data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Infantes, L." 1 0000-0001-6932-4212 "Albert, A." 2 0000-0002-0026-6816 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE CsPYL1-iSB9-HAB1 TERNARY COMPLEX" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CsPYL1, HAB1, Phosphatase ABA receptor inhibitor complex, PLANT PROTEIN" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "Sci Adv" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2375-2548 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 9 _citation.language ? _citation.page_first eade9948 _citation.page_last eade9948 _citation.title "Structure-guided engineering of a receptor-agonist pair for inducible activation of the ABA adaptive response to drought." _citation.year 2023 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1126/sciadv.ade9948 _citation.pdbx_database_id_PubMed 36897942 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Lozano-Juste, J." 1 0000-0001-7034-566X primary "Infantes, L." 2 0000-0001-6932-4212 primary "Garcia-Maquilon, I." 3 ? primary "Ruiz-Partida, R." 4 ? primary "Merilo, E." 5 0000-0003-1767-6413 primary "Benavente, J.L." 6 ? primary "Velazquez-Campoy, A." 7 0000-0001-5702-4538 primary "Coego, A." 8 0000-0002-2459-4291 primary "Bono, M." 9 0000-0002-6495-7069 primary "Forment, J." 10 0000-0002-1872-4061 primary "Pampin, B." 11 ? primary "Destito, P." 12 ? primary "Monteiro, A." 13 0000-0002-9786-3640 primary "Rodriguez, R." 14 0000-0002-6624-541X primary "Cruces, J." 15 ? primary "Rodriguez, P.L." 16 0000-0002-5886-9425 primary "Albert, A." 17 0000-0002-0026-6816 # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNVISGLPAATSTERLDILDDDRQVTGFSIIGGEHRLRNYRSVTSVHGFNR DGAICTVVLESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; ;MNNNKAEADTSSSMADPETRPTYTTHHLAIPSGVTQDEFDELKQSVVEFHTYQLSQNQCSSLLAQRIRAPNDVVWSIVRR FDQPQTYKHFIKSCSVSDNFTMAVGSTRDVNVISGLPAATSTERLDILDDDRQVTGFSIIGGEHRLRNYRSVTSVHGFNR DGAICTVVLESYVVDVPEGNTEEDTRLFADTVVKLNLQKLVSVAESQVI ; A ? 2 "polypeptide(L)" no no ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHAGMSPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; ;RSVYELDCIPLWGVVSIQGNRSEMEDAFAVSPHFLKLPIKMLMGDHAGMSPSLTHLTGHFFGVYDGHGGHKVADYCRDRL HFALAEEIERIKDELCKRNTGEGRQVQWDKVFTSCFLTVDGEIEGKIGRAVVGSSDKVLEAVASETVGSTAVVALVCSSH IVVSNCGDSRAVLFRGKEAMPLSVDHKPDREDEYARIENAGGKVIQWQGARVFGVLAMSRSIGDRYLKPYVIPEPEVTFM PRSREDECLILASDGLWDVMNNQEVCEIARRRILMWHKKNGAPPLAERGKGIDPACQAAADYLSMLALQKGSKDNISIIV IDLKAQRKFKTRT ; B ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ASN n 1 3 ASN n 1 4 ASN n 1 5 LYS n 1 6 ALA n 1 7 GLU n 1 8 ALA n 1 9 ASP n 1 10 THR n 1 11 SER n 1 12 SER n 1 13 SER n 1 14 MET n 1 15 ALA n 1 16 ASP n 1 17 PRO n 1 18 GLU n 1 19 THR n 1 20 ARG n 1 21 PRO n 1 22 THR n 1 23 TYR n 1 24 THR n 1 25 THR n 1 26 HIS n 1 27 HIS n 1 28 LEU n 1 29 ALA n 1 30 ILE n 1 31 PRO n 1 32 SER n 1 33 GLY n 1 34 VAL n 1 35 THR n 1 36 GLN n 1 37 ASP n 1 38 GLU n 1 39 PHE n 1 40 ASP n 1 41 GLU n 1 42 LEU n 1 43 LYS n 1 44 GLN n 1 45 SER n 1 46 VAL n 1 47 VAL n 1 48 GLU n 1 49 PHE n 1 50 HIS n 1 51 THR n 1 52 TYR n 1 53 GLN n 1 54 LEU n 1 55 SER n 1 56 GLN n 1 57 ASN n 1 58 GLN n 1 59 CYS n 1 60 SER n 1 61 SER n 1 62 LEU n 1 63 LEU n 1 64 ALA n 1 65 GLN n 1 66 ARG n 1 67 ILE n 1 68 ARG n 1 69 ALA n 1 70 PRO n 1 71 ASN n 1 72 ASP n 1 73 VAL n 1 74 VAL n 1 75 TRP n 1 76 SER n 1 77 ILE n 1 78 VAL n 1 79 ARG n 1 80 ARG n 1 81 PHE n 1 82 ASP n 1 83 GLN n 1 84 PRO n 1 85 GLN n 1 86 THR n 1 87 TYR n 1 88 LYS n 1 89 HIS n 1 90 PHE n 1 91 ILE n 1 92 LYS n 1 93 SER n 1 94 CYS n 1 95 SER n 1 96 VAL n 1 97 SER n 1 98 ASP n 1 99 ASN n 1 100 PHE n 1 101 THR n 1 102 MET n 1 103 ALA n 1 104 VAL n 1 105 GLY n 1 106 SER n 1 107 THR n 1 108 ARG n 1 109 ASP n 1 110 VAL n 1 111 ASN n 1 112 VAL n 1 113 ILE n 1 114 SER n 1 115 GLY n 1 116 LEU n 1 117 PRO n 1 118 ALA n 1 119 ALA n 1 120 THR n 1 121 SER n 1 122 THR n 1 123 GLU n 1 124 ARG n 1 125 LEU n 1 126 ASP n 1 127 ILE n 1 128 LEU n 1 129 ASP n 1 130 ASP n 1 131 ASP n 1 132 ARG n 1 133 GLN n 1 134 VAL n 1 135 THR n 1 136 GLY n 1 137 PHE n 1 138 SER n 1 139 ILE n 1 140 ILE n 1 141 GLY n 1 142 GLY n 1 143 GLU n 1 144 HIS n 1 145 ARG n 1 146 LEU n 1 147 ARG n 1 148 ASN n 1 149 TYR n 1 150 ARG n 1 151 SER n 1 152 VAL n 1 153 THR n 1 154 SER n 1 155 VAL n 1 156 HIS n 1 157 GLY n 1 158 PHE n 1 159 ASN n 1 160 ARG n 1 161 ASP n 1 162 GLY n 1 163 ALA n 1 164 ILE n 1 165 CYS n 1 166 THR n 1 167 VAL n 1 168 VAL n 1 169 LEU n 1 170 GLU n 1 171 SER n 1 172 TYR n 1 173 VAL n 1 174 VAL n 1 175 ASP n 1 176 VAL n 1 177 PRO n 1 178 GLU n 1 179 GLY n 1 180 ASN n 1 181 THR n 1 182 GLU n 1 183 GLU n 1 184 ASP n 1 185 THR n 1 186 ARG n 1 187 LEU n 1 188 PHE n 1 189 ALA n 1 190 ASP n 1 191 THR n 1 192 VAL n 1 193 VAL n 1 194 LYS n 1 195 LEU n 1 196 ASN n 1 197 LEU n 1 198 GLN n 1 199 LYS n 1 200 LEU n 1 201 VAL n 1 202 SER n 1 203 VAL n 1 204 ALA n 1 205 GLU n 1 206 SER n 1 207 GLN n 1 208 VAL n 1 209 ILE n 2 1 ARG n 2 2 SER n 2 3 VAL n 2 4 TYR n 2 5 GLU n 2 6 LEU n 2 7 ASP n 2 8 CYS n 2 9 ILE n 2 10 PRO n 2 11 LEU n 2 12 TRP n 2 13 GLY n 2 14 VAL n 2 15 VAL n 2 16 SER n 2 17 ILE n 2 18 GLN n 2 19 GLY n 2 20 ASN n 2 21 ARG n 2 22 SER n 2 23 GLU n 2 24 MET n 2 25 GLU n 2 26 ASP n 2 27 ALA n 2 28 PHE n 2 29 ALA n 2 30 VAL n 2 31 SER n 2 32 PRO n 2 33 HIS n 2 34 PHE n 2 35 LEU n 2 36 LYS n 2 37 LEU n 2 38 PRO n 2 39 ILE n 2 40 LYS n 2 41 MET n 2 42 LEU n 2 43 MET n 2 44 GLY n 2 45 ASP n 2 46 HIS n 2 47 ALA n 2 48 GLY n 2 49 MET n 2 50 SER n 2 51 PRO n 2 52 SER n 2 53 LEU n 2 54 THR n 2 55 HIS n 2 56 LEU n 2 57 THR n 2 58 GLY n 2 59 HIS n 2 60 PHE n 2 61 PHE n 2 62 GLY n 2 63 VAL n 2 64 TYR n 2 65 ASP n 2 66 GLY n 2 67 HIS n 2 68 GLY n 2 69 GLY n 2 70 HIS n 2 71 LYS n 2 72 VAL n 2 73 ALA n 2 74 ASP n 2 75 TYR n 2 76 CYS n 2 77 ARG n 2 78 ASP n 2 79 ARG n 2 80 LEU n 2 81 HIS n 2 82 PHE n 2 83 ALA n 2 84 LEU n 2 85 ALA n 2 86 GLU n 2 87 GLU n 2 88 ILE n 2 89 GLU n 2 90 ARG n 2 91 ILE n 2 92 LYS n 2 93 ASP n 2 94 GLU n 2 95 LEU n 2 96 CYS n 2 97 LYS n 2 98 ARG n 2 99 ASN n 2 100 THR n 2 101 GLY n 2 102 GLU n 2 103 GLY n 2 104 ARG n 2 105 GLN n 2 106 VAL n 2 107 GLN n 2 108 TRP n 2 109 ASP n 2 110 LYS n 2 111 VAL n 2 112 PHE n 2 113 THR n 2 114 SER n 2 115 CYS n 2 116 PHE n 2 117 LEU n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 ASP n 2 121 GLY n 2 122 GLU n 2 123 ILE n 2 124 GLU n 2 125 GLY n 2 126 LYS n 2 127 ILE n 2 128 GLY n 2 129 ARG n 2 130 ALA n 2 131 VAL n 2 132 VAL n 2 133 GLY n 2 134 SER n 2 135 SER n 2 136 ASP n 2 137 LYS n 2 138 VAL n 2 139 LEU n 2 140 GLU n 2 141 ALA n 2 142 VAL n 2 143 ALA n 2 144 SER n 2 145 GLU n 2 146 THR n 2 147 VAL n 2 148 GLY n 2 149 SER n 2 150 THR n 2 151 ALA n 2 152 VAL n 2 153 VAL n 2 154 ALA n 2 155 LEU n 2 156 VAL n 2 157 CYS n 2 158 SER n 2 159 SER n 2 160 HIS n 2 161 ILE n 2 162 VAL n 2 163 VAL n 2 164 SER n 2 165 ASN n 2 166 CYS n 2 167 GLY n 2 168 ASP n 2 169 SER n 2 170 ARG n 2 171 ALA n 2 172 VAL n 2 173 LEU n 2 174 PHE n 2 175 ARG n 2 176 GLY n 2 177 LYS n 2 178 GLU n 2 179 ALA n 2 180 MET n 2 181 PRO n 2 182 LEU n 2 183 SER n 2 184 VAL n 2 185 ASP n 2 186 HIS n 2 187 LYS n 2 188 PRO n 2 189 ASP n 2 190 ARG n 2 191 GLU n 2 192 ASP n 2 193 GLU n 2 194 TYR n 2 195 ALA n 2 196 ARG n 2 197 ILE n 2 198 GLU n 2 199 ASN n 2 200 ALA n 2 201 GLY n 2 202 GLY n 2 203 LYS n 2 204 VAL n 2 205 ILE n 2 206 GLN n 2 207 TRP n 2 208 GLN n 2 209 GLY n 2 210 ALA n 2 211 ARG n 2 212 VAL n 2 213 PHE n 2 214 GLY n 2 215 VAL n 2 216 LEU n 2 217 ALA n 2 218 MET n 2 219 SER n 2 220 ARG n 2 221 SER n 2 222 ILE n 2 223 GLY n 2 224 ASP n 2 225 ARG n 2 226 TYR n 2 227 LEU n 2 228 LYS n 2 229 PRO n 2 230 TYR n 2 231 VAL n 2 232 ILE n 2 233 PRO n 2 234 GLU n 2 235 PRO n 2 236 GLU n 2 237 VAL n 2 238 THR n 2 239 PHE n 2 240 MET n 2 241 PRO n 2 242 ARG n 2 243 SER n 2 244 ARG n 2 245 GLU n 2 246 ASP n 2 247 GLU n 2 248 CYS n 2 249 LEU n 2 250 ILE n 2 251 LEU n 2 252 ALA n 2 253 SER n 2 254 ASP n 2 255 GLY n 2 256 LEU n 2 257 TRP n 2 258 ASP n 2 259 VAL n 2 260 MET n 2 261 ASN n 2 262 ASN n 2 263 GLN n 2 264 GLU n 2 265 VAL n 2 266 CYS n 2 267 GLU n 2 268 ILE n 2 269 ALA n 2 270 ARG n 2 271 ARG n 2 272 ARG n 2 273 ILE n 2 274 LEU n 2 275 MET n 2 276 TRP n 2 277 HIS n 2 278 LYS n 2 279 LYS n 2 280 ASN n 2 281 GLY n 2 282 ALA n 2 283 PRO n 2 284 PRO n 2 285 LEU n 2 286 ALA n 2 287 GLU n 2 288 ARG n 2 289 GLY n 2 290 LYS n 2 291 GLY n 2 292 ILE n 2 293 ASP n 2 294 PRO n 2 295 ALA n 2 296 CYS n 2 297 GLN n 2 298 ALA n 2 299 ALA n 2 300 ALA n 2 301 ASP n 2 302 TYR n 2 303 LEU n 2 304 SER n 2 305 MET n 2 306 LEU n 2 307 ALA n 2 308 LEU n 2 309 GLN n 2 310 LYS n 2 311 GLY n 2 312 SER n 2 313 LYS n 2 314 ASP n 2 315 ASN n 2 316 ILE n 2 317 SER n 2 318 ILE n 2 319 ILE n 2 320 VAL n 2 321 ILE n 2 322 ASP n 2 323 LEU n 2 324 LYS n 2 325 ALA n 2 326 GLN n 2 327 ARG n 2 328 LYS n 2 329 PHE n 2 330 LYS n 2 331 THR n 2 332 ARG n 2 333 THR n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man CsPYL1 23293.822 1 ? ? ? ? 2 polymer man "Protein phosphatase 2C 16" 36971.438 1 3.1.3.16 ? ? ? 3 non-polymer syn "~{N}-[(1-ethyl-4-methyl-2-oxidanylidene-quinolin-6-yl)methyl]benzenesulfonamide" 356.439 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION" 54.938 4 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "CHLORIDE ION" 35.453 6 ? ? ? ? 6 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 165 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 ASN 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 ASN 3 3 ? ? ? A ? n A 1 4 ASN 4 4 ? ? ? A ? n A 1 5 LYS 5 5 ? ? ? A ? n A 1 6 ALA 6 6 ? ? ? A ? n A 1 7 GLU 7 7 ? ? ? A ? n A 1 8 ALA 8 8 ? ? ? A ? n A 1 9 ASP 9 9 ? ? ? A ? n A 1 10 THR 10 10 ? ? ? A ? n A 1 11 SER 11 11 ? ? ? A ? n A 1 12 SER 12 12 ? ? ? A ? n A 1 13 SER 13 13 ? ? ? A ? n A 1 14 MET 14 14 ? ? ? A ? n A 1 15 ALA 15 15 ? ? ? A ? n A 1 16 ASP 16 16 ? ? ? A ? n A 1 17 PRO 17 17 ? ? ? A ? n A 1 18 GLU 18 18 ? ? ? A ? n A 1 19 THR 19 19 ? ? ? A ? n A 1 20 ARG 20 20 ? ? ? A ? n A 1 21 PRO 21 21 21 PRO PRO A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A ? n A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A ? n A 1 25 THR 25 25 25 THR THR A ? n A 1 26 HIS 26 26 26 HIS HIS A ? n A 1 27 HIS 27 27 27 HIS HIS A ? n A 1 28 LEU 28 28 28 LEU LEU A ? n A 1 29 ALA 29 29 29 ALA ALA A ? n A 1 30 ILE 30 30 30 ILE ILE A ? n A 1 31 PRO 31 31 31 PRO PRO A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 GLY 33 33 33 GLY GLY A ? n A 1 34 VAL 34 34 34 VAL VAL A ? n A 1 35 THR 35 35 35 THR THR A ? n A 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A ? n A 1 37 ASP 37 37 37 ASP ASP A ? n A 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A ? n A 1 39 PHE 39 39 39 PHE PHE A ? n A 1 40 ASP 40 40 40 ASP ASP A ? n A 1 41 GLU 41 41 41 GLU GLU A ? n A 1 42 LEU 42 42 42 LEU LEU A ? n A 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS A ? n A 1 44 GLN 44 44 44 GLN GLN A ? n A 1 45 SER 45 45 45 SER SER A ? n A 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL A ? n A 1 47 VAL 47 47 47 VAL VAL A ? n A 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU A ? n A 1 49 PHE 49 49 49 PHE PHE A ? n A 1 50 HIS 50 50 50 HIS HIS A ? n A 1 51 THR 51 51 51 THR THR A ? n A 1 52 TYR 52 52 52 TYR TYR A ? n A 1 53 GLN 53 53 53 GLN GLN A ? n A 1 54 LEU 54 54 54 LEU LEU A ? n A 1 55 SER 55 55 55 SER SER A ? n A 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A ? n A 1 57 ASN 57 57 57 ASN ASN A ? n A 1 58 GLN 58 58 58 GLN GLN A ? n A 1 59 CYS 59 59 59 CYS CYS A ? n A 1 60 SER 60 60 60 SER SER A ? n A 1 61 SER 61 61 61 SER SER A ? n A 1 62 LEU 62 62 62 LEU LEU A ? n A 1 63 LEU 63 63 63 LEU LEU A ? n A 1 64 ALA 64 64 64 ALA ALA A ? n A 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN A ? n A 1 66 ARG 66 66 66 ARG ARG A ? n A 1 67 ILE 67 67 67 ILE ILE A ? n A 1 68 ARG 68 68 68 ARG ARG A ? n A 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA A ? n A 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A ? n A 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A ? n A 1 72 ASP 72 72 72 ASP ASP A ? n A 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A ? n A 1 74 VAL 74 74 74 VAL VAL A ? n A 1 75 TRP 75 75 75 TRP TRP A ? n A 1 76 SER 76 76 76 SER SER A ? n A 1 77 ILE 77 77 77 ILE ILE A ? n A 1 78 VAL 78 78 78 VAL VAL A ? n A 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A ? n A 1 80 ARG 80 80 80 ARG ARG A ? n A 1 81 PHE 81 81 81 PHE PHE A ? n A 1 82 ASP 82 82 82 ASP ASP A ? n A 1 83 GLN 83 83 83 GLN GLN A ? n A 1 84 PRO 84 84 84 PRO PRO A ? n A 1 85 GLN 85 85 85 GLN GLN A ? n A 1 86 THR 86 86 86 THR THR A ? n A 1 87 TYR 87 87 87 TYR TYR A ? n A 1 88 LYS 88 88 88 LYS LYS A ? n A 1 89 HIS 89 89 89 HIS HIS A ? n A 1 90 PHE 90 90 90 PHE PHE A ? n A 1 91 ILE 91 91 91 ILE ILE A ? n A 1 92 LYS 92 92 92 LYS LYS A ? n A 1 93 SER 93 93 93 SER SER A ? n A 1 94 CYS 94 94 94 CYS CYS A ? n A 1 95 SER 95 95 95 SER SER A ? n A 1 96 VAL 96 96 96 VAL VAL A ? n A 1 97 SER 97 97 97 SER SER A ? n A 1 98 ASP 98 98 98 ASP ASP A ? n A 1 99 ASN 99 99 99 ASN ASN A ? n A 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A ? n A 1 101 THR 101 101 101 THR THR A ? n A 1 102 MET 102 102 102 MET MET A ? n A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n A 1 110 VAL 110 110 110 VAL VAL A ? n A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A ? n A 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A ? n A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY A ? n A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n A 1 117 PRO 117 117 117 PRO PRO A ? n A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A ? n A 1 121 SER 121 121 121 SER SER A ? n A 1 122 THR 122 122 122 THR THR A ? n A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A ? n A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n A 1 126 ASP 126 126 126 ASP ASP A ? n A 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A ? n A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A ? n A 1 130 ASP 130 130 130 ASP ASP A ? n A 1 131 ASP 131 131 131 ASP ASP A ? n A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n A 1 133 GLN 133 133 133 GLN GLN A ? n A 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A ? n A 1 135 THR 135 135 135 THR THR A ? n A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n A 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE A ? n A 1 140 ILE 140 140 140 ILE ILE A ? n A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY A ? n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A ? n A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n A 1 144 HIS 144 144 144 HIS HIS A ? n A 1 145 ARG 145 145 145 ARG ARG A ? n A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A ? n A 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A ? n A 1 148 ASN 148 148 148 ASN ASN A ? n A 1 149 TYR 149 149 149 TYR TYR A ? n A 1 150 ARG 150 150 150 ARG ARG A ? n A 1 151 SER 151 151 151 SER SER A ? n A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A ? n A 1 153 THR 153 153 153 THR THR A ? n A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n A 1 155 VAL 155 155 155 VAL VAL A ? n A 1 156 HIS 156 156 156 HIS HIS A ? n A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A ? n A 1 158 PHE 158 158 158 PHE PHE A ? n A 1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A ? n A 1 160 ARG 160 160 160 ARG ARG A ? n A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n A 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A ? n A 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A ? n A 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A ? n A 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS A ? n A 1 166 THR 166 166 166 THR THR A ? n A 1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A ? n A 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL A ? n A 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A ? n A 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A ? n A 1 171 SER 171 171 171 SER SER A ? n A 1 172 TYR 172 172 172 TYR TYR A ? n A 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A ? n A 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A ? n A 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP A ? n A 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A ? n A 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A ? n A 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A ? n A 1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A ? n A 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A ? n A 1 181 THR 181 181 181 THR THR A ? n A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n A 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A ? n A 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP A ? n A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A ? n A 1 187 LEU 187 187 187 LEU LEU A ? n A 1 188 PHE 188 188 188 PHE PHE A ? n A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A ? n A 1 191 THR 191 191 191 THR THR A ? n A 1 192 VAL 192 192 192 VAL VAL A ? n A 1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A ? n A 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS A ? n A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A ? n A 1 196 ASN 196 196 196 ASN ASN A ? n A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n A 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS A ? n A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU A ? n A 1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A ? n A 1 202 SER 202 202 202 SER SER A ? n A 1 203 VAL 203 203 203 VAL VAL A ? n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A ? n A 1 205 GLU 205 205 205 GLU GLU A ? n A 1 206 SER 206 206 206 SER SER A ? n A 1 207 GLN 207 207 207 GLN GLN A ? n A 1 208 VAL 208 208 ? ? ? A ? n A 1 209 ILE 209 209 ? ? ? A ? n B 2 1 ARG 1 179 ? ? ? B ? n B 2 2 SER 2 180 ? ? ? B ? n B 2 3 VAL 3 181 ? ? ? B ? n B 2 4 TYR 4 182 ? ? ? B ? n B 2 5 GLU 5 183 ? ? ? B ? n B 2 6 LEU 6 184 ? ? ? B ? n B 2 7 ASP 7 185 ? ? ? B ? n B 2 8 CYS 8 186 186 CYS CYS B ? n B 2 9 ILE 9 187 187 ILE ILE B ? n B 2 10 PRO 10 188 188 PRO PRO B ? n B 2 11 LEU 11 189 189 LEU LEU B ? n B 2 12 TRP 12 190 190 TRP TRP B ? n B 2 13 GLY 13 191 191 GLY GLY B ? n B 2 14 VAL 14 192 192 VAL VAL B ? n B 2 15 VAL 15 193 193 VAL VAL B ? n B 2 16 SER 16 194 194 SER SER B ? n B 2 17 ILE 17 195 195 ILE ILE B ? n B 2 18 GLN 18 196 196 GLN GLN B ? n B 2 19 GLY 19 197 197 GLY GLY B ? n B 2 20 ASN 20 198 198 ASN ASN B ? n B 2 21 ARG 21 199 199 ARG ARG B ? n B 2 22 SER 22 200 200 SER SER B ? n B 2 23 GLU 23 201 201 GLU GLU B ? n B 2 24 MET 24 202 202 MET MET B ? n B 2 25 GLU 25 203 203 GLU GLU B ? n B 2 26 ASP 26 204 204 ASP ASP B ? n B 2 27 ALA 27 205 205 ALA ALA B ? n B 2 28 PHE 28 206 206 PHE PHE B ? n B 2 29 ALA 29 207 207 ALA ALA B ? n B 2 30 VAL 30 208 208 VAL VAL B ? n B 2 31 SER 31 209 209 SER SER B ? n B 2 32 PRO 32 210 210 PRO PRO B ? n B 2 33 HIS 33 211 211 HIS HIS B ? n B 2 34 PHE 34 212 212 PHE PHE B ? n B 2 35 LEU 35 213 213 LEU LEU B ? n B 2 36 LYS 36 214 214 LYS LYS B ? n B 2 37 LEU 37 215 215 LEU LEU B ? n B 2 38 PRO 38 216 216 PRO PRO B ? n B 2 39 ILE 39 217 217 ILE ILE B ? n B 2 40 LYS 40 218 218 LYS LYS B ? n B 2 41 MET 41 219 219 MET MET B ? n B 2 42 LEU 42 220 220 LEU LEU B ? n B 2 43 MET 43 221 221 MET MET B ? n B 2 44 GLY 44 222 222 GLY GLY B ? n B 2 45 ASP 45 223 223 ASP ASP B ? n B 2 46 HIS 46 224 224 HIS HIS B ? n B 2 47 ALA 47 225 225 ALA ALA B ? n B 2 48 GLY 48 226 ? ? ? B ? n B 2 49 MET 49 227 ? ? ? B ? n B 2 50 SER 50 228 ? ? ? B ? n B 2 51 PRO 51 229 ? ? ? B ? n B 2 52 SER 52 230 ? ? ? B ? n B 2 53 LEU 53 231 ? ? ? B ? n B 2 54 THR 54 232 232 THR THR B ? n B 2 55 HIS 55 233 233 HIS HIS B ? n B 2 56 LEU 56 234 234 LEU LEU B ? n B 2 57 THR 57 235 235 THR THR B ? n B 2 58 GLY 58 236 236 GLY GLY B ? n B 2 59 HIS 59 237 237 HIS HIS B ? n B 2 60 PHE 60 238 238 PHE PHE B ? n B 2 61 PHE 61 239 239 PHE PHE B ? n B 2 62 GLY 62 240 240 GLY GLY B ? n B 2 63 VAL 63 241 241 VAL VAL B ? n B 2 64 TYR 64 242 242 TYR TYR B ? n B 2 65 ASP 65 243 243 ASP ASP B ? n B 2 66 GLY 66 244 244 GLY GLY B ? n B 2 67 HIS 67 245 245 HIS HIS B ? n B 2 68 GLY 68 246 246 GLY GLY B ? n B 2 69 GLY 69 247 247 GLY GLY B ? n B 2 70 HIS 70 248 248 HIS HIS B ? n B 2 71 LYS 71 249 249 LYS LYS B ? n B 2 72 VAL 72 250 250 VAL VAL B ? n B 2 73 ALA 73 251 251 ALA ALA B ? n B 2 74 ASP 74 252 252 ASP ASP B ? n B 2 75 TYR 75 253 253 TYR TYR B ? n B 2 76 CYS 76 254 254 CYS CYS B ? n B 2 77 ARG 77 255 255 ARG ARG B ? n B 2 78 ASP 78 256 256 ASP ASP B ? n B 2 79 ARG 79 257 257 ARG ARG B ? n B 2 80 LEU 80 258 258 LEU LEU B ? n B 2 81 HIS 81 259 259 HIS HIS B ? n B 2 82 PHE 82 260 260 PHE PHE B ? n B 2 83 ALA 83 261 261 ALA ALA B ? n B 2 84 LEU 84 262 262 LEU LEU B ? n B 2 85 ALA 85 263 263 ALA ALA B ? n B 2 86 GLU 86 264 264 GLU GLU B ? n B 2 87 GLU 87 265 265 GLU GLU B ? n B 2 88 ILE 88 266 266 ILE ILE B ? n B 2 89 GLU 89 267 267 GLU GLU B ? n B 2 90 ARG 90 268 268 ARG ARG B ? n B 2 91 ILE 91 269 269 ILE ILE B ? n B 2 92 LYS 92 270 270 LYS LYS B ? n B 2 93 ASP 93 271 271 ASP ASP B ? n B 2 94 GLU 94 272 272 GLU GLU B ? n B 2 95 LEU 95 273 273 LEU LEU B ? n B 2 96 CYS 96 274 ? ? ? B ? n B 2 97 LYS 97 275 ? ? ? B ? n B 2 98 ARG 98 276 ? ? ? B ? n B 2 99 ASN 99 277 ? ? ? B ? n B 2 100 THR 100 278 ? ? ? B ? n B 2 101 GLY 101 279 ? ? ? B ? n B 2 102 GLU 102 280 ? ? ? B ? n B 2 103 GLY 103 281 281 GLY GLY B ? n B 2 104 ARG 104 282 282 ARG ARG B ? n B 2 105 GLN 105 283 283 GLN GLN B ? n B 2 106 VAL 106 284 284 VAL VAL B ? n B 2 107 GLN 107 285 285 GLN GLN B ? n B 2 108 TRP 108 286 286 TRP TRP B ? n B 2 109 ASP 109 287 287 ASP ASP B ? n B 2 110 LYS 110 288 288 LYS LYS B ? n B 2 111 VAL 111 289 289 VAL VAL B ? n B 2 112 PHE 112 290 290 PHE PHE B ? n B 2 113 THR 113 291 291 THR THR B ? n B 2 114 SER 114 292 292 SER SER B ? n B 2 115 CYS 115 293 293 CYS CYS B ? n B 2 116 PHE 116 294 294 PHE PHE B ? n B 2 117 LEU 117 295 295 LEU LEU B ? n B 2 118 THR 118 296 296 THR THR B ? n B 2 119 VAL 119 297 297 VAL VAL B ? n B 2 120 ASP 120 298 298 ASP ASP B ? n B 2 121 GLY 121 299 299 GLY GLY B ? n B 2 122 GLU 122 300 300 GLU GLU B ? n B 2 123 ILE 123 301 301 ILE ILE B ? n B 2 124 GLU 124 302 302 GLU GLU B ? n B 2 125 GLY 125 303 303 GLY GLY B ? n B 2 126 LYS 126 304 304 LYS LYS B ? n B 2 127 ILE 127 305 305 ILE ILE B ? n B 2 128 GLY 128 306 306 GLY GLY B ? n B 2 129 ARG 129 307 307 ARG ARG B ? n B 2 130 ALA 130 308 308 ALA ALA B ? n B 2 131 VAL 131 309 ? ? ? B ? n B 2 132 VAL 132 310 ? ? ? B ? n B 2 133 GLY 133 311 ? ? ? B ? n B 2 134 SER 134 312 ? ? ? B ? n B 2 135 SER 135 313 ? ? ? B ? n B 2 136 ASP 136 314 314 ASP ASP B ? n B 2 137 LYS 137 315 315 LYS LYS B ? n B 2 138 VAL 138 316 316 VAL VAL B ? n B 2 139 LEU 139 317 317 LEU LEU B ? n B 2 140 GLU 140 318 318 GLU GLU B ? n B 2 141 ALA 141 319 319 ALA ALA B ? n B 2 142 VAL 142 320 320 VAL VAL B ? n B 2 143 ALA 143 321 321 ALA ALA B ? n B 2 144 SER 144 322 322 SER SER B ? n B 2 145 GLU 145 323 323 GLU GLU B ? n B 2 146 THR 146 324 324 THR THR B ? n B 2 147 VAL 147 325 325 VAL VAL B ? n B 2 148 GLY 148 326 326 GLY GLY B ? n B 2 149 SER 149 327 327 SER SER B ? n B 2 150 THR 150 328 328 THR THR B ? n B 2 151 ALA 151 329 329 ALA ALA B ? n B 2 152 VAL 152 330 330 VAL VAL B ? n B 2 153 VAL 153 331 331 VAL VAL B ? n B 2 154 ALA 154 332 332 ALA ALA B ? n B 2 155 LEU 155 333 333 LEU LEU B ? n B 2 156 VAL 156 334 334 VAL VAL B ? n B 2 157 CYS 157 335 335 CYS CYS B ? n B 2 158 SER 158 336 336 SER SER B ? n B 2 159 SER 159 337 337 SER SER B ? n B 2 160 HIS 160 338 338 HIS HIS B ? n B 2 161 ILE 161 339 339 ILE ILE B ? n B 2 162 VAL 162 340 340 VAL VAL B ? n B 2 163 VAL 163 341 341 VAL VAL B ? n B 2 164 SER 164 342 342 SER SER B ? n B 2 165 ASN 165 343 343 ASN ASN B ? n B 2 166 CYS 166 344 344 CYS CYS B ? n B 2 167 GLY 167 345 345 GLY GLY B ? n B 2 168 ASP 168 346 346 ASP ASP B ? n B 2 169 SER 169 347 347 SER SER B ? n B 2 170 ARG 170 348 348 ARG ARG B ? n B 2 171 ALA 171 349 349 ALA ALA B ? n B 2 172 VAL 172 350 350 VAL VAL B ? n B 2 173 LEU 173 351 351 LEU LEU B ? n B 2 174 PHE 174 352 352 PHE PHE B ? n B 2 175 ARG 175 353 353 ARG ARG B ? n B 2 176 GLY 176 354 354 GLY GLY B ? n B 2 177 LYS 177 355 355 LYS LYS B ? n B 2 178 GLU 178 356 356 GLU GLU B ? n B 2 179 ALA 179 357 357 ALA ALA B ? n B 2 180 MET 180 358 358 MET MET B ? n B 2 181 PRO 181 359 359 PRO PRO B ? n B 2 182 LEU 182 360 360 LEU LEU B ? n B 2 183 SER 183 361 361 SER SER B ? n B 2 184 VAL 184 362 362 VAL VAL B ? n B 2 185 ASP 185 363 363 ASP ASP B ? n B 2 186 HIS 186 364 364 HIS HIS B ? n B 2 187 LYS 187 365 365 LYS LYS B ? n B 2 188 PRO 188 366 366 PRO PRO B ? n B 2 189 ASP 189 367 367 ASP ASP B ? n B 2 190 ARG 190 368 368 ARG ARG B ? n B 2 191 GLU 191 369 369 GLU GLU B ? n B 2 192 ASP 192 370 370 ASP ASP B ? n B 2 193 GLU 193 371 371 GLU GLU B ? n B 2 194 TYR 194 372 372 TYR TYR B ? n B 2 195 ALA 195 373 373 ALA ALA B ? n B 2 196 ARG 196 374 374 ARG ARG B ? n B 2 197 ILE 197 375 375 ILE ILE B ? n B 2 198 GLU 198 376 376 GLU GLU B ? n B 2 199 ASN 199 377 377 ASN ASN B ? n B 2 200 ALA 200 378 378 ALA ALA B ? n B 2 201 GLY 201 379 379 GLY GLY B ? n B 2 202 GLY 202 380 380 GLY GLY B ? n B 2 203 LYS 203 381 381 LYS LYS B ? n B 2 204 VAL 204 382 382 VAL VAL B ? n B 2 205 ILE 205 383 383 ILE ILE B ? n B 2 206 GLN 206 384 384 GLN GLN B ? n B 2 207 TRP 207 385 385 TRP TRP B ? n B 2 208 GLN 208 386 386 GLN GLN B ? n B 2 209 GLY 209 387 387 GLY GLY B ? n B 2 210 ALA 210 388 388 ALA ALA B ? n B 2 211 ARG 211 389 389 ARG ARG B ? n B 2 212 VAL 212 390 390 VAL VAL B ? n B 2 213 PHE 213 391 391 PHE PHE B ? n B 2 214 GLY 214 392 392 GLY GLY B ? n B 2 215 VAL 215 393 393 VAL VAL B ? n B 2 216 LEU 216 394 394 LEU LEU B ? n B 2 217 ALA 217 395 395 ALA ALA B ? n B 2 218 MET 218 396 396 MET MET B ? n B 2 219 SER 219 397 397 SER SER B ? n B 2 220 ARG 220 398 398 ARG ARG B ? n B 2 221 SER 221 399 399 SER SER B ? n B 2 222 ILE 222 400 400 ILE ILE B ? n B 2 223 GLY 223 401 401 GLY GLY B ? n B 2 224 ASP 224 402 402 ASP ASP B ? n B 2 225 ARG 225 403 403 ARG ARG B ? n B 2 226 TYR 226 404 404 TYR TYR B ? n B 2 227 LEU 227 405 405 LEU LEU B ? n B 2 228 LYS 228 406 406 LYS LYS B ? n B 2 229 PRO 229 407 407 PRO PRO B ? n B 2 230 TYR 230 408 408 TYR TYR B ? n B 2 231 VAL 231 409 409 VAL VAL B ? n B 2 232 ILE 232 410 410 ILE ILE B ? n B 2 233 PRO 233 411 411 PRO PRO B ? n B 2 234 GLU 234 412 412 GLU GLU B ? n B 2 235 PRO 235 413 413 PRO PRO B ? n B 2 236 GLU 236 414 414 GLU GLU B ? n B 2 237 VAL 237 415 415 VAL VAL B ? n B 2 238 THR 238 416 416 THR THR B ? n B 2 239 PHE 239 417 417 PHE PHE B ? n B 2 240 MET 240 418 418 MET MET B ? n B 2 241 PRO 241 419 419 PRO PRO B ? n B 2 242 ARG 242 420 420 ARG ARG B ? n B 2 243 SER 243 421 421 SER SER B ? n B 2 244 ARG 244 422 422 ARG ARG B ? n B 2 245 GLU 245 423 423 GLU GLU B ? n B 2 246 ASP 246 424 424 ASP ASP B ? n B 2 247 GLU 247 425 425 GLU GLU B ? n B 2 248 CYS 248 426 426 CYS CYS B ? n B 2 249 LEU 249 427 427 LEU LEU B ? n B 2 250 ILE 250 428 428 ILE ILE B ? n B 2 251 LEU 251 429 429 LEU LEU B ? n B 2 252 ALA 252 430 430 ALA ALA B ? n B 2 253 SER 253 431 431 SER SER B ? n B 2 254 ASP 254 432 432 ASP ASP B ? n B 2 255 GLY 255 433 433 GLY GLY B ? n B 2 256 LEU 256 434 434 LEU LEU B ? n B 2 257 TRP 257 435 435 TRP TRP B ? n B 2 258 ASP 258 436 436 ASP ASP B ? n B 2 259 VAL 259 437 437 VAL VAL B ? n B 2 260 MET 260 438 438 MET MET B ? n B 2 261 ASN 261 439 439 ASN ASN B ? n B 2 262 ASN 262 440 440 ASN ASN B ? n B 2 263 GLN 263 441 441 GLN GLN B ? n B 2 264 GLU 264 442 442 GLU GLU B ? n B 2 265 VAL 265 443 443 VAL VAL B ? n B 2 266 CYS 266 444 444 CYS CYS B ? n B 2 267 GLU 267 445 445 GLU GLU B ? n B 2 268 ILE 268 446 446 ILE ILE B ? n B 2 269 ALA 269 447 447 ALA ALA B ? n B 2 270 ARG 270 448 448 ARG ARG B ? n B 2 271 ARG 271 449 449 ARG ARG B ? n B 2 272 ARG 272 450 450 ARG ARG B ? n B 2 273 ILE 273 451 451 ILE ILE B ? n B 2 274 LEU 274 452 452 LEU LEU B ? n B 2 275 MET 275 453 453 MET MET B ? n B 2 276 TRP 276 454 454 TRP TRP B ? n B 2 277 HIS 277 455 455 HIS HIS B ? n B 2 278 LYS 278 456 456 LYS LYS B ? n B 2 279 LYS 279 457 457 LYS LYS B ? n B 2 280 ASN 280 458 458 ASN ASN B ? n B 2 281 GLY 281 459 459 GLY GLY B ? n B 2 282 ALA 282 460 460 ALA ALA B ? n B 2 283 PRO 283 461 461 PRO PRO B ? n B 2 284 PRO 284 462 462 PRO PRO B ? n B 2 285 LEU 285 463 463 LEU LEU B ? n B 2 286 ALA 286 464 464 ALA ALA B ? n B 2 287 GLU 287 465 465 GLU GLU B ? n B 2 288 ARG 288 466 466 ARG ARG B ? n B 2 289 GLY 289 467 467 GLY GLY B ? n B 2 290 LYS 290 468 468 LYS LYS B ? n B 2 291 GLY 291 469 469 GLY GLY B ? n B 2 292 ILE 292 470 470 ILE ILE B ? n B 2 293 ASP 293 471 471 ASP ASP B ? n B 2 294 PRO 294 472 472 PRO PRO B ? n B 2 295 ALA 295 473 473 ALA ALA B ? n B 2 296 CYS 296 474 474 CYS CYS B ? n B 2 297 GLN 297 475 475 GLN GLN B ? n B 2 298 ALA 298 476 476 ALA ALA B ? n B 2 299 ALA 299 477 477 ALA ALA B ? n B 2 300 ALA 300 478 478 ALA ALA B ? n B 2 301 ASP 301 479 479 ASP ASP B ? n B 2 302 TYR 302 480 480 TYR TYR B ? n B 2 303 LEU 303 481 481 LEU LEU B ? n B 2 304 SER 304 482 482 SER SER B ? n B 2 305 MET 305 483 483 MET MET B ? n B 2 306 LEU 306 484 484 LEU LEU B ? n B 2 307 ALA 307 485 485 ALA ALA B ? n B 2 308 LEU 308 486 486 LEU LEU B ? n B 2 309 GLN 309 487 487 GLN GLN B ? n B 2 310 LYS 310 488 488 LYS LYS B ? n B 2 311 GLY 311 489 489 GLY GLY B ? n B 2 312 SER 312 490 490 SER SER B ? n B 2 313 LYS 313 491 491 LYS LYS B ? n B 2 314 ASP 314 492 492 ASP ASP B ? n B 2 315 ASN 315 493 493 ASN ASN B ? n B 2 316 ILE 316 494 494 ILE ILE B ? n B 2 317 SER 317 495 495 SER SER B ? n B 2 318 ILE 318 496 496 ILE ILE B ? n B 2 319 ILE 319 497 497 ILE ILE B ? n B 2 320 VAL 320 498 498 VAL VAL B ? n B 2 321 ILE 321 499 499 ILE ILE B ? n B 2 322 ASP 322 500 500 ASP ASP B ? n B 2 323 LEU 323 501 501 LEU LEU B ? n B 2 324 LYS 324 502 502 LYS LYS B ? n B 2 325 ALA 325 503 503 ALA ALA B ? n B 2 326 GLN 326 504 504 GLN GLN B ? n B 2 327 ARG 327 505 505 ARG ARG B ? n B 2 328 LYS 328 506 ? ? ? B ? n B 2 329 PHE 329 507 ? ? ? B ? n B 2 330 LYS 330 508 ? ? ? B ? n B 2 331 THR 331 509 ? ? ? B ? n B 2 332 ARG 332 510 ? ? ? B ? n B 2 333 THR 333 511 ? ? ? B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 3 OE3 1 501 501 OE3 SB9 A ? D 4 MN 1 601 1 MN MN B ? E 4 MN 1 602 2 MN MN B ? F 4 MN 1 603 3 MN MN B ? G 4 MN 1 604 4 MN MN B ? H 5 CL 1 605 5 CL CL B ? I 5 CL 1 606 6 CL CL B ? J 5 CL 1 607 7 CL CL B ? K 5 CL 1 608 8 CL CL B ? L 5 CL 1 609 9 CL CL B ? M 5 CL 1 610 10 CL CL B ? N 6 GOL 1 611 21 GOL GOL B ? O 7 HOH 1 601 8 HOH HOH A ? O 7 HOH 2 602 112 HOH HOH A ? O 7 HOH 3 603 138 HOH HOH A ? O 7 HOH 4 604 140 HOH HOH A ? O 7 HOH 5 605 131 HOH HOH A ? O 7 HOH 6 606 6 HOH HOH A ? O 7 HOH 7 607 71 HOH HOH A ? O 7 HOH 8 608 16 HOH HOH A ? O 7 HOH 9 609 136 HOH HOH A ? O 7 HOH 10 610 9 HOH HOH A ? O 7 HOH 11 611 17 HOH HOH A ? O 7 HOH 12 612 152 HOH HOH A ? O 7 HOH 13 613 4 HOH HOH A ? O 7 HOH 14 614 15 HOH HOH A ? O 7 HOH 15 615 10 HOH HOH A ? O 7 HOH 16 616 113 HOH HOH A ? O 7 HOH 17 617 116 HOH HOH A ? O 7 HOH 18 618 7 HOH HOH A ? O 7 HOH 19 619 13 HOH HOH A ? O 7 HOH 20 620 121 HOH HOH A ? O 7 HOH 21 621 14 HOH HOH A ? O 7 HOH 22 622 130 HOH HOH A ? O 7 HOH 23 623 164 HOH HOH A ? O 7 HOH 24 624 85 HOH HOH A ? O 7 HOH 25 625 141 HOH HOH A ? O 7 HOH 26 626 163 HOH HOH A ? O 7 HOH 27 627 2 HOH HOH A ? O 7 HOH 28 628 12 HOH HOH A ? O 7 HOH 29 629 161 HOH HOH A ? O 7 HOH 30 630 64 HOH HOH A ? O 7 HOH 31 631 67 HOH HOH A ? O 7 HOH 32 632 1 HOH HOH A ? O 7 HOH 33 633 158 HOH HOH A ? O 7 HOH 34 634 148 HOH HOH A ? O 7 HOH 35 635 78 HOH HOH A ? O 7 HOH 36 636 128 HOH HOH A ? O 7 HOH 37 637 11 HOH HOH A ? O 7 HOH 38 638 76 HOH HOH A ? O 7 HOH 39 639 153 HOH HOH A ? O 7 HOH 40 640 127 HOH HOH A ? O 7 HOH 41 641 139 HOH HOH A ? O 7 HOH 42 642 137 HOH HOH A ? O 7 HOH 43 643 115 HOH HOH A ? O 7 HOH 44 644 3 HOH HOH A ? O 7 HOH 45 645 111 HOH HOH A ? O 7 HOH 46 646 159 HOH HOH A ? O 7 HOH 47 647 123 HOH HOH A ? O 7 HOH 48 648 160 HOH HOH A ? O 7 HOH 49 649 154 HOH HOH A ? O 7 HOH 50 650 99 HOH HOH A ? O 7 HOH 51 651 132 HOH HOH A ? O 7 HOH 52 652 58 HOH HOH A ? O 7 HOH 53 653 86 HOH HOH A ? O 7 HOH 54 654 82 HOH HOH A ? O 7 HOH 55 655 87 HOH HOH A ? O 7 HOH 56 656 157 HOH HOH A ? O 7 HOH 57 657 162 HOH HOH A ? O 7 HOH 58 658 105 HOH HOH A ? P 7 HOH 1 701 156 HOH HOH B ? P 7 HOH 2 702 56 HOH HOH B ? P 7 HOH 3 703 49 HOH HOH B ? P 7 HOH 4 704 60 HOH HOH B ? P 7 HOH 5 705 102 HOH HOH B ? P 7 HOH 6 706 150 HOH HOH B ? P 7 HOH 7 707 117 HOH HOH B ? P 7 HOH 8 708 50 HOH HOH B ? P 7 HOH 9 709 77 HOH HOH B ? P 7 HOH 10 710 114 HOH HOH B ? P 7 HOH 11 711 92 HOH HOH B ? P 7 HOH 12 712 5 HOH HOH B ? P 7 HOH 13 713 133 HOH HOH B ? P 7 HOH 14 714 51 HOH HOH B ? P 7 HOH 15 715 61 HOH HOH B ? P 7 HOH 16 716 24 HOH HOH B ? P 7 HOH 17 717 55 HOH HOH B ? P 7 HOH 18 718 18 HOH HOH B ? P 7 HOH 19 719 35 HOH HOH B ? P 7 HOH 20 720 101 HOH HOH B ? P 7 HOH 21 721 89 HOH HOH B ? P 7 HOH 22 722 81 HOH HOH B ? P 7 HOH 23 723 57 HOH HOH B ? P 7 HOH 24 724 129 HOH HOH B ? P 7 HOH 25 725 126 HOH HOH B ? P 7 HOH 26 726 146 HOH HOH B ? P 7 HOH 27 727 28 HOH HOH B ? P 7 HOH 28 728 33 HOH HOH B ? P 7 HOH 29 729 19 HOH HOH B ? P 7 HOH 30 730 26 HOH HOH B ? P 7 HOH 31 731 34 HOH HOH B ? P 7 HOH 32 732 22 HOH HOH B ? P 7 HOH 33 733 37 HOH HOH B ? P 7 HOH 34 734 91 HOH HOH B ? P 7 HOH 35 735 134 HOH HOH B ? P 7 HOH 36 736 59 HOH HOH B ? P 7 HOH 37 737 109 HOH HOH B ? P 7 HOH 38 738 23 HOH HOH B ? P 7 HOH 39 739 63 HOH HOH B ? P 7 HOH 40 740 25 HOH HOH B ? P 7 HOH 41 741 68 HOH HOH B ? P 7 HOH 42 742 100 HOH HOH B ? P 7 HOH 43 743 53 HOH HOH B ? P 7 HOH 44 744 120 HOH HOH B ? P 7 HOH 45 745 31 HOH HOH B ? P 7 HOH 46 746 107 HOH HOH B ? P 7 HOH 47 747 27 HOH HOH B ? P 7 HOH 48 748 124 HOH HOH B ? P 7 HOH 49 749 30 HOH HOH B ? P 7 HOH 50 750 147 HOH HOH B ? P 7 HOH 51 751 52 HOH HOH B ? P 7 HOH 52 752 39 HOH HOH B ? P 7 HOH 53 753 90 HOH HOH B ? P 7 HOH 54 754 119 HOH HOH B ? P 7 HOH 55 755 104 HOH HOH B ? P 7 HOH 56 756 88 HOH HOH B ? P 7 HOH 57 757 44 HOH HOH B ? P 7 HOH 58 758 96 HOH HOH B ? P 7 HOH 59 759 32 HOH HOH B ? P 7 HOH 60 760 98 HOH HOH B ? P 7 HOH 61 761 155 HOH HOH B ? P 7 HOH 62 762 74 HOH HOH B ? P 7 HOH 63 763 20 HOH HOH B ? P 7 HOH 64 764 69 HOH HOH B ? P 7 HOH 65 765 42 HOH HOH B ? P 7 HOH 66 766 110 HOH HOH B ? P 7 HOH 67 767 95 HOH HOH B ? P 7 HOH 68 768 40 HOH HOH B ? P 7 HOH 69 769 83 HOH HOH B ? P 7 HOH 70 770 29 HOH HOH B ? P 7 HOH 71 771 38 HOH HOH B ? P 7 HOH 72 772 75 HOH HOH B ? P 7 HOH 73 773 62 HOH HOH B ? P 7 HOH 74 774 41 HOH HOH B ? P 7 HOH 75 775 151 HOH HOH B ? P 7 HOH 76 776 106 HOH HOH B ? P 7 HOH 77 777 73 HOH HOH B ? P 7 HOH 78 778 21 HOH HOH B ? P 7 HOH 79 779 118 HOH HOH B ? P 7 HOH 80 780 54 HOH HOH B ? P 7 HOH 81 781 125 HOH HOH B ? P 7 HOH 82 782 70 HOH HOH B ? P 7 HOH 83 783 43 HOH HOH B ? P 7 HOH 84 784 122 HOH HOH B ? P 7 HOH 85 785 66 HOH HOH B ? P 7 HOH 86 786 45 HOH HOH B ? P 7 HOH 87 787 80 HOH HOH B ? P 7 HOH 88 788 65 HOH HOH B ? P 7 HOH 89 789 97 HOH HOH B ? P 7 HOH 90 790 79 HOH HOH B ? P 7 HOH 91 791 72 HOH HOH B ? P 7 HOH 92 792 36 HOH HOH B ? P 7 HOH 93 793 93 HOH HOH B ? P 7 HOH 94 794 108 HOH HOH B ? P 7 HOH 95 795 46 HOH HOH B ? P 7 HOH 96 796 142 HOH HOH B ? P 7 HOH 97 797 47 HOH HOH B ? P 7 HOH 98 798 165 HOH HOH B ? P 7 HOH 99 799 84 HOH HOH B ? P 7 HOH 100 800 149 HOH HOH B ? P 7 HOH 101 801 48 HOH HOH B ? P 7 HOH 102 802 103 HOH HOH B ? P 7 HOH 103 803 144 HOH HOH B ? P 7 HOH 104 804 143 HOH HOH B ? P 7 HOH 105 805 94 HOH HOH B ? P 7 HOH 106 806 145 HOH HOH B ? P 7 HOH 107 807 135 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CL non-polymer . "CHLORIDE ION" ? "Cl -1" 35.453 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 MN non-polymer . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2" 54.938 OE3 non-polymer . "~{N}-[(1-ethyl-4-methyl-2-oxidanylidene-quinolin-6-yl)methyl]benzenesulfonamide" ? "C19 H20 N2 O3 S" 356.439 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? E N N 4 ? F N N 4 ? G N N 4 ? H N N 5 ? I N N 5 ? J N N 5 ? K N N 5 ? L N N 5 ? M N N 5 ? N N N 6 ? O N N 7 ? P N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 25 ? ALA A 29 ? THR A 25 ALA A 29 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 35 ? HIS A 50 ? THR A 35 HIS A 50 1 ? 16 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO A 70 ? ARG A 79 ? PRO A 70 ARG A 79 1 ? 10 HELX_P HELX_P4 AA4 GLN A 83 ? TYR A 87 ? GLN A 83 TYR A 87 5 ? 5 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A 181 ? GLN A 207 ? THR A 181 GLN A 207 1 ? 27 HELX_P HELX_P6 AA6 LYS B 40 ? LEU B 42 ? LYS B 218 LEU B 220 5 ? 3 HELX_P HELX_P7 AA7 HIS B 70 ? LEU B 95 ? HIS B 248 LEU B 273 1 ? 26 HELX_P HELX_P8 AA8 ARG B 104 ? GLU B 124 ? ARG B 282 GLU B 302 1 ? 21 HELX_P HELX_P9 AA9 ARG B 190 ? ALA B 200 ? ARG B 368 ALA B 378 1 ? 11 HELX_P HELX_P10 AB1 ARG B 225 ? LYS B 228 ? ARG B 403 LYS B 406 5 ? 4 HELX_P HELX_P11 AB2 SER B 253 ? ASP B 258 ? SER B 431 ASP B 436 1 ? 6 HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 261 ? GLY B 281 ? ASN B 439 GLY B 459 1 ? 21 HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 293 ? LYS B 310 ? ASP B 471 LYS B 488 1 ? 18 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 2 ? AA2 ? 7 ? AA3 ? 5 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 5 ? AA6 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA3 4 5 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 THR A 22 ? TYR A 23 ? THR A 22 TYR A 23 AA1 2 GLN A 53 ? LEU A 54 ? GLN A 53 LEU A 54 AA2 1 GLN A 58 ? ILE A 67 ? GLN A 58 ILE A 67 AA2 2 ALA A 163 ? ASP A 175 ? ALA A 163 ASP A 175 AA2 3 ARG A 150 ? ARG A 160 ? ARG A 150 ARG A 160 AA2 4 VAL A 134 ? GLY A 141 ? VAL A 134 GLY A 141 AA2 5 THR A 120 ? ASP A 129 ? THR A 120 ASP A 129 AA2 6 THR A 107 ? VAL A 112 ? THR A 107 VAL A 112 AA2 7 ILE A 91 ? SER A 95 ? ILE A 91 SER A 95 AA3 1 LEU B 11 ? ILE B 17 ? LEU B 189 ILE B 195 AA3 2 ILE B 316 ? ASP B 322 ? ILE B 494 ASP B 500 AA3 3 ASP B 246 ? ALA B 252 ? ASP B 424 ALA B 430 AA3 4 ARG B 170 ? ARG B 175 ? ARG B 348 ARG B 353 AA3 5 GLU B 178 ? PRO B 181 ? GLU B 356 PRO B 359 AA4 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA4 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA4 3 GLY B 148 ? SER B 149 ? GLY B 326 SER B 327 AA4 4 ILE B 222 ? GLY B 223 ? ILE B 400 GLY B 401 AA5 1 ASP B 26 ? PRO B 38 ? ASP B 204 PRO B 216 AA5 2 HIS B 55 ? HIS B 67 ? HIS B 233 HIS B 245 AA5 3 ALA B 151 ? VAL B 156 ? ALA B 329 VAL B 334 AA5 4 HIS B 160 ? CYS B 166 ? HIS B 338 CYS B 344 AA5 5 GLU B 236 ? PRO B 241 ? GLU B 414 PRO B 419 AA6 1 VAL B 204 ? GLN B 206 ? VAL B 382 GLN B 384 AA6 2 ALA B 210 ? VAL B 212 ? ALA B 388 VAL B 390 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.023418 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.016064 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.005347 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? CL ? ? 9.50761 7.44341 ? ? 1.04373 23.83732 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? MN ? ? 20.23591 4.67902 ? ? 2.76514 44.01191 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406 27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 3 C A C A 1 4 D B D B 1 4 E B E B 1 4 F B F B 1 4 G B G B 1 5 H B H B 1 5 I B I B 1 5 J B J B 1 5 K B K B 1 5 L B L B 1 5 M B M B 1 6 N B N B 1 7 O A O A 1 7 P B P B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 3 "~{N}-[(1-ethyl-4-methyl-2-oxidanylidene-quinolin-6-yl)methyl]benzenesulfonamide" OE3 4 "MANGANESE (II) ION" MN 5 "CHLORIDE ION" CL 6 GLYCEROL GOL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N THR A 22 ? N THR A 22 O LEU A 54 ? O LEU A 54 AA2 1 2 N ILE A 67 ? N ILE A 67 O THR A 166 ? O THR A 166 AA2 2 3 O ALA A 163 ? O ALA A 163 N ARG A 160 ? N ARG A 160 AA2 3 4 O THR A 153 ? O THR A 153 N THR A 135 ? N THR A 135 AA2 4 5 O SER A 138 ? O SER A 138 N ARG A 124 ? N ARG A 124 AA2 5 6 O SER A 121 ? O SER A 121 N VAL A 110 ? N VAL A 110 AA2 6 7 O ASN A 111 ? O ASN A 111 N LYS A 92 ? N LYS A 92 AA3 1 2 N ILE B 17 ? N ILE B 195 O ILE B 316 ? O ILE B 494 AA3 2 3 O ILE B 319 ? O ILE B 497 N LEU B 251 ? N LEU B 429 AA3 3 4 O GLU B 247 ? O GLU B 425 N PHE B 174 ? N PHE B 352 AA3 4 5 N LEU B 173 ? N LEU B 351 O MET B 180 ? O MET B 358 AA4 1 2 N LEU B 35 ? N LEU B 213 O GLY B 58 ? O GLY B 236 AA4 2 3 N HIS B 67 ? N HIS B 245 O GLY B 148 ? O GLY B 326 AA4 3 4 N SER B 149 ? N SER B 327 O ILE B 222 ? O ILE B 400 AA5 1 2 N LEU B 35 ? N LEU B 213 O GLY B 58 ? O GLY B 236 AA5 2 3 N PHE B 61 ? N PHE B 239 O ALA B 154 ? O ALA B 332 AA5 3 4 N LEU B 155 ? N LEU B 333 O VAL B 162 ? O VAL B 340 AA5 4 5 N ILE B 161 ? N ILE B 339 O MET B 240 ? O MET B 418 AA6 1 2 N ILE B 205 ? N ILE B 383 O ARG B 211 ? O ARG B 389 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . PRO A 1 21 ? 20.221 -8.621 48.739 1.000 87.37782 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 1 ATOM 2 C CA . PRO A 1 21 ? 19.320 -7.822 47.898 1.000 85.75604 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 1 ATOM 3 C C . PRO A 1 21 ? 19.211 -6.365 48.364 1.000 83.98504 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 1 ATOM 4 O O . PRO A 1 21 ? 19.346 -6.098 49.558 1.000 84.31340 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 1 ATOM 5 C CB . PRO A 1 21 ? 17.977 -8.549 48.038 1.000 83.39034 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 1 ATOM 6 C CG . PRO A 1 21 ? 18.054 -9.224 49.358 1.000 85.89022 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 1 ATOM 7 C CD . PRO A 1 21 ? 19.493 -9.624 49.537 1.000 88.52585 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 1 ATOM 8 N N . THR A 1 22 ? 18.962 -5.445 47.431 1.000 80.98099 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 9 C CA . THR A 1 22 ? 18.911 -4.016 47.717 1.000 77.49398 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 10 C C . THR A 1 22 ? 17.471 -3.525 47.795 1.000 70.83232 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 11 O O . THR A 1 22 ? 16.626 -3.917 46.987 1.000 59.83229 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 12 C CB . THR A 1 22 ? 19.648 -3.220 46.641 1.000 77.54477 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 13 O OG1 . THR A 1 22 ? 20.807 -3.945 46.220 1.000 85.04168 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 14 C CG2 . THR A 1 22 ? 20.070 -1.869 47.189 1.000 71.46015 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 15 N N . TYR A 1 23 ? 17.203 -2.631 48.745 1.000 68.36028 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 16 C CA . TYR A 1 23 ? 15.862 -2.106 48.960 1.000 64.20462 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 17 C C . TYR A 1 23 ? 15.879 -0.582 48.922 1.000 63.82118 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 18 O O . TYR A 1 23 ? 16.884 0.057 49.245 1.000 65.66470 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 19 C CB . TYR A 1 23 ? 15.283 -2.589 50.294 1.000 65.20772 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 20 C CG . TYR A 1 23 ? 15.222 -4.095 50.408 1.000 72.59960 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 21 C CD1 . TYR A 1 23 ? 16.351 -4.836 50.751 1.000 77.92052 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 22 C CD2 . TYR A 1 23 ? 14.034 -4.778 50.174 1.000 67.93198 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 23 C CE1 . TYR A 1 23 ? 16.297 -6.224 50.855 1.000 78.38854 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 24 C CE2 . TYR A 1 23 ? 13.966 -6.156 50.277 1.000 76.06045 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 25 C CZ . TYR A 1 23 ? 15.099 -6.879 50.617 1.000 81.08242 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 26 O OH . TYR A 1 23 ? 15.018 -8.257 50.710 1.000 80.99713 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 27 N N . THR A 1 24 ? 14.747 -0.003 48.514 1.000 54.37064 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 1 ATOM 28 C CA . THR A 1 24 ? 14.566 1.443 48.575 1.000 53.66654 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 1 ATOM 29 C C . THR A 1 24 ? 14.584 1.925 50.029 1.000 52.16639 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 1 ATOM 30 O O . THR A 1 24 ? 14.441 1.146 50.972 1.000 50.75806 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 1 ATOM 31 C CB . THR A 1 24 ? 13.252 1.858 47.898 1.000 49.76864 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 1 ATOM 32 O OG1 . THR A 1 24 ? 12.150 1.189 48.528 1.000 49.23226 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 1 ATOM 33 C CG2 . THR A 1 24 ? 13.272 1.515 46.396 1.000 46.77929 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 1 ATOM 34 N N . THR A 1 25 ? 14.763 3.234 50.203 1.000 53.41604 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1 ATOM 35 C CA . THR A 1 25 ? 14.936 3.854 51.519 1.000 54.96988 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1 ATOM 36 C C . THR A 1 25 ? 14.170 5.179 51.568 1.000 58.77385 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1 ATOM 37 O O . THR A 1 25 ? 14.635 6.186 52.110 1.000 58.70706 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1 ATOM 38 C CB . THR A 1 25 ? 16.413 4.090 51.834 1.000 64.29118 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1 ATOM 39 O OG1 . THR A 1 25 ? 17.006 4.877 50.790 1.000 67.04139 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 ATOM 40 C CG2 . THR A 1 25 ? 17.149 2.769 51.973 1.000 62.67209 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 ATOM 41 N N . HIS A 1 26 ? 12.982 5.174 50.960 1.000 55.18383 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 1 ATOM 42 C CA . HIS A 1 26 ? 12.133 6.351 50.987 1.000 48.79931 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 1 ATOM 43 C C . HIS A 1 26 ? 11.726 6.747 52.403 1.000 52.23029 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 1 ATOM 44 O O . HIS A 1 26 ? 11.236 7.863 52.594 1.000 55.68911 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 1 ATOM 45 C CB . HIS A 1 26 ? 10.898 6.105 50.120 1.000 43.60894 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 1 ATOM 46 C CG . HIS A 1 26 ? 11.220 5.843 48.678 1.000 53.69997 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 1 ATOM 47 N ND1 . HIS A 1 26 ? 12.162 6.570 47.981 1.000 45.92314 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 1 ATOM 48 C CD2 . HIS A 1 26 ? 10.752 4.912 47.812 1.000 51.90178 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 1 ATOM 49 C CE1 . HIS A 1 26 ? 12.238 6.120 46.742 1.000 49.95007 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 1 ATOM 50 N NE2 . HIS A 1 26 ? 11.404 5.104 46.616 1.000 48.15935 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 1 ATOM 51 N N . HIS A 1 27 ? 11.908 5.867 53.395 1.000 56.15841 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 1 ATOM 52 C CA . HIS A 1 27 ? 11.623 6.236 54.775 1.000 56.15017 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 1 ATOM 53 C C . HIS A 1 27 ? 12.665 7.176 55.369 1.000 55.25282 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 1 ATOM 54 O O . HIS A 1 27 ? 12.451 7.675 56.476 1.000 56.56466 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 1 ATOM 55 C CB . HIS A 1 27 ? 11.520 4.989 55.662 1.000 63.82676 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 1 ATOM 56 C CG . HIS A 1 27 ? 12.817 4.269 55.827 1.000 66.93976 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 1 ATOM 57 N ND1 . HIS A 1 27 ? 13.298 3.394 54.879 1.000 62.99423 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 1 ATOM 58 C CD2 . HIS A 1 27 ? 13.749 4.315 56.809 1.000 57.46599 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 1 ATOM 59 C CE1 . HIS A 1 27 ? 14.462 2.914 55.278 1.000 62.65477 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 1 ATOM 60 N NE2 . HIS A 1 27 ? 14.761 3.459 56.444 1.000 63.29408 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 1 ATOM 61 N N . LEU A 1 28 ? 13.780 7.425 54.678 1.000 50.24901 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 1 ATOM 62 C CA . LEU A 1 28 ? 14.839 8.264 55.228 1.000 56.74728 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 1 ATOM 63 C C . LEU A 1 28 ? 14.661 9.749 54.940 1.000 59.48135 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 1 ATOM 64 O O . LEU A 1 28 ? 15.407 10.558 55.496 1.000 71.52680 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 1 ATOM 65 C CB . LEU A 1 28 ? 16.206 7.821 54.696 1.000 62.10281 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 1 ATOM 66 C CG . LEU A 1 28 ? 16.723 6.408 54.993 1.000 65.04967 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 1 ATOM 67 C CD1 . LEU A 1 28 ? 18.161 6.231 54.492 1.000 65.91354 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 1 ATOM 68 C CD2 . LEU A 1 28 ? 16.619 6.105 56.471 1.000 69.28582 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 1 ATOM 69 N N . ALA A 1 29 ? 13.724 10.130 54.081 1.000 54.29118 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 1 ATOM 70 C CA . ALA A 1 29 ? 13.508 11.528 53.755 1.000 59.94772 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 1 ATOM 71 C C . ALA A 1 29 ? 12.021 11.829 53.798 1.000 60.06884 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 1 ATOM 72 O O . ALA A 1 29 ? 11.203 11.044 53.311 1.000 58.07197 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 1 ATOM 73 C CB . ALA A 1 29 ? 14.055 11.891 52.361 1.000 55.54431 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 1 ATOM 74 N N . ILE A 1 30 ? 11.679 12.973 54.376 1.000 62.16594 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 1 ATOM 75 C CA . ILE A 1 30 ? 10.322 13.499 54.303 1.000 61.35668 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 1 ATOM 76 C C . ILE A 1 30 ? 10.033 13.882 52.857 1.000 55.06500 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 1 ATOM 77 O O . ILE A 1 30 ? 10.757 14.708 52.279 1.000 53.07411 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 1 ATOM 78 C CB . ILE A 1 30 ? 10.141 14.707 55.230 1.000 57.42431 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 1 ATOM 79 C CG1 . ILE A 1 30 ? 10.607 14.358 56.637 1.000 62.85958 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 1 ATOM 80 C CG2 . ILE A 1 30 ? 8.689 15.139 55.239 1.000 53.43873 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 1 ATOM 81 C CD1 . ILE A 1 30 ? 10.667 15.538 57.564 1.000 68.45679 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 1 ATOM 82 N N . PRO A 1 31 ? 9.005 13.319 52.234 1.000 55.14140 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 1 ATOM 83 C CA . PRO A 1 31 ? 8.656 13.755 50.884 1.000 47.78664 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 1 ATOM 84 C C . PRO A 1 31 ? 8.033 15.132 50.932 1.000 53.25389 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 1 ATOM 85 O O . PRO A 1 31 ? 7.287 15.471 51.856 1.000 56.86964 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 1 ATOM 86 C CB . PRO A 1 31 ? 7.651 12.703 50.410 1.000 50.52331 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 1 ATOM 87 C CG . PRO A 1 31 ? 7.062 12.142 51.672 1.000 52.24525 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 1 ATOM 88 C CD . PRO A 1 31 ? 8.136 12.235 52.723 1.000 56.40006 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 1 ATOM 89 N N . SER A 1 32 ? 8.374 15.933 49.928 1.000 50.95023 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 90 C CA . SER A 1 32 ? 7.797 17.259 49.781 1.000 52.87225 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 91 C C . SER A 1 32 ? 6.278 17.206 49.916 1.000 49.48717 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 92 O O . SER A 1 32 ? 5.626 16.316 49.362 1.000 43.13631 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 93 C CB . SER A 1 32 ? 8.201 17.830 48.421 1.000 53.56418 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 94 O OG . SER A 1 32 ? 7.500 19.024 48.120 1.000 56.02498 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 95 N N . GLY A 1 33 ? 5.713 18.157 50.671 1.000 52.59868 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 1 ATOM 96 C CA . GLY A 1 33 ? 4.272 18.235 50.867 1.000 48.09505 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 1 ATOM 97 C C . GLY A 1 33 ? 3.754 17.663 52.183 1.000 58.47559 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 1 ATOM 98 O O . GLY A 1 33 ? 2.537 17.723 52.425 1.000 51.90830 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 1 ATOM 99 N N . VAL A 1 34 ? 4.612 17.108 53.042 1.000 49.01192 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 1 ATOM 100 C CA . VAL A 1 34 ? 4.166 16.612 54.339 1.000 53.38259 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 1 ATOM 101 C C . VAL A 1 34 ? 4.975 17.279 55.443 1.000 46.75336 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 1 ATOM 102 O O . VAL A 1 34 ? 6.164 17.562 55.280 1.000 46.80601 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 1 ATOM 103 C CB . VAL A 1 34 ? 4.271 15.076 54.454 1.000 58.58368 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 1 ATOM 104 C CG1 . VAL A 1 34 ? 3.484 14.379 53.316 1.000 43.66484 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 1 ATOM 105 C CG2 . VAL A 1 34 ? 5.724 14.648 54.478 1.000 63.55482 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 1 ATOM 106 N N . THR A 1 35 ? 4.326 17.522 56.576 1.000 54.88028 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 1 ATOM 107 C CA . THR A 1 35 ? 4.990 18.114 57.730 1.000 52.65575 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 1 ATOM 108 C C . THR A 1 35 ? 5.802 17.064 58.503 1.000 51.76600 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 1 ATOM 109 O O . THR A 1 35 ? 5.580 15.849 58.391 1.000 50.02411 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 1 ATOM 110 C CB . THR A 1 35 ? 3.966 18.742 58.683 1.000 56.90455 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 1 ATOM 111 O OG1 . THR A 1 35 ? 3.130 17.713 59.249 1.000 50.91295 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 1 ATOM 112 C CG2 . THR A 1 35 ? 3.085 19.730 57.958 1.000 53.39370 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 1 ATOM 113 N N . GLN A 1 36 ? 6.762 17.556 59.296 1.000 51.05682 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 114 C CA . GLN A 1 36 ? 7.542 16.658 60.151 1.000 58.72251 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 115 C C . GLN A 1 36 ? 6.638 15.848 61.078 1.000 61.73420 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 116 O O . GLN A 1 36 ? 6.821 14.632 61.226 1.000 65.23858 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 117 C CB . GLN A 1 36 ? 8.569 17.455 60.959 1.000 65.93999 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 118 C CG . GLN A 1 36 ? 10.024 17.011 60.760 1.000 75.90172 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 119 C CD . GLN A 1 36 ? 11.051 17.934 61.428 1.000 93.52758 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 120 O OE1 . GLN A 1 36 ? 10.703 18.872 62.152 1.000 91.87352 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 121 N NE2 . GLN A 1 36 ? 12.332 17.661 61.178 1.000 97.96905 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 122 N N . ASP A 1 37 ? 5.644 16.498 61.695 1.000 61.64307 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 1 ATOM 123 C CA . ASP A 1 37 ? 4.673 15.767 62.511 1.000 65.67824 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 1 ATOM 124 C C . ASP A 1 37 ? 3.977 14.670 61.704 1.000 62.27485 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 1 ATOM 125 O O . ASP A 1 37 ? 3.941 13.501 62.110 1.000 65.92264 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 1 ATOM 126 C CB . ASP A 1 37 ? 3.637 16.729 63.091 1.000 65.36050 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 1 ATOM 127 C CG . ASP A 1 37 ? 4.134 17.451 64.326 1.000 78.41767 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 1 ATOM 128 O OD1 . ASP A 1 37 ? 5.292 17.217 64.742 1.000 84.16868 ? ? ? ? ? -1 37 ASP A OD1 1 ATOM 129 O OD2 . ASP A 1 37 ? 3.360 18.262 64.887 1.000 82.41295 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 1 ATOM 130 N N . GLU A 1 38 ? 3.373 15.042 60.574 1.000 60.27030 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 131 C CA . GLU A 1 38 ? 2.702 14.057 59.732 1.000 53.37214 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 132 C C . GLU A 1 38 ? 3.629 12.899 59.382 1.000 55.19127 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 133 O O . GLU A 1 38 ? 3.207 11.739 59.376 1.000 54.96914 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 134 C CB . GLU A 1 38 ? 2.193 14.721 58.454 1.000 51.57593 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 135 C CG . GLU A 1 38 ? 0.925 15.528 58.628 1.000 56.68212 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 136 C CD . GLU A 1 38 ? 0.736 16.540 57.510 1.000 60.07079 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 137 O OE1 . GLU A 1 38 ? 1.617 16.609 56.622 1.000 50.05525 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 138 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.290 17.264 57.513 1.000 58.65115 ? ? ? ? ? -1 38 GLU A OE2 1 ATOM 139 N N . PHE A 1 39 ? 4.903 13.188 59.101 1.000 53.55899 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 1 ATOM 140 C CA . PHE A 1 39 ? 5.776 12.115 58.653 1.000 56.50986 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 1 ATOM 141 C C . PHE A 1 39 ? 6.055 11.109 59.752 1.000 61.38387 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 1 ATOM 142 O O . PHE A 1 39 ? 6.335 9.936 59.456 1.000 62.05569 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 1 ATOM 143 C CB . PHE A 1 39 ? 7.093 12.657 58.122 1.000 65.56820 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 1 ATOM 144 C CG . PHE A 1 39 ? 7.868 11.635 57.345 1.000 65.74741 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 1 ATOM 145 C CD1 . PHE A 1 39 ? 7.277 10.973 56.289 1.000 63.54859 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 1 ATOM 146 C CD2 . PHE A 1 39 ? 9.169 11.307 57.691 1.000 71.18918 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 1 ATOM 147 C CE1 . PHE A 1 39 ? 7.970 10.007 55.561 1.000 65.89177 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 1 ATOM 148 C CE2 . PHE A 1 39 ? 9.871 10.351 56.972 1.000 72.70311 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 1 ATOM 149 C CZ . PHE A 1 39 ? 9.270 9.699 55.908 1.000 67.97690 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 1 ATOM 150 N N . ASP A 1 40 ? 6.010 11.542 61.016 1.000 58.90734 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 1 ATOM 151 C CA . ASP A 1 40 ? 6.316 10.603 62.085 1.000 69.36712 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 1 ATOM 152 C C . ASP A 1 40 ? 5.274 9.491 62.142 1.000 65.94849 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 1 ATOM 153 O O . ASP A 1 40 ? 5.586 8.347 62.496 1.000 62.69673 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 1 ATOM 154 C CB . ASP A 1 40 ? 6.443 11.342 63.414 1.000 79.04774 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 1 ATOM 155 C CG . ASP A 1 40 ? 7.743 12.126 63.509 1.000 84.12240 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 1 ATOM 156 O OD1 . ASP A 1 40 ? 8.752 11.671 62.916 1.000 83.97440 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 1 ATOM 157 O OD2 . ASP A 1 40 ? 7.753 13.184 64.177 1.000 84.89404 ? ? ? ? ? -1 40 ASP A OD2 1 ATOM 158 N N . GLU A 1 41 ? 4.032 9.803 61.777 1.000 59.93570 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 1 ATOM 159 C CA . GLU A 1 41 ? 3.073 8.741 61.501 1.000 64.51272 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 1 ATOM 160 C C . GLU A 1 41 ? 3.357 8.064 60.155 1.000 57.33175 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 1 ATOM 161 O O . GLU A 1 41 ? 3.416 6.833 60.077 1.000 60.79254 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 1 ATOM 162 C CB . GLU A 1 41 ? 1.648 9.294 61.547 1.000 65.71484 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 1 ATOM 163 C CG . GLU A 1 41 ? 1.262 9.875 62.907 1.000 77.19573 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 1 ATOM 164 C CD . GLU A 1 41 ? -0.226 10.159 63.028 1.000 90.63373 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 1 ATOM 165 O OE1 . GLU A 1 41 ? -0.588 11.269 63.489 1.000 94.15933 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 1 ATOM 166 O OE2 . GLU A 1 41 ? -1.033 9.273 62.655 1.000 96.05176 ? ? ? ? ? -1 41 GLU A OE2 1 ATOM 167 N N . LEU A 1 42 ? 3.549 8.846 59.084 1.000 61.13163 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 1 ATOM 168 C CA . LEU A 1 42 ? 3.600 8.244 57.748 1.000 59.60555 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 1 ATOM 169 C C . LEU A 1 42 ? 4.865 7.424 57.523 1.000 66.93906 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 1 ATOM 170 O O . LEU A 1 42 ? 4.873 6.503 56.690 1.000 61.23904 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 1 ATOM 171 C CB . LEU A 1 42 ? 3.492 9.319 56.676 1.000 58.66732 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 1 ATOM 172 C CG . LEU A 1 42 ? 2.167 10.082 56.699 1.000 60.40392 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 1 ATOM 173 C CD1 . LEU A 1 42 ? 2.149 11.125 55.610 1.000 46.01574 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 1 ATOM 174 C CD2 . LEU A 1 42 ? 0.983 9.128 56.555 1.000 62.42080 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 1 ATOM 175 N N . LYS A 1 43 ? 5.943 7.757 58.237 1.000 70.35872 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 1 ATOM 176 C CA . LYS A 1 43 ? 7.189 7.007 58.120 1.000 67.27202 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 1 ATOM 177 C C . LYS A 1 43 ? 6.949 5.505 58.235 1.000 72.32336 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 1 ATOM 178 O O . LYS A 1 43 ? 7.545 4.712 57.491 1.000 72.46447 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 1 ATOM 179 C CB . LYS A 1 43 ? 8.168 7.510 59.185 1.000 68.05387 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 1 ATOM 180 C CG . LYS A 1 43 ? 9.394 6.672 59.435 1.000 77.46110 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 1 ATOM 181 C CD . LYS A 1 43 ? 10.245 7.281 60.568 1.000 77.40383 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 1 ATOM 182 C CE . LYS A 1 43 ? 10.418 6.308 61.758 1.000 81.41202 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 1 ATOM 183 N NZ . LYS A 1 43 ? 11.510 6.683 62.724 1.000 80.93520 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 1 ATOM 184 N N . GLN A 1 44 ? 6.054 5.096 59.142 1.000 75.39978 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 1 ATOM 185 C CA . GLN A 1 44 ? 5.756 3.677 59.307 1.000 77.65438 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 1 ATOM 186 C C . GLN A 1 44 ? 5.125 3.088 58.051 1.000 74.34553 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 1 ATOM 187 O O . GLN A 1 44 ? 5.419 1.946 57.678 1.000 76.93143 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 1 ATOM 188 C CB . GLN A 1 44 ? 4.827 3.465 60.501 1.000 78.50180 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 1 ATOM 189 C CG . GLN A 1 44 ? 5.062 4.395 61.698 1.000 86.72220 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 1 ATOM 190 C CD . GLN A 1 44 ? 4.412 3.862 62.964 1.000 92.93057 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 1 ATOM 191 O OE1 . GLN A 1 44 ? 3.636 2.902 62.924 1.000 92.16557 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 1 ATOM 192 N NE2 . GLN A 1 44 ? 4.737 4.472 64.096 1.000 96.70589 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 1 ATOM 193 N N . SER A 1 45 ? 4.240 3.848 57.397 1.000 64.75113 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 45 ? 3.532 3.330 56.231 1.000 67.85222 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 45 ? 4.437 3.258 55.007 1.000 52.63924 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 45 ? 4.278 2.359 54.168 1.000 54.84990 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 45 ? 2.300 4.186 55.944 1.000 76.82458 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 45 ? 1.214 3.810 56.773 1.000 75.41608 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 1 ATOM 199 N N . VAL A 1 46 ? 5.397 4.181 54.895 1.000 44.32556 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 200 C CA . VAL A 1 46 ? 6.416 4.056 53.858 1.000 45.67905 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 201 C C . VAL A 1 46 ? 7.089 2.691 53.937 1.000 55.26192 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 202 O O . VAL A 1 46 ? 7.318 2.032 52.918 1.000 46.72317 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 203 C CB . VAL A 1 46 ? 7.453 5.190 53.960 1.000 51.69869 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 204 C CG1 . VAL A 1 46 ? 8.518 5.021 52.880 1.000 56.38120 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 205 C CG2 . VAL A 1 46 ? 6.781 6.582 53.815 1.000 41.94525 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 206 N N . VAL A 1 47 ? 7.413 2.233 55.146 1.000 53.92635 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 1 ATOM 207 C CA . VAL A 1 47 ? 8.167 0.989 55.239 1.000 59.83840 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 1 ATOM 208 C C . VAL A 1 47 ? 7.295 -0.205 54.876 1.000 57.58304 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 1 ATOM 209 O O . VAL A 1 47 ? 7.771 -1.163 54.255 1.000 54.34586 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 1 ATOM 210 C CB . VAL A 1 47 ? 8.785 0.817 56.639 1.000 62.14932 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 1 ATOM 211 C CG1 . VAL A 1 47 ? 9.537 2.064 57.069 1.000 58.36814 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 1 ATOM 212 C CG2 . VAL A 1 47 ? 7.711 0.458 57.629 1.000 70.83867 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 1 ATOM 213 N N . GLU A 1 48 ? 6.019 -0.189 55.265 1.000 60.08601 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 1 ATOM 214 C CA . GLU A 1 48 ? 5.204 -1.371 55.031 1.000 61.55199 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 1 ATOM 215 C C . GLU A 1 48 ? 4.580 -1.409 53.643 1.000 58.47280 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 1 ATOM 216 O O . GLU A 1 48 ? 4.348 -2.499 53.118 1.000 61.70845 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 1 ATOM 217 C CB . GLU A 1 48 ? 4.116 -1.492 56.099 1.000 74.73683 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 1 ATOM 218 C CG . GLU A 1 48 ? 3.356 -0.222 56.427 1.000 77.53437 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 1 ATOM 219 C CD . GLU A 1 48 ? 2.301 -0.462 57.495 1.000 89.21131 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 1 ATOM 220 O OE1 . GLU A 1 48 ? 1.858 0.519 58.141 1.000 83.60146 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 1 ATOM 221 O OE2 . GLU A 1 48 ? 1.921 -1.644 57.686 1.000 93.28718 ? ? ? ? ? -1 48 GLU A OE2 1 ATOM 222 N N . PHE A 1 49 ? 4.320 -0.260 53.016 1.000 50.55642 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 223 C CA . PHE A 1 49 ? 3.699 -0.254 51.694 1.000 54.52199 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 224 C C . PHE A 1 49 ? 4.599 0.232 50.567 1.000 55.37249 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 225 O O . PHE A 1 49 ? 4.340 -0.120 49.415 1.000 59.87464 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 226 C CB . PHE A 1 49 ? 2.427 0.612 51.697 1.000 57.35916 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 227 C CG . PHE A 1 49 ? 1.471 0.291 52.819 1.000 63.97696 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 228 C CD1 . PHE A 1 49 ? 1.289 -1.016 53.246 1.000 62.15822 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 229 C CD2 . PHE A 1 49 ? 0.759 1.305 53.447 1.000 60.44155 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 230 C CE1 . PHE A 1 49 ? 0.405 -1.302 54.264 1.000 60.31094 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 231 C CE2 . PHE A 1 49 ? -0.124 1.023 54.471 1.000 60.68192 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 232 C CZ . PHE A 1 49 ? -0.301 -0.282 54.881 1.000 61.96600 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 233 N N . HIS A 1 50 ? 5.600 1.071 50.844 1.000 48.04699 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 1 ATOM 234 C CA . HIS A 1 50 ? 6.342 1.758 49.792 1.000 48.80584 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 1 ATOM 235 C C . HIS A 1 50 ? 7.819 1.395 49.797 1.000 52.10339 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 1 ATOM 236 O O . HIS A 1 50 ? 8.683 2.225 49.525 1.000 50.83450 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 1 ATOM 237 C CB . HIS A 1 50 ? 6.156 3.264 49.914 1.000 44.41485 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 1 ATOM 238 C CG . HIS A 1 50 ? 4.723 3.682 49.874 1.000 43.20503 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 1 ATOM 239 N ND1 . HIS A 1 50 ? 4.031 3.839 48.694 1.000 43.54804 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 1 ATOM 240 C CD2 . HIS A 1 50 ? 3.837 3.917 50.867 1.000 40.62276 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 1 ATOM 241 C CE1 . HIS A 1 50 ? 2.784 4.180 48.962 1.000 41.08421 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 1 ATOM 242 N NE2 . HIS A 1 50 ? 2.640 4.232 50.276 1.000 43.72203 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 1 ATOM 243 N N . THR A 1 51 ? 8.121 0.144 50.111 1.000 48.17352 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 1 ATOM 244 C CA . THR A 1 51 ? 9.482 -0.366 50.100 1.000 51.71193 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 1 ATOM 245 C C . THR A 1 51 ? 9.601 -1.402 48.994 1.000 52.51861 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 1 ATOM 246 O O . THR A 1 51 ? 8.797 -2.338 48.926 1.000 50.12616 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 1 ATOM 247 C CB . THR A 1 51 ? 9.857 -0.983 51.456 1.000 61.66261 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 1 ATOM 248 O OG1 . THR A 1 51 ? 9.351 -0.156 52.511 1.000 58.14863 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 1 ATOM 249 C CG2 . THR A 1 51 ? 11.359 -1.094 51.580 1.000 57.12214 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 1 ATOM 250 N N . TYR A 1 52 ? 10.601 -1.236 48.137 1.000 50.65665 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 1 ATOM 251 C CA . TYR A 1 52 ? 10.793 -2.115 46.994 1.000 55.62251 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 1 ATOM 252 C C . TYR A 1 52 ? 12.189 -2.710 47.032 1.000 62.57501 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 1 ATOM 253 O O . TYR A 1 52 ? 13.160 -2.023 47.373 1.000 60.17414 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 1 ATOM 254 C CB . TYR A 1 52 ? 10.634 -1.383 45.668 1.000 50.10352 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 1 ATOM 255 C CG . TYR A 1 52 ? 9.309 -0.703 45.457 1.000 47.06747 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 1 ATOM 256 C CD1 . TYR A 1 52 ? 9.029 0.526 46.053 1.000 55.14829 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TYR A 1 52 ? 8.341 -1.274 44.640 1.000 44.71642 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 1 ATOM 258 C CE1 . TYR A 1 52 ? 7.810 1.169 45.838 1.000 55.77462 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 1 ATOM 259 C CE2 . TYR A 1 52 ? 7.126 -0.648 44.424 1.000 50.20581 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 1 ATOM 260 C CZ . TYR A 1 52 ? 6.861 0.575 45.024 1.000 47.95187 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 1 ATOM 261 O OH . TYR A 1 52 ? 5.646 1.197 44.802 1.000 52.20364 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 1 ATOM 262 N N . GLN A 1 53 ? 12.280 -3.984 46.663 1.000 56.72916 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 263 C CA . GLN A 1 53 ? 13.561 -4.615 46.378 1.000 63.46891 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 264 C C . GLN A 1 53 ? 14.013 -4.135 45.003 1.000 55.65227 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 265 O O . GLN A 1 53 ? 13.287 -4.297 44.020 1.000 54.25823 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 266 C CB . GLN A 1 53 ? 13.430 -6.141 46.426 1.000 63.32736 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 267 C CG . GLN A 1 53 ? 14.736 -6.905 46.263 1.000 70.28818 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 268 C CD . GLN A 1 53 ? 14.531 -8.406 46.383 1.000 68.31969 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 269 O OE1 . GLN A 1 53 ? 13.733 -8.868 47.199 1.000 74.93907 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 270 N NE2 . GLN A 1 53 ? 15.245 -9.171 45.569 1.000 63.75949 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 271 N N . LEU A 1 54 ? 15.196 -3.539 44.937 1.000 56.48158 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 1 ATOM 272 C CA . LEU A 1 54 ? 15.701 -2.936 43.713 1.000 59.94102 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 1 ATOM 273 C C . LEU A 1 54 ? 16.433 -3.960 42.851 1.000 72.55428 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 1 ATOM 274 O O . LEU A 1 54 ? 16.910 -4.988 43.332 1.000 76.41162 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 1 ATOM 275 C CB . LEU A 1 54 ? 16.644 -1.776 44.032 1.000 63.64033 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 1 ATOM 276 C CG . LEU A 1 54 ? 15.984 -0.423 44.277 1.000 63.00580 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 1 ATOM 277 C CD1 . LEU A 1 54 ? 16.989 0.558 44.854 1.000 65.99597 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 1 ATOM 278 C CD2 . LEU A 1 54 ? 15.377 0.109 42.979 1.000 57.72873 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 1 ATOM 279 N N . SER A 1 55 ? 16.528 -3.654 41.558 1.000 71.93242 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 280 C CA . SER A 1 55 ? 17.225 -4.481 40.584 1.000 72.60195 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 281 C C . SER A 1 55 ? 18.220 -3.614 39.829 1.000 74.66690 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 282 O O . SER A 1 55 ? 18.254 -2.391 39.986 1.000 74.83262 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 283 C CB . SER A 1 55 ? 16.241 -5.149 39.618 1.000 78.53968 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 284 O OG . SER A 1 55 ? 15.215 -5.809 40.334 1.000 81.58883 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 285 N N . GLN A 1 56 ? 19.047 -4.254 39.010 1.000 79.55215 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 286 C CA . GLN A 1 56 ? 20.009 -3.510 38.212 1.000 85.92765 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 287 C C . GLN A 1 56 ? 19.284 -2.556 37.271 1.000 82.75603 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 288 O O . GLN A 1 56 ? 18.281 -2.914 36.642 1.000 82.30631 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 289 C CB . GLN A 1 56 ? 20.900 -4.460 37.406 1.000 91.64359 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 290 C CG . GLN A 1 56 ? 21.637 -5.522 38.210 1.000 97.98504 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 291 C CD . GLN A 1 56 ? 20.939 -6.878 38.170 1.000 100.04152 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 292 O OE1 . GLN A 1 56 ? 19.709 -6.963 38.238 1.000 98.00365 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 293 N NE2 . GLN A 1 56 ? 21.726 -7.946 38.054 1.000 99.86743 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 294 N N . ASN A 1 57 ? 19.789 -1.327 37.192 1.000 74.90786 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 1 ATOM 295 C CA . ASN A 1 57 ? 19.246 -0.330 36.272 1.000 73.77172 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 1 ATOM 296 C C . ASN A 1 57 ? 17.764 -0.049 36.553 1.000 68.19963 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 1 ATOM 297 O O . ASN A 1 57 ? 16.936 0.029 35.643 1.000 65.61386 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 1 ATOM 298 C CB . ASN A 1 57 ? 19.461 -0.763 34.817 1.000 68.52920 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 1 ATOM 299 N N . GLN A 1 58 ? 17.426 0.105 37.833 1.000 60.18412 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 1 ATOM 300 C CA . GLN A 1 58 ? 16.104 0.561 38.233 1.000 57.92344 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 1 ATOM 301 C C . GLN A 1 58 ? 16.208 1.850 39.038 1.000 58.43500 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 1 ATOM 302 O O . GLN A 1 58 ? 17.274 2.224 39.532 1.000 59.12990 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 1 ATOM 303 C CB . GLN A 1 58 ? 15.365 -0.498 39.051 1.000 57.94201 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 1 ATOM 304 C CG . GLN A 1 58 ? 14.888 -1.678 38.221 1.000 57.17831 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 1 ATOM 305 C CD . GLN A 1 58 ? 13.768 -2.437 38.886 1.000 56.55129 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 1 ATOM 306 O OE1 . GLN A 1 58 ? 13.882 -2.861 40.042 1.000 55.65921 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 1 ATOM 307 N NE2 . GLN A 1 58 ? 12.665 -2.609 38.161 1.000 54.29414 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 1 ATOM 308 N N . CYS A 1 59 ? 15.083 2.544 39.151 1.000 58.21830 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 1 ATOM 309 C CA . CYS A 1 59 ? 14.976 3.690 40.043 1.000 55.25438 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 1 ATOM 310 C C . CYS A 1 59 ? 13.570 3.739 40.624 1.000 44.48962 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 1 ATOM 311 O O . CYS A 1 59 ? 12.672 3.003 40.209 1.000 46.97490 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 1 ATOM 312 C CB . CYS A 1 59 ? 15.314 4.999 39.342 1.000 58.03926 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 1 ATOM 313 S SG . CYS A 1 59 ? 14.128 5.465 38.099 1.000 62.43444 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 1 ATOM 314 N N . SER A 1 60 ? 13.385 4.632 41.589 1.000 44.17908 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 315 C CA . SER A 1 60 ? 12.240 4.573 42.485 1.000 46.14080 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 316 C C . SER A 1 60 ? 12.061 5.926 43.140 1.000 45.77138 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 317 O O . SER A 1 60 ? 13.032 6.625 43.428 1.000 50.66717 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 318 C CB . SER A 1 60 ? 12.409 3.509 43.577 1.000 44.25756 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 319 O OG . SER A 1 60 ? 11.190 3.318 44.259 1.000 47.05182 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 320 N N . SER A 1 61 ? 10.810 6.289 43.375 1.000 42.41411 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 1 ATOM 321 C CA . SER A 1 61 ? 10.501 7.611 43.877 1.000 42.59941 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 1 ATOM 322 C C . SER A 1 61 ? 9.298 7.467 44.793 1.000 47.38183 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 1 ATOM 323 O O . SER A 1 61 ? 8.524 6.515 44.672 1.000 43.42743 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 1 ATOM 324 C CB . SER A 1 61 ? 10.240 8.594 42.709 1.000 37.12634 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 1 ATOM 325 O OG . SER A 1 61 ? 10.192 9.936 43.177 1.000 46.98399 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 1 ATOM 326 N N . LEU A 1 62 ? 9.167 8.392 45.738 1.000 44.50387 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 327 C CA . LEU A 1 62 ? 7.998 8.468 46.605 1.000 39.25262 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 328 C C . LEU A 1 62 ? 7.495 9.896 46.560 1.000 39.38376 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 329 O O . LEU A 1 62 ? 8.282 10.827 46.727 1.000 43.50767 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 330 C CB . LEU A 1 62 ? 8.323 8.076 48.051 1.000 37.88755 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 331 C CG . LEU A 1 62 ? 7.282 8.329 49.159 1.000 43.31110 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 332 C CD1 . LEU A 1 62 ? 6.008 7.487 49.025 1.000 40.50768 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 333 C CD2 . LEU A 1 62 ? 7.905 8.130 50.570 1.000 47.97063 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 334 N N . LEU A 1 63 ? 6.204 10.066 46.309 1.000 37.58965 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 335 C CA . LEU A 1 63 ? 5.583 11.376 46.224 1.000 40.57281 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 336 C C . LEU A 1 63 ? 4.385 11.414 47.159 1.000 44.00956 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 337 O O . LEU A 1 63 ? 3.769 10.382 47.440 1.000 42.64050 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 338 C CB . LEU A 1 63 ? 5.156 11.686 44.782 1.000 43.54463 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 339 C CG . LEU A 1 63 ? 6.338 11.883 43.823 1.000 44.03187 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 340 C CD1 . LEU A 1 63 ? 6.509 10.678 42.913 1.000 47.01787 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 341 C CD2 . LEU A 1 63 ? 6.172 13.140 43.045 1.000 59.57399 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 342 N N . ALA A 1 64 ? 4.064 12.611 47.646 1.000 40.55374 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 343 C CA . ALA A 1 64 ? 2.964 12.791 48.578 1.000 41.75875 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 344 C C . ALA A 1 64 ? 2.135 13.985 48.135 1.000 41.26958 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 345 O O . ALA A 1 64 ? 2.650 14.921 47.525 1.000 41.03407 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 346 C CB . ALA A 1 64 ? 3.467 12.994 50.037 1.000 40.31023 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 347 N N . GLN A 1 65 ? 0.846 13.945 48.445 1.000 39.53989 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 348 C CA . GLN A 1 65 ? -0.062 15.020 48.073 1.000 42.57323 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 349 C C . GLN A 1 65 ? -1.119 15.159 49.155 1.000 45.42764 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 350 O O . GLN A 1 65 ? -1.782 14.172 49.502 1.000 37.69565 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 351 C CB . GLN A 1 65 ? -0.730 14.750 46.722 1.000 38.49458 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 352 C CG . GLN A 1 65 ? -1.740 15.807 46.289 1.000 39.12442 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 353 C CD . GLN A 1 65 ? -1.101 17.150 45.976 1.000 47.85015 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 354 O OE1 . GLN A 1 65 ? -0.235 17.231 45.108 1.000 59.57222 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 355 N NE2 . GLN A 1 65 ? -1.512 18.210 46.692 1.000 44.58599 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 356 N N . ARG A 1 66 ? -1.267 16.379 49.679 1.000 38.55809 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 1 ATOM 357 C CA . ARG A 1 66 ? -2.302 16.684 50.659 1.000 44.34340 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 1 ATOM 358 C C . ARG A 1 66 ? -3.602 16.983 49.938 1.000 37.44679 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 1 ATOM 359 O O . ARG A 1 66 ? -3.610 17.641 48.901 1.000 37.65420 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 1 ATOM 360 C CB . ARG A 1 66 ? -1.929 17.893 51.531 1.000 45.54526 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 1 ATOM 361 C CG . ARG A 1 66 ? -2.974 18.218 52.611 1.000 47.48005 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 1 ATOM 362 C CD . ARG A 1 66 ? -2.572 19.437 53.452 1.000 50.37598 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 1 ATOM 363 N NE . ARG A 1 66 ? -1.128 19.463 53.624 1.000 49.72588 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 1 ATOM 364 C CZ . ARG A 1 66 ? -0.488 18.807 54.576 1.000 45.86962 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 1 ATOM 365 N NH1 . ARG A 1 66 ? -1.178 18.112 55.466 1.000 47.68879 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 1 ATOM 366 N NH2 . ARG A 1 66 ? 0.836 18.861 54.644 1.000 52.57486 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 1 ATOM 367 N N . ILE A 1 67 ? -4.702 16.503 50.487 1.000 37.62058 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 368 C CA . ILE A 1 67 ? -6.025 16.701 49.907 1.000 44.69647 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 369 C C . ILE A 1 67 ? -6.986 17.124 51.005 1.000 53.26941 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 370 O O . ILE A 1 67 ? -7.003 16.540 52.095 1.000 51.48395 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 371 C CB . ILE A 1 67 ? -6.541 15.432 49.209 1.000 49.84555 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 372 C CG1 . ILE A 1 67 ? -5.501 14.940 48.210 1.000 47.66616 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 373 C CG2 . ILE A 1 67 ? -7.858 15.715 48.470 1.000 44.21163 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 374 C CD1 . ILE A 1 67 ? -6.008 13.785 47.428 1.000 44.49003 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 375 N N . ARG A 1 68 ? -7.795 18.129 50.705 1.000 46.01556 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 1 ATOM 376 C CA . ARG A 1 68 ? -8.719 18.710 51.670 1.000 54.48227 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 1 ATOM 377 C C . ARG A 1 68 ? -10.048 17.968 51.574 1.000 55.21310 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 1 ATOM 378 O O . ARG A 1 68 ? -11.103 18.529 51.286 1.000 53.75129 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 1 ATOM 379 C CB . ARG A 1 68 ? -8.885 20.201 51.412 1.000 60.44896 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 1 ATOM 380 C CG . ARG A 1 68 ? -8.130 21.081 52.368 1.000 72.42239 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 1 ATOM 381 C CD . ARG A 1 68 ? -8.376 22.569 52.097 1.000 74.93063 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 1 ATOM 382 N NE . ARG A 1 68 ? -7.367 23.143 51.210 1.000 81.37876 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 1 ATOM 383 C CZ . ARG A 1 68 ? -6.114 23.391 51.578 1.000 85.78223 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 1 ATOM 384 N NH1 . ARG A 1 68 ? -5.723 23.098 52.815 1.000 81.20900 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 1 ATOM 385 N NH2 . ARG A 1 68 ? -5.254 23.925 50.715 1.000 76.10291 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 1 ATOM 386 N N . ALA A 1 69 ? -9.969 16.665 51.813 1.000 50.89214 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 1 ATOM 387 C CA . ALA A 1 69 ? -11.140 15.804 51.770 1.000 53.59412 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 1 ATOM 388 C C . ALA A 1 69 ? -10.948 14.690 52.785 1.000 53.38920 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 1 ATOM 389 O O . ALA A 1 69 ? -9.821 14.431 53.211 1.000 50.86101 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 1 ATOM 390 C CB . ALA A 1 69 ? -11.355 15.218 50.366 1.000 48.81133 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 1 ATOM 391 N N . PRO A 1 70 ? -12.026 14.028 53.198 1.000 56.26659 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 1 ATOM 392 C CA . PRO A 1 70 ? -11.888 12.862 54.084 1.000 54.07567 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 1 ATOM 393 C C . PRO A 1 70 ? -11.207 11.695 53.376 1.000 50.93568 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 1 ATOM 394 O O . PRO A 1 70 ? -11.300 11.540 52.150 1.000 50.84234 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 1 ATOM 395 C CB . PRO A 1 70 ? -13.340 12.524 54.456 1.000 62.66939 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 1 ATOM 396 C CG . PRO A 1 70 ? -14.153 13.756 54.096 1.000 56.87417 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 1 ATOM 397 C CD . PRO A 1 70 ? -13.427 14.413 52.963 1.000 49.26119 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 1 ATOM 398 N N . ASN A 1 71 ? -10.514 10.858 54.166 1.000 48.26953 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1 ATOM 399 C CA . ASN A 1 71 ? -9.711 9.809 53.546 1.000 48.14856 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1 ATOM 400 C C . ASN A 1 71 ? -10.582 8.754 52.879 1.000 48.28771 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1 ATOM 401 O O . ASN A 1 71 ? -10.164 8.148 51.878 1.000 45.74375 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1 ATOM 402 C CB . ASN A 1 71 ? -8.776 9.178 54.562 1.000 52.50093 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1 ATOM 403 C CG . ASN A 1 71 ? -9.520 8.561 55.735 1.000 51.81656 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1 ATOM 404 O OD1 . ASN A 1 71 ? -10.326 9.210 56.380 1.000 53.94732 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1 ATOM 405 N ND2 . ASN A 1 71 ? -9.266 7.285 55.989 1.000 51.67264 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1 ATOM 406 N N . ASP A 1 72 ? -11.797 8.545 53.395 1.000 47.55787 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 407 C CA . ASP A 1 72 ? -12.728 7.616 52.759 1.000 51.07858 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 408 C C . ASP A 1 72 ? -13.107 8.079 51.354 1.000 47.55110 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 409 O O . ASP A 1 72 ? -13.227 7.262 50.424 1.000 46.26507 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 410 C CB . ASP A 1 72 ? -13.981 7.474 53.617 1.000 54.17930 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 411 C CG . ASP A 1 72 ? -13.765 6.589 54.812 1.000 58.63524 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 412 O OD1 . ASP A 1 72 ? -12.630 6.089 54.996 1.000 58.10504 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 413 O OD2 . ASP A 1 72 ? -14.735 6.388 55.576 1.000 67.76467 ? ? ? ? ? -1 72 ASP A OD2 1 ATOM 414 N N . VAL A 1 73 ? -13.347 9.380 51.195 1.000 44.25362 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1 ATOM 415 C CA . VAL A 1 73 ? -13.680 9.932 49.884 1.000 50.52863 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1 ATOM 416 C C . VAL A 1 73 ? -12.529 9.705 48.916 1.000 47.61570 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1 ATOM 417 O O . VAL A 1 73 ? -12.716 9.223 47.793 1.000 49.79258 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1 ATOM 418 C CB . VAL A 1 73 ? -14.031 11.429 50.003 1.000 48.93265 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1 ATOM 419 C CG1 . VAL A 1 73 ? -14.278 12.029 48.621 1.000 57.79127 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1 ATOM 420 C CG2 . VAL A 1 73 ? -15.244 11.604 50.865 1.000 49.74542 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1 ATOM 421 N N . VAL A 1 74 ? -11.315 10.045 49.345 1.000 47.42404 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 422 C CA . VAL A 1 74 ? -10.151 9.874 48.486 1.000 41.98907 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 423 C C . VAL A 1 74 ? -9.959 8.401 48.136 1.000 42.28346 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 424 O O . VAL A 1 74 ? -9.699 8.049 46.978 1.000 38.36378 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 425 C CB . VAL A 1 74 ? -8.911 10.480 49.165 1.000 47.47059 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 426 C CG1 . VAL A 1 74 ? -7.667 10.234 48.334 1.000 48.68053 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 427 C CG2 . VAL A 1 74 ? -9.130 11.989 49.375 1.000 51.22308 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 428 N N . TRP A 1 75 ? -10.096 7.518 49.121 1.000 46.53802 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 1 ATOM 429 C CA . TRP A 1 75 ? -9.976 6.087 48.849 1.000 43.06208 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 1 ATOM 430 C C . TRP A 1 75 ? -10.991 5.622 47.807 1.000 46.50091 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 1 ATOM 431 O O . TRP A 1 75 ? -10.663 4.832 46.912 1.000 44.48273 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 1 ATOM 432 C CB . TRP A 1 75 ? -10.148 5.298 50.144 1.000 36.29640 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 1 ATOM 433 C CG . TRP A 1 75 ? -10.159 3.823 49.923 1.000 36.95931 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 1 ATOM 434 C CD1 . TRP A 1 75 ? -11.166 2.957 50.222 1.000 42.42778 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 1 ATOM 435 C CD2 . TRP A 1 75 ? -9.116 3.037 49.319 1.000 42.35265 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 1 ATOM 436 N NE1 . TRP A 1 75 ? -10.809 1.675 49.866 1.000 41.96564 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 1 ATOM 437 C CE2 . TRP A 1 75 ? -9.553 1.696 49.315 1.000 51.30471 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 1 ATOM 438 C CE3 . TRP A 1 75 ? -7.841 3.332 48.815 1.000 43.85783 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 1 ATOM 439 C CZ2 . TRP A 1 75 ? -8.776 0.655 48.794 1.000 46.63485 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 1 ATOM 440 C CZ3 . TRP A 1 75 ? -7.068 2.295 48.301 1.000 42.51169 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 1 ATOM 441 C CH2 . TRP A 1 75 ? -7.539 0.973 48.296 1.000 41.20192 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 1 ATOM 442 N N . SER A 1 76 ? -12.244 6.067 47.921 1.000 44.60837 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 1 ATOM 443 C CA . SER A 1 76 ? -13.248 5.553 47.000 1.000 49.38022 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 1 ATOM 444 C C . SER A 1 76 ? -12.911 5.914 45.554 1.000 47.68651 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 1 ATOM 445 O O . SER A 1 76 ? -13.240 5.152 44.634 1.000 49.03510 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 1 ATOM 446 C CB . SER A 1 76 ? -14.631 6.063 47.391 1.000 48.05843 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 1 ATOM 447 O OG . SER A 1 76 ? -14.700 7.469 47.251 1.000 58.77352 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 1 ATOM 448 N N . ILE A 1 77 ? -12.234 7.046 45.337 1.000 43.58548 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 1 ATOM 449 C CA . ILE A 1 77 ? -11.801 7.421 43.986 1.000 43.41393 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 1 ATOM 450 C C . ILE A 1 77 ? -10.654 6.536 43.526 1.000 42.59898 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 1 ATOM 451 O O . ILE A 1 77 ? -10.714 5.932 42.453 1.000 46.67522 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 1 ATOM 452 C CB . ILE A 1 77 ? -11.399 8.906 43.932 1.000 45.48121 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 1 ATOM 453 C CG1 . ILE A 1 77 ? -12.609 9.785 44.238 1.000 44.55642 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 1 ATOM 454 C CG2 . ILE A 1 77 ? -10.712 9.257 42.578 1.000 33.97532 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 1 ATOM 455 C CD1 . ILE A 1 77 ? -12.259 11.213 44.371 1.000 51.46166 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 1 ATOM 456 N N . VAL A 1 78 ? -9.583 6.450 44.323 1.000 36.45046 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 1 ATOM 457 C CA . VAL A 1 78 ? -8.368 5.849 43.797 1.000 34.67065 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 1 ATOM 458 C C . VAL A 1 78 ? -8.433 4.334 43.742 1.000 40.91765 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 1 ATOM 459 O O . VAL A 1 78 ? -7.601 3.731 43.060 1.000 46.88910 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 1 ATOM 460 C CB . VAL A 1 78 ? -7.121 6.294 44.586 1.000 43.47769 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 1 ATOM 461 C CG1 . VAL A 1 78 ? -7.083 7.809 44.682 1.000 49.84211 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 1 ATOM 462 C CG2 . VAL A 1 78 ? -7.094 5.669 45.973 1.000 45.97502 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 1 ATOM 463 N N . ARG A 1 79 ? -9.395 3.703 44.439 1.000 43.33456 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 464 C CA . ARG A 1 79 ? -9.526 2.248 44.396 1.000 45.52850 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 465 C C . ARG A 1 79 ? -10.178 1.759 43.115 1.000 48.50981 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 466 O O . ARG A 1 79 ? -10.135 0.555 42.831 1.000 44.80169 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 467 C CB . ARG A 1 79 ? -10.341 1.736 45.589 1.000 38.56652 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 468 C CG . ARG A 1 79 ? -11.815 2.169 45.582 1.000 37.49154 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 469 C CD . ARG A 1 79 ? -12.544 1.741 46.886 1.000 40.89709 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 470 N NE . ARG A 1 79 ? -12.634 0.290 47.028 1.000 44.64422 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 471 C CZ . ARG A 1 79 ? -13.538 -0.473 46.421 1.000 50.02242 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 472 N NH1 . ARG A 1 79 ? -13.531 -1.794 46.609 1.000 51.01567 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 473 N NH2 . ARG A 1 79 ? -14.452 0.077 45.626 1.000 50.63923 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 474 N N . ARG A 1 80 ? -10.779 2.659 42.336 1.000 50.52247 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 1 ATOM 475 C CA . ARG A 1 80 ? -11.486 2.245 41.131 1.000 50.28477 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 1 ATOM 476 C C . ARG A 1 80 ? -10.490 1.917 40.028 1.000 49.61304 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 1 ATOM 477 O O . ARG A 1 80 ? -10.165 2.777 39.193 1.000 41.01107 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 1 ATOM 478 C CB . ARG A 1 80 ? -12.475 3.323 40.690 1.000 58.22448 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 1 ATOM 479 C CG . ARG A 1 80 ? -13.804 3.252 41.416 1.000 57.43951 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 1 ATOM 480 C CD . ARG A 1 80 ? -14.384 1.833 41.334 1.000 65.51408 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 1 ATOM 481 N NE . ARG A 1 80 ? -15.015 1.546 40.044 1.000 68.83717 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 1 ATOM 482 C CZ . ARG A 1 80 ? -16.274 1.856 39.750 1.000 75.77750 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 1 ATOM 483 N NH1 . ARG A 1 80 ? -17.031 2.465 40.660 1.000 74.33687 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 1 ATOM 484 N NH2 . ARG A 1 80 ? -16.773 1.561 38.553 1.000 74.20968 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 1 ATOM 485 N N . PHE A 1 81 ? -10.013 0.661 40.040 1.000 48.18085 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 486 C CA . PHE A 1 81 ? -9.010 0.191 39.095 1.000 46.51099 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 487 C C . PHE A 1 81 ? -9.511 0.245 37.656 1.000 49.57891 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 488 O O . PHE A 1 81 ? -8.701 0.309 36.726 1.000 46.78216 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 489 C CB . PHE A 1 81 ? -8.589 -1.240 39.464 1.000 46.95456 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 490 C CG . PHE A 1 81 ? -7.561 -1.850 38.519 1.000 41.51480 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 491 C CD1 . PHE A 1 81 ? -6.230 -1.454 38.567 1.000 45.43552 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 492 C CD2 . PHE A 1 81 ? -7.926 -2.802 37.590 1.000 42.40452 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 493 C CE1 . PHE A 1 81 ? -5.289 -1.993 37.710 1.000 37.86229 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 494 C CE2 . PHE A 1 81 ? -6.989 -3.363 36.734 1.000 42.93050 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 495 C CZ . PHE A 1 81 ? -5.660 -2.948 36.801 1.000 36.63176 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 496 N N . ASP A 1 82 ? -10.827 0.190 37.451 1.000 46.48053 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 497 C CA . ASP A 1 82 ? -11.387 0.209 36.110 1.000 45.35212 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 498 C C . ASP A 1 82 ? -11.590 1.612 35.556 1.000 47.20887 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 499 O O . ASP A 1 82 ? -12.026 1.742 34.409 1.000 48.74938 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 500 C CB . ASP A 1 82 ? -12.726 -0.530 36.106 1.000 48.17123 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 501 C CG . ASP A 1 82 ? -13.696 0.035 37.117 1.000 52.29652 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 502 O OD1 . ASP A 1 82 ? -13.239 0.473 38.192 1.000 56.32847 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 503 O OD2 . ASP A 1 82 ? -14.918 0.061 36.847 1.000 63.61505 ? ? ? ? ? -1 82 ASP A OD2 1 ATOM 504 N N . GLN A 1 83 ? -11.319 2.654 36.334 1.000 46.28957 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 1 ATOM 505 C CA . GLN A 1 83 ? -11.668 4.023 35.958 1.000 50.93758 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 1 ATOM 506 C C . GLN A 1 83 ? -10.527 4.976 36.287 1.000 49.72455 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 1 ATOM 507 O O . GLN A 1 83 ? -10.735 6.044 36.872 1.000 49.39487 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 1 ATOM 508 C CB . GLN A 1 83 ? -12.948 4.457 36.665 1.000 57.72720 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 1 ATOM 509 C CG . GLN A 1 83 ? -14.236 3.890 36.091 1.000 64.50375 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 1 ATOM 510 C CD . GLN A 1 83 ? -15.457 4.540 36.715 1.000 66.45499 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 1 ATOM 511 O OE1 . GLN A 1 83 ? -15.376 5.114 37.801 1.000 76.62818 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 1 ATOM 512 N NE2 . GLN A 1 83 ? -16.593 4.464 36.026 1.000 70.43107 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 1 ATOM 513 N N . PRO A 1 84 ? -9.301 4.634 35.895 1.000 41.47733 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 514 C CA . PRO A 1 84 ? -8.183 5.537 36.192 1.000 40.69842 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 515 C C . PRO A 1 84 ? -8.366 6.921 35.576 1.000 42.69362 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 516 O O . PRO A 1 84 ? -7.833 7.904 36.118 1.000 39.01818 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 517 C CB . PRO A 1 84 ? -6.967 4.793 35.618 1.000 38.91637 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 518 C CG . PRO A 1 84 ? -7.541 3.941 34.537 1.000 42.53836 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 519 C CD . PRO A 1 84 ? -8.906 3.526 35.009 1.000 43.77666 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 520 N N . GLN A 1 85 ? -9.146 7.028 34.493 1.000 42.97069 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 1 ATOM 521 C CA . GLN A 1 85 ? -9.298 8.315 33.830 1.000 45.02600 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 1 ATOM 522 C C . GLN A 1 85 ? -10.017 9.338 34.700 1.000 43.94351 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 1 ATOM 523 O O . GLN A 1 85 ? -9.934 10.537 34.409 1.000 39.98336 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 1 ATOM 524 C CB . GLN A 1 85 ? -10.021 8.160 32.488 1.000 39.06152 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 1 ATOM 525 C CG . GLN A 1 85 ? -11.441 7.655 32.578 1.000 46.03948 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 1 ATOM 526 C CD . GLN A 1 85 ? -11.500 6.144 32.678 1.000 52.29630 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 1 ATOM 527 O OE1 . GLN A 1 85 ? -10.480 5.487 32.890 1.000 47.34337 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 1 ATOM 528 N NE2 . GLN A 1 85 ? -12.690 5.586 32.509 1.000 57.48492 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 1 ATOM 529 N N . THR A 1 86 ? -10.702 8.901 35.767 1.000 53.42655 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 530 C CA . THR A 1 86 ? -11.439 9.845 36.599 1.000 50.24265 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 531 C C . THR A 1 86 ? -10.520 10.672 37.495 1.000 48.93790 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 532 O O . THR A 1 86 ? -10.911 11.755 37.948 1.000 47.18179 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 533 C CB . THR A 1 86 ? -12.471 9.097 37.451 1.000 47.26060 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 534 O OG1 . THR A 1 86 ? -11.808 8.115 38.245 1.000 63.16233 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 535 C CG2 . THR A 1 86 ? -13.470 8.398 36.579 1.000 50.03213 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 536 N N . TYR A 1 87 ? -9.302 10.192 37.755 1.000 41.98552 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 1 ATOM 537 C CA . TYR A 1 87 ? -8.387 10.924 38.617 1.000 42.26354 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 1 ATOM 538 C C . TYR A 1 87 ? -6.962 10.968 38.077 1.000 39.67410 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 1 ATOM 539 O O . TYR A 1 87 ? -6.061 11.416 38.801 1.000 42.05068 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 1 ATOM 540 C CB . TYR A 1 87 ? -8.403 10.326 40.041 1.000 41.39199 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 1 ATOM 541 C CG . TYR A 1 87 ? -7.917 8.894 40.118 1.000 40.21824 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 1 ATOM 542 C CD1 . TYR A 1 87 ? -8.753 7.831 39.786 1.000 37.84750 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 1 ATOM 543 C CD2 . TYR A 1 87 ? -6.620 8.607 40.510 1.000 50.70030 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 1 ATOM 544 C CE1 . TYR A 1 87 ? -8.306 6.518 39.852 1.000 44.76967 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 1 ATOM 545 C CE2 . TYR A 1 87 ? -6.164 7.294 40.585 1.000 49.94127 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 1 ATOM 546 C CZ . TYR A 1 87 ? -7.006 6.266 40.256 1.000 51.90438 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 1 ATOM 547 O OH . TYR A 1 87 ? -6.532 4.980 40.327 1.000 59.42894 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 1 ATOM 548 N N . LYS A 1 88 ? -6.726 10.536 36.835 1.000 39.80340 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 1 ATOM 549 C CA . LYS A 1 88 ? -5.421 10.640 36.194 1.000 35.85928 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 1 ATOM 550 C C . LYS A 1 88 ? -5.561 11.284 34.818 1.000 33.77232 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 1 ATOM 551 O O . LYS A 1 88 ? -6.629 11.274 34.210 1.000 43.28384 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 1 ATOM 552 C CB . LYS A 1 88 ? -4.738 9.270 36.032 1.000 42.31185 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 1 ATOM 553 C CG . LYS A 1 88 ? -4.333 8.557 37.349 1.000 42.37522 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 1 ATOM 554 C CD . LYS A 1 88 ? -3.520 7.296 37.009 1.000 52.38039 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 1 ATOM 555 C CE . LYS A 1 88 ? -3.541 6.234 38.086 1.000 57.37915 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 1 ATOM 556 N NZ . LYS A 1 88 ? -2.187 5.612 38.200 1.000 58.24299 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 1 ATOM 557 N N . HIS A 1 89 ? -4.466 11.860 34.349 1.000 40.95530 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 1 ATOM 558 C CA . HIS A 1 89 ? -4.400 12.473 33.040 1.000 35.24584 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 1 ATOM 559 C C . HIS A 1 89 ? -3.948 11.455 32.007 1.000 37.83258 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 1 ATOM 560 O O . HIS A 1 89 ? -3.524 10.350 32.336 1.000 39.21952 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 1 ATOM 561 C CB . HIS A 1 89 ? -3.415 13.632 33.034 1.000 30.14355 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 1 ATOM 562 C CG . HIS A 1 89 ? -3.887 14.843 33.769 1.000 31.54839 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 1 ATOM 563 N ND1 . HIS A 1 89 ? -4.983 15.579 33.373 1.000 36.44410 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 1 ATOM 564 C CD2 . HIS A 1 89 ? -3.404 15.456 34.876 1.000 37.89228 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 1 ATOM 565 C CE1 . HIS A 1 89 ? -5.152 16.596 34.196 1.000 34.81707 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 1 ATOM 566 N NE2 . HIS A 1 89 ? -4.204 16.547 35.114 1.000 38.89265 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 1 ATOM 567 N N . PHE A 1 90 ? -3.987 11.863 30.738 1.000 33.91248 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 1 ATOM 568 C CA . PHE A 1 90 ? -3.335 11.176 29.624 1.000 32.69185 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 1 ATOM 569 C C . PHE A 1 90 ? -4.053 9.921 29.156 1.000 33.81796 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 1 ATOM 570 O O . PHE A 1 90 ? -3.542 9.242 28.259 1.000 37.51692 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 1 ATOM 571 C CB . PHE A 1 90 ? -1.878 10.802 29.941 1.000 30.35148 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 1 ATOM 572 C CG . PHE A 1 90 ? -1.069 11.951 30.471 1.000 40.74702 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 1 ATOM 573 C CD1 . PHE A 1 90 ? -0.868 13.096 29.701 1.000 38.66435 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 1 ATOM 574 C CD2 . PHE A 1 90 ? -0.554 11.911 31.763 1.000 49.27346 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 1 ATOM 575 C CE1 . PHE A 1 90 ? -0.121 14.156 30.194 1.000 41.51894 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 1 ATOM 576 C CE2 . PHE A 1 90 ? 0.185 12.969 32.271 1.000 48.49133 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 1 ATOM 577 C CZ . PHE A 1 90 ? 0.400 14.099 31.489 1.000 45.65816 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 1 ATOM 578 N N . ILE A 1 91 ? -5.229 9.608 29.678 1.000 34.86159 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 1 ATOM 579 C CA . ILE A 1 91 ? -5.916 8.364 29.336 1.000 34.04655 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 1 ATOM 580 C C . ILE A 1 91 ? -7.014 8.674 28.329 1.000 39.56721 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 1 ATOM 581 O O . ILE A 1 91 ? -7.932 9.456 28.609 1.000 42.48156 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 1 ATOM 582 C CB . ILE A 1 91 ? -6.468 7.662 30.587 1.000 41.33781 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 1 ATOM 583 C CG1 . ILE A 1 91 ? -5.307 7.199 31.452 1.000 39.60685 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 1 ATOM 584 C CG2 . ILE A 1 91 ? -7.341 6.451 30.227 1.000 33.97993 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 1 ATOM 585 C CD1 . ILE A 1 91 ? -5.741 6.623 32.778 1.000 43.08943 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 1 ATOM 586 N N . LYS A 1 92 ? -6.900 8.095 27.131 1.000 31.80772 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 1 ATOM 587 C CA . LYS A 1 92 ? -7.974 8.264 26.160 1.000 38.58662 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 1 ATOM 588 C C . LYS A 1 92 ? -9.119 7.309 26.456 1.000 41.06684 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 1 ATOM 589 O O . LYS A 1 92 ? -10.291 7.695 26.407 1.000 44.66185 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 1 ATOM 590 C CB . LYS A 1 92 ? -7.467 8.049 24.727 1.000 32.88034 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 1 ATOM 591 C CG . LYS A 1 92 ? -8.577 8.281 23.690 1.000 37.68893 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 1 ATOM 592 C CD . LYS A 1 92 ? -8.039 8.369 22.250 1.000 45.92869 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 1 ATOM 593 C CE . LYS A 1 92 ? -7.155 7.181 21.895 1.000 42.37124 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 1 ATOM 594 N NZ . LYS A 1 92 ? -6.892 7.109 20.419 1.000 50.47481 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 1 ATOM 595 N N . SER A 1 93 ? -8.801 6.052 26.735 1.000 40.38646 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 1 ATOM 596 C CA . SER A 1 93 ? -9.822 5.079 27.076 1.000 45.65824 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 1 ATOM 597 C C . SER A 1 93 ? -9.182 4.016 27.951 1.000 50.90800 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 1 ATOM 598 O O . SER A 1 93 ? -7.958 3.865 27.978 1.000 43.83261 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 1 ATOM 599 C CB . SER A 1 93 ? -10.460 4.463 25.825 1.000 43.12640 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 1 ATOM 600 O OG . SER A 1 93 ? -9.490 3.810 25.006 1.000 43.42776 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 1 ATOM 601 N N . CYS A 1 94 ? -10.021 3.293 28.690 1.000 49.63237 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 1 ATOM 602 C CA . CYS A 1 94 ? -9.548 2.234 29.566 1.000 51.42498 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 1 ATOM 603 C C . CYS A 1 94 ? -10.577 1.122 29.552 1.000 51.80507 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 1 ATOM 604 O O . CYS A 1 94 ? -11.745 1.350 29.866 1.000 54.68178 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 1 ATOM 605 C CB . CYS A 1 94 ? -9.332 2.736 30.994 1.000 51.85972 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 1 ATOM 606 S SG . CYS A 1 94 ? -9.015 1.386 32.104 1.000 48.88734 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 1 ATOM 607 N N . SER A 1 95 ? -10.158 -0.077 29.206 1.000 45.51239 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 1 ATOM 608 C CA . SER A 1 95 ? -11.105 -1.137 28.913 1.000 49.72930 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 1 ATOM 609 C C . SER A 1 95 ? -10.842 -2.327 29.825 1.000 53.08000 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 1 ATOM 610 O O . SER A 1 95 ? -9.688 -2.667 30.104 1.000 44.71075 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 1 ATOM 611 C CB . SER A 1 95 ? -11.047 -1.519 27.423 1.000 55.62814 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 1 ATOM 612 O OG . SER A 1 95 ? -10.205 -2.618 27.165 1.000 63.68315 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 1 ATOM 613 N N . VAL A 1 96 ? -11.928 -2.914 30.325 1.000 58.30603 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 1 ATOM 614 C CA . VAL A 1 96 ? -11.896 -4.053 31.235 1.000 50.85725 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 1 ATOM 615 C C . VAL A 1 96 ? -12.853 -5.123 30.711 1.000 60.99554 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 1 ATOM 616 O O . VAL A 1 96 ? -13.865 -4.799 30.079 1.000 65.00447 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 1 ATOM 617 C CB . VAL A 1 96 ? -12.277 -3.623 32.664 1.000 50.79304 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 1 ATOM 618 C CG1 . VAL A 1 96 ? -12.578 -4.814 33.450 1.000 66.22487 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 1 ATOM 619 C CG2 . VAL A 1 96 ? -11.133 -2.844 33.321 1.000 47.74501 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 1 ATOM 620 N N . SER A 1 97 ? -12.539 -6.397 30.973 1.000 76.10428 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 1 ATOM 621 C CA . SER A 1 97 ? -13.266 -7.508 30.356 1.000 80.01155 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 1 ATOM 622 C C . SER A 1 97 ? -14.694 -7.612 30.887 1.000 85.17161 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 1 ATOM 623 O O . SER A 1 97 ? -15.062 -7.017 31.905 1.000 81.62911 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 1 ATOM 624 C CB . SER A 1 97 ? -12.557 -8.845 30.597 1.000 85.24520 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 1 ATOM 625 O OG . SER A 1 97 ? -11.155 -8.699 30.704 1.000 89.34393 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 1 ATOM 626 N N . ASP A 1 98 ? -15.503 -8.405 30.180 1.000 91.60103 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 1 ATOM 627 C CA . ASP A 1 98 ? -16.937 -8.425 30.448 1.000 95.54805 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 1 ATOM 628 C C . ASP A 1 98 ? -17.227 -8.872 31.870 1.000 87.02168 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 1 ATOM 629 O O . ASP A 1 98 ? -18.182 -8.402 32.493 1.000 87.54559 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 1 ATOM 630 C CB . ASP A 1 98 ? -17.654 -9.340 29.452 1.000 102.54781 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 1 ATOM 631 C CG . ASP A 1 98 ? -18.257 -8.580 28.280 1.000 107.62614 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 1 ATOM 632 O OD1 . ASP A 1 98 ? -18.507 -7.358 28.409 1.000 105.26042 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 1 ATOM 633 O OD2 . ASP A 1 98 ? -18.493 -9.211 27.228 1.000 110.60729 ? ? ? ? ? -1 98 ASP A OD2 1 ATOM 634 N N . ASN A 1 99 ? -16.418 -9.778 32.400 1.000 84.06844 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 1 ATOM 635 C CA . ASN A 1 99 ? -16.644 -10.338 33.733 1.000 83.83589 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 1 ATOM 636 C C . ASN A 1 99 ? -15.642 -9.773 34.739 1.000 77.86020 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 1 ATOM 637 O O . ASN A 1 99 ? -14.891 -10.495 35.387 1.000 74.79825 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 1 ATOM 638 C CB . ASN A 1 99 ? -16.584 -11.863 33.677 1.000 82.62148 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 1 ATOM 639 C CG . ASN A 1 99 ? -17.771 -12.457 32.947 1.000 89.78954 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 1 ATOM 640 O OD1 . ASN A 1 99 ? -17.617 -13.325 32.093 1.000 97.40853 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 1 ATOM 641 N ND2 . ASN A 1 99 ? -18.970 -11.996 33.293 1.000 87.57630 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 1 ATOM 642 N N . PHE A 1 100 ? -15.658 -8.451 34.870 1.000 72.15562 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 1 ATOM 643 C CA . PHE A 1 100 ? -14.757 -7.752 35.776 1.000 69.40300 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 1 ATOM 644 C C . PHE A 1 100 ? -15.396 -7.679 37.162 1.000 71.48518 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 1 ATOM 645 O O . PHE A 1 100 ? -16.529 -7.207 37.312 1.000 77.13549 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 1 ATOM 646 C CB . PHE A 1 100 ? -14.437 -6.358 35.220 1.000 62.97115 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 1 ATOM 647 C CG . PHE A 1 100 ? -13.696 -5.454 36.175 1.000 62.82812 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 1 ATOM 648 C CD1 . PHE A 1 100 ? -12.306 -5.469 36.257 1.000 60.58437 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 ATOM 649 C CD2 . PHE A 1 100 ? -14.394 -4.541 36.951 1.000 65.33441 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 ATOM 650 C CE1 . PHE A 1 100 ? -11.634 -4.597 37.122 1.000 63.52327 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 ATOM 651 C CE2 . PHE A 1 100 ? -13.737 -3.683 37.827 1.000 63.61965 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 ATOM 652 C CZ . PHE A 1 100 ? -12.355 -3.710 37.915 1.000 62.99452 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 1 ATOM 653 N N . THR A 1 101 ? -14.682 -8.177 38.170 1.000 70.65788 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 654 C CA . THR A 1 101 ? -15.108 -8.020 39.553 1.000 67.80054 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 655 C C . THR A 1 101 ? -14.150 -7.165 40.375 1.000 64.07594 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 656 O O . THR A 1 101 ? -14.415 -6.939 41.558 1.000 57.79818 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 657 C CB . THR A 1 101 ? -15.289 -9.394 40.231 1.000 72.33151 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 658 O OG1 . THR A 1 101 ? -14.052 -10.115 40.209 1.000 71.63952 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 659 C CG2 . THR A 1 101 ? -16.373 -10.214 39.521 1.000 71.18291 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 660 N N . MET A 1 102 ? -13.052 -6.691 39.786 1.000 59.58537 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 1 ATOM 661 C CA . MET A 1 102 ? -12.049 -5.880 40.469 1.000 59.56530 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 1 ATOM 662 C C . MET A 1 102 ? -11.318 -6.665 41.548 1.000 58.12491 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 1 ATOM 663 O O . MET A 1 102 ? -10.901 -6.098 42.557 1.000 59.72669 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 1 ATOM 664 C CB . MET A 1 102 ? -12.649 -4.602 41.069 1.000 64.42534 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 1 ATOM 665 C CG . MET A 1 102 ? -11.593 -3.578 41.510 1.000 68.42626 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 1 ATOM 666 S SD . MET A 1 102 ? -12.191 -1.878 41.418 1.000 65.39422 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 1 ATOM 667 C CE . MET A 1 102 ? -13.763 -2.046 42.261 1.000 71.18156 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 1 ATOM 668 N N . ALA A 1 103 ? -11.165 -7.966 41.349 1.000 48.83609 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1 ATOM 669 C CA . ALA A 1 103 ? -10.302 -8.768 42.196 1.000 48.82630 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1 ATOM 670 C C . ALA A 1 103 ? -8.841 -8.458 41.900 1.000 51.37406 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1 ATOM 671 O O . ALA A 1 103 ? -8.489 -7.977 40.811 1.000 49.73513 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1 ATOM 672 C CB . ALA A 1 103 ? -10.565 -10.256 41.974 1.000 51.98870 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1 ATOM 673 N N . VAL A 1 104 ? -7.991 -8.702 42.899 1.000 45.02085 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 674 C CA . VAL A 1 104 ? -6.556 -8.729 42.661 1.000 51.35006 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 675 C C . VAL A 1 104 ? -6.278 -9.739 41.559 1.000 47.11314 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 676 O O . VAL A 1 104 ? -6.776 -10.872 41.593 1.000 46.70370 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 677 C CB . VAL A 1 104 ? -5.806 -9.059 43.968 1.000 57.36234 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 678 C CG1 . VAL A 1 104 ? -4.295 -9.222 43.746 1.000 54.16975 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 679 C CG2 . VAL A 1 104 ? -6.067 -7.982 44.997 1.000 57.68484 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 680 N N . GLY A 1 105 ? -5.487 -9.328 40.570 1.000 41.26636 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1 ATOM 681 C CA . GLY A 1 105 ? -5.278 -10.100 39.368 1.000 49.47848 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1 ATOM 682 C C . GLY A 1 105 ? -6.011 -9.574 38.148 1.000 52.51522 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1 ATOM 683 O O . GLY A 1 105 ? -5.658 -9.949 37.026 1.000 51.47393 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1 ATOM 684 N N . SER A 1 106 ? -7.018 -8.723 38.332 1.000 52.13384 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 1 ATOM 685 C CA . SER A 1 106 ? -7.675 -8.112 37.187 1.000 51.04373 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 1 ATOM 686 C C . SER A 1 106 ? -6.669 -7.301 36.374 1.000 43.42650 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 1 ATOM 687 O O . SER A 1 106 ? -5.653 -6.815 36.882 1.000 44.90416 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 1 ATOM 688 C CB . SER A 1 106 ? -8.821 -7.202 37.631 1.000 46.17088 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 1 ATOM 689 O OG . SER A 1 106 ? -9.649 -7.843 38.577 1.000 62.68999 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 1 ATOM 690 N N . THR A 1 107 ? -6.973 -7.143 35.095 1.000 43.32819 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 691 C CA . THR A 1 107 ? -6.145 -6.352 34.194 1.000 47.95129 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 692 C C . THR A 1 107 ? -6.999 -5.327 33.469 1.000 47.35948 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 693 O O . THR A 1 107 ? -8.220 -5.459 33.361 1.000 43.54407 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 694 C CB . THR A 1 107 ? -5.414 -7.219 33.150 1.000 48.08047 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 695 O OG1 . THR A 1 107 ? -6.374 -7.900 32.327 1.000 51.83092 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 696 C CG2 . THR A 1 107 ? -4.516 -8.239 33.854 1.000 43.61683 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 697 N N . ARG A 1 108 ? -6.330 -4.288 32.980 1.000 38.20595 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 1 ATOM 698 C CA . ARG A 1 108 ? -6.965 -3.269 32.162 1.000 43.32541 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 1 ATOM 699 C C . ARG A 1 108 ? -6.059 -2.952 30.985 1.000 45.33689 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 1 ATOM 700 O O . ARG A 1 108 ? -4.841 -3.134 31.042 1.000 46.28135 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 1 ATOM 701 C CB . ARG A 1 108 ? -7.268 -1.989 32.945 1.000 38.81843 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 1 ATOM 702 C CG . ARG A 1 108 ? -6.035 -1.237 33.467 1.000 39.55846 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 1 ATOM 703 C CD . ARG A 1 108 ? -6.414 -0.124 34.468 1.000 40.98893 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 1 ATOM 704 N NE . ARG A 1 108 ? -5.218 0.549 34.982 1.000 41.98903 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 1 ATOM 705 C CZ . ARG A 1 108 ? -5.168 1.335 36.056 1.000 48.62824 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 1 ATOM 706 N NH1 . ARG A 1 108 ? -4.011 1.896 36.394 1.000 47.25053 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 ATOM 707 N NH2 . ARG A 1 108 ? -6.256 1.563 36.792 1.000 48.85796 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 ATOM 708 N N . ASP A 1 109 ? -6.674 -2.469 29.918 1.000 46.32110 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 1 ATOM 709 C CA . ASP A 1 109 ? -5.973 -2.032 28.721 1.000 39.43059 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 1 ATOM 710 C C . ASP A 1 109 ? -6.284 -0.559 28.539 1.000 39.42714 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 1 ATOM 711 O O . ASP A 1 109 ? -7.451 -0.177 28.389 1.000 44.73122 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 1 ATOM 712 C CB . ASP A 1 109 ? -6.407 -2.844 27.496 1.000 47.13850 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 1 ATOM 713 C CG . ASP A 1 109 ? -6.203 -4.331 27.683 1.000 67.06987 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 1 ATOM 714 O OD1 . ASP A 1 109 ? -5.060 -4.746 27.995 1.000 62.10689 ? ? ? ? ? -1 109 ASP A OD1 1 ATOM 715 O OD2 . ASP A 1 109 ? -7.190 -5.092 27.535 1.000 76.68250 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 ATOM 716 N N . VAL A 1 110 ? -5.247 0.260 28.559 1.000 35.97627 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1 ATOM 717 C CA . VAL A 1 110 ? -5.379 1.707 28.528 1.000 40.73417 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1 ATOM 718 C C . VAL A 1 110 ? -4.821 2.217 27.212 1.000 40.57339 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1 ATOM 719 O O . VAL A 1 110 ? -3.729 1.813 26.801 1.000 41.15476 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1 ATOM 720 C CB . VAL A 1 110 ? -4.636 2.367 29.696 1.000 42.78267 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1 ATOM 721 C CG1 . VAL A 1 110 ? -4.558 3.880 29.453 1.000 41.09697 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 ATOM 722 C CG2 . VAL A 1 110 ? -5.323 2.051 31.005 1.000 43.01675 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 ATOM 723 N N . ASN A 1 111 ? -5.563 3.108 26.565 1.000 38.28586 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 1 ATOM 724 C CA . ASN A 1 111 ? -5.090 3.798 25.374 1.000 39.05092 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 1 ATOM 725 C C . ASN A 1 111 ? -4.687 5.201 25.796 1.000 40.70809 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 1 ATOM 726 O O . ASN A 1 111 ? -5.480 5.909 26.430 1.000 46.43098 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 1 ATOM 727 C CB . ASN A 1 111 ? -6.164 3.849 24.290 1.000 45.81138 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 1 ATOM 728 C CG . ASN A 1 111 ? -6.373 2.504 23.591 1.000 50.20509 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 1 ATOM 729 O OD1 . ASN A 1 111 ? -5.444 1.709 23.420 1.000 40.36506 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 1 ATOM 730 N ND2 . ASN A 1 111 ? -7.602 2.262 23.165 1.000 53.47647 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 1 ATOM 731 N N . VAL A 1 112 ? -3.460 5.588 25.469 1.000 36.18444 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N 1 ATOM 732 C CA . VAL A 1 112 ? -2.932 6.884 25.871 1.000 32.17643 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA 1 ATOM 733 C C . VAL A 1 112 ? -3.364 7.947 24.870 1.000 35.08513 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C 1 ATOM 734 O O . VAL A 1 112 ? -3.561 7.674 23.685 1.000 35.55335 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O 1 ATOM 735 C CB . VAL A 1 112 ? -1.395 6.822 26.013 1.000 33.95148 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB 1 ATOM 736 C CG1 . VAL A 1 112 ? -0.845 8.165 26.476 1.000 37.78874 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1 1 ATOM 737 C CG2 . VAL A 1 112 ? -0.976 5.702 26.992 1.000 35.33438 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2 1 ATOM 738 N N . ILE A 1 113 ? -3.506 9.187 25.341 1.000 37.02151 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 739 C CA . ILE A 1 113 ? -3.822 10.260 24.401 1.000 34.00617 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 740 C C . ILE A 1 113 ? -2.633 10.496 23.477 1.000 32.02628 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 741 O O . ILE A 1 113 ? -1.496 10.112 23.762 1.000 37.15560 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 742 C CB . ILE A 1 113 ? -4.205 11.544 25.154 1.000 32.19796 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 743 C CG1 . ILE A 1 113 ? -3.011 12.037 25.961 1.000 32.89834 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 744 C CG2 . ILE A 1 113 ? -5.426 11.305 26.043 1.000 40.35424 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 745 C CD1 . ILE A 1 113 ? -3.231 13.386 26.633 1.000 38.85487 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 746 N N . SER A 1 114 ? -2.889 11.178 22.364 1.000 34.92081 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1 ATOM 747 C CA . SER A 1 114 ? -1.842 11.367 21.370 1.000 40.47052 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1 ATOM 748 C C . SER A 1 114 ? -0.816 12.370 21.873 1.000 39.58446 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1 ATOM 749 O O . SER A 1 114 ? -1.083 13.152 22.783 1.000 39.63707 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1 ATOM 750 C CB . SER A 1 114 ? -2.433 11.881 20.059 1.000 36.79867 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1 ATOM 751 O OG . SER A 1 114 ? -2.783 13.239 20.252 1.000 38.62938 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1 ATOM 752 N N . GLY A 1 115 ? 0.359 12.354 21.253 1.000 37.21908 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 1 ATOM 753 C CA . GLY A 1 115 ? 1.371 13.354 21.506 1.000 38.36156 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 1 ATOM 754 C C . GLY A 1 115 ? 2.363 13.004 22.593 1.000 37.73470 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 1 ATOM 755 O O . GLY A 1 115 ? 3.175 13.861 22.973 1.000 35.30966 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 1 ATOM 756 N N . LEU A 1 116 ? 2.341 11.777 23.086 1.000 33.06092 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1 ATOM 757 C CA . LEU A 1 116 ? 3.115 11.380 24.247 1.000 34.61429 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1 ATOM 758 C C . LEU A 1 116 ? 4.064 10.243 23.875 1.000 35.59437 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1 ATOM 759 O O . LEU A 1 116 ? 3.929 9.639 22.809 1.000 38.30959 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1 ATOM 760 C CB . LEU A 1 116 ? 2.180 10.948 25.388 1.000 35.22765 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1 ATOM 761 C CG . LEU A 1 116 ? 1.257 12.033 25.981 1.000 43.49580 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1 ATOM 762 C CD1 . LEU A 1 116 ? 0.364 11.501 27.085 1.000 48.78872 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 ATOM 763 C CD2 . LEU A 1 116 ? 2.076 13.180 26.495 1.000 33.20650 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 ATOM 764 N N . PRO A 1 117 ? 5.075 9.959 24.737 1.000 35.17049 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 1 ATOM 765 C CA . PRO A 1 117 ? 6.085 8.896 24.444 1.000 39.14971 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 1 ATOM 766 C C . PRO A 1 117 ? 5.543 7.507 24.781 1.000 40.99420 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 1 ATOM 767 O O . PRO A 1 117 ? 6.265 6.686 25.361 1.000 38.39630 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 1 ATOM 768 C CB . PRO A 1 117 ? 7.254 9.302 25.293 1.000 33.89182 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 1 ATOM 769 C CG . PRO A 1 117 ? 6.619 10.015 26.504 1.000 29.22554 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 1 ATOM 770 C CD . PRO A 1 117 ? 5.420 10.726 25.943 1.000 32.17118 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 1 ATOM 771 N N . ALA A 1 118 ? 4.293 7.247 24.440 1.000 41.20739 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 1 ATOM 772 C CA . ALA A 1 118 ? 3.593 6.012 24.752 1.000 42.27916 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 1 ATOM 773 C C . ALA A 1 118 ? 2.284 6.003 23.973 1.000 43.92101 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 1 ATOM 774 O O . ALA A 1 118 ? 1.714 7.063 23.692 1.000 40.96383 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 1 ATOM 775 C CB . ALA A 1 118 ? 3.327 5.894 26.267 1.000 46.15780 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 1 ATOM 776 N N . ALA A 1 119 ? 1.830 4.810 23.600 1.000 42.29220 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 1 ATOM 777 C CA . ALA A 1 119 ? 0.547 4.645 22.928 1.000 37.62389 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 1 ATOM 778 C C . ALA A 1 119 ? -0.440 3.801 23.721 1.000 34.98296 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 1 ATOM 779 O O . ALA A 1 119 ? -1.628 4.130 23.767 1.000 40.83574 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 1 ATOM 780 C CB . ALA A 1 119 ? 0.764 4.035 21.529 1.000 42.36451 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 1 ATOM 781 N N . THR A 1 120 ? 0.022 2.744 24.395 1.000 36.25358 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 782 C CA . THR A 1 120 ? -0.870 1.850 25.124 1.000 39.85650 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 783 C C . THR A 1 120 ? -0.187 1.355 26.386 1.000 40.15593 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 784 O O . THR A 1 120 ? 1.043 1.349 26.485 1.000 42.28198 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 785 C CB . THR A 1 120 ? -1.246 0.599 24.320 1.000 40.09656 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 786 O OG1 . THR A 1 120 ? -0.032 -0.063 23.933 1.000 42.02694 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 787 C CG2 . THR A 1 120 ? -2.113 0.930 23.121 1.000 38.61787 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 788 N N . SER A 1 121 ? -1.006 0.871 27.323 1.000 38.77963 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 789 C CA . SER A 1 121 ? -0.499 0.303 28.568 1.000 40.93377 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 790 C C . SER A 1 121 ? -1.431 -0.819 29.002 1.000 47.51266 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 791 O O . SER A 1 121 ? -2.652 -0.639 29.004 1.000 41.52954 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 792 C CB . SER A 1 121 ? -0.398 1.367 29.685 1.000 41.25038 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 793 O OG . SER A 1 121 ? 0.392 0.911 30.770 1.000 52.07348 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 794 N N . THR A 1 122 ? -0.854 -1.969 29.346 1.000 41.52368 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 1 ATOM 795 C CA . THR A 1 122 ? -1.586 -3.101 29.908 1.000 41.45361 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 1 ATOM 796 C C . THR A 1 122 ? -1.142 -3.272 31.367 1.000 42.58450 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 1 ATOM 797 O O . THR A 1 122 ? 0.053 -3.363 31.658 1.000 36.58795 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 1 ATOM 798 C CB . THR A 1 122 ? -1.339 -4.380 29.100 1.000 35.71800 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 1 ATOM 799 O OG1 . THR A 1 122 ? -1.562 -4.141 27.701 1.000 48.84246 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 1 ATOM 800 C CG2 . THR A 1 122 ? -2.292 -5.467 29.524 1.000 39.09790 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 1 ATOM 801 N N . GLU A 1 123 ? -2.095 -3.300 32.282 1.000 38.66836 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 1 ATOM 802 C CA . GLU A 1 123 ? -1.773 -3.164 33.695 1.000 40.81514 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 803 C C . GLU A 1 123 ? -2.561 -4.168 34.514 1.000 42.94815 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 1 ATOM 804 O O . GLU A 1 123 ? -3.704 -4.502 34.183 1.000 43.10468 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 1 ATOM 805 C CB . GLU A 1 123 ? -2.055 -1.732 34.201 1.000 45.24616 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 1 ATOM 806 C CG . GLU A 1 123 ? -1.072 -0.706 33.631 1.000 57.56660 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 1 ATOM 807 C CD . GLU A 1 123 ? -1.609 0.717 33.591 1.000 54.38690 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 1 ATOM 808 O OE1 . GLU A 1 123 ? -2.612 1.020 34.272 1.000 50.02191 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 ATOM 809 O OE2 . GLU A 1 123 ? -1.040 1.545 32.837 1.000 49.98001 ? ? ? ? ? -1 123 GLU A OE2 1 ATOM 810 N N . ARG A 1 124 ? -1.928 -4.650 35.584 1.000 42.43987 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 811 C CA . ARG A 1 124 ? -2.497 -5.678 36.440 1.000 47.00206 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 812 C C . ARG A 1 124 ? -2.615 -5.157 37.865 1.000 48.19801 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 813 O O . ARG A 1 124 ? -1.654 -4.601 38.412 1.000 46.51059 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 814 C CB . ARG A 1 124 ? -1.652 -6.950 36.409 1.000 47.07673 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 815 C CG . ARG A 1 124 ? -2.149 -8.062 37.368 1.000 49.26994 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 816 C CD . ARG A 1 124 ? -1.094 -9.168 37.455 1.000 52.81534 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 817 N NE . ARG A 1 124 ? 0.063 -8.705 38.218 1.000 53.43501 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 818 C CZ . ARG A 1 124 ? 1.329 -8.996 37.939 1.000 55.52106 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 819 N NH1 . ARG A 1 124 ? 1.627 -9.757 36.903 1.000 52.68441 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 820 N NH2 . ARG A 1 124 ? 2.298 -8.511 38.704 1.000 61.67476 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 821 N N . LEU A 1 125 ? -3.795 -5.357 38.450 1.000 46.24719 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 822 C CA . LEU A 1 125 ? -4.095 -4.944 39.816 1.000 43.87894 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 823 C C . LEU A 1 125 ? -3.421 -5.889 40.805 1.000 43.31154 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 824 O O . LEU A 1 125 ? -3.738 -7.082 40.851 1.000 53.35909 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 825 C CB . LEU A 1 125 ? -5.609 -4.932 40.022 1.000 41.70258 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 826 C CG . LEU A 1 125 ? -6.136 -4.609 41.423 1.000 45.40255 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 827 C CD1 . LEU A 1 125 ? -5.665 -3.242 41.870 1.000 45.72520 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 828 C CD2 . LEU A 1 125 ? -7.657 -4.682 41.418 1.000 38.09182 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 829 N N . ASP A 1 126 ? -2.491 -5.368 41.596 1.000 44.59518 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 1 ATOM 830 C CA . ASP A 1 126 ? -1.692 -6.218 42.470 1.000 45.85451 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 1 ATOM 831 C C . ASP A 1 126 ? -2.109 -6.182 43.929 1.000 43.74531 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 1 ATOM 832 O O . ASP A 1 126 ? -1.984 -7.203 44.622 1.000 50.45154 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 1 ATOM 833 C CB . ASP A 1 126 ? -0.213 -5.843 42.357 1.000 52.76832 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 1 ATOM 834 C CG . ASP A 1 126 ? 0.414 -6.391 41.091 1.000 67.71580 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 1 ATOM 835 O OD1 . ASP A 1 126 ? -0.312 -7.064 40.331 1.000 71.27847 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 1 ATOM 836 O OD2 . ASP A 1 126 ? 1.619 -6.164 40.853 1.000 78.23368 ? ? ? ? ? -1 126 ASP A OD2 1 ATOM 837 N N . ILE A 1 127 ? -2.600 -5.047 44.414 1.000 51.21460 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 838 C CA . ILE A 1 127 ? -3.018 -4.893 45.804 1.000 50.54522 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 839 C C . ILE A 1 127 ? -4.333 -4.143 45.808 1.000 44.97825 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 840 O O . ILE A 1 127 ? -4.458 -3.107 45.149 1.000 44.71088 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 841 C CB . ILE A 1 127 ? -1.989 -4.112 46.647 1.000 53.16842 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 842 C CG1 . ILE A 1 127 ? -0.623 -4.789 46.626 1.000 51.15352 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 843 C CG2 . ILE A 1 127 ? -2.498 -3.921 48.084 1.000 54.71721 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 844 C CD1 . ILE A 1 127 ? 0.488 -3.844 47.068 1.000 55.06090 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 845 N N . LEU A 1 128 ? -5.308 -4.644 46.552 1.000 47.39371 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 1 ATOM 846 C CA . LEU A 1 128 ? -6.514 -3.849 46.772 1.000 55.52325 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 1 ATOM 847 C C . LEU A 1 128 ? -7.000 -4.175 48.182 1.000 58.07173 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 1 ATOM 848 O O . LEU A 1 128 ? -7.674 -5.186 48.396 1.000 52.54984 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 1 ATOM 849 C CB . LEU A 1 128 ? -7.578 -4.119 45.719 1.000 46.78703 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 1 ATOM 850 C CG . LEU A 1 128 ? -8.716 -3.107 45.846 1.000 61.13050 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 1 ATOM 851 C CD1 . LEU A 1 128 ? -8.380 -1.799 45.142 1.000 63.49667 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 ATOM 852 C CD2 . LEU A 1 128 ? -10.023 -3.689 45.352 1.000 69.66574 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 ATOM 853 N N . ASP A 1 129 ? -6.635 -3.321 49.131 1.000 53.15435 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 1 ATOM 854 C CA . ASP A 1 129 ? -6.826 -3.558 50.558 1.000 42.26101 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 1 ATOM 855 C C . ASP A 1 129 ? -7.751 -2.458 51.059 1.000 46.86505 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 1 ATOM 856 O O . ASP A 1 129 ? -7.311 -1.354 51.399 1.000 44.94352 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 1 ATOM 857 C CB . ASP A 1 129 ? -5.503 -3.557 51.276 1.000 43.24310 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 1 ATOM 858 C CG . ASP A 1 129 ? -5.624 -4.004 52.723 1.000 56.69694 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 1 ATOM 859 O OD1 . ASP A 1 129 ? -6.742 -3.941 53.275 1.000 62.35353 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 ATOM 860 O OD2 . ASP A 1 129 ? -4.599 -4.423 53.297 1.000 68.10273 ? ? ? ? ? -1 129 ASP A OD2 1 ATOM 861 N N . ASP A 1 130 ? -9.048 -2.763 51.087 1.000 44.44517 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 862 C CA . ASP A 1 130 ? -10.007 -1.806 51.612 1.000 54.21307 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 863 C C . ASP A 1 130 ? -9.811 -1.538 53.101 1.000 56.08308 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 864 O O . ASP A 1 130 ? -10.187 -0.462 53.578 1.000 50.67635 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 865 C CB . ASP A 1 130 ? -11.418 -2.299 51.309 1.000 53.99664 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 866 C CG . ASP A 1 130 ? -11.816 -2.034 49.861 1.000 55.47272 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 867 O OD1 . ASP A 1 130 ? -11.326 -1.038 49.303 1.000 60.78665 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 868 O OD2 . ASP A 1 130 ? -12.600 -2.810 49.275 1.000 62.47802 ? ? ? ? ? -1 130 ASP A OD2 1 ATOM 869 N N . ASP A 1 131 ? -9.203 -2.466 53.840 1.000 56.61513 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 1 ATOM 870 C CA . ASP A 1 131 ? -9.030 -2.255 55.275 1.000 53.56530 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 1 ATOM 871 C C . ASP A 1 131 ? -7.929 -1.242 55.576 1.000 58.37369 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 1 ATOM 872 O O . ASP A 1 131 ? -8.068 -0.428 56.496 1.000 58.63144 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 1 ATOM 873 C CB . ASP A 1 131 ? -8.745 -3.589 55.964 1.000 54.53025 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 1 ATOM 874 C CG . ASP A 1 131 ? -9.919 -4.542 55.881 1.000 59.63919 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 1 ATOM 875 O OD1 . ASP A 1 131 ? -11.016 -4.085 55.499 1.000 57.48440 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 ATOM 876 O OD2 . ASP A 1 131 ? -9.746 -5.745 56.186 1.000 57.71694 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A OD2 1 ATOM 877 N N . ARG A 1 132 ? -6.829 -1.275 54.826 1.000 49.52589 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 878 C CA . ARG A 1 132 ? -5.715 -0.365 55.050 1.000 44.46988 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 879 C C . ARG A 1 132 ? -5.667 0.775 54.038 1.000 51.18701 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 880 O O . ARG A 1 132 ? -4.812 1.659 54.165 1.000 55.90844 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 881 C CB . ARG A 1 132 ? -4.394 -1.142 55.021 1.000 49.24744 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 882 C CG . ARG A 1 132 ? -4.309 -2.277 56.061 1.000 55.69583 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 883 C CD . ARG A 1 132 ? -3.147 -3.226 55.787 1.000 59.92264 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 884 N NE . ARG A 1 132 ? -3.072 -4.326 56.759 1.000 61.18053 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 885 C CZ . ARG A 1 132 ? -3.792 -5.442 56.682 1.000 59.52041 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 886 N NH1 . ARG A 1 132 ? -4.652 -5.608 55.687 1.000 61.11128 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 887 N NH2 . ARG A 1 132 ? -3.661 -6.390 57.604 1.000 58.53198 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 888 N N . GLN A 1 133 ? -6.557 0.767 53.042 1.000 41.68273 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 889 C CA . GLN A 1 133 ? -6.649 1.805 52.009 1.000 44.49739 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 890 C C . GLN A 1 133 ? -5.323 1.945 51.257 1.000 47.28305 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 891 O O . GLN A 1 133 ? -4.711 3.018 51.169 1.000 42.28789 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 892 C CB . GLN A 1 133 ? -7.132 3.127 52.616 1.000 46.50168 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 893 C CG . GLN A 1 133 ? -8.569 2.998 53.123 1.000 49.33565 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 1 ATOM 894 C CD . GLN A 1 133 ? -9.220 4.303 53.526 1.000 49.64843 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 1 ATOM 895 O OE1 . GLN A 1 133 ? -8.550 5.296 53.788 1.000 54.22801 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 1 ATOM 896 N NE2 . GLN A 1 133 ? -10.548 4.305 53.570 1.000 53.12577 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 1 ATOM 897 N N . VAL A 1 134 ? -4.901 0.814 50.687 1.000 44.85241 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 1 ATOM 898 C CA . VAL A 1 134 ? -3.704 0.718 49.863 1.000 43.52769 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 1 ATOM 899 C C . VAL A 1 134 ? -4.060 -0.039 48.588 1.000 49.33039 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 1 ATOM 900 O O . VAL A 1 134 ? -4.807 -1.024 48.632 1.000 45.30254 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 1 ATOM 901 C CB . VAL A 1 134 ? -2.555 0.005 50.608 1.000 56.47722 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 1 ATOM 902 C CG1 . VAL A 1 134 ? -1.299 -0.009 49.755 1.000 52.80077 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 1 ATOM 903 C CG2 . VAL A 1 134 ? -2.280 0.677 51.956 1.000 53.36332 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 1 ATOM 904 N N . THR A 1 135 ? -3.548 0.432 47.449 1.000 45.27536 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 1 ATOM 905 C CA . THR A 1 135 ? -3.712 -0.281 46.193 1.000 44.10959 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 1 ATOM 906 C C . THR A 1 135 ? -2.433 -0.156 45.380 1.000 49.93932 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 1 ATOM 907 O O . THR A 1 135 ? -1.600 0.712 45.628 1.000 47.73715 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 1 ATOM 908 C CB . THR A 1 135 ? -4.916 0.215 45.372 1.000 41.63551 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 1 ATOM 909 O OG1 . THR A 1 135 ? -5.110 -0.667 44.256 1.000 46.32340 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 1 ATOM 910 C CG2 . THR A 1 135 ? -4.707 1.658 44.865 1.000 39.83947 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 1 ATOM 911 N N . GLY A 1 136 ? -2.263 -1.056 44.412 1.000 53.54388 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 912 C CA . GLY A 1 136 ? -1.061 -1.008 43.606 1.000 48.76215 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 913 C C . GLY A 1 136 ? -1.225 -1.802 42.334 1.000 41.58556 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 914 O O . GLY A 1 136 ? -2.119 -2.643 42.212 1.000 42.64591 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 915 N N . PHE A 1 137 ? -0.345 -1.528 41.385 1.000 36.48753 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N 1 ATOM 916 C CA . PHE A 1 137 ? -0.470 -2.198 40.093 1.000 37.91026 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA 1 ATOM 917 C C . PHE A 1 137 ? 0.902 -2.348 39.452 1.000 39.23567 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C 1 ATOM 918 O O . PHE A 1 137 ? 1.879 -1.687 39.831 1.000 45.97832 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O 1 ATOM 919 C CB . PHE A 1 137 ? -1.429 -1.448 39.166 1.000 41.04961 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB 1 ATOM 920 C CG . PHE A 1 137 ? -0.918 -0.118 38.721 1.000 44.13521 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG 1 ATOM 921 C CD1 . PHE A 1 137 ? -0.082 -0.015 37.618 1.000 54.84872 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 ATOM 922 C CD2 . PHE A 1 137 ? -1.295 1.041 39.381 1.000 45.50612 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 ATOM 923 C CE1 . PHE A 1 137 ? 0.383 1.218 37.189 1.000 55.72820 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 ATOM 924 C CE2 . PHE A 1 137 ? -0.844 2.274 38.955 1.000 47.71723 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 ATOM 925 C CZ . PHE A 1 137 ? 0.006 2.363 37.856 1.000 49.24514 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ 1 ATOM 926 N N . SER A 1 138 ? 0.956 -3.259 38.483 1.000 39.01297 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 927 C CA . SER A 1 138 ? 2.136 -3.566 37.689 1.000 46.71723 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 928 C C . SER A 1 138 ? 1.799 -3.430 36.214 1.000 44.61011 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 929 O O . SER A 1 138 ? 0.759 -3.914 35.755 1.000 47.60311 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 930 C CB . SER A 1 138 ? 2.657 -4.981 37.951 1.000 47.04433 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 931 O OG . SER A 1 138 ? 3.246 -5.058 39.231 1.000 58.38022 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 932 N N . ILE A 1 139 ? 2.698 -2.783 35.479 1.000 44.43744 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 1 ATOM 933 C CA . ILE A 1 139 ? 2.590 -2.676 34.026 1.000 46.02082 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 1 ATOM 934 C C . ILE A 1 139 ? 3.110 -3.959 33.411 1.000 43.14519 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 1 ATOM 935 O O . ILE A 1 139 ? 4.294 -4.273 33.547 1.000 47.06673 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 1 ATOM 936 C CB . ILE A 1 139 ? 3.400 -1.484 33.498 1.000 39.38060 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 1 ATOM 937 C CG1 . ILE A 1 139 ? 3.046 -0.212 34.245 1.000 42.93967 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 1 ATOM 938 C CG2 . ILE A 1 139 ? 3.170 -1.347 32.012 1.000 45.86032 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 1 ATOM 939 C CD1 . ILE A 1 139 ? 1.808 0.415 33.771 1.000 48.90269 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 1 ATOM 940 N N . ILE A 1 140 ? 2.248 -4.694 32.713 1.000 35.58348 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 1 ATOM 941 C CA . ILE A 1 140 ? 2.655 -5.978 32.169 1.000 43.72452 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 1 ATOM 942 C C . ILE A 1 140 ? 2.719 -5.973 30.655 1.000 49.94522 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 1 ATOM 943 O O . ILE A 1 140 ? 3.018 -7.020 30.066 1.000 53.58480 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 1 ATOM 944 C CB . ILE A 1 140 ? 1.746 -7.122 32.651 1.000 42.47760 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 1 ATOM 945 C CG1 . ILE A 1 140 ? 0.304 -6.898 32.238 1.000 54.18024 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 ATOM 946 C CG2 . ILE A 1 140 ? 1.841 -7.303 34.138 1.000 45.04690 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 ATOM 947 C CD1 . ILE A 1 140 ? -0.581 -8.090 32.497 1.000 59.83418 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 ATOM 948 N N . GLY A 1 141 ? 2.456 -4.844 30.006 1.000 49.67092 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 1 ATOM 949 C CA . GLY A 1 141 ? 2.532 -4.791 28.559 1.000 47.45132 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 1 ATOM 950 C C . GLY A 1 141 ? 2.261 -3.387 28.065 1.000 48.64494 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 1 ATOM 951 O O . GLY A 1 141 ? 2.028 -2.470 28.852 1.000 44.30709 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 1 ATOM 952 N N . GLY A 1 142 ? 2.294 -3.233 26.751 1.000 46.19206 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 953 C CA . GLY A 1 142 ? 1.988 -1.975 26.099 1.000 48.59777 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 954 C C . GLY A 1 142 ? 3.178 -1.436 25.324 1.000 49.79771 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 955 O O . GLY A 1 142 ? 4.286 -1.970 25.369 1.000 48.30710 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 956 N N . GLU A 1 143 ? 2.926 -0.346 24.595 1.000 46.40003 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 1 ATOM 957 C CA . GLU A 1 143 ? 3.988 0.367 23.893 1.000 46.65998 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 1 ATOM 958 C C . GLU A 1 143 ? 4.274 1.650 24.656 1.000 44.09178 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 1 ATOM 959 O O . GLU A 1 143 ? 3.510 2.618 24.567 1.000 41.46942 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 1 ATOM 960 C CB . GLU A 1 143 ? 3.631 0.676 22.441 1.000 47.22668 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 1 ATOM 961 C CG . GLU A 1 143 ? 4.785 1.385 21.726 1.000 60.32552 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 1 ATOM 962 C CD . GLU A 1 143 ? 4.407 1.956 20.359 1.000 75.30189 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 1 ATOM 963 O OE1 . GLU A 1 143 ? 3.553 1.363 19.659 1.000 67.77260 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 ATOM 964 O OE2 . GLU A 1 143 ? 4.972 3.011 19.992 1.000 82.17138 ? ? ? ? ? -1 143 GLU A OE2 1 ATOM 965 N N . HIS A 1 144 ? 5.371 1.656 25.393 1.000 44.51131 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 966 C CA . HIS A 1 144 ? 5.762 2.776 26.247 1.000 42.07664 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 967 C C . HIS A 1 144 ? 7.202 2.511 26.644 1.000 43.60410 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 968 O O . HIS A 1 144 ? 7.816 1.548 26.180 1.000 41.98357 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 969 C CB . HIS A 1 144 ? 4.848 2.933 27.472 1.000 38.99250 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 970 C CG . HIS A 1 144 ? 4.620 1.659 28.220 1.000 43.80245 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 971 N ND1 . HIS A 1 144 ? 5.493 1.187 29.178 1.000 46.74217 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 972 C CD2 . HIS A 1 144 ? 3.611 0.760 28.156 1.000 45.95893 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 973 C CE1 . HIS A 1 144 ? 5.037 0.046 29.661 1.000 44.78151 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 974 N NE2 . HIS A 1 144 ? 3.890 -0.229 29.069 1.000 48.72261 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 975 N N . ARG A 1 145 ? 7.741 3.359 27.515 1.000 44.76855 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 1 ATOM 976 C CA . ARG A 1 145 ? 9.144 3.258 27.895 1.000 46.19207 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 1 ATOM 977 C C . ARG A 1 145 ? 9.346 3.102 29.401 1.000 44.20451 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 1 ATOM 978 O O . ARG A 1 145 ? 10.443 3.369 29.896 1.000 46.50063 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 1 ATOM 979 C CB . ARG A 1 145 ? 9.907 4.476 27.370 1.000 47.37377 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 1 ATOM 980 C CG . ARG A 1 145 ? 9.958 4.523 25.843 1.000 52.31259 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 1 ATOM 981 C CD . ARG A 1 145 ? 11.398 4.644 25.370 1.000 59.63163 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 1 ATOM 982 N NE . ARG A 1 145 ? 11.966 5.889 25.864 1.000 65.50380 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 1 ATOM 983 C CZ . ARG A 1 145 ? 13.231 6.047 26.231 1.000 61.31585 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 1 ATOM 984 N NH1 . ARG A 1 145 ? 14.077 5.034 26.165 1.000 56.90184 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 ATOM 985 N NH2 . ARG A 1 145 ? 13.640 7.223 26.679 1.000 68.44227 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 ATOM 986 N N . LEU A 1 146 ? 8.318 2.679 30.135 1.000 38.14090 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 987 C CA . LEU A 1 146 ? 8.405 2.435 31.583 1.000 38.23549 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 988 C C . LEU A 1 146 ? 8.236 0.937 31.828 1.000 42.44008 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 989 O O . LEU A 1 146 ? 7.222 0.504 32.385 1.000 40.76746 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 990 C CB . LEU A 1 146 ? 7.371 3.215 32.346 1.000 37.47457 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 991 C CG . LEU A 1 146 ? 7.365 4.732 32.161 1.000 45.83453 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 992 C CD1 . LEU A 1 146 ? 6.207 5.320 32.928 1.000 39.33595 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 993 C CD2 . LEU A 1 146 ? 8.679 5.335 32.599 1.000 51.94989 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 994 N N . ARG A 1 147 ? 9.234 0.153 31.427 1.000 46.78678 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 1 ATOM 995 C CA . ARG A 1 147 ? 9.122 -1.295 31.512 1.000 47.56103 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 1 ATOM 996 C C . ARG A 1 147 ? 9.261 -1.753 32.958 1.000 46.65228 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 1 ATOM 997 O O . ARG A 1 147 ? 10.144 -1.294 33.689 1.000 47.17356 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 1 ATOM 998 C CB . ARG A 1 147 ? 10.191 -1.970 30.651 1.000 46.65641 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 1 ATOM 999 C CG . ARG A 1 147 ? 10.559 -1.235 29.369 1.000 60.49127 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1 ATOM 1000 C CD . ARG A 1 147 ? 9.393 -1.059 28.368 1.000 69.17051 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1 ATOM 1001 N NE . ARG A 1 147 ? 8.335 -2.058 28.507 1.000 75.09734 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1 ATOM 1002 C CZ . ARG A 1 147 ? 7.315 -2.201 27.666 1.000 67.52838 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1 ATOM 1003 N NH1 . ARG A 1 147 ? 7.211 -1.419 26.603 1.000 66.39779 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 ATOM 1004 N NH2 . ARG A 1 147 ? 6.401 -3.133 27.895 1.000 71.67420 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 ATOM 1005 N N . ASN A 1 148 ? 8.393 -2.682 33.363 1.000 53.13952 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1 ATOM 1006 C CA . ASN A 1 148 ? 8.443 -3.270 34.705 1.000 50.09076 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1 ATOM 1007 C C . ASN A 1 148 ? 8.176 -2.217 35.768 1.000 48.91075 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1 ATOM 1008 O O . ASN A 1 148 ? 8.746 -2.242 36.858 1.000 42.75894 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1 ATOM 1009 C CB . ASN A 1 148 ? 9.771 -3.982 34.942 1.000 52.11111 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1 ATOM 1010 C CG . ASN A 1 148 ? 9.899 -5.227 34.089 1.000 57.02577 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1 ATOM 1011 O OD1 . ASN A 1 148 ? 9.022 -6.087 34.112 1.000 65.08222 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1 ATOM 1012 N ND2 . ASN A 1 148 ? 10.977 -5.322 33.318 1.000 54.14680 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1 ATOM 1013 N N . TYR A 1 149 ? 7.315 -1.267 35.423 1.000 52.62844 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1 ATOM 1014 C CA . TYR A 1 149 ? 6.830 -0.262 36.359 1.000 50.73916 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1 ATOM 1015 C C . TYR A 1 149 ? 5.888 -0.904 37.378 1.000 47.97713 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1 ATOM 1016 O O . TYR A 1 149 ? 4.973 -1.649 37.012 1.000 41.97787 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1 ATOM 1017 C CB . TYR A 1 149 ? 6.120 0.840 35.572 1.000 37.83891 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1 ATOM 1018 C CG . TYR A 1 149 ? 5.645 2.058 36.349 1.000 42.24123 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1 ATOM 1019 C CD1 . TYR A 1 149 ? 4.425 2.058 37.024 1.000 41.05159 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1 ATOM 1020 C CD2 . TYR A 1 149 ? 6.394 3.234 36.347 1.000 43.27904 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1 ATOM 1021 C CE1 . TYR A 1 149 ? 3.984 3.183 37.683 1.000 39.70578 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1 ATOM 1022 C CE2 . TYR A 1 149 ? 5.969 4.347 37.018 1.000 40.82195 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1 ATOM 1023 C CZ . TYR A 1 149 ? 4.769 4.324 37.673 1.000 40.93688 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1 ATOM 1024 O OH . TYR A 1 149 ? 4.362 5.465 38.321 1.000 39.78974 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1 ATOM 1025 N N . ARG A 1 150 ? 6.127 -0.638 38.659 1.000 42.98005 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1 ATOM 1026 C CA . ARG A 1 150 ? 5.263 -1.101 39.743 1.000 38.87255 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1 ATOM 1027 C C . ARG A 1 150 ? 4.981 0.087 40.635 1.000 41.60633 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1 ATOM 1028 O O . ARG A 1 150 ? 5.877 0.897 40.871 1.000 45.18023 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1 ATOM 1029 C CB . ARG A 1 150 ? 5.914 -2.227 40.578 1.000 41.67484 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1 ATOM 1030 C CG . ARG A 1 150 ? 6.242 -3.481 39.797 1.000 58.77373 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1 ATOM 1031 C CD . ARG A 1 150 ? 6.664 -4.638 40.712 1.000 66.46675 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1 ATOM 1032 N NE . ARG A 1 150 ? 8.073 -4.589 41.104 1.000 64.56195 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1 ATOM 1033 C CZ . ARG A 1 150 ? 8.507 -4.667 42.359 1.000 60.22909 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1 ATOM 1034 N NH1 . ARG A 1 150 ? 9.808 -4.618 42.619 1.000 57.92580 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1 ATOM 1035 N NH2 . ARG A 1 150 ? 7.641 -4.807 43.352 1.000 56.40476 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1 ATOM 1036 N N . SER A 1 151 ? 3.754 0.185 41.142 1.000 43.85958 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1 ATOM 1037 C CA . SER A 1 151 ? 3.335 1.365 41.881 1.000 41.65093 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1 ATOM 1038 C C . SER A 1 151 ? 2.461 0.962 43.060 1.000 40.96007 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1 ATOM 1039 O O . SER A 1 151 ? 1.731 -0.025 43.011 1.000 42.17407 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1 ATOM 1040 C CB . SER A 1 151 ? 2.575 2.362 40.968 1.000 48.20067 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1 ATOM 1041 O OG . SER A 1 151 ? 1.956 3.393 41.723 1.000 53.95478 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1 ATOM 1042 N N . VAL A 1 152 ? 2.541 1.741 44.120 1.000 48.27049 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1 ATOM 1043 C CA . VAL A 1 152 ? 1.658 1.592 45.266 1.000 44.88195 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1 ATOM 1044 C C . VAL A 1 152 ? 1.118 2.965 45.630 1.000 44.16938 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1 ATOM 1045 O O . VAL A 1 152 ? 1.851 3.958 45.593 1.000 37.37844 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1 ATOM 1046 C CB . VAL A 1 152 ? 2.374 0.958 46.477 1.000 46.57135 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1 ATOM 1047 C CG1 . VAL A 1 152 ? 1.397 0.797 47.607 1.000 51.85723 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 ATOM 1048 C CG2 . VAL A 1 152 ? 2.959 -0.408 46.103 1.000 48.21437 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 ATOM 1049 N N . THR A 1 153 ? -0.166 3.011 45.967 1.000 40.76043 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N 1 ATOM 1050 C CA . THR A 1 153 ? -0.831 4.211 46.453 1.000 41.46567 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA 1 ATOM 1051 C C . THR A 1 153 ? -1.492 3.874 47.779 1.000 43.46399 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C 1 ATOM 1052 O O . THR A 1 153 ? -2.238 2.896 47.867 1.000 46.82284 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O 1 ATOM 1053 C CB . THR A 1 153 ? -1.881 4.714 45.458 1.000 38.87200 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB 1 ATOM 1054 O OG1 . THR A 1 153 ? -1.238 5.092 44.236 1.000 45.55621 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1 1 ATOM 1055 C CG2 . THR A 1 153 ? -2.631 5.903 46.031 1.000 45.89119 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2 1 ATOM 1056 N N . SER A 1 154 ? -1.237 4.688 48.793 1.000 45.88121 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1 ATOM 1057 C CA . SER A 1 154 ? -1.840 4.530 50.108 1.000 40.10506 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1 ATOM 1058 C C . SER A 1 154 ? -2.395 5.870 50.580 1.000 41.85244 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1 ATOM 1059 O O . SER A 1 154 ? -1.758 6.911 50.403 1.000 43.94543 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1 ATOM 1060 C CB . SER A 1 154 ? -0.831 3.975 51.130 1.000 42.68511 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1 ATOM 1061 O OG . SER A 1 154 ? 0.281 4.835 51.370 1.000 45.96551 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1 ATOM 1062 N N . VAL A 1 155 ? -3.570 5.814 51.213 1.000 48.56974 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1 ATOM 1063 C CA . VAL A 1 155 ? -4.342 6.978 51.640 1.000 50.40671 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1 ATOM 1064 C C . VAL A 1 155 ? -4.303 7.053 53.160 1.000 51.50922 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1 ATOM 1065 O O . VAL A 1 155 ? -4.443 6.031 53.839 1.000 47.81905 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1 ATOM 1066 C CB . VAL A 1 155 ? -5.795 6.866 51.150 1.000 48.29175 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1 ATOM 1067 C CG1 . VAL A 1 155 ? -6.592 8.114 51.470 1.000 50.74004 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1 ATOM 1068 C CG2 . VAL A 1 155 ? -5.829 6.531 49.678 1.000 41.20714 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1 ATOM 1069 N N . HIS A 1 156 ? -4.156 8.257 53.699 1.000 51.57009 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1 ATOM 1070 C CA . HIS A 1 156 ? -3.952 8.428 55.130 1.000 51.21840 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1 ATOM 1071 C C . HIS A 1 156 ? -4.789 9.596 55.623 1.000 51.84056 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1 ATOM 1072 O O . HIS A 1 156 ? -4.726 10.692 55.056 1.000 49.84327 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1 ATOM 1073 C CB . HIS A 1 156 ? -2.474 8.672 55.439 1.000 48.96578 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1 ATOM 1074 C CG . HIS A 1 156 ? -1.554 7.666 54.822 1.000 51.51533 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1 ATOM 1075 N ND1 . HIS A 1 156 ? -1.282 6.451 55.412 1.000 56.12235 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1 ATOM 1076 C CD2 . HIS A 1 156 ? -0.845 7.692 53.666 1.000 52.48926 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1 ATOM 1077 C CE1 . HIS A 1 156 ? -0.443 5.773 54.652 1.000 60.07791 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1 ATOM 1078 N NE2 . HIS A 1 156 ? -0.161 6.503 53.586 1.000 51.22889 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1 ATOM 1079 N N . GLY A 1 157 ? -5.562 9.371 56.681 1.000 49.54033 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1 ATOM 1080 C CA . GLY A 1 157 ? -6.411 10.402 57.250 1.000 56.31982 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 1081 C C . GLY A 1 157 ? -5.702 11.100 58.406 1.000 54.67363 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1 ATOM 1082 O O . GLY A 1 157 ? -5.001 10.461 59.182 1.000 64.57181 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1 ATOM 1083 N N . PHE A 1 158 ? -5.884 12.414 58.483 1.000 53.10577 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1 ATOM 1084 C CA . PHE A 1 158 ? -5.433 13.213 59.621 1.000 55.87273 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1 ATOM 1085 C C . PHE A 1 158 ? -6.578 14.108 60.075 1.000 59.62401 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1 ATOM 1086 O O . PHE A 1 158 ? -7.368 14.584 59.257 1.000 57.88861 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1 ATOM 1087 C CB . PHE A 1 158 ? -4.201 14.069 59.285 1.000 56.32036 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1 ATOM 1088 C CG . PHE A 1 158 ? -2.962 13.269 58.989 1.000 58.42710 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1 ATOM 1089 C CD1 . PHE A 1 158 ? -2.052 12.980 59.994 1.000 64.39175 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1 ATOM 1090 C CD2 . PHE A 1 158 ? -2.705 12.809 57.697 1.000 64.64288 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1 ATOM 1091 C CE1 . PHE A 1 158 ? -0.906 12.253 59.725 1.000 65.07271 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1 ATOM 1092 C CE2 . PHE A 1 158 ? -1.558 12.069 57.416 1.000 61.02683 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1 ATOM 1093 C CZ . PHE A 1 158 ? -0.654 11.794 58.433 1.000 63.64294 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1 ATOM 1094 N N . ASN A 1 159 ? -6.669 14.330 61.386 1.000 79.98950 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1 ATOM 1095 C CA . ASN A 1 159 ? -7.690 15.179 61.991 1.000 84.52939 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1 ATOM 1096 C C . ASN A 1 159 ? -7.009 16.240 62.838 1.000 84.76390 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1 ATOM 1097 O O . ASN A 1 159 ? -6.156 15.920 63.669 1.000 85.58627 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1 ATOM 1098 C CB . ASN A 1 159 ? -8.659 14.377 62.864 1.000 90.67745 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1 ATOM 1099 C CG . ASN A 1 159 ? -9.527 13.440 62.056 1.000 97.66063 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1 ATOM 1100 O OD1 . ASN A 1 159 ? -9.553 13.508 60.823 1.000 103.22241 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1 ATOM 1101 N ND2 . ASN A 1 159 ? -10.253 12.563 62.744 1.000 99.47782 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1 ATOM 1102 N N . ARG A 1 160 ? -7.393 17.494 62.633 1.000 86.36644 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1 ATOM 1103 C CA . ARG A 1 160 ? -6.804 18.640 63.330 1.000 98.08628 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1 ATOM 1104 C C . ARG A 1 160 ? -7.939 19.488 63.901 1.000 103.41109 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1 ATOM 1105 O O . ARG A 1 160 ? -8.548 20.278 63.172 1.000 109.08049 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1 ATOM 1106 C CB . ARG A 1 160 ? -5.926 19.461 62.386 1.000 97.45763 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1 ATOM 1107 C CG . ARG A 1 160 ? -5.731 20.919 62.777 1.000 96.60934 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1 ATOM 1108 C CD . ARG A 1 160 ? -5.066 21.672 61.638 1.000 97.32064 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1 ATOM 1109 N NE . ARG A 1 160 ? -5.957 22.633 60.992 1.000 98.93650 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1 ATOM 1110 C CZ . ARG A 1 160 ? -5.945 22.906 59.691 1.000 101.40682 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1 ATOM 1111 N NH1 . ARG A 1 160 ? -5.101 22.274 58.880 1.000 97.69144 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 ATOM 1112 N NH2 . ARG A 1 160 ? -6.789 23.801 59.196 1.000 106.31982 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 ATOM 1113 N N . ASP A 1 161 ? -8.204 19.333 65.197 1.000 102.87822 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1114 C CA . ASP A 1 161 ? -9.314 19.984 65.897 1.000 111.56821 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1115 C C . ASP A 1 161 ? -10.433 20.365 64.931 1.000 109.47088 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1116 O O . ASP A 1 161 ? -10.736 21.535 64.697 1.000 112.27989 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1117 C CB . ASP A 1 161 ? -8.836 21.198 66.691 1.000 114.18088 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1118 C CG . ASP A 1 161 ? -8.077 22.188 65.836 1.000 118.34579 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1119 O OD1 . ASP A 1 161 ? -8.675 22.730 64.879 1.000 119.49621 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A OD1 1 ATOM 1120 O OD2 . ASP A 1 161 ? -6.885 22.423 66.122 1.000 119.04474 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1121 N N . GLY A 1 162 ? -11.047 19.335 64.366 1.000 102.45197 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1 ATOM 1122 C CA . GLY A 1 162 ? -12.190 19.517 63.497 1.000 102.35556 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1 ATOM 1123 C C . GLY A 1 162 ? -11.844 19.415 62.033 1.000 97.75542 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1 ATOM 1124 O O . GLY A 1 162 ? -12.569 18.788 61.258 1.000 95.48219 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1 ATOM 1125 N N . ALA A 1 163 ? -10.729 20.031 61.654 1.000 96.80364 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 1126 C CA . ALA A 1 163 ? -10.283 20.042 60.266 1.000 91.14163 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 1127 C C . ALA A 1 163 ? -9.776 18.660 59.874 1.000 87.04010 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 1128 O O . ALA A 1 163 ? -8.848 18.126 60.489 1.000 81.42658 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 1129 C CB . ALA A 1 163 ? -9.189 21.089 60.069 1.000 84.29627 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 1130 N N . ILE A 1 164 ? -10.383 18.079 58.849 1.000 87.61134 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1 ATOM 1131 C CA . ILE A 1 164 ? -10.082 16.718 58.422 1.000 79.03789 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1 ATOM 1132 C C . ILE A 1 164 ? -9.468 16.787 57.032 1.000 78.26345 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1 ATOM 1133 O O . ILE A 1 164 ? -10.097 17.275 56.087 1.000 78.81797 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1 ATOM 1134 C CB . ILE A 1 164 ? -11.339 15.837 58.440 1.000 77.97807 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1 ATOM 1135 C CG1 . ILE A 1 164 ? -11.840 15.712 59.884 1.000 87.02031 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 ATOM 1136 C CG2 . ILE A 1 164 ? -11.035 14.485 57.829 1.000 73.50308 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 ATOM 1137 C CD1 . ILE A 1 164 ? -13.276 15.248 60.033 1.000 88.05402 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 ATOM 1138 N N . CYS A 1 165 ? -8.238 16.316 56.901 1.000 72.48579 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1139 C CA . CYS A 1 165 ? -7.579 16.303 55.607 1.000 65.37854 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1140 C C . CYS A 1 165 ? -7.031 14.905 55.334 1.000 58.68534 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1141 O O . CYS A 1 165 ? -7.118 14.003 56.175 1.000 55.59583 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1142 C CB . CYS A 1 165 ? -6.475 17.371 55.536 1.000 71.51350 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1143 S SG . CYS A 1 165 ? -4.918 16.977 56.356 1.000 73.45520 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1144 N N . THR A 1 166 ? -6.488 14.721 54.128 1.000 50.58100 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1 ATOM 1145 C CA . THR A 1 166 ? -5.944 13.447 53.693 1.000 47.70117 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1 ATOM 1146 C C . THR A 1 166 ? -4.564 13.648 53.087 1.000 47.55466 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1 ATOM 1147 O O . THR A 1 166 ? -4.347 14.599 52.338 1.000 54.55840 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1 ATOM 1148 C CB . THR A 1 166 ? -6.845 12.792 52.642 1.000 57.88307 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1 ATOM 1149 O OG1 . THR A 1 166 ? -8.084 12.414 53.243 1.000 57.46682 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1 ATOM 1150 C CG2 . THR A 1 166 ? -6.175 11.568 52.034 1.000 52.79041 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1 ATOM 1151 N N . VAL A 1 167 ? -3.638 12.740 53.385 1.000 49.55357 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1 ATOM 1152 C CA . VAL A 1 167 ? -2.362 12.651 52.678 1.000 44.12442 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1 ATOM 1153 C C . VAL A 1 167 ? -2.343 11.365 51.865 1.000 45.09318 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1 ATOM 1154 O O . VAL A 1 167 ? -2.515 10.272 52.419 1.000 42.85073 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1 ATOM 1155 C CB . VAL A 1 167 ? -1.167 12.678 53.640 1.000 49.21326 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1 ATOM 1156 C CG1 . VAL A 1 167 ? 0.110 12.376 52.878 1.000 42.21963 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1 ATOM 1157 C CG2 . VAL A 1 167 ? -1.078 14.039 54.343 1.000 43.14779 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1 ATOM 1158 N N . VAL A 1 168 ? -2.094 11.498 50.557 1.000 44.10464 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1 ATOM 1159 C CA . VAL A 1 168 ? -1.905 10.364 49.656 1.000 39.01940 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1 ATOM 1160 C C . VAL A 1 168 ? -0.415 10.178 49.423 1.000 39.01836 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1 ATOM 1161 O O . VAL A 1 168 ? 0.298 11.136 49.099 1.000 43.19476 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1 ATOM 1162 C CB . VAL A 1 168 ? -2.634 10.578 48.313 1.000 37.54445 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1 ATOM 1163 C CG1 . VAL A 1 168 ? -2.288 9.466 47.300 1.000 43.31844 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1 ATOM 1164 C CG2 . VAL A 1 168 ? -4.132 10.704 48.527 1.000 45.39483 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1 ATOM 1165 N N . LEU A 1 169 ? 0.054 8.951 49.578 1.000 41.64825 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1 ATOM 1166 C CA . LEU A 1 169 ? 1.415 8.571 49.232 1.000 41.77088 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1 ATOM 1167 C C . LEU A 1 169 ? 1.366 7.650 48.029 1.000 41.84424 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1 ATOM 1168 O O . LEU A 1 169 ? 0.601 6.678 48.017 1.000 48.36145 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1 ATOM 1169 C CB . LEU A 1 169 ? 2.112 7.857 50.383 1.000 37.96218 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1 ATOM 1170 C CG . LEU A 1 169 ? 2.224 8.667 51.673 1.000 47.27077 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1 ATOM 1171 C CD1 . LEU A 1 169 ? 2.610 7.731 52.837 1.000 55.04279 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 ATOM 1172 C CD2 . LEU A 1 169 ? 3.236 9.778 51.489 1.000 43.80837 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 ATOM 1173 N N . GLU A 1 170 ? 2.190 7.960 47.036 1.000 38.80262 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1 ATOM 1174 C CA . GLU A 1 170 ? 2.304 7.172 45.821 1.000 43.06945 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1 ATOM 1175 C C . GLU A 1 170 ? 3.778 6.984 45.522 1.000 40.17301 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1 ATOM 1176 O O . GLU A 1 170 ? 4.525 7.962 45.464 1.000 39.78928 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1 ATOM 1177 C CB . GLU A 1 170 ? 1.610 7.862 44.647 1.000 40.59484 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1 ATOM 1178 C CG . GLU A 1 170 ? 1.538 6.969 43.411 1.000 49.57638 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1 ATOM 1179 C CD . GLU A 1 170 ? 0.695 7.563 42.305 1.000 60.64354 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1 ATOM 1180 O OE1 . GLU A 1 170 ? 0.901 7.173 41.136 1.000 69.60218 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 ATOM 1181 O OE2 . GLU A 1 170 ? -0.177 8.407 42.599 1.000 60.67009 ? ? ? ? ? -1 170 GLU A OE2 1 ATOM 1182 N N . SER A 1 171 ? 4.194 5.735 45.332 1.000 44.09746 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1 ATOM 1183 C CA . SER A 1 171 ? 5.556 5.411 44.931 1.000 46.47423 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1 ATOM 1184 C C . SER A 1 171 ? 5.536 4.506 43.694 1.000 47.98968 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1 ATOM 1185 O O . SER A 1 171 ? 4.506 3.934 43.328 1.000 39.30405 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1 ATOM 1186 C CB . SER A 1 171 ? 6.296 4.721 46.077 1.000 42.24453 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1 ATOM 1187 O OG . SER A 1 171 ? 5.630 3.518 46.380 1.000 42.41012 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1 ATOM 1188 N N . TYR A 1 172 ? 6.702 4.362 43.059 1.000 41.78661 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1 ATOM 1189 C CA . TYR A 1 172 ? 6.875 3.441 41.944 1.000 44.16009 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1 ATOM 1190 C C . TYR A 1 172 ? 8.316 2.959 41.908 1.000 50.14676 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1 ATOM 1191 O O . TYR A 1 172 ? 9.233 3.653 42.357 1.000 47.96923 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1 ATOM 1192 C CB . TYR A 1 172 ? 6.550 4.109 40.588 1.000 39.27398 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1 ATOM 1193 C CG . TYR A 1 172 ? 7.500 5.244 40.258 1.000 43.60788 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1 ATOM 1194 C CD1 . TYR A 1 172 ? 8.755 4.999 39.696 1.000 45.70491 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 ATOM 1195 C CD2 . TYR A 1 172 ? 7.156 6.563 40.540 1.000 39.03973 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 ATOM 1196 C CE1 . TYR A 1 172 ? 9.635 6.029 39.414 1.000 38.29653 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 ATOM 1197 C CE2 . TYR A 1 172 ? 8.013 7.595 40.250 1.000 41.78454 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 ATOM 1198 C CZ . TYR A 1 172 ? 9.249 7.333 39.686 1.000 46.54260 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1 ATOM 1199 O OH . TYR A 1 172 ? 10.087 8.390 39.419 1.000 46.87697 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1 ATOM 1200 N N . VAL A 1 173 ? 8.511 1.788 41.291 1.000 45.85716 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1 ATOM 1201 C CA . VAL A 1 173 ? 9.805 1.337 40.794 1.000 44.02926 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1 ATOM 1202 C C . VAL A 1 173 ? 9.658 1.041 39.298 1.000 42.61248 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1 ATOM 1203 O O . VAL A 1 173 ? 8.580 0.664 38.826 1.000 42.97941 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1 ATOM 1204 C CB . VAL A 1 173 ? 10.330 0.098 41.565 1.000 42.69510 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1 ATOM 1205 C CG1 . VAL A 1 173 ? 9.526 -1.151 41.216 1.000 47.70770 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1 ATOM 1206 C CG2 . VAL A 1 173 ? 11.794 -0.123 41.255 1.000 44.52411 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1 ATOM 1207 N N . VAL A 1 174 ? 10.741 1.226 38.543 1.000 41.20017 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1208 C CA . VAL A 1 174 ? 10.690 1.051 37.089 1.000 40.17477 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1209 C C . VAL A 1 174 ? 12.108 0.892 36.570 1.000 46.38322 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1210 O O . VAL A 1 174 ? 13.063 1.387 37.173 1.000 56.02215 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1211 C CB . VAL A 1 174 ? 9.972 2.238 36.396 1.000 41.79131 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1212 C CG1 . VAL A 1 174 ? 10.764 3.506 36.569 1.000 43.46477 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1213 C CG2 . VAL A 1 174 ? 9.733 1.929 34.885 1.000 35.86658 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1214 N N . ASP A 1 175 ? 12.240 0.202 35.436 1.000 52.22593 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1 ATOM 1215 C CA . ASP A 1 175 ? 13.515 0.082 34.740 1.000 53.00655 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1 ATOM 1216 C C . ASP A 1 175 ? 13.912 1.399 34.086 1.000 42.55728 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1 ATOM 1217 O O . ASP A 1 175 ? 13.072 2.157 33.599 1.000 41.71527 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1 ATOM 1218 C CB . ASP A 1 175 ? 13.445 -0.989 33.655 1.000 53.35154 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1 ATOM 1219 C CG . ASP A 1 175 ? 13.267 -2.370 34.213 1.000 66.45171 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1 ATOM 1220 O OD1 . ASP A 1 175 ? 13.190 -2.508 35.448 1.000 67.68738 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1 ATOM 1221 O OD2 . ASP A 1 175 ? 13.200 -3.322 33.410 1.000 72.61362 ? ? ? ? ? -1 175 ASP A OD2 1 ATOM 1222 N N . VAL A 1 176 ? 15.212 1.664 34.069 1.000 48.61454 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1 ATOM 1223 C CA . VAL A 1 176 ? 15.734 2.798 33.314 1.000 50.57637 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1 ATOM 1224 C C . VAL A 1 176 ? 15.875 2.348 31.868 1.000 47.68434 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1 ATOM 1225 O O . VAL A 1 176 ? 16.723 1.496 31.578 1.000 51.62890 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1 ATOM 1226 C CB . VAL A 1 176 ? 17.076 3.285 33.876 1.000 50.04221 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1 ATOM 1227 C CG1 . VAL A 1 176 ? 17.686 4.315 32.943 1.000 41.71983 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1 ATOM 1228 C CG2 . VAL A 1 176 ? 16.886 3.850 35.294 1.000 53.80826 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1 ATOM 1229 N N . PRO A 1 177 ? 15.082 2.877 30.938 1.000 51.97695 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1 ATOM 1230 C CA . PRO A 1 177 ? 15.193 2.420 29.549 1.000 55.72069 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1 ATOM 1231 C C . PRO A 1 177 ? 16.587 2.701 29.016 1.000 58.95299 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1 ATOM 1232 O O . PRO A 1 177 ? 17.280 3.610 29.480 1.000 60.52721 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1 ATOM 1233 C CB . PRO A 1 177 ? 14.127 3.242 28.811 1.000 51.08072 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1 ATOM 1234 C CG . PRO A 1 177 ? 13.987 4.500 29.622 1.000 48.99687 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1 ATOM 1235 C CD . PRO A 1 177 ? 14.198 4.053 31.068 1.000 49.78113 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1 ATOM 1236 N N . GLU A 1 178 ? 17.001 1.894 28.043 1.000 65.63335 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1 ATOM 1237 C CA . GLU A 1 178 ? 18.319 2.066 27.451 1.000 67.30820 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1 ATOM 1238 C C . GLU A 1 178 ? 18.450 3.463 26.858 1.000 62.92782 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1 ATOM 1239 O O . GLU A 1 178 ? 17.511 3.990 26.256 1.000 65.22299 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1 ATOM 1240 C CB . GLU A 1 178 ? 18.554 0.999 26.385 1.000 77.89070 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1 ATOM 1241 C CG . GLU A 1 178 ? 18.197 -0.409 26.849 1.000 87.29535 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1 ATOM 1242 C CD . GLU A 1 178 ? 19.410 -1.315 26.984 1.000 96.79173 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1 ATOM 1243 O OE1 . GLU A 1 178 ? 20.509 -0.806 27.297 1.000 98.25154 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 ATOM 1244 O OE2 . GLU A 1 178 ? 19.263 -2.539 26.769 1.000 98.10649 ? ? ? ? ? -1 178 GLU A OE2 1 ATOM 1245 N N . GLY A 1 179 ? 19.615 4.078 27.064 1.000 64.19624 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1 ATOM 1246 C CA . GLY A 1 179 ? 19.883 5.414 26.575 1.000 63.18255 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1 ATOM 1247 C C . GLY A 1 179 ? 19.545 6.551 27.523 1.000 60.62207 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1 ATOM 1248 O O . GLY A 1 179 ? 19.896 7.701 27.226 1.000 63.42310 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1 ATOM 1249 N N . ASN A 1 180 ? 18.880 6.280 28.646 1.000 56.75361 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1 ATOM 1250 C CA . ASN A 1 180 ? 18.501 7.310 29.602 1.000 53.73338 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1 ATOM 1251 C C . ASN A 1 180 ? 19.170 7.064 30.950 1.000 58.24808 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1 ATOM 1252 O O . ASN A 1 180 ? 19.581 5.945 31.276 1.000 57.81822 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1 ATOM 1253 C CB . ASN A 1 180 ? 16.973 7.374 29.784 1.000 53.40988 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1 ATOM 1254 C CG . ASN A 1 180 ? 16.250 7.970 28.572 1.000 55.09896 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1 ATOM 1255 O OD1 . ASN A 1 180 ? 15.578 7.261 27.826 1.000 48.62315 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1 ATOM 1256 N ND2 . ASN A 1 180 ? 16.365 9.283 28.398 1.000 55.75088 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1 ATOM 1257 N N . THR A 1 181 ? 19.271 8.133 31.735 1.000 57.64390 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1 ATOM 1258 C CA . THR A 1 181 ? 19.797 8.079 33.093 1.000 53.65092 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1 ATOM 1259 C C . THR A 1 181 ? 18.667 7.893 34.104 1.000 51.72715 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1 ATOM 1260 O O . THR A 1 181 ? 17.481 8.043 33.794 1.000 51.00232 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1 ATOM 1261 C CB . THR A 1 181 ? 20.580 9.352 33.425 1.000 54.45859 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1 ATOM 1262 O OG1 . THR A 1 181 ? 19.737 10.500 33.244 1.000 62.96761 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1 ATOM 1263 C CG2 . THR A 1 181 ? 21.801 9.482 32.531 1.000 48.77332 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1 ATOM 1264 N N . GLU A 1 182 ? 19.048 7.556 35.339 1.000 58.62875 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1 ATOM 1265 C CA . GLU A 1 182 ? 18.055 7.515 36.406 1.000 57.52466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1 ATOM 1266 C C . GLU A 1 182 ? 17.454 8.897 36.657 1.000 54.95127 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1 ATOM 1267 O O . GLU A 1 182 ? 16.263 9.003 36.980 1.000 50.64641 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1 ATOM 1268 C CB . GLU A 1 182 ? 18.671 6.961 37.690 1.000 62.22659 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1 ATOM 1269 C CG . GLU A 1 182 ? 17.666 6.838 38.820 1.000 66.96208 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1 ATOM 1270 C CD . GLU A 1 182 ? 18.201 7.327 40.156 1.000 83.75805 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1 ATOM 1271 O OE1 . GLU A 1 182 ? 19.295 6.880 40.566 1.000 87.19972 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 ATOM 1272 O OE2 . GLU A 1 182 ? 17.523 8.162 40.797 1.000 83.16160 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A OE2 1 ATOM 1273 N N . GLU A 1 183 ? 18.255 9.961 36.510 1.000 56.30662 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1 ATOM 1274 C CA . GLU A 1 183 ? 17.736 11.318 36.668 1.000 61.41565 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1 ATOM 1275 C C . GLU A 1 183 ? 16.661 11.611 35.627 1.000 59.52530 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1 ATOM 1276 O O . GLU A 1 183 ? 15.599 12.162 35.949 1.000 53.38287 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1 ATOM 1277 C CB . GLU A 1 183 ? 18.882 12.333 36.569 1.000 68.02068 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1 ATOM 1278 C CG . GLU A 1 183 ? 18.468 13.810 36.695 1.000 77.21608 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1 ATOM 1279 C CD . GLU A 1 183 ? 18.625 14.597 35.387 1.000 86.58582 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1 ATOM 1280 O OE1 . GLU A 1 183 ? 18.134 15.748 35.314 1.000 87.18842 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 ATOM 1281 O OE2 . GLU A 1 183 ? 19.234 14.065 34.428 1.000 90.30677 ? ? ? ? ? -1 183 GLU A OE2 1 ATOM 1282 N N . ASP A 1 184 ? 16.930 11.262 34.365 1.000 53.55496 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1 ATOM 1283 C CA . ASP A 1 184 ? 15.909 11.361 33.327 1.000 54.34637 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 1284 C C . ASP A 1 184 ? 14.636 10.641 33.753 1.000 47.06652 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1 ATOM 1285 O O . ASP A 1 184 ? 13.538 11.201 33.696 1.000 53.82784 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1 ATOM 1286 C CB . ASP A 1 184 ? 16.422 10.772 32.004 1.000 61.94308 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1 ATOM 1287 C CG . ASP A 1 184 ? 17.573 11.566 31.391 1.000 66.26723 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1 ATOM 1288 O OD1 . ASP A 1 184 ? 17.764 12.740 31.773 1.000 63.68378 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 ATOM 1289 O OD2 . ASP A 1 184 ? 18.276 11.007 30.507 1.000 70.11433 ? ? ? ? ? -1 184 ASP A OD2 1 ATOM 1290 N N . THR A 1 185 ? 14.766 9.384 34.173 1.000 48.56759 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 1291 C CA . THR A 1 185 ? 13.587 8.558 34.401 1.000 44.39266 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 1292 C C . THR A 1 185 ? 12.741 9.120 35.538 1.000 48.47066 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 1293 O O . THR A 1 185 ? 11.527 9.321 35.387 1.000 42.51655 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 1294 C CB . THR A 1 185 ? 14.024 7.119 34.684 1.000 43.96427 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 1295 O OG1 . THR A 1 185 ? 14.880 6.680 33.625 1.000 44.45901 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 1296 C CG2 . THR A 1 185 ? 12.820 6.188 34.774 1.000 47.23443 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 1297 N N . ARG A 1 186 ? 13.376 9.396 36.685 1.000 42.41406 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1 ATOM 1298 C CA . ARG A 1 186 ? 12.651 9.946 37.823 1.000 46.50818 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1 ATOM 1299 C C . ARG A 1 186 ? 11.993 11.272 37.473 1.000 42.51759 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1 ATOM 1300 O O . ARG A 1 186 ? 10.835 11.512 37.839 1.000 41.04113 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1 ATOM 1301 C CB . ARG A 1 186 ? 13.593 10.124 39.011 1.000 52.31495 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1 ATOM 1302 C CG . ARG A 1 186 ? 13.687 8.914 39.909 1.000 67.83941 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1 ATOM 1303 C CD . ARG A 1 186 ? 14.856 9.053 40.871 1.000 69.69470 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1 ATOM 1304 N NE . ARG A 1 186 ? 14.439 8.996 42.265 1.000 75.13375 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1 ATOM 1305 C CZ . ARG A 1 186 ? 15.281 9.070 43.292 1.000 79.05014 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1 ATOM 1306 N NH1 . ARG A 1 186 ? 16.582 9.208 43.064 1.000 82.96836 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 ATOM 1307 N NH2 . ARG A 1 186 ? 14.827 9.005 44.540 1.000 72.77320 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 ATOM 1308 N N . LEU A 1 187 ? 12.717 12.151 36.769 1.000 47.11996 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1 ATOM 1309 C CA . LEU A 1 187 ? 12.131 13.431 36.379 1.000 52.97793 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1 ATOM 1310 C C . LEU A 1 187 ? 10.849 13.210 35.581 1.000 41.67290 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1 ATOM 1311 O O . LEU A 1 187 ? 9.806 13.803 35.873 1.000 47.89868 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1 ATOM 1312 C CB . LEU A 1 187 ? 13.146 14.257 35.578 1.000 56.52321 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1 ATOM 1313 C CG . LEU A 1 187 ? 12.746 15.674 35.143 1.000 58.62934 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1 ATOM 1314 C CD1 . LEU A 1 187 ? 12.609 16.625 36.339 1.000 53.76201 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1 ATOM 1315 C CD2 . LEU A 1 187 ? 13.729 16.235 34.123 1.000 60.31923 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1 ATOM 1316 N N . PHE A 1 188 ? 10.898 12.320 34.596 1.000 43.45961 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1 ATOM 1317 C CA . PHE A 1 188 ? 9.724 12.098 33.758 1.000 41.48166 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1 ATOM 1318 C C . PHE A 1 188 ? 8.623 11.408 34.549 1.000 34.09593 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1 ATOM 1319 O O . PHE A 1 188 ? 7.460 11.826 34.515 1.000 38.63859 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1 ATOM 1320 C CB . PHE A 1 188 ? 10.116 11.289 32.519 1.000 42.78920 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1 ATOM 1321 C CG . PHE A 1 188 ? 8.948 10.680 31.789 1.000 42.42398 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1 ATOM 1322 C CD1 . PHE A 1 188 ? 8.107 11.466 31.023 1.000 42.09356 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1 ATOM 1323 C CD2 . PHE A 1 188 ? 8.695 9.313 31.867 1.000 46.47655 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1 ATOM 1324 C CE1 . PHE A 1 188 ? 7.031 10.901 30.325 1.000 49.81499 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1 ATOM 1325 C CE2 . PHE A 1 188 ? 7.624 8.748 31.194 1.000 50.02434 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1 ATOM 1326 C CZ . PHE A 1 188 ? 6.790 9.544 30.414 1.000 51.10401 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1 ATOM 1327 N N . ALA A 1 189 ? 8.976 10.351 35.289 1.000 41.22477 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1 ATOM 1328 C CA . ALA A 1 189 ? 7.962 9.627 36.046 1.000 36.70167 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1 ATOM 1329 C C . ALA A 1 189 ? 7.406 10.474 37.180 1.000 34.55765 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1 ATOM 1330 O O . ALA A 1 189 ? 6.191 10.465 37.423 1.000 42.79723 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1 ATOM 1331 C CB . ALA A 1 189 ? 8.527 8.311 36.580 1.000 40.95641 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1 ATOM 1332 N N . ASP A 1 190 ? 8.268 11.225 37.879 1.000 34.18138 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1 ATOM 1333 C CA . ASP A 1 190 ? 7.782 12.099 38.944 1.000 34.52685 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1 ATOM 1334 C C . ASP A 1 190 ? 6.802 13.110 38.390 1.000 41.76703 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1 ATOM 1335 O O . ASP A 1 190 ? 5.723 13.319 38.950 1.000 44.29622 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1 ATOM 1336 C CB . ASP A 1 190 ? 8.941 12.821 39.636 1.000 45.39725 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1 ATOM 1337 C CG . ASP A 1 190 ? 9.680 11.931 40.620 1.000 47.51485 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1 ATOM 1338 O OD1 . ASP A 1 190 ? 9.350 10.722 40.660 1.000 47.82559 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 ATOM 1339 O OD2 . ASP A 1 190 ? 10.580 12.434 41.338 1.000 47.51240 ? ? ? ? ? -1 190 ASP A OD2 1 ATOM 1340 N N . THR A 1 191 ? 7.161 13.739 37.268 1.000 37.00973 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1 ATOM 1341 C CA . THR A 1 191 ? 6.303 14.759 36.687 1.000 33.83179 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1 ATOM 1342 C C . THR A 1 191 ? 4.902 14.229 36.430 1.000 39.34637 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1 ATOM 1343 O O . THR A 1 191 ? 3.911 14.898 36.753 1.000 38.63114 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1 ATOM 1344 C CB . THR A 1 191 ? 6.910 15.266 35.386 1.000 42.72632 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1 ATOM 1345 O OG1 . THR A 1 191 ? 8.141 15.951 35.670 1.000 39.36276 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 ATOM 1346 C CG2 . THR A 1 191 ? 5.915 16.193 34.689 1.000 35.32881 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 ATOM 1347 N N . VAL A 1 192 ? 4.794 13.027 35.850 1.000 38.90105 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1 ATOM 1348 C CA . VAL A 1 192 ? 3.475 12.479 35.546 1.000 39.47636 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1 ATOM 1349 C C . VAL A 1 192 ? 2.721 12.148 36.832 1.000 35.36478 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1 ATOM 1350 O O . VAL A 1 192 ? 1.524 12.428 36.949 1.000 40.48779 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1 ATOM 1351 C CB . VAL A 1 192 ? 3.600 11.258 34.618 1.000 40.30932 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1 ATOM 1352 C CG1 . VAL A 1 192 ? 2.279 10.513 34.522 1.000 37.54442 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1 ATOM 1353 C CG2 . VAL A 1 192 ? 4.056 11.719 33.190 1.000 31.84390 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1 ATOM 1354 N N . VAL A 1 193 ? 3.402 11.554 37.821 1.000 36.75992 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1 ATOM 1355 C CA . VAL A 1 193 ? 2.741 11.243 39.099 1.000 35.82686 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1 ATOM 1356 C C . VAL A 1 193 ? 2.250 12.523 39.769 1.000 31.39052 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1 ATOM 1357 O O . VAL A 1 193 ? 1.100 12.610 40.215 1.000 35.98401 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1 ATOM 1358 C CB . VAL A 1 193 ? 3.676 10.437 40.020 1.000 39.38837 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1 ATOM 1359 C CG1 . VAL A 1 193 ? 3.024 10.192 41.380 1.000 45.34370 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1 ATOM 1360 C CG2 . VAL A 1 193 ? 4.023 9.101 39.358 1.000 38.82676 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1 ATOM 1361 N N . LYS A 1 194 ? 3.099 13.551 39.824 1.000 33.32335 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1 ATOM 1362 C CA . LYS A 1 194 ? 2.675 14.788 40.492 1.000 38.11551 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1 ATOM 1363 C C . LYS A 1 194 ? 1.459 15.410 39.789 1.000 45.10661 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1 ATOM 1364 O O . LYS A 1 194 ? 0.519 15.890 40.439 1.000 40.55069 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1 ATOM 1365 C CB . LYS A 1 194 ? 3.828 15.797 40.550 1.000 43.01842 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1 ATOM 1366 C CG . LYS A 1 194 ? 5.081 15.341 41.294 1.000 50.67799 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1 ATOM 1367 C CD . LYS A 1 194 ? 6.273 16.277 41.029 1.000 55.51423 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1 ATOM 1368 C CE . LYS A 1 194 ? 6.819 16.920 42.311 1.000 65.75142 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1 ATOM 1369 N NZ . LYS A 1 194 ? 7.972 17.857 42.072 1.000 70.77792 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1 ATOM 1370 N N . LEU A 1 195 ? 1.451 15.401 38.452 1.000 49.55191 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1 ATOM 1371 C CA . LEU A 1 195 ? 0.323 15.993 37.732 1.000 40.18289 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1 ATOM 1372 C C . LEU A 1 195 ? -0.970 15.237 38.017 1.000 31.70359 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1 ATOM 1373 O O . LEU A 1 195 ? -2.030 15.842 38.211 1.000 36.71838 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1 ATOM 1374 C CB . LEU A 1 195 ? 0.608 16.015 36.226 1.000 36.34920 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1 ATOM 1375 C CG . LEU A 1 195 ? 1.568 17.079 35.688 1.000 46.59501 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1 ATOM 1376 C CD1 . LEU A 1 195 ? 2.027 16.692 34.297 1.000 46.27021 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1 ATOM 1377 C CD2 . LEU A 1 195 ? 0.895 18.436 35.657 1.000 48.34249 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1 ATOM 1378 N N . ASN A 1 196 ? -0.896 13.905 38.042 1.000 32.06592 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1 ATOM 1379 C CA . ASN A 1 196 ? -2.058 13.097 38.396 1.000 34.88524 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1 ATOM 1380 C C . ASN A 1 196 ? -2.518 13.363 39.828 1.000 35.26303 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1 ATOM 1381 O O . ASN A 1 196 ? -3.720 13.492 40.092 1.000 45.97616 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1 ATOM 1382 C CB . ASN A 1 196 ? -1.739 11.619 38.199 1.000 38.16914 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1 ATOM 1383 C CG . ASN A 1 196 ? -1.604 11.248 36.710 1.000 38.34972 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1 ATOM 1384 O OD1 . ASN A 1 196 ? -2.116 11.948 35.835 1.000 41.07613 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1 ATOM 1385 N ND2 . ASN A 1 196 ? -0.891 10.169 36.430 1.000 40.25007 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1 ATOM 1386 N N . LEU A 1 197 ? -1.584 13.458 40.767 1.000 39.17904 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1 ATOM 1387 C CA . LEU A 1 197 ? -2.016 13.774 42.128 1.000 40.56195 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1 ATOM 1388 C C . LEU A 1 197 ? -2.718 15.131 42.186 1.000 40.91596 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1 ATOM 1389 O O . LEU A 1 197 ? -3.670 15.306 42.960 1.000 48.82780 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1 ATOM 1390 C CB . LEU A 1 197 ? -0.838 13.711 43.095 1.000 45.75763 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1 ATOM 1391 C CG . LEU A 1 197 ? -0.319 12.280 43.331 1.000 49.68618 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1 ATOM 1392 C CD1 . LEU A 1 197 ? 1.041 12.307 43.982 1.000 45.20447 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 ATOM 1393 C CD2 . LEU A 1 197 ? -1.288 11.463 44.156 1.000 45.29072 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 ATOM 1394 N N . GLN A 1 198 ? -2.296 16.089 41.343 1.000 37.69325 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1 ATOM 1395 C CA . GLN A 1 198 ? -3.012 17.364 41.274 1.000 37.92814 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1 ATOM 1396 C C . GLN A 1 198 ? -4.413 17.186 40.709 1.000 36.71879 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1 ATOM 1397 O O . GLN A 1 198 ? -5.342 17.917 41.083 1.000 36.82789 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1 ATOM 1398 C CB . GLN A 1 198 ? -2.251 18.372 40.426 1.000 43.90749 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1 ATOM 1399 C CG . GLN A 1 198 ? -1.203 19.162 41.148 1.000 58.08484 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1 ATOM 1400 C CD . GLN A 1 198 ? -0.294 19.871 40.172 1.000 72.90942 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1 ATOM 1401 O OE1 . GLN A 1 198 ? 0.926 19.818 40.303 1.000 81.10726 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 ATOM 1402 N NE2 . GLN A 1 198 ? -0.883 20.529 39.173 1.000 77.16522 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 ATOM 1403 N N . LYS A 1 199 ? -4.586 16.258 39.770 1.000 39.28103 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1 ATOM 1404 C CA . LYS A 1 199 ? -5.943 15.996 39.309 1.000 44.73292 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1 ATOM 1405 C C . LYS A 1 199 ? -6.782 15.421 40.438 1.000 41.27016 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1 ATOM 1406 O O . LYS A 1 199 ? -7.938 15.819 40.628 1.000 45.45384 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1 ATOM 1407 C CB . LYS A 1 199 ? -5.946 15.055 38.100 1.000 41.28635 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1 ATOM 1408 C CG . LYS A 1 199 ? -7.329 14.819 37.532 1.000 36.86144 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1 ATOM 1409 C CD . LYS A 1 199 ? -7.286 14.215 36.126 1.000 44.42454 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1 ATOM 1410 C CE . LYS A 1 199 ? -8.680 14.008 35.593 1.000 45.91985 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1 ATOM 1411 N NZ . LYS A 1 199 ? -8.693 13.145 34.367 1.000 44.80307 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1 ATOM 1412 N N . LEU A 1 200 ? -6.198 14.498 41.212 1.000 36.57797 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1413 C CA . LEU A 1 200 ? -6.924 13.838 42.302 1.000 37.26230 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1414 C C . LEU A 1 200 ? -7.350 14.841 43.374 1.000 39.82357 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1415 O O . LEU A 1 200 ? -8.463 14.753 43.916 1.000 48.96637 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1416 C CB . LEU A 1 200 ? -6.044 12.742 42.909 1.000 33.61077 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1417 C CG . LEU A 1 200 ? -6.545 12.087 44.201 1.000 35.64063 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1418 C CD1 . LEU A 1 200 ? -7.746 11.183 43.938 1.000 34.96244 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1419 C CD2 . LEU A 1 200 ? -5.429 11.305 44.904 1.000 50.26536 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1420 N N . VAL A 1 201 ? -6.477 15.807 43.688 1.000 39.79317 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1 ATOM 1421 C CA . VAL A 1 201 ? -6.874 16.935 44.533 1.000 46.54613 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1 ATOM 1422 C C . VAL A 1 201 ? -8.184 17.523 44.028 1.000 47.63369 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1 ATOM 1423 O O . VAL A 1 201 ? -9.205 17.526 44.730 1.000 43.92157 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1 ATOM 1424 C CB . VAL A 1 201 ? -5.775 18.012 44.569 1.000 42.69843 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1 ATOM 1425 C CG1 . VAL A 1 201 ? -6.309 19.290 45.250 1.000 38.98967 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1 ATOM 1426 C CG2 . VAL A 1 201 ? -4.530 17.488 45.266 1.000 43.86444 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1 ATOM 1427 N N . SER A 1 202 ? -8.159 18.054 42.803 1.000 46.98515 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1 ATOM 1428 C CA . SER A 1 202 ? -9.329 18.748 42.276 1.000 54.79833 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1 ATOM 1429 C C . SER A 1 202 ? -10.559 17.853 42.269 1.000 43.24096 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1 ATOM 1430 O O . SER A 1 202 ? -11.660 18.295 42.618 1.000 52.27232 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1 ATOM 1431 C CB . SER A 1 202 ? -9.039 19.256 40.868 1.000 59.63813 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1 ATOM 1432 O OG . SER A 1 202 ? -10.230 19.327 40.126 1.000 61.07404 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1 ATOM 1433 N N . VAL A 1 203 ? -10.390 16.588 41.894 1.000 39.26924 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1 ATOM 1434 C CA . VAL A 1 203 ? -11.537 15.688 41.803 1.000 44.56624 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1 ATOM 1435 C C . VAL A 1 203 ? -12.091 15.369 43.192 1.000 43.13938 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1 ATOM 1436 O O . VAL A 1 203 ? -13.305 15.446 43.419 1.000 48.88185 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1 ATOM 1437 C CB . VAL A 1 203 ? -11.167 14.413 41.026 1.000 44.91125 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1 ATOM 1438 C CG1 . VAL A 1 203 ? -12.200 13.357 41.255 1.000 46.98858 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1 ATOM 1439 C CG2 . VAL A 1 203 ? -11.037 14.736 39.552 1.000 46.68838 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1 ATOM 1440 N N . ALA A 1 204 ? -11.217 15.018 44.144 1.000 46.32901 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1441 C CA . ALA A 1 204 ? -11.696 14.676 45.487 1.000 45.20217 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1442 C C . ALA A 1 204 ? -12.291 15.890 46.201 1.000 47.38416 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1443 O O . ALA A 1 204 ? -13.404 15.823 46.739 1.000 51.27125 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1444 C CB . ALA A 1 204 ? -10.568 14.075 46.319 1.000 50.30853 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1445 N N . GLU A 1 205 ? -11.566 17.016 46.208 1.000 53.92461 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1 ATOM 1446 C CA . GLU A 1 205 ? -12.068 18.200 46.896 1.000 56.17022 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1 ATOM 1447 C C . GLU A 1 205 ? -13.364 18.712 46.268 1.000 61.03290 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1 ATOM 1448 O O . GLU A 1 205 ? -14.131 19.425 46.923 1.000 56.42640 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1 ATOM 1449 C CB . GLU A 1 205 ? -10.987 19.283 46.909 1.000 53.46453 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1 ATOM 1450 C CG . GLU A 1 205 ? -9.712 18.841 47.654 1.000 50.60861 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1 ATOM 1451 C CD . GLU A 1 205 ? -8.645 19.921 47.750 1.000 55.06809 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1 ATOM 1452 O OE1 . GLU A 1 205 ? -8.831 21.005 47.147 1.000 51.76672 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1 ATOM 1453 O OE2 . GLU A 1 205 ? -7.601 19.691 48.419 1.000 55.09145 ? ? ? ? ? -1 205 GLU A OE2 1 ATOM 1454 N N . SER A 1 206 ? -13.639 18.348 45.012 1.000 57.72927 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1455 C CA . SER A 1 206 ? -14.898 18.738 44.393 1.000 57.52836 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1456 C C . SER A 1 206 ? -16.073 17.906 44.891 1.000 66.28973 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1457 O O . SER A 1 206 ? -17.218 18.334 44.728 1.000 68.16801 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1458 C CB . SER A 1 206 ? -14.790 18.642 42.873 1.000 58.58146 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1459 N N . GLN A 1 207 ? -15.820 16.745 45.496 1.000 59.11672 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1 ATOM 1460 C CA . GLN A 1 207 ? -16.883 15.852 45.961 1.000 64.00031 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1 ATOM 1461 C C . GLN A 1 207 ? -17.391 16.227 47.355 1.000 70.10931 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1 ATOM 1462 O O . GLN A 1 207 ? -16.628 16.677 48.221 1.000 68.62347 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1 ATOM 1463 C CB . GLN A 1 207 ? -16.402 14.382 45.956 1.000 56.62044 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1 ATOM 1464 C CG . GLN A 1 207 ? -16.353 13.784 44.581 1.000 57.69097 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1 ATOM 1465 C CD . GLN A 1 207 ? -16.429 12.247 44.593 1.000 68.61806 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1 ATOM 1466 O OE1 . GLN A 1 207 ? -16.294 11.602 45.649 1.000 59.33626 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1 ATOM 1467 N NE2 . GLN A 1 207 ? -16.661 11.666 43.436 1.000 61.83477 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1 ATOM 1468 N N . CYS B 2 8 ? -5.830 40.471 -6.702 1.000 78.43085 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1 ATOM 1469 C CA . CYS B 2 8 ? -5.425 39.349 -5.859 1.000 71.65984 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1 ATOM 1470 C C . CYS B 2 8 ? -6.553 38.327 -5.734 1.000 65.19525 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1 ATOM 1471 O O . CYS B 2 8 ? -7.272 38.288 -4.732 1.000 66.73105 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1 ATOM 1472 C CB . CYS B 2 8 ? -4.996 39.838 -4.471 1.000 73.22957 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1 ATOM 1473 S SG . CYS B 2 8 ? -4.169 38.591 -3.424 1.000 72.04731 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1 ATOM 1474 N N . ILE B 2 9 ? -6.703 37.512 -6.768 1.000 60.88046 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1 ATOM 1475 C CA . ILE B 2 9 ? -7.653 36.397 -6.744 1.000 57.61090 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1 ATOM 1476 C C . ILE B 2 9 ? -7.019 35.238 -5.983 1.000 50.27488 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1 ATOM 1477 O O . ILE B 2 9 ? -5.901 34.828 -6.315 1.000 49.68260 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1 ATOM 1478 C CB . ILE B 2 9 ? -8.029 35.990 -8.169 1.000 57.47780 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1 ATOM 1479 C CG1 . ILE B 2 9 ? -8.916 37.063 -8.808 1.000 62.18218 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1 ATOM 1480 C CG2 . ILE B 2 9 ? -8.712 34.624 -8.216 1.000 43.17327 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1 ATOM 1481 C CD1 . ILE B 2 9 ? -9.327 36.741 -10.233 1.000 62.65776 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1 ATOM 1482 N N . PRO B 2 10 ? -7.669 34.716 -4.938 1.000 35.68652 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1 ATOM 1483 C CA . PRO B 2 10 ? -7.063 33.651 -4.119 1.000 37.12981 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1 ATOM 1484 C C . PRO B 2 10 ? -7.136 32.299 -4.814 1.000 32.45238 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1 ATOM 1485 O O . PRO B 2 10 ? -8.221 31.803 -5.126 1.000 37.65226 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1 ATOM 1486 C CB . PRO B 2 10 ? -7.909 33.672 -2.840 1.000 32.78647 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1 ATOM 1487 C CG . PRO B 2 10 ? -9.207 34.256 -3.248 1.000 37.34690 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1 ATOM 1488 C CD . PRO B 2 10 ? -8.853 35.300 -4.291 1.000 37.14444 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1 ATOM 1489 N N . LEU B 2 11 ? -5.976 31.700 -5.054 1.000 34.13024 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1490 C CA . LEU B 2 11 ? -5.872 30.374 -5.658 1.000 32.01280 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1491 C C . LEU B 2 11 ? -5.333 29.394 -4.617 1.000 37.26266 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1492 O O . LEU B 2 11 ? -4.176 29.514 -4.207 1.000 35.92276 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1493 C CB . LEU B 2 11 ? -4.949 30.419 -6.882 1.000 29.95397 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1494 C CG . LEU B 2 11 ? -5.310 31.454 -7.975 1.000 36.29140 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1495 C CD1 . LEU B 2 11 ? -4.258 31.553 -9.087 1.000 37.16516 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1496 C CD2 . LEU B 2 11 ? -6.694 31.161 -8.562 1.000 35.07911 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1497 N N . TRP B 2 12 ? -6.138 28.400 -4.231 1.000 29.48124 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1 ATOM 1498 C CA . TRP B 2 12 ? -5.702 27.462 -3.196 1.000 30.65043 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1 ATOM 1499 C C . TRP B 2 12 ? -6.363 26.098 -3.369 1.000 33.61276 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1 ATOM 1500 O O . TRP B 2 12 ? -7.415 25.966 -3.997 1.000 32.89781 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1 ATOM 1501 C CB . TRP B 2 12 ? -6.025 27.983 -1.776 1.000 31.29674 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1 ATOM 1502 C CG . TRP B 2 12 ? -7.464 27.747 -1.359 1.000 32.28388 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1 ATOM 1503 C CD1 . TRP B 2 12 ? -7.951 26.678 -0.654 1.000 37.58320 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1 ATOM 1504 C CD2 . TRP B 2 12 ? -8.576 28.596 -1.610 1.000 34.94600 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1 ATOM 1505 N NE1 . TRP B 2 12 ? -9.304 26.808 -0.477 1.000 39.74292 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1 ATOM 1506 C CE2 . TRP B 2 12 ? -9.709 27.979 -1.059 1.000 35.33538 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1 ATOM 1507 C CE3 . TRP B 2 12 ? -8.728 29.823 -2.256 1.000 34.52321 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1 ATOM 1508 C CZ2 . TRP B 2 12 ? -10.971 28.545 -1.134 1.000 39.73717 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1 ATOM 1509 C CZ3 . TRP B 2 12 ? -9.982 30.369 -2.344 1.000 47.71429 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1 ATOM 1510 C CH2 . TRP B 2 12 ? -11.083 29.741 -1.781 1.000 48.16594 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1 ATOM 1511 N N . GLY B 2 13 ? -5.746 25.088 -2.751 1.000 27.18119 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1 ATOM 1512 C CA . GLY B 2 13 ? -6.363 23.781 -2.611 1.000 31.43758 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1 ATOM 1513 C C . GLY B 2 13 ? -5.964 23.172 -1.276 1.000 29.66997 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1 ATOM 1514 O O . GLY B 2 13 ? -4.991 23.603 -0.646 1.000 29.22577 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1 ATOM 1515 N N . VAL B 2 14 ? -6.711 22.147 -0.857 1.000 29.43421 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1 ATOM 1516 C CA . VAL B 2 14 ? -6.514 21.593 0.483 1.000 37.38126 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1 ATOM 1517 C C . VAL B 2 14 ? -6.798 20.099 0.507 1.000 36.76568 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1 ATOM 1518 O O . VAL B 2 14 ? -7.752 19.617 -0.112 1.000 34.55694 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1 ATOM 1519 C CB . VAL B 2 14 ? -7.415 22.282 1.534 1.000 32.32449 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1 ATOM 1520 C CG1 . VAL B 2 14 ? -7.240 23.813 1.494 1.000 39.53229 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1 ATOM 1521 C CG2 . VAL B 2 14 ? -8.834 21.888 1.296 1.000 26.20544 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1 ATOM 1522 N N . VAL B 2 15 ? -6.001 19.388 1.308 1.000 27.98498 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1 ATOM 1523 C CA . VAL B 2 15 ? -6.275 18.014 1.705 1.000 25.53175 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1 ATOM 1524 C C . VAL B 2 15 ? -5.965 17.883 3.196 1.000 29.88382 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1 ATOM 1525 O O . VAL B 2 15 ? -4.929 18.358 3.667 1.000 33.50241 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1 ATOM 1526 C CB . VAL B 2 15 ? -5.442 17.024 0.880 1.000 28.00886 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1 ATOM 1527 C CG1 . VAL B 2 15 ? -5.648 15.592 1.374 1.000 33.50539 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1 ATOM 1528 C CG2 . VAL B 2 15 ? -5.857 17.133 -0.589 1.000 36.34205 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1 ATOM 1529 N N . SER B 2 16 ? -6.864 17.253 3.942 1.000 32.00330 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1 ATOM 1530 C CA . SER B 2 16 ? -6.656 17.053 5.377 1.000 30.10262 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1 ATOM 1531 C C . SER B 2 16 ? -7.070 15.620 5.680 1.000 34.92088 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1 ATOM 1532 O O . SER B 2 16 ? -8.260 15.301 5.632 1.000 33.66561 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1 ATOM 1533 C CB . SER B 2 16 ? -7.457 18.062 6.202 1.000 32.35672 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1 ATOM 1534 O OG . SER B 2 16 ? -7.132 17.935 7.583 1.000 41.54836 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1 ATOM 1535 N N . ILE B 2 17 ? -6.096 14.749 5.951 1.000 31.17066 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1 ATOM 1536 C CA . ILE B 2 17 ? -6.384 13.327 6.109 1.000 32.78202 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1 ATOM 1537 C C . ILE B 2 17 ? -5.911 12.829 7.467 1.000 27.62042 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1 ATOM 1538 O O . ILE B 2 17 ? -4.922 13.302 8.043 1.000 29.29924 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1 ATOM 1539 C CB . ILE B 2 17 ? -5.761 12.441 5.011 1.000 36.03089 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1 ATOM 1540 C CG1 . ILE B 2 17 ? -4.241 12.522 5.055 1.000 43.78186 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1 ATOM 1541 C CG2 . ILE B 2 17 ? -6.317 12.790 3.621 1.000 36.89005 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1 ATOM 1542 C CD1 . ILE B 2 17 ? -3.577 11.403 4.271 1.000 50.87644 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1 ATOM 1543 N N . GLN B 2 18 ? -6.615 11.803 7.930 1.000 31.94756 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1 ATOM 1544 C CA . GLN B 2 18 ? -6.365 11.166 9.219 1.000 26.77483 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1 ATOM 1545 C C . GLN B 2 18 ? -5.264 10.117 9.104 1.000 33.45623 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1 ATOM 1546 O O . GLN B 2 18 ? -4.426 9.986 10.003 1.000 31.24478 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1 ATOM 1547 C CB . GLN B 2 18 ? -7.658 10.529 9.694 1.000 27.04344 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1 ATOM 1548 C CG . GLN B 2 18 ? -7.612 9.865 11.095 1.000 26.23392 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1 ATOM 1549 C CD . GLN B 2 18 ? -9.000 9.428 11.527 1.000 32.30500 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1 ATOM 1550 O OE1 . GLN B 2 18 ? -10.000 9.939 11.027 1.000 42.82756 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1 ATOM 1551 N NE2 . GLN B 2 18 ? -9.068 8.506 12.481 1.000 31.62280 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1 ATOM 1552 N N . GLY B 2 19 ? -5.238 9.381 7.984 1.000 34.76202 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1 ATOM 1553 C CA . GLY B 2 19 ? -4.195 8.381 7.783 1.000 30.73840 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1 ATOM 1554 C C . GLY B 2 19 ? -4.302 7.255 8.805 1.000 30.37507 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1 ATOM 1555 O O . GLY B 2 19 ? -5.391 6.869 9.240 1.000 29.63513 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1 ATOM 1556 N N . ASN B 2 20 ? -3.152 6.739 9.216 1.000 35.96017 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1 ATOM 1557 C CA . ASN B 2 20 ? -3.068 5.564 10.066 1.000 33.23255 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1 ATOM 1558 C C . ASN B 2 20 ? -3.348 5.852 11.553 1.000 37.29243 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1 ATOM 1559 O O . ASN B 2 20 ? -3.103 4.990 12.390 1.000 50.28901 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1 ATOM 1560 C CB . ASN B 2 20 ? -1.684 4.942 9.917 1.000 39.16738 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1 ATOM 1561 C CG . ASN B 2 20 ? -1.711 3.443 10.057 1.000 59.23062 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1 ATOM 1562 O OD1 . ASN B 2 20 ? -1.306 2.891 11.079 1.000 70.39791 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1 ATOM 1563 N ND2 . ASN B 2 20 ? -2.209 2.771 9.025 1.000 67.30494 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1 ATOM 1564 N N . ARG B 2 21 ? -3.840 7.029 11.901 1.000 32.58219 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1 ATOM 1565 C CA . ARG B 2 21 ? -4.107 7.362 13.284 1.000 35.89606 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1 ATOM 1566 C C . ARG B 2 21 ? -5.527 6.957 13.654 1.000 36.05044 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1 ATOM 1567 O O . ARG B 2 21 ? -6.440 6.968 12.824 1.000 34.28019 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1 ATOM 1568 C CB . ARG B 2 21 ? -3.893 8.856 13.525 1.000 36.43205 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1 ATOM 1569 C CG . ARG B 2 21 ? -2.434 9.304 13.440 1.000 37.97778 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1 ATOM 1570 C CD . ARG B 2 21 ? -1.567 8.580 14.466 1.000 38.18793 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1 ATOM 1571 N NE . ARG B 2 21 ? -0.211 9.105 14.541 1.000 51.35274 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1 ATOM 1572 C CZ . ARG B 2 21 ? 0.161 10.144 15.291 1.000 57.03805 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1 ATOM 1573 N NH1 . ARG B 2 21 ? 1.434 10.527 15.288 1.000 56.17405 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1 ATOM 1574 N NH2 . ARG B 2 21 ? -0.731 10.815 16.031 1.000 52.23713 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1 ATOM 1575 N N . SER B 2 22 ? -5.697 6.562 14.916 1.000 35.46122 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1 ATOM 1576 C CA . SER B 2 22 ? -7.023 6.245 15.441 1.000 36.04859 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1 ATOM 1577 C C . SER B 2 22 ? -7.916 7.473 15.568 1.000 40.34110 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1 ATOM 1578 O O . SER B 2 22 ? -9.144 7.334 15.558 1.000 41.63810 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1 ATOM 1579 C CB . SER B 2 22 ? -6.884 5.590 16.813 1.000 47.50772 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1 ATOM 1580 O OG . SER B 2 22 ? -6.514 6.583 17.748 1.000 56.91069 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1 ATOM 1581 N N . GLU B 2 23 ? -7.342 8.670 15.698 1.000 34.40100 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1 ATOM 1582 C CA . GLU B 2 23 ? -8.120 9.898 15.744 1.000 29.02640 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1 ATOM 1583 C C . GLU B 2 23 ? -7.637 10.886 14.699 1.000 35.15835 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1 ATOM 1584 O O . GLU B 2 23 ? -6.470 10.866 14.304 1.000 29.90933 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1 ATOM 1585 C CB . GLU B 2 23 ? -8.011 10.607 17.112 1.000 27.43245 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1 ATOM 1586 C CG . GLU B 2 23 ? -8.141 9.651 18.283 1.000 46.62360 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1 ATOM 1587 C CD . GLU B 2 23 ? -9.529 9.074 18.403 1.000 55.26360 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1 ATOM 1588 O OE1 . GLU B 2 23 ? -10.468 9.654 17.819 1.000 55.32368 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 ATOM 1589 O OE2 . GLU B 2 23 ? -9.679 8.036 19.086 1.000 58.64892 ? ? ? ? ? -1 201 GLU B OE2 1 ATOM 1590 N N . MET B 2 24 ? -8.533 11.808 14.331 1.000 29.25484 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1 ATOM 1591 C CA . MET B 2 24 ? -8.194 12.968 13.514 1.000 27.98536 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1 ATOM 1592 C C . MET B 2 24 ? -8.075 14.184 14.415 1.000 30.40845 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1 ATOM 1593 O O . MET B 2 24 ? -9.072 14.618 14.994 1.000 36.53860 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1 ATOM 1594 C CB . MET B 2 24 ? -9.262 13.246 12.459 1.000 31.89740 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1 ATOM 1595 C CG . MET B 2 24 ? -8.938 14.482 11.608 1.000 26.52412 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1 ATOM 1596 S SD . MET B 2 24 ? -7.309 14.296 10.857 1.000 34.39176 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1 ATOM 1597 C CE . MET B 2 24 ? -7.436 15.463 9.485 1.000 34.05847 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1 ATOM 1598 N N . GLU B 2 25 ? -6.873 14.734 14.527 1.000 31.51774 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1 ATOM 1599 C CA . GLU B 2 25 ? -6.661 15.899 15.375 1.000 31.63765 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1 ATOM 1600 C C . GLU B 2 25 ? -6.015 17.065 14.637 1.000 29.07480 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1 ATOM 1601 O O . GLU B 2 25 ? -5.704 18.086 15.274 1.000 28.77310 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1 ATOM 1602 C CB . GLU B 2 25 ? -5.842 15.512 16.622 1.000 27.51609 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1 ATOM 1603 C CG . GLU B 2 25 ? -6.479 14.304 17.328 1.000 32.65463 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1 ATOM 1604 C CD . GLU B 2 25 ? -5.823 13.884 18.648 1.000 37.57089 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1 ATOM 1605 O OE1 . GLU B 2 25 ? -4.633 14.164 18.884 1.000 36.47268 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1 ATOM 1606 O OE2 . GLU B 2 25 ? -6.525 13.253 19.459 1.000 36.45695 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B OE2 1 ATOM 1607 N N . ASP B 2 26 ? -5.856 16.960 13.315 1.000 31.26288 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1 ATOM 1608 C CA . ASP B 2 26 ? -5.533 18.096 12.465 1.000 35.08702 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1 ATOM 1609 C C . ASP B 2 26 ? -6.806 18.882 12.171 1.000 35.64607 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1 ATOM 1610 O O . ASP B 2 26 ? -7.902 18.323 12.072 1.000 32.73182 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1 ATOM 1611 C CB . ASP B 2 26 ? -4.918 17.635 11.126 1.000 34.78770 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1 ATOM 1612 C CG . ASP B 2 26 ? -3.385 17.456 11.170 1.000 33.73720 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1 ATOM 1613 O OD1 . ASP B 2 26 ? -2.765 17.462 12.248 1.000 34.75991 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1 ATOM 1614 O OD2 . ASP B 2 26 ? -2.781 17.339 10.087 1.000 35.18182 ? ? ? ? ? -1 204 ASP B OD2 1 ATOM 1615 N N . ALA B 2 27 ? -6.652 20.187 12.000 1.000 35.30897 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1 ATOM 1616 C CA . ALA B 2 27 ? -7.742 21.025 11.543 1.000 28.85420 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1 ATOM 1617 C C . ALA B 2 27 ? -7.137 22.104 10.667 1.000 24.77159 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1 ATOM 1618 O O . ALA B 2 27 ? -5.938 22.370 10.721 1.000 32.10157 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1 ATOM 1619 C CB . ALA B 2 27 ? -8.534 21.668 12.705 1.000 33.83882 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1 ATOM 1620 N N . PHE B 2 28 ? -7.976 22.732 9.859 1.000 30.88769 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1 ATOM 1621 C CA . PHE B 2 28 ? -7.462 23.789 9.004 1.000 28.72241 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1 ATOM 1622 C C . PHE B 2 28 ? -8.589 24.757 8.744 1.000 27.78775 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1 ATOM 1623 O O . PHE B 2 28 ? -9.764 24.429 8.904 1.000 32.78253 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1 ATOM 1624 C CB . PHE B 2 28 ? -6.903 23.242 7.691 1.000 28.57896 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1 ATOM 1625 C CG . PHE B 2 28 ? -7.969 22.814 6.732 1.000 28.12856 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1 ATOM 1626 C CD1 . PHE B 2 28 ? -8.511 21.555 6.821 1.000 27.55776 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1 ATOM 1627 C CD2 . PHE B 2 28 ? -8.455 23.693 5.767 1.000 36.06428 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1 ATOM 1628 C CE1 . PHE B 2 28 ? -9.507 21.154 5.956 1.000 34.33319 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1 ATOM 1629 C CE2 . PHE B 2 28 ? -9.452 23.302 4.906 1.000 36.56795 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1 ATOM 1630 C CZ . PHE B 2 28 ? -9.972 22.024 4.986 1.000 38.99817 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1 ATOM 1631 N N . ALA B 2 29 ? -8.221 25.969 8.378 1.000 29.68196 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1 ATOM 1632 C CA . ALA B 2 29 ? -9.224 26.967 8.069 1.000 32.97990 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1 ATOM 1633 C C . ALA B 2 29 ? -8.761 27.712 6.836 1.000 28.53341 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1 ATOM 1634 O O . ALA B 2 29 ? -7.584 28.045 6.728 1.000 31.13375 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1 ATOM 1635 C CB . ALA B 2 29 ? -9.449 27.951 9.235 1.000 36.50224 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1 ATOM 1636 N N . VAL B 2 30 ? -9.685 27.945 5.910 1.000 31.26957 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1 ATOM 1637 C CA . VAL B 2 30 ? -9.442 28.813 4.761 1.000 35.69893 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1 ATOM 1638 C C . VAL B 2 30 ? -10.567 29.833 4.710 1.000 31.34891 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1 ATOM 1639 O O . VAL B 2 30 ? -11.742 29.459 4.612 1.000 33.33243 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1 ATOM 1640 C CB . VAL B 2 30 ? -9.371 28.028 3.438 1.000 37.72618 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1 ATOM 1641 C CG1 . VAL B 2 30 ? -9.142 29.001 2.272 1.000 38.55572 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1 ATOM 1642 C CG2 . VAL B 2 30 ? -8.277 26.956 3.488 1.000 37.93181 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1 ATOM 1643 N N . SER B 2 31 ? -10.209 31.121 4.765 1.000 33.39148 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1 ATOM 1644 C CA . SER B 2 31 ? -11.176 32.222 4.748 1.000 33.80609 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1 ATOM 1645 C C . SER B 2 31 ? -10.743 33.265 3.729 1.000 37.48525 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1 ATOM 1646 O O . SER B 2 31 ? -9.987 34.191 4.052 1.000 34.53135 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1 ATOM 1647 C CB . SER B 2 31 ? -11.316 32.870 6.127 1.000 37.33891 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1 ATOM 1648 O OG . SER B 2 31 ? -12.597 33.459 6.231 1.000 42.03019 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1 ATOM 1649 N N . PRO B 2 32 ? -11.213 33.159 2.494 1.000 39.54865 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1 ATOM 1650 C CA . PRO B 2 32 ? -10.783 34.107 1.463 1.000 37.71562 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1 ATOM 1651 C C . PRO B 2 32 ? -11.564 35.406 1.551 1.000 39.35611 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1 ATOM 1652 O O . PRO B 2 32 ? -12.739 35.422 1.914 1.000 43.21097 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1 ATOM 1653 C CB . PRO B 2 32 ? -11.097 33.371 0.153 1.000 42.40421 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1 ATOM 1654 C CG . PRO B 2 32 ? -12.267 32.496 0.489 1.000 46.82269 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1 ATOM 1655 C CD . PRO B 2 32 ? -12.237 32.230 2.005 1.000 35.77631 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1 ATOM 1656 N N . HIS B 2 33 ? -10.892 36.507 1.196 1.000 37.21129 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1 ATOM 1657 C CA . HIS B 2 33 ? -11.533 37.816 1.185 1.000 37.69200 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1 ATOM 1658 C C . HIS B 2 33 ? -11.963 38.218 2.584 1.000 44.96973 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1 ATOM 1659 O O . HIS B 2 33 ? -12.931 38.952 2.755 1.000 49.47272 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1 ATOM 1660 C CB . HIS B 2 33 ? -12.742 37.819 0.249 1.000 45.24580 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1 ATOM 1661 C CG . HIS B 2 33 ? -12.394 37.526 -1.172 1.000 48.66910 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1 ATOM 1662 N ND1 . HIS B 2 33 ? -11.713 38.421 -1.966 1.000 53.55501 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1 ATOM 1663 C CD2 . HIS B 2 33 ? -12.604 36.427 -1.934 1.000 49.05220 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1 ATOM 1664 C CE1 . HIS B 2 33 ? -11.535 37.893 -3.164 1.000 53.71970 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1 ATOM 1665 N NE2 . HIS B 2 33 ? -12.070 36.685 -3.173 1.000 48.54434 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1 ATOM 1666 N N . PHE B 2 34 ? -11.237 37.731 3.584 1.000 41.96808 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1 ATOM 1667 C CA . PHE B 2 34 ? -11.716 37.785 4.952 1.000 45.69010 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1 ATOM 1668 C C . PHE B 2 34 ? -11.507 39.160 5.570 1.000 47.31633 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1 ATOM 1669 O O . PHE B 2 34 ? -12.411 39.681 6.225 1.000 47.62755 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1 ATOM 1670 C CB . PHE B 2 34 ? -11.022 36.703 5.772 1.000 53.24976 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1 ATOM 1671 C CG . PHE B 2 34 ? -11.457 36.671 7.201 1.000 49.69000 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1 ATOM 1672 C CD1 . PHE B 2 34 ? -12.756 36.318 7.530 1.000 46.54823 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1 ATOM 1673 C CD2 . PHE B 2 34 ? -10.575 37.019 8.208 1.000 43.82390 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1 ATOM 1674 C CE1 . PHE B 2 34 ? -13.160 36.306 8.854 1.000 54.25247 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1 ATOM 1675 C CE2 . PHE B 2 34 ? -10.975 37.013 9.524 1.000 47.39266 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1 ATOM 1676 C CZ . PHE B 2 34 ? -12.266 36.654 9.845 1.000 50.87463 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1 ATOM 1677 N N . LEU B 2 35 ? -10.340 39.760 5.366 1.000 42.67628 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1 ATOM 1678 C CA . LEU B 2 35 ? -9.988 41.032 5.978 1.000 49.70584 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1 ATOM 1679 C C . LEU B 2 35 ? -9.775 42.129 4.939 1.000 48.97606 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1 ATOM 1680 O O . LEU B 2 35 ? -9.206 41.908 3.865 1.000 47.42861 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1 ATOM 1681 C CB . LEU B 2 35 ? -8.731 40.879 6.827 1.000 48.96082 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1 ATOM 1682 C CG . LEU B 2 35 ? -9.125 40.237 8.167 1.000 65.05515 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1 ATOM 1683 C CD1 . LEU B 2 35 ? -7.933 39.612 8.875 1.000 72.43666 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 ATOM 1684 C CD2 . LEU B 2 35 ? -9.839 41.245 9.081 1.000 59.82530 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 ATOM 1685 N N . LYS B 2 36 ? -10.237 43.322 5.281 1.000 56.42931 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1 ATOM 1686 C CA . LYS B 2 36 ? -9.889 44.544 4.561 1.000 60.21159 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1 ATOM 1687 C C . LYS B 2 36 ? -8.815 45.238 5.398 1.000 55.97635 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1 ATOM 1688 O O . LYS B 2 36 ? -9.106 45.879 6.407 1.000 57.05362 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1 ATOM 1689 C CB . LYS B 2 36 ? -11.119 45.424 4.334 1.000 70.02863 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1 ATOM 1690 C CG . LYS B 2 36 ? -12.130 44.896 3.291 1.000 75.25253 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1 ATOM 1691 C CD . LYS B 2 36 ? -11.587 43.773 2.398 1.000 74.03913 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1 ATOM 1692 C CE . LYS B 2 36 ? -12.723 42.996 1.698 1.000 70.32418 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1 ATOM 1693 N NZ . LYS B 2 36 ? -13.366 41.929 2.555 1.000 72.37443 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1 ATOM 1694 N N . LEU B 2 37 ? -7.557 45.084 4.980 1.000 57.00559 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1 ATOM 1695 C CA . LEU B 2 37 ? -6.391 45.655 5.640 1.000 59.57662 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1 ATOM 1696 C C . LEU B 2 37 ? -6.116 47.065 5.117 1.000 69.01832 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1 ATOM 1697 O O . LEU B 2 37 ? -6.127 47.296 3.904 1.000 68.18347 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1 ATOM 1698 C CB . LEU B 2 37 ? -5.163 44.784 5.399 1.000 64.03507 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1 ATOM 1699 C CG . LEU B 2 37 ? -5.296 43.310 5.748 1.000 60.01347 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1 ATOM 1700 C CD1 . LEU B 2 37 ? -4.165 42.540 5.124 1.000 64.88492 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1 ATOM 1701 C CD2 . LEU B 2 37 ? -5.304 43.142 7.257 1.000 68.05193 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1 ATOM 1702 N N . PRO B 2 38 ? -5.856 48.019 6.003 1.000 83.20636 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1 ATOM 1703 C CA . PRO B 2 38 ? -5.546 49.375 5.546 1.000 81.92731 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1 ATOM 1704 C C . PRO B 2 38 ? -4.143 49.417 4.975 1.000 78.43223 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1 ATOM 1705 O O . PRO B 2 38 ? -3.215 48.806 5.514 1.000 75.18226 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1 ATOM 1706 C CB . PRO B 2 38 ? -5.662 50.212 6.825 1.000 83.06583 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1 ATOM 1707 C CG . PRO B 2 38 ? -5.281 49.260 7.917 1.000 85.35612 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1 ATOM 1708 C CD . PRO B 2 38 ? -5.754 47.890 7.466 1.000 86.69673 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1 ATOM 1709 N N . ILE B 2 39 ? -3.992 50.137 3.859 1.000 77.51661 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1 ATOM 1710 C CA . ILE B 2 39 ? -2.690 50.187 3.193 1.000 71.91717 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1 ATOM 1711 C C . ILE B 2 39 ? -1.593 50.555 4.182 1.000 71.75223 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1 ATOM 1712 O O . ILE B 2 39 ? -0.452 50.082 4.080 1.000 64.80130 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1 ATOM 1713 C CB . ILE B 2 39 ? -2.719 51.171 2.010 1.000 74.48098 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1 ATOM 1714 C CG1 . ILE B 2 39 ? -3.539 52.421 2.364 1.000 79.00631 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1 ATOM 1715 C CG2 . ILE B 2 39 ? -3.230 50.467 0.755 1.000 68.07080 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1 ATOM 1716 C CD1 . ILE B 2 39 ? -2.903 53.744 1.920 1.000 80.03070 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1 ATOM 1717 N N . LYS B 2 40 ? -1.925 51.398 5.161 1.000 74.32812 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1 ATOM 1718 C CA . LYS B 2 40 ? -0.919 51.877 6.099 1.000 78.07924 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1 ATOM 1719 C C . LYS B 2 40 ? -0.232 50.726 6.821 1.000 71.37291 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1 ATOM 1720 O O . LYS B 2 40 ? 0.959 50.816 7.139 1.000 73.96152 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1 ATOM 1721 C CB . LYS B 2 40 ? -1.554 52.845 7.104 1.000 77.54609 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1 ATOM 1722 C CG . LYS B 2 40 ? -2.578 53.813 6.490 1.000 82.90144 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1 ATOM 1723 C CD . LYS B 2 40 ? -2.002 54.638 5.323 1.000 84.78887 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1 ATOM 1724 C CE . LYS B 2 40 ? -3.014 55.674 4.773 1.000 84.69656 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1 ATOM 1725 N NZ . LYS B 2 40 ? -2.489 56.476 3.599 1.000 77.86184 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1 ATOM 1726 N N . MET B 2 41 ? -0.958 49.638 7.084 1.000 71.75252 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1 ATOM 1727 C CA . MET B 2 41 ? -0.363 48.482 7.741 1.000 71.26506 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1 ATOM 1728 C C . MET B 2 41 ? 0.592 47.709 6.843 1.000 74.17992 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1 ATOM 1729 O O . MET B 2 41 ? 1.362 46.889 7.353 1.000 76.92575 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1 ATOM 1730 C CB . MET B 2 41 ? -1.457 47.545 8.243 1.000 70.89181 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1 ATOM 1731 C CG . MET B 2 41 ? -2.502 48.193 9.121 1.000 82.22220 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1 ATOM 1732 S SD . MET B 2 41 ? -3.434 46.910 9.958 1.000 90.54393 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1 ATOM 1733 C CE . MET B 2 41 ? -2.141 46.216 10.991 1.000 80.53340 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1 ATOM 1734 N N . LEU B 2 42 ? 0.567 47.955 5.536 1.000 65.41903 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1 ATOM 1735 C CA . LEU B 2 42 ? 1.387 47.238 4.573 1.000 55.73877 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1 ATOM 1736 C C . LEU B 2 42 ? 2.448 48.097 3.900 1.000 60.43575 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1 ATOM 1737 O O . LEU B 2 42 ? 3.501 47.577 3.532 1.000 65.45642 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1 ATOM 1738 C CB . LEU B 2 42 ? 0.484 46.614 3.505 1.000 57.21158 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1 ATOM 1739 C CG . LEU B 2 42 ? -0.579 45.669 4.086 1.000 66.20545 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1 ATOM 1740 C CD1 . LEU B 2 42 ? -1.723 45.480 3.104 1.000 66.41911 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1 ATOM 1741 C CD2 . LEU B 2 42 ? 0.022 44.320 4.492 1.000 56.91131 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1 ATOM 1742 N N . MET B 2 43 ? 2.225 49.404 3.742 1.000 67.08735 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1 ATOM 1743 C CA . MET B 2 43 ? 3.165 50.226 2.987 1.000 64.19906 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1 ATOM 1744 C C . MET B 2 43 ? 2.853 51.711 3.157 1.000 80.76067 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1 ATOM 1745 O O . MET B 2 43 ? 1.794 52.096 3.657 1.000 83.17685 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1 ATOM 1746 C CB . MET B 2 43 ? 3.147 49.838 1.504 1.000 62.54109 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1 ATOM 1747 C CG . MET B 2 43 ? 1.861 50.198 0.796 1.000 60.87668 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1 ATOM 1748 S SD . MET B 2 43 ? 1.749 49.404 -0.816 1.000 74.57603 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1 ATOM 1749 C CE . MET B 2 43 ? 1.104 47.792 -0.375 1.000 68.68975 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1 ATOM 1750 N N . GLY B 2 44 ? 3.823 52.544 2.772 1.000 51.68716 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B N 1 ATOM 1751 C CA . GLY B 2 44 ? 3.709 54.004 2.925 1.000 67.76755 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B CA 1 ATOM 1752 C C . GLY B 2 44 ? 3.332 54.703 1.653 1.000 76.42538 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B C 1 ATOM 1753 O O . GLY B 2 44 ? 3.471 54.140 0.551 1.000 76.13101 ? ? ? ? ? ? 222 GLY B O 1 ATOM 1754 N N . ASP B 2 45 ? 2.915 55.976 1.752 1.000 70.89047 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B N 1 ATOM 1755 C CA . ASP B 2 45 ? 2.503 56.651 0.529 1.000 65.98432 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CA 1 ATOM 1756 C C . ASP B 2 45 ? 3.710 56.898 -0.368 1.000 72.00622 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B C 1 ATOM 1757 O O . ASP B 2 45 ? 4.843 57.016 0.121 1.000 86.32070 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B O 1 ATOM 1758 C CB . ASP B 2 45 ? 1.791 57.953 0.911 1.000 72.73316 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CB 1 ATOM 1759 C CG . ASP B 2 45 ? 0.481 58.150 0.158 1.000 89.12223 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B CG 1 ATOM 1760 O OD1 . ASP B 2 45 ? 0.445 57.915 -1.034 1.000 83.92765 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD1 1 ATOM 1761 O OD2 . ASP B 2 45 ? -0.564 58.438 0.837 1.000 85.71673 ? ? ? ? ? ? 223 ASP B OD2 1 ATOM 1762 N N . HIS B 2 46 ? 3.476 56.911 -1.666 1.000 65.80760 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B N 1 ATOM 1763 C CA . HIS B 2 46 ? 4.475 57.166 -2.692 1.000 62.89894 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CA 1 ATOM 1764 C C . HIS B 2 46 ? 3.756 57.444 -3.996 1.000 71.74237 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B C 1 ATOM 1765 O O . HIS B 2 46 ? 2.643 56.951 -4.201 1.000 84.13623 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B O 1 ATOM 1766 C CB . HIS B 2 46 ? 5.453 55.962 -2.761 1.000 55.12267 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CB 1 ATOM 1767 C CG . HIS B 2 46 ? 5.012 54.820 -3.633 1.000 68.79578 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CG 1 ATOM 1768 N ND1 . HIS B 2 46 ? 4.306 53.732 -3.149 1.000 70.49277 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B ND1 1 ATOM 1769 C CD2 . HIS B 2 46 ? 5.223 54.575 -4.942 1.000 72.45245 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CD2 1 ATOM 1770 C CE1 . HIS B 2 46 ? 4.057 52.894 -4.140 1.000 76.04105 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B CE1 1 ATOM 1771 N NE2 . HIS B 2 46 ? 4.610 53.377 -5.240 1.000 71.69119 ? ? ? ? ? ? 224 HIS B NE2 1 ATOM 1772 N N . ALA B 2 47 ? 4.326 58.292 -4.870 1.000 69.94718 ? ? ? ? ? ? 225 ALA B N 1 ATOM 1773 C CA . ALA B 2 47 ? 3.875 58.242 -6.247 1.000 68.86834 ? ? ? ? ? ? 225 ALA B CA 1 ATOM 1774 C C . ALA B 2 47 ? 5.025 58.552 -7.177 1.000 74.23299 ? ? ? ? ? ? 225 ALA B C 1 ATOM 1775 O O . ALA B 2 47 ? 5.493 59.731 -7.141 1.000 74.33899 ? ? ? ? ? ? 225 ALA B O 1 ATOM 1776 C CB . ALA B 2 47 ? 2.697 59.241 -6.541 1.000 70.32349 ? ? ? ? ? ? 225 ALA B CB 1 ATOM 1777 N N . THR B 2 54 ? -6.213 53.684 0.106 1.000 75.40394 ? ? ? ? ? ? 232 THR B N 1 ATOM 1778 C CA . THR B 2 54 ? -7.168 52.605 -0.216 1.000 71.39739 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CA 1 ATOM 1779 C C . THR B 2 54 ? -6.984 51.445 0.796 1.000 72.93941 ? ? ? ? ? ? 232 THR B C 1 ATOM 1780 O O . THR B 2 54 ? -6.612 51.674 1.989 1.000 68.40866 ? ? ? ? ? ? 232 THR B O 1 ATOM 1781 C CB . THR B 2 54 ? -6.988 52.143 -1.618 1.000 70.08184 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CB 1 ATOM 1782 O OG1 . THR B 2 54 ? -5.684 52.568 -2.123 1.000 72.54106 ? ? ? ? ? ? 232 THR B OG1 1 ATOM 1783 C CG2 . THR B 2 54 ? -8.073 52.793 -2.570 1.000 77.30314 ? ? ? ? ? ? 232 THR B CG2 1 ATOM 1784 N N . HIS B 2 55 ? -7.261 50.210 0.385 1.000 90.24779 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1 ATOM 1785 C CA . HIS B 2 55 ? -7.011 49.088 1.282 1.000 79.93112 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1 ATOM 1786 C C . HIS B 2 55 ? -6.878 47.830 0.441 1.000 69.96651 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1 ATOM 1787 O O . HIS B 2 55 ? -7.304 47.791 -0.714 1.000 66.33109 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1 ATOM 1788 C CB . HIS B 2 55 ? -8.118 48.937 2.334 1.000 87.21259 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1 ATOM 1789 C CG . HIS B 2 55 ? -9.385 48.342 1.800 1.000 94.06687 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1 ATOM 1790 N ND1 . HIS B 2 55 ? -9.626 48.184 0.451 1.000 94.38834 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1 ATOM 1791 C CD2 . HIS B 2 55 ? -10.481 47.862 2.434 1.000 95.17541 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1 ATOM 1792 C CE1 . HIS B 2 55 ? -10.812 47.629 0.277 1.000 94.36314 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1 ATOM 1793 N NE2 . HIS B 2 55 ? -11.352 47.424 1.465 1.000 96.41763 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1 ATOM 1794 N N . LEU B 2 56 ? -6.297 46.796 1.030 1.000 68.41486 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1 ATOM 1795 C CA . LEU B 2 56 ? -6.084 45.553 0.306 1.000 61.01569 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1 ATOM 1796 C C . LEU B 2 56 ? -6.838 44.432 0.991 1.000 54.71212 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1 ATOM 1797 O O . LEU B 2 56 ? -6.927 44.386 2.222 1.000 61.46571 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1 ATOM 1798 C CB . LEU B 2 56 ? -4.600 45.197 0.208 1.000 56.75766 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1 ATOM 1799 C CG . LEU B 2 56 ? -3.750 46.201 -0.562 1.000 61.12401 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1 ATOM 1800 C CD1 . LEU B 2 56 ? -2.292 45.796 -0.522 1.000 63.92390 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1 ATOM 1801 C CD2 . LEU B 2 56 ? -4.236 46.312 -1.996 1.000 64.56460 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1 ATOM 1802 N N . THR B 2 57 ? -7.382 43.532 0.189 1.000 49.11955 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1 ATOM 1803 C CA . THR B 2 57 ? -8.061 42.380 0.739 1.000 49.37691 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1 ATOM 1804 C C . THR B 2 57 ? -7.048 41.323 1.159 1.000 47.03214 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1 ATOM 1805 O O . THR B 2 57 ? -6.042 41.070 0.481 1.000 42.74135 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1 ATOM 1806 C CB . THR B 2 57 ? -9.056 41.811 -0.261 1.000 52.87251 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1 ATOM 1807 O OG1 . THR B 2 57 ? -9.987 42.838 -0.601 1.000 69.02867 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1 ATOM 1808 C CG2 . THR B 2 57 ? -9.813 40.668 0.374 1.000 47.05268 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1 ATOM 1809 N N . GLY B 2 58 ? -7.316 40.705 2.300 1.000 52.71856 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1 ATOM 1810 C CA . GLY B 2 58 ? -6.419 39.730 2.879 1.000 44.06666 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1 ATOM 1811 C C . GLY B 2 58 ? -7.126 38.391 2.992 1.000 38.47735 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1 ATOM 1812 O O . GLY B 2 58 ? -8.258 38.318 3.468 1.000 41.30706 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1 ATOM 1813 N N . HIS B 2 59 ? -6.426 37.348 2.577 1.000 37.78024 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1 ATOM 1814 C CA . HIS B 2 59 ? -6.961 35.999 2.579 1.000 31.89971 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1 ATOM 1815 C C . HIS B 2 59 ? -6.320 35.221 3.715 1.000 26.58802 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1 ATOM 1816 O O . HIS B 2 59 ? -5.097 35.260 3.876 1.000 39.73275 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1 ATOM 1817 C CB . HIS B 2 59 ? -6.668 35.335 1.237 1.000 30.19497 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1 ATOM 1818 C CG . HIS B 2 59 ? -7.050 36.180 0.061 1.000 32.23750 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1 ATOM 1819 N ND1 . HIS B 2 59 ? -8.357 36.466 -0.251 1.000 39.11075 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1 ATOM 1820 C CD2 . HIS B 2 59 ? -6.295 36.802 -0.872 1.000 32.87808 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1 ATOM 1821 C CE1 . HIS B 2 59 ? -8.393 37.219 -1.339 1.000 42.07786 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1 ATOM 1822 N NE2 . HIS B 2 59 ? -7.154 37.435 -1.735 1.000 40.27976 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1 ATOM 1823 N N . PHE B 2 60 ? -7.137 34.494 4.476 1.000 34.23496 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1 ATOM 1824 C CA . PHE B 2 60 ? -6.666 33.817 5.685 1.000 31.41517 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1 ATOM 1825 C C . PHE B 2 60 ? -6.512 32.323 5.447 1.000 30.89938 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1 ATOM 1826 O O . PHE B 2 60 ? -7.433 31.671 4.938 1.000 33.52766 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1 ATOM 1827 C CB . PHE B 2 60 ? -7.616 34.045 6.868 1.000 28.28656 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1 ATOM 1828 C CG . PHE B 2 60 ? -7.192 33.308 8.126 1.000 35.06259 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1 ATOM 1829 C CD1 . PHE B 2 60 ? -7.501 31.965 8.306 1.000 31.54852 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1 ATOM 1830 C CD2 . PHE B 2 60 ? -6.463 33.952 9.105 1.000 39.62068 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1 ATOM 1831 C CE1 . PHE B 2 60 ? -7.090 31.274 9.453 1.000 33.63002 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1 ATOM 1832 C CE2 . PHE B 2 60 ? -6.053 33.272 10.239 1.000 45.07575 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1 ATOM 1833 C CZ . PHE B 2 60 ? -6.371 31.927 10.416 1.000 38.47019 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1 ATOM 1834 N N . PHE B 2 61 ? -5.374 31.780 5.886 1.000 26.12939 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1 ATOM 1835 C CA . PHE B 2 61 ? -5.079 30.358 5.775 1.000 31.05359 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1 ATOM 1836 C C . PHE B 2 61 ? -4.505 29.870 7.099 1.000 36.23047 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1 ATOM 1837 O O . PHE B 2 61 ? -3.588 30.494 7.642 1.000 35.10286 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1 ATOM 1838 C CB . PHE B 2 61 ? -4.084 30.096 4.655 1.000 28.47416 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1 ATOM 1839 C CG . PHE B 2 61 ? -4.548 30.574 3.316 1.000 33.47926 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1 ATOM 1840 C CD1 . PHE B 2 61 ? -5.369 29.775 2.523 1.000 35.09277 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1 ATOM 1841 C CD2 . PHE B 2 61 ? -4.149 31.804 2.837 1.000 30.57377 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1 ATOM 1842 C CE1 . PHE B 2 61 ? -5.781 30.192 1.285 1.000 32.97848 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1 ATOM 1843 C CE2 . PHE B 2 61 ? -4.554 32.243 1.569 1.000 37.14094 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1 ATOM 1844 C CZ . PHE B 2 61 ? -5.376 31.442 0.802 1.000 34.94791 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1 ATOM 1845 N N . GLY B 2 62 ? -5.031 28.767 7.613 1.000 30.10062 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1 ATOM 1846 C CA . GLY B 2 62 ? -4.492 28.256 8.861 1.000 27.99986 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1 ATOM 1847 C C . GLY B 2 62 ? -4.511 26.742 8.946 1.000 29.51838 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1 ATOM 1848 O O . GLY B 2 62 ? -5.472 26.090 8.518 1.000 31.96778 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1 ATOM 1849 N N . VAL B 2 63 ? -3.445 26.179 9.498 1.000 28.80955 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1 ATOM 1850 C CA . VAL B 2 63 ? -3.336 24.750 9.779 1.000 32.73842 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1 ATOM 1851 C C . VAL B 2 63 ? -3.062 24.582 11.265 1.000 33.32633 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1 ATOM 1852 O O . VAL B 2 63 ? -2.240 25.314 11.822 1.000 30.91024 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1 ATOM 1853 C CB . VAL B 2 63 ? -2.207 24.094 8.972 1.000 25.50986 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1 ATOM 1854 C CG1 . VAL B 2 63 ? -2.032 22.623 9.393 1.000 29.30388 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1 ATOM 1855 C CG2 . VAL B 2 63 ? -2.466 24.188 7.434 1.000 32.07536 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1 ATOM 1856 N N . TYR B 2 64 ? -3.682 23.575 11.881 1.000 27.59404 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1 ATOM 1857 C CA . TYR B 2 64 ? -3.684 23.418 13.341 1.000 28.00000 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1 ATOM 1858 C C . TYR B 2 64 ? -3.524 21.936 13.653 1.000 32.73731 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1 ATOM 1859 O O . TYR B 2 64 ? -4.432 21.147 13.377 1.000 31.74869 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1 ATOM 1860 C CB . TYR B 2 64 ? -4.979 23.958 13.942 1.000 26.62472 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1 ATOM 1861 C CG . TYR B 2 64 ? -5.303 25.344 13.485 1.000 33.69047 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1 ATOM 1862 C CD1 . TYR B 2 64 ? -4.426 26.391 13.723 1.000 35.63016 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1 ATOM 1863 C CD2 . TYR B 2 64 ? -6.468 25.604 12.765 1.000 32.30873 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1 ATOM 1864 C CE1 . TYR B 2 64 ? -4.709 27.673 13.299 1.000 30.70135 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1 ATOM 1865 C CE2 . TYR B 2 64 ? -6.767 26.883 12.332 1.000 31.73469 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1 ATOM 1866 C CZ . TYR B 2 64 ? -5.890 27.912 12.594 1.000 35.82086 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1 ATOM 1867 O OH . TYR B 2 64 ? -6.205 29.170 12.156 1.000 30.51727 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1 ATOM 1868 N N . ASP B 2 65 ? -2.373 21.549 14.192 1.000 24.60010 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1 ATOM 1869 C CA . ASP B 2 65 ? -2.053 20.139 14.412 1.000 30.47190 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1 ATOM 1870 C C . ASP B 2 65 ? -2.289 19.870 15.895 1.000 29.85474 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1 ATOM 1871 O O . ASP B 2 65 ? -1.473 20.247 16.737 1.000 29.06058 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1 ATOM 1872 C CB . ASP B 2 65 ? -0.615 19.846 14.007 1.000 27.56207 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1 ATOM 1873 C CG . ASP B 2 65 ? -0.184 18.404 14.277 1.000 31.63653 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1 ATOM 1874 O OD1 . ASP B 2 65 ? -0.965 17.587 14.820 1.000 31.36971 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1 ATOM 1875 O OD2 . ASP B 2 65 ? 0.969 18.102 13.910 1.000 30.70998 ? ? ? ? ? -1 243 ASP B OD2 1 ATOM 1876 N N . GLY B 2 66 ? -3.423 19.267 16.223 1.000 29.85792 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1 ATOM 1877 C CA . GLY B 2 66 ? -3.743 19.043 17.627 1.000 29.39824 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1 ATOM 1878 C C . GLY B 2 66 ? -2.965 17.880 18.220 1.000 32.10864 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1 ATOM 1879 O O . GLY B 2 66 ? -2.576 16.942 17.534 1.000 31.12053 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1 ATOM 1880 N N . HIS B 2 67 ? -2.762 17.926 19.537 1.000 28.06380 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1 ATOM 1881 C CA . HIS B 2 67 ? -2.175 16.791 20.243 1.000 36.33007 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1 ATOM 1882 C C . HIS B 2 67 ? -2.893 16.629 21.574 1.000 35.36975 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1 ATOM 1883 O O . HIS B 2 67 ? -3.355 17.611 22.160 1.000 39.26671 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1 ATOM 1884 C CB . HIS B 2 67 ? -0.673 16.975 20.474 1.000 32.61106 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1 ATOM 1885 C CG . HIS B 2 67 ? -0.321 18.317 21.032 1.000 38.70947 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1 ATOM 1886 N ND1 . HIS B 2 67 ? 0.078 19.369 20.238 1.000 49.48066 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1 ATOM 1887 C CD2 . HIS B 2 67 ? -0.330 18.785 22.302 1.000 41.38633 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1 ATOM 1888 C CE1 . HIS B 2 67 ? 0.319 20.423 20.999 1.000 45.25202 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1 ATOM 1889 N NE2 . HIS B 2 67 ? 0.075 20.096 22.254 1.000 38.06477 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1 ATOM 1890 N N . GLY B 2 68 ? -3.004 15.379 22.027 1.000 39.95901 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1 ATOM 1891 C CA . GLY B 2 68 ? -3.745 15.054 23.227 1.000 38.55822 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1 ATOM 1892 C C . GLY B 2 68 ? -5.251 15.059 23.084 1.000 39.29749 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1 ATOM 1893 O O . GLY B 2 68 ? -5.945 14.750 24.056 1.000 48.15008 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1 ATOM 1894 N N . GLY B 2 69 ? -5.774 15.373 21.914 1.000 32.48938 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1 ATOM 1895 C CA . GLY B 2 69 ? -7.189 15.636 21.728 1.000 30.86407 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1 ATOM 1896 C C . GLY B 2 69 ? -7.373 16.482 20.487 1.000 34.36372 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1 ATOM 1897 O O . GLY B 2 69 ? -6.416 16.970 19.902 1.000 33.11704 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1 ATOM 1898 N N . HIS B 2 70 ? -8.630 16.636 20.072 1.000 31.84061 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1 ATOM 1899 C CA . HIS B 2 70 ? -8.934 17.437 18.888 1.000 32.98047 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1 ATOM 1900 C C . HIS B 2 70 ? -9.534 18.794 19.221 1.000 33.47554 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1 ATOM 1901 O O . HIS B 2 70 ? -9.665 19.638 18.323 1.000 33.28988 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1 ATOM 1902 C CB . HIS B 2 70 ? -9.919 16.692 17.981 1.000 32.98978 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1 ATOM 1903 C CG . HIS B 2 70 ? -11.228 16.437 18.645 1.000 40.70545 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1 ATOM 1904 N ND1 . HIS B 2 70 ? -11.462 15.316 19.413 1.000 43.87017 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1 ATOM 1905 C CD2 . HIS B 2 70 ? -12.350 17.185 18.714 1.000 38.87604 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1 ATOM 1906 C CE1 . HIS B 2 70 ? -12.685 15.380 19.911 1.000 47.29004 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1 ATOM 1907 N NE2 . HIS B 2 70 ? -13.247 16.501 19.493 1.000 46.15387 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1 ATOM 1908 N N . LYS B 2 71 ? -9.916 19.026 20.477 1.000 36.22937 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1 ATOM 1909 C CA . LYS B 2 71 ? -10.787 20.161 20.751 1.000 35.70722 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1 ATOM 1910 C C . LYS B 2 71 ? -10.074 21.502 20.594 1.000 33.38386 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1 ATOM 1911 O O . LYS B 2 71 ? -10.713 22.503 20.224 1.000 36.83657 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1 ATOM 1912 C CB . LYS B 2 71 ? -11.396 20.006 22.144 1.000 37.02143 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1 ATOM 1913 C CG . LYS B 2 71 ? -12.603 19.094 22.134 1.000 44.30500 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1 ATOM 1914 C CD . LYS B 2 71 ? -13.124 18.827 23.540 1.000 51.60955 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1 ATOM 1915 C CE . LYS B 2 71 ? -14.586 18.396 23.506 1.000 60.46313 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1 ATOM 1916 N NZ . LYS B 2 71 ? -15.106 18.050 24.868 1.000 64.15847 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1 ATOM 1917 N N . VAL B 2 72 ? -8.769 21.555 20.841 1.000 33.69065 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1 ATOM 1918 C CA . VAL B 2 72 ? -8.060 22.830 20.725 1.000 32.57675 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1 ATOM 1919 C C . VAL B 2 72 ? -7.839 23.183 19.254 1.000 36.61349 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1 ATOM 1920 O O . VAL B 2 72 ? -8.079 24.319 18.825 1.000 33.36076 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1 ATOM 1921 C CB . VAL B 2 72 ? -6.739 22.775 21.519 1.000 32.48689 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1 ATOM 1922 C CG1 . VAL B 2 72 ? -5.931 24.036 21.290 1.000 40.21880 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1 ATOM 1923 C CG2 . VAL B 2 72 ? -7.023 22.609 23.049 1.000 36.59089 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1 ATOM 1924 N N . ALA B 2 73 ? -7.383 22.212 18.451 1.000 32.45438 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1 ATOM 1925 C CA . ALA B 2 73 ? -7.250 22.461 17.011 1.000 30.82453 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1 ATOM 1926 C C . ALA B 2 73 ? -8.594 22.848 16.400 1.000 38.94704 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1 ATOM 1927 O O . ALA B 2 73 ? -8.672 23.761 15.570 1.000 33.33109 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1 ATOM 1928 C CB . ALA B 2 73 ? -6.670 21.224 16.312 1.000 30.21363 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1 ATOM 1929 N N . ASP B 2 74 ? -9.669 22.166 16.802 1.000 33.07585 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1 ATOM 1930 C CA . ASP B 2 74 ? -10.997 22.543 16.324 1.000 34.37444 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1 ATOM 1931 C C . ASP B 2 74 ? -11.350 23.962 16.730 1.000 32.42340 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1 ATOM 1932 O O . ASP B 2 74 ? -11.966 24.706 15.959 1.000 38.37469 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1 ATOM 1933 C CB . ASP B 2 74 ? -12.055 21.586 16.872 1.000 36.40594 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1 ATOM 1934 C CG . ASP B 2 74 ? -12.073 20.269 16.152 1.000 43.81122 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1 ATOM 1935 O OD1 . ASP B 2 74 ? -11.217 20.051 15.271 1.000 41.77662 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1 ATOM 1936 O OD2 . ASP B 2 74 ? -12.948 19.454 16.484 1.000 55.04849 ? ? ? ? ? -1 252 ASP B OD2 1 ATOM 1937 N N . TYR B 2 75 ? -11.009 24.344 17.960 1.000 33.26354 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1 ATOM 1938 C CA . TYR B 2 75 ? -11.320 25.694 18.404 1.000 29.93524 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1 ATOM 1939 C C . TYR B 2 75 ? -10.525 26.708 17.609 1.000 31.95429 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1 ATOM 1940 O O . TYR B 2 75 ? -11.064 27.739 17.197 1.000 33.12092 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1 ATOM 1941 C CB . TYR B 2 75 ? -11.055 25.828 19.907 1.000 31.98854 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1 ATOM 1942 C CG . TYR B 2 75 ? -11.453 27.162 20.473 1.000 32.42767 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1 ATOM 1943 C CD1 . TYR B 2 75 ? -12.769 27.422 20.837 1.000 39.78650 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1 ATOM 1944 C CD2 . TYR B 2 75 ? -10.512 28.167 20.641 1.000 32.06374 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1 ATOM 1945 C CE1 . TYR B 2 75 ? -13.140 28.650 21.366 1.000 40.30666 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1 ATOM 1946 C CE2 . TYR B 2 75 ? -10.870 29.409 21.171 1.000 33.58041 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1 ATOM 1947 C CZ . TYR B 2 75 ? -12.182 29.643 21.524 1.000 36.64806 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1 ATOM 1948 O OH . TYR B 2 75 ? -12.535 30.875 22.052 1.000 38.45572 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1 ATOM 1949 N N . CYS B 2 76 ? -9.244 26.420 17.357 1.000 29.27856 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1 ATOM 1950 C CA . CYS B 2 76 ? -8.450 27.325 16.544 1.000 35.86602 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1 ATOM 1951 C C . CYS B 2 76 ? -9.070 27.465 15.166 1.000 39.51484 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1 ATOM 1952 O O . CYS B 2 76 ? -9.107 28.558 14.600 1.000 35.75148 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1 ATOM 1953 C CB . CYS B 2 76 ? -7.014 26.822 16.407 1.000 33.32609 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1 ATOM 1954 S SG . CYS B 2 76 ? -5.956 26.932 17.866 1.000 41.25384 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1 ATOM 1955 N N . ARG B 2 77 ? -9.570 26.358 14.616 1.000 37.21091 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1 ATOM 1956 C CA . ARG B 2 77 ? -10.206 26.408 13.306 1.000 43.77325 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1 ATOM 1957 C C . ARG B 2 77 ? -11.414 27.330 13.327 1.000 48.73672 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1 ATOM 1958 O O . ARG B 2 77 ? -11.672 28.063 12.364 1.000 35.85782 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1 ATOM 1959 C CB . ARG B 2 77 ? -10.626 25.003 12.868 1.000 32.91258 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1 ATOM 1960 C CG . ARG B 2 77 ? -11.562 25.028 11.678 1.000 37.04590 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1 ATOM 1961 C CD . ARG B 2 77 ? -12.055 23.646 11.355 1.000 43.72039 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1 ATOM 1962 N NE . ARG B 2 77 ? -12.988 23.190 12.374 1.000 50.05507 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1 ATOM 1963 C CZ . ARG B 2 77 ? -13.179 21.913 12.681 1.000 58.41504 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1 ATOM 1964 N NH1 . ARG B 2 77 ? -12.489 20.962 12.050 1.000 63.64055 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1 ATOM 1965 N NH2 . ARG B 2 77 ? -14.051 21.587 13.625 1.000 48.79810 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1 ATOM 1966 N N . ASP B 2 78 ? -12.165 27.310 14.418 1.000 37.21494 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1 ATOM 1967 C CA . ASP B 2 78 ? -13.417 28.042 14.456 1.000 35.75811 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1 ATOM 1968 C C . ASP B 2 78 ? -13.229 29.487 14.869 1.000 42.52529 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1 ATOM 1969 O O . ASP B 2 78 ? -14.049 30.324 14.502 1.000 35.80319 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1 ATOM 1970 C CB . ASP B 2 78 ? -14.405 27.347 15.398 1.000 36.30284 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1 ATOM 1971 C CG . ASP B 2 78 ? -14.793 25.961 14.899 1.000 53.47701 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1 ATOM 1972 O OD1 . ASP B 2 78 ? -14.657 25.723 13.674 1.000 55.39978 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1 ATOM 1973 O OD2 . ASP B 2 78 ? -15.220 25.116 15.714 1.000 53.92904 ? ? ? ? ? -1 256 ASP B OD2 1 ATOM 1974 N N . ARG B 2 79 ? -12.144 29.805 15.573 1.000 45.04667 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1 ATOM 1975 C CA . ARG B 2 79 ? -12.016 31.067 16.292 1.000 39.42524 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1 ATOM 1976 C C . ARG B 2 79 ? -10.830 31.926 15.889 1.000 38.05188 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1 ATOM 1977 O O . ARG B 2 79 ? -10.926 33.157 15.985 1.000 35.91240 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1 ATOM 1978 C CB . ARG B 2 79 ? -11.904 30.793 17.805 1.000 36.74589 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1 ATOM 1979 C CG . ARG B 2 79 ? -11.459 31.982 18.644 1.000 39.71367 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1 ATOM 1980 C CD . ARG B 2 79 ? -12.518 33.080 18.675 1.000 40.39062 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1 ATOM 1981 N NE . ARG B 2 79 ? -12.125 34.189 19.552 1.000 43.80137 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1 ATOM 1982 C CZ . ARG B 2 79 ? -12.496 35.451 19.351 1.000 47.08917 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1 ATOM 1983 N NH1 . ARG B 2 79 ? -13.263 35.752 18.310 1.000 41.35827 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1 ATOM 1984 N NH2 . ARG B 2 79 ? -12.094 36.411 20.175 1.000 38.49442 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1 ATOM 1985 N N . LEU B 2 80 ? -9.701 31.333 15.492 1.000 33.34408 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1 ATOM 1986 C CA . LEU B 2 80 ? -8.470 32.117 15.465 1.000 38.52880 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1 ATOM 1987 C C . LEU B 2 80 ? -8.595 33.316 14.536 1.000 37.90045 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1 ATOM 1988 O O . LEU B 2 80 ? -8.224 34.432 14.910 1.000 35.96526 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1 ATOM 1989 C CB . LEU B 2 80 ? -7.272 31.255 15.074 1.000 40.08900 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1 ATOM 1990 C CG . LEU B 2 80 ? -5.921 31.888 15.455 1.000 41.41571 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1 ATOM 1991 C CD1 . LEU B 2 80 ? -4.911 30.847 15.874 1.000 43.55579 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1 ATOM 1992 C CD2 . LEU B 2 80 ? -5.369 32.650 14.262 1.000 39.76839 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1 ATOM 1993 N N . HIS B 2 81 ? -9.118 33.118 13.315 1.000 35.53760 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1 ATOM 1994 C CA . HIS B 2 81 ? -9.168 34.248 12.384 1.000 35.64012 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1 ATOM 1995 C C . HIS B 2 81 ? -10.147 35.328 12.844 1.000 34.49205 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1 ATOM 1996 O O . HIS B 2 81 ? -9.971 36.506 12.510 1.000 33.74598 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1 ATOM 1997 C CB . HIS B 2 81 ? -9.505 33.774 10.964 1.000 38.96519 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1 ATOM 1998 C CG . HIS B 2 81 ? -10.722 32.909 10.872 1.000 40.29058 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1 ATOM 1999 N ND1 . HIS B 2 81 ? -10.776 31.640 11.406 1.000 42.71516 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 1 ATOM 2000 C CD2 . HIS B 2 81 ? -11.926 33.124 10.291 1.000 43.34810 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 1 ATOM 2001 C CE1 . HIS B 2 81 ? -11.970 31.120 11.181 1.000 40.05209 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 1 ATOM 2002 N NE2 . HIS B 2 81 ? -12.685 31.999 10.500 1.000 43.88431 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 1 ATOM 2003 N N . PHE B 2 82 ? -11.184 34.963 13.593 1.000 35.29116 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 1 ATOM 2004 C CA . PHE B 2 82 ? -12.035 36.003 14.172 1.000 40.10118 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 1 ATOM 2005 C C . PHE B 2 82 ? -11.309 36.756 15.280 1.000 45.59991 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 1 ATOM 2006 O O . PHE B 2 82 ? -11.544 37.953 15.474 1.000 41.01164 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 1 ATOM 2007 C CB . PHE B 2 82 ? -13.342 35.396 14.679 1.000 41.68254 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 1 ATOM 2008 C CG . PHE B 2 82 ? -14.213 34.863 13.574 1.000 41.19114 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 1 ATOM 2009 C CD1 . PHE B 2 82 ? -14.965 35.726 12.796 1.000 48.85716 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 1 ATOM 2010 C CD2 . PHE B 2 82 ? -14.266 33.508 13.299 1.000 48.73963 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 1 ATOM 2011 C CE1 . PHE B 2 82 ? -15.756 35.240 11.766 1.000 42.98273 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 1 ATOM 2012 C CE2 . PHE B 2 82 ? -15.063 33.022 12.273 1.000 40.69004 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 1 ATOM 2013 C CZ . PHE B 2 82 ? -15.803 33.887 11.510 1.000 41.18989 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 1 ATOM 2014 N N . ALA B 2 83 ? -10.424 36.076 16.009 1.000 47.24279 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 1 ATOM 2015 C CA . ALA B 2 83 ? -9.580 36.759 16.980 1.000 46.94935 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 1 ATOM 2016 C C . ALA B 2 83 ? -8.658 37.749 16.288 1.000 41.65988 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 1 ATOM 2017 O O . ALA B 2 83 ? -8.514 38.895 16.735 1.000 47.55384 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 1 ATOM 2018 C CB . ALA B 2 83 ? -8.770 35.738 17.784 1.000 42.72990 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 1 ATOM 2019 N N . LEU B 2 84 ? -8.028 37.319 15.191 1.000 39.97203 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 1 ATOM 2020 C CA . LEU B 2 84 ? -7.193 38.212 14.390 1.000 37.88846 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 1 ATOM 2021 C C . LEU B 2 84 ? -7.982 39.423 13.910 1.000 42.66477 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 1 ATOM 2022 O O . LEU B 2 84 ? -7.528 40.562 14.058 1.000 42.56772 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 1 ATOM 2023 C CB . LEU B 2 84 ? -6.616 37.447 13.196 1.000 38.85094 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 1 ATOM 2024 C CG . LEU B 2 84 ? -5.758 38.172 12.151 1.000 35.49829 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 1 ATOM 2025 C CD1 . LEU B 2 84 ? -4.553 38.814 12.800 1.000 44.98812 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 1 ATOM 2026 C CD2 . LEU B 2 84 ? -5.324 37.184 11.021 1.000 33.67232 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 1 ATOM 2027 N N . ALA B 2 85 ? -9.169 39.203 13.333 1.000 41.15876 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 1 ATOM 2028 C CA . ALA B 2 85 ? -9.952 40.339 12.853 1.000 43.35399 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 1 ATOM 2029 C C . ALA B 2 85 ? -10.241 41.321 13.977 1.000 45.64989 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 1 ATOM 2030 O O . ALA B 2 85 ? -10.195 42.538 13.768 1.000 44.17962 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 1 ATOM 2031 C CB . ALA B 2 85 ? -11.259 39.877 12.211 1.000 34.24119 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 1 ATOM 2032 N N . GLU B 2 86 ? -10.547 40.816 15.178 1.000 43.12978 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 1 ATOM 2033 C CA . GLU B 2 86 ? -10.809 41.708 16.304 1.000 47.64546 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 1 ATOM 2034 C C . GLU B 2 86 ? -9.576 42.529 16.669 1.000 45.16314 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 1 ATOM 2035 O O . GLU B 2 86 ? -9.686 43.713 17.007 1.000 48.12794 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 1 ATOM 2036 C CB . GLU B 2 86 ? -11.296 40.903 17.505 1.000 43.24966 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 1 ATOM 2037 C CG . GLU B 2 86 ? -12.680 40.303 17.329 1.000 41.94547 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 1 ATOM 2038 C CD . GLU B 2 86 ? -13.019 39.298 18.418 1.000 52.12298 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 1 ATOM 2039 O OE1 . GLU B 2 86 ? -12.229 39.169 19.383 1.000 58.71061 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 1 ATOM 2040 O OE2 . GLU B 2 86 ? -14.080 38.640 18.306 1.000 59.91969 ? ? ? ? ? -1 264 GLU B OE2 1 ATOM 2041 N N . GLU B 2 87 ? -8.396 41.917 16.610 1.000 40.20284 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 1 ATOM 2042 C CA . GLU B 2 87 ? -7.162 42.646 16.870 1.000 49.40705 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 1 ATOM 2043 C C . GLU B 2 87 ? -6.915 43.709 15.804 1.000 60.62735 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 1 ATOM 2044 O O . GLU B 2 87 ? -6.475 44.822 16.115 1.000 63.16872 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 1 ATOM 2045 C CB . GLU B 2 87 ? -6.002 41.660 16.941 1.000 57.19098 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 1 ATOM 2046 C CG . GLU B 2 87 ? -4.910 42.060 17.893 1.000 67.67012 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 1 ATOM 2047 C CD . GLU B 2 87 ? -5.410 42.249 19.313 1.000 73.30031 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 1 ATOM 2048 O OE1 . GLU B 2 87 ? -5.870 41.256 19.933 1.000 77.32946 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 1 ATOM 2049 O OE2 . GLU B 2 87 ? -5.333 43.393 19.811 1.000 73.50778 ? ? ? ? ? -1 265 GLU B OE2 1 ATOM 2050 N N . ILE B 2 88 ? -7.205 43.392 14.542 1.000 56.55688 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 1 ATOM 2051 C CA . ILE B 2 88 ? -7.042 44.385 13.488 1.000 57.29916 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 1 ATOM 2052 C C . ILE B 2 88 ? -8.077 45.492 13.631 1.000 58.99100 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 1 ATOM 2053 O O . ILE B 2 88 ? -7.784 46.669 13.388 1.000 52.85450 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 1 ATOM 2054 C CB . ILE B 2 88 ? -7.113 43.717 12.109 1.000 57.59447 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 1 ATOM 2055 C CG1 . ILE B 2 88 ? -5.997 42.680 11.979 1.000 59.18572 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 ATOM 2056 C CG2 . ILE B 2 88 ? -7.003 44.759 11.017 1.000 57.75920 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 ATOM 2057 C CD1 . ILE B 2 88 ? -6.058 41.889 10.719 1.000 60.53359 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 ATOM 2058 N N . GLU B 2 89 ? -9.302 45.140 14.028 1.000 59.31172 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 1 ATOM 2059 C CA . GLU B 2 89 ? -10.323 46.164 14.215 1.000 63.06217 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 1 ATOM 2060 C C . GLU B 2 89 ? -9.949 47.105 15.347 1.000 66.53408 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 1 ATOM 2061 O O . GLU B 2 89 ? -10.174 48.315 15.251 1.000 64.16467 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 1 ATOM 2062 C CB . GLU B 2 89 ? -11.682 45.523 14.478 1.000 62.55226 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 1 ATOM 2063 C CG . GLU B 2 89 ? -12.144 44.624 13.353 1.000 73.52097 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 1 ATOM 2064 C CD . GLU B 2 89 ? -12.021 45.290 11.996 1.000 80.26910 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 1 ATOM 2065 O OE1 . GLU B 2 89 ? -11.171 44.854 11.184 1.000 83.60320 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 1 ATOM 2066 O OE2 . GLU B 2 89 ? -12.772 46.258 11.750 1.000 78.96084 ? ? ? ? ? -1 267 GLU B OE2 1 ATOM 2067 N N . ARG B 2 90 ? -9.383 46.565 16.430 1.000 62.04187 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 1 ATOM 2068 C CA . ARG B 2 90 ? -8.837 47.409 17.485 1.000 63.12587 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 1 ATOM 2069 C C . ARG B 2 90 ? -7.839 48.406 16.910 1.000 73.42489 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 1 ATOM 2070 O O . ARG B 2 90 ? -7.996 49.623 17.063 1.000 76.25184 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 1 ATOM 2071 C CB . ARG B 2 90 ? -8.179 46.539 18.560 1.000 62.01146 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 1 ATOM 2072 C CG . ARG B 2 90 ? -8.638 46.806 19.993 1.000 71.37160 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 1 ATOM 2073 C CD . ARG B 2 90 ? -8.450 45.571 20.882 1.000 72.12549 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 1 ATOM 2074 N NE . ARG B 2 90 ? -9.599 44.669 20.803 1.000 69.84875 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 1 ATOM 2075 C CZ . ARG B 2 90 ? -9.526 43.344 20.884 1.000 68.87491 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 1 ATOM 2076 N NH1 . ARG B 2 90 ? -8.353 42.748 21.034 1.000 72.17142 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 1 ATOM 2077 N NH2 . ARG B 2 90 ? -10.629 42.615 20.796 1.000 71.66939 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 1 ATOM 2078 N N . ILE B 2 91 ? -6.819 47.905 16.214 1.000 69.36962 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 1 ATOM 2079 C CA . ILE B 2 91 ? -5.735 48.771 15.765 1.000 72.86366 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 1 ATOM 2080 C C . ILE B 2 91 ? -6.231 49.812 14.763 1.000 73.02683 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 1 ATOM 2081 O O . ILE B 2 91 ? -5.649 50.898 14.644 1.000 69.80533 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 1 ATOM 2082 C CB . ILE B 2 91 ? -4.593 47.918 15.184 1.000 73.39702 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 1 ATOM 2083 C CG1 . ILE B 2 91 ? -4.106 46.893 16.217 1.000 74.88707 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 1 ATOM 2084 C CG2 . ILE B 2 91 ? -3.451 48.801 14.757 1.000 75.79010 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 1 ATOM 2085 C CD1 . ILE B 2 91 ? -3.256 47.484 17.341 1.000 76.41669 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 1 ATOM 2086 N N . LYS B 2 92 ? -7.305 49.514 14.030 1.000 73.85340 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 1 ATOM 2087 C CA . LYS B 2 92 ? -7.834 50.487 13.083 1.000 77.32482 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 1 ATOM 2088 C C . LYS B 2 92 ? -8.639 51.580 13.774 1.000 81.08358 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 1 ATOM 2089 O O . LYS B 2 92 ? -8.672 52.717 13.292 1.000 83.58263 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 1 ATOM 2090 C CB . LYS B 2 92 ? -8.691 49.785 12.032 1.000 74.62157 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 1 ATOM 2091 C CG . LYS B 2 92 ? -8.319 50.160 10.613 1.000 81.98574 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 1 ATOM 2092 C CD . LYS B 2 92 ? -9.186 49.432 9.603 1.000 80.31290 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 1 ATOM 2093 C CE . LYS B 2 92 ? -9.091 47.928 9.785 1.000 74.38040 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 1 ATOM 2094 N NZ . LYS B 2 92 ? -9.986 47.209 8.847 1.000 66.76693 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 1 ATOM 2095 N N . ASP B 2 93 ? -9.305 51.258 14.883 1.000 85.18075 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 1 ATOM 2096 C CA . ASP B 2 93 ? -9.926 52.295 15.699 1.000 89.58157 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 1 ATOM 2097 C C . ASP B 2 93 ? -8.879 53.290 16.188 1.000 89.59859 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 1 ATOM 2098 O O . ASP B 2 93 ? -9.021 54.505 16.006 1.000 92.60170 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 1 ATOM 2099 C CB . ASP B 2 93 ? -10.675 51.665 16.877 1.000 88.23481 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 1 ATOM 2100 C CG . ASP B 2 93 ? -12.154 51.444 16.585 1.000 93.19375 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 1 ATOM 2101 O OD1 . ASP B 2 93 ? -12.520 51.327 15.398 1.000 94.38329 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 1 ATOM 2102 O OD2 . ASP B 2 93 ? -12.955 51.406 17.545 1.000 98.26173 ? ? ? ? ? -1 271 ASP B OD2 1 ATOM 2103 N N . GLU B 2 94 ? -7.811 52.785 16.809 1.000 87.35545 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 1 ATOM 2104 C CA . GLU B 2 94 ? -6.711 53.644 17.233 1.000 88.20808 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 1 ATOM 2105 C C . GLU B 2 94 ? -6.242 54.535 16.085 1.000 94.93178 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 1 ATOM 2106 O O . GLU B 2 94 ? -6.350 55.766 16.145 1.000 99.97751 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 1 ATOM 2107 C CB . GLU B 2 94 ? -5.560 52.786 17.767 1.000 80.51588 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 1 ATOM 2108 N N . LEU B 2 95 ? -5.729 53.923 15.023 1.000 88.85464 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 1 ATOM 2109 C CA . LEU B 2 95 ? -5.271 54.670 13.860 1.000 87.72901 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 1 ATOM 2110 C C . LEU B 2 95 ? -6.426 55.425 13.202 1.000 87.32236 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 1 ATOM 2111 O O . LEU B 2 95 ? -6.749 56.552 13.582 1.000 86.83188 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 1 ATOM 2112 C CB . LEU B 2 95 ? -4.607 53.728 12.853 1.000 83.80028 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 1 ATOM 2113 N N . GLY B 2 103 ? 6.884 50.707 13.324 1.000 58.56432 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B N 1 ATOM 2114 C CA . GLY B 2 103 ? 7.354 50.154 12.065 1.000 59.86299 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B CA 1 ATOM 2115 C C . GLY B 2 103 ? 6.545 48.897 11.842 1.000 69.33457 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B C 1 ATOM 2116 O O . GLY B 2 103 ? 5.941 48.391 12.791 1.000 64.41198 ? ? ? ? ? ? 281 GLY B O 1 ATOM 2117 N N . ARG B 2 104 ? 6.554 48.377 10.626 1.000 63.08331 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B N 1 ATOM 2118 C CA . ARG B 2 104 ? 5.522 47.411 10.235 1.000 58.39524 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CA 1 ATOM 2119 C C . ARG B 2 104 ? 5.825 45.996 10.726 1.000 56.31341 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B C 1 ATOM 2120 O O . ARG B 2 104 ? 4.906 45.303 11.221 1.000 68.82504 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B O 1 ATOM 2121 C CB . ARG B 2 104 ? 5.346 47.446 8.733 1.000 60.46977 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CB 1 ATOM 2122 C CG . ARG B 2 104 ? 4.601 48.692 8.219 1.000 60.95264 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CG 1 ATOM 2123 C CD . ARG B 2 104 ? 4.847 48.735 6.747 1.000 68.33013 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CD 1 ATOM 2124 N NE . ARG B 2 104 ? 4.104 49.808 6.073 1.000 75.93338 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NE 1 ATOM 2125 C CZ . ARG B 2 104 ? 4.279 51.102 6.345 1.000 79.63038 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B CZ 1 ATOM 2126 N NH1 . ARG B 2 104 ? 5.104 51.456 7.332 1.000 81.90855 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH1 1 ATOM 2127 N NH2 . ARG B 2 104 ? 3.527 52.014 5.768 1.000 67.96823 ? ? ? ? ? ? 282 ARG B NH2 1 ATOM 2128 N N . GLN B 2 105 ? 7.090 45.550 10.667 1.000 72.41398 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 1 ATOM 2129 C CA . GLN B 2 105 ? 7.410 44.266 11.294 1.000 66.91440 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 1 ATOM 2130 C C . GLN B 2 105 ? 6.918 44.215 12.741 1.000 66.26493 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 1 ATOM 2131 O O . GLN B 2 105 ? 6.477 43.160 13.212 1.000 62.29678 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 1 ATOM 2132 C CB . GLN B 2 105 ? 8.913 43.983 11.241 1.000 70.90922 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 1 ATOM 2133 C CG . GLN B 2 105 ? 9.333 42.907 10.219 1.000 73.83211 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 1 ATOM 2134 C CD . GLN B 2 105 ? 8.871 41.478 10.576 1.000 74.36763 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 1 ATOM 2135 O OE1 . GLN B 2 105 ? 9.060 40.544 9.785 1.000 79.29684 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 1 ATOM 2136 N NE2 . GLN B 2 105 ? 8.262 41.309 11.759 1.000 66.89453 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 1 ATOM 2137 N N . VAL B 2 106 ? 6.975 45.339 13.464 1.000 68.38207 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 1 ATOM 2138 C CA . VAL B 2 106 ? 6.612 45.278 14.882 1.000 66.58659 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 1 ATOM 2139 C C . VAL B 2 106 ? 5.105 45.383 15.082 1.000 65.95969 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 1 ATOM 2140 O O . VAL B 2 106 ? 4.558 44.776 16.010 1.000 67.37366 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 1 ATOM 2141 C CB . VAL B 2 106 ? 7.345 46.349 15.705 1.000 66.22113 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 1 ATOM 2142 C CG1 . VAL B 2 106 ? 7.004 46.182 17.176 1.000 64.11286 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 1 ATOM 2143 C CG2 . VAL B 2 106 ? 8.834 46.235 15.496 1.000 65.72463 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 1 ATOM 2144 N N . GLN B 2 107 ? 4.410 46.153 14.246 1.000 62.58099 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 1 ATOM 2145 C CA . GLN B 2 107 ? 2.954 46.133 14.295 1.000 59.45012 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 1 ATOM 2146 C C . GLN B 2 107 ? 2.421 44.717 14.099 1.000 50.36341 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 1 ATOM 2147 O O . GLN B 2 107 ? 1.516 44.276 14.831 1.000 44.11016 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 1 ATOM 2148 C CB . GLN B 2 107 ? 2.378 47.062 13.233 1.000 67.15354 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 1 ATOM 2149 C CG . GLN B 2 107 ? 2.505 48.529 13.544 1.000 77.05410 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 1 ATOM 2150 C CD . GLN B 2 107 ? 1.655 49.366 12.618 1.000 84.23227 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 1 ATOM 2151 O OE1 . GLN B 2 107 ? 1.094 48.859 11.643 1.000 86.30489 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 1 ATOM 2152 N NE2 . GLN B 2 107 ? 1.541 50.657 12.925 1.000 84.67057 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 1 ATOM 2153 N N . TRP B 2 108 ? 2.982 43.982 13.129 1.000 44.45253 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 1 ATOM 2154 C CA . TRP B 2 108 ? 2.400 42.684 12.814 1.000 43.33080 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 1 ATOM 2155 C C . TRP B 2 108 ? 2.750 41.637 13.867 1.000 43.90483 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 1 ATOM 2156 O O . TRP B 2 108 ? 1.925 40.760 14.161 1.000 50.75066 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 1 ATOM 2157 C CB . TRP B 2 108 ? 2.813 42.216 11.416 1.000 44.59301 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 1 ATOM 2158 C CG . TRP B 2 108 ? 1.974 42.823 10.338 1.000 42.40705 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 1 ATOM 2159 C CD1 . TRP B 2 108 ? 2.374 43.756 9.416 1.000 48.65499 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 1 ATOM 2160 C CD2 . TRP B 2 108 ? 0.584 42.584 10.082 1.000 39.30208 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 1 ATOM 2161 N NE1 . TRP B 2 108 ? 1.329 44.096 8.599 1.000 48.38956 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 1 ATOM 2162 C CE2 . TRP B 2 108 ? 0.217 43.396 8.986 1.000 47.19854 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 1 ATOM 2163 C CE3 . TRP B 2 108 ? -0.378 41.764 10.662 1.000 40.74483 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 1 ATOM 2164 C CZ2 . TRP B 2 108 ? -1.068 43.405 8.460 1.000 47.70394 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 1 ATOM 2165 C CZ3 . TRP B 2 108 ? -1.655 41.782 10.154 1.000 43.05342 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 1 ATOM 2166 C CH2 . TRP B 2 108 ? -1.991 42.593 9.055 1.000 49.50200 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 1 ATOM 2167 N N . ASP B 2 109 ? 3.951 41.692 14.466 1.000 44.43218 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 1 ATOM 2168 C CA . ASP B 2 109 ? 4.186 40.677 15.491 1.000 51.70171 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 1 ATOM 2169 C C . ASP B 2 109 ? 3.372 40.978 16.739 1.000 45.49243 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 1 ATOM 2170 O O . ASP B 2 109 ? 2.931 40.051 17.417 1.000 43.64158 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 1 ATOM 2171 C CB . ASP B 2 109 ? 5.669 40.462 15.834 1.000 58.94961 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 1 ATOM 2172 C CG . ASP B 2 109 ? 6.477 41.719 15.875 1.000 69.71948 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 1 ATOM 2173 O OD1 . ASP B 2 109 ? 6.085 42.676 16.582 1.000 84.33364 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 1 ATOM 2174 O OD2 . ASP B 2 109 ? 7.561 41.717 15.242 1.000 81.18041 ? ? ? ? ? -1 287 ASP B OD2 1 ATOM 2175 N N . LYS B 2 110 ? 3.112 42.261 17.029 1.000 42.20440 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 1 ATOM 2176 C CA . LYS B 2 110 ? 2.199 42.591 18.118 1.000 47.97204 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 1 ATOM 2177 C C . LYS B 2 110 ? 0.795 42.096 17.817 1.000 44.47615 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 1 ATOM 2178 O O . LYS B 2 110 ? 0.128 41.527 18.689 1.000 45.49289 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 1 ATOM 2179 C CB . LYS B 2 110 ? 2.166 44.100 18.367 1.000 51.47696 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 1 ATOM 2180 C CG . LYS B 2 110 ? 3.444 44.681 18.942 1.000 52.53723 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 1 ATOM 2181 C CD . LYS B 2 110 ? 3.225 46.113 19.394 1.000 57.56408 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 1 ATOM 2182 C CE . LYS B 2 110 ? 4.497 46.689 19.995 1.000 62.80814 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 1 ATOM 2183 N NZ . LYS B 2 110 ? 4.215 47.601 21.128 1.000 69.64336 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 1 ATOM 2184 N N . VAL B 2 111 ? 0.319 42.319 16.593 1.000 38.19242 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 1 ATOM 2185 C CA . VAL B 2 111 ? -1.033 41.893 16.256 1.000 36.68787 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 1 ATOM 2186 C C . VAL B 2 111 ? -1.164 40.379 16.387 1.000 39.01293 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 1 ATOM 2187 O O . VAL B 2 111 ? -2.135 39.875 16.966 1.000 38.84167 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 1 ATOM 2188 C CB . VAL B 2 111 ? -1.412 42.392 14.851 1.000 42.15574 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 1 ATOM 2189 C CG1 . VAL B 2 111 ? -2.595 41.613 14.315 1.000 46.31296 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 1 ATOM 2190 C CG2 . VAL B 2 111 ? -1.741 43.893 14.899 1.000 48.58121 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 1 ATOM 2191 N N . PHE B 2 112 ? -0.187 39.623 15.876 1.000 38.50435 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1 ATOM 2192 C CA . PHE B 2 112 ? -0.333 38.170 15.925 1.000 44.29391 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1 ATOM 2193 C C . PHE B 2 112 ? -0.039 37.608 17.312 1.000 42.82908 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1 ATOM 2194 O O . PHE B 2 112 ? -0.655 36.621 17.733 1.000 36.31233 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1 ATOM 2195 C CB . PHE B 2 112 ? 0.558 37.519 14.881 1.000 38.41902 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1 ATOM 2196 C CG . PHE B 2 112 ? -0.132 37.308 13.572 1.000 42.00732 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1 ATOM 2197 C CD1 . PHE B 2 112 ? -1.077 36.303 13.429 1.000 36.13441 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1 ATOM 2198 C CD2 . PHE B 2 112 ? 0.132 38.138 12.498 1.000 43.20410 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1 ATOM 2199 C CE1 . PHE B 2 112 ? -1.725 36.113 12.232 1.000 44.09701 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1 ATOM 2200 C CE2 . PHE B 2 112 ? -0.518 37.952 11.299 1.000 43.77334 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1 ATOM 2201 C CZ . PHE B 2 112 ? -1.440 36.937 11.161 1.000 45.39550 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1 ATOM 2202 N N . THR B 2 113 ? 0.905 38.207 18.032 1.000 45.43774 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 1 ATOM 2203 C CA . THR B 2 113 ? 1.155 37.774 19.400 1.000 44.66639 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 1 ATOM 2204 C C . THR B 2 113 ? -0.101 37.938 20.252 1.000 49.89834 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 1 ATOM 2205 O O . THR B 2 113 ? -0.543 37.000 20.925 1.000 41.66802 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 1 ATOM 2206 C CB . THR B 2 113 ? 2.330 38.565 19.972 1.000 47.29780 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 1 ATOM 2207 O OG1 . THR B 2 113 ? 3.486 38.340 19.149 1.000 49.15636 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 1 ATOM 2208 C CG2 . THR B 2 113 ? 2.613 38.155 21.426 1.000 40.39029 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 1 ATOM 2209 N N . SER B 2 114 ? -0.706 39.127 20.208 1.000 39.18650 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 1 ATOM 2210 C CA . SER B 2 114 ? -1.954 39.350 20.921 1.000 47.12831 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 1 ATOM 2211 C C . SER B 2 114 ? -3.043 38.385 20.459 1.000 44.42829 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 1 ATOM 2212 O O . SER B 2 114 ? -3.844 37.914 21.272 1.000 44.73815 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 1 ATOM 2213 C CB . SER B 2 114 ? -2.388 40.809 20.738 1.000 49.79821 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 1 ATOM 2214 O OG . SER B 2 114 ? -3.770 40.960 20.980 1.000 53.64717 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 1 ATOM 2215 N N . CYS B 2 115 ? -3.102 38.089 19.157 1.000 46.45262 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 1 ATOM 2216 C CA . CYS B 2 115 ? -4.111 37.158 18.655 1.000 43.60538 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 1 ATOM 2217 C C . CYS B 2 115 ? -3.917 35.767 19.247 1.000 38.98051 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 1 ATOM 2218 O O . CYS B 2 115 ? -4.856 35.159 19.770 1.000 41.16189 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 1 ATOM 2219 C CB . CYS B 2 115 ? -4.056 37.100 17.121 1.000 41.95494 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 1 ATOM 2220 S SG . CYS B 2 115 ? -4.935 35.721 16.355 1.000 49.42502 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 1 ATOM 2221 N N . PHE B 2 116 ? -2.707 35.234 19.131 1.000 36.36855 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 1 ATOM 2222 C CA . PHE B 2 116 ? -2.417 33.889 19.620 1.000 32.67839 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 1 ATOM 2223 C C . PHE B 2 116 ? -2.591 33.792 21.137 1.000 35.23389 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 1 ATOM 2224 O O . PHE B 2 116 ? -3.107 32.792 21.649 1.000 42.24939 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 1 ATOM 2225 C CB . PHE B 2 116 ? -0.996 33.515 19.222 1.000 36.56232 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 1 ATOM 2226 C CG . PHE B 2 116 ? -0.878 32.950 17.842 1.000 38.03198 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 1 ATOM 2227 C CD1 . PHE B 2 116 ? -1.614 33.481 16.786 1.000 41.58912 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 1 ATOM 2228 C CD2 . PHE B 2 116 ? -0.027 31.887 17.597 1.000 29.42474 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 1 ATOM 2229 C CE1 . PHE B 2 116 ? -1.505 32.954 15.520 1.000 38.88613 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 1 ATOM 2230 C CE2 . PHE B 2 116 ? 0.088 31.340 16.312 1.000 35.36146 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 1 ATOM 2231 C CZ . PHE B 2 116 ? -0.649 31.879 15.271 1.000 38.27593 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 1 ATOM 2232 N N . LEU B 2 117 ? -2.140 34.809 21.878 1.000 34.20836 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1 ATOM 2233 C CA . LEU B 2 117 ? -2.331 34.798 23.333 1.000 35.42958 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1 ATOM 2234 C C . LEU B 2 117 ? -3.805 34.869 23.727 1.000 39.52694 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1 ATOM 2235 O O . LEU B 2 117 ? -4.201 34.297 24.752 1.000 38.06389 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1 ATOM 2236 C CB . LEU B 2 117 ? -1.554 35.947 23.984 1.000 39.34329 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 1 ATOM 2237 C CG . LEU B 2 117 ? -0.086 35.684 24.350 1.000 51.01018 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 1 ATOM 2238 C CD1 . LEU B 2 117 ? 0.627 36.985 24.672 1.000 49.43462 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 1 ATOM 2239 C CD2 . LEU B 2 117 ? 0.015 34.743 25.535 1.000 54.43255 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 1 ATOM 2240 N N . THR B 2 118 ? -4.635 35.562 22.948 1.000 42.86417 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 1 ATOM 2241 C CA . THR B 2 118 ? -6.057 35.621 23.273 1.000 49.11888 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 1 ATOM 2242 C C . THR B 2 118 ? -6.700 34.249 23.133 1.000 45.44583 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 1 ATOM 2243 O O . THR B 2 118 ? -7.477 33.811 23.992 1.000 46.41698 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 1 ATOM 2244 C CB . THR B 2 118 ? -6.757 36.627 22.368 1.000 54.05119 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 1 ATOM 2245 O OG1 . THR B 2 118 ? -6.242 37.932 22.632 1.000 48.66416 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 1 ATOM 2246 C CG2 . THR B 2 118 ? -8.251 36.612 22.613 1.000 59.02931 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 1 ATOM 2247 N N . VAL B 2 119 ? -6.383 33.555 22.051 1.000 40.54228 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 1 ATOM 2248 C CA . VAL B 2 119 ? -6.947 32.231 21.833 1.000 41.12022 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 1 ATOM 2249 C C . VAL B 2 119 ? -6.451 31.261 22.895 1.000 38.61055 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 1 ATOM 2250 O O . VAL B 2 119 ? -7.228 30.479 23.454 1.000 43.22366 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 1 ATOM 2251 C CB . VAL B 2 119 ? -6.605 31.766 20.408 1.000 33.73890 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 1 ATOM 2252 C CG1 . VAL B 2 119 ? -6.963 30.300 20.222 1.000 32.12492 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 1 ATOM 2253 C CG2 . VAL B 2 119 ? -7.320 32.665 19.414 1.000 33.09455 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 1 ATOM 2254 N N . ASP B 2 120 ? -5.154 31.306 23.198 1.000 36.30054 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 1 ATOM 2255 C CA . ASP B 2 120 ? -4.610 30.464 24.256 1.000 32.69314 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 1 ATOM 2256 C C . ASP B 2 120 ? -5.345 30.683 25.573 1.000 44.17031 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 1 ATOM 2257 O O . ASP B 2 120 ? -5.641 29.723 26.298 1.000 41.75523 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 1 ATOM 2258 C CB . ASP B 2 120 ? -3.121 30.755 24.427 1.000 38.61468 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 1 ATOM 2259 C CG . ASP B 2 120 ? -2.441 29.774 25.360 1.000 45.50468 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 1 ATOM 2260 O OD1 . ASP B 2 120 ? -2.720 28.565 25.256 1.000 41.56334 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 1 ATOM 2261 O OD2 . ASP B 2 120 ? -1.604 30.202 26.168 1.000 40.57411 ? ? ? ? ? -1 298 ASP B OD2 1 ATOM 2262 N N . GLY B 2 121 ? -5.650 31.940 25.896 1.000 42.05830 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 1 ATOM 2263 C CA . GLY B 2 121 ? -6.306 32.235 27.164 1.000 40.53515 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 1 ATOM 2264 C C . GLY B 2 121 ? -7.774 31.858 27.175 1.000 39.90977 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 1 ATOM 2265 O O . GLY B 2 121 ? -8.315 31.465 28.209 1.000 46.51107 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 1 ATOM 2266 N N . GLU B 2 122 ? -8.444 31.982 26.030 1.000 36.15401 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 1 ATOM 2267 C CA . GLU B 2 122 ? -9.805 31.462 25.910 1.000 41.99137 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 1 ATOM 2268 C C . GLU B 2 122 ? -9.840 29.950 26.100 1.000 46.54147 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 1 ATOM 2269 O O . GLU B 2 122 ? -10.721 29.425 26.789 1.000 50.31891 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 1 ATOM 2270 C CB . GLU B 2 122 ? -10.387 31.836 24.542 1.000 35.57041 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 1 ATOM 2271 C CG . GLU B 2 122 ? -10.566 33.329 24.339 1.000 38.47744 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 1 ATOM 2272 C CD . GLU B 2 122 ? -10.927 33.693 22.891 1.000 50.18899 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 1 ATOM 2273 O OE1 . GLU B 2 122 ? -10.921 32.792 22.018 1.000 44.26827 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 1 ATOM 2274 O OE2 . GLU B 2 122 ? -11.210 34.886 22.637 1.000 51.27763 ? ? ? ? ? -1 300 GLU B OE2 1 ATOM 2275 N N . ILE B 2 123 ? -8.898 29.233 25.477 1.000 37.79284 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 1 ATOM 2276 C CA . ILE B 2 123 ? -8.855 27.778 25.597 1.000 39.30766 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 1 ATOM 2277 C C . ILE B 2 123 ? -8.615 27.357 27.036 1.000 51.39128 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 1 ATOM 2278 O O . ILE B 2 123 ? -9.251 26.425 27.540 1.000 57.78046 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 1 ATOM 2279 C CB . ILE B 2 123 ? -7.758 27.209 24.692 1.000 42.12638 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 1 ATOM 2280 C CG1 . ILE B 2 123 ? -8.222 27.146 23.247 1.000 42.18316 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 1 ATOM 2281 C CG2 . ILE B 2 123 ? -7.254 25.866 25.231 1.000 48.57681 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 1 ATOM 2282 C CD1 . ILE B 2 123 ? -7.072 27.023 22.345 1.000 44.74269 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 1 ATOM 2283 N N . GLU B 2 124 ? -7.658 27.999 27.701 1.000 45.30695 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 1 ATOM 2284 C CA . GLU B 2 124 ? -7.327 27.627 29.064 1.000 54.33485 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 1 ATOM 2285 C C . GLU B 2 124 ? -8.436 27.999 30.042 1.000 59.37647 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 1 ATOM 2286 O O . GLU B 2 124 ? -8.358 27.615 31.216 1.000 59.44441 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 1 ATOM 2287 C CB . GLU B 2 124 ? -5.988 28.263 29.456 1.000 50.46688 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 1 ATOM 2288 C CG . GLU B 2 124 ? -4.821 27.794 28.594 1.000 52.53794 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 1 ATOM 2289 C CD . GLU B 2 124 ? -3.462 28.199 29.119 1.000 59.83009 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 1 ATOM 2290 O OE1 . GLU B 2 124 ? -3.396 28.895 30.153 1.000 72.65796 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 1 ATOM 2291 O OE2 . GLU B 2 124 ? -2.445 27.813 28.502 1.000 68.28511 ? ? ? ? ? -1 302 GLU B OE2 1 ATOM 2292 N N . GLY B 2 125 ? -9.480 28.691 29.582 1.000 76.34984 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 1 ATOM 2293 C CA . GLY B 2 125 ? -10.565 29.081 30.461 1.000 70.51964 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 1 ATOM 2294 C C . GLY B 2 125 ? -10.222 30.250 31.345 1.000 78.04850 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 1 ATOM 2295 O O . GLY B 2 125 ? -10.834 30.421 32.403 1.000 79.74525 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 1 ATOM 2296 N N . LYS B 2 126 ? -9.236 31.054 30.948 1.000 79.85019 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 1 ATOM 2297 C CA . LYS B 2 126 ? -8.827 32.231 31.702 1.000 84.48900 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 1 ATOM 2298 C C . LYS B 2 126 ? -9.255 33.538 31.045 1.000 82.35412 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 1 ATOM 2299 O O . LYS B 2 126 ? -9.155 34.594 31.681 1.000 85.28445 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 1 ATOM 2300 C CB . LYS B 2 126 ? -7.304 32.216 31.904 1.000 84.86984 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 1 ATOM 2301 C CG . LYS B 2 126 ? -6.793 30.854 32.348 1.000 87.24023 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 1 ATOM 2302 C CD . LYS B 2 126 ? -5.313 30.863 32.675 1.000 89.50179 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 1 ATOM 2303 C CE . LYS B 2 126 ? -4.878 29.490 33.163 1.000 91.96292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 1 ATOM 2304 N NZ . LYS B 2 126 ? -3.480 29.172 32.765 1.000 93.58403 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 1 ATOM 2305 N N . ILE B 2 127 ? -9.731 33.490 29.800 1.000 73.99812 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 1 ATOM 2306 C CA . ILE B 2 127 ? -10.319 34.623 29.091 1.000 73.38663 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 1 ATOM 2307 C C . ILE B 2 127 ? -11.757 34.269 28.737 1.000 78.09245 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 1 ATOM 2308 O O . ILE B 2 127 ? -12.027 33.167 28.245 1.000 77.35966 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 1 ATOM 2309 C CB . ILE B 2 127 ? -9.521 34.976 27.817 1.000 66.50526 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 1 ATOM 2310 C CG1 . ILE B 2 127 ? -8.072 35.285 28.165 1.000 64.61985 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 1 ATOM 2311 C CG2 . ILE B 2 127 ? -10.167 36.144 27.054 1.000 65.17680 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 1 ATOM 2312 C CD1 . ILE B 2 127 ? -7.302 35.876 27.032 1.000 64.36621 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 1 ATOM 2313 N N . GLY B 2 128 ? -12.680 35.194 28.994 1.000 80.73840 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 1 ATOM 2314 C CA . GLY B 2 128 ? -14.067 34.951 28.653 1.000 78.16796 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 1 ATOM 2315 C C . GLY B 2 128 ? -14.276 34.943 27.149 1.000 85.21806 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 1 ATOM 2316 O O . GLY B 2 128 ? -13.623 35.675 26.398 1.000 81.79555 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 1 ATOM 2317 N N . ARG B 2 129 ? -15.203 34.092 26.699 1.000 87.16842 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 1 ATOM 2318 C CA . ARG B 2 129 ? -15.554 33.981 25.286 1.000 91.60636 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 1 ATOM 2319 C C . ARG B 2 129 ? -17.057 34.116 25.108 1.000 99.07073 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 1 ATOM 2320 O O . ARG B 2 129 ? -17.841 33.518 25.857 1.000 98.06928 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 1 ATOM 2321 C CB . ARG B 2 129 ? -15.064 32.656 24.666 1.000 85.25183 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 1 ATOM 2322 C CG . ARG B 2 129 ? -15.339 31.412 25.465 1.000 81.98668 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 1 ATOM 2323 C CD . ARG B 2 129 ? -14.254 30.397 25.209 1.000 79.58426 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 1 ATOM 2324 N NE . ARG B 2 129 ? -14.484 29.124 25.886 1.000 79.13911 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 1 ATOM 2325 C CZ . ARG B 2 129 ? -15.445 28.274 25.549 1.000 88.15231 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 1 ATOM 2326 N NH1 . ARG B 2 129 ? -16.268 28.582 24.558 1.000 95.98687 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 1 ATOM 2327 N NH2 . ARG B 2 129 ? -15.585 27.127 26.198 1.000 90.69033 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 1 ATOM 2328 N N . ALA B 2 130 ? -17.438 34.912 24.108 1.000 100.47071 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 1 ATOM 2329 C CA . ALA B 2 130 ? -18.826 35.291 23.888 1.000 106.27160 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 1 ATOM 2330 C C . ALA B 2 130 ? -19.724 34.075 23.718 1.000 109.68447 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 1 ATOM 2331 O O . ALA B 2 130 ? -20.912 34.133 24.027 1.000 113.97166 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 1 ATOM 2332 C CB . ALA B 2 130 ? -18.939 36.198 22.679 1.000 109.50740 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 1 ATOM 2333 N N . ASP B 2 136 ? -22.338 37.542 28.940 1.000 126.77225 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 1 ATOM 2334 C CA . ASP B 2 136 ? -22.299 37.266 27.516 1.000 125.80560 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 1 ATOM 2335 C C . ASP B 2 136 ? -20.999 36.583 27.116 1.000 120.57380 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 1 ATOM 2336 O O . ASP B 2 136 ? -20.854 36.123 25.981 1.000 118.57690 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 1 ATOM 2337 C CB . ASP B 2 136 ? -22.476 38.557 26.707 1.000 126.24862 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 1 ATOM 2338 C CG . ASP B 2 136 ? -23.886 38.730 26.190 1.000 129.27677 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 1 ATOM 2339 O OD1 . ASP B 2 136 ? -24.578 37.713 25.949 1.000 130.42606 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 1 ATOM 2340 O OD2 . ASP B 2 136 ? -24.300 39.891 26.007 1.000 130.30905 ? ? ? ? ? -1 314 ASP B OD2 1 ATOM 2341 N N . LYS B 2 137 ? -20.050 36.531 28.046 1.000 116.61362 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 1 ATOM 2342 C CA . LYS B 2 137 ? -18.766 35.868 27.843 1.000 109.00421 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 1 ATOM 2343 C C . LYS B 2 137 ? -18.656 34.729 28.850 1.000 109.37932 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 1 ATOM 2344 O O . LYS B 2 137 ? -18.532 34.972 30.055 1.000 109.27070 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 1 ATOM 2345 C CB . LYS B 2 137 ? -17.613 36.857 28.007 1.000 104.13829 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 1 ATOM 2346 C CG . LYS B 2 137 ? -17.375 37.756 26.801 1.000 99.07487 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 1 ATOM 2347 C CD . LYS B 2 137 ? -16.919 39.168 27.194 1.000 103.39854 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 1 ATOM 2348 C CE . LYS B 2 137 ? -16.285 39.219 28.581 1.000 106.47383 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 1 ATOM 2349 N NZ . LYS B 2 137 ? -15.866 40.598 28.981 1.000 105.38959 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 1 ATOM 2350 N N . VAL B 2 138 ? -18.717 33.488 28.361 1.000 105.74577 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 1 ATOM 2351 C CA . VAL B 2 138 ? -18.491 32.330 29.218 1.000 101.05873 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 1 ATOM 2352 C C . VAL B 2 138 ? -17.006 32.227 29.546 1.000 97.23416 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 1 ATOM 2353 O O . VAL B 2 138 ? -16.138 32.690 28.793 1.000 94.23782 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 1 ATOM 2354 C CB . VAL B 2 138 ? -19.002 31.031 28.561 1.000 98.78748 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 1 ATOM 2355 C CG1 . VAL B 2 138 ? -20.520 31.033 28.477 1.000 99.28392 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 1 ATOM 2356 C CG2 . VAL B 2 138 ? -18.376 30.830 27.181 1.000 92.99009 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 1 ATOM 2357 N N . LEU B 2 139 ? -16.707 31.608 30.682 1.000 95.48194 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 1 ATOM 2358 C CA . LEU B 2 139 ? -15.337 31.470 31.174 1.000 93.05232 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 1 ATOM 2359 C C . LEU B 2 139 ? -15.125 30.011 31.564 1.000 92.93688 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 1 ATOM 2360 O O . LEU B 2 139 ? -15.511 29.593 32.660 1.000 92.45350 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 1 ATOM 2361 C CB . LEU B 2 139 ? -15.080 32.399 32.358 1.000 93.25768 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 1 ATOM 2362 C CG . LEU B 2 139 ? -13.674 32.367 32.955 1.000 88.01868 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 1 ATOM 2363 C CD1 . LEU B 2 139 ? -12.699 33.206 32.131 1.000 79.10655 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 1 ATOM 2364 C CD2 . LEU B 2 139 ? -13.717 32.831 34.400 1.000 86.90029 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 1 ATOM 2365 N N . GLU B 2 140 ? -14.512 29.238 30.671 1.000 86.89132 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 1 ATOM 2366 C CA . GLU B 2 140 ? -14.293 27.822 30.928 1.000 88.56033 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 1 ATOM 2367 C C . GLU B 2 140 ? -13.326 27.270 29.895 1.000 76.67839 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 1 ATOM 2368 O O . GLU B 2 140 ? -13.307 27.706 28.743 1.000 82.77219 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 1 ATOM 2369 C CB . GLU B 2 140 ? -15.603 27.025 30.900 1.000 98.58795 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 1 ATOM 2370 C CG . GLU B 2 140 ? -15.965 26.482 29.522 1.000 102.15826 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 1 ATOM 2371 C CD . GLU B 2 140 ? -17.243 27.077 28.958 1.000 108.37818 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 1 ATOM 2372 O OE1 . GLU B 2 140 ? -17.346 28.321 28.877 1.000 107.13984 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 1 ATOM 2373 O OE2 . GLU B 2 140 ? -18.155 26.296 28.600 1.000 112.45898 ? ? ? ? ? -1 318 GLU B OE2 1 ATOM 2374 N N . ALA B 2 141 ? -12.513 26.319 30.339 1.000 70.53992 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 1 ATOM 2375 C CA . ALA B 2 141 ? -11.567 25.645 29.465 1.000 75.01653 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 1 ATOM 2376 C C . ALA B 2 141 ? -12.295 24.950 28.317 1.000 73.87980 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 1 ATOM 2377 O O . ALA B 2 141 ? -13.215 24.158 28.535 1.000 80.20110 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 1 ATOM 2378 C CB . ALA B 2 141 ? -10.747 24.634 30.272 1.000 68.96284 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 1 ATOM 2379 N N . VAL B 2 142 ? -11.875 25.252 27.087 1.000 72.44908 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 1 ATOM 2380 C CA . VAL B 2 142 ? -12.457 24.603 25.915 1.000 70.47779 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 1 ATOM 2381 C C . VAL B 2 142 ? -12.173 23.108 25.923 1.000 69.71589 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 1 ATOM 2382 O O . VAL B 2 142 ? -12.969 22.316 25.408 1.000 67.97974 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 1 ATOM 2383 C CB . VAL B 2 142 ? -11.931 25.257 24.622 1.000 67.95665 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 1 ATOM 2384 C CG1 . VAL B 2 142 ? -12.421 24.491 23.400 1.000 64.95235 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 1 ATOM 2385 C CG2 . VAL B 2 142 ? -12.341 26.722 24.559 1.000 64.85887 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 1 ATOM 2386 N N . ALA B 2 143 ? -11.038 22.693 26.473 1.000 65.13203 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 1 ATOM 2387 C CA . ALA B 2 143 ? -10.663 21.283 26.479 1.000 64.39216 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 1 ATOM 2388 C C . ALA B 2 143 ? -10.012 20.964 27.824 1.000 57.38322 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 1 ATOM 2389 O O . ALA B 2 143 ? -9.886 21.828 28.694 1.000 67.68330 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 1 ATOM 2390 C CB . ALA B 2 143 ? -9.746 20.975 25.287 1.000 48.21525 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 1 ATOM 2391 N N . SER B 2 144 ? -9.598 19.715 28.013 1.000 52.42696 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 1 ATOM 2392 C CA . SER B 2 144 ? -8.885 19.404 29.243 1.000 55.58214 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 1 ATOM 2393 C C . SER B 2 144 ? -7.485 20.028 29.223 1.000 54.08930 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 1 ATOM 2394 O O . SER B 2 144 ? -7.018 20.564 28.210 1.000 51.36691 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 1 ATOM 2395 C CB . SER B 2 144 ? -8.811 17.900 29.452 1.000 51.92729 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 1 ATOM 2396 O OG . SER B 2 144 ? -7.614 17.384 28.907 1.000 63.13345 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 1 ATOM 2397 N N . GLU B 2 145 ? -6.811 19.961 30.373 1.000 45.97013 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 1 ATOM 2398 C CA . GLU B 2 145 ? -5.574 20.714 30.585 1.000 43.00197 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 1 ATOM 2399 C C . GLU B 2 145 ? -4.422 20.194 29.755 1.000 43.00545 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 1 ATOM 2400 O O . GLU B 2 145 ? -3.414 20.888 29.610 1.000 47.39742 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 1 ATOM 2401 C CB . GLU B 2 145 ? -5.115 20.648 32.046 1.000 53.52918 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 1 ATOM 2402 C CG . GLU B 2 145 ? -6.197 20.518 33.089 1.000 71.42046 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 1 ATOM 2403 C CD . GLU B 2 145 ? -5.670 20.850 34.470 1.000 79.48798 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 1 ATOM 2404 O OE1 . GLU B 2 145 ? -4.471 20.595 34.720 1.000 75.75181 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 1 ATOM 2405 O OE2 . GLU B 2 145 ? -6.442 21.387 35.294 1.000 87.10627 ? ? ? ? ? -1 323 GLU B OE2 1 ATOM 2406 N N . THR B 2 146 ? -4.514 18.957 29.285 1.000 42.01699 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 1 ATOM 2407 C CA . THR B 2 146 ? -3.436 18.317 28.548 1.000 36.22122 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 1 ATOM 2408 C C . THR B 2 146 ? -3.677 18.313 27.047 1.000 37.08478 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 1 ATOM 2409 O O . THR B 2 146 ? -3.037 17.534 26.339 1.000 40.78022 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 1 ATOM 2410 C CB . THR B 2 146 ? -3.271 16.886 29.033 1.000 38.16509 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 1 ATOM 2411 O OG1 . THR B 2 146 ? -4.485 16.202 28.739 1.000 41.50590 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 1 ATOM 2412 C CG2 . THR B 2 146 ? -3.031 16.866 30.553 1.000 40.06141 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 1 ATOM 2413 N N . VAL B 2 147 ? -4.588 19.141 26.545 1.000 41.79301 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 1 ATOM 2414 C CA . VAL B 2 147 ? -4.847 19.223 25.113 1.000 35.76560 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 1 ATOM 2415 C C . VAL B 2 147 ? -4.257 20.514 24.570 1.000 37.16822 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 1 ATOM 2416 O O . VAL B 2 147 ? -4.315 21.565 25.214 1.000 36.59943 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 1 ATOM 2417 C CB . VAL B 2 147 ? -6.348 19.129 24.775 1.000 36.36444 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 1 ATOM 2418 C CG1 . VAL B 2 147 ? -6.532 19.122 23.228 1.000 36.73674 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 1 ATOM 2419 C CG2 . VAL B 2 147 ? -6.941 17.879 25.399 1.000 42.08835 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 1 ATOM 2420 N N . GLY B 2 148 ? -3.696 20.437 23.375 1.000 32.04490 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 1 ATOM 2421 C CA . GLY B 2 148 ? -3.201 21.645 22.728 1.000 30.72022 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 1 ATOM 2422 C C . GLY B 2 148 ? -3.152 21.471 21.225 1.000 31.86698 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 1 ATOM 2423 O O . GLY B 2 148 ? -3.680 20.486 20.699 1.000 35.28463 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 1 ATOM 2424 N N . SER B 2 149 ? -2.530 22.421 20.528 1.000 32.70837 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 1 ATOM 2425 C CA . SER B 2 149 ? -2.424 22.338 19.081 1.000 28.36134 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 1 ATOM 2426 C C . SER B 2 149 ? -1.297 23.247 18.616 1.000 30.15081 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 1 ATOM 2427 O O . SER B 2 149 ? -1.007 24.258 19.251 1.000 33.99600 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 1 ATOM 2428 C CB . SER B 2 149 ? -3.756 22.752 18.423 1.000 32.84147 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 1 ATOM 2429 O OG . SER B 2 149 ? -3.697 22.716 17.018 1.000 36.68655 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 1 ATOM 2430 N N . THR B 2 150 ? -0.666 22.879 17.501 1.000 33.12199 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 1 ATOM 2431 C CA . THR B 2 150 ? 0.141 23.848 16.788 1.000 36.13538 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 1 ATOM 2432 C C . THR B 2 150 ? -0.771 24.840 16.071 1.000 36.93506 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 1 ATOM 2433 O O . THR B 2 150 ? -1.975 24.618 15.910 1.000 35.65324 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 1 ATOM 2434 C CB . THR B 2 150 ? 1.022 23.172 15.736 1.000 37.26600 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 1 ATOM 2435 O OG1 . THR B 2 150 ? 0.179 22.736 14.648 1.000 39.57941 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 1 ATOM 2436 C CG2 . THR B 2 150 ? 1.810 22.015 16.333 1.000 29.24137 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 1 ATOM 2437 N N . ALA B 2 151 ? -0.181 25.945 15.621 1.000 33.37244 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 1 ATOM 2438 C CA . ALA B 2 151 ? -0.897 26.849 14.736 1.000 29.84755 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 1 ATOM 2439 C C . ALA B 2 151 ? 0.104 27.455 13.765 1.000 35.03317 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 1 ATOM 2440 O O . ALA B 2 151 ? 1.104 28.054 14.176 1.000 41.40784 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 1 ATOM 2441 C CB . ALA B 2 151 ? -1.625 27.957 15.501 1.000 30.19423 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 1 ATOM 2442 N N . VAL B 2 152 ? -0.159 27.304 12.484 1.000 32.78221 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 1 ATOM 2443 C CA . VAL B 2 152 ? 0.575 28.047 11.480 1.000 29.10747 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 1 ATOM 2444 C C . VAL B 2 152 ? -0.457 28.742 10.614 1.000 25.79577 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 1 ATOM 2445 O O . VAL B 2 152 ? -1.435 28.130 10.172 1.000 30.08233 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 1 ATOM 2446 C CB . VAL B 2 152 ? 1.545 27.164 10.680 1.000 33.38195 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 1 ATOM 2447 C CG1 . VAL B 2 152 ? 0.796 26.057 9.959 1.000 33.73424 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 1 ATOM 2448 C CG2 . VAL B 2 152 ? 2.356 28.021 9.694 1.000 40.25106 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 1 ATOM 2449 N N . VAL B 2 153 ? -0.276 30.035 10.449 1.000 28.12005 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 1 ATOM 2450 C CA . VAL B 2 153 ? -1.287 30.913 9.887 1.000 29.62661 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 1 ATOM 2451 C C . VAL B 2 153 ? -0.586 31.814 8.889 1.000 29.83242 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 1 ATOM 2452 O O . VAL B 2 153 ? 0.526 32.289 9.147 1.000 32.35893 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 1 ATOM 2453 C CB . VAL B 2 153 ? -1.982 31.741 10.996 1.000 34.20691 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 1 ATOM 2454 C CG1 . VAL B 2 153 ? -2.782 32.887 10.407 1.000 51.42007 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 1 ATOM 2455 C CG2 . VAL B 2 153 ? -2.859 30.844 11.855 1.000 38.42564 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 1 ATOM 2456 N N . ALA B 2 154 ? -1.230 32.035 7.743 1.000 34.47135 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 1 ATOM 2457 C CA . ALA B 2 154 ? -0.716 32.924 6.714 1.000 31.53575 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 1 ATOM 2458 C C . ALA B 2 154 ? -1.821 33.862 6.268 1.000 34.48386 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 1 ATOM 2459 O O . ALA B 2 154 ? -2.952 33.439 6.009 1.000 41.56135 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 1 ATOM 2460 C CB . ALA B 2 154 ? -0.170 32.158 5.509 1.000 32.93198 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 1 ATOM 2461 N N . LEU B 2 155 ? -1.478 35.135 6.200 1.000 33.97906 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 1 ATOM 2462 C CA . LEU B 2 155 ? -2.319 36.182 5.665 1.000 34.26052 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 1 ATOM 2463 C C . LEU B 2 155 ? -1.691 36.584 4.343 1.000 36.64393 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 1 ATOM 2464 O O . LEU B 2 155 ? -0.494 36.889 4.300 1.000 40.27557 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 1 ATOM 2465 C CB . LEU B 2 155 ? -2.337 37.372 6.626 1.000 38.46834 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 1 ATOM 2466 C CG . LEU B 2 155 ? -3.578 37.865 7.354 1.000 59.89086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 1 ATOM 2467 C CD1 . LEU B 2 155 ? -3.195 39.111 8.168 1.000 59.82340 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 ATOM 2468 C CD2 . LEU B 2 155 ? -4.651 38.213 6.349 1.000 53.95180 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 ATOM 2469 N N . VAL B 2 156 ? -2.472 36.586 3.271 1.000 38.86178 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 1 ATOM 2470 C CA . VAL B 2 156 ? -1.940 36.870 1.940 1.000 32.45648 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 1 ATOM 2471 C C . VAL B 2 156 ? -2.722 38.015 1.325 1.000 30.16032 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 1 ATOM 2472 O O . VAL B 2 156 ? -3.953 37.968 1.273 1.000 40.89381 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 1 ATOM 2473 C CB . VAL B 2 156 ? -2.016 35.624 1.046 1.000 40.64781 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 1 ATOM 2474 C CG1 . VAL B 2 156 ? -1.440 35.906 -0.337 1.000 37.03323 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 1 ATOM 2475 C CG2 . VAL B 2 156 ? -1.311 34.453 1.754 1.000 35.82662 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 1 ATOM 2476 N N . CYS B 2 157 ? -2.011 39.040 0.869 1.000 31.32370 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 1 ATOM 2477 C CA . CYS B 2 157 ? -2.615 40.101 0.078 1.000 37.53399 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 1 ATOM 2478 C C . CYS B 2 157 ? -1.760 40.317 -1.168 1.000 36.60951 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 1 ATOM 2479 O O . CYS B 2 157 ? -0.751 39.639 -1.384 1.000 38.98772 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 1 ATOM 2480 C CB . CYS B 2 157 ? -2.759 41.389 0.898 1.000 50.62768 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 1 ATOM 2481 S SG . CYS B 2 157 ? -1.202 42.044 1.470 1.000 49.95468 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 1 ATOM 2482 N N . SER B 2 158 ? -2.145 41.276 -2.009 1.000 40.26943 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 1 ATOM 2483 C CA . SER B 2 158 ? -1.403 41.415 -3.255 1.000 47.42888 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 1 ATOM 2484 C C . SER B 2 158 ? 0.040 41.840 -3.013 1.000 45.69180 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 1 ATOM 2485 O O . SER B 2 158 ? 0.915 41.531 -3.825 1.000 55.70824 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 1 ATOM 2486 C CB . SER B 2 158 ? -2.111 42.390 -4.192 1.000 46.17728 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 1 ATOM 2487 O OG . SER B 2 158 ? -2.750 43.415 -3.455 1.000 65.92340 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 1 ATOM 2488 N N . SER B 2 159 ? 0.322 42.513 -1.902 1.000 43.32331 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 1 ATOM 2489 C CA . SER B 2 159 ? 1.643 43.092 -1.695 1.000 41.48653 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 1 ATOM 2490 C C . SER B 2 159 ? 2.512 42.329 -0.711 1.000 43.35958 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 1 ATOM 2491 O O . SER B 2 159 ? 3.737 42.444 -0.780 1.000 44.33714 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 1 ATOM 2492 C CB . SER B 2 159 ? 1.511 44.531 -1.195 1.000 52.98526 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 1 ATOM 2493 O OG . SER B 2 159 ? 0.867 44.546 0.057 1.000 51.68651 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 1 ATOM 2494 N N . HIS B 2 160 ? 1.920 41.570 0.208 1.000 40.76552 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 1 ATOM 2495 C CA . HIS B 2 160 ? 2.673 41.000 1.323 1.000 45.82802 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 1 ATOM 2496 C C . HIS B 2 160 ? 2.080 39.674 1.757 1.000 45.47030 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 1 ATOM 2497 O O . HIS B 2 160 ? 0.883 39.424 1.596 1.000 38.41680 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 1 ATOM 2498 C CB . HIS B 2 160 ? 2.698 41.911 2.558 1.000 46.92312 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 1 ATOM 2499 C CG . HIS B 2 160 ? 3.554 43.121 2.389 1.000 52.42427 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 1 ATOM 2500 N ND1 . HIS B 2 160 ? 3.118 44.254 1.736 1.000 53.20910 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 1 ATOM 2501 C CD2 . HIS B 2 160 ? 4.831 43.367 2.764 1.000 49.44229 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 1 ATOM 2502 C CE1 . HIS B 2 160 ? 4.085 45.154 1.735 1.000 50.56757 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 1 ATOM 2503 N NE2 . HIS B 2 160 ? 5.133 44.641 2.354 1.000 47.85347 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 1 ATOM 2504 N N . ILE B 2 161 ? 2.947 38.849 2.342 1.000 40.36454 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2505 C CA . ILE B 2 161 ? 2.573 37.655 3.080 1.000 35.09861 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2506 C C . ILE B 2 161 ? 3.017 37.845 4.529 1.000 33.14815 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2507 O O . ILE B 2 161 ? 4.158 38.240 4.789 1.000 40.32601 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2508 C CB . ILE B 2 161 ? 3.218 36.394 2.474 1.000 26.70497 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2509 C CG1 . ILE B 2 161 ? 2.801 36.235 1.021 1.000 33.46828 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2510 C CG2 . ILE B 2 161 ? 2.803 35.149 3.266 1.000 30.62419 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2511 C CD1 . ILE B 2 161 ? 3.312 34.967 0.394 1.000 33.68256 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2512 N N . VAL B 2 162 ? 2.109 37.593 5.463 1.000 34.96675 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 1 ATOM 2513 C CA . VAL B 2 162 ? 2.409 37.611 6.891 1.000 32.66477 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 1 ATOM 2514 C C . VAL B 2 162 ? 2.176 36.198 7.405 1.000 34.77422 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 1 ATOM 2515 O O . VAL B 2 162 ? 1.071 35.661 7.262 1.000 36.14834 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 1 ATOM 2516 C CB . VAL B 2 162 ? 1.535 38.617 7.659 1.000 40.58230 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 1 ATOM 2517 C CG1 . VAL B 2 162 ? 1.966 38.682 9.123 1.000 37.99232 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 1 ATOM 2518 C CG2 . VAL B 2 162 ? 1.613 39.999 7.015 1.000 42.71499 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 1 ATOM 2519 N N . VAL B 2 163 ? 3.204 35.595 7.985 1.000 33.82323 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 1 ATOM 2520 C CA . VAL B 2 163 ? 3.099 34.262 8.573 1.000 30.72756 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 1 ATOM 2521 C C . VAL B 2 163 ? 3.325 34.341 10.079 1.000 32.48320 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 1 ATOM 2522 O O . VAL B 2 163 ? 4.248 35.013 10.551 1.000 37.05044 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 1 ATOM 2523 C CB . VAL B 2 163 ? 4.100 33.290 7.918 1.000 40.07825 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 1 ATOM 2524 C CG1 . VAL B 2 163 ? 4.218 32.025 8.729 1.000 44.44870 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 1 ATOM 2525 C CG2 . VAL B 2 163 ? 3.666 32.979 6.498 1.000 42.77907 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 1 ATOM 2526 N N . SER B 2 164 ? 2.494 33.627 10.830 1.000 27.11814 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 1 ATOM 2527 C CA . SER B 2 164 ? 2.617 33.553 12.274 1.000 29.60422 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 1 ATOM 2528 C C . SER B 2 164 ? 2.602 32.092 12.698 1.000 32.13280 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 1 ATOM 2529 O O . SER B 2 164 ? 1.645 31.381 12.405 1.000 32.84723 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 1 ATOM 2530 C CB . SER B 2 164 ? 1.471 34.292 12.956 1.000 30.45818 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 1 ATOM 2531 O OG . SER B 2 164 ? 1.620 34.181 14.354 1.000 36.75457 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 1 ATOM 2532 N N . ASN B 2 165 ? 3.630 31.653 13.409 1.000 31.50984 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 1 ATOM 2533 C CA . ASN B 2 165 ? 3.767 30.236 13.686 1.000 31.41704 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 1 ATOM 2534 C C . ASN B 2 165 ? 4.061 29.971 15.160 1.000 28.92522 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 1 ATOM 2535 O O . ASN B 2 165 ? 4.878 30.661 15.780 1.000 34.19281 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 1 ATOM 2536 C CB . ASN B 2 165 ? 4.881 29.630 12.825 1.000 39.28462 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 1 ATOM 2537 C CG . ASN B 2 165 ? 5.161 28.205 13.211 1.000 43.51005 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 1 ATOM 2538 O OD1 . ASN B 2 165 ? 4.364 27.324 12.910 1.000 56.32238 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 1 ATOM 2539 N ND2 . ASN B 2 165 ? 6.264 27.967 13.905 1.000 39.77804 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 1 ATOM 2540 N N . CYS B 2 166 ? 3.440 28.935 15.718 1.000 33.80992 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 1 ATOM 2541 C CA . CYS B 2 166 ? 3.918 28.390 16.985 1.000 35.85852 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 1 ATOM 2542 C C . CYS B 2 166 ? 3.709 26.886 16.954 1.000 35.70088 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 1 ATOM 2543 O O . CYS B 2 166 ? 2.580 26.411 16.778 1.000 33.49140 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 1 ATOM 2544 C CB . CYS B 2 166 ? 3.239 29.042 18.196 1.000 60.14923 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 1 ATOM 2545 S SG . CYS B 2 166 ? 1.678 28.363 18.732 1.000 58.48486 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 1 ATOM 2546 N N . GLY B 2 167 ? 4.804 26.151 17.125 1.000 35.00320 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 1 ATOM 2547 C CA . GLY B 2 167 ? 4.760 24.709 17.017 1.000 35.54757 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 1 ATOM 2548 C C . GLY B 2 167 ? 5.617 24.250 15.859 1.000 37.49706 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 1 ATOM 2549 O O . GLY B 2 167 ? 6.478 25.000 15.393 1.000 34.15999 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 1 ATOM 2550 N N . ASP B 2 168 ? 5.389 23.029 15.379 1.000 32.74384 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 1 ATOM 2551 C CA . ASP B 2 168 ? 6.189 22.453 14.307 1.000 34.34849 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 1 ATOM 2552 C C . ASP B 2 168 ? 5.364 22.179 13.070 1.000 32.08193 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 1 ATOM 2553 O O . ASP B 2 168 ? 5.772 21.370 12.237 1.000 35.69741 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 1 ATOM 2554 C CB . ASP B 2 168 ? 6.843 21.155 14.775 1.000 40.73259 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 1 ATOM 2555 C CG . ASP B 2 168 ? 5.819 20.088 15.134 1.000 45.38817 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 1 ATOM 2556 O OD1 . ASP B 2 168 ? 4.596 20.391 15.163 1.000 43.00283 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 1 ATOM 2557 O OD2 . ASP B 2 168 ? 6.237 18.931 15.395 1.000 48.11459 ? ? ? ? ? -1 346 ASP B OD2 1 ATOM 2558 N N . SER B 2 169 ? 4.182 22.771 12.963 1.000 28.53536 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 1 ATOM 2559 C CA . SER B 2 169 ? 3.658 22.908 11.607 1.000 33.23356 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 1 ATOM 2560 C C . SER B 2 169 ? 4.458 24.000 10.900 1.000 39.80397 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 1 ATOM 2561 O O . SER B 2 169 ? 5.196 24.755 11.524 1.000 44.30603 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 1 ATOM 2562 C CB . SER B 2 169 ? 2.166 23.207 11.630 1.000 31.74644 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 1 ATOM 2563 O OG . SER B 2 169 ? 1.476 22.223 12.392 1.000 29.23245 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 1 ATOM 2564 N N . ARG B 2 170 ? 4.394 24.033 9.584 1.000 36.07511 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 1 ATOM 2565 C CA . ARG B 2 170 ? 5.389 24.822 8.881 1.000 35.26522 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 1 ATOM 2566 C C . ARG B 2 170 ? 4.737 25.488 7.671 1.000 35.53335 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 1 ATOM 2567 O O . ARG B 2 170 ? 3.821 24.935 7.062 1.000 32.12039 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 1 ATOM 2568 C CB . ARG B 2 170 ? 6.572 23.910 8.509 1.000 37.01800 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 1 ATOM 2569 C CG . ARG B 2 170 ? 7.840 24.604 8.091 1.000 45.13411 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 1 ATOM 2570 C CD . ARG B 2 170 ? 8.902 23.592 7.675 1.000 42.01508 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 1 ATOM 2571 N NE . ARG B 2 170 ? 9.288 22.679 8.749 1.000 35.42390 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 1 ATOM 2572 C CZ . ARG B 2 170 ? 10.032 21.592 8.559 1.000 45.35722 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 1 ATOM 2573 N NH1 . ARG B 2 170 ? 10.452 21.297 7.326 1.000 41.97843 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 1 ATOM 2574 N NH2 . ARG B 2 170 ? 10.360 20.812 9.585 1.000 42.08489 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 1 ATOM 2575 N N . ALA B 2 171 ? 5.178 26.703 7.362 1.000 33.23838 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 1 ATOM 2576 C CA . ALA B 2 171 ? 4.818 27.404 6.130 1.000 40.99842 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 1 ATOM 2577 C C . ALA B 2 171 ? 6.076 27.574 5.289 1.000 40.46148 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 1 ATOM 2578 O O . ALA B 2 171 ? 7.105 28.031 5.794 1.000 38.18219 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 1 ATOM 2579 C CB . ALA B 2 171 ? 4.196 28.779 6.419 1.000 32.61455 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 1 ATOM 2580 N N . VAL B 2 172 ? 6.013 27.206 4.014 1.000 32.02043 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 1 ATOM 2581 C CA . VAL B 2 172 ? 7.191 27.299 3.162 1.000 26.06661 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 1 ATOM 2582 C C . VAL B 2 172 ? 6.805 28.038 1.884 1.000 27.49717 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 1 ATOM 2583 O O . VAL B 2 172 ? 5.830 27.676 1.216 1.000 30.21752 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 1 ATOM 2584 C CB . VAL B 2 172 ? 7.789 25.911 2.851 1.000 30.55047 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 1 ATOM 2585 C CG1 . VAL B 2 172 ? 9.009 26.046 1.946 1.000 30.93625 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 1 ATOM 2586 C CG2 . VAL B 2 172 ? 8.174 25.188 4.129 1.000 31.34072 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 1 ATOM 2587 N N . LEU B 2 173 ? 7.563 29.077 1.564 1.000 30.60040 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 1 ATOM 2588 C CA . LEU B 2 173 ? 7.359 29.884 0.369 1.000 26.21767 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 1 ATOM 2589 C C . LEU B 2 173 ? 8.368 29.454 -0.697 1.000 29.50649 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 1 ATOM 2590 O O . LEU B 2 173 ? 9.546 29.242 -0.393 1.000 33.18921 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 1 ATOM 2591 C CB . LEU B 2 173 ? 7.515 31.372 0.697 1.000 26.38188 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 1 ATOM 2592 C CG . LEU B 2 173 ? 7.699 32.357 -0.463 1.000 35.40964 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 1 ATOM 2593 C CD1 . LEU B 2 173 ? 6.406 32.516 -1.246 1.000 28.75778 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 1 ATOM 2594 C CD2 . LEU B 2 173 ? 8.185 33.704 0.040 1.000 31.64330 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 1 ATOM 2595 N N . PHE B 2 174 ? 7.888 29.251 -1.916 1.000 26.75740 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 1 ATOM 2596 C CA . PHE B 2 174 ? 8.735 28.921 -3.061 1.000 29.48866 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 1 ATOM 2597 C C . PHE B 2 174 ? 8.869 30.186 -3.895 1.000 31.72533 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 1 ATOM 2598 O O . PHE B 2 174 ? 7.870 30.717 -4.387 1.000 35.89946 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 1 ATOM 2599 C CB . PHE B 2 174 ? 8.160 27.780 -3.898 1.000 29.11747 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 1 ATOM 2600 C CG . PHE B 2 174 ? 9.192 27.098 -4.771 1.000 30.20118 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 1 ATOM 2601 C CD1 . PHE B 2 174 ? 10.462 26.819 -4.269 1.000 40.04356 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 1 ATOM 2602 C CD2 . PHE B 2 174 ? 8.894 26.712 -6.075 1.000 35.16428 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 1 ATOM 2603 C CE1 . PHE B 2 174 ? 11.417 26.174 -5.053 1.000 36.92146 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 1 ATOM 2604 C CE2 . PHE B 2 174 ? 9.834 26.066 -6.856 1.000 28.48182 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 1 ATOM 2605 C CZ . PHE B 2 174 ? 11.096 25.808 -6.360 1.000 33.59453 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 1 ATOM 2606 N N . ARG B 2 175 ? 10.097 30.681 -4.016 1.000 34.99382 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 1 ATOM 2607 C CA . ARG B 2 175 ? 10.402 31.969 -4.638 1.000 35.21565 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 1 ATOM 2608 C C . ARG B 2 175 ? 11.543 31.742 -5.613 1.000 42.43204 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 1 ATOM 2609 O O . ARG B 2 175 ? 12.649 31.376 -5.195 1.000 36.92070 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 1 ATOM 2610 C CB . ARG B 2 175 ? 10.766 33.022 -3.578 1.000 42.32116 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 1 ATOM 2611 C CG . ARG B 2 175 ? 11.532 34.255 -4.092 1.000 43.72707 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 1 ATOM 2612 C CD . ARG B 2 175 ? 11.608 35.386 -3.038 1.000 36.64376 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 1 ATOM 2613 N NE . ARG B 2 175 ? 10.272 35.909 -2.761 1.000 42.53308 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 1 ATOM 2614 C CZ . ARG B 2 175 ? 9.986 36.806 -1.826 1.000 45.59425 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 1 ATOM 2615 N NH1 . ARG B 2 175 ? 10.956 37.286 -1.063 1.000 41.45797 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 1 ATOM 2616 N NH2 . ARG B 2 175 ? 8.730 37.211 -1.654 1.000 42.78372 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 1 ATOM 2617 N N . GLY B 2 176 ? 11.256 31.900 -6.913 1.000 35.26978 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 1 ATOM 2618 C CA . GLY B 2 176 ? 12.244 31.572 -7.912 1.000 39.12933 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 1 ATOM 2619 C C . GLY B 2 176 ? 12.435 30.075 -7.873 1.000 41.45138 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 1 ATOM 2620 O O . GLY B 2 176 ? 11.482 29.318 -8.039 1.000 40.05599 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 1 ATOM 2621 N N . LYS B 2 177 ? 13.646 29.627 -7.598 1.000 35.10459 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 1 ATOM 2622 C CA . LYS B 2 177 ? 13.905 28.201 -7.493 1.000 33.47040 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 1 ATOM 2623 C C . LYS B 2 177 ? 14.288 27.809 -6.069 1.000 34.88111 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 1 ATOM 2624 O O . LYS B 2 177 ? 14.905 26.767 -5.877 1.000 37.10531 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 1 ATOM 2625 C CB . LYS B 2 177 ? 14.990 27.788 -8.489 1.000 33.59257 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 1 ATOM 2626 C CG . LYS B 2 177 ? 14.600 27.938 -9.972 1.000 34.48626 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 1 ATOM 2627 C CD . LYS B 2 177 ? 13.605 26.856 -10.413 1.000 47.78573 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 1 ATOM 2628 C CE . LYS B 2 177 ? 13.249 26.972 -11.883 1.000 57.80879 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 1 ATOM 2629 N NZ . LYS B 2 177 ? 11.919 26.369 -12.214 1.000 58.97810 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 1 ATOM 2630 N N . GLU B 2 178 ? 13.942 28.624 -5.068 1.000 34.18289 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 1 ATOM 2631 C CA . GLU B 2 178 ? 14.392 28.417 -3.688 1.000 38.13244 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 1 ATOM 2632 C C . GLU B 2 178 ? 13.203 28.284 -2.746 1.000 33.16398 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 1 ATOM 2633 O O . GLU B 2 178 ? 12.375 29.196 -2.662 1.000 35.07205 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 1 ATOM 2634 C CB . GLU B 2 178 ? 15.302 29.566 -3.234 1.000 42.02615 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 1 ATOM 2635 C CG . GLU B 2 178 ? 15.915 29.400 -1.819 1.000 50.32001 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 1 ATOM 2636 C CD . GLU B 2 178 ? 17.009 30.434 -1.487 1.000 63.04613 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 1 ATOM 2637 O OE1 . GLU B 2 178 ? 17.298 31.313 -2.332 1.000 71.89508 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 1 ATOM 2638 O OE2 . GLU B 2 178 ? 17.592 30.368 -0.377 1.000 73.27602 ? ? ? ? ? -1 356 GLU B OE2 1 ATOM 2639 N N . ALA B 2 179 ? 13.132 27.156 -2.024 1.000 31.25582 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 1 ATOM 2640 C CA . ALA B 2 179 ? 12.181 27.008 -0.924 1.000 35.42283 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 1 ATOM 2641 C C . ALA B 2 179 ? 12.670 27.767 0.312 1.000 36.55738 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 1 ATOM 2642 O O . ALA B 2 179 ? 13.797 27.576 0.770 1.000 44.74711 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 1 ATOM 2643 C CB . ALA B 2 179 ? 11.968 25.537 -0.584 1.000 35.28522 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 1 ATOM 2644 N N . MET B 2 180 ? 11.823 28.629 0.843 1.000 32.55096 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 1 ATOM 2645 C CA . MET B 2 180 ? 12.171 29.499 1.962 1.000 35.16705 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 1 ATOM 2646 C C . MET B 2 180 ? 11.162 29.237 3.060 1.000 38.69236 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 1 ATOM 2647 O O . MET B 2 180 ? 9.985 29.611 2.908 1.000 32.54986 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 1 ATOM 2648 C CB . MET B 2 180 ? 12.146 30.974 1.554 1.000 42.97077 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 1 ATOM 2649 C CG . MET B 2 180 ? 13.224 31.376 0.563 1.000 54.68788 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 1 ATOM 2650 S SD . MET B 2 180 ? 12.991 33.070 -0.049 1.000 62.33037 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 1 ATOM 2651 C CE . MET B 2 180 ? 12.619 33.942 1.488 1.000 57.32359 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 1 ATOM 2652 N N . PRO B 2 181 ? 11.536 28.571 4.153 1.000 41.36018 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 1 ATOM 2653 C CA . PRO B 2 181 ? 10.597 28.419 5.270 1.000 38.89199 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 1 ATOM 2654 C C . PRO B 2 181 ? 10.296 29.770 5.894 1.000 32.76779 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 1 ATOM 2655 O O . PRO B 2 181 ? 11.210 30.522 6.231 1.000 38.84005 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 1 ATOM 2656 C CB . PRO B 2 181 ? 11.345 27.499 6.250 1.000 43.38342 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 1 ATOM 2657 C CG . PRO B 2 181 ? 12.778 27.621 5.876 1.000 52.79339 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 1 ATOM 2658 C CD . PRO B 2 181 ? 12.805 27.873 4.392 1.000 43.83754 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 1 ATOM 2659 N N . LEU B 2 182 ? 9.008 30.073 6.035 1.000 31.55772 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 1 ATOM 2660 C CA . LEU B 2 182 ? 8.566 31.286 6.693 1.000 31.33862 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 1 ATOM 2661 C C . LEU B 2 182 ? 8.300 31.074 8.169 1.000 39.68363 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 1 ATOM 2662 O O . LEU B 2 182 ? 7.836 31.992 8.835 1.000 35.73661 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 1 ATOM 2663 C CB . LEU B 2 182 ? 7.324 31.830 6.005 1.000 35.76194 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 1 ATOM 2664 C CG . LEU B 2 182 ? 7.629 32.110 4.527 1.000 34.13804 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 1 ATOM 2665 C CD1 . LEU B 2 182 ? 6.578 32.980 3.915 1.000 33.19309 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 1 ATOM 2666 C CD2 . LEU B 2 182 ? 8.975 32.778 4.418 1.000 37.73660 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 1 ATOM 2667 N N . SER B 2 183 ? 8.577 29.881 8.680 1.000 44.33025 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 1 ATOM 2668 C CA . SER B 2 183 ? 8.395 29.547 10.083 1.000 44.30042 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 1 ATOM 2669 C C . SER B 2 183 ? 9.608 28.757 10.545 1.000 41.29000 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 1 ATOM 2670 O O . SER B 2 183 ? 10.425 28.307 9.744 1.000 45.47168 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 1 ATOM 2671 C CB . SER B 2 183 ? 7.120 28.730 10.307 1.000 42.66919 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 1 ATOM 2672 O OG . SER B 2 183 ? 7.187 27.541 9.543 1.000 35.95443 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 1 ATOM 2673 N N . VAL B 2 184 ? 9.722 28.590 11.851 1.000 34.27091 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 1 ATOM 2674 C CA . VAL B 2 184 ? 10.791 27.794 12.427 1.000 41.00767 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 1 ATOM 2675 C C . VAL B 2 184 ? 10.184 26.863 13.468 1.000 43.54395 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 1 ATOM 2676 O O . VAL B 2 184 ? 9.447 27.312 14.355 1.000 44.07968 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 1 ATOM 2677 C CB . VAL B 2 184 ? 11.891 28.690 13.028 1.000 59.19931 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 1 ATOM 2678 C CG1 . VAL B 2 184 ? 11.331 29.517 14.179 1.000 63.53586 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 ATOM 2679 C CG2 . VAL B 2 184 ? 13.091 27.846 13.440 1.000 54.97259 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 ATOM 2680 N N . ASP B 2 185 ? 10.467 25.563 13.333 1.000 35.70010 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 1 ATOM 2681 C CA . ASP B 2 185 ? 9.867 24.559 14.202 1.000 32.54437 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 1 ATOM 2682 C C . ASP B 2 185 ? 10.212 24.859 15.666 1.000 33.07787 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 1 ATOM 2683 O O . ASP B 2 185 ? 11.388 24.943 16.022 1.000 37.04479 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 1 ATOM 2684 C CB . ASP B 2 185 ? 10.374 23.166 13.817 1.000 34.26082 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 1 ATOM 2685 C CG . ASP B 2 185 ? 9.803 22.646 12.498 1.000 38.15111 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 1 ATOM 2686 O OD1 . ASP B 2 185 ? 9.211 23.423 11.697 1.000 47.04647 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 1 ATOM 2687 O OD2 . ASP B 2 185 ? 9.949 21.419 12.245 1.000 35.59455 ? ? ? ? ? -1 363 ASP B OD2 1 ATOM 2688 N N . HIS B 2 186 ? 9.195 24.970 16.524 1.000 33.69075 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 1 ATOM 2689 C CA . HIS B 2 186 ? 9.411 25.179 17.964 1.000 34.42411 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 1 ATOM 2690 C C . HIS B 2 186 ? 9.554 23.815 18.649 1.000 37.67934 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 1 ATOM 2691 O O . HIS B 2 186 ? 8.602 23.225 19.168 1.000 35.25201 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 1 ATOM 2692 C CB . HIS B 2 186 ? 8.277 26.011 18.550 1.000 30.79213 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 1 ATOM 2693 C CG . HIS B 2 186 ? 8.253 27.424 18.069 1.000 33.67253 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 1 ATOM 2694 N ND1 . HIS B 2 186 ? 7.168 27.961 17.409 1.000 34.42205 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 1 ATOM 2695 C CD2 . HIS B 2 186 ? 9.184 28.405 18.130 1.000 34.32597 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 1 ATOM 2696 C CE1 . HIS B 2 186 ? 7.421 29.223 17.108 1.000 32.62893 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 1 ATOM 2697 N NE2 . HIS B 2 186 ? 8.640 29.515 17.526 1.000 37.25128 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 1 ATOM 2698 N N . LYS B 2 187 ? 10.786 23.284 18.612 1.000 33.15719 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 1 ATOM 2699 C CA . LYS B 2 187 ? 11.123 21.999 19.204 1.000 37.02379 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 1 ATOM 2700 C C . LYS B 2 187 ? 12.020 22.222 20.414 1.000 42.97484 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 1 ATOM 2701 O O . LYS B 2 187 ? 12.867 23.122 20.397 1.000 42.85938 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 1 ATOM 2702 C CB . LYS B 2 187 ? 11.849 21.069 18.219 1.000 49.43387 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 1 ATOM 2703 C CG . LYS B 2 187 ? 11.085 20.783 16.905 1.000 48.46580 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 1 ATOM 2704 C CD . LYS B 2 187 ? 9.748 20.088 17.169 1.000 50.54190 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 1 ATOM 2705 C CE . LYS B 2 187 ? 9.735 18.646 16.680 1.000 48.10894 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 1 ATOM 2706 N NZ . LYS B 2 187 ? 8.580 17.905 17.300 1.000 50.67399 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 1 ATOM 2707 N N . PRO B 2 188 ? 11.854 21.418 21.464 1.000 38.09673 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 1 ATOM 2708 C CA . PRO B 2 188 ? 12.589 21.657 22.715 1.000 41.04824 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 1 ATOM 2709 C C . PRO B 2 188 ? 14.098 21.613 22.583 1.000 42.31893 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 1 ATOM 2710 O O . PRO B 2 188 ? 14.791 22.173 23.441 1.000 45.53574 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 1 ATOM 2711 C CB . PRO B 2 188 ? 12.083 20.529 23.627 1.000 44.25243 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 1 ATOM 2712 C CG . PRO B 2 188 ? 10.779 20.129 23.078 1.000 39.69772 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 1 ATOM 2713 C CD . PRO B 2 188 ? 10.852 20.356 21.603 1.000 35.93862 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 1 ATOM 2714 N N . ASP B 2 189 ? 14.637 20.948 21.572 1.000 44.14335 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 1 ATOM 2715 C CA . ASP B 2 189 ? 16.082 20.851 21.436 1.000 52.27401 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 1 ATOM 2716 C C . ASP B 2 189 ? 16.672 21.961 20.577 1.000 46.16829 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 1 ATOM 2717 O O . ASP B 2 189 ? 17.895 22.012 20.418 1.000 51.89954 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 1 ATOM 2718 C CB . ASP B 2 189 ? 16.482 19.482 20.878 1.000 43.12054 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 1 ATOM 2719 C CG . ASP B 2 189 ? 15.760 19.135 19.602 1.000 54.45012 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 1 ATOM 2720 O OD1 . ASP B 2 189 ? 14.694 19.734 19.318 1.000 57.54104 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 1 ATOM 2721 O OD2 . ASP B 2 189 ? 16.251 18.238 18.879 1.000 75.67017 ? ? ? ? ? -1 367 ASP B OD2 1 ATOM 2722 N N . ARG B 2 190 ? 15.845 22.847 20.025 1.000 41.59562 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 1 ATOM 2723 C CA . ARG B 2 190 ? 16.368 24.048 19.386 1.000 44.19925 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 1 ATOM 2724 C C . ARG B 2 190 ? 17.132 24.861 20.422 1.000 46.04984 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 1 ATOM 2725 O O . ARG B 2 190 ? 16.667 25.029 21.555 1.000 50.42313 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 1 ATOM 2726 C CB . ARG B 2 190 ? 15.231 24.865 18.787 1.000 43.28432 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 1 ATOM 2727 C CG . ARG B 2 190 ? 15.643 25.758 17.639 1.000 53.65336 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 1 ATOM 2728 C CD . ARG B 2 190 ? 14.432 26.399 17.003 1.000 51.96726 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 1 ATOM 2729 N NE . ARG B 2 190 ? 14.181 27.745 17.514 1.000 56.52571 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 1 ATOM 2730 C CZ . ARG B 2 190 ? 13.084 28.446 17.243 1.000 60.41330 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 1 ATOM 2731 N NH1 . ARG B 2 190 ? 12.145 27.905 16.477 1.000 66.46275 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 1 ATOM 2732 N NH2 . ARG B 2 190 ? 12.916 29.669 17.740 1.000 57.40710 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 1 ATOM 2733 N N . GLU B 2 191 ? 18.310 25.354 20.037 1.000 49.59181 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 1 ATOM 2734 C CA . GLU B 2 191 ? 19.231 25.943 21.009 1.000 52.14022 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 1 ATOM 2735 C C . GLU B 2 191 ? 18.563 27.032 21.846 1.000 52.21581 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 1 ATOM 2736 O O . GLU B 2 191 ? 18.746 27.095 23.068 1.000 51.81367 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 1 ATOM 2737 C CB . GLU B 2 191 ? 20.457 26.499 20.283 1.000 66.48273 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 1 ATOM 2738 C CG . GLU B 2 191 ? 21.329 27.450 21.100 1.000 77.91398 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 1 ATOM 2739 C CD . GLU B 2 191 ? 21.413 28.852 20.505 1.000 89.86539 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 1 ATOM 2740 O OE1 . GLU B 2 191 ? 21.491 28.973 19.259 1.000 88.34824 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 1 ATOM 2741 O OE2 . GLU B 2 191 ? 21.384 29.834 21.290 1.000 96.56189 ? ? ? ? ? -1 369 GLU B OE2 1 ATOM 2742 N N . ASP B 2 192 ? 17.770 27.891 21.201 1.000 46.89097 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 1 ATOM 2743 C CA . ASP B 2 192 ? 17.196 29.045 21.882 1.000 41.04231 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 1 ATOM 2744 C C . ASP B 2 192 ? 15.994 28.646 22.721 1.000 43.41862 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 1 ATOM 2745 O O . ASP B 2 192 ? 15.789 29.170 23.829 1.000 44.38820 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 1 ATOM 2746 C CB . ASP B 2 192 ? 16.832 30.109 20.843 1.000 47.80422 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 1 ATOM 2747 C CG . ASP B 2 192 ? 16.023 29.549 19.670 1.000 52.84699 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 1 ATOM 2748 O OD1 . ASP B 2 192 ? 15.672 28.346 19.659 1.000 54.28425 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 1 ATOM 2749 O OD2 . ASP B 2 192 ? 15.736 30.322 18.729 1.000 62.92138 ? ? ? ? ? -1 370 ASP B OD2 1 ATOM 2750 N N . GLU B 2 193 ? 15.204 27.702 22.214 1.000 37.69145 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 1 ATOM 2751 C CA . GLU B 2 193 ? 14.067 27.195 22.963 1.000 43.11673 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 1 ATOM 2752 C C . GLU B 2 193 ? 14.528 26.373 24.152 1.000 44.37340 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 1 ATOM 2753 O O . GLU B 2 193 ? 13.925 26.439 25.229 1.000 43.20297 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 1 ATOM 2754 C CB . GLU B 2 193 ? 13.171 26.368 22.043 1.000 42.05073 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 1 ATOM 2755 C CG . GLU B 2 193 ? 12.380 27.246 21.073 1.000 43.13065 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 1 ATOM 2756 C CD . GLU B 2 193 ? 11.417 28.153 21.823 1.000 39.19692 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 1 ATOM 2757 O OE1 . GLU B 2 193 ? 10.315 27.672 22.172 1.000 42.45450 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 1 ATOM 2758 O OE2 . GLU B 2 193 ? 11.775 29.327 22.116 1.000 41.48305 ? ? ? ? ? -1 371 GLU B OE2 1 ATOM 2759 N N . TYR B 2 194 ? 15.590 25.583 23.967 1.000 37.14223 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 1 ATOM 2760 C CA . TYR B 2 194 ? 16.137 24.823 25.086 1.000 42.87861 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 1 ATOM 2761 C C . TYR B 2 194 ? 16.610 25.765 26.186 1.000 46.68696 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 1 ATOM 2762 O O . TYR B 2 194 ? 16.339 25.541 27.378 1.000 42.13752 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 1 ATOM 2763 C CB . TYR B 2 194 ? 17.283 23.931 24.598 1.000 48.30484 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 1 ATOM 2764 C CG . TYR B 2 194 ? 17.921 23.054 25.655 1.000 49.17673 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 1 ATOM 2765 C CD1 . TYR B 2 194 ? 18.915 23.551 26.491 1.000 47.81758 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 1 ATOM 2766 C CD2 . TYR B 2 194 ? 17.549 21.722 25.797 1.000 52.01381 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 1 ATOM 2767 C CE1 . TYR B 2 194 ? 19.507 22.754 27.448 1.000 54.35718 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 1 ATOM 2768 C CE2 . TYR B 2 194 ? 18.136 20.915 26.758 1.000 58.58794 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 1 ATOM 2769 C CZ . TYR B 2 194 ? 19.113 21.441 27.579 1.000 61.87840 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 1 ATOM 2770 O OH . TYR B 2 194 ? 19.706 20.645 28.534 1.000 60.94838 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 1 ATOM 2771 N N . ALA B 2 195 ? 17.296 26.837 25.799 1.000 44.18177 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 1 ATOM 2772 C CA . ALA B 2 195 ? 17.758 27.805 26.778 1.000 43.21918 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 1 ATOM 2773 C C . ALA B 2 195 ? 16.588 28.531 27.419 1.000 45.75431 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 1 ATOM 2774 O O . ALA B 2 195 ? 16.585 28.757 28.639 1.000 51.26105 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 1 ATOM 2775 C CB . ALA B 2 195 ? 18.722 28.787 26.119 1.000 43.89411 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 1 ATOM 2776 N N . ARG B 2 196 ? 15.572 28.883 26.625 1.000 39.78493 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 1 ATOM 2777 C CA . ARG B 2 196 ? 14.411 29.561 27.194 1.000 39.90654 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 1 ATOM 2778 C C . ARG B 2 196 ? 13.707 28.677 28.215 1.000 43.63444 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 1 ATOM 2779 O O . ARG B 2 196 ? 13.383 29.124 29.325 1.000 43.31863 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 1 ATOM 2780 C CB . ARG B 2 196 ? 13.443 29.970 26.094 1.000 39.89739 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 1 ATOM 2781 C CG . ARG B 2 196 ? 12.186 30.646 26.596 1.000 45.44289 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 1 ATOM 2782 C CD . ARG B 2 196 ? 11.189 30.912 25.448 1.000 39.82288 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 1 ATOM 2783 N NE . ARG B 2 196 ? 10.682 29.678 24.835 1.000 36.97517 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 1 ATOM 2784 C CZ . ARG B 2 196 ? 9.827 28.828 25.414 1.000 36.23038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 1 ATOM 2785 N NH1 . ARG B 2 196 ? 9.377 29.062 26.630 1.000 39.06935 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 1 ATOM 2786 N NH2 . ARG B 2 196 ? 9.423 27.734 24.771 1.000 38.15862 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 1 ATOM 2787 N N . ILE B 2 197 ? 13.490 27.407 27.869 1.000 46.93569 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 1 ATOM 2788 C CA . ILE B 2 197 ? 12.779 26.504 28.769 1.000 44.40303 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 1 ATOM 2789 C C . ILE B 2 197 ? 13.522 26.359 30.100 1.000 46.28658 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 1 ATOM 2790 O O . ILE B 2 197 ? 12.902 26.345 31.171 1.000 48.98600 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 1 ATOM 2791 C CB . ILE B 2 197 ? 12.551 25.143 28.084 1.000 40.66469 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 1 ATOM 2792 C CG1 . ILE B 2 197 ? 11.506 25.272 26.993 1.000 39.20485 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 1 ATOM 2793 C CG2 . ILE B 2 197 ? 12.087 24.100 29.089 1.000 43.63823 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 1 ATOM 2794 C CD1 . ILE B 2 197 ? 11.422 24.051 26.104 1.000 41.51136 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 1 ATOM 2795 N N . GLU B 2 198 ? 14.853 26.247 30.057 1.000 52.09862 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 1 ATOM 2796 C CA . GLU B 2 198 ? 15.601 26.100 31.303 1.000 51.18580 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 1 ATOM 2797 C C . GLU B 2 198 ? 15.614 27.385 32.117 1.000 50.57930 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 1 ATOM 2798 O O . GLU B 2 198 ? 15.601 27.331 33.352 1.000 55.83909 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 1 ATOM 2799 C CB . GLU B 2 198 ? 17.025 25.640 31.018 1.000 52.03805 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 1 ATOM 2800 C CG . GLU B 2 198 ? 17.113 24.188 30.573 1.000 56.65569 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 1 ATOM 2801 C CD . GLU B 2 198 ? 18.465 23.575 30.839 1.000 66.19376 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 1 ATOM 2802 O OE1 . GLU B 2 198 ? 19.491 24.289 30.720 1.000 70.85690 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 1 ATOM 2803 O OE2 . GLU B 2 198 ? 18.499 22.372 31.193 1.000 77.95212 ? ? ? ? ? -1 376 GLU B OE2 1 ATOM 2804 N N . ASN B 2 199 ? 15.626 28.542 31.463 1.000 52.42715 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 1 ATOM 2805 C CA . ASN B 2 199 ? 15.571 29.787 32.213 1.000 60.69098 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 1 ATOM 2806 C C . ASN B 2 199 ? 14.209 30.032 32.847 1.000 56.79055 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 1 ATOM 2807 O O . ASN B 2 199 ? 14.099 30.867 33.747 1.000 55.14145 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 1 ATOM 2808 C CB . ASN B 2 199 ? 15.938 30.962 31.312 1.000 68.30807 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 1 ATOM 2809 C CG . ASN B 2 199 ? 17.392 31.353 31.442 1.000 81.54242 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 1 ATOM 2810 O OD1 . ASN B 2 199 ? 17.743 32.222 32.253 1.000 88.43153 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 1 ATOM 2811 N ND2 . ASN B 2 199 ? 18.254 30.701 30.662 1.000 81.45537 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 1 ATOM 2812 N N . ALA B 2 200 ? 13.172 29.349 32.390 1.000 54.44320 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 1 ATOM 2813 C CA . ALA B 2 200 ? 11.883 29.373 33.057 1.000 48.75297 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 1 ATOM 2814 C C . ALA B 2 200 ? 11.771 28.291 34.117 1.000 50.23730 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 1 ATOM 2815 O O . ALA B 2 200 ? 10.677 28.073 34.644 1.000 45.30418 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 1 ATOM 2816 C CB . ALA B 2 200 ? 10.757 29.234 32.022 1.000 54.66955 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 1 ATOM 2817 N N . GLY B 2 201 ? 12.865 27.604 34.424 1.000 50.55503 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 1 ATOM 2818 C CA . GLY B 2 201 ? 12.838 26.530 35.390 1.000 60.79150 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 1 ATOM 2819 C C . GLY B 2 201 ? 12.452 25.165 34.849 1.000 54.46921 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 1 ATOM 2820 O O . GLY B 2 201 ? 12.285 24.242 35.636 1.000 45.20440 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 1 ATOM 2821 N N . GLY B 2 202 ? 12.304 25.002 33.534 1.000 42.07406 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 1 ATOM 2822 C CA . GLY B 2 202 ? 11.897 23.724 32.981 1.000 40.97854 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 1 ATOM 2823 C C . GLY B 2 202 ? 13.068 22.793 32.699 1.000 43.29488 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 1 ATOM 2824 O O . GLY B 2 202 ? 14.228 23.137 32.875 1.000 43.18031 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 1 ATOM 2825 N N . LYS B 2 203 ? 12.741 21.584 32.243 1.000 44.71671 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 1 ATOM 2826 C CA . LYS B 2 203 ? 13.749 20.606 31.853 1.000 40.63516 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 1 ATOM 2827 C C . LYS B 2 203 ? 13.346 19.946 30.543 1.000 39.53719 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 1 ATOM 2828 O O . LYS B 2 203 ? 12.180 19.602 30.350 1.000 43.17872 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 1 ATOM 2829 C CB . LYS B 2 203 ? 13.949 19.528 32.915 1.000 45.61212 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 1 ATOM 2830 C CG . LYS B 2 203 ? 14.608 20.041 34.172 1.000 50.90788 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 1 ATOM 2831 C CD . LYS B 2 203 ? 16.133 19.936 34.093 1.000 54.29809 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 1 ATOM 2832 C CE . LYS B 2 203 ? 16.753 20.047 35.502 1.000 69.12405 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 1 ATOM 2833 N NZ . LYS B 2 203 ? 15.900 19.395 36.563 1.000 73.47809 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 1 ATOM 2834 N N . VAL B 2 204 ? 14.328 19.757 29.664 1.000 34.24766 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 1 ATOM 2835 C CA . VAL B 2 204 ? 14.174 19.031 28.403 1.000 38.32786 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 1 ATOM 2836 C C . VAL B 2 204 ? 14.956 17.736 28.520 1.000 37.35661 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 1 ATOM 2837 O O . VAL B 2 204 ? 16.134 17.756 28.898 1.000 51.06608 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 1 ATOM 2838 C CB . VAL B 2 204 ? 14.693 19.850 27.208 1.000 43.09421 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 1 ATOM 2839 C CG1 . VAL B 2 204 ? 14.752 18.965 25.936 1.000 41.85676 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 1 ATOM 2840 C CG2 . VAL B 2 204 ? 13.840 21.076 26.974 1.000 42.41393 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 1 ATOM 2841 N N . ILE B 2 205 ? 14.317 16.616 28.192 1.000 40.38160 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 1 ATOM 2842 C CA . ILE B 2 205 ? 15.013 15.338 28.208 1.000 45.78119 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 1 ATOM 2843 C C . ILE B 2 205 ? 14.724 14.581 26.918 1.000 46.44619 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 1 ATOM 2844 O O . ILE B 2 205 ? 13.654 14.720 26.314 1.000 47.35098 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 1 ATOM 2845 C CB . ILE B 2 205 ? 14.653 14.483 29.448 1.000 52.75156 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 1 ATOM 2846 C CG1 . ILE B 2 205 ? 13.280 13.838 29.307 1.000 52.92820 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 1 ATOM 2847 C CG2 . ILE B 2 205 ? 14.682 15.321 30.710 1.000 58.09338 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 1 ATOM 2848 C CD1 . ILE B 2 205 ? 13.062 12.749 30.343 1.000 63.98807 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 1 ATOM 2849 N N . GLN B 2 206 ? 15.717 13.812 26.472 1.000 53.52003 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 1 ATOM 2850 C CA . GLN B 2 206 ? 15.570 12.932 25.313 1.000 56.37489 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 1 ATOM 2851 C C . GLN B 2 206 ? 14.781 11.706 25.760 1.000 51.08918 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 1 ATOM 2852 O O . GLN B 2 206 ? 15.298 10.857 26.492 1.000 62.54271 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 1 ATOM 2853 C CB . GLN B 2 206 ? 16.936 12.537 24.750 1.000 49.86975 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 1 ATOM 2854 C CG . GLN B 2 206 ? 17.787 13.696 24.274 1.000 54.92864 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 1 ATOM 2855 C CD . GLN B 2 206 ? 17.216 14.360 23.038 1.000 67.77390 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 1 ATOM 2856 O OE1 . GLN B 2 206 ? 16.449 13.751 22.294 1.000 72.14802 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 1 ATOM 2857 N NE2 . GLN B 2 206 ? 17.579 15.621 22.816 1.000 75.67185 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 1 ATOM 2858 N N . TRP B 2 207 ? 13.519 11.634 25.358 1.000 43.05727 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 1 ATOM 2859 C CA . TRP B 2 207 ? 12.623 10.549 25.765 1.000 45.98244 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 1 ATOM 2860 C C . TRP B 2 207 ? 11.654 10.307 24.600 1.000 36.97483 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 1 ATOM 2861 O O . TRP B 2 207 ? 10.573 10.903 24.536 1.000 44.55212 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 1 ATOM 2862 C CB . TRP B 2 207 ? 11.903 10.912 27.059 1.000 50.58593 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 1 ATOM 2863 C CG . TRP B 2 207 ? 11.227 9.756 27.771 1.000 42.32304 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 1 ATOM 2864 C CD1 . TRP B 2 207 ? 9.974 9.262 27.528 1.000 40.97938 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 1 ATOM 2865 C CD2 . TRP B 2 207 ? 11.763 8.965 28.842 1.000 40.61450 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 1 ATOM 2866 N NE1 . TRP B 2 207 ? 9.705 8.207 28.364 1.000 42.05075 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 1 ATOM 2867 C CE2 . TRP B 2 207 ? 10.785 8.003 29.181 1.000 41.56073 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 1 ATOM 2868 C CE3 . TRP B 2 207 ? 12.981 8.960 29.533 1.000 40.10987 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 1 ATOM 2869 C CZ2 . TRP B 2 207 ? 10.979 7.058 30.203 1.000 41.89988 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 1 ATOM 2870 C CZ3 . TRP B 2 207 ? 13.173 8.016 30.545 1.000 47.78466 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 1 ATOM 2871 C CH2 . TRP B 2 207 ? 12.177 7.084 30.866 1.000 46.17158 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 1 ATOM 2872 N N . GLN B 2 208 ? 12.061 9.430 23.678 1.000 43.31418 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 1 ATOM 2873 C CA . GLN B 2 208 ? 11.399 9.334 22.368 1.000 42.32024 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 1 ATOM 2874 C C . GLN B 2 208 ? 11.333 10.732 21.756 1.000 34.88481 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 1 ATOM 2875 O O . GLN B 2 208 ? 10.258 11.281 21.495 1.000 38.32551 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 1 ATOM 2876 C CB . GLN B 2 208 ? 9.996 8.700 22.454 1.000 49.67008 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 1 ATOM 2877 C CG . GLN B 2 208 ? 9.273 8.550 21.102 1.000 59.33961 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 1 ATOM 2878 C CD . GLN B 2 208 ? 7.929 7.794 21.194 1.000 63.23227 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 1 ATOM 2879 O OE1 . GLN B 2 208 ? 7.806 6.795 21.910 1.000 69.49799 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 1 ATOM 2880 N NE2 . GLN B 2 208 ? 6.924 8.275 20.461 1.000 64.55448 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 1 ATOM 2881 N N . GLY B 2 209 ? 12.512 11.324 21.569 1.000 40.37333 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 1 ATOM 2882 C CA . GLY B 2 209 ? 12.658 12.687 21.111 1.000 39.68867 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 1 ATOM 2883 C C . GLY B 2 209 ? 12.817 13.671 22.259 1.000 39.97809 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 1 ATOM 2884 O O . GLY B 2 209 ? 12.448 13.407 23.403 1.000 39.45408 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 1 ATOM 2885 N N . ALA B 2 210 ? 13.392 14.831 21.936 1.000 43.21896 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 1 ATOM 2886 C CA . ALA B 2 210 ? 13.477 15.907 22.916 1.000 38.62237 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 1 ATOM 2887 C C . ALA B 2 210 ? 12.070 16.313 23.330 1.000 36.12843 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 1 ATOM 2888 O O . ALA B 2 210 ? 11.225 16.605 22.477 1.000 41.00173 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 1 ATOM 2889 C CB . ALA B 2 210 ? 14.231 17.107 22.338 1.000 39.24259 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 1 ATOM 2890 N N . ARG B 2 211 ? 11.829 16.339 24.645 1.000 35.44876 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 1 ATOM 2891 C CA . ARG B 2 211 ? 10.517 16.590 25.231 1.000 32.54165 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 1 ATOM 2892 C C . ARG B 2 211 ? 10.650 17.417 26.504 1.000 31.42612 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 1 ATOM 2893 O O . ARG B 2 211 ? 11.530 17.179 27.329 1.000 38.46506 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 1 ATOM 2894 C CB . ARG B 2 211 ? 9.765 15.305 25.606 1.000 31.26687 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 1 ATOM 2895 C CG . ARG B 2 211 ? 9.142 14.589 24.415 1.000 33.88183 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 1 ATOM 2896 C CD . ARG B 2 211 ? 8.715 13.155 24.766 1.000 34.55879 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 1 ATOM 2897 N NE . ARG B 2 211 ? 8.482 12.398 23.520 1.000 38.91055 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 1 ATOM 2898 C CZ . ARG B 2 211 ? 7.370 12.423 22.786 1.000 38.47176 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 1 ATOM 2899 N NH1 . ARG B 2 211 ? 6.332 13.162 23.145 1.000 35.21335 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 1 ATOM 2900 N NH2 . ARG B 2 211 ? 7.307 11.696 21.672 1.000 37.39419 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 1 ATOM 2901 N N . VAL B 2 212 ? 9.728 18.364 26.659 1.000 35.38176 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 1 ATOM 2902 C CA . VAL B 2 212 ? 9.575 19.152 27.883 1.000 33.34412 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 1 ATOM 2903 C C . VAL B 2 212 ? 9.125 18.220 29.010 1.000 39.89670 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 1 ATOM 2904 O O . VAL B 2 212 ? 8.057 17.605 28.925 1.000 38.89838 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 1 ATOM 2905 C CB . VAL B 2 212 ? 8.583 20.304 27.684 1.000 36.71589 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 1 ATOM 2906 C CG1 . VAL B 2 212 ? 8.583 21.205 28.922 1.000 36.59536 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 ATOM 2907 C CG2 . VAL B 2 212 ? 8.955 21.102 26.462 1.000 42.29271 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 ATOM 2908 N N . PHE B 2 213 ? 9.935 18.139 30.079 1.000 36.35322 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 1 ATOM 2909 C CA . PHE B 2 213 ? 9.761 17.182 31.171 1.000 43.52347 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 1 ATOM 2910 C C . PHE B 2 213 ? 9.539 15.756 30.666 1.000 50.18691 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 1 ATOM 2911 O O . PHE B 2 213 ? 8.957 14.922 31.372 1.000 41.33551 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 1 ATOM 2912 C CB . PHE B 2 213 ? 8.633 17.616 32.105 1.000 43.31535 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 1 ATOM 2913 C CG . PHE B 2 213 ? 8.973 18.828 32.905 1.000 43.55439 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 1 ATOM 2914 C CD1 . PHE B 2 213 ? 9.913 18.755 33.925 1.000 54.34652 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 1 ATOM 2915 C CD2 . PHE B 2 213 ? 8.393 20.053 32.614 1.000 44.98250 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 1 ATOM 2916 C CE1 . PHE B 2 213 ? 10.247 19.884 34.674 1.000 52.33663 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 1 ATOM 2917 C CE2 . PHE B 2 213 ? 8.720 21.190 33.359 1.000 43.33681 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 1 ATOM 2918 C CZ . PHE B 2 213 ? 9.646 21.104 34.374 1.000 50.24887 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 1 ATOM 2919 N N . GLY B 2 214 ? 10.021 15.459 29.455 1.000 39.11688 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 2920 C CA . GLY B 2 214 ? 9.885 14.127 28.904 1.000 36.45947 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 2921 C C . GLY B 2 214 ? 8.524 13.843 28.338 1.000 36.69962 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 2922 O O . GLY B 2 214 ? 8.285 12.727 27.865 1.000 38.46907 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 2923 N N . VAL B 2 215 ? 7.642 14.839 28.324 1.000 34.60446 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 1 ATOM 2924 C CA . VAL B 2 215 ? 6.247 14.647 27.962 1.000 34.68256 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 1 ATOM 2925 C C . VAL B 2 215 ? 5.984 15.156 26.547 1.000 39.90232 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 1 ATOM 2926 O O . VAL B 2 215 ? 5.594 14.383 25.669 1.000 39.43885 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 1 ATOM 2927 C CB . VAL B 2 215 ? 5.325 15.337 28.989 1.000 33.43495 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 1 ATOM 2928 C CG1 . VAL B 2 215 ? 3.894 15.277 28.535 1.000 40.96051 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 1 ATOM 2929 C CG2 . VAL B 2 215 ? 5.467 14.651 30.363 1.000 42.05095 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 1 ATOM 2930 N N . LEU B 2 216 ? 6.202 16.448 26.303 1.000 39.75857 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 1 ATOM 2931 C CA . LEU B 2 216 ? 5.748 17.105 25.082 1.000 39.03582 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 1 ATOM 2932 C C . LEU B 2 216 ? 6.908 17.396 24.127 1.000 38.04350 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 1 ATOM 2933 O O . LEU B 2 216 ? 7.873 18.064 24.508 1.000 42.82724 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 1 ATOM 2934 C CB . LEU B 2 216 ? 5.010 18.405 25.415 1.000 44.36213 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 1 ATOM 2935 C CG . LEU B 2 216 ? 4.123 18.925 24.280 1.000 49.50905 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 1 ATOM 2936 C CD1 . LEU B 2 216 ? 2.888 18.052 24.147 1.000 49.09095 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 1 ATOM 2937 C CD2 . LEU B 2 216 ? 3.718 20.368 24.543 1.000 41.23340 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 1 ATOM 2938 N N . ALA B 2 217 ? 6.781 16.946 22.873 1.000 39.72348 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 1 ATOM 2939 C CA . ALA B 2 217 ? 7.838 17.123 21.864 1.000 37.16368 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 1 ATOM 2940 C C . ALA B 2 217 ? 7.722 18.451 21.135 1.000 40.12557 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 1 ATOM 2941 O O . ALA B 2 217 ? 8.038 18.552 19.946 1.000 37.91215 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 1 ATOM 2942 C CB . ALA B 2 217 ? 7.821 15.964 20.876 1.000 43.97440 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 1 ATOM 2943 N N . MET B 2 218 ? 7.254 19.480 21.830 1.000 37.36155 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 1 ATOM 2944 C CA . MET B 2 218 ? 7.038 20.798 21.260 1.000 45.78949 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 1 ATOM 2945 C C . MET B 2 218 ? 7.322 21.831 22.335 1.000 36.71128 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 1 ATOM 2946 O O . MET B 2 218 ? 6.968 21.621 23.495 1.000 41.45988 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 1 ATOM 2947 C CB . MET B 2 218 ? 5.605 20.965 20.769 1.000 44.98197 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 1 ATOM 2948 C CG . MET B 2 218 ? 5.511 21.870 19.570 1.000 62.52903 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 1 ATOM 2949 S SD . MET B 2 218 ? 4.131 21.374 18.563 1.000 69.34637 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 1 ATOM 2950 C CE . MET B 2 218 ? 2.758 21.952 19.562 1.000 62.83964 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 1 ATOM 2951 N N . SER B 2 219 ? 7.938 22.945 21.943 1.000 38.34071 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 1 ATOM 2952 C CA . SER B 2 219 ? 8.259 24.020 22.869 1.000 39.89746 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 1 ATOM 2953 C C . SER B 2 219 ? 7.252 25.167 22.852 1.000 38.06260 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 1 ATOM 2954 O O . SER B 2 219 ? 7.267 25.988 23.768 1.000 38.90864 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 1 ATOM 2955 C CB . SER B 2 219 ? 9.663 24.571 22.572 1.000 37.54947 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 1 ATOM 2956 O OG . SER B 2 219 ? 9.780 25.020 21.224 1.000 45.31784 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 1 ATOM 2957 N N . ARG B 2 220 ? 6.386 25.244 21.846 1.000 40.57047 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 1 ATOM 2958 C CA . ARG B 2 220 ? 5.336 26.247 21.774 1.000 43.26934 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 1 ATOM 2959 C C . ARG B 2 220 ? 4.071 25.616 21.225 1.000 45.14583 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 1 ATOM 2960 O O . ARG B 2 220 ? 4.118 24.625 20.489 1.000 35.47784 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 1 ATOM 2961 C CB . ARG B 2 220 ? 5.733 27.442 20.908 1.000 37.50372 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 1 ATOM 2962 C CG . ARG B 2 220 ? 6.970 28.129 21.413 1.000 36.66480 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 1 ATOM 2963 C CD . ARG B 2 220 ? 7.167 29.530 20.827 1.000 33.92199 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 1 ATOM 2964 N NE . ARG B 2 220 ? 8.495 30.010 21.230 1.000 38.47757 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 1 ATOM 2965 C CZ . ARG B 2 220 ? 8.914 31.264 21.103 1.000 51.76505 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 1 ATOM 2966 N NH1 . ARG B 2 220 ? 8.102 32.176 20.592 1.000 53.98042 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 1 ATOM 2967 N NH2 . ARG B 2 220 ? 10.132 31.604 21.497 1.000 53.45250 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 1 ATOM 2968 N N . SER B 2 221 ? 2.937 26.198 21.600 1.000 35.26378 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 1 ATOM 2969 C CA . SER B 2 221 ? 1.650 25.608 21.269 1.000 43.15142 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 1 ATOM 2970 C C . SER B 2 221 ? 0.554 26.532 21.743 1.000 40.66361 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 1 ATOM 2971 O O . SER B 2 221 ? 0.787 27.449 22.528 1.000 38.84994 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 1 ATOM 2972 C CB . SER B 2 221 ? 1.475 24.259 21.943 1.000 43.44921 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 1 ATOM 2973 O OG . SER B 2 221 ? 1.008 24.472 23.269 1.000 47.16340 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 1 ATOM 2974 N N . ILE B 2 222 ? -0.644 26.269 21.253 1.000 38.83512 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 1 ATOM 2975 C CA . ILE B 2 222 ? -1.877 26.814 21.803 1.000 32.97235 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 1 ATOM 2976 C C . ILE B 2 222 ? -2.458 25.770 22.752 1.000 32.05485 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 1 ATOM 2977 O O . ILE B 2 222 ? -2.570 24.588 22.397 1.000 35.47294 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 1 ATOM 2978 C CB . ILE B 2 222 ? -2.882 27.153 20.684 1.000 40.10386 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 1 ATOM 2979 C CG1 . ILE B 2 222 ? -2.242 28.015 19.585 1.000 44.37502 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 1 ATOM 2980 C CG2 . ILE B 2 222 ? -4.131 27.818 21.269 1.000 37.09324 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 1 ATOM 2981 C CD1 . ILE B 2 222 ? -2.100 29.461 19.938 1.000 48.87646 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 1 ATOM 2982 N N . GLY B 2 223 ? -2.861 26.197 23.937 1.000 32.65895 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 1 ATOM 2983 C CA . GLY B 2 223 ? -3.415 25.275 24.923 1.000 34.43478 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 1 ATOM 2984 C C . GLY B 2 223 ? -2.335 24.773 25.867 1.000 40.13440 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 1 ATOM 2985 O O . GLY B 2 223 ? -1.523 25.546 26.329 1.000 40.10440 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 1 ATOM 2986 N N . ASP B 2 224 ? -2.331 23.461 26.136 1.000 35.99661 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 1 ATOM 2987 C CA . ASP B 2 224 ? -1.351 22.823 27.021 1.000 34.40382 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 1 ATOM 2988 C C . ASP B 2 224 ? -1.223 23.568 28.351 1.000 35.26525 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 1 ATOM 2989 O O . ASP B 2 224 ? -0.123 23.807 28.872 1.000 34.96333 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 1 ATOM 2990 C CB . ASP B 2 224 ? -0.011 22.694 26.333 1.000 38.38048 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 1 ATOM 2991 C CG . ASP B 2 224 ? -0.089 21.762 25.146 1.000 48.29807 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 1 ATOM 2992 O OD1 . ASP B 2 224 ? -0.638 20.639 25.297 1.000 46.30969 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 1 ATOM 2993 O OD2 . ASP B 2 224 ? 0.352 22.167 24.056 1.000 43.23944 ? ? ? ? ? -1 402 ASP B OD2 1 ATOM 2994 N N . ARG B 2 225 ? -2.383 23.890 28.920 1.000 32.68383 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 1 ATOM 2995 C CA . ARG B 2 225 ? -2.412 24.593 30.201 1.000 34.81597 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 1 ATOM 2996 C C . ARG B 2 225 ? -1.490 23.940 31.237 1.000 47.49489 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 1 ATOM 2997 O O . ARG B 2 225 ? -0.834 24.635 32.027 1.000 41.10890 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 1 ATOM 2998 C CB . ARG B 2 225 ? -3.846 24.636 30.712 1.000 35.25977 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 1 ATOM 2999 C CG . ARG B 2 225 ? -4.045 25.513 31.936 1.000 47.43854 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 1 ATOM 3000 C CD . ARG B 2 225 ? -5.453 25.373 32.448 1.000 48.52376 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 1 ATOM 3001 N NE . ARG B 2 225 ? -5.688 26.214 33.608 1.000 63.41183 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 1 ATOM 3002 C CZ . ARG B 2 225 ? -6.709 26.053 34.437 1.000 74.31049 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 1 ATOM 3003 N NH1 . ARG B 2 225 ? -6.840 26.867 35.476 1.000 70.76397 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 1 ATOM 3004 N NH2 . ARG B 2 225 ? -7.583 25.071 34.229 1.000 73.63930 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 1 ATOM 3005 N N . TYR B 2 226 ? -1.423 22.607 31.247 1.000 44.90430 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 1 ATOM 3006 C CA . TYR B 2 226 ? -0.617 21.924 32.249 1.000 49.18839 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 1 ATOM 3007 C C . TYR B 2 226 ? 0.864 22.272 32.162 1.000 48.42393 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 1 ATOM 3008 O O . TYR B 2 226 ? 1.590 22.045 33.127 1.000 41.49773 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 1 ATOM 3009 C CB . TYR B 2 226 ? -0.818 20.409 32.160 1.000 43.58397 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 1 ATOM 3010 C CG . TYR B 2 226 ? -0.203 19.656 30.987 1.000 44.92567 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 1 ATOM 3011 C CD1 . TYR B 2 226 ? -0.495 20.011 29.671 1.000 45.74713 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 1 ATOM 3012 C CD2 . TYR B 2 226 ? 0.639 18.559 31.200 1.000 47.27699 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 1 ATOM 3013 C CE1 . TYR B 2 226 ? 0.043 19.326 28.593 1.000 46.52610 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 1 ATOM 3014 C CE2 . TYR B 2 226 ? 1.173 17.844 30.123 1.000 52.10989 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 1 ATOM 3015 C CZ . TYR B 2 226 ? 0.871 18.234 28.820 1.000 56.72415 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 1 ATOM 3016 O OH . TYR B 2 226 ? 1.392 17.541 27.738 1.000 52.54531 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 1 ATOM 3017 N N . LEU B 2 227 ? 1.334 22.848 31.060 1.000 40.07611 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 1 ATOM 3018 C CA . LEU B 2 227 ? 2.756 23.123 30.868 1.000 35.62297 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 1 ATOM 3019 C C . LEU B 2 227 ? 3.044 24.611 30.733 1.000 43.36566 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 1 ATOM 3020 O O . LEU B 2 227 ? 4.111 24.996 30.242 1.000 43.18849 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 1 ATOM 3021 C CB . LEU B 2 227 ? 3.287 22.357 29.649 1.000 36.65539 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 1 ATOM 3022 C CG . LEU B 2 227 ? 3.369 20.826 29.888 1.000 42.54739 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 1 ATOM 3023 C CD1 . LEU B 2 227 ? 3.725 20.062 28.612 1.000 44.51314 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 1 ATOM 3024 C CD2 . LEU B 2 227 ? 4.385 20.494 30.952 1.000 50.91335 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 1 ATOM 3025 N N . LYS B 2 228 ? 2.092 25.447 31.103 1.000 38.64994 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 1 ATOM 3026 C CA . LYS B 2 228 ? 2.389 26.838 31.374 1.000 40.83639 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 1 ATOM 3027 C C . LYS B 2 228 ? 3.370 26.858 32.544 1.000 55.98250 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 1 ATOM 3028 O O . LYS B 2 228 ? 3.163 26.129 33.520 1.000 56.38376 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 1 ATOM 3029 C CB . LYS B 2 228 ? 1.079 27.532 31.737 1.000 55.85751 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 1 ATOM 3030 C CG . LYS B 2 228 ? 0.894 28.934 31.297 1.000 58.73147 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 1 ATOM 3031 C CD . LYS B 2 228 ? -0.446 29.401 31.838 1.000 62.50661 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 1 ATOM 3032 C CE . LYS B 2 228 ? -0.679 30.857 31.485 1.000 80.47861 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 1 ATOM 3033 N NZ . LYS B 2 228 ? 0.531 31.681 31.784 1.000 72.10408 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 1 ATOM 3034 N N . PRO B 2 229 ? 4.448 27.651 32.495 1.000 53.14207 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 1 ATOM 3035 C CA . PRO B 2 229 ? 4.914 28.607 31.493 1.000 47.81302 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 1 ATOM 3036 C C . PRO B 2 229 ? 6.071 28.093 30.663 1.000 44.61469 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 1 ATOM 3037 O O . PRO B 2 229 ? 6.841 28.891 30.173 1.000 42.61531 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 1 ATOM 3038 C CB . PRO B 2 229 ? 5.386 29.773 32.347 1.000 55.33833 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 1 ATOM 3039 C CG . PRO B 2 229 ? 6.014 29.069 33.552 1.000 51.53386 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 1 ATOM 3040 C CD . PRO B 2 229 ? 5.242 27.750 33.737 1.000 41.84082 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 1 ATOM 3041 N N . TYR B 2 230 ? 6.225 26.782 30.536 1.000 40.57516 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 1 ATOM 3042 C CA . TYR B 2 230 ? 7.327 26.285 29.717 1.000 40.24332 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 1 ATOM 3043 C C . TYR B 2 230 ? 6.945 26.239 28.235 1.000 42.64266 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 1 ATOM 3044 O O . TYR B 2 230 ? 7.747 26.596 27.367 1.000 38.65100 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 1 ATOM 3045 C CB . TYR B 2 230 ? 7.752 24.914 30.221 1.000 36.58363 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 1 ATOM 3046 C CG . TYR B 2 230 ? 7.748 24.819 31.748 1.000 35.76403 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 1 ATOM 3047 C CD1 . TYR B 2 230 ? 8.734 25.437 32.506 1.000 41.68435 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 1 ATOM 3048 C CD2 . TYR B 2 230 ? 6.764 24.110 32.408 1.000 42.44870 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 1 ATOM 3049 C CE1 . TYR B 2 230 ? 8.742 25.343 33.900 1.000 50.66565 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 1 ATOM 3050 C CE2 . TYR B 2 230 ? 6.760 24.006 33.788 1.000 49.20371 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 1 ATOM 3051 C CZ . TYR B 2 230 ? 7.747 24.631 34.526 1.000 49.23957 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 1 ATOM 3052 O OH . TYR B 2 230 ? 7.743 24.526 35.884 1.000 48.98147 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 1 ATOM 3053 N N . VAL B 2 231 ? 5.735 25.790 27.933 1.000 41.68661 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 1 ATOM 3054 C CA . VAL B 2 231 ? 5.229 25.692 26.569 1.000 39.09110 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 1 ATOM 3055 C C . VAL B 2 231 ? 4.381 26.936 26.330 1.000 47.49454 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 1 ATOM 3056 O O . VAL B 2 231 ? 3.276 27.059 26.866 1.000 48.04633 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 1 ATOM 3057 C CB . VAL B 2 231 ? 4.422 24.403 26.362 1.000 36.99919 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 1 ATOM 3058 C CG1 . VAL B 2 231 ? 3.869 24.336 24.956 1.000 31.30189 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 1 ATOM 3059 C CG2 . VAL B 2 231 ? 5.300 23.173 26.646 1.000 33.34866 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 1 ATOM 3060 N N . ILE B 2 232 ? 4.894 27.887 25.560 1.000 35.19827 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 1 ATOM 3061 C CA . ILE B 2 232 ? 4.226 29.192 25.515 1.000 40.62398 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 1 ATOM 3062 C C . ILE B 2 232 ? 3.512 29.349 24.178 1.000 40.32137 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 1 ATOM 3063 O O . ILE B 2 232 ? 3.830 28.635 23.229 1.000 38.68410 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 1 ATOM 3064 C CB . ILE B 2 232 ? 5.220 30.336 25.741 1.000 35.87927 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 1 ATOM 3065 C CG1 . ILE B 2 232 ? 6.360 30.256 24.707 1.000 38.97067 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 1 ATOM 3066 C CG2 . ILE B 2 232 ? 5.750 30.303 27.165 1.000 39.36042 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 1 ATOM 3067 C CD1 . ILE B 2 232 ? 7.246 31.516 24.675 1.000 43.10056 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 1 ATOM 3068 N N . PRO B 2 233 ? 2.543 30.257 24.045 1.000 45.89356 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 1 ATOM 3069 C CA . PRO B 2 233 ? 1.884 30.462 22.748 1.000 43.88641 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 1 ATOM 3070 C C . PRO B 2 233 ? 2.457 31.586 21.901 1.000 45.50341 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 1 ATOM 3071 O O . PRO B 2 233 ? 1.938 31.812 20.802 1.000 43.75454 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 1 ATOM 3072 C CB . PRO B 2 233 ? 0.445 30.802 23.154 1.000 42.81351 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 1 ATOM 3073 C CG . PRO B 2 233 ? 0.622 31.555 24.483 1.000 45.81142 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 1 ATOM 3074 C CD . PRO B 2 233 ? 1.858 30.965 25.146 1.000 44.68691 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 1 ATOM 3075 N N . GLU B 2 234 ? 3.495 32.294 22.353 1.000 35.73411 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 1 ATOM 3076 C CA . GLU B 2 234 ? 4.007 33.419 21.568 1.000 40.59495 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 1 ATOM 3077 C C . GLU B 2 234 ? 4.508 32.926 20.202 1.000 39.18805 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 1 ATOM 3078 O O . GLU B 2 234 ? 5.353 32.016 20.143 1.000 35.58811 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 1 ATOM 3079 C CB . GLU B 2 234 ? 5.115 34.154 22.308 1.000 41.17234 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 1 ATOM 3080 C CG . GLU B 2 234 ? 4.619 35.252 23.250 1.000 59.32496 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 1 ATOM 3081 C CD . GLU B 2 234 ? 4.340 34.782 24.685 1.000 69.40550 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 1 ATOM 3082 O OE1 . GLU B 2 234 ? 4.635 35.560 25.624 1.000 73.72270 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 1 ATOM 3083 O OE2 . GLU B 2 234 ? 3.836 33.652 24.893 1.000 68.35234 ? ? ? ? ? -1 412 GLU B OE2 1 ATOM 3084 N N . PRO B 2 235 ? 4.011 33.468 19.103 1.000 33.59567 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 1 ATOM 3085 C CA . PRO B 2 235 ? 4.417 32.984 17.787 1.000 35.21947 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 1 ATOM 3086 C C . PRO B 2 235 ? 5.660 33.695 17.270 1.000 41.70383 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 1 ATOM 3087 O O . PRO B 2 235 ? 6.030 34.772 17.732 1.000 48.05704 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 1 ATOM 3088 C CB . PRO B 2 235 ? 3.200 33.314 16.919 1.000 40.85769 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 1 ATOM 3089 C CG . PRO B 2 235 ? 2.633 34.576 17.512 1.000 41.03811 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 1 ATOM 3090 C CD . PRO B 2 235 ? 2.972 34.509 19.028 1.000 32.70904 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 1 ATOM 3091 N N . GLU B 2 236 ? 6.314 33.042 16.323 1.000 41.54009 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 1 ATOM 3092 C CA . GLU B 2 236 ? 7.257 33.697 15.440 1.000 38.44372 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 1 ATOM 3093 C C . GLU B 2 236 ? 6.484 34.243 14.243 1.000 41.13768 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 1 ATOM 3094 O O . GLU B 2 236 ? 5.669 33.534 13.648 1.000 37.74088 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 1 ATOM 3095 C CB . GLU B 2 236 ? 8.320 32.698 14.998 1.000 54.20812 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 1 ATOM 3096 C CG . GLU B 2 236 ? 9.660 33.312 14.693 1.000 68.59465 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 1 ATOM 3097 C CD . GLU B 2 236 ? 10.031 33.125 13.258 1.000 73.63281 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 1 ATOM 3098 O OE1 . GLU B 2 236 ? 11.193 33.429 12.902 1.000 85.26397 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 1 ATOM 3099 O OE2 . GLU B 2 236 ? 9.161 32.659 12.482 1.000 78.01271 ? ? ? ? ? -1 414 GLU B OE2 1 ATOM 3100 N N . VAL B 2 237 ? 6.720 35.502 13.901 1.000 38.18033 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 1 ATOM 3101 C CA . VAL B 2 237 ? 5.929 36.201 12.892 1.000 43.05438 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 1 ATOM 3102 C C . VAL B 2 237 ? 6.869 36.718 11.819 1.000 38.54827 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 1 ATOM 3103 O O . VAL B 2 237 ? 7.901 37.310 12.141 1.000 43.10648 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 1 ATOM 3104 C CB . VAL B 2 237 ? 5.136 37.364 13.530 1.000 48.31897 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 1 ATOM 3105 C CG1 . VAL B 2 237 ? 4.250 38.076 12.499 1.000 47.10660 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 1 ATOM 3106 C CG2 . VAL B 2 237 ? 4.325 36.849 14.712 1.000 39.75994 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 1 ATOM 3107 N N . THR B 2 238 ? 6.512 36.496 10.550 1.000 34.14038 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 1 ATOM 3108 C CA . THR B 2 238 ? 7.306 36.911 9.402 1.000 33.89611 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 1 ATOM 3109 C C . THR B 2 238 ? 6.449 37.809 8.515 1.000 34.94619 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 1 ATOM 3110 O O . THR B 2 238 ? 5.360 37.408 8.090 1.000 36.54430 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 1 ATOM 3111 C CB . THR B 2 238 ? 7.792 35.706 8.604 1.000 44.74094 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 1 ATOM 3112 O OG1 . THR B 2 238 ? 8.570 34.852 9.439 1.000 46.78182 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 1 ATOM 3113 C CG2 . THR B 2 238 ? 8.644 36.166 7.421 1.000 51.97923 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 1 ATOM 3114 N N . PHE B 2 239 ? 6.943 39.022 8.253 1.000 37.62823 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 1 ATOM 3115 C CA . PHE B 2 239 ? 6.287 40.007 7.398 1.000 45.51174 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 1 ATOM 3116 C C . PHE B 2 239 ? 7.081 40.083 6.095 1.000 41.76008 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 1 ATOM 3117 O O . PHE B 2 239 ? 8.175 40.653 6.065 1.000 43.59570 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 1 ATOM 3118 C CB . PHE B 2 239 ? 6.213 41.368 8.099 1.000 46.42957 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 1 ATOM 3119 C CG . PHE B 2 239 ? 5.529 42.442 7.288 1.000 49.63053 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 1 ATOM 3120 C CD1 . PHE B 2 239 ? 4.173 42.369 7.016 1.000 49.75372 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 1 ATOM 3121 C CD2 . PHE B 2 239 ? 6.236 43.537 6.821 1.000 55.14106 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 1 ATOM 3122 C CE1 . PHE B 2 239 ? 3.535 43.364 6.283 1.000 46.67958 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 1 ATOM 3123 C CE2 . PHE B 2 239 ? 5.603 44.535 6.075 1.000 55.38749 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 1 ATOM 3124 C CZ . PHE B 2 239 ? 4.254 44.448 5.816 1.000 45.17919 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 1 ATOM 3125 N N . MET B 2 240 ? 6.534 39.500 5.029 1.000 40.62104 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 1 ATOM 3126 C CA . MET B 2 240 ? 7.272 39.227 3.797 1.000 49.19063 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 1 ATOM 3127 C C . MET B 2 240 ? 6.684 40.025 2.637 1.000 44.07126 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 1 ATOM 3128 O O . MET B 2 240 ? 5.513 39.814 2.283 1.000 39.27380 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 1 ATOM 3129 C CB . MET B 2 240 ? 7.230 37.719 3.488 1.000 46.04777 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 1 ATOM 3130 C CG . MET B 2 240 ? 7.924 37.307 2.195 1.000 58.16740 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 1 ATOM 3131 S SD . MET B 2 240 ? 9.723 37.440 2.252 1.000 68.33678 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 1 ATOM 3132 C CE . MET B 2 240 ? 10.156 35.976 3.180 1.000 67.41217 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 1 ATOM 3133 N N . PRO B 2 241 ? 7.419 40.947 2.018 1.000 44.26616 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 1 ATOM 3134 C CA . PRO B 2 241 ? 6.945 41.521 0.754 1.000 47.52532 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 1 ATOM 3135 C C . PRO B 2 241 ? 6.884 40.439 -0.307 1.000 43.53518 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 1 ATOM 3136 O O . PRO B 2 241 ? 7.737 39.551 -0.349 1.000 39.60463 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 1 ATOM 3137 C CB . PRO B 2 241 ? 8.003 42.581 0.410 1.000 46.76732 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 1 ATOM 3138 C CG . PRO B 2 241 ? 8.858 42.705 1.646 1.000 52.98380 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 1 ATOM 3139 C CD . PRO B 2 241 ? 8.767 41.415 2.365 1.000 49.68736 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 1 ATOM 3140 N N . ARG B 2 242 ? 5.856 40.517 -1.151 1.000 39.02799 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 1 ATOM 3141 C CA . ARG B 2 242 ? 5.753 39.572 -2.253 1.000 42.49884 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 1 ATOM 3142 C C . ARG B 2 242 ? 6.674 39.990 -3.392 1.000 47.92393 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 1 ATOM 3143 O O . ARG B 2 242 ? 7.149 41.129 -3.459 1.000 49.03180 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 1 ATOM 3144 C CB . ARG B 2 242 ? 4.313 39.457 -2.741 1.000 43.14026 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 1 ATOM 3145 C CG . ARG B 2 242 ? 3.438 38.596 -1.828 1.000 40.63382 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 1 ATOM 3146 C CD . ARG B 2 242 ? 1.986 38.486 -2.295 1.000 48.86414 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 1 ATOM 3147 N NE . ARG B 2 242 ? 1.855 37.783 -3.566 1.000 44.16328 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 1 ATOM 3148 C CZ . ARG B 2 242 ? 0.701 37.421 -4.113 1.000 46.49781 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 1 ATOM 3149 N NH1 . ARG B 2 242 ? -0.437 37.692 -3.491 1.000 48.76124 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 1 ATOM 3150 N NH2 . ARG B 2 242 ? 0.689 36.780 -5.288 1.000 43.63937 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 1 ATOM 3151 N N . SER B 2 243 ? 6.929 39.049 -4.302 1.000 43.30554 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 1 ATOM 3152 C CA . SER B 2 243 ? 7.794 39.293 -5.449 1.000 39.35245 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 1 ATOM 3153 C C . SER B 2 243 ? 7.257 38.576 -6.683 1.000 39.19251 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 1 ATOM 3154 O O . SER B 2 243 ? 6.640 37.515 -6.582 1.000 40.69975 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 1 ATOM 3155 C CB . SER B 2 243 ? 9.229 38.818 -5.164 1.000 50.68846 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 1 ATOM 3156 O OG . SER B 2 243 ? 9.742 38.088 -6.267 1.000 66.19413 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 1 ATOM 3157 N N . ARG B 2 244 ? 7.519 39.143 -7.865 1.000 36.69822 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 1 ATOM 3158 C CA . ARG B 2 244 ? 7.037 38.476 -9.068 1.000 41.68956 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 1 ATOM 3159 C C . ARG B 2 244 ? 7.623 37.072 -9.238 1.000 41.01866 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 1 ATOM 3160 O O . ARG B 2 244 ? 7.054 36.265 -9.976 1.000 40.82215 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 1 ATOM 3161 C CB . ARG B 2 244 ? 7.330 39.337 -10.298 1.000 44.79899 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 1 ATOM 3162 C CG . ARG B 2 244 ? 8.791 39.718 -10.474 1.000 59.55203 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 1 ATOM 3163 C CD . ARG B 2 244 ? 8.907 40.878 -11.466 1.000 71.70506 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 1 ATOM 3164 N NE . ARG B 2 244 ? 8.742 42.178 -10.813 1.000 79.20889 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 1 ATOM 3165 C CZ . ARG B 2 244 ? 8.108 43.218 -11.348 1.000 78.33254 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 1 ATOM 3166 N NH1 . ARG B 2 244 ? 7.553 43.113 -12.547 1.000 70.23379 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 1 ATOM 3167 N NH2 . ARG B 2 244 ? 8.017 44.357 -10.673 1.000 81.99061 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 1 ATOM 3168 N N . GLU B 2 245 ? 8.733 36.754 -8.577 1.000 40.65660 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 1 ATOM 3169 C CA . GLU B 2 245 ? 9.269 35.403 -8.666 1.000 43.01278 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 1 ATOM 3170 C C . GLU B 2 245 ? 8.621 34.430 -7.684 1.000 46.75274 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 1 ATOM 3171 O O . GLU B 2 245 ? 8.977 33.246 -7.690 1.000 49.97928 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 1 ATOM 3172 C CB . GLU B 2 245 ? 10.780 35.427 -8.454 1.000 45.43746 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 1 ATOM 3173 C CG . GLU B 2 245 ? 11.523 36.127 -9.571 1.000 62.45746 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 1 ATOM 3174 C CD . GLU B 2 245 ? 12.982 36.389 -9.250 1.000 83.55994 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 1 ATOM 3175 O OE1 . GLU B 2 245 ? 13.373 36.209 -8.071 1.000 87.11312 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 1 ATOM 3176 O OE2 . GLU B 2 245 ? 13.734 36.779 -10.180 1.000 93.29155 ? ? ? ? ? -1 423 GLU B OE2 1 ATOM 3177 N N . ASP B 2 246 ? 7.681 34.878 -6.853 1.000 34.09237 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 1 ATOM 3178 C CA . ASP B 2 246 ? 6.964 33.942 -5.996 1.000 41.74521 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 1 ATOM 3179 C C . ASP B 2 246 ? 6.207 32.920 -6.835 1.000 40.47342 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 1 ATOM 3180 O O . ASP B 2 246 ? 5.530 33.253 -7.807 1.000 40.08462 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 1 ATOM 3181 C CB . ASP B 2 246 ? 5.983 34.669 -5.088 1.000 38.94197 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 1 ATOM 3182 C CG . ASP B 2 246 ? 6.674 35.501 -4.018 1.000 45.69599 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 1 ATOM 3183 O OD1 . ASP B 2 246 ? 7.859 35.248 -3.707 1.000 45.94268 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 1 ATOM 3184 O OD2 . ASP B 2 246 ? 6.008 36.414 -3.480 1.000 49.88132 ? ? ? ? ? -1 424 ASP B OD2 1 ATOM 3185 N N . GLU B 2 247 ? 6.268 31.672 -6.408 1.000 35.02828 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 1 ATOM 3186 C CA . GLU B 2 247 ? 5.634 30.561 -7.103 1.000 36.20638 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 1 ATOM 3187 C C . GLU B 2 247 ? 4.455 29.997 -6.318 1.000 34.07495 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 1 ATOM 3188 O O . GLU B 2 247 ? 3.347 29.907 -6.847 1.000 35.82922 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 1 ATOM 3189 C CB . GLU B 2 247 ? 6.681 29.475 -7.366 1.000 35.66347 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 1 ATOM 3190 C CG . GLU B 2 247 ? 7.696 29.897 -8.437 1.000 36.21980 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 1 ATOM 3191 C CD . GLU B 2 247 ? 7.203 29.622 -9.852 1.000 45.36467 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 1 ATOM 3192 O OE1 . GLU B 2 247 ? 8.031 29.743 -10.784 1.000 45.05456 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 1 ATOM 3193 O OE2 . GLU B 2 247 ? 6.005 29.280 -10.043 1.000 40.07545 ? ? ? ? ? -1 425 GLU B OE2 1 ATOM 3194 N N . CYS B 2 248 ? 4.655 29.617 -5.057 1.000 34.22585 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 1 ATOM 3195 C CA . CYS B 2 248 ? 3.545 29.108 -4.270 1.000 34.24144 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 1 ATOM 3196 C C . CYS B 2 248 ? 3.894 29.184 -2.783 1.000 32.86403 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 1 ATOM 3197 O O . CYS B 2 248 ? 5.035 29.439 -2.402 1.000 36.40872 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 1 ATOM 3198 C CB . CYS B 2 248 ? 3.187 27.681 -4.706 1.000 45.98757 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 1 ATOM 3199 S SG . CYS B 2 248 ? 4.565 26.510 -4.655 1.000 44.83149 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 1 ATOM 3200 N N . LEU B 2 249 ? 2.875 29.007 -1.953 1.000 29.82023 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 1 ATOM 3201 C CA . LEU B 2 249 ? 3.019 28.980 -0.506 1.000 32.32258 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 1 ATOM 3202 C C . LEU B 2 249 ? 2.342 27.721 0.019 1.000 29.95303 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 1 ATOM 3203 O O . LEU B 2 249 ? 1.182 27.467 -0.310 1.000 32.18872 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 1 ATOM 3204 C CB . LEU B 2 249 ? 2.392 30.225 0.107 1.000 28.30189 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 1 ATOM 3205 C CG . LEU B 2 249 ? 2.339 30.337 1.646 1.000 33.37109 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 1 ATOM 3206 C CD1 . LEU B 2 249 ? 3.726 30.308 2.269 1.000 30.40309 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 1 ATOM 3207 C CD2 . LEU B 2 249 ? 1.609 31.606 2.015 1.000 40.13608 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 1 ATOM 3208 N N . ILE B 2 250 ? 3.058 26.939 0.828 1.000 32.50770 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 1 ATOM 3209 C CA . ILE B 2 250 ? 2.555 25.673 1.361 1.000 29.34022 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 1 ATOM 3210 C C . ILE B 2 250 ? 2.477 25.774 2.891 1.000 28.42679 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 1 ATOM 3211 O O . ILE B 2 250 ? 3.489 26.034 3.544 1.000 27.97470 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 1 ATOM 3212 C CB . ILE B 2 250 ? 3.461 24.481 0.990 1.000 33.22778 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 1 ATOM 3213 C CG1 . ILE B 2 250 ? 3.869 24.523 -0.481 1.000 38.78370 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 ATOM 3214 C CG2 . ILE B 2 250 ? 2.758 23.150 1.356 1.000 28.93110 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 ATOM 3215 C CD1 . ILE B 2 250 ? 2.775 24.329 -1.366 1.000 42.39946 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 ATOM 3216 N N . LEU B 2 251 ? 1.291 25.558 3.450 1.000 27.36603 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 1 ATOM 3217 C CA . LEU B 2 251 ? 1.124 25.315 4.888 1.000 26.25503 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 1 ATOM 3218 C C . LEU B 2 251 ? 0.820 23.842 5.093 1.000 30.86375 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 1 ATOM 3219 O O . LEU B 2 251 ? -0.022 23.288 4.378 1.000 31.31523 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 1 ATOM 3220 C CB . LEU B 2 251 ? -0.031 26.119 5.463 1.000 24.14765 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 1 ATOM 3221 C CG . LEU B 2 251 ? 0.025 27.641 5.354 1.000 43.02569 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 1 ATOM 3222 C CD1 . LEU B 2 251 ? -0.671 28.307 6.517 1.000 31.75510 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 1 ATOM 3223 C CD2 . LEU B 2 251 ? 1.434 28.094 5.165 1.000 48.72921 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 1 ATOM 3224 N N . ALA B 2 252 ? 1.451 23.215 6.092 1.000 29.82434 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 1 ATOM 3225 C CA . ALA B 2 252 ? 1.128 21.817 6.354 1.000 29.26387 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 1 ATOM 3226 C C . ALA B 2 252 ? 1.555 21.412 7.753 1.000 30.90998 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 1 ATOM 3227 O O . ALA B 2 252 ? 2.471 21.999 8.351 1.000 30.78552 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 1 ATOM 3228 C CB . ALA B 2 252 ? 1.780 20.868 5.343 1.000 25.21744 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 1 ATOM 3229 N N . SER B 2 253 ? 0.863 20.389 8.263 1.000 31.65934 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 1 ATOM 3230 C CA . SER B 2 253 ? 1.284 19.732 9.490 1.000 35.73416 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 1 ATOM 3231 C C . SER B 2 253 ? 2.501 18.853 9.215 1.000 39.51151 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 1 ATOM 3232 O O . SER B 2 253 ? 2.835 18.541 8.066 1.000 28.84914 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 1 ATOM 3233 C CB . SER B 2 253 ? 0.144 18.910 10.070 1.000 30.98426 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 1 ATOM 3234 O OG . SER B 2 253 ? -0.298 17.919 9.137 1.000 34.12918 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 1 ATOM 3235 N N . ASP B 2 254 ? 3.169 18.444 10.294 1.000 32.43597 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 1 ATOM 3236 C CA . ASP B 2 254 ? 4.369 17.638 10.165 1.000 30.30521 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 1 ATOM 3237 C C . ASP B 2 254 ? 4.084 16.236 9.662 1.000 30.34406 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 1 ATOM 3238 O O . ASP B 2 254 ? 5.032 15.482 9.416 1.000 28.12232 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 1 ATOM 3239 C CB . ASP B 2 254 ? 5.114 17.568 11.489 1.000 33.53353 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 1 ATOM 3240 C CG . ASP B 2 254 ? 4.334 16.857 12.592 1.000 30.35893 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 1 ATOM 3241 O OD1 . ASP B 2 254 ? 3.133 16.563 12.475 1.000 34.03374 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 ATOM 3242 O OD2 . ASP B 2 254 ? 4.954 16.579 13.634 1.000 41.80749 ? ? ? ? ? -1 432 ASP B OD2 1 ATOM 3243 N N . GLY B 2 255 ? 2.815 15.877 9.539 1.000 30.19568 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 1 ATOM 3244 C CA . GLY B 2 255 ? 2.476 14.665 8.814 1.000 36.33327 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 1 ATOM 3245 C C . GLY B 2 255 ? 3.044 14.668 7.401 1.000 37.91085 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 1 ATOM 3246 O O . GLY B 2 255 ? 3.328 13.610 6.830 1.000 31.75355 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 1 ATOM 3247 N N . LEU B 2 256 ? 3.225 15.860 6.821 1.000 26.13117 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 1 ATOM 3248 C CA . LEU B 2 256 ? 3.927 15.990 5.546 1.000 26.95223 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 1 ATOM 3249 C C . LEU B 2 256 ? 5.435 16.151 5.725 1.000 32.79586 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 1 ATOM 3250 O O . LEU B 2 256 ? 6.219 15.385 5.150 1.000 32.77475 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 1 ATOM 3251 C CB . LEU B 2 256 ? 3.351 17.170 4.740 1.000 24.70846 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 1 ATOM 3252 C CG . LEU B 2 256 ? 4.092 17.536 3.450 1.000 29.17026 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 1 ATOM 3253 C CD1 . LEU B 2 256 ? 4.033 16.391 2.459 1.000 34.66223 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 1 ATOM 3254 C CD2 . LEU B 2 256 ? 3.523 18.838 2.824 1.000 27.94345 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 1 ATOM 3255 N N . TRP B 2 257 ? 5.865 17.131 6.539 1.000 25.48478 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 1 ATOM 3256 C CA . TRP B 2 257 ? 7.296 17.439 6.586 1.000 26.31735 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 1 ATOM 3257 C C . TRP B 2 257 ? 8.129 16.315 7.210 1.000 24.97971 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 1 ATOM 3258 O O . TRP B 2 257 ? 9.332 16.210 6.922 1.000 32.06497 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 1 ATOM 3259 C CB . TRP B 2 257 ? 7.554 18.772 7.313 1.000 29.19095 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 1 ATOM 3260 C CG . TRP B 2 257 ? 6.584 19.863 6.896 1.000 36.18249 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 1 ATOM 3261 C CD1 . TRP B 2 257 ? 5.549 20.360 7.627 1.000 36.87371 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 1 ATOM 3262 C CD2 . TRP B 2 257 ? 6.562 20.563 5.645 1.000 34.52367 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 1 ATOM 3263 N NE1 . TRP B 2 257 ? 4.894 21.342 6.917 1.000 38.78882 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 1 ATOM 3264 C CE2 . TRP B 2 257 ? 5.491 21.472 5.692 1.000 33.87410 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 1 ATOM 3265 C CE3 . TRP B 2 257 ? 7.353 20.508 4.484 1.000 33.74761 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 1 ATOM 3266 C CZ2 . TRP B 2 257 ? 5.189 22.338 4.623 1.000 31.67776 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 1 ATOM 3267 C CZ3 . TRP B 2 257 ? 7.045 21.353 3.427 1.000 31.14877 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 1 ATOM 3268 C CH2 . TRP B 2 257 ? 5.970 22.256 3.505 1.000 31.61292 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 1 ATOM 3269 N N . ASP B 2 258 ? 7.530 15.460 8.054 1.000 36.58314 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 1 ATOM 3270 C CA . ASP B 2 258 ? 8.328 14.370 8.630 1.000 32.61639 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 1 ATOM 3271 C C . ASP B 2 258 ? 8.868 13.437 7.543 1.000 39.00966 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 1 ATOM 3272 O O . ASP B 2 258 ? 9.886 12.763 7.761 1.000 36.92783 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 1 ATOM 3273 C CB . ASP B 2 258 ? 7.521 13.552 9.631 1.000 28.88725 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 1 ATOM 3274 C CG . ASP B 2 258 ? 7.397 14.237 10.969 1.000 36.61477 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 1 ATOM 3275 O OD1 . ASP B 2 258 ? 7.920 15.373 11.097 1.000 31.28463 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 1 ATOM 3276 O OD2 . ASP B 2 258 ? 6.786 13.631 11.876 1.000 47.20182 ? ? ? ? ? -1 436 ASP B OD2 1 ATOM 3277 N N . VAL B 2 259 ? 8.216 13.376 6.372 1.000 31.57093 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 1 ATOM 3278 C CA . VAL B 2 259 ? 8.595 12.384 5.358 1.000 32.37119 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 1 ATOM 3279 C C . VAL B 2 259 ? 9.091 13.003 4.066 1.000 32.85413 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 1 ATOM 3280 O O . VAL B 2 259 ? 9.589 12.263 3.203 1.000 38.34077 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 1 ATOM 3281 C CB . VAL B 2 259 ? 7.455 11.388 5.031 1.000 35.46977 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 1 ATOM 3282 C CG1 . VAL B 2 259 ? 7.064 10.574 6.261 1.000 35.10859 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 1 ATOM 3283 C CG2 . VAL B 2 259 ? 6.266 12.122 4.398 1.000 31.89107 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 1 ATOM 3284 N N . MET B 2 260 ? 8.952 14.315 3.886 1.000 31.38351 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 1 ATOM 3285 C CA . MET B 2 260 ? 9.283 14.962 2.623 1.000 34.54682 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 1 ATOM 3286 C C . MET B 2 260 ? 9.962 16.292 2.899 1.000 33.08679 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 1 ATOM 3287 O O . MET B 2 260 ? 9.548 17.034 3.784 1.000 35.71363 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 1 ATOM 3288 C CB . MET B 2 260 ? 8.047 15.209 1.727 1.000 37.75405 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 1 ATOM 3289 C CG . MET B 2 260 ? 7.334 13.940 1.250 1.000 50.72812 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 1 ATOM 3290 S SD . MET B 2 260 ? 6.184 14.292 -0.082 1.000 53.28366 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 1 ATOM 3291 C CE . MET B 2 260 ? 7.256 15.217 -1.174 1.000 51.39600 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 1 ATOM 3292 N N . ASN B 2 261 ? 10.958 16.589 2.079 1.000 33.74894 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 1 ATOM 3293 C CA . ASN B 2 261 ? 11.859 17.717 2.215 1.000 35.86779 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 1 ATOM 3294 C C . ASN B 2 261 ? 11.182 19.014 1.750 1.000 37.41547 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 1 ATOM 3295 O O . ASN B 2 261 ? 10.351 18.999 0.837 1.000 33.66464 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 1 ATOM 3296 C CB . ASN B 2 261 ? 13.103 17.367 1.388 1.000 40.51582 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 1 ATOM 3297 C CG . ASN B 2 261 ? 13.940 18.555 1.021 1.000 41.68434 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 1 ATOM 3298 O OD1 . ASN B 2 261 ? 13.687 19.227 0.023 1.000 42.78558 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 1 ATOM 3299 N ND2 . ASN B 2 261 ? 14.994 18.784 1.790 1.000 45.82493 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 1 ATOM 3300 N N . ASN B 2 262 ? 11.496 20.127 2.427 1.000 33.10884 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 1 ATOM 3301 C CA . ASN B 2 262 ? 10.914 21.424 2.055 1.000 25.88153 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 1 ATOM 3302 C C . ASN B 2 262 ? 11.033 21.695 0.552 1.000 25.76318 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 1 ATOM 3303 O O . ASN B 2 262 ? 10.085 22.140 -0.106 1.000 30.35453 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 1 ATOM 3304 C CB . ASN B 2 262 ? 11.623 22.576 2.768 1.000 25.11058 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 1 ATOM 3305 C CG . ASN B 2 262 ? 11.161 22.764 4.198 1.000 40.54878 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 1 ATOM 3306 O OD1 . ASN B 2 262 ? 10.096 22.294 4.586 1.000 43.47465 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 1 ATOM 3307 N ND2 . ASN B 2 262 ? 11.949 23.490 4.982 1.000 48.42604 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 1 ATOM 3308 N N . GLN B 2 263 ? 12.232 21.524 0.019 1.000 31.08950 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 1 ATOM 3309 C CA . GLN B 2 263 ? 12.447 21.895 -1.369 1.000 31.95590 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 1 ATOM 3310 C C . GLN B 2 263 ? 11.623 21.002 -2.287 1.000 35.62522 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 1 ATOM 3311 O O . GLN B 2 263 ? 10.896 21.487 -3.163 1.000 34.27393 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 1 ATOM 3312 C CB . GLN B 2 263 ? 13.934 21.834 -1.693 1.000 33.48736 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 1 ATOM 3313 C CG . GLN B 2 263 ? 14.279 22.225 -3.121 1.000 35.29047 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 1 ATOM 3314 C CD . GLN B 2 263 ? 14.490 23.711 -3.321 1.000 44.32942 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 1 ATOM 3315 O OE1 . GLN B 2 263 ? 14.754 24.451 -2.377 1.000 43.53082 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 1 ATOM 3316 N NE2 . GLN B 2 263 ? 14.412 24.152 -4.571 1.000 36.45451 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 1 ATOM 3317 N N . GLU B 2 264 ? 11.663 19.693 -2.046 1.000 31.79539 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 1 ATOM 3318 C CA . GLU B 2 264 ? 10.919 18.757 -2.887 1.000 26.03605 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 1 ATOM 3319 C C . GLU B 2 264 ? 9.425 19.059 -2.868 1.000 28.49090 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 1 ATOM 3320 O O . GLU B 2 264 ? 8.763 19.062 -3.908 1.000 31.60760 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 1 ATOM 3321 C CB . GLU B 2 264 ? 11.171 17.316 -2.414 1.000 36.49897 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 1 ATOM 3322 C CG . GLU B 2 264 ? 10.414 16.252 -3.249 1.000 47.77401 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 1 ATOM 3323 C CD . GLU B 2 264 ? 11.082 14.871 -3.247 1.000 58.98906 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 1 ATOM 3324 O OE1 . GLU B 2 264 ? 11.935 14.620 -2.364 1.000 47.41572 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 1 ATOM 3325 O OE2 . GLU B 2 264 ? 10.768 14.051 -4.161 1.000 64.56051 ? ? ? ? ? -1 442 GLU B OE2 1 ATOM 3326 N N . VAL B 2 265 ? 8.875 19.303 -1.678 1.000 31.66939 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 1 ATOM 3327 C CA . VAL B 2 265 ? 7.448 19.599 -1.542 1.000 32.48972 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 1 ATOM 3328 C C . VAL B 2 265 ? 7.043 20.771 -2.436 1.000 33.12726 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 1 ATOM 3329 O O . VAL B 2 265 ? 6.049 20.709 -3.170 1.000 29.28435 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 1 ATOM 3330 C CB . VAL B 2 265 ? 7.103 19.873 -0.066 1.000 29.89162 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 1 ATOM 3331 C CG1 . VAL B 2 265 ? 5.752 20.522 0.043 1.000 27.03767 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 1 ATOM 3332 C CG2 . VAL B 2 265 ? 7.128 18.564 0.697 1.000 28.51865 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 1 ATOM 3333 N N . CYS B 2 266 ? 7.773 21.877 -2.338 1.000 27.18215 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 1 ATOM 3334 C CA . CYS B 2 266 ? 7.460 23.058 -3.146 1.000 29.73262 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 1 ATOM 3335 C C . CYS B 2 266 ? 7.584 22.774 -4.648 1.000 26.99879 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 1 ATOM 3336 O O . CYS B 2 266 ? 6.727 23.170 -5.450 1.000 30.98212 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 1 ATOM 3337 C CB . CYS B 2 266 ? 8.401 24.192 -2.765 1.000 26.69531 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 1 ATOM 3338 S SG . CYS B 2 266 ? 8.007 24.934 -1.153 1.000 38.62711 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 1 ATOM 3339 N N . GLU B 2 267 ? 8.672 22.125 -5.045 1.000 30.85400 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 1 ATOM 3340 C CA . GLU B 2 267 ? 8.874 21.825 -6.460 1.000 36.10680 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 1 ATOM 3341 C C . GLU B 2 267 ? 7.763 20.930 -6.991 1.000 37.90502 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 1 ATOM 3342 O O . GLU B 2 267 ? 7.204 21.172 -8.069 1.000 36.71597 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 1 ATOM 3343 C CB . GLU B 2 267 ? 10.242 21.172 -6.674 1.000 29.74368 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 1 ATOM 3344 C CG . GLU B 2 267 ? 11.400 22.106 -6.315 1.000 31.11763 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 1 ATOM 3345 C CD . GLU B 2 267 ? 12.731 21.405 -6.338 1.000 34.84877 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 1 ATOM 3346 O OE1 . GLU B 2 267 ? 12.759 20.160 -6.204 1.000 35.59480 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 1 ATOM 3347 O OE2 . GLU B 2 267 ? 13.777 22.076 -6.501 1.000 37.23272 ? ? ? ? ? -1 445 GLU B OE2 1 ATOM 3348 N N . ILE B 2 268 ? 7.413 19.888 -6.243 1.000 41.44896 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 1 ATOM 3349 C CA . ILE B 2 268 ? 6.337 19.022 -6.710 1.000 34.58209 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 1 ATOM 3350 C C . ILE B 2 268 ? 5.044 19.805 -6.834 1.000 30.56356 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 1 ATOM 3351 O O . ILE B 2 268 ? 4.268 19.602 -7.779 1.000 33.32137 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 1 ATOM 3352 C CB . ILE B 2 268 ? 6.146 17.802 -5.796 1.000 32.87084 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 1 ATOM 3353 C CG1 . ILE B 2 268 ? 7.365 16.879 -5.891 1.000 33.52844 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 1 ATOM 3354 C CG2 . ILE B 2 268 ? 4.867 17.105 -6.181 1.000 30.12784 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 1 ATOM 3355 C CD1 . ILE B 2 268 ? 7.337 15.710 -4.842 1.000 40.62214 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 1 ATOM 3356 N N . ALA B 2 269 ? 4.764 20.687 -5.870 1.000 27.46824 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 1 ATOM 3357 C CA . ALA B 2 269 ? 3.527 21.451 -5.943 1.000 26.79659 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 1 ATOM 3358 C C . ALA B 2 269 ? 3.494 22.326 -7.194 1.000 30.84176 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 1 ATOM 3359 O O . ALA B 2 269 ? 2.490 22.360 -7.908 1.000 28.35364 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 1 ATOM 3360 C CB . ALA B 2 269 ? 3.330 22.310 -4.691 1.000 25.59955 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 1 ATOM 3361 N N . ARG B 2 270 ? 4.593 23.033 -7.482 1.000 31.44866 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 1 ATOM 3362 C CA . ARG B 2 270 ? 4.668 23.827 -8.717 1.000 33.87352 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 1 ATOM 3363 C C . ARG B 2 270 ? 4.572 22.958 -9.971 1.000 33.79210 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 1 ATOM 3364 O O . ARG B 2 270 ? 3.932 23.346 -10.961 1.000 34.55186 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 1 ATOM 3365 C CB . ARG B 2 270 ? 5.964 24.638 -8.749 1.000 35.44143 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 1 ATOM 3366 C CG . ARG B 2 270 ? 6.263 25.309 -10.104 1.000 29.19216 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 1 ATOM 3367 C CD . ARG B 2 270 ? 7.586 26.073 -10.091 1.000 26.94596 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 1 ATOM 3368 N NE . ARG B 2 270 ? 7.842 26.722 -11.401 1.000 34.40717 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 1 ATOM 3369 C CZ . ARG B 2 270 ? 8.493 26.142 -12.397 1.000 36.96757 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 1 ATOM 3370 N NH1 . ARG B 2 270 ? 8.956 24.906 -12.229 1.000 32.11038 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 1 ATOM 3371 N NH2 . ARG B 2 270 ? 8.672 26.793 -13.555 1.000 31.14133 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 1 ATOM 3372 N N . ARG B 2 271 ? 5.221 21.795 -9.968 1.000 28.67977 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 1 ATOM 3373 C CA . ARG B 2 271 ? 5.183 20.969 -11.171 1.000 30.95939 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 1 ATOM 3374 C C . ARG B 2 271 ? 3.788 20.391 -11.421 1.000 30.06938 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 1 ATOM 3375 O O . ARG B 2 271 ? 3.391 20.181 -12.577 1.000 29.09466 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 1 ATOM 3376 C CB . ARG B 2 271 ? 6.235 19.861 -11.079 1.000 32.36766 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 1 ATOM 3377 C CG . ARG B 2 271 ? 7.675 20.353 -11.378 1.000 39.57931 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 1 ATOM 3378 C CD . ARG B 2 271 ? 8.576 19.206 -11.730 1.000 38.62842 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 1 ATOM 3379 N NE . ARG B 2 271 ? 8.466 18.124 -10.778 1.000 32.96897 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 1 ATOM 3380 C CZ . ARG B 2 271 ? 9.288 17.963 -9.751 1.000 43.58155 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 1 ATOM 3381 N NH1 . ARG B 2 271 ? 10.287 18.826 -9.568 1.000 35.16132 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 1 ATOM 3382 N NH2 . ARG B 2 271 ? 9.114 16.950 -8.911 1.000 44.32780 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 1 ATOM 3383 N N . ARG B 2 272 ? 3.040 20.092 -10.354 1.000 25.97538 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 1 ATOM 3384 C CA . ARG B 2 272 ? 1.680 19.571 -10.506 1.000 29.99683 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 1 ATOM 3385 C C . ARG B 2 272 ? 0.721 20.673 -10.929 1.000 34.62874 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 1 ATOM 3386 O O . ARG B 2 272 ? -0.183 20.452 -11.743 1.000 35.54361 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 1 ATOM 3387 C CB . ARG B 2 272 ? 1.194 18.947 -9.189 1.000 30.91731 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 1 ATOM 3388 C CG . ARG B 2 272 ? 1.794 17.578 -8.916 1.000 37.47597 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 1 ATOM 3389 C CD . ARG B 2 272 ? 1.296 16.556 -9.949 1.000 39.28657 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 1 ATOM 3390 N NE . ARG B 2 272 ? 2.311 15.537 -10.181 1.000 56.44394 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 1 ATOM 3391 C CZ . ARG B 2 272 ? 2.112 14.410 -10.859 1.000 60.80447 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 1 ATOM 3392 N NH1 . ARG B 2 272 ? 0.920 14.143 -11.364 1.000 61.46513 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 1 ATOM 3393 N NH2 . ARG B 2 272 ? 3.111 13.552 -11.023 1.000 61.98405 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 1 ATOM 3394 N N . ILE B 2 273 ? 0.883 21.861 -10.358 1.000 34.51825 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 1 ATOM 3395 C CA . ILE B 2 273 ? 0.102 23.000 -10.832 1.000 29.44976 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 1 ATOM 3396 C C . ILE B 2 273 ? 0.326 23.193 -12.324 1.000 29.86768 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 1 ATOM 3397 O O . ILE B 2 273 ? -0.633 23.299 -13.104 1.000 35.18399 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 1 ATOM 3398 C CB . ILE B 2 273 ? 0.448 24.279 -10.042 1.000 27.96384 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 1 ATOM 3399 C CG1 . ILE B 2 273 ? -0.204 24.221 -8.651 1.000 28.07777 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 1 ATOM 3400 C CG2 . ILE B 2 273 ? 0.032 25.510 -10.853 1.000 28.09779 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 1 ATOM 3401 C CD1 . ILE B 2 273 ? 0.431 25.189 -7.607 1.000 28.31868 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 1 ATOM 3402 N N . LEU B 2 274 ? 1.596 23.254 -12.751 1.000 29.50865 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 1 ATOM 3403 C CA . LEU B 2 274 ? 1.875 23.473 -14.184 1.000 34.11047 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 1 ATOM 3404 C C . LEU B 2 274 ? 1.329 22.335 -15.038 1.000 36.36349 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 1 ATOM 3405 O O . LEU B 2 274 ? 0.838 22.554 -16.151 1.000 35.12545 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 1 ATOM 3406 C CB . LEU B 2 274 ? 3.382 23.621 -14.424 1.000 30.81288 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 1 ATOM 3407 C CG . LEU B 2 274 ? 4.023 24.890 -13.844 1.000 34.12428 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 1 ATOM 3408 C CD1 . LEU B 2 274 ? 5.540 24.809 -13.905 1.000 38.08082 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 1 ATOM 3409 C CD2 . LEU B 2 274 ? 3.529 26.126 -14.576 1.000 47.83809 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 1 ATOM 3410 N N . MET B 2 275 ? 1.405 21.100 -14.535 1.000 39.16354 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 1 ATOM 3411 C CA . MET B 2 275 ? 0.912 19.968 -15.315 1.000 42.02380 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 1 ATOM 3412 C C . MET B 2 275 ? -0.600 20.069 -15.520 1.000 38.36677 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 1 ATOM 3413 O O . MET B 2 275 ? -1.107 19.844 -16.628 1.000 42.80079 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 1 ATOM 3414 C CB . MET B 2 275 ? 1.293 18.665 -14.607 1.000 45.93738 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 1 ATOM 3415 C CG . MET B 2 275 ? 1.018 17.369 -15.340 1.000 65.75622 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 1 ATOM 3416 S SD . MET B 2 275 ? 1.419 16.016 -14.194 1.000 74.27918 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 1 ATOM 3417 C CE . MET B 2 275 ? 3.012 16.585 -13.566 1.000 49.25125 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 1 ATOM 3418 N N . TRP B 2 276 ? -1.335 20.415 -14.458 1.000 36.32862 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 1 ATOM 3419 C CA . TRP B 2 276 ? -2.767 20.672 -14.586 1.000 33.36631 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 1 ATOM 3420 C C . TRP B 2 276 ? -3.029 21.740 -15.641 1.000 37.47790 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 1 ATOM 3421 O O . TRP B 2 276 ? -3.910 21.586 -16.497 1.000 36.38177 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 1 ATOM 3422 C CB . TRP B 2 276 ? -3.380 21.115 -13.243 1.000 29.42804 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 1 ATOM 3423 C CG . TRP B 2 276 ? -4.921 21.104 -13.320 1.000 35.81738 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 1 ATOM 3424 C CD1 . TRP B 2 276 ? -5.751 20.055 -13.036 1.000 36.77694 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 1 ATOM 3425 C CD2 . TRP B 2 276 ? -5.772 22.165 -13.807 1.000 27.23711 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 1 ATOM 3426 N NE1 . TRP B 2 276 ? -7.061 20.401 -13.302 1.000 42.77147 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 1 ATOM 3427 C CE2 . TRP B 2 276 ? -7.099 21.693 -13.764 1.000 35.99810 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 1 ATOM 3428 C CE3 . TRP B 2 276 ? -5.535 23.468 -14.261 1.000 44.90866 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 1 ATOM 3429 C CZ2 . TRP B 2 276 ? -8.184 22.479 -14.141 1.000 42.24241 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 1 ATOM 3430 C CZ3 . TRP B 2 276 ? -6.620 24.249 -14.640 1.000 53.01660 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 1 ATOM 3431 C CH2 . TRP B 2 276 ? -7.926 23.750 -14.578 1.000 42.34135 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 1 ATOM 3432 N N . HIS B 2 277 ? -2.279 22.847 -15.595 1.000 27.48775 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 1 ATOM 3433 C CA . HIS B 2 277 ? -2.555 23.909 -16.559 1.000 31.57692 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 1 ATOM 3434 C C . HIS B 2 277 ? -2.231 23.473 -17.984 1.000 33.62492 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 1 ATOM 3435 O O . HIS B 2 277 ? -2.960 23.809 -18.930 1.000 32.67942 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 1 ATOM 3436 C CB . HIS B 2 277 ? -1.795 25.180 -16.187 1.000 37.51456 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 1 ATOM 3437 C CG . HIS B 2 277 ? -2.485 25.988 -15.126 1.000 48.80674 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 1 ATOM 3438 N ND1 . HIS B 2 277 ? -3.480 26.896 -15.414 1.000 44.49660 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 1 ATOM 3439 C CD2 . HIS B 2 277 ? -2.327 26.024 -13.779 1.000 45.36253 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 1 ATOM 3440 C CE1 . HIS B 2 277 ? -3.903 27.461 -14.293 1.000 48.31584 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 1 ATOM 3441 N NE2 . HIS B 2 277 ? -3.224 26.944 -13.286 1.000 43.29940 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 1 ATOM 3442 N N . LYS B 2 278 ? -1.149 22.717 -18.160 1.000 33.90216 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 1 ATOM 3443 C CA . LYS B 2 278 ? -0.811 22.276 -19.508 1.000 35.05135 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 1 ATOM 3444 C C . LYS B 2 278 ? -1.901 21.387 -20.104 1.000 36.51227 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 1 ATOM 3445 O O . LYS B 2 278 ? -2.216 21.495 -21.295 1.000 38.97116 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 1 ATOM 3446 C CB . LYS B 2 278 ? 0.538 21.564 -19.513 1.000 53.02410 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 1 ATOM 3447 C CG . LYS B 2 278 ? 1.731 22.517 -19.369 1.000 59.09545 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 1 ATOM 3448 C CD . LYS B 2 278 ? 1.754 23.566 -20.497 1.000 75.08839 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 1 ATOM 3449 C CE . LYS B 2 278 ? 2.225 24.946 -19.992 1.000 78.30090 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 1 ATOM 3450 N NZ . LYS B 2 278 ? 1.439 26.087 -20.574 1.000 65.86378 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 1 ATOM 3451 N N . LYS B 2 279 ? -2.507 20.530 -19.300 1.000 44.38154 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 1 ATOM 3452 C CA . LYS B 2 279 ? -3.517 19.629 -19.838 1.000 44.66220 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 1 ATOM 3453 C C . LYS B 2 279 ? -4.884 20.286 -19.957 1.000 40.79880 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 1 ATOM 3454 O O . LYS B 2 279 ? -5.649 19.958 -20.869 1.000 52.95287 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 1 ATOM 3455 C CB . LYS B 2 279 ? -3.641 18.381 -18.967 1.000 41.94920 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 1 ATOM 3456 C CG . LYS B 2 279 ? -2.342 17.659 -18.688 1.000 54.23668 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 1 ATOM 3457 C CD . LYS B 2 279 ? -1.452 17.648 -19.918 1.000 68.23570 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 1 ATOM 3458 C CE . LYS B 2 279 ? -0.097 17.005 -19.622 1.000 74.91653 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 1 ATOM 3459 N NZ . LYS B 2 279 ? 0.711 17.784 -18.626 1.000 73.72255 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 1 ATOM 3460 N N . ASN B 2 280 ? -5.234 21.171 -19.030 1.000 42.02053 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 1 ATOM 3461 C CA . ASN B 2 280 ? -6.605 21.644 -18.939 1.000 47.90856 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 1 ATOM 3462 C C . ASN B 2 280 ? -6.803 23.094 -19.344 1.000 51.46980 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 1 ATOM 3463 O O . ASN B 2 280 ? -7.954 23.493 -19.579 1.000 55.02953 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 1 ATOM 3464 C CB . ASN B 2 280 ? -7.135 21.446 -17.513 1.000 43.59294 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 1 ATOM 3465 C CG . ASN B 2 280 ? -7.125 20.003 -17.098 1.000 48.68533 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 1 ATOM 3466 O OD1 . ASN B 2 280 ? -8.043 19.253 -17.420 1.000 59.09108 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 1 ATOM 3467 N ND2 . ASN B 2 280 ? -6.071 19.591 -16.391 1.000 39.33595 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 1 ATOM 3468 N N . GLY B 2 281 ? -5.729 23.877 -19.454 1.000 65.08627 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 1 ATOM 3469 C CA . GLY B 2 281 ? -5.843 25.301 -19.657 1.000 65.07383 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 1 ATOM 3470 C C . GLY B 2 281 ? -6.253 26.010 -18.378 1.000 68.21657 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 1 ATOM 3471 O O . GLY B 2 281 ? -6.117 25.492 -17.263 1.000 73.75815 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 1 ATOM 3472 N N . ALA B 2 282 ? -6.777 27.214 -18.550 1.000 81.46603 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 1 ATOM 3473 C CA . ALA B 2 282 ? -7.085 28.003 -17.369 1.000 80.21770 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 1 ATOM 3474 C C . ALA B 2 282 ? -8.594 28.113 -17.176 1.000 80.35526 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 1 ATOM 3475 O O . ALA B 2 282 ? -9.337 28.280 -18.150 1.000 87.07558 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 1 ATOM 3476 C CB . ALA B 2 282 ? -6.480 29.408 -17.466 1.000 82.14851 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 1 ATOM 3477 N N . PRO B 2 283 ? -9.074 28.029 -15.941 1.000 71.38417 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 1 ATOM 3478 C CA . PRO B 2 283 ? -10.520 28.105 -15.692 1.000 72.37374 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 1 ATOM 3479 C C . PRO B 2 283 ? -11.049 29.495 -16.000 1.000 72.11114 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 1 ATOM 3480 O O . PRO B 2 283 ? -10.286 30.471 -15.984 1.000 69.28155 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 1 ATOM 3481 C CB . PRO B 2 283 ? -10.639 27.775 -14.195 1.000 74.54507 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 1 ATOM 3482 C CG . PRO B 2 283 ? -9.294 27.247 -13.787 1.000 73.76248 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 1 ATOM 3483 C CD . PRO B 2 283 ? -8.307 27.888 -14.698 1.000 72.22701 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 1 ATOM 3484 N N . PRO B 2 284 ? -12.344 29.619 -16.287 1.000 80.87704 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 1 ATOM 3485 C CA . PRO B 2 284 ? -12.900 30.930 -16.644 1.000 82.28041 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 1 ATOM 3486 C C . PRO B 2 284 ? -12.736 31.905 -15.486 1.000 86.55715 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 1 ATOM 3487 O O . PRO B 2 284 ? -12.998 31.570 -14.326 1.000 81.47415 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 1 ATOM 3488 C CB . PRO B 2 284 ? -14.373 30.620 -16.938 1.000 80.81997 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 1 ATOM 3489 C CG . PRO B 2 284 ? -14.432 29.156 -17.190 1.000 88.66111 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 1 ATOM 3490 C CD . PRO B 2 284 ? -13.355 28.552 -16.328 1.000 85.01397 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 1 ATOM 3491 N N . LEU B 2 285 ? -12.295 33.124 -15.812 1.000 89.43729 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 1 ATOM 3492 C CA . LEU B 2 285 ? -11.871 34.051 -14.768 1.000 93.02701 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 1 ATOM 3493 C C . LEU B 2 285 ? -13.003 34.420 -13.821 1.000 93.80442 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 1 ATOM 3494 O O . LEU B 2 285 ? -12.749 34.746 -12.657 1.000 94.06639 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 1 ATOM 3495 C CB . LEU B 2 285 ? -11.275 35.303 -15.393 1.000 97.77951 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 1 ATOM 3496 C CG . LEU B 2 285 ? -9.805 35.152 -15.797 1.000 97.20045 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 1 ATOM 3497 C CD1 . LEU B 2 285 ? -9.627 35.315 -17.299 1.000 97.22375 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 1 ATOM 3498 C CD2 . LEU B 2 285 ? -8.966 36.148 -15.019 1.000 95.42068 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 1 ATOM 3499 N N . ALA B 2 286 ? -14.248 34.387 -14.292 1.000 93.08427 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 1 ATOM 3500 C CA . ALA B 2 286 ? -15.360 34.630 -13.386 1.000 94.75092 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 1 ATOM 3501 C C . ALA B 2 286 ? -15.464 33.536 -12.338 1.000 94.90386 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 1 ATOM 3502 O O . ALA B 2 286 ? -15.862 33.813 -11.204 1.000 94.19413 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 1 ATOM 3503 C CB . ALA B 2 286 ? -16.665 34.756 -14.170 1.000 99.72511 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 1 ATOM 3504 N N . GLU B 2 287 ? -15.108 32.297 -12.691 1.000 91.56832 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 1 ATOM 3505 C CA . GLU B 2 287 ? -15.163 31.195 -11.737 1.000 91.47743 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 1 ATOM 3506 C C . GLU B 2 287 ? -14.022 31.227 -10.731 1.000 83.70732 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 1 ATOM 3507 O O . GLU B 2 287 ? -14.144 30.623 -9.661 1.000 82.29226 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 1 ATOM 3508 C CB . GLU B 2 287 ? -15.135 29.848 -12.468 1.000 93.03180 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 1 ATOM 3509 C CG . GLU B 2 287 ? -16.469 29.416 -13.056 1.000 98.40451 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 1 ATOM 3510 C CD . GLU B 2 287 ? -16.356 28.156 -13.891 1.000 99.10855 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 1 ATOM 3511 O OE1 . GLU B 2 287 ? -15.291 27.499 -13.840 1.000 94.56028 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 1 ATOM 3512 O OE2 . GLU B 2 287 ? -17.327 27.821 -14.608 1.000 101.69634 ? ? ? ? ? -1 465 GLU B OE2 1 ATOM 3513 N N . ARG B 2 288 ? -12.921 31.904 -11.044 1.000 74.66942 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 1 ATOM 3514 C CA . ARG B 2 288 ? -11.740 31.813 -10.198 1.000 70.62158 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 1 ATOM 3515 C C . ARG B 2 288 ? -11.937 32.591 -8.902 1.000 63.88382 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 1 ATOM 3516 O O . ARG B 2 288 ? -12.631 33.612 -8.869 1.000 59.48257 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 1 ATOM 3517 C CB . ARG B 2 288 ? -10.506 32.311 -10.950 1.000 68.51284 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 1 ATOM 3518 C CG . ARG B 2 288 ? -10.209 31.527 -12.224 1.000 71.56194 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 1 ATOM 3519 C CD . ARG B 2 288 ? -8.751 31.658 -12.632 1.000 73.16910 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 1 ATOM 3520 N NE . ARG B 2 288 ? -7.942 30.559 -12.107 1.000 68.82574 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 1 ATOM 3521 C CZ . ARG B 2 288 ? -6.632 30.430 -12.306 1.000 63.57927 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 1 ATOM 3522 N NH1 . ARG B 2 288 ? -5.980 31.344 -13.019 1.000 60.92727 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 1 ATOM 3523 N NH2 . ARG B 2 288 ? -5.977 29.385 -11.796 1.000 48.57309 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 1 ATOM 3524 N N . GLY B 2 289 ? -11.337 32.085 -7.820 1.000 63.97678 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 1 ATOM 3525 C CA . GLY B 2 289 ? -11.436 32.721 -6.521 1.000 56.86045 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 1 ATOM 3526 C C . GLY B 2 289 ? -12.614 32.287 -5.687 1.000 57.81107 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 1 ATOM 3527 O O . GLY B 2 289 ? -12.663 32.617 -4.501 1.000 63.43543 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 1 ATOM 3528 N N . LYS B 2 290 ? -13.563 31.567 -6.265 1.000 61.07064 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 1 ATOM 3529 C CA . LYS B 2 290 ? -14.715 31.045 -5.543 1.000 61.40790 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 1 ATOM 3530 C C . LYS B 2 290 ? -14.487 29.552 -5.348 1.000 60.67777 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 1 ATOM 3531 O O . LYS B 2 290 ? -14.780 28.743 -6.235 1.000 70.61927 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 1 ATOM 3532 C CB . LYS B 2 290 ? -16.002 31.303 -6.311 1.000 67.29780 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 1 ATOM 3533 C CG . LYS B 2 290 ? -16.124 32.678 -6.925 1.000 70.98416 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 1 ATOM 3534 C CD . LYS B 2 290 ? -17.042 32.596 -8.143 1.000 77.14616 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 1 ATOM 3535 C CE . LYS B 2 290 ? -17.670 33.942 -8.490 1.000 80.65465 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 1 ATOM 3536 N NZ . LYS B 2 290 ? -16.666 34.976 -8.875 1.000 81.31477 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 1 ATOM 3537 N N . GLY B 2 291 ? -13.961 29.189 -4.192 1.000 42.64064 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 1 ATOM 3538 C CA . GLY B 2 291 ? -13.636 27.800 -3.933 1.000 35.51800 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 1 ATOM 3539 C C . GLY B 2 291 ? -12.214 27.463 -4.355 1.000 31.25042 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 1 ATOM 3540 O O . GLY B 2 291 ? -11.383 28.325 -4.658 1.000 38.24810 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 1 ATOM 3541 N N . ILE B 2 292 ? -11.932 26.154 -4.371 1.000 31.22272 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 1 ATOM 3542 C CA . ILE B 2 292 ? -10.565 25.737 -4.621 1.000 33.85981 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 1 ATOM 3543 C C . ILE B 2 292 ? -10.194 25.959 -6.089 1.000 37.19436 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 1 ATOM 3544 O O . ILE B 2 292 ? -11.041 26.041 -6.989 1.000 38.94084 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 1 ATOM 3545 C CB . ILE B 2 292 ? -10.336 24.278 -4.187 1.000 34.24573 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 1 ATOM 3546 C CG1 . ILE B 2 292 ? -11.249 23.315 -4.943 1.000 36.11363 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 1 ATOM 3547 C CG2 . ILE B 2 292 ? -10.494 24.156 -2.643 1.000 39.95290 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 1 ATOM 3548 C CD1 . ILE B 2 292 ? -10.678 22.876 -6.294 1.000 55.37539 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 1 ATOM 3549 N N . ASP B 2 293 ? -8.897 26.110 -6.307 1.000 34.61400 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 1 ATOM 3550 C CA . ASP B 2 293 ? -8.328 26.150 -7.637 1.000 38.21207 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 1 ATOM 3551 C C . ASP B 2 293 ? -7.974 24.733 -8.065 1.000 35.92490 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 1 ATOM 3552 O O . ASP B 2 293 ? -7.141 24.095 -7.404 1.000 33.08524 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 1 ATOM 3553 C CB . ASP B 2 293 ? -7.096 27.042 -7.633 1.000 36.28230 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 1 ATOM 3554 C CG . ASP B 2 293 ? -6.325 26.985 -8.927 1.000 46.04543 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 1 ATOM 3555 O OD1 . ASP B 2 293 ? -6.851 27.471 -9.942 1.000 41.53156 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 1 ATOM 3556 O OD2 . ASP B 2 293 ? -5.190 26.456 -8.914 1.000 41.80188 ? ? ? ? ? -1 471 ASP B OD2 1 ATOM 3557 N N . PRO B 2 294 ? -8.559 24.206 -9.159 1.000 31.58282 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 1 ATOM 3558 C CA . PRO B 2 294 ? -8.287 22.808 -9.542 1.000 35.27640 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 1 ATOM 3559 C C . PRO B 2 294 ? -6.819 22.457 -9.585 1.000 30.52147 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 1 ATOM 3560 O O . PRO B 2 294 ? -6.449 21.343 -9.181 1.000 32.89640 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 1 ATOM 3561 C CB . PRO B 2 294 ? -8.917 22.684 -10.951 1.000 33.81746 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 1 ATOM 3562 C CG . PRO B 2 294 ? -9.925 23.740 -11.031 1.000 43.42891 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 1 ATOM 3563 C CD . PRO B 2 294 ? -9.521 24.855 -10.072 1.000 36.09157 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 1 ATOM 3564 N N . ALA B 2 295 ? -5.971 23.357 -10.104 1.000 32.29938 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 1 ATOM 3565 C CA . ALA B 2 295 ? -4.559 23.004 -10.193 1.000 32.00113 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 1 ATOM 3566 C C . ALA B 2 295 ? -3.931 22.898 -8.802 1.000 35.63678 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 1 ATOM 3567 O O . ALA B 2 295 ? -3.164 21.965 -8.531 1.000 32.17454 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 1 ATOM 3568 C CB . ALA B 2 295 ? -3.794 24.003 -11.051 1.000 26.51249 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 1 ATOM 3569 N N . CYS B 2 296 ? -4.230 23.855 -7.916 1.000 34.98978 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 1 ATOM 3570 C CA . CYS B 2 296 ? -3.750 23.745 -6.529 1.000 33.92945 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 1 ATOM 3571 C C . CYS B 2 296 ? -4.262 22.477 -5.860 1.000 36.02335 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 1 ATOM 3572 O O . CYS B 2 296 ? -3.533 21.822 -5.099 1.000 38.18738 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 1 ATOM 3573 C CB . CYS B 2 296 ? -4.181 24.964 -5.706 1.000 30.13993 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 1 ATOM 3574 S SG . CYS B 2 296 ? -3.294 26.493 -6.147 1.000 34.55478 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 1 ATOM 3575 N N . GLN B 2 297 ? -5.530 22.142 -6.095 1.000 29.97997 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 1 ATOM 3576 C CA . GLN B 2 297 ? -6.093 20.945 -5.489 1.000 30.31472 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 1 ATOM 3577 C C . GLN B 2 297 ? -5.377 19.685 -5.970 1.000 37.10077 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 1 ATOM 3578 O O . GLN B 2 297 ? -5.104 18.772 -5.172 1.000 35.26075 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 1 ATOM 3579 C CB . GLN B 2 297 ? -7.587 20.865 -5.791 1.000 29.29343 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 1 ATOM 3580 C CG . GLN B 2 297 ? -8.286 19.705 -5.068 1.000 30.42635 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 1 ATOM 3581 C CD . GLN B 2 297 ? -8.133 19.817 -3.546 1.000 41.18782 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 1 ATOM 3582 O OE1 . GLN B 2 297 ? -8.206 20.920 -2.994 1.000 33.84197 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 1 ATOM 3583 N NE2 . GLN B 2 297 ? -7.919 18.677 -2.863 1.000 35.68750 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 1 ATOM 3584 N N . ALA B 2 298 ? -5.088 19.605 -7.276 1.000 36.04601 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 1 ATOM 3585 C CA . ALA B 2 298 ? -4.319 18.476 -7.798 1.000 36.74398 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 1 ATOM 3586 C C . ALA B 2 298 ? -2.970 18.363 -7.101 1.000 30.19430 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 1 ATOM 3587 O O . ALA B 2 298 ? -2.493 17.257 -6.819 1.000 32.33442 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 1 ATOM 3588 C CB . ALA B 2 298 ? -4.117 18.624 -9.317 1.000 33.05785 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 1 ATOM 3589 N N . ALA B 2 299 ? -2.331 19.497 -6.825 1.000 26.37189 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 1 ATOM 3590 C CA . ALA B 2 299 ? -1.038 19.455 -6.147 1.000 27.78395 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 1 ATOM 3591 C C . ALA B 2 299 ? -1.168 18.998 -4.688 1.000 33.00938 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 1 ATOM 3592 O O . ALA B 2 299 ? -0.350 18.204 -4.198 1.000 29.57570 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 1 ATOM 3593 C CB . ALA B 2 299 ? -0.363 20.818 -6.218 1.000 32.71465 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 1 ATOM 3594 N N . ALA B 2 300 ? -2.187 19.485 -3.974 1.000 29.65666 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 1 ATOM 3595 C CA . ALA B 2 300 ? -2.346 19.053 -2.589 1.000 31.86433 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 1 ATOM 3596 C C . ALA B 2 300 ? -2.715 17.576 -2.542 1.000 40.60617 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 1 ATOM 3597 O O . ALA B 2 300 ? -2.161 16.807 -1.751 1.000 29.93104 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 1 ATOM 3598 C CB . ALA B 2 300 ? -3.401 19.912 -1.878 1.000 29.81138 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 1 ATOM 3599 N N . ASP B 2 301 ? -3.588 17.149 -3.451 1.000 33.29941 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 1 ATOM 3600 C CA . ASP B 2 301 ? -3.945 15.741 -3.538 1.000 37.60924 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 1 ATOM 3601 C C . ASP B 2 301 ? -2.700 14.885 -3.750 1.000 30.91457 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 1 ATOM 3602 O O . ASP B 2 301 ? -2.479 13.883 -3.055 1.000 32.02973 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 1 ATOM 3603 C CB . ASP B 2 301 ? -4.960 15.547 -4.661 1.000 33.39727 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 1 ATOM 3604 C CG . ASP B 2 301 ? -5.465 14.117 -4.758 1.000 54.31600 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 1 ATOM 3605 O OD1 . ASP B 2 301 ? -4.734 13.246 -5.284 1.000 55.55017 ? ? ? ? ? -1 479 ASP B OD1 1 ATOM 3606 O OD2 . ASP B 2 301 ? -6.602 13.859 -4.301 1.000 57.69089 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 1 ATOM 3607 N N . TYR B 2 302 ? -1.847 15.295 -4.679 1.000 29.09797 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 1 ATOM 3608 C CA . TYR B 2 302 ? -0.682 14.479 -5.018 1.000 32.34047 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 1 ATOM 3609 C C . TYR B 2 302 ? 0.344 14.420 -3.874 1.000 35.50085 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 1 ATOM 3610 O O . TYR B 2 302 ? 0.937 13.362 -3.607 1.000 31.00591 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 1 ATOM 3611 C CB . TYR B 2 302 ? -0.036 15.045 -6.279 1.000 28.22720 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 1 ATOM 3612 C CG . TYR B 2 302 ? 1.061 14.197 -6.812 1.000 30.26927 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 1 ATOM 3613 C CD1 . TYR B 2 302 ? 0.781 13.047 -7.531 1.000 34.15298 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 1 ATOM 3614 C CD2 . TYR B 2 302 ? 2.388 14.534 -6.594 1.000 33.43266 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 1 ATOM 3615 C CE1 . TYR B 2 302 ? 1.788 12.259 -8.011 1.000 42.94838 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 1 ATOM 3616 C CE2 . TYR B 2 302 ? 3.408 13.750 -7.092 1.000 42.61928 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 1 ATOM 3617 C CZ . TYR B 2 302 ? 3.102 12.620 -7.807 1.000 42.70076 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 1 ATOM 3618 O OH . TYR B 2 302 ? 4.107 11.817 -8.319 1.000 54.97295 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 1 ATOM 3619 N N . LEU B 2 303 ? 0.633 15.570 -3.258 1.000 25.34225 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 1 ATOM 3620 C CA . LEU B 2 303 ? 1.526 15.616 -2.098 1.000 31.52014 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 1 ATOM 3621 C C . LEU B 2 303 ? 1.036 14.690 -0.993 1.000 34.35345 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 1 ATOM 3622 O O . LEU B 2 303 ? 1.824 13.953 -0.382 1.000 29.26774 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 1 ATOM 3623 C CB . LEU B 2 303 ? 1.635 17.056 -1.577 1.000 31.96335 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 1 ATOM 3624 C CG . LEU B 2 303 ? 2.473 17.966 -2.484 1.000 38.23862 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 1 ATOM 3625 C CD1 . LEU B 2 303 ? 2.379 19.471 -2.134 1.000 33.21467 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 1 ATOM 3626 C CD2 . LEU B 2 303 ? 3.900 17.472 -2.462 1.000 30.60291 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 1 ATOM 3627 N N . SER B 2 304 ? -0.270 14.678 -0.759 1.000 29.14544 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 1 ATOM 3628 C CA . SER B 2 304 ? -0.807 13.863 0.328 1.000 30.47403 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 1 ATOM 3629 C C . SER B 2 304 ? -0.684 12.373 0.019 1.000 31.60111 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 1 ATOM 3630 O O . SER B 2 304 ? -0.330 11.568 0.895 1.000 36.74001 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 1 ATOM 3631 C CB . SER B 2 304 ? -2.256 14.262 0.589 1.000 39.45202 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 1 ATOM 3632 O OG . SER B 2 304 ? -3.134 13.618 -0.306 1.000 38.84670 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 1 ATOM 3633 N N . MET B 2 305 ? -0.913 11.987 -1.240 1.000 34.22290 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 1 ATOM 3634 C CA . MET B 2 305 ? -0.796 10.570 -1.553 1.000 43.17131 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 1 ATOM 3635 C C . MET B 2 305 ? 0.659 10.117 -1.568 1.000 28.65132 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 1 ATOM 3636 O O . MET B 2 305 ? 0.956 8.984 -1.168 1.000 30.07243 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 1 ATOM 3637 C CB . MET B 2 305 ? -1.516 10.278 -2.864 1.000 50.73696 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 1 ATOM 3638 C CG . MET B 2 305 ? -3.030 10.504 -2.736 1.000 65.49220 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 1 ATOM 3639 S SD . MET B 2 305 ? -3.747 9.614 -1.324 1.000 72.73997 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 1 ATOM 3640 C CE . MET B 2 305 ? -4.348 10.936 -0.285 1.000 62.99367 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 1 ATOM 3641 N N . LEU B 2 306 ? 1.575 10.997 -1.974 1.000 31.63566 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 1 ATOM 3642 C CA . LEU B 2 306 ? 2.999 10.712 -1.826 1.000 32.92266 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 1 ATOM 3643 C C . LEU B 2 306 ? 3.386 10.530 -0.346 1.000 34.66779 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 1 ATOM 3644 O O . LEU B 2 306 ? 4.125 9.597 0.010 1.000 36.24086 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 1 ATOM 3645 C CB . LEU B 2 306 ? 3.815 11.841 -2.456 1.000 32.18072 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 1 ATOM 3646 C CG . LEU B 2 306 ? 5.001 11.653 -3.405 1.000 47.12044 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 1 ATOM 3647 C CD1 . LEU B 2 306 ? 4.802 10.564 -4.456 1.000 34.96059 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 1 ATOM 3648 C CD2 . LEU B 2 306 ? 5.242 12.968 -4.124 1.000 50.24245 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 1 ATOM 3649 N N . ALA B 2 307 ? 2.916 11.427 0.539 1.000 32.79534 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 1 ATOM 3650 C CA . ALA B 2 307 ? 3.318 11.304 1.941 1.000 36.80033 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 1 ATOM 3651 C C . ALA B 2 307 ? 2.845 9.980 2.531 1.000 34.25139 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 1 ATOM 3652 O O . ALA B 2 307 ? 3.583 9.315 3.280 1.000 32.99783 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 1 ATOM 3653 C CB . ALA B 2 307 ? 2.781 12.473 2.762 1.000 34.25533 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 1 ATOM 3654 N N . LEU B 2 308 ? 1.616 9.585 2.207 1.000 30.52243 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 1 ATOM 3655 C CA . LEU B 2 308 ? 1.124 8.287 2.636 1.000 30.92424 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 1 ATOM 3656 C C . LEU B 2 308 ? 1.935 7.168 2.011 1.000 35.54799 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 1 ATOM 3657 O O . LEU B 2 308 ? 2.293 6.191 2.682 1.000 36.04926 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 1 ATOM 3658 C CB . LEU B 2 308 ? -0.335 8.127 2.247 1.000 37.09120 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 1 ATOM 3659 C CG . LEU B 2 308 ? -1.411 8.873 2.997 1.000 42.82616 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 1 ATOM 3660 C CD1 . LEU B 2 308 ? -2.693 8.601 2.266 1.000 44.68544 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 1 ATOM 3661 C CD2 . LEU B 2 308 ? -1.489 8.341 4.418 1.000 37.69295 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 1 ATOM 3662 N N . GLN B 2 309 ? 2.184 7.280 0.709 1.000 33.21776 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 1 ATOM 3663 C CA . GLN B 2 309 ? 3.010 6.317 0.001 1.000 31.89185 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 1 ATOM 3664 C C . GLN B 2 309 ? 4.381 6.172 0.638 1.000 39.83537 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 1 ATOM 3665 O O . GLN B 2 309 ? 4.937 5.066 0.667 1.000 43.05160 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 1 ATOM 3666 C CB . GLN B 2 309 ? 3.154 6.767 -1.453 1.000 34.01342 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 1 ATOM 3667 C CG . GLN B 2 309 ? 3.472 5.723 -2.476 1.000 54.11747 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 1 ATOM 3668 C CD . GLN B 2 309 ? 3.382 6.305 -3.882 1.000 62.83224 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 1 ATOM 3669 O OE1 . GLN B 2 309 ? 2.287 6.500 -4.413 1.000 66.28969 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 1 ATOM 3670 N NE2 . GLN B 2 309 ? 4.530 6.630 -4.465 1.000 56.77728 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 1 ATOM 3671 N N . LYS B 2 310 ? 4.956 7.270 1.124 1.000 35.75361 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 1 ATOM 3672 C CA . LYS B 2 310 ? 6.218 7.160 1.842 1.000 38.59158 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 1 ATOM 3673 C C . LYS B 2 310 ? 6.037 6.616 3.257 1.000 38.19800 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 1 ATOM 3674 O O . LYS B 2 310 ? 7.032 6.427 3.974 1.000 46.47218 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 1 ATOM 3675 C CB . LYS B 2 310 ? 6.929 8.516 1.854 1.000 39.46800 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 1 ATOM 3676 C CG . LYS B 2 310 ? 7.411 8.932 0.498 1.000 37.88261 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 1 ATOM 3677 C CD . LYS B 2 310 ? 8.197 10.234 0.587 1.000 37.24937 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 1 ATOM 3678 C CE . LYS B 2 310 ? 8.408 10.869 -0.802 1.000 36.63004 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 1 ATOM 3679 N NZ . LYS B 2 310 ? 9.581 10.307 -1.578 1.000 48.66770 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 1 ATOM 3680 N N . GLY B 2 311 ? 4.806 6.327 3.657 1.000 34.17767 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 1 ATOM 3681 C CA . GLY B 2 311 ? 4.573 5.703 4.939 1.000 42.12723 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 1 ATOM 3682 C C . GLY B 2 311 ? 4.366 6.663 6.082 1.000 43.37334 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 1 ATOM 3683 O O . GLY B 2 311 ? 4.503 6.254 7.239 1.000 43.95060 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 1 ATOM 3684 N N . SER B 2 312 ? 4.042 7.928 5.812 1.000 38.72586 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 1 ATOM 3685 C CA . SER B 2 312 ? 3.603 8.783 6.907 1.000 38.78967 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 1 ATOM 3686 C C . SER B 2 312 ? 2.463 8.104 7.645 1.000 39.41929 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 1 ATOM 3687 O O . SER B 2 312 ? 1.453 7.739 7.043 1.000 44.00760 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 1 ATOM 3688 C CB . SER B 2 312 ? 3.155 10.150 6.418 1.000 41.13784 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 1 ATOM 3689 O OG . SER B 2 312 ? 2.841 10.966 7.550 1.000 38.10078 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 1 ATOM 3690 N N . LYS B 2 313 ? 2.624 7.945 8.961 1.000 36.62816 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 1 ATOM 3691 C CA . LYS B 2 313 ? 1.602 7.320 9.788 1.000 38.06965 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 1 ATOM 3692 C C . LYS B 2 313 ? 0.868 8.331 10.653 1.000 39.20006 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 1 ATOM 3693 O O . LYS B 2 313 ? 0.248 7.951 11.647 1.000 51.33524 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 1 ATOM 3694 C CB . LYS B 2 313 ? 2.224 6.223 10.644 1.000 49.07908 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 1 ATOM 3695 C CG . LYS B 2 313 ? 2.662 5.030 9.831 1.000 59.49910 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 1 ATOM 3696 C CD . LYS B 2 313 ? 4.148 4.747 10.016 1.000 71.62957 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 1 ATOM 3697 C CE . LYS B 2 313 ? 4.651 3.739 8.990 1.000 73.67783 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 1 ATOM 3698 N NZ . LYS B 2 313 ? 6.004 4.125 8.478 1.000 73.56465 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 1 ATOM 3699 N N . ASP B 2 314 ? 0.903 9.605 10.283 1.000 35.90823 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 1 ATOM 3700 C CA . ASP B 2 314 ? 0.291 10.665 11.076 1.000 34.39482 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 1 ATOM 3701 C C . ASP B 2 314 ? -0.898 11.253 10.330 1.000 39.34117 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 1 ATOM 3702 O O . ASP B 2 314 ? -1.157 10.917 9.165 1.000 37.70632 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 1 ATOM 3703 C CB . ASP B 2 314 ? 1.333 11.744 11.371 1.000 34.26829 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 1 ATOM 3704 C CG . ASP B 2 314 ? 0.924 12.691 12.485 1.000 36.54992 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 1 ATOM 3705 O OD1 . ASP B 2 314 ? -0.128 12.517 13.162 1.000 32.75420 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 1 ATOM 3706 O OD2 . ASP B 2 314 ? 1.671 13.662 12.647 1.000 37.33222 ? ? ? ? ? -1 492 ASP B OD2 1 ATOM 3707 N N . ASN B 2 315 ? -1.655 12.106 11.024 1.000 32.14981 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 1 ATOM 3708 C CA . ASN B 2 315 ? -2.551 13.021 10.328 1.000 27.14915 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 1 ATOM 3709 C C . ASN B 2 315 ? -1.715 13.905 9.406 1.000 28.53916 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 1 ATOM 3710 O O . ASN B 2 315 ? -0.577 14.256 9.732 1.000 33.22369 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 1 ATOM 3711 C CB . ASN B 2 315 ? -3.340 13.921 11.308 1.000 27.86503 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 1 ATOM 3712 C CG . ASN B 2 315 ? -4.189 13.148 12.349 1.000 34.36669 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 1 ATOM 3713 O OD1 . ASN B 2 315 ? -4.565 13.726 13.375 1.000 30.74532 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 1 ATOM 3714 N ND2 . ASN B 2 315 ? -4.494 11.877 12.095 1.000 32.95872 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 1 ATOM 3715 N N . ILE B 2 316 ? -2.284 14.284 8.257 1.000 25.24404 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 1 ATOM 3716 C CA . ILE B 2 316 ? -1.575 15.031 7.208 1.000 25.29968 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 1 ATOM 3717 C C . ILE B 2 316 ? -2.538 16.077 6.652 1.000 32.23832 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 1 ATOM 3718 O O . ILE B 2 316 ? -3.557 15.724 6.046 1.000 31.69818 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 1 ATOM 3719 C CB . ILE B 2 316 ? -1.104 14.103 6.061 1.000 30.64365 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 1 ATOM 3720 C CG1 . ILE B 2 316 ? -0.197 12.989 6.562 1.000 34.74467 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 1 ATOM 3721 C CG2 . ILE B 2 316 ? -0.425 14.918 4.913 1.000 33.06811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 1 ATOM 3722 C CD1 . ILE B 2 316 ? -0.023 11.823 5.572 1.000 36.07291 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 1 ATOM 3723 N N . SER B 2 317 ? -2.220 17.354 6.841 1.000 26.02169 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 1 ATOM 3724 C CA . SER B 2 317 ? -3.034 18.441 6.311 1.000 27.29453 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 1 ATOM 3725 C C . SER B 2 317 ? -2.135 19.368 5.508 1.000 32.63241 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 1 ATOM 3726 O O . SER B 2 317 ? -1.043 19.720 5.963 1.000 29.58948 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 1 ATOM 3727 C CB . SER B 2 317 ? -3.742 19.207 7.428 1.000 31.84878 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 1 ATOM 3728 O OG . SER B 2 317 ? -4.540 18.313 8.208 1.000 31.30506 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 1 ATOM 3729 N N . ILE B 2 318 ? -2.590 19.741 4.313 1.000 30.26341 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 1 ATOM 3730 C CA . ILE B 2 318 ? -1.792 20.503 3.356 1.000 31.55621 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 1 ATOM 3731 C C . ILE B 2 318 ? -2.694 21.563 2.751 1.000 28.45701 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 1 ATOM 3732 O O . ILE B 2 318 ? -3.805 21.244 2.324 1.000 28.92908 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 1 ATOM 3733 C CB . ILE B 2 318 ? -1.187 19.618 2.239 1.000 32.92944 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 1 ATOM 3734 C CG1 . ILE B 2 318 ? -0.346 18.472 2.822 1.000 33.64479 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 1 ATOM 3735 C CG2 . ILE B 2 318 ? -0.334 20.493 1.337 1.000 27.76711 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 1 ATOM 3736 C CD1 . ILE B 2 318 ? -0.115 17.261 1.892 1.000 34.64561 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 1 ATOM 3737 N N . ILE B 2 319 ? -2.258 22.828 2.786 1.000 30.94154 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 1 ATOM 3738 C CA . ILE B 2 319 ? -2.845 23.894 1.970 1.000 38.21321 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 1 ATOM 3739 C C . ILE B 2 319 ? -1.800 24.308 0.938 1.000 28.50148 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 1 ATOM 3740 O O . ILE B 2 319 ? -0.664 24.630 1.302 1.000 33.51764 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 1 ATOM 3741 C CB . ILE B 2 319 ? -3.288 25.116 2.798 1.000 27.61624 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 1 ATOM 3742 C CG1 . ILE B 2 319 ? -4.189 24.683 3.936 1.000 26.21598 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 1 ATOM 3743 C CG2 . ILE B 2 319 ? -4.020 26.117 1.880 1.000 25.41056 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 1 ATOM 3744 C CD1 . ILE B 2 319 ? -4.591 25.817 4.906 1.000 24.67102 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 1 ATOM 3745 N N . VAL B 2 320 ? -2.176 24.290 -0.335 1.000 28.87220 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 1 ATOM 3746 C CA . VAL B 2 320 ? -1.310 24.736 -1.435 1.000 27.06505 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 1 ATOM 3747 C C . VAL B 2 320 ? -1.894 26.013 -2.005 1.000 27.33975 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 1 ATOM 3748 O O . VAL B 2 320 ? -3.057 26.034 -2.414 1.000 30.72082 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 1 ATOM 3749 C CB . VAL B 2 320 ? -1.175 23.680 -2.541 1.000 25.50000 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 1 ATOM 3750 C CG1 . VAL B 2 320 ? -0.472 24.303 -3.782 1.000 31.68929 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 1 ATOM 3751 C CG2 . VAL B 2 320 ? -0.407 22.460 -2.007 1.000 26.74481 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 1 ATOM 3752 N N . ILE B 2 321 ? -1.081 27.065 -2.040 1.000 32.26116 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 1 ATOM 3753 C CA . ILE B 2 321 ? -1.491 28.392 -2.492 1.000 28.20401 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 1 ATOM 3754 C C . ILE B 2 321 ? -0.631 28.782 -3.693 1.000 29.62176 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 1 ATOM 3755 O O . ILE B 2 321 ? 0.601 28.814 -3.596 1.000 36.45690 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 1 ATOM 3756 C CB . ILE B 2 321 ? -1.363 29.434 -1.369 1.000 35.03153 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 1 ATOM 3757 C CG1 . ILE B 2 321 ? -2.263 29.061 -0.185 1.000 34.83605 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 1 ATOM 3758 C CG2 . ILE B 2 321 ? -1.663 30.836 -1.920 1.000 34.82398 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 1 ATOM 3759 C CD1 . ILE B 2 321 ? -1.806 29.626 1.178 1.000 34.11975 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 1 ATOM 3760 N N . ASP B 2 322 ? -1.278 29.043 -4.833 1.000 29.27365 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 1 ATOM 3761 C CA . ASP B 2 322 ? -0.574 29.478 -6.031 1.000 26.77712 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 1 ATOM 3762 C C . ASP B 2 322 ? -0.443 30.995 -5.977 1.000 29.90502 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 1 ATOM 3763 O O . ASP B 2 322 ? -1.446 31.701 -5.880 1.000 39.07131 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 1 ATOM 3764 C CB . ASP B 2 322 ? -1.335 29.038 -7.299 1.000 29.09574 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 1 ATOM 3765 C CG . ASP B 2 322 ? -0.578 29.340 -8.607 1.000 41.69054 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 1 ATOM 3766 O OD1 . ASP B 2 322 ? 0.505 29.989 -8.588 1.000 41.80726 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 1 ATOM 3767 O OD2 . ASP B 2 322 ? -1.088 28.909 -9.692 1.000 39.87098 ? ? ? ? ? -1 500 ASP B OD2 1 ATOM 3768 N N . LEU B 2 323 ? 0.788 31.499 -6.051 1.000 27.70754 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 1 ATOM 3769 C CA . LEU B 2 323 ? 1.043 32.937 -5.981 1.000 35.56140 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 1 ATOM 3770 C C . LEU B 2 323 ? 1.301 33.596 -7.334 1.000 37.23589 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 1 ATOM 3771 O O . LEU B 2 323 ? 1.582 34.806 -7.375 1.000 37.12923 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 1 ATOM 3772 C CB . LEU B 2 323 ? 2.227 33.209 -5.041 1.000 31.98762 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 1 ATOM 3773 C CG . LEU B 2 323 ? 2.050 32.744 -3.570 1.000 34.35198 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 1 ATOM 3774 C CD1 . LEU B 2 323 ? 3.366 32.843 -2.823 1.000 27.74354 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 1 ATOM 3775 C CD2 . LEU B 2 323 ? 0.972 33.555 -2.881 1.000 29.30485 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 1 ATOM 3776 N N . LYS B 2 324 ? 1.210 32.864 -8.441 1.000 36.68455 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 1 ATOM 3777 C CA . LYS B 2 324 ? 1.355 33.489 -9.762 1.000 33.10897 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 1 ATOM 3778 C C . LYS B 2 324 ? 0.008 33.995 -10.248 1.000 35.27825 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 1 ATOM 3779 O O . LYS B 2 324 ? -0.980 33.255 -10.232 1.000 51.30766 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 1 ATOM 3780 C CB . LYS B 2 324 ? 1.911 32.520 -10.806 1.000 42.79103 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 1 ATOM 3781 C CG . LYS B 2 324 ? 3.359 32.174 -10.659 1.000 39.87855 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 1 ATOM 3782 C CD . LYS B 2 324 ? 4.250 33.294 -11.091 1.000 47.40638 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 1 ATOM 3783 C CE . LYS B 2 324 ? 5.702 32.871 -10.968 1.000 40.65996 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 1 ATOM 3784 N NZ . LYS B 2 324 ? 6.609 33.936 -11.452 1.000 44.07369 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 1 ATOM 3785 N N . ALA B 2 325 ? -0.020 35.251 -10.686 1.000 42.61984 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 1 ATOM 3786 C CA . ALA B 2 325 ? -1.182 35.773 -11.394 1.000 54.84316 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 1 ATOM 3787 C C . ALA B 2 325 ? -1.563 34.891 -12.582 1.000 55.40104 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 1 ATOM 3788 O O . ALA B 2 325 ? -2.739 34.573 -12.781 1.000 55.07109 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 1 ATOM 3789 C CB . ALA B 2 325 ? -0.891 37.195 -11.866 1.000 54.65561 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 1 ATOM 3790 N N . GLN B 2 326 ? -0.590 34.486 -13.387 1.000 54.13598 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 1 ATOM 3791 C CA . GLN B 2 326 ? -0.914 33.775 -14.613 1.000 61.46468 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 1 ATOM 3792 C C . GLN B 2 326 ? 0.163 32.747 -14.907 1.000 58.99579 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 1 ATOM 3793 O O . GLN B 2 326 ? 1.346 32.978 -14.650 1.000 59.75039 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 1 ATOM 3794 C CB . GLN B 2 326 ? -1.054 34.741 -15.804 1.000 57.76132 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 1 ATOM 3795 C CG . GLN B 2 326 ? 0.219 35.530 -16.145 1.000 70.30426 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 1 ATOM 3796 C CD . GLN B 2 326 ? 0.557 36.606 -15.112 1.000 87.01896 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 1 ATOM 3797 O OE1 . GLN B 2 326 ? 1.285 36.359 -14.139 1.000 87.95049 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 1 ATOM 3798 N NE2 . GLN B 2 326 ? 0.030 37.810 -15.324 1.000 84.11400 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 1 ATOM 3799 N N . ARG B 2 327 ? -0.253 31.620 -15.473 1.000 48.10790 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 1 ATOM 3800 C CA . ARG B 2 327 ? 0.717 30.629 -15.899 1.000 49.76817 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 1 ATOM 3801 C C . ARG B 2 327 ? 0.455 30.189 -17.338 1.000 51.91867 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 1 ATOM 3802 O O . ARG B 2 327 ? 1.039 30.739 -18.260 1.000 68.13076 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 1 ATOM 3803 C CB . ARG B 2 327 ? 0.696 29.438 -14.956 1.000 51.84587 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 1 ATOM 3804 C CG . ARG B 2 327 ? 0.960 29.821 -13.497 1.000 48.95121 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 1 ATOM 3805 C CD . ARG B 2 327 ? 1.027 28.595 -12.654 1.000 38.11483 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 1 ATOM 3806 N NE . ARG B 2 327 ? 1.431 28.839 -11.261 1.000 35.98648 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 1 ATOM 3807 C CZ . ARG B 2 327 ? 2.688 28.758 -10.829 1.000 39.65047 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 1 ATOM 3808 N NH1 . ARG B 2 327 ? 3.659 28.487 -11.696 1.000 44.32345 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 1 ATOM 3809 N NH2 . ARG B 2 327 ? 2.975 28.951 -9.535 1.000 36.05249 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 1 HETATM 3810 C C1 . OE3 C 3 . ? -0.702 5.362 31.271 1.000 33.57523 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C1 1 HETATM 3811 N N2 . OE3 C 3 . ? 2.693 7.283 29.675 1.000 40.12021 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A N2 1 HETATM 3812 C C3 . OE3 C 3 . ? 0.350 7.338 30.367 1.000 36.55744 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C3 1 HETATM 3813 C C4 . OE3 C 3 . ? 1.555 6.655 30.234 1.000 34.74109 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C4 1 HETATM 3814 C C5 . OE3 C 3 . ? 1.646 5.311 30.645 1.000 31.89458 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C5 1 HETATM 3815 C C6 . OE3 C 3 . ? 0.506 4.686 31.161 1.000 30.36394 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C6 1 HETATM 3816 C C7 . OE3 C 3 . ? 2.924 4.640 30.498 1.000 36.58615 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C7 1 HETATM 3817 C C11 . OE3 C 3 . ? 2.593 8.652 29.143 1.000 39.06856 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C11 1 HETATM 3818 C C12 . OE3 C 3 . ? -1.941 4.655 31.766 1.000 39.11481 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C12 1 HETATM 3819 C C15 . OE3 C 3 . ? 2.379 4.423 34.939 1.000 41.51671 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C15 1 HETATM 3820 C C10 . OE3 C 3 . ? 3.079 3.207 30.920 1.000 36.41454 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C10 1 HETATM 3821 C C13 . OE3 C 3 . ? 0.176 5.280 34.536 1.000 48.79722 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C13 1 HETATM 3822 C C14 . OE3 C 3 . ? 1.019 4.219 34.850 1.000 42.33523 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C14 1 HETATM 3823 C C16 . OE3 C 3 . ? 2.909 5.680 34.722 1.000 47.85851 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C16 1 HETATM 3824 C C17 . OE3 C 3 . ? 2.075 6.740 34.413 1.000 54.13599 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C17 1 HETATM 3825 C C18 . OE3 C 3 . ? 0.713 6.544 34.321 1.000 51.28881 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C18 1 HETATM 3826 C C19 . OE3 C 3 . ? 2.744 9.676 30.237 1.000 44.06751 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C19 1 HETATM 3827 C C2 . OE3 C 3 . ? -0.762 6.691 30.879 1.000 35.94523 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C2 1 HETATM 3828 C C8 . OE3 C 3 . ? 3.960 5.322 29.977 1.000 38.98914 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C8 1 HETATM 3829 C C9 . OE3 C 3 . ? 3.917 6.661 29.544 1.000 36.96570 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A C9 1 HETATM 3830 N N1 . OE3 C 3 . ? -1.815 4.091 33.123 1.000 60.02523 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A N1 1 HETATM 3831 O O1 . OE3 C 3 . ? -2.157 6.285 34.138 1.000 45.28749 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A O1 1 HETATM 3832 O O2 . OE3 C 3 . ? -1.963 4.278 35.558 1.000 77.16639 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A O2 1 HETATM 3833 O O3 . OE3 C 3 . ? 4.882 7.278 29.100 1.000 46.43722 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A O3 1 HETATM 3834 S S1 . OE3 C 3 . ? -1.542 5.021 34.412 1.000 77.48523 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A S1 1 HETATM 3835 H H3 . OE3 C 3 . ? 0.260 8.383 30.074 1.000 43.75387 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H3 1 HETATM 3836 H H6 . OE3 C 3 . ? 0.561 3.648 31.485 1.000 36.32167 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H6 1 HETATM 3837 H H11A . OE3 C 3 . ? 1.643 8.775 28.625 1.000 46.76721 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H11A 1 HETATM 3838 H H11B . OE3 C 3 . ? 3.342 8.799 28.367 1.000 46.76721 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H11B 1 HETATM 3839 H H12B . OE3 C 3 . ? -2.757 5.374 31.706 1.000 46.82271 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H12B 1 HETATM 3840 H H12A . OE3 C 3 . ? -2.176 3.886 31.032 1.000 46.82271 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H12A 1 HETATM 3841 H H15 . OE3 C 3 . ? 3.039 3.591 35.182 1.000 49.70500 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H15 1 HETATM 3842 H H10A . OE3 C 3 . ? 4.119 2.883 30.889 1.000 43.58239 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H10A 1 HETATM 3843 H H10C . OE3 C 3 . ? 2.727 3.041 31.937 1.000 43.58239 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H10C 1 HETATM 3844 H H10B . OE3 C 3 . ? 2.519 2.530 30.278 1.000 43.58239 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H10B 1 HETATM 3845 H H14 . OE3 C 3 . ? 0.613 3.225 35.027 1.000 50.68722 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H14 1 HETATM 3846 H H16 . OE3 C 3 . ? 3.984 5.842 34.792 1.000 57.31516 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H16 1 HETATM 3847 H H17 . OE3 C 3 . ? 2.491 7.731 34.242 1.000 64.84813 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H17 1 HETATM 3848 H H18 . OE3 C 3 . ? 0.059 7.381 34.079 1.000 61.43151 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H18 1 HETATM 3849 H H19C . OE3 C 3 . ? 3.708 9.582 30.734 1.000 52.76595 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H19C 1 HETATM 3850 H H19A . OE3 C 3 . ? 1.969 9.562 30.993 1.000 52.76595 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H19A 1 HETATM 3851 H H19B . OE3 C 3 . ? 2.673 10.688 29.841 1.000 52.76595 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H19B 1 HETATM 3852 H H2 . OE3 C 3 . ? -1.691 7.252 30.968 1.000 43.01922 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H2 1 HETATM 3853 H H8 . OE3 C 3 . ? 4.933 4.847 29.860 1.000 46.67191 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H8 1 HETATM 3854 H H1 . OE3 C 3 . ? -1.919 3.081 33.130 1.000 71.91522 ? ? ? ? ? ? 501 OE3 A H1 1 HETATM 3855 MN MN . MN D 4 . ? 7.420 15.287 13.812 1.000 96.47523 ? ? ? ? ? ? 601 MN B MN 1 HETATM 3856 MN MN . MN E 4 . ? -0.772 27.784 26.976 1.000 136.08523 ? ? ? ? ? ? 602 MN B MN 1 HETATM 3857 MN MN . MN F 4 . ? -1.318 15.639 16.153 1.000 41.45383 ? ? ? ? ? ? 603 MN B MN 1 HETATM 3858 MN MN . MN G 4 . ? 1.356 15.754 13.795 1.000 46.96442 ? ? ? ? ? ? 604 MN B MN 1 HETATM 3859 CL CL . CL H 5 . ? 5.957 15.847 -9.655 1.000 58.91174 ? ? ? ? ? ? 605 CL B CL 1 HETATM 3860 CL CL . CL I 5 . ? -3.321 6.438 16.842 1.000 54.24523 ? ? ? ? ? ? 606 CL B CL 1 HETATM 3861 CL CL . CL J 5 . ? -3.162 17.142 -14.070 1.000 76.60210 ? ? ? ? ? ? 607 CL B CL 1 HETATM 3862 CL CL . CL K 5 . ? -9.999 16.901 22.887 1.000 47.33204 ? ? ? ? ? ? 608 CL B CL 1 HETATM 3863 CL CL . CL L 5 . ? 17.873 16.920 25.600 1.000 99.85202 ? ? ? ? ? ? 609 CL B CL 1 HETATM 3864 CL CL . CL M 5 . ? 0.563 47.887 16.471 1.000 117.40896 ? ? ? ? ? ? 610 CL B CL 1 HETATM 3865 C C1 . GOL N 6 . ? 11.906 16.925 9.122 1.000 60.22415 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C1 1 HETATM 3866 O O1 . GOL N 6 . ? 11.348 18.156 8.781 1.000 44.48759 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O1 1 HETATM 3867 C C2 . GOL N 6 . ? 13.253 16.758 8.382 1.000 63.55537 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C2 1 HETATM 3868 O O2 . GOL N 6 . ? 14.260 17.302 9.066 1.000 64.39409 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O2 1 HETATM 3869 C C3 . GOL N 6 . ? 13.345 15.208 8.184 1.000 67.65504 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B C3 1 HETATM 3870 O O3 . GOL N 6 . ? 12.501 14.958 7.087 1.000 63.59861 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B O3 1 HETATM 3871 H H11 . GOL N 6 . ? 11.327 16.183 8.885 1.000 72.15392 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H11 1 HETATM 3872 H H12 . GOL N 6 . ? 12.063 16.846 10.075 1.000 72.15392 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H12 1 HETATM 3873 H HO1 . GOL N 6 . ? 10.623 17.983 8.363 1.000 53.27005 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO1 1 HETATM 3874 H H2 . GOL N 6 . ? 13.284 17.212 7.526 1.000 76.15139 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H2 1 HETATM 3875 H HO2 . GOL N 6 . ? 14.671 17.809 8.523 1.000 77.15786 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO2 1 HETATM 3876 H H31 . GOL N 6 . ? 13.076 14.756 9.000 1.000 81.07099 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H31 1 HETATM 3877 H H32 . GOL N 6 . ? 14.268 14.948 8.040 1.000 81.07099 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B H32 1 HETATM 3878 H HO3 . GOL N 6 . ? 11.924 14.369 7.337 1.000 76.20327 ? ? ? ? ? ? 611 GOL B HO3 1 HETATM 3879 O O . HOH O 7 . ? -4.720 22.007 56.657 1.000 72.25124 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1 HETATM 3880 O O . HOH O 7 . ? -17.195 18.310 49.793 1.000 74.97827 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1 HETATM 3881 O O . HOH O 7 . ? -7.505 3.366 38.897 1.000 42.08685 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1 HETATM 3882 O O . HOH O 7 . ? -10.511 -6.935 32.208 1.000 61.74986 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1 HETATM 3883 O O . HOH O 7 . ? -9.092 -0.796 58.729 1.000 46.84100 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1 HETATM 3884 O O . HOH O 7 . ? 2.107 5.532 39.627 1.000 53.81561 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1 HETATM 3885 O O . HOH O 7 . ? 11.494 2.589 50.585 1.000 49.37401 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1 HETATM 3886 O O . HOH O 7 . ? 6.287 -4.195 31.918 1.000 54.43125 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1 HETATM 3887 O O . HOH O 7 . ? -1.409 5.185 40.620 1.000 56.05620 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1 HETATM 3888 O O . HOH O 7 . ? 4.117 15.836 21.574 1.000 35.65689 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1 HETATM 3889 O O . HOH O 7 . ? -5.410 9.203 19.983 1.000 40.63888 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1 HETATM 3890 O O . HOH O 7 . ? -0.451 -2.706 57.834 1.000 49.04523 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1 HETATM 3891 O O . HOH O 7 . ? 0.622 9.135 22.513 1.000 38.89785 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1 HETATM 3892 O O . HOH O 7 . ? 1.278 16.494 43.072 1.000 42.63558 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1 HETATM 3893 O O . HOH O 7 . ? -14.845 3.057 44.797 1.000 50.28312 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1 HETATM 3894 O O . HOH O 7 . ? 9.080 21.156 48.208 1.000 48.99143 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1 HETATM 3895 O O . HOH O 7 . ? -0.651 3.002 42.685 1.000 51.77308 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 3896 O O . HOH O 7 . ? -2.894 6.256 42.421 1.000 51.77886 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1 HETATM 3897 O O . HOH O 7 . ? -0.527 19.761 58.583 1.000 41.47666 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1 HETATM 3898 O O . HOH O 7 . ? 7.267 20.228 58.722 1.000 50.78830 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1 HETATM 3899 O O . HOH O 7 . ? -7.156 10.917 31.504 1.000 37.45890 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1 HETATM 3900 O O . HOH O 7 . ? 6.052 14.685 47.112 1.000 47.00007 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1 HETATM 3901 O O . HOH O 7 . ? -3.621 18.488 37.063 1.000 47.08104 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1 HETATM 3902 O O . HOH O 7 . ? -2.700 7.749 21.008 1.000 49.93216 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1 HETATM 3903 O O . HOH O 7 . ? 4.755 5.338 21.568 1.000 46.15781 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1 HETATM 3904 O O . HOH O 7 . ? -4.941 4.663 42.637 1.000 52.87670 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1 HETATM 3905 O O . HOH O 7 . ? -1.345 9.107 33.632 1.000 38.57125 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1 HETATM 3906 O O . HOH O 7 . ? -4.521 20.332 48.613 1.000 47.91677 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1 HETATM 3907 O O . HOH O 7 . ? 3.476 10.366 20.080 1.000 51.54949 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1 HETATM 3908 O O . HOH O 7 . ? 0.799 18.351 49.397 1.000 44.08792 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1 HETATM 3909 O O . HOH O 7 . ? -12.153 1.623 53.372 1.000 45.72657 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1 HETATM 3910 O O . HOH O 7 . ? 7.380 6.247 27.982 1.000 39.40647 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1 HETATM 3911 O O . HOH O 7 . ? -4.169 0.158 41.639 1.000 51.12371 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1 HETATM 3912 O O . HOH O 7 . ? -1.930 -5.106 52.345 1.000 64.58430 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1 HETATM 3913 O O . HOH O 7 . ? 8.426 18.469 53.651 1.000 48.16509 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1 HETATM 3914 O O . HOH O 7 . ? 10.264 17.603 52.296 1.000 41.80026 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1 HETATM 3915 O O . HOH O 7 . ? 0.000 8.270 38.548 1.000 43.58155 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1 HETATM 3916 O O . HOH O 7 . ? 15.794 4.574 47.781 1.000 51.40036 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1 HETATM 3917 O O . HOH O 7 . ? -5.527 4.486 20.398 1.000 56.44736 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1 HETATM 3918 O O . HOH O 7 . ? 1.301 19.182 61.054 1.000 45.39523 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1 HETATM 3919 O O . HOH O 7 . ? -6.509 1.594 41.290 1.000 45.37106 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1 HETATM 3920 O O . HOH O 7 . ? -4.147 3.520 39.027 1.000 49.45676 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1 HETATM 3921 O O . HOH O 7 . ? -5.252 -7.037 48.352 1.000 42.22927 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1 HETATM 3922 O O . HOH O 7 . ? 0.791 6.109 37.912 1.000 55.06761 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1 HETATM 3923 O O . HOH O 7 . ? -13.074 6.565 40.523 1.000 43.14609 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1 HETATM 3924 O O . HOH O 7 . ? 5.425 19.533 61.873 1.000 48.13135 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1 HETATM 3925 O O . HOH O 7 . ? 1.279 10.501 18.976 1.000 49.05523 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1 HETATM 3926 O O . HOH O 7 . ? 0.242 -6.245 26.344 1.000 58.61541 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1 HETATM 3927 O O . HOH O 7 . ? 11.797 10.074 45.930 1.000 54.71523 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1 HETATM 3928 O O . HOH O 7 . ? 9.312 -5.320 45.947 1.000 44.80863 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1 HETATM 3929 O O . HOH O 7 . ? -3.337 4.699 21.205 1.000 59.84067 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1 HETATM 3930 O O . HOH O 7 . ? -0.452 14.466 18.492 1.000 41.22164 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1 HETATM 3931 O O . HOH O 7 . ? -10.081 -8.418 34.374 1.000 48.83523 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1 HETATM 3932 O O . HOH O 7 . ? -2.906 21.709 47.112 1.000 70.68397 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1 HETATM 3933 O O . HOH O 7 . ? -10.070 -11.492 36.947 1.000 70.24237 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1 HETATM 3934 O O . HOH O 7 . ? -2.982 2.546 41.590 1.000 57.29725 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1 HETATM 3935 O O . HOH O 7 . ? -0.123 7.621 19.982 1.000 71.00080 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1 HETATM 3936 O O . HOH O 7 . ? 2.821 15.413 18.889 1.000 44.55076 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1 HETATM 3937 O O . HOH P 7 . ? 16.983 20.912 30.629 1.000 48.81982 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O 1 HETATM 3938 O O . HOH P 7 . ? 4.572 13.228 11.650 1.000 40.83390 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O 1 HETATM 3939 O O . HOH P 7 . ? 3.390 25.421 13.968 1.000 29.93693 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O 1 HETATM 3940 O O . HOH P 7 . ? -13.861 28.623 5.441 1.000 48.98196 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O 1 HETATM 3941 O O . HOH P 7 . ? 6.778 16.594 15.760 1.000 55.13523 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O 1 HETATM 3942 O O . HOH P 7 . ? 2.678 16.704 14.957 1.000 42.38953 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O 1 HETATM 3943 O O . HOH P 7 . ? -7.832 19.318 -9.412 1.000 45.08897 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O 1 HETATM 3944 O O . HOH P 7 . ? 0.020 14.016 15.121 1.000 47.34965 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O 1 HETATM 3945 O O . HOH P 7 . ? -8.973 12.985 19.704 1.000 31.53231 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O 1 HETATM 3946 O O . HOH P 7 . ? -10.156 39.729 20.650 1.000 49.33194 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O 1 HETATM 3947 O O . HOH P 7 . ? -9.236 29.335 -5.434 1.000 36.19227 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O 1 HETATM 3948 O O . HOH P 7 . ? -5.482 14.358 30.152 1.000 49.42528 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O 1 HETATM 3949 O O . HOH P 7 . ? -12.087 24.105 7.899 1.000 58.84577 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O 1 HETATM 3950 O O . HOH P 7 . ? -1.137 15.426 -10.563 1.000 49.38395 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O 1 HETATM 3951 O O . HOH P 7 . ? 10.409 28.829 -10.532 1.000 52.93725 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O 1 HETATM 3952 O O . HOH P 7 . ? 2.503 19.858 12.842 1.000 33.78313 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O 1 HETATM 3953 O O . HOH P 7 . ? 1.008 27.530 25.083 1.000 41.25167 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O 1 HETATM 3954 O O . HOH P 7 . ? 11.844 14.384 0.191 1.000 37.65511 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O 1 HETATM 3955 O O . HOH P 7 . ? -16.872 30.131 22.593 1.000 59.80818 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O 1 HETATM 3956 O O . HOH P 7 . ? -9.106 28.706 -10.219 1.000 47.49989 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O 1 HETATM 3957 O O . HOH P 7 . ? -8.736 29.726 12.170 1.000 32.76512 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O 1 HETATM 3958 O O . HOH P 7 . ? 11.593 11.689 -2.457 1.000 41.93651 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O 1 HETATM 3959 O O . HOH P 7 . ? -0.925 8.329 7.925 1.000 40.53334 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O 1 HETATM 3960 O O . HOH P 7 . ? 11.109 16.976 19.896 1.000 45.74383 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O 1 HETATM 3961 O O . HOH P 7 . ? -3.144 12.954 -7.345 1.000 42.97992 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O 1 HETATM 3962 O O . HOH P 7 . ? -3.509 30.516 -13.361 1.000 60.96159 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O 1 HETATM 3963 O O . HOH P 7 . ? -12.869 30.675 28.339 1.000 48.84523 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O 1 HETATM 3964 O O . HOH P 7 . ? -1.755 31.053 -11.474 1.000 42.01996 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O 1 HETATM 3965 O O . HOH P 7 . ? -7.911 7.002 8.441 1.000 36.08440 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O 1 HETATM 3966 O O . HOH P 7 . ? -0.321 18.015 25.582 1.000 49.06475 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O 1 HETATM 3967 O O . HOH P 7 . ? 7.272 29.207 -13.288 1.000 39.64703 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O 1 HETATM 3968 O O . HOH P 7 . ? 7.644 25.817 11.682 1.000 33.11278 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O 1 HETATM 3969 O O . HOH P 7 . ? 9.134 17.763 10.231 1.000 35.21053 ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O 1 HETATM 3970 O O . HOH P 7 . ? 0.695 18.905 17.558 1.000 37.38592 ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O 1 HETATM 3971 O O . HOH P 7 . ? -11.556 36.993 24.258 1.000 68.81665 ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O 1 HETATM 3972 O O . HOH P 7 . ? 1.016 26.233 28.049 1.000 37.93964 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O 1 HETATM 3973 O O . HOH P 7 . ? 7.958 19.707 11.677 1.000 47.82076 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O 1 HETATM 3974 O O . HOH P 7 . ? -3.084 15.803 14.338 1.000 32.57534 ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O 1 HETATM 3975 O O . HOH P 7 . ? -8.029 16.139 -4.263 1.000 48.58665 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O 1 HETATM 3976 O O . HOH P 7 . ? -3.337 27.717 -10.570 1.000 36.78431 ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O 1 HETATM 3977 O O . HOH P 7 . ? 10.848 11.438 0.945 1.000 39.20801 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O 1 HETATM 3978 O O . HOH P 7 . ? -13.421 22.426 20.036 1.000 47.79938 ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O 1 HETATM 3979 O O . HOH P 7 . ? 4.830 11.004 9.415 1.000 54.31722 ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O 1 HETATM 3980 O O . HOH P 7 . ? 4.937 8.618 10.276 1.000 58.69093 ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O 1 HETATM 3981 O O . HOH P 7 . ? 3.171 18.388 16.391 1.000 43.26443 ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O 1 HETATM 3982 O O . HOH P 7 . ? -6.746 25.502 -11.860 1.000 41.36157 ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O 1 HETATM 3983 O O . HOH P 7 . ? -5.592 11.603 21.459 1.000 36.39729 ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O 1 HETATM 3984 O O . HOH P 7 . ? 18.182 33.518 -0.930 1.000 54.13726 ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O 1 HETATM 3985 O O . HOH P 7 . ? -6.221 19.736 19.922 1.000 30.24141 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O 1 HETATM 3986 O O . HOH P 7 . ? 4.073 35.766 -8.115 1.000 46.39741 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O 1 HETATM 3987 O O . HOH P 7 . ? 17.488 25.772 -6.017 1.000 48.59408 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O 1 HETATM 3988 O O . HOH P 7 . ? 1.249 5.438 5.144 1.000 43.48069 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O 1 HETATM 3989 O O . HOH P 7 . ? -2.743 13.855 16.865 1.000 41.10626 ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O 1 HETATM 3990 O O . HOH P 7 . ? 7.340 6.296 7.327 1.000 58.79974 ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O 1 HETATM 3991 O O . HOH P 7 . ? -12.684 28.402 -8.062 1.000 53.10573 ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O 1 HETATM 3992 O O . HOH P 7 . ? -0.305 15.939 11.957 1.000 32.76753 ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O 1 HETATM 3993 O O . HOH P 7 . ? -11.206 11.826 15.172 1.000 51.72564 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O 1 HETATM 3994 O O . HOH P 7 . ? -3.107 15.037 -8.421 1.000 41.20949 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O 1 HETATM 3995 O O . HOH P 7 . ? -9.936 13.404 6.880 1.000 34.89041 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O 1 HETATM 3996 O O . HOH P 7 . ? -9.490 18.507 9.045 1.000 42.76394 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O 1 HETATM 3997 O O . HOH P 7 . ? 17.734 13.355 28.409 1.000 59.67752 ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O 1 HETATM 3998 O O . HOH P 7 . ? 1.731 54.748 -2.516 1.000 82.27110 ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O 1 HETATM 3999 O O . HOH P 7 . ? 3.349 14.805 15.165 1.000 36.64640 ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O 1 HETATM 4000 O O . HOH P 7 . ? 16.095 30.880 -6.849 1.000 60.66696 ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O 1 HETATM 4001 O O . HOH P 7 . ? -10.182 29.481 -7.969 1.000 43.78648 ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O 1 HETATM 4002 O O . HOH P 7 . ? -12.260 26.726 6.129 1.000 50.07075 ? ? ? ? ? ? 766 HOH B O 1 HETATM 4003 O O . HOH P 7 . ? -3.369 33.164 -4.351 1.000 35.30513 ? ? ? ? ? ? 767 HOH B O 1 HETATM 4004 O O . HOH P 7 . ? -1.430 17.872 -11.826 1.000 43.14885 ? ? ? ? ? ? 768 HOH B O 1 HETATM 4005 O O . HOH P 7 . ? -14.775 25.008 18.570 1.000 56.79039 ? ? ? ? ? ? 769 HOH B O 1 HETATM 4006 O O . HOH P 7 . ? -14.301 20.337 18.893 1.000 51.19277 ? ? ? ? ? ? 770 HOH B O 1 HETATM 4007 O O . HOH P 7 . ? 13.236 19.828 4.733 1.000 38.82263 ? ? ? ? ? ? 771 HOH B O 1 HETATM 4008 O O . HOH P 7 . ? -11.467 8.348 14.125 1.000 36.49334 ? ? ? ? ? ? 772 HOH B O 1 HETATM 4009 O O . HOH P 7 . ? 8.042 17.667 13.479 1.000 40.11177 ? ? ? ? ? ? 773 HOH B O 1 HETATM 4010 O O . HOH P 7 . ? -12.111 8.159 10.034 1.000 36.77060 ? ? ? ? ? ? 774 HOH B O 1 HETATM 4011 O O . HOH P 7 . ? 19.248 24.859 17.299 1.000 46.09442 ? ? ? ? ? ? 775 HOH B O 1 HETATM 4012 O O . HOH P 7 . ? 11.100 18.519 5.841 1.000 41.73090 ? ? ? ? ? ? 776 HOH B O 1 HETATM 4013 O O . HOH P 7 . ? 14.942 8.860 23.190 1.000 48.01025 ? ? ? ? ? ? 777 HOH B O 1 HETATM 4014 O O . HOH P 7 . ? -4.995 23.244 27.632 1.000 49.13028 ? ? ? ? ? ? 778 HOH B O 1 HETATM 4015 O O . HOH P 7 . ? -15.728 34.286 17.391 1.000 47.78523 ? ? ? ? ? ? 779 HOH B O 1 HETATM 4016 O O . HOH P 7 . ? 8.325 37.319 15.708 1.000 52.06928 ? ? ? ? ? ? 780 HOH B O 1 HETATM 4017 O O . HOH P 7 . ? 0.654 28.980 27.801 1.000 114.35050 ? ? ? ? ? ? 781 HOH B O 1 HETATM 4018 O O . HOH P 7 . ? 9.184 41.743 -7.833 1.000 50.65298 ? ? ? ? ? ? 782 HOH B O 1 HETATM 4019 O O . HOH P 7 . ? 9.471 31.559 28.382 1.000 47.35550 ? ? ? ? ? ? 783 HOH B O 1 HETATM 4020 O O . HOH P 7 . ? 6.247 13.716 14.882 1.000 60.68523 ? ? ? ? ? ? 784 HOH B O 1 HETATM 4021 O O . HOH P 7 . ? 3.628 37.490 -6.072 1.000 58.03905 ? ? ? ? ? ? 785 HOH B O 1 HETATM 4022 O O . HOH P 7 . ? 11.165 24.607 -9.812 1.000 44.30125 ? ? ? ? ? ? 786 HOH B O 1 HETATM 4023 O O . HOH P 7 . ? 10.428 14.592 -7.169 1.000 53.28269 ? ? ? ? ? ? 787 HOH B O 1 HETATM 4024 O O . HOH P 7 . ? 1.647 12.748 17.410 1.000 41.96096 ? ? ? ? ? ? 788 HOH B O 1 HETATM 4025 O O . HOH P 7 . ? 1.119 16.312 16.709 1.000 39.37432 ? ? ? ? ? ? 789 HOH B O 1 HETATM 4026 O O . HOH P 7 . ? 14.636 15.196 19.129 1.000 40.22523 ? ? ? ? ? ? 790 HOH B O 1 HETATM 4027 O O . HOH P 7 . ? -7.892 38.764 19.763 1.000 45.22444 ? ? ? ? ? ? 791 HOH B O 1 HETATM 4028 O O . HOH P 7 . ? -3.633 11.904 15.812 1.000 42.15564 ? ? ? ? ? ? 792 HOH B O 1 HETATM 4029 O O . HOH P 7 . ? -10.603 21.124 9.421 1.000 34.90792 ? ? ? ? ? ? 793 HOH B O 1 HETATM 4030 O O . HOH P 7 . ? 12.489 24.116 7.995 1.000 42.60682 ? ? ? ? ? ? 794 HOH B O 1 HETATM 4031 O O . HOH P 7 . ? 4.573 29.474 -14.534 1.000 35.39948 ? ? ? ? ? ? 795 HOH B O 1 HETATM 4032 O O . HOH P 7 . ? 4.681 12.633 19.938 1.000 46.93305 ? ? ? ? ? ? 796 HOH B O 1 HETATM 4033 O O . HOH P 7 . ? -4.470 9.333 17.235 1.000 27.87511 ? ? ? ? ? ? 797 HOH B O 1 HETATM 4034 O O . HOH P 7 . ? -6.086 19.499 38.013 1.000 62.94947 ? ? ? ? ? ? 798 HOH B O 1 HETATM 4035 O O . HOH P 7 . ? 6.664 48.195 4.632 1.000 63.65202 ? ? ? ? ? ? 799 HOH B O 1 HETATM 4036 O O . HOH P 7 . ? 7.260 13.346 -8.058 1.000 59.24354 ? ? ? ? ? ? 800 HOH B O 1 HETATM 4037 O O . HOH P 7 . ? -7.871 11.918 23.214 1.000 46.17547 ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O 1 HETATM 4038 O O . HOH P 7 . ? -3.604 35.924 -3.866 1.000 52.20377 ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O 1 HETATM 4039 O O . HOH P 7 . ? 8.711 10.610 11.755 1.000 62.45939 ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O 1 HETATM 4040 O O . HOH P 7 . ? 3.311 17.433 19.602 1.000 56.19244 ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O 1 HETATM 4041 O O . HOH P 7 . ? 7.586 7.766 9.274 1.000 59.58340 ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O 1 HETATM 4042 O O . HOH P 7 . ? -11.874 27.433 -10.912 1.000 66.06643 ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O 1 HETATM 4043 O O . HOH P 7 . ? -13.687 9.921 15.066 1.000 46.07195 ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . PRO A 21 ? 1.24173 0.93563 1.14259 0.18168 -0.27306 0.09197 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A N 2 C CA . PRO A 21 ? 1.21795 0.92284 1.11755 0.16795 -0.25418 0.08292 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CA 3 C C . PRO A 21 ? 1.18988 0.91585 1.08532 0.15301 -0.25391 0.08306 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A C 4 O O . PRO A 21 ? 1.20266 0.92081 1.08006 0.14901 -0.26704 0.09093 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A O 5 C CB . PRO A 21 ? 1.21117 0.87698 1.08030 0.15990 -0.24645 0.08577 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CB 6 C CG . PRO A 21 ? 1.26044 0.89725 1.10575 0.16266 -0.26092 0.09972 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CG 7 C CD . PRO A 21 ? 1.28180 0.93201 1.14977 0.18074 -0.27731 0.10215 ? ? ? ? ? ? 21 PRO A CD 8 N N . THR A 22 ? 1.13859 0.88933 1.04899 0.14558 -0.23947 0.07434 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 9 C CA . THR A 22 ? 1.08659 0.85894 0.99889 0.13209 -0.23810 0.07322 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 10 C C . THR A 22 ? 1.01698 0.77322 0.90111 0.11516 -0.22538 0.07230 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 11 O O . THR A 22 ? 0.88263 0.62862 0.76211 0.11328 -0.21198 0.06791 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 12 C CB . THR A 22 ? 1.06099 0.87343 1.01194 0.13514 -0.22984 0.06606 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 13 O OG1 . THR A 22 ? 1.14189 0.96758 1.12173 0.15338 -0.23559 0.06559 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 14 C CG2 . THR A 22 ? 0.97247 0.80826 0.93443 0.12495 -0.23602 0.06682 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 15 N N . TYR A 23 ? 0.99176 0.74693 0.85869 0.10331 -0.23000 0.07549 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 16 C CA . TYR A 23 ? 0.95273 0.69328 0.79347 0.08773 -0.21817 0.07534 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 17 C C . TYR A 23 ? 0.93632 0.70175 0.78684 0.07662 -0.21443 0.07054 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 18 O O . TYR A 23 ? 0.94694 0.73306 0.81496 0.07870 -0.22589 0.06980 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 19 C CB . TYR A 23 ? 0.98967 0.69646 0.79147 0.08406 -0.22497 0.08491 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 20 C CG . TYR A 23 ? 1.09584 0.77465 0.88796 0.09415 -0.22858 0.09158 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 21 C CD1 . TYR A 23 ? 1.16070 0.83845 0.96147 0.10908 -0.24503 0.09614 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 22 C CD2 . TYR A 23 ? 1.05026 0.70343 0.82741 0.08874 -0.21615 0.09350 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 23 C CE1 . TYR A 23 ? 1.17849 0.82852 0.97140 0.11883 -0.24844 0.10272 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 24 C CE2 . TYR A 23 ? 1.16452 0.79010 0.93533 0.09727 -0.21960 0.09975 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 25 C CZ . TYR A 23 ? 1.22661 0.84975 1.00440 0.11254 -0.23548 0.10450 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 26 O OH . TYR A 23 ? 1.23716 0.83076 1.00960 0.12137 -0.23877 0.11109 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 27 N N . THR A 24 ? 0.82039 0.58345 0.66200 0.06471 -0.19883 0.06719 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 28 C CA . THR A 24 ? 0.80391 0.58465 0.65052 0.05306 -0.19433 0.06336 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 29 C C . THR A 24 ? 0.79748 0.56582 0.61878 0.04727 -0.20629 0.06684 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 30 O O . THR A 24 ? 0.79751 0.54031 0.59075 0.05054 -0.21435 0.07347 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 31 C CB . THR A 24 ? 0.75790 0.53522 0.59787 0.04258 -0.17579 0.05992 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 32 O OG1 . THR A 24 ? 0.77216 0.51790 0.58054 0.03777 -0.17199 0.06455 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 33 C CG2 . THR A 24 ? 0.70761 0.49918 0.57061 0.04902 -0.16515 0.05492 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 34 N N . THR A 25 ? 0.80449 0.59017 0.63490 0.03907 -0.20746 0.06230 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 35 C CA . THR A 25 ? 0.83408 0.61150 0.64303 0.03453 -0.22087 0.06259 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 36 C C . THR A 25 ? 0.88242 0.66411 0.68662 0.02090 -0.21060 0.05701 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 37 O O . THR A 25 ? 0.87688 0.66806 0.68567 0.01636 -0.22029 0.05237 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 38 C CB . THR A 25 ? 0.93740 0.73454 0.77083 0.04153 -0.24131 0.06114 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 39 O OG1 . THR A 25 ? 0.94626 0.77668 0.82432 0.03987 -0.23569 0.05606 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 40 C CG2 . THR A 25 ? 0.91882 0.70881 0.75363 0.05604 -0.25320 0.06731 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 41 N N . HIS A 26 ? 0.84160 0.61622 0.63891 0.01460 -0.19142 0.05690 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A N 42 C CA . HIS A 26 ? 0.76183 0.53832 0.55401 0.00258 -0.18028 0.05236 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CA 43 C C . HIS A 26 ? 0.82469 0.58019 0.57963 -0.00231 -0.18610 0.05240 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A C 44 O O . HIS A 26 ? 0.86879 0.62669 0.62046 -0.01119 -0.18027 0.04707 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A O 45 C CB . HIS A 26 ? 0.69822 0.46947 0.48925 -0.00187 -0.16039 0.05304 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CB 46 C CG . HIS A 26 ? 0.80856 0.60008 0.63172 0.00334 -0.15393 0.05136 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CG 47 N ND1 . HIS A 26 ? 0.68937 0.50951 0.54599 0.00536 -0.15602 0.04816 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A ND1 48 C CD2 . HIS A 26 ? 0.78646 0.57309 0.61248 0.00774 -0.14559 0.05232 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CD2 49 C CE1 . HIS A 26 ? 0.73000 0.56227 0.60561 0.01149 -0.14770 0.04769 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A CE1 50 N NE2 . HIS A 26 ? 0.72041 0.53222 0.57720 0.01333 -0.14245 0.04916 ? ? ? ? ? ? 26 HIS A NE2 51 N N . HIS A 27 ? 0.89150 0.62552 0.61675 0.00411 -0.19698 0.05843 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A N 52 C CA . HIS A 27 ? 0.91135 0.62527 0.59683 0.00160 -0.20336 0.05855 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CA 53 C C . HIS A 27 ? 0.89347 0.61996 0.58593 0.00193 -0.22302 0.05086 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A C 54 O O . HIS A 27 ? 0.92629 0.63748 0.58543 -0.00021 -0.22918 0.04803 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A O 55 C CB . HIS A 27 ? 1.02995 0.71600 0.67917 0.00939 -0.20901 0.06913 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CB 56 C CG . HIS A 27 ? 1.06444 0.75526 0.72370 0.02114 -0.23004 0.07230 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CG 57 N ND1 . HIS A 27 ? 1.00117 0.70210 0.69023 0.02824 -0.22986 0.07523 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A ND1 58 C CD2 . HIS A 27 ? 0.95024 0.63799 0.59522 0.02781 -0.25267 0.07229 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CD2 59 C CE1 . HIS A 27 ? 0.99403 0.69821 0.68836 0.03889 -0.25037 0.07772 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A CE1 60 N NE2 . HIS A 27 ? 1.01315 0.70999 0.68175 0.03863 -0.26533 0.07620 ? ? ? ? ? ? 27 HIS A NE2 61 N N . LEU A 28 ? 0.80689 0.56045 0.54189 0.00481 -0.23296 0.04720 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A N 62 C CA . LEU A 28 ? 0.88039 0.64714 0.62861 0.00471 -0.25374 0.03995 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CA 63 C C . LEU A 28 ? 0.90341 0.68475 0.67186 -0.00648 -0.24798 0.03033 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A C 64 O O . LEU A 28 ? 1.05045 0.83931 0.82794 -0.00846 -0.26536 0.02281 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A O 65 C CB . LEU A 28 ? 0.92664 0.71707 0.71591 0.01341 -0.26790 0.04158 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CB 66 C CG . LEU A 28 ? 0.97123 0.75098 0.74938 0.02659 -0.27902 0.05026 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CG 67 C CD1 . LEU A 28 ? 0.95705 0.76496 0.78240 0.03486 -0.29365 0.04991 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD1 68 C CD2 . LEU A 28 ? 1.05088 0.80256 0.77911 0.03027 -0.29439 0.05287 ? ? ? ? ? ? 28 LEU A CD2 69 N N . ALA A 29 ? 0.83327 0.61862 0.61093 -0.01358 -0.22555 0.03022 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A N 70 C CA . ALA A 29 ? 0.89402 0.69186 0.69186 -0.02369 -0.21891 0.02243 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CA 71 C C . ALA A 29 ? 0.91017 0.69094 0.68123 -0.03054 -0.19861 0.02211 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A C 72 O O . ALA A 29 ? 0.89047 0.66374 0.65226 -0.02920 -0.18341 0.02867 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A O 73 C CB . ALA A 29 ? 0.81023 0.63919 0.66101 -0.02488 -0.21145 0.02337 ? ? ? ? ? ? 29 ALA A CB 74 N N . ILE A 30 ? 0.94201 0.71688 0.70313 -0.03771 -0.19894 0.01385 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A N 75 C CA . ILE A 30 ? 0.94071 0.70452 0.68604 -0.04459 -0.17873 0.01243 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CA 76 C C . ILE A 30 ? 0.84073 0.62589 0.62561 -0.04888 -0.16275 0.01454 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A C 77 O O . ILE A 30 ? 0.79613 0.60229 0.61816 -0.05185 -0.16698 0.01120 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A O 78 C CB . ILE A 30 ? 0.90001 0.65331 0.62854 -0.05002 -0.18392 0.00156 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CB 79 C CG1 . ILE A 30 ? 0.98875 0.72249 0.67714 -0.04409 -0.20314 -0.00138 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG1 80 C CG2 . ILE A 30 ? 0.85995 0.60043 0.57004 -0.05542 -0.16206 0.00082 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CG2 81 C CD1 . ILE A 30 ? 1.06823 0.79215 0.74066 -0.04780 -0.21322 -0.01467 ? ? ? ? ? ? 30 ILE A CD1 82 N N . PRO A 31 ? 0.84506 0.62580 0.62426 -0.04920 -0.14483 0.02037 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A N 83 C CA . PRO A 31 ? 0.73466 0.53430 0.54671 -0.05256 -0.13052 0.02181 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CA 84 C C . PRO A 31 ? 0.80200 0.60210 0.61931 -0.06091 -0.12226 0.01587 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A C 85 O O . PRO A 31 ? 0.86374 0.64487 0.65217 -0.06403 -0.11903 0.01191 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A O 86 C CB . PRO A 31 ? 0.77675 0.56711 0.57580 -0.05042 -0.11687 0.02822 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CB 87 C CG . PRO A 31 ? 0.82157 0.58484 0.57867 -0.04991 -0.11779 0.02968 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CG 88 C CD . PRO A 31 ? 0.88024 0.63854 0.62417 -0.04634 -0.13759 0.02645 ? ? ? ? ? ? 31 PRO A CD 89 N N . SER A 32 ? 0.75319 0.57485 0.60783 -0.06374 -0.11830 0.01574 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 90 C CA . SER A 32 ? 0.77327 0.59671 0.63892 -0.07121 -0.10952 0.01140 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 91 C C . SER A 32 ? 0.74362 0.55129 0.58538 -0.07370 -0.09347 0.01186 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 92 O O . SER A 32 ? 0.66528 0.47199 0.50171 -0.07102 -0.08410 0.01780 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 93 C CB . SER A 32 ? 0.75950 0.60829 0.66741 -0.07221 -0.10307 0.01569 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 94 O OG . SER A 32 ? 0.78657 0.63633 0.70580 -0.07865 -0.09236 0.01373 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 95 N N . GLY A 33 ? 0.79155 0.58662 0.62034 -0.07862 -0.09062 0.00495 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 96 C CA . GLY A 33 ? 0.74540 0.52693 0.55506 -0.08089 -0.07440 0.00508 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 97 C C . GLY A 33 ? 0.89968 0.65661 0.66551 -0.07893 -0.07424 0.00338 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 98 O O . GLY A 33 ? 0.82515 0.57111 0.57602 -0.08069 -0.05920 0.00400 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 99 N N . VAL A 34 ? 0.78973 0.53789 0.53461 -0.07479 -0.08978 0.00215 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A N 100 C CA . VAL A 34 ? 0.86853 0.59207 0.56769 -0.07188 -0.08951 0.00167 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CA 101 C C . VAL A 34 ? 0.79401 0.50794 0.47447 -0.07063 -0.10691 -0.00861 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A C 102 O O . VAL A 34 ? 0.78344 0.50971 0.48526 -0.07039 -0.12438 -0.01240 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A O 103 C CB . VAL A 34 ? 0.94246 0.65887 0.62459 -0.06631 -0.09178 0.01172 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CB 104 C CG1 . VAL A 34 ? 0.74383 0.46897 0.44627 -0.06763 -0.07676 0.02011 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG1 105 C CG2 . VAL A 34 ? 0.99983 0.72442 0.69054 -0.06138 -0.11317 0.01179 ? ? ? ? ? ? 34 VAL A CG2 106 N N . THR A 35 ? 0.91755 0.60946 0.55818 -0.06941 -0.10220 -0.01339 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 107 C CA . THR A 35 ? 0.90241 0.58117 0.51709 -0.06700 -0.11949 -0.02480 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 108 C C . THR A 35 ? 0.90414 0.57320 0.48953 -0.05953 -0.13700 -0.02055 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 109 O O . THR A 35 ? 0.88682 0.55236 0.46151 -0.05582 -0.13134 -0.00826 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 110 C CB . THR A 35 ? 0.97579 0.63295 0.55337 -0.06650 -0.10680 -0.03200 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 111 O OG1 . THR A 35 ? 0.91806 0.55875 0.45765 -0.06197 -0.09288 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 112 C CG2 . THR A 35 ? 0.91907 0.58455 0.52511 -0.07276 -0.08893 -0.03534 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 113 N N . GLN A 36 ? 0.90071 0.56481 0.47441 -0.05716 -0.15975 -0.03114 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 114 C CA . GLN A 36 ? 1.01185 0.66517 0.55417 -0.04893 -0.17888 -0.02798 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 115 C C . GLN A 36 ? 1.07731 0.70463 0.56368 -0.04280 -0.16620 -0.02005 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 116 O O . GLN A 36 ? 1.12865 0.75039 0.59972 -0.03704 -0.16889 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 117 C CB . GLN A 36 ? 1.10676 0.75668 0.64199 -0.04746 -0.20599 -0.04289 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 118 C CG . GLN A 36 ? 1.21851 0.88477 0.78064 -0.04457 -0.23203 -0.04139 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 119 C CD . GLN A 36 ? 1.44010 1.10679 1.00672 -0.04510 -0.26035 -0.05761 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 120 O OE1 . GLN A 36 ? 1.43236 1.08339 0.97502 -0.04664 -0.26239 -0.07130 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 121 N NE2 . GLN A 36 ? 1.47936 1.16423 1.07879 -0.04355 -0.28275 -0.05668 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 122 N N . ASP A 37 ? 1.09146 0.70248 0.54822 -0.04361 -0.15097 -0.02600 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 123 C CA . ASP A 37 ? 1.16689 0.75475 0.57383 -0.03824 -0.13390 -0.01659 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 124 C C . ASP A 37 ? 1.11573 0.70970 0.54073 -0.04044 -0.11461 0.00071 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 125 O O . ASP A 37 ? 1.17451 0.75619 0.57405 -0.03496 -0.11370 0.01361 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 126 C CB . ASP A 37 ? 1.17574 0.74970 0.55796 -0.03921 -0.11634 -0.02584 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 127 C CG . ASP A 37 ? 1.36151 0.91724 0.70076 -0.03307 -0.13385 -0.04124 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CG 128 O OD1 . ASP A 37 ? 1.43787 0.99252 0.76764 -0.02854 -0.16127 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD1 129 O OD2 . ASP A 37 ? 1.42472 0.96696 0.73963 -0.03215 -0.12079 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A OD2 130 N N . GLU A 38 ? 1.07013 0.68159 0.53828 -0.04825 -0.09921 0.00110 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 131 C CA . GLU A 38 ? 0.97382 0.59174 0.46234 -0.05075 -0.08304 0.01516 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 132 C C . GLU A 38 ? 0.99181 0.61497 0.49024 -0.04669 -0.09821 0.02408 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 133 O O . GLU A 38 ? 0.99524 0.60941 0.48392 -0.04458 -0.08977 0.03707 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 134 C CB . GLU A 38 ? 0.92775 0.56707 0.46482 -0.05871 -0.07111 0.01219 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 135 C CG . GLU A 38 ? 0.99600 0.62985 0.52781 -0.06242 -0.04949 0.00832 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 136 C CD . GLU A 38 ? 1.01666 0.67132 0.59443 -0.06899 -0.04488 0.00187 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 137 O OE1 . GLU A 38 ? 0.87243 0.54549 0.48395 -0.07061 -0.05778 0.00095 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 138 O OE2 . GLU A 38 ? 0.99837 0.65119 0.57892 -0.07186 -0.02775 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 139 N N . PHE A 39 ? 0.95925 0.59664 0.47910 -0.04534 -0.12051 0.01744 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A N 140 C CA . PHE A 39 ? 0.98904 0.63400 0.52407 -0.04078 -0.13344 0.02555 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CA 141 C C . PHE A 39 ? 1.07305 0.69566 0.56360 -0.03205 -0.14274 0.03387 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A C 142 O O . PHE A 39 ? 1.08015 0.70169 0.57600 -0.02780 -0.14574 0.04467 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A O 143 C CB . PHE A 39 ? 1.08429 0.75141 0.65559 -0.04088 -0.15402 0.01747 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CB 144 C CG . PHE A 39 ? 1.07330 0.75359 0.67121 -0.03650 -0.16217 0.02544 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CG 145 C CD1 . PHE A 39 ? 1.03570 0.72324 0.65562 -0.03828 -0.14648 0.03308 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD1 146 C CD2 . PHE A 39 ? 1.14000 0.82460 0.74027 -0.02979 -0.18603 0.02473 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CD2 147 C CE1 . PHE A 39 ? 1.05438 0.75232 0.69688 -0.03301 -0.15327 0.03917 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE1 148 C CE2 . PHE A 39 ? 1.14674 0.84334 0.77230 -0.02451 -0.19223 0.03185 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CE2 149 C CZ . PHE A 39 ? 1.07830 0.78080 0.72371 -0.02585 -0.17530 0.03875 ? ? ? ? ? ? 39 PHE A CZ 150 N N . ASP A 40 ? 1.06304 0.66670 0.50848 -0.02838 -0.14799 0.02896 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A N 151 C CA . ASP A 40 ? 1.21820 0.79979 0.61764 -0.01880 -0.15782 0.03802 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CA 152 C C . ASP A 40 ? 1.18609 0.75161 0.56804 -0.01819 -0.13571 0.05489 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A C 153 O O . ASP A 40 ? 1.15519 0.70802 0.51898 -0.01129 -0.14198 0.06742 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A O 154 C CB . ASP A 40 ? 1.36299 0.92678 0.71369 -0.01403 -0.16775 0.02836 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CB 155 C CG . ASP A 40 ? 1.41765 0.99433 0.78428 -0.01286 -0.19728 0.01350 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A CG 156 O OD1 . ASP A 40 ? 1.39882 0.99228 0.79954 -0.01135 -0.21400 0.01597 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD1 157 O OD2 . ASP A 40 ? 1.43632 1.00626 0.78301 -0.01325 -0.20365 -0.00087 ? ? ? ? ? ? 40 ASP A OD2 158 N N . GLU A 41 ? 1.10685 0.67298 0.49745 -0.02549 -0.11006 0.05587 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A N 159 C CA . GLU A 41 ? 1.16712 0.72452 0.55954 -0.02745 -0.08957 0.07138 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CA 160 C C . GLU A 41 ? 1.05360 0.62917 0.49558 -0.03052 -0.09229 0.07490 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A C 161 O O . GLU A 41 ? 1.10103 0.66730 0.54151 -0.02709 -0.09280 0.08730 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A O 162 C CB . GLU A 41 ? 1.18449 0.73844 0.57394 -0.03403 -0.06207 0.07108 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CB 163 C CG . GLU A 41 ? 1.35442 0.88805 0.69062 -0.02942 -0.05567 0.06823 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CG 164 C CD . GLU A 41 ? 1.52775 1.05602 0.85990 -0.03434 -0.02502 0.07182 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A CD 165 O OE1 . GLU A 41 ? 1.57809 1.10450 0.89504 -0.03435 -0.01849 0.06033 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE1 166 O OE2 . GLU A 41 ? 1.59230 1.11835 0.93888 -0.03809 -0.00780 0.08570 ? ? ? ? ? ? 41 GLU A OE2 167 N N . LEU A 42 ? 1.07911 0.67948 0.56414 -0.03619 -0.09405 0.06423 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A N 168 C CA . LEU A 42 ? 1.03980 0.65655 0.56839 -0.03872 -0.09220 0.06722 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CA 169 C C . LEU A 42 ? 1.12802 0.74914 0.66622 -0.03113 -0.11281 0.07012 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A C 170 O O . LEU A 42 ? 1.04684 0.67203 0.60793 -0.03010 -0.11103 0.07583 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A O 171 C CB . LEU A 42 ? 1.00637 0.64792 0.57480 -0.04544 -0.08807 0.05642 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CB 172 C CG . LEU A 42 ? 1.02944 0.66912 0.59652 -0.05265 -0.06672 0.05396 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CG 173 C CD1 . LEU A 42 ? 0.82602 0.48966 0.43271 -0.05815 -0.06457 0.04461 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD1 174 C CD2 . LEU A 42 ? 1.05909 0.68784 0.62478 -0.05538 -0.04807 0.06531 ? ? ? ? ? ? 42 LEU A CD2 175 N N . LYS A 43 ? 1.17665 0.79732 0.69934 -0.02534 -0.13316 0.06532 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 176 C CA . LYS A 43 ? 1.13261 0.75818 0.66523 -0.01704 -0.15384 0.06822 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 177 C C . LYS A 43 ? 1.20724 0.81421 0.72651 -0.01168 -0.15020 0.08285 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 178 O O . LYS A 43 ? 1.19763 0.81276 0.74293 -0.00725 -0.15728 0.08582 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 179 C CB . LYS A 43 ? 1.15209 0.77358 0.66007 -0.01132 -0.17609 0.06242 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 180 C CG . LYS A 43 ? 1.27145 0.89255 0.77917 -0.00094 -0.19901 0.06724 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 181 C CD . LYS A 43 ? 1.28128 0.89755 0.76216 0.00416 -0.22229 0.06005 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 182 C CE . LYS A 43 ? 1.35776 0.94665 0.78888 0.01490 -0.23273 0.07156 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 183 N NZ . LYS A 43 ? 1.35925 0.94627 0.76965 0.02251 -0.26198 0.06483 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 184 N N . GLN A 44 ? 1.26780 0.84921 0.74784 -0.01184 -0.13787 0.09240 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 185 C CA . GLN A 44 ? 1.30718 0.86822 0.77511 -0.00765 -0.13303 0.10792 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 186 C C . GLN A 44 ? 1.24964 0.81871 0.75644 -0.01322 -0.11954 0.10986 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 187 O O . GLN A 44 ? 1.28083 0.84351 0.79870 -0.00838 -0.12423 0.11722 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 188 C CB . GLN A 44 ? 1.34310 0.87637 0.76324 -0.00773 -0.11875 0.11886 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 189 C CG . GLN A 44 ? 1.46389 0.98962 0.84154 -0.00430 -0.12593 0.11296 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 190 C CD . GLN A 44 ? 1.57088 1.06575 0.89431 0.00015 -0.11492 0.12742 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 191 O OE1 . GLN A 44 ? 1.56656 1.04680 0.88851 -0.00162 -0.09835 0.14236 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 192 N NE2 . GLN A 44 ? 1.63725 1.12145 0.91568 0.00624 -0.12425 0.12320 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 193 N N . SER A 45 ? 1.11707 0.69897 0.64420 -0.02278 -0.10353 0.10289 ? ? ? ? ? ? 45 SER A N 194 C CA . SER A 45 ? 1.14273 0.73133 0.70401 -0.02811 -0.09147 0.10381 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CA 195 C C . SER A 45 ? 0.92980 0.54102 0.52923 -0.02465 -0.10365 0.09571 ? ? ? ? ? ? 45 SER A C 196 O O . SER A 45 ? 0.95090 0.56160 0.57155 -0.02369 -0.10151 0.09806 ? ? ? ? ? ? 45 SER A O 197 C CB . SER A 45 ? 1.25085 0.84661 0.82152 -0.03838 -0.07183 0.09931 ? ? ? ? ? ? 45 SER A CB 198 O OG . SER A 45 ? 1.24864 0.82270 0.79413 -0.04179 -0.05503 0.11007 ? ? ? ? ? ? 45 SER A OG 199 N N . VAL A 46 ? 0.81488 0.44548 0.42381 -0.02241 -0.11622 0.08612 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 200 C CA . VAL A 46 ? 0.81356 0.46550 0.45653 -0.01720 -0.12772 0.08046 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 201 C C . VAL A 46 ? 0.93989 0.57973 0.58008 -0.00728 -0.13879 0.08818 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 202 O O . VAL A 46 ? 0.82049 0.46802 0.48675 -0.00351 -0.13935 0.08689 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 203 C CB . VAL A 46 ? 0.87975 0.55201 0.53255 -0.01605 -0.14093 0.07135 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 204 C CG1 . VAL A 46 ? 0.91875 0.61446 0.60902 -0.01007 -0.15033 0.06728 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 205 C CG2 . VAL A 46 ? 0.75065 0.43387 0.40922 -0.02578 -0.12975 0.06332 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 206 N N . VAL A 47 ? 0.94076 0.56033 0.54786 -0.00187 -0.14794 0.09628 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A N 207 C CA . VAL A 47 ? 1.01965 0.62819 0.62575 0.00883 -0.16046 0.10393 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CA 208 C C . VAL A 47 ? 0.99690 0.58604 0.60495 0.00761 -0.14826 0.11242 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A C 209 O O . VAL A 47 ? 0.95022 0.53809 0.57659 0.01479 -0.15442 0.11375 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A O 210 C CB . VAL A 47 ? 1.06707 0.65860 0.63572 0.01612 -0.17538 0.11122 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CB 211 C CG1 . VAL A 47 ? 1.01422 0.62302 0.58048 0.01587 -0.18841 0.10116 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG1 212 C CG2 . VAL A 47 ? 1.20038 0.76240 0.72877 0.01259 -0.16229 0.12284 ? ? ? ? ? ? 47 VAL A CG2 213 N N . GLU A 48 ? 1.03952 0.61287 0.63060 -0.00116 -0.13099 0.11811 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A N 214 C CA . GLU A 48 ? 1.06366 0.61661 0.65843 -0.00303 -0.12067 0.12728 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CA 215 C C . GLU A 48 ? 1.00775 0.57451 0.63944 -0.00901 -0.11129 0.11860 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A C 216 O O . GLU A 48 ? 1.04808 0.60297 0.69359 -0.00732 -0.11034 0.12175 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A O 217 C CB . GLU A 48 ? 1.24944 0.77815 0.81207 -0.00921 -0.10556 0.13965 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CB 218 C CG . GLU A 48 ? 1.28520 0.82325 0.83750 -0.01813 -0.09249 0.13434 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CG 219 C CD . GLU A 48 ? 1.45194 0.96539 0.97229 -0.02250 -0.07553 0.14798 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A CD 220 O OE1 . GLU A 48 ? 1.38717 0.90273 0.88658 -0.02625 -0.06669 0.14551 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE1 221 O OE2 . GLU A 48 ? 1.51206 1.00346 1.02897 -0.02181 -0.07037 0.16147 ? ? ? ? ? ? 48 GLU A OE2 222 N N . PHE A 49 ? 0.89415 0.48473 0.54204 -0.01532 -0.10547 0.10745 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 223 C CA . PHE A 49 ? 0.92941 0.53310 0.60908 -0.02012 -0.09754 0.09937 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 224 C C . PHE A 49 ? 0.92209 0.55353 0.62829 -0.01471 -0.10603 0.08743 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 225 O O . PHE A 49 ? 0.96898 0.60763 0.69835 -0.01424 -0.10343 0.08142 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 226 C CB . PHE A 49 ? 0.96341 0.57179 0.64419 -0.03205 -0.08074 0.09755 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 227 C CG . PHE A 49 ? 1.06365 0.64778 0.71940 -0.03775 -0.06857 0.10972 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 228 C CD1 . PHE A 49 ? 1.05221 0.61060 0.69892 -0.03558 -0.06823 0.12162 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 229 C CD2 . PHE A 49 ? 1.02273 0.60937 0.66441 -0.04470 -0.05641 0.10980 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 230 C CE1 . PHE A 49 ? 1.04346 0.58014 0.66795 -0.04070 -0.05477 0.13470 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 231 C CE2 . PHE A 49 ? 1.04067 0.60610 0.65886 -0.04896 -0.04277 0.12161 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 232 C CZ . PHE A 49 ? 1.06802 0.60887 0.67754 -0.04713 -0.04138 0.13481 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 233 N N . HIS A 50 ? 0.82459 0.47218 0.52880 -0.01091 -0.11540 0.08364 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A N 234 C CA . HIS A 50 ? 0.81534 0.49203 0.54703 -0.00771 -0.11949 0.07364 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CA 235 C C . HIS A 50 ? 0.85180 0.53669 0.59120 0.00413 -0.13559 0.07329 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A C 236 O O . HIS A 50 ? 0.82272 0.53092 0.57784 0.00632 -0.14142 0.06790 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A O 237 C CB . HIS A 50 ? 0.75364 0.44707 0.48685 -0.01544 -0.11442 0.06844 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CB 238 C CG . HIS A 50 ? 0.74154 0.42939 0.47065 -0.02606 -0.09837 0.06847 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CG 239 N ND1 . HIS A 50 ? 0.73459 0.43421 0.48583 -0.02961 -0.08928 0.06335 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A ND1 240 C CD2 . HIS A 50 ? 0.72204 0.39367 0.42777 -0.03295 -0.08964 0.07337 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CD2 241 C CE1 . HIS A 50 ? 0.70793 0.40012 0.45297 -0.03878 -0.07652 0.06501 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A CE1 242 N NE2 . HIS A 50 ? 0.75596 0.43135 0.47393 -0.04094 -0.07534 0.07121 ? ? ? ? ? ? 50 HIS A NE2 243 N N . THR A 51 ? 0.81116 0.47699 0.54223 0.01193 -0.14275 0.07969 ? ? ? ? ? ? 51 THR A N 244 C CA . THR A 51 ? 0.85071 0.52285 0.59126 0.02466 -0.15813 0.08008 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CA 245 C C . THR A 51 ? 0.85453 0.52585 0.61509 0.03274 -0.15709 0.07687 ? ? ? ? ? ? 51 THR A C 246 O O . THR A 51 ? 0.83416 0.48277 0.58763 0.03126 -0.15175 0.08028 ? ? ? ? ? ? 51 THR A O 247 C CB . THR A 51 ? 0.99381 0.64289 0.70620 0.02956 -0.16967 0.09058 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CB 248 O OG1 . THR A 51 ? 0.96069 0.60274 0.64595 0.02107 -0.16681 0.09345 ? ? ? ? ? ? 51 THR A OG1 249 C CG2 . THR A 51 ? 0.92777 0.59028 0.65234 0.04164 -0.18777 0.08983 ? ? ? ? ? ? 51 THR A CG2 250 N N . TYR A 52 ? 0.81428 0.50992 0.60052 0.04145 -0.16184 0.07016 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A N 251 C CA . TYR A 52 ? 0.87048 0.56788 0.67505 0.05096 -0.16029 0.06482 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CA 252 C C . TYR A 52 ? 0.95211 0.65606 0.76940 0.06616 -0.17349 0.06590 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A C 253 O O . TYR A 52 ? 0.91190 0.63574 0.73871 0.06887 -0.18149 0.06646 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A O 254 C CB . TYR A 52 ? 0.78513 0.50813 0.61045 0.04946 -0.15003 0.05502 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CB 255 C CG . TYR A 52 ? 0.74955 0.47090 0.56790 0.03573 -0.13754 0.05293 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CG 256 C CD1 . TYR A 52 ? 0.85103 0.58135 0.66300 0.02507 -0.13399 0.05476 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD1 257 C CD2 . TYR A 52 ? 0.72264 0.43375 0.54263 0.03389 -0.13016 0.04823 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CD2 258 C CE1 . TYR A 52 ? 0.86041 0.59025 0.66852 0.01346 -0.12213 0.05287 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE1 259 C CE2 . TYR A 52 ? 0.79300 0.50448 0.61012 0.02183 -0.11967 0.04640 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CE2 260 C CZ . TYR A 52 ? 0.76305 0.48430 0.57460 0.01190 -0.11506 0.04919 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A CZ 261 O OH . TYR A 52 ? 0.81685 0.53898 0.62767 0.00089 -0.10437 0.04752 ? ? ? ? ? ? 52 TYR A OH 262 N N . GLN A 53 ? 0.88269 0.56998 0.70278 0.07612 -0.17612 0.06569 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 263 C CA . GLN A 53 ? 0.95909 0.65514 0.79730 0.09274 -0.18606 0.06448 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 264 C C . GLN A 53 ? 0.84097 0.56775 0.70580 0.09857 -0.17818 0.05387 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 265 O O . GLN A 53 ? 0.82352 0.54826 0.68979 0.09722 -0.16786 0.04640 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 266 C CB . GLN A 53 ? 0.96975 0.63483 0.80157 0.10167 -0.19060 0.06728 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 267 C CG . GLN A 53 ? 1.05032 0.72054 0.89977 0.12031 -0.20167 0.06700 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 268 C CD . GLN A 53 ? 1.03938 0.67489 0.88157 0.12852 -0.20635 0.07032 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 269 O OE1 . GLN A 53 ? 1.14067 0.74615 0.96053 0.12067 -0.20697 0.07941 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 270 N NE2 . GLN A 53 ? 0.97403 0.61285 0.83569 0.14466 -0.20874 0.06332 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 271 N N . LEU A 54 ? 0.83496 0.59017 0.72091 0.10515 -0.18308 0.05358 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A N 272 C CA . LEU A 54 ? 0.85949 0.64675 0.77124 0.11038 -0.17372 0.04611 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CA 273 C C . LEU A 54 ? 1.01299 0.80286 0.94088 0.12903 -0.17383 0.04099 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A C 274 O O . LEU A 54 ? 1.06784 0.84099 0.99446 0.13921 -0.18449 0.04417 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A O 275 C CB . LEU A 54 ? 0.88932 0.70736 0.82137 0.10796 -0.17772 0.04891 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CB 276 C CG . LEU A 54 ? 0.88049 0.70732 0.80612 0.09101 -0.17157 0.04934 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CG 277 C CD1 . LEU A 54 ? 0.90375 0.75460 0.84919 0.08868 -0.18040 0.05230 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD1 278 C CD2 . LEU A 54 ? 0.80671 0.64753 0.73918 0.08811 -0.15443 0.04314 ? ? ? ? ? ? 54 LEU A CD2 279 N N . SER A 55 ? 0.99338 0.80417 0.93556 0.13445 -0.16140 0.03316 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 280 C CA . SER A 55 ? 0.99487 0.81181 0.95186 0.15340 -0.15838 0.02646 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 281 C C . SER A 55 ? 0.99787 0.85538 0.98375 0.16017 -0.14972 0.02570 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 282 O O . SER A 55 ? 0.99024 0.86861 0.98444 0.14892 -0.14601 0.02983 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 283 C CB . SER A 55 ? 1.08175 0.87966 1.02274 0.15566 -0.15033 0.01634 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 284 O OG . SER A 55 ? 1.13992 0.90194 1.05815 0.14614 -0.15671 0.01845 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 285 N N . GLN A 56 ? 1.05055 0.91892 1.05314 0.17904 -0.14577 0.02074 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 286 C CA . GLN A 56 ? 1.10843 1.01605 1.14038 0.18702 -0.13468 0.02111 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 287 C C . GLN A 56 ? 1.06643 0.98725 1.09067 0.17884 -0.11852 0.01805 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 288 O O . GLN A 56 ? 1.07498 0.97739 1.07489 0.17797 -0.11315 0.01033 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 289 C CB . GLN A 56 ? 1.17339 1.08782 1.22083 0.21052 -0.13049 0.01526 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 290 C CG . GLN A 56 ? 1.25542 1.15571 1.31186 0.22174 -0.14627 0.01790 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 291 C CD . GLN A 56 ? 1.30358 1.16334 1.33421 0.22813 -0.15181 0.01063 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 292 O OE1 . GLN A 56 ? 1.29561 1.12992 1.29816 0.21571 -0.15174 0.00771 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 293 N NE2 . GLN A 56 ? 1.29925 1.15298 1.34228 0.24766 -0.15660 0.00773 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 294 N N . ASN A 57 ? 0.94913 0.90145 0.99558 0.17263 -0.11183 0.02443 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 295 C CA . ASN A 57 ? 0.93068 0.89871 0.97359 0.16626 -0.09579 0.02380 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 296 C C . ASN A 57 ? 0.87859 0.82231 0.89038 0.14933 -0.09755 0.02168 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 297 O O . ASN A 57 ? 0.85295 0.79243 0.84765 0.14930 -0.08777 0.01604 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 298 C CB . ASN A 57 ? 0.86114 0.83944 0.90322 0.18441 -0.08057 0.01676 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 299 N N . GLN A 58 ? 0.78482 0.71281 0.78910 0.13552 -0.11028 0.02626 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A N 300 C CA . GLN A 58 ? 0.77033 0.67991 0.75058 0.11840 -0.11051 0.02616 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CA 301 C C . GLN A 58 ? 0.76908 0.69182 0.75937 0.10341 -0.11287 0.03341 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A C 302 O O . GLN A 58 ? 0.76414 0.70456 0.77797 0.10496 -0.11895 0.03831 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A O 303 C CB . GLN A 58 ? 0.79102 0.66382 0.74669 0.11517 -0.12171 0.02451 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CB 304 C CG . GLN A 58 ? 0.79208 0.64594 0.73450 0.12589 -0.11942 0.01546 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CG 305 C CD . GLN A 58 ? 0.80409 0.62180 0.72280 0.11714 -0.12653 0.01461 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A CD 306 O OE1 . GLN A 58 ? 0.80040 0.60092 0.71349 0.11370 -0.13713 0.02098 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A OE1 307 N NE2 . GLN A 58 ? 0.78393 0.58997 0.68903 0.11355 -0.12083 0.00735 ? ? ? ? ? ? 58 GLN A NE2 308 N N . CYS A 59 ? 0.77464 0.68878 0.74861 0.08906 -0.10850 0.03332 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A N 309 C CA . CYS A 59 ? 0.73431 0.65335 0.71175 0.07408 -0.11190 0.03838 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CA 310 C C . CYS A 59 ? 0.61623 0.50918 0.56500 0.06090 -0.11243 0.03723 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A C 311 O O . CYS A 59 ? 0.65962 0.53454 0.59067 0.06223 -0.10913 0.03303 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A O 312 C CB . CYS A 59 ? 0.75193 0.70079 0.75251 0.07064 -0.10068 0.04129 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A CB 313 S SG . CYS A 59 ? 0.81163 0.76162 0.79898 0.06779 -0.08419 0.03839 ? ? ? ? ? ? 59 CYS A SG 314 N N . SER A 60 ? 0.61376 0.50517 0.55967 0.04824 -0.11656 0.04057 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 315 C CA . SER A 60 ? 0.65643 0.52162 0.57509 0.03698 -0.11883 0.04087 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 316 C C . SER A 60 ? 0.64895 0.52074 0.56941 0.02418 -0.11842 0.04266 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 317 O O . SER A 60 ? 0.69873 0.58792 0.63847 0.02392 -0.12405 0.04426 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 318 C CB . SER A 60 ? 0.64635 0.48748 0.54775 0.04016 -0.13168 0.04340 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 319 O OG . SER A 60 ? 0.69925 0.51453 0.57397 0.03054 -0.12990 0.04463 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 320 N N . SER A 61 ? 0.61717 0.47483 0.51954 0.01371 -0.11202 0.04190 ? ? ? ? ? ? 61 SER A N 321 C CA . SER A 61 ? 0.61752 0.48007 0.52099 0.00216 -0.10960 0.04223 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CA 322 C C . SER A 61 ? 0.69645 0.53285 0.57100 -0.00659 -0.10827 0.04247 ? ? ? ? ? ? 61 SER A C 323 O O . SER A 61 ? 0.65689 0.47621 0.51695 -0.00529 -0.10517 0.04270 ? ? ? ? ? ? 61 SER A O 324 C CB . SER A 61 ? 0.53507 0.41839 0.45717 -0.00022 -0.09680 0.04153 ? ? ? ? ? ? 61 SER A CB 325 O OG . SER A 61 ? 0.65527 0.54527 0.58464 -0.01023 -0.09577 0.04195 ? ? ? ? ? ? 61 SER A OG 326 N N . LEU A 62 ? 0.66371 0.49649 0.53074 -0.01515 -0.11064 0.04230 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 327 C CA . LEU A 62 ? 0.61348 0.42407 0.45386 -0.02347 -0.10621 0.04273 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 328 C C . LEU A 62 ? 0.60985 0.42923 0.45733 -0.03262 -0.09841 0.03996 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 329 O O . LEU A 62 ? 0.65280 0.48556 0.51473 -0.03427 -0.10385 0.03808 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 330 C CB . LEU A 62 ? 0.61088 0.40236 0.42632 -0.02289 -0.11780 0.04497 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 331 C CG . LEU A 62 ? 0.69710 0.46644 0.48209 -0.03068 -0.11284 0.04595 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 332 C CD1 . LEU A 62 ? 0.67199 0.42371 0.44341 -0.03303 -0.10105 0.04977 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 333 C CD2 . LEU A 62 ? 0.76964 0.52385 0.52917 -0.02798 -0.12689 0.04776 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 334 N N . LEU A 63 ? 0.59185 0.40403 0.43236 -0.03841 -0.08620 0.03971 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 335 C CA . LEU A 63 ? 0.62517 0.44386 0.47255 -0.04635 -0.07763 0.03739 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 336 C C . LEU A 63 ? 0.68387 0.48152 0.50677 -0.05301 -0.07088 0.03745 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 337 O O . LEU A 63 ? 0.67737 0.45874 0.48403 -0.05220 -0.06855 0.04050 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 338 C CB . LEU A 63 ? 0.65023 0.48564 0.51863 -0.04556 -0.06774 0.03751 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 339 C CG . LEU A 63 ? 0.64031 0.49901 0.53369 -0.03882 -0.07087 0.03842 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 340 C CD1 . LEU A 63 ? 0.67680 0.53800 0.57166 -0.02929 -0.07114 0.03901 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 341 C CD2 . LEU A 63 ? 0.82483 0.70052 0.73819 -0.04233 -0.06235 0.03914 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 342 N N . ALA A 64 ? 0.64053 0.43819 0.46214 -0.05935 -0.06703 0.03430 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 343 C CA . ALA A 64 ? 0.66961 0.44874 0.46830 -0.06479 -0.05881 0.03391 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 344 C C . ALA A 64 ? 0.65590 0.44320 0.46895 -0.07059 -0.04736 0.03111 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 345 O O . ALA A 64 ? 0.64008 0.44375 0.47528 -0.07127 -0.04895 0.02890 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 346 C CB . ALA A 64 ? 0.66508 0.42916 0.43737 -0.06477 -0.06776 0.03156 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 347 N N . GLN A 65 ? 0.64135 0.41730 0.44368 -0.07455 -0.03528 0.03213 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 348 C CA . GLN A 65 ? 0.67303 0.45545 0.48911 -0.07926 -0.02393 0.02989 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 349 C C . GLN A 65 ? 0.72234 0.48692 0.51678 -0.08294 -0.01334 0.02936 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 350 O O . GLN A 65 ? 0.63293 0.38544 0.41390 -0.08310 -0.00785 0.03404 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 351 C CB . GLN A 65 ? 0.60964 0.40504 0.44794 -0.07877 -0.01776 0.03273 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 352 C CG . GLN A 65 ? 0.61011 0.41252 0.46392 -0.08272 -0.00670 0.03155 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 353 C CD . GLN A 65 ? 0.71116 0.52582 0.58111 -0.08328 -0.00887 0.02894 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 354 O OE1 . GLN A 65 ? 0.84940 0.67892 0.73515 -0.07998 -0.01485 0.03061 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 355 N NE2 . GLN A 65 ? 0.67317 0.48100 0.53990 -0.08716 -0.00333 0.02501 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 356 N N . ARG A 66 ? 0.63675 0.39930 0.42897 -0.08559 -0.00978 0.02383 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N 357 C CA . ARG A 66 ? 0.72170 0.46880 0.49435 -0.08794 0.00267 0.02234 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA 358 C C . ARG A 66 ? 0.62457 0.37955 0.41869 -0.09096 0.01731 0.02443 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C 359 O O . ARG A 66 ? 0.61270 0.38386 0.43413 -0.09160 0.01697 0.02360 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O 360 C CB . ARG A 66 ? 0.74332 0.48332 0.50387 -0.08845 -0.00020 0.01356 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB 361 C CG . ARG A 66 ? 0.78177 0.50450 0.51775 -0.08903 0.01401 0.01105 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG 362 C CD . ARG A 66 ? 0.82592 0.53980 0.54833 -0.08856 0.00961 -0.00010 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD 363 N NE . ARG A 66 ? 0.81835 0.53374 0.53728 -0.08706 -0.01085 -0.00415 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE 364 C CZ . ARG A 66 ? 0.78472 0.48663 0.47149 -0.08337 -0.02136 -0.00451 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ 365 N NH1 . ARG A 66 ? 0.82505 0.50941 0.47750 -0.08075 -0.01175 -0.00039 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 366 N NH2 . ARG A 66 ? 0.86710 0.57341 0.55709 -0.08203 -0.04122 -0.00823 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 367 N N . ILE A 67 ? 0.63421 0.37821 0.41700 -0.09248 0.03026 0.02797 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 368 C CA . ILE A 67 ? 0.71393 0.46542 0.51892 -0.09537 0.04399 0.03024 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 369 C C . ILE A 67 ? 0.83225 0.57057 0.62118 -0.09649 0.05993 0.02921 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 370 O O . ILE A 67 ? 0.82531 0.54663 0.58421 -0.09541 0.06386 0.03171 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 371 C CB . ILE A 67 ? 0.77383 0.52881 0.59127 -0.09642 0.04465 0.03714 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 372 C CG1 . ILE A 67 ? 0.73926 0.50500 0.56684 -0.09338 0.02923 0.03717 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 373 C CG2 . ILE A 67 ? 0.68922 0.45531 0.53530 -0.09936 0.05548 0.03849 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 374 C CD1 . ILE A 67 ? 0.69369 0.46224 0.53449 -0.09376 0.02838 0.04141 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 375 N N . ARG A 68 ? 0.71933 0.49870 0.53035 -0.01542 0.17965 -0.02938 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N 376 C CA . ARG A 68 ? 0.83502 0.59877 0.63628 -0.01365 0.20358 -0.02974 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA 377 C C . ARG A 68 ? 0.83189 0.61116 0.65480 -0.00897 0.21003 -0.01562 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C 378 O O . ARG A 68 ? 0.80330 0.58929 0.64972 -0.00106 0.22664 -0.00792 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O 379 C CB . ARG A 68 ? 0.91208 0.66383 0.72087 -0.00833 0.22144 -0.03389 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB 380 C CG . ARG A 68 ? 1.08520 0.80815 0.85837 -0.01567 0.22976 -0.04954 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG 381 C CD . ARG A 68 ? 1.12050 0.82642 0.90011 -0.01004 0.25009 -0.05323 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD 382 N NE . ARG A 68 ? 1.19951 0.90679 0.98572 -0.01293 0.23890 -0.05858 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE 383 C CZ . ARG A 68 ? 1.26785 0.96349 1.02799 -0.02508 0.22885 -0.07227 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ 384 N NH1 . ARG A 68 ? 1.22620 0.90844 0.95093 -0.03502 0.22745 -0.08178 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 385 N NH2 . ARG A 68 ? 1.14098 0.84014 0.91044 -0.02775 0.22002 -0.07585 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 386 N N . ALA A 69 ? 0.77762 0.56337 0.59267 -0.01414 0.19638 -0.01160 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 387 C CA . ALA A 69 ? 0.80114 0.60125 0.63394 -0.01323 0.20026 0.00129 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 388 C C . ALA A 69 ? 0.81167 0.60142 0.61546 -0.02076 0.19443 0.00094 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 389 O O . ALA A 69 ? 0.79286 0.57079 0.56884 -0.02525 0.18177 -0.00743 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 390 C CB . ALA A 69 ? 0.72113 0.54639 0.58709 -0.01127 0.18519 0.01054 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 391 N N . PRO A 70 ? 0.84439 0.63934 0.65414 -0.02223 0.20369 0.01072 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 392 C CA . PRO A 70 ? 0.82909 0.61362 0.61193 -0.02936 0.19781 0.01249 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 393 C C . PRO A 70 ? 0.78686 0.57751 0.57095 -0.03266 0.17326 0.01507 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 394 O O . PRO A 70 ? 0.77056 0.57834 0.58288 -0.03074 0.16328 0.01921 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 395 C CB . PRO A 70 ? 0.93032 0.72313 0.72771 -0.03019 0.21517 0.02399 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 396 C CG . PRO A 70 ? 0.84423 0.64774 0.66899 -0.02179 0.23421 0.02595 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 397 C CD . PRO A 70 ? 0.74026 0.55068 0.58076 -0.01707 0.22213 0.02097 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 398 N N . ASN A 71 ? 0.76903 0.54453 0.52046 -0.03703 0.16393 0.01294 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 399 C CA . ASN A 71 ? 0.76780 0.54513 0.51649 -0.03799 0.14154 0.01446 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 400 C C . ASN A 71 ? 0.75930 0.54632 0.52909 -0.04129 0.13808 0.02578 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 401 O O . ASN A 71 ? 0.72136 0.51474 0.50196 -0.04077 0.12184 0.02706 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 402 C CB . ASN A 71 ? 0.84198 0.60164 0.55117 -0.04008 0.13294 0.01114 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 403 C CG . ASN A 71 ? 0.84473 0.59108 0.53298 -0.04471 0.14506 0.01757 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 404 O OD1 . ASN A 71 ? 0.87286 0.61659 0.56030 -0.04580 0.16452 0.01750 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 405 N ND2 . ASN A 71 ? 0.85180 0.58864 0.52288 -0.04686 0.13460 0.02380 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 406 N N . ASP A 72 ? 0.74749 0.53611 0.52338 -0.04538 0.15366 0.03374 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 407 C CA . ASP A 72 ? 0.78074 0.58102 0.57899 -0.05118 0.15144 0.04446 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 408 C C . ASP A 72 ? 0.71495 0.53982 0.55196 -0.04862 0.14700 0.04644 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 409 O O . ASP A 72 ? 0.69149 0.52432 0.54205 -0.05292 0.13415 0.05078 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 410 C CB . ASP A 72 ? 0.81893 0.62036 0.61927 -0.05632 0.17118 0.05277 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 411 C CG . ASP A 72 ? 0.89556 0.67336 0.65895 -0.06133 0.17269 0.05457 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 412 O OD1 . ASP A 72 ? 0.90348 0.66461 0.63964 -0.05985 0.15791 0.04981 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 413 O OD2 . ASP A 72 ? 1.01201 0.78896 0.77378 -0.06621 0.18914 0.06169 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 414 N N . VAL A 73 ? 0.66396 0.49976 0.51771 -0.04179 0.15842 0.04376 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 415 C CA . VAL A 73 ? 0.72368 0.58314 0.61303 -0.03773 0.15486 0.04658 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 416 C C . VAL A 73 ? 0.68835 0.54626 0.57457 -0.03589 0.13379 0.04045 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 417 O O . VAL A 73 ? 0.70464 0.57690 0.61035 -0.03800 0.12219 0.04467 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 418 C CB . VAL A 73 ? 0.69691 0.56258 0.59972 -0.02883 0.17262 0.04476 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 419 C CG1 . VAL A 73 ? 0.78959 0.67895 0.72726 -0.02316 0.16800 0.04861 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 420 C CG2 . VAL A 73 ? 0.70383 0.57353 0.61274 -0.02929 0.19463 0.05202 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 421 N N . VAL A 74 ? 0.69983 0.54124 0.56083 -0.03242 0.12871 0.03036 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 422 C CA . VAL A 74 ? 0.63194 0.47338 0.49007 -0.02976 0.11009 0.02466 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 423 C C . VAL A 74 ? 0.63992 0.47642 0.49023 -0.03451 0.09483 0.02839 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 424 O O . VAL A 74 ? 0.58321 0.42824 0.44621 -0.03374 0.08198 0.02887 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 425 C CB . VAL A 74 ? 0.71478 0.54190 0.54698 -0.02673 0.10819 0.01382 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 426 C CG1 . VAL A 74 ? 0.73010 0.55966 0.55988 -0.02379 0.08939 0.00882 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 427 C CG2 . VAL A 74 ? 0.75930 0.58777 0.59918 -0.02296 0.12421 0.00928 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 428 N N . TRP A 75 ? 0.70673 0.52722 0.53429 -0.03939 0.09692 0.03119 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 429 C CA . TRP A 75 ? 0.66926 0.47993 0.48697 -0.04397 0.08462 0.03534 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 430 C C . TRP A 75 ? 0.69864 0.52438 0.54380 -0.05039 0.08264 0.04242 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 431 O O . TRP A 75 ? 0.67367 0.49701 0.51946 -0.05200 0.06881 0.04235 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 432 C CB . TRP A 75 ? 0.59964 0.39009 0.38937 -0.04854 0.09051 0.03912 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 433 C CG . TRP A 75 ? 0.61646 0.39267 0.39515 -0.05377 0.08078 0.04450 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 434 C CD1 . TRP A 75 ? 0.68792 0.45777 0.46637 -0.06375 0.08718 0.05298 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 435 C CD2 . TRP A 75 ? 0.69274 0.45769 0.45878 -0.04938 0.06388 0.04181 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 436 N NE1 . TRP A 75 ? 0.69290 0.44466 0.45695 -0.06657 0.07542 0.05523 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 437 C CE2 . TRP A 75 ? 0.81516 0.56314 0.57105 -0.05679 0.06141 0.04855 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 438 C CE3 . TRP A 75 ? 0.71255 0.47959 0.47425 -0.03978 0.05165 0.03463 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 439 C CZ2 . TRP A 75 ? 0.76690 0.49744 0.50757 -0.05364 0.04781 0.04802 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 440 C CZ3 . TRP A 75 ? 0.70431 0.45790 0.45304 -0.03602 0.03803 0.03474 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 441 C CH2 . TRP A 75 ? 0.69798 0.43202 0.43548 -0.04227 0.03657 0.04124 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 442 N N . SER A 76 ? 0.66194 0.50372 0.52925 -0.05447 0.09649 0.04880 ? ? ? ? ? ? 76 SER A N 443 C CA . SER A 76 ? 0.70794 0.56724 0.60104 -0.06265 0.09352 0.05637 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CA 444 C C . SER A 76 ? 0.67450 0.55008 0.58729 -0.05861 0.08121 0.05371 ? ? ? ? ? ? 76 SER A C 445 O O . SER A 76 ? 0.68638 0.56819 0.60854 -0.06588 0.07096 0.05672 ? ? ? ? ? ? 76 SER A O 446 C CB . SER A 76 ? 0.67672 0.55585 0.59343 -0.06620 0.11115 0.06479 ? ? ? ? ? ? 76 SER A CB 447 O OG . SER A 76 ? 0.80145 0.69593 0.73575 -0.05601 0.12052 0.06304 ? ? ? ? ? ? 76 SER A OG 448 N N . ILE A 77 ? 0.61948 0.50025 0.53631 -0.04805 0.08209 0.04779 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A N 449 C CA . ILE A 77 ? 0.60754 0.50194 0.54005 -0.04343 0.07085 0.04532 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CA 450 C C . ILE A 77 ? 0.60981 0.48749 0.52127 -0.04277 0.05408 0.03922 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A C 451 O O . ILE A 77 ? 0.65742 0.54021 0.57581 -0.04629 0.04285 0.04026 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A O 452 C CB . ILE A 77 ? 0.62815 0.53020 0.56972 -0.03298 0.07829 0.04119 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CB 453 C CG1 . ILE A 77 ? 0.60311 0.52194 0.56789 -0.03147 0.09604 0.04842 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG1 454 C CG2 . ILE A 77 ? 0.47547 0.38769 0.42775 -0.02769 0.06597 0.03802 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CG2 455 C CD1 . ILE A 77 ? 0.68923 0.60812 0.65796 -0.02154 0.10643 0.04418 ? ? ? ? ? ? 77 ILE A CD1 456 N N . VAL A 78 ? 0.54732 0.40543 0.43221 -0.03789 0.05229 0.03291 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 457 C CA . VAL A 78 ? 0.53377 0.38075 0.40281 -0.03343 0.03741 0.02739 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 458 C C . VAL A 78 ? 0.62433 0.45331 0.47704 -0.03933 0.02947 0.03017 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 459 O O . VAL A 78 ? 0.70603 0.52657 0.54897 -0.03541 0.01758 0.02672 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 460 C CB . VAL A 78 ? 0.65552 0.49248 0.50396 -0.02576 0.03654 0.02040 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 461 C CG1 . VAL A 78 ? 0.72728 0.57736 0.58914 -0.02190 0.04585 0.01678 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 462 C CG2 . VAL A 78 ? 0.70237 0.51999 0.52448 -0.02827 0.04093 0.02196 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 463 N N . ARG A 79 ? 0.65878 0.48021 0.50753 -0.04858 0.03683 0.03644 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 464 C CA . ARG A 79 ? 0.69915 0.49964 0.53109 -0.05581 0.03070 0.03942 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 465 C C . ARG A 79 ? 0.72839 0.53786 0.57691 -0.06445 0.02363 0.04124 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 466 O O . ARG A 79 ? 0.69343 0.48250 0.52633 -0.07043 0.01683 0.04165 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 467 C CB . ARG A 79 ? 0.61848 0.40714 0.43974 -0.06432 0.04177 0.04600 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 468 C CG . ARG A 79 ? 0.58810 0.39937 0.43703 -0.07427 0.05319 0.05272 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 469 C CD . ARG A 79 ? 0.63905 0.43887 0.47598 -0.08174 0.06635 0.05929 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 470 N NE . ARG A 79 ? 0.70197 0.47612 0.51818 -0.09114 0.06181 0.06287 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 471 C CZ . ARG A 79 ? 0.76529 0.54236 0.59298 -0.10552 0.05986 0.06763 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 472 N NH1 . ARG A 79 ? 0.79538 0.54310 0.59989 -0.11415 0.05669 0.07018 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 473 N NH2 . ARG A 79 ? 0.75110 0.56017 0.61279 -0.11170 0.06105 0.07026 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 474 N N . ARG A 80 ? 0.73439 0.57273 0.61251 -0.06531 0.02515 0.04249 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A N 475 C CA . ARG A 80 ? 0.72177 0.57276 0.61607 -0.07492 0.01782 0.04485 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CA 476 C C . ARG A 80 ? 0.71942 0.56198 0.60368 -0.06915 0.00406 0.03794 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A C 477 O O . ARG A 80 ? 0.59921 0.46052 0.49850 -0.06192 0.00055 0.03546 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A O 478 C CB . ARG A 80 ? 0.79858 0.68561 0.72807 -0.07630 0.02401 0.05033 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CB 479 C CG . ARG A 80 ? 0.77993 0.67883 0.72368 -0.08673 0.03593 0.05922 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CG 480 C CD . ARG A 80 ? 0.89015 0.77536 0.82373 -0.10362 0.03087 0.06208 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CD 481 N NE . ARG A 80 ? 0.91984 0.82443 0.87123 -0.11425 0.02070 0.06403 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NE 482 C CZ . ARG A 80 ? 0.98625 0.92449 0.96846 -0.12361 0.02441 0.07259 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A CZ 483 N NH1 . ARG A 80 ? 0.95690 0.91160 0.95596 -0.12224 0.03964 0.08002 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH1 484 N NH2 . ARG A 80 ? 0.95582 0.91225 0.95156 -0.13406 0.01311 0.07397 ? ? ? ? ? ? 80 ARG A NH2 485 N N . PHE A 81 ? 0.72011 0.53274 0.57780 -0.07181 -0.00247 0.03534 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 486 C CA . PHE A 81 ? 0.70813 0.50747 0.55160 -0.06510 -0.01383 0.02869 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 487 C C . PHE A 81 ? 0.73587 0.55242 0.59548 -0.07212 -0.02148 0.02773 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 488 O O . PHE A 81 ? 0.70230 0.51789 0.55731 -0.06427 -0.02929 0.02213 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 489 C CB . PHE A 81 ? 0.73736 0.49815 0.54856 -0.06691 -0.01682 0.02762 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 490 C CG . PHE A 81 ? 0.68012 0.42325 0.47400 -0.05876 -0.02678 0.02099 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 491 C CD1 . PHE A 81 ? 0.73240 0.47507 0.51887 -0.04118 -0.02950 0.01685 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 492 C CD2 . PHE A 81 ? 0.69956 0.42724 0.48438 -0.06912 -0.03281 0.01875 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 493 C CE1 . PHE A 81 ? 0.64602 0.37451 0.41806 -0.03232 -0.03701 0.01146 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 494 C CE2 . PHE A 81 ? 0.71841 0.42752 0.48523 -0.06066 -0.04012 0.01228 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 495 C CZ . PHE A 81 ? 0.64007 0.35040 0.40137 -0.04114 -0.04170 0.00906 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 496 N N . ASP A 82 ? 0.68492 0.51836 0.56277 -0.08708 -0.01955 0.03348 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 497 C CA . ASP A 82 ? 0.65934 0.51190 0.55193 -0.09553 -0.02795 0.03347 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 498 C C . ASP A 82 ? 0.66038 0.55047 0.58287 -0.08800 -0.02660 0.03651 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 499 O O . ASP A 82 ? 0.66904 0.57866 0.60455 -0.09340 -0.03409 0.03755 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 500 C CB . ASP A 82 ? 0.69115 0.54828 0.59086 -0.11666 -0.02775 0.03906 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 501 C CG . ASP A 82 ? 0.72916 0.60721 0.65067 -0.12047 -0.01541 0.04809 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 502 O OD1 . ASP A 82 ? 0.78489 0.65469 0.70064 -0.10947 -0.00607 0.04841 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 503 O OD2 . ASP A 82 ? 0.85613 0.76034 0.80062 -0.13441 -0.01474 0.05505 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 504 N N . GLN A 83 ? 0.64236 0.54185 0.57458 -0.07629 -0.01703 0.03821 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A N 505 C CA . GLN A 83 ? 0.68069 0.61298 0.64172 -0.06949 -0.01257 0.04267 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CA 506 C C . GLN A 83 ? 0.66837 0.59617 0.62476 -0.05319 -0.00837 0.03775 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A C 507 O O . GLN A 83 ? 0.65522 0.59555 0.62601 -0.04704 0.00244 0.04085 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A O 508 C CB . GLN A 83 ? 0.75201 0.70521 0.73615 -0.07553 -0.00109 0.05213 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CB 509 C CG . GLN A 83 ? 0.82566 0.79883 0.82636 -0.09195 -0.00546 0.05924 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CG 510 C CD . GLN A 83 ? 0.83144 0.83270 0.86085 -0.09441 0.00732 0.07001 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A CD 511 O OE1 . GLN A 83 ? 0.96216 0.95802 0.99134 -0.08635 0.02071 0.07098 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A OE1 512 N NE2 . GLN A 83 ? 0.86314 0.89571 0.91720 -0.10540 0.00348 0.07830 ? ? ? ? ? ? 83 GLN A NE2 513 N N . PRO A 84 ? 0.57639 0.48669 0.51287 -0.04616 -0.01624 0.02999 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 514 C CA . PRO A 84 ? 0.56802 0.47699 0.50134 -0.03259 -0.01294 0.02535 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 515 C C . PRO A 84 ? 0.57645 0.51128 0.53444 -0.02663 -0.00883 0.02834 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 516 O O . PRO A 84 ? 0.52869 0.46470 0.48913 -0.01856 -0.00129 0.02637 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 517 C CB . PRO A 84 ? 0.55878 0.44968 0.47018 -0.02712 -0.02331 0.01805 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 518 C CG . PRO A 84 ? 0.60525 0.49563 0.51538 -0.03627 -0.03200 0.01877 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 519 C CD . PRO A 84 ? 0.61679 0.51115 0.53538 -0.05011 -0.02809 0.02528 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 520 N N . GLN A 85 ? 0.56744 0.52239 0.54286 -0.03105 -0.01323 0.03350 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A N 521 C CA . GLN A 85 ? 0.57824 0.55662 0.57592 -0.02390 -0.00951 0.03782 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CA 522 C C . GLN A 85 ? 0.55471 0.54434 0.57060 -0.02086 0.00533 0.04396 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A C 523 O O . GLN A 85 ? 0.49574 0.49741 0.52604 -0.01230 0.01164 0.04659 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A O 524 C CB . GLN A 85 ? 0.49115 0.49059 0.50242 -0.02928 -0.01842 0.04330 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CB 525 C CG . GLN A 85 ? 0.56984 0.58437 0.59508 -0.04173 -0.01851 0.05129 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CG 526 C CD . GLN A 85 ? 0.66298 0.65705 0.66699 -0.05459 -0.02681 0.04657 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A CD 527 O OE1 . GLN A 85 ? 0.61819 0.58426 0.59638 -0.05191 -0.03038 0.03790 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A OE1 528 N NE2 . GLN A 85 ? 0.72034 0.72853 0.73530 -0.06862 -0.02966 0.05276 ? ? ? ? ? ? 85 GLN A NE2 529 N N . THR A 86 ? 0.67733 0.66120 0.69144 -0.02723 0.01226 0.04638 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 530 C CA . THR A 86 ? 0.62831 0.62200 0.65868 -0.02372 0.02810 0.05222 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 531 C C . THR A 86 ? 0.62167 0.59836 0.63940 -0.01504 0.03753 0.04531 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 532 O O . THR A 86 ? 0.59333 0.57596 0.62340 -0.00926 0.05144 0.04853 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 533 C CB . THR A 86 ? 0.59006 0.58371 0.62192 -0.03385 0.03348 0.05725 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 534 O OG1 . THR A 86 ? 0.81047 0.77585 0.81356 -0.03823 0.03015 0.05011 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 535 C CG2 . THR A 86 ? 0.61323 0.62733 0.66043 -0.04465 0.02481 0.06449 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 536 N N . TYR A 87 ? 0.54882 0.50465 0.54178 -0.01405 0.03045 0.03595 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A N 537 C CA . TYR A 87 ? 0.56136 0.50328 0.54118 -0.00818 0.03749 0.02892 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CA 538 C C . TYR A 87 ? 0.53479 0.47029 0.50235 -0.00326 0.02764 0.02106 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A C 539 O O . TYR A 87 ? 0.57293 0.49761 0.52719 -0.00041 0.03073 0.01439 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A O 540 C CB . TYR A 87 ? 0.56311 0.48674 0.52285 -0.01256 0.04245 0.02644 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CB 541 C CG . TYR A 87 ? 0.56032 0.46886 0.49893 -0.01700 0.03030 0.02377 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CG 542 C CD1 . TYR A 87 ? 0.52904 0.43866 0.47033 -0.02521 0.02547 0.02910 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD1 543 C CD2 . TYR A 87 ? 0.70571 0.59894 0.62172 -0.01303 0.02393 0.01636 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CD2 544 C CE1 . TYR A 87 ? 0.63022 0.52099 0.54983 -0.02885 0.01585 0.02665 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE1 545 C CE2 . TYR A 87 ? 0.70792 0.58556 0.60406 -0.01472 0.01403 0.01507 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CE2 546 C CZ . TYR A 87 ? 0.73369 0.60777 0.63067 -0.02230 0.01068 0.01999 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A CZ 547 O OH . TYR A 87 ? 0.84304 0.69693 0.71806 -0.02337 0.00228 0.01859 ? ? ? ? ? ? 87 TYR A OH 548 N N . LYS A 88 ? 0.53267 0.47564 0.50404 -0.00265 0.01620 0.02163 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A N 549 C CA . LYS A 88 ? 0.48634 0.42681 0.44933 0.00297 0.00826 0.01531 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CA 550 C C . LYS A 88 ? 0.44817 0.40614 0.42889 0.00645 0.00595 0.01915 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A C 551 O O . LYS A 88 ? 0.55876 0.53069 0.55513 0.00369 0.00585 0.02666 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A O 552 C CB . LYS A 88 ? 0.57928 0.50641 0.52196 0.00196 -0.00393 0.01109 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CB 553 C CG . LYS A 88 ? 0.59362 0.50174 0.51471 0.00066 -0.00339 0.00770 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CG 554 C CD . LYS A 88 ? 0.73131 0.62582 0.63308 0.00307 -0.01488 0.00434 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CD 555 C CE . LYS A 88 ? 0.80834 0.68256 0.68925 0.00046 -0.01546 0.00465 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A CE 556 N NZ . LYS A 88 ? 0.82940 0.69258 0.69099 0.00877 -0.02302 0.00024 ? ? ? ? ? ? 88 LYS A NZ 557 N N . HIS A 89 ? 0.53968 0.49843 0.51800 0.01224 0.00412 0.01459 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A N 558 C CA . HIS A 89 ? 0.45824 0.43134 0.44960 0.01629 0.00196 0.01796 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CA 559 C C . HIS A 89 ? 0.49436 0.46726 0.47584 0.01621 -0.01122 0.01577 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A C 560 O O . HIS A 89 ? 0.52227 0.48166 0.48623 0.01443 -0.01780 0.01095 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A O 561 C CB . HIS A 89 ? 0.39311 0.36608 0.38613 0.02152 0.00788 0.01420 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CB 562 C CG . HIS A 89 ? 0.40804 0.37965 0.41101 0.02223 0.02244 0.01644 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CG 563 N ND1 . HIS A 89 ? 0.45992 0.44252 0.48228 0.02473 0.03044 0.02576 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A ND1 564 C CD2 . HIS A 89 ? 0.49509 0.45469 0.48995 0.02109 0.03099 0.01049 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CD2 565 C CE1 . HIS A 89 ? 0.44084 0.41575 0.46630 0.02622 0.04463 0.02535 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A CE1 566 N NE2 . HIS A 89 ? 0.50329 0.46332 0.51113 0.02306 0.04509 0.01543 ? ? ? ? ? ? 89 HIS A NE2 567 N N . PHE A 90 ? 0.43711 0.42337 0.42804 0.01905 -0.01427 0.01940 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A N 568 C CA . PHE A 90 ? 0.42542 0.41120 0.40553 0.02082 -0.02474 0.01621 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CA 569 C C . PHE A 90 ? 0.44356 0.42595 0.41542 0.01385 -0.03410 0.01699 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A C 570 O O . PHE A 90 ? 0.49626 0.47406 0.45516 0.01489 -0.04223 0.01325 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A O 571 C CB . PHE A 90 ? 0.40552 0.37888 0.36882 0.02566 -0.02730 0.00751 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CB 572 C CG . PHE A 90 ? 0.53427 0.51052 0.50340 0.02963 -0.01925 0.00528 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CG 573 C CD1 . PHE A 90 ? 0.49967 0.48782 0.48158 0.03303 -0.01451 0.00839 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD1 574 C CD2 . PHE A 90 ? 0.64835 0.61471 0.60911 0.02883 -0.01617 0.00038 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CD2 575 C CE1 . PHE A 90 ? 0.53449 0.52270 0.52034 0.03447 -0.00659 0.00566 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE1 576 C CE2 . PHE A 90 ? 0.63649 0.60510 0.60086 0.02992 -0.00932 -0.00269 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CE2 577 C CZ . PHE A 90 ? 0.59303 0.57169 0.57008 0.03211 -0.00420 -0.00043 ? ? ? ? ? ? 90 PHE A CZ 578 N N . ILE A 91 ? 0.45383 0.43834 0.43241 0.00616 -0.03266 0.02166 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A N 579 C CA . ILE A 91 ? 0.44831 0.42758 0.41773 -0.00342 -0.04136 0.02169 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CA 580 C C . ILE A 91 ? 0.50460 0.50762 0.49115 -0.00848 -0.04500 0.03001 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A C 581 O O . ILE A 91 ? 0.52809 0.54937 0.53665 -0.00895 -0.03834 0.03859 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A O 582 C CB . ILE A 91 ? 0.54682 0.51296 0.51086 -0.01057 -0.03807 0.02160 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CB 583 C CG1 . ILE A 91 ? 0.53950 0.48243 0.48294 -0.00506 -0.03708 0.01391 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG1 584 C CG2 . ILE A 91 ? 0.45762 0.41905 0.41441 -0.02332 -0.04597 0.02259 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CG2 585 C CD1 . ILE A 91 ? 0.59073 0.51961 0.52686 -0.01055 -0.03259 0.01447 ? ? ? ? ? ? 91 ILE A CD1 586 N N . LYS A 92 ? 0.40961 0.41330 0.38564 -0.01142 -0.05528 0.02786 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A N 587 C CA . LYS A 92 ? 0.48272 0.51070 0.47269 -0.01796 -0.06104 0.03594 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CA 588 C C . LYS A 92 ? 0.51358 0.54266 0.50412 -0.03312 -0.06572 0.03807 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A C 589 O O . LYS A 92 ? 0.54309 0.59779 0.55606 -0.03853 -0.06502 0.04799 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A O 590 C CB . LYS A 92 ? 0.41452 0.44374 0.39105 -0.01668 -0.07040 0.03276 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CB 591 C CG . LYS A 92 ? 0.46134 0.51902 0.45165 -0.02363 -0.07768 0.04201 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CG 592 C CD . LYS A 92 ? 0.56841 0.63032 0.54635 -0.02015 -0.08514 0.04031 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CD 593 C CE . LYS A 92 ? 0.54421 0.57648 0.48922 -0.02271 -0.09110 0.02717 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A CE 594 N NZ . LYS A 92 ? 0.64993 0.68725 0.58063 -0.02251 -0.09913 0.02564 ? ? ? ? ? ? 92 LYS A NZ 595 N N . SER A 93 ? 0.52205 0.52403 0.48842 -0.04008 -0.07019 0.02953 ? ? ? ? ? ? 93 SER A N 596 C CA . SER A 93 ? 0.59064 0.58923 0.55494 -0.05626 -0.07379 0.03084 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CA 597 C C . SER A 93 ? 0.67793 0.63969 0.61666 -0.05751 -0.07200 0.02230 ? ? ? ? ? ? 93 SER A C 598 O O . SER A 93 ? 0.60125 0.54235 0.52184 -0.04669 -0.07132 0.01495 ? ? ? ? ? ? 93 SER A O 599 C CB . SER A 93 ? 0.55724 0.56542 0.51595 -0.06949 -0.08642 0.03091 ? ? ? ? ? ? 93 SER A CB 600 O OG . SER A 93 ? 0.57863 0.56305 0.50838 -0.06699 -0.09300 0.02064 ? ? ? ? ? ? 93 SER A OG 601 N N . CYS A 94 ? 0.66412 0.61920 0.60249 -0.07030 -0.07068 0.02441 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A N 602 C CA . CYS A 94 ? 0.70706 0.62621 0.62064 -0.07218 -0.06851 0.01824 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CA 603 C C . CYS A 94 ? 0.71693 0.62780 0.62363 -0.09244 -0.07305 0.01905 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A C 604 O O . CYS A 94 ? 0.73833 0.67233 0.66700 -0.10308 -0.07066 0.02721 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A O 605 C CB . CYS A 94 ? 0.71144 0.62734 0.63165 -0.06398 -0.05710 0.02093 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A CB 606 S SG . CYS A 94 ? 0.69707 0.57226 0.58816 -0.06817 -0.05476 0.01657 ? ? ? ? ? ? 94 CYS A SG 607 N N . SER A 95 ? 0.65836 0.53607 0.53484 -0.09801 -0.07869 0.01088 ? ? ? ? ? ? 95 SER A N 608 C CA . SER A 95 ? 0.71797 0.58640 0.58512 -0.11991 -0.08457 0.01015 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CA 609 C C . SER A 95 ? 0.78373 0.60920 0.62387 -0.12399 -0.08025 0.00613 ? ? ? ? ? ? 95 SER A C 610 O O . SER A 95 ? 0.69512 0.49089 0.51280 -0.10964 -0.07766 0.00039 ? ? ? ? ? ? 95 SER A O 611 C CB . SER A 95 ? 0.79789 0.66481 0.65092 -0.12683 -0.09607 0.00384 ? ? ? ? ? ? 95 SER A CB 612 O OG . SER A 95 ? 0.92724 0.74959 0.74284 -0.12533 -0.09802 -0.00681 ? ? ? ? ? ? 95 SER A OG 613 N N . VAL A 96 ? 0.84883 0.67349 0.69304 -0.14302 -0.07884 0.01051 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A N 614 C CA . VAL A 96 ? 0.77589 0.56056 0.59589 -0.14986 -0.07381 0.00884 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CA 615 C C . VAL A 96 ? 0.91196 0.68470 0.72089 -0.17650 -0.08004 0.00680 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A C 616 O O . VAL A 96 ? 0.94365 0.75140 0.77483 -0.19165 -0.08608 0.01080 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A O 617 C CB . VAL A 96 ? 0.76622 0.56091 0.60277 -0.14701 -0.06256 0.01752 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CB 618 C CG1 . VAL A 96 ? 0.98066 0.74002 0.79557 -0.15950 -0.05826 0.01790 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG1 619 C CG2 . VAL A 96 ? 0.72829 0.52139 0.56441 -0.12234 -0.05645 0.01695 ? ? ? ? ? ? 96 VAL A CG2 620 N N . SER A 97 ? 1.13128 0.85476 0.90558 -0.18256 -0.07855 0.00102 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 621 C CA . SER A 97 ? 1.19368 0.89658 0.94981 -0.20852 -0.08471 -0.00369 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 622 C C . SER A 97 ? 1.24374 0.96995 1.02244 -0.23253 -0.08271 0.00512 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 623 O O . SER A 97 ? 1.18361 0.93188 0.98605 -0.22777 -0.07415 0.01465 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 624 C CB . SER A 97 ? 1.29607 0.93510 1.00776 -0.20769 -0.08117 -0.01137 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 625 O OG . SER A 97 ? 1.36010 0.97883 1.05573 -0.17983 -0.07795 -0.01532 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 626 N N . ASP A 98 ? 1.33002 1.05056 1.09984 -0.25956 -0.09037 0.00151 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A N 627 C CA . ASP A 98 ? 1.36020 1.11342 1.15676 -0.28482 -0.09067 0.01027 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CA 628 C C . ASP A 98 ? 1.25917 0.99321 1.05405 -0.28849 -0.07769 0.01712 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A C 629 O O . ASP A 98 ? 1.24262 1.01392 1.06979 -0.29660 -0.07250 0.02801 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A O 630 C CB . ASP A 98 ? 1.45670 1.20138 1.23827 -0.31568 -0.10187 0.00363 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CB 631 C CG . ASP A 98 ? 1.49420 1.29291 1.30220 -0.32316 -0.11496 0.00545 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A CG 632 O OD1 . ASP A 98 ? 1.43439 1.28419 1.28083 -0.30956 -0.11360 0.01558 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD1 633 O OD2 . ASP A 98 ? 1.54160 1.33057 1.33040 -0.34282 -0.12640 -0.00305 ? ? ? ? ? ? 98 ASP A OD2 634 N N . ASN A 99 ? 1.25352 0.92997 1.01074 -0.28172 -0.07163 0.01169 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A N 635 C CA . ASN A 99 ? 1.26156 0.91312 1.01070 -0.28577 -0.05934 0.01824 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CA 636 C C . ASN A 99 ? 1.18935 0.83295 0.93603 -0.25527 -0.05001 0.02166 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A C 637 O O . ASN A 99 ? 1.17677 0.77323 0.89200 -0.24555 -0.04391 0.01997 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A O 638 C CB . ASN A 99 ? 1.28078 0.87090 0.98755 -0.30295 -0.05857 0.01144 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CB 639 C CG . ASN A 99 ? 1.36716 0.96655 1.07788 -0.33898 -0.06617 0.00942 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A CG 640 O OD1 . ASN A 99 ? 1.48579 1.04949 1.16579 -0.35208 -0.07284 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A OD1 641 N ND2 . ASN A 99 ? 1.31035 0.95837 1.05878 -0.35566 -0.06478 0.01982 ? ? ? ? ? ? 99 ASN A ND2 642 N N . PHE A 100 ? 1.09007 0.78117 0.87035 -0.24052 -0.04892 0.02698 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 643 C CA . PHE A 100 ? 1.05526 0.74552 0.83621 -0.21362 -0.04109 0.02962 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 644 C C . PHE A 100 ? 1.07633 0.77217 0.86761 -0.21787 -0.02845 0.03983 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 645 O O . PHE A 100 ? 1.12468 0.85899 0.94712 -0.23098 -0.02525 0.04745 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 646 C CB . PHE A 100 ? 0.94998 0.68385 0.75879 -0.19669 -0.04505 0.02949 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 647 C CG . PHE A 100 ? 0.94358 0.68480 0.75881 -0.17293 -0.03674 0.03260 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 648 C CD1 . PHE A 100 ? 0.93097 0.64714 0.72381 -0.15156 -0.03772 0.02663 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 649 C CD2 . PHE A 100 ? 0.95413 0.72967 0.79861 -0.17212 -0.02790 0.04137 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 650 C CE1 . PHE A 100 ? 0.96290 0.68877 0.76193 -0.13213 -0.03122 0.02901 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 651 C CE2 . PHE A 100 ? 0.92955 0.71024 0.77747 -0.15222 -0.02012 0.04303 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 652 C CZ . PHE A 100 ? 0.93741 0.69370 0.76240 -0.13329 -0.02247 0.03661 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 653 N N . THR A 101 ? 1.08745 0.74531 0.85192 -0.20659 -0.02095 0.04065 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 654 C CA . THR A 101 ? 1.04819 0.70953 0.81840 -0.20669 -0.00821 0.05002 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 655 C C . THR A 101 ? 0.99995 0.66569 0.76896 -0.18034 -0.00302 0.05093 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 656 O O . THR A 101 ? 0.91873 0.58732 0.69002 -0.17838 0.00786 0.05797 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 657 C CB . THR A 101 ? 1.13225 0.74534 0.87068 -0.21998 -0.00228 0.05265 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 658 O OG1 . THR A 101 ? 1.15202 0.71736 0.85259 -0.20461 -0.00501 0.04682 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 659 C CG2 . THR A 101 ? 1.11775 0.72814 0.85874 -0.25065 -0.00630 0.05201 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 660 N N . MET A 102 ? 0.94419 0.61088 0.70890 -0.16122 -0.01027 0.04388 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N 661 C CA . MET A 102 ? 0.94288 0.61460 0.70573 -0.13775 -0.00708 0.04354 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA 662 C C . MET A 102 ? 0.94935 0.58064 0.67849 -0.12881 -0.00215 0.04573 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C 663 O O . MET A 102 ? 0.96826 0.60509 0.69600 -0.11638 0.00382 0.04883 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O 664 C CB . MET A 102 ? 0.98039 0.69308 0.77440 -0.13548 0.00109 0.04906 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB 665 C CG . MET A 102 ? 1.02763 0.74996 0.82230 -0.11314 0.00247 0.04632 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG 666 S SD . MET A 102 ? 0.95872 0.73187 0.79409 -0.10937 0.00814 0.04875 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD 667 C CE . MET A 102 ? 1.02291 0.80820 0.87346 -0.12731 0.02101 0.05909 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE 668 N N . ALA A 103 ? 0.85519 0.44476 0.55560 -0.13509 -0.00440 0.04436 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 669 C CA . ALA A 103 ? 0.88026 0.42876 0.54616 -0.12285 -0.00118 0.04679 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 670 C C . ALA A 103 ? 0.91653 0.46255 0.57290 -0.09795 -0.00786 0.04130 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 671 O O . ALA A 103 ? 0.88555 0.44940 0.55476 -0.09314 -0.01552 0.03417 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 672 C CB . ALA A 103 ? 0.94572 0.44684 0.58277 -0.13629 -0.00069 0.04694 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 673 N N . VAL A 104 ? 0.84973 0.37647 0.48439 -0.08211 -0.00482 0.04548 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 674 C CA . VAL A 104 ? 0.93739 0.45552 0.55816 -0.05901 -0.01107 0.04177 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 675 C C . VAL A 104 ? 0.90047 0.38648 0.50314 -0.05971 -0.01593 0.03619 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 676 O O . VAL A 104 ? 0.91510 0.36309 0.49634 -0.07163 -0.01241 0.03831 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 677 C CB . VAL A 104 ? 1.02774 0.52711 0.62466 -0.04414 -0.00729 0.04919 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 678 C CG1 . VAL A 104 ? 0.99489 0.48600 0.57732 -0.01958 -0.01389 0.04704 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 679 C CG2 . VAL A 104 ? 1.01587 0.54712 0.62877 -0.04433 -0.00244 0.05281 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 680 N N . GLY A 105 ? 0.81949 0.31906 0.42939 -0.04756 -0.02316 0.02876 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 681 C CA . GLY A 105 ? 0.93675 0.41107 0.53213 -0.04885 -0.02745 0.02167 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 682 C C . GLY A 105 ? 0.95897 0.45934 0.57703 -0.06419 -0.03271 0.01462 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 683 O O . GLY A 105 ? 0.95336 0.44077 0.56164 -0.06232 -0.03749 0.00710 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 684 N N . SER A 106 ? 0.93232 0.46907 0.57946 -0.07847 -0.03157 0.01734 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 685 C CA . SER A 106 ? 0.90028 0.46766 0.57149 -0.09060 -0.03731 0.01243 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 686 C C . SER A 106 ? 0.79332 0.38246 0.47423 -0.07258 -0.04321 0.00659 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 687 O O . SER A 106 ? 0.80972 0.40580 0.49063 -0.05294 -0.04217 0.00759 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 688 C CB . SER A 106 ? 0.81451 0.42156 0.51821 -0.10393 -0.03376 0.01833 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 689 O OG . SER A 106 ? 1.03170 0.62218 0.72806 -0.11820 -0.02642 0.02509 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 690 N N . THR A 107 ? 0.78515 0.38670 0.47442 -0.08053 -0.04961 0.00073 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 691 C CA . THR A 107 ? 0.83290 0.45663 0.53240 -0.06601 -0.05475 -0.00445 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 692 C C . THR A 107 ? 0.80053 0.46721 0.53171 -0.07696 -0.05853 -0.00389 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 693 O O . THR A 107 ? 0.74562 0.42156 0.48730 -0.09708 -0.05923 -0.00113 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 694 C CB . THR A 107 ? 0.85402 0.44645 0.52637 -0.06004 -0.05884 -0.01272 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 695 O OG1 . THR A 107 ? 0.90880 0.48790 0.57263 -0.08200 -0.06263 -0.01678 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 696 C CG2 . THR A 107 ? 0.82227 0.37160 0.46337 -0.04588 -0.05419 -0.01186 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 697 N N . ARG A 108 ? 0.67014 0.36432 0.41720 -0.06313 -0.06074 -0.00565 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N 698 C CA . ARG A 108 ? 0.71247 0.44605 0.48765 -0.06943 -0.06438 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA 699 C C . ARG A 108 ? 0.73739 0.47635 0.50885 -0.05755 -0.06969 -0.01082 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C 700 O O . ARG A 108 ? 0.75964 0.48289 0.51595 -0.04076 -0.06866 -0.01451 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O 701 C CB . ARG A 108 ? 0.63398 0.40206 0.43889 -0.06540 -0.05855 0.00227 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB 702 C CG . ARG A 108 ? 0.64110 0.41453 0.44741 -0.04506 -0.05515 0.00124 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG 703 C CD . ARG A 108 ? 0.64333 0.44154 0.47252 -0.04359 -0.04745 0.00716 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD 704 N NE . ARG A 108 ? 0.65524 0.45704 0.48311 -0.02699 -0.04503 0.00514 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE 705 C CZ . ARG A 108 ? 0.73287 0.54517 0.56961 -0.02320 -0.03800 0.00795 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ 706 N NH1 . ARG A 108 ? 0.71513 0.53111 0.54906 -0.01003 -0.03758 0.00504 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 707 N NH2 . ARG A 108 ? 0.72967 0.54921 0.57750 -0.03300 -0.03109 0.01344 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 708 N N . ASP A 109 ? 0.73681 0.50030 0.52288 -0.06621 -0.07520 -0.01108 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 709 C CA . ASP A 109 ? 0.64650 0.42012 0.43156 -0.05673 -0.07985 -0.01586 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 710 C C . ASP A 109 ? 0.62073 0.43804 0.43928 -0.05357 -0.07904 -0.00976 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 711 O O . ASP A 109 ? 0.67321 0.51462 0.51175 -0.06654 -0.08074 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 712 C CB . ASP A 109 ? 0.75467 0.51474 0.52164 -0.07019 -0.08761 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 713 C CG . ASP A 109 ? 1.03499 0.74662 0.76674 -0.07487 -0.08691 -0.02797 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 714 O OD1 . ASP A 109 ? 0.98703 0.67291 0.69984 -0.05789 -0.08273 -0.03135 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 715 O OD2 . ASP A 109 ? 1.16376 0.86297 0.88686 -0.09569 -0.09018 -0.02889 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 716 N N . VAL A 110 ? 0.57151 0.39904 0.39639 -0.03638 -0.07599 -0.01045 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 717 C CA . VAL A 110 ? 0.61023 0.47321 0.46427 -0.03124 -0.07292 -0.00479 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 718 C C . VAL A 110 ? 0.60358 0.47946 0.45857 -0.02424 -0.07706 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 719 O O . VAL A 110 ? 0.62263 0.48207 0.45899 -0.01411 -0.07807 -0.01366 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 720 C CB . VAL A 110 ? 0.63324 0.49816 0.49415 -0.01903 -0.06507 -0.00345 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 721 C CG1 . VAL A 110 ? 0.59303 0.48901 0.47946 -0.01251 -0.06134 0.00056 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 722 C CG2 . VAL A 110 ? 0.63853 0.49526 0.50065 -0.02636 -0.05996 0.00043 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 723 N N . ASN A 111 ? 0.55738 0.46323 0.43408 -0.02863 -0.07872 -0.00142 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 724 C CA . ASN A 111 ? 0.56056 0.48231 0.44088 -0.02143 -0.08140 -0.00168 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 725 C C . ASN A 111 ? 0.56702 0.50957 0.47013 -0.01020 -0.07353 0.00339 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 726 O O . ASN A 111 ? 0.62678 0.58590 0.55149 -0.01326 -0.06865 0.01057 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 727 C CB . ASN A 111 ? 0.63747 0.57858 0.52458 -0.03347 -0.08918 0.00247 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 728 C CG . ASN A 111 ? 0.70999 0.62829 0.56928 -0.04534 -0.09782 -0.00494 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 729 O OD1 . ASN A 111 ? 0.60404 0.49299 0.43666 -0.03959 -0.09787 -0.01384 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 730 N ND2 . ASN A 111 ? 0.74474 0.67700 0.61012 -0.06205 -0.10483 -0.00111 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 731 N N . VAL A 112 ? 0.51217 0.45277 0.40990 0.00239 -0.07137 -0.00043 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A N 732 C CA . VAL A 112 ? 0.45012 0.40634 0.36610 0.01171 -0.06356 0.00290 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CA 733 C C . VAL A 112 ? 0.47283 0.45416 0.40609 0.01248 -0.06343 0.00981 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A C 734 O O . VAL A 112 ? 0.47961 0.46555 0.40571 0.00985 -0.07017 0.00997 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A O 735 C CB . VAL A 112 ? 0.48009 0.42568 0.38423 0.02364 -0.06125 -0.00362 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CB 736 C CG1 . VAL A 112 ? 0.51767 0.47845 0.43968 0.03024 -0.05331 -0.00102 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG1 737 C CG2 . VAL A 112 ? 0.51194 0.43280 0.39781 0.02455 -0.06192 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A CG2 738 N N . ILE A 113 ? 0.48529 0.48160 0.43976 0.01639 -0.05523 0.01579 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 739 C CA . ILE A 113 ? 0.43462 0.45269 0.40477 0.01945 -0.05376 0.02361 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 740 C C . ILE A 113 ? 0.41316 0.43024 0.37345 0.02763 -0.05438 0.01984 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 741 O O . ILE A 113 ? 0.48703 0.49040 0.43432 0.03267 -0.05343 0.01203 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 742 C CB . ILE A 113 ? 0.40041 0.42962 0.39335 0.02282 -0.04271 0.03065 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 743 C CG1 . ILE A 113 ? 0.41421 0.43203 0.40375 0.02922 -0.03499 0.02447 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 744 C CG2 . ILE A 113 ? 0.49927 0.53134 0.50267 0.01545 -0.04072 0.03510 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 745 C CD1 . ILE A 113 ? 0.48164 0.50543 0.48924 0.03234 -0.02277 0.02955 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 746 N N . SER A 114 ? 0.44184 0.47561 0.40939 0.02967 -0.05543 0.02655 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 747 C CA . SER A 114 ? 0.51555 0.54940 0.47275 0.03668 -0.05570 0.02382 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 748 C C . SER A 114 ? 0.50127 0.53532 0.46743 0.04445 -0.04538 0.02308 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 749 O O . SER A 114 ? 0.49606 0.53237 0.47760 0.04434 -0.03779 0.02636 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 750 C CB . SER A 114 ? 0.46146 0.51363 0.42309 0.03659 -0.05933 0.03251 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 751 O OG . SER A 114 ? 0.47224 0.53887 0.45663 0.04089 -0.05072 0.04261 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 752 N N . GLY A 115 ? 0.47551 0.50728 0.43137 0.05056 -0.04460 0.01862 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 753 C CA . GLY A 115 ? 0.48579 0.52128 0.45049 0.05611 -0.03544 0.01847 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 754 C C . GLY A 115 ? 0.48256 0.50819 0.44299 0.05770 -0.03324 0.01010 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 755 O O . GLY A 115 ? 0.44757 0.47751 0.41653 0.05977 -0.02597 0.00944 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 756 N N . LEU A 116 ? 0.43224 0.44490 0.37903 0.05640 -0.03937 0.00408 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 757 C CA . LEU A 116 ? 0.45618 0.46020 0.39880 0.05814 -0.03830 -0.00212 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 758 C C . LEU A 116 ? 0.47776 0.47292 0.40174 0.06487 -0.04294 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 759 O O . LEU A 116 ? 0.51763 0.50872 0.42924 0.06639 -0.04706 -0.00930 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 760 C CB . LEU A 116 ? 0.46720 0.46118 0.41011 0.05170 -0.03963 -0.00201 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 761 C CG . LEU A 116 ? 0.56349 0.56451 0.52464 0.04660 -0.03293 0.00402 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 762 C CD1 . LEU A 116 ? 0.63412 0.62555 0.59408 0.04062 -0.03346 0.00409 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 763 C CD2 . LEU A 116 ? 0.42813 0.43458 0.39898 0.04854 -0.02457 0.00306 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 764 N N . PRO A 117 ? 0.47425 0.46678 0.39529 0.06962 -0.04194 -0.01294 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 765 C CA . PRO A 117 ? 0.53257 0.51767 0.43727 0.07910 -0.04480 -0.01790 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 766 C C . PRO A 117 ? 0.57004 0.53177 0.45579 0.07840 -0.05043 -0.02079 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 767 O O . PRO A 117 ? 0.54400 0.49592 0.41897 0.08557 -0.05159 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 768 C CB . PRO A 117 ? 0.45942 0.45585 0.37246 0.08356 -0.04171 -0.01936 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 769 C CG . PRO A 117 ? 0.39629 0.39357 0.32058 0.07445 -0.03971 -0.01772 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 770 C CD . PRO A 117 ? 0.43017 0.42894 0.36325 0.06716 -0.03745 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 771 N N . ALA A 118 ? 0.57676 0.53020 0.45873 0.06972 -0.05376 -0.01916 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N 772 C CA . ALA A 118 ? 0.60369 0.53413 0.46860 0.06522 -0.05863 -0.02148 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA 773 C C . ALA A 118 ? 0.62426 0.55524 0.48929 0.05426 -0.06257 -0.01890 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C 774 O O . ALA A 118 ? 0.57437 0.52452 0.45755 0.04990 -0.06088 -0.01332 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O 775 C CB . ALA A 118 ? 0.65367 0.57776 0.52237 0.06179 -0.05767 -0.02041 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB 776 N N . ALA A 119 ? 0.61755 0.52757 0.46178 0.04984 -0.06773 -0.02266 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N 777 C CA . ALA A 119 ? 0.55848 0.46974 0.40131 0.03698 -0.07324 -0.02060 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA 778 C C . ALA A 119 ? 0.53235 0.42744 0.36940 0.02554 -0.07629 -0.02065 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C 779 O O . ALA A 119 ? 0.59772 0.50553 0.44832 0.01408 -0.07855 -0.01532 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O 780 C CB . ALA A 119 ? 0.62891 0.53077 0.44998 0.03787 -0.07728 -0.02561 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB 781 N N . THR A 120 ? 0.56352 0.43196 0.38199 0.02888 -0.07565 -0.02545 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 782 C CA . THR A 120 ? 0.61840 0.46768 0.42829 0.01748 -0.07772 -0.02542 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 783 C C . THR A 120 ? 0.63056 0.46230 0.43288 0.02560 -0.07358 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 784 O O . THR A 120 ? 0.66012 0.48929 0.45711 0.04022 -0.07088 -0.02856 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 785 C CB . THR A 120 ? 0.63942 0.46212 0.42195 0.00915 -0.08309 -0.03146 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 786 O OG1 . THR A 120 ? 0.67871 0.47974 0.43838 0.02306 -0.08094 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 787 C CG2 . THR A 120 ? 0.61354 0.45325 0.40052 -0.00241 -0.08929 -0.03038 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 788 N N . SER A 121 ? 0.61748 0.43759 0.41838 0.01576 -0.07331 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 789 C CA . SER A 121 ? 0.65438 0.45578 0.44514 0.02210 -0.06990 -0.02351 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 790 C C . SER A 121 ? 0.75193 0.52642 0.52691 0.00915 -0.07107 -0.02331 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 791 O O . SER A 121 ? 0.66898 0.45339 0.45557 -0.00629 -0.07238 -0.02003 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 792 C CB . SER A 121 ? 0.64395 0.46710 0.45628 0.02497 -0.06527 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 793 O OG . SER A 121 ? 0.78951 0.59856 0.59048 0.03417 -0.06302 -0.01847 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 794 N N . THR A 122 ? 0.69583 0.43696 0.44492 0.01562 -0.07010 -0.02609 ? ? ? ? ? ? 122 THR A N 795 C CA . THR A 122 ? 0.71145 0.42134 0.44226 0.00443 -0.06964 -0.02550 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CA 796 C C . THR A 122 ? 0.72996 0.43076 0.45730 0.01279 -0.06505 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 122 THR A C 797 O O . THR A 122 ? 0.65800 0.35442 0.37776 0.03039 -0.06364 -0.02108 ? ? ? ? ? ? 122 THR A O 798 C CB . THR A 122 ? 0.66208 0.33407 0.36097 0.00470 -0.07122 -0.03225 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CB 799 O OG1 . THR A 122 ? 0.82454 0.50695 0.52430 -0.00103 -0.07582 -0.03731 ? ? ? ? ? ? 122 THR A OG1 800 C CG2 . THR A 122 ? 0.72136 0.36158 0.40260 -0.01175 -0.07083 -0.03188 ? ? ? ? ? ? 122 THR A CG2 801 N N . GLU A 123 ? 0.67860 0.37886 0.41177 0.00037 -0.06272 -0.01584 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 802 C CA . GLU A 123 ? 0.70580 0.40554 0.43945 0.00702 -0.05833 -0.01067 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 803 C C . GLU A 123 ? 0.74794 0.41867 0.46523 -0.00423 -0.05535 -0.00699 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 804 O O . GLU A 123 ? 0.75098 0.41695 0.46986 -0.02222 -0.05592 -0.00684 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 805 C CB . GLU A 123 ? 0.73966 0.47693 0.50256 0.00523 -0.05580 -0.00727 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 806 C CG . GLU A 123 ? 0.88228 0.64556 0.65942 0.01783 -0.05733 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 807 C CD . GLU A 123 ? 0.82104 0.61833 0.62708 0.01246 -0.05486 -0.00799 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 808 O OE1 . GLU A 123 ? 0.76022 0.56370 0.57668 0.00209 -0.05076 -0.00374 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 809 O OE2 . GLU A 123 ? 0.75445 0.57178 0.57278 0.01903 -0.05607 -0.01017 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 810 N N . ARG A 124 ? 0.75276 0.40545 0.45431 0.00618 -0.05234 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 811 C CA . ARG A 124 ? 0.82784 0.44842 0.50960 -0.00184 -0.04849 0.00116 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 812 C C . ARG A 124 ? 0.83652 0.46942 0.52536 -0.00096 -0.04388 0.00784 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 813 O O . ARG A 124 ? 0.80946 0.45661 0.50111 0.01383 -0.04434 0.00890 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 814 C CB . ARG A 124 ? 0.85334 0.43271 0.50265 0.01077 -0.04824 0.00055 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 815 C CG . ARG A 124 ? 0.90180 0.44303 0.52720 0.00396 -0.04320 0.00649 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 816 C CD . ARG A 124 ? 0.96995 0.47260 0.56419 0.02245 -0.04194 0.00763 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 817 N NE . ARG A 124 ? 0.97072 0.49124 0.56833 0.04383 -0.04281 0.01230 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 818 C CZ . ARG A 124 ? 1.00236 0.51733 0.58986 0.06595 -0.04436 0.01196 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 819 N NH1 . ARG A 124 ? 0.98065 0.46914 0.55199 0.07120 -0.04389 0.00662 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 820 N NH2 . ARG A 124 ? 1.07085 0.60811 0.66440 0.08257 -0.04618 0.01696 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 821 N N . LEU A 125 ? 0.81287 0.44058 0.50373 -0.01771 -0.03931 0.01217 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 822 C CA . LEU A 125 ? 0.77887 0.41479 0.47354 -0.01935 -0.03326 0.01850 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 823 C C . LEU A 125 ? 0.79228 0.39609 0.45727 -0.00899 -0.03131 0.02343 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 824 O O . LEU A 125 ? 0.93895 0.50670 0.58175 -0.01461 -0.02943 0.02581 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 825 C CB . LEU A 125 ? 0.74553 0.38663 0.45235 -0.04060 -0.02802 0.02214 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 826 C CG . LEU A 125 ? 0.78989 0.43629 0.49891 -0.04486 -0.01947 0.02899 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 827 C CD1 . LEU A 125 ? 0.77757 0.45584 0.50394 -0.03491 -0.01790 0.02786 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 828 C CD2 . LEU A 125 ? 0.69004 0.34368 0.41359 -0.06608 -0.01413 0.03280 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 829 N N . ASP A 126 ? 0.80489 0.42113 0.46839 0.00570 -0.03184 0.02536 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A N 830 C CA . ASP A 126 ? 0.83878 0.42893 0.47455 0.01886 -0.03162 0.03110 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CA 831 C C . ASP A 126 ? 0.81617 0.40279 0.44316 0.01434 -0.02560 0.03853 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A C 832 O O . ASP A 126 ? 0.92057 0.47538 0.52097 0.01814 -0.02323 0.04538 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A O 833 C CB . ASP A 126 ? 0.92091 0.52686 0.55719 0.03985 -0.03780 0.02924 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CB 834 C CG . ASP A 126 ? 1.11558 0.70999 0.74732 0.04921 -0.04205 0.02433 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A CG 835 O OD1 . ASP A 126 ? 1.17027 0.74211 0.79588 0.03843 -0.04062 0.02164 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD1 836 O OD2 . ASP A 126 ? 1.24364 0.85160 0.87728 0.06657 -0.04649 0.02305 ? ? ? ? ? ? 126 ASP A OD2 837 N N . ILE A 127 ? 0.89434 0.51054 0.54104 0.00689 -0.02214 0.03768 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 838 C CA . ILE A 127 ? 0.88925 0.50399 0.52725 0.00231 -0.01523 0.04383 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 839 C C . ILE A 127 ? 0.80480 0.43832 0.46585 -0.01498 -0.00762 0.04292 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 840 O O . ILE A 127 ? 0.78318 0.44556 0.47006 -0.01670 -0.00872 0.03726 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 841 C CB . ILE A 127 ? 0.91696 0.55128 0.55191 0.01512 -0.01808 0.04362 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 842 C CG1 . ILE A 127 ? 0.90146 0.52450 0.51765 0.03409 -0.02627 0.04580 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 843 C CG2 . ILE A 127 ? 0.94129 0.57312 0.56460 0.00898 -0.01017 0.04922 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 844 C CD1 . ILE A 127 ? 0.93926 0.59202 0.56079 0.04523 -0.03196 0.04330 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 845 N N . LEU A 128 ? 0.84342 0.46152 0.49581 -0.02706 0.00080 0.04932 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N 846 C CA . LEU A 128 ? 0.93159 0.57149 0.60654 -0.04114 0.00978 0.05003 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA 847 C C . LEU A 128 ? 0.97484 0.60008 0.63155 -0.04619 0.01978 0.05788 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C 848 O O . LEU A 128 ? 0.91727 0.51808 0.56130 -0.05638 0.02428 0.06399 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O 849 C CB . LEU A 128 ? 0.81336 0.45711 0.50722 -0.05630 0.01001 0.04925 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB 850 C CG . LEU A 128 ? 0.97497 0.64973 0.69797 -0.06711 0.01876 0.05055 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG 851 C CD1 . LEU A 128 ? 0.98552 0.69303 0.73403 -0.05966 0.01535 0.04414 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 852 C CD2 . LEU A 128 ? 1.07914 0.75348 0.81436 -0.08612 0.02187 0.05439 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 853 N N . ASP A 129 ? 0.90905 0.54793 0.56264 -0.03974 0.02344 0.05741 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N 854 C CA . ASP A 129 ? 0.78339 0.40834 0.41400 -0.04118 0.03193 0.06425 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA 855 C C . ASP A 129 ? 0.82768 0.47603 0.47694 -0.04967 0.04413 0.06333 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C 856 O O . ASP A 129 ? 0.79542 0.46259 0.44964 -0.04352 0.04508 0.05794 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O 857 C CB . ASP A 129 ? 0.80582 0.42525 0.41197 -0.02563 0.02502 0.06429 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB 858 C CG . ASP A 129 ? 0.99236 0.59308 0.56878 -0.02632 0.03220 0.07264 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG 859 O OD1 . ASP A 129 ? 1.06386 0.66267 0.64262 -0.03883 0.04482 0.07659 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 860 O OD2 . ASP A 129 ? 1.14907 0.73845 0.70008 -0.01392 0.02535 0.07599 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 861 N N . ASP A 130 ? 0.79398 0.44093 0.45380 -0.06419 0.05415 0.06865 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 862 C CA . ASP A 130 ? 0.90475 0.57293 0.58217 -0.07109 0.06802 0.06945 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 863 C C . ASP A 130 ? 0.93966 0.59943 0.59181 -0.06744 0.07703 0.07187 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 864 O O . ASP A 130 ? 0.86195 0.53933 0.52419 -0.06773 0.08736 0.06917 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 865 C CB . ASP A 130 ? 0.89512 0.56617 0.59033 -0.08765 0.07631 0.07597 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 866 C CG . ASP A 130 ? 0.89552 0.58849 0.62370 -0.09233 0.06955 0.07225 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 867 O OD1 . ASP A 130 ? 0.95061 0.66424 0.69477 -0.08327 0.06484 0.06538 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 868 O OD2 . ASP A 130 ? 0.98246 0.67195 0.71947 -0.10567 0.06869 0.07619 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 869 N N . ASP A 131 ? 0.96694 0.59937 0.58481 -0.06320 0.07356 0.07689 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N 870 C CA . ASP A 131 ? 0.94004 0.56446 0.53074 -0.06043 0.08149 0.07980 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA 871 C C . ASP A 131 ? 0.99847 0.63687 0.58259 -0.04885 0.07498 0.07119 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C 872 O O . ASP A 131 ? 1.00228 0.64729 0.57816 -0.04965 0.08447 0.06882 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O 873 C CB . ASP A 131 ? 0.97524 0.56614 0.53053 -0.05913 0.07965 0.08954 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB 874 C CG . ASP A 131 ? 1.04440 0.61897 0.60265 -0.07372 0.08897 0.09831 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG 875 O OD1 . ASP A 131 ? 1.00105 0.59465 0.58845 -0.08524 0.09816 0.09753 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 876 O OD2 . ASP A 131 ? 1.03928 0.58247 0.57123 -0.07383 0.08728 0.10647 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 877 N N . ARG A 132 ? 0.88414 0.52682 0.47079 -0.03882 0.05952 0.06621 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 878 C CA . ARG A 132 ? 0.81675 0.47451 0.39840 -0.02942 0.05199 0.05820 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 879 C C . ARG A 132 ? 0.88214 0.56595 0.49679 -0.02915 0.05019 0.04836 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 880 O O . ARG A 132 ? 0.93775 0.63528 0.55124 -0.02372 0.04529 0.04078 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 881 C CB . ARG A 132 ? 0.88753 0.53523 0.44842 -0.01692 0.03633 0.06056 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 882 C CG . ARG A 132 ? 0.99034 0.61058 0.51527 -0.01456 0.03738 0.07177 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 883 C CD . ARG A 132 ? 1.05305 0.66143 0.56231 -0.00047 0.02282 0.07635 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 884 N NE . ARG A 132 ? 1.09009 0.67025 0.56424 0.00322 0.02431 0.08862 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 885 C CZ . ARG A 132 ? 1.08173 0.63263 0.54715 -0.00191 0.03059 0.09734 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 886 N NH1 . ARG A 132 ? 1.09466 0.64302 0.58427 -0.01211 0.03502 0.09455 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 887 N NH2 . ARG A 132 ? 1.08941 0.61347 0.52107 0.00234 0.03240 0.10918 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 888 N N . GLN A 133 ? 0.74984 0.44093 0.39298 -0.03551 0.05374 0.04880 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 889 C CA . GLN A 133 ? 0.76668 0.48194 0.44207 -0.03519 0.05294 0.04147 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 890 C C . GLN A 133 ? 0.79888 0.52165 0.47600 -0.02490 0.03754 0.03528 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 891 O O . GLN A 133 ? 0.72776 0.46668 0.41231 -0.02104 0.03581 0.02770 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 892 C CB . GLN A 133 ? 0.78493 0.51369 0.46823 -0.03802 0.06655 0.03709 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 893 C CG . GLN A 133 ? 0.81972 0.54587 0.50893 -0.04759 0.08313 0.04404 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG 894 C CD . GLN A 133 ? 0.81484 0.55461 0.51696 -0.04911 0.09907 0.04044 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD 895 O OE1 . GLN A 133 ? 0.87319 0.61743 0.56980 -0.04428 0.09938 0.03214 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 896 N NE2 . GLN A 133 ? 0.85088 0.59715 0.57051 -0.05611 0.11313 0.04690 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 897 N N . VAL A 134 ? 0.77495 0.48442 0.44481 -0.02084 0.02727 0.03881 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A N 898 C CA . VAL A 134 ? 0.75555 0.47070 0.42760 -0.01022 0.01342 0.03457 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CA 899 C C . VAL A 134 ? 0.82674 0.53572 0.51187 -0.01208 0.00888 0.03585 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A C 900 O O . VAL A 134 ? 0.78484 0.47417 0.46228 -0.01895 0.01222 0.04194 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A O 901 C CB . VAL A 134 ? 0.93389 0.63597 0.57602 0.00037 0.00488 0.03794 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CB 902 C CG1 . VAL A 134 ? 0.88194 0.59459 0.52966 0.01238 -0.00819 0.03392 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG1 903 C CG2 . VAL A 134 ? 0.89854 0.60564 0.52339 -0.00013 0.00892 0.03691 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A CG2 904 N N . THR A 135 ? 0.76378 0.48889 0.46758 -0.00726 0.00174 0.02988 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 905 C CA . THR A 135 ? 0.74840 0.46706 0.46050 -0.00808 -0.00395 0.02979 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 906 C C . THR A 135 ? 0.81861 0.54585 0.53300 0.00459 -0.01467 0.02464 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 907 O O . THR A 135 ? 0.78364 0.52854 0.50161 0.01116 -0.01704 0.02060 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 908 C CB . THR A 135 ? 0.70285 0.43646 0.44265 -0.01962 0.00126 0.02899 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 909 O OG1 . THR A 135 ? 0.76521 0.48825 0.50662 -0.02259 -0.00493 0.02906 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 910 C CG2 . THR A 135 ? 0.66227 0.42505 0.42640 -0.01663 0.00194 0.02309 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 911 N N . GLY A 136 ? 0.86988 0.58361 0.58093 0.00744 -0.02063 0.02462 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 912 C CA . GLY A 136 ? 0.80614 0.52759 0.51901 0.02037 -0.02942 0.02029 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 913 C C . GLY A 136 ? 0.71956 0.42760 0.43290 0.01978 -0.03325 0.01869 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 914 O O . GLY A 136 ? 0.74262 0.42936 0.44838 0.00995 -0.03055 0.02148 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 915 N N . PHE A 137 ? 0.64828 0.36862 0.36946 0.02945 -0.03926 0.01387 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N 916 C CA . PHE A 137 ? 0.67074 0.37879 0.39088 0.02884 -0.04259 0.01102 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA 917 C C . PHE A 137 ? 0.68806 0.39908 0.40364 0.04590 -0.04853 0.00799 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C 918 O O . PHE A 137 ? 0.76477 0.49626 0.48593 0.05600 -0.05074 0.00753 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O 919 C CB . PHE A 137 ? 0.69602 0.42329 0.44039 0.01631 -0.04135 0.00781 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB 920 C CG . PHE A 137 ? 0.71688 0.47665 0.48340 0.02119 -0.04244 0.00395 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG 921 C CD1 . PHE A 137 ? 0.84878 0.61623 0.61899 0.03026 -0.04760 -0.00044 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 922 C CD2 . PHE A 137 ? 0.72184 0.50265 0.50453 0.01638 -0.03707 0.00468 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 923 C CE1 . PHE A 137 ? 0.84364 0.63985 0.63393 0.03371 -0.04781 -0.00343 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 924 C CE2 . PHE A 137 ? 0.73486 0.54172 0.53646 0.01991 -0.03701 0.00115 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 925 C CZ . PHE A 137 ? 0.75011 0.56508 0.55590 0.02822 -0.04263 -0.00264 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ 926 N N . SER A 138 ? 0.69603 0.38585 0.40044 0.04829 -0.05062 0.00585 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 927 C CA . SER A 138 ? 0.79597 0.48448 0.49459 0.06459 -0.05452 0.00292 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 928 C C . SER A 138 ? 0.76509 0.45735 0.47254 0.05899 -0.05603 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 929 O O . SER A 138 ? 0.81012 0.48572 0.51286 0.04501 -0.05519 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 930 C CB . SER A 138 ? 0.82231 0.47379 0.49137 0.07634 -0.05416 0.00661 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 931 O OG . SER A 138 ? 0.96818 0.62112 0.62888 0.08577 -0.05426 0.01333 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 932 N N . ILE A 139 ? 0.75129 0.46633 0.47080 0.06930 -0.05844 -0.00695 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A N 933 C CA . ILE A 139 ? 0.76842 0.48713 0.49304 0.06706 -0.06001 -0.01266 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CA 934 C C . ILE A 139 ? 0.75180 0.43720 0.45032 0.07720 -0.06003 -0.01496 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A C 935 O O . ILE A 139 ? 0.80478 0.48815 0.49539 0.09566 -0.05980 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A O 936 C CB . ILE A 139 ? 0.66509 0.41980 0.41140 0.07452 -0.06120 -0.01494 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CB 937 C CG1 . ILE A 139 ? 0.69325 0.47630 0.46197 0.06662 -0.05969 -0.01282 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG1 938 C CG2 . ILE A 139 ? 0.74466 0.50297 0.49486 0.07100 -0.06247 -0.01995 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CG2 939 C CD1 . ILE A 139 ? 0.76037 0.55328 0.54443 0.05103 -0.05840 -0.01330 ? ? ? ? ? ? 139 ILE A CD1 940 N N . ILE A 140 ? 0.66907 0.32890 0.35404 0.06534 -0.06001 -0.01841 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N 941 C CA . ILE A 140 ? 0.79498 0.41576 0.45059 0.07355 -0.05850 -0.02149 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA 942 C C . ILE A 140 ? 0.87495 0.49533 0.52741 0.07257 -0.05990 -0.02926 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C 943 O O . ILE A 140 ? 0.94161 0.52698 0.56739 0.07858 -0.05768 -0.03344 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O 944 C CB . ILE A 140 ? 0.80058 0.38030 0.43307 0.06105 -0.05630 -0.01994 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB 945 C CG1 . ILE A 140 ? 0.94396 0.52887 0.58577 0.03562 -0.05851 -0.02238 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 946 C CG2 . ILE A 140 ? 0.83598 0.41038 0.46521 0.06531 -0.05393 -0.01158 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 947 C CD1 . ILE A 140 ? 1.03732 0.58076 0.65535 0.02073 -0.05633 -0.02209 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 948 N N . GLY A 141 ? 0.85163 0.50747 0.52817 0.06572 -0.06281 -0.03117 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N 949 C CA . GLY A 141 ? 0.82440 0.48172 0.49682 0.06495 -0.06435 -0.03789 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA 950 C C . GLY A 141 ? 0.81521 0.51562 0.51745 0.05878 -0.06708 -0.03717 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C 951 O O . GLY A 141 ? 0.74383 0.47042 0.46921 0.05544 -0.06699 -0.03208 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O 952 N N . GLY A 142 ? 0.67381 0.58649 0.49479 0.02881 -0.01213 -0.06744 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 953 C CA . GLY A 142 ? 0.68574 0.64293 0.51783 0.02142 -0.00854 -0.05606 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 954 C C . GLY A 142 ? 0.68563 0.67330 0.53316 0.03283 -0.00052 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 955 O O . GLY A 142 ? 0.66736 0.64576 0.52233 0.04826 0.00285 -0.06991 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 956 N N . GLU A 143 ? 0.62783 0.65363 0.48153 0.02465 0.00243 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 957 C CA . GLU A 143 ? 0.61514 0.67398 0.48375 0.03174 0.01039 -0.04744 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 958 C C . GLU A 143 ? 0.56912 0.64339 0.46278 0.03513 0.00621 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 959 O O . GLU A 143 ? 0.52940 0.62037 0.42588 0.02484 0.00279 -0.01349 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 960 C CB . GLU A 143 ? 0.61731 0.70606 0.47103 0.01883 0.01651 -0.04860 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 961 C CG . GLU A 143 ? 0.76736 0.89017 0.63456 0.02441 0.02640 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 962 C CD . GLU A 143 ? 0.95178 1.10651 0.80284 0.00893 0.03084 -0.04279 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 963 O OE1 . GLU A 143 ? 0.86729 1.01628 0.69149 -0.00338 0.02961 -0.05031 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 964 O OE2 . GLU A 143 ? 1.02438 1.20930 0.88846 0.00772 0.03457 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 965 N N . HIS A 144 ? 0.57025 0.63832 0.48266 0.04960 0.00566 -0.02943 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 966 C CA . HIS A 144 ? 0.52901 0.60605 0.46366 0.05288 0.00067 -0.01357 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 967 C C . HIS A 144 ? 0.54186 0.61874 0.49615 0.06900 0.00159 -0.01978 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 968 O O . HIS A 144 ? 0.52325 0.59608 0.47585 0.07814 0.00720 -0.03571 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 969 C CB . HIS A 144 ? 0.49991 0.55115 0.43048 0.04828 -0.00883 -0.00419 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 970 C CG . HIS A 144 ? 0.57903 0.59055 0.49471 0.05173 -0.01360 -0.01421 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 971 N ND1 . HIS A 144 ? 0.62143 0.61023 0.54434 0.06422 -0.01926 -0.01697 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 972 C CD2 . HIS A 144 ? 0.62117 0.61054 0.51452 0.04306 -0.01478 -0.02091 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 973 C CE1 . HIS A 144 ? 0.61518 0.56711 0.51921 0.06348 -0.02369 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 974 N NE2 . HIS A 144 ? 0.67134 0.62273 0.55717 0.05006 -0.02051 -0.02719 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 975 N N . ARG A 145 ? 0.54859 0.62973 0.52269 0.07273 -0.00433 -0.00780 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N 976 C CA . ARG A 145 ? 0.55652 0.64419 0.55437 0.08688 -0.00534 -0.01119 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA 977 C C . ARG A 145 ? 0.53982 0.59731 0.54243 0.09329 -0.01879 -0.00606 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C 978 O O . ARG A 145 ? 0.55825 0.62473 0.58383 0.10223 -0.02336 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O 979 C CB . ARG A 145 ? 0.55072 0.67902 0.57025 0.08386 0.00017 -0.00183 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB 980 C CG . ARG A 145 ? 0.60488 0.76430 0.61846 0.07805 0.01422 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG 981 C CD . ARG A 145 ? 0.67809 0.87019 0.71745 0.08641 0.02319 -0.01326 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD 982 N NE . ARG A 145 ? 0.73894 0.94917 0.80073 0.08257 0.01829 0.00307 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE 983 C CZ . ARG A 145 ? 0.67008 0.89772 0.76192 0.09143 0.01767 0.00275 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ 984 N NH1 . ARG A 145 ? 0.60828 0.83912 0.71462 0.10705 0.02191 -0.01304 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 985 N NH2 . ARG A 145 ? 0.75012 0.99147 0.85891 0.08472 0.01213 0.01814 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 986 N N . LEU A 146 ? 0.48164 0.50507 0.46247 0.08749 -0.02541 -0.00436 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 987 C CA . LEU A 146 ? 0.49494 0.48540 0.47243 0.09096 -0.03809 0.00044 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 988 C C . LEU A 146 ? 0.56629 0.51984 0.52640 0.09692 -0.04210 -0.01086 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 989 O O . LEU A 146 ? 0.56302 0.48659 0.49936 0.08794 -0.04578 -0.00939 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 990 C CB . LEU A 146 ? 0.49305 0.47258 0.45824 0.07799 -0.04145 0.01217 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 991 C CG . LEU A 146 ? 0.58440 0.59296 0.56414 0.07139 -0.03841 0.02390 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 992 C CD1 . LEU A 146 ? 0.51164 0.50465 0.47830 0.06053 -0.04028 0.03212 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 993 C CD2 . LEU A 146 ? 0.64998 0.67117 0.65271 0.07854 -0.04389 0.02873 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 994 N N . ARG A 147 ? 0.61641 0.57178 0.58949 0.11197 -0.04108 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N 995 C CA . ARG A 147 ? 0.64384 0.56202 0.60124 0.11899 -0.04444 -0.03419 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA 996 C C . ARG A 147 ? 0.64794 0.52630 0.59834 0.12281 -0.06090 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C 997 O O . ARG A 147 ? 0.64596 0.53085 0.61557 0.13034 -0.07011 -0.01889 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O 998 C CB . ARG A 147 ? 0.62147 0.55343 0.59783 0.13629 -0.03752 -0.04978 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB 999 C CG . ARG A 147 ? 0.77504 0.75663 0.76673 0.13457 -0.02181 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG 1000 C CD . ARG A 147 ? 0.89044 0.88090 0.85682 0.11732 -0.01139 -0.05662 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD 1001 N NE . ARG A 147 ? 0.98919 0.93952 0.92464 0.11015 -0.01492 -0.06302 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE 1002 C CZ . ARG A 147 ? 0.90034 0.85283 0.81260 0.09577 -0.00828 -0.06776 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ 1003 N NH1 . ARG A 147 ? 0.87226 0.86383 0.78673 0.08769 0.00174 -0.06634 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1004 N NH2 . ARG A 147 ? 0.97401 0.88918 0.86010 0.08815 -0.01274 -0.07306 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1005 N N . ASN A 148 ? 0.75379 0.59032 0.67495 0.11600 -0.06532 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A N 1006 C CA . ASN A 148 ? 0.73438 0.52719 0.64164 0.11734 -0.08121 -0.02219 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CA 1007 C C . ASN A 148 ? 0.71969 0.51560 0.62309 0.10628 -0.08723 -0.00628 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A C 1008 O O . ASN A 148 ? 0.64802 0.42504 0.55159 0.11054 -0.10127 0.00197 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A O 1009 C CB . ASN A 148 ? 0.75677 0.53862 0.68459 0.13931 -0.09160 -0.02656 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CB 1010 C CG . ASN A 148 ? 0.82560 0.59028 0.75084 0.15040 -0.08645 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A CG 1011 O OD1 . ASN A 148 ? 0.95003 0.67740 0.84540 0.14152 -0.08697 -0.04847 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A OD1 1012 N ND2 . ASN A 148 ? 0.76962 0.56177 0.72594 0.16886 -0.08035 -0.05496 ? ? ? ? ? ? 148 ASN A ND2 1013 N N . TYR A 149 ? 0.75985 0.57990 0.65989 0.09225 -0.07683 -0.00234 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A N 1014 C CA . TYR A 149 ? 0.73802 0.55859 0.63125 0.08036 -0.07926 0.01013 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CA 1015 C C . TYR A 149 ? 0.72833 0.50633 0.58826 0.06797 -0.08446 0.01365 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A C 1016 O O . TYR A 149 ? 0.66329 0.42655 0.50512 0.05969 -0.07926 0.00800 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A O 1017 C CB . TYR A 149 ? 0.55970 0.41686 0.46114 0.07091 -0.06628 0.01223 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CB 1018 C CG . TYR A 149 ? 0.61385 0.47700 0.51413 0.06083 -0.06595 0.02314 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CG 1019 C CD1 . TYR A 149 ? 0.61261 0.45655 0.49062 0.04703 -0.06349 0.02620 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD1 1020 C CD2 . TYR A 149 ? 0.61086 0.50023 0.53332 0.06450 -0.06664 0.02938 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CD2 1021 C CE1 . TYR A 149 ? 0.59343 0.44337 0.47184 0.03933 -0.06096 0.03370 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE1 1022 C CE2 . TYR A 149 ? 0.57962 0.47106 0.50036 0.05593 -0.06583 0.03753 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CE2 1023 C CZ . TYR A 149 ? 0.59483 0.46662 0.49397 0.04438 -0.06247 0.03895 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A CZ 1024 O OH . TYR A 149 ? 0.57957 0.45367 0.47859 0.03738 -0.05988 0.04501 ? ? ? ? ? ? 149 TYR A OH 1025 N N . ARG A 150 ? 0.67499 0.43295 0.52511 0.06508 -0.09490 0.02296 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A N 1026 C CA . ARG A 150 ? 0.64727 0.36656 0.46315 0.05069 -0.09877 0.02787 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CA 1027 C C . ARG A 150 ? 0.68103 0.40756 0.49226 0.04062 -0.09728 0.03637 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A C 1028 O O . ARG A 150 ? 0.71520 0.45762 0.54382 0.04758 -0.10288 0.04057 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A O 1029 C CB . ARG A 150 ? 0.70292 0.37818 0.50236 0.05673 -0.11593 0.03061 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CB 1030 C CG . ARG A 150 ? 0.92319 0.58355 0.72640 0.06856 -0.11834 0.02099 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CG 1031 C CD . ARG A 150 ? 1.04459 0.65361 0.82724 0.07258 -0.13638 0.02557 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CD 1032 N NE . ARG A 150 ? 1.01243 0.62349 0.81714 0.09085 -0.15223 0.03002 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NE 1033 C CZ . ARG A 150 ? 0.97174 0.55502 0.76166 0.08917 -0.17024 0.04217 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A CZ 1034 N NH1 . ARG A 150 ? 0.93179 0.52229 0.74684 0.10637 -0.18574 0.04612 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH1 1035 N NH2 . ARG A 150 ? 0.94787 0.49752 0.69774 0.06941 -0.17289 0.05050 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A NH2 1036 N N . SER A 151 ? 0.72107 0.43598 0.50942 0.02389 -0.08935 0.03808 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N 1037 C CA . SER A 151 ? 0.69137 0.41501 0.47617 0.01452 -0.08390 0.04315 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA 1038 C C . SER A 151 ? 0.70621 0.39574 0.45435 -0.00238 -0.08288 0.04618 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C 1039 O O . SER A 151 ? 0.73416 0.40441 0.46386 -0.01090 -0.08036 0.04404 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O 1040 C CB . SER A 151 ? 0.75374 0.51715 0.56052 0.01233 -0.06835 0.04061 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB 1041 O OG . SER A 151 ? 0.82731 0.59388 0.62884 0.00299 -0.06120 0.04377 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG 1042 N N . VAL A 152 ? 0.80542 0.48721 0.54143 -0.00873 -0.08428 0.05079 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1043 C CA . VAL A 152 ? 0.78334 0.43816 0.48380 -0.02680 -0.07941 0.05287 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1044 C C . VAL A 152 ? 0.76577 0.44043 0.47204 -0.03271 -0.06622 0.05130 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1045 O O . VAL A 152 ? 0.66850 0.35889 0.39282 -0.02445 -0.06969 0.05229 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1046 C CB . VAL A 152 ? 0.82986 0.44215 0.49749 -0.03069 -0.09710 0.06006 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1047 C CG1 . VAL A 152 ? 0.91916 0.50478 0.54640 -0.05200 -0.08962 0.06196 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1048 C CG2 . VAL A 152 ? 0.85898 0.44869 0.52425 -0.02190 -0.11148 0.06166 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1049 N N . THR A 153 ? 0.72737 0.40141 0.41994 -0.04705 -0.05073 0.04839 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N 1050 C CA . THR A 153 ? 0.73076 0.41868 0.42607 -0.05312 -0.03612 0.04523 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA 1051 C C . THR A 153 ? 0.78005 0.43758 0.43380 -0.07197 -0.03012 0.04513 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C 1052 O O . THR A 153 ? 0.83268 0.47769 0.46869 -0.08363 -0.02575 0.04536 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O 1053 C CB . THR A 153 ? 0.67477 0.40066 0.40153 -0.05119 -0.01978 0.04066 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB 1054 O OG1 . THR A 153 ? 0.73884 0.49219 0.49990 -0.03555 -0.02530 0.04167 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1 1055 C CG2 . THR A 153 ? 0.75845 0.49577 0.48943 -0.05602 -0.00403 0.03656 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2 1056 N N . SER A 154 ? 0.82039 0.46587 0.45701 -0.07664 -0.02924 0.04443 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1057 C CA . SER A 154 ? 0.77070 0.38860 0.36451 -0.09593 -0.02136 0.04324 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1058 C C . SER A 154 ? 0.78642 0.41843 0.38535 -0.09874 -0.00342 0.03485 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1059 O O . SER A 154 ? 0.80254 0.44592 0.42126 -0.08767 -0.00713 0.03325 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1060 C CB . SER A 154 ? 0.83058 0.40699 0.38427 -0.10179 -0.04204 0.05106 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1061 O OG . SER A 154 ? 0.86988 0.44636 0.43024 -0.09273 -0.05481 0.05239 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1062 N N . VAL A 155 ? 0.87849 0.50815 0.45879 -0.11429 0.01629 0.02915 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A N 1063 C CA . VAL A 155 ? 0.89438 0.53896 0.48189 -0.11683 0.03804 0.01860 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CA 1064 C C . VAL A 155 ? 0.93749 0.54711 0.47252 -0.13460 0.04196 0.01547 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A C 1065 O O . VAL A 155 ? 0.91323 0.49590 0.40777 -0.15130 0.03878 0.02041 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A O 1066 C CB . VAL A 155 ? 0.84933 0.52465 0.46089 -0.12073 0.06014 0.01303 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CB 1067 C CG1 . VAL A 155 ? 0.86814 0.56301 0.49674 -0.11883 0.08292 0.00135 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG1 1068 C CG2 . VAL A 155 ? 0.73588 0.44051 0.38929 -0.10740 0.05308 0.01768 ? ? ? ? ? ? 155 VAL A CG2 1069 N N . HIS A 156 ? 0.93944 0.54752 0.47247 -0.13253 0.04929 0.00713 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N 1070 C CA . HIS A 156 ? 0.96450 0.53739 0.44417 -0.14942 0.05077 0.00332 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA 1071 C C . HIS A 156 ? 0.96767 0.55091 0.45112 -0.15168 0.07774 -0.01284 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C 1072 O O . HIS A 156 ? 0.92264 0.52638 0.44480 -0.13560 0.08206 -0.01877 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O 1073 C CB . HIS A 156 ? 0.94898 0.49837 0.41312 -0.14513 0.02402 0.01009 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB 1074 C CG . HIS A 156 ? 0.98021 0.52481 0.45233 -0.13725 -0.00243 0.02456 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG 1075 N ND1 . HIS A 156 ? 1.06250 0.57558 0.49431 -0.14973 -0.01690 0.03461 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1076 C CD2 . HIS A 156 ? 0.97067 0.53729 0.48640 -0.11791 -0.01628 0.03015 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1077 C CE1 . HIS A 156 ? 1.10479 0.62028 0.55762 -0.13652 -0.03852 0.04479 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1078 N NE2 . HIS A 156 ? 0.96468 0.51383 0.46796 -0.11757 -0.03754 0.04165 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1079 N N . GLY A 157 ? 0.95713 0.52509 0.40009 -0.17170 0.09624 -0.02010 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1080 C CA . GLY A 157 ? 1.03993 0.61631 0.48366 -0.17455 0.12491 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1081 C C . GLY A 157 ? 1.04667 0.58698 0.44370 -0.18392 0.12095 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1082 O O . GLY A 157 ? 1.20070 0.70638 0.54635 -0.19928 0.10359 -0.03660 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1083 N N . PHE A 158 ? 1.01808 0.56574 0.43395 -0.17438 0.13565 -0.05983 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N 1084 C CA . PHE A 158 ? 1.07916 0.59343 0.45032 -0.18488 0.13793 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA 1085 C C . PHE A 158 ? 1.12109 0.64580 0.49855 -0.18536 0.17448 -0.09372 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C 1086 O O . PHE A 158 ? 1.06840 0.62868 0.50242 -0.16804 0.19067 -0.09942 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O 1087 C CB . PHE A 158 ? 1.08293 0.58780 0.46919 -0.17168 0.11437 -0.06811 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB 1088 C CG . PHE A 158 ? 1.11590 0.60974 0.49432 -0.17143 0.07878 -0.04812 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG 1089 C CD1 . PHE A 158 ? 1.22264 0.67891 0.54505 -0.18812 0.05873 -0.04293 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1090 C CD2 . PHE A 158 ? 1.16874 0.69071 0.59669 -0.15416 0.06518 -0.03486 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1091 C CE1 . PHE A 158 ? 1.23444 0.68290 0.55513 -0.18573 0.02550 -0.02464 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1092 C CE2 . PHE A 158 ? 1.12702 0.64045 0.55127 -0.15205 0.03422 -0.01826 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1093 C CZ . PHE A 158 ? 1.18918 0.66665 0.56232 -0.16684 0.01414 -0.01297 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ 1094 N N . ASN A 159 ? 1.40878 0.90261 0.72784 -0.20519 0.18728 -0.10655 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N 1095 C CA . ASN A 159 ? 1.46520 0.96405 0.78248 -0.20728 0.22398 -0.13084 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA 1096 C C . ASN A 159 ? 1.49274 0.95497 0.77293 -0.21191 0.22202 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C 1097 O O . ASN A 159 ? 1.53569 0.96076 0.75543 -0.23083 0.20323 -0.13959 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O 1098 C CB . ASN A 159 ? 1.55732 1.05496 0.83305 -0.23135 0.24890 -0.13663 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB 1099 C CG . ASN A 159 ? 1.61956 1.15590 0.93520 -0.22827 0.25593 -0.12617 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG 1100 O OD1 . ASN A 159 ? 1.65884 1.22629 1.03684 -0.20628 0.24636 -0.11777 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1 1101 N ND2 . ASN A 159 ? 1.65496 1.18996 0.93479 -0.25177 0.27214 -0.12625 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2 1102 N N . ARG A 160 ? 1.49815 0.96940 0.81399 -0.19512 0.24034 -0.16303 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1103 C CA . ARG A 160 ? 1.66794 1.10398 0.95492 -0.19748 0.23998 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1104 C C . ARG A 160 ? 1.73348 1.17266 1.02301 -0.19541 0.28158 -0.20797 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1105 O O . ARG A 160 ? 1.77601 1.24095 1.12761 -0.17147 0.29649 -0.21654 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1106 C CB . ARG A 160 ? 1.64384 1.08237 0.97674 -0.17605 0.21607 -0.17127 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1107 C CG . ARG A 160 ? 1.64271 1.05581 0.97219 -0.17050 0.22487 -0.19198 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1108 C CD . ARG A 160 ? 1.62939 1.05298 1.01537 -0.14808 0.20417 -0.18172 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1109 N NE . ARG A 160 ? 1.62316 1.06785 1.06813 -0.12441 0.22682 -0.19399 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1110 C CZ . ARG A 160 ? 1.62295 1.09688 1.13316 -0.10188 0.21656 -0.18067 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1111 N NH1 . ARG A 160 ? 1.56647 1.05392 1.09144 -0.10007 0.18662 -0.15641 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1112 N NH2 . ARG A 160 ? 1.66301 1.15291 1.22375 -0.08097 0.23643 -0.19162 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1113 N N . ASP A 161 ? 1.74448 1.17202 0.99241 -0.21614 0.29134 -0.21354 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1114 C CA . ASP A 161 ? 1.84674 1.28677 1.10557 -0.21528 0.32689 -0.23591 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1115 C C . ASP A 161 ? 1.78300 1.26442 1.11198 -0.19023 0.35339 -0.24634 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1116 O O . ASP A 161 ? 1.80527 1.28969 1.17117 -0.17011 0.36773 -0.26322 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1117 C CB . ASP A 161 ? 1.89788 1.30588 1.13459 -0.21621 0.32725 -0.25216 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1118 C CG . ASP A 161 ? 1.94540 1.33999 1.21121 -0.19544 0.31157 -0.25413 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1119 O OD1 . ASP A 161 ? 1.93275 1.35017 1.25739 -0.17055 0.32605 -0.26165 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1120 O OD2 . ASP A 161 ? 1.97627 1.33834 1.20855 -0.20439 0.28388 -0.24717 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1121 N N . GLY A 162 ? 1.67656 1.19048 1.02567 -0.19176 0.35818 -0.23466 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N 1122 C CA . GLY A 162 ? 1.63722 1.19732 1.05451 -0.17101 0.38256 -0.24156 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA 1123 C C . GLY A 162 ? 1.55448 1.13519 1.02459 -0.14985 0.36137 -0.22404 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C 1124 O O . GLY A 162 ? 1.49631 1.11963 1.01195 -0.14313 0.36502 -0.21353 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O 1125 N N . ALA A 163 ? 1.54973 1.10608 1.02229 -0.13960 0.33342 -0.21657 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1126 C CA . ALA A 163 ? 1.45141 1.03041 0.98115 -0.11875 0.30658 -0.19561 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1127 C C . ALA A 163 ? 1.40227 0.98816 0.91670 -0.13075 0.28105 -0.17064 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1128 O O . ALA A 163 ? 1.36108 0.91380 0.81896 -0.14908 0.26164 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1129 C CB . ALA A 163 ? 1.37415 0.92331 0.90541 -0.10820 0.28530 -0.19522 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1130 N N . ILE A 164 ? 1.37866 1.00658 0.94360 -0.12028 0.28013 -0.15823 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N 1131 C CA . ILE A 164 ? 1.27073 0.90691 0.82543 -0.13061 0.25980 -0.13688 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA 1132 C C . ILE A 164 ? 1.23830 0.89302 0.84234 -0.11056 0.23301 -0.11896 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C 1133 O O . ILE A 164 ? 1.21369 0.90303 0.87801 -0.09103 0.23957 -0.11876 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O 1134 C CB . ILE A 164 ? 1.24313 0.91153 0.80815 -0.14028 0.28195 -0.13802 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB 1135 C CG1 . ILE A 164 ? 1.38367 1.03120 0.89150 -0.16394 0.30852 -0.15498 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1136 C CG2 . ILE A 164 ? 1.18534 0.86104 0.74640 -0.14820 0.25934 -0.11593 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1137 C CD1 . ILE A 164 ? 1.37860 1.06266 0.90439 -0.17201 0.34046 -0.16327 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1138 N N . CYS A 165 ? 1.18068 0.81351 0.75994 -0.11534 0.20283 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1139 C CA . CYS A 165 ? 1.07080 0.72117 0.69211 -0.09856 0.17828 -0.08715 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1140 C C . CYS A 165 ? 0.99321 0.64135 0.59522 -0.10831 0.15679 -0.06943 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1141 O O . CYS A 165 ? 0.97597 0.60530 0.53112 -0.12796 0.15883 -0.06881 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1142 C CB . CYS A 165 ? 1.15523 0.78391 0.77805 -0.08956 0.16177 -0.08727 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1143 S SG . CYS A 165 ? 1.21458 0.79962 0.77676 -0.10644 0.13347 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1144 N N . THR A 166 ? 0.87224 0.53901 0.51059 -0.09447 0.13665 -0.05505 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N 1145 C CA . THR A 166 ? 0.83924 0.50559 0.46760 -0.09937 0.11618 -0.03938 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA 1146 C C . THR A 166 ? 0.83609 0.49619 0.47459 -0.08913 0.08869 -0.02818 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C 1147 O O . THR A 166 ? 0.90694 0.58263 0.58340 -0.07378 0.08623 -0.02785 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O 1148 C CB . THR A 166 ? 0.94257 0.64653 0.61019 -0.09344 0.12223 -0.03378 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB 1149 O OG1 . THR A 166 ? 0.93833 0.65001 0.59514 -0.10620 0.14646 -0.04262 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1150 C CG2 . THR A 166 ? 0.88090 0.58250 0.54240 -0.09529 0.09974 -0.01877 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1151 N N . VAL A 167 ? 0.87928 0.51772 0.48581 -0.09759 0.06781 -0.01828 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N 1152 C CA . VAL A 167 ? 0.80478 0.44491 0.42684 -0.08754 0.04176 -0.00631 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA 1153 C C . VAL A 167 ? 0.80880 0.46239 0.44214 -0.08481 0.03177 0.00471 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C 1154 O O . VAL A 167 ? 0.79751 0.43310 0.39752 -0.09754 0.02955 0.00779 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O 1155 C CB . VAL A 167 ? 0.89434 0.49976 0.47578 -0.09702 0.02258 -0.00365 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB 1156 C CG1 . VAL A 167 ? 0.79649 0.40932 0.39834 -0.08669 -0.00369 0.00930 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1157 C CG2 . VAL A 167 ? 0.82590 0.41649 0.39703 -0.09963 0.03067 -0.01558 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1158 N N . VAL A 168 ? 0.77193 0.45437 0.44948 -0.06915 0.02514 0.01070 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1159 C CA . VAL A 168 ? 0.69923 0.39396 0.38937 -0.06466 0.01420 0.01976 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1160 C C . VAL A 168 ? 0.70153 0.38835 0.39264 -0.05786 -0.01000 0.02824 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1161 O O . VAL A 168 ? 0.74444 0.44048 0.45629 -0.04935 -0.01610 0.02919 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1162 C CB . VAL A 168 ? 0.65209 0.38591 0.38852 -0.05311 0.02325 0.02029 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1163 C CG1 . VAL A 168 ? 0.71765 0.46265 0.46561 -0.04813 0.01084 0.02814 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1164 C CG2 . VAL A 168 ? 0.74564 0.49222 0.48694 -0.05922 0.04628 0.01242 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1165 N N . LEU A 169 ? 0.74715 0.41737 0.41792 -0.06155 -0.02380 0.03458 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1166 C CA . LEU A 169 ? 0.74690 0.41473 0.42547 -0.05271 -0.04644 0.04260 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1167 C C . LEU A 169 ? 0.73344 0.42022 0.43624 -0.04315 -0.04908 0.04604 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1168 O O . LEU A 169 ? 0.82312 0.50222 0.51217 -0.04970 -0.04350 0.04553 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1169 C CB . LEU A 169 ? 0.72504 0.35559 0.36176 -0.06251 -0.06334 0.04760 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1170 C CG . LEU A 169 ? 0.86181 0.46878 0.46548 -0.07505 -0.06269 0.04379 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1171 C CD1 . LEU A 169 ? 0.98989 0.55741 0.54408 -0.08857 -0.07810 0.05009 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1172 C CD2 . LEU A 169 ? 0.80671 0.42509 0.43272 -0.06716 -0.07268 0.04418 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1173 N N . GLU A 170 ? 0.67564 0.38624 0.41245 -0.02926 -0.05709 0.04902 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1174 C CA . GLU A 170 ? 0.71567 0.44529 0.47548 -0.01935 -0.05969 0.05075 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1175 C C . GLU A 170 ? 0.67314 0.40615 0.44710 -0.00831 -0.07793 0.05553 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1176 O O . GLU A 170 ? 0.65826 0.40429 0.44926 -0.00406 -0.08239 0.05729 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1177 C CB . GLU A 170 ? 0.66113 0.42681 0.45448 -0.01347 -0.04588 0.04837 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1178 C CG . GLU A 170 ? 0.76350 0.54677 0.57340 -0.00664 -0.04660 0.04849 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1179 C CD . GLU A 170 ? 0.88327 0.70031 0.72060 -0.00382 -0.03414 0.04733 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1180 O OE1 . GLU A 170 ? 0.98426 0.82128 0.83902 0.00299 -0.03603 0.04776 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1181 O OE2 . GLU A 170 ? 0.88019 0.70359 0.72141 -0.00826 -0.02271 0.04579 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1182 N N . SER A 171 ? 0.72848 0.44996 0.49706 -0.00373 -0.08823 0.05734 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1183 C CA . SER A 171 ? 0.74955 0.47855 0.53771 0.00935 -0.10414 0.06062 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1184 C C . SER A 171 ? 0.75751 0.50147 0.56441 0.01970 -0.10127 0.05716 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1185 O O . SER A 171 ? 0.65182 0.39220 0.44936 0.01461 -0.09090 0.05339 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1186 C CB . SER A 171 ? 0.71625 0.41053 0.47832 0.00687 -0.12342 0.06611 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1187 O OG . SER A 171 ? 0.73738 0.40249 0.47152 0.00088 -0.12341 0.06611 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1188 N N . TYR A 172 ? 0.66432 0.42564 0.49774 0.03357 -0.11032 0.05768 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1189 C CA . TYR A 172 ? 0.68539 0.45789 0.53460 0.04455 -0.10838 0.05253 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1190 C C . TYR A 172 ? 0.75430 0.52893 0.62212 0.05923 -0.12384 0.05378 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1191 O O . TYR A 172 ? 0.71919 0.50345 0.59997 0.06158 -0.13350 0.05885 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1192 C CB . TYR A 172 ? 0.60138 0.41405 0.47681 0.04739 -0.09345 0.04863 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1193 C CG . TYR A 172 ? 0.63630 0.48001 0.54059 0.05281 -0.09508 0.05216 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1194 C CD1 . TYR A 172 ? 0.64785 0.51074 0.57799 0.06570 -0.10165 0.05106 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1195 C CD2 . TYR A 172 ? 0.57460 0.42768 0.48105 0.04466 -0.08978 0.05629 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1196 C CE1 . TYR A 172 ? 0.53524 0.42784 0.49201 0.06815 -0.10288 0.05497 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1197 C CE2 . TYR A 172 ? 0.59288 0.47095 0.52379 0.04741 -0.09189 0.06021 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1198 C CZ . TYR A 172 ? 0.63795 0.53678 0.59367 0.05800 -0.09842 0.06008 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1199 O OH . TYR A 172 ? 0.62531 0.55038 0.60543 0.05802 -0.10001 0.06472 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1200 N N . VAL A 173 ? 0.70066 0.46881 0.57289 0.06948 -0.12547 0.04819 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A N 1201 C CA . VAL A 173 ? 0.66288 0.44552 0.56451 0.08750 -0.13411 0.04560 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CA 1202 C C . VAL A 173 ? 0.62989 0.43912 0.55007 0.09503 -0.11916 0.03504 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A C 1203 O O . VAL A 173 ? 0.64294 0.44424 0.54584 0.08745 -0.10826 0.03000 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A O 1204 C CB . VAL A 173 ? 0.66325 0.40690 0.55208 0.09535 -0.15255 0.04794 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CB 1205 C CG1 . VAL A 173 ? 0.74380 0.45787 0.61101 0.09459 -0.14774 0.04119 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG1 1206 C CG2 . VAL A 173 ? 0.66722 0.43103 0.59346 0.11515 -0.16334 0.04674 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A CG2 1207 N N . VAL A 174 ? 0.58926 0.43190 0.54426 0.10857 -0.11832 0.03147 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1208 C CA . VAL A 174 ? 0.56150 0.43263 0.53233 0.11439 -0.10289 0.02094 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1209 C C . VAL A 174 ? 0.61860 0.51743 0.62632 0.13208 -0.10531 0.01618 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1210 O O . VAL A 174 ? 0.73022 0.64052 0.75785 0.13641 -0.11644 0.02329 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1211 C CB . VAL A 174 ? 0.57110 0.47289 0.54389 0.10196 -0.08821 0.02344 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1212 C CG1 . VAL A 174 ? 0.57478 0.50562 0.57107 0.10103 -0.09072 0.03167 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1213 C CG2 . VAL A 174 ? 0.48578 0.41168 0.46531 0.10465 -0.07304 0.01290 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1214 N N . ASP A 175 ? 0.68535 0.59644 0.70255 0.14158 -0.09428 0.00329 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A N 1215 C CA . ASP A 175 ? 0.67147 0.61620 0.72634 0.15828 -0.09102 -0.00411 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1216 C C . ASP A 175 ? 0.51479 0.50950 0.59269 0.15188 -0.08057 0.00025 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A C 1217 O O . ASP A 175 ? 0.50502 0.51094 0.56902 0.13735 -0.07011 0.00358 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A O 1218 C CB . ASP A 175 ? 0.67695 0.61945 0.73072 0.16842 -0.07902 -0.02143 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CB 1219 C CG . ASP A 175 ? 0.86553 0.75780 0.90153 0.17728 -0.09001 -0.02672 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A CG 1220 O OD1 . ASP A 175 ? 0.89628 0.75613 0.91941 0.17482 -0.10731 -0.01562 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD1 1221 O OD2 . ASP A 175 ? 0.94779 0.83087 0.98032 0.18575 -0.08144 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 175 ASP A OD2 1222 N N . VAL A 176 ? 0.56898 0.59427 0.68389 0.16262 -0.08418 0.00094 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A N 1223 C CA . VAL A 176 ? 0.56913 0.64404 0.70850 0.15669 -0.07296 0.00403 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CA 1224 C C . VAL A 176 ? 0.52071 0.62233 0.66875 0.16305 -0.05328 -0.01075 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A C 1225 O O . VAL A 176 ? 0.56028 0.67030 0.73108 0.18082 -0.05145 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A O 1226 C CB . VAL A 176 ? 0.54132 0.64180 0.71826 0.16305 -0.08440 0.01088 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CB 1227 C CG1 . VAL A 176 ? 0.40932 0.56284 0.61300 0.15664 -0.07055 0.01254 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG1 1228 C CG2 . VAL A 176 ? 0.60299 0.67622 0.76527 0.15312 -0.10371 0.02537 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A CG2 1229 N N . PRO A 177 ? 0.57636 0.69157 0.70695 0.14951 -0.03860 -0.01104 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1230 C CA . PRO A 177 ? 0.61519 0.75400 0.74794 0.15344 -0.01988 -0.02580 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1231 C C . PRO A 177 ? 0.62667 0.81300 0.80027 0.16244 -0.01168 -0.02992 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1232 O O . PRO A 177 ? 0.63100 0.84006 0.82870 0.15883 -0.01814 -0.01799 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1233 C CB . PRO A 177 ? 0.56172 0.70965 0.66947 0.13379 -0.01018 -0.01930 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1234 C CG . PRO A 177 ? 0.53372 0.68314 0.64480 0.12215 -0.02021 -0.00051 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1235 C CD . PRO A 177 ? 0.55448 0.66985 0.66712 0.13023 -0.03847 0.00281 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1236 N N . GLU A 178 ? 0.70362 0.90502 0.88512 0.17367 0.00322 -0.04796 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1237 C CA . GLU A 178 ? 0.69488 0.94544 0.91709 0.18285 0.01462 -0.05459 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1238 C C . GLU A 178 ? 0.62357 0.91619 0.85121 0.16370 0.02408 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1239 O O . GLU A 178 ? 0.66377 0.95386 0.86055 0.14657 0.03086 -0.03675 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1240 C CB . GLU A 178 ? 0.82643 1.08414 1.04893 0.19584 0.03301 -0.07841 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1241 C CG . GLU A 178 ? 0.96718 1.17423 1.17542 0.21205 0.02418 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1242 C CD . GLU A 178 ? 1.07118 1.28633 1.32014 0.23931 0.02404 -0.10541 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1243 O OE1 . GLU A 178 ? 1.06279 1.31514 1.35518 0.24626 0.02063 -0.09917 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1244 O OE2 . GLU A 178 ? 1.10149 1.28573 1.34038 0.25383 0.02693 -0.12312 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1245 N N . GLY A 179 ? 0.61357 0.94415 0.88145 0.16593 0.02280 -0.03606 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1246 C CA . GLY A 179 ? 0.58496 0.95452 0.86117 0.14716 0.03041 -0.02299 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1247 C C . GLY A 179 ? 0.55942 0.91443 0.82952 0.13220 0.01318 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1248 O O . GLY A 179 ? 0.58124 0.96639 0.86216 0.11695 0.01717 0.01057 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1249 N N . ASN A 180 ? 0.53201 0.84073 0.78364 0.13505 -0.00505 0.00351 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A N 1250 C CA . ASN A 180 ? 0.50293 0.79345 0.74524 0.12146 -0.02027 0.02129 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CA 1251 C C . ASN A 180 ? 0.55898 0.83414 0.82003 0.13108 -0.04098 0.02484 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A C 1252 O O . ASN A 180 ? 0.55338 0.81784 0.82560 0.14922 -0.04677 0.01481 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A O 1253 C CB . ASN A 180 ? 0.52707 0.77639 0.72587 0.11221 -0.02286 0.02547 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CB 1254 C CG . ASN A 180 ? 0.54936 0.81463 0.72952 0.09819 -0.00744 0.02822 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A CG 1255 O OD1 . ASN A 180 ? 0.47672 0.73479 0.63595 0.10001 0.00205 0.01828 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A OD1 1256 N ND2 . ASN A 180 ? 0.54932 0.83365 0.73530 0.08316 -0.00658 0.04253 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A ND2 1257 N N . THR A 181 ? 0.55175 0.82376 0.81470 0.11825 -0.05316 0.03955 ? ? ? ? ? ? 181 THR A N 1258 C CA . THR A 181 ? 0.50362 0.75793 0.77694 0.12243 -0.07522 0.04540 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CA 1259 C C . THR A 181 ? 0.51122 0.71032 0.74385 0.11863 -0.08729 0.04925 ? ? ? ? ? ? 181 THR A C 1260 O O . THR A 181 ? 0.51935 0.69824 0.72026 0.11066 -0.07880 0.04938 ? ? ? ? ? ? 181 THR A O 1261 C CB . THR A 181 ? 0.49760 0.77797 0.79361 0.10848 -0.08219 0.05804 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CB 1262 O OG1 . THR A 181 ? 0.61723 0.88725 0.88800 0.08931 -0.07687 0.06771 ? ? ? ? ? ? 181 THR A OG1 1263 C CG2 . THR A 181 ? 0.39151 0.72989 0.73176 0.11146 -0.07077 0.05457 ? ? ? ? ? ? 181 THR A CG2 1264 N N . GLU A 182 ? 0.65840 0.77770 0.79153 0.11452 -0.05488 -0.06643 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1265 C CA . GLU A 182 ? 0.66250 0.76224 0.76094 0.11246 -0.07077 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1266 C C . GLU A 182 ? 0.62903 0.72890 0.72997 0.09197 -0.07034 -0.06872 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1267 O O . GLU A 182 ? 0.59476 0.66793 0.66165 0.08586 -0.07252 -0.06461 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1268 C CB . GLU A 182 ? 0.71245 0.83431 0.81757 0.12745 -0.09287 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1269 C CG . GLU A 182 ? 0.79172 0.89542 0.85711 0.12616 -0.10778 -0.05953 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1270 C CD . GLU A 182 ? 0.98642 1.13099 1.06501 0.12520 -0.13006 -0.06751 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1271 O OE1 . GLU A 182 ? 1.00879 1.19146 1.11295 0.14033 -0.14196 -0.06576 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1272 O OE2 . GLU A 182 ? 0.98432 1.12662 1.04882 0.10914 -0.13519 -0.07651 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1273 N N . GLU A 183 ? 0.62198 0.75039 0.76703 0.08104 -0.06492 -0.07798 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1274 C CA . GLU A 183 ? 0.68436 0.80833 0.84082 0.06154 -0.05829 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1275 C C . GLU A 183 ? 0.67807 0.77134 0.81228 0.05574 -0.03965 -0.06761 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1276 O O . GLU A 183 ? 0.61280 0.68566 0.72985 0.04748 -0.03874 -0.06437 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1277 C CB . GLU A 183 ? 0.73713 0.89534 0.95200 0.05009 -0.05065 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1278 C CG . GLU A 183 ? 0.84828 0.99875 1.08683 0.02904 -0.03761 -0.10321 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1279 C CD . GLU A 183 ? 0.95910 1.10397 1.22680 0.02142 -0.00887 -0.09054 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1280 O OE1 . GLU A 183 ? 0.96550 1.09534 1.25193 0.00751 0.00717 -0.08847 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1281 O OE2 . GLU A 183 ? 1.00103 1.15652 1.27370 0.03008 -0.00024 -0.08132 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1282 N N . ASP A 184 ? 0.60160 0.69635 0.73689 0.06017 -0.02419 -0.05788 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1283 C CA . ASP A 184 ? 0.62696 0.70296 0.73499 0.05647 -0.00935 -0.04168 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1284 C C . ASP A 184 ? 0.56004 0.60889 0.61938 0.05963 -0.02021 -0.03808 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1285 O O . ASP A 184 ? 0.65534 0.69042 0.69945 0.05233 -0.01660 -0.02875 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1286 C CB . ASP A 184 ? 0.71999 0.80713 0.82644 0.06196 0.00596 -0.03631 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1287 C CG . ASP A 184 ? 0.74983 0.86384 0.90419 0.05726 0.02205 -0.03610 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1288 O OD1 . ASP A 184 ? 0.70376 0.82343 0.89250 0.04678 0.02595 -0.03674 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1289 O OD2 . ASP A 184 ? 0.79205 0.92060 0.95137 0.06306 0.03352 -0.03667 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1290 N N . THR A 185 ? 0.58872 0.62972 0.62691 0.07124 -0.03160 -0.04390 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1291 C CA . THR A 185 ? 0.55982 0.57339 0.55351 0.07336 -0.03713 -0.04025 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1292 C C . THR A 185 ? 0.61929 0.62073 0.60164 0.06725 -0.04858 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1293 O O . THR A 185 ? 0.55682 0.54258 0.51604 0.06048 -0.04515 -0.03318 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1294 C CB . THR A 185 ? 0.56138 0.56571 0.54336 0.08816 -0.04297 -0.04496 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1295 O OG1 . THR A 185 ? 0.55804 0.57491 0.55629 0.09338 -0.02916 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1296 C CG2 . THR A 185 ? 0.62731 0.60036 0.56702 0.08820 -0.04340 -0.04232 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1297 N N . ARG A 186 ? 0.53279 0.54644 0.53231 0.06904 -0.06192 -0.04977 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1298 C CA . ARG A 186 ? 0.59093 0.59682 0.57934 0.06197 -0.07130 -0.05423 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1299 C C . ARG A 186 ? 0.53675 0.53813 0.54060 0.04779 -0.05795 -0.05171 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1300 O O . ARG A 186 ? 0.53092 0.51402 0.51443 0.04280 -0.05736 -0.04814 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1301 C CB . ARG A 186 ? 0.64947 0.68147 0.65679 0.06383 -0.08715 -0.06812 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1302 C CG . ARG A 186 ? 0.85557 0.88668 0.83534 0.07880 -0.10393 -0.06465 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1303 C CD . ARG A 186 ? 0.85730 0.92986 0.86092 0.08301 -0.12074 -0.07570 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1304 N NE . ARG A 186 ? 0.93276 1.01199 0.90999 0.08266 -0.13690 -0.07950 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1305 C CZ . ARG A 186 ? 0.96424 1.08682 0.95249 0.08563 -0.15519 -0.08897 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1306 N NH1 . ARG A 186 ? 0.98681 1.14900 1.01661 0.08913 -0.15968 -0.09597 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1307 N NH2 . ARG A 186 ? 0.89188 1.02343 0.84974 0.08469 -0.16891 -0.09163 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1308 N N . LEU A 187 ? 0.57648 0.59400 0.61986 0.04204 -0.04493 -0.05170 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N 1309 C CA . LEU A 187 ? 0.64590 0.65668 0.71035 0.03110 -0.02806 -0.04415 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA 1310 C C . LEU A 187 ? 0.51828 0.51297 0.55213 0.03321 -0.02059 -0.02373 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C 1311 O O . LEU A 187 ? 0.60302 0.58408 0.63283 0.02858 -0.01645 -0.01788 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O 1312 C CB . LEU A 187 ? 0.66900 0.69810 0.78052 0.02622 -0.01147 -0.04217 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB 1313 C CG . LEU A 187 ? 0.68695 0.70857 0.83212 0.01640 0.01103 -0.03069 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG 1314 C CD1 . LEU A 187 ? 0.61946 0.63313 0.79013 0.00447 0.01150 -0.05044 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 1315 C CD2 . LEU A 187 ? 0.68933 0.72796 0.87457 0.01393 0.03020 -0.02209 ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 1316 N N . PHE A 188 ? 0.54634 0.54584 0.55909 0.03976 -0.01875 -0.01490 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A N 1317 C CA . PHE A 188 ? 0.53216 0.52730 0.51665 0.03946 -0.01268 0.00177 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CA 1318 C C . PHE A 188 ? 0.45718 0.43242 0.40589 0.03976 -0.02484 -0.00245 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A C 1319 O O . PHE A 188 ? 0.51930 0.48934 0.45945 0.03601 -0.02150 0.00822 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A O 1320 C CB . PHE A 188 ? 0.54851 0.55843 0.51885 0.04327 -0.00647 0.00563 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CB 1321 C CG . PHE A 188 ? 0.55580 0.56730 0.48881 0.04137 -0.00524 0.01415 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CG 1322 C CD1 . PHE A 188 ? 0.54621 0.57342 0.47974 0.03773 0.00410 0.03541 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD1 1323 C CD2 . PHE A 188 ? 0.62177 0.62170 0.52242 0.04310 -0.01235 0.00115 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CD2 1324 C CE1 . PHE A 188 ? 0.65099 0.69063 0.55112 0.03456 0.00325 0.04167 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE1 1325 C CE2 . PHE A 188 ? 0.67527 0.68072 0.54471 0.03761 -0.01047 0.00382 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CE2 1326 C CZ . PHE A 188 ? 0.68140 0.71081 0.54951 0.03267 -0.00423 0.02305 ? ? ? ? ? ? 188 PHE A CZ 1327 N N . ALA A 189 ? 0.55697 0.52200 0.48738 0.04524 -0.03769 -0.01576 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1328 C CA . ALA A 189 ? 0.51783 0.46221 0.41445 0.04541 -0.04656 -0.01794 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1329 C C . ALA A 189 ? 0.49148 0.42798 0.39358 0.04030 -0.05048 -0.02107 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1330 O O . ALA A 189 ? 0.60612 0.53057 0.48941 0.03652 -0.04972 -0.01624 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1331 C CB . ALA A 189 ? 0.58089 0.51480 0.46047 0.05481 -0.05614 -0.02646 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1332 N N . ASP A 190 ? 0.47436 0.42028 0.40410 0.03863 -0.05335 -0.03179 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1333 C CA . ASP A 190 ? 0.47812 0.41848 0.41526 0.03118 -0.05394 -0.04045 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1334 C C . ASP A 190 ? 0.56671 0.50084 0.51941 0.02517 -0.03787 -0.02813 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1335 O O . ASP A 190 ? 0.60694 0.52828 0.54784 0.02200 -0.03626 -0.02744 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1336 C CB . ASP A 190 ? 0.59888 0.55715 0.56885 0.02661 -0.05729 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1337 C CG . ASP A 190 ? 0.62756 0.59802 0.57977 0.03347 -0.07681 -0.07007 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1338 O OD1 . ASP A 190 ? 0.64706 0.60567 0.56442 0.04349 -0.08443 -0.06063 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1339 O OD2 . ASP A 190 ? 0.61206 0.60600 0.58719 0.02880 -0.08351 -0.08764 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1340 N N . THR A 191 ? 0.49345 0.43850 0.47426 0.02498 -0.02447 -0.01556 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1341 C CA . THR A 191 ? 0.44705 0.39002 0.44838 0.02271 -0.00757 0.00273 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1342 C C . THR A 191 ? 0.52896 0.46782 0.49821 0.02527 -0.01005 0.01667 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1343 O O . THR A 191 ? 0.51935 0.45050 0.49796 0.02364 -0.00248 0.02333 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1344 C CB . THR A 191 ? 0.54529 0.50482 0.57330 0.02475 0.00665 0.02051 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1345 O OG1 . THR A 191 ? 0.48828 0.45165 0.55568 0.01978 0.01269 0.00673 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1346 C CG2 . THR A 191 ? 0.44499 0.40664 0.49070 0.02661 0.02375 0.04817 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1347 N N . VAL A 192 ? 0.53268 0.47772 0.46766 0.02843 -0.01887 0.01927 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N 1348 C CA . VAL A 192 ? 0.54873 0.49529 0.45590 0.02773 -0.02092 0.02906 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA 1349 C C . VAL A 192 ? 0.50997 0.43529 0.39845 0.02504 -0.02833 0.01705 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C 1350 O O . VAL A 192 ? 0.57565 0.50042 0.46228 0.02303 -0.02437 0.02542 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O 1351 C CB . VAL A 192 ? 0.56513 0.52314 0.44330 0.02823 -0.02554 0.02828 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB 1352 C CG1 . VAL A 192 ? 0.53956 0.49853 0.38843 0.02374 -0.02924 0.02988 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1353 C CG2 . VAL A 192 ? 0.44321 0.43037 0.33634 0.02988 -0.01514 0.04442 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1354 N N . VAL A 193 ? 0.53672 0.44811 0.41188 0.02587 -0.03861 -0.00070 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A N 1355 C CA . VAL A 193 ? 0.53775 0.43172 0.39179 0.02361 -0.04457 -0.01030 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CA 1356 C C . VAL A 193 ? 0.47447 0.36532 0.35291 0.01895 -0.03557 -0.01330 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A C 1357 O O . VAL A 193 ? 0.53826 0.42117 0.40780 0.01618 -0.03172 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A O 1358 C CB . VAL A 193 ? 0.59090 0.47809 0.42759 0.02785 -0.05734 -0.02388 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CB 1359 C CG1 . VAL A 193 ? 0.67893 0.55249 0.49143 0.02577 -0.06224 -0.03107 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG1 1360 C CG2 . VAL A 193 ? 0.59162 0.47545 0.40818 0.03374 -0.06145 -0.02026 ? ? ? ? ? ? 193 VAL A CG2 1361 N N . LYS A 194 ? 0.48519 0.38193 0.39902 0.01710 -0.02924 -0.01979 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1362 C CA . LYS A 194 ? 0.53867 0.42840 0.48114 0.01116 -0.01630 -0.02730 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1363 C C . LYS A 194 ? 0.62161 0.51070 0.58153 0.01357 -0.00116 -0.00502 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1364 O O . LYS A 194 ? 0.56520 0.44434 0.53121 0.01116 0.00737 -0.00792 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1365 C CB . LYS A 194 ? 0.58475 0.48050 0.56925 0.00630 -0.00838 -0.03989 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1366 C CG . LYS A 194 ? 0.68105 0.58798 0.65651 0.00373 -0.02403 -0.06270 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1367 C CD . LYS A 194 ? 0.72239 0.64148 0.74541 -0.00232 -0.01509 -0.07313 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1368 C CE . LYS A 194 ? 0.84398 0.77107 0.88320 -0.01499 -0.01641 -0.10703 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1369 N NZ . LYS A 194 ? 0.88581 0.82608 0.97735 -0.02444 -0.00561 -0.12126 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1370 N N . LEU A 195 ? 0.67007 0.57426 0.63842 0.01914 0.00268 0.01845 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1371 C CA . LEU A 195 ? 0.54226 0.45600 0.52850 0.02384 0.01524 0.04456 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1372 C C . LEU A 195 ? 0.44487 0.35966 0.40006 0.02314 0.00793 0.04654 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1373 O O . LEU A 195 ? 0.50247 0.41733 0.47533 0.02501 0.01836 0.05633 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1374 C CB . LEU A 195 ? 0.48282 0.42203 0.47626 0.02976 0.01832 0.07019 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1375 C CG . LEU A 195 ? 0.59737 0.53888 0.63414 0.03197 0.03406 0.08015 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1376 C CD1 . LEU A 195 ? 0.58733 0.55673 0.61399 0.03635 0.03244 0.09977 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1377 C CD2 . LEU A 195 ? 0.60555 0.54156 0.68968 0.03674 0.05661 0.10019 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1378 N N . ASN A 196 ? 0.46345 0.37847 0.37644 0.02046 -0.00770 0.03733 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N 1379 C CA . ASN A 196 ? 0.50928 0.42230 0.39390 0.01704 -0.01299 0.03577 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA 1380 C C . ASN A 196 ? 0.52207 0.41322 0.40455 0.01352 -0.00957 0.02047 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C 1381 O O . ASN A 196 ? 0.65654 0.54922 0.54113 0.01222 -0.00352 0.02568 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O 1382 C CB . ASN A 196 ? 0.56481 0.47522 0.41023 0.01411 -0.02590 0.02669 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB 1383 C CG . ASN A 196 ? 0.55896 0.49649 0.40166 0.01472 -0.02710 0.03872 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG 1384 O OD1 . ASN A 196 ? 0.57791 0.54257 0.44023 0.01718 -0.02075 0.05837 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1385 N ND2 . ASN A 196 ? 0.59243 0.52490 0.41199 0.01332 -0.03389 0.02765 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1386 N N . LEU A 197 ? 0.57805 0.45393 0.45665 0.01149 -0.01312 0.00082 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1387 C CA . LEU A 197 ? 0.60200 0.46326 0.47591 0.00673 -0.00873 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1388 C C . LEU A 197 ? 0.59266 0.45303 0.50893 0.00668 0.01105 -0.01177 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1389 O O . LEU A 197 ? 0.69616 0.54896 0.61011 0.00380 0.01906 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1390 C CB . LEU A 197 ? 0.67310 0.52920 0.53628 0.00384 -0.01728 -0.03825 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1391 C CG . LEU A 197 ? 0.73775 0.59167 0.55842 0.00691 -0.03484 -0.03962 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1392 C CD1 . LEU A 197 ? 0.67892 0.54025 0.49840 0.00744 -0.04519 -0.05569 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1393 C CD2 . LEU A 197 ? 0.69813 0.54005 0.48267 0.00486 -0.03633 -0.03986 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1394 N N . GLN A 198 ? 0.53566 0.40298 0.49353 0.01081 0.02181 0.00052 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N 1395 C CA . GLN A 198 ? 0.52394 0.38807 0.52909 0.01392 0.04446 0.01048 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA 1396 C C . GLN A 198 ? 0.50322 0.38249 0.50944 0.02061 0.04752 0.03579 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C 1397 O O . GLN A 198 ? 0.49676 0.37151 0.53102 0.02322 0.06421 0.03959 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O 1398 C CB . GLN A 198 ? 0.58322 0.45053 0.63454 0.01830 0.05776 0.02394 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB 1399 C CG . GLN A 198 ? 0.75942 0.61066 0.83688 0.00955 0.06722 -0.00358 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG 1400 C CD . GLN A 198 ? 0.93247 0.78834 1.04942 0.01268 0.07792 0.01132 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD 1401 O OE1 . GLN A 198 ? 1.03562 0.89261 1.15348 0.00583 0.07181 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1402 N NE2 . GLN A 198 ? 0.97286 0.83530 1.12377 0.02389 0.09430 0.04693 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1403 N N . LYS A 199 ? 0.53709 0.43807 0.51734 0.02306 0.03303 0.05222 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1404 C CA . LYS A 199 ? 0.59890 0.52243 0.57831 0.02640 0.03332 0.07165 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1405 C C . LYS A 199 ? 0.56775 0.47743 0.52290 0.01914 0.03190 0.05366 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1406 O O . LYS A 199 ? 0.61139 0.52895 0.58670 0.02181 0.04275 0.06234 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1407 C CB . LYS A 199 ? 0.55355 0.50748 0.50766 0.02628 0.01831 0.08582 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1408 C CG . LYS A 199 ? 0.48514 0.47367 0.44175 0.02770 0.01718 0.10446 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1409 C CD . LYS A 199 ? 0.57228 0.60214 0.51352 0.02729 0.00579 0.11972 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1410 C CE . LYS A 199 ? 0.57490 0.64905 0.52079 0.02682 0.00303 0.13578 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1411 N NZ . LYS A 199 ? 0.55486 0.67251 0.47494 0.02020 -0.01029 0.13930 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1412 N N . LEU A 200 ? 0.52851 0.41889 0.44240 0.01115 0.02003 0.03071 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1413 C CA . LEU A 200 ? 0.55123 0.42817 0.43639 0.00416 0.01934 0.01615 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1414 C C . LEU A 200 ? 0.58079 0.44371 0.48862 0.00324 0.03676 0.00367 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1415 O O . LEU A 200 ? 0.69717 0.56017 0.60316 0.00075 0.04495 0.00250 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1416 C CB . LEU A 200 ? 0.52569 0.38554 0.36582 -0.00075 0.00485 -0.00042 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1417 C CG . LEU A 200 ? 0.56814 0.41122 0.37482 -0.00697 0.00540 -0.01408 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1418 C CD1 . LEU A 200 ? 0.56240 0.41135 0.35466 -0.01159 0.00611 -0.00476 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1419 C CD2 . LEU A 200 ? 0.77013 0.59913 0.54059 -0.00733 -0.00734 -0.02630 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1420 N N . VAL A 201 ? 0.57609 0.42783 0.50803 0.00372 0.04470 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1421 C CA . VAL A 201 ? 0.65506 0.49431 0.61917 0.00190 0.06650 -0.02267 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1422 C C . VAL A 201 ? 0.65199 0.50260 0.65528 0.01025 0.08311 0.00017 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1423 O O . VAL A 201 ? 0.60594 0.45410 0.60878 0.00812 0.09346 -0.00594 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1424 C CB . VAL A 201 ? 0.59793 0.42735 0.59707 0.00051 0.07645 -0.03574 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1425 C CG1 . VAL A 201 ? 0.54071 0.35555 0.58517 -0.00142 0.10548 -0.05005 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1426 C CG2 . VAL A 201 ? 0.62581 0.45163 0.58921 -0.00833 0.05983 -0.06172 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1427 N N . SER A 202 ? 0.62626 0.49314 0.66582 0.02096 0.08671 0.02879 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N 1428 C CA . SER A 202 ? 0.70438 0.58856 0.78915 0.03260 0.10306 0.05596 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA 1429 C C . SER A 202 ? 0.55827 0.46475 0.61995 0.03107 0.09422 0.06394 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C 1430 O O . SER A 202 ? 0.66149 0.57346 0.75116 0.03542 0.11008 0.06909 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O 1431 C CB . SER A 202 ? 0.74735 0.65413 0.86450 0.04535 0.10388 0.09121 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB 1432 O OG . SER A 202 ? 0.74631 0.68876 0.88546 0.05673 0.10619 0.12399 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG 1433 N N . VAL A 203 ? 0.51955 0.43845 0.53406 0.02407 0.07133 0.06318 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A N 1434 C CA . VAL A 203 ? 0.58522 0.52681 0.58128 0.01950 0.06416 0.06871 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CA 1435 C C . VAL A 203 ? 0.58163 0.49982 0.55765 0.01027 0.07222 0.04471 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A C 1436 O O . VAL A 203 ? 0.64384 0.57625 0.63719 0.01081 0.08247 0.05014 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A O 1437 C CB . VAL A 203 ? 0.59829 0.55514 0.55299 0.01223 0.04181 0.07001 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CB 1438 C CG1 . VAL A 203 ? 0.62863 0.59699 0.55973 0.00171 0.03703 0.06439 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG1 1439 C CG2 . VAL A 203 ? 0.60090 0.59586 0.57719 0.02112 0.03621 0.09752 ? ? ? ? ? ? 203 VAL A CG2 1440 N N . ALA A 204 ? 0.64450 0.53131 0.58448 0.00223 0.06813 0.01926 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1441 C CA . ALA A 204 ? 0.64486 0.51344 0.55918 -0.00653 0.07582 -0.00168 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1442 C C . ALA A 204 ? 0.66160 0.52323 0.61555 -0.00338 0.10128 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1443 O O . ALA A 204 ? 0.70781 0.57383 0.66643 -0.00578 0.11378 -0.01239 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1444 C CB . ALA A 204 ? 0.73310 0.57829 0.60011 -0.01355 0.06450 -0.02291 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1445 N N . GLU A 205 ? 0.73737 0.58734 0.72418 0.00122 0.11205 -0.01713 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A N 1446 C CA . GLU A 205 ? 0.75546 0.59388 0.78487 0.00317 0.14070 -0.02981 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CA 1447 C C . GLU A 205 ? 0.79287 0.65224 0.87386 0.01572 0.15621 -0.00230 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A C 1448 O O . GLU A 205 ? 0.72602 0.57844 0.83948 0.01771 0.18159 -0.01136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A O 1449 C CB . GLU A 205 ? 0.71668 0.53743 0.77730 0.00380 0.15123 -0.04318 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CB 1450 C CG . GLU A 205 ? 0.70034 0.50885 0.71370 -0.00915 0.13570 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CG 1451 C CD . GLU A 205 ? 0.75001 0.54486 0.79746 -0.01263 0.14729 -0.09277 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A CD 1452 O OE1 . GLU A 205 ? 0.68961 0.47850 0.79879 -0.00405 0.16893 -0.07962 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE1 1453 O OE2 . GLU A 205 ? 0.76184 0.55399 0.77739 -0.02385 0.13555 -0.12016 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A OE2 1454 N N . SER A 206 ? 0.73799 0.62768 0.82778 0.02437 0.14175 0.03077 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1455 C CA . SER A 206 ? 0.70904 0.63084 0.84594 0.03711 0.15243 0.06000 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1456 C C . SER A 206 ? 0.82138 0.75907 0.93826 0.02931 0.15103 0.05496 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1457 O O . SER A 206 ? 0.82219 0.78498 0.98290 0.03870 0.16502 0.07198 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1458 C CB . SER A 206 ? 0.70545 0.66460 0.85578 0.04780 0.13629 0.09644 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1459 N N . GLN A 207 ? 0.75525 0.67966 0.81125 0.01332 0.13642 0.03403 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A N 1460 C CA . GLN A 207 ? 0.82000 0.75653 0.85519 0.00360 0.13656 0.02951 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CA 1461 C C . GLN A 207 ? 0.90464 0.81858 0.94061 -0.00133 0.16079 0.00580 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A C 1462 O O . GLN A 207 ? 0.90115 0.78373 0.92250 -0.00497 0.16925 -0.01837 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A O 1463 C CB . GLN A 207 ? 0.74985 0.67917 0.72229 -0.01061 0.11386 0.02123 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CB 1464 C CG . GLN A 207 ? 0.75270 0.71427 0.72502 -0.00983 0.09354 0.04134 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CG 1465 C CD . GLN A 207 ? 0.90783 0.86711 0.83223 -0.02579 0.07967 0.03278 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A CD 1466 O OE1 . GLN A 207 ? 0.81349 0.74119 0.69983 -0.03522 0.08356 0.01552 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A OE1 1467 N NE2 . GLN A 207 ? 0.80943 0.80323 0.73678 -0.02913 0.06563 0.04485 ? ? ? ? ? ? 207 GLN A NE2 1468 N N . CYS B 8 ? 1.08291 0.79230 1.10480 -0.02839 -0.02404 0.00219 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B N 1469 C CA . CYS B 8 ? 0.96999 0.74899 1.00377 -0.02899 -0.03083 -0.01722 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CA 1470 C C . CYS B 8 ? 0.87978 0.68755 0.90979 0.00488 -0.03688 -0.01399 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B C 1471 O O . CYS B 8 ? 0.89961 0.70656 0.92930 0.02074 -0.03896 -0.03195 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B O 1472 C CB . CYS B 8 ? 0.98919 0.76475 1.02845 -0.04366 -0.03508 -0.05192 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B CB 1473 S SG . CYS B 8 ? 0.94341 0.80277 0.99128 -0.04775 -0.04651 -0.07217 ? ? ? ? ? ? 186 CYS B SG 1474 N N . ILE B 9 ? 0.81797 0.65050 0.84471 0.01391 -0.03782 0.00763 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1475 C CA . ILE B 9 ? 0.76488 0.62997 0.79411 0.03898 -0.04371 0.00955 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1476 C C . ILE B 9 ? 0.65235 0.56962 0.68824 0.03454 -0.04461 -0.00298 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1477 O O . ILE B 9 ? 0.63476 0.57933 0.67362 0.01947 -0.04294 0.00005 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1478 C CB . ILE B 9 ? 0.76579 0.63325 0.78485 0.04859 -0.04724 0.03332 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1479 C CG1 . ILE B 9 ? 0.84549 0.66203 0.85513 0.06297 -0.05116 0.04826 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1480 C CG2 . ILE B 9 ? 0.56847 0.47717 0.59475 0.06487 -0.05357 0.03149 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1481 C CD1 . ILE B 9 ? 0.85726 0.67553 0.84792 0.07462 -0.05938 0.07186 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1482 N N . PRO B 10 ? 0.46203 0.39382 0.50007 0.04847 -0.04551 -0.01587 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B N 1483 C CA . PRO B 10 ? 0.46693 0.44000 0.50383 0.04732 -0.04693 -0.02406 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CA 1484 C C . PRO B 10 ? 0.39702 0.39849 0.43753 0.05590 -0.04730 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B C 1485 O O . PRO B 10 ? 0.46235 0.46131 0.50695 0.06944 -0.04652 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B O 1486 C CB . PRO B 10 ? 0.41620 0.38388 0.44565 0.06044 -0.04327 -0.03847 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CB 1487 C CG . PRO B 10 ? 0.48034 0.41986 0.51881 0.07468 -0.03897 -0.03439 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CG 1488 C CD . PRO B 10 ? 0.48852 0.39473 0.52807 0.06487 -0.04260 -0.02515 ? ? ? ? ? ? 188 PRO B CD 1489 N N . LEU B 11 ? 0.40803 0.43791 0.45085 0.04789 -0.04852 -0.00831 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1490 C CA . LEU B 11 ? 0.37339 0.42556 0.41740 0.05698 -0.04753 0.00040 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1491 C C . LEU B 11 ? 0.43129 0.51026 0.47425 0.06460 -0.04955 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1492 O O . LEU B 11 ? 0.40419 0.50803 0.45269 0.05787 -0.05399 -0.01023 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1493 C CB . LEU B 11 ? 0.34312 0.40579 0.38920 0.04727 -0.04391 0.00831 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1494 C CG . LEU B 11 ? 0.43692 0.46842 0.47356 0.03962 -0.04131 0.01882 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1495 C CD1 . LEU B 11 ? 0.44538 0.48854 0.47818 0.02721 -0.03174 0.02804 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1496 C CD2 . LEU B 11 ? 0.43070 0.44381 0.45833 0.05519 -0.04704 0.02518 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1497 N N . TRP B 12 ? 0.33577 0.41102 0.37336 0.07837 -0.04671 -0.00107 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B N 1498 C CA . TRP B 12 ? 0.34852 0.43935 0.37672 0.08871 -0.04769 -0.00044 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CA 1499 C C . TRP B 12 ? 0.38979 0.47093 0.41641 0.10037 -0.04084 0.00897 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B C 1500 O O . TRP B 12 ? 0.38319 0.44865 0.41813 0.09860 -0.03637 0.01056 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B O 1501 C CB . TRP B 12 ? 0.36437 0.44978 0.37498 0.09020 -0.04805 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CB 1502 C CG . TRP B 12 ? 0.38558 0.45027 0.39079 0.09704 -0.03569 -0.00563 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CG 1503 C CD1 . TRP B 12 ? 0.45813 0.51931 0.45055 0.10715 -0.02615 0.00342 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD1 1504 C CD2 . TRP B 12 ? 0.42119 0.46856 0.43804 0.09453 -0.02970 -0.01077 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CD2 1505 N NE1 . TRP B 12 ? 0.48701 0.53550 0.48754 0.10744 -0.01234 0.00288 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B NE1 1506 C CE2 . TRP B 12 ? 0.42719 0.47037 0.44502 0.10209 -0.01586 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE2 1507 C CE3 . TRP B 12 ? 0.41671 0.45031 0.44470 0.08790 -0.03379 -0.01671 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CE3 1508 C CZ2 . TRP B 12 ? 0.47894 0.51503 0.51587 0.10463 -0.00719 -0.01116 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ2 1509 C CZ3 . TRP B 12 ? 0.58432 0.60331 0.62530 0.09406 -0.02749 -0.01900 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CZ3 1510 C CH2 . TRP B 12 ? 0.58535 0.61055 0.63419 0.10300 -0.01492 -0.01770 ? ? ? ? ? ? 190 TRP B CH2 1511 N N . GLY B 13 ? 0.26007 0.36122 0.41147 -0.03479 0.05195 0.04314 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N 1512 C CA . GLY B 13 ? 0.31705 0.41816 0.45928 -0.02937 0.04260 0.04504 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA 1513 C C . GLY B 13 ? 0.29346 0.39583 0.43803 -0.02168 0.03814 0.03329 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C 1514 O O . GLY B 13 ? 0.28336 0.39160 0.43549 -0.02306 0.04044 0.02318 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O 1515 N N . VAL B 14 ? 0.29457 0.39273 0.43107 -0.01699 0.02958 0.03711 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N 1516 C CA . VAL B 14 ? 0.39455 0.49321 0.53256 -0.00990 0.02463 0.02901 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA 1517 C C . VAL B 14 ? 0.39354 0.48635 0.51704 -0.00651 0.01433 0.02937 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C 1518 O O . VAL B 14 ? 0.37282 0.45728 0.48291 -0.01258 0.00820 0.04135 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O 1519 C CB . VAL B 14 ? 0.33174 0.42332 0.47313 -0.00634 0.02833 0.03615 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB 1520 C CG1 . VAL B 14 ? 0.42581 0.50666 0.56958 -0.00938 0.04110 0.03621 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1521 C CG2 . VAL B 14 ? 0.25359 0.34747 0.39462 -0.00487 0.02475 0.05604 ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1522 N N . VAL B 15 ? 0.28089 0.37707 0.40535 0.00103 0.01095 0.01888 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B N 1523 C CA . VAL B 15 ? 0.25886 0.34332 0.36791 0.00614 0.00153 0.01902 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CA 1524 C C . VAL B 15 ? 0.30703 0.40147 0.42695 0.01199 -0.00290 0.01443 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B C 1525 O O . VAL B 15 ? 0.34264 0.45332 0.47698 0.01326 -0.00016 0.00756 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B O 1526 C CB . VAL B 15 ? 0.30075 0.37179 0.39167 0.01317 0.00469 0.01249 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CB 1527 C CG1 . VAL B 15 ? 0.38528 0.43383 0.45395 0.01958 -0.00385 0.01209 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG1 1528 C CG2 . VAL B 15 ? 0.41962 0.47293 0.48828 0.00326 0.00811 0.01690 ? ? ? ? ? ? 193 VAL B CG2 1529 N N . SER B 16 ? 0.33917 0.42595 0.45086 0.01229 -0.01122 0.02069 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N 1530 C CA . SER B 16 ? 0.31135 0.40473 0.42768 0.01647 -0.01612 0.01731 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA 1531 C C . SER B 16 ? 0.38173 0.46243 0.48268 0.01983 -0.02710 0.02169 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C 1532 O O . SER B 16 ? 0.37175 0.44449 0.46290 0.01365 -0.03244 0.03356 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O 1533 C CB . SER B 16 ? 0.33892 0.43257 0.45792 0.01350 -0.01070 0.02207 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB 1534 O OG . SER B 16 ? 0.45605 0.55120 0.57140 0.01474 -0.01486 0.01679 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG 1535 N N . ILE B 17 ? 0.33508 0.41498 0.43429 0.02920 -0.03042 0.01565 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B N 1536 C CA . ILE B 17 ? 0.37038 0.42730 0.44788 0.03345 -0.03935 0.01930 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CA 1537 C C . ILE B 17 ? 0.29835 0.36692 0.38419 0.04074 -0.04648 0.01914 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B C 1538 O O . ILE B 17 ? 0.30406 0.39852 0.41066 0.04471 -0.04482 0.01554 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B O 1539 C CB . ILE B 17 ? 0.42825 0.45753 0.48324 0.04249 -0.03385 0.01539 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CB 1540 C CG1 . ILE B 17 ? 0.51164 0.56335 0.58851 0.05989 -0.02357 0.01049 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG1 1541 C CG2 . ILE B 17 ? 0.45154 0.46254 0.48758 0.03082 -0.02949 0.01655 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CG2 1542 C CD1 . ILE B 17 ? 0.62076 0.64030 0.67201 0.07826 -0.01325 0.00922 ? ? ? ? ? ? 195 ILE B CD1 1543 N N . GLN B 18 ? 0.36682 0.40280 0.44425 -0.03377 0.03350 0.03120 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B N 1544 C CA . GLN B 18 ? 0.32077 0.32546 0.37109 -0.02262 0.02383 0.03297 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CA 1545 C C . GLN B 18 ? 0.40711 0.40078 0.46329 -0.01299 0.01033 0.02325 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B C 1546 O O . GLN B 18 ? 0.38594 0.36797 0.43324 0.00089 -0.00468 0.02052 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B O 1547 C CB . GLN B 18 ? 0.33631 0.32809 0.36313 -0.02936 0.03399 0.05036 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CB 1548 C CG . GLN B 18 ? 0.34990 0.30748 0.33939 -0.02026 0.02719 0.05903 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CG 1549 C CD . GLN B 18 ? 0.43243 0.39163 0.40339 -0.03221 0.04212 0.08187 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B CD 1550 O OE1 . GLN B 18 ? 0.54850 0.54262 0.53613 -0.04136 0.05750 0.09066 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B OE1 1551 N NE2 . GLN B 18 ? 0.44552 0.37261 0.38340 -0.03217 0.03744 0.09506 ? ? ? ? ? ? 196 GLN B NE2 1552 N N . GLY B 19 ? 0.41842 0.41571 0.48666 -0.01712 0.01454 0.01722 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B N 1553 C CA . GLY B 19 ? 0.37086 0.35504 0.44202 0.00086 0.00485 0.00582 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B CA 1554 C C . GLY B 19 ? 0.39570 0.32643 0.43198 0.01103 -0.00610 0.01431 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B C 1555 O O . GLY B 19 ? 0.40523 0.30670 0.41407 -0.00442 -0.00207 0.02909 ? ? ? ? ? ? 197 GLY B O 1556 N N . ASN B 20 ? 0.46812 0.39107 0.50714 0.03720 -0.02048 0.00854 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N 1557 C CA . ASN B 20 ? 0.46448 0.32998 0.46823 0.05242 -0.03360 0.01768 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA 1558 C C . ASN B 20 ? 0.52982 0.38165 0.50547 0.05015 -0.04242 0.03529 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C 1559 O O . ASN B 20 ? 0.71891 0.52773 0.66411 0.06508 -0.05631 0.04626 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O 1560 C CB . ASN B 20 ? 0.53283 0.40251 0.55284 0.08912 -0.04624 0.00641 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB 1561 C CG . ASN B 20 ? 0.82575 0.61813 0.80661 0.10748 -0.05458 0.00988 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG 1562 O OD1 . ASN B 20 ? 0.98519 0.74527 0.94434 0.12765 -0.07179 0.02242 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1 1563 N ND2 . ASN B 20 ? 0.94584 0.70052 0.91092 0.09941 -0.04469 -0.00076 ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2 1564 N N . ARG B 21 ? 0.45914 0.34113 0.43770 0.03502 -0.03476 0.03816 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B N 1565 C CA . ARG B 21 ? 0.51784 0.38573 0.46032 0.03623 -0.04055 0.05086 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CA 1566 C C . ARG B 21 ? 0.53950 0.38189 0.44836 0.01843 -0.02421 0.07109 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B C 1567 O O . ARG B 21 ? 0.50811 0.36278 0.43160 -0.00096 -0.00753 0.07376 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B O 1568 C CB . ARG B 21 ? 0.50951 0.41231 0.46243 0.03264 -0.04096 0.04101 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CB 1569 C CG . ARG B 21 ? 0.50797 0.44224 0.49277 0.04291 -0.06200 0.02693 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CG 1570 C CD . ARG B 21 ? 0.52245 0.44103 0.48749 0.06366 -0.08779 0.03283 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CD 1571 N NE . ARG B 21 ? 0.66307 0.62586 0.66224 0.07016 -0.11124 0.02311 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NE 1572 C CZ . ARG B 21 ? 0.73566 0.70899 0.72254 0.05994 -0.12850 0.01805 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B CZ 1573 N NH1 . ARG B 21 ? 0.69573 0.71745 0.72117 0.05979 -0.15306 0.01217 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH1 1574 N NH2 . ARG B 21 ? 0.70404 0.64141 0.63932 0.04963 -0.12150 0.01852 ? ? ? ? ? ? 199 ARG B NH2 1575 N N . SER B 22 ? 0.55706 0.36951 0.42079 0.02379 -0.03016 0.08826 ? ? ? ? ? ? 200 SER B N 1576 C CA . SER B 22 ? 0.57903 0.37975 0.41091 0.00562 -0.01234 0.11283 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CA 1577 C C . SER B 22 ? 0.61801 0.46165 0.45311 -0.00008 0.00984 0.11284 ? ? ? ? ? ? 200 SER B C 1578 O O . SER B 22 ? 0.63021 0.48997 0.46188 -0.01714 0.03054 0.13204 ? ? ? ? ? ? 200 SER B O 1579 C CB . SER B 22 ? 0.75559 0.51672 0.53276 0.01494 -0.02323 0.13324 ? ? ? ? ? ? 200 SER B CB 1580 O OG . SER B 22 ? 0.87710 0.65444 0.63081 0.03085 -0.02797 0.12550 ? ? ? ? ? ? 200 SER B OG 1581 N N . GLU B 23 ? 0.51765 0.40855 0.38088 -0.04611 0.10002 -0.00655 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N 1582 C CA . GLU B 23 ? 0.42023 0.35985 0.32279 -0.04817 0.09775 -0.00739 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA 1583 C C . GLU B 23 ? 0.48889 0.44070 0.40627 -0.03822 0.09088 -0.01311 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C 1584 O O . GLU B 23 ? 0.43243 0.36597 0.33801 -0.02342 0.09187 -0.01441 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O 1585 C CB . GLU B 23 ? 0.38712 0.35198 0.30322 -0.03318 0.10431 -0.00684 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB 1586 C CG . GLU B 23 ? 0.64357 0.59113 0.53679 -0.03487 0.11447 0.00044 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG 1587 C CD . GLU B 23 ? 0.74560 0.70600 0.64817 -0.05794 0.12022 0.01175 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD 1588 O OE1 . GLU B 23 ? 0.72504 0.71851 0.65850 -0.06895 0.11602 0.01306 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1589 O OE2 . GLU B 23 ? 0.80259 0.74116 0.68465 -0.06545 0.12839 0.02143 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1590 N N . MET B 24 ? 0.39264 0.37941 0.33950 -0.04450 0.08545 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N 1591 C CA . MET B 24 ? 0.36443 0.36847 0.33042 -0.03440 0.07943 -0.01737 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA 1592 C C . MET B 24 ? 0.37578 0.41021 0.36939 -0.02060 0.07913 -0.01926 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C 1593 O O . MET B 24 ? 0.43898 0.50039 0.44893 -0.02347 0.07995 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O 1594 C CB . MET B 24 ? 0.40576 0.42365 0.38254 -0.04827 0.07011 -0.01773 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB 1595 C CG . MET B 24 ? 0.32659 0.36048 0.32072 -0.03686 0.06471 -0.01942 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG 1596 S SD . MET B 24 ? 0.44457 0.44665 0.41551 -0.01961 0.07049 -0.01684 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD 1597 C CE . MET B 24 ? 0.43084 0.44780 0.41543 -0.01439 0.06391 -0.01447 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE 1598 N N . GLU B 25 ? 0.38978 0.41890 0.38884 -0.00477 0.07687 -0.01998 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N 1599 C CA . GLU B 25 ? 0.37825 0.42529 0.39855 0.00846 0.07017 -0.02327 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA 1600 C C . GLU B 25 ? 0.33391 0.39038 0.38041 0.01569 0.06056 -0.02173 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C 1601 O O . GLU B 25 ? 0.32192 0.38552 0.38581 0.02615 0.04985 -0.02457 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O 1602 C CB . GLU B 25 ? 0.33668 0.36647 0.34234 0.01983 0.07055 -0.02423 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB 1603 C CG . GLU B 25 ? 0.41508 0.43296 0.39269 0.01233 0.08229 -0.02244 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG 1604 C CD . GLU B 25 ? 0.49098 0.48967 0.44687 0.02521 0.08323 -0.02305 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD 1605 O OE1 . GLU B 25 ? 0.47949 0.46717 0.43914 0.03782 0.07358 -0.02433 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 1606 O OE2 . GLU B 25 ? 0.48446 0.48000 0.42074 0.02251 0.09331 -0.02025 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 1607 N N . ASP B 26 ? 0.36259 0.41595 0.40931 0.01100 0.06303 -0.01665 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N 1608 C CA . ASP B 26 ? 0.39844 0.46433 0.47037 0.01562 0.05657 -0.01185 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA 1609 C C . ASP B 26 ? 0.39490 0.48157 0.47792 0.01026 0.05022 -0.01659 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C 1610 O O . ASP B 26 ? 0.36015 0.45206 0.43145 -0.00014 0.05289 -0.02004 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O 1611 C CB . ASP B 26 ? 0.40324 0.45577 0.46276 0.01706 0.06504 -0.00274 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB 1612 C CG . ASP B 26 ? 0.38954 0.43435 0.45796 0.02918 0.07090 0.00837 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG 1613 O OD1 . ASP B 26 ? 0.39820 0.44343 0.47909 0.03368 0.06598 0.00782 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1614 O OD2 . ASP B 26 ? 0.41119 0.45075 0.47481 0.03622 0.08046 0.01945 ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1615 N N . ALA B 27 ? 0.37801 0.47671 0.48686 0.01701 0.04033 -0.01494 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B N 1616 C CA . ALA B 27 ? 0.28634 0.40361 0.40638 0.01534 0.03386 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CA 1617 C C . ALA B 27 ? 0.22769 0.34551 0.36800 0.02047 0.02689 -0.00935 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B C 1618 O O . ALA B 27 ? 0.31869 0.42805 0.47297 0.02526 0.02533 -0.00115 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B O 1619 C CB . ALA B 27 ? 0.34230 0.47364 0.46979 0.02270 0.02797 -0.02659 ? ? ? ? ? ? 205 ALA B CB 1620 N N . PHE B 28 ? 0.29961 0.42914 0.44483 0.01911 0.02217 -0.00902 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N 1621 C CA . PHE B 28 ? 0.26663 0.39513 0.42956 0.02405 0.01639 0.00133 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA 1622 C C . PHE B 28 ? 0.24695 0.39004 0.41882 0.02662 0.00580 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C 1623 O O . PHE B 28 ? 0.30777 0.46548 0.47234 0.02330 0.00571 -0.01143 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O 1624 C CB . PHE B 28 ? 0.27384 0.39143 0.42061 0.02296 0.02773 0.01350 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB 1625 C CG . PHE B 28 ? 0.27688 0.39407 0.39781 0.01789 0.02763 0.00948 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG 1626 C CD1 . PHE B 28 ? 0.28132 0.39052 0.37523 0.00910 0.03117 0.00136 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1627 C CD2 . PHE B 28 ? 0.37453 0.49694 0.49881 0.02112 0.02051 0.01429 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1628 C CE1 . PHE B 28 ? 0.37531 0.48126 0.44793 0.00195 0.02474 -0.00228 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1629 C CE2 . PHE B 28 ? 0.38950 0.51007 0.48984 0.01644 0.01544 0.01002 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1630 C CZ . PHE B 28 ? 0.43148 0.54347 0.50681 0.00609 0.01604 0.00158 ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ 1631 N N . ALA B 29 ? 0.26530 0.40560 0.45688 0.03270 -0.00370 0.00421 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B N 1632 C CA . ALA B 29 ? 0.30118 0.45196 0.49995 0.03807 -0.01459 0.00093 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CA 1633 C C . ALA B 29 ? 0.24499 0.38807 0.45108 0.03948 -0.01677 0.01636 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B C 1634 O O . ALA B 29 ? 0.27645 0.40812 0.49837 0.03949 -0.01586 0.02966 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B O 1635 C CB . ALA B 29 ? 0.34215 0.49107 0.55369 0.04926 -0.02846 -0.00871 ? ? ? ? ? ? 207 ALA B CB 1636 N N . VAL B 30 ? 0.28029 0.43116 0.47665 0.04070 -0.01961 0.01684 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B N 1637 C CA . VAL B 30 ? 0.33814 0.48079 0.53746 0.04516 -0.02276 0.03171 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CA 1638 C C . VAL B 30 ? 0.27739 0.42954 0.48418 0.05286 -0.03813 0.02541 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B C 1639 O O . VAL B 30 ? 0.29975 0.46954 0.49719 0.05242 -0.04099 0.01561 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B O 1640 C CB . VAL B 30 ? 0.37667 0.51181 0.54494 0.04339 -0.01123 0.04052 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CB 1641 C CG1 . VAL B 30 ? 0.39052 0.51629 0.55814 0.05117 -0.01270 0.05823 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG1 1642 C CG2 . VAL B 30 ? 0.38691 0.51115 0.54317 0.04046 0.00602 0.04659 ? ? ? ? ? ? 208 VAL B CG2 1643 N N . SER B 31 ? 0.30079 0.44107 0.52686 0.05985 -0.04942 0.03260 ? ? ? ? ? ? 209 SER B N 1644 C CA . SER B 31 ? 0.30313 0.44657 0.53478 0.07124 -0.06501 0.02734 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA 1645 C C . SER B 31 ? 0.35378 0.47930 0.59119 0.07457 -0.07106 0.04590 ? ? ? ? ? ? 209 SER B C 1646 O O . SER B 31 ? 0.31637 0.42163 0.57403 0.07562 -0.08088 0.05428 ? ? ? ? ? ? 209 SER B O 1647 C CB . SER B 31 ? 0.34598 0.48357 0.58916 0.08092 -0.07718 0.01382 ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB 1648 O OG . SER B 31 ? 0.40163 0.55293 0.64239 0.09532 -0.08578 0.00420 ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG 1649 N N . PRO B 32 ? 0.38475 0.51419 0.60373 0.07614 -0.06758 0.05374 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1650 C CA . PRO B 32 ? 0.36729 0.47846 0.58728 0.08065 -0.07016 0.07476 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1651 C C . PRO B 32 ? 0.38712 0.49228 0.61595 0.09272 -0.09013 0.07109 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1652 O O . PRO B 32 ? 0.43142 0.55401 0.65639 0.10086 -0.09886 0.05410 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1653 C CB . PRO B 32 ? 0.43760 0.55111 0.62246 0.08145 -0.05991 0.08124 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1654 C CG . PRO B 32 ? 0.49031 0.62579 0.66294 0.07888 -0.06490 0.05942 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1655 C CD . PRO B 32 ? 0.33846 0.48664 0.53423 0.07429 -0.06484 0.04413 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1656 N N . HIS B 33 ? 0.34484 0.56356 0.50546 0.05773 -0.01407 0.03822 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N 1657 C CA . HIS B 33 ? 0.36545 0.55038 0.51629 0.06012 0.00129 0.05660 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA 1658 C C . HIS B 33 ? 0.46116 0.63786 0.60962 0.09008 0.00978 0.05864 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C 1659 O O . HIS B 33 ? 0.52465 0.67959 0.67550 0.10232 0.02110 0.08457 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O 1660 C CB . HIS B 33 ? 0.46387 0.63638 0.61889 0.05612 -0.00369 0.10135 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB 1661 C CG . HIS B 33 ? 0.51287 0.67978 0.65655 0.02265 -0.01082 0.10204 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG 1662 N ND1 . HIS B 33 ? 0.59395 0.72824 0.71265 -0.00662 0.00017 0.08529 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1663 C CD2 . HIS B 33 ? 0.51074 0.69481 0.65822 0.01071 -0.02512 0.11545 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1664 C CE1 . HIS B 33 ? 0.60260 0.73115 0.70736 -0.03619 -0.00620 0.08862 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1665 N NE2 . HIS B 33 ? 0.52059 0.68024 0.64363 -0.02583 -0.02225 0.10720 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1666 N N . PHE B 34 ? 0.42045 0.61089 0.56326 0.10150 0.00350 0.03010 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B N 1667 C CA . PHE B 34 ? 0.47625 0.65407 0.60570 0.12837 0.00922 0.03432 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CA 1668 C C . PHE B 34 ? 0.51223 0.65946 0.62612 0.13078 0.02876 0.01984 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B C 1669 O O . PHE B 34 ? 0.52569 0.65002 0.63392 0.14748 0.04556 0.03898 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B O 1670 C CB . PHE B 34 ? 0.57068 0.76391 0.68866 0.13901 -0.01057 0.01097 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CB 1671 C CG . PHE B 34 ? 0.54352 0.71236 0.63211 0.16263 -0.00550 0.01380 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CG 1672 C CD1 . PHE B 34 ? 0.50796 0.66675 0.59391 0.17667 0.00620 0.04796 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD1 1673 C CD2 . PHE B 34 ? 0.48342 0.63610 0.54559 0.16821 -0.01109 -0.01942 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CD2 1674 C CE1 . PHE B 34 ? 0.62726 0.75525 0.67884 0.19403 0.01693 0.04816 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE1 1675 C CE2 . PHE B 34 ? 0.55304 0.67215 0.57551 0.18627 -0.00525 -0.01698 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CE2 1676 C CZ . PHE B 34 ? 0.60475 0.70910 0.61915 0.19818 0.01111 0.01654 ? ? ? ? ? ? 212 PHE B CZ 1677 N N . LEU B 35 ? 0.45539 0.60140 0.56471 0.11290 0.02957 -0.01554 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1678 C CA . LEU B 35 ? 0.56035 0.67692 0.65133 0.11217 0.04762 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1679 C C . LEU B 35 ? 0.55772 0.65441 0.64873 0.08766 0.06341 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1680 O O . LEU B 35 ? 0.53093 0.64027 0.63087 0.06291 0.05811 -0.04707 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1681 C CB . LEU B 35 ? 0.55081 0.67750 0.63198 0.11170 0.03483 -0.08004 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1682 C CG . LEU B 35 ? 0.76573 0.88309 0.82299 0.13859 0.02511 -0.07421 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1683 C CD1 . LEU B 35 ? 0.85676 0.98878 0.90672 0.14147 -0.00333 -0.11386 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1684 C CD2 . LEU B 35 ? 0.72336 0.79761 0.75212 0.15109 0.05127 -0.06269 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1685 N N . LYS B 36 ? 0.66974 0.72865 0.74566 0.09343 0.08483 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1686 C CA . LYS B 36 ? 0.73313 0.75938 0.79525 0.07089 0.10189 -0.03678 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1687 C C . LYS B 36 ? 0.68825 0.70561 0.73298 0.06386 0.11227 -0.08088 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1688 O O . LYS B 36 ? 0.71567 0.70838 0.74372 0.08006 0.12567 -0.08130 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1689 C CB . LYS B 36 ? 0.87175 0.85825 0.93076 0.08301 0.11637 0.00207 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1690 C CG . LYS B 36 ? 0.92960 0.92149 1.00816 0.08485 0.10199 0.04413 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1691 C CD . LYS B 36 ? 0.90076 0.92645 0.98595 0.06420 0.08178 0.03784 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1692 C CE . LYS B 36 ? 0.84242 0.88074 0.94883 0.07221 0.06430 0.08072 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1693 N NZ . LYS B 36 ? 0.84790 0.92238 0.97962 0.09890 0.05627 0.09352 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1694 N N . LEU B 37 ? 0.69208 0.73043 0.74344 0.03817 0.10666 -0.12054 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N 1695 C CA . LEU B 37 ? 0.72666 0.76549 0.77149 0.02678 0.11213 -0.16868 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA 1696 C C . LEU B 37 ? 0.86860 0.86394 0.88985 0.00136 0.14081 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C 1697 O O . LEU B 37 ? 0.86519 0.84446 0.88101 -0.02284 0.14982 -0.17190 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O 1698 C CB . LEU B 37 ? 0.75649 0.84368 0.83288 0.01101 0.09268 -0.21002 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB 1699 C CG . LEU B 37 ? 0.68509 0.81205 0.78309 0.03287 0.06183 -0.20191 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG 1700 C CD1 . LEU B 37 ? 0.71912 0.89007 0.85614 0.01321 0.04728 -0.23959 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 1701 C CD2 . LEU B 37 ? 0.79384 0.91678 0.87504 0.06058 0.04704 -0.20906 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 1702 N N . PRO B 38 ? 1.07130 0.87055 1.21961 -0.20675 0.35242 -0.23863 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N 1703 C CA . PRO B 38 ? 1.03826 0.84691 1.22768 -0.18810 0.32728 -0.23216 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA 1704 C C . PRO B 38 ? 1.00055 0.79538 1.18414 -0.18208 0.29759 -0.19993 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C 1705 O O . PRO B 38 ? 0.98799 0.74572 1.12288 -0.19157 0.29319 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O 1706 C CB . PRO B 38 ? 1.07225 0.84629 1.23758 -0.18679 0.33245 -0.25094 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB 1707 C CG . PRO B 38 ? 1.14040 0.86943 1.23331 -0.20357 0.34747 -0.25302 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG 1708 C CD . PRO B 38 ? 1.15090 0.90316 1.24002 -0.21747 0.36799 -0.25143 ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD 1709 N N . ILE B 39 ? 0.96165 0.78666 1.19698 -0.16568 0.27767 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B N 1710 C CA . ILE B 39 ? 0.89257 0.70979 1.13016 -0.15807 0.25245 -0.15178 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CA 1711 C C . ILE B 39 ? 0.91805 0.68599 1.12221 -0.16153 0.23716 -0.14244 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B C 1712 O O . ILE B 39 ? 0.84369 0.59126 1.02721 -0.16415 0.22426 -0.11751 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B O 1713 C CB . ILE B 39 ? 0.89320 0.74513 1.19160 -0.13787 0.23395 -0.13841 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CB 1714 C CG1 . ILE B 39 ? 0.93565 0.79676 1.26947 -0.12977 0.23285 -0.16084 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG1 1715 C CG2 . ILE B 39 ? 0.79246 0.68340 1.11052 -0.13294 0.23981 -0.13324 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CG2 1716 C CD1 . ILE B 39 ? 0.93417 0.79692 1.30971 -0.11260 0.20459 -0.14249 ? ? ? ? ? ? 217 ILE B CD1 1717 N N . LYS B 40 ? 0.95985 0.70607 1.15821 -0.16073 0.23734 -0.16287 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B N 1718 C CA . LYS B 40 ? 1.03404 0.72974 1.20288 -0.16162 0.21751 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CA 1719 C C . LYS B 40 ? 0.98380 0.63968 1.08836 -0.17790 0.22296 -0.14998 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B C 1720 O O . LYS B 40 ? 1.03406 0.65426 1.12188 -0.17839 0.19985 -0.13076 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B O 1721 C CB . LYS B 40 ? 1.03600 0.71145 1.19896 -0.15756 0.22027 -0.18424 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CB 1722 C CG . LYS B 40 ? 1.06936 0.78789 1.29263 -0.14385 0.22311 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CG 1723 C CD . LYS B 40 ? 1.06421 0.80909 1.34829 -0.12840 0.19486 -0.17193 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CD 1724 C CE . LYS B 40 ? 1.03074 0.81405 1.37330 -0.11427 0.19479 -0.18693 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B CE 1725 N NZ . LYS B 40 ? 0.91643 0.72506 1.31691 -0.09865 0.16851 -0.15972 ? ? ? ? ? ? 218 LYS B NZ 1726 N N . MET B 41 ? 0.99813 0.65892 1.06922 -0.19150 0.25205 -0.16536 ? ? ? ? ? ? 219 MET B N 1727 C CA . MET B 41 ? 1.02496 0.64858 1.03422 -0.20756 0.25811 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CA 1728 C C . MET B 41 ? 1.05684 0.68987 1.07178 -0.20856 0.24545 -0.12917 ? ? ? ? ? ? 219 MET B C 1729 O O . MET B 41 ? 1.11894 0.71669 1.08720 -0.21981 0.24235 -0.11950 ? ? ? ? ? ? 219 MET B O 1730 C CB . MET B 41 ? 1.02949 0.65769 1.00638 -0.22186 0.29393 -0.18365 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CB 1731 C CG . MET B 41 ? 1.17723 0.79909 1.14775 -0.22035 0.31350 -0.21431 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CG 1732 S SD . MET B 41 ? 1.30328 0.91501 1.22197 -0.24023 0.35574 -0.23479 ? ? ? ? ? ? 219 MET B SD 1733 C CE . MET B 41 ? 1.22766 0.76915 1.06309 -0.25224 0.34321 -0.22180 ? ? ? ? ? ? 219 MET B CE 1734 N N . LEU B 42 ? 0.91330 0.59059 0.98173 -0.19593 0.23814 -0.11373 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1735 C CA . LEU B 42 ? 0.78447 0.47417 0.85919 -0.19332 0.22936 -0.08488 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1736 C C . LEU B 42 ? 0.82910 0.52252 0.94467 -0.17738 0.20180 -0.05465 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1737 O O . LEU B 42 ? 0.89793 0.58219 1.00693 -0.17671 0.19140 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1738 C CB . LEU B 42 ? 0.78030 0.51668 0.87680 -0.19050 0.24572 -0.08973 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1739 C CG . LEU B 42 ? 0.90485 0.64125 0.96941 -0.20726 0.27363 -0.11675 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1740 C CD1 . LEU B 42 ? 0.87854 0.66347 0.98162 -0.20166 0.28561 -0.12781 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1741 C CD2 . LEU B 42 ? 0.81492 0.52237 0.82508 -0.22311 0.27929 -0.10875 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1742 N N . MET B 43 ? 0.89441 0.60041 1.05419 -0.16433 0.18987 -0.05704 ? ? ? ? ? ? 221 MET B N 1743 C CA . MET B 43 ? 0.83953 0.55405 1.04569 -0.14863 0.16545 -0.02583 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CA 1744 C C . MET B 43 ? 1.03437 0.75230 1.28186 -0.13760 0.15127 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 221 MET B C 1745 O O . MET B 43 ? 1.06448 0.78648 1.30938 -0.13947 0.16254 -0.06487 ? ? ? ? ? ? 221 MET B O 1746 C CB . MET B 43 ? 0.79480 0.55209 1.02939 -0.13663 0.17024 -0.00552 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CB 1747 C CG . MET B 43 ? 0.74948 0.54866 1.01490 -0.12784 0.18157 -0.02392 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CG 1748 S SD . MET B 43 ? 0.90590 0.74476 1.18288 -0.11551 0.18866 -0.00565 ? ? ? ? ? ? 221 MET B SD 1749 C CE . MET B 43 ? 0.85187 0.68382 1.07421 -0.13532 0.21215 -0.02845 ? ? ? ? ? ? 221 MET B CE 1784 N N . HIS B 55 ? 1.21998 0.94773 1.26129 0.14725 0.14438 0.22755 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B N 1785 C CA . HIS B 55 ? 1.09153 0.82732 1.11816 0.13808 0.13947 0.20135 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CA 1786 C C . HIS B 55 ? 0.93174 0.74458 0.98208 0.13013 0.11932 0.20205 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B C 1787 O O . HIS B 55 ? 0.86129 0.71981 0.93918 0.13598 0.11230 0.22288 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B O 1788 C CB . HIS B 55 ? 1.19220 0.90361 1.21787 0.16023 0.16051 0.19536 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CB 1789 C CG . HIS B 55 ? 1.24481 1.01487 1.31442 0.18124 0.16261 0.21432 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CG 1790 N ND1 . HIS B 55 ? 1.21793 1.04739 1.32100 0.18138 0.14822 0.23704 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B ND1 1791 C CD2 . HIS B 55 ? 1.24987 1.03205 1.33431 0.19909 0.17540 0.21439 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CD2 1792 C CE1 . HIS B 55 ? 1.19165 1.06574 1.32799 0.19694 0.15034 0.25116 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B CE1 1793 N NE2 . HIS B 55 ? 1.22841 1.07937 1.35565 0.20599 0.16616 0.23627 ? ? ? ? ? ? 233 HIS B NE2 1794 N N . LEU B 56 ? 0.91288 0.73706 0.94952 0.11654 0.11034 0.17968 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1795 C CA . LEU B 56 ? 0.79329 0.68021 0.84482 0.10889 0.09324 0.17716 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1796 C C . LEU B 56 ? 0.70545 0.60970 0.76367 0.11670 0.09517 0.16514 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1797 O O . LEU B 56 ? 0.80854 0.67679 0.85009 0.11868 0.10534 0.15005 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1798 C CB . LEU B 56 ? 0.74292 0.63664 0.77697 0.08577 0.07972 0.16518 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1799 C CG . LEU B 56 ? 0.80222 0.68786 0.83236 0.07482 0.07536 0.17947 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1800 C CD1 . LEU B 56 ? 0.83838 0.73498 0.85546 0.05281 0.06363 0.17032 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1801 C CD2 . LEU B 56 ? 0.82370 0.75219 0.87727 0.08296 0.07068 0.20181 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1802 N N . THR B 57 ? 0.60974 0.56724 0.68933 0.11939 0.08477 0.17240 ? ? ? ? ? ? 235 THR B N 1803 C CA . THR B 57 ? 0.60385 0.58150 0.69076 0.12347 0.08353 0.16264 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CA 1804 C C . THR B 57 ? 0.57907 0.56119 0.64676 0.10735 0.07358 0.13908 ? ? ? ? ? ? 235 THR B C 1805 O O . THR B 57 ? 0.52225 0.52003 0.58169 0.09459 0.06275 0.13600 ? ? ? ? ? ? 235 THR B O 1806 C CB . THR B 57 ? 0.62202 0.65116 0.73574 0.12886 0.07396 0.18049 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CB 1807 O OG1 . THR B 57 ? 0.81950 0.84746 0.95582 0.14508 0.08388 0.20658 ? ? ? ? ? ? 235 THR B OG1 1808 C CG2 . THR B 57 ? 0.53960 0.58656 0.66163 0.13149 0.07242 0.17246 ? ? ? ? ? ? 235 THR B CG2 1809 N N . GLY B 58 ? 0.65740 0.62658 0.71908 0.10933 0.07885 0.12438 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N 1810 C CA . GLY B 58 ? 0.55284 0.52315 0.59834 0.09595 0.07125 0.10399 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA 1811 C C . GLY B 58 ? 0.46815 0.46877 0.52505 0.09865 0.06565 0.09875 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C 1812 O O . GLY B 58 ? 0.49934 0.50079 0.56936 0.11020 0.07338 0.10413 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O 1813 N N . HIS B 59 ? 0.45359 0.47702 0.50487 0.08824 0.05344 0.08937 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B N 1814 C CA . HIS B 59 ? 0.36908 0.41683 0.42614 0.08759 0.04599 0.08332 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CA 1815 C C . HIS B 59 ? 0.31073 0.34441 0.35509 0.08149 0.04668 0.06493 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B C 1816 O O . HIS B 59 ? 0.48462 0.50923 0.51581 0.07292 0.04497 0.05735 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B O 1817 C CB . HIS B 59 ? 0.33871 0.41576 0.39281 0.08132 0.03339 0.08580 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CB 1818 C CG . HIS B 59 ? 0.35711 0.44828 0.41949 0.08417 0.03105 0.10488 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CG 1819 N ND1 . HIS B 59 ? 0.43244 0.53889 0.51470 0.09142 0.03023 0.12245 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B ND1 1820 C CD2 . HIS B 59 ? 0.36618 0.46140 0.42164 0.08057 0.02922 0.11188 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CD2 1821 C CE1 . HIS B 59 ? 0.46455 0.58326 0.55097 0.09184 0.02707 0.13925 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B CE1 1822 N NE2 . HIS B 59 ? 0.45014 0.56117 0.51914 0.08521 0.02664 0.13233 ? ? ? ? ? ? 237 HIS B NE2 1823 N N . PHE B 60 ? 0.40474 0.44065 0.45538 0.08515 0.04838 0.06063 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N 1824 C CA . PHE B 60 ? 0.37756 0.39904 0.41703 0.08010 0.04992 0.04544 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA 1825 C C . PHE B 60 ? 0.36384 0.40648 0.40371 0.07457 0.03915 0.03744 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C 1826 O O . PHE B 60 ? 0.38709 0.44934 0.43747 0.07629 0.03324 0.04252 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O 1827 C CB . PHE B 60 ? 0.34276 0.34689 0.38511 0.08832 0.06195 0.04573 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB 1828 C CG . PHE B 60 ? 0.43744 0.42827 0.46651 0.08194 0.06263 0.03135 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG 1829 C CD1 . PHE B 60 ? 0.38366 0.39456 0.42048 0.07951 0.05536 0.02685 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1830 C CD2 . PHE B 60 ? 0.51397 0.47089 0.52055 0.07617 0.06896 0.02336 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1831 C CE1 . PHE B 60 ? 0.41714 0.41754 0.44311 0.07358 0.05546 0.01576 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1832 C CE2 . PHE B 60 ? 0.59061 0.53797 0.58409 0.06841 0.06768 0.01232 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1833 C CZ . PHE B 60 ? 0.49527 0.46608 0.50035 0.06820 0.06144 0.00910 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ 1834 N N . PHE B 61 ? 0.30927 0.34608 0.33745 0.06728 0.03661 0.02643 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B N 1835 C CA . PHE B 61 ? 0.36823 0.41755 0.39412 0.06387 0.02934 0.01821 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CA 1836 C C . PHE B 61 ? 0.43960 0.47674 0.46025 0.05951 0.03117 0.00927 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B C 1837 O O . PHE B 61 ? 0.43187 0.45685 0.44503 0.05423 0.03359 0.00856 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B O 1838 C CB . PHE B 61 ? 0.33425 0.39485 0.35279 0.06184 0.02532 0.01803 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CB 1839 C CG . PHE B 61 ? 0.39350 0.46606 0.41250 0.06409 0.02250 0.02728 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CG 1840 C CD1 . PHE B 61 ? 0.41100 0.49511 0.42726 0.06341 0.01490 0.02786 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD1 1841 C CD2 . PHE B 61 ? 0.35677 0.42815 0.37675 0.06457 0.02588 0.03651 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CD2 1842 C CE1 . PHE B 61 ? 0.38095 0.47732 0.39477 0.06293 0.01026 0.03781 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE1 1843 C CE2 . PHE B 61 ? 0.43542 0.51999 0.45578 0.06616 0.02265 0.04709 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CE2 1844 C CZ . PHE B 61 ? 0.40424 0.50235 0.42126 0.06525 0.01463 0.04795 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B CZ 1845 N N . GLY B 62 ? 0.35970 0.40042 0.38357 0.05956 0.02849 0.00418 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B N 1846 C CA . GLY B 62 ? 0.33779 0.36917 0.35692 0.05494 0.02938 -0.00241 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B CA 1847 C C . GLY B 62 ? 0.35354 0.39293 0.37509 0.05411 0.02369 -0.00772 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B C 1848 O O . GLY B 62 ? 0.38064 0.42688 0.40711 0.05572 0.01974 -0.00717 ? ? ? ? ? ? 240 GLY B O 1849 N N . VAL B 63 ? 0.34600 0.38422 0.36441 0.05056 0.02252 -0.01093 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B N 1850 C CA . VAL B 63 ? 0.39437 0.43496 0.41459 0.05067 0.01894 -0.01512 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CA 1851 C C . VAL B 63 ? 0.40375 0.43852 0.42398 0.04518 0.01948 -0.01537 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B C 1852 O O . VAL B 63 ? 0.37582 0.40723 0.39140 0.03952 0.02045 -0.01256 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B O 1853 C CB . VAL B 63 ? 0.30160 0.34816 0.31951 0.05439 0.01887 -0.01544 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CB 1854 C CG1 . VAL B 63 ? 0.35056 0.39345 0.36940 0.05612 0.01733 -0.01898 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG1 1855 C CG2 . VAL B 63 ? 0.38637 0.43564 0.39671 0.05892 0.01869 -0.01621 ? ? ? ? ? ? 241 VAL B CG2 1856 N N . TYR B 64 ? 0.33044 0.36395 0.35405 0.04470 0.01739 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B N 1857 C CA . TYR B 64 ? 0.33812 0.36612 0.35963 0.03905 0.01813 -0.01708 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CA 1858 C C . TYR B 64 ? 0.39499 0.42629 0.42258 0.03901 0.01365 -0.01742 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B C 1859 O O . TYR B 64 ? 0.38122 0.41211 0.41298 0.04074 0.01124 -0.01908 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B O 1860 C CB . TYR B 64 ? 0.32344 0.34487 0.34331 0.03984 0.02370 -0.01668 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CB 1861 C CG . TYR B 64 ? 0.41660 0.43153 0.43195 0.04336 0.03009 -0.01516 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CG 1862 C CD1 . TYR B 64 ? 0.44989 0.45219 0.45170 0.03856 0.03244 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD1 1863 C CD2 . TYR B 64 ? 0.39336 0.41529 0.41893 0.05036 0.03260 -0.01092 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CD2 1864 C CE1 . TYR B 64 ? 0.39296 0.38433 0.38922 0.04195 0.03887 -0.01382 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE1 1865 C CE2 . TYR B 64 ? 0.38864 0.40462 0.41251 0.05542 0.03945 -0.00704 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CE2 1866 C CZ . TYR B 64 ? 0.45146 0.44977 0.45979 0.05199 0.04335 -0.00940 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B CZ 1867 O OH . TYR B 64 ? 0.38861 0.37661 0.39429 0.05735 0.05070 -0.00507 ? ? ? ? ? ? 242 TYR B OH 1868 N N . ASP B 65 ? 0.29026 0.32512 0.31931 0.03626 0.01177 -0.01375 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B N 1869 C CA . ASP B 65 ? 0.36164 0.39815 0.39800 0.03869 0.00904 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CA 1870 C C . ASP B 65 ? 0.35437 0.38979 0.39018 0.03078 0.00689 -0.00848 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B C 1871 O O . ASP B 65 ? 0.34393 0.38349 0.37675 0.02346 0.00500 -0.00257 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B O 1872 C CB . ASP B 65 ? 0.31952 0.36520 0.36252 0.04349 0.01014 -0.00556 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CB 1873 C CG . ASP B 65 ? 0.36856 0.41334 0.42015 0.04898 0.01003 -0.00136 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B CG 1874 O OD1 . ASP B 65 ? 0.36834 0.40400 0.41957 0.04681 0.00725 -0.00391 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD1 1875 O OD2 . ASP B 65 ? 0.35096 0.40477 0.41111 0.05650 0.01386 0.00646 ? ? ? ? ? ? 243 ASP B OD2 1876 N N . GLY B 66 ? 0.35548 0.38624 0.39275 0.03031 0.00636 -0.01064 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N 1877 C CA . GLY B 66 ? 0.35069 0.38085 0.38547 0.02324 0.00594 -0.00676 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA 1878 C C . GLY B 66 ? 0.38107 0.41527 0.42364 0.02160 0.00105 0.00015 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C 1879 O O . GLY B 66 ? 0.36608 0.39897 0.41739 0.02840 -0.00039 0.00079 ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O 1880 N N . HIS B 67 ? 0.33093 0.36752 0.36784 0.01274 -0.00066 0.00610 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B N 1881 C CA . HIS B 67 ? 0.43036 0.47310 0.47692 0.01058 -0.00583 0.01593 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CA 1882 C C . HIS B 67 ? 0.42158 0.46270 0.45960 0.00165 -0.00615 0.01920 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B C 1883 O O . HIS B 67 ? 0.47906 0.51421 0.49868 -0.00428 -0.00173 0.01536 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B O 1884 C CB . HIS B 67 ? 0.37756 0.43298 0.42853 0.00707 -0.01017 0.02653 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CB 1885 C CG . HIS B 67 ? 0.46118 0.51621 0.49339 -0.00556 -0.01195 0.02650 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CG 1886 N ND1 . HIS B 67 ? 0.59952 0.65353 0.62699 -0.00496 -0.01015 0.02249 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B ND1 1887 C CD2 . HIS B 67 ? 0.50328 0.55384 0.51537 -0.02050 -0.01537 0.02948 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CD2 1888 C CE1 . HIS B 67 ? 0.55572 0.60244 0.56121 -0.01964 -0.01302 0.02296 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B CE1 1889 N NE2 . HIS B 67 ? 0.47010 0.51289 0.46330 -0.02943 -0.01596 0.02629 ? ? ? ? ? ? 245 HIS B NE2 1890 N N . GLY B 68 ? 0.47511 0.51862 0.52453 0.00170 -0.00979 0.02651 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N 1891 C CA . GLY B 68 ? 0.45918 0.50318 0.50268 -0.00600 -0.00964 0.03141 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA 1892 C C . GLY B 68 ? 0.46975 0.50972 0.51366 -0.00379 -0.00396 0.02644 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C 1893 O O . GLY B 68 ? 0.58190 0.62466 0.62293 -0.00893 -0.00197 0.03229 ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O 1894 N N . GLY B 69 ? 0.38297 0.41960 0.43188 0.00311 -0.00165 0.01860 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B N 1895 C CA . GLY B 69 ? 0.36052 0.39954 0.41263 0.00464 0.00355 0.01759 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B CA 1896 C C . GLY B 69 ? 0.40542 0.44264 0.45761 0.01112 0.00598 0.00984 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B C 1897 O O . GLY B 69 ? 0.39289 0.42592 0.43949 0.01390 0.00508 0.00442 ? ? ? ? ? ? 247 GLY B O 1898 N N . HIS B 70 ? 0.36831 0.41210 0.42939 0.01302 0.00860 0.01220 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B N 1899 C CA . HIS B 70 ? 0.38167 0.42678 0.44465 0.01853 0.01005 0.00792 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CA 1900 C C . HIS B 70 ? 0.38887 0.43648 0.44657 0.02428 0.02328 0.00945 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B C 1901 O O . HIS B 70 ? 0.38613 0.43411 0.44463 0.02975 0.02576 0.00712 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B O 1902 C CB . HIS B 70 ? 0.37463 0.42658 0.45225 0.01548 0.00152 0.01238 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CB 1903 C CG . HIS B 70 ? 0.46230 0.52982 0.55450 0.01214 0.00394 0.02517 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CG 1904 N ND1 . HIS B 70 ? 0.49993 0.56879 0.59815 0.00466 -0.00092 0.03190 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B ND1 1905 C CD2 . HIS B 70 ? 0.42952 0.51405 0.53355 0.01653 0.01250 0.03512 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CD2 1906 C CE1 . HIS B 70 ? 0.53188 0.61979 0.64513 0.00347 0.00401 0.04552 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B CE1 1907 N NE2 . HIS B 70 ? 0.51233 0.61090 0.63041 0.01158 0.01290 0.04830 ? ? ? ? ? ? 248 HIS B NE2 1908 N N . LYS B 71 ? 0.46233 0.46722 0.44700 0.00765 0.03061 0.02125 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B N 1909 C CA . LYS B 71 ? 0.45463 0.46541 0.43667 0.00726 0.03847 0.02053 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CA 1910 C C . LYS B 71 ? 0.42566 0.44067 0.40211 0.00974 0.03386 0.01276 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B C 1911 O O . LYS B 71 ? 0.46525 0.48672 0.44765 0.00951 0.03883 0.01009 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B O 1912 C CB . LYS B 71 ? 0.48118 0.48111 0.44436 0.00895 0.04866 0.02836 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CB 1913 C CG . LYS B 71 ? 0.56786 0.56892 0.54661 0.00438 0.05891 0.03698 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CG 1914 C CD . LYS B 71 ? 0.67202 0.65945 0.62945 0.00642 0.07267 0.04659 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CD 1915 C CE . LYS B 71 ? 0.77328 0.76835 0.75569 0.00137 0.08807 0.05549 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B CE 1916 N NZ . LYS B 71 ? 0.83245 0.81213 0.79315 0.00340 0.10607 0.06664 ? ? ? ? ? ? 249 LYS B NZ 1917 N N . VAL B 72 ? 0.43307 0.44494 0.40208 0.01185 0.02390 0.00998 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B N 1918 C CA . VAL B 72 ? 0.41856 0.43372 0.38549 0.01205 0.01892 0.00312 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CA 1919 C C . VAL B 72 ? 0.45905 0.48547 0.44663 0.01023 0.01875 -0.00150 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B C 1920 O O . VAL B 72 ? 0.41622 0.44566 0.40568 0.00929 0.02140 -0.00517 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B O 1921 C CB . VAL B 72 ? 0.42225 0.43249 0.37962 0.01340 0.00595 0.00300 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CB 1922 C CG1 . VAL B 72 ? 0.51717 0.53182 0.47914 0.01111 -0.00060 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG1 1923 C CG2 . VAL B 72 ? 0.49089 0.48378 0.41561 0.01505 0.00526 0.00752 ? ? ? ? ? ? 250 VAL B CG2 1924 N N . ALA B 73 ? 0.40136 0.43046 0.40130 0.01029 0.01680 -0.00110 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B N 1925 C CA . ALA B 73 ? 0.37526 0.40964 0.38628 0.00875 0.01888 -0.00531 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1926 C C . ALA B 73 ? 0.47751 0.51358 0.48873 0.00578 0.02291 -0.00489 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B C 1927 O O . ALA B 73 ? 0.40471 0.44396 0.41776 0.00484 0.02368 -0.00732 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B O 1928 C CB . ALA B 73 ? 0.36646 0.39709 0.38443 0.01027 0.01897 -0.00575 ? ? ? ? ? ? 251 ALA B CB 1929 N N . ASP B 74 ? 0.40341 0.43787 0.41545 0.00413 0.02510 -0.00032 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1930 C CA . ASP B 74 ? 0.41505 0.45537 0.43565 0.00132 0.02717 0.00207 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1931 C C . ASP B 74 ? 0.38927 0.43371 0.40896 0.00450 0.03170 0.00220 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1932 O O . ASP B 74 ? 0.46003 0.51003 0.48800 0.00423 0.03104 0.00280 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1933 C CB . ASP B 74 ? 0.43822 0.47845 0.46660 -0.00169 0.03042 0.00863 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1934 C CG . ASP B 74 ? 0.53294 0.56659 0.56510 -0.00688 0.02495 0.00803 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1935 O OD1 . ASP B 74 ? 0.51161 0.53893 0.53679 -0.00652 0.02044 0.00190 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1936 O OD2 . ASP B 74 ? 0.67227 0.70514 0.71418 -0.01142 0.02675 0.01372 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1937 N N . TYR B 75 ? 0.40601 0.44467 0.41318 0.00783 0.03573 0.00188 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N 1938 C CA . TYR B 75 ? 0.36643 0.40273 0.36824 0.01126 0.04143 0.00029 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA 1939 C C . TYR B 75 ? 0.39185 0.42812 0.39414 0.01072 0.03645 -0.00495 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C 1940 O O . TYR B 75 ? 0.40466 0.44174 0.41204 0.01260 0.03971 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O 1941 C CB . TYR B 75 ? 0.40439 0.42767 0.38336 0.01402 0.04563 -0.00054 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB 1942 C CG . TYR B 75 ? 0.41676 0.43085 0.38450 0.01811 0.05393 -0.00367 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG 1943 C CD1 . TYR B 75 ? 0.50786 0.52251 0.48133 0.02271 0.06873 0.00094 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1944 C CD2 . TYR B 75 ? 0.42013 0.42399 0.37416 0.01738 0.04792 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1945 C CE1 . TYR B 75 ? 0.52229 0.52472 0.48446 0.02843 0.07920 -0.00253 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1946 C CE2 . TYR B 75 ? 0.44872 0.43820 0.38899 0.02108 0.05596 -0.01541 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1947 C CZ . TYR B 75 ? 0.48739 0.47492 0.43014 0.02754 0.07243 -0.01147 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ 1948 O OH . TYR B 75 ? 0.52111 0.49077 0.44926 0.03307 0.08305 -0.01634 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH 1949 N N . CYS B 76 ? 0.35888 0.39446 0.35911 0.00855 0.02958 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B N 1950 C CA . CYS B 76 ? 0.44079 0.47701 0.44494 0.00700 0.02741 -0.01180 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CA 1951 C C . CYS B 76 ? 0.48332 0.52351 0.49455 0.00635 0.02870 -0.00953 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B C 1952 O O . CYS B 76 ? 0.43626 0.47420 0.44793 0.00655 0.03013 -0.00945 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B O 1953 C CB . CYS B 76 ? 0.40610 0.44487 0.41527 0.00524 0.02224 -0.01388 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B CB 1954 S SG . CYS B 76 ? 0.50995 0.54463 0.51288 0.00453 0.01363 -0.01596 ? ? ? ? ? ? 254 CYS B SG 1955 N N . ARG B 77 ? 0.45212 0.49527 0.46645 0.00503 0.02680 -0.00737 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N 1956 C CA . ARG B 77 ? 0.53465 0.57839 0.55015 0.00325 0.02401 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA 1957 C C . ARG B 77 ? 0.59341 0.64146 0.61691 0.00542 0.02433 -0.00048 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C 1958 O O . ARG B 77 ? 0.43110 0.47774 0.45359 0.00568 0.02139 0.00196 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O 1959 C CB . ARG B 77 ? 0.39747 0.43996 0.41310 -0.00015 0.01963 -0.00505 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB 1960 C CG . ARG B 77 ? 0.45037 0.49209 0.46511 -0.00350 0.01221 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG 1961 C CD . ARG B 77 ? 0.53639 0.57379 0.55099 -0.00894 0.00588 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD 1962 N NE . ARG B 77 ? 0.60717 0.65404 0.64065 -0.01019 0.00685 0.00181 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE 1963 C CZ . ARG B 77 ? 0.71335 0.75595 0.75020 -0.01442 0.00572 0.00187 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ 1964 N NH1 . ARG B 77 ? 0.78952 0.81709 0.81144 -0.01684 0.00305 -0.00414 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1 1965 N NH2 . ARG B 77 ? 0.58275 0.63383 0.63753 -0.01575 0.00946 0.00831 ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2 1966 N N . ASP B 78 ? 0.44349 0.49564 0.47486 0.00798 0.02911 0.00208 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N 1967 C CA . ASP B 78 ? 0.41800 0.47649 0.46416 0.01177 0.03192 0.00804 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA 1968 C C . ASP B 78 ? 0.50787 0.55875 0.54914 0.01742 0.03879 0.00640 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C 1969 O O . ASP B 78 ? 0.41775 0.47140 0.47121 0.02188 0.03997 0.01154 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O 1970 C CB . ASP B 78 ? 0.41790 0.48379 0.47765 0.01259 0.03839 0.01274 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB 1971 C CG . ASP B 78 ? 0.63028 0.70225 0.69935 0.00548 0.03044 0.01535 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG 1972 O OD1 . ASP B 78 ? 0.65592 0.72682 0.72221 0.00102 0.01889 0.01413 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 1973 O OD2 . ASP B 78 ? 0.63300 0.70730 0.70876 0.00394 0.03610 0.01850 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 1974 N N . ARG B 79 ? 0.54886 0.58901 0.57369 0.01696 0.04155 -0.00036 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B N 1975 C CA . ARG B 79 ? 0.48472 0.51226 0.50100 0.02108 0.04838 -0.00381 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CA 1976 C C . ARG B 79 ? 0.47340 0.49118 0.48122 0.01754 0.04451 -0.00863 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B C 1977 O O . ARG B 79 ? 0.45114 0.45715 0.45621 0.02035 0.04873 -0.00982 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B O 1978 C CB . ARG B 79 ? 0.45916 0.47752 0.45949 0.02250 0.05447 -0.00793 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CB 1979 C CG . ARG B 79 ? 0.51010 0.50790 0.49094 0.02438 0.05862 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CG 1980 C CD . ARG B 79 ? 0.51905 0.50961 0.50600 0.03272 0.07056 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CD 1981 N NE . ARG B 79 ? 0.57913 0.54321 0.54192 0.03444 0.07565 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NE 1982 C CZ . ARG B 79 ? 0.62444 0.57507 0.58967 0.03993 0.08266 -0.02261 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B CZ 1983 N NH1 . ARG B 79 ? 0.53844 0.50235 0.53064 0.04490 0.08417 -0.01357 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH1 1984 N NH2 . ARG B 79 ? 0.53390 0.45544 0.47327 0.04025 0.08655 -0.03231 ? ? ? ? ? ? 257 ARG B NH2 1985 N N . LEU B 80 ? 0.41323 0.43449 0.41920 0.01169 0.03819 -0.01108 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B N 1986 C CA . LEU B 80 ? 0.48258 0.49599 0.48535 0.00723 0.03612 -0.01550 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CA 1987 C C . LEU B 80 ? 0.47597 0.48235 0.48173 0.00764 0.03916 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B C 1988 O O . LEU B 80 ? 0.45718 0.45007 0.45927 0.00621 0.04082 -0.01568 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B O 1989 C CB . LEU B 80 ? 0.49753 0.51951 0.50616 0.00239 0.03149 -0.01650 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CB 1990 C CG . LEU B 80 ? 0.51412 0.53237 0.52711 -0.00336 0.02772 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CG 1991 C CD1 . LEU B 80 ? 0.53522 0.56331 0.55639 -0.00547 0.02127 -0.02170 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD1 1992 C CD2 . LEU B 80 ? 0.49057 0.50786 0.51258 -0.00674 0.03244 -0.01782 ? ? ? ? ? ? 258 LEU B CD2 1993 N N . HIS B 81 ? 0.44289 0.45492 0.45246 0.00909 0.03877 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B N 1994 C CA . HIS B 81 ? 0.44762 0.45029 0.45625 0.00969 0.04084 -0.00097 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CA 1995 C C . HIS B 81 ? 0.43537 0.42853 0.44664 0.01659 0.04450 0.00125 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B C 1996 O O . HIS B 81 ? 0.43116 0.41025 0.44078 0.01707 0.04745 0.00344 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B O 1997 C CB . HIS B 81 ? 0.48978 0.49647 0.49425 0.00963 0.03733 0.00589 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CB 1998 C CG . HIS B 81 ? 0.50148 0.51882 0.51056 0.01278 0.03105 0.00922 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CG 1999 N ND1 . HIS B 81 ? 0.52797 0.55500 0.54001 0.01096 0.02906 0.00529 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B ND1 2000 C CD2 . HIS B 81 ? 0.53736 0.55759 0.55208 0.01685 0.02506 0.01725 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CD2 2001 C CE1 . HIS B 81 ? 0.48879 0.52403 0.50898 0.01254 0.02309 0.01016 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B CE1 2002 N NE2 . HIS B 81 ? 0.53691 0.56990 0.56060 0.01607 0.01952 0.01753 ? ? ? ? ? ? 259 HIS B NE2 2003 N N . PHE B 82 ? 0.44162 0.44080 0.45849 0.02254 0.04642 0.00154 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B N 2004 C CA . PHE B 82 ? 0.50484 0.49318 0.52565 0.03097 0.05416 0.00275 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CA 2005 C C . PHE B 82 ? 0.58644 0.55417 0.59198 0.02912 0.05955 -0.00744 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B C 2006 O O . PHE B 82 ? 0.53554 0.48439 0.53832 0.03379 0.06588 -0.00833 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B O 2007 C CB . PHE B 82 ? 0.51580 0.51732 0.55062 0.03815 0.05832 0.00692 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CB 2008 C CG . PHE B 82 ? 0.49735 0.51707 0.55065 0.03921 0.04965 0.01755 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CG 2009 C CD1 . PHE B 82 ? 0.59020 0.60928 0.65686 0.04581 0.04713 0.02715 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD1 2010 C CD2 . PHE B 82 ? 0.58700 0.62186 0.64302 0.03321 0.04201 0.01815 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CD2 2011 C CE1 . PHE B 82 ? 0.50570 0.54031 0.58714 0.04553 0.03445 0.03726 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE1 2012 C CE2 . PHE B 82 ? 0.47617 0.52409 0.54577 0.03217 0.03076 0.02667 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CE2 2013 C CZ . PHE B 82 ? 0.47829 0.52671 0.56003 0.03789 0.02567 0.03624 ? ? ? ? ? ? 260 PHE B CZ 2014 N N . ALA B 83 ? 0.61055 0.57929 0.60517 0.02224 0.05560 -0.01509 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N 2015 C CA . ALA B 83 ? 0.61935 0.56741 0.59710 0.01755 0.05495 -0.02511 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 2016 C C . ALA B 83 ? 0.55452 0.49216 0.53621 0.01050 0.05170 -0.02549 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C 2017 O O . ALA B 83 ? 0.64035 0.55381 0.61267 0.00967 0.05442 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O 2018 C CB . ALA B 83 ? 0.56693 0.52125 0.53535 0.01129 0.04697 -0.03059 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB 2019 N N . LEU B 84 ? 0.52390 0.47677 0.51809 0.00521 0.04757 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 2020 C CA . LEU B 84 ? 0.49829 0.44265 0.49865 -0.00152 0.04801 -0.01728 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 2021 C C . LEU B 84 ? 0.56525 0.49185 0.56396 0.00485 0.05464 -0.01177 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 2022 O O . LEU B 84 ? 0.57195 0.47709 0.56834 0.00062 0.05665 -0.01443 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 2023 C CB . LEU B 84 ? 0.50141 0.46349 0.51126 -0.00519 0.04747 -0.01060 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 2024 C CG . LEU B 84 ? 0.45888 0.41476 0.47513 -0.01176 0.05214 -0.00491 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 2025 C CD1 . LEU B 84 ? 0.57812 0.52665 0.60458 -0.02255 0.04973 -0.01099 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 2026 C CD2 . LEU B 84 ? 0.42990 0.40116 0.44833 -0.01280 0.05518 0.00074 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 2027 N N . ALA B 85 ? 0.54240 0.47695 0.54450 0.01478 0.05679 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N 2028 C CA . ALA B 85 ? 0.57465 0.49361 0.57900 0.02273 0.06160 0.00418 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA 2029 C C . ALA B 85 ? 0.61398 0.50851 0.61199 0.02741 0.06872 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C 2030 O O . ALA B 85 ? 0.60378 0.47463 0.60022 0.02873 0.07306 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O 2031 C CB . ALA B 85 ? 0.45072 0.38540 0.46489 0.03289 0.05930 0.01486 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB 2032 N N . GLU B 86 ? 0.58410 0.47990 0.57474 0.03022 0.07121 -0.01258 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B N 2033 C CA . GLU B 86 ? 0.65591 0.52262 0.63178 0.03507 0.07995 -0.02201 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CA 2034 C C . GLU B 86 ? 0.63786 0.47870 0.59943 0.02257 0.07520 -0.03206 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B C 2035 O O . GLU B 86 ? 0.68947 0.49804 0.64114 0.02502 0.08153 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B O 2036 C CB . GLU B 86 ? 0.60275 0.47377 0.56676 0.03955 0.08463 -0.02893 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CB 2037 C CG . GLU B 86 ? 0.57273 0.46521 0.55579 0.05228 0.09253 -0.01901 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CG 2038 C CD . GLU B 86 ? 0.70266 0.60260 0.67518 0.05403 0.09771 -0.02367 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B CD 2039 O OE1 . GLU B 86 ? 0.80078 0.68466 0.74529 0.04705 0.09492 -0.03502 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE1 2040 O OE2 . GLU B 86 ? 0.78757 0.70884 0.78027 0.06177 0.10363 -0.01497 ? ? ? ? ? ? 264 GLU B OE2 2041 N N . GLU B 87 ? 0.57007 0.42412 0.53333 0.00899 0.06390 -0.03511 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B N 2042 C CA . GLU B 87 ? 0.69434 0.52949 0.65342 -0.00522 0.05668 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CA 2043 C C . GLU B 87 ? 0.83626 0.65921 0.80809 -0.00831 0.06081 -0.03456 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B C 2044 O O . GLU B 87 ? 0.88066 0.67324 0.84622 -0.01503 0.06078 -0.04055 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B O 2045 C CB . GLU B 87 ? 0.78189 0.64088 0.75022 -0.01727 0.04414 -0.04453 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CB 2046 C CG . GLU B 87 ? 0.92302 0.76514 0.88299 -0.03108 0.03173 -0.05624 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CG 2047 C CD . GLU B 87 ? 1.01520 0.82987 0.94001 -0.02704 0.03056 -0.06908 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B CD 2048 O OE1 . GLU B 87 ? 1.06676 0.89287 0.97854 -0.02027 0.03053 -0.07020 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE1 2049 O OE2 . GLU B 87 ? 1.03575 0.81406 0.94316 -0.03086 0.03077 -0.07812 ? ? ? ? ? ? 265 GLU B OE2 2050 N N . ILE B 88 ? 0.77337 0.61589 0.75964 -0.00397 0.06404 -0.02069 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 2051 C CA . ILE B 88 ? 0.78524 0.61342 0.77845 -0.00573 0.06904 -0.01048 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 2052 C C . ILE B 88 ? 0.81844 0.61811 0.80484 0.00662 0.07712 -0.00845 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 2053 O O . ILE B 88 ? 0.75041 0.52167 0.73615 0.00304 0.08100 -0.00645 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 2054 C CB . ILE B 88 ? 0.77840 0.63028 0.77965 -0.00376 0.06969 0.00371 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 2055 C CG1 . ILE B 88 ? 0.78773 0.66388 0.79718 -0.01480 0.06523 0.00105 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 2056 C CG2 . ILE B 88 ? 0.78647 0.61963 0.78849 -0.00466 0.07569 0.01619 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 2057 C CD1 . ILE B 88 ? 0.79843 0.69337 0.80820 -0.01243 0.06734 0.01193 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 2058 N N . GLU B 89 ? 0.82093 0.62723 0.80542 0.02165 0.08104 -0.00808 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B N 2059 C CA . GLU B 89 ? 0.87728 0.65810 0.86069 0.03602 0.09103 -0.00556 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CA 2060 C C . GLU B 89 ? 0.94068 0.68190 0.90541 0.03224 0.09590 -0.02121 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B C 2061 O O . GLU B 89 ? 0.92250 0.63053 0.88493 0.03712 0.10328 -0.01974 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B O 2062 C CB . GLU B 89 ? 0.86139 0.66165 0.85367 0.05245 0.09590 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CB 2063 C CG . GLU B 89 ? 0.98294 0.81842 0.99211 0.05514 0.08794 0.01326 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CG 2064 C CD . GLU B 89 ? 1.06923 0.89784 1.08279 0.05471 0.08408 0.02806 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B CD 2065 O OE1 . GLU B 89 ? 1.10977 0.94852 1.11824 0.04316 0.07744 0.03165 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE1 2066 O OE2 . GLU B 89 ? 1.05604 0.86709 1.07703 0.06680 0.08908 0.03679 ? ? ? ? ? ? 267 GLU B OE2 2067 N N . ARG B 90 ? 0.88935 0.63021 0.83774 0.02357 0.09076 -0.03626 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 2068 C CA . ARG B 90 ? 0.92486 0.62479 0.84885 0.01584 0.09044 -0.05285 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 2069 C C . ARG B 90 ? 1.05999 0.73882 0.99101 0.00116 0.08527 -0.05143 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 2070 O O . ARG B 90 ? 1.11255 0.75042 1.03426 0.00325 0.09226 -0.05512 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 2071 C CB . ARG B 90 ? 0.91449 0.62185 0.81982 0.00556 0.07944 -0.06639 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 2072 C CG . ARG B 90 ? 1.05717 0.72971 0.92491 0.01169 0.08610 -0.08256 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG 2073 C CD . ARG B 90 ? 1.06627 0.75730 0.91686 0.00862 0.07814 -0.08893 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD 2074 N NE . ARG B 90 ? 1.02491 0.74380 0.88522 0.02481 0.09072 -0.07972 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE 2075 C CZ . ARG B 90 ? 0.99925 0.75225 0.86543 0.02305 0.08417 -0.07559 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ 2076 N NH1 . ARG B 90 ? 1.03761 0.80266 0.90192 0.00779 0.06552 -0.07918 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 2077 N NH2 . ARG B 90 ? 1.02321 0.79870 0.90120 0.03653 0.09609 -0.06690 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 2078 N N . ILE B 91 ? 0.99366 0.69903 0.94304 -0.01338 0.07511 -0.04520 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N 2079 C CA . ILE B 91 ? 1.04013 0.72816 1.00020 -0.03024 0.07113 -0.04371 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA 2080 C C . ILE B 91 ? 1.04670 0.71410 1.01388 -0.02262 0.08278 -0.02983 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C 2081 O O . ILE B 91 ? 1.01593 0.65150 0.98485 -0.03324 0.08381 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O 2082 C CB . ILE B 91 ? 1.02675 0.75198 1.01002 -0.04483 0.06216 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB 2083 C CG1 . ILE B 91 ? 1.04119 0.78543 1.01875 -0.05098 0.04879 -0.05008 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 2084 C CG2 . ILE B 91 ? 1.05638 0.76639 1.05691 -0.06331 0.06022 -0.03506 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 2085 C CD1 . ILE B 91 ? 1.07361 0.78995 1.03992 -0.06708 0.03513 -0.06625 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 2086 N N . LYS B 92 ? 1.05011 0.73380 1.02219 -0.00490 0.09010 -0.01619 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 2087 C CA . LYS B 92 ? 1.09908 0.76252 1.07640 0.00405 0.09868 -0.00092 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 2088 C C . LYS B 92 ? 1.16475 0.78560 1.13046 0.01677 0.10809 -0.00732 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 2089 O O . LYS B 92 ? 1.20679 0.79494 1.17403 0.01834 0.11418 0.00041 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 2090 C CB . LYS B 92 ? 1.05117 0.74639 1.03773 0.01775 0.09894 0.01671 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 2091 C CG . LYS B 92 ? 1.14336 0.83692 1.13481 0.01343 0.10009 0.03543 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CG 2092 C CD . LYS B 92 ? 1.11233 0.83346 1.10573 0.02598 0.09635 0.05143 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CD 2093 C CE . LYS B 92 ? 1.02330 0.78452 1.01830 0.02287 0.08926 0.04479 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CE 2094 N NZ . LYS B 92 ? 0.91903 0.70359 0.91422 0.03351 0.08308 0.05855 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B NZ 2095 N N . ASP B 93 ? 1.22181 0.83991 1.17476 0.02688 0.11156 -0.02058 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B N 2096 C CA . ASP B 93 ? 1.29833 0.87002 1.23534 0.03817 0.12356 -0.03045 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CA 2097 C C . ASP B 93 ? 1.31931 0.84535 1.23967 0.01986 0.11989 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B C 2098 O O . ASP B 93 ? 1.37225 0.85603 1.29016 0.02333 0.12799 -0.04217 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B O 2099 C CB . ASP B 93 ? 1.28505 0.86120 1.20627 0.04997 0.13019 -0.04344 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CB 2100 C CG . ASP B 93 ? 1.33508 0.93024 1.27561 0.07524 0.14272 -0.03013 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B CG 2101 O OD1 . ASP B 93 ? 1.33300 0.95354 1.29960 0.08091 0.13883 -0.01024 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD1 2102 O OD2 . ASP B 93 ? 1.40675 0.99037 1.33637 0.08932 0.15653 -0.03904 ? ? ? ? ? ? 271 ASP B OD2 2103 N N . GLU B 94 ? 1.29160 0.82505 1.20246 -0.00035 0.10612 -0.05789 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B N 2104 C CA . GLU B 94 ? 1.31848 0.81376 1.21927 -0.02185 0.09755 -0.07037 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CA 2105 C C . GLU B 94 ? 1.40019 0.88323 1.32355 -0.03000 0.10034 -0.05483 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B C 2106 O O . GLU B 94 ? 1.48342 0.91693 1.39834 -0.02947 0.10752 -0.05727 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B O 2107 C CB . GLU B 94 ? 1.21252 0.73304 1.11368 -0.04297 0.07816 -0.08050 ? ? ? ? ? ? 272 GLU B CB 2108 N N . LEU B 95 ? 1.30064 0.82519 1.25025 -0.03703 0.09652 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N 2109 C CA . LEU B 95 ? 1.28349 0.79823 1.25158 -0.04460 0.10165 -0.02098 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA 2110 C C . LEU B 95 ? 1.28705 0.77896 1.25184 -0.02265 0.11544 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C 2111 O O . LEU B 95 ? 1.30105 0.74358 1.25459 -0.01793 0.12247 -0.01146 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O 2112 C CB . LEU B 95 ? 1.20987 0.77372 1.20044 -0.05295 0.09852 -0.00630 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB 2128 N N . GLN B 105 ? 0.91813 0.84911 0.98417 -0.17310 0.07054 -0.06949 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B N 2129 C CA . GLN B 105 ? 0.82533 0.79363 0.92348 -0.16169 0.06307 -0.07977 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CA 2130 C C . GLN B 105 ? 0.83035 0.77581 0.91161 -0.15012 0.04054 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B C 2131 O O . GLN B 105 ? 0.77428 0.73406 0.85866 -0.13171 0.03576 -0.09183 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B O 2132 C CB . GLN B 105 ? 0.84266 0.85461 0.99696 -0.17853 0.06491 -0.08174 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CB 2133 C CG . GLN B 105 ? 0.85404 0.91086 1.04039 -0.17330 0.08757 -0.08292 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CG 2134 C CD . GLN B 105 ? 0.85254 0.92646 1.04663 -0.14877 0.08579 -0.09097 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B CD 2135 O OE1 . GLN B 105 ? 0.89993 1.00070 1.11229 -0.14228 0.10549 -0.09456 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B OE1 2136 N NE2 . GLN B 105 ? 0.76988 0.82467 0.94714 -0.13605 0.06410 -0.09421 ? ? ? ? ? ? 283 GLN B NE2 2137 N N . VAL B 106 ? 0.87739 0.78379 0.93702 -0.16166 0.02790 -0.08756 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 2138 C CA . VAL B 106 ? 0.86854 0.75314 0.90831 -0.15317 0.00774 -0.09607 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 2139 C C . VAL B 106 ? 0.88817 0.73623 0.88176 -0.13006 0.01166 -0.09518 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 2140 O O . VAL B 106 ? 0.91103 0.75656 0.89230 -0.11453 0.00214 -0.10101 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 2141 C CB . VAL B 106 ? 0.87567 0.73217 0.90826 -0.17710 -0.00844 -0.10101 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 2142 C CG1 . VAL B 106 ? 0.86450 0.70030 0.87120 -0.16942 -0.02884 -0.11110 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 2143 C CG2 . VAL B 106 ? 0.83670 0.73794 0.92261 -0.20118 -0.01319 -0.09963 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 2144 N N . GLN B 107 ? 0.86251 0.68368 0.83160 -0.12710 0.02559 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B N 2145 C CA . GLN B 107 ? 0.84127 0.64030 0.77726 -0.10272 0.03071 -0.08187 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CA 2146 C C . GLN B 107 ? 0.70823 0.54750 0.65785 -0.08574 0.03350 -0.08275 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B C 2147 O O . GLN B 107 ? 0.63673 0.46907 0.57019 -0.06757 0.02925 -0.08565 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B O 2148 C CB . GLN B 107 ? 0.95340 0.72840 0.86973 -0.10178 0.04463 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CB 2149 C CG . GLN B 107 ? 1.10560 0.82441 0.99770 -0.11201 0.04403 -0.06520 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CG 2150 C CD . GLN B 107 ? 1.21315 0.90445 1.08284 -0.10270 0.05711 -0.04706 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B CD 2151 O OE1 . GLN B 107 ? 1.22825 0.94909 1.10185 -0.09304 0.06483 -0.03532 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B OE1 2152 N NE2 . GLN B 107 ? 1.24677 0.87926 1.09106 -0.10579 0.05912 -0.04411 ? ? ? ? ? ? 285 GLN B NE2 2153 N N . TRP B 108 ? 0.61044 0.48984 0.58872 -0.09242 0.04241 -0.08106 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B N 2154 C CA . TRP B 108 ? 0.58369 0.49324 0.56945 -0.07815 0.04757 -0.08273 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CA 2155 C C . TRP B 108 ? 0.57850 0.50554 0.58415 -0.07150 0.03627 -0.09255 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B C 2156 O O . TRP B 108 ? 0.66551 0.59864 0.66415 -0.05601 0.03577 -0.09418 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B O 2157 C CB . TRP B 108 ? 0.58397 0.52405 0.58631 -0.08698 0.06373 -0.07993 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CB 2158 C CG . TRP B 108 ? 0.56975 0.49814 0.54338 -0.08664 0.07366 -0.06754 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CG 2159 C CD1 . TRP B 108 ? 0.65421 0.57372 0.62074 -0.10145 0.08284 -0.05750 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD1 2160 C CD2 . TRP B 108 ? 0.53954 0.46537 0.48839 -0.07149 0.07390 -0.06093 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CD2 2161 N NE1 . TRP B 108 ? 0.66350 0.57448 0.60060 -0.09523 0.08760 -0.04404 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B NE1 2162 C CE2 . TRP B 108 ? 0.64938 0.56659 0.57736 -0.07701 0.08148 -0.04587 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE2 2163 C CE3 . TRP B 108 ? 0.55727 0.48960 0.50125 -0.05506 0.06822 -0.06457 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CE3 2164 C CZ2 . TRP B 108 ? 0.66278 0.58174 0.56801 -0.06594 0.08118 -0.03377 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ2 2165 C CZ3 . TRP B 108 ? 0.59274 0.52706 0.51603 -0.04541 0.06949 -0.05394 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CZ3 2166 C CH2 . TRP B 108 ? 0.68192 0.61164 0.58729 -0.05054 0.07483 -0.03835 ? ? ? ? ? ? 286 TRP B CH2 2167 N N . ASP B 109 ? 0.57332 0.51010 0.60480 -0.08356 0.02599 -0.09734 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B N 2168 C CA . ASP B 109 ? 0.65458 0.60756 0.70229 -0.07479 0.01325 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 2169 C C . ASP B 109 ? 0.59933 0.51912 0.61005 -0.06506 0.00012 -0.10514 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B C 2170 O O . ASP B 109 ? 0.57467 0.50077 0.58275 -0.05149 -0.00502 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B O 2171 C CB . ASP B 109 ? 0.72206 0.70414 0.81362 -0.08786 0.00320 -0.10460 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CB 2172 C CG . ASP B 109 ? 0.86161 0.83195 0.95546 -0.11043 -0.00326 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B CG 2173 O OD1 . ASP B 109 ? 1.07242 1.00254 1.12933 -0.11507 -0.01359 -0.10608 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD1 2174 O OD2 . ASP B 109 ? 0.98277 0.98434 1.11738 -0.12438 0.00286 -0.10156 ? ? ? ? ? ? 287 ASP B OD2 2175 N N . LYS B 110 ? 0.58116 0.46197 0.56044 -0.07124 -0.00265 -0.10537 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B N 2176 C CA . LYS B 110 ? 0.67974 0.52449 0.61849 -0.05966 -0.00889 -0.10880 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CA 2177 C C . LYS B 110 ? 0.64051 0.48553 0.56386 -0.03827 0.00346 -0.10373 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B C 2178 O O . LYS B 110 ? 0.65967 0.50078 0.56807 -0.02500 -0.00012 -0.10580 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B O 2179 C CB . LYS B 110 ? 0.75073 0.54727 0.65789 -0.06937 -0.00957 -0.11111 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CB 2180 C CG . LYS B 110 ? 0.76413 0.55364 0.67841 -0.09407 -0.02558 -0.11804 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CG 2181 C CD . LYS B 110 ? 0.86178 0.59131 0.73409 -0.10255 -0.02563 -0.12353 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CD 2182 C CE . LYS B 110 ? 0.92901 0.65124 0.80618 -0.13212 -0.04401 -0.13169 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B CE 2183 N NZ . LYS B 110 ? 1.05309 0.71554 0.87750 -0.13785 -0.05140 -0.14420 ? ? ? ? ? ? 288 LYS B NZ 2184 N N . VAL B 111 ? 0.55800 0.40914 0.48399 -0.03622 0.01744 -0.09576 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N 2185 C CA . VAL B 111 ? 0.54096 0.39774 0.45527 -0.01862 0.02667 -0.08923 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA 2186 C C . VAL B 111 ? 0.55351 0.44291 0.48589 -0.01243 0.02561 -0.09230 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C 2187 O O . VAL B 111 ? 0.55588 0.44401 0.47592 0.00130 0.02603 -0.09124 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O 2188 C CB . VAL B 111 ? 0.60875 0.47053 0.52244 -0.02083 0.03835 -0.07820 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB 2189 C CG1 . VAL B 111 ? 0.65419 0.53895 0.56655 -0.00828 0.04457 -0.07153 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 2190 C CG2 . VAL B 111 ? 0.71240 0.53215 0.60131 -0.01899 0.04108 -0.07147 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 2191 N N . PHE B 112 ? 0.52758 0.44494 0.49047 -0.02215 0.02604 -0.09586 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 2192 C CA . PHE B 112 ? 0.58727 0.52901 0.56669 -0.01542 0.02768 -0.09865 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 2193 C C . PHE B 112 ? 0.56930 0.50719 0.55083 -0.00977 0.01431 -0.10207 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 2194 O O . PHE B 112 ? 0.48567 0.42888 0.46515 0.00033 0.01475 -0.10149 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 2195 C CB . PHE B 112 ? 0.49336 0.46255 0.50384 -0.02472 0.03677 -0.10177 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 2196 C CG . PHE B 112 ? 0.53823 0.51752 0.54034 -0.02666 0.05108 -0.09946 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 2197 C CD1 . PHE B 112 ? 0.46330 0.45069 0.45895 -0.01950 0.05521 -0.10044 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 2198 C CD2 . PHE B 112 ? 0.55479 0.53454 0.55223 -0.03781 0.05930 -0.09531 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 2199 C CE1 . PHE B 112 ? 0.56438 0.56235 0.54875 -0.02471 0.06534 -0.09863 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 2200 C CE2 . PHE B 112 ? 0.56316 0.55287 0.54716 -0.04131 0.07007 -0.09197 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 2201 C CZ . PHE B 112 ? 0.58264 0.58246 0.55973 -0.03543 0.07213 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 2202 N N . THR B 113 ? 0.60435 0.53336 0.58872 -0.01812 0.00142 -0.10465 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 2203 C CA . THR B 113 ? 0.59798 0.52216 0.57698 -0.01431 -0.01436 -0.10604 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 2204 C C . THR B 113 ? 0.68690 0.58429 0.62471 -0.00209 -0.01360 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 2205 O O . THR B 113 ? 0.58285 0.48434 0.51601 0.00760 -0.01579 -0.10326 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 2206 C CB . THR B 113 ? 0.63134 0.55030 0.61547 -0.02966 -0.03058 -0.10895 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 2207 O OG1 . THR B 113 ? 0.62898 0.57992 0.65882 -0.04005 -0.02848 -0.10789 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 2208 C CG2 . THR B 113 ? 0.54898 0.46378 0.52189 -0.02798 -0.05055 -0.10907 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 2209 N N . SER B 114 ? 0.57039 0.43933 0.47919 -0.00158 -0.00813 -0.10629 ? ? ? ? ? ? 292 SER B N 2210 C CA . SER B 114 ? 0.69066 0.53589 0.56411 0.01247 -0.00231 -0.10536 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CA 2211 C C . SER B 114 ? 0.64627 0.51327 0.52853 0.02497 0.00939 -0.09873 ? ? ? ? ? ? 292 SER B C 2212 O O . SER B 114 ? 0.65729 0.51959 0.52296 0.03551 0.01151 -0.09698 ? ? ? ? ? ? 292 SER B O 2213 C CB . SER B 114 ? 0.74427 0.55539 0.59244 0.01333 0.00530 -0.10601 ? ? ? ? ? ? 292 SER B CB 2214 O OG . SER B 114 ? 0.80428 0.60302 0.63105 0.03114 0.01787 -0.10169 ? ? ? ? ? ? 292 SER B OG 2215 N N . CYS B 115 ? 0.65623 0.54675 0.56201 0.02182 0.01743 -0.09510 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B N 2216 C CA . CYS B 115 ? 0.61063 0.52245 0.52373 0.02887 0.02656 -0.09001 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CA 2217 C C . CYS B 115 ? 0.54401 0.46817 0.46891 0.03031 0.02248 -0.09185 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B C 2218 O O . CYS B 115 ? 0.57439 0.49972 0.48986 0.03841 0.02609 -0.08811 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B O 2219 C CB . CYS B 115 ? 0.57713 0.50964 0.50733 0.02092 0.03416 -0.08774 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B CB 2220 S SG . CYS B 115 ? 0.65835 0.61957 0.60001 0.02069 0.04214 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 293 CYS B SG 2221 N N . PHE B 116 ? 0.49955 0.43407 0.44822 0.02289 0.01627 -0.09595 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 2222 C CA . PHE B 116 ? 0.44446 0.38853 0.40864 0.02599 0.01288 -0.09550 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 2223 C C . PHE B 116 ? 0.48991 0.41735 0.43147 0.03276 0.00225 -0.09218 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 2224 O O . PHE B 116 ? 0.57940 0.50768 0.51820 0.03886 0.00394 -0.08773 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 2225 C CB . PHE B 116 ? 0.47700 0.43639 0.47581 0.01943 0.00897 -0.09877 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 2226 C CG . PHE B 116 ? 0.48244 0.45905 0.50355 0.01476 0.02375 -0.10287 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 2227 C CD1 . PHE B 116 ? 0.53129 0.50979 0.53911 0.00980 0.03448 -0.10371 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 2228 C CD2 . PHE B 116 ? 0.35815 0.34797 0.41189 0.01570 0.02745 -0.10542 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 2229 C CE1 . PHE B 116 ? 0.48824 0.48067 0.50858 0.00291 0.04773 -0.10863 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 2230 C CE2 . PHE B 116 ? 0.42468 0.42553 0.49336 0.01072 0.04443 -0.11216 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 2231 C CZ . PHE B 116 ? 0.46793 0.46971 0.51667 0.00272 0.05412 -0.11460 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 2232 N N . LEU B 117 ? 0.48929 0.39916 0.41132 0.02975 -0.00855 -0.09450 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 2233 C CA . LEU B 117 ? 0.52160 0.41235 0.41222 0.03413 -0.01822 -0.09268 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 2234 C C . LEU B 117 ? 0.58796 0.46550 0.44838 0.04471 -0.00494 -0.08998 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 2235 O O . LEU B 117 ? 0.57866 0.44851 0.41908 0.05009 -0.00667 -0.08572 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 2236 C CB . LEU B 117 ? 0.58460 0.45547 0.45480 0.02496 -0.03226 -0.09860 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 2237 C CG . LEU B 117 ? 0.71989 0.60519 0.61307 0.01459 -0.05314 -0.09766 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 2238 C CD1 . LEU B 117 ? 0.71158 0.57896 0.58775 -0.00006 -0.06540 -0.10525 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 2239 C CD2 . LEU B 117 ? 0.76659 0.65275 0.64885 0.01956 -0.06627 -0.09011 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 2240 N N . THR B 118 ? 0.63128 0.50808 0.48928 0.04819 0.00866 -0.09039 ? ? ? ? ? ? 296 THR B N 2241 C CA . THR B 118 ? 0.71863 0.59057 0.55710 0.05974 0.02249 -0.08566 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CA 2242 C C . THR B 118 ? 0.65903 0.55354 0.51416 0.06174 0.02836 -0.07876 ? ? ? ? ? ? 296 THR B C 2243 O O . THR B 118 ? 0.67839 0.56865 0.51659 0.06825 0.03400 -0.07381 ? ? ? ? ? ? 296 THR B O 2244 C CB . THR B 118 ? 0.78046 0.65247 0.62076 0.06420 0.03385 -0.08395 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CB 2245 O OG1 . THR B 118 ? 0.72912 0.57101 0.54888 0.06250 0.03048 -0.09031 ? ? ? ? ? ? 296 THR B OG1 2246 C CG2 . THR B 118 ? 0.84490 0.72175 0.67620 0.07765 0.04880 -0.07636 ? ? ? ? ? ? 296 THR B CG2 2247 N N . VAL B 119 ? 0.57936 0.49552 0.46554 0.05472 0.02867 -0.07899 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B N 2248 C CA . VAL B 119 ? 0.57641 0.50867 0.47730 0.05333 0.03464 -0.07457 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CA 2249 C C . VAL B 119 ? 0.54912 0.47165 0.44625 0.05470 0.02719 -0.07151 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B C 2250 O O . VAL B 119 ? 0.61022 0.53226 0.49983 0.05730 0.03295 -0.06474 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B O 2251 C CB . VAL B 119 ? 0.46746 0.41832 0.39615 0.04385 0.03773 -0.07883 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CB 2252 C CG1 . VAL B 119 ? 0.43978 0.39903 0.38179 0.03944 0.04314 -0.07753 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG1 2253 C CG2 . VAL B 119 ? 0.45601 0.41825 0.38318 0.04254 0.04417 -0.07738 ? ? ? ? ? ? 297 VAL B CG2 2254 N N . ASP B 120 ? 0.51968 0.43617 0.42341 0.05250 0.01374 -0.07430 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B N 2255 C CA . ASP B 120 ? 0.47781 0.38638 0.37800 0.05504 0.00315 -0.06785 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 2256 C C . ASP B 120 ? 0.64279 0.53351 0.50197 0.06032 0.00309 -0.06230 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B C 2257 O O . ASP B 120 ? 0.61643 0.50244 0.46764 0.06303 0.00353 -0.05305 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B O 2258 C CB . ASP B 120 ? 0.54747 0.45782 0.46190 0.05158 -0.01415 -0.06999 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CB 2259 C CG . ASP B 120 ? 0.63350 0.54209 0.55338 0.05516 -0.02765 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B CG 2260 O OD1 . ASP B 120 ? 0.57821 0.48835 0.51266 0.05931 -0.02049 -0.05324 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD1 2261 O OD2 . ASP B 120 ? 0.57540 0.48065 0.48558 0.05284 -0.04628 -0.05745 ? ? ? ? ? ? 298 ASP B OD2 2262 N N . GLY B 121 ? 0.62992 0.50739 0.46071 0.06185 0.00462 -0.06782 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B N 2263 C CA . GLY B 121 ? 0.63221 0.48905 0.41889 0.06713 0.00787 -0.06518 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B CA 2264 C C . GLY B 121 ? 0.62354 0.48723 0.40562 0.07379 0.02826 -0.05886 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B C 2265 O O . GLY B 121 ? 0.71961 0.57319 0.47441 0.07729 0.03341 -0.05222 ? ? ? ? ? ? 299 GLY B O 2266 N N . GLU B 122 ? 0.56062 0.44397 0.36910 0.07436 0.03977 -0.05961 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B N 2267 C CA . GLU B 122 ? 0.62688 0.52666 0.44194 0.07755 0.05659 -0.05155 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 2268 C C . GLU B 122 ? 0.67836 0.58448 0.50553 0.07142 0.05583 -0.04359 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B C 2269 O O . GLU B 122 ? 0.73004 0.63673 0.54512 0.07311 0.06646 -0.03476 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B O 2270 C CB . GLU B 122 ? 0.52800 0.45211 0.37139 0.07627 0.06372 -0.05244 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CB 2271 C CG . GLU B 122 ? 0.57119 0.48700 0.40378 0.08475 0.06772 -0.05634 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CG 2272 C CD . GLU B 122 ? 0.70212 0.64226 0.56257 0.08229 0.07015 -0.05451 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B CD 2273 O OE1 . GLU B 122 ? 0.61168 0.57396 0.49635 0.07149 0.06755 -0.05339 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE1 2274 O OE2 . GLU B 122 ? 0.71974 0.65382 0.57476 0.09083 0.07483 -0.05401 ? ? ? ? ? ? 300 GLU B OE2 2275 N N . ILE B 123 ? 0.55812 0.46756 0.41027 0.06452 0.04560 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B N 2276 C CA . ILE B 123 ? 0.57332 0.48180 0.43839 0.05972 0.04606 -0.03897 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CA 2277 C C . ILE B 123 ? 0.74241 0.63069 0.57954 0.06406 0.03991 -0.02887 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B C 2278 O O . ILE B 123 ? 0.82659 0.71084 0.65796 0.06223 0.04767 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B O 2279 C CB . ILE B 123 ? 0.59753 0.50893 0.49415 0.05496 0.03847 -0.04506 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CB 2280 C CG1 . ILE B 123 ? 0.58435 0.51436 0.50406 0.04657 0.04798 -0.05288 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG1 2281 C CG2 . ILE B 123 ? 0.68125 0.57897 0.58547 0.05546 0.03445 -0.03625 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CG2 2282 C CD1 . ILE B 123 ? 0.60809 0.54011 0.55182 0.04351 0.04325 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 301 ILE B CD1 2283 N N . GLU B 124 ? 0.67587 0.55119 0.49440 0.06762 0.02470 -0.03111 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N 2284 C CA . GLU B 124 ? 0.80669 0.66371 0.59407 0.06999 0.01486 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA 2285 C C . GLU B 124 ? 0.88852 0.73483 0.63268 0.07307 0.02847 -0.01647 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C 2286 O O . GLU B 124 ? 0.90598 0.73600 0.61664 0.07368 0.02364 -0.00612 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O 2287 C CB . GLU B 124 ? 0.76251 0.61283 0.54217 0.06948 -0.00790 -0.02452 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB 2288 C CG . GLU B 124 ? 0.76821 0.63272 0.59527 0.06803 -0.01939 -0.02589 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG 2289 C CD . GLU B 124 ? 0.86071 0.72540 0.68716 0.06633 -0.04420 -0.02484 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD 2290 O OE1 . GLU B 124 ? 1.04225 0.89278 0.82564 0.06375 -0.05488 -0.02487 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 2291 O OE2 . GLU B 124 ? 0.94841 0.82837 0.81774 0.06673 -0.05277 -0.02413 ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 2292 N N . GLY B 125 ? 1.22283 0.89218 0.78594 0.14823 -0.04947 0.09113 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B N 2293 C CA . GLY B 125 ? 1.14574 0.83293 0.70076 0.14923 -0.04829 0.09031 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B CA 2294 C C . GLY B 125 ? 1.24304 0.93198 0.79046 0.16083 -0.05591 0.08842 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B C 2295 O O . GLY B 125 ? 1.26991 0.95928 0.80076 0.16204 -0.05090 0.08921 ? ? ? ? ? ? 303 GLY B O 2296 N N . LYS B 126 ? 1.26427 0.94876 0.82091 0.16715 -0.06416 0.08423 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N 2297 C CA . LYS B 126 ? 1.32580 1.00925 0.87514 0.17410 -0.07025 0.07855 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA 2298 C C . LYS B 126 ? 1.29459 0.98435 0.85014 0.17943 -0.06400 0.07134 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C 2299 O O . LYS B 126 ? 1.33638 1.02174 0.88230 0.18361 -0.06239 0.06509 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O 2300 C CB . LYS B 126 ? 1.32965 1.00404 0.89097 0.17610 -0.08334 0.07728 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB 2301 C CG . LYS B 126 ? 1.36238 1.02911 0.92324 0.17595 -0.09002 0.08875 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG 2302 C CD . LYS B 126 ? 1.38329 1.05014 0.96723 0.18089 -0.10772 0.08925 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD 2303 C CE . LYS B 126 ? 1.41791 1.07553 1.00073 0.18601 -0.11443 0.10517 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE 2304 N NZ . LYS B 126 ? 1.42058 1.08264 1.05254 0.19209 -0.12260 0.10833 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ 2305 N N . ILE B 127 ? 1.18366 0.87873 0.74921 0.17939 -0.06020 0.07245 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 2306 C CA . ILE B 127 ? 1.17415 0.87329 0.74092 0.18842 -0.05557 0.07040 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 2307 C C . ILE B 127 ? 1.22245 0.94739 0.79731 0.18787 -0.05635 0.07560 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 2308 O O . ILE B 127 ? 1.20996 0.94130 0.78805 0.17675 -0.06059 0.07756 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 2309 C CB . ILE B 127 ? 1.09473 0.77186 0.66030 0.19024 -0.05370 0.06772 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 2310 C CG1 . ILE B 127 ? 1.07446 0.73282 0.64798 0.18851 -0.05122 0.06028 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 2311 C CG2 . ILE B 127 ? 1.08185 0.75560 0.63897 0.20323 -0.04909 0.06914 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 2312 C CD1 . ILE B 127 ? 1.08046 0.71078 0.65438 0.19054 -0.04011 0.05524 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 2313 N N . GLY B 128 ? 1.24824 0.98857 0.83088 0.19901 -0.05083 0.07699 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 2314 C CA . GLY B 128 ? 1.19674 0.97100 0.80229 0.19998 -0.05376 0.08162 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 2315 C C . GLY B 128 ? 1.28448 1.06394 0.88948 0.20185 -0.06890 0.08478 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 2316 O O . GLY B 128 ? 1.25651 1.00987 0.84147 0.21099 -0.07005 0.08552 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 2317 N N . ARG B 129 ? 1.29319 1.10266 0.91615 0.19112 -0.07978 0.08550 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 2318 C CA . ARG B 129 ? 1.35002 1.16556 0.96505 0.18933 -0.09974 0.08758 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 2319 C C . ARG B 129 ? 1.41287 1.28211 1.06925 0.19418 -0.11389 0.09151 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 2320 O O . ARG B 129 ? 1.37645 1.27921 1.07052 0.18401 -0.10706 0.08791 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 2321 C CB . ARG B 129 ? 1.28336 1.07946 0.87636 0.16509 -0.10359 0.08128 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 2322 C CG . ARG B 129 ? 1.23159 1.04107 0.84246 0.14557 -0.09381 0.07612 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 2323 C CD . ARG B 129 ? 1.22453 0.99253 0.80678 0.13020 -0.08473 0.07256 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 2324 N NE . ARG B 129 ? 1.21470 0.98574 0.80649 0.11239 -0.07226 0.06938 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 2325 C CZ . ARG B 129 ? 1.31722 1.11016 0.92201 0.09233 -0.07486 0.06284 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 2326 N NH1 . ARG B 129 ? 1.40483 1.22524 1.01699 0.08823 -0.09626 0.05929 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 2327 N NH2 . ARG B 129 ? 1.35008 1.13629 0.95945 0.07620 -0.05682 0.05976 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 2328 N N . ALA B 130 ? 1.43054 1.30599 1.08090 0.21071 -0.13274 0.09951 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B N 2329 C CA . ALA B 130 ? 1.46926 1.40083 1.16775 0.22308 -0.15077 0.10677 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CA 2330 C C . ALA B 130 ? 1.48504 1.46331 1.21916 0.19736 -0.16695 0.09819 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B C 2331 O O . ALA B 130 ? 1.49867 1.53479 1.29694 0.20110 -0.17241 0.09968 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B O 2332 C CB . ALA B 130 ? 1.52260 1.44387 1.19431 0.24517 -0.17409 0.11899 ? ? ? ? ? ? 308 ALA B CB 2333 N N . ASP B 136 ? 1.41042 1.53496 1.87138 0.27297 0.51120 0.25600 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B N 2334 C CA . ASP B 136 ? 1.38486 1.51610 1.87907 0.26402 0.48973 0.26601 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CA 2335 C C . ASP B 136 ? 1.33587 1.44658 1.79881 0.24884 0.47197 0.25542 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B C 2336 O O . ASP B 136 ? 1.29974 1.41769 1.78796 0.23902 0.45214 0.26376 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B O 2337 C CB . ASP B 136 ? 1.39075 1.51053 1.89560 0.27459 0.48641 0.26073 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CB 2338 C CG . ASP B 136 ? 1.39786 1.55089 1.96318 0.28172 0.48822 0.28173 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B CG 2339 O OD1 . ASP B 136 ? 1.38816 1.57274 1.99469 0.27325 0.48236 0.30262 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD1 2340 O OD2 . ASP B 136 ? 1.41075 1.55806 1.98234 0.29545 0.49414 0.27700 ? ? ? ? ? ? 314 ASP B OD2 2341 N N . LYS B 137 ? 1.31251 1.39803 1.72024 0.24703 0.47797 0.23635 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B N 2342 C CA . LYS B 137 ? 1.23473 1.30020 1.60673 0.23326 0.46283 0.22358 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CA 2343 C C . LYS B 137 ? 1.24208 1.31599 1.59784 0.22571 0.46861 0.22648 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B C 2344 O O . LYS B 137 ? 1.25618 1.31849 1.57712 0.23152 0.48366 0.21562 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B O 2345 C CB . LYS B 137 ? 1.20527 1.22989 1.52162 0.23611 0.46115 0.19588 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CB 2346 C CG . LYS B 137 ? 1.14208 1.15428 1.46803 0.23813 0.44923 0.19127 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CG 2347 C CD . LYS B 137 ? 1.22039 1.20094 1.50735 0.24803 0.45613 0.17037 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CD 2348 C CE . LYS B 137 ? 1.28359 1.24415 1.51779 0.24860 0.46553 0.15260 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B CE 2349 N NZ . LYS B 137 ? 1.29106 1.22285 1.49041 0.25744 0.46988 0.13328 ? ? ? ? ? ? 315 LYS B NZ 2350 N N . VAL B 138 ? 1.18057 1.27514 1.56214 0.21243 0.45554 0.24153 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B N 2351 C CA . VAL B 138 ? 1.12528 1.22566 1.48883 0.20298 0.45806 0.24389 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CA 2352 C C . VAL B 138 ? 1.10942 1.17466 1.41037 0.19657 0.45097 0.21834 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B C 2353 O O . VAL B 138 ? 1.08478 1.12857 1.36726 0.19446 0.43801 0.20365 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B O 2354 C CB . VAL B 138 ? 1.06987 1.20291 1.48070 0.18926 0.44342 0.26826 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CB 2355 C CG1 . VAL B 138 ? 1.04467 1.21356 1.51411 0.19448 0.45099 0.29333 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG1 2356 C CG2 . VAL B 138 ? 0.99340 1.12285 1.41694 0.17993 0.41842 0.26741 ? ? ? ? ? ? 316 VAL B CG2 2357 N N . LEU B 139 ? 1.10022 1.15984 1.36782 0.19292 0.45872 0.21280 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N 2358 C CA . LEU B 139 ? 1.10118 1.12763 1.30676 0.18688 0.45191 0.18793 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA 2359 C C . LEU B 139 ? 1.09863 1.13525 1.29729 0.17342 0.44681 0.19560 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C 2360 O O . LEU B 139 ? 1.09322 1.13680 1.28279 0.17426 0.46010 0.20055 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O 2361 C CB . LEU B 139 ? 1.12618 1.12886 1.28834 0.19737 0.46594 0.16910 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB 2362 C CG . LEU B 139 ? 1.09248 1.06080 1.19102 0.19109 0.45647 0.14238 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG 2363 C CD1 . LEU B 139 ? 0.99538 0.93782 1.07249 0.18945 0.44077 0.12305 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 2364 C CD2 . LEU B 139 ? 1.09260 1.04995 1.15927 0.19920 0.47139 0.13229 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 2365 N N . GLU B 140 ? 1.02052 1.05818 1.22277 0.16070 0.42740 0.19683 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B N 2366 C CA . GLU B 140 ? 1.04048 1.08739 1.23701 0.14627 0.41987 0.20543 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CA 2367 C C . GLU B 140 ? 0.89549 0.93455 1.08339 0.13393 0.39694 0.19914 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B C 2368 O O . GLU B 140 ? 0.96227 1.00622 1.17647 0.13468 0.38624 0.20095 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B O 2369 C CB . GLU B 140 ? 1.13513 1.22197 1.38879 0.14144 0.42326 0.23735 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CB 2370 C CG . GLU B 140 ? 1.15405 1.26596 1.46154 0.13121 0.40230 0.25711 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CG 2371 C CD . GLU B 140 ? 1.20369 1.34269 1.57150 0.13995 0.40643 0.27601 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B CD 2372 O OE1 . GLU B 140 ? 1.19313 1.32047 1.55723 0.15470 0.41690 0.26547 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE1 2373 O OE2 . GLU B 140 ? 1.22801 1.39889 1.64603 0.13143 0.39762 0.30140 ? ? ? ? ? ? 318 GLU B OE2 2374 N N . ALA B 141 ? 0.83502 0.86124 0.98394 0.12276 0.38945 0.19139 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B N 2375 C CA . ALA B 141 ? 0.89863 0.91745 1.03420 0.10972 0.36772 0.18592 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CA 2376 C C . ALA B 141 ? 0.85126 0.90462 1.05122 0.09857 0.35167 0.21518 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B C 2377 O O . ALA B 141 ? 0.91065 0.98970 1.14693 0.09137 0.35078 0.24002 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B O 2378 C CB . ALA B 141 ? 0.84547 0.84571 0.92910 0.09943 0.36303 0.17636 ? ? ? ? ? ? 319 ALA B CB 2379 N N . VAL B 142 ? 0.83116 0.88059 1.04098 0.09537 0.32730 0.20754 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B N 2380 C CA . VAL B 142 ? 0.78022 0.85448 1.04314 0.08314 0.29601 0.22784 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CA 2381 C C . VAL B 142 ? 0.77443 0.84842 1.02603 0.06370 0.26685 0.23361 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B C 2382 O O . VAL B 142 ? 0.72768 0.82748 1.02776 0.05308 0.24919 0.25837 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B O 2383 C CB . VAL B 142 ? 0.75075 0.81532 1.01597 0.08384 0.27222 0.21385 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CB 2384 C CG1 . VAL B 142 ? 0.68906 0.77614 1.00270 0.07068 0.23620 0.23259 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG1 2385 C CG2 . VAL B 142 ? 0.70564 0.77098 0.98772 0.10272 0.29940 0.21150 ? ? ? ? ? ? 320 VAL B CG2 2386 N N . ALA B 143 ? 0.74740 0.79166 0.93567 0.05877 0.25950 0.21075 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N 2387 C CA . ALA B 143 ? 0.74519 0.78461 0.91681 0.04117 0.22945 0.21330 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 2388 C C . ALA B 143 ? 0.68439 0.69963 0.79629 0.04204 0.24633 0.19927 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C 2389 O O . ALA B 143 ? 0.82719 0.83106 0.91340 0.05616 0.28043 0.18829 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O 2390 C CB . ALA B 143 ? 0.54960 0.57635 0.70600 0.03190 0.18684 0.19617 ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB 2391 N N . SER B 144 ? 0.63263 0.63847 0.72089 0.02747 0.22181 0.19936 ? ? ? ? ? ? 322 SER B N 2392 C CA . SER B 144 ? 0.70171 0.68131 0.72885 0.02835 0.23474 0.18397 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CA 2393 C C . SER B 144 ? 0.71390 0.66045 0.68079 0.03490 0.22963 0.14604 ? ? ? ? ? ? 322 SER B C 2394 O O . SER B 144 ? 0.67878 0.62289 0.65004 0.03623 0.21255 0.13236 ? ? ? ? ? ? 322 SER B O 2395 C CB . SER B 144 ? 0.66008 0.63625 0.67668 0.01118 0.20854 0.19413 ? ? ? ? ? ? 322 SER B CB 2396 O OG . SER B 144 ? 0.82350 0.77596 0.79932 0.00366 0.17150 0.16965 ? ? ? ? ? ? 322 SER B OG 2397 N N . GLU B 145 ? 0.63860 0.55974 0.54831 0.03879 0.24500 0.12922 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N 2398 C CA . GLU B 145 ? 0.63010 0.52073 0.48304 0.04731 0.24858 0.09383 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA 2399 C C . GLU B 145 ? 0.64480 0.52008 0.46914 0.03714 0.20719 0.07152 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C 2400 O O . GLU B 145 ? 0.71925 0.57480 0.50684 0.04261 0.20531 0.04298 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O 2401 C CB . GLU B 145 ? 0.79030 0.65653 0.58703 0.05334 0.27219 0.08118 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB 2402 C CG . GLU B 145 ? 1.00594 0.88674 0.82098 0.05788 0.30582 0.10652 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG 2403 C CD . GLU B 145 ? 1.13071 0.98971 0.89976 0.06600 0.31692 0.08467 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD 2404 O OE1 . GLU B 145 ? 1.10852 0.94126 0.82844 0.06251 0.29622 0.05793 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 2405 O OE2 . GLU B 145 ? 1.21664 1.08764 1.00536 0.07479 0.33815 0.09283 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 2406 N N . THR B 146 ? 0.62547 0.50834 0.46264 0.02256 0.17425 0.08303 ? ? ? ? ? ? 324 THR B N 2407 C CA . THR B 146 ? 0.56607 0.43544 0.37473 0.01330 0.13321 0.06216 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CA 2408 C C . THR B 146 ? 0.55536 0.44491 0.40878 0.00761 0.10496 0.06968 ? ? ? ? ? ? 324 THR B C 2409 O O . THR B 146 ? 0.60775 0.49283 0.44888 -0.00176 0.06705 0.05967 ? ? ? ? ? ? 324 THR B O 2410 C CB . THR B 146 ? 0.60129 0.46114 0.38767 0.00154 0.11163 0.06708 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CB 2411 O OG1 . THR B 146 ? 0.61648 0.50201 0.45855 -0.00720 0.10561 0.10182 ? ? ? ? ? ? 324 THR B OG1 2412 C CG2 . THR B 146 ? 0.64821 0.48664 0.38730 0.00726 0.13961 0.06006 ? ? ? ? ? ? 324 THR B CG2 2413 N N . VAL B 147 ? 0.59078 0.50217 0.49499 0.01367 0.12162 0.08687 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B N 2414 C CA . VAL B 147 ? 0.49415 0.42403 0.44075 0.00942 0.09617 0.09427 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CA 2415 C C . VAL B 147 ? 0.51811 0.44060 0.45351 0.01879 0.10429 0.07356 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B C 2416 O O . VAL B 147 ? 0.51679 0.43174 0.44208 0.03079 0.13850 0.06767 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B O 2417 C CB . VAL B 147 ? 0.46761 0.42922 0.48485 0.00798 0.10314 0.13058 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CB 2418 C CG1 . VAL B 147 ? 0.45344 0.43170 0.51069 0.00308 0.07172 0.13658 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG1 2419 C CG2 . VAL B 147 ? 0.53441 0.50285 0.56190 -0.00246 0.09742 0.15214 ? ? ? ? ? ? 325 VAL B CG2 2420 N N . GLY B 148 ? 0.45210 0.37646 0.38900 0.01328 0.07242 0.06286 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B N 2421 C CA . GLY B 148 ? 0.43892 0.35838 0.36992 0.02023 0.07789 0.04629 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B CA 2422 C C . GLY B 148 ? 0.43977 0.37338 0.39766 0.01348 0.04364 0.04892 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B C 2423 O O . GLY B 148 ? 0.46771 0.41692 0.45602 0.00493 0.01844 0.06659 ? ? ? ? ? ? 326 GLY B O 2424 N N . SER B 149 ? 0.45616 0.38395 0.40266 0.01704 0.04220 0.03192 ? ? ? ? ? ? 327 SER B N 2425 C CA . SER B 149 ? 0.38967 0.33013 0.35780 0.01136 0.01083 0.03306 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CA 2426 C C . SER B 149 ? 0.42903 0.35543 0.36114 0.01329 0.00929 0.00541 ? ? ? ? ? ? 327 SER B C 2427 O O . SER B 149 ? 0.49008 0.40140 0.40021 0.02115 0.03797 -0.00640 ? ? ? ? ? ? 327 SER B O 2428 C CB . SER B 149 ? 0.41712 0.38048 0.45022 0.01486 0.01698 0.06263 ? ? ? ? ? ? 327 SER B CB 2429 O OG . SER B 149 ? 0.45504 0.42986 0.50902 0.01020 -0.01268 0.06453 ? ? ? ? ? ? 327 SER B OG 2430 N N . THR B 150 ? 0.46688 0.39859 0.39301 0.00598 -0.02464 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 328 THR B N 2431 C CA . THR B 150 ? 0.51347 0.43894 0.42056 0.00694 -0.02637 -0.02366 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CA 2432 C C . THR B 150 ? 0.50461 0.44111 0.45764 0.01240 -0.01445 -0.00437 ? ? ? ? ? ? 328 THR B C 2433 O O . THR B 150 ? 0.46650 0.41938 0.46878 0.01432 -0.01243 0.02296 ? ? ? ? ? ? 328 THR B O 2434 C CB . THR B 150 ? 0.53154 0.46289 0.42151 -0.00190 -0.06594 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CB 2435 O OG1 . THR B 150 ? 0.53783 0.49026 0.47574 -0.00500 -0.08870 -0.01602 ? ? ? ? ? ? 328 THR B OG1 2436 C CG2 . THR B 150 ? 0.44596 0.36883 0.29625 -0.00702 -0.08355 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 328 THR B CG2 2437 N N . ALA B 151 ? 0.46792 0.39528 0.40480 0.01460 -0.00742 -0.01874 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B N 2438 C CA . ALA B 151 ? 0.40722 0.34340 0.38345 0.01868 -0.00292 -0.00281 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CA 2439 C C . ALA B 151 ? 0.48300 0.41375 0.43436 0.01388 -0.01770 -0.02189 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B C 2440 O O . ALA B 151 ? 0.58417 0.49702 0.49212 0.01360 -0.00670 -0.04564 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B O 2441 C CB . ALA B 151 ? 0.40939 0.33706 0.40079 0.03060 0.03605 0.00679 ? ? ? ? ? ? 329 ALA B CB 2442 N N . VAL B 152 ? 0.44023 0.38664 0.41871 0.00985 -0.04255 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 2443 C CA . VAL B 152 ? 0.39997 0.34333 0.36265 0.00611 -0.05294 -0.02414 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 2444 C C . VAL B 152 ? 0.33917 0.29163 0.34932 0.01075 -0.05098 -0.00057 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 2445 O O . VAL B 152 ? 0.37312 0.34323 0.42664 0.01154 -0.06421 0.02200 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 2446 C CB . VAL B 152 ? 0.45938 0.41175 0.39723 -0.00383 -0.08897 -0.04029 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 2447 C CG1 . VAL B 152 ? 0.44455 0.41767 0.41953 -0.00637 -0.11793 -0.02092 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 2448 C CG2 . VAL B 152 ? 0.55356 0.50351 0.47228 -0.00816 -0.09630 -0.05401 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 2449 N N . VAL B 153 ? 0.37568 0.31467 0.37808 0.01421 -0.03353 -0.00534 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 2450 C CA . VAL B 153 ? 0.37995 0.32167 0.42406 0.02134 -0.02417 0.01599 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 2451 C C . VAL B 153 ? 0.39140 0.32493 0.41716 0.01672 -0.03228 0.00563 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 2452 O O . VAL B 153 ? 0.44363 0.36142 0.42444 0.01222 -0.02593 -0.01770 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 2453 C CB . VAL B 153 ? 0.43853 0.36748 0.49370 0.03353 0.01373 0.02332 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 2454 C CG1 . VAL B 153 ? 0.64643 0.57267 0.73462 0.04164 0.02448 0.03934 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 2455 C CG2 . VAL B 153 ? 0.47898 0.42069 0.56033 0.03785 0.02138 0.03871 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 2456 N N . ALA B 154 ? 0.43497 0.37943 0.49535 0.01731 -0.04695 0.02325 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N 2457 C CA . ALA B 154 ? 0.40450 0.34173 0.45199 0.01304 -0.05469 0.01769 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA 2458 C C . ALA B 154 ? 0.42905 0.36356 0.51762 0.02221 -0.04403 0.04014 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C 2459 O O . ALA B 154 ? 0.49770 0.44830 0.63314 0.02782 -0.05046 0.06288 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O 2460 C CB . ALA B 154 ? 0.41896 0.37286 0.45945 0.00296 -0.09109 0.01337 ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB 2461 N N . LEU B 155 ? 0.43566 0.34920 0.50620 0.02363 -0.02824 0.03332 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 2462 C CA . LEU B 155 ? 0.43157 0.33771 0.53246 0.03168 -0.02011 0.05090 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 2463 C C . LEU B 155 ? 0.46759 0.37177 0.55294 0.02215 -0.04149 0.04694 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 2464 O O . LEU B 155 ? 0.53233 0.42526 0.57270 0.01257 -0.04235 0.02581 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 2465 C CB . LEU B 155 ? 0.49826 0.37798 0.58538 0.04045 0.01383 0.04477 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 2466 C CG . LEU B 155 ? 0.75819 0.63473 0.88265 0.05689 0.03924 0.06192 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 2467 C CD1 . LEU B 155 ? 0.77756 0.62289 0.87256 0.06313 0.06825 0.04847 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 2468 C CD2 . LEU B 155 ? 0.66408 0.54991 0.83593 0.06322 0.02905 0.08615 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 2469 N N . VAL B 156 ? 0.47977 0.39543 0.60137 0.02445 -0.05871 0.06693 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B N 2470 C CA . VAL B 156 ? 0.40294 0.31911 0.51114 0.01551 -0.08115 0.06522 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CA 2471 C C . VAL B 156 ? 0.36969 0.27302 0.50324 0.02300 -0.07504 0.08276 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B C 2472 O O . VAL B 156 ? 0.48726 0.39877 0.66775 0.03397 -0.07349 0.10412 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B O 2473 C CB . VAL B 156 ? 0.49284 0.43594 0.61565 0.01004 -0.11510 0.07106 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CB 2474 C CG1 . VAL B 156 ? 0.45198 0.39674 0.55837 0.00132 -0.13800 0.06875 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG1 2475 C CG2 . VAL B 156 ? 0.43612 0.39016 0.53497 0.00419 -0.12106 0.05399 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B CG2 2476 N N . CYS B 157 ? 0.40136 0.28461 0.50420 0.01695 -0.07189 0.07389 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B N 2477 C CA . CYS B 157 ? 0.47847 0.34795 0.59970 0.02198 -0.07176 0.08970 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CA 2478 C C . CYS B 157 ? 0.47642 0.34506 0.56952 0.00852 -0.09347 0.08398 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B C 2479 O O . CYS B 157 ? 0.51276 0.39360 0.57499 -0.00347 -0.10754 0.06783 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B O 2480 C CB . CYS B 157 ? 0.65702 0.49612 0.77047 0.03021 -0.04094 0.08724 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B CB 2481 S SG . CYS B 157 ? 0.67795 0.49265 0.72745 0.01774 -0.02679 0.05821 ? ? ? ? ? ? 335 CYS B SG 2482 N N . SER B 158 ? 0.52437 0.37877 0.62692 0.01059 -0.09651 0.09706 ? ? ? ? ? ? 336 SER B N 2483 C CA . SER B 158 ? 0.62275 0.47893 0.70040 -0.00228 -0.11819 0.09393 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CA 2484 C C . SER B 158 ? 0.62320 0.46678 0.64610 -0.01667 -0.11031 0.06987 ? ? ? ? ? ? 336 SER B C 2485 O O . SER B 158 ? 0.75501 0.61023 0.75141 -0.02959 -0.12890 0.06092 ? ? ? ? ? ? 336 SER B O 2486 C CB . SER B 158 ? 0.60554 0.44650 0.70248 0.00270 -0.12296 0.11346 ? ? ? ? ? ? 336 SER B CB 2487 O OG . SER B 158 ? 0.85960 0.67524 0.96995 0.01439 -0.09753 0.11972 ? ? ? ? ? ? 336 SER B OG 2488 N N . SER B 159 ? 0.60643 0.42791 0.61174 -0.01458 -0.08353 0.05857 ? ? ? ? ? ? 337 SER B N 2489 C CA . SER B 159 ? 0.60496 0.41114 0.56020 -0.02836 -0.07527 0.03699 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CA 2490 C C . SER B 159 ? 0.63422 0.45038 0.56287 -0.03339 -0.06885 0.01391 ? ? ? ? ? ? 337 SER B C 2491 O O . SER B 159 ? 0.66060 0.47556 0.54844 -0.04735 -0.07078 -0.00536 ? ? ? ? ? ? 337 SER B O 2492 C CB . SER B 159 ? 0.76574 0.53480 0.71266 -0.02409 -0.05112 0.03807 ? ? ? ? ? ? 337 SER B CB 2493 O OG . SER B 159 ? 0.74625 0.50711 0.71049 -0.00969 -0.02878 0.03829 ? ? ? ? ? ? 337 SER B OG 2494 N N . HIS B 160 ? 0.59125 0.47050 0.48715 -0.02894 0.06296 0.00206 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B N 2495 C CA . HIS B 160 ? 0.64765 0.53699 0.55663 -0.03730 0.05741 0.00045 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CA 2496 C C . HIS B 160 ? 0.63122 0.54118 0.55526 -0.03403 0.05125 0.00240 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B C 2497 O O . HIS B 160 ? 0.54109 0.45607 0.46251 -0.02550 0.05077 0.00513 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B O 2498 C CB . HIS B 160 ? 0.67045 0.54670 0.56571 -0.03936 0.05699 -0.00096 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CB 2499 C CG . HIS B 160 ? 0.75130 0.60703 0.63356 -0.04649 0.06181 -0.00370 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CG 2500 N ND1 . HIS B 160 ? 0.77551 0.61001 0.63619 -0.04166 0.06869 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B ND1 2501 C CD2 . HIS B 160 ? 0.71258 0.56583 0.60017 -0.05846 0.06090 -0.00708 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CD2 2502 C CE1 . HIS B 160 ? 0.75025 0.56824 0.60285 -0.05107 0.07208 -0.00590 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B CE1 2503 N NE2 . HIS B 160 ? 0.70617 0.53623 0.57581 -0.06182 0.06721 -0.00837 ? ? ? ? ? ? 338 HIS B NE2 2504 N N . ILE B 161 ? 0.55755 0.47935 0.49677 -0.04108 0.04668 0.00092 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 2505 C CA . ILE B 161 ? 0.48130 0.41953 0.43276 -0.03961 0.04091 0.00227 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 2506 C C . ILE B 161 ? 0.45736 0.39442 0.40770 -0.04349 0.03783 0.00039 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 2507 O O . ILE B 161 ? 0.54925 0.48226 0.50069 -0.05115 0.03770 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 2508 C CB . ILE B 161 ? 0.36464 0.31705 0.33297 -0.04276 0.03815 0.00216 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 2509 C CG1 . ILE B 161 ? 0.45065 0.40245 0.41855 -0.03829 0.04077 0.00375 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 2510 C CG2 . ILE B 161 ? 0.40610 0.37281 0.38467 -0.04129 0.03269 0.00360 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 2511 C CD1 . ILE B 161 ? 0.44483 0.40851 0.42644 -0.03980 0.03778 0.00411 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 2512 N N . VAL B 162 ? 0.47995 0.42075 0.42788 -0.03803 0.03542 0.00253 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B N 2513 C CA . VAL B 162 ? 0.45125 0.39181 0.39805 -0.03968 0.03196 0.00114 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CA 2514 C C . VAL B 162 ? 0.46761 0.42518 0.42847 -0.03813 0.02766 0.00286 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B C 2515 O O . VAL B 162 ? 0.48206 0.44656 0.44485 -0.03229 0.02774 0.00667 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B O 2516 C CB . VAL B 162 ? 0.56197 0.48945 0.49053 -0.03321 0.03356 0.00271 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CB 2517 C CG1 . VAL B 162 ? 0.53074 0.45595 0.45685 -0.03471 0.02966 0.00078 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG1 2518 C CG2 . VAL B 162 ? 0.60124 0.50916 0.51257 -0.03353 0.03866 0.00150 ? ? ? ? ? ? 340 VAL B CG2 2519 N N . VAL B 163 ? 0.45021 0.41457 0.42035 -0.04334 0.02410 0.00007 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B N 2520 C CA . VAL B 163 ? 0.40292 0.38074 0.38384 -0.04173 0.02040 0.00134 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CA 2521 C C . VAL B 163 ? 0.42688 0.40319 0.40414 -0.04067 0.01748 -0.00016 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B C 2522 O O . VAL B 163 ? 0.48796 0.45830 0.46149 -0.04501 0.01623 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B O 2523 C CB . VAL B 163 ? 0.51365 0.50164 0.50750 -0.04651 0.01871 -0.00037 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CB 2524 C CG1 . VAL B 163 ? 0.56298 0.56143 0.56444 -0.04506 0.01497 0.00003 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG1 2525 C CG2 . VAL B 163 ? 0.54620 0.53602 0.54319 -0.04543 0.02092 0.00189 ? ? ? ? ? ? 341 VAL B CG2 2526 N N . SER B 164 ? 0.35667 0.33856 0.33513 -0.03502 0.01631 0.00310 ? ? ? ? ? ? 342 SER B N 2527 C CA . SER B 164 ? 0.38979 0.37051 0.36453 -0.03217 0.01371 0.00226 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CA 2528 C C . SER B 164 ? 0.41444 0.40712 0.39934 -0.03057 0.01159 0.00367 ? ? ? ? ? ? 342 SER B C 2529 O O . SER B 164 ? 0.42022 0.41872 0.40910 -0.02773 0.01292 0.00807 ? ? ? ? ? ? 342 SER B O 2530 C CB . SER B 164 ? 0.40767 0.38009 0.36951 -0.02474 0.01562 0.00584 ? ? ? ? ? ? 342 SER B CB 2531 O OG . SER B 164 ? 0.48945 0.45998 0.44707 -0.02108 0.01308 0.00514 ? ? ? ? ? ? 342 SER B OG 2532 N N . ASN B 165 ? 0.40435 0.40037 0.39251 -0.03223 0.00833 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B N 2533 C CA . ASN B 165 ? 0.39735 0.40300 0.39336 -0.03068 0.00677 0.00082 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CA 2534 C C . ASN B 165 ? 0.36729 0.37240 0.35934 -0.02613 0.00432 -0.00075 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B C 2535 O O . ASN B 165 ? 0.43670 0.43802 0.42445 -0.02723 0.00181 -0.00530 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B O 2536 C CB . ASN B 165 ? 0.49162 0.50456 0.49646 -0.03602 0.00542 -0.00215 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CB 2537 C CG . ASN B 165 ? 0.54111 0.56153 0.55055 -0.03356 0.00370 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B CG 2538 O OD1 . ASN B 165 ? 0.70209 0.72430 0.71360 -0.03178 0.00493 0.00219 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B OD1 2539 N ND2 . ASN B 165 ? 0.49230 0.51670 0.50238 -0.03327 0.00083 -0.00600 ? ? ? ? ? ? 343 ASN B ND2 2540 N N . CYS B 166 ? 0.42753 0.43623 0.42086 -0.02121 0.00493 0.00276 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N 2541 C CA . CYS B 166 ? 0.45422 0.46352 0.44472 -0.01643 0.00274 0.00084 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA 2542 C C . CYS B 166 ? 0.44865 0.46381 0.44402 -0.01463 0.00366 0.00355 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C 2543 O O . CYS B 166 ? 0.42011 0.43567 0.41674 -0.01332 0.00656 0.00904 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O 2544 C CB . CYS B 166 ? 0.76797 0.76928 0.74815 -0.00944 0.00328 0.00268 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB 2545 S SG . CYS B 166 ? 0.74726 0.74909 0.72580 -0.00230 0.00750 0.01083 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG 2546 N N . GLY B 167 ? 0.43763 0.45730 0.43503 -0.01464 0.00122 -0.00032 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B N 2547 C CA . GLY B 167 ? 0.44284 0.46561 0.44220 -0.01300 0.00208 0.00169 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B CA 2548 C C . GLY B 167 ? 0.46376 0.49211 0.46885 -0.01793 0.00080 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B C 2549 O O . GLY B 167 ? 0.41938 0.45102 0.42753 -0.02187 -0.00098 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 345 GLY B O 2550 N N . ASP B 168 ? 0.40321 0.43190 0.40901 -0.01779 0.00186 0.00211 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B N 2551 C CA . ASP B 168 ? 0.42116 0.45384 0.43009 -0.02070 0.00071 0.00061 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CA 2552 C C . ASP B 168 ? 0.39207 0.42261 0.40429 -0.02500 0.00215 0.00447 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B C 2553 O O . ASP B 168 ? 0.43770 0.46869 0.44994 -0.02595 0.00149 0.00458 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B O 2554 C CB . ASP B 168 ? 0.50370 0.53675 0.50720 -0.01561 -0.00001 -0.00040 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CB 2555 C CG . ASP B 168 ? 0.56687 0.59246 0.56521 -0.01325 0.00247 0.00425 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B CG 2556 O OD1 . ASP B 168 ? 0.53694 0.55953 0.53744 -0.01539 0.00454 0.00828 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD1 2557 O OD2 . ASP B 168 ? 0.60462 0.62739 0.59612 -0.00912 0.00261 0.00404 ? ? ? ? ? ? 346 ASP B OD2 2558 N N . SER B 169 ? 0.34738 0.37555 0.36128 -0.02670 0.00395 0.00778 ? ? ? ? ? ? 347 SER B N 2559 C CA . SER B 169 ? 0.40548 0.43372 0.42352 -0.03110 0.00444 0.00973 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CA 2560 C C . SER B 169 ? 0.48721 0.51734 0.50782 -0.03382 0.00395 0.00636 ? ? ? ? ? ? 347 SER B C 2561 O O . SER B 169 ? 0.54416 0.57541 0.56386 -0.03343 0.00327 0.00299 ? ? ? ? ? ? 347 SER B O 2562 C CB . SER B 169 ? 0.38657 0.41388 0.40578 -0.03156 0.00647 0.01422 ? ? ? ? ? ? 347 SER B CB 2563 O OG . SER B 169 ? 0.35572 0.38184 0.37314 -0.02969 0.00751 0.01758 ? ? ? ? ? ? 347 SER B OG 2564 N N . ARG B 170 ? 0.43909 0.46914 0.46247 -0.03672 0.00420 0.00705 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 2565 C CA . ARG B 170 ? 0.42753 0.45931 0.45308 -0.03918 0.00425 0.00394 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 2566 C C . ARG B 170 ? 0.43156 0.46030 0.45825 -0.04128 0.00603 0.00559 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 2567 O O . ARG B 170 ? 0.38869 0.41608 0.41565 -0.04093 0.00600 0.00856 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 2568 C CB . ARG B 170 ? 0.44806 0.48402 0.47443 -0.03849 0.00263 0.00222 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 2569 C CG . ARG B 170 ? 0.54801 0.58909 0.57779 -0.04080 0.00271 -0.00108 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 2570 C CD . ARG B 170 ? 0.50659 0.55326 0.53653 -0.03856 0.00140 -0.00174 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 2571 N NE . ARG B 170 ? 0.42340 0.47293 0.44962 -0.03421 -0.00050 -0.00286 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 2572 C CZ . ARG B 170 ? 0.54930 0.60191 0.57216 -0.03019 -0.00158 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 2573 N NH1 . ARG B 170 ? 0.50614 0.55947 0.52938 -0.03011 -0.00113 -0.00155 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 2574 N NH2 . ARG B 170 ? 0.50909 0.56321 0.52674 -0.02524 -0.00287 -0.00408 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 2575 N N . ALA B 171 ? 0.40306 0.43019 0.42965 -0.04344 0.00760 0.00352 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B N 2576 C CA . ALA B 171 ? 0.50279 0.52603 0.52893 -0.04461 0.00989 0.00442 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CA 2577 C C . ALA B 171 ? 0.49452 0.51948 0.52336 -0.04706 0.01059 0.00222 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B C 2578 O O . ALA B 171 ? 0.46418 0.49203 0.49454 -0.04958 0.01046 -0.00074 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B O 2579 C CB . ALA B 171 ? 0.40031 0.41753 0.42136 -0.04452 0.01236 0.00442 ? ? ? ? ? ? 349 ALA B CB 2580 N N . VAL B 172 ? 0.38775 0.41156 0.41731 -0.04623 0.01123 0.00371 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B N 2581 C CA . VAL B 172 ? 0.31079 0.33679 0.34284 -0.04757 0.01247 0.00253 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CA 2582 C C . VAL B 172 ? 0.33197 0.35122 0.36158 -0.04712 0.01577 0.00365 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B C 2583 O O . VAL B 172 ? 0.36841 0.38409 0.39563 -0.04412 0.01523 0.00577 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B O 2584 C CB . VAL B 172 ? 0.36554 0.39635 0.39889 -0.04498 0.00995 0.00335 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CB 2585 C CG1 . VAL B 172 ? 0.36836 0.40283 0.40424 -0.04532 0.01177 0.00288 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG1 2586 C CG2 . VAL B 172 ? 0.37354 0.40996 0.40731 -0.04419 0.00722 0.00209 ? ? ? ? ? ? 350 VAL B CG2 2587 N N . LEU B 173 ? 0.37182 0.38922 0.40164 -0.05019 0.01920 0.00210 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B N 2588 C CA . LEU B 173 ? 0.32019 0.32971 0.34625 -0.04939 0.02341 0.00296 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CA 2589 C C . LEU B 173 ? 0.35970 0.37239 0.38902 -0.04860 0.02475 0.00374 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B C 2590 O O . LEU B 173 ? 0.40176 0.42275 0.43653 -0.05133 0.02441 0.00266 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B O 2591 C CB . LEU B 173 ? 0.32595 0.32853 0.34791 -0.05347 0.02726 0.00109 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CB 2592 C CG . LEU B 173 ? 0.44496 0.43828 0.46217 -0.05374 0.03300 0.00146 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CG 2593 C CD1 . LEU B 173 ? 0.36597 0.35110 0.37559 -0.04739 0.03436 0.00342 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD1 2594 C CD2 . LEU B 173 ? 0.40096 0.38727 0.41407 -0.05981 0.03644 -0.00089 ? ? ? ? ? ? 351 LEU B CD2 2595 N N . PHE B 174 ? 0.32793 0.33503 0.35370 -0.04399 0.02590 0.00576 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B N 2596 C CA . PHE B 174 ? 0.36195 0.36981 0.38868 -0.04152 0.02780 0.00717 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CA 2597 C C . PHE B 174 ? 0.39432 0.39373 0.41737 -0.04215 0.03416 0.00726 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B C 2598 O O . PHE B 174 ? 0.45262 0.44258 0.46882 -0.03896 0.03582 0.00762 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B O 2599 C CB . PHE B 174 ? 0.35922 0.36453 0.38258 -0.03512 0.02446 0.00928 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CB 2600 C CG . PHE B 174 ? 0.37198 0.37981 0.39571 -0.03153 0.02496 0.01102 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CG 2601 C CD1 . PHE B 174 ? 0.49131 0.50958 0.52059 -0.03379 0.02514 0.01074 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD1 2602 C CD2 . PHE B 174 ? 0.43927 0.43965 0.45716 -0.02502 0.02499 0.01301 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CD2 2603 C CE1 . PHE B 174 ? 0.45069 0.47256 0.47960 -0.02928 0.02585 0.01296 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE1 2604 C CE2 . PHE B 174 ? 0.35456 0.35645 0.37117 -0.02044 0.02549 0.01513 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CE2 2605 C CZ . PHE B 174 ? 0.41385 0.42670 0.43588 -0.02236 0.02625 0.01539 ? ? ? ? ? ? 352 PHE B CZ 2606 N N . ARG B 175 ? 0.43305 0.43624 0.46032 -0.04629 0.03794 0.00693 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B N 2607 C CA . ARG B 175 ? 0.43989 0.43446 0.46369 -0.04886 0.04490 0.00688 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CA 2608 C C . ARG B 175 ? 0.52835 0.52761 0.55626 -0.04767 0.04847 0.00911 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B C 2609 O O . ARG B 175 ? 0.45130 0.46366 0.48785 -0.05142 0.04751 0.00896 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B O 2610 C CB . ARG B 175 ? 0.52963 0.52377 0.55461 -0.05769 0.04641 0.00401 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CB 2611 C CG . ARG B 175 ? 0.55026 0.53759 0.57357 -0.06331 0.05378 0.00379 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CG 2612 C CD . ARG B 175 ? 0.46343 0.44513 0.48374 -0.07190 0.05462 0.00055 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CD 2613 N NE . ARG B 175 ? 0.54664 0.51465 0.55477 -0.06794 0.05440 0.00003 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NE 2614 C CZ . ARG B 175 ? 0.59048 0.55020 0.59169 -0.07229 0.05433 -0.00233 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B CZ 2615 N NH1 . ARG B 175 ? 0.53547 0.49861 0.54114 -0.08179 0.05391 -0.00498 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH1 2616 N NH2 . ARG B 175 ? 0.56257 0.51107 0.55195 -0.06674 0.05441 -0.00202 ? ? ? ? ? ? 353 ARG B NH2 2617 N N . GLY B 176 ? 0.44309 0.43255 0.46446 -0.04130 0.05241 0.01138 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B N 2618 C CA . GLY B 176 ? 0.48982 0.48309 0.51383 -0.03805 0.05583 0.01434 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B CA 2619 C C . GLY B 176 ? 0.51505 0.51796 0.54195 -0.03280 0.04953 0.01570 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B C 2620 O O . GLY B 176 ? 0.50089 0.49876 0.52230 -0.02705 0.04467 0.01582 ? ? ? ? ? ? 354 GLY B O 2621 N N . LYS B 177 ? 0.42734 0.44427 0.46220 -0.03494 0.04936 0.01660 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B N 2622 C CA . LYS B 177 ? 0.40386 0.42885 0.43901 -0.02928 0.04373 0.01793 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CA 2623 C C . LYS B 177 ? 0.41508 0.45315 0.45710 -0.03471 0.03915 0.01529 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B C 2624 O O . LYS B 177 ? 0.43968 0.48735 0.48280 -0.03089 0.03597 0.01636 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B O 2625 C CB . LYS B 177 ? 0.40331 0.43392 0.43913 -0.02342 0.04714 0.02197 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CB 2626 C CG . LYS B 177 ? 0.42236 0.43875 0.44921 -0.01523 0.05096 0.02495 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CG 2627 C CD . LYS B 177 ? 0.59773 0.60373 0.61418 -0.00652 0.04462 0.02536 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CD 2628 C CE . LYS B 177 ? 0.73250 0.72460 0.73937 0.00257 0.04761 0.02788 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B CE 2629 N NZ . LYS B 177 ? 0.75455 0.73439 0.75195 0.00787 0.04143 0.02657 ? ? ? ? ? ? 355 LYS B NZ 2630 N N . GLU B 178 ? 0.40537 0.44305 0.45037 -0.04252 0.03883 0.01190 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N 2631 C CA . GLU B 178 ? 0.44923 0.49904 0.50058 -0.04762 0.03494 0.00902 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA 2632 C C . GLU B 178 ? 0.38992 0.43302 0.43714 -0.04824 0.03045 0.00678 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C 2633 O O . GLU B 178 ? 0.41870 0.45152 0.46236 -0.05099 0.03220 0.00568 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O 2634 C CB . GLU B 178 ? 0.49342 0.55063 0.55275 -0.05714 0.03858 0.00689 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB 2635 C CG . GLU B 178 ? 0.59143 0.66276 0.65773 -0.06218 0.03416 0.00338 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG 2636 C CD . GLU B 178 ? 0.74631 0.82747 0.82168 -0.07221 0.03713 0.00122 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD 2637 O OE1 . GLU B 178 ? 0.85977 0.93596 0.93595 -0.07606 0.04331 0.00272 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 2638 O OE2 . GLU B 178 ? 0.86968 0.96337 0.95110 -0.07644 0.03327 -0.00210 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 2639 N N . ALA B 179 ? 0.36401 0.41277 0.41080 -0.04519 0.02514 0.00638 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B N 2640 C CA . ALA B 179 ? 0.41871 0.46398 0.46321 -0.04641 0.02130 0.00445 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CA 2641 C C . ALA B 179 ? 0.42908 0.48116 0.47878 -0.05310 0.02094 0.00094 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B C 2642 O O . ALA B 179 ? 0.52659 0.59149 0.58211 -0.05476 0.02003 -0.00046 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B O 2643 C CB . ALA B 179 ? 0.41756 0.46466 0.45846 -0.04096 0.01650 0.00539 ? ? ? ? ? ? 357 ALA B CB 2644 N N . MET B 180 ? 0.38211 0.42575 0.42893 -0.05636 0.02140 -0.00051 ? ? ? ? ? ? 358 MET B N 2645 C CA . MET B 180 ? 0.41363 0.45979 0.46277 -0.06260 0.02094 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CA 2646 C C . MET B 180 ? 0.46112 0.50312 0.50589 -0.06052 0.01742 -0.00469 ? ? ? ? ? ? 358 MET B C 2647 O O . MET B 180 ? 0.38883 0.42023 0.42769 -0.05891 0.01851 -0.00333 ? ? ? ? ? ? 358 MET B O 2648 C CB . MET B 180 ? 0.51637 0.55316 0.56316 -0.06821 0.02577 -0.00476 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CB 2649 C CG . MET B 180 ? 0.66172 0.70272 0.71345 -0.07152 0.03027 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CG 2650 S SD . MET B 180 ? 0.76615 0.79084 0.81129 -0.07722 0.03713 -0.00427 ? ? ? ? ? ? 358 MET B SD 2651 C CE . MET B 180 ? 0.70641 0.72492 0.74670 -0.08286 0.03424 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 358 MET B CE 2652 N N . PRO B 181 ? 0.49142 0.54174 0.53834 -0.05953 0.01347 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B N 2653 C CA . PRO B 181 ? 0.46318 0.50893 0.50561 -0.05743 0.01091 -0.00685 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CA 2654 C C . PRO B 181 ? 0.38928 0.42754 0.42821 -0.06165 0.01204 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B C 2655 O O . PRO B 181 ? 0.46428 0.50568 0.50578 -0.06705 0.01207 -0.01211 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B O 2656 C CB . PRO B 181 ? 0.51566 0.57213 0.56058 -0.05511 0.00710 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CB 2657 C CG . PRO B 181 ? 0.62872 0.69683 0.68036 -0.05804 0.00753 -0.01059 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CG 2658 C CD . PRO B 181 ? 0.51612 0.58070 0.56881 -0.05896 0.01147 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 359 PRO B CD 2659 N N . LEU B 182 ? 0.37944 0.40777 0.41184 -0.05911 0.01288 -0.00700 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N 2660 C CA . LEU B 182 ? 0.38204 0.40100 0.40768 -0.06107 0.01388 -0.00834 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA 2661 C C . LEU B 182 ? 0.48832 0.50819 0.51129 -0.05858 0.01046 -0.00950 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C 2662 O O . LEU B 182 ? 0.44380 0.45482 0.45921 -0.05863 0.01083 -0.01020 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O 2663 C CB . LEU B 182 ? 0.44397 0.45228 0.46255 -0.05827 0.01719 -0.00532 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB 2664 C CG . LEU B 182 ? 0.42381 0.42968 0.44360 -0.05981 0.02092 -0.00444 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG 2665 C CD1 . LEU B 182 ? 0.41886 0.41283 0.42950 -0.05716 0.02466 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 2666 C CD2 . LEU B 182 ? 0.46772 0.47526 0.49083 -0.06667 0.02235 -0.00746 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 2667 N N . SER B 183 ? 0.54271 0.57166 0.56998 -0.05552 0.00744 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 361 SER B N 2668 C CA . SER B 183 ? 0.54295 0.57289 0.56737 -0.05199 0.00450 -0.01052 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CA 2669 C C . SER B 183 ? 0.49918 0.54073 0.52892 -0.05171 0.00135 -0.01356 ? ? ? ? ? ? 361 SER B C 2670 O O . SER B 183 ? 0.54760 0.59699 0.58312 -0.05330 0.00159 -0.01388 ? ? ? ? ? ? 361 SER B O 2671 C CB . SER B 183 ? 0.52403 0.55149 0.54571 -0.04627 0.00487 -0.00622 ? ? ? ? ? ? 361 SER B CB 2672 O OG . SER B 183 ? 0.43583 0.46846 0.46181 -0.04507 0.00469 -0.00427 ? ? ? ? ? ? 361 SER B OG 2673 N N . VAL B 184 ? 0.41086 0.45363 0.43765 -0.04856 -0.00151 -0.01568 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 2674 C CA . VAL B 184 ? 0.49132 0.54539 0.52140 -0.04637 -0.00469 -0.01876 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 2675 C C . VAL B 184 ? 0.52601 0.57789 0.55056 -0.03864 -0.00584 -0.01735 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 2676 O O . VAL B 184 ? 0.53739 0.58144 0.55599 -0.03616 -0.00597 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 2677 C CB . VAL B 184 ? 0.71921 0.77857 0.75152 -0.05104 -0.00757 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 2678 C CG1 . VAL B 184 ? 0.78034 0.82927 0.80447 -0.04987 -0.00914 -0.02598 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 2679 C CG2 . VAL B 184 ? 0.65905 0.73365 0.69600 -0.04839 -0.01083 -0.02767 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 2680 N N . ASP B 185 ? 0.42462 0.48210 0.44972 -0.03435 -0.00619 -0.01626 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 2681 C CA . ASP B 185 ? 0.38801 0.44169 0.40684 -0.02721 -0.00625 -0.01432 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 2682 C C . ASP B 185 ? 0.39599 0.45029 0.41053 -0.02312 -0.00892 -0.01809 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 2683 O O . ASP B 185 ? 0.44243 0.50603 0.45907 -0.02291 -0.01198 -0.02292 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 2684 C CB . ASP B 185 ? 0.40855 0.46693 0.42627 -0.02329 -0.00636 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 2685 C CG . ASP B 185 ? 0.45878 0.51311 0.47768 -0.02561 -0.00412 -0.00915 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 2686 O OD1 . ASP B 185 ? 0.57142 0.62218 0.59396 -0.03065 -0.00255 -0.00740 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 2687 O OD2 . ASP B 185 ? 0.42805 0.48170 0.44268 -0.02176 -0.00405 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 2688 N N . HIS B 186 ? 0.40882 0.45407 0.41720 -0.01918 -0.00786 -0.01578 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B N 2689 C CA . HIS B 186 ? 0.42070 0.46433 0.42293 -0.01348 -0.01030 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CA 2690 C C . HIS B 186 ? 0.46323 0.50815 0.46026 -0.00507 -0.01013 -0.01842 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B C 2691 O O . HIS B 186 ? 0.43696 0.47416 0.42829 -0.00003 -0.00739 -0.01427 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B O 2692 C CB . HIS B 186 ? 0.38025 0.41287 0.37685 -0.01207 -0.00879 -0.01613 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CB 2693 C CG . HIS B 186 ? 0.41757 0.44650 0.41533 -0.01887 -0.00914 -0.01743 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CG 2694 N ND1 . HIS B 186 ? 0.42961 0.45166 0.42661 -0.02124 -0.00570 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B ND1 2695 C CD2 . HIS B 186 ? 0.42496 0.45556 0.42371 -0.02392 -0.01233 -0.02282 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CD2 2696 C CE1 . HIS B 186 ? 0.40878 0.42653 0.40444 -0.02657 -0.00634 -0.01527 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B CE1 2697 N NE2 . HIS B 186 ? 0.46535 0.48770 0.46232 -0.02907 -0.01031 -0.02127 ? ? ? ? ? ? 364 HIS B NE2 2698 N N . LYS B 187 ? 0.40202 0.45719 0.40061 -0.00338 -0.01267 -0.02254 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B N 2699 C CA . LYS B 187 ? 0.45294 0.50929 0.44451 0.00548 -0.01253 -0.02287 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CA 2700 C C . LYS B 187 ? 0.52762 0.58981 0.51542 0.01160 -0.01665 -0.02896 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B C 2701 O O . LYS B 187 ? 0.52113 0.59236 0.51497 0.00696 -0.02055 -0.03392 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B O 2702 C CB . LYS B 187 ? 0.60703 0.67073 0.60051 0.00519 -0.01214 -0.02258 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CB 2703 C CG . LYS B 187 ? 0.59556 0.65369 0.59223 -0.00064 -0.00894 -0.01720 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CG 2704 C CD . LYS B 187 ? 0.62838 0.67339 0.61859 0.00170 -0.00540 -0.01178 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CD 2705 C CE . LYS B 187 ? 0.60139 0.64178 0.58475 0.00481 -0.00362 -0.00905 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B CE 2706 N NZ . LYS B 187 ? 0.64051 0.66854 0.61633 0.00771 -0.00025 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 365 LYS B NZ 2707 N N . PRO B 188 ? 0.47100 0.52794 0.44856 0.02184 -0.01589 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B N 2708 C CA . PRO B 188 ? 0.50873 0.56976 0.48116 0.02917 -0.02007 -0.03475 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CA 2709 C C . PRO B 188 ? 0.51744 0.59598 0.49451 0.02935 -0.02473 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B C 2710 O O . PRO B 188 ? 0.55624 0.64117 0.53274 0.03193 -0.02967 -0.04719 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B O 2711 C CB . PRO B 188 ? 0.55698 0.60800 0.51641 0.04098 -0.01676 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CB 2712 C CG . PRO B 188 ? 0.50331 0.54271 0.46231 0.03758 -0.01106 -0.02447 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CG 2713 C CD . PRO B 188 ? 0.45024 0.49538 0.41988 0.02680 -0.01090 -0.02292 ? ? ? ? ? ? 366 PRO B CD 2714 N N . ASP B 189 ? 0.53638 0.62340 0.51747 0.02734 -0.02354 -0.04006 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B N 2715 C CA . ASP B 189 ? 0.63140 0.73759 0.61719 0.02847 -0.02750 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CA 2716 C C . ASP B 189 ? 0.54526 0.66328 0.54564 0.01599 -0.02987 -0.04755 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B C 2717 O O . ASP B 189 ? 0.60952 0.74610 0.61633 0.01525 -0.03315 -0.05184 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B O 2718 C CB . ASP B 189 ? 0.51632 0.62587 0.49619 0.03519 -0.02489 -0.04313 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CB 2719 C CG . ASP B 189 ? 0.66203 0.76290 0.64393 0.02903 -0.02043 -0.03665 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B CG 2720 O OD1 . ASP B 189 ? 0.70372 0.79338 0.68920 0.02184 -0.01840 -0.03312 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD1 2721 O OD2 . ASP B 189 ? 0.93046 1.03547 0.90919 0.03223 -0.01909 -0.03503 ? ? ? ? ? ? 367 ASP B OD2 2722 N N . ARG B 190 ? 0.48900 0.59717 0.49428 0.00651 -0.02796 -0.04451 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B N 2723 C CA . ARG B 190 ? 0.51543 0.63160 0.53233 -0.00525 -0.02991 -0.04694 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CA 2724 C C . ARG B 190 ? 0.53591 0.65970 0.55407 -0.00604 -0.03594 -0.05417 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B C 2725 O O . ARG B 190 ? 0.59754 0.71141 0.60691 -0.00030 -0.03776 -0.05577 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B O 2726 C CB . ARG B 190 ? 0.50851 0.60958 0.52652 -0.01303 -0.02655 -0.04256 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CB 2727 C CG . ARG B 190 ? 0.63445 0.74107 0.66306 -0.02468 -0.02584 -0.04266 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CG 2728 C CD . ARG B 190 ? 0.61887 0.70962 0.64603 -0.02985 -0.02186 -0.03788 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CD 2729 N NE . ARG B 190 ? 0.68027 0.76231 0.70513 -0.03514 -0.02354 -0.04036 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NE 2730 C CZ . ARG B 190 ? 0.73597 0.80301 0.75645 -0.03774 -0.02052 -0.03678 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B CZ 2731 N NH1 . ARG B 190 ? 0.81469 0.87600 0.83459 -0.03604 -0.01610 -0.03089 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH1 2732 N NH2 . ARG B 190 ? 0.70268 0.76023 0.71830 -0.04159 -0.02213 -0.03915 ? ? ? ? ? ? 368 ARG B NH2 2733 N N . GLU B 191 ? 0.56729 0.69603 0.62094 0.00501 0.11332 0.03383 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B N 2734 C CA . GLU B 191 ? 0.56603 0.75214 0.66292 -0.02539 0.10716 0.04344 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CA 2735 C C . GLU B 191 ? 0.58387 0.73580 0.66429 -0.05977 0.09024 0.03495 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B C 2736 O O . GLU B 191 ? 0.56301 0.74272 0.66295 -0.07492 0.07097 0.03223 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B O 2737 C CB . GLU B 191 ? 0.72031 0.95916 0.84658 -0.03831 0.13238 0.05784 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CB 2738 C CG . GLU B 191 ? 0.83173 1.12424 1.00441 -0.08289 0.12578 0.06296 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CG 2739 C CD . GLU B 191 ? 0.99702 1.25956 1.15789 -0.12079 0.14415 0.06875 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B CD 2740 O OE1 . GLU B 191 ? 0.99126 1.23612 1.12946 -0.10873 0.17377 0.08074 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE1 2741 O OE2 . GLU B 191 ? 1.08319 1.33375 1.25197 -0.16118 0.12950 0.06125 ? ? ? ? ? ? 369 GLU B OE2 2742 N N . ASP B 192 ? 0.55079 0.64089 0.58996 -0.06767 0.09664 0.02992 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B N 2743 C CA . ASP B 192 ? 0.49561 0.54681 0.51700 -0.09673 0.08468 0.02084 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CA 2744 C C . ASP B 192 ? 0.54251 0.56335 0.54385 -0.08464 0.06459 0.00616 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B C 2745 O O . ASP B 192 ? 0.55599 0.57435 0.55621 -0.10371 0.04998 -0.00304 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B O 2746 C CB . ASP B 192 ? 0.61312 0.60666 0.59656 -0.10316 0.10107 0.02546 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CB 2747 C CG . ASP B 192 ? 0.70226 0.66029 0.64539 -0.06518 0.10816 0.02470 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B CG 2748 O OD1 . ASP B 192 ? 0.71472 0.68566 0.66218 -0.03811 0.10007 0.01633 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD1 2749 O OD2 . ASP B 192 ? 0.85756 0.77137 0.76179 -0.06198 0.12113 0.03224 ? ? ? ? ? ? 370 ASP B OD2 2750 N N . GLU B 193 ? 0.48179 0.48194 0.46837 -0.05402 0.06468 0.00235 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B N 2751 C CA . GLU B 193 ? 0.56030 0.53959 0.53834 -0.04470 0.05047 -0.00862 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CA 2752 C C . GLU B 193 ? 0.55347 0.57452 0.55800 -0.04453 0.04143 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B C 2753 O O . GLU B 193 ? 0.54277 0.55885 0.53990 -0.05079 0.03114 -0.00645 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B O 2754 C CB . GLU B 193 ? 0.56106 0.51125 0.52543 -0.01751 0.05199 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CB 2755 C CG . GLU B 193 ? 0.60115 0.50816 0.52946 -0.01251 0.05354 -0.02493 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CG 2756 C CD . GLU B 193 ? 0.56438 0.44526 0.47966 -0.02363 0.04386 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B CD 2757 O OE1 . GLU B 193 ? 0.60632 0.48063 0.52612 -0.01417 0.03475 -0.04575 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE1 2758 O OE2 . GLU B 193 ? 0.60146 0.46916 0.50555 -0.04279 0.04669 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 371 GLU B OE2 2759 N N . TYR B 194 ? 0.43849 0.50214 0.47061 -0.03280 0.04648 0.01065 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B N 2760 C CA . TYR B 194 ? 0.48958 0.59558 0.54403 -0.02684 0.03633 0.02173 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CA 2761 C C . TYR B 194 ? 0.52552 0.66483 0.58354 -0.05474 0.02206 0.01946 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B C 2762 O O . TYR B 194 ? 0.46816 0.61634 0.51654 -0.05436 0.00879 0.02083 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B O 2763 C CB . TYR B 194 ? 0.53310 0.68311 0.61916 -0.00425 0.04468 0.03522 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CB 2764 C CG . TYR B 194 ? 0.52188 0.71653 0.63008 0.01162 0.03346 0.05110 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CG 2765 C CD1 . TYR B 194 ? 0.47406 0.73662 0.60616 -0.00325 0.01959 0.05713 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD1 2766 C CD2 . TYR B 194 ? 0.56785 0.73552 0.67292 0.04218 0.03556 0.06030 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CD2 2767 C CE1 . TYR B 194 ? 0.53657 0.84484 0.68392 0.01739 0.00596 0.07363 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE1 2768 C CE2 . TYR B 194 ? 0.63521 0.83691 0.75396 0.06225 0.02632 0.08050 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CE2 2769 C CZ . TYR B 194 ? 0.64616 0.92129 0.78365 0.05254 0.01052 0.08797 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B CZ 2770 O OH . TYR B 194 ? 0.61840 0.93259 0.76478 0.07826 -0.00212 0.10985 ? ? ? ? ? ? 372 TYR B OH 2771 N N . ALA B 195 ? 0.48510 0.63983 0.55378 -0.08029 0.02538 0.01515 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B N 2772 C CA . ALA B 195 ? 0.46264 0.64327 0.53622 -0.11219 0.00937 0.00581 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CA 2773 C C . ALA B 195 ? 0.52808 0.65200 0.55837 -0.12230 0.00171 -0.01186 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B C 2774 O O . ALA B 195 ? 0.59600 0.73693 0.61476 -0.13168 -0.01583 -0.02107 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B O 2775 C CB . ALA B 195 ? 0.45510 0.65670 0.55598 -0.14270 0.01864 0.00547 ? ? ? ? ? ? 373 ALA B CB 2776 N N . ARG B 196 ? 0.48258 0.54307 0.48600 -0.11598 0.01404 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N 2777 C CA . ARG B 196 ? 0.51275 0.52417 0.47935 -0.11906 0.00901 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA 2778 C C . ARG B 196 ? 0.55941 0.58252 0.51597 -0.10103 0.00243 -0.03312 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C 2779 O O . ARG B 196 ? 0.56330 0.58556 0.49705 -0.10823 -0.00687 -0.04504 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O 2780 C CB . ARG B 196 ? 0.53970 0.49184 0.48438 -0.10763 0.02130 -0.03827 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB 2781 C CG . ARG B 196 ? 0.63572 0.54272 0.54819 -0.10343 0.01782 -0.05546 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG 2782 C CD . ARG B 196 ? 0.58625 0.44582 0.48103 -0.08398 0.02596 -0.05723 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD 2783 N NE . ARG B 196 ? 0.54046 0.41495 0.44947 -0.06051 0.02814 -0.05105 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE 2784 C CZ . ARG B 196 ? 0.52312 0.41091 0.44256 -0.04884 0.02524 -0.05463 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ 2785 N NH1 . ARG B 196 ? 0.55949 0.45308 0.47189 -0.05407 0.02261 -0.06149 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 2786 N NH2 . ARG B 196 ? 0.54004 0.43374 0.47607 -0.03298 0.02657 -0.05210 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 2787 N N . ILE B 197 ? 0.59366 0.62502 0.56466 -0.07771 0.00903 -0.01836 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B N 2788 C CA . ILE B 197 ? 0.56288 0.59760 0.52663 -0.06292 0.00858 -0.01110 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CA 2789 C C . ILE B 197 ? 0.57345 0.65382 0.53141 -0.06620 -0.00466 -0.00315 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B C 2790 O O . ILE B 197 ? 0.61697 0.69610 0.54817 -0.06348 -0.00648 -0.00427 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B O 2791 C CB . ILE B 197 ? 0.51137 0.53791 0.49579 -0.04123 0.01818 0.00269 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CB 2792 C CG1 . ILE B 197 ? 0.50789 0.49198 0.48973 -0.03653 0.02563 -0.01099 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG1 2793 C CG2 . ILE B 197 ? 0.54830 0.57897 0.53079 -0.02955 0.02080 0.01851 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CG2 2794 C CD1 . ILE B 197 ? 0.53482 0.50678 0.53565 -0.01861 0.03168 -0.00630 ? ? ? ? ? ? 375 ILE B CD1 2795 N N . GLU B 198 ? 0.62321 0.75091 0.60540 -0.06969 -0.01406 0.00509 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N 2796 C CA . GLU B 198 ? 0.59567 0.77664 0.57252 -0.06931 -0.03260 0.01154 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA 2797 C C . GLU B 198 ? 0.59616 0.77994 0.54568 -0.09545 -0.04811 -0.01441 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C 2798 O O . GLU B 198 ? 0.66492 0.87227 0.58444 -0.09101 -0.06195 -0.01581 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O 2799 C CB . GLU B 198 ? 0.57163 0.81467 0.59091 -0.06354 -0.04069 0.02553 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB 2800 C CG . GLU B 198 ? 0.62428 0.86635 0.66202 -0.02882 -0.02874 0.05151 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG 2801 C CD . GLU B 198 ? 0.70961 1.02474 0.78072 -0.01099 -0.04121 0.06934 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD 2802 O OE1 . GLU B 198 ? 0.73888 1.11183 0.84154 -0.03024 -0.05246 0.05984 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 2803 O OE2 . GLU B 198 ? 0.85920 1.17478 0.92784 0.02268 -0.03948 0.09395 ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 2804 N N . ASN B 199 ? 0.62805 0.78248 0.58147 -0.12094 -0.04551 -0.03520 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 2805 C CA . ASN B 199 ? 0.74690 0.88757 0.67151 -0.14596 -0.05935 -0.06439 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 2806 C C . ASN B 199 ? 0.72995 0.82304 0.60479 -0.13355 -0.05213 -0.07702 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 2807 O O . ASN B 199 ? 0.72362 0.80830 0.56320 -0.14517 -0.06433 -0.10251 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 2808 C CB . ASN B 199 ? 0.84838 0.95705 0.78997 -0.17669 -0.05467 -0.07945 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 2809 C CG . ASN B 199 ? 0.98293 1.15083 0.96448 -0.20727 -0.07153 -0.08465 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 2810 O OD1 . ASN B 199 ? 1.07176 1.24612 1.04211 -0.23454 -0.09183 -0.11142 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 2811 N ND2 . ASN B 199 ? 0.94928 1.16531 0.98035 -0.20277 -0.06380 -0.06186 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 2812 N N . ALA B 200 ? 0.71016 0.77470 0.58374 -0.11085 -0.03248 -0.06289 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N 2813 C CA . ALA B 200 ? 0.65864 0.69712 0.49663 -0.09626 -0.02213 -0.06978 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA 2814 C C . ALA B 200 ? 0.67037 0.74532 0.49309 -0.07773 -0.02088 -0.04836 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C 2815 O O . ALA B 200 ? 0.61988 0.68138 0.42009 -0.06434 -0.00544 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O 2816 C CB . ALA B 200 ? 0.74281 0.73939 0.59500 -0.08431 -0.00280 -0.06731 ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB 2817 N N . GLY B 201 ? 0.62097 0.75255 0.54734 -0.02657 -0.10095 -0.10646 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B N 2818 C CA . GLY B 201 ? 0.75699 0.89219 0.66061 -0.01911 -0.11135 -0.10108 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B CA 2819 C C . GLY B 201 ? 0.67164 0.81825 0.57969 -0.01706 -0.09942 -0.08560 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B C 2820 O O . GLY B 201 ? 0.56104 0.70856 0.44795 -0.01125 -0.10691 -0.07838 ? ? ? ? ? ? 379 GLY B O 2821 N N . GLY B 202 ? 0.50452 0.65727 0.43683 -0.02186 -0.08219 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N 2822 C CA . GLY B 202 ? 0.48701 0.64736 0.42263 -0.01956 -0.07243 -0.06727 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA 2823 C C . GLY B 202 ? 0.50028 0.67315 0.47157 -0.02109 -0.08009 -0.06574 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C 2824 O O . GLY B 202 ? 0.48785 0.66613 0.48667 -0.02456 -0.09210 -0.07393 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O 2825 N N . LYS B 203 ? 0.51561 0.69309 0.49033 -0.01815 -0.07357 -0.05558 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B N 2826 C CA . LYS B 203 ? 0.44797 0.63680 0.45918 -0.01787 -0.07834 -0.05488 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CA 2827 C C . LYS B 203 ? 0.43057 0.62047 0.45119 -0.01865 -0.05982 -0.05009 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B C 2828 O O . LYS B 203 ? 0.48763 0.66986 0.48311 -0.01645 -0.05200 -0.04172 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B O 2829 C CB . LYS B 203 ? 0.51275 0.70260 0.51771 -0.01125 -0.09779 -0.04785 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CB 2830 C CG . LYS B 203 ? 0.58336 0.77037 0.58054 -0.01033 -0.12078 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CG 2831 C CD . LYS B 203 ? 0.60543 0.80434 0.65331 -0.01222 -0.13571 -0.06179 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CD 2832 C CE . LYS B 203 ? 0.79883 0.99172 0.83585 -0.00951 -0.16683 -0.06452 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B CE 2833 N NZ . LYS B 203 ? 0.87632 1.05552 0.85999 -0.00330 -0.17604 -0.05255 ? ? ? ? ? ? 381 LYS B NZ 2834 N N . VAL B 204 ? 0.34808 0.54731 0.40587 -0.02164 -0.05314 -0.05601 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B N 2835 C CA . VAL B 204 ? 0.39696 0.59586 0.46346 -0.02150 -0.03671 -0.05434 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CA 2836 C C . VAL B 204 ? 0.37119 0.57989 0.46831 -0.01528 -0.04565 -0.05466 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B C 2837 O O . VAL B 204 ? 0.52880 0.75004 0.66144 -0.01507 -0.05546 -0.06123 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B O 2838 C CB . VAL B 204 ? 0.45162 0.65201 0.53375 -0.02961 -0.01761 -0.06166 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CB 2839 C CG1 . VAL B 204 ? 0.43377 0.63310 0.52349 -0.02823 -0.00130 -0.06243 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG1 2840 C CG2 . VAL B 204 ? 0.45748 0.64441 0.50964 -0.03550 -0.01017 -0.05994 ? ? ? ? ? ? 382 VAL B CG2 2841 N N . ILE B 205 ? 0.41474 0.61715 0.50243 -0.01014 -0.04404 -0.04791 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B N 2842 C CA . ILE B 205 ? 0.47065 0.67957 0.58926 -0.00337 -0.05276 -0.04874 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CA 2843 C C . ILE B 205 ? 0.48049 0.68309 0.60116 -0.00134 -0.03695 -0.05113 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B C 2844 O O . ILE B 205 ? 0.50686 0.69620 0.59606 -0.00377 -0.02693 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B O 2845 C CB . ILE B 205 ? 0.56443 0.76887 0.67102 0.00241 -0.07545 -0.03690 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CB 2846 C CG1 . ILE B 205 ? 0.58177 0.77256 0.65671 0.00378 -0.07190 -0.02469 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG1 2847 C CG2 . ILE B 205 ? 0.63842 0.84295 0.72592 0.00035 -0.08963 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CG2 2848 C CD1 . ILE B 205 ? 0.72497 0.91118 0.79510 0.00884 -0.09184 -0.01137 ? ? ? ? ? ? 383 ILE B CD1 2849 N N . GLN B 206 ? 0.55416 0.76568 0.71367 0.00353 -0.03529 -0.05969 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B N 2850 C CA . GLN B 206 ? 0.59203 0.79580 0.75416 0.00765 -0.02240 -0.06478 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CA 2851 C C . GLN B 206 ? 0.53285 0.72441 0.68390 0.01410 -0.03924 -0.05416 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B C 2852 O O . GLN B 206 ? 0.66768 0.86404 0.84461 0.02049 -0.05733 -0.05161 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B O 2853 C CB . GLN B 206 ? 0.48830 0.70707 0.69946 0.01196 -0.01331 -0.07933 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CB 2854 C CG . GLN B 206 ? 0.54175 0.77446 0.77082 0.00424 0.00555 -0.08848 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CG 2855 C CD . GLN B 206 ? 0.72085 0.94058 0.91367 -0.00295 0.03102 -0.09040 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B CD 2856 O OE1 . GLN B 206 ? 0.79173 0.99394 0.95563 -0.00001 0.03681 -0.08986 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B OE1 2857 N NE2 . GLN B 206 ? 0.81863 1.04443 1.01212 -0.01288 0.04406 -0.09201 ? ? ? ? ? ? 384 GLN B NE2 2858 N N . TRP B 207 ? 0.44868 0.62380 0.56350 0.01179 -0.03522 -0.04663 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B N 2859 C CA . TRP B 207 ? 0.49318 0.65607 0.59787 0.01565 -0.05013 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CA 2860 C C . TRP B 207 ? 0.39280 0.53780 0.47428 0.01429 -0.03994 -0.03519 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B C 2861 O O . TRP B 207 ? 0.50126 0.63835 0.55316 0.00882 -0.03674 -0.02727 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B O 2862 C CB . TRP B 207 ? 0.55846 0.72219 0.64138 0.01250 -0.06234 -0.01836 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CB 2863 C CG . TRP B 207 ? 0.45781 0.61283 0.53744 0.01559 -0.07901 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CG 2864 C CD1 . TRP B 207 ? 0.45086 0.59290 0.51326 0.01385 -0.07884 0.00828 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD1 2865 C CD2 . TRP B 207 ? 0.43009 0.58759 0.52548 0.01994 -0.09933 0.00574 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CD2 2866 N NE1 . TRP B 207 ? 0.46433 0.60143 0.53198 0.01608 -0.09552 0.02335 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B NE1 2867 C CE2 . TRP B 207 ? 0.44975 0.59477 0.53459 0.01994 -0.10867 0.02259 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE2 2868 C CE3 . TRP B 207 ? 0.41223 0.58012 0.53163 0.02347 -0.11240 0.00131 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CE3 2869 C CZ2 . TRP B 207 ? 0.45286 0.59380 0.54535 0.02282 -0.12951 0.03659 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ2 2870 C CZ3 . TRP B 207 ? 0.50861 0.67171 0.63527 0.02730 -0.13562 0.01419 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CZ3 2871 C CH2 . TRP B 207 ? 0.49815 0.64708 0.60908 0.02673 -0.14330 0.03219 ? ? ? ? ? ? 385 TRP B CH2 2872 N N . GLN B 208 ? 0.47063 0.60831 0.56680 0.01997 -0.03608 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B N 2873 C CA . GLN B 208 ? 0.47275 0.59119 0.54404 0.01876 -0.02517 -0.05221 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CA 2874 C C . GLN B 208 ? 0.38676 0.50573 0.43297 0.01069 -0.00683 -0.05614 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B C 2875 O O . GLN B 208 ? 0.44468 0.55142 0.46010 0.00515 -0.00641 -0.04869 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B O 2876 C CB . GLN B 208 ? 0.57793 0.67864 0.63067 0.01777 -0.03910 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CB 2877 C CG . GLN B 208 ? 0.71702 0.79416 0.74346 0.01667 -0.03349 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CG 2878 C CD . GLN B 208 ? 0.77443 0.83479 0.79332 0.01568 -0.05067 -0.03217 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B CD 2879 O OE1 . GLN B 208 ? 0.84650 0.90736 0.88675 0.01903 -0.06609 -0.02324 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B OE1 2880 N NE2 . GLN B 208 ? 0.80573 0.85047 0.79658 0.01047 -0.04916 -0.03005 ? ? ? ? ? ? 386 GLN B NE2 2881 N N . GLY B 209 ? 0.44537 0.57916 0.50948 0.00974 0.00732 -0.06701 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B N 2882 C CA . GLY B 209 ? 0.44161 0.57764 0.48874 0.00108 0.02416 -0.06948 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B CA 2883 C C . GLY B 209 ? 0.43726 0.58908 0.49265 -0.00372 0.01755 -0.06225 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B C 2884 O O . GLY B 209 ? 0.42780 0.58422 0.48705 -0.00137 -0.00001 -0.05259 ? ? ? ? ? ? 387 GLY B O 2885 N N . ALA B 210 ? 0.47588 0.63424 0.53201 -0.01092 0.03212 -0.06712 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B N 2886 C CA . ALA B 210 ? 0.41309 0.58183 0.47256 -0.01610 0.02540 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CA 2887 C C . ALA B 210 ? 0.39747 0.55317 0.42207 -0.01799 0.01641 -0.05063 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B C 2888 O O . ALA B 210 ? 0.47429 0.61314 0.47045 -0.02131 0.02345 -0.04808 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B O 2889 C CB . ALA B 210 ? 0.41706 0.59105 0.48293 -0.02496 0.04295 -0.06850 ? ? ? ? ? ? 388 ALA B CB 2890 N N . ARG B 211 ? 0.38566 0.54868 0.41255 -0.01565 0.00080 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B N 2891 C CA . ARG B 211 ? 0.36059 0.51538 0.36046 -0.01578 -0.00638 -0.03304 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CA 2892 C C . ARG B 211 ? 0.34421 0.50770 0.34214 -0.01662 -0.01471 -0.03170 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B C 2893 O O . ARG B 211 ? 0.42354 0.59817 0.43979 -0.01412 -0.02498 -0.03411 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B O 2894 C CB . ARG B 211 ? 0.34675 0.49724 0.34401 -0.01001 -0.01733 -0.02322 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CB 2895 C CG . ARG B 211 ? 0.38760 0.52288 0.37687 -0.00934 -0.01287 -0.02297 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CG 2896 C CD . ARG B 211 ? 0.39447 0.52630 0.39231 -0.00383 -0.02568 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CD 2897 N NE . ARG B 211 ? 0.45572 0.57182 0.45088 -0.00230 -0.02299 -0.01972 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NE 2898 C CZ . ARG B 211 ? 0.46232 0.56186 0.43757 -0.00482 -0.02294 -0.01583 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B CZ 2899 N NH1 . ARG B 211 ? 0.42600 0.52467 0.38728 -0.00871 -0.02395 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH1 2900 N NH2 . ARG B 211 ? 0.45591 0.53867 0.42622 -0.00280 -0.02280 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 389 ARG B NH2 2901 N N . VAL B 212 ? 0.40434 0.56070 0.37930 -0.01938 -0.01188 -0.02840 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N 2902 C CA . VAL B 212 ? 0.38070 0.54094 0.34528 -0.01877 -0.01908 -0.02799 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA 2903 C C . VAL B 212 ? 0.46527 0.62890 0.42172 -0.01284 -0.03011 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C 2904 O O . VAL B 212 ? 0.45769 0.61640 0.40388 -0.01097 -0.02822 -0.00837 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O 2905 C CB . VAL B 212 ? 0.43341 0.58383 0.37780 -0.02155 -0.01214 -0.02756 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB 2906 C CG1 . VAL B 212 ? 0.43454 0.58762 0.36829 -0.02004 -0.01854 -0.03135 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 2907 C CG2 . VAL B 212 ? 0.50511 0.64801 0.45381 -0.02847 -0.00186 -0.03352 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 2908 N N . PHE B 213 ? 0.41649 0.58731 0.37745 -0.01061 -0.04269 -0.02028 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B N 2909 C CA . PHE B 213 ? 0.50998 0.68202 0.46169 -0.00578 -0.05515 -0.00991 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CA 2910 C C . PHE B 213 ? 0.59056 0.76090 0.55541 -0.00344 -0.05663 -0.00087 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B C 2911 O O . PHE B 213 ? 0.48302 0.65080 0.43675 -0.00093 -0.06319 0.01225 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B O 2912 C CB . PHE B 213 ? 0.51998 0.68783 0.43798 -0.00430 -0.05245 -0.00287 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CB 2913 C CG . PHE B 213 ? 0.52855 0.69558 0.43074 -0.00447 -0.05628 -0.01283 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CG 2914 C CD1 . PHE B 213 ? 0.66612 0.83424 0.56456 -0.00264 -0.07366 -0.01583 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD1 2915 C CD2 . PHE B 213 ? 0.55128 0.71412 0.44373 -0.00626 -0.04531 -0.02003 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CD2 2916 C CE1 . PHE B 213 ? 0.64731 0.81161 0.52963 -0.00270 -0.08016 -0.02681 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE1 2917 C CE2 . PHE B 213 ? 0.53620 0.69563 0.41477 -0.00595 -0.05049 -0.03105 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CE2 2918 C CZ . PHE B 213 ? 0.62552 0.78541 0.49829 -0.00430 -0.06781 -0.03499 ? ? ? ? ? ? 391 PHE B CZ 2919 N N . GLY B 214 ? 0.44275 0.61312 0.43039 -0.00439 -0.05033 -0.00788 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 2920 C CA . GLY B 214 ? 0.40606 0.57216 0.40708 -0.00133 -0.05289 -0.00272 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 2921 C C . GLY B 214 ? 0.41758 0.57328 0.40356 -0.00262 -0.04607 0.00576 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 2922 O O . GLY B 214 ? 0.43889 0.58801 0.43475 -0.00045 -0.04991 0.01012 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 2923 N N . VAL B 215 ? 0.39854 0.55170 0.36457 -0.00588 -0.03740 0.00712 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B N 2924 C CA . VAL B 215 ? 0.40550 0.55064 0.36164 -0.00703 -0.03336 0.01651 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CA 2925 C C . VAL B 215 ? 0.47599 0.61057 0.42954 -0.01022 -0.02483 0.00891 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B C 2926 O O . VAL B 215 ? 0.47238 0.59646 0.42966 -0.01006 -0.02665 0.01054 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B O 2927 C CB . VAL B 215 ? 0.39417 0.54369 0.33252 -0.00719 -0.02999 0.02410 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CB 2928 C CG1 . VAL B 215 ? 0.49177 0.63574 0.42880 -0.00857 -0.02485 0.03259 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG1 2929 C CG2 . VAL B 215 ? 0.50320 0.65882 0.43572 -0.00451 -0.03836 0.03454 ? ? ? ? ? ? 393 VAL B CG2 2930 N N . LEU B 216 ? 0.47707 0.61146 0.42211 -0.01340 -0.01712 0.00080 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B N 2931 C CA . LEU B 216 ? 0.47563 0.59667 0.41088 -0.01736 -0.01012 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CA 2932 C C . LEU B 216 ? 0.46319 0.58096 0.40133 -0.02055 -0.00249 -0.01445 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B C 2933 O O . LEU B 216 ? 0.51793 0.64530 0.46401 -0.02234 0.00076 -0.02115 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B O 2934 C CB . LEU B 216 ? 0.54733 0.66715 0.47108 -0.01919 -0.00664 -0.00196 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CB 2935 C CG . LEU B 216 ? 0.62154 0.72448 0.53509 -0.02244 -0.00465 -0.00071 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CG 2936 C CD1 . LEU B 216 ? 0.61650 0.71467 0.53406 -0.02025 -0.01124 0.00963 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD1 2937 C CD2 . LEU B 216 ? 0.51964 0.62058 0.42647 -0.02395 -0.00150 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 394 LEU B CD2 2938 N N . ALA B 217 ? 0.49175 0.59497 0.42259 -0.02170 0.00083 -0.01684 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B N 2939 C CA . ALA B 217 ? 0.46088 0.56006 0.39111 -0.02472 0.01241 -0.02743 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CA 2940 C C . ALA B 217 ? 0.50871 0.59624 0.41964 -0.03216 0.02140 -0.02880 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B C 2941 O O . ALA B 217 ? 0.49022 0.56406 0.38621 -0.03596 0.03131 -0.03337 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B O 2942 C CB . ALA B 217 ? 0.55296 0.63916 0.47870 -0.02161 0.01258 -0.03105 ? ? ? ? ? ? 395 ALA B CB 2943 N N . MET B 218 ? 0.47337 0.56403 0.38217 -0.03417 0.01812 -0.02477 ? ? ? ? ? ? 396 MET B N 2944 C CA . MET B 218 ? 0.58971 0.66733 0.48276 -0.04096 0.02317 -0.02447 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CA 2945 C C . MET B 218 ? 0.46684 0.55662 0.37140 -0.04198 0.02152 -0.02637 ? ? ? ? ? ? 396 MET B C 2946 O O . MET B 218 ? 0.52053 0.62204 0.43271 -0.03641 0.01377 -0.02446 ? ? ? ? ? ? 396 MET B O 2947 C CB . MET B 218 ? 0.59198 0.65087 0.46625 -0.04075 0.01545 -0.01676 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CB 2948 C CG . MET B 218 ? 0.82975 0.86561 0.68046 -0.04818 0.01990 -0.01603 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CG 2949 S SD . MET B 218 ? 0.93237 0.94208 0.76039 -0.04702 0.00771 -0.00897 ? ? ? ? ? ? 396 MET B SD 2950 C CE . MET B 218 ? 0.84214 0.85856 0.68692 -0.04258 -0.00450 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 396 MET B CE 2951 N N . SER B 219 ? 0.48948 0.57430 0.39299 -0.04944 0.02865 -0.02990 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 2952 C CA . SER B 219 ? 0.50309 0.59539 0.41745 -0.05110 0.02531 -0.03355 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 2953 C C . SER B 219 ? 0.48962 0.56641 0.39018 -0.05243 0.02090 -0.03030 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 2954 O O . SER B 219 ? 0.49670 0.57782 0.40383 -0.05117 0.01586 -0.03452 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 2955 C CB . SER B 219 ? 0.46578 0.56397 0.39697 -0.05918 0.03428 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 2956 O OG . SER B 219 ? 0.57464 0.65588 0.49135 -0.06780 0.04625 -0.03668 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 2957 N N . ARG B 220 ? 0.53402 0.59136 0.41612 -0.05428 0.02092 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B N 2958 C CA . ARG B 220 ? 0.57629 0.61795 0.44980 -0.05422 0.01428 -0.02019 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CA 2959 C C . ARG B 220 ? 0.60739 0.63791 0.47004 -0.05012 0.00765 -0.01259 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B C 2960 O O . ARG B 220 ? 0.48951 0.51555 0.34294 -0.05061 0.00892 -0.01008 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B O 2961 C CB . ARG B 220 ? 0.51288 0.53498 0.37712 -0.06440 0.01780 -0.01889 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CB 2962 C CG . ARG B 220 ? 0.49314 0.52570 0.37425 -0.06994 0.02300 -0.02579 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CG 2963 C CD . ARG B 220 ? 0.46660 0.47894 0.34334 -0.08005 0.02375 -0.02315 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CD 2964 N NE . ARG B 220 ? 0.51287 0.53743 0.41167 -0.08689 0.02923 -0.02940 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NE 2965 C CZ . ARG B 220 ? 0.68267 0.69543 0.58874 -0.09608 0.02856 -0.02905 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B CZ 2966 N NH1 . ARG B 220 ? 0.72440 0.71146 0.61515 -0.09884 0.02232 -0.02262 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH1 2967 N NH2 . ARG B 220 ? 0.69102 0.71690 0.62303 -0.10258 0.03210 -0.03477 ? ? ? ? ? ? 398 ARG B NH2 2968 N N . SER B 221 ? 0.48237 0.50834 0.34915 -0.04561 -0.00016 -0.01002 ? ? ? ? ? ? 399 SER B N 2969 C CA . SER B 221 ? 0.58443 0.60396 0.45117 -0.04109 -0.00851 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CA 2970 C C . SER B 221 ? 0.54976 0.56659 0.42868 -0.03613 -0.01478 -0.00193 ? ? ? ? ? ? 399 SER B C 2971 O O . SER B 221 ? 0.52253 0.54511 0.40848 -0.03430 -0.01189 -0.00854 ? ? ? ? ? ? 399 SER B O 2972 C CB . SER B 221 ? 0.57798 0.61704 0.45585 -0.03506 -0.00775 -0.00108 ? ? ? ? ? ? 399 SER B CB 2973 O OG . SER B 221 ? 0.61398 0.67092 0.50710 -0.02820 -0.00620 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 399 SER B OG 2974 N N . ILE B 222 ? 0.52809 0.53561 0.41186 -0.03348 -0.02438 0.00522 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B N 2975 C CA . ILE B 222 ? 0.44515 0.45661 0.35104 -0.02618 -0.02936 0.00629 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CA 2976 C C . ILE B 222 ? 0.41883 0.45529 0.34381 -0.01920 -0.02444 0.00879 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B C 2977 O O . ILE B 222 ? 0.46160 0.49999 0.38622 -0.02058 -0.02743 0.01493 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B O 2978 C CB . ILE B 222 ? 0.54362 0.53015 0.44999 -0.02776 -0.04516 0.01379 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CB 2979 C CG1 . ILE B 222 ? 0.61676 0.57380 0.49549 -0.03689 -0.05015 0.01488 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG1 2980 C CG2 . ILE B 222 ? 0.49295 0.48558 0.43085 -0.01917 -0.04971 0.01351 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CG2 2981 C CD1 . ILE B 222 ? 0.67400 0.62442 0.55866 -0.03682 -0.04980 0.01000 ? ? ? ? ? ? 400 ILE B CD1 2982 N N . GLY B 223 ? 0.41560 0.46922 0.35607 -0.01187 -0.01680 0.00431 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 2983 C CA . GLY B 223 ? 0.42516 0.50237 0.38083 -0.00610 -0.00905 0.00838 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 2984 C C . GLY B 223 ? 0.49742 0.58953 0.43797 -0.00614 0.00019 0.00427 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 2985 O O . GLY B 223 ? 0.50133 0.59274 0.42971 -0.00615 0.00347 -0.00544 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 2986 N N . ASP B 224 ? 0.44027 0.54399 0.38345 -0.00645 0.00176 0.01217 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B N 2987 C CA . ASP B 224 ? 0.42011 0.53642 0.35066 -0.00628 0.00692 0.01059 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CA 2988 C C . ASP B 224 ? 0.43031 0.55720 0.35241 -0.00063 0.01562 0.00261 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B C 2989 O O . ASP B 224 ? 0.43132 0.55932 0.33781 -0.00141 0.01520 -0.00529 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B O 2990 C CB . ASP B 224 ? 0.47801 0.58511 0.39517 -0.01226 0.00235 0.00555 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CB 2991 C CG . ASP B 224 ? 0.60653 0.70286 0.52572 -0.01644 -0.00450 0.01192 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B CG 2992 O OD1 . ASP B 224 ? 0.57581 0.67839 0.50536 -0.01497 -0.00687 0.02084 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD1 2993 O OD2 . ASP B 224 ? 0.55133 0.63113 0.46044 -0.02139 -0.00755 0.00821 ? ? ? ? ? ? 402 ASP B OD2 2994 N N . ARG B 225 ? 0.44225 0.45614 0.34345 -0.02077 0.03786 -0.05166 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B N 2995 C CA . ARG B 225 ? 0.47334 0.48674 0.36276 -0.00952 0.04183 -0.06383 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CA 2996 C C . ARG B 225 ? 0.65714 0.64253 0.50491 -0.01041 0.03944 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B C 2997 O O . ARG B 225 ? 0.58330 0.55822 0.42044 -0.00026 0.03310 -0.07272 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B O 2998 C CB . ARG B 225 ? 0.46615 0.51253 0.36103 -0.01172 0.05913 -0.06809 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CB 2999 C CG . ARG B 225 ? 0.62249 0.67235 0.50760 0.00322 0.06551 -0.08336 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CG 3000 C CD . ARG B 225 ? 0.62175 0.71127 0.51066 0.00081 0.08512 -0.08585 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CD 3001 N NE . ARG B 225 ? 0.81294 0.90642 0.68999 0.01764 0.09329 -0.10220 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NE 3002 C CZ . ARG B 225 ? 0.94291 1.06900 0.81155 0.01729 0.11230 -0.10647 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B CZ 3003 N NH1 . ARG B 225 ? 0.90282 1.02878 0.75711 0.03509 0.11969 -0.12347 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH1 3004 N NH2 . ARG B 225 ? 0.92236 1.08104 0.79456 -0.00256 0.12414 -0.09411 ? ? ? ? ? ? 403 ARG B NH2 3005 N N . TYR B 226 ? 0.63812 0.60882 0.45922 -0.02264 0.04361 -0.05182 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B N 3006 C CA . TYR B 226 ? 0.71520 0.65941 0.49432 -0.02103 0.04151 -0.04852 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CA 3007 C C . TYR B 226 ? 0.71079 0.63987 0.48923 -0.00872 0.02388 -0.04872 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B C 3008 O O . TYR B 226 ? 0.63745 0.55337 0.38590 -0.00336 0.01937 -0.04846 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B O 3009 C CB . TYR B 226 ? 0.66196 0.58428 0.40975 -0.03534 0.04880 -0.03457 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CB 3010 C CG . TYR B 226 ? 0.68612 0.58639 0.43446 -0.03738 0.04123 -0.02444 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CG 3011 C CD1 . TYR B 226 ? 0.67903 0.59572 0.46343 -0.04095 0.03817 -0.02497 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD1 3012 C CD2 . TYR B 226 ? 0.74154 0.60369 0.45108 -0.03409 0.03787 -0.01408 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CD2 3013 C CE1 . TYR B 226 ? 0.69640 0.59349 0.47790 -0.04258 0.03259 -0.01739 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE1 3014 C CE2 . TYR B 226 ? 0.81128 0.65091 0.51775 -0.03296 0.03293 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CE2 3015 C CZ . TYR B 226 ? 0.85182 0.70954 0.59390 -0.03807 0.03071 -0.00911 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B CZ 3016 O OH . TYR B 226 ? 0.80809 0.64415 0.54424 -0.03666 0.02681 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 404 TYR B OH 3017 N N . LEU B 227 ? 0.59225 0.52752 0.40295 -0.00495 0.01348 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N 3018 C CA . LEU B 227 ? 0.53710 0.46604 0.35037 0.00355 -0.00275 -0.04661 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA 3019 C C . LEU B 227 ? 0.62198 0.56246 0.46326 0.00767 -0.01249 -0.05737 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C 3020 O O . LEU B 227 ? 0.61478 0.55746 0.46872 0.00996 -0.02608 -0.05478 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O 3021 C CB . LEU B 227 ? 0.54995 0.47271 0.37008 0.00306 -0.00683 -0.03454 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB 3022 C CG . LEU B 227 ? 0.64613 0.54298 0.42750 0.00201 -0.00038 -0.02374 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG 3023 C CD1 . LEU B 227 ? 0.67366 0.55938 0.45826 0.00238 -0.00181 -0.01469 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 3024 C CD2 . LEU B 227 ? 0.76601 0.65179 0.51667 0.01328 -0.00742 -0.02068 ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 3025 N N . LYS B 228 ? 0.55679 0.50421 0.40753 0.00857 -0.00519 -0.06874 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 3026 C CA . LYS B 228 ? 0.58163 0.52637 0.44360 0.01364 -0.01367 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 3027 C C . LYS B 228 ? 0.78710 0.72184 0.61814 0.01449 -0.02237 -0.08726 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 3028 O O . LYS B 228 ? 0.80349 0.73563 0.60321 0.01482 -0.01481 -0.08723 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 3029 C CB . LYS B 228 ? 0.76719 0.71862 0.63653 0.01924 -0.00074 -0.09333 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 3030 C CG . LYS B 228 ? 0.79698 0.74341 0.69114 0.02648 -0.00583 -0.10233 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 3031 C CD . LYS B 228 ? 0.84090 0.79742 0.73664 0.03731 0.00997 -0.11374 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 3032 C CE . LYS B 228 ? 1.06640 1.00969 0.98174 0.04961 0.00557 -0.12354 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 3033 N NZ . LYS B 228 ? 0.97600 0.88623 0.87739 0.04592 -0.01090 -0.13178 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 3034 N N . PRO B 229 ? 0.75040 0.68143 0.58733 0.01279 -0.03869 -0.09106 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B N 3035 C CA . PRO B 229 ? 0.67269 0.60359 0.54039 0.00916 -0.04993 -0.09036 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CA 3036 C C . PRO B 229 ? 0.62376 0.56808 0.50331 0.00516 -0.06121 -0.07551 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B C 3037 O O . PRO B 229 ? 0.59179 0.53924 0.48816 -0.00130 -0.07383 -0.07502 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B O 3038 C CB . PRO B 229 ? 0.77736 0.69330 0.63195 0.00598 -0.05996 -0.10646 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CB 3039 C CG . PRO B 229 ? 0.73943 0.65996 0.55866 0.00548 -0.06329 -0.10769 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CG 3040 C CD . PRO B 229 ? 0.61926 0.54568 0.42482 0.01189 -0.04729 -0.09853 ? ? ? ? ? ? 407 PRO B CD 3041 N N . TYR B 230 ? 0.57414 0.52508 0.44245 0.00905 -0.05644 -0.06358 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B N 3042 C CA . TYR B 230 ? 0.56156 0.52693 0.44057 0.00986 -0.06546 -0.05035 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CA 3043 C C . TYR B 230 ? 0.58089 0.55125 0.48809 0.00784 -0.06135 -0.04234 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B C 3044 O O . TYR B 230 ? 0.51859 0.50333 0.44664 0.00479 -0.07040 -0.03597 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B O 3045 C CB . TYR B 230 ? 0.52539 0.48926 0.37536 0.01876 -0.06285 -0.04122 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CB 3046 C CG . TYR B 230 ? 0.52884 0.48502 0.34500 0.02080 -0.06317 -0.04821 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CG 3047 C CD1 . TYR B 230 ? 0.60199 0.57048 0.41134 0.01887 -0.07805 -0.05345 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD1 3048 C CD2 . TYR B 230 ? 0.62791 0.56715 0.41780 0.02218 -0.04893 -0.04901 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CD2 3049 C CE1 . TYR B 230 ? 0.72908 0.69191 0.50408 0.02021 -0.07913 -0.06001 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE1 3050 C CE2 . TYR B 230 ? 0.72659 0.66016 0.48276 0.02366 -0.04851 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CE2 3051 C CZ . TYR B 230 ? 0.72596 0.67076 0.47416 0.02359 -0.06382 -0.06022 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B CZ 3052 O OH . TYR B 230 ? 0.73630 0.67664 0.44813 0.02455 -0.06406 -0.06566 ? ? ? ? ? ? 408 TYR B OH 3053 N N . VAL B 231 ? 0.57138 0.53394 0.47859 0.00785 -0.04796 -0.04198 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B N 3054 C CA . VAL B 231 ? 0.52873 0.49754 0.45902 0.00460 -0.04406 -0.03493 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CA 3055 C C . VAL B 231 ? 0.62678 0.59710 0.58070 0.00213 -0.04354 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B C 3056 O O . VAL B 231 ? 0.63591 0.60352 0.58611 0.00400 -0.03375 -0.04913 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B O 3057 C CB . VAL B 231 ? 0.51022 0.47134 0.42424 0.00334 -0.03114 -0.02976 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CB 3058 C CG1 . VAL B 231 ? 0.42788 0.39778 0.36366 -0.00236 -0.02847 -0.02382 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG1 3059 C CG2 . VAL B 231 ? 0.47769 0.42708 0.36233 0.00972 -0.03171 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 409 VAL B CG2 3060 N N . ILE B 232 ? 0.46181 0.43670 0.43886 -0.00101 -0.05369 -0.03924 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B N 3061 C CA . ILE B 232 ? 0.52782 0.49458 0.52112 -0.00008 -0.05498 -0.04622 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CA 3062 C C . ILE B 232 ? 0.51188 0.48942 0.53073 -0.00072 -0.05265 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B C 3063 O O . ILE B 232 ? 0.48514 0.47541 0.50927 -0.00509 -0.05317 -0.02609 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B O 3064 C CB . ILE B 232 ? 0.47072 0.42613 0.46640 -0.00557 -0.06903 -0.05040 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CB 3065 C CG1 . ILE B 232 ? 0.49963 0.47126 0.50982 -0.01434 -0.07910 -0.03695 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG1 3066 C CG2 . ILE B 232 ? 0.52683 0.47328 0.49541 -0.00563 -0.07202 -0.06188 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CG2 3067 C CD1 . ILE B 232 ? 0.55246 0.51540 0.56977 -0.02596 -0.09344 -0.03816 ? ? ? ? ? ? 410 ILE B CD1 3068 N N . PRO B 233 ? 0.57887 0.55251 0.61237 0.00523 -0.05012 -0.04067 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B N 3069 C CA . PRO B 233 ? 0.54052 0.52833 0.59863 0.00545 -0.05005 -0.02990 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CA 3070 C C . PRO B 233 ? 0.55888 0.53672 0.63332 0.00252 -0.06225 -0.02244 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B C 3071 O O . PRO B 233 ? 0.52658 0.51609 0.61981 0.00325 -0.06339 -0.01186 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B O 3072 C CB . PRO B 233 ? 0.52253 0.51666 0.58753 0.01716 -0.03995 -0.03679 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CB 3073 C CG . PRO B 233 ? 0.57458 0.54336 0.62269 0.02498 -0.03971 -0.05262 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CG 3074 C CD . PRO B 233 ? 0.57122 0.53060 0.59608 0.01509 -0.04483 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 411 PRO B CD 3075 N N . GLU B 234 ? 0.44450 0.40220 0.51103 -0.00299 -0.07199 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B N 3076 C CA . GLU B 234 ? 0.50639 0.45042 0.58562 -0.00969 -0.08345 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CA 3077 C C . GLU B 234 ? 0.47540 0.44494 0.56863 -0.01908 -0.08671 -0.00093 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B C 3078 O O . GLU B 234 ? 0.42567 0.41390 0.51262 -0.02534 -0.08663 0.00199 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B O 3079 C CB . GLU B 234 ? 0.52589 0.44691 0.59156 -0.02025 -0.09401 -0.02552 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CB 3080 C CG . GLU B 234 ? 0.77340 0.65468 0.82601 -0.01251 -0.09453 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CG 3081 C CD . GLU B 234 ? 0.90955 0.78784 0.93970 -0.00450 -0.08668 -0.05893 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B CD 3082 O OE1 . GLU B 234 ? 0.98115 0.82842 0.99155 -0.00663 -0.09151 -0.07343 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE1 3083 O OE2 . GLU B 234 ? 0.88813 0.79219 0.91676 0.00216 -0.07588 -0.05863 ? ? ? ? ? ? 412 GLU B OE2 3084 N N . PRO B 235 ? 0.39825 0.37002 0.50822 -0.01825 -0.08916 0.01080 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B N 3085 C CA . PRO B 235 ? 0.40690 0.40442 0.52685 -0.02700 -0.09117 0.02640 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CA 3086 C C . PRO B 235 ? 0.48893 0.48318 0.61244 -0.04207 -0.10208 0.03639 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B C 3087 O O . PRO B 235 ? 0.57975 0.54607 0.70013 -0.04765 -0.10989 0.03355 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B O 3088 C CB . PRO B 235 ? 0.47129 0.47494 0.60617 -0.01896 -0.08952 0.03483 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CB 3089 C CG . PRO B 235 ? 0.48375 0.45508 0.62044 -0.00795 -0.09242 0.02914 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CG 3090 C CD . PRO B 235 ? 0.39073 0.34272 0.50934 -0.00601 -0.08938 0.01036 ? ? ? ? ? ? 413 PRO B CD 3091 N N . GLU B 236 ? 0.49085 0.63401 0.45347 -0.09558 0.02144 -0.03792 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B N 3092 C CA . GLU B 236 ? 0.43339 0.61075 0.41654 -0.09664 0.02192 -0.03300 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CA 3093 C C . GLU B 236 ? 0.47656 0.61750 0.46899 -0.09931 0.02767 -0.03650 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B C 3094 O O . GLU B 236 ? 0.44877 0.55433 0.43088 -0.08495 0.02949 -0.03485 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B O 3095 C CB . GLU B 236 ? 0.62464 0.83531 0.59971 -0.06643 0.01854 -0.01812 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CB 3096 C CG . GLU B 236 ? 0.77579 1.05812 0.77237 -0.07257 0.01725 -0.01332 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CG 3097 C CD . GLU B 236 ? 0.83533 1.12436 0.83802 -0.05512 0.02161 -0.00518 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B CD 3098 O OE1 . GLU B 236 ? 0.95443 1.31252 0.97269 -0.05676 0.02160 0.00028 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE1 3099 O OE2 . GLU B 236 ? 0.91426 1.14490 0.90497 -0.04172 0.02526 -0.00463 ? ? ? ? ? ? 414 GLU B OE2 3100 N N . VAL B 237 ? 0.43326 0.57899 0.43842 -0.11953 0.03017 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B N 3101 C CA . VAL B 237 ? 0.50771 0.61286 0.51530 -0.12105 0.03468 -0.04523 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CA 3102 C C . VAL B 237 ? 0.44276 0.56579 0.45611 -0.12680 0.03661 -0.03709 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B C 3103 O O . VAL B 237 ? 0.48761 0.64721 0.50303 -0.14837 0.03615 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B O 3104 C CB . VAL B 237 ? 0.58714 0.65991 0.58885 -0.13860 0.03710 -0.06015 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CB 3105 C CG1 . VAL B 237 ? 0.58747 0.61663 0.58573 -0.13122 0.04057 -0.06354 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG1 3106 C CG2 . VAL B 237 ? 0.48136 0.55085 0.47849 -0.13625 0.03633 -0.06879 ? ? ? ? ? ? 415 VAL B CG2 3107 N N . THR B 238 ? 0.39409 0.49538 0.40771 -0.11140 0.03895 -0.03142 ? ? ? ? ? ? 416 THR B N 3108 C CA . THR B 238 ? 0.38551 0.50085 0.40154 -0.11608 0.04201 -0.02310 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CA 3109 C C . THR B 238 ? 0.42024 0.48071 0.42685 -0.11958 0.04474 -0.02646 ? ? ? ? ? ? 416 THR B C 3110 O O . THR B 238 ? 0.45112 0.48094 0.45645 -0.10056 0.04387 -0.02832 ? ? ? ? ? ? 416 THR B O 3111 C CB . THR B 238 ? 0.51376 0.65414 0.53205 -0.08854 0.04233 -0.01157 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CB 3112 O OG1 . THR B 238 ? 0.52396 0.71040 0.54314 -0.07649 0.03900 -0.00764 ? ? ? ? ? ? 416 THR B OG1 3113 C CG2 . THR B 238 ? 0.59658 0.76022 0.61817 -0.09495 0.04692 -0.00359 ? ? ? ? ? ? 416 THR B CG2 3114 N N . PHE B 239 ? 0.46250 0.51036 0.45685 -0.14523 0.04769 -0.02714 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B N 3115 C CA . PHE B 239 ? 0.58956 0.57667 0.56301 -0.14718 0.04999 -0.02858 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CA 3116 C C . PHE B 239 ? 0.53909 0.53879 0.50881 -0.15312 0.05359 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B C 3117 O O . PHE B 239 ? 0.55692 0.58121 0.51831 -0.18373 0.05703 -0.01321 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B O 3118 C CB . PHE B 239 ? 0.62595 0.56798 0.57019 -0.17317 0.05162 -0.03866 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CB 3119 C CG . PHE B 239 ? 0.70361 0.56924 0.61288 -0.16915 0.05357 -0.03981 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CG 3120 C CD1 . PHE B 239 ? 0.71612 0.54883 0.62547 -0.13461 0.05100 -0.04423 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD1 3121 C CD2 . PHE B 239 ? 0.79898 0.62645 0.66968 -0.20057 0.05777 -0.03644 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CD2 3122 C CE1 . PHE B 239 ? 0.71232 0.47612 0.58517 -0.12295 0.05149 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE1 3123 C CE2 . PHE B 239 ? 0.84499 0.58827 0.67121 -0.19300 0.05912 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CE2 3124 C CZ . PHE B 239 ? 0.72559 0.43748 0.55353 -0.15007 0.05542 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 417 PHE B CZ 3125 N N . MET B 240 ? 0.52731 0.51487 0.50124 -0.12738 0.05316 -0.01057 ? ? ? ? ? ? 418 MET B N 3126 C CA . MET B 240 ? 0.62829 0.63818 0.60255 -0.12603 0.05699 0.00105 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CA 3127 C C . MET B 240 ? 0.59117 0.54253 0.54080 -0.12508 0.05806 0.00441 ? ? ? ? ? ? 418 MET B C 3128 O O . MET B 240 ? 0.54204 0.46001 0.49017 -0.10046 0.05392 0.00195 ? ? ? ? ? ? 418 MET B O 3129 C CB . MET B 240 ? 0.57223 0.61396 0.56341 -0.09490 0.05574 0.00574 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CB 3130 C CG . MET B 240 ? 0.71892 0.78319 0.70799 -0.08637 0.06059 0.01643 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CG 3131 S SD . MET B 240 ? 0.81666 0.96444 0.81539 -0.10605 0.06697 0.02304 ? ? ? ? ? ? 418 MET B SD 3132 C CE . MET B 240 ? 0.78192 0.98325 0.79618 -0.07398 0.06369 0.02303 ? ? ? ? ? ? 418 MET B CE 3133 N N . PRO B 241 ? 0.60586 0.54416 0.53189 -0.15216 0.06313 0.01017 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B N 3134 C CA . PRO B 241 ? 0.67494 0.55800 0.57281 -0.14663 0.06391 0.01648 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CA 3135 C C . PRO B 241 ? 0.60876 0.52107 0.52432 -0.12081 0.06404 0.02425 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B C 3136 O O . PRO B 241 ? 0.53100 0.50564 0.46815 -0.11828 0.06756 0.02810 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B O 3137 C CB . PRO B 241 ? 0.68018 0.55196 0.54480 -0.19002 0.07105 0.02196 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CB 3138 C CG . PRO B 241 ? 0.73988 0.65812 0.61515 -0.22032 0.07275 0.01567 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CG 3139 C CD . PRO B 241 ? 0.66166 0.64288 0.58336 -0.19147 0.06851 0.01220 ? ? ? ? ? ? 419 PRO B CD 3140 N N . ARG B 242 ? 0.57127 0.43824 0.47338 -0.09904 0.05989 0.02598 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B N 3141 C CA . ARG B 242 ? 0.60671 0.49164 0.51642 -0.07868 0.06002 0.03269 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CA 3142 C C . ARG B 242 ? 0.68126 0.56852 0.57111 -0.09583 0.06740 0.04375 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B C 3143 O O . ARG B 242 ? 0.71361 0.57337 0.57600 -0.12463 0.07125 0.04676 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B O 3144 C CB . ARG B 242 ? 0.62901 0.47758 0.53255 -0.05232 0.05189 0.03006 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CB 3145 C CG . ARG B 242 ? 0.58314 0.45065 0.51010 -0.03631 0.04631 0.01984 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CG 3146 C CD . ARG B 242 ? 0.69431 0.54473 0.61758 -0.01480 0.03813 0.01606 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CD 3147 N NE . ARG B 242 ? 0.63611 0.48993 0.55196 -0.00562 0.03711 0.02280 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NE 3148 C CZ . ARG B 242 ? 0.66649 0.52049 0.57973 0.00895 0.02969 0.02016 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B CZ 3149 N NH1 . ARG B 242 ? 0.69039 0.55048 0.61184 0.01854 0.02301 0.01091 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH1 3150 N NH2 . ARG B 242 ? 0.63420 0.48844 0.53545 0.01320 0.02922 0.02608 ? ? ? ? ? ? 420 ARG B NH2 3151 N N . SER B 243 ? 0.61073 0.52687 0.50781 -0.08024 0.07026 0.04942 ? ? ? ? ? ? 421 SER B N 3152 C CA . SER B 243 ? 0.56219 0.49068 0.44234 -0.09390 0.07859 0.05956 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CA 3153 C C . SER B 243 ? 0.56751 0.48239 0.43925 -0.06851 0.07711 0.06397 ? ? ? ? ? ? 421 SER B C 3154 O O . SER B 243 ? 0.58080 0.50066 0.46494 -0.04296 0.07245 0.05918 ? ? ? ? ? ? 421 SER B O 3155 C CB . SER B 243 ? 0.67223 0.68161 0.57209 -0.10555 0.08799 0.06140 ? ? ? ? ? ? 421 SER B CB 3156 O OG . SER B 243 ? 0.85856 0.90006 0.75646 -0.09073 0.09488 0.06781 ? ? ? ? ? ? 421 SER B OG 3157 N N . ARG B 244 ? 0.55174 0.44662 0.39600 -0.07953 0.08153 0.07315 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B N 3158 C CA . ARG B 244 ? 0.62270 0.50552 0.45579 -0.05735 0.07999 0.07708 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CA 3159 C C . ARG B 244 ? 0.59166 0.52612 0.44075 -0.03791 0.08624 0.07531 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B C 3160 O O . ARG B 244 ? 0.59799 0.51663 0.43644 -0.01694 0.08353 0.07480 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B O 3161 C CB . ARG B 244 ? 0.68394 0.53756 0.48065 -0.07430 0.08466 0.08814 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CB 3162 C CG . ARG B 244 ? 0.85752 0.75583 0.64936 -0.10616 0.09877 0.09404 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CG 3163 C CD . ARG B 244 ? 1.04459 0.89182 0.78806 -0.13284 0.10219 0.10491 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CD 3164 N NE . ARG B 244 ? 1.16874 0.95754 0.88330 -0.15971 0.09900 0.10501 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NE 3165 C CZ . ARG B 244 ? 1.20461 0.90500 0.86667 -0.16425 0.09383 0.11168 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B CZ 3166 N NH1 . ARG B 244 ? 1.12013 0.78928 0.75916 -0.14447 0.08998 0.11936 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH1 3167 N NH2 . ARG B 244 ? 1.28347 0.92183 0.90996 -0.18626 0.09210 0.11051 ? ? ? ? ? ? 422 ARG B NH2 3168 N N . GLU B 245 ? 0.56079 0.55460 0.42937 -0.04252 0.09416 0.07406 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B N 3169 C CA . GLU B 245 ? 0.57479 0.60974 0.44976 -0.01423 0.09968 0.07219 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CA 3170 C C . GLU B 245 ? 0.62381 0.64490 0.50768 0.00813 0.09206 0.06372 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B C 3171 O O . GLU B 245 ? 0.66214 0.69846 0.53838 0.03529 0.09583 0.06198 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B O 3172 C CB . GLU B 245 ? 0.57340 0.69018 0.46284 -0.02187 0.11132 0.07517 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CB 3173 C CG . GLU B 245 ? 0.78594 0.92628 0.66088 -0.04476 0.12187 0.08348 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CG 3174 C CD . GLU B 245 ? 1.01534 1.25182 0.90773 -0.06401 0.13301 0.08556 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B CD 3175 O OE1 . GLU B 245 ? 1.03733 1.31828 0.95430 -0.06230 0.13047 0.08085 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE1 3176 O OE2 . GLU B 245 ? 1.13023 1.40361 1.01082 -0.08281 0.14426 0.09187 ? ? ? ? ? ? 423 GLU B OE2 3177 N N . ASP B 246 ? 0.40930 0.41697 0.46908 0.03405 0.05395 0.04433 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 3178 C CA . ASP B 246 ? 0.50342 0.51842 0.56428 0.02847 0.04452 0.03682 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 3179 C C . ASP B 246 ? 0.50350 0.49963 0.53468 0.03114 0.03606 0.03606 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 3180 O O . ASP B 246 ? 0.50853 0.49050 0.52400 0.03389 0.03040 0.03833 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 3181 C CB . ASP B 246 ? 0.45586 0.48563 0.53813 0.02208 0.03709 0.03153 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 3182 C CG . ASP B 246 ? 0.52788 0.57299 0.63537 0.01799 0.04256 0.02962 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 3183 O OD1 . ASP B 246 ? 0.52763 0.57730 0.64068 0.01754 0.04930 0.03187 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 3184 O OD2 . ASP B 246 ? 0.57415 0.62560 0.69551 0.01532 0.03950 0.02628 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 3185 N N . GLU B 247 ? 0.43729 0.43258 0.46104 0.02946 0.03342 0.03286 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B N 3186 C CA . GLU B 247 ? 0.46890 0.44336 0.46342 0.03069 0.02387 0.03148 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CA 3187 C C . GLU B 247 ? 0.43454 0.41958 0.44057 0.02211 0.00991 0.02692 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B C 3188 O O . GLU B 247 ? 0.46274 0.43877 0.45983 0.01961 -0.00336 0.02732 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B O 3189 C CB . GLU B 247 ? 0.47365 0.43394 0.44745 0.03692 0.03289 0.03287 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CB 3190 C CG . GLU B 247 ? 0.49200 0.43630 0.44789 0.04788 0.04700 0.04002 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CG 3191 C CD . GLU B 247 ? 0.63302 0.54381 0.54683 0.05452 0.04143 0.04101 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B CD 3192 O OE1 . GLU B 247 ? 0.64233 0.53539 0.53415 0.06563 0.05433 0.04728 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE1 3193 O OE2 . GLU B 247 ? 0.57304 0.47446 0.47519 0.04890 0.02404 0.03654 ? ? ? ? ? ? 425 GLU B OE2 3194 N N . CYS B 248 ? 0.42293 0.42763 0.44986 0.01751 0.01228 0.02392 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B N 3195 C CA . CYS B 248 ? 0.41480 0.43129 0.45493 0.01032 0.00115 0.02151 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CA 3196 C C . CYS B 248 ? 0.38052 0.42170 0.44647 0.00684 0.00738 0.01881 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B C 3197 O O . CYS B 248 ? 0.42160 0.46870 0.49306 0.00886 0.01782 0.01857 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B O 3198 C CB . CYS B 248 ? 0.57717 0.57532 0.59483 0.00888 -0.00856 0.02111 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B CB 3199 S SG . CYS B 248 ? 0.57250 0.55881 0.57208 0.01397 0.00219 0.02016 ? ? ? ? ? ? 426 CYS B SG 3200 N N . LEU B 249 ? 0.33178 0.38731 0.41395 0.00172 0.00046 0.01794 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B N 3201 C CA . LEU B 249 ? 0.34988 0.42637 0.45187 -0.00107 0.00511 0.01539 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CA 3202 C C . LEU B 249 ? 0.31770 0.39855 0.42183 -0.00520 -0.00203 0.01641 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B C 3203 O O . LEU B 249 ? 0.34590 0.42484 0.45229 -0.00795 -0.01224 0.01965 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B O 3204 C CB . LEU B 249 ? 0.28798 0.37827 0.40909 -0.00127 0.00686 0.01449 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CB 3205 C CG . LEU B 249 ? 0.34058 0.44943 0.47794 -0.00300 0.01128 0.01144 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CG 3206 C CD1 . LEU B 249 ? 0.30248 0.41423 0.43847 -0.00338 0.01835 0.00811 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD1 3207 C CD2 . LEU B 249 ? 0.41974 0.53522 0.57002 -0.00103 0.01347 0.01079 ? ? ? ? ? ? 427 LEU B CD2 3208 N N . ILE B 250 ? 0.34748 0.43476 0.45291 -0.00605 0.00260 0.01497 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 3209 C CA . ILE B 250 ? 0.30545 0.39628 0.41307 -0.00982 -0.00304 0.01667 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 3210 C C . ILE B 250 ? 0.27970 0.39365 0.40674 -0.01142 0.00197 0.01588 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 3211 O O . ILE B 250 ? 0.27114 0.39183 0.39993 -0.01005 0.00977 0.01314 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 3212 C CB . ILE B 250 ? 0.36587 0.44158 0.45505 -0.00830 -0.00154 0.01661 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 3213 C CG1 . ILE B 250 ? 0.45337 0.50300 0.51723 -0.00371 -0.00207 0.01668 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 3214 C CG2 . ILE B 250 ? 0.31135 0.38627 0.40163 -0.01300 -0.00988 0.01901 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 3215 C CD1 . ILE B 250 ? 0.50796 0.54221 0.56081 -0.00625 -0.01508 0.01803 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 3216 N N . LEU B 251 ? 0.25776 0.38315 0.39888 -0.01411 -0.00275 0.01935 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B N 3217 C CA . LEU B 251 ? 0.23278 0.37714 0.38765 -0.01471 0.00202 0.02008 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CA 3218 C C . LEU B 251 ? 0.29086 0.43530 0.44652 -0.01845 -0.00342 0.02468 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B C 3219 O O . LEU B 251 ? 0.29913 0.43554 0.45517 -0.02188 -0.01348 0.02928 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B O 3220 C CB . LEU B 251 ? 0.19569 0.35406 0.36775 -0.01322 0.00350 0.02296 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CB 3221 C CG . LEU B 251 ? 0.43470 0.59225 0.60783 -0.00915 0.00872 0.01899 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CG 3222 C CD1 . LEU B 251 ? 0.28297 0.45489 0.46869 -0.00530 0.01583 0.01978 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD1 3223 C CD2 . LEU B 251 ? 0.51414 0.66283 0.67452 -0.00836 0.01310 0.01238 ? ? ? ? ? ? 429 LEU B CD2 3224 N N . ALA B 252 ? 0.27445 0.42759 0.43116 -0.01839 0.00192 0.02417 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B N 3225 C CA . ALA B 252 ? 0.26641 0.41988 0.42561 -0.02189 -0.00276 0.02937 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CA 3226 C C . ALA B 252 ? 0.27979 0.44935 0.44530 -0.02095 0.00449 0.03022 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B C 3227 O O . ALA B 252 ? 0.27763 0.45268 0.43940 -0.01818 0.01158 0.02557 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B O 3228 C CB . ALA B 252 ? 0.22900 0.35988 0.36927 -0.02278 -0.00754 0.02834 ? ? ? ? ? ? 430 ALA B CB 3229 N N . SER B 253 ? 0.28369 0.46013 0.45910 -0.02385 0.00142 0.03714 ? ? ? ? ? ? 431 SER B N 3230 C CA . SER B 253 ? 0.32999 0.51899 0.50875 -0.02304 0.00726 0.03942 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CA 3231 C C . SER B 253 ? 0.38626 0.56350 0.55150 -0.02313 0.00742 0.03746 ? ? ? ? ? ? 431 SER B C 3232 O O . SER B 253 ? 0.26189 0.41950 0.41475 -0.02361 0.00303 0.03551 ? ? ? ? ? ? 431 SER B O 3233 C CB . SER B 253 ? 0.26047 0.46070 0.45609 -0.02580 0.00471 0.04933 ? ? ? ? ? ? 431 SER B CB 3234 O OG . SER B 253 ? 0.30524 0.49073 0.50079 -0.03145 -0.00639 0.05356 ? ? ? ? ? ? 431 SER B OG 3235 N N . ASP B 254 ? 0.29247 0.48102 0.45893 -0.02171 0.01308 0.03874 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N 3236 C CA . ASP B 254 ? 0.27123 0.45190 0.42832 -0.02065 0.01479 0.03874 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA 3237 C C . ASP B 254 ? 0.27730 0.44419 0.43145 -0.02301 0.00953 0.04361 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C 3238 O O . ASP B 254 ? 0.25577 0.41223 0.40052 -0.02085 0.01171 0.04417 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O 3239 C CB . ASP B 254 ? 0.30556 0.50278 0.46579 -0.01901 0.02053 0.04010 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB 3240 C CG . ASP B 254 ? 0.25750 0.46856 0.42744 -0.02004 0.02129 0.04684 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG 3241 O OD1 . ASP B 254 ? 0.30068 0.51275 0.47969 -0.02225 0.01815 0.05137 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 3242 O OD2 . ASP B 254 ? 0.39892 0.62105 0.56853 -0.01859 0.02502 0.04900 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 3243 N N . GLY B 255 ? 0.27262 0.43901 0.43568 -0.02730 0.00264 0.04805 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 3244 C CA . GLY B 255 ? 0.35879 0.50544 0.51627 -0.03106 -0.00582 0.05150 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 3245 C C . GLY B 255 ? 0.39591 0.51405 0.53048 -0.02909 -0.00910 0.04549 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 3246 O O . GLY B 255 ? 0.33023 0.42583 0.45043 -0.02914 -0.01265 0.04607 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 3247 N N . LEU B 256 ? 0.24902 0.36582 0.37803 -0.02645 -0.00716 0.03993 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 3248 C CA . LEU B 256 ? 0.27563 0.36702 0.38141 -0.02238 -0.00691 0.03498 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 3249 C C . LEU B 256 ? 0.35075 0.44478 0.45057 -0.01547 0.00528 0.03345 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 3250 O O . LEU B 256 ? 0.36250 0.43704 0.44575 -0.01085 0.00867 0.03395 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 3251 C CB . LEU B 256 ? 0.24917 0.33693 0.35271 -0.02288 -0.01115 0.03154 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 3252 C CG . LEU B 256 ? 0.32182 0.38548 0.40104 -0.01733 -0.00884 0.02708 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 3253 C CD1 . LEU B 256 ? 0.41105 0.44114 0.46482 -0.01704 -0.01610 0.02688 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 3254 C CD2 . LEU B 256 ? 0.30538 0.37023 0.38611 -0.01772 -0.01209 0.02467 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 3255 N N . TRP B 257 ? 0.24590 0.36309 0.35932 -0.01450 0.01179 0.03244 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B N 3256 C CA . TRP B 257 ? 0.25618 0.37644 0.36731 -0.00923 0.02114 0.03246 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CA 3257 C C . TRP B 257 ? 0.23759 0.36118 0.35035 -0.00696 0.02586 0.03769 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B C 3258 O O . TRP B 257 ? 0.32997 0.44961 0.43875 -0.00138 0.03340 0.04027 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B O 3259 C CB . TRP B 257 ? 0.28126 0.42235 0.40551 -0.01027 0.02409 0.02999 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CB 3260 C CG . TRP B 257 ? 0.36970 0.50981 0.49526 -0.01229 0.01988 0.02566 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CG 3261 C CD1 . TRP B 257 ? 0.37029 0.52390 0.50684 -0.01540 0.01692 0.02472 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD1 3262 C CD2 . TRP B 257 ? 0.35729 0.48174 0.47271 -0.01014 0.01924 0.02305 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CD2 3263 N NE1 . TRP B 257 ? 0.39659 0.54479 0.53242 -0.01546 0.01428 0.02183 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B NE1 3264 C CE2 . TRP B 257 ? 0.34471 0.47503 0.46732 -0.01276 0.01489 0.02061 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE2 3265 C CE3 . TRP B 257 ? 0.35884 0.46439 0.45902 -0.00511 0.02310 0.02353 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CE3 3266 C CZ2 . TRP B 257 ? 0.32298 0.44166 0.43897 -0.01146 0.01289 0.01844 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ2 3267 C CZ3 . TRP B 257 ? 0.33297 0.42610 0.42443 -0.00356 0.02153 0.02120 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CZ3 3268 C CH2 . TRP B 257 ? 0.33373 0.43384 0.43357 -0.00723 0.01575 0.01859 ? ? ? ? ? ? 435 TRP B CH2 3269 N N . ASP B 258 ? 0.37936 0.51093 0.49970 -0.01057 0.02233 0.04094 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B N 3270 C CA . ASP B 258 ? 0.32770 0.46188 0.44969 -0.00798 0.02690 0.04674 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CA 3271 C C . ASP B 258 ? 0.42431 0.53010 0.52778 -0.00235 0.02967 0.04807 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B C 3272 O O . ASP B 258 ? 0.39798 0.50369 0.50142 0.00290 0.03691 0.05331 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B O 3273 C CB . ASP B 258 ? 0.27338 0.41850 0.40570 -0.01252 0.02284 0.05103 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CB 3274 C CG . ASP B 258 ? 0.35712 0.53012 0.50395 -0.01464 0.02430 0.05176 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B CG 3275 O OD1 . ASP B 258 ? 0.28627 0.46802 0.43438 -0.01363 0.02673 0.04782 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD1 3276 O OD2 . ASP B 258 ? 0.48470 0.66871 0.64004 -0.01705 0.02303 0.05657 ? ? ? ? ? ? 436 ASP B OD2 3277 N N . VAL B 259 ? 0.34452 0.42449 0.43054 -0.00262 0.02407 0.04390 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B N 3278 C CA . VAL B 259 ? 0.37394 0.42042 0.43560 0.00329 0.02585 0.04426 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CA 3279 C C . VAL B 259 ? 0.39401 0.41937 0.43492 0.01032 0.03064 0.04079 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B C 3280 O O . VAL B 259 ? 0.48166 0.47701 0.49810 0.01809 0.03531 0.04127 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B O 3281 C CB . VAL B 259 ? 0.42414 0.44835 0.47520 -0.00263 0.01337 0.04331 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CB 3282 C CG1 . VAL B 259 ? 0.40680 0.44931 0.47785 -0.00813 0.01071 0.04913 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG1 3283 C CG2 . VAL B 259 ? 0.38159 0.40017 0.42996 -0.00924 0.00136 0.03866 ? ? ? ? ? ? 437 VAL B CG2 3284 N N . MET B 260 ? 0.36900 0.40662 0.41682 0.00868 0.03026 0.03767 ? ? ? ? ? ? 438 MET B N 3285 C CA . MET B 260 ? 0.42226 0.43987 0.45050 0.01496 0.03419 0.03512 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CA 3286 C C . MET B 260 ? 0.38969 0.43150 0.43596 0.01611 0.04149 0.03632 ? ? ? ? ? ? 438 MET B C 3287 O O . MET B 260 ? 0.40741 0.47466 0.47489 0.00920 0.03723 0.03482 ? ? ? ? ? ? 438 MET B O 3288 C CB . MET B 260 ? 0.47506 0.47241 0.48701 0.01022 0.02123 0.02943 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CB 3289 C CG . MET B 260 ? 0.65672 0.62353 0.64718 0.00775 0.01056 0.02803 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CG 3290 S SD . MET B 260 ? 0.70727 0.64444 0.67282 0.00378 -0.00511 0.02265 ? ? ? ? ? ? 438 MET B SD 3291 C CE . MET B 260 ? 0.69513 0.61864 0.63904 0.01642 0.00903 0.02149 ? ? ? ? ? ? 438 MET B CE 3292 N N . ASN B 261 ? 0.40525 0.43600 0.44107 0.02526 0.05241 0.03935 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B N 3293 C CA . ASN B 261 ? 0.41970 0.47010 0.47302 0.02730 0.06062 0.04310 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CA 3294 C C . ASN B 261 ? 0.43885 0.49035 0.49242 0.02334 0.05510 0.03780 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B C 3295 O O . ASN B 261 ? 0.40574 0.43502 0.43835 0.02359 0.04901 0.03328 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B O 3296 C CB . ASN B 261 ? 0.48765 0.52274 0.52903 0.04002 0.07564 0.05082 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CB 3297 C CG . ASN B 261 ? 0.49475 0.54073 0.54834 0.04358 0.08433 0.05602 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B CG 3298 O OD1 . ASN B 261 ? 0.51878 0.54946 0.55741 0.04662 0.08536 0.05373 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B OD1 3299 N ND2 . ASN B 261 ? 0.52948 0.60110 0.61056 0.04336 0.09039 0.06447 ? ? ? ? ? ? 439 ASN B ND2 3300 N N . ASN B 262 ? 0.32857 0.45296 0.47645 0.03959 -0.04972 0.03969 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B N 3301 C CA . ASN B 262 ? 0.23413 0.36517 0.38408 0.03497 -0.04546 0.02505 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CA 3302 C C . ASN B 262 ? 0.23378 0.34921 0.39589 0.03579 -0.03409 0.02217 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B C 3303 O O . ASN B 262 ? 0.29714 0.40535 0.45084 0.03129 -0.02778 0.01686 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B O 3304 C CB . ASN B 262 ? 0.21212 0.36395 0.37801 0.03571 -0.05595 0.01468 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CB 3305 C CG . ASN B 262 ? 0.40582 0.58049 0.55435 0.03419 -0.06643 0.00949 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B CG 3306 O OD1 . ASN B 262 ? 0.44910 0.62904 0.57370 0.03067 -0.06354 0.01277 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B OD1 3307 N ND2 . ASN B 262 ? 0.49553 0.68831 0.65613 0.03587 -0.07895 0.00071 ? ? ? ? ? ? 440 ASN B ND2 3308 N N . GLN B 263 ? 0.29382 0.41041 0.47704 0.04177 -0.03194 0.02557 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B N 3309 C CA . GLN B 263 ? 0.30246 0.41479 0.49693 0.04150 -0.02075 0.02375 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CA 3310 C C . GLN B 263 ? 0.36236 0.45377 0.53746 0.04257 -0.01071 0.02463 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B C 3311 O O . GLN B 263 ? 0.34953 0.43535 0.51738 0.03726 -0.00374 0.02128 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B O 3312 C CB . GLN B 263 ? 0.30711 0.43591 0.52935 0.04807 -0.01939 0.02731 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CB 3313 C CG . GLN B 263 ? 0.32376 0.45919 0.55793 0.04665 -0.00661 0.02782 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CG 3314 C CD . GLN B 263 ? 0.42832 0.57607 0.67992 0.03443 -0.00979 0.02886 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B CD 3315 O OE1 . GLN B 263 ? 0.41229 0.56652 0.67516 0.02945 -0.02288 0.02653 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B OE1 3316 N NE2 . GLN B 263 ? 0.32676 0.47748 0.58087 0.02897 0.00052 0.03285 ? ? ? ? ? ? 441 GLN B NE2 3317 N N . GLU B 264 ? 0.32153 0.39900 0.48755 0.04871 -0.01264 0.02943 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B N 3318 C CA . GLU B 264 ? 0.26248 0.31569 0.41109 0.04898 -0.00644 0.02844 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CA 3319 C C . GLU B 264 ? 0.30239 0.35015 0.42998 0.03650 -0.00560 0.02731 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B C 3320 O O . GLU B 264 ? 0.34799 0.38663 0.46633 0.03332 0.00181 0.02279 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B O 3321 C CB . GLU B 264 ? 0.40333 0.43604 0.54743 0.05619 -0.01431 0.03520 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CB 3322 C CG . GLU B 264 ? 0.56244 0.56323 0.68953 0.05555 -0.01187 0.03244 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CG 3323 C CD . GLU B 264 ? 0.71155 0.68607 0.84369 0.06924 -0.01975 0.03417 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B CD 3324 O OE1 . GLU B 264 ? 0.55859 0.53898 0.70401 0.07723 -0.02911 0.04239 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE1 3325 O OE2 . GLU B 264 ? 0.79403 0.74137 0.91761 0.07329 -0.01812 0.02579 ? ? ? ? ? ? 442 GLU B OE2 3326 N N . VAL B 265 ? 0.34165 0.40020 0.46144 0.03001 -0.01334 0.03083 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B N 3327 C CA . VAL B 265 ? 0.35614 0.41942 0.45890 0.01980 -0.01242 0.02893 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CA 3328 C C . VAL B 265 ? 0.36071 0.42935 0.46863 0.01894 -0.00635 0.01924 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B C 3329 O O . VAL B 265 ? 0.31772 0.38034 0.41460 0.01389 -0.00175 0.01737 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B O 3330 C CB . VAL B 265 ? 0.31766 0.40435 0.41373 0.01586 -0.02063 0.03122 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CB 3331 C CG1 . VAL B 265 ? 0.27951 0.38310 0.36469 0.00941 -0.01840 0.02424 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG1 3332 C CG2 . VAL B 265 ? 0.30644 0.38594 0.39119 0.01191 -0.02724 0.04690 ? ? ? ? ? ? 443 VAL B CG2 3333 N N . CYS B 266 ? 0.27576 0.35567 0.40137 0.02256 -0.00870 0.01436 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B N 3334 C CA . CYS B 266 ? 0.30523 0.38624 0.43824 0.02081 -0.00651 0.00884 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CA 3335 C C . CYS B 266 ? 0.27468 0.34476 0.40639 0.02037 0.00357 0.01248 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B C 3336 O O . CYS B 266 ? 0.32875 0.39553 0.45290 0.01673 0.00646 0.01123 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B O 3337 C CB . CYS B 266 ? 0.25624 0.34639 0.41167 0.02227 -0.01386 0.00569 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B CB 3338 S SG . CYS B 266 ? 0.40249 0.50824 0.55691 0.02406 -0.02761 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 444 CYS B SG 3339 N N . GLU B 267 ? 0.32136 0.39010 0.46085 0.02547 0.00847 0.01600 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B N 3340 C CA . GLU B 267 ? 0.38986 0.45569 0.52634 0.02710 0.01898 0.01651 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CA 3341 C C . GLU B 267 ? 0.42618 0.47534 0.53870 0.02490 0.02181 0.01305 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B C 3342 O O . GLU B 267 ? 0.41438 0.46322 0.51744 0.02145 0.02702 0.01171 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B O 3343 C CB . GLU B 267 ? 0.30219 0.37554 0.45239 0.03682 0.02370 0.01720 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CB 3344 C CG . GLU B 267 ? 0.30301 0.39871 0.48061 0.03615 0.02099 0.02209 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CG 3345 C CD . GLU B 267 ? 0.33978 0.44993 0.53438 0.04746 0.02448 0.02241 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B CD 3346 O OE1 . GLU B 267 ? 0.35681 0.45295 0.54268 0.05810 0.02428 0.01812 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE1 3347 O OE2 . GLU B 267 ? 0.35311 0.48932 0.57224 0.04597 0.02622 0.02736 ? ? ? ? ? ? 445 GLU B OE2 3348 N N . ILE B 268 ? 0.47889 0.51455 0.58143 0.02503 0.01672 0.01326 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B N 3349 C CA . ILE B 268 ? 0.40442 0.42292 0.48662 0.01938 0.01679 0.01106 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CA 3350 C C . ILE B 268 ? 0.35306 0.38120 0.42701 0.00983 0.01603 0.01067 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B C 3351 O O . ILE B 268 ? 0.39401 0.41670 0.45534 0.00530 0.01865 0.00756 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B O 3352 C CB . ILE B 268 ? 0.39094 0.39209 0.46591 0.01710 0.00856 0.01621 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CB 3353 C CG1 . ILE B 268 ? 0.40146 0.38735 0.48512 0.03014 0.00741 0.01478 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG1 3354 C CG2 . ILE B 268 ? 0.36723 0.35371 0.42378 0.00574 0.00624 0.01595 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CG2 3355 C CD1 . ILE B 268 ? 0.49955 0.46447 0.57944 0.02831 -0.00486 0.02471 ? ? ? ? ? ? 446 ILE B CD1 3356 N N . ALA B 269 ? 0.30610 0.35038 0.38719 0.00806 0.01118 0.01191 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B N 3357 C CA . ALA B 269 ? 0.29507 0.35145 0.37163 0.00304 0.00937 0.00906 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CA 3358 C C . ALA B 269 ? 0.34509 0.40145 0.42531 0.00435 0.01273 0.00796 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B C 3359 O O . ALA B 269 ? 0.31648 0.37414 0.38669 0.00009 0.01317 0.00701 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B O 3360 C CB . ALA B 269 ? 0.27071 0.34638 0.35558 0.00525 0.00283 0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 ALA B CB 3361 N N . ARG B 270 ? 0.34741 0.40497 0.44253 0.00859 0.01415 0.01041 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N 3362 C CA . ARG B 270 ? 0.37652 0.43601 0.47451 0.00708 0.01697 0.01486 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA 3363 C C . ARG B 270 ? 0.38252 0.43817 0.46325 0.00575 0.02557 0.01477 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C 3364 O O . ARG B 270 ? 0.39397 0.45297 0.46587 0.00215 0.02620 0.01737 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O 3365 C CB . ARG B 270 ? 0.38741 0.45272 0.50648 0.00810 0.01673 0.02104 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB 3366 C CG . ARG B 270 ? 0.30532 0.37699 0.42686 0.00348 0.02100 0.03149 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG 3367 C CD . ARG B 270 ? 0.26541 0.34739 0.41103 0.00042 0.02030 0.04103 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD 3368 N NE . ARG B 270 ? 0.35570 0.44893 0.50268 -0.00738 0.02440 0.05594 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE 3369 C CZ . ARG B 270 ? 0.38402 0.49686 0.52372 -0.00737 0.03797 0.06025 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ 3370 N NH1 . ARG B 270 ? 0.32323 0.44043 0.45639 0.00236 0.04702 0.04833 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 3371 N NH2 . ARG B 270 ? 0.30509 0.43431 0.44383 -0.01632 0.04148 0.07644 ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 3372 N N . ARG B 271 ? 0.32175 0.37038 0.39757 0.00997 0.03067 0.01065 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 3373 C CA . ARG B 271 ? 0.35760 0.40206 0.41665 0.01135 0.03750 0.00528 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 3374 C C . ARG B 271 ? 0.35650 0.39010 0.39590 0.00419 0.03303 0.00044 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 3375 O O . ARG B 271 ? 0.34890 0.38385 0.37271 0.00225 0.03587 -0.00365 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 3376 C CB . ARG B 271 ? 0.37714 0.41396 0.43872 0.02132 0.04155 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 3377 C CG . ARG B 271 ? 0.45502 0.51384 0.53498 0.02867 0.04941 0.00222 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 3378 C CD . ARG B 271 ? 0.44357 0.50081 0.52333 0.04242 0.05510 -0.00868 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 3379 N NE . ARG B 271 ? 0.38142 0.41100 0.46025 0.04712 0.04620 -0.01342 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 3380 C CZ . ARG B 271 ? 0.50971 0.53949 0.60670 0.05349 0.04169 -0.00921 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 3381 N NH1 . ARG B 271 ? 0.38660 0.44391 0.50546 0.05557 0.04557 -0.00254 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 3382 N NH2 . ARG B 271 ? 0.52901 0.53233 0.62291 0.05605 0.03174 -0.00969 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 3383 N N . ARG B 272 ? 0.30670 0.33397 0.34627 -0.00092 0.02579 0.00120 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 3384 C CA . ARG B 272 ? 0.36376 0.38717 0.38882 -0.01080 0.02083 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 3385 C C . ARG B 272 ? 0.41605 0.45804 0.44165 -0.01425 0.01865 0.00167 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 3386 O O . ARG B 272 ? 0.43117 0.47537 0.44395 -0.02038 0.01667 -0.00071 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 3387 C CB . ARG B 272 ? 0.37604 0.39600 0.40268 -0.01737 0.01443 0.00273 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 3388 C CG . ARG B 272 ? 0.46927 0.46295 0.49170 -0.01683 0.01183 0.00210 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 3389 C CD . ARG B 272 ? 0.50469 0.47703 0.51098 -0.02233 0.00909 -0.00593 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 3390 N NE . ARG B 272 ? 0.73155 0.67611 0.73696 -0.01231 0.00819 -0.01317 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 3391 C CZ . ARG B 272 ? 0.80028 0.71653 0.79348 -0.01393 0.00230 -0.02362 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 3392 N NH1 . ARG B 272 ? 0.81398 0.72714 0.79428 -0.02847 -0.00335 -0.02619 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 3393 N NH2 . ARG B 272 ? 0.82271 0.71415 0.81825 -0.00002 0.00052 -0.03307 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 3394 N N . ILE B 273 ? 0.40525 0.45954 0.44675 -0.00973 0.01666 0.00574 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B N 3395 C CA . ILE B 273 ? 0.33541 0.40262 0.38093 -0.00941 0.01210 0.00834 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CA 3396 C C . ILE B 273 ? 0.34420 0.41066 0.37998 -0.01040 0.01561 0.01265 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B C 3397 O O . ILE B 273 ? 0.41256 0.48609 0.43818 -0.01423 0.01207 0.01340 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B O 3398 C CB . ILE B 273 ? 0.30785 0.38054 0.37411 -0.00248 0.00673 0.00979 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CB 3399 C CG1 . ILE B 273 ? 0.30354 0.38846 0.37482 -0.00086 0.00220 0.00281 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG1 3400 C CG2 . ILE B 273 ? 0.30624 0.38229 0.37906 -0.00034 0.00034 0.01546 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CG2 3401 C CD1 . ILE B 273 ? 0.29967 0.38720 0.38912 0.00732 -0.00337 -0.00134 ? ? ? ? ? ? 451 ILE B CD1 3402 N N . LEU B 274 ? 0.33955 0.40333 0.37832 -0.00724 0.02254 0.01629 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N 3403 C CA . LEU B 274 ? 0.39870 0.47100 0.42634 -0.00888 0.02744 0.02208 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA 3404 C C . LEU B 274 ? 0.43632 0.50647 0.43885 -0.01155 0.03022 0.01193 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C 3405 O O . LEU B 274 ? 0.42201 0.50281 0.40978 -0.01504 0.02940 0.01486 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O 3406 C CB . LEU B 274 ? 0.35155 0.43085 0.38835 -0.00554 0.03631 0.02733 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB 3407 C CG . LEU B 274 ? 0.38398 0.46605 0.44653 -0.00641 0.03145 0.03956 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG 3408 C CD1 . LEU B 274 ? 0.42609 0.51986 0.50095 -0.00461 0.04043 0.04368 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 3409 C CD2 . LEU B 274 ? 0.55517 0.64209 0.62037 -0.01213 0.02377 0.05463 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 3410 N N . MET B 275 ? 0.47872 0.53344 0.47588 -0.01048 0.03135 0.00014 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 3411 C CA . MET B 275 ? 0.52532 0.57131 0.50009 -0.01353 0.03067 -0.01229 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 3412 C C . MET B 275 ? 0.48006 0.53123 0.44647 -0.02378 0.02136 -0.01140 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 3413 O O . MET B 275 ? 0.54049 0.59759 0.48815 -0.02753 0.01958 -0.01637 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 3414 C CB . MET B 275 ? 0.58302 0.60420 0.55819 -0.01101 0.02951 -0.02260 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 3415 C CG . MET B 275 ? 0.84703 0.84938 0.80203 -0.01235 0.02615 -0.03895 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 3416 S SD . MET B 275 ? 0.96443 0.93035 0.92749 -0.01053 0.01942 -0.04398 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 3417 C CE . MET B 275 ? 0.63656 0.61368 0.62109 0.00525 0.02928 -0.03755 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 3418 N N . TRP B 276 ? 0.44849 0.50292 0.42891 -0.02777 0.01520 -0.00600 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B N 3419 C CA . TRP B 276 ? 0.40670 0.47591 0.38516 -0.03565 0.00676 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CA 3420 C C . TRP B 276 ? 0.45431 0.54017 0.42951 -0.03290 0.00467 0.00305 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B C 3421 O O . TRP B 276 ? 0.44160 0.53733 0.40341 -0.03886 -0.00094 0.00139 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B O 3422 C CB . TRP B 276 ? 0.34660 0.42775 0.34379 -0.03616 0.00258 -0.00024 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CB 3423 C CG . TRP B 276 ? 0.42036 0.52328 0.41726 -0.04472 -0.00554 -0.00048 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CG 3424 C CD1 . TRP B 276 ? 0.43332 0.53900 0.42504 -0.05875 -0.00968 -0.00303 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD1 3425 C CD2 . TRP B 276 ? 0.30180 0.42773 0.30536 -0.04040 -0.01191 0.00320 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CD2 3426 N NE1 . TRP B 276 ? 0.49825 0.63289 0.49398 -0.06389 -0.01675 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B NE1 3427 C CE2 . TRP B 276 ? 0.40580 0.55299 0.40898 -0.05088 -0.01840 0.00108 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE2 3428 C CE3 . TRP B 276 ? 0.52158 0.65132 0.53343 -0.02929 -0.01458 0.00975 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CE3 3429 C CZ2 . TRP B 276 ? 0.47258 0.64819 0.48425 -0.04755 -0.02664 0.00323 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ2 3430 C CZ3 . TRP B 276 ? 0.61460 0.76595 0.63384 -0.02586 -0.02445 0.01292 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CZ3 3431 C CH2 . TRP B 276 ? 0.47123 0.64692 0.49062 -0.03348 -0.02996 0.00863 ? ? ? ? ? ? 454 TRP B CH2 3432 N N . HIS B 277 ? 0.32247 0.41141 0.31053 -0.02529 0.00705 0.01297 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B N 3433 C CA . HIS B 277 ? 0.37044 0.47240 0.35693 -0.02440 0.00208 0.02488 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CA 3434 C C . HIS B 277 ? 0.40264 0.51123 0.36372 -0.02797 0.00717 0.02497 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B C 3435 O O . HIS B 277 ? 0.39004 0.51264 0.33899 -0.03140 0.00057 0.03091 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B O 3436 C CB . HIS B 277 ? 0.43949 0.53864 0.44725 -0.01843 0.00061 0.03749 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CB 3437 C CG . HIS B 277 ? 0.57501 0.67416 0.60527 -0.01238 -0.00966 0.03631 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CG 3438 N ND1 . HIS B 277 ? 0.51494 0.62281 0.55291 -0.00860 -0.02225 0.04202 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B ND1 3439 C CD2 . HIS B 277 ? 0.52751 0.62227 0.57379 -0.00750 -0.00984 0.02822 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CD2 3440 C CE1 . HIS B 277 ? 0.55593 0.66507 0.61478 0.00013 -0.02918 0.03481 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B CE1 3441 N NE2 . HIS B 277 ? 0.49326 0.59613 0.55579 0.00011 -0.02136 0.02631 ? ? ? ? ? ? 455 HIS B NE2 3442 N N . LYS B 278 ? 0.41114 0.51346 0.36353 -0.02574 0.01829 0.01723 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B N 3443 C CA . LYS B 278 ? 0.43011 0.54509 0.35660 -0.02652 0.02425 0.01295 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CA 3444 C C . LYS B 278 ? 0.45638 0.57050 0.36042 -0.03252 0.01706 -0.00134 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B C 3445 O O . LYS B 278 ? 0.48864 0.62106 0.37103 -0.03548 0.01509 -0.00006 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B O 3446 C CB . LYS B 278 ? 0.65947 0.77132 0.58388 -0.01912 0.03731 0.00270 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CB 3447 C CG . LYS B 278 ? 0.72576 0.85083 0.66877 -0.01608 0.04511 0.01945 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CG 3448 C CD . LYS B 278 ? 0.92200 1.07433 0.85669 -0.02208 0.04506 0.04018 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CD 3449 C CE . LYS B 278 ? 0.95320 1.10589 0.91599 -0.02573 0.04093 0.06449 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B CE 3450 N NZ . LYS B 278 ? 0.79404 0.95232 0.75616 -0.03285 0.02829 0.08614 ? ? ? ? ? ? 456 LYS B NZ 3451 N N . LYS B 279 ? 0.56071 0.65610 0.46949 -0.03636 0.01167 -0.01322 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 3452 C CA . LYS B 279 ? 0.57133 0.66410 0.46153 -0.04532 0.00275 -0.02664 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 3453 C C . LYS B 279 ? 0.51447 0.62657 0.40913 -0.05295 -0.00911 -0.01671 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 3454 O O . LYS B 279 ? 0.67105 0.79384 0.54707 -0.05998 -0.01700 -0.02276 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 3455 C CB . LYS B 279 ? 0.54489 0.60938 0.43961 -0.05017 -0.00060 -0.03995 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 3456 C CG . LYS B 279 ? 0.70785 0.74991 0.60299 -0.04008 0.00811 -0.05023 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 3457 C CD . LYS B 279 ? 0.88753 0.94196 0.76316 -0.02977 0.01719 -0.05958 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 3458 C CE . LYS B 279 ? 0.97542 1.01468 0.85639 -0.01592 0.02649 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 3459 N NZ . LYS B 279 ? 0.94991 0.99380 0.85741 -0.01057 0.03387 -0.05368 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 3460 N N . ASN B 280 ? 0.51941 0.63794 0.43924 -0.05050 -0.01180 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B N 3461 C CA . ASN B 280 ? 0.58400 0.72292 0.51339 -0.05500 -0.02368 0.00149 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CA 3462 C C . ASN B 280 ? 0.62017 0.77633 0.55912 -0.04693 -0.02927 0.01823 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B C 3463 O O . ASN B 280 ? 0.65670 0.83332 0.60085 -0.04824 -0.04092 0.02222 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B O 3464 C CB . ASN B 280 ? 0.52169 0.66113 0.47352 -0.05747 -0.02524 -0.00037 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CB 3465 C CG . ASN B 280 ? 0.59489 0.71593 0.53900 -0.06902 -0.02414 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B CG 3466 O OD1 . ASN B 280 ? 0.72749 0.85388 0.66382 -0.08243 -0.03256 -0.01752 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B OD1 3467 N ND2 . ASN B 280 ? 0.48317 0.58081 0.43061 -0.06471 -0.01586 -0.01408 ? ? ? ? ? ? 458 ASN B ND2 3468 N N . GLY B 281 ? 1.25759 0.65883 0.55657 0.12366 -0.18019 -0.00192 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B N 3469 C CA . GLY B 281 ? 1.25959 0.65059 0.56232 0.12980 -0.14517 0.01004 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B CA 3470 C C . GLY B 281 ? 1.24644 0.69840 0.64707 0.10477 -0.11591 0.01229 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B C 3471 O O . GLY B 281 ? 1.27885 0.78442 0.73921 0.08119 -0.10798 0.00233 ? ? ? ? ? ? 459 GLY B O 3472 N N . ALA B 282 ? 1.41306 0.85451 0.82777 0.11149 -0.10007 0.02576 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N 3473 C CA . ALA B 282 ? 1.35278 0.84496 0.85016 0.09141 -0.06718 0.02808 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA 3474 C C . ALA B 282 ? 1.32801 0.83701 0.88812 0.09319 -0.10399 0.04301 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C 3475 O O . ALA B 282 ? 1.43642 0.90512 0.96694 0.11347 -0.13766 0.05648 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O 3476 C CB . ALA B 282 ? 1.39006 0.86512 0.86609 0.09434 -0.01308 0.03251 ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB 3477 N N . PRO B 283 ? 1.16574 0.73413 0.81240 0.07326 -0.09831 0.04258 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B N 3478 C CA . PRO B 283 ? 1.14851 0.74009 0.86127 0.07544 -0.13190 0.06011 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CA 3479 C C . PRO B 283 ? 1.15186 0.72248 0.86556 0.08948 -0.11165 0.07578 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B C 3480 O O . PRO B 283 ? 1.13101 0.68512 0.81625 0.09007 -0.06298 0.07105 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B O 3481 C CB . PRO B 283 ? 1.12337 0.78576 0.92324 0.05099 -0.11713 0.05421 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CB 3482 C CG . PRO B 283 ? 1.11895 0.79099 0.89270 0.03559 -0.08830 0.03187 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CG 3483 C CD . PRO B 283 ? 1.14589 0.76394 0.83447 0.04851 -0.05930 0.02752 ? ? ? ? ? ? 461 PRO B CD 3484 N N . PRO B 284 ? 1.25208 0.82262 0.99826 0.10063 -0.14861 0.09581 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B N 3485 C CA . PRO B 284 ? 1.27783 0.82603 1.02243 0.11615 -0.13171 0.11182 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CA 3486 C C . PRO B 284 ? 1.30309 0.88754 1.09815 0.10477 -0.07747 0.10972 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B C 3487 O O . PRO B 284 ? 1.19655 0.83688 1.06222 0.08893 -0.07193 0.10776 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B O 3488 C CB . PRO B 284 ? 1.24248 0.79902 1.02929 0.12582 -0.18634 0.13462 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CB 3489 C CG . PRO B 284 ? 1.34367 0.90232 1.12273 0.12002 -0.23817 0.12977 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CG 3490 C CD . PRO B 284 ? 1.28497 0.87499 1.07018 0.09937 -0.20954 0.10646 ? ? ? ? ? ? 462 PRO B CD 3491 N N . LEU B 285 ? 1.36420 0.91391 1.12009 0.11352 -0.03800 0.11054 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B N 3492 C CA . LEU B 285 ? 1.39205 0.96428 1.17827 0.10167 0.01625 0.10483 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CA 3493 C C . LEU B 285 ? 1.35978 0.97605 1.22831 0.10142 0.01621 0.11865 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B C 3494 O O . LEU B 285 ? 1.33809 0.98824 1.24777 0.08768 0.05166 0.11148 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B O 3495 C CB . LEU B 285 ? 1.48887 1.01062 1.21568 0.11213 0.05262 0.10618 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CB 3496 C CG . LEU B 285 ? 1.51279 1.00780 1.17259 0.10513 0.07713 0.09035 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CG 3497 C CD1 . LEU B 285 ? 1.55971 0.99460 1.13975 0.12698 0.06137 0.09703 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD1 3498 C CD2 . LEU B 285 ? 1.48779 0.98667 1.15109 0.09104 0.13382 0.08330 ? ? ? ? ? ? 463 LEU B CD2 3499 N N . ALA B 286 ? 1.34269 0.95874 1.23534 0.11732 -0.02262 0.13970 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 3500 C CA . ALA B 286 ? 1.32054 0.98430 1.29526 0.11888 -0.02453 0.15611 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 3501 C C . ALA B 286 ? 1.28034 1.00601 1.31957 0.10008 -0.03733 0.15033 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 3502 O O . ALA B 286 ? 1.23504 1.00590 1.33801 0.09524 -0.01621 0.15492 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 3503 C CB . ALA B 286 ? 1.38278 1.03536 1.37096 0.13947 -0.06657 0.18286 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 3504 N N . GLU B 287 ? 1.24354 0.97052 1.26512 0.09055 -0.07135 0.14047 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 3505 C CA . GLU B 287 ? 1.20370 0.98807 1.28396 0.07175 -0.08566 0.13438 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 3506 C C . GLU B 287 ? 1.09748 0.90297 1.18005 0.05185 -0.03775 0.11051 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 3507 O O . GLU B 287 ? 1.04093 0.90104 1.18477 0.03683 -0.03677 0.10688 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 3508 C CB . GLU B 287 ? 1.23537 1.00884 1.29057 0.06840 -0.13966 0.13112 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 3509 C CG . GLU B 287 ? 1.29289 1.06893 1.37711 0.08015 -0.19906 0.15717 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 3510 C CD . GLU B 287 ? 1.32368 1.07440 1.36760 0.07819 -0.25372 0.15250 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 3511 O OE1 . GLU B 287 ? 1.28196 1.02428 1.28663 0.06685 -0.24486 0.12897 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 3512 O OE2 . GLU B 287 ? 1.35930 1.09622 1.40848 0.08854 -0.30652 0.17300 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 3513 N N . ARG B 288 ? 1.01779 0.78249 1.03682 0.05089 0.00087 0.09567 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B N 3514 C CA . ARG B 288 ? 0.96213 0.74357 0.97761 0.03001 0.04123 0.07344 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CA 3515 C C . ARG B 288 ? 0.84656 0.66257 0.91817 0.02326 0.08068 0.07441 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B C 3516 O O . ARG B 288 ? 0.78977 0.59572 0.87458 0.03797 0.09286 0.08926 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B O 3517 C CB . ARG B 288 ? 0.98068 0.70936 0.91314 0.03093 0.06927 0.06125 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CB 3518 C CG . ARG B 288 ? 1.05316 0.74414 0.92173 0.04031 0.03364 0.05919 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CG 3519 C CD . ARG B 288 ? 1.10768 0.76624 0.90617 0.03519 0.06535 0.04403 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CD 3520 N NE . ARG B 288 ? 1.04119 0.72916 0.84471 0.01639 0.06550 0.02651 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NE 3521 C CZ . ARG B 288 ? 0.99720 0.66918 0.74935 0.00922 0.09132 0.01353 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B CZ 3522 N NH1 . ARG B 288 ? 0.99807 0.62569 0.69120 0.01882 0.11903 0.01712 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH1 3523 N NH2 . ARG B 288 ? 0.79431 0.49600 0.55525 -0.00719 0.08939 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 466 ARG B NH2 3524 N N . GLY B 289 ? 0.82391 0.67971 0.92720 0.00196 0.09997 0.05859 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 3525 C CA . GLY B 289 ? 0.70698 0.59408 0.85937 -0.00507 0.13710 0.05712 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 3526 C C . GLY B 289 ? 0.67224 0.61649 0.90783 -0.00217 0.11723 0.07138 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 3527 O O . GLY B 289 ? 0.71851 0.69441 0.99733 -0.00835 0.14650 0.06868 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 3528 N N . LYS B 290 ? 0.70136 0.65896 0.96009 0.00744 0.06799 0.08789 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B N 3529 C CA . LYS B 290 ? 0.65824 0.67471 1.00027 0.00977 0.04390 0.10575 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CA 3530 C C . LYS B 290 ? 0.62964 0.68160 0.99425 -0.00872 0.01125 0.09623 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B C 3531 O O . LYS B 290 ? 0.76459 0.80488 1.11374 -0.00617 -0.03625 0.10238 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B O 3532 C CB . LYS B 290 ? 0.73033 0.73877 1.08791 0.03246 0.00860 0.13504 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CB 3533 C CG . LYS B 290 ? 0.80840 0.76609 1.12258 0.05223 0.03201 0.14311 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CG 3534 C CD . LYS B 290 ? 0.89855 0.83221 1.20045 0.07039 -0.01450 0.16566 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CD 3535 C CE . LYS B 290 ? 0.95639 0.86062 1.24750 0.09380 0.00336 0.18355 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B CE 3536 N NZ . LYS B 290 ? 1.00879 0.85496 1.22584 0.09557 0.04500 0.16663 ? ? ? ? ? ? 468 LYS B NZ 3537 N N . GLY B 291 ? 0.37650 0.46871 0.77494 -0.02709 0.03553 0.08109 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 3538 C CA . GLY B 291 ? 0.26878 0.39420 0.68654 -0.04600 0.00900 0.06974 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 3539 C C . GLY B 291 ? 0.24975 0.34030 0.59733 -0.05993 0.02244 0.04286 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 3540 O O . GLY B 291 ? 0.37148 0.41932 0.66246 -0.05828 0.05834 0.03225 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 3541 N N . ILE B 292 ? 0.24115 0.35158 0.59359 -0.07376 -0.00802 0.03324 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B N 3542 C CA . ILE B 292 ? 0.30255 0.38872 0.59524 -0.08706 0.00703 0.00847 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CA 3543 C C . ILE B 292 ? 0.39551 0.41495 0.60276 -0.07211 -0.00589 0.00859 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B C 3544 O O . ILE B 292 ? 0.42993 0.42432 0.62532 -0.05419 -0.04116 0.02606 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B O 3545 C CB . ILE B 292 ? 0.29087 0.41229 0.59802 -0.10200 -0.01922 -0.00259 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CB 3546 C CG1 . ILE B 292 ? 0.31021 0.43139 0.63055 -0.09490 -0.08286 0.01199 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG1 3547 C CG2 . ILE B 292 ? 0.36282 0.51242 0.64280 -0.09504 0.00157 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CG2 3548 C CD1 . ILE B 292 ? 0.60015 0.66359 0.84027 -0.08837 -0.11031 0.00472 ? ? ? ? ? ? 470 ILE B CD1 3549 N N . ASP B 293 ? 0.39217 0.38313 0.53988 -0.07917 0.02521 -0.00974 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B N 3550 C CA . ASP B 293 ? 0.48601 0.41739 0.54848 -0.06617 0.01625 -0.01205 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CA 3551 C C . ASP B 293 ? 0.46617 0.39623 0.50258 -0.07060 -0.02128 -0.02201 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B C 3552 O O . ASP B 293 ? 0.41893 0.37570 0.46246 -0.08890 -0.00574 -0.03896 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B O 3553 C CB . ASP B 293 ? 0.48671 0.39114 0.50071 -0.07100 0.06991 -0.02334 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CB 3554 C CG . ASP B 293 ? 0.65856 0.50716 0.58379 -0.05846 0.06573 -0.02630 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B CG 3555 O OD1 . ASP B 293 ? 0.62717 0.43392 0.51692 -0.03732 0.04840 -0.01298 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD1 3556 O OD2 . ASP B 293 ? 0.61648 0.46408 0.50772 -0.06885 0.08068 -0.04102 ? ? ? ? ? ? 471 ASP B OD2 3557 N N . PRO B 294 ? 0.32408 0.43743 0.43849 -0.03509 -0.03049 -0.00874 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B N 3558 C CA . PRO B 294 ? 0.37537 0.47366 0.49131 -0.04173 -0.04249 -0.00899 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CA 3559 C C . PRO B 294 ? 0.32841 0.41172 0.41954 -0.03869 -0.03749 -0.01934 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B C 3560 O O . PRO B 294 ? 0.35873 0.43839 0.45279 -0.04161 -0.03953 -0.01685 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B O 3561 C CB . PRO B 294 ? 0.36488 0.44290 0.47714 -0.04504 -0.06156 -0.01228 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CB 3562 C CG . PRO B 294 ? 0.47649 0.57057 0.60304 -0.04395 -0.05952 -0.00654 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CG 3563 C CD . PRO B 294 ? 0.37965 0.49201 0.49966 -0.03584 -0.03842 -0.00758 ? ? ? ? ? ? 472 PRO B CD 3564 N N . ALA B 295 ? 0.36065 0.43599 0.43059 -0.03268 -0.03115 -0.02841 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B N 3565 C CA . ALA B 295 ? 0.36613 0.43070 0.41906 -0.02890 -0.02560 -0.03301 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CA 3566 C C . ALA B 295 ? 0.40455 0.48395 0.46554 -0.02988 -0.01621 -0.02983 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B C 3567 O O . ALA B 295 ? 0.36335 0.43814 0.42099 -0.03029 -0.01488 -0.02914 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B O 3568 C CB . ALA B 295 ? 0.30456 0.36130 0.34149 -0.02179 -0.02022 -0.03753 ? ? ? ? ? ? 473 ALA B CB 3569 N N . CYS B 296 ? 0.38958 0.48315 0.45672 -0.02813 -0.01057 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B N 3570 C CA . CYS B 296 ? 0.37287 0.47488 0.44141 -0.02604 -0.00456 -0.02582 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CA 3571 C C . CYS B 296 ? 0.39240 0.50242 0.47390 -0.02850 -0.00412 -0.01796 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B C 3572 O O . CYS B 296 ? 0.42017 0.53090 0.49988 -0.02811 -0.00082 -0.01701 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B O 3573 C CB . CYS B 296 ? 0.32433 0.43244 0.38842 -0.01906 -0.00101 -0.02566 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B CB 3574 S SG . CYS B 296 ? 0.38840 0.48468 0.43985 -0.01719 -0.00436 -0.03356 ? ? ? ? ? ? 474 CYS B SG 3575 N N . GLN B 297 ? 0.30775 0.42515 0.40620 -0.03128 -0.00816 -0.01002 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B N 3576 C CA . GLN B 297 ? 0.30189 0.42898 0.42095 -0.03467 -0.00911 0.00191 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CA 3577 C C . GLN B 297 ? 0.39481 0.50558 0.50927 -0.04102 -0.01719 -0.00201 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B C 3578 O O . GLN B 297 ? 0.36757 0.48320 0.48897 -0.04188 -0.01400 0.00352 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B O 3579 C CB . GLN B 297 ? 0.27597 0.41462 0.42242 -0.03819 -0.01536 0.01519 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CB 3580 C CG . GLN B 297 ? 0.27455 0.42848 0.45302 -0.04179 -0.01610 0.03404 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CG 3581 C CD . GLN B 297 ? 0.40511 0.57731 0.58253 -0.02972 0.00265 0.04275 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B CD 3582 O OE1 . GLN B 297 ? 0.31522 0.49342 0.47720 -0.01713 0.01414 0.04142 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B OE1 3583 N NE2 . GLN B 297 ? 0.32973 0.50685 0.51938 -0.03156 0.00465 0.05138 ? ? ? ? ? ? 475 GLN B NE2 3584 N N . ALA B 298 ? 0.39376 0.48282 0.49300 -0.04289 -0.02727 -0.01088 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 3585 C CA . ALA B 298 ? 0.41476 0.48206 0.49928 -0.04362 -0.03402 -0.01535 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 3586 C C . ALA B 298 ? 0.33430 0.40515 0.40779 -0.03933 -0.02139 -0.01801 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 3587 O O . ALA B 298 ? 0.36415 0.42866 0.43575 -0.04032 -0.02234 -0.01631 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 3588 C CB . ALA B 298 ? 0.38575 0.42548 0.44482 -0.03900 -0.04351 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 3589 N N . ALA B 299 ? 0.28501 0.36440 0.35260 -0.03500 -0.01175 -0.02131 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B N 3590 C CA . ALA B 299 ? 0.30359 0.38620 0.36587 -0.03229 -0.00366 -0.02171 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CA 3591 C C . ALA B 299 ? 0.36165 0.45806 0.43449 -0.03316 0.00058 -0.01662 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B C 3592 O O . ALA B 299 ? 0.31919 0.41452 0.39003 -0.03301 0.00339 -0.01526 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B O 3593 C CB . ALA B 299 ? 0.36642 0.45187 0.42472 -0.02906 0.00009 -0.02431 ? ? ? ? ? ? 477 ALA B CB 3594 N N . ALA B 300 ? 0.31172 0.42102 0.39408 -0.03146 0.00259 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B N 3595 C CA . ALA B 300 ? 0.33381 0.45497 0.42191 -0.02729 0.00907 -0.00511 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CA 3596 C C . ALA B 300 ? 0.43850 0.56206 0.54230 -0.03275 0.00703 0.00321 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B C 3597 O O . ALA B 300 ? 0.30264 0.42850 0.40610 -0.03140 0.01127 0.00598 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B O 3598 C CB . ALA B 300 ? 0.30278 0.43611 0.39380 -0.01869 0.01457 0.00114 ? ? ? ? ? ? 478 ALA B CB 3599 N N . ASP B 301 ? 0.34290 0.46233 0.45999 -0.03953 -0.00244 0.00690 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 3600 C CA . ASP B 301 ? 0.39348 0.50881 0.52669 -0.04648 -0.01056 0.01495 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 3601 C C . ASP B 301 ? 0.32099 0.41855 0.43507 -0.04681 -0.01194 0.00691 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 3602 O O . ASP B 301 ? 0.33169 0.43221 0.45308 -0.04799 -0.00986 0.01288 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 3603 C CB . ASP B 301 ? 0.33951 0.44411 0.48532 -0.05404 -0.02751 0.01773 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 3604 C CG . ASP B 301 ? 0.60040 0.69639 0.76696 -0.06284 -0.04242 0.02789 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 3605 O OD1 . ASP B 301 ? 0.63141 0.70130 0.77795 -0.06397 -0.05148 0.01946 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 3606 O OD2 . ASP B 301 ? 0.62426 0.73914 0.82859 -0.06762 -0.04547 0.04654 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 3607 N N . TYR B 302 ? 0.31168 0.39229 0.40163 -0.04375 -0.01331 -0.00444 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B N 3608 C CA . TYR B 302 ? 0.36486 0.42826 0.43567 -0.04063 -0.01288 -0.00890 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CA 3609 C C . TYR B 302 ? 0.40015 0.47734 0.47138 -0.03774 -0.00054 -0.00711 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B C 3610 O O . TYR B 302 ? 0.34643 0.41778 0.41388 -0.03726 0.00058 -0.00522 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B O 3611 C CB . TYR B 302 ? 0.32668 0.37234 0.37348 -0.03376 -0.01343 -0.01647 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CB 3612 C CG . TYR B 302 ? 0.36684 0.39256 0.39070 -0.02578 -0.01148 -0.01786 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CG 3613 C CD1 . TYR B 302 ? 0.43162 0.42783 0.43821 -0.02334 -0.02439 -0.01993 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD1 3614 C CD2 . TYR B 302 ? 0.40557 0.43977 0.42495 -0.01944 0.00175 -0.01538 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CD2 3615 C CE1 . TYR B 302 ? 0.55945 0.53391 0.53848 -0.01176 -0.02124 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE1 3616 C CE2 . TYR B 302 ? 0.53393 0.55222 0.53320 -0.00909 0.00654 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CE2 3617 C CZ . TYR B 302 ? 0.55306 0.54068 0.52869 -0.00363 -0.00352 -0.01625 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B CZ 3618 O OH . TYR B 302 ? 0.72428 0.69176 0.67267 0.01106 0.00227 -0.01353 ? ? ? ? ? ? 480 TYR B OH 3619 N N . LEU B 303 ? 0.26638 0.35747 0.33904 -0.03502 0.00636 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B N 3620 C CA . LEU B 303 ? 0.34182 0.44201 0.41380 -0.03202 0.01301 -0.00701 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CA 3621 C C . LEU B 303 ? 0.37135 0.48082 0.45311 -0.03194 0.01621 -0.00006 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B C 3622 O O . LEU B 303 ? 0.30767 0.41741 0.38696 -0.03069 0.01965 0.00163 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B O 3623 C CB . LEU B 303 ? 0.34632 0.45257 0.41557 -0.02849 0.01347 -0.00995 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CB 3624 C CG . LEU B 303 ? 0.42937 0.52908 0.49445 -0.02877 0.01104 -0.01327 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CG 3625 C CD1 . LEU B 303 ? 0.36599 0.46673 0.42928 -0.02674 0.00681 -0.01647 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD1 3626 C CD2 . LEU B 303 ? 0.33303 0.43105 0.39869 -0.02818 0.01331 -0.00948 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B CD2 3627 N N . SER B 304 ? 0.29761 0.41630 0.39349 -0.03257 0.01590 0.00673 ? ? ? ? ? ? 482 SER B N 3628 C CA . SER B 304 ? 0.30535 0.43695 0.41557 -0.03019 0.02158 0.01845 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CA 3629 C C . SER B 304 ? 0.31938 0.44290 0.43842 -0.03735 0.01626 0.02254 ? ? ? ? ? ? 482 SER B C 3630 O O . SER B 304 ? 0.38168 0.51050 0.50377 -0.03509 0.02194 0.02807 ? ? ? ? ? ? 482 SER B O 3631 C CB . SER B 304 ? 0.40752 0.55462 0.53685 -0.02736 0.02426 0.03040 ? ? ? ? ? ? 482 SER B CB 3632 O OG . SER B 304 ? 0.39328 0.53783 0.54489 -0.03772 0.01351 0.03724 ? ? ? ? ? ? 482 SER B OG 3633 N N . MET B 305 ? 0.35868 0.46466 0.47697 -0.04439 0.00381 0.01889 ? ? ? ? ? ? 483 MET B N 3634 C CA . MET B 305 ? 0.47666 0.56674 0.59691 -0.04940 -0.00510 0.02151 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CA 3635 C C . MET B 305 ? 0.30485 0.38297 0.40080 -0.04450 0.00026 0.01371 ? ? ? ? ? ? 483 MET B C 3636 O O . MET B 305 ? 0.32377 0.39731 0.42154 -0.04540 -0.00000 0.01788 ? ? ? ? ? ? 483 MET B O 3637 C CB . MET B 305 ? 0.58029 0.64715 0.70033 -0.05556 -0.02433 0.01940 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CB 3638 C CG . MET B 305 ? 0.75022 0.83280 0.90538 -0.06236 -0.03138 0.03289 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CG 3639 S SD . MET B 305 ? 0.81882 0.92907 1.01590 -0.06517 -0.02458 0.05659 ? ? ? ? ? ? 483 MET B SD 3640 C CE . MET B 305 ? 0.67914 0.82571 0.88863 -0.05450 -0.00335 0.06649 ? ? ? ? ? ? 483 MET B CE 3641 N N . LEU B 306 ? 0.34979 0.42517 0.42705 -0.03905 0.00573 0.00525 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 3642 C CA . LEU B 306 ? 0.37213 0.44403 0.43475 -0.03353 0.01329 0.00320 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 3643 C C . LEU B 306 ? 0.38492 0.47517 0.45713 -0.03261 0.02170 0.00800 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 3644 O O . LEU B 306 ? 0.40721 0.49441 0.47537 -0.03090 0.02505 0.01036 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 3645 C CB . LEU B 306 ? 0.36636 0.43789 0.41847 -0.02865 0.01722 -0.00096 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 3646 C CG . LEU B 306 ? 0.56615 0.62387 0.60035 -0.02012 0.02151 -0.00031 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 3647 C CD1 . LEU B 306 ? 0.42955 0.45781 0.44098 -0.01435 0.01517 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 3648 C CD2 . LEU B 306 ? 0.60485 0.66573 0.63841 -0.01704 0.02345 -0.00093 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 3649 N N . ALA B 307 ? 0.35311 0.45954 0.43343 -0.03111 0.02505 0.00936 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B N 3650 C CA . ALA B 307 ? 0.40003 0.51757 0.48065 -0.02597 0.03159 0.01289 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CA 3651 C C . ALA B 307 ? 0.36250 0.48442 0.45447 -0.02682 0.03478 0.02200 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B C 3652 O O . ALA B 307 ? 0.34729 0.47097 0.43551 -0.02377 0.03941 0.02406 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B O 3653 C CB . ALA B 307 ? 0.36572 0.49212 0.44370 -0.01912 0.03347 0.01270 ? ? ? ? ? ? 485 ALA B CB 3654 N N . LEU B 308 ? 0.30870 0.43288 0.41813 -0.03149 0.03107 0.02943 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B N 3655 C CA . LEU B 308 ? 0.30658 0.43422 0.43418 -0.03447 0.03112 0.04142 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CA 3656 C C . LEU B 308 ? 0.37558 0.48273 0.49235 -0.03880 0.02463 0.03661 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B C 3657 O O . LEU B 308 ? 0.38031 0.48917 0.50023 -0.03772 0.02868 0.04217 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B O 3658 C CB . LEU B 308 ? 0.37364 0.50641 0.52925 -0.04097 0.02360 0.05328 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CB 3659 C CG . LEU B 308 ? 0.43188 0.58898 0.60634 -0.03419 0.03291 0.06664 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CG 3660 C CD1 . LEU B 308 ? 0.44399 0.60298 0.65087 -0.04430 0.02068 0.07912 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD1 3661 C CD2 . LEU B 308 ? 0.35753 0.53299 0.54164 -0.02391 0.04757 0.08166 ? ? ? ? ? ? 486 LEU B CD2 3662 N N . GLN B 309 ? 0.35845 0.44408 0.45959 -0.04124 0.01505 0.02724 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B N 3663 C CA . GLN B 309 ? 0.35685 0.41734 0.43756 -0.03960 0.01003 0.02238 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CA 3664 C C . GLN B 309 ? 0.45922 0.52644 0.52790 -0.03279 0.02261 0.02117 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B C 3665 O O . GLN B 309 ? 0.50688 0.56201 0.56687 -0.03068 0.02272 0.02280 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B O 3666 C CB . GLN B 309 ? 0.39914 0.43604 0.45718 -0.03655 0.00192 0.01310 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CB 3667 C CG . GLN B 309 ? 0.67507 0.67485 0.70630 -0.03163 -0.00901 0.00906 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CG 3668 C CD . GLN B 309 ? 0.80178 0.77745 0.80811 -0.02516 -0.01696 0.00106 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B CD 3669 O OE1 . GLN B 309 ? 0.84659 0.81227 0.85985 -0.03138 -0.03229 -0.00036 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B OE1 3670 N NE2 . GLN B 309 ? 0.73621 0.70480 0.71627 -0.01166 -0.00576 -0.00168 ? ? ? ? ? ? 487 GLN B NE2 3671 N N . LYS B 310 ? 0.47653 0.38817 0.49377 0.03035 0.10487 0.00914 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B N 3672 C CA . LYS B 310 ? 0.50545 0.42558 0.53527 0.05035 0.10739 0.01541 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CA 3673 C C . LYS B 310 ? 0.49948 0.41986 0.53201 0.06352 0.10722 0.02737 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B C 3674 O O . LYS B 310 ? 0.59836 0.52690 0.64048 0.08179 0.10816 0.03426 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B O 3675 C CB . LYS B 310 ? 0.50211 0.45270 0.54480 0.05427 0.09623 0.01332 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CB 3676 C CG . LYS B 310 ? 0.48413 0.43161 0.52362 0.04480 0.09972 0.00330 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CG 3677 C CD . LYS B 310 ? 0.46195 0.43765 0.51570 0.04924 0.09110 0.00154 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CD 3678 C CE . LYS B 310 ? 0.45762 0.42988 0.50427 0.03626 0.09332 -0.00756 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B CE 3679 N NZ . LYS B 310 ? 0.61347 0.57413 0.66156 0.03987 0.10754 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B NZ 3680 N N . GLY B 311 ? 0.45428 0.36606 0.47825 0.05473 0.10652 0.03000 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B N 3681 C CA . GLY B 311 ? 0.55706 0.46404 0.57954 0.06569 0.10903 0.04171 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B CA 3682 C C . GLY B 311 ? 0.56069 0.49733 0.58997 0.07158 0.09516 0.04758 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B C 3683 O O . GLY B 311 ? 0.56814 0.50570 0.59607 0.08465 0.09611 0.05847 ? ? ? ? ? ? 489 GLY B O 3684 N N . SER B 312 ? 0.49187 0.45201 0.52752 0.06260 0.08287 0.04097 ? ? ? ? ? ? 490 SER B N 3685 C CA . SER B 312 ? 0.48265 0.46742 0.52376 0.06523 0.07173 0.04495 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CA 3686 C C . SER B 312 ? 0.49824 0.46956 0.52995 0.06088 0.07641 0.05081 ? ? ? ? ? ? 490 SER B C 3687 O O . SER B 312 ? 0.56360 0.51919 0.58930 0.04585 0.08084 0.04605 ? ? ? ? ? ? 490 SER B O 3688 C CB . SER B 312 ? 0.50291 0.50850 0.55164 0.05382 0.06026 0.03677 ? ? ? ? ? ? 490 SER B CB 3689 O OG . SER B 312 ? 0.45433 0.48348 0.50984 0.05766 0.05113 0.03981 ? ? ? ? ? ? 490 SER B OG 3690 N N . LYS B 313 ? 0.46098 0.43965 0.49107 0.07352 0.07552 0.06078 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N 3691 C CA . LYS B 313 ? 0.48683 0.45272 0.50692 0.07022 0.08140 0.06743 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA 3692 C C . LYS B 313 ? 0.49121 0.48237 0.51584 0.06632 0.07140 0.06674 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C 3693 O O . LYS B 313 ? 0.64906 0.63576 0.66568 0.06748 0.07548 0.07379 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O 3694 C CB . LYS B 313 ? 0.63494 0.58453 0.64531 0.08714 0.09051 0.08095 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB 3695 C CG . LYS B 313 ? 0.77938 0.69659 0.78472 0.08904 0.10447 0.08166 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG 3696 C CD . LYS B 313 ? 0.93018 0.85122 0.94019 0.11016 0.10473 0.08851 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD 3697 C CE . LYS B 313 ? 0.96648 0.85749 0.97545 0.11074 0.11876 0.08576 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE 3698 N NZ . LYS B 313 ? 0.95521 0.86221 0.97770 0.12170 0.11449 0.08181 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ 3699 N N . ASP B 314 ? 0.43720 0.45297 0.47418 0.06128 0.05985 0.05824 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B N 3700 C CA . ASP B 314 ? 0.40749 0.44798 0.45138 0.05825 0.05096 0.05621 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CA 3701 C C . ASP B 314 ? 0.46704 0.50974 0.51800 0.04093 0.04757 0.04745 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B C 3702 O O . ASP B 314 ? 0.45169 0.47976 0.50122 0.03136 0.05024 0.04260 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B O 3703 C CB . ASP B 314 ? 0.39292 0.46150 0.44763 0.06770 0.04069 0.05353 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CB 3704 C CG . ASP B 314 ? 0.41189 0.50521 0.47164 0.06809 0.03361 0.05240 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B CG 3705 O OD1 . ASP B 314 ? 0.36665 0.45677 0.42109 0.06269 0.03677 0.05479 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD1 3706 O OD2 . ASP B 314 ? 0.41058 0.52710 0.48078 0.07282 0.02565 0.04768 ? ? ? ? ? ? 492 ASP B OD2 3707 N N . ASN B 315 ? 0.36718 0.42872 0.42565 0.03702 0.04184 0.04531 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B N 3708 C CA . ASN B 315 ? 0.29630 0.36829 0.36695 0.02430 0.03502 0.03697 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CA 3709 C C . ASN B 315 ? 0.30810 0.38973 0.38653 0.02574 0.02738 0.03190 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B C 3710 O O . ASN B 315 ? 0.36333 0.45517 0.44384 0.03641 0.02505 0.03292 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B O 3711 C CB . ASN B 315 ? 0.29512 0.38797 0.37566 0.02235 0.03062 0.03510 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CB 3712 C CG . ASN B 315 ? 0.38274 0.46780 0.45523 0.02045 0.03937 0.03996 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B CG 3713 O OD1 . ASN B 315 ? 0.33025 0.43109 0.40685 0.02180 0.03813 0.03960 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B OD1 3714 N ND2 . ASN B 315 ? 0.37705 0.43724 0.43799 0.01655 0.04940 0.04377 ? ? ? ? ? ? 493 ASN B ND2 3715 N N . ILE B 316 ? 0.26566 0.34512 0.34837 0.01474 0.02347 0.02638 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B N 3716 C CA . ILE B 316 ? 0.26377 0.34724 0.35026 0.01423 0.01809 0.02233 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CA 3717 C C . ILE B 316 ? 0.34443 0.43908 0.44140 0.00477 0.00956 0.01812 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B C 3718 O O . ILE B 316 ? 0.34059 0.42833 0.43546 -0.00559 0.00888 0.01645 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B O 3719 C CB . ILE B 316 ? 0.34293 0.40443 0.41696 0.01104 0.02418 0.02141 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CB 3720 C CG1 . ILE B 316 ? 0.40225 0.45031 0.46758 0.02157 0.03368 0.02639 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG1 3721 C CG2 . ILE B 316 ? 0.37192 0.43675 0.44777 0.00903 0.01964 0.01713 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CG2 3722 C CD1 . ILE B 316 ? 0.43208 0.45368 0.48485 0.01688 0.04312 0.02494 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B CD1 3723 N N . SER B 317 ? 0.25585 0.36793 0.36493 0.00834 0.00322 0.01619 ? ? ? ? ? ? 495 SER B N 3724 C CA . SER B 317 ? 0.26496 0.38680 0.38531 0.00180 -0.00466 0.01362 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CA 3725 C C . SER B 317 ? 0.33114 0.45512 0.45363 0.00363 -0.00790 0.01206 ? ? ? ? ? ? 495 SER B C 3726 O O . SER B 317 ? 0.28937 0.41981 0.41508 0.01117 -0.00584 0.01092 ? ? ? ? ? ? 495 SER B O 3727 C CB . SER B 317 ? 0.31170 0.45121 0.44721 0.00343 -0.00719 0.01251 ? ? ? ? ? ? 495 SER B CB 3728 O OG . SER B 317 ? 0.30691 0.44338 0.43916 0.00123 -0.00230 0.01405 ? ? ? ? ? ? 495 SER B OG 3729 N N . ILE B 318 ? 0.30355 0.42259 0.42373 -0.00356 -0.01276 0.01196 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B N 3730 C CA . ILE B 318 ? 0.32174 0.43781 0.43944 -0.00350 -0.01420 0.01152 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CA 3731 C C . ILE B 318 ? 0.27800 0.39981 0.40343 -0.00805 -0.02265 0.01311 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B C 3732 O O . ILE B 318 ? 0.28496 0.40584 0.40837 -0.01446 -0.02762 0.01430 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B O 3733 C CB . ILE B 318 ? 0.35151 0.44936 0.45030 -0.00734 -0.00955 0.01114 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CB 3734 C CG1 . ILE B 318 ? 0.36506 0.45558 0.45770 -0.00138 -0.00056 0.01056 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG1 3735 C CG2 . ILE B 318 ? 0.28781 0.38313 0.38409 -0.00744 -0.00954 0.01066 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CG2 3736 C CD1 . ILE B 318 ? 0.39063 0.46041 0.46533 -0.00630 0.00607 0.00940 ? ? ? ? ? ? 496 ILE B CD1 3737 N N . ILE B 319 ? 0.30357 0.43236 0.43971 -0.00442 -0.02409 0.01300 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B N 3738 C CA . ILE B 319 ? 0.39396 0.52337 0.53459 -0.00711 -0.03091 0.01643 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CA 3739 C C . ILE B 319 ? 0.27866 0.39655 0.40771 -0.00794 -0.02783 0.01752 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B C 3740 O O . ILE B 319 ? 0.34044 0.45957 0.47351 -0.00390 -0.02122 0.01409 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B O 3741 C CB . ILE B 319 ? 0.24753 0.39095 0.41081 -0.00275 -0.03315 0.01580 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CB 3742 C CG1 . ILE B 319 ? 0.22222 0.37731 0.39656 -0.00204 -0.03367 0.01350 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG1 3743 C CG2 . ILE B 319 ? 0.21861 0.36055 0.38633 -0.00425 -0.04057 0.02148 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CG2 3744 C CD1 . ILE B 319 ? 0.19028 0.35965 0.38746 0.00209 -0.03368 0.01080 ? ? ? ? ? ? 497 ILE B CD1 3745 N N . VAL B 320 ? 0.29154 0.39944 0.40603 -0.01363 -0.03238 0.02174 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N 3746 C CA . VAL B 320 ? 0.27756 0.37274 0.37804 -0.01567 -0.02901 0.02372 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA 3747 C C . VAL B 320 ? 0.27945 0.37488 0.38446 -0.01531 -0.03574 0.03064 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C 3748 O O . VAL B 320 ? 0.32149 0.42040 0.42536 -0.01754 -0.04565 0.03542 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O 3749 C CB . VAL B 320 ? 0.27093 0.35194 0.34601 -0.02285 -0.02764 0.02334 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB 3750 C CG1 . VAL B 320 ? 0.35923 0.42693 0.41789 -0.02600 -0.02468 0.02648 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 3751 C CG2 . VAL B 320 ? 0.28908 0.36641 0.36069 -0.02149 -0.01850 0.01710 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 3752 N N . ILE B 321 ? 0.34099 0.43287 0.45192 -0.01240 -0.03005 0.03117 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 3753 C CA . ILE B 321 ? 0.28864 0.37756 0.40543 -0.01052 -0.03384 0.03857 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 3754 C C . ILE B 321 ? 0.31916 0.39034 0.41599 -0.01405 -0.02814 0.04251 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 3755 O O . ILE B 321 ? 0.40750 0.47402 0.50368 -0.01470 -0.01705 0.03674 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 3756 C CB . ILE B 321 ? 0.36282 0.46151 0.50671 -0.00465 -0.02985 0.03504 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 3757 C CG1 . ILE B 321 ? 0.34870 0.46454 0.51036 -0.00178 -0.03455 0.03112 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 3758 C CG2 . ILE B 321 ? 0.36096 0.45174 0.51046 -0.00227 -0.03112 0.04325 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 3759 C CD1 . ILE B 321 ? 0.32827 0.45593 0.51219 0.00245 -0.02779 0.02277 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 3760 N N . ASP B 322 ? 0.32328 0.38568 0.40331 -0.01651 -0.03571 0.05220 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B N 3761 C CA . ASP B 322 ? 0.30527 0.34923 0.36291 -0.02022 -0.03027 0.05762 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CA 3762 C C . ASP B 322 ? 0.34255 0.38050 0.41321 -0.01539 -0.02661 0.06395 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B C 3763 O O . ASP B 322 ? 0.45332 0.49578 0.53543 -0.01028 -0.03548 0.07178 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B O 3764 C CB . ASP B 322 ? 0.34600 0.38356 0.37595 -0.02530 -0.04066 0.06555 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CB 3765 C CG . ASP B 322 ? 0.52220 0.53918 0.52267 -0.03045 -0.03408 0.07098 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B CG 3766 O OD1 . ASP B 322 ? 0.52631 0.53280 0.52937 -0.03011 -0.02084 0.06945 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD1 3767 O OD2 . ASP B 322 ? 0.50992 0.52169 0.48330 -0.03581 -0.04199 0.07626 ? ? ? ? ? ? 500 ASP B OD2 3768 N N . LEU B 323 ? 0.31829 0.34583 0.38863 -0.01710 -0.01271 0.06022 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N 3769 C CA . LEU B 323 ? 0.41633 0.43528 0.49956 -0.01395 -0.00591 0.06457 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA 3770 C C . LEU B 323 ? 0.45365 0.44934 0.51180 -0.01694 -0.00188 0.07625 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C 3771 O O . LEU B 323 ? 0.45338 0.43738 0.51998 -0.01493 0.00610 0.08078 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O 3772 C CB . LEU B 323 ? 0.36224 0.38695 0.46619 -0.01453 0.00795 0.05134 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB 3773 C CG . LEU B 323 ? 0.37612 0.42400 0.50510 -0.01073 0.00495 0.04029 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG 3774 C CD1 . LEU B 323 ? 0.28499 0.34038 0.42876 -0.01221 0.01745 0.02691 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 3775 C CD2 . LEU B 323 ? 0.30246 0.35800 0.45299 -0.00478 -0.00171 0.04381 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 3776 N N . LYS B 324 ? 0.45998 0.44732 0.48654 -0.02211 -0.00619 0.08121 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B N 3777 C CA . LYS B 324 ? 0.43157 0.39655 0.42987 -0.02489 -0.00338 0.09392 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CA 3778 C C . LYS B 324 ? 0.46100 0.42601 0.45341 -0.01890 -0.01963 0.10984 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B C 3779 O O . LYS B 324 ? 0.65960 0.63963 0.65022 -0.01805 -0.03476 0.11045 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B O 3780 C CB . LYS B 324 ? 0.56890 0.52423 0.53273 -0.03402 0.00032 0.09155 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CB 3781 C CG . LYS B 324 ? 0.53296 0.48377 0.49846 -0.03971 0.01834 0.07856 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CG 3782 C CD . LYS B 324 ? 0.63568 0.56745 0.59809 -0.04195 0.03393 0.08230 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CD 3783 C CE . LYS B 324 ? 0.54913 0.48011 0.51565 -0.04810 0.05170 0.06781 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B CE 3784 N NZ . LYS B 324 ? 0.59983 0.51172 0.56305 -0.05227 0.06892 0.07022 ? ? ? ? ? ? 502 LYS B NZ 3785 N N . ALA B 325 ? 0.56029 0.50853 0.55055 -0.01466 -0.01599 0.12272 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B N 3786 C CA . ALA B 325 ? 0.71979 0.66504 0.69896 -0.00805 -0.03114 0.14083 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CA 3787 C C . ALA B 325 ? 0.73984 0.68465 0.68049 -0.01397 -0.04261 0.14642 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B C 3788 O O . ALA B 325 ? 0.73128 0.69106 0.67011 -0.01051 -0.06121 0.15247 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B O 3789 C CB . ALA B 325 ? 0.72696 0.64736 0.70235 -0.00357 -0.02159 0.15489 ? ? ? ? ? ? 503 ALA B CB 3790 N N . GLN B 326 ? 0.73921 0.66823 0.64948 -0.02354 -0.03144 0.14337 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B N 3791 C CA . GLN B 326 ? 0.84656 0.77232 0.71649 -0.03012 -0.04079 0.14879 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CA 3792 C C . GLN B 326 ? 0.82354 0.74326 0.67477 -0.04204 -0.02737 0.13418 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B C 3793 O O . GLN B 326 ? 0.83453 0.74307 0.69264 -0.04504 -0.00845 0.12665 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B O 3794 C CB . GLN B 326 ? 0.81713 0.72138 0.65616 -0.02770 -0.04246 0.16935 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CB 3795 C CG . GLN B 326 ? 0.98901 0.86496 0.81727 -0.03136 -0.01959 0.17162 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CG 3796 C CD . GLN B 326 ? 1.18900 1.06091 1.05642 -0.02407 -0.00811 0.17037 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B CD 3797 O OE1 . GLN B 326 ? 1.18891 1.06915 1.08366 -0.02678 0.00333 0.15337 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B OE1 3798 N NE2 . GLN B 326 ? 1.15556 1.01476 1.02563 -0.01462 -0.01107 0.18831 ? ? ? ? ? ? 504 GLN B NE2 3799 N N . ARG B 327 ? 0.69062 0.61814 0.51912 -0.04907 -0.03674 0.12960 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B N 3800 C CA . ARG B 327 ? 0.72128 0.64060 0.52909 -0.06027 -0.02352 0.11651 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CA 3801 C C . ARG B 327 ? 0.76745 0.67736 0.52786 -0.06916 -0.02937 0.12203 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B C 3802 O O . ARG B 327 ? 0.98944 0.87829 0.72093 -0.07286 -0.01997 0.13007 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B O 3803 C CB . ARG B 327 ? 0.73404 0.67138 0.56449 -0.06184 -0.02406 0.09957 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CB 3804 C CG . ARG B 327 ? 0.67897 0.62746 0.55349 -0.05346 -0.01893 0.09353 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CG 3805 C CD . ARG B 327 ? 0.53137 0.49451 0.42231 -0.05503 -0.01821 0.07847 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CD 3806 N NE . ARG B 327 ? 0.48808 0.46233 0.41691 -0.04797 -0.01218 0.07129 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NE 3807 C CZ . ARG B 327 ? 0.53207 0.50302 0.47145 -0.04857 0.00379 0.06165 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B CZ 3808 N NH1 . ARG B 327 ? 0.60393 0.55952 0.52064 -0.05568 0.01659 0.05829 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH1 3809 N NH2 . ARG B 327 ? 0.47093 0.45533 0.44357 -0.04226 0.00697 0.05486 ? ? ? ? ? ? 505 ARG B NH2 #