data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Peterson, F.C." 1 0000-0001-9890-4224 "Vaidya, A.S." 2 0000-0002-4120-1744 "Volkman, B.F." 3 0000-0002-6681-5179 "Cutler, S.R." 4 0000-0002-8593-0885 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "PYL10 bound to the ABA pan-antagonist 4a" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "PYR/PYL/RCAR, PYL10, HORMONE RECEPTOR, PLANT PROTEIN, PLANT PROTEIN-ANTAGONIST complex" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN/ANTAGONIST" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev Proc.Natl.Acad.Sci.USA _citation.journal_id_ASTM PNASA6 _citation.journal_id_CSD 0040 _citation.journal_id_ISSN 1091-6490 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 118 _citation.language ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.title "Click-to-lead design of a picomolar ABA receptor antagonist with potent activity in vivo." _citation.year 2021 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1073/pnas.2108281118 _citation.pdbx_database_id_PubMed 34531324 _citation.pdbx_database_id_patent ? _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Vaidya, A.S." 1 ? primary "Peterson, F.C." 2 ? primary "Eckhardt, J." 3 ? primary "Xing, Z." 4 ? primary "Park, S.Y." 5 0000-0002-9651-9792 primary "Dejonghe, W." 6 ? primary "Takeuchi, J." 7 0000-0003-3049-8965 primary "Pri-Tal, O." 8 ? primary "Faria, J." 9 ? primary "Elzinga, D." 10 ? primary "Volkman, B.F." 11 ? primary "Todoroki, Y." 12 ? primary "Mosquna, A." 13 ? primary "Okamoto, M." 14 0000-0002-1743-0408 primary "Cutler, S.R." 15 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESMEKKI ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESMEKKI ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 SER n 1 2 GLN n 1 3 CYS n 1 4 SER n 1 5 SER n 1 6 THR n 1 7 LEU n 1 8 VAL n 1 9 LYS n 1 10 HIS n 1 11 ILE n 1 12 LYS n 1 13 ALA n 1 14 PRO n 1 15 LEU n 1 16 HIS n 1 17 LEU n 1 18 VAL n 1 19 TRP n 1 20 SER n 1 21 ILE n 1 22 VAL n 1 23 ARG n 1 24 ARG n 1 25 PHE n 1 26 ASP n 1 27 GLU n 1 28 PRO n 1 29 GLN n 1 30 LYS n 1 31 TYR n 1 32 LYS n 1 33 PRO n 1 34 PHE n 1 35 ILE n 1 36 SER n 1 37 ARG n 1 38 CYS n 1 39 VAL n 1 40 VAL n 1 41 GLN n 1 42 GLY n 1 43 LYS n 1 44 LYS n 1 45 LEU n 1 46 GLU n 1 47 VAL n 1 48 GLY n 1 49 SER n 1 50 VAL n 1 51 ARG n 1 52 GLU n 1 53 VAL n 1 54 ASP n 1 55 LEU n 1 56 LYS n 1 57 SER n 1 58 GLY n 1 59 LEU n 1 60 PRO n 1 61 ALA n 1 62 THR n 1 63 LYS n 1 64 SER n 1 65 THR n 1 66 GLU n 1 67 VAL n 1 68 LEU n 1 69 GLU n 1 70 ILE n 1 71 LEU n 1 72 ASP n 1 73 ASP n 1 74 ASN n 1 75 GLU n 1 76 HIS n 1 77 ILE n 1 78 LEU n 1 79 GLY n 1 80 ILE n 1 81 ARG n 1 82 ILE n 1 83 VAL n 1 84 GLY n 1 85 GLY n 1 86 ASP n 1 87 HIS n 1 88 ARG n 1 89 LEU n 1 90 LYS n 1 91 ASN n 1 92 TYR n 1 93 SER n 1 94 SER n 1 95 THR n 1 96 ILE n 1 97 SER n 1 98 LEU n 1 99 HIS n 1 100 SER n 1 101 GLU n 1 102 THR n 1 103 ILE n 1 104 ASP n 1 105 GLY n 1 106 LYS n 1 107 THR n 1 108 GLY n 1 109 THR n 1 110 LEU n 1 111 ALA n 1 112 ILE n 1 113 GLU n 1 114 SER n 1 115 PHE n 1 116 VAL n 1 117 VAL n 1 118 ASP n 1 119 VAL n 1 120 PRO n 1 121 GLU n 1 122 GLY n 1 123 ASN n 1 124 THR n 1 125 LYS n 1 126 GLU n 1 127 GLU n 1 128 THR n 1 129 CYS n 1 130 PHE n 1 131 PHE n 1 132 VAL n 1 133 GLU n 1 134 ALA n 1 135 LEU n 1 136 ILE n 1 137 GLN n 1 138 CYS n 1 139 ASN n 1 140 LEU n 1 141 ASN n 1 142 SER n 1 143 LEU n 1 144 ALA n 1 145 ASP n 1 146 VAL n 1 147 THR n 1 148 GLU n 1 149 ARG n 1 150 LEU n 1 151 GLN n 1 152 ALA n 1 153 GLU n 1 154 SER n 1 155 MET n 1 156 GLU n 1 157 LYS n 1 158 LYS n 1 159 ILE n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL10" 17747.307 1 ? ? ? ? 2 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "1-{2-[3,5-dicyclopropyl-4-(4-{[(quinoxaline-2-carbonyl)amino]methyl}-1H-1,2,3-triazol-1-yl)phenyl]acetamido}cyclohexane-1-carboxylic acid" 593.675 1 ? ? ? ? 4 water nat water 18.015 168 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 SER 1 25 25 SER SER A ? n A 1 2 GLN 2 26 26 GLN GLN A ? n A 1 3 CYS 3 27 27 CYS CYS A ? n A 1 4 SER 4 28 28 SER SER A ? n A 1 5 SER 5 29 29 SER SER A ? n A 1 6 THR 6 30 30 THR THR A ? n A 1 7 LEU 7 31 31 LEU LEU A ? n A 1 8 VAL 8 32 32 VAL VAL A ? n A 1 9 LYS 9 33 33 LYS LYS A ? n A 1 10 HIS 10 34 34 HIS HIS A ? n A 1 11 ILE 11 35 35 ILE ILE A ? n A 1 12 LYS 12 36 36 LYS LYS A ? n A 1 13 ALA 13 37 37 ALA ALA A ? n A 1 14 PRO 14 38 38 PRO PRO A ? n A 1 15 LEU 15 39 39 LEU LEU A ? n A 1 16 HIS 16 40 40 HIS HIS A ? n A 1 17 LEU 17 41 41 LEU LEU A ? n A 1 18 VAL 18 42 42 VAL VAL A ? n A 1 19 TRP 19 43 43 TRP TRP A ? n A 1 20 SER 20 44 44 SER SER A ? n A 1 21 ILE 21 45 45 ILE ILE A ? n A 1 22 VAL 22 46 46 VAL VAL A ? n A 1 23 ARG 23 47 47 ARG ARG A ? n A 1 24 ARG 24 48 48 ARG ARG A ? n A 1 25 PHE 25 49 49 PHE PHE A ? n A 1 26 ASP 26 50 50 ASP ASP A ? n A 1 27 GLU 27 51 51 GLU GLU A ? n A 1 28 PRO 28 52 52 PRO PRO A ? n A 1 29 GLN 29 53 53 GLN GLN A ? n A 1 30 LYS 30 54 54 LYS LYS A ? n A 1 31 TYR 31 55 55 TYR TYR A ? n A 1 32 LYS 32 56 56 LYS LYS A ? n A 1 33 PRO 33 57 57 PRO PRO A ? n A 1 34 PHE 34 58 58 PHE PHE A ? n A 1 35 ILE 35 59 59 ILE ILE A ? n A 1 36 SER 36 60 60 SER SER A ? n A 1 37 ARG 37 61 61 ARG ARG A ? n A 1 38 CYS 38 62 62 CYS CYS A ? n A 1 39 VAL 39 63 63 VAL VAL A ? n A 1 40 VAL 40 64 64 VAL VAL A ? n A 1 41 GLN 41 65 65 GLN GLN A ? n A 1 42 GLY 42 66 66 GLY GLY A ? n A 1 43 LYS 43 67 67 LYS LYS A ? n A 1 44 LYS 44 68 68 LYS LYS A ? n A 1 45 LEU 45 69 69 LEU LEU A ? n A 1 46 GLU 46 70 70 GLU GLU A ? n A 1 47 VAL 47 71 71 VAL VAL A ? n A 1 48 GLY 48 72 72 GLY GLY A ? n A 1 49 SER 49 73 73 SER SER A ? n A 1 50 VAL 50 74 74 VAL VAL A ? n A 1 51 ARG 51 75 75 ARG ARG A ? n A 1 52 GLU 52 76 76 GLU GLU A ? n A 1 53 VAL 53 77 77 VAL VAL A ? n A 1 54 ASP 54 78 78 ASP ASP A ? n A 1 55 LEU 55 79 79 LEU LEU A ? n A 1 56 LYS 56 80 80 LYS LYS A ? n A 1 57 SER 57 81 81 SER SER A ? n A 1 58 GLY 58 82 82 GLY GLY A ? n A 1 59 LEU 59 83 83 LEU LEU A ? n A 1 60 PRO 60 84 84 PRO PRO A ? n A 1 61 ALA 61 85 85 ALA ALA A ? n A 1 62 THR 62 86 86 THR THR A ? n A 1 63 LYS 63 87 87 LYS LYS A ? n A 1 64 SER 64 88 88 SER SER A ? n A 1 65 THR 65 89 89 THR THR A ? n A 1 66 GLU 66 90 90 GLU GLU A ? n A 1 67 VAL 67 91 91 VAL VAL A ? n A 1 68 LEU 68 92 92 LEU LEU A ? n A 1 69 GLU 69 93 93 GLU GLU A ? n A 1 70 ILE 70 94 94 ILE ILE A ? n A 1 71 LEU 71 95 95 LEU LEU A ? n A 1 72 ASP 72 96 96 ASP ASP A ? n A 1 73 ASP 73 97 97 ASP ASP A ? n A 1 74 ASN 74 98 98 ASN ASN A ? n A 1 75 GLU 75 99 99 GLU GLU A ? n A 1 76 HIS 76 100 100 HIS HIS A ? n A 1 77 ILE 77 101 101 ILE ILE A ? n A 1 78 LEU 78 102 102 LEU LEU A ? n A 1 79 GLY 79 103 103 GLY GLY A ? n A 1 80 ILE 80 104 104 ILE ILE A ? n A 1 81 ARG 81 105 105 ARG ARG A ? n A 1 82 ILE 82 106 106 ILE ILE A ? n A 1 83 VAL 83 107 107 VAL VAL A ? n A 1 84 GLY 84 108 108 GLY GLY A ? n A 1 85 GLY 85 109 109 GLY GLY A ? n A 1 86 ASP 86 110 110 ASP ASP A ? n A 1 87 HIS 87 111 111 HIS HIS A ? n A 1 88 ARG 88 112 112 ARG ARG A ? n A 1 89 LEU 89 113 113 LEU LEU A ? n A 1 90 LYS 90 114 114 LYS LYS A ? n A 1 91 ASN 91 115 115 ASN ASN A ? n A 1 92 TYR 92 116 116 TYR TYR A ? n A 1 93 SER 93 117 117 SER SER A ? n A 1 94 SER 94 118 118 SER SER A ? n A 1 95 THR 95 119 119 THR THR A ? n A 1 96 ILE 96 120 120 ILE ILE A ? n A 1 97 SER 97 121 121 SER SER A ? n A 1 98 LEU 98 122 122 LEU LEU A ? n A 1 99 HIS 99 123 123 HIS HIS A ? n A 1 100 SER 100 124 124 SER SER A ? n A 1 101 GLU 101 125 125 GLU GLU A ? n A 1 102 THR 102 126 126 THR THR A ? n A 1 103 ILE 103 127 127 ILE ILE A ? n A 1 104 ASP 104 128 128 ASP ASP A ? n A 1 105 GLY 105 129 129 GLY GLY A ? n A 1 106 LYS 106 130 130 LYS LYS A ? n A 1 107 THR 107 131 131 THR THR A ? n A 1 108 GLY 108 132 132 GLY GLY A ? n A 1 109 THR 109 133 133 THR THR A ? n A 1 110 LEU 110 134 134 LEU LEU A ? n A 1 111 ALA 111 135 135 ALA ALA A ? n A 1 112 ILE 112 136 136 ILE ILE A ? n A 1 113 GLU 113 137 137 GLU GLU A ? n A 1 114 SER 114 138 138 SER SER A ? n A 1 115 PHE 115 139 139 PHE PHE A ? n A 1 116 VAL 116 140 140 VAL VAL A ? n A 1 117 VAL 117 141 141 VAL VAL A ? n A 1 118 ASP 118 142 142 ASP ASP A ? n A 1 119 VAL 119 143 143 VAL VAL A ? n A 1 120 PRO 120 144 144 PRO PRO A ? n A 1 121 GLU 121 145 145 GLU GLU A ? n A 1 122 GLY 122 146 146 GLY GLY A ? n A 1 123 ASN 123 147 147 ASN ASN A ? n A 1 124 THR 124 148 148 THR THR A ? n A 1 125 LYS 125 149 149 LYS LYS A ? n A 1 126 GLU 126 150 150 GLU GLU A ? n A 1 127 GLU 127 151 151 GLU GLU A ? n A 1 128 THR 128 152 152 THR THR A ? n A 1 129 CYS 129 153 153 CYS CYS A ? n A 1 130 PHE 130 154 154 PHE PHE A ? n A 1 131 PHE 131 155 155 PHE PHE A ? n A 1 132 VAL 132 156 156 VAL VAL A ? n A 1 133 GLU 133 157 157 GLU GLU A ? n A 1 134 ALA 134 158 158 ALA ALA A ? n A 1 135 LEU 135 159 159 LEU LEU A ? n A 1 136 ILE 136 160 160 ILE ILE A ? n A 1 137 GLN 137 161 161 GLN GLN A ? n A 1 138 CYS 138 162 162 CYS CYS A ? n A 1 139 ASN 139 163 163 ASN ASN A ? n A 1 140 LEU 140 164 164 LEU LEU A ? n A 1 141 ASN 141 165 165 ASN ASN A ? n A 1 142 SER 142 166 166 SER SER A ? n A 1 143 LEU 143 167 167 LEU LEU A ? n A 1 144 ALA 144 168 168 ALA ALA A ? n A 1 145 ASP 145 169 169 ASP ASP A ? n A 1 146 VAL 146 170 170 VAL VAL A ? n A 1 147 THR 147 171 171 THR THR A ? n A 1 148 GLU 148 172 172 GLU GLU A ? n A 1 149 ARG 149 173 173 ARG ARG A ? n A 1 150 LEU 150 174 174 LEU LEU A ? n A 1 151 GLN 151 175 175 GLN GLN A ? n A 1 152 ALA 152 176 176 ALA ALA A ? n A 1 153 GLU 153 177 177 GLU GLU A ? n A 1 154 SER 154 178 178 SER SER A ? n A 1 155 MET 155 179 179 MET MET A ? n A 1 156 GLU 156 180 180 GLU GLU A ? n A 1 157 LYS 157 181 ? ? ? A ? n A 1 158 LYS 158 182 ? ? ? A ? n A 1 159 ILE 159 183 ? ? ? A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 GOL 1 201 2 GOL GOL A ? C 3 ZLA 1 202 1 ZLA DRG A ? D 4 HOH 1 301 98 HOH HOH A ? D 4 HOH 2 302 86 HOH HOH A ? D 4 HOH 3 303 62 HOH HOH A ? D 4 HOH 4 304 80 HOH HOH A ? D 4 HOH 5 305 65 HOH HOH A ? D 4 HOH 6 306 69 HOH HOH A ? D 4 HOH 7 307 45 HOH HOH A ? D 4 HOH 8 308 51 HOH HOH A ? D 4 HOH 9 309 159 HOH HOH A ? D 4 HOH 10 310 161 HOH HOH A ? D 4 HOH 11 311 59 HOH HOH A ? D 4 HOH 12 312 140 HOH HOH A ? D 4 HOH 13 313 108 HOH HOH A ? D 4 HOH 14 314 173 HOH HOH A ? D 4 HOH 15 315 48 HOH HOH A ? D 4 HOH 16 316 87 HOH HOH A ? D 4 HOH 17 317 33 HOH HOH A ? D 4 HOH 18 318 42 HOH HOH A ? D 4 HOH 19 319 142 HOH HOH A ? D 4 HOH 20 320 132 HOH HOH A ? D 4 HOH 21 321 58 HOH HOH A ? D 4 HOH 22 322 29 HOH HOH A ? D 4 HOH 23 323 23 HOH HOH A ? D 4 HOH 24 324 8 HOH HOH A ? D 4 HOH 25 325 35 HOH HOH A ? D 4 HOH 26 326 64 HOH HOH A ? D 4 HOH 27 327 76 HOH HOH A ? D 4 HOH 28 328 156 HOH HOH A ? D 4 HOH 29 329 38 HOH HOH A ? D 4 HOH 30 330 1 HOH HOH A ? D 4 HOH 31 331 60 HOH HOH A ? D 4 HOH 32 332 21 HOH HOH A ? D 4 HOH 33 333 116 HOH HOH A ? D 4 HOH 34 334 7 HOH HOH A ? D 4 HOH 35 335 111 HOH HOH A ? D 4 HOH 36 336 36 HOH HOH A ? D 4 HOH 37 337 12 HOH HOH A ? D 4 HOH 38 338 66 HOH HOH A ? D 4 HOH 39 339 139 HOH HOH A ? D 4 HOH 40 340 27 HOH HOH A ? D 4 HOH 41 341 34 HOH HOH A ? D 4 HOH 42 342 26 HOH HOH A ? D 4 HOH 43 343 151 HOH HOH A ? D 4 HOH 44 344 124 HOH HOH A ? D 4 HOH 45 345 121 HOH HOH A ? D 4 HOH 46 346 57 HOH HOH A ? D 4 HOH 47 347 128 HOH HOH A ? D 4 HOH 48 348 39 HOH HOH A ? D 4 HOH 49 349 30 HOH HOH A ? D 4 HOH 50 350 4 HOH HOH A ? D 4 HOH 51 351 160 HOH HOH A ? D 4 HOH 52 352 90 HOH HOH A ? D 4 HOH 53 353 55 HOH HOH A ? D 4 HOH 54 354 89 HOH HOH A ? D 4 HOH 55 355 49 HOH HOH A ? D 4 HOH 56 356 16 HOH HOH A ? D 4 HOH 57 357 63 HOH HOH A ? D 4 HOH 58 358 133 HOH HOH A ? D 4 HOH 59 359 96 HOH HOH A ? D 4 HOH 60 360 117 HOH HOH A ? D 4 HOH 61 361 3 HOH HOH A ? D 4 HOH 62 362 24 HOH HOH A ? D 4 HOH 63 363 2 HOH HOH A ? D 4 HOH 64 364 37 HOH HOH A ? D 4 HOH 65 365 129 HOH HOH A ? D 4 HOH 66 366 31 HOH HOH A ? D 4 HOH 67 367 82 HOH HOH A ? D 4 HOH 68 368 25 HOH HOH A ? D 4 HOH 69 369 22 HOH HOH A ? D 4 HOH 70 370 11 HOH HOH A ? D 4 HOH 71 371 50 HOH HOH A ? D 4 HOH 72 372 157 HOH HOH A ? D 4 HOH 73 373 19 HOH HOH A ? D 4 HOH 74 374 14 HOH HOH A ? D 4 HOH 75 375 5 HOH HOH A ? D 4 HOH 76 376 61 HOH HOH A ? D 4 HOH 77 377 101 HOH HOH A ? D 4 HOH 78 378 9 HOH HOH A ? D 4 HOH 79 379 75 HOH HOH A ? D 4 HOH 80 380 41 HOH HOH A ? D 4 HOH 81 381 20 HOH HOH A ? D 4 HOH 82 382 110 HOH HOH A ? D 4 HOH 83 383 13 HOH HOH A ? D 4 HOH 84 384 113 HOH HOH A ? D 4 HOH 85 385 102 HOH HOH A ? D 4 HOH 86 386 152 HOH HOH A ? D 4 HOH 87 387 10 HOH HOH A ? D 4 HOH 88 388 18 HOH HOH A ? D 4 HOH 89 389 114 HOH HOH A ? D 4 HOH 90 390 135 HOH HOH A ? D 4 HOH 91 391 77 HOH HOH A ? D 4 HOH 92 392 54 HOH HOH A ? D 4 HOH 93 393 52 HOH HOH A ? D 4 HOH 94 394 72 HOH HOH A ? D 4 HOH 95 395 144 HOH HOH A ? D 4 HOH 96 396 6 HOH HOH A ? D 4 HOH 97 397 163 HOH HOH A ? D 4 HOH 98 398 176 HOH HOH A ? D 4 HOH 99 399 46 HOH HOH A ? D 4 HOH 100 400 99 HOH HOH A ? D 4 HOH 101 401 67 HOH HOH A ? D 4 HOH 102 402 100 HOH HOH A ? D 4 HOH 103 403 166 HOH HOH A ? D 4 HOH 104 404 112 HOH HOH A ? D 4 HOH 105 405 158 HOH HOH A ? D 4 HOH 106 406 32 HOH HOH A ? D 4 HOH 107 407 44 HOH HOH A ? D 4 HOH 108 408 53 HOH HOH A ? D 4 HOH 109 409 43 HOH HOH A ? D 4 HOH 110 410 150 HOH HOH A ? D 4 HOH 111 411 168 HOH HOH A ? D 4 HOH 112 412 40 HOH HOH A ? D 4 HOH 113 413 15 HOH HOH A ? D 4 HOH 114 414 126 HOH HOH A ? D 4 HOH 115 415 105 HOH HOH A ? D 4 HOH 116 416 71 HOH HOH A ? D 4 HOH 117 417 104 HOH HOH A ? D 4 HOH 118 418 79 HOH HOH A ? D 4 HOH 119 419 93 HOH HOH A ? D 4 HOH 120 420 120 HOH HOH A ? D 4 HOH 121 421 143 HOH HOH A ? D 4 HOH 122 422 28 HOH HOH A ? D 4 HOH 123 423 103 HOH HOH A ? D 4 HOH 124 424 68 HOH HOH A ? D 4 HOH 125 425 125 HOH HOH A ? D 4 HOH 126 426 56 HOH HOH A ? D 4 HOH 127 427 122 HOH HOH A ? D 4 HOH 128 428 146 HOH HOH A ? D 4 HOH 129 429 107 HOH HOH A ? D 4 HOH 130 430 174 HOH HOH A ? D 4 HOH 131 431 74 HOH HOH A ? D 4 HOH 132 432 81 HOH HOH A ? D 4 HOH 133 433 91 HOH HOH A ? D 4 HOH 134 434 175 HOH HOH A ? D 4 HOH 135 435 136 HOH HOH A ? D 4 HOH 136 436 97 HOH HOH A ? D 4 HOH 137 437 92 HOH HOH A ? D 4 HOH 138 438 130 HOH HOH A ? D 4 HOH 139 439 170 HOH HOH A ? D 4 HOH 140 440 162 HOH HOH A ? D 4 HOH 141 441 78 HOH HOH A ? D 4 HOH 142 442 167 HOH HOH A ? D 4 HOH 143 443 171 HOH HOH A ? D 4 HOH 144 444 84 HOH HOH A ? D 4 HOH 145 445 131 HOH HOH A ? D 4 HOH 146 446 147 HOH HOH A ? D 4 HOH 147 447 134 HOH HOH A ? D 4 HOH 148 448 119 HOH HOH A ? D 4 HOH 149 449 169 HOH HOH A ? D 4 HOH 150 450 138 HOH HOH A ? D 4 HOH 151 451 106 HOH HOH A ? D 4 HOH 152 452 115 HOH HOH A ? D 4 HOH 153 453 123 HOH HOH A ? D 4 HOH 154 454 141 HOH HOH A ? D 4 HOH 155 455 127 HOH HOH A ? D 4 HOH 156 456 47 HOH HOH A ? D 4 HOH 157 457 137 HOH HOH A ? D 4 HOH 158 458 85 HOH HOH A ? D 4 HOH 159 459 95 HOH HOH A ? D 4 HOH 160 460 70 HOH HOH A ? D 4 HOH 161 461 154 HOH HOH A ? D 4 HOH 162 462 172 HOH HOH A ? D 4 HOH 163 463 73 HOH HOH A ? D 4 HOH 164 464 164 HOH HOH A ? D 4 HOH 165 465 17 HOH HOH A ? D 4 HOH 166 466 88 HOH HOH A ? D 4 HOH 167 467 83 HOH HOH A ? D 4 HOH 168 468 165 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 ZLA non-polymer . "1-{2-[3,5-dicyclopropyl-4-(4-{[(quinoxaline-2-carbonyl)amino]methyl}-1H-1,2,3-triazol-1-yl)phenyl]acetamido}cyclohexane-1-carboxylic acid" ? "C33 H35 N7 O4" 593.675 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? D N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A 14 ? ARG A 23 ? PRO A 38 ARG A 47 1 ? 10 HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 27 ? TYR A 31 ? GLU A 51 TYR A 55 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 THR A 124 ? MET A 155 ? THR A 148 MET A 179 1 ? 32 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 7 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 GLN A 2 ? ILE A 11 ? GLN A 26 ILE A 35 AA1 2 LYS A 106 ? ASP A 118 ? LYS A 130 ASP A 142 AA1 3 SER A 93 ? ILE A 103 ? SER A 117 ILE A 127 AA1 4 ILE A 77 ? GLY A 85 ? ILE A 101 GLY A 109 AA1 5 LYS A 63 ? ASP A 72 ? LYS A 87 ASP A 96 AA1 6 VAL A 50 ? LEU A 55 ? VAL A 74 LEU A 79 AA1 7 ILE A 35 ? VAL A 40 ? ILE A 59 VAL A 64 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ? _atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ? _atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.016794 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.005718 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.015529 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.023687 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 _atom_sites.solution_primary ? _atom_sites.solution_secondary ? _atom_sites.solution_hydrogens ? _atom_sites.special_details ? # loop_ _atom_type.symbol _atom_type.scat_dispersion_real _atom_type.scat_dispersion_imag _atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 _atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 _atom_type.scat_Cromer_Mann_c _atom_type.scat_source _atom_type.scat_dispersion_source C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B A B A 1 3 C A C A 1 4 D A D A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 GLYCEROL GOL 3 "1-{2-[3,5-dicyclopropyl-4-(4-{[(quinoxaline-2-carbonyl)amino]methyl}-1H-1,2,3-triazol-1-yl)phenyl]acetamido}cyclohexane-1-carboxylic acid" ZLA 4 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU A 7 ? N LEU A 31 O GLU A 113 ? O GLU A 137 AA1 2 3 O LEU A 110 ? O LEU A 134 N HIS A 99 ? N HIS A 123 AA1 3 4 O ILE A 96 ? O ILE A 120 N LEU A 78 ? N LEU A 102 AA1 4 5 O VAL A 83 ? O VAL A 107 N THR A 65 ? N THR A 89 AA1 5 6 O SER A 64 ? O SER A 88 N VAL A 53 ? N VAL A 77 AA1 6 7 O ASP A 54 ? O ASP A 78 N SER A 36 ? N SER A 60 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . SER A 1 1 ? 4.044 14.626 5.178 1.000 30.66321 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 2 C CA . SER A 1 1 ? 4.653 13.307 5.246 1.000 25.10949 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 3 C C . SER A 1 1 ? 3.587 12.235 5.376 1.000 24.97887 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 4 O O . SER A 1 1 ? 2.412 12.539 5.555 1.000 25.14546 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 5 C CB . SER A 1 1 ? 5.643 13.226 6.408 1.000 38.56746 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 6 O OG . SER A 1 1 ? 5.003 13.427 7.653 1.000 45.45246 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 7 N N . GLN A 1 2 ? 4.011 10.979 5.278 1.000 20.42078 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A N 1 ATOM 8 C CA . GLN A 1 2 ? 3.111 9.841 5.313 1.000 19.88184 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CA 1 ATOM 9 C C . GLN A 1 2 ? 3.638 8.807 6.288 1.000 24.24194 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A C 1 ATOM 10 O O . GLN A 1 2 ? 4.837 8.752 6.571 1.000 25.21556 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A O 1 ATOM 11 C CB . GLN A 1 2 ? 2.983 9.180 3.945 1.000 25.01414 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CB 1 ATOM 12 C CG . GLN A 1 2 ? 2.308 9.998 2.900 1.000 22.67295 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CG 1 ATOM 13 C CD . GLN A 1 2 ? 2.328 9.277 1.557 1.000 27.70759 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CD 1 ATOM 14 O OE1 . GLN A 1 2 ? 3.123 8.343 1.342 1.000 25.05404 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A OE1 1 ATOM 15 N NE2 . GLN A 1 2 ? 1.443 9.683 0.663 1.000 24.72487 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A NE2 1 ATOM 16 N N . CYS A 1 3 ? 2.728 7.967 6.786 1.000 21.62867 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A N 1 ATOM 17 C CA . CYS A 1 3 ? 3.102 6.686 7.365 1.000 24.12858 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CA 1 ATOM 18 C C . CYS A 1 3 ? 2.635 5.576 6.435 1.000 22.73767 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A C 1 ATOM 19 O O . CYS A 1 3 ? 1.495 5.599 5.947 1.000 21.98264 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A O 1 ATOM 20 C CB . CYS A 1 3 ? 2.506 6.475 8.755 1.000 23.46703 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CB 1 ATOM 21 S SG . CYS A 1 3 ? 3.032 4.856 9.446 1.000 26.52248 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A SG 1 ATOM 22 N N . SER A 1 4 ? 3.520 4.615 6.173 1.000 20.65579 ? ? ? ? ? ? 28 SER A N 1 ATOM 23 C CA . SER A 1 4 ? 3.185 3.417 5.416 1.000 21.43191 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CA 1 ATOM 24 C C . SER A 1 4 ? 3.686 2.224 6.207 1.000 23.42445 ? ? ? ? ? ? 28 SER A C 1 ATOM 25 O O . SER A 1 4 ? 4.825 2.233 6.676 1.000 22.88021 ? ? ? ? ? ? 28 SER A O 1 ATOM 26 C CB . SER A 1 4 ? 3.818 3.436 4.020 1.000 24.49856 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CB 1 ATOM 27 O OG . SER A 1 4 ? 5.165 3.899 4.077 1.000 26.25914 ? ? ? ? ? ? 28 SER A OG 1 ATOM 28 N N . SER A 1 5 ? 2.847 1.204 6.370 1.000 20.82338 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 29 C CA . SER A 1 5 ? 3.262 0.062 7.176 1.000 20.23380 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 30 C C . SER A 1 5 ? 2.464 -1.161 6.759 1.000 22.39827 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 31 O O . SER A 1 5 ? 1.436 -1.059 6.087 1.000 22.14897 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 32 C CB . SER A 1 5 ? 3.083 0.341 8.673 1.000 27.11251 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 33 O OG . SER A 1 5 ? 3.771 -0.639 9.428 1.000 40.13378 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 34 N N . THR A 1 6 ? 2.942 -2.322 7.194 1.000 18.52138 ? ? ? ? ? ? 30 THR A N 1 ATOM 35 C CA . THR A 1 6 ? 2.291 -3.593 6.918 1.000 22.18457 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CA 1 ATOM 36 C C . THR A 1 6 ? 2.209 -4.391 8.207 1.000 20.82857 ? ? ? ? ? ? 30 THR A C 1 ATOM 37 O O . THR A 1 6 ? 3.186 -4.469 8.962 1.000 23.29670 ? ? ? ? ? ? 30 THR A O 1 ATOM 38 C CB . THR A 1 6 ? 3.060 -4.402 5.864 1.000 26.68242 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CB 1 ATOM 39 O OG1 . THR A 1 6 ? 3.077 -3.690 4.616 1.000 25.68605 ? ? ? ? ? ? 30 THR A OG1 1 ATOM 40 C CG2 . THR A 1 6 ? 2.424 -5.769 5.652 1.000 26.03348 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CG2 1 ATOM 41 N N . LEU A 1 7 ? 1.053 -5.010 8.434 1.000 20.15039 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 1 ATOM 42 C CA . LEU A 1 7 ? 0.845 -5.886 9.571 1.000 22.23469 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 1 ATOM 43 C C . LEU A 1 7 ? 0.472 -7.280 9.075 1.000 26.62729 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 1 ATOM 44 O O . LEU A 1 7 ? -0.144 -7.443 8.017 1.000 22.11125 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 1 ATOM 45 C CB . LEU A 1 7 ? -0.251 -5.339 10.501 1.000 21.66818 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 1 ATOM 46 C CG . LEU A 1 7 ? 0.036 -4.033 11.253 1.000 28.74195 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 1 ATOM 47 C CD1 . LEU A 1 7 ? -0.364 -2.842 10.393 1.000 29.59762 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 1 ATOM 48 C CD2 . LEU A 1 7 ? -0.707 -4.003 12.568 1.000 29.97622 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 1 ATOM 49 N N . VAL A 1 8 ? 0.857 -8.279 9.858 1.000 22.33897 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A N 1 ATOM 50 C CA . VAL A 1 8 ? 0.663 -9.682 9.529 1.000 24.21352 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CA 1 ATOM 51 C C . VAL A 1 8 ? -0.083 -10.340 10.685 1.000 24.84686 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A C 1 ATOM 52 O O . VAL A 1 8 ? 0.196 -10.047 11.854 1.000 27.75037 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A O 1 ATOM 53 C CB . VAL A 1 8 ? 2.030 -10.351 9.270 1.000 28.10071 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CB 1 ATOM 54 C CG1 . VAL A 1 8 ? 1.957 -11.837 9.390 1.000 36.93259 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG1 1 ATOM 55 C CG2 . VAL A 1 8 ? 2.556 -9.928 7.900 1.000 32.94970 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG2 1 ATOM 56 N N . LYS A 1 9 ? -1.035 -11.216 10.362 1.000 22.47836 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1 ATOM 57 C CA . LYS A 1 9 ? -1.764 -11.968 11.377 1.000 24.50873 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1 ATOM 58 C C . LYS A 1 9 ? -1.923 -13.415 10.934 1.000 29.37875 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1 ATOM 59 O O . LYS A 1 9 ? -2.377 -13.679 9.818 1.000 26.33216 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1 ATOM 60 C CB . LYS A 1 9 ? -3.143 -11.344 11.636 1.000 24.31918 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1 ATOM 61 C CG . LYS A 1 9 ? -3.958 -12.058 12.725 1.000 26.24329 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1 ATOM 62 C CD . LYS A 1 9 ? -3.393 -11.793 14.113 1.000 25.93055 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1 ATOM 63 C CE . LYS A 1 9 ? -4.031 -12.696 15.169 1.000 33.29037 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1 ATOM 64 N NZ . LYS A 1 9 ? -3.375 -12.473 16.493 1.000 32.34857 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1 ATOM 65 N N . HIS A 1 10 ? -1.565 -14.349 11.809 1.000 21.94444 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 66 C CA . HIS A 1 10 ? -1.775 -15.768 11.556 1.000 28.26134 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 67 C C . HIS A 1 10 ? -3.080 -16.199 12.216 1.000 28.37403 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 68 O O . HIS A 1 10 ? -3.258 -16.017 13.425 1.000 29.71259 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 69 C CB . HIS A 1 10 ? -0.594 -16.580 12.075 1.000 31.01678 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 70 C CG . HIS A 1 10 ? 0.689 -16.248 11.385 1.000 34.44981 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 71 N ND1 . HIS A 1 10 ? 1.023 -16.770 10.155 1.000 32.61159 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 72 C CD2 . HIS A 1 10 ? 1.698 -15.413 11.727 1.000 38.50103 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 73 C CE1 . HIS A 1 10 ? 2.195 -16.289 9.779 1.000 34.61931 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 74 N NE2 . HIS A 1 10 ? 2.626 -15.462 10.714 1.000 34.79969 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 75 N N . ILE A 1 11 ? -3.984 -16.771 11.419 1.000 24.36162 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A N 1 ATOM 76 C CA . ILE A 1 11 ? -5.344 -17.093 11.840 1.000 25.94265 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CA 1 ATOM 77 C C . ILE A 1 11 ? -5.552 -18.591 11.695 1.000 27.20720 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A C 1 ATOM 78 O O . ILE A 1 11 ? -5.250 -19.163 10.641 1.000 26.82220 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A O 1 ATOM 79 C CB . ILE A 1 11 ? -6.389 -16.315 11.016 1.000 26.31711 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CB 1 ATOM 80 C CG1 . ILE A 1 11 ? -6.114 -14.809 11.078 1.000 22.13047 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG1 1 ATOM 81 C CG2 . ILE A 1 11 ? -7.796 -16.638 11.502 1.000 26.64511 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG2 1 ATOM 82 C CD1 . ILE A 1 11 ? -6.922 -13.971 10.084 1.000 24.34415 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CD1 1 ATOM 83 N N . LYS A 1 12 ? -6.080 -19.221 12.749 1.000 27.24108 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A N 1 ATOM 84 C CA . LYS A 1 12 ? -6.278 -20.675 12.772 1.000 26.43828 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CA 1 ATOM 85 C C . LYS A 1 12 ? -7.687 -21.034 12.293 1.000 29.94878 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A C 1 ATOM 86 O O . LYS A 1 12 ? -8.504 -21.616 13.014 1.000 31.47794 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A O 1 ATOM 87 C CB . LYS A 1 12 ? -6.013 -21.218 14.169 1.000 28.17857 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CB 1 ATOM 88 C CG . LYS A 1 12 ? -4.629 -20.893 14.709 1.000 32.05902 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CG 1 ATOM 89 C CD . LYS A 1 12 ? -4.477 -21.421 16.129 1.000 49.24931 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CD 1 ATOM 90 C CE . LYS A 1 12 ? -3.202 -20.916 16.777 1.000 67.22772 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CE 1 ATOM 91 N NZ . LYS A 1 12 ? -3.167 -21.231 18.234 1.000 77.63946 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A NZ 1 ATOM 92 N N . ALA A 1 13 ? -7.961 -20.662 11.045 1.000 27.30400 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A N 1 ATOM 93 C CA . ALA A 1 13 ? -9.222 -20.948 10.372 1.000 30.62482 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CA 1 ATOM 94 C C . ALA A 1 13 ? -8.934 -21.043 8.882 1.000 30.98707 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A C 1 ATOM 95 O O . ALA A 1 13 ? -7.961 -20.441 8.407 1.000 28.43878 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A O 1 ATOM 96 C CB . ALA A 1 13 ? -10.270 -19.858 10.651 1.000 24.92231 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CB 1 ATOM 97 N N . PRO A 1 14 ? -9.735 -21.792 8.119 1.000 25.93431 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 1 ATOM 98 C CA . PRO A 1 14 ? -9.444 -21.950 6.688 1.000 27.10206 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 1 ATOM 99 C C . PRO A 1 14 ? -9.745 -20.683 5.902 1.000 26.15991 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 1 ATOM 100 O O . PRO A 1 14 ? -10.636 -19.907 6.250 1.000 27.76727 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 1 ATOM 101 C CB . PRO A 1 14 ? -10.367 -23.094 6.256 1.000 31.32784 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 1 ATOM 102 C CG . PRO A 1 14 ? -11.504 -23.041 7.232 1.000 34.50088 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 1 ATOM 103 C CD . PRO A 1 14 ? -10.905 -22.590 8.541 1.000 24.57622 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 1 ATOM 104 N N . LEU A 1 15 ? -8.991 -20.496 4.813 1.000 26.03482 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 1 ATOM 105 C CA . LEU A 1 15 ? -9.082 -19.256 4.040 1.000 22.22359 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 1 ATOM 106 C C . LEU A 1 15 ? -10.512 -18.964 3.594 1.000 23.20804 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 1 ATOM 107 O O . LEU A 1 15 ? -10.966 -17.817 3.659 1.000 22.17849 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 1 ATOM 108 C CB . LEU A 1 15 ? -8.148 -19.318 2.827 1.000 28.43475 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 1 ATOM 109 C CG . LEU A 1 15 ? -8.120 -18.017 2.008 1.000 32.07830 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 1 ATOM 110 C CD1 . LEU A 1 15 ? -6.713 -17.695 1.528 1.000 35.20802 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 1 ATOM 111 C CD2 . LEU A 1 15 ? -9.068 -18.079 0.814 1.000 32.16800 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 1 ATOM 112 N N . HIS A 1 16 ? -11.239 -19.978 3.124 1.000 28.18001 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A N 1 ATOM 113 C CA . HIS A 1 16 ? -12.573 -19.688 2.610 1.000 26.11310 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CA 1 ATOM 114 C C . HIS A 1 16 ? -13.470 -19.096 3.690 1.000 25.91432 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A C 1 ATOM 115 O O . HIS A 1 16 ? -14.283 -18.216 3.394 1.000 27.60028 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A O 1 ATOM 116 C CB . HIS A 1 16 ? -13.204 -20.938 1.990 1.000 26.84244 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CB 1 ATOM 117 C CG . HIS A 1 16 ? -13.589 -21.993 2.982 1.000 24.59108 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CG 1 ATOM 118 N ND1 . HIS A 1 16 ? -12.761 -23.045 3.305 1.000 29.69205 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A ND1 1 ATOM 119 C CD2 . HIS A 1 16 ? -14.716 -22.163 3.715 1.000 24.85589 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CD2 1 ATOM 120 C CE1 . HIS A 1 16 ? -13.359 -23.820 4.194 1.000 29.02176 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CE1 1 ATOM 121 N NE2 . HIS A 1 16 ? -14.547 -23.306 4.460 1.000 35.98834 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A NE2 1 ATOM 122 N N . LEU A 1 17 ? -13.301 -19.518 4.949 1.000 24.32668 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 1 ATOM 123 C CA . LEU A 1 17 ? -14.089 -18.937 6.032 1.000 23.18775 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 1 ATOM 124 C C . LEU A 1 17 ? -13.643 -17.510 6.324 1.000 29.41788 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 1 ATOM 125 O O . LEU A 1 17 ? -14.473 -16.605 6.453 1.000 28.94188 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 1 ATOM 126 C CB . LEU A 1 17 ? -13.984 -19.788 7.292 1.000 25.66191 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 1 ATOM 127 C CG . LEU A 1 17 ? -14.715 -19.255 8.526 1.000 31.61902 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 1 ATOM 128 C CD1 . LEU A 1 17 ? -16.165 -18.961 8.187 1.000 31.90894 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 1 ATOM 129 C CD2 . LEU A 1 17 ? -14.643 -20.272 9.650 1.000 31.71408 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 1 ATOM 130 N N . VAL A 1 18 ? -12.334 -17.288 6.433 1.000 26.70206 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A N 1 ATOM 131 C CA . VAL A 1 18 ? -11.849 -15.938 6.717 1.000 22.73727 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CA 1 ATOM 132 C C . VAL A 1 18 ? -12.225 -14.986 5.587 1.000 23.52112 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A C 1 ATOM 133 O O . VAL A 1 18 ? -12.664 -13.855 5.830 1.000 23.54918 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A O 1 ATOM 134 C CB . VAL A 1 18 ? -10.328 -15.952 6.955 1.000 23.68522 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CB 1 ATOM 135 C CG1 . VAL A 1 18 ? -9.853 -14.553 7.306 1.000 22.56092 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG1 1 ATOM 136 C CG2 . VAL A 1 18 ? -9.961 -16.940 8.059 1.000 21.04162 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG2 1 ATOM 137 N N . TRP A 1 19 ? -12.058 -15.421 4.331 1.000 23.45358 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A N 1 ATOM 138 C CA . TRP A 1 19 ? -12.356 -14.537 3.205 1.000 21.83320 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CA 1 ATOM 139 C C . TRP A 1 19 ? -13.841 -14.200 3.148 1.000 23.52972 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A C 1 ATOM 140 O O . TRP A 1 19 ? -14.215 -13.077 2.791 1.000 23.29780 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A O 1 ATOM 141 C CB . TRP A 1 19 ? -11.897 -15.170 1.884 1.000 23.45516 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CB 1 ATOM 142 C CG . TRP A 1 19 ? -12.189 -14.310 0.656 1.000 24.10994 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CG 1 ATOM 143 C CD1 . TRP A 1 19 ? -12.970 -14.641 -0.417 1.000 27.96824 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD1 1 ATOM 144 C CD2 . TRP A 1 19 ? -11.699 -12.981 0.394 1.000 25.20721 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD2 1 ATOM 145 N NE1 . TRP A 1 19 ? -12.993 -13.605 -1.330 1.000 26.27336 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A NE1 1 ATOM 146 C CE2 . TRP A 1 19 ? -12.225 -12.578 -0.855 1.000 27.39730 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE2 1 ATOM 147 C CE3 . TRP A 1 19 ? -10.873 -12.099 1.094 1.000 21.42826 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE3 1 ATOM 148 C CZ2 . TRP A 1 19 ? -11.943 -11.330 -1.419 1.000 22.04545 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ2 1 ATOM 149 C CZ3 . TRP A 1 19 ? -10.593 -10.854 0.521 1.000 23.51058 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ3 1 ATOM 150 C CH2 . TRP A 1 19 ? -11.135 -10.490 -0.714 1.000 21.86837 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CH2 1 ATOM 151 N N . SER A 1 20 ? -14.704 -15.156 3.503 1.000 23.62070 ? ? ? ? ? ? 44 SER A N 1 ATOM 152 C CA . SER A 1 20 ? -16.142 -14.885 3.481 1.000 23.36986 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 153 C C . SER A 1 20 ? -16.501 -13.739 4.412 1.000 28.36559 ? ? ? ? ? ? 44 SER A C 1 ATOM 154 O O . SER A 1 20 ? -17.518 -13.066 4.202 1.000 28.17550 ? ? ? ? ? ? 44 SER A O 1 ATOM 155 C CB . SER A 1 20 ? -16.938 -16.141 3.848 1.000 22.85282 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 1 ATOM 156 O OG . SER A 1 20 ? -16.968 -16.354 5.255 1.000 27.54336 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 1 ATOM 157 N N . ILE A 1 21 ? -15.682 -13.497 5.434 1.000 24.38044 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N 1 ATOM 158 C CA . ILE A 1 21 ? -15.878 -12.353 6.322 1.000 23.21822 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA 1 ATOM 159 C C . ILE A 1 21 ? -15.214 -11.102 5.759 1.000 26.40020 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C 1 ATOM 160 O O . ILE A 1 21 ? -15.832 -10.037 5.672 1.000 24.97965 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O 1 ATOM 161 C CB . ILE A 1 21 ? -15.342 -12.682 7.737 1.000 24.53272 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB 1 ATOM 162 C CG1 . ILE A 1 21 ? -16.111 -13.856 8.370 1.000 27.17484 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 1 ATOM 163 C CG2 . ILE A 1 21 ? -15.413 -11.451 8.626 1.000 26.15222 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 1 ATOM 164 C CD1 . ILE A 1 21 ? -17.555 -13.583 8.581 1.000 30.36399 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 1 ATOM 165 N N . VAL A 1 22 ? -13.942 -11.212 5.371 1.000 21.80476 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 166 C CA . VAL A 1 22 ? -13.184 -10.040 4.940 1.000 18.33137 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 167 C C . VAL A 1 22 ? -13.786 -9.433 3.676 1.000 24.53262 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 168 O O . VAL A 1 22 ? -13.785 -8.206 3.508 1.000 25.98620 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 169 C CB . VAL A 1 22 ? -11.703 -10.421 4.733 1.000 17.75749 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 170 C CG1 . VAL A 1 22 ? -10.927 -9.292 4.033 1.000 19.91148 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 171 C CG2 . VAL A 1 22 ? -11.030 -10.780 6.046 1.000 20.59820 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 172 N N . ARG A 1 23 ? -14.331 -10.263 2.778 1.000 25.46433 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 1 ATOM 173 C CA . ARG A 1 23 ? -14.802 -9.746 1.497 1.000 22.22244 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 1 ATOM 174 C C . ARG A 1 23 ? -16.065 -8.906 1.622 1.000 25.36970 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 1 ATOM 175 O O . ARG A 1 23 ? -16.407 -8.208 0.662 1.000 24.35655 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 1 ATOM 176 C CB . ARG A 1 23 ? -15.065 -10.882 0.507 1.000 22.92297 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 1 ATOM 177 C CG . ARG A 1 23 ? -16.305 -11.706 0.846 1.000 25.81114 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 1 ATOM 178 C CD . ARG A 1 23 ? -16.491 -12.872 -0.121 1.000 26.42612 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 1 ATOM 179 N NE . ARG A 1 23 ? -16.744 -12.392 -1.476 1.000 32.67134 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 1 ATOM 180 C CZ . ARG A 1 23 ? -17.948 -12.088 -1.951 1.000 45.32050 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 1 ATOM 181 N NH1 . ARG A 1 23 ? -19.023 -12.219 -1.179 1.000 42.02112 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 1 ATOM 182 N NH2 . ARG A 1 23 ? -18.080 -11.650 -3.198 1.000 42.53633 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 1 ATOM 183 N N . ARG A 1 24 ? -16.761 -8.950 2.760 1.000 22.64950 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A N 1 ATOM 184 C CA . ARG A 1 24 ? -18.046 -8.256 2.893 1.000 22.60414 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CA 1 ATOM 185 C C . ARG A 1 24 ? -17.782 -6.775 3.144 1.000 23.85788 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A C 1 ATOM 186 O O . ARG A 1 24 ? -17.864 -6.273 4.270 1.000 23.96443 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A O 1 ATOM 187 C CB . ARG A 1 24 ? -18.892 -8.867 4.001 1.000 24.47933 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CB 1 ATOM 188 C CG . ARG A 1 24 ? -19.348 -10.284 3.705 1.000 32.06895 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CG 1 ATOM 189 C CD . ARG A 1 24 ? -20.137 -10.359 2.399 1.000 35.65784 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CD 1 ATOM 190 N NE . ARG A 1 24 ? -21.343 -9.533 2.426 1.000 36.96235 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NE 1 ATOM 191 C CZ . ARG A 1 24 ? -22.539 -9.970 2.809 1.000 51.61748 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CZ 1 ATOM 192 N NH1 . ARG A 1 24 ? -22.697 -11.229 3.198 1.000 46.92553 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH1 1 ATOM 193 N NH2 . ARG A 1 24 ? -23.580 -9.147 2.804 1.000 54.21416 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH2 1 ATOM 194 N N . PHE A 1 25 ? -17.468 -6.072 2.048 1.000 25.60595 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 195 C CA . PHE A 1 25 ? -17.271 -4.620 2.082 1.000 25.14342 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 196 C C . PHE A 1 25 ? -18.448 -3.898 2.731 1.000 27.96323 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 197 O O . PHE A 1 25 ? -18.281 -2.809 3.297 1.000 25.13290 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 198 C CB . PHE A 1 25 ? -17.048 -4.129 0.643 1.000 23.83380 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 199 C CG . PHE A 1 25 ? -16.902 -2.625 0.493 1.000 26.83515 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 200 C CD1 . PHE A 1 25 ? -17.924 -1.870 -0.057 1.000 23.77307 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 201 C CD2 . PHE A 1 25 ? -15.720 -1.989 0.843 1.000 29.46797 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 202 C CE1 . PHE A 1 25 ? -17.787 -0.503 -0.222 1.000 23.51578 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 203 C CE2 . PHE A 1 25 ? -15.571 -0.612 0.684 1.000 25.21466 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 204 C CZ . PHE A 1 25 ? -16.599 0.126 0.152 1.000 20.09019 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 205 N N . ASP A 1 26 ? -19.635 -4.496 2.686 1.000 27.50889 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A N 1 ATOM 206 C CA . ASP A 1 26 ? -20.833 -3.896 3.250 1.000 27.86576 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CA 1 ATOM 207 C C . ASP A 1 26 ? -21.042 -4.219 4.727 1.000 27.92393 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A C 1 ATOM 208 O O . ASP A 1 26 ? -21.951 -3.649 5.344 1.000 30.99868 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A O 1 ATOM 209 C CB . ASP A 1 26 ? -22.060 -4.334 2.448 1.000 33.45744 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CB 1 ATOM 210 C CG . ASP A 1 26 ? -22.253 -5.843 2.440 1.000 40.07538 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CG 1 ATOM 211 O OD1 . ASP A 1 26 ? -21.256 -6.592 2.343 1.000 33.06467 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD1 1 ATOM 212 O OD2 . ASP A 1 26 ? -23.416 -6.280 2.528 1.000 41.66856 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD2 1 ATOM 213 N N . GLU A 1 27 ? -20.235 -5.101 5.320 1.000 25.94122 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 1 ATOM 214 C CA . GLU A 1 27 ? -20.414 -5.506 6.719 1.000 26.53353 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1 ATOM 215 C C . GLU A 1 27 ? -19.088 -5.525 7.477 1.000 26.76971 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 1 ATOM 216 O O . GLU A 1 27 ? -18.706 -6.547 8.062 1.000 24.16441 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 1 ATOM 217 C CB . GLU A 1 27 ? -21.095 -6.875 6.797 1.000 30.53661 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 1 ATOM 218 C CG . GLU A 1 27 ? -22.555 -6.886 6.371 1.000 44.13441 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 1 ATOM 219 C CD . GLU A 1 27 ? -23.217 -8.238 6.581 1.000 45.02504 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 1 ATOM 220 O OE1 . GLU A 1 27 ? -22.493 -9.245 6.727 1.000 42.44966 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 1 ATOM 221 O OE2 . GLU A 1 27 ? -24.462 -8.296 6.608 1.000 43.32272 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 1 ATOM 222 N N . PRO A 1 28 ? -18.363 -4.400 7.517 1.000 26.23041 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A N 1 ATOM 223 C CA . PRO A 1 28 ? -17.113 -4.390 8.293 1.000 23.93534 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CA 1 ATOM 224 C C . PRO A 1 28 ? -17.341 -4.598 9.774 1.000 25.32679 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A C 1 ATOM 225 O O . PRO A 1 28 ? -16.449 -5.114 10.457 1.000 24.70090 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A O 1 ATOM 226 C CB . PRO A 1 28 ? -16.517 -3.001 7.991 1.000 23.20112 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CB 1 ATOM 227 C CG . PRO A 1 28 ? -17.712 -2.162 7.634 1.000 22.17832 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CG 1 ATOM 228 C CD . PRO A 1 28 ? -18.604 -3.097 6.868 1.000 28.19096 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CD 1 ATOM 229 N N . GLN A 1 29 ? -18.528 -4.249 10.287 1.000 23.49528 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 230 C CA . GLN A 1 29 ? -18.798 -4.377 11.714 1.000 29.37289 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 231 C C . GLN A 1 29 ? -18.799 -5.821 12.192 1.000 32.81703 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 232 O O . GLN A 1 29 ? -18.782 -6.051 13.405 1.000 29.37100 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 233 C CB . GLN A 1 29 ? -20.141 -3.729 12.063 1.000 28.48217 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 234 C CG . GLN A 1 29 ? -21.362 -4.461 11.520 1.000 33.23971 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 235 C CD . GLN A 1 29 ? -21.709 -4.068 10.096 1.000 32.38214 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 236 O OE1 . GLN A 1 29 ? -20.922 -3.425 9.404 1.000 30.50694 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 237 N NE2 . GLN A 1 29 ? -22.908 -4.443 9.655 1.000 37.98588 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 238 N N . LYS A 1 30 ? -18.815 -6.794 11.280 1.000 30.52671 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 239 C CA . LYS A 1 30 ? -18.785 -8.187 11.708 1.000 29.52767 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 240 C C . LYS A 1 30 ? -17.496 -8.534 12.436 1.000 35.66288 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 241 O O . LYS A 1 30 ? -17.489 -9.475 13.236 1.000 32.88357 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 242 C CB . LYS A 1 30 ? -18.980 -9.115 10.509 1.000 34.41490 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 243 C CG . LYS A 1 30 ? -20.317 -8.929 9.803 1.000 55.23861 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 244 C CD . LYS A 1 30 ? -21.495 -9.048 10.767 1.000 78.27271 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 245 C CE . LYS A 1 30 ? -21.607 -10.451 11.355 1.000 89.64248 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 246 N NZ . LYS A 1 30 ? -22.760 -10.575 12.295 1.000 92.59038 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 247 N N . TYR A 1 31 ? -16.400 -7.810 12.182 1.000 22.98256 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A N 1 ATOM 248 C CA . TYR A 1 31 ? -15.206 -8.035 12.991 1.000 26.37653 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CA 1 ATOM 249 C C . TYR A 1 31 ? -14.442 -6.785 13.402 1.000 23.75291 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A C 1 ATOM 250 O O . TYR A 1 31 ? -13.556 -6.899 14.252 1.000 26.73337 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A O 1 ATOM 251 C CB . TYR A 1 31 ? -14.235 -8.980 12.275 1.000 27.52818 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CB 1 ATOM 252 C CG . TYR A 1 31 ? -13.604 -8.416 11.031 1.000 29.43589 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CG 1 ATOM 253 C CD1 . TYR A 1 31 ? -12.313 -7.900 11.053 1.000 25.93968 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD1 1 ATOM 254 C CD2 . TYR A 1 31 ? -14.288 -8.417 9.825 1.000 24.11087 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD2 1 ATOM 255 C CE1 . TYR A 1 31 ? -11.714 -7.395 9.890 1.000 23.18158 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE1 1 ATOM 256 C CE2 . TYR A 1 31 ? -13.695 -7.920 8.670 1.000 25.06875 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE2 1 ATOM 257 C CZ . TYR A 1 31 ? -12.422 -7.411 8.714 1.000 25.63951 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CZ 1 ATOM 258 O OH . TYR A 1 31 ? -11.847 -6.917 7.566 1.000 37.04064 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A OH 1 ATOM 259 N N . LYS A 1 32 ? -14.738 -5.604 12.865 1.000 28.21345 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 1 ATOM 260 C CA . LYS A 1 32 ? -14.020 -4.406 13.282 1.000 20.73725 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 1 ATOM 261 C C . LYS A 1 32 ? -14.715 -3.814 14.504 1.000 26.48235 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 1 ATOM 262 O O . LYS A 1 32 ? -15.826 -3.278 14.372 1.000 24.33991 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 1 ATOM 263 C CB . LYS A 1 32 ? -13.948 -3.408 12.136 1.000 20.74128 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 1 ATOM 264 C CG . LYS A 1 32 ? -13.161 -3.987 10.952 1.000 22.26386 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 1 ATOM 265 C CD . LYS A 1 32 ? -12.879 -2.986 9.847 1.000 22.65869 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 1 ATOM 266 C CE . LYS A 1 32 ? -11.902 -3.596 8.852 1.000 35.75380 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 1 ATOM 267 N NZ . LYS A 1 32 ? -11.508 -2.632 7.784 1.000 34.38661 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 1 ATOM 268 N N . PRO A 1 33 ? -14.122 -3.903 15.701 1.000 26.20172 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A N 1 ATOM 269 C CA . PRO A 1 33 ? -14.875 -3.603 16.932 1.000 26.17952 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CA 1 ATOM 270 C C . PRO A 1 33 ? -15.326 -2.161 17.062 1.000 22.41573 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A C 1 ATOM 271 O O . PRO A 1 33 ? -16.277 -1.897 17.805 1.000 26.11217 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A O 1 ATOM 272 C CB . PRO A 1 33 ? -13.883 -3.962 18.047 1.000 25.50907 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CB 1 ATOM 273 C CG . PRO A 1 33 ? -12.849 -4.801 17.401 1.000 28.73884 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CG 1 ATOM 274 C CD . PRO A 1 33 ? -12.750 -4.357 15.990 1.000 20.93719 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CD 1 ATOM 275 N N . PHE A 1 34 ? -14.693 -1.213 16.383 1.000 21.55833 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 276 C CA . PHE A 1 34 ? -15.063 0.182 16.581 1.000 23.91256 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 277 C C . PHE A 1 34 ? -16.139 0.659 15.615 1.000 31.49408 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 278 O O . PHE A 1 34 ? -16.529 1.832 15.669 1.000 29.90889 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 279 C CB . PHE A 1 34 ? -13.814 1.057 16.480 1.000 25.06873 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 280 C CG . PHE A 1 34 ? -12.872 0.858 17.626 1.000 28.02411 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 281 C CD1 . PHE A 1 34 ? -13.211 1.304 18.890 1.000 31.36176 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 282 C CD2 . PHE A 1 34 ? -11.669 0.199 17.452 1.000 24.91435 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 283 C CE1 . PHE A 1 34 ? -12.360 1.116 19.963 1.000 37.79673 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 284 C CE2 . PHE A 1 34 ? -10.815 0.007 18.518 1.000 28.72668 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 285 C CZ . PHE A 1 34 ? -11.157 0.468 19.774 1.000 32.60477 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 286 N N . ILE A 1 35 ? -16.653 -0.226 14.767 1.000 24.22910 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A N 1 ATOM 287 C CA . ILE A 1 35 ? -17.655 0.119 13.767 1.000 21.58299 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CA 1 ATOM 288 C C . ILE A 1 35 ? -19.003 -0.435 14.200 1.000 28.00083 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A C 1 ATOM 289 O O . ILE A 1 35 ? -19.100 -1.585 14.647 1.000 29.92758 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A O 1 ATOM 290 C CB . ILE A 1 35 ? -17.248 -0.421 12.385 1.000 22.83689 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CB 1 ATOM 291 C CG1 . ILE A 1 35 ? -15.988 0.299 11.903 1.000 24.34041 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG1 1 ATOM 292 C CG2 . ILE A 1 35 ? -18.401 -0.256 11.406 1.000 23.55045 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG2 1 ATOM 293 C CD1 . ILE A 1 35 ? -15.369 -0.307 10.683 1.000 25.18094 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CD1 1 ATOM 294 N N . SER A 1 36 ? -20.047 0.392 14.076 1.000 25.36443 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 295 C CA . SER A 1 36 ? -21.406 0.042 14.473 1.000 27.90947 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 296 C C . SER A 1 36 ? -22.260 -0.451 13.310 1.000 33.65453 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 297 O O . SER A 1 36 ? -22.881 -1.516 13.398 1.000 29.25966 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 298 C CB . SER A 1 36 ? -22.071 1.262 15.122 1.000 30.25103 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 299 O OG . SER A 1 36 ? -23.429 1.016 15.422 1.000 46.41094 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 300 N N . ARG A 1 37 ? -22.323 0.325 12.229 1.000 27.73370 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N 1 ATOM 301 C CA . ARG A 1 37 ? -23.218 0.080 11.108 1.000 25.40529 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA 1 ATOM 302 C C . ARG A 1 37 ? -22.509 0.460 9.820 1.000 27.53838 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C 1 ATOM 303 O O . ARG A 1 37 ? -21.505 1.176 9.822 1.000 26.87045 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O 1 ATOM 304 C CB . ARG A 1 37 ? -24.517 0.894 11.232 1.000 25.34587 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB 1 ATOM 305 C CG . ARG A 1 37 ? -25.496 0.408 12.287 1.000 59.32773 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG 1 ATOM 306 C CD . ARG A 1 37 ? -26.590 1.440 12.504 1.000 54.07304 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD 1 ATOM 307 N NE . ARG A 1 37 ? -26.015 2.729 12.872 1.000 65.76617 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE 1 ATOM 308 C CZ . ARG A 1 37 ? -25.901 3.165 14.122 1.000 66.77870 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ 1 ATOM 309 N NH1 . ARG A 1 37 ? -25.352 4.349 14.367 1.000 65.25951 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 1 ATOM 310 N NH2 . ARG A 1 37 ? -26.348 2.419 15.124 1.000 61.83755 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 1 ATOM 311 N N . CYS A 1 38 ? -23.074 0.013 8.706 1.000 26.87166 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A N 1 ATOM 312 C CA . CYS A 1 38 ? -22.488 0.284 7.400 1.000 21.87583 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CA 1 ATOM 313 C C . CYS A 1 38 ? -23.579 0.144 6.352 1.000 30.66621 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A C 1 ATOM 314 O O . CYS A 1 38 ? -24.367 -0.807 6.412 1.000 29.99506 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A O 1 ATOM 315 C CB . CYS A 1 38 ? -21.335 -0.687 7.133 1.000 26.29124 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CB 1 ATOM 316 S SG . CYS A 1 38 ? -20.521 -0.478 5.559 1.000 28.27512 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A SG 1 ATOM 317 N N . VAL A 1 39 ? -23.645 1.091 5.411 1.000 26.73011 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 1 ATOM 318 C CA . VAL A 1 39 ? -24.632 1.061 4.331 1.000 25.06016 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 319 C C . VAL A 1 39 ? -23.921 1.255 2.997 1.000 30.80712 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 1 ATOM 320 O O . VAL A 1 39 ? -23.082 2.153 2.859 1.000 31.47732 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 1 ATOM 321 C CB . VAL A 1 39 ? -25.723 2.134 4.500 1.000 29.88864 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 322 C CG1 . VAL A 1 39 ? -26.736 2.027 3.368 1.000 31.34414 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 323 C CG2 . VAL A 1 39 ? -26.424 1.978 5.839 1.000 36.48139 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 324 N N . VAL A 1 40 ? -24.260 0.412 2.021 1.000 29.89706 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A N 1 ATOM 325 C CA . VAL A 1 40 ? -23.768 0.515 0.653 1.000 33.88505 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CA 1 ATOM 326 C C . VAL A 1 40 ? -24.971 0.552 -0.276 1.000 36.70788 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A C 1 ATOM 327 O O . VAL A 1 40 ? -25.898 -0.253 -0.130 1.000 39.37160 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A O 1 ATOM 328 C CB . VAL A 1 40 ? -22.847 -0.667 0.279 1.000 31.56029 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CB 1 ATOM 329 C CG1 . VAL A 1 40 ? -22.321 -0.490 -1.135 1.000 34.53649 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG1 1 ATOM 330 C CG2 . VAL A 1 40 ? -21.707 -0.812 1.278 1.000 32.25862 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG2 1 ATOM 331 N N . GLN A 1 41 ? -24.957 1.475 -1.232 1.000 36.93845 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 332 C CA . GLN A 1 41 ? -26.007 1.555 -2.239 1.000 47.53471 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 333 C C . GLN A 1 41 ? -25.663 0.701 -3.456 1.000 50.36115 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 334 O O . GLN A 1 41 ? -24.492 0.475 -3.771 1.000 47.91757 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 335 C CB . GLN A 1 41 ? -26.224 3.004 -2.681 1.000 48.68295 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 336 C CG . GLN A 1 41 ? -26.604 3.960 -1.564 1.000 44.45059 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 337 C CD . GLN A 1 41 ? -27.966 3.646 -0.972 1.000 43.78225 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 338 O OE1 . GLN A 1 41 ? -28.893 3.249 -1.683 1.000 43.35406 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 339 N NE2 . GLN A 1 41 ? -28.092 3.819 0.339 1.000 44.21644 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 340 N N . GLY A 1 42 ? -26.705 0.232 -4.142 1.000 51.68375 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 341 C CA . GLY A 1 42 ? -26.525 -0.416 -5.434 1.000 55.83175 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 342 C C . GLY A 1 42 ? -25.956 -1.817 -5.314 1.000 64.68275 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 343 O O . GLY A 1 42 ? -26.282 -2.576 -4.394 1.000 60.15442 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 344 N N . LYS A 1 43 ? -25.112 -2.177 -6.283 1.000 77.92076 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A N 1 ATOM 345 C CA . LYS A 1 43 ? -24.350 -3.421 -6.228 1.000 84.03992 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CA 1 ATOM 346 C C . LYS A 1 43 ? -23.248 -3.263 -5.189 1.000 81.42622 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A C 1 ATOM 347 O O . LYS A 1 43 ? -22.242 -2.589 -5.432 1.000 84.10958 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A O 1 ATOM 348 C CB . LYS A 1 43 ? -23.771 -3.752 -7.601 1.000 87.99283 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CB 1 ATOM 349 C CG . LYS A 1 43 ? -24.783 -3.685 -8.736 1.000 89.21440 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CG 1 ATOM 350 C CD . LYS A 1 43 ? -25.092 -5.063 -9.300 1.000 92.92640 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CD 1 ATOM 351 C CE . LYS A 1 43 ? -26.108 -4.978 -10.436 1.000 94.33792 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CE 1 ATOM 352 N NZ . LYS A 1 43 ? -26.385 -6.304 -11.060 1.000 92.01265 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A NZ 1 ATOM 353 N N . LYS A 1 44 ? -23.436 -3.891 -4.028 1.000 74.60205 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A N 1 ATOM 354 C CA . LYS A 1 44 ? -22.651 -3.545 -2.851 1.000 64.67498 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CA 1 ATOM 355 C C . LYS A 1 44 ? -21.185 -3.951 -2.953 1.000 59.95135 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A C 1 ATOM 356 O O . LYS A 1 44 ? -20.364 -3.434 -2.186 1.000 53.94561 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A O 1 ATOM 357 C CB . LYS A 1 44 ? -23.274 -4.182 -1.610 1.000 59.30362 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CB 1 ATOM 358 C CG . LYS A 1 44 ? -24.701 -3.742 -1.348 1.000 59.83817 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CG 1 ATOM 359 C CD . LYS A 1 44 ? -25.136 -4.137 0.051 1.000 62.38099 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CD 1 ATOM 360 C CE . LYS A 1 44 ? -26.476 -3.523 0.402 1.000 69.66538 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CE 1 ATOM 361 N NZ . LYS A 1 44 ? -26.827 -3.786 1.822 1.000 72.59134 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A NZ 1 ATOM 362 N N . LEU A 1 45 ? -20.830 -4.849 -3.866 1.000 49.08918 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 1 ATOM 363 C CA . LEU A 1 45 ? -19.486 -5.408 -3.899 1.000 48.91944 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 1 ATOM 364 C C . LEU A 1 45 ? -18.824 -5.181 -5.254 1.000 54.90947 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 1 ATOM 365 O O . LEU A 1 45 ? -18.156 -6.061 -5.799 1.000 61.19794 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 1 ATOM 366 C CB . LEU A 1 45 ? -19.514 -6.892 -3.547 1.000 51.85308 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 1 ATOM 367 C CG . LEU A 1 45 ? -20.099 -7.261 -2.180 1.000 55.29959 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 1 ATOM 368 C CD1 . LEU A 1 45 ? -20.107 -8.774 -2.001 1.000 64.50691 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 1 ATOM 369 C CD2 . LEU A 1 45 ? -19.333 -6.592 -1.049 1.000 37.75125 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 1 ATOM 370 N N . GLU A 1 46 ? -18.988 -3.985 -5.801 1.000 46.53411 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 371 C CA . GLU A 1 46 ? -18.420 -3.612 -7.087 1.000 44.35552 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 372 C C . GLU A 1 46 ? -17.384 -2.509 -6.892 1.000 39.75184 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 373 O O . GLU A 1 46 ? -17.551 -1.642 -6.033 1.000 39.02084 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 374 C CB . GLU A 1 46 ? -19.538 -3.154 -8.018 1.000 47.44623 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 375 C CG . GLU A 1 46 ? -19.125 -2.677 -9.372 1.000 58.28272 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 376 C CD . GLU A 1 46 ? -20.308 -2.098 -10.111 1.000 69.81112 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 377 O OE1 . GLU A 1 46 ? -20.460 -0.858 -10.117 1.000 72.94078 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 378 O OE2 . GLU A 1 46 ? -21.107 -2.888 -10.652 1.000 73.04162 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 379 N N . VAL A 1 47 ? -16.301 -2.556 -7.675 1.000 36.19287 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A N 1 ATOM 380 C CA . VAL A 1 47 ? -15.276 -1.518 -7.593 1.000 32.85128 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CA 1 ATOM 381 C C . VAL A 1 47 ? -15.915 -0.159 -7.823 1.000 36.64987 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A C 1 ATOM 382 O O . VAL A 1 47 ? -16.710 0.025 -8.753 1.000 33.45267 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A O 1 ATOM 383 C CB . VAL A 1 47 ? -14.157 -1.780 -8.609 1.000 33.46642 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CB 1 ATOM 384 C CG1 . VAL A 1 47 ? -13.262 -0.563 -8.734 1.000 31.20547 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG1 1 ATOM 385 C CG2 . VAL A 1 47 ? -13.350 -3.005 -8.196 1.000 39.89221 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG2 1 ATOM 386 N N . GLY A 1 48 ? -15.569 0.803 -6.971 1.000 27.88531 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A N 1 ATOM 387 C CA . GLY A 1 48 ? -16.234 2.084 -6.968 1.000 25.87988 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A CA 1 ATOM 388 C C . GLY A 1 48 ? -17.397 2.185 -6.001 1.000 32.22661 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A C 1 ATOM 389 O O . GLY A 1 48 ? -17.869 3.301 -5.748 1.000 29.34431 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A O 1 ATOM 390 N N . SER A 1 49 ? -17.878 1.058 -5.463 1.000 28.52810 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 391 C CA . SER A 1 49 ? -18.887 1.094 -4.409 1.000 31.30618 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 392 C C . SER A 1 49 ? -18.433 2.000 -3.275 1.000 26.93728 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 393 O O . SER A 1 49 ? -17.260 2.006 -2.893 1.000 23.41879 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 394 C CB . SER A 1 49 ? -19.161 -0.308 -3.850 1.000 32.12477 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 395 O OG . SER A 1 49 ? -19.860 -1.130 -4.773 1.000 44.67541 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 396 N N . VAL A 1 50 ? -19.378 2.750 -2.720 1.000 25.68091 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 397 C CA . VAL A 1 50 ? -19.123 3.629 -1.588 1.000 21.41170 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 398 C C . VAL A 1 50 ? -19.863 3.070 -0.379 1.000 23.68487 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 399 O O . VAL A 1 50 ? -21.068 2.801 -0.456 1.000 26.72707 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 400 C CB . VAL A 1 50 ? -19.582 5.066 -1.897 1.000 24.64290 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 401 C CG1 . VAL A 1 50 ? -19.291 5.991 -0.733 1.000 24.77406 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 402 C CG2 . VAL A 1 50 ? -18.931 5.573 -3.180 1.000 26.15302 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 403 N N . ARG A 1 51 ? -19.161 2.911 0.737 1.000 22.01126 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 1 ATOM 404 C CA . ARG A 1 51 ? -19.817 2.558 1.988 1.000 25.79841 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 1 ATOM 405 C C . ARG A 1 51 ? -19.816 3.757 2.926 1.000 24.18258 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 1 ATOM 406 O O . ARG A 1 51 ? -18.817 4.476 3.042 1.000 24.60431 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 1 ATOM 407 C CB . ARG A 1 51 ? -19.157 1.349 2.660 1.000 21.12072 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 1 ATOM 408 C CG . ARG A 1 51 ? -17.735 1.540 3.173 1.000 20.05271 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 1 ATOM 409 C CD . ARG A 1 51 ? -17.229 0.201 3.718 1.000 22.49218 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 1 ATOM 410 N NE . ARG A 1 51 ? -15.850 0.251 4.193 1.000 24.60392 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 1 ATOM 411 C CZ . ARG A 1 51 ? -15.132 -0.829 4.507 1.000 29.21651 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 1 ATOM 412 N NH1 . ARG A 1 51 ? -15.653 -2.046 4.375 1.000 25.05737 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 1 ATOM 413 N NH2 . ARG A 1 51 ? -13.888 -0.693 4.940 1.000 29.38337 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 1 ATOM 414 N N . GLU A 1 52 ? -20.952 3.985 3.575 1.000 21.70969 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A N 1 ATOM 415 C CA . GLU A 1 52 ? -21.060 4.962 4.649 1.000 25.01939 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CA 1 ATOM 416 C C . GLU A 1 52 ? -21.021 4.208 5.973 1.000 29.21755 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A C 1 ATOM 417 O O . GLU A 1 52 ? -21.907 3.392 6.254 1.000 27.01552 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A O 1 ATOM 418 C CB . GLU A 1 52 ? -22.342 5.783 4.515 1.000 24.09049 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CB 1 ATOM 419 C CG . GLU A 1 52 ? -22.527 6.470 3.159 1.000 29.30927 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CG 1 ATOM 420 C CD . GLU A 1 52 ? -21.476 7.543 2.870 1.000 33.28744 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CD 1 ATOM 421 O OE1 . GLU A 1 52 ? -20.755 7.955 3.801 1.000 28.76708 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE1 1 ATOM 422 O OE2 . GLU A 1 52 ? -21.371 7.973 1.699 1.000 34.91978 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE2 1 ATOM 423 N N . VAL A 1 53 ? -19.995 4.476 6.775 1.000 22.79676 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A N 1 ATOM 424 C CA . VAL A 1 53 ? -19.688 3.712 7.979 1.000 23.33951 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CA 1 ATOM 425 C C . VAL A 1 53 ? -20.052 4.550 9.195 1.000 29.63965 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A C 1 ATOM 426 O O . VAL A 1 53 ? -19.665 5.720 9.283 1.000 28.77663 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A O 1 ATOM 427 C CB . VAL A 1 53 ? -18.203 3.316 8.013 1.000 25.98706 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CB 1 ATOM 428 C CG1 . VAL A 1 53 ? -17.823 2.743 9.370 1.000 29.63266 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG1 1 ATOM 429 C CG2 . VAL A 1 53 ? -17.889 2.325 6.896 1.000 34.46682 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG2 1 ATOM 430 N N . ASP A 1 54 ? -20.808 3.962 10.124 1.000 25.20599 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A N 1 ATOM 431 C CA . ASP A 1 54 ? -21.104 4.586 11.412 1.000 23.56071 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CA 1 ATOM 432 C C . ASP A 1 54 ? -20.182 3.994 12.468 1.000 26.24410 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A C 1 ATOM 433 O O . ASP A 1 54 ? -20.154 2.771 12.656 1.000 25.14533 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A O 1 ATOM 434 C CB . ASP A 1 54 ? -22.552 4.361 11.844 1.000 23.19953 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CB 1 ATOM 435 C CG . ASP A 1 54 ? -23.550 5.166 11.042 1.000 38.39926 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CG 1 ATOM 436 O OD1 . ASP A 1 54 ? -23.175 6.189 10.443 1.000 39.06417 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD1 1 ATOM 437 O OD2 . ASP A 1 54 ? -24.735 4.779 11.044 1.000 48.27738 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD2 1 ATOM 438 N N . LEU A 1 55 ? -19.460 4.854 13.174 1.000 23.76410 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 1 ATOM 439 C CA . LEU A 1 55 ? -18.617 4.373 14.252 1.000 26.69020 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 1 ATOM 440 C C . LEU A 1 55 ? -19.451 4.174 15.513 1.000 28.87518 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 1 ATOM 441 O O . LEU A 1 55 ? -20.550 4.713 15.651 1.000 26.32237 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 1 ATOM 442 C CB . LEU A 1 55 ? -17.476 5.350 14.525 1.000 24.62688 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 1 ATOM 443 C CG . LEU A 1 55 ? -16.543 5.608 13.344 1.000 24.75597 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 1 ATOM 444 C CD1 . LEU A 1 55 ? -15.386 6.471 13.789 1.000 35.58713 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 1 ATOM 445 C CD2 . LEU A 1 55 ? -16.034 4.308 12.739 1.000 20.01104 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 1 ATOM 446 N N . LYS A 1 56 ? -18.920 3.375 16.434 1.000 28.57593 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A N 1 ATOM 447 C CA . LYS A 1 56 ? -19.581 3.215 17.717 1.000 32.42250 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CA 1 ATOM 448 C C . LYS A 1 56 ? -19.641 4.552 18.442 1.000 28.71929 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A C 1 ATOM 449 O O . LYS A 1 56 ? -18.760 5.405 18.289 1.000 28.81202 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A O 1 ATOM 450 C CB . LYS A 1 56 ? -18.851 2.174 18.566 1.000 36.33118 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CB 1 ATOM 451 C CG . LYS A 1 56 ? -19.043 0.768 18.037 1.000 39.48840 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CG 1 ATOM 452 C CD . LYS A 1 56 ? -19.119 -0.265 19.132 1.000 38.61067 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CD 1 ATOM 453 C CE . LYS A 1 56 ? -19.420 -1.627 18.530 1.000 41.88279 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CE 1 ATOM 454 N NZ . LYS A 1 56 ? -18.683 -2.724 19.222 1.000 50.98987 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A NZ 1 ATOM 455 N N . SER A 1 57 ? -20.702 4.729 19.231 1.000 27.33225 ? ? ? ? ? ? 81 SER A N 1 ATOM 456 C CA . SER A 1 57 ? -20.892 5.956 19.995 1.000 33.64475 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CA 1 ATOM 457 C C . SER A 1 57 ? -19.771 6.129 21.007 1.000 29.54416 ? ? ? ? ? ? 81 SER A C 1 ATOM 458 O O . SER A 1 57 ? -19.266 5.162 21.581 1.000 36.83470 ? ? ? ? ? ? 81 SER A O 1 ATOM 459 C CB . SER A 1 57 ? -22.237 5.936 20.731 1.000 40.10386 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CB 1 ATOM 460 O OG . SER A 1 57 ? -23.319 5.722 19.846 1.000 49.35890 ? ? ? ? ? ? 81 SER A OG 1 ATOM 461 N N . GLY A 1 58 ? -19.393 7.376 21.245 1.000 30.25453 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 1 ATOM 462 C CA . GLY A 1 58 ? -18.403 7.656 22.259 1.000 33.81789 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 1 ATOM 463 C C . GLY A 1 58 ? -16.992 7.766 21.749 1.000 30.70483 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 1 ATOM 464 O O . GLY A 1 58 ? -16.054 7.697 22.551 1.000 34.38460 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 1 ATOM 465 N N . LEU A 1 59 ? -16.813 7.939 20.445 1.000 29.91459 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 466 C CA . LEU A 1 59 ? -15.531 8.167 19.802 1.000 29.55026 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 467 C C . LEU A 1 59 ? -15.426 9.614 19.338 1.000 35.02094 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 468 O O . LEU A 1 59 ? -16.437 10.314 19.229 1.000 30.21835 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 469 C CB . LEU A 1 59 ? -15.374 7.225 18.602 1.000 28.45751 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 470 C CG . LEU A 1 59 ? -15.158 5.771 19.030 1.000 32.19903 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 471 C CD1 . LEU A 1 59 ? -15.332 4.799 17.872 1.000 29.04584 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 472 C CD2 . LEU A 1 59 ? -13.772 5.636 19.637 1.000 34.29541 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 473 N N . PRO A 1 60 ? -14.213 10.106 19.058 1.000 36.42138 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 474 C CA . PRO A 1 60 ? -14.110 11.490 18.565 1.000 41.13523 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 475 C C . PRO A 1 60 ? -14.760 11.699 17.202 1.000 38.79998 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 476 O O . PRO A 1 60 ? -15.388 12.743 16.982 1.000 46.29375 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 477 C CB . PRO A 1 60 ? -12.594 11.754 18.551 1.000 39.55579 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 478 C CG . PRO A 1 60 ? -11.942 10.451 18.760 1.000 41.47957 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 479 C CD . PRO A 1 60 ? -12.901 9.533 19.407 1.000 37.01515 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 480 N N . ALA A 1 61 ? -14.657 10.740 16.289 1.000 31.52543 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 1 ATOM 481 C CA . ALA A 1 61 ? -15.391 10.796 15.032 1.000 29.21438 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 1 ATOM 482 C C . ALA A 1 61 ? -16.664 9.954 15.127 1.000 31.89913 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 1 ATOM 483 O O . ALA A 1 61 ? -16.868 9.186 16.074 1.000 29.77853 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 1 ATOM 484 C CB . ALA A 1 61 ? -14.512 10.322 13.870 1.000 25.32376 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 1 ATOM 485 N N . THR A 1 62 ? -17.547 10.130 14.139 1.000 23.09783 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 486 C CA . THR A 1 62 ? -18.796 9.376 14.081 1.000 23.60359 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 487 C C . THR A 1 62 ? -19.021 8.643 12.769 1.000 27.32876 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 488 O O . THR A 1 62 ? -19.838 7.717 12.743 1.000 24.27554 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 489 C CB . THR A 1 62 ? -20.014 10.280 14.323 1.000 28.36434 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 490 O OG1 . THR A 1 62 ? -20.126 11.240 13.263 1.000 28.89615 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 491 C CG2 . THR A 1 62 ? -19.907 10.985 15.670 1.000 26.68086 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 492 N N . LYS A 1 63 ? -18.351 9.022 11.684 1.000 28.33602 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 493 C CA . LYS A 1 63 ? -18.657 8.428 10.393 1.000 22.96538 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 494 C C . LYS A 1 63 ? -17.439 8.487 9.488 1.000 24.14210 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 495 O O . LYS A 1 63 ? -16.600 9.383 9.605 1.000 23.06080 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 496 C CB . LYS A 1 63 ? -19.835 9.143 9.721 1.000 28.46510 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 497 C CG . LYS A 1 63 ? -19.624 10.626 9.562 1.000 38.20672 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 498 C CD . LYS A 1 63 ? -20.940 11.376 9.441 1.000 45.16585 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 499 C CE . LYS A 1 63 ? -20.695 12.879 9.523 1.000 52.93339 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 500 N NZ . LYS A 1 63 ? -21.950 13.678 9.478 1.000 53.86700 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 501 N N . SER A 1 64 ? -17.363 7.513 8.580 1.000 23.75468 ? ? ? ? ? ? 88 SER A N 1 ATOM 502 C CA . SER A 1 64 ? -16.352 7.459 7.535 1.000 22.92606 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CA 1 ATOM 503 C C . SER A 1 64 ? -17.046 7.127 6.224 1.000 26.23912 ? ? ? ? ? ? 88 SER A C 1 ATOM 504 O O . SER A 1 64 ? -18.032 6.384 6.208 1.000 27.27311 ? ? ? ? ? ? 88 SER A O 1 ATOM 505 C CB . SER A 1 64 ? -15.274 6.399 7.835 1.000 24.06449 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CB 1 ATOM 506 O OG . SER A 1 64 ? -14.197 6.505 6.916 1.000 29.78522 ? ? ? ? ? ? 88 SER A OG 1 ATOM 507 N N . THR A 1 65 ? -16.536 7.684 5.133 1.000 20.68842 ? ? ? ? ? ? 89 THR A N 1 ATOM 508 C CA . THR A 1 65 ? -16.998 7.376 3.784 1.000 23.36818 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CA 1 ATOM 509 C C . THR A 1 65 ? -15.824 6.742 3.060 1.000 24.16753 ? ? ? ? ? ? 89 THR A C 1 ATOM 510 O O . THR A 1 65 ? -14.740 7.330 3.022 1.000 24.13459 ? ? ? ? ? ? 89 THR A O 1 ATOM 511 C CB . THR A 1 65 ? -17.466 8.639 3.064 1.000 21.82516 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CB 1 ATOM 512 O OG1 . THR A 1 65 ? -18.552 9.222 3.792 1.000 26.10240 ? ? ? ? ? ? 89 THR A OG1 1 ATOM 513 C CG2 . THR A 1 65 ? -17.941 8.311 1.649 1.000 26.89889 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CG2 1 ATOM 514 N N . GLU A 1 66 ? -16.015 5.531 2.525 1.000 20.25840 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N 1 ATOM 515 C CA . GLU A 1 66 ? -14.892 4.747 2.017 1.000 23.82388 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA 1 ATOM 516 C C . GLU A 1 66 ? -15.281 4.140 0.677 1.000 22.70328 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C 1 ATOM 517 O O . GLU A 1 66 ? -16.446 3.795 0.453 1.000 22.99583 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O 1 ATOM 518 C CB . GLU A 1 66 ? -14.477 3.666 3.035 1.000 25.35713 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB 1 ATOM 519 C CG . GLU A 1 66 ? -14.331 4.251 4.445 1.000 28.00925 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG 1 ATOM 520 C CD . GLU A 1 66 ? -13.985 3.247 5.519 1.000 24.63626 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CD 1 ATOM 521 O OE1 . GLU A 1 66 ? -13.667 3.706 6.643 1.000 25.48762 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE1 1 ATOM 522 O OE2 . GLU A 1 66 ? -14.039 2.020 5.259 1.000 24.48648 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE2 1 ATOM 523 N N A VAL A 1 67 ? -14.303 4.027 -0.221 0.522 19.08511 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 1 ATOM 524 N N B VAL A 1 67 ? -14.308 4.022 -0.222 0.478 19.26100 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 1 ATOM 525 C CA A VAL A 1 67 ? -14.533 3.553 -1.582 0.522 22.23239 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 1 ATOM 526 C CA B VAL A 1 67 ? -14.562 3.551 -1.578 0.478 22.08809 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 1 ATOM 527 C C A VAL A 1 67 ? -13.856 2.202 -1.762 0.522 22.36120 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 1 ATOM 528 C C B VAL A 1 67 ? -13.853 2.219 -1.789 0.478 22.13225 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 1 ATOM 529 O O A VAL A 1 67 ? -12.740 1.981 -1.275 0.522 20.72008 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 1 ATOM 530 O O B VAL A 1 67 ? -12.719 2.023 -1.334 0.478 21.27450 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 1 ATOM 531 C CB A VAL A 1 67 ? -14.026 4.574 -2.624 0.522 23.62668 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 1 ATOM 532 C CB B VAL A 1 67 ? -14.132 4.602 -2.627 0.478 23.64267 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 1 ATOM 533 C CG1 A VAL A 1 67 ? -13.988 3.961 -4.008 0.522 27.68998 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 1 ATOM 534 C CG1 B VAL A 1 67 ? -12.657 4.944 -2.492 0.478 20.89905 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 1 ATOM 535 C CG2 A VAL A 1 67 ? -14.918 5.798 -2.632 0.522 18.62308 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 1 ATOM 536 C CG2 B VAL A 1 67 ? -14.464 4.131 -4.030 0.478 24.16111 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 1 ATOM 537 N N . LEU A 1 68 ? -14.544 1.291 -2.448 1.000 21.84150 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 538 C CA . LEU A 1 68 ? -13.977 -0.009 -2.785 1.000 23.23205 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 539 C C . LEU A 1 68 ? -13.048 0.169 -3.983 1.000 19.83419 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 540 O O . LEU A 1 68 ? -13.502 0.493 -5.088 1.000 24.91006 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 541 C CB . LEU A 1 68 ? -15.096 -1.000 -3.085 1.000 26.44999 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 542 C CG . LEU A 1 68 ? -14.730 -2.459 -3.328 1.000 25.62340 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 543 C CD1 . LEU A 1 68 ? -13.939 -2.966 -2.159 1.000 27.76312 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 544 C CD2 . LEU A 1 68 ? -15.991 -3.308 -3.532 1.000 25.56177 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 545 N N . GLU A 1 69 ? -11.740 -0.019 -3.772 1.000 21.39871 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1 ATOM 546 C CA . GLU A 1 69 ? -10.797 0.118 -4.881 1.000 22.73283 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1 ATOM 547 C C . GLU A 1 69 ? -10.483 -1.213 -5.547 1.000 21.82522 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1 ATOM 548 O O . GLU A 1 69 ? -10.269 -1.267 -6.768 1.000 26.53966 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1 ATOM 549 C CB . GLU A 1 69 ? -9.493 0.756 -4.395 1.000 21.61950 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1 ATOM 550 C CG . GLU A 1 69 ? -9.632 2.232 -4.059 1.000 25.27380 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1 ATOM 551 C CD . GLU A 1 69 ? -8.290 2.917 -3.905 1.000 29.47825 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1 ATOM 552 O OE1 . GLU A 1 69 ? -7.312 2.250 -3.485 1.000 27.52900 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1 ATOM 553 O OE2 . GLU A 1 69 ? -8.214 4.123 -4.214 1.000 26.82034 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1 ATOM 554 N N . ILE A 1 70 ? -10.438 -2.284 -4.765 1.000 21.85837 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A N 1 ATOM 555 C CA . ILE A 1 70 ? -10.106 -3.615 -5.270 1.000 24.98166 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CA 1 ATOM 556 C C . ILE A 1 70 ? -10.945 -4.641 -4.527 1.000 20.24309 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A C 1 ATOM 557 O O . ILE A 1 70 ? -11.028 -4.609 -3.291 1.000 20.70780 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A O 1 ATOM 558 C CB . ILE A 1 70 ? -8.607 -3.936 -5.103 1.000 25.97744 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CB 1 ATOM 559 C CG1 . ILE A 1 70 ? -7.750 -2.965 -5.904 1.000 29.67098 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG1 1 ATOM 560 C CG2 . ILE A 1 70 ? -8.309 -5.366 -5.576 1.000 27.67716 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG2 1 ATOM 561 C CD1 . ILE A 1 70 ? -6.292 -3.043 -5.556 1.000 32.11855 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CD1 1 ATOM 562 N N . LEU A 1 71 ? -11.580 -5.548 -5.275 1.000 27.05478 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A N 1 ATOM 563 C CA . LEU A 1 71 ? -12.163 -6.763 -4.702 1.000 21.83074 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CA 1 ATOM 564 C C . LEU A 1 71 ? -11.847 -7.919 -5.648 1.000 29.04520 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A C 1 ATOM 565 O O . LEU A 1 71 ? -12.491 -8.071 -6.688 1.000 33.11601 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A O 1 ATOM 566 C CB . LEU A 1 71 ? -13.666 -6.621 -4.468 1.000 26.39253 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CB 1 ATOM 567 C CG . LEU A 1 71 ? -14.349 -7.821 -3.806 1.000 35.03262 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CG 1 ATOM 568 C CD1 . LEU A 1 71 ? -13.711 -8.152 -2.468 1.000 33.51543 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD1 1 ATOM 569 C CD2 . LEU A 1 71 ? -15.838 -7.570 -3.634 1.000 44.30691 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD2 1 ATOM 570 N N . ASP A 1 72 ? -10.841 -8.720 -5.289 1.000 27.54168 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N 1 ATOM 571 C CA . ASP A 1 72 ? -10.363 -9.850 -6.090 1.000 24.93422 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA 1 ATOM 572 C C . ASP A 1 72 ? -10.746 -11.123 -5.345 1.000 24.52097 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C 1 ATOM 573 O O . ASP A 1 72 ? -10.110 -11.485 -4.350 1.000 23.69585 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O 1 ATOM 574 C CB . ASP A 1 72 ? -8.851 -9.752 -6.304 1.000 22.98383 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB 1 ATOM 575 C CG . ASP A 1 72 ? -8.324 -10.769 -7.299 1.000 29.54698 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG 1 ATOM 576 O OD1 . ASP A 1 72 ? -8.940 -11.838 -7.450 1.000 32.58268 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1 1 ATOM 577 O OD2 . ASP A 1 72 ? -7.276 -10.497 -7.932 1.000 31.83118 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2 1 ATOM 578 N N . ASP A 1 73 ? -11.805 -11.789 -5.809 1.000 24.58596 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 579 C CA . ASP A 1 73 ? -12.271 -13.001 -5.145 1.000 28.08507 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 580 C C . ASP A 1 73 ? -11.437 -14.213 -5.511 1.000 30.02462 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 581 O O . ASP A 1 73 ? -11.633 -15.287 -4.920 1.000 31.00640 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 582 C CB . ASP A 1 73 ? -13.738 -13.279 -5.490 1.000 30.25051 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 583 C CG . ASP A 1 73 ? -14.701 -12.530 -4.603 1.000 38.12974 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 584 O OD1 . ASP A 1 73 ? -14.423 -12.392 -3.391 1.000 34.28099 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 585 O OD2 . ASP A 1 73 ? -15.752 -12.096 -5.120 1.000 37.60404 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 586 N N . ASN A 1 74 ? -10.544 -14.078 -6.491 1.000 27.68365 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A N 1 ATOM 587 C CA . ASN A 1 74 ? -9.675 -15.178 -6.884 1.000 30.87619 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CA 1 ATOM 588 C C . ASN A 1 74 ? -8.384 -15.188 -6.087 1.000 34.56599 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A C 1 ATOM 589 O O . ASN A 1 74 ? -7.954 -16.253 -5.630 1.000 30.14437 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A O 1 ATOM 590 C CB . ASN A 1 74 ? -9.358 -15.101 -8.375 1.000 31.03394 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CB 1 ATOM 591 C CG . ASN A 1 74 ? -10.580 -15.310 -9.231 1.000 38.31680 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CG 1 ATOM 592 O OD1 . ASN A 1 74 ? -11.450 -16.108 -8.894 1.000 43.16564 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A OD1 1 ATOM 593 N ND2 . ASN A 1 74 ? -10.662 -14.583 -10.337 1.000 47.51661 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A ND2 1 ATOM 594 N N . GLU A 1 75 ? -7.761 -14.024 -5.902 1.000 29.21476 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 595 C CA . GLU A 1 75 ? -6.538 -13.937 -5.117 1.000 29.85674 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 596 C C . GLU A 1 75 ? -6.766 -13.373 -3.719 1.000 23.74536 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 597 O O . GLU A 1 75 ? -5.804 -13.248 -2.959 1.000 27.32997 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 598 C CB . GLU A 1 75 ? -5.479 -13.108 -5.857 1.000 32.44465 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 599 C CG . GLU A 1 75 ? -5.006 -13.700 -7.209 1.000 34.06907 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 600 C CD . GLU A 1 75 ? -4.578 -15.163 -7.130 1.000 48.92203 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 601 O OE1 . GLU A 1 75 ? -4.098 -15.617 -6.064 1.000 48.49628 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 602 O OE2 . GLU A 1 75 ? -4.729 -15.869 -8.149 1.000 46.73422 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 603 N N . HIS A 1 76 ? -8.011 -13.051 -3.358 1.000 24.63049 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N 1 ATOM 604 C CA . HIS A 1 76 ? -8.380 -12.686 -1.987 1.000 24.44445 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA 1 ATOM 605 C C . HIS A 1 76 ? -7.692 -11.392 -1.555 1.000 21.67459 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C 1 ATOM 606 O O . HIS A 1 76 ? -6.970 -11.322 -0.556 1.000 22.63527 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O 1 ATOM 607 C CB . HIS A 1 76 ? -8.086 -13.853 -1.046 1.000 24.11867 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB 1 ATOM 608 C CG . HIS A 1 76 ? -8.611 -15.148 -1.570 1.000 23.87485 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG 1 ATOM 609 N ND1 . HIS A 1 76 ? -7.791 -16.141 -2.062 1.000 27.69528 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 1 ATOM 610 C CD2 . HIS A 1 76 ? -9.880 -15.578 -1.763 1.000 27.09349 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 1 ATOM 611 C CE1 . HIS A 1 76 ? -8.532 -17.148 -2.492 1.000 31.44045 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 1 ATOM 612 N NE2 . HIS A 1 76 ? -9.803 -16.834 -2.319 1.000 26.45025 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 1 ATOM 613 N N . ILE A 1 77 ? -7.958 -10.345 -2.335 1.000 21.28804 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1 ATOM 614 C CA . ILE A 1 77 ? -7.415 -9.016 -2.104 1.000 21.11750 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1 ATOM 615 C C . ILE A 1 77 ? -8.584 -8.052 -1.966 1.000 22.27198 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1 ATOM 616 O O . ILE A 1 77 ? -9.481 -8.032 -2.821 1.000 22.33558 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1 ATOM 617 C CB . ILE A 1 77 ? -6.491 -8.564 -3.246 1.000 22.04530 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1 ATOM 618 C CG1 . ILE A 1 77 ? -5.365 -9.580 -3.472 1.000 24.74816 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 ATOM 619 C CG2 . ILE A 1 77 ? -5.941 -7.178 -2.933 1.000 22.54463 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 ATOM 620 C CD1 . ILE A 1 77 ? -4.635 -9.414 -4.791 1.000 24.02372 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 ATOM 621 N N . LEU A 1 78 ? -8.573 -7.268 -0.893 1.000 21.35228 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 1 ATOM 622 C CA . LEU A 1 78 ? -9.532 -6.188 -0.685 1.000 20.57630 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 1 ATOM 623 C C . LEU A 1 78 ? -8.762 -4.888 -0.498 1.000 21.74676 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 1 ATOM 624 O O . LEU A 1 78 ? -7.902 -4.796 0.385 1.000 23.25789 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 1 ATOM 625 C CB . LEU A 1 78 ? -10.423 -6.456 0.531 1.000 20.94196 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 1 ATOM 626 C CG . LEU A 1 78 ? -11.367 -5.304 0.934 1.000 25.36003 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 1 ATOM 627 C CD1 . LEU A 1 78 ? -12.490 -5.195 -0.046 1.000 23.97663 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 ATOM 628 C CD2 . LEU A 1 78 ? -11.948 -5.505 2.323 1.000 27.60697 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 ATOM 629 N N . GLY A 1 79 ? -9.072 -3.887 -1.319 1.000 19.76368 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 630 C CA . GLY A 1 79 ? -8.441 -2.584 -1.172 1.000 19.39010 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 631 C C . GLY A 1 79 ? -9.495 -1.506 -1.027 1.000 18.80949 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 632 O O . GLY A 1 79 ? -10.487 -1.520 -1.762 1.000 22.26726 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 633 N N . ILE A 1 80 ? -9.316 -0.588 -0.075 1.000 17.38070 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N 1 ATOM 634 C CA . ILE A 1 80 ? -10.283 0.480 0.175 1.000 17.00572 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA 1 ATOM 635 C C . ILE A 1 80 ? -9.541 1.803 0.299 1.000 24.02369 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C 1 ATOM 636 O O . ILE A 1 80 ? -8.336 1.845 0.551 1.000 21.09628 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O 1 ATOM 637 C CB . ILE A 1 80 ? -11.139 0.225 1.441 1.000 25.17633 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB 1 ATOM 638 C CG1 . ILE A 1 80 ? -10.285 0.287 2.711 1.000 28.07994 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 ATOM 639 C CG2 . ILE A 1 80 ? -11.872 -1.119 1.347 1.000 24.97529 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 ATOM 640 C CD1 . ILE A 1 80 ? -10.249 1.664 3.373 1.000 28.72815 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 ATOM 641 N N . ARG A 1 81 ? -10.287 2.899 0.155 1.000 19.21166 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N 1 ATOM 642 C CA . ARG A 1 81 ? -9.731 4.223 0.402 1.000 16.58937 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA 1 ATOM 643 C C . ARG A 1 81 ? -10.774 5.051 1.136 1.000 20.03958 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C 1 ATOM 644 O O . ARG A 1 81 ? -11.957 5.006 0.795 1.000 21.43113 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O 1 ATOM 645 C CB . ARG A 1 81 ? -9.317 4.908 -0.914 1.000 19.01742 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB 1 ATOM 646 C CG . ARG A 1 81 ? -8.948 6.394 -0.783 1.000 21.54977 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG 1 ATOM 647 C CD . ARG A 1 81 ? -8.513 6.987 -2.118 1.000 23.18145 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD 1 ATOM 648 N NE . ARG A 1 81 ? -7.233 6.437 -2.562 1.000 26.36895 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE 1 ATOM 649 C CZ . ARG A 1 81 ? -6.055 6.938 -2.203 1.000 24.94109 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ 1 ATOM 650 N NH1 . ARG A 1 81 ? -6.000 8.010 -1.412 1.000 23.37782 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 1 ATOM 651 N NH2 . ARG A 1 81 ? -4.933 6.371 -2.629 1.000 23.28835 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 1 ATOM 652 N N . ILE A 1 82 ? -10.350 5.774 2.162 1.000 20.79926 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 1 ATOM 653 C CA . ILE A 1 82 ? -11.258 6.648 2.912 1.000 19.85314 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 1 ATOM 654 C C . ILE A 1 82 ? -11.310 7.994 2.207 1.000 23.13077 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 1 ATOM 655 O O . ILE A 1 82 ? -10.259 8.577 1.915 1.000 22.85043 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 1 ATOM 656 C CB . ILE A 1 82 ? -10.798 6.804 4.369 1.000 23.70859 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 1 ATOM 657 C CG1 . ILE A 1 82 ? -10.777 5.443 5.079 1.000 25.97547 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 ATOM 658 C CG2 . ILE A 1 82 ? -11.703 7.789 5.125 1.000 24.66628 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 ATOM 659 C CD1 . ILE A 1 82 ? -10.371 5.518 6.550 1.000 23.65669 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 ATOM 660 N N . VAL A 1 83 ? -12.523 8.495 1.937 1.000 20.81315 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A N 1 ATOM 661 C CA . VAL A 1 83 ? -12.714 9.712 1.153 1.000 20.37128 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CA 1 ATOM 662 C C . VAL A 1 83 ? -13.569 10.754 1.860 1.000 24.03115 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A C 1 ATOM 663 O O . VAL A 1 83 ? -13.851 11.804 1.282 1.000 23.67532 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A O 1 ATOM 664 C CB . VAL A 1 83 ? -13.316 9.406 -0.235 1.000 23.41911 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CB 1 ATOM 665 C CG1 . VAL A 1 83 ? -12.370 8.530 -1.061 1.000 22.30109 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG1 1 ATOM 666 C CG2 . VAL A 1 83 ? -14.682 8.745 -0.087 1.000 22.11387 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG2 1 ATOM 667 N N . GLY A 1 84 ? -13.988 10.506 3.092 1.000 27.62684 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N 1 ATOM 668 C CA . GLY A 1 84 ? -14.743 11.509 3.825 1.000 24.35457 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA 1 ATOM 669 C C . GLY A 1 84 ? -14.964 11.019 5.238 1.000 24.37359 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C 1 ATOM 670 O O . GLY A 1 84 ? -14.559 9.910 5.602 1.000 22.40082 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O 1 ATOM 671 N N . GLY A 1 85 ? -15.627 11.864 6.033 1.000 23.72711 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 1 ATOM 672 C CA . GLY A 1 85 ? -15.894 11.534 7.424 1.000 23.60536 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 1 ATOM 673 C C . GLY A 1 85 ? -15.398 12.603 8.377 1.000 27.64262 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 1 ATOM 674 O O . GLY A 1 85 ? -14.590 13.451 7.988 1.000 28.20616 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 1 ATOM 675 N N . ASP A 1 86 ? -15.861 12.586 9.624 1.000 25.52391 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N 1 ATOM 676 C CA . ASP A 1 86 ? -15.524 13.659 10.562 1.000 24.02864 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 1 ATOM 677 C C . ASP A 1 86 ? -14.365 13.263 11.469 1.000 23.77031 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C 1 ATOM 678 O O . ASP A 1 86 ? -14.378 13.472 12.677 1.000 31.14571 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O 1 ATOM 679 C CB . ASP A 1 86 ? -16.752 14.072 11.369 1.000 24.17081 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB 1 ATOM 680 C CG . ASP A 1 86 ? -17.392 12.913 12.125 1.000 27.16575 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG 1 ATOM 681 O OD1 . ASP A 1 86 ? -16.973 11.751 11.939 1.000 24.96929 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 ATOM 682 O OD2 . ASP A 1 86 ? -18.321 13.179 12.921 1.000 27.62120 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 ATOM 683 N N . HIS A 1 87 ? -13.336 12.702 10.850 1.000 27.02534 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N 1 ATOM 684 C CA . HIS A 1 87 ? -12.091 12.261 11.454 1.000 30.24863 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA 1 ATOM 685 C C . HIS A 1 87 ? -10.943 13.016 10.788 1.000 28.17645 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C 1 ATOM 686 O O . HIS A 1 87 ? -11.156 13.845 9.895 1.000 29.17786 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O 1 ATOM 687 C CB . HIS A 1 87 ? -11.924 10.757 11.252 1.000 20.51448 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB 1 ATOM 688 C CG . HIS A 1 87 ? -12.005 10.368 9.809 1.000 26.87713 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG 1 ATOM 689 N ND1 . HIS A 1 87 ? -10.934 10.481 8.946 1.000 24.84475 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 1 ATOM 690 C CD2 . HIS A 1 87 ? -13.049 9.946 9.060 1.000 24.66204 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 1 ATOM 691 C CE1 . HIS A 1 87 ? -11.307 10.115 7.734 1.000 25.96430 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 1 ATOM 692 N NE2 . HIS A 1 87 ? -12.585 9.775 7.778 1.000 26.18017 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 1 ATOM 693 N N . ARG A 1 88 ? -9.714 12.704 11.199 1.000 26.68956 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 1 ATOM 694 C CA . ARG A 1 88 ? -8.533 13.413 10.721 1.000 28.17831 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 1 ATOM 695 C C . ARG A 1 88 ? -7.611 12.542 9.880 1.000 32.94703 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 1 ATOM 696 O O . ARG A 1 88 ? -6.435 12.878 9.722 1.000 36.13223 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 1 ATOM 697 C CB . ARG A 1 88 ? -7.746 13.999 11.896 1.000 28.29903 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 1 ATOM 698 C CG . ARG A 1 88 ? -8.609 14.662 12.935 1.000 39.43824 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 1 ATOM 699 C CD . ARG A 1 88 ? -7.781 15.389 13.977 1.000 47.21646 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 1 ATOM 700 N NE . ARG A 1 88 ? -7.171 14.506 14.969 1.000 40.21845 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 1 ATOM 701 C CZ . ARG A 1 88 ? -5.861 14.337 15.102 1.000 32.38023 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 1 ATOM 702 N NH1 . ARG A 1 88 ? -5.378 13.528 16.041 1.000 35.49963 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 1 ATOM 703 N NH2 . ARG A 1 88 ? -5.036 14.986 14.298 1.000 33.29455 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 1 ATOM 704 N N . LEU A 1 89 ? -8.099 11.420 9.351 1.000 24.30463 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N 1 ATOM 705 C CA . LEU A 1 89 ? -7.297 10.591 8.458 1.000 24.84950 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA 1 ATOM 706 C C . LEU A 1 89 ? -7.509 11.087 7.033 1.000 38.70884 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C 1 ATOM 707 O O . LEU A 1 89 ? -8.611 10.975 6.487 1.000 36.45750 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O 1 ATOM 708 C CB . LEU A 1 89 ? -7.667 9.118 8.600 1.000 30.81724 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB 1 ATOM 709 C CG . LEU A 1 89 ? -7.390 8.536 9.983 1.000 29.61263 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG 1 ATOM 710 C CD1 . LEU A 1 89 ? -8.052 7.179 10.129 1.000 34.42620 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 ATOM 711 C CD2 . LEU A 1 89 ? -5.890 8.433 10.228 1.000 29.70875 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 ATOM 712 N N . LYS A 1 90 ? -6.462 11.651 6.438 1.000 25.51962 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N 1 ATOM 713 C CA . LYS A 1 90 ? -6.506 12.129 5.065 1.000 22.82832 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA 1 ATOM 714 C C . LYS A 1 90 ? -5.687 11.212 4.173 1.000 22.21663 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C 1 ATOM 715 O O . LYS A 1 90 ? -4.579 10.800 4.539 1.000 25.06077 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O 1 ATOM 716 C CB . LYS A 1 90 ? -5.960 13.557 4.940 1.000 28.70726 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB 1 ATOM 717 C CG . LYS A 1 90 ? -6.542 14.544 5.914 1.000 38.87079 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG 1 ATOM 718 C CD . LYS A 1 90 ? -7.983 14.877 5.591 1.000 46.18206 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD 1 ATOM 719 C CE . LYS A 1 90 ? -8.520 15.904 6.588 1.000 47.20998 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE 1 ATOM 720 N NZ . LYS A 1 90 ? -9.962 16.189 6.377 1.000 41.70371 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ 1 ATOM 721 N N . ASN A 1 91 ? -6.227 10.931 2.988 1.000 21.85469 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N 1 ATOM 722 C CA . ASN A 1 91 ? -5.558 10.088 2.000 1.000 22.98351 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA 1 ATOM 723 C C . ASN A 1 91 ? -5.190 8.736 2.591 1.000 27.36936 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C 1 ATOM 724 O O . ASN A 1 91 ? -4.088 8.224 2.363 1.000 24.99614 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O 1 ATOM 725 C CB . ASN A 1 91 ? -4.315 10.776 1.434 1.000 24.28903 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB 1 ATOM 726 C CG . ASN A 1 91 ? -4.653 12.041 0.671 1.000 33.99171 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG 1 ATOM 727 O OD1 . ASN A 1 91 ? -5.504 12.030 -0.214 1.000 36.67925 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 ATOM 728 N ND2 . ASN A 1 91 ? -4.001 13.140 1.028 1.000 33.95488 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 ATOM 729 N N . TYR A 1 92 ? -6.107 8.158 3.362 1.000 20.96479 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N 1 ATOM 730 C CA . TYR A 1 92 ? -5.910 6.809 3.888 1.000 18.15119 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA 1 ATOM 731 C C . TYR A 1 92 ? -6.318 5.770 2.848 1.000 19.71733 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C 1 ATOM 732 O O . TYR A 1 92 ? -7.415 5.830 2.286 1.000 21.05852 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O 1 ATOM 733 C CB . TYR A 1 92 ? -6.722 6.586 5.170 1.000 17.08816 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB 1 ATOM 734 C CG . TYR A 1 92 ? -6.482 5.214 5.773 1.000 22.22477 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG 1 ATOM 735 C CD1 . TYR A 1 92 ? -7.200 4.101 5.339 1.000 20.54935 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 1 ATOM 736 C CD2 . TYR A 1 92 ? -5.520 5.026 6.762 1.000 21.16406 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 1 ATOM 737 C CE1 . TYR A 1 92 ? -6.972 2.845 5.877 1.000 22.62495 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 1 ATOM 738 C CE2 . TYR A 1 92 ? -5.286 3.769 7.312 1.000 18.87819 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 1 ATOM 739 C CZ . TYR A 1 92 ? -6.018 2.689 6.864 1.000 21.80524 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ 1 ATOM 740 O OH . TYR A 1 92 ? -5.790 1.431 7.394 1.000 21.81177 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH 1 ATOM 741 N N . SER A 1 93 ? -5.448 4.793 2.606 1.000 17.80921 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N 1 ATOM 742 C CA . SER A 1 93 ? -5.865 3.674 1.780 1.000 17.18594 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA 1 ATOM 743 C C . SER A 1 93 ? -5.181 2.426 2.306 1.000 23.00655 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C 1 ATOM 744 O O . SER A 1 93 ? -4.126 2.505 2.945 1.000 19.32616 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O 1 ATOM 745 C CB . SER A 1 93 ? -5.559 3.896 0.292 1.000 21.37652 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB 1 ATOM 746 O OG . SER A 1 93 ? -4.165 3.920 0.018 1.000 23.51094 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG 1 ATOM 747 N N . SER A 1 94 ? -5.804 1.272 2.061 1.000 18.32429 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N 1 ATOM 748 C CA . SER A 1 94 ? -5.243 0.039 2.591 1.000 16.93388 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA 1 ATOM 749 C C . SER A 1 94 ? -5.562 -1.129 1.676 1.000 22.23302 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C 1 ATOM 750 O O . SER A 1 94 ? -6.491 -1.091 0.866 1.000 20.48062 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O 1 ATOM 751 C CB . SER A 1 94 ? -5.768 -0.258 3.996 1.000 22.99677 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB 1 ATOM 752 O OG . SER A 1 94 ? -7.149 -0.555 3.952 1.000 30.97557 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG 1 ATOM 753 N N . THR A 1 95 ? -4.763 -2.174 1.820 1.000 19.40053 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 1 ATOM 754 C CA . THR A 1 95 ? -4.963 -3.417 1.099 1.000 22.40417 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 1 ATOM 755 C C . THR A 1 95 ? -4.796 -4.550 2.087 1.000 25.24327 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 1 ATOM 756 O O . THR A 1 95 ? -3.798 -4.590 2.812 1.000 22.94757 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 1 ATOM 757 C CB . THR A 1 95 ? -3.945 -3.581 -0.026 1.000 25.23280 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 1 ATOM 758 O OG1 . THR A 1 95 ? -3.943 -2.405 -0.843 1.000 31.79865 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 1 ATOM 759 C CG2 . THR A 1 95 ? -4.302 -4.780 -0.869 1.000 26.35867 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 1 ATOM 760 N N . ILE A 1 96 ? -5.743 -5.482 2.106 1.000 21.87379 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 1 ATOM 761 C CA . ILE A 1 96 ? -5.551 -6.716 2.851 1.000 19.74651 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 1 ATOM 762 C C . ILE A 1 96 ? -5.637 -7.872 1.868 1.000 22.26872 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 1 ATOM 763 O O . ILE A 1 96 ? -6.505 -7.881 0.990 1.000 23.43165 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 1 ATOM 764 C CB . ILE A 1 96 ? -6.561 -6.870 4.003 1.000 18.19792 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 1 ATOM 765 C CG1 . ILE A 1 96 ? -6.355 -8.219 4.711 1.000 17.52599 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 ATOM 766 C CG2 . ILE A 1 96 ? -8.003 -6.711 3.522 1.000 20.08130 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 ATOM 767 C CD1 . ILE A 1 96 ? -7.125 -8.312 6.033 1.000 21.79237 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 ATOM 768 N N . SER A 1 97 ? -4.706 -8.820 1.983 1.000 20.97383 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 769 C CA . SER A 1 97 ? -4.808 -10.062 1.234 1.000 21.16559 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 770 C C . SER A 1 97 ? -4.705 -11.242 2.193 1.000 23.94338 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 771 O O . SER A 1 97 ? -4.124 -11.133 3.279 1.000 22.76615 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 772 C CB . SER A 1 97 ? -3.732 -10.152 0.127 1.000 22.69101 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 773 O OG . SER A 1 97 ? -2.423 -10.095 0.654 1.000 23.64248 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 774 N N . LEU A 1 98 ? -5.304 -12.366 1.790 1.000 21.14292 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A N 1 ATOM 775 C CA . LEU A 1 98 ? -5.330 -13.587 2.583 1.000 21.75636 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CA 1 ATOM 776 C C . LEU A 1 98 ? -4.687 -14.718 1.802 1.000 24.78293 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A C 1 ATOM 777 O O . LEU A 1 98 ? -4.830 -14.808 0.580 1.000 27.38195 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A O 1 ATOM 778 C CB . LEU A 1 98 ? -6.765 -14.011 2.944 1.000 22.55636 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CB 1 ATOM 779 C CG . LEU A 1 98 ? -7.651 -12.969 3.622 1.000 23.24301 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CG 1 ATOM 780 C CD1 . LEU A 1 98 ? -8.993 -13.599 3.988 1.000 24.33275 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD1 1 ATOM 781 C CD2 . LEU A 1 98 ? -6.966 -12.402 4.846 1.000 23.55104 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD2 1 ATOM 782 N N . HIS A 1 99 ? -4.014 -15.607 2.528 1.000 24.24424 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A N 1 ATOM 783 C CA . HIS A 1 99 ? -3.261 -16.686 1.911 1.000 23.12163 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CA 1 ATOM 784 C C . HIS A 1 99 ? -3.310 -17.904 2.810 1.000 25.17327 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A C 1 ATOM 785 O O . HIS A 1 99 ? -3.190 -17.787 4.033 1.000 29.18819 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A O 1 ATOM 786 C CB . HIS A 1 99 ? -1.811 -16.264 1.664 1.000 27.27733 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CB 1 ATOM 787 C CG . HIS A 1 99 ? -1.699 -14.937 0.991 1.000 31.59250 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CG 1 ATOM 788 N ND1 . HIS A 1 99 ? -1.683 -14.799 -0.380 1.000 32.18027 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A ND1 1 ATOM 789 C CD2 . HIS A 1 99 ? -1.651 -13.682 1.498 1.000 31.76615 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CD2 1 ATOM 790 C CE1 . HIS A 1 99 ? -1.610 -13.516 -0.688 1.000 33.98739 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CE1 1 ATOM 791 N NE2 . HIS A 1 99 ? -1.589 -12.817 0.432 1.000 31.43893 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A NE2 1 ATOM 792 N N . SER A 1 100 ? -3.503 -19.066 2.195 1.000 30.09325 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 793 C CA . SER A 1 100 ? -3.502 -20.311 2.941 1.000 32.25755 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 794 C C . SER A 1 100 ? -2.104 -20.618 3.455 1.000 34.74595 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 795 O O . SER A 1 100 ? -1.095 -20.283 2.826 1.000 33.92529 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 796 C CB . SER A 1 100 ? -3.993 -21.463 2.063 1.000 40.30602 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 797 O OG . SER A 1 100 ? -5.312 -21.228 1.611 1.000 40.98747 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 798 N N . GLU A 1 101 ? -2.050 -21.262 4.616 1.000 37.59171 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N 1 ATOM 799 C CA . GLU A 1 101 ? -0.781 -21.657 5.209 1.000 39.45206 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA 1 ATOM 800 C C . GLU A 1 101 ? -1.042 -22.804 6.169 1.000 37.29727 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C 1 ATOM 801 O O . GLU A 1 101 ? -2.190 -23.143 6.466 1.000 39.14314 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O 1 ATOM 802 C CB . GLU A 1 101 ? -0.103 -20.489 5.929 1.000 38.52563 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB 1 ATOM 803 C CG . GLU A 1 101 ? -0.936 -19.894 7.049 1.000 34.50814 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG 1 ATOM 804 C CD . GLU A 1 101 ? -0.144 -18.941 7.912 1.000 39.01343 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD 1 ATOM 805 O OE1 . GLU A 1 101 ? 1.061 -18.750 7.635 1.000 39.96239 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 1 ATOM 806 O OE2 . GLU A 1 101 ? -0.715 -18.389 8.873 1.000 37.82719 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 1 ATOM 807 N N . THR A 1 102 ? 0.045 -23.399 6.651 1.000 40.07854 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 1 ATOM 808 C CA . THR A 1 102 ? -0.010 -24.529 7.574 1.000 38.94833 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 1 ATOM 809 C C . THR A 1 102 ? 0.831 -24.176 8.793 1.000 52.04066 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 1 ATOM 810 O O . THR A 1 102 ? 2.051 -24.022 8.681 1.000 54.49783 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 1 ATOM 811 C CB . THR A 1 102 ? 0.501 -25.812 6.909 1.000 42.66735 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 1 ATOM 812 O OG1 . THR A 1 102 ? -0.339 -26.149 5.797 1.000 47.60781 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1 ATOM 813 C CG2 . THR A 1 102 ? 0.504 -26.967 7.899 1.000 45.47407 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1 ATOM 814 N N . ILE A 1 103 ? 0.189 -24.039 9.953 1.000 49.70222 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 815 C CA . ILE A 1 103 ? 0.894 -23.825 11.213 1.000 57.09851 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 816 C C . ILE A 1 103 ? 0.490 -24.921 12.190 1.000 57.37741 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 817 O O . ILE A 1 103 ? -0.700 -25.225 12.337 1.000 54.36004 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 818 C CB . ILE A 1 103 ? 0.627 -22.428 11.806 1.000 59.24958 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 819 C CG1 . ILE A 1 103 ? -0.870 -22.183 12.017 1.000 58.06177 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 820 C CG2 . ILE A 1 103 ? 1.246 -21.349 10.921 1.000 59.81794 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 821 C CD1 . ILE A 1 103 ? -1.167 -21.030 12.965 1.000 62.01630 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 822 N N . ASP A 1 104 ? 1.489 -25.512 12.852 1.000 62.87669 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N 1 ATOM 823 C CA . ASP A 1 104 ? 1.292 -26.643 13.760 1.000 61.95730 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA 1 ATOM 824 C C . ASP A 1 104 ? 0.541 -27.781 13.071 1.000 55.72970 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C 1 ATOM 825 O O . ASP A 1 104 ? -0.336 -28.422 13.656 1.000 53.59362 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O 1 ATOM 826 C CB . ASP A 1 104 ? 0.576 -26.210 15.041 1.000 67.64159 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB 1 ATOM 827 C CG . ASP A 1 104 ? 1.265 -25.046 15.730 1.000 74.43512 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG 1 ATOM 828 O OD1 . ASP A 1 104 ? 0.613 -23.999 15.913 1.000 75.51066 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 ATOM 829 O OD2 . ASP A 1 104 ? 2.461 -25.170 16.073 1.000 79.33152 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 ATOM 830 N N . GLY A 1 105 ? 0.885 -28.027 11.806 1.000 49.93169 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N 1 ATOM 831 C CA . GLY A 1 105 ? 0.303 -29.120 11.053 1.000 48.55918 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA 1 ATOM 832 C C . GLY A 1 105 ? -1.143 -28.944 10.649 1.000 43.40580 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C 1 ATOM 833 O O . GLY A 1 105 ? -1.720 -29.870 10.066 1.000 48.76088 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O 1 ATOM 834 N N . LYS A 1 106 ? -1.745 -27.790 10.925 1.000 50.00721 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N 1 ATOM 835 C CA . LYS A 1 106 ? -3.143 -27.538 10.623 1.000 43.79878 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA 1 ATOM 836 C C . LYS A 1 106 ? -3.271 -26.375 9.647 1.000 38.27440 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C 1 ATOM 837 O O . LYS A 1 106 ? -2.454 -25.447 9.642 1.000 37.86692 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O 1 ATOM 838 C CB . LYS A 1 106 ? -3.942 -27.251 11.905 1.000 44.92365 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB 1 ATOM 839 C CG . LYS A 1 106 ? -3.956 -28.412 12.893 1.000 54.42476 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG 1 ATOM 840 C CD . LYS A 1 106 ? -4.824 -28.109 14.101 1.000 60.82938 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD 1 ATOM 841 C CE . LYS A 1 106 ? -4.796 -29.251 15.102 1.000 72.34309 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE 1 ATOM 842 N NZ . LYS A 1 106 ? -5.656 -28.967 16.285 1.000 76.77069 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ 1 ATOM 843 N N . THR A 1 107 ? -4.301 -26.442 8.811 1.000 40.81766 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 1 ATOM 844 C CA . THR A 1 107 ? -4.535 -25.397 7.828 1.000 46.61754 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 1 ATOM 845 C C . THR A 1 107 ? -5.004 -24.117 8.510 1.000 43.40230 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 1 ATOM 846 O O . THR A 1 107 ? -5.862 -24.146 9.400 1.000 42.24486 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 1 ATOM 847 C CB . THR A 1 107 ? -5.563 -25.862 6.798 1.000 60.03540 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 1 ATOM 848 O OG1 . THR A 1 107 ? -4.912 -26.678 5.815 1.000 72.09030 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 ATOM 849 C CG2 . THR A 1 107 ? -6.230 -24.670 6.111 1.000 49.39556 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 ATOM 850 N N . GLY A 1 108 ? -4.419 -22.996 8.103 1.000 32.16622 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 1 ATOM 851 C CA . GLY A 1 108 ? -4.829 -21.698 8.588 1.000 29.66818 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 1 ATOM 852 C C . GLY A 1 108 ? -4.755 -20.647 7.500 1.000 28.26547 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 1 ATOM 853 O O . GLY A 1 108 ? -4.622 -20.975 6.317 1.000 29.66329 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 1 ATOM 854 N N . THR A 1 109 ? -4.818 -19.379 7.895 1.000 24.80136 ? ? ? ? ? ? 133 THR A N 1 ATOM 855 C CA . THR A 1 109 ? -4.856 -18.258 6.966 1.000 23.08185 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA 1 ATOM 856 C C . THR A 1 109 ? -3.882 -17.193 7.424 1.000 26.55827 ? ? ? ? ? ? 133 THR A C 1 ATOM 857 O O . THR A 1 109 ? -3.886 -16.803 8.597 1.000 32.02683 ? ? ? ? ? ? 133 THR A O 1 ATOM 858 C CB . THR A 1 109 ? -6.259 -17.653 6.887 1.000 23.07271 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB 1 ATOM 859 O OG1 . THR A 1 109 ? -7.155 -18.641 6.392 1.000 23.92405 ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 1 ATOM 860 C CG2 . THR A 1 109 ? -6.294 -16.464 5.951 1.000 23.72741 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 1 ATOM 861 N N . LEU A 1 110 ? -3.063 -16.728 6.492 1.000 23.79689 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A N 1 ATOM 862 C CA . LEU A 1 110 ? -2.234 -15.551 6.690 1.000 24.29350 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 1 ATOM 863 C C . LEU A 1 110 ? -2.973 -14.334 6.156 1.000 24.94264 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A C 1 ATOM 864 O O . LEU A 1 110 ? -3.388 -14.319 4.994 1.000 28.49488 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A O 1 ATOM 865 C CB . LEU A 1 110 ? -0.907 -15.724 5.964 1.000 25.93152 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CB 1 ATOM 866 C CG . LEU A 1 110 ? -0.045 -14.468 5.899 1.000 27.83204 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CG 1 ATOM 867 C CD1 . LEU A 1 110 ? 0.342 -14.089 7.300 1.000 27.44822 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD1 1 ATOM 868 C CD2 . LEU A 1 110 ? 1.177 -14.755 5.057 1.000 34.49932 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD2 1 ATOM 869 N N . ALA A 1 111 ? -3.137 -13.319 6.999 1.000 25.75353 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N 1 ATOM 870 C CA . ALA A 1 111 ? -3.640 -12.023 6.568 1.000 22.31602 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA 1 ATOM 871 C C . ALA A 1 111 ? -2.478 -11.043 6.530 1.000 21.37290 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C 1 ATOM 872 O O . ALA A 1 111 ? -1.686 -10.976 7.480 1.000 24.31778 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O 1 ATOM 873 C CB . ALA A 1 111 ? -4.745 -11.515 7.499 1.000 22.52251 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB 1 ATOM 874 N N . ILE A 1 112 ? -2.352 -10.317 5.423 1.000 18.78223 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N 1 ATOM 875 C CA . ILE A 1 112 ? -1.352 -9.256 5.276 1.000 18.86199 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA 1 ATOM 876 C C . ILE A 1 112 ? -2.122 -7.985 4.970 1.000 22.35082 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C 1 ATOM 877 O O . ILE A 1 112 ? -2.843 -7.929 3.967 1.000 21.62483 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O 1 ATOM 878 C CB . ILE A 1 112 ? -0.344 -9.544 4.152 1.000 19.86747 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB 1 ATOM 879 C CG1 . ILE A 1 112 ? 0.444 -10.832 4.409 1.000 26.51180 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 ATOM 880 C CG2 . ILE A 1 112 ? 0.607 -8.379 3.991 1.000 21.55169 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 ATOM 881 C CD1 . ILE A 1 112 ? 1.413 -11.180 3.282 1.000 33.39140 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 ATOM 882 N N . GLU A 1 113 ? -1.975 -6.968 5.816 1.000 21.88793 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A N 1 ATOM 883 C CA . GLU A 1 113 ? -2.708 -5.717 5.632 1.000 20.68626 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CA 1 ATOM 884 C C . GLU A 1 113 ? -1.724 -4.553 5.643 1.000 22.83133 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A C 1 ATOM 885 O O . GLU A 1 113 ? -0.951 -4.394 6.597 1.000 20.45117 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A O 1 ATOM 886 C CB . GLU A 1 113 ? -3.791 -5.549 6.708 1.000 18.10200 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CB 1 ATOM 887 C CG . GLU A 1 113 ? -4.569 -4.242 6.575 1.000 18.52929 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CG 1 ATOM 888 C CD . GLU A 1 113 ? -5.914 -4.261 7.315 1.000 25.70783 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CD 1 ATOM 889 O OE1 . GLU A 1 113 ? -6.265 -5.297 7.902 1.000 28.68571 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE1 1 ATOM 890 O OE2 . GLU A 1 113 ? -6.619 -3.224 7.297 1.000 26.32032 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE2 1 ATOM 891 N N . SER A 1 114 ? -1.739 -3.754 4.574 1.000 22.29050 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 892 C CA . SER A 1 114 ? -0.836 -2.622 4.393 1.000 19.42216 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 893 C C . SER A 1 114 ? -1.648 -1.343 4.248 1.000 20.85392 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 894 O O . SER A 1 114 ? -2.744 -1.352 3.684 1.000 23.36772 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 895 C CB . SER A 1 114 ? 0.039 -2.803 3.152 1.000 23.22572 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 896 O OG . SER A 1 114 ? 0.777 -4.013 3.227 1.000 25.78630 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 897 N N . PHE A 1 115 ? -1.113 -0.236 4.755 1.000 18.75562 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N 1 ATOM 898 C CA . PHE A 1 115 ? -1.803 1.036 4.615 1.000 18.33478 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA 1 ATOM 899 C C . PHE A 1 115 ? -0.813 2.140 4.272 1.000 20.94269 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C 1 ATOM 900 O O . PHE A 1 115 ? 0.398 2.009 4.462 1.000 19.58357 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O 1 ATOM 901 C CB . PHE A 1 115 ? -2.549 1.419 5.897 1.000 18.87425 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB 1 ATOM 902 C CG . PHE A 1 115 ? -1.632 1.746 7.048 1.000 21.63525 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG 1 ATOM 903 C CD1 . PHE A 1 115 ? -1.204 3.052 7.276 1.000 22.42996 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 1 ATOM 904 C CD2 . PHE A 1 115 ? -1.189 0.751 7.895 1.000 22.86750 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 1 ATOM 905 C CE1 . PHE A 1 115 ? -0.356 3.347 8.326 1.000 25.91172 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 1 ATOM 906 C CE2 . PHE A 1 115 ? -0.353 1.038 8.952 1.000 27.67856 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 1 ATOM 907 C CZ . PHE A 1 115 ? 0.077 2.343 9.165 1.000 26.00175 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ 1 ATOM 908 N N . VAL A 1 116 ? -1.362 3.244 3.773 1.000 19.61934 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 909 C CA . VAL A 1 116 ? -0.633 4.497 3.580 1.000 18.26560 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 910 C C . VAL A 1 116 ? -1.586 5.607 4.002 1.000 22.84016 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 911 O O . VAL A 1 116 ? -2.761 5.585 3.625 1.000 19.36439 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 912 C CB . VAL A 1 116 ? -0.179 4.700 2.117 1.000 19.61127 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 913 C CG1 . VAL A 1 116 ? 0.519 6.051 1.954 1.000 22.24096 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 914 C CG2 . VAL A 1 116 ? 0.734 3.553 1.653 1.000 20.71034 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 915 N N . VAL A 1 117 ? -1.104 6.557 4.803 1.000 21.78238 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N 1 ATOM 916 C CA . VAL A 1 117 ? -1.948 7.648 5.276 1.000 21.98879 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA 1 ATOM 917 C C . VAL A 1 117 ? -1.080 8.882 5.445 1.000 23.35056 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C 1 ATOM 918 O O . VAL A 1 117 ? 0.120 8.786 5.718 1.000 21.77879 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O 1 ATOM 919 C CB . VAL A 1 117 ? -2.677 7.285 6.594 1.000 18.77485 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB 1 ATOM 920 C CG1 . VAL A 1 117 ? -1.690 7.129 7.755 1.000 20.36765 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1 1 ATOM 921 C CG2 . VAL A 1 117 ? -3.770 8.306 6.923 1.000 20.61080 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2 1 ATOM 922 N N . ASP A 1 118 ? -1.691 10.051 5.272 1.000 21.83441 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 1 ATOM 923 C CA . ASP A 1 118 ? -0.987 11.291 5.562 1.000 22.07769 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 1 ATOM 924 C C . ASP A 1 118 ? -0.831 11.482 7.066 1.000 21.33169 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 1 ATOM 925 O O . ASP A 1 118 ? -1.701 11.106 7.858 1.000 23.07754 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 1 ATOM 926 C CB . ASP A 1 118 ? -1.745 12.495 5.011 1.000 25.28831 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 1 ATOM 927 C CG . ASP A 1 118 ? -1.682 12.608 3.505 1.000 29.93232 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 1 ATOM 928 O OD1 . ASP A 1 118 ? -0.989 11.803 2.842 1.000 26.33607 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 1 ATOM 929 O OD2 . ASP A 1 118 ? -2.348 13.535 2.989 1.000 35.12461 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 1 ATOM 930 N N . VAL A 1 119 ? 0.276 12.104 7.454 1.000 24.87517 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N 1 ATOM 931 C CA . VAL A 1 119 ? 0.475 12.539 8.835 1.000 22.97650 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA 1 ATOM 932 C C . VAL A 1 119 ? -0.318 13.828 9.027 1.000 27.83165 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C 1 ATOM 933 O O . VAL A 1 119 ? -0.018 14.838 8.371 1.000 27.99090 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O 1 ATOM 934 C CB . VAL A 1 119 ? 1.964 12.749 9.146 1.000 26.29349 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB 1 ATOM 935 C CG1 . VAL A 1 119 ? 2.142 13.266 10.562 1.000 26.55795 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 1 ATOM 936 C CG2 . VAL A 1 119 ? 2.735 11.440 8.953 1.000 26.75183 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 1 ATOM 937 N N . PRO A 1 120 ? -1.324 13.846 9.897 1.000 28.56963 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N 1 ATOM 938 C CA . PRO A 1 120 ? -2.161 15.039 10.037 1.000 33.21464 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA 1 ATOM 939 C C . PRO A 1 120 ? -1.470 16.131 10.829 1.000 31.27223 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C 1 ATOM 940 O O . PRO A 1 120 ? -0.612 15.877 11.675 1.000 31.38582 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O 1 ATOM 941 C CB . PRO A 1 120 ? -3.394 14.515 10.785 1.000 34.97856 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB 1 ATOM 942 C CG . PRO A 1 120 ? -2.886 13.360 11.576 1.000 29.73058 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG 1 ATOM 943 C CD . PRO A 1 120 ? -1.798 12.733 10.738 1.000 24.66742 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD 1 ATOM 944 N N . GLU A 1 121 ? -1.857 17.370 10.532 1.000 38.35827 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 945 C CA . GLU A 1 121 ? -1.336 18.510 11.273 1.000 46.00013 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 946 C C . GLU A 1 121 ? -1.547 18.302 12.767 1.000 38.12695 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 947 O O . GLU A 1 121 ? -2.642 17.934 13.208 1.000 39.28637 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 948 C CB . GLU A 1 121 ? -2.022 19.799 10.811 1.000 58.10542 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 949 C CG . GLU A 1 121 ? -1.662 21.035 11.629 1.000 69.29488 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 950 C CD . GLU A 1 121 ? -0.357 21.679 11.188 1.000 81.43022 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 951 O OE1 . GLU A 1 121 ? -0.376 22.877 10.831 1.000 85.50049 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 952 O OE2 . GLU A 1 121 ? 0.686 20.990 11.192 1.000 83.80809 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 953 N N . GLY A 1 122 ? -0.482 18.508 13.540 1.000 33.87375 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N 1 ATOM 954 C CA . GLY A 1 122 ? -0.521 18.384 14.982 1.000 38.58570 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA 1 ATOM 955 C C . GLY A 1 122 ? -0.034 17.057 15.521 1.000 44.74924 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C 1 ATOM 956 O O . GLY A 1 122 ? 0.097 16.915 16.743 1.000 40.32223 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O 1 ATOM 957 N N . ASN A 1 123 ? 0.229 16.082 14.656 1.000 34.18036 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A N 1 ATOM 958 C CA . ASN A 1 123 ? 0.741 14.790 15.076 1.000 34.62151 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CA 1 ATOM 959 C C . ASN A 1 123 ? 2.069 14.516 14.384 1.000 33.01237 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A C 1 ATOM 960 O O . ASN A 1 123 ? 2.347 15.051 13.305 1.000 29.05487 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A O 1 ATOM 961 C CB . ASN A 1 123 ? -0.263 13.673 14.771 1.000 28.91248 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CB 1 ATOM 962 C CG . ASN A 1 123 ? -1.399 13.623 15.796 1.000 33.07074 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CG 1 ATOM 963 O OD1 . ASN A 1 123 ? -2.540 13.993 15.505 1.000 37.40860 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A OD1 1 ATOM 964 N ND2 . ASN A 1 123 ? -1.080 13.178 17.006 1.000 33.03983 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A ND2 1 ATOM 965 N N . THR A 1 124 ? 2.902 13.713 15.040 1.000 27.61952 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N 1 ATOM 966 C CA . THR A 1 124 ? 4.140 13.236 14.446 1.000 27.84739 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA 1 ATOM 967 C C . THR A 1 124 ? 3.866 12.012 13.578 1.000 26.76343 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C 1 ATOM 968 O O . THR A 1 124 ? 2.838 11.334 13.713 1.000 22.43527 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O 1 ATOM 969 C CB . THR A 1 124 ? 5.161 12.873 15.523 1.000 28.09944 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB 1 ATOM 970 O OG1 . THR A 1 124 ? 4.703 11.715 16.230 1.000 26.78979 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 1 ATOM 971 C CG2 . THR A 1 124 ? 5.341 14.016 16.509 1.000 34.42890 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 1 ATOM 972 N N . LYS A 1 125 ? 4.802 11.738 12.667 1.000 25.85043 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N 1 ATOM 973 C CA . LYS A 1 125 ? 4.711 10.506 11.894 1.000 25.74011 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA 1 ATOM 974 C C . LYS A 1 125 ? 4.669 9.296 12.820 1.000 23.41045 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C 1 ATOM 975 O O . LYS A 1 125 ? 3.896 8.358 12.597 1.000 21.20659 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O 1 ATOM 976 C CB . LYS A 1 125 ? 5.889 10.396 10.909 1.000 20.43182 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB 1 ATOM 977 C CG . LYS A 1 125 ? 5.807 9.155 10.020 1.000 22.10410 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG 1 ATOM 978 C CD . LYS A 1 125 ? 7.090 8.917 9.211 1.000 26.50497 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD 1 ATOM 979 C CE . LYS A 1 125 ? 7.366 10.022 8.212 1.000 36.15951 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE 1 ATOM 980 N NZ . LYS A 1 125 ? 8.566 9.703 7.369 1.000 34.54764 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ 1 ATOM 981 N N . GLU A 1 126 ? 5.484 9.303 13.877 1.000 23.25576 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1 ATOM 982 C CA . GLU A 1 126 ? 5.498 8.162 14.792 1.000 23.68031 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1 ATOM 983 C C . GLU A 1 126 ? 4.138 7.955 15.445 1.000 21.42079 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1 ATOM 984 O O . GLU A 1 126 ? 3.675 6.815 15.593 1.000 22.02163 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1 ATOM 985 C CB . GLU A 1 126 ? 6.560 8.351 15.869 1.000 27.19105 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1 ATOM 986 C CG . GLU A 1 126 ? 6.574 7.210 16.889 1.000 33.36709 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1 ATOM 987 C CD . GLU A 1 126 ? 7.591 7.404 17.984 1.000 34.42259 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1 ATOM 988 O OE1 . GLU A 1 126 ? 7.769 8.550 18.437 1.000 33.91551 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 ATOM 989 O OE2 . GLU A 1 126 ? 8.203 6.398 18.400 1.000 42.96949 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 ATOM 990 N N . GLU A 1 127 ? 3.501 9.046 15.874 1.000 22.03438 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1 ATOM 991 C CA . GLU A 1 127 ? 2.172 8.948 16.476 1.000 24.28728 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1 ATOM 992 C C . GLU A 1 127 ? 1.160 8.405 15.483 1.000 22.11424 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1 ATOM 993 O O . GLU A 1 127 ? 0.254 7.645 15.855 1.000 22.61923 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1 ATOM 994 C CB . GLU A 1 127 ? 1.731 10.317 16.972 1.000 24.20600 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1 ATOM 995 C CG . GLU A 1 127 ? 2.419 10.755 18.248 1.000 30.02790 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1 ATOM 996 C CD . GLU A 1 127 ? 2.346 12.252 18.478 1.000 36.94654 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1 ATOM 997 O OE1 . GLU A 1 127 ? 2.903 12.704 19.496 1.000 32.99055 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 ATOM 998 O OE2 . GLU A 1 127 ? 1.749 12.977 17.649 1.000 31.34521 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 ATOM 999 N N . THR A 1 128 ? 1.273 8.827 14.223 1.000 19.99265 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N 1 ATOM 1000 C CA . THR A 1 128 ? 0.326 8.410 13.201 1.000 19.89742 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA 1 ATOM 1001 C C . THR A 1 128 ? 0.468 6.917 12.914 1.000 19.97274 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C 1 ATOM 1002 O O . THR A 1 128 ? -0.529 6.192 12.835 1.000 21.34316 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O 1 ATOM 1003 C CB . THR A 1 128 ? 0.543 9.241 11.933 1.000 23.84906 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB 1 ATOM 1004 O OG1 . THR A 1 128 ? 0.429 10.633 12.250 1.000 24.88777 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1 ATOM 1005 C CG2 . THR A 1 128 ? -0.486 8.911 10.866 1.000 20.71865 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1 ATOM 1006 N N . CYS A 1 129 ? 1.705 6.447 12.737 1.000 21.91704 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A N 1 ATOM 1007 C CA . CYS A 1 129 ? 1.939 5.013 12.564 1.000 21.23744 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CA 1 ATOM 1008 C C . CYS A 1 129 ? 1.394 4.222 13.741 1.000 26.37065 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A C 1 ATOM 1009 O O . CYS A 1 129 ? 0.759 3.178 13.563 1.000 25.93622 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A O 1 ATOM 1010 C CB . CYS A 1 129 ? 3.436 4.726 12.408 1.000 21.99714 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CB 1 ATOM 1011 S SG . CYS A 1 129 ? 4.270 5.394 10.957 1.000 25.24269 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A SG 1 ATOM 1012 N N . PHE A 1 130 ? 1.668 4.684 14.960 1.000 20.33771 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N 1 ATOM 1013 C CA . PHE A 1 130 ? 1.231 3.952 16.140 1.000 17.41796 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA 1 ATOM 1014 C C . PHE A 1 130 ? -0.291 3.872 16.214 1.000 28.30202 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C 1 ATOM 1015 O O . PHE A 1 130 ? -0.844 2.810 16.516 1.000 28.39752 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O 1 ATOM 1016 C CB . PHE A 1 130 ? 1.787 4.615 17.401 1.000 21.20706 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB 1 ATOM 1017 C CG . PHE A 1 130 ? 1.696 3.748 18.627 1.000 26.73887 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG 1 ATOM 1018 C CD1 . PHE A 1 130 ? 2.750 2.931 18.995 1.000 36.25919 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1 1 ATOM 1019 C CD2 . PHE A 1 130 ? 0.552 3.741 19.408 1.000 34.26561 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2 1 ATOM 1020 C CE1 . PHE A 1 130 ? 2.674 2.126 20.120 1.000 38.80138 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1 1 ATOM 1021 C CE2 . PHE A 1 130 ? 0.468 2.932 20.532 1.000 37.21940 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2 1 ATOM 1022 C CZ . PHE A 1 130 ? 1.532 2.124 20.885 1.000 29.39305 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ 1 ATOM 1023 N N . PHE A 1 131 ? -0.973 4.994 15.958 1.000 22.45763 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A N 1 ATOM 1024 C CA . PHE A 1 131 ? -2.435 5.036 15.959 1.000 23.05800 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CA 1 ATOM 1025 C C . PHE A 1 131 ? -3.023 4.029 14.973 1.000 26.17405 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A C 1 ATOM 1026 O O . PHE A 1 131 ? -3.859 3.198 15.344 1.000 24.31079 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A O 1 ATOM 1027 C CB . PHE A 1 131 ? -2.898 6.461 15.639 1.000 25.69018 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CB 1 ATOM 1028 C CG . PHE A 1 131 ? -4.390 6.623 15.528 1.000 29.51678 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CG 1 ATOM 1029 C CD1 . PHE A 1 131 ? -5.173 6.747 16.666 1.000 41.06963 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD1 1 ATOM 1030 C CD2 . PHE A 1 131 ? -5.003 6.690 14.286 1.000 27.60121 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD2 1 ATOM 1031 C CE1 . PHE A 1 131 ? -6.549 6.908 16.572 1.000 35.87424 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE1 1 ATOM 1032 C CE2 . PHE A 1 131 ? -6.383 6.853 14.185 1.000 27.21441 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE2 1 ATOM 1033 C CZ . PHE A 1 131 ? -7.150 6.962 15.333 1.000 27.44622 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CZ 1 ATOM 1034 N N . VAL A 1 132 ? -2.582 4.069 13.711 1.000 23.05860 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1 ATOM 1035 C CA . VAL A 1 132 ? -3.179 3.191 12.715 1.000 20.09253 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1 ATOM 1036 C C . VAL A 1 132 ? -2.788 1.744 12.984 1.000 25.34022 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1 ATOM 1037 O O . VAL A 1 132 ? -3.621 0.836 12.894 1.000 21.18433 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1 ATOM 1038 C CB . VAL A 1 132 ? -2.787 3.631 11.293 1.000 20.28328 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1 ATOM 1039 C CG1 . VAL A 1 132 ? -3.359 2.660 10.258 1.000 19.97046 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1 ATOM 1040 C CG2 . VAL A 1 132 ? -3.244 5.054 11.018 1.000 22.05990 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1 ATOM 1041 N N . GLU A 1 133 ? -1.523 1.508 13.339 1.000 21.65013 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N 1 ATOM 1042 C CA . GLU A 1 133 ? -1.073 0.138 13.563 1.000 22.89820 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA 1 ATOM 1043 C C . GLU A 1 133 ? -1.819 -0.505 14.729 1.000 24.12479 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C 1 ATOM 1044 O O . GLU A 1 133 ? -2.181 -1.688 14.668 1.000 23.44176 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O 1 ATOM 1045 C CB . GLU A 1 133 ? 0.440 0.114 13.790 1.000 21.43821 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB 1 ATOM 1046 C CG . GLU A 1 133 ? 1.241 0.382 12.518 1.000 21.54354 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG 1 ATOM 1047 C CD . GLU A 1 133 ? 2.741 0.547 12.751 1.000 34.78251 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD 1 ATOM 1048 O OE1 . GLU A 1 133 ? 3.237 0.314 13.872 1.000 35.28546 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 ATOM 1049 O OE2 . GLU A 1 133 ? 3.430 0.926 11.797 1.000 29.99701 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 ATOM 1050 N N . ALA A 1 134 ? -2.056 0.248 15.805 1.000 25.55192 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1 ATOM 1051 C CA . ALA A 1 134 ? -2.768 -0.332 16.939 1.000 23.35253 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1 ATOM 1052 C C . ALA A 1 134 ? -4.189 -0.726 16.553 1.000 24.30473 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1 ATOM 1053 O O . ALA A 1 134 ? -4.698 -1.764 16.999 1.000 26.89704 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1 ATOM 1054 C CB . ALA A 1 134 ? -2.787 0.649 18.112 1.000 24.47740 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1 ATOM 1055 N N . LEU A 1 135 ? -4.840 0.083 15.712 1.000 23.07137 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N 1 ATOM 1056 C CA . LEU A 1 135 ? -6.216 -0.202 15.314 1.000 23.66186 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA 1 ATOM 1057 C C . LEU A 1 135 ? -6.286 -1.355 14.327 1.000 25.23732 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C 1 ATOM 1058 O O . LEU A 1 135 ? -7.183 -2.200 14.426 1.000 24.41623 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O 1 ATOM 1059 C CB . LEU A 1 135 ? -6.867 1.047 14.721 1.000 20.60302 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB 1 ATOM 1060 C CG . LEU A 1 135 ? -7.135 2.137 15.764 1.000 28.98414 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG 1 ATOM 1061 C CD1 . LEU A 1 135 ? -7.554 3.432 15.089 1.000 28.69526 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1 1 ATOM 1062 C CD2 . LEU A 1 135 ? -8.186 1.675 16.775 1.000 30.01164 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2 1 ATOM 1063 N N . ILE A 1 136 ? -5.358 -1.414 13.368 1.000 23.66655 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N 1 ATOM 1064 C CA . ILE A 1 136 ? -5.343 -2.554 12.457 1.000 23.72864 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA 1 ATOM 1065 C C . ILE A 1 136 ? -5.033 -3.832 13.223 1.000 25.27784 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C 1 ATOM 1066 O O . ILE A 1 136 ? -5.653 -4.878 12.988 1.000 25.57424 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O 1 ATOM 1067 C CB . ILE A 1 136 ? -4.355 -2.325 11.299 1.000 27.71813 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB 1 ATOM 1068 C CG1 . ILE A 1 136 ? -4.809 -1.134 10.454 1.000 23.67563 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 ATOM 1069 C CG2 . ILE A 1 136 ? -4.265 -3.593 10.429 1.000 24.22992 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 ATOM 1070 C CD1 . ILE A 1 136 ? -3.929 -0.903 9.244 1.000 20.69127 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 ATOM 1071 N N . GLN A 1 137 ? -4.080 -3.771 14.166 1.000 24.47576 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1 ATOM 1072 C CA . GLN A 1 137 ? -3.813 -4.945 14.997 1.000 29.12899 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1 ATOM 1073 C C . GLN A 1 137 ? -5.061 -5.371 15.769 1.000 26.25044 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1 ATOM 1074 O O . GLN A 1 137 ? -5.359 -6.567 15.881 1.000 27.83484 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1 ATOM 1075 C CB . GLN A 1 137 ? -2.659 -4.671 15.960 1.000 26.46267 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1 ATOM 1076 C CG . GLN A 1 137 ? -2.207 -5.913 16.709 1.000 33.72101 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1 ATOM 1077 C CD . GLN A 1 137 ? -1.497 -6.901 15.802 1.000 45.10258 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1 ATOM 1078 O OE1 . GLN A 1 137 ? -0.504 -6.555 15.160 1.000 45.20522 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 ATOM 1079 N NE2 . GLN A 1 137 ? -2.011 -8.137 15.735 1.000 33.19397 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 ATOM 1080 N N . CYS A 1 138 ? -5.808 -4.406 16.300 1.000 25.37892 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1081 C CA . CYS A 1 138 ? -7.052 -4.740 16.982 1.000 27.04921 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1082 C C . CYS A 1 138 ? -8.030 -5.434 16.036 1.000 26.40332 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1083 O O . CYS A 1 138 ? -8.664 -6.436 16.407 1.000 25.70665 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1084 C CB . CYS A 1 138 ? -7.652 -3.467 17.575 1.000 29.37178 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1085 S SG . CYS A 1 138 ? -9.299 -3.631 18.215 1.000 33.55261 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1086 N N . ASN A 1 139 ? -8.150 -4.929 14.803 1.000 24.26939 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N 1 ATOM 1087 C CA . ASN A 1 139 ? -9.047 -5.532 13.818 1.000 24.65788 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA 1 ATOM 1088 C C . ASN A 1 139 ? -8.582 -6.930 13.410 1.000 29.64733 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C 1 ATOM 1089 O O . ASN A 1 139 ? -9.397 -7.850 13.295 1.000 27.01741 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O 1 ATOM 1090 C CB . ASN A 1 139 ? -9.158 -4.635 12.580 1.000 20.23873 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB 1 ATOM 1091 C CG . ASN A 1 139 ? -9.936 -3.357 12.847 1.000 23.93572 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG 1 ATOM 1092 O OD1 . ASN A 1 139 ? -10.751 -3.292 13.765 1.000 26.70428 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1 1 ATOM 1093 N ND2 . ASN A 1 139 ? -9.681 -2.331 12.039 1.000 22.89219 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2 1 ATOM 1094 N N . LEU A 1 140 ? -7.282 -7.112 13.171 1.000 21.52698 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1 ATOM 1095 C CA . LEU A 1 140 ? -6.792 -8.440 12.796 1.000 20.60621 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1 ATOM 1096 C C . LEU A 1 140 ? -6.935 -9.426 13.950 1.000 24.73798 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1 ATOM 1097 O O . LEU A 1 140 ? -7.275 -10.596 13.735 1.000 25.98669 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1 ATOM 1098 C CB . LEU A 1 140 ? -5.333 -8.355 12.334 1.000 23.26351 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1 ATOM 1099 C CG . LEU A 1 140 ? -5.097 -7.573 11.034 1.000 24.89470 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1 ATOM 1100 C CD1 . LEU A 1 140 ? -3.608 -7.473 10.713 1.000 28.22675 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 ATOM 1101 C CD2 . LEU A 1 140 ? -5.841 -8.201 9.872 1.000 29.79214 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 ATOM 1102 N N . ASN A 1 141 ? -6.680 -8.979 15.183 1.000 25.54943 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A N 1 ATOM 1103 C CA . ASN A 1 141 ? -6.942 -9.837 16.337 1.000 22.70577 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CA 1 ATOM 1104 C C . ASN A 1 141 ? -8.413 -10.220 16.406 1.000 24.58422 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A C 1 ATOM 1105 O O . ASN A 1 141 ? -8.760 -11.361 16.738 1.000 23.84772 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A O 1 ATOM 1106 C CB . ASN A 1 141 ? -6.530 -9.136 17.631 1.000 27.97209 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CB 1 ATOM 1107 C CG . ASN A 1 141 ? -5.032 -8.985 17.768 1.000 34.06019 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CG 1 ATOM 1108 O OD1 . ASN A 1 141 ? -4.266 -9.624 17.049 1.000 32.92377 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A OD1 1 ATOM 1109 N ND2 . ASN A 1 141 ? -4.603 -8.135 18.709 1.000 32.14724 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A ND2 1 ATOM 1110 N N . SER A 1 142 ? -9.296 -9.269 16.120 1.000 22.74309 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N 1 ATOM 1111 C CA . SER A 1 142 ? -10.719 -9.556 16.197 1.000 24.73440 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA 1 ATOM 1112 C C . SER A 1 142 ? -11.146 -10.483 15.065 1.000 25.03342 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C 1 ATOM 1113 O O . SER A 1 142 ? -11.959 -11.396 15.273 1.000 25.97286 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O 1 ATOM 1114 C CB . SER A 1 142 ? -11.510 -8.255 16.169 1.000 24.33081 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB 1 ATOM 1115 O OG . SER A 1 142 ? -12.903 -8.523 16.172 1.000 27.89490 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG 1 ATOM 1116 N N . LEU A 1 143 ? -10.597 -10.274 13.865 1.000 21.89458 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1 ATOM 1117 C CA . LEU A 1 143 ? -10.885 -11.186 12.759 1.000 22.41155 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1 ATOM 1118 C C . LEU A 1 143 ? -10.480 -12.615 13.103 1.000 25.50548 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1 ATOM 1119 O O . LEU A 1 143 ? -11.210 -13.567 12.796 1.000 23.48289 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1 ATOM 1120 C CB . LEU A 1 143 ? -10.168 -10.736 11.492 1.000 20.65245 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1 ATOM 1121 C CG . LEU A 1 143 ? -10.334 -11.612 10.245 1.000 22.80641 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1 ATOM 1122 C CD1 . LEU A 1 143 ? -11.763 -11.594 9.709 1.000 20.64655 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1 ATOM 1123 C CD2 . LEU A 1 143 ? -9.344 -11.140 9.185 1.000 23.36365 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1 ATOM 1124 N N . ALA A 1 144 ? -9.310 -12.788 13.727 1.000 25.22499 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1125 C CA . ALA A 1 144 ? -8.902 -14.123 14.153 1.000 22.92090 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1126 C C . ALA A 1 144 ? -9.874 -14.682 15.177 1.000 25.87205 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1127 O O . ALA A 1 144 ? -10.269 -15.848 15.088 1.000 27.73872 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1128 C CB . ALA A 1 144 ? -7.482 -14.099 14.721 1.000 23.99661 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1129 N N . ASP A 1 145 ? -10.283 -13.865 16.158 1.000 26.89988 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A N 1 ATOM 1130 C CA . ASP A 1 145 ? -11.216 -14.345 17.178 1.000 31.98879 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CA 1 ATOM 1131 C C . ASP A 1 145 ? -12.549 -14.753 16.560 1.000 25.65743 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A C 1 ATOM 1132 O O . ASP A 1 145 ? -13.110 -15.803 16.904 1.000 30.51216 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A O 1 ATOM 1133 C CB . ASP A 1 145 ? -11.434 -13.273 18.252 1.000 28.76646 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CB 1 ATOM 1134 C CG . ASP A 1 145 ? -10.221 -13.087 19.160 1.000 42.48046 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CG 1 ATOM 1135 O OD1 . ASP A 1 145 ? -9.362 -13.996 19.228 1.000 50.21161 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD1 1 ATOM 1136 O OD2 . ASP A 1 145 ? -10.135 -12.031 19.823 1.000 48.03325 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD2 1 ATOM 1137 N N . VAL A 1 146 ? -13.068 -13.941 15.642 1.000 22.70591 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1 ATOM 1138 C CA . VAL A 1 146 ? -14.371 -14.213 15.048 1.000 27.71209 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1 ATOM 1139 C C . VAL A 1 146 ? -14.312 -15.475 14.201 1.000 31.44134 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1 ATOM 1140 O O . VAL A 1 146 ? -15.183 -16.346 14.299 1.000 28.00560 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1 ATOM 1141 C CB . VAL A 1 146 ? -14.849 -13.006 14.219 1.000 27.92980 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1 ATOM 1142 C CG1 . VAL A 1 146 ? -16.042 -13.385 13.370 1.000 28.02461 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1 ATOM 1143 C CG2 . VAL A 1 146 ? -15.176 -11.837 15.117 1.000 26.47865 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1 ATOM 1144 N N . THR A 1 147 ? -13.286 -15.596 13.357 1.000 25.75384 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1 ATOM 1145 C CA . THR A 1 147 ? -13.255 -16.735 12.447 1.000 25.42095 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1 ATOM 1146 C C . THR A 1 147 ? -12.821 -18.016 13.149 1.000 25.87568 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1 ATOM 1147 O O . THR A 1 147 ? -13.306 -19.095 12.800 1.000 27.91992 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1 ATOM 1148 C CB . THR A 1 147 ? -12.365 -16.438 11.235 1.000 26.69035 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1 ATOM 1149 O OG1 . THR A 1 147 ? -11.024 -16.103 11.643 1.000 23.89962 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 ATOM 1150 C CG2 . THR A 1 147 ? -12.954 -15.278 10.450 1.000 25.46893 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 ATOM 1151 N N . GLU A 1 148 ? -11.938 -17.928 14.144 1.000 23.86818 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N 1 ATOM 1152 C CA . GLU A 1 148 ? -11.586 -19.136 14.874 1.000 26.59690 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA 1 ATOM 1153 C C . GLU A 1 148 ? -12.770 -19.639 15.683 1.000 26.73805 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C 1 ATOM 1154 O O . GLU A 1 148 ? -12.925 -20.854 15.868 1.000 27.06187 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O 1 ATOM 1155 C CB . GLU A 1 148 ? -10.361 -18.886 15.758 1.000 28.60682 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB 1 ATOM 1156 C CG . GLU A 1 148 ? -9.092 -18.686 14.926 1.000 26.17281 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG 1 ATOM 1157 C CD . GLU A 1 148 ? -7.921 -18.122 15.710 1.000 33.75605 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD 1 ATOM 1158 O OE1 . GLU A 1 148 ? -6.878 -17.841 15.070 1.000 27.65220 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 ATOM 1159 O OE2 . GLU A 1 148 ? -8.034 -17.976 16.949 1.000 30.89557 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 ATOM 1160 N N . ARG A 1 149 ? -13.631 -18.727 16.140 1.000 25.95675 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1 ATOM 1161 C CA . ARG A 1 149 ? -14.831 -19.157 16.844 1.000 28.11800 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1 ATOM 1162 C C . ARG A 1 149 ? -15.826 -19.787 15.878 1.000 25.34047 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1 ATOM 1163 O O . ARG A 1 149 ? -16.427 -20.821 16.187 1.000 26.18293 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1 ATOM 1164 C CB . ARG A 1 149 ? -15.467 -17.986 17.592 1.000 24.65785 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1 ATOM 1165 C CG . ARG A 1 149 ? -16.818 -18.358 18.205 1.000 28.03952 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1 ATOM 1166 C CD . ARG A 1 149 ? -17.388 -17.238 19.039 1.000 35.71515 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1 ATOM 1167 N NE . ARG A 1 149 ? -17.154 -15.945 18.412 1.000 56.26169 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1 ATOM 1168 C CZ . ARG A 1 149 ? -17.947 -15.408 17.491 1.000 64.26637 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1 ATOM 1169 N NH1 . ARG A 1 149 ? -19.033 -16.055 17.089 1.000 66.97792 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1 ATOM 1170 N NH2 . ARG A 1 149 ? -17.653 -14.223 16.976 1.000 59.25303 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1 ATOM 1171 N N . LEU A 1 150 ? -16.015 -19.182 14.698 1.000 25.64647 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1 ATOM 1172 C CA . LEU A 1 150 ? -16.870 -19.815 13.696 1.000 26.07110 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1 ATOM 1173 C C . LEU A 1 150 ? -16.338 -21.186 13.314 1.000 27.00357 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1 ATOM 1174 O O . LEU A 1 150 ? -17.112 -22.118 13.069 1.000 29.51963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1 ATOM 1175 C CB . LEU A 1 150 ? -16.985 -18.938 12.454 1.000 25.42397 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1 ATOM 1176 C CG . LEU A 1 150 ? -17.797 -17.663 12.660 1.000 35.97966 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1 ATOM 1177 C CD1 . LEU A 1 150 ? -17.630 -16.738 11.470 1.000 30.16966 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 ATOM 1178 C CD2 . LEU A 1 150 ? -19.260 -18.014 12.877 1.000 33.01293 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 ATOM 1179 N N . GLN A 1 151 ? -15.019 -21.334 13.273 1.000 28.71242 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1 ATOM 1180 C CA . GLN A 1 151 ? -14.434 -22.634 12.962 1.000 28.97431 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1 ATOM 1181 C C . GLN A 1 151 ? -14.772 -23.658 14.034 1.000 30.19296 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1 ATOM 1182 O O . GLN A 1 151 ? -15.239 -24.765 13.735 1.000 31.65304 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1 ATOM 1183 C CB . GLN A 1 151 ? -12.921 -22.480 12.813 1.000 27.68864 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1 ATOM 1184 C CG . GLN A 1 151 ? -12.184 -23.780 12.595 1.000 29.34403 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1 ATOM 1185 C CD . GLN A 1 151 ? -12.562 -24.452 11.293 1.000 34.69369 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1 ATOM 1186 O OE1 . GLN A 1 151 ? -13.077 -23.816 10.371 1.000 36.52610 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 ATOM 1187 N NE2 . GLN A 1 151 ? -12.312 -25.751 11.213 1.000 47.87587 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 ATOM 1188 N N . ALA A 1 152 ? -14.546 -23.299 15.297 1.000 31.73259 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N 1 ATOM 1189 C CA . ALA A 1 152 ? -14.880 -24.190 16.401 1.000 30.94078 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1 ATOM 1190 C C . ALA A 1 152 ? -16.357 -24.572 16.386 1.000 30.05550 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C 1 ATOM 1191 O O . ALA A 1 152 ? -16.707 -25.739 16.609 1.000 34.82520 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O 1 ATOM 1192 C CB . ALA A 1 152 ? -14.507 -23.524 17.724 1.000 30.40277 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB 1 ATOM 1193 N N . GLU A 1 153 ? -17.236 -23.602 16.105 1.000 29.91200 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N 1 ATOM 1194 C CA . GLU A 1 153 ? -18.677 -23.856 16.126 1.000 31.88091 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA 1 ATOM 1195 C C . GLU A 1 153 ? -19.091 -24.826 15.026 1.000 30.61068 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C 1 ATOM 1196 O O . GLU A 1 153 ? -20.073 -25.557 15.184 1.000 31.99241 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O 1 ATOM 1197 C CB . GLU A 1 153 ? -19.449 -22.532 16.008 1.000 35.02539 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB 1 ATOM 1198 C CG . GLU A 1 153 ? -19.291 -21.622 17.239 1.000 31.81048 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG 1 ATOM 1199 C CD . GLU A 1 153 ? -19.947 -20.247 17.108 1.000 38.70636 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD 1 ATOM 1200 O OE1 . GLU A 1 153 ? -20.449 -19.889 16.021 1.000 35.84350 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1 1 ATOM 1201 O OE2 . GLU A 1 153 ? -19.952 -19.512 18.114 1.000 38.85800 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2 1 ATOM 1202 N N . SER A 1 154 ? -18.343 -24.862 13.922 1.000 36.77313 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N 1 ATOM 1203 C CA . SER A 1 154 ? -18.648 -25.741 12.798 1.000 33.78599 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA 1 ATOM 1204 C C . SER A 1 154 ? -18.169 -27.169 13.009 1.000 38.63829 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C 1 ATOM 1205 O O . SER A 1 154 ? -18.586 -28.060 12.264 1.000 45.98878 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O 1 ATOM 1206 C CB . SER A 1 154 ? -18.010 -25.205 11.513 1.000 38.23500 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB 1 ATOM 1207 O OG . SER A 1 154 ? -16.606 -25.453 11.508 1.000 39.19818 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG 1 ATOM 1208 N N . MET A 1 155 ? -17.296 -27.405 13.979 1.000 41.34521 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N 1 ATOM 1209 C CA . MET A 1 155 ? -16.727 -28.727 14.184 1.000 45.68971 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA 1 ATOM 1210 C C . MET A 1 155 ? -17.631 -29.558 15.081 1.000 50.87013 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C 1 ATOM 1211 O O . MET A 1 155 ? -18.319 -29.032 15.960 1.000 56.49368 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O 1 ATOM 1212 C CB . MET A 1 155 ? -15.328 -28.623 14.796 1.000 51.22844 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB 1 ATOM 1213 C CG . MET A 1 155 ? -14.282 -27.965 13.891 1.000 62.87166 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG 1 ATOM 1214 S SD . MET A 1 155 ? -13.608 -29.057 12.615 1.000 77.36844 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD 1 ATOM 1215 C CE . MET A 1 155 ? -14.816 -28.915 11.292 1.000 69.54496 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE 1 ATOM 1216 N N . GLU A 1 156 ? -17.634 -30.864 14.847 1.000 51.00290 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N 1 ATOM 1217 C CA . GLU A 1 156 ? -18.454 -31.743 15.669 1.000 48.66680 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA 1 ATOM 1218 C C . GLU A 1 156 ? -17.831 -31.922 17.050 1.000 52.03444 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C 1 ATOM 1219 O O . GLU A 1 156 ? -18.543 -32.021 18.055 1.000 55.46405 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O 1 ATOM 1220 C CB . GLU A 1 156 ? -18.652 -33.100 14.995 1.000 52.57254 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB 1 ATOM 1221 C CG . GLU A 1 156 ? -19.691 -33.963 15.695 1.000 70.03859 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG 1 ATOM 1222 C CD . GLU A 1 156 ? -20.027 -35.222 14.925 1.000 83.34770 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD 1 ATOM 1223 O OE1 . GLU A 1 156 ? -19.274 -35.565 13.989 1.000 86.87390 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 ATOM 1224 O OE2 . GLU A 1 156 ? -21.046 -35.867 15.256 1.000 89.19448 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 HETATM 1225 C C1 . GOL B 2 . ? -3.954 -3.781 19.807 1.000 67.35986 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C1 1 HETATM 1226 O O1 . GOL B 2 . ? -4.379 -2.535 20.246 1.000 63.62201 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O1 1 HETATM 1227 C C2 . GOL B 2 . ? -2.544 -4.006 20.404 1.000 69.58990 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C2 1 HETATM 1228 O O2 . GOL B 2 . ? -2.099 -5.301 20.179 1.000 70.73444 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O2 1 HETATM 1229 C C3 . GOL B 2 . ? -1.637 -2.937 19.726 1.000 69.35195 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C3 1 HETATM 1230 O O3 . GOL B 2 . ? -0.613 -2.610 20.627 1.000 70.04865 ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O3 1 HETATM 1231 C CAA . ZLA C 3 . ? -2.717 10.527 14.072 1.000 26.53945 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAA 1 HETATM 1232 C CAB . ZLA C 3 . ? -2.066 10.355 15.287 1.000 32.34279 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAB 1 HETATM 1233 C CAC . ZLA C 3 . ? -2.810 10.191 16.453 1.000 33.16321 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAC 1 HETATM 1234 C CAD . ZLA C 3 . ? -4.202 10.201 16.419 1.000 31.84390 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAD 1 HETATM 1235 C CAE . ZLA C 3 . ? -4.857 10.373 15.208 1.000 31.47046 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAE 1 HETATM 1236 C CAF . ZLA C 3 . ? -4.112 10.534 14.041 1.000 24.67326 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAF 1 HETATM 1237 C CAI . ZLA C 3 . ? -6.856 10.543 13.996 1.000 31.15645 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAI 1 HETATM 1238 C CAJ . ZLA C 3 . ? -6.137 10.707 12.828 1.000 31.94116 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAJ 1 HETATM 1239 C CAK . ZLA C 3 . ? -8.256 10.565 13.952 1.000 29.57457 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAK 1 HETATM 1240 C CAN . ZLA C 3 . ? -10.302 10.537 15.293 1.000 23.73804 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAN 1 HETATM 1241 C CAQ . ZLA C 3 . ? -11.013 9.191 15.091 1.000 26.77796 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAQ 1 HETATM 1242 C CAR . ZLA C 3 . ? -10.643 8.183 14.309 1.000 27.16400 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAR 1 HETATM 1243 C CAT . ZLA C 3 . ? -11.801 6.028 13.980 1.000 21.34470 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAT 1 HETATM 1244 C CAU . ZLA C 3 . ? -11.752 4.928 14.846 1.000 23.45762 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAU 1 HETATM 1245 C CAV . ZLA C 3 . ? -12.074 5.825 12.612 1.000 17.67182 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAV 1 HETATM 1246 C CAW . ZLA C 3 . ? -12.290 4.527 12.125 1.000 24.05800 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAW 1 HETATM 1247 C CAX . ZLA C 3 . ? -12.229 3.427 12.991 1.000 30.51673 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAX 1 HETATM 1248 C CAY . ZLA C 3 . ? -11.980 3.644 14.345 1.000 28.67036 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAY 1 HETATM 1249 C CAZ . ZLA C 3 . ? -11.523 5.115 16.233 1.000 31.46132 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CAZ 1 HETATM 1250 C CBA . ZLA C 3 . ? -10.116 5.334 16.723 1.000 31.49121 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBA 1 HETATM 1251 C CBB . ZLA C 3 . ? -10.829 4.023 17.020 1.000 33.83158 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBB 1 HETATM 1252 C CBC . ZLA C 3 . ? -12.117 6.939 11.755 1.000 25.48705 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBC 1 HETATM 1253 C CBD . ZLA C 3 . ? -13.256 6.990 10.761 1.000 34.16649 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBD 1 HETATM 1254 C CBE . ZLA C 3 . ? -11.844 6.699 10.275 1.000 27.68306 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBE 1 HETATM 1255 C CBF . ZLA C 3 . ? -12.485 2.113 12.553 1.000 25.59484 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBF 1 HETATM 1256 C CBG . ZLA C 3 . ? -11.377 1.348 11.818 1.000 27.98570 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBG 1 HETATM 1257 C CBJ . ZLA C 3 . ? -9.724 1.419 9.959 1.000 26.55688 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBJ 1 HETATM 1258 C CBK . ZLA C 3 . ? -7.791 2.275 11.330 1.000 26.89638 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBK 1 HETATM 1259 C CBL . ZLA C 3 . ? -8.481 1.045 10.769 1.000 22.01865 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBL 1 HETATM 1260 C CBM . ZLA C 3 . ? -9.337 2.403 8.858 1.000 26.39739 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBM 1 HETATM 1261 C CBN . ZLA C 3 . ? -8.662 3.636 9.438 1.000 24.58352 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBN 1 HETATM 1262 C CBO . ZLA C 3 . ? -7.413 3.212 10.195 1.000 26.09250 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBO 1 HETATM 1263 C CBP . ZLA C 3 . ? -10.323 0.189 9.250 1.000 28.09416 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A CBP 1 HETATM 1264 N NAG . ZLA C 3 . ? -4.745 10.699 12.874 1.000 27.95482 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAG 1 HETATM 1265 N NAH . ZLA C 3 . ? -6.200 10.386 15.163 1.000 25.64026 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAH 1 HETATM 1266 N NAL . ZLA C 3 . ? -8.846 10.466 15.140 1.000 24.69361 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAL 1 HETATM 1267 N NAO . ZLA C 3 . ? -12.490 7.816 15.361 1.000 31.07327 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAO 1 HETATM 1268 N NAP . ZLA C 3 . ? -12.150 8.881 15.706 1.000 28.98552 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAP 1 HETATM 1269 N NAS . ZLA C 3 . ? -11.611 7.267 14.484 1.000 28.79358 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NAS 1 HETATM 1270 N NBH . ZLA C 3 . ? -10.758 2.017 10.829 1.000 25.40674 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A NBH 1 HETATM 1271 O OAM . ZLA C 3 . ? -8.876 10.677 12.891 1.000 27.35945 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A OAM 1 HETATM 1272 O OBI . ZLA C 3 . ? -11.174 0.161 12.090 1.000 23.57465 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A OBI 1 HETATM 1273 O OBQ . ZLA C 3 . ? -9.550 -0.754 8.965 1.000 29.05454 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A OBQ 1 HETATM 1274 O OBR . ZLA C 3 . ? -11.532 0.238 8.957 1.000 30.51936 ? ? ? ? ? ? 202 ZLA A OBR 1 HETATM 1275 O O . HOH D 4 . ? 5.753 -1.638 8.766 1.000 49.72747 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 1276 O O . HOH D 4 . ? -19.161 15.446 13.259 1.000 43.18892 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 1277 O O . HOH D 4 . ? -6.275 -21.074 -0.647 1.000 38.57730 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 1278 O O . HOH D 4 . ? -19.178 -10.826 14.426 1.000 39.91539 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 1279 O O . HOH D 4 . ? -8.932 -22.750 15.165 1.000 39.55013 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 1280 O O . HOH D 4 . ? -18.909 1.011 -9.306 1.000 53.56690 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 1281 O O . HOH D 4 . ? -20.960 -17.474 15.869 1.000 38.57672 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 1282 O O . HOH D 4 . ? -19.085 -20.443 20.240 1.000 38.68531 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 1283 O O . HOH D 4 . ? -18.297 -33.733 19.834 1.000 48.22111 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 1284 O O . HOH D 4 . ? -27.094 5.349 10.523 1.000 53.84110 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 1285 O O . HOH D 4 . ? -9.878 5.608 -5.364 1.000 42.62000 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 1286 O O . HOH D 4 . ? -5.575 -18.238 -8.134 1.000 44.39340 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 1287 O O . HOH D 4 . ? 5.769 1.902 11.659 1.000 41.23432 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 1288 O O . HOH D 4 . ? -6.539 -12.045 -9.817 1.000 43.14625 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 1289 O O . HOH D 4 . ? -20.977 8.443 6.295 1.000 37.23323 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 1290 O O . HOH D 4 . ? -15.664 13.591 1.109 1.000 44.25823 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 1291 O O . HOH D 4 . ? -14.796 -17.350 1.047 1.000 32.70641 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 1292 O O . HOH D 4 . ? -3.734 -14.702 -3.303 1.000 37.29008 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 1293 O O . HOH D 4 . ? -22.669 7.152 -0.350 1.000 43.00034 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 1294 O O . HOH D 4 . ? -23.322 3.556 -1.412 1.000 51.72556 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 1295 O O . HOH D 4 . ? -7.367 -15.310 18.304 1.000 44.76060 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 1296 O O . HOH D 4 . ? -11.642 0.740 6.446 1.000 32.39299 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 1297 O O . HOH D 4 . ? -7.332 -0.613 7.092 1.000 28.01897 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 1298 O O . HOH D 4 . ? -13.227 2.956 9.080 1.000 28.90749 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 1299 O O . HOH D 4 . ? -11.237 -22.737 16.415 1.000 34.91577 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 1300 O O . HOH D 4 . ? 6.029 11.132 18.396 1.000 37.70527 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 1301 O O . HOH D 4 . ? 0.781 13.046 1.341 1.000 42.21703 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 1302 O O . HOH D 4 . ? -18.838 -2.184 21.802 1.000 55.87300 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 1303 O O . HOH D 4 . ? -18.774 10.015 6.310 1.000 32.27448 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 1304 O O . HOH D 4 . ? -3.042 6.229 0.677 1.000 22.00639 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 1305 O O . HOH D 4 . ? -4.597 -16.675 15.757 1.000 34.31261 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 1306 O O . HOH D 4 . ? -20.834 10.305 0.524 1.000 32.06252 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 1307 O O . HOH D 4 . ? -1.298 -7.675 0.574 1.000 46.96028 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 1308 O O . HOH D 4 . ? 3.950 -1.282 3.857 1.000 22.99955 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 1309 O O . HOH D 4 . ? 2.364 -18.265 5.351 1.000 40.08480 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 1310 O O . HOH D 4 . ? -13.614 7.857 23.634 1.000 30.90065 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 1311 O O . HOH D 4 . ? -8.236 -3.023 9.500 1.000 27.15535 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 1312 O O . HOH D 4 . ? -6.809 -7.986 -8.744 1.000 37.44125 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1 HETATM 1313 O O . HOH D 4 . ? -1.427 15.375 1.266 1.000 48.18049 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1 HETATM 1314 O O . HOH D 4 . ? 0.642 -4.394 16.272 1.000 45.19372 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1 HETATM 1315 O O . HOH D 4 . ? -2.987 15.620 4.562 1.000 38.40098 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1 HETATM 1316 O O . HOH D 4 . ? -5.164 -16.497 -1.602 1.000 28.81102 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1 HETATM 1317 O O . HOH D 4 . ? -0.098 -28.321 4.222 1.000 49.86076 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1 HETATM 1318 O O . HOH D 4 . ? 1.798 -7.493 14.106 1.000 46.57971 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1 HETATM 1319 O O . HOH D 4 . ? -8.507 -5.884 9.300 1.000 34.80382 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1 HETATM 1320 O O . HOH D 4 . ? -19.278 -16.178 6.668 1.000 40.17090 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1 HETATM 1321 O O . HOH D 4 . ? 4.775 11.222 20.793 1.000 48.91787 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1 HETATM 1322 O O . HOH D 4 . ? -23.927 -3.668 7.255 1.000 37.06594 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1 HETATM 1323 O O . HOH D 4 . ? -18.644 8.127 17.852 1.000 27.77251 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1 HETATM 1324 O O . HOH D 4 . ? -21.834 -20.980 13.933 1.000 21.79614 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1 HETATM 1325 O O . HOH D 4 . ? -2.466 -19.661 10.546 1.000 37.82288 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1 HETATM 1326 O O . HOH D 4 . ? -14.927 -8.813 -7.694 1.000 50.98679 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1 HETATM 1327 O O . HOH D 4 . ? -21.597 7.125 14.875 1.000 40.73390 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1 HETATM 1328 O O . HOH D 4 . ? -10.594 13.649 7.194 1.000 47.16428 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1 HETATM 1329 O O . HOH D 4 . ? -9.633 0.963 -8.235 1.000 43.88936 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1 HETATM 1330 O O . HOH D 4 . ? -13.497 -6.264 5.426 1.000 31.94499 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1 HETATM 1331 O O . HOH D 4 . ? -20.563 2.802 22.135 1.000 35.03821 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1 HETATM 1332 O O . HOH D 4 . ? -9.612 -17.992 19.206 1.000 46.85055 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1 HETATM 1333 O O . HOH D 4 . ? -23.950 3.833 8.054 1.000 37.86020 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1 HETATM 1334 O O . HOH D 4 . ? -1.476 -17.185 -1.760 1.000 39.29595 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1 HETATM 1335 O O . HOH D 4 . ? -3.531 1.396 -0.920 1.000 24.63919 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1 HETATM 1336 O O . HOH D 4 . ? 5.193 4.504 15.712 1.000 33.40085 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1 HETATM 1337 O O . HOH D 4 . ? -12.427 -1.167 14.347 1.000 21.81921 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1 HETATM 1338 O O . HOH D 4 . ? -0.468 -13.553 14.225 1.000 42.48553 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1 HETATM 1339 O O . HOH D 4 . ? 7.348 7.807 5.756 1.000 44.59439 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1 HETATM 1340 O O . HOH D 4 . ? -6.124 0.038 -4.689 1.000 30.89602 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1 HETATM 1341 O O . HOH D 4 . ? -12.745 16.120 9.636 1.000 43.93409 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1 HETATM 1342 O O . HOH D 4 . ? -18.351 -4.329 15.554 1.000 30.44162 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1 HETATM 1343 O O . HOH D 4 . ? -6.138 0.630 -1.544 1.000 25.58848 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1 HETATM 1344 O O . HOH D 4 . ? -8.346 9.454 0.084 1.000 24.66685 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1 HETATM 1345 O O . HOH D 4 . ? -19.797 -22.188 12.314 1.000 37.29834 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1 HETATM 1346 O O . HOH D 4 . ? -22.810 7.222 7.873 1.000 49.17481 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1 HETATM 1347 O O . HOH D 4 . ? -8.681 9.404 4.178 1.000 34.99490 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1 HETATM 1348 O O . HOH D 4 . ? -12.676 -3.511 5.403 1.000 27.83443 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1 HETATM 1349 O O . HOH D 4 . ? 1.962 0.323 2.873 1.000 21.78637 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1 HETATM 1350 O O . HOH D 4 . ? -15.047 -27.255 18.271 1.000 38.40854 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1 HETATM 1351 O O . HOH D 4 . ? -14.070 0.324 7.748 1.000 56.35718 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1 HETATM 1352 O O . HOH D 4 . ? -6.637 -21.988 4.380 1.000 26.70055 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1 HETATM 1353 O O . HOH D 4 . ? -16.902 5.924 -6.138 1.000 32.97619 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1 HETATM 1354 O O . HOH D 4 . ? -17.922 -9.183 7.415 1.000 30.79232 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1 HETATM 1355 O O . HOH D 4 . ? -4.130 12.552 7.786 1.000 26.50980 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 1356 O O . HOH D 4 . ? -5.723 -18.820 18.349 1.000 46.17640 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1 HETATM 1357 O O . HOH D 4 . ? -12.203 -17.327 19.116 1.000 30.84321 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1 HETATM 1358 O O . HOH D 4 . ? -12.107 -18.408 -2.823 1.000 41.81583 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1 HETATM 1359 O O . HOH D 4 . ? -12.622 -14.181 -12.356 1.000 49.04753 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1 HETATM 1360 O O . HOH D 4 . ? -17.275 14.279 15.505 1.000 44.53072 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1 HETATM 1361 O O . HOH D 4 . ? -1.275 9.056 2.126 1.000 26.11264 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1 HETATM 1362 O O . HOH D 4 . ? -9.888 -3.213 -8.821 1.000 34.37486 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1 HETATM 1363 O O . HOH D 4 . ? 1.995 15.597 18.766 1.000 43.64930 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1 HETATM 1364 O O . HOH D 4 . ? -9.291 -12.091 -10.728 1.000 45.99378 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1 HETATM 1365 O O . HOH D 4 . ? 6.869 0.302 7.280 1.000 36.50969 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1 HETATM 1366 O O . HOH D 4 . ? -15.617 -4.884 5.419 1.000 26.87551 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1 HETATM 1367 O O . HOH D 4 . ? -8.682 12.264 2.283 1.000 41.18747 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 1368 O O . HOH D 4 . ? -12.895 -11.257 -8.423 1.000 36.04907 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1 HETATM 1369 O O . HOH D 4 . ? -24.369 4.274 1.380 1.000 46.32836 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1 HETATM 1370 O O . HOH D 4 . ? 7.147 13.393 12.333 1.000 26.12800 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1 HETATM 1371 O O . HOH D 4 . ? 9.070 12.073 5.772 1.000 51.06604 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 1372 O O . HOH D 4 . ? -21.915 -12.055 -0.977 1.000 51.47540 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1 HETATM 1373 O O . HOH D 4 . ? -12.554 13.386 5.873 1.000 40.29675 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1 HETATM 1374 O O . HOH D 4 . ? -4.573 -14.837 17.764 1.000 39.09477 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1 HETATM 1375 O O . HOH D 4 . ? -22.510 2.416 19.494 1.000 44.08105 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 1376 O O . HOH D 4 . ? 6.114 2.403 9.322 1.000 46.60385 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 1377 O O . HOH D 4 . ? -8.449 -2.845 2.606 1.000 27.47978 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 1378 O O . HOH D 4 . ? -11.922 12.746 -0.757 1.000 43.50205 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 1379 O O . HOH D 4 . ? 6.448 5.201 6.409 1.000 30.00147 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 1380 O O . HOH D 4 . ? -11.112 -5.519 -8.201 1.000 30.19816 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 1381 O O . HOH D 4 . ? -9.531 -7.065 19.171 1.000 43.65005 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 1382 O O . HOH D 4 . ? 2.715 -7.393 11.997 1.000 34.91050 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 1383 O O . HOH D 4 . ? -2.425 -0.428 0.770 1.000 32.28255 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 1384 O O . HOH D 4 . ? -16.259 -4.859 -9.555 1.000 45.45539 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 1385 O O . HOH D 4 . ? -5.345 17.291 12.123 1.000 42.91311 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 1386 O O . HOH D 4 . ? -25.275 -1.983 9.023 1.000 31.78266 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 1387 O O . HOH D 4 . ? -9.906 -22.490 2.199 1.000 27.99630 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 1388 O O . HOH D 4 . ? -19.965 -10.756 7.278 1.000 37.67125 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 1389 O O . HOH D 4 . ? 6.730 10.275 4.227 1.000 36.70577 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 1390 O O . HOH D 4 . ? -24.569 -6.053 11.613 1.000 53.24173 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 1391 O O . HOH D 4 . ? -19.234 -13.288 1.654 1.000 34.22616 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 1392 O O . HOH D 4 . ? -6.356 -12.647 18.169 1.000 51.29889 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 1393 O O . HOH D 4 . ? -12.180 13.459 14.853 1.000 39.87985 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 1394 O O . HOH D 4 . ? -8.125 11.455 17.992 1.000 45.54757 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 1395 O O . HOH D 4 . ? -1.109 -14.626 16.498 1.000 43.51012 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 1396 O O . HOH D 4 . ? -4.344 -18.922 -0.819 1.000 34.49109 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 1397 O O . HOH D 4 . ? 6.896 3.635 17.698 1.000 48.21424 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 1398 O O . HOH D 4 . ? 7.383 13.644 9.684 1.000 40.54770 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 1399 O O . HOH D 4 . ? -10.894 11.880 4.524 1.000 45.31284 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 1400 O O . HOH D 4 . ? 3.403 13.581 2.258 1.000 43.07440 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 1401 O O . HOH D 4 . ? -22.414 -27.193 13.802 1.000 50.11338 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 1402 O O . HOH D 4 . ? 8.918 10.083 20.976 1.000 48.34175 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 1403 O O . HOH D 4 . ? 10.532 10.786 9.674 1.000 40.71221 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 1404 O O . HOH D 4 . ? 0.000 -19.174 0.000 0.50 43.57680 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 1405 O O . HOH D 4 . ? -6.234 16.123 9.594 1.000 40.91149 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 1406 O O . HOH D 4 . ? -13.652 -6.513 -9.306 1.000 48.58035 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 1407 O O . HOH D 4 . ? -4.282 17.264 8.346 1.000 43.62049 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 1408 O O . HOH D 4 . ? 6.586 16.155 3.787 1.000 45.56477 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 1409 O O . HOH D 4 . ? -9.778 -26.001 13.285 1.000 54.88780 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 1410 O O . HOH D 4 . ? -26.416 3.122 8.742 1.000 39.26647 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 1411 O O . HOH D 4 . ? -14.112 16.831 12.119 1.000 46.46615 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 1412 O O . HOH D 4 . ? -0.330 12.810 20.619 1.000 49.48442 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 1413 O O . HOH D 4 . ? -17.024 -20.418 3.483 1.000 43.65857 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 1414 O O . HOH D 4 . ? -2.819 -29.415 6.699 1.000 52.26973 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 1415 O O . HOH D 4 . ? -11.035 -10.091 -9.783 1.000 36.86759 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 1416 O O A HOH D 4 . ? -10.083 -2.989 4.500 0.539 23.64993 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1417 O O B HOH D 4 . ? -9.157 -3.753 6.345 0.461 17.65266 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1418 O O . HOH D 4 . ? -3.537 12.575 19.594 1.000 54.04636 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 1419 O O . HOH D 4 . ? -13.513 10.661 22.578 1.000 51.91685 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 1420 O O . HOH D 4 . ? 10.234 10.534 4.219 1.000 69.05735 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 1421 O O . HOH D 4 . ? 3.756 17.147 17.252 1.000 46.88417 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 1422 O O . HOH D 4 . ? 7.117 4.442 8.629 1.000 48.77267 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 1423 O O . HOH D 4 . ? -3.555 15.087 7.043 1.000 45.04710 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 1424 O O . HOH D 4 . ? -17.169 -7.216 16.637 1.000 57.65325 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 1425 O O . HOH D 4 . ? -19.266 12.903 6.447 1.000 42.38233 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 1426 O O . HOH D 4 . ? -18.183 -24.478 5.024 1.000 43.55172 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 1427 O O . HOH D 4 . ? 12.299 9.354 8.338 1.000 42.33427 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 1428 O O . HOH D 4 . ? -4.071 -24.575 0.034 1.000 48.07143 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 1429 O O . HOH D 4 . ? -11.582 -25.674 16.244 1.000 46.69983 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 1430 O O . HOH D 4 . ? -9.450 11.720 -0.367 1.000 45.55391 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 1431 O O . HOH D 4 . ? -9.585 -7.539 -9.325 1.000 36.45489 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 1432 O O . HOH D 4 . ? 9.571 13.393 8.530 1.000 49.67426 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 1433 O O . HOH D 4 . ? -10.718 -22.127 18.955 1.000 45.94311 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 1434 O O . HOH D 4 . ? 7.218 -3.835 9.323 1.000 40.13321 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 1435 O O . HOH D 4 . ? -8.058 -24.199 3.208 1.000 38.32228 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 1436 O O . HOH D 4 . ? -1.933 -24.253 1.609 1.000 48.64488 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 1437 O O . HOH D 4 . ? -5.474 -9.261 -11.597 1.000 47.63579 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 1438 O O . HOH D 4 . ? -13.429 -16.291 21.204 1.000 52.24949 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 1439 O O . HOH D 4 . ? -17.763 -16.555 0.545 1.000 48.11395 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 1440 O O . HOH D 4 . ? -22.455 -16.470 13.574 1.000 29.63390 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 1441 O O . HOH D 4 . ? -12.459 -26.504 18.505 1.000 41.22344 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 1442 O O . HOH D 4 . ? -19.904 0.048 22.927 1.000 42.52678 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 1443 O O . HOH D 4 . ? -4.834 4.077 20.878 1.000 54.23825 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . SER A 1 ? 0.46135 0.33743 0.36628 -0.06974 0.03510 -0.02426 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 2 C CA . SER A 1 ? 0.37694 0.27809 0.29901 -0.06995 0.03462 -0.02364 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 3 C C . SER A 1 ? 0.37230 0.28278 0.29401 -0.05866 0.03057 -0.02152 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 4 O O . SER A 1 ? 0.38153 0.28219 0.29170 -0.05120 0.02768 -0.02120 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 5 C CB . SER A 1 ? 0.53667 0.45449 0.47423 -0.07718 0.03028 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 6 O OG . SER A 1 ? 0.62566 0.54381 0.55752 -0.07389 0.02315 -0.03174 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 7 N N . GLN A 2 ? 0.30340 0.23289 0.23961 -0.05752 0.03080 -0.02018 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A N 8 C CA . GLN A 2 ? 0.29313 0.23152 0.23077 -0.04839 0.02777 -0.01800 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CA 9 C C . GLN A 2 ? 0.33512 0.29515 0.29081 -0.04823 0.02316 -0.01824 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A C 10 O O . GLN A 2 ? 0.33900 0.30975 0.30933 -0.05474 0.02336 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A O 11 C CB . GLN A 2 ? 0.35969 0.29583 0.29491 -0.04641 0.03350 -0.01527 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CB 12 C CG . GLN A 2 ? 0.34347 0.25919 0.25881 -0.04550 0.03626 -0.01290 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CG 13 C CD . GLN A 2 ? 0.40896 0.32384 0.31996 -0.04567 0.04194 -0.01098 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CD 14 O OE1 . GLN A 2 ? 0.36649 0.29427 0.29118 -0.04810 0.04651 -0.01272 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A OE1 15 N NE2 . GLN A 2 ? 0.38245 0.28231 0.27467 -0.04290 0.04145 -0.00758 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A NE2 16 N N . CYS A 3 ? 0.29977 0.26665 0.25537 -0.04089 0.01869 -0.01657 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A N 17 C CA . CYS A 3 ? 0.31969 0.30511 0.29198 -0.03918 0.01520 -0.01434 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CA 18 C C . CYS A 3 ? 0.30062 0.28724 0.27606 -0.03376 0.01878 -0.01210 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A C 19 O O . CYS A 3 ? 0.29835 0.27594 0.26096 -0.02908 0.01928 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A O 20 C CB . CYS A 3 ? 0.30980 0.30236 0.27948 -0.03664 0.00762 -0.01369 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CB 21 S SG . CYS A 3 ? 0.33468 0.34823 0.32483 -0.03473 0.00239 -0.00842 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A SG 22 N N . SER A 4 ? 0.26450 0.26230 0.25803 -0.03452 0.02121 -0.01115 ? ? ? ? ? ? 28 SER A N 23 C CA . SER A 4 ? 0.27216 0.27144 0.27071 -0.02997 0.02477 -0.01026 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CA 24 C C . SER A 4 ? 0.28520 0.30002 0.30480 -0.02752 0.02074 -0.00720 ? ? ? ? ? ? 28 SER A C 25 O O . SER A 4 ? 0.26916 0.29485 0.30534 -0.03063 0.01927 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 28 SER A O 26 C CB . SER A 4 ? 0.31273 0.30627 0.31183 -0.03318 0.03480 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CB 27 O OG . SER A 4 ? 0.32845 0.32842 0.34086 -0.03929 0.03823 -0.01444 ? ? ? ? ? ? 28 SER A OG 28 N N . SER A 5 ? 0.25170 0.26777 0.27172 -0.02224 0.01835 -0.00477 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 29 C CA . SER A 5 ? 0.23375 0.26225 0.27279 -0.01961 0.01376 -0.00022 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 30 C C . SER A 5 ? 0.26173 0.28695 0.30235 -0.01487 0.01558 0.00083 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 31 O O . SER A 5 ? 0.26687 0.28249 0.29220 -0.01396 0.01806 -0.00167 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 32 C CB . SER A 5 ? 0.31962 0.35528 0.35525 -0.02045 0.00406 0.00396 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 33 O OG . SER A 5 ? 0.47389 0.52208 0.52893 -0.01896 -0.00136 0.00980 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 34 N N . THR A 6 ? 0.20345 0.23670 0.26358 -0.01204 0.01349 0.00496 ? ? ? ? ? ? 30 THR A N 35 C CA . THR A 6 ? 0.24968 0.27909 0.31414 -0.00819 0.01500 0.00621 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CA 36 C C . THR A 6 ? 0.22673 0.26390 0.30076 -0.00590 0.00659 0.01477 ? ? ? ? ? ? 30 THR A C 37 O O . THR A 6 ? 0.24964 0.29702 0.33850 -0.00581 0.00152 0.01955 ? ? ? ? ? ? 30 THR A O 38 C CB . THR A 6 ? 0.30192 0.32914 0.38275 -0.00665 0.02383 0.00198 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CB 39 O OG1 . THR A 6 ? 0.29642 0.31531 0.36423 -0.00991 0.03227 -0.00559 ? ? ? ? ? ? 30 THR A OG1 40 C CG2 . THR A 6 ? 0.29379 0.31532 0.38004 -0.00324 0.02519 0.00269 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CG2 41 N N . LEU A 7 ? 0.22231 0.25505 0.28826 -0.00458 0.00488 0.01724 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 42 C CA . LEU A 7 ? 0.24490 0.28251 0.31741 -0.00314 -0.00193 0.02623 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 43 C C . LEU A 7 ? 0.29938 0.32998 0.38236 -0.00042 0.00161 0.02720 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 44 O O . LEU A 7 ? 0.24715 0.26900 0.32397 -0.00083 0.00797 0.02034 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 45 C CB . LEU A 7 ? 0.24377 0.28286 0.29666 -0.00543 -0.00664 0.02887 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 46 C CG . LEU A 7 ? 0.33543 0.38003 0.37661 -0.00855 -0.01077 0.02796 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 47 C CD1 . LEU A 7 ? 0.35324 0.39082 0.38052 -0.00962 -0.00551 0.01923 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 48 C CD2 . LEU A 7 ? 0.35383 0.40266 0.38247 -0.01040 -0.01625 0.03340 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 49 N N . VAL A 8 ? 0.23892 0.27268 0.33718 0.00194 -0.00317 0.03604 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A N 50 C CA . VAL A 8 ? 0.26096 0.28655 0.37250 0.00467 -0.00024 0.03802 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CA 51 C C . VAL A 8 ? 0.27026 0.29619 0.37762 0.00362 -0.00702 0.04878 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A C 52 O O . VAL A 8 ? 0.30507 0.33974 0.40957 0.00271 -0.01508 0.05726 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A O 53 C CB . VAL A 8 ? 0.30040 0.32778 0.43952 0.00958 0.00162 0.03918 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CB 54 C CG1 . VAL A 8 ? 0.40947 0.42872 0.56508 0.01327 0.00180 0.04488 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG1 55 C CG2 . VAL A 8 ? 0.36199 0.38614 0.50381 0.00960 0.01205 0.02689 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG2 56 N N . LYS A 9 ? 0.24402 0.26036 0.34969 0.00264 -0.00365 0.04828 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 57 C CA . LYS A 9 ? 0.27108 0.28625 0.37389 0.00069 -0.00839 0.05883 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 58 C C . LYS A 9 ? 0.33205 0.33439 0.44981 0.00205 -0.00474 0.06030 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 59 O O . LYS A 9 ? 0.29651 0.29014 0.41385 0.00099 0.00236 0.05028 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 60 C CB . LYS A 9 ? 0.27506 0.29298 0.35598 -0.00435 -0.00790 0.05661 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 61 C CG . LYS A 9 ? 0.30096 0.31895 0.37722 -0.00783 -0.01119 0.06735 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 62 C CD . LYS A 9 ? 0.29572 0.32232 0.36721 -0.00833 -0.01914 0.07839 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 63 C CE . LYS A 9 ? 0.39094 0.41551 0.45842 -0.01214 -0.02199 0.09102 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 64 N NZ . LYS A 9 ? 0.37864 0.41113 0.43933 -0.01316 -0.03086 0.10237 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 65 N N . HIS A 10 ? 0.23460 0.23471 0.36448 0.00394 -0.00998 0.07291 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 66 C CA . HIS A 10 ? 0.31477 0.30024 0.45880 0.00491 -0.00697 0.07595 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 67 C C . HIS A 10 ? 0.32178 0.30390 0.45240 -0.00167 -0.00832 0.08258 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 68 O O . HIS A 10 ? 0.33951 0.32892 0.46051 -0.00406 -0.01489 0.09402 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 69 C CB . HIS A 10 ? 0.34244 0.32577 0.51028 0.01156 -0.01190 0.08693 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 70 C CG . HIS A 10 ? 0.37839 0.36649 0.56405 0.01796 -0.00910 0.07985 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 71 N ND1 . HIS A 10 ? 0.35374 0.33129 0.55407 0.02131 0.00102 0.06836 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 72 C CD2 . HIS A 10 ? 0.42309 0.42600 0.61376 0.02061 -0.01419 0.08161 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 73 C CE1 . HIS A 10 ? 0.37147 0.35772 0.58618 0.02616 0.00288 0.06386 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 74 N NE2 . HIS A 10 ? 0.37000 0.37207 0.58017 0.02569 -0.00667 0.07197 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 75 N N . ILE A 11 ? 0.27480 0.24644 0.40439 -0.00544 -0.00184 0.07505 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A N 76 C CA . ILE A 11 ? 0.29907 0.26942 0.41721 -0.01298 -0.00140 0.07856 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CA 77 C C . ILE A 11 ? 0.31624 0.26899 0.44851 -0.01463 0.00118 0.08265 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A C 78 O O . ILE A 11 ? 0.31147 0.25201 0.45564 -0.01256 0.00661 0.07322 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A O 79 C CB . ILE A 11 ? 0.30669 0.28255 0.41069 -0.01747 0.00289 0.06545 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CB 80 C CG1 . ILE A 11 ? 0.25319 0.24319 0.34448 -0.01507 0.00091 0.06102 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG1 81 C CG2 . ILE A 11 ? 0.31285 0.29069 0.40885 -0.02532 0.00352 0.06924 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG2 82 C CD1 . ILE A 11 ? 0.28374 0.27761 0.36361 -0.01729 0.00438 0.04821 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CD1 83 N N . LYS A 12 ? 0.31833 0.26860 0.44810 -0.01905 -0.00199 0.09631 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A N 84 C CA . LYS A 12 ? 0.31000 0.24145 0.45308 -0.02131 -0.00007 0.10272 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CA 85 C C . LYS A 12 ? 0.35800 0.28515 0.49476 -0.03110 0.00549 0.09558 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A C 86 O O . LYS A 12 ? 0.37953 0.30372 0.51277 -0.03841 0.00535 0.10520 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A O 87 C CB . LYS A 12 ? 0.33245 0.26193 0.47627 -0.02136 -0.00694 0.12320 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CB 88 C CG . LYS A 12 ? 0.37696 0.31277 0.52837 -0.01231 -0.01465 0.13151 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CG 89 C CD . LYS A 12 ? 0.59629 0.53053 0.74443 -0.01372 -0.02305 0.15312 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CD 90 C CE . LYS A 12 ? 0.81884 0.76430 0.97120 -0.00633 -0.03301 0.16166 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CE 91 N NZ . LYS A 12 ? 0.95379 0.90064 1.09552 -0.00955 -0.04264 0.18286 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A NZ 92 N N . ALA A 13 ? 0.32489 0.25255 0.45999 -0.03186 0.01019 0.07866 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A N 93 C CA . ALA A 13 ? 0.36918 0.29433 0.50010 -0.04100 0.01430 0.06947 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CA 94 C C . ALA A 13 ? 0.37546 0.29137 0.51053 -0.03950 0.01896 0.05251 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A C 95 O O . ALA A 13 ? 0.34211 0.26058 0.47785 -0.03196 0.01953 0.04682 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A O 96 C CB . ALA A 13 ? 0.29544 0.24132 0.41018 -0.04568 0.01293 0.06747 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CB 97 N N . PRO A 14 ? 0.31437 0.21946 0.45155 -0.04740 0.02264 0.04387 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 98 C CA . PRO A 14 ? 0.33237 0.22691 0.47048 -0.04715 0.02748 0.02699 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 99 C C . PRO A 14 ? 0.32059 0.23078 0.44258 -0.04736 0.02627 0.01604 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 100 O O . PRO A 14 ? 0.33870 0.26581 0.45052 -0.05076 0.02223 0.01851 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 101 C CB . PRO A 14 ? 0.38936 0.26895 0.53200 -0.05773 0.03034 0.02188 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 102 C CG . PRO A 14 ? 0.42670 0.31847 0.56571 -0.06521 0.02651 0.03280 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 103 C CD . PRO A 14 ? 0.29794 0.19907 0.43677 -0.05798 0.02292 0.04904 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 104 N N . LEU A 15 ? 0.32181 0.22541 0.44198 -0.04365 0.03044 0.00387 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 105 C CA . LEU A 15 ? 0.27480 0.19090 0.37869 -0.04298 0.02928 -0.00503 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 106 C C . LEU A 15 ? 0.28834 0.21322 0.38023 -0.05207 0.02541 -0.01034 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 107 O O . LEU A 15 ? 0.27345 0.21496 0.35427 -0.05112 0.02098 -0.00938 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 108 C CB . LEU A 15 ? 0.35771 0.26235 0.46033 -0.04012 0.03610 -0.01817 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 109 C CG . LEU A 15 ? 0.40640 0.32189 0.49054 -0.03954 0.03521 -0.02591 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 110 C CD1 . LEU A 15 ? 0.44645 0.35790 0.53339 -0.03240 0.04176 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 111 C CD2 . LEU A 15 ? 0.41371 0.32582 0.48271 -0.04873 0.03473 -0.03837 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 112 N N . HIS A 16 ? 0.35382 0.26784 0.44905 -0.06096 0.02672 -0.01620 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A N 113 C CA . HIS A 16 ? 0.32723 0.25185 0.41309 -0.06992 0.02192 -0.02187 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CA 114 C C . HIS A 16 ? 0.31751 0.26232 0.40480 -0.07058 0.01676 -0.01056 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A C 115 O O . HIS A 16 ? 0.33624 0.29726 0.41519 -0.07229 0.01192 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A O 116 C CB . HIS A 16 ? 0.33990 0.24959 0.43040 -0.08090 0.02378 -0.03020 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CB 117 C CG . HIS A 16 ? 0.30851 0.21136 0.41448 -0.08536 0.02497 -0.02026 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CG 118 N ND1 . HIS A 16 ? 0.37594 0.25758 0.49465 -0.08249 0.03062 -0.01681 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A ND1 119 C CD2 . HIS A 16 ? 0.30639 0.22043 0.41759 -0.09268 0.02165 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CD2 120 C CE1 . HIS A 16 ? 0.36504 0.24342 0.49423 -0.08823 0.03017 -0.00656 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CE1 121 N NE2 . HIS A 16 ? 0.44819 0.34651 0.57269 -0.09500 0.02535 -0.00408 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A NE2 122 N N . LEU A 17 ? 0.29425 0.23850 0.39154 -0.06870 0.01790 0.00233 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 123 C CA . LEU A 17 ? 0.27368 0.23685 0.37050 -0.06949 0.01490 0.01248 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 124 C C . LEU A 17 ? 0.35116 0.32856 0.43802 -0.06048 0.01263 0.01458 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 125 O O . LEU A 17 ? 0.34112 0.33591 0.42264 -0.06089 0.00975 0.01432 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 126 C CB . LEU A 17 ? 0.30382 0.26096 0.41026 -0.07097 0.01694 0.02619 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 127 C CG . LEU A 17 ? 0.37394 0.34947 0.47798 -0.07242 0.01580 0.03699 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 128 C CD1 . LEU A 17 ? 0.37208 0.36373 0.47658 -0.08023 0.01457 0.03133 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 129 C CD2 . LEU A 17 ? 0.37587 0.34206 0.48706 -0.07608 0.01799 0.05080 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 130 N N . VAL A 18 ? 0.31943 0.28973 0.40540 -0.05230 0.01403 0.01645 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A N 131 C CA . VAL A 18 ? 0.26834 0.25055 0.34501 -0.04484 0.01199 0.01802 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CA 132 C C . VAL A 18 ? 0.27995 0.26826 0.34548 -0.04463 0.01012 0.00737 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A C 133 O O . VAL A 18 ? 0.27812 0.28037 0.33626 -0.04205 0.00730 0.00841 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A O 134 C CB . VAL A 18 ? 0.28180 0.25584 0.36229 -0.03723 0.01354 0.02137 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CB 135 C CG1 . VAL A 18 ? 0.26671 0.25283 0.33767 -0.03116 0.01123 0.02282 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG1 136 C CG2 . VAL A 18 ? 0.24678 0.21410 0.33861 -0.03709 0.01363 0.03362 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG2 137 N N . TRP A 19 ? 0.28364 0.26059 0.34690 -0.04739 0.01173 -0.00296 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A N 138 C CA . TRP A 19 ? 0.26617 0.24742 0.31598 -0.04774 0.00915 -0.01194 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CA 139 C C . TRP A 19 ? 0.28331 0.27914 0.33158 -0.05274 0.00347 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A C 140 O O . TRP A 19 ? 0.27999 0.28608 0.31914 -0.04998 -0.00068 -0.01382 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A O 141 C CB . TRP A 19 ? 0.29359 0.25889 0.33872 -0.05126 0.01266 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CB 142 C CG . TRP A 19 ? 0.30676 0.27494 0.33437 -0.05287 0.00945 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CG 143 C CD1 . TRP A 19 ? 0.35925 0.32485 0.37856 -0.06101 0.00630 -0.04077 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD1 144 C CD2 . TRP A 19 ? 0.32302 0.29641 0.33833 -0.04685 0.00835 -0.03142 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD2 145 N NE1 . TRP A 19 ? 0.34256 0.31158 0.34412 -0.06004 0.00276 -0.04486 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A NE1 146 C CE2 . TRP A 19 ? 0.35626 0.32926 0.35545 -0.05133 0.00444 -0.03905 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE2 147 C CE3 . TRP A 19 ? 0.27353 0.25128 0.28937 -0.03895 0.00985 -0.02513 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE3 148 C CZ2 . TRP A 19 ? 0.29287 0.26828 0.27648 -0.04766 0.00249 -0.03947 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ2 149 C CZ3 . TRP A 19 ? 0.30395 0.28403 0.30532 -0.03581 0.00849 -0.02685 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ3 150 C CH2 . TRP A 19 ? 0.28901 0.26732 0.27457 -0.03994 0.00504 -0.03339 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CH2 151 N N . SER A 20 ? 0.28050 0.27765 0.33933 -0.06007 0.00322 -0.01031 ? ? ? ? ? ? 44 SER A N 152 C CA . SER A 20 ? 0.27078 0.28468 0.33249 -0.06519 -0.00191 -0.01055 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 153 C C . SER A 20 ? 0.32808 0.35977 0.38992 -0.05878 -0.00321 -0.00338 ? ? ? ? ? ? 44 SER A C 154 O O . SER A 20 ? 0.32013 0.36745 0.38296 -0.05920 -0.00782 -0.00477 ? ? ? ? ? ? 44 SER A O 155 C CB . SER A 20 ? 0.26021 0.27279 0.33530 -0.07505 -0.00062 -0.00877 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 156 O OG . SER A 20 ? 0.31529 0.33240 0.39883 -0.07392 0.00305 0.00247 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 157 N N . ILE A 21 ? 0.27845 0.30811 0.33979 -0.05281 0.00056 0.00392 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N 158 C CA . ILE A 21 ? 0.25994 0.30376 0.31849 -0.04675 0.00035 0.00908 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA 159 C C . ILE A 21 ? 0.30472 0.34723 0.35113 -0.03907 -0.00169 0.00529 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C 160 O O . ILE A 21 ? 0.28403 0.33781 0.32727 -0.03551 -0.00454 0.00416 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O 161 C CB . ILE A 21 ? 0.27620 0.31859 0.33734 -0.04556 0.00450 0.01883 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB 162 C CG1 . ILE A 21 ? 0.30559 0.34933 0.37760 -0.05399 0.00699 0.02427 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 163 C CG2 . ILE A 21 ? 0.29466 0.34942 0.34958 -0.03971 0.00502 0.02219 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 164 C CD1 . ILE A 21 ? 0.33771 0.39989 0.41609 -0.05818 0.00690 0.02374 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 165 N N . VAL A 22 ? 0.25304 0.28154 0.29390 -0.03638 0.00020 0.00351 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 166 C CA . VAL A 22 ? 0.21355 0.23986 0.24310 -0.03007 -0.00050 0.00092 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 167 C C . VAL A 22 ? 0.29450 0.32228 0.31534 -0.03083 -0.00491 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 168 O O . VAL A 22 ? 0.31444 0.34593 0.32698 -0.02581 -0.00717 -0.00585 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 169 C CB . VAL A 22 ? 0.21115 0.22361 0.23995 -0.02812 0.00340 -0.00001 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 170 C CG1 . VAL A 22 ? 0.24352 0.25253 0.26049 -0.02374 0.00355 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 171 C CG2 . VAL A 22 ? 0.24442 0.25724 0.28098 -0.02595 0.00539 0.00842 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 172 N N . ARG A 23 ? 0.30712 0.33143 0.32898 -0.03749 -0.00684 -0.01105 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 173 C CA . ARG A 23 ? 0.26968 0.29428 0.28039 -0.03912 -0.01235 -0.01696 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 174 C C . ARG A 23 ? 0.30277 0.34442 0.31675 -0.03711 -0.01909 -0.01437 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 175 O O . ARG A 23 ? 0.29283 0.33572 0.29689 -0.03636 -0.02520 -0.01689 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 176 C CB . ARG A 23 ? 0.28175 0.29810 0.29112 -0.04809 -0.01323 -0.02436 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 177 C CG . ARG A 23 ? 0.31028 0.33672 0.33371 -0.05503 -0.01634 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 178 C CD . ARG A 23 ? 0.32229 0.33807 0.34371 -0.06513 -0.01692 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 179 N NE . ARG A 23 ? 0.40724 0.42199 0.41213 -0.06797 -0.02344 -0.03898 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 180 C CZ . ARG A 23 ? 0.56260 0.59146 0.56791 -0.07187 -0.03330 -0.03969 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 181 N NH1 . ARG A 23 ? 0.50886 0.55508 0.53267 -0.07333 -0.03639 -0.03485 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 182 N NH2 . ARG A 23 ? 0.53407 0.56054 0.52158 -0.07455 -0.04014 -0.04483 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 183 N N . ARG A 24 ? 0.25936 0.31416 0.28706 -0.03614 -0.01795 -0.00917 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A N 184 C CA . ARG A 24 ? 0.25007 0.32309 0.28569 -0.03406 -0.02315 -0.00751 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CA 185 C C . ARG A 24 ? 0.26763 0.34248 0.29638 -0.02423 -0.02347 -0.00513 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A C 186 O O . ARG A 24 ? 0.26479 0.34670 0.29905 -0.01953 -0.01925 -0.00146 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A O 187 C CB . ARG A 24 ? 0.26351 0.35011 0.31648 -0.03746 -0.01977 -0.00367 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CB 188 C CG . ARG A 24 ? 0.35730 0.44241 0.41876 -0.04823 -0.02018 -0.00594 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CG 189 C CD . ARG A 24 ? 0.40144 0.49115 0.46224 -0.05329 -0.02926 -0.01184 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CD 190 N NE . ARG A 24 ? 0.40714 0.51847 0.47879 -0.05000 -0.03526 -0.01019 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NE 191 C CZ . ARG A 24 ? 0.58012 0.70985 0.67126 -0.05530 -0.03635 -0.00914 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CZ 192 N NH1 . ARG A 24 ? 0.51863 0.64596 0.61837 -0.06512 -0.03188 -0.00920 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH1 193 N NH2 . ARG A 24 ? 0.60193 0.75244 0.70552 -0.05076 -0.04159 -0.00781 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH2 194 N N . PHE A 25 ? 0.29697 0.36399 0.31195 -0.02187 -0.02830 -0.00755 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 195 C CA . PHE A 25 ? 0.29392 0.35989 0.30152 -0.01314 -0.02957 -0.00535 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 196 C C . PHE A 25 ? 0.31916 0.40253 0.34079 -0.00741 -0.03177 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 197 O O . PHE A 25 ? 0.28397 0.36691 0.30405 0.00028 -0.02935 -0.00075 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 198 C CB . PHE A 25 ? 0.28618 0.34226 0.27713 -0.01355 -0.03593 -0.00741 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 199 C CG . PHE A 25 ? 0.32835 0.38059 0.31068 -0.00523 -0.03829 -0.00435 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 200 C CD1 . PHE A 25 ? 0.28615 0.34645 0.27067 -0.00115 -0.04744 -0.00186 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 201 C CD2 . PHE A 25 ? 0.36904 0.40887 0.34174 -0.00192 -0.03197 -0.00374 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 202 C CE1 . PHE A 25 ? 0.28754 0.34150 0.26446 0.00675 -0.04966 0.00161 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 203 C CE2 . PHE A 25 ? 0.31995 0.35371 0.28439 0.00475 -0.03376 -0.00110 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 204 C CZ . PHE A 25 ? 0.25257 0.29210 0.21867 0.00931 -0.04230 0.00174 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 205 N N . ASP A 26 ? 0.30318 0.40208 0.33995 -0.01133 -0.03554 -0.00282 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A N 206 C CA . ASP A 26 ? 0.29539 0.41367 0.34971 -0.00601 -0.03684 -0.00083 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CA 207 C C . ASP A 26 ? 0.28892 0.41666 0.35540 -0.00641 -0.02702 0.00063 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A C 208 O O . ASP A 26 ? 0.31771 0.46137 0.39872 -0.00139 -0.02514 0.00141 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A O 209 C CB . ASP A 26 ? 0.35685 0.49038 0.42400 -0.01056 -0.04633 -0.00171 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CB 210 C CG . ASP A 26 ? 0.43788 0.57357 0.51124 -0.02257 -0.04493 -0.00403 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CG 211 O OD1 . ASP A 26 ? 0.35894 0.47763 0.41974 -0.02782 -0.04065 -0.00585 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD1 212 O OD2 . ASP A 26 ? 0.44536 0.59989 0.53796 -0.02679 -0.04794 -0.00411 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD2 213 N N . GLU A 27 ? 0.26872 0.38720 0.32973 -0.01205 -0.02048 0.00130 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 214 C CA . GLU A 27 ? 0.27090 0.39719 0.34006 -0.01403 -0.01171 0.00400 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 215 C C . GLU A 27 ? 0.28344 0.39501 0.33867 -0.01331 -0.00584 0.00608 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 216 O O . GLU A 27 ? 0.25163 0.35927 0.30724 -0.01940 -0.00190 0.00905 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 217 C CB . GLU A 27 ? 0.31470 0.44885 0.39670 -0.02423 -0.01099 0.00486 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 218 C CG . GLU A 27 ? 0.47382 0.62842 0.57467 -0.02608 -0.01587 0.00331 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 219 C CD . GLU A 27 ? 0.47798 0.64035 0.59242 -0.03768 -0.01393 0.00416 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 220 O OE1 . GLU A 27 ? 0.45270 0.60032 0.55987 -0.04431 -0.01086 0.00549 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 221 O OE2 . GLU A 27 ? 0.44296 0.62617 0.57693 -0.04019 -0.01532 0.00368 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 222 N N . PRO A 28 ? 0.28324 0.38654 0.32686 -0.00614 -0.00560 0.00515 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A N 223 C CA . PRO A 28 ? 0.26172 0.35373 0.29398 -0.00612 -0.00106 0.00713 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CA 224 C C . PRO A 28 ? 0.27569 0.37596 0.31065 -0.00796 0.00579 0.01037 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A C 225 O O . PRO A 28 ? 0.27232 0.36551 0.30069 -0.01107 0.00814 0.01400 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A O 226 C CB . PRO A 28 ? 0.25892 0.34251 0.28011 0.00122 -0.00250 0.00468 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CB 227 C CG . PRO A 28 ? 0.23978 0.33379 0.26911 0.00678 -0.00519 0.00274 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CG 228 C CD . PRO A 28 ? 0.30919 0.41212 0.34981 0.00179 -0.00996 0.00285 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CD 229 N N . GLN A 29 ? 0.24398 0.35980 0.28893 -0.00642 0.00913 0.00946 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 230 C CA . GLN A 29 ? 0.31572 0.43973 0.36058 -0.00886 0.01722 0.01193 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 231 C C . GLN A 29 ? 0.35805 0.48270 0.40614 -0.01824 0.01941 0.01784 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 232 O O . GLN A 29 ? 0.31491 0.44291 0.35815 -0.02171 0.02566 0.02173 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 233 C CB . GLN A 29 ? 0.29418 0.43607 0.35195 -0.00516 0.02186 0.00869 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 234 C CG . GLN A 29 ? 0.34270 0.49972 0.42053 -0.00924 0.02000 0.00902 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 235 C CD . GLN A 29 ? 0.32930 0.48675 0.41432 -0.00479 0.01027 0.00604 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 236 O OE1 . GLN A 29 ? 0.31421 0.45769 0.38723 0.00016 0.00499 0.00463 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 237 N NE2 . GLN A 29 ? 0.38819 0.56244 0.49266 -0.00724 0.00761 0.00544 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 238 N N . LYS A 30 ? 0.32830 0.44849 0.38308 -0.02289 0.01461 0.01863 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 239 C CA . LYS A 30 ? 0.31529 0.43283 0.37379 -0.03175 0.01678 0.02450 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 240 C C . LYS A 30 ? 0.40171 0.50575 0.44756 -0.03253 0.01763 0.03029 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 241 O O . LYS A 30 ? 0.36672 0.46959 0.41311 -0.03887 0.02074 0.03741 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 242 C CB . LYS A 30 ? 0.37598 0.48845 0.44317 -0.03657 0.01150 0.02245 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 243 C CG . LYS A 30 ? 0.62979 0.75783 0.71120 -0.03756 0.00874 0.01779 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 244 C CD . LYS A 30 ? 0.91087 1.05807 1.00507 -0.04136 0.01546 0.02024 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 245 C CE . LYS A 30 ? 1.05439 1.19861 1.15300 -0.05228 0.01977 0.02635 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 246 N NZ . LYS A 30 ? 1.08133 1.24482 1.19187 -0.05731 0.02780 0.02894 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 247 N N . TYR A 31 ? 0.24795 0.34207 0.28322 -0.02662 0.01451 0.02817 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A N 248 C CA . TYR A 31 ? 0.29725 0.38229 0.32265 -0.02711 0.01447 0.03401 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CA 249 C C . TYR A 31 ? 0.26884 0.35207 0.28158 -0.02152 0.01399 0.03146 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A C 250 O O . TYR A 31 ? 0.31074 0.38984 0.31516 -0.02275 0.01335 0.03661 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A O 251 C CB . TYR A 31 ? 0.31537 0.38623 0.34435 -0.02831 0.01057 0.03599 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CB 252 C CG . TYR A 31 ? 0.34264 0.40582 0.36996 -0.02347 0.00710 0.02894 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CG 253 C CD1 . TYR A 31 ? 0.30317 0.35884 0.32358 -0.01956 0.00542 0.02885 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD1 254 C CD2 . TYR A 31 ? 0.27335 0.33721 0.30554 -0.02376 0.00533 0.02268 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD2 255 C CE1 . TYR A 31 ? 0.27143 0.31976 0.28960 -0.01618 0.00361 0.02265 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE1 256 C CE2 . TYR A 31 ? 0.28978 0.34553 0.31719 -0.02037 0.00259 0.01690 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE2 257 C CZ . TYR A 31 ? 0.30201 0.34983 0.32235 -0.01669 0.00253 0.01694 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CZ 258 O OH . TYR A 31 ? 0.45086 0.49072 0.46580 -0.01436 0.00117 0.01147 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A OH 259 N N . LYS A 32 ? 0.32511 0.41077 0.33611 -0.01585 0.01370 0.02423 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 260 C CA . LYS A 32 ? 0.23565 0.31766 0.23461 -0.01153 0.01374 0.02130 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 261 C C . LYS A 32 ? 0.30707 0.39886 0.30028 -0.01179 0.01985 0.02037 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 262 O O . LYS A 32 ? 0.27477 0.37551 0.27452 -0.00877 0.02341 0.01580 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 263 C CB . LYS A 32 ? 0.23751 0.31435 0.23621 -0.00557 0.01091 0.01473 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 264 C CG . LYS A 32 ? 0.25943 0.32593 0.26057 -0.00635 0.00643 0.01488 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 265 C CD . LYS A 32 ? 0.26843 0.32756 0.26494 -0.00171 0.00381 0.00969 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 266 C CE . LYS A 32 ? 0.43782 0.48643 0.43423 -0.00364 0.00158 0.00951 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 267 N NZ . LYS A 32 ? 0.42581 0.46597 0.41475 -0.00049 -0.00015 0.00535 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 268 N N . PRO A 33 ? 0.30771 0.39875 0.28909 -0.01543 0.02130 0.02444 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A N 269 C CA . PRO A 33 ? 0.30662 0.40735 0.28073 -0.01789 0.02876 0.02387 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CA 270 C C . PRO A 33 ? 0.25951 0.36270 0.22948 -0.01204 0.03340 0.01427 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A C 271 O O . PRO A 33 ? 0.30310 0.41637 0.27268 -0.01263 0.04164 0.01143 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A O 272 C CB . PRO A 33 ? 0.30469 0.40123 0.26330 -0.02339 0.02672 0.03066 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CB 273 C CG . PRO A 33 ? 0.34661 0.43405 0.31129 -0.02390 0.01872 0.03676 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CG 274 C CD . PRO A 33 ? 0.24617 0.32852 0.22083 -0.01797 0.01598 0.03023 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CD 275 N N . PHE A 34 ? 0.25264 0.34644 0.22004 -0.00651 0.02937 0.00905 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 276 C CA . PHE A 34 ? 0.28417 0.37719 0.24720 -0.00084 0.03397 0.00021 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 277 C C . PHE A 34 ? 0.37327 0.47098 0.35238 0.00654 0.03484 -0.00407 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 278 O O . PHE A 34 ? 0.35378 0.44989 0.33273 0.01288 0.03850 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 279 C CB . PHE A 34 ? 0.30748 0.38676 0.25826 0.00035 0.02956 -0.00289 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 280 C CG . PHE A 34 ? 0.35095 0.42828 0.28556 -0.00653 0.02854 -0.00006 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 281 C CD1 . PHE A 34 ? 0.39638 0.47773 0.31750 -0.00942 0.03528 -0.00393 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 282 C CD2 . PHE A 34 ? 0.31371 0.38603 0.24689 -0.01027 0.02084 0.00647 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 283 C CE1 . PHE A 34 ? 0.48410 0.56418 0.38782 -0.01675 0.03292 -0.00078 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 284 C CE2 . PHE A 34 ? 0.36653 0.43875 0.28620 -0.01646 0.01804 0.01024 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 285 C CZ . PHE A 34 ? 0.41975 0.49573 0.32335 -0.02014 0.02332 0.00695 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 286 N N . ILE A 35 ? 0.27465 0.37802 0.26792 0.00572 0.03126 -0.00003 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A N 287 C CA . ILE A 35 ? 0.23387 0.34322 0.24297 0.01187 0.02943 -0.00276 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CA 288 C C . ILE A 35 ? 0.30388 0.43188 0.32814 0.01000 0.03534 -0.00222 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A C 289 O O . ILE A 35 ? 0.32595 0.45962 0.35154 0.00210 0.03715 0.00297 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A O 290 C CB . ILE A 35 ? 0.25085 0.35312 0.26373 0.01120 0.02031 0.00024 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CB 291 C CG1 . ILE A 35 ? 0.28001 0.36519 0.27962 0.01345 0.01616 -0.00109 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG1 292 C CG2 . ILE A 35 ? 0.25157 0.36280 0.28044 0.01573 0.01685 -0.00120 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG2 293 C CD1 . ILE A 35 ? 0.29341 0.37036 0.29300 0.01129 0.00941 0.00139 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CD1 294 N N . SER A 36 ? 0.26299 0.40057 0.30018 0.01732 0.03864 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 295 C CA . SER A 36 ? 0.28218 0.44041 0.33784 0.01654 0.04538 -0.00794 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 296 C C . SER A 36 ? 0.34430 0.51331 0.42111 0.01732 0.03793 -0.00582 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 297 O O . SER A 36 ? 0.28068 0.46226 0.36879 0.00999 0.03927 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 298 C CB . SER A 36 ? 0.30823 0.47250 0.36867 0.02477 0.05459 -0.01559 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 299 O OG . SER A 36 ? 0.49815 0.68467 0.58057 0.02513 0.06185 -0.01699 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 300 N N . ARG A 37 ? 0.26934 0.43340 0.35101 0.02542 0.02978 -0.00747 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N 301 C CA . ARG A 37 ? 0.22963 0.40506 0.33060 0.02713 0.02131 -0.00600 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA 302 C C . ARG A 37 ? 0.26568 0.42451 0.35615 0.03032 0.00965 -0.00459 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C 303 O O . ARG A 37 ? 0.26912 0.40985 0.34198 0.03347 0.00952 -0.00559 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O 304 C CB . ARG A 37 ? 0.21495 0.40869 0.33938 0.03624 0.02470 -0.00953 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB 305 C CG . ARG A 37 ? 0.63263 0.84820 0.77336 0.03227 0.03649 -0.01110 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG 306 C CD . ARG A 37 ? 0.55323 0.78456 0.71674 0.04358 0.04198 -0.01612 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD 307 N NE . ARG A 37 ? 0.71138 0.92616 0.86128 0.05301 0.04624 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE 308 C CZ . ARG A 37 ? 0.72771 0.94080 0.86878 0.05345 0.06029 -0.02673 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ 309 N NH1 . ARG A 37 ? 0.71845 0.91443 0.84669 0.06128 0.06316 -0.03198 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 310 N NH2 . ARG A 37 ? 0.65929 0.88706 0.80320 0.04522 0.07171 -0.02735 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 311 N N . CYS A 38 ? 0.25138 0.41708 0.35254 0.02881 -0.00006 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A N 312 C CA . CYS A 38 ? 0.19700 0.34784 0.28634 0.03032 -0.01102 -0.00088 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CA 313 C C . CYS A 38 ? 0.29797 0.46308 0.40413 0.03126 -0.02157 0.00064 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A C 314 O O . CYS A 38 ? 0.27869 0.46062 0.40036 0.02456 -0.02195 0.00086 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A O 315 C CB . CYS A 38 ? 0.26385 0.39966 0.33544 0.02097 -0.01198 0.00041 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CB 316 S SG . CYS A 38 ? 0.30093 0.41815 0.35524 0.02072 -0.02252 0.00133 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A SG 317 N N . VAL A 39 ? 0.25122 0.40989 0.35452 0.03896 -0.03060 0.00221 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 318 C CA . VAL A 39 ? 0.22111 0.39280 0.33826 0.04022 -0.04332 0.00476 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 319 C C . VAL A 39 ? 0.30751 0.46049 0.40253 0.03872 -0.05418 0.00742 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 320 O O . VAL A 39 ? 0.32820 0.46177 0.40602 0.04396 -0.05312 0.00840 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 321 C CB . VAL A 39 ? 0.26946 0.45619 0.40998 0.05287 -0.04491 0.00560 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 322 C CG1 . VAL A 39 ? 0.27748 0.47986 0.43360 0.05351 -0.06029 0.00937 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 323 C CG2 . VAL A 39 ? 0.33961 0.54523 0.50129 0.05404 -0.03181 0.00185 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 324 N N . VAL A 40 ? 0.29426 0.45280 0.38890 0.03058 -0.06407 0.00817 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A N 325 C CA . VAL A 40 ? 0.35694 0.50045 0.43009 0.02772 -0.07490 0.01032 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CA 326 C C . VAL A 40 ? 0.38238 0.54312 0.46924 0.02833 -0.09006 0.01350 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A C 327 O O . VAL A 40 ? 0.40214 0.58415 0.50965 0.02292 -0.09240 0.01183 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A O 328 C CB . VAL A 40 ? 0.33814 0.46864 0.39237 0.01509 -0.07217 0.00669 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CB 329 C CG1 . VAL A 40 ? 0.38935 0.50383 0.41904 0.01186 -0.08144 0.00794 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG1 330 C CG2 . VAL A 40 ? 0.35441 0.47162 0.39965 0.01442 -0.05836 0.00440 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG2 331 N N . GLN A 41 ? 0.39205 0.54387 0.46757 0.03425 -0.10091 0.01867 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 332 C CA . GLN A 41 ? 0.51813 0.68486 0.60311 0.03460 -0.11811 0.02313 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 333 C C . GLN A 41 ? 0.56480 0.72301 0.62568 0.02124 -0.12715 0.02165 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 334 O O . GLN A 41 ? 0.55082 0.68626 0.58357 0.01540 -0.12131 0.01906 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 335 C CB . GLN A 41 ? 0.53489 0.69554 0.61929 0.04803 -0.12669 0.03106 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 336 C CG . GLN A 41 ? 0.47126 0.63826 0.57940 0.06226 -0.11779 0.03152 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 337 C CD . GLN A 41 ? 0.43879 0.63859 0.58615 0.06541 -0.11846 0.03007 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 338 O OE1 . GLN A 41 ? 0.42215 0.64146 0.58365 0.06226 -0.13244 0.03284 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 339 N NE2 . GLN A 41 ? 0.43610 0.64292 0.60100 0.07083 -0.10314 0.02541 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 340 N N . GLY A 42 ? 0.57108 0.74862 0.64404 0.01613 -0.14129 0.02269 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 341 C CA . GLY A 42 ? 0.63442 0.80423 0.68271 0.00374 -0.15241 0.02125 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 342 C C . GLY A 42 ? 0.75199 0.91499 0.79067 -0.01061 -0.14298 0.01183 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 343 O O . GLY A 42 ? 0.68318 0.85880 0.74361 -0.01384 -0.13435 0.00757 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 344 N N . LYS A 43 ? 0.93761 1.07980 0.94322 -0.01956 -0.14436 0.00868 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A N 345 C CA . LYS A 43 ? 1.02317 1.15304 1.01692 -0.03160 -0.13365 -0.00060 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CA 346 C C . LYS A 43 ? 0.99539 1.11081 0.98763 -0.02580 -0.11573 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A C 347 O O . LYS A 43 ? 1.04303 1.13898 1.01377 -0.02181 -0.11111 0.00009 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A O 348 C CB . LYS A 43 ? 1.09089 1.20275 1.04969 -0.04198 -0.13931 -0.00444 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CB 349 C CG . LYS A 43 ? 1.10383 1.22810 1.05781 -0.04740 -0.15963 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CG 350 C CD . LYS A 43 ? 1.15134 1.27854 1.10089 -0.06409 -0.16325 -0.01187 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CD 351 C CE . LYS A 43 ? 1.16660 1.30756 1.11025 -0.07059 -0.18531 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CE 352 N NZ . LYS A 43 ? 1.13939 1.28121 1.07545 -0.08857 -0.18935 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A NZ 353 N N . LYS A 44 ? 0.89817 1.02351 0.91286 -0.02620 -0.10595 -0.00408 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A N 354 C CA . LYS A 44 ? 0.77379 0.89148 0.79208 -0.01884 -0.09156 -0.00305 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CA 355 C C . LYS A 44 ? 0.72943 0.82311 0.72534 -0.02295 -0.08132 -0.00706 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A C 356 O O . LYS A 44 ? 0.65703 0.74194 0.65072 -0.01651 -0.07174 -0.00541 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A O 357 C CB . LYS A 44 ? 0.69096 0.82574 0.73656 -0.01972 -0.08425 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CB 358 C CG . LYS A 44 ? 0.67987 0.84110 0.75261 -0.01465 -0.09154 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CG 359 C CD . LYS A 44 ? 0.69923 0.87500 0.79596 -0.01409 -0.08040 -0.00083 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CD 360 C CE . LYS A 44 ? 0.77283 0.97546 0.89867 -0.00694 -0.08484 0.00219 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CE 361 N NZ . LYS A 44 ? 0.79884 1.01440 0.94490 -0.00617 -0.07150 0.00163 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A NZ 362 N N . LEU A 45 ? 0.60049 0.68386 0.58081 -0.03354 -0.08281 -0.01282 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 363 C CA . LEU A 45 ? 0.61027 0.67326 0.57519 -0.03746 -0.07156 -0.01768 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 364 C C . LEU A 45 ? 0.70156 0.74770 0.63705 -0.04167 -0.07451 -0.02049 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 365 O O . LEU A 45 ? 0.78981 0.82284 0.71259 -0.04995 -0.06913 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 366 C CB . LEU A 45 ? 0.64378 0.70705 0.61936 -0.04657 -0.06585 -0.02359 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 367 C CG . LEU A 45 ? 0.67358 0.75179 0.67576 -0.04449 -0.06120 -0.02044 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 368 C CD1 . LEU A 45 ? 0.78876 0.86350 0.79871 -0.05486 -0.05638 -0.02558 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 369 C CD2 . LEU A 45 ? 0.45155 0.52616 0.45666 -0.03502 -0.05175 -0.01578 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 370 N N . GLU A 46 ? 0.59960 0.64488 0.52360 -0.03595 -0.08229 -0.01458 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 371 C CA . GLU A 46 ? 0.58750 0.61692 0.48089 -0.04003 -0.08545 -0.01537 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 372 C C . GLU A 46 ? 0.53752 0.55310 0.41977 -0.03236 -0.07803 -0.01072 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 373 O O . GLU A 46 ? 0.52168 0.54292 0.41801 -0.02237 -0.07744 -0.00462 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 374 C CB . GLU A 46 ? 0.62554 0.66463 0.51258 -0.04128 -0.10298 -0.01078 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 375 C CG . GLU A 46 ? 0.77927 0.80315 0.63206 -0.04593 -0.10853 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 376 C CD . GLU A 46 ? 0.92214 0.95798 0.77239 -0.04504 -0.12807 -0.00217 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 377 O OE1 . GLU A 46 ? 0.96239 0.99736 0.81166 -0.03518 -0.13392 0.00805 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 378 O OE2 . GLU A 46 ? 0.95919 1.00568 0.81037 -0.05409 -0.13810 -0.00639 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 379 N N . VAL A 47 ? 0.50682 0.50411 0.36424 -0.03770 -0.07137 -0.01444 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A N 380 C CA . VAL A 47 ? 0.47274 0.45659 0.31887 -0.03236 -0.06415 -0.01027 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CA 381 C C . VAL A 47 ? 0.52181 0.50716 0.36356 -0.02489 -0.07513 -0.00002 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A C 382 O O . VAL A 47 ? 0.48428 0.47237 0.31440 -0.02741 -0.08815 0.00345 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A O 383 C CB . VAL A 47 ? 0.49562 0.46136 0.31460 -0.04076 -0.05597 -0.01592 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CB 384 C CG1 . VAL A 47 ? 0.47600 0.42860 0.28106 -0.03674 -0.05082 -0.01020 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG1 385 C CG2 . VAL A 47 ? 0.57476 0.53759 0.40337 -0.04518 -0.04284 -0.02556 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG2 386 N N . GLY A 48 ? 0.40843 0.39145 0.25964 -0.01568 -0.07045 0.00496 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A N 387 C CA . GLY A 48 ? 0.38192 0.36617 0.23523 -0.00660 -0.07970 0.01440 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A CA 388 C C . GLY A 48 ? 0.44572 0.44974 0.32900 0.00188 -0.08505 0.01662 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A C 389 O O . GLY A 48 ? 0.40654 0.41136 0.29705 0.01165 -0.08993 0.02355 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A O 390 N N . SER A 49 ? 0.38775 0.40707 0.28911 -0.00170 -0.08351 0.01089 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 391 C CA . SER A 49 ? 0.40655 0.44544 0.33750 0.00540 -0.08516 0.01214 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 392 C C . SER A 49 ? 0.34972 0.38432 0.28946 0.01471 -0.07607 0.01391 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 393 O O . SER A 49 ? 0.31243 0.33419 0.24318 0.01289 -0.06552 0.01122 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 394 C CB . SER A 49 ? 0.40746 0.45912 0.35402 -0.00153 -0.08074 0.00554 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 395 O OG . SER A 49 ? 0.56493 0.62398 0.50855 -0.01009 -0.09042 0.00317 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 396 N N . VAL A 50 ? 0.32360 0.36986 0.28229 0.02450 -0.08012 0.01781 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 397 C CA . VAL A 50 ? 0.26745 0.31062 0.23547 0.03332 -0.07160 0.01812 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 398 C C . VAL A 50 ? 0.28085 0.34432 0.27474 0.03514 -0.06640 0.01458 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 399 O O . VAL A 50 ? 0.30693 0.38940 0.31919 0.03673 -0.07329 0.01566 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 400 C CB . VAL A 50 ? 0.31019 0.34739 0.27873 0.04411 -0.07848 0.02493 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 401 C CG1 . VAL A 50 ? 0.31104 0.34253 0.28774 0.05249 -0.06874 0.02348 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 402 C CG2 . VAL A 50 ? 0.34536 0.36228 0.28606 0.04088 -0.08440 0.03000 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 403 N N . ARG A 51 ? 0.26018 0.32055 0.25559 0.03442 -0.05454 0.01077 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 404 C CA . ARG A 51 ? 0.29534 0.37292 0.31196 0.03637 -0.04815 0.00818 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 405 C C . ARG A 51 ? 0.27428 0.34856 0.29599 0.04606 -0.04183 0.00772 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 406 O O . ARG A 51 ? 0.29066 0.34693 0.29726 0.04741 -0.03776 0.00737 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 407 C CB . ARG A 51 ? 0.23642 0.31471 0.25136 0.02745 -0.03998 0.00465 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 408 C CG . ARG A 51 ? 0.23338 0.29516 0.23337 0.02586 -0.03182 0.00316 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 409 C CD . ARG A 51 ? 0.26286 0.32725 0.26449 0.01754 -0.02626 0.00130 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 410 N NE . ARG A 51 ? 0.29771 0.34909 0.28804 0.01564 -0.01988 0.00048 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 411 C CZ . ARG A 51 ? 0.35691 0.40636 0.34683 0.00930 -0.01597 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 412 N NH1 . ARG A 51 ? 0.29887 0.35591 0.29728 0.00379 -0.01705 -0.00025 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 413 N NH2 . ARG A 51 ? 0.36478 0.40455 0.34711 0.00841 -0.01139 -0.00024 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 414 N N . GLU A 52 ? 0.22978 0.32157 0.27351 0.05241 -0.04056 0.00705 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A N 415 C CA . GLU A 52 ? 0.26976 0.36045 0.32040 0.06087 -0.03200 0.00431 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CA 416 C C . GLU A 52 ? 0.31747 0.41879 0.37387 0.05573 -0.02080 -0.00013 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A C 417 O O . GLU A 52 ? 0.27732 0.39856 0.35058 0.05277 -0.02000 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A O 418 C CB . GLU A 52 ? 0.24667 0.34955 0.31911 0.07233 -0.03647 0.00602 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CB 419 C CG . GLU A 52 ? 0.31733 0.41131 0.38498 0.07751 -0.04996 0.01266 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CG 420 C CD . GLU A 52 ? 0.38443 0.45036 0.42998 0.08052 -0.04911 0.01436 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CD 421 O OE1 . GLU A 52 ? 0.33313 0.38826 0.37163 0.08074 -0.03828 0.00951 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE1 422 O OE2 . GLU A 52 ? 0.41265 0.46720 0.44695 0.08173 -0.05957 0.02077 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE2 423 N N . VAL A 53 ? 0.24535 0.33354 0.28728 0.05385 -0.01269 -0.00301 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A N 424 C CA . VAL A 53 ? 0.25062 0.34493 0.29124 0.04726 -0.00350 -0.00565 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CA 425 C C . VAL A 53 ? 0.32763 0.42535 0.37319 0.05319 0.00627 -0.01056 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A C 426 O O . VAL A 53 ? 0.32395 0.40752 0.36191 0.05926 0.00789 -0.01310 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A O 427 C CB . VAL A 53 ? 0.29614 0.37458 0.31667 0.03982 -0.00259 -0.00509 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CB 428 C CG1 . VAL A 53 ? 0.34184 0.42477 0.35929 0.03429 0.00584 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG1 429 C CG2 . VAL A 53 ? 0.40552 0.48167 0.42240 0.03331 -0.00973 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG2 430 N N . ASP A 54 ? 0.26149 0.37707 0.31916 0.05086 0.01353 -0.01234 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A N 431 C CA . ASP A 54 ? 0.23881 0.35829 0.29810 0.05429 0.02520 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CA 432 C C . ASP A 54 ? 0.28039 0.39507 0.32170 0.04484 0.03150 -0.01882 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A C 433 O O . ASP A 54 ? 0.26357 0.38642 0.30542 0.03633 0.03136 -0.01479 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A O 434 C CB . ASP A 54 ? 0.21800 0.36165 0.30183 0.05722 0.03100 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CB 435 C CG . ASP A 54 ? 0.40105 0.55170 0.50625 0.06881 0.02565 -0.01997 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CG 436 O OD1 . ASP A 54 ? 0.41703 0.55118 0.51606 0.07638 0.02047 -0.01986 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD1 437 O OD2 . ASP A 54 ? 0.51046 0.68385 0.64001 0.07024 0.02665 -0.01961 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD2 438 N N . LEU A 55 ? 0.25858 0.35991 0.28443 0.04605 0.03654 -0.02357 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 439 C CA . LEU A 55 ? 0.30250 0.40067 0.31093 0.03716 0.04130 -0.02383 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 440 C C . LEU A 55 ? 0.32392 0.43715 0.33606 0.03519 0.05290 -0.02740 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 441 O O . LEU A 55 ? 0.28302 0.40655 0.31056 0.04219 0.05923 -0.03214 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 442 C CB . LEU A 55 ? 0.28917 0.36793 0.27861 0.03740 0.04126 -0.02793 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 443 C CG . LEU A 55 ? 0.29782 0.36097 0.28183 0.03810 0.03164 -0.02458 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 444 C CD1 . LEU A 55 ? 0.44657 0.49279 0.41279 0.03595 0.03261 -0.02873 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 445 C CD2 . LEU A 55 ? 0.23659 0.30281 0.22093 0.03120 0.02499 -0.01721 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 446 N N . LYS A 56 ? 0.32418 0.43905 0.32252 0.02551 0.05586 -0.02462 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A N 447 C CA . LYS A 56 ? 0.36963 0.49667 0.36561 0.02185 0.06784 -0.02776 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CA 448 C C . LYS A 56 ? 0.32790 0.44821 0.31509 0.02710 0.07665 -0.03851 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A C 449 O O . LYS A 56 ? 0.33907 0.44207 0.31359 0.02931 0.07280 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A O 450 C CB . LYS A 56 ? 0.42506 0.55172 0.40364 0.01012 0.06763 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CB 451 C CG . LYS A 56 ? 0.45869 0.59308 0.44861 0.00469 0.06222 -0.01159 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CG 452 C CD . LYS A 56 ? 0.44808 0.58984 0.42911 -0.00566 0.06770 -0.00556 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CD 453 C CE . LYS A 56 ? 0.48283 0.63054 0.47799 -0.01070 0.06294 0.00326 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CE 454 N NZ . LYS A 56 ? 0.60447 0.74722 0.58569 -0.02050 0.06089 0.01291 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A NZ 455 N N . SER A 57 ? 0.30325 0.43721 0.29804 0.02867 0.08944 -0.04429 ? ? ? ? ? ? 81 SER A N 456 C CA . SER A 57 ? 0.38758 0.51563 0.37513 0.03370 0.10039 -0.05632 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CA 457 C C . SER A 57 ? 0.35087 0.46553 0.30615 0.02472 0.10178 -0.05916 ? ? ? ? ? ? 81 SER A C 458 O O . SER A 57 ? 0.44706 0.56502 0.38747 0.01389 0.09965 -0.05216 ? ? ? ? ? ? 81 SER A O 459 C CB . SER A 57 ? 0.45801 0.60574 0.46002 0.03561 0.11584 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CB 460 O OG . SER A 57 ? 0.55905 0.72273 0.59363 0.04313 0.11378 -0.05908 ? ? ? ? ? ? 81 SER A OG 461 N N . GLY A 58 ? 0.36858 0.46772 0.31324 0.02899 0.10493 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 462 C CA . GLY A 58 ? 0.42783 0.51523 0.34186 0.01991 0.10634 -0.07387 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 463 C C . GLY A 58 ? 0.39795 0.46904 0.29965 0.01628 0.09245 -0.06933 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 464 O O . GLY A 58 ? 0.45460 0.51965 0.33221 0.00660 0.09015 -0.06981 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 465 N N . LEU A 59 ? 0.38486 0.44952 0.30223 0.02326 0.08313 -0.06485 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 466 C CA . LEU A 59 ? 0.38809 0.43732 0.29737 0.02090 0.07155 -0.06140 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 467 C C . LEU A 59 ? 0.46296 0.49403 0.37364 0.02868 0.07262 -0.06993 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 468 O O . LEU A 59 ? 0.39770 0.42901 0.32145 0.03837 0.08018 -0.07622 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 469 C CB . LEU A 59 ? 0.36773 0.42190 0.29162 0.02181 0.06098 -0.04959 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 470 C CG . LEU A 59 ? 0.41207 0.47883 0.33251 0.01284 0.05811 -0.04027 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 471 C CD1 . LEU A 59 ? 0.36436 0.43714 0.30211 0.01452 0.05060 -0.03083 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 472 C CD2 . LEU A 59 ? 0.44793 0.50699 0.34814 0.00368 0.05232 -0.03823 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 473 N N . PRO A 60 ? 0.49001 0.50487 0.38896 0.02476 0.06538 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 474 C CA . PRO A 60 ? 0.55586 0.55093 0.45616 0.03155 0.06645 -0.07727 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 475 C C . PRO A 60 ? 0.51985 0.51300 0.44137 0.04278 0.06247 -0.07180 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 476 O O . PRO A 60 ? 0.61534 0.59851 0.54510 0.05242 0.06716 -0.07771 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 477 C CB . PRO A 60 ? 0.54588 0.52719 0.42988 0.02234 0.05883 -0.07682 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 478 C CG . PRO A 60 ? 0.56714 0.56222 0.44668 0.01336 0.05197 -0.06754 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 479 C CD . PRO A 60 ? 0.50318 0.51691 0.38632 0.01332 0.05753 -0.06526 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 480 N N . ALA A 61 ? 0.42182 0.42379 0.35222 0.04191 0.05386 -0.06080 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 481 C CA . ALA A 61 ? 0.38595 0.38926 0.33480 0.05136 0.04924 -0.05511 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 482 C C . ALA A 61 ? 0.40660 0.43253 0.37290 0.05499 0.05228 -0.05247 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 483 O O . ALA A 61 ? 0.37618 0.41606 0.33921 0.04903 0.05766 -0.05337 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 484 C CB . ALA A 61 ? 0.33926 0.33699 0.28593 0.04753 0.03843 -0.04598 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 485 N N . THR A 62 ? 0.28761 0.31731 0.27269 0.06443 0.04854 -0.04881 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 486 C CA . THR A 62 ? 0.27963 0.33215 0.28505 0.06776 0.05012 -0.04609 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 487 C C . THR A 62 ? 0.32090 0.38015 0.33731 0.06826 0.03876 -0.03643 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 488 O O . THR A 62 ? 0.27087 0.34998 0.30150 0.06686 0.03866 -0.03333 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 489 C CB . THR A 62 ? 0.33211 0.38955 0.35606 0.07984 0.05784 -0.05259 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 490 O OG1 . THR A 62 ? 0.34094 0.38439 0.37259 0.08989 0.05079 -0.05015 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 491 C CG2 . THR A 62 ? 0.31671 0.36780 0.32924 0.07905 0.07117 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 492 N N . LYS A 63 ? 0.34123 0.38462 0.35080 0.06928 0.02968 -0.03195 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 493 C CA . LYS A 63 ? 0.26856 0.31748 0.28654 0.06986 0.01918 -0.02389 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 494 C C . LYS A 63 ? 0.29522 0.32596 0.29611 0.06495 0.01192 -0.01959 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 495 O O . LYS A 63 ? 0.29209 0.30421 0.27990 0.06491 0.01364 -0.02217 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 496 C CB . LYS A 63 ? 0.33027 0.38363 0.36765 0.08192 0.01540 -0.02238 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 497 C CG . LYS A 63 ? 0.46211 0.49433 0.49524 0.09054 0.01604 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 498 C CD . LYS A 63 ? 0.53970 0.57953 0.59687 0.10431 0.01642 -0.02544 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 499 C CE . LYS A 63 ? 0.64753 0.66333 0.70036 0.11298 0.01958 -0.02915 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 500 N NZ . LYS A 63 ? 0.64868 0.67048 0.72754 0.12814 0.02082 -0.03023 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 501 N N . SER A 64 ? 0.28823 0.32464 0.28969 0.06014 0.00454 -0.01365 ? ? ? ? ? ? 88 SER A N 502 C CA . SER A 64 ? 0.28739 0.30908 0.27462 0.05556 -0.00176 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CA 503 C C . SER A 64 ? 0.32558 0.35227 0.31912 0.05758 -0.01122 -0.00384 ? ? ? ? ? ? 88 SER A C 504 O O . SER A 64 ? 0.32768 0.37265 0.33592 0.05793 -0.01329 -0.00292 ? ? ? ? ? ? 88 SER A O 505 C CB . SER A 64 ? 0.30474 0.32713 0.28247 0.04499 -0.00000 -0.00931 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CB 506 O OG . SER A 64 ? 0.38650 0.39402 0.35119 0.04094 -0.00360 -0.00685 ? ? ? ? ? ? 88 SER A OG 507 N N . THR A 65 ? 0.26464 0.27521 0.24622 0.05796 -0.01703 0.00001 ? ? ? ? ? ? 89 THR A N 508 C CA . THR A 65 ? 0.29815 0.31055 0.27918 0.05784 -0.02707 0.00573 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CA 509 C C . THR A 65 ? 0.31762 0.31982 0.28082 0.04801 -0.02774 0.00679 ? ? ? ? ? ? 89 THR A C 510 O O . THR A 65 ? 0.32736 0.31287 0.27677 0.04566 -0.02421 0.00634 ? ? ? ? ? ? 89 THR A O 511 C CB . THR A 65 ? 0.28255 0.28365 0.26306 0.06695 -0.03337 0.01040 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CB 512 O OG1 . THR A 65 ? 0.32662 0.33789 0.32726 0.07724 -0.03137 0.00844 ? ? ? ? ? ? 89 THR A OG1 513 C CG2 . THR A 65 ? 0.34726 0.35065 0.32412 0.06578 -0.04538 0.01714 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CG2 514 N N . GLU A 66 ? 0.26426 0.27656 0.22890 0.04183 -0.03127 0.00737 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N 515 C CA . GLU A 66 ? 0.31652 0.32108 0.26760 0.03255 -0.02926 0.00642 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA 516 C C . GLU A 66 ? 0.30395 0.30979 0.24889 0.02853 -0.03724 0.00871 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C 517 O O . GLU A 66 ? 0.29934 0.31891 0.25549 0.03033 -0.04386 0.00995 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O 518 C CB . GLU A 66 ? 0.33040 0.34418 0.28888 0.02735 -0.02248 0.00275 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB 519 C CG . GLU A 66 ? 0.36167 0.37712 0.32544 0.03094 -0.01588 0.00042 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG 520 C CD . GLU A 66 ? 0.31403 0.33859 0.28345 0.02594 -0.01044 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CD 521 O OE1 . GLU A 66 ? 0.32510 0.34929 0.29402 0.02705 -0.00531 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE1 522 O OE2 . GLU A 66 ? 0.30862 0.33967 0.28209 0.02067 -0.01150 -0.00071 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE2 523 N N A VAL A 67 ? 0.26871 0.26077 0.19566 0.02242 -0.03638 0.00880 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 524 N N B VAL A 67 ? 0.27090 0.26303 0.19790 0.02241 -0.03641 0.00880 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 525 C CA A VAL A 67 ? 0.31332 0.30308 0.22832 0.01728 -0.04323 0.01013 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 526 C CA B VAL A 67 ? 0.31128 0.30137 0.22660 0.01738 -0.04339 0.01017 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 527 C C A VAL A 67 ? 0.31557 0.30620 0.22785 0.00820 -0.03800 0.00479 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 528 C C B VAL A 67 ? 0.31291 0.30325 0.22476 0.00819 -0.03811 0.00486 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 529 O O A VAL A 67 ? 0.29697 0.28193 0.20837 0.00560 -0.02918 0.00197 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 530 O O B VAL A 67 ? 0.30459 0.28879 0.21496 0.00554 -0.02930 0.00209 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 531 C CB A VAL A 67 ? 0.34431 0.31564 0.23775 0.01716 -0.04585 0.01467 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 532 C CB B VAL A 67 ? 0.34399 0.31610 0.23822 0.01769 -0.04661 0.01498 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 533 C CG1 A VAL A 67 ? 0.40319 0.37020 0.27871 0.00922 -0.05061 0.01468 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 534 C CG1 B VAL A 67 ? 0.31803 0.27509 0.20095 0.01390 -0.03659 0.01310 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 535 C CG2 A VAL A 67 ? 0.27992 0.25003 0.17764 0.02682 -0.05346 0.02106 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 536 C CG2 B VAL A 67 ? 0.35632 0.32663 0.23506 0.01169 -0.05458 0.01651 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 537 N N . LEU A 68 ? 0.30648 0.30443 0.21897 0.00343 -0.04376 0.00321 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 538 C CA . LEU A 68 ? 0.32586 0.32192 0.23494 -0.00526 -0.03897 -0.00262 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 539 C C . LEU A 68 ? 0.29637 0.27586 0.18139 -0.01075 -0.03653 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 540 O O . LEU A 68 ? 0.36739 0.34265 0.23643 -0.01296 -0.04425 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 541 C CB . LEU A 68 ? 0.35958 0.36831 0.27709 -0.00941 -0.04596 -0.00471 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 542 C CG . LEU A 68 ? 0.34967 0.35656 0.26735 -0.01827 -0.04124 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 543 C CD1 . LEU A 68 ? 0.37237 0.37926 0.30324 -0.01704 -0.03103 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 544 C CD2 . LEU A 68 ? 0.34096 0.36129 0.26898 -0.02277 -0.04919 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 545 N N . GLU A 69 ? 0.31999 0.29076 0.20231 -0.01321 -0.02583 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 546 C CA . GLU A 69 ? 0.34896 0.30503 0.20975 -0.01908 -0.02097 -0.00941 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 547 C C . GLU A 69 ? 0.33965 0.29351 0.19610 -0.02718 -0.01630 -0.01737 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 548 O O . GLU A 69 ? 0.40981 0.35397 0.24460 -0.03357 -0.01573 -0.02008 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 549 C CB . GLU A 69 ? 0.33728 0.28556 0.19860 -0.01770 -0.01132 -0.00890 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 550 C CG . GLU A 69 ? 0.38600 0.32990 0.24439 -0.01165 -0.01480 -0.00211 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 551 C CD . GLU A 69 ? 0.44414 0.37779 0.29812 -0.01322 -0.00570 -0.00213 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 552 O OE1 . GLU A 69 ? 0.41539 0.35163 0.27895 -0.01600 0.00279 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 553 O OE2 . GLU A 69 ? 0.41796 0.34098 0.26011 -0.01179 -0.00737 0.00288 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 554 N N . ILE A 70 ? 0.33121 0.29252 0.20678 -0.02732 -0.01245 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A N 555 C CA . ILE A 70 ? 0.37220 0.32968 0.24732 -0.03420 -0.00684 -0.02949 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CA 556 C C . ILE A 70 ? 0.30195 0.27039 0.19681 -0.03417 -0.01034 -0.03048 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A C 557 O O . ILE A 70 ? 0.29884 0.27585 0.21211 -0.02886 -0.00989 -0.02626 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A O 558 C CB . ILE A 70 ? 0.38578 0.33587 0.26538 -0.03482 0.00635 -0.03354 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CB 559 C CG1 . ILE A 70 ? 0.44259 0.38205 0.30272 -0.03663 0.01138 -0.03305 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG1 560 C CG2 . ILE A 70 ? 0.40805 0.35317 0.29039 -0.04068 0.01299 -0.04278 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG2 561 C CD1 . ILE A 70 ? 0.47141 0.40775 0.34120 -0.03604 0.02366 -0.03553 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CD1 562 N N . LEU A 71 ? 0.39014 0.35791 0.27991 -0.04112 -0.01375 -0.03613 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A N 563 C CA . LEU A 71 ? 0.31569 0.29012 0.22366 -0.04366 -0.01433 -0.03876 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CA 564 C C . LEU A 71 ? 0.41382 0.37677 0.31300 -0.05248 -0.00926 -0.04918 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A C 565 O O . LEU A 71 ? 0.47136 0.43231 0.35459 -0.05945 -0.01548 -0.05362 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A O 566 C CB . LEU A 71 ? 0.36586 0.35521 0.28173 -0.04337 -0.02615 -0.03459 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CB 567 C CG . LEU A 71 ? 0.46604 0.46328 0.40175 -0.04701 -0.02649 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CG 568 C CD1 . LEU A 71 ? 0.44052 0.43871 0.39420 -0.04217 -0.01830 -0.03267 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD1 569 C CD2 . LEU A 71 ? 0.57456 0.58916 0.51974 -0.04697 -0.03765 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD2 570 N N . ASP A 72 ? 0.39388 0.34905 0.30353 -0.05209 0.00185 -0.05324 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N 571 C CA . ASP A 72 ? 0.36704 0.30897 0.27137 -0.05912 0.00972 -0.06440 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA 572 C C . ASP A 72 ? 0.35412 0.29726 0.28031 -0.06063 0.01055 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C 573 O O . ASP A 72 ? 0.33713 0.28050 0.28271 -0.05514 0.01626 -0.06165 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O 574 C CB . ASP A 72 ? 0.34648 0.27808 0.24872 -0.05658 0.02283 -0.06801 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB 575 C CG . ASP A 72 ? 0.43732 0.35413 0.33119 -0.06355 0.03275 -0.08118 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG 576 O OD1 . ASP A 72 ? 0.47572 0.38868 0.37359 -0.06909 0.03123 -0.08728 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1 577 O OD2 . ASP A 72 ? 0.47241 0.38102 0.35602 -0.06392 0.04305 -0.08608 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2 578 N N . ASP A 73 ? 0.35568 0.29977 0.27870 -0.06862 0.00403 -0.07032 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 579 C CA . ASP A 73 ? 0.39332 0.33745 0.33634 -0.07165 0.00458 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 580 C C . ASP A 73 ? 0.42286 0.34869 0.36925 -0.07516 0.01599 -0.08123 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 581 O O . ASP A 73 ? 0.43066 0.35254 0.39490 -0.07705 0.01812 -0.08139 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 582 C CB . ASP A 73 ? 0.41847 0.37145 0.35946 -0.08002 -0.00672 -0.07279 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 583 C CG . ASP A 73 ? 0.50746 0.48081 0.46049 -0.07525 -0.01599 -0.06160 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 584 O OD1 . ASP A 73 ? 0.45144 0.43024 0.42084 -0.06801 -0.01243 -0.05343 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 585 O OD2 . ASP A 73 ? 0.49936 0.48370 0.44573 -0.07894 -0.02695 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 586 N N . ASN A 74 ? 0.40276 0.31661 0.33249 -0.07639 0.02395 -0.08982 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A N 587 C CA . ASN A 74 ? 0.44765 0.34367 0.38183 -0.07857 0.03677 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CA 588 C C . ASN A 74 ? 0.48843 0.38257 0.44235 -0.06825 0.04666 -0.09587 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A C 589 O O . ASN A 74 ? 0.42879 0.31392 0.40264 -0.06630 0.05335 -0.09767 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A O 590 C CB . ASN A 74 ? 0.46297 0.34717 0.36901 -0.08600 0.04218 -0.11402 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CB 591 C CG . ASN A 74 ? 0.56168 0.44605 0.44813 -0.09778 0.03188 -0.12039 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CG 592 O OD1 . ASN A 74 ? 0.61867 0.50454 0.51689 -0.10269 0.02611 -0.12110 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A OD1 593 N ND2 . ASN A 74 ? 0.68861 0.57191 0.54490 -0.10305 0.02889 -0.12438 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A ND2 594 N N . GLU A 75 ? 0.41931 0.32166 0.36906 -0.06177 0.04704 -0.08925 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 595 C CA . GLU A 75 ? 0.42047 0.32414 0.38981 -0.05256 0.05460 -0.08395 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 596 C C . GLU A 75 ? 0.33319 0.25165 0.31737 -0.04564 0.04638 -0.06927 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 597 O O . GLU A 75 ? 0.37217 0.29381 0.37243 -0.03846 0.05025 -0.06355 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 598 C CB . GLU A 75 ? 0.45823 0.35972 0.41480 -0.05117 0.06303 -0.08804 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 599 C CG . GLU A 75 ? 0.48887 0.37477 0.43082 -0.05775 0.07494 -0.10375 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 600 C CD . GLU A 75 ? 0.67444 0.54778 0.63659 -0.05708 0.08452 -0.11195 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 601 O OE1 . GLU A 75 ? 0.65854 0.53481 0.64929 -0.04913 0.08550 -0.10466 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 602 O OE2 . GLU A 75 ? 0.65592 0.51530 0.60447 -0.06478 0.09088 -0.12582 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 603 N N . HIS A 76 ? 0.34262 0.27085 0.32238 -0.04794 0.03536 -0.06352 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N 604 C CA . HIS A 76 ? 0.33132 0.27273 0.32473 -0.04264 0.02878 -0.05105 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA 605 C C . HIS A 76 ? 0.29451 0.24396 0.28507 -0.03597 0.02842 -0.04462 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C 606 O O . HIS A 76 ? 0.30051 0.25406 0.30547 -0.03019 0.03001 -0.03782 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O 607 C CB . HIS A 76 ? 0.32093 0.25829 0.33719 -0.04058 0.03191 -0.04707 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB 608 C CG . HIS A 76 ? 0.32084 0.24635 0.33994 -0.04776 0.03398 -0.05481 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG 609 N ND1 . HIS A 76 ? 0.37218 0.28151 0.39861 -0.04811 0.04360 -0.06305 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 610 C CD2 . HIS A 76 ? 0.36229 0.28945 0.37769 -0.05551 0.02798 -0.05685 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 611 C CE1 . HIS A 76 ? 0.42300 0.32257 0.44903 -0.05602 0.04350 -0.06994 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 612 N NE2 . HIS A 76 ? 0.35823 0.26904 0.37772 -0.06114 0.03369 -0.06613 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 613 N N . ILE A 77 ? 0.29562 0.24681 0.26643 -0.03749 0.02542 -0.04651 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 614 C CA . ILE A 77 ? 0.29375 0.25006 0.25856 -0.03268 0.02491 -0.04143 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 615 C C . ILE A 77 ? 0.30843 0.27401 0.26379 -0.03207 0.01482 -0.03621 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 616 O O . ILE A 77 ? 0.31376 0.27864 0.25626 -0.03666 0.00956 -0.03949 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 617 C CB . ILE A 77 ? 0.31364 0.26071 0.26327 -0.03477 0.03239 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 618 C CG1 . ILE A 77 ? 0.34670 0.28521 0.30841 -0.03495 0.04393 -0.05480 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 619 C CG2 . ILE A 77 ? 0.32006 0.27161 0.26492 -0.03065 0.03178 -0.04205 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 620 C CD1 . ILE A 77 ? 0.34641 0.27480 0.29158 -0.03926 0.05347 -0.06416 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 621 N N . LEU A 78 ? 0.29153 0.26595 0.25381 -0.02644 0.01195 -0.02845 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 622 C CA . LEU A 78 ? 0.28115 0.26383 0.23683 -0.02393 0.00411 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 623 C C . LEU A 78 ? 0.29873 0.27977 0.24778 -0.01964 0.00574 -0.02061 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 624 O O . LEU A 78 ? 0.31409 0.29679 0.27282 -0.01678 0.00949 -0.01799 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 625 C CB . LEU A 78 ? 0.27689 0.27160 0.24721 -0.02185 0.00003 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 626 C CG . LEU A 78 ? 0.33035 0.33493 0.29829 -0.01762 -0.00626 -0.01382 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 627 C CD1 . LEU A 78 ? 0.31431 0.32168 0.27501 -0.02022 -0.01333 -0.01585 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 628 C CD2 . LEU A 78 ? 0.35012 0.36637 0.33245 -0.01542 -0.00676 -0.00891 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 629 N N . GLY A 79 ? 0.28032 0.25773 0.21289 -0.01970 0.00223 -0.02045 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 630 C CA . GLY A 79 ? 0.27908 0.25297 0.20469 -0.01636 0.00354 -0.01726 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 631 C C . GLY A 79 ? 0.27199 0.24994 0.19274 -0.01211 -0.00443 -0.01258 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 632 O O . GLY A 79 ? 0.31765 0.29697 0.23144 -0.01323 -0.01105 -0.01250 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 633 N N . ILE A 80 ? 0.25160 0.23181 0.17698 -0.00720 -0.00420 -0.00900 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N 634 C CA . ILE A 80 ? 0.24639 0.22960 0.17015 -0.00175 -0.01033 -0.00520 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA 635 C C . ILE A 80 ? 0.34124 0.31471 0.25685 0.00059 -0.00791 -0.00335 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C 636 O O . ILE A 80 ? 0.30565 0.27455 0.22137 -0.00191 -0.00173 -0.00477 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O 637 C CB . ILE A 80 ? 0.33983 0.33690 0.27985 0.00204 -0.01200 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB 638 C CG1 . ILE A 80 ? 0.37372 0.37242 0.32077 0.00284 -0.00654 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 639 C CG2 . ILE A 80 ? 0.33119 0.33735 0.28041 -0.00160 -0.01393 -0.00527 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 640 C CD1 . ILE A 80 ? 0.38390 0.37980 0.32784 0.00766 -0.00632 -0.00234 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 641 N N . ARG A 81 ? 0.28294 0.25353 0.19349 0.00553 -0.01305 -0.00004 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N 642 C CA . ARG A 81 ? 0.25541 0.21531 0.15960 0.00805 -0.01094 0.00170 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA 643 C C . ARG A 81 ? 0.29520 0.25932 0.20690 0.01603 -0.01491 0.00362 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C 644 O O . ARG A 81 ? 0.30937 0.28001 0.22490 0.01993 -0.02140 0.00575 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O 645 C CB . ARG A 81 ? 0.29773 0.24206 0.18279 0.00515 -0.01159 0.00425 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB 646 C CG . ARG A 81 ? 0.33684 0.26740 0.21455 0.00776 -0.01053 0.00723 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG 647 C CD . ARG A 81 ? 0.36984 0.28410 0.22685 0.00349 -0.01059 0.01100 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD 648 N NE . ARG A 81 ? 0.41324 0.32426 0.26441 -0.00509 -0.00208 0.00746 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE 649 C CZ . ARG A 81 ? 0.39691 0.30184 0.24890 -0.00871 0.00537 0.00600 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ 650 N NH1 . ARG A 81 ? 0.37778 0.27711 0.23336 -0.00531 0.00499 0.00736 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 651 N NH2 . ARG A 81 ? 0.37656 0.28131 0.22698 -0.01595 0.01352 0.00251 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 652 N N . ILE A 82 ? 0.30460 0.26604 0.21963 0.01822 -0.01087 0.00220 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 653 C CA . ILE A 82 ? 0.28966 0.25314 0.21153 0.02603 -0.01239 0.00234 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 654 C C . ILE A 82 ? 0.34027 0.28682 0.25177 0.02986 -0.01499 0.00578 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 655 O O . ILE A 82 ? 0.34533 0.27736 0.24552 0.02564 -0.01169 0.00606 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 656 C CB . ILE A 82 ? 0.33540 0.30245 0.26297 0.02569 -0.00659 -0.00182 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 657 C CG1 . ILE A 82 ? 0.35574 0.33851 0.29270 0.02192 -0.00483 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 658 C CG2 . ILE A 82 ? 0.34565 0.31272 0.27883 0.03367 -0.00610 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 659 C CD1 . ILE A 82 ? 0.32380 0.31122 0.26383 0.02074 -0.00038 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 660 N N . VAL A 83 ? 0.30857 0.25701 0.22522 0.03779 -0.02096 0.00895 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A N 661 C CA . VAL A 83 ? 0.31161 0.24326 0.21914 0.04246 -0.02531 0.01432 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CA 662 C C . VAL A 83 ? 0.35475 0.28455 0.27378 0.05314 -0.02560 0.01390 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A C 663 O O . VAL A 83 ? 0.35665 0.27182 0.27108 0.05882 -0.02979 0.01913 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A O 664 C CB . VAL A 83 ? 0.35243 0.28475 0.25264 0.04211 -0.03469 0.02076 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CB 665 C CG1 . VAL A 83 ? 0.34417 0.27369 0.22948 0.03120 -0.03261 0.02004 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG1 666 C CG2 . VAL A 83 ? 0.32309 0.27638 0.24076 0.04718 -0.04097 0.02085 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG2 667 N N . GLY A 84 ? 0.39099 0.33421 0.32450 0.05609 -0.02074 0.00794 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N 668 C CA . GLY A 84 ? 0.34664 0.28750 0.29123 0.06614 -0.01857 0.00557 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA 669 C C . GLY A 84 ? 0.33798 0.29443 0.29367 0.06577 -0.01095 -0.00218 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C 670 O O . GLY A 84 ? 0.30928 0.27762 0.26422 0.05811 -0.00879 -0.00404 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O 671 N N . GLY A 85 ? 0.32683 0.28220 0.29249 0.07425 -0.00650 -0.00655 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 672 C CA . GLY A 85 ? 0.31820 0.28701 0.29168 0.07376 0.00201 -0.01438 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 673 C C . GLY A 85 ? 0.37683 0.33015 0.34331 0.07468 0.01010 -0.02208 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 674 O O . GLY A 85 ? 0.39523 0.32696 0.34952 0.07305 0.00928 -0.02135 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 675 N N . ASP A 86 ? 0.34457 0.30787 0.31736 0.07624 0.01844 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N 676 C CA . ASP A 86 ? 0.33311 0.28118 0.29868 0.07726 0.02664 -0.03904 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 677 C C . ASP A 86 ? 0.33556 0.28295 0.28466 0.06490 0.03039 -0.04384 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C 678 O O . ASP A 86 ? 0.42988 0.37899 0.37453 0.06289 0.03828 -0.05255 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O 679 C CB . ASP A 86 ? 0.32676 0.28374 0.30788 0.08703 0.03472 -0.04610 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB 680 C CG . ASP A 86 ? 0.35289 0.33684 0.34244 0.08393 0.03904 -0.04766 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG 681 O OD1 . ASP A 86 ? 0.32286 0.31803 0.30783 0.07525 0.03445 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 682 O OD2 . ASP A 86 ? 0.35168 0.34488 0.35292 0.09013 0.04796 -0.05459 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 683 N N . HIS A 87 ? 0.38067 0.32557 0.32060 0.05647 0.02442 -0.03803 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N 684 C CA . HIS A 87 ? 0.42571 0.37077 0.35283 0.04484 0.02504 -0.03995 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA 685 C C . HIS A 87 ? 0.40984 0.33436 0.32638 0.04025 0.02228 -0.03862 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C 686 O O . HIS A 87 ? 0.42739 0.33664 0.34459 0.04582 0.02030 -0.03573 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O 687 C CB . HIS A 87 ? 0.29519 0.25844 0.22583 0.03939 0.02104 -0.03365 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB 688 C CG . HIS A 87 ? 0.37460 0.33695 0.30966 0.04119 0.01437 -0.02567 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG 689 N ND1 . HIS A 87 ? 0.35562 0.30609 0.28228 0.03601 0.01094 -0.02215 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 690 C CD2 . HIS A 87 ? 0.33985 0.31131 0.28589 0.04712 0.01065 -0.02108 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 691 C CE1 . HIS A 87 ? 0.36846 0.31988 0.29818 0.03839 0.00587 -0.01594 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 692 N NE2 . HIS A 87 ? 0.36304 0.32728 0.30441 0.04495 0.00472 -0.01509 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 693 N N . ARG A 88 ? 0.39389 0.31870 0.30150 0.02972 0.02178 -0.03983 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 694 C CA . ARG A 88 ? 0.42141 0.32893 0.32031 0.02342 0.02047 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 695 C C . ARG A 88 ? 0.47974 0.39305 0.37905 0.01682 0.01613 -0.03260 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 696 O O . ARG A 88 ? 0.52467 0.42966 0.41852 0.00899 0.01594 -0.03305 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 697 C CB . ARG A 88 ? 0.42803 0.32970 0.31750 0.01577 0.02371 -0.04837 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 698 C CG . ARG A 88 ? 0.57082 0.46933 0.45833 0.02084 0.02979 -0.05751 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 699 C CD . ARG A 88 ? 0.67680 0.56560 0.55162 0.01199 0.03258 -0.06724 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 700 N NE . ARG A 88 ? 0.58430 0.49037 0.45345 0.00272 0.03051 -0.06834 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 701 C CZ . ARG A 88 ? 0.48610 0.39369 0.35051 -0.00821 0.02569 -0.06731 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 702 N NH1 . ARG A 88 ? 0.52164 0.44547 0.38171 -0.01561 0.02254 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 703 N NH2 . ARG A 88 ? 0.50238 0.39560 0.36706 -0.01190 0.02392 -0.06590 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 704 N N . LEU A 89 ? 0.36307 0.29070 0.26969 0.01928 0.01331 -0.02688 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N 705 C CA . LEU A 89 ? 0.36843 0.29993 0.27581 0.01390 0.01055 -0.02133 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA 706 C C . LEU A 89 ? 0.54965 0.46790 0.45322 0.01704 0.00869 -0.01641 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C 707 O O . LEU A 89 ? 0.51916 0.43979 0.42627 0.02424 0.00600 -0.01322 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O 708 C CB . LEU A 89 ? 0.43473 0.38567 0.35051 0.01391 0.00879 -0.01839 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB 709 C CG . LEU A 89 ? 0.41468 0.37824 0.33223 0.00990 0.00983 -0.02107 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG 710 C CD1 . LEU A 89 ? 0.46729 0.44743 0.39332 0.01116 0.00862 -0.01739 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 711 C CD2 . LEU A 89 ? 0.41675 0.37974 0.33230 0.00132 0.00892 -0.02131 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 712 N N . LYS A 90 ? 0.38955 0.29436 0.28572 0.01106 0.00984 -0.01539 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N 713 C CA . LYS A 90 ? 0.36271 0.25329 0.25138 0.01203 0.00848 -0.00973 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA 714 C C . LYS A 90 ? 0.35364 0.24975 0.24075 0.00524 0.00900 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C 715 O O . LYS A 90 ? 0.38642 0.28867 0.27710 -0.00206 0.01188 -0.00900 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O 716 C CB . LYS A 90 ? 0.44770 0.31561 0.32743 0.00956 0.01096 -0.01049 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB 717 C CG . LYS A 90 ? 0.57884 0.43819 0.45988 0.01504 0.01235 -0.01594 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG 718 C CD . LYS A 90 ? 0.67116 0.52755 0.55600 0.02721 0.00927 -0.01281 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD 719 C CE . LYS A 90 ? 0.68648 0.53315 0.57413 0.03320 0.01269 -0.01977 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE 720 N NZ . LYS A 90 ? 0.61362 0.46076 0.51016 0.04640 0.01019 -0.01724 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ 721 N N . ASN A 91 ? 0.35156 0.24531 0.23351 0.00761 0.00618 -0.00129 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N 722 C CA . ASN A 91 ? 0.36611 0.26297 0.24418 0.00137 0.00784 0.00072 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA 723 C C . ASN A 91 ? 0.41126 0.32700 0.30165 -0.00116 0.00924 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C 724 O O . ASN A 91 ? 0.37942 0.29815 0.27217 -0.00771 0.01350 -0.00386 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O 725 C CB . ASN A 91 ? 0.39032 0.27323 0.25933 -0.00677 0.01315 0.00144 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB 726 C CG . ASN A 91 ? 0.52518 0.38654 0.37981 -0.00508 0.01169 0.00667 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG 727 O OD1 . ASN A 91 ? 0.56339 0.42044 0.40981 -0.00084 0.00689 0.01201 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 728 N ND2 . ASN A 91 ? 0.53039 0.37767 0.38207 -0.00866 0.01505 0.00554 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 729 N N . TYR A 92 ? 0.32289 0.25130 0.22238 0.00413 0.00607 -0.00368 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N 730 C CA . TYR A 92 ? 0.27810 0.22280 0.18875 0.00221 0.00660 -0.00518 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA 731 C C . TYR A 92 ? 0.29676 0.24550 0.20691 0.00181 0.00523 -0.00351 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C 732 O O . TYR A 92 ? 0.31521 0.26324 0.22168 0.00587 0.00089 -0.00144 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O 733 C CB . TYR A 92 ? 0.25806 0.21411 0.17710 0.00656 0.00474 -0.00666 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB 734 C CG . TYR A 92 ? 0.31471 0.28550 0.24423 0.00407 0.00497 -0.00660 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG 735 C CD1 . TYR A 92 ? 0.28909 0.26782 0.22387 0.00522 0.00324 -0.00498 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 736 C CD2 . TYR A 92 ? 0.29793 0.27401 0.23220 0.00012 0.00621 -0.00768 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 737 C CE1 . TYR A 92 ? 0.30855 0.29795 0.25314 0.00293 0.00366 -0.00421 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 738 C CE2 . TYR A 92 ? 0.26167 0.24980 0.20581 -0.00159 0.00554 -0.00593 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 739 C CZ . TYR A 92 ? 0.29519 0.28884 0.24447 0.00004 0.00473 -0.00408 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ 740 O OH . TYR A 92 ? 0.28879 0.29178 0.24817 -0.00163 0.00427 -0.00168 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH 741 N N . SER A 93 ? 0.26939 0.22287 0.18441 -0.00308 0.00871 -0.00482 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N 742 C CA . SER A 93 ? 0.26010 0.21744 0.17545 -0.00395 0.00805 -0.00500 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA 743 C C . SER A 93 ? 0.32586 0.29310 0.25518 -0.00636 0.01110 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C 744 O O . SER A 93 ? 0.27601 0.24567 0.21262 -0.00841 0.01400 -0.00730 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O 745 C CB . SER A 93 ? 0.32201 0.26771 0.22250 -0.00779 0.01024 -0.00486 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB 746 O OG . SER A 93 ? 0.35034 0.29203 0.25094 -0.01333 0.01769 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG 747 N N . SER A 94 ? 0.26305 0.23600 0.19720 -0.00616 0.00971 -0.00734 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N 748 C CA . SER A 94 ? 0.23809 0.21859 0.18673 -0.00756 0.01217 -0.00804 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA 749 C C . SER A 94 ? 0.30548 0.28468 0.25460 -0.00975 0.01348 -0.01071 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C 750 O O . SER A 94 ? 0.28761 0.26382 0.22674 -0.01017 0.01035 -0.01156 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O 751 C CB . SER A 94 ? 0.30810 0.29900 0.26667 -0.00487 0.00862 -0.00513 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB 752 O OG . SER A 94 ? 0.40805 0.40304 0.36585 -0.00294 0.00484 -0.00442 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG 753 N N . THR A 95 ? 0.26476 0.24607 0.22630 -0.01120 0.01774 -0.01216 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 754 C CA . THR A 95 ? 0.30271 0.28145 0.26710 -0.01350 0.02015 -0.01587 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 755 C C . THR A 95 ? 0.33031 0.31547 0.31336 -0.01208 0.01999 -0.01338 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 756 O O . THR A 95 ? 0.29608 0.28499 0.29083 -0.01061 0.02166 -0.01089 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 757 C CB . THR A 95 ? 0.34269 0.31315 0.30290 -0.01690 0.02838 -0.02146 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 758 O OG1 . THR A 95 ? 0.43444 0.39797 0.37579 -0.01884 0.02879 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 759 C CG2 . THR A 95 ? 0.35895 0.32439 0.31816 -0.01992 0.03110 -0.02711 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 760 N N . ILE A 96 ? 0.28616 0.27250 0.27245 -0.01303 0.01751 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 761 C CA . ILE A 96 ? 0.25280 0.24155 0.25593 -0.01255 0.01823 -0.01082 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 762 C C . ILE A 96 ? 0.28694 0.26709 0.29207 -0.01582 0.02241 -0.01708 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 763 O O . ILE A 96 ? 0.30677 0.28354 0.29998 -0.01928 0.02086 -0.02155 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 764 C CB . ILE A 96 ? 0.22900 0.22637 0.23607 -0.01175 0.01254 -0.00455 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 765 C CG1 . ILE A 96 ? 0.21521 0.21255 0.23815 -0.01208 0.01325 -0.00043 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 766 C CG2 . ILE A 96 ? 0.25508 0.25456 0.25336 -0.01372 0.00879 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 767 C CD1 . ILE A 96 ? 0.26533 0.27158 0.29110 -0.01201 0.00889 0.00723 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 768 N N . SER A 97 ? 0.26676 0.24304 0.28711 -0.01475 0.02754 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 769 C CA . SER A 97 ? 0.27098 0.23745 0.29576 -0.01761 0.03222 -0.02417 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 770 C C . SER A 97 ? 0.29962 0.26574 0.34438 -0.01563 0.03149 -0.01840 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 771 O O . SER A 97 ? 0.27864 0.25154 0.33482 -0.01154 0.02894 -0.01012 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 772 C CB . SER A 97 ? 0.29354 0.25147 0.31714 -0.01827 0.04194 -0.03298 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 773 O OG . SER A 97 ? 0.29870 0.26047 0.33914 -0.01356 0.04583 -0.02995 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 774 N N . LEU A 98 ? 0.26604 0.22354 0.31376 -0.01929 0.03306 -0.02242 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A N 775 C CA . LEU A 98 ? 0.26920 0.22274 0.33470 -0.01841 0.03263 -0.01674 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CA 776 C C . LEU A 98 ? 0.30894 0.24754 0.38516 -0.01855 0.04111 -0.02491 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A C 777 O O . LEU A 98 ? 0.34836 0.27870 0.41333 -0.02282 0.04622 -0.03653 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A O 778 C CB . LEU A 98 ? 0.27991 0.23539 0.34174 -0.02372 0.02719 -0.01371 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CB 779 C CG . LEU A 98 ? 0.28711 0.25722 0.33880 -0.02405 0.02019 -0.00762 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CG 780 C CD1 . LEU A 98 ? 0.29942 0.27222 0.35289 -0.02964 0.01670 -0.00489 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD1 781 C CD2 . LEU A 98 ? 0.28640 0.26516 0.34327 -0.01866 0.01773 0.00214 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD2 782 N N . HIS A 99 ? 0.29636 0.23083 0.39397 -0.01397 0.04242 -0.01864 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A N 783 C CA . HIS A 99 ? 0.28201 0.20180 0.39470 -0.01200 0.05142 -0.02591 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CA 784 C C . HIS A 99 ? 0.30395 0.21610 0.43642 -0.00982 0.04923 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A C 785 O O . HIS A 99 ? 0.34927 0.27020 0.48955 -0.00633 0.04205 -0.00295 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A O 786 C CB . HIS A 99 ? 0.32978 0.25324 0.45339 -0.00547 0.05775 -0.02841 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CB 787 C CG . HIS A 99 ? 0.38822 0.31991 0.49223 -0.00777 0.05904 -0.03400 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CG 788 N ND1 . HIS A 99 ? 0.40332 0.32703 0.49235 -0.01227 0.06739 -0.04758 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A ND1 789 C CD2 . HIS A 99 ? 0.38880 0.33436 0.48381 -0.00693 0.05291 -0.02764 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CD2 790 C CE1 . HIS A 99 ? 0.42901 0.36119 0.50116 -0.01381 0.06607 -0.04801 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CE1 791 N NE2 . HIS A 99 ? 0.39105 0.33604 0.46745 -0.01043 0.05752 -0.03643 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A NE2 792 N N . SER A 100 ? 0.37001 0.26457 0.50882 -0.01261 0.05538 -0.02462 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 793 C CA . SER A 100 ? 0.39466 0.27778 0.55320 -0.01063 0.05438 -0.01622 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 794 C C . SER A 100 ? 0.41769 0.30062 0.60188 0.00023 0.05638 -0.00932 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 795 O O . SER A 100 ? 0.40437 0.28949 0.59515 0.00518 0.06340 -0.01712 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 796 C CB . SER A 100 ? 0.50339 0.36526 0.66279 -0.01666 0.06148 -0.02822 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 797 O OG . SER A 100 ? 0.51850 0.38243 0.65641 -0.02732 0.05799 -0.03394 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 798 N N . GLU A 101 ? 0.44933 0.33039 0.64859 0.00363 0.04996 0.00605 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N 799 C CA . GLU A 101 ? 0.46377 0.34515 0.69009 0.01432 0.04932 0.01515 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA 800 C C . GLU A 101 ? 0.43589 0.30506 0.67617 0.01541 0.04402 0.02966 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C 801 O O . GLU A 101 ? 0.46545 0.32883 0.69297 0.00719 0.04091 0.03325 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O 802 C CB . GLU A 101 ? 0.44486 0.34894 0.66999 0.01868 0.04185 0.02402 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB 803 C CG . GLU A 101 ? 0.39584 0.31208 0.60323 0.01377 0.03052 0.03689 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG 804 C CD . GLU A 101 ? 0.44584 0.38145 0.65504 0.01822 0.02255 0.04654 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD 805 O OE1 . GLU A 101 ? 0.45036 0.39129 0.67674 0.02499 0.02522 0.04386 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 806 O OE2 . GLU A 101 ? 0.43245 0.37834 0.62647 0.01447 0.01405 0.05622 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 807 N N . THR A 102 ? 0.46307 0.32880 0.73094 0.02558 0.04292 0.03865 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 808 C CA . THR A 102 ? 0.44792 0.30015 0.73179 0.02825 0.03743 0.05461 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 809 C C . THR A 102 ? 0.60452 0.47284 0.89994 0.03583 0.02563 0.07349 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 810 O O . THR A 102 ? 0.62583 0.50187 0.94297 0.04554 0.02642 0.07310 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 811 C CB . THR A 102 ? 0.49456 0.32222 0.80438 0.03414 0.04737 0.04743 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 812 O OG1 . THR A 102 ? 0.56703 0.37916 0.86269 0.02516 0.05752 0.02918 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 813 C CG2 . THR A 102 ? 0.52945 0.34650 0.85186 0.03674 0.04029 0.06473 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 814 N N . ILE A 103 ? 0.57771 0.45216 0.85859 0.03081 0.01484 0.08963 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 815 C CA . ILE A 103 ? 0.66449 0.55217 0.95282 0.03628 0.00206 0.10908 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 816 C C . ILE A 103 ? 0.67173 0.54417 0.96418 0.03499 -0.00457 0.12796 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 817 O O . ILE A 103 ? 0.64258 0.50590 0.91696 0.02508 -0.00297 0.12907 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 818 C CB . ILE A 103 ? 0.69228 0.60405 0.95489 0.03088 -0.00522 0.11140 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 819 C CG1 . ILE A 103 ? 0.68738 0.59832 0.92038 0.01895 -0.00465 0.11040 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 820 C CG2 . ILE A 103 ? 0.69495 0.62085 0.95701 0.03326 0.00030 0.09555 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 821 C CD1 . ILE A 103 ? 0.73838 0.66991 0.94805 0.01433 -0.01298 0.11738 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 822 N N . ASP A 104 ? 0.73419 0.60801 1.04683 0.04368 -0.01190 0.14075 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N 823 C CA . ASP A 104 ? 0.72625 0.58915 1.03869 0.04238 -0.01801 0.15590 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA 824 C C . ASP A 104 ? 0.65525 0.49274 0.96948 0.03825 -0.00754 0.14719 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C 825 O O . ASP A 104 ? 0.63629 0.46241 0.93761 0.03067 -0.00959 0.15637 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O 826 C CB . ASP A 104 ? 0.80401 0.67583 1.09024 0.03395 -0.02875 0.17286 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB 827 C CG . ASP A 104 ? 0.88361 0.78045 1.16414 0.03641 -0.03941 0.17996 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG 828 O OD1 . ASP A 104 ? 0.90109 0.80847 1.15951 0.02950 -0.04072 0.17954 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 829 O OD2 . ASP A 104 ? 0.93651 0.84284 1.23489 0.04478 -0.04640 0.18538 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 830 N N . GLY A 105 ? 0.57982 0.40861 0.90875 0.04234 0.00429 0.12843 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N 831 C CA . GLY A 105 ? 0.56974 0.37457 0.90072 0.03850 0.01445 0.11759 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA 832 C C . GLY A 105 ? 0.51494 0.31123 0.82306 0.02501 0.01953 0.10964 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C 833 O O . GLY A 105 ? 0.58947 0.36609 0.89712 0.01990 0.02693 0.10065 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O 834 N N . LYS A 106 ? 0.59978 0.41073 0.88954 0.01863 0.01571 0.11226 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N 835 C CA . LYS A 106 ? 0.52925 0.33607 0.79883 0.00509 0.01953 0.10598 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA 836 C C . LYS A 106 ? 0.45864 0.28227 0.71334 0.00295 0.02443 0.08652 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C 837 O O . LYS A 106 ? 0.44732 0.28881 0.70263 0.00982 0.02197 0.08500 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O 838 C CB . LYS A 106 ? 0.54625 0.36381 0.79684 -0.00280 0.01053 0.12400 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB 839 C CG . LYS A 106 ? 0.66932 0.47493 0.92364 -0.00289 0.00544 0.14103 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG 840 C CD . LYS A 106 ? 0.75437 0.56966 0.98721 -0.01241 -0.00117 0.15736 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD 841 C CE . LYS A 106 ? 0.90402 0.70763 1.13706 -0.01277 -0.00606 0.17381 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE 842 N NZ . LYS A 106 ? 0.96477 0.77800 1.17416 -0.02295 -0.01079 0.18852 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ 843 N N . THR A 107 ? 0.49730 0.31504 0.73855 -0.00718 0.03086 0.07195 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 844 C CA . THR A 107 ? 0.57155 0.40330 0.79640 -0.01014 0.03480 0.05423 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 845 C C . THR A 107 ? 0.52910 0.38665 0.73334 -0.01316 0.02728 0.06063 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 846 O O . THR A 107 ? 0.51609 0.37849 0.71053 -0.01976 0.02228 0.07192 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 847 C CB . THR A 107 ? 0.74881 0.56772 0.96455 -0.02091 0.04164 0.03830 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 848 O OG1 . THR A 107 ? 0.90346 0.70127 1.13437 -0.01703 0.05110 0.02515 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 849 C CG2 . THR A 107 ? 0.61564 0.45306 0.80811 -0.02688 0.04138 0.02596 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 850 N N . GLY A 108 ? 0.38359 0.25691 0.58166 -0.00849 0.02742 0.05318 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 851 C CA . GLY A 108 ? 0.35101 0.24672 0.52953 -0.01095 0.02168 0.05609 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 852 C C . GLY A 108 ? 0.33415 0.23906 0.50075 -0.01101 0.02571 0.04007 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 853 O O . GLY A 108 ? 0.35466 0.24857 0.52384 -0.01161 0.03324 0.02588 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 854 N N . THR A 109 ? 0.28872 0.21249 0.44113 -0.01067 0.02100 0.04227 ? ? ? ? ? ? 133 THR A N 855 C CA . THR A 109 ? 0.26869 0.20123 0.40708 -0.01137 0.02365 0.02948 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA 856 C C . THR A 109 ? 0.30813 0.25482 0.44615 -0.00528 0.02021 0.03353 ? ? ? ? ? ? 133 THR A C 857 O O . THR A 109 ? 0.37497 0.33208 0.50983 -0.00461 0.01323 0.04528 ? ? ? ? ? ? 133 THR A O 858 C CB . THR A 109 ? 0.27225 0.21319 0.39122 -0.01908 0.02132 0.02645 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB 859 O OG1 . THR A 109 ? 0.28651 0.21549 0.40701 -0.02602 0.02412 0.02169 ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 860 C CG2 . THR A 109 ? 0.28287 0.23163 0.38703 -0.01917 0.02277 0.01524 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 861 N N . LEU A 110 ? 0.27241 0.21922 0.41254 -0.00195 0.02554 0.02333 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A N 862 C CA . LEU A 110 ? 0.27503 0.23553 0.41248 0.00175 0.02335 0.02418 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 863 C C . LEU A 110 ? 0.28873 0.25621 0.40277 -0.00278 0.02337 0.01667 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A C 864 O O . LEU A 110 ? 0.33900 0.29966 0.44401 -0.00609 0.02877 0.00542 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A O 865 C CB . LEU A 110 ? 0.29116 0.24835 0.44578 0.00738 0.03034 0.01762 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CB 866 C CG . LEU A 110 ? 0.31170 0.28229 0.46350 0.00942 0.03003 0.01572 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CG 867 C CD1 . LEU A 110 ? 0.30093 0.28441 0.45757 0.01178 0.01975 0.02944 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD1 868 C CD2 . LEU A 110 ? 0.39098 0.35836 0.56148 0.01402 0.03933 0.00780 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD2 869 N N . ALA A 111 ? 0.29818 0.27840 0.40194 -0.00298 0.01710 0.02287 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N 870 C CA . ALA A 111 ? 0.25894 0.24559 0.34338 -0.00540 0.01683 0.01681 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA 871 C C . ALA A 111 ? 0.24438 0.23755 0.33015 -0.00228 0.01732 0.01555 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C 872 O O . ALA A 111 ? 0.27602 0.27626 0.37169 0.00052 0.01298 0.02344 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O 873 C CB . ALA A 111 ? 0.26290 0.25804 0.33482 -0.00815 0.01102 0.02283 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB 874 N N . ILE A 112 ? 0.21569 0.20640 0.29155 -0.00351 0.02228 0.00605 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N 875 C CA . ILE A 112 ? 0.21517 0.21144 0.29006 -0.00226 0.02370 0.00408 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA 876 C C . ILE A 112 ? 0.26631 0.26396 0.31896 -0.00508 0.02201 0.00089 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C 877 O O . ILE A 112 ? 0.26345 0.25446 0.30373 -0.00761 0.02471 -0.00546 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O 878 C CB . ILE A 112 ? 0.22671 0.21720 0.31096 -0.00138 0.03310 -0.00410 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB 879 C CG1 . ILE A 112 ? 0.30297 0.29125 0.41311 0.00295 0.03554 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 880 C CG2 . ILE A 112 ? 0.24644 0.24336 0.32907 -0.00165 0.03508 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 881 C CD1 . ILE A 112 ? 0.38820 0.37089 0.50962 0.00426 0.04702 -0.01109 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 882 N N . GLU A 113 ? 0.25953 0.26511 0.30699 -0.00472 0.01717 0.00520 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A N 883 C CA . GLU A 113 ? 0.25066 0.25631 0.27902 -0.00626 0.01549 0.00276 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CA 884 C C . GLU A 113 ? 0.27796 0.28572 0.30381 -0.00672 0.01640 0.00151 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A C 885 O O . GLU A 113 ? 0.24243 0.25755 0.27706 -0.00624 0.01312 0.00589 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A O 886 C CB . GLU A 113 ? 0.21806 0.22954 0.24020 -0.00614 0.00960 0.00795 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CB 887 C CG . GLU A 113 ? 0.22896 0.24043 0.23464 -0.00622 0.00820 0.00531 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CG 888 C CD . GLU A 113 ? 0.31952 0.33650 0.32076 -0.00592 0.00492 0.00812 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CD 889 O OE1 . GLU A 113 ? 0.35354 0.37386 0.36253 -0.00681 0.00395 0.01238 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE1 890 O OE2 . GLU A 113 ? 0.33050 0.34817 0.32138 -0.00474 0.00391 0.00614 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE2 891 N N . SER A 114 ? 0.27749 0.27852 0.29092 -0.00846 0.02042 -0.00407 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 892 C CA . SER A 114 ? 0.24250 0.24305 0.25240 -0.01026 0.02266 -0.00578 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 893 C C . SER A 114 ? 0.26886 0.26424 0.25925 -0.01089 0.02020 -0.00650 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 894 O O . SER A 114 ? 0.30599 0.29658 0.28530 -0.01018 0.01907 -0.00763 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 895 C CB . SER A 114 ? 0.29153 0.28667 0.30427 -0.01239 0.03152 -0.01131 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 896 O OG . SER A 114 ? 0.31572 0.31481 0.34923 -0.01059 0.03483 -0.01146 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 897 N N . PHE A 115 ? 0.24302 0.23923 0.23038 -0.01224 0.01898 -0.00586 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N 898 C CA . PHE A 115 ? 0.24578 0.23466 0.21620 -0.01216 0.01730 -0.00662 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA 899 C C . PHE A 115 ? 0.28212 0.26522 0.24838 -0.01607 0.02080 -0.00842 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C 900 O O . PHE A 115 ? 0.25902 0.24756 0.23750 -0.01902 0.02329 -0.00886 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O 901 C CB . PHE A 115 ? 0.25173 0.24560 0.21981 -0.00980 0.01157 -0.00432 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB 902 C CG . PHE A 115 ? 0.28238 0.28281 0.25685 -0.01211 0.00932 -0.00319 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG 903 C CD1 . PHE A 115 ? 0.29670 0.29193 0.26360 -0.01477 0.00935 -0.00544 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 904 C CD2 . PHE A 115 ? 0.29005 0.30112 0.27770 -0.01218 0.00646 0.00044 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 905 C CE1 . PHE A 115 ? 0.33690 0.33876 0.30887 -0.01825 0.00628 -0.00512 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 906 C CE2 . PHE A 115 ? 0.34697 0.36523 0.33947 -0.01492 0.00256 0.00212 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 907 C CZ . PHE A 115 ? 0.32972 0.34402 0.31420 -0.01841 0.00234 -0.00120 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ 908 N N . VAL A 116 ? 0.27438 0.24651 0.22455 -0.01611 0.02068 -0.00896 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 909 C CA . VAL A 116 ? 0.26228 0.22597 0.20576 -0.02022 0.02334 -0.00991 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 910 C C . VAL A 116 ? 0.32701 0.28258 0.25822 -0.01715 0.01908 -0.00922 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 911 O O . VAL A 116 ? 0.28674 0.23873 0.21029 -0.01253 0.01643 -0.00794 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 912 C CB . VAL A 116 ? 0.28566 0.23926 0.22022 -0.02419 0.03013 -0.01092 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 913 C CG1 . VAL A 116 ? 0.32488 0.26825 0.25193 -0.02935 0.03312 -0.01097 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 914 C CG2 . VAL A 116 ? 0.29243 0.25390 0.24057 -0.02655 0.03635 -0.01321 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 915 N N . VAL A 117 ? 0.31457 0.26773 0.24533 -0.01962 0.01831 -0.01053 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N 916 C CA . VAL A 117 ? 0.32365 0.26762 0.24421 -0.01633 0.01560 -0.01124 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA 917 C C . VAL A 117 ? 0.34586 0.27933 0.26203 -0.02210 0.01775 -0.01343 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C 918 O O . VAL A 117 ? 0.32108 0.26069 0.24573 -0.02862 0.01933 -0.01478 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O 919 C CB . VAL A 117 ? 0.27791 0.23251 0.20295 -0.01233 0.01151 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB 920 C CG1 . VAL A 117 ? 0.29223 0.25666 0.22499 -0.01743 0.01004 -0.01376 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1 921 C CG2 . VAL A 117 ? 0.30725 0.25262 0.22324 -0.00709 0.01040 -0.01379 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2 922 N N . ASP A 118 ? 0.33589 0.25339 0.24033 -0.01973 0.01761 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 923 C CA . ASP A 118 ? 0.34471 0.24969 0.24445 -0.02544 0.01954 -0.01637 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 924 C C . ASP A 118 ? 0.33154 0.24361 0.23536 -0.02708 0.01688 -0.02152 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 925 O O . ASP A 118 ? 0.35084 0.27057 0.25544 -0.02140 0.01413 -0.02274 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 926 C CB . ASP A 118 ? 0.39693 0.28039 0.28352 -0.02149 0.01993 -0.01480 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 927 C CG . ASP A 118 ? 0.46244 0.33478 0.34007 -0.02269 0.02229 -0.00907 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 928 O OD1 . ASP A 118 ? 0.41309 0.29363 0.29392 -0.02737 0.02531 -0.00774 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 929 O OD2 . ASP A 118 ? 0.53778 0.39226 0.40454 -0.01875 0.02125 -0.00582 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 930 N N . VAL A 119 ? 0.37677 0.28619 0.28218 -0.03584 0.01791 -0.02477 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N 931 C CA . VAL A 119 ? 0.35197 0.26432 0.25671 -0.03936 0.01500 -0.03065 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA 932 C C . VAL A 119 ? 0.42464 0.31617 0.31667 -0.03606 0.01671 -0.03474 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C 933 O O . VAL A 119 ? 0.43488 0.30763 0.32102 -0.03932 0.01987 -0.03471 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O 934 C CB . VAL A 119 ? 0.38955 0.30757 0.30191 -0.05091 0.01445 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB 935 C CG1 . VAL A 119 ? 0.39366 0.31349 0.30193 -0.05585 0.01037 -0.03967 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 936 C CG2 . VAL A 119 ? 0.38279 0.32208 0.31157 -0.05240 0.01305 -0.02870 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 937 N N . PRO A 120 ? 0.43469 0.32800 0.32282 -0.02967 0.01552 -0.03823 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N 938 C CA . PRO A 120 ? 0.50325 0.37658 0.38217 -0.02457 0.01823 -0.04259 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA 939 C C . PRO A 120 ? 0.48503 0.34585 0.35732 -0.03310 0.01949 -0.05096 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C 940 O O . PRO A 120 ? 0.48218 0.35446 0.35588 -0.04200 0.01680 -0.05476 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O 941 C CB . PRO A 120 ? 0.52169 0.40583 0.40151 -0.01569 0.01780 -0.04437 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB 942 C CG . PRO A 120 ? 0.44606 0.35271 0.33086 -0.02063 0.01441 -0.04380 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG 943 C CD . PRO A 120 ? 0.37704 0.29042 0.26979 -0.02631 0.01254 -0.03782 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD 944 N N . GLU A 121 ? 0.58534 0.42157 0.45052 -0.03047 0.02301 -0.05360 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 945 C CA . GLU A 121 ? 0.68998 0.51008 0.54774 -0.03839 0.02500 -0.06298 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 946 C C . GLU A 121 ? 0.58786 0.41931 0.44148 -0.04005 0.02404 -0.07223 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 947 O O . GLU A 121 ? 0.60040 0.43868 0.45362 -0.03060 0.02536 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 948 C CB . GLU A 121 ? 0.85523 0.64566 0.70685 -0.03203 0.02937 -0.06434 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 949 C CG . GLU A 121 ? 1.00660 0.77641 0.84988 -0.03919 0.03256 -0.07582 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 950 C CD . GLU A 121 ? 1.16500 0.92229 1.00669 -0.05314 0.03285 -0.07535 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 951 O OE1 . GLU A 121 ? 1.22806 0.95637 1.06420 -0.05411 0.03665 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 952 O OE2 . GLU A 121 ? 1.18685 0.96317 1.03430 -0.06310 0.02954 -0.07310 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 953 N N . GLY A 122 ? 0.53394 0.36879 0.38432 -0.05296 0.02156 -0.07841 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N 954 C CA . GLY A 122 ? 0.59310 0.43752 0.43546 -0.05732 0.01978 -0.08735 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA 955 C C . GLY A 122 ? 0.65960 0.53327 0.50739 -0.06126 0.01293 -0.08246 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C 956 O O . GLY A 122 ? 0.60343 0.48614 0.44250 -0.06706 0.00994 -0.08857 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O 957 N N . ASN A 123 ? 0.51669 0.40433 0.37767 -0.05833 0.01041 -0.07163 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A N 958 C CA . ASN A 123 ? 0.51093 0.42455 0.37998 -0.06111 0.00389 -0.06583 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CA 959 C C . ASN A 123 ? 0.48324 0.40474 0.36633 -0.06864 0.00067 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A C 960 O O . ASN A 123 ? 0.43611 0.34481 0.32303 -0.06912 0.00491 -0.05868 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A O 961 C CB . ASN A 123 ? 0.43303 0.35819 0.30733 -0.04977 0.00476 -0.05845 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CB 962 C CG . ASN A 123 ? 0.48877 0.41568 0.35209 -0.04474 0.00698 -0.06330 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CG 963 O OD1 . ASN A 123 ? 0.54781 0.46476 0.40879 -0.03542 0.01275 -0.06510 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A OD1 964 N ND2 . ASN A 123 ? 0.48611 0.42633 0.34292 -0.05118 0.00242 -0.06520 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A ND2 965 N N . THR A 124 ? 0.40530 0.34795 0.29616 -0.07483 -0.00670 -0.05789 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N 966 C CA . THR A 124 ? 0.39779 0.35322 0.30706 -0.08041 -0.00960 -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA 967 C C . THR A 124 ? 0.37625 0.34231 0.29833 -0.07126 -0.00788 -0.04299 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C 968 O O . THR A 124 ? 0.32191 0.29080 0.23973 -0.06239 -0.00737 -0.04011 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O 969 C CB . THR A 124 ? 0.39253 0.36742 0.30770 -0.09009 -0.01953 -0.05268 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB 970 O OG1 . THR A 124 ? 0.37064 0.36166 0.28559 -0.08462 -0.02480 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 971 C CG2 . THR A 124 ? 0.48147 0.44613 0.38054 -0.10016 -0.02200 -0.06330 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 972 N N . LYS A 125 ? 0.35740 0.32918 0.29562 -0.07416 -0.00617 -0.03900 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N 973 C CA . LYS A 125 ? 0.34805 0.33064 0.29932 -0.06689 -0.00442 -0.03154 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA 974 C C . LYS A 125 ? 0.30965 0.31183 0.26802 -0.06402 -0.01195 -0.02698 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C 975 O O . LYS A 125 ? 0.28029 0.28575 0.23971 -0.05566 -0.01088 -0.02240 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O 976 C CB . LYS A 125 ? 0.27325 0.26102 0.24205 -0.07182 -0.00050 -0.02941 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB 977 C CG . LYS A 125 ? 0.28743 0.28374 0.26868 -0.06455 0.00310 -0.02351 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG 978 C CD . LYS A 125 ? 0.33336 0.33879 0.33492 -0.06969 0.00780 -0.02236 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD 979 C CE . LYS A 125 ? 0.46383 0.45240 0.45766 -0.07565 0.01645 -0.02519 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE 980 N NZ . LYS A 125 ? 0.43328 0.43211 0.44726 -0.08069 0.02326 -0.02433 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ 981 N N . GLU A 126 ? 0.30203 0.31692 0.26467 -0.07151 -0.02025 -0.02769 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 982 C CA . GLU A 126 ? 0.29961 0.33231 0.26782 -0.06929 -0.02858 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 983 C C . GLU A 126 ? 0.27917 0.30633 0.22839 -0.06343 -0.02815 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 984 O O . GLU A 126 ? 0.28248 0.31817 0.23607 -0.05735 -0.02985 -0.01492 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 985 C CB . GLU A 126 ? 0.33802 0.38453 0.31058 -0.07932 -0.03922 -0.02215 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 986 C CG . GLU A 126 ? 0.40944 0.47323 0.38513 -0.07746 -0.04935 -0.01413 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 987 C CD . GLU A 126 ? 0.41720 0.49547 0.39524 -0.08780 -0.06198 -0.01387 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 988 O OE1 . GLU A 126 ? 0.41800 0.48879 0.38184 -0.09696 -0.06313 -0.02270 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 989 O OE2 . GLU A 126 ? 0.51386 0.61064 0.50814 -0.08682 -0.07135 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 990 N N . GLU A 127 ? 0.29839 0.31127 0.22755 -0.06554 -0.02530 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 991 C CA . GLU A 127 ? 0.33403 0.34217 0.24661 -0.05995 -0.02284 -0.03128 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 992 C C . GLU A 127 ? 0.30664 0.31003 0.22357 -0.04934 -0.01608 -0.02748 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 993 O O . GLU A 127 ? 0.31234 0.32107 0.22601 -0.04406 -0.01572 -0.02402 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 994 C CB . GLU A 127 ? 0.34487 0.33671 0.23814 -0.06338 -0.01910 -0.04213 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 995 C CG . GLU A 127 ? 0.42059 0.41733 0.30301 -0.07444 -0.02627 -0.04731 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 996 C CD . GLU A 127 ? 0.51970 0.49713 0.38698 -0.07989 -0.02194 -0.05966 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 997 O OE1 . GLU A 127 ? 0.47254 0.45213 0.32882 -0.09027 -0.02760 -0.06570 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 998 O OE2 . GLU A 127 ? 0.45513 0.41460 0.32124 -0.07416 -0.01345 -0.06321 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 999 N N . THR A 128 ? 0.28125 0.27422 0.20416 -0.04709 -0.01070 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N 1000 C CA . THR A 128 ? 0.28106 0.26878 0.20617 -0.03814 -0.00535 -0.02508 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA 1001 C C . THR A 128 ? 0.27249 0.27441 0.21197 -0.03493 -0.00749 -0.01727 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C 1002 O O . THR A 128 ? 0.28929 0.29353 0.22813 -0.02875 -0.00623 -0.01430 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O 1003 C CB . THR A 128 ? 0.33609 0.30875 0.26132 -0.03816 -0.00002 -0.02689 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB 1004 O OG1 . THR A 128 ? 0.35861 0.31575 0.27127 -0.04116 0.00190 -0.03387 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1005 C CG2 . THR A 128 ? 0.29870 0.26532 0.22320 -0.02964 0.00406 -0.02381 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1006 N N . CYS A 129 ? 0.28902 0.30038 0.24334 -0.03912 -0.01034 -0.01418 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A N 1007 C CA . CYS A 129 ? 0.27102 0.29487 0.24103 -0.03581 -0.01234 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CA 1008 C C . CYS A 129 ? 0.33418 0.36735 0.30043 -0.03436 -0.01790 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A C 1009 O O . CYS A 129 ? 0.32618 0.36234 0.29694 -0.02920 -0.01700 0.00219 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A O 1010 C CB . CYS A 129 ? 0.27067 0.30515 0.25997 -0.04040 -0.01499 -0.00496 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CB 1011 S SG . CYS A 129 ? 0.31172 0.33839 0.30899 -0.04344 -0.00671 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A SG 1012 N N . PHE A 130 ? 0.25938 0.29690 0.21645 -0.03997 -0.02369 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N 1013 C CA . PHE A 130 ? 0.22165 0.26797 0.17218 -0.04013 -0.02903 0.00113 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA 1014 C C . PHE A 130 ? 0.36582 0.40590 0.30362 -0.03493 -0.02313 -0.00030 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C 1015 O O . PHE A 130 ? 0.36424 0.41043 0.30430 -0.03215 -0.02402 0.00625 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O 1016 C CB . PHE A 130 ? 0.27221 0.32293 0.21063 -0.04856 -0.03608 -0.00155 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB 1017 C CG . PHE A 130 ? 0.34047 0.40251 0.27298 -0.05061 -0.04370 0.00607 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG 1018 C CD1 . PHE A 130 ? 0.45157 0.52731 0.39880 -0.05293 -0.05370 0.01507 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1 1019 C CD2 . PHE A 130 ? 0.44328 0.50248 0.35618 -0.05015 -0.04064 0.00488 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2 1020 C CE1 . PHE A 130 ? 0.48302 0.56790 0.42335 -0.05499 -0.06175 0.02395 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1 1021 C CE2 . PHE A 130 ? 0.48020 0.54888 0.38509 -0.05310 -0.04713 0.01293 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2 1022 C CZ . PHE A 130 ? 0.37284 0.45357 0.29039 -0.05561 -0.05828 0.02307 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ 1023 N N . PHE A 131 ? 0.29976 0.32783 0.22571 -0.03366 -0.01709 -0.00856 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A N 1024 C CA . PHE A 131 ? 0.31164 0.33523 0.22923 -0.02799 -0.01107 -0.01065 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CA 1025 C C . PHE A 131 ? 0.34637 0.37185 0.27628 -0.02171 -0.00864 -0.00528 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A C 1026 O O . PHE A 131 ? 0.32068 0.35230 0.25072 -0.01950 -0.00788 -0.00129 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A O 1027 C CB . PHE A 131 ? 0.35303 0.36218 0.26089 -0.02639 -0.00551 -0.01988 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CB 1028 C CG . PHE A 131 ? 0.40415 0.40959 0.30776 -0.01930 0.00071 -0.02240 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CG 1029 C CD1 . PHE A 131 ? 0.55303 0.56198 0.44544 -0.01969 0.00349 -0.02579 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD1 1030 C CD2 . PHE A 131 ? 0.37956 0.37874 0.29042 -0.01263 0.00384 -0.02163 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD2 1031 C CE1 . PHE A 131 ? 0.48763 0.49551 0.37991 -0.01284 0.00997 -0.02847 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE1 1032 C CE2 . PHE A 131 ? 0.37522 0.37340 0.28541 -0.00584 0.00837 -0.02354 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE2 1033 C CZ . PHE A 131 ? 0.37896 0.38219 0.28168 -0.00564 0.01179 -0.02710 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CZ 1034 N N . VAL A 132 ? 0.30553 0.32556 0.24503 -0.01984 -0.00707 -0.00535 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1035 C CA . VAL A 132 ? 0.26499 0.28514 0.21329 -0.01484 -0.00459 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1036 C C . VAL A 132 ? 0.32409 0.35440 0.28431 -0.01550 -0.00800 0.00541 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1037 O O . VAL A 132 ? 0.26941 0.30253 0.23296 -0.01277 -0.00692 0.00880 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1038 C CB . VAL A 132 ? 0.26942 0.28008 0.22118 -0.01376 -0.00149 -0.00438 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1039 C CG1 . VAL A 132 ? 0.26310 0.27387 0.22181 -0.00992 0.00051 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1040 C CG2 . VAL A 132 ? 0.29998 0.29825 0.23994 -0.01251 0.00134 -0.01006 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1041 N N . GLU A 133 ? 0.27280 0.30878 0.24103 -0.01919 -0.01248 0.00831 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N 1042 C CA . GLU A 133 ? 0.28115 0.32549 0.26339 -0.01867 -0.01618 0.01623 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA 1043 C C . GLU A 133 ? 0.29715 0.34722 0.27226 -0.01930 -0.01919 0.02191 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C 1044 O O . GLU A 133 ? 0.28514 0.33724 0.26830 -0.01720 -0.01924 0.02797 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O 1045 C CB . GLU A 133 ? 0.25622 0.30750 0.25084 -0.02197 -0.02138 0.01860 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB 1046 C CG . GLU A 133 ? 0.25492 0.30229 0.26135 -0.02147 -0.01657 0.01444 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG 1047 C CD . GLU A 133 ? 0.41476 0.47113 0.43568 -0.02541 -0.02093 0.01561 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD 1048 O OE1 . GLU A 133 ? 0.41673 0.48335 0.44061 -0.02806 -0.02953 0.02081 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1049 O OE2 . GLU A 133 ? 0.35214 0.40604 0.38157 -0.02639 -0.01586 0.01151 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1050 N N . ALA A 134 ? 0.31999 0.37178 0.27908 -0.02292 -0.02102 0.01978 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1051 C CA . ALA A 134 ? 0.29350 0.35075 0.24304 -0.02468 -0.02259 0.02514 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1052 C C . ALA A 134 ? 0.30670 0.36153 0.25523 -0.02085 -0.01575 0.02441 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1053 O O . ALA A 134 ? 0.33755 0.39657 0.28784 -0.02138 -0.01610 0.03157 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1054 C CB . ALA A 134 ? 0.31396 0.37243 0.24365 -0.02999 -0.02415 0.02076 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1055 N N . LEU A 135 ? 0.29389 0.34215 0.24057 -0.01730 -0.01001 0.01647 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N 1056 C CA . LEU A 135 ? 0.30100 0.34920 0.24885 -0.01372 -0.00462 0.01540 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA 1057 C C . LEU A 135 ? 0.31624 0.36376 0.27890 -0.01162 -0.00474 0.01963 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C 1058 O O . LEU A 135 ? 0.30345 0.35461 0.26965 -0.01158 -0.00294 0.02311 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O 1059 C CB . LEU A 135 ? 0.26621 0.30784 0.20877 -0.00992 -0.00007 0.00665 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB 1060 C CG . LEU A 135 ? 0.37751 0.41847 0.30528 -0.01141 0.00238 0.00084 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG 1061 C CD1 . LEU A 135 ? 0.37798 0.40929 0.30302 -0.00679 0.00614 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1 1062 C CD2 . LEU A 135 ? 0.38946 0.43903 0.31182 -0.01254 0.00617 0.00257 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2 1063 N N . ILE A 136 ? 0.29508 0.33772 0.26642 -0.01059 -0.00602 0.01872 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N 1064 C CA . ILE A 136 ? 0.29218 0.33287 0.27654 -0.00917 -0.00529 0.02139 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA 1065 C C . ILE A 136 ? 0.30759 0.35289 0.29996 -0.01099 -0.00855 0.03029 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C 1066 O O . ILE A 136 ? 0.30935 0.35388 0.30847 -0.01084 -0.00714 0.03347 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O 1067 C CB . ILE A 136 ? 0.34256 0.37710 0.33351 -0.00815 -0.00424 0.01771 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB 1068 C CG1 . ILE A 136 ? 0.29682 0.32458 0.27817 -0.00656 -0.00122 0.01066 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1069 C CG2 . ILE A 136 ? 0.29504 0.32672 0.29887 -0.00714 -0.00249 0.01929 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1070 C CD1 . ILE A 136 ? 0.26018 0.28101 0.24498 -0.00673 0.00115 0.00731 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1071 N N . GLN A 137 ? 0.29617 0.34592 0.28788 -0.01319 -0.01365 0.03494 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1072 C CA . GLN A 137 ? 0.35173 0.40535 0.34969 -0.01471 -0.01816 0.04542 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1073 C C . GLN A 137 ? 0.31767 0.37371 0.30602 -0.01710 -0.01616 0.04939 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1074 O O . GLN A 137 ? 0.33562 0.39047 0.33151 -0.01771 -0.01638 0.05669 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1075 C CB . GLN A 137 ? 0.31641 0.37613 0.31292 -0.01725 -0.02577 0.05022 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1076 C CG . GLN A 137 ? 0.40433 0.46728 0.40964 -0.01788 -0.03222 0.06292 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1077 C CD . GLN A 137 ? 0.54176 0.60088 0.57105 -0.01327 -0.03196 0.06549 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1078 O OE1 . GLN A 137 ? 0.53874 0.59895 0.57991 -0.01118 -0.03211 0.06125 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1079 N NE2 . GLN A 137 ? 0.39008 0.44409 0.42705 -0.01208 -0.03053 0.07183 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1080 N N . CYS A 138 ? 0.31091 0.36985 0.28353 -0.01869 -0.01327 0.04435 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1081 C CA . CYS A 138 ? 0.33336 0.39623 0.29816 -0.02116 -0.00925 0.04684 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1082 C C . CYS A 138 ? 0.32213 0.38290 0.29817 -0.01930 -0.00462 0.04552 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1083 O O . CYS A 138 ? 0.31171 0.37422 0.29081 -0.02220 -0.00323 0.05205 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1084 C CB . CYS A 138 ? 0.36719 0.43316 0.31565 -0.02199 -0.00523 0.03918 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1085 S SG . CYS A 138 ? 0.42011 0.49285 0.36189 -0.02404 0.00291 0.03884 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1086 N N . ASN A 139 ? 0.29465 0.35130 0.27618 -0.01539 -0.00265 0.03749 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N 1087 C CA . ASN A 139 ? 0.29696 0.35200 0.28792 -0.01445 0.00029 0.03535 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA 1088 C C . ASN A 139 ? 0.35772 0.40724 0.36150 -0.01565 -0.00142 0.04094 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C 1089 O O . ASN A 139 ? 0.32235 0.37193 0.33226 -0.01815 0.00048 0.04342 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O 1090 C CB . ASN A 139 ? 0.24238 0.29330 0.23330 -0.01050 0.00135 0.02646 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB 1091 C CG . ASN A 139 ? 0.29094 0.34583 0.27268 -0.00823 0.00384 0.02086 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG 1092 O OD1 . ASN A 139 ? 0.32478 0.38714 0.30272 -0.00960 0.00669 0.02194 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1 1093 N ND2 . ASN A 139 ? 0.28078 0.32988 0.25913 -0.00475 0.00351 0.01488 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2 1094 N N . LEU A 140 ? 0.25455 0.29913 0.26424 -0.01398 -0.00450 0.04249 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1095 C CA . LEU A 140 ? 0.24025 0.27835 0.26434 -0.01395 -0.00525 0.04719 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1096 C C . LEU A 140 ? 0.29160 0.33109 0.31724 -0.01712 -0.00763 0.05872 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1097 O O . LEU A 140 ? 0.30619 0.33980 0.34138 -0.01867 -0.00633 0.06256 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1098 C CB . LEU A 140 ? 0.27213 0.30670 0.30508 -0.01071 -0.00715 0.04606 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1099 C CG . LEU A 140 ? 0.29449 0.32516 0.32624 -0.00859 -0.00362 0.03553 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1100 C CD1 . LEU A 140 ? 0.33372 0.36319 0.37558 -0.00631 -0.00423 0.03480 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1101 C CD2 . LEU A 140 ? 0.35771 0.38150 0.39276 -0.00913 0.00053 0.03013 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1102 N N . ASN A 141 ? 0.30327 0.34930 0.31819 -0.01888 -0.01117 0.06449 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A N 1103 C CA . ASN A 141 ? 0.26793 0.31520 0.27959 -0.02305 -0.01332 0.07645 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CA 1104 C C . ASN A 141 ? 0.29227 0.34112 0.30070 -0.02722 -0.00726 0.07611 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A C 1105 O O . ASN A 141 ? 0.28260 0.32740 0.29610 -0.03076 -0.00686 0.08477 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A O 1106 C CB . ASN A 141 ? 0.33752 0.39224 0.33305 -0.02557 -0.01784 0.08104 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CB 1107 C CG . ASN A 141 ? 0.41248 0.46770 0.41395 -0.02296 -0.02578 0.08435 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CG 1108 O OD1 . ASN A 141 ? 0.39365 0.44370 0.41361 -0.01890 -0.02756 0.08571 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A OD1 1109 N ND2 . ASN A 141 ? 0.39096 0.45303 0.37746 -0.02566 -0.03035 0.08506 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A ND2 1110 N N . SER A 142 ? 0.26926 0.32425 0.27063 -0.02697 -0.00255 0.06663 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N 1111 C CA . SER A 142 ? 0.29282 0.35275 0.29422 -0.03086 0.00327 0.06580 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA 1112 C C . SER A 142 ? 0.29361 0.34717 0.31038 -0.03136 0.00460 0.06348 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C 1113 O O . SER A 142 ? 0.30378 0.35746 0.32561 -0.03665 0.00736 0.06810 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O 1114 C CB . SER A 142 ? 0.28745 0.35637 0.28065 -0.02902 0.00748 0.05621 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB 1115 O OG . SER A 142 ? 0.32865 0.40502 0.32621 -0.03224 0.01320 0.05491 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG 1116 N N . LEU A 143 ? 0.25375 0.30114 0.27701 -0.02694 0.00305 0.05607 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1117 C CA . LEU A 143 ? 0.25884 0.29844 0.29426 -0.02822 0.00417 0.05272 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1118 C C . LEU A 143 ? 0.29813 0.32789 0.34306 -0.03102 0.00334 0.06199 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1119 O O . LEU A 143 ? 0.27142 0.29672 0.32410 -0.03577 0.00562 0.06254 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1120 C CB . LEU A 143 ? 0.23793 0.27127 0.27550 -0.02356 0.00328 0.04378 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1121 C CG . LEU A 143 ? 0.26532 0.28906 0.31216 -0.02526 0.00476 0.03818 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1122 C CD1 . LEU A 143 ? 0.23608 0.26570 0.28269 -0.02937 0.00582 0.03291 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1123 C CD2 . LEU A 143 ? 0.27483 0.29195 0.32094 -0.02089 0.00492 0.03070 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1124 N N . ALA A 144 ? 0.29561 0.32154 0.34128 -0.02824 -0.00044 0.06956 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1125 C CA . ALA A 144 ? 0.26647 0.28229 0.32213 -0.02981 -0.00212 0.08034 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1126 C C . ALA A 144 ? 0.30480 0.32343 0.35480 -0.03698 -0.00052 0.08991 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1127 O O . ALA A 144 ? 0.32855 0.33776 0.38764 -0.04114 0.00127 0.09465 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1128 C CB . ALA A 144 ? 0.27964 0.29394 0.33818 -0.02495 -0.00810 0.08794 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1129 N N . ASP A 145 ? 0.31892 0.34971 0.35344 -0.03922 -0.00018 0.09237 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A N 1130 C CA . ASP A 145 ? 0.38450 0.41915 0.41178 -0.04694 0.00305 0.10128 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CA 1131 C C . ASP A 145 ? 0.30098 0.33764 0.33624 -0.05220 0.00939 0.09550 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A C 1132 O O . ASP A 145 ? 0.36262 0.39425 0.40245 -0.05910 0.01190 0.10338 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A O 1133 C CB . ASP A 145 ? 0.34577 0.39356 0.35367 -0.04837 0.00408 0.10185 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CB 1134 C CG . ASP A 145 ? 0.52329 0.56972 0.52105 -0.04651 -0.00338 0.11074 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CG 1135 O OD1 . ASP A 145 ? 0.62162 0.65801 0.62818 -0.04504 -0.00931 0.12063 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD1 1136 O OD2 . ASP A 145 ? 0.59599 0.65150 0.57755 -0.04661 -0.00362 0.10773 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD2 1137 N N . VAL A 146 ? 0.26042 0.30439 0.29791 -0.04949 0.01141 0.08235 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1138 C CA . VAL A 146 ? 0.31918 0.36857 0.36518 -0.05457 0.01586 0.07644 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1139 C C . VAL A 146 ? 0.36658 0.40148 0.42656 -0.05771 0.01508 0.07630 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1140 O O . VAL A 146 ? 0.32100 0.35496 0.38813 -0.06578 0.01830 0.07942 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1141 C CB . VAL A 146 ? 0.31862 0.37869 0.36389 -0.04986 0.01613 0.06351 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1142 C CG1 . VAL A 146 ? 0.31417 0.37929 0.37135 -0.05459 0.01796 0.05719 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1143 C CG2 . VAL A 146 ? 0.29963 0.37341 0.33303 -0.04784 0.01894 0.06277 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1144 N N . THR A 147 ? 0.29703 0.32005 0.36145 -0.05198 0.01166 0.07200 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1145 C CA . THR A 147 ? 0.29359 0.30168 0.37061 -0.05484 0.01219 0.06897 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1146 C C . THR A 147 ? 0.30202 0.29550 0.38564 -0.05776 0.01214 0.08167 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1147 O O . THR A 147 ? 0.32826 0.31093 0.42164 -0.06409 0.01444 0.08180 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1148 C CB . THR A 147 ? 0.31151 0.31180 0.39080 -0.04821 0.01054 0.05858 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1149 O OG1 . THR A 147 ? 0.27783 0.27501 0.35523 -0.04072 0.00788 0.06327 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1150 C CG2 . THR A 147 ? 0.29429 0.30680 0.36662 -0.04666 0.01012 0.04726 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1151 N N . GLU A 148 ? 0.27866 0.27109 0.35713 -0.05377 0.00895 0.09282 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N 1152 C CA . GLU A 148 ? 0.31591 0.29438 0.40027 -0.05638 0.00775 0.10716 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA 1153 C C . GLU A 148 ? 0.31798 0.29997 0.39797 -0.06698 0.01169 0.11543 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C 1154 O O . GLU A 148 ? 0.32429 0.29153 0.41241 -0.07241 0.01290 0.12392 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O 1155 C CB . GLU A 148 ? 0.34296 0.32145 0.42252 -0.04984 0.00152 0.11809 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB 1156 C CG . GLU A 148 ? 0.31053 0.28337 0.40054 -0.04006 -0.00146 0.11125 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG 1157 C CD . GLU A 148 ? 0.40592 0.38495 0.49170 -0.03378 -0.00849 0.11923 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD 1158 O OE1 . GLU A 148 ? 0.32587 0.30355 0.42123 -0.02619 -0.01033 0.11330 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1159 O OE2 . GLU A 148 ? 0.37184 0.35740 0.44466 -0.03714 -0.01203 0.13110 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1160 N N . ARG A 149 ? 0.30566 0.30649 0.37409 -0.07024 0.01465 0.11263 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1161 C CA . ARG A 149 ? 0.33187 0.33870 0.39779 -0.08098 0.02034 0.11891 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1162 C C . ARG A 149 ? 0.29260 0.29713 0.37309 -0.08786 0.02421 0.11027 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1163 O O . ARG A 149 ? 0.30379 0.30083 0.39022 -0.09741 0.02767 0.11762 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1164 C CB . ARG A 149 ? 0.28567 0.31405 0.33717 -0.08190 0.02389 0.11689 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1165 C CG . ARG A 149 ? 0.32529 0.36325 0.37684 -0.09332 0.03196 0.12098 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1166 C CD . ARG A 149 ? 0.42035 0.47875 0.45792 -0.09372 0.03717 0.11884 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1167 N NE . ARG A 149 ? 0.67787 0.74590 0.71392 -0.08395 0.03466 0.10546 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1168 C CZ . ARG A 149 ? 0.77184 0.85096 0.81903 -0.08216 0.03644 0.09268 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1169 N NH1 . ARG A 149 ? 0.79968 0.88371 0.86147 -0.08989 0.04038 0.09069 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1170 N NH2 . ARG A 149 ? 0.70737 0.79260 0.75138 -0.07309 0.03367 0.08248 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1171 N N . LEU A 150 ? 0.29276 0.30326 0.37842 -0.08402 0.02320 0.09497 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1172 C CA . LEU A 150 ? 0.29475 0.30240 0.39342 -0.09107 0.02495 0.08613 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1173 C C . LEU A 150 ? 0.31164 0.29403 0.42034 -0.09382 0.02440 0.08935 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1174 O O . LEU A 150 ? 0.34248 0.31828 0.46085 -0.10394 0.02722 0.08882 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1175 C CB . LEU A 150 ? 0.28350 0.29949 0.38301 -0.08587 0.02217 0.07035 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1176 C CG . LEU A 150 ? 0.41077 0.45120 0.50509 -0.08401 0.02313 0.06574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1177 C CD1 . LEU A 150 ? 0.33637 0.38108 0.42886 -0.07693 0.01884 0.05281 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1178 C CD2 . LEU A 150 ? 0.36538 0.41961 0.46935 -0.09465 0.02746 0.06599 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1179 N N . GLN A 151 ? 0.33827 0.30622 0.44645 -0.08502 0.02109 0.09254 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1180 C CA . GLN A 151 ? 0.34616 0.28872 0.46602 -0.08584 0.02126 0.09582 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1181 C C . GLN A 151 ? 0.36417 0.29686 0.48616 -0.09393 0.02323 0.11237 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1182 O O . GLN A 151 ? 0.38435 0.30150 0.51682 -0.10227 0.02620 0.11257 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1183 C CB . GLN A 151 ? 0.33256 0.26547 0.45401 -0.07347 0.01754 0.09681 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1184 C CG . GLN A 151 ? 0.35746 0.26402 0.49346 -0.07178 0.01806 0.10114 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1185 C CD . GLN A 151 ? 0.42660 0.31947 0.57213 -0.07655 0.02216 0.08612 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1186 O OE1 . GLN A 151 ? 0.44791 0.35142 0.58849 -0.07854 0.02296 0.07132 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1187 N NE2 . GLN A 151 ? 0.59745 0.46557 0.75605 -0.07870 0.02443 0.08999 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1188 N N . ALA A 152 ? 0.38482 0.32548 0.49540 -0.09249 0.02166 0.12646 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N 1189 C CA . ALA A 152 ? 0.37836 0.31042 0.48683 -0.10096 0.02354 0.14404 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1190 C C . ALA A 152 ? 0.36383 0.30246 0.47569 -0.11514 0.03044 0.14168 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C 1191 O O . ALA A 152 ? 0.42735 0.34938 0.54647 -0.12430 0.03329 0.15026 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O 1192 C CB . ALA A 152 ? 0.37359 0.31741 0.46417 -0.09827 0.02077 0.15730 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB 1193 N N . GLU A 153 ? 0.35505 0.31780 0.46367 -0.11714 0.03313 0.13016 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N 1194 C CA . GLU A 153 ? 0.37411 0.34840 0.48882 -0.13039 0.03956 0.12761 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA 1195 C C . GLU A 153 ? 0.35722 0.31707 0.48878 -0.13760 0.04005 0.11855 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C 1196 O O . GLU A 153 ? 0.37215 0.33163 0.51178 -0.15103 0.04495 0.12133 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O 1197 C CB . GLU A 153 ? 0.40526 0.40949 0.51605 -0.12849 0.04139 0.11678 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB 1198 C CG . GLU A 153 ? 0.36550 0.38448 0.45867 -0.12464 0.04338 0.12499 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG 1199 C CD . GLU A 153 ? 0.44475 0.49073 0.53519 -0.12056 0.04557 0.11345 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD 1200 O OE1 . GLU A 153 ? 0.40181 0.45640 0.50368 -0.11907 0.04383 0.09978 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1 1201 O OE2 . GLU A 153 ? 0.44744 0.50542 0.52357 -0.11881 0.04884 0.11824 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2 1202 N N . SER A 154 ? 0.43778 0.38522 0.57421 -0.12983 0.03561 0.10739 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N 1203 C CA . SER A 154 ? 0.40069 0.33276 0.55026 -0.13659 0.03602 0.09639 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA 1204 C C . SER A 154 ? 0.46999 0.37050 0.62759 -0.14053 0.03769 0.10592 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C 1205 O O . SER A 154 ? 0.56443 0.44996 0.73297 -0.14938 0.03954 0.09817 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O 1206 C CB . SER A 154 ? 0.45786 0.38808 0.60682 -0.12715 0.03189 0.07993 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB 1207 O OG . SER A 154 ? 0.47681 0.38745 0.62509 -0.11605 0.03011 0.08373 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG 1208 N N . MET A 155 ? 0.50968 0.39894 0.66231 -0.13420 0.03647 0.12232 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N 1209 C CA . MET A 155 ? 0.57228 0.42980 0.73393 -0.13549 0.03704 0.13285 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA 1210 C C . MET A 155 ? 0.64093 0.49512 0.79678 -0.14731 0.04133 0.14290 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C 1211 O O . MET A 155 ? 0.70865 0.58322 0.85464 -0.15282 0.04383 0.15041 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O 1212 C CB . MET A 155 ? 0.64685 0.49545 0.80415 -0.12106 0.03187 0.14482 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB 1213 C CG . MET A 155 ? 0.79285 0.64287 0.95312 -0.10697 0.02836 0.13184 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG 1214 S SD . MET A 155 ? 0.98078 0.79890 1.15997 -0.10343 0.03074 0.11946 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD 1215 C CE . MET A 155 ? 0.87904 0.70521 1.05814 -0.11513 0.03475 0.09617 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE 1216 N N . GLU A 156 ? 0.64952 0.47734 0.81102 -0.15144 0.04312 0.14221 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N 1217 C CA . GLU A 156 ? 0.62397 0.44511 0.78004 -0.16341 0.04780 0.15196 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA 1218 C C . GLU A 156 ? 0.67303 0.48825 0.81579 -0.15759 0.04583 0.17247 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C 1219 O O . GLU A 156 ? 0.71764 0.54040 0.84934 -0.16625 0.05009 0.18275 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O 1220 C CB . GLU A 156 ? 0.67982 0.47298 0.84472 -0.17044 0.05005 0.14502 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB 1221 C CG . GLU A 156 ? 0.90429 0.69210 1.06475 -0.18581 0.05595 0.15263 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG 1222 C CD . GLU A 156 ? 1.07868 0.84082 1.24734 -0.19510 0.05794 0.14364 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD 1223 O OE1 . GLU A 156 ? 1.12686 0.87090 1.30305 -0.18742 0.05479 0.13366 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1224 O OE2 . GLU A 156 ? 1.15386 0.91406 1.32106 -0.21042 0.06316 0.14597 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 #