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N ILE A 29 O LEU A 82 ? O LEU A 82 AA1 2 3 O LEU A 83 ? O LEU A 83 N ILE A 3 ? N ILE A 3 AA1 3 4 N LEU A 6 ? N LEU A 6 O PHE A 109 ? O PHE A 109 AA1 4 5 N GLU A 108 ? N GLU A 108 O VAL A 196 ? O VAL A 196 AA2 1 2 N ARG A 124 ? N ARG A 124 O TYR A 133 ? O TYR A 133 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . MET A 1 1 ? -13.366 -2.088 -32.420 1.000 20.29464 ? ? ? ? ? ? 1 MET A N 1 ATOM 2 C CA . 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ARG A 1 2 ? -11.464 1.406 -36.233 1.000 15.91575 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A CB 1 ATOM 14 C CG . ARG A 1 2 ? -10.348 1.008 -35.263 1.000 19.78828 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A CG 1 ATOM 15 C CD . ARG A 1 2 ? -9.153 0.684 -36.121 1.000 21.77726 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A CD 1 ATOM 16 N NE . ARG A 1 2 ? -7.948 0.361 -35.360 1.000 27.92424 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A NE 1 ATOM 17 C CZ . ARG A 1 2 ? -6.798 0.048 -35.940 1.000 42.73263 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A CZ 1 ATOM 18 N NH1 . ARG A 1 2 ? -6.670 0.045 -37.263 1.000 31.50990 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A NH1 1 ATOM 19 N NH2 . ARG A 1 2 ? -5.751 -0.260 -35.180 1.000 35.61372 ? ? ? ? ? ? 2 ARG A NH2 1 ATOM 20 N N . ILE A 1 3 ? -14.167 3.402 -36.171 1.000 12.88210 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A N 1 ATOM 21 C CA . ILE A 1 3 ? -15.249 4.099 -36.866 1.000 12.92833 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CA 1 ATOM 22 C C . ILE A 1 3 ? -14.797 5.489 -37.281 1.000 13.17540 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A C 1 ATOM 23 O O . ILE A 1 3 ? -14.103 6.183 -36.518 1.000 13.00634 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A O 1 ATOM 24 C CB . ILE A 1 3 ? -16.436 4.246 -35.912 1.000 12.31028 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CB 1 ATOM 25 C CG1 . ILE A 1 3 ? -16.954 2.864 -35.504 1.000 15.25483 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CG1 1 ATOM 26 C CG2 . ILE A 1 3 ? -17.567 5.106 -36.519 1.000 16.49634 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CG2 1 ATOM 27 C CD1 . ILE A 1 3 ? -17.932 2.916 -34.337 1.000 19.87530 ? ? ? ? ? ? 3 ILE A CD1 1 ATOM 28 N N . ILE A 1 4 ? -15.185 5.906 -38.491 1.000 12.93531 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A N 1 ATOM 29 C CA . ILE A 1 4 ? -15.033 7.292 -38.931 1.000 12.93797 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CA 1 ATOM 30 C C . ILE A 1 4 ? -16.430 7.899 -39.058 1.000 12.36249 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A C 1 ATOM 31 O O . ILE A 1 4 ? -17.318 7.304 -39.687 1.000 12.86516 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A O 1 ATOM 32 C CB . ILE A 1 4 ? -14.336 7.378 -40.297 1.000 11.55694 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CB 1 ATOM 33 C CG1 . ILE A 1 4 ? -12.940 6.834 -40.244 1.000 13.45527 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG1 1 ATOM 34 C CG2 . ILE A 1 4 ? -14.350 8.856 -40.790 1.000 13.08630 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CG2 1 ATOM 35 C CD1 . ILE A 1 4 ? -12.271 6.734 -41.647 1.000 13.06789 ? ? ? ? ? ? 4 ILE A CD1 1 ATOM 36 N N . LEU A 1 5 ? -16.635 9.093 -38.526 1.000 11.67662 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 37 C CA . LEU A 1 5 ? -17.875 9.828 -38.799 1.000 13.94794 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 38 C C . LEU A 1 5 ? -17.617 10.892 -39.863 1.000 13.36428 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 39 O O . LEU A 1 5 ? -16.658 11.656 -39.722 1.000 14.18205 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 40 C CB . LEU A 1 5 ? -18.336 10.531 -37.522 1.000 13.51406 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 41 C CG . LEU A 1 5 ? -18.506 9.626 -36.301 1.000 12.41290 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 42 C CD1 . LEU A 1 5 ? -19.144 10.465 -35.192 1.000 16.17252 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 43 C CD2 . LEU A 1 5 ? -19.390 8.499 -36.563 1.000 16.74836 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 44 N N . LEU A 1 6 ? -18.461 10.938 -40.906 1.000 13.37336 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A N 1 ATOM 45 C CA . LEU A 1 6 ? -18.358 11.966 -41.943 1.000 12.58374 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A CA 1 ATOM 46 C C . LEU A 1 6 ? -19.601 12.838 -41.963 1.000 11.94244 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A C 1 ATOM 47 O O . LEU A 1 6 ? -20.706 12.360 -41.663 1.000 14.25703 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A O 1 ATOM 48 C CB . LEU A 1 6 ? -18.273 11.338 -43.334 1.000 13.26899 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A CB 1 ATOM 49 C CG . LEU A 1 6 ? -17.065 10.465 -43.683 1.000 14.12301 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A CG 1 ATOM 50 C CD1 . LEU A 1 6 ? -17.153 10.051 -45.146 1.000 13.65728 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A CD1 1 ATOM 51 C CD2 . LEU A 1 6 ? -15.748 11.156 -43.440 1.000 16.42272 ? ? ? ? ? ? 6 LEU A CD2 1 ATOM 52 N N . GLY A 1 7 ? -19.467 14.097 -42.342 1.000 11.94438 ? ? ? ? ? ? 7 GLY A N 1 ATOM 53 C CA . GLY A 1 7 ? -20.604 14.982 -42.492 1.000 12.13690 ? ? ? ? ? ? 7 GLY A CA 1 ATOM 54 C C . GLY A 1 7 ? -20.203 16.421 -42.365 1.000 11.06592 ? ? ? ? ? ? 7 GLY A C 1 ATOM 55 O O . GLY A 1 7 ? -19.187 16.767 -41.754 1.000 12.00622 ? ? ? ? ? ? 7 GLY A O 1 ATOM 56 N N . ALA A 1 8 ? -21.072 17.299 -42.906 1.000 11.48580 ? ? ? ? ? ? 8 ALA A N 1 ATOM 57 C CA . ALA A 1 8 ? -20.876 18.729 -42.759 1.000 12.70560 ? ? ? ? ? ? 8 ALA A CA 1 ATOM 58 C C . ALA A 1 8 ? -20.712 19.164 -41.315 1.000 12.06070 ? ? ? ? ? ? 8 ALA A C 1 ATOM 59 O O . ALA A 1 8 ? -21.259 18.538 -40.399 1.000 11.91393 ? ? ? ? ? ? 8 ALA A O 1 ATOM 60 C CB . ALA A 1 8 ? -22.089 19.465 -43.349 1.000 14.36949 ? ? ? ? ? ? 8 ALA A CB 1 ATOM 61 N N . PRO A 1 9 ? -20.067 20.292 -41.071 1.000 11.79371 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A N 1 ATOM 62 C CA . PRO A 1 9 ? -20.134 20.909 -39.743 1.000 15.50177 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A CA 1 ATOM 63 C C . PRO A 1 9 ? -21.588 21.085 -39.312 1.000 12.87310 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A C 1 ATOM 64 O O . PRO A 1 9 ? -22.449 21.450 -40.101 1.000 14.42889 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A O 1 ATOM 65 C CB . PRO A 1 9 ? -19.427 22.259 -39.955 1.000 16.72759 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A CB 1 ATOM 66 C CG . PRO A 1 9 ? -18.458 22.005 -41.175 1.000 20.48878 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A CG 1 ATOM 67 C CD . PRO A 1 9 ? -19.305 21.085 -42.059 1.000 14.66110 ? ? ? ? ? ? 9 PRO A CD 1 ATOM 68 N N . GLY A 1 10 ? -21.845 20.790 -38.043 1.000 11.63512 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A N 1 ATOM 69 C CA . GLY A 1 10 ? -23.188 20.884 -37.497 1.000 12.57590 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A CA 1 ATOM 70 C C . GLY A 1 10 ? -24.092 19.706 -37.798 1.000 13.27392 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A C 1 ATOM 71 O O . GLY A 1 10 ? -25.279 19.738 -37.378 1.000 14.40968 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A O 1 ATOM 72 N N . ALA A 1 11 ? -23.587 18.638 -38.407 1.000 12.47334 ? ? ? ? ? ? 11 ALA A N 1 ATOM 73 C CA . ALA A 1 11 ? -24.444 17.523 -38.780 1.000 14.09474 ? ? ? ? ? ? 11 ALA A CA 1 ATOM 74 C C . ALA A 1 11 ? -24.834 16.669 -37.580 1.000 13.26564 ? ? ? ? ? ? 11 ALA A C 1 ATOM 75 O O . ALA A 1 11 ? -25.793 15.896 -37.697 1.000 14.39944 ? ? ? ? ? ? 11 ALA A O 1 ATOM 76 C CB . ALA A 1 11 ? -23.714 16.632 -39.809 1.000 14.20741 ? ? ? ? ? ? 11 ALA A CB 1 ATOM 77 N N . GLY A 1 12 ? -24.131 16.771 -36.462 1.000 12.48666 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A N 1 ATOM 78 C CA . GLY A 1 12 ? -24.412 15.979 -35.265 1.000 12.48259 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A CA 1 ATOM 79 C C . GLY A 1 12 ? -23.348 14.944 -34.896 1.000 12.81218 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A C 1 ATOM 80 O O . GLY A 1 12 ? -23.603 14.040 -34.080 1.000 13.21860 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A O 1 ATOM 81 N N . LYS A 1 13 ? -22.188 14.985 -35.546 1.000 12.17908 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A N 1 ATOM 82 C CA . LYS A 1 13 ? -21.148 13.973 -35.331 1.000 12.33080 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CA 1 ATOM 83 C C . LYS A 1 13 ? -20.657 13.940 -33.878 1.000 13.77979 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A C 1 ATOM 84 O O . LYS A 1 13 ? -20.613 12.873 -33.267 1.000 13.68597 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A O 1 ATOM 85 C CB . LYS A 1 13 ? -19.996 14.223 -36.293 1.000 12.43150 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CB 1 ATOM 86 C CG . LYS A 1 13 ? -20.449 14.198 -37.749 1.000 12.99459 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CG 1 ATOM 87 C CD . LYS A 1 13 ? -19.309 14.439 -38.748 1.000 14.19457 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CD 1 ATOM 88 C CE . LYS A 1 13 ? -18.519 15.766 -38.600 1.000 13.13034 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CE 1 ATOM 89 N NZ . LYS A 1 13 ? -19.388 16.963 -38.771 1.000 13.98429 ? ? ? ? ? ? 13 LYS A NZ 1 ATOM 90 N N . GLY A 1 14 ? -20.304 15.097 -33.313 1.000 12.08520 ? ? ? ? ? ? 14 GLY A N 1 ATOM 91 C CA . GLY A 1 14 ? -19.840 15.101 -31.928 1.000 14.04746 ? ? ? ? ? ? 14 GLY A CA 1 ATOM 92 C C . GLY A 1 14 ? -20.907 14.649 -30.941 1.000 13.65807 ? ? ? ? ? ? 14 GLY A C 1 ATOM 93 O O . GLY A 1 14 ? -20.603 13.925 -29.980 1.000 16.15436 ? ? ? ? ? ? 14 GLY A O 1 ATOM 94 N N . THR A 1 15 ? -22.173 14.997 -31.205 1.000 12.22247 ? ? ? ? ? ? 15 THR A N 1 ATOM 95 C CA . THR A 1 15 ? -23.289 14.558 -30.351 1.000 12.60729 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CA 1 ATOM 96 C C . THR A 1 15 ? -23.368 13.046 -30.334 1.000 14.73620 ? ? ? ? ? ? 15 THR A C 1 ATOM 97 O O . THR A 1 15 ? -23.407 12.414 -29.268 1.000 15.93478 ? ? ? ? ? ? 15 THR A O 1 ATOM 98 C CB . THR A 1 15 ? -24.555 15.160 -30.920 1.000 13.44956 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CB 1 ATOM 99 O OG1 . THR A 1 15 ? -24.492 16.584 -30.783 1.000 14.37870 ? ? ? ? ? ? 15 THR A OG1 1 ATOM 100 C CG2 . THR A 1 15 ? -25.844 14.655 -30.232 1.000 17.41284 ? ? ? ? ? ? 15 THR A CG2 1 ATOM 101 N N . GLN A 1 16 ? -23.296 12.432 -31.513 1.000 12.96281 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A N 1 ATOM 102 C CA . GLN A 1 16 ? -23.435 10.997 -31.589 1.000 14.36496 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A CA 1 ATOM 103 C C . GLN A 1 16 ? -22.167 10.282 -31.170 1.000 13.93541 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A C 1 ATOM 104 O O . GLN A 1 16 ? -22.242 9.143 -30.663 1.000 16.19691 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A O 1 ATOM 105 C CB . GLN A 1 16 ? -23.849 10.597 -32.999 1.000 15.35406 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A CB 1 ATOM 106 C CG . GLN A 1 16 ? -25.247 11.117 -33.395 1.000 15.86718 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A CG 1 ATOM 107 C CD . GLN A 1 16 ? -26.401 10.643 -32.458 1.000 17.55731 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A CD 1 ATOM 108 O OE1 . GLN A 1 16 ? -26.356 9.529 -31.929 1.000 18.23296 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A OE1 1 ATOM 109 N NE2 . GLN A 1 16 ? -27.411 11.509 -32.247 1.000 16.34437 ? ? ? ? ? ? 16 GLN A NE2 1 ATOM 110 N N . ALA A 1 17 ? -20.987 10.902 -31.362 1.000 14.61983 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A N 1 ATOM 111 C CA . ALA A 1 17 ? -19.740 10.281 -30.919 1.000 15.86177 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CA 1 ATOM 112 C C . ALA A 1 17 ? -19.806 9.937 -29.431 1.000 19.41303 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A C 1 ATOM 113 O O . ALA A 1 17 ? -19.255 8.920 -29.004 1.000 17.66978 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A O 1 ATOM 114 C CB . ALA A 1 17 ? -18.566 11.215 -31.199 1.000 15.71262 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CB 1 ATOM 115 N N . GLN A 1 18 ? -20.471 10.782 -28.632 1.000 19.62328 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A N 1 ATOM 116 C CA . GLN A 1 18 ? -20.498 10.525 -27.194 1.000 20.14806 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CA 1 ATOM 117 C C . GLN A 1 18 ? -21.194 9.228 -26.891 1.000 20.19986 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A C 1 ATOM 118 O O . GLN A 1 18 ? -20.701 8.438 -26.074 1.000 20.76636 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A O 1 ATOM 119 C CB . GLN A 1 18 ? -21.189 11.666 -26.458 1.000 22.64065 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CB 1 ATOM 120 C CG . GLN A 1 18 ? -20.488 12.955 -26.572 1.000 26.30450 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CG 1 ATOM 121 C CD . GLN A 1 18 ? -19.188 12.961 -25.734 1.000 30.37577 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A CD 1 ATOM 122 O OE1 . GLN A 1 18 ? -18.160 13.499 -26.141 1.000 37.76459 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A OE1 1 ATOM 123 N NE2 . GLN A 1 18 ? -19.235 12.303 -24.581 1.000 38.41680 ? ? ? ? ? ? 18 GLN A NE2 1 ATOM 124 N N . PHE A 1 19 ? -22.302 8.949 -27.583 1.000 17.51442 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A N 1 ATOM 125 C CA . PHE A 1 19 ? -23.028 7.712 -27.317 1.000 20.45995 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CA 1 ATOM 126 C C . PHE A 1 19 ? -22.228 6.506 -27.762 1.000 27.22471 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A C 1 ATOM 127 O O . PHE A 1 19 ? -22.261 5.455 -27.113 1.000 26.73515 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A O 1 ATOM 128 C CB . PHE A 1 19 ? -24.386 7.657 -28.025 1.000 22.55324 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CB 1 ATOM 129 C CG . PHE A 1 19 ? -25.279 8.819 -27.769 1.000 26.01089 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CG 1 ATOM 130 C CD1 . PHE A 1 19 ? -25.593 9.215 -26.457 1.000 27.27420 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CD1 1 ATOM 131 C CD2 . PHE A 1 19 ? -25.863 9.492 -28.837 1.000 29.85738 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CD2 1 ATOM 132 C CE1 . PHE A 1 19 ? -26.446 10.299 -26.240 1.000 27.97591 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CE1 1 ATOM 133 C CE2 . PHE A 1 19 ? -26.716 10.557 -28.641 1.000 20.85198 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CE2 1 ATOM 134 C CZ . PHE A 1 19 ? -27.011 10.970 -27.347 1.000 28.38261 ? ? ? ? ? ? 19 PHE A CZ 1 ATOM 135 N N . ILE A 1 20 ? -21.535 6.617 -28.906 1.000 19.98230 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A N 1 ATOM 136 C CA . ILE A 1 20 ? -20.771 5.484 -29.402 1.000 20.79539 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A CA 1 ATOM 137 C C . ILE A 1 20 ? -19.596 5.191 -28.479 1.000 23.29736 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A C 1 ATOM 138 O O . ILE A 1 20 ? -19.288 4.022 -28.210 1.000 24.84382 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A O 1 ATOM 139 C CB . ILE A 1 20 ? -20.321 5.744 -30.854 1.000 18.13507 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A CB 1 ATOM 140 C CG1 . ILE A 1 20 ? -21.503 5.714 -31.811 1.000 20.16301 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A CG1 1 ATOM 141 C CG2 . ILE A 1 20 ? -19.281 4.702 -31.338 1.000 21.18641 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A CG2 1 ATOM 142 C CD1 . ILE A 1 20 ? -21.210 6.396 -33.167 1.000 18.86655 ? ? ? ? ? ? 20 ILE A CD1 1 ATOM 143 N N . MET A 1 21 ? -18.947 6.243 -27.952 1.000 20.09020 ? ? ? ? ? ? 21 MET A N 1 ATOM 144 C CA . MET A 1 21 ? -17.856 6.046 -26.987 1.000 23.12023 ? ? ? ? ? ? 21 MET A CA 1 ATOM 145 C C . MET A 1 21 ? -18.372 5.288 -25.770 1.000 29.50292 ? ? ? ? ? ? 21 MET A C 1 ATOM 146 O O . MET A 1 21 ? -17.728 4.350 -25.291 1.000 32.62713 ? ? ? ? ? ? 21 MET A O 1 ATOM 147 C CB . MET A 1 21 ? -17.299 7.406 -26.535 1.000 22.17215 ? ? ? ? ? ? 21 MET A CB 1 ATOM 148 C CG . MET A 1 21 ? -16.469 7.363 -25.287 1.000 28.95102 ? ? ? ? ? ? 21 MET A CG 1 ATOM 149 S SD . MET A 1 21 ? -15.586 8.922 -25.048 1.000 45.60481 ? ? ? ? ? ? 21 MET A SD 1 ATOM 150 C CE . MET A 1 21 ? -16.888 9.871 -24.245 1.000 42.01828 ? ? ? ? ? ? 21 MET A CE 1 ATOM 151 N N . GLU A 1 22 ? -19.537 5.703 -25.259 1.000 25.38415 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A N 1 ATOM 152 C CA . GLU A 1 22 ? -20.100 5.137 -24.030 1.000 33.97566 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A CA 1 ATOM 153 C C . GLU A 1 22 ? -20.537 3.695 -24.234 1.000 37.70347 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A C 1 ATOM 154 O O . GLU A 1 22 ? -20.280 2.842 -23.382 1.000 44.28856 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A O 1 ATOM 155 C CB . GLU A 1 22 ? -21.276 6.003 -23.544 1.000 33.30545 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A CB 1 ATOM 156 C CG . GLU A 1 22 ? -20.825 7.364 -22.942 1.000 45.80683 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A CG 1 ATOM 157 C CD . GLU A 1 22 ? -21.912 8.473 -22.840 1.000 54.55808 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A CD 1 ATOM 158 O OE1 . GLU A 1 22 ? -23.009 8.409 -23.469 1.000 47.58667 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A OE1 1 ATOM 159 O OE2 . GLU A 1 22 ? -21.634 9.458 -22.114 1.000 58.50300 ? ? ? ? ? ? 22 GLU A OE2 1 ATOM 160 N N . LYS A 1 23 ? -21.203 3.395 -25.349 1.000 33.87783 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A N 1 ATOM 161 C CA . LYS A 1 23 ? -21.751 2.056 -25.533 1.000 37.77055 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CA 1 ATOM 162 C C . LYS A 1 23 ? -20.703 1.044 -25.978 1.000 39.01160 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A C 1 ATOM 163 O O . LYS A 1 23 ? -20.817 -0.146 -25.667 1.000 42.33491 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A O 1 ATOM 164 C CB . LYS A 1 23 ? -22.926 2.089 -26.512 1.000 41.80339 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CB 1 ATOM 165 C CG . LYS A 1 23 ? -23.456 0.719 -26.920 1.000 41.77759 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CG 1 ATOM 166 C CD . LYS A 1 23 ? -24.904 0.798 -27.366 1.000 50.81866 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CD 1 ATOM 167 C CE . LYS A 1 23 ? -25.670 -0.480 -27.023 1.000 51.76139 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CE 1 ATOM 168 N NZ . LYS A 1 23 ? -25.111 -1.658 -27.747 1.000 59.21152 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A NZ 1 ATOM 169 N N . TYR A 1 24 ? -19.661 1.474 -26.666 1.000 31.83744 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A N 1 ATOM 170 C CA . TYR A 1 24 ? -18.711 0.535 -27.226 1.000 22.50460 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CA 1 ATOM 171 C C . TYR A 1 24 ? -17.347 0.587 -26.547 1.000 27.10053 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A C 1 ATOM 172 O O . TYR A 1 24 ? -16.484 -0.261 -26.811 1.000 36.78285 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A O 1 ATOM 173 C CB . TYR A 1 24 ? -18.690 0.634 -28.775 1.000 32.70610 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CB 1 ATOM 174 C CG . TYR A 1 24 ? -20.084 0.461 -29.415 1.000 37.28363 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CG 1 ATOM 175 C CD1 . TYR A 1 24 ? -20.604 -0.816 -29.667 1.000 42.80799 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD1 1 ATOM 176 C CD2 . TYR A 1 24 ? -20.887 1.557 -29.735 1.000 32.67354 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD2 1 ATOM 177 C CE1 . TYR A 1 24 ? -21.883 -0.990 -30.221 1.000 37.73501 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE1 1 ATOM 178 C CE2 . TYR A 1 24 ? -22.162 1.391 -30.288 1.000 40.36908 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE2 1 ATOM 179 C CZ . TYR A 1 24 ? -22.657 0.117 -30.529 1.000 44.57972 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CZ 1 ATOM 180 O OH . TYR A 1 24 ? -23.923 -0.036 -31.082 1.000 36.65407 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A OH 1 ATOM 181 N N . GLY A 1 25 ? -17.161 1.525 -25.620 1.000 24.08203 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A N 1 ATOM 182 C CA . GLY A 1 25 ? -15.957 1.571 -24.817 1.000 25.47125 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A CA 1 ATOM 183 C C . GLY A 1 25 ? -14.709 1.928 -25.583 1.000 34.37004 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A C 1 ATOM 184 O O . GLY A 1 25 ? -13.622 1.442 -25.257 1.000 34.09151 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A O 1 ATOM 185 N N . ILE A 1 26 ? -14.837 2.768 -26.600 1.000 24.01092 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A N 1 ATOM 186 C CA . ILE A 1 26 ? -13.696 3.216 -27.386 1.000 22.71392 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CA 1 ATOM 187 C C . ILE A 1 26 ? -13.631 4.726 -27.257 1.000 21.75577 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A C 1 ATOM 188 O O . ILE A 1 26 ? -14.677 5.379 -27.127 1.000 25.96254 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A O 1 ATOM 189 C CB . ILE A 1 26 ? -13.834 2.773 -28.843 1.000 21.02279 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CB 1 ATOM 190 C CG1 . ILE A 1 26 ? -15.170 3.211 -29.427 1.000 24.99838 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG1 1 ATOM 191 C CG2 . ILE A 1 26 ? -13.668 1.259 -28.917 1.000 28.66579 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG2 1 ATOM 192 C CD1 . ILE A 1 26 ? -15.269 2.994 -30.907 1.000 22.63080 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CD1 1 ATOM 193 N N . PRO A 1 27 ? -12.452 5.311 -27.329 1.000 22.06467 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A N 1 ATOM 194 C CA . PRO A 1 27 ? -12.347 6.766 -27.189 1.000 23.15541 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CA 1 ATOM 195 C C . PRO A 1 27 ? -12.694 7.477 -28.480 1.000 21.35721 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A C 1 ATOM 196 O O . PRO A 1 27 ? -12.465 6.974 -29.586 1.000 21.10871 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A O 1 ATOM 197 C CB . PRO A 1 27 ? -10.867 6.987 -26.886 1.000 27.60782 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CB 1 ATOM 198 C CG . PRO A 1 27 ? -10.168 5.833 -27.466 1.000 31.42443 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CG 1 ATOM 199 C CD . PRO A 1 27 ? -11.141 4.672 -27.471 1.000 23.22673 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CD 1 ATOM 200 N N . GLN A 1 28 ? -13.219 8.677 -28.323 1.000 22.55556 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A N 1 ATOM 201 C CA . GLN A 1 28 ? -13.456 9.594 -29.428 1.000 21.04861 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A CA 1 ATOM 202 C C . GLN A 1 28 ? -12.190 10.405 -29.669 1.000 24.61162 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A C 1 ATOM 203 O O . GLN A 1 28 ? -11.633 10.988 -28.731 1.000 26.14041 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A O 1 ATOM 204 C CB . GLN A 1 28 ? -14.586 10.554 -29.087 1.000 26.88381 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A CB 1 ATOM 205 C CG . GLN A 1 28 ? -14.476 11.855 -29.894 1.000 33.52508 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A CG 1 ATOM 206 C CD . GLN A 1 28 ? -15.517 12.850 -29.516 1.000 39.46294 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A CD 1 ATOM 207 O OE1 . GLN A 1 28 ? -15.981 12.859 -28.384 1.000 41.30973 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A OE1 1 ATOM 208 N NE2 . GLN A 1 28 ? -15.930 13.678 -30.471 1.000 36.69908 ? ? ? ? ? ? 28 GLN A NE2 1 ATOM 209 N N . ILE A 1 29 ? -11.744 10.471 -30.937 1.000 17.94506 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A N 1 ATOM 210 C CA . ILE A 1 29 ? -10.554 11.216 -31.331 1.000 18.26525 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CA 1 ATOM 211 C C . ILE A 1 29 ? -11.059 12.376 -32.185 1.000 19.40991 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A C 1 ATOM 212 O O . ILE A 1 29 ? -11.432 12.174 -33.348 1.000 16.82025 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A O 1 ATOM 213 C CB . ILE A 1 29 ? -9.572 10.342 -32.094 1.000 21.12578 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CB 1 ATOM 214 C CG1 . ILE A 1 29 ? -9.205 9.159 -31.190 1.000 25.89779 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG1 1 ATOM 215 C CG2 . ILE A 1 29 ? -8.387 11.141 -32.537 1.000 20.65580 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CG2 1 ATOM 216 C CD1 . ILE A 1 29 ? -7.945 8.586 -31.490 1.000 32.16860 ? ? ? ? ? ? 29 ILE A CD1 1 ATOM 217 N N . SER A 1 30 ? -11.166 13.587 -31.607 1.000 16.13611 ? ? ? ? ? ? 30 SER A N 1 ATOM 218 C CA . SER A 1 30 ? -11.717 14.755 -32.271 1.000 15.64652 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CA 1 ATOM 219 C C . SER A 1 30 ? -10.582 15.741 -32.507 1.000 15.59090 ? ? ? ? ? ? 30 SER A C 1 ATOM 220 O O . SER A 1 30 ? -9.987 16.253 -31.550 1.000 14.84121 ? ? ? ? ? ? 30 SER A O 1 ATOM 221 C CB . SER A 1 30 ? -12.805 15.433 -31.448 1.000 17.09050 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CB 1 ATOM 222 O OG . SER A 1 30 ? -13.024 16.728 -31.964 1.000 17.36357 ? ? ? ? ? ? 30 SER A OG 1 ATOM 223 N N . THR A 1 31 ? -10.207 15.962 -33.760 1.000 13.01173 ? ? ? ? ? ? 31 THR A N 1 ATOM 224 C CA . THR A 1 31 ? -9.111 16.878 -34.029 1.000 14.45485 ? ? ? ? ? ? 31 THR A CA 1 ATOM 225 C C . THR A 1 31 ? -9.507 18.297 -33.657 1.000 12.73142 ? ? ? ? ? ? 31 THR A C 1 ATOM 226 O O . THR A 1 31 ? -8.640 19.061 -33.213 1.000 13.56204 ? ? ? ? ? ? 31 THR A O 1 ATOM 227 C CB . THR A 1 31 ? -8.655 16.755 -35.507 1.000 12.90064 ? ? ? ? ? ? 31 THR A CB 1 ATOM 228 O OG1 . THR A 1 31 ? -9.828 16.530 -36.328 1.000 13.71038 ? ? ? ? ? ? 31 THR A OG1 1 ATOM 229 C CG2 . THR A 1 31 ? -7.710 15.598 -35.687 1.000 15.95697 ? ? ? ? ? ? 31 THR A CG2 1 ATOM 230 N N . GLY A 1 32 ? -10.782 18.672 -33.810 1.000 14.03581 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A N 1 ATOM 231 C CA . GLY A 1 32 ? -11.208 19.984 -33.334 1.000 13.04885 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A CA 1 ATOM 232 C C . GLY A 1 32 ? -11.000 20.157 -31.832 1.000 14.02617 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A C 1 ATOM 233 O O . GLY A 1 32 ? -10.525 21.212 -31.353 1.000 13.44774 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A O 1 ATOM 234 N N . ASP A 1 33 ? -11.419 19.157 -31.049 1.000 14.74112 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A N 1 ATOM 235 C CA . ASP A 1 33 ? -11.223 19.273 -29.613 1.000 14.61248 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A CA 1 ATOM 236 C C . ASP A 1 33 ? -9.737 19.352 -29.312 1.000 13.63599 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A C 1 ATOM 237 O O . ASP A 1 33 ? -9.314 20.134 -28.445 1.000 14.29451 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A O 1 ATOM 238 C CB . ASP A 1 33 ? -11.845 18.060 -28.888 1.000 15.15770 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A CB 1 ATOM 239 C CG . ASP A 1 33 ? -13.384 18.056 -28.874 1.000 16.33859 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A CG 1 ATOM 240 O OD1 . ASP A 1 33 ? -14.028 19.093 -29.113 1.000 19.25274 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A OD1 1 ATOM 241 O OD2 . ASP A 1 33 ? -13.949 16.960 -28.605 1.000 18.51579 ? ? ? ? ? ? 33 ASP A OD2 1 ATOM 242 N N . MET A 1 34 ? -8.920 18.515 -29.974 1.000 13.47554 ? ? ? ? ? ? 34 MET A N 1 ATOM 243 C CA . MET A 1 34 ? -7.477 18.495 -29.656 1.000 12.94962 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CA 1 ATOM 244 C C . MET A 1 34 ? -6.839 19.824 -30.015 1.000 13.13995 ? ? ? ? ? ? 34 MET A C 1 ATOM 245 O O . MET A 1 34 ? -5.952 20.336 -29.292 1.000 15.24862 ? ? ? ? ? ? 34 MET A O 1 ATOM 246 C CB . MET A 1 34 ? -6.729 17.370 -30.355 1.000 13.75136 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CB 1 ATOM 247 C CG . MET A 1 34 ? -7.133 15.981 -29.860 1.000 15.98164 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CG 1 ATOM 248 S SD . MET A 1 34 ? -5.997 14.703 -30.536 1.000 19.77627 ? ? ? ? ? ? 34 MET A SD 1 ATOM 249 C CE . MET A 1 34 ? -6.517 14.557 -32.242 1.000 20.34190 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CE 1 ATOM 250 N N . LEU A 1 35 ? -7.264 20.419 -31.131 1.000 12.85839 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A N 1 ATOM 251 C CA . LEU A 1 35 ? -6.720 21.715 -31.541 1.000 13.88028 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CA 1 ATOM 252 C C . LEU A 1 35 ? -7.149 22.810 -30.585 1.000 15.20658 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A C 1 ATOM 253 O O . LEU A 1 35 ? -6.321 23.631 -30.169 1.000 13.43035 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A O 1 ATOM 254 C CB . LEU A 1 35 ? -7.146 22.088 -32.963 1.000 12.21021 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CB 1 ATOM 255 C CG . LEU A 1 35 ? -6.509 21.214 -34.041 1.000 11.78070 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CG 1 ATOM 256 C CD1 . LEU A 1 35 ? -7.335 21.384 -35.334 1.000 13.95846 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . LEU A 1 35 ? -5.051 21.570 -34.350 1.000 15.20721 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD2 1 ATOM 258 N N . ARG A 1 36 ? -8.424 22.830 -30.193 1.000 13.06199 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A N 1 ATOM 259 C CA . ARG A 1 36 ? -8.866 23.855 -29.261 1.000 13.71755 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A CA 1 ATOM 260 C C . ARG A 1 36 ? -8.150 23.692 -27.935 1.000 14.40530 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A C 1 ATOM 261 O O . ARG A 1 36 ? -7.810 24.707 -27.292 1.000 15.74040 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A O 1 ATOM 262 C CB . ARG A 1 36 ? -10.375 23.812 -29.053 1.000 13.18045 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A CB 1 ATOM 263 C CG . ARG A 1 36 ? -11.125 24.405 -30.225 1.000 16.25846 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A CG 1 ATOM 264 C CD . ARG A 1 36 ? -12.650 24.410 -29.986 1.000 15.01522 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A CD 1 ATOM 265 N NE . ARG A 1 36 ? -13.230 23.074 -30.019 1.000 14.48684 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A NE 1 ATOM 266 C CZ . ARG A 1 36 ? -13.546 22.419 -31.134 1.000 14.97068 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A CZ 1 ATOM 267 N NH1 . ARG A 1 36 ? -13.417 22.973 -32.329 1.000 13.98817 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A NH1 1 ATOM 268 N NH2 . ARG A 1 36 ? -14.018 21.167 -31.055 1.000 16.80136 ? ? ? ? ? ? 36 ARG A NH2 1 ATOM 269 N N . ALA A 1 37 ? -7.926 22.455 -27.490 1.000 12.65462 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A N 1 ATOM 270 C CA . ALA A 1 37 ? -7.226 22.263 -26.220 1.000 15.28062 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CA 1 ATOM 271 C C . ALA A 1 37 ? -5.774 22.720 -26.338 1.000 18.39885 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A C 1 ATOM 272 O O . ALA A 1 37 ? -5.203 23.264 -25.374 1.000 17.18797 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A O 1 ATOM 273 C CB . ALA A 1 37 ? -7.276 20.798 -25.824 1.000 15.74056 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CB 1 ATOM 274 N N . ALA A 1 38 ? -5.147 22.504 -27.493 1.000 14.67019 ? ? ? ? ? ? 38 ALA A N 1 ATOM 275 C CA . ALA A 1 38 ? -3.762 22.933 -27.641 1.000 15.22942 ? ? ? ? ? ? 38 ALA A CA 1 ATOM 276 C C . ALA A 1 38 ? -3.676 24.444 -27.639 1.000 15.97459 ? ? ? ? ? ? 38 ALA A C 1 ATOM 277 O O . ALA A 1 38 ? -2.743 25.021 -27.045 1.000 17.38263 ? ? ? ? ? ? 38 ALA A O 1 ATOM 278 C CB . ALA A 1 38 ? -3.183 22.345 -28.936 1.000 15.29764 ? ? ? ? ? ? 38 ALA A CB 1 ATOM 279 N N . VAL A 1 39 ? -4.649 25.132 -28.237 1.000 15.57122 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A N 1 ATOM 280 C CA . VAL A 1 39 ? -4.643 26.584 -28.179 1.000 16.46605 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CA 1 ATOM 281 C C . VAL A 1 39 ? -4.834 27.041 -26.733 1.000 19.34992 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A C 1 ATOM 282 O O . VAL A 1 39 ? -4.131 27.940 -26.231 1.000 20.50480 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A O 1 ATOM 283 C CB . VAL A 1 39 ? -5.743 27.169 -29.095 1.000 19.81683 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CB 1 ATOM 284 C CG1 . VAL A 1 39 ? -5.995 28.662 -28.767 1.000 18.35862 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG1 1 ATOM 285 C CG2 . VAL A 1 39 ? -5.433 26.951 -30.579 1.000 17.85759 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG2 1 ATOM 286 N N . LYS A 1 40 ? -5.772 26.420 -26.033 1.000 17.93470 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A N 1 ATOM 287 C CA . LYS A 1 40 ? -6.087 26.856 -24.671 1.000 21.82159 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CA 1 ATOM 288 C C . LYS A 1 40 ? -4.883 26.697 -23.761 1.000 22.75398 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A C 1 ATOM 289 O O . LYS A 1 40 ? -4.617 27.560 -22.911 1.000 24.45197 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A O 1 ATOM 290 C CB . LYS A 1 40 ? -7.276 26.066 -24.132 1.000 20.21901 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CB 1 ATOM 291 C CG . LYS A 1 40 ? -7.709 26.510 -22.698 1.000 21.75477 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CG 1 ATOM 292 C CD . LYS A 1 40 ? -9.057 25.911 -22.352 1.000 25.44467 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CD 1 ATOM 293 C CE . LYS A 1 40 ? -9.701 26.636 -21.144 1.000 30.35522 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CE 1 ATOM 294 N NZ . LYS A 1 40 ? -9.116 26.089 -19.911 1.000 38.89185 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A NZ 1 ATOM 295 N N . SER A 1 41 ? -4.153 25.607 -23.914 1.000 16.90202 ? ? ? ? ? ? 41 SER A N 1 ATOM 296 C CA . SER A 1 41 ? -3.008 25.286 -23.063 1.000 18.79618 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CA 1 ATOM 297 C C . SER A 1 41 ? -1.684 25.859 -23.542 1.000 21.50683 ? ? ? ? ? ? 41 SER A C 1 ATOM 298 O O . SER A 1 41 ? -0.685 25.715 -22.826 1.000 23.69869 ? ? ? ? ? ? 41 SER A O 1 ATOM 299 C CB . SER A 1 41 ? -2.858 23.778 -22.901 1.000 20.92930 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CB 1 ATOM 300 O OG . SER A 1 41 ? -2.405 23.141 -24.102 1.000 24.93817 ? ? ? ? ? ? 41 SER A OG 1 ATOM 301 N N . GLY A 1 42 ? -1.635 26.462 -24.730 1.000 20.62818 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A N 1 ATOM 302 C CA . GLY A 1 42 ? -0.367 26.869 -25.317 1.000 20.10235 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A CA 1 ATOM 303 C C . GLY A 1 42 ? 0.550 25.732 -25.683 1.000 17.97181 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A C 1 ATOM 304 O O . GLY A 1 42 ? 1.765 25.927 -25.733 1.000 21.48554 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A O 1 ATOM 305 N N . SER A 1 43 ? 0.015 24.560 -26.009 1.000 18.68757 ? ? ? ? ? ? 43 SER A N 1 ATOM 306 C CA . SER A 1 43 ? 0.848 23.425 -26.367 1.000 18.29528 ? ? ? ? ? ? 43 SER A CA 1 ATOM 307 C C . SER A 1 43 ? 1.570 23.653 -27.699 1.000 18.79655 ? ? ? ? ? ? 43 SER A C 1 ATOM 308 O O . SER A 1 43 ? 0.969 24.096 -28.696 1.000 18.76884 ? ? ? ? ? ? 43 SER A O 1 ATOM 309 C CB . SER A 1 43 ? -0.055 22.209 -26.518 1.000 19.58298 ? ? ? ? ? ? 43 SER A CB 1 ATOM 310 O OG . SER A 1 43 ? 0.706 21.123 -26.980 1.000 28.18101 ? ? ? ? ? ? 43 SER A OG 1 ATOM 311 N N . GLU A 1 44 ? 2.857 23.335 -27.734 1.000 18.96670 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A N 1 ATOM 312 C CA . GLU A 1 44 ? 3.674 23.540 -28.928 1.000 16.84734 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CA 1 ATOM 313 C C . GLU A 1 44 ? 3.088 22.828 -30.137 1.000 17.57855 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A C 1 ATOM 314 O O . GLU A 1 44 ? 3.127 23.381 -31.241 1.000 17.81926 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A O 1 ATOM 315 C CB . GLU A 1 44 ? 5.139 23.167 -28.638 1.000 16.49555 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CB 1 ATOM 316 C CG . GLU A 1 44 ? 6.103 23.125 -29.876 1.000 17.66261 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CG 1 ATOM 317 C CD . GLU A 1 44 ? 6.277 24.447 -30.585 1.000 19.35558 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CD 1 ATOM 318 O OE1 . GLU A 1 44 ? 5.917 25.506 -30.005 1.000 24.29776 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE1 1 ATOM 319 O OE2 . GLU A 1 44 ? 6.719 24.382 -31.762 1.000 21.71971 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE2 1 ATOM 320 N N . LEU A 1 45 ? 2.527 21.636 -29.957 1.000 16.61059 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A N 1 ATOM 321 C CA . LEU A 1 45 ? 1.848 20.929 -31.051 1.000 16.43503 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CA 1 ATOM 322 C C . LEU A 1 45 ? 0.374 21.342 -31.090 1.000 16.76165 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A C 1 ATOM 323 O O . LEU A 1 45 ? -0.495 20.689 -30.499 1.000 17.04214 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A O 1 ATOM 324 C CB . LEU A 1 45 ? 2.010 19.418 -30.919 1.000 17.32669 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CB 1 ATOM 325 C CG . LEU A 1 45 ? 1.522 18.603 -32.123 1.000 17.63449 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CG 1 ATOM 326 C CD1 . LEU A 1 45 ? 2.350 18.952 -33.317 1.000 18.53015 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD1 1 ATOM 327 C CD2 . LEU A 1 45 ? 1.636 17.129 -31.868 1.000 21.48288 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD2 1 ATOM 328 N N . GLY A 1 46 ? 0.067 22.414 -31.824 1.000 14.65191 ? ? ? ? ? ? 46 GLY A N 1 ATOM 329 C CA . GLY A 1 46 ? -1.327 22.771 -32.067 1.000 14.83126 ? ? ? ? ? ? 46 GLY A CA 1 ATOM 330 C C . GLY A 1 46 ? -1.748 24.168 -31.742 1.000 14.36705 ? ? ? ? ? ? 46 GLY A C 1 ATOM 331 O O . GLY A 1 46 ? -2.756 24.652 -32.268 1.000 15.82068 ? ? ? ? ? ? 46 GLY A O 1 ATOM 332 N N . LYS A 1 47 ? -1.003 24.866 -30.883 1.000 14.72365 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A N 1 ATOM 333 C CA . LYS A 1 47 ? -1.338 26.248 -30.556 1.000 16.81332 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CA 1 ATOM 334 C C . LYS A 1 47 ? -1.400 27.119 -31.809 1.000 16.40527 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A C 1 ATOM 335 O O . LYS A 1 47 ? -2.110 28.144 -31.817 1.000 20.22934 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A O 1 ATOM 336 C CB . LYS A 1 47 ? -0.280 26.807 -29.575 1.000 16.81524 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CB 1 ATOM 337 C CG . LYS A 1 47 ? 1.130 26.900 -30.154 1.000 18.57575 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CG 1 ATOM 338 C CD . LYS A 1 47 ? 2.080 27.443 -29.067 1.000 22.11844 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CD 1 ATOM 339 C CE . LYS A 1 47 ? 3.404 27.655 -29.680 1.000 21.56215 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CE 1 ATOM 340 N NZ . LYS A 1 47 ? 4.376 28.097 -28.613 1.000 24.36485 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A NZ 1 ATOM 341 N N . GLN A 1 48 ? -0.720 26.688 -32.880 1.000 15.96862 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A N 1 ATOM 342 C CA . GLN A 1 48 ? -0.638 27.412 -34.140 1.000 16.75845 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A CA 1 ATOM 343 C C . GLN A 1 48 ? -1.993 27.502 -34.822 1.000 18.40512 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A C 1 ATOM 344 O O . GLN A 1 48 ? -2.175 28.333 -35.708 1.000 18.99674 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A O 1 ATOM 345 C CB . GLN A 1 48 ? 0.397 26.756 -35.091 1.000 18.55851 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A CB 1 ATOM 346 C CG . GLN A 1 48 ? 1.819 26.666 -34.505 1.000 19.45259 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A CG 1 ATOM 347 C CD . GLN A 1 48 ? 2.034 25.421 -33.648 1.000 19.02441 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A CD 1 ATOM 348 O OE1 . GLN A 1 48 ? 1.062 24.664 -33.331 1.000 16.45491 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A OE1 1 ATOM 349 N NE2 . GLN A 1 48 ? 3.280 25.197 -33.249 1.000 19.70894 ? ? ? ? ? ? 48 GLN A NE2 1 ATOM 350 N N . ALA A 1 49 ? -2.959 26.696 -34.382 1.000 19.83872 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A N 1 ATOM 351 C CA . ALA A 1 49 ? -4.250 26.617 -35.045 1.000 16.84817 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CA 1 ATOM 352 C C . ALA A 1 49 ? -5.139 27.815 -34.782 1.000 15.81945 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A C 1 ATOM 353 O O . ALA A 1 49 ? -6.188 27.929 -35.449 1.000 17.31534 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A O 1 ATOM 354 C CB . ALA A 1 49 ? -4.922 25.323 -34.614 1.000 16.09926 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CB 1 ATOM 355 N N . LYS A 1 50 ? -4.825 28.652 -33.793 1.000 18.07310 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A N 1 ATOM 356 C CA . LYS A 1 50 ? -5.790 29.609 -33.272 1.000 16.72122 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CA 1 ATOM 357 C C . LYS A 1 50 ? -6.374 30.474 -34.390 1.000 23.77153 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A C 1 ATOM 358 O O . LYS A 1 50 ? -7.595 30.528 -34.580 1.000 20.22697 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A O 1 ATOM 359 C CB . LYS A 1 50 ? -5.092 30.467 -32.220 1.000 23.39079 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CB 1 ATOM 360 C CG . LYS A 1 50 ? -6.016 31.421 -31.519 1.000 28.39214 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CG 1 ATOM 361 C CD . LYS A 1 50 ? -5.242 32.315 -30.549 1.000 34.40397 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CD 1 ATOM 362 C CE . LYS A 1 50 ? -5.808 33.726 -30.525 1.000 49.44034 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CE 1 ATOM 363 N NZ . LYS A 1 50 ? -7.118 33.822 -31.245 1.000 57.88569 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A NZ 1 ATOM 364 N N . ASP A 1 51 ? -5.517 31.113 -35.189 1.000 19.94040 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A N 1 ATOM 365 C CA . ASP A 1 51 ? -6.051 32.081 -36.149 1.000 22.99146 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A CA 1 ATOM 366 C C . ASP A 1 51 ? -6.734 31.398 -37.318 1.000 18.90731 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A C 1 ATOM 367 O O . ASP A 1 51 ? -7.667 31.959 -37.895 1.000 21.52060 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A O 1 ATOM 368 C CB . ASP A 1 51 ? -4.937 32.974 -36.700 1.000 25.11645 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A CB 1 ATOM 369 C CG . ASP A 1 51 ? -4.355 33.913 -35.663 1.000 34.39275 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A CG 1 ATOM 370 O OD1 . ASP A 1 51 ? -4.990 34.150 -34.607 1.000 31.24041 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A OD1 1 ATOM 371 O OD2 . ASP A 1 51 ? -3.240 34.421 -35.918 1.000 39.54219 ? ? ? ? ? ? 51 ASP A OD2 1 ATOM 372 N N . ILE A 1 52 ? -6.285 30.193 -37.661 1.000 17.93966 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A N 1 ATOM 373 C CA . ILE A 1 52 ? -6.876 29.457 -38.766 1.000 15.09195 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A CA 1 ATOM 374 C C . ILE A 1 52 ? -8.307 29.029 -38.437 1.000 14.68604 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A C 1 ATOM 375 O O . ILE A 1 52 ? -9.222 29.208 -39.253 1.000 14.31997 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A O 1 ATOM 376 C CB . ILE A 1 52 ? -5.976 28.244 -39.049 1.000 19.94597 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A CB 1 ATOM 377 C CG1 . ILE A 1 52 ? -4.542 28.670 -39.409 1.000 26.68571 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A CG1 1 ATOM 378 C CG2 . ILE A 1 52 ? -6.602 27.375 -40.119 1.000 20.61465 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A CG2 1 ATOM 379 C CD1 . ILE A 1 52 ? -3.532 27.531 -39.277 1.000 27.49315 ? ? ? ? ? ? 52 ILE A CD1 1 ATOM 380 N N . MET A 1 53 ? -8.506 28.472 -37.242 1.000 14.98218 ? ? ? ? ? ? 53 MET A N 1 ATOM 381 C CA . MET A 1 53 ? -9.865 28.100 -36.827 1.000 14.98331 ? ? ? ? ? ? 53 MET A CA 1 ATOM 382 C C . MET A 1 53 ? -10.763 29.326 -36.776 1.000 16.86676 ? ? ? ? ? ? 53 MET A C 1 ATOM 383 O O . MET A 1 53 ? -11.934 29.288 -37.216 1.000 15.91103 ? ? ? ? ? ? 53 MET A O 1 ATOM 384 C CB . MET A 1 53 ? -9.893 27.340 -35.509 1.000 15.24861 ? ? ? ? ? ? 53 MET A CB 1 ATOM 385 C CG . MET A 1 53 ? -9.003 26.175 -35.482 1.000 15.88971 ? ? ? ? ? ? 53 MET A CG 1 ATOM 386 S SD . MET A 1 53 ? -9.284 24.995 -34.114 1.000 15.84915 ? ? ? ? ? ? 53 MET A SD 1 ATOM 387 C CE . MET A 1 53 ? -8.466 25.961 -32.846 1.000 15.35914 ? ? ? ? ? ? 53 MET A CE 1 ATOM 388 N N . ASP A 1 54 ? -10.211 30.435 -36.296 1.000 18.45853 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A N 1 ATOM 389 C CA . ASP A 1 54 ? -10.986 31.675 -36.244 1.000 20.26266 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CA 1 ATOM 390 C C . ASP A 1 54 ? -11.451 32.096 -37.621 1.000 18.89417 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A C 1 ATOM 391 O O . ASP A 1 54 ? -12.545 32.679 -37.751 1.000 22.39841 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A O 1 ATOM 392 C CB . ASP A 1 54 ? -10.175 32.782 -35.557 1.000 21.61945 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CB 1 ATOM 393 C CG . ASP A 1 54 ? -10.170 32.642 -34.010 1.000 51.77106 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CG 1 ATOM 394 O OD1 . ASP A 1 54 ? -9.238 33.169 -33.351 1.000 58.54661 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD1 1 ATOM 395 O OD2 . ASP A 1 54 ? -11.122 32.035 -33.445 1.000 50.83116 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD2 1 ATOM 396 N N . ALA A 1 55 ? -10.624 31.837 -38.651 1.000 18.22134 ? ? ? ? ? ? 55 ALA A N 1 ATOM 397 C CA . ALA A 1 55 ? -10.929 32.197 -40.032 1.000 19.29389 ? ? ? ? ? ? 55 ALA A CA 1 ATOM 398 C C . ALA A 1 55 ? -11.921 31.232 -40.667 1.000 19.58664 ? ? ? ? ? ? 55 ALA A C 1 ATOM 399 O O . ALA A 1 55 ? -12.396 31.494 -41.781 1.000 21.93569 ? ? ? ? ? ? 55 ALA A O 1 ATOM 400 C CB . ALA A 1 55 ? -9.655 32.234 -40.872 1.000 21.10328 ? ? ? ? ? ? 55 ALA A CB 1 ATOM 401 N N . GLY A 1 56 ? -12.253 30.134 -39.988 1.000 16.41032 ? ? ? ? ? ? 56 GLY A N 1 ATOM 402 C CA . GLY A 1 56 ? -13.089 29.139 -40.607 1.000 18.01909 ? ? ? ? ? ? 56 GLY A CA 1 ATOM 403 C C . GLY A 1 56 ? -12.389 28.231 -41.598 1.000 16.71041 ? ? ? ? ? ? 56 GLY A C 1 ATOM 404 O O . GLY A 1 56 ? -13.070 27.513 -42.331 1.000 18.44361 ? ? ? ? ? ? 56 GLY A O 1 ATOM 405 N N . LYS A 1 57 ? -11.059 28.215 -41.623 1.000 17.32729 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A N 1 ATOM 406 C CA . LYS A 1 57 ? -10.295 27.429 -42.597 1.000 15.53122 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A CA 1 ATOM 407 C C . LYS A 1 57 ? -9.754 26.166 -41.957 1.000 13.28710 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A C 1 ATOM 408 O O . LYS A 1 57 ? -9.596 26.086 -40.731 1.000 14.42054 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A O 1 ATOM 409 C CB . LYS A 1 57 ? -9.106 28.233 -43.135 1.000 21.14697 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A CB 1 ATOM 410 C CG . LYS A 1 57 ? -9.491 29.568 -43.808 1.000 24.80059 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A CG 1 ATOM 411 C CD . LYS A 1 57 ? -10.733 29.391 -44.685 1.000 41.18263 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A CD 1 ATOM 412 C CE . LYS A 1 57 ? -11.130 30.688 -45.393 1.000 51.78459 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A CE 1 ATOM 413 N NZ . LYS A 1 57 ? -11.856 30.431 -46.675 1.000 46.49878 ? ? ? ? ? ? 57 LYS A NZ 1 ATOM 414 N N . LEU A 1 58 ? -9.397 25.189 -42.788 1.000 14.93973 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A N 1 ATOM 415 C CA . LEU A 1 58 ? -8.787 23.991 -42.250 1.000 14.09234 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CA 1 ATOM 416 C C . LEU A 1 58 ? -7.321 24.267 -41.884 1.000 12.58016 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A C 1 ATOM 417 O O . LEU A 1 58 ? -6.603 24.992 -42.591 1.000 14.89547 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A O 1 ATOM 418 C CB . LEU A 1 58 ? -8.820 22.873 -43.292 1.000 15.72600 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CB 1 ATOM 419 C CG . LEU A 1 58 ? -10.217 22.350 -43.664 1.000 15.44544 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CG 1 ATOM 420 C CD1 . LEU A 1 58 ? -10.090 21.169 -44.610 1.000 18.87747 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD1 1 ATOM 421 C CD2 . LEU A 1 58 ? -10.982 21.902 -42.457 1.000 18.23577 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD2 1 ATOM 422 N N A VAL A 1 59 ? -6.892 23.620 -40.792 0.540 13.09628 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A N 1 ATOM 423 N N B VAL A 1 59 ? -6.880 23.719 -40.758 0.460 12.95788 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A N 1 ATOM 424 C CA A VAL A 1 59 ? -5.502 23.553 -40.349 0.540 12.34643 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CA 1 ATOM 425 C CA B VAL A 1 59 ? -5.452 23.758 -40.457 0.460 13.76183 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CA 1 ATOM 426 C C A VAL A 1 59 ? -4.719 22.621 -41.269 0.540 13.41075 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A C 1 ATOM 427 C C B VAL A 1 59 ? -4.718 22.833 -41.416 0.460 14.07243 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A C 1 ATOM 428 O O A VAL A 1 59 ? -5.289 21.722 -41.907 0.540 12.70042 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A O 1 ATOM 429 O O B VAL A 1 59 ? -5.326 22.125 -42.209 0.460 13.48444 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A O 1 ATOM 430 C CB A VAL A 1 59 ? -5.565 23.036 -38.899 0.540 11.42881 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CB 1 ATOM 431 C CB B VAL A 1 59 ? -5.140 23.482 -38.972 0.460 14.03046 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CB 1 ATOM 432 C CG1 A VAL A 1 59 ? -4.225 22.657 -38.343 0.540 14.55440 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CG1 1 ATOM 433 C CG1 B VAL A 1 59 ? -5.950 24.401 -38.081 0.460 13.76301 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CG1 1 ATOM 434 C CG2 A VAL A 1 59 ? -6.210 24.068 -38.006 0.540 14.39120 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CG2 1 ATOM 435 C CG2 B VAL A 1 59 ? -5.371 22.011 -38.623 0.460 11.65381 ? ? ? ? ? ? 59 VAL A CG2 1 ATOM 436 N N . THR A 1 60 ? -3.405 22.854 -41.383 1.000 13.39990 ? ? ? ? ? ? 60 THR A N 1 ATOM 437 C CA . THR A 1 60 ? -2.670 22.030 -42.308 1.000 12.13442 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CA 1 ATOM 438 C C . THR A 1 60 ? -2.799 20.535 -42.012 1.000 13.51358 ? ? ? ? ? ? 60 THR A C 1 ATOM 439 O O . THR A 1 60 ? -2.898 20.087 -40.842 1.000 13.09625 ? ? ? ? ? ? 60 THR A O 1 ATOM 440 C CB . THR A 1 60 ? -1.176 22.387 -42.301 1.000 14.12160 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CB 1 ATOM 441 O OG1 . THR A 1 60 ? -0.608 22.109 -41.018 1.000 15.46843 ? ? ? ? ? ? 60 THR A OG1 1 ATOM 442 C CG2 . THR A 1 60 ? -0.905 23.825 -42.678 1.000 16.07926 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CG2 1 ATOM 443 N N . ASP A 1 61 ? -2.712 19.751 -43.094 1.000 12.16946 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A N 1 ATOM 444 C CA . ASP A 1 61 ? -2.699 18.298 -42.973 1.000 13.49482 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A CA 1 ATOM 445 C C . ASP A 1 61 ? -1.616 17.842 -42.001 1.000 13.62695 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A C 1 ATOM 446 O O . ASP A 1 61 ? -1.870 16.978 -41.147 1.000 12.90794 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A O 1 ATOM 447 C CB . ASP A 1 61 ? -2.486 17.601 -44.345 1.000 12.20438 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A CB 1 ATOM 448 C CG . ASP A 1 61 ? -3.624 17.781 -45.308 1.000 13.80815 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A CG 1 ATOM 449 O OD1 . ASP A 1 61 ? -4.793 18.002 -44.903 1.000 13.16738 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A OD1 1 ATOM 450 O OD2 . ASP A 1 61 ? -3.348 17.608 -46.509 1.000 15.25247 ? ? ? ? ? ? 61 ASP A OD2 1 ATOM 451 N N . GLU A 1 62 ? -0.381 18.384 -42.136 1.000 13.89525 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A N 1 ATOM 452 C CA . GLU A 1 62 ? 0.697 17.848 -41.304 1.000 11.89906 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CA 1 ATOM 453 C C . GLU A 1 62 ? 0.429 18.026 -39.810 1.000 13.49969 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A C 1 ATOM 454 O O . GLU A 1 62 ? 0.767 17.151 -39.015 1.000 13.70605 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A O 1 ATOM 455 C CB . GLU A 1 62 ? 2.087 18.377 -41.709 1.000 17.70095 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CB 1 ATOM 456 C CG . GLU A 1 62 ? 2.293 19.821 -41.361 1.000 16.52990 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CG 1 ATOM 457 C CD . GLU A 1 62 ? 3.733 20.312 -41.619 1.000 17.98486 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A CD 1 ATOM 458 O OE1 . GLU A 1 62 ? 4.692 19.489 -41.577 1.000 15.95102 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A OE1 1 ATOM 459 O OE2 . GLU A 1 62 ? 3.855 21.531 -41.764 1.000 20.50681 ? ? ? ? ? ? 62 GLU A OE2 1 ATOM 460 N N . LEU A 1 63 ? -0.193 19.139 -39.417 1.000 11.94147 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 461 C CA . LEU A 1 63 ? -0.416 19.353 -37.987 1.000 13.71561 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 462 C C . LEU A 1 63 ? -1.426 18.358 -37.417 1.000 13.86128 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 463 O O . LEU A 1 63 ? -1.182 17.747 -36.369 1.000 14.92625 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 464 C CB . LEU A 1 63 ? -0.853 20.785 -37.750 1.000 16.84947 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 465 C CG . LEU A 1 63 ? -0.973 21.200 -36.287 1.000 27.64011 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 466 C CD1 . LEU A 1 63 ? 0.399 21.158 -35.614 1.000 27.80350 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 467 C CD2 . LEU A 1 63 ? -1.602 22.600 -36.148 1.000 24.43965 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 468 N N . VAL A 1 64 ? -2.543 18.140 -38.129 1.000 12.35000 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A N 1 ATOM 469 C CA . VAL A 1 64 ? -3.529 17.219 -37.570 1.000 13.55261 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CA 1 ATOM 470 C C . VAL A 1 64 ? -3.090 15.769 -37.715 1.000 14.56390 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A C 1 ATOM 471 O O . VAL A 1 64 ? -3.443 14.936 -36.869 1.000 13.89609 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A O 1 ATOM 472 C CB . VAL A 1 64 ? -4.931 17.448 -38.152 1.000 14.80720 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CB 1 ATOM 473 C CG1 . VAL A 1 64 ? -5.537 18.726 -37.616 1.000 16.61104 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG1 1 ATOM 474 C CG2 . VAL A 1 64 ? -4.998 17.414 -39.674 1.000 12.78446 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG2 1 ATOM 475 N N . ILE A 1 65 ? -2.346 15.411 -38.785 1.000 12.68648 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A N 1 ATOM 476 C CA . ILE A 1 65 ? -1.837 14.044 -38.853 1.000 13.43206 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CA 1 ATOM 477 C C . ILE A 1 65 ? -0.940 13.755 -37.649 1.000 13.98840 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A C 1 ATOM 478 O O . ILE A 1 65 ? -1.052 12.702 -37.007 1.000 14.92847 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A O 1 ATOM 479 C CB . ILE A 1 65 ? -1.091 13.816 -40.170 1.000 12.54174 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CB 1 ATOM 480 C CG1 . ILE A 1 65 ? -2.107 13.835 -41.322 1.000 13.08476 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CG1 1 ATOM 481 C CG2 . ILE A 1 65 ? -0.316 12.506 -40.155 1.000 14.63603 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CG2 1 ATOM 482 C CD1 . ILE A 1 65 ? -1.394 13.949 -42.675 1.000 14.06347 ? ? ? ? ? ? 65 ILE A CD1 1 ATOM 483 N N . ALA A 1 66 ? -0.098 14.716 -37.266 1.000 13.32959 ? ? ? ? ? ? 66 ALA A N 1 ATOM 484 C CA . ALA A 1 66 ? 0.756 14.512 -36.110 1.000 13.47445 ? ? ? ? ? ? 66 ALA A CA 1 ATOM 485 C C . ALA A 1 66 ? -0.069 14.396 -34.832 1.000 13.62646 ? ? ? ? ? ? 66 ALA A C 1 ATOM 486 O O . ALA A 1 66 ? 0.228 13.538 -33.986 1.000 14.63603 ? ? ? ? ? ? 66 ALA A O 1 ATOM 487 C CB . ALA A 1 66 ? 1.740 15.674 -36.035 1.000 15.25402 ? ? ? ? ? ? 66 ALA A CB 1 ATOM 488 N N . LEU A 1 67 ? -1.121 15.223 -34.673 1.000 14.26645 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A N 1 ATOM 489 C CA . LEU A 1 67 ? -1.953 15.132 -33.475 1.000 14.05610 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CA 1 ATOM 490 C C . LEU A 1 67 ? -2.618 13.776 -33.387 1.000 17.58970 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A C 1 ATOM 491 O O . LEU A 1 67 ? -2.703 13.173 -32.304 1.000 16.17265 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A O 1 ATOM 492 C CB . LEU A 1 67 ? -2.998 16.247 -33.460 1.000 16.89675 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CB 1 ATOM 493 C CG . LEU A 1 67 ? -2.462 17.594 -32.992 1.000 18.50877 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CG 1 ATOM 494 C CD1 . LEU A 1 67 ? -3.440 18.667 -33.360 1.000 18.87016 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CD1 1 ATOM 495 C CD2 . LEU A 1 67 ? -2.229 17.647 -31.478 1.000 18.12015 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CD2 1 ATOM 496 N N . VAL A 1 68 ? -3.109 13.271 -34.523 1.000 13.03383 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 1 ATOM 497 C CA . VAL A 1 68 ? -3.792 11.991 -34.531 1.000 15.26673 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 498 C C . VAL A 1 68 ? -2.811 10.862 -34.274 1.000 14.44749 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 1 ATOM 499 O O . VAL A 1 68 ? -3.129 9.935 -33.506 1.000 16.29393 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 1 ATOM 500 C CB . VAL A 1 68 ? -4.602 11.798 -35.825 1.000 15.09430 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 1 ATOM 501 C CG1 . VAL A 1 68 ? -5.066 10.364 -35.905 1.000 16.73099 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 1 ATOM 502 C CG2 . VAL A 1 68 ? -5.784 12.754 -35.854 1.000 15.83301 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 1 ATOM 503 N N . LYS A 1 69 ? -1.634 10.880 -34.921 1.000 15.80702 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A N 1 ATOM 504 C CA . LYS A 1 69 ? -0.629 9.831 -34.675 1.000 17.42267 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CA 1 ATOM 505 C C . LYS A 1 69 ? -0.262 9.767 -33.187 1.000 20.37266 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A C 1 ATOM 506 O O . LYS A 1 69 ? -0.150 8.674 -32.599 1.000 23.01568 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A O 1 ATOM 507 C CB . LYS A 1 69 ? 0.616 10.119 -35.512 1.000 20.28877 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CB 1 ATOM 508 C CG . LYS A 1 69 ? 0.494 9.736 -36.971 1.000 22.25077 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CG 1 ATOM 509 C CD . LYS A 1 69 ? 1.864 9.756 -37.739 1.000 33.65314 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CD 1 ATOM 510 C CE . LYS A 1 69 ? 1.661 9.576 -39.253 1.000 37.85215 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A CE 1 ATOM 511 N NZ . LYS A 1 69 ? 2.927 9.754 -40.032 1.000 38.79720 ? ? ? ? ? ? 69 LYS A NZ 1 ATOM 512 N N . GLU A 1 70 ? -0.067 10.922 -32.567 1.000 16.18123 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 513 C CA . GLU A 1 70 ? 0.254 10.952 -31.139 1.000 20.17493 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 514 C C . GLU A 1 70 ? -0.885 10.362 -30.321 1.000 21.24954 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 515 O O . GLU A 1 70 ? -0.659 9.544 -29.412 1.000 23.18343 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 516 C CB . GLU A 1 70 ? 0.545 12.400 -30.723 1.000 19.35098 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 517 C CG . GLU A 1 70 ? 0.824 12.633 -29.185 1.000 23.40850 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 518 C CD . GLU A 1 70 ? 1.056 14.123 -28.885 1.000 43.27364 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 519 O OE1 . GLU A 1 70 ? 0.118 14.946 -29.053 1.000 30.80992 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 520 O OE2 . GLU A 1 70 ? 2.173 14.487 -28.454 1.000 46.14513 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 521 N N . ARG A 1 71 ? -2.132 10.710 -30.666 1.000 18.43470 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A N 1 ATOM 522 C CA . ARG A 1 71 ? -3.267 10.322 -29.831 1.000 17.87228 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CA 1 ATOM 523 C C . ARG A 1 71 ? -3.544 8.840 -29.948 1.000 23.84492 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A C 1 ATOM 524 O O . ARG A 1 71 ? -3.858 8.184 -28.936 1.000 23.21838 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A O 1 ATOM 525 C CB . ARG A 1 71 ? -4.502 11.153 -30.199 1.000 20.38243 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CB 1 ATOM 526 C CG . ARG A 1 71 ? -5.763 10.737 -29.449 1.000 21.39531 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CG 1 ATOM 527 C CD . ARG A 1 71 ? -5.682 11.157 -28.001 1.000 22.21671 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CD 1 ATOM 528 N NE . ARG A 1 71 ? -6.875 10.717 -27.283 1.000 23.24521 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NE 1 ATOM 529 C CZ . ARG A 1 71 ? -7.016 9.518 -26.712 1.000 24.38670 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CZ 1 ATOM 530 N NH1 . ARG A 1 71 ? -6.112 8.567 -26.860 1.000 25.63750 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NH1 1 ATOM 531 N NH2 . ARG A 1 71 ? -8.107 9.271 -25.978 1.000 28.62255 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NH2 1 ATOM 532 N N . ILE A 1 72 ? -3.434 8.285 -31.164 1.000 20.82804 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A N 1 ATOM 533 C CA . ILE A 1 72 ? -3.865 6.910 -31.408 1.000 23.16958 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CA 1 ATOM 534 C C . ILE A 1 72 ? -2.844 5.896 -30.953 1.000 26.84245 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A C 1 ATOM 535 O O . ILE A 1 72 ? -3.186 4.706 -30.870 1.000 27.68198 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A O 1 ATOM 536 C CB . ILE A 1 72 ? -4.361 6.545 -32.833 1.000 28.26599 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CB 1 ATOM 537 C CG1 . ILE A 1 72 ? -3.313 6.763 -33.900 1.000 35.47158 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG1 1 ATOM 538 C CG2 . ILE A 1 72 ? -5.544 7.335 -33.218 1.000 36.14409 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG2 1 ATOM 539 C CD1 . ILE A 1 72 ? -3.877 6.421 -35.290 1.000 36.02219 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CD1 1 ATOM 540 N N . ALA A 1 73 ? -1.635 6.341 -30.610 1.000 25.37340 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N 1 ATOM 541 C CA . ALA A 1 73 ? -0.594 5.464 -30.095 1.000 31.25416 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA 1 ATOM 542 C C . ALA A 1 73 ? -0.871 5.069 -28.661 1.000 39.74412 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C 1 ATOM 543 O O . ALA A 1 73 ? -0.226 4.148 -28.141 1.000 39.24985 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O 1 ATOM 544 C CB . ALA A 1 73 ? 0.762 6.170 -30.188 1.000 25.92664 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB 1 ATOM 545 N N . GLN A 1 74 ? -1.835 5.724 -28.032 1.000 28.88137 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A N 1 ATOM 546 C CA . GLN A 1 74 ? -2.012 5.585 -26.600 1.000 30.73130 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A CA 1 ATOM 547 C C . GLN A 1 74 ? -2.818 4.338 -26.280 1.000 43.34204 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A C 1 ATOM 548 O O . GLN A 1 74 ? -3.529 3.785 -27.122 1.000 27.74015 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A O 1 ATOM 549 C CB . GLN A 1 74 ? -2.632 6.842 -26.014 1.000 29.22115 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A CB 1 ATOM 550 C CG . GLN A 1 74 ? -1.619 7.988 -25.979 1.000 31.64385 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A CG 1 ATOM 551 C CD . GLN A 1 74 ? -2.263 9.309 -25.626 1.000 46.76540 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A CD 1 ATOM 552 O OE1 . GLN A 1 74 ? -3.297 9.353 -24.949 1.000 45.68822 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A OE1 1 ATOM 553 N NE2 . GLN A 1 74 ? -1.653 10.404 -26.076 1.000 48.38245 ? ? ? ? ? ? 74 GLN A NE2 1 ATOM 554 N N . GLU A 1 75 ? -2.669 3.887 -25.035 1.000 45.27765 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A N 1 ATOM 555 C CA . GLU A 1 75 ? -3.164 2.571 -24.644 1.000 44.75527 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CA 1 ATOM 556 C C . GLU A 1 75 ? -4.671 2.447 -24.832 1.000 38.69916 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A C 1 ATOM 557 O O . GLU A 1 75 ? -5.171 1.367 -25.191 1.000 35.67579 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A O 1 ATOM 558 C CB . GLU A 1 75 ? -2.759 2.297 -23.195 1.000 50.07912 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CB 1 ATOM 559 C CG . GLU A 1 75 ? -1.673 1.254 -23.060 1.000 57.18152 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CG 1 ATOM 560 C CD . GLU A 1 75 ? -2.176 -0.145 -23.337 1.000 56.37687 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CD 1 ATOM 561 O OE1 . GLU A 1 75 ? -3.411 -0.324 -23.410 1.000 59.00319 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE1 1 ATOM 562 O OE2 . GLU A 1 75 ? -1.344 -1.069 -23.490 1.000 60.57382 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE2 1 ATOM 563 N N . ASP A 1 76 ? -5.410 3.543 -24.606 1.000 29.25436 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 1 ATOM 564 C CA . ASP A 1 76 ? -6.868 3.494 -24.619 1.000 31.12291 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 1 ATOM 565 C C . ASP A 1 76 ? -7.433 3.224 -26.015 1.000 25.88148 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 1 ATOM 566 O O . ASP A 1 76 ? -8.648 2.997 -26.138 1.000 30.90262 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 1 ATOM 567 C CB . ASP A 1 76 ? -7.479 4.745 -23.947 1.000 32.08276 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 1 ATOM 568 C CG . ASP A 1 76 ? -7.224 6.049 -24.738 1.000 27.82042 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 1 ATOM 569 O OD1 . ASP A 1 76 ? -6.463 6.007 -25.724 1.000 33.02955 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 1 ATOM 570 O OD2 . ASP A 1 76 ? -7.786 7.111 -24.352 1.000 36.81001 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 1 ATOM 571 N N . CYS A 1 77 ? -6.576 3.239 -27.047 1.000 32.91013 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A N 1 ATOM 572 C CA . CYS A 1 77 ? -6.971 3.017 -28.441 1.000 27.58574 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CA 1 ATOM 573 C C . CYS A 1 77 ? -6.685 1.587 -28.889 1.000 34.26857 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A C 1 ATOM 574 O O . CYS A 1 77 ? -6.983 1.233 -30.035 1.000 32.41414 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A O 1 ATOM 575 C CB . CYS A 1 77 ? -6.250 4.035 -29.366 1.000 24.83981 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CB 1 ATOM 576 S SG . CYS A 1 77 ? -6.941 5.706 -29.195 1.000 27.12381 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A SG 1 ATOM 577 N N . ARG A 1 78 ? -6.110 0.761 -28.004 1.000 31.56038 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N 1 ATOM 578 C CA . ARG A 1 78 ? -5.794 -0.629 -28.329 1.000 39.16123 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA 1 ATOM 579 C C . ARG A 1 78 ? -6.987 -1.395 -28.895 1.000 39.53157 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C 1 ATOM 580 O O . ARG A 1 78 ? -6.830 -2.179 -29.838 1.000 48.07621 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O 1 ATOM 581 C CB . ARG A 1 78 ? -5.257 -1.345 -27.085 1.000 46.46960 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB 1 ATOM 582 C CG . ARG A 1 78 ? -4.615 -2.709 -27.375 1.000 61.09350 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG 1 ATOM 583 C CD . ARG A 1 78 ? -4.520 -3.584 -26.120 1.000 62.15851 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD 1 ATOM 584 N NE . ARG A 1 78 ? -5.556 -3.251 -25.148 1.000 66.98188 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE 1 ATOM 585 C CZ . ARG A 1 78 ? -5.323 -2.772 -23.933 1.000 62.06528 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ 1 ATOM 586 N NH1 . ARG A 1 78 ? -4.092 -2.624 -23.475 1.000 59.55966 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 1 ATOM 587 N NH2 . ARG A 1 78 ? -6.351 -2.432 -23.159 1.000 62.97810 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 1 ATOM 588 N N . ASN A 1 79 ? -8.182 -1.191 -28.332 1.000 28.87657 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A N 1 ATOM 589 C CA . ASN A 1 79 ? -9.390 -1.944 -28.660 1.000 32.03048 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A CA 1 ATOM 590 C C . ASN A 1 79 ? -10.249 -1.256 -29.729 1.000 29.27771 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A C 1 ATOM 591 O O . ASN A 1 79 ? -11.417 -1.625 -29.911 1.000 27.11767 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A O 1 ATOM 592 C CB . ASN A 1 79 ? -10.264 -2.093 -27.414 1.000 41.72809 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A CB 1 ATOM 593 C CG . ASN A 1 79 ? -9.843 -3.243 -26.524 1.000 53.31559 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A CG 1 ATOM 594 O OD1 . ASN A 1 79 ? -8.655 -3.530 -26.373 1.000 49.35687 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A OD1 1 ATOM 595 N ND2 . ASN A 1 79 ? -10.826 -3.907 -25.920 1.000 45.16452 ? ? ? ? ? ? 79 ASN A ND2 1 ATOM 596 N N . GLY A 1 80 ? -9.729 -0.229 -30.375 1.000 22.81798 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A N 1 ATOM 597 C CA . GLY A 1 80 ? -10.501 0.548 -31.331 1.000 20.02379 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A CA 1 ATOM 598 C C . GLY A 1 80 ? -10.605 2.007 -30.918 1.000 17.82850 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A C 1 ATOM 599 O O . GLY A 1 80 ? -10.089 2.433 -29.882 1.000 19.81836 ? ? ? ? ? ? 80 GLY A O 1 ATOM 600 N N . PHE A 1 81 ? -11.291 2.785 -31.767 1.000 17.20489 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A N 1 ATOM 601 C CA . PHE A 1 81 ? -11.410 4.229 -31.590 1.000 17.26143 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CA 1 ATOM 602 C C . PHE A 1 81 ? -12.397 4.780 -32.610 1.000 14.43481 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A C 1 ATOM 603 O O . PHE A 1 81 ? -12.748 4.101 -33.575 1.000 15.82610 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A O 1 ATOM 604 C CB . PHE A 1 81 ? -10.070 4.967 -31.734 1.000 17.11086 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CB 1 ATOM 605 C CG . PHE A 1 81 ? -9.318 4.618 -32.953 1.000 20.19672 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CG 1 ATOM 606 C CD1 . PHE A 1 81 ? -9.666 5.179 -34.184 1.000 21.69478 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD1 1 ATOM 607 C CD2 . PHE A 1 81 ? -8.261 3.743 -32.902 1.000 23.37485 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CD2 1 ATOM 608 C CE1 . PHE A 1 81 ? -8.960 4.870 -35.331 1.000 30.33746 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE1 1 ATOM 609 C CE2 . PHE A 1 81 ? -7.533 3.433 -34.038 1.000 28.84405 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CE2 1 ATOM 610 C CZ . PHE A 1 81 ? -7.880 3.996 -35.257 1.000 27.09036 ? ? ? ? ? ? 81 PHE A CZ 1 ATOM 611 N N . LEU A 1 82 ? -12.903 5.982 -32.334 1.000 14.89927 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A N 1 ATOM 612 C CA . LEU A 1 82 ? -13.833 6.677 -33.211 1.000 14.33846 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A CA 1 ATOM 613 C C . LEU A 1 82 ? -13.162 7.979 -33.643 1.000 16.11574 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A C 1 ATOM 614 O O . LEU A 1 82 ? -12.715 8.759 -32.798 1.000 16.38880 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A O 1 ATOM 615 C CB . LEU A 1 82 ? -15.200 6.928 -32.501 1.000 19.98859 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A CB 1 ATOM 616 C CG . LEU A 1 82 ? -16.223 7.674 -33.410 1.000 18.72382 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A CG 1 ATOM 617 C CD1 . LEU A 1 82 ? -17.672 7.274 -33.304 1.000 24.54311 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A CD1 1 ATOM 618 C CD2 . LEU A 1 82 ? -16.087 9.208 -33.174 1.000 24.46132 ? ? ? ? ? ? 82 LEU A CD2 1 ATOM 619 N N . LEU A 1 83 ? -13.107 8.224 -34.944 1.000 15.55188 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 620 C CA . LEU A 1 83 ? -12.504 9.434 -35.484 1.000 15.30312 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 621 C C . LEU A 1 83 ? -13.620 10.398 -35.826 1.000 13.67318 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 622 O O . LEU A 1 83 ? -14.525 10.050 -36.591 1.000 14.70013 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 623 C CB . LEU A 1 83 ? -11.672 9.121 -36.711 1.000 14.58598 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 624 C CG . LEU A 1 83 ? -10.401 8.352 -36.453 1.000 14.59529 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 625 C CD1 . LEU A 1 83 ? -9.863 7.844 -37.769 1.000 15.77904 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 626 C CD2 . LEU A 1 83 ? -9.351 9.255 -35.792 1.000 21.17101 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 627 N N . ASP A 1 84 ? -13.548 11.611 -35.271 1.000 14.38764 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A N 1 ATOM 628 C CA . ASP A 1 84 ? -14.617 12.601 -35.361 1.000 14.27714 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CA 1 ATOM 629 C C . ASP A 1 84 ? -14.028 13.935 -35.797 1.000 15.55834 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A C 1 ATOM 630 O O . ASP A 1 84 ? -13.603 14.714 -34.943 1.000 18.22999 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A O 1 ATOM 631 C CB . ASP A 1 84 ? -15.224 12.715 -33.940 1.000 18.40095 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CB 1 ATOM 632 C CG . ASP A 1 84 ? -16.231 13.819 -33.834 1.000 24.60275 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CG 1 ATOM 633 O OD1 . ASP A 1 84 ? -16.807 14.228 -34.843 1.000 21.41410 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD1 1 ATOM 634 O OD2 . ASP A 1 84 ? -16.441 14.315 -32.715 1.000 28.10482 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD2 1 ATOM 635 N N . GLY A 1 85 ? -13.995 14.206 -37.090 1.000 16.03505 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A N 1 ATOM 636 C CA . GLY A 1 85 ? -13.370 15.410 -37.587 1.000 18.39521 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A CA 1 ATOM 637 C C . GLY A 1 85 ? -12.103 15.142 -38.345 1.000 12.88657 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A C 1 ATOM 638 O O . GLY A 1 85 ? -11.495 16.084 -38.901 1.000 15.72853 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A O 1 ATOM 639 N N . PHE A 1 86 ? -11.653 13.897 -38.347 1.000 12.98614 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A N 1 ATOM 640 C CA . PHE A 1 86 ? -10.504 13.455 -39.093 1.000 11.69158 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CA 1 ATOM 641 C C . PHE A 1 86 ? -10.882 12.102 -39.699 1.000 11.58147 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A C 1 ATOM 642 O O . PHE A 1 86 ? -11.583 11.307 -39.073 1.000 13.38867 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A O 1 ATOM 643 C CB . PHE A 1 86 ? -9.309 13.316 -38.127 1.000 13.11456 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CB 1 ATOM 644 C CG . PHE A 1 86 ? -8.023 12.891 -38.780 1.000 11.78929 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CG 1 ATOM 645 C CD1 . PHE A 1 86 ? -7.779 11.550 -39.011 1.000 13.42918 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CD1 1 ATOM 646 C CD2 . PHE A 1 86 ? -7.047 13.812 -39.165 1.000 13.24734 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CD2 1 ATOM 647 C CE1 . PHE A 1 86 ? -6.580 11.118 -39.598 1.000 13.58313 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CE1 1 ATOM 648 C CE2 . PHE A 1 86 ? -5.861 13.374 -39.771 1.000 13.29877 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CE2 1 ATOM 649 C CZ . PHE A 1 86 ? -5.622 12.034 -39.994 1.000 15.09894 ? ? ? ? ? ? 86 PHE A CZ 1 ATOM 650 N N . PRO A 1 87 ? -10.404 11.778 -40.913 1.000 12.12905 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A N 1 ATOM 651 C CA . PRO A 1 87 ? -9.715 12.700 -41.802 1.000 12.02875 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CA 1 ATOM 652 C C . PRO A 1 87 ? -10.683 13.726 -42.353 1.000 12.41741 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A C 1 ATOM 653 O O . PRO A 1 87 ? -11.880 13.505 -42.425 1.000 14.01564 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A O 1 ATOM 654 C CB . PRO A 1 87 ? -9.200 11.766 -42.915 1.000 15.48219 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CB 1 ATOM 655 C CG . PRO A 1 87 ? -10.347 10.723 -43.020 1.000 14.11751 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CG 1 ATOM 656 C CD . PRO A 1 87 ? -10.674 10.460 -41.528 1.000 14.09681 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CD 1 ATOM 657 N N . ARG A 1 88 ? -10.112 14.828 -42.817 1.000 12.37160 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A N 1 ATOM 658 C CA . ARG A 1 88 ? -10.872 15.962 -43.305 1.000 13.23162 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CA 1 ATOM 659 C C . ARG A 1 88 ? -10.494 16.350 -44.728 1.000 12.72408 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A C 1 ATOM 660 O O . ARG A 1 88 ? -11.101 17.246 -45.307 1.000 13.00136 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A O 1 ATOM 661 C CB . ARG A 1 88 ? -10.599 17.151 -42.373 1.000 16.35467 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CB 1 ATOM 662 C CG . ARG A 1 88 ? -11.656 18.168 -42.380 1.000 24.80830 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CG 1 ATOM 663 C CD . ARG A 1 88 ? -12.647 17.871 -41.339 1.000 25.44846 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CD 1 ATOM 664 N NE . ARG A 1 88 ? -13.381 19.094 -41.028 1.000 19.00107 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NE 1 ATOM 665 C CZ . ARG A 1 88 ? -13.655 19.515 -39.806 1.000 18.33221 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CZ 1 ATOM 666 N NH1 . ARG A 1 88 ? -13.175 18.876 -38.733 1.000 17.72272 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH1 1 ATOM 667 N NH2 . ARG A 1 88 ? -14.424 20.580 -39.678 1.000 19.42323 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH2 1 ATOM 668 N N . THR A 1 89 ? -9.430 15.756 -45.262 1.000 12.19644 ? ? ? ? ? ? 89 THR A N 1 ATOM 669 C CA . THR A 1 89 ? -9.033 15.945 -46.652 1.000 11.01966 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CA 1 ATOM 670 C C . THR A 1 89 ? -8.574 14.603 -47.176 1.000 12.37035 ? ? ? ? ? ? 89 THR A C 1 ATOM 671 O O . THR A 1 89 ? -8.298 13.684 -46.432 1.000 12.62109 ? ? ? ? ? ? 89 THR A O 1 ATOM 672 C CB . THR A 1 89 ? -7.825 16.893 -46.773 1.000 12.69122 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CB 1 ATOM 673 O OG1 . THR A 1 89 ? -6.691 16.287 -46.122 1.000 13.61569 ? ? ? ? ? ? 89 THR A OG1 1 ATOM 674 C CG2 . THR A 1 89 ? -8.104 18.241 -46.093 1.000 14.30530 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CG2 1 ATOM 675 N N A ILE A 1 90 ? -8.467 14.480 -48.509 0.650 12.72771 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 1 ATOM 676 N N B ILE A 1 90 ? -8.494 14.550 -48.509 0.350 12.70333 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 1 ATOM 677 C CA A ILE A 1 90 ? -7.954 13.231 -49.083 0.650 12.07597 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1 ATOM 678 C CA B ILE A 1 90 ? -7.968 13.370 -49.187 0.350 11.54097 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1 ATOM 679 C C A ILE A 1 90 ? -6.535 12.918 -48.616 0.650 12.50153 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 1 ATOM 680 C C B ILE A 1 90 ? -6.578 12.964 -48.680 0.350 12.68473 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 1 ATOM 681 O O A ILE A 1 90 ? -6.257 11.763 -48.258 0.650 12.51828 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 1 ATOM 682 O O B ILE A 1 90 ? -6.380 11.784 -48.364 0.350 12.96356 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 1 ATOM 683 C CB A ILE A 1 90 ? -8.154 13.207 -50.603 0.650 13.88939 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 1 ATOM 684 C CB B ILE A 1 90 ? -8.056 13.558 -50.712 0.350 11.62593 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 1 ATOM 685 C CG1 A ILE A 1 90 ? -9.628 13.013 -50.844 0.650 13.69503 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 1 ATOM 686 C CG1 B ILE A 1 90 ? -9.531 13.600 -51.128 0.350 13.35625 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 1 ATOM 687 C CG2 A ILE A 1 90 ? -7.329 12.039 -51.215 0.650 15.23419 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 1 ATOM 688 C CG2 B ILE A 1 90 ? -7.226 12.509 -51.421 0.350 15.72058 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 1 ATOM 689 C CD1 A ILE A 1 90 ? -9.994 13.045 -52.316 0.650 14.46246 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 1 ATOM 690 C CD1 B ILE A 1 90 ? -10.292 12.310 -50.874 0.350 18.23036 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 1 ATOM 691 N N . PRO A 1 91 ? -5.599 13.867 -48.563 1.000 12.78982 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A N 1 ATOM 692 C CA . PRO A 1 91 ? -4.292 13.466 -48.031 1.000 13.03965 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A CA 1 ATOM 693 C C . PRO A 1 91 ? -4.326 12.951 -46.602 1.000 11.02151 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A C 1 ATOM 694 O O . PRO A 1 91 ? -3.531 12.093 -46.249 1.000 13.73719 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A O 1 ATOM 695 C CB . PRO A 1 91 ? -3.425 14.720 -48.204 1.000 14.35494 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A CB 1 ATOM 696 C CG . PRO A 1 91 ? -4.051 15.423 -49.414 1.000 15.29724 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A CG 1 ATOM 697 C CD . PRO A 1 91 ? -5.543 15.220 -49.147 1.000 14.40917 ? ? ? ? ? ? 91 PRO A CD 1 ATOM 698 N N . GLN A 1 92 ? -5.236 13.469 -45.748 1.000 12.68664 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A N 1 ATOM 699 C CA . GLN A 1 92 ? -5.370 12.892 -44.407 1.000 13.14573 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CA 1 ATOM 700 C C . GLN A 1 92 ? -5.849 11.442 -44.470 1.000 12.95734 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A C 1 ATOM 701 O O . GLN A 1 92 ? -5.355 10.581 -43.724 1.000 13.95225 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A O 1 ATOM 702 C CB . GLN A 1 92 ? -6.331 13.734 -43.581 1.000 13.69587 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CB 1 ATOM 703 C CG . GLN A 1 92 ? -5.709 15.074 -43.226 1.000 11.16636 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CG 1 ATOM 704 C CD . GLN A 1 92 ? -6.684 15.997 -42.520 1.000 11.56571 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CD 1 ATOM 705 O OE1 . GLN A 1 92 ? -7.541 15.501 -41.768 1.000 11.88826 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A OE1 1 ATOM 706 N NE2 . GLN A 1 92 ? -6.538 17.317 -42.674 1.000 11.75219 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A NE2 1 ATOM 707 N N . ALA A 1 93 ? -6.796 11.148 -45.376 1.000 12.67408 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A N 1 ATOM 708 C CA . ALA A 1 93 ? -7.256 9.783 -45.514 1.000 13.05845 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A CA 1 ATOM 709 C C . ALA A 1 93 ? -6.154 8.889 -46.091 1.000 15.17165 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A C 1 ATOM 710 O O . ALA A 1 93 ? -5.955 7.746 -45.633 1.000 13.26895 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A O 1 ATOM 711 C CB . ALA A 1 93 ? -8.490 9.723 -46.425 1.000 12.49829 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A CB 1 ATOM 712 N N . ASP A 1 94 ? -5.393 9.413 -47.071 1.000 14.08585 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A N 1 ATOM 713 C CA . ASP A 1 94 ? -4.304 8.615 -47.625 1.000 13.42945 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CA 1 ATOM 714 C C . ASP A 1 94 ? -3.212 8.398 -46.586 1.000 15.87250 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A C 1 ATOM 715 O O . ASP A 1 94 ? -2.566 7.354 -46.592 1.000 16.15720 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A O 1 ATOM 716 C CB . ASP A 1 94 ? -3.752 9.268 -48.904 1.000 15.90877 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CB 1 ATOM 717 C CG . ASP A 1 94 ? -4.636 9.032 -50.128 1.000 16.86266 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CG 1 ATOM 718 O OD1 . ASP A 1 94 ? -5.449 8.113 -50.151 1.000 19.88658 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD1 1 ATOM 719 O OD2 . ASP A 1 94 ? -4.491 9.791 -51.102 1.000 22.30407 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD2 1 ATOM 720 N N . ALA A 1 95 ? -2.978 9.358 -45.671 1.000 12.92406 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A N 1 ATOM 721 C CA . ALA A 1 95 ? -1.983 9.118 -44.623 1.000 13.99118 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CA 1 ATOM 722 C C . ALA A 1 95 ? -2.403 7.954 -43.736 1.000 17.65301 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A C 1 ATOM 723 O O . ALA A 1 95 ? -1.568 7.150 -43.296 1.000 18.90454 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A O 1 ATOM 724 C CB . ALA A 1 95 ? -1.805 10.386 -43.796 1.000 15.88370 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CB 1 ATOM 725 N N . MET A 1 96 ? -3.709 7.810 -43.490 1.000 15.77272 ? ? ? ? ? ? 96 MET A N 1 ATOM 726 C CA . MET A 1 96 ? -4.191 6.676 -42.709 1.000 17.23537 ? ? ? ? ? ? 96 MET A CA 1 ATOM 727 C C . MET A 1 96 ? -3.962 5.372 -43.459 1.000 19.75502 ? ? ? ? ? ? 96 MET A C 1 ATOM 728 O O . MET A 1 96 ? -3.504 4.369 -42.872 1.000 18.86896 ? ? ? ? ? ? 96 MET A O 1 ATOM 729 C CB . MET A 1 96 ? -5.689 6.785 -42.416 1.000 17.46978 ? ? ? ? ? ? 96 MET A CB 1 ATOM 730 C CG . MET A 1 96 ? -6.032 7.786 -41.383 1.000 17.00373 ? ? ? ? ? ? 96 MET A CG 1 ATOM 731 S SD . MET A 1 96 ? -7.856 8.051 -41.348 1.000 18.73187 ? ? ? ? ? ? 96 MET A SD 1 ATOM 732 C CE . MET A 1 96 ? -8.407 6.474 -40.650 1.000 26.40158 ? ? ? ? ? ? 96 MET A CE 1 ATOM 733 N N . LYS A 1 97 ? -4.315 5.357 -44.744 1.000 17.52743 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A N 1 ATOM 734 C CA . LYS A 1 97 ? -4.077 4.186 -45.583 1.000 21.60980 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CA 1 ATOM 735 C C . LYS A 1 97 ? -2.603 3.794 -45.516 1.000 26.37210 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A C 1 ATOM 736 O O . LYS A 1 97 ? -2.263 2.631 -45.253 1.000 27.61420 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A O 1 ATOM 737 C CB . LYS A 1 97 ? -4.510 4.517 -47.013 1.000 24.57672 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CB 1 ATOM 738 C CG . LYS A 1 97 ? -5.248 3.431 -47.795 1.000 35.99459 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CG 1 ATOM 739 C CD . LYS A 1 97 ? -5.741 4.002 -49.132 1.000 30.79488 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CD 1 ATOM 740 C CE . LYS A 1 97 ? -7.274 3.831 -49.378 1.000 38.49443 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A CE 1 ATOM 741 N NZ . LYS A 1 97 ? -7.789 4.222 -50.787 1.000 29.01785 ? ? ? ? ? ? 97 LYS A NZ 1 ATOM 742 N N . GLU A 1 98 ? -1.712 4.762 -45.715 1.000 22.77381 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A N 1 ATOM 743 C CA . GLU A 1 98 ? -0.280 4.445 -45.727 1.000 22.49116 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CA 1 ATOM 744 C C . GLU A 1 98 ? 0.220 3.928 -44.386 1.000 27.40322 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A C 1 ATOM 745 O O . GLU A 1 98 ? 1.159 3.120 -44.344 1.000 30.40800 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A O 1 ATOM 746 C CB . GLU A 1 98 ? 0.529 5.630 -46.273 1.000 27.11462 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CB 1 ATOM 747 C CG . GLU A 1 98 ? 0.093 5.999 -47.708 1.000 40.93729 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CG 1 ATOM 748 C CD . GLU A 1 98 ? 0.623 7.347 -48.175 1.000 58.86145 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CD 1 ATOM 749 O OE1 . GLU A 1 98 ? 1.318 8.010 -47.367 1.000 52.33833 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE1 1 ATOM 750 O OE2 . GLU A 1 98 ? 0.326 7.755 -49.327 1.000 59.98180 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE2 1 ATOM 751 N N . ALA A 1 99 ? -0.374 4.358 -43.285 1.000 22.24966 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A N 1 ATOM 752 C CA . ALA A 1 99 ? -0.034 3.845 -41.967 1.000 20.91523 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CA 1 ATOM 753 C C . ALA A 1 99 ? -0.666 2.475 -41.673 1.000 21.71661 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A C 1 ATOM 754 O O . ALA A 1 99 ? -0.386 1.901 -40.621 1.000 27.38934 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A O 1 ATOM 755 C CB . ALA A 1 99 ? -0.440 4.855 -40.892 1.000 24.92701 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CB 1 ATOM 756 N N . GLY A 1 100 ? -1.481 1.946 -42.584 1.000 27.03731 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N 1 ATOM 757 C CA . GLY A 1 100 ? -2.159 0.674 -42.363 1.000 30.71836 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA 1 ATOM 758 C C . GLY A 1 100 ? -3.319 0.726 -41.387 1.000 30.17966 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C 1 ATOM 759 O O . GLY A 1 100 ? -3.626 -0.289 -40.743 1.000 28.32164 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O 1 ATOM 760 N N . ILE A 1 101 ? -3.973 1.880 -41.255 1.000 20.24980 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1 ATOM 761 C CA . ILE A 1 101 ? -5.030 2.070 -40.266 1.000 20.79106 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1 ATOM 762 C C . ILE A 1 101 ? -6.338 1.775 -40.972 1.000 22.68719 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1 ATOM 763 O O . ILE A 1 101 ? -6.922 2.665 -41.606 1.000 30.78104 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1 ATOM 764 C CB . ILE A 1 101 ? -5.034 3.473 -39.665 1.000 21.89795 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1 ATOM 765 C CG1 . ILE A 1 101 ? -3.723 3.760 -38.936 1.000 24.52838 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 ATOM 766 C CG2 . ILE A 1 101 ? -6.168 3.639 -38.664 1.000 26.82664 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 ATOM 767 C CD1 . ILE A 1 101 ? -3.447 5.231 -38.726 1.000 28.15700 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 ATOM 768 N N . ASN A 1 102 ? -6.805 0.554 -40.840 1.000 20.68449 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A N 1 ATOM 769 C CA . ASN A 1 102 ? -8.054 0.125 -41.428 1.000 22.49130 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CA 1 ATOM 770 C C . ASN A 1 102 ? -9.159 0.463 -40.454 1.000 19.25500 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A C 1 ATOM 771 O O . ASN A 1 102 ? -8.945 0.587 -39.248 1.000 22.11764 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A O 1 ATOM 772 C CB . ASN A 1 102 ? -7.996 -1.382 -41.624 1.000 25.21331 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CB 1 ATOM 773 C CG . ASN A 1 102 ? -7.114 -1.768 -42.801 1.000 50.31230 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CG 1 ATOM 774 O OD1 . ASN A 1 102 ? -6.201 -2.579 -42.652 1.000 57.50458 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A OD1 1 ATOM 775 N ND2 . ASN A 1 102 ? -7.367 -1.166 -43.976 1.000 50.31180 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A ND2 1 ATOM 776 N N . VAL A 1 103 ? -10.355 0.612 -40.989 1.000 15.84546 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N 1 ATOM 777 C CA . VAL A 1 103 ? -11.515 0.917 -40.175 1.000 14.90547 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA 1 ATOM 778 C C . VAL A 1 103 ? -12.657 -0.025 -40.536 1.000 15.98298 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C 1 ATOM 779 O O . VAL A 1 103 ? -12.676 -0.684 -41.592 1.000 17.16103 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O 1 ATOM 780 C CB . VAL A 1 103 ? -11.993 2.390 -40.246 1.000 20.04255 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB 1 ATOM 781 C CG1 . VAL A 1 103 ? -10.854 3.357 -39.849 1.000 18.01682 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 1 ATOM 782 C CG2 . VAL A 1 103 ? -12.531 2.697 -41.627 1.000 20.93839 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 1 ATOM 783 N N . ASP A 1 104 ? -13.586 -0.143 -39.599 1.000 13.61677 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N 1 ATOM 784 C CA . ASP A 1 104 ? -14.717 -1.057 -39.748 1.000 13.90172 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA 1 ATOM 785 C C . ASP A 1 104 ? -15.975 -0.394 -40.290 1.000 12.69110 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C 1 ATOM 786 O O . ASP A 1 104 ? -16.758 -1.039 -41.005 1.000 13.05687 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O 1 ATOM 787 C CB . ASP A 1 104 ? -15.027 -1.695 -38.391 1.000 14.32843 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB 1 ATOM 788 C CG . ASP A 1 104 ? -13.863 -2.434 -37.825 1.000 16.28197 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG 1 ATOM 789 O OD1 . ASP A 1 104 ? -13.433 -3.449 -38.446 1.000 15.24855 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1 1 ATOM 790 O OD2 . ASP A 1 104 ? -13.328 -2.007 -36.786 1.000 18.14787 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2 1 ATOM 791 N N . TYR A 1 105 ? -16.238 0.857 -39.857 1.000 12.83659 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N 1 ATOM 792 C CA . TYR A 1 105 ? -17.431 1.554 -40.315 1.000 11.07599 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA 1 ATOM 793 C C . TYR A 1 105 ? -17.088 2.983 -40.659 1.000 11.88377 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C 1 ATOM 794 O O . TYR A 1 105 ? -16.345 3.639 -39.908 1.000 13.06241 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O 1 ATOM 795 C CB . TYR A 1 105 ? -18.503 1.645 -39.227 1.000 13.71062 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB 1 ATOM 796 C CG . TYR A 1 105 ? -19.156 0.325 -38.896 1.000 14.46635 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG 1 ATOM 797 C CD1 . TYR A 1 105 ? -20.227 -0.114 -39.651 1.000 16.13771 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 ATOM 798 C CD2 . TYR A 1 105 ? -18.661 -0.473 -37.890 1.000 17.37771 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 ATOM 799 C CE1 . TYR A 1 105 ? -20.852 -1.310 -39.398 1.000 18.81759 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 ATOM 800 C CE2 . TYR A 1 105 ? -19.280 -1.686 -37.603 1.000 19.70866 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 ATOM 801 C CZ . TYR A 1 105 ? -20.344 -2.091 -38.396 1.000 19.68774 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ 1 ATOM 802 O OH . TYR A 1 105 ? -20.994 -3.318 -38.169 1.000 28.18469 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH 1 ATOM 803 N N . VAL A 1 106 ? -17.697 3.480 -41.735 1.000 12.15437 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A N 1 ATOM 804 C CA . VAL A 1 106 ? -17.698 4.889 -42.055 1.000 12.04327 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CA 1 ATOM 805 C C . VAL A 1 106 ? -19.158 5.304 -42.080 1.000 11.64674 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A C 1 ATOM 806 O O . VAL A 1 106 ? -19.978 4.692 -42.788 1.000 14.95467 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A O 1 ATOM 807 C CB . VAL A 1 106 ? -17.000 5.169 -43.377 1.000 11.46527 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CB 1 ATOM 808 C CG1 . VAL A 1 106 ? -17.077 6.694 -43.657 1.000 14.35586 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG1 1 ATOM 809 C CG2 . VAL A 1 106 ? -15.534 4.673 -43.342 1.000 12.07859 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG2 1 ATOM 810 N N . LEU A 1 107 ? -19.509 6.293 -41.249 1.000 13.92988 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N 1 ATOM 811 C CA . LEU A 1 107 ? -20.905 6.646 -41.009 1.000 13.88006 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA 1 ATOM 812 C C . LEU A 1 107 ? -21.058 8.090 -41.441 1.000 12.72531 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C 1 ATOM 813 O O . LEU A 1 107 ? -20.440 8.981 -40.842 1.000 13.38221 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O 1 ATOM 814 C CB . LEU A 1 107 ? -21.243 6.491 -39.521 1.000 16.14059 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB 1 ATOM 815 C CG . LEU A 1 107 ? -20.964 5.100 -38.925 1.000 14.56798 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG 1 ATOM 816 C CD1 . LEU A 1 107 ? -21.232 5.092 -37.434 1.000 17.99746 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1 1 ATOM 817 C CD2 . LEU A 1 107 ? -21.791 4.067 -39.618 1.000 17.86908 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2 1 ATOM 818 N N . GLU A 1 108 ? -21.885 8.313 -42.480 1.000 12.77957 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N 1 ATOM 819 C CA . GLU A 1 108 ? -22.117 9.654 -43.040 1.000 13.87786 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA 1 ATOM 820 C C . GLU A 1 108 ? -23.402 10.259 -42.485 1.000 14.58429 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C 1 ATOM 821 O O . GLU A 1 108 ? -24.459 9.629 -42.561 1.000 17.37175 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O 1 ATOM 822 C CB . GLU A 1 108 ? -22.181 9.586 -44.550 1.000 14.91826 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB 1 ATOM 823 C CG . GLU A 1 108 ? -22.510 10.928 -45.207 1.000 16.98235 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG 1 ATOM 824 C CD . GLU A 1 108 ? -22.942 10.745 -46.629 1.000 19.48632 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD 1 ATOM 825 O OE1 . GLU A 1 108 ? -22.668 9.707 -47.233 1.000 17.80599 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 ATOM 826 O OE2 . GLU A 1 108 ? -23.565 11.726 -47.117 1.000 22.91901 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 ATOM 827 N N . PHE A 1 109 ? -23.301 11.435 -41.901 1.000 15.52672 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N 1 ATOM 828 C CA . PHE A 1 109 ? -24.456 12.144 -41.336 1.000 18.92671 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA 1 ATOM 829 C C . PHE A 1 109 ? -24.966 13.172 -42.326 1.000 25.56590 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C 1 ATOM 830 O O . PHE A 1 109 ? -24.311 14.216 -42.497 1.000 29.64452 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O 1 ATOM 831 C CB . PHE A 1 109 ? -24.050 12.910 -40.095 1.000 20.92671 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB 1 ATOM 832 C CG . PHE A 1 109 ? -23.753 12.086 -38.963 1.000 19.04410 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG 1 ATOM 833 C CD1 . PHE A 1 109 ? -22.772 11.112 -39.023 1.000 19.12692 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 1 ATOM 834 C CD2 . PHE A 1 109 ? -24.405 12.298 -37.738 1.000 23.73117 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 1 ATOM 835 C CE1 . PHE A 1 109 ? -22.457 10.310 -37.917 1.000 18.96319 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 1 ATOM 836 C CE2 . PHE A 1 109 ? -24.103 11.507 -36.646 1.000 25.52049 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 1 ATOM 837 C CZ . PHE A 1 109 ? -23.170 10.512 -36.710 1.000 20.10202 ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ 1 ATOM 838 N N . ASP A 1 110 ? -26.130 12.914 -42.933 1.000 19.01163 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N 1 ATOM 839 C CA . ASP A 1 110 ? -26.689 13.818 -43.923 1.000 20.73523 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 1 ATOM 840 C C . ASP A 1 110 ? -27.624 14.853 -43.304 1.000 21.77886 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C 1 ATOM 841 O O . ASP A 1 110 ? -28.622 14.497 -42.649 1.000 21.25334 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O 1 ATOM 842 C CB . ASP A 1 110 ? -27.473 13.115 -44.988 1.000 21.13849 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB 1 ATOM 843 C CG . ASP A 1 110 ? -27.913 14.112 -46.025 1.000 33.09065 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG 1 ATOM 844 O OD1 . ASP A 1 110 ? -27.032 14.515 -46.818 1.000 31.70033 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 ATOM 845 O OD2 . ASP A 1 110 ? -29.057 14.621 -45.924 1.000 25.03884 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 ATOM 846 N N . VAL A 1 111 ? -27.317 16.128 -43.535 1.000 20.29127 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N 1 ATOM 847 C CA . VAL A 1 111 ? -28.122 17.239 -43.036 1.000 19.41469 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA 1 ATOM 848 C C . VAL A 1 111 ? -28.138 18.294 -44.132 1.000 19.26913 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C 1 ATOM 849 O O . VAL A 1 111 ? -27.080 18.570 -44.730 1.000 22.09624 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O 1 ATOM 850 C CB . VAL A 1 111 ? -27.564 17.778 -41.711 1.000 23.34713 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB 1 ATOM 851 C CG1 . VAL A 1 111 ? -28.234 19.041 -41.249 1.000 22.02232 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 ATOM 852 C CG2 . VAL A 1 111 ? -27.721 16.739 -40.615 1.000 25.72665 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 ATOM 853 N N . PRO A 1 112 ? -29.301 18.833 -44.497 1.000 16.73623 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N 1 ATOM 854 C CA . PRO A 1 112 ? -29.341 19.935 -45.476 1.000 14.80690 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA 1 ATOM 855 C C . PRO A 1 112 ? -28.529 21.131 -45.014 1.000 16.72772 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C 1 ATOM 856 O O . PRO A 1 112 ? -28.498 21.477 -43.827 1.000 15.53209 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O 1 ATOM 857 C CB . PRO A 1 112 ? -30.825 20.324 -45.496 1.000 16.27056 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB 1 ATOM 858 C CG . PRO A 1 112 ? -31.550 19.113 -45.001 1.000 16.41344 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG 1 ATOM 859 C CD . PRO A 1 112 ? -30.647 18.519 -43.954 1.000 14.23971 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD 1 ATOM 860 N N . ASP A 1 113 ? -27.881 21.816 -45.976 1.000 15.22143 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A N 1 ATOM 861 C CA . ASP A 1 113 ? -27.083 22.997 -45.641 1.000 17.97803 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CA 1 ATOM 862 C C . ASP A 1 113 ? -27.872 24.043 -44.856 1.000 15.39311 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A C 1 ATOM 863 O O . ASP A 1 113 ? -27.311 24.752 -44.014 1.000 15.90692 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A O 1 ATOM 864 C CB . ASP A 1 113 ? -26.582 23.670 -46.932 1.000 18.16603 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CB 1 ATOM 865 C CG . ASP A 1 113 ? -25.469 22.916 -47.623 1.000 22.57604 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CG 1 ATOM 866 O OD1 . ASP A 1 113 ? -24.896 21.935 -47.096 1.000 22.37322 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD1 1 ATOM 867 O OD2 . ASP A 1 113 ? -25.147 23.369 -48.759 1.000 27.56419 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD2 1 ATOM 868 N N . GLU A 1 114 ? -29.171 24.176 -45.154 1.000 15.76192 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N 1 ATOM 869 C CA . GLU A 1 114 ? -29.985 25.220 -44.577 1.000 12.84189 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA 1 ATOM 870 C C . GLU A 1 114 ? -30.213 25.042 -43.096 1.000 15.66194 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C 1 ATOM 871 O O . GLU A 1 114 ? -30.688 25.972 -42.457 1.000 18.50043 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O 1 ATOM 872 C CB . GLU A 1 114 ? -31.343 25.273 -45.288 1.000 16.13487 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB 1 ATOM 873 C CG . GLU A 1 114 ? -31.266 25.708 -46.761 1.000 16.07424 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG 1 ATOM 874 C CD . GLU A 1 114 ? -31.077 24.572 -47.711 1.000 18.84521 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD 1 ATOM 875 O OE1 . GLU A 1 114 ? -30.785 23.411 -47.321 1.000 18.23548 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 ATOM 876 O OE2 . GLU A 1 114 ? -31.189 24.838 -48.961 1.000 23.42858 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 ATOM 877 N N . LEU A 1 115 ? -29.904 23.883 -42.540 1.000 14.04909 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N 1 ATOM 878 C CA . LEU A 1 115 ? -30.034 23.722 -41.091 1.000 13.53464 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA 1 ATOM 879 C C . LEU A 1 115 ? -28.767 24.052 -40.325 1.000 12.58955 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C 1 ATOM 880 O O . LEU A 1 115 ? -28.810 24.167 -39.100 1.000 13.96427 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O 1 ATOM 881 C CB . LEU A 1 115 ? -30.411 22.270 -40.764 1.000 13.36374 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB 1 ATOM 882 C CG . LEU A 1 115 ? -31.891 21.840 -40.841 1.000 24.56722 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG 1 ATOM 883 C CD1 . LEU A 1 115 ? -32.663 22.469 -41.986 1.000 27.61141 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 1 ATOM 884 C CD2 . LEU A 1 115 ? -31.997 20.283 -40.822 1.000 19.47392 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 1 ATOM 885 N N . ILE A 1 116 ? -27.640 24.244 -41.017 1.000 14.06727 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N 1 ATOM 886 C CA . ILE A 1 116 ? -26.336 24.256 -40.344 1.000 13.44554 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA 1 ATOM 887 C C . ILE A 1 116 ? -26.153 25.501 -39.470 1.000 13.99388 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C 1 ATOM 888 O O . ILE A 1 116 ? -25.732 25.403 -38.311 1.000 13.92710 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O 1 ATOM 889 C CB . ILE A 1 116 ? -25.198 24.045 -41.368 1.000 14.39318 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB 1 ATOM 890 C CG1 . ILE A 1 116 ? -25.369 22.687 -42.015 1.000 15.25878 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 1 ATOM 891 C CG2 . ILE A 1 116 ? -23.855 24.218 -40.677 1.000 15.98744 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 1 ATOM 892 C CD1 . ILE A 1 116 ? -25.441 21.511 -41.103 1.000 26.85203 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 1 ATOM 893 N N . VAL A 1 117 ? -26.475 26.693 -39.991 1.000 15.14370 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A N 1 ATOM 894 C CA . VAL A 1 117 ? -26.219 27.918 -39.223 1.000 15.28785 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A CA 1 ATOM 895 C C . VAL A 1 117 ? -26.994 27.911 -37.921 1.000 15.50675 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A C 1 ATOM 896 O O . VAL A 1 117 ? -26.434 28.177 -36.853 1.000 14.58990 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A O 1 ATOM 897 C CB . VAL A 1 117 ? -26.577 29.155 -40.062 1.000 16.13700 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A CB 1 ATOM 898 C CG1 . VAL A 1 117 ? -26.690 30.343 -39.178 1.000 20.78046 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A CG1 1 ATOM 899 C CG2 . VAL A 1 117 ? -25.529 29.396 -41.145 1.000 17.63834 ? ? ? ? ? ? 117 VAL A CG2 1 ATOM 900 N N . ASP A 1 118 ? -28.280 27.573 -37.977 1.000 15.04362 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A N 1 ATOM 901 C CA . ASP A 1 118 ? -29.072 27.653 -36.751 1.000 17.55515 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CA 1 ATOM 902 C C . ASP A 1 118 ? -28.705 26.565 -35.754 1.000 17.36280 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A C 1 ATOM 903 O O . ASP A 1 118 ? -28.848 26.801 -34.552 1.000 20.35961 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A O 1 ATOM 904 C CB . ASP A 1 118 ? -30.581 27.638 -37.037 1.000 17.66283 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CB 1 ATOM 905 C CG . ASP A 1 118 ? -31.095 28.985 -37.561 1.000 24.51783 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CG 1 ATOM 906 O OD1 . ASP A 1 118 ? -30.291 29.921 -37.700 1.000 24.51733 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD1 1 ATOM 907 O OD2 . ASP A 1 118 ? -32.300 29.114 -37.859 1.000 26.57446 ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD2 1 ATOM 908 N N . ARG A 1 119 ? -28.161 25.435 -36.196 1.000 15.28394 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N 1 ATOM 909 C CA . ARG A 1 119 ? -27.574 24.491 -35.262 1.000 14.83397 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA 1 ATOM 910 C C . ARG A 1 119 ? -26.326 25.068 -34.611 1.000 15.73549 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C 1 ATOM 911 O O . ARG A 1 119 ? -26.187 25.037 -33.390 1.000 18.79448 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O 1 ATOM 912 C CB . ARG A 1 119 ? -27.250 23.199 -35.999 1.000 13.74795 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB 1 ATOM 913 C CG . ARG A 1 119 ? -28.464 22.347 -36.211 1.000 15.29398 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG 1 ATOM 914 C CD . ARG A 1 119 ? -28.009 21.034 -36.741 1.000 15.09542 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD 1 ATOM 915 N NE . ARG A 1 119 ? -29.140 20.146 -36.997 1.000 13.74083 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE 1 ATOM 916 C CZ . ARG A 1 119 ? -29.032 18.848 -37.139 1.000 16.17412 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ 1 ATOM 917 N NH1 . ARG A 1 119 ? -27.857 18.250 -37.079 1.000 17.05983 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 ATOM 918 N NH2 . ARG A 1 119 ? -30.135 18.116 -37.320 1.000 17.42432 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 ATOM 919 N N . ILE A 1 120 ? -25.363 25.550 -35.390 1.000 14.54527 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 1 ATOM 920 C CA . ILE A 1 120 ? -24.086 25.909 -34.801 1.000 14.06182 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 1 ATOM 921 C C . ILE A 1 120 ? -24.205 27.166 -33.926 1.000 16.58234 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 1 ATOM 922 O O . ILE A 1 120 ? -23.527 27.272 -32.906 1.000 16.21180 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 1 ATOM 923 C CB . ILE A 1 120 ? -22.997 25.984 -35.890 1.000 15.03848 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 1 ATOM 924 C CG1 . ILE A 1 120 ? -22.777 24.571 -36.503 1.000 16.22211 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 ATOM 925 C CG2 . ILE A 1 120 ? -21.717 26.539 -35.300 1.000 16.53831 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 ATOM 926 C CD1 . ILE A 1 120 ? -21.674 24.495 -37.567 1.000 15.11481 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 ATOM 927 N N . VAL A 1 121 ? -24.997 28.165 -34.334 1.000 16.05124 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N 1 ATOM 928 C CA . VAL A 1 121 ? -25.092 29.356 -33.484 1.000 17.36549 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA 1 ATOM 929 C C . VAL A 1 121 ? -25.700 29.072 -32.116 1.000 18.40416 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C 1 ATOM 930 O O . VAL A 1 121 ? -25.468 29.866 -31.185 1.000 22.65256 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O 1 ATOM 931 C CB . VAL A 1 121 ? -25.837 30.523 -34.196 1.000 18.86722 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB 1 ATOM 932 C CG1 . VAL A 1 121 ? -25.162 30.851 -35.515 1.000 19.74463 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1 1 ATOM 933 C CG2 . VAL A 1 121 ? -27.343 30.248 -34.324 1.000 28.00756 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2 1 ATOM 934 N N . GLY A 1 122 ? -26.432 27.966 -31.938 1.000 14.30741 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A N 1 ATOM 935 C CA . GLY A 1 122 ? -26.977 27.580 -30.661 1.000 15.60889 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A CA 1 ATOM 936 C C . GLY A 1 122 ? -26.119 26.570 -29.895 1.000 14.43565 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A C 1 ATOM 937 O O . GLY A 1 122 ? -26.541 26.085 -28.827 1.000 15.00448 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A O 1 ATOM 938 N N . ARG A 1 123 ? -24.948 26.203 -30.426 1.000 12.68900 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N 1 ATOM 939 C CA . ARG A 1 123 ? -24.118 25.185 -29.827 1.000 12.35977 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA 1 ATOM 940 C C . ARG A 1 123 ? -23.382 25.667 -28.571 1.000 13.37016 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C 1 ATOM 941 O O . ARG A 1 123 ? -22.873 26.784 -28.540 1.000 14.07653 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O 1 ATOM 942 C CB . ARG A 1 123 ? -23.100 24.707 -30.874 1.000 13.93603 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB 1 ATOM 943 C CG . ARG A 1 123 ? -22.147 23.656 -30.313 1.000 13.28824 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG 1 ATOM 944 C CD . ARG A 1 123 ? -21.534 22.849 -31.473 1.000 14.57645 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD 1 ATOM 945 N NE . ARG A 1 123 ? -20.670 23.606 -32.374 1.000 13.49009 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE 1 ATOM 946 C CZ . ARG A 1 123 ? -20.142 23.051 -33.460 1.000 12.17934 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ 1 ATOM 947 N NH1 . ARG A 1 123 ? -20.403 21.790 -33.816 1.000 14.12383 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 ATOM 948 N NH2 . ARG A 1 123 ? -19.418 23.814 -34.269 1.000 14.03953 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 ATOM 949 N N . ARG A 1 124 ? -23.418 24.838 -27.533 1.000 12.77324 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N 1 ATOM 950 C CA . ARG A 1 124 ? -22.721 25.097 -26.284 1.000 13.24238 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA 1 ATOM 951 C C . ARG A 1 124 ? -21.951 23.850 -25.930 1.000 15.60703 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C 1 ATOM 952 O O . ARG A 1 124 ? -22.435 22.724 -26.150 1.000 17.52063 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O 1 ATOM 953 C CB . ARG A 1 124 ? -23.709 25.503 -25.161 1.000 12.98452 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB 1 ATOM 954 C CG . ARG A 1 124 ? -24.583 26.681 -25.496 1.000 14.66829 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG 1 ATOM 955 C CD . ARG A 1 124 ? -23.852 28.020 -25.556 1.000 17.27784 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD 1 ATOM 956 N NE . ARG A 1 124 ? -24.765 29.128 -25.852 1.000 19.20507 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE 1 ATOM 957 C CZ . ARG A 1 124 ? -25.063 29.578 -27.065 1.000 20.18754 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ 1 ATOM 958 N NH1 . ARG A 1 124 ? -24.446 29.131 -28.143 1.000 19.94445 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 ATOM 959 N NH2 . ARG A 1 124 ? -26.002 30.513 -27.203 1.000 23.75180 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 ATOM 960 N N . VAL A 1 125 ? -20.716 24.060 -25.451 1.000 13.66348 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N 1 ATOM 961 C CA . VAL A 1 125 ? -19.781 22.953 -25.304 1.000 14.93036 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA 1 ATOM 962 C C . VAL A 1 125 ? -19.230 22.850 -23.900 1.000 14.47401 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C 1 ATOM 963 O O . VAL A 1 125 ? -19.081 23.844 -23.187 1.000 14.37103 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O 1 ATOM 964 C CB . VAL A 1 125 ? -18.614 23.043 -26.340 1.000 16.84088 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB 1 ATOM 965 C CG1 . VAL A 1 125 ? -19.180 23.164 -27.741 1.000 21.31381 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 ATOM 966 C CG2 . VAL A 1 125 ? -17.686 24.192 -26.037 1.000 20.15714 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 ATOM 967 N N . HIS A 1 126 ? -18.940 21.617 -23.523 1.000 16.93679 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A N 1 ATOM 968 C CA . HIS A 1 126 ? -18.143 21.339 -22.340 1.000 16.00650 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CA 1 ATOM 969 C C . HIS A 1 126 ? -16.738 20.968 -22.830 1.000 19.13043 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A C 1 ATOM 970 O O . HIS A 1 126 ? -16.500 19.822 -23.212 1.000 22.04881 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A O 1 ATOM 971 C CB . HIS A 1 126 ? -18.809 20.204 -21.559 1.000 18.97367 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CB 1 ATOM 972 C CG . HIS A 1 126 ? -18.075 19.874 -20.318 1.000 17.14980 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CG 1 ATOM 973 N ND1 . HIS A 1 126 ? -17.426 18.671 -20.137 1.000 21.01733 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A ND1 1 ATOM 974 C CD2 . HIS A 1 126 ? -17.830 20.617 -19.209 1.000 20.24041 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CD2 1 ATOM 975 C CE1 . HIS A 1 126 ? -16.813 18.691 -18.966 1.000 21.55065 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CE1 1 ATOM 976 N NE2 . HIS A 1 126 ? -17.068 19.844 -18.369 1.000 24.93054 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A NE2 1 ATOM 977 N N . ALA A 1 127 ? -15.833 21.953 -22.782 1.000 24.51345 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N 1 ATOM 978 C CA . ALA A 1 127 ? -14.517 21.807 -23.397 1.000 29.66946 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA 1 ATOM 979 C C . ALA A 1 127 ? -13.688 20.676 -22.820 1.000 36.00926 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C 1 ATOM 980 O O . ALA A 1 127 ? -12.969 20.033 -23.601 1.000 34.93034 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O 1 ATOM 981 C CB . ALA A 1 127 ? -13.757 23.140 -23.368 1.000 30.07044 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB 1 ATOM 982 N N . PRO A 1 128 ? -13.712 20.385 -21.511 1.000 28.71204 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N 1 ATOM 983 C CA . PRO A 1 128 ? -12.890 19.272 -21.009 1.000 28.76038 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA 1 ATOM 984 C C . PRO A 1 128 ? -13.248 17.917 -21.595 1.000 25.43026 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C 1 ATOM 985 O O . PRO A 1 128 ? -12.357 17.083 -21.793 1.000 38.72145 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O 1 ATOM 986 C CB . PRO A 1 128 ? -13.144 19.337 -19.499 1.000 24.47478 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB 1 ATOM 987 C CG . PRO A 1 128 ? -13.318 20.795 -19.227 1.000 23.13346 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG 1 ATOM 988 C CD . PRO A 1 128 ? -14.228 21.192 -20.390 1.000 31.23284 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD 1 ATOM 989 N N . SER A 1 129 ? -14.515 17.655 -21.863 1.000 26.05980 ? ? ? ? ? ? 129 SER A N 1 ATOM 990 C CA . SER A 1 129 ? -15.019 16.380 -22.341 1.000 21.88111 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA 1 ATOM 991 C C . SER A 1 129 ? -15.357 16.366 -23.832 1.000 35.15341 ? ? ? ? ? ? 129 SER A C 1 ATOM 992 O O . SER A 1 129 ? -15.419 15.287 -24.429 1.000 28.76269 ? ? ? ? ? ? 129 SER A O 1 ATOM 993 C CB . SER A 1 129 ? -16.280 16.008 -21.543 1.000 31.00099 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB 1 ATOM 994 O OG . SER A 1 129 ? -17.466 16.664 -22.017 1.000 23.93362 ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG 1 ATOM 995 N N . GLY A 1 130 ? -15.654 17.515 -24.432 1.000 28.59879 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N 1 ATOM 996 C CA . GLY A 1 130 ? -16.186 17.539 -25.777 1.000 27.79753 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA 1 ATOM 997 C C . GLY A 1 130 ? -17.695 17.431 -25.908 1.000 28.76135 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C 1 ATOM 998 O O . GLY A 1 130 ? -18.202 17.628 -27.025 1.000 28.30291 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O 1 ATOM 999 N N . ARG A 1 131 ? -18.440 17.142 -24.818 1.000 22.23138 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A N 1 ATOM 1000 C CA . ARG A 1 131 ? -19.897 17.089 -24.879 1.000 19.91374 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CA 1 ATOM 1001 C C . ARG A 1 131 ? -20.456 18.401 -25.418 1.000 12.95726 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A C 1 ATOM 1002 O O . ARG A 1 131 ? -19.910 19.478 -25.146 1.000 16.13378 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A O 1 ATOM 1003 C CB . ARG A 1 131 ? -20.482 16.808 -23.498 1.000 19.15394 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CB 1 ATOM 1004 C CG . ARG A 1 131 ? -20.431 15.324 -23.130 1.000 26.00822 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CG 1 ATOM 1005 C CD . ARG A 1 131 ? -21.170 15.035 -21.807 1.000 29.85330 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CD 1 ATOM 1006 N NE . ARG A 1 131 ? -20.390 15.535 -20.677 1.000 23.80195 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NE 1 ATOM 1007 C CZ . ARG A 1 131 ? -19.302 14.952 -20.191 1.000 27.63161 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CZ 1 ATOM 1008 N NH1 . ARG A 1 131 ? -18.837 13.815 -20.698 1.000 29.47154 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH1 1 ATOM 1009 N NH2 . ARG A 1 131 ? -18.631 15.539 -19.200 1.000 24.73639 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH2 1 ATOM 1010 N N . VAL A 1 132 ? -21.505 18.280 -26.194 1.000 16.59635 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1 ATOM 1011 C CA . VAL A 1 132 ? -22.098 19.405 -26.874 1.000 16.88713 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1 ATOM 1012 C C . VAL A 1 132 ? -23.602 19.404 -26.606 1.000 14.41839 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1 ATOM 1013 O O . VAL A 1 132 ? -24.254 18.354 -26.490 1.000 15.78527 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1 ATOM 1014 C CB . VAL A 1 132 ? -21.744 19.239 -28.366 1.000 23.66425 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1 ATOM 1015 C CG1 . VAL A 1 132 ? -21.893 17.801 -28.759 1.000 30.87200 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 ATOM 1016 C CG2 . VAL A 1 132 ? -22.629 19.985 -29.227 1.000 24.17464 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 ATOM 1017 N N . TYR A 1 133 ? -24.161 20.604 -26.559 1.000 15.28912 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A N 1 ATOM 1018 C CA . TYR A 1 133 ? -25.578 20.837 -26.387 1.000 13.95272 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CA 1 ATOM 1019 C C . TYR A 1 133 ? -26.064 21.882 -27.384 1.000 14.60863 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A C 1 ATOM 1020 O O . TYR A 1 133 ? -25.258 22.556 -28.051 1.000 13.63168 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A O 1 ATOM 1021 C CB . TYR A 1 133 ? -25.794 21.361 -24.966 1.000 15.10199 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CB 1 ATOM 1022 C CG . TYR A 1 133 ? -25.260 20.431 -23.925 1.000 14.42252 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CG 1 ATOM 1023 C CD1 . TYR A 1 133 ? -23.947 20.485 -23.536 1.000 13.42250 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD1 1 ATOM 1024 C CD2 . TYR A 1 133 ? -26.086 19.511 -23.311 1.000 15.73066 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD2 1 ATOM 1025 C CE1 . TYR A 1 133 ? -23.444 19.632 -22.582 1.000 15.18157 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE1 1 ATOM 1026 C CE2 . TYR A 1 133 ? -25.617 18.628 -22.343 1.000 14.22156 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE2 1 ATOM 1027 C CZ . TYR A 1 133 ? -24.289 18.726 -21.973 1.000 16.52262 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CZ 1 ATOM 1028 O OH . TYR A 1 133 ? -23.752 17.865 -21.010 1.000 20.44213 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A OH 1 ATOM 1029 N N . HIS A 1 134 ? -27.380 22.110 -27.439 1.000 13.86108 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A N 1 ATOM 1030 C CA . HIS A 1 134 ? -27.966 23.201 -28.227 1.000 14.10747 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CA 1 ATOM 1031 C C . HIS A 1 134 ? -29.052 23.901 -27.413 1.000 14.49218 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A C 1 ATOM 1032 O O . HIS A 1 134 ? -29.949 23.223 -26.880 1.000 16.76446 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A O 1 ATOM 1033 C CB . HIS A 1 134 ? -28.571 22.661 -29.538 1.000 14.60704 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CB 1 ATOM 1034 C CG . HIS A 1 134 ? -28.959 23.736 -30.501 1.000 15.35747 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CG 1 ATOM 1035 N ND1 . HIS A 1 134 ? -30.108 24.493 -30.386 1.000 15.38158 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A ND1 1 ATOM 1036 C CD2 . HIS A 1 134 ? -28.296 24.235 -31.581 1.000 14.46512 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CD2 1 ATOM 1037 C CE1 . HIS A 1 134 ? -30.185 25.346 -31.393 1.000 16.52822 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CE1 1 ATOM 1038 N NE2 . HIS A 1 134 ? -29.084 25.220 -32.123 1.000 15.02972 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A NE2 1 ATOM 1039 N N . VAL A 1 135 ? -28.998 25.235 -27.365 1.000 14.61058 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N 1 ATOM 1040 C CA . VAL A 1 135 ? -29.890 25.928 -26.428 1.000 17.07607 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA 1 ATOM 1041 C C . VAL A 1 135 ? -31.362 25.753 -26.766 1.000 20.70192 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C 1 ATOM 1042 O O . VAL A 1 135 ? -32.201 25.901 -25.859 1.000 22.81288 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O 1 ATOM 1043 C CB . VAL A 1 135 ? -29.525 27.418 -26.325 1.000 19.62434 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB 1 ATOM 1044 C CG1 . VAL A 1 135 ? -28.135 27.584 -25.748 1.000 20.16717 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 ATOM 1045 C CG2 . VAL A 1 135 ? -29.630 28.095 -27.658 1.000 21.48702 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 ATOM 1046 N N . LYS A 1 136 ? -31.723 25.456 -28.017 1.000 20.86436 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A N 1 ATOM 1047 C CA . LYS A 1 136 ? -33.118 25.183 -28.380 1.000 19.54570 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CA 1 ATOM 1048 C C . LYS A 1 136 ? -33.374 23.727 -28.714 1.000 21.32366 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A C 1 ATOM 1049 O O . LYS A 1 136 ? -34.415 23.176 -28.330 1.000 20.70677 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A O 1 ATOM 1050 C CB . LYS A 1 136 ? -33.565 26.035 -29.574 1.000 23.01759 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CB 1 ATOM 1051 C CG . LYS A 1 136 ? -33.646 27.505 -29.237 1.000 23.95644 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CG 1 ATOM 1052 C CD . LYS A 1 136 ? -33.903 28.335 -30.458 1.000 32.60796 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CD 1 ATOM 1053 C CE . LYS A 1 136 ? -33.831 29.808 -30.076 1.000 51.59436 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A CE 1 ATOM 1054 N NZ . LYS A 1 136 ? -32.449 30.202 -29.622 1.000 47.44154 ? ? ? ? ? ? 136 LYS A NZ 1 ATOM 1055 N N . PHE A 1 137 ? -32.458 23.060 -29.414 1.000 16.29873 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N 1 ATOM 1056 C CA . PHE A 1 137 ? -32.759 21.753 -29.974 1.000 15.53942 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA 1 ATOM 1057 C C . PHE A 1 137 ? -32.310 20.581 -29.099 1.000 16.21348 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C 1 ATOM 1058 O O . PHE A 1 137 ? -32.802 19.475 -29.296 1.000 19.64687 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O 1 ATOM 1059 C CB . PHE A 1 137 ? -32.068 21.540 -31.332 1.000 13.72932 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB 1 ATOM 1060 C CG . PHE A 1 137 ? -32.365 22.586 -32.336 1.000 17.61462 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG 1 ATOM 1061 C CD1 . PHE A 1 137 ? -33.535 23.336 -32.338 1.000 17.77251 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 ATOM 1062 C CD2 . PHE A 1 137 ? -31.415 22.834 -33.312 1.000 15.74631 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 ATOM 1063 C CE1 . PHE A 1 137 ? -33.740 24.323 -33.308 1.000 20.21491 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 ATOM 1064 C CE2 . PHE A 1 137 ? -31.593 23.831 -34.226 1.000 16.57171 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 ATOM 1065 C CZ . PHE A 1 137 ? -32.767 24.578 -34.255 1.000 16.72926 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ 1 ATOM 1066 N N . ASN A 1 138 ? -31.360 20.759 -28.168 1.000 15.80248 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A N 1 ATOM 1067 C CA . ASN A 1 138 ? -30.822 19.685 -27.355 1.000 14.25162 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A CA 1 ATOM 1068 C C . ASN A 1 138 ? -30.209 20.297 -26.085 1.000 16.31014 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A C 1 ATOM 1069 O O . ASN A 1 138 ? -28.989 20.238 -25.881 1.000 16.36840 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A O 1 ATOM 1070 C CB . ASN A 1 138 ? -29.794 18.845 -28.132 1.000 15.91087 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A CB 1 ATOM 1071 C CG . ASN A 1 138 ? -29.466 17.515 -27.441 1.000 16.78384 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A CG 1 ATOM 1072 O OD1 . ASN A 1 138 ? -30.313 17.011 -26.665 1.000 22.73408 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A OD1 1 ATOM 1073 N ND2 . ASN A 1 138 ? -28.286 16.973 -27.639 1.000 18.11220 ? ? ? ? ? ? 138 ASN A ND2 1 ATOM 1074 N N . PRO A 1 139 ? -31.016 20.955 -25.236 1.000 17.83799 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A N 1 ATOM 1075 C CA . PRO A 1 139 ? -30.445 21.763 -24.136 1.000 16.98517 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CA 1 ATOM 1076 C C . PRO A 1 139 ? -29.944 20.869 -23.023 1.000 18.15580 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A C 1 ATOM 1077 O O . PRO A 1 139 ? -30.402 19.739 -22.859 1.000 18.33547 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A O 1 ATOM 1078 C CB . PRO A 1 139 ? -31.640 22.593 -23.634 1.000 20.44571 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CB 1 ATOM 1079 C CG . PRO A 1 139 ? -32.847 21.866 -24.067 1.000 23.58118 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CG 1 ATOM 1080 C CD . PRO A 1 139 ? -32.487 21.150 -25.343 1.000 19.75539 ? ? ? ? ? ? 139 PRO A CD 1 ATOM 1081 N N . PRO A 1 140 ? -28.996 21.367 -22.228 1.000 17.03837 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A N 1 ATOM 1082 C CA . PRO A 1 140 ? -28.615 20.684 -20.982 1.000 17.96661 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A CA 1 ATOM 1083 C C . PRO A 1 140 ? -29.798 20.644 -20.015 1.000 19.08521 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A C 1 ATOM 1084 O O . PRO A 1 140 ? -30.748 21.424 -20.122 1.000 21.28382 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A O 1 ATOM 1085 C CB . PRO A 1 140 ? -27.510 21.605 -20.423 1.000 17.46892 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A CB 1 ATOM 1086 C CG . PRO A 1 140 ? -27.864 22.956 -20.926 1.000 18.38322 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A CG 1 ATOM 1087 C CD . PRO A 1 140 ? -28.388 22.705 -22.347 1.000 16.28058 ? ? ? ? ? ? 140 PRO A CD 1 ATOM 1088 N N . LYS A 1 141 ? -29.694 19.723 -19.046 1.000 19.64939 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A N 1 ATOM 1089 C CA . LYS A 1 141 ? -30.730 19.607 -18.007 1.000 21.70756 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CA 1 ATOM 1090 C C . LYS A 1 141 ? -30.913 20.918 -17.241 1.000 21.57333 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A C 1 ATOM 1091 O O . LYS A 1 141 ? -32.050 21.356 -16.988 1.000 25.37824 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A O 1 ATOM 1092 C CB . LYS A 1 141 ? -30.332 18.473 -17.086 1.000 25.68879 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CB 1 ATOM 1093 C CG . LYS A 1 141 ? -31.481 17.909 -16.263 1.000 45.74386 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CG 1 ATOM 1094 C CD . LYS A 1 141 ? -30.964 17.203 -15.006 1.000 47.27434 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CD 1 ATOM 1095 C CE . LYS A 1 141 ? -32.023 17.166 -13.912 1.000 56.83286 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A CE 1 ATOM 1096 N NZ . LYS A 1 141 ? -32.311 18.534 -13.380 1.000 52.35890 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A NZ 1 ATOM 1097 N N . VAL A 1 142 ? -29.796 21.586 -16.899 1.000 19.92857 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A N 1 ATOM 1098 C CA . VAL A 1 142 ? -29.758 22.891 -16.265 1.000 22.17165 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CA 1 ATOM 1099 C C . VAL A 1 142 ? -29.017 23.853 -17.187 1.000 19.68281 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A C 1 ATOM 1100 O O . VAL A 1 142 ? -27.881 23.565 -17.634 1.000 18.09636 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A O 1 ATOM 1101 C CB . VAL A 1 142 ? -29.077 22.770 -14.883 1.000 23.85628 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CB 1 ATOM 1102 C CG1 . VAL A 1 142 ? -28.928 24.105 -14.211 1.000 24.86958 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG1 1 ATOM 1103 C CG2 . VAL A 1 142 ? -29.894 21.800 -14.020 1.000 21.09262 ? ? ? ? ? ? 142 VAL A CG2 1 ATOM 1104 N N . GLU A 1 143 ? -29.657 24.982 -17.499 1.000 22.65595 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N 1 ATOM 1105 C CA . GLU A 1 143 ? -29.128 25.925 -18.466 1.000 24.15791 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA 1 ATOM 1106 C C . GLU A 1 143 ? -27.681 26.295 -18.155 1.000 22.71429 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C 1 ATOM 1107 O O . GLU A 1 143 ? -27.322 26.563 -16.996 1.000 20.84471 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O 1 ATOM 1108 C CB . GLU A 1 143 ? -30.014 27.172 -18.455 1.000 28.52493 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB 1 ATOM 1109 C CG . GLU A 1 143 ? -29.610 28.237 -19.429 1.000 29.96763 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG 1 ATOM 1110 C CD . GLU A 1 143 ? -30.541 29.437 -19.389 1.000 44.25349 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD 1 ATOM 1111 O OE1 . GLU A 1 143 ? -31.481 29.424 -18.564 1.000 54.59061 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 ATOM 1112 O OE2 . GLU A 1 143 ? -30.332 30.382 -20.176 1.000 46.17321 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 ATOM 1113 N N . GLY A 1 144 ? -26.837 26.247 -19.187 1.000 19.99273 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N 1 ATOM 1114 C CA . GLY A 1 144 ? -25.439 26.609 -19.115 1.000 18.75295 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA 1 ATOM 1115 C C . GLY A 1 144 ? -24.541 25.668 -18.352 1.000 15.03268 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C 1 ATOM 1116 O O . GLY A 1 144 ? -23.397 26.027 -18.139 1.000 17.00255 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O 1 ATOM 1117 N N . LYS A 1 145 ? -25.025 24.486 -17.993 1.000 15.47999 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A N 1 ATOM 1118 C CA . LYS A 1 145 ? -24.238 23.560 -17.192 1.000 13.06119 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CA 1 ATOM 1119 C C . LYS A 1 145 ? -24.137 22.212 -17.884 1.000 16.48820 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A C 1 ATOM 1120 O O . LYS A 1 145 ? -25.130 21.691 -18.375 1.000 16.89046 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A O 1 ATOM 1121 C CB . LYS A 1 145 ? -24.901 23.365 -15.806 1.000 17.63891 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CB 1 ATOM 1122 C CG . LYS A 1 145 ? -25.069 24.639 -14.972 1.000 18.29960 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CG 1 ATOM 1123 C CD . LYS A 1 145 ? -23.760 25.275 -14.584 1.000 20.62409 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CD 1 ATOM 1124 C CE . LYS A 1 145 ? -24.058 26.496 -13.678 1.000 23.89459 ? ? ? ? ? ? 145 LYS A CE 1 ATOM 1125 N NZ . 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ASP A 1 147 ? -25.115 17.406 -17.392 1.000 20.54191 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA 1 ATOM 1136 C C . ASP A 1 147 ? -24.247 16.497 -16.530 1.000 19.14468 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C 1 ATOM 1137 O O . ASP A 1 147 ? -24.679 16.121 -15.425 1.000 26.96924 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O 1 ATOM 1138 C CB . ASP A 1 147 ? -25.904 16.522 -18.363 1.000 16.87655 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB 1 ATOM 1139 C CG . ASP A 1 147 ? -27.029 17.249 -19.017 1.000 21.70298 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG 1 ATOM 1140 O OD1 . ASP A 1 147 ? -27.372 18.350 -18.646 1.000 20.96645 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1 1 ATOM 1141 O OD2 . ASP A 1 147 ? -27.625 16.684 -19.961 1.000 26.47464 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2 1 ATOM 1142 N N . VAL A 1 148 ? -23.032 16.182 -16.946 1.000 19.01870 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N 1 ATOM 1143 C CA . VAL A 1 148 ? -22.235 15.135 -16.327 1.000 22.30133 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA 1 ATOM 1144 C C . VAL A 1 148 ? -21.386 15.652 -15.175 1.000 20.94504 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C 1 ATOM 1145 O O . VAL A 1 148 ? -21.238 14.961 -14.146 1.000 23.13370 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O 1 ATOM 1146 C CB . VAL A 1 148 ? -21.395 14.410 -17.398 1.000 23.50246 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB 1 ATOM 1147 C CG1 . VAL A 1 148 ? -20.363 13.530 -16.768 1.000 23.87832 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1 ATOM 1148 C CG2 . VAL A 1 148 ? -22.325 13.632 -18.344 1.000 30.17160 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1 ATOM 1149 N N . THR A 1 149 ? -20.812 16.832 -15.325 1.000 17.55334 ? ? ? ? ? ? 149 THR A N 1 ATOM 1150 C CA . THR A 1 149 ? -19.937 17.435 -14.333 1.000 19.36665 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CA 1 ATOM 1151 C C . THR A 1 149 ? -20.555 18.630 -13.623 1.000 21.82062 ? ? ? ? ? ? 149 THR A C 1 ATOM 1152 O O . THR A 1 149 ? -20.045 19.034 -12.571 1.000 19.98590 ? ? ? ? ? ? 149 THR A O 1 ATOM 1153 C CB . THR A 1 149 ? -18.620 17.921 -14.954 1.000 20.38123 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CB 1 ATOM 1154 O OG1 . THR A 1 149 ? -18.903 19.001 -15.869 1.000 19.63472 ? ? ? ? ? ? 149 THR A OG1 1 ATOM 1155 C CG2 . THR A 1 149 ? -17.934 16.782 -15.705 1.000 20.70305 ? ? ? ? ? ? 149 THR A CG2 1 ATOM 1156 N N . GLY A 1 150 ? -21.588 19.234 -14.180 1.000 16.49726 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A N 1 ATOM 1157 C CA . GLY A 1 150 ? -22.133 20.478 -13.640 1.000 16.06234 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A CA 1 ATOM 1158 C C . GLY A 1 150 ? -21.326 21.726 -13.940 1.000 16.59435 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A C 1 ATOM 1159 O O . GLY A 1 150 ? -21.706 22.809 -13.501 1.000 17.19526 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A O 1 ATOM 1160 N N . GLU A 1 151 ? -20.237 21.612 -14.708 1.000 16.59030 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1 ATOM 1161 C CA . GLU A 1 151 ? -19.403 22.763 -15.034 1.000 18.17624 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1 ATOM 1162 C C . GLU A 1 151 ? -20.064 23.662 -16.074 1.000 16.27840 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1 ATOM 1163 O O . GLU A 1 151 ? -20.905 23.231 -16.866 1.000 14.89702 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1 ATOM 1164 C CB . GLU A 1 151 ? -18.039 22.286 -15.533 1.000 18.89554 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1 ATOM 1165 C CG . GLU A 1 151 ? -17.272 21.631 -14.340 1.000 23.12181 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1 ATOM 1166 C CD . GLU A 1 151 ? -16.077 20.771 -14.720 1.000 36.47551 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1 ATOM 1167 O OE1 . GLU A 1 151 ? -15.714 20.694 -15.924 1.000 29.60595 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 ATOM 1168 O OE2 . GLU A 1 151 ? -15.507 20.163 -13.769 1.000 31.48245 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 ATOM 1169 N N . GLU A 1 152 ? -19.697 24.937 -16.049 1.000 18.18569 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A N 1 ATOM 1170 C CA . GLU A 1 152 ? -20.294 25.939 -16.932 1.000 19.33630 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CA 1 ATOM 1171 C C . GLU A 1 152 ? -19.901 25.688 -18.390 1.000 22.33396 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A C 1 ATOM 1172 O O . GLU A 1 152 ? -18.720 25.587 -18.730 1.000 23.43783 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A O 1 ATOM 1173 C CB . GLU A 1 152 ? -19.844 27.347 -16.492 1.000 23.93169 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CB 1 ATOM 1174 C CG . GLU A 1 152 ? -20.572 28.538 -17.187 1.000 26.43540 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CG 1 ATOM 1175 C CD . GLU A 1 152 ? -22.062 28.760 -16.781 1.000 27.16329 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A CD 1 ATOM 1176 O OE1 . GLU A 1 152 ? -22.545 28.206 -15.777 1.000 30.09680 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE1 1 ATOM 1177 O OE2 . GLU A 1 152 ? -22.778 29.491 -17.514 1.000 34.89943 ? ? ? ? ? ? 152 GLU A OE2 1 ATOM 1178 N N . LEU A 1 153 ? -20.898 25.614 -19.270 1.000 15.98772 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A N 1 ATOM 1179 C CA . LEU A 1 153 ? -20.686 25.456 -20.724 1.000 14.51059 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CA 1 ATOM 1180 C C . LEU A 1 153 ? -20.155 26.761 -21.310 1.000 15.50487 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A C 1 ATOM 1181 O O . LEU A 1 153 ? -20.361 27.850 -20.763 1.000 19.31224 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A O 1 ATOM 1182 C CB . LEU A 1 153 ? -22.000 25.058 -21.407 1.000 15.92304 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CB 1 ATOM 1183 C CG . LEU A 1 153 ? -22.650 23.794 -20.871 1.000 14.44759 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CG 1 ATOM 1184 C CD1 . LEU A 1 153 ? -24.009 23.588 -21.580 1.000 15.12052 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD1 1 ATOM 1185 C CD2 . LEU A 1 153 ? -21.644 22.648 -21.098 1.000 16.09713 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD2 1 ATOM 1186 N N . THR A 1 154 ? -19.510 26.647 -22.476 1.000 14.98674 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N 1 ATOM 1187 C CA . THR A 1 154 ? -18.983 27.793 -23.194 1.000 16.46561 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA 1 ATOM 1188 C C . THR A 1 154 ? -19.468 27.765 -24.634 1.000 15.27449 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C 1 ATOM 1189 O O . THR A 1 154 ? -20.005 26.770 -25.125 1.000 14.85596 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O 1 ATOM 1190 C CB . THR A 1 154 ? -17.437 27.788 -23.152 1.000 17.04706 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB 1 ATOM 1191 O OG1 . THR A 1 154 ? -16.939 26.524 -23.646 1.000 21.31638 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1 ATOM 1192 C CG2 . THR A 1 154 ? -16.953 28.043 -21.684 1.000 21.87801 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1 ATOM 1193 N N . THR A 1 155 ? -19.197 28.872 -25.328 1.000 16.03328 ? ? ? ? ? ? 155 THR A N 1 ATOM 1194 C CA . THR A 1 155 ? -19.521 29.047 -26.746 1.000 15.31305 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA 1 ATOM 1195 C C . THR A 1 155 ? -18.202 29.096 -27.513 1.000 18.02636 ? ? ? ? ? ? 155 THR A C 1 ATOM 1196 O O . THR A 1 155 ? -17.320 29.889 -27.177 1.000 18.81724 ? ? ? ? ? ? 155 THR A O 1 ATOM 1197 C CB . THR A 1 155 ? -20.301 30.355 -26.962 1.000 17.24096 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB 1 ATOM 1198 O OG1 . THR A 1 155 ? -21.530 30.313 -26.231 1.000 18.39003 ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1 1 ATOM 1199 C CG2 . THR A 1 155 ? -20.645 30.557 -28.423 1.000 19.28438 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2 1 ATOM 1200 N N . ARG A 1 156 ? -18.077 28.286 -28.555 1.000 15.68384 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A N 1 ATOM 1201 C CA . ARG A 1 156 ? -16.875 28.300 -29.387 1.000 14.85528 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CA 1 ATOM 1202 C C . ARG A 1 156 ? -16.728 29.630 -30.107 1.000 16.41653 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A C 1 ATOM 1203 O O . ARG A 1 156 ? -17.686 30.197 -30.626 1.000 18.38828 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A O 1 ATOM 1204 C CB . ARG A 1 156 ? -16.907 27.170 -30.397 1.000 15.24771 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CB 1 ATOM 1205 C CG . ARG A 1 156 ? -16.537 25.837 -29.752 1.000 16.40581 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CG 1 ATOM 1206 C CD . ARG A 1 156 ? -16.856 24.678 -30.676 1.000 18.19280 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CD 1 ATOM 1207 N NE . ARG A 1 156 ? -16.323 24.850 -32.043 1.000 15.94089 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NE 1 ATOM 1208 C CZ . ARG A 1 156 ? -16.379 23.904 -32.972 1.000 14.73529 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A CZ 1 ATOM 1209 N NH1 . ARG A 1 156 ? -16.753 22.659 -32.677 1.000 17.13631 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NH1 1 ATOM 1210 N NH2 . ARG A 1 156 ? -15.991 24.198 -34.221 1.000 14.73891 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A NH2 1 ATOM 1211 N N . LYS A 1 157 ? -15.477 30.062 -30.226 1.000 21.20793 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N 1 ATOM 1212 C CA . LYS A 1 157 ? -15.192 31.330 -30.868 1.000 21.81627 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA 1 ATOM 1213 C C . LYS A 1 157 ? -15.454 31.297 -32.369 1.000 16.79512 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C 1 ATOM 1214 O O . LYS A 1 157 ? -15.726 32.340 -32.969 1.000 22.45320 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O 1 ATOM 1215 C CB . LYS A 1 157 ? -13.729 31.667 -30.571 1.000 22.93917 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB 1 ATOM 1216 C CG . LYS A 1 157 ? -13.547 32.377 -29.229 1.000 31.64291 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG 1 ATOM 1217 C CD . LYS A 1 157 ? -12.071 32.744 -29.003 1.000 54.90106 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD 1 ATOM 1218 C CE . LYS A 1 157 ? -11.625 33.917 -29.899 1.000 66.80576 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE 1 ATOM 1219 N NZ . LYS A 1 157 ? -10.669 34.864 -29.241 1.000 54.16971 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ 1 ATOM 1220 N N . ASP A 1 158 ? -15.424 30.124 -32.990 1.000 14.62803 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A N 1 ATOM 1221 C CA . ASP A 1 158 ? -15.652 29.969 -34.416 1.000 16.00763 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CA 1 ATOM 1222 C C . ASP A 1 158 ? -17.095 29.637 -34.806 1.000 15.17542 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A C 1 ATOM 1223 O O . ASP A 1 158 ? -17.331 29.354 -35.960 1.000 16.82240 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A O 1 ATOM 1224 C CB . ASP A 1 158 ? -14.695 28.911 -35.033 1.000 15.38598 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CB 1 ATOM 1225 C CG . ASP A 1 158 ? -14.865 27.508 -34.422 1.000 17.61910 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CG 1 ATOM 1226 O OD1 . ASP A 1 158 ? -15.533 27.359 -33.365 1.000 18.46756 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD1 1 ATOM 1227 O OD2 . ASP A 1 158 ? -14.335 26.507 -34.985 1.000 15.68437 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD2 1 ATOM 1228 N N . ASP A 1 159 ? -18.072 29.773 -33.895 1.000 16.60643 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A N 1 ATOM 1229 C CA . ASP A 1 159 ? -19.451 29.360 -34.152 1.000 15.03695 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CA 1 ATOM 1230 C C . ASP A 1 159 ? -20.393 30.524 -34.557 1.000 17.67181 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A C 1 ATOM 1231 O O . ASP A 1 159 ? -21.626 30.343 -34.585 1.000 18.92086 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A O 1 ATOM 1232 C CB . ASP A 1 159 ? -19.955 28.567 -32.930 1.000 14.93005 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CB 1 ATOM 1233 C CG . ASP A 1 159 ? -19.549 27.093 -32.972 1.000 13.29648 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CG 1 ATOM 1234 O OD1 . ASP A 1 159 ? -18.891 26.610 -33.935 1.000 14.08711 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD1 1 ATOM 1235 O OD2 . ASP A 1 159 ? -19.911 26.325 -32.043 1.000 16.42541 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD2 1 ATOM 1236 N N . GLN A 1 160 ? -19.874 31.681 -34.943 1.000 16.82950 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A N 1 ATOM 1237 C CA . GLN A 1 160 ? -20.789 32.706 -35.438 1.000 17.26647 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A CA 1 ATOM 1238 C C . GLN A 1 160 ? -21.147 32.392 -36.888 1.000 14.90350 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A C 1 ATOM 1239 O O . GLN A 1 160 ? -20.396 31.704 -37.612 1.000 15.55705 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A O 1 ATOM 1240 C CB . GLN A 1 160 ? -20.144 34.105 -35.343 1.000 18.39108 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A CB 1 ATOM 1241 C CG . GLN A 1 160 ? -20.029 34.604 -33.893 1.000 18.16525 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A CG 1 ATOM 1242 C CD . GLN A 1 160 ? -19.869 36.099 -33.774 1.000 18.41876 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A CD 1 ATOM 1243 O OE1 . GLN A 1 160 ? -20.486 36.883 -34.517 1.000 18.81731 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A OE1 1 ATOM 1244 N NE2 . GLN A 1 160 ? -19.012 36.517 -32.845 1.000 18.76832 ? ? ? ? ? ? 160 GLN A NE2 1 ATOM 1245 N N . GLU A 1 161 ? -22.291 32.916 -37.323 1.000 14.64034 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A N 1 ATOM 1246 C CA . GLU A 1 161 ? -22.884 32.624 -38.633 1.000 13.86391 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CA 1 ATOM 1247 C C . GLU A 1 161 ? -21.893 32.773 -39.792 1.000 14.52796 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A C 1 ATOM 1248 O O . GLU A 1 161 ? -21.779 31.890 -40.649 1.000 15.52936 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A O 1 ATOM 1249 C CB . GLU A 1 161 ? -24.143 33.491 -38.854 1.000 17.01909 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CB 1 ATOM 1250 C CG . GLU A 1 161 ? -24.744 33.381 -40.222 1.000 20.88457 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CG 1 ATOM 1251 C CD . GLU A 1 161 ? -26.075 34.126 -40.328 1.000 23.75483 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A CD 1 ATOM 1252 O OE1 . GLU A 1 161 ? -26.444 34.812 -39.367 1.000 24.63222 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE1 1 ATOM 1253 O OE2 . GLU A 1 161 ? -26.747 33.969 -41.366 1.000 28.64939 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A OE2 1 ATOM 1254 N N A GLU A 1 162 ? -21.164 33.890 -39.827 0.650 15.96025 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N 1 ATOM 1255 N N B GLU A 1 162 ? -21.182 33.904 -39.871 0.350 16.03833 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N 1 ATOM 1256 C CA A GLU A 1 162 ? -20.293 34.123 -40.973 0.650 15.96486 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA 1 ATOM 1257 C CA B GLU A 1 162 ? -20.299 34.079 -41.028 0.350 16.03526 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA 1 ATOM 1258 C C A GLU A 1 162 ? -19.156 33.115 -41.020 0.650 16.19189 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C 1 ATOM 1259 C C B GLU A 1 162 ? -19.168 33.063 -41.033 0.350 16.28602 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C 1 ATOM 1260 O O A GLU A 1 162 ? -18.765 32.666 -42.113 0.650 17.31977 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O 1 ATOM 1261 O O B GLU A 1 162 ? -18.764 32.585 -42.104 0.350 17.28732 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O 1 ATOM 1262 C CB A GLU A 1 162 ? -19.813 35.584 -40.966 0.650 19.27720 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB 1 ATOM 1263 C CB B GLU A 1 162 ? -19.755 35.508 -41.122 0.350 19.79742 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB 1 ATOM 1264 C CG A GLU A 1 162 ? -18.750 35.931 -42.014 0.650 20.57661 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG 1 ATOM 1265 C CG B GLU A 1 162 ? -19.143 35.984 -39.845 0.350 23.30316 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG 1 ATOM 1266 C CD A GLU A 1 162 ? -19.226 35.826 -43.445 0.650 27.23688 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD 1 ATOM 1267 C CD B GLU A 1 162 ? -17.655 35.800 -39.697 0.350 24.66656 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD 1 ATOM 1268 O OE1 A GLU A 1 162 ? -20.455 35.768 -43.728 0.650 23.26534 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1 ATOM 1269 O OE1 B GLU A 1 162 ? -16.959 35.521 -40.698 0.350 22.04286 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1 ATOM 1270 O OE2 A GLU A 1 162 ? -18.324 35.838 -44.306 0.650 27.81728 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1 ATOM 1271 O OE2 B GLU A 1 162 ? -17.199 35.887 -38.535 0.350 18.17192 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1 ATOM 1272 N N . THR A 1 163 ? -18.639 32.726 -39.862 1.000 15.07866 ? ? ? ? ? ? 163 THR A N 1 ATOM 1273 C CA . THR A 1 163 ? -17.574 31.726 -39.792 1.000 15.59803 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CA 1 ATOM 1274 C C . THR A 1 163 ? -18.117 30.368 -40.180 1.000 14.98310 ? ? ? ? ? ? 163 THR A C 1 ATOM 1275 O O . THR A 1 163 ? -17.451 29.633 -40.929 1.000 16.10801 ? ? ? ? ? ? 163 THR A O 1 ATOM 1276 C CB . THR A 1 163 ? -16.961 31.653 -38.422 1.000 15.98345 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CB 1 ATOM 1277 O OG1 . THR A 1 163 ? -16.654 32.980 -38.015 1.000 17.66112 ? ? ? ? ? ? 163 THR A OG1 1 ATOM 1278 C CG2 . THR A 1 163 ? -15.676 30.849 -38.455 1.000 16.46022 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CG2 1 ATOM 1279 N N . VAL A 1 164 ? -19.364 30.054 -39.773 1.000 14.64687 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N 1 ATOM 1280 C CA . VAL A 1 164 ? -20.023 28.801 -40.186 1.000 15.43630 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA 1 ATOM 1281 C C . VAL A 1 164 ? -20.137 28.738 -41.702 1.000 14.95635 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C 1 ATOM 1282 O O . VAL A 1 164 ? -19.862 27.694 -42.319 1.000 15.78300 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O 1 ATOM 1283 C CB . VAL A 1 164 ? -21.399 28.679 -39.497 1.000 14.46430 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB 1 ATOM 1284 C CG1 . VAL A 1 164 ? -22.178 27.493 -40.098 1.000 17.25282 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1 ATOM 1285 C CG2 . VAL A 1 164 ? -21.207 28.570 -37.993 1.000 18.76217 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1 ATOM 1286 N N . ARG A 1 165 ? -20.579 29.839 -42.328 1.000 16.04574 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A N 1 ATOM 1287 C CA . ARG A 1 165 ? -20.686 29.835 -43.781 1.000 16.59713 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CA 1 ATOM 1288 C C . ARG A 1 165 ? -19.357 29.527 -44.446 1.000 17.69012 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A C 1 ATOM 1289 O O . ARG A 1 165 ? -19.315 28.781 -45.442 1.000 18.10763 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A O 1 ATOM 1290 C CB . ARG A 1 165 ? -21.263 31.176 -44.285 1.000 17.60644 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CB 1 ATOM 1291 C CG . ARG A 1 165 ? -22.779 31.220 -44.017 1.000 28.00444 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CG 1 ATOM 1292 C CD . ARG A 1 165 ? -23.452 32.565 -44.318 1.000 28.92487 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CD 1 ATOM 1293 N NE . ARG A 1 165 ? -24.758 32.695 -43.664 1.000 34.02819 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NE 1 ATOM 1294 C CZ . ARG A 1 165 ? -25.831 31.936 -43.894 1.000 46.20046 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A CZ 1 ATOM 1295 N NH1 . ARG A 1 165 ? -25.817 30.933 -44.766 1.000 34.07443 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH1 1 ATOM 1296 N NH2 . ARG A 1 165 ? -26.959 32.201 -43.242 1.000 37.46661 ? ? ? ? ? ? 165 ARG A NH2 1 ATOM 1297 N N . LYS A 1 166 ? -18.271 30.079 -43.909 1.000 16.85108 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A N 1 ATOM 1298 C CA . LYS A 1 166 ? -16.953 29.813 -44.476 1.000 17.73786 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CA 1 ATOM 1299 C C . LYS A 1 166 ? -16.561 28.350 -44.278 1.000 17.75681 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A C 1 ATOM 1300 O O . LYS A 1 166 ? -16.020 27.712 -45.193 1.000 18.50714 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A O 1 ATOM 1301 C CB . LYS A 1 166 ? -15.933 30.768 -43.870 1.000 20.05956 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CB 1 ATOM 1302 C CG . LYS A 1 166 ? -16.117 32.203 -44.404 1.000 21.64896 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CG 1 ATOM 1303 C CD . LYS A 1 166 ? -14.958 33.091 -44.021 1.000 30.41531 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CD 1 ATOM 1304 C CE . LYS A 1 166 ? -14.952 33.411 -42.539 1.000 29.51571 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A CE 1 ATOM 1305 N NZ . LYS A 1 166 ? -13.904 34.473 -42.228 1.000 34.09304 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A NZ 1 ATOM 1306 N N A ARG A 1 167 ? -16.886 27.788 -43.137 0.510 15.23891 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A N 1 ATOM 1307 N N B ARG A 1 167 ? -16.800 27.807 -43.085 0.490 15.31856 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A N 1 ATOM 1308 C CA A ARG A 1 167 ? -16.536 26.398 -42.873 0.510 14.06839 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CA 1 ATOM 1309 C CA B ARG A 1 167 ? -16.531 26.389 -42.821 0.490 14.06926 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CA 1 ATOM 1310 C C A ARG A 1 167 ? -17.341 25.445 -43.727 0.510 14.94049 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A C 1 ATOM 1311 C C B ARG A 1 167 ? -17.304 25.489 -43.790 0.490 14.96434 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A C 1 ATOM 1312 O O A ARG A 1 167 ? -16.861 24.346 -44.059 0.510 13.24600 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A O 1 ATOM 1313 O O B ARG A 1 167 ? -16.763 24.489 -44.298 0.490 12.56287 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A O 1 ATOM 1314 C CB A ARG A 1 167 ? -16.832 26.119 -41.424 0.510 16.02855 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CB 1 ATOM 1315 C CB B ARG A 1 167 ? -16.901 26.062 -41.364 0.490 16.14741 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CB 1 ATOM 1316 C CG A ARG A 1 167 ? -15.925 26.855 -40.597 0.510 15.32461 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CG 1 ATOM 1317 C CG B ARG A 1 167 ? -15.835 26.316 -40.276 0.490 21.52646 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CG 1 ATOM 1318 C CD A ARG A 1 167 ? -15.738 26.128 -39.343 0.510 27.86659 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CD 1 ATOM 1319 C CD B ARG A 1 167 ? -15.763 25.142 -39.231 0.490 15.27687 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CD 1 ATOM 1320 N NE A ARG A 1 167 ? -16.646 26.694 -38.381 0.510 22.97581 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NE 1 ATOM 1321 N NE B ARG A 1 167 ? -16.875 25.149 -38.303 0.490 12.87509 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NE 1 ATOM 1322 C CZ A ARG A 1 167 ? -17.388 26.008 -37.527 0.510 18.86939 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CZ 1 ATOM 1323 C CZ B ARG A 1 167 ? -17.177 26.095 -37.433 0.490 19.05375 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CZ 1 ATOM 1324 N NH1 A ARG A 1 167 ? -17.430 24.681 -37.544 0.510 25.23908 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH1 1 ATOM 1325 N NH1 B ARG A 1 167 ? -16.466 27.214 -37.332 0.490 16.62311 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH1 1 ATOM 1326 N NH2 A ARG A 1 167 ? -18.111 26.679 -36.628 0.510 12.62976 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH2 1 ATOM 1327 N NH2 B ARG A 1 167 ? -18.230 25.915 -36.647 0.490 17.88515 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH2 1 ATOM 1328 N N . LEU A 1 168 ? -18.563 25.837 -44.085 1.000 15.16579 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N 1 ATOM 1329 C CA . LEU A 1 168 ? -19.361 24.980 -44.941 1.000 15.71668 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA 1 ATOM 1330 C C . LEU A 1 168 ? -18.804 24.982 -46.364 1.000 16.66619 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C 1 ATOM 1331 O O . LEU A 1 168 ? -18.727 23.926 -47.010 1.000 15.80866 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O 1 ATOM 1332 C CB . LEU A 1 168 ? -20.866 25.361 -44.843 1.000 18.40973 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB 1 ATOM 1333 C CG . LEU A 1 168 ? -21.844 24.434 -45.544 1.000 24.15128 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG 1 ATOM 1334 C CD1 . LEU A 1 168 ? -21.757 23.002 -45.014 1.000 24.13938 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1 ATOM 1335 C CD2 . LEU A 1 168 ? -23.300 24.981 -45.357 1.000 24.27376 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1 ATOM 1336 N N . VAL A 1 169 ? -18.331 26.143 -46.846 1.000 18.33766 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A N 1 ATOM 1337 C CA . VAL A 1 169 ? -17.705 26.199 -48.165 1.000 20.27373 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CA 1 ATOM 1338 C C . VAL A 1 169 ? -16.471 25.311 -48.184 1.000 17.19444 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A C 1 ATOM 1339 O O . VAL A 1 169 ? -16.269 24.510 -49.118 1.000 18.04269 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A O 1 ATOM 1340 C CB . VAL A 1 169 ? -17.352 27.657 -48.528 1.000 19.89088 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CB 1 ATOM 1341 C CG1 . VAL A 1 169 ? -16.513 27.707 -49.825 1.000 22.76207 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG1 1 ATOM 1342 C CG2 . VAL A 1 169 ? -18.625 28.463 -48.705 1.000 25.86653 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG2 1 ATOM 1343 N N . GLU A 1 170 ? -15.629 25.439 -47.161 1.000 16.63318 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N 1 ATOM 1344 C CA . GLU A 1 170 ? -14.418 24.629 -47.065 1.000 16.50177 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA 1 ATOM 1345 C C . GLU A 1 170 ? -14.778 23.147 -47.056 1.000 13.34537 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C 1 ATOM 1346 O O . GLU A 1 170 ? -14.088 22.302 -47.664 1.000 13.88483 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O 1 ATOM 1347 C CB . GLU A 1 170 ? -13.675 25.034 -45.794 1.000 22.17185 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB 1 ATOM 1348 C CG . GLU A 1 170 ? -12.301 24.477 -45.616 1.000 29.36001 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG 1 ATOM 1349 C CD . GLU A 1 170 ? -11.197 25.343 -46.214 1.000 28.64072 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD 1 ATOM 1350 O OE1 . GLU A 1 170 ? -11.403 26.003 -47.260 1.000 25.52625 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 ATOM 1351 O OE2 . GLU A 1 170 ? -10.092 25.332 -45.642 1.000 26.90268 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1 ATOM 1352 N N . TYR A 1 171 ? -15.811 22.797 -46.285 1.000 13.43787 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A N 1 ATOM 1353 C CA . TYR A 1 171 ? -16.249 21.408 -46.215 1.000 12.78465 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CA 1 ATOM 1354 C C . TYR A 1 171 ? -16.604 20.882 -47.600 1.000 13.20423 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A C 1 ATOM 1355 O O . TYR A 1 171 ? -16.181 19.780 -47.997 1.000 11.99311 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A O 1 ATOM 1356 C CB . TYR A 1 171 ? -17.462 21.259 -45.283 1.000 12.27902 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CB 1 ATOM 1357 C CG . TYR A 1 171 ? -18.083 19.909 -45.393 1.000 12.05347 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CG 1 ATOM 1358 C CD1 . TYR A 1 171 ? -17.526 18.826 -44.660 1.000 12.50819 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CD1 1 ATOM 1359 C CD2 . TYR A 1 171 ? -19.160 19.683 -46.228 1.000 12.86595 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CD2 1 ATOM 1360 C CE1 . TYR A 1 171 ? -18.046 17.541 -44.796 1.000 14.49957 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CE1 1 ATOM 1361 C CE2 . TYR A 1 171 ? -19.701 18.384 -46.353 1.000 13.00086 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CE2 1 ATOM 1362 C CZ . TYR A 1 171 ? -19.125 17.348 -45.631 1.000 13.47182 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CZ 1 ATOM 1363 O OH . TYR A 1 171 ? -19.616 16.063 -45.781 1.000 17.95289 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A OH 1 ATOM 1364 N N . HIS A 1 172 ? -17.408 21.646 -48.339 1.000 13.79509 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A N 1 ATOM 1365 C CA . HIS A 1 172 ? -17.847 21.162 -49.646 1.000 14.95625 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CA 1 ATOM 1366 C C . HIS A 1 172 ? -16.680 20.994 -50.620 1.000 15.15433 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A C 1 ATOM 1367 O O . HIS A 1 172 ? -16.677 20.039 -51.410 1.000 17.50046 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A O 1 ATOM 1368 C CB . HIS A 1 172 ? -19.009 22.044 -50.200 1.000 17.29003 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CB 1 ATOM 1369 C CG . HIS A 1 172 ? -20.335 21.695 -49.575 1.000 18.78400 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CG 1 ATOM 1370 N ND1 . HIS A 1 172 ? -21.191 22.618 -49.023 1.000 37.39294 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A ND1 1 ATOM 1371 C CD2 . HIS A 1 172 ? -20.919 20.488 -49.409 1.000 23.81522 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CD2 1 ATOM 1372 C CE1 . HIS A 1 172 ? -22.247 21.988 -48.531 1.000 22.51829 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A CE1 1 ATOM 1373 N NE2 . HIS A 1 172 ? -22.106 20.697 -48.753 1.000 29.76761 ? ? ? ? ? ? 172 HIS A NE2 1 ATOM 1374 N N . GLN A 1 173 ? -15.664 21.853 -50.524 1.000 15.25298 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A N 1 ATOM 1375 C CA . GLN A 1 173 ? -14.540 21.782 -51.449 1.000 16.04863 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CA 1 ATOM 1376 C C . GLN A 1 173 ? -13.531 20.714 -51.056 1.000 18.32808 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A C 1 ATOM 1377 O O . GLN A 1 173 ? -12.998 20.009 -51.929 1.000 19.74089 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A O 1 ATOM 1378 C CB . GLN A 1 173 ? -13.846 23.150 -51.494 1.000 19.73532 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CB 1 ATOM 1379 C CG . GLN A 1 173 ? -14.721 24.235 -52.174 1.000 25.64598 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CG 1 ATOM 1380 C CD . GLN A 1 173 ? -14.197 25.670 -52.014 1.000 40.76688 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CD 1 ATOM 1381 O OE1 . GLN A 1 173 ? -13.385 25.966 -51.131 1.000 42.35864 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A OE1 1 ATOM 1382 N NE2 . GLN A 1 173 ? -14.690 26.569 -52.859 1.000 35.32843 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A NE2 1 ATOM 1383 N N A MET A 1 174 ? -13.272 20.536 -49.761 0.580 14.32447 ? ? ? ? ? ? 174 MET A N 1 ATOM 1384 N N B MET A 1 174 ? -13.195 20.623 -49.758 0.420 14.42662 ? ? ? ? ? ? 174 MET A N 1 ATOM 1385 C CA A MET A 1 174 ? -12.121 19.764 -49.347 0.580 14.08990 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CA 1 ATOM 1386 C CA B MET A 1 174 ? -12.085 19.829 -49.234 0.420 13.85228 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CA 1 ATOM 1387 C C A MET A 1 174 ? -12.464 18.474 -48.644 0.580 13.00956 ? ? ? ? ? ? 174 MET A C 1 ATOM 1388 C C B MET A 1 174 ? -12.515 18.458 -48.720 0.420 12.95904 ? ? ? ? ? ? 174 MET A C 1 ATOM 1389 O O A MET A 1 174 ? -11.615 17.573 -48.582 0.580 13.72519 ? ? ? ? ? ? 174 MET A O 1 ATOM 1390 O O B MET A 1 174 ? -11.824 17.454 -48.916 0.420 14.45923 ? ? ? ? ? ? 174 MET A O 1 ATOM 1391 C CB A MET A 1 174 ? -11.269 20.587 -48.387 0.580 16.46550 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CB 1 ATOM 1392 C CB B MET A 1 174 ? -11.414 20.588 -48.071 0.420 15.77401 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CB 1 ATOM 1393 C CG A MET A 1 174 ? -10.918 21.887 -48.985 0.580 17.68727 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CG 1 ATOM 1394 C CG B MET A 1 174 ? -10.995 22.025 -48.410 0.420 19.50055 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CG 1 ATOM 1395 S SD A MET A 1 174 ? -9.316 21.728 -49.667 0.580 23.50007 ? ? ? ? ? ? 174 MET A SD 1 ATOM 1396 S SD B MET A 1 174 ? -9.254 22.172 -48.772 0.420 24.81324 ? ? ? ? ? ? 174 MET A SD 1 ATOM 1397 C CE A MET A 1 174 ? -8.415 21.102 -48.261 0.580 11.68863 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CE 1 ATOM 1398 C CE B MET A 1 174 ? -8.905 23.941 -48.730 0.420 19.05721 ? ? ? ? ? ? 174 MET A CE 1 ATOM 1399 N N . THR A 1 175 ? -13.650 18.397 -48.046 1.000 12.86650 ? ? ? ? ? ? 175 THR A N 1 ATOM 1400 C CA . THR A 1 175 ? -13.993 17.289 -47.181 1.000 12.37284 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CA 1 ATOM 1401 C C . THR A 1 175 ? -15.081 16.386 -47.759 1.000 10.86867 ? ? ? ? ? ? 175 THR A C 1 ATOM 1402 O O . THR A 1 175 ? -15.008 15.166 -47.630 1.000 11.85168 ? ? ? ? ? ? 175 THR A O 1 ATOM 1403 C CB . THR A 1 175 ? -14.435 17.854 -45.827 1.000 11.30525 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CB 1 ATOM 1404 O OG1 . THR A 1 175 ? -13.395 18.706 -45.352 1.000 12.63427 ? ? ? ? ? ? 175 THR A OG1 1 ATOM 1405 C CG2 . THR A 1 175 ? -14.629 16.728 -44.856 1.000 12.88784 ? ? ? ? ? ? 175 THR A CG2 1 ATOM 1406 N N . ALA A 1 176 ? -16.083 16.974 -48.455 1.000 11.06089 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N 1 ATOM 1407 C CA . ALA A 1 176 ? -17.085 16.151 -49.109 1.000 12.41507 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1 ATOM 1408 C C . ALA A 1 176 ? -16.504 15.054 -50.021 1.000 10.26194 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C 1 ATOM 1409 O O . ALA A 1 176 ? -17.121 13.995 -50.112 1.000 12.57156 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O 1 ATOM 1410 C CB . ALA A 1 176 ? -18.082 17.026 -49.885 1.000 13.15211 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB 1 ATOM 1411 N N . PRO A 1 177 ? -15.326 15.235 -50.647 1.000 11.89789 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1 ATOM 1412 C CA . PRO A 1 177 ? -14.807 14.142 -51.467 1.000 12.15655 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1 ATOM 1413 C C . PRO A 1 177 ? -14.517 12.871 -50.686 1.000 12.03684 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1 ATOM 1414 O O . PRO A 1 177 ? -14.343 11.791 -51.289 1.000 12.99308 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1 ATOM 1415 C CB . PRO A 1 177 ? -13.538 14.713 -52.080 1.000 13.23506 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1 ATOM 1416 C CG . PRO A 1 177 ? -13.817 16.179 -52.218 1.000 13.23870 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1 ATOM 1417 C CD . PRO A 1 177 ? -14.603 16.498 -50.920 1.000 11.69115 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1 ATOM 1418 N N . LEU A 1 178 ? -14.477 12.939 -49.354 1.000 11.35870 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1 ATOM 1419 C CA . LEU A 1 178 ? -14.280 11.714 -48.587 1.000 11.39292 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1 ATOM 1420 C C . LEU A 1 178 ? -15.477 10.779 -48.639 1.000 11.00390 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1 ATOM 1421 O O . LEU A 1 178 ? -15.333 9.581 -48.337 1.000 11.23306 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1 ATOM 1422 C CB . LEU A 1 178 ? -13.971 12.056 -47.125 1.000 12.12610 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1 ATOM 1423 C CG . LEU A 1 178 ? -12.624 12.738 -47.001 1.000 11.69346 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1 ATOM 1424 C CD1 . LEU A 1 178 ? -12.489 13.215 -45.527 1.000 16.07377 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 ATOM 1425 C CD2 . LEU A 1 178 ? -11.426 11.807 -47.373 1.000 16.46220 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 ATOM 1426 N N . ILE A 1 179 ? -16.672 11.280 -48.968 1.000 11.11872 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A N 1 ATOM 1427 C CA . ILE A 1 179 ? -17.805 10.373 -49.147 1.000 13.23663 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CA 1 ATOM 1428 C C . ILE A 1 179 ? -17.489 9.371 -50.253 1.000 11.84787 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A C 1 ATOM 1429 O O . ILE A 1 179 ? -17.579 8.150 -50.059 1.000 12.50279 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A O 1 ATOM 1430 C CB . ILE A 1 179 ? -19.067 11.184 -49.454 1.000 12.94668 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CB 1 ATOM 1431 C CG1 . ILE A 1 179 ? -19.428 12.075 -48.236 1.000 15.09494 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG1 1 ATOM 1432 C CG2 . ILE A 1 179 ? -20.217 10.306 -49.821 1.000 13.53269 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG2 1 ATOM 1433 C CD1 . ILE A 1 179 ? -20.428 13.134 -48.581 1.000 15.85922 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CD1 1 ATOM 1434 N N . GLY A 1 180 ? -17.082 9.861 -51.403 1.000 11.94425 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A N 1 ATOM 1435 C CA . GLY A 1 180 ? -16.721 8.939 -52.490 1.000 12.27480 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A CA 1 ATOM 1436 C C . GLY A 1 180 ? -15.520 8.089 -52.116 1.000 12.02003 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A C 1 ATOM 1437 O O . GLY A 1 180 ? -15.441 6.922 -52.484 1.000 12.13409 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A O 1 ATOM 1438 N N . TYR A 1 181 ? -14.533 8.696 -51.432 1.000 11.09549 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A N 1 ATOM 1439 C CA . TYR A 1 181 ? -13.333 7.962 -51.016 1.000 11.14593 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CA 1 ATOM 1440 C C . TYR A 1 181 ? -13.696 6.721 -50.227 1.000 10.66604 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A C 1 ATOM 1441 O O . TYR A 1 181 ? -13.236 5.605 -50.559 1.000 12.47626 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A O 1 ATOM 1442 C CB . TYR A 1 181 ? -12.387 8.890 -50.215 1.000 11.86193 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CB 1 ATOM 1443 C CG . TYR A 1 181 ? -11.042 8.356 -49.852 1.000 11.72767 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CG 1 ATOM 1444 C CD1 . TYR A 1 181 ? -10.900 7.475 -48.760 1.000 11.95670 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CD1 1 ATOM 1445 C CD2 . TYR A 1 181 ? -9.906 8.710 -50.563 1.000 13.34199 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CD2 1 ATOM 1446 C CE1 . TYR A 1 181 ? -9.670 6.969 -48.389 1.000 11.79116 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CE1 1 ATOM 1447 C CE2 . TYR A 1 181 ? -8.657 8.227 -50.183 1.000 14.23627 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CE2 1 ATOM 1448 C CZ . TYR A 1 181 ? -8.565 7.356 -49.119 1.000 13.16243 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A CZ 1 ATOM 1449 O OH . TYR A 1 181 ? -7.314 6.905 -48.690 1.000 17.87931 ? ? ? ? ? ? 181 TYR A OH 1 ATOM 1450 N N . TYR A 1 182 ? -14.528 6.894 -49.198 1.000 10.67199 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A N 1 ATOM 1451 C CA . TYR A 1 182 ? -14.847 5.747 -48.373 1.000 11.81936 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CA 1 ATOM 1452 C C . TYR A 1 182 ? -15.914 4.850 -48.982 1.000 12.71961 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A C 1 ATOM 1453 O O . TYR A 1 182 ? -15.956 3.652 -48.643 1.000 13.38042 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A O 1 ATOM 1454 C CB . TYR A 1 182 ? -15.140 6.178 -46.915 1.000 11.52344 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CB 1 ATOM 1455 C CG . TYR A 1 182 ? -13.853 6.543 -46.197 1.000 11.35914 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CG 1 ATOM 1456 C CD1 . TYR A 1 182 ? -12.888 5.559 -45.902 1.000 10.07539 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD1 1 ATOM 1457 C CD2 . TYR A 1 182 ? -13.539 7.874 -45.884 1.000 10.95522 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CD2 1 ATOM 1458 C CE1 . TYR A 1 182 ? -11.667 5.908 -45.318 1.000 11.46968 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE1 1 ATOM 1459 C CE2 . TYR A 1 182 ? -12.315 8.229 -45.268 1.000 10.81196 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CE2 1 ATOM 1460 C CZ . TYR A 1 182 ? -11.422 7.215 -44.980 1.000 11.75200 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A CZ 1 ATOM 1461 O OH . TYR A 1 182 ? -10.204 7.579 -44.416 1.000 14.39560 ? ? ? ? ? ? 182 TYR A OH 1 ATOM 1462 N N . SER A 1 183 ? -16.783 5.396 -49.850 1.000 11.54262 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1463 C CA . SER A 1 183 ? -17.721 4.532 -50.566 1.000 13.02064 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1464 C C . SER A 1 183 ? -16.943 3.586 -51.457 1.000 13.33154 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1465 O O . SER A 1 183 ? -17.243 2.379 -51.506 1.000 13.62509 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1466 C CB . SER A 1 183 ? -18.660 5.427 -51.385 1.000 13.91596 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1467 O OG . SER A 1 183 ? -19.526 6.137 -50.521 1.000 18.65166 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1468 N N . LYS A 1 184 ? -15.871 4.081 -52.073 1.000 13.59428 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N 1 ATOM 1469 C CA . LYS A 1 184 ? -15.044 3.202 -52.883 1.000 16.45836 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA 1 ATOM 1470 C C . LYS A 1 184 ? -14.358 2.154 -52.011 1.000 16.22517 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C 1 ATOM 1471 O O . LYS A 1 184 ? -14.287 0.974 -52.373 1.000 16.92192 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O 1 ATOM 1472 C CB . LYS A 1 184 ? -14.050 4.068 -53.688 1.000 15.39383 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB 1 ATOM 1473 C CG . LYS A 1 184 ? -13.275 3.327 -54.774 1.000 23.95005 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG 1 ATOM 1474 C CD . LYS A 1 184 ? -12.540 4.280 -55.714 1.000 27.51660 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD 1 ATOM 1475 C CE . LYS A 1 184 ? -11.943 3.502 -56.876 1.000 35.40594 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE 1 ATOM 1476 N NZ . LYS A 1 184 ? -12.907 3.491 -58.013 1.000 45.82008 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ 1 ATOM 1477 N N . GLU A 1 185 ? -13.844 2.557 -50.849 1.000 13.40184 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N 1 ATOM 1478 C CA . GLU A 1 185 ? -13.216 1.596 -49.937 1.000 14.07473 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA 1 ATOM 1479 C C . GLU A 1 185 ? -14.215 0.519 -49.524 1.000 14.16857 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C 1 ATOM 1480 O O . GLU A 1 185 ? -13.853 -0.668 -49.425 1.000 15.13116 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O 1 ATOM 1481 C CB . GLU A 1 185 ? -12.728 2.304 -48.646 1.000 15.87452 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB 1 ATOM 1482 C CG . GLU A 1 185 ? -11.441 3.055 -48.880 1.000 16.35776 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG 1 ATOM 1483 C CD . GLU A 1 185 ? -10.316 2.060 -49.075 1.000 25.93667 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD 1 ATOM 1484 O OE1 . GLU A 1 185 ? -9.847 1.516 -48.074 1.000 24.94673 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 1 ATOM 1485 O OE2 . GLU A 1 185 ? -9.952 1.778 -50.221 1.000 34.68160 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 1 ATOM 1486 N N . ALA A 1 186 ? -15.480 0.910 -49.277 1.000 13.08803 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A N 1 ATOM 1487 C CA . ALA A 1 186 ? -16.479 -0.054 -48.863 1.000 13.94609 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CA 1 ATOM 1488 C C . ALA A 1 186 ? -16.776 -1.031 -49.985 1.000 17.85806 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A C 1 ATOM 1489 O O . ALA A 1 186 ? -17.001 -2.222 -49.732 1.000 16.77055 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A O 1 ATOM 1490 C CB . ALA A 1 186 ? -17.736 0.663 -48.386 1.000 15.13406 ? ? ? ? ? ? 186 ALA A CB 1 ATOM 1491 N N . GLU A 1 187 ? -16.825 -0.531 -51.227 1.000 14.45248 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A N 1 ATOM 1492 C CA . GLU A 1 187 ? -17.105 -1.412 -52.367 1.000 16.64350 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CA 1 ATOM 1493 C C . GLU A 1 187 ? -15.998 -2.438 -52.553 1.000 18.38304 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A C 1 ATOM 1494 O O . GLU A 1 187 ? -16.244 -3.521 -53.109 1.000 22.33357 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A O 1 ATOM 1495 C CB . GLU A 1 187 ? -17.358 -0.546 -53.619 1.000 18.69651 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CB 1 ATOM 1496 C CG . GLU A 1 187 ? -18.695 0.151 -53.538 1.000 19.64659 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CG 1 ATOM 1497 C CD . GLU A 1 187 ? -18.900 1.267 -54.573 1.000 20.69576 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CD 1 ATOM 1498 O OE1 . GLU A 1 187 ? -17.899 1.655 -55.197 1.000 21.21539 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE1 1 ATOM 1499 O OE2 . GLU A 1 187 ? -20.073 1.693 -54.678 1.000 29.50277 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE2 1 ATOM 1500 N N . ALA A 1 188 ? -14.784 -2.135 -52.097 1.000 18.08915 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A N 1 ATOM 1501 C CA . ALA A 1 188 ? -13.658 -3.049 -52.122 1.000 20.81143 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CA 1 ATOM 1502 C C . ALA A 1 188 ? -13.663 -4.007 -50.938 1.000 18.91900 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A C 1 ATOM 1503 O O . ALA A 1 188 ? -12.756 -4.847 -50.826 1.000 23.23345 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A O 1 ATOM 1504 C CB . ALA A 1 188 ? -12.367 -2.255 -52.148 1.000 22.19627 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CB 1 ATOM 1505 N N . GLY A 1 189 ? -14.620 -3.868 -50.028 1.000 17.61886 ? ? ? ? ? ? 189 GLY A N 1 ATOM 1506 C CA . GLY A 1 189 ? -14.674 -4.703 -48.857 1.000 18.73319 ? ? ? ? ? ? 189 GLY A CA 1 ATOM 1507 C C . GLY A 1 189 ? -13.771 -4.286 -47.723 1.000 19.30739 ? ? ? ? ? ? 189 GLY A C 1 ATOM 1508 O O . GLY A 1 189 ? -13.550 -5.075 -46.810 1.000 19.84219 ? ? ? ? ? ? 189 GLY A O 1 ATOM 1509 N N . ASN A 1 190 ? -13.220 -3.092 -47.753 1.000 15.20470 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A N 1 ATOM 1510 C CA . ASN A 1 190 ? -12.282 -2.649 -46.723 1.000 17.06645 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CA 1 ATOM 1511 C C . ASN A 1 190 ? -12.935 -1.954 -45.524 1.000 14.86532 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A C 1 ATOM 1512 O O . ASN A 1 190 ? -12.219 -1.614 -44.576 1.000 16.09712 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A O 1 ATOM 1513 C CB . ASN A 1 190 ? -11.257 -1.693 -47.345 1.000 15.63999 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CB 1 ATOM 1514 C CG . ASN A 1 190 ? -10.422 -2.355 -48.416 1.000 19.59797 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CG 1 ATOM 1515 O OD1 . ASN A 1 190 ? -10.172 -3.559 -48.335 1.000 24.42901 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A OD1 1 ATOM 1516 N ND2 . ASN A 1 190 ? -10.007 -1.592 -49.425 1.000 23.47805 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A ND2 1 ATOM 1517 N N . THR A 1 191 ? -14.228 -1.661 -45.580 1.000 14.91047 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N 1 ATOM 1518 C CA . THR A 1 191 ? -15.017 -1.078 -44.497 1.000 14.83954 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA 1 ATOM 1519 C C . THR A 1 191 ? -16.476 -1.237 -44.880 1.000 13.92088 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C 1 ATOM 1520 O O . THR A 1 191 ? -16.807 -1.534 -46.039 1.000 14.17460 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O 1 ATOM 1521 C CB . THR A 1 191 ? -14.638 0.411 -44.277 1.000 14.16999 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB 1 ATOM 1522 O OG1 . THR A 1 191 ? -15.353 0.898 -43.128 1.000 14.16382 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 ATOM 1523 C CG2 . THR A 1 191 ? -15.049 1.229 -45.466 1.000 15.68748 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 ATOM 1524 N N A LYS A 1 192 ? -17.342 -1.075 -43.899 0.530 12.89962 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A N 1 ATOM 1525 N N B LYS A 1 192 ? -17.349 -1.035 -43.912 0.470 12.94021 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A N 1 ATOM 1526 C CA A LYS A 1 192 ? -18.741 -0.805 -44.190 0.530 14.91426 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CA 1 ATOM 1527 C CA B LYS A 1 192 ? -18.770 -0.843 -44.179 0.470 14.85467 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CA 1 ATOM 1528 C C A LYS A 1 192 ? -18.931 0.700 -44.325 0.530 14.54181 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A C 1 ATOM 1529 C C B LYS A 1 192 ? -19.062 0.651 -44.184 0.470 15.03845 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A C 1 ATOM 1530 O O A LYS A 1 192 ? -18.180 1.505 -43.756 0.530 13.22741 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A O 1 ATOM 1531 O O B LYS A 1 192 ? -18.502 1.402 -43.381 0.470 13.69926 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A O 1 ATOM 1532 C CB A LYS A 1 192 ? -19.658 -1.344 -43.090 0.530 15.95880 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CB 1 ATOM 1533 C CB B LYS A 1 192 ? -19.614 -1.513 -43.099 0.470 16.38769 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CB 1 ATOM 1534 C CG A LYS A 1 192 ? -19.635 -2.869 -42.984 0.530 18.83861 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CG 1 ATOM 1535 C CG B LYS A 1 192 ? -19.623 -3.026 -43.196 0.470 18.15115 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CG 1 ATOM 1536 C CD A LYS A 1 192 ? -20.409 -3.540 -44.112 0.530 16.55439 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CD 1 ATOM 1537 C CD B LYS A 1 192 ? -20.647 -3.596 -42.215 0.470 18.94242 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CD 1 ATOM 1538 C CE A LYS A 1 192 ? -20.492 -5.051 -43.906 0.530 25.43247 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CE 1 ATOM 1539 C CE B LYS A 1 192 ? -21.103 -5.015 -42.598 0.470 26.05059 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CE 1 ATOM 1540 N NZ A LYS A 1 192 ? -21.134 -5.416 -42.613 0.530 22.95001 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A NZ 1 ATOM 1541 N NZ B LYS A 1 192 ? -21.200 -5.240 -44.069 0.470 28.76598 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A NZ 1 ATOM 1542 N N . TYR A 1 193 ? -19.954 1.074 -45.069 1.000 16.61247 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A N 1 ATOM 1543 C CA . TYR A 1 193 ? -20.349 2.471 -45.215 1.000 15.69111 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CA 1 ATOM 1544 C C . TYR A 1 193 ? -21.854 2.567 -44.994 1.000 16.73184 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A C 1 ATOM 1545 O O . TYR A 1 193 ? -22.629 1.761 -45.549 1.000 17.84444 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A O 1 ATOM 1546 C CB . TYR A 1 193 ? -20.010 2.986 -46.642 1.000 15.54394 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CB 1 ATOM 1547 C CG . TYR A 1 193 ? -20.105 4.501 -46.765 1.000 17.38807 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CG 1 ATOM 1548 C CD1 . TYR A 1 193 ? -21.324 5.131 -46.891 1.000 18.30943 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD1 1 ATOM 1549 C CD2 . TYR A 1 193 ? -18.970 5.282 -46.740 1.000 17.04552 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CD2 1 ATOM 1550 C CE1 . TYR A 1 193 ? -21.415 6.509 -46.987 1.000 16.98971 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE1 1 ATOM 1551 C CE2 . TYR A 1 193 ? -19.042 6.649 -46.833 1.000 16.61180 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CE2 1 ATOM 1552 C CZ . TYR A 1 193 ? -20.258 7.265 -46.932 1.000 16.01934 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A CZ 1 ATOM 1553 O OH . TYR A 1 193 ? -20.296 8.626 -46.994 1.000 17.40272 ? ? ? ? ? ? 193 TYR A OH 1 ATOM 1554 N N . ALA A 1 194 ? -22.279 3.544 -44.200 1.000 15.53843 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A N 1 ATOM 1555 C CA . ALA A 1 194 ? -23.711 3.767 -44.043 1.000 14.21801 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CA 1 ATOM 1556 C C . ALA A 1 194 ? -23.987 5.246 -43.895 1.000 16.45962 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A C 1 ATOM 1557 O O . ALA A 1 194 ? -23.163 5.983 -43.339 1.000 18.52789 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A O 1 ATOM 1558 C CB . ALA A 1 194 ? -24.275 3.048 -42.828 1.000 19.05715 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CB 1 ATOM 1559 N N . LYS A 1 195 ? -25.116 5.694 -44.450 1.000 18.66510 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A N 1 ATOM 1560 C CA . LYS A 1 195 ? -25.528 7.089 -44.361 1.000 19.78489 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CA 1 ATOM 1561 C C . LYS A 1 195 ? -26.752 7.162 -43.467 1.000 17.93712 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A C 1 ATOM 1562 O O . LYS A 1 195 ? -27.667 6.343 -43.611 1.000 22.34803 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A O 1 ATOM 1563 C CB . LYS A 1 195 ? -25.853 7.618 -45.753 1.000 21.22441 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CB 1 ATOM 1564 C CG . LYS A 1 195 ? -26.272 9.082 -45.776 1.000 23.06698 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CG 1 ATOM 1565 C CD . LYS A 1 195 ? -26.510 9.528 -47.229 1.000 26.72820 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CD 1 ATOM 1566 C CE . LYS A 1 195 ? -27.529 10.683 -47.345 1.000 33.51160 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A CE 1 ATOM 1567 N NZ . LYS A 1 195 ? -27.455 11.399 -48.684 1.000 34.32285 ? ? ? ? ? ? 195 LYS A NZ 1 ATOM 1568 N N . VAL A 1 196 ? -26.776 8.113 -42.556 1.000 16.86403 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A N 1 ATOM 1569 C CA . VAL A 1 196 ? -27.947 8.277 -41.699 1.000 18.81484 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CA 1 ATOM 1570 C C . VAL A 1 196 ? -28.537 9.659 -41.942 1.000 17.67606 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A C 1 ATOM 1571 O O . VAL A 1 196 ? -27.845 10.606 -42.314 1.000 17.45901 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A O 1 ATOM 1572 C CB . VAL A 1 196 ? -27.730 8.054 -40.180 1.000 22.51003 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CB 1 ATOM 1573 C CG1 . VAL A 1 196 ? -27.337 6.620 -39.878 1.000 24.38471 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG1 1 ATOM 1574 C CG2 . VAL A 1 196 ? -26.714 9.018 -39.632 1.000 16.93052 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG2 1 ATOM 1575 N N . ASP A 1 197 ? -29.839 9.766 -41.676 1.000 16.93744 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N 1 ATOM 1576 C CA . ASP A 1 197 ? -30.554 11.036 -41.744 1.000 16.82091 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1 ATOM 1577 C C . ASP A 1 197 ? -30.303 11.797 -40.444 1.000 15.01741 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C 1 ATOM 1578 O O . ASP A 1 197 ? -30.933 11.561 -39.400 1.000 15.95153 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O 1 ATOM 1579 C CB . ASP A 1 197 ? -32.037 10.759 -41.952 1.000 16.63943 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB 1 ATOM 1580 C CG . ASP A 1 197 ? -32.899 12.000 -41.896 1.000 17.68307 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG 1 ATOM 1581 O OD1 . ASP A 1 197 ? -32.389 13.116 -41.797 1.000 17.07040 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1 ATOM 1582 O OD2 . ASP A 1 197 ? -34.146 11.819 -42.018 1.000 16.60969 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1 ATOM 1583 N N . GLY A 1 198 ? -29.428 12.779 -40.500 1.000 16.76765 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A N 1 ATOM 1584 C CA . GLY A 1 198 ? -29.080 13.542 -39.326 1.000 14.13449 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A CA 1 ATOM 1585 C C . GLY A 1 198 ? -30.096 14.578 -38.898 1.000 14.38230 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A C 1 ATOM 1586 O O . GLY A 1 198 ? -29.892 15.293 -37.922 1.000 17.03873 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A O 1 ATOM 1587 N N . THR A 1 199 ? -31.219 14.677 -39.635 1.000 15.83942 ? ? ? ? ? ? 199 THR A N 1 ATOM 1588 C CA . THR A 1 199 ? -32.309 15.586 -39.230 1.000 17.86360 ? ? ? ? ? ? 199 THR A CA 1 ATOM 1589 C C . THR A 1 199 ? -33.259 14.986 -38.198 1.000 16.94095 ? ? ? ? ? ? 199 THR A C 1 ATOM 1590 O O . THR A 1 199 ? -34.015 15.752 -37.557 1.000 18.47341 ? ? ? ? ? ? 199 THR A O 1 ATOM 1591 C CB . THR A 1 199 ? -33.152 16.084 -40.413 1.000 16.85492 ? ? ? ? ? ? 199 THR A CB 1 ATOM 1592 O OG1 . THR A 1 199 ? -33.971 15.034 -40.916 1.000 18.77630 ? ? ? ? ? ? 199 THR A OG1 1 ATOM 1593 C CG2 . THR A 1 199 ? -32.254 16.594 -41.532 1.000 18.15072 ? ? ? ? ? ? 199 THR A CG2 1 ATOM 1594 N N . LYS A 1 200 ? -33.192 13.689 -37.977 1.000 14.31235 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N 1 ATOM 1595 C CA . LYS A 1 200 ? -34.096 13.130 -36.997 1.000 15.99628 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA 1 ATOM 1596 C C . LYS A 1 200 ? -33.700 13.594 -35.587 1.000 16.07687 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C 1 ATOM 1597 O O . LYS A 1 200 ? -32.558 14.032 -35.346 1.000 15.37477 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O 1 ATOM 1598 C CB . LYS A 1 200 ? -33.981 11.619 -37.063 1.000 16.29417 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB 1 ATOM 1599 C CG . LYS A 1 200 ? -34.428 11.011 -38.384 1.000 19.22421 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG 1 ATOM 1600 C CD . LYS A 1 200 ? -34.386 9.502 -38.222 1.000 19.85932 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD 1 ATOM 1601 C CE . LYS A 1 200 ? -34.784 8.733 -39.486 1.000 20.43363 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE 1 ATOM 1602 N NZ . LYS A 1 200 ? -34.943 7.307 -39.104 1.000 24.15805 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ 1 ATOM 1603 N N . PRO A 1 201 ? -34.610 13.506 -34.619 1.000 16.84785 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A N 1 ATOM 1604 C CA . PRO A 1 201 ? -34.238 13.805 -33.232 1.000 17.29528 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A CA 1 ATOM 1605 C C . PRO A 1 201 ? -33.019 13.016 -32.777 1.000 16.09932 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A C 1 ATOM 1606 O O . PRO A 1 201 ? -32.741 11.918 -33.265 1.000 15.54071 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A O 1 ATOM 1607 C CB . PRO A 1 201 ? -35.491 13.401 -32.438 1.000 20.03003 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A CB 1 ATOM 1608 C CG . PRO A 1 201 ? -36.596 13.556 -33.424 1.000 18.92240 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A CG 1 ATOM 1609 C CD . PRO A 1 201 ? -36.024 13.121 -34.733 1.000 17.98965 ? ? ? ? ? ? 201 PRO A CD 1 ATOM 1610 N N . VAL A 1 202 ? -32.283 13.591 -31.825 1.000 15.27920 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A N 1 ATOM 1611 C CA . VAL A 1 202 ? -31.041 13.011 -31.332 1.000 13.88006 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CA 1 ATOM 1612 C C . VAL A 1 202 ? -31.197 11.549 -30.982 1.000 17.48218 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A C 1 ATOM 1613 O O . VAL A 1 202 ? -30.359 10.710 -31.324 1.000 16.57564 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A O 1 ATOM 1614 C CB . VAL A 1 202 ? -30.496 13.827 -30.150 1.000 15.86384 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CB 1 ATOM 1615 C CG1 . VAL A 1 202 ? -29.317 13.120 -29.515 1.000 18.16022 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG1 1 ATOM 1616 C CG2 . VAL A 1 202 ? -30.092 15.210 -30.565 1.000 17.71508 ? ? ? ? ? ? 202 VAL A CG2 1 ATOM 1617 N N . ALA A 1 203 ? -32.277 11.212 -30.285 1.000 18.58283 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A N 1 ATOM 1618 C CA . ALA A 1 203 ? -32.406 9.839 -29.828 1.000 15.44595 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CA 1 ATOM 1619 C C . ALA A 1 203 ? -32.699 8.890 -30.976 1.000 16.49320 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A C 1 ATOM 1620 O O . ALA A 1 203 ? -32.362 7.708 -30.897 1.000 17.98567 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A O 1 ATOM 1621 C CB . ALA A 1 203 ? -33.505 9.758 -28.756 1.000 18.06478 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CB 1 ATOM 1622 N N . GLU A 1 204 ? -33.316 9.390 -32.042 1.000 16.29567 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A N 1 ATOM 1623 C CA . GLU A 1 204 ? -33.608 8.547 -33.191 1.000 18.35170 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A CA 1 ATOM 1624 C C . GLU A 1 204 ? -32.351 8.315 -34.035 1.000 18.17060 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A C 1 ATOM 1625 O O . GLU A 1 204 ? -32.139 7.212 -34.565 1.000 17.70221 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A O 1 ATOM 1626 C CB . GLU A 1 204 ? -34.724 9.179 -34.001 1.000 15.87252 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A CB 1 ATOM 1627 C CG . GLU A 1 204 ? -36.081 8.993 -33.329 1.000 21.18014 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A CG 1 ATOM 1628 C CD . GLU A 1 204 ? -37.193 9.602 -34.138 1.000 30.23530 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A CD 1 ATOM 1629 O OE1 . GLU A 1 204 ? -37.122 9.499 -35.386 1.000 24.95167 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A OE1 1 ATOM 1630 O OE2 . GLU A 1 204 ? -38.134 10.182 -33.521 1.000 34.24189 ? ? ? ? ? ? 204 GLU A OE2 1 ATOM 1631 N N . VAL A 1 205 ? -31.512 9.351 -34.186 1.000 15.90810 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N 1 ATOM 1632 C CA . VAL A 1 205 ? -30.226 9.126 -34.842 1.000 16.06339 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA 1 ATOM 1633 C C . VAL A 1 205 ? -29.416 8.109 -34.063 1.000 15.26130 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C 1 ATOM 1634 O O . VAL A 1 205 ? -28.797 7.201 -34.649 1.000 15.22103 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O 1 ATOM 1635 C CB . VAL A 1 205 ? -29.472 10.454 -34.954 1.000 14.80346 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB 1 ATOM 1636 C CG1 . VAL A 1 205 ? -28.074 10.205 -35.599 1.000 16.44435 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1 1 ATOM 1637 C CG2 . VAL A 1 205 ? -30.294 11.475 -35.736 1.000 14.48547 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2 1 ATOM 1638 N N . ARG A 1 206 ? -29.420 8.229 -32.734 1.000 14.23785 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A N 1 ATOM 1639 C CA . ARG A 1 206 ? -28.698 7.285 -31.911 1.000 14.68125 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A CA 1 ATOM 1640 C C . ARG A 1 206 ? -29.200 5.863 -32.159 1.000 20.79947 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A C 1 ATOM 1641 O O . ARG A 1 206 ? -28.397 4.933 -32.335 1.000 18.20734 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A O 1 ATOM 1642 C CB . ARG A 1 206 ? -28.888 7.675 -30.438 1.000 15.35884 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A CB 1 ATOM 1643 C CG . ARG A 1 206 ? -28.183 6.766 -29.535 1.000 20.06996 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A CG 1 ATOM 1644 C CD . ARG A 1 206 ? -28.561 7.101 -28.118 1.000 20.85454 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A CD 1 ATOM 1645 N NE . ARG A 1 206 ? -27.819 6.214 -27.243 1.000 24.64001 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A NE 1 ATOM 1646 C CZ . ARG A 1 206 ? -27.641 6.420 -25.951 1.000 33.58508 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A CZ 1 ATOM 1647 N NH1 . ARG A 1 206 ? -28.166 7.468 -25.346 1.000 33.93140 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A NH1 1 ATOM 1648 N NH2 . ARG A 1 206 ? -26.919 5.554 -25.255 1.000 36.41070 ? ? ? ? ? ? 206 ARG A NH2 1 ATOM 1649 N N . ALA A 1 207 ? -30.525 5.695 -32.233 1.000 17.88289 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A N 1 ATOM 1650 C CA . ALA A 1 207 ? -31.082 4.372 -32.464 1.000 18.31290 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A CA 1 ATOM 1651 C C . ALA A 1 207 ? -30.730 3.872 -33.851 1.000 18.51761 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A C 1 ATOM 1652 O O . ALA A 1 207 ? -30.440 2.680 -34.015 1.000 20.16935 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A O 1 ATOM 1653 C CB . ALA A 1 207 ? -32.595 4.396 -32.230 1.000 18.94985 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A CB 1 ATOM 1654 N N . ASP A 1 208 ? -30.746 4.748 -34.873 1.000 17.23783 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N 1 ATOM 1655 C CA . ASP A 1 208 ? -30.346 4.329 -36.226 1.000 15.92880 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA 1 ATOM 1656 C C . ASP A 1 208 ? -28.898 3.875 -36.237 1.000 19.29415 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C 1 ATOM 1657 O O . ASP A 1 208 ? -28.549 2.898 -36.926 1.000 20.87837 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O 1 ATOM 1658 C CB . ASP A 1 208 ? -30.551 5.465 -37.224 1.000 21.15593 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB 1 ATOM 1659 C CG . ASP A 1 208 ? -32.028 5.672 -37.578 1.000 24.90357 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG 1 ATOM 1660 O OD1 . ASP A 1 208 ? -32.901 4.870 -37.125 1.000 25.02173 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1 1 ATOM 1661 O OD2 . ASP A 1 208 ? -32.343 6.642 -38.287 1.000 24.65673 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2 1 ATOM 1662 N N . LEU A 1 209 ? -28.029 4.579 -35.511 1.000 18.39034 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A N 1 ATOM 1663 C CA . LEU A 1 209 ? -26.622 4.184 -35.486 1.000 20.34512 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CA 1 ATOM 1664 C C . LEU A 1 209 ? -26.450 2.857 -34.753 1.000 20.43975 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A C 1 ATOM 1665 O O . LEU A 1 209 ? -25.680 2.003 -35.205 1.000 23.14910 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A O 1 ATOM 1666 C CB . LEU A 1 209 ? -25.762 5.306 -34.895 1.000 19.65006 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CB 1 ATOM 1667 C CG . LEU A 1 209 ? -25.684 6.544 -35.781 1.000 17.76565 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CG 1 ATOM 1668 C CD1 . LEU A 1 209 ? -25.098 7.731 -34.957 1.000 20.62786 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD1 1 ATOM 1669 C CD2 . LEU A 1 209 ? -24.836 6.340 -37.068 1.000 20.32359 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD2 1 ATOM 1670 N N . GLU A 1 210 ? -27.215 2.630 -33.673 1.000 21.02101 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A N 1 ATOM 1671 C CA . GLU A 1 210 ? -27.165 1.341 -32.974 1.000 23.43388 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CA 1 ATOM 1672 C C . GLU A 1 210 ? -27.579 0.195 -33.889 1.000 21.79649 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A C 1 ATOM 1673 O O . GLU A 1 210 ? -26.990 -0.893 -33.822 1.000 24.35635 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A O 1 ATOM 1674 C CB . GLU A 1 210 ? -28.028 1.317 -31.700 1.000 24.06219 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CB 1 ATOM 1675 C CG . GLU A 1 210 ? -27.560 2.257 -30.616 1.000 29.53516 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CG 1 ATOM 1676 C CD . GLU A 1 210 ? -27.971 1.823 -29.210 1.000 53.15977 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CD 1 ATOM 1677 O OE1 . GLU A 1 210 ? -27.980 2.685 -28.298 1.000 39.58707 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE1 1 ATOM 1678 O OE2 . GLU A 1 210 ? -28.255 0.619 -29.015 1.000 62.10345 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE2 1 ATOM 1679 N N . LYS A 1 211 ? -28.588 0.409 -34.736 1.000 21.03255 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A N 1 ATOM 1680 C CA . LYS A 1 211 ? -28.989 -0.641 -35.681 1.000 22.42852 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CA 1 ATOM 1681 C C . LYS A 1 211 ? -27.840 -1.002 -36.606 1.000 27.80162 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A C 1 ATOM 1682 O O . LYS A 1 211 ? -27.655 -2.174 -36.967 1.000 28.80151 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A O 1 ATOM 1683 C CB . LYS A 1 211 ? -30.211 -0.234 -36.519 1.000 24.80624 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CB 1 ATOM 1684 C CG . LYS A 1 211 ? -31.319 0.432 -35.715 1.000 44.87052 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CG 1 ATOM 1685 C CD . LYS A 1 211 ? -32.722 -0.032 -36.091 1.000 59.15966 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CD 1 ATOM 1686 C CE . LYS A 1 211 ? -33.802 0.850 -35.418 1.000 55.53169 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CE 1 ATOM 1687 N NZ . LYS A 1 211 ? -33.854 0.708 -33.912 1.000 43.70327 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A NZ 1 ATOM 1688 N N . ILE A 1 212 ? -27.038 -0.014 -36.979 1.000 22.50154 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A N 1 ATOM 1689 C CA . ILE A 1 212 ? -25.919 -0.251 -37.887 1.000 22.34300 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CA 1 ATOM 1690 C C . ILE A 1 212 ? -24.749 -0.923 -37.174 1.000 24.44668 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A C 1 ATOM 1691 O O . ILE A 1 212 ? -24.103 -1.830 -37.726 1.000 28.97315 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A O 1 ATOM 1692 C CB . ILE A 1 212 ? -25.516 1.094 -38.532 1.000 21.93972 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CB 1 ATOM 1693 C CG1 . ILE A 1 212 ? -26.608 1.629 -39.433 1.000 22.31572 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG1 1 ATOM 1694 C CG2 . ILE A 1 212 ? -24.235 0.971 -39.260 1.000 22.33198 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG2 1 ATOM 1695 C CD1 . ILE A 1 212 ? -26.488 3.162 -39.721 1.000 26.24321 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CD1 1 ATOM 1696 N N . LEU A 1 213 ? -24.390 -0.452 -35.989 1.000 22.27848 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N 1 ATOM 1697 C CA . LEU A 1 213 ? -23.216 -0.941 -35.291 1.000 23.49084 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA 1 ATOM 1698 C C . LEU A 1 213 ? -23.462 -2.271 -34.587 1.000 41.69805 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C 1 ATOM 1699 O O . LEU A 1 213 ? -22.488 -2.904 -34.161 1.000 33.87328 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O 1 ATOM 1700 C CB . LEU A 1 213 ? -22.675 0.111 -34.321 1.000 27.35284 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB 1 ATOM 1701 C CG . LEU A 1 213 ? -22.222 1.412 -35.001 1.000 21.86454 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG 1 ATOM 1702 C CD1 . LEU A 1 213 ? -21.943 2.523 -34.021 1.000 25.41777 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1 ATOM 1703 C CD2 . LEU A 1 213 ? -20.978 1.195 -35.879 1.000 18.51511 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1 ATOM 1704 N N . GLY A 1 214 ? -24.727 -2.703 -34.476 1.000 42.47524 ? ? ? ? ? ? 214 GLY A N 1 ATOM 1705 C CA . GLY A 1 214 ? -25.082 -3.992 -33.880 1.000 42.90780 ? ? ? ? ? ? 214 GLY A CA 1 ATOM 1706 C C . GLY A 1 214 ? -24.874 -4.072 -32.374 1.000 49.69499 ? ? ? ? ? ? 214 GLY A C 1 ATOM 1707 O O . GLY A 1 214 ? -25.008 -5.138 -31.765 1.000 50.64827 ? ? ? ? ? ? 214 GLY A O 1 ATOM 1708 O OXT . GLY A 1 214 ? -24.568 -3.077 -31.706 1.000 57.04918 ? ? ? ? ? ? 214 GLY A OXT 1 HETATM 1709 P PB . ADP C 2 . ? -20.753 18.264 -35.558 1.000 12.10413 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A PB 1 HETATM 1710 O O1B . ADP C 2 . ? -21.223 17.387 -36.682 1.000 12.46055 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O1B 1 HETATM 1711 O O2B . ADP C 2 . ? -19.884 17.624 -34.540 1.000 11.51626 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O2B 1 HETATM 1712 O O3B . ADP C 2 . ? -20.223 19.594 -35.988 1.000 13.19486 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O3B 1 HETATM 1713 P PA . ADP C 2 . ? -22.607 18.687 -33.315 1.000 12.86609 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A PA 1 HETATM 1714 O O1A . ADP C 2 . ? -22.802 17.345 -32.763 1.000 14.20251 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O1A 1 HETATM 1715 O O2A . ADP C 2 . ? -21.720 19.661 -32.633 1.000 14.10679 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O2A 1 HETATM 1716 O O3A . ADP C 2 . ? -22.178 18.621 -34.862 1.000 11.72357 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A O3A 1 HETATM 1717 O "O5'" . ADP C 2 . ? -24.066 19.298 -33.496 1.000 12.44439 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "O5'" 1 HETATM 1718 C "C5'" . ADP C 2 . ? -24.290 20.646 -33.912 1.000 14.11782 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "C5'" 1 HETATM 1719 C "C4'" . ADP C 2 . ? -25.305 21.355 -33.032 1.000 12.67575 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "C4'" 1 HETATM 1720 O "O4'" . ADP C 2 . ? -26.572 20.785 -33.336 1.000 13.52884 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "O4'" 1 HETATM 1721 C "C3'" . ADP C 2 . ? -25.041 21.135 -31.563 1.000 14.35238 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "C3'" 1 HETATM 1722 O "O3'" . ADP C 2 . ? -25.487 22.329 -30.889 1.000 14.36447 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "O3'" 1 HETATM 1723 C "C2'" . ADP C 2 . ? -25.987 20.006 -31.219 1.000 12.27124 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "C2'" 1 HETATM 1724 O "O2'" . ADP C 2 . ? -26.514 20.060 -29.869 1.000 14.06244 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "O2'" 1 HETATM 1725 C "C1'" . ADP C 2 . ? -27.114 20.122 -32.202 1.000 13.63526 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A "C1'" 1 HETATM 1726 N N9 . ADP C 2 . ? -27.637 18.810 -32.667 1.000 13.91472 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A N9 1 HETATM 1727 C C8 . ADP C 2 . ? -26.934 17.673 -32.771 1.000 14.87608 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A C8 1 HETATM 1728 N N7 . ADP C 2 . ? -27.736 16.674 -33.267 1.000 16.45843 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A N7 1 HETATM 1729 C C5 . ADP C 2 . ? -28.931 17.237 -33.507 1.000 13.82047 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A C5 1 HETATM 1730 C C6 . ADP C 2 . ? -30.209 16.757 -34.009 1.000 19.66387 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A C6 1 HETATM 1731 N N6 . ADP C 2 . ? -30.351 15.447 -34.371 1.000 16.88068 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A N6 1 HETATM 1732 N N1 . ADP C 2 . ? -31.191 17.675 -34.089 1.000 19.04851 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A N1 1 HETATM 1733 C C2 . ADP C 2 . ? -31.052 18.959 -33.693 1.000 18.07988 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A C2 1 HETATM 1734 N N3 . ADP C 2 . ? -29.899 19.445 -33.215 1.000 17.96324 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A N3 1 HETATM 1735 C C4 . ADP C 2 . ? -28.877 18.620 -33.091 1.000 15.78290 ? ? ? ? ? ? 301 ADP A C4 1 HETATM 1736 P PB . ADP D 2 . ? -17.262 21.420 -36.669 0.700 14.56839 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A PB 1 HETATM 1737 O O1B . ADP D 2 . ? -16.756 21.178 -38.059 0.700 15.38264 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O1B 1 HETATM 1738 O O2B . ADP D 2 . ? -17.784 20.207 -35.977 0.700 17.94609 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O2B 1 HETATM 1739 O O3B . ADP D 2 . ? -18.145 22.573 -36.446 0.700 18.44453 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O3B 1 HETATM 1740 P PA . ADP D 2 . ? -14.460 20.878 -35.603 1.000 13.82431 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A PA 1 HETATM 1741 O O1A . ADP D 2 . ? -14.446 19.551 -36.208 1.000 16.34343 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O1A 1 HETATM 1742 O O2A . ADP D 2 . ? -14.169 21.034 -34.127 1.000 16.32035 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O2A 1 HETATM 1743 O O3A . ADP D 2 . ? -15.837 21.699 -35.867 1.000 18.77798 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A O3A 1 HETATM 1744 O "O5'" . ADP D 2 . ? -13.492 21.763 -36.468 1.000 15.12511 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "O5'" 1 HETATM 1745 C "C5'" . ADP D 2 . ? -13.259 23.112 -36.054 1.000 14.24230 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "C5'" 1 HETATM 1746 C "C4'" . ADP D 2 . ? -12.014 23.604 -36.814 1.000 14.33505 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "C4'" 1 HETATM 1747 O "O4'" . ADP D 2 . ? -10.835 22.892 -36.420 1.000 12.39088 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "O4'" 1 HETATM 1748 C "C3'" . ADP D 2 . ? -12.049 23.489 -38.336 1.000 14.67209 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "C3'" 1 HETATM 1749 O "O3'" . ADP D 2 . ? -12.768 24.562 -38.944 1.000 14.13186 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "O3'" 1 HETATM 1750 C "C2'" . ADP D 2 . ? -10.555 23.504 -38.639 1.000 12.07318 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "C2'" 1 HETATM 1751 O "O2'" . ADP D 2 . ? -10.019 24.803 -38.455 1.000 14.25317 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "O2'" 1 HETATM 1752 C "C1'" . ADP D 2 . ? -9.965 22.721 -37.513 1.000 11.42762 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A "C1'" 1 HETATM 1753 N N9 . ADP D 2 . ? -9.934 21.271 -37.801 1.000 11.49490 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A N9 1 HETATM 1754 C C8 . ADP D 2 . ? -10.470 20.265 -37.046 1.000 11.51242 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A C8 1 HETATM 1755 N N7 . ADP D 2 . ? -10.152 19.022 -37.509 1.000 12.16083 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A N7 1 HETATM 1756 C C5 . ADP D 2 . ? -9.333 19.300 -38.601 1.000 11.23501 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A C5 1 HETATM 1757 C C6 . ADP D 2 . ? -8.668 18.437 -39.567 1.000 10.76189 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A C6 1 HETATM 1758 N N6 . ADP D 2 . ? -8.767 17.097 -39.466 1.000 12.72226 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A N6 1 HETATM 1759 N N1 . ADP D 2 . ? -7.986 19.044 -40.549 1.000 11.01711 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A N1 1 HETATM 1760 C C2 . ADP D 2 . ? -7.873 20.371 -40.622 1.000 11.75863 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A C2 1 HETATM 1761 N N3 . ADP D 2 . ? -8.450 21.211 -39.776 1.000 11.69618 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A N3 1 HETATM 1762 C C4 . ADP D 2 . ? -9.215 20.713 -38.784 1.000 11.21879 ? ? ? ? ? ? 302 ADP A C4 1 HETATM 1763 NA NA . NA E 3 . ? -11.795 -2.791 -42.474 1.000 19.20945 ? ? ? ? ? ? 303 NA A NA 1 HETATM 1764 O O . HOH I 4 . ? 0.371 9.861 -46.869 1.000 25.44558 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 1765 O O . HOH I 4 . ? -11.747 29.933 -33.283 1.000 24.25401 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 1766 O O A HOH I 4 . ? -15.943 23.096 -38.789 0.530 21.44872 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 1767 O O . HOH I 4 . ? -21.408 -3.953 -32.537 1.000 40.32283 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 1768 O O . HOH I 4 . ? -3.336 2.179 -28.881 1.000 41.37578 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 1769 O O . HOH I 4 . ? -38.528 10.918 -36.827 1.000 31.11872 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 1770 O O . HOH I 4 . ? -11.813 34.102 -43.496 1.000 43.67885 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 1771 O O . HOH I 4 . ? -15.194 4.295 -58.615 1.000 28.81021 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 1772 O O . HOH I 4 . ? -17.459 16.651 -34.813 1.000 19.14986 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 1773 O O . HOH I 4 . ? -16.360 19.855 -28.565 1.000 24.88451 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 1774 O O . HOH I 4 . ? 1.906 22.865 -40.850 1.000 22.30691 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 1775 O O . HOH I 4 . ? -14.235 12.357 -39.291 1.000 18.95554 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 1776 O O . HOH I 4 . ? -2.311 14.383 -29.675 1.000 21.95517 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 1777 O O . HOH I 4 . ? -23.671 16.377 -43.731 1.000 17.91237 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 1778 O O . HOH I 4 . ? -16.004 16.238 -30.250 1.000 32.15303 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 1779 O O . HOH I 4 . ? -15.915 0.768 -56.575 1.000 32.83890 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 1780 O O . HOH I 4 . ? 4.507 13.637 -29.138 1.000 32.00495 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 1781 O O . HOH I 4 . ? -10.923 -2.299 -33.220 1.000 31.56128 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 1782 O O . HOH I 4 . ? -3.522 12.183 -50.984 1.000 24.14369 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 1783 O O . HOH I 4 . ? -9.710 1.013 -27.412 1.000 28.02126 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 1784 O O . HOH I 4 . ? -15.009 27.147 -25.271 1.000 38.29355 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 1785 O O . HOH I 4 . ? -20.246 26.709 -29.493 1.000 23.25079 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 1786 O O . HOH I 4 . ? -27.090 15.957 -48.995 1.000 25.97945 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 1787 O O . HOH I 4 . ? -33.623 16.993 -34.766 1.000 24.23292 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 1788 O O . HOH I 4 . ? -29.638 17.559 -21.627 1.000 32.19609 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 1789 O O . HOH I 4 . ? -35.181 9.959 -43.550 1.000 34.28808 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 1790 O O . HOH I 4 . ? -12.744 14.963 -27.395 1.000 27.43685 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 1791 O O . HOH I 4 . ? -15.897 17.503 -36.984 1.000 15.88767 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 1792 O O . HOH I 4 . ? -17.120 23.745 -19.715 1.000 30.56768 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 1793 O O . HOH I 4 . ? -17.299 18.742 -38.896 1.000 18.14398 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 1794 O O . HOH I 4 . ? -27.118 20.382 -16.981 1.000 19.63745 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 1795 O O . HOH I 4 . ? -8.171 34.553 -37.995 1.000 33.40914 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 1796 O O . HOH I 4 . ? -25.934 4.368 -28.157 1.000 35.82363 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 1797 O O . HOH I 4 . ? -18.428 17.359 -29.660 1.000 25.13963 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 1798 O O . HOH I 4 . ? -10.377 0.171 -43.870 1.000 20.64654 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 1799 O O . HOH I 4 . ? -22.180 6.323 -50.442 1.000 26.03305 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 1800 O O . HOH I 4 . ? -19.285 18.927 -31.847 1.000 19.92534 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 1801 O O . HOH I 4 . ? -5.898 5.931 -51.608 1.000 32.50144 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 1802 O O . HOH I 4 . ? -8.162 5.986 -45.035 1.000 16.45233 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 1803 O O . HOH I 4 . ? -12.907 27.761 -48.579 1.000 35.18236 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 1804 O O . HOH I 4 . ? -23.890 14.208 -46.191 1.000 23.97840 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 1805 O O . HOH I 4 . ? -16.072 24.495 -21.971 1.000 27.62131 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1806 O O . HOH I 4 . ? -24.821 19.924 -45.327 1.000 24.74434 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 1807 O O . HOH I 4 . ? -25.726 17.781 -28.688 1.000 15.93159 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 1808 O O . HOH I 4 . ? -20.628 -4.258 -35.557 1.000 30.98868 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 1809 O O . HOH I 4 . ? -13.243 26.805 -37.533 1.000 15.69897 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 1810 O O . HOH I 4 . ? -18.169 2.342 -21.786 1.000 43.65038 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 1811 O O . HOH I 4 . ? -32.075 18.063 -24.150 1.000 28.84992 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 1812 O O . HOH I 4 . ? -10.803 -2.737 -36.165 1.000 33.75062 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 1813 O O . HOH I 4 . ? -24.042 -7.531 -32.565 1.000 42.64046 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 1814 O O . HOH I 4 . ? -12.536 -7.477 -46.086 1.000 22.01166 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 1815 O O . HOH I 4 . ? -2.144 29.391 -27.361 1.000 29.71061 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 1816 O O . HOH I 4 . ? -14.235 34.086 -39.333 1.000 29.70325 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 1817 O O . HOH I 4 . ? -4.735 18.842 -48.483 1.000 18.67213 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 1818 O O . HOH I 4 . ? -2.446 12.620 -27.428 1.000 35.98031 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 1819 O O . HOH I 4 . ? -24.617 7.474 -31.580 1.000 21.90209 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 1820 O O . HOH I 4 . ? -21.990 16.066 -47.100 1.000 18.44419 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 1821 O O . HOH I 4 . ? -15.629 21.269 -11.286 1.000 31.27139 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 1822 O O . HOH I 4 . ? -9.332 16.874 -49.889 1.000 17.41724 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 1823 O O . HOH I 4 . ? -12.487 25.552 -33.227 1.000 16.26482 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 1824 O O . HOH I 4 . ? -14.658 -4.838 -40.443 1.000 15.75299 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 1825 O O . HOH I 4 . ? -21.579 30.414 -23.509 1.000 26.31427 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 1826 O O . HOH I 4 . ? 1.090 7.714 -43.074 1.000 32.70609 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 1827 O O . HOH I 4 . ? -22.887 32.636 -26.667 1.000 28.56216 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 1828 O O . HOH I 4 . ? -27.530 27.140 -42.716 1.000 22.25712 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 1829 O O . HOH I 4 . ? -14.343 29.310 -46.864 1.000 23.89746 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 1830 O O . HOH I 4 . ? -34.018 27.273 -36.786 1.000 19.62463 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 1831 O O . HOH I 4 . ? -23.753 8.447 -49.411 1.000 21.96454 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 1832 O O . HOH I 4 . ? -15.308 23.043 -17.277 1.000 36.23467 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 1833 O O . HOH I 4 . ? -2.285 30.028 -29.833 1.000 30.54822 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 1834 O O . HOH I 4 . ? -28.690 27.357 -14.753 1.000 28.60979 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 1835 O O . HOH I 4 . ? -14.424 20.300 -43.365 1.000 15.04845 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 1836 O O . HOH I 4 . ? -22.862 36.685 -35.886 1.000 17.28916 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 1837 O O . HOH I 4 . ? -23.104 13.081 -13.394 1.000 35.94523 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 1838 O O . HOH I 4 . ? -6.127 20.330 -44.138 1.000 14.59598 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 1839 O O . HOH I 4 . ? -18.182 14.481 -28.729 1.000 31.53511 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 1840 O O . HOH I 4 . ? -9.347 26.994 -27.276 1.000 24.79935 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 1841 O O . HOH I 4 . ? 5.033 16.836 -40.907 1.000 15.91341 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 1842 O O . HOH I 4 . ? -32.062 28.331 -42.842 1.000 21.70407 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 1843 O O . HOH I 4 . ? -0.804 16.890 -47.295 1.000 16.92482 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 1844 O O . HOH I 4 . ? 2.866 12.821 -33.620 1.000 22.13424 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 1845 O O . HOH I 4 . ? -32.105 6.011 -28.737 1.000 24.46103 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 1846 O O . HOH I 4 . ? -5.928 9.726 -53.457 1.000 20.98586 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 1847 O O . HOH I 4 . ? -24.130 2.173 -47.831 1.000 37.27865 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1 HETATM 1848 O O . HOH I 4 . ? -16.912 -3.767 -41.429 1.000 22.14008 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 1849 O O . HOH I 4 . ? -1.029 12.166 -47.425 1.000 18.29029 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 1850 O O . HOH I 4 . ? -33.024 23.936 -50.827 1.000 31.27910 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 1851 O O . HOH I 4 . ? 2.174 2.444 -39.715 1.000 37.67841 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 1852 O O . HOH I 4 . ? -13.070 17.430 -34.841 1.000 20.36251 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 1853 O O . HOH I 4 . ? -25.961 29.760 -13.557 1.000 34.01697 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 1854 O O . HOH I 4 . ? -4.383 18.749 -27.649 1.000 26.73787 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 1855 O O . HOH I 4 . ? -27.598 14.202 -36.446 1.000 18.62083 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 1856 O O . HOH I 4 . ? -14.332 33.043 -35.662 1.000 22.47223 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 1857 O O . HOH I 4 . ? -30.634 21.263 -49.070 1.000 23.75185 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1 HETATM 1858 O O . HOH I 4 . ? -19.547 30.463 -20.307 1.000 32.92907 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1 HETATM 1859 O O . HOH I 4 . ? -7.598 3.453 -44.182 1.000 25.60953 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 1860 O O . HOH I 4 . ? -17.248 32.950 -35.212 1.000 19.54650 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 1861 O O . HOH I 4 . ? -25.215 28.230 -44.994 1.000 36.88839 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 1862 O O . HOH I 4 . ? -0.881 19.026 -28.302 1.000 25.64678 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1 HETATM 1863 O O A HOH I 4 . ? -31.227 13.843 -44.364 0.630 16.25277 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 1864 O O B HOH I 4 . ? -31.338 11.943 -45.890 0.370 17.61060 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 1865 O O . HOH I 4 . ? -11.076 21.022 -26.480 1.000 20.54292 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 HETATM 1866 O O . HOH I 4 . ? 4.437 26.211 -26.561 1.000 33.39439 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1 HETATM 1867 O O . HOH I 4 . ? -25.839 16.667 -24.932 1.000 27.50998 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1 HETATM 1868 O O . HOH I 4 . ? -14.360 14.200 -41.347 1.000 19.02457 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1 HETATM 1869 O O . HOH I 4 . ? -6.156 24.787 -45.339 1.000 30.44367 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1 HETATM 1870 O O . HOH I 4 . ? -29.873 27.516 -40.273 1.000 22.35255 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1 HETATM 1871 O O . HOH I 4 . ? -9.173 29.752 -32.407 1.000 38.98022 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1 HETATM 1872 O O . HOH I 4 . ? -36.634 7.071 -36.686 1.000 33.64422 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1 HETATM 1873 O O . HOH I 4 . ? 2.874 15.495 -39.833 1.000 16.76907 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1 HETATM 1874 O O . HOH I 4 . ? -30.161 2.303 -39.140 1.000 27.68115 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1 HETATM 1875 O O . HOH I 4 . ? -14.764 22.933 -42.844 1.000 17.80242 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1 HETATM 1876 O O . HOH I 4 . ? -15.607 17.547 -32.693 1.000 30.82098 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1 HETATM 1877 O O . HOH I 4 . ? -17.644 12.430 -52.382 1.000 12.88890 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1 HETATM 1878 O O . HOH I 4 . ? -27.741 20.816 -48.595 1.000 25.78020 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1 HETATM 1879 O O . HOH I 4 . ? -10.742 -5.479 -52.685 1.000 34.83651 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1 HETATM 1880 O O . HOH I 4 . ? -14.499 -4.654 -32.209 1.000 36.88014 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1 HETATM 1881 O O . HOH I 4 . ? -10.864 18.770 -24.977 1.000 33.56374 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1 HETATM 1882 O O . HOH I 4 . ? -14.805 29.464 -25.989 1.000 31.00787 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1 HETATM 1883 O O . HOH I 4 . ? 3.119 19.838 -27.666 1.000 32.68181 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1 HETATM 1884 O O . HOH I 4 . ? -30.581 8.844 -38.355 1.000 27.90561 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1 HETATM 1885 O O . HOH I 4 . ? -16.697 18.075 -41.510 1.000 22.08734 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1 HETATM 1886 O O . HOH I 4 . ? -24.493 13.520 -26.904 1.000 23.32459 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1 HETATM 1887 O O . HOH I 4 . ? 0.267 6.290 -34.062 1.000 29.04856 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1 HETATM 1888 O O . HOH I 4 . ? -20.635 2.345 -57.383 1.000 30.63278 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1 HETATM 1889 O O . HOH I 4 . ? -22.647 29.024 -30.851 1.000 23.18856 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O 1 HETATM 1890 O O . HOH I 4 . ? -12.830 24.731 -41.781 1.000 18.25656 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1 HETATM 1891 O O . HOH I 4 . ? -4.012 0.400 -44.995 1.000 37.55074 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1 HETATM 1892 O O . HOH I 4 . ? -14.224 12.982 -26.147 1.000 42.30327 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1 HETATM 1893 O O . HOH I 4 . ? -13.744 22.040 -27.414 1.000 27.53569 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1 HETATM 1894 O O . HOH I 4 . ? -26.625 34.584 -36.532 1.000 23.38579 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1 HETATM 1895 O O . HOH I 4 . ? -11.314 -3.575 -40.352 1.000 23.28212 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1 HETATM 1896 O O . HOH I 4 . ? -35.315 19.343 -30.645 1.000 25.58917 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1 HETATM 1897 O O . HOH I 4 . ? -36.762 12.155 -40.925 1.000 20.60447 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1 HETATM 1898 O O . HOH I 4 . ? -16.470 14.319 -17.778 1.000 33.40410 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1 HETATM 1899 O O . HOH I 4 . ? -27.767 13.863 -33.834 1.000 16.72563 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1 HETATM 1900 O O . HOH I 4 . ? -34.829 25.428 -24.833 1.000 41.62546 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1 HETATM 1901 O O . HOH I 4 . ? -17.981 21.256 -30.503 1.000 21.27402 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1 HETATM 1902 O O . HOH I 4 . ? -13.884 -0.204 -54.955 1.000 23.82218 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1 HETATM 1903 O O . HOH I 4 . ? -10.646 13.680 -28.720 1.000 22.70354 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1 HETATM 1904 O O . HOH I 4 . ? -30.464 3.892 -29.081 1.000 33.93252 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1 HETATM 1905 O O . HOH I 4 . ? -15.501 11.637 -53.915 1.000 13.04308 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1 HETATM 1906 O O . HOH I 4 . ? -31.866 27.410 -23.434 1.000 39.93931 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1 HETATM 1907 O O . HOH I 4 . ? -26.487 3.874 -46.206 1.000 31.26306 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1 HETATM 1908 O O . HOH I 4 . ? -21.770 28.570 -46.931 1.000 25.63040 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1 HETATM 1909 O O . HOH I 4 . ? -8.912 -4.334 -45.865 1.000 35.45712 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1 HETATM 1910 O O . HOH I 4 . ? -37.073 24.237 -28.704 1.000 22.19677 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1 HETATM 1911 O O . HOH I 4 . ? -34.172 13.088 -29.173 1.000 22.65791 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1 HETATM 1912 O O . HOH I 4 . ? -27.455 26.040 -22.003 1.000 23.76636 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1 HETATM 1913 O O . HOH I 4 . ? 6.391 28.272 -30.706 1.000 28.12879 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1 HETATM 1914 O O . HOH I 4 . ? -34.879 5.522 -35.118 1.000 27.83158 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1 HETATM 1915 O O . HOH I 4 . ? -2.625 31.072 -34.878 1.000 27.05006 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1 HETATM 1916 O O . HOH I 4 . ? -33.606 20.942 -20.161 1.000 38.99690 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1 HETATM 1917 O O . HOH I 4 . ? -23.257 18.576 -47.148 1.000 25.99046 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1 HETATM 1918 O O . HOH I 4 . ? -16.402 27.183 -18.024 1.000 33.87791 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1 HETATM 1919 O O . HOH I 4 . ? -18.685 13.962 -13.189 1.000 35.07913 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1 HETATM 1920 O O . HOH I 4 . ? -14.262 -2.136 -29.630 1.000 35.04519 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1 HETATM 1921 O O . HOH I 4 . ? -24.648 -2.620 -40.471 1.000 37.59543 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1 HETATM 1922 O O . HOH I 4 . ? -17.050 34.561 -31.628 1.000 29.06347 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1 HETATM 1923 O O . HOH I 4 . ? 0.521 19.959 -44.414 1.000 19.84511 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1 HETATM 1924 O O . HOH I 4 . ? -33.172 27.890 -40.355 1.000 23.21205 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1 HETATM 1925 O O . HOH I 4 . ? -16.806 19.671 -33.284 1.000 30.65770 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1 HETATM 1926 O O . HOH I 4 . ? -16.695 14.684 -43.036 1.000 15.98238 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1 HETATM 1927 O O . HOH I 4 . ? -1.673 24.348 -39.460 1.000 20.56490 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1 HETATM 1928 O O . HOH I 4 . ? -1.271 0.841 -38.035 1.000 38.46659 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1 HETATM 1929 O O . HOH I 4 . ? -10.656 5.281 -51.913 1.000 20.92818 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1 HETATM 1930 O O . HOH I 4 . ? -24.043 34.281 -35.406 1.000 16.49865 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1 HETATM 1931 O O . HOH I 4 . ? -3.997 26.320 -42.838 1.000 23.03506 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1 HETATM 1932 O O . HOH I 4 . ? -31.213 7.269 -40.923 1.000 22.71350 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1 HETATM 1933 O O . HOH I 4 . ? -6.419 1.388 -45.079 1.000 31.36144 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1 HETATM 1934 O O . HOH I 4 . ? -17.658 25.732 -14.080 1.000 33.24945 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1 HETATM 1935 O O A HOH I 4 . ? -32.251 25.632 -16.266 0.620 26.38961 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1 HETATM 1936 O O B HOH I 4 . ? -31.649 26.956 -14.527 0.380 23.95385 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1 HETATM 1937 O O . HOH I 4 . ? -10.828 -6.323 -49.159 1.000 33.74014 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1 HETATM 1938 O O . HOH I 4 . ? -18.003 31.046 -23.738 1.000 25.86758 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1 HETATM 1939 O O . HOH I 4 . ? 4.179 22.632 -25.193 1.000 25.69327 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1 HETATM 1940 O O . HOH I 4 . ? -26.917 14.592 -26.547 1.000 21.21299 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1 HETATM 1941 O O . HOH I 4 . ? -32.952 16.756 -28.145 1.000 24.07990 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1 HETATM 1942 O O . HOH I 4 . ? -20.920 -0.963 -46.997 1.000 20.28708 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1 HETATM 1943 O O . HOH I 4 . ? -33.902 15.668 -30.453 1.000 23.59481 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1 HETATM 1944 O O . HOH I 4 . ? -17.113 14.160 -45.790 1.000 18.14037 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1 HETATM 1945 O O . HOH I 4 . ? -19.475 32.476 -31.325 1.000 29.52012 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1 HETATM 1946 O O . HOH I 4 . ? -31.367 24.343 -20.457 1.000 29.10487 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1 HETATM 1947 O O . HOH I 4 . ? -35.864 6.260 -41.764 1.000 47.41833 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1 HETATM 1948 O O . HOH I 4 . ? -23.214 35.599 -42.553 1.000 26.82752 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1 HETATM 1949 O O . HOH I 4 . ? -2.429 21.074 -45.777 1.000 14.51516 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1 HETATM 1950 O O . HOH I 4 . ? -6.416 22.578 -22.708 1.000 27.57978 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1 HETATM 1951 O O . HOH I 4 . ? -23.118 28.620 -21.698 1.000 35.70053 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1 HETATM 1952 O O . HOH I 4 . ? -13.262 28.343 -29.119 1.000 28.96494 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1 HETATM 1953 O O . HOH I 4 . ? -1.816 9.232 -52.387 1.000 35.99017 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1 HETATM 1954 O O . HOH I 4 . ? -20.170 2.059 -50.783 1.000 27.57194 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1 HETATM 1955 O O . HOH I 4 . ? -25.557 4.897 -31.252 1.000 26.86774 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1 HETATM 1956 O O . HOH I 4 . ? -36.569 14.414 -39.463 1.000 24.17103 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1 HETATM 1957 O O . HOH I 4 . ? -35.846 22.897 -25.651 1.000 34.13609 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O 1 HETATM 1958 O O . HOH I 4 . ? -19.194 -2.873 -47.708 1.000 25.01036 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1 HETATM 1959 O O . HOH I 4 . ? -21.606 3.644 -52.847 1.000 32.54047 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1 HETATM 1960 O O . HOH I 4 . ? -29.653 29.871 -30.888 1.000 40.10147 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1 HETATM 1961 O O . HOH I 4 . ? 2.270 21.515 -44.421 1.000 36.08106 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1 HETATM 1962 O O . HOH I 4 . ? -3.233 20.477 -25.463 1.000 34.85628 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1 HETATM 1963 O O . HOH I 4 . ? -12.285 9.760 -25.533 1.000 32.31894 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O 1 HETATM 1964 O O . HOH I 4 . ? -15.605 -6.528 -52.448 1.000 28.76942 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1 HETATM 1965 O O . HOH I 4 . ? -10.147 2.636 -45.124 1.000 28.37304 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1 HETATM 1966 O O . HOH I 4 . ? -28.570 17.083 -24.014 1.000 32.41675 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1 HETATM 1967 O O . HOH I 4 . ? -16.191 12.571 -19.427 1.000 44.07882 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1 HETATM 1968 O O . HOH I 4 . ? -22.359 31.573 -31.701 1.000 29.29662 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1 HETATM 1969 O O . HOH I 4 . ? -31.642 28.094 -33.181 1.000 37.01166 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1 HETATM 1970 O O . HOH I 4 . ? -10.261 23.162 -25.088 1.000 22.01362 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1 HETATM 1971 O O . HOH I 4 . ? -9.858 -3.787 -43.355 1.000 24.93329 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1 HETATM 1972 O O . HOH I 4 . ? -28.731 29.276 -43.619 1.000 40.54579 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1 HETATM 1973 O O . HOH I 4 . ? -15.267 16.387 -39.995 1.000 24.83614 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1 HETATM 1974 O O . HOH I 4 . ? -12.883 -8.134 -49.672 1.000 31.98878 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1 HETATM 1975 O O . HOH I 4 . ? -25.847 28.898 -22.526 1.000 38.04737 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1 HETATM 1976 O O . HOH I 4 . ? -13.832 -2.994 -55.663 1.000 36.99873 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1 HETATM 1977 O O . HOH I 4 . ? 1.908 10.475 -44.829 1.000 34.72974 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1 HETATM 1978 O O . HOH I 4 . ? -28.273 -2.965 -31.169 1.000 49.82539 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1 HETATM 1979 O O . HOH I 4 . ? -24.074 18.638 -50.983 1.000 32.96450 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1 HETATM 1980 O O . HOH I 4 . ? -0.279 19.597 -46.933 1.000 20.99352 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1 HETATM 1981 O O . HOH I 4 . ? -12.266 27.818 -31.647 1.000 31.76633 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1 HETATM 1982 O O A HOH I 4 . ? -24.549 15.051 -23.318 0.480 23.90601 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 1983 O O B HOH I 4 . ? -26.547 14.658 -21.234 0.520 27.29680 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 1984 O O . HOH I 4 . ? -23.240 20.842 -52.322 1.000 33.31946 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1 HETATM 1985 O O . HOH I 4 . ? -8.491 29.046 -25.792 1.000 33.64384 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1 HETATM 1986 O O . HOH I 4 . ? -9.285 19.334 -22.905 1.000 34.25452 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1 HETATM 1987 O O . HOH I 4 . ? -10.684 22.609 -20.718 1.000 40.31813 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1 HETATM 1988 O O . HOH I 4 . ? -13.698 25.013 -26.731 1.000 32.96188 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1 HETATM 1989 O O . HOH I 4 . ? -30.869 -1.718 -32.417 1.000 37.83948 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1 HETATM 1990 O O . HOH I 4 . ? -30.354 4.439 -40.889 1.000 35.91222 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1 HETATM 1991 O O . HOH I 4 . ? -5.662 24.107 -20.587 1.000 30.24202 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1 HETATM 1992 O O . HOH I 4 . ? -11.281 25.607 -25.579 1.000 28.04032 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1 HETATM 1993 O O . HOH I 4 . ? -5.924 14.531 -26.557 1.000 30.05930 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1 HETATM 1994 O O . HOH I 4 . ? -30.143 25.776 -22.433 1.000 30.40303 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1 HETATM 1995 O O . HOH I 4 . ? -29.182 13.353 -25.510 1.000 33.01286 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1 HETATM 1996 O O . HOH I 4 . ? -4.766 20.145 -22.896 1.000 40.44835 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1 HETATM 1997 O O . HOH I 4 . ? -37.795 13.774 -37.102 1.000 33.43459 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1 HETATM 1998 O O . HOH I 4 . ? -32.065 1.575 -30.124 1.000 33.61241 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1 HETATM 1999 O O . HOH I 4 . ? -13.645 25.750 -21.292 1.000 37.12897 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1 HETATM 2000 O O . HOH I 4 . ? -20.997 31.097 -48.423 1.000 38.93588 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1 HETATM 2001 O O . HOH I 4 . ? -4.519 21.407 -47.664 1.000 20.95546 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1 HETATM 2002 O O . HOH I 4 . ? -33.091 12.956 -26.610 1.000 38.33546 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1 HETATM 2003 O O . HOH I 4 . ? -9.248 30.526 -29.874 1.000 39.50972 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1 HETATM 2004 O O . HOH I 4 . ? 1.817 29.960 -32.513 1.000 31.21659 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1 HETATM 2005 O O . HOH I 4 . ? -36.767 26.531 -27.605 1.000 37.44384 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1 HETATM 2006 O O . HOH I 4 . ? -0.064 14.423 -46.220 1.000 20.73734 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1 HETATM 2007 O O . HOH I 4 . ? -21.633 0.250 -49.317 1.000 32.12967 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1 HETATM 2008 O O . HOH I 4 . ? -6.684 21.969 -46.176 1.000 21.11657 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1 HETATM 2009 O O . HOH I 4 . ? -2.707 19.077 -50.411 1.000 25.55316 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1 HETATM 2010 O O . HOH I 4 . ? -18.365 33.446 -25.164 1.000 39.44458 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1 HETATM 2011 O O . HOH I 4 . ? -3.471 25.516 -45.391 1.000 24.26746 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1 HETATM 2012 O O . HOH I 4 . ? -24.189 12.420 -24.362 1.000 31.55758 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1 HETATM 2013 O O . HOH I 4 . ? -9.191 7.030 -53.693 1.000 21.66491 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1 HETATM 2014 O O . HOH I 4 . ? -3.903 16.020 -28.040 1.000 30.84685 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1 HETATM 2015 O O . HOH I 4 . ? 3.613 9.330 -30.644 1.000 41.17279 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1 HETATM 2016 O O . HOH I 4 . ? -38.225 10.046 -39.562 1.000 32.81021 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1 HETATM 2017 O O . HOH I 4 . ? -35.246 17.121 -32.355 1.000 24.27645 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1 HETATM 2018 O O . HOH I 4 . ? -1.092 12.309 -50.121 1.000 24.65646 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1 HETATM 2019 O O . HOH I 4 . ? -9.740 16.893 -52.699 1.000 23.35337 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1 HETATM 2020 O O . HOH I 4 . ? 4.200 11.894 -31.384 1.000 27.54423 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1 HETATM 2021 O O . HOH I 4 . ? -15.175 30.965 -23.478 1.000 37.54436 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1 HETATM 2022 O O . HOH I 4 . ? -23.504 3.225 -57.049 1.000 36.52974 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1 HETATM 2023 O O . HOH I 4 . ? -5.747 16.098 -52.409 1.000 26.54959 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1 HETATM 2024 O O . HOH I 4 . ? -35.774 5.389 -32.744 1.000 34.54672 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1 HETATM 2025 O O . HOH I 4 . ? -7.086 18.663 -49.876 1.000 27.98290 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O 1 HETATM 2026 O O . HOH I 4 . ? -34.419 27.802 -34.157 1.000 22.64144 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O 1 HETATM 2027 O O . HOH I 4 . ? -20.555 21.876 -53.398 1.000 32.44339 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O 1 HETATM 2028 O O . HOH I 4 . ? -9.676 27.803 -29.951 1.000 33.73798 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O 1 HETATM 2029 O O . HOH I 4 . ? -40.158 13.665 -31.528 1.000 36.18330 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O 1 HETATM 2030 O O . HOH I 4 . ? -12.458 26.877 -23.503 1.000 35.51136 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O 1 HETATM 2031 O O . HOH I 4 . ? -4.273 13.903 -52.920 1.000 29.85234 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O 1 HETATM 2032 O O . HOH I 4 . ? -15.932 31.200 -48.431 1.000 35.80631 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O 1 HETATM 2033 O O . HOH I 4 . ? -17.449 30.124 -18.167 1.000 45.65788 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O 1 HETATM 2034 O O . HOH I 4 . ? -9.028 22.117 -22.842 1.000 25.30569 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O 1 HETATM 2035 O O . HOH I 4 . ? -7.528 31.481 -27.389 1.000 39.27913 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O 1 HETATM 2036 O O . HOH I 4 . ? -6.663 31.087 -42.485 1.000 40.40908 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O 1 HETATM 2037 O O . HOH I 4 . ? -6.679 17.238 -26.024 1.000 29.77426 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O 1 HETATM 2038 O O . HOH I 4 . ? -36.752 12.181 -29.286 1.000 29.10852 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O 1 HETATM 2039 O O . HOH I 4 . ? -29.845 0.266 -40.768 1.000 36.37723 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O 1 HETATM 2040 O O . HOH I 4 . ? -23.871 4.336 -49.971 1.000 37.50075 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O 1 HETATM 2041 O O . HOH I 4 . ? -28.850 33.768 -35.331 1.000 30.79172 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O 1 HETATM 2042 O O . HOH I 4 . ? -14.327 27.833 -19.474 1.000 42.17535 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O 1 HETATM 2043 O O . HOH I 4 . ? -0.595 5.899 -36.735 1.000 33.93607 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O 1 HETATM 2044 O O . HOH I 4 . ? -1.440 23.620 -46.130 1.000 23.48638 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O 1 HETATM 2045 O O . HOH I 4 . ? -16.776 31.392 -50.956 1.000 42.02399 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O 1 HETATM 2046 O O . HOH I 4 . ? -6.700 20.324 -52.159 1.000 26.97482 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O 1 #