30.03836 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 1 ATOM 2067 C CG . PHE B 2 82 ? -14.178 35.109 13.693 1.000 34.80063 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 1 ATOM 2068 C CD1 . PHE B 2 82 ? -14.875 35.974 12.860 1.000 37.26026 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 1 ATOM 2069 C CD2 . PHE B 2 82 ? -14.299 33.743 13.488 1.000 38.45633 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 1 ATOM 2070 C CE1 . PHE B 2 82 ? -15.692 35.480 11.854 1.000 33.98640 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 1 ATOM 2071 C CE2 . PHE B 2 82 ? -15.113 33.244 12.484 1.000 35.92309 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 1 ATOM 2072 C CZ . PHE B 2 82 ? -15.810 34.117 11.667 1.000 34.62329 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 1 ATOM 2073 N N . ALA B 2 83 ? -10.393 36.251 16.133 1.000 31.31242 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 1 ATOM 2074 C CA . ALA B 2 83 ? -9.605 36.984 17.117 1.000 34.00227 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 1 ATOM 2075 C C . ALA B 2 83 ? -8.600 37.890 16.423 1.000 34.04059 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 1 ATOM 2076 O O . ALA B 2 83 ? -8.313 38.992 16.905 1.000 33.78039 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 1 ATOM 2077 C CB . ALA B 2 83 ? -8.893 36.017 18.065 1.000 32.38058 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 1 ATOM 2078 N N . LEU B 2 84 ? -8.086 37.463 15.264 1.000 28.58082 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 1 ATOM 2079 C CA . LEU B 2 84 ? -7.191 38.325 14.503 1.000 26.50949 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 1 ATOM 2080 C C . LEU B 2 84 ? -7.922 39.564 14.008 1.000 26.22115 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 1 ATOM 2081 O O . LEU B 2 84 ? -7.413 40.683 14.139 1.000 32.17042 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 1 ATOM 2082 C CB . LEU B 2 84 ? -6.597 37.564 13.320 1.000 27.98083 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 1 ATOM 2083 C CG . LEU B 2 84 ? -5.781 38.337 12.279 1.000 30.59582 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 1 ATOM 2084 C CD1 . LEU B 2 84 ? -4.591 39.094 12.863 1.000 33.21449 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 1 ATOM 2085 C CD2 . LEU B 2 84 ? -5.309 37.345 11.206 1.000 32.67990 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 1 ATOM 2086 N N . ALA B 2 85 ? -9.110 39.385 13.410 1.000 31.91592 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 1 ATOM 2087 C CA . ALA B 2 85 ? -9.847 40.540 12.912 1.000 29.89782 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 1 ATOM 2088 C C . ALA B 2 85 ? -10.159 41.507 14.043 1.000 32.82884 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 1 ATOM 2089 O O . ALA B 2 85 ? -10.152 42.729 13.856 1.000 32.68715 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 1 ATOM 2090 C CB . ALA B 2 85 ? -11.131 40.094 12.221 1.000 29.58610 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 1 ATOM 2091 N N . GLU B 2 86 ? -10.436 40.979 15.233 1.000 31.30269 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 1 ATOM 2092 C CA . GLU B 2 86 ? -10.686 41.863 16.367 1.000 36.67377 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 1 ATOM 2093 C C . GLU B 2 86 ? -9.442 42.684 16.711 1.000 36.27058 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 1 ATOM 2094 O O . GLU B 2 86 ? -9.539 43.869 17.037 1.000 41.68476 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 1 ATOM 2095 C CB . GLU B 2 86 ? -11.159 41.045 17.569 1.000 41.14578 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 1 ATOM 2096 C CG . GLU B 2 86 ? -12.512 40.374 17.325 1.000 46.57190 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 1 ATOM 2097 C CD . GLU B 2 86 ? -12.873 39.351 18.392 1.000 52.43335 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 1 ATOM 2098 O OE1 . GLU B 2 86 ? -12.072 39.165 19.334 1.000 52.20043 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 1 ATOM 2099 O OE2 . GLU B 2 86 ? -13.955 38.741 18.281 1.000 48.34452 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 1 ATOM 2100 N N . GLU B 2 87 ? -8.263 42.073 16.637 1.000 36.67760 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 1 ATOM 2101 C CA . GLU B 2 87 ? -7.031 42.816 16.889 1.000 41.24846 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 1 ATOM 2102 C C . GLU B 2 87 ? -6.853 43.928 15.868 1.000 44.98089 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 1 ATOM 2103 O O . GLU B 2 87 ? -6.517 45.061 16.220 1.000 48.64790 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 1 ATOM 2104 C CB . GLU B 2 87 ? -5.819 41.879 16.847 1.000 49.65100 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 1 ATOM 2105 C CG . GLU B 2 87 ? -5.646 41.033 18.087 1.000 49.86974 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 1 ATOM 2106 C CD . GLU B 2 87 ? -5.501 41.861 19.353 1.000 61.46453 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 1 ATOM 2107 O OE1 . GLU B 2 87 ? -4.983 42.995 19.279 1.000 68.49632 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 1 ATOM 2108 O OE2 . GLU B 2 87 ? -5.929 41.372 20.414 1.000 66.67746 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 1 ATOM 2109 N N . ILE B 2 88 ? -7.080 43.624 14.593 1.000 42.20887 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 1 ATOM 2110 C CA . ILE B 2 88 ? -6.920 44.630 13.550 1.000 48.47051 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 1 ATOM 2111 C C . ILE B 2 88 ? -7.953 45.735 13.717 1.000 52.00615 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 1 ATOM 2112 O O . ILE B 2 88 ? -7.659 46.908 13.465 1.000 50.19040 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 1 ATOM 2113 C CB . ILE B 2 88 ? -6.991 43.955 12.165 1.000 46.93854 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 1 ATOM 2114 C CG1 . ILE B 2 88 ? -5.709 43.148 11.938 1.000 42.66191 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 ATOM 2115 C CG2 . ILE B 2 88 ? -7.212 44.992 11.068 1.000 52.74547 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 ATOM 2116 C CD1 . ILE B 2 88 ? -5.836 42.001 10.937 1.000 41.64391 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 ATOM 2117 N N . GLU B 2 89 ? -9.169 45.392 14.147 1.000 52.47577 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 1 ATOM 2118 C CA . GLU B 2 89 ? -10.179 46.413 14.406 1.000 54.50678 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 1 ATOM 2119 C C . GLU B 2 89 ? -9.726 47.370 15.502 1.000 58.35666 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 1 ATOM 2120 O O . GLU B 2 89 ? -9.966 48.580 15.419 1.000 55.48423 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 1 ATOM 2121 C CB . GLU B 2 89 ? -11.506 45.756 14.783 1.000 55.17856 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 1 ATOM 2122 C CG . GLU B 2 89 ? -12.493 45.695 13.632 1.000 64.43569 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 1 ATOM 2123 C CD . GLU B 2 89 ? -12.999 47.071 13.228 1.000 76.54578 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 1 ATOM 2124 O OE1 . GLU B 2 89 ? -12.967 47.981 14.085 1.000 85.11545 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 1 ATOM 2125 O OE2 . GLU B 2 89 ? -13.416 47.246 12.063 1.000 79.70058 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 1 ATOM 2126 N N . ARG B 2 90 ? -9.065 46.851 16.542 1.000 62.67559 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 1 ATOM 2127 C CA . ARG B 2 90 ? -8.566 47.736 17.589 1.000 65.98239 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 1 ATOM 2128 C C . ARG B 2 90 ? -7.542 48.714 17.036 1.000 69.36372 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 1 ATOM 2129 O O . ARG B 2 90 ? -7.339 49.790 17.609 1.000 71.06713 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 1 ATOM 2130 C CB . ARG B 2 90 ? -7.945 46.927 18.725 1.000 63.43397 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 1 ATOM 2131 C CG . ARG B 2 90 ? -8.929 46.109 19.520 1.000 67.56591 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 1 ATOM 2132 C CD . ARG B 2 90 ? -8.222 45.459 20.689 1.000 71.51673 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 1 ATOM 2133 N NE . ARG B 2 90 ? -9.133 44.703 21.537 1.000 71.55902 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 1 ATOM 2134 C CZ . ARG B 2 90 ? -9.520 43.458 21.283 1.000 72.46987 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 1 ATOM 2135 N NH1 . ARG B 2 90 ? -10.347 42.836 22.113 1.000 77.18928 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 1 ATOM 2136 N NH2 . ARG B 2 90 ? -9.083 42.834 20.198 1.000 67.92358 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 1 ATOM 2137 N N . ILE B 2 91 ? -6.876 48.355 15.940 1.000 70.63604 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 1 ATOM 2138 C CA . ILE B 2 91 ? -5.915 49.260 15.328 1.000 71.72785 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 1 ATOM 2139 C C . ILE B 2 91 ? -6.607 50.260 14.405 1.000 69.40211 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 1 ATOM 2140 O O . ILE B 2 91 ? -6.124 51.385 14.252 1.000 78.14342 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 1 ATOM 2141 C CB . ILE B 2 91 ? -4.830 48.461 14.584 1.000 72.68556 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 1 ATOM 2142 C CG1 . ILE B 2 91 ? -3.802 47.874 15.563 1.000 71.02051 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 1 ATOM 2143 C CG2 . ILE B 2 91 ? -4.128 49.343 13.558 1.000 73.85692 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 1 ATOM 2144 C CD1 . ILE B 2 91 ? -4.305 47.662 16.976 1.000 68.94621 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 1 ATOM 2145 N N . LYS B 2 92 ? -7.741 49.885 13.798 1.000 70.16063 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 1 ATOM 2146 C CA . LYS B 2 92 ? -8.496 50.828 12.981 1.000 74.43906 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 1 ATOM 2147 C C . LYS B 2 92 ? -9.203 51.877 13.833 1.000 82.70133 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 1 ATOM 2148 O O . LYS B 2 92 ? -9.428 52.999 13.364 1.000 83.47282 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 1 ATOM 2149 C CB . LYS B 2 92 ? -9.526 50.095 12.121 1.000 68.92255 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 1 ATOM 2150 C CG . LYS B 2 92 ? -8.950 49.215 11.029 1.000 70.41230 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 1 ATOM 2151 C CD . LYS B 2 92 ? -10.051 48.712 10.105 1.000 70.84184 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 1 ATOM 2152 C CE . LYS B 2 92 ? -9.589 47.524 9.276 1.000 69.07597 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 1 ATOM 2153 N NZ . LYS B 2 92 ? -10.601 47.121 8.264 1.000 65.72310 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 1 ATOM 2154 N N . ASP B 2 93 ? -9.577 51.534 15.069 1.000 85.57579 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 1 ATOM 2155 C CA . ASP B 2 93 ? -10.149 52.494 16.004 1.000 88.60785 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 1 ATOM 2156 C C . ASP B 2 93 ? -9.087 53.122 16.897 1.000 93.22938 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 1 ATOM 2157 O O . ASP B 2 93 ? -9.419 53.716 17.928 1.000 96.29069 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 1 ATOM 2158 C CB . ASP B 2 93 ? -11.236 51.831 16.847 1.000 89.01316 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 1 ATOM 2159 C CG . ASP B 2 93 ? -12.584 51.832 16.160 1.000 93.24473 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 1 ATOM 2160 O OD1 . ASP B 2 93 ? -12.866 52.779 15.399 1.000 95.83931 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 1 ATOM 2161 O OD2 . ASP B 2 93 ? -13.368 50.888 16.381 1.000 92.33758 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 1 ATOM 2162 N N . GLU B 2 94 ? -7.813 52.998 16.521 1.000 83.90132 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 1 ATOM 2163 C CA . GLU B 2 94 ? -6.719 53.662 17.220 1.000 82.58851 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 1 ATOM 2164 C C . GLU B 2 94 ? -5.738 54.284 16.226 1.000 81.95303 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 1 ATOM 2165 O O . GLU B 2 94 ? -4.534 54.378 16.505 1.000 84.27539 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 1 ATOM 2166 C CB . GLU B 2 94 ? -5.985 52.694 18.147 1.000 78.03489 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 1 ATOM 2167 N N . LEU B 2 95 ? -6.240 54.709 15.066 1.000 78.77442 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 1 ATOM 2168 C CA . LEU B 2 95 ? -5.405 55.259 13.996 1.000 77.20815 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 1 ATOM 2169 C C . LEU B 2 95 ? -6.233 56.178 13.098 1.000 78.69839 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 1 ATOM 2170 O O . LEU B 2 95 ? -7.264 56.703 13.509 1.000 81.22623 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 1 ATOM 2171 C CB . LEU B 2 95 ? -4.785 54.118 13.162 1.000 76.04094 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 1 ATOM 2172 C CG . LEU B 2 95 ? -4.170 54.465 11.799 1.000 80.01760 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CG 1 ATOM 2173 C CD1 . LEU B 2 95 ? -3.109 53.436 11.413 1.000 78.18219 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD1 1 ATOM 2174 C CD2 . LEU B 2 95 ? -5.225 54.583 10.686 1.000 81.57053 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD2 1 ATOM 2175 N N . THR B 2 100 ? 6.081 53.942 8.757 1.000 72.47919 ? ? ? ? ? ? 278 THR B N 1 ATOM 2176 C CA . THR B 2 100 ? 7.388 53.385 9.110 1.000 70.33702 ? ? ? ? ? ? 278 THR B CA 1 ATOM 2177 C C . THR B 2 100 ? 7.530 51.931 8.653 1.000 73.53040 ? ? ? ? ? ? 278 THR B C 1 ATOM 2178 O O . THR B 2 100 ? 6.670 51.083 8.937 1.000 71.50678 ? ? ? ? ? ? 278 THR B O 1 ATOM 2179 C CB . THR B 2 100 ? 7.628 53.470 10.629 1.000 70.24194 ? ? ? ? ? ? 278 THR B CB 1 ATOM 2180 N N . GLY B 2 101 ? 8.629 51.635 7.956 1.000 79.19629 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B N 1 ATOM 2181 C CA . GLY B 2 101 ? 8.880 50.260 7.543 1.000 75.25236 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B CA 1 ATOM 2182 C C . GLY B 2 101 ? 9.160 49.329 8.711 1.000 65.78993 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B C 1 ATOM 2183 O O . GLY B 2 101 ? 8.588 48.233 8.795 1.000 63.52405 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B O 1 ATOM 2184 N N . GLU B 2 102 ? 10.082 49.723 9.602 1.000 74.18421 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B N 1 ATOM 2185 C CA . GLU B 2 102 ? 10.379 48.883 10.764 1.000 75.78269 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CA 1 ATOM 2186 C C . GLU B 2 102 ? 9.172 48.804 11.690 1.000 68.72385 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B C 1 ATOM 2187 O O . GLU B 2 102 ? 8.957 47.786 12.377 1.000 64.03506 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B O 1 ATOM 2188 C CB . GLU B 2 102 ? 11.592 49.437 11.526 1.000 71.83092 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CB 1 ATOM 2189 N N . GLY B 2 103 ? 8.387 49.884 11.747 1.000 66.91408 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B N 1 ATOM 2190 C CA . GLY B 2 103 ? 7.187 49.872 12.558 1.000 63.84009 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B CA 1 ATOM 2191 C C . GLY B 2 103 ? 6.204 48.809 12.107 1.000 53.58050 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B C 1 ATOM 2192 O O . GLY B 2 103 ? 5.560 48.163 12.933 1.000 55.21224 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B O 1 ATOM 2193 N N . ARG B 2 104 ? 6.082 48.619 10.787 1.000 46.61079 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 1 ATOM 2194 C CA . ARG B 2 104 ? 5.141 47.630 10.270 1.000 45.21420 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 1 ATOM 2195 C C . ARG B 2 104 ? 5.483 46.232 10.770 1.000 47.83997 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 1 ATOM 2196 O O . ARG B 2 104 ? 4.587 45.448 11.115 1.000 47.85361 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 1 ATOM 2197 C CB . ARG B 2 104 ? 5.134 47.665 8.742 1.000 47.48287 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 1 ATOM 2198 C CG . ARG B 2 104 ? 4.491 48.910 8.149 1.000 50.71835 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 1 ATOM 2199 C CD . ARG B 2 104 ? 4.247 48.757 6.648 1.000 56.17128 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 1 ATOM 2200 N NE . ARG B 2 104 ? 5.415 49.102 5.843 1.000 60.73520 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 1 ATOM 2201 C CZ . ARG B 2 104 ? 5.732 50.347 5.494 1.000 66.73688 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 1 ATOM 2202 N NH1 . ARG B 2 104 ? 6.810 50.579 4.754 1.000 71.63971 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 1 ATOM 2203 N NH2 . ARG B 2 104 ? 4.972 51.364 5.891 1.000 62.30013 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 1 ATOM 2204 N N . GLN B 2 105 ? 6.774 45.891 10.793 1.000 49.17950 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 1 ATOM 2205 C CA . GLN B 2 105 ? 7.177 44.575 11.275 1.000 50.11769 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 1 ATOM 2206 C C . GLN B 2 105 ? 6.780 44.392 12.733 1.000 47.81608 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 1 ATOM 2207 O O . GLN B 2 105 ? 6.187 43.372 13.104 1.000 44.65859 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 1 ATOM 2208 C CB . GLN B 2 105 ? 8.684 44.384 11.091 1.000 53.79028 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 1 ATOM 2209 C CG . GLN B 2 105 ? 9.285 43.223 11.886 1.000 57.54887 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 1 ATOM 2210 C CD . GLN B 2 105 ? 9.008 41.865 11.258 1.000 68.38738 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 1 ATOM 2211 O OE1 . GLN B 2 105 ? 9.541 41.548 10.198 1.000 80.46304 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 1 ATOM 2212 N NE2 . GLN B 2 105 ? 8.171 41.056 11.913 1.000 64.65909 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 1 ATOM 2213 N N . VAL B 2 106 ? 7.085 45.388 13.570 1.000 50.67847 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 1 ATOM 2214 C CA . VAL B 2 106 ? 6.739 45.320 14.987 1.000 53.14700 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 1 ATOM 2215 C C . VAL B 2 106 ? 5.228 45.324 15.172 1.000 43.50933 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 1 ATOM 2216 O O . VAL B 2 106 ? 4.689 44.597 16.017 1.000 39.55371 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 1 ATOM 2217 C CB . VAL B 2 106 ? 7.398 46.481 15.750 1.000 51.17128 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 1 ATOM 2218 C CG1 . VAL B 2 106 ? 7.004 46.444 17.215 1.000 50.01806 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 1 ATOM 2219 C CG2 . VAL B 2 106 ? 8.904 46.410 15.600 1.000 51.01018 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 1 ATOM 2220 N N . GLN B 2 107 ? 4.521 46.143 14.393 1.000 42.06002 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 1 ATOM 2221 C CA . GLN B 2 107 ? 3.066 46.175 14.490 1.000 42.29620 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 1 ATOM 2222 C C . GLN B 2 107 ? 2.469 44.794 14.213 1.000 37.77338 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 1 ATOM 2223 O O . GLN B 2 107 ? 1.603 44.312 14.958 1.000 34.20828 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 1 ATOM 2224 C CB . GLN B 2 107 ? 2.516 47.217 13.523 1.000 46.93170 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 1 ATOM 2225 C CG . GLN B 2 107 ? 1.054 47.532 13.703 1.000 61.15736 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 1 ATOM 2226 C CD . GLN B 2 107 ? 0.566 48.516 12.665 1.000 72.77637 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 1 ATOM 2227 O OE1 . GLN B 2 107 ? 1.367 49.133 11.966 1.000 73.47556 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 1 ATOM 2228 N NE2 . GLN B 2 107 ? -0.751 48.662 12.550 1.000 77.53452 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 1 ATOM 2229 N N . TRP B 2 108 ? 2.948 44.119 13.164 1.000 35.59512 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 1 ATOM 2230 C CA . TRP B 2 108 ? 2.390 42.808 12.834 1.000 32.84123 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 1 ATOM 2231 C C . TRP B 2 108 ? 2.745 41.753 13.874 1.000 32.68357 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 1 ATOM 2232 O O . TRP B 2 108 ? 1.925 40.873 14.165 1.000 31.08328 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 1 ATOM 2233 C CB . TRP B 2 108 ? 2.843 42.355 11.451 1.000 34.82108 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 1 ATOM 2234 C CG . TRP B 2 108 ? 2.003 42.939 10.373 1.000 33.72165 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 1 ATOM 2235 C CD1 . TRP B 2 108 ? 2.391 43.860 9.447 1.000 35.16215 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 1 ATOM 2236 C CD2 . TRP B 2 108 ? 0.618 42.670 10.118 1.000 33.34887 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 1 ATOM 2237 N NE1 . TRP B 2 108 ? 1.341 44.175 8.624 1.000 43.28031 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 1 ATOM 2238 C CE2 . TRP B 2 108 ? 0.239 43.461 9.014 1.000 41.51250 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 1 ATOM 2239 C CE3 . TRP B 2 108 ? -0.334 41.835 10.709 1.000 34.14214 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 1 ATOM 2240 C CZ2 . TRP B 2 108 ? -1.050 43.442 8.487 1.000 43.24759 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 1 ATOM 2241 C CZ3 . TRP B 2 108 ? -1.623 41.820 10.185 1.000 40.70268 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 1 ATOM 2242 C CH2 . TRP B 2 108 ? -1.967 42.617 9.086 1.000 38.56429 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 1 ATOM 2243 N N . ASP B 2 109 ? 3.953 41.797 14.444 1.000 33.34794 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 1 ATOM 2244 C CA . ASP B 2 109 ? 4.222 40.800 15.477 1.000 37.02187 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 1 ATOM 2245 C C . ASP B 2 109 ? 3.421 41.089 16.741 1.000 33.28886 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 1 ATOM 2246 O O . ASP B 2 109 ? 3.039 40.158 17.458 1.000 32.08064 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 1 ATOM 2247 C CB . ASP B 2 109 ? 5.725 40.685 15.775 1.000 46.26933 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 1 ATOM 2248 C CG . ASP B 2 109 ? 6.280 41.860 16.541 1.000 71.34832 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 1 ATOM 2249 O OD1 . ASP B 2 109 ? 5.743 42.184 17.621 1.000 81.26694 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 1 ATOM 2250 O OD2 . ASP B 2 109 ? 7.282 42.434 16.074 1.000 80.29379 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 1 ATOM 2251 N N . LYS B 2 110 ? 3.125 42.361 17.013 1.000 34.51063 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 1 ATOM 2252 C CA . LYS B 2 110 ? 2.244 42.673 18.135 1.000 34.19273 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 1 ATOM 2253 C C . LYS B 2 110 ? 0.823 42.184 17.876 1.000 35.24737 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 1 ATOM 2254 O O . LYS B 2 110 ? 0.175 41.622 18.772 1.000 35.74976 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 1 ATOM 2255 C CB . LYS B 2 110 ? 2.248 44.170 18.407 1.000 37.43335 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 1 ATOM 2256 C CG . LYS B 2 110 ? 3.436 44.630 19.230 1.000 48.86045 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 1 ATOM 2257 C CD . LYS B 2 110 ? 3.355 46.108 19.538 1.000 47.49787 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 1 ATOM 2258 C CE . LYS B 2 110 ? 4.403 46.494 20.565 1.000 49.51686 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 1 ATOM 2259 N NZ . LYS B 2 110 ? 4.548 47.960 20.644 1.000 56.85535 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 1 ATOM 2260 N N . VAL B 2 111 ? 0.326 42.384 16.653 1.000 34.95782 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 1 ATOM 2261 C CA . VAL B 2 111 ? -1.030 41.954 16.320 1.000 29.99066 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 1 ATOM 2262 C C . VAL B 2 111 ? -1.156 40.443 16.448 1.000 32.32719 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 1 ATOM 2263 O O . VAL B 2 111 ? -2.110 39.928 17.040 1.000 33.42435 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 1 ATOM 2264 C CB . VAL B 2 111 ? -1.415 42.414 14.904 1.000 33.64613 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 1 ATOM 2265 C CG1 . VAL B 2 111 ? -2.624 41.632 14.407 1.000 39.75337 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 1 ATOM 2266 C CG2 . VAL B 2 111 ? -1.694 43.901 14.877 1.000 38.23313 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 1 ATOM 2267 N N . PHE B 2 112 ? -0.206 39.704 15.875 1.000 30.04437 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1 ATOM 2268 C CA . PHE B 2 112 ? -0.332 38.254 15.898 1.000 28.43988 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1 ATOM 2269 C C . PHE B 2 112 ? -0.030 37.699 17.279 1.000 31.75185 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1 ATOM 2270 O O . PHE B 2 112 ? -0.652 36.726 17.707 1.000 31.80498 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1 ATOM 2271 C CB . PHE B 2 112 ? 0.562 37.626 14.839 1.000 28.30067 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1 ATOM 2272 C CG . PHE B 2 112 ? -0.147 37.411 13.554 1.000 35.47450 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1 ATOM 2273 C CD1 . PHE B 2 112 ? -1.132 36.448 13.467 1.000 34.59378 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1 ATOM 2274 C CD2 . PHE B 2 112 ? 0.106 38.211 12.455 1.000 34.87252 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1 ATOM 2275 C CE1 . PHE B 2 112 ? -1.823 36.252 12.296 1.000 31.16761 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1 ATOM 2276 C CE2 . PHE B 2 112 ? -0.588 38.022 11.284 1.000 34.71684 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1 ATOM 2277 C CZ . PHE B 2 112 ? -1.553 37.034 11.206 1.000 31.48723 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1 ATOM 2278 N N . THR B 2 113 ? 0.914 38.302 17.996 1.000 28.15611 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 1 ATOM 2279 C CA . THR B 2 113 ? 1.171 37.842 19.357 1.000 31.66309 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 1 ATOM 2280 C C . THR B 2 113 ? -0.067 38.031 20.222 1.000 33.66378 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 1 ATOM 2281 O O . THR B 2 113 ? -0.480 37.119 20.952 1.000 32.40529 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 1 ATOM 2282 C CB . THR B 2 113 ? 2.370 38.582 19.947 1.000 31.86109 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 1 ATOM 2283 O OG1 . THR B 2 113 ? 3.533 38.306 19.155 1.000 37.38082 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 1 ATOM 2284 C CG2 . THR B 2 113 ? 2.620 38.139 21.382 1.000 33.08846 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 1 ATOM 2285 N N . SER B 2 114 ? -0.700 39.205 20.129 1.000 31.16219 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 1 ATOM 2286 C CA . SER B 2 114 ? -1.906 39.431 20.917 1.000 33.06666 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 1 ATOM 2287 C C . SER B 2 114 ? -3.005 38.447 20.532 1.000 31.77584 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 1 ATOM 2288 O O . SER B 2 114 ? -3.695 37.904 21.403 1.000 35.15566 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 1 ATOM 2289 C CB . SER B 2 114 ? -2.392 40.867 20.746 1.000 39.42529 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 1 ATOM 2290 O OG . SER B 2 114 ? -3.640 41.043 21.401 1.000 51.53274 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 1 ATOM 2291 N N . CYS B 2 115 ? -3.169 38.189 19.231 1.000 31.00572 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 1 ATOM 2292 C CA . CYS B 2 115 ? -4.172 37.227 18.777 1.000 30.01918 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 1 ATOM 2293 C C . CYS B 2 115 ? -3.899 35.829 19.334 1.000 34.56827 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 1 ATOM 2294 O O . CYS B 2 115 ? -4.792 35.186 19.910 1.000 31.31611 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 1 ATOM 2295 C CB . CYS B 2 115 ? -4.213 37.214 17.238 1.000 33.46558 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 1 ATOM 2296 S SG . CYS B 2 115 ? -4.957 35.753 16.479 1.000 41.18888 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 1 ATOM 2297 N N . PHE B 2 116 ? -2.667 35.335 19.169 1.000 29.20648 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 1 ATOM 2298 C CA . PHE B 2 116 ? -2.350 33.995 19.657 1.000 25.63618 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 1 ATOM 2299 C C . PHE B 2 116 ? -2.514 33.901 21.177 1.000 27.37099 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 1 ATOM 2300 O O . PHE B 2 116 ? -3.018 32.893 21.695 1.000 29.16352 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 1 ATOM 2301 C CB . PHE B 2 116 ? -0.930 33.603 19.240 1.000 28.41235 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 1 ATOM 2302 C CG . PHE B 2 116 ? -0.833 32.992 17.854 1.000 25.74672 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 1 ATOM 2303 C CD1 . PHE B 2 116 ? -1.562 33.514 16.795 1.000 28.44691 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 1 ATOM 2304 C CD2 . PHE B 2 116 ? -0.008 31.908 17.615 1.000 23.91211 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 1 ATOM 2305 C CE1 . PHE B 2 116 ? -1.469 32.963 15.513 1.000 30.09146 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 1 ATOM 2306 C CE2 . PHE B 2 116 ? 0.100 31.350 16.333 1.000 27.46082 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 1 ATOM 2307 C CZ . PHE B 2 116 ? -0.640 31.875 15.286 1.000 28.11340 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 1 ATOM 2308 N N . LEU B 2 117 ? -2.097 34.935 21.911 1.000 27.18348 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1 ATOM 2309 C CA . LEU B 2 117 ? -2.234 34.889 23.367 1.000 29.24843 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1 ATOM 2310 C C . LEU B 2 117 ? -3.697 34.970 23.790 1.000 35.29978 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1 ATOM 2311 O O . LEU B 2 117 ? -4.096 34.314 24.755 1.000 30.74557 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1 ATOM 2312 C CB . LEU B 2 117 ? -1.405 36.004 24.001 1.000 31.94208 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 1 ATOM 2313 C CG . LEU B 2 117 ? 0.078 35.665 24.237 1.000 37.80539 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 1 ATOM 2314 C CD1 . LEU B 2 117 ? 0.780 35.194 22.950 1.000 42.87252 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 1 ATOM 2315 C CD2 . LEU B 2 117 ? 0.818 36.846 24.834 1.000 38.63488 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 1 ATOM 2316 N N . THR B 2 118 ? -4.517 35.733 23.066 1.000 32.91144 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 1 ATOM 2317 C CA . THR B 2 118 ? -5.945 35.775 23.365 1.000 35.29544 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 1 ATOM 2318 C C . THR B 2 118 ? -6.590 34.401 23.206 1.000 36.20952 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 1 ATOM 2319 O O . THR B 2 118 ? -7.359 33.957 24.071 1.000 33.70063 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 1 ATOM 2320 C CB . THR B 2 118 ? -6.634 36.797 22.468 1.000 36.91465 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 1 ATOM 2321 O OG1 . THR B 2 118 ? -6.119 38.098 22.765 1.000 35.70712 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 1 ATOM 2322 C CG2 . THR B 2 118 ? -8.141 36.784 22.698 1.000 43.13970 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 1 ATOM 2323 N N . VAL B 2 119 ? -6.296 33.711 22.100 1.000 28.88932 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 1 ATOM 2324 C CA . VAL B 2 119 ? -6.879 32.389 21.888 1.000 24.23337 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 1 ATOM 2325 C C . VAL B 2 119 ? -6.391 31.415 22.958 1.000 30.59256 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 1 ATOM 2326 O O . VAL B 2 119 ? -7.174 30.632 23.511 1.000 29.09741 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 1 ATOM 2327 C CB . VAL B 2 119 ? -6.571 31.891 20.462 1.000 27.91048 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 1 ATOM 2328 C CG1 . VAL B 2 119 ? -6.997 30.435 20.304 1.000 27.30522 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 1 ATOM 2329 C CG2 . VAL B 2 119 ? -7.269 32.791 19.431 1.000 28.95969 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 1 ATOM 2330 N N . ASP B 2 120 ? -5.094 31.449 23.269 1.000 28.15915 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 1 ATOM 2331 C CA . ASP B 2 120 ? -4.553 30.557 24.288 1.000 29.28910 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 1 ATOM 2332 C C . ASP B 2 120 ? -5.258 30.760 25.632 1.000 32.49704 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 1 ATOM 2333 O O . ASP B 2 120 ? -5.590 29.794 26.330 1.000 27.85793 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 1 ATOM 2334 C CB . ASP B 2 120 ? -3.047 30.784 24.425 1.000 32.75746 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 1 ATOM 2335 C CG . ASP B 2 120 ? -2.398 29.815 25.394 1.000 35.87850 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 1 ATOM 2336 O OD1 . ASP B 2 120 ? -2.473 28.597 25.158 1.000 30.99867 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 1 ATOM 2337 O OD2 . ASP B 2 120 ? -1.804 30.269 26.387 1.000 36.21907 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 1 ATOM 2338 N N . GLY B 2 121 ? -5.507 32.016 26.001 1.000 31.02208 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 1 ATOM 2339 C CA . GLY B 2 121 ? -6.147 32.286 27.280 1.000 31.74524 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 1 ATOM 2340 C C . GLY B 2 121 ? -7.619 31.917 27.289 1.000 33.12219 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 1 ATOM 2341 O O . GLY B 2 121 ? -8.148 31.469 28.310 1.000 32.56693 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 1 ATOM 2342 N N . GLU B 2 122 ? -8.305 32.114 26.162 1.000 29.58191 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 1 ATOM 2343 C CA . GLU B 2 122 ? -9.677 31.621 26.030 1.000 34.58350 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 1 ATOM 2344 C C . GLU B 2 122 ? -9.733 30.104 26.215 1.000 34.44989 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 1 ATOM 2345 O O . GLU B 2 122 ? -10.578 29.586 26.956 1.000 32.75517 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 1 ATOM 2346 C CB . GLU B 2 122 ? -10.249 32.020 24.665 1.000 27.61299 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 1 ATOM 2347 C CG . GLU B 2 122 ? -10.459 33.514 24.475 1.000 31.03598 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 1 ATOM 2348 C CD . GLU B 2 122 ? -10.907 33.878 23.064 1.000 39.68448 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 1 ATOM 2349 O OE1 . GLU B 2 122 ? -10.936 32.986 22.184 1.000 38.38929 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 1 ATOM 2350 O OE2 . GLU B 2 122 ? -11.226 35.059 22.832 1.000 41.86283 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 1 ATOM 2351 N N . ILE B 2 123 ? -8.825 29.380 25.547 1.000 28.63322 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 1 ATOM 2352 C CA . ILE B 2 123 ? -8.763 27.920 25.657 1.000 23.92079 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 1 ATOM 2353 C C . ILE B 2 123 ? -8.540 27.484 27.097 1.000 33.79646 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 1 ATOM 2354 O O . ILE B 2 123 ? -9.098 26.475 27.543 1.000 33.47367 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 1 ATOM 2355 C CB . ILE B 2 123 ? -7.647 27.366 24.760 1.000 33.24542 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 1 ATOM 2356 C CG1 . ILE B 2 123 ? -8.071 27.424 23.299 1.000 38.53308 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 1 ATOM 2357 C CG2 . ILE B 2 123 ? -7.279 25.936 25.167 1.000 33.31825 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 1 ATOM 2358 C CD1 . ILE B 2 123 ? -6.910 27.570 22.403 1.000 41.63404 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 1 ATOM 2359 N N . GLU B 2 124 ? -7.649 28.174 27.811 1.000 35.49126 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 1 ATOM 2360 C CA . GLU B 2 124 ? -7.309 27.802 29.179 1.000 36.51848 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 1 ATOM 2361 C C . GLU B 2 124 ? -8.383 28.197 30.182 1.000 39.59454 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 1 ATOM 2362 O O . GLU B 2 124 ? -8.260 27.851 31.366 1.000 38.83465 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 1 ATOM 2363 C CB . GLU B 2 124 ? -5.965 28.431 29.574 1.000 33.62655 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 1 ATOM 2364 C CG . GLU B 2 124 ? -4.803 27.962 28.708 1.000 33.53549 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 1 ATOM 2365 C CD . GLU B 2 124 ? -3.447 28.398 29.229 1.000 36.67818 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 1 ATOM 2366 O OE1 . GLU B 2 124 ? -3.384 29.190 30.191 1.000 41.93835 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 1 ATOM 2367 O OE2 . GLU B 2 124 ? -2.430 27.938 28.675 1.000 33.12354 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 1 ATOM 2368 N N . GLY B 2 125 ? -9.434 28.886 29.738 1.000 32.80600 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 1 ATOM 2369 C CA . GLY B 2 125 ? -10.466 29.352 30.643 1.000 34.64375 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 1 ATOM 2370 C C . GLY B 2 125 ? -10.080 30.566 31.452 1.000 40.03634 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 1 ATOM 2371 O O . GLY B 2 125 ? -10.658 30.801 32.521 1.000 38.16713 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 1 ATOM 2372 N N . LYS B 2 126 ? -9.118 31.351 30.970 1.000 42.22985 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 1 ATOM 2373 C CA . LYS B 2 126 ? -8.609 32.503 31.695 1.000 46.89096 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 1 ATOM 2374 C C . LYS B 2 126 ? -8.999 33.829 31.064 1.000 51.01598 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 1 ATOM 2375 O O . LYS B 2 126 ? -8.866 34.866 31.724 1.000 42.62118 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 1 ATOM 2376 C CB . LYS B 2 126 ? -7.077 32.412 31.811 1.000 49.70160 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 1 ATOM 2377 C CG . LYS B 2 126 ? -6.620 31.192 32.584 1.000 52.27264 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 1 ATOM 2378 C CD . LYS B 2 126 ? -5.116 31.018 32.555 1.000 54.60194 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 1 ATOM 2379 C CE . LYS B 2 126 ? -4.739 29.628 33.054 1.000 51.77925 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 1 ATOM 2380 N NZ . LYS B 2 126 ? -3.335 29.263 32.735 1.000 49.47958 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 1 ATOM 2381 N N . ILE B 2 127 ? -9.456 33.820 29.812 1.000 34.19983 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 1 ATOM 2382 C CA . ILE B 2 127 ? -10.002 34.986 29.129 1.000 39.28572 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 1 ATOM 2383 C C . ILE B 2 127 ? -11.445 34.680 28.749 1.000 37.49815 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 1 ATOM 2384 O O . ILE B 2 127 ? -11.738 33.598 28.227 1.000 37.51150 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 1 ATOM 2385 C CB . ILE B 2 127 ? -9.185 35.334 27.870 1.000 33.71133 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 1 ATOM 2386 C CG1 . ILE B 2 127 ? -7.741 35.683 28.237 1.000 32.94301 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 1 ATOM 2387 C CG2 . ILE B 2 127 ? -9.844 36.484 27.108 1.000 33.89270 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 1 ATOM 2388 C CD1 . ILE B 2 127 ? -6.893 36.010 27.020 1.000 30.76791 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 1 ATOM 2389 N N . GLY B 2 128 ? -12.336 35.642 28.975 1.000 37.43207 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 1 ATOM 2390 C CA . GLY B 2 128 ? -13.748 35.396 28.730 1.000 41.15490 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 1 ATOM 2391 C C . GLY B 2 128 ? -14.048 35.228 27.251 1.000 42.48429 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 1 ATOM 2392 O O . GLY B 2 128 ? -13.418 35.855 26.389 1.000 43.00616 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 1 ATOM 2393 N N . ARG B 2 129 ? -15.036 34.377 26.957 1.000 42.30160 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 1 ATOM 2394 C CA . ARG B 2 129 ? -15.466 34.090 25.595 1.000 54.27859 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 1 ATOM 2395 C C . ARG B 2 129 ? -16.861 34.639 25.349 1.000 56.02893 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 1 ATOM 2396 O O . ARG B 2 129 ? -17.729 34.550 26.223 1.000 59.51167 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 1 ATOM 2397 C CB . ARG B 2 129 ? -15.463 32.594 25.322 1.000 50.86166 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 1 ATOM 2398 C CG . ARG B 2 129 ? -14.105 31.984 25.312 1.000 39.85537 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 1 ATOM 2399 C CD . ARG B 2 129 ? -14.227 30.555 24.903 1.000 45.09981 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 1 ATOM 2400 N NE . ARG B 2 129 ? -14.495 29.686 26.034 1.000 44.29703 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 1 ATOM 2401 C CZ . ARG B 2 129 ? -15.243 28.593 25.958 1.000 52.23353 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 1 ATOM 2402 N NH1 . ARG B 2 129 ? -15.816 28.252 24.807 1.000 48.06491 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 1 ATOM 2403 N NH2 . ARG B 2 129 ? -15.426 27.845 27.035 1.000 54.45404 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 1 ATOM 2404 N N . ALA B 2 130 ? -17.074 35.182 24.146 1.000 54.01462 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 1 ATOM 2405 C CA . ALA B 2 130 ? -18.357 35.789 23.811 1.000 61.81921 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 1 ATOM 2406 C C . ALA B 2 130 ? -19.486 34.770 23.923 1.000 67.55653 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 1 ATOM 2407 O O . ALA B 2 130 ? -19.362 33.634 23.453 1.000 69.62539 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 1 ATOM 2408 C CB . ALA B 2 130 ? -18.298 36.372 22.400 1.000 61.18406 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 1 ATOM 2409 N N . VAL B 2 131 ? -20.584 35.182 24.561 1.000 69.22458 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N 1 ATOM 2410 C CA . VAL B 2 131 ? -21.759 34.338 24.749 1.000 70.25606 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA 1 ATOM 2411 C C . VAL B 2 131 ? -22.959 35.054 24.149 1.000 76.20254 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C 1 ATOM 2412 O O . VAL B 2 131 ? -23.566 35.917 24.808 1.000 78.33616 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O 1 ATOM 2413 C CB . VAL B 2 131 ? -22.005 34.010 26.223 1.000 73.06722 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB 1 ATOM 2414 N N . VAL B 2 132 ? -23.299 34.699 22.908 1.000 72.50982 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B N 1 ATOM 2415 C CA . VAL B 2 132 ? -24.567 35.052 22.263 1.000 70.44510 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CA 1 ATOM 2416 C C . VAL B 2 132 ? -25.689 35.195 23.285 1.000 77.05290 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B C 1 ATOM 2417 O O . VAL B 2 132 ? -26.202 36.308 23.515 1.000 78.24825 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B O 1 ATOM 2418 C CB . VAL B 2 132 ? -24.958 33.994 21.214 1.000 65.49870 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CB 1 ATOM 2419 N N . ASP B 2 136 ? -23.016 37.287 29.112 1.000 81.98053 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 1 ATOM 2420 C CA . ASP B 2 136 ? -21.901 37.985 28.471 1.000 81.39008 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 1 ATOM 2421 C C . ASP B 2 136 ? -20.738 37.047 28.210 1.000 80.71533 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 1 ATOM 2422 O O . ASP B 2 136 ? -20.920 35.963 27.666 1.000 80.37838 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 1 ATOM 2423 C CB . ASP B 2 136 ? -21.455 39.168 29.325 1.000 83.14317 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 1 ATOM 2424 C CG . ASP B 2 136 ? -22.174 40.446 28.948 1.000 85.09968 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 1 ATOM 2425 O OD1 . ASP B 2 136 ? -22.272 40.729 27.732 1.000 81.96522 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 1 ATOM 2426 O OD2 . ASP B 2 136 ? -22.643 41.158 29.856 1.000 83.30531 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 1 ATOM 2427 N N . LYS B 2 137 ? -19.535 37.473 28.570 1.000 83.69392 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 1 ATOM 2428 C CA . LYS B 2 137 ? -18.372 36.617 28.384 1.000 71.14087 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 1 ATOM 2429 C C . LYS B 2 137 ? -18.366 35.525 29.445 1.000 68.45207 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 1 ATOM 2430 O O . LYS B 2 137 ? -18.804 35.744 30.578 1.000 67.06031 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 1 ATOM 2431 C CB . LYS B 2 137 ? -17.082 37.439 28.448 1.000 72.83225 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 1 ATOM 2432 C CG . LYS B 2 137 ? -16.946 38.481 27.349 1.000 73.72033 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 1 ATOM 2433 C CD . LYS B 2 137 ? -16.127 39.659 27.858 1.000 77.57955 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 1 ATOM 2434 C CE . LYS B 2 137 ? -15.530 40.472 26.722 1.000 79.75545 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 1 ATOM 2435 N NZ . LYS B 2 137 ? -14.421 41.346 27.206 1.000 77.64762 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 1 ATOM 2436 N N . VAL B 2 138 ? -17.887 34.340 29.066 1.000 60.35012 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 1 ATOM 2437 C CA . VAL B 2 138 ? -17.869 33.173 29.939 1.000 57.86590 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 1 ATOM 2438 C C . VAL B 2 138 ? -16.426 32.721 30.083 1.000 51.81864 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 1 ATOM 2439 O O . VAL B 2 138 ? -15.695 32.665 29.091 1.000 48.65844 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 1 ATOM 2440 C CB . VAL B 2 138 ? -18.746 32.038 29.379 1.000 61.35417 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 1 ATOM 2441 C CG1 . VAL B 2 138 ? -18.080 31.412 28.161 1.000 58.17622 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 1 ATOM 2442 C CG2 . VAL B 2 138 ? -19.007 30.991 30.446 1.000 64.27513 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 1 ATOM 2443 N N . LEU B 2 139 ? -16.022 32.401 31.310 1.000 46.51271 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 1 ATOM 2444 C CA . LEU B 2 139 ? -14.689 31.874 31.602 1.000 50.33495 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 1 ATOM 2445 C C . LEU B 2 139 ? -14.811 30.365 31.776 1.000 57.77939 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 1 ATOM 2446 O O . LEU B 2 139 ? -15.274 29.888 32.816 1.000 57.70775 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 1 ATOM 2447 C CB . LEU B 2 139 ? -14.107 32.506 32.862 1.000 54.96775 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 1 ATOM 2448 C CG . LEU B 2 139 ? -13.394 33.850 32.812 1.000 56.65248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 1 ATOM 2449 C CD1 . LEU B 2 139 ? -13.000 34.242 34.230 1.000 59.58247 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 1 ATOM 2450 C CD2 . LEU B 2 139 ? -12.174 33.803 31.910 1.000 52.43177 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 1 ATOM 2451 N N . GLU B 2 140 ? -14.384 29.607 30.768 1.000 50.88154 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 1 ATOM 2452 C CA . GLU B 2 140 ? -14.478 28.155 30.862 1.000 55.18719 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 1 ATOM 2453 C C . GLU B 2 140 ? -13.480 27.534 29.900 1.000 36.70403 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 1 ATOM 2454 O O . GLU B 2 140 ? -13.388 27.954 28.743 1.000 41.40241 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 1 ATOM 2455 C CB . GLU B 2 140 ? -15.899 27.673 30.560 1.000 65.90434 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 1 ATOM 2456 C CG . GLU B 2 140 ? -16.134 26.209 30.900 1.000 75.90159 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 1 ATOM 2457 C CD . GLU B 2 140 ? -16.976 25.502 29.861 1.000 86.14958 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 1 ATOM 2458 O OE1 . GLU B 2 140 ? -16.824 24.272 29.709 1.000 86.59520 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 1 ATOM 2459 O OE2 . GLU B 2 140 ? -17.775 26.185 29.187 1.000 87.93433 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 1 ATOM 2460 N N . ALA B 2 141 ? -12.711 26.563 30.386 1.000 38.99137 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 1 ATOM 2461 C CA . ALA B 2 141 ? -11.746 25.914 29.518 1.000 37.11656 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 1 ATOM 2462 C C . ALA B 2 141 ? -12.473 25.246 28.363 1.000 36.95957 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 1 ATOM 2463 O O . ALA B 2 141 ? -13.557 24.682 28.534 1.000 40.20950 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 1 ATOM 2464 C CB . ALA B 2 141 ? -10.917 24.889 30.293 1.000 42.03915 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 1 ATOM 2465 N N . VAL B 2 142 ? -11.876 25.350 27.177 1.000 44.16345 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 1 ATOM 2466 C CA . VAL B 2 142 ? -12.417 24.704 25.991 1.000 41.56037 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 1 ATOM 2467 C C . VAL B 2 142 ? -12.098 23.219 25.974 1.000 36.71733 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 1 ATOM 2468 O O . VAL B 2 142 ? -12.883 22.421 25.448 1.000 40.71105 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 1 ATOM 2469 C CB . VAL B 2 142 ? -11.850 25.416 24.755 1.000 35.47216 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 1 ATOM 2470 C CG1 . VAL B 2 142 ? -12.182 24.653 23.466 1.000 36.85270 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 1 ATOM 2471 C CG2 . VAL B 2 142 ? -12.380 26.835 24.689 1.000 36.46778 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 1 ATOM 2472 N N . ALA B 2 143 ? -10.970 22.823 26.551 1.000 32.49267 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 1 ATOM 2473 C CA . ALA B 2 143 ? -10.539 21.437 26.525 1.000 37.85584 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 1 ATOM 2474 C C . ALA B 2 143 ? -9.796 21.139 27.818 1.000 39.66987 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 1 ATOM 2475 O O . ALA B 2 143 ? -9.455 22.042 28.590 1.000 36.89718 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 1 ATOM 2476 C CB . ALA B 2 143 ? -9.653 21.152 25.301 1.000 35.08257 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 1 ATOM 2477 N N . SER B 2 144 ? -9.542 19.856 28.041 1.000 35.12772 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 1 ATOM 2478 C CA . SER B 2 144 ? -8.726 19.427 29.170 1.000 38.76102 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 1 ATOM 2479 C C . SER B 2 144 ? -7.382 20.147 29.169 1.000 34.51193 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 1 ATOM 2480 O O . SER B 2 144 ? -6.905 20.597 28.123 1.000 35.29698 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 1 ATOM 2481 C CB . SER B 2 144 ? -8.507 17.916 29.130 1.000 44.46483 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 1 ATOM 2482 O OG . SER B 2 144 ? -9.750 17.236 29.077 1.000 62.92208 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 1 ATOM 2483 N N . GLU B 2 145 ? -6.747 20.243 30.334 1.000 34.28595 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 1 ATOM 2484 C CA . GLU B 2 145 ? -5.509 21.005 30.399 1.000 31.76655 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 1 ATOM 2485 C C . GLU B 2 145 ? -4.351 20.316 29.701 1.000 31.85266 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 1 ATOM 2486 O O . GLU B 2 145 ? -3.280 20.922 29.605 1.000 31.52632 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 1 ATOM 2487 C CB . GLU B 2 145 ? -5.138 21.287 31.851 1.000 40.60700 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 1 ATOM 2488 C CG . GLU B 2 145 ? -4.801 20.052 32.635 1.000 43.35591 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 1 ATOM 2489 C CD . GLU B 2 145 ? -4.818 20.325 34.124 1.000 60.13644 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 1 ATOM 2490 O OE1 . GLU B 2 145 ? -5.926 20.402 34.698 1.000 59.60467 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 1 ATOM 2491 O OE2 . GLU B 2 145 ? -3.723 20.490 34.704 1.000 62.47244 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 1 ATOM 2492 N N . THR B 2 146 ? -4.529 19.086 29.218 1.000 29.37548 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 1 ATOM 2493 C CA . THR B 2 146 ? -3.485 18.371 28.488 1.000 27.42555 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 1 ATOM 2494 C C . THR B 2 146 ? -3.661 18.447 26.975 1.000 31.69603 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 1 ATOM 2495 O O . THR B 2 146 ? -2.941 17.758 26.251 1.000 34.63846 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 1 ATOM 2496 C CB . THR B 2 146 ? -3.448 16.901 28.914 1.000 28.26826 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 1 ATOM 2497 O OG1 . THR B 2 146 ? -4.771 16.363 28.869 1.000 32.16027 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 1 ATOM 2498 C CG2 . THR B 2 146 ? -2.921 16.762 30.341 1.000 29.25096 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 1 ATOM 2499 N N . VAL B 2 147 ? -4.604 19.246 26.487 1.000 28.07308 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 1 ATOM 2500 C CA . VAL B 2 147 ? -4.893 19.350 25.059 1.000 25.42809 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 1 ATOM 2501 C C . VAL B 2 147 ? -4.286 20.642 24.533 1.000 24.79280 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 1 ATOM 2502 O O . VAL B 2 147 ? -4.332 21.682 25.197 1.000 25.56295 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 1 ATOM 2503 C CB . VAL B 2 147 ? -6.409 19.301 24.771 1.000 26.39663 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 1 ATOM 2504 C CG1 . VAL B 2 147 ? -6.673 19.270 23.232 1.000 25.55461 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 1 ATOM 2505 C CG2 . VAL B 2 147 ? -7.046 18.093 25.446 1.000 31.61460 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 1 ATOM 2506 N N . GLY B 2 148 ? -3.724 20.581 23.335 1.000 26.65704 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 1 ATOM 2507 C CA . GLY B 2 148 ? -3.225 21.787 22.722 1.000 22.57092 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 1 ATOM 2508 C C . GLY B 2 148 ? -3.203 21.644 21.218 1.000 21.49046 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 1 ATOM 2509 O O . GLY B 2 148 ? -3.759 20.694 20.653 1.000 24.23084 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 1 ATOM 2510 N N . SER B 2 149 ? -2.527 22.591 20.569 1.000 22.20952 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 1 ATOM 2511 C CA . SER B 2 149 ? -2.445 22.525 19.107 1.000 20.03485 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 1 ATOM 2512 C C . SER B 2 149 ? -1.310 23.409 18.632 1.000 24.12227 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 1 ATOM 2513 O O . SER B 2 149 ? -0.991 24.420 19.268 1.000 25.70872 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 1 ATOM 2514 C CB . SER B 2 149 ? -3.761 22.967 18.455 1.000 24.91874 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 1 ATOM 2515 O OG . SER B 2 149 ? -3.690 22.865 17.042 1.000 25.01114 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 1 ATOM 2516 N N . THR B 2 150 ? -0.698 23.022 17.509 1.000 22.20532 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 1 ATOM 2517 C CA . THR B 2 150 ? 0.093 24.001 16.789 1.000 23.02214 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 1 ATOM 2518 C C . THR B 2 150 ? -0.831 24.993 16.106 1.000 25.66269 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 1 ATOM 2519 O O . THR B 2 150 ? -2.038 24.775 15.982 1.000 22.90744 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 1 ATOM 2520 C CB . THR B 2 150 ? 0.953 23.360 15.702 1.000 21.49936 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 1 ATOM 2521 O OG1 . THR B 2 150 ? 0.089 22.935 14.624 1.000 25.80931 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 1 ATOM 2522 C CG2 . THR B 2 150 ? 1.732 22.188 16.231 1.000 23.82293 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 1 ATOM 2523 N N . ALA B 2 151 ? -0.234 26.077 15.614 1.000 23.34990 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 1 ATOM 2524 C CA . ALA B 2 151 ? -0.924 26.977 14.701 1.000 20.71641 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 1 ATOM 2525 C C . ALA B 2 151 ? 0.113 27.558 13.757 1.000 23.72320 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 1 ATOM 2526 O O . ALA B 2 151 ? 1.126 28.105 14.202 1.000 24.52428 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 1 ATOM 2527 C CB . ALA B 2 151 ? -1.664 28.094 15.447 1.000 21.68835 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 1 ATOM 2528 N N . VAL B 2 152 ? -0.114 27.397 12.460 1.000 22.85551 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 1 ATOM 2529 C CA . VAL B 2 152 ? 0.620 28.172 11.475 1.000 21.66555 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 1 ATOM 2530 C C . VAL B 2 152 ? -0.425 28.906 10.642 1.000 20.07171 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 1 ATOM 2531 O O . VAL B 2 152 ? -1.376 28.286 10.147 1.000 21.93025 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 1 ATOM 2532 C CB . VAL B 2 152 ? 1.544 27.307 10.598 1.000 19.23237 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 1 ATOM 2533 C CG1 . VAL B 2 152 ? 0.752 26.265 9.810 1.000 21.25639 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 1 ATOM 2534 C CG2 . VAL B 2 152 ? 2.377 28.203 9.689 1.000 26.45318 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 1 ATOM 2535 N N . VAL B 2 153 ? -0.279 30.226 10.546 1.000 20.67621 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 1 ATOM 2536 C CA . VAL B 2 153 ? -1.287 31.077 9.926 1.000 23.20819 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 1 ATOM 2537 C C . VAL B 2 153 ? -0.592 31.976 8.916 1.000 23.66957 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 1 ATOM 2538 O O . VAL B 2 153 ? 0.511 32.464 9.164 1.000 22.82194 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 1 ATOM 2539 C CB . VAL B 2 153 ? -2.034 31.929 10.971 1.000 28.35622 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 1 ATOM 2540 C CG1 . VAL B 2 153 ? -2.885 32.970 10.270 1.000 36.79980 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 1 ATOM 2541 C CG2 . VAL B 2 153 ? -2.854 31.035 11.890 1.000 29.29465 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 1 ATOM 2542 N N . ALA B 2 154 ? -1.268 32.204 7.783 1.000 22.58220 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 1 ATOM 2543 C CA . ALA B 2 154 ? -0.759 33.069 6.738 1.000 24.35058 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 1 ATOM 2544 C C . ALA B 2 154 ? -1.855 34.050 6.342 1.000 22.92449 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 1 ATOM 2545 O O . ALA B 2 154 ? -3.010 33.655 6.139 1.000 27.56593 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 1 ATOM 2546 C CB . ALA B 2 154 ? -0.305 32.239 5.529 1.000 23.61863 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 1 ATOM 2547 N N . LEU B 2 155 ? -1.501 35.328 6.294 1.000 23.77801 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 1 ATOM 2548 C CA . LEU B 2 155 ? -2.314 36.374 5.693 1.000 29.01528 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 1 ATOM 2549 C C . LEU B 2 155 ? -1.684 36.709 4.354 1.000 29.03945 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 1 ATOM 2550 O O . LEU B 2 155 ? -0.491 37.030 4.302 1.000 30.59914 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 1 ATOM 2551 C CB . LEU B 2 155 ? -2.342 37.623 6.574 1.000 38.79393 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 1 ATOM 2552 C CG . LEU B 2 155 ? -3.598 38.012 7.347 1.000 52.57532 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 1 ATOM 2553 C CD1 . LEU B 2 155 ? -3.398 39.407 7.907 1.000 48.37291 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 ATOM 2554 C CD2 . LEU B 2 155 ? -4.856 37.969 6.498 1.000 52.94717 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 ATOM 2555 N N . VAL B 2 156 ? -2.464 36.644 3.283 1.000 27.72104 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 1 ATOM 2556 C CA . VAL B 2 156 ? -1.941 36.922 1.950 1.000 25.12821 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 1 ATOM 2557 C C . VAL B 2 156 ? -2.739 38.077 1.365 1.000 26.37745 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 1 ATOM 2558 O O . VAL B 2 156 ? -3.972 38.039 1.339 1.000 28.67900 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 1 ATOM 2559 C CB . VAL B 2 156 ? -2.002 35.687 1.032 1.000 28.24477 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 1 ATOM 2560 C CG1 . VAL B 2 156 ? -1.484 36.037 -0.370 1.000 31.71814 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 1 ATOM 2561 C CG2 . VAL B 2 156 ? -1.217 34.521 1.623 1.000 30.20132 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 1 ATOM 2562 N N . CYS B 2 157 ? -2.040 39.109 0.911 1.000 27.19609 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 1 ATOM 2563 C CA . CYS B 2 157 ? -2.664 40.174 0.147 1.000 28.97991 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 1 ATOM 2564 C C . CYS B 2 157 ? -1.813 40.415 -1.093 1.000 31.62631 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 1 ATOM 2565 O O . CYS B 2 157 ? -0.827 39.719 -1.335 1.000 31.22221 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 1 ATOM 2566 C CB . CYS B 2 157 ? -2.835 41.438 1.007 1.000 36.14682 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 1 ATOM 2567 S SG . CYS B 2 157 ? -1.297 42.235 1.538 1.000 38.23542 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 1 ATOM 2568 N N . SER B 2 158 ? -2.201 41.395 -1.903 1.000 34.45143 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 1 ATOM 2569 C CA . SER B 2 158 ? -1.480 41.580 -3.158 1.000 35.57705 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 1 ATOM 2570 C C . SER B 2 158 ? -0.024 41.980 -2.920 1.000 37.41714 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 1 ATOM 2571 O O . SER B 2 158 ? 0.854 41.612 -3.709 1.000 41.56038 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 1 ATOM 2572 C CB . SER B 2 158 ? -2.195 42.608 -4.039 1.000 36.12593 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 1 ATOM 2573 O OG . SER B 2 158 ? -2.544 43.748 -3.293 1.000 48.98815 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 1 ATOM 2574 N N . SER B 2 159 ? 0.264 42.682 -1.822 1.000 37.14305 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 1 ATOM 2575 C CA . SER B 2 159 ? 1.595 43.237 -1.592 1.000 45.16967 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 1 ATOM 2576 C C . SER B 2 159 ? 2.471 42.438 -0.628 1.000 37.48659 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 1 ATOM 2577 O O . SER B 2 159 ? 3.703 42.512 -0.746 1.000 35.30790 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 1 ATOM 2578 C CB . SER B 2 159 ? 1.480 44.673 -1.065 1.000 47.29068 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 1 ATOM 2579 O OG . SER B 2 159 ? 0.883 44.684 0.216 1.000 45.41704 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 1 ATOM 2580 N N . HIS B 2 160 ? 1.891 41.706 0.328 1.000 29.26650 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 1 ATOM 2581 C CA . HIS B 2 160 ? 2.676 41.069 1.380 1.000 29.33976 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 1 ATOM 2582 C C . HIS B 2 160 ? 2.074 39.728 1.773 1.000 31.48768 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 1 ATOM 2583 O O . HIS B 2 160 ? 0.885 39.468 1.573 1.000 28.48611 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 1 ATOM 2584 C CB . HIS B 2 160 ? 2.766 41.934 2.643 1.000 38.25969 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 1 ATOM 2585 C CG . HIS B 2 160 ? 3.573 43.179 2.472 1.000 41.33320 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 1 ATOM 2586 N ND1 . HIS B 2 160 ? 3.098 44.289 1.808 1.000 39.93836 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 1 ATOM 2587 C CD2 . HIS B 2 160 ? 4.829 43.486 2.871 1.000 43.28669 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 1 ATOM 2588 C CE1 . HIS B 2 160 ? 4.025 45.230 1.812 1.000 47.45194 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 1 ATOM 2589 N NE2 . HIS B 2 160 ? 5.085 44.769 2.452 1.000 44.07927 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 1 ATOM 2590 N N . ILE B 2 161 ? 2.923 38.891 2.370 1.000 26.81016 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2591 C CA . ILE B 2 161 ? 2.523 37.675 3.066 1.000 25.30168 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2592 C C . ILE B 2 161 ? 2.928 37.864 4.524 1.000 27.13397 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2593 O O . ILE B 2 161 ? 4.057 38.275 4.796 1.000 29.74666 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2594 C CB . ILE B 2 161 ? 3.195 36.425 2.456 1.000 25.60450 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2595 C CG1 . ILE B 2 161 ? 2.767 36.233 0.992 1.000 30.72147 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2596 C CG2 . ILE B 2 161 ? 2.854 35.176 3.240 1.000 25.54998 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2597 C CD1 . ILE B 2 161 ? 3.613 35.229 0.231 1.000 32.91843 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2598 N N . VAL B 2 162 ? 2.009 37.616 5.455 1.000 24.07196 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 1 ATOM 2599 C CA . VAL B 2 162 ? 2.336 37.621 6.877 1.000 26.84134 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 1 ATOM 2600 C C . VAL B 2 162 ? 2.083 36.219 7.406 1.000 26.65180 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 1 ATOM 2601 O O . VAL B 2 162 ? 0.992 35.668 7.217 1.000 29.79411 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 1 ATOM 2602 C CB . VAL B 2 162 ? 1.515 38.662 7.662 1.000 29.09736 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 1 ATOM 2603 C CG1 . VAL B 2 162 ? 2.069 38.837 9.095 1.000 27.56214 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 1 ATOM 2604 C CG2 . VAL B 2 162 ? 1.506 39.986 6.915 1.000 36.37980 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 1 ATOM 2605 N N . VAL B 2 163 ? 3.092 35.640 8.045 1.000 24.10046 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 1 ATOM 2606 C CA . VAL B 2 163 ? 2.998 34.303 8.619 1.000 22.88585 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 1 ATOM 2607 C C . VAL B 2 163 ? 3.251 34.419 10.109 1.000 24.03482 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 1 ATOM 2608 O O . VAL B 2 163 ? 4.170 35.128 10.534 1.000 27.99260 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 1 ATOM 2609 C CB . VAL B 2 163 ? 3.991 33.318 7.974 1.000 29.34195 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 1 ATOM 2610 C CG1 . VAL B 2 163 ? 4.086 32.035 8.806 1.000 27.04840 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 1 ATOM 2611 C CG2 . VAL B 2 163 ? 3.567 32.990 6.555 1.000 25.72294 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 1 ATOM 2612 N N . SER B 2 164 ? 2.437 33.723 10.893 1.000 22.78109 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 1 ATOM 2613 C CA . SER B 2 164 ? 2.604 33.647 12.335 1.000 21.84140 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 1 ATOM 2614 C C . SER B 2 164 ? 2.597 32.171 12.699 1.000 24.25694 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 1 ATOM 2615 O O . SER B 2 164 ? 1.683 31.442 12.307 1.000 25.26378 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 1 ATOM 2616 C CB . SER B 2 164 ? 1.485 34.400 13.063 1.000 25.01583 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 1 ATOM 2617 O OG . SER B 2 164 ? 1.595 34.223 14.473 1.000 26.89524 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 1 ATOM 2618 N N . ASN B 2 165 ? 3.615 31.721 13.429 1.000 26.72268 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 1 ATOM 2619 C CA . ASN B 2 165 ? 3.746 30.298 13.690 1.000 25.08410 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 1 ATOM 2620 C C . ASN B 2 165 ? 3.981 30.036 15.164 1.000 21.04191 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 1 ATOM 2621 O O . ASN B 2 165 ? 4.796 30.695 15.801 1.000 22.16831 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 1 ATOM 2622 C CB . ASN B 2 165 ? 4.888 29.693 12.898 1.000 30.31948 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 1 ATOM 2623 C CG . ASN B 2 165 ? 5.056 28.228 13.181 1.000 32.21946 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 1 ATOM 2624 O OD1 . ASN B 2 165 ? 4.245 27.412 12.750 1.000 41.92068 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 1 ATOM 2625 N ND2 . ASN B 2 165 ? 6.106 27.878 13.920 1.000 22.86247 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 1 ATOM 2626 N N . CYS B 2 166 ? 3.308 29.016 15.671 1.000 23.10420 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 1 ATOM 2627 C CA . CYS B 2 166 ? 3.508 28.559 17.039 1.000 23.29552 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 1 ATOM 2628 C C . CYS B 2 166 ? 3.479 27.038 16.976 1.000 27.64510 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 1 ATOM 2629 O O . CYS B 2 166 ? 2.420 26.452 16.737 1.000 24.58749 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 1 ATOM 2630 C CB . CYS B 2 166 ? 2.423 29.136 17.941 1.000 44.40116 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 1 ATOM 2631 S SG . CYS B 2 166 ? 2.294 28.359 19.489 1.000 53.52369 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 1 ATOM 2632 N N . GLY B 2 167 ? 4.652 26.413 17.087 1.000 25.02028 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 1 ATOM 2633 C CA . GLY B 2 167 ? 4.731 24.966 17.012 1.000 27.75609 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 1 ATOM 2634 C C . GLY B 2 167 ? 5.550 24.436 15.848 1.000 27.48869 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 1 ATOM 2635 O O . GLY B 2 167 ? 6.441 25.125 15.346 1.000 23.65304 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 1 ATOM 2636 N N . ASP B 2 168 ? 5.279 23.202 15.416 1.000 27.58683 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 1 ATOM 2637 C CA . ASP B 2 168 ? 6.051 22.573 14.347 1.000 27.88484 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 1 ATOM 2638 C C . ASP B 2 168 ? 5.225 22.259 13.109 1.000 25.54227 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 1 ATOM 2639 O O . ASP B 2 168 ? 5.655 21.435 12.291 1.000 26.58882 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 1 ATOM 2640 C CB . ASP B 2 168 ? 6.735 21.287 14.846 1.000 26.58640 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 1 ATOM 2641 C CG . ASP B 2 168 ? 5.755 20.127 15.102 1.000 32.03248 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 1 ATOM 2642 O OD1 . ASP B 2 168 ? 4.522 20.325 15.056 1.000 31.46883 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 1 ATOM 2643 O OD2 . ASP B 2 168 ? 6.235 19.003 15.364 1.000 33.78526 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 1 ATOM 2644 N N . SER B 2 169 ? 4.068 22.889 12.940 1.000 24.17091 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 1 ATOM 2645 C CA . SER B 2 169 ? 3.570 23.015 11.579 1.000 23.76026 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 1 ATOM 2646 C C . SER B 2 169 ? 4.373 24.113 10.880 1.000 25.46340 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 1 ATOM 2647 O O . SER B 2 169 ? 5.085 24.892 11.516 1.000 28.56624 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 1 ATOM 2648 C CB . SER B 2 169 ? 2.076 23.324 11.563 1.000 22.40508 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 1 ATOM 2649 O OG . SER B 2 169 ? 1.358 22.344 12.305 1.000 21.35974 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 1 ATOM 2650 N N . ARG B 2 170 ? 4.298 24.157 9.556 1.000 21.35376 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 1 ATOM 2651 C CA . ARG B 2 170 ? 5.274 24.966 8.845 1.000 20.17284 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 1 ATOM 2652 C C . ARG B 2 170 ? 4.620 25.609 7.638 1.000 25.40145 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 1 ATOM 2653 O O . ARG B 2 170 ? 3.735 25.024 7.015 1.000 23.45658 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 1 ATOM 2654 C CB . ARG B 2 170 ? 6.463 24.092 8.418 1.000 25.56661 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 1 ATOM 2655 C CG . ARG B 2 170 ? 7.734 24.808 8.030 1.000 37.07223 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 1 ATOM 2656 C CD . ARG B 2 170 ? 8.762 23.783 7.522 1.000 35.09884 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 1 ATOM 2657 N NE . ARG B 2 170 ? 9.217 22.874 8.575 1.000 30.14509 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 1 ATOM 2658 C CZ . ARG B 2 170 ? 9.849 21.729 8.350 1.000 30.18003 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 1 ATOM 2659 N NH1 . ARG B 2 170 ? 10.072 21.339 7.096 1.000 25.81532 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 1 ATOM 2660 N NH2 . ARG B 2 170 ? 10.234 20.966 9.370 1.000 28.36258 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 1 ATOM 2661 N N . ALA B 2 171 ? 5.062 26.825 7.326 1.000 23.64151 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 1 ATOM 2662 C CA . ALA B 2 171 ? 4.719 27.510 6.087 1.000 21.39703 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 1 ATOM 2663 C C . ALA B 2 171 ? 5.997 27.685 5.289 1.000 21.58161 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 1 ATOM 2664 O O . ALA B 2 171 ? 7.017 28.116 5.839 1.000 23.41822 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 1 ATOM 2665 C CB . ALA B 2 171 ? 4.084 28.880 6.375 1.000 21.64955 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 1 ATOM 2666 N N . VAL B 2 172 ? 5.954 27.354 4.002 1.000 21.26474 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 1 ATOM 2667 C CA . VAL B 2 172 ? 7.131 27.441 3.154 1.000 16.78986 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 1 ATOM 2668 C C . VAL B 2 172 ? 6.749 28.196 1.891 1.000 18.11057 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 1 ATOM 2669 O O . VAL B 2 172 ? 5.779 27.832 1.219 1.000 22.42051 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 1 ATOM 2670 C CB . VAL B 2 172 ? 7.699 26.055 2.811 1.000 19.45847 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 1 ATOM 2671 C CG1 . VAL B 2 172 ? 8.937 26.200 1.912 1.000 22.06185 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 1 ATOM 2672 C CG2 . VAL B 2 172 ? 8.043 25.292 4.105 1.000 21.57454 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 1 ATOM 2673 N N . LEU B 2 173 ? 7.502 29.242 1.589 1.000 19.61045 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 1 ATOM 2674 C CA . LEU B 2 173 ? 7.325 30.047 0.387 1.000 21.19528 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 1 ATOM 2675 C C . LEU B 2 173 ? 8.300 29.561 -0.678 1.000 22.88797 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 1 ATOM 2676 O O . LEU B 2 173 ? 9.484 29.355 -0.394 1.000 23.47992 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 1 ATOM 2677 C CB . LEU B 2 173 ? 7.559 31.529 0.702 1.000 22.39804 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 1 ATOM 2678 C CG . LEU B 2 173 ? 7.635 32.495 -0.493 1.000 29.67664 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 1 ATOM 2679 C CD1 . LEU B 2 173 ? 6.262 32.640 -1.153 1.000 26.08029 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 1 ATOM 2680 C CD2 . LEU B 2 173 ? 8.174 33.843 -0.077 1.000 28.58792 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 1 ATOM 2681 N N . PHE B 2 174 ? 7.803 29.351 -1.898 1.000 20.29668 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 1 ATOM 2682 C CA . PHE B 2 174 ? 8.662 28.993 -3.018 1.000 21.87433 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 1 ATOM 2683 C C . PHE B 2 174 ? 8.834 30.261 -3.851 1.000 24.24404 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 1 ATOM 2684 O O . PHE B 2 174 ? 7.860 30.808 -4.374 1.000 26.86896 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 1 ATOM 2685 C CB . PHE B 2 174 ? 8.063 27.847 -3.833 1.000 22.29247 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 1 ATOM 2686 C CG . PHE B 2 174 ? 9.041 27.177 -4.769 1.000 22.34506 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 1 ATOM 2687 C CD1 . PHE B 2 174 ? 10.318 26.842 -4.343 1.000 25.28028 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 1 ATOM 2688 C CD2 . PHE B 2 174 ? 8.656 26.816 -6.056 1.000 27.28282 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 1 ATOM 2689 C CE1 . PHE B 2 174 ? 11.224 26.201 -5.199 1.000 25.73816 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 1 ATOM 2690 C CE2 . PHE B 2 174 ? 9.550 26.172 -6.912 1.000 30.11247 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 1 ATOM 2691 C CZ . PHE B 2 174 ? 10.838 25.871 -6.486 1.000 25.67096 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 1 ATOM 2692 N N . ARG B 2 175 ? 10.060 30.771 -3.905 1.000 26.10190 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 1 ATOM 2693 C CA . ARG B 2 175 ? 10.350 32.032 -4.579 1.000 27.55009 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 1 ATOM 2694 C C . ARG B 2 175 ? 11.461 31.773 -5.577 1.000 31.11197 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 1 ATOM 2695 O O . ARG B 2 175 ? 12.563 31.376 -5.184 1.000 27.83340 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 1 ATOM 2696 C CB . ARG B 2 175 ? 10.763 33.115 -3.585 1.000 31.13745 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 1 ATOM 2697 C CG . ARG B 2 175 ? 11.384 34.338 -4.225 1.000 31.67396 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 1 ATOM 2698 C CD . ARG B 2 175 ? 11.551 35.438 -3.204 1.000 34.01308 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 1 ATOM 2699 N NE . ARG B 2 175 ? 10.245 35.935 -2.797 1.000 34.20999 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 1 ATOM 2700 C CZ . ARG B 2 175 ? 10.055 36.885 -1.896 1.000 39.80573 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 1 ATOM 2701 N NH1 . ARG B 2 175 ? 11.095 37.434 -1.289 1.000 32.64280 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 1 ATOM 2702 N NH2 . ARG B 2 175 ? 8.824 37.278 -1.603 1.000 32.72711 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 1 ATOM 2703 N N . GLY B 2 176 ? 11.169 31.990 -6.853 1.000 29.79880 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 1 ATOM 2704 C CA . GLY B 2 176 ? 12.128 31.650 -7.888 1.000 29.00486 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 1 ATOM 2705 C C . GLY B 2 176 ? 12.344 30.152 -7.884 1.000 34.52649 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 1 ATOM 2706 O O . GLY B 2 176 ? 11.433 29.376 -8.186 1.000 34.36090 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 1 ATOM 2707 N N . LYS B 2 177 ? 13.554 29.718 -7.523 1.000 23.52118 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 1 ATOM 2708 C CA . LYS B 2 177 ? 13.858 28.295 -7.447 1.000 25.31031 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 1 ATOM 2709 C C . LYS B 2 177 ? 14.222 27.869 -6.030 1.000 27.09207 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 1 ATOM 2710 O O . LYS B 2 177 ? 14.801 26.797 -5.837 1.000 26.10264 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 1 ATOM 2711 C CB . LYS B 2 177 ? 14.995 27.932 -8.404 1.000 28.96002 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 1 ATOM 2712 C CG . LYS B 2 177 ? 14.643 28.102 -9.872 1.000 32.64161 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 1 ATOM 2713 C CD . LYS B 2 177 ? 13.597 27.092 -10.292 1.000 40.16943 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 1 ATOM 2714 C CE . LYS B 2 177 ? 13.390 27.105 -11.803 1.000 48.67216 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 1 ATOM 2715 N NZ . LYS B 2 177 ? 12.276 26.203 -12.195 1.000 49.45048 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 1 ATOM 2716 N N . GLU B 2 178 ? 13.928 28.701 -5.041 1.000 22.34566 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 1 ATOM 2717 C CA . GLU B 2 178 ? 14.371 28.469 -3.671 1.000 26.11328 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 1 ATOM 2718 C C . GLU B 2 178 ? 13.167 28.334 -2.749 1.000 26.21941 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 1 ATOM 2719 O O . GLU B 2 178 ? 12.291 29.204 -2.739 1.000 25.27402 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 1 ATOM 2720 C CB . GLU B 2 178 ? 15.274 29.610 -3.195 1.000 36.79583 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 1 ATOM 2721 C CG . GLU B 2 178 ? 15.791 29.449 -1.773 1.000 45.15617 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 1 ATOM 2722 C CD . GLU B 2 178 ? 16.743 30.563 -1.369 1.000 55.76067 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 1 ATOM 2723 O OE1 . GLU B 2 178 ? 17.306 31.227 -2.267 1.000 59.91583 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 1 ATOM 2724 O OE2 . GLU B 2 178 ? 16.920 30.780 -0.153 1.000 57.62274 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 1 ATOM 2725 N N . ALA B 2 179 ? 13.124 27.243 -1.983 1.000 20.16800 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 1 ATOM 2726 C CA . ALA B 2 179 ? 12.132 27.106 -0.927 1.000 21.68688 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 1 ATOM 2727 C C . ALA B 2 179 ? 12.606 27.904 0.279 1.000 29.48636 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 1 ATOM 2728 O O . ALA B 2 179 ? 13.761 27.791 0.690 1.000 29.68309 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 1 ATOM 2729 C CB . ALA B 2 179 ? 11.918 25.639 -0.569 1.000 25.09045 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 1 ATOM 2730 N N . MET B 2 180 ? 11.742 28.768 0.786 1.000 22.82963 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 1 ATOM 2731 C CA . MET B 2 180 ? 12.070 29.634 1.913 1.000 25.91983 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 1 ATOM 2732 C C . MET B 2 180 ? 11.092 29.357 3.039 1.000 23.96346 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 1 ATOM 2733 O O . MET B 2 180 ? 9.924 29.784 2.961 1.000 26.27280 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 1 ATOM 2734 C CB . MET B 2 180 ? 11.996 31.102 1.503 1.000 27.43983 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 1 ATOM 2735 C CG . MET B 2 180 ? 13.029 31.517 0.457 1.000 40.86095 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 1 ATOM 2736 S SD . MET B 2 180 ? 12.717 33.206 -0.059 1.000 48.16642 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 1 ATOM 2737 C CE . MET B 2 180 ? 12.195 33.928 1.501 1.000 53.39989 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 1 ATOM 2738 N N . PRO B 2 181 ? 11.493 28.665 4.101 1.000 27.79757 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 1 ATOM 2739 C CA . PRO B 2 181 ? 10.580 28.513 5.238 1.000 29.73507 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 1 ATOM 2740 C C . PRO B 2 181 ? 10.279 29.876 5.849 1.000 27.05646 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 1 ATOM 2741 O O . PRO B 2 181 ? 11.175 30.699 6.057 1.000 27.61391 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 1 ATOM 2742 C CB . PRO B 2 181 ? 11.346 27.592 6.199 1.000 32.70091 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 1 ATOM 2743 C CG . PRO B 2 181 ? 12.772 27.701 5.798 1.000 41.72836 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 1 ATOM 2744 C CD . PRO B 2 181 ? 12.802 28.025 4.328 1.000 28.86770 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 1 ATOM 2745 N N . LEU B 2 182 ? 8.995 30.137 6.083 1.000 21.78693 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 1 ATOM 2746 C CA . LEU B 2 182 ? 8.577 31.366 6.743 1.000 20.77841 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 1 ATOM 2747 C C . LEU B 2 182 ? 8.292 31.147 8.222 1.000 29.21686 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 1 ATOM 2748 O O . LEU B 2 182 ? 7.800 32.052 8.897 1.000 27.54759 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 1 ATOM 2749 C CB . LEU B 2 182 ? 7.356 31.943 6.051 1.000 23.14212 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 1 ATOM 2750 C CG . LEU B 2 182 ? 7.573 32.272 4.566 1.000 24.27575 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 1 ATOM 2751 C CD1 . LEU B 2 182 ? 6.332 32.933 4.016 1.000 28.58348 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 1 ATOM 2752 C CD2 . LEU B 2 182 ? 8.792 33.157 4.355 1.000 24.65030 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 1 ATOM 2753 N N . SER B 2 183 ? 8.566 29.953 8.719 1.000 32.37168 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 1 ATOM 2754 C CA . SER B 2 183 ? 8.426 29.623 10.126 1.000 34.87437 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 1 ATOM 2755 C C . SER B 2 183 ? 9.596 28.725 10.484 1.000 33.17569 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 1 ATOM 2756 O O . SER B 2 183 ? 10.222 28.128 9.610 1.000 32.74323 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 1 ATOM 2757 C CB . SER B 2 183 ? 7.086 28.923 10.394 1.000 30.29664 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 1 ATOM 2758 O OG . SER B 2 183 ? 6.986 27.776 9.567 1.000 27.60950 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 1 ATOM 2759 N N . VAL B 2 184 ? 9.896 28.623 11.771 1.000 29.90642 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 1 ATOM 2760 C CA . VAL B 2 184 ? 10.907 27.683 12.240 1.000 33.16242 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 1 ATOM 2761 C C . VAL B 2 184 ? 10.275 26.824 13.330 1.000 32.40784 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 1 ATOM 2762 O O . VAL B 2 184 ? 9.609 27.351 14.227 1.000 36.80900 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 1 ATOM 2763 C CB . VAL B 2 184 ? 12.172 28.397 12.752 1.000 45.90895 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 1 ATOM 2764 C CG1 . VAL B 2 184 ? 11.810 29.401 13.839 1.000 55.50852 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 ATOM 2765 C CG2 . VAL B 2 184 ? 13.184 27.377 13.253 1.000 38.95881 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 ATOM 2766 N N . ASP B 2 185 ? 10.443 25.504 13.220 1.000 26.18500 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 1 ATOM 2767 C CA . ASP B 2 185 ? 9.767 24.581 14.125 1.000 23.68359 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 1 ATOM 2768 C C . ASP B 2 185 ? 10.145 24.897 15.563 1.000 21.84726 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 1 ATOM 2769 O O . ASP B 2 185 ? 11.328 25.034 15.893 1.000 25.97477 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 1 ATOM 2770 C CB . ASP B 2 185 ? 10.136 23.131 13.810 1.000 26.01408 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 1 ATOM 2771 C CG . ASP B 2 185 ? 9.652 22.678 12.434 1.000 29.49439 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 1 ATOM 2772 O OD1 . ASP B 2 185 ? 9.059 23.497 11.696 1.000 31.41073 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 1 ATOM 2773 O OD2 . ASP B 2 185 ? 9.868 21.493 12.097 1.000 28.82217 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 1 ATOM 2774 N N . HIS B 2 186 ? 9.133 24.971 16.427 1.000 24.44585 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 1 ATOM 2775 C CA . HIS B 2 186 ? 9.355 25.145 17.865 1.000 29.40088 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 1 ATOM 2776 C C . HIS B 2 186 ? 9.512 23.772 18.518 1.000 30.65801 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 1 ATOM 2777 O O . HIS B 2 186 ? 8.572 23.188 19.056 1.000 30.42876 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 1 ATOM 2778 C CB . HIS B 2 186 ? 8.213 25.950 18.477 1.000 28.40421 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 1 ATOM 2779 C CG . HIS B 2 186 ? 8.194 27.382 18.033 1.000 23.33410 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 1 ATOM 2780 N ND1 . HIS B 2 186 ? 7.113 27.956 17.395 1.000 24.24542 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 1 ATOM 2781 C CD2 . HIS B 2 186 ? 9.137 28.355 18.124 1.000 26.37332 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 1 ATOM 2782 C CE1 . HIS B 2 186 ? 7.390 29.216 17.106 1.000 22.99152 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 1 ATOM 2783 N NE2 . HIS B 2 186 ? 8.611 29.485 17.540 1.000 31.16156 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 1 ATOM 2784 N N . LYS B 2 187 ? 10.743 23.242 18.463 1.000 26.06689 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 1 ATOM 2785 C CA . LYS B 2 187 ? 11.072 21.985 19.103 1.000 26.96321 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 1 ATOM 2786 C C . LYS B 2 187 ? 11.957 22.242 20.312 1.000 31.04530 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 1 ATOM 2787 O O . LYS B 2 187 ? 12.813 23.136 20.275 1.000 31.94276 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 1 ATOM 2788 C CB . LYS B 2 187 ? 11.803 21.025 18.149 1.000 33.05335 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 1 ATOM 2789 C CG . LYS B 2 187 ? 11.062 20.777 16.820 1.000 42.37649 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 1 ATOM 2790 C CD . LYS B 2 187 ? 9.699 20.144 17.064 1.000 55.89417 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 1 ATOM 2791 C CE . LYS B 2 187 ? 9.672 18.673 16.665 1.000 58.61130 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 1 ATOM 2792 N NZ . LYS B 2 187 ? 8.484 17.959 17.244 1.000 54.47481 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 1 ATOM 2793 N N . PRO B 2 188 ? 11.783 21.459 21.381 1.000 27.03042 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 1 ATOM 2794 C CA . PRO B 2 188 ? 12.497 21.750 22.636 1.000 29.57588 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 1 ATOM 2795 C C . PRO B 2 188 ? 14.000 21.639 22.527 1.000 29.27248 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 1 ATOM 2796 O O . PRO B 2 188 ? 14.698 22.176 23.391 1.000 34.69781 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 1 ATOM 2797 C CB . PRO B 2 188 ? 11.942 20.700 23.614 1.000 33.04363 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 1 ATOM 2798 C CG . PRO B 2 188 ? 10.665 20.224 23.004 1.000 33.18754 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 1 ATOM 2799 C CD . PRO B 2 188 ? 10.821 20.356 21.521 1.000 28.46692 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 1 ATOM 2800 N N . ASP B 2 189 ? 14.535 20.956 21.517 1.000 33.41751 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 1 ATOM 2801 C CA . ASP B 2 189 ? 15.984 20.847 21.421 1.000 43.38919 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 1 ATOM 2802 C C . ASP B 2 189 ? 16.599 21.931 20.545 1.000 38.81953 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 1 ATOM 2803 O O . ASP B 2 189 ? 17.825 21.987 20.424 1.000 42.65057 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 1 ATOM 2804 C CB . ASP B 2 189 ? 16.391 19.452 20.923 1.000 42.55458 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 1 ATOM 2805 C CG . ASP B 2 189 ? 15.763 19.089 19.594 1.000 47.10582 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 1 ATOM 2806 O OD1 . ASP B 2 189 ? 14.783 19.743 19.184 1.000 44.42492 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 1 ATOM 2807 O OD2 . ASP B 2 189 ? 16.254 18.129 18.962 1.000 59.14859 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 1 ATOM 2808 N N . ARG B 2 190 ? 15.787 22.795 19.945 1.000 33.53111 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 1 ATOM 2809 C CA . ARG B 2 190 ? 16.320 23.990 19.309 1.000 35.04492 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 1 ATOM 2810 C C . ARG B 2 190 ? 17.128 24.773 20.336 1.000 38.61443 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 1 ATOM 2811 O O . ARG B 2 190 ? 16.669 24.998 21.459 1.000 38.41423 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 1 ATOM 2812 C CB . ARG B 2 190 ? 15.173 24.832 18.750 1.000 37.10651 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 1 ATOM 2813 C CG . ARG B 2 190 ? 15.521 25.660 17.528 1.000 45.39891 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 1 ATOM 2814 C CD . ARG B 2 190 ? 14.298 26.363 16.977 1.000 38.08918 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 1 ATOM 2815 N NE . ARG B 2 190 ? 14.047 27.639 17.641 1.000 43.04157 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 1 ATOM 2816 C CZ . ARG B 2 190 ? 12.996 28.418 17.394 1.000 50.26619 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 1 ATOM 2817 N NH1 . ARG B 2 190 ? 12.084 28.045 16.503 1.000 48.37696 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 1 ATOM 2818 N NH2 . ARG B 2 190 ? 12.848 29.569 18.047 1.000 50.42557 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 1 ATOM 2819 N N . GLU B 2 191 ? 18.346 25.173 19.961 1.000 40.24799 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 1 ATOM 2820 C CA . GLU B 2 191 ? 19.260 25.750 20.944 1.000 46.73414 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 1 ATOM 2821 C C . GLU B 2 191 ? 18.587 26.846 21.771 1.000 43.41154 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 1 ATOM 2822 O O . GLU B 2 191 ? 18.673 26.852 23.005 1.000 37.17985 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 1 ATOM 2823 C CB . GLU B 2 191 ? 20.511 26.296 20.256 1.000 46.43780 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 1 ATOM 2824 C CG . GLU B 2 191 ? 21.512 26.859 21.251 1.000 57.52726 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 1 ATOM 2825 C CD . GLU B 2 191 ? 22.619 27.660 20.600 1.000 70.67633 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 1 ATOM 2826 O OE1 . GLU B 2 191 ? 23.700 27.086 20.357 1.000 76.13511 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 1 ATOM 2827 O OE2 . GLU B 2 191 ? 22.406 28.862 20.332 1.000 74.92072 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 1 ATOM 2828 N N . ASP B 2 192 ? 17.904 27.779 21.106 1.000 35.39906 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 1 ATOM 2829 C CA . ASP B 2 192 ? 17.322 28.912 21.824 1.000 39.16351 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 1 ATOM 2830 C C . ASP B 2 192 ? 16.100 28.491 22.634 1.000 37.99532 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 1 ATOM 2831 O O . ASP B 2 192 ? 15.870 29.003 23.739 1.000 33.62029 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 1 ATOM 2832 C CB . ASP B 2 192 ? 16.960 30.018 20.840 1.000 40.41911 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 1 ATOM 2833 C CG . ASP B 2 192 ? 16.021 29.537 19.749 1.000 48.15735 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 1 ATOM 2834 O OD1 . ASP B 2 192 ? 15.955 28.312 19.513 1.000 40.47344 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 1 ATOM 2835 O OD2 . ASP B 2 192 ? 15.350 30.384 19.130 1.000 54.71184 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 1 ATOM 2836 N N . GLU B 2 193 ? 15.311 27.553 22.109 1.000 32.72308 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 1 ATOM 2837 C CA . GLU B 2 193 ? 14.134 27.093 22.841 1.000 30.68823 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 1 ATOM 2838 C C . GLU B 2 193 ? 14.536 26.278 24.059 1.000 31.43241 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 1 ATOM 2839 O O . GLU B 2 193 ? 13.908 26.384 25.116 1.000 30.04843 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 1 ATOM 2840 C CB . GLU B 2 193 ? 13.227 26.279 21.916 1.000 30.62665 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 1 ATOM 2841 C CG . GLU B 2 193 ? 12.417 27.159 20.979 1.000 30.14910 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 1 ATOM 2842 C CD . GLU B 2 193 ? 11.484 28.075 21.761 1.000 29.84987 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 1 ATOM 2843 O OE1 . GLU B 2 193 ? 10.338 27.668 22.018 1.000 32.29262 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 1 ATOM 2844 O OE2 . GLU B 2 193 ? 11.909 29.185 22.151 1.000 33.96218 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 1 ATOM 2845 N N . TYR B 2 194 ? 15.582 25.463 23.923 1.000 32.46953 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 1 ATOM 2846 C CA . TYR B 2 194 ? 16.111 24.714 25.059 1.000 32.69509 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 1 ATOM 2847 C C . TYR B 2 194 ? 16.564 25.655 26.168 1.000 32.38279 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 1 ATOM 2848 O O . TYR B 2 194 ? 16.239 25.452 27.342 1.000 32.73822 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 1 ATOM 2849 C CB . TYR B 2 194 ? 17.265 23.826 24.588 1.000 29.51484 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 1 ATOM 2850 C CG . TYR B 2 194 ? 17.878 22.964 25.658 1.000 35.45217 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 1 ATOM 2851 C CD1 . TYR B 2 194 ? 18.916 23.436 26.445 1.000 40.25677 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 1 ATOM 2852 C CD2 . TYR B 2 194 ? 17.427 21.669 25.875 1.000 36.12200 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 1 ATOM 2853 C CE1 . TYR B 2 194 ? 19.486 22.648 27.426 1.000 47.29137 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 1 ATOM 2854 C CE2 . TYR B 2 194 ? 17.993 20.874 26.853 1.000 42.86171 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 1 ATOM 2855 C CZ . TYR B 2 194 ? 19.018 21.369 27.625 1.000 52.01262 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 1 ATOM 2856 O OH . TYR B 2 194 ? 19.580 20.576 28.597 1.000 62.11968 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 1 ATOM 2857 N N . ALA B 2 195 ? 17.323 26.694 25.812 1.000 32.25001 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 1 ATOM 2858 C CA . ALA B 2 195 ? 17.767 27.658 26.809 1.000 37.25050 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 1 ATOM 2859 C C . ALA B 2 195 ? 16.586 28.389 27.436 1.000 40.63151 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 1 ATOM 2860 O O . ALA B 2 195 ? 16.549 28.587 28.662 1.000 37.51188 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 1 ATOM 2861 C CB . ALA B 2 195 ? 18.747 28.648 26.184 1.000 32.05745 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 1 ATOM 2862 N N . ARG B 2 196 ? 15.608 28.789 26.617 1.000 31.52548 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 1 ATOM 2863 C CA . ARG B 2 196 ? 14.441 29.498 27.139 1.000 32.14911 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 1 ATOM 2864 C C . ARG B 2 196 ? 13.684 28.643 28.144 1.000 32.15244 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 1 ATOM 2865 O O . ARG B 2 196 ? 13.270 29.129 29.199 1.000 35.80075 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 1 ATOM 2866 C CB . ARG B 2 196 ? 13.508 29.919 26.001 1.000 32.03941 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 1 ATOM 2867 C CG . ARG B 2 196 ? 12.242 30.621 26.481 1.000 32.24345 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 1 ATOM 2868 C CD . ARG B 2 196 ? 11.218 30.842 25.352 1.000 31.82149 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 1 ATOM 2869 N NE . ARG B 2 196 ? 10.728 29.596 24.757 1.000 27.98752 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 1 ATOM 2870 C CZ . ARG B 2 196 ? 9.822 28.807 25.332 1.000 35.11796 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 1 ATOM 2871 N NH1 . ARG B 2 196 ? 9.312 29.129 26.515 1.000 32.44658 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 1 ATOM 2872 N NH2 . ARG B 2 196 ? 9.431 27.692 24.736 1.000 32.87896 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 1 ATOM 2873 N N . ILE B 2 197 ? 13.483 27.365 27.828 1.000 28.96485 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 1 ATOM 2874 C CA . ILE B 2 197 ? 12.733 26.490 28.728 1.000 29.00860 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 1 ATOM 2875 C C . ILE B 2 197 ? 13.470 26.341 30.055 1.000 32.31469 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 1 ATOM 2876 O O . ILE B 2 197 ? 12.897 26.555 31.131 1.000 34.02072 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 1 ATOM 2877 C CB . ILE B 2 197 ? 12.476 25.130 28.054 1.000 28.91352 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 1 ATOM 2878 C CG1 . ILE B 2 197 ? 11.482 25.314 26.908 1.000 31.43376 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 1 ATOM 2879 C CG2 . ILE B 2 197 ? 11.955 24.101 29.062 1.000 29.77544 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 1 ATOM 2880 C CD1 . ILE B 2 197 ? 11.249 24.064 26.078 1.000 32.71359 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 1 ATOM 2881 N N . GLU B 2 198 ? 14.757 25.986 30.000 1.000 33.56007 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 1 ATOM 2882 C CA . GLU B 2 198 ? 15.526 25.822 31.235 1.000 37.02706 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 1 ATOM 2883 C C . GLU B 2 198 ? 15.632 27.130 32.018 1.000 38.58697 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 1 ATOM 2884 O O . GLU B 2 198 ? 15.575 27.126 33.256 1.000 36.62906 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 1 ATOM 2885 C CB . GLU B 2 198 ? 16.910 25.268 30.914 1.000 39.60017 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 1 ATOM 2886 C CG . GLU B 2 198 ? 16.848 23.957 30.134 1.000 50.40103 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 1 ATOM 2887 C CD . GLU B 2 198 ? 17.571 22.819 30.828 1.000 59.67834 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 1 ATOM 2888 O OE1 . GLU B 2 198 ? 16.968 21.741 30.968 1.000 68.80048 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 1 ATOM 2889 O OE2 . GLU B 2 198 ? 18.741 23.001 31.221 1.000 60.27781 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 1 ATOM 2890 N N . ASN B 2 199 ? 15.778 28.262 31.319 1.000 38.35877 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 1 ATOM 2891 C CA . ASN B 2 199 ? 15.802 29.547 32.012 1.000 47.96110 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 1 ATOM 2892 C C . ASN B 2 199 ? 14.484 29.818 32.727 1.000 48.20853 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 1 ATOM 2893 O O . ASN B 2 199 ? 14.468 30.483 33.770 1.000 45.58676 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 1 ATOM 2894 C CB . ASN B 2 199 ? 16.113 30.689 31.037 1.000 52.26680 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 1 ATOM 2895 C CG . ASN B 2 199 ? 17.533 30.624 30.494 1.000 68.06522 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 1 ATOM 2896 O OD1 . ASN B 2 199 ? 18.275 29.683 30.783 1.000 76.79707 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 1 ATOM 2897 N ND2 . ASN B 2 199 ? 17.915 31.618 29.697 1.000 62.55670 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 1 ATOM 2898 N N . ALA B 2 200 ? 13.373 29.325 32.187 1.000 44.23124 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 1 ATOM 2899 C CA . ALA B 2 200 ? 12.086 29.474 32.852 1.000 41.40281 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 1 ATOM 2900 C C . ALA B 2 200 ? 11.888 28.457 33.972 1.000 44.09279 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 1 ATOM 2901 O O . ALA B 2 200 ? 10.834 28.466 34.616 1.000 42.30152 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 1 ATOM 2902 C CB . ALA B 2 200 ? 10.940 29.348 31.840 1.000 40.11146 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 1 ATOM 2903 N N . GLY B 2 201 ? 12.869 27.592 34.226 1.000 39.93862 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 1 ATOM 2904 C CA . GLY B 2 201 ? 12.784 26.603 35.283 1.000 38.27739 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 1 ATOM 2905 C C . GLY B 2 201 ? 12.411 25.214 34.816 1.000 40.98401 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 1 ATOM 2906 O O . GLY B 2 201 ? 12.364 24.297 35.647 1.000 37.12772 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 1 ATOM 2907 N N . GLY B 2 202 ? 12.167 25.030 33.512 1.000 30.35748 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 1 ATOM 2908 C CA . GLY B 2 202 ? 11.730 23.762 32.969 1.000 30.59421 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 1 ATOM 2909 C C . GLY B 2 202 ? 12.909 22.855 32.665 1.000 35.10598 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 1 ATOM 2910 O O . GLY B 2 202 ? 14.072 23.214 32.836 1.000 34.84901 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 1 ATOM 2911 N N . LYS B 2 203 ? 12.593 21.638 32.218 1.000 30.22600 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 1 ATOM 2912 C CA . LYS B 2 203 ? 13.615 20.670 31.832 1.000 30.19084 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 1 ATOM 2913 C C . LYS B 2 203 ? 13.233 20.043 30.503 1.000 29.66910 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 1 ATOM 2914 O O . LYS B 2 203 ? 12.048 19.875 30.210 1.000 32.86936 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 1 ATOM 2915 C CB . LYS B 2 203 ? 13.790 19.573 32.894 1.000 39.54354 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 1 ATOM 2916 C CG . LYS B 2 203 ? 14.565 20.038 34.130 1.000 46.59942 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 1 ATOM 2917 C CD . LYS B 2 203 ? 16.057 19.993 33.854 1.000 52.09416 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 1 ATOM 2918 C CE . LYS B 2 203 ? 16.522 18.545 33.734 1.000 63.95383 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 1 ATOM 2919 N NZ . LYS B 2 203 ? 17.709 18.357 32.850 1.000 68.55287 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 1 ATOM 2920 N N . VAL B 2 204 ? 14.238 19.735 29.688 1.000 30.37630 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 1 ATOM 2921 C CA . VAL B 2 204 ? 14.038 19.034 28.427 1.000 31.21877 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 1 ATOM 2922 C C . VAL B 2 204 ? 14.784 17.711 28.516 1.000 30.33829 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 1 ATOM 2923 O O . VAL B 2 204 ? 15.969 17.689 28.871 1.000 33.94880 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 1 ATOM 2924 C CB . VAL B 2 204 ? 14.524 19.865 27.226 1.000 34.23489 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 1 ATOM 2925 C CG1 . VAL B 2 204 ? 14.346 19.069 25.930 1.000 29.90470 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 1 ATOM 2926 C CG2 . VAL B 2 204 ? 13.768 21.201 27.126 1.000 27.06458 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 1 ATOM 2927 N N . ILE B 2 205 ? 14.088 16.620 28.192 1.000 29.15932 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 1 ATOM 2928 C CA . ILE B 2 205 ? 14.599 15.260 28.310 1.000 36.85632 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 1 ATOM 2929 C C . ILE B 2 205 ? 14.480 14.590 26.949 1.000 32.73196 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 1 ATOM 2930 O O . ILE B 2 205 ? 13.465 14.761 26.266 1.000 31.21407 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 1 ATOM 2931 C CB . ILE B 2 205 ? 13.795 14.467 29.362 1.000 36.70338 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 1 ATOM 2932 C CG1 . ILE B 2 205 ? 13.785 15.181 30.708 1.000 51.05589 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 1 ATOM 2933 C CG2 . ILE B 2 205 ? 14.332 13.062 29.504 1.000 49.13063 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 1 ATOM 2934 C CD1 . ILE B 2 205 ? 12.632 14.748 31.587 1.000 53.37845 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 1 ATOM 2935 N N . GLN B 2 206 ? 15.501 13.819 26.563 1.000 30.70233 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 1 ATOM 2936 C CA . GLN B 2 206 ? 15.403 12.971 25.373 1.000 34.43941 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 1 ATOM 2937 C C . GLN B 2 206 ? 14.693 11.699 25.794 1.000 32.96494 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 1 ATOM 2938 O O . GLN B 2 206 ? 15.246 10.850 26.493 1.000 38.68421 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 1 ATOM 2939 C CB . GLN B 2 206 ? 16.775 12.665 24.790 1.000 39.26260 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 1 ATOM 2940 C CG . GLN B 2 206 ? 17.551 13.890 24.396 1.000 50.18832 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 1 ATOM 2941 C CD . GLN B 2 206 ? 17.084 14.449 23.085 1.000 58.94174 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 1 ATOM 2942 O OE1 . GLN B 2 206 ? 16.379 13.780 22.329 1.000 62.75093 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 1 ATOM 2943 N NE2 . GLN B 2 206 ? 17.473 15.681 22.798 1.000 68.72375 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 1 ATOM 2944 N N . TRP B 2 207 ? 13.442 11.570 25.374 1.000 32.74148 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 1 ATOM 2945 C CA . TRP B 2 207 ? 12.587 10.462 25.790 1.000 30.31013 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 1 ATOM 2946 C C . TRP B 2 207 ? 11.658 10.203 24.608 1.000 29.41250 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 1 ATOM 2947 O O . TRP B 2 207 ? 10.543 10.721 24.551 1.000 32.07438 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 1 ATOM 2948 C CB . TRP B 2 207 ? 11.832 10.821 27.073 1.000 33.37123 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 1 ATOM 2949 C CG . TRP B 2 207 ? 11.169 9.667 27.712 1.000 32.08298 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 1 ATOM 2950 C CD1 . TRP B 2 207 ? 9.979 9.110 27.352 1.000 36.55294 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 1 ATOM 2951 C CD2 . TRP B 2 207 ? 11.649 8.907 28.835 1.000 36.35245 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 1 ATOM 2952 N NE1 . TRP B 2 207 ? 9.685 8.047 28.175 1.000 41.41649 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 1 ATOM 2953 C CE2 . TRP B 2 207 ? 10.691 7.901 29.094 1.000 35.06177 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 1 ATOM 2954 C CE3 . TRP B 2 207 ? 12.793 8.978 29.643 1.000 34.76631 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 1 ATOM 2955 C CZ2 . TRP B 2 207 ? 10.843 6.971 30.122 1.000 33.10081 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 1 ATOM 2956 C CZ3 . TRP B 2 207 ? 12.943 8.049 30.663 1.000 31.94619 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 1 ATOM 2957 C CH2 . TRP B 2 207 ? 11.969 7.067 30.899 1.000 37.81014 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 1 ATOM 2958 N N . GLN B 2 208 ? 12.126 9.415 23.644 1.000 34.40880 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 1 ATOM 2959 C CA . GLN B 2 208 ? 11.453 9.312 22.363 1.000 36.51606 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 1 ATOM 2960 C C . GLN B 2 208 ? 11.399 10.694 21.722 1.000 32.82825 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 1 ATOM 2961 O O . GLN B 2 208 ? 10.339 11.213 21.363 1.000 31.61352 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 1 ATOM 2962 C CB . GLN B 2 208 ? 10.058 8.700 22.518 1.000 37.72701 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 1 ATOM 2963 C CG . GLN B 2 208 ? 9.473 8.191 21.211 1.000 51.89035 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 1 ATOM 2964 C CD . GLN B 2 208 ? 8.096 7.572 21.374 1.000 56.45029 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 1 ATOM 2965 O OE1 . GLN B 2 208 ? 7.938 6.535 22.017 1.000 64.61681 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 1 ATOM 2966 N NE2 . GLN B 2 208 ? 7.089 8.212 20.793 1.000 58.93538 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 1 ATOM 2967 N N . GLY B 2 209 ? 12.573 11.298 21.595 1.000 34.04725 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 1 ATOM 2968 C CA . GLY B 2 209 ? 12.706 12.639 21.077 1.000 29.62082 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 1 ATOM 2969 C C . GLY B 2 209 ? 12.740 13.674 22.192 1.000 30.46315 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 1 ATOM 2970 O O . GLY B 2 209 ? 12.327 13.427 23.325 1.000 31.05183 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 1 ATOM 2971 N N . ALA B 2 210 ? 13.234 14.863 21.849 1.000 31.96340 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 1 ATOM 2972 C CA . ALA B 2 210 ? 13.335 15.948 22.817 1.000 33.13338 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 1 ATOM 2973 C C . ALA B 2 210 ? 11.944 16.379 23.265 1.000 25.85619 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 1 ATOM 2974 O O . ALA B 2 210 ? 11.096 16.719 22.434 1.000 25.41974 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 1 ATOM 2975 C CB . ALA B 2 210 ? 14.082 17.130 22.207 1.000 39.01489 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 1 ATOM 2976 N N . ARG B 2 211 ? 11.718 16.368 24.583 1.000 27.28745 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 1 ATOM 2977 C CA . ARG B 2 211 ? 10.400 16.617 25.156 1.000 26.92920 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 1 ATOM 2978 C C . ARG B 2 211 ? 10.509 17.442 26.432 1.000 27.25720 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 1 ATOM 2979 O O . ARG B 2 211 ? 11.409 17.229 27.253 1.000 28.14602 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 1 ATOM 2980 C CB . ARG B 2 211 ? 9.662 15.306 25.478 1.000 26.94130 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 1 ATOM 2981 C CG . ARG B 2 211 ? 9.195 14.557 24.231 1.000 24.42550 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 1 ATOM 2982 C CD . ARG B 2 211 ? 8.552 13.215 24.567 1.000 28.42972 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 1 ATOM 2983 N NE . ARG B 2 211 ? 8.339 12.424 23.347 1.000 27.39611 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 1 ATOM 2984 C CZ . ARG B 2 211 ? 7.219 12.416 22.626 1.000 32.56753 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 1 ATOM 2985 N NH1 . ARG B 2 211 ? 6.174 13.152 22.991 1.000 27.29259 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 1 ATOM 2986 N NH2 . ARG B 2 211 ? 7.143 11.662 21.528 1.000 32.85673 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 1 ATOM 2987 N N . VAL B 2 212 ? 9.569 18.371 26.592 1.000 27.89979 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 1 ATOM 2988 C CA . VAL B 2 212 ? 9.464 19.167 27.808 1.000 27.83371 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 1 ATOM 2989 C C . VAL B 2 212 ? 9.032 18.254 28.947 1.000 32.18877 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 1 ATOM 2990 O O . VAL B 2 212 ? 7.955 17.649 28.893 1.000 29.03070 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 1 ATOM 2991 C CB . VAL B 2 212 ? 8.477 20.326 27.617 1.000 24.26302 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 1 ATOM 2992 C CG1 . VAL B 2 212 ? 8.396 21.174 28.898 1.000 27.92326 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 ATOM 2993 C CG2 . VAL B 2 212 ? 8.898 21.159 26.407 1.000 28.93031 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 ATOM 2994 N N . PHE B 2 213 ? 9.882 18.147 29.972 1.000 25.94005 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 1 ATOM 2995 C CA . PHE B 2 213 ? 9.700 17.209 31.083 1.000 31.29585 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 1 ATOM 2996 C C . PHE B 2 213 ? 9.475 15.784 30.583 1.000 33.54666 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 1 ATOM 2997 O O . PHE B 2 213 ? 8.860 14.961 31.259 1.000 32.61993 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 1 ATOM 2998 C CB . PHE B 2 213 ? 8.560 17.656 32.009 1.000 32.54931 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 1 ATOM 2999 C CG . PHE B 2 213 ? 8.887 18.878 32.829 1.000 33.23040 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 1 ATOM 3000 C CD1 . PHE B 2 213 ? 9.759 18.794 33.907 1.000 41.87879 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 1 ATOM 3001 C CD2 . PHE B 2 213 ? 8.316 20.102 32.534 1.000 34.15409 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 1 ATOM 3002 C CE1 . PHE B 2 213 ? 10.063 19.915 34.665 1.000 44.78184 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 1 ATOM 3003 C CE2 . PHE B 2 213 ? 8.612 21.225 33.285 1.000 39.09307 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 1 ATOM 3004 C CZ . PHE B 2 213 ? 9.487 21.132 34.351 1.000 44.59997 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 1 ATOM 3005 N N . GLY B 2 214 ? 10.011 15.465 29.407 1.000 27.32849 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 3006 C CA . GLY B 2 214 ? 9.824 14.157 28.816 1.000 29.09920 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 3007 C C . GLY B 2 214 ? 8.451 13.899 28.228 1.000 30.83856 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 3008 O O . GLY B 2 214 ? 8.217 12.803 27.699 1.000 28.70434 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 3009 N N . VAL B 2 215 ? 7.538 14.866 28.290 1.000 31.48014 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 1 ATOM 3010 C CA . VAL B 2 215 ? 6.163 14.619 27.875 1.000 32.07879 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 1 ATOM 3011 C C . VAL B 2 215 ? 5.913 15.164 26.472 1.000 31.23054 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 1 ATOM 3012 O O . VAL B 2 215 ? 5.555 14.410 25.559 1.000 30.56597 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 1 ATOM 3013 C CB . VAL B 2 215 ? 5.160 15.213 28.884 1.000 27.38171 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 1 ATOM 3014 C CG1 . VAL B 2 215 ? 3.734 14.906 28.437 1.000 31.42999 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 1 ATOM 3015 C CG2 . VAL B 2 215 ? 5.404 14.653 30.277 1.000 35.83432 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 1 ATOM 3016 N N . LEU B 2 216 ? 6.117 16.463 26.271 1.000 28.42662 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 1 ATOM 3017 C CA . LEU B 2 216 ? 5.646 17.134 25.065 1.000 25.68413 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 1 ATOM 3018 C C . LEU B 2 216 ? 6.799 17.452 24.117 1.000 24.42315 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 1 ATOM 3019 O O . LEU B 2 216 ? 7.753 18.138 24.498 1.000 26.01349 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 1 ATOM 3020 C CB . LEU B 2 216 ? 4.895 18.419 25.408 1.000 30.63628 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 1 ATOM 3021 C CG . LEU B 2 216 ? 4.166 19.044 24.212 1.000 38.54724 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 1 ATOM 3022 C CD1 . LEU B 2 216 ? 2.902 18.257 23.883 1.000 42.28469 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 1 ATOM 3023 C CD2 . LEU B 2 216 ? 3.845 20.506 24.491 1.000 39.72409 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 1 ATOM 3024 N N . ALA B 2 217 ? 6.668 17.011 22.865 1.000 24.58062 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 1 ATOM 3025 C CA . ALA B 2 217 ? 7.725 17.153 21.865 1.000 23.95073 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 1 ATOM 3026 C C . ALA B 2 217 ? 7.652 18.480 21.117 1.000 29.87559 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 1 ATOM 3027 O O . ALA B 2 217 ? 7.962 18.551 19.925 1.000 32.50535 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 1 ATOM 3028 C CB . ALA B 2 217 ? 7.667 15.981 20.886 1.000 29.13178 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 1 ATOM 3029 N N . MET B 2 218 ? 7.282 19.549 21.810 1.000 27.56286 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 1 ATOM 3030 C CA . MET B 2 218 ? 7.026 20.854 21.226 1.000 29.42860 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 1 ATOM 3031 C C . MET B 2 218 ? 7.291 21.895 22.299 1.000 27.26285 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 1 ATOM 3032 O O . MET B 2 218 ? 6.924 21.697 23.459 1.000 31.97724 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 1 ATOM 3033 C CB . MET B 2 218 ? 5.576 20.952 20.737 1.000 32.01148 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 1 ATOM 3034 C CG . MET B 2 218 ? 5.262 22.153 19.886 1.000 50.92183 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 1 ATOM 3035 S SD . MET B 2 218 ? 3.790 21.770 18.914 1.000 55.12594 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 1 ATOM 3036 C CE . MET B 2 218 ? 4.315 20.218 18.202 1.000 56.74497 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 1 ATOM 3037 N N . SER B 2 219 ? 7.944 22.986 21.923 1.000 25.92867 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 1 ATOM 3038 C CA . SER B 2 219 ? 8.283 24.018 22.895 1.000 27.16633 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 1 ATOM 3039 C C . SER B 2 219 ? 7.266 25.156 22.939 1.000 25.96354 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 1 ATOM 3040 O O . SER B 2 219 ? 7.297 25.969 23.876 1.000 25.50572 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 1 ATOM 3041 C CB . SER B 2 219 ? 9.669 24.577 22.584 1.000 25.60670 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 1 ATOM 3042 O OG . SER B 2 219 ? 9.654 25.215 21.310 1.000 28.91315 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 1 ATOM 3043 N N . ARG B 2 220 ? 6.376 25.238 21.948 1.000 23.40900 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 1 ATOM 3044 C CA . ARG B 2 220 ? 5.352 26.267 21.867 1.000 25.24415 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 1 ATOM 3045 C C . ARG B 2 220 ? 4.090 25.659 21.282 1.000 24.59225 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 1 ATOM 3046 O O . ARG B 2 220 ? 4.141 24.709 20.494 1.000 24.93041 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 1 ATOM 3047 C CB . ARG B 2 220 ? 5.781 27.474 21.010 1.000 23.63906 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 1 ATOM 3048 C CG . ARG B 2 220 ? 7.065 28.125 21.469 1.000 27.43754 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 1 ATOM 3049 C CD . ARG B 2 220 ? 7.257 29.518 20.891 1.000 26.62494 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 1 ATOM 3050 N NE . ARG B 2 220 ? 8.615 30.000 21.141 1.000 26.75997 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 1 ATOM 3051 C CZ . ARG B 2 220 ? 8.991 31.269 21.058 1.000 36.80813 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 1 ATOM 3052 N NH1 . ARG B 2 220 ? 8.110 32.207 20.749 1.000 41.49055 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 1 ATOM 3053 N NH2 . ARG B 2 220 ? 10.250 31.599 21.295 1.000 36.01581 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 1 ATOM 3054 N N . SER B 2 221 ? 2.953 26.213 21.682 1.000 25.73342 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 1 ATOM 3055 C CA . SER B 2 221 ? 1.667 25.648 21.301 1.000 26.25119 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 1 ATOM 3056 C C . SER B 2 221 ? 0.577 26.576 21.795 1.000 28.53569 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 1 ATOM 3057 O O . SER B 2 221 ? 0.796 27.405 22.682 1.000 31.28016 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 1 ATOM 3058 C CB . SER B 2 221 ? 1.450 24.259 21.901 1.000 33.49140 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 1 ATOM 3059 O OG . SER B 2 221 ? 1.019 24.390 23.255 1.000 39.54756 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 1 ATOM 3060 N N . ILE B 2 222 ? -0.625 26.383 21.237 1.000 24.35299 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 1 ATOM 3061 C CA . ILE B 2 222 ? -1.852 26.917 21.810 1.000 23.78032 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 1 ATOM 3062 C C . ILE B 2 222 ? -2.436 25.875 22.748 1.000 28.34298 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 1 ATOM 3063 O O . ILE B 2 222 ? -2.497 24.692 22.410 1.000 27.23944 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 1 ATOM 3064 C CB . ILE B 2 222 ? -2.859 27.281 20.705 1.000 29.56725 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 1 ATOM 3065 C CG1 . ILE B 2 222 ? -2.218 28.234 19.713 1.000 32.61356 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 1 ATOM 3066 C CG2 . ILE B 2 222 ? -4.090 27.904 21.303 1.000 27.15849 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 1 ATOM 3067 C CD1 . ILE B 2 222 ? -1.800 29.540 20.339 1.000 34.02672 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 1 ATOM 3068 N N . GLY B 2 223 ? -2.876 26.302 23.927 1.000 24.91381 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 1 ATOM 3069 C CA . GLY B 2 223 ? -3.431 25.368 24.903 1.000 29.38720 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 1 ATOM 3070 C C . GLY B 2 223 ? -2.368 24.874 25.870 1.000 34.27369 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 1 ATOM 3071 O O . GLY B 2 223 ? -1.584 25.658 26.373 1.000 31.59361 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 1 ATOM 3072 N N . ASP B 2 224 ? -2.350 23.566 26.126 1.000 31.68470 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 1 ATOM 3073 C CA . ASP B 2 224 ? -1.330 22.939 26.969 1.000 27.32710 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 1 ATOM 3074 C C . ASP B 2 224 ? -1.168 23.679 28.303 1.000 24.62369 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 1 ATOM 3075 O O . ASP B 2 224 ? -0.063 23.964 28.772 1.000 30.53636 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 1 ATOM 3076 C CB . ASP B 2 224 ? -0.001 22.850 26.232 1.000 31.86715 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 1 ATOM 3077 C CG . ASP B 2 224 ? -0.052 21.870 25.074 1.000 33.96490 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 1 ATOM 3078 O OD1 . ASP B 2 224 ? -0.671 20.794 25.237 1.000 33.03726 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 1 ATOM 3079 O OD2 . ASP B 2 224 ? 0.525 22.186 24.019 1.000 32.44634 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 1 ATOM 3080 N N . ARG B 2 225 ? -2.316 23.988 28.898 1.000 26.72080 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 1 ATOM 3081 C CA . ARG B 2 225 ? -2.348 24.682 30.180 1.000 26.70390 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 1 ATOM 3082 C C . ARG B 2 225 ? -1.381 24.061 31.190 1.000 40.32502 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 1 ATOM 3083 O O . ARG B 2 225 ? -0.671 24.781 31.907 1.000 34.44332 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 1 ATOM 3084 C CB . ARG B 2 225 ? -3.777 24.676 30.713 1.000 30.86293 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 1 ATOM 3085 C CG . ARG B 2 225 ? -4.027 25.661 31.834 1.000 46.36289 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 1 ATOM 3086 C CD . ARG B 2 225 ? -4.880 25.039 32.931 1.000 58.97163 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 1 ATOM 3087 N NE . ARG B 2 225 ? -6.309 25.209 32.702 1.000 65.34023 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 1 ATOM 3088 C CZ . ARG B 2 225 ? -7.248 24.648 33.460 1.000 63.18328 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 1 ATOM 3089 N NH1 . ARG B 2 225 ? -8.530 24.859 33.191 1.000 62.97401 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 1 ATOM 3090 N NH2 . ARG B 2 225 ? -6.905 23.869 34.483 1.000 62.65779 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 1 ATOM 3091 N N . TYR B 2 226 ? -1.309 22.727 31.239 1.000 30.86044 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 1 ATOM 3092 C CA . TYR B 2 226 ? -0.502 22.079 32.272 1.000 38.46992 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 1 ATOM 3093 C C . TYR B 2 226 ? 0.994 22.364 32.144 1.000 42.97725 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 1 ATOM 3094 O O . TYR B 2 226 ? 1.726 22.159 33.120 1.000 32.75026 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 1 ATOM 3095 C CB . TYR B 2 226 ? -0.741 20.564 32.276 1.000 32.37405 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 1 ATOM 3096 C CG . TYR B 2 226 ? -0.160 19.776 31.116 1.000 35.77794 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 1 ATOM 3097 C CD1 . TYR B 2 226 ? -0.540 20.047 29.808 1.000 39.84594 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 1 ATOM 3098 C CD2 . TYR B 2 226 ? 0.730 18.725 31.333 1.000 43.82660 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 1 ATOM 3099 C CE1 . TYR B 2 226 ? -0.033 19.321 28.751 1.000 44.54452 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 1 ATOM 3100 C CE2 . TYR B 2 226 ? 1.243 17.986 30.270 1.000 40.93740 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 1 ATOM 3101 C CZ . TYR B 2 226 ? 0.853 18.289 28.981 1.000 47.75744 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 1 ATOM 3102 O OH . TYR B 2 226 ? 1.344 17.574 27.908 1.000 47.62141 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 1 ATOM 3103 N N . LEU B 2 227 ? 1.474 22.834 30.988 1.000 35.76507 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 1 ATOM 3104 C CA . LEU B 2 227 ? 2.897 23.100 30.787 1.000 33.77744 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 1 ATOM 3105 C C . LEU B 2 227 ? 3.192 24.586 30.635 1.000 37.19578 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 1 ATOM 3106 O O . LEU B 2 227 ? 4.276 24.964 30.179 1.000 38.20793 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 1 ATOM 3107 C CB . LEU B 2 227 ? 3.431 22.333 29.581 1.000 31.34391 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 1 ATOM 3108 C CG . LEU B 2 227 ? 3.531 20.817 29.781 1.000 34.56597 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 1 ATOM 3109 C CD1 . LEU B 2 227 ? 3.899 20.125 28.471 1.000 43.00861 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 1 ATOM 3110 C CD2 . LEU B 2 227 ? 4.540 20.481 30.863 1.000 44.40784 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 1 ATOM 3111 N N . LYS B 2 228 ? 2.253 25.421 30.997 1.000 32.45374 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 1 ATOM 3112 C CA . LYS B 2 228 ? 2.576 26.806 31.208 1.000 36.52590 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 1 ATOM 3113 C C . LYS B 2 228 ? 3.513 26.910 32.414 1.000 46.00343 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 1 ATOM 3114 O O . LYS B 2 228 ? 3.402 26.120 33.351 1.000 46.58769 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 1 ATOM 3115 C CB . LYS B 2 228 ? 1.288 27.587 31.445 1.000 40.01301 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 1 ATOM 3116 C CG . LYS B 2 228 ? 1.418 29.062 31.664 1.000 51.10108 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 1 ATOM 3117 C CD . LYS B 2 228 ? 0.030 29.629 31.874 1.000 53.22379 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 1 ATOM 3118 C CE . LYS B 2 228 ? 0.059 31.112 32.162 1.000 55.41413 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 1 ATOM 3119 N NZ . LYS B 2 228 ? 0.509 31.897 30.985 1.000 62.68179 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 1 ATOM 3120 N N . PRO B 2 229 ? 4.493 27.818 32.397 1.000 40.33540 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 1 ATOM 3121 C CA . PRO B 2 229 ? 4.905 28.737 31.342 1.000 36.60139 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 1 ATOM 3122 C C . PRO B 2 229 ? 6.116 28.245 30.570 1.000 30.79053 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 1 ATOM 3123 O O . PRO B 2 229 ? 6.924 29.067 30.148 1.000 38.90583 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 1 ATOM 3124 C CB . PRO B 2 229 ? 5.273 29.981 32.112 1.000 47.61550 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 1 ATOM 3125 C CG . PRO B 2 229 ? 5.965 29.399 33.315 1.000 44.09208 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 1 ATOM 3126 C CD . PRO B 2 229 ? 5.209 28.119 33.652 1.000 39.24497 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 1 ATOM 3127 N N . TYR B 2 230 ? 6.266 26.933 30.430 1.000 29.21481 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 1 ATOM 3128 C CA . TYR B 2 230 ? 7.368 26.425 29.620 1.000 30.47718 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 1 ATOM 3129 C C . TYR B 2 230 ? 6.975 26.360 28.151 1.000 29.29466 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 1 ATOM 3130 O O . TYR B 2 230 ? 7.776 26.697 27.270 1.000 34.23162 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 1 ATOM 3131 C CB . TYR B 2 230 ? 7.797 25.050 30.122 1.000 25.14866 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 1 ATOM 3132 C CG . TYR B 2 230 ? 7.852 24.979 31.637 1.000 27.59164 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 1 ATOM 3133 C CD1 . TYR B 2 230 ? 8.837 25.652 32.343 1.000 34.26925 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 1 ATOM 3134 C CD2 . TYR B 2 230 ? 6.895 24.269 32.348 1.000 31.72719 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 1 ATOM 3135 C CE1 . TYR B 2 230 ? 8.879 25.611 33.729 1.000 38.30790 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 1 ATOM 3136 C CE2 . TYR B 2 230 ? 6.932 24.219 33.735 1.000 31.33962 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 1 ATOM 3137 C CZ . TYR B 2 230 ? 7.924 24.892 34.419 1.000 39.04242 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 1 ATOM 3138 O OH . TYR B 2 230 ? 7.958 24.846 35.796 1.000 41.26971 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 1 ATOM 3139 N N . VAL B 2 231 ? 5.743 25.956 27.877 1.000 32.33746 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 1 ATOM 3140 C CA . VAL B 2 231 ? 5.246 25.849 26.509 1.000 31.06840 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 1 ATOM 3141 C C . VAL B 2 231 ? 4.360 27.063 26.252 1.000 38.46773 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 1 ATOM 3142 O O . VAL B 2 231 ? 3.239 27.143 26.763 1.000 48.61419 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 1 ATOM 3143 C CB . VAL B 2 231 ? 4.494 24.531 26.298 1.000 28.97590 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 1 ATOM 3144 C CG1 . VAL B 2 231 ? 3.922 24.455 24.888 1.000 27.38740 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 1 ATOM 3145 C CG2 . VAL B 2 231 ? 5.427 23.356 26.552 1.000 28.28930 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 1 ATOM 3146 N N . ILE B 2 232 ? 4.872 28.022 25.483 1.000 25.10856 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 1 ATOM 3147 C CA . ILE B 2 232 ? 4.219 29.323 25.427 1.000 24.11388 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 1 ATOM 3148 C C . ILE B 2 232 ? 3.541 29.464 24.073 1.000 28.34593 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 1 ATOM 3149 O O . ILE B 2 232 ? 3.933 28.790 23.108 1.000 25.99992 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 1 ATOM 3150 C CB . ILE B 2 232 ? 5.222 30.454 25.687 1.000 26.75292 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 1 ATOM 3151 C CG1 . ILE B 2 232 ? 6.313 30.437 24.610 1.000 29.90511 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 1 ATOM 3152 C CG2 . ILE B 2 232 ? 5.856 30.307 27.077 1.000 28.63925 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 1 ATOM 3153 C CD1 . ILE B 2 232 ? 7.284 31.573 24.721 1.000 33.30516 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 1 ATOM 3154 N N . PRO B 2 233 ? 2.518 30.315 23.965 1.000 29.85091 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 1 ATOM 3155 C CA . PRO B 2 233 ? 1.842 30.515 22.681 1.000 29.92143 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 1 ATOM 3156 C C . PRO B 2 233 ? 2.420 31.631 21.827 1.000 32.88360 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 1 ATOM 3157 O O . PRO B 2 233 ? 1.959 31.799 20.690 1.000 31.84405 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 1 ATOM 3158 C CB . PRO B 2 233 ? 0.399 30.844 23.116 1.000 29.02713 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 1 ATOM 3159 C CG . PRO B 2 233 ? 0.577 31.539 24.426 1.000 31.62147 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 1 ATOM 3160 C CD . PRO B 2 233 ? 1.802 30.959 25.083 1.000 32.27638 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 1 ATOM 3161 N N . GLU B 2 234 ? 3.404 32.381 22.321 1.000 29.59790 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 1 ATOM 3162 C CA . GLU B 2 234 ? 4.008 33.466 21.565 1.000 26.13161 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 1 ATOM 3163 C C . GLU B 2 234 ? 4.491 32.971 20.197 1.000 25.25085 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 1 ATOM 3164 O O . GLU B 2 234 ? 5.375 32.100 20.139 1.000 28.64658 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 1 ATOM 3165 C CB . GLU B 2 234 ? 5.187 34.048 22.338 1.000 31.34507 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 1 ATOM 3166 C CG . GLU B 2 234 ? 4.829 35.185 23.289 1.000 45.59274 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 1 ATOM 3167 C CD . GLU B 2 234 ? 4.417 34.728 24.673 1.000 56.57533 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 1 ATOM 3168 O OE1 . GLU B 2 234 ? 4.016 33.557 24.842 1.000 56.65457 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 1 ATOM 3169 O OE2 . GLU B 2 234 ? 4.503 35.559 25.598 1.000 55.80415 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 1 ATOM 3170 N N . PRO B 2 235 ? 3.996 33.522 19.092 1.000 29.19167 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 1 ATOM 3171 C CA . PRO B 2 235 ? 4.422 33.027 17.782 1.000 26.39399 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 1 ATOM 3172 C C . PRO B 2 235 ? 5.683 33.719 17.275 1.000 28.30602 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 1 ATOM 3173 O O . PRO B 2 235 ? 6.082 34.787 17.740 1.000 31.23336 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 1 ATOM 3174 C CB . PRO B 2 235 ? 3.222 33.367 16.880 1.000 25.86485 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 1 ATOM 3175 C CG . PRO B 2 235 ? 2.737 34.673 17.442 1.000 26.52413 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 1 ATOM 3176 C CD . PRO B 2 235 ? 2.922 34.531 18.967 1.000 29.38278 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 1 ATOM 3177 N N . GLU B 2 236 ? 6.282 33.098 16.264 1.000 26.39242 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 1 ATOM 3178 C CA . GLU B 2 236 ? 7.258 33.785 15.427 1.000 31.36009 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 1 ATOM 3179 C C . GLU B 2 236 ? 6.489 34.380 14.256 1.000 28.73195 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 1 ATOM 3180 O O . GLU B 2 236 ? 5.669 33.688 13.651 1.000 25.40391 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 1 ATOM 3181 C CB . GLU B 2 236 ? 8.346 32.832 14.931 1.000 41.75852 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 1 ATOM 3182 C CG . GLU B 2 236 ? 9.507 33.536 14.266 1.000 57.77187 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 1 ATOM 3183 C CD . GLU B 2 236 ? 10.147 32.685 13.198 1.000 65.15273 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 1 ATOM 3184 O OE1 . GLU B 2 236 ? 9.590 31.606 12.898 1.000 53.35864 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 1 ATOM 3185 O OE2 . GLU B 2 236 ? 11.199 33.097 12.665 1.000 75.51589 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 1 ATOM 3186 N N . VAL B 2 237 ? 6.716 35.657 13.960 1.000 28.27355 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 1 ATOM 3187 C CA . VAL B 2 237 ? 5.943 36.346 12.938 1.000 32.41773 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 1 ATOM 3188 C C . VAL B 2 237 ? 6.890 36.827 11.849 1.000 32.89708 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 1 ATOM 3189 O O . VAL B 2 237 ? 7.951 37.388 12.144 1.000 28.93937 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 1 ATOM 3190 C CB . VAL B 2 237 ? 5.137 37.502 13.548 1.000 31.54901 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 1 ATOM 3191 C CG1 . VAL B 2 237 ? 4.261 38.187 12.461 1.000 30.10750 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 1 ATOM 3192 C CG2 . VAL B 2 237 ? 4.271 36.978 14.682 1.000 30.60877 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 1 ATOM 3193 N N . THR B 2 238 ? 6.502 36.605 10.597 1.000 30.36228 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 1 ATOM 3194 C CA . THR B 2 238 ? 7.309 36.988 9.449 1.000 35.47240 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 1 ATOM 3195 C C . THR B 2 238 ? 6.473 37.887 8.562 1.000 28.02364 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 1 ATOM 3196 O O . THR B 2 238 ? 5.380 37.501 8.143 1.000 30.61725 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 1 ATOM 3197 C CB . THR B 2 238 ? 7.767 35.760 8.667 1.000 39.05433 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 1 ATOM 3198 O OG1 . THR B 2 238 ? 8.622 34.958 9.489 1.000 35.16719 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 1 ATOM 3199 C CG2 . THR B 2 238 ? 8.528 36.182 7.411 1.000 35.87016 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 1 ATOM 3200 N N . PHE B 2 239 ? 6.995 39.068 8.273 1.000 30.20027 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 1 ATOM 3201 C CA . PHE B 2 239 ? 6.344 40.039 7.407 1.000 31.57164 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 1 ATOM 3202 C C . PHE B 2 239 ? 7.139 40.072 6.107 1.000 34.54164 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 1 ATOM 3203 O O . PHE B 2 239 ? 8.238 40.625 6.068 1.000 33.60959 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 1 ATOM 3204 C CB . PHE B 2 239 ? 6.303 41.402 8.093 1.000 31.99722 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 1 ATOM 3205 C CG . PHE B 2 239 ? 5.629 42.470 7.295 1.000 34.77101 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 1 ATOM 3206 C CD1 . PHE B 2 239 ? 4.273 42.417 7.046 1.000 39.88200 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 1 ATOM 3207 C CD2 . PHE B 2 239 ? 6.351 43.549 6.820 1.000 43.53957 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 1 ATOM 3208 C CE1 . PHE B 2 239 ? 3.649 43.410 6.319 1.000 44.48025 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 1 ATOM 3209 C CE2 . PHE B 2 239 ? 5.736 44.549 6.095 1.000 49.10958 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 1 ATOM 3210 C CZ . PHE B 2 239 ? 4.380 44.479 5.845 1.000 45.22488 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 1 ATOM 3211 N N . MET B 2 240 ? 6.597 39.457 5.060 1.000 36.25942 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 1 ATOM 3212 C CA . MET B 2 240 ? 7.337 39.188 3.825 1.000 40.93904 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 1 ATOM 3213 C C . MET B 2 240 ? 6.769 39.998 2.662 1.000 37.50264 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 1 ATOM 3214 O O . MET B 2 240 ? 5.616 39.773 2.267 1.000 31.58528 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 1 ATOM 3215 C CB . MET B 2 240 ? 7.279 37.688 3.511 1.000 39.84938 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 1 ATOM 3216 C CG . MET B 2 240 ? 7.986 37.255 2.228 1.000 53.39805 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 1 ATOM 3217 S SD . MET B 2 240 ? 9.774 37.547 2.214 1.000 49.61367 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 1 ATOM 3218 C CE . MET B 2 240 ? 10.325 36.357 3.435 1.000 51.94706 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 1 ATOM 3219 N N . PRO B 2 241 ? 7.501 40.957 2.096 1.000 38.45562 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 1 ATOM 3220 C CA . PRO B 2 241 ? 7.029 41.589 0.859 1.000 40.41311 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 1 ATOM 3221 C C . PRO B 2 241 ? 6.926 40.544 -0.238 1.000 36.41018 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 1 ATOM 3222 O O . PRO B 2 241 ? 7.739 39.621 -0.311 1.000 33.03634 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 1 ATOM 3223 C CB . PRO B 2 241 ? 8.114 42.628 0.545 1.000 42.46783 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 1 ATOM 3224 C CG . PRO B 2 241 ? 8.859 42.810 1.816 1.000 44.76520 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 1 ATOM 3225 C CD . PRO B 2 241 ? 8.794 41.501 2.534 1.000 37.83073 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 1 ATOM 3226 N N . ARG B 2 242 ? 5.910 40.683 -1.081 1.000 32.46546 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 1 ATOM 3227 C CA . ARG B 2 242 ? 5.771 39.746 -2.183 1.000 31.51164 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 1 ATOM 3228 C C . ARG B 2 242 ? 6.698 40.126 -3.327 1.000 36.45488 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 1 ATOM 3229 O O . ARG B 2 242 ? 7.183 41.252 -3.420 1.000 36.86303 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 1 ATOM 3230 C CB . ARG B 2 242 ? 4.326 39.682 -2.666 1.000 31.26344 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 1 ATOM 3231 C CG . ARG B 2 242 ? 3.475 38.796 -1.766 1.000 32.41504 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 1 ATOM 3232 C CD . ARG B 2 242 ? 2.040 38.674 -2.215 1.000 38.43890 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 1 ATOM 3233 N NE . ARG B 2 242 ? 1.895 37.884 -3.432 1.000 36.93344 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 1 ATOM 3234 C CZ . ARG B 2 242 ? 0.723 37.554 -3.955 1.000 38.41869 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 1 ATOM 3235 N NH1 . ARG B 2 242 ? -0.391 37.952 -3.365 1.000 35.23697 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 1 ATOM 3236 N NH2 . ARG B 2 242 ? 0.666 36.827 -5.064 1.000 39.47987 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 1 ATOM 3237 N N . SER B 2 243 ? 6.933 39.163 -4.211 1.000 37.04760 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 1 ATOM 3238 C CA . SER B 2 243 ? 7.840 39.358 -5.330 1.000 42.12397 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 1 ATOM 3239 C C . SER B 2 243 ? 7.244 38.714 -6.571 1.000 30.74846 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 1 ATOM 3240 O O . SER B 2 243 ? 6.574 37.682 -6.486 1.000 30.30969 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 1 ATOM 3241 C CB . SER B 2 243 ? 9.222 38.757 -5.022 1.000 42.46687 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 1 ATOM 3242 O OG . SER B 2 243 ? 9.864 38.300 -6.199 1.000 46.62109 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 1 ATOM 3243 N N . ARG B 2 244 ? 7.505 39.332 -7.727 1.000 32.13762 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 1 ATOM 3244 C CA . ARG B 2 244 ? 7.115 38.734 -9.001 1.000 38.54809 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 1 ATOM 3245 C C . ARG B 2 244 ? 7.653 37.315 -9.159 1.000 38.54569 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 1 ATOM 3246 O O . ARG B 2 244 ? 7.088 36.531 -9.930 1.000 37.90854 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 1 ATOM 3247 C CB . ARG B 2 244 ? 7.608 39.608 -10.164 1.000 41.53217 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 1 ATOM 3248 C CG . ARG B 2 244 ? 9.115 39.848 -10.141 1.000 47.60149 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 1 ATOM 3249 C CD . ARG B 2 244 ? 9.584 40.922 -11.134 1.000 57.03092 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 1 ATOM 3250 N NE . ARG B 2 244 ? 9.009 42.237 -10.860 1.000 68.91021 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 1 ATOM 3251 C CZ . ARG B 2 244 ? 8.438 43.009 -11.780 1.000 73.30525 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 1 ATOM 3252 N NH1 . ARG B 2 244 ? 7.935 44.191 -11.444 1.000 72.45434 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 1 ATOM 3253 N NH2 . ARG B 2 244 ? 8.385 42.605 -13.042 1.000 73.77681 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 1 ATOM 3254 N N . GLU B 2 245 ? 8.727 36.965 -8.449 1.000 31.24829 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 1 ATOM 3255 C CA . GLU B 2 245 ? 9.281 35.618 -8.533 1.000 34.12556 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 1 ATOM 3256 C C . GLU B 2 245 ? 8.532 34.592 -7.691 1.000 32.79288 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 1 ATOM 3257 O O . GLU B 2 245 ? 8.822 33.397 -7.815 1.000 28.01658 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 1 ATOM 3258 C CB . GLU B 2 245 ? 10.753 35.633 -8.118 1.000 36.90049 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 1 ATOM 3259 C CG . GLU B 2 245 ? 11.647 36.453 -9.040 1.000 46.83819 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 1 ATOM 3260 C CD . GLU B 2 245 ? 13.088 36.482 -8.563 1.000 72.01983 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 1 ATOM 3261 O OE1 . GLU B 2 245 ? 13.514 37.517 -8.004 1.000 83.52062 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 1 ATOM 3262 O OE2 . GLU B 2 245 ? 13.790 35.460 -8.735 1.000 74.44178 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 1 ATOM 3263 N N . ASP B 2 246 ? 7.592 35.014 -6.840 1.000 27.84759 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 1 ATOM 3264 C CA . ASP B 2 246 ? 6.887 34.071 -5.981 1.000 29.30027 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 1 ATOM 3265 C C . ASP B 2 246 ? 6.095 33.067 -6.806 1.000 28.98366 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 1 ATOM 3266 O O . ASP B 2 246 ? 5.429 33.423 -7.783 1.000 32.39720 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 1 ATOM 3267 C CB . ASP B 2 246 ? 5.935 34.806 -5.040 1.000 29.53814 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 1 ATOM 3268 C CG . ASP B 2 246 ? 6.665 35.590 -3.961 1.000 39.90483 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 1 ATOM 3269 O OD1 . ASP B 2 246 ? 7.818 35.236 -3.640 1.000 39.53656 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 1 ATOM 3270 O OD2 . ASP B 2 246 ? 6.074 36.554 -3.429 1.000 39.96933 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 1 ATOM 3271 N N . GLU B 2 247 ? 6.147 31.807 -6.390 1.000 24.46864 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 1 ATOM 3272 C CA . GLU B 2 247 ? 5.481 30.722 -7.094 1.000 24.52816 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 1 ATOM 3273 C C . GLU B 2 247 ? 4.316 30.166 -6.291 1.000 26.88052 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 1 ATOM 3274 O O . GLU B 2 247 ? 3.181 30.118 -6.772 1.000 25.62070 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 1 ATOM 3275 C CB . GLU B 2 247 ? 6.492 29.621 -7.411 1.000 23.95387 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 1 ATOM 3276 C CG . GLU B 2 247 ? 7.506 30.024 -8.490 1.000 25.35460 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 1 ATOM 3277 C CD . GLU B 2 247 ? 6.996 29.739 -9.896 1.000 43.79932 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 1 ATOM 3278 O OE1 . GLU B 2 247 ? 7.741 30.011 -10.862 1.000 38.14278 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 1 ATOM 3279 O OE2 . GLU B 2 247 ? 5.858 29.236 -10.030 1.000 33.14007 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 1 ATOM 3280 N N . CYS B 2 248 ? 4.563 29.733 -5.065 1.000 26.04077 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 1 ATOM 3281 C CA . CYS B 2 248 ? 3.472 29.190 -4.281 1.000 24.96806 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 1 ATOM 3282 C C . CYS B 2 248 ? 3.837 29.304 -2.808 1.000 24.01286 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 1 ATOM 3283 O O . CYS B 2 248 ? 4.982 29.582 -2.444 1.000 23.54617 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 1 ATOM 3284 C CB . CYS B 2 248 ? 3.179 27.744 -4.680 1.000 31.20699 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 1 ATOM 3285 S SG . CYS B 2 248 ? 4.608 26.661 -4.609 1.000 35.14976 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 1 ATOM 3286 N N . LEU B 2 249 ? 2.833 29.124 -1.973 1.000 20.10634 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 1 ATOM 3287 C CA . LEU B 2 249 ? 2.999 29.097 -0.524 1.000 21.84506 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 1 ATOM 3288 C C . LEU B 2 249 ? 2.312 27.845 -0.016 1.000 22.72679 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 1 ATOM 3289 O O . LEU B 2 249 ? 1.151 27.601 -0.360 1.000 21.52634 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 1 ATOM 3290 C CB . LEU B 2 249 ? 2.384 30.336 0.124 1.000 23.88523 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 1 ATOM 3291 C CG . LEU B 2 249 ? 2.407 30.472 1.653 1.000 28.30187 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 1 ATOM 3292 C CD1 . LEU B 2 249 ? 3.838 30.540 2.187 1.000 23.15488 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 1 ATOM 3293 C CD2 . LEU B 2 249 ? 1.594 31.694 2.084 1.000 27.51986 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 1 ATOM 3294 N N . ILE B 2 250 ? 3.008 27.061 0.807 1.000 19.34868 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 1 ATOM 3295 C CA . ILE B 2 250 ? 2.480 25.796 1.303 1.000 17.86774 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 1 ATOM 3296 C C . ILE B 2 250 ? 2.424 25.880 2.828 1.000 17.59004 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 1 ATOM 3297 O O . ILE B 2 250 ? 3.443 26.164 3.460 1.000 19.77673 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 1 ATOM 3298 C CB . ILE B 2 250 ? 3.357 24.606 0.874 1.000 20.41287 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 1 ATOM 3299 C CG1 . ILE B 2 250 ? 3.505 24.560 -0.650 1.000 32.37534 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 ATOM 3300 C CG2 . ILE B 2 250 ? 2.775 23.304 1.375 1.000 18.38121 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 ATOM 3301 C CD1 . ILE B 2 250 ? 2.219 24.739 -1.357 1.000 45.98826 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 ATOM 3302 N N . LEU B 2 251 ? 1.246 25.653 3.405 1.000 19.38983 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 1 ATOM 3303 C CA . LEU B 2 251 ? 1.088 25.450 4.852 1.000 19.73775 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 1 ATOM 3304 C C . LEU B 2 251 ? 0.732 23.990 5.097 1.000 19.78020 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 1 ATOM 3305 O O . LEU B 2 251 ? -0.139 23.434 4.409 1.000 18.68623 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 1 ATOM 3306 C CB . LEU B 2 251 ? -0.011 26.353 5.438 1.000 21.72267 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 1 ATOM 3307 C CG . LEU B 2 251 ? 0.345 27.815 5.763 1.000 23.51541 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 1 ATOM 3308 C CD1 . LEU B 2 251 ? 0.792 28.585 4.521 1.000 23.28189 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 1 ATOM 3309 C CD2 . LEU B 2 251 ? -0.814 28.529 6.431 1.000 23.40842 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 1 ATOM 3310 N N . ALA B 2 252 ? 1.395 23.357 6.067 1.000 18.86322 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 1 ATOM 3311 C CA . ALA B 2 252 ? 1.068 21.964 6.303 1.000 17.16140 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 1 ATOM 3312 C C . ALA B 2 252 ? 1.497 21.555 7.702 1.000 16.45562 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 1 ATOM 3313 O O . ALA B 2 252 ? 2.412 22.136 8.298 1.000 19.46216 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 1 ATOM 3314 C CB . ALA B 2 252 ? 1.731 21.042 5.267 1.000 17.97457 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 1 ATOM 3315 N N . SER B 2 253 ? 0.825 20.530 8.203 1.000 17.53670 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 1 ATOM 3316 C CA . SER B 2 253 ? 1.239 19.915 9.452 1.000 21.25776 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 1 ATOM 3317 C C . SER B 2 253 ? 2.444 19.003 9.209 1.000 24.32032 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 1 ATOM 3318 O O . SER B 2 253 ? 2.793 18.673 8.065 1.000 19.72601 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 1 ATOM 3319 C CB . SER B 2 253 ? 0.077 19.133 10.058 1.000 21.15892 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 1 ATOM 3320 O OG . SER B 2 253 ? -0.281 18.052 9.194 1.000 23.47981 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 1 ATOM 3321 N N . ASP B 2 254 ? 3.088 18.580 10.310 1.000 22.21541 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 1 ATOM 3322 C CA . ASP B 2 254 ? 4.276 17.746 10.176 1.000 21.92283 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 1 ATOM 3323 C C . ASP B 2 254 ? 3.954 16.353 9.661 1.000 20.51619 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 1 ATOM 3324 O O . ASP B 2 254 ? 4.877 15.593 9.370 1.000 22.19794 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 1 ATOM 3325 C CB . ASP B 2 254 ? 5.051 17.665 11.511 1.000 18.12405 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 1 ATOM 3326 C CG . ASP B 2 254 ? 4.304 16.893 12.588 1.000 21.59077 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 1 ATOM 3327 O OD1 . ASP B 2 254 ? 3.089 16.713 12.467 1.000 21.42320 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 ATOM 3328 O OD2 . ASP B 2 254 ? 4.943 16.452 13.562 1.000 30.11552 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 1 ATOM 3329 N N . GLY B 2 255 ? 2.680 16.008 9.489 1.000 18.40252 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 1 ATOM 3330 C CA . GLY B 2 255 ? 2.373 14.786 8.772 1.000 20.28197 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 1 ATOM 3331 C C . GLY B 2 255 ? 2.954 14.787 7.368 1.000 22.49590 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 1 ATOM 3332 O O . GLY B 2 255 ? 3.253 13.732 6.805 1.000 20.55494 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 1 ATOM 3333 N N . LEU B 2 256 ? 3.133 15.968 6.793 1.000 20.10150 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 1 ATOM 3334 C CA . LEU B 2 256 ? 3.828 16.079 5.517 1.000 17.78540 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 1 ATOM 3335 C C . LEU B 2 256 ? 5.332 16.243 5.718 1.000 19.69519 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 1 ATOM 3336 O O . LEU B 2 256 ? 6.124 15.472 5.163 1.000 20.70778 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 1 ATOM 3337 C CB . LEU B 2 256 ? 3.266 17.262 4.727 1.000 17.65150 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 1 ATOM 3338 C CG . LEU B 2 256 ? 4.059 17.545 3.440 1.000 20.90638 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 1 ATOM 3339 C CD1 . LEU B 2 256 ? 3.785 16.466 2.403 1.000 22.53280 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 1 ATOM 3340 C CD2 . LEU B 2 256 ? 3.662 18.906 2.904 1.000 19.78680 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 1 ATOM 3341 N N . TRP B 2 257 ? 5.741 17.224 6.536 1.000 20.06220 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 1 ATOM 3342 C CA . TRP B 2 257 ? 7.154 17.590 6.603 1.000 23.76933 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 1 ATOM 3343 C C . TRP B 2 257 ? 8.016 16.487 7.207 1.000 22.93475 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 1 ATOM 3344 O O . TRP B 2 257 ? 9.217 16.426 6.918 1.000 22.04244 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 1 ATOM 3345 C CB . TRP B 2 257 ? 7.338 18.878 7.410 1.000 24.52983 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 1 ATOM 3346 C CG . TRP B 2 257 ? 6.460 19.997 6.970 1.000 26.42158 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 1 ATOM 3347 C CD1 . TRP B 2 257 ? 5.460 20.583 7.692 1.000 22.01854 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 1 ATOM 3348 C CD2 . TRP B 2 257 ? 6.481 20.661 5.696 1.000 21.71386 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 1 ATOM 3349 N NE1 . TRP B 2 257 ? 4.865 21.581 6.944 1.000 21.34284 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 1 ATOM 3350 C CE2 . TRP B 2 257 ? 5.472 21.642 5.722 1.000 21.92200 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 1 ATOM 3351 C CE3 . TRP B 2 257 ? 7.272 20.533 4.545 1.000 20.62326 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 1 ATOM 3352 C CZ2 . TRP B 2 257 ? 5.229 22.494 4.650 1.000 21.57457 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 1 ATOM 3353 C CZ3 . TRP B 2 257 ? 7.022 21.390 3.460 1.000 20.15982 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 1 ATOM 3354 C CH2 . TRP B 2 257 ? 6.016 22.354 3.527 1.000 22.85670 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 1 ATOM 3355 N N . ASP B 2 258 ? 7.434 15.606 8.028 1.000 23.35234 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 1 ATOM 3356 C CA . ASP B 2 258 ? 8.205 14.509 8.598 1.000 27.92860 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 1 ATOM 3357 C C . ASP B 2 258 ? 8.697 13.511 7.548 1.000 27.61955 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 1 ATOM 3358 O O . ASP B 2 258 ? 9.650 12.780 7.823 1.000 27.60977 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 1 ATOM 3359 C CB . ASP B 2 258 ? 7.390 13.747 9.658 1.000 21.12865 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 1 ATOM 3360 C CG . ASP B 2 258 ? 7.303 14.481 10.996 1.000 25.84371 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 1 ATOM 3361 O OD1 . ASP B 2 258 ? 7.919 15.550 11.168 1.000 27.30964 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 1 ATOM 3362 O OD2 . ASP B 2 258 ? 6.606 13.958 11.883 1.000 28.33127 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 1 ATOM 3363 N N . VAL B 2 259 ? 8.090 13.445 6.364 1.000 23.20188 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 1 ATOM 3364 C CA . VAL B 2 259 ? 8.543 12.505 5.342 1.000 26.80940 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 1 ATOM 3365 C C . VAL B 2 259 ? 9.017 13.175 4.062 1.000 21.77847 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 1 ATOM 3366 O O . VAL B 2 259 ? 9.506 12.467 3.166 1.000 27.82023 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 1 ATOM 3367 C CB . VAL B 2 259 ? 7.460 11.455 5.003 1.000 23.99710 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 1 ATOM 3368 C CG1 . VAL B 2 259 ? 7.084 10.634 6.257 1.000 26.13895 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 1 ATOM 3369 C CG2 . VAL B 2 259 ? 6.243 12.121 4.370 1.000 24.19169 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 1 ATOM 3370 N N . MET B 2 260 ? 8.876 14.492 3.919 1.000 23.68110 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 1 ATOM 3371 C CA . MET B 2 260 ? 9.227 15.161 2.673 1.000 23.26871 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 1 ATOM 3372 C C . MET B 2 260 ? 9.976 16.459 2.943 1.000 26.33427 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 1 ATOM 3373 O O . MET B 2 260 ? 9.683 17.190 3.890 1.000 29.05479 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 1 ATOM 3374 C CB . MET B 2 260 ? 7.985 15.465 1.826 1.000 27.09337 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 1 ATOM 3375 C CG . MET B 2 260 ? 7.271 14.211 1.336 1.000 35.08321 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 1 ATOM 3376 S SD . MET B 2 260 ? 6.172 14.553 -0.055 1.000 37.56933 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 1 ATOM 3377 C CE . MET B 2 260 ? 7.359 15.168 -1.262 1.000 38.19900 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 1 ATOM 3378 N N . ASN B 2 261 ? 10.910 16.752 2.047 1.000 27.71754 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 1 ATOM 3379 C CA . ASN B 2 261 ? 11.829 17.870 2.169 1.000 28.20377 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 1 ATOM 3380 C C . ASN B 2 261 ? 11.156 19.173 1.709 1.000 28.20808 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 1 ATOM 3381 O O . ASN B 2 261 ? 10.332 19.155 0.795 1.000 24.80422 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 1 ATOM 3382 C CB . ASN B 2 261 ? 13.062 17.504 1.323 1.000 33.49545 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 1 ATOM 3383 C CG . ASN B 2 261 ? 13.888 18.672 0.928 1.000 30.82083 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 1 ATOM 3384 O OD1 . ASN B 2 261 ? 13.606 19.352 -0.070 1.000 30.58697 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 1 ATOM 3385 N ND2 . ASN B 2 261 ? 14.968 18.895 1.674 1.000 33.62127 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 1 ATOM 3386 N N . ASN B 2 262 ? 11.493 20.303 2.357 1.000 24.08544 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 1 ATOM 3387 C CA . ASN B 2 262 ? 10.896 21.598 1.995 1.000 21.82758 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 1 ATOM 3388 C C . ASN B 2 262 ? 11.007 21.881 0.497 1.000 20.31203 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 1 ATOM 3389 O O . ASN B 2 262 ? 10.042 22.295 -0.153 1.000 20.56793 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 1 ATOM 3390 C CB . ASN B 2 262 ? 11.593 22.750 2.718 1.000 22.75677 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 1 ATOM 3391 C CG . ASN B 2 262 ? 11.169 22.890 4.167 1.000 27.20531 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 1 ATOM 3392 O OD1 . ASN B 2 262 ? 10.121 22.404 4.564 1.000 28.46016 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 1 ATOM 3393 N ND2 . ASN B 2 262 ? 11.993 23.566 4.953 1.000 29.18057 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 1 ATOM 3394 N N . GLN B 2 263 ? 12.217 21.775 -0.027 1.000 20.75572 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 1 ATOM 3395 C CA . GLN B 2 263 ? 12.437 22.094 -1.431 1.000 21.82638 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 1 ATOM 3396 C C . GLN B 2 263 ? 11.595 21.188 -2.322 1.000 24.81978 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 1 ATOM 3397 O O . GLN B 2 263 ? 10.944 21.648 -3.273 1.000 22.56249 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 1 ATOM 3398 C CB . GLN B 2 263 ? 13.926 21.958 -1.744 1.000 24.17257 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 1 ATOM 3399 C CG . GLN B 2 263 ? 14.285 22.294 -3.189 1.000 27.61605 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 1 ATOM 3400 C CD . GLN B 2 263 ? 14.405 23.782 -3.430 1.000 33.28817 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 1 ATOM 3401 O OE1 . GLN B 2 263 ? 14.613 24.564 -2.502 1.000 27.38203 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 1 ATOM 3402 N NE2 . GLN B 2 263 ? 14.285 24.185 -4.682 1.000 29.04744 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 1 ATOM 3403 N N . GLU B 2 264 ? 11.598 19.883 -2.030 1.000 22.99001 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 1 ATOM 3404 C CA . GLU B 2 264 ? 10.898 18.949 -2.913 1.000 24.22229 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 1 ATOM 3405 C C . GLU B 2 264 ? 9.391 19.186 -2.867 1.000 21.97199 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 1 ATOM 3406 O O . GLU B 2 264 ? 8.709 19.111 -3.897 1.000 21.31355 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 1 ATOM 3407 C CB . GLU B 2 264 ? 11.251 17.496 -2.549 1.000 24.42921 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 1 ATOM 3408 C CG . GLU B 2 264 ? 10.611 16.463 -3.499 1.000 30.28604 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 1 ATOM 3409 C CD . GLU B 2 264 ? 11.185 15.039 -3.414 1.000 42.43491 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 1 ATOM 3410 O OE1 . GLU B 2 264 ? 10.815 14.212 -4.289 1.000 39.90341 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 1 ATOM 3411 O OE2 . GLU B 2 264 ? 11.995 14.728 -2.504 1.000 31.11171 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 1 ATOM 3412 N N . VAL B 2 265 ? 8.850 19.489 -1.685 1.000 19.58692 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 1 ATOM 3413 C CA . VAL B 2 265 ? 7.414 19.737 -1.569 1.000 18.66944 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 1 ATOM 3414 C C . VAL B 2 265 ? 7.005 20.920 -2.442 1.000 22.10714 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 1 ATOM 3415 O O . VAL B 2 265 ? 6.005 20.863 -3.163 1.000 22.10633 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 1 ATOM 3416 C CB . VAL B 2 265 ? 7.024 19.969 -0.097 1.000 20.43616 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 1 ATOM 3417 C CG1 . VAL B 2 265 ? 5.657 20.624 -0.018 1.000 22.42631 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 1 ATOM 3418 C CG2 . VAL B 2 265 ? 7.005 18.631 0.663 1.000 21.39093 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 1 ATOM 3419 N N . CYS B 2 266 ? 7.751 22.019 -2.355 1.000 22.68978 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 1 ATOM 3420 C CA . CYS B 2 266 ? 7.428 23.202 -3.152 1.000 21.97603 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 1 ATOM 3421 C C . CYS B 2 266 ? 7.535 22.907 -4.638 1.000 22.12893 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 1 ATOM 3422 O O . CYS B 2 266 ? 6.702 23.348 -5.436 1.000 20.19350 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 1 ATOM 3423 C CB . CYS B 2 266 ? 8.370 24.349 -2.806 1.000 23.38507 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 1 ATOM 3424 S SG . CYS B 2 266 ? 8.073 25.064 -1.177 1.000 28.69038 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 1 ATOM 3425 N N . GLU B 2 267 ? 8.588 22.207 -5.029 1.000 20.37189 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 1 ATOM 3426 C CA . GLU B 2 267 ? 8.801 21.948 -6.451 1.000 22.16439 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 1 ATOM 3427 C C . GLU B 2 267 ? 7.708 21.047 -7.001 1.000 22.96331 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 1 ATOM 3428 O O . GLU B 2 267 ? 7.216 21.260 -8.115 1.000 20.92888 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 1 ATOM 3429 C CB . GLU B 2 267 ? 10.179 21.328 -6.657 1.000 19.29796 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 1 ATOM 3430 C CG . GLU B 2 267 ? 11.320 22.280 -6.397 1.000 21.48878 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 1 ATOM 3431 C CD . GLU B 2 267 ? 12.656 21.576 -6.426 1.000 27.53602 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 1 ATOM 3432 O OE1 . GLU B 2 267 ? 12.659 20.325 -6.400 1.000 29.06332 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 1 ATOM 3433 O OE2 . GLU B 2 267 ? 13.697 22.260 -6.496 1.000 27.05326 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 1 ATOM 3434 N N . ILE B 2 268 ? 7.323 20.022 -6.233 1.000 18.31925 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 1 ATOM 3435 C CA . ILE B 2 268 ? 6.229 19.146 -6.640 1.000 24.14220 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 1 ATOM 3436 C C . ILE B 2 268 ? 4.940 19.938 -6.788 1.000 24.74863 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 1 ATOM 3437 O O . ILE B 2 268 ? 4.203 19.770 -7.769 1.000 22.91171 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 1 ATOM 3438 C CB . ILE B 2 268 ? 6.062 17.984 -5.641 1.000 19.86556 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 1 ATOM 3439 C CG1 . ILE B 2 268 ? 7.242 17.019 -5.766 1.000 23.86974 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 1 ATOM 3440 C CG2 . ILE B 2 268 ? 4.701 17.300 -5.866 1.000 22.07596 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 1 ATOM 3441 C CD1 . ILE B 2 268 ? 7.288 15.940 -4.670 1.000 29.39067 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 1 ATOM 3442 N N . ALA B 2 269 ? 4.645 20.821 -5.828 1.000 22.68237 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 1 ATOM 3443 C CA . ALA B 2 269 ? 3.417 21.602 -5.932 1.000 22.62183 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 1 ATOM 3444 C C . ALA B 2 269 ? 3.423 22.442 -7.200 1.000 21.26452 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 1 ATOM 3445 O O . ALA B 2 269 ? 2.437 22.459 -7.949 1.000 20.86481 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 1 ATOM 3446 C CB . ALA B 2 269 ? 3.225 22.494 -4.702 1.000 19.16957 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 1 ATOM 3447 N N . ARG B 2 270 ? 4.535 23.139 -7.461 1.000 19.44337 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 1 ATOM 3448 C CA . ARG B 2 270 ? 4.655 23.933 -8.685 1.000 19.81725 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 1 ATOM 3449 C C . ARG B 2 270 ? 4.490 23.069 -9.940 1.000 21.41959 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 1 ATOM 3450 O O . ARG B 2 270 ? 3.767 23.443 -10.870 1.000 23.24600 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 1 ATOM 3451 C CB . ARG B 2 270 ? 6.003 24.665 -8.715 1.000 20.20150 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 1 ATOM 3452 C CG . ARG B 2 270 ? 6.245 25.422 -10.051 1.000 22.28335 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 1 ATOM 3453 C CD . ARG B 2 270 ? 7.550 26.198 -10.064 1.000 22.04795 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 1 ATOM 3454 N NE . ARG B 2 270 ? 7.781 26.806 -11.384 1.000 25.60989 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 1 ATOM 3455 C CZ . ARG B 2 270 ? 8.331 26.167 -12.413 1.000 31.37546 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 1 ATOM 3456 N NH1 . ARG B 2 270 ? 8.714 24.901 -12.284 1.000 33.61149 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 1 ATOM 3457 N NH2 . ARG B 2 270 ? 8.490 26.794 -13.580 1.000 32.27144 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 1 ATOM 3458 N N . ARG B 2 271 ? 5.187 21.927 -10.007 1.000 21.64966 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 1 ATOM 3459 C CA . ARG B 2 271 ? 5.096 21.089 -11.204 1.000 24.37076 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 1 ATOM 3460 C C . ARG B 2 271 ? 3.674 20.563 -11.409 1.000 27.40091 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 1 ATOM 3461 O O . ARG B 2 271 ? 3.193 20.478 -12.553 1.000 21.74512 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 1 ATOM 3462 C CB . ARG B 2 271 ? 6.103 19.930 -11.141 1.000 25.81885 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 1 ATOM 3463 C CG . ARG B 2 271 ? 7.567 20.365 -11.378 1.000 31.89651 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 1 ATOM 3464 C CD . ARG B 2 271 ? 8.497 19.213 -11.746 1.000 31.33340 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 1 ATOM 3465 N NE . ARG B 2 271 ? 8.477 18.150 -10.758 1.000 30.98650 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 1 ATOM 3466 C CZ . ARG B 2 271 ? 9.311 18.074 -9.732 1.000 34.88259 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 1 ATOM 3467 N NH1 . ARG B 2 271 ? 10.256 19.001 -9.572 1.000 26.93646 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 1 ATOM 3468 N NH2 . ARG B 2 271 ? 9.207 17.065 -8.880 1.000 31.90255 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 1 ATOM 3469 N N . ARG B 2 272 ? 2.983 20.205 -10.319 1.000 20.66086 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 1 ATOM 3470 C CA . ARG B 2 272 ? 1.613 19.699 -10.447 1.000 21.30393 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 1 ATOM 3471 C C . ARG B 2 272 ? 0.654 20.806 -10.863 1.000 20.66252 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 1 ATOM 3472 O O . ARG B 2 272 ? -0.261 20.576 -11.666 1.000 22.70852 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 1 ATOM 3473 C CB . ARG B 2 272 ? 1.151 19.057 -9.133 1.000 20.56532 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 1 ATOM 3474 C CG . ARG B 2 272 ? 1.880 17.759 -8.795 1.000 24.98931 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 1 ATOM 3475 C CD . ARG B 2 272 ? 1.430 16.638 -9.745 1.000 30.18943 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 1 ATOM 3476 N NE . ARG B 2 272 ? 2.499 15.689 -10.023 1.000 45.99378 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 1 ATOM 3477 C CZ . ARG B 2 272 ? 2.330 14.549 -10.690 1.000 49.62966 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 1 ATOM 3478 N NH1 . ARG B 2 272 ? 1.127 14.206 -11.132 1.000 40.10430 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 1 ATOM 3479 N NH2 . ARG B 2 272 ? 3.365 13.748 -10.908 1.000 49.62357 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 1 ATOM 3480 N N . ILE B 2 273 ? 0.845 22.016 -10.326 1.000 19.46986 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 1 ATOM 3481 C CA . ILE B 2 273 ? 0.056 23.160 -10.783 1.000 24.40756 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 1 ATOM 3482 C C . ILE B 2 273 ? 0.273 23.397 -12.276 1.000 24.05867 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 1 ATOM 3483 O O . ILE B 2 273 ? -0.687 23.588 -13.039 1.000 22.10292 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 1 ATOM 3484 C CB . ILE B 2 273 ? 0.393 24.412 -9.951 1.000 20.66072 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 1 ATOM 3485 C CG1 . ILE B 2 273 ? -0.233 24.315 -8.554 1.000 19.97752 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 1 ATOM 3486 C CG2 . ILE B 2 273 ? -0.028 25.689 -10.701 1.000 22.04566 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 1 ATOM 3487 C CD1 . ILE B 2 273 ? 0.380 25.291 -7.538 1.000 23.37529 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 1 ATOM 3488 N N . LEU B 2 274 ? 1.535 23.413 -12.718 1.000 20.01766 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 1 ATOM 3489 C CA . LEU B 2 274 ? 1.801 23.628 -14.148 1.000 24.39045 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 1 ATOM 3490 C C . LEU B 2 274 ? 1.236 22.499 -15.004 1.000 25.02145 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 1 ATOM 3491 O O . LEU B 2 274 ? 0.759 22.739 -16.123 1.000 26.34072 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 1 ATOM 3492 C CB . LEU B 2 274 ? 3.301 23.763 -14.401 1.000 25.87150 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 1 ATOM 3493 C CG . LEU B 2 274 ? 3.948 25.025 -13.832 1.000 26.63123 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 1 ATOM 3494 C CD1 . LEU B 2 274 ? 5.451 24.956 -14.016 1.000 33.02659 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 1 ATOM 3495 C CD2 . LEU B 2 274 ? 3.377 26.265 -14.502 1.000 37.00367 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 1 ATOM 3496 N N . MET B 2 275 ? 1.310 21.255 -14.520 1.000 22.94078 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 1 ATOM 3497 C CA . MET B 2 275 ? 0.793 20.132 -15.301 1.000 26.33244 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 1 ATOM 3498 C C . MET B 2 275 ? -0.706 20.274 -15.524 1.000 25.41697 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 1 ATOM 3499 O O . MET B 2 275 ? -1.211 20.019 -16.634 1.000 25.41650 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 1 ATOM 3500 C CB . MET B 2 275 ? 1.094 18.805 -14.598 1.000 27.96974 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 1 ATOM 3501 C CG . MET B 2 275 ? 2.535 18.323 -14.688 1.000 45.86472 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 1 ATOM 3502 S SD . MET B 2 275 ? 2.789 16.825 -13.691 1.000 53.22702 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 1 ATOM 3503 C CE . MET B 2 275 ? 1.316 15.886 -14.124 1.000 49.57261 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 1 ATOM 3504 N N . TRP B 2 276 ? -1.434 20.667 -14.471 1.000 23.64894 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 1 ATOM 3505 C CA . TRP B 2 276 ? -2.869 20.883 -14.595 1.000 25.29718 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 1 ATOM 3506 C C . TRP B 2 276 ? -3.158 21.953 -15.636 1.000 27.21387 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 1 ATOM 3507 O O . TRP B 2 276 ? -4.025 21.778 -16.502 1.000 26.87238 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 1 ATOM 3508 C CB . TRP B 2 276 ? -3.478 21.282 -13.238 1.000 21.20391 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 1 ATOM 3509 C CG . TRP B 2 276 ? -4.984 21.300 -13.294 1.000 23.17080 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 1 ATOM 3510 C CD1 . TRP B 2 276 ? -5.826 20.281 -12.952 1.000 28.51557 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 1 ATOM 3511 C CD2 . TRP B 2 276 ? -5.821 22.373 -13.757 1.000 26.66583 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 1 ATOM 3512 N NE1 . TRP B 2 276 ? -7.137 20.651 -13.177 1.000 29.76074 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 1 ATOM 3513 C CE2 . TRP B 2 276 ? -7.157 21.933 -13.659 1.000 24.41460 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 1 ATOM 3514 C CE3 . TRP B 2 276 ? -5.569 23.662 -14.242 1.000 33.39627 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 1 ATOM 3515 C CZ2 . TRP B 2 276 ? -8.243 22.743 -14.024 1.000 38.20621 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 1 ATOM 3516 C CZ3 . TRP B 2 276 ? -6.647 24.465 -14.598 1.000 44.10206 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 1 ATOM 3517 C CH2 . TRP B 2 276 ? -7.966 24.002 -14.486 1.000 38.84878 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 1 ATOM 3518 N N . HIS B 2 277 ? -2.427 23.071 -15.575 1.000 22.71930 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 1 ATOM 3519 C CA . HIS B 2 277 ? -2.674 24.153 -16.520 1.000 24.44948 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 1 ATOM 3520 C C . HIS B 2 277 ? -2.323 23.745 -17.944 1.000 31.96392 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 1 ATOM 3521 O O . HIS B 2 277 ? -3.037 24.102 -18.885 1.000 27.18480 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 1 ATOM 3522 C CB . HIS B 2 277 ? -1.909 25.407 -16.112 1.000 25.50027 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 1 ATOM 3523 C CG . HIS B 2 277 ? -2.593 26.188 -15.036 1.000 31.22870 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 1 ATOM 3524 N ND1 . HIS B 2 277 ? -3.591 27.098 -15.301 1.000 35.12904 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 1 ATOM 3525 C CD2 . HIS B 2 277 ? -2.437 26.180 -13.689 1.000 31.05941 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 1 ATOM 3526 C CE1 . HIS B 2 277 ? -4.017 27.625 -14.165 1.000 37.55841 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 1 ATOM 3527 N NE2 . HIS B 2 277 ? -3.331 27.085 -13.172 1.000 29.63093 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 1 ATOM 3528 N N . LYS B 2 278 ? -1.239 22.992 -18.127 1.000 27.12476 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 1 ATOM 3529 C CA . LYS B 2 278 ? -0.880 22.553 -19.473 1.000 31.36717 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 1 ATOM 3530 C C . LYS B 2 278 ? -1.958 21.657 -20.074 1.000 38.53229 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 1 ATOM 3531 O O . LYS B 2 278 ? -2.232 21.725 -21.279 1.000 30.13325 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 1 ATOM 3532 C CB . LYS B 2 278 ? 0.463 21.826 -19.446 1.000 32.21650 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 1 ATOM 3533 C CG . LYS B 2 278 ? 0.971 21.387 -20.815 1.000 45.63025 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 1 ATOM 3534 C CD . LYS B 2 278 ? 2.175 20.478 -20.634 1.000 64.45809 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 1 ATOM 3535 C CE . LYS B 2 278 ? 1.806 19.304 -19.733 1.000 67.23405 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 1 ATOM 3536 N NZ . LYS B 2 278 ? 2.962 18.759 -18.969 1.000 66.42839 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 1 ATOM 3537 N N . LYS B 2 279 ? -2.568 20.797 -19.260 1.000 31.84929 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 1 ATOM 3538 C CA . LYS B 2 279 ? -3.560 19.861 -19.777 1.000 36.29555 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 1 ATOM 3539 C C . LYS B 2 279 ? -4.955 20.456 -19.860 1.000 30.35575 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 1 ATOM 3540 O O . LYS B 2 279 ? -5.723 20.086 -20.756 1.000 35.50158 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 1 ATOM 3541 C CB . LYS B 2 279 ? -3.613 18.595 -18.910 1.000 37.26897 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 1 ATOM 3542 C CG . LYS B 2 279 ? -2.334 17.777 -18.945 1.000 48.41657 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 1 ATOM 3543 C CD . LYS B 2 279 ? -2.368 16.626 -17.947 1.000 59.01048 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 1 ATOM 3544 C CE . LYS B 2 279 ? -0.958 16.107 -17.693 1.000 64.99136 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 1 ATOM 3545 N NZ . LYS B 2 279 ? 0.013 17.242 -17.620 1.000 65.72905 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 1 ATOM 3546 N N . ASN B 2 280 ? -5.300 21.389 -18.974 1.000 27.49506 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 1 ATOM 3547 C CA . ASN B 2 280 ? -6.682 21.826 -18.849 1.000 32.86839 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 1 ATOM 3548 C C . ASN B 2 280 ? -6.925 23.287 -19.192 1.000 37.05540 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 1 ATOM 3549 O O . ASN B 2 280 ? -8.090 23.699 -19.227 1.000 45.90509 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 1 ATOM 3550 C CB . ASN B 2 280 ? -7.188 21.572 -17.425 1.000 29.70970 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 1 ATOM 3551 C CG . ASN B 2 280 ? -7.167 20.110 -17.067 1.000 37.31348 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 1 ATOM 3552 O OD1 . ASN B 2 280 ? -7.980 19.334 -17.556 1.000 46.06366 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 1 ATOM 3553 N ND2 . ASN B 2 280 ? -6.228 19.723 -16.213 1.000 34.73581 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 1 ATOM 3554 N N . GLY B 2 281 ? -5.887 24.073 -19.455 1.000 41.40543 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 1 ATOM 3555 C CA . GLY B 2 281 ? -6.059 25.507 -19.614 1.000 47.85172 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 1 ATOM 3556 C C . GLY B 2 281 ? -6.535 26.133 -18.313 1.000 55.65851 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 1 ATOM 3557 O O . GLY B 2 281 ? -6.749 25.465 -17.304 1.000 62.36551 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 1 ATOM 3558 N N . ALA B 2 282 ? -6.695 27.462 -18.344 1.000 57.86215 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 1 ATOM 3559 C CA . ALA B 2 282 ? -7.110 28.064 -17.083 1.000 60.42431 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 1 ATOM 3560 C C . ALA B 2 282 ? -8.629 28.182 -17.010 1.000 61.43983 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 1 ATOM 3561 O O . ALA B 2 282 ? -9.302 28.280 -18.041 1.000 62.65411 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 1 ATOM 3562 C CB . ALA B 2 282 ? -6.485 29.449 -16.917 1.000 62.50776 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 1 ATOM 3563 N N . PRO B 2 283 ? -9.195 28.179 -15.807 1.000 59.97330 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 1 ATOM 3564 C CA . PRO B 2 283 ? -10.643 28.357 -15.671 1.000 60.52234 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 1 ATOM 3565 C C . PRO B 2 283 ? -11.047 29.761 -16.080 1.000 57.59819 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 1 ATOM 3566 O O . PRO B 2 283 ? -10.213 30.681 -16.075 1.000 60.25412 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 1 ATOM 3567 C CB . PRO B 2 283 ? -10.897 28.119 -14.173 1.000 59.55117 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 1 ATOM 3568 C CG . PRO B 2 283 ? -9.622 27.521 -13.633 1.000 63.50960 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 1 ATOM 3569 C CD . PRO B 2 283 ? -8.530 28.053 -14.503 1.000 60.69660 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 1 ATOM 3570 N N . PRO B 2 284 ? -12.311 29.970 -16.444 1.000 68.07320 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 1 ATOM 3571 C CA . PRO B 2 284 ? -12.761 31.333 -16.750 1.000 66.23126 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 1 ATOM 3572 C C . PRO B 2 284 ? -12.581 32.220 -15.529 1.000 68.66589 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 1 ATOM 3573 O O . PRO B 2 284 ? -13.024 31.886 -14.427 1.000 62.60700 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 1 ATOM 3574 C CB . PRO B 2 284 ? -14.238 31.150 -17.119 1.000 66.98837 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 1 ATOM 3575 C CG . PRO B 2 284 ? -14.643 29.878 -16.459 1.000 68.36257 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 1 ATOM 3576 C CD . PRO B 2 284 ? -13.419 29.000 -16.464 1.000 72.90175 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 1 ATOM 3577 N N . LEU B 2 285 ? -11.906 33.354 -15.731 1.000 71.69259 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 1 ATOM 3578 C CA . LEU B 2 285 ? -11.510 34.195 -14.605 1.000 73.77147 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 1 ATOM 3579 C C . LEU B 2 285 ? -12.700 34.667 -13.780 1.000 75.12985 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 1 ATOM 3580 O O . LEU B 2 285 ? -12.518 35.055 -12.621 1.000 76.18755 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 1 ATOM 3581 C CB . LEU B 2 285 ? -10.698 35.391 -15.104 1.000 75.51760 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 1 ATOM 3582 C CG . LEU B 2 285 ? -9.224 35.093 -15.402 1.000 75.84376 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 1 ATOM 3583 C CD1 . LEU B 2 285 ? -8.436 34.948 -14.110 1.000 77.87747 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 1 ATOM 3584 C CD2 . LEU B 2 285 ? -9.077 33.839 -16.256 1.000 74.17733 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 1 ATOM 3585 N N . ALA B 2 286 ? -13.912 34.636 -14.342 1.000 71.76193 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 1 ATOM 3586 C CA . ALA B 2 286 ? -15.092 34.955 -13.547 1.000 70.92483 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 1 ATOM 3587 C C . ALA B 2 286 ? -15.355 33.896 -12.486 1.000 67.81582 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 1 ATOM 3588 O O . ALA B 2 286 ? -15.966 34.194 -11.454 1.000 72.54552 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 1 ATOM 3589 C CB . ALA B 2 286 ? -16.314 35.113 -14.451 1.000 77.59698 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 1 ATOM 3590 N N . GLU B 2 287 ? -14.906 32.663 -12.718 1.000 58.16275 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 1 ATOM 3591 C CA . GLU B 2 287 ? -15.087 31.592 -11.749 1.000 62.70012 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 1 ATOM 3592 C C . GLU B 2 287 ? -13.947 31.490 -10.744 1.000 59.31393 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 1 ATOM 3593 O O . GLU B 2 287 ? -14.111 30.832 -9.710 1.000 67.08502 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 1 ATOM 3594 C CB . GLU B 2 287 ? -15.239 30.245 -12.464 1.000 67.29227 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 1 ATOM 3595 C CG . GLU B 2 287 ? -16.256 30.243 -13.592 1.000 80.60090 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 1 ATOM 3596 C CD . GLU B 2 287 ? -17.159 29.024 -13.557 1.000 84.89299 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 1 ATOM 3597 O OE1 . GLU B 2 287 ? -18.367 29.186 -13.276 1.000 86.38698 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 1 ATOM 3598 O OE2 . GLU B 2 287 ? -16.656 27.903 -13.797 1.000 80.77679 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 1 ATOM 3599 N N . ARG B 2 288 ? -12.806 32.122 -11.009 1.000 49.35780 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 1 ATOM 3600 C CA . ARG B 2 288 ? -11.649 31.940 -10.141 1.000 44.05171 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 1 ATOM 3601 C C . ARG B 2 288 ? -11.806 32.718 -8.839 1.000 39.76069 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 1 ATOM 3602 O O . ARG B 2 288 ? -12.418 33.788 -8.791 1.000 43.33001 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 1 ATOM 3603 C CB . ARG B 2 288 ? -10.364 32.368 -10.852 1.000 47.26868 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 1 ATOM 3604 C CG . ARG B 2 288 ? -10.173 31.738 -12.221 1.000 52.14090 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 1 ATOM 3605 C CD . ARG B 2 288 ? -8.724 31.818 -12.668 1.000 48.72473 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 1 ATOM 3606 N NE . ARG B 2 288 ? -7.914 30.750 -12.088 1.000 45.53709 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 1 ATOM 3607 C CZ . ARG B 2 288 ? -6.608 30.616 -12.290 1.000 46.67832 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 1 ATOM 3608 N NH1 . ARG B 2 288 ? -5.967 31.498 -13.056 1.000 53.12736 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 1 ATOM 3609 N NH2 . ARG B 2 288 ? -5.945 29.606 -11.732 1.000 33.04009 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 1 ATOM 3610 N N . GLY B 2 289 ? -11.235 32.167 -7.772 1.000 38.19018 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 1 ATOM 3611 C CA . GLY B 2 289 ? -11.344 32.771 -6.463 1.000 43.15035 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 1 ATOM 3612 C C . GLY B 2 289 ? -12.600 32.409 -5.702 1.000 45.23889 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 1 ATOM 3613 O O . GLY B 2 289 ? -12.770 32.868 -4.566 1.000 51.17497 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 1 ATOM 3614 N N . LYS B 2 290 ? -13.486 31.616 -6.293 1.000 47.14423 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 1 ATOM 3615 C CA . LYS B 2 290 ? -14.693 31.123 -5.636 1.000 51.39266 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 1 ATOM 3616 C C . LYS B 2 290 ? -14.514 29.626 -5.408 1.000 49.62051 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 1 ATOM 3617 O O . LYS B 2 290 ? -14.788 28.812 -6.295 1.000 65.04587 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 1 ATOM 3618 C CB . LYS B 2 290 ? -15.932 31.418 -6.477 1.000 55.24216 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 1 ATOM 3619 C CG . LYS B 2 290 ? -16.356 32.881 -6.481 1.000 63.07589 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 1 ATOM 3620 C CD . LYS B 2 290 ? -17.097 33.265 -5.200 1.000 71.53539 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 1 ATOM 3621 C CE . LYS B 2 290 ? -16.183 33.261 -3.977 1.000 73.98721 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 1 ATOM 3622 N NZ . LYS B 2 290 ? -16.831 33.916 -2.800 1.000 76.47752 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 1 ATOM 3623 N N . GLY B 2 291 ? -14.056 29.267 -4.224 1.000 38.41916 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 1 ATOM 3624 C CA . GLY B 2 291 ? -13.745 27.883 -3.942 1.000 31.25178 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 1 ATOM 3625 C C . GLY B 2 291 ? -12.318 27.543 -4.301 1.000 28.96737 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 1 ATOM 3626 O O . GLY B 2 291 ? -11.468 28.407 -4.543 1.000 30.45755 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 1 ATOM 3627 N N . ILE B 2 292 ? -12.041 26.239 -4.323 1.000 26.01492 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 1 ATOM 3628 C CA . ILE B 2 292 ? -10.674 25.800 -4.544 1.000 23.42713 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 1 ATOM 3629 C C . ILE B 2 292 ? -10.289 26.051 -5.995 1.000 23.83502 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 1 ATOM 3630 O O . ILE B 2 292 ? -11.139 26.101 -6.890 1.000 24.93029 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 1 ATOM 3631 C CB . ILE B 2 292 ? -10.487 24.317 -4.166 1.000 27.08922 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 1 ATOM 3632 C CG1 . ILE B 2 292 ? -11.416 23.403 -4.963 1.000 37.96397 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 1 ATOM 3633 C CG2 . ILE B 2 292 ? -10.703 24.134 -2.658 1.000 26.40135 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 1 ATOM 3634 C CD1 . ILE B 2 292 ? -10.901 23.020 -6.359 1.000 36.36398 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 1 ATOM 3635 N N . ASP B 2 293 ? -8.999 26.254 -6.208 1.000 21.87965 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 1 ATOM 3636 C CA . ASP B 2 293 ? -8.415 26.283 -7.539 1.000 24.62781 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 1 ATOM 3637 C C . ASP B 2 293 ? -8.081 24.855 -7.955 1.000 24.21628 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 1 ATOM 3638 O O . ASP B 2 293 ? -7.338 24.170 -7.233 1.000 21.67238 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 1 ATOM 3639 C CB . ASP B 2 293 ? -7.155 27.137 -7.532 1.000 22.33392 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 1 ATOM 3640 C CG . ASP B 2 293 ? -6.425 27.107 -8.855 1.000 28.49835 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 1 ATOM 3641 O OD1 . ASP B 2 293 ? -7.037 27.485 -9.878 1.000 30.04859 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 1 ATOM 3642 O OD2 . ASP B 2 293 ? -5.247 26.703 -8.867 1.000 25.78540 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 1 ATOM 3643 N N . PRO B 2 294 ? -8.615 24.355 -9.071 1.000 22.74096 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 1 ATOM 3644 C CA . PRO B 2 294 ? -8.343 22.958 -9.438 1.000 21.01721 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 1 ATOM 3645 C C . PRO B 2 294 ? -6.867 22.611 -9.533 1.000 22.66639 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 1 ATOM 3646 O O . PRO B 2 294 ? -6.503 21.486 -9.188 1.000 20.26568 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 1 ATOM 3647 C CB . PRO B 2 294 ? -9.028 22.817 -10.810 1.000 23.19793 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 1 ATOM 3648 C CG . PRO B 2 294 ? -10.095 23.864 -10.818 1.000 31.85515 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 1 ATOM 3649 C CD . PRO B 2 294 ? -9.538 25.016 -10.017 1.000 24.02819 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 1 ATOM 3650 N N . ALA B 2 295 ? -6.016 23.507 -10.051 1.000 20.97122 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 1 ATOM 3651 C CA . ALA B 2 295 ? -4.588 23.197 -10.126 1.000 20.55988 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 1 ATOM 3652 C C . ALA B 2 295 ? -3.991 23.045 -8.731 1.000 21.80208 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 1 ATOM 3653 O O . ALA B 2 295 ? -3.191 22.131 -8.484 1.000 20.97645 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 1 ATOM 3654 C CB . ALA B 2 295 ? -3.829 24.282 -10.895 1.000 20.38717 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 1 ATOM 3655 N N . CYS B 2 296 ? -4.322 23.970 -7.828 1.000 21.73977 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 1 ATOM 3656 C CA . CYS B 2 296 ? -3.836 23.862 -6.448 1.000 22.74884 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 1 ATOM 3657 C C . CYS B 2 296 ? -4.353 22.603 -5.779 1.000 22.45824 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 1 ATOM 3658 O O . CYS B 2 296 ? -3.631 21.963 -5.002 1.000 22.35281 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 1 ATOM 3659 C CB . CYS B 2 296 ? -4.256 25.088 -5.634 1.000 21.03131 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 1 ATOM 3660 S SG . CYS B 2 296 ? -3.357 26.565 -6.081 1.000 24.97475 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 1 ATOM 3661 N N . GLN B 2 297 ? -5.613 22.248 -6.043 1.000 19.76291 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 1 ATOM 3662 C CA . GLN B 2 297 ? -6.196 21.057 -5.440 1.000 22.77880 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 1 ATOM 3663 C C . GLN B 2 297 ? -5.486 19.805 -5.927 1.000 23.33103 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 1 ATOM 3664 O O . GLN B 2 297 ? -5.258 18.868 -5.148 1.000 21.20023 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 1 ATOM 3665 C CB . GLN B 2 297 ? -7.695 20.989 -5.759 1.000 21.89966 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 1 ATOM 3666 C CG . GLN B 2 297 ? -8.444 19.898 -5.030 1.000 23.15334 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 1 ATOM 3667 C CD . GLN B 2 297 ? -8.323 20.064 -3.521 1.000 26.32624 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 1 ATOM 3668 O OE1 . GLN B 2 297 ? -8.353 21.184 -3.010 1.000 21.99835 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 1 ATOM 3669 N NE2 . GLN B 2 297 ? -8.173 18.953 -2.812 1.000 27.88742 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 1 ATOM 3670 N N . ALA B 2 298 ? -5.146 19.766 -7.220 1.000 23.27624 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 1 ATOM 3671 C CA . ALA B 2 298 ? -4.385 18.644 -7.756 1.000 20.64091 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 1 ATOM 3672 C C . ALA B 2 298 ? -3.030 18.520 -7.065 1.000 19.71166 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 1 ATOM 3673 O O . ALA B 2 298 ? -2.578 17.405 -6.770 1.000 23.40520 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 1 ATOM 3674 C CB . ALA B 2 298 ? -4.214 18.810 -9.269 1.000 23.86290 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 1 ATOM 3675 N N . ALA B 2 299 ? -2.368 19.652 -6.798 1.000 20.99891 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 1 ATOM 3676 C CA . ALA B 2 299 ? -1.079 19.618 -6.108 1.000 19.82851 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 1 ATOM 3677 C C . ALA B 2 299 ? -1.237 19.133 -4.668 1.000 20.80064 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 1 ATOM 3678 O O . ALA B 2 299 ? -0.449 18.311 -4.185 1.000 21.08138 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 1 ATOM 3679 C CB . ALA B 2 299 ? -0.436 21.003 -6.115 1.000 20.91372 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 1 ATOM 3680 N N . ALA B 2 300 ? -2.227 19.670 -3.955 1.000 17.75220 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 1 ATOM 3681 C CA . ALA B 2 300 ? -2.464 19.210 -2.583 1.000 20.25170 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 1 ATOM 3682 C C . ALA B 2 300 ? -2.811 17.723 -2.548 1.000 22.14247 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 1 ATOM 3683 O O . ALA B 2 300 ? -2.325 16.985 -1.677 1.000 20.50496 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 1 ATOM 3684 C CB . ALA B 2 300 ? -3.565 20.050 -1.937 1.000 20.70538 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 1 ATOM 3685 N N . ASP B 2 301 ? -3.671 17.268 -3.470 1.000 18.63160 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 1 ATOM 3686 C CA . ASP B 2 301 ? -4.000 15.847 -3.564 1.000 22.65465 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 1 ATOM 3687 C C . ASP B 2 301 ? -2.744 15.010 -3.774 1.000 23.22989 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 1 ATOM 3688 O O . ASP B 2 301 ? -2.530 13.995 -3.100 1.000 21.72474 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 1 ATOM 3689 C CB . ASP B 2 301 ? -4.987 15.602 -4.717 1.000 23.59233 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 1 ATOM 3690 C CG . ASP B 2 301 ? -5.522 14.173 -4.745 1.000 38.34897 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 1 ATOM 3691 O OD1 . ASP B 2 301 ? -6.553 13.911 -4.082 1.000 35.38952 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 1 ATOM 3692 O OD2 . ASP B 2 301 ? -4.919 13.304 -5.421 1.000 33.11439 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 1 ATOM 3693 N N . TYR B 2 302 ? -1.921 15.402 -4.737 1.000 19.03883 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 1 ATOM 3694 C CA . TYR B 2 302 ? -0.730 14.622 -5.046 1.000 23.49726 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 1 ATOM 3695 C C . TYR B 2 302 ? 0.232 14.582 -3.870 1.000 23.09708 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 1 ATOM 3696 O O . TYR B 2 302 ? 0.791 13.521 -3.552 1.000 21.33964 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 1 ATOM 3697 C CB . TYR B 2 302 ? -0.038 15.209 -6.271 1.000 20.06187 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 1 ATOM 3698 C CG . TYR B 2 302 ? 1.063 14.336 -6.798 1.000 25.90593 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 1 ATOM 3699 C CD1 . TYR B 2 302 ? 0.775 13.204 -7.550 1.000 32.38346 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 1 ATOM 3700 C CD2 . TYR B 2 302 ? 2.395 14.649 -6.562 1.000 30.19981 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 1 ATOM 3701 C CE1 . TYR B 2 302 ? 1.788 12.402 -8.049 1.000 36.47857 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 1 ATOM 3702 C CE2 . TYR B 2 302 ? 3.409 13.855 -7.056 1.000 31.38159 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 1 ATOM 3703 C CZ . TYR B 2 302 ? 3.102 12.736 -7.796 1.000 35.89868 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 1 ATOM 3704 O OH . TYR B 2 302 ? 4.122 11.947 -8.278 1.000 42.30762 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 1 ATOM 3705 N N . LEU B 2 303 ? 0.443 15.727 -3.213 1.000 19.43859 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 1 ATOM 3706 C CA . LEU B 2 303 ? 1.361 15.758 -2.078 1.000 20.53342 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 1 ATOM 3707 C C . LEU B 2 303 ? 0.863 14.853 -0.962 1.000 20.07096 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 1 ATOM 3708 O O . LEU B 2 303 ? 1.653 14.157 -0.315 1.000 19.44696 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 1 ATOM 3709 C CB . LEU B 2 303 ? 1.542 17.191 -1.569 1.000 20.82976 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 1 ATOM 3710 C CG . LEU B 2 303 ? 2.434 18.101 -2.408 1.000 21.61630 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 1 ATOM 3711 C CD1 . LEU B 2 303 ? 2.226 19.589 -2.024 1.000 21.60677 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 1 ATOM 3712 C CD2 . LEU B 2 303 ? 3.893 17.669 -2.266 1.000 25.24741 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 1 ATOM 3713 N N . SER B 2 304 ? -0.449 14.845 -0.721 1.000 17.92809 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 1 ATOM 3714 C CA . SER B 2 304 ? -0.971 14.017 0.360 1.000 21.01016 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 1 ATOM 3715 C C . SER B 2 304 ? -0.830 12.534 0.030 1.000 23.49045 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 1 ATOM 3716 O O . SER B 2 304 ? -0.468 11.718 0.892 1.000 21.96550 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 1 ATOM 3717 C CB . SER B 2 304 ? -2.420 14.400 0.658 1.000 24.24713 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 1 ATOM 3718 O OG . SER B 2 304 ? -3.294 13.961 -0.367 1.000 29.47312 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 1 ATOM 3719 N N . MET B 2 305 ? -1.061 12.163 -1.220 1.000 21.59408 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 1 ATOM 3720 C CA . MET B 2 305 ? -0.891 10.764 -1.574 1.000 27.07012 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 1 ATOM 3721 C C . MET B 2 305 ? 0.581 10.356 -1.546 1.000 20.10115 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 1 ATOM 3722 O O . MET B 2 305 ? 0.894 9.222 -1.173 1.000 21.76107 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 1 ATOM 3723 C CB . MET B 2 305 ? -1.554 10.503 -2.925 1.000 34.06637 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 1 ATOM 3724 C CG . MET B 2 305 ? -3.076 10.757 -2.879 1.000 57.44655 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 1 ATOM 3725 S SD . MET B 2 305 ? -3.982 9.997 -1.485 1.000 60.76128 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 1 ATOM 3726 C CE . MET B 2 305 ? -4.164 11.357 -0.346 1.000 62.75367 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 1 ATOM 3727 N N . LEU B 2 306 ? 1.503 11.264 -1.892 1.000 22.86843 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 1 ATOM 3728 C CA . LEU B 2 306 ? 2.922 10.934 -1.761 1.000 21.37863 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 1 ATOM 3729 C C . LEU B 2 306 ? 3.306 10.726 -0.303 1.000 22.32367 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 1 ATOM 3730 O O . LEU B 2 306 ? 4.081 9.817 0.026 1.000 22.90551 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 1 ATOM 3731 C CB . LEU B 2 306 ? 3.786 12.039 -2.363 1.000 21.60041 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 1 ATOM 3732 C CG . LEU B 2 306 ? 4.009 12.096 -3.873 1.000 36.05084 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 1 ATOM 3733 C CD1 . LEU B 2 306 ? 4.966 13.240 -4.163 1.000 37.16651 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 1 ATOM 3734 C CD2 . LEU B 2 306 ? 4.571 10.771 -4.392 1.000 34.04933 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 1 ATOM 3735 N N . ALA B 2 307 ? 2.801 11.586 0.581 1.000 21.24261 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 1 ATOM 3736 C CA . ALA B 2 307 ? 3.123 11.458 1.995 1.000 25.31142 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 1 ATOM 3737 C C . ALA B 2 307 ? 2.670 10.110 2.549 1.000 22.09262 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 1 ATOM 3738 O O . ALA B 2 307 ? 3.390 9.486 3.338 1.000 23.45671 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 1 ATOM 3739 C CB . ALA B 2 307 ? 2.493 12.607 2.771 1.000 25.91606 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 1 ATOM 3740 N N . LEU B 2 308 ? 1.480 9.641 2.157 1.000 20.98213 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 1 ATOM 3741 C CA . LEU B 2 308 ? 1.008 8.334 2.613 1.000 26.98198 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 1 ATOM 3742 C C . LEU B 2 308 ? 1.823 7.209 1.992 1.000 23.66639 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 1 ATOM 3743 O O . LEU B 2 308 ? 2.148 6.216 2.654 1.000 26.88976 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 1 ATOM 3744 C CB . LEU B 2 308 ? -0.460 8.148 2.249 1.000 27.82967 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 1 ATOM 3745 C CG . LEU B 2 308 ? -1.490 9.006 2.961 1.000 27.23658 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 1 ATOM 3746 C CD1 . LEU B 2 308 ? -2.830 8.751 2.289 1.000 26.71498 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 1 ATOM 3747 C CD2 . LEU B 2 308 ? -1.565 8.644 4.459 1.000 26.69396 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 1 ATOM 3748 N N . GLN B 2 309 ? 2.129 7.341 0.703 1.000 23.19014 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 1 ATOM 3749 C CA . GLN B 2 309 ? 2.956 6.353 0.022 1.000 24.78732 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 1 ATOM 3750 C C . GLN B 2 309 ? 4.331 6.257 0.670 1.000 25.76759 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 1 ATOM 3751 O O . GLN B 2 309 ? 4.929 5.174 0.719 1.000 28.17611 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 1 ATOM 3752 C CB . GLN B 2 309 ? 3.079 6.757 -1.443 1.000 27.16096 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 1 ATOM 3753 C CG . GLN B 2 309 ? 3.582 5.734 -2.404 1.000 46.12182 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 1 ATOM 3754 C CD . GLN B 2 309 ? 3.504 6.280 -3.819 1.000 59.76668 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 1 ATOM 3755 O OE1 . GLN B 2 309 ? 2.415 6.446 -4.366 1.000 68.13359 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 1 ATOM 3756 N NE2 . GLN B 2 309 ? 4.653 6.621 -4.391 1.000 58.89659 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 1 ATOM 3757 N N . LYS B 2 310 ? 4.851 7.379 1.169 1.000 22.44934 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 1 ATOM 3758 C CA . LYS B 2 310 ? 6.132 7.365 1.866 1.000 25.63358 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 1 ATOM 3759 C C . LYS B 2 310 ? 6.012 6.855 3.293 1.000 27.17032 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 1 ATOM 3760 O O . LYS B 2 310 ? 7.015 6.808 4.012 1.000 30.10687 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 1 ATOM 3761 C CB . LYS B 2 310 ? 6.743 8.765 1.860 1.000 25.37959 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 1 ATOM 3762 C CG . LYS B 2 310 ? 7.321 9.134 0.525 1.000 26.14664 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 1 ATOM 3763 C CD . LYS B 2 310 ? 7.757 10.589 0.500 1.000 28.49923 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 1 ATOM 3764 C CE . LYS B 2 310 ? 8.005 11.058 -0.944 1.000 34.53647 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 1 ATOM 3765 N NZ . LYS B 2 310 ? 9.326 10.584 -1.459 1.000 42.30853 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 1 ATOM 3766 N N . GLY B 2 311 ? 4.826 6.449 3.710 1.000 21.84403 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 1 ATOM 3767 C CA . GLY B 2 311 ? 4.644 5.832 5.009 1.000 29.24615 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 1 ATOM 3768 C C . GLY B 2 311 ? 4.326 6.774 6.148 1.000 26.40067 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 1 ATOM 3769 O O . GLY B 2 311 ? 4.439 6.370 7.309 1.000 26.56374 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 1 ATOM 3770 N N . SER B 2 312 ? 3.943 8.012 5.876 1.000 25.01263 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 1 ATOM 3771 C CA . SER B 2 312 ? 3.508 8.862 6.977 1.000 23.24706 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 1 ATOM 3772 C C . SER B 2 312 ? 2.318 8.214 7.668 1.000 29.20134 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 1 ATOM 3773 O O . SER B 2 312 ? 1.326 7.873 7.018 1.000 28.14076 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 1 ATOM 3774 C CB . SER B 2 312 ? 3.151 10.260 6.488 1.000 24.86191 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 1 ATOM 3775 O OG . SER B 2 312 ? 2.699 11.071 7.574 1.000 25.50229 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 1 ATOM 3776 N N . LYS B 2 313 ? 2.426 8.017 8.983 1.000 24.27001 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 1 ATOM 3777 C CA . LYS B 2 313 ? 1.365 7.405 9.776 1.000 25.29219 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 1 ATOM 3778 C C . LYS B 2 313 ? 0.597 8.431 10.598 1.000 28.03251 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 1 ATOM 3779 O O . LYS B 2 313 ? -0.087 8.063 11.560 1.000 32.01630 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 1 ATOM 3780 C CB . LYS B 2 313 ? 1.934 6.330 10.706 1.000 33.58087 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 1 ATOM 3781 C CG . LYS B 2 313 ? 2.998 5.426 10.098 1.000 47.82278 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 1 ATOM 3782 C CD . LYS B 2 313 ? 2.428 4.427 9.099 1.000 53.50692 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 1 ATOM 3783 C CE . LYS B 2 313 ? 3.472 3.373 8.712 1.000 57.18997 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 1 ATOM 3784 N NZ . LYS B 2 313 ? 4.670 3.937 8.004 1.000 54.14130 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 1 ATOM 3785 N N . ASP B 2 314 ? 0.701 9.706 10.250 1.000 24.89205 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 1 ATOM 3786 C CA . ASP B 2 314 ? 0.114 10.789 11.019 1.000 26.80105 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 1 ATOM 3787 C C . ASP B 2 314 ? -1.083 11.365 10.271 1.000 26.93532 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 1 ATOM 3788 O O . ASP B 2 314 ? -1.303 11.057 9.095 1.000 23.97542 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 1 ATOM 3789 C CB . ASP B 2 314 ? 1.172 11.866 11.250 1.000 26.95742 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 1 ATOM 3790 C CG . ASP B 2 314 ? 0.826 12.819 12.375 1.000 27.84420 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 1 ATOM 3791 O OD1 . ASP B 2 314 ? -0.179 12.623 13.103 1.000 23.42004 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 1 ATOM 3792 O OD2 . ASP B 2 314 ? 1.599 13.785 12.512 1.000 29.70939 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 1 ATOM 3793 N N . ASN B 2 315 ? -1.869 12.191 10.971 1.000 23.61515 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 1 ATOM 3794 C CA . ASN B 2 315 ? -2.753 13.126 10.280 1.000 21.05228 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 1 ATOM 3795 C C . ASN B 2 315 ? -1.906 14.013 9.374 1.000 20.14224 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 1 ATOM 3796 O O . ASN B 2 315 ? -0.801 14.430 9.739 1.000 21.07938 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 1 ATOM 3797 C CB . ASN B 2 315 ? -3.530 14.045 11.252 1.000 19.55343 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 1 ATOM 3798 C CG . ASN B 2 315 ? -4.312 13.312 12.345 1.000 24.08078 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 1 ATOM 3799 O OD1 . ASN B 2 315 ? -4.605 13.920 13.385 1.000 23.59372 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 1 ATOM 3800 N ND2 . ASN B 2 315 ? -4.668 12.042 12.130 1.000 21.30159 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 1 ATOM 3801 N N . ILE B 2 316 ? -2.437 14.337 8.196 1.000 17.70737 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 1 ATOM 3802 C CA . ILE B 2 316 ? -1.702 15.111 7.194 1.000 22.15406 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 1 ATOM 3803 C C . ILE B 2 316 ? -2.636 16.179 6.660 1.000 18.83792 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 1 ATOM 3804 O O . ILE B 2 316 ? -3.690 15.853 6.103 1.000 21.87346 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 1 ATOM 3805 C CB . ILE B 2 316 ? -1.208 14.241 6.026 1.000 21.83900 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 1 ATOM 3806 C CG1 . ILE B 2 316 ? -0.318 13.103 6.514 1.000 24.32970 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 1 ATOM 3807 C CG2 . ILE B 2 316 ? -0.473 15.112 5.011 1.000 22.67204 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 1 ATOM 3808 C CD1 . ILE B 2 316 ? -0.248 11.921 5.545 1.000 24.77084 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 1 ATOM 3809 N N . SER B 2 317 ? -2.249 17.444 6.806 1.000 18.33843 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 1 ATOM 3810 C CA . SER B 2 317 ? -3.072 18.565 6.370 1.000 18.79412 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 1 ATOM 3811 C C . SER B 2 317 ? -2.216 19.515 5.551 1.000 21.23922 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 1 ATOM 3812 O O . SER B 2 317 ? -1.134 19.908 6.000 1.000 20.16920 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 1 ATOM 3813 C CB . SER B 2 317 ? -3.671 19.297 7.576 1.000 20.82461 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 1 ATOM 3814 O OG . SER B 2 317 ? -4.666 18.511 8.191 1.000 22.72455 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 1 ATOM 3815 N N . ILE B 2 318 ? -2.687 19.876 4.349 1.000 18.76181 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 1 ATOM 3816 C CA . ILE B 2 318 ? -1.885 20.670 3.424 1.000 18.64783 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 1 ATOM 3817 C C . ILE B 2 318 ? -2.780 21.718 2.771 1.000 19.94732 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 1 ATOM 3818 O O . ILE B 2 318 ? -3.876 21.392 2.297 1.000 19.66367 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 1 ATOM 3819 C CB . ILE B 2 318 ? -1.232 19.805 2.323 1.000 20.84924 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 1 ATOM 3820 C CG1 . ILE B 2 318 ? -0.412 18.657 2.937 1.000 22.34571 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 1 ATOM 3821 C CG2 . ILE B 2 318 ? -0.370 20.711 1.422 1.000 21.69176 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 1 ATOM 3822 C CD1 . ILE B 2 318 ? -0.017 17.564 1.920 1.000 25.14706 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 1 ATOM 3823 N N . ILE B 2 319 ? -2.307 22.965 2.734 1.000 20.35123 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 1 ATOM 3824 C CA . ILE B 2 319 ? -2.906 24.039 1.938 1.000 19.71919 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 1 ATOM 3825 C C . ILE B 2 319 ? -1.859 24.465 0.920 1.000 15.88296 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 1 ATOM 3826 O O . ILE B 2 319 ? -0.732 24.811 1.296 1.000 18.54103 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 1 ATOM 3827 C CB . ILE B 2 319 ? -3.338 25.236 2.807 1.000 20.16408 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 1 ATOM 3828 C CG1 . ILE B 2 319 ? -4.280 24.788 3.929 1.000 18.94223 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 1 ATOM 3829 C CG2 . ILE B 2 319 ? -3.985 26.335 1.936 1.000 20.59748 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 1 ATOM 3830 C CD1 . ILE B 2 319 ? -4.723 25.956 4.859 1.000 22.81888 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 1 ATOM 3831 N N . VAL B 2 320 ? -2.214 24.409 -0.365 1.000 18.07867 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 1 ATOM 3832 C CA . VAL B 2 320 ? -1.352 24.876 -1.450 1.000 20.62143 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 1 ATOM 3833 C C . VAL B 2 320 ? -1.940 26.173 -1.980 1.000 17.16424 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 1 ATOM 3834 O O . VAL B 2 320 ? -3.121 26.208 -2.338 1.000 21.10687 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 1 ATOM 3835 C CB . VAL B 2 320 ? -1.261 23.841 -2.586 1.000 19.71287 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 1 ATOM 3836 C CG1 . VAL B 2 320 ? -0.466 24.439 -3.757 1.000 20.97295 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 1 ATOM 3837 C CG2 . VAL B 2 320 ? -0.628 22.548 -2.094 1.000 18.26635 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 1 ATOM 3838 N N . ILE B 2 321 ? -1.132 27.232 -2.033 1.000 19.45995 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 1 ATOM 3839 C CA . ILE B 2 321 ? -1.588 28.548 -2.492 1.000 22.30605 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 1 ATOM 3840 C C . ILE B 2 321 ? -0.742 28.959 -3.689 1.000 21.16478 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 1 ATOM 3841 O O . ILE B 2 321 ? 0.481 29.080 -3.576 1.000 22.16038 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 1 ATOM 3842 C CB . ILE B 2 321 ? -1.492 29.605 -1.380 1.000 23.77588 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 1 ATOM 3843 C CG1 . ILE B 2 321 ? -2.375 29.208 -0.189 1.000 25.43471 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 1 ATOM 3844 C CG2 . ILE B 2 321 ? -1.869 31.003 -1.922 1.000 30.16859 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 1 ATOM 3845 C CD1 . ILE B 2 321 ? -1.898 29.776 1.122 1.000 24.53710 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 1 ATOM 3846 N N . ASP B 2 322 ? -1.387 29.169 -4.830 1.000 22.43572 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 1 ATOM 3847 C CA . ASP B 2 322 ? -0.692 29.630 -6.025 1.000 21.89592 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 1 ATOM 3848 C C . ASP B 2 322 ? -0.551 31.148 -5.966 1.000 24.08476 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 1 ATOM 3849 O O . ASP B 2 322 ? -1.552 31.863 -5.889 1.000 27.56599 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 1 ATOM 3850 C CB . ASP B 2 322 ? -1.462 29.201 -7.278 1.000 23.97025 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 1 ATOM 3851 C CG . ASP B 2 322 ? -0.676 29.435 -8.567 1.000 28.81499 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 1 ATOM 3852 O OD1 . ASP B 2 322 ? 0.456 29.949 -8.489 1.000 28.66551 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 1 ATOM 3853 O OD2 . ASP B 2 322 ? -1.196 29.092 -9.659 1.000 27.89927 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 1 ATOM 3854 N N . LEU B 2 323 ? 0.687 31.639 -6.014 1.000 25.21258 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 1 ATOM 3855 C CA . LEU B 2 323 ? 0.979 33.062 -5.924 1.000 24.80041 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 1 ATOM 3856 C C . LEU B 2 323 ? 1.200 33.735 -7.280 1.000 27.95954 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 1 ATOM 3857 O O . LEU B 2 323 ? 1.453 34.942 -7.319 1.000 28.64953 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 1 ATOM 3858 C CB . LEU B 2 323 ? 2.206 33.278 -5.034 1.000 24.36748 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 1 ATOM 3859 C CG . LEU B 2 323 ? 2.031 32.904 -3.550 1.000 25.87671 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 1 ATOM 3860 C CD1 . LEU B 2 323 ? 3.358 33.043 -2.819 1.000 24.02451 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 1 ATOM 3861 C CD2 . LEU B 2 323 ? 0.957 33.761 -2.889 1.000 25.61861 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 1 ATOM 3862 N N . LYS B 2 324 ? 1.108 33.004 -8.383 1.000 24.45161 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 1 ATOM 3863 C CA . LYS B 2 324 ? 1.247 33.601 -9.713 1.000 28.29694 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 1 ATOM 3864 C C . LYS B 2 324 ? -0.109 34.057 -10.234 1.000 32.43699 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 1 ATOM 3865 O O . LYS B 2 324 ? -1.100 33.316 -10.154 1.000 40.41449 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 1 ATOM 3866 C CB . LYS B 2 324 ? 1.866 32.611 -10.699 1.000 33.50765 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 1 ATOM 3867 C CG . LYS B 2 324 ? 3.343 32.336 -10.497 1.000 39.02325 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 1 ATOM 3868 C CD . LYS B 2 324 ? 4.214 33.448 -11.033 1.000 41.42375 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 1 ATOM 3869 C CE . LYS B 2 324 ? 5.664 33.015 -11.017 1.000 41.31900 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 1 ATOM 3870 N NZ . LYS B 2 324 ? 6.602 34.129 -11.250 1.000 46.62582 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 1 ATOM 3871 N N . ALA B 2 325 ? -0.141 35.269 -10.789 1.000 40.36760 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 1 ATOM 3872 C CA . ALA B 2 325 ? -1.370 35.778 -11.394 1.000 52.38842 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 1 ATOM 3873 C C . ALA B 2 325 ? -1.821 34.906 -12.567 1.000 55.63711 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 1 ATOM 3874 O O . ALA B 2 325 ? -3.016 34.617 -12.729 1.000 60.67749 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 1 ATOM 3875 C CB . ALA B 2 325 ? -1.161 37.219 -11.851 1.000 51.32888 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 1 ATOM 3876 N N . GLN B 2 326 ? -0.878 34.471 -13.394 1.000 45.70630 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 1 ATOM 3877 C CA . GLN B 2 326 ? -1.213 33.663 -14.554 1.000 51.02964 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 1 ATOM 3878 C C . GLN B 2 326 ? -0.026 32.785 -14.899 1.000 48.59549 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 1 ATOM 3879 O O . GLN B 2 326 ? 1.117 33.089 -14.558 1.000 47.29296 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 1 ATOM 3880 C CB . GLN B 2 326 ? -1.613 34.530 -15.753 1.000 56.00468 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 1 ATOM 3881 C CG . GLN B 2 326 ? -2.989 35.206 -15.620 1.000 71.20786 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 1 ATOM 3882 C CD . GLN B 2 326 ? -4.172 34.237 -15.739 1.000 75.40789 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 1 ATOM 3883 O OE1 . GLN B 2 326 ? -5.004 34.150 -14.835 1.000 77.32327 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 1 ATOM 3884 N NE2 . GLN B 2 326 ? -4.260 33.526 -16.865 1.000 70.18808 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 1 ATOM 3885 N N . ARG B 2 327 ? -0.304 31.678 -15.573 1.000 44.57806 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 1 ATOM 3886 C CA . ARG B 2 327 ? 0.736 30.708 -15.905 1.000 48.06048 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 1 ATOM 3887 C C . ARG B 2 327 ? 0.611 30.323 -17.378 1.000 62.68082 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 1 ATOM 3888 O O . ARG B 2 327 ? -0.212 29.479 -17.746 1.000 48.51429 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 1 ATOM 3889 C CB . ARG B 2 327 ? 0.638 29.508 -14.996 1.000 47.18192 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 1 ATOM 3890 C CG . ARG B 2 327 ? 0.872 29.892 -13.538 1.000 35.86169 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 1 ATOM 3891 C CD . ARG B 2 327 ? 0.893 28.661 -12.702 1.000 29.52661 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 1 ATOM 3892 N NE . ARG B 2 327 ? 1.294 28.900 -11.319 1.000 29.25826 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 1 ATOM 3893 C CZ . ARG B 2 327 ? 2.556 28.888 -10.900 1.000 28.98821 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 1 ATOM 3894 N NH1 . ARG B 2 327 ? 3.555 28.697 -11.763 1.000 30.96565 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 1 ATOM 3895 N NH2 . ARG B 2 327 ? 2.830 29.080 -9.617 1.000 26.19830 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 1 ATOM 3896 N N . LYS B 2 328 ? 1.440 30.939 -18.213 1.000 46.05479 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B N 1 ATOM 3897 C CA . LYS B 2 328 ? 1.461 30.702 -19.654 1.000 59.63043 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CA 1 ATOM 3898 C C . LYS B 2 328 ? 2.710 29.916 -20.048 1.000 70.00376 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B C 1 ATOM 3899 O O . LYS B 2 328 ? 3.731 29.918 -19.343 1.000 58.54185 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B O 1 ATOM 3900 C CB . LYS B 2 328 ? 1.432 32.020 -20.434 1.000 59.69577 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CB 1 ATOM 3901 C CG . LYS B 2 328 ? 0.400 33.049 -19.967 1.000 60.36871 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CG 1 ATOM 3902 C CD . LYS B 2 328 ? 0.643 34.350 -20.771 1.000 68.38946 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CD 1 ATOM 3903 C CE . LYS B 2 328 ? -0.657 35.006 -21.274 1.000 71.04613 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B CE 1 ATOM 3904 N NZ . LYS B 2 328 ? -1.154 36.063 -20.317 1.000 69.99789 ? ? ? ? ? ? 506 LYS B NZ 1 ATOM 3905 N N . PHE B 2 329 ? 2.624 29.249 -21.198 1.000 65.59423 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B N 1 ATOM 3906 C CA . PHE B 2 329 ? 3.712 28.388 -21.660 1.000 65.43199 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CA 1 ATOM 3907 C C . PHE B 2 329 ? 4.258 28.864 -23.013 1.000 69.55270 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B C 1 ATOM 3908 O O . PHE B 2 329 ? 3.607 29.640 -23.739 1.000 61.51493 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B O 1 ATOM 3909 C CB . PHE B 2 329 ? 3.246 26.919 -21.760 1.000 56.46689 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CB 1 ATOM 3910 C CG . PHE B 2 329 ? 2.595 26.377 -20.492 1.000 57.64612 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CG 1 ATOM 3911 C CD1 . PHE B 2 329 ? 1.223 26.511 -20.276 1.000 56.71450 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD1 1 ATOM 3912 C CD2 . PHE B 2 329 ? 3.354 25.702 -19.537 1.000 57.63656 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CD2 1 ATOM 3913 C CE1 . PHE B 2 329 ? 0.623 26.005 -19.116 1.000 53.77293 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE1 1 ATOM 3914 C CE2 . PHE B 2 329 ? 2.779 25.184 -18.385 1.000 51.07800 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CE2 1 ATOM 3915 C CZ . PHE B 2 329 ? 1.408 25.332 -18.157 1.000 51.53872 ? ? ? ? ? ? 507 PHE B CZ 1 HETATM 3916 C C1 . QPZ C 3 . ? -0.697 5.760 31.964 1.000 30.98839 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C1 1 HETATM 3917 N N1 . QPZ C 3 . ? -1.802 4.400 34.044 1.000 37.81620 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A N1 1 HETATM 3918 O O1 . QPZ C 3 . ? -2.697 4.154 31.786 1.000 39.02504 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A O1 1 HETATM 3919 C C2 . QPZ C 3 . ? -0.626 7.071 31.526 1.000 35.34591 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C2 1 HETATM 3920 N N2 . QPZ C 3 . ? 2.829 7.159 30.229 1.000 31.89043 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A N2 1 HETATM 3921 O O2 . QPZ C 3 . ? -2.981 6.281 33.019 1.000 34.29011 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A O2 1 HETATM 3922 C C3 . QPZ C 3 . ? 0.551 7.538 30.960 1.000 28.40018 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C3 1 HETATM 3923 O O3 . QPZ C 3 . ? 4.963 6.839 29.541 1.000 36.57113 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A O3 1 HETATM 3924 C C4 . QPZ C 3 . ? 1.644 6.694 30.806 1.000 29.43112 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C4 1 HETATM 3925 C C5 . QPZ C 3 . ? 1.563 5.354 31.232 1.000 28.48816 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C5 1 HETATM 3926 C C6 . QPZ C 3 . ? 0.376 4.904 31.810 1.000 33.30783 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C6 1 HETATM 3927 C C7 . QPZ C 3 . ? 2.710 4.505 31.072 1.000 28.41561 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C7 1 HETATM 3928 C C8 . QPZ C 3 . ? 3.822 5.016 30.518 1.000 32.36296 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C8 1 HETATM 3929 C C9 . QPZ C 3 . ? 3.950 6.360 30.063 1.000 32.60527 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C9 1 HETATM 3930 C C10 . QPZ C 3 . ? 2.655 3.077 31.534 1.000 37.40472 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C10 1 HETATM 3931 C C11 . QPZ C 3 . ? 2.924 8.544 29.779 1.000 34.27809 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C11 1 HETATM 3932 C C12 . QPZ C 3 . ? -1.352 5.163 35.217 1.000 36.95445 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C12 1 HETATM 3933 C C13 . QPZ C 3 . ? 0.132 5.424 35.162 1.000 32.12656 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C13 1 HETATM 3934 C C14 . QPZ C 3 . ? 0.615 6.720 35.124 1.000 29.98479 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C14 1 HETATM 3935 C C15 . QPZ C 3 . ? 1.973 6.970 35.059 1.000 35.01868 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C15 1 HETATM 3936 C C16 . QPZ C 3 . ? 2.864 5.929 35.028 1.000 32.69026 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C16 1 HETATM 3937 C C17 . QPZ C 3 . ? 2.397 4.632 35.068 1.000 30.54360 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C17 1 HETATM 3938 C C18 . QPZ C 3 . ? 1.037 4.382 35.138 1.000 32.61550 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A C18 1 HETATM 3939 S S1 . QPZ C 3 . ? -2.177 5.154 32.669 1.000 35.93633 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A S1 1 HETATM 3940 H H1 . QPZ C 3 . ? -2.130 3.616 34.176 1.000 45.22685 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H1 1 HETATM 3941 H H2 . QPZ C 3 . ? -1.362 7.634 31.611 1.000 42.26251 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H2 1 HETATM 3942 H H3 . QPZ C 3 . ? 0.609 8.423 30.682 1.000 33.92764 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H3 1 HETATM 3943 H H6 . QPZ C 3 . ? 0.307 4.021 32.093 1.000 39.81681 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H6 1 HETATM 3944 H H8 . QPZ C 3 . ? 4.558 4.455 30.426 1.000 38.68297 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H8 1 HETATM 3945 H H10B . QPZ C 3 . ? 3.426 2.597 31.195 1.000 44.73308 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H10B 1 HETATM 3946 H H10A . QPZ C 3 . ? 1.843 2.661 31.203 1.000 44.73308 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H10A 1 HETATM 3947 H H10C . QPZ C 3 . ? 2.658 3.051 32.504 1.000 44.73308 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H10C 1 HETATM 3948 H H11A . QPZ C 3 . ? 3.841 8.743 29.536 1.000 40.98113 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H11A 1 HETATM 3949 H H11C . QPZ C 3 . ? 2.643 9.136 30.495 1.000 40.98113 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H11C 1 HETATM 3950 H H11B . QPZ C 3 . ? 2.349 8.674 29.008 1.000 40.98113 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H11B 1 HETATM 3951 H H12A . QPZ C 3 . ? -1.556 4.658 36.020 1.000 44.19276 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H12A 1 HETATM 3952 H H12B . QPZ C 3 . ? -1.823 6.010 35.244 1.000 44.19276 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H12B 1 HETATM 3953 H H14 . QPZ C 3 . ? 0.018 7.433 35.141 1.000 35.82916 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H14 1 HETATM 3954 H H15 . QPZ C 3 . ? 2.282 7.846 35.038 1.000 41.86983 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H15 1 HETATM 3955 H H16 . QPZ C 3 . ? 3.778 6.096 34.979 1.000 39.07573 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H16 1 HETATM 3956 H H17 . QPZ C 3 . ? 2.998 3.923 35.048 1.000 36.49973 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H17 1 HETATM 3957 H H18 . QPZ C 3 . ? 0.730 3.504 35.169 1.000 38.98602 ? ? ? ? ? ? 301 QPZ A H18 1 HETATM 3958 MN MN . MN D 4 . ? -1.464 15.803 16.073 1.000 32.36977 ? ? ? ? ? ? 601 MN B MN 1 HETATM 3959 MN MN . MN E 4 . ? 1.248 15.842 13.686 1.000 34.96587 ? ? ? ? ? ? 602 MN B MN 1 HETATM 3960 MN MN . MN F 4 . ? 7.262 15.302 13.816 1.000 42.85033 ? ? ? ? ? ? 603 MN B MN 1 HETATM 3961 MN MN . MN G 4 . ? -0.867 27.826 26.978 1.000 36.12603 ? ? ? ? ? ? 604 MN B MN 1 HETATM 3962 CL CL . CL H 5 . ? 5.960 15.992 -9.667 1.000 45.81726 ? ? ? ? ? ? 605 CL B CL 1 HETATM 3963 CL CL . CL I 5 . ? -3.362 6.637 16.957 1.000 45.06047 ? ? ? ? ? ? 606 CL B CL 1 HETATM 3964 CL CL . CL J 5 . ? -1.488 17.918 -11.804 1.000 56.37365 ? ? ? ? ? ? 607 CL B CL 1 HETATM 3965 CL CL . CL K 5 . ? -10.216 17.035 22.965 1.000 35.41912 ? ? ? ? ? ? 608 CL B CL 1 HETATM 3966 C C1 . GOL L 6 . ? 13.915 16.798 7.553 1.000 42.87369 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B C1 1 HETATM 3967 O O1 . GOL L 6 . ? 13.395 17.311 8.766 1.000 34.32611 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B O1 1 HETATM 3968 C C2 . GOL L 6 . ? 13.798 15.307 7.673 1.000 44.34349 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B C2 1 HETATM 3969 O O2 . GOL L 6 . ? 14.336 14.849 8.879 1.000 44.60297 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B O2 1 HETATM 3970 C C3 . GOL L 6 . ? 12.299 15.018 7.667 1.000 41.76032 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B C3 1 HETATM 3971 O O3 . GOL L 6 . ? 11.819 15.322 6.406 1.000 39.59166 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B O3 1 HETATM 3972 H H11 . GOL L 6 . ? 14.842 17.044 7.403 1.000 51.29584 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B H11 1 HETATM 3973 H H12 . GOL L 6 . ? 13.429 17.104 6.772 1.000 51.29584 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B H12 1 HETATM 3974 H HO1 . GOL L 6 . ? 13.415 16.671 9.326 1.000 41.03875 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B HO1 1 HETATM 3975 H H2 . GOL L 6 . ? 14.267 14.885 6.937 1.000 53.05960 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B H2 1 HETATM 3976 H HO2 . GOL L 6 . ? 14.251 14.003 8.885 1.000 53.37099 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B HO2 1 HETATM 3977 H H31 . GOL L 6 . ? 11.880 15.536 8.371 1.000 49.95980 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B H31 1 HETATM 3978 H H32 . GOL L 6 . ? 12.161 14.090 7.915 1.000 49.95980 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B H32 1 HETATM 3979 H HO3 . GOL L 6 . ? 11.805 14.593 5.979 1.000 47.35741 ? ? ? ? ? ? 609 GOL B HO3 1 HETATM 3980 O O . HOH M 7 . ? 20.351 12.531 33.337 1.000 47.03526 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 3981 O O . HOH M 7 . ? -0.658 10.038 40.755 1.000 36.70097 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 3982 O O . HOH M 7 . ? 11.045 10.557 50.913 1.000 45.29353 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 3983 O O . HOH M 7 . ? -5.093 20.558 48.954 1.000 51.20616 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 3984 O O . HOH M 7 . ? -9.636 -0.467 58.616 1.000 41.63915 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 3985 O O . HOH M 7 . ? 14.642 0.521 53.254 1.000 44.34596 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 3986 O O . HOH M 7 . ? 15.900 5.654 42.267 1.000 38.81108 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 3987 O O . HOH M 7 . ? 11.295 3.027 50.467 1.000 29.61857 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 3988 O O . HOH M 7 . ? -5.050 20.508 41.887 1.000 45.97955 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 3989 O O . HOH M 7 . ? 4.256 15.714 21.795 1.000 30.98047 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 3990 O O . HOH M 7 . ? 8.428 19.169 53.323 1.000 40.05837 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 3991 O O . HOH M 7 . ? 11.876 -4.178 41.814 1.000 40.74349 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 3992 O O . HOH M 7 . ? 6.938 6.170 27.982 1.000 31.70350 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 3993 O O . HOH M 7 . ? 0.385 9.282 22.688 1.000 28.70538 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 3994 O O . HOH M 7 . ? -0.979 5.964 39.454 1.000 64.10461 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 3995 O O . HOH M 7 . ? -6.448 5.487 55.555 1.000 39.00305 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 3996 O O . HOH M 7 . ? 10.501 17.951 51.892 1.000 37.94795 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 3997 O O . HOH M 7 . ? -11.582 -6.830 55.006 1.000 51.94330 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 3998 O O . HOH M 7 . ? -2.338 8.941 33.777 1.000 33.15900 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 3999 O O . HOH M 7 . ? -11.998 2.013 53.264 1.000 36.48375 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 4000 O O . HOH M 7 . ? -7.673 15.190 32.637 1.000 57.33950 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 4001 O O . HOH M 7 . ? 6.156 -3.951 32.247 1.000 40.81877 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 4002 O O . HOH M 7 . ? -3.078 4.236 54.216 1.000 37.36744 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 4003 O O . HOH M 7 . ? -3.191 7.942 21.260 1.000 36.92216 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 4004 O O . HOH M 7 . ? 11.634 2.655 53.152 1.000 49.60216 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 4005 O O . HOH M 7 . ? 8.121 17.577 37.405 1.000 51.15765 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 4006 O O . HOH M 7 . ? 9.423 21.433 47.800 1.000 39.27844 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 4007 O O . HOH M 7 . ? -0.156 20.294 58.236 1.000 37.84334 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 4008 O O . HOH M 7 . ? 6.097 15.155 46.902 1.000 32.28482 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 4009 O O . HOH M 7 . ? -5.409 9.277 20.017 1.000 31.92640 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 4010 O O . HOH M 7 . ? -7.922 3.615 38.879 1.000 35.09143 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 4011 O O . HOH M 7 . ? 9.599 -3.459 39.212 1.000 41.97477 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 4012 O O . HOH M 7 . ? 11.633 1.217 31.312 1.000 32.32383 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 4013 O O . HOH M 7 . ? -3.446 6.225 41.951 1.000 55.15937 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 4014 O O . HOH M 7 . ? -3.291 18.437 37.136 1.000 47.52281 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 4015 O O . HOH M 7 . ? 5.250 19.196 46.256 1.000 50.68699 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 4016 O O . HOH M 7 . ? 14.910 -7.047 36.506 1.000 72.47216 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 4017 O O . HOH M 7 . ? 7.785 20.750 58.260 1.000 37.26112 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 4018 O O . HOH M 7 . ? -11.616 4.461 56.776 1.000 50.02431 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 4019 O O . HOH M 7 . ? -6.073 7.384 57.647 1.000 39.86654 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 4020 O O . HOH M 7 . ? 1.094 16.698 42.898 1.000 36.94679 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 4021 O O . HOH M 7 . ? -7.462 11.242 31.602 1.000 31.01765 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 4022 O O . HOH M 7 . ? -10.067 -4.870 51.529 1.000 64.98584 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 4023 O O . HOH M 7 . ? -14.215 5.216 51.418 1.000 46.75657 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 4024 O O . HOH M 7 . ? 0.265 15.562 23.716 1.000 36.80801 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 4025 O O . HOH M 7 . ? -13.220 7.236 41.015 1.000 38.40027 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 4026 O O . HOH M 7 . ? -11.991 13.413 33.744 1.000 54.85804 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 4027 O O . HOH M 7 . ? 1.729 19.837 60.585 1.000 37.10080 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 4028 O O . HOH M 7 . ? 5.378 -4.225 36.450 1.000 35.82946 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 4029 O O . HOH M 7 . ? 0.981 18.584 49.494 1.000 37.08830 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 4030 O O . HOH M 7 . ? -12.546 9.916 56.338 1.000 39.24704 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 4031 O O . HOH M 7 . ? 15.309 -4.496 36.750 1.000 67.47226 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 4032 O O . HOH M 7 . ? -10.236 4.716 22.573 1.000 47.40836 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 4033 O O . HOH M 7 . ? 15.445 5.946 44.664 1.000 60.58152 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 4034 O O . HOH M 7 . ? -9.984 -7.855 34.687 1.000 46.54240 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 4035 O O . HOH M 7 . ? 5.767 20.118 61.453 1.000 41.60610 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 4036 O O . HOH M 7 . ? -15.572 3.544 45.247 1.000 40.78110 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 4037 O O . HOH M 7 . ? 1.420 5.367 39.322 1.000 49.81828 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 4038 O O . HOH M 7 . ? -14.635 -1.554 30.309 1.000 52.44391 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 4039 O O . HOH M 7 . ? 8.496 14.129 46.557 1.000 42.02272 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 4040 O O . HOH M 7 . ? 3.262 15.707 44.401 1.000 86.27216 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 4041 O O . HOH M 7 . ? 6.469 -1.611 51.200 1.000 47.77375 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 4042 O O . HOH M 7 . ? 11.561 10.439 45.930 1.000 51.24924 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 4043 O O . HOH M 7 . ? -4.096 10.492 40.554 1.000 43.43328 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 4044 O O . HOH M 7 . ? 21.626 6.482 35.532 1.000 44.26909 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 4045 O O . HOH M 7 . ? -5.138 -6.508 48.502 1.000 35.68041 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 4046 O O . HOH M 7 . ? -13.346 4.418 28.938 1.000 44.80679 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 4047 O O . HOH M 7 . ? 15.644 4.958 47.595 1.000 41.13714 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 4048 O O . HOH M 7 . ? 1.883 -5.411 25.407 1.000 61.68084 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 4049 O O . HOH M 7 . ? 11.107 12.864 44.044 1.000 72.60333 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 4050 O O . HOH M 7 . ? -4.987 3.699 39.481 1.000 40.29976 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 4051 O O . HOH M 7 . ? -2.521 -9.662 41.373 1.000 47.46215 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 4052 O O . HOH M 7 . ? 3.252 21.370 61.994 1.000 58.38634 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 4053 O O . HOH M 7 . ? 2.871 18.297 47.311 1.000 43.87035 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 4054 O O . HOH M 7 . ? 0.958 10.674 19.003 1.000 47.09745 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 4055 O O . HOH M 7 . ? -9.176 26.352 47.117 1.000 31.09342 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 4056 O O . HOH M 7 . ? -1.141 2.460 42.514 1.000 38.72617 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 4057 O O . HOH M 7 . ? -0.283 -5.801 26.692 1.000 49.69410 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 4058 O O . HOH M 7 . ? 18.764 -0.098 41.239 1.000 59.62451 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 4059 O O . HOH M 7 . ? -0.293 8.236 38.696 1.000 39.30953 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 4060 O O . HOH M 7 . ? 3.906 -4.364 43.541 1.000 52.84669 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 4061 O O . HOH M 7 . ? -12.657 7.388 58.584 1.000 60.84640 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 4062 O O . HOH M 7 . ? -12.943 -1.542 55.855 1.000 59.01058 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 4063 O O . HOH M 7 . ? 12.834 -5.635 36.697 1.000 67.24216 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 4064 O O . HOH M 7 . ? 2.103 -2.805 43.255 1.000 50.02820 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 4065 O O . HOH M 7 . ? -13.668 1.237 50.947 1.000 50.28425 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 4066 O O . HOH M 7 . ? -0.668 14.516 18.333 1.000 39.30004 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 4067 O O . HOH M 7 . ? -9.676 12.353 31.218 1.000 52.60192 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 4068 O O . HOH M 7 . ? -4.045 5.305 21.348 1.000 75.40933 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 4069 O O . HOH M 7 . ? 4.415 5.306 21.588 1.000 50.55965 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 4070 O O . HOH M 7 . ? -2.380 3.795 40.772 1.000 40.79678 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 4071 O O . HOH M 7 . ? 13.025 -0.581 29.815 1.000 44.19342 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 4072 O O . HOH M 7 . ? 9.351 -6.643 38.001 1.000 54.68781 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 4073 O O . HOH M 7 . ? -0.437 8.004 20.371 1.000 54.62226 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1 HETATM 4074 O O . HOH M 7 . ? -13.640 2.009 55.559 1.000 58.14362 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1 HETATM 4075 O O . HOH M 7 . ? 5.737 16.621 44.537 1.000 75.56216 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 4076 O O . HOH M 7 . ? -8.647 0.935 60.905 1.000 41.11847 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 4077 O O . HOH M 7 . ? 2.572 15.575 18.990 1.000 43.37778 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 4078 O O . HOH N 7 . ? 16.785 20.020 30.549 1.000 52.12259 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O 1 HETATM 4079 O O . HOH N 7 . ? -3.913 30.803 -13.205 1.000 42.74832 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O 1 HETATM 4080 O O . HOH N 7 . ? 6.464 16.770 15.418 1.000 24.37838 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O 1 HETATM 4081 O O . HOH N 7 . ? 11.239 18.194 8.614 1.000 32.82046 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O 1 HETATM 4082 O O . HOH N 7 . ? -13.813 28.786 5.327 1.000 42.05164 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O 1 HETATM 4083 O O . HOH N 7 . ? -11.994 36.922 24.126 1.000 54.82229 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O 1 HETATM 4084 O O . HOH N 7 . ? 9.906 39.392 9.214 1.000 48.94329 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O 1 HETATM 4085 O O . HOH N 7 . ? 13.044 23.419 37.782 1.000 54.19653 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O 1 HETATM 4086 O O . HOH N 7 . ? -14.050 34.901 3.971 1.000 47.54681 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O 1 HETATM 4087 O O . HOH N 7 . ? 8.826 39.244 13.448 1.000 55.33495 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O 1 HETATM 4088 O O . HOH N 7 . ? 2.490 16.508 14.853 1.000 31.10859 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O 1 HETATM 4089 O O . HOH N 7 . ? 0.684 27.652 25.142 1.000 27.78624 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O 1 HETATM 4090 O O . HOH N 7 . ? 3.280 25.448 13.960 1.000 26.55705 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O 1 HETATM 4091 O O . HOH N 7 . ? -7.742 18.289 -12.580 1.000 62.57883 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O 1 HETATM 4092 O O . HOH N 7 . ? -15.860 29.985 12.918 1.000 60.86789 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O 1 HETATM 4093 O O . HOH N 7 . ? 10.402 27.891 -10.010 1.000 39.97009 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O 1 HETATM 4094 O O . HOH N 7 . ? 7.050 29.467 -13.279 1.000 32.21796 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O 1 HETATM 4095 O O . HOH N 7 . ? 4.171 13.167 11.627 1.000 28.59727 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O 1 HETATM 4096 O O . HOH N 7 . ? -3.071 13.138 -7.204 1.000 36.29395 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O 1 HETATM 4097 O O . HOH N 7 . ? -6.884 25.737 -11.765 1.000 30.40654 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O 1 HETATM 4098 O O . HOH N 7 . ? 7.154 33.017 11.202 1.000 40.36536 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O 1 HETATM 4099 O O . HOH N 7 . ? -15.011 31.535 21.242 1.000 42.57256 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O 1 HETATM 4100 O O . HOH N 7 . ? -5.198 10.725 -5.342 1.000 60.51024 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O 1 HETATM 4101 O O . HOH N 7 . ? 13.566 31.154 21.797 1.000 44.87453 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O 1 HETATM 4102 O O . HOH N 7 . ? -12.130 24.345 7.673 1.000 43.33863 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O 1 HETATM 4103 O O . HOH N 7 . ? -5.965 11.875 21.500 1.000 26.25365 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O 1 HETATM 4104 O O . HOH N 7 . ? -5.862 14.499 30.329 1.000 39.43956 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O 1 HETATM 4105 O O . HOH N 7 . ? 11.137 17.048 19.846 1.000 36.79456 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O 1 HETATM 4106 O O . HOH N 7 . ? -9.256 28.850 -10.093 1.000 33.96887 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O 1 HETATM 4107 O O . HOH N 7 . ? -10.159 39.813 21.014 1.000 59.53093 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O 1 HETATM 4108 O O . HOH N 7 . ? -3.448 27.801 -10.438 1.000 28.84047 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O 1 HETATM 4109 O O . HOH N 7 . ? 13.202 15.189 4.161 1.000 37.21101 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O 1 HETATM 4110 O O . HOH N 7 . ? 7.591 31.625 30.154 1.000 38.81382 ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O 1 HETATM 4111 O O . HOH N 7 . ? 11.534 14.677 0.103 1.000 29.27396 ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O 1 HETATM 4112 O O . HOH N 7 . ? 10.754 11.792 0.922 1.000 31.85518 ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O 1 HETATM 4113 O O . HOH N 7 . ? 2.589 20.045 12.802 1.000 19.82294 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O 1 HETATM 4114 O O . HOH N 7 . ? -3.052 15.842 14.392 1.000 20.23014 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O 1 HETATM 4115 O O . HOH N 7 . ? -11.731 29.171 34.340 1.000 38.45079 ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O 1 HETATM 4116 O O . HOH N 7 . ? 3.026 18.500 16.316 1.000 30.90057 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O 1 HETATM 4117 O O . HOH N 7 . ? -8.850 29.853 12.172 1.000 23.81076 ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O 1 HETATM 4118 O O . HOH N 7 . ? -1.202 15.433 -10.625 1.000 45.59609 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O 1 HETATM 4119 O O . HOH N 7 . ? -0.016 14.369 15.135 1.000 34.92670 ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O 1 HETATM 4120 O O . HOH N 7 . ? 9.308 11.801 -3.857 1.000 37.84104 ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O 1 HETATM 4121 O O . HOH N 7 . ? 7.804 19.793 11.793 1.000 34.72975 ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O 1 HETATM 4122 O O . HOH N 7 . ? -8.082 19.317 -9.422 1.000 31.45740 ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O 1 HETATM 4123 O O . HOH N 7 . ? 10.792 18.554 5.930 1.000 29.79875 ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O 1 HETATM 4124 O O . HOH N 7 . ? -4.617 35.152 -8.538 1.000 42.64556 ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O 1 HETATM 4125 O O . HOH N 7 . ? -8.136 7.268 8.407 1.000 26.92197 ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O 1 HETATM 4126 O O . HOH N 7 . ? 4.692 12.195 20.512 1.000 42.79950 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O 1 HETATM 4127 O O . HOH N 7 . ? -1.157 8.494 7.939 1.000 26.31768 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O 1 HETATM 4128 O O . HOH N 7 . ? -1.943 31.135 -11.550 1.000 36.25819 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O 1 HETATM 4129 O O . HOH N 7 . ? -6.394 19.860 19.886 1.000 23.24204 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O 1 HETATM 4130 O O . HOH N 7 . ? -9.022 29.313 -5.353 1.000 24.99731 ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O 1 HETATM 4131 O O . HOH N 7 . ? 3.231 14.832 14.943 1.000 35.45130 ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O 1 HETATM 4132 O O . HOH N 7 . ? -4.815 42.168 -1.711 1.000 40.13643 ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O 1 HETATM 4133 O O . HOH N 7 . ? 19.316 24.658 17.459 1.000 40.98138 ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O 1 HETATM 4134 O O . HOH N 7 . ? -2.748 14.014 16.882 1.000 25.21400 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O 1 HETATM 4135 O O . HOH N 7 . ? 0.852 26.435 28.032 1.000 31.66965 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O 1 HETATM 4136 O O . HOH N 7 . ? -0.312 17.938 25.485 1.000 39.54371 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O 1 HETATM 4137 O O . HOH N 7 . ? 7.685 25.872 11.601 1.000 27.16016 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O 1 HETATM 4138 O O . HOH N 7 . ? 10.873 12.281 10.237 1.000 37.97081 ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O 1 HETATM 4139 O O . HOH N 7 . ? 11.384 17.948 -6.954 1.000 28.16662 ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O 1 HETATM 4140 O O . HOH N 7 . ? -9.319 13.310 19.756 1.000 28.39403 ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O 1 HETATM 4141 O O . HOH N 7 . ? -15.626 31.891 16.560 1.000 45.95866 ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O 1 HETATM 4142 O O . HOH N 7 . ? -0.381 16.112 11.905 1.000 21.63078 ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O 1 HETATM 4143 O O . HOH N 7 . ? -3.059 15.375 -8.607 1.000 32.51247 ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O 1 HETATM 4144 O O . HOH N 7 . ? 17.809 13.545 28.088 1.000 39.65691 ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O 1 HETATM 4145 O O . HOH N 7 . ? 0.617 18.808 17.563 1.000 28.31567 ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O 1 HETATM 4146 O O . HOH N 7 . ? 9.088 17.886 10.205 1.000 28.49137 ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O 1 HETATM 4147 O O . HOH N 7 . ? 13.572 31.703 36.111 1.000 58.62954 ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O 1 HETATM 4148 O O . HOH N 7 . ? 1.181 5.704 5.220 1.000 32.43368 ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O 1 HETATM 4149 O O . HOH N 7 . ? -6.457 15.351 26.875 1.000 41.77506 ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O 1 HETATM 4150 O O . HOH N 7 . ? -1.920 20.467 -23.753 1.000 42.95688 ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O 1 HETATM 4151 O O . HOH N 7 . ? 9.244 32.343 -10.538 1.000 42.80641 ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O 1 HETATM 4152 O O . HOH N 7 . ? -13.175 28.195 9.995 1.000 41.03660 ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O 1 HETATM 4153 O O . HOH N 7 . ? 12.491 24.075 7.658 1.000 42.70156 ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O 1 HETATM 4154 O O . HOH N 7 . ? 6.742 4.417 23.405 1.000 45.85570 ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O 1 HETATM 4155 O O . HOH N 7 . ? 16.366 16.160 10.298 1.000 44.94825 ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O 1 HETATM 4156 O O . HOH N 7 . ? 10.321 14.735 -7.004 1.000 43.48661 ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O 1 HETATM 4157 O O . HOH N 7 . ? -9.603 18.656 8.908 1.000 30.69387 ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O 1 HETATM 4158 O O . HOH N 7 . ? -10.340 29.499 -7.767 1.000 36.68545 ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O 1 HETATM 4159 O O . HOH N 7 . ? 17.406 25.721 -5.807 1.000 37.97356 ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O 1 HETATM 4160 O O . HOH N 7 . ? -12.617 30.915 28.387 1.000 33.91306 ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O 1 HETATM 4161 O O . HOH N 7 . ? 9.579 23.156 37.386 1.000 62.51104 ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O 1 HETATM 4162 O O . HOH N 7 . ? -15.265 34.812 21.997 1.000 53.58235 ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O 1 HETATM 4163 O O . HOH N 7 . ? 11.904 11.892 -2.552 1.000 38.26892 ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O 1 HETATM 4164 O O . HOH N 7 . ? -3.237 41.880 24.083 1.000 54.72799 ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O 1 HETATM 4165 O O . HOH N 7 . ? -0.955 7.067 -1.241 1.000 43.02261 ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O 1 HETATM 4166 O O . HOH N 7 . ? -6.370 21.966 -22.787 1.000 42.49707 ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O 1 HETATM 4167 O O . HOH N 7 . ? -3.595 30.986 -15.770 1.000 53.94809 ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O 1 HETATM 4168 O O . HOH N 7 . ? -10.696 18.138 11.152 1.000 47.31928 ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O 1 HETATM 4169 O O . HOH N 7 . ? 4.810 11.181 9.491 1.000 53.78112 ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O 1 HETATM 4170 O O . HOH N 7 . ? -11.324 11.825 15.497 1.000 35.68783 ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O 1 HETATM 4171 O O . HOH N 7 . ? -13.762 24.996 -7.124 1.000 41.44750 ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O 1 HETATM 4172 O O . HOH N 7 . ? -15.660 38.804 15.985 1.000 53.74216 ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O 1 HETATM 4173 O O . HOH N 7 . ? 12.330 24.395 11.369 1.000 37.08706 ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O 1 HETATM 4174 O O . HOH N 7 . ? -2.990 28.613 -17.669 1.000 45.32138 ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O 1 HETATM 4175 O O . HOH N 7 . ? -16.640 30.056 22.723 1.000 42.33607 ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O 1 HETATM 4176 O O . HOH N 7 . ? -13.589 22.781 20.240 1.000 37.51363 ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O 1 HETATM 4177 O O . HOH N 7 . ? 8.423 37.182 15.704 1.000 41.86560 ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O 1 HETATM 4178 O O . HOH N 7 . ? 16.860 31.598 24.492 1.000 48.39919 ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O 1 HETATM 4179 O O . HOH N 7 . ? -2.928 34.325 27.386 1.000 54.57034 ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O 1 HETATM 4180 O O . HOH N 7 . ? 16.020 31.153 -7.130 1.000 44.58503 ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O 1 HETATM 4181 O O . HOH N 7 . ? 10.430 31.717 17.536 1.000 40.72635 ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O 1 HETATM 4182 O O . HOH N 7 . ? 7.873 17.551 13.481 1.000 30.31465 ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O 1 HETATM 4183 O O . HOH N 7 . ? -3.435 33.296 -4.233 1.000 31.02236 ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O 1 HETATM 4184 O O . HOH N 7 . ? -7.750 39.017 19.738 1.000 44.67713 ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O 1 HETATM 4185 O O . HOH N 7 . ? -12.583 28.449 -8.131 1.000 48.42920 ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O 1 HETATM 4186 O O . HOH N 7 . ? 9.116 23.156 -10.011 1.000 31.58458 ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O 1 HETATM 4187 O O . HOH N 7 . ? 13.145 19.922 4.703 1.000 33.79252 ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O 1 HETATM 4188 O O . HOH N 7 . ? 13.889 36.705 -1.002 1.000 52.61442 ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O 1 HETATM 4189 O O . HOH N 7 . ? 4.914 8.514 10.394 1.000 35.43578 ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O 1 HETATM 4190 O O . HOH N 7 . ? 5.163 20.396 -14.687 1.000 39.54749 ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O 1 HETATM 4191 O O . HOH N 7 . ? 4.072 35.969 -8.134 1.000 34.91747 ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O 1 HETATM 4192 O O . HOH N 7 . ? -11.877 38.227 30.252 1.000 33.08870 ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O 1 HETATM 4193 O O . HOH N 7 . ? -2.599 25.342 -21.491 1.000 49.90308 ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O 1 HETATM 4194 O O . HOH N 7 . ? 9.896 23.019 -14.177 1.000 34.48100 ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O 1 HETATM 4195 O O . HOH N 7 . ? -4.889 23.341 27.659 1.000 36.21747 ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O 1 HETATM 4196 O O . HOH N 7 . ? -11.146 23.844 1.446 1.000 36.76304 ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O 1 HETATM 4197 O O . HOH N 7 . ? 0.894 16.534 16.740 1.000 32.28786 ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O 1 HETATM 4198 O O . HOH N 7 . ? -12.363 26.881 6.178 1.000 37.56326 ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O 1 HETATM 4199 O O . HOH N 7 . ? -7.954 19.215 32.906 1.000 46.14952 ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O 1 HETATM 4200 O O . HOH N 7 . ? 7.734 46.024 2.061 1.000 52.22581 ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O 1 HETATM 4201 O O . HOH N 7 . ? 21.677 23.325 30.974 1.000 70.88922 ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O 1 HETATM 4202 O O . HOH N 7 . ? -10.667 17.832 26.167 1.000 33.09533 ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O 1 HETATM 4203 O O . HOH N 7 . ? 11.053 24.730 -9.912 1.000 33.43408 ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O 1 HETATM 4204 O O . HOH N 7 . ? 4.019 20.856 -17.111 1.000 41.93282 ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O 1 HETATM 4205 O O . HOH N 7 . ? -15.448 34.548 17.259 1.000 34.49045 ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O 1 HETATM 4206 O O . HOH N 7 . ? -10.758 21.277 9.561 1.000 24.70342 ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O 1 HETATM 4207 O O . HOH N 7 . ? -14.474 20.691 18.809 1.000 40.37926 ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O 1 HETATM 4208 O O . HOH N 7 . ? -7.378 24.325 28.789 1.000 48.60216 ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O 1 HETATM 4209 O O . HOH N 7 . ? 6.196 13.855 14.876 1.000 42.75622 ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O 1 HETATM 4210 O O . HOH N 7 . ? 14.411 24.722 3.534 1.000 51.74999 ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O 1 HETATM 4211 O O . HOH N 7 . ? 9.443 13.158 19.206 1.000 44.90445 ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O 1 HETATM 4212 O O . HOH N 7 . ? -2.316 34.339 -7.494 1.000 46.03216 ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O 1 HETATM 4213 O O . HOH N 7 . ? 9.721 31.587 28.283 1.000 35.44704 ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O 1 HETATM 4214 O O . HOH N 7 . ? 4.384 29.641 -14.565 1.000 33.71118 ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O 1 HETATM 4215 O O . HOH N 7 . ? 3.506 37.589 -6.164 1.000 52.37329 ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O 1 HETATM 4216 O O . HOH N 7 . ? 13.781 33.430 33.112 1.000 58.73125 ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O 1 HETATM 4217 O O . HOH N 7 . ? -14.269 29.154 2.859 1.000 56.04844 ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O 1 HETATM 4218 O O . HOH N 7 . ? -13.336 8.502 17.217 1.000 62.05263 ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O 1 HETATM 4219 O O . HOH N 7 . ? -3.924 11.944 15.774 1.000 36.15236 ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O 1 HETATM 4220 O O . HOH N 7 . ? 6.911 13.242 -7.580 1.000 49.48448 ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O 1 HETATM 4221 O O . HOH N 7 . ? 0.793 29.300 27.943 1.000 31.46502 ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O 1 HETATM 4222 O O . HOH N 7 . ? 1.748 13.037 16.883 1.000 46.28645 ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O 1 HETATM 4223 O O . HOH N 7 . ? 14.941 7.808 23.360 1.000 60.66411 ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O 1 HETATM 4224 O O . HOH N 7 . ? -14.613 24.675 18.804 1.000 55.85856 ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O 1 HETATM 4225 O O . HOH N 7 . ? -5.968 19.420 37.823 1.000 58.47775 ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O 1 HETATM 4226 O O . HOH N 7 . ? 10.265 15.286 17.950 1.000 48.81017 ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O 1 HETATM 4227 O O . HOH N 7 . ? -12.819 17.315 27.171 1.000 66.34528 ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O 1 HETATM 4228 O O . HOH N 7 . ? -4.631 9.634 17.351 1.000 20.10597 ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O 1 HETATM 4229 O O . HOH N 7 . ? -15.610 18.728 13.752 1.000 68.12352 ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O 1 HETATM 4230 O O . HOH N 7 . ? -3.386 35.783 -4.148 1.000 71.46223 ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O 1 HETATM 4231 O O . HOH N 7 . ? 9.733 14.253 13.917 1.000 47.44673 ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O 1 HETATM 4232 O O . HOH N 7 . ? -7.825 12.182 23.127 1.000 37.23823 ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O 1 HETATM 4233 O O . HOH N 7 . ? -2.825 17.288 -14.577 1.000 40.44900 ? ? ? ? ? ? 856 HOH B O 1 HETATM 4234 O O . HOH N 7 . ? 7.309 7.997 9.066 1.000 49.47339 ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O 1 HETATM 4235 O O . HOH N 7 . ? 5.073 15.196 17.157 1.000 82.85192 ? ? ? ? ? ? 858 HOH B O 1 HETATM 4236 O O . HOH N 7 . ? 9.333 15.012 -12.760 1.000 60.91199 ? ? ? ? ? ? 859 HOH B O 1 HETATM 4237 O O . HOH N 7 . ? 14.223 21.120 7.162 1.000 68.21536 ? ? ? ? ? ? 860 HOH B O 1 HETATM 4238 O O . HOH N 7 . ? 9.094 10.852 11.757 1.000 55.37461 ? ? ? ? ? ? 861 HOH B O 1 HETATM 4239 O O . HOH N 7 . ? 13.519 34.101 35.328 1.000 31.58352 ? ? ? ? ? ? 862 HOH B O 1 HETATM 4240 O O . HOH N 7 . ? 7.511 13.552 17.921 1.000 63.33914 ? ? ? ? ? ? 863 HOH B O 1 HETATM 4241 O O . HOH N 7 . ? 11.705 33.169 32.075 1.000 47.32169 ? ? ? ? ? ? 864 HOH B O 1 HETATM 4242 O O . HOH N 7 . ? -13.853 10.086 15.027 1.000 41.02078 ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O 1 HETATM 4243 O O . HOH N 7 . ? -17.027 36.388 16.155 1.000 57.71543 ? ? ? ? ? ? 866 HOH B O 1 HETATM 4244 O O . HOH N 7 . ? -15.725 30.234 18.856 1.000 45.69608 ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O 1 HETATM 4245 O O . HOH N 7 . ? 5.502 21.108 36.289 1.000 64.85688 ? ? ? ? ? ? 868 HOH B O 1 HETATM 4246 O O . HOH N 7 . ? -6.333 42.319 25.163 1.000 57.71216 ? ? ? ? ? ? 869 HOH B O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 6 N N . PRO A 21 ? 1.01457 0.80273 1.07396 0.10318 -0.11207 0.09600 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 7 C CA . PRO A 21 ? 0.85530 0.63563 0.89183 0.08731 -0.10025 0.08874 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 8 C C . PRO A 21 ? 0.72624 0.54006 0.76106 0.07743 -0.09736 0.08635 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 9 O O . PRO A 21 ? 0.76609 0.60328 0.80506 0.07896 -0.10888 0.09536 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 10 C CB . PRO A 21 ? 0.87535 0.62668 0.89198 0.07891 -0.10854 0.10278 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 11 C CG . PRO A 21 ? 0.98509 0.71661 1.01315 0.09062 -0.11890 0.11390 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 12 C CD . PRO A 21 ? 0.96560 0.72711 1.01332 0.10463 -0.12471 0.11605 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 13 N N . THR A 22 ? 0.68599 0.49738 0.70979 0.06868 -0.08237 0.07397 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 14 C CA . THR A 22 ? 0.65714 0.49337 0.67903 0.05863 -0.07727 0.06916 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 15 C C . THR A 22 ? 0.62832 0.45287 0.61967 0.04700 -0.07938 0.07615 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 16 O O . THR A 22 ? 0.64396 0.43962 0.61743 0.04496 -0.07945 0.07780 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 17 C CB . THR A 22 ? 0.75928 0.59687 0.78999 0.05708 -0.05585 0.05246 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 18 O OG1 . THR A 22 ? 0.96708 0.80487 1.02471 0.06963 -0.04904 0.04549 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 19 C CG2 . THR A 22 ? 0.70168 0.57202 0.75060 0.04924 -0.05287 0.04557 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 20 N N . TYR A 23 ? 0.53498 0.38271 0.52279 0.04042 -0.08234 0.07808 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 21 C CA . TYR A 23 ? 0.52041 0.36282 0.48473 0.03126 -0.08358 0.08446 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 22 C C . TYR A 23 ? 0.51298 0.36686 0.47015 0.02411 -0.07486 0.07370 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 23 O O . TYR A 23 ? 0.53369 0.40864 0.50749 0.02435 -0.07283 0.06490 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 24 C CB . TYR A 23 ? 0.57065 0.42475 0.53083 0.03211 -0.09499 0.10148 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 25 C CG . TYR A 23 ? 0.65935 0.49656 0.62523 0.03787 -0.10225 0.11571 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 26 C CD1 . TYR A 23 ? 0.68073 0.52372 0.66009 0.04996 -0.11028 0.11986 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 27 C CD2 . TYR A 23 ? 0.60250 0.41721 0.56395 0.03156 -0.10245 0.12448 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 28 C CE1 . TYR A 23 ? 0.75826 0.58033 0.74112 0.05616 -0.11647 0.13410 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 29 C CE2 . TYR A 23 ? 0.67178 0.46689 0.64187 0.03513 -0.10822 0.13756 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 30 C CZ . TYR A 23 ? 0.76669 0.56319 0.74472 0.04772 -0.11433 0.14330 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 31 O OH . TYR A 23 ? 0.88184 0.65351 0.86672 0.05229 -0.11964 0.15747 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 32 N N . THR A 24 ? 0.48676 0.32592 0.42232 0.01804 -0.07131 0.07365 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 33 C CA . THR A 24 ? 0.48467 0.32983 0.40969 0.01220 -0.06416 0.06567 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 34 C C . THR A 24 ? 0.51749 0.39140 0.44707 0.01120 -0.07165 0.06823 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 35 O O . THR A 24 ? 0.49514 0.37982 0.42533 0.01508 -0.08157 0.08013 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 36 C CB . THR A 24 ? 0.48925 0.31434 0.39081 0.00934 -0.06357 0.06665 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 37 O OG1 . THR A 24 ? 0.55012 0.38177 0.45395 0.00834 -0.07389 0.07895 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 38 C CG2 . THR A 24 ? 0.47442 0.26633 0.36162 0.01321 -0.05896 0.06112 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 39 N N . THR A 25 ? 0.54563 0.42778 0.47468 0.00683 -0.06624 0.05692 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 40 C CA . THR A 25 ? 0.60549 0.51165 0.53471 0.00719 -0.07467 0.05406 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 41 C C . THR A 25 ? 0.49912 0.39990 0.41033 0.00221 -0.06884 0.04766 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 42 O O . THR A 25 ? 0.52347 0.43427 0.43945 -0.00056 -0.06949 0.03520 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 43 C CB . THR A 25 ? 0.58445 0.51037 0.54251 0.00807 -0.07903 0.04161 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 44 O OG1 . THR A 25 ? 0.64692 0.56209 0.62055 0.00084 -0.06281 0.02947 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 45 C CG2 . THR A 25 ? 0.59299 0.52670 0.56863 0.01687 -0.08817 0.04866 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 46 N N . HIS A 26 ? 0.51719 0.40155 0.41049 0.00170 -0.06484 0.05458 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 47 C CA . HIS A 26 ? 0.50317 0.38103 0.38006 -0.00015 -0.06019 0.04885 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 48 C C . HIS A 26 ? 0.46826 0.36721 0.33719 0.00278 -0.06593 0.04825 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 49 O O . HIS A 26 ? 0.53687 0.43206 0.39440 0.00239 -0.06241 0.03985 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 50 C CB . HIS A 26 ? 0.50725 0.36708 0.37193 0.00135 -0.05904 0.05552 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 51 C CG . HIS A 26 ? 0.51328 0.34597 0.37384 0.00165 -0.05499 0.05378 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 52 N ND1 . HIS A 26 ? 0.55835 0.37251 0.41294 0.00000 -0.04328 0.04464 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 53 C CD2 . HIS A 26 ? 0.54127 0.35949 0.40045 0.00421 -0.06020 0.05931 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 54 C CE1 . HIS A 26 ? 0.56255 0.35095 0.40560 0.00358 -0.04003 0.04547 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 55 N NE2 . HIS A 26 ? 0.56235 0.35255 0.40769 0.00646 -0.05252 0.05275 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 56 N N . HIS A 27 ? 0.47446 0.39156 0.34438 0.00766 -0.07419 0.05687 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 57 C CA . HIS A 27 ? 0.47747 0.41068 0.32982 0.01362 -0.07872 0.05600 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 58 C C . HIS A 27 ? 0.50640 0.44864 0.36148 0.01379 -0.08682 0.03691 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 59 O O . HIS A 27 ? 0.55761 0.50945 0.39252 0.02027 -0.09255 0.03146 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 60 C CB . HIS A 27 ? 0.52532 0.46880 0.36944 0.02108 -0.08370 0.07386 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 61 C CG . HIS A 27 ? 0.60544 0.55451 0.46227 0.02476 -0.09538 0.07441 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 62 N ND1 . HIS A 27 ? 0.59057 0.53013 0.46921 0.02173 -0.09468 0.07954 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 63 C CD2 . HIS A 27 ? 0.60685 0.56993 0.45813 0.03339 -0.11001 0.06882 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 64 C CE1 . HIS A 27 ? 0.63480 0.58396 0.52441 0.02828 -0.10658 0.07800 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 65 N NE2 . HIS A 27 ? 0.61529 0.57954 0.48953 0.03552 -0.11763 0.07146 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 66 N N . LEU A 28 ? 0.48190 0.42116 0.36293 0.00715 -0.08692 0.02554 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 67 C CA . LEU A 28 ? 0.52474 0.47562 0.42181 0.00499 -0.09609 0.00553 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 68 C C . LEU A 28 ? 0.56780 0.50515 0.46259 -0.00237 -0.08806 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 69 O O . LEU A 28 ? 0.59806 0.54350 0.50662 -0.00521 -0.09693 -0.02900 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 70 C CB . LEU A 28 ? 0.55667 0.51399 0.49343 0.00032 -0.09676 -0.00011 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 71 C CG . LEU A 28 ? 0.64177 0.61479 0.58680 0.01011 -0.11017 0.01013 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 72 C CD1 . LEU A 28 ? 0.64868 0.63207 0.64051 0.00675 -0.11012 0.00032 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 73 C CD2 . LEU A 28 ? 0.64944 0.63949 0.57297 0.02223 -0.13128 0.00888 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 74 N N . ALA A 29 ? 0.57463 0.48995 0.45425 -0.00485 -0.07353 -0.00375 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 75 C CA . ALA A 29 ? 0.69268 0.58827 0.56789 -0.01031 -0.06478 -0.01639 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 76 C C . ALA A 29 ? 0.65259 0.53669 0.49788 -0.00333 -0.05980 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 77 O O . ALA A 29 ? 0.61819 0.49991 0.45614 0.00038 -0.05662 0.00665 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 78 C CB . ALA A 29 ? 0.65510 0.52743 0.54801 -0.02025 -0.04871 -0.01818 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 79 N N . ILE A 30 ? 0.62640 0.50408 0.45886 -0.00116 -0.06018 -0.02144 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 80 C CA . ILE A 30 ? 0.61124 0.47852 0.42086 0.00695 -0.05454 -0.01739 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 81 C C . ILE A 30 ? 0.63175 0.46800 0.43993 0.00400 -0.04369 -0.01294 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 82 O O . ILE A 30 ? 0.64377 0.45624 0.45669 -0.00319 -0.03669 -0.02228 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 83 C CB . ILE A 30 ? 0.55475 0.41962 0.35001 0.01189 -0.05774 -0.03473 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 84 C CG1 . ILE A 30 ? 0.66788 0.55959 0.45246 0.01908 -0.07007 -0.03917 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 85 C CG2 . ILE A 30 ? 0.58394 0.43692 0.36093 0.02173 -0.05018 -0.03180 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 86 C CD1 . ILE A 30 ? 0.74123 0.62815 0.50908 0.02469 -0.07653 -0.06117 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 87 N N . PRO A 31 ? 0.55339 0.38640 0.35468 0.00978 -0.04226 0.00067 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 88 C CA . PRO A 31 ? 0.57150 0.37077 0.36236 0.01101 -0.03590 0.00356 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 89 C C . PRO A 31 ? 0.62327 0.39970 0.39808 0.01692 -0.03223 -0.00551 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 90 O O . PRO A 31 ? 0.62298 0.41359 0.39443 0.02361 -0.03535 -0.01156 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 91 C CB . PRO A 31 ? 0.65281 0.46021 0.44424 0.01750 -0.04182 0.01670 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 92 C CG . PRO A 31 ? 0.71535 0.55840 0.51653 0.02051 -0.04602 0.02081 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 93 C CD . PRO A 31 ? 0.62973 0.48775 0.43342 0.01563 -0.04686 0.01369 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 94 N N . SER A 32 ? 0.65647 0.39361 0.41801 0.01589 -0.02386 -0.00589 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 95 C CA . SER A 32 ? 0.66502 0.37120 0.40789 0.02316 -0.02005 -0.01225 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 96 C C . SER A 32 ? 0.65048 0.36872 0.38684 0.03886 -0.02947 -0.00953 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 97 O O . SER A 32 ? 0.63759 0.36732 0.37720 0.04440 -0.03681 0.00026 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 98 C CB . SER A 32 ? 0.66054 0.31741 0.38174 0.02311 -0.00870 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 99 O OG . SER A 32 ? 0.79651 0.41740 0.49400 0.03388 -0.00667 -0.00947 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 100 N N . GLY A 33 ? 0.67135 0.38834 0.40316 0.04607 -0.02935 -0.01986 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 101 C CA . GLY A 33 ? 0.66144 0.39141 0.39287 0.06234 -0.03525 -0.01904 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 102 C C . GLY A 33 ? 0.71864 0.49588 0.46662 0.06479 -0.03665 -0.01923 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 103 O O . GLY A 33 ? 0.72159 0.51509 0.47693 0.07787 -0.03787 -0.01809 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 104 N N . VAL A 34 ? 0.56813 0.36733 0.32220 0.05410 -0.03573 -0.01998 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 105 C CA . VAL A 34 ? 0.55910 0.39644 0.31805 0.05816 -0.03464 -0.01839 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 106 C C . VAL A 34 ? 0.58448 0.42088 0.32853 0.05804 -0.03480 -0.03514 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 107 O O . VAL A 34 ? 0.65912 0.47665 0.40270 0.04773 -0.03794 -0.04512 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 108 C CB . VAL A 34 ? 0.52882 0.39085 0.30185 0.04969 -0.03689 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 109 C CG1 . VAL A 34 ? 0.58402 0.47902 0.35461 0.05534 -0.03245 0.00117 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 110 C CG2 . VAL A 34 ? 0.57523 0.43512 0.36416 0.04946 -0.03990 0.00937 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 111 N N . THR A 35 ? 0.58586 0.44239 0.31902 0.06990 -0.03103 -0.03936 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 112 C CA . THR A 35 ? 0.59796 0.45323 0.31066 0.07266 -0.03469 -0.05760 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 113 C C . THR A 35 ? 0.63553 0.51477 0.34322 0.06821 -0.04096 -0.05257 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 114 O O . THR A 35 ? 0.65275 0.55198 0.37011 0.06597 -0.03806 -0.03301 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 115 C CB . THR A 35 ? 0.63227 0.49242 0.32593 0.09128 -0.02683 -0.06706 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 116 O OG1 . THR A 35 ? 0.64366 0.53724 0.33547 0.09987 -0.01667 -0.05176 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 117 C CG2 . THR A 35 ? 0.63945 0.47740 0.34065 0.09951 -0.02205 -0.07038 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 118 N N . GLN A 36 ? 0.63132 0.50611 0.32444 0.06768 -0.05179 -0.07153 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 119 C CA . GLN A 36 ? 0.60782 0.50319 0.29136 0.06759 -0.06214 -0.06880 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 120 C C . GLN A 36 ? 0.71165 0.62881 0.36885 0.08286 -0.05213 -0.05393 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 121 O O . GLN A 36 ? 0.73339 0.66710 0.38945 0.08206 -0.05295 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 122 C CB . GLN A 36 ? 0.73933 0.62629 0.41208 0.06722 -0.07992 -0.09619 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 123 C CG . GLN A 36 ? 0.94461 0.84623 0.62998 0.05968 -0.09739 -0.09661 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 124 C CD . GLN A 36 ? 1.04295 0.93676 0.73529 0.05523 -0.11840 -0.12727 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 125 O OE1 . GLN A 36 ? 1.15064 1.03958 0.88384 0.03836 -0.12403 -0.13502 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 126 N NE2 . GLN A 36 ? 0.98945 0.88175 0.64344 0.07063 -0.12957 -0.14597 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 127 N N . ASP A 37 ? 0.75499 0.67060 0.39145 0.09753 -0.04015 -0.05995 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 128 C CA . ASP A 37 ? 0.77387 0.70981 0.38847 0.11208 -0.02328 -0.04404 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 129 C C . ASP A 37 ? 0.76672 0.71916 0.41534 0.10458 -0.00997 -0.01611 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 130 O O . ASP A 37 ? 0.75705 0.72493 0.40016 0.10531 -0.00339 0.00391 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 131 C CB . ASP A 37 ? 0.78156 0.71300 0.37467 0.12973 -0.00982 -0.05750 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 132 C CG . ASP A 37 ? 0.95853 0.87679 0.50407 0.14271 -0.02133 -0.08337 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 133 O OD1 . ASP A 37 ? 0.98563 0.90454 0.51166 0.14079 -0.03900 -0.08732 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 134 O OD2 . ASP A 37 ? 0.96822 0.87494 0.49573 0.15655 -0.01458 -0.10119 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 135 N N . GLU A 38 ? 0.69304 0.63930 0.37596 0.09809 -0.00734 -0.01491 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 136 C CA . GLU A 38 ? 0.59597 0.55575 0.31496 0.09031 -0.00054 0.00707 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 137 C C . GLU A 38 ? 0.66494 0.62643 0.39217 0.07713 -0.01036 0.02019 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 138 O O . GLU A 38 ? 0.62785 0.60447 0.36953 0.07412 -0.00264 0.04081 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 139 C CB . GLU A 38 ? 0.58117 0.52686 0.32791 0.08710 -0.00439 0.00202 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 140 C CG . GLU A 38 ? 0.65128 0.59920 0.40005 0.10241 0.00600 -0.00693 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 141 C CD . GLU A 38 ? 0.64081 0.56357 0.40256 0.10302 -0.00307 -0.01633 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 142 O OE1 . GLU A 38 ? 0.64697 0.54527 0.40696 0.09157 -0.01502 -0.01844 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 143 O OE2 . GLU A 38 ? 0.66564 0.59185 0.43820 0.11660 0.00298 -0.02103 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 144 N N . PHE A 39 ? 0.66003 0.60578 0.38247 0.06908 -0.02636 0.00815 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 145 C CA . PHE A 39 ? 0.57688 0.52446 0.31202 0.05816 -0.03553 0.01887 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 146 C C . PHE A 39 ? 0.65931 0.62143 0.37216 0.06453 -0.03619 0.03001 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 147 O O . PHE A 39 ? 0.64552 0.61213 0.37031 0.05881 -0.03905 0.04601 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 148 C CB . PHE A 39 ? 0.64762 0.57809 0.38981 0.04855 -0.04916 0.00253 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 149 C CG . PHE A 39 ? 0.67491 0.60549 0.43854 0.03778 -0.05534 0.01262 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 150 C CD1 . PHE A 39 ? 0.61514 0.54015 0.39920 0.03200 -0.05039 0.02568 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 151 C CD2 . PHE A 39 ? 0.76154 0.69788 0.52561 0.03533 -0.06781 0.00735 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 152 C CE1 . PHE A 39 ? 0.69846 0.62085 0.49912 0.02405 -0.05522 0.03344 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 153 C CE2 . PHE A 39 ? 0.66025 0.59735 0.44635 0.02752 -0.07211 0.01594 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 154 C CZ . PHE A 39 ? 0.58562 0.51447 0.38799 0.02197 -0.06453 0.02907 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 155 N N . ASP A 40 ? 0.59877 0.56440 0.27460 0.07830 -0.03410 0.02180 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 156 C CA . ASP A 40 ? 0.71258 0.68670 0.35650 0.08813 -0.03405 0.03472 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 157 C C . ASP A 40 ? 0.80689 0.79197 0.46116 0.08810 -0.01295 0.06408 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 158 O O . ASP A 40 ? 0.80717 0.79390 0.44798 0.09058 -0.01278 0.08249 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 159 C CB . ASP A 40 ? 0.88811 0.85966 0.48135 0.10618 -0.03493 0.01918 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 160 C CG . ASP A 40 ? 1.05176 1.01322 0.63584 0.10559 -0.06169 -0.00956 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 161 O OD1 . ASP A 40 ? 1.11949 1.08186 0.72521 0.09575 -0.07956 -0.01076 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 162 O OD2 . ASP A 40 ? 1.10838 1.06136 0.66797 0.11488 -0.06466 -0.03213 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 163 N N . GLU A 41 ? 0.72407 0.71591 0.40567 0.08548 0.00418 0.06864 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 164 C CA . GLU A 41 ? 0.78137 0.78518 0.49130 0.08043 0.02234 0.09431 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 165 C C . GLU A 41 ? 0.67446 0.67362 0.42909 0.06368 0.01083 0.09999 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 166 O O . GLU A 41 ? 0.64765 0.64746 0.41510 0.05745 0.01298 0.11952 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 167 C CB . GLU A 41 ? 0.82491 0.84319 0.55198 0.08650 0.04502 0.09521 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 168 C CG . GLU A 41 ? 0.96537 0.99988 0.73433 0.07924 0.06510 0.12011 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 169 C CD . GLU A 41 ? 1.10392 1.15679 0.91564 0.08100 0.07965 0.11606 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 170 O OE1 . GLU A 41 ? 1.14479 1.20261 0.93700 0.09532 0.09012 0.10323 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 171 O OE2 . GLU A 41 ? 1.10848 1.17068 0.97515 0.06924 0.07859 0.12393 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 172 N N . LEU A 42 ? 0.56097 0.55092 0.33475 0.05773 -0.00113 0.08304 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 173 C CA . LEU A 42 ? 0.51359 0.49600 0.32347 0.04516 -0.01023 0.08691 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 174 C C . LEU A 42 ? 0.59150 0.56373 0.39813 0.03822 -0.02353 0.09071 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 175 O O . LEU A 42 ? 0.59828 0.56513 0.43024 0.02960 -0.02775 0.09965 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 176 C CB . LEU A 42 ? 0.48041 0.44915 0.29885 0.04428 -0.01825 0.06890 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 177 C CG . LEU A 42 ? 0.58497 0.56254 0.41619 0.05234 -0.00881 0.06438 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 178 C CD1 . LEU A 42 ? 0.53627 0.49158 0.36674 0.05347 -0.01954 0.04784 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 179 C CD2 . LEU A 42 ? 0.57090 0.56607 0.44316 0.04859 -0.00167 0.07980 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 180 N N . LYS A 43 ? 0.61270 0.58222 0.39106 0.04289 -0.03203 0.08162 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 181 C CA . LYS A 43 ? 0.57571 0.54032 0.35517 0.03907 -0.04510 0.08443 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 182 C C . LYS A 43 ? 0.58516 0.55228 0.37390 0.03755 -0.04000 0.10890 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 183 O O . LYS A 43 ? 0.59484 0.55388 0.40354 0.03068 -0.04756 0.11382 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 184 C CB . LYS A 43 ? 0.73714 0.70493 0.48569 0.04803 -0.05605 0.07243 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 185 C CG . LYS A 43 ? 0.67581 0.64141 0.43490 0.04461 -0.07353 0.06619 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 186 C CD . LYS A 43 ? 0.76640 0.73803 0.49893 0.05492 -0.08913 0.05114 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 187 C CE . LYS A 43 ? 0.84334 0.81742 0.60146 0.04988 -0.10743 0.03847 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 188 N NZ . LYS A 43 ? 0.82022 0.80310 0.55926 0.06083 -0.12895 0.02234 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 189 N N . GLN A 44 ? 0.61873 0.59438 0.39225 0.04447 -0.02502 0.12490 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 190 C CA . GLN A 44 ? 0.62531 0.59885 0.40862 0.04197 -0.01693 0.15049 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 191 C C . GLN A 44 ? 0.58744 0.55777 0.41845 0.02830 -0.01495 0.15558 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 192 O O . GLN A 44 ? 0.56159 0.52190 0.40964 0.02234 -0.01894 0.16811 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 193 C CB . GLN A 44 ? 0.61531 0.59636 0.37415 0.05134 0.00528 0.16817 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 194 C CG . GLN A 44 ? 0.75965 0.74165 0.46360 0.06806 0.00243 0.15885 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 195 C CD . GLN A 44 ? 0.87574 0.86217 0.54861 0.07969 0.02925 0.17629 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 196 O OE1 . GLN A 44 ? 0.94283 0.92607 0.62290 0.07731 0.04750 0.20333 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 197 N NE2 . GLN A 44 ? 0.88278 0.87419 0.52084 0.09254 0.03404 0.16099 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 198 N N . SER A 45 ? 0.51899 0.49578 0.37095 0.02492 -0.01117 0.14456 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 199 C CA . SER A 45 ? 0.55895 0.53232 0.45423 0.01440 -0.01464 0.14527 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 200 C C . SER A 45 ? 0.52657 0.48061 0.42603 0.00937 -0.03352 0.13387 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 201 O O . SER A 45 ? 0.49820 0.44257 0.42443 0.00199 -0.03965 0.13797 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 202 C CB . SER A 45 ? 0.61572 0.60065 0.52892 0.01623 -0.00971 0.13448 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 203 O OG . SER A 45 ? 0.66826 0.67337 0.59024 0.01977 0.01193 0.14687 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 204 N N . VAL A 46 ? 0.48460 0.43188 0.35961 0.01327 -0.04163 0.11865 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 205 C CA . VAL A 46 ? 0.52153 0.45088 0.39952 0.00936 -0.05374 0.10930 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 206 C C . VAL A 46 ? 0.53873 0.46289 0.42287 0.00772 -0.05798 0.12185 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 207 O O . VAL A 46 ? 0.46794 0.37683 0.36748 0.00336 -0.06432 0.12147 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 208 C CB . VAL A 46 ? 0.56781 0.49362 0.42585 0.01222 -0.05737 0.09179 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 209 C CG1 . VAL A 46 ? 0.57108 0.48039 0.43499 0.00832 -0.06398 0.08417 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 210 C CG2 . VAL A 46 ? 0.52725 0.45066 0.37876 0.01450 -0.05347 0.07964 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 211 N N . VAL A 47 ? 0.46659 0.40019 0.33474 0.01348 -0.05532 0.13297 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 212 C CA . VAL A 47 ? 0.50061 0.42654 0.37245 0.01465 -0.05964 0.14743 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 213 C C . VAL A 47 ? 0.51215 0.42943 0.41062 0.00700 -0.05374 0.16314 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 214 O O . VAL A 47 ? 0.61505 0.51640 0.52908 0.00386 -0.06083 0.16649 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 215 C CB . VAL A 47 ? 0.48566 0.41978 0.32706 0.02582 -0.05905 0.15786 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 216 C CG1 . VAL A 47 ? 0.62359 0.54564 0.46644 0.02954 -0.06397 0.17539 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 217 C CG2 . VAL A 47 ? 0.59457 0.53747 0.41736 0.03236 -0.07017 0.13772 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 218 N N . GLU A 48 ? 0.53600 0.46393 0.44414 0.00394 -0.04027 0.17191 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 219 C CA . GLU A 48 ? 0.58031 0.50342 0.52307 -0.00529 -0.03302 0.18761 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 220 C C . GLU A 48 ? 0.53297 0.44415 0.50764 -0.01371 -0.04637 0.17403 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 221 O O . GLU A 48 ? 0.51709 0.41188 0.51488 -0.02007 -0.05183 0.18043 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 222 C CB . GLU A 48 ? 0.60335 0.54594 0.55714 -0.00665 -0.01278 0.19775 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 223 C CG . GLU A 48 ? 0.78717 0.73239 0.71610 -0.00031 0.00631 0.22128 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 224 C CD . GLU A 48 ? 0.92204 0.88843 0.85917 0.00046 0.03053 0.22819 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 225 O OE1 . GLU A 48 ? 0.90657 0.88412 0.89350 -0.00979 0.03504 0.22518 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 226 O OE2 . GLU A 48 ? 1.00039 0.97257 0.89484 0.01271 0.04402 0.23494 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 227 N N . PHE A 49 ? 0.48534 0.40137 0.45916 -0.01249 -0.05221 0.15525 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 228 C CA . PHE A 49 ? 0.45042 0.35585 0.44990 -0.01739 -0.06510 0.14278 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 229 C C . PHE A 49 ? 0.50752 0.39188 0.48392 -0.01272 -0.07878 0.12436 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 230 O O . PHE A 49 ? 0.55103 0.41818 0.53840 -0.01407 -0.09195 0.11456 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 231 C CB . PHE A 49 ? 0.51038 0.43496 0.53013 -0.01733 -0.06152 0.13708 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 232 C CG . PHE A 49 ? 0.47723 0.42528 0.52490 -0.02183 -0.04232 0.15484 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 233 C CD1 . PHE A 49 ? 0.48388 0.42779 0.55994 -0.03126 -0.03578 0.17267 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 234 C CD2 . PHE A 49 ? 0.52219 0.49376 0.56739 -0.01602 -0.02831 0.15394 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 235 C CE1 . PHE A 49 ? 0.57312 0.53612 0.67500 -0.03600 -0.01245 0.19162 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 236 C CE2 . PHE A 49 ? 0.49262 0.48559 0.56238 -0.01898 -0.00540 0.17103 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 237 C CZ . PHE A 49 ? 0.51645 0.50516 0.61470 -0.02954 0.00394 0.19085 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 238 N N . HIS A 50 ? 0.57884 0.35228 0.32818 -0.03577 -0.03321 0.05013 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 239 C CA . HIS A 50 ? 0.53634 0.33568 0.31701 -0.02944 -0.03730 0.04880 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 240 C C . HIS A 50 ? 0.56065 0.36477 0.35713 -0.01717 -0.04815 0.06163 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 241 O O . HIS A 50 ? 0.58335 0.41029 0.40304 -0.01356 -0.05775 0.06525 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 242 C CB . HIS A 50 ? 0.51307 0.33024 0.30005 -0.03560 -0.04342 0.04308 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 243 C CG . HIS A 50 ? 0.55013 0.36711 0.32777 -0.04496 -0.03185 0.03120 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 244 N ND1 . HIS A 50 ? 0.50978 0.34094 0.30338 -0.04580 -0.02161 0.02393 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 245 C CD2 . HIS A 50 ? 0.57465 0.38115 0.32921 -0.05313 -0.02858 0.02589 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 246 C CE1 . HIS A 50 ? 0.55887 0.38972 0.34295 -0.05406 -0.01366 0.01546 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 247 N NE2 . HIS A 50 ? 0.60338 0.41929 0.36446 -0.05826 -0.01650 0.01624 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 248 N N . THR A 51 ? 0.54278 0.32570 0.32915 -0.01066 -0.04636 0.06962 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 249 C CA . THR A 51 ? 0.57469 0.36118 0.37812 0.00357 -0.05453 0.08283 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 250 C C . THR A 51 ? 0.57386 0.35114 0.38814 0.01321 -0.04039 0.08016 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 251 O O . THR A 51 ? 0.60812 0.35787 0.40394 0.01000 -0.02961 0.07614 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 252 C CB . THR A 51 ? 0.74337 0.51100 0.52533 0.00564 -0.06587 0.09653 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 253 O OG1 . THR A 51 ? 0.68272 0.45774 0.44969 -0.00413 -0.07871 0.09568 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 254 C CG2 . THR A 51 ? 0.72047 0.49620 0.52475 0.02182 -0.07601 0.11197 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 255 N N . TYR A 52 ? 0.49265 0.29242 0.33663 0.02443 -0.03981 0.08187 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 256 C CA . TYR A 52 ? 0.50611 0.29930 0.36009 0.03531 -0.02571 0.07698 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 257 C C . TYR A 52 ? 0.56567 0.36103 0.43959 0.05415 -0.03007 0.09112 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 258 O O . TYR A 52 ? 0.58023 0.40087 0.47491 0.05916 -0.04327 0.10291 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 259 C CB . TYR A 52 ? 0.47000 0.29020 0.34113 0.03475 -0.01720 0.06614 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 260 C CG . TYR A 52 ? 0.55990 0.38353 0.41722 0.01839 -0.01343 0.05353 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 261 C CD1 . TYR A 52 ? 0.58289 0.38923 0.42366 0.01154 -0.00104 0.03997 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 262 C CD2 . TYR A 52 ? 0.55541 0.39970 0.41834 0.00985 -0.02257 0.05501 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 263 C CE1 . TYR A 52 ? 0.55883 0.37260 0.39106 -0.00240 0.00190 0.02978 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 264 C CE2 . TYR A 52 ? 0.55568 0.40374 0.40887 -0.00274 -0.01838 0.04438 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 265 C CZ . TYR A 52 ? 0.51830 0.35327 0.35722 -0.00832 -0.00622 0.03253 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 266 O OH . TYR A 52 ? 0.50950 0.35230 0.34251 -0.01996 -0.00263 0.02328 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 267 N N . GLN A 53 ? 0.58104 0.35013 0.45087 0.06451 -0.01889 0.08956 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 268 C CA . GLN A 53 ? 0.59038 0.36401 0.48456 0.08601 -0.01758 0.09967 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 269 C C . GLN A 53 ? 0.62952 0.43391 0.54830 0.09358 -0.00751 0.09156 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 270 O O . GLN A 53 ? 0.63089 0.43057 0.53948 0.08834 0.00600 0.07459 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 271 C CB . GLN A 53 ? 0.62680 0.35751 0.50771 0.09510 -0.00719 0.09899 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 272 C CG . GLN A 53 ? 0.76079 0.49253 0.66758 0.12034 -0.00368 0.10895 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 273 C CD . GLN A 53 ? 0.76111 0.44409 0.65412 0.12938 0.00597 0.10909 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 274 O OE1 . GLN A 53 ? 0.74600 0.39748 0.61415 0.11925 0.00208 0.11415 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 275 N NE2 . GLN A 53 ? 0.67007 0.34525 0.57879 0.14858 0.01977 0.10348 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 276 N N . LEU A 54 ? 0.56211 0.40017 0.51315 0.10507 -0.01446 0.10438 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 277 C CA . LEU A 54 ? 0.51017 0.38286 0.48616 0.11151 -0.00502 0.10030 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 278 C C . LEU A 54 ? 0.63485 0.50034 0.62246 0.13340 0.01126 0.09781 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 279 O O . LEU A 54 ? 0.68574 0.53753 0.68275 0.14889 0.00896 0.10898 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 280 C CB . LEU A 54 ? 0.58614 0.50099 0.59502 0.11160 -0.01927 0.11583 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 281 C CG . LEU A 54 ? 0.56038 0.48768 0.56253 0.09058 -0.03288 0.11495 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 282 C CD1 . LEU A 54 ? 0.56331 0.52644 0.59976 0.09102 -0.04939 0.13125 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 283 C CD2 . LEU A 54 ? 0.52734 0.46447 0.52276 0.08107 -0.02065 0.10066 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 284 N N . SER A 55 ? 0.63861 0.51236 0.62391 0.13537 0.02776 0.08300 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 285 C CA . SER A 55 ? 0.66607 0.53923 0.66306 0.15707 0.04517 0.07836 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 286 C C . SER A 55 ? 0.60348 0.52801 0.63688 0.16705 0.04839 0.08875 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 287 O O . SER A 55 ? 0.66694 0.62305 0.71514 0.15517 0.03666 0.09846 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 288 C CB . SER A 55 ? 0.72084 0.56845 0.68748 0.15267 0.06151 0.05380 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 289 O OG . SER A 55 ? 0.80824 0.63977 0.77774 0.17397 0.07820 0.04611 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 290 N N . GLN A 56 ? 0.63694 0.56961 0.68588 0.18903 0.06536 0.08685 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 291 C CA . GLN A 56 ? 0.67016 0.65388 0.75602 0.19937 0.07110 0.09847 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 292 C C . GLN A 56 ? 0.69851 0.70873 0.77653 0.18369 0.07502 0.09171 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 293 O O . GLN A 56 ? 0.62884 0.62012 0.67311 0.17500 0.08337 0.07252 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 294 C CB . GLN A 56 ? 0.79415 0.77973 0.89375 0.22731 0.09264 0.09496 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 295 C CG . GLN A 56 ? 0.93865 0.88780 1.00050 0.23130 0.11173 0.06837 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 296 C CD . GLN A 56 ? 1.01551 0.90741 1.05592 0.23551 0.11017 0.06042 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 297 O OE1 . GLN A 56 ? 1.05577 0.93843 1.11579 0.24719 0.10183 0.07646 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 298 N NE2 . GLN A 56 ? 1.01460 0.86839 1.01561 0.22538 0.11754 0.03669 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 299 N N . ASN A 57 ? 0.60200 0.65655 0.71304 0.17945 0.06773 0.10878 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 300 C CA . ASN A 57 ? 0.58634 0.67134 0.69829 0.16780 0.07253 0.10797 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 301 C C . ASN A 57 ? 0.56302 0.62451 0.63761 0.14575 0.06553 0.09382 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 302 O O . ASN A 57 ? 0.47807 0.54217 0.53157 0.14150 0.07669 0.08144 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 303 C CB . ASN A 57 ? 0.63279 0.73694 0.74562 0.18433 0.09765 0.10135 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 304 C CG . ASN A 57 ? 0.74583 0.88478 0.90336 0.20581 0.10642 0.11839 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 305 O OD1 . ASN A 57 ? 0.75216 0.92526 0.94891 0.20172 0.09496 0.13922 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 306 N ND2 . ASN A 57 ? 0.75268 0.88310 0.90582 0.22872 0.12686 0.10900 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 307 N N . GLN A 58 ? 0.48393 0.52447 0.55043 0.13201 0.04670 0.09631 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 308 C CA . GLN A 58 ? 0.49816 0.52046 0.53491 0.11154 0.03967 0.08523 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 309 C C . GLN A 58 ? 0.47810 0.51920 0.53102 0.09596 0.02246 0.09732 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 310 O O . GLN A 58 ? 0.52215 0.58377 0.60615 0.09842 0.01202 0.11346 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 311 C CB . GLN A 58 ? 0.48976 0.46601 0.49553 0.10679 0.03515 0.07426 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 312 C CG . GLN A 58 ? 0.56539 0.51439 0.54976 0.11743 0.05136 0.05813 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 313 C CD . GLN A 58 ? 0.60242 0.50862 0.55357 0.10524 0.04804 0.04534 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 314 O OE1 . GLN A 58 ? 0.59362 0.47741 0.54144 0.10306 0.03759 0.05267 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 315 N NE2 . GLN A 58 ? 0.61914 0.51576 0.54568 0.09636 0.05647 0.02714 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 316 N N . CYS A 59 ? 0.43175 0.46444 0.46339 0.07975 0.01928 0.08835 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 317 C CA . CYS A 59 ? 0.40563 0.45180 0.44729 0.06434 0.00625 0.09529 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 318 C C . CYS A 59 ? 0.41992 0.43449 0.43075 0.05022 -0.00222 0.08418 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 319 O O . CYS A 59 ? 0.44330 0.43585 0.42647 0.04906 0.00611 0.07010 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 320 C CB . CYS A 59 ? 0.45045 0.52482 0.50045 0.06199 0.01607 0.09683 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 321 S SG . CYS A 59 ? 0.60111 0.68311 0.65567 0.04336 0.00461 0.10072 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 322 N N . SER A 60 ? 0.39436 0.40604 0.40946 0.03933 -0.01848 0.08979 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 323 C CA . SER A 60 ? 0.38704 0.37025 0.37263 0.02717 -0.02489 0.07990 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 324 C C . SER A 60 ? 0.39594 0.38575 0.38846 0.01405 -0.03793 0.08299 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 325 O O . SER A 60 ? 0.43534 0.44212 0.45333 0.01336 -0.04895 0.09433 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 326 C CB . SER A 60 ? 0.39964 0.35583 0.36954 0.03058 -0.03133 0.08085 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 327 O OG . SER A 60 ? 0.48797 0.41853 0.42829 0.01863 -0.03520 0.07226 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 328 N N . SER A 61 ? 0.39288 0.36834 0.36369 0.00351 -0.03691 0.07234 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 329 C CA . SER A 61 ? 0.40681 0.38479 0.38237 -0.00773 -0.04683 0.07262 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 330 C C . SER A 61 ? 0.42578 0.37757 0.36989 -0.01647 -0.04771 0.06071 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 331 O O . SER A 61 ? 0.40833 0.34610 0.33126 -0.01581 -0.03796 0.05243 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 332 C CB . SER A 61 ? 0.40281 0.40406 0.39762 -0.00905 -0.04026 0.07556 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 333 O OG . SER A 61 ? 0.58080 0.58192 0.58391 -0.01884 -0.04950 0.07654 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 334 N N . LEU A 62 ? 0.43454 0.37954 0.37601 -0.02505 -0.05918 0.05955 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 335 C CA . LEU A 62 ? 0.41775 0.34074 0.33062 -0.03293 -0.05886 0.04845 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 336 C C . LEU A 62 ? 0.41953 0.34771 0.34154 -0.03952 -0.06017 0.04438 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 337 O O . LEU A 62 ? 0.42512 0.35995 0.36566 -0.04258 -0.07119 0.04941 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 338 C CB . LEU A 62 ? 0.43110 0.33533 0.32418 -0.03555 -0.07123 0.04920 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 339 C CG . LEU A 62 ? 0.50332 0.38746 0.36736 -0.04398 -0.07124 0.03816 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 340 C CD1 . LEU A 62 ? 0.49198 0.36585 0.33628 -0.04452 -0.05514 0.03084 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 341 C CD2 . LEU A 62 ? 0.51288 0.38080 0.35453 -0.04705 -0.08561 0.03945 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 342 N N . LEU A 63 ? 0.39163 0.31711 0.30340 -0.04168 -0.04923 0.03584 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 343 C CA . LEU A 63 ? 0.37561 0.30417 0.29587 -0.04567 -0.04839 0.03203 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 344 C C . LEU A 63 ? 0.44326 0.35236 0.33745 -0.05049 -0.04491 0.01986 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 345 O O . LEU A 63 ? 0.44235 0.34182 0.31462 -0.05111 -0.03797 0.01501 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 346 C CB . LEU A 63 ? 0.42292 0.37216 0.35904 -0.04199 -0.03780 0.03479 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 347 C CG . LEU A 63 ? 0.48829 0.46020 0.44807 -0.03615 -0.03701 0.04690 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 348 C CD1 . LEU A 63 ? 0.58822 0.57966 0.55713 -0.03319 -0.02729 0.04904 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 349 C CD2 . LEU A 63 ? 0.46722 0.44439 0.45098 -0.03829 -0.04828 0.05663 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 350 N N . ALA A 64 ? 0.43053 0.33323 0.32802 -0.05382 -0.04857 0.01505 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 351 C CA . ALA A 64 ? 0.46459 0.35023 0.33869 -0.05691 -0.04361 0.00286 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 352 C C . ALA A 64 ? 0.48647 0.37818 0.37622 -0.05535 -0.03696 -0.00070 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 353 O O . ALA A 64 ? 0.43760 0.33962 0.35400 -0.05378 -0.04090 0.00635 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 354 C CB . ALA A 64 ? 0.46457 0.32911 0.31879 -0.06147 -0.05560 -0.00274 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 355 N N . GLN A 65 ? 0.44150 0.32807 0.31657 -0.05529 -0.02604 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 356 C CA . GLN A 65 ? 0.47056 0.36351 0.36118 -0.05177 -0.01871 -0.01319 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 357 C C . GLN A 65 ? 0.45944 0.33733 0.32808 -0.05223 -0.01022 -0.02632 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 358 O O . GLN A 65 ? 0.44137 0.32035 0.29206 -0.05420 -0.00103 -0.02988 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 359 C CB . GLN A 65 ? 0.46431 0.38322 0.37245 -0.04824 -0.01023 -0.00676 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 360 C CG . GLN A 65 ? 0.50832 0.43728 0.43567 -0.04298 -0.00378 -0.00714 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 361 C CD . GLN A 65 ? 0.58286 0.50526 0.53097 -0.04034 -0.01142 -0.00190 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 362 O OE1 . GLN A 65 ? 0.55682 0.49132 0.52397 -0.03960 -0.01711 0.01040 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 363 N NE2 . GLN A 65 ? 0.48466 0.38664 0.42891 -0.03915 -0.01077 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 364 N N . ARG A 66 ? 0.42918 0.29255 0.30012 -0.05048 -0.01237 -0.03347 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 365 C CA . ARG A 66 ? 0.50924 0.35857 0.36118 -0.04857 -0.00233 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 366 C C . ARG A 66 ? 0.50469 0.37282 0.37638 -0.04182 0.01212 -0.04678 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 367 O O . ARG A 66 ? 0.47264 0.35530 0.37473 -0.03715 0.01060 -0.03831 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 368 C CB . ARG A 66 ? 0.56808 0.39235 0.41576 -0.04872 -0.01095 -0.05658 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 369 C CG . ARG A 66 ? 0.78260 0.58910 0.61131 -0.04473 -0.00041 -0.07290 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 370 C CD . ARG A 66 ? 0.88323 0.66289 0.71227 -0.04563 -0.01151 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 371 N NE . ARG A 66 ? 0.79306 0.56524 0.61769 -0.05485 -0.03151 -0.07829 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 372 C CZ . ARG A 66 ? 0.66875 0.43084 0.45893 -0.06110 -0.03926 -0.08297 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 373 N NH1 . ARG A 66 ? 0.71597 0.47289 0.47197 -0.05952 -0.02737 -0.09141 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 374 N NH2 . ARG A 66 ? 0.67417 0.43347 0.46519 -0.06870 -0.05856 -0.07762 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 375 N N . ILE A 67 ? 0.50971 0.37979 0.36535 -0.04130 0.02603 -0.05434 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 376 C CA . ILE A 67 ? 0.47387 0.36652 0.34988 -0.03546 0.03981 -0.05362 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 377 C C . ILE A 67 ? 0.53551 0.41704 0.39669 -0.03092 0.05379 -0.06692 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 378 O O . ILE A 67 ? 0.54943 0.41860 0.37850 -0.03582 0.05918 -0.07385 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 379 C CB . ILE A 67 ? 0.47768 0.39384 0.35552 -0.04100 0.04502 -0.04717 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 380 C CG1 . ILE A 67 ? 0.51298 0.43593 0.39775 -0.04495 0.03266 -0.03665 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 381 C CG2 . ILE A 67 ? 0.41476 0.36001 0.31922 -0.03600 0.05580 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 382 C CD1 . ILE A 67 ? 0.45420 0.39240 0.33518 -0.05137 0.03713 -0.03365 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 383 N N . ARG A 68 ? 0.51042 0.42883 0.32244 -0.03453 0.11867 -0.04461 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 384 C CA . ARG A 68 ? 0.65866 0.57723 0.45899 -0.02999 0.13363 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 385 C C . ARG A 68 ? 0.68629 0.62378 0.50050 -0.02456 0.13843 -0.03464 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 386 O O . ARG A 68 ? 0.62478 0.56609 0.45240 -0.01480 0.14962 -0.03212 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 387 C CB . ARG A 68 ? 0.76331 0.66235 0.56187 -0.02335 0.14732 -0.05976 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 388 C CG . ARG A 68 ? 0.88767 0.76856 0.66395 -0.03158 0.14770 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 389 C CD . ARG A 68 ? 0.89631 0.75378 0.66506 -0.02490 0.16507 -0.08917 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 390 N NE . ARG A 68 ? 0.90142 0.75129 0.69106 -0.01301 0.17199 -0.08195 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 391 C CZ . ARG A 68 ? 0.94262 0.78237 0.74477 -0.01453 0.16607 -0.08016 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 392 N NH1 . ARG A 68 ? 0.99985 0.83748 0.79784 -0.02797 0.15348 -0.08571 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 393 N NH2 . ARG A 68 ? 0.92320 0.75709 0.74194 -0.00191 0.17291 -0.07236 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 394 N N . ALA A 69 ? 0.67035 0.62032 0.48081 -0.03122 0.12992 -0.02554 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 395 C CA . ALA A 69 ? 0.57976 0.54807 0.40176 -0.03035 0.13385 -0.01278 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 396 C C . ALA A 69 ? 0.54181 0.51478 0.34595 -0.03895 0.12839 -0.00673 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 397 O O . ALA A 69 ? 0.58350 0.54819 0.37313 -0.04399 0.11697 -0.00936 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 398 C CB . ALA A 69 ? 0.49245 0.46881 0.34115 -0.02895 0.12635 -0.00326 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 399 N N . PRO A 70 ? 0.57550 0.56234 0.38002 -0.04051 0.13651 0.00198 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 400 C CA . PRO A 70 ? 0.54534 0.53338 0.33040 -0.04845 0.13261 0.00963 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 401 C C . PRO A 70 ? 0.53168 0.51632 0.32412 -0.05411 0.11768 0.01960 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 402 O O . PRO A 70 ? 0.50293 0.49157 0.31919 -0.05369 0.11364 0.02375 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 403 C CB . PRO A 70 ? 0.62750 0.63218 0.41585 -0.04917 0.14759 0.01689 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 404 C CG . PRO A 70 ? 0.66645 0.67841 0.47022 -0.03912 0.16029 0.00930 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 405 C CD . PRO A 70 ? 0.61116 0.61436 0.43254 -0.03471 0.15087 0.00528 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 406 N N . ASN A 71 ? 0.62135 0.59836 0.39156 -0.05848 0.10954 0.02347 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 407 C CA . ASN A 71 ? 0.56493 0.53468 0.33897 -0.06166 0.09529 0.03181 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 408 C C . ASN A 71 ? 0.56955 0.54429 0.35996 -0.06721 0.09780 0.04423 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 409 O O . ASN A 71 ? 0.52320 0.49290 0.32682 -0.06874 0.08801 0.04827 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 410 C CB . ASN A 71 ? 0.69157 0.65299 0.43680 -0.06292 0.08709 0.03515 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 411 C CG . ASN A 71 ? 0.67937 0.64307 0.40334 -0.06641 0.09698 0.04324 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 412 O OD1 . ASN A 71 ? 0.61343 0.58321 0.32466 -0.06505 0.10742 0.03651 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 413 N ND2 . ASN A 71 ? 0.63483 0.59191 0.35343 -0.07105 0.09478 0.05764 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 414 N N . ASP A 72 ? 0.58027 0.56620 0.37113 -0.07096 0.11130 0.04940 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 415 C CA . ASP A 72 ? 0.53595 0.52978 0.34509 -0.07869 0.11408 0.05965 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 416 C C . ASP A 72 ? 0.55676 0.56226 0.39745 -0.07559 0.11224 0.05565 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 417 O O . ASP A 72 ? 0.54784 0.55472 0.40394 -0.08154 0.10651 0.06135 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 418 C CB . ASP A 72 ? 0.52676 0.53450 0.33168 -0.08426 0.13013 0.06566 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 419 C CG . ASP A 72 ? 0.75639 0.75135 0.53008 -0.08947 0.13162 0.07415 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 420 O OD1 . ASP A 72 ? 0.63151 0.60732 0.38922 -0.08869 0.11909 0.07699 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 421 O OD2 . ASP A 72 ? 0.82355 0.82843 0.58807 -0.09333 0.14566 0.07855 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 422 N N . VAL A 73 ? 0.49843 0.51121 0.34745 -0.06607 0.11733 0.04590 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 423 C CA . VAL A 73 ? 0.49904 0.52201 0.37537 -0.06071 0.11545 0.04312 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 424 C C . VAL A 73 ? 0.47436 0.48267 0.35383 -0.05988 0.09996 0.04144 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 425 O O . VAL A 73 ? 0.47675 0.49053 0.37472 -0.06179 0.09373 0.04484 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 426 C CB . VAL A 73 ? 0.52212 0.55106 0.40269 -0.04901 0.12598 0.03398 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 427 C CG1 . VAL A 73 ? 0.58039 0.61784 0.48654 -0.04132 0.12355 0.03261 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 428 C CG2 . VAL A 73 ? 0.55917 0.60510 0.43778 -0.04838 0.14245 0.03555 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 429 N N . VAL A 74 ? 0.50047 0.49220 0.36198 -0.05720 0.09363 0.03553 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 430 C CA . VAL A 74 ? 0.47772 0.45800 0.34234 -0.05587 0.07982 0.03357 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 431 C C . VAL A 74 ? 0.52279 0.49797 0.38810 -0.06284 0.07092 0.04291 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 432 O O . VAL A 74 ? 0.47670 0.45121 0.35670 -0.06273 0.06327 0.04395 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 433 C CB . VAL A 74 ? 0.49747 0.46561 0.34247 -0.05343 0.07493 0.02555 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 434 C CG1 . VAL A 74 ? 0.44049 0.40033 0.28953 -0.05219 0.06115 0.02400 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 435 C CG2 . VAL A 74 ? 0.48623 0.45497 0.32977 -0.04792 0.08480 0.01455 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 436 N N . TRP A 75 ? 0.47729 0.44699 0.32502 -0.06889 0.07268 0.04997 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 437 C CA . TRP A 75 ? 0.48418 0.44276 0.32873 -0.07546 0.06555 0.05910 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 438 C C . TRP A 75 ? 0.49567 0.46467 0.36266 -0.08238 0.06805 0.06303 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 439 O O . TRP A 75 ? 0.49248 0.45288 0.36563 -0.08555 0.05950 0.06541 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 440 C CB . TRP A 75 ? 0.47802 0.42683 0.29725 -0.08015 0.06914 0.06735 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 441 C CG . TRP A 75 ? 0.51690 0.44918 0.33043 -0.08714 0.06427 0.07780 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 442 C CD1 . TRP A 75 ? 0.61155 0.54101 0.42179 -0.09808 0.07228 0.08744 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 443 C CD2 . TRP A 75 ? 0.48930 0.40378 0.29920 -0.08379 0.05139 0.07927 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 444 N NE1 . TRP A 75 ? 0.52950 0.43666 0.33272 -0.10225 0.06533 0.09466 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 445 C CE2 . TRP A 75 ? 0.51109 0.40899 0.31396 -0.09247 0.05243 0.08969 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 446 C CE3 . TRP A 75 ? 0.48004 0.39115 0.29219 -0.07446 0.04001 0.07260 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 447 C CZ2 . TRP A 75 ? 0.56485 0.44044 0.36119 -0.09040 0.04254 0.09335 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 448 C CZ3 . TRP A 75 ? 0.57972 0.47316 0.38728 -0.07214 0.03005 0.07647 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 449 C CH2 . TRP A 75 ? 0.50124 0.37594 0.30025 -0.07923 0.03137 0.08661 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 450 N N . SER A 76 ? 0.46903 0.45824 0.34844 -0.08471 0.07973 0.06315 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 451 C CA . SER A 76 ? 0.43626 0.44148 0.33869 -0.09215 0.08153 0.06626 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 452 C C . SER A 76 ? 0.41933 0.42835 0.34026 -0.08666 0.07203 0.06116 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 453 O O . SER A 76 ? 0.44326 0.45791 0.37803 -0.09389 0.06768 0.06327 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 454 C CB . SER A 76 ? 0.47489 0.50709 0.39011 -0.09259 0.09567 0.06640 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 455 O OG . SER A 76 ? 0.58667 0.62997 0.51212 -0.07933 0.09842 0.05874 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 456 N N . ILE A 77 ? 0.42905 0.43505 0.34958 -0.07483 0.06930 0.05416 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 457 C CA . ILE A 77 ? 0.37590 0.38312 0.31061 -0.06872 0.06087 0.05007 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 458 C C . ILE A 77 ? 0.43452 0.42096 0.35962 -0.07057 0.04839 0.05056 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 459 O O . ILE A 77 ? 0.41401 0.40075 0.34937 -0.07299 0.04121 0.05099 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 460 C CB . ILE A 77 ? 0.36836 0.37683 0.30453 -0.05644 0.06450 0.04300 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 461 C CG1 . ILE A 77 ? 0.45745 0.48677 0.40558 -0.05176 0.07721 0.04271 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 462 C CG2 . ILE A 77 ? 0.38607 0.39037 0.33152 -0.05008 0.05561 0.03960 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 463 C CD1 . ILE A 77 ? 0.45015 0.47369 0.39234 -0.04092 0.08443 0.03578 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 464 N N . VAL A 78 ? 0.39401 0.36374 0.29879 -0.06861 0.04572 0.05010 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 465 C CA . VAL A 78 ? 0.44888 0.40093 0.34410 -0.06660 0.03429 0.04999 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 466 C C . VAL A 78 ? 0.48320 0.42362 0.37523 -0.07482 0.03009 0.05673 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 467 O O . VAL A 78 ? 0.50393 0.43439 0.39795 -0.07331 0.02124 0.05584 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 468 C CB . VAL A 78 ? 0.48848 0.43087 0.36263 -0.06253 0.03288 0.04851 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 469 C CG1 . VAL A 78 ? 0.51760 0.44374 0.38001 -0.06018 0.02185 0.05109 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 470 C CG2 . VAL A 78 ? 0.47013 0.41953 0.34754 -0.05570 0.03515 0.03929 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 471 N N . ARG A 79 ? 0.46165 0.40151 0.34760 -0.08404 0.03730 0.06331 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 472 C CA . ARG A 79 ? 0.49572 0.41789 0.37373 -0.09334 0.03491 0.07019 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 473 C C . ARG A 79 ? 0.49238 0.41961 0.38873 -0.10052 0.03149 0.06819 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 474 O O . ARG A 79 ? 0.51997 0.42801 0.40934 -0.10823 0.02832 0.07174 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 475 C CB . ARG A 79 ? 0.49640 0.41741 0.36350 -0.10305 0.04544 0.07813 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 476 C CG . ARG A 79 ? 0.45062 0.39856 0.33747 -0.11107 0.05562 0.07755 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 477 C CD . ARG A 79 ? 0.47369 0.42305 0.34919 -0.12003 0.06768 0.08524 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 478 N NE . ARG A 79 ? 0.50116 0.42612 0.36236 -0.13178 0.06780 0.09400 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 479 C CZ . ARG A 79 ? 0.64254 0.56958 0.51575 -0.14714 0.07051 0.09630 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 480 N NH1 . ARG A 79 ? 0.64912 0.54779 0.50591 -0.15811 0.07179 0.10431 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 481 N NH2 . ARG A 79 ? 0.52064 0.47798 0.42174 -0.15156 0.07200 0.09052 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 482 N N . ARG A 80 ? 0.48895 0.44039 0.40691 -0.09801 0.03217 0.06261 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 483 C CA . ARG A 80 ? 0.54716 0.50926 0.48265 -0.10554 0.02883 0.06042 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 484 C C . ARG A 80 ? 0.47823 0.42535 0.41160 -0.09968 0.01737 0.05605 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 485 O O . ARG A 80 ? 0.42993 0.38894 0.37448 -0.09089 0.01318 0.05085 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 486 C CB . ARG A 80 ? 0.53508 0.53121 0.49323 -0.10294 0.03389 0.05749 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 487 C CG . ARG A 80 ? 0.52407 0.53886 0.48834 -0.11229 0.04557 0.06188 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 488 C CD . ARG A 80 ? 0.75573 0.77541 0.72814 -0.13055 0.04565 0.06408 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 489 N NE . ARG A 80 ? 0.84650 0.90200 0.84542 -0.13282 0.04525 0.06055 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 490 C CZ . ARG A 80 ? 0.83860 0.92628 0.85402 -0.13869 0.05451 0.06252 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 491 N NH1 . ARG A 80 ? 0.85734 0.94396 0.86455 -0.14385 0.06591 0.06789 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 492 N NH2 . ARG A 80 ? 0.86281 0.98603 0.90280 -0.13876 0.05249 0.05938 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 493 N N . PHE A 81 ? 0.46855 0.38761 0.38589 -0.10416 0.01322 0.05884 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 494 C CA . PHE A 81 ? 0.47958 0.38130 0.39188 -0.09792 0.00330 0.05494 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 495 C C . PHE A 81 ? 0.48977 0.40568 0.41910 -0.10167 -0.00132 0.04866 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 496 O O . PHE A 81 ? 0.49590 0.40807 0.42597 -0.09319 -0.00863 0.04372 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 497 C CB . PHE A 81 ? 0.50429 0.37176 0.39566 -0.10241 0.00175 0.05999 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 498 C CG . PHE A 81 ? 0.47959 0.32670 0.36453 -0.09625 -0.00718 0.05595 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 499 C CD1 . PHE A 81 ? 0.50730 0.34721 0.38385 -0.08058 -0.01276 0.05496 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 500 C CD2 . PHE A 81 ? 0.48841 0.32343 0.37466 -0.10673 -0.00948 0.05271 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 501 C CE1 . PHE A 81 ? 0.51124 0.33371 0.38179 -0.07362 -0.01988 0.05141 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 502 C CE2 . PHE A 81 ? 0.49694 0.31111 0.37505 -0.10013 -0.01673 0.04829 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 503 C CZ . PHE A 81 ? 0.51409 0.32232 0.38456 -0.08273 -0.02159 0.04805 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 504 N N . ASP A 82 ? 0.51315 0.44806 0.45627 -0.11421 0.00283 0.04866 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 505 C CA . ASP A 82 ? 0.45904 0.41167 0.41802 -0.11890 -0.00231 0.04253 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 506 C C . ASP A 82 ? 0.47331 0.45734 0.44960 -0.10737 -0.00271 0.03988 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 507 O O . ASP A 82 ? 0.49605 0.49719 0.48432 -0.10802 -0.00802 0.03527 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 508 C CB . ASP A 82 ? 0.49235 0.45601 0.46019 -0.13865 0.00180 0.04320 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 509 C CG . ASP A 82 ? 0.55025 0.53921 0.52864 -0.14202 0.01224 0.04835 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 510 O OD1 . ASP A 82 ? 0.54878 0.52880 0.51634 -0.13460 0.01800 0.05336 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 511 O OD2 . ASP A 82 ? 0.54662 0.56648 0.54414 -0.15177 0.01472 0.04693 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 512 N N . GLN A 83 ? 0.43593 0.42647 0.41215 -0.09669 0.00295 0.04258 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 513 C CA . GLN A 83 ? 0.48086 0.49716 0.47183 -0.08545 0.00495 0.04119 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 514 C C . GLN A 83 ? 0.49125 0.49600 0.47365 -0.07129 0.00585 0.04054 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 515 O O . GLN A 83 ? 0.42645 0.44089 0.41208 -0.06479 0.01339 0.04164 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 516 C CB . GLN A 83 ? 0.57406 0.61698 0.57826 -0.08893 0.01440 0.04436 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 517 C CG . GLN A 83 ? 0.71916 0.78628 0.73924 -0.10184 0.01322 0.04374 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 518 C CD . GLN A 83 ? 0.77745 0.87877 0.81476 -0.10157 0.02251 0.04661 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 519 O OE1 . GLN A 83 ? 0.90586 1.00524 0.93838 -0.09782 0.03195 0.04986 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 520 N NE2 . GLN A 83 ? 0.73499 0.86991 0.79229 -0.10482 0.01983 0.04502 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 521 N N . PRO A 84 ? 0.42720 0.41212 0.39901 -0.06652 -0.00111 0.03805 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 522 C CA . PRO A 84 ? 0.39335 0.36977 0.35813 -0.05558 -0.00009 0.03674 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 523 C C . PRO A 84 ? 0.41790 0.41010 0.39399 -0.04586 0.00343 0.03529 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 524 O O . PRO A 84 ? 0.37272 0.36083 0.34496 -0.03941 0.00809 0.03416 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 525 C CB . PRO A 84 ? 0.42450 0.38221 0.37934 -0.05286 -0.00864 0.03430 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 526 C CG . PRO A 84 ? 0.43833 0.39843 0.39834 -0.05896 -0.01415 0.03264 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 527 C CD . PRO A 84 ? 0.49412 0.46534 0.46076 -0.07076 -0.00967 0.03542 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 528 N N . GLN A 85 ? 0.38827 0.39803 0.37724 -0.04468 0.00154 0.03529 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 529 C CA . GLN A 85 ? 0.50532 0.52764 0.50300 -0.03327 0.00507 0.03559 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 530 C C . GLN A 85 ? 0.42590 0.45761 0.42824 -0.02923 0.01576 0.03774 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 531 O O . GLN A 85 ? 0.42059 0.45342 0.42527 -0.01851 0.02099 0.03798 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 532 C CB . GLN A 85 ? 0.44254 0.48469 0.45176 -0.03178 -0.00009 0.03596 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 533 C CG . GLN A 85 ? 0.58759 0.65207 0.60838 -0.04103 0.00014 0.03736 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 534 C CD . GLN A 85 ? 0.61434 0.66885 0.62959 -0.05618 -0.00633 0.03481 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 535 O OE1 . GLN A 85 ? 0.54475 0.57293 0.54567 -0.05911 -0.00863 0.03350 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 536 N NE2 . GLN A 85 ? 0.72103 0.79677 0.74753 -0.06570 -0.00911 0.03399 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 537 N N . THR A 86 ? 0.41207 0.44868 0.41449 -0.03738 0.02012 0.03938 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 538 C CA . THR A 86 ? 0.34727 0.39255 0.35260 -0.03295 0.03133 0.04071 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 539 C C . THR A 86 ? 0.40193 0.42676 0.39328 -0.02840 0.03624 0.03760 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 540 O O . THR A 86 ? 0.47963 0.50704 0.47201 -0.02096 0.04581 0.03686 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 541 C CB . THR A 86 ? 0.38704 0.44380 0.39514 -0.04373 0.03562 0.04337 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 542 O OG1 . THR A 86 ? 0.49605 0.53218 0.48888 -0.05399 0.03205 0.04344 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 543 C CG2 . THR A 86 ? 0.41712 0.49963 0.44211 -0.04950 0.03199 0.04524 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 544 N N . TYR A 87 ? 0.41327 0.41860 0.39149 -0.03227 0.03005 0.03516 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 545 C CA . TYR A 87 ? 0.36662 0.35734 0.33295 -0.02914 0.03400 0.03100 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 546 C C . TYR A 87 ? 0.37123 0.34868 0.33181 -0.02728 0.02679 0.02755 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 547 O O . TYR A 87 ? 0.42555 0.39260 0.37566 -0.02780 0.02762 0.02334 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 548 C CB . TYR A 87 ? 0.41360 0.39852 0.36671 -0.03594 0.03684 0.03112 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 549 C CG . TYR A 87 ? 0.37959 0.35528 0.32327 -0.04358 0.02837 0.03385 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 550 C CD1 . TYR A 87 ? 0.41654 0.39755 0.36508 -0.05095 0.02640 0.03873 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 551 C CD2 . TYR A 87 ? 0.45641 0.41799 0.38576 -0.04340 0.02292 0.03155 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 552 C CE1 . TYR A 87 ? 0.39965 0.36663 0.33718 -0.05744 0.02014 0.04165 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 553 C CE2 . TYR A 87 ? 0.42436 0.37544 0.34343 -0.04768 0.01588 0.03525 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 554 C CZ . TYR A 87 ? 0.43930 0.39040 0.36160 -0.05444 0.01505 0.04049 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 555 O OH . TYR A 87 ? 0.48695 0.42226 0.39701 -0.05834 0.00942 0.04457 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 556 N N . LYS A 88 ? 0.35931 0.33919 0.32667 -0.02513 0.02005 0.02860 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 557 C CA . LYS A 88 ? 0.33583 0.30620 0.29933 -0.02260 0.01448 0.02554 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 558 C C . LYS A 88 ? 0.37116 0.34729 0.34396 -0.01544 0.01502 0.02659 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 559 O O . LYS A 88 ? 0.34102 0.32993 0.32287 -0.01299 0.01577 0.03011 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 560 C CB . LYS A 88 ? 0.38868 0.35273 0.34632 -0.02670 0.00453 0.02592 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 561 C CG . LYS A 88 ? 0.42996 0.38594 0.37552 -0.03231 0.00321 0.02680 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 562 C CD . LYS A 88 ? 0.46088 0.40694 0.39973 -0.03373 -0.00584 0.02800 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 563 C CE . LYS A 88 ? 0.65803 0.59398 0.58274 -0.03769 -0.00685 0.03099 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 564 N NZ . LYS A 88 ? 0.61689 0.55356 0.53367 -0.03550 -0.00458 0.02828 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 565 N N . HIS A 89 ? 0.40968 0.37816 0.38001 -0.01223 0.01482 0.02384 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 566 C CA . HIS A 89 ? 0.40039 0.37186 0.37646 -0.00524 0.01565 0.02577 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 567 C C . HIS A 89 ? 0.40886 0.38316 0.38505 -0.00556 0.00591 0.02594 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 568 O O . HIS A 89 ? 0.39281 0.36374 0.36438 -0.01069 -0.00087 0.02431 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 569 C CB . HIS A 89 ? 0.38993 0.35058 0.36281 -0.00307 0.02206 0.02284 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 570 C CG . HIS A 89 ? 0.39119 0.34523 0.36259 -0.00153 0.03313 0.02177 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 571 N ND1 . HIS A 89 ? 0.41509 0.37192 0.39144 0.00690 0.04063 0.02648 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 572 C CD2 . HIS A 89 ? 0.42373 0.36810 0.38811 -0.00655 0.03818 0.01595 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 573 C CE1 . HIS A 89 ? 0.43424 0.38065 0.40631 0.00753 0.05075 0.02358 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 574 N NE2 . HIS A 89 ? 0.46741 0.40591 0.43178 -0.00150 0.04936 0.01654 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 575 N N . PHE A 90 ? 0.38324 0.36214 0.36296 0.00092 0.00590 0.02815 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 576 C CA . PHE A 90 ? 0.38125 0.36103 0.35897 0.00251 -0.00122 0.02714 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 577 C C . PHE A 90 ? 0.40892 0.39711 0.38798 -0.00016 -0.00947 0.02723 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 578 O O . PHE A 90 ? 0.36106 0.34846 0.33652 0.00109 -0.01548 0.02513 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 579 C CB . PHE A 90 ? 0.34238 0.31257 0.31399 -0.00046 -0.00441 0.02257 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 580 C CG . PHE A 90 ? 0.43731 0.40151 0.40811 -0.00077 0.00277 0.02055 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 581 C CD1 . PHE A 90 ? 0.39994 0.36281 0.37245 0.00353 0.00912 0.02207 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 582 C CD2 . PHE A 90 ? 0.44189 0.40145 0.40904 -0.00621 0.00338 0.01698 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 583 C CE1 . PHE A 90 ? 0.45369 0.40924 0.42532 0.00066 0.01652 0.01923 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 584 C CE2 . PHE A 90 ? 0.45640 0.41170 0.42270 -0.00864 0.00958 0.01328 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 585 C CZ . PHE A 90 ? 0.53085 0.48337 0.49993 -0.00608 0.01648 0.01401 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 586 N N . ILE A 91 ? 0.40732 0.40387 0.39120 -0.00449 -0.00950 0.02884 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 587 C CA . ILE A 91 ? 0.36012 0.36293 0.34498 -0.01097 -0.01705 0.02742 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 588 C C . ILE A 91 ? 0.37926 0.40344 0.37285 -0.00713 -0.01824 0.02993 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 589 O O . ILE A 91 ? 0.34217 0.37945 0.34401 -0.00311 -0.01247 0.03407 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 590 C CB . ILE A 91 ? 0.37176 0.37126 0.35618 -0.02083 -0.01639 0.02750 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 591 C CG1 . ILE A 91 ? 0.36351 0.34300 0.33693 -0.02318 -0.01700 0.02567 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 592 C CG2 . ILE A 91 ? 0.36214 0.36857 0.34892 -0.02978 -0.02269 0.02590 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 593 C CD1 . ILE A 91 ? 0.39764 0.37270 0.36800 -0.03070 -0.01374 0.02756 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 594 N N . LYS A 92 ? 0.32020 0.34892 0.31125 -0.00728 -0.02580 0.02719 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 595 C CA . LYS A 92 ? 0.37909 0.43206 0.37765 -0.00502 -0.02932 0.02865 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 596 C C . LYS A 92 ? 0.37503 0.44043 0.38045 -0.01762 -0.03346 0.02611 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 597 O O . LYS A 92 ? 0.37683 0.46708 0.39428 -0.01699 -0.03218 0.02920 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 598 C CB . LYS A 92 ? 0.38133 0.43526 0.37239 -0.00026 -0.03560 0.02590 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 599 C CG . LYS A 92 ? 0.38951 0.47099 0.38610 0.00381 -0.04039 0.02741 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 600 C CD . LYS A 92 ? 0.44536 0.52668 0.43165 0.01223 -0.04405 0.02650 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 601 C CE . LYS A 92 ? 0.42959 0.49218 0.40418 0.00535 -0.04962 0.01779 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 602 N NZ . LYS A 92 ? 0.42395 0.49259 0.38845 0.01222 -0.05430 0.01544 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 603 N N . SER A 93 ? 0.38125 0.42953 0.37932 -0.02901 -0.03755 0.02091 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 604 C CA . SER A 93 ? 0.43484 0.49040 0.43778 -0.04375 -0.04044 0.01821 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 605 C C . SER A 93 ? 0.44060 0.46610 0.43166 -0.05310 -0.04065 0.01556 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 606 O O . SER A 93 ? 0.41877 0.42188 0.39789 -0.04773 -0.04187 0.01387 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 607 C CB . SER A 93 ? 0.47574 0.54921 0.48122 -0.04887 -0.04918 0.01274 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 608 O OG . SER A 93 ? 0.52302 0.57517 0.51401 -0.04990 -0.05500 0.00617 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 609 N N . CYS A 94 ? 0.47019 0.49657 0.46467 -0.06667 -0.03901 0.01583 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 610 C CA . CYS A 94 ? 0.44222 0.43918 0.42426 -0.07569 -0.03800 0.01537 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 611 C C . CYS A 94 ? 0.53322 0.53268 0.51787 -0.09398 -0.04001 0.01202 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 612 O O . CYS A 94 ? 0.56951 0.59594 0.56892 -0.10136 -0.03737 0.01370 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 613 C CB . CYS A 94 ? 0.41517 0.40578 0.39589 -0.07332 -0.02993 0.02180 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 614 S SG . CYS A 94 ? 0.51811 0.47209 0.48028 -0.08132 -0.02858 0.02367 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 615 N N . SER A 95 ? 0.47125 0.44295 0.44192 -0.10148 -0.04401 0.00703 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 616 C CA . SER A 95 ? 0.53558 0.50375 0.50650 -0.12146 -0.04507 0.00285 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 617 C C . SER A 95 ? 0.57181 0.50011 0.52556 -0.12885 -0.04110 0.00551 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 618 O O . SER A 95 ? 0.52475 0.42491 0.46312 -0.11762 -0.04148 0.00710 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 619 C CB . SER A 95 ? 0.63618 0.60710 0.60476 -0.12659 -0.05371 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 620 O OG . SER A 95 ? 0.70321 0.64470 0.65439 -0.11604 -0.05715 -0.01132 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 621 N N . VAL A 96 ? 0.66924 0.59720 0.62609 -0.14760 -0.03686 0.00664 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 622 C CA . VAL A 96 ? 0.68971 0.57877 0.62925 -0.15726 -0.03190 0.01034 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 623 C C . VAL A 96 ? 0.70594 0.58296 0.64264 -0.17925 -0.03350 0.00258 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 624 O O . VAL A 96 ? 0.82818 0.73026 0.77673 -0.18626 -0.03950 -0.00635 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 625 C CB . VAL A 96 ? 0.60485 0.50057 0.54791 -0.16080 -0.02237 0.02063 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 626 C CG1 . VAL A 96 ? 0.59571 0.49344 0.53565 -0.14030 -0.02074 0.02682 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 627 C CG2 . VAL A 96 ? 0.55600 0.49490 0.52275 -0.17301 -0.01926 0.02014 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 628 N N . SER A 97 ? 0.90688 0.74565 0.82710 -0.19081 -0.02790 0.00597 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 629 C CA . SER A 97 ? 0.96656 0.78627 0.88120 -0.21385 -0.02792 -0.00183 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 630 C C . SER A 97 ? 0.94876 0.80884 0.88646 -0.23584 -0.02538 -0.00409 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 631 O O . SER A 97 ? 0.92975 0.82303 0.88372 -0.23429 -0.02025 0.00351 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 632 C CB . SER A 97 ? 0.98001 0.74528 0.86965 -0.21990 -0.02064 0.00453 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 633 O OG . SER A 97 ? 1.03559 0.78896 0.92460 -0.24827 -0.01606 0.00040 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 634 N N . ASP A 98 ? 0.92051 0.77854 0.85949 -0.25663 -0.02893 -0.01557 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 635 C CA . ASP A 98 ? 0.93770 0.83408 0.89871 -0.28101 -0.02660 -0.01884 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 636 C C . ASP A 98 ? 0.97219 0.85667 0.93182 -0.29587 -0.01358 -0.00807 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 637 O O . ASP A 98 ? 0.95541 0.88329 0.93753 -0.30438 -0.00872 -0.00410 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 638 C CB . ASP A 98 ? 1.03996 0.92993 0.99873 -0.30306 -0.03277 -0.03454 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 639 C CG . ASP A 98 ? 1.13971 1.07343 1.11329 -0.29573 -0.04518 -0.04522 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 640 O OD1 . ASP A 98 ? 1.13365 1.12409 1.13380 -0.30183 -0.04726 -0.04594 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 641 O OD2 . ASP A 98 ? 1.18797 1.10084 1.14625 -0.28206 -0.05247 -0.05203 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 642 N N . ASN A 99 ? 1.01020 0.83684 0.94291 -0.29786 -0.00726 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 643 C CA . ASN A 99 ? 0.96454 0.77292 0.89028 -0.31021 0.00594 0.00947 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 644 C C . ASN A 99 ? 0.92900 0.72555 0.84301 -0.28560 0.01020 0.02356 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 645 O O . ASN A 99 ? 0.99168 0.74646 0.88341 -0.28653 0.01842 0.03369 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 646 C CB . ASN A 99 ? 1.03653 0.78865 0.93912 -0.32743 0.01129 0.00743 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 647 C CG . ASN A 99 ? 1.12248 0.89237 1.03954 -0.34807 0.00837 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 648 O OD1 . ASN A 99 ? 1.14205 0.96668 1.08722 -0.36014 0.00712 -0.01137 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 649 N ND2 . ASN A 99 ? 1.20823 0.93273 1.10597 -0.35126 0.00735 -0.01492 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 650 N N . PHE A 100 ? 0.87845 0.71082 0.80598 -0.26358 0.00482 0.02438 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 651 C CA . PHE A 100 ? 0.82494 0.64937 0.74213 -0.24083 0.00768 0.03535 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 652 C C . PHE A 100 ? 0.92389 0.75726 0.84285 -0.24944 0.02008 0.04673 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 653 O O . PHE A 100 ? 0.98446 0.85995 0.92636 -0.26123 0.02448 0.04605 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 654 C CB . PHE A 100 ? 0.77352 0.63541 0.70647 -0.21910 0.00029 0.03222 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 655 C CG . PHE A 100 ? 0.77361 0.63765 0.70114 -0.19951 0.00394 0.04164 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 656 C CD1 . PHE A 100 ? 0.80094 0.63564 0.70938 -0.18053 -0.00007 0.04403 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 657 C CD2 . PHE A 100 ? 0.68549 0.58300 0.62736 -0.20007 0.01141 0.04717 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 658 C CE1 . PHE A 100 ? 0.70556 0.54489 0.60924 -0.16435 0.00257 0.05116 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 659 C CE2 . PHE A 100 ? 0.64973 0.54825 0.58496 -0.18321 0.01483 0.05404 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 660 C CZ . PHE A 100 ? 0.69587 0.56568 0.61202 -0.16625 0.01000 0.05570 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 661 N N . THR A 101 ? 0.94091 0.73628 0.83511 -0.24266 0.02593 0.05750 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 662 C CA . THR A 101 ? 0.88289 0.68251 0.77358 -0.24917 0.03827 0.06923 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 663 C C . THR A 101 ? 0.78631 0.58396 0.66473 -0.22555 0.03902 0.07774 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 664 O O . THR A 101 ? 0.82539 0.62330 0.69599 -0.22814 0.04910 0.08786 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 665 C CB . THR A 101 ? 0.93265 0.68652 0.80154 -0.26868 0.04742 0.07613 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 666 O OG1 . THR A 101 ? 0.94433 0.64827 0.78163 -0.25244 0.04608 0.08371 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 667 C CG2 . THR A 101 ? 0.97663 0.72062 0.85179 -0.29113 0.04464 0.06508 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 668 N N . MET A 102 ? 0.74931 0.54637 0.62554 -0.20358 0.02896 0.07347 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 669 C CA . MET A 102 ? 0.79461 0.59223 0.66034 -0.18230 0.02833 0.07933 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 670 C C . MET A 102 ? 0.73309 0.48663 0.56721 -0.17696 0.03135 0.09013 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 671 O O . MET A 102 ? 0.76031 0.51574 0.58320 -0.16419 0.03330 0.09698 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 672 C CB . MET A 102 ? 0.83192 0.66860 0.71212 -0.18210 0.03593 0.08217 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 673 C CG . MET A 102 ? 0.93547 0.77829 0.80791 -0.16119 0.03437 0.08457 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 674 S SD . MET A 102 ? 0.78089 0.66378 0.67873 -0.14724 0.02799 0.07421 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 675 C CE . MET A 102 ? 0.88247 0.80224 0.79425 -0.15141 0.04038 0.07713 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 676 N N . ALA A 103 ? 0.72484 0.43784 0.54289 -0.18609 0.03193 0.09181 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 677 C CA . ALA A 103 ? 0.77437 0.44262 0.56056 -0.17702 0.03397 0.10291 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 678 C C . ALA A 103 ? 0.71641 0.37792 0.49438 -0.15106 0.02303 0.10060 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 679 O O . ALA A 103 ? 0.70540 0.38382 0.49897 -0.14404 0.01434 0.08956 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 680 C CB . ALA A 103 ? 0.76314 0.38523 0.53326 -0.19298 0.03839 0.10488 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 681 N N . VAL A 104 ? 0.71073 0.35031 0.46417 -0.13644 0.02362 0.11150 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 682 C CA . VAL A 104 ? 0.68342 0.31420 0.42777 -0.11260 0.01348 0.10996 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 683 C C . VAL A 104 ? 0.70330 0.30236 0.44290 -0.11263 0.00920 0.10378 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 684 O O . VAL A 104 ? 0.74380 0.30600 0.46981 -0.12606 0.01535 0.10726 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 685 C CB . VAL A 104 ? 0.90848 0.51929 0.62490 -0.09744 0.01463 0.12373 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 686 C CG1 . VAL A 104 ? 0.80988 0.40553 0.51545 -0.07393 0.00457 0.12277 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 687 C CG2 . VAL A 104 ? 0.92568 0.57262 0.64709 -0.09366 0.01633 0.12622 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 688 N N . GLY A 105 ? 0.70754 0.31994 0.45769 -0.09840 -0.00053 0.09400 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 689 C CA . GLY A 105 ? 0.69110 0.27972 0.43923 -0.09781 -0.00482 0.08540 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 690 C C . GLY A 105 ? 0.71730 0.33180 0.49020 -0.11197 -0.00733 0.07168 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 691 O O . GLY A 105 ? 0.71041 0.30961 0.48231 -0.11139 -0.01166 0.06248 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 692 N N . SER A 106 ? 0.66871 0.32177 0.46242 -0.12384 -0.00450 0.07018 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 693 C CA . SER A 106 ? 0.68634 0.37241 0.50506 -0.13232 -0.00836 0.05817 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 694 C C . SER A 106 ? 0.63082 0.33315 0.45710 -0.11305 -0.01744 0.05087 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 695 O O . SER A 106 ? 0.62188 0.32619 0.44209 -0.09497 -0.01994 0.05509 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 696 C CB . SER A 106 ? 0.63160 0.35871 0.47062 -0.14239 -0.00336 0.05983 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 697 O OG . SER A 106 ? 0.65249 0.36946 0.48744 -0.16239 0.00596 0.06582 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 698 N N . THR A 107 ? 0.56293 0.27917 0.40257 -0.11758 -0.02231 0.03971 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 699 C CA . THR A 107 ? 0.53437 0.26961 0.38256 -0.10106 -0.02955 0.03316 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 700 C C . THR A 107 ? 0.57496 0.35305 0.44766 -0.10677 -0.03106 0.02732 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 701 O O . THR A 107 ? 0.55624 0.34856 0.43975 -0.12388 -0.02820 0.02587 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 702 C CB . THR A 107 ? 0.61957 0.32771 0.45581 -0.09489 -0.03465 0.02540 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 703 O OG1 . THR A 107 ? 0.66100 0.36114 0.49876 -0.11371 -0.03458 0.01741 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 704 C CG2 . THR A 107 ? 0.61402 0.28004 0.42552 -0.08414 -0.03308 0.03224 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 705 N N . ARG A 108 ? 0.51533 0.31489 0.39679 -0.09178 -0.03512 0.02463 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 706 C CA . ARG A 108 ? 0.44779 0.28442 0.34967 -0.09299 -0.03681 0.01991 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 707 C C . ARG A 108 ? 0.53054 0.37098 0.43280 -0.07967 -0.04298 0.01333 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 708 O O . ARG A 108 ? 0.55019 0.37592 0.44232 -0.06606 -0.04459 0.01426 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 709 C CB . ARG A 108 ? 0.46369 0.32712 0.37755 -0.08917 -0.03199 0.02571 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 710 C CG . ARG A 108 ? 0.51496 0.37869 0.42476 -0.07249 -0.03236 0.02833 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 711 C CD . ARG A 108 ? 0.52939 0.41265 0.44688 -0.07192 -0.02616 0.03328 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 712 N NE . ARG A 108 ? 0.49866 0.38255 0.41179 -0.05889 -0.02641 0.03448 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 713 C CZ . ARG A 108 ? 0.55413 0.44770 0.46797 -0.05733 -0.02128 0.03779 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 714 N NH1 . ARG A 108 ? 0.51671 0.41169 0.42665 -0.04729 -0.02236 0.03707 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 715 N NH2 . ARG A 108 ? 0.46980 0.37273 0.38814 -0.06639 -0.01477 0.04110 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 716 N N . ASP A 109 ? 0.47820 0.34005 0.39184 -0.08374 -0.04633 0.00688 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 717 C CA . ASP A 109 ? 0.46754 0.33850 0.38259 -0.07223 -0.05130 0.00099 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 718 C C . ASP A 109 ? 0.48300 0.38902 0.41491 -0.06619 -0.04988 0.00363 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 719 O O . ASP A 109 ? 0.51375 0.44331 0.45847 -0.07445 -0.04917 0.00390 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 720 C CB . ASP A 109 ? 0.49807 0.36482 0.40941 -0.08090 -0.05654 -0.00869 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 721 C CG . ASP A 109 ? 0.80877 0.63480 0.70091 -0.08631 -0.05693 -0.01233 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 722 O OD1 . ASP A 109 ? 0.89233 0.69475 0.77174 -0.07363 -0.05614 -0.00986 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 723 O OD2 . ASP A 109 ? 0.94763 0.76527 0.83732 -0.10320 -0.05778 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 724 N N . VAL A 110 ? 0.39986 0.30934 0.33184 -0.05182 -0.04895 0.00567 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 725 C CA . VAL A 110 ? 0.37696 0.31213 0.32187 -0.04510 -0.04569 0.00912 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 726 C C . VAL A 110 ? 0.39113 0.33547 0.33662 -0.03525 -0.04871 0.00549 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 727 O O . VAL A 110 ? 0.43125 0.36145 0.36729 -0.02809 -0.05078 0.00248 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 728 C CB . VAL A 110 ? 0.45132 0.38252 0.39533 -0.03896 -0.04058 0.01438 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 729 C CG1 . VAL A 110 ? 0.44392 0.39632 0.39939 -0.03257 -0.03591 0.01705 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 730 C CG2 . VAL A 110 ? 0.57620 0.49812 0.51681 -0.04825 -0.03727 0.01851 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 731 N N . ASN A 111 ? 0.44311 0.41188 0.39906 -0.03396 -0.04857 0.00634 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 732 C CA . ASN A 111 ? 0.36755 0.34709 0.32373 -0.02321 -0.04949 0.00556 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 733 C C . ASN A 111 ? 0.34533 0.33335 0.30848 -0.01467 -0.04238 0.01196 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 734 O O . ASN A 111 ? 0.39677 0.39702 0.36924 -0.01627 -0.03819 0.01642 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 735 C CB . ASN A 111 ? 0.35864 0.35967 0.31942 -0.02554 -0.05422 0.00312 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 736 C CG . ASN A 111 ? 0.50594 0.49764 0.45822 -0.03520 -0.06133 -0.00551 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 737 O OD1 . ASN A 111 ? 0.50877 0.47690 0.44847 -0.03394 -0.06291 -0.01021 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 738 N ND2 . ASN A 111 ? 0.66456 0.67517 0.62371 -0.04496 -0.06541 -0.00819 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 739 N N . LEU A 112 ? 0.35475 0.33649 0.31344 -0.00596 -0.04031 0.01195 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 740 C CA . LEU A 112 ? 0.32000 0.30545 0.28372 0.00008 -0.03276 0.01678 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 741 C C . LEU A 112 ? 0.39225 0.39220 0.35934 0.00784 -0.03021 0.02037 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 742 O O . LEU A 112 ? 0.34924 0.35645 0.31264 0.01048 -0.03497 0.01851 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 743 C CB . LEU A 112 ? 0.29406 0.26747 0.25267 0.00374 -0.03098 0.01499 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 744 C CG . LEU A 112 ? 0.44700 0.40617 0.40020 -0.00066 -0.03376 0.01276 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 745 C CD1 . LEU A 112 ? 0.45197 0.40623 0.40182 0.00495 -0.03312 0.01080 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 746 C CD2 . LEU A 112 ? 0.45833 0.41742 0.41525 -0.00644 -0.02998 0.01601 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 747 N N . ILE A 113 ? 0.36928 0.37210 0.34173 0.01194 -0.02225 0.02563 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 748 C CA . ILE A 113 ? 0.32659 0.33819 0.29997 0.02130 -0.01783 0.03097 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 749 C C . ILE A 113 ? 0.32738 0.33217 0.29339 0.02586 -0.01666 0.02977 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 750 O O . ILE A 113 ? 0.35389 0.34852 0.31673 0.02256 -0.01772 0.02511 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 751 C CB . ILE A 113 ? 0.33912 0.34881 0.31766 0.02504 -0.00782 0.03654 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 752 C CG1 . ILE A 113 ? 0.35086 0.34388 0.32688 0.02180 -0.00182 0.03408 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 753 C CG2 . ILE A 113 ? 0.35147 0.37071 0.33799 0.02146 -0.00788 0.03770 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 754 C CD1 . ILE A 113 ? 0.38487 0.37135 0.36358 0.02372 0.00868 0.03730 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 755 N N . SER A 114 ? 0.30618 0.31799 0.26933 0.03432 -0.01390 0.03470 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 756 C CA . SER A 114 ? 0.34379 0.35190 0.29935 0.03890 -0.01174 0.03447 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 757 C C . SER A 114 ? 0.35001 0.34610 0.30695 0.03820 -0.00160 0.03621 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 758 O O . SER A 114 ? 0.36950 0.35920 0.33151 0.03580 0.00450 0.03830 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 759 C CB . SER A 114 ? 0.33107 0.35072 0.28122 0.04845 -0.01132 0.04062 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 760 O OG . SER A 114 ? 0.37748 0.39598 0.33046 0.05473 -0.00241 0.04967 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 761 N N . GLY A 115 ? 0.36764 0.36171 0.31981 0.03980 0.00068 0.03468 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 762 C CA . GLY A 115 ? 0.38911 0.37525 0.34302 0.03781 0.01083 0.03609 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 763 C C . GLY A 115 ? 0.37846 0.36091 0.33769 0.02987 0.00980 0.02908 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 764 O O . GLY A 115 ? 0.40206 0.38041 0.36440 0.02573 0.01776 0.02874 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 765 N N . LEU A 116 ? 0.39681 0.38068 0.35648 0.02743 0.00042 0.02363 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 766 C CA . LEU A 116 ? 0.42754 0.40919 0.39066 0.02197 -0.00188 0.01813 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 767 C C . LEU A 116 ? 0.37816 0.36407 0.33852 0.02531 -0.00690 0.01325 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 768 O O . LEU A 116 ? 0.40519 0.39309 0.35948 0.03076 -0.01031 0.01265 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 769 C CB . LEU A 116 ? 0.36231 0.33967 0.32598 0.01788 -0.00768 0.01692 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 770 C CG . LEU A 116 ? 0.35966 0.33515 0.32619 0.01624 -0.00342 0.02134 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 771 C CD1 . LEU A 116 ? 0.40972 0.38314 0.37651 0.01150 -0.00895 0.01989 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 772 C CD2 . LEU A 116 ? 0.42890 0.39923 0.39841 0.01355 0.00662 0.02237 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 773 N N . PRO A 117 ? 0.34884 0.33723 0.31290 0.02297 -0.00781 0.00920 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 774 C CA . PRO A 117 ? 0.40522 0.39815 0.36689 0.02865 -0.01274 0.00479 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 775 C C . PRO A 117 ? 0.42257 0.40555 0.37746 0.03059 -0.02193 0.00260 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 776 O O . PRO A 117 ? 0.42342 0.40560 0.37689 0.03392 -0.02629 -0.00039 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 777 C CB . PRO A 117 ? 0.35007 0.35295 0.31972 0.02557 -0.01023 0.00206 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 778 C CG . PRO A 117 ? 0.40511 0.40239 0.37728 0.01734 -0.00914 0.00309 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 779 C CD . PRO A 117 ? 0.35049 0.33897 0.32037 0.01585 -0.00472 0.00802 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 780 N N . ALA A 118 ? 0.42453 0.40026 0.37524 0.02848 -0.02450 0.00444 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 781 C CA . ALA A 118 ? 0.40028 0.36441 0.34462 0.02682 -0.03177 0.00270 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 782 C C . ALA A 118 ? 0.43205 0.39622 0.37444 0.02391 -0.03333 0.00409 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 783 O O . ALA A 118 ? 0.46554 0.43794 0.41291 0.02307 -0.02874 0.00829 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 784 C CB . ALA A 118 ? 0.42189 0.38070 0.36823 0.02138 -0.03279 0.00423 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 785 N N . ALA A 119 ? 0.40190 0.35694 0.33679 0.02245 -0.03968 0.00044 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 786 C CA . ALA A 119 ? 0.34097 0.30042 0.27482 0.01836 -0.04257 0.00027 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 787 C C . ALA A 119 ? 0.39697 0.34785 0.33018 0.00895 -0.04670 -0.00051 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 788 O O . ALA A 119 ? 0.34960 0.31069 0.28879 0.00339 -0.04686 0.00191 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 789 C CB . ALA A 119 ? 0.42090 0.38052 0.34519 0.02319 -0.04603 -0.00527 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 790 N N . THR A 120 ? 0.42767 0.36068 0.35385 0.00745 -0.04935 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 791 C CA . THR A 120 ? 0.40150 0.32262 0.32484 -0.00258 -0.05210 -0.00341 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 792 C C . THR A 120 ? 0.47084 0.37594 0.38947 -0.00166 -0.05127 -0.00087 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 793 O O . THR A 120 ? 0.45093 0.35339 0.36696 0.00750 -0.05068 -0.00099 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 794 C CB . THR A 120 ? 0.48909 0.39777 0.40218 -0.00675 -0.05741 -0.01062 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 795 O OG1 . THR A 120 ? 0.49924 0.39074 0.40089 0.00227 -0.05849 -0.01483 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 796 C CG2 . THR A 120 ? 0.41393 0.34165 0.32998 -0.00762 -0.05973 -0.01375 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 797 N N . SER A 121 ? 0.39189 0.28787 0.30904 -0.01110 -0.05129 0.00166 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 798 C CA . SER A 121 ? 0.44174 0.32109 0.35131 -0.01005 -0.05074 0.00523 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 799 C C . SER A 121 ? 0.44692 0.30684 0.34846 -0.02115 -0.05160 0.00580 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 800 O O . SER A 121 ? 0.51545 0.38441 0.42380 -0.03249 -0.05067 0.00586 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 801 C CB . SER A 121 ? 0.45908 0.35178 0.37631 -0.00969 -0.04658 0.01056 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 802 O OG . SER A 121 ? 0.51594 0.39540 0.42415 -0.00695 -0.04701 0.01401 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 803 N N . THR A 122 ? 0.48683 0.32034 0.37388 -0.01759 -0.05297 0.00633 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 804 C CA . THR A 122 ? 0.52331 0.33190 0.39959 -0.02806 -0.05216 0.00836 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 805 C C . THR A 122 ? 0.54583 0.34374 0.41424 -0.02376 -0.04995 0.01679 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 806 O O . THR A 122 ? 0.49955 0.29301 0.36180 -0.00972 -0.05166 0.01831 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 807 C CB . THR A 122 ? 0.59452 0.37424 0.45605 -0.02707 -0.05477 0.00215 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 808 O OG1 . THR A 122 ? 0.60604 0.39845 0.47342 -0.03086 -0.05750 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 809 C CG2 . THR A 122 ? 0.75168 0.50182 0.60113 -0.04019 -0.05253 0.00443 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 810 N N . GLU A 123 ? 0.50607 0.30267 0.37470 -0.03542 -0.04615 0.02229 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 811 C CA . GLU A 123 ? 0.51034 0.30367 0.37226 -0.03206 -0.04363 0.03064 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 812 C C . GLU A 123 ? 0.59511 0.36325 0.44427 -0.04360 -0.03977 0.03656 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 813 O O . GLU A 123 ? 0.52556 0.29172 0.37902 -0.05882 -0.03751 0.03425 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 814 C CB . GLU A 123 ? 0.49099 0.31530 0.36741 -0.03339 -0.04076 0.03200 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 815 C CG . GLU A 123 ? 0.70360 0.55066 0.59328 -0.02548 -0.04286 0.02612 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 816 C CD . GLU A 123 ? 0.72356 0.59546 0.62526 -0.02593 -0.03899 0.02699 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 817 O OE1 . GLU A 123 ? 0.69918 0.57399 0.60070 -0.03290 -0.03458 0.03113 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 818 O OE2 . GLU A 123 ? 0.66988 0.55692 0.58021 -0.01929 -0.03948 0.02337 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 819 N N . ARG A 124 ? 0.49692 0.24682 0.33000 -0.03636 -0.03896 0.04445 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 820 C CA . ARG A 124 ? 0.53139 0.25151 0.34762 -0.04496 -0.03436 0.05224 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 821 C C . ARG A 124 ? 0.52762 0.25915 0.34110 -0.04651 -0.03014 0.06094 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 822 O O . ARG A 124 ? 0.57491 0.32253 0.38867 -0.03421 -0.03282 0.06247 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 823 C CB . ARG A 124 ? 0.58510 0.26796 0.37944 -0.03253 -0.03647 0.05560 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 824 C CG . ARG A 124 ? 0.62663 0.27065 0.40004 -0.04137 -0.03055 0.06449 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 825 C CD . ARG A 124 ? 0.70047 0.30604 0.44980 -0.02440 -0.03209 0.06987 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 826 N NE . ARG A 124 ? 0.72279 0.34311 0.46766 -0.00417 -0.03624 0.07630 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 827 C CZ . ARG A 124 ? 0.77578 0.39565 0.51718 0.01673 -0.04196 0.07446 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 828 N NH1 . ARG A 124 ? 0.71952 0.32137 0.45930 0.02135 -0.04342 0.06660 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 829 N NH2 . ARG A 124 ? 0.74434 0.38358 0.48376 0.03305 -0.04618 0.07991 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 830 N N . LEU A 125 ? 0.58537 0.30991 0.39605 -0.06240 -0.02328 0.06589 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 831 C CA . LEU A 125 ? 0.60258 0.33689 0.40859 -0.06498 -0.01785 0.07409 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 832 C C . LEU A 125 ? 0.62376 0.32622 0.40261 -0.05755 -0.01663 0.08539 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 833 O O . LEU A 125 ? 0.68660 0.35679 0.45120 -0.06639 -0.01193 0.09099 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 834 C CB . LEU A 125 ? 0.61094 0.35625 0.42755 -0.08498 -0.00995 0.07461 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 835 C CG . LEU A 125 ? 0.61800 0.37145 0.42817 -0.08957 -0.00216 0.08320 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 836 C CD1 . LEU A 125 ? 0.56472 0.34924 0.38357 -0.07903 -0.00378 0.08021 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 837 C CD2 . LEU A 125 ? 0.57683 0.33882 0.39712 -0.11013 0.00666 0.08425 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 838 N N . ASP A 126 ? 0.59691 0.30846 0.36788 -0.04155 -0.02071 0.08890 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 839 C CA . ASP A 126 ? 0.62145 0.30685 0.36600 -0.02959 -0.02151 0.10013 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 840 C C . ASP A 126 ? 0.62382 0.31280 0.35465 -0.03295 -0.01584 0.11026 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 841 O O . ASP A 126 ? 0.66348 0.32252 0.36953 -0.03018 -0.01255 0.12237 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 842 C CB . ASP A 126 ? 0.71222 0.40806 0.45579 -0.00793 -0.03101 0.09757 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 843 C CG . ASP A 126 ? 0.86409 0.54449 0.61135 -0.00063 -0.03546 0.09102 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 844 O OD1 . ASP A 126 ? 0.88694 0.54348 0.63343 -0.01232 -0.03158 0.08886 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 845 O OD2 . ASP A 126 ? 0.87809 0.57126 0.62884 0.01612 -0.04252 0.08744 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 846 N N . ILE A 127 ? 0.63089 0.35347 0.37525 -0.03842 -0.01378 0.10591 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 847 C CA . ILE A 127 ? 0.70867 0.43771 0.44030 -0.04228 -0.00753 0.11378 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 848 C C . ILE A 127 ? 0.60074 0.35258 0.35169 -0.05888 0.00044 0.10833 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 849 O O . ILE A 127 ? 0.58426 0.36248 0.35732 -0.05899 -0.00199 0.09760 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 850 C CB . ILE A 127 ? 0.65661 0.40761 0.38156 -0.02761 -0.01382 0.11306 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 851 C CG1 . ILE A 127 ? 0.77926 0.51532 0.48893 -0.00863 -0.02297 0.11776 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 852 C CG2 . ILE A 127 ? 0.65934 0.41611 0.36857 -0.03220 -0.00686 0.12041 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 853 C CD1 . ILE A 127 ? 0.71637 0.48144 0.42535 0.00491 -0.03123 0.11395 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 854 N N . LEU A 128 ? 0.60476 0.34691 0.34741 -0.07222 0.01059 0.11621 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 855 C CA . LEU A 128 ? 0.73108 0.49958 0.49103 -0.08575 0.01919 0.11225 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 856 C C . LEU A 128 ? 0.75425 0.51697 0.49357 -0.09063 0.02883 0.12347 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 857 O O . LEU A 128 ? 0.70488 0.44723 0.43492 -0.10315 0.03707 0.13218 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 858 C CB . LEU A 128 ? 0.73405 0.50375 0.51406 -0.10161 0.02276 0.10769 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 859 C CG . LEU A 128 ? 0.79167 0.59406 0.59059 -0.11228 0.03151 0.10424 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 860 C CD1 . LEU A 128 ? 0.69544 0.52668 0.52111 -0.10831 0.02664 0.09210 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 861 C CD2 . LEU A 128 ? 0.91811 0.71470 0.72029 -0.13245 0.04148 0.10932 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 862 N N . ASP A 129 ? 0.63840 0.41835 0.36930 -0.08131 0.02803 0.12289 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 863 C CA . ASP A 129 ? 0.71103 0.48570 0.41682 -0.08168 0.03531 0.13354 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 864 C C . ASP A 129 ? 0.65921 0.46343 0.37700 -0.08994 0.04511 0.12837 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 865 O O . ASP A 129 ? 0.62082 0.44790 0.34332 -0.08242 0.04245 0.11964 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 866 C CB . ASP A 129 ? 0.69560 0.46834 0.37977 -0.06377 0.02600 0.13612 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 867 C CG . ASP A 129 ? 0.83120 0.59065 0.48269 -0.06204 0.03197 0.15024 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 868 O OD1 . ASP A 129 ? 0.82965 0.59274 0.47773 -0.07442 0.04461 0.15472 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 869 O OD2 . ASP A 129 ? 0.92199 0.66884 0.55116 -0.04748 0.02414 0.15727 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 870 N N . ASP A 130 ? 0.65320 0.45720 0.37668 -0.10576 0.05706 0.13311 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 871 C CA . ASP A 130 ? 0.71444 0.54774 0.44897 -0.11191 0.06769 0.12893 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 872 C C . ASP A 130 ? 0.70827 0.54362 0.41581 -0.10674 0.07340 0.13484 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 873 O O . ASP A 130 ? 0.69859 0.55883 0.41152 -0.10560 0.07944 0.12804 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 874 C CB . ASP A 130 ? 0.73272 0.57118 0.48336 -0.13054 0.07906 0.13202 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 875 C CG . ASP A 130 ? 0.65853 0.50969 0.44092 -0.13500 0.07368 0.12202 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 876 O OD1 . ASP A 130 ? 0.63447 0.50327 0.43139 -0.12435 0.06661 0.11143 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 877 O OD2 . ASP A 130 ? 0.70827 0.55171 0.49989 -0.14944 0.07663 0.12458 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 878 N N . ASP A 131 ? 0.70145 0.51054 0.37856 -0.10223 0.07150 0.14713 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 879 C CA . ASP A 131 ? 0.71541 0.52677 0.36336 -0.09664 0.07617 0.15362 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 880 C C . ASP A 131 ? 0.76453 0.59270 0.40666 -0.08127 0.06542 0.14344 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 881 O O . ASP A 131 ? 0.81322 0.65517 0.43928 -0.07840 0.06999 0.14205 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 882 C CB . ASP A 131 ? 0.75652 0.53355 0.37165 -0.09533 0.07758 0.17168 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 883 C CG . ASP A 131 ? 0.87186 0.62851 0.49051 -0.11338 0.08954 0.18169 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 884 O OD1 . ASP A 131 ? 0.82205 0.59696 0.46976 -0.12691 0.09604 0.17409 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 885 O OD2 . ASP A 131 ? 0.87497 0.59779 0.46716 -0.11421 0.09267 0.19716 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 886 N N . ARG A 132 ? 0.66251 0.49018 0.31629 -0.07213 0.05164 0.13590 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 887 C CA . ARG A 132 ? 0.75776 0.60300 0.40894 -0.06001 0.04135 0.12523 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 888 C C . ARG A 132 ? 0.73318 0.59791 0.41616 -0.06094 0.03829 0.10900 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 889 O O . ARG A 132 ? 0.69089 0.57150 0.37533 -0.05413 0.03190 0.09797 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 890 C CB . ARG A 132 ? 0.67809 0.50907 0.31280 -0.04633 0.02757 0.13108 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 891 C CG . ARG A 132 ? 0.82603 0.62746 0.43237 -0.04555 0.03157 0.15025 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 892 C CD . ARG A 132 ? 0.96976 0.76939 0.54484 -0.03005 0.02290 0.15770 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 893 N NE . ARG A 132 ? 1.02496 0.85623 0.59925 -0.02508 0.01741 0.14484 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 894 C CZ . ARG A 132 ? 1.01218 0.85368 0.56829 -0.01105 0.00549 0.14509 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 895 N NH1 . ARG A 132 ? 1.03749 0.86008 0.57458 0.00184 -0.00184 0.15899 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 896 N NH2 . ARG A 132 ? 1.01521 0.88592 0.57188 -0.00969 0.00097 0.13117 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 897 N N . GLN A 133 ? 0.58868 0.45284 0.29635 -0.06973 0.04295 0.10734 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 898 C CA . GLN A 133 ? 0.58768 0.46888 0.32450 -0.06990 0.04105 0.09406 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 899 C C . GLN A 133 ? 0.57794 0.45755 0.32011 -0.05983 0.02689 0.08780 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 900 O O . GLN A 133 ? 0.61239 0.50704 0.36134 -0.05482 0.02297 0.07669 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 901 C CB . GLN A 133 ? 0.56688 0.46960 0.30730 -0.07049 0.04938 0.08468 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 902 C CG . GLN A 133 ? 0.62057 0.52860 0.35932 -0.08002 0.06472 0.09067 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 903 C CD . GLN A 133 ? 0.62630 0.55481 0.37048 -0.07929 0.07472 0.08094 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 904 O OE1 . GLN A 133 ? 0.64026 0.57457 0.37838 -0.07237 0.07118 0.07078 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 905 N NE2 . GLN A 133 ? 0.63013 0.56992 0.38605 -0.08669 0.08782 0.08352 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 906 N N . VAL A 134 ? 0.62667 0.48674 0.36572 -0.05750 0.02025 0.09495 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 907 C CA . VAL A 134 ? 0.53503 0.39258 0.27914 -0.04731 0.00758 0.09068 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 908 C C . VAL A 134 ? 0.52562 0.37066 0.28654 -0.05137 0.00616 0.09109 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 909 O O . VAL A 134 ? 0.57840 0.40380 0.33298 -0.05851 0.01077 0.09995 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 910 C CB . VAL A 134 ? 0.56259 0.40776 0.28058 -0.03601 -0.00031 0.09921 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 911 C CG1 . VAL A 134 ? 0.66859 0.51814 0.39398 -0.02419 -0.01298 0.09361 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 912 C CG2 . VAL A 134 ? 0.57742 0.43544 0.27514 -0.03350 0.00144 0.09962 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 913 N N . LEU A 135 ? 0.54376 0.39956 0.32475 -0.04769 0.00024 0.08121 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N 914 C CA . LEU A 135 ? 0.59141 0.43854 0.38792 -0.05029 -0.00236 0.07946 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA 915 C C . LEU A 135 ? 0.55895 0.40155 0.35530 -0.03804 -0.01335 0.07646 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C 916 O O . LEU A 135 ? 0.54262 0.40296 0.34568 -0.03137 -0.01791 0.06891 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O 917 C CB . LEU A 135 ? 0.45917 0.32607 0.28085 -0.05667 0.00203 0.07088 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB 918 C CG . LEU A 135 ? 0.57831 0.44305 0.41726 -0.05816 -0.00196 0.06673 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG 919 C CD1 . LEU A 135 ? 0.65795 0.50635 0.49523 -0.06917 0.00140 0.07260 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 920 C CD2 . LEU A 135 ? 0.66908 0.55683 0.52990 -0.05927 0.00088 0.05858 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 921 N N . GLY A 136 ? 0.56668 0.38536 0.35521 -0.03538 -0.01678 0.08197 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 922 C CA . GLY A 136 ? 0.58048 0.39531 0.36936 -0.02236 -0.02624 0.07919 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 923 C C . GLY A 136 ? 0.56061 0.36299 0.36057 -0.02452 -0.02788 0.07548 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 924 O O . GLY A 136 ? 0.52317 0.30459 0.31867 -0.03376 -0.02358 0.07966 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 925 N N . ILE A 137 ? 0.51050 0.32549 0.32399 -0.01703 -0.03369 0.06724 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A N 926 C CA . ILE A 137 ? 0.56853 0.37486 0.39195 -0.01847 -0.03542 0.06226 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CA 927 C C . ILE A 137 ? 0.57335 0.37764 0.39496 -0.00288 -0.04295 0.05949 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A C 928 O O . ILE A 137 ? 0.57547 0.39852 0.39913 0.00661 -0.04696 0.05760 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A O 929 C CB . ILE A 137 ? 0.55800 0.38683 0.40378 -0.02691 -0.03265 0.05417 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CB 930 C CG1 . ILE A 137 ? 0.76288 0.61770 0.61950 -0.02033 -0.03447 0.04821 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG1 931 C CG2 . ILE A 137 ? 0.47954 0.31276 0.32855 -0.04073 -0.02484 0.05703 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CG2 932 C CD1 . ILE A 137 ? 0.68763 0.54747 0.55051 -0.00982 -0.04054 0.04270 ? ? ? ? ? ? 137 ILE A CD1 933 N N . SER A 138 ? 0.59624 0.37848 0.41406 -0.00080 -0.04450 0.05852 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 934 C CA . SER A 138 ? 0.54382 0.32430 0.36159 0.01419 -0.05033 0.05475 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 935 C C . SER A 138 ? 0.55430 0.33790 0.38570 0.00955 -0.05037 0.04569 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 936 O O . SER A 138 ? 0.58151 0.35023 0.41235 -0.00247 -0.04739 0.04451 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 937 C CB . SER A 138 ? 0.62117 0.36782 0.41692 0.02493 -0.05188 0.06196 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 938 O OG . SER A 138 ? 0.73415 0.47974 0.51537 0.03163 -0.05261 0.07148 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 939 N N . ILE A 139 ? 0.47865 0.28344 0.32207 0.01822 -0.05357 0.03924 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 940 C CA . ILE A 139 ? 0.47243 0.28063 0.32586 0.01686 -0.05399 0.03116 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 941 C C . ILE A 139 ? 0.56153 0.34291 0.40167 0.02679 -0.05639 0.02991 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 942 O O . ILE A 139 ? 0.59018 0.37081 0.42450 0.04267 -0.05937 0.03146 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 943 C CB . ILE A 139 ? 0.49906 0.33845 0.36874 0.02210 -0.05490 0.02569 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 944 C CG1 . ILE A 139 ? 0.60435 0.46556 0.48475 0.01336 -0.05153 0.02644 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 945 C CG2 . ILE A 139 ? 0.47597 0.31836 0.35321 0.02130 -0.05484 0.01859 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 946 C CD1 . ILE A 139 ? 0.79557 0.65140 0.67712 -0.00052 -0.04736 0.02854 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 947 N N . ILE A 140 ? 0.57283 0.33310 0.40814 0.01782 -0.05502 0.02643 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 948 C CA . ILE A 140 ? 0.52902 0.25745 0.34871 0.02591 -0.05609 0.02415 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 949 C C . ILE A 140 ? 0.53249 0.26489 0.35769 0.02653 -0.05736 0.01346 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 950 O O . ILE A 140 ? 0.60006 0.30479 0.41166 0.03213 -0.05762 0.00934 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 951 C CB . ILE A 140 ? 0.64011 0.33061 0.44281 0.01504 -0.05285 0.02856 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 952 C CG1 . ILE A 140 ? 0.63160 0.32692 0.44342 -0.00688 -0.05056 0.02382 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 953 C CG2 . ILE A 140 ? 0.70137 0.38643 0.49508 0.01651 -0.05108 0.04036 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 954 C CD1 . ILE A 140 ? 0.77137 0.42984 0.56798 -0.02085 -0.04665 0.02617 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 955 N N . GLY A 141 ? 0.53474 0.29896 0.37750 0.02182 -0.05766 0.00898 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 956 C CA . GLY A 141 ? 0.50632 0.27602 0.35233 0.02345 -0.05884 -0.00033 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 957 C C . GLY A 141 ? 0.51936 0.32428 0.38383 0.01845 -0.05828 -0.00219 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 958 O O . GLY A 141 ? 0.53140 0.35520 0.40637 0.01477 -0.05660 0.00298 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 959 N N . GLY A 142 ? 0.56293 0.58965 0.35600 -0.08308 -0.00182 -0.11862 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 960 C CA . GLY A 142 ? 0.57940 0.65955 0.37325 -0.08147 -0.00661 -0.09975 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 961 C C . GLY A 142 ? 0.60128 0.69802 0.39395 -0.06740 0.00066 -0.09748 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 962 O O . GLY A 142 ? 0.62599 0.69503 0.42022 -0.05653 0.00986 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 963 N N . GLU A 143 ? 0.53072 0.67615 0.32223 -0.06762 -0.00362 -0.07988 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 964 C CA . GLU A 143 ? 0.49388 0.66431 0.28351 -0.05735 0.00228 -0.07335 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 965 C C . GLU A 143 ? 0.47084 0.63840 0.28383 -0.04069 -0.00018 -0.04413 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 966 O O . GLU A 143 ? 0.48026 0.67339 0.30146 -0.04060 -0.00782 -0.02105 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 967 C CB . GLU A 143 ? 0.54274 0.76947 0.31421 -0.07036 -0.00121 -0.07130 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 968 C CG . GLU A 143 ? 0.78209 1.03340 0.54253 -0.06547 0.00781 -0.07539 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 969 C CD . GLU A 143 ? 0.84917 1.15898 0.58783 -0.08103 0.00377 -0.07385 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 970 O OE1 . GLU A 143 ? 0.92904 1.25723 0.65984 -0.09707 -0.00578 -0.07487 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 971 O OE2 . GLU A 143 ? 0.93357 1.27417 0.66316 -0.07816 0.00985 -0.07052 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 972 N N . HIS A 144 ? 0.45252 0.58846 0.27702 -0.02682 0.00630 -0.04534 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 973 C CA . HIS A 144 ? 0.42392 0.54939 0.26938 -0.01348 0.00404 -0.02161 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 974 C C . HIS A 144 ? 0.47836 0.57554 0.33267 -0.00134 0.01193 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 975 O O . HIS A 144 ? 0.49484 0.57798 0.34128 -0.00123 0.01944 -0.05123 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 976 C CB . HIS A 144 ? 0.42943 0.53509 0.28568 -0.01477 -0.00372 -0.01129 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 977 C CG . HIS A 144 ? 0.42454 0.49083 0.27901 -0.01908 -0.00312 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 978 N ND1 . HIS A 144 ? 0.43846 0.46684 0.30326 -0.00957 -0.00013 -0.03050 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 979 C CD2 . HIS A 144 ? 0.44685 0.50641 0.29087 -0.03302 -0.00561 -0.04332 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 980 C CE1 . HIS A 144 ? 0.44738 0.44570 0.30845 -0.01637 -0.00069 -0.04405 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 981 N NE2 . HIS A 144 ? 0.47762 0.49260 0.32593 -0.03129 -0.00370 -0.05273 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 982 N N . ARG A 145 ? 0.43267 0.52150 0.30451 0.00893 0.01026 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 983 C CA . ARG A 145 ? 0.45898 0.53043 0.34279 0.02042 0.01622 -0.01070 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 984 C C . ARG A 145 ? 0.47263 0.50607 0.37051 0.02538 0.01168 -0.00485 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 985 O O . ARG A 145 ? 0.53035 0.55519 0.44201 0.03425 0.01326 0.00250 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 986 C CB . ARG A 145 ? 0.45818 0.55881 0.34953 0.02565 0.01858 0.00698 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 987 C CG . ARG A 145 ? 0.48056 0.62403 0.35651 0.02010 0.02340 0.00360 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 988 C CD . ARG A 145 ? 0.54041 0.71354 0.42367 0.02462 0.02778 0.02017 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 989 N NE . ARG A 145 ? 0.55855 0.72449 0.45261 0.03449 0.03667 0.01238 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 990 C CZ . ARG A 145 ? 0.54624 0.70552 0.45990 0.04093 0.03553 0.02841 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 991 N NH1 . ARG A 145 ? 0.48260 0.63633 0.40491 0.03792 0.02664 0.05085 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 992 N NH2 . ARG A 145 ? 0.47455 0.63356 0.39988 0.05021 0.04357 0.02173 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 993 N N . LEU A 146 ? 0.43896 0.45275 0.33347 0.01870 0.00594 -0.00737 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 994 C CA . LEU A 146 ? 0.43355 0.41335 0.33790 0.02142 0.00186 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 995 C C . LEU A 146 ? 0.45342 0.40382 0.35240 0.01802 0.00353 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 996 O O . LEU A 146 ? 0.45401 0.39025 0.34801 0.00906 -0.00091 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 997 C CB . LEU A 146 ? 0.43130 0.41192 0.33771 0.01684 -0.00519 0.01163 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 998 C CG . LEU A 146 ? 0.49480 0.49613 0.40835 0.02073 -0.00674 0.03035 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 999 C CD1 . LEU A 146 ? 0.44460 0.44374 0.36057 0.01795 -0.01163 0.04085 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1000 C CD2 . LEU A 146 ? 0.49159 0.48452 0.41697 0.02823 -0.00576 0.03931 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1001 N N . ARG A 147 ? 0.45679 0.39797 0.35800 0.02551 0.01080 -0.03291 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 1002 C CA . ARG A 147 ? 0.48039 0.39011 0.37707 0.02343 0.01410 -0.05126 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 1003 C C . ARG A 147 ? 0.48715 0.36209 0.39470 0.02592 0.00876 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 1004 O O . ARG A 147 ? 0.51137 0.38475 0.43301 0.03523 0.00642 -0.02734 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1005 C CB . ARG A 147 ? 0.53150 0.44061 0.43005 0.03395 0.02526 -0.06713 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1006 C CG . ARG A 147 ? 0.68439 0.62864 0.56743 0.02906 0.03164 -0.07949 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1007 C CD . ARG A 147 ? 0.81127 0.75168 0.67360 0.01189 0.03019 -0.09718 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1008 N NE . ARG A 147 ? 0.82892 0.81293 0.67738 0.00110 0.02709 -0.09329 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1009 C CZ . ARG A 147 ? 0.81832 0.81222 0.64975 -0.01608 0.02308 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1010 N NH1 . ARG A 147 ? 0.79110 0.75177 0.61637 -0.02598 0.02220 -0.11891 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1011 N NH2 . ARG A 147 ? 0.89767 0.93612 0.71911 -0.02428 0.01935 -0.09565 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1012 N N . ASN A 148 ? 0.53874 0.38794 0.43888 0.01558 0.00627 -0.05020 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1013 C CA . ASN A 148 ? 0.52746 0.34340 0.43564 0.01596 0.00134 -0.04124 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1014 C C . ASN A 148 ? 0.54973 0.37553 0.46163 0.01337 -0.00667 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1015 O O . ASN A 148 ? 0.56499 0.37349 0.48530 0.01693 -0.01091 -0.00894 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1016 C CB . ASN A 148 ? 0.53321 0.32859 0.45669 0.03193 0.00555 -0.04067 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1017 C CG . ASN A 148 ? 0.66484 0.44032 0.58498 0.03508 0.01497 -0.06315 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1018 O OD1 . ASN A 148 ? 0.66867 0.42273 0.57686 0.02241 0.01516 -0.07631 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1019 N ND2 . ASN A 148 ? 0.75509 0.53837 0.68546 0.05107 0.02363 -0.06889 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1020 N N . TYR A 149 ? 0.48358 0.33772 0.38904 0.00725 -0.00853 -0.01728 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1021 C CA . TYR A 149 ? 0.46299 0.32473 0.37072 0.00470 -0.01416 -0.00157 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1022 C C . TYR A 149 ? 0.46447 0.30676 0.36756 -0.00613 -0.01811 -0.00026 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1023 O O . TYR A 149 ? 0.46201 0.30291 0.35687 -0.01726 -0.01778 -0.00994 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1024 C CB . TYR A 149 ? 0.44340 0.33841 0.34728 0.00211 -0.01408 0.00159 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1025 C CG . TYR A 149 ? 0.47025 0.37384 0.37827 0.00278 -0.01746 0.01638 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1026 C CD1 . TYR A 149 ? 0.49172 0.39559 0.39635 -0.00532 -0.01981 0.01875 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1027 C CD2 . TYR A 149 ? 0.44770 0.36000 0.36322 0.01100 -0.01731 0.02704 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1028 C CE1 . TYR A 149 ? 0.44961 0.36031 0.35814 -0.00305 -0.02073 0.02971 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1029 C CE2 . TYR A 149 ? 0.44736 0.36273 0.36586 0.01148 -0.01917 0.03797 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1030 C CZ . TYR A 149 ? 0.44441 0.35828 0.35933 0.00555 -0.02026 0.03842 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1031 O OH . TYR A 149 ? 0.46330 0.37878 0.38154 0.00785 -0.02006 0.04704 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1032 N N . ARG A 150 ? 0.47927 0.30868 0.38674 -0.00469 -0.02199 0.01188 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1033 C CA . ARG A 150 ? 0.55639 0.37258 0.45874 -0.01549 -0.02545 0.01628 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1034 C C . ARG A 150 ? 0.46443 0.29251 0.36699 -0.01504 -0.02765 0.02800 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1035 O O . ARG A 150 ? 0.52185 0.35217 0.42985 -0.00687 -0.02868 0.03488 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1036 C CB . ARG A 150 ? 0.55434 0.33822 0.45955 -0.01558 -0.02776 0.01933 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1037 C CG . ARG A 150 ? 0.60323 0.36765 0.51003 -0.01344 -0.02397 0.00626 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1038 C CD . ARG A 150 ? 0.62599 0.35466 0.53752 -0.01357 -0.02646 0.01212 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1039 N NE . ARG A 150 ? 0.66405 0.38833 0.58853 0.00073 -0.02869 0.02428 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1040 C CZ . ARG A 150 ? 0.68964 0.40641 0.61672 -0.00064 -0.03528 0.04141 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1041 N NH1 . ARG A 150 ? 0.69168 0.40973 0.63155 0.01152 -0.03826 0.05291 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1042 N NH2 . ARG A 150 ? 0.70658 0.41832 0.62329 -0.01517 -0.03896 0.04759 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1043 N N . SER A 151 ? 0.48219 0.31880 0.37913 -0.02427 -0.02768 0.02936 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1044 C CA . SER A 151 ? 0.42963 0.27660 0.32610 -0.02286 -0.02747 0.03726 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1045 C C . SER A 151 ? 0.49929 0.34357 0.38899 -0.03395 -0.02769 0.04008 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1046 O O . SER A 151 ? 0.49882 0.34011 0.38532 -0.04417 -0.02796 0.03664 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1047 C CB . SER A 151 ? 0.52048 0.39333 0.42092 -0.01739 -0.02417 0.03697 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1048 O OG . SER A 151 ? 0.53453 0.42552 0.43371 -0.02435 -0.02261 0.03338 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1049 N N . VAL A 152 ? 0.48999 0.33569 0.37668 -0.03315 -0.02712 0.04586 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1050 C CA . VAL A 152 ? 0.48596 0.33412 0.36496 -0.04301 -0.02562 0.04867 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1051 C C . VAL A 152 ? 0.44755 0.31073 0.32661 -0.03765 -0.02025 0.04839 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1052 O O . VAL A 152 ? 0.47028 0.32849 0.35059 -0.02994 -0.02043 0.04931 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1053 C CB . VAL A 152 ? 0.54054 0.36876 0.41191 -0.04950 -0.03045 0.05610 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1054 C CG1 . VAL A 152 ? 0.55344 0.38863 0.41474 -0.06108 -0.02794 0.05943 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1055 C CG2 . VAL A 152 ? 0.56442 0.37285 0.43900 -0.05191 -0.03490 0.05720 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1056 N N . ILE A 153 ? 0.48937 0.37091 0.36858 -0.04156 -0.01496 0.04692 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1057 C CA . ILE A 153 ? 0.47172 0.36466 0.35102 -0.03611 -0.00781 0.04582 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1058 C C . ILE A 153 ? 0.44859 0.34526 0.31737 -0.04720 -0.00445 0.04662 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1059 O O . ILE A 153 ? 0.44068 0.34557 0.30862 -0.05807 -0.00522 0.04856 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1060 C CB . ILE A 153 ? 0.48189 0.39992 0.37466 -0.02720 -0.00264 0.04482 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1061 C CG1 . ILE A 153 ? 0.45926 0.38679 0.35428 -0.01994 0.00679 0.04324 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1062 C CG2 . ILE A 153 ? 0.47927 0.41745 0.37642 -0.03601 -0.00398 0.04488 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1063 C CD1 . ILE A 153 ? 0.50679 0.45239 0.41865 -0.00529 0.01118 0.04558 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1064 N N . SER A 154 ? 0.48884 0.37924 0.34809 -0.04643 -0.00083 0.04492 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1065 C CA . SER A 154 ? 0.45263 0.34989 0.29900 -0.05698 0.00388 0.04497 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1066 C C . SER A 154 ? 0.47426 0.38239 0.32061 -0.04846 0.01559 0.03699 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1067 O O . SER A 154 ? 0.51454 0.41221 0.36486 -0.03725 0.01740 0.03254 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1068 C CB . SER A 154 ? 0.46642 0.34504 0.29632 -0.06729 -0.00334 0.05016 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1069 O OG . SER A 154 ? 0.53780 0.40294 0.36321 -0.06139 -0.00508 0.04685 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1070 N N . VAL A 155 ? 0.49804 0.42708 0.34142 -0.05351 0.02437 0.03522 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1071 C CA . VAL A 155 ? 0.45782 0.40063 0.30449 -0.04334 0.03832 0.02653 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1072 C C . VAL A 155 ? 0.49022 0.43088 0.31421 -0.05360 0.04411 0.02103 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1073 O O . VAL A 155 ? 0.48187 0.42929 0.29355 -0.06965 0.04067 0.02745 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1074 C CB . VAL A 155 ? 0.42456 0.40182 0.28939 -0.03922 0.04557 0.02878 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1075 C CG1 . VAL A 155 ? 0.50203 0.49539 0.37340 -0.02616 0.06175 0.02039 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1076 C CG2 . VAL A 155 ? 0.49498 0.47680 0.37913 -0.03090 0.03862 0.03423 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1077 N N . HIS A 156 ? 0.48442 0.41465 0.30163 -0.04561 0.05279 0.00928 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1078 C CA . HIS A 156 ? 0.51871 0.44491 0.30990 -0.05672 0.05773 0.00133 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1079 C C . HIS A 156 ? 0.54924 0.48278 0.34060 -0.04538 0.07646 -0.01463 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1080 O O . HIS A 156 ? 0.54184 0.45899 0.34396 -0.02994 0.08140 -0.02255 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1081 C CB . HIS A 156 ? 0.51426 0.41189 0.29012 -0.06329 0.04644 0.00097 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1082 C CG . HIS A 156 ? 0.58179 0.47134 0.36154 -0.07022 0.02958 0.01629 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1083 N ND1 . HIS A 156 ? 0.56098 0.45508 0.32763 -0.08637 0.02152 0.02740 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1084 C CD2 . HIS A 156 ? 0.53227 0.41005 0.32873 -0.06224 0.02046 0.02255 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1085 C CE1 . HIS A 156 ? 0.54457 0.42676 0.32084 -0.08657 0.00854 0.03885 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1086 N NE2 . HIS A 156 ? 0.55477 0.42836 0.34836 -0.07229 0.00814 0.03505 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1087 N N . GLY A 157 ? 0.53163 0.48905 0.31143 -0.05288 0.08761 -0.01907 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1088 C CA . GLY A 157 ? 0.55376 0.52106 0.33415 -0.04109 0.10803 -0.03576 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1089 C C . GLY A 157 ? 0.63744 0.58562 0.38683 -0.04948 0.11369 -0.05264 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1090 O O . GLY A 157 ? 0.60931 0.55522 0.33275 -0.06968 0.10436 -0.04873 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1091 N N . PHE A 158 ? 0.60958 0.54366 0.36213 -0.03400 0.12895 -0.07120 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1092 C CA . PHE A 158 ? 0.64963 0.56520 0.37219 -0.04138 0.13795 -0.09259 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1093 C C . PHE A 158 ? 0.71884 0.64731 0.44544 -0.02634 0.16394 -0.11206 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1094 O O . PHE A 158 ? 0.68994 0.62514 0.44866 -0.00320 0.17376 -0.11078 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1095 C CB . PHE A 158 ? 0.66071 0.53284 0.38042 -0.03892 0.13018 -0.09969 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1096 C CG . PHE A 158 ? 0.63625 0.49734 0.34907 -0.05436 0.10642 -0.08329 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1097 C CD1 . PHE A 158 ? 0.67678 0.53695 0.41587 -0.04648 0.09335 -0.06440 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1098 C CD2 . PHE A 158 ? 0.72157 0.57564 0.40208 -0.07637 0.09749 -0.08677 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1099 C CE1 . PHE A 158 ? 0.68768 0.53852 0.42254 -0.05832 0.07346 -0.05035 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1100 C CE2 . PHE A 158 ? 0.68916 0.53624 0.36719 -0.08827 0.07613 -0.07015 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1101 C CZ . PHE A 158 ? 0.74318 0.58770 0.44942 -0.07815 0.06488 -0.05240 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1102 N N . ASN A 159 ? 0.76705 0.70159 0.46122 -0.03925 0.17533 -0.12958 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1103 C CA . ASN A 159 ? 0.84977 0.79428 0.54260 -0.02585 0.20252 -0.15281 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1104 C C . ASN A 159 ? 0.92924 0.83187 0.59634 -0.02849 0.20972 -0.18004 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1105 O O . ASN A 159 ? 1.03187 0.93209 0.65952 -0.05220 0.20625 -0.19000 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1106 C CB . ASN A 159 ? 0.83192 0.82218 0.50610 -0.04005 0.21260 -0.15304 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1107 C CG . ASN A 159 ? 1.00555 1.00420 0.66768 -0.03069 0.24178 -0.18222 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1108 O OD1 . ASN A 159 ? 1.06701 1.09147 0.75630 -0.00962 0.26058 -0.18521 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1109 N ND2 . ASN A 159 ? 1.15176 1.13058 0.77321 -0.04644 0.24607 -0.20446 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1110 N N . ARG A 160 ? 0.98488 0.85477 0.67381 -0.00559 0.21912 -0.19121 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1111 C CA . ARG A 160 ? 1.13368 0.95613 0.80130 -0.00832 0.22532 -0.21731 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1112 C C . ARG A 160 ? 1.22712 1.04878 0.88492 0.00354 0.25600 -0.24890 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1113 O O . ARG A 160 ? 1.31561 1.10664 0.99270 0.02712 0.27213 -0.26404 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1114 C CB . ARG A 160 ? 1.13591 0.91703 0.83155 0.00751 0.21713 -0.21034 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1115 C CG . ARG A 160 ? 1.16711 0.94318 0.86571 -0.00678 0.18813 -0.18500 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1116 C CD . ARG A 160 ? 1.23004 0.95732 0.93692 -0.00292 0.18064 -0.18725 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1117 N NE . ARG A 160 ? 1.22063 0.94387 0.96995 0.02125 0.17821 -0.16845 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1118 C CZ . ARG A 160 ? 1.17286 0.87139 0.94587 0.04562 0.19355 -0.17619 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1119 N NH1 . ARG A 160 ? 1.12119 0.79250 0.88010 0.05014 0.21395 -0.20511 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1120 N NH2 . ARG A 160 ? 1.13901 0.83967 0.94945 0.06546 0.18870 -0.15489 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1121 N N . ASP A 161 ? 1.21677 1.07278 0.84395 -0.01306 0.26469 -0.25844 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1122 C CA . ASP A 161 ? 1.25353 1.11794 0.86915 -0.00381 0.29329 -0.28802 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1123 C C . ASP A 161 ? 1.22922 1.10731 0.89070 0.03296 0.31491 -0.28737 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1124 O O . ASP A 161 ? 1.13202 0.97975 0.81368 0.05715 0.32685 -0.30239 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1125 C CB . ASP A 161 ? 1.32316 1.14149 0.91848 -0.00903 0.29229 -0.31349 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1126 C CG . ASP A 161 ? 1.36300 1.19354 0.94968 -0.00006 0.31254 -0.33823 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1127 O OD1 . ASP A 161 ? 1.42787 1.28982 0.98234 -0.02087 0.31143 -0.34212 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1128 O OD2 . ASP A 161 ? 1.41028 1.21899 1.02281 0.02843 0.32918 -0.35239 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1129 N N . GLY A 162 ? 1.19058 1.11994 0.87465 0.03656 0.31234 -0.26282 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1130 C CA . GLY A 162 ? 1.12893 1.08474 0.86126 0.06879 0.32709 -0.25374 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1131 C C . GLY A 162 ? 1.14729 1.08928 0.92072 0.08455 0.30896 -0.22683 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1132 O O . GLY A 162 ? 1.10607 1.08832 0.91538 0.09780 0.30748 -0.20471 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1133 N N . ALA A 163 ? 1.10254 0.99084 0.87033 0.08150 0.29485 -0.22813 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1134 C CA . ALA A 163 ? 1.10598 0.97993 0.90916 0.09484 0.27776 -0.20322 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1135 C C . ALA A 163 ? 1.03887 0.93773 0.83835 0.07300 0.25044 -0.17522 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1136 O O . ALA A 163 ? 1.02146 0.90772 0.78723 0.04605 0.23520 -0.17594 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1137 C CB . ALA A 163 ? 1.18645 0.99561 0.98418 0.09739 0.27337 -0.21424 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1138 N N . ILE A 164 ? 1.07945 1.01378 0.91394 0.08453 0.24431 -0.15073 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1139 C CA . ILE A 164 ? 0.94583 0.90431 0.77963 0.06558 0.22096 -0.12573 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1140 C C . ILE A 164 ? 0.94371 0.87933 0.79949 0.07292 0.20251 -0.10760 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1141 O O . ILE A 164 ? 0.95566 0.88821 0.84454 0.09781 0.20836 -0.10200 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1142 C CB . ILE A 164 ? 0.83122 0.84960 0.68429 0.06739 0.22628 -0.11215 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1143 C CG1 . ILE A 164 ? 0.90999 0.95372 0.74298 0.06231 0.24790 -0.13089 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1144 C CG2 . ILE A 164 ? 0.83740 0.87361 0.68491 0.04437 0.20280 -0.08947 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1145 C CD1 . ILE A 164 ? 0.92014 0.93765 0.70487 0.03764 0.24521 -0.14755 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1146 N N . CYS A 165 ? 0.74244 0.66432 0.58064 0.05182 0.18062 -0.09728 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1147 C CA . CYS A 165 ? 0.73754 0.64101 0.59321 0.05624 0.16324 -0.08067 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1148 C C . CYS A 165 ? 0.62109 0.53690 0.46555 0.03434 0.14203 -0.06428 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1149 O O . CYS A 165 ? 0.60340 0.53647 0.42626 0.01568 0.14010 -0.06494 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1150 C CB . CYS A 165 ? 0.95987 0.81130 0.80666 0.05865 0.16190 -0.09184 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1151 S SG . CYS A 165 ? 1.07420 0.89771 0.88077 0.02800 0.14453 -0.09698 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1152 N N . THR A 166 ? 0.55858 0.46498 0.41843 0.03730 0.12680 -0.04905 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1153 C CA . THR A 166 ? 0.53147 0.44492 0.38525 0.02054 0.10761 -0.03412 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1154 C C . THR A 166 ? 0.59826 0.47741 0.44870 0.01803 0.09400 -0.03059 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1155 O O . THR A 166 ? 0.58012 0.43887 0.44394 0.03232 0.09733 -0.03237 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1156 C CB . THR A 166 ? 0.55061 0.49892 0.43022 0.02643 0.10343 -0.01788 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1157 O OG1 . THR A 166 ? 0.56025 0.54499 0.44166 0.02399 0.11445 -0.01948 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1158 C CG2 . THR A 166 ? 0.53315 0.47990 0.40840 0.01173 0.08421 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1159 N N . VAL A 167 ? 0.52363 0.39709 0.35738 -0.00008 0.07907 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1160 C CA . VAL A 167 ? 0.52091 0.37304 0.35717 -0.00242 0.06450 -0.01651 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1161 C C . VAL A 167 ? 0.51851 0.38829 0.36335 -0.00764 0.05204 -0.00117 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1162 O O . VAL A 167 ? 0.53272 0.41455 0.36573 -0.02121 0.04783 0.00236 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1163 C CB . VAL A 167 ? 0.54722 0.37563 0.35822 -0.01802 0.05766 -0.02314 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1164 C CG1 . VAL A 167 ? 0.58145 0.39685 0.39867 -0.02082 0.04211 -0.01195 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1165 C CG2 . VAL A 167 ? 0.56152 0.36685 0.36313 -0.01422 0.06981 -0.04105 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1166 N N . ALA A 168 ? 0.45712 0.32781 0.32162 0.00236 0.04662 0.00783 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1167 C CA . ALA A 168 ? 0.47894 0.36047 0.34906 -0.00329 0.03474 0.01917 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1168 C C . ALA A 168 ? 0.49986 0.35953 0.36303 -0.00939 0.02294 0.02256 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1169 O O . ALA A 168 ? 0.50685 0.34929 0.37278 -0.00383 0.02288 0.02085 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1170 C CB . ALA A 168 ? 0.44299 0.34413 0.33634 0.00918 0.03543 0.02672 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1171 N N . LEU A 169 ? 0.47607 0.33658 0.33159 -0.02084 0.01342 0.02811 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1172 C CA . LEU A 169 ? 0.47350 0.32012 0.32803 -0.02435 0.00211 0.03376 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1173 C C . LEU A 169 ? 0.47567 0.33159 0.34297 -0.02137 -0.00329 0.04045 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1174 O O . LEU A 169 ? 0.45268 0.32010 0.31999 -0.02652 -0.00327 0.04197 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1175 C CB . LEU A 169 ? 0.54704 0.38601 0.38408 -0.03839 -0.00464 0.03591 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1176 C CG . LEU A 169 ? 0.56722 0.39843 0.38611 -0.04557 -0.00089 0.02806 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1177 C CD1 . LEU A 169 ? 0.53899 0.36925 0.34121 -0.06051 -0.00980 0.03441 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1178 C CD2 . LEU A 169 ? 0.51586 0.33158 0.33796 -0.04074 -0.00114 0.02362 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1179 N N . GLU A 170 ? 0.46065 0.31208 0.33765 -0.01465 -0.00749 0.04372 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1180 C CA . GLU A 170 ? 0.39446 0.25401 0.28069 -0.01243 -0.01197 0.04752 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1181 C C . GLU A 170 ? 0.40305 0.25164 0.29136 -0.01167 -0.01903 0.05121 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1182 O O . GLU A 170 ? 0.49988 0.34291 0.39113 -0.00789 -0.01922 0.05259 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1183 C CB . GLU A 170 ? 0.47005 0.34716 0.36936 -0.00272 -0.00757 0.04850 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1184 C CG . GLU A 170 ? 0.53371 0.42169 0.43892 -0.00254 -0.01187 0.05006 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1185 C CD . GLU A 170 ? 0.68684 0.60066 0.60130 0.00166 -0.00869 0.05145 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1186 O OE1 . GLU A 170 ? 0.67252 0.59538 0.59394 0.00916 -0.00309 0.05404 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1187 O OE2 . GLU A 170 ? 0.81899 0.74458 0.73409 -0.00262 -0.01174 0.04985 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1188 N N . SER A 171 ? 0.44359 0.28881 0.33157 -0.01536 -0.02429 0.05307 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1189 C CA . SER A 171 ? 0.42465 0.26334 0.31798 -0.01256 -0.02990 0.05686 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1190 C C . SER A 171 ? 0.46724 0.31083 0.36745 -0.00895 -0.02991 0.05444 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1191 O O . SER A 171 ? 0.45942 0.30882 0.35778 -0.01217 -0.02754 0.05023 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1192 C CB . SER A 171 ? 0.42976 0.25648 0.31655 -0.01938 -0.03623 0.06200 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1193 O OG . SER A 171 ? 0.50036 0.32225 0.38173 -0.02581 -0.03711 0.06261 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1194 N N . TYR A 172 ? 0.42250 0.26515 0.33040 -0.00323 -0.03222 0.05629 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1195 C CA . TYR A 172 ? 0.45964 0.30509 0.37242 0.00053 -0.03091 0.05121 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1196 C C . TYR A 172 ? 0.41664 0.25550 0.33768 0.00631 -0.03368 0.05451 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1197 O O . TYR A 172 ? 0.47504 0.31517 0.40030 0.00785 -0.03686 0.06185 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1198 C CB . TYR A 172 ? 0.47651 0.34170 0.39277 0.00524 -0.02666 0.04803 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1199 C CG . TYR A 172 ? 0.49328 0.36708 0.41677 0.01145 -0.02635 0.05431 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1200 C CD1 . TYR A 172 ? 0.50795 0.38577 0.43896 0.01694 -0.02642 0.05521 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1201 C CD2 . TYR A 172 ? 0.40079 0.27812 0.32460 0.01166 -0.02525 0.05944 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1202 C CE1 . TYR A 172 ? 0.47490 0.36299 0.41313 0.02027 -0.02624 0.06241 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1203 C CE2 . TYR A 172 ? 0.55457 0.43655 0.48501 0.01497 -0.02524 0.06611 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1204 C CZ . TYR A 172 ? 0.54839 0.43722 0.48582 0.01817 -0.02617 0.06824 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1205 O OH . TYR A 172 ? 0.49767 0.39365 0.44235 0.01928 -0.02624 0.07625 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1206 N N . VAL A 173 ? 0.45446 0.28693 0.37855 0.00928 -0.03207 0.04850 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1207 C CA . VAL A 173 ? 0.51673 0.34813 0.45236 0.01882 -0.03159 0.04929 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1208 C C . VAL A 173 ? 0.43330 0.27420 0.36930 0.02317 -0.02487 0.03717 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1209 O O . VAL A 173 ? 0.48994 0.32868 0.41695 0.01686 -0.02274 0.02794 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1210 C CB . VAL A 173 ? 0.53679 0.34636 0.47677 0.01994 -0.03535 0.05374 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1211 C CG1 . VAL A 173 ? 0.55958 0.35045 0.49282 0.01475 -0.03290 0.04425 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1212 C CG2 . VAL A 173 ? 0.52759 0.34040 0.48414 0.03264 -0.03471 0.05744 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1213 N N . VAL A 174 ? 0.44426 0.29931 0.38973 0.03233 -0.02149 0.03715 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1214 C CA . VAL A 174 ? 0.43952 0.30802 0.38296 0.03587 -0.01425 0.02503 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1215 C C . VAL A 174 ? 0.52549 0.40277 0.48245 0.04795 -0.00964 0.02482 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1216 O O . VAL A 174 ? 0.50109 0.38363 0.47019 0.05250 -0.01292 0.03704 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1217 C CB . VAL A 174 ? 0.37455 0.26808 0.31122 0.03148 -0.01317 0.02671 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1218 C CG1 . VAL A 174 ? 0.44911 0.35661 0.39425 0.03449 -0.01507 0.04052 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1219 C CG2 . VAL A 174 ? 0.40613 0.31743 0.33672 0.03234 -0.00649 0.01406 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1220 N N . ASP A 175 ? 0.47215 0.35280 0.42689 0.05246 -0.00158 0.00990 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1221 C CA . ASP A 175 ? 0.44458 0.34050 0.41176 0.06490 0.00575 0.00734 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1222 C C . ASP A 175 ? 0.47259 0.40334 0.44150 0.06412 0.00678 0.01646 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1223 O O . ASP A 175 ? 0.51992 0.46426 0.47671 0.05571 0.00578 0.01702 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1224 C CB . ASP A 175 ? 0.50730 0.39823 0.46768 0.06857 0.01594 -0.01452 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1225 C CG . ASP A 175 ? 0.62707 0.47879 0.58944 0.07118 0.01654 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1226 O OD1 . ASP A 175 ? 0.64580 0.47776 0.61671 0.07176 0.00895 -0.01031 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1227 O OD2 . ASP A 175 ? 0.70845 0.54839 0.66286 0.07165 0.02471 -0.04393 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1228 N N . VAL A 176 ? 0.48720 0.43385 0.47286 0.07270 0.00859 0.02539 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1229 C CA . VAL A 176 ? 0.43386 0.41484 0.42259 0.07176 0.01143 0.03357 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1230 C C . VAL A 176 ? 0.46173 0.46255 0.44464 0.07674 0.02328 0.01824 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1231 O O . VAL A 176 ? 0.46993 0.46939 0.46248 0.08842 0.03133 0.00818 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1232 C CB . VAL A 176 ? 0.52020 0.51502 0.52968 0.07662 0.00889 0.04910 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1233 C CG1 . VAL A 176 ? 0.40149 0.43273 0.41474 0.07444 0.01317 0.05748 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1234 C CG2 . VAL A 176 ? 0.50438 0.48119 0.51538 0.06875 -0.00316 0.06252 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1235 N N . PRO A 177 ? 0.45736 0.47813 0.42503 0.06885 0.02519 0.01610 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1236 C CA . PRO A 177 ? 0.49430 0.53722 0.45247 0.07141 0.03653 0.00015 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1237 C C . PRO A 177 ? 0.46107 0.53540 0.43355 0.08034 0.04517 0.00499 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1238 O O . PRO A 177 ? 0.48395 0.57435 0.46924 0.07902 0.04104 0.02482 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1239 C CB . PRO A 177 ? 0.50448 0.56682 0.44454 0.05909 0.03331 0.00391 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1240 C CG . PRO A 177 ? 0.44672 0.50701 0.39452 0.05436 0.02337 0.02684 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1241 C CD . PRO A 177 ? 0.43216 0.45837 0.39126 0.05787 0.01746 0.02903 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1242 N N . GLU A 178 ? 0.47877 0.56254 0.44848 0.08853 0.05811 -0.01447 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1243 C CA . GLU A 178 ? 0.49168 0.61052 0.47508 0.09808 0.06906 -0.01232 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1244 C C . GLU A 178 ? 0.47641 0.63552 0.45476 0.08787 0.06767 0.00528 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1245 O O . GLU A 178 ? 0.55441 0.72342 0.51208 0.07653 0.06520 0.00487 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1246 C CB . GLU A 178 ? 0.73627 0.86034 0.71175 0.10710 0.08532 -0.03999 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1247 C CG . GLU A 178 ? 0.90522 0.98525 0.88706 0.11830 0.08844 -0.05795 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1248 C CD . GLU A 178 ? 1.03875 1.08048 1.00114 0.10617 0.07938 -0.06692 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1249 O OE1 . GLU A 178 ? 1.05681 1.11094 0.99965 0.09052 0.07277 -0.06310 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1250 O OE2 . GLU A 178 ? 1.08327 1.08413 1.05152 0.11225 0.07876 -0.07602 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1251 N N . GLY A 179 ? 0.42375 0.60738 0.42242 0.09132 0.06872 0.02264 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1252 C CA . GLY A 179 ? 0.47334 0.69118 0.47093 0.08080 0.06664 0.04320 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1253 C C . GLY A 179 ? 0.49555 0.69690 0.49885 0.07049 0.05185 0.06617 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1254 O O . GLY A 179 ? 0.47922 0.70421 0.48663 0.06211 0.04986 0.08588 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1255 N N . ASN A 180 ? 0.49119 0.65217 0.49432 0.07014 0.04212 0.06405 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1256 C CA . ASN A 180 ? 0.39925 0.54170 0.40532 0.06059 0.02959 0.08189 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1257 C C . ASN A 180 ? 0.44245 0.56366 0.46538 0.06414 0.02308 0.08582 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1258 O O . ASN A 180 ? 0.44464 0.55732 0.47562 0.07501 0.02647 0.07470 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1259 C CB . ASN A 180 ? 0.48659 0.60453 0.47429 0.05444 0.02326 0.07768 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1260 C CG . ASN A 180 ? 0.49276 0.63535 0.46627 0.04800 0.02552 0.08260 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1261 O OD1 . ASN A 180 ? 0.45954 0.60921 0.41736 0.04815 0.02967 0.06821 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1262 N ND2 . ASN A 180 ? 0.46216 0.61837 0.44093 0.04117 0.02234 0.10383 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1263 N N . THR A 181 ? 0.39137 0.50366 0.41932 0.05444 0.01356 0.10217 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1264 C CA . THR A 181 ? 0.36788 0.46317 0.40849 0.05372 0.00528 0.10785 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1265 C C . THR A 181 ? 0.44569 0.50200 0.47322 0.04978 -0.00287 0.10276 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1266 O O . THR A 181 ? 0.44081 0.48499 0.45228 0.04679 -0.00265 0.09742 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1267 C CB . THR A 181 ? 0.50355 0.61333 0.55599 0.04248 -0.00006 0.12693 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1268 O OG1 . THR A 181 ? 0.50786 0.59968 0.54767 0.03071 -0.00534 0.13400 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1269 C CG2 . THR A 181 ? 0.49109 0.64438 0.55544 0.04390 0.00878 0.13423 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1270 N N . GLU A 182 ? 0.43207 0.56845 0.46033 0.09410 0.02810 0.05513 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1271 C CA . GLU A 182 ? 0.41260 0.55432 0.42773 0.09058 0.01672 0.06129 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1272 C C . GLU A 182 ? 0.41553 0.56036 0.41873 0.06797 0.01126 0.04141 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1273 O O . GLU A 182 ? 0.43592 0.55721 0.42019 0.06115 0.00725 0.03990 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1274 C CB . GLU A 182 ? 0.45196 0.65475 0.48394 0.10510 0.00854 0.08196 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1275 C CG . GLU A 182 ? 0.62464 0.83219 0.64323 0.10908 0.00138 0.09754 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1276 C CD . GLU A 182 ? 0.86481 1.15880 0.88792 0.11262 -0.01219 0.10544 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1277 O OE1 . GLU A 182 ? 0.94798 1.27086 0.96182 0.09135 -0.02147 0.07825 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1278 O OE2 . GLU A 182 ? 0.84724 1.18579 0.88650 0.13763 -0.01150 0.13857 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1279 N N . GLU A 183 ? 0.41991 0.59257 0.44125 0.05591 0.01459 0.02547 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1280 C CA . GLU A 183 ? 0.51502 0.68464 0.53917 0.03427 0.01753 0.00532 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1281 C C . GLU A 183 ? 0.47704 0.58765 0.48089 0.03177 0.02687 0.00851 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1282 O O . GLU A 183 ? 0.48749 0.58202 0.48129 0.02249 0.02555 0.00404 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1283 C CB . GLU A 183 ? 0.61933 0.82340 0.67992 0.02120 0.02689 -0.01337 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1284 C CG . GLU A 183 ? 0.72502 1.00515 0.80816 0.02413 0.01581 -0.01896 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1285 C CD . GLU A 183 ? 0.77387 1.06480 0.86929 0.04209 0.01955 -0.00281 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1286 O OE1 . GLU A 183 ? 0.76769 1.06151 0.88925 0.03460 0.03283 -0.01319 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1287 O OE2 . GLU A 183 ? 0.66111 0.95605 0.74550 0.06439 0.01288 0.02162 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1288 N N . ASP A 184 ? 0.41680 0.50319 0.41469 0.04136 0.03667 0.01619 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1289 C CA . ASP A 184 ? 0.42370 0.47271 0.39845 0.04294 0.04336 0.02086 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1290 C C . ASP A 184 ? 0.43567 0.46451 0.38674 0.04478 0.03193 0.02326 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1291 O O . ASP A 184 ? 0.49048 0.50397 0.42970 0.03843 0.03192 0.02349 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1292 C CB . ASP A 184 ? 0.50874 0.55051 0.47592 0.05536 0.05296 0.02458 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1293 C CG . ASP A 184 ? 0.56892 0.62654 0.55791 0.05447 0.06901 0.02641 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1294 O OD1 . ASP A 184 ? 0.57920 0.64303 0.59069 0.04256 0.07766 0.02530 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1295 O OD2 . ASP A 184 ? 0.54296 0.60570 0.53135 0.06535 0.07631 0.02755 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1296 N N . THR A 185 ? 0.40349 0.43180 0.35349 0.05484 0.02555 0.02758 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1297 C CA . THR A 185 ? 0.41406 0.41972 0.35040 0.05685 0.01989 0.03019 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1298 C C . THR A 185 ? 0.39045 0.40332 0.32177 0.04771 0.01071 0.03233 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1299 O O . THR A 185 ? 0.39403 0.38652 0.31114 0.04261 0.00839 0.03077 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1300 C CB . THR A 185 ? 0.42327 0.42608 0.37477 0.07107 0.02260 0.03904 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1301 O OG1 . THR A 185 ? 0.45166 0.44770 0.41108 0.07878 0.03398 0.03191 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1302 C CG2 . THR A 185 ? 0.47426 0.44925 0.42312 0.07179 0.02283 0.04095 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1303 N N . ARG A 186 ? 0.42401 0.47373 0.36788 0.04513 0.00558 0.03297 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1304 C CA . ARG A 186 ? 0.39164 0.45668 0.33025 0.03574 -0.00169 0.02945 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1305 C C . ARG A 186 ? 0.42079 0.46783 0.35806 0.02070 0.00462 0.01583 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1306 O O . ARG A 186 ? 0.40964 0.44335 0.33643 0.01530 0.00249 0.01510 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1307 C CB . ARG A 186 ? 0.41035 0.53644 0.36306 0.03481 -0.00857 0.02584 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1308 C CG . ARG A 186 ? 0.56706 0.71727 0.51721 0.01997 -0.01261 0.00960 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1309 C CD . ARG A 186 ? 0.70164 0.93139 0.66216 0.01915 -0.02163 0.00121 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1310 N NE . ARG A 186 ? 0.70846 0.96796 0.66165 0.04231 -0.02914 0.03335 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1311 C CZ . ARG A 186 ? 0.72199 1.01254 0.68980 0.05798 -0.03007 0.04898 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1312 N NH1 . ARG A 186 ? 0.71157 1.00968 0.69883 0.05068 -0.02630 0.03168 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1313 N NH2 . ARG A 186 ? 0.80403 1.11918 0.77224 0.08262 -0.03164 0.08531 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1314 N N . LEU A 187 ? 0.39676 0.44383 0.35022 0.01539 0.01585 0.00828 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1315 C CA . LEU A 187 ? 0.43653 0.46437 0.39925 0.00542 0.02912 0.00356 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1316 C C . LEU A 187 ? 0.42646 0.42254 0.36502 0.01226 0.02870 0.01696 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1317 O O . LEU A 187 ? 0.38708 0.37218 0.32509 0.00681 0.03114 0.01706 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1318 C CB . LEU A 187 ? 0.44223 0.47199 0.43067 0.00345 0.04662 0.00251 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1319 C CG . LEU A 187 ? 0.55976 0.57089 0.57312 -0.00385 0.06921 0.00473 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1320 C CD1 . LEU A 187 ? 0.55651 0.57325 0.59307 -0.02076 0.07342 -0.01622 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1321 C CD2 . LEU A 187 ? 0.59019 0.60684 0.63728 -0.00521 0.09017 0.00658 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1322 N N . PHE A 188 ? 0.42775 0.41512 0.34892 0.02377 0.02603 0.02485 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1323 C CA . PHE A 188 ? 0.41492 0.38796 0.31509 0.02875 0.02420 0.03074 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1324 C C . PHE A 188 ? 0.40491 0.36873 0.29521 0.02545 0.01248 0.02835 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1325 O O . PHE A 188 ? 0.44014 0.39777 0.32487 0.02237 0.01215 0.03144 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1326 C CB . PHE A 188 ? 0.47613 0.45246 0.36442 0.03869 0.02536 0.02884 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1327 C CG . PHE A 188 ? 0.46038 0.43671 0.32915 0.04142 0.02071 0.02431 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1328 C CD1 . PHE A 188 ? 0.44304 0.43348 0.30136 0.04463 0.02465 0.03411 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1329 C CD2 . PHE A 188 ? 0.50163 0.46963 0.36906 0.04144 0.01515 0.01008 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1330 C CE1 . PHE A 188 ? 0.50312 0.51014 0.34444 0.04662 0.01825 0.02592 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1331 C CE2 . PHE A 188 ? 0.59685 0.57216 0.45366 0.03983 0.01198 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1332 C CZ . PHE A 188 ? 0.59101 0.59156 0.43189 0.04190 0.01118 0.00248 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1333 N N . ALA A 189 ? 0.41050 0.37525 0.30271 0.02809 0.00549 0.02706 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1334 C CA . ALA A 189 ? 0.43353 0.38917 0.32132 0.02669 -0.00109 0.02978 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1335 C C . ALA A 189 ? 0.42995 0.39459 0.31807 0.01828 -0.00353 0.03017 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1336 O O . ALA A 189 ? 0.42607 0.38037 0.30792 0.01460 -0.00544 0.03141 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1337 C CB . ALA A 189 ? 0.50314 0.46034 0.40161 0.03547 -0.00165 0.03736 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1338 N N . ASP A 190 ? 0.42585 0.41490 0.32466 0.01392 -0.00244 0.02478 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1339 C CA . ASP A 190 ? 0.38501 0.38849 0.28884 0.00317 -0.00144 0.01529 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1340 C C . ASP A 190 ? 0.46938 0.44889 0.37683 -0.00242 0.00810 0.01367 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1341 O O . ASP A 190 ? 0.42145 0.39755 0.32732 -0.00730 0.00854 0.01166 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1342 C CB . ASP A 190 ? 0.42188 0.46218 0.34498 -0.00490 0.00159 -0.00150 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1343 C CG . ASP A 190 ? 0.54639 0.63201 0.46675 0.00224 -0.00934 0.00264 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1344 O OD1 . ASP A 190 ? 0.49138 0.57098 0.39923 0.01579 -0.01523 0.02405 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1345 O OD2 . ASP A 190 ? 0.53551 0.66767 0.47183 -0.00528 -0.00970 -0.01524 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1346 N N . THR A 191 ? 0.41970 0.38733 0.33466 0.00057 0.01817 0.01820 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1347 C CA . THR A 191 ? 0.36567 0.31838 0.28946 0.00084 0.03098 0.02622 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1348 C C . THR A 191 ? 0.41391 0.35850 0.31791 0.00575 0.02205 0.03550 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1349 O O . THR A 191 ? 0.47179 0.41087 0.38337 0.00318 0.02761 0.03830 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1350 C CB . THR A 191 ? 0.41837 0.36913 0.35058 0.00916 0.04442 0.03934 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1351 O OG1 . THR A 191 ? 0.43915 0.39610 0.40014 0.00199 0.05724 0.02937 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1352 C CG2 . THR A 191 ? 0.45206 0.39579 0.39479 0.01603 0.05957 0.05881 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1353 N N . VAL A 192 ? 0.40167 0.34699 0.28631 0.01175 0.01047 0.03715 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1354 C CA . VAL A 192 ? 0.40422 0.34794 0.27743 0.01325 0.00322 0.03955 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1355 C C . VAL A 192 ? 0.42853 0.36588 0.30323 0.00637 -0.00183 0.03656 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1356 O O . VAL A 192 ? 0.42960 0.36582 0.30510 0.00461 -0.00181 0.03994 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1357 C CB . VAL A 192 ? 0.46120 0.40917 0.32374 0.01723 -0.00355 0.03205 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1358 C CG1 . VAL A 192 ? 0.50670 0.45817 0.36638 0.01405 -0.01010 0.02628 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1359 C CG2 . VAL A 192 ? 0.42879 0.39435 0.28498 0.02563 0.00208 0.03501 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1360 N N . VAL A 193 ? 0.39160 0.33177 0.26726 0.00466 -0.00532 0.03341 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1361 C CA . VAL A 193 ? 0.39514 0.33941 0.27008 0.00128 -0.00830 0.03551 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1362 C C . VAL A 193 ? 0.39768 0.34881 0.27882 -0.00608 -0.00194 0.02907 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1363 O O . VAL A 193 ? 0.40356 0.35187 0.28406 -0.00872 -0.00129 0.03113 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1364 C CB . VAL A 193 ? 0.37760 0.33901 0.25300 0.00600 -0.01145 0.04053 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1365 C CG1 . VAL A 193 ? 0.40626 0.38571 0.27858 0.00539 -0.01238 0.04744 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1366 C CG2 . VAL A 193 ? 0.42300 0.36991 0.30308 0.01431 -0.01144 0.04827 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1367 N N . LYS A 194 ? 0.39919 0.35911 0.29285 -0.01056 0.00600 0.01849 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1368 C CA . LYS A 194 ? 0.40389 0.36719 0.31557 -0.01971 0.01860 0.00550 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1369 C C . LYS A 194 ? 0.41150 0.35317 0.33116 -0.01617 0.02750 0.01721 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1370 O O . LYS A 194 ? 0.38511 0.32583 0.31303 -0.02040 0.03397 0.01276 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1371 C CB . LYS A 194 ? 0.46397 0.43642 0.40083 -0.02713 0.03118 -0.01125 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1372 C CG . LYS A 194 ? 0.64205 0.65522 0.57688 -0.03325 0.02299 -0.02952 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1373 C CD . LYS A 194 ? 0.70935 0.73863 0.67902 -0.04614 0.03776 -0.05607 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1374 C CE . LYS A 194 ? 0.81960 0.83571 0.79677 -0.04000 0.04076 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1375 N NZ . LYS A 194 ? 0.87623 0.89657 0.89902 -0.05330 0.06263 -0.06688 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1376 N N . LEU A 195 ? 0.42227 0.35460 0.34025 -0.00661 0.02877 0.03333 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1377 C CA . LEU A 195 ? 0.40725 0.33497 0.33287 0.00116 0.03628 0.05025 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1378 C C . LEU A 195 ? 0.41548 0.34667 0.32695 0.00062 0.02383 0.05211 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1379 O O . LEU A 195 ? 0.40434 0.33463 0.32845 0.00178 0.03148 0.05817 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1380 C CB . LEU A 195 ? 0.40077 0.33721 0.32112 0.01402 0.03747 0.06824 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1381 C CG . LEU A 195 ? 0.53934 0.47129 0.48453 0.01811 0.05852 0.07678 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1382 C CD1 . LEU A 195 ? 0.51608 0.46640 0.44737 0.03214 0.05732 0.09462 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1383 C CD2 . LEU A 195 ? 0.58626 0.50721 0.57067 0.02155 0.08516 0.09011 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1384 N N . ASN A 196 ? 0.41230 0.34623 0.30469 -0.00108 0.00819 0.04733 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1385 C CA . ASN A 196 ? 0.41670 0.35210 0.30498 -0.00354 0.00058 0.04807 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1386 C C . ASN A 196 ? 0.41250 0.34625 0.30534 -0.00985 0.00532 0.04418 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1387 O O . ASN A 196 ? 0.43288 0.36799 0.33158 -0.01091 0.00720 0.04793 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1388 C CB . ASN A 196 ? 0.38443 0.31765 0.26476 -0.00469 -0.00939 0.04302 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1389 C CG . ASN A 196 ? 0.39197 0.33635 0.26837 -0.00048 -0.01382 0.03887 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1390 O OD1 . ASN A 196 ? 0.47566 0.43833 0.35158 0.00535 -0.01234 0.04555 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1391 N ND2 . ASN A 196 ? 0.40370 0.34283 0.27991 -0.00180 -0.01698 0.02871 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1392 N N . LEU A 197 ? 0.39626 0.33595 0.28690 -0.01380 0.00747 0.03508 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1393 C CA . LEU A 197 ? 0.39676 0.34999 0.28867 -0.01964 0.01231 0.02690 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1394 C C . LEU A 197 ? 0.41122 0.35897 0.32353 -0.02325 0.02770 0.01941 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1395 O O . LEU A 197 ? 0.41923 0.37405 0.33458 -0.02676 0.03302 0.01484 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1396 C CB . LEU A 197 ? 0.41630 0.39551 0.30281 -0.02277 0.01072 0.01460 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1397 C CG . LEU A 197 ? 0.47866 0.47288 0.34986 -0.01543 0.00011 0.02885 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1398 C CD1 . LEU A 197 ? 0.50825 0.54477 0.37566 -0.01592 -0.00222 0.01849 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1399 C CD2 . LEU A 197 ? 0.45886 0.45780 0.32462 -0.01236 0.00032 0.04367 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1400 N N . GLN A 198 ? 0.42616 0.36157 0.35740 -0.02087 0.03889 0.02053 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1401 C CA . GLN A 198 ? 0.38483 0.31009 0.34727 -0.02081 0.06029 0.01955 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1402 C C . GLN A 198 ? 0.40709 0.32961 0.37079 -0.01123 0.05855 0.04146 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1403 O O . GLN A 198 ? 0.41756 0.33652 0.40335 -0.01098 0.07364 0.04114 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1404 C CB . GLN A 198 ? 0.43010 0.34287 0.42152 -0.01783 0.07878 0.02255 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1405 C CG . GLN A 198 ? 0.55925 0.47915 0.56483 -0.03152 0.08684 -0.00743 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1406 C CD . GLN A 198 ? 0.77649 0.68185 0.81458 -0.02875 0.10646 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1407 O OE1 . GLN A 198 ? 0.77644 0.67168 0.81638 -0.01314 0.11030 0.03096 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1408 N NE2 . GLN A 198 ? 0.84750 0.75946 0.91385 -0.04375 0.12030 -0.03270 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1409 N N . LYS A 199 ? 0.41088 0.34041 0.35520 -0.00413 0.04153 0.05684 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1410 C CA . LYS A 199 ? 0.37602 0.31686 0.32308 0.00224 0.03708 0.07141 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1411 C C . LYS A 199 ? 0.43890 0.38070 0.38017 -0.00633 0.03212 0.06265 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1412 O O . LYS A 199 ? 0.44628 0.39314 0.40230 -0.00418 0.03885 0.06881 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1413 C CB . LYS A 199 ? 0.41091 0.37060 0.34253 0.00825 0.02072 0.07950 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1414 C CG . LYS A 199 ? 0.43965 0.42653 0.37795 0.01337 0.01468 0.08947 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1415 C CD . LYS A 199 ? 0.43214 0.45506 0.35950 0.01938 0.00100 0.09134 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1416 C CE . LYS A 199 ? 0.42317 0.48849 0.36114 0.02314 -0.00600 0.09675 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1417 N NZ . LYS A 199 ? 0.40258 0.52309 0.33069 0.02786 -0.02017 0.09136 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1418 N N . LEU A 200 ? 0.39360 0.33382 0.31640 -0.01368 0.02280 0.05263 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1419 C CA . LEU A 200 ? 0.38465 0.33004 0.30314 -0.01891 0.02190 0.05108 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1420 C C . LEU A 200 ? 0.42743 0.37771 0.35680 -0.02205 0.03732 0.04165 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1421 O O . LEU A 200 ? 0.42549 0.38113 0.36124 -0.02286 0.04170 0.04531 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1422 C CB . LEU A 200 ? 0.38843 0.33755 0.28989 -0.02084 0.01469 0.05014 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1423 C CG . LEU A 200 ? 0.37928 0.34152 0.27598 -0.02213 0.01788 0.05637 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1424 C CD1 . LEU A 200 ? 0.37926 0.33373 0.28991 -0.02338 0.01779 0.06713 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1425 C CD2 . LEU A 200 ? 0.40201 0.37672 0.28562 -0.01789 0.01413 0.06418 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1426 N N . VAL A 201 ? 0.42588 0.37608 0.36269 -0.02532 0.04812 0.02553 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1427 C CA . VAL A 201 ? 0.49998 0.45509 0.45699 -0.03086 0.06799 0.00694 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1428 C C . VAL A 201 ? 0.50285 0.44482 0.48706 -0.02366 0.08083 0.02092 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1429 O O . VAL A 201 ? 0.46472 0.41321 0.45758 -0.02536 0.09011 0.01660 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1430 C CB . VAL A 201 ? 0.52143 0.47569 0.49749 -0.03799 0.08231 -0.01778 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1431 C CG1 . VAL A 201 ? 0.57184 0.53024 0.57960 -0.04651 0.10827 -0.04565 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1432 C CG2 . VAL A 201 ? 0.43535 0.41496 0.38705 -0.04402 0.06876 -0.03187 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1433 N N . SER A 202 ? 0.41759 0.34762 0.41722 -0.01333 0.08333 0.04015 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1434 C CA . SER A 202 ? 0.53489 0.46312 0.56470 -0.00158 0.09733 0.06022 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1435 C C . SER A 202 ? 0.52380 0.46888 0.54277 0.00015 0.08333 0.07147 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1436 O O . SER A 202 ? 0.51487 0.46326 0.55608 0.00337 0.09663 0.07532 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1437 C CB . SER A 202 ? 0.60574 0.53450 0.64872 0.01375 0.10035 0.08694 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1438 O OG . SER A 202 ? 0.68392 0.62291 0.75737 0.02974 0.11393 0.11363 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1439 N N . VAL A 203 ? 0.38369 0.33917 0.37536 -0.00281 0.05956 0.07478 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1440 C CA . VAL A 203 ? 0.37644 0.34870 0.36794 -0.00404 0.04895 0.08182 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1441 C C . VAL A 203 ? 0.38873 0.35869 0.37808 -0.01262 0.05597 0.07202 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1442 O O . VAL A 203 ? 0.45255 0.43294 0.45833 -0.01139 0.06149 0.07816 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1443 C CB . VAL A 203 ? 0.44339 0.42442 0.41765 -0.00816 0.02803 0.08050 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1444 C CG1 . VAL A 203 ? 0.44523 0.44261 0.43012 -0.01408 0.02142 0.08074 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1445 C CG2 . VAL A 203 ? 0.49665 0.49415 0.47088 0.00186 0.02154 0.08943 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1446 N N . ALA A 204 ? 0.39991 0.36484 0.36926 -0.01978 0.05643 0.05837 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1447 C CA . ALA A 204 ? 0.45032 0.42693 0.41300 -0.02498 0.06353 0.05262 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1448 C C . ALA A 204 ? 0.43037 0.41056 0.41256 -0.02518 0.08491 0.03928 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1449 O O . ALA A 204 ? 0.43590 0.42638 0.42646 -0.02537 0.09322 0.04204 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1450 C CB . ALA A 204 ? 0.46826 0.45592 0.40404 -0.02859 0.05847 0.04532 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1451 N N . GLU A 205 ? 0.48243 0.45319 0.47852 -0.02587 0.09776 0.02288 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1452 C CA . GLU A 205 ? 0.51766 0.48831 0.54289 -0.02807 0.12437 0.00326 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1453 C C . GLU A 205 ? 0.62450 0.58604 0.68390 -0.01714 0.13641 0.02388 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1454 O O . GLU A 205 ? 0.57863 0.54403 0.66016 -0.01793 0.15718 0.01249 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1455 C CB . GLU A 205 ? 0.46195 0.42083 0.50841 -0.03329 0.14088 -0.02153 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1456 C CG . GLU A 205 ? 0.45735 0.44192 0.47353 -0.04530 0.13077 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1457 C CD . GLU A 205 ? 0.55818 0.53857 0.60105 -0.05505 0.14784 -0.08150 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1458 O OE1 . GLU A 205 ? 0.56426 0.51145 0.65053 -0.05051 0.16842 -0.07580 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1459 O OE2 . GLU A 205 ? 0.51549 0.53110 0.53982 -0.06642 0.14226 -0.11141 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1460 N N . SER A 206 ? 0.59349 0.55197 0.65786 -0.00615 0.12384 0.05313 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1461 C CA . SER A 206 ? 0.62226 0.58767 0.71972 0.00734 0.13312 0.07679 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1462 C C . SER A 206 ? 0.61511 0.60102 0.70671 0.00451 0.12369 0.08286 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1463 O O . SER A 206 ? 0.63417 0.63407 0.75507 0.01503 0.13095 0.10066 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1464 C CB . SER A 206 ? 0.63911 0.61388 0.74223 0.02161 0.12195 0.10537 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1465 O OG . SER A 206 ? 0.62465 0.61957 0.69819 0.01671 0.09241 0.10942 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1466 N N . GLN A 207 ? 0.53047 0.52153 0.59041 -0.00769 0.11040 0.07218 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1467 C CA . GLN A 207 ? 0.63520 0.64255 0.69622 -0.01154 0.10830 0.07806 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1468 C C . GLN A 207 ? 0.75213 0.76546 0.80905 -0.01670 0.12713 0.06145 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1469 O O . GLN A 207 ? 0.77011 0.79836 0.82439 -0.01979 0.12811 0.06795 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1470 C CB . GLN A 207 ? 0.62848 0.63959 0.66774 -0.01917 0.08751 0.08379 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1471 C CG . GLN A 207 ? 0.65518 0.66974 0.69783 -0.01684 0.06922 0.09140 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1472 C CD . GLN A 207 ? 0.75005 0.76506 0.78456 -0.02669 0.05543 0.09074 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1473 O OE1 . GLN A 207 ? 0.76840 0.77956 0.79878 -0.03259 0.06180 0.09278 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1474 N NE2 . GLN A 207 ? 0.73175 0.75417 0.76798 -0.02760 0.04009 0.08840 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1491 N N . CYS B 8 ? 0.77602 0.71537 0.87342 0.06145 0.04253 0.17446 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1492 C CA . CYS B 8 ? 0.61533 0.56905 0.70967 0.05064 0.04120 0.15369 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1493 C C . CYS B 8 ? 0.53051 0.50883 0.62504 0.05990 0.03398 0.14264 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1494 O O . CYS B 8 ? 0.55952 0.53107 0.66313 0.06326 0.03476 0.12967 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1495 C CB . CYS B 8 ? 0.77236 0.69746 0.87311 0.04007 0.04644 0.13905 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1496 S SG . CYS B 8 ? 0.66216 0.60443 0.75921 0.02628 0.04445 0.11648 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1497 N N . ILE B 9 ? 0.54250 0.54844 0.62588 0.06353 0.02710 0.14804 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1498 C CA . ILE B 9 ? 0.48815 0.51735 0.57088 0.06956 0.01801 0.13894 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1499 C C . ILE B 9 ? 0.36733 0.40469 0.44525 0.05935 0.01777 0.11947 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1500 O O . ILE B 9 ? 0.39846 0.44195 0.46399 0.05219 0.01959 0.11843 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1501 C CB . ILE B 9 ? 0.57837 0.62954 0.64697 0.07657 0.00893 0.15161 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1502 C CG1 . ILE B 9 ? 0.54471 0.59122 0.62122 0.08907 0.00717 0.17167 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1503 C CG2 . ILE B 9 ? 0.58103 0.65509 0.64509 0.07718 -0.00215 0.13947 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1504 C CD1 . ILE B 9 ? 0.70453 0.77483 0.76650 0.09639 -0.00444 0.18414 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1505 N N . PRO B 10 ? 0.31305 0.35151 0.40100 0.05936 0.01658 0.10525 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1506 C CA . PRO B 10 ? 0.33350 0.37720 0.41708 0.04988 0.01678 0.08832 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1507 C C . PRO B 10 ? 0.28416 0.34940 0.35452 0.04994 0.00803 0.08454 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1508 O O . PRO B 10 ? 0.29459 0.37271 0.36722 0.05521 -0.00051 0.08515 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1509 C CB . PRO B 10 ? 0.29271 0.33027 0.39049 0.05175 0.01903 0.07758 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1510 C CG . PRO B 10 ? 0.32161 0.36407 0.43103 0.06438 0.01624 0.08816 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1511 C CD . PRO B 10 ? 0.33439 0.36961 0.43916 0.06910 0.01662 0.10578 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1512 N N . LEU B 11 ? 0.27835 0.34709 0.33508 0.04396 0.01005 0.08068 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1513 C CA . LEU B 11 ? 0.31737 0.39979 0.35648 0.04451 0.00367 0.07496 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1514 C C . LEU B 11 ? 0.27114 0.35301 0.31057 0.03785 0.00559 0.05994 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1515 O O . LEU B 11 ? 0.27343 0.35256 0.31303 0.03294 0.01281 0.05902 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1516 C CB . LEU B 11 ? 0.30411 0.39157 0.32452 0.04710 0.00658 0.08510 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1517 C CG . LEU B 11 ? 0.26588 0.35373 0.28318 0.05363 0.00558 0.10303 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1518 C CD1 . LEU B 11 ? 0.34420 0.43894 0.34048 0.05596 0.01063 0.11324 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1519 C CD2 . LEU B 11 ? 0.28274 0.37929 0.29789 0.05994 -0.00721 0.10406 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1520 N N . TRP B 12 ? 0.21966 0.30579 0.25992 0.03715 -0.00144 0.04985 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1521 C CA . TRP B 12 ? 0.21779 0.30202 0.25900 0.03142 0.00025 0.03729 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1522 C C . TRP B 12 ? 0.25095 0.33961 0.28362 0.03092 -0.00914 0.02896 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1523 O O . TRP B 12 ? 0.27310 0.36760 0.30437 0.03300 -0.01820 0.03168 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1524 C CB . TRP B 12 ? 0.19948 0.27687 0.25878 0.02745 0.00508 0.03305 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1525 C CG . TRP B 12 ? 0.29842 0.38046 0.36910 0.02894 0.00033 0.03030 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1526 C CD1 . TRP B 12 ? 0.30692 0.39343 0.37976 0.02501 -0.00319 0.02174 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1527 C CD2 . TRP B 12 ? 0.24771 0.33279 0.33161 0.03507 -0.00087 0.03815 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1528 N NE1 . TRP B 12 ? 0.32539 0.42021 0.41337 0.02720 -0.00631 0.02422 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1529 C CE2 . TRP B 12 ? 0.35477 0.45001 0.45033 0.03437 -0.00493 0.03419 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1530 C CE3 . TRP B 12 ? 0.23178 0.31256 0.32007 0.04169 0.00140 0.04980 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1531 C CZ2 . TRP B 12 ? 0.36314 0.46817 0.47650 0.04088 -0.00643 0.04158 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1532 C CZ3 . TRP B 12 ? 0.42097 0.50820 0.52498 0.04932 -0.00052 0.05677 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1533 C CH2 . TRP B 12 ? 0.50153 0.60260 0.61894 0.04928 -0.00422 0.05266 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1534 N N . GLY B 13 ? 0.23850 0.32390 0.26605 0.02742 -0.00771 0.01955 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1535 C CA . GLY B 13 ? 0.20930 0.29328 0.23000 0.02491 -0.01597 0.01095 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1536 C C . GLY B 13 ? 0.26126 0.34101 0.28885 0.02017 -0.01159 0.00379 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1537 O O . GLY B 13 ? 0.23897 0.31808 0.27094 0.01951 -0.00345 0.00456 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1538 N N . THR B 14 ? 0.24674 0.32433 0.27584 0.01567 -0.01787 -0.00212 ? ? ? ? ? ? 192 THR B N 1539 C CA . THR B 14 ? 0.22237 0.29689 0.25872 0.01121 -0.01363 -0.00671 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CA 1540 C C . THR B 14 ? 0.21571 0.28213 0.24361 0.00746 -0.02051 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 192 THR B C 1541 O O . THR B 14 ? 0.25421 0.32007 0.27966 0.00429 -0.03023 -0.01378 ? ? ? ? ? ? 192 THR B O 1542 C CB . THR B 14 ? 0.42075 0.50168 0.47747 0.00793 -0.01008 -0.00456 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CB 1543 O OG1 . THR B 14 ? 0.42340 0.51145 0.48954 0.00516 -0.01753 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 192 THR B OG1 1544 C CG2 . THR B 14 ? 0.41876 0.50153 0.48296 0.01169 -0.00391 0.00080 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CG2 1545 N N . VAL B 15 ? 0.27616 0.33599 0.30060 0.00692 -0.01627 -0.01622 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1546 C CA . VAL B 15 ? 0.22480 0.27346 0.24404 0.00256 -0.02128 -0.02070 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1547 C C . VAL B 15 ? 0.24721 0.29821 0.27653 -0.00056 -0.01499 -0.01943 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1548 O O . VAL B 15 ? 0.26436 0.31986 0.29428 0.00285 -0.00804 -0.01802 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1549 C CB . VAL B 15 ? 0.25063 0.28294 0.24657 0.00877 -0.02324 -0.02601 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1550 C CG1 . VAL B 15 ? 0.34671 0.36183 0.33710 0.00443 -0.02750 -0.03016 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1551 C CG2 . VAL B 15 ? 0.28500 0.31334 0.26525 0.01138 -0.03048 -0.02843 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1552 N N . SER B 16 ? 0.21500 0.26409 0.25179 -0.00794 -0.01792 -0.01906 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1553 C CA . SER B 16 ? 0.18719 0.23859 0.22995 -0.01051 -0.01175 -0.01697 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1554 C C . SER B 16 ? 0.24403 0.28334 0.28412 -0.01649 -0.01654 -0.01671 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1555 O O . SER B 16 ? 0.25817 0.30034 0.30822 -0.02450 -0.02144 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1556 C CB . SER B 16 ? 0.26324 0.32925 0.32186 -0.01322 -0.00608 -0.01391 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1557 O OG . SER B 16 ? 0.26544 0.33297 0.32418 -0.01504 0.00014 -0.01272 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1558 N N . ILE B 17 ? 0.23611 0.26202 0.26401 -0.01264 -0.01565 -0.01757 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1559 C CA . ILE B 17 ? 0.22293 0.23040 0.24537 -0.01762 -0.02073 -0.01724 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1560 C C . ILE B 17 ? 0.24643 0.25338 0.27005 -0.01762 -0.01520 -0.01147 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1561 O O . ILE B 17 ? 0.24251 0.25875 0.26460 -0.01123 -0.00936 -0.00975 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1562 C CB . ILE B 17 ? 0.31254 0.29584 0.31467 -0.01148 -0.02606 -0.02365 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1563 C CG1 . ILE B 17 ? 0.34715 0.33072 0.33921 0.00246 -0.01908 -0.02404 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1564 C CG2 . ILE B 17 ? 0.31051 0.29195 0.30728 -0.01388 -0.03420 -0.02935 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1565 C CD1 . ILE B 17 ? 0.56253 0.52056 0.53302 0.01200 -0.02099 -0.02976 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1566 N N . GLN B 18 ? 0.28130 0.27746 0.30749 -0.02603 -0.01821 -0.00750 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1567 C CA . GLN B 18 ? 0.25375 0.24742 0.27968 -0.02709 -0.01385 0.00017 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1568 C C . GLN B 18 ? 0.25315 0.22454 0.26345 -0.01780 -0.01491 0.00016 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1569 O O . GLN B 18 ? 0.26842 0.24398 0.27613 -0.01214 -0.01042 0.00623 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1570 C CB . GLN B 18 ? 0.28878 0.28035 0.32562 -0.04069 -0.01610 0.00666 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1571 C CG . GLN B 18 ? 0.27625 0.26498 0.31258 -0.04344 -0.01140 0.01703 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1572 C CD . GLN B 18 ? 0.29648 0.29040 0.34781 -0.05796 -0.01174 0.02524 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1573 O OE1 . GLN B 18 ? 0.31970 0.32656 0.38518 -0.06500 -0.01449 0.02350 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1574 N NE2 . GLN B 18 ? 0.25542 0.24147 0.30541 -0.06255 -0.00896 0.03605 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1575 N N . GLY B 19 ? 0.30201 0.24927 0.30059 -0.01535 -0.02098 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1576 C CA . GLY B 19 ? 0.32383 0.24622 0.30609 -0.00359 -0.02059 -0.00733 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1577 C C . GLY B 19 ? 0.33153 0.23661 0.31311 -0.00707 -0.02053 0.00189 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1578 O O . GLY B 19 ? 0.31593 0.21564 0.30527 -0.02167 -0.02397 0.00645 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1579 N N . ASN B 20 ? 0.31526 0.21370 0.28926 0.00663 -0.01630 0.00673 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1580 C CA . ASN B 20 ? 0.37455 0.25109 0.34474 0.00649 -0.01638 0.01670 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1581 C C . ASN B 20 ? 0.38116 0.27970 0.36353 -0.00276 -0.01322 0.02947 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1582 O O . ASN B 20 ? 0.53423 0.41688 0.51397 -0.00409 -0.01296 0.04034 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1583 C CB . ASN B 20 ? 0.46337 0.32781 0.42249 0.02711 -0.01254 0.01938 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1584 C CG . ASN B 20 ? 0.71753 0.54398 0.66712 0.02992 -0.01390 0.02677 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1585 O OD1 . ASN B 20 ? 0.91199 0.70005 0.84958 0.02623 -0.01871 0.01959 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1586 N ND2 . ASN B 20 ? 0.79671 0.63199 0.75026 0.03603 -0.01048 0.04145 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1587 N N . ARG B 21 ? 0.30260 0.23424 0.29596 -0.00879 -0.01037 0.02861 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1588 C CA . ARG B 21 ? 0.36967 0.32235 0.36918 -0.01483 -0.00584 0.03917 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1589 C C . ARG B 21 ? 0.36554 0.31494 0.37373 -0.03090 -0.00581 0.04521 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1590 O O . ARG B 21 ? 0.32080 0.26524 0.33644 -0.04009 -0.00974 0.03933 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1591 C CB . ARG B 21 ? 0.30897 0.29401 0.31368 -0.01407 -0.00210 0.03436 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1592 C CG . ARG B 21 ? 0.34907 0.34505 0.34902 -0.00120 -0.00185 0.03252 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1593 C CD . ARG B 21 ? 0.39195 0.38851 0.38574 0.00545 -0.00164 0.04467 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1594 N NE . ARG B 21 ? 0.53068 0.54316 0.52423 0.01691 -0.00235 0.04496 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1595 C CZ . ARG B 21 ? 0.68541 0.72488 0.68058 0.01472 -0.00250 0.04589 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1596 N NH1 . ARG B 21 ? 0.71396 0.76995 0.71234 0.02342 -0.00438 0.04775 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1597 N NH2 . ARG B 21 ? 0.68420 0.73417 0.67754 0.00361 -0.00066 0.04495 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1598 N N . SER B 22 ? 0.30722 0.26284 0.31520 -0.03464 -0.00140 0.05851 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1599 C CA . SER B 22 ? 0.34960 0.30719 0.36815 -0.04999 0.00072 0.06720 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1600 C C . SER B 22 ? 0.29556 0.28376 0.32718 -0.05648 0.00580 0.06296 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1601 O O . SER B 22 ? 0.33833 0.33198 0.38434 -0.06903 0.00680 0.06806 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1602 C CB . SER B 22 ? 0.46015 0.41752 0.47294 -0.05121 0.00563 0.08435 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1603 O OG . SER B 22 ? 0.44812 0.43318 0.45447 -0.04517 0.01175 0.08565 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1604 N N . GLU B 23 ? 0.25255 0.26064 0.28072 -0.04826 0.00915 0.05468 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1605 C CA . GLU B 23 ? 0.28026 0.31330 0.31861 -0.05135 0.01507 0.04999 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1606 C C . GLU B 23 ? 0.28352 0.32014 0.32230 -0.04449 0.01174 0.03614 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1607 O O . GLU B 23 ? 0.27465 0.30331 0.30333 -0.03590 0.00799 0.03135 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1608 C CB . GLU B 23 ? 0.30945 0.36188 0.33930 -0.04893 0.02455 0.05432 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1609 C CG . GLU B 23 ? 0.43193 0.48293 0.45600 -0.05350 0.02908 0.07002 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1610 C CD . GLU B 23 ? 0.53275 0.58652 0.57404 -0.06560 0.03264 0.08005 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1611 O OE1 . GLU B 23 ? 0.54046 0.58158 0.58066 -0.07163 0.03203 0.09373 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1612 O OE2 . GLU B 23 ? 0.48006 0.54954 0.53741 -0.06920 0.03591 0.07573 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1613 N N . MET B 24 ? 0.24564 0.29624 0.29756 -0.04771 0.01382 0.03160 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1614 C CA . MET B 24 ? 0.25307 0.31028 0.30566 -0.04128 0.01291 0.02069 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1615 C C . MET B 24 ? 0.29005 0.36349 0.33860 -0.03756 0.02191 0.01851 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1616 O O . MET B 24 ? 0.26759 0.35446 0.32402 -0.04018 0.02980 0.02159 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1617 C CB . MET B 24 ? 0.20820 0.27002 0.27649 -0.04556 0.00907 0.01784 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1618 C CG . MET B 24 ? 0.22209 0.28907 0.29028 -0.03827 0.00810 0.00851 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1619 S SD . MET B 24 ? 0.26972 0.32133 0.32041 -0.02950 0.00297 0.00196 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1620 C CE . MET B 24 ? 0.26365 0.32070 0.31905 -0.02527 0.00031 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1621 N N . GLU B 25 ? 0.26525 0.33730 0.30129 -0.03153 0.02085 0.01327 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1622 C CA . GLU B 25 ? 0.24760 0.32950 0.27564 -0.02943 0.02703 0.00870 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1623 C C . GLU B 25 ? 0.23410 0.31575 0.26240 -0.02554 0.02471 -0.00061 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1624 O O . GLU B 25 ? 0.22891 0.31372 0.24869 -0.02495 0.02803 -0.00588 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1625 C CB . GLU B 25 ? 0.24320 0.32595 0.25459 -0.02933 0.02705 0.01331 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1626 C CG . GLU B 25 ? 0.26995 0.35308 0.28106 -0.03351 0.03112 0.02461 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1627 C CD . GLU B 25 ? 0.28833 0.37313 0.28163 -0.03301 0.03104 0.03182 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1628 O OE1 . GLU B 25 ? 0.31094 0.39614 0.29477 -0.02951 0.02492 0.02936 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1629 O OE2 . GLU B 25 ? 0.33504 0.42284 0.32490 -0.03639 0.03682 0.04158 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1630 N N . ASP B 26 ? 0.21884 0.29513 0.25464 -0.02348 0.01897 -0.00257 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1631 C CA . ASP B 26 ? 0.25280 0.32982 0.29143 -0.02032 0.01800 -0.00898 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1632 C C . ASP B 26 ? 0.24095 0.32237 0.29115 -0.02023 0.02234 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1633 O O . ASP B 26 ? 0.21662 0.30128 0.27723 -0.02261 0.02214 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1634 C CB . ASP B 26 ? 0.22979 0.30050 0.26933 -0.01672 0.01133 -0.00934 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1635 C CG . ASP B 26 ? 0.24273 0.31442 0.27465 -0.01300 0.00888 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1636 O OD1 . ASP B 26 ? 0.25079 0.32764 0.27669 -0.01459 0.00954 -0.00668 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1637 O OD2 . ASP B 26 ? 0.24666 0.31591 0.27867 -0.00801 0.00619 -0.00944 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1638 N N . ALA B 27 ? 0.22215 0.30371 0.27207 -0.01764 0.02564 -0.01577 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1639 C CA . ALA B 27 ? 0.19747 0.28239 0.25956 -0.01448 0.02946 -0.01635 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1640 C C . ALA B 27 ? 0.25287 0.33206 0.31458 -0.01137 0.02759 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1641 O O . ALA B 27 ? 0.25678 0.33117 0.30924 -0.01298 0.02528 -0.02234 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1642 C CB . ALA B 27 ? 0.21409 0.30270 0.27586 -0.01251 0.04020 -0.01771 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1643 N N . PHE B 28 ? 0.23752 0.31916 0.31094 -0.00722 0.02852 -0.01817 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1644 C CA . PHE B 28 ? 0.20590 0.28108 0.27915 -0.00415 0.02746 -0.01925 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1645 C C . PHE B 28 ? 0.21513 0.29201 0.30048 0.00235 0.03248 -0.01717 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1646 O O . PHE B 28 ? 0.23041 0.31846 0.32771 0.00448 0.03472 -0.01350 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1647 C CB . PHE B 28 ? 0.19356 0.26980 0.26578 -0.00417 0.01917 -0.01631 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1648 C CG . PHE B 28 ? 0.21035 0.29349 0.29214 -0.00229 0.01414 -0.01212 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1649 C CD1 . PHE B 28 ? 0.20125 0.28808 0.28453 -0.00635 0.00921 -0.01098 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1650 C CD2 . PHE B 28 ? 0.24843 0.33385 0.33774 0.00263 0.01331 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1651 C CE1 . PHE B 28 ? 0.33354 0.42713 0.42574 -0.00733 0.00220 -0.00741 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1652 C CE2 . PHE B 28 ? 0.31171 0.40649 0.40990 0.00339 0.00647 -0.00393 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1653 C CZ . PHE B 28 ? 0.31773 0.41701 0.41734 -0.00251 0.00027 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1654 N N . ALA B 29 ? 0.25884 0.32535 0.34274 0.00558 0.03441 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1655 C CA . ALA B 29 ? 0.25388 0.31915 0.34906 0.01415 0.03952 -0.01486 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1656 C C . ALA B 29 ? 0.26277 0.32099 0.35861 0.01625 0.03551 -0.01047 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1657 O O . ALA B 29 ? 0.25739 0.30543 0.34315 0.01109 0.03382 -0.01258 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1658 C CB . ALA B 29 ? 0.28780 0.33974 0.37714 0.01824 0.05072 -0.02134 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1659 N N . VAL B 30 ? 0.22412 0.29063 0.33288 0.02335 0.03354 -0.00264 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1660 C CA . VAL B 30 ? 0.25359 0.31350 0.36309 0.02729 0.03110 0.00394 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1661 C C . VAL B 30 ? 0.30081 0.35946 0.42403 0.03880 0.03698 0.00954 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1662 O O . VAL B 30 ? 0.30368 0.38090 0.44191 0.04400 0.03598 0.01447 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1663 C CB . VAL B 30 ? 0.20902 0.28178 0.31740 0.02584 0.02053 0.01006 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1664 C CG1 . VAL B 30 ? 0.22945 0.29683 0.33770 0.03121 0.01921 0.01916 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1665 C CG2 . VAL B 30 ? 0.27944 0.35177 0.37400 0.01763 0.01666 0.00467 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1666 N N . SER B 31 ? 0.29307 0.33005 0.41257 0.04277 0.04300 0.00972 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1667 C CA . SER B 31 ? 0.28486 0.31554 0.41626 0.05646 0.05016 0.01539 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1668 C C . SER B 31 ? 0.36839 0.38379 0.49798 0.05917 0.04822 0.02420 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1669 O O . SER B 31 ? 0.31145 0.29900 0.43106 0.05635 0.05312 0.02041 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1670 C CB . SER B 31 ? 0.39411 0.40576 0.51985 0.06077 0.06270 0.00511 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1671 O OG . SER B 31 ? 0.41886 0.43022 0.55912 0.07748 0.07104 0.01130 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1672 N N . PRO B 32 ? 0.29661 0.32917 0.43435 0.06329 0.04028 0.03658 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1673 C CA . PRO B 32 ? 0.27307 0.29301 0.40878 0.06693 0.03891 0.04794 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1674 C C . PRO B 32 ? 0.29770 0.29970 0.44348 0.08144 0.04766 0.05409 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1675 O O . PRO B 32 ? 0.33273 0.34476 0.49280 0.09298 0.05241 0.05479 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1676 C CB . PRO B 32 ? 0.46047 0.50732 0.59946 0.06826 0.02713 0.05867 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1677 C CG . PRO B 32 ? 0.50788 0.57976 0.65956 0.06985 0.02358 0.05563 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1678 C CD . PRO B 32 ? 0.33933 0.40311 0.48724 0.06375 0.03138 0.04103 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1679 N N . HIS B 33 ? 0.31435 0.28925 0.45337 0.08123 0.05054 0.05959 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1680 C CA . HIS B 33 ? 0.33578 0.28463 0.48130 0.09542 0.05936 0.06585 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1681 C C . HIS B 33 ? 0.39139 0.32342 0.53640 0.10167 0.07089 0.05174 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1682 O O . HIS B 33 ? 0.45480 0.38024 0.61103 0.11961 0.07925 0.05607 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1683 C CB . HIS B 33 ? 0.42032 0.38985 0.58348 0.11187 0.05576 0.08398 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1684 C CG . HIS B 33 ? 0.50379 0.49089 0.66331 0.10719 0.04415 0.09781 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1685 N ND1 . HIS B 33 ? 0.55369 0.51990 0.70481 0.10527 0.04440 0.10900 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1686 C CD2 . HIS B 33 ? 0.49966 0.52155 0.66008 0.10368 0.03221 0.10196 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1687 C CE1 . HIS B 33 ? 0.54852 0.53811 0.69457 0.10223 0.03422 0.11983 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1688 N NE2 . HIS B 33 ? 0.45832 0.48020 0.60844 0.10131 0.02619 0.11469 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1689 N N . PHE B 34 ? 0.40525 0.33142 0.53625 0.08810 0.07186 0.03533 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1690 C CA . PHE B 34 ? 0.37030 0.28608 0.49712 0.09389 0.08247 0.02140 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1691 C C . PHE B 34 ? 0.43292 0.30037 0.54702 0.09936 0.09295 0.01413 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1692 O O . PHE B 34 ? 0.50069 0.35738 0.61424 0.11382 0.10407 0.00844 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1693 C CB . PHE B 34 ? 0.41564 0.34242 0.52989 0.07797 0.07900 0.00758 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1694 C CG . PHE B 34 ? 0.46680 0.38324 0.57173 0.08242 0.08981 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1695 C CD1 . PHE B 34 ? 0.48973 0.42556 0.60912 0.09829 0.09829 -0.00391 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1696 C CD2 . PHE B 34 ? 0.49828 0.38765 0.57970 0.07053 0.09138 -0.02226 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1697 C CE1 . PHE B 34 ? 0.56117 0.48866 0.66977 0.10369 0.11036 -0.01642 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1698 C CE2 . PHE B 34 ? 0.56351 0.44240 0.63137 0.07514 0.10147 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1699 C CZ . PHE B 34 ? 0.57907 0.47659 0.65954 0.09246 0.11203 -0.03302 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1700 N N . LEU B 35 ? 0.48300 0.32151 0.58539 0.08705 0.08906 0.01433 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1701 C CA . LEU B 35 ? 0.64396 0.43116 0.72921 0.08589 0.09646 0.00374 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1702 C C . LEU B 35 ? 0.60736 0.36605 0.69638 0.08826 0.09589 0.01796 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1703 O O . LEU B 35 ? 0.56039 0.33806 0.65880 0.08220 0.08751 0.03364 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1704 C CB . LEU B 35 ? 0.70980 0.48428 0.77427 0.06260 0.09108 -0.01236 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1705 C CG . LEU B 35 ? 0.77095 0.55618 0.82347 0.06154 0.09469 -0.02939 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1706 C CD1 . LEU B 35 ? 0.81340 0.61709 0.85766 0.03902 0.08355 -0.03525 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1707 C CD2 . LEU B 35 ? 0.83029 0.56935 0.86067 0.06758 0.10553 -0.04624 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1708 N N . LYS B 36 ? 0.61954 0.34178 0.69615 0.09456 0.10101 0.01214 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1709 C CA . LYS B 36 ? 0.64959 0.34127 0.72431 0.09272 0.09857 0.02307 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1710 C C . LYS B 36 ? 0.77071 0.41996 0.82293 0.07211 0.09576 0.00794 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1711 O O . LYS B 36 ? 0.87609 0.49455 0.91023 0.07482 0.09925 -0.00785 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1712 C CB . LYS B 36 ? 0.76560 0.44874 0.84462 0.11500 0.10439 0.02886 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1713 C CG . LYS B 36 ? 0.84461 0.57592 0.94677 0.13274 0.10482 0.04306 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1714 C CD . LYS B 36 ? 0.82320 0.58069 0.94017 0.12874 0.09595 0.06405 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1715 C CE . LYS B 36 ? 0.87546 0.68584 1.01268 0.14051 0.09233 0.07468 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1716 N NZ . LYS B 36 ? 0.83827 0.67545 0.97762 0.13669 0.09325 0.06171 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1717 N N . LEU B 37 ? 0.73332 0.38484 0.78716 0.05053 0.08837 0.01306 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1718 C CA . LEU B 37 ? 0.71742 0.33898 0.75322 0.02638 0.08232 -0.00013 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1719 C C . LEU B 37 ? 0.80026 0.38017 0.82936 0.02218 0.07930 0.00571 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1720 O O . LEU B 37 ? 0.86884 0.45251 0.91102 0.02397 0.07806 0.02649 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1721 C CB . LEU B 37 ? 0.67563 0.32193 0.71978 0.00375 0.07519 0.00523 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1722 C CG . LEU B 37 ? 0.67380 0.37316 0.72283 0.00477 0.07179 0.00053 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1723 C CD1 . LEU B 37 ? 0.67800 0.41058 0.73495 -0.01490 0.06166 0.00981 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1724 C CD2 . LEU B 37 ? 0.70500 0.39609 0.73559 0.00279 0.07374 -0.02287 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1725 N N . PRO B 38 ? 0.91293 0.45286 0.92135 0.01708 0.07751 -0.01152 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1726 C CA . PRO B 38 ? 0.92264 0.41910 0.92557 0.01257 0.07355 -0.00641 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1727 C C . PRO B 38 ? 0.86235 0.36130 0.87363 -0.01292 0.06369 0.00858 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1728 O O . PRO B 38 ? 0.88385 0.39832 0.89432 -0.03534 0.05627 0.00336 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1729 C CB . PRO B 38 ? 1.02766 0.48651 1.00660 0.00701 0.07101 -0.03131 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1730 C CG . PRO B 38 ? 1.03839 0.52200 1.00956 0.01838 0.07796 -0.04693 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1731 C CD . PRO B 38 ? 0.91736 0.44994 0.90553 0.01389 0.07777 -0.03621 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1732 N N . ILE B 39 ? 0.82823 0.31538 0.84826 -0.00925 0.06373 0.02876 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1733 C CA . ILE B 39 ? 0.86156 0.35596 0.89001 -0.03220 0.05618 0.04645 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1734 C C . ILE B 39 ? 0.93377 0.40379 0.95218 -0.06183 0.04398 0.03507 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1735 O O . ILE B 39 ? 0.86781 0.35731 0.89394 -0.08530 0.03693 0.04565 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1736 C CB . ILE B 39 ? 0.85970 0.33853 0.89415 -0.02318 0.05824 0.06920 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1737 C CG1 . ILE B 39 ? 0.89665 0.39969 0.94178 -0.04171 0.05454 0.09155 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1738 C CG2 . ILE B 39 ? 0.98106 0.40146 1.00193 -0.02508 0.05444 0.06253 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1739 C CD1 . ILE B 39 ? 0.76831 0.32919 0.82985 -0.03398 0.05888 0.10264 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1740 N N . LYS B 40 ? 1.03371 0.46563 1.03697 -0.06102 0.04109 0.01387 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1741 C CA . LYS B 40 ? 0.93507 0.34788 0.93520 -0.08883 0.02759 0.00267 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1742 C C . LYS B 40 ? 0.86551 0.31566 0.86698 -0.10422 0.02244 -0.00928 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1743 O O . LYS B 40 ? 0.86045 0.31560 0.87209 -0.13021 0.01117 -0.01135 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1744 C CB . LYS B 40 ? 1.05901 0.42141 1.04349 -0.08214 0.02742 -0.01808 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1745 C CG . LYS B 40 ? 1.12090 0.44157 1.10523 -0.06905 0.03076 -0.00715 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1746 C CD . LYS B 40 ? 1.23624 0.50488 1.21017 -0.07578 0.02597 -0.02629 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1747 C CE . LYS B 40 ? 1.31422 0.53943 1.28087 -0.05160 0.03395 -0.02415 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1748 N NZ . LYS B 40 ? 1.42121 0.60459 1.36802 -0.04672 0.03596 -0.05216 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1749 N N . MET B 41 ? 0.79081 0.27061 0.78702 -0.08854 0.03101 -0.01650 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1750 C CA . MET B 41 ? 0.70633 0.22314 0.70332 -0.10263 0.02590 -0.02545 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1751 C C . MET B 41 ? 0.75222 0.31175 0.77077 -0.11742 0.02265 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1752 O O . MET B 41 ? 0.77820 0.37201 0.80193 -0.13110 0.01707 -0.00890 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1753 C CB . MET B 41 ? 0.74118 0.27608 0.72727 -0.08179 0.03619 -0.03861 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1754 C CG . MET B 41 ? 0.95549 0.45655 0.91953 -0.06398 0.04216 -0.05839 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1755 S SD . MET B 41 ? 1.07917 0.61037 1.03252 -0.04525 0.05246 -0.07279 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1756 C CE . MET B 41 ? 1.01632 0.56661 0.95823 -0.07296 0.03844 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1757 N N . LEU B 42 ? 0.80619 0.36723 0.83608 -0.11368 0.02686 0.01829 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1758 C CA . LEU B 42 ? 0.65456 0.25835 0.70174 -0.12465 0.02721 0.03884 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1759 C C . LEU B 42 ? 0.74072 0.33250 0.78862 -0.14627 0.02193 0.05600 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1760 O O . LEU B 42 ? 0.81515 0.44061 0.87088 -0.16484 0.02400 0.06349 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1761 C CB . LEU B 42 ? 0.61267 0.24168 0.67226 -0.09929 0.03992 0.05261 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1762 C CG . LEU B 42 ? 0.65049 0.28794 0.70600 -0.07816 0.04691 0.03671 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1763 C CD1 . LEU B 42 ? 0.73894 0.39057 0.80551 -0.05136 0.05640 0.05107 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1764 C CD2 . LEU B 42 ? 0.53781 0.21545 0.59825 -0.08813 0.04354 0.02806 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1765 N N . MET B 43 ? 0.76629 0.31234 0.80562 -0.14300 0.02112 0.06067 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1766 C CA . MET B 43 ? 0.84984 0.38115 0.88393 -0.16247 0.02261 0.07622 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1767 C C . MET B 43 ? 1.03679 0.51052 1.06163 -0.15915 0.01421 0.07343 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1768 O O . MET B 43 ? 1.12712 0.57364 1.15304 -0.13796 0.01379 0.06077 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1769 C CB . MET B 43 ? 0.90940 0.47581 0.96243 -0.15236 0.03391 0.10172 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1770 C CG . MET B 43 ? 0.95911 0.51243 1.01387 -0.12252 0.03933 0.11055 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1771 S SD . MET B 43 ? 1.08699 0.69757 1.16312 -0.10603 0.04798 0.13666 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1772 C CE . MET B 43 ? 0.89000 0.55344 0.97744 -0.10272 0.04749 0.12511 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1773 N N . GLY B 44 ? 1.08475 0.53596 1.09579 -0.18016 0.01847 0.08149 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N 1774 C CA . GLY B 44 ? 1.17017 0.56894 1.17887 -0.17869 0.00612 0.08478 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA 1775 C C . GLY B 44 ? 1.22570 0.60874 1.22869 -0.17024 0.02183 0.10807 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C 1776 O O . GLY B 44 ? 1.25130 0.67208 1.26809 -0.16063 0.03242 0.12504 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O 1777 N N . ASP B 45 ? 1.23875 0.57041 1.23210 -0.17282 0.01579 0.11182 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B N 1778 C CA . ASP B 45 ? 1.28939 0.60356 1.28207 -0.16409 0.02574 0.13587 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CA 1779 C C . ASP B 45 ? 1.34370 0.66855 1.33882 -0.19030 0.03976 0.15162 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B C 1780 O O . ASP B 45 ? 1.33821 0.66776 1.33922 -0.21495 0.04867 0.13980 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B O 1781 C CB . ASP B 45 ? 1.36095 0.61504 1.34917 -0.15138 0.01566 0.13327 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CB 1782 C CG . ASP B 45 ? 1.40322 0.64341 1.39199 -0.13005 0.02526 0.15644 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CG 1783 O OD1 . ASP B 45 ? 1.35494 0.64328 1.35820 -0.10814 0.03559 0.16495 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD1 1784 O OD2 . ASP B 45 ? 1.54051 0.73330 1.52114 -0.13291 0.02237 0.16501 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD2 1785 N N . HIS B 46 ? 1.37814 0.71504 1.38377 -0.18167 0.04581 0.17883 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B N 1786 C CA . HIS B 46 ? 1.34865 0.70587 1.36953 -0.20177 0.05492 0.19846 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CA 1787 C C . HIS B 46 ? 1.39016 0.74764 1.41525 -0.18394 0.05752 0.22573 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B C 1788 O O . HIS B 46 ? 1.31859 0.69401 1.34801 -0.15505 0.05651 0.23073 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B O 1789 C CB . HIS B 46 ? 1.24957 0.68280 1.29882 -0.21080 0.05748 0.20098 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CB 1790 C CG . HIS B 46 ? 1.21241 0.70208 1.27547 -0.18597 0.05788 0.21374 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CG 1791 N ND1 . HIS B 46 ? 1.20266 0.70565 1.26322 -0.16413 0.05450 0.20061 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B ND1 1792 C CD2 . HIS B 46 ? 1.16939 0.70567 1.24869 -0.17940 0.06270 0.23759 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CD2 1793 C CE1 . HIS B 46 ? 1.11802 0.67169 1.19283 -0.14599 0.05810 0.21525 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CE1 1794 N NE2 . HIS B 46 ? 1.15470 0.72865 1.23880 -0.15447 0.06270 0.23732 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B NE2 1795 N N . GLU B 47 ? 1.42523 0.76305 1.45113 -0.20099 0.06265 0.24291 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B N 1796 C CA . GLU B 47 ? 1.51971 0.85802 1.54889 -0.18635 0.06602 0.27052 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CA 1797 C C . GLU B 47 ? 1.44466 0.85787 1.49444 -0.16790 0.06894 0.28348 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B C 1798 O O . GLU B 47 ? 1.45688 0.90643 1.51992 -0.17266 0.07438 0.30557 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B O 1799 C CB . GLU B 47 ? 1.51485 0.83404 1.54698 -0.21132 0.07207 0.28885 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CB 1800 C CG . GLU B 47 ? 1.55569 0.86472 1.58651 -0.19801 0.07542 0.31745 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CG 1801 C CD . GLU B 47 ? 1.62579 0.92874 1.66469 -0.22377 0.08217 0.33794 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B CD 1802 O OE1 . GLU B 47 ? 1.60357 0.91376 1.65347 -0.25154 0.08414 0.32960 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE1 1803 O OE2 . GLU B 47 ? 1.66366 0.95884 1.70135 -0.21592 0.08567 0.36326 ? ? ? ? ? ? 225 GLU B OE2 1804 N N . GLU B 49 ? 1.43575 0.81652 1.47212 -0.09039 0.06115 0.26070 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N 1805 C CA . GLU B 49 ? 1.44649 0.78612 1.47601 -0.06575 0.05990 0.26076 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA 1806 C C . GLU B 49 ? 1.39763 0.77912 1.43911 -0.03410 0.06301 0.25892 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C 1807 O O . GLU B 49 ? 1.42526 0.82726 1.47291 -0.01563 0.06641 0.27871 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O 1808 C CB . GLU B 49 ? 1.43362 0.74762 1.45915 -0.06494 0.06235 0.28664 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB 1809 N N . SER B 50 ? 1.32896 0.72461 1.37302 -0.02812 0.06181 0.23602 ? ? ? ? ? ? 228 SER B N 1810 C CA . SER B 50 ? 1.29293 0.73073 1.34818 -0.00054 0.06531 0.23322 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CA 1811 C C . SER B 50 ? 1.30312 0.70821 1.35415 0.01768 0.06567 0.21296 ? ? ? ? ? ? 228 SER B C 1812 O O . SER B 50 ? 1.24200 0.65310 1.29217 0.01632 0.06522 0.19050 ? ? ? ? ? ? 228 SER B O 1813 C CB . SER B 50 ? 1.24624 0.73863 1.31020 -0.00827 0.06549 0.22617 ? ? ? ? ? ? 228 SER B CB 1814 O OG . SER B 50 ? 1.30514 0.78029 1.36286 -0.03079 0.06178 0.20612 ? ? ? ? ? ? 228 SER B OG 1815 N N . PRO B 51 ? 1.33962 0.70970 1.38786 0.03543 0.06711 0.22013 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B N 1816 C CA . PRO B 51 ? 1.36561 0.70194 1.40949 0.05215 0.06868 0.19941 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CA 1817 C C . PRO B 51 ? 1.31779 0.69861 1.37270 0.07485 0.07401 0.18896 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B C 1818 O O . PRO B 51 ? 1.30093 0.67056 1.35160 0.07976 0.07602 0.16533 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B O 1819 C CB . PRO B 51 ? 1.41766 0.71364 1.45922 0.06783 0.06988 0.21427 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CB 1820 C CG . PRO B 51 ? 1.42426 0.71718 1.46304 0.04914 0.06682 0.23946 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CG 1821 C CD . PRO B 51 ? 1.37204 0.73114 1.42083 0.04222 0.06797 0.24666 ? ? ? ? ? ? 229 PRO B CD 1822 N N . SER B 52 ? 1.30178 0.73412 1.36990 0.08768 0.07570 0.20626 ? ? ? ? ? ? 230 SER B N 1823 C CA . SER B 52 ? 1.23084 0.71015 1.31056 0.10631 0.07882 0.19901 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CA 1824 C C . SER B 52 ? 1.13697 0.63435 1.21473 0.09228 0.07834 0.17809 ? ? ? ? ? ? 230 SER B C 1825 O O . SER B 52 ? 1.12301 0.63613 1.20456 0.10539 0.08196 0.16258 ? ? ? ? ? ? 230 SER B O 1826 C CB . SER B 52 ? 1.20400 0.73496 1.29542 0.11554 0.07689 0.22191 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CB 1827 O OG . SER B 52 ? 1.21468 0.74677 1.31342 0.14041 0.07846 0.23456 ? ? ? ? ? ? 230 SER B OG 1828 N N . LEU B 53 ? 1.08709 0.58382 1.15948 0.06553 0.07423 0.17796 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1829 C CA . LEU B 53 ? 0.91458 0.42839 0.98549 0.05097 0.07307 0.15934 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1830 C C . LEU B 53 ? 0.94764 0.42171 1.00645 0.05004 0.07399 0.13302 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1831 O O . LEU B 53 ? 1.12309 0.55163 1.16931 0.03343 0.06966 0.12627 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1832 C CB . LEU B 53 ? 0.93168 0.45288 1.00078 0.02193 0.06837 0.16653 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1833 C CG . LEU B 53 ? 0.98692 0.55549 1.06332 0.01170 0.06736 0.16138 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1834 C CD1 . LEU B 53 ? 0.91284 0.53149 1.00098 0.03189 0.06935 0.17201 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1835 C CD2 . LEU B 53 ? 0.98593 0.56328 1.06259 -0.01531 0.06388 0.17190 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1836 N N . THR B 54 ? 0.89759 0.38930 0.95926 0.06738 0.07901 0.11820 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1837 C CA . THR B 54 ? 0.92311 0.38528 0.97177 0.06875 0.08132 0.09200 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1838 C C . THR B 54 ? 0.91467 0.40616 0.96216 0.06115 0.08167 0.07475 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1839 O O . THR B 54 ? 0.98418 0.45170 1.01690 0.05403 0.08125 0.05233 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1840 C CB . THR B 54 ? 1.08962 0.54400 1.14063 0.09879 0.08946 0.08849 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1841 O OG1 . THR B 54 ? 1.12772 0.56604 1.16606 0.10177 0.09354 0.06233 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1842 C CG2 . THR B 54 ? 1.07037 0.57974 1.14066 0.11838 0.09302 0.10192 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1843 N N . HIS B 55 ? 0.80575 0.34774 0.86742 0.06302 0.08187 0.08443 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1844 C CA . HIS B 55 ? 0.84368 0.41484 0.90588 0.05634 0.08204 0.07032 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1845 C C . HIS B 55 ? 0.74832 0.36651 0.82600 0.05161 0.07894 0.08747 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1846 O O . HIS B 55 ? 0.75181 0.38372 0.83845 0.05773 0.07752 0.10890 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1847 C CB . HIS B 55 ? 0.90099 0.48479 0.96383 0.07827 0.08943 0.05709 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1848 C CG . HIS B 55 ? 0.97997 0.59645 1.06068 0.10188 0.09246 0.07380 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1849 N ND1 . HIS B 55 ? 1.04896 0.64886 1.13185 0.12168 0.09688 0.07933 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1850 C CD2 . HIS B 55 ? 0.94391 0.60964 1.04116 0.10789 0.09004 0.08652 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1851 C CE1 . HIS B 55 ? 1.02000 0.66018 1.12089 0.13792 0.09673 0.09499 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1852 N NE2 . HIS B 55 ? 0.96747 0.64757 1.07637 0.12940 0.09184 0.09915 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1853 N N . LEU B 56 ? 0.67760 0.32032 0.75678 0.04096 0.07753 0.07776 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1854 C CA . LEU B 56 ? 0.64982 0.33916 0.74298 0.04070 0.07501 0.09140 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1855 C C . LEU B 56 ? 0.57816 0.29462 0.67592 0.05171 0.07747 0.07926 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1856 O O . LEU B 56 ? 0.67587 0.37835 0.76371 0.04857 0.08022 0.05831 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1857 C CB . LEU B 56 ? 0.63737 0.33576 0.73116 0.01502 0.06996 0.09584 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1858 C CG . LEU B 56 ? 0.74305 0.42410 0.83511 0.00308 0.06720 0.11218 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1859 C CD1 . LEU B 56 ? 0.75874 0.45167 0.85239 -0.02396 0.06244 0.11323 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1860 C CD2 . LEU B 56 ? 0.69060 0.39485 0.79019 0.01788 0.06756 0.13610 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1861 N N . THR B 57 ? 0.56999 0.33030 0.67856 0.06303 0.07390 0.09076 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1862 C CA . THR B 57 ? 0.58896 0.38498 0.70089 0.07014 0.07243 0.07929 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1863 C C . THR B 57 ? 0.55296 0.36991 0.65695 0.05027 0.06650 0.06651 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1864 O O . THR B 57 ? 0.50637 0.33676 0.60906 0.03681 0.06107 0.07461 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1865 C CB . THR B 57 ? 0.70632 0.54163 0.83126 0.08499 0.06773 0.09554 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1866 O OG1 . THR B 57 ? 0.75067 0.61734 0.88129 0.09120 0.06642 0.08507 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1867 C CG2 . THR B 57 ? 0.65057 0.51113 0.77246 0.07385 0.05942 0.10809 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1868 N N . GLY B 58 ? 0.47768 0.29845 0.57653 0.04963 0.06841 0.04794 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1869 C CA . GLY B 58 ? 0.42965 0.26927 0.52107 0.03289 0.06297 0.03599 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1870 C C . GLY B 58 ? 0.36128 0.24036 0.45819 0.03953 0.06011 0.03296 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1871 O O . GLY B 58 ? 0.38435 0.26889 0.48712 0.05386 0.06472 0.02989 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1872 N N . HIS B 59 ? 0.31932 0.22692 0.41531 0.02945 0.05283 0.03472 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1873 C CA . HIS B 59 ? 0.30140 0.24289 0.40054 0.03284 0.04868 0.03149 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1874 C C . HIS B 59 ? 0.26579 0.21117 0.35611 0.02141 0.04766 0.01652 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1875 O O . HIS B 59 ? 0.35581 0.29581 0.43959 0.00773 0.04516 0.01417 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1876 C CB . HIS B 59 ? 0.29325 0.26047 0.39384 0.03200 0.04155 0.04346 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1877 C CG . HIS B 59 ? 0.32093 0.28416 0.42670 0.04133 0.04146 0.06022 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1878 N ND1 . HIS B 59 ? 0.32166 0.28906 0.43763 0.05661 0.04199 0.06669 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1879 C CD2 . HIS B 59 ? 0.39002 0.34700 0.49301 0.03789 0.04113 0.07367 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1880 C CE1 . HIS B 59 ? 0.44272 0.40539 0.56067 0.06273 0.04111 0.08324 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1881 N NE2 . HIS B 59 ? 0.39136 0.34666 0.50057 0.05135 0.04104 0.08780 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1882 N N . PHE B 60 ? 0.30822 0.26546 0.39973 0.02669 0.04932 0.00835 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1883 C CA . PHE B 60 ? 0.30223 0.26157 0.38389 0.01760 0.04912 -0.00485 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1884 C C . PHE B 60 ? 0.25431 0.24368 0.33791 0.01463 0.04268 -0.00389 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1885 O O . PHE B 60 ? 0.27046 0.27765 0.36291 0.02250 0.04100 0.00084 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1886 C CB . PHE B 60 ? 0.28975 0.23790 0.36806 0.02541 0.05762 -0.01489 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1887 C CG . PHE B 60 ? 0.32067 0.27219 0.38620 0.01668 0.05732 -0.02714 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1888 C CD1 . PHE B 60 ? 0.32667 0.30488 0.39601 0.01693 0.05503 -0.02707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1889 C CD2 . PHE B 60 ? 0.36407 0.29087 0.41260 0.00718 0.05823 -0.03811 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1890 C CE1 . PHE B 60 ? 0.32738 0.30861 0.38427 0.00952 0.05476 -0.03615 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1891 C CE2 . PHE B 60 ? 0.40583 0.33750 0.44071 -0.00071 0.05673 -0.04822 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1892 C CZ . PHE B 60 ? 0.32889 0.28845 0.36831 0.00124 0.05544 -0.04633 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1893 N N . PHE B 61 ? 0.22865 0.22272 0.30420 0.00313 0.03868 -0.00844 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1894 C CA . PHE B 61 ? 0.25289 0.26965 0.32768 0.00079 0.03345 -0.00866 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1895 C C . PHE B 61 ? 0.26310 0.27937 0.32863 -0.00736 0.03314 -0.01819 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1896 O O . PHE B 61 ? 0.28339 0.28886 0.34265 -0.01640 0.03234 -0.02157 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1897 C CB . PHE B 61 ? 0.25867 0.28625 0.33355 -0.00224 0.02867 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1898 C CG . PHE B 61 ? 0.24752 0.27592 0.32738 0.00509 0.02827 0.01023 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1899 C CD1 . PHE B 61 ? 0.24146 0.28405 0.32314 0.01246 0.02419 0.01393 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1900 C CD2 . PHE B 61 ? 0.27006 0.28450 0.35166 0.00344 0.03090 0.01728 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1901 C CE1 . PHE B 61 ? 0.26893 0.31393 0.35260 0.01909 0.02230 0.02452 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1902 C CE2 . PHE B 61 ? 0.28993 0.30592 0.37462 0.01077 0.03041 0.02926 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1903 C CZ . PHE B 61 ? 0.22825 0.26062 0.31320 0.01902 0.02589 0.03272 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1904 N N . GLY B 62 ? 0.28884 0.31729 0.35350 -0.00540 0.03271 -0.02133 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1905 C CA . GLY B 62 ? 0.26229 0.29164 0.31668 -0.01216 0.03218 -0.02852 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1906 C C . GLY B 62 ? 0.25165 0.29803 0.30643 -0.01201 0.02840 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1907 O O . GLY B 62 ? 0.22577 0.28017 0.28787 -0.00654 0.02804 -0.02307 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1908 N N . VAL B 63 ? 0.22744 0.27906 0.27505 -0.01838 0.02457 -0.02788 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1909 C CA . VAL B 63 ? 0.20563 0.26879 0.25163 -0.01775 0.02151 -0.02584 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1910 C C . VAL B 63 ? 0.24618 0.30903 0.28113 -0.02288 0.02187 -0.03024 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1911 O O . VAL B 63 ? 0.24432 0.30396 0.27251 -0.02953 0.01962 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1912 C CB . VAL B 63 ? 0.21095 0.28326 0.25894 -0.01714 0.01650 -0.02032 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1913 C CG1 . VAL B 63 ? 0.24651 0.32532 0.29063 -0.01570 0.01381 -0.01870 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1914 C CG2 . VAL B 63 ? 0.20791 0.28031 0.26177 -0.01113 0.01614 -0.01619 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1915 N N . TYR B 64 ? 0.21545 0.28218 0.24814 -0.02093 0.02394 -0.02970 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1916 C CA . TYR B 64 ? 0.21398 0.28059 0.23353 -0.02444 0.02584 -0.03286 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1917 C C . TYR B 64 ? 0.25795 0.33360 0.27668 -0.02415 0.02261 -0.02649 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1918 O O . TYR B 64 ? 0.25762 0.33516 0.28334 -0.02130 0.02465 -0.02266 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1919 C CB . TYR B 64 ? 0.24487 0.30552 0.26159 -0.02096 0.03527 -0.03718 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1920 C CG . TYR B 64 ? 0.28120 0.32943 0.30124 -0.01802 0.03929 -0.04204 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1921 C CD1 . TYR B 64 ? 0.26616 0.30047 0.27453 -0.02331 0.03776 -0.04909 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1922 C CD2 . TYR B 64 ? 0.26968 0.31962 0.30524 -0.01055 0.04339 -0.03847 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1923 C CE1 . TYR B 64 ? 0.31324 0.33117 0.32402 -0.02066 0.04153 -0.05276 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1924 C CE2 . TYR B 64 ? 0.27638 0.31358 0.31545 -0.00615 0.04720 -0.04098 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1925 C CZ . TYR B 64 ? 0.28316 0.30228 0.30919 -0.01099 0.04682 -0.04822 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1926 O OH . TYR B 64 ? 0.34065 0.34212 0.36884 -0.00696 0.05074 -0.05026 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1927 N N . ASP B 65 ? 0.25687 0.33800 0.26825 -0.02749 0.01694 -0.02436 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1928 C CA . ASP B 65 ? 0.24868 0.33596 0.25900 -0.02556 0.01356 -0.01687 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1929 C C . ASP B 65 ? 0.24520 0.33423 0.24115 -0.02867 0.01551 -0.01618 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1930 O O . ASP B 65 ? 0.23720 0.33032 0.22140 -0.03314 0.01160 -0.01783 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1931 C CB . ASP B 65 ? 0.26773 0.36335 0.28147 -0.02445 0.00681 -0.01241 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1932 C CG . ASP B 65 ? 0.25393 0.35352 0.26604 -0.01989 0.00379 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1933 O OD1 . ASP B 65 ? 0.22537 0.32032 0.23199 -0.01983 0.00591 -0.00111 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1934 O OD2 . ASP B 65 ? 0.25045 0.35831 0.26738 -0.01583 -0.00011 0.00094 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1935 N N . GLY B 66 ? 0.23569 0.32284 0.23216 -0.02721 0.02130 -0.01317 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1936 C CA . GLY B 66 ? 0.22544 0.31497 0.20666 -0.02941 0.02571 -0.01161 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1937 C C . GLY B 66 ? 0.24692 0.34157 0.22084 -0.02976 0.02003 -0.00203 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1938 O O . GLY B 66 ? 0.26673 0.36059 0.24993 -0.02666 0.01503 0.00440 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1939 N N . HIS B 67 ? 0.28338 0.38213 0.23814 -0.03251 0.02092 -0.00101 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1940 C CA . HIS B 67 ? 0.27490 0.37942 0.22157 -0.03201 0.01599 0.01049 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1941 C C . HIS B 67 ? 0.29282 0.39949 0.22027 -0.03393 0.02310 0.01378 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1942 O O . HIS B 67 ? 0.35008 0.45523 0.26376 -0.03572 0.02935 0.00428 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1943 C CB . HIS B 67 ? 0.31172 0.42564 0.25304 -0.03335 0.00467 0.01142 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1944 C CG . HIS B 67 ? 0.34400 0.45951 0.27110 -0.04015 0.00197 -0.00014 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1945 N ND1 . HIS B 67 ? 0.45109 0.56466 0.38786 -0.04313 -0.00134 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1946 C CD2 . HIS B 67 ? 0.47188 0.58795 0.37347 -0.04521 0.00177 -0.00474 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1947 C CE1 . HIS B 67 ? 0.52463 0.63520 0.44363 -0.05074 -0.00408 -0.01860 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1948 N NE2 . HIS B 67 ? 0.45423 0.56574 0.35010 -0.05183 -0.00248 -0.01742 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1949 N N . GLY B 68 ? 0.31131 0.41977 0.23658 -0.03266 0.02302 0.02773 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1950 C CA . GLY B 68 ? 0.31819 0.42984 0.22729 -0.03406 0.03154 0.03452 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1951 C C . GLY B 68 ? 0.34284 0.45296 0.26316 -0.03443 0.04465 0.03509 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1952 O O . GLY B 68 ? 0.39227 0.50789 0.30050 -0.03517 0.05429 0.04195 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1953 N N . GLY B 69 ? 0.34132 0.44686 0.28461 -0.03384 0.04527 0.02970 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1954 C CA . GLY B 69 ? 0.37374 0.48270 0.33170 -0.03430 0.05629 0.03025 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1955 C C . GLY B 69 ? 0.31421 0.41992 0.28859 -0.03219 0.05490 0.01867 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1956 O O . GLY B 69 ? 0.29807 0.39816 0.27050 -0.03098 0.04679 0.01036 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1957 N N . HIS B 70 ? 0.30899 0.42080 0.30093 -0.03179 0.06317 0.02000 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1958 C CA . HIS B 70 ? 0.25894 0.36906 0.26829 -0.02920 0.06136 0.01188 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1959 C C . HIS B 70 ? 0.27205 0.38515 0.27802 -0.02306 0.07212 0.00279 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1960 O O . HIS B 70 ? 0.25900 0.36808 0.27528 -0.01970 0.07012 -0.00438 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1961 C CB . HIS B 70 ? 0.33017 0.44521 0.36568 -0.03301 0.05949 0.02019 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1962 C CG . HIS B 70 ? 0.30480 0.43525 0.35071 -0.03526 0.07088 0.03056 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1963 N ND1 . HIS B 70 ? 0.36671 0.51156 0.42719 -0.03070 0.08118 0.02980 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1964 C CD2 . HIS B 70 ? 0.33611 0.47155 0.38065 -0.04090 0.07477 0.04358 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1965 C CE1 . HIS B 70 ? 0.32261 0.48366 0.39206 -0.03355 0.09137 0.04205 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1966 N NE2 . HIS B 70 ? 0.36393 0.51895 0.42345 -0.04066 0.08762 0.05075 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1967 N N . LYS B 71 ? 0.32801 0.35735 0.29831 -0.05483 0.00116 0.07308 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1968 C CA . LYS B 71 ? 0.31089 0.37713 0.29134 -0.05756 0.01419 0.06663 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1969 C C . LYS B 71 ? 0.32962 0.40960 0.30789 -0.04342 0.01503 0.04695 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1970 O O . LYS B 71 ? 0.31504 0.41377 0.30688 -0.04212 0.02303 0.03676 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1971 C CB . LYS B 71 ? 0.34349 0.42657 0.30905 -0.06397 0.02886 0.08363 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1972 C CG . LYS B 71 ? 0.34825 0.43025 0.33266 -0.08381 0.03439 0.10593 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1973 C CD . LYS B 71 ? 0.41215 0.51174 0.37820 -0.08867 0.05676 0.12660 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1974 C CE . LYS B 71 ? 0.47658 0.59088 0.48058 -0.11108 0.06830 0.15012 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1975 N NZ . LYS B 71 ? 0.66229 0.78815 0.64311 -0.11590 0.09533 0.17585 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1976 N N . VAL B 72 ? 0.31547 0.38714 0.28270 -0.03341 0.00561 0.04335 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1977 C CA . VAL B 72 ? 0.24404 0.32818 0.21686 -0.02524 0.00430 0.02638 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1978 C C . VAL B 72 ? 0.26770 0.34521 0.26231 -0.02120 0.00587 0.01616 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1979 O O . VAL B 72 ? 0.28091 0.36778 0.28374 -0.01976 0.01149 0.00479 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1980 C CB . VAL B 72 ? 0.27374 0.35829 0.23855 -0.01907 -0.01045 0.02854 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1981 C CG1 . VAL B 72 ? 0.27489 0.37157 0.25589 -0.01583 -0.01487 0.01242 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1982 C CG2 . VAL B 72 ? 0.31381 0.39939 0.24012 -0.02294 -0.01314 0.03786 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1983 N N . ALA B 73 ? 0.29647 0.35134 0.29412 -0.01784 0.00235 0.02037 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1984 C CA . ALA B 73 ? 0.26025 0.30110 0.26302 -0.01299 0.00676 0.01100 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1985 C C . ALA B 73 ? 0.29413 0.33697 0.29544 -0.02197 0.00755 0.00760 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1986 O O . ALA B 73 ? 0.30746 0.35060 0.31071 -0.01824 0.01108 -0.00036 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1987 C CB . ALA B 73 ? 0.25653 0.26230 0.25019 -0.00575 0.00537 0.01412 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1988 N N . ASP B 74 ? 0.27232 0.31729 0.27435 -0.03421 0.00337 0.01680 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1989 C CA . ASP B 74 ? 0.31164 0.36949 0.32713 -0.04320 0.00081 0.01762 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1990 C C . ASP B 74 ? 0.26267 0.35231 0.29281 -0.03681 0.01146 0.01276 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1991 O O . ASP B 74 ? 0.30457 0.40059 0.34617 -0.03459 0.00943 0.00940 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1992 C CB . ASP B 74 ? 0.33490 0.39814 0.36234 -0.06002 -0.00344 0.03274 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1993 C CG . ASP B 74 ? 0.49566 0.51576 0.50776 -0.06947 -0.01818 0.03556 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1994 O OD1 . ASP B 74 ? 0.50554 0.49137 0.49401 -0.06047 -0.02340 0.02349 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1995 O OD2 . ASP B 74 ? 0.59294 0.60930 0.61407 -0.08559 -0.02219 0.05016 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1996 N N . TYR B 75 ? 0.27421 0.37850 0.29905 -0.03293 0.02130 0.01238 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1997 C CA . TYR B 75 ? 0.26630 0.38826 0.29590 -0.02504 0.03242 0.00371 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1998 C C . TYR B 75 ? 0.22746 0.33710 0.25738 -0.01724 0.02980 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1999 O O . TYR B 75 ? 0.27191 0.38586 0.31308 -0.01144 0.03435 -0.01333 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 2000 C CB . TYR B 75 ? 0.25892 0.38626 0.26556 -0.02307 0.04054 0.00252 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 2001 C CG . TYR B 75 ? 0.30061 0.43568 0.30183 -0.01372 0.05449 -0.00949 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 2002 C CD1 . TYR B 75 ? 0.33594 0.49236 0.35211 -0.00950 0.07307 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 2003 C CD2 . TYR B 75 ? 0.30775 0.42733 0.29258 -0.00886 0.04984 -0.02598 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 2004 C CE1 . TYR B 75 ? 0.38870 0.54559 0.39718 0.00427 0.09005 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 2005 C CE2 . TYR B 75 ? 0.30268 0.41645 0.27538 0.00032 0.06207 -0.04020 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 2006 C CZ . TYR B 75 ? 0.30923 0.43911 0.29054 0.00931 0.08387 -0.03640 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 2007 O OH . TYR B 75 ? 0.36229 0.48091 0.32956 0.02363 0.10054 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 2008 N N . CYS B 76 ? 0.28790 0.38304 0.31038 -0.01618 0.02409 -0.01132 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 2009 C CA . CYS B 76 ? 0.26432 0.34981 0.29281 -0.01126 0.02569 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 2010 C C . CYS B 76 ? 0.29951 0.37315 0.32714 -0.00938 0.02559 -0.01595 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 2011 O O . CYS B 76 ? 0.29266 0.36142 0.32401 -0.00516 0.02946 -0.01878 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 2012 C CB . CYS B 76 ? 0.25694 0.33637 0.28919 -0.00921 0.02342 -0.01658 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 2013 S SG . CYS B 76 ? 0.32445 0.41897 0.36141 -0.01192 0.01377 -0.01850 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 2014 N N . ARG B 77 ? 0.25583 0.31872 0.27389 -0.01339 0.01829 -0.01021 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 2015 C CA . ARG B 77 ? 0.29543 0.34197 0.30239 -0.01360 0.01085 -0.00843 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 2016 C C . ARG B 77 ? 0.30010 0.36729 0.32758 -0.01295 0.00728 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 2017 O O . ARG B 77 ? 0.33261 0.38964 0.35453 -0.00793 0.00290 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 2018 C CB . ARG B 77 ? 0.28111 0.30773 0.27193 -0.02218 -0.00219 -0.00515 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 2019 C CG . ARG B 77 ? 0.34773 0.35705 0.32294 -0.02705 -0.01970 -0.00351 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 2020 C CD . ARG B 77 ? 0.38991 0.37508 0.35023 -0.04050 -0.03708 -0.00233 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 2021 N NE . ARG B 77 ? 0.38600 0.40291 0.38475 -0.05406 -0.04140 0.00784 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 2022 C CZ . ARG B 77 ? 0.52079 0.51985 0.51640 -0.06814 -0.05089 0.01216 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 2023 N NH1 . ARG B 77 ? 0.57847 0.52354 0.53165 -0.06802 -0.05822 0.00371 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 2024 N NH2 . ARG B 77 ? 0.46169 0.49258 0.49479 -0.08164 -0.05046 0.02572 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 2025 N N . ASP B 78 ? 0.25418 0.35002 0.30529 -0.01573 0.01099 -0.00169 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 2026 C CA . ASP B 78 ? 0.26593 0.38699 0.34671 -0.01128 0.01138 0.00383 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 2027 C C . ASP B 78 ? 0.31094 0.43447 0.39714 0.00278 0.02647 -0.00420 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 2028 O O . ASP B 78 ? 0.30670 0.44142 0.41572 0.01269 0.02720 -0.00006 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 2029 C CB . ASP B 78 ? 0.28619 0.43888 0.39389 -0.01939 0.01509 0.01381 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 2030 C CG . ASP B 78 ? 0.55617 0.70121 0.66376 -0.03729 -0.00362 0.02288 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 2031 O OD1 . ASP B 78 ? 0.56587 0.68361 0.65401 -0.04085 -0.02262 0.02061 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 2032 O OD2 . ASP B 78 ? 0.54664 0.70736 0.66826 -0.04826 0.00114 0.03237 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 2033 N N . ARG B 79 ? 0.28721 0.39783 0.35469 0.00374 0.03553 -0.01518 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 2034 C CA . ARG B 79 ? 0.28679 0.39305 0.35347 0.01325 0.04786 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 2035 C C . ARG B 79 ? 0.31362 0.39238 0.36971 0.01288 0.04642 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 2036 O O . ARG B 79 ? 0.30356 0.36718 0.36284 0.02080 0.05202 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 2037 C CB . ARG B 79 ? 0.29340 0.40837 0.34484 0.01138 0.05705 -0.03271 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 2038 C CG . ARG B 79 ? 0.35527 0.45146 0.38688 0.01830 0.06561 -0.05015 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 2039 C CD . ARG B 79 ? 0.36649 0.45984 0.41181 0.03572 0.08030 -0.05446 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 2040 N NE . ARG B 79 ? 0.37514 0.43766 0.39028 0.04208 0.08820 -0.07522 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 2041 C CZ . ARG B 79 ? 0.48172 0.51850 0.50012 0.05622 0.09635 -0.08499 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 2042 N NH1 . ARG B 79 ? 0.41549 0.45899 0.46972 0.06736 0.09732 -0.07254 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 2043 N NH2 . ARG B 79 ? 0.47781 0.47610 0.45945 0.05924 0.10056 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 2044 N N . LEU B 80 ? 0.28269 0.35408 0.33082 0.00432 0.04092 -0.03272 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 2045 C CA . LEU B 80 ? 0.34673 0.40258 0.39637 0.00026 0.04209 -0.03872 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 2046 C C . LEU B 80 ? 0.33962 0.37417 0.39408 0.00470 0.04664 -0.03525 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 2047 O O . LEU B 80 ? 0.32719 0.34466 0.38668 0.00246 0.04890 -0.04257 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 2048 C CB . LEU B 80 ? 0.32379 0.38358 0.37647 -0.00600 0.03965 -0.03354 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 2049 C CG . LEU B 80 ? 0.35880 0.41591 0.42928 -0.01370 0.03900 -0.03711 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 2050 C CD1 . LEU B 80 ? 0.38698 0.46195 0.47078 -0.01748 0.03303 -0.03315 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 2051 C CD2 . LEU B 80 ? 0.34733 0.38853 0.42793 -0.01395 0.04994 -0.02910 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 2052 N N . HIS B 81 ? 0.31306 0.34267 0.36164 0.00992 0.04535 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 2053 C CA . HIS B 81 ? 0.32587 0.33082 0.37219 0.01500 0.04868 -0.01597 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 2054 C C . HIS B 81 ? 0.30792 0.30632 0.36605 0.02601 0.04927 -0.01987 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 2055 O O . HIS B 81 ? 0.36891 0.33925 0.42877 0.02893 0.05359 -0.01792 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 2056 C CB . HIS B 81 ? 0.32443 0.31944 0.34849 0.01837 0.04331 -0.00208 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 2057 C CG . HIS B 81 ? 0.35185 0.36458 0.37555 0.02104 0.02824 0.00075 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 2058 N ND1 . HIS B 81 ? 0.36810 0.39949 0.39311 0.01389 0.02385 -0.00393 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 2059 C CD2 . HIS B 81 ? 0.36767 0.38319 0.39538 0.02824 0.01404 0.01064 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 2060 C CE1 . HIS B 81 ? 0.35871 0.40396 0.39113 0.01358 0.00882 0.00233 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 2061 N NE2 . HIS B 81 ? 0.38347 0.42315 0.42076 0.02243 0.00120 0.01119 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 2062 N N . PHE B 82 ? 0.30101 0.32279 0.36945 0.03321 0.04833 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 2063 C CA . PHE B 82 ? 0.31683 0.33170 0.39837 0.04875 0.05571 -0.02996 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 2064 C C . PHE B 82 ? 0.37529 0.36608 0.44487 0.04553 0.06391 -0.04978 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 2065 O O . PHE B 82 ? 0.38644 0.34577 0.45665 0.05581 0.06976 -0.05628 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 2066 C CB . PHE B 82 ? 0.32903 0.38080 0.43149 0.05904 0.05867 -0.02659 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 2067 C CG . PHE B 82 ? 0.37595 0.44901 0.49730 0.06099 0.04343 -0.00706 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 2068 C CD1 . PHE B 82 ? 0.40427 0.46920 0.54225 0.07608 0.03617 0.00558 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 2069 C CD2 . PHE B 82 ? 0.41538 0.51092 0.53486 0.04679 0.03216 -0.00085 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 2070 C CE1 . PHE B 82 ? 0.35205 0.43548 0.50380 0.07571 0.01411 0.02405 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 2071 C CE2 . PHE B 82 ? 0.37498 0.48348 0.50645 0.04457 0.01146 0.01482 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 2072 C CZ . PHE B 82 ? 0.35466 0.45911 0.50176 0.05840 0.00051 0.02725 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 2073 N N . ALA B 83 ? 0.37790 0.37774 0.43410 0.03139 0.06121 -0.05958 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 2074 C CA . ALA B 83 ? 0.42641 0.39919 0.46633 0.02427 0.06039 -0.07885 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 2075 C C . ALA B 83 ? 0.43410 0.37579 0.48350 0.01290 0.05543 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 2076 O O . ALA B 83 ? 0.44601 0.34974 0.48775 0.01024 0.05434 -0.09077 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 2077 C CB . ALA B 83 ? 0.40478 0.39605 0.42949 0.01105 0.05207 -0.08547 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 2078 N N . LEU B 84 ? 0.35671 0.30919 0.42004 0.00607 0.05443 -0.05827 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 2079 C CA . LEU B 84 ? 0.33527 0.26107 0.41090 -0.00461 0.05620 -0.05005 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 2080 C C . LEU B 84 ? 0.34518 0.23279 0.41831 0.00824 0.06156 -0.04582 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 2081 O O . LEU B 84 ? 0.43199 0.28067 0.50967 0.00005 0.06148 -0.05078 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 2082 C CB . LEU B 84 ? 0.34608 0.28920 0.42786 -0.00939 0.06155 -0.03006 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 2083 C CG . LEU B 84 ? 0.38347 0.30319 0.47585 -0.01810 0.07179 -0.01342 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 2084 C CD1 . LEU B 84 ? 0.41032 0.31976 0.53192 -0.03950 0.06899 -0.01918 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 2085 C CD2 . LEU B 84 ? 0.40623 0.34396 0.49150 -0.01703 0.08278 0.00333 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 2086 N N . ALA B 85 ? 0.41555 0.31211 0.48500 0.02763 0.06346 -0.03478 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 2087 C CA . ALA B 85 ? 0.40070 0.26288 0.47240 0.04414 0.06618 -0.02682 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 2088 C C . ALA B 85 ? 0.44861 0.27989 0.51885 0.05336 0.07086 -0.04893 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 2089 O O . ALA B 85 ? 0.46311 0.24521 0.53364 0.05882 0.07360 -0.04839 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 2090 C CB . ALA B 85 ? 0.38711 0.27379 0.46324 0.06356 0.06112 -0.01096 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 2091 N N . GLU B 86 ? 0.42496 0.27746 0.48694 0.05609 0.07323 -0.06859 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 2092 C CA . GLU B 86 ? 0.51125 0.32597 0.55622 0.06630 0.08053 -0.09367 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 2093 C C . GLU B 86 ? 0.52716 0.29207 0.55888 0.04298 0.07107 -0.10853 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 2094 O O . GLU B 86 ? 0.61930 0.32589 0.63863 0.04978 0.07400 -0.12281 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 2095 C CB . GLU B 86 ? 0.56313 0.40938 0.59084 0.07238 0.08747 -0.10930 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 2096 C CG . GLU B 86 ? 0.60752 0.50244 0.65956 0.09405 0.09831 -0.09364 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 2097 C CD . GLU B 86 ? 0.67362 0.60633 0.71228 0.09399 0.10712 -0.10123 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 2098 O OE1 . GLU B 86 ? 0.68774 0.60569 0.68995 0.07954 0.10304 -0.11912 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 2099 O OE2 . GLU B 86 ? 0.59800 0.57492 0.66395 0.10699 0.11626 -0.08692 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 2100 N N . GLU B 87 ? 0.52291 0.30895 0.56173 0.01522 0.05877 -0.10469 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 2101 C CA . GLU B 87 ? 0.59216 0.34092 0.63417 -0.01185 0.04577 -0.11401 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 2102 C C . GLU B 87 ? 0.64792 0.35302 0.70813 -0.01493 0.05059 -0.09757 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 2103 O O . GLU B 87 ? 0.71619 0.36179 0.77041 -0.02466 0.04482 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 2104 C CB . GLU B 87 ? 0.67653 0.46976 0.74022 -0.03772 0.03366 -0.10549 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 2105 C CG . GLU B 87 ? 0.67810 0.49685 0.71987 -0.04205 0.02097 -0.12357 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 2106 C CD . GLU B 87 ? 0.85416 0.62247 0.85873 -0.04923 0.00665 -0.15489 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 2107 O OE1 . GLU B 87 ? 0.95776 0.67605 0.96875 -0.06445 -0.00217 -0.16227 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 2108 O OE2 . GLU B 87 ? 0.93217 0.70565 0.89562 -0.03998 0.00479 -0.17189 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 2109 N N . ILE B 88 ? 0.60011 0.32732 0.67632 -0.00746 0.06004 -0.06815 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 2110 C CA . ILE B 88 ? 0.69025 0.37475 0.77666 -0.00962 0.06613 -0.04664 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 2111 C C . ILE B 88 ? 0.75786 0.38748 0.83065 0.01599 0.06998 -0.05398 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 2112 O O . ILE B 88 ? 0.75445 0.32269 0.82987 0.00953 0.07039 -0.04961 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 2113 C CB . ILE B 88 ? 0.65871 0.37608 0.74866 -0.00466 0.07465 -0.01424 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 2114 C CG1 . ILE B 88 ? 0.58587 0.34128 0.69381 -0.03010 0.07707 -0.00622 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 2115 C CG2 . ILE B 88 ? 0.74961 0.41878 0.83569 0.00249 0.08162 0.01156 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 2116 C CD1 . ILE B 88 ? 0.56330 0.35908 0.65989 -0.02144 0.08539 0.01321 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 2117 N N . GLU B 89 ? 0.76028 0.41026 0.82329 0.04596 0.07458 -0.06344 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 2118 C CA . GLU B 89 ? 0.80382 0.40633 0.86086 0.07636 0.08231 -0.07139 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 2119 C C . GLU B 89 ? 0.88186 0.42012 0.91531 0.06775 0.07945 -0.10373 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 2120 O O . GLU B 89 ? 0.86567 0.35141 0.89107 0.07828 0.07625 -0.10341 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 2121 C CB . GLU B 89 ? 0.79479 0.44492 0.85682 0.10834 0.09110 -0.07469 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 2122 C CG . GLU B 89 ? 0.89577 0.56989 0.98261 0.13212 0.08996 -0.04249 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 2123 C CD . GLU B 89 ? 1.06683 0.68265 1.15891 0.15511 0.09168 -0.03284 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 2124 O OE1 . GLU B 89 ? 1.19526 0.76851 1.27023 0.15924 0.09438 -0.05682 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 2125 O OE2 . GLU B 89 ? 1.10186 0.71957 1.20683 0.16599 0.08361 -0.00104 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 2126 N N . ARG B 90 ? 0.93911 0.48784 0.95444 0.04720 0.07222 -0.12995 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 2127 C CA . ARG B 90 ? 1.01094 0.50393 0.99215 0.03509 0.05765 -0.15896 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 2128 C C . ARG B 90 ? 1.06518 0.50982 1.06050 0.00551 0.04216 -0.14759 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 2129 O O . ARG B 90 ? 1.11536 0.49803 1.08684 0.00122 0.02790 -0.16548 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 2130 C CB . ARG B 90 ? 0.97960 0.49487 0.93573 0.01509 0.04585 -0.18428 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 2131 C CG . ARG B 90 ? 1.02791 0.58152 0.95777 0.04265 0.06136 -0.19711 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 2132 C CD . ARG B 90 ? 1.08667 0.65063 0.98001 0.02139 0.04478 -0.22024 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 2133 N NE . ARG B 90 ? 1.08607 0.68470 0.94814 0.04619 0.06140 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 2134 C CZ . ARG B 90 ? 1.06890 0.73415 0.95048 0.05120 0.07328 -0.21202 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 2135 N NH1 . ARG B 90 ? 1.12917 0.82099 0.98268 0.07123 0.09072 -0.21820 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 2136 N NH2 . ARG B 90 ? 0.97882 0.69200 0.90996 0.03648 0.06435 -0.18284 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 2137 N N . ILE B 91 ? 1.05886 0.53160 1.09338 -0.01523 0.04475 -0.11721 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 2138 C CA . ILE B 91 ? 1.07894 0.51526 1.13112 -0.04405 0.03519 -0.09901 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 2139 C C . ILE B 91 ? 1.06463 0.45798 1.11435 -0.02181 0.04409 -0.07628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 2140 O O . ILE B 91 ? 1.19537 0.53222 1.24151 -0.03740 0.03432 -0.07105 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 2141 C CB . ILE B 91 ? 1.05822 0.54956 1.15393 -0.07455 0.03775 -0.07356 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 2142 C CG1 . ILE B 91 ? 1.02319 0.54558 1.12968 -0.10534 0.01783 -0.09373 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 2143 C CG2 . ILE B 91 ? 1.07486 0.54040 1.19097 -0.09445 0.04058 -0.04158 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 2144 C CD1 . ILE B 91 ? 1.01613 0.52598 1.07753 -0.09324 0.00516 -0.13355 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 2145 N N . LYS B 92 ? 1.06542 0.48368 1.11669 0.01369 0.05900 -0.06136 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 2146 C CA . LYS B 92 ? 1.13287 0.51388 1.18159 0.03830 0.06198 -0.03945 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 2147 C C . LYS B 92 ? 1.26270 0.58924 1.29034 0.06247 0.05640 -0.06549 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 2148 O O . LYS B 92 ? 1.29071 0.56426 1.31663 0.07179 0.05208 -0.05309 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 2149 C CB . LYS B 92 ? 1.04395 0.47232 1.10247 0.06857 0.07199 -0.01495 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 2150 C CG . LYS B 92 ? 1.04608 0.51405 1.11522 0.05112 0.07750 0.01576 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 2151 C CD . LYS B 92 ? 1.04179 0.54022 1.10966 0.08204 0.07847 0.04168 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 2152 C CE . LYS B 92 ? 1.00464 0.55237 1.06756 0.06771 0.08149 0.06188 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 2153 N NZ . LYS B 92 ? 0.95841 0.52976 1.00902 0.09283 0.07301 0.08828 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 2154 N N . ASP B 93 ? 1.30118 0.63914 1.31117 0.07459 0.05745 -0.10069 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 2155 C CA . ASP B 93 ? 1.36331 0.65124 1.35215 0.09699 0.05459 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 2156 C C . ASP B 93 ? 1.44705 0.68020 1.41505 0.06505 0.03372 -0.15943 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 2157 O O . ASP B 93 ? 1.50269 0.70245 1.45347 0.07897 0.03200 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 2158 C CB . ASP B 93 ? 1.35556 0.68977 1.33676 0.13043 0.07080 -0.15029 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 2159 C CG . ASP B 93 ? 1.38918 0.75544 1.39826 0.17094 0.08508 -0.12685 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 2160 O OD1 . ASP B 93 ? 1.43051 0.75825 1.45269 0.18320 0.08063 -0.10799 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 2161 O OD2 . ASP B 93 ? 1.35209 0.78350 1.37282 0.18931 0.09815 -0.12552 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 2162 N N . GLU B 94 ? 1.20137 0.71190 1.27459 0.08155 0.27636 0.03766 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 2163 C CA . GLU B 94 ? 1.22480 0.68618 1.22700 0.06194 0.28227 -0.00091 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 2164 C C . GLU B 94 ? 1.21981 0.67612 1.21790 0.04465 0.26223 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 2165 O O . GLU B 94 ? 1.27304 0.70943 1.21961 0.02069 0.24750 -0.03396 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 2166 C CB . GLU B 94 ? 1.18785 0.64389 1.13322 0.04495 0.26634 -0.03346 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 2167 N N . LEU B 95 ? 1.15343 0.63174 1.20790 0.05401 0.25882 0.02850 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 2168 C CA . LEU B 95 ? 1.13414 0.61083 1.18859 0.03733 0.23959 0.02979 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 2169 C C . LEU B 95 ? 1.12970 0.61853 1.24195 0.05104 0.24802 0.06838 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 2170 O O . LEU B 95 ? 1.15119 0.63895 1.29609 0.07233 0.27647 0.08675 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 2171 C CB . LEU B 95 ? 1.10805 0.61873 1.16243 0.01985 0.20377 0.03032 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 2172 C CG . LEU B 95 ? 1.14974 0.67789 1.21267 0.00247 0.18054 0.04176 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CG 2173 C CD1 . LEU B 95 ? 1.12518 0.68645 1.15894 -0.01996 0.15044 0.02313 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD1 2174 C CD2 . LEU B 95 ? 1.14118 0.69851 1.25962 0.01026 0.17153 0.08954 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD2 2175 N N . THR B 100 ? 1.06143 0.64286 1.04959 -0.15317 0.10211 -0.04142 ? ? ? ? ? ? 278 THR B N 2176 C CA . THR B 100 ? 1.01906 0.62471 1.02871 -0.16705 0.09660 -0.04249 ? ? ? ? ? ? 278 THR B CA 2177 C C . THR B 100 ? 1.04357 0.68241 1.06785 -0.16090 0.10320 -0.03611 ? ? ? ? ? ? 278 THR B C 2178 O O . THR B 100 ? 1.01818 0.66776 1.03099 -0.14843 0.10168 -0.03910 ? ? ? ? ? ? 278 THR B O 2179 C CB . THR B 100 ? 1.02203 0.62331 1.02353 -0.17608 0.08187 -0.05356 ? ? ? ? ? ? 278 THR B CB 2180 N N . GLY B 101 ? 1.10258 0.75399 1.15253 -0.16958 0.11403 -0.02622 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B N 2181 C CA . GLY B 101 ? 1.04144 0.71426 1.10355 -0.16410 0.12849 -0.02001 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B CA 2182 C C . GLY B 101 ? 0.90247 0.60808 0.98916 -0.16173 0.11800 -0.02137 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B C 2183 O O . GLY B 101 ? 0.87326 0.59021 0.95015 -0.15078 0.12195 -0.02381 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B O 2184 N N . GLU B 102 ? 0.99329 0.71386 1.11151 -0.17541 0.10246 -0.01689 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B N 2185 C CA . GLU B 102 ? 0.99546 0.74711 1.13683 -0.17820 0.08708 -0.01402 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CA 2186 C C . GLU B 102 ? 0.92471 0.66429 1.02219 -0.17054 0.07242 -0.03196 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B C 2187 O O . GLU B 102 ? 0.85615 0.61817 0.95872 -0.16496 0.06630 -0.03298 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B O 2188 C CB . GLU B 102 ? 0.92823 0.69406 1.10696 -0.20259 0.06620 -0.00018 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CB 2189 N N . GLY B 103 ? 0.92742 0.63004 0.98497 -0.16946 0.06964 -0.04430 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B N 2190 C CA . GLY B 103 ? 0.90662 0.59227 0.92675 -0.15901 0.06452 -0.05844 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B CA 2191 C C . GLY B 103 ? 0.77281 0.47467 0.78833 -0.13821 0.07423 -0.05784 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B C 2192 O O . GLY B 103 ? 0.79465 0.50445 0.79871 -0.13024 0.06848 -0.06432 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B O 2193 N N . ARG B 104 ? 0.68342 0.38568 0.70190 -0.13266 0.08824 -0.04917 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 2194 C CA . ARG B 104 ? 0.66783 0.37800 0.67211 -0.11980 0.09421 -0.04595 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 2195 C C . ARG B 104 ? 0.68597 0.42643 0.70530 -0.11685 0.09410 -0.04630 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 2196 O O . ARG B 104 ? 0.68768 0.43716 0.69338 -0.10637 0.09022 -0.04901 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 2197 C CB . ARG B 104 ? 0.70583 0.40038 0.69793 -0.12380 0.10797 -0.03541 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 2198 C CG . ARG B 104 ? 0.76101 0.42818 0.73788 -0.12499 0.10569 -0.03025 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 2199 C CD . ARG B 104 ? 0.84438 0.49313 0.79674 -0.13313 0.11410 -0.01709 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 2200 N NE . ARG B 104 ? 0.90530 0.54040 0.86196 -0.14578 0.12936 -0.01502 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 2201 C CZ . ARG B 104 ? 0.98525 0.60323 0.94722 -0.15224 0.12927 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 2202 N NH1 . ARG B 104 ? 1.04499 0.66270 1.01429 -0.15903 0.14096 -0.00869 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 2203 N NH2 . ARG B 104 ? 0.93156 0.54092 0.89464 -0.14650 0.11695 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 2204 N N . GLN B 105 ? 0.68561 0.44370 0.73929 -0.12556 0.09940 -0.03989 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 2205 C CA . GLN B 105 ? 0.67915 0.46760 0.75749 -0.12199 0.10152 -0.03558 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 2206 C C . GLN B 105 ? 0.64635 0.44933 0.72111 -0.12131 0.07874 -0.04383 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 2207 O O . GLN B 105 ? 0.60402 0.42120 0.67161 -0.11129 0.07749 -0.04678 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 2208 C CB . GLN B 105 ? 0.70152 0.50907 0.83320 -0.13112 0.11261 -0.01946 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 2209 C CG . GLN B 105 ? 0.72194 0.56735 0.89731 -0.12967 0.10986 -0.00863 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 2210 C CD . GLN B 105 ? 0.86113 0.70650 1.03078 -0.11563 0.13647 -0.00669 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 2211 O OE1 . GLN B 105 ? 1.01618 0.84646 1.19460 -0.11371 0.16918 0.00238 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 2212 N NE2 . GLN B 105 ? 0.81724 0.67292 0.96659 -0.10718 0.12527 -0.01545 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 2213 N N . VAL B 106 ? 0.68704 0.47971 0.75880 -0.13453 0.06144 -0.04805 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 2214 C CA . VAL B 106 ? 0.72481 0.51666 0.77788 -0.13957 0.04184 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 2215 C C . VAL B 106 ? 0.62301 0.39484 0.63530 -0.12194 0.04697 -0.07053 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 2216 O O . VAL B 106 ? 0.57342 0.35477 0.57467 -0.11619 0.04060 -0.07595 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 2217 C CB . VAL B 106 ? 0.71128 0.47974 0.75326 -0.16404 0.02447 -0.05896 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 2218 C CG1 . VAL B 106 ? 0.71487 0.46659 0.71900 -0.17443 0.00699 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 2219 C CG2 . VAL B 106 ? 0.68195 0.47895 0.77725 -0.18315 0.01569 -0.03778 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 2220 N N . GLN B 107 ? 0.61907 0.36485 0.61416 -0.11339 0.05851 -0.07213 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 2221 C CA . GLN B 107 ? 0.63440 0.36637 0.60629 -0.09573 0.06458 -0.07582 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 2222 C C . GLN B 107 ? 0.56550 0.32667 0.54304 -0.08339 0.06542 -0.07031 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 2223 O O . GLN B 107 ? 0.52236 0.28793 0.48946 -0.07294 0.06297 -0.07410 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 2224 C CB . GLN B 107 ? 0.70322 0.41005 0.66992 -0.09052 0.07489 -0.06926 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 2225 C CG . GLN B 107 ? 0.89194 0.58317 0.84859 -0.07303 0.08228 -0.06542 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 2226 C CD . GLN B 107 ? 1.04339 0.71591 1.00587 -0.06951 0.08979 -0.05147 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 2227 O OE1 . GLN B 107 ? 1.05456 0.71777 1.01940 -0.08142 0.09010 -0.05033 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 2228 N NE2 . GLN B 107 ? 1.10216 0.77130 1.07250 -0.05370 0.09541 -0.03681 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 2229 N N . TRP B 108 ? 0.52895 0.30480 0.51870 -0.08594 0.07152 -0.06144 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 2230 C CA . TRP B 108 ? 0.49026 0.28312 0.47443 -0.07811 0.07406 -0.05665 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 2231 C C . TRP B 108 ? 0.47468 0.29458 0.47257 -0.07634 0.06773 -0.06163 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 2232 O O . TRP B 108 ? 0.45393 0.28527 0.44182 -0.06698 0.06476 -0.06202 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 2233 C CB . TRP B 108 ? 0.51947 0.30489 0.49868 -0.08484 0.08840 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 2234 C CG . TRP B 108 ? 0.52258 0.28316 0.47552 -0.08753 0.08905 -0.03819 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 2235 C CD1 . TRP B 108 ? 0.55014 0.28794 0.49793 -0.09704 0.09565 -0.03298 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 2236 C CD2 . TRP B 108 ? 0.52547 0.28364 0.45800 -0.08318 0.07957 -0.02789 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 2237 N NE1 . TRP B 108 ? 0.66672 0.38736 0.59037 -0.10018 0.08945 -0.01955 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 2238 C CE2 . TRP B 108 ? 0.64196 0.37633 0.55900 -0.09243 0.07842 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 2239 C CE3 . TRP B 108 ? 0.53078 0.30633 0.46014 -0.07391 0.07039 -0.02557 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 2240 C CZ2 . TRP B 108 ? 0.67008 0.40014 0.57299 -0.09478 0.06536 0.00628 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 2241 C CZ3 . TRP B 108 ? 0.61945 0.39105 0.53602 -0.07454 0.05949 -0.00657 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 2242 C CH2 . TRP B 108 ? 0.60312 0.35342 0.50873 -0.08588 0.05558 0.01112 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 2243 N N . ASP B 109 ? 0.47007 0.30276 0.49424 -0.08704 0.06321 -0.06167 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 2244 C CA . ASP B 109 ? 0.50226 0.36243 0.54198 -0.08734 0.05325 -0.06186 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 2245 C C . ASP B 109 ? 0.46721 0.31785 0.47977 -0.08592 0.03893 -0.07363 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 2246 O O . ASP B 109 ? 0.44704 0.31479 0.45708 -0.08051 0.03277 -0.07577 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 2247 C CB . ASP B 109 ? 0.59705 0.47908 0.68189 -0.10207 0.04842 -0.04994 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 2248 C CG . ASP B 109 ? 0.92001 0.78887 1.00203 -0.12142 0.02977 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 2249 O OD1 . ASP B 109 ? 1.06223 0.91512 1.11042 -0.12693 0.01469 -0.06315 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 2250 O OD2 . ASP B 109 ? 1.02350 0.89351 1.13379 -0.13323 0.03178 -0.04059 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 2251 N N . LYS B 110 ? 0.50168 0.31928 0.49029 -0.09027 0.03776 -0.08140 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 2252 C CA . LYS B 110 ? 0.51689 0.31100 0.47128 -0.08687 0.03512 -0.09314 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 2253 C C . LYS B 110 ? 0.53133 0.32927 0.47864 -0.06413 0.04555 -0.09135 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 2254 O O . LYS B 110 ? 0.54109 0.34195 0.47529 -0.05734 0.04384 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 2255 C CB . LYS B 110 ? 0.58279 0.32973 0.50978 -0.09607 0.03965 -0.10110 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 2256 C CG . LYS B 110 ? 0.73561 0.46902 0.65185 -0.12553 0.02219 -0.10412 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 2257 C CD . LYS B 110 ? 0.75166 0.42597 0.62707 -0.13687 0.02939 -0.11432 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 2258 C CE . LYS B 110 ? 0.79395 0.44551 0.64196 -0.17368 0.00668 -0.11674 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 2259 N NZ . LYS B 110 ? 0.92061 0.51135 0.72828 -0.18934 0.01371 -0.12515 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 2260 N N . VAL B 111 ? 0.52490 0.32260 0.48074 -0.05502 0.05440 -0.08109 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 2261 C CA . VAL B 111 ? 0.46020 0.26444 0.41487 -0.03844 0.05872 -0.07128 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 2262 C C . VAL B 111 ? 0.47807 0.31389 0.43632 -0.03522 0.05188 -0.06943 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 2263 O O . VAL B 111 ? 0.49064 0.33440 0.44493 -0.02400 0.05088 -0.06796 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 2264 C CB . VAL B 111 ? 0.50695 0.30443 0.46702 -0.03791 0.06254 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 2265 C CG1 . VAL B 111 ? 0.57879 0.39169 0.53996 -0.02952 0.05819 -0.03789 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 2266 C CG2 . VAL B 111 ? 0.57520 0.34155 0.53593 -0.03515 0.07153 -0.05324 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 2267 N N . PHE B 112 ? 0.44080 0.29238 0.40837 -0.04410 0.05083 -0.06786 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 2268 C CA . PHE B 112 ? 0.41223 0.28725 0.38110 -0.04070 0.04893 -0.06522 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 2269 C C . PHE B 112 ? 0.44574 0.33867 0.42201 -0.04030 0.04012 -0.07397 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 2270 O O . PHE B 112 ? 0.44254 0.35129 0.41461 -0.03260 0.03650 -0.07362 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 2271 C CB . PHE B 112 ? 0.40828 0.28430 0.38272 -0.04882 0.05967 -0.05947 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 2272 C CG . PHE B 112 ? 0.51441 0.37194 0.46152 -0.05167 0.06527 -0.04927 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 2273 C CD1 . PHE B 112 ? 0.50808 0.37060 0.43573 -0.04862 0.05974 -0.04322 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 2274 C CD2 . PHE B 112 ? 0.51870 0.35120 0.45510 -0.06105 0.07263 -0.04357 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 2275 C CE1 . PHE B 112 ? 0.48295 0.32387 0.37740 -0.05885 0.05875 -0.02984 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 2276 C CE2 . PHE B 112 ? 0.53569 0.34574 0.43765 -0.07030 0.07299 -0.03127 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 2277 C CZ . PHE B 112 ? 0.50134 0.31460 0.38043 -0.07112 0.06449 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 2278 N N . THR B 113 ? 0.39875 0.28789 0.38317 -0.05199 0.03383 -0.07974 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 2279 C CA . THR B 113 ? 0.43967 0.34041 0.42297 -0.05815 0.02045 -0.08515 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 2280 C C . THR B 113 ? 0.48169 0.36430 0.43308 -0.04848 0.02153 -0.09432 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 2281 O O . THR B 113 ? 0.46221 0.36014 0.40890 -0.04369 0.01626 -0.09609 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 2282 C CB . THR B 113 ? 0.44236 0.33554 0.43268 -0.08020 0.00819 -0.08519 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 2283 O OG1 . THR B 113 ? 0.49052 0.40611 0.52367 -0.08647 0.01101 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 2284 C CG2 . THR B 113 ? 0.45919 0.35872 0.43930 -0.09397 -0.01103 -0.08751 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 2285 N N . SER B 114 ? 0.46776 0.31606 0.40020 -0.04385 0.03226 -0.09821 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 2286 C CA . SER B 114 ? 0.50717 0.33322 0.41600 -0.03129 0.04266 -0.10324 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 2287 C C . SER B 114 ? 0.47652 0.33038 0.40044 -0.01260 0.04513 -0.09194 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 2288 O O . SER B 114 ? 0.52179 0.37819 0.43577 -0.00467 0.04703 -0.09465 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 2289 C CB . SER B 114 ? 0.60633 0.38926 0.50239 -0.02646 0.06052 -0.10427 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 2290 O OG . SER B 114 ? 0.77116 0.53198 0.65486 -0.00955 0.07923 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 2291 N N . CYS B 115 ? 0.45477 0.32582 0.39748 -0.00892 0.04413 -0.07808 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 2292 C CA . CYS B 115 ? 0.43210 0.32588 0.38261 0.00151 0.04127 -0.06392 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 2293 C C . CYS B 115 ? 0.48146 0.40161 0.43036 -0.00005 0.03225 -0.06938 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 2294 O O . CYS B 115 ? 0.43694 0.36863 0.38431 0.00988 0.03093 -0.06616 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 2295 C CB . CYS B 115 ? 0.47378 0.36925 0.42852 -0.00431 0.03890 -0.04842 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 2296 S SG . CYS B 115 ? 0.56742 0.48322 0.51435 -0.00640 0.02900 -0.03208 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 2297 N N . PHE B 116 ? 0.40787 0.33883 0.36301 -0.01155 0.02788 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 2298 C CA . PHE B 116 ? 0.35209 0.30863 0.31333 -0.01218 0.02155 -0.07602 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 2299 C C . PHE B 116 ? 0.37608 0.33513 0.32876 -0.01159 0.01408 -0.08550 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 2300 O O . PHE B 116 ? 0.39347 0.37026 0.34435 -0.00534 0.00977 -0.08472 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 2301 C CB . PHE B 116 ? 0.37679 0.34352 0.35923 -0.02290 0.02362 -0.07405 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 2302 C CG . PHE B 116 ? 0.34563 0.30717 0.32545 -0.02338 0.03670 -0.06545 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 2303 C CD1 . PHE B 116 ? 0.39452 0.33412 0.35222 -0.02405 0.04087 -0.05970 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 2304 C CD2 . PHE B 116 ? 0.31326 0.28570 0.30959 -0.02543 0.04672 -0.06094 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 2305 C CE1 . PHE B 116 ? 0.42778 0.34958 0.36597 -0.03148 0.05254 -0.05227 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 2306 C CE2 . PHE B 116 ? 0.37092 0.32213 0.35033 -0.02864 0.06599 -0.05510 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 2307 C CZ . PHE B 116 ? 0.40085 0.32335 0.34399 -0.03399 0.06764 -0.05217 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 2308 N N . LEU B 117 ? 0.38592 0.32122 0.32571 -0.02107 0.01269 -0.09462 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 2309 C CA . LEU B 117 ? 0.42428 0.34780 0.33923 -0.02693 0.00669 -0.10447 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 2310 C C . LEU B 117 ? 0.51240 0.42007 0.40876 -0.00913 0.02102 -0.10615 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 2311 O O . LEU B 117 ? 0.45852 0.36946 0.34022 -0.00744 0.01855 -0.11032 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 2312 C CB . LEU B 117 ? 0.47747 0.36684 0.36934 -0.04835 0.00152 -0.11308 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 2313 C CG . LEU B 117 ? 0.53715 0.44877 0.45051 -0.07196 -0.02065 -0.10622 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 2314 C CD1 . LEU B 117 ? 0.57280 0.51930 0.53686 -0.06611 -0.01752 -0.09245 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 2315 C CD2 . LEU B 117 ? 0.57020 0.44334 0.45441 -0.09874 -0.03016 -0.11149 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 2316 N N . THR B 118 ? 0.48494 0.37780 0.38774 0.00441 0.03659 -0.09894 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 2317 C CA . THR B 118 ? 0.51770 0.40254 0.42082 0.02391 0.05276 -0.09141 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 2318 C C . THR B 118 ? 0.51002 0.43523 0.43055 0.03305 0.04313 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 2319 O O . THR B 118 ? 0.48032 0.40593 0.39422 0.04243 0.04943 -0.08013 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 2320 C CB . THR B 118 ? 0.53661 0.40697 0.45901 0.03538 0.06766 -0.07657 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 2321 O OG1 . THR B 118 ? 0.54349 0.36891 0.44430 0.02779 0.08050 -0.08882 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 2322 C CG2 . THR B 118 ? 0.60906 0.47966 0.55039 0.05713 0.08500 -0.05877 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 2323 N N . VAL B 119 ? 0.40241 0.35550 0.33975 0.02891 0.03028 -0.07030 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 2324 C CA . VAL B 119 ? 0.33089 0.31419 0.27567 0.03348 0.02107 -0.05976 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 2325 C C . VAL B 119 ? 0.40982 0.40730 0.34526 0.02977 0.01352 -0.07255 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 2326 O O . VAL B 119 ? 0.38638 0.39801 0.32118 0.03805 0.01194 -0.06869 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 2327 C CB . VAL B 119 ? 0.37324 0.36609 0.32113 0.02441 0.01340 -0.04905 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 2328 C CG1 . VAL B 119 ? 0.36000 0.37426 0.30321 0.02385 0.00446 -0.04146 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 2329 C CG2 . VAL B 119 ? 0.38834 0.36846 0.34353 0.02513 0.01581 -0.03064 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 2330 N N . ASP B 120 ? 0.38036 0.37653 0.31303 0.01601 0.00712 -0.08400 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 2331 C CA . ASP B 120 ? 0.39024 0.40247 0.32014 0.00899 -0.00408 -0.09039 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 2332 C C . ASP B 120 ? 0.44609 0.43992 0.34873 0.01170 -0.00057 -0.09885 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 2333 O O . ASP B 120 ? 0.38319 0.39337 0.28191 0.01438 -0.00641 -0.09892 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 2334 C CB . ASP B 120 ? 0.43001 0.44401 0.37061 -0.00938 -0.01379 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 2335 C CG . ASP B 120 ? 0.45922 0.49600 0.40799 -0.01967 -0.02968 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 2336 O OD1 . ASP B 120 ? 0.38191 0.44634 0.34956 -0.01218 -0.03045 -0.08449 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 2337 O OD2 . ASP B 120 ? 0.47287 0.49675 0.40654 -0.03807 -0.04246 -0.09568 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 2338 N N . GLY B 121 ? 0.44854 0.40203 0.32813 0.01080 0.01285 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 2339 C CA . GLY B 121 ? 0.48123 0.40111 0.32383 0.01180 0.02506 -0.11575 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 2340 C C . GLY B 121 ? 0.49180 0.41959 0.34711 0.03601 0.04198 -0.10508 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 2341 O O . GLY B 121 ? 0.49464 0.41356 0.32919 0.03906 0.04843 -0.10948 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 2342 N N . GLU B 122 ? 0.42995 0.37380 0.32023 0.05110 0.04819 -0.08757 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 2343 C CA . GLU B 122 ? 0.47828 0.44168 0.39405 0.07073 0.05668 -0.06795 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 2344 C C . GLU B 122 ? 0.46241 0.46447 0.38206 0.06899 0.03767 -0.06573 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 2345 O O . GLU B 122 ? 0.43940 0.44640 0.35875 0.07929 0.04502 -0.06128 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 2346 C CB . GLU B 122 ? 0.37282 0.35074 0.32561 0.07822 0.05600 -0.04347 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 2347 C CG . GLU B 122 ? 0.42588 0.36809 0.38525 0.08491 0.07853 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 2348 C CD . GLU B 122 ? 0.51729 0.47683 0.51371 0.08710 0.07123 -0.01173 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 2349 O OE1 . GLU B 122 ? 0.48734 0.47914 0.49213 0.07841 0.04742 0.00100 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 2350 O OE2 . GLU B 122 ? 0.54754 0.48309 0.55997 0.09503 0.08978 -0.00181 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 2351 N N . ILE B 123 ? 0.37929 0.40549 0.30315 0.05664 0.01704 -0.06801 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 2352 C CA . ILE B 123 ? 0.30808 0.36593 0.23487 0.05440 0.00203 -0.06605 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 2353 C C . ILE B 123 ? 0.44103 0.49570 0.34738 0.05072 -0.00006 -0.07968 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 2354 O O . ILE B 123 ? 0.42988 0.50426 0.33770 0.05628 -0.00455 -0.07544 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 2355 C CB . ILE B 123 ? 0.41955 0.49077 0.35285 0.04214 -0.00954 -0.06720 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 2356 C CG1 . ILE B 123 ? 0.48433 0.55529 0.42445 0.04189 -0.00936 -0.05157 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 2357 C CG2 . ILE B 123 ? 0.41167 0.50745 0.34683 0.03890 -0.01995 -0.06881 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 2358 C CD1 . ILE B 123 ? 0.52656 0.58900 0.46635 0.03031 -0.00839 -0.05574 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 2359 N N . GLU B 124 ? 0.37895 0.58231 0.38724 -0.00227 0.06720 -0.05692 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 2360 C CA . GLU B 124 ? 0.39439 0.61172 0.38142 0.00561 0.07396 -0.05907 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 2361 C C . GLU B 124 ? 0.42009 0.67267 0.41166 0.01750 0.08605 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 2362 O O . GLU B 124 ? 0.41152 0.67975 0.38427 0.02520 0.09334 -0.05884 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 2363 C CB . GLU B 124 ? 0.36829 0.56883 0.34053 0.01487 0.06795 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 2364 C CG . GLU B 124 ? 0.37938 0.54929 0.34552 0.00435 0.05758 -0.07804 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 2365 C CD . GLU B 124 ? 0.42798 0.58543 0.38020 0.01229 0.05206 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 2366 O OE1 . GLU B 124 ? 0.49214 0.66117 0.44015 0.02632 0.05435 -0.11002 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 2367 O OE2 . GLU B 124 ? 0.39210 0.52864 0.33780 0.00508 0.04475 -0.09469 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 2368 N N . GLY B 125 ? 0.32164 0.58808 0.33676 0.02006 0.08850 -0.05916 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 2369 C CA . GLY B 125 ? 0.33098 0.63323 0.35209 0.03342 0.10025 -0.06058 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 2370 C C . GLY B 125 ? 0.40100 0.70686 0.41334 0.05427 0.10054 -0.08411 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 2371 O O . GLY B 125 ? 0.36933 0.70497 0.37587 0.06880 0.11097 -0.08717 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 2372 N N . LYS B 126 ? 0.43883 0.71533 0.45039 0.05650 0.08903 -0.10079 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 2373 C CA . LYS B 126 ? 0.50129 0.77531 0.50505 0.07503 0.08589 -0.12460 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 2374 C C . LYS B 126 ? 0.54885 0.81544 0.57408 0.08233 0.07999 -0.13760 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 2375 O O . LYS B 126 ? 0.44299 0.71155 0.46487 0.09989 0.07771 -0.15746 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 2376 C CB . LYS B 126 ? 0.55198 0.79833 0.53813 0.07270 0.07628 -0.13491 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 2377 C CG . LYS B 126 ? 0.59061 0.84331 0.55220 0.06910 0.08105 -0.12484 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 2378 C CD . LYS B 126 ? 0.63393 0.85966 0.58103 0.06550 0.07066 -0.13366 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 2379 C CE . LYS B 126 ? 0.60477 0.83314 0.52946 0.05871 0.07430 -0.11936 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 2380 N NZ . LYS B 126 ? 0.58804 0.78943 0.50254 0.05182 0.06371 -0.12391 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 2381 N N . ILE B 127 ? 0.33240 0.58883 0.37822 0.07010 0.07633 -0.12738 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 2382 C CA . ILE B 127 ? 0.39165 0.64225 0.45878 0.07629 0.07125 -0.13601 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 2383 C C . ILE B 127 ? 0.35416 0.63042 0.44017 0.07336 0.07852 -0.12094 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 2384 O O . ILE B 127 ? 0.35214 0.63146 0.44166 0.05747 0.08069 -0.10166 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 2385 C CB . ILE B 127 ? 0.33089 0.54413 0.40585 0.06488 0.05896 -0.13745 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 2386 C CG1 . ILE B 127 ? 0.33359 0.52380 0.39429 0.06710 0.05148 -0.15223 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 2387 C CG2 . ILE B 127 ? 0.32815 0.53473 0.42489 0.07070 0.05379 -0.14346 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 2388 C CD1 . ILE B 127 ? 0.31443 0.47098 0.38363 0.05557 0.04106 -0.15187 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 2389 N N . GLY B 128 ? 0.34302 0.63679 0.44243 0.08882 0.08097 -0.13028 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 2390 C CA . GLY B 128 ? 0.37355 0.69712 0.49303 0.08792 0.08841 -0.11701 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 2391 C C . GLY B 128 ? 0.38995 0.69578 0.52848 0.07247 0.08034 -0.10531 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 2392 O O . GLY B 128 ? 0.40678 0.67962 0.54764 0.06973 0.06914 -0.11256 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 2393 N N . ARG B 129 ? 0.37533 0.70393 0.52801 0.06247 0.08584 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 2394 C CA . ARG B 129 ? 0.52535 0.84107 0.69592 0.04840 0.07783 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 2395 C C . ARG B 129 ? 0.52970 0.87211 0.72703 0.05652 0.08005 -0.07309 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 2396 O O . ARG B 129 ? 0.55825 0.93986 0.76306 0.06505 0.09160 -0.07033 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 2397 C CB . ARG B 129 ? 0.48273 0.79944 0.65034 0.02855 0.07886 -0.05393 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 2398 C CG . ARG B 129 ? 0.36134 0.64854 0.50445 0.01947 0.07441 -0.05409 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 2399 C CD . ARG B 129 ? 0.42852 0.71411 0.57096 0.00078 0.07314 -0.03412 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 2400 N NE . ARG B 129 ? 0.41196 0.72443 0.54669 -0.00089 0.08449 -0.02394 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 2401 C CZ . ARG B 129 ? 0.50365 0.83221 0.64878 -0.01418 0.08725 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 2402 N NH1 . ARG B 129 ? 0.44720 0.76789 0.61115 -0.02611 0.07834 0.00559 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 2403 N NH2 . ARG B 129 ? 0.52668 0.87882 0.66351 -0.01545 0.09831 0.00601 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 2404 N N . ALA B 130 ? 0.50614 0.82848 0.71769 0.05423 0.06919 -0.07415 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 2405 C CA . ALA B 130 ? 0.58892 0.93349 0.82644 0.06306 0.06905 -0.07422 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 2406 C C . ALA B 130 ? 0.64294 1.02509 0.89882 0.05383 0.07657 -0.05557 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 2407 O O . ALA B 130 ? 0.67188 1.04678 0.92679 0.03502 0.07385 -0.03983 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 2408 C CB . ALA B 130 ? 0.58860 0.90105 0.83506 0.05978 0.05486 -0.07575 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 2409 N N . VAL B 131 ? 0.64467 1.06748 0.91807 0.06747 0.08573 -0.05746 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B N 2410 C CA . VAL B 131 ? 0.63614 1.10103 0.93224 0.05997 0.09417 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CA 2411 C C . VAL B 131 ? 0.69486 1.17897 1.02152 0.06900 0.09027 -0.04166 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B C 2412 O O . VAL B 131 ? 0.70994 1.22174 1.04474 0.08940 0.09750 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B O 2413 C CB . VAL B 131 ? 0.66063 1.16560 0.95000 0.06798 0.11203 -0.03687 ? ? ? ? ? ? 309 VAL B CB 2414 N N . VAL B 132 ? 0.64767 1.11718 0.99019 0.05528 0.07816 -0.03192 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B N 2415 C CA . VAL B 132 ? 0.60306 1.09514 0.97839 0.05946 0.07355 -0.02886 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CA 2416 C C . VAL B 132 ? 0.66057 1.21019 1.05691 0.07218 0.08889 -0.02709 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B C 2417 O O . VAL B 132 ? 0.66770 1.23245 1.07292 0.09373 0.09059 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B O 2418 C CB . VAL B 132 ? 0.53712 1.02314 0.92840 0.03737 0.06334 -0.01077 ? ? ? ? ? ? 310 VAL B CB 2419 N N . ASP B 136 ? 0.75481 1.32744 1.03263 0.14994 0.13513 -0.09037 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 2420 C CA . ASP B 136 ? 0.76829 1.29145 1.03271 0.15087 0.11983 -0.10700 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 2421 C C . ASP B 136 ? 0.77757 1.26726 1.02198 0.12894 0.11544 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 2422 O O . ASP B 136 ? 0.76975 1.26138 1.02288 0.10779 0.11569 -0.07760 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 2423 C CB . ASP B 136 ? 0.80076 1.31312 1.04519 0.17563 0.11818 -0.13184 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 2424 C CG . ASP B 136 ? 0.82232 1.32946 1.08161 0.19254 0.10994 -0.14489 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 2425 O OD1 . ASP B 136 ? 0.78098 1.27286 1.06046 0.18747 0.09926 -0.14539 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 2426 O OD2 . ASP B 136 ? 0.79988 1.31600 1.04934 0.21047 0.11318 -0.15397 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 2427 N N . LYS B 137 ? 0.83446 1.29255 1.05297 0.13430 0.11012 -0.11309 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 2428 C CA . LYS B 137 ? 0.69209 1.12001 0.89093 0.11565 0.10608 -0.10580 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 2429 C C . LYS B 137 ? 0.65337 1.10945 0.83805 0.11149 0.12016 -0.09342 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 2430 O O . LYS B 137 ? 0.62641 1.11628 0.80529 0.12861 0.13210 -0.09862 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 2431 C CB . LYS B 137 ? 0.73365 1.12131 0.91233 0.12256 0.09561 -0.12603 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 2432 C CG . LYS B 137 ? 0.75183 1.10633 0.94288 0.12422 0.08118 -0.13590 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 2433 C CD . LYS B 137 ? 0.81286 1.14435 0.99046 0.14078 0.07400 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 2434 C CE . LYS B 137 ? 0.85285 1.14047 1.03703 0.13572 0.05866 -0.16644 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 2435 N NZ . LYS B 137 ? 0.84029 1.09997 1.00999 0.14501 0.05049 -0.18687 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 2436 N N . VAL B 138 ? 0.55758 0.99957 0.73588 0.08953 0.11861 -0.07658 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 2437 C CA . VAL B 138 ? 0.52303 0.98710 0.68851 0.08220 0.13053 -0.06121 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 2438 C C . VAL B 138 ? 0.46780 0.89677 0.60430 0.07466 0.12447 -0.06486 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 2439 O O . VAL B 138 ? 0.44071 0.83201 0.57608 0.06265 0.11172 -0.06597 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 2440 C CB . VAL B 138 ? 0.55400 1.03584 0.74134 0.06195 0.13358 -0.03537 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 2441 C CG1 . VAL B 138 ? 0.52782 0.96831 0.71430 0.04079 0.11912 -0.02794 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 2442 C CG2 . VAL B 138 ? 0.58326 1.09702 0.76188 0.05774 0.14862 -0.01843 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 2443 N N . LEU B 139 ? 0.40395 0.84653 0.51679 0.08265 0.13368 -0.06657 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 2444 C CA . LEU B 139 ? 0.47115 0.88559 0.55577 0.07674 0.12890 -0.06923 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 2445 C C . LEU B 139 ? 0.56393 0.98817 0.64326 0.05911 0.13547 -0.04450 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 2446 O O . LEU B 139 ? 0.55482 1.01154 0.62627 0.06438 0.14919 -0.03509 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 2447 C CB . LEU B 139 ? 0.53618 0.95653 0.59581 0.09820 0.13270 -0.08834 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 2448 C CG . LEU B 139 ? 0.56740 0.96280 0.62233 0.11328 0.12144 -0.11563 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 2449 C CD1 . LEU B 139 ? 0.60899 1.01678 0.63810 0.13462 0.12620 -0.13155 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 2450 C CD2 . LEU B 139 ? 0.53039 0.88046 0.58132 0.09915 0.10667 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 2451 N N . GLU B 140 ? 0.48505 0.88058 0.56763 0.03881 0.12549 -0.03369 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 2452 C CA . GLU B 140 ? 0.53969 0.93941 0.61776 0.02139 0.12911 -0.01053 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 2453 C C . GLU B 140 ? 0.32268 0.67971 0.39220 0.00534 0.11485 -0.00809 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 2454 O O . GLU B 140 ? 0.38526 0.71997 0.46787 0.00041 0.10388 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 2455 C CB . GLU B 140 ? 0.65531 1.08580 0.76295 0.01164 0.13559 0.00940 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 2456 C CG . GLU B 140 ? 0.77956 1.22022 0.88413 -0.00500 0.14122 0.03459 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 2457 C CD . GLU B 140 ? 0.89949 1.34059 1.03321 -0.02494 0.13503 0.05297 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 2458 O OE1 . GLU B 140 ? 0.91043 1.33967 1.04012 -0.04260 0.13144 0.07067 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 2459 O OE2 . GLU B 140 ? 0.90971 1.36134 1.07005 -0.02239 0.13234 0.04895 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 2460 N N . ALA B 141 ? 0.36321 0.70900 0.40928 -0.00116 0.11502 -0.00069 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 2461 C CA . ALA B 141 ? 0.35555 0.66264 0.39207 -0.01472 0.10183 0.00143 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 2462 C C . ALA B 141 ? 0.34818 0.64926 0.40686 -0.03231 0.09520 0.01770 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 2463 O O . ALA B 141 ? 0.37540 0.70201 0.45036 -0.03955 0.10181 0.03473 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 2464 C CB . ALA B 141 ? 0.43010 0.72884 0.43836 -0.01812 0.10325 0.00832 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 2465 N N . VAL B 142 ? 0.44995 0.71809 0.50997 -0.03856 0.08182 0.01211 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 2466 C CA . VAL B 142 ? 0.41516 0.67190 0.49205 -0.05399 0.07254 0.02516 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 2467 C C . VAL B 142 ? 0.36285 0.60526 0.42697 -0.06876 0.06790 0.04127 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 2468 O O . VAL B 142 ? 0.40736 0.65224 0.48723 -0.08233 0.06355 0.05726 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 2469 C CB . VAL B 142 ? 0.34710 0.57413 0.42655 -0.05271 0.06059 0.01273 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 2470 C CG1 . VAL B 142 ? 0.36719 0.57607 0.45697 -0.06739 0.04852 0.02452 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 2471 C CG2 . VAL B 142 ? 0.34956 0.59036 0.44568 -0.03963 0.06392 -0.00033 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 2472 N N . ALA B 143 ? 0.32369 0.55065 0.36023 -0.06618 0.06762 0.03719 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 2473 C CA . ALA B 143 ? 0.40270 0.61150 0.42415 -0.07851 0.06161 0.05083 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 2474 C C . ALA B 143 ? 0.43306 0.64643 0.42778 -0.07120 0.06917 0.04923 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 2475 O O . ALA B 143 ? 0.39661 0.62231 0.38300 -0.05632 0.07664 0.03487 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 2476 C CB . ALA B 143 ? 0.38319 0.55338 0.39641 -0.08401 0.04609 0.04563 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 2477 N N . SER B 144 ? 0.38418 0.58580 0.36471 -0.08122 0.06582 0.06374 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 2478 C CA . SER B 144 ? 0.44020 0.64062 0.39192 -0.07479 0.07048 0.06324 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 2479 C C . SER B 144 ? 0.39861 0.58066 0.33203 -0.06229 0.06565 0.04087 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 2480 O O . SER B 144 ? 0.41325 0.57497 0.35291 -0.06296 0.05622 0.03017 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 2481 C CB . SER B 144 ? 0.52329 0.70408 0.46209 -0.08822 0.06327 0.08106 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 2482 O OG . SER B 144 ? 0.74494 0.94151 0.70431 -0.10188 0.06628 0.10269 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 2483 N N . GLU B 145 ? 0.40081 0.59017 0.31173 -0.05090 0.07170 0.03426 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 2484 C CA . GLU B 145 ? 0.37812 0.55330 0.27557 -0.03903 0.06674 0.01226 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 2485 C C . GLU B 145 ? 0.39497 0.53654 0.27874 -0.04479 0.05360 0.01031 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 2486 O O . GLU B 145 ? 0.39730 0.52680 0.27375 -0.03679 0.04856 -0.00705 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 2487 C CB . GLU B 145 ? 0.49148 0.68351 0.36789 -0.02412 0.07507 0.00443 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 2488 C CG . GLU B 145 ? 0.53599 0.72412 0.38722 -0.02683 0.07598 0.01812 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 2489 C CD . GLU B 145 ? 0.74686 0.95905 0.57900 -0.01160 0.08697 0.01438 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 2490 O OE1 . GLU B 145 ? 0.72772 0.96942 0.56757 -0.00992 0.09975 0.02514 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 2491 O OE2 . GLU B 145 ? 0.78695 0.98982 0.59690 -0.00049 0.08264 0.00014 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 2492 N N . THR B 146 ? 0.36949 0.49613 0.25051 -0.05792 0.04745 0.02717 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 2493 C CA . THR B 146 ? 0.35992 0.45458 0.22755 -0.06219 0.03433 0.02542 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 2494 C C . THR B 146 ? 0.41403 0.49153 0.29874 -0.07034 0.02500 0.02531 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 2495 O O . THR B 146 ? 0.46335 0.51500 0.33775 -0.07408 0.01391 0.02570 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 2496 C CB . THR B 146 ? 0.38016 0.46411 0.22979 -0.06974 0.03092 0.04278 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 2497 O OG1 . THR B 146 ? 0.42005 0.51613 0.28576 -0.08168 0.03478 0.06248 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 2498 C CG2 . THR B 146 ? 0.39726 0.49155 0.22259 -0.05943 0.03768 0.04095 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 2499 N N . VAL B 147 ? 0.35539 0.44676 0.26450 -0.07191 0.02886 0.02471 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 2500 C CA . VAL B 147 ? 0.32153 0.39819 0.24643 -0.07874 0.02010 0.02543 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 2501 C C . VAL B 147 ? 0.31254 0.38569 0.24379 -0.06982 0.01982 0.00744 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 2502 O O . VAL B 147 ? 0.31468 0.40529 0.25130 -0.06058 0.02803 -0.00306 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 2503 C CB . VAL B 147 ? 0.32005 0.41335 0.26954 -0.08739 0.02279 0.03848 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 2504 C CG1 . VAL B 147 ? 0.31125 0.38587 0.27384 -0.09412 0.01109 0.03951 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 2505 C CG2 . VAL B 147 ? 0.38474 0.48539 0.33108 -0.09710 0.02476 0.05790 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 2506 N N . GLY B 148 ? 0.34403 0.39431 0.27451 -0.07218 0.01011 0.00418 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 2507 C CA . GLY B 148 ? 0.29070 0.33717 0.22972 -0.06561 0.00996 -0.00971 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 2508 C C . GLY B 148 ? 0.28210 0.30860 0.22583 -0.07045 0.00054 -0.00689 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 2509 O O . GLY B 148 ? 0.32001 0.33742 0.26323 -0.07857 -0.00641 0.00479 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 2510 N N . SER B 149 ? 0.29235 0.31137 0.24015 -0.06513 -0.00026 -0.01757 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 2511 C CA . SER B 149 ? 0.27029 0.27095 0.21999 -0.06778 -0.00837 -0.01495 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 2512 C C . SER B 149 ? 0.32509 0.31759 0.27385 -0.06155 -0.00779 -0.02599 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 2513 O O . SER B 149 ? 0.33924 0.34208 0.29550 -0.05625 -0.00151 -0.03588 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 2514 C CB . SER B 149 ? 0.32342 0.33039 0.29299 -0.07108 -0.00908 -0.00924 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 2515 O OG . SER B 149 ? 0.33111 0.31964 0.29956 -0.07242 -0.01771 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 2516 N N . THR B 150 ? 0.30989 0.28407 0.24974 -0.06193 -0.01469 -0.02412 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 2517 C CA . THR B 150 ? 0.32042 0.28898 0.26534 -0.05747 -0.01328 -0.03100 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 2518 C C . THR B 150 ? 0.34695 0.31791 0.31020 -0.05770 -0.01206 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 2519 O O . THR B 150 ? 0.30809 0.28342 0.27887 -0.06119 -0.01403 -0.02263 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 2520 C CB . THR B 150 ? 0.31204 0.26286 0.24199 -0.05621 -0.01978 -0.02857 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 2521 O OG1 . THR B 150 ? 0.37034 0.31070 0.29960 -0.05894 -0.02681 -0.01991 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 2522 C CG2 . THR B 150 ? 0.34974 0.29543 0.25999 -0.05546 -0.02340 -0.02888 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 2523 N N . ALA B 151 ? 0.31612 0.28373 0.28733 -0.05413 -0.00942 -0.03487 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 2524 C CA . ALA B 151 ? 0.27929 0.24353 0.26431 -0.05344 -0.00990 -0.03220 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 2525 C C . ALA B 151 ? 0.32182 0.27437 0.30519 -0.05089 -0.00958 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 2526 O O . ALA B 151 ? 0.33005 0.28521 0.31654 -0.04925 -0.00545 -0.04039 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 2527 C CB . ALA B 151 ? 0.28059 0.25874 0.28473 -0.05120 -0.00458 -0.03802 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 2528 N N . VAL B 152 ? 0.31660 0.25699 0.29482 -0.05044 -0.01420 -0.02563 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 2529 C CA . VAL B 152 ? 0.30398 0.23549 0.28373 -0.04761 -0.01228 -0.02418 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 2530 C C . VAL B 152 ? 0.28203 0.20872 0.27188 -0.04646 -0.01444 -0.01895 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 2531 O O . VAL B 152 ? 0.30835 0.23151 0.29340 -0.04695 -0.02100 -0.01336 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 2532 C CB . VAL B 152 ? 0.28332 0.20449 0.24294 -0.04525 -0.01525 -0.01990 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 2533 C CG1 . VAL B 152 ? 0.31716 0.22824 0.26224 -0.04467 -0.02449 -0.01295 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 2534 C CG2 . VAL B 152 ? 0.37524 0.29145 0.33841 -0.04240 -0.01068 -0.01726 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 2535 N N . VAL B 153 ? 0.28477 0.21104 0.28979 -0.04504 -0.01000 -0.02110 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 2536 C CA . VAL B 153 ? 0.31438 0.23654 0.33089 -0.04298 -0.01197 -0.01737 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 2537 C C . VAL B 153 ? 0.32368 0.23398 0.34167 -0.04084 -0.00953 -0.01245 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 2538 O O . VAL B 153 ? 0.31131 0.22199 0.33383 -0.04212 -0.00425 -0.01539 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 2539 C CB . VAL B 153 ? 0.36923 0.30285 0.40533 -0.04240 -0.00945 -0.02511 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 2540 C CG1 . VAL B 153 ? 0.47403 0.40154 0.52266 -0.03888 -0.01158 -0.02193 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 2541 C CG2 . VAL B 153 ? 0.37677 0.32457 0.41172 -0.04432 -0.01067 -0.02715 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 2542 N N . ALA B 154 ? 0.31420 0.21455 0.32927 -0.03765 -0.01370 -0.00436 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 2543 C CA . ALA B 154 ? 0.34051 0.22904 0.35567 -0.03509 -0.01122 0.00294 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 2544 C C . ALA B 154 ? 0.32020 0.20305 0.34778 -0.03195 -0.01447 0.00550 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 2545 O O . ALA B 154 ? 0.37903 0.26321 0.40514 -0.02982 -0.02119 0.00659 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 2546 C CB . ALA B 154 ? 0.34198 0.22175 0.33367 -0.03157 -0.01353 0.01180 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 2547 N N . LEU B 155 ? 0.32833 0.20516 0.36997 -0.03187 -0.01047 0.00608 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 2548 C CA . LEU B 155 ? 0.39487 0.26165 0.44593 -0.02769 -0.01358 0.01051 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 2549 C C . LEU B 155 ? 0.40373 0.25594 0.44369 -0.02556 -0.01160 0.02367 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 2550 O O . LEU B 155 ? 0.42350 0.27392 0.46520 -0.02907 -0.00477 0.02666 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 2551 C CB . LEU B 155 ? 0.51086 0.37810 0.58503 -0.02850 -0.01150 0.00228 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 2552 C CG . LEU B 155 ? 0.67795 0.55319 0.76648 -0.02465 -0.01558 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 2553 C CD1 . LEU B 155 ? 0.62028 0.48925 0.72842 -0.02354 -0.01454 -0.01353 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 2554 C CD2 . LEU B 155 ? 0.68484 0.55640 0.77051 -0.01897 -0.02244 -0.00042 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 2555 N N . VAL B 156 ? 0.39371 0.23679 0.42277 -0.01957 -0.01744 0.03186 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 2556 C CA . VAL B 156 ? 0.37011 0.19981 0.38484 -0.01566 -0.01539 0.04555 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 2557 C C . VAL B 156 ? 0.38753 0.20408 0.41061 -0.01082 -0.01918 0.05145 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 2558 O O . VAL B 156 ? 0.41565 0.23249 0.44153 -0.00641 -0.02753 0.04821 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 2559 C CB . VAL B 156 ? 0.41926 0.24743 0.40648 -0.01041 -0.02004 0.05071 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 2560 C CG1 . VAL B 156 ? 0.47323 0.28869 0.44323 -0.00414 -0.01711 0.06533 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 2561 C CG2 . VAL B 156 ? 0.44333 0.28260 0.42158 -0.01428 -0.01743 0.04454 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 2562 N N . CYS B 157 ? 0.39981 0.20522 0.42830 -0.01184 -0.01334 0.06053 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 2563 C CA . CYS B 157 ? 0.42674 0.21586 0.45850 -0.00634 -0.01698 0.06927 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 2564 C C . CYS B 157 ? 0.46931 0.24729 0.48506 -0.00427 -0.01081 0.08678 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 2565 O O . CYS B 157 ? 0.46611 0.25124 0.46895 -0.00624 -0.00405 0.09078 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 2566 C CB . CYS B 157 ? 0.50985 0.29425 0.56931 -0.00962 -0.01712 0.06250 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 2567 S SG . CYS B 157 ? 0.53122 0.31325 0.60830 -0.02011 -0.00718 0.06406 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 2568 N N . SER B 158 ? 0.51076 0.27184 0.52639 0.00069 -0.01292 0.09792 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 2569 C CA . SER B 158 ? 0.53430 0.28584 0.53163 0.00403 -0.00651 0.11665 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 2570 C C . SER B 158 ? 0.55235 0.30797 0.56137 -0.00576 0.00617 0.12308 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 2571 O O . SER B 158 ? 0.60925 0.36834 0.60152 -0.00434 0.01443 0.13539 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 2572 C CB . SER B 158 ? 0.54884 0.28008 0.54370 0.01139 -0.01148 0.12843 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 2573 O OG . SER B 158 ? 0.70533 0.42819 0.72780 0.00714 -0.01426 0.12288 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 2574 N N . SER B 159 ? 0.53881 0.29584 0.57662 -0.01515 0.00749 0.11416 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 2575 C CA . SER B 159 ? 0.63417 0.39351 0.68856 -0.02545 0.01761 0.12049 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 2576 C C . SER B 159 ? 0.52785 0.30757 0.58891 -0.03261 0.02224 0.10833 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 2577 O O . SER B 159 ? 0.49591 0.28272 0.56291 -0.03914 0.03175 0.11616 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 2578 C CB . SER B 159 ? 0.65645 0.40050 0.73988 -0.03132 0.01458 0.11927 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 2579 O OG . SER B 159 ? 0.62568 0.37487 0.72509 -0.03244 0.00713 0.09832 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 2580 N N . HIS B 160 ? 0.45779 0.27076 0.38344 -0.02722 0.07293 0.00425 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 2581 C CA . HIS B 160 ? 0.45117 0.27668 0.38693 -0.04042 0.06507 -0.00125 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 2582 C C . HIS B 160 ? 0.46459 0.31749 0.41431 -0.03507 0.05733 -0.00072 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 2583 O O . HIS B 160 ? 0.42471 0.28408 0.37355 -0.02255 0.05803 0.00268 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 2584 C CB . HIS B 160 ? 0.57747 0.38020 0.49602 -0.04695 0.06648 -0.00743 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 2585 C CG . HIS B 160 ? 0.63083 0.40450 0.53515 -0.05780 0.07259 -0.00957 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 2586 N ND1 . HIS B 160 ? 0.62930 0.37382 0.51436 -0.04994 0.08290 -0.00639 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 2587 C CD2 . HIS B 160 ? 0.65636 0.42578 0.56256 -0.07664 0.06994 -0.01418 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 2588 C CE1 . HIS B 160 ? 0.73605 0.45625 0.61066 -0.06441 0.08681 -0.00913 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 2589 N NE2 . HIS B 160 ? 0.68344 0.41973 0.57164 -0.08167 0.07864 -0.01400 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 2590 N N . ILE B 161 ? 0.39573 0.26504 0.35790 -0.04514 0.05010 -0.00376 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 2591 C CA . ILE B 161 ? 0.36643 0.25645 0.33847 -0.04283 0.04312 -0.00424 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 2592 C C . ILE B 161 ? 0.39305 0.27864 0.35927 -0.05070 0.04019 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 2593 O O . ILE B 161 ? 0.42775 0.30902 0.39347 -0.06254 0.03892 -0.01369 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 2594 C CB . ILE B 161 ? 0.35734 0.26929 0.34622 -0.04529 0.03754 -0.00211 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 2595 C CG1 . ILE B 161 ? 0.42032 0.33491 0.41204 -0.03696 0.03987 0.00296 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 2596 C CG2 . ILE B 161 ? 0.34859 0.27733 0.34486 -0.04393 0.03106 -0.00258 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 2597 C CD1 . ILE B 161 ? 0.43932 0.36881 0.44262 -0.03883 0.03613 0.00491 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 2598 N N . VAL B 162 ? 0.35538 0.24262 0.31663 -0.04435 0.03924 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 2599 C CA . VAL B 162 ? 0.39316 0.27843 0.34826 -0.04997 0.03572 -0.01599 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 2600 C C . VAL B 162 ? 0.37892 0.28744 0.34629 -0.04732 0.02988 -0.01414 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 2601 O O . VAL B 162 ? 0.41466 0.33153 0.38585 -0.03823 0.03092 -0.00962 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 2602 C CB . VAL B 162 ? 0.43653 0.29884 0.37020 -0.04378 0.04115 -0.01829 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 2603 C CG1 . VAL B 162 ? 0.42263 0.27851 0.34610 -0.05128 0.03714 -0.02523 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 2604 C CG2 . VAL B 162 ? 0.54244 0.37823 0.46160 -0.04293 0.04881 -0.01826 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 2605 N N . VAL B 163 ? 0.34096 0.26047 0.31429 -0.05546 0.02389 -0.01714 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 2606 C CA . VAL B 163 ? 0.31631 0.25466 0.29859 -0.05306 0.01892 -0.01529 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 2607 C C . VAL B 163 ? 0.33459 0.27103 0.30759 -0.05578 0.01607 -0.01999 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 2608 O O . VAL B 163 ? 0.38898 0.31884 0.35577 -0.06454 0.01404 -0.02542 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 2609 C CB . VAL B 163 ? 0.38767 0.34291 0.38427 -0.05685 0.01458 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 2610 C CG1 . VAL B 163 ? 0.35228 0.32216 0.35328 -0.05484 0.00984 -0.01215 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 2611 C CG2 . VAL B 163 ? 0.33890 0.29597 0.34248 -0.05203 0.01685 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 2612 N N . SER B 164 ? 0.31712 0.25966 0.28880 -0.04887 0.01581 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 2613 C CA . SER B 164 ? 0.30831 0.25091 0.27065 -0.04916 0.01314 -0.02129 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 2614 C C . SER B 164 ? 0.32949 0.29052 0.30164 -0.04615 0.00974 -0.01713 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 2615 O O . SER B 164 ? 0.33813 0.30482 0.31697 -0.04055 0.01201 -0.01135 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 2616 C CB . SER B 164 ? 0.35894 0.28643 0.30511 -0.04133 0.01854 -0.02177 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 2617 O OG . SER B 164 ? 0.38604 0.31393 0.32193 -0.04007 0.01607 -0.02473 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 2618 N N . ASN B 165 ? 0.35755 0.32789 0.32990 -0.05009 0.00428 -0.01978 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 2619 C CA . ASN B 165 ? 0.32939 0.31464 0.30905 -0.04642 0.00173 -0.01533 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 2620 C C . ASN B 165 ? 0.28015 0.26916 0.25019 -0.04418 -0.00103 -0.01736 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 2621 O O . ASN B 165 ? 0.29701 0.28550 0.25979 -0.04920 -0.00495 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 2622 C CB . ASN B 165 ? 0.38786 0.38532 0.37882 -0.05013 -0.00192 -0.01419 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 2623 C CG . ASN B 165 ? 0.40712 0.41559 0.40148 -0.04480 -0.00374 -0.00948 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 2624 O OD1 . ASN B 165 ? 0.52986 0.53586 0.52707 -0.04064 -0.00120 -0.00454 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 2625 N ND2 . ASN B 165 ? 0.28516 0.30546 0.27806 -0.04501 -0.00821 -0.01084 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 2626 N N . CYS B 166 ? 0.30484 0.29821 0.27481 -0.03729 0.00072 -0.01206 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 2627 C CA . CYS B 166 ? 0.30883 0.30680 0.26949 -0.03311 -0.00122 -0.01237 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 2628 C C . CYS B 166 ? 0.35888 0.36563 0.32588 -0.02859 -0.00089 -0.00537 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 2629 O O . CYS B 166 ? 0.32015 0.32374 0.29033 -0.02564 0.00365 0.00043 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 2630 C CB . CYS B 166 ? 0.58389 0.57139 0.53176 -0.02764 0.00341 -0.01258 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 2631 S SG . CYS B 166 ? 0.70151 0.69387 0.63827 -0.01968 0.00349 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 2632 N N . GLY B 167 ? 0.32138 0.33905 0.29023 -0.02851 -0.00556 -0.00558 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 2633 C CA . GLY B 167 ? 0.35394 0.37575 0.32492 -0.02302 -0.00468 0.00104 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 2634 C C . GLY B 167 ? 0.34577 0.37286 0.32581 -0.02430 -0.00653 0.00264 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 2635 O O . GLY B 167 ? 0.29290 0.32733 0.27848 -0.02912 -0.00982 -0.00131 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 2636 N N . ASP B 168 ? 0.34850 0.37090 0.32877 -0.02009 -0.00410 0.00865 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 2637 C CA . ASP B 168 ? 0.34998 0.37469 0.33483 -0.01869 -0.00515 0.01069 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 2638 C C . ASP B 168 ? 0.32304 0.33537 0.31209 -0.02147 -0.00248 0.01285 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 2639 O O . ASP B 168 ? 0.33777 0.34655 0.32593 -0.01840 -0.00240 0.01554 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 2640 C CB . ASP B 168 ? 0.33528 0.36291 0.31197 -0.00944 -0.00519 0.01557 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 2641 C CG . ASP B 168 ? 0.41254 0.42385 0.38070 -0.00602 -0.00062 0.02137 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 2642 O OD1 . ASP B 168 ? 0.40769 0.41000 0.37798 -0.01135 0.00206 0.02184 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 2643 O OD2 . ASP B 168 ? 0.43901 0.44691 0.39777 0.00214 0.00063 0.02606 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 2644 N N . SER B 169 ? 0.30663 0.31281 0.29894 -0.02630 -0.00041 0.01185 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 2645 C CA . SER B 169 ? 0.30137 0.30154 0.29988 -0.02993 0.00026 0.01199 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 2646 C C . SER B 169 ? 0.31905 0.32497 0.32347 -0.03268 -0.00138 0.00765 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 2647 O O . SER B 169 ? 0.35589 0.36935 0.36014 -0.03414 -0.00303 0.00409 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 2648 C CB . SER B 169 ? 0.28490 0.28053 0.28586 -0.03311 0.00300 0.01336 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 2649 O OG . SER B 169 ? 0.27431 0.26643 0.27083 -0.03204 0.00509 0.01813 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 2650 N N . ARG B 170 ? 0.26689 0.26882 0.27563 -0.03396 -0.00104 0.00799 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 2651 C CA . ARG B 170 ? 0.24832 0.25604 0.26212 -0.03580 -0.00181 0.00547 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 2652 C C . ARG B 170 ? 0.31560 0.31645 0.33309 -0.03806 0.00004 0.00498 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 2653 O O . ARG B 170 ? 0.29358 0.28753 0.31013 -0.03700 0.00048 0.00718 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 2654 C CB . ARG B 170 ? 0.31471 0.32863 0.32808 -0.03095 -0.00310 0.00797 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 2655 C CG . ARG B 170 ? 0.45389 0.48082 0.47387 -0.03275 -0.00391 0.00671 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 2656 C CD . ARG B 170 ? 0.42699 0.46095 0.44565 -0.02490 -0.00400 0.01097 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 2657 N NE . ARG B 170 ? 0.36405 0.40460 0.37672 -0.01871 -0.00551 0.01320 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 2658 C CZ . ARG B 170 ? 0.36632 0.40782 0.37257 -0.00874 -0.00466 0.01784 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 2659 N NH1 . ARG B 170 ? 0.31375 0.34894 0.31817 -0.00418 -0.00253 0.02027 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 2660 N NH2 . ARG B 170 ? 0.34379 0.39073 0.34313 -0.00198 -0.00548 0.02028 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 2661 N N . ALA B 171 ? 0.29164 0.29419 0.31244 -0.04162 0.00101 0.00215 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 2662 C CA . ALA B 171 ? 0.26440 0.26095 0.28764 -0.04230 0.00338 0.00221 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 2663 C C . ALA B 171 ? 0.26335 0.26589 0.29076 -0.04291 0.00358 0.00270 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 2664 O O . ALA B 171 ? 0.28271 0.29427 0.31281 -0.04676 0.00260 0.00111 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 2665 C CB . ALA B 171 ? 0.27057 0.26045 0.29157 -0.04515 0.00618 -0.00052 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 2666 N N . VAL B 172 ? 0.26037 0.25938 0.28822 -0.03928 0.00471 0.00511 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 2667 C CA . VAL B 172 ? 0.20026 0.20588 0.23180 -0.03810 0.00603 0.00697 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 2668 C C . VAL B 172 ? 0.21974 0.21721 0.25117 -0.03748 0.00947 0.00765 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 2669 O O . VAL B 172 ? 0.27860 0.26750 0.30577 -0.03361 0.00917 0.00832 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 2670 C CB . VAL B 172 ? 0.23402 0.24293 0.26239 -0.03067 0.00462 0.01031 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 2671 C CG1 . VAL B 172 ? 0.26244 0.28090 0.29491 -0.02775 0.00708 0.01340 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 2672 C CG2 . VAL B 172 ? 0.25905 0.27509 0.28560 -0.02956 0.00187 0.01040 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 2673 N N . LEU B 173 ? 0.23633 0.23681 0.27197 -0.04180 0.01260 0.00766 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 2674 C CA . LEU B 173 ? 0.25942 0.25188 0.29402 -0.04061 0.01713 0.00919 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 2675 C C . LEU B 173 ? 0.27768 0.27732 0.31464 -0.03564 0.01893 0.01347 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 2676 O O . LEU B 173 ? 0.27833 0.29238 0.32142 -0.03741 0.01875 0.01524 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 2677 C CB . LEU B 173 ? 0.27603 0.26357 0.31143 -0.04892 0.02073 0.00717 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 2678 C CG . LEU B 173 ? 0.37182 0.35030 0.40546 -0.04835 0.02697 0.00969 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 2679 C CD1 . LEU B 173 ? 0.33319 0.29869 0.35905 -0.04059 0.02850 0.01014 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 2680 C CD2 . LEU B 173 ? 0.36015 0.33253 0.39353 -0.05891 0.03058 0.00782 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 2681 N N . PHE B 174 ? 0.24949 0.24071 0.28098 -0.02848 0.02057 0.01547 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 2682 C CA . PHE B 174 ? 0.26823 0.26370 0.29919 -0.02194 0.02343 0.01987 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 2683 C C . PHE B 174 ? 0.29917 0.29043 0.33156 -0.02385 0.02979 0.02203 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 2684 O O . PHE B 174 ? 0.33859 0.31726 0.36504 -0.02173 0.03125 0.02119 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 2685 C CB . PHE B 174 ? 0.28001 0.26652 0.30048 -0.01231 0.02073 0.02031 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 2686 C CG . PHE B 174 ? 0.28083 0.27094 0.29724 -0.00319 0.02317 0.02469 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 2687 C CD1 . PHE B 174 ? 0.31078 0.31652 0.33324 -0.00210 0.02460 0.02793 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 2688 C CD2 . PHE B 174 ? 0.35093 0.32963 0.35606 0.00556 0.02375 0.02574 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 2689 C CE1 . PHE B 174 ? 0.31663 0.32697 0.33433 0.00868 0.02784 0.03305 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 2690 C CE2 . PHE B 174 ? 0.38855 0.36862 0.38696 0.01590 0.02661 0.02994 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 2691 C CZ . PHE B 174 ? 0.32487 0.32084 0.32967 0.01805 0.02922 0.03401 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 2692 N N . ARG B 175 ? 0.31618 0.31895 0.35663 -0.02838 0.03379 0.02525 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 2693 C CA . ARG B 175 ? 0.33567 0.33347 0.37764 -0.03251 0.04082 0.02792 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 2694 C C . ARG B 175 ? 0.37553 0.38524 0.42135 -0.02705 0.04565 0.03475 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 2695 O O . ARG B 175 ? 0.32430 0.35383 0.37942 -0.02935 0.04506 0.03737 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 2696 C CB . ARG B 175 ? 0.37850 0.37785 0.42673 -0.04707 0.04173 0.02534 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 2697 C CG . ARG B 175 ? 0.38592 0.38116 0.43638 -0.05388 0.04965 0.02906 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 2698 C CD . ARG B 175 ? 0.41728 0.40627 0.46880 -0.06940 0.04969 0.02476 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 2699 N NE . ARG B 175 ? 0.43150 0.39779 0.47053 -0.06745 0.04914 0.01974 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 2700 C CZ . ARG B 175 ? 0.50876 0.46156 0.54212 -0.07759 0.04933 0.01491 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 2701 N NH1 . ARG B 175 ? 0.41383 0.37325 0.45320 -0.09265 0.04887 0.01352 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 2702 N NH2 . ARG B 175 ? 0.42975 0.36309 0.45064 -0.07245 0.04986 0.01161 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 2703 N N . GLY B 176 ? 0.36488 0.36421 0.40313 -0.01867 0.05057 0.03814 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 2704 C CA . GLY B 176 ? 0.35116 0.36049 0.39040 -0.01052 0.05580 0.04522 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 2705 C C . GLY B 176 ? 0.42019 0.43663 0.45503 0.00007 0.05101 0.04542 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 2706 O O . GLY B 176 ? 0.42685 0.42952 0.44918 0.00815 0.04649 0.04206 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 2707 N N . LYS B 177 ? 0.27049 0.30850 0.31471 0.00002 0.05191 0.04955 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 2708 C CA . LYS B 177 ? 0.29361 0.33679 0.33128 0.01163 0.04850 0.05050 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 2709 C C . LYS B 177 ? 0.30852 0.36630 0.35456 0.00527 0.04301 0.04804 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 2710 O O . LYS B 177 ? 0.29394 0.36110 0.33674 0.01469 0.04176 0.05067 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 2711 C CB . LYS B 177 ? 0.33536 0.39227 0.37272 0.02353 0.05535 0.05932 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 2712 C CG . LYS B 177 ? 0.39157 0.43247 0.41619 0.03377 0.06057 0.06201 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 2713 C CD . LYS B 177 ? 0.50202 0.51859 0.50565 0.04418 0.05483 0.05660 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 2714 C CE . LYS B 177 ? 0.61942 0.62210 0.60780 0.05674 0.05932 0.05947 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 2715 N NZ . LYS B 177 ? 0.64424 0.62275 0.61190 0.06364 0.05212 0.05294 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 2716 N N . GLU B 178 ? 0.24508 0.30413 0.29983 -0.00927 0.04020 0.04339 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 2717 C CA . GLU B 178 ? 0.28468 0.35977 0.34773 -0.01614 0.03515 0.04121 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 2718 C C . GLU B 178 ? 0.29383 0.35216 0.35023 -0.02045 0.02899 0.03354 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 2719 O O . GLU B 178 ? 0.28761 0.33070 0.34199 -0.02732 0.02930 0.02957 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 2720 C CB . GLU B 178 ? 0.40819 0.50258 0.48731 -0.03100 0.03700 0.04259 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 2721 C CG . GLU B 178 ? 0.50497 0.61840 0.59236 -0.03875 0.03088 0.03997 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 2722 C CD . GLU B 178 ? 0.62751 0.76094 0.73020 -0.05537 0.03173 0.04100 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 2723 O OE1 . GLU B 178 ? 0.67605 0.81509 0.78538 -0.05882 0.03829 0.04640 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 2724 O OE2 . GLU B 178 ? 0.64646 0.78928 0.75367 -0.06563 0.02579 0.03640 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 2725 N N . ALA B 179 ? 0.21770 0.27881 0.26979 -0.01530 0.02425 0.03231 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 2726 C CA . ALA B 179 ? 0.24199 0.29206 0.28995 -0.02021 0.01898 0.02623 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 2727 C C . ALA B 179 ? 0.33260 0.39690 0.39085 -0.03241 0.01671 0.02360 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 2728 O O . ALA B 179 ? 0.32461 0.41188 0.39133 -0.03354 0.01606 0.02651 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 2729 C CB . ALA B 179 ? 0.29014 0.33529 0.32789 -0.01049 0.01566 0.02652 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 2730 N N . MET B 180 ? 0.25310 0.30445 0.30987 -0.04121 0.01566 0.01833 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 2731 C CA . MET B 180 ? 0.28794 0.34670 0.35020 -0.05347 0.01328 0.01445 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 2732 C C . MET B 180 ? 0.26901 0.31755 0.32394 -0.05368 0.00908 0.00951 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 2733 O O . MET B 180 ? 0.30670 0.33653 0.35502 -0.05406 0.01029 0.00678 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 2734 C CB . MET B 180 ? 0.31006 0.35876 0.37377 -0.06362 0.01745 0.01290 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 2735 C CG . MET B 180 ? 0.47349 0.53345 0.54559 -0.06548 0.02263 0.01858 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 2736 S SD . MET B 180 ? 0.57380 0.61345 0.64285 -0.07636 0.02885 0.01706 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 2737 C CE . MET B 180 ? 0.64606 0.67427 0.70863 -0.08778 0.02398 0.00834 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 2738 N N . PRO B 181 ? 0.31322 0.37435 0.36862 -0.05245 0.00464 0.00894 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 2739 C CA . PRO B 181 ? 0.34337 0.39494 0.39149 -0.05308 0.00153 0.00474 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 2740 C C . PRO B 181 ? 0.31285 0.35598 0.35919 -0.06398 0.00151 -0.00076 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 2741 O O . PRO B 181 ? 0.31519 0.36747 0.36654 -0.07361 0.00070 -0.00245 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 2742 C CB . PRO B 181 ? 0.37473 0.44413 0.42363 -0.04913 -0.00261 0.00610 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 2743 C CG . PRO B 181 ? 0.47795 0.57047 0.53706 -0.05053 -0.00250 0.00967 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 2744 C CD . PRO B 181 ? 0.31615 0.40235 0.37834 -0.04930 0.00278 0.01287 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 2745 N N . LEU B 182 ? 0.25491 0.27976 0.29313 -0.06255 0.00278 -0.00325 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 2746 C CA . LEU B 182 ? 0.24847 0.26080 0.28022 -0.06995 0.00355 -0.00840 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 2747 C C . LEU B 182 ? 0.35722 0.37054 0.38234 -0.06995 -0.00028 -0.01189 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 2748 O O . LEU B 182 ? 0.34351 0.34368 0.35949 -0.07375 0.00044 -0.01635 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 2749 C CB . LEU B 182 ? 0.28689 0.27976 0.31264 -0.06641 0.00853 -0.00804 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 2750 C CG . LEU B 182 ? 0.30093 0.29067 0.33077 -0.06544 0.01282 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 2751 C CD1 . LEU B 182 ? 0.36397 0.33577 0.38630 -0.06094 0.01741 -0.00432 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 2752 C CD2 . LEU B 182 ? 0.30278 0.29676 0.33705 -0.07554 0.01415 -0.00526 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 2753 N N . SER B 183 ? 0.39205 0.41860 0.41932 -0.06435 -0.00363 -0.00955 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 2754 C CA . SER B 183 ? 0.42488 0.45460 0.44559 -0.06300 -0.00710 -0.01187 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 2755 C C . SER B 183 ? 0.39431 0.44593 0.42028 -0.06058 -0.01133 -0.00948 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 2756 O O . SER B 183 ? 0.38315 0.44456 0.41639 -0.05696 -0.01053 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 2757 C CB . SER B 183 ? 0.37241 0.39150 0.38723 -0.05503 -0.00489 -0.00957 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 2758 O OG . SER B 183 ? 0.33613 0.35765 0.35525 -0.04875 -0.00399 -0.00432 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 2759 N N . VAL B 184 ? 0.35193 0.41160 0.37278 -0.06102 -0.01559 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 2760 C CA . VAL B 184 ? 0.38478 0.46654 0.40871 -0.05586 -0.01949 -0.00901 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 2761 C C . VAL B 184 ? 0.38017 0.45751 0.39367 -0.04721 -0.02001 -0.00790 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 2762 O O . VAL B 184 ? 0.44225 0.50939 0.44693 -0.04944 -0.02048 -0.01205 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 2763 C CB . VAL B 184 ? 0.53753 0.64025 0.56655 -0.06539 -0.02527 -0.01263 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 2764 C CG1 . VAL B 184 ? 0.66622 0.75823 0.68463 -0.07370 -0.02838 -0.02051 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 2765 C CG2 . VAL B 184 ? 0.43955 0.56895 0.47175 -0.05753 -0.02922 -0.00834 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 2766 N N . ASP B 185 ? 0.29996 0.38236 0.31259 -0.03662 -0.01896 -0.00183 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 2767 C CA . ASP B 185 ? 0.27437 0.34913 0.27637 -0.02822 -0.01782 0.00070 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 2768 C C . ASP B 185 ? 0.24980 0.33515 0.24515 -0.02872 -0.02243 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 2769 O O . ASP B 185 ? 0.29365 0.40073 0.29255 -0.02990 -0.02754 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 2770 C CB . ASP B 185 ? 0.30396 0.38124 0.30322 -0.01680 -0.01599 0.00776 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 2771 C CG . ASP B 185 ? 0.35216 0.41481 0.35368 -0.01553 -0.01181 0.01084 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 2772 O OD1 . ASP B 185 ? 0.37752 0.43143 0.38452 -0.02303 -0.01053 0.00795 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 2773 O OD2 . ASP B 185 ? 0.34697 0.40551 0.34263 -0.00628 -0.00979 0.01612 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 2774 N N . HIS B 186 ? 0.29059 0.36229 0.27595 -0.02721 -0.02066 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 2775 C CA . HIS B 186 ? 0.35447 0.43303 0.32960 -0.02533 -0.02453 -0.00730 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 2776 C C . HIS B 186 ? 0.37101 0.45497 0.33889 -0.01258 -0.02351 -0.00073 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 2777 O O . HIS B 186 ? 0.37552 0.44607 0.33456 -0.00660 -0.01903 0.00275 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 2778 C CB . HIS B 186 ? 0.35090 0.41154 0.31678 -0.02817 -0.02208 -0.01135 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 2779 C CG . HIS B 186 ? 0.28843 0.34168 0.25648 -0.03941 -0.02316 -0.01828 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 2780 N ND1 . HIS B 186 ? 0.30592 0.34090 0.27439 -0.04155 -0.01762 -0.01843 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 2781 C CD2 . HIS B 186 ? 0.32400 0.38507 0.29299 -0.04937 -0.02890 -0.02492 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 2782 C CE1 . HIS B 186 ? 0.29228 0.32124 0.26005 -0.05095 -0.01909 -0.02465 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 2783 N NE2 . HIS B 186 ? 0.39081 0.43429 0.35889 -0.05706 -0.02596 -0.02891 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 2784 N N . LYS B 187 ? 0.30479 0.40949 0.27615 -0.00780 -0.02714 0.00183 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 2785 C CA . LYS B 187 ? 0.31722 0.42783 0.27943 0.00607 -0.02612 0.00836 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 2786 C C . LYS B 187 ? 0.36320 0.49639 0.31999 0.00854 -0.03320 0.00547 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 2787 O O . LYS B 187 ? 0.36538 0.51790 0.33040 -0.00055 -0.03999 -0.00003 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 2788 C CB . LYS B 187 ? 0.39060 0.50788 0.35739 0.01398 -0.02400 0.01503 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 2789 C CG . LYS B 187 ? 0.51428 0.61026 0.48557 0.01099 -0.01834 0.01709 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 2790 C CD . LYS B 187 ? 0.69755 0.76718 0.65900 0.01296 -0.01260 0.01988 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 2791 C CE . LYS B 187 ? 0.73976 0.79562 0.69158 0.02359 -0.00763 0.02756 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 2792 N NZ . LYS B 187 ? 0.69843 0.73223 0.63913 0.02511 -0.00242 0.03122 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 2793 N N . PRO B 188 ? 0.31761 0.44919 0.26023 0.02026 -0.03188 0.00930 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 2794 C CA . PRO B 188 ? 0.34560 0.49772 0.28043 0.02310 -0.03921 0.00587 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 2795 C C . PRO B 188 ? 0.32759 0.51404 0.27060 0.02559 -0.04611 0.00697 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 2796 O O . PRO B 188 ? 0.38980 0.59811 0.33044 0.02285 -0.05462 0.00203 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 2797 C CB . PRO B 188 ? 0.39916 0.53988 0.31647 0.03808 -0.03403 0.01235 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 2798 C CG . PRO B 188 ? 0.41118 0.52193 0.32786 0.03749 -0.02446 0.01672 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 2799 C CD . PRO B 188 ? 0.34696 0.45575 0.27891 0.02992 -0.02352 0.01655 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 2800 N N . ASP B 189 ? 0.37486 0.56824 0.32662 0.03113 -0.04294 0.01347 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 2801 C CA . ASP B 189 ? 0.48578 0.71637 0.44644 0.03502 -0.04882 0.01594 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 2802 C C . ASP B 189 ? 0.41594 0.66291 0.39612 0.01829 -0.05341 0.01088 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 2803 O O . ASP B 189 ? 0.44906 0.73141 0.44006 0.01867 -0.05866 0.01295 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 2804 C CB . ASP B 189 ? 0.47618 0.70825 0.43245 0.05381 -0.04240 0.02703 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 2805 C CG . ASP B 189 ? 0.54175 0.74671 0.50134 0.05262 -0.03423 0.03003 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 2806 O OD1 . ASP B 189 ? 0.51426 0.69618 0.47751 0.03961 -0.03238 0.02468 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 2807 O OD2 . ASP B 189 ? 0.69471 0.90117 0.65150 0.06590 -0.02961 0.03793 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 2808 N N . ARG B 190 ? 0.35525 0.57873 0.34005 0.00408 -0.05117 0.00508 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 2809 C CA . ARG B 190 ? 0.36522 0.60089 0.36543 -0.01352 -0.05558 -0.00063 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 2810 C C . ARG B 190 ? 0.40168 0.66347 0.40202 -0.02291 -0.06639 -0.00736 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 2811 O O . ARG B 190 ? 0.40720 0.65947 0.39290 -0.02285 -0.06967 -0.01260 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 2812 C CB . ARG B 190 ? 0.40271 0.60485 0.40231 -0.02520 -0.05117 -0.00614 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 2813 C CG . ARG B 190 ? 0.50169 0.70640 0.51686 -0.03824 -0.05037 -0.00770 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 2814 C CD . ARG B 190 ? 0.42165 0.59200 0.43357 -0.04579 -0.04495 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 2815 N NE . ARG B 190 ? 0.48986 0.65031 0.49521 -0.05932 -0.04910 -0.02121 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 2816 C CZ . ARG B 190 ? 0.59320 0.72430 0.59239 -0.06507 -0.04482 -0.02541 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 2817 N NH1 . ARG B 190 ? 0.57483 0.68737 0.57590 -0.05940 -0.03714 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 2818 N NH2 . ARG B 190 ? 0.60219 0.72208 0.59167 -0.07593 -0.04832 -0.03402 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 2819 N N . GLU B 191 ? 0.37635 0.57217 0.58072 -0.06306 0.08147 0.04559 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 2820 C CA . GLU B 191 ? 0.42557 0.66044 0.68967 -0.07350 0.06781 0.04273 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 2821 C C . GLU B 191 ? 0.38956 0.61385 0.64603 -0.08562 0.04189 0.03261 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 2822 O O . GLU B 191 ? 0.29945 0.54186 0.57135 -0.08650 0.01749 0.02382 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 2823 C CB . GLU B 191 ? 0.39970 0.65175 0.71297 -0.08385 0.09226 0.05319 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 2824 C CG . GLU B 191 ? 0.50490 0.79677 0.88410 -0.09564 0.07256 0.04903 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 2825 C CD . GLU B 191 ? 0.65943 0.95535 1.07060 -0.10766 0.09090 0.05486 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 2826 O OE1 . GLU B 191 ? 0.70964 1.02912 1.15403 -0.10018 0.10476 0.05929 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 2827 O OE2 . GLU B 191 ? 0.72255 0.99706 1.12703 -0.12429 0.09173 0.05577 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 2828 N N . ASP B 192 ? 0.30932 0.49887 0.53682 -0.09363 0.04663 0.03363 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 2829 C CA . ASP B 192 ? 0.36300 0.53914 0.58590 -0.10409 0.02559 0.02405 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 2830 C C . ASP B 192 ? 0.36325 0.52829 0.55211 -0.09315 0.00793 0.01343 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 2831 O O . ASP B 192 ? 0.30678 0.47272 0.49792 -0.09689 -0.01092 0.00259 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 2832 C CB . ASP B 192 ? 0.39769 0.53723 0.60082 -0.11387 0.03605 0.02973 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 2833 C CG . ASP B 192 ? 0.52471 0.62919 0.67586 -0.10248 0.04672 0.03566 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 2834 O OD1 . ASP B 192 ? 0.42995 0.54081 0.56705 -0.08942 0.05355 0.03767 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 2835 O OD2 . ASP B 192 ? 0.62944 0.69673 0.75264 -0.10646 0.04555 0.03816 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 2836 N N . GLU B 193 ? 0.31177 0.46335 0.46821 -0.08002 0.01492 0.01624 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 2837 C CA . GLU B 193 ? 0.29669 0.44004 0.42928 -0.07071 0.00243 0.00793 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 2838 C C . GLU B 193 ? 0.29418 0.46294 0.43716 -0.06462 -0.00702 0.00284 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 2839 O O . GLU B 193 ? 0.28243 0.44619 0.41308 -0.06248 -0.01882 -0.00624 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 2840 C CB . GLU B 193 ? 0.31340 0.43542 0.41485 -0.06073 0.00952 0.01277 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 2841 C CG . GLU B 193 ? 0.32546 0.41336 0.40671 -0.06454 0.00855 0.01534 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 2842 C CD . GLU B 193 ? 0.32295 0.40272 0.40849 -0.06670 -0.00533 0.00605 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 2843 O OE1 . GLU B 193 ? 0.35859 0.43197 0.43641 -0.05879 -0.01172 0.00201 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 2844 O OE2 . GLU B 193 ? 0.37051 0.44991 0.46999 -0.07626 -0.00858 0.00250 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 2845 N N . TYR B 194 ? 0.29259 0.48518 0.45592 -0.06046 -0.00081 0.00916 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 2846 C CA . TYR B 194 ? 0.28434 0.49933 0.45859 -0.05390 -0.01358 0.00608 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 2847 C C . TYR B 194 ? 0.27262 0.49509 0.46269 -0.06422 -0.03473 -0.00259 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 2848 O O . TYR B 194 ? 0.28620 0.50265 0.45505 -0.05989 -0.05035 -0.01034 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 2849 C CB . TYR B 194 ? 0.22572 0.46623 0.42948 -0.04701 -0.00289 0.01541 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 2850 C CG . TYR B 194 ? 0.28926 0.55162 0.50614 -0.03769 -0.01848 0.01446 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 2851 C CD1 . TYR B 194 ? 0.32844 0.61618 0.58495 -0.04439 -0.03808 0.01222 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 2852 C CD2 . TYR B 194 ? 0.30960 0.56397 0.49889 -0.02252 -0.01634 0.01634 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 2853 C CE1 . TYR B 194 ? 0.40939 0.71298 0.67449 -0.03458 -0.05760 0.01213 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 2854 C CE2 . TYR B 194 ? 0.38793 0.65664 0.58399 -0.01274 -0.03191 0.01700 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 2855 C CZ . TYR B 194 ? 0.48375 0.77648 0.71602 -0.01797 -0.05362 0.01504 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 2856 O OH . TYR B 194 ? 0.60735 0.91019 0.84273 -0.00696 -0.07407 0.01643 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 2857 N N . ALA B 195 ? 0.25717 0.48768 0.48051 -0.07859 -0.03520 -0.00135 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 2858 C CA . ALA B 195 ? 0.31519 0.54736 0.55280 -0.09078 -0.05866 -0.01085 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 2859 C C . ALA B 195 ? 0.38430 0.58120 0.57831 -0.09184 -0.06628 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 2860 O O . ALA B 195 ? 0.35415 0.54140 0.52974 -0.09202 -0.08639 -0.03361 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 2861 C CB . ALA B 195 ? 0.22898 0.47401 0.51505 -0.10832 -0.05481 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 2862 N N . ARG B 196 ? 0.28288 0.45700 0.45794 -0.09114 -0.05064 -0.02091 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 2863 C CA . ARG B 196 ? 0.31196 0.45472 0.45484 -0.08978 -0.05441 -0.03145 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 2864 C C . ARG B 196 ? 0.32484 0.46142 0.43539 -0.07621 -0.05665 -0.03752 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 2865 O O . ARG B 196 ? 0.38606 0.50230 0.47190 -0.07551 -0.06499 -0.04919 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 2866 C CB . ARG B 196 ? 0.32020 0.44247 0.45468 -0.08861 -0.03998 -0.02619 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 2867 C CG . ARG B 196 ? 0.34001 0.43330 0.45179 -0.08431 -0.04194 -0.03612 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 2868 C CD . ARG B 196 ? 0.34229 0.41734 0.44943 -0.07980 -0.03286 -0.02962 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 2869 N NE . ARG B 196 ? 0.29279 0.37664 0.39397 -0.06963 -0.02538 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 2870 C CZ . ARG B 196 ? 0.38518 0.47119 0.47795 -0.05903 -0.02328 -0.02532 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 2871 N NH1 . ARG B 196 ? 0.35602 0.43519 0.44161 -0.05561 -0.02421 -0.03612 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 2872 N NH2 . ARG B 196 ? 0.35628 0.44743 0.44555 -0.05222 -0.01862 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 2873 N N . ILE B 197 ? 0.28179 0.43058 0.38816 -0.06532 -0.04701 -0.02960 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 2874 C CA . ILE B 197 ? 0.29518 0.43555 0.37147 -0.05352 -0.04531 -0.03301 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 2875 C C . ILE B 197 ? 0.34180 0.48284 0.40317 -0.05284 -0.06307 -0.03926 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 2876 O O . ILE B 197 ? 0.38352 0.50005 0.40906 -0.04938 -0.06592 -0.04865 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 2877 C CB . ILE B 197 ? 0.29044 0.44099 0.36715 -0.04389 -0.03321 -0.02265 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 2878 C CG1 . ILE B 197 ? 0.32537 0.46413 0.40484 -0.04391 -0.02152 -0.01894 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 2879 C CG2 . ILE B 197 ? 0.31315 0.45630 0.36189 -0.03335 -0.03138 -0.02384 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 2880 C CD1 . ILE B 197 ? 0.34155 0.48323 0.41819 -0.03659 -0.01274 -0.00994 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 2881 N N . GLU B 198 ? 0.34029 0.50671 0.42813 -0.05537 -0.07553 -0.03403 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 2882 C CA . GLU B 198 ? 0.38844 0.55456 0.46387 -0.05436 -0.09994 -0.03920 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 2883 C C . GLU B 198 ? 0.42065 0.56392 0.48155 -0.06557 -0.11824 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 2884 O O . GLU B 198 ? 0.41882 0.53675 0.43616 -0.06199 -0.13423 -0.06191 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 2885 C CB . GLU B 198 ? 0.39316 0.59613 0.51534 -0.05474 -0.11125 -0.03017 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 2886 C CG . GLU B 198 ? 0.52148 0.74068 0.65284 -0.04201 -0.09194 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 2887 C CD . GLU B 198 ? 0.63502 0.86635 0.76614 -0.02979 -0.10695 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 2888 O OE1 . GLU B 198 ? 0.76521 0.98402 0.86487 -0.01698 -0.09670 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 2889 O OE2 . GLU B 198 ? 0.62399 0.87668 0.78961 -0.03320 -0.13037 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 2890 N N . ASN B 199 ? 0.40747 0.55246 0.49753 -0.07903 -0.11604 -0.05489 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 2891 C CA . ASN B 199 ? 0.54395 0.66069 0.61766 -0.09007 -0.13253 -0.06897 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 2892 C C . ASN B 199 ? 0.58034 0.65497 0.59639 -0.08102 -0.12121 -0.07984 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 2893 O O . ASN B 199 ? 0.57110 0.61193 0.54906 -0.08353 -0.13638 -0.09382 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 2894 C CB . ASN B 199 ? 0.58301 0.70502 0.69787 -0.10604 -0.12831 -0.06710 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 2895 C CG . ASN B 199 ? 0.74943 0.91050 0.92624 -0.11773 -0.13791 -0.05769 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 2896 O OD1 . ASN B 199 ? 0.84511 1.03326 1.03957 -0.11191 -0.14838 -0.05234 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 2897 N ND2 . ASN B 199 ? 0.66683 0.83029 0.87975 -0.13361 -0.13254 -0.05460 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 2898 N N . ALA B 200 ? 0.53218 0.60618 0.54222 -0.07045 -0.09447 -0.07402 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 2899 C CA . ALA B 200 ? 0.52186 0.56198 0.48928 -0.06040 -0.07857 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 2900 C C . ALA B 200 ? 0.57592 0.60233 0.49708 -0.04860 -0.07716 -0.08356 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 2901 O O . ALA B 200 ? 0.57521 0.57250 0.45956 -0.03944 -0.05859 -0.08945 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 2902 C CB . ALA B 200 ? 0.49623 0.54293 0.48489 -0.05460 -0.05361 -0.07524 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 2903 N N . GLY B 201 ? 0.51672 0.56127 0.43950 -0.04778 -0.09465 -0.07719 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 2904 C CA . GLY B 201 ? 0.51808 0.54459 0.39170 -0.03641 -0.09634 -0.07623 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 2905 C C . GLY B 201 ? 0.54210 0.58858 0.42653 -0.02649 -0.07822 -0.06201 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 2906 O O . GLY B 201 ? 0.51236 0.54235 0.35598 -0.01697 -0.07834 -0.05875 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 2907 N N . GLY B 202 ? 0.38169 0.45735 0.31441 -0.02866 -0.06416 -0.05343 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 2908 C CA . GLY B 202 ? 0.37711 0.46624 0.31909 -0.02057 -0.04777 -0.04152 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 2909 C C . GLY B 202 ? 0.41870 0.53404 0.38113 -0.01781 -0.06191 -0.03187 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 2910 O O . GLY B 202 ? 0.40539 0.53442 0.38429 -0.02249 -0.08443 -0.03341 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 2911 N N . LYS B 203 ? 0.35377 0.47567 0.31900 -0.00974 -0.04860 -0.02177 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 2912 C CA . LYS B 203 ? 0.33889 0.48333 0.32490 -0.00382 -0.05692 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 2913 C C . LYS B 203 ? 0.32061 0.47622 0.33046 -0.00208 -0.03850 -0.00430 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 2914 O O . LYS B 203 ? 0.36928 0.51051 0.36910 -0.00239 -0.02259 -0.00434 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 2915 C CB . LYS B 203 ? 0.47536 0.60369 0.42343 0.00785 -0.06433 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 2916 C CG . LYS B 203 ? 0.57736 0.69370 0.49950 0.00781 -0.09232 -0.01369 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 2917 C CD . LYS B 203 ? 0.62016 0.77043 0.58875 0.00788 -0.11713 -0.00973 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 2918 C CE . LYS B 203 ? 0.76527 0.92489 0.73979 0.02262 -0.11730 0.00278 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 2919 N NZ . LYS B 203 ? 0.78719 0.98930 0.82821 0.02447 -0.12304 0.00933 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 2920 N N . VAL B 204 ? 0.31072 0.49013 0.35331 -0.00035 -0.04091 0.00197 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 2921 C CA . VAL B 204 ? 0.31667 0.49873 0.37077 0.00324 -0.02445 0.00892 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 2922 C C . VAL B 204 ? 0.30280 0.49158 0.35833 0.01661 -0.02575 0.01697 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 2923 O O . VAL B 204 ? 0.33400 0.54347 0.41242 0.02058 -0.03881 0.01919 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 2924 C CB . VAL B 204 ? 0.33996 0.53574 0.42508 -0.00483 -0.01844 0.00973 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 2925 C CG1 . VAL B 204 ? 0.28853 0.47664 0.37106 0.00061 -0.00182 0.01632 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 2926 C CG2 . VAL B 204 ? 0.25375 0.43842 0.33616 -0.01688 -0.01883 0.00250 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 2927 N N . ILE B 205 ? 0.30071 0.47138 0.33582 0.02347 -0.01390 0.02136 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 2928 C CA . ILE B 205 ? 0.40126 0.56897 0.43014 0.03760 -0.01348 0.02897 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 2929 C C . ILE B 205 ? 0.35056 0.51031 0.38279 0.04140 0.00283 0.03257 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 2930 O O . ILE B 205 ? 0.34096 0.48367 0.36136 0.03381 0.01093 0.02983 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 2931 C CB . ILE B 205 ? 0.42125 0.56240 0.41091 0.04190 -0.01427 0.03087 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 2932 C CG1 . ILE B 205 ? 0.61096 0.74773 0.58120 0.03846 -0.02790 0.02609 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 2933 C CG2 . ILE B 205 ? 0.58450 0.71740 0.56483 0.05712 -0.01516 0.03964 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 2934 C CD1 . ILE B 205 ? 0.66529 0.76978 0.59307 0.03833 -0.01821 0.02670 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 2935 N N . GLN B 206 ? 0.31689 0.48573 0.36393 0.05414 0.00650 0.03836 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 2936 C CA . GLN B 206 ? 0.37394 0.52399 0.41062 0.06102 0.02318 0.04108 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 2937 C C . GLN B 206 ? 0.37592 0.49647 0.38012 0.06779 0.02281 0.04391 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 2938 O O . GLN B 206 ? 0.44926 0.56942 0.45115 0.08061 0.01749 0.04934 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 2939 C CB . GLN B 206 ? 0.41855 0.58767 0.48558 0.07376 0.03266 0.04589 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 2940 C CG . GLN B 206 ? 0.53383 0.73314 0.63996 0.06549 0.03602 0.04492 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 2941 C CD . GLN B 206 ? 0.65635 0.83676 0.74640 0.05663 0.05318 0.04272 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 2942 O OE1 . GLN B 206 ? 0.72892 0.87430 0.78102 0.05967 0.06211 0.04192 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 2943 N NE2 . GLN B 206 ? 0.76561 0.96438 0.88120 0.04510 0.05575 0.04192 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 2944 N N . TRP B 207 ? 0.38940 0.48375 0.37088 0.05864 0.02697 0.04090 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 2945 C CA . TRP B 207 ? 0.37691 0.44210 0.33263 0.06016 0.02759 0.04367 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 2946 C C . TRP B 207 ? 0.37907 0.41685 0.32162 0.05274 0.03244 0.04024 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 2947 O O . TRP B 207 ? 0.41362 0.44644 0.35862 0.03938 0.02899 0.03657 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 2948 C CB . TRP B 207 ? 0.41752 0.48374 0.36669 0.05232 0.02240 0.04339 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 2949 C CG . TRP B 207 ? 0.41867 0.45658 0.34376 0.05464 0.02639 0.04903 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 2950 C CD1 . TRP B 207 ? 0.48559 0.49894 0.40431 0.04589 0.03297 0.04910 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 2951 C CD2 . TRP B 207 ? 0.48294 0.51086 0.38743 0.06574 0.02305 0.05654 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 2952 N NE1 . TRP B 207 ? 0.56241 0.55150 0.45973 0.04953 0.03777 0.05658 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 2953 C CE2 . TRP B 207 ? 0.48471 0.47949 0.36798 0.06255 0.03213 0.06164 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 2954 C CE3 . TRP B 207 ? 0.45886 0.50054 0.36156 0.07775 0.01073 0.06004 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 2955 C CZ2 . TRP B 207 ? 0.47778 0.44873 0.33117 0.07150 0.03260 0.07099 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 2956 C CZ3 . TRP B 207 ? 0.44133 0.45929 0.31319 0.08801 0.00668 0.06879 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 2957 C CH2 . TRP B 207 ? 0.53719 0.51822 0.38121 0.08504 0.01922 0.07458 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 2958 N N . GLN B 208 ? 0.45374 0.47137 0.38226 0.06225 0.03924 0.04101 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 2959 C CA . GLN B 208 ? 0.49751 0.48413 0.40581 0.05598 0.03997 0.03639 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 2960 C C . GLN B 208 ? 0.44254 0.44356 0.36122 0.04653 0.03838 0.03242 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 2961 O O . GLN B 208 ? 0.43136 0.42180 0.34801 0.03385 0.02893 0.02872 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 2962 C CB . GLN B 208 ? 0.52512 0.48498 0.42336 0.04501 0.03157 0.03533 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 2963 C CG . GLN B 208 ? 0.72788 0.64513 0.59858 0.04118 0.02631 0.03066 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 2964 C CD . GLN B 208 ? 0.79245 0.68677 0.66564 0.02801 0.01492 0.02994 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 2965 O OE1 . GLN B 208 ? 0.90147 0.78250 0.77117 0.03009 0.01830 0.03419 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 2966 N NE2 . GLN B 208 ? 0.82228 0.71159 0.70541 0.01415 0.00080 0.02545 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 2967 N N . GLY B 209 ? 0.44444 0.47022 0.37898 0.05289 0.04723 0.03408 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 2968 C CA . GLY B 209 ? 0.38009 0.41952 0.32585 0.04411 0.04823 0.03209 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 2969 C C . GLY B 209 ? 0.36788 0.44386 0.34573 0.03625 0.03963 0.03132 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 2970 O O . GLY B 209 ? 0.37105 0.45486 0.35392 0.03534 0.03178 0.03125 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 2971 N N . ALA B 210 ? 0.36127 0.48202 0.37117 -0.01468 -0.01817 -0.00153 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 2972 C CA . ALA B 210 ? 0.37444 0.49826 0.38622 -0.01904 -0.01959 -0.00573 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 2973 C C . ALA B 210 ? 0.28860 0.39670 0.29712 -0.02327 -0.01396 -0.00442 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 2974 O O . ALA B 210 ? 0.28148 0.38567 0.29869 -0.02893 -0.00983 -0.00208 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 2975 C CB . ALA B 210 ? 0.43745 0.57845 0.46649 -0.02685 -0.02267 -0.00823 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 2976 N N . ARG B 211 ? 0.31366 0.41413 0.30901 -0.01920 -0.01381 -0.00597 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 2977 C CA . ARG B 211 ? 0.31504 0.40331 0.30484 -0.02044 -0.00754 -0.00385 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 2978 C C . ARG B 211 ? 0.32286 0.40938 0.30341 -0.01726 -0.01000 -0.00897 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 2979 O O . ARG B 211 ? 0.33653 0.42551 0.30737 -0.01108 -0.01545 -0.01241 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 2980 C CB . ARG B 211 ? 0.32313 0.39952 0.30100 -0.01641 -0.00232 0.00283 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 2981 C CG . ARG B 211 ? 0.28978 0.36273 0.27555 -0.02017 -0.00033 0.00779 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 2982 C CD . ARG B 211 ? 0.34944 0.40800 0.32276 -0.01786 0.00285 0.01478 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 2983 N NE . ARG B 211 ? 0.33637 0.38952 0.31504 -0.02021 0.00137 0.01808 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 2984 C CZ . ARG B 211 ? 0.39972 0.44904 0.38866 -0.02715 0.00491 0.02164 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 2985 N NH1 . ARG B 211 ? 0.32958 0.38198 0.32544 -0.03226 0.01109 0.02283 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 2986 N NH2 . ARG B 211 ? 0.40474 0.44744 0.39623 -0.02777 0.00152 0.02355 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 2987 N N . VAL B 212 ? 0.33210 0.41377 0.31419 -0.02003 -0.00662 -0.00993 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 2988 C CA . VAL B 212 ? 0.33695 0.41367 0.30694 -0.01496 -0.00884 -0.01488 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 2989 C C . VAL B 212 ? 0.40044 0.47051 0.35207 -0.00573 -0.00379 -0.01097 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 2990 O O . VAL B 212 ? 0.36216 0.42850 0.31237 -0.00596 0.00510 -0.00381 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 2991 C CB . VAL B 212 ? 0.29192 0.36414 0.26582 -0.01802 -0.00626 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 2992 C CG1 . VAL B 212 ? 0.34600 0.41102 0.30394 -0.01037 -0.00993 -0.02270 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 2993 C CG2 . VAL B 212 ? 0.34411 0.42042 0.33469 -0.02770 -0.01076 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 2994 N N . PHE B 213 ? 0.32628 0.39530 0.26403 0.00205 -0.00971 -0.01525 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 2995 C CA . PHE B 213 ? 0.40334 0.46507 0.32069 0.01206 -0.00581 -0.01137 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 2996 C C . PHE B 213 ? 0.43302 0.49151 0.35009 0.01055 -0.00028 -0.00253 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 2997 O O . PHE B 213 ? 0.42889 0.47880 0.33171 0.01513 0.00639 0.00437 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 2998 C CB . PHE B 213 ? 0.42540 0.48090 0.33042 0.01781 0.00130 -0.00954 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 2999 C CG . PHE B 213 ? 0.43783 0.49098 0.33379 0.02401 -0.00620 -0.01910 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 3000 C CD1 . PHE B 213 ? 0.55429 0.60392 0.43300 0.03403 -0.01364 -0.02454 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 3001 C CD2 . PHE B 213 ? 0.44756 0.49992 0.35022 0.02081 -0.00701 -0.02314 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 3002 C CE1 . PHE B 213 ? 0.59576 0.64083 0.46491 0.03999 -0.02251 -0.03411 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 3003 C CE2 . PHE B 213 ? 0.51587 0.56193 0.40756 0.02693 -0.01572 -0.03241 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 3004 C CZ . PHE B 213 ? 0.59237 0.63460 0.46763 0.03619 -0.02384 -0.03802 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 3005 N N . GLY B 214 ? 0.34763 0.41189 0.27884 0.00455 -0.00362 -0.00243 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 3006 C CA . GLY B 214 ? 0.37253 0.43075 0.30235 0.00359 -0.00061 0.00481 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 3007 C C . GLY B 214 ? 0.39360 0.44670 0.33143 -0.00391 0.00787 0.01243 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 3008 O O . GLY B 214 ? 0.36958 0.41489 0.30616 -0.00587 0.00913 0.01852 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 3009 N N . VAL B 215 ? 0.39788 0.45477 0.34344 -0.00771 0.01271 0.01193 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 3010 C CA . VAL B 215 ? 0.40339 0.45857 0.35689 -0.01400 0.02095 0.01925 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 3011 C C . VAL B 215 ? 0.38390 0.44501 0.35770 -0.02196 0.01951 0.01711 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 3012 O O . VAL B 215 ? 0.37402 0.43196 0.35540 -0.02702 0.02012 0.02165 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 3013 C CB . VAL B 215 ? 0.34526 0.40260 0.29251 -0.01072 0.02853 0.02119 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 3014 C CG1 . VAL B 215 ? 0.39189 0.45211 0.35020 -0.01773 0.03713 0.02941 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 3015 C CG2 . VAL B 215 ? 0.46196 0.51274 0.38684 -0.00152 0.03051 0.02397 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 3016 N N . LEU B 216 ? 0.34380 0.41138 0.32490 -0.02280 0.01670 0.01016 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 3017 C CA . LEU B 216 ? 0.30213 0.37379 0.29996 -0.02947 0.01689 0.00882 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 3018 C C . LEU B 216 ? 0.28190 0.35794 0.28813 -0.03217 0.00965 0.00431 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 3019 O O . LEU B 216 ? 0.30166 0.38126 0.30547 -0.03075 0.00408 -0.00124 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 3020 C CB . LEU B 216 ? 0.36384 0.43747 0.36274 -0.02856 0.01934 0.00522 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 3021 C CG . LEU B 216 ? 0.45820 0.53432 0.47210 -0.03415 0.02058 0.00467 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 3022 C CD1 . LEU B 216 ? 0.50259 0.58074 0.52330 -0.03684 0.02756 0.01183 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 3023 C CD2 . LEU B 216 ? 0.47422 0.54934 0.48578 -0.03167 0.01941 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 3024 N N . ALA B 217 ? 0.28021 0.35690 0.29684 -0.03618 0.00960 0.00689 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 3025 C CA . ALA B 217 ? 0.26753 0.35063 0.29186 -0.03766 0.00423 0.00446 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 3026 C C . ALA B 217 ? 0.33749 0.42455 0.37310 -0.04296 0.00343 0.00114 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 3027 O O . ALA B 217 ? 0.36645 0.45752 0.41109 -0.04550 0.00210 0.00177 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 3028 C CB . ALA B 217 ? 0.33358 0.41348 0.35982 -0.03693 0.00383 0.00868 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 3029 N N . MET B 218 ? 0.30993 0.39447 0.34286 -0.04366 0.00378 -0.00236 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 3030 C CA . MET B 218 ? 0.33182 0.41485 0.37148 -0.04809 0.00274 -0.00541 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 3031 C C . MET B 218 ? 0.30855 0.38758 0.33973 -0.04689 -0.00123 -0.01090 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 3032 O O . MET B 218 ? 0.37311 0.44890 0.39298 -0.04102 0.00039 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 3033 C CB . MET B 218 ? 0.36466 0.44342 0.40821 -0.04818 0.00835 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 3034 C CG . MET B 218 ? 0.60337 0.67868 0.65274 -0.05150 0.00722 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 3035 S SD . MET B 218 ? 0.65404 0.72891 0.71159 -0.05101 0.01269 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 3036 C CE . MET B 218 ? 0.67171 0.75036 0.73398 -0.05184 0.01215 0.00219 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 3037 N N . SER B 219 ? 0.29052 0.36871 0.32594 -0.05232 -0.00689 -0.01438 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 3038 C CA . SER B 219 ? 0.31151 0.38275 0.33794 -0.05185 -0.01333 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 3039 C C . SER B 219 ? 0.30269 0.36075 0.32305 -0.05042 -0.01306 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 3040 O O . SER B 219 ? 0.30414 0.35253 0.31243 -0.04704 -0.01850 -0.02922 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 3041 C CB . SER B 219 ? 0.28729 0.36432 0.32133 -0.05990 -0.02150 -0.02221 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 3042 O OG . SER B 219 ? 0.32587 0.40222 0.37048 -0.06768 -0.02099 -0.01982 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 3043 N N . ARG B 220 ? 0.26862 0.32530 0.29551 -0.05156 -0.00783 -0.02085 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 3044 C CA . ARG B 220 ? 0.29770 0.34293 0.31853 -0.04850 -0.00740 -0.02394 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 3045 C C . ARG B 220 ? 0.28566 0.33626 0.31247 -0.04504 0.00118 -0.01992 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 3046 O O . ARG B 220 ? 0.28353 0.34250 0.32122 -0.04824 0.00470 -0.01501 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 3047 C CB . ARG B 220 ? 0.28002 0.31491 0.30325 -0.05593 -0.01352 -0.02599 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 3048 C CG . ARG B 220 ? 0.33043 0.36095 0.35112 -0.06248 -0.02325 -0.02921 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 3049 C CD . ARG B 220 ? 0.32632 0.34072 0.34459 -0.06960 -0.03011 -0.03137 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 3050 N NE . ARG B 220 ? 0.32707 0.34130 0.34838 -0.07960 -0.03960 -0.03257 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 3051 C CZ . ARG B 220 ? 0.46178 0.45880 0.47797 -0.08729 -0.04888 -0.03524 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 3052 N NH1 . ARG B 220 ? 0.53187 0.50795 0.53663 -0.08432 -0.05003 -0.03760 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 3053 N NH2 . ARG B 220 ? 0.44860 0.44905 0.47078 -0.09798 -0.05772 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 3054 N N . SER B 221 ? 0.30413 0.35027 0.32335 -0.03777 0.00375 -0.02235 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 3055 C CA . SER B 221 ? 0.30555 0.36023 0.33164 -0.03430 0.01164 -0.01866 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 3056 C C . SER B 221 ? 0.33921 0.38986 0.35516 -0.02487 0.01289 -0.02278 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 3057 O O . SER B 221 ? 0.38231 0.42315 0.38304 -0.01925 0.00830 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 3058 C CB . SER B 221 ? 0.39229 0.45877 0.42146 -0.03333 0.01784 -0.01287 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 3059 O OG . SER B 221 ? 0.47281 0.54057 0.48924 -0.02496 0.02052 -0.01395 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 3060 N N . ILE B 222 ? 0.28071 0.33985 0.30475 -0.02210 0.01861 -0.02054 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 3061 C CA . ILE B 222 ? 0.27436 0.33802 0.29117 -0.01102 0.02242 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 3062 C C . ILE B 222 ? 0.32558 0.40640 0.34493 -0.00794 0.03091 -0.01678 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 3063 O O . ILE B 222 ? 0.30381 0.39456 0.33661 -0.01521 0.03506 -0.01007 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 3064 C CB . ILE B 222 ? 0.34371 0.41051 0.36921 -0.00931 0.02379 -0.02351 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 3065 C CG1 . ILE B 222 ? 0.38973 0.43779 0.41164 -0.01327 0.01600 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 3066 C CG2 . ILE B 222 ? 0.31351 0.38738 0.33101 0.00394 0.02730 -0.02639 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 3067 C CD1 . ILE B 222 ? 0.42088 0.44938 0.42260 -0.00799 0.00863 -0.03475 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 3068 N N . GLY B 223 ? 0.28615 0.36932 0.29114 0.00323 0.03330 -0.01878 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 3069 C CA . GLY B 223 ? 0.33708 0.43696 0.34254 0.00668 0.04245 -0.01185 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 3070 C C . GLY B 223 ? 0.40495 0.49804 0.39925 0.00589 0.04058 -0.01088 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 3071 O O . GLY B 223 ? 0.38102 0.45943 0.35997 0.01025 0.03297 -0.01782 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 3072 N N . ASP B 224 ? 0.36666 0.46923 0.36798 0.00034 0.04663 -0.00238 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 3073 C CA . ASP B 224 ? 0.31713 0.41332 0.30786 -0.00012 0.04485 -0.00095 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 3074 C C . ASP B 224 ? 0.29230 0.38290 0.26038 0.01325 0.04321 -0.00612 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 3075 O O . ASP B 224 ? 0.37539 0.45323 0.33162 0.01467 0.03507 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 3076 C CB . ASP B 224 ? 0.37707 0.46153 0.37221 -0.00915 0.03573 -0.00437 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 3077 C CG . ASP B 224 ? 0.39612 0.48505 0.40934 -0.01993 0.03731 0.00139 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 3078 O OD1 . ASP B 224 ? 0.37984 0.47706 0.39836 -0.02232 0.04415 0.00948 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 3079 O OD2 . ASP B 224 ? 0.37619 0.45946 0.39716 -0.02578 0.03137 -0.00190 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 3080 N N . ARG B 225 ? 0.31704 0.41881 0.27941 0.02383 0.05074 -0.00431 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 3081 C CA . ARG B 225 ? 0.32625 0.42368 0.26470 0.03973 0.04996 -0.00902 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 3082 C C . ARG B 225 ? 0.50585 0.59607 0.43025 0.04168 0.04808 -0.00790 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 3083 O O . ARG B 225 ? 0.44252 0.51837 0.34780 0.05021 0.03932 -0.01633 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 3084 C CB . ARG B 225 ? 0.37262 0.49045 0.30958 0.05060 0.06193 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 3085 C CG . ARG B 225 ? 0.57900 0.69272 0.48986 0.07073 0.06057 -0.00992 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 3086 C CD . ARG B 225 ? 0.73409 0.86879 0.63777 0.08128 0.07444 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 3087 N NE . ARG B 225 ? 0.80292 0.96246 0.71725 0.08680 0.08462 0.00452 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 3088 C CZ . ARG B 225 ? 0.76709 0.95199 0.68160 0.09367 0.09881 0.01523 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 3089 N NH1 . ARG B 225 ? 0.75172 0.96257 0.67844 0.09845 0.10736 0.01915 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 3090 N NH2 . ARG B 225 ? 0.76419 0.94971 0.66682 0.09585 0.10463 0.02254 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 3091 N N . TYR B 226 ? 0.38067 0.47867 0.31322 0.03394 0.05487 0.00197 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 3092 C CA . TYR B 226 ? 0.48453 0.57602 0.40113 0.03807 0.05404 0.00368 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 3093 C C . TYR B 226 ? 0.54867 0.62368 0.46059 0.03460 0.04029 -0.00527 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 3094 O O . TYR B 226 ? 0.42714 0.49519 0.32203 0.04162 0.03674 -0.00734 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 3095 C CB . TYR B 226 ? 0.40183 0.50157 0.32667 0.02989 0.06329 0.01655 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 3096 C CG . TYR B 226 ? 0.44041 0.53589 0.38310 0.01447 0.05906 0.01871 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 3097 C CD1 . TYR B 226 ? 0.48392 0.58319 0.44686 0.00525 0.05741 0.01741 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 3098 C CD2 . TYR B 226 ? 0.54685 0.63427 0.48409 0.01097 0.05675 0.02214 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 3099 C CE1 . TYR B 226 ? 0.54013 0.63534 0.51702 -0.00658 0.05349 0.01927 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 3100 C CE2 . TYR B 226 ? 0.50699 0.59037 0.45807 -0.00065 0.05258 0.02384 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 3101 C CZ . TYR B 226 ? 0.58543 0.67291 0.55623 -0.00922 0.05107 0.02245 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 3102 O OH . TYR B 226 ? 0.58122 0.66444 0.56373 -0.01868 0.04669 0.02383 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 3103 N N . LEU B 227 ? 0.45413 0.52413 0.38065 0.02434 0.03254 -0.01029 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 3104 C CA . LEU B 227 ? 0.43282 0.49184 0.35873 0.01925 0.02014 -0.01743 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 3105 C C . LEU B 227 ? 0.48172 0.52894 0.40262 0.02096 0.00944 -0.02798 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 3106 O O . LEU B 227 ? 0.49507 0.53540 0.42125 0.01309 -0.00088 -0.03309 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 3107 C CB . LEU B 227 ? 0.39410 0.45691 0.33991 0.00539 0.01938 -0.01344 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 3108 C CG . LEU B 227 ? 0.43303 0.50074 0.37957 0.00340 0.02549 -0.00462 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 3109 C CD1 . LEU B 227 ? 0.53310 0.60326 0.49777 -0.00823 0.02423 -0.00132 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 3110 C CD2 . LEU B 227 ? 0.56523 0.62736 0.49471 0.01037 0.02046 -0.00725 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 3111 N N . LYS B 228 ? 0.42589 0.47078 0.33642 0.03102 0.01150 -0.03086 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 3112 C CA . LYS B 228 ? 0.48747 0.51553 0.38481 0.03606 -0.00040 -0.04158 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 3113 C C . LYS B 228 ? 0.61726 0.63536 0.49529 0.04367 -0.00937 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 3114 O O . LYS B 228 ? 0.62592 0.65061 0.49359 0.05222 -0.00307 -0.04347 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 3115 C CB . LYS B 228 ? 0.53533 0.56323 0.42175 0.04901 0.00409 -0.04344 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 3116 C CG . LYS B 228 ? 0.68882 0.69541 0.55738 0.05662 -0.00856 -0.05471 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 3117 C CD . LYS B 228 ? 0.71794 0.72863 0.57569 0.07193 -0.00198 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 3118 C CE . LYS B 228 ? 0.76170 0.74740 0.59638 0.08269 -0.01538 -0.06715 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 3119 N NZ . LYS B 228 ? 0.85600 0.82523 0.70039 0.06899 -0.02528 -0.07119 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 3120 N N . PRO B 229 ? 0.55229 0.55453 0.42574 0.03980 -0.02454 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 3121 C CA . PRO B 229 ? 0.50466 0.49668 0.38935 0.02742 -0.03368 -0.06089 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 3122 C C . PRO B 229 ? 0.42200 0.42086 0.32704 0.01072 -0.03787 -0.05844 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 3123 O O . PRO B 229 ? 0.52671 0.51548 0.43605 0.00117 -0.04955 -0.06335 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 3124 C CB . PRO B 229 ? 0.65895 0.62844 0.52178 0.03503 -0.04873 -0.07207 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 3125 C CG . PRO B 229 ? 0.61777 0.58932 0.46822 0.04269 -0.05213 -0.07415 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 3126 C CD . PRO B 229 ? 0.54954 0.54029 0.40130 0.04995 -0.03501 -0.06439 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 3127 N N . TYR B 230 ? 0.39287 0.40824 0.30892 0.00773 -0.02906 -0.05082 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 3128 C CA . TYR B 230 ? 0.39971 0.42384 0.33444 -0.00583 -0.03230 -0.04829 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 3129 C C . TYR B 230 ? 0.37628 0.40628 0.33050 -0.01632 -0.02638 -0.04280 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 3130 O O . TYR B 230 ? 0.43399 0.46514 0.40152 -0.02786 -0.03203 -0.04312 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 3131 C CB . TYR B 230 ? 0.32849 0.36433 0.26272 -0.00260 -0.02748 -0.04353 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 3132 C CG . TYR B 230 ? 0.36902 0.39894 0.28040 0.01136 -0.03004 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 3133 C CD1 . TYR B 230 ? 0.45961 0.48119 0.36127 0.01344 -0.04405 -0.05650 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 3134 C CD2 . TYR B 230 ? 0.42445 0.45720 0.32385 0.02233 -0.01870 -0.04192 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 3135 C CE1 . TYR B 230 ? 0.52077 0.53550 0.39926 0.02802 -0.04724 -0.06087 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 3136 C CE2 . TYR B 230 ? 0.42911 0.45624 0.30541 0.03662 -0.02030 -0.04496 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 3137 C CZ . TYR B 230 ? 0.53372 0.55108 0.39864 0.04034 -0.03481 -0.05493 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 3138 O OH . TYR B 230 ? 0.57252 0.58312 0.41242 0.05625 -0.03712 -0.05857 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 3139 N N . VAL B 231 ? 0.41265 0.44728 0.36875 -0.01227 -0.01524 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 3140 C CA . VAL B 231 ? 0.38926 0.42890 0.36230 -0.02028 -0.00990 -0.03288 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 3141 C C . VAL B 231 ? 0.48851 0.51722 0.45588 -0.01684 -0.01110 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 3142 O O . VAL B 231 ? 0.61959 0.64940 0.57813 -0.00656 -0.00505 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 3143 C CB . VAL B 231 ? 0.35603 0.40829 0.33664 -0.01926 0.00160 -0.02447 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 3144 C CG1 . VAL B 231 ? 0.32916 0.38537 0.32607 -0.02624 0.00565 -0.02074 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 3145 C CG2 . VAL B 231 ? 0.34457 0.40340 0.32690 -0.02131 0.00126 -0.02106 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 3146 N N . ILE B 232 ? 0.32139 0.33981 0.29281 -0.02485 -0.01896 -0.04032 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 3147 C CA . ILE B 232 ? 0.31815 0.32000 0.27806 -0.02014 -0.02334 -0.04586 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 3148 C C . ILE B 232 ? 0.36717 0.37067 0.33918 -0.02471 -0.01832 -0.04234 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 3149 O O . ILE B 232 ? 0.32839 0.34213 0.31736 -0.03405 -0.01496 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 3150 C CB . ILE B 232 ? 0.36082 0.34402 0.31165 -0.02522 -0.03774 -0.05273 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 3151 C CG1 . ILE B 232 ? 0.39331 0.38058 0.36237 -0.04186 -0.04134 -0.04908 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 3152 C CG2 . ILE B 232 ? 0.38974 0.37107 0.32736 -0.01897 -0.04398 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 3153 C CD1 . ILE B 232 ? 0.44370 0.41405 0.40769 -0.05048 -0.05552 -0.05414 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 3154 N N . PRO B 233 ? 0.39279 0.38638 0.35503 -0.01666 -0.01810 -0.04577 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 3155 C CA . PRO B 233 ? 0.39033 0.38431 0.36225 -0.01943 -0.01431 -0.04332 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 3156 C C . PRO B 233 ? 0.43516 0.40953 0.40473 -0.02767 -0.02316 -0.04580 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 3157 O O . PRO B 233 ? 0.42002 0.39337 0.39654 -0.02993 -0.02036 -0.04352 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 3158 C CB . PRO B 233 ? 0.38206 0.37760 0.34324 -0.00429 -0.00948 -0.04596 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 3159 C CG . PRO B 233 ? 0.42675 0.40913 0.36559 0.00558 -0.01630 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 3160 C CD . PRO B 233 ? 0.43354 0.41845 0.37437 -0.00143 -0.01991 -0.05175 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 3161 N N . GLU B 234 ? 0.40200 0.36056 0.36203 -0.03263 -0.03401 -0.04995 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 3162 C CA . GLU B 234 ? 0.36557 0.30412 0.32319 -0.04273 -0.04295 -0.05100 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 3163 C C . GLU B 234 ? 0.34355 0.29408 0.32178 -0.05514 -0.03786 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 3164 O O . GLU B 234 ? 0.37583 0.34399 0.36863 -0.06281 -0.03562 -0.03869 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 3165 C CB . GLU B 234 ? 0.43832 0.36411 0.38853 -0.04984 -0.05549 -0.05501 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 3166 C CG . GLU B 234 ? 0.63665 0.53544 0.56023 -0.03963 -0.06628 -0.06430 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 3167 C CD . GLU B 234 ? 0.77760 0.68322 0.68879 -0.02432 -0.06459 -0.06885 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 3168 O OE1 . GLU B 234 ? 0.76684 0.69720 0.68858 -0.01951 -0.05265 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 3169 O OE2 . GLU B 234 ? 0.78219 0.66661 0.67150 -0.01695 -0.07581 -0.07688 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 3170 N N . PRO B 235 ? 0.39673 0.33759 0.37483 -0.05620 -0.03657 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 3171 C CA . PRO B 235 ? 0.35163 0.30408 0.34714 -0.06566 -0.03134 -0.03402 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 3172 C C . PRO B 235 ? 0.37764 0.32125 0.37661 -0.08087 -0.03827 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 3173 O O . PRO B 235 ? 0.42583 0.34836 0.41254 -0.08538 -0.04842 -0.03436 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 3174 C CB . PRO B 235 ? 0.34887 0.29377 0.34010 -0.05785 -0.02724 -0.03438 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 3175 C CG . PRO B 235 ? 0.37366 0.29180 0.34233 -0.05098 -0.03542 -0.04161 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 3176 C CD . PRO B 235 ? 0.41185 0.33209 0.37247 -0.04595 -0.03909 -0.04663 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 3177 N N . GLU B 236 ? 0.34238 0.30240 0.35801 -0.08863 -0.03284 -0.02315 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 3178 C CA . GLU B 236 ? 0.40557 0.35989 0.42608 -0.10257 -0.03644 -0.01750 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 3179 C C . GLU B 236 ? 0.37959 0.31864 0.39345 -0.09972 -0.03357 -0.01539 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 3180 O O . GLU B 236 ? 0.33296 0.28151 0.35076 -0.09061 -0.02583 -0.01457 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 3181 C CB . GLU B 236 ? 0.52135 0.50350 0.56178 -0.11033 -0.03167 -0.01013 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 3182 C CG . GLU B 236 ? 0.72183 0.70373 0.76950 -0.12604 -0.03525 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 3183 C CD . GLU B 236 ? 0.80106 0.80901 0.86544 -0.12870 -0.02696 0.00549 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 3184 O OE1 . GLU B 236 ? 0.64630 0.66700 0.71409 -0.11779 -0.01965 0.00536 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 3185 O OE2 . GLU B 236 ? 0.92668 0.94231 1.00027 -0.14149 -0.02812 0.01270 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 3186 N N . VAL B 237 ? 0.38598 0.29973 0.38855 -0.10711 -0.04066 -0.01482 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 3187 C CA . VAL B 237 ? 0.44862 0.34294 0.44017 -0.10280 -0.03920 -0.01365 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 3188 C C . VAL B 237 ? 0.45378 0.34502 0.45114 -0.11740 -0.03891 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 3189 O O . VAL B 237 ? 0.40433 0.29093 0.40431 -0.13224 -0.04557 -0.00061 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 3190 C CB . VAL B 237 ? 0.45682 0.31827 0.42363 -0.09505 -0.04795 -0.02206 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 3191 C CG1 . VAL B 237 ? 0.44987 0.29076 0.40332 -0.08809 -0.04654 -0.02148 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 3192 C CG2 . VAL B 237 ? 0.44364 0.31343 0.40592 -0.08019 -0.04689 -0.03051 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 3193 N N . THR B 238 ? 0.41980 0.31448 0.41935 -0.11320 -0.03137 0.00125 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 3194 C CA . THR B 238 ? 0.48321 0.37726 0.48732 -0.12479 -0.02883 0.01194 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 3195 C C . THR B 238 ? 0.40483 0.26988 0.39006 -0.11879 -0.02937 0.01214 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 3196 O O . THR B 238 ? 0.43905 0.30461 0.41966 -0.10356 -0.02504 0.00791 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 3197 C CB . THR B 238 ? 0.51100 0.43862 0.53427 -0.12344 -0.01871 0.01880 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 3198 O OG1 . THR B 238 ? 0.44796 0.40129 0.48694 -0.12856 -0.01896 0.01871 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 3199 C CG2 . THR B 238 ? 0.46941 0.39786 0.49563 -0.13307 -0.01466 0.03070 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 3200 N N . PHE B 239 ? 0.44441 0.28423 0.41883 -0.13103 -0.03518 0.01726 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 3201 C CA . PHE B 239 ? 0.47950 0.28725 0.43282 -0.12661 -0.03666 0.01858 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 3202 C C . PHE B 239 ? 0.51193 0.32763 0.47287 -0.13686 -0.02948 0.03251 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 3203 O O . PHE B 239 ? 0.49935 0.31248 0.46518 -0.15555 -0.03218 0.04140 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 3204 C CB . PHE B 239 ? 0.50571 0.27335 0.43669 -0.13231 -0.04981 0.01415 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 3205 C CG . PHE B 239 ? 0.56215 0.29178 0.46721 -0.12682 -0.05295 0.01479 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 3206 C CD1 . PHE B 239 ? 0.63441 0.35555 0.52537 -0.10550 -0.05120 0.00650 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 3207 C CD2 . PHE B 239 ? 0.68603 0.38793 0.58035 -0.14328 -0.05829 0.02387 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 3208 C CE1 . PHE B 239 ? 0.71322 0.39852 0.57831 -0.09866 -0.05478 0.00641 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 3209 C CE2 . PHE B 239 ? 0.77851 0.44167 0.64576 -0.13767 -0.06171 0.02470 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 3210 C CZ . PHE B 239 ? 0.73739 0.39184 0.58910 -0.11430 -0.06009 0.01544 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 3211 N N . MET B 240 ? 0.52941 0.35637 0.49191 -0.12456 -0.02051 0.03465 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 3212 C CA . MET B 240 ? 0.58038 0.42323 0.55189 -0.13009 -0.01157 0.04765 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 3213 C C . MET B 240 ? 0.55351 0.36767 0.50374 -0.12410 -0.01019 0.05176 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 3214 O O . MET B 240 ? 0.48437 0.29140 0.42433 -0.10589 -0.00905 0.04445 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 3215 C CB . MET B 240 ? 0.54816 0.42824 0.53770 -0.11919 -0.00289 0.04692 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 3216 C CG . MET B 240 ? 0.71059 0.61028 0.70801 -0.12023 0.00669 0.05921 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 3217 S SD . MET B 240 ? 0.65038 0.57037 0.66435 -0.14357 0.00919 0.07410 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 3218 C CE . MET B 240 ? 0.66052 0.61590 0.69733 -0.14469 0.00776 0.06767 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 3219 N N . PRO B 241 ? 0.57404 0.37059 0.51651 -0.13867 -0.01065 0.06336 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 3220 C CA . PRO B 241 ? 0.61395 0.38574 0.53582 -0.13172 -0.00755 0.06895 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 3221 C C . PRO B 241 ? 0.55083 0.35069 0.48189 -0.11870 0.00383 0.07301 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 3222 O O . PRO B 241 ? 0.48858 0.32504 0.44161 -0.12290 0.01053 0.07854 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 3223 C CB . PRO B 241 ? 0.64671 0.40236 0.56451 -0.15421 -0.00877 0.08365 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 3224 C CG . PRO B 241 ? 0.66989 0.43050 0.60049 -0.17144 -0.01703 0.08143 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 3225 C CD . PRO B 241 ? 0.56208 0.36088 0.51444 -0.16264 -0.01418 0.07255 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 3226 N N . ARG B 242 ? 0.51293 0.29489 0.42573 -0.10138 0.00498 0.06941 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 3227 C CA . ARG B 242 ? 0.49162 0.29585 0.40982 -0.08764 0.01404 0.07254 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 3228 C C . ARG B 242 ? 0.55528 0.36032 0.46951 -0.09573 0.02215 0.08969 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 3229 O O . ARG B 242 ? 0.57238 0.35321 0.47504 -0.11032 0.02033 0.09883 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 3230 C CB . ARG B 242 ? 0.49941 0.28726 0.40120 -0.06525 0.01148 0.06162 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 3231 C CG . ARG B 242 ? 0.50436 0.30872 0.41854 -0.05497 0.00757 0.04700 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 3232 C CD . ARG B 242 ? 0.58810 0.38206 0.49034 -0.03377 0.00470 0.03625 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 3233 N NE . ARG B 242 ? 0.56373 0.37162 0.46795 -0.02129 0.01029 0.03898 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 3234 C CZ . ARG B 242 ? 0.58549 0.39069 0.48355 -0.00265 0.00774 0.02998 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 3235 N NH1 . ARG B 242 ? 0.55190 0.34414 0.44281 0.00543 0.00088 0.01846 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 3236 N NH2 . ARG B 242 ? 0.59492 0.41136 0.49378 0.00866 0.01153 0.03229 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 3237 N N . SER B 243 ? 0.55071 0.38334 0.47359 -0.08568 0.03096 0.09441 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 3238 C CA . SER B 243 ? 0.61308 0.45381 0.53363 -0.09064 0.04061 0.11146 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 3239 C C . SER B 243 ? 0.47109 0.31604 0.38117 -0.06758 0.04609 0.11051 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 3240 O O . SER B 243 ? 0.45863 0.31767 0.37533 -0.05183 0.04408 0.09888 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 3241 C CB . SER B 243 ? 0.59517 0.47631 0.54207 -0.10515 0.04665 0.12123 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 3242 O OG . SER B 243 ? 0.63952 0.54370 0.58817 -0.09902 0.05791 0.13389 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 3243 N N . ARG B 244 ? 0.49878 0.33050 0.39179 -0.06603 0.05255 0.12326 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 3244 C CA . ARG B 244 ? 0.58194 0.41902 0.46369 -0.04382 0.05826 0.12419 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 3245 C C . ARG B 244 ? 0.56094 0.44088 0.46274 -0.03574 0.06371 0.12426 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 3246 O O . ARG B 244 ? 0.55348 0.43841 0.44846 -0.01419 0.06427 0.11862 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 3247 C CB . ARG B 244 ? 0.63155 0.45292 0.49357 -0.04626 0.06647 0.14152 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 3248 C CG . ARG B 244 ? 0.69532 0.54055 0.57276 -0.06841 0.07546 0.16049 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 3249 C CD . ARG B 244 ? 0.82813 0.65315 0.68563 -0.07582 0.08317 0.17945 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 3250 N NE . ARG B 244 ? 1.00240 0.77799 0.83789 -0.08472 0.07476 0.17771 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 3251 C CZ . ARG B 244 ? 1.08074 0.81966 0.88487 -0.07475 0.07549 0.18179 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 3252 N NH1 . ARG B 244 ? 1.09253 0.78500 0.87540 -0.08236 0.06649 0.17928 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 3253 N NH2 . ARG B 244 ? 1.08801 0.83532 0.87986 -0.05592 0.08471 0.18825 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 3254 N N . GLU B 245 ? 0.45083 0.36056 0.37590 -0.05163 0.06662 0.12994 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 3255 C CA . GLU B 245 ? 0.46835 0.41767 0.41060 -0.04311 0.07093 0.12959 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 3256 C C . GLU B 245 ? 0.44566 0.40169 0.39863 -0.03424 0.06252 0.11205 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 3257 O O . GLU B 245 ? 0.37283 0.35584 0.33583 -0.02404 0.06431 0.10991 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 3258 C CB . GLU B 245 ? 0.48597 0.46709 0.44899 -0.06248 0.07723 0.14266 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 3259 C CG . GLU B 245 ? 0.61299 0.59710 0.56956 -0.07175 0.08767 0.16295 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 3260 C CD . GLU B 245 ? 0.91200 0.93158 0.89284 -0.09255 0.09312 0.17574 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 3261 O OE1 . GLU B 245 ? 1.06012 1.06758 1.04571 -0.11644 0.09059 0.18245 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 3262 O OE2 . GLU B 245 ? 0.92476 0.98412 0.91957 -0.08454 0.09892 0.17854 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 3263 N N . ASP B 246 ? 0.39180 0.32425 0.34203 -0.03739 0.05347 0.10003 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 3264 C CA . ASP B 246 ? 0.40379 0.34419 0.36530 -0.03086 0.04643 0.08506 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 3265 C C . ASP B 246 ? 0.40074 0.34426 0.35625 -0.00819 0.04503 0.07761 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 3266 O O . ASP B 246 ? 0.45641 0.38081 0.39373 0.00464 0.04478 0.07702 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 3267 C CB . ASP B 246 ? 0.41712 0.33148 0.37372 -0.03577 0.03791 0.07445 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 3268 C CG . ASP B 246 ? 0.54677 0.45841 0.51103 -0.05752 0.03607 0.07834 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 3269 O OD1 . ASP B 246 ? 0.52811 0.46542 0.50869 -0.06900 0.03998 0.08582 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 3270 O OD2 . ASP B 246 ? 0.56060 0.44427 0.51378 -0.06208 0.02980 0.07328 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 3271 N N . GLU B 247 ? 0.33144 0.29707 0.30119 -0.00313 0.04295 0.07141 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 3272 C CA . GLU B 247 ? 0.33243 0.30147 0.29805 0.01687 0.03974 0.06407 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 3273 C C . GLU B 247 ? 0.36166 0.32515 0.33453 0.02002 0.03063 0.04939 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 3274 O O . GLU B 247 ? 0.35355 0.30222 0.31770 0.03247 0.02521 0.04122 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 3275 C CB . GLU B 247 ? 0.31316 0.31066 0.28632 0.02228 0.04404 0.06958 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 3276 C CG . GLU B 247 ? 0.33086 0.33752 0.29497 0.02480 0.05396 0.08450 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 3277 C CD . GLU B 247 ? 0.57435 0.57095 0.51887 0.04723 0.05400 0.08385 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 3278 O OE1 . GLU B 247 ? 0.50354 0.50759 0.43812 0.05238 0.06267 0.09621 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 3279 O OE2 . GLU B 247 ? 0.44580 0.42821 0.38516 0.05978 0.04521 0.07123 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 3280 N N . CYS B 248 ? 0.34128 0.31779 0.33037 0.00910 0.02883 0.04616 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 3281 C CA . CYS B 248 ? 0.32625 0.29970 0.32272 0.01138 0.02144 0.03396 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 3282 C C . CYS B 248 ? 0.30712 0.28843 0.31682 -0.00427 0.02114 0.03291 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 3283 O O . CYS B 248 ? 0.29599 0.28776 0.31090 -0.01573 0.02545 0.04068 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 3284 C CB . CYS B 248 ? 0.40044 0.38451 0.40078 0.02418 0.01743 0.02882 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 3285 S SG . CYS B 248 ? 0.43910 0.44901 0.44742 0.02330 0.02141 0.03577 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 3286 N N . LEU B 249 ? 0.25735 0.23431 0.27230 -0.00427 0.01585 0.02338 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 3287 C CA . LEU B 249 ? 0.27343 0.25728 0.29930 -0.01599 0.01481 0.02084 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 3288 C C . LEU B 249 ? 0.27775 0.27189 0.31388 -0.01109 0.01095 0.01366 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 3289 O O . LEU B 249 ? 0.26507 0.25302 0.29981 -0.00213 0.00695 0.00718 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 3290 C CB . LEU B 249 ? 0.30756 0.27325 0.32671 -0.02115 0.01256 0.01709 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 3291 C CG . LEU B 249 ? 0.35995 0.32894 0.38645 -0.03091 0.01063 0.01331 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 3292 C CD1 . LEU B 249 ? 0.28896 0.26885 0.32196 -0.04405 0.01318 0.02040 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 3293 C CD2 . LEU B 249 ? 0.36098 0.30867 0.37597 -0.03066 0.00719 0.00818 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 3294 N N . ILE B 250 ? 0.22641 0.23599 0.27276 -0.01726 0.01167 0.01499 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 3295 C CA . ILE B 250 ? 0.20204 0.21993 0.25692 -0.01398 0.00813 0.00989 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 3296 C C . ILE B 250 ? 0.19465 0.21680 0.25689 -0.02369 0.00806 0.00742 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 3297 O O . ILE B 250 ? 0.21961 0.24800 0.28381 -0.03218 0.01040 0.01128 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 3298 C CB . ILE B 250 ? 0.22949 0.25999 0.28612 -0.00943 0.00829 0.01351 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 3299 C CG1 . ILE B 250 ? 0.38555 0.41227 0.43230 0.00217 0.00871 0.01640 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 3300 C CG2 . ILE B 250 ? 0.20046 0.23447 0.26347 -0.00682 0.00340 0.00859 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 3301 C CD1 . ILE B 250 ? 0.56449 0.57694 0.60592 0.01086 0.00437 0.01056 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 3302 N N . LEU B 251 ? 0.21678 0.23685 0.28310 -0.02208 0.00535 0.00128 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 3303 C CA . LEU B 251 ? 0.21698 0.24320 0.28976 -0.02866 0.00558 -0.00089 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 3304 C C . LEU B 251 ? 0.21190 0.24694 0.29271 -0.02674 0.00345 -0.00198 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 3305 O O . LEU B 251 ? 0.19795 0.23103 0.28101 -0.02056 0.00010 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 3306 C CB . LEU B 251 ? 0.24528 0.26423 0.31585 -0.02803 0.00498 -0.00605 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 3307 C CG . LEU B 251 ? 0.27535 0.28215 0.33598 -0.03208 0.00561 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 3308 C CD1 . LEU B 251 ? 0.27944 0.27445 0.33071 -0.03042 0.00596 -0.00231 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 3309 C CD2 . LEU B 251 ? 0.27741 0.27796 0.33404 -0.02823 0.00422 -0.01205 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 3310 N N . ALA B 252 ? 0.19636 0.23963 0.28072 -0.03207 0.00444 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 3311 C CA . ALA B 252 ? 0.17158 0.21939 0.26108 -0.03075 0.00187 -0.00037 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 3312 C C . ALA B 252 ? 0.15973 0.21413 0.25138 -0.03691 0.00362 0.00085 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 3313 O O . ALA B 252 ? 0.19766 0.25509 0.28672 -0.04113 0.00585 0.00227 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 3314 C CB . ALA B 252 ? 0.18309 0.23081 0.26905 -0.02450 -0.00102 0.00188 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 3315 N N . SER B 253 ? 0.17137 0.22741 0.26753 -0.03760 0.00202 0.00056 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 3316 C CA . SER B 253 ? 0.21704 0.27772 0.31295 -0.04191 0.00342 0.00247 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 3317 C C . SER B 253 ? 0.25714 0.31892 0.34800 -0.03947 0.00112 0.00513 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 3318 O O . SER B 253 ? 0.20072 0.26005 0.28873 -0.03373 -0.00174 0.00560 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 3319 C CB . SER B 253 ? 0.21345 0.27513 0.31537 -0.04427 0.00306 0.00275 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 3320 O OG . SER B 253 ? 0.24395 0.30037 0.34781 -0.04191 -0.00239 0.00330 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 3321 N N . ASP B 254 ? 0.23004 0.29583 0.31822 -0.04216 0.00217 0.00666 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 3322 C CA . ASP B 254 ? 0.22741 0.29588 0.30968 -0.03829 -0.00023 0.00867 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 3323 C C . ASP B 254 ? 0.21375 0.27366 0.29211 -0.03338 -0.00551 0.00941 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 3324 O O . ASP B 254 ? 0.23746 0.29765 0.30831 -0.02724 -0.00861 0.01048 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 3325 C CB . ASP B 254 ? 0.17837 0.25279 0.25748 -0.04124 0.00132 0.00939 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 3326 C CG . ASP B 254 ? 0.22461 0.29379 0.30195 -0.04368 0.00167 0.01024 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 3327 O OD1 . ASP B 254 ? 0.22266 0.28676 0.30457 -0.04573 0.00195 0.01042 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 3328 O OD2 . ASP B 254 ? 0.33389 0.40504 0.40533 -0.04350 0.00171 0.01119 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 3329 N N . GLY B 255 ? 0.18799 0.24030 0.27091 -0.03543 -0.00751 0.00870 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 3330 C CA . GLY B 255 ? 0.21689 0.25799 0.29575 -0.03111 -0.01473 0.00887 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 3331 C C . GLY B 255 ? 0.24760 0.28657 0.32057 -0.02129 -0.01840 0.00744 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 3332 O O . GLY B 255 ? 0.22915 0.25894 0.29291 -0.01398 -0.02515 0.00733 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 3333 N N . LEU B 256 ? 0.21382 0.25996 0.28999 -0.02017 -0.01422 0.00662 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 3334 C CA . LEU B 256 ? 0.18638 0.23342 0.25596 -0.01041 -0.01566 0.00675 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 3335 C C . LEU B 256 ? 0.20766 0.26771 0.27296 -0.00795 -0.01198 0.00978 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 3336 O O . LEU B 256 ? 0.22305 0.28442 0.27933 0.00192 -0.01517 0.01073 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 3337 C CB . LEU B 256 ? 0.18326 0.23035 0.25707 -0.01038 -0.01291 0.00543 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 3338 C CG . LEU B 256 ? 0.22614 0.27587 0.29233 -0.00053 -0.01233 0.00712 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 3339 C CD1 . LEU B 256 ? 0.25332 0.29209 0.31073 0.01124 -0.02050 0.00493 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 3340 C CD2 . LEU B 256 ? 0.21124 0.26048 0.28008 -0.00242 -0.00808 0.00702 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 3341 N N . TRP B 257 ? 0.20686 0.27711 0.27830 -0.01631 -0.00607 0.01104 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 3342 C CA . TRP B 257 ? 0.24884 0.33461 0.31967 -0.01566 -0.00280 0.01415 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 3343 C C . TRP B 257 ? 0.23847 0.32961 0.30334 -0.01096 -0.00559 0.01473 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 3344 O O . TRP B 257 ? 0.22293 0.32883 0.28575 -0.00568 -0.00456 0.01720 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 3345 C CB . TRP B 257 ? 0.25383 0.34607 0.33212 -0.02675 0.00190 0.01464 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 3346 C CG . TRP B 257 ? 0.27949 0.36355 0.36086 -0.03073 0.00396 0.01353 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 3347 C CD1 . TRP B 257 ? 0.22537 0.30151 0.30972 -0.03673 0.00461 0.01046 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 3348 C CD2 . TRP B 257 ? 0.22092 0.30349 0.30062 -0.02726 0.00558 0.01547 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 3349 N NE1 . TRP B 257 ? 0.21918 0.28831 0.30344 -0.03681 0.00583 0.00973 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 3350 C CE2 . TRP B 257 ? 0.22666 0.29847 0.30780 -0.03152 0.00646 0.01295 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 3351 C CE3 . TRP B 257 ? 0.20599 0.29585 0.28175 -0.01980 0.00671 0.01946 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 3352 C CZ2 . TRP B 257 ? 0.22541 0.29100 0.30333 -0.02909 0.00791 0.01408 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 3353 C CZ3 . TRP B 257 ? 0.20272 0.28743 0.27583 -0.01775 0.00904 0.02136 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 3354 C CH2 . TRP B 257 ? 0.24104 0.31256 0.31485 -0.02266 0.00937 0.01860 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 3355 N N . ASP B 258 ? 0.24852 0.32869 0.31007 -0.01235 -0.00902 0.01299 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 3356 C CA . ASP B 258 ? 0.30914 0.39037 0.36165 -0.00664 -0.01250 0.01339 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 3357 C C . ASP B 258 ? 0.31031 0.38812 0.35099 0.00764 -0.01800 0.01343 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 3358 O O . ASP B 258 ? 0.31133 0.39459 0.34313 0.01546 -0.02049 0.01381 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 3359 C CB . ASP B 258 ? 0.22880 0.29570 0.27829 -0.01153 -0.01489 0.01273 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 3360 C CG . ASP B 258 ? 0.28433 0.35745 0.34016 -0.02142 -0.00985 0.01279 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 3361 O OD1 . ASP B 258 ? 0.29635 0.38289 0.35840 -0.02501 -0.00602 0.01260 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 3362 O OD2 . ASP B 258 ? 0.31976 0.38334 0.37336 -0.02546 -0.01019 0.01333 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 3363 N N . VAL B 259 ? 0.25817 0.32671 0.29669 0.01295 -0.02071 0.01251 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 3364 C CA . VAL B 259 ? 0.31029 0.37369 0.33466 0.02877 -0.02693 0.01187 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 3365 C C . VAL B 259 ? 0.24247 0.31802 0.26699 0.03685 -0.02347 0.01357 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 3366 O O . VAL B 259 ? 0.32386 0.39810 0.33508 0.05257 -0.02790 0.01325 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 3367 C CB . VAL B 259 ? 0.28637 0.32315 0.30226 0.03172 -0.03656 0.00885 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 3368 C CG1 . VAL B 259 ? 0.31855 0.34266 0.33195 0.02417 -0.03987 0.00898 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 3369 C CG2 . VAL B 259 ? 0.28796 0.31770 0.31351 0.02578 -0.03621 0.00729 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 3370 N N . MET B 260 ? 0.25915 0.34469 0.29594 0.02781 -0.01610 0.01559 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 3371 C CA . MET B 260 ? 0.25123 0.34583 0.28705 0.03461 -0.01224 0.01841 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 3372 C C . MET B 260 ? 0.27914 0.39453 0.32691 0.02444 -0.00316 0.02332 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 3373 O O . MET B 260 ? 0.31036 0.42544 0.36815 0.01038 -0.00052 0.02280 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 3374 C CB . MET B 260 ? 0.30571 0.38282 0.34089 0.03526 -0.01471 0.01571 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 3375 C CG . MET B 260 ? 0.41779 0.47392 0.44129 0.04553 -0.02540 0.01097 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 3376 S SD . MET B 260 ? 0.45541 0.49654 0.47552 0.05218 -0.02926 0.00788 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 3377 C CE . MET B 260 ? 0.46032 0.51894 0.47213 0.06554 -0.02212 0.01342 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 3378 N N . ASN B 261 ? 0.29161 0.42420 0.33733 0.03208 0.00119 0.02837 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 3379 C CA . ASN B 261 ? 0.28658 0.44152 0.34352 0.02264 0.00916 0.03469 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 3380 C C . ASN B 261 ? 0.28802 0.43387 0.34989 0.01316 0.01345 0.03665 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 3381 O O . ASN B 261 ? 0.25263 0.38295 0.30687 0.02037 0.01183 0.03492 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 3382 C CB . ASN B 261 ? 0.34726 0.52610 0.39931 0.03626 0.01223 0.04030 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 3383 C CG . ASN B 261 ? 0.30234 0.50384 0.36488 0.02837 0.02106 0.04898 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 3384 O OD1 . ASN B 261 ? 0.30163 0.49893 0.36161 0.02950 0.02527 0.05304 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 3385 N ND2 . ASN B 261 ? 0.32561 0.55213 0.39971 0.02055 0.02364 0.05246 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 3386 N N . ASN B 262 ? 0.19691 0.36512 0.35311 -0.03087 -0.02613 0.07996 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 3387 C CA . ASN B 262 ? 0.18224 0.33534 0.31177 -0.03001 -0.02152 0.06087 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 3388 C C . ASN B 262 ? 0.17133 0.29584 0.30460 -0.03021 -0.01256 0.05221 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 3389 O O . ASN B 262 ? 0.18555 0.29265 0.30329 -0.02715 -0.00744 0.04440 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 3390 C CB . ASN B 262 ? 0.19665 0.35433 0.31368 -0.03364 -0.03161 0.04886 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 3391 C CG . ASN B 262 ? 0.24807 0.43932 0.34629 -0.02740 -0.04074 0.04704 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 3392 O OD1 . ASN B 262 ? 0.25834 0.47511 0.34790 -0.02088 -0.03679 0.05524 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 3393 N ND2 . ASN B 262 ? 0.27251 0.47150 0.36472 -0.02990 -0.05453 0.03747 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 3394 N N . GLN B 263 ? 0.16881 0.29827 0.32154 -0.03323 -0.01097 0.05436 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 3395 C CA . GLN B 263 ? 0.18407 0.30562 0.33961 -0.03347 -0.00181 0.04965 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 3396 C C . GLN B 263 ? 0.22620 0.33498 0.38186 -0.02156 0.00506 0.04561 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 3397 O O . GLN B 263 ? 0.20674 0.30176 0.34877 -0.02100 0.01161 0.03916 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 3398 C CB . GLN B 263 ? 0.19541 0.34755 0.37548 -0.03578 -0.00049 0.05605 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 3399 C CG . GLN B 263 ? 0.23261 0.40000 0.41667 -0.03616 0.01016 0.05616 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 3400 C CD . GLN B 263 ? 0.30993 0.47043 0.48444 -0.05805 0.00497 0.06392 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 3401 O OE1 . GLN B 263 ? 0.24099 0.38780 0.41160 -0.07183 -0.00994 0.06606 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 3402 N NE2 . GLN B 263 ? 0.25460 0.42353 0.42554 -0.06133 0.01304 0.06860 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 3403 N N . GLU B 264 ? 0.19716 0.30694 0.36942 -0.01269 -0.00086 0.05023 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 3404 C CA . GLU B 264 ? 0.21811 0.30834 0.39389 -0.00184 -0.00235 0.04412 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 3405 C C . GLU B 264 ? 0.20125 0.27526 0.35832 -0.00848 -0.00212 0.04647 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 3406 O O . GLU B 264 ? 0.20050 0.25938 0.34994 -0.00395 0.00116 0.03738 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 3407 C CB . GLU B 264 ? 0.21439 0.29790 0.41591 0.00800 -0.01859 0.04998 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 3408 C CG . GLU B 264 ? 0.29680 0.34953 0.50441 0.02067 -0.02952 0.03924 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 3409 C CD . GLU B 264 ? 0.44731 0.48160 0.68343 0.03717 -0.05337 0.03764 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 3410 O OE1 . GLU B 264 ? 0.42394 0.42719 0.66502 0.05221 -0.06817 0.02128 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 3411 O OE2 . GLU B 264 ? 0.29380 0.34083 0.54747 0.03727 -0.06138 0.05060 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 3412 N N . VAL B 265 ? 0.16974 0.25600 0.31847 -0.01708 -0.00566 0.05796 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 3413 C CA . VAL B 265 ? 0.16286 0.25116 0.29533 -0.02004 -0.00460 0.06118 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 3414 C C . VAL B 265 ? 0.21822 0.29300 0.32874 -0.01646 0.00540 0.04455 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 3415 O O . VAL B 265 ? 0.22366 0.28926 0.32702 -0.01450 0.00776 0.04184 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 3416 C CB . VAL B 265 ? 0.17612 0.29987 0.30049 -0.02407 -0.00869 0.07375 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 3417 C CG1 . VAL B 265 ? 0.20297 0.34351 0.30562 -0.02019 -0.00422 0.07014 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 3418 C CG2 . VAL B 265 ? 0.17461 0.31548 0.32267 -0.03256 -0.02187 0.10149 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 3419 N N . CYS B 266 ? 0.22946 0.30179 0.33087 -0.01770 0.00730 0.03620 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 3420 C CA . CYS B 266 ? 0.23255 0.28613 0.31631 -0.01723 0.01024 0.02591 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 3421 C C . CYS B 266 ? 0.23558 0.28089 0.32433 -0.01650 0.01825 0.02471 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 3422 O O . CYS B 266 ? 0.21958 0.25291 0.29478 -0.01411 0.02112 0.02063 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 3423 C CB . CYS B 266 ? 0.25395 0.30049 0.33409 -0.02440 0.00245 0.02269 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 3424 S SG . CYS B 266 ? 0.32495 0.37754 0.38761 -0.01793 -0.01202 0.01212 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 3425 N N . GLU B 267 ? 0.20303 0.26107 0.30995 -0.01536 0.02108 0.02662 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 3426 C CA . GLU B 267 ? 0.22293 0.28776 0.33145 -0.00896 0.02865 0.02130 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 3427 C C . GLU B 267 ? 0.23928 0.28908 0.34414 0.00053 0.02645 0.01328 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 3428 O O . GLU B 267 ? 0.21809 0.26617 0.31094 0.00434 0.03118 0.00701 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 3429 C CB . GLU B 267 ? 0.17002 0.26411 0.29911 -0.00212 0.03085 0.02076 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 3430 C CG . GLU B 267 ? 0.18728 0.30579 0.32341 -0.01592 0.03227 0.03288 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 3431 C CD . GLU B 267 ? 0.24231 0.40160 0.40234 -0.00661 0.03435 0.03357 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 3432 O OE1 . GLU B 267 ? 0.25916 0.41555 0.42957 0.01318 0.03064 0.02184 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 3433 O OE2 . GLU B 267 ? 0.22080 0.41566 0.39145 -0.01872 0.03643 0.04676 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 3434 N N . ILE B 268 ? 0.17955 0.22005 0.29645 0.00181 0.01597 0.01675 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 3435 C CA . ILE B 268 ? 0.25866 0.28163 0.37700 0.00439 0.00663 0.01441 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 3436 C C . ILE B 268 ? 0.27317 0.29489 0.37227 -0.00176 0.01141 0.01740 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 3437 O O . ILE B 268 ? 0.25526 0.26803 0.34725 0.00161 0.01024 0.01008 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 3438 C CB . ILE B 268 ? 0.19979 0.21543 0.33958 -0.00085 -0.01104 0.02858 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 3439 C CG1 . ILE B 268 ? 0.24612 0.25396 0.40687 0.01222 -0.02155 0.02053 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 3440 C CG2 . ILE B 268 ? 0.23151 0.23258 0.37470 -0.00824 -0.02493 0.03598 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 3441 C CD1 . ILE B 268 ? 0.31117 0.30873 0.49681 0.00515 -0.04342 0.04048 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 3442 N N . ALA B 269 ? 0.24638 0.27959 0.33586 -0.00717 0.01479 0.02509 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 3443 C CA . ALA B 269 ? 0.25044 0.28698 0.32210 -0.00597 0.01738 0.02434 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 3444 C C . ALA B 269 ? 0.24300 0.26518 0.29978 -0.00211 0.02381 0.01455 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 3445 O O . ALA B 269 ? 0.24158 0.26098 0.29021 0.00053 0.02389 0.01231 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 3446 C CB . ALA B 269 ? 0.20473 0.25834 0.26529 -0.00343 0.01677 0.02565 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 3447 N N . ARG B 270 ? 0.22166 0.24027 0.27683 -0.00440 0.02747 0.01314 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 3448 C CA . ARG B 270 ? 0.23151 0.24579 0.27566 -0.00556 0.03165 0.01301 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 3449 C C . ARG B 270 ? 0.24855 0.27224 0.29306 0.00100 0.03616 0.00653 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 3450 O O . ARG B 270 ? 0.27680 0.29879 0.30766 0.00299 0.03752 0.00561 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 3451 C CB . ARG B 270 ? 0.23221 0.25327 0.28208 -0.01530 0.03188 0.02128 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 3452 C CG . ARG B 270 ? 0.25783 0.28826 0.30057 -0.02187 0.03492 0.03149 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 3453 C CD . ARG B 270 ? 0.24609 0.29188 0.29976 -0.03867 0.03142 0.04915 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 3454 N NE . ARG B 270 ? 0.28437 0.35449 0.33420 -0.04842 0.03413 0.06755 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 3455 C CZ . ARG B 270 ? 0.33842 0.46224 0.39146 -0.04242 0.04808 0.06971 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 3456 N NH1 . ARG B 270 ? 0.35646 0.50293 0.41769 -0.02408 0.05700 0.05032 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 3457 N NH2 . ARG B 270 ? 0.34019 0.49808 0.38790 -0.05253 0.05042 0.09114 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 3458 N N . ARG B 271 ? 0.24333 0.27680 0.30245 0.00752 0.03548 -0.00064 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 3459 C CA . ARG B 271 ? 0.27607 0.31700 0.33291 0.02040 0.03447 -0.01528 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 3460 C C . ARG B 271 ? 0.32301 0.34305 0.37505 0.02073 0.02445 -0.02006 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 3461 O O . ARG B 271 ? 0.25422 0.27829 0.29370 0.02764 0.02381 -0.03012 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 3462 C CB . ARG B 271 ? 0.28569 0.33506 0.36025 0.03422 0.02900 -0.02784 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 3463 C CG . ARG B 271 ? 0.34707 0.43802 0.42683 0.03802 0.04073 -0.02472 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 3464 C CD . ARG B 271 ? 0.32832 0.44081 0.42140 0.06323 0.03583 -0.04519 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 3465 N NE . ARG B 271 ? 0.32926 0.40614 0.44195 0.06731 0.01826 -0.04945 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 3466 C CZ . ARG B 271 ? 0.37071 0.45319 0.50148 0.06291 0.01712 -0.03852 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 3467 N NH1 . ARG B 271 ? 0.25656 0.37778 0.38913 0.05389 0.03174 -0.02509 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 3468 N NH2 . ARG B 271 ? 0.33758 0.38803 0.48654 0.06509 -0.00192 -0.03772 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 3469 N N . ARG B 272 ? 0.23862 0.24516 0.30124 0.01205 0.01562 -0.01025 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 3470 C CA . ARG B 272 ? 0.24931 0.24720 0.31294 0.00730 0.00419 -0.00755 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 3471 C C . ARG B 272 ? 0.24466 0.25148 0.28894 0.00632 0.01245 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 3472 O O . ARG B 272 ? 0.27284 0.27847 0.31151 0.00705 0.00653 -0.00781 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 3473 C CB . ARG B 272 ? 0.23290 0.23261 0.31588 -0.00492 -0.00726 0.01073 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 3474 C CG . ARG B 272 ? 0.28717 0.26866 0.39365 -0.00517 -0.02443 0.01058 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 3475 C CD . ARG B 272 ? 0.35981 0.31279 0.47446 -0.00184 -0.04766 -0.00240 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 3476 N NE . ARG B 272 ? 0.56388 0.49277 0.69090 0.01409 -0.06247 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 3477 C CZ . ARG B 272 ? 0.61837 0.51183 0.75550 0.02268 -0.09199 -0.03888 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 3478 N NH1 . ARG B 272 ? 0.50257 0.38052 0.64069 0.01067 -0.11000 -0.03573 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 3479 N NH2 . ARG B 272 ? 0.62158 0.49514 0.76875 0.04523 -0.10703 -0.06152 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 3480 N N . ILE B 273 ? 0.23091 0.24335 0.26551 0.00604 0.02187 0.00252 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 3481 C CA . ILE B 273 ? 0.29920 0.31223 0.31595 0.00965 0.02492 0.00400 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 3482 C C . ILE B 273 ? 0.29910 0.31149 0.30353 0.01225 0.02853 -0.00057 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 3483 O O . ILE B 273 ? 0.27691 0.29198 0.27092 0.01514 0.02620 -0.00111 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 3484 C CB . ILE B 273 ? 0.25618 0.26307 0.26576 0.01170 0.02577 0.00698 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 3485 C CG1 . ILE B 273 ? 0.24036 0.26436 0.25434 0.01578 0.02218 0.00866 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 3486 C CG2 . ILE B 273 ? 0.28381 0.27734 0.27649 0.01638 0.02302 0.00820 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 3487 C CD1 . ILE B 273 ? 0.28790 0.30480 0.29546 0.02100 0.01851 0.00396 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 3488 N N . LEU B 274 ? 0.24522 0.26469 0.25067 0.01174 0.03444 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 3489 C CA . LEU B 274 ? 0.29854 0.33711 0.29107 0.01508 0.03932 -0.00276 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 3490 C C . LEU B 274 ? 0.30576 0.35032 0.29462 0.02550 0.03379 -0.02077 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 3491 O O . LEU B 274 ? 0.32318 0.38183 0.29581 0.02949 0.03422 -0.02261 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 3492 C CB . LEU B 274 ? 0.30668 0.37197 0.30434 0.01339 0.04737 0.00213 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 3493 C CG . LEU B 274 ? 0.31710 0.37624 0.31853 -0.00189 0.04701 0.02340 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 3494 C CD1 . LEU B 274 ? 0.38141 0.47910 0.39436 -0.00630 0.05411 0.03143 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 3495 C CD2 . LEU B 274 ? 0.45589 0.50678 0.44330 -0.00989 0.04180 0.04075 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 3496 N N . MET B 275 ? 0.27856 0.31035 0.28273 0.02977 0.02421 -0.03389 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 3497 C CA . MET B 275 ? 0.32408 0.34942 0.32701 0.03954 0.00947 -0.05427 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 3498 C C . MET B 275 ? 0.31712 0.33419 0.31442 0.03157 0.00128 -0.04829 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 3499 O O . MET B 275 ? 0.31945 0.34281 0.30345 0.03866 -0.00591 -0.06153 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 3500 C CB . MET B 275 ? 0.34556 0.34574 0.37142 0.04204 -0.00823 -0.06430 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 3501 C CG . MET B 275 ? 0.56641 0.57800 0.59824 0.05929 -0.00603 -0.08004 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 3502 S SD . MET B 275 ? 0.66302 0.63330 0.72606 0.06081 -0.03362 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 3503 C CE . MET B 275 ? 0.62802 0.55994 0.69557 0.05322 -0.06600 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 3504 N N . TRP B 276 ? 0.29342 0.30477 0.30036 0.01914 0.00155 -0.02949 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 3505 C CA . TRP B 276 ? 0.31307 0.33057 0.31754 0.01345 -0.00467 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 3506 C C . TRP B 276 ? 0.34102 0.37095 0.32203 0.02028 0.00419 -0.02054 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 3507 O O . TRP B 276 ? 0.33703 0.37389 0.31012 0.02157 -0.00384 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 3508 C CB . TRP B 276 ? 0.25365 0.28215 0.26985 0.00593 -0.00240 -0.00215 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 3509 C CG . TRP B 276 ? 0.27035 0.32021 0.28983 0.00148 -0.01017 0.00790 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 3510 C CD1 . TRP B 276 ? 0.32687 0.38867 0.36792 -0.01323 -0.02701 0.01954 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 3511 C CD2 . TRP B 276 ? 0.31458 0.38013 0.31847 0.01068 -0.00467 0.01036 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 3512 N NE1 . TRP B 276 ? 0.33254 0.42550 0.37273 -0.01410 -0.02957 0.02922 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 3513 C CE2 . TRP B 276 ? 0.27220 0.36667 0.28878 0.00342 -0.01546 0.02144 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 3514 C CE3 . TRP B 276 ? 0.40929 0.46700 0.39262 0.02293 0.00456 0.00763 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 3515 C CZ2 . TRP B 276 ? 0.44126 0.56128 0.44911 0.01306 -0.01430 0.02568 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 3516 C CZ3 . TRP B 276 ? 0.54288 0.61540 0.51739 0.03217 0.00229 0.01218 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 3517 C CH2 . TRP B 276 ? 0.46158 0.56697 0.44753 0.02969 -0.00556 0.01898 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 3518 N N . HIS B 277 ? 0.28664 0.31861 0.25798 0.02245 0.01696 -0.01236 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 3519 C CA . HIS B 277 ? 0.31196 0.35269 0.26432 0.02525 0.02054 -0.00392 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 3520 C C . HIS B 277 ? 0.40452 0.46775 0.34221 0.03054 0.02161 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 3521 O O . HIS B 277 ? 0.34465 0.42084 0.26741 0.03302 0.01857 -0.01020 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 3522 C CB . HIS B 277 ? 0.32922 0.36036 0.27931 0.02155 0.02566 0.01130 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 3523 C CG . HIS B 277 ? 0.40675 0.41916 0.36063 0.02509 0.01980 0.01590 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 3524 N ND1 . HIS B 277 ? 0.46106 0.46808 0.40561 0.03304 0.01212 0.02165 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 3525 C CD2 . HIS B 277 ? 0.40384 0.40800 0.36828 0.02647 0.01905 0.01266 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 3526 C CE1 . HIS B 277 ? 0.49376 0.49097 0.44232 0.04293 0.00651 0.01792 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 3527 N NE2 . HIS B 277 ? 0.38947 0.38759 0.34878 0.03841 0.01129 0.01273 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 3528 N N . LYS B 278 ? 0.33844 0.41319 0.27898 0.03595 0.02495 -0.02712 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 3529 C CA . LYS B 278 ? 0.38637 0.49574 0.30970 0.04869 0.02541 -0.04260 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 3530 C C . LYS B 278 ? 0.48196 0.58273 0.39936 0.05572 0.00834 -0.06390 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 3531 O O . LYS B 278 ? 0.37306 0.50281 0.26906 0.06435 0.00648 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 3532 C CB . LYS B 278 ? 0.38870 0.51720 0.31818 0.06075 0.02982 -0.05911 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 3533 C CG . LYS B 278 ? 0.54783 0.72907 0.45685 0.08224 0.03137 -0.08023 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 3534 C CD . LYS B 278 ? 0.77754 0.97521 0.69636 0.10203 0.03128 -0.10428 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 3535 C CE . LYS B 278 ? 0.82683 0.96117 0.76659 0.10476 0.00962 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 3536 N NZ . LYS B 278 ? 0.81078 0.94267 0.77052 0.11387 0.01030 -0.13275 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 3537 N N . LYS B 279 ? 0.40254 0.46789 0.33969 0.04996 -0.00706 -0.07118 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 3538 C CA . LYS B 279 ? 0.46297 0.51562 0.40048 0.05119 -0.03048 -0.08862 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 3539 C C . LYS B 279 ? 0.38665 0.44426 0.32247 0.03943 -0.03349 -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 3540 O O . LYS B 279 ? 0.45298 0.51695 0.37896 0.04185 -0.04864 -0.08199 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 3541 C CB . LYS B 279 ? 0.47889 0.49317 0.44399 0.04474 -0.05287 -0.09725 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 3542 C CG . LYS B 279 ? 0.62226 0.62682 0.59052 0.06275 -0.05821 -0.12266 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 3543 C CD . LYS B 279 ? 0.76090 0.72051 0.76072 0.05306 -0.08387 -0.12271 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 3544 C CE . LYS B 279 ? 0.83662 0.78998 0.84278 0.07223 -0.08320 -0.14070 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 3545 N NZ . LYS B 279 ? 0.83580 0.83229 0.82932 0.07741 -0.04686 -0.12847 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 3546 N N . ASN B 280 ? 0.34743 0.40574 0.29152 0.03033 -0.02141 -0.04466 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 3547 C CA . ASN B 280 ? 0.41079 0.47923 0.35883 0.02391 -0.02664 -0.02942 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 3548 C C . ASN B 280 ? 0.46485 0.54689 0.39620 0.03053 -0.01447 -0.01378 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 3549 O O . ASN B 280 ? 0.57204 0.66722 0.50492 0.03119 -0.01985 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 3550 C CB . ASN B 280 ? 0.36248 0.42927 0.33709 0.01283 -0.02991 -0.01471 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 3551 C CG . ASN B 280 ? 0.45682 0.50712 0.45380 0.00030 -0.05010 -0.02067 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 3552 O OD1 . ASN B 280 ? 0.56527 0.61467 0.57026 -0.00871 -0.07225 -0.02388 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 3553 N ND2 . ASN B 280 ? 0.42568 0.45940 0.43472 -0.00162 -0.04705 -0.02071 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 3554 N N . GLY B 281 ? 0.69448 0.55605 0.32269 0.07509 -0.10576 0.07828 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 3555 C CA . GLY B 281 ? 0.77538 0.63052 0.41225 0.08229 -0.10265 0.10777 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 3556 C C . GLY B 281 ? 0.83976 0.71435 0.56066 0.07331 -0.10165 0.10705 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 3557 O O . GLY B 281 ? 0.90105 0.79797 0.67058 0.06154 -0.10243 0.08613 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 3558 N N . ALA B 282 ? 0.86774 0.72945 0.60131 0.08078 -0.09859 0.13133 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 3559 C CA . ALA B 282 ? 0.87179 0.74616 0.67790 0.07582 -0.09525 0.12662 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 3560 C C . ALA B 282 ? 0.86684 0.76114 0.70645 0.08783 -0.12869 0.12377 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 3561 O O . ALA B 282 ? 0.89445 0.78471 0.70140 0.10173 -0.15587 0.13538 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 3562 C CB . ALA B 282 ? 0.90503 0.75070 0.71928 0.07634 -0.07369 0.14979 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 3563 N N . PRO B 283 ? 0.81814 0.73754 0.72302 0.08406 -0.12731 0.10981 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 3564 C CA . PRO B 283 ? 0.80100 0.74840 0.75017 0.09736 -0.15435 0.11020 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 3565 C C . PRO B 283 ? 0.77162 0.69616 0.72068 0.11962 -0.16051 0.13494 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 3566 O O . PRO B 283 ? 0.82468 0.71003 0.75467 0.12042 -0.13863 0.14858 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 3567 C CB . PRO B 283 ? 0.75765 0.73395 0.77108 0.08921 -0.13877 0.09188 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 3568 C CG . PRO B 283 ? 0.81735 0.78261 0.81312 0.06914 -0.11188 0.07897 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 3569 C CD . PRO B 283 ? 0.81328 0.73913 0.75379 0.06935 -0.10002 0.09481 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 3570 N N . PRO B 284 ? 0.88836 0.83588 0.86223 0.13769 -0.19124 0.14315 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 3571 C CA . PRO B 284 ? 0.87072 0.79516 0.85060 0.16336 -0.19754 0.16803 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 3572 C C . PRO B 284 ? 0.89200 0.80074 0.91624 0.16794 -0.16880 0.16266 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 3573 O O . PRO B 284 ? 0.78621 0.72866 0.86391 0.16550 -0.15997 0.14259 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 3574 C CB . PRO B 284 ? 0.85195 0.82446 0.86885 0.17830 -0.23110 0.17037 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 3575 C CG . PRO B 284 ? 0.83904 0.86040 0.89803 0.16022 -0.23865 0.14559 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 3576 C CD . PRO B 284 ? 0.92058 0.91908 0.93027 0.13495 -0.22159 0.13077 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 3577 N N . LEU B 285 ? 0.95735 0.81122 0.95542 0.17388 -0.15391 0.18096 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 3578 C CA . LEU B 285 ? 0.98363 0.80840 1.01095 0.17363 -0.12758 0.17183 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 3579 C C . LEU B 285 ? 0.97351 0.81963 1.06145 0.19940 -0.13202 0.16292 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 3580 O O . LEU B 285 ? 0.98259 0.81617 1.09602 0.19926 -0.11037 0.14452 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 3581 C CB . LEU B 285 ? 1.03990 0.79719 1.03224 0.17483 -0.11663 0.19708 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 3582 C CG . LEU B 285 ? 1.06519 0.80160 1.01492 0.14504 -0.09589 0.20141 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 3583 C CD1 . LEU B 285 ? 1.08203 0.81814 1.05882 0.12293 -0.07203 0.17470 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 3584 C CD2 . LEU B 285 ? 1.04526 0.81707 0.95607 0.13572 -0.10526 0.20035 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 3585 N N . ALA B 286 ? 0.91182 0.79308 1.02172 0.22207 -0.15826 0.17425 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 3586 C CA . ALA B 286 ? 0.86935 0.78742 1.03805 0.24529 -0.15449 0.16302 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 3587 C C . ALA B 286 ? 0.79558 0.76907 1.01205 0.23252 -0.14631 0.13854 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 3588 O O . ALA B 286 ? 0.83451 0.82841 1.09348 0.24767 -0.12887 0.12462 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 3589 C CB . ALA B 286 ? 0.93873 0.89298 1.11662 0.26688 -0.17931 0.17910 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 3590 N N . GLU B 287 ? 0.67128 0.66834 0.87031 0.20359 -0.15292 0.13078 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 3591 C CA . GLU B 287 ? 0.70048 0.74680 0.93503 0.18612 -0.14095 0.10873 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 3592 C C . GLU B 287 ? 0.67417 0.69229 0.88720 0.16656 -0.10835 0.08933 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 3593 O O . GLU B 287 ? 0.75130 0.80394 0.99369 0.15776 -0.09311 0.07256 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 3594 C CB . GLU B 287 ? 0.74965 0.83181 0.97534 0.16389 -0.16554 0.10747 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 3595 C CG . GLU B 287 ? 0.90744 1.01524 1.13979 0.17657 -0.20259 0.12371 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 3596 C CD . GLU B 287 ? 0.92849 1.09873 1.19833 0.15913 -0.21783 0.11321 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 3597 O OE1 . GLU B 287 ? 0.91390 1.13161 1.23680 0.17135 -0.21941 0.11510 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 3598 O OE2 . GLU B 287 ? 0.88505 1.05379 1.13031 0.13305 -0.22707 0.10280 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 3599 N N . ARG B 288 ? 0.58368 0.54294 0.74875 0.15887 -0.09814 0.09343 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 3600 C CA . ARG B 288 ? 0.52958 0.46778 0.67641 0.13674 -0.07327 0.07613 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 3601 C C . ARG B 288 ? 0.47185 0.39618 0.64270 0.14999 -0.05325 0.05993 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 3602 O O . ARG B 288 ? 0.51938 0.42160 0.70537 0.17714 -0.05419 0.06516 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 3603 C CB . ARG B 288 ? 0.60412 0.49078 0.70110 0.12190 -0.06884 0.08816 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 3604 C CG . ARG B 288 ? 0.67634 0.56864 0.73614 0.11483 -0.08533 0.10460 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 3605 C CD . ARG B 288 ? 0.65940 0.51681 0.67511 0.09524 -0.07045 0.11292 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 3606 N NE . ARG B 288 ? 0.61232 0.49144 0.62644 0.07246 -0.05684 0.09452 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 3607 C CZ . ARG B 288 ? 0.64072 0.50408 0.62876 0.05468 -0.04103 0.09875 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 3608 N NH1 . ARG B 288 ? 0.74341 0.56978 0.70540 0.05418 -0.03474 0.12207 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 3609 N NH2 . ARG B 288 ? 0.45920 0.34561 0.45056 0.03815 -0.03067 0.08268 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 3610 N N . GLY B 289 ? 0.44908 0.38322 0.61875 0.13279 -0.03556 0.03947 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 3611 C CA . GLY B 289 ? 0.51242 0.43375 0.69335 0.14473 -0.01673 0.01977 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 3612 C C . GLY B 289 ? 0.50620 0.48195 0.73072 0.16489 -0.00875 0.01229 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 3613 O O . GLY B 289 ? 0.58262 0.55071 0.81108 0.17930 0.01031 -0.00553 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 3614 N N . LYS B 290 ? 0.50114 0.53180 0.75833 0.16630 -0.02275 0.02549 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 3615 C CA . LYS B 290 ? 0.51569 0.61088 0.82612 0.18016 -0.01479 0.02383 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 3616 C C . LYS B 290 ? 0.47725 0.61487 0.79323 0.14984 -0.01454 0.02156 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 3617 O O . LYS B 290 ? 0.66008 0.82380 0.98757 0.13568 -0.03700 0.03310 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 3618 C CB . LYS B 290 ? 0.53817 0.66679 0.89399 0.20416 -0.03520 0.04312 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 3619 C CG . LYS B 290 ? 0.64828 0.74109 1.00722 0.24136 -0.03140 0.04559 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 3620 C CD . LYS B 290 ? 0.74251 0.85667 1.11883 0.26369 -0.00404 0.02823 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 3621 C CE . LYS B 290 ? 0.79437 0.87672 1.14009 0.25564 0.02388 0.00470 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 3622 N NZ . LYS B 290 ? 0.82472 0.91018 1.17090 0.28219 0.04708 -0.01516 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 3623 N N . GLY B 291 ? 0.33862 0.47842 0.64271 0.14063 0.00884 0.00646 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 3624 C CA . GLY B 291 ? 0.23825 0.40719 0.54199 0.11237 0.01036 0.00580 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 3625 C C . GLY B 291 ? 0.24047 0.36719 0.49297 0.08756 0.00419 0.00097 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 3626 O O . GLY B 291 ? 0.28736 0.36458 0.50531 0.08905 0.00364 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 3627 N N . ILE B 292 ? 0.19648 0.34384 0.44813 0.06417 0.00035 0.00272 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 3628 C CA . ILE B 292 ? 0.18879 0.30391 0.39742 0.04390 -0.00144 -0.00174 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 3629 C C . ILE B 292 ? 0.21104 0.29848 0.39610 0.04196 -0.02080 0.00681 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 3630 O O . ILE B 292 ? 0.21559 0.31553 0.41611 0.05008 -0.03910 0.01655 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 3631 C CB . ILE B 292 ? 0.22579 0.36480 0.43867 0.02342 0.00037 -0.00176 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 3632 C CG1 . ILE B 292 ? 0.34384 0.51203 0.58659 0.01606 -0.01926 0.00778 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 3633 C CG2 . ILE B 292 ? 0.20551 0.36734 0.43029 0.02577 0.02312 -0.00702 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 3634 C CD1 . ILE B 292 ? 0.34286 0.48450 0.55430 0.00728 -0.04173 0.00952 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 3635 N N . ASP B 293 ? 0.21046 0.26268 0.35819 0.03210 -0.01651 0.00470 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 3636 C CA . ASP B 293 ? 0.26353 0.29166 0.38056 0.02796 -0.02833 0.01452 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 3637 C C . ASP B 293 ? 0.25848 0.29890 0.36273 0.01307 -0.03461 0.01258 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 3638 O O . ASP B 293 ? 0.22606 0.27045 0.32694 0.00123 -0.02289 0.00526 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 3639 C CB . ASP B 293 ? 0.25568 0.24618 0.34673 0.02300 -0.01706 0.01593 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 3640 C CG . ASP B 293 ? 0.35180 0.32191 0.40910 0.01856 -0.02190 0.02932 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 3641 O OD1 . ASP B 293 ? 0.37774 0.33946 0.42451 0.03019 -0.03544 0.04160 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 3642 O OD2 . ASP B 293 ? 0.32458 0.28967 0.36548 0.00541 -0.01161 0.02885 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 3643 N N . PRO B 294 ? 0.24178 0.28555 0.33673 0.01440 -0.05475 0.01782 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 3644 C CA . PRO B 294 ? 0.22420 0.27074 0.30362 0.00151 -0.06219 0.01174 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 3645 C C . PRO B 294 ? 0.26429 0.28863 0.30830 -0.00530 -0.04665 0.00901 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 3646 O O . PRO B 294 ? 0.23266 0.26131 0.27604 -0.01470 -0.04352 0.00149 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 3647 C CB . PRO B 294 ? 0.25989 0.30126 0.32027 0.00714 -0.08965 0.01643 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 3648 C CG . PRO B 294 ? 0.35406 0.41080 0.44549 0.02164 -0.09929 0.02604 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 3649 C CD . PRO B 294 ? 0.25762 0.30083 0.35452 0.02893 -0.07478 0.02849 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 3650 N N . ALA B 295 ? 0.25917 0.26087 0.27677 -0.00047 -0.03705 0.01739 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 3651 C CA . ALA B 295 ? 0.26521 0.25598 0.25999 -0.00658 -0.02000 0.01777 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 3652 C C . ALA B 295 ? 0.26751 0.27189 0.28898 -0.01602 -0.00585 0.01075 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 3653 O O . ALA B 295 ? 0.25683 0.26640 0.27378 -0.02151 0.00165 0.00664 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 3654 C CB . ALA B 295 ? 0.27811 0.24738 0.24913 -0.00249 -0.01029 0.03301 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 3655 N N . CYS B 296 ? 0.25792 0.26521 0.30288 -0.01552 -0.00259 0.00917 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 3656 C CA . CYS B 296 ? 0.26133 0.27996 0.32307 -0.02314 0.00746 0.00073 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 3657 C C . CYS B 296 ? 0.24594 0.28706 0.32031 -0.02636 0.00553 -0.00554 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 3658 O O . CYS B 296 ? 0.24157 0.29081 0.31693 -0.03315 0.01243 -0.00858 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 3659 C CB . CYS B 296 ? 0.23754 0.24857 0.31299 -0.01834 0.00999 -0.00390 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 3660 S SG . CYS B 296 ? 0.30248 0.27856 0.36789 -0.02131 0.01336 0.00372 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 3661 N N . GLN B 297 ? 0.20341 0.25613 0.29137 -0.02235 -0.00499 -0.00511 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 3662 C CA . GLN B 297 ? 0.22859 0.30196 0.33494 -0.02893 -0.00683 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 3663 C C . GLN B 297 ? 0.24561 0.30752 0.33334 -0.03603 -0.01027 -0.00823 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 3664 O O . GLN B 297 ? 0.21396 0.28270 0.30885 -0.04273 -0.00516 -0.00856 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 3665 C CB . GLN B 297 ? 0.20190 0.29428 0.33591 -0.02589 -0.01999 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 3666 C CG . GLN B 297 ? 0.19895 0.31724 0.36353 -0.03577 -0.01981 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 3667 C CD . GLN B 297 ? 0.23033 0.36503 0.40492 -0.03456 0.00154 -0.00152 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 3668 O OE1 . GLN B 297 ? 0.17560 0.31138 0.34886 -0.02298 0.01182 -0.00513 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 3669 N NE2 . GLN B 297 ? 0.24598 0.38834 0.42528 -0.04538 0.00739 0.00246 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 3670 N N . ALA B 298 ? 0.26092 0.30258 0.32090 -0.03213 -0.01810 -0.00823 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 3671 C CA . ALA B 298 ? 0.24132 0.26629 0.27665 -0.03328 -0.01844 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 3672 C C . ALA B 298 ? 0.22931 0.25680 0.26285 -0.03359 -0.00059 -0.01038 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 3673 O O . ALA B 298 ? 0.27787 0.30161 0.30982 -0.03490 0.00169 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 3674 C CB . ALA B 298 ? 0.30261 0.30519 0.29888 -0.02465 -0.02602 -0.01261 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 3675 N N . ALA B 299 ? 0.24284 0.27559 0.27944 -0.03276 0.00985 -0.00576 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 3676 C CA . ALA B 299 ? 0.22301 0.26480 0.26558 -0.03541 0.02212 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 3677 C C . ALA B 299 ? 0.22398 0.28134 0.28501 -0.04090 0.02219 -0.00572 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 3678 O O . ALA B 299 ? 0.22490 0.28826 0.28784 -0.04093 0.02587 -0.00369 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 3679 C CB . ALA B 299 ? 0.23532 0.27713 0.28218 -0.03827 0.02864 0.00194 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 3680 N N . ALA B 300 ? 0.17879 0.24376 0.25195 -0.04293 0.01967 -0.00841 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 3681 C CA . ALA B 300 ? 0.20196 0.28238 0.28513 -0.04623 0.02288 -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 3682 C C . ALA B 300 ? 0.22454 0.30511 0.31166 -0.04897 0.02010 -0.00395 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 3683 O O . ALA B 300 ? 0.20197 0.28818 0.28894 -0.05067 0.02368 0.00089 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 3684 C CB . ALA B 300 ? 0.20126 0.29086 0.29459 -0.04351 0.02515 -0.01223 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 3685 N N . ASP B 301 ? 0.18193 0.25364 0.27235 -0.05013 0.01109 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 3686 C CA . ASP B 301 ? 0.23469 0.29677 0.32931 -0.05582 0.00472 -0.00196 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 3687 C C . ASP B 301 ? 0.25434 0.29783 0.33046 -0.05060 0.00755 -0.00225 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 3688 O O . ASP B 301 ? 0.23525 0.27442 0.31577 -0.05275 0.00922 0.00401 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 3689 C CB . ASP B 301 ? 0.24965 0.30034 0.34641 -0.05908 -0.01171 -0.00658 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 3690 C CG . ASP B 301 ? 0.43775 0.47445 0.54488 -0.06998 -0.02248 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 3691 O OD1 . ASP B 301 ? 0.38236 0.43935 0.52293 -0.08125 -0.02377 0.00358 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 3692 O OD2 . ASP B 301 ? 0.39033 0.39443 0.47343 -0.06708 -0.02858 -0.01174 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 3693 N N . TYR B 302 ? 0.21148 0.24415 0.26776 -0.04183 0.00958 -0.00721 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 3694 C CA . TYR B 302 ? 0.27706 0.29653 0.31920 -0.03211 0.01554 -0.00725 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 3695 C C . TYR B 302 ? 0.26046 0.30051 0.31661 -0.03083 0.02394 0.00133 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 3696 O O . TYR B 302 ? 0.24070 0.27291 0.29720 -0.02475 0.02523 0.00568 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 3697 C CB . TYR B 302 ? 0.24316 0.25573 0.26337 -0.02190 0.02161 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 3698 C CG . TYR B 302 ? 0.32686 0.32626 0.33119 -0.00693 0.03082 -0.01193 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 3699 C CD1 . TYR B 302 ? 0.42936 0.39286 0.40821 0.00079 0.02395 -0.02231 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 3700 C CD2 . TYR B 302 ? 0.36937 0.39206 0.38603 0.00045 0.04574 -0.00349 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 3701 C CE1 . TYR B 302 ? 0.49261 0.44001 0.45340 0.02002 0.03511 -0.02559 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 3702 C CE2 . TYR B 302 ? 0.38942 0.40598 0.39696 0.01865 0.05744 -0.00322 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 3703 C CZ . TYR B 302 ? 0.46990 0.44711 0.44697 0.03061 0.05380 -0.01491 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 3704 O OH . TYR B 302 ? 0.55815 0.52593 0.52341 0.05385 0.06810 -0.01651 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 3705 N N . LEU B 303 ? 0.20308 0.26629 0.26921 -0.03569 0.02713 0.00335 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 3706 C CA . LEU B 303 ? 0.20681 0.29047 0.28290 -0.03586 0.02935 0.00974 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 3707 C C . LEU B 303 ? 0.20012 0.28463 0.27785 -0.03837 0.02656 0.01655 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 3708 O O . LEU B 303 ? 0.18960 0.27992 0.26938 -0.03315 0.02598 0.02517 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 3709 C CB . LEU B 303 ? 0.20349 0.30307 0.28488 -0.04302 0.02883 0.00640 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 3710 C CG . LEU B 303 ? 0.21048 0.31359 0.29725 -0.04348 0.03284 0.00662 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 3711 C CD1 . LEU B 303 ? 0.20926 0.31267 0.29903 -0.05310 0.02944 0.00100 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 3712 C CD2 . LEU B 303 ? 0.24458 0.36793 0.34677 -0.03930 0.03557 0.01487 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 3713 N N . SER B 304 ? 0.17338 0.25489 0.25291 -0.04562 0.02552 0.01591 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 3714 C CA . SER B 304 ? 0.21029 0.29532 0.29268 -0.04955 0.02694 0.02721 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 3715 C C . SER B 304 ? 0.24971 0.30975 0.33307 -0.04752 0.02357 0.03476 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 3716 O O . SER B 304 ? 0.23144 0.28993 0.31321 -0.04518 0.02455 0.04833 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 3717 C CB . SER B 304 ? 0.24448 0.33987 0.33693 -0.05740 0.03035 0.02743 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 3718 O OG . SER B 304 ? 0.31116 0.39249 0.41620 -0.06295 0.02375 0.02480 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 3719 N N . MET B 305 ? 0.23460 0.27000 0.31587 -0.04668 0.01821 0.02576 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 3720 C CA . MET B 305 ? 0.31674 0.31787 0.39392 -0.04313 0.01350 0.02851 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 3721 C C . MET B 305 ? 0.23242 0.22972 0.30161 -0.02519 0.01816 0.03140 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 3722 O O . MET B 305 ? 0.26043 0.23669 0.32970 -0.01911 0.01684 0.04108 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 3723 C CB . MET B 305 ? 0.41785 0.38953 0.48698 -0.04627 0.00327 0.01398 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 3724 C CG . MET B 305 ? 0.70384 0.68605 0.79282 -0.06471 -0.00474 0.01497 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 3725 S SD . MET B 305 ? 0.73197 0.72595 0.85073 -0.08168 -0.00103 0.03732 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 3726 C CE . MET B 305 ? 0.73769 0.78338 0.86329 -0.07969 0.01476 0.04407 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 3727 N N . LEU B 306 ? 0.26072 0.28007 0.32810 -0.01651 0.02385 0.02601 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 3728 C CA . LEU B 306 ? 0.23703 0.26624 0.30902 0.00037 0.02893 0.03230 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 3729 C C . LEU B 306 ? 0.23847 0.28912 0.32061 -0.00043 0.02537 0.04850 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 3730 O O . LEU B 306 ? 0.24605 0.29153 0.33272 0.01377 0.02458 0.05940 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 3731 C CB . LEU B 306 ? 0.22904 0.28524 0.30644 0.00476 0.03626 0.02735 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 3732 C CG . LEU B 306 ? 0.42281 0.46221 0.48475 0.01559 0.04489 0.01685 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 3733 C CD1 . LEU B 306 ? 0.42031 0.49518 0.49667 0.01636 0.05468 0.02061 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 3734 C CD2 . LEU B 306 ? 0.41055 0.42138 0.46179 0.03740 0.04998 0.01514 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 3735 N N . ALA B 307 ? 0.21709 0.29088 0.29916 -0.01405 0.02290 0.05006 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 3736 C CA . ALA B 307 ? 0.26284 0.35592 0.34295 -0.01406 0.01819 0.06413 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 3737 C C . ALA B 307 ? 0.23208 0.30062 0.30672 -0.01204 0.01771 0.08091 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 3738 O O . ALA B 307 ? 0.24827 0.32167 0.32131 -0.00199 0.01310 0.09708 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 3739 C CB . ALA B 307 ? 0.26682 0.38021 0.33766 -0.02668 0.01775 0.05852 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 3740 N N . LEU B 308 ? 0.22681 0.26905 0.30137 -0.02251 0.02063 0.07964 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 3741 C CA . LEU B 308 ? 0.31237 0.32585 0.38697 -0.02496 0.02008 0.09790 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 3742 C C . LEU B 308 ? 0.28211 0.25933 0.35778 -0.00827 0.01621 0.09945 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 3743 O O . LEU B 308 ? 0.32937 0.28879 0.40353 -0.00043 0.01409 0.11931 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 3744 C CB . LEU B 308 ? 0.32518 0.32284 0.40938 -0.04400 0.02150 0.09573 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 3745 C CG . LEU B 308 ? 0.30505 0.33647 0.39335 -0.05762 0.02939 0.09905 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 3746 C CD1 . LEU B 308 ? 0.29510 0.31457 0.40538 -0.07483 0.02757 0.09594 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 3747 C CD2 . LEU B 308 ? 0.29706 0.34254 0.37466 -0.05827 0.03723 0.12468 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 3748 N N . GLN B 309 ? 0.28119 0.24394 0.35599 -0.00036 0.01642 0.07921 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 3749 C CA . GLN B 309 ? 0.31439 0.24195 0.38546 0.02129 0.01634 0.07625 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 3750 C C . GLN B 309 ? 0.31456 0.26946 0.39504 0.04279 0.01797 0.09040 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 3751 O O . GLN B 309 ? 0.35393 0.28088 0.43575 0.06251 0.01709 0.10002 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 3752 C CB . GLN B 309 ? 0.35150 0.26843 0.41205 0.02805 0.01995 0.05152 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 3753 C CG . GLN B 309 ? 0.61272 0.48131 0.65839 0.05017 0.02175 0.04060 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 3754 C CD . GLN B 309 ? 0.79522 0.65594 0.81970 0.05430 0.02594 0.01650 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 3755 O OE1 . GLN B 309 ? 0.91190 0.75306 0.92380 0.03642 0.01640 0.00409 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 3756 N NE2 . GLN B 309 ? 0.77770 0.65976 0.80034 0.07753 0.04036 0.01263 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 3757 N N . LYS B 310 ? 0.29857 0.21565 0.33875 -0.00908 0.04529 -0.01266 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 3758 C CA . LYS B 310 ? 0.33166 0.26013 0.38217 0.00913 0.04993 -0.00076 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 3759 C C . LYS B 310 ? 0.34809 0.27807 0.40620 0.01624 0.05100 0.01390 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 3760 O O . LYS B 310 ? 0.37817 0.32083 0.44493 0.03148 0.05176 0.02599 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 3761 C CB . LYS B 310 ? 0.31493 0.27698 0.37241 0.01185 0.04032 0.00001 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 3762 C CG . LYS B 310 ? 0.32829 0.28685 0.37831 0.01088 0.04415 -0.00997 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 3763 C CD . LYS B 310 ? 0.34573 0.33458 0.40254 0.01041 0.03556 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 3764 C CE . LYS B 310 ? 0.42905 0.41068 0.47250 0.00583 0.03937 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 3765 N NZ . LYS B 310 ? 0.52824 0.50347 0.57582 0.01748 0.05405 -0.01937 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 3766 N N . GLY B 311 ? 0.28556 0.20361 0.34080 0.00552 0.05123 0.01390 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 3767 C CA . GLY B 311 ? 0.38037 0.29294 0.43791 0.01164 0.05566 0.02838 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 3768 C C . GLY B 311 ? 0.33412 0.27480 0.39419 0.01128 0.04593 0.03617 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 3769 O O . GLY B 311 ? 0.33763 0.27666 0.39502 0.01939 0.04887 0.05021 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 3770 N N . SER B 312 ? 0.30800 0.27183 0.37053 0.00283 0.03556 0.02807 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 3771 C CA . SER B 312 ? 0.27889 0.26307 0.34133 0.00131 0.02971 0.03367 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 3772 C C . SER B 312 ? 0.35945 0.32902 0.42105 -0.00597 0.03737 0.03845 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 3773 O O . SER B 312 ? 0.34774 0.30616 0.41532 -0.01854 0.04023 0.03064 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 3774 C CB . SER B 312 ? 0.29089 0.29647 0.35728 -0.00673 0.02042 0.02387 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 3775 O OG . SER B 312 ? 0.29455 0.31514 0.35928 -0.00809 0.01784 0.02800 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 3776 N N . LYS B 313 ? 0.29952 0.26940 0.35323 0.00121 0.04072 0.05163 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 3777 C CA . LYS B 313 ? 0.31819 0.27321 0.36959 -0.00473 0.05113 0.05848 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 3778 C C . LYS B 313 ? 0.34740 0.32065 0.39706 -0.01018 0.04965 0.05860 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 3779 O O . LYS B 313 ? 0.40288 0.36696 0.44664 -0.01204 0.05976 0.06724 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 3780 C CB . LYS B 313 ? 0.43367 0.36962 0.47263 0.00787 0.05958 0.07547 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 3781 C CG . LYS B 313 ? 0.61887 0.53888 0.65929 0.01949 0.06209 0.07859 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 3782 C CD . LYS B 313 ? 0.69881 0.58815 0.74606 0.00987 0.07298 0.06979 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 3783 C CE . LYS B 313 ? 0.75392 0.61942 0.79962 0.02410 0.08115 0.07537 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 3784 N NZ . LYS B 313 ? 0.70717 0.59189 0.75806 0.03422 0.07258 0.07028 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 3785 N N . ASP B 314 ? 0.29871 0.29471 0.35236 -0.01237 0.03966 0.04954 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 3786 C CA . ASP B 314 ? 0.31894 0.32993 0.36945 -0.01559 0.03980 0.04861 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 3787 C C . ASP B 314 ? 0.31117 0.33036 0.38189 -0.02699 0.04012 0.03902 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 3788 O O . ASP B 314 ? 0.27018 0.28694 0.35383 -0.03284 0.03605 0.03207 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 3789 C CB . ASP B 314 ? 0.31831 0.34731 0.35864 -0.00932 0.02908 0.04601 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 3790 C CG . ASP B 314 ? 0.33131 0.36843 0.35821 -0.01062 0.03146 0.04644 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 3791 O OD1 . ASP B 314 ? 0.27913 0.30806 0.30267 -0.01414 0.04314 0.05070 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 3792 O OD2 . ASP B 314 ? 0.35289 0.40363 0.37230 -0.00883 0.02277 0.04166 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 3793 N N . ASN B 315 ? 0.26530 0.29407 0.33790 -0.02971 0.04527 0.03909 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 3794 C CA . ASN B 315 ? 0.22095 0.26480 0.31414 -0.03616 0.04254 0.03113 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 3795 C C . ASN B 315 ? 0.20664 0.26066 0.29801 -0.03308 0.02961 0.02348 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 3796 O O . ASN B 315 ? 0.22335 0.27925 0.29832 -0.02662 0.02537 0.02355 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 3797 C CB . ASN B 315 ? 0.19919 0.25065 0.29310 -0.03606 0.05243 0.03252 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 3798 C CG . ASN B 315 ? 0.26092 0.30171 0.35233 -0.03827 0.06901 0.04122 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 3799 O OD1 . ASN B 315 ? 0.25869 0.29938 0.33838 -0.03582 0.07954 0.04339 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 3800 N ND2 . ASN B 315 ? 0.22658 0.25572 0.32706 -0.04358 0.07342 0.04570 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 3801 N N . ILE B 316 ? 0.16751 0.22935 0.27595 -0.03837 0.02306 0.01739 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 3802 C CA . ILE B 316 ? 0.22265 0.29094 0.32816 -0.03610 0.01257 0.01120 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 3803 C C . ILE B 316 ? 0.17057 0.25258 0.29261 -0.03880 0.00965 0.00865 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 3804 O O . ILE B 316 ? 0.20110 0.28858 0.34141 -0.04526 0.00753 0.00866 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 3805 C CB . ILE B 316 ? 0.22268 0.28157 0.32553 -0.03833 0.00651 0.00738 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 3806 C CG1 . ILE B 316 ? 0.26345 0.30709 0.35388 -0.03328 0.01135 0.01169 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 3807 C CG2 . ILE B 316 ? 0.23298 0.29770 0.33076 -0.03594 -0.00161 0.00192 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 3808 C CD1 . ILE B 316 ? 0.27498 0.30153 0.36467 -0.03733 0.01152 0.00793 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 3809 N N . SER B 317 ? 0.16398 0.25175 0.28105 -0.03413 0.00921 0.00686 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 3810 C CA . SER B 317 ? 0.16109 0.25945 0.29356 -0.03361 0.00836 0.00654 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 3811 C C . SER B 317 ? 0.19517 0.29330 0.31852 -0.03059 0.00170 0.00296 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 3812 O O . SER B 317 ? 0.18843 0.28170 0.29620 -0.02822 0.00338 0.00026 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 3813 C CB . SER B 317 ? 0.18511 0.28502 0.32111 -0.03061 0.02102 0.00860 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 3814 O OG . SER B 317 ? 0.20422 0.30595 0.35326 -0.03384 0.02933 0.01307 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 3815 N N . ILE B 318 ? 0.15866 0.26272 0.29148 -0.03135 -0.00622 0.00351 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 3816 C CA . ILE B 318 ? 0.16193 0.26281 0.28379 -0.02894 -0.01132 0.00149 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 3817 C C . ILE B 318 ? 0.17133 0.27993 0.30665 -0.02569 -0.01420 0.00613 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 3818 O O . ILE B 318 ? 0.15846 0.27817 0.31050 -0.02765 -0.02064 0.01001 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 3819 C CB . ILE B 318 ? 0.19593 0.29078 0.30546 -0.03230 -0.01920 -0.00164 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 3820 C CG1 . ILE B 318 ? 0.22060 0.30745 0.32098 -0.03310 -0.01537 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 3821 C CG2 . ILE B 318 ? 0.21222 0.30269 0.30928 -0.02962 -0.02104 -0.00281 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 3822 C CD1 . ILE B 318 ? 0.26263 0.33961 0.35323 -0.03636 -0.01956 -0.00763 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 3823 N N . ILE B 319 ? 0.18024 0.28333 0.30969 -0.02096 -0.00974 0.00633 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 3824 C CA . ILE B 319 ? 0.16846 0.27436 0.30642 -0.01552 -0.01215 0.01266 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 3825 C C . ILE B 319 ? 0.12991 0.22552 0.24806 -0.01563 -0.01568 0.01152 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 3826 O O . ILE B 319 ? 0.17102 0.25683 0.27663 -0.01705 -0.00884 0.00619 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 3827 C CB . ILE B 319 ? 0.17184 0.27418 0.32013 -0.00910 0.00093 0.01473 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 3828 C CG1 . ILE B 319 ? 0.14803 0.25842 0.31327 -0.00904 0.00868 0.01526 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 3829 C CG2 . ILE B 319 ? 0.17314 0.27703 0.33245 -0.00077 -0.00082 0.02410 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 3830 C CD1 . ILE B 319 ? 0.19724 0.30007 0.36971 -0.00229 0.02549 0.01574 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 3831 N N . VAL B 320 ? 0.15778 0.25654 0.27258 -0.01509 -0.02648 0.01650 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 3832 C CA . VAL B 320 ? 0.20083 0.28813 0.29456 -0.01452 -0.02801 0.01730 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 3833 C C . VAL B 320 ? 0.15593 0.24162 0.25461 -0.00634 -0.02778 0.02788 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 3834 O O . VAL B 320 ? 0.19649 0.29552 0.30995 -0.00241 -0.03698 0.03616 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 3835 C CB . VAL B 320 ? 0.19479 0.28187 0.27234 -0.01988 -0.03951 0.01519 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 3836 C CG1 . VAL B 320 ? 0.22339 0.29698 0.27651 -0.01833 -0.03863 0.01757 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 3837 C CG2 . VAL B 320 ? 0.17890 0.26323 0.25191 -0.02608 -0.03713 0.00578 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 3838 N N . ILE B 321 ? 0.19356 0.26363 0.28220 -0.00377 -0.01723 0.02848 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 3839 C CA . ILE B 321 ? 0.23110 0.29352 0.32291 0.00533 -0.01353 0.03974 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 3840 C C . ILE B 321 ? 0.23015 0.27749 0.29652 0.00489 -0.01315 0.04342 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 3841 O O . ILE B 321 ? 0.25077 0.28611 0.30510 -0.00097 -0.00340 0.03590 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 3842 C CB . ILE B 321 ? 0.24992 0.30087 0.35258 0.00836 0.00329 0.03728 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 3843 C CG1 . ILE B 321 ? 0.25942 0.32320 0.38378 0.00938 0.00565 0.03414 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 3844 C CG2 . ILE B 321 ? 0.33496 0.37174 0.43957 0.01892 0.01019 0.04974 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 3845 C CD1 . ILE B 321 ? 0.25268 0.30341 0.37620 0.00652 0.02179 0.02446 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 3846 N N . ASP B 322 ? 0.24822 0.29751 0.30673 0.01083 -0.02376 0.05561 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 3847 C CA . ASP B 322 ? 0.25656 0.28885 0.28653 0.01156 -0.02206 0.06150 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 3848 C C . ASP B 322 ? 0.28991 0.30302 0.32218 0.01946 -0.00737 0.07086 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 3849 O O . ASP B 322 ? 0.32767 0.34363 0.37608 0.03045 -0.00880 0.08288 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 3850 C CB . ASP B 322 ? 0.28495 0.32621 0.29960 0.01409 -0.04125 0.07113 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 3851 C CG . ASP B 322 ? 0.36559 0.38737 0.34188 0.01322 -0.03925 0.07570 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 3852 O OD1 . ASP B 322 ? 0.37320 0.37599 0.33997 0.01080 -0.02156 0.07208 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 3853 O OD2 . ASP B 322 ? 0.35970 0.38566 0.31468 0.01395 -0.05534 0.08263 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 3854 N N . LEU B 323 ? 0.31537 0.30873 0.33386 0.01391 0.00780 0.06576 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 3855 C CA . LEU B 323 ? 0.31770 0.28763 0.33697 0.01812 0.02480 0.07216 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 3856 C C . LEU B 323 ? 0.37279 0.32343 0.36611 0.02348 0.02765 0.08712 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 3857 O O . LEU B 323 ? 0.38993 0.31671 0.38191 0.02710 0.04345 0.09424 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 3858 C CB . LEU B 323 ? 0.31380 0.27457 0.33749 0.00621 0.04055 0.05675 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 3859 C CG . LEU B 323 ? 0.32149 0.29532 0.36638 0.00164 0.04075 0.04346 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 3860 C CD1 . LEU B 323 ? 0.29962 0.26819 0.34501 -0.01163 0.05187 0.02882 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 3861 C CD2 . LEU B 323 ? 0.31470 0.28222 0.37647 0.01124 0.04663 0.04913 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 3862 N N . LYS B 324 ? 0.33399 0.29119 0.30387 0.02358 0.01399 0.09193 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 3863 C CA . LYS B 324 ? 0.39946 0.33751 0.33818 0.02927 0.01574 0.10764 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 3864 C C . LYS B 324 ? 0.44900 0.39368 0.38978 0.04441 0.00085 0.12779 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 3865 O O . LYS B 324 ? 0.53684 0.50824 0.49049 0.04657 -0.01934 0.12798 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 3866 C CB . LYS B 324 ? 0.47633 0.41477 0.38204 0.02149 0.00973 0.10230 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 3867 C CG . LYS B 324 ? 0.55062 0.47990 0.45219 0.00952 0.02758 0.08766 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 3868 C CD . LYS B 324 ? 0.59545 0.49657 0.48189 0.00923 0.04900 0.09587 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 3869 C CE . LYS B 324 ? 0.59587 0.49409 0.47997 -0.00296 0.06482 0.08224 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 3870 N NZ . LYS B 324 ? 0.67218 0.54628 0.55311 -0.00679 0.08872 0.08722 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 3871 N N . ALA B 325 ? 0.56105 0.48202 0.49071 0.05483 0.01097 0.14575 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 3872 C CA . ALA B 325 ? 0.71068 0.63813 0.64172 0.07190 -0.00350 0.16888 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 3873 C C . ALA B 325 ? 0.75602 0.70051 0.65743 0.07128 -0.02939 0.17518 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 3874 O O . ALA B 325 ? 0.80609 0.77779 0.72159 0.07885 -0.05232 0.18458 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 3875 C CB . ALA B 325 ? 0.71277 0.60571 0.63178 0.08340 0.01466 0.18823 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 3876 N N . GLN B 326 ? 0.64895 0.57821 0.50947 0.06141 -0.02568 0.16937 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 3877 C CA . GLN B 326 ? 0.72553 0.66439 0.54897 0.05884 -0.04807 0.17296 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 3878 C C . GLN B 326 ? 0.70914 0.63551 0.50176 0.04325 -0.03829 0.15420 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 3879 O O . GLN B 326 ? 0.69865 0.60564 0.49263 0.03757 -0.01339 0.14589 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 3880 C CB . GLN B 326 ? 0.80473 0.72869 0.59450 0.07249 -0.05452 0.20003 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 3881 C CG . GLN B 326 ? 0.98055 0.92433 0.80070 0.09060 -0.07092 0.22191 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 3882 C CD . GLN B 326 ? 1.01489 1.00115 0.84911 0.08874 -0.10505 0.22039 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 3883 O OE1 . GLN B 326 ? 1.01344 1.02699 0.89750 0.09277 -0.11149 0.21862 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 3884 N NE2 . GLN B 326 ? 0.96213 0.95306 0.75164 0.08171 -0.12604 0.22086 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 3885 N N . ARG B 327 ? 0.66302 0.60113 0.42962 0.03587 -0.05761 0.14704 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 3886 C CA . ARG B 327 ? 0.72047 0.64671 0.45890 0.02229 -0.04791 0.12830 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 3887 C C . ARG B 327 ? 0.92934 0.84396 0.60829 0.02020 -0.06060 0.13386 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 3888 O O . ARG B 327 ? 0.74774 0.67997 0.41561 0.01536 -0.08605 0.12959 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 3889 C CB . ARG B 327 ? 0.69213 0.64032 0.46024 0.01228 -0.05443 0.10711 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 3890 C CG . ARG B 327 ? 0.52903 0.48560 0.34795 0.01356 -0.04058 0.10114 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 3891 C CD . ARG B 327 ? 0.43540 0.40968 0.27680 0.00407 -0.04512 0.08181 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 3892 N NE . ARG B 327 ? 0.41667 0.39689 0.29812 0.00347 -0.03134 0.07414 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 3893 C CZ . ARG B 327 ? 0.41558 0.38548 0.30036 -0.00190 -0.01170 0.06411 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 3894 N NH1 . ARG B 327 ? 0.45661 0.40917 0.31077 -0.00589 -0.00025 0.06139 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 3895 N NH2 . ARG B 327 ? 0.36630 0.34412 0.28499 -0.00347 -0.00323 0.05701 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 #