data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Peterson, F.C." 1 0000-0001-9890-4224 "Vaidya, A.S." 2 0000-0002-4120-1744 "Volkman, B.F." 3 0000-0002-6681-5179 "Cutler, S.R." 4 0000-0002-8593-0885 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "PYL10 bound to the ABA pan-antagonist antabactin" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "PYR/PYL/RCAR, PYL10, HORMONE RECEPTOR, PLANT PROTEIN, PLANT PROTEIN-ANTAGONIST complex" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN/ANTAGONIST" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev Proc.Natl.Acad.Sci.USA _citation.journal_id_ASTM PNASA6 _citation.journal_id_CSD 0040 _citation.journal_id_ISSN 1091-6490 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 118 _citation.language ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.title "Click-to-lead design of a picomolar ABA receptor antagonist with potent activity in vivo." _citation.year 2021 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1073/pnas.2108281118 _citation.pdbx_database_id_PubMed 34531324 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Vaidya, A.S." 1 ? primary "Peterson, F.C." 2 ? primary "Eckhardt, J." 3 ? primary "Xing, Z." 4 ? primary "Park, S.Y." 5 0000-0002-9651-9792 primary "Dejonghe, W." 6 ? primary "Takeuchi, J." 7 0000-0003-3049-8965 primary "Pri-Tal, O." 8 ? primary "Faria, J." 9 ? primary "Elzinga, D." 10 ? primary "Volkman, B.F." 11 ? primary "Todoroki, Y." 12 ? primary "Mosquna, A." 13 ? primary "Okamoto, M." 14 0000-0002-1743-0408 primary "Cutler, S.R." 15 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESMEKKI ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESMEKKI ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 SER n 1 2 GLN n 1 3 CYS n 1 4 SER n 1 5 SER n 1 6 THR n 1 7 LEU n 1 8 VAL n 1 9 LYS n 1 10 HIS n 1 11 ILE n 1 12 LYS n 1 13 ALA n 1 14 PRO n 1 15 LEU n 1 16 HIS n 1 17 LEU n 1 18 VAL n 1 19 TRP n 1 20 SER n 1 21 ILE n 1 22 VAL n 1 23 ARG n 1 24 ARG n 1 25 PHE n 1 26 ASP n 1 27 GLU n 1 28 PRO n 1 29 GLN n 1 30 LYS n 1 31 TYR n 1 32 LYS n 1 33 PRO n 1 34 PHE n 1 35 ILE n 1 36 SER n 1 37 ARG n 1 38 CYS n 1 39 VAL n 1 40 VAL n 1 41 GLN n 1 42 GLY n 1 43 LYS n 1 44 LYS n 1 45 LEU n 1 46 GLU n 1 47 VAL n 1 48 GLY n 1 49 SER n 1 50 VAL n 1 51 ARG n 1 52 GLU n 1 53 VAL n 1 54 ASP n 1 55 LEU n 1 56 LYS n 1 57 SER n 1 58 GLY n 1 59 LEU n 1 60 PRO n 1 61 ALA n 1 62 THR n 1 63 LYS n 1 64 SER n 1 65 THR n 1 66 GLU n 1 67 VAL n 1 68 LEU n 1 69 GLU n 1 70 ILE n 1 71 LEU n 1 72 ASP n 1 73 ASP n 1 74 ASN n 1 75 GLU n 1 76 HIS n 1 77 ILE n 1 78 LEU n 1 79 GLY n 1 80 ILE n 1 81 ARG n 1 82 ILE n 1 83 VAL n 1 84 GLY n 1 85 GLY n 1 86 ASP n 1 87 HIS n 1 88 ARG n 1 89 LEU n 1 90 LYS n 1 91 ASN n 1 92 TYR n 1 93 SER n 1 94 SER n 1 95 THR n 1 96 ILE n 1 97 SER n 1 98 LEU n 1 99 HIS n 1 100 SER n 1 101 GLU n 1 102 THR n 1 103 ILE n 1 104 ASP n 1 105 GLY n 1 106 LYS n 1 107 THR n 1 108 GLY n 1 109 THR n 1 110 LEU n 1 111 ALA n 1 112 ILE n 1 113 GLU n 1 114 SER n 1 115 PHE n 1 116 VAL n 1 117 VAL n 1 118 ASP n 1 119 VAL n 1 120 PRO n 1 121 GLU n 1 122 GLY n 1 123 ASN n 1 124 THR n 1 125 LYS n 1 126 GLU n 1 127 GLU n 1 128 THR n 1 129 CYS n 1 130 PHE n 1 131 PHE n 1 132 VAL n 1 133 GLU n 1 134 ALA n 1 135 LEU n 1 136 ILE n 1 137 GLN n 1 138 CYS n 1 139 ASN n 1 140 LEU n 1 141 ASN n 1 142 SER n 1 143 LEU n 1 144 ALA n 1 145 ASP n 1 146 VAL n 1 147 THR n 1 148 GLU n 1 149 ARG n 1 150 LEU n 1 151 GLN n 1 152 ALA n 1 153 GLU n 1 154 SER n 1 155 MET n 1 156 GLU n 1 157 LYS n 1 158 LYS n 1 159 ILE n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL10" 17747.307 1 ? ? ? ? 2 non-polymer syn antabactin 610.678 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "CITRIC ACID" 192.124 1 ? ? ? ? 4 water nat water 18.015 201 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 SER 1 25 25 SER SER A ? n A 1 2 GLN 2 26 26 GLN GLN A ? n A 1 3 CYS 3 27 27 CYS CYS A ? n A 1 4 SER 4 28 28 SER SER A ? n A 1 5 SER 5 29 29 SER SER A ? n A 1 6 THR 6 30 30 THR THR A ? n A 1 7 LEU 7 31 31 LEU LEU A ? n A 1 8 VAL 8 32 32 VAL VAL A ? n A 1 9 LYS 9 33 33 LYS LYS A ? n A 1 10 HIS 10 34 34 HIS HIS A ? n A 1 11 ILE 11 35 35 ILE ILE A ? n A 1 12 LYS 12 36 36 LYS LYS A ? n A 1 13 ALA 13 37 37 ALA ALA A ? n A 1 14 PRO 14 38 38 PRO PRO A ? n A 1 15 LEU 15 39 39 LEU LEU A ? n A 1 16 HIS 16 40 40 HIS HIS A ? n A 1 17 LEU 17 41 41 LEU LEU A ? n A 1 18 VAL 18 42 42 VAL VAL A ? n A 1 19 TRP 19 43 43 TRP TRP A ? n A 1 20 SER 20 44 44 SER SER A ? n A 1 21 ILE 21 45 45 ILE ILE A ? n A 1 22 VAL 22 46 46 VAL VAL A ? n A 1 23 ARG 23 47 47 ARG ARG A ? n A 1 24 ARG 24 48 48 ARG ARG A ? n A 1 25 PHE 25 49 49 PHE PHE A ? n A 1 26 ASP 26 50 50 ASP ASP A ? n A 1 27 GLU 27 51 51 GLU GLU A ? n A 1 28 PRO 28 52 52 PRO PRO A ? n A 1 29 GLN 29 53 53 GLN GLN A ? n A 1 30 LYS 30 54 54 LYS LYS A ? n A 1 31 TYR 31 55 55 TYR TYR A ? n A 1 32 LYS 32 56 56 LYS LYS A ? n A 1 33 PRO 33 57 57 PRO PRO A ? n A 1 34 PHE 34 58 58 PHE PHE A ? n A 1 35 ILE 35 59 59 ILE ILE A ? n A 1 36 SER 36 60 60 SER SER A ? n A 1 37 ARG 37 61 61 ARG ARG A ? n A 1 38 CYS 38 62 62 CYS CYS A ? n A 1 39 VAL 39 63 63 VAL VAL A ? n A 1 40 VAL 40 64 64 VAL VAL A ? n A 1 41 GLN 41 65 65 GLN GLN A ? n A 1 42 GLY 42 66 66 GLY GLY A ? n A 1 43 LYS 43 67 ? ? ? A ? n A 1 44 LYS 44 68 ? ? ? A ? n A 1 45 LEU 45 69 69 LEU LEU A ? n A 1 46 GLU 46 70 70 GLU GLU A ? n A 1 47 VAL 47 71 71 VAL VAL A ? n A 1 48 GLY 48 72 72 GLY GLY A ? n A 1 49 SER 49 73 73 SER SER A ? n A 1 50 VAL 50 74 74 VAL VAL A ? n A 1 51 ARG 51 75 75 ARG ARG A ? n A 1 52 GLU 52 76 76 GLU GLU A ? n A 1 53 VAL 53 77 77 VAL VAL A ? n A 1 54 ASP 54 78 78 ASP ASP A ? n A 1 55 LEU 55 79 79 LEU LEU A ? n A 1 56 LYS 56 80 80 LYS LYS A ? n A 1 57 SER 57 81 81 SER SER A ? n A 1 58 GLY 58 82 82 GLY GLY A ? n A 1 59 LEU 59 83 83 LEU LEU A ? n A 1 60 PRO 60 84 84 PRO PRO A ? n A 1 61 ALA 61 85 85 ALA ALA A ? n A 1 62 THR 62 86 86 THR THR A ? n A 1 63 LYS 63 87 87 LYS LYS A ? n A 1 64 SER 64 88 88 SER SER A ? n A 1 65 THR 65 89 89 THR THR A ? n A 1 66 GLU 66 90 90 GLU GLU A ? n A 1 67 VAL 67 91 91 VAL VAL A ? n A 1 68 LEU 68 92 92 LEU LEU A ? n A 1 69 GLU 69 93 93 GLU GLU A ? n A 1 70 ILE 70 94 94 ILE ILE A ? n A 1 71 LEU 71 95 95 LEU LEU A ? n A 1 72 ASP 72 96 96 ASP ASP A ? n A 1 73 ASP 73 97 97 ASP ASP A ? n A 1 74 ASN 74 98 98 ASN ASN A ? n A 1 75 GLU 75 99 99 GLU GLU A ? n A 1 76 HIS 76 100 100 HIS HIS A ? n A 1 77 ILE 77 101 101 ILE ILE A ? n A 1 78 LEU 78 102 102 LEU LEU A ? n A 1 79 GLY 79 103 103 GLY GLY A ? n A 1 80 ILE 80 104 104 ILE ILE A ? n A 1 81 ARG 81 105 105 ARG ARG A ? n A 1 82 ILE 82 106 106 ILE ILE A ? n A 1 83 VAL 83 107 107 VAL VAL A ? n A 1 84 GLY 84 108 108 GLY GLY A ? n A 1 85 GLY 85 109 109 GLY GLY A ? n A 1 86 ASP 86 110 110 ASP ASP A ? n A 1 87 HIS 87 111 111 HIS HIS A ? n A 1 88 ARG 88 112 112 ARG ARG A ? n A 1 89 LEU 89 113 113 LEU LEU A ? n A 1 90 LYS 90 114 114 LYS LYS A ? n A 1 91 ASN 91 115 115 ASN ASN A ? n A 1 92 TYR 92 116 116 TYR TYR A ? n A 1 93 SER 93 117 117 SER SER A ? n A 1 94 SER 94 118 118 SER SER A ? n A 1 95 THR 95 119 119 THR THR A ? n A 1 96 ILE 96 120 120 ILE ILE A ? n A 1 97 SER 97 121 121 SER SER A ? n A 1 98 LEU 98 122 122 LEU LEU A ? n A 1 99 HIS 99 123 123 HIS HIS A ? n A 1 100 SER 100 124 124 SER SER A ? n A 1 101 GLU 101 125 125 GLU GLU A ? n A 1 102 THR 102 126 126 THR THR A ? n A 1 103 ILE 103 127 127 ILE ILE A ? n A 1 104 ASP 104 128 128 ASP ASP A ? n A 1 105 GLY 105 129 129 GLY GLY A ? n A 1 106 LYS 106 130 130 LYS LYS A ? n A 1 107 THR 107 131 131 THR THR A ? n A 1 108 GLY 108 132 132 GLY GLY A ? n A 1 109 THR 109 133 133 THR THR A ? n A 1 110 LEU 110 134 134 LEU LEU A ? n A 1 111 ALA 111 135 135 ALA ALA A ? n A 1 112 ILE 112 136 136 ILE ILE A ? n A 1 113 GLU 113 137 137 GLU GLU A ? n A 1 114 SER 114 138 138 SER SER A ? n A 1 115 PHE 115 139 139 PHE PHE A ? n A 1 116 VAL 116 140 140 VAL VAL A ? n A 1 117 VAL 117 141 141 VAL VAL A ? n A 1 118 ASP 118 142 142 ASP ASP A ? n A 1 119 VAL 119 143 143 VAL VAL A ? n A 1 120 PRO 120 144 144 PRO PRO A ? n A 1 121 GLU 121 145 145 GLU GLU A ? n A 1 122 GLY 122 146 146 GLY GLY A ? n A 1 123 ASN 123 147 147 ASN ASN A ? n A 1 124 THR 124 148 148 THR THR A ? n A 1 125 LYS 125 149 149 LYS LYS A ? n A 1 126 GLU 126 150 150 GLU GLU A ? n A 1 127 GLU 127 151 151 GLU GLU A ? n A 1 128 THR 128 152 152 THR THR A ? n A 1 129 CYS 129 153 153 CYS CYS A ? n A 1 130 PHE 130 154 154 PHE PHE A ? n A 1 131 PHE 131 155 155 PHE PHE A ? n A 1 132 VAL 132 156 156 VAL VAL A ? n A 1 133 GLU 133 157 157 GLU GLU A ? n A 1 134 ALA 134 158 158 ALA ALA A ? n A 1 135 LEU 135 159 159 LEU LEU A ? n A 1 136 ILE 136 160 160 ILE ILE A ? n A 1 137 GLN 137 161 161 GLN GLN A ? n A 1 138 CYS 138 162 162 CYS CYS A ? n A 1 139 ASN 139 163 163 ASN ASN A ? n A 1 140 LEU 140 164 164 LEU LEU A ? n A 1 141 ASN 141 165 165 ASN ASN A ? n A 1 142 SER 142 166 166 SER SER A ? n A 1 143 LEU 143 167 167 LEU LEU A ? n A 1 144 ALA 144 168 168 ALA ALA A ? n A 1 145 ASP 145 169 169 ASP ASP A ? n A 1 146 VAL 146 170 170 VAL VAL A ? n A 1 147 THR 147 171 171 THR THR A ? n A 1 148 GLU 148 172 172 GLU GLU A ? n A 1 149 ARG 149 173 173 ARG ARG A ? n A 1 150 LEU 150 174 174 LEU LEU A ? n A 1 151 GLN 151 175 175 GLN GLN A ? n A 1 152 ALA 152 176 176 ALA ALA A ? n A 1 153 GLU 153 177 177 GLU GLU A ? n A 1 154 SER 154 178 178 SER SER A ? n A 1 155 MET 155 179 179 MET MET A ? n A 1 156 GLU 156 180 ? ? ? A ? n A 1 157 LYS 157 181 ? ? ? A ? n A 1 158 LYS 158 182 ? ? ? A ? n A 1 159 ILE 159 183 ? ? ? A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 ZLG 1 201 1 ZLG DRG A ? C 3 CIT 1 202 1 CIT CIT A ? D 4 HOH 1 301 192 HOH HOH A ? D 4 HOH 2 302 153 HOH HOH A ? D 4 HOH 3 303 163 HOH HOH A ? D 4 HOH 4 304 54 HOH HOH A ? D 4 HOH 5 305 144 HOH HOH A ? D 4 HOH 6 306 147 HOH HOH A ? D 4 HOH 7 307 92 HOH HOH A ? D 4 HOH 8 308 60 HOH HOH A ? D 4 HOH 9 309 106 HOH HOH A ? D 4 HOH 10 310 81 HOH HOH A ? D 4 HOH 11 311 65 HOH HOH A ? D 4 HOH 12 312 183 HOH HOH A ? D 4 HOH 13 313 69 HOH HOH A ? D 4 HOH 14 314 93 HOH HOH A ? D 4 HOH 15 315 79 HOH HOH A ? D 4 HOH 16 316 71 HOH HOH A ? D 4 HOH 17 317 34 HOH HOH A ? D 4 HOH 18 318 157 HOH HOH A ? D 4 HOH 19 319 173 HOH HOH A ? D 4 HOH 20 320 120 HOH HOH A ? D 4 HOH 21 321 156 HOH HOH A ? D 4 HOH 22 322 55 HOH HOH A ? D 4 HOH 23 323 25 HOH HOH A ? D 4 HOH 24 324 91 HOH HOH A ? D 4 HOH 25 325 105 HOH HOH A ? D 4 HOH 26 326 78 HOH HOH A ? D 4 HOH 27 327 58 HOH HOH A ? D 4 HOH 28 328 47 HOH HOH A ? D 4 HOH 29 329 72 HOH HOH A ? D 4 HOH 30 330 117 HOH HOH A ? D 4 HOH 31 331 46 HOH HOH A ? D 4 HOH 32 332 38 HOH HOH A ? D 4 HOH 33 333 125 HOH HOH A ? D 4 HOH 34 334 119 HOH HOH A ? D 4 HOH 35 335 4 HOH HOH A ? D 4 HOH 36 336 124 HOH HOH A ? D 4 HOH 37 337 5 HOH HOH A ? D 4 HOH 38 338 24 HOH HOH A ? D 4 HOH 39 339 20 HOH HOH A ? D 4 HOH 40 340 2 HOH HOH A ? D 4 HOH 41 341 166 HOH HOH A ? D 4 HOH 42 342 19 HOH HOH A ? D 4 HOH 43 343 16 HOH HOH A ? D 4 HOH 44 344 80 HOH HOH A ? D 4 HOH 45 345 64 HOH HOH A ? D 4 HOH 46 346 89 HOH HOH A ? D 4 HOH 47 347 57 HOH HOH A ? D 4 HOH 48 348 88 HOH HOH A ? D 4 HOH 49 349 194 HOH HOH A ? D 4 HOH 50 350 102 HOH HOH A ? D 4 HOH 51 351 167 HOH HOH A ? D 4 HOH 52 352 111 HOH HOH A ? D 4 HOH 53 353 197 HOH HOH A ? D 4 HOH 54 354 48 HOH HOH A ? D 4 HOH 55 355 8 HOH HOH A ? D 4 HOH 56 356 27 HOH HOH A ? D 4 HOH 57 357 127 HOH HOH A ? D 4 HOH 58 358 82 HOH HOH A ? D 4 HOH 59 359 22 HOH HOH A ? D 4 HOH 60 360 198 HOH HOH A ? D 4 HOH 61 361 1 HOH HOH A ? D 4 HOH 62 362 7 HOH HOH A ? D 4 HOH 63 363 126 HOH HOH A ? D 4 HOH 64 364 21 HOH HOH A ? D 4 HOH 65 365 74 HOH HOH A ? D 4 HOH 66 366 168 HOH HOH A ? D 4 HOH 67 367 196 HOH HOH A ? D 4 HOH 68 368 123 HOH HOH A ? D 4 HOH 69 369 158 HOH HOH A ? D 4 HOH 70 370 201 HOH HOH A ? D 4 HOH 71 371 202 HOH HOH A ? D 4 HOH 72 372 11 HOH HOH A ? D 4 HOH 73 373 186 HOH HOH A ? D 4 HOH 74 374 107 HOH HOH A ? D 4 HOH 75 375 44 HOH HOH A ? D 4 HOH 76 376 23 HOH HOH A ? D 4 HOH 77 377 151 HOH HOH A ? D 4 HOH 78 378 42 HOH HOH A ? D 4 HOH 79 379 113 HOH HOH A ? D 4 HOH 80 380 49 HOH HOH A ? D 4 HOH 81 381 84 HOH HOH A ? D 4 HOH 82 382 53 HOH HOH A ? D 4 HOH 83 383 29 HOH HOH A ? D 4 HOH 84 384 56 HOH HOH A ? D 4 HOH 85 385 165 HOH HOH A ? D 4 HOH 86 386 13 HOH HOH A ? D 4 HOH 87 387 139 HOH HOH A ? D 4 HOH 88 388 30 HOH HOH A ? D 4 HOH 89 389 104 HOH HOH A ? D 4 HOH 90 390 12 HOH HOH A ? D 4 HOH 91 391 114 HOH HOH A ? D 4 HOH 92 392 18 HOH HOH A ? D 4 HOH 93 393 118 HOH HOH A ? D 4 HOH 94 394 161 HOH HOH A ? D 4 HOH 95 395 28 HOH HOH A ? D 4 HOH 96 396 31 HOH HOH A ? D 4 HOH 97 397 45 HOH HOH A ? D 4 HOH 98 398 75 HOH HOH A ? D 4 HOH 99 399 52 HOH HOH A ? D 4 HOH 100 400 3 HOH HOH A ? D 4 HOH 101 401 101 HOH HOH A ? D 4 HOH 102 402 87 HOH HOH A ? D 4 HOH 103 403 169 HOH HOH A ? D 4 HOH 104 404 133 HOH HOH A ? D 4 HOH 105 405 10 HOH HOH A ? D 4 HOH 106 406 146 HOH HOH A ? D 4 HOH 107 407 14 HOH HOH A ? D 4 HOH 108 408 140 HOH HOH A ? D 4 HOH 109 409 9 HOH HOH A ? D 4 HOH 110 410 182 HOH HOH A ? D 4 HOH 111 411 95 HOH HOH A ? D 4 HOH 112 412 154 HOH HOH A ? D 4 HOH 113 413 41 HOH HOH A ? D 4 HOH 114 414 43 HOH HOH A ? D 4 HOH 115 415 185 HOH HOH A ? D 4 HOH 116 416 164 HOH HOH A ? D 4 HOH 117 417 6 HOH HOH A ? D 4 HOH 118 418 15 HOH HOH A ? D 4 HOH 119 419 199 HOH HOH A ? D 4 HOH 120 420 108 HOH HOH A ? D 4 HOH 121 421 36 HOH HOH A ? D 4 HOH 122 422 86 HOH HOH A ? D 4 HOH 123 423 85 HOH HOH A ? D 4 HOH 124 424 51 HOH HOH A ? D 4 HOH 125 425 121 HOH HOH A ? D 4 HOH 126 426 67 HOH HOH A ? D 4 HOH 127 427 128 HOH HOH A ? D 4 HOH 128 428 96 HOH HOH A ? D 4 HOH 129 429 180 HOH HOH A ? D 4 HOH 130 430 178 HOH HOH A ? D 4 HOH 131 431 138 HOH HOH A ? D 4 HOH 132 432 76 HOH HOH A ? D 4 HOH 133 433 179 HOH HOH A ? D 4 HOH 134 434 115 HOH HOH A ? D 4 HOH 135 435 135 HOH HOH A ? D 4 HOH 136 436 32 HOH HOH A ? D 4 HOH 137 437 109 HOH HOH A ? D 4 HOH 138 438 191 HOH HOH A ? D 4 HOH 139 439 59 HOH HOH A ? D 4 HOH 140 440 160 HOH HOH A ? D 4 HOH 141 441 174 HOH HOH A ? D 4 HOH 142 442 61 HOH HOH A ? D 4 HOH 143 443 172 HOH HOH A ? D 4 HOH 144 444 37 HOH HOH A ? D 4 HOH 145 445 142 HOH HOH A ? D 4 HOH 146 446 90 HOH HOH A ? D 4 HOH 147 447 97 HOH HOH A ? D 4 HOH 148 448 99 HOH HOH A ? D 4 HOH 149 449 170 HOH HOH A ? D 4 HOH 150 450 26 HOH HOH A ? D 4 HOH 151 451 17 HOH HOH A ? D 4 HOH 152 452 129 HOH HOH A ? D 4 HOH 153 453 100 HOH HOH A ? D 4 HOH 154 454 190 HOH HOH A ? D 4 HOH 155 455 77 HOH HOH A ? D 4 HOH 156 456 132 HOH HOH A ? D 4 HOH 157 457 136 HOH HOH A ? D 4 HOH 158 458 176 HOH HOH A ? D 4 HOH 159 459 159 HOH HOH A ? D 4 HOH 160 460 184 HOH HOH A ? D 4 HOH 161 461 171 HOH HOH A ? D 4 HOH 162 462 94 HOH HOH A ? D 4 HOH 163 463 141 HOH HOH A ? D 4 HOH 164 464 193 HOH HOH A ? D 4 HOH 165 465 122 HOH HOH A ? D 4 HOH 166 466 162 HOH HOH A ? D 4 HOH 167 467 130 HOH HOH A ? D 4 HOH 168 468 150 HOH HOH A ? D 4 HOH 169 469 35 HOH HOH A ? D 4 HOH 170 470 112 HOH HOH A ? D 4 HOH 171 471 83 HOH HOH A ? D 4 HOH 172 472 70 HOH HOH A ? D 4 HOH 173 473 189 HOH HOH A ? D 4 HOH 174 474 145 HOH HOH A ? D 4 HOH 175 475 63 HOH HOH A ? D 4 HOH 176 476 177 HOH HOH A ? D 4 HOH 177 477 62 HOH HOH A ? D 4 HOH 178 478 73 HOH HOH A ? D 4 HOH 179 479 50 HOH HOH A ? D 4 HOH 180 480 40 HOH HOH A ? D 4 HOH 181 481 152 HOH HOH A ? D 4 HOH 182 482 116 HOH HOH A ? D 4 HOH 183 483 66 HOH HOH A ? D 4 HOH 184 484 68 HOH HOH A ? D 4 HOH 185 485 200 HOH HOH A ? D 4 HOH 186 486 131 HOH HOH A ? D 4 HOH 187 487 195 HOH HOH A ? D 4 HOH 188 488 143 HOH HOH A ? D 4 HOH 189 489 110 HOH HOH A ? D 4 HOH 190 490 155 HOH HOH A ? D 4 HOH 191 491 149 HOH HOH A ? D 4 HOH 192 492 188 HOH HOH A ? D 4 HOH 193 493 181 HOH HOH A ? D 4 HOH 194 494 137 HOH HOH A ? D 4 HOH 195 495 33 HOH HOH A ? D 4 HOH 196 496 98 HOH HOH A ? D 4 HOH 197 497 148 HOH HOH A ? D 4 HOH 198 498 175 HOH HOH A ? D 4 HOH 199 499 103 HOH HOH A ? D 4 HOH 200 500 187 HOH HOH A ? D 4 HOH 201 501 134 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CIT non-polymer . "CITRIC ACID" ? "C6 H8 O7" 192.124 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 ZLG non-polymer . antabactin "1-{2-[3,5-dicyclopropyl-4-(4-{[(6-fluoroquinoline-2-carbonyl)amino]methyl}-1H-1,2,3-triazol-1-yl)phenyl]acetamido}cyclohexane-1-carboxylic acid" "C34 H35 F N6 O4" 610.678 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A 14 ? ARG A 23 ? PRO A 38 ARG A 47 1 ? 10 HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 27 ? TYR A 31 ? GLU A 51 TYR A 55 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 THR A 124 ? MET A 155 ? THR A 148 MET A 179 1 ? 32 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 7 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 GLN A 2 ? ILE A 11 ? GLN A 26 ILE A 35 AA1 2 LYS A 106 ? ASP A 118 ? LYS A 130 ASP A 142 AA1 3 SER A 93 ? ILE A 103 ? SER A 117 ILE A 127 AA1 4 ILE A 77 ? GLY A 85 ? ILE A 101 GLY A 109 AA1 5 LYS A 63 ? ASP A 72 ? LYS A 87 ASP A 96 AA1 6 VAL A 50 ? LEU A 55 ? VAL A 74 LEU A 79 AA1 7 ILE A 35 ? VAL A 40 ? ILE A 59 VAL A 64 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.016736 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.005795 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.015530 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.023745 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? F ? ? 4.90428 4.07044 ? ? 12.99538 1.63651 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B A B A 1 3 C A C A 1 4 D A D A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 antabactin ZLG 3 "CITRIC ACID" CIT 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N ILE A 11 ? N ILE A 35 O THR A 109 ? O THR A 133 AA1 2 3 O GLY A 108 ? O GLY A 132 N GLU A 101 ? N GLU A 125 AA1 3 4 O ILE A 96 ? O ILE A 120 N LEU A 78 ? N LEU A 102 AA1 4 5 O VAL A 83 ? O VAL A 107 N THR A 65 ? N THR A 89 AA1 5 6 O SER A 64 ? O SER A 88 N VAL A 53 ? N VAL A 77 AA1 6 7 O ASP A 54 ? O ASP A 78 N SER A 36 ? N SER A 60 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . SER A 1 1 ? 4.230 15.089 4.984 1.000 23.38794 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 2 C CA A SER A 1 1 ? 4.786 13.761 5.214 0.499 21.74628 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 3 C CA B SER A 1 1 ? 4.783 13.770 5.263 0.501 21.74257 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 4 C C . SER A 1 1 ? 3.669 12.739 5.368 1.000 18.50102 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 5 O O . SER A 1 1 ? 2.515 13.095 5.590 1.000 15.47437 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 6 C CB A SER A 1 1 ? 5.698 13.746 6.443 0.499 23.23056 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 7 C CB B SER A 1 1 ? 5.606 13.792 6.549 0.501 23.21219 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 8 O OG A SER A 1 1 ? 4.974 13.875 7.653 0.499 23.65373 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 9 O OG B SER A 1 1 ? 6.633 14.765 6.471 0.501 25.24222 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 10 N N . GLN A 1 2 ? 4.033 11.465 5.228 1.000 16.10283 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A N 1 ATOM 11 C CA . GLN A 1 2 ? 3.095 10.358 5.303 1.000 13.85069 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CA 1 ATOM 12 C C . GLN A 1 2 ? 3.596 9.328 6.302 1.000 13.50077 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A C 1 ATOM 13 O O . GLN A 1 2 ? 4.793 9.237 6.581 1.000 15.49746 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A O 1 ATOM 14 C CB . GLN A 1 2 ? 2.926 9.674 3.934 1.000 13.84312 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CB 1 ATOM 15 C CG . GLN A 1 2 ? 2.275 10.529 2.870 1.000 13.91186 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CG 1 ATOM 16 C CD . GLN A 1 2 ? 2.285 9.853 1.500 1.000 15.36436 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CD 1 ATOM 17 O OE1 . GLN A 1 2 ? 3.023 8.883 1.272 1.000 16.30755 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A OE1 1 ATOM 18 N NE2 . GLN A 1 2 ? 1.457 10.359 0.586 1.000 13.85890 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A NE2 1 ATOM 19 N N . CYS A 1 3 ? 2.666 8.524 6.816 1.000 13.79243 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A N 1 ATOM 20 C CA . CYS A 1 3 ? 3.003 7.239 7.409 1.000 14.05890 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CA 1 ATOM 21 C C . CYS A 1 3 ? 2.564 6.128 6.468 1.000 14.30354 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A C 1 ATOM 22 O O . CYS A 1 3 ? 1.406 6.106 6.031 1.000 13.37250 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A O 1 ATOM 23 C CB . CYS A 1 3 ? 2.332 7.024 8.768 1.000 14.93801 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CB 1 ATOM 24 S SG . CYS A 1 3 ? 2.819 5.386 9.458 1.000 17.92054 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A SG 1 ATOM 25 N N . SER A 1 4 ? 3.484 5.209 6.165 1.000 12.60699 ? ? ? ? ? ? 28 SER A N 1 ATOM 26 C CA . SER A 1 4 ? 3.169 3.972 5.448 1.000 14.99717 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CA 1 ATOM 27 C C . SER A 1 4 ? 3.657 2.793 6.278 1.000 15.33344 ? ? ? ? ? ? 28 SER A C 1 ATOM 28 O O . SER A 1 4 ? 4.809 2.786 6.732 1.000 15.54519 ? ? ? ? ? ? 28 SER A O 1 ATOM 29 C CB . SER A 1 4 ? 3.824 3.949 4.064 1.000 14.66936 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CB 1 ATOM 30 O OG . SER A 1 4 ? 5.171 4.380 4.176 1.000 17.89951 ? ? ? ? ? ? 28 SER A OG 1 ATOM 31 N N . SER A 1 5 ? 2.788 1.800 6.489 1.000 13.66211 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 32 C CA . SER A 1 5 ? 3.169 0.647 7.302 1.000 14.35522 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 33 C C . SER A 1 5 ? 2.412 -0.579 6.827 1.000 14.24989 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 34 O O . SER A 1 5 ? 1.390 -0.474 6.143 1.000 13.82768 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 35 C CB . SER A 1 5 ? 2.870 0.841 8.800 1.000 16.39809 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 36 O OG . SER A 1 5 ? 3.421 2.039 9.308 1.000 26.74100 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 37 N N . THR A 1 6 ? 2.910 -1.745 7.238 1.000 13.03525 ? ? ? ? ? ? 30 THR A N 1 ATOM 38 C CA . THR A 1 6 ? 2.262 -3.021 6.957 1.000 16.59977 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CA 1 ATOM 39 C C . THR A 1 6 ? 2.210 -3.836 8.241 1.000 16.79432 ? ? ? ? ? ? 30 THR A C 1 ATOM 40 O O . THR A 1 6 ? 3.218 -3.945 8.947 1.000 14.04271 ? ? ? ? ? ? 30 THR A O 1 ATOM 41 C CB . THR A 1 6 ? 3.004 -3.800 5.863 1.000 18.29949 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CB 1 ATOM 42 O OG1 . THR A 1 6 ? 2.934 -3.075 4.624 1.000 16.54756 ? ? ? ? ? ? 30 THR A OG1 1 ATOM 43 C CG2 . THR A 1 6 ? 2.388 -5.184 5.672 1.000 11.68620 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CG2 1 ATOM 44 N N . LEU A 1 7 ? 1.032 -4.391 8.544 1.000 15.34545 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 1 ATOM 45 C CA . LEU A 1 7 ? 0.832 -5.285 9.677 1.000 12.52620 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 1 ATOM 46 C C . LEU A 1 7 ? 0.531 -6.691 9.168 1.000 16.66539 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 1 ATOM 47 O O . LEU A 1 7 ? -0.071 -6.863 8.107 1.000 13.88264 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 1 ATOM 48 C CB . LEU A 1 7 ? -0.321 -4.798 10.573 1.000 14.55595 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 1 ATOM 49 C CG . LEU A 1 7 ? -0.125 -3.451 11.291 1.000 20.94442 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 1 ATOM 50 C CD1 . LEU A 1 7 ? -0.559 -2.284 10.404 1.000 22.70836 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 1 ATOM 51 C CD2 . LEU A 1 7 ? -0.875 -3.407 12.597 1.000 20.17002 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 1 ATOM 52 N N . VAL A 1 8 ? 0.960 -7.706 9.918 1.000 14.51941 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A N 1 ATOM 53 C CA . VAL A 1 8 ? 0.654 -9.089 9.570 1.000 16.80384 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CA 1 ATOM 54 C C . VAL A 1 8 ? -0.018 -9.745 10.767 1.000 18.77385 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A C 1 ATOM 55 O O . VAL A 1 8 ? 0.312 -9.450 11.922 1.000 16.80324 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A O 1 ATOM 56 C CB . VAL A 1 8 ? 1.899 -9.893 9.120 1.000 19.22840 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CB 1 ATOM 57 C CG1 . VAL A 1 8 ? 2.660 -9.140 8.032 1.000 18.86536 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG1 1 ATOM 58 C CG2 . VAL A 1 8 ? 2.807 -10.203 10.289 1.000 26.53266 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG2 1 ATOM 59 N N . LYS A 1 9 ? -0.993 -10.603 10.482 1.000 15.88760 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1 ATOM 60 C CA . LYS A 1 9 ? -1.749 -11.301 11.510 1.000 16.30348 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1 ATOM 61 C C . LYS A 1 9 ? -1.907 -12.750 11.089 1.000 16.78936 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1 ATOM 62 O O . LYS A 1 9 ? -2.281 -13.026 9.944 1.000 14.91834 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1 ATOM 63 C CB . LYS A 1 9 ? -3.132 -10.670 11.716 1.000 16.99442 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1 ATOM 64 C CG . LYS A 1 9 ? -3.979 -11.367 12.788 1.000 13.09468 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1 ATOM 65 C CD . LYS A 1 9 ? -3.426 -11.116 14.190 1.000 14.41441 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1 ATOM 66 C CE . LYS A 1 9 ? -4.203 -11.906 15.243 1.000 23.41729 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1 ATOM 67 N NZ . LYS A 1 9 ? -3.796 -11.505 16.629 1.000 21.57352 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1 ATOM 68 N N . HIS A 1 10 ? -1.624 -13.667 12.009 1.000 16.59230 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 69 C CA . HIS A 1 10 ? -1.849 -15.089 11.791 1.000 16.90164 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 70 C C . HIS A 1 10 ? -3.189 -15.484 12.408 1.000 16.70513 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 71 O O . HIS A 1 10 ? -3.417 -15.257 13.600 1.000 18.77967 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 72 C CB . HIS A 1 10 ? -0.702 -15.899 12.392 1.000 18.25534 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 73 C CG . HIS A 1 10 ? 0.627 -15.570 11.792 1.000 18.48667 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 74 N ND1 . HIS A 1 10 ? 1.022 -16.047 10.562 1.000 19.36282 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 75 C CD2 . HIS A 1 10 ? 1.638 -14.788 12.237 1.000 23.30289 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 76 C CE1 . HIS A 1 10 ? 2.231 -15.593 10.285 1.000 21.22527 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 77 N NE2 . HIS A 1 10 ? 2.628 -14.827 11.286 1.000 23.61067 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 78 N N . ILE A 1 11 ? -4.064 -16.073 11.596 1.000 15.77845 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A N 1 ATOM 79 C CA . ILE A 1 11 ? -5.433 -16.398 11.985 1.000 16.72248 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CA 1 ATOM 80 C C . ILE A 1 11 ? -5.617 -17.902 11.883 1.000 14.68563 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A C 1 ATOM 81 O O . ILE A 1 11 ? -5.286 -18.497 10.853 1.000 16.25601 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A O 1 ATOM 82 C CB . ILE A 1 11 ? -6.453 -15.671 11.092 1.000 16.81001 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CB 1 ATOM 83 C CG1 . ILE A 1 11 ? -6.209 -14.165 11.140 1.000 13.59486 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG1 1 ATOM 84 C CG2 . ILE A 1 11 ? -7.872 -16.021 11.513 1.000 16.43048 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG2 1 ATOM 85 C CD1 . ILE A 1 11 ? -6.925 -13.391 10.043 1.000 16.68137 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CD1 1 ATOM 86 N N . LYS A 1 12 ? -6.161 -18.511 12.939 1.000 15.25924 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A N 1 ATOM 87 C CA . LYS A 1 12 ? -6.352 -19.964 12.959 1.000 17.88451 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CA 1 ATOM 88 C C . LYS A 1 12 ? -7.750 -20.318 12.452 1.000 20.03051 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A C 1 ATOM 89 O O . LYS A 1 12 ? -8.606 -20.851 13.169 1.000 17.51513 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A O 1 ATOM 90 C CB . LYS A 1 12 ? -6.107 -20.516 14.356 1.000 18.56973 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CB 1 ATOM 91 C CG . LYS A 1 12 ? -4.692 -20.318 14.864 1.000 20.33317 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CG 1 ATOM 92 C CD . LYS A 1 12 ? -4.506 -21.016 16.201 1.000 26.70082 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CD 1 ATOM 93 C CE . LYS A 1 12 ? -3.207 -20.609 16.862 1.000 37.31941 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CE 1 ATOM 94 N NZ . LYS A 1 12 ? -3.216 -19.156 17.202 1.000 48.19378 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A NZ 1 ATOM 95 N N . ALA A 1 13 ? -7.974 -19.988 11.185 1.000 19.04220 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A N 1 ATOM 96 C CA . ALA A 1 13 ? -9.208 -20.333 10.495 1.000 18.24772 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CA 1 ATOM 97 C C . ALA A 1 13 ? -8.897 -20.443 9.012 1.000 19.91981 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A C 1 ATOM 98 O O . ALA A 1 13 ? -7.950 -19.805 8.534 1.000 18.16357 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A O 1 ATOM 99 C CB . ALA A 1 13 ? -10.306 -19.286 10.747 1.000 17.21226 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CB 1 ATOM 100 N N . PRO A 1 14 ? -9.654 -21.240 8.263 1.000 15.61163 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 1 ATOM 101 C CA . PRO A 1 14 ? -9.362 -21.392 6.832 1.000 15.85208 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 1 ATOM 102 C C . PRO A 1 14 ? -9.668 -20.127 6.052 1.000 17.77343 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 1 ATOM 103 O O . PRO A 1 14 ? -10.576 -19.363 6.392 1.000 16.81498 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 1 ATOM 104 C CB . PRO A 1 14 ? -10.280 -22.541 6.397 1.000 20.26528 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 1 ATOM 105 C CG . PRO A 1 14 ? -11.411 -22.489 7.375 1.000 21.67635 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 1 ATOM 106 C CD . PRO A 1 14 ? -10.835 -22.018 8.679 1.000 16.80687 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 1 ATOM 107 N N . LEU A 1 15 ? -8.901 -19.929 4.972 1.000 16.26743 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 1 ATOM 108 C CA . LEU A 1 15 ? -9.029 -18.713 4.174 1.000 13.64817 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 1 ATOM 109 C C . LEU A 1 15 ? -10.459 -18.483 3.690 1.000 13.86133 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 1 ATOM 110 O O . LEU A 1 15 ? -10.951 -17.347 3.716 1.000 12.77244 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 1 ATOM 111 C CB . LEU A 1 15 ? -8.068 -18.750 2.981 1.000 14.37343 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 1 ATOM 112 C CG . LEU A 1 15 ? -8.146 -17.511 2.060 1.000 18.64254 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 1 ATOM 113 C CD1 . LEU A 1 15 ? -6.756 -17.137 1.536 1.000 21.72106 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 1 ATOM 114 C CD2 . LEU A 1 15 ? -9.110 -17.723 0.886 1.000 20.31711 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 1 ATOM 115 N N . HIS A 1 16 ? -11.142 -19.531 3.210 1.000 14.52319 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A N 1 ATOM 116 C CA . HIS A 1 16 ? -12.480 -19.279 2.677 1.000 14.84237 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CA 1 ATOM 117 C C . HIS A 1 16 ? -13.390 -18.654 3.735 1.000 17.34451 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A C 1 ATOM 118 O O . HIS A 1 16 ? -14.218 -17.798 3.410 1.000 15.41938 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A O 1 ATOM 119 C CB . HIS A 1 16 ? -13.104 -20.560 2.101 1.000 14.07972 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CB 1 ATOM 120 C CG . HIS A 1 16 ? -13.313 -21.649 3.108 1.000 13.68916 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CG 1 ATOM 121 N ND1 . HIS A 1 16 ? -14.450 -21.743 3.882 1.000 20.79312 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A ND1 1 ATOM 122 C CD2 . HIS A 1 16 ? -12.535 -22.703 3.454 1.000 17.37721 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CD2 1 ATOM 123 C CE1 . HIS A 1 16 ? -14.357 -22.799 4.671 1.000 19.19741 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CE1 1 ATOM 124 N NE2 . HIS A 1 16 ? -13.211 -23.407 4.422 1.000 19.37529 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A NE2 1 ATOM 125 N N . LEU A 1 17 ? -13.223 -19.028 5.006 1.000 14.27634 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 1 ATOM 126 C CA . LEU A 1 17 ? -14.050 -18.432 6.049 1.000 12.56949 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 1 ATOM 127 C C . LEU A 1 17 ? -13.616 -16.999 6.354 1.000 16.39435 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 1 ATOM 128 O O . LEU A 1 17 ? -14.458 -16.101 6.475 1.000 13.71877 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 1 ATOM 129 C CB . LEU A 1 17 ? -13.996 -19.292 7.310 1.000 17.12068 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 1 ATOM 130 C CG . LEU A 1 17 ? -14.701 -18.767 8.557 1.000 18.70995 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 1 ATOM 131 C CD1 . LEU A 1 17 ? -16.172 -18.496 8.286 1.000 22.66500 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 1 ATOM 132 C CD2 . LEU A 1 17 ? -14.543 -19.788 9.675 1.000 20.49501 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 1 ATOM 133 N N . VAL A 1 18 ? -12.309 -16.759 6.473 1.000 16.07913 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A N 1 ATOM 134 C CA . VAL A 1 18 ? -11.856 -15.402 6.772 1.000 15.18322 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CA 1 ATOM 135 C C . VAL A 1 18 ? -12.217 -14.459 5.628 1.000 13.51283 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A C 1 ATOM 136 O O . VAL A 1 18 ? -12.697 -13.340 5.854 1.000 13.49901 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A O 1 ATOM 137 C CB . VAL A 1 18 ? -10.347 -15.396 7.079 1.000 13.10421 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CB 1 ATOM 138 C CG1 . VAL A 1 18 ? -9.877 -13.990 7.475 1.000 13.85800 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG1 1 ATOM 139 C CG2 . VAL A 1 18 ? -10.026 -16.380 8.201 1.000 13.47717 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG2 1 ATOM 140 N N . TRP A 1 19 ? -12.034 -14.905 4.381 1.000 12.70800 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A N 1 ATOM 141 C CA . TRP A 1 19 ? -12.355 -14.039 3.245 1.000 15.10250 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CA 1 ATOM 142 C C . TRP A 1 19 ? -13.843 -13.733 3.184 1.000 16.16668 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A C 1 ATOM 143 O O . TRP A 1 19 ? -14.235 -12.627 2.794 1.000 14.17887 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A O 1 ATOM 144 C CB . TRP A 1 19 ? -11.900 -14.677 1.933 1.000 12.14115 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CB 1 ATOM 145 C CG . TRP A 1 19 ? -12.181 -13.834 0.707 1.000 15.53448 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CG 1 ATOM 146 C CD1 . TRP A 1 19 ? -12.976 -14.166 -0.348 1.000 16.38869 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD1 1 ATOM 147 C CD2 . TRP A 1 19 ? -11.669 -12.514 0.420 1.000 17.33568 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD2 1 ATOM 148 N NE1 . TRP A 1 19 ? -12.991 -13.146 -1.279 1.000 17.77362 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A NE1 1 ATOM 149 C CE2 . TRP A 1 19 ? -12.193 -12.125 -0.834 1.000 17.24462 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE2 1 ATOM 150 C CE3 . TRP A 1 19 ? -10.818 -11.635 1.095 1.000 15.26609 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE3 1 ATOM 151 C CZ2 . TRP A 1 19 ? -11.900 -10.890 -1.421 1.000 17.96136 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ2 1 ATOM 152 C CZ3 . TRP A 1 19 ? -10.524 -10.402 0.502 1.000 15.76793 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ3 1 ATOM 153 C CH2 . TRP A 1 19 ? -11.064 -10.050 -0.743 1.000 15.41817 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CH2 1 ATOM 154 N N . SER A 1 20 ? -14.690 -14.704 3.554 1.000 15.57757 ? ? ? ? ? ? 44 SER A N 1 ATOM 155 C CA . SER A 1 20 ? -16.133 -14.461 3.532 1.000 18.22054 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 156 C C . SER A 1 20 ? -16.512 -13.291 4.431 1.000 16.33837 ? ? ? ? ? ? 44 SER A C 1 ATOM 157 O O . SER A 1 20 ? -17.521 -12.619 4.184 1.000 16.76979 ? ? ? ? ? ? 44 SER A O 1 ATOM 158 C CB . SER A 1 20 ? -16.899 -15.725 3.937 1.000 17.63324 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 1 ATOM 159 O OG . SER A 1 20 ? -16.883 -15.936 5.341 1.000 19.94579 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 1 ATOM 160 N N . ILE A 1 21 ? -15.705 -13.027 5.462 1.000 16.61210 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N 1 ATOM 161 C CA . ILE A 1 21 ? -15.909 -11.875 6.335 1.000 15.93211 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA 1 ATOM 162 C C . ILE A 1 21 ? -15.262 -10.620 5.746 1.000 16.90195 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C 1 ATOM 163 O O . ILE A 1 21 ? -15.897 -9.568 5.646 1.000 17.54654 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O 1 ATOM 164 C CB . ILE A 1 21 ? -15.355 -12.183 7.742 1.000 20.58120 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB 1 ATOM 165 C CG1 . ILE A 1 21 ? -16.071 -13.387 8.371 1.000 20.58232 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 1 ATOM 166 C CG2 . ILE A 1 21 ? -15.449 -10.960 8.642 1.000 19.24124 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 1 ATOM 167 C CD1 . ILE A 1 21 ? -17.483 -13.094 8.775 1.000 20.72137 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 1 ATOM 168 N N . VAL A 1 22 ? -13.981 -10.704 5.372 1.000 13.90992 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 169 C CA . VAL A 1 22 ? -13.234 -9.527 4.916 1.000 14.33014 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 170 C C . VAL A 1 22 ? -13.819 -8.947 3.628 1.000 14.71539 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 171 O O . VAL A 1 22 ? -13.788 -7.725 3.412 1.000 15.53167 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 172 C CB . VAL A 1 22 ? -11.743 -9.902 4.748 1.000 14.63153 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 173 C CG1 . VAL A 1 22 ? -10.937 -8.773 4.078 1.000 11.21031 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 174 C CG2 . VAL A 1 22 ? -11.133 -10.262 6.091 1.000 12.68091 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 175 N N . ARG A 1 23 ? -14.354 -9.798 2.748 1.000 15.75831 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 1 ATOM 176 C CA . ARG A 1 23 ? -14.836 -9.309 1.456 1.000 17.25290 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 1 ATOM 177 C C . ARG A 1 23 ? -16.107 -8.469 1.566 1.000 17.05659 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 1 ATOM 178 O O . ARG A 1 23 ? -16.444 -7.766 0.612 1.000 16.29695 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 1 ATOM 179 C CB . ARG A 1 23 ? -15.089 -10.476 0.501 1.000 18.09693 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 1 ATOM 180 C CG . ARG A 1 23 ? -16.307 -11.313 0.886 1.000 16.29445 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 1 ATOM 181 C CD . ARG A 1 23 ? -16.439 -12.536 0.000 1.000 23.21519 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 1 ATOM 182 N NE . ARG A 1 23 ? -16.633 -12.158 -1.398 1.000 28.94189 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 1 ATOM 183 C CZ . ARG A 1 23 ? -17.818 -11.887 -1.937 1.000 40.82334 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 1 ATOM 184 N NH1 . ARG A 1 23 ? -18.919 -11.949 -1.189 1.000 32.28921 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 1 ATOM 185 N NH2 . ARG A 1 23 ? -17.902 -11.549 -3.219 1.000 38.74443 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 1 ATOM 186 N N . ARG A 1 24 ? -16.816 -8.509 2.695 1.000 16.30777 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A N 1 ATOM 187 C CA . ARG A 1 24 ? -18.084 -7.781 2.813 1.000 19.28643 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CA 1 ATOM 188 C C . ARG A 1 24 ? -17.791 -6.304 3.078 1.000 16.61805 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A C 1 ATOM 189 O O . ARG A 1 24 ? -17.876 -5.806 4.202 1.000 17.97730 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A O 1 ATOM 190 C CB . ARG A 1 24 ? -18.962 -8.386 3.902 1.000 21.74327 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CB 1 ATOM 191 C CG . ARG A 1 24 ? -19.354 -9.841 3.672 1.000 26.47290 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CG 1 ATOM 192 C CD . ARG A 1 24 ? -20.247 -10.018 2.438 1.000 23.90235 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CD 1 ATOM 193 N NE . ARG A 1 24 ? -21.449 -9.182 2.488 1.000 28.13348 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NE 1 ATOM 194 C CZ . ARG A 1 24 ? -22.623 -9.575 2.974 1.000 35.71174 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CZ 1 ATOM 195 N NH1 . ARG A 1 24 ? -22.771 -10.798 3.466 1.000 37.32280 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH1 1 ATOM 196 N NH2 . ARG A 1 24 ? -23.653 -8.740 2.970 1.000 37.34844 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH2 1 ATOM 197 N N . PHE A 1 25 ? -17.461 -5.593 1.993 1.000 16.37630 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 198 C CA . PHE A 1 25 ? -17.286 -4.141 2.017 1.000 13.98137 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 199 C C . PHE A 1 25 ? -18.488 -3.431 2.636 1.000 17.70144 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 200 O O . PHE A 1 25 ? -18.350 -2.343 3.214 1.000 17.10698 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 201 C CB . PHE A 1 25 ? -17.044 -3.666 0.574 1.000 16.56072 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 202 C CG . PHE A 1 25 ? -16.927 -2.160 0.402 1.000 19.59797 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 203 C CD1 . PHE A 1 25 ? -17.978 -1.430 -0.128 1.000 18.13485 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 204 C CD2 . PHE A 1 25 ? -15.747 -1.495 0.713 1.000 17.57335 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 205 C CE1 . PHE A 1 25 ? -17.875 -0.060 -0.325 1.000 15.35015 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 206 C CE2 . PHE A 1 25 ? -15.632 -0.132 0.526 1.000 16.67657 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 207 C CZ . PHE A 1 25 ? -16.703 0.589 0.005 1.000 16.11823 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 208 N N . ASP A 1 26 ? -19.668 -4.041 2.547 1.000 19.74442 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A N 1 ATOM 209 C CA . ASP A 1 26 ? -20.883 -3.476 3.107 1.000 19.89297 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CA 1 ATOM 210 C C . ASP A 1 26 ? -21.081 -3.789 4.588 1.000 20.34630 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A C 1 ATOM 211 O O . ASP A 1 26 ? -21.984 -3.209 5.199 1.000 19.92392 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A O 1 ATOM 212 C CB . ASP A 1 26 ? -22.094 -3.974 2.314 1.000 24.36891 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CB 1 ATOM 213 C CG . ASP A 1 26 ? -22.222 -5.496 2.323 1.000 31.12791 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CG 1 ATOM 214 O OD1 . ASP A 1 26 ? -21.197 -6.205 2.199 1.000 24.79387 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD1 1 ATOM 215 O OD2 . ASP A 1 26 ? -23.360 -5.986 2.461 1.000 37.81638 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD2 1 ATOM 216 N N . GLU A 1 27 ? -20.282 -4.674 5.190 1.000 17.59621 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 1 ATOM 217 C CA . GLU A 1 27 ? -20.484 -5.083 6.585 1.000 17.48000 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1 ATOM 218 C C . GLU A 1 27 ? -19.179 -5.086 7.386 1.000 20.12380 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 1 ATOM 219 O O . GLU A 1 27 ? -18.808 -6.105 7.984 1.000 14.75989 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 1 ATOM 220 C CB . GLU A 1 27 ? -21.147 -6.460 6.644 1.000 21.31091 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 1 ATOM 221 C CG . GLU A 1 27 ? -22.577 -6.494 6.110 1.000 27.99459 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 1 ATOM 222 C CD . GLU A 1 27 ? -23.250 -7.832 6.348 1.000 35.16447 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 1 ATOM 223 O OE1 . GLU A 1 27 ? -22.556 -8.772 6.786 1.000 32.25372 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 1 ATOM 224 O OE2 . GLU A 1 27 ? -24.469 -7.946 6.104 1.000 32.02856 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 1 ATOM 225 N N . PRO A 1 28 ? -18.473 -3.949 7.453 1.000 14.63956 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A N 1 ATOM 226 C CA . PRO A 1 28 ? -17.263 -3.901 8.294 1.000 13.08120 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CA 1 ATOM 227 C C . PRO A 1 28 ? -17.549 -4.099 9.763 1.000 17.50112 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A C 1 ATOM 228 O O . PRO A 1 28 ? -16.694 -4.629 10.483 1.000 15.31215 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A O 1 ATOM 229 C CB . PRO A 1 28 ? -16.704 -2.496 8.018 1.000 17.41668 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CB 1 ATOM 230 C CG . PRO A 1 28 ? -17.901 -1.703 7.618 1.000 17.98615 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CG 1 ATOM 231 C CD . PRO A 1 28 ? -18.709 -2.655 6.788 1.000 15.31308 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CD 1 ATOM 232 N N . GLN A 1 29 ? -18.741 -3.707 10.230 1.000 15.39495 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 233 C CA . GLN A 1 29 ? -19.060 -3.820 11.649 1.000 18.17360 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 234 C C . GLN A 1 29 ? -19.085 -5.258 12.144 1.000 17.21524 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 235 O O . GLN A 1 29 ? -19.169 -5.465 13.358 1.000 19.82878 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 236 C CB . GLN A 1 29 ? -20.410 -3.166 11.950 1.000 18.69520 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 237 C CG . GLN A 1 29 ? -21.621 -3.942 11.425 1.000 23.78519 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 238 C CD . GLN A 1 29 ? -21.914 -3.659 9.965 1.000 25.07199 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 239 O OE1 . GLN A 1 29 ? -21.126 -3.009 9.265 1.000 21.06681 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 240 N NE2 . GLN A 1 29 ? -23.062 -4.145 9.495 1.000 25.76120 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 241 N N . LYS A 1 30 ? -19.012 -6.250 11.253 1.000 17.59367 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 242 C CA . LYS A 1 30 ? -18.992 -7.635 11.705 1.000 19.70866 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 243 C C . LYS A 1 30 ? -17.711 -7.977 12.451 1.000 22.34623 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 244 O O . LYS A 1 30 ? -17.705 -8.929 13.235 1.000 24.71992 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 245 C CB . LYS A 1 30 ? -19.174 -8.591 10.525 1.000 21.76535 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 246 C CG . LYS A 1 30 ? -20.625 -8.774 10.079 1.000 32.84738 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 247 C CD . LYS A 1 30 ? -21.265 -9.979 10.766 1.000 40.01004 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 248 C CE . LYS A 1 30 ? -22.744 -10.128 10.401 1.000 53.83894 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 249 N NZ . LYS A 1 30 ? -23.326 -11.396 10.950 1.000 62.32789 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 250 N N . TYR A 1 31 ? -16.623 -7.234 12.233 1.000 18.77406 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A N 1 ATOM 251 C CA . TYR A 1 31 ? -15.444 -7.473 13.056 1.000 20.28630 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CA 1 ATOM 252 C C . TYR A 1 31 ? -14.652 -6.238 13.447 1.000 16.50878 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A C 1 ATOM 253 O O . TYR A 1 31 ? -13.736 -6.373 14.261 1.000 17.24516 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A O 1 ATOM 254 C CB . TYR A 1 31 ? -14.496 -8.453 12.363 1.000 21.63643 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CB 1 ATOM 255 C CG . TYR A 1 31 ? -13.871 -7.923 11.106 1.000 20.02895 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CG 1 ATOM 256 C CD1 . TYR A 1 31 ? -14.571 -7.940 9.914 1.000 17.72148 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TYR A 1 31 ? -12.574 -7.425 11.102 1.000 17.45324 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD2 1 ATOM 258 C CE1 . TYR A 1 31 ? -14.010 -7.487 8.747 1.000 16.67621 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE1 1 ATOM 259 C CE2 . TYR A 1 31 ? -11.993 -6.962 9.917 1.000 16.01436 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE2 1 ATOM 260 C CZ . TYR A 1 31 ? -12.735 -6.994 8.752 1.000 16.14876 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CZ 1 ATOM 261 O OH . TYR A 1 31 ? -12.195 -6.541 7.569 1.000 24.28306 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A OH 1 ATOM 262 N N . LYS A 1 32 ? -14.955 -5.049 12.924 1.000 16.87451 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 1 ATOM 263 C CA . LYS A 1 32 ? -14.206 -3.860 13.298 1.000 16.22138 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 1 ATOM 264 C C . LYS A 1 32 ? -14.886 -3.216 14.501 1.000 19.28303 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 1 ATOM 265 O O . LYS A 1 32 ? -15.960 -2.615 14.345 1.000 18.20184 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 1 ATOM 266 C CB . LYS A 1 32 ? -14.104 -2.894 12.126 1.000 15.66681 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 1 ATOM 267 C CG . LYS A 1 32 ? -13.275 -3.521 10.992 1.000 15.26353 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 1 ATOM 268 C CD . LYS A 1 32 ? -12.947 -2.561 9.868 1.000 16.32797 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 1 ATOM 269 C CE . LYS A 1 32 ? -11.934 -3.206 8.944 1.000 17.78354 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 1 ATOM 270 N NZ . LYS A 1 32 ? -11.502 -2.276 7.851 1.000 20.66008 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 1 ATOM 271 N N . PRO A 1 33 ? -14.316 -3.325 15.701 1.000 18.77755 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A N 1 ATOM 272 C CA . PRO A 1 33 ? -15.076 -3.009 16.924 1.000 16.21414 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CA 1 ATOM 273 C C . PRO A 1 33 ? -15.456 -1.549 17.089 1.000 17.62527 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A C 1 ATOM 274 O O . PRO A 1 33 ? -16.322 -1.265 17.925 1.000 20.42082 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A O 1 ATOM 275 C CB . PRO A 1 33 ? -14.139 -3.460 18.057 1.000 22.19795 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CB 1 ATOM 276 C CG . PRO A 1 33 ? -12.803 -3.646 17.434 1.000 22.88354 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CG 1 ATOM 277 C CD . PRO A 1 33 ? -12.991 -3.908 15.979 1.000 16.09297 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CD 1 ATOM 278 N N . PHE A 1 34 ? -14.869 -0.617 16.333 1.000 15.76427 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 279 C CA . PHE A 1 34 ? -15.220 0.791 16.461 1.000 16.95160 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 280 C C . PHE A 1 34 ? -16.267 1.225 15.444 1.000 18.74967 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 281 O O . PHE A 1 34 ? -16.616 2.408 15.391 1.000 18.83715 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 282 C CB . PHE A 1 34 ? -13.968 1.664 16.347 1.000 14.79226 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 283 C CG . PHE A 1 34 ? -12.991 1.453 17.466 1.000 18.49505 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 284 C CD1 . PHE A 1 34 ? -13.273 1.927 18.738 1.000 23.73786 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 285 C CD2 . PHE A 1 34 ? -11.801 0.765 17.255 1.000 20.59923 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 286 C CE1 . PHE A 1 34 ? -12.385 1.727 19.784 1.000 30.85717 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 287 C CE2 . PHE A 1 34 ? -10.906 0.559 18.296 1.000 22.49326 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 288 C CZ . PHE A 1 34 ? -11.199 1.046 19.563 1.000 23.85621 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 289 N N . ILE A 1 35 ? -16.796 0.289 14.664 1.000 17.91319 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A N 1 ATOM 290 C CA A ILE A 1 35 ? -17.768 0.551 13.607 0.061 16.24021 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CA 1 ATOM 291 C CA B ILE A 1 35 ? -17.774 0.593 13.634 0.939 16.09586 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CA 1 ATOM 292 C C . ILE A 1 35 ? -19.123 0.041 14.073 1.000 18.09017 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A C 1 ATOM 293 O O . ILE A 1 35 ? -19.225 -1.101 14.530 1.000 19.58025 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A O 1 ATOM 294 C CB A ILE A 1 35 ? -17.367 -0.146 12.295 0.061 16.15409 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CB 1 ATOM 295 C CB B ILE A 1 35 ? -17.337 0.031 12.268 0.939 15.94013 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CB 1 ATOM 296 C CG1 A ILE A 1 35 ? -15.931 0.204 11.907 0.061 17.66128 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG1 1 ATOM 297 C CG1 B ILE A 1 35 ? -16.119 0.817 11.763 0.939 18.68731 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG1 1 ATOM 298 C CG2 A ILE A 1 35 ? -18.342 0.205 11.181 0.061 15.89532 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG2 1 ATOM 299 C CG2 B ILE A 1 35 ? -18.465 0.138 11.276 0.939 15.55704 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG2 1 ATOM 300 C CD1 A ILE A 1 35 ? -15.780 1.580 11.355 0.061 17.34304 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CD1 1 ATOM 301 C CD1 B ILE A 1 35 ? -15.474 0.227 10.518 0.939 16.57261 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CD1 1 ATOM 302 N N . SER A 1 36 ? -20.155 0.875 13.954 1.000 19.03399 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 303 C CA . SER A 1 36 ? -21.518 0.519 14.331 1.000 19.52970 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 304 C C . SER A 1 36 ? -22.351 0.014 13.158 1.000 20.65542 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 305 O O . SER A 1 36 ? -22.952 -1.064 13.238 1.000 19.04258 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 306 C CB . SER A 1 36 ? -22.205 1.737 14.960 1.000 20.48564 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 307 O OG . SER A 1 36 ? -23.599 1.513 15.095 1.000 34.43234 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 308 N N . ARG A 1 37 ? -22.429 0.795 12.081 1.000 20.83103 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N 1 ATOM 309 C CA . ARG A 1 37 ? -23.291 0.490 10.944 1.000 26.25617 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA 1 ATOM 310 C C . ARG A 1 37 ? -22.593 0.884 9.653 1.000 21.27395 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C 1 ATOM 311 O O . ARG A 1 37 ? -21.588 1.603 9.654 1.000 19.19469 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O 1 ATOM 312 C CB . ARG A 1 37 ? -24.631 1.235 11.020 1.000 22.19982 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB 1 ATOM 313 C CG . ARG A 1 37 ? -25.464 0.950 12.254 1.000 30.63717 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG 1 ATOM 314 C CD . ARG A 1 37 ? -26.668 1.884 12.308 1.000 26.78460 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD 1 ATOM 315 N NE . ARG A 1 37 ? -27.149 2.052 13.674 1.000 43.94270 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE 1 ATOM 316 C CZ . ARG A 1 37 ? -26.629 2.911 14.548 1.000 40.85929 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ 1 ATOM 317 N NH1 . ARG A 1 37 ? -25.607 3.691 14.198 1.000 39.33303 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 1 ATOM 318 N NH2 . ARG A 1 37 ? -27.136 2.995 15.771 1.000 51.59962 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 1 ATOM 319 N N . CYS A 1 38 ? -23.169 0.444 8.537 1.000 17.55911 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A N 1 ATOM 320 C CA . CYS A 1 38 ? -22.595 0.732 7.233 1.000 16.45878 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CA 1 ATOM 321 C C . CYS A 1 38 ? -23.673 0.559 6.167 1.000 19.81007 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A C 1 ATOM 322 O O . CYS A 1 38 ? -24.432 -0.413 6.210 1.000 22.04519 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A O 1 ATOM 323 C CB . CYS A 1 38 ? -21.405 -0.199 6.976 1.000 17.92917 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CB 1 ATOM 324 S SG . CYS A 1 38 ? -20.592 0.021 5.396 1.000 20.04535 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A SG 1 ATOM 325 N N . VAL A 1 39 ? -23.756 1.505 5.228 1.000 17.83076 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 1 ATOM 326 C CA A VAL A 1 39 ? -24.721 1.437 4.136 0.300 20.15017 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 327 C CA B VAL A 1 39 ? -24.726 1.451 4.135 0.700 20.09924 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 328 C C . VAL A 1 39 ? -24.003 1.692 2.816 1.000 22.66620 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 1 ATOM 329 O O . VAL A 1 39 ? -23.241 2.658 2.690 1.000 19.40174 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 1 ATOM 330 C CB A VAL A 1 39 ? -25.887 2.430 4.327 0.300 22.36540 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 331 C CB B VAL A 1 39 ? -25.858 2.482 4.312 0.700 22.33442 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 332 C CG1 A VAL A 1 39 ? -25.376 3.840 4.582 0.300 21.50157 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 333 C CG1 B VAL A 1 39 ? -26.787 2.452 3.109 0.700 23.75900 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 334 C CG2 A VAL A 1 39 ? -26.819 2.398 3.122 0.300 23.76577 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 335 C CG2 B VAL A 1 39 ? -26.635 2.208 5.592 0.700 19.58086 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 336 N N . VAL A 1 40 ? -24.247 0.818 1.837 1.000 21.09730 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A N 1 ATOM 337 C CA . VAL A 1 40 ? -23.726 0.931 0.479 1.000 21.16249 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CA 1 ATOM 338 C C . VAL A 1 40 ? -24.919 0.986 -0.469 1.000 27.04325 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A C 1 ATOM 339 O O . VAL A 1 40 ? -25.806 0.129 -0.395 1.000 24.41142 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A O 1 ATOM 340 C CB . VAL A 1 40 ? -22.820 -0.262 0.114 1.000 23.83696 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CB 1 ATOM 341 C CG1 . VAL A 1 40 ? -22.253 -0.096 -1.304 1.000 20.35384 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG1 1 ATOM 342 C CG2 . VAL A 1 40 ? -21.709 -0.444 1.150 1.000 20.52852 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG2 1 ATOM 343 N N . GLN A 1 41 ? -24.940 1.974 -1.359 1.000 30.03422 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 344 C CA . GLN A 1 41 ? -25.973 2.030 -2.391 1.000 39.26359 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 345 C C . GLN A 1 41 ? -25.550 1.197 -3.595 1.000 42.69403 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 346 O O . GLN A 1 41 ? -24.365 1.137 -3.939 1.000 37.41283 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 347 C CB . GLN A 1 41 ? -26.241 3.471 -2.834 1.000 40.76730 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 348 C CG . GLN A 1 41 ? -26.759 4.383 -1.742 1.000 38.82469 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 349 C CD . GLN A 1 41 ? -28.063 3.895 -1.137 1.000 39.31019 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 350 O OE1 . GLN A 1 41 ? -28.998 3.519 -1.851 1.000 34.34843 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 351 N NE2 . GLN A 1 41 ? -28.133 3.904 0.190 1.000 36.71615 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 352 N N . GLY A 1 42 ? -26.528 0.561 -4.235 1.000 35.33786 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 353 C CA . GLY A 1 42 ? -26.284 -0.213 -5.439 1.000 37.76573 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 354 C C . GLY A 1 42 ? -25.870 -1.651 -5.182 1.000 44.77497 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 355 O O . GLY A 1 42 ? -26.707 -2.518 -4.925 1.000 40.31150 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 356 N N . LEU A 1 45 ? -21.270 -4.676 -4.681 1.000 42.28524 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 1 ATOM 357 C CA . LEU A 1 45 ? -19.867 -4.582 -4.292 1.000 35.93224 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 1 ATOM 358 C C . LEU A 1 45 ? -18.951 -4.525 -5.509 1.000 33.02329 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 1 ATOM 359 O O . LEU A 1 45 ? -18.162 -5.438 -5.746 1.000 39.52172 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 1 ATOM 360 C CB . LEU A 1 45 ? -19.468 -5.761 -3.402 1.000 32.12148 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 1 ATOM 361 C CG . LEU A 1 45 ? -19.947 -5.729 -1.943 1.000 40.10555 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 1 ATOM 362 C CD1 . LEU A 1 45 ? -21.423 -6.102 -1.821 1.000 52.12732 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 1 ATOM 363 C CD2 . LEU A 1 45 ? -19.098 -6.621 -1.053 1.000 28.26307 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 1 ATOM 364 N N . GLU A 1 46 ? -19.042 -3.450 -6.278 1.000 31.44789 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 365 C CA . GLU A 1 46 ? -18.156 -3.255 -7.413 1.000 29.62300 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 366 C C . GLU A 1 46 ? -17.209 -2.095 -7.139 1.000 26.63314 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 367 O O . GLU A 1 46 ? -17.486 -1.231 -6.306 1.000 26.43673 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 368 C CB . GLU A 1 46 ? -18.955 -3.003 -8.696 1.000 37.00336 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 369 C CG . GLU A 1 46 ? -19.583 -1.630 -8.787 1.000 37.61213 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 370 C CD . GLU A 1 46 ? -20.530 -1.507 -9.966 1.000 42.76471 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 371 O OE1 . GLU A 1 46 ? -21.492 -2.300 -10.033 1.000 45.14516 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 372 O OE2 . GLU A 1 46 ? -20.306 -0.630 -10.830 1.000 42.42344 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 373 N N . VAL A 1 47 ? -16.075 -2.095 -7.850 1.000 26.49973 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A N 1 ATOM 374 C CA . VAL A 1 47 ? -15.093 -1.027 -7.702 1.000 22.61943 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CA 1 ATOM 375 C C . VAL A 1 47 ? -15.761 0.313 -7.966 1.000 31.08880 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A C 1 ATOM 376 O O . VAL A 1 47 ? -16.512 0.473 -8.938 1.000 24.88937 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A O 1 ATOM 377 C CB . VAL A 1 47 ? -13.903 -1.262 -8.642 1.000 22.51733 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CB 1 ATOM 378 C CG1 . VAL A 1 47 ? -13.015 -0.026 -8.709 1.000 24.98908 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG1 1 ATOM 379 C CG2 . VAL A 1 47 ? -13.104 -2.465 -8.168 1.000 25.75123 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG2 1 ATOM 380 N N . GLY A 1 48 ? -15.494 1.283 -7.090 1.000 21.07948 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A N 1 ATOM 381 C CA . GLY A 1 48 ? -16.181 2.556 -7.105 1.000 21.49932 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A CA 1 ATOM 382 C C . GLY A 1 48 ? -17.363 2.639 -6.159 1.000 20.56787 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A C 1 ATOM 383 O O . GLY A 1 48 ? -17.895 3.739 -5.951 1.000 19.00550 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A O 1 ATOM 384 N N . SER A 1 49 ? -17.794 1.515 -5.589 1.000 17.73339 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 385 C CA . SER A 1 49 ? -18.851 1.549 -4.588 1.000 20.12942 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 386 C C . SER A 1 49 ? -18.434 2.427 -3.413 1.000 18.21623 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 387 O O . SER A 1 49 ? -17.268 2.448 -3.013 1.000 17.43322 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 388 C CB . SER A 1 49 ? -19.174 0.138 -4.099 1.000 25.11971 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 389 O OG . SER A 1 49 ? -19.699 -0.650 -5.150 1.000 37.11077 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 390 N N . VAL A 1 50 ? -19.392 3.168 -2.871 1.000 15.50321 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 391 C CA . VAL A 1 50 ? -19.156 4.084 -1.758 1.000 14.47796 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 392 C C . VAL A 1 50 ? -19.896 3.542 -0.542 1.000 17.73000 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 393 O O . VAL A 1 50 ? -21.095 3.246 -0.624 1.000 19.30142 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 394 C CB . VAL A 1 50 ? -19.625 5.510 -2.100 1.000 14.26418 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 395 C CG1 . VAL A 1 50 ? -19.449 6.436 -0.912 1.000 16.19902 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 396 C CG2 . VAL A 1 50 ? -18.889 6.044 -3.323 1.000 16.50750 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 397 N N . ARG A 1 51 ? -19.190 3.393 0.580 1.000 16.66649 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 1 ATOM 398 C CA . ARG A 1 51 ? -19.836 3.042 1.836 1.000 13.59337 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 1 ATOM 399 C C . ARG A 1 51 ? -19.833 4.239 2.772 1.000 17.88595 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 1 ATOM 400 O O . ARG A 1 51 ? -18.841 4.971 2.873 1.000 19.47379 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 1 ATOM 401 C CB . ARG A 1 51 ? -19.182 1.833 2.518 1.000 13.30669 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 1 ATOM 402 C CG . ARG A 1 51 ? -17.763 2.008 3.059 1.000 16.01688 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 1 ATOM 403 C CD . ARG A 1 51 ? -17.270 0.631 3.525 1.000 15.19726 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 1 ATOM 404 N NE . ARG A 1 51 ? -15.907 0.651 4.035 1.000 16.14040 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 1 ATOM 405 C CZ . ARG A 1 51 ? -15.236 -0.445 4.395 1.000 16.31757 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 1 ATOM 406 N NH1 . ARG A 1 51 ? -14.004 -0.353 4.856 1.000 21.66606 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 1 ATOM 407 N NH2 . ARG A 1 51 ? -15.803 -1.635 4.277 1.000 16.08279 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 1 ATOM 408 N N . GLU A 1 52 ? -20.978 4.453 3.409 1.000 17.05745 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A N 1 ATOM 409 C CA . GLU A 1 52 ? -21.141 5.441 4.465 1.000 19.91790 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CA 1 ATOM 410 C C . GLU A 1 52 ? -21.115 4.709 5.800 1.000 19.65327 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A C 1 ATOM 411 O O . GLU A 1 52 ? -21.992 3.886 6.076 1.000 18.63791 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A O 1 ATOM 412 C CB . GLU A 1 52 ? -22.452 6.206 4.280 1.000 22.74687 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CB 1 ATOM 413 C CG . GLU A 1 52 ? -22.617 6.824 2.902 1.000 26.30726 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CG 1 ATOM 414 C CD . GLU A 1 52 ? -21.601 7.936 2.628 1.000 25.52745 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CD 1 ATOM 415 O OE1 . GLU A 1 52 ? -20.906 8.361 3.577 1.000 21.25248 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE1 1 ATOM 416 O OE2 . GLU A 1 52 ? -21.503 8.392 1.466 1.000 25.15812 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE2 1 ATOM 417 N N . VAL A 1 53 ? -20.103 4.994 6.613 1.000 17.12487 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A N 1 ATOM 418 C CA . VAL A 1 53 ? -19.798 4.220 7.809 1.000 16.28648 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CA 1 ATOM 419 C C . VAL A 1 53 ? -20.172 5.043 9.033 1.000 21.36203 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A C 1 ATOM 420 O O . VAL A 1 53 ? -19.765 6.203 9.144 1.000 19.93101 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A O 1 ATOM 421 C CB . VAL A 1 53 ? -18.311 3.827 7.847 1.000 20.68778 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CB 1 ATOM 422 C CG1 . VAL A 1 53 ? -17.975 3.157 9.161 1.000 20.93918 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG1 1 ATOM 423 C CG2 . VAL A 1 53 ? -17.978 2.916 6.678 1.000 18.87027 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG2 1 ATOM 424 N N . ASP A 1 54 ? -20.964 4.453 9.931 1.000 19.46586 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A N 1 ATOM 425 C CA . ASP A 1 54 ? -21.258 5.032 11.243 1.000 21.09429 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CA 1 ATOM 426 C C . ASP A 1 54 ? -20.288 4.458 12.271 1.000 18.05820 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A C 1 ATOM 427 O O . ASP A 1 54 ? -20.253 3.238 12.475 1.000 18.39181 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A O 1 ATOM 428 C CB . ASP A 1 54 ? -22.681 4.707 11.706 1.000 21.40744 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CB 1 ATOM 429 C CG . ASP A 1 54 ? -23.764 5.466 10.952 1.000 30.75304 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CG 1 ATOM 430 O OD1 . ASP A 1 54 ? -23.459 6.351 10.138 1.000 25.00229 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD1 1 ATOM 431 O OD2 . ASP A 1 54 ? -24.951 5.170 11.209 1.000 36.27428 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD2 1 ATOM 432 N N . LEU A 1 55 ? -19.553 5.327 12.958 1.000 17.79869 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 1 ATOM 433 C CA . LEU A 1 55 ? -18.726 4.864 14.066 1.000 17.88203 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 1 ATOM 434 C C . LEU A 1 55 ? -19.586 4.651 15.312 1.000 20.79780 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 1 ATOM 435 O O . LEU A 1 55 ? -20.701 5.165 15.418 1.000 17.34430 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 1 ATOM 436 C CB . LEU A 1 55 ? -17.618 5.867 14.369 1.000 17.64556 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 1 ATOM 437 C CG . LEU A 1 55 ? -16.664 6.148 13.201 1.000 19.43399 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 1 ATOM 438 C CD1 . LEU A 1 55 ? -15.610 7.154 13.601 1.000 23.86622 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 1 ATOM 439 C CD2 . LEU A 1 55 ? -16.005 4.858 12.721 1.000 15.40673 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 1 ATOM 440 N N . LYS A 1 56 ? -19.055 3.867 16.250 1.000 16.39143 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A N 1 ATOM 441 C CA . LYS A 1 56 ? -19.687 3.712 17.556 1.000 23.09863 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CA 1 ATOM 442 C C . LYS A 1 56 ? -19.832 5.061 18.252 1.000 19.73292 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A C 1 ATOM 443 O O . LYS A 1 56 ? -18.981 5.942 18.120 1.000 19.84136 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A O 1 ATOM 444 C CB . LYS A 1 56 ? -18.857 2.779 18.436 1.000 22.64311 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CB 1 ATOM 445 C CG . LYS A 1 56 ? -18.838 1.346 17.968 1.000 25.64368 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CG 1 ATOM 446 C CD . LYS A 1 56 ? -20.027 0.611 18.489 1.000 28.63143 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CD 1 ATOM 447 C CE . LYS A 1 56 ? -19.601 -0.601 19.276 1.000 33.90302 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CE 1 ATOM 448 N NZ . LYS A 1 56 ? -19.070 -1.668 18.393 1.000 35.81963 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A NZ 1 ATOM 449 N N . SER A 1 57 ? -20.918 5.208 19.016 1.000 18.53163 ? ? ? ? ? ? 81 SER A N 1 ATOM 450 C CA . SER A 1 57 ? -21.140 6.423 19.796 1.000 20.03711 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CA 1 ATOM 451 C C . SER A 1 57 ? -20.052 6.589 20.848 1.000 16.16239 ? ? ? ? ? ? 81 SER A C 1 ATOM 452 O O . SER A 1 57 ? -19.550 5.615 21.418 1.000 22.56142 ? ? ? ? ? ? 81 SER A O 1 ATOM 453 C CB . SER A 1 57 ? -22.504 6.386 20.500 1.000 26.42214 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CB 1 ATOM 454 O OG . SER A 1 57 ? -23.553 6.080 19.602 1.000 35.05906 ? ? ? ? ? ? 81 SER A OG 1 ATOM 455 N N . GLY A 1 58 ? -19.698 7.838 21.114 1.000 22.31975 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 1 ATOM 456 C CA . GLY A 1 58 ? -18.714 8.137 22.131 1.000 25.63020 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 1 ATOM 457 C C . GLY A 1 58 ? -17.290 8.262 21.641 1.000 25.06489 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 1 ATOM 458 O O . GLY A 1 58 ? -16.371 8.239 22.468 1.000 21.62469 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 1 ATOM 459 N N . LEU A 1 59 ? -17.079 8.394 20.330 1.000 20.14964 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 460 C CA . LEU A 1 59 ? -15.779 8.631 19.717 1.000 18.13638 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 461 C C . LEU A 1 59 ? -15.680 10.074 19.240 1.000 24.84878 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 462 O O . LEU A 1 59 ? -16.698 10.765 19.138 1.000 19.64813 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 463 C CB . LEU A 1 59 ? -15.576 7.671 18.538 1.000 19.91119 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 464 C CG . LEU A 1 59 ? -15.267 6.223 18.937 1.000 20.75365 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 465 C CD1 . LEU A 1 59 ? -15.443 5.267 17.759 1.000 19.05755 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 466 C CD2 . LEU A 1 59 ? -13.847 6.133 19.505 1.000 20.55156 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 467 N N . PRO A 1 60 ? -14.471 10.579 18.945 1.000 22.54515 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 468 C CA . PRO A 1 60 ? -14.388 11.979 18.475 1.000 24.93202 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 469 C C . PRO A 1 60 ? -15.064 12.208 17.129 1.000 24.38263 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 470 O O . PRO A 1 60 ? -15.671 13.266 16.924 1.000 28.71040 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 471 C CB . PRO A 1 60 ? -12.874 12.266 18.435 1.000 25.25573 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 472 C CG . PRO A 1 60 ? -12.193 10.976 18.632 1.000 31.55501 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 473 C CD . PRO A 1 60 ? -13.144 10.002 19.239 1.000 22.70126 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 474 N N . ALA A 1 61 ? -15.007 11.247 16.214 1.000 24.14545 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 1 ATOM 475 C CA . ALA A 1 61 ? -15.738 11.340 14.957 1.000 19.29770 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 1 ATOM 476 C C . ALA A 1 61 ? -16.990 10.473 15.015 1.000 19.64890 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 1 ATOM 477 O O . ALA A 1 61 ? -17.168 9.650 15.919 1.000 21.84958 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 1 ATOM 478 C CB . ALA A 1 61 ? -14.853 10.921 13.780 1.000 17.92091 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 1 ATOM 479 N N . THR A 1 62 ? -17.871 10.665 14.029 1.000 17.77476 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 480 C CA . THR A 1 62 ? -19.083 9.865 13.929 1.000 19.41274 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 481 C C . THR A 1 62 ? -19.247 9.116 12.616 1.000 17.72717 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 482 O O . THR A 1 62 ? -20.004 8.142 12.584 1.000 17.36717 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 483 C CB . THR A 1 62 ? -20.336 10.730 14.138 1.000 24.09160 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 484 O OG1 . THR A 1 62 ? -20.468 11.670 13.057 1.000 20.69628 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 485 C CG2 . THR A 1 62 ? -20.249 11.464 15.469 1.000 20.50033 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 486 N N . LYS A 1 63 ? -18.585 9.531 11.538 1.000 20.95456 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 487 C CA . LYS A 1 63 ? -18.800 8.831 10.281 1.000 17.81738 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 488 C C . LYS A 1 63 ? -17.605 8.982 9.354 1.000 19.38478 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 489 O O . LYS A 1 63 ? -16.764 9.872 9.504 1.000 17.71210 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 490 C CB . LYS A 1 63 ? -20.078 9.294 9.564 1.000 25.55000 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 491 C CG . LYS A 1 63 ? -20.283 10.770 9.457 1.000 29.82544 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 492 C CD . LYS A 1 63 ? -21.791 11.057 9.433 1.000 30.79249 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 493 C CE . LYS A 1 63 ? -22.091 12.450 8.921 1.000 42.12354 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 494 N NZ . LYS A 1 63 ? -21.454 13.533 9.734 1.000 41.89178 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 495 N N . SER A 1 64 ? -17.562 8.072 8.391 1.000 17.48837 ? ? ? ? ? ? 88 SER A N 1 ATOM 496 C CA . SER A 1 64 ? -16.530 8.000 7.379 1.000 16.52606 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CA 1 ATOM 497 C C . SER A 1 64 ? -17.202 7.640 6.065 1.000 15.47892 ? ? ? ? ? ? 88 SER A C 1 ATOM 498 O O . SER A 1 64 ? -18.178 6.885 6.046 1.000 17.69028 ? ? ? ? ? ? 88 SER A O 1 ATOM 499 C CB . SER A 1 64 ? -15.467 6.943 7.753 1.000 18.10080 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CB 1 ATOM 500 O OG . SER A 1 64 ? -14.380 6.986 6.861 1.000 20.62772 ? ? ? ? ? ? 88 SER A OG 1 ATOM 501 N N . THR A 1 65 ? -16.679 8.183 4.971 1.000 12.91346 ? ? ? ? ? ? 89 THR A N 1 ATOM 502 C CA . THR A 1 65 ? -17.095 7.838 3.616 1.000 15.25231 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CA 1 ATOM 503 C C . THR A 1 65 ? -15.907 7.195 2.918 1.000 16.61343 ? ? ? ? ? ? 89 THR A C 1 ATOM 504 O O . THR A 1 65 ? -14.834 7.801 2.852 1.000 17.40150 ? ? ? ? ? ? 89 THR A O 1 ATOM 505 C CB . THR A 1 65 ? -17.540 9.077 2.838 1.000 17.72700 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CB 1 ATOM 506 O OG1 . THR A 1 65 ? -18.571 9.765 3.561 1.000 19.03397 ? ? ? ? ? ? 89 THR A OG1 1 ATOM 507 C CG2 . THR A 1 65 ? -18.048 8.676 1.457 1.000 18.69357 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CG2 1 ATOM 508 N N . GLU A 1 66 ? -16.085 5.973 2.401 1.000 13.17303 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N 1 ATOM 509 C CA . GLU A 1 66 ? -14.960 5.212 1.871 1.000 15.54606 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA 1 ATOM 510 C C . GLU A 1 66 ? -15.331 4.584 0.532 1.000 14.53932 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C 1 ATOM 511 O O . GLU A 1 66 ? -16.482 4.197 0.305 1.000 16.97156 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O 1 ATOM 512 C CB . GLU A 1 66 ? -14.505 4.146 2.901 1.000 17.05830 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB 1 ATOM 513 C CG . GLU A 1 66 ? -14.571 4.705 4.328 1.000 16.69553 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG 1 ATOM 514 C CD . GLU A 1 66 ? -14.069 3.772 5.404 1.000 20.66127 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CD 1 ATOM 515 O OE1 . GLU A 1 66 ? -14.030 2.548 5.172 1.000 18.08892 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE1 1 ATOM 516 O OE2 . GLU A 1 66 ? -13.723 4.288 6.492 1.000 22.28324 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE2 1 ATOM 517 N N . VAL A 1 67 ? -14.341 4.496 -0.362 1.000 14.55323 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 1 ATOM 518 C CA . VAL A 1 67 ? -14.546 4.008 -1.723 1.000 14.54149 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 1 ATOM 519 C C . VAL A 1 67 ? -13.849 2.663 -1.892 1.000 14.46661 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 1 ATOM 520 O O . VAL A 1 67 ? -12.730 2.467 -1.404 1.000 14.51514 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 1 ATOM 521 C CB . VAL A 1 67 ? -14.040 5.032 -2.760 1.000 14.75937 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 1 ATOM 522 C CG1 . VAL A 1 67 ? -14.046 4.439 -4.144 1.000 20.48559 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 1 ATOM 523 C CG2 . VAL A 1 67 ? -14.915 6.262 -2.731 1.000 18.32996 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 1 ATOM 524 N N . LEU A 1 68 ? -14.522 1.736 -2.576 1.000 13.18930 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 525 C CA . LEU A 1 68 ? -13.952 0.431 -2.896 1.000 14.19547 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 526 C C . LEU A 1 68 ? -13.014 0.579 -4.089 1.000 17.68811 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 527 O O . LEU A 1 68 ? -13.464 0.808 -5.220 1.000 20.52181 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 528 C CB . LEU A 1 68 ? -15.067 -0.568 -3.188 1.000 16.36319 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 529 C CG . LEU A 1 68 ? -14.624 -2.010 -3.451 1.000 17.50724 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 530 C CD1 . LEU A 1 68 ? -13.813 -2.500 -2.285 1.000 18.06548 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 531 C CD2 . LEU A 1 68 ? -15.827 -2.903 -3.696 1.000 19.29417 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 532 N N . GLU A 1 69 ? -11.707 0.464 -3.846 1.000 15.91971 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1 ATOM 533 C CA . GLU A 1 69 ? -10.733 0.557 -4.930 1.000 17.61224 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1 ATOM 534 C C . GLU A 1 69 ? -10.416 -0.797 -5.555 1.000 19.63607 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1 ATOM 535 O O . GLU A 1 69 ? -10.191 -0.882 -6.768 1.000 18.36840 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1 ATOM 536 C CB . GLU A 1 69 ? -9.438 1.211 -4.431 1.000 16.31789 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1 ATOM 537 C CG . GLU A 1 69 ? -9.609 2.695 -4.045 1.000 20.68198 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1 ATOM 538 C CD . GLU A 1 69 ? -8.286 3.446 -3.885 1.000 20.08150 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1 ATOM 539 O OE1 . GLU A 1 69 ? -7.280 2.831 -3.463 1.000 19.71271 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1 ATOM 540 O OE2 . GLU A 1 69 ? -8.249 4.663 -4.182 1.000 17.46557 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1 ATOM 541 N N . ILE A 1 70 ? -10.379 -1.859 -4.759 1.000 14.61904 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A N 1 ATOM 542 C CA . ILE A 1 70 ? -10.035 -3.191 -5.256 1.000 15.24974 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CA 1 ATOM 543 C C . ILE A 1 70 ? -10.882 -4.218 -4.528 1.000 18.25373 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A C 1 ATOM 544 O O . ILE A 1 70 ? -10.983 -4.189 -3.299 1.000 14.84246 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A O 1 ATOM 545 C CB . ILE A 1 70 ? -8.545 -3.526 -5.059 1.000 16.19675 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CB 1 ATOM 546 C CG1 . ILE A 1 70 ? -7.660 -2.540 -5.816 1.000 17.59646 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG1 1 ATOM 547 C CG2 . ILE A 1 70 ? -8.253 -4.963 -5.514 1.000 16.36133 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG2 1 ATOM 548 C CD1 . ILE A 1 70 ? -6.260 -2.508 -5.311 1.000 21.90530 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CD1 1 ATOM 549 N N . LEU A 1 71 ? -11.480 -5.135 -5.282 1.000 17.67741 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A N 1 ATOM 550 C CA . LEU A 1 71 ? -12.088 -6.324 -4.702 1.000 16.58797 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CA 1 ATOM 551 C C . LEU A 1 71 ? -11.729 -7.472 -5.638 1.000 23.21112 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A C 1 ATOM 552 O O . LEU A 1 71 ? -12.383 -7.664 -6.664 1.000 18.81145 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A O 1 ATOM 553 C CB . LEU A 1 71 ? -13.596 -6.182 -4.533 1.000 19.26965 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CB 1 ATOM 554 C CG . LEU A 1 71 ? -14.271 -7.398 -3.891 1.000 22.17403 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CG 1 ATOM 555 C CD1 . LEU A 1 71 ? -13.853 -7.529 -2.437 1.000 23.35197 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD1 1 ATOM 556 C CD2 . LEU A 1 71 ? -15.799 -7.317 -4.010 1.000 32.06128 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD2 1 ATOM 557 N N . ASP A 1 72 ? -10.680 -8.217 -5.282 1.000 19.62372 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N 1 ATOM 558 C CA . ASP A 1 72 ? -10.176 -9.341 -6.068 1.000 15.93649 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA 1 ATOM 559 C C . ASP A 1 72 ? -10.569 -10.607 -5.310 1.000 17.12851 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C 1 ATOM 560 O O . ASP A 1 72 ? -9.948 -10.959 -4.301 1.000 16.45102 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O 1 ATOM 561 C CB . ASP A 1 72 ? -8.665 -9.221 -6.269 1.000 16.36021 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB 1 ATOM 562 C CG . ASP A 1 72 ? -8.083 -10.340 -7.143 1.000 20.57636 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG 1 ATOM 563 O OD1 . ASP A 1 72 ? -8.682 -11.426 -7.220 1.000 18.70037 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1 1 ATOM 564 O OD2 . ASP A 1 72 ? -7.003 -10.135 -7.725 1.000 17.21545 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2 1 ATOM 565 N N . ASP A 1 73 ? -11.623 -11.269 -5.781 1.000 15.53813 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 566 C CA . ASP A 1 73 ? -12.140 -12.453 -5.106 1.000 19.06083 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 567 C C . ASP A 1 73 ? -11.313 -13.695 -5.383 1.000 19.65111 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 568 O O . ASP A 1 73 ? -11.512 -14.713 -4.707 1.000 20.70751 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 569 C CB . ASP A 1 73 ? -13.593 -12.708 -5.517 1.000 19.35210 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 570 C CG . ASP A 1 73 ? -14.572 -12.011 -4.616 1.000 27.91043 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 571 O OD1 . ASP A 1 73 ? -14.299 -11.916 -3.403 1.000 28.52005 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 572 O OD2 . ASP A 1 73 ? -15.614 -11.543 -5.118 1.000 36.25932 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 573 N N . ASN A 1 74 ? -10.402 -13.638 -6.354 1.000 18.88864 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A N 1 ATOM 574 C CA . ASN A 1 74 ? -9.540 -14.770 -6.668 1.000 16.95050 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CA 1 ATOM 575 C C . ASN A 1 74 ? -8.238 -14.740 -5.878 1.000 19.64327 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A C 1 ATOM 576 O O . ASN A 1 74 ? -7.770 -15.785 -5.413 1.000 18.77405 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A O 1 ATOM 577 C CB . ASN A 1 74 ? -9.238 -14.796 -8.167 1.000 23.17405 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CB 1 ATOM 578 C CG . ASN A 1 74 ? -10.487 -14.987 -9.001 1.000 25.39672 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CG 1 ATOM 579 O OD1 . ASN A 1 74 ? -11.342 -15.809 -8.667 1.000 28.87090 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A OD1 1 ATOM 580 N ND2 . ASN A 1 74 ? -10.618 -14.204 -10.072 1.000 27.10173 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A ND2 1 ATOM 581 N N . GLU A 1 75 ? -7.631 -13.566 -5.735 1.000 18.04576 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 582 C CA . GLU A 1 75 ? -6.417 -13.427 -4.948 1.000 15.37865 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 583 C C . GLU A 1 75 ? -6.673 -12.850 -3.565 1.000 15.03409 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 584 O O . GLU A 1 75 ? -5.726 -12.690 -2.790 1.000 17.08002 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 585 C CB . GLU A 1 75 ? -5.399 -12.564 -5.695 1.000 16.63157 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 586 C CG . GLU A 1 75 ? -4.957 -13.140 -7.049 1.000 17.61413 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 587 C CD . GLU A 1 75 ? -4.474 -14.590 -6.998 1.000 24.66513 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 588 O OE1 . GLU A 1 75 ? -4.094 -15.102 -5.915 1.000 22.44510 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 589 O OE2 . GLU A 1 75 ? -4.492 -15.233 -8.069 1.000 21.68773 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 590 N N . HIS A 1 76 ? -7.924 -12.526 -3.246 1.000 13.99823 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N 1 ATOM 591 C CA . HIS A 1 76 ? -8.321 -12.167 -1.888 1.000 15.94577 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA 1 ATOM 592 C C . HIS A 1 76 ? -7.651 -10.871 -1.456 1.000 12.46105 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C 1 ATOM 593 O O . HIS A 1 76 ? -6.966 -10.815 -0.425 1.000 12.18267 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O 1 ATOM 594 C CB . HIS A 1 76 ? -8.021 -13.329 -0.940 1.000 14.47444 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB 1 ATOM 595 C CG . HIS A 1 76 ? -8.539 -14.634 -1.455 1.000 17.77374 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG 1 ATOM 596 N ND1 . HIS A 1 76 ? -7.710 -15.640 -1.905 1.000 17.82695 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 1 ATOM 597 C CD2 . HIS A 1 76 ? -9.806 -15.070 -1.662 1.000 21.30296 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 1 ATOM 598 C CE1 . HIS A 1 76 ? -8.444 -16.655 -2.334 1.000 19.49773 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 1 ATOM 599 N NE2 . HIS A 1 76 ? -9.719 -16.332 -2.206 1.000 16.12940 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 1 ATOM 600 N N . ILE A 1 77 ? -7.870 -9.830 -2.255 1.000 14.86376 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1 ATOM 601 C CA . ILE A 1 77 ? -7.352 -8.488 -2.018 1.000 13.29519 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1 ATOM 602 C C . ILE A 1 77 ? -8.532 -7.530 -1.891 1.000 12.25855 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1 ATOM 603 O O . ILE A 1 77 ? -9.410 -7.507 -2.763 1.000 11.45612 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1 ATOM 604 C CB . ILE A 1 77 ? -6.434 -8.018 -3.159 1.000 11.73765 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1 ATOM 605 C CG1 . ILE A 1 77 ? -5.305 -9.021 -3.422 1.000 12.87410 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 ATOM 606 C CG2 . ILE A 1 77 ? -5.861 -6.651 -2.823 1.000 15.00488 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 ATOM 607 C CD1 . ILE A 1 77 ? -4.535 -8.731 -4.704 1.000 14.56949 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 ATOM 608 N N . LEU A 1 78 ? -8.532 -6.724 -0.826 1.000 12.60130 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 1 ATOM 609 C CA . LEU A 1 78 ? -9.506 -5.648 -0.633 1.000 14.68919 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 1 ATOM 610 C C . LEU A 1 78 ? -8.761 -4.332 -0.457 1.000 11.85317 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 1 ATOM 611 O O . LEU A 1 78 ? -7.934 -4.208 0.449 1.000 13.08234 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 1 ATOM 612 C CB . LEU A 1 78 ? -10.387 -5.907 0.594 1.000 12.41429 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 1 ATOM 613 C CG . LEU A 1 78 ? -11.341 -4.768 1.000 1.000 15.47231 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 1 ATOM 614 C CD1 . LEU A 1 78 ? -12.461 -4.655 -0.009 1.000 15.98544 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 ATOM 615 C CD2 . LEU A 1 78 ? -11.927 -4.955 2.410 1.000 12.78099 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 ATOM 616 N N . GLY A 1 79 ? -9.064 -3.349 -1.303 1.000 13.05487 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 617 C CA . GLY A 1 79 ? -8.428 -2.050 -1.176 1.000 14.76698 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 618 C C . GLY A 1 79 ? -9.469 -0.955 -1.074 1.000 13.79574 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 619 O O . GLY A 1 79 ? -10.441 -0.948 -1.841 1.000 13.87607 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 620 N N . ILE A 1 80 ? -9.308 -0.046 -0.115 1.000 12.30272 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N 1 ATOM 621 C CA . ILE A 1 80 ? -10.267 1.028 0.106 1.000 11.44186 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA 1 ATOM 622 C C . ILE A 1 80 ? -9.510 2.346 0.229 1.000 12.00451 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C 1 ATOM 623 O O . ILE A 1 80 ? -8.300 2.379 0.474 1.000 13.79534 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O 1 ATOM 624 C CB . ILE A 1 80 ? -11.143 0.787 1.358 1.000 16.48764 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB 1 ATOM 625 C CG1 . ILE A 1 80 ? -10.292 0.858 2.621 1.000 16.47956 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 ATOM 626 C CG2 . ILE A 1 80 ? -11.825 -0.585 1.274 1.000 14.18073 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 ATOM 627 C CD1 . ILE A 1 80 ? -10.300 2.225 3.335 1.000 23.95214 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 ATOM 628 N N . ARG A 1 81 ? -10.251 3.444 0.075 1.000 12.59898 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N 1 ATOM 629 C CA . ARG A 1 81 ? -9.722 4.783 0.313 1.000 12.17880 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA 1 ATOM 630 C C . ARG A 1 81 ? -10.794 5.597 1.024 1.000 13.21174 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C 1 ATOM 631 O O . ARG A 1 81 ? -11.965 5.536 0.653 1.000 14.37412 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O 1 ATOM 632 C CB . ARG A 1 81 ? -9.311 5.469 -1.004 1.000 11.78440 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB 1 ATOM 633 C CG . ARG A 1 81 ? -8.941 6.949 -0.861 1.000 13.30273 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG 1 ATOM 634 C CD . ARG A 1 81 ? -8.500 7.564 -2.190 1.000 13.27293 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD 1 ATOM 635 N NE . ARG A 1 81 ? -7.227 7.000 -2.637 1.000 15.29420 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE 1 ATOM 636 C CZ . ARG A 1 81 ? -6.041 7.454 -2.245 1.000 14.88912 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ 1 ATOM 637 N NH1 . ARG A 1 81 ? -5.965 8.499 -1.426 1.000 15.51651 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 1 ATOM 638 N NH2 . ARG A 1 81 ? -4.928 6.881 -2.683 1.000 18.67349 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 1 ATOM 639 N N . ILE A 1 82 ? -10.402 6.334 2.056 1.000 13.23991 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 1 ATOM 640 C CA . ILE A 1 82 ? -11.336 7.184 2.793 1.000 15.98919 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 1 ATOM 641 C C . ILE A 1 82 ? -11.386 8.551 2.127 1.000 15.89630 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 1 ATOM 642 O O . ILE A 1 82 ? -10.344 9.177 1.898 1.000 15.34547 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 1 ATOM 643 C CB . ILE A 1 82 ? -10.926 7.308 4.269 1.000 17.29986 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 1 ATOM 644 C CG1 . ILE A 1 82 ? -11.076 5.960 4.978 1.000 15.53340 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 ATOM 645 C CG2 . ILE A 1 82 ? -11.742 8.423 4.951 1.000 16.39893 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 ATOM 646 C CD1 . ILE A 1 82 ? -10.527 5.955 6.404 1.000 20.67601 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 ATOM 647 N N . VAL A 1 83 ? -12.597 9.018 1.815 1.000 14.17693 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A N 1 ATOM 648 C CA . VAL A 1 83 ? -12.792 10.233 1.032 1.000 13.21619 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CA 1 ATOM 649 C C . VAL A 1 83 ? -13.644 11.270 1.755 1.000 17.40602 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A C 1 ATOM 650 O O . VAL A 1 83 ? -13.912 12.333 1.192 1.000 17.18434 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A O 1 ATOM 651 C CB . VAL A 1 83 ? -13.399 9.912 -0.351 1.000 14.00933 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CB 1 ATOM 652 C CG1 . VAL A 1 83 ? -12.464 9.023 -1.165 1.000 17.19340 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG1 1 ATOM 653 C CG2 . VAL A 1 83 ? -14.770 9.254 -0.207 1.000 15.39214 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG2 1 ATOM 654 N N . GLY A 1 84 ? -14.084 10.997 2.976 1.000 17.26379 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N 1 ATOM 655 C CA . GLY A 1 84 ? -14.859 11.992 3.697 1.000 17.76555 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA 1 ATOM 656 C C . GLY A 1 84 ? -15.120 11.528 5.110 1.000 17.86085 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C 1 ATOM 657 O O . GLY A 1 84 ? -14.719 10.431 5.508 1.000 12.87252 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O 1 ATOM 658 N N . GLY A 1 85 ? -15.804 12.386 5.860 1.000 17.24161 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 1 ATOM 659 C CA . GLY A 1 85 ? -16.190 12.126 7.236 1.000 16.25275 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 1 ATOM 660 C C . GLY A 1 85 ? -15.732 13.238 8.161 1.000 17.05019 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 1 ATOM 661 O O . GLY A 1 85 ? -14.997 14.146 7.780 1.000 21.56087 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 1 ATOM 662 N N . ASP A 1 86 ? -16.192 13.146 9.410 1.000 18.84521 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N 1 ATOM 663 C CA . ASP A 1 86 ? -15.899 14.185 10.402 1.000 19.51362 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 1 ATOM 664 C C . ASP A 1 86 ? -14.721 13.816 11.301 1.000 21.67109 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C 1 ATOM 665 O O . ASP A 1 86 ? -14.689 14.143 12.487 1.000 22.00279 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O 1 ATOM 666 C CB . ASP A 1 86 ? -17.145 14.532 11.224 1.000 19.72182 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB 1 ATOM 667 C CG . ASP A 1 86 ? -17.750 13.338 11.970 1.000 19.95376 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG 1 ATOM 668 O OD1 . ASP A 1 86 ? -17.341 12.184 11.746 1.000 16.07971 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 ATOM 669 O OD2 . ASP A 1 86 ? -18.661 13.567 12.810 1.000 19.08782 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 ATOM 670 N N . HIS A 1 87 ? -13.728 13.152 10.733 1.000 22.15773 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N 1 ATOM 671 C CA . HIS A 1 87 ? -12.469 12.783 11.360 1.000 23.58763 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA 1 ATOM 672 C C . HIS A 1 87 ? -11.351 13.629 10.747 1.000 22.52410 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C 1 ATOM 673 O O . HIS A 1 87 ? -11.584 14.452 9.857 1.000 25.09308 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O 1 ATOM 674 C CB . HIS A 1 87 ? -12.201 11.297 11.131 1.000 16.93067 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB 1 ATOM 675 C CG . HIS A 1 87 ? -12.241 10.934 9.680 1.000 19.46705 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG 1 ATOM 676 N ND1 . HIS A 1 87 ? -11.163 11.117 8.839 1.000 19.86714 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 1 ATOM 677 C CD2 . HIS A 1 87 ? -13.250 10.469 8.906 1.000 19.60957 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 1 ATOM 678 C CE1 . HIS A 1 87 ? -11.495 10.742 7.615 1.000 15.96558 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 1 ATOM 679 N NE2 . HIS A 1 87 ? -12.756 10.345 7.629 1.000 18.95398 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 1 ATOM 680 N N . ARG A 1 88 ? -10.119 13.372 11.186 1.000 20.94716 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 1 ATOM 681 C CA . ARG A 1 88 ? -8.960 14.148 10.759 1.000 27.95333 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 1 ATOM 682 C C . ARG A 1 88 ? -8.086 13.433 9.750 1.000 19.33912 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 1 ATOM 683 O O . ARG A 1 88 ? -7.117 14.037 9.285 1.000 25.44130 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 1 ATOM 684 C CB . ARG A 1 88 ? -8.054 14.517 11.949 1.000 27.57965 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 1 ATOM 685 C CG . ARG A 1 88 ? -8.586 15.543 12.869 1.000 34.77925 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 1 ATOM 686 C CD . ARG A 1 88 ? -7.482 16.147 13.706 1.000 25.05419 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 1 ATOM 687 N NE . ARG A 1 88 ? -6.891 15.245 14.694 1.000 21.16824 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 1 ATOM 688 C CZ . ARG A 1 88 ? -5.581 15.101 14.847 1.000 23.58925 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 1 ATOM 689 N NH1 . ARG A 1 88 ? -5.089 14.286 15.772 1.000 22.19011 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 1 ATOM 690 N NH2 . ARG A 1 88 ? -4.760 15.787 14.065 1.000 25.93662 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 1 ATOM 691 N N . LEU A 1 89 ? -8.372 12.166 9.430 1.000 20.99049 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N 1 ATOM 692 C CA . LEU A 1 89 ? -7.488 11.370 8.581 1.000 15.51499 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA 1 ATOM 693 C C . LEU A 1 89 ? -7.598 11.833 7.135 1.000 23.87813 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C 1 ATOM 694 O O . LEU A 1 89 ? -8.698 11.856 6.573 1.000 21.70321 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O 1 ATOM 695 C CB . LEU A 1 89 ? -7.848 9.891 8.682 1.000 23.89312 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB 1 ATOM 696 C CG . LEU A 1 89 ? -7.438 9.082 9.900 1.000 30.03133 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG 1 ATOM 697 C CD1 . LEU A 1 89 ? -8.085 7.707 9.804 1.000 28.89381 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 ATOM 698 C CD2 . LEU A 1 89 ? -5.921 8.964 9.978 1.000 17.64897 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 ATOM 699 N N . LYS A 1 90 ? -6.467 12.196 6.530 1.000 17.98868 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N 1 ATOM 700 C CA . LYS A 1 90 ? -6.436 12.719 5.170 1.000 17.16369 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA 1 ATOM 701 C C . LYS A 1 90 ? -5.664 11.770 4.270 1.000 15.36343 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C 1 ATOM 702 O O . LYS A 1 90 ? -4.563 11.333 4.624 1.000 15.20157 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O 1 ATOM 703 C CB . LYS A 1 90 ? -5.791 14.107 5.111 1.000 18.43017 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB 1 ATOM 704 C CG . LYS A 1 90 ? -6.476 15.154 5.972 1.000 24.12056 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG 1 ATOM 705 C CD . LYS A 1 90 ? -7.943 15.339 5.581 1.000 29.20982 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD 1 ATOM 706 C CE . LYS A 1 90 ? -8.594 16.450 6.416 1.000 32.57396 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE 1 ATOM 707 N NZ . LYS A 1 90 ? -10.067 16.547 6.179 1.000 28.00326 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ 1 ATOM 708 N N . ASN A 1 91 ? -6.231 11.481 3.098 1.000 14.94179 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N 1 ATOM 709 C CA . ASN A 1 91 ? -5.572 10.653 2.089 1.000 17.25191 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA 1 ATOM 710 C C . ASN A 1 91 ? -5.233 9.275 2.652 1.000 16.30240 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C 1 ATOM 711 O O . ASN A 1 91 ? -4.152 8.726 2.404 1.000 16.33366 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O 1 ATOM 712 C CB . ASN A 1 91 ? -4.321 11.344 1.535 1.000 15.00833 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB 1 ATOM 713 C CG . ASN A 1 91 ? -4.658 12.613 0.755 1.000 23.26502 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG 1 ATOM 714 O OD1 . ASN A 1 91 ? -5.543 12.611 -0.100 1.000 26.39611 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 ATOM 715 N ND2 . ASN A 1 91 ? -3.969 13.701 1.067 1.000 23.21836 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 ATOM 716 N N . TYR A 1 92 ? -6.166 8.703 3.406 1.000 11.86067 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N 1 ATOM 717 C CA . TYR A 1 92 ? -5.982 7.347 3.907 1.000 12.27050 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA 1 ATOM 718 C C . TYR A 1 92 ? -6.365 6.330 2.833 1.000 12.60375 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C 1 ATOM 719 O O . TYR A 1 92 ? -7.464 6.387 2.273 1.000 12.48140 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O 1 ATOM 720 C CB . TYR A 1 92 ? -6.826 7.110 5.169 1.000 12.96369 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB 1 ATOM 721 C CG . TYR A 1 92 ? -6.598 5.720 5.743 1.000 14.93133 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG 1 ATOM 722 C CD1 . TYR A 1 92 ? -7.341 4.626 5.310 1.000 13.72517 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 1 ATOM 723 C CD2 . TYR A 1 92 ? -5.612 5.508 6.700 1.000 15.14267 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 1 ATOM 724 C CE1 . TYR A 1 92 ? -7.110 3.358 5.823 1.000 14.00155 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 1 ATOM 725 C CE2 . TYR A 1 92 ? -5.373 4.253 7.220 1.000 12.90214 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 1 ATOM 726 C CZ . TYR A 1 92 ? -6.115 3.181 6.773 1.000 14.28798 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ 1 ATOM 727 O OH . TYR A 1 92 ? -5.869 1.930 7.292 1.000 13.05492 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH 1 ATOM 728 N N . SER A 1 93 ? -5.476 5.375 2.565 1.000 12.32616 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N 1 ATOM 729 C CA . SER A 1 93 ? -5.847 4.235 1.742 1.000 9.44567 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA 1 ATOM 730 C C . SER A 1 93 ? -5.189 2.988 2.307 1.000 12.80879 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C 1 ATOM 731 O O . SER A 1 93 ? -4.159 3.057 2.982 1.000 11.72668 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O 1 ATOM 732 C CB . SER A 1 93 ? -5.483 4.430 0.265 1.000 10.95928 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB 1 ATOM 733 O OG . SER A 1 93 ? -4.087 4.477 0.032 1.000 15.44178 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG 1 ATOM 734 N N . SER A 1 94 ? -5.799 1.835 2.032 1.000 11.27955 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N 1 ATOM 735 C CA . SER A 1 94 ? -5.284 0.603 2.611 1.000 12.39934 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA 1 ATOM 736 C C . SER A 1 94 ? -5.555 -0.567 1.681 1.000 11.20410 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C 1 ATOM 737 O O . SER A 1 94 ? -6.406 -0.508 0.790 1.000 12.27973 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O 1 ATOM 738 C CB . SER A 1 94 ? -5.898 0.316 3.989 1.000 14.83821 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB 1 ATOM 739 O OG . SER A 1 94 ? -7.281 0.066 3.855 1.000 16.32679 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG 1 ATOM 740 N N . THR A 1 95 ? -4.803 -1.635 1.909 1.000 13.51377 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 1 ATOM 741 C CA . THR A 1 95 ? -4.952 -2.887 1.184 1.000 13.42121 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 1 ATOM 742 C C . THR A 1 95 ? -4.811 -3.999 2.204 1.000 13.71487 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 1 ATOM 743 O O . THR A 1 95 ? -3.873 -3.982 3.005 1.000 15.74490 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 1 ATOM 744 C CB . THR A 1 95 ? -3.876 -3.049 0.094 1.000 15.85472 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 1 ATOM 745 O OG1 . THR A 1 95 ? -3.866 -1.904 -0.769 1.000 19.20409 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 1 ATOM 746 C CG2 . THR A 1 95 ? -4.155 -4.274 -0.746 1.000 15.76190 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 1 ATOM 747 N N . ILE A 1 96 ? -5.731 -4.954 2.193 1.000 12.69760 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 1 ATOM 748 C CA . ILE A 1 96 ? -5.567 -6.172 2.970 1.000 12.66128 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 1 ATOM 749 C C . ILE A 1 96 ? -5.658 -7.341 2.006 1.000 14.17217 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 1 ATOM 750 O O . ILE A 1 96 ? -6.524 -7.351 1.124 1.000 13.85064 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 1 ATOM 751 C CB . ILE A 1 96 ? -6.600 -6.297 4.113 1.000 13.52384 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 1 ATOM 752 C CG1 . ILE A 1 96 ? -6.402 -7.625 4.864 1.000 12.60475 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 ATOM 753 C CG2 . ILE A 1 96 ? -8.046 -6.131 3.607 1.000 11.44159 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 ATOM 754 C CD1 . ILE A 1 96 ? -7.186 -7.715 6.193 1.000 15.99573 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 ATOM 755 N N . SER A 1 97 ? -4.741 -8.300 2.145 1.000 13.34383 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 756 C CA . SER A 1 97 ? -4.810 -9.543 1.395 1.000 15.42532 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 757 C C . SER A 1 97 ? -4.690 -10.720 2.357 1.000 13.95880 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 758 O O . SER A 1 97 ? -4.078 -10.614 3.427 1.000 12.04406 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 759 C CB . SER A 1 97 ? -3.732 -9.621 0.296 1.000 11.08186 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 760 O OG . SER A 1 97 ? -2.409 -9.585 0.811 1.000 16.45670 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 761 N N . LEU A 1 98 ? -5.332 -11.826 1.983 1.000 14.46290 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A N 1 ATOM 762 C CA . LEU A 1 98 ? -5.362 -13.055 2.760 1.000 13.09581 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CA 1 ATOM 763 C C . LEU A 1 98 ? -4.676 -14.163 1.973 1.000 16.70476 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A C 1 ATOM 764 O O . LEU A 1 98 ? -4.764 -14.214 0.745 1.000 16.36104 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A O 1 ATOM 765 C CB . LEU A 1 98 ? -6.794 -13.493 3.076 1.000 11.28571 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CB 1 ATOM 766 C CG . LEU A 1 98 ? -7.709 -12.477 3.775 1.000 11.71572 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CG 1 ATOM 767 C CD1 . LEU A 1 98 ? -9.024 -13.158 4.128 1.000 14.86222 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD1 1 ATOM 768 C CD2 . LEU A 1 98 ? -7.053 -11.870 5.018 1.000 11.92046 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD2 1 ATOM 769 N N . HIS A 1 99 ? -4.008 -15.055 2.698 1.000 15.80281 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A N 1 ATOM 770 C CA . HIS A 1 99 ? -3.202 -16.102 2.093 1.000 16.42932 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CA 1 ATOM 771 C C . HIS A 1 99 ? -3.248 -17.322 2.995 1.000 13.45799 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A C 1 ATOM 772 O O . HIS A 1 99 ? -3.174 -17.201 4.219 1.000 17.27480 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A O 1 ATOM 773 C CB . HIS A 1 99 ? -1.760 -15.621 1.888 1.000 17.08630 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CB 1 ATOM 774 C CG . HIS A 1 99 ? -1.678 -14.281 1.226 1.000 21.13338 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CG 1 ATOM 775 N ND1 . HIS A 1 99 ? -1.714 -14.126 -0.143 1.000 19.82228 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A ND1 1 ATOM 776 C CD2 . HIS A 1 99 ? -1.630 -13.030 1.746 1.000 17.67840 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CD2 1 ATOM 777 C CE1 . HIS A 1 99 ? -1.671 -12.836 -0.439 1.000 18.64994 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CE1 1 ATOM 778 N NE2 . HIS A 1 99 ? -1.619 -12.150 0.688 1.000 16.93307 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A NE2 1 ATOM 779 N N . SER A 1 100 ? -3.374 -18.497 2.394 1.000 18.31576 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 780 C CA . SER A 1 100 ? -3.350 -19.705 3.200 1.000 19.10790 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 781 C C . SER A 1 100 ? -1.952 -19.953 3.763 1.000 20.24902 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 782 O O . SER A 1 100 ? -0.936 -19.607 3.157 1.000 20.97410 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 783 C CB . SER A 1 100 ? -3.810 -20.904 2.374 1.000 24.34275 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 784 O OG . SER A 1 100 ? -5.166 -20.746 2.020 1.000 23.04743 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 785 N N . GLU A 1 101 ? -1.910 -20.534 4.955 1.000 17.71656 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N 1 ATOM 786 C CA . GLU A 1 101 ? -0.645 -20.905 5.575 1.000 20.54583 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA 1 ATOM 787 C C . GLU A 1 101 ? -0.920 -22.050 6.533 1.000 24.29353 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C 1 ATOM 788 O O . GLU A 1 101 ? -2.046 -22.235 6.994 1.000 21.82457 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O 1 ATOM 789 C CB . GLU A 1 101 ? 0.008 -19.735 6.324 1.000 18.18418 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB 1 ATOM 790 C CG . GLU A 1 101 ? -0.830 -19.191 7.489 1.000 20.74627 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG 1 ATOM 791 C CD . GLU A 1 101 ? -0.095 -18.158 8.326 1.000 22.07989 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD 1 ATOM 792 O OE1 . GLU A 1 101 ? 1.107 -17.913 8.070 1.000 24.20629 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 1 ATOM 793 O OE2 . GLU A 1 101 ? -0.717 -17.589 9.250 1.000 20.71243 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 1 ATOM 794 N N . THR A 1 102 ? 0.121 -22.815 6.832 1.000 20.73038 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 1 ATOM 795 C CA . THR A 1 102 ? 0.021 -23.946 7.747 1.000 24.71553 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 1 ATOM 796 C C . THR A 1 102 ? 0.927 -23.664 8.937 1.000 30.24563 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 1 ATOM 797 O O . THR A 1 102 ? 2.155 -23.644 8.791 1.000 33.15569 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 1 ATOM 798 C CB . THR A 1 102 ? 0.408 -25.251 7.051 1.000 27.20451 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 1 ATOM 799 O OG1 . THR A 1 102 ? -0.407 -25.440 5.886 1.000 30.90972 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1 ATOM 800 C CG2 . THR A 1 102 ? 0.217 -26.434 7.991 1.000 30.73760 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1 ATOM 801 N N . ILE A 1 103 ? 0.325 -23.427 10.102 1.000 32.22796 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 802 C CA . ILE A 1 103 ? 1.050 -23.272 11.359 1.000 35.47696 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 803 C C . ILE A 1 103 ? 0.648 -24.415 12.284 1.000 40.66347 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 804 O O . ILE A 1 103 ? -0.546 -24.688 12.461 1.000 41.45918 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 805 C CB . ILE A 1 103 ? 0.788 -21.901 12.018 1.000 41.02318 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 806 C CG1 . ILE A 1 103 ? -0.707 -21.685 12.304 1.000 45.58021 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 807 C CG2 . ILE A 1 103 ? 1.324 -20.773 11.135 1.000 36.69970 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 808 C CD1 . ILE A 1 103 ? -1.003 -20.433 13.122 1.000 36.03668 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 809 N N . ASP A 1 104 ? 1.647 -25.095 12.852 1.000 45.23198 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N 1 ATOM 810 C CA . ASP A 1 104 ? 1.420 -26.256 13.716 1.000 39.90568 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA 1 ATOM 811 C C . ASP A 1 104 ? 0.584 -27.320 13.008 1.000 43.65047 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C 1 ATOM 812 O O . ASP A 1 104 ? -0.352 -27.885 13.578 1.000 38.63999 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O 1 ATOM 813 C CB . ASP A 1 104 ? 0.760 -25.842 15.034 1.000 50.66333 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB 1 ATOM 814 C CG . ASP A 1 104 ? 1.560 -24.794 15.783 1.000 54.61755 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG 1 ATOM 815 O OD1 . ASP A 1 104 ? 2.794 -24.738 15.591 1.000 50.53484 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 ATOM 816 O OD2 . ASP A 1 104 ? 0.952 -24.032 16.566 1.000 54.51267 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 ATOM 817 N N . GLY A 1 105 ? 0.910 -27.581 11.743 1.000 32.57582 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N 1 ATOM 818 C CA . GLY A 1 105 ? 0.231 -28.608 10.979 1.000 35.86920 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA 1 ATOM 819 C C . GLY A 1 105 ? -1.223 -28.344 10.656 1.000 35.17972 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C 1 ATOM 820 O O . GLY A 1 105 ? -1.845 -29.169 9.974 1.000 40.82495 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O 1 ATOM 821 N N . LYS A 1 106 ? -1.788 -27.230 11.110 1.000 33.58147 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N 1 ATOM 822 C CA . LYS A 1 106 ? -3.173 -26.873 10.835 1.000 38.54262 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA 1 ATOM 823 C C . LYS A 1 106 ? -3.214 -25.700 9.867 1.000 34.27291 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C 1 ATOM 824 O O . LYS A 1 106 ? -2.427 -24.755 9.991 1.000 35.51898 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O 1 ATOM 825 C CB . LYS A 1 106 ? -3.914 -26.516 12.129 1.000 40.46930 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB 1 ATOM 826 C CG . LYS A 1 106 ? -4.080 -27.693 13.088 1.000 44.57227 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG 1 ATOM 827 C CD . LYS A 1 106 ? -4.768 -28.863 12.394 1.000 49.05464 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD 1 ATOM 828 C CE . LYS A 1 106 ? -4.827 -30.097 13.285 1.000 66.82069 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE 1 ATOM 829 N NZ . LYS A 1 106 ? -5.567 -31.229 12.643 1.000 60.98654 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ 1 ATOM 830 N N . THR A 1 107 ? -4.110 -25.765 8.887 1.000 31.04735 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 1 ATOM 831 C CA . THR A 1 107 ? -4.219 -24.648 7.964 1.000 37.73929 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 1 ATOM 832 C C . THR A 1 107 ? -4.797 -23.441 8.684 1.000 37.84799 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 1 ATOM 833 O O . THR A 1 107 ? -5.637 -23.561 9.583 1.000 35.62328 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 1 ATOM 834 C CB . THR A 1 107 ? -5.085 -24.986 6.753 1.000 46.39867 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 1 ATOM 835 O OG1 . THR A 1 107 ? -6.469 -25.006 7.136 1.000 48.63016 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 ATOM 836 C CG2 . THR A 1 107 ? -4.669 -26.321 6.150 1.000 45.24996 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 ATOM 837 N N . GLY A 1 108 ? -4.312 -22.274 8.305 1.000 28.85210 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 1 ATOM 838 C CA . GLY A 1 108 ? -4.865 -21.043 8.800 1.000 22.86838 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 1 ATOM 839 C C . GLY A 1 108 ? -4.806 -20.018 7.693 1.000 16.29710 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 1 ATOM 840 O O . GLY A 1 108 ? -4.679 -20.369 6.513 1.000 15.75115 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 1 ATOM 841 N N . THR A 1 109 ? -4.873 -18.750 8.079 1.000 16.86071 ? ? ? ? ? ? 133 THR A N 1 ATOM 842 C CA . THR A 1 109 ? -4.874 -17.643 7.141 1.000 16.84910 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA 1 ATOM 843 C C . THR A 1 109 ? -3.908 -16.587 7.632 1.000 14.93905 ? ? ? ? ? ? 133 THR A C 1 ATOM 844 O O . THR A 1 109 ? -3.924 -16.225 8.816 1.000 16.98274 ? ? ? ? ? ? 133 THR A O 1 ATOM 845 C CB . THR A 1 109 ? -6.271 -17.038 6.987 1.000 16.88624 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB 1 ATOM 846 O OG1 . THR A 1 109 ? -7.162 -18.036 6.486 1.000 14.73210 ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 1 ATOM 847 C CG2 . THR A 1 109 ? -6.252 -15.869 6.002 1.000 16.36251 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 1 ATOM 848 N N . LEU A 1 110 ? -3.060 -16.118 6.723 1.000 15.61961 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A N 1 ATOM 849 C CA . LEU A 1 110 ? -2.251 -14.932 6.949 1.000 15.46474 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 1 ATOM 850 C C . LEU A 1 110 ? -2.959 -13.723 6.359 1.000 14.79212 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A C 1 ATOM 851 O O . LEU A 1 110 ? -3.322 -13.727 5.178 1.000 16.53872 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A O 1 ATOM 852 C CB . LEU A 1 110 ? -0.880 -15.086 6.300 1.000 16.13245 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CB 1 ATOM 853 C CG . LEU A 1 110 ? -0.045 -13.807 6.267 1.000 18.13406 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CG 1 ATOM 854 C CD1 . LEU A 1 110 ? 0.627 -13.567 7.612 1.000 16.90316 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD1 1 ATOM 855 C CD2 . LEU A 1 110 ? 0.972 -13.908 5.156 1.000 21.25182 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD2 1 ATOM 856 N N . ALA A 1 111 ? -3.120 -12.681 7.165 1.000 15.73538 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N 1 ATOM 857 C CA . ALA A 1 111 ? -3.618 -11.400 6.688 1.000 12.03138 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA 1 ATOM 858 C C . ALA A 1 111 ? -2.456 -10.423 6.637 1.000 14.75607 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C 1 ATOM 859 O O . ALA A 1 111 ? -1.657 -10.352 7.581 1.000 13.83161 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O 1 ATOM 860 C CB . ALA A 1 111 ? -4.731 -10.863 7.589 1.000 12.25221 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB 1 ATOM 861 N N . ILE A 1 112 ? -2.352 -9.696 5.528 1.000 12.41915 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N 1 ATOM 862 C CA . ILE A 1 112 ? -1.364 -8.632 5.359 1.000 11.53259 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA 1 ATOM 863 C C . ILE A 1 112 ? -2.144 -7.358 5.081 1.000 13.67090 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C 1 ATOM 864 O O . ILE A 1 112 ? -2.883 -7.293 4.095 1.000 11.91532 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O 1 ATOM 865 C CB . ILE A 1 112 ? -0.399 -8.930 4.200 1.000 13.14880 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB 1 ATOM 866 C CG1 . ILE A 1 112 ? 0.362 -10.239 4.427 1.000 14.67703 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 ATOM 867 C CG2 . ILE A 1 112 ? 0.574 -7.772 4.006 1.000 13.98331 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 ATOM 868 C CD1 . ILE A 1 112 ? 1.216 -10.666 3.208 1.000 14.88365 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 ATOM 869 N N . GLU A 1 113 ? -1.978 -6.340 5.926 1.000 13.54260 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A N 1 ATOM 870 C CA . GLU A 1 113 ? -2.729 -5.097 5.753 1.000 13.71085 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CA 1 ATOM 871 C C . GLU A 1 113 ? -1.766 -3.920 5.765 1.000 12.13994 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A C 1 ATOM 872 O O . GLU A 1 113 ? -1.028 -3.723 6.737 1.000 13.60053 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A O 1 ATOM 873 C CB . GLU A 1 113 ? -3.811 -4.947 6.836 1.000 11.14368 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CB 1 ATOM 874 C CG . GLU A 1 113 ? -4.663 -3.692 6.660 1.000 11.65038 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CG 1 ATOM 875 C CD . GLU A 1 113 ? -5.961 -3.726 7.477 1.000 18.16345 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CD 1 ATOM 876 O OE1 . GLU A 1 113 ? -6.226 -4.740 8.152 1.000 17.48786 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE1 1 ATOM 877 O OE2 . GLU A 1 113 ? -6.717 -2.732 7.432 1.000 17.08562 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE2 1 ATOM 878 N N . SER A 1 114 ? -1.786 -3.137 4.690 1.000 13.15774 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 879 C CA . SER A 1 114 ? -0.888 -2.008 4.498 1.000 11.40341 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 880 C C . SER A 1 114 ? -1.707 -0.736 4.333 1.000 12.94878 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 881 O O . SER A 1 114 ? -2.808 -0.766 3.779 1.000 15.45494 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 882 C CB . SER A 1 114 ? -0.018 -2.227 3.268 1.000 13.26326 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 883 O OG . SER A 1 114 ? 0.724 -3.428 3.400 1.000 16.26465 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 884 N N . PHE A 1 115 ? -1.166 0.389 4.802 1.000 11.09033 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N 1 ATOM 885 C CA . PHE A 1 115 ? -1.855 1.657 4.611 1.000 12.88132 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA 1 ATOM 886 C C . PHE A 1 115 ? -0.853 2.757 4.285 1.000 11.75347 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C 1 ATOM 887 O O . PHE A 1 115 ? 0.350 2.641 4.547 1.000 11.98618 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O 1 ATOM 888 C CB . PHE A 1 115 ? -2.665 2.065 5.857 1.000 12.76433 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB 1 ATOM 889 C CG . PHE A 1 115 ? -1.799 2.366 7.054 1.000 13.89877 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG 1 ATOM 890 C CD1 . PHE A 1 115 ? -1.455 1.363 7.938 1.000 13.61005 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 1 ATOM 891 C CD2 . PHE A 1 115 ? -1.306 3.652 7.277 1.000 15.18454 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 1 ATOM 892 C CE1 . PHE A 1 115 ? -0.654 1.622 9.029 1.000 14.64183 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 1 ATOM 893 C CE2 . PHE A 1 115 ? -0.494 3.924 8.361 1.000 16.77473 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 1 ATOM 894 C CZ . PHE A 1 115 ? -0.162 2.902 9.244 1.000 19.22165 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ 1 ATOM 895 N N . VAL A 1 116 ? -1.383 3.843 3.724 1.000 12.74384 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 896 C CA . VAL A 1 116 ? -0.672 5.106 3.575 1.000 13.06582 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 897 C C . VAL A 1 116 ? -1.627 6.200 4.030 1.000 11.94832 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 898 O O . VAL A 1 116 ? -2.814 6.170 3.688 1.000 12.66584 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 899 C CB . VAL A 1 116 ? -0.216 5.351 2.117 1.000 13.62320 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 900 C CG1 . VAL A 1 116 ? 0.512 6.696 2.000 1.000 13.47643 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 901 C CG2 . VAL A 1 116 ? 0.682 4.205 1.632 1.000 10.46972 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 902 N N . VAL A 1 117 ? -1.119 7.164 4.794 1.000 12.27586 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N 1 ATOM 903 C CA . VAL A 1 117 ? -1.972 8.235 5.293 1.000 12.89539 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA 1 ATOM 904 C C . VAL A 1 117 ? -1.109 9.469 5.503 1.000 13.47888 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C 1 ATOM 905 O O . VAL A 1 117 ? 0.104 9.375 5.709 1.000 11.86303 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O 1 ATOM 906 C CB . VAL A 1 117 ? -2.701 7.789 6.585 1.000 10.97901 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB 1 ATOM 907 C CG1 . VAL A 1 117 ? -1.716 7.580 7.719 1.000 12.87916 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1 1 ATOM 908 C CG2 . VAL A 1 117 ? -3.858 8.753 6.966 1.000 12.37848 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2 1 ATOM 909 N N . ASP A 1 118 ? -1.736 10.638 5.430 1.000 12.63809 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 1 ATOM 910 C CA . ASP A 1 118 ? -1.014 11.869 5.711 1.000 13.92179 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 1 ATOM 911 C C . ASP A 1 118 ? -0.748 12.019 7.205 1.000 14.65860 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 1 ATOM 912 O O . ASP A 1 118 ? -1.560 11.628 8.042 1.000 14.21515 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 1 ATOM 913 C CB . ASP A 1 118 ? -1.810 13.087 5.242 1.000 12.14432 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 1 ATOM 914 C CG . ASP A 1 118 ? -1.838 13.233 3.730 1.000 15.76714 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 1 ATOM 915 O OD1 . ASP A 1 118 ? -1.233 12.404 3.017 1.000 15.97857 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 1 ATOM 916 O OD2 . ASP A 1 118 ? -2.486 14.192 3.261 1.000 20.78793 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 1 ATOM 917 N N . VAL A 1 119 ? 0.378 12.642 7.534 1.000 14.84730 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N 1 ATOM 918 C CA . VAL A 1 119 ? 0.671 13.065 8.901 1.000 15.92286 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA 1 ATOM 919 C C . VAL A 1 119 ? 0.047 14.444 9.102 1.000 22.16683 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C 1 ATOM 920 O O . VAL A 1 119 ? 0.436 15.391 8.397 1.000 19.51626 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O 1 ATOM 921 C CB . VAL A 1 119 ? 2.182 13.103 9.162 1.000 20.31611 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB 1 ATOM 922 C CG1 . VAL A 1 119 ? 2.479 13.704 10.538 1.000 16.54429 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 1 ATOM 923 C CG2 . VAL A 1 119 ? 2.785 11.691 9.058 1.000 14.71452 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 1 ATOM 924 N N . PRO A 1 120 ? -0.929 14.597 10.007 1.000 18.25083 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N 1 ATOM 925 C CA . PRO A 1 120 ? -1.534 15.920 10.221 1.000 20.70563 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA 1 ATOM 926 C C . PRO A 1 120 ? -0.511 16.918 10.738 1.000 23.45656 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C 1 ATOM 927 O O . PRO A 1 120 ? 0.453 16.561 11.414 1.000 22.62574 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O 1 ATOM 928 C CB . PRO A 1 120 ? -2.626 15.660 11.268 1.000 23.51517 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB 1 ATOM 929 C CG . PRO A 1 120 ? -2.817 14.180 11.306 1.000 18.62655 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG 1 ATOM 930 C CD . PRO A 1 120 ? -1.520 13.565 10.877 1.000 15.50533 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD 1 ATOM 931 N N . GLU A 1 121 ? -0.739 18.194 10.410 1.000 26.86724 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 932 C CA . GLU A 1 121 ? 0.227 19.234 10.760 1.000 29.76358 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 933 C C . GLU A 1 121 ? 0.505 19.281 12.259 1.000 28.13631 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 934 O O . GLU A 1 121 ? 1.636 19.573 12.670 1.000 31.35360 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 935 C CB . GLU A 1 121 ? -0.272 20.594 10.262 1.000 37.93156 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 936 C CG . GLU A 1 121 ? 0.761 21.708 10.322 1.000 41.31116 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 937 C CD . GLU A 1 121 ? 1.986 21.417 9.474 1.000 46.26589 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 938 O OE1 . GLU A 1 121 ? 3.091 21.284 10.044 1.000 53.14812 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 939 O OE2 . GLU A 1 121 ? 1.845 21.315 8.235 1.000 56.30149 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 940 N N . GLY A 1 122 ? -0.491 18.984 13.091 1.000 28.22838 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N 1 ATOM 941 C CA . GLY A 1 122 ? -0.288 19.039 14.526 1.000 29.52947 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA 1 ATOM 942 C C . GLY A 1 122 ? 0.257 17.787 15.183 1.000 31.52650 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C 1 ATOM 943 O O . GLY A 1 122 ? 0.285 17.715 16.417 1.000 26.19164 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O 1 ATOM 944 N N . ASN A 1 123 ? 0.693 16.793 14.412 1.000 22.69210 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A N 1 ATOM 945 C CA . ASN A 1 123 ? 1.137 15.527 14.971 1.000 20.73406 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CA 1 ATOM 946 C C . ASN A 1 123 ? 2.456 15.116 14.335 1.000 19.85570 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A C 1 ATOM 947 O O . ASN A 1 123 ? 2.800 15.542 13.227 1.000 21.57199 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A O 1 ATOM 948 C CB . ASN A 1 123 ? 0.111 14.402 14.748 1.000 17.87971 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CB 1 ATOM 949 C CG . ASN A 1 123 ? -1.119 14.540 15.632 1.000 22.31530 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CG 1 ATOM 950 O OD1 . ASN A 1 123 ? -2.129 15.113 15.221 1.000 26.49373 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A OD1 1 ATOM 951 N ND2 . ASN A 1 123 ? -1.037 14.010 16.851 1.000 23.53324 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A ND2 1 ATOM 952 N N . THR A 1 124 ? 3.188 14.272 15.052 1.000 19.09774 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N 1 ATOM 953 C CA . THR A 1 124 ? 4.394 13.702 14.483 1.000 16.65514 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA 1 ATOM 954 C C . THR A 1 124 ? 4.040 12.496 13.623 1.000 18.69158 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C 1 ATOM 955 O O . THR A 1 124 ? 2.974 11.879 13.764 1.000 14.22075 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O 1 ATOM 956 C CB . THR A 1 124 ? 5.389 13.288 15.569 1.000 18.14789 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB 1 ATOM 957 O OG1 . THR A 1 124 ? 4.887 12.149 16.273 1.000 17.36480 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 1 ATOM 958 C CG2 . THR A 1 124 ? 5.615 14.426 16.563 1.000 20.25785 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 1 ATOM 959 N N . LYS A 1 125 ? 4.948 12.173 12.709 1.000 15.58149 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N 1 ATOM 960 C CA . LYS A 1 125 ? 4.781 10.952 11.933 1.000 15.44135 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA 1 ATOM 961 C C . LYS A 1 125 ? 4.708 9.733 12.850 1.000 16.25737 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C 1 ATOM 962 O O . LYS A 1 125 ? 3.890 8.829 12.635 1.000 12.88418 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O 1 ATOM 963 C CB . LYS A 1 125 ? 5.926 10.826 10.924 1.000 14.98477 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB 1 ATOM 964 C CG . LYS A 1 125 ? 5.912 9.523 10.138 1.000 14.91633 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG 1 ATOM 965 C CD . LYS A 1 125 ? 7.197 9.355 9.315 1.000 18.27072 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD 1 ATOM 966 C CE . LYS A 1 125 ? 7.357 10.449 8.277 1.000 23.26318 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE 1 ATOM 967 N NZ . LYS A 1 125 ? 8.523 10.158 7.385 1.000 25.56661 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ 1 ATOM 968 N N . GLU A 1 126 ? 5.550 9.696 13.887 1.000 12.15170 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1 ATOM 969 C CA . GLU A 1 126 ? 5.509 8.591 14.846 1.000 15.36104 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1 ATOM 970 C C . GLU A 1 126 ? 4.135 8.459 15.493 1.000 13.97925 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1 ATOM 971 O O . GLU A 1 126 ? 3.634 7.342 15.676 1.000 15.36175 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1 ATOM 972 C CB . GLU A 1 126 ? 6.572 8.772 15.929 1.000 17.03494 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1 ATOM 973 C CG . GLU A 1 126 ? 6.693 7.543 16.836 1.000 18.04938 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1 ATOM 974 C CD . GLU A 1 126 ? 7.665 7.728 17.989 1.000 23.40091 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1 ATOM 975 O OE1 . GLU A 1 126 ? 7.883 8.882 18.406 1.000 21.54437 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 ATOM 976 O OE2 . GLU A 1 126 ? 8.202 6.705 18.475 1.000 25.39742 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 ATOM 977 N N . GLU A 1 127 ? 3.527 9.583 15.874 1.000 14.17710 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1 ATOM 978 C CA . GLU A 1 127 ? 2.204 9.543 16.491 1.000 15.47968 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1 ATOM 979 C C . GLU A 1 127 ? 1.152 9.061 15.500 1.000 16.03630 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1 ATOM 980 O O . GLU A 1 127 ? 0.230 8.330 15.875 1.000 15.16744 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1 ATOM 981 C CB . GLU A 1 127 ? 1.836 10.925 17.028 1.000 17.28014 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1 ATOM 982 C CG . GLU A 1 127 ? 2.639 11.347 18.247 1.000 22.84768 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1 ATOM 983 C CD . GLU A 1 127 ? 2.551 12.840 18.512 1.000 21.71470 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1 ATOM 984 O OE1 . GLU A 1 127 ? 2.031 13.579 17.650 1.000 20.84389 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 ATOM 985 O OE2 . GLU A 1 127 ? 3.003 13.270 19.590 1.000 26.37189 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 ATOM 986 N N . THR A 1 128 ? 1.275 9.467 14.233 1.000 13.55658 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N 1 ATOM 987 C CA . THR A 1 128 ? 0.314 9.051 13.217 1.000 13.21040 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA 1 ATOM 988 C C . THR A 1 128 ? 0.416 7.552 12.956 1.000 12.90063 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C 1 ATOM 989 O O . THR A 1 128 ? -0.603 6.852 12.882 1.000 13.99919 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O 1 ATOM 990 C CB . THR A 1 128 ? 0.542 9.833 11.921 1.000 17.33920 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB 1 ATOM 991 O OG1 . THR A 1 128 ? 0.539 11.241 12.189 1.000 16.61204 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1 ATOM 992 C CG2 . THR A 1 128 ? -0.554 9.522 10.903 1.000 15.52028 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1 ATOM 993 N N . CYS A 1 129 ? 1.641 7.049 12.782 1.000 12.54293 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A N 1 ATOM 994 C CA . CYS A 1 129 ? 1.836 5.612 12.629 1.000 15.66477 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CA 1 ATOM 995 C C . CYS A 1 129 ? 1.266 4.858 13.824 1.000 15.19688 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A C 1 ATOM 996 O O . CYS A 1 129 ? 0.577 3.845 13.661 1.000 15.37649 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A O 1 ATOM 997 C CB . CYS A 1 129 ? 3.321 5.285 12.463 1.000 15.96065 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CB 1 ATOM 998 S SG . CYS A 1 129 ? 4.125 5.883 10.929 1.000 17.36218 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A SG 1 ATOM 999 N N . PHE A 1 130 ? 1.565 5.322 15.040 1.000 14.24134 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N 1 ATOM 1000 C CA . PHE A 1 130 ? 1.122 4.590 16.220 1.000 17.08040 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA 1 ATOM 1001 C C . PHE A 1 130 ? -0.398 4.551 16.307 1.000 18.19447 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C 1 ATOM 1002 O O . PHE A 1 130 ? -0.982 3.497 16.582 1.000 17.88892 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O 1 ATOM 1003 C CB . PHE A 1 130 ? 1.709 5.203 17.490 1.000 18.08514 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB 1 ATOM 1004 C CG . PHE A 1 130 ? 1.572 4.308 18.698 1.000 22.01500 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG 1 ATOM 1005 C CD1 . PHE A 1 130 ? 2.598 3.452 19.057 1.000 27.97992 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1 1 ATOM 1006 C CD2 . PHE A 1 130 ? 0.409 4.304 19.454 1.000 28.38910 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2 1 ATOM 1007 C CE1 . PHE A 1 130 ? 2.479 2.618 20.165 1.000 26.86078 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1 1 ATOM 1008 C CE2 . PHE A 1 130 ? 0.284 3.470 20.557 1.000 28.81741 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2 1 ATOM 1009 C CZ . PHE A 1 130 ? 1.320 2.624 20.909 1.000 21.57715 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ 1 ATOM 1010 N N . PHE A 1 131 ? -1.050 5.684 16.047 1.000 15.56463 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A N 1 ATOM 1011 C CA . PHE A 1 131 ? -2.511 5.756 16.059 1.000 17.71511 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CA 1 ATOM 1012 C C . PHE A 1 131 ? -3.128 4.757 15.080 1.000 18.11407 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A C 1 ATOM 1013 O O . PHE A 1 131 ? -3.966 3.932 15.463 1.000 15.88725 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A O 1 ATOM 1014 C CB . PHE A 1 131 ? -2.937 7.191 15.734 1.000 18.48353 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CB 1 ATOM 1015 C CG . PHE A 1 131 ? -4.430 7.409 15.678 1.000 16.95268 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CG 1 ATOM 1016 C CD1 . PHE A 1 131 ? -5.164 7.576 16.838 1.000 19.01920 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD1 1 ATOM 1017 C CD2 . PHE A 1 131 ? -5.088 7.483 14.454 1.000 22.78110 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD2 1 ATOM 1018 C CE1 . PHE A 1 131 ? -6.553 7.789 16.790 1.000 23.25071 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE1 1 ATOM 1019 C CE2 . PHE A 1 131 ? -6.467 7.696 14.391 1.000 23.39421 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE2 1 ATOM 1020 C CZ . PHE A 1 131 ? -7.198 7.851 15.567 1.000 20.64002 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CZ 1 ATOM 1021 N N . VAL A 1 132 ? -2.705 4.800 13.811 1.000 16.66527 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1 ATOM 1022 C CA . VAL A 1 132 ? -3.319 3.937 12.807 1.000 16.43961 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1 ATOM 1023 C C . VAL A 1 132 ? -2.962 2.475 13.061 1.000 16.75222 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1 ATOM 1024 O O . VAL A 1 132 ? -3.821 1.591 12.971 1.000 15.34073 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1 ATOM 1025 C CB . VAL A 1 132 ? -2.918 4.389 11.388 1.000 11.90396 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1 ATOM 1026 C CG1 . VAL A 1 132 ? -3.459 3.404 10.351 1.000 14.66482 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1 ATOM 1027 C CG2 . VAL A 1 132 ? -3.463 5.781 11.108 1.000 14.59857 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1 ATOM 1028 N N . GLU A 1 133 ? -1.696 2.193 13.388 1.000 15.33665 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N 1 ATOM 1029 C CA . GLU A 1 133 ? -1.288 0.806 13.599 1.000 14.06133 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA 1 ATOM 1030 C C . GLU A 1 133 ? -2.031 0.177 14.774 1.000 16.12553 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C 1 ATOM 1031 O O . GLU A 1 133 ? -2.385 -1.009 14.733 1.000 15.81242 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O 1 ATOM 1032 C CB . GLU A 1 133 ? 0.226 0.727 13.807 1.000 13.62468 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB 1 ATOM 1033 C CG . GLU A 1 133 ? 1.041 1.077 12.545 1.000 14.90929 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG 1 ATOM 1034 C CD . GLU A 1 133 ? 2.533 1.106 12.812 1.000 22.87194 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD 1 ATOM 1035 O OE1 . GLU A 1 133 ? 2.958 0.608 13.868 1.000 26.72697 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 ATOM 1036 O OE2 . GLU A 1 133 ? 3.280 1.639 11.974 1.000 22.92261 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 ATOM 1037 N N . ALA A 1 134 ? -2.266 0.946 15.837 1.000 16.38516 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1 ATOM 1038 C CA . ALA A 1 134 ? -2.998 0.395 16.974 1.000 15.90698 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1 ATOM 1039 C C . ALA A 1 134 ? -4.429 0.028 16.585 1.000 16.57825 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1 ATOM 1040 O O . ALA A 1 134 ? -4.958 -0.999 17.028 1.000 16.48849 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1 ATOM 1041 C CB . ALA A 1 134 ? -2.993 1.387 18.137 1.000 16.53295 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1 ATOM 1042 N N . LEU A 1 135 ? -5.070 0.853 15.759 1.000 13.46651 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N 1 ATOM 1043 C CA . LEU A 1 135 ? -6.445 0.564 15.353 1.000 14.31361 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA 1 ATOM 1044 C C . LEU A 1 135 ? -6.509 -0.630 14.411 1.000 16.26369 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C 1 ATOM 1045 O O . LEU A 1 135 ? -7.392 -1.484 14.543 1.000 17.05095 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O 1 ATOM 1046 C CB . LEU A 1 135 ? -7.068 1.796 14.706 1.000 13.13445 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB 1 ATOM 1047 C CG . LEU A 1 135 ? -7.210 2.977 15.670 1.000 17.60901 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG 1 ATOM 1048 C CD1 . LEU A 1 135 ? -7.693 4.211 14.935 1.000 20.15774 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1 1 ATOM 1049 C CD2 . LEU A 1 135 ? -8.149 2.634 16.825 1.000 21.71917 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2 1 ATOM 1050 N N . ILE A 1 136 ? -5.582 -0.714 13.457 1.000 17.15691 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N 1 ATOM 1051 C CA . ILE A 1 136 ? -5.564 -1.869 12.565 1.000 15.26315 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA 1 ATOM 1052 C C . ILE A 1 136 ? -5.250 -3.145 13.337 1.000 15.32894 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C 1 ATOM 1053 O O . ILE A 1 136 ? -5.841 -4.201 13.076 1.000 15.98744 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O 1 ATOM 1054 C CB . ILE A 1 136 ? -4.575 -1.634 11.411 1.000 18.96550 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB 1 ATOM 1055 C CG1 . ILE A 1 136 ? -5.072 -0.458 10.558 1.000 15.56248 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 ATOM 1056 C CG2 . ILE A 1 136 ? -4.401 -2.919 10.574 1.000 12.65755 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 ATOM 1057 C CD1 . ILE A 1 136 ? -4.142 -0.111 9.399 1.000 16.25257 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 ATOM 1058 N N . GLN A 1 137 ? -4.312 -3.080 14.288 1.000 15.58796 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1 ATOM 1059 C CA . GLN A 1 137 ? -4.040 -4.254 15.116 1.000 16.12790 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1 ATOM 1060 C C . GLN A 1 137 ? -5.296 -4.701 15.856 1.000 18.23916 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1 ATOM 1061 O O . GLN A 1 137 ? -5.596 -5.902 15.929 1.000 16.54693 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1 ATOM 1062 C CB . GLN A 1 137 ? -2.917 -3.966 16.112 1.000 18.13462 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1 ATOM 1063 C CG . GLN A 1 137 ? -2.473 -5.215 16.876 1.000 21.14491 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1 ATOM 1064 C CD . GLN A 1 137 ? -1.750 -6.223 15.989 1.000 31.09115 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1 ATOM 1065 O OE1 . GLN A 1 137 ? -2.130 -7.404 15.906 1.000 29.05790 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 ATOM 1066 N NE2 . GLN A 1 137 ? -0.686 -5.766 15.333 1.000 28.65674 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 ATOM 1067 N N . CYS A 1 138 ? -6.044 -3.743 16.398 1.000 15.63482 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1068 C CA . CYS A 1 138 ? -7.313 -4.049 17.045 1.000 18.21780 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1069 C C . CYS A 1 138 ? -8.263 -4.754 16.084 1.000 16.32684 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1070 O O . CYS A 1 138 ? -8.893 -5.759 16.435 1.000 15.11741 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1071 C CB . CYS A 1 138 ? -7.926 -2.754 17.571 1.000 22.51175 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1072 S SG . CYS A 1 138 ? -9.496 -2.937 18.369 1.000 27.34694 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1073 N N . ASN A 1 139 ? -8.369 -4.242 14.858 1.000 15.50224 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N 1 ATOM 1074 C CA . ASN A 1 139 ? -9.242 -4.854 13.862 1.000 14.31801 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA 1 ATOM 1075 C C . ASN A 1 139 ? -8.793 -6.265 13.501 1.000 17.94772 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C 1 ATOM 1076 O O . ASN A 1 139 ? -9.625 -7.168 13.371 1.000 14.11509 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O 1 ATOM 1077 C CB . ASN A 1 139 ? -9.301 -3.984 12.608 1.000 12.69281 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB 1 ATOM 1078 C CG . ASN A 1 139 ? -10.126 -2.735 12.816 1.000 18.19124 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG 1 ATOM 1079 O OD1 . ASN A 1 139 ? -10.959 -2.674 13.721 1.000 15.67164 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1 1 ATOM 1080 N ND2 . ASN A 1 139 ? -9.902 -1.732 11.979 1.000 16.75064 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2 1 ATOM 1081 N N . LEU A 1 140 ? -7.487 -6.467 13.297 1.000 11.92501 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1 ATOM 1082 C CA . LEU A 1 140 ? -6.995 -7.787 12.905 1.000 14.24910 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1 ATOM 1083 C C . LEU A 1 140 ? -7.145 -8.789 14.043 1.000 15.71453 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1 ATOM 1084 O O . LEU A 1 140 ? -7.467 -9.962 13.810 1.000 14.62613 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1 ATOM 1085 C CB . LEU A 1 140 ? -5.532 -7.696 12.468 1.000 12.54474 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1 ATOM 1086 C CG . LEU A 1 140 ? -5.275 -6.934 11.154 1.000 14.68498 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1 ATOM 1087 C CD1 . LEU A 1 140 ? -3.777 -6.770 10.885 1.000 17.25076 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 ATOM 1088 C CD2 . LEU A 1 140 ? -5.944 -7.638 9.996 1.000 15.93469 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 ATOM 1089 N N . ASN A 1 141 ? -6.899 -8.347 15.277 1.000 13.21558 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A N 1 ATOM 1090 C CA . ASN A 1 141 ? -7.141 -9.211 16.430 1.000 14.47447 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CA 1 ATOM 1091 C C . ASN A 1 141 ? -8.607 -9.609 16.509 1.000 17.12336 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A C 1 ATOM 1092 O O . ASN A 1 141 ? -8.937 -10.759 16.821 1.000 15.12307 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A O 1 ATOM 1093 C CB . ASN A 1 141 ? -6.725 -8.501 17.719 1.000 14.23329 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CB 1 ATOM 1094 C CG . ASN A 1 141 ? -5.208 -8.391 17.881 1.000 21.51162 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CG 1 ATOM 1095 O OD1 . ASN A 1 141 ? -4.434 -9.052 17.178 1.000 19.29943 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A OD1 1 ATOM 1096 N ND2 . ASN A 1 141 ? -4.783 -7.546 18.814 1.000 19.97676 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A ND2 1 ATOM 1097 N N . SER A 1 142 ? -9.505 -8.660 16.249 1.000 14.93138 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N 1 ATOM 1098 C CA . SER A 1 142 ? -10.930 -8.971 16.268 1.000 14.29314 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA 1 ATOM 1099 C C . SER A 1 142 ? -11.311 -9.892 15.112 1.000 15.56994 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C 1 ATOM 1100 O O . SER A 1 142 ? -12.127 -10.805 15.287 1.000 15.57102 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O 1 ATOM 1101 C CB . SER A 1 142 ? -11.742 -7.682 16.231 1.000 12.99367 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB 1 ATOM 1102 O OG . SER A 1 142 ? -13.133 -7.963 16.230 1.000 18.81418 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG 1 ATOM 1103 N N . LEU A 1 143 ? -10.739 -9.667 13.922 1.000 12.30608 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1 ATOM 1104 C CA . LEU A 1 143 ? -10.999 -10.571 12.802 1.000 12.04761 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1 ATOM 1105 C C . LEU A 1 143 ? -10.605 -12.002 13.150 1.000 16.01474 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1 ATOM 1106 O O . LEU A 1 143 ? -11.332 -12.952 12.831 1.000 15.46194 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1 ATOM 1107 C CB . LEU A 1 143 ? -10.256 -10.103 11.554 1.000 12.67844 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1 ATOM 1108 C CG . LEU A 1 143 ? -10.400 -10.961 10.298 1.000 13.88548 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1 ATOM 1109 C CD1 . LEU A 1 143 ? -11.837 -11.022 9.780 1.000 13.70601 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1 ATOM 1110 C CD2 . LEU A 1 143 ? -9.451 -10.421 9.211 1.000 15.58024 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1 ATOM 1111 N N . ALA A 1 144 ? -9.452 -12.175 13.797 1.000 15.68837 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1112 C CA . ALA A 1 144 ? -9.050 -13.497 14.262 1.000 12.14572 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1113 C C . ALA A 1 144 ? -10.056 -14.048 15.267 1.000 16.45018 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1114 O O . ALA A 1 144 ? -10.516 -15.187 15.136 1.000 16.99616 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1115 C CB . ALA A 1 144 ? -7.641 -13.432 14.872 1.000 16.75738 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1116 N N . ASP A 1 145 ? -10.426 -13.247 16.274 1.000 17.09485 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A N 1 ATOM 1117 C CA . ASP A 1 145 ? -11.404 -13.712 17.264 1.000 18.96807 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CA 1 ATOM 1118 C C . ASP A 1 145 ? -12.705 -14.162 16.593 1.000 16.14483 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A C 1 ATOM 1119 O O . ASP A 1 145 ? -13.222 -15.254 16.870 1.000 16.57039 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A O 1 ATOM 1120 C CB . ASP A 1 145 ? -11.687 -12.608 18.289 1.000 16.61318 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CB 1 ATOM 1121 C CG . ASP A 1 145 ? -10.530 -12.373 19.254 1.000 22.52658 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CG 1 ATOM 1122 O OD1 . ASP A 1 145 ? -9.588 -13.194 19.309 1.000 30.53331 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD1 1 ATOM 1123 O OD2 . ASP A 1 145 ? -10.568 -11.350 19.971 1.000 25.21733 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD2 1 ATOM 1124 N N . VAL A 1 146 ? -13.234 -13.342 15.684 1.000 15.12408 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1 ATOM 1125 C CA . VAL A 1 146 ? -14.536 -13.624 15.079 1.000 16.98562 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1 ATOM 1126 C C . VAL A 1 146 ? -14.481 -14.887 14.230 1.000 20.14232 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1 ATOM 1127 O O . VAL A 1 146 ? -15.370 -15.745 14.306 1.000 16.72408 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1 ATOM 1128 C CB . VAL A 1 146 ? -15.014 -12.416 14.251 1.000 17.35161 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1 ATOM 1129 C CG1 . VAL A 1 146 ? -16.164 -12.823 13.325 1.000 19.04704 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1 ATOM 1130 C CG2 . VAL A 1 146 ? -15.414 -11.260 15.166 1.000 15.34340 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1 ATOM 1131 N N . THR A 1 147 ? -13.450 -15.018 13.394 1.000 14.28079 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1 ATOM 1132 C CA . THR A 1 147 ? -13.396 -16.158 12.486 1.000 14.06392 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1 ATOM 1133 C C . THR A 1 147 ? -12.946 -17.434 13.194 1.000 17.19118 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1 ATOM 1134 O O . THR A 1 147 ? -13.424 -18.531 12.862 1.000 15.90987 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1 ATOM 1135 C CB . THR A 1 147 ? -12.487 -15.839 11.296 1.000 14.60760 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1 ATOM 1136 O OG1 . THR A 1 147 ? -11.158 -15.526 11.752 1.000 17.75681 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 ATOM 1137 C CG2 . THR A 1 147 ? -13.063 -14.649 10.499 1.000 14.56934 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 ATOM 1138 N N . GLU A 1 148 ? -12.047 -17.321 14.173 1.000 15.33078 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N 1 ATOM 1139 C CA . GLU A 1 148 ? -11.727 -18.492 14.980 1.000 16.38146 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA 1 ATOM 1140 C C . GLU A 1 148 ? -12.947 -18.956 15.775 1.000 14.25016 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C 1 ATOM 1141 O O . GLU A 1 148 ? -13.131 -20.160 15.985 1.000 17.98753 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O 1 ATOM 1142 C CB . GLU A 1 148 ? -10.537 -18.188 15.893 1.000 14.77919 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB 1 ATOM 1143 C CG . GLU A 1 148 ? -9.213 -18.066 15.088 1.000 15.26759 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG 1 ATOM 1144 C CD . GLU A 1 148 ? -8.055 -17.468 15.872 1.000 16.92592 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD 1 ATOM 1145 O OE1 . GLU A 1 148 ? -7.001 -17.213 15.243 1.000 19.31231 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 ATOM 1146 O OE2 . GLU A 1 148 ? -8.175 -17.254 17.100 1.000 17.52446 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 ATOM 1147 N N . ARG A 1 149 ? -13.818 -18.028 16.174 1.000 16.10772 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1 ATOM 1148 C CA . ARG A 1 149 ? -15.045 -18.445 16.847 1.000 18.59014 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1 ATOM 1149 C C . ARG A 1 149 ? -15.991 -19.139 15.875 1.000 19.88150 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1 ATOM 1150 O O . ARG A 1 149 ? -16.567 -20.183 16.203 1.000 18.17776 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1 ATOM 1151 C CB . ARG A 1 149 ? -15.736 -17.250 17.504 1.000 18.30922 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1 ATOM 1152 C CG . ARG A 1 149 ? -16.856 -17.668 18.462 1.000 23.82237 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1 ATOM 1153 C CD . ARG A 1 149 ? -18.078 -16.784 18.334 1.000 27.97048 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1 ATOM 1154 N NE . ARG A 1 149 ? -17.773 -15.362 18.280 1.000 38.68416 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1 ATOM 1155 C CZ . ARG A 1 149 ? -17.873 -14.605 17.188 1.000 37.77447 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1 ATOM 1156 N NH1 . ARG A 1 149 ? -18.260 -15.123 16.017 1.000 32.32080 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1 ATOM 1157 N NH2 . ARG A 1 149 ? -17.580 -13.317 17.267 1.000 32.07957 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1 ATOM 1158 N N . LEU A 1 150 ? -16.159 -18.585 14.669 1.000 17.92350 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1 ATOM 1159 C CA . LEU A 1 150 ? -16.991 -19.257 13.673 1.000 18.56868 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1 ATOM 1160 C C . LEU A 1 150 ? -16.446 -20.642 13.363 1.000 20.45730 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1 ATOM 1161 O O . LEU A 1 150 ? -17.210 -21.606 13.232 1.000 20.10348 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1 ATOM 1162 C CB . LEU A 1 150 ? -17.087 -18.414 12.398 1.000 17.96431 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1 ATOM 1163 C CG . LEU A 1 150 ? -17.893 -17.123 12.566 1.000 21.35411 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1 ATOM 1164 C CD1 . LEU A 1 150 ? -17.589 -16.111 11.453 1.000 19.21638 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 ATOM 1165 C CD2 . LEU A 1 150 ? -19.388 -17.436 12.598 1.000 23.92320 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 ATOM 1166 N N . GLN A 1 151 ? -15.123 -20.760 13.277 1.000 15.47130 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1 ATOM 1167 C CA . GLN A 1 151 ? -14.492 -22.048 13.021 1.000 16.80855 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1 ATOM 1168 C C . GLN A 1 151 ? -14.801 -23.046 14.125 1.000 19.64739 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1 ATOM 1169 O O . GLN A 1 151 ? -15.103 -24.214 13.853 1.000 20.58550 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1 ATOM 1170 C CB . GLN A 1 151 ? -12.989 -21.854 12.893 1.000 18.17490 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1 ATOM 1171 C CG . GLN A 1 151 ? -12.199 -23.129 12.755 1.000 20.09786 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1 ATOM 1172 C CD . GLN A 1 151 ? -12.552 -23.888 11.495 1.000 22.74356 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1 ATOM 1173 O OE1 . GLN A 1 151 ? -13.028 -23.313 10.508 1.000 24.37476 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 ATOM 1174 N NE2 . GLN A 1 151 ? -12.342 -25.194 11.529 1.000 29.71040 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 ATOM 1175 N N . ALA A 1 152 ? -14.716 -22.606 15.377 1.000 18.24712 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N 1 ATOM 1176 C CA . ALA A 1 152 ? -15.000 -23.496 16.497 1.000 21.54644 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1 ATOM 1177 C C . ALA A 1 152 ? -16.471 -23.897 16.524 1.000 20.96213 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C 1 ATOM 1178 O O . ALA A 1 152 ? -16.800 -25.055 16.822 1.000 21.87423 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O 1 ATOM 1179 C CB . ALA A 1 152 ? -14.598 -22.819 17.804 1.000 16.31843 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB 1 ATOM 1180 N N . GLU A 1 153 ? -17.367 -22.956 16.208 1.000 17.48750 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N 1 ATOM 1181 C CA . GLU A 1 153 ? -18.799 -23.252 16.222 1.000 20.92460 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA 1 ATOM 1182 C C . GLU A 1 153 ? -19.169 -24.263 15.149 1.000 20.59431 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C 1 ATOM 1183 O O . GLU A 1 153 ? -20.134 -25.017 15.321 1.000 26.03686 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O 1 ATOM 1184 C CB . GLU A 1 153 ? -19.607 -21.962 16.053 1.000 20.05736 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB 1 ATOM 1185 C CG . GLU A 1 153 ? -19.439 -21.010 17.226 1.000 18.99498 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG 1 ATOM 1186 C CD . GLU A 1 153 ? -20.108 -19.655 17.042 1.000 20.56380 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD 1 ATOM 1187 O OE1 . GLU A 1 153 ? -20.468 -19.273 15.906 1.000 23.31076 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1 1 ATOM 1188 O OE2 . GLU A 1 153 ? -20.268 -18.955 18.055 1.000 24.24052 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2 1 ATOM 1189 N N . SER A 1 154 ? -18.418 -24.299 14.048 1.000 20.79745 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N 1 ATOM 1190 C CA . SER A 1 154 ? -18.623 -25.282 12.988 1.000 22.65421 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA 1 ATOM 1191 C C . SER A 1 154 ? -18.079 -26.660 13.347 1.000 27.71504 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C 1 ATOM 1192 O O . SER A 1 154 ? -18.432 -27.640 12.686 1.000 32.87914 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O 1 ATOM 1193 C CB . SER A 1 154 ? -17.957 -24.809 11.686 1.000 29.35913 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB 1 ATOM 1194 O OG . SER A 1 154 ? -16.558 -25.116 11.664 1.000 27.73705 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG 1 ATOM 1195 N N . MET A 1 155 ? -17.212 -26.756 14.347 1.000 24.73881 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N 1 ATOM 1196 C CA . MET A 1 155 ? -16.642 -28.041 14.733 1.000 35.27617 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA 1 ATOM 1197 C C . MET A 1 155 ? -17.682 -28.878 15.476 1.000 30.62881 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C 1 ATOM 1198 O O . MET A 1 155 ? -18.037 -29.970 15.024 1.000 52.68762 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O 1 ATOM 1199 C CB . MET A 1 155 ? -15.394 -27.845 15.601 1.000 33.99459 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB 1 ATOM 1200 C CG . MET A 1 155 ? -14.231 -27.173 14.891 1.000 38.17765 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG 1 ATOM 1201 S SD . MET A 1 155 ? -13.504 -28.216 13.613 1.000 59.89757 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD 1 ATOM 1202 C CE . MET A 1 155 ? -12.793 -29.511 14.619 1.000 50.43580 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE 1 HETATM 1203 C CAA . ZLG B 2 . ? -2.885 11.421 13.945 1.000 18.78508 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAA 1 HETATM 1204 C CAB . ZLG B 2 . ? -2.249 11.296 15.174 1.000 18.07088 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAB 1 HETATM 1205 C CAC . ZLG B 2 . ? -3.003 11.113 16.332 1.000 19.62018 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAC 1 HETATM 1206 C CAD . ZLG B 2 . ? -4.388 11.065 16.267 1.000 18.79728 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAD 1 HETATM 1207 C CAE . ZLG B 2 . ? -5.030 11.197 15.039 1.000 19.57587 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAE 1 HETATM 1208 C CAF . ZLG B 2 . ? -4.277 11.371 13.880 1.000 17.15745 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAF 1 HETATM 1209 C CAG . ZLG B 2 . ? -4.936 11.498 12.664 1.000 17.77876 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAG 1 HETATM 1210 C CAI . ZLG B 2 . ? -7.040 11.263 13.816 1.000 19.55883 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAI 1 HETATM 1211 C CAJ . ZLG B 2 . ? -6.326 11.447 12.632 1.000 17.25623 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAJ 1 HETATM 1212 C CAK . ZLG B 2 . ? -8.444 11.231 13.799 1.000 18.48985 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAK 1 HETATM 1213 C CAN . ZLG B 2 . ? -10.498 11.186 15.142 1.000 16.99247 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAN 1 HETATM 1214 C CAQ . ZLG B 2 . ? -11.196 9.826 14.919 1.000 17.41003 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAQ 1 HETATM 1215 C CAR . ZLG B 2 . ? -10.798 8.795 14.168 1.000 16.53219 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAR 1 HETATM 1216 C CAT . ZLG B 2 . ? -11.962 6.642 13.837 1.000 14.74483 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAT 1 HETATM 1217 C CAU . ZLG B 2 . ? -12.180 6.446 12.460 1.000 15.32459 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAU 1 HETATM 1218 C CAV . ZLG B 2 . ? -11.983 5.543 14.701 1.000 16.35008 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAV 1 HETATM 1219 C CAW . ZLG B 2 . ? -12.232 4.276 14.179 1.000 17.26298 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAW 1 HETATM 1220 C CAX . ZLG B 2 . ? -12.433 4.067 12.820 1.000 18.40958 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAX 1 HETATM 1221 C CAY . ZLG B 2 . ? -12.427 5.163 11.950 1.000 14.19493 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAY 1 HETATM 1222 C CAZ . ZLG B 2 . ? -12.154 7.556 11.608 1.000 20.98278 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CAZ 1 HETATM 1223 C CBA . ZLG B 2 . ? -13.271 7.637 10.598 1.000 26.56674 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBA 1 HETATM 1224 C CBB . ZLG B 2 . ? -11.856 7.298 10.137 1.000 21.47186 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBB 1 HETATM 1225 C CBC . ZLG B 2 . ? -11.808 5.706 16.096 1.000 21.13790 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBC 1 HETATM 1226 C CBD . ZLG B 2 . ? -10.408 5.923 16.634 1.000 22.50362 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBD 1 HETATM 1227 C CBE . ZLG B 2 . ? -11.135 4.590 16.876 1.000 22.09537 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBE 1 HETATM 1228 C CBF . ZLG B 2 . ? -12.700 2.757 12.380 1.000 16.41501 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBF 1 HETATM 1229 C CBG . ZLG B 2 . ? -11.554 1.980 11.707 1.000 19.77443 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBG 1 HETATM 1230 C CBJ . ZLG B 2 . ? -9.867 1.964 9.853 1.000 18.30366 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBJ 1 HETATM 1231 C CBK . ZLG B 2 . ? -7.962 2.775 11.265 1.000 15.30970 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBK 1 HETATM 1232 C CBL . ZLG B 2 . ? -8.649 1.559 10.671 1.000 18.94383 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBL 1 HETATM 1233 C CBM . ZLG B 2 . ? -9.434 2.929 8.755 1.000 16.33297 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBM 1 HETATM 1234 C CBN . ZLG B 2 . ? -8.795 4.157 9.374 1.000 15.98243 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBN 1 HETATM 1235 C CBO . ZLG B 2 . ? -7.568 3.754 10.165 1.000 15.45663 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBO 1 HETATM 1236 C CBP . ZLG B 2 . ? -10.455 0.736 9.148 1.000 20.13666 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A CBP 1 HETATM 1237 F FBS . ZLG B 2 . ? -0.876 11.333 15.260 1.000 22.00571 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A FBS 1 HETATM 1238 N NAH . ZLG B 2 . ? -6.375 11.147 14.982 1.000 18.54924 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NAH 1 HETATM 1239 N NAL . ZLG B 2 . ? -9.036 11.158 15.003 1.000 16.85971 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NAL 1 HETATM 1240 N NAO . ZLG B 2 . ? -12.674 8.436 15.143 1.000 21.03345 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NAO 1 HETATM 1241 N NAP . ZLG B 2 . ? -12.355 9.523 15.486 1.000 19.50790 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NAP 1 HETATM 1242 N NAS . ZLG B 2 . ? -11.766 7.880 14.328 1.000 16.64073 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NAS 1 HETATM 1243 N NBH . ZLG B 2 . ? -10.928 2.595 10.681 1.000 19.98527 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A NBH 1 HETATM 1244 O OAM . ZLG B 2 . ? -9.075 11.327 12.747 1.000 18.07812 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A OAM 1 HETATM 1245 O OBI . ZLG B 2 . ? -11.308 0.838 12.088 1.000 16.72637 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A OBI 1 HETATM 1246 O OBQ . ZLG B 2 . ? -9.660 -0.170 8.826 1.000 22.93507 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A OBQ 1 HETATM 1247 O OBR . ZLG B 2 . ? -11.671 0.761 8.884 1.000 20.75590 ? ? ? ? ? ? 201 ZLG A OBR 1 HETATM 1248 C C1 . CIT C 3 . ? 12.688 12.055 4.893 1.000 37.39952 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C1 1 HETATM 1249 O O1 . CIT C 3 . ? 13.258 12.225 3.792 1.000 29.45710 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O1 1 HETATM 1250 O O2 . CIT C 3 . ? 13.092 11.138 5.655 1.000 35.29602 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O2 1 HETATM 1251 C C2 . CIT C 3 . ? 11.523 12.936 5.301 1.000 28.64666 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C2 1 HETATM 1252 C C3 . CIT C 3 . ? 10.281 12.070 5.494 1.000 38.32649 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C3 1 HETATM 1253 O O7 . CIT C 3 . ? 10.431 11.413 6.781 1.000 47.83073 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O7 1 HETATM 1254 C C4 . CIT C 3 . ? 8.955 12.819 5.554 1.000 27.08678 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C4 1 HETATM 1255 C C5 . CIT C 3 . ? 8.968 14.120 4.795 1.000 38.26007 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C5 1 HETATM 1256 O O3 . CIT C 3 . ? 9.045 14.117 3.551 1.000 43.05373 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O3 1 HETATM 1257 O O4 . CIT C 3 . ? 8.871 15.214 5.400 1.000 48.88749 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O4 1 HETATM 1258 C C6 . CIT C 3 . ? 10.190 10.985 4.428 1.000 39.19639 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A C6 1 HETATM 1259 O O5 . CIT C 3 . ? 9.862 11.284 3.250 1.000 46.72907 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O5 1 HETATM 1260 O O6 . CIT C 3 . ? 10.449 9.792 4.712 1.000 40.29492 ? ? ? ? ? ? 202 CIT A O6 1 HETATM 1261 O O . HOH D 4 . ? -22.371 15.244 10.985 1.000 36.29531 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 1262 O O . HOH D 4 . ? -23.338 3.617 -1.690 1.000 36.36135 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 1263 O O . HOH D 4 . ? -27.041 5.821 10.417 1.000 37.40105 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 1264 O O . HOH D 4 . ? 10.594 16.469 6.528 1.000 27.32405 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 1265 O O . HOH D 4 . ? 12.020 8.002 5.136 1.000 26.47344 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 1266 O O . HOH D 4 . ? -5.281 -14.194 -10.121 1.000 30.68280 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 1267 O O . HOH D 4 . ? -0.178 -9.253 14.319 1.000 31.21354 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 1268 O O . HOH D 4 . ? -6.184 -18.144 18.266 1.000 29.74592 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 1269 O O . HOH D 4 . ? 1.418 -6.755 14.477 1.000 31.62108 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 1270 O O . HOH D 4 . ? -9.776 -5.978 7.507 1.000 23.88104 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 1271 O O . HOH D 4 . ? -1.346 -7.426 0.179 1.000 27.88448 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 1272 O O . HOH D 4 . ? -19.625 -19.922 20.274 1.000 37.77185 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 1273 O O . HOH D 4 . ? -18.771 1.536 -9.260 1.000 33.39257 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 1274 O O . HOH D 4 . ? 3.430 17.219 11.457 1.000 34.98018 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 1275 O O . HOH D 4 . ? -21.744 7.394 14.880 1.000 34.96830 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 1276 O O . HOH D 4 . ? -11.859 1.205 6.409 1.000 24.39628 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 1277 O O . HOH D 4 . ? -7.778 -14.641 18.288 1.000 23.90551 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 1278 O O . HOH D 4 . ? -6.378 -11.512 -9.756 1.000 26.71233 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 1279 O O . HOH D 4 . ? -23.857 4.411 0.967 1.000 32.82251 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 1280 O O . HOH D 4 . ? -15.236 -23.767 9.329 1.000 31.05293 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 1281 O O . HOH D 4 . ? -5.701 16.151 9.294 1.000 28.63961 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 1282 O O . HOH D 4 . ? -7.424 -0.090 7.043 1.000 23.11430 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 1283 O O . HOH D 4 . ? -21.058 10.671 0.377 1.000 23.80409 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 1284 O O . HOH D 4 . ? -22.831 7.286 7.817 1.000 31.66188 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 1285 O O . HOH D 4 . ? 5.686 2.577 11.908 1.000 27.84557 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 1286 O O . HOH D 4 . ? 0.625 13.179 1.384 1.000 24.75201 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 1287 O O . HOH D 4 . ? -20.570 -16.687 15.671 1.000 21.72955 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 1288 O O . HOH D 4 . ? -4.677 -16.155 15.740 1.000 22.67673 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 1289 O O . HOH D 4 . ? -10.079 6.095 -5.395 1.000 26.72389 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 1290 O O . HOH D 4 . ? -1.565 16.071 1.674 1.000 24.62184 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 1291 O O . HOH D 4 . ? 2.516 -17.591 5.863 1.000 21.96608 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 1292 O O . HOH D 4 . ? -14.847 -16.848 1.032 1.000 21.78798 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 1293 O O . HOH D 4 . ? -8.395 -5.281 9.565 1.000 22.95969 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 1294 O O . HOH D 4 . ? -19.388 -10.766 14.146 1.000 31.25869 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 1295 O O . HOH D 4 . ? -12.592 -0.637 14.194 1.000 14.85344 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 1296 O O . HOH D 4 . ? -7.831 -18.325 -6.183 1.000 35.77622 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 1297 O O . HOH D 4 . ? -13.493 -5.714 5.403 1.000 18.01856 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 1298 O O . HOH D 4 . ? -18.957 8.596 17.579 1.000 18.51657 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1 HETATM 1299 O O . HOH D 4 . ? 3.881 -0.692 3.914 1.000 17.25484 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1 HETATM 1300 O O . HOH D 4 . ? -3.015 6.825 0.687 1.000 12.05833 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1 HETATM 1301 O O . HOH D 4 . ? -5.306 -17.768 -8.193 1.000 37.28012 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1 HETATM 1302 O O . HOH D 4 . ? -6.670 -7.686 -8.730 1.000 25.06622 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1 HETATM 1303 O O . HOH D 4 . ? -8.337 -2.492 9.541 1.000 20.14065 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1 HETATM 1304 O O . HOH D 4 . ? -10.735 14.153 7.160 1.000 27.99983 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1 HETATM 1305 O O . HOH D 4 . ? 6.237 11.312 18.423 1.000 23.35301 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1 HETATM 1306 O O . HOH D 4 . ? -3.154 18.915 12.776 1.000 30.75573 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1 HETATM 1307 O O . HOH D 4 . ? -8.938 -21.977 15.586 1.000 21.29426 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1 HETATM 1308 O O . HOH D 4 . ? -23.973 4.096 7.883 1.000 25.38383 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1 HETATM 1309 O O . HOH D 4 . ? -21.129 8.978 6.187 1.000 26.70414 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1 HETATM 1310 O O . HOH D 4 . ? -9.785 -17.317 19.257 1.000 29.43534 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1 HETATM 1311 O O . HOH D 4 . ? -13.199 16.567 9.443 1.000 32.64701 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1 HETATM 1312 O O . HOH D 4 . ? -20.680 3.242 22.012 1.000 25.89774 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1 HETATM 1313 O O . HOH D 4 . ? -19.006 10.593 6.101 1.000 23.30338 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1 HETATM 1314 O O . HOH D 4 . ? -9.176 -3.494 6.588 1.000 21.37000 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1 HETATM 1315 O O . HOH D 4 . ? -12.480 -16.710 19.038 1.000 18.94383 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1 HETATM 1316 O O . HOH D 4 . ? -3.608 -14.349 -3.174 1.000 21.27168 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1 HETATM 1317 O O . HOH D 4 . ? 7.487 8.244 5.756 1.000 25.05121 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1 HETATM 1318 O O . HOH D 4 . ? -19.943 -12.693 5.415 1.000 35.22472 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1 HETATM 1319 O O . HOH D 4 . ? -5.038 -15.911 -1.361 1.000 18.01545 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1 HETATM 1320 O O . HOH D 4 . ? -20.170 -10.043 7.075 1.000 24.12614 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1 HETATM 1321 O O . HOH D 4 . ? -3.563 1.996 -0.957 1.000 14.09869 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1 HETATM 1322 O O . HOH D 4 . ? -21.759 -20.522 13.850 1.000 14.07510 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1 HETATM 1323 O O . HOH D 4 . ? -19.337 11.955 2.122 1.000 29.58778 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1 HETATM 1324 O O . HOH D 4 . ? -13.198 3.439 9.034 1.000 20.47230 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1 HETATM 1325 O O . HOH D 4 . ? -19.746 -21.697 12.220 1.000 23.28409 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1 HETATM 1326 O O . HOH D 4 . ? 2.163 16.186 18.455 1.000 28.83898 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1 HETATM 1327 O O . HOH D 4 . ? -14.858 -8.439 -7.539 1.000 32.95193 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1 HETATM 1328 O O . HOH D 4 . ? -0.330 16.701 6.115 1.000 26.63979 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1 HETATM 1329 O O . HOH D 4 . ? -0.017 -27.644 4.303 1.000 30.44911 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1 HETATM 1330 O O . HOH D 4 . ? -17.648 14.550 15.509 1.000 28.40176 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1 HETATM 1331 O O . HOH D 4 . ? -21.645 -16.821 19.108 1.000 34.14971 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1 HETATM 1332 O O . HOH D 4 . ? -3.051 16.199 5.055 1.000 19.05572 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1 HETATM 1333 O O . HOH D 4 . ? -2.746 19.045 8.731 1.000 30.14608 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1 HETATM 1334 O O . HOH D 4 . ? -10.473 16.824 3.465 1.000 39.15429 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1 HETATM 1335 O O . HOH D 4 . ? -6.094 0.663 -4.708 1.000 22.68873 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1 HETATM 1336 O O . HOH D 4 . ? -4.219 12.664 8.080 1.000 19.49469 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1 HETATM 1337 O O . HOH D 4 . ? -2.538 -18.938 10.848 1.000 23.66690 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1 HETATM 1338 O O . HOH D 4 . ? -12.669 -10.787 -8.307 1.000 20.46245 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1 HETATM 1339 O O . HOH D 4 . ? 4.180 -4.340 11.522 1.000 28.30859 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1 HETATM 1340 O O . HOH D 4 . ? -11.192 -22.114 16.388 1.000 21.22765 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1 HETATM 1341 O O . HOH D 4 . ? -22.947 7.487 -0.740 1.000 27.90272 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 1342 O O . HOH D 4 . ? -16.974 6.357 -6.271 1.000 22.29170 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1 HETATM 1343 O O . HOH D 4 . ? 0.803 -3.543 16.143 1.000 27.72812 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1 HETATM 1344 O O . HOH D 4 . ? -18.386 -3.769 15.442 1.000 22.11457 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1 HETATM 1345 O O . HOH D 4 . ? -15.340 -26.428 18.777 1.000 34.39394 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1 HETATM 1346 O O . HOH D 4 . ? -8.318 9.963 0.132 1.000 20.04551 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1 HETATM 1347 O O . HOH D 4 . ? -12.006 -17.873 -2.716 1.000 27.91697 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1 HETATM 1348 O O . HOH D 4 . ? 6.070 2.950 9.432 1.000 25.51165 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1 HETATM 1349 O O . HOH D 4 . ? -3.839 -18.499 -0.375 1.000 27.83076 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1 HETATM 1350 O O . HOH D 4 . ? -0.445 -13.024 14.476 1.000 18.38692 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1 HETATM 1351 O O . HOH D 4 . ? -6.319 -20.467 -0.529 1.000 29.25306 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1 HETATM 1352 O O . HOH D 4 . ? -6.562 -21.419 4.487 1.000 17.99868 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1 HETATM 1353 O O . HOH D 4 . ? -13.997 -15.026 -8.148 1.000 36.36733 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 1354 O O . HOH D 4 . ? 2.866 16.234 7.242 1.000 27.60778 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1 HETATM 1355 O O . HOH D 4 . ? -13.815 8.636 23.599 1.000 20.97064 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1 HETATM 1356 O O . HOH D 4 . ? -15.812 -4.297 5.403 1.000 16.51989 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1 HETATM 1357 O O . HOH D 4 . ? -24.140 -3.135 7.083 1.000 30.66189 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 1358 O O . HOH D 4 . ? -8.480 12.842 2.051 1.000 28.09995 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1 HETATM 1359 O O . HOH D 4 . ? -6.050 1.117 -1.568 1.000 19.43593 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1 HETATM 1360 O O . HOH D 4 . ? -1.411 9.672 2.271 1.000 14.80288 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1 HETATM 1361 O O . HOH D 4 . ? 2.551 -22.099 5.553 1.000 24.15657 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 1362 O O . HOH D 4 . ? -2.073 -7.418 19.665 1.000 38.31399 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 1363 O O . HOH D 4 . ? -1.767 -5.583 1.963 1.000 29.37705 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 1364 O O . HOH D 4 . ? -6.312 13.279 18.136 1.000 31.37245 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 1365 O O . HOH D 4 . ? 5.059 4.879 15.749 1.000 21.12716 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 1366 O O . HOH D 4 . ? -1.622 -16.667 -1.433 1.000 29.86308 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 1367 O O . HOH D 4 . ? -8.517 -2.299 2.490 1.000 15.76143 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 1368 O O . HOH D 4 . ? 10.748 11.475 9.620 1.000 27.12408 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 1369 O O . HOH D 4 . ? 1.899 0.885 2.902 1.000 13.62749 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 1370 O O . HOH D 4 . ? -13.904 15.495 17.248 1.000 38.75309 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 1371 O O . HOH D 4 . ? 10.118 8.092 8.563 1.000 31.90340 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 1372 O O . HOH D 4 . ? -9.016 14.245 16.335 1.000 29.18003 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 1373 O O . HOH D 4 . ? -9.415 1.482 -8.197 1.000 29.48790 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 1374 O O . HOH D 4 . ? -18.038 -8.807 7.404 1.000 19.69719 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 1375 O O . HOH D 4 . ? -25.693 -1.582 2.461 1.000 26.55252 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 1376 O O . HOH D 4 . ? -4.687 -13.931 17.882 1.000 31.29362 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 1377 O O . HOH D 4 . ? 7.236 13.872 12.345 1.000 18.90751 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 1378 O O . HOH D 4 . ? -12.804 -2.951 5.380 1.000 17.01495 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 1379 O O . HOH D 4 . ? 3.802 14.124 2.304 1.000 28.41623 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 1380 O O . HOH D 4 . ? -3.180 14.738 18.639 1.000 28.63622 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 1381 O O . HOH D 4 . ? -9.717 -6.510 19.097 1.000 24.97809 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 1382 O O . HOH D 4 . ? -8.605 9.973 4.382 1.000 23.74925 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 1383 O O . HOH D 4 . ? -15.922 14.423 1.087 1.000 29.23390 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 1384 O O . HOH D 4 . ? -9.762 -2.781 -8.921 1.000 22.51096 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 1385 O O . HOH D 4 . ? -13.238 13.851 14.987 1.000 30.39715 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 1386 O O . HOH D 4 . ? 6.722 10.943 4.258 1.000 24.92792 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 1387 O O . HOH D 4 . ? -22.666 2.894 19.256 1.000 32.84896 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 1388 O O . HOH D 4 . ? 5.589 -5.299 7.911 1.000 26.60785 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 1389 O O . HOH D 4 . ? -25.831 5.304 1.320 1.000 36.05693 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 1390 O O . HOH D 4 . ? -12.126 -8.878 20.091 1.000 37.51313 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 1391 O O . HOH D 4 . ? -9.841 -21.986 2.283 1.000 17.65149 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 1392 O O . HOH D 4 . ? 6.392 5.782 6.455 1.000 22.13931 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 1393 O O . HOH D 4 . ? 2.602 -2.280 14.297 1.000 36.53195 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 1394 O O . HOH D 4 . ? 7.125 14.055 9.672 1.000 27.16819 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 1395 O O . HOH D 4 . ? -12.540 -13.987 -12.309 1.000 36.05681 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 1396 O O . HOH D 4 . ? 2.720 -6.769 12.111 1.000 20.07091 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 1397 O O . HOH D 4 . ? -6.668 -11.936 18.325 1.000 35.62493 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 1398 O O . HOH D 4 . ? -11.647 13.466 -0.353 1.000 32.90926 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 1399 O O . HOH D 4 . ? -8.500 11.994 17.805 1.000 28.00552 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 1400 O O . HOH D 4 . ? -9.648 -0.327 5.611 1.000 35.77240 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 1401 O O . HOH D 4 . ? 1.029 15.343 4.330 1.000 33.74133 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 1402 O O . HOH D 4 . ? 6.777 4.179 17.782 1.000 23.81224 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1403 O O . HOH D 4 . ? 9.575 13.667 8.586 1.000 29.07696 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 1404 O O . HOH D 4 . ? -25.406 -1.518 9.030 1.000 22.59785 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 1405 O O . HOH D 4 . ? 6.997 0.845 7.486 1.000 25.96008 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 1406 O O . HOH D 4 . ? 5.571 -1.281 8.681 1.000 25.71732 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 1407 O O . HOH D 4 . ? 0.614 1.073 17.561 1.000 28.92611 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 1408 O O . HOH D 4 . ? 12.482 9.947 8.523 1.000 27.10856 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 1409 O O . HOH D 4 . ? 9.189 10.399 20.728 1.000 33.43268 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 1410 O O . HOH D 4 . ? -2.369 0.283 0.887 1.000 16.36662 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 1411 O O . HOH D 4 . ? -10.831 -5.050 -8.329 1.000 20.78890 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 1412 O O . HOH D 4 . ? -4.631 16.483 -0.186 1.000 36.89863 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 1413 O O . HOH D 4 . ? -8.843 -11.723 -10.748 1.000 33.87699 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 1414 O O . HOH D 4 . ? -22.003 3.774 -4.503 1.000 33.13451 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 1415 O O . HOH D 4 . ? -5.495 17.709 11.659 1.000 27.44349 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 1416 O O . HOH D 4 . ? -0.020 12.786 20.407 1.000 37.31231 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 1417 O O . HOH D 4 . ? -0.743 -10.614 16.661 1.000 35.66895 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 1418 O O . HOH D 4 . ? -22.742 -18.535 20.029 1.000 42.16175 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 1419 O O . HOH D 4 . ? -19.948 -13.395 13.855 1.000 34.41734 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 1420 O O . HOH D 4 . ? 0.440 19.189 6.212 1.000 41.85997 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 1421 O O . HOH D 4 . ? 5.195 17.666 14.055 1.000 36.52944 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 1422 O O . HOH D 4 . ? -2.755 -28.963 6.737 1.000 34.75831 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 1423 O O . HOH D 4 . ? 0.000 -18.624 0.000 0.50 30.82590 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 1424 O O . HOH D 4 . ? -15.063 -27.964 10.441 1.000 37.44169 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 1425 O O . HOH D 4 . ? -11.097 14.465 14.330 1.000 27.08146 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 1426 O O . HOH D 4 . ? -26.474 3.645 8.470 1.000 37.14880 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 1427 O O . HOH D 4 . ? -21.108 -14.011 11.837 1.000 34.92677 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 1428 O O . HOH D 4 . ? -3.683 15.292 7.778 1.000 23.34993 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 1429 O O . HOH D 4 . ? -10.226 -2.303 4.448 1.000 21.24596 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 1430 O O . HOH D 4 . ? -11.823 -24.722 16.192 1.000 28.99579 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 1431 O O . HOH D 4 . ? -13.265 -5.745 -9.676 1.000 31.83591 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 1432 O O . HOH D 4 . ? -13.384 -19.268 19.675 1.000 33.06737 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 1433 O O A HOH D 4 . ? -11.076 -20.965 19.009 0.480 21.87540 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 1434 O O B HOH D 4 . ? -9.502 -20.457 19.735 0.520 20.01596 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 1435 O O . HOH D 4 . ? 1.489 -29.834 8.310 1.000 33.45261 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 1436 O O . HOH D 4 . ? -10.861 -9.657 -9.830 1.000 24.30198 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 1437 O O . HOH D 4 . ? 4.106 17.750 16.769 1.000 31.08939 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 1438 O O . HOH D 4 . ? -1.530 11.256 19.486 1.000 31.83734 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 1439 O O . HOH D 4 . ? 7.322 6.884 11.784 1.000 23.75766 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 1440 O O . HOH D 4 . ? 7.132 -3.431 9.324 1.000 25.47284 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 1441 O O . HOH D 4 . ? -9.350 -7.266 -9.267 1.000 19.38367 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 1442 O O . HOH D 4 . ? -15.622 -25.418 7.003 1.000 33.70766 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 1443 O O . HOH D 4 . ? -29.576 2.455 -6.174 1.000 32.76618 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 1444 O O . HOH D 4 . ? -8.089 -23.681 3.413 1.000 25.01375 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 1445 O O . HOH D 4 . ? 7.191 5.387 8.947 1.000 30.52356 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 1446 O O . HOH D 4 . ? -14.385 -12.504 -9.346 1.000 33.16071 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 1447 O O . HOH D 4 . ? -27.524 0.341 8.950 1.000 40.77548 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 1448 O O . HOH D 4 . ? -23.146 -27.428 13.584 1.000 26.45019 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 1449 O O . HOH D 4 . ? -3.839 12.480 19.713 1.000 30.97479 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 1450 O O . HOH D 4 . ? -7.535 15.910 2.053 1.000 42.38479 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 1451 O O . HOH D 4 . ? -9.882 6.024 -7.934 1.000 33.78269 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 1452 O O . HOH D 4 . ? 3.703 -19.480 4.945 1.000 28.71938 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 1453 O O . HOH D 4 . ? -17.733 -15.911 0.570 1.000 30.45412 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 1454 O O . HOH D 4 . ? -11.319 16.896 13.710 1.000 35.22988 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 1455 O O . HOH D 4 . ? -6.130 -3.159 20.887 1.000 44.36695 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1 HETATM 1456 O O . HOH D 4 . ? -22.461 -16.016 13.460 1.000 21.60109 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1 HETATM 1457 O O . HOH D 4 . ? 6.794 -4.347 11.776 1.000 32.60974 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 1458 O O . HOH D 4 . ? -9.997 -1.688 -11.311 1.000 34.96295 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 1459 O O . HOH D 4 . ? -5.456 -7.952 -11.496 1.000 33.57344 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 1460 O O . HOH D 4 . ? -4.606 4.563 20.648 1.000 42.70908 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1 HETATM 1461 O O . HOH D 4 . ? -7.291 2.402 21.057 0.50 41.40450 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 1462 O O . HOH D 4 . ? -10.071 6.634 20.528 1.000 42.82349 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 #