data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Peterson, F.C." 1 ? "Vaidya, A." 2 ? "Jensen, D.R." 3 ? "Volkman, B.F." 4 ? "Cutler, S.R." 5 ? # _struct.entry_id XXXX _struct.title "PYL10 bound to the ABA pan-agonist 3CB" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "PYR/PYL/RCAR, PYL10, HORMONE RECEPTOR, PLANT PROTEIN" _struct_keywords.pdbx_keywords "PLANT PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev Science _citation.journal_id_ASTM SCIEAS _citation.journal_id_CSD 0038 _citation.journal_id_ISSN 1095-9203 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 366 _citation.language ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.title "Dynamic control of plant water use using designed ABA receptor agonists." _citation.year 2019 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1126/science.aaw8848 _citation.pdbx_database_id_PubMed 31649167 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Vaidya, A.S." 1 0000-0002-4120-1744 primary "Helander, J.D.M." 2 0000-0002-4942-9305 primary "Peterson, F.C." 3 0000-0001-9890-4224 primary "Elzinga, D." 4 ? primary "Dejonghe, W." 5 0000-0003-3869-2228 primary "Kaundal, A." 6 0000-0002-9154-1173 primary "Park, S.Y." 7 0000-0002-9651-9792 primary "Xing, Z." 8 0000-0001-6335-9772 primary "Mega, R." 9 0000-0003-1844-2934 primary "Takeuchi, J." 10 0000-0003-3049-8965 primary "Khanderahoo, B." 11 0000-0002-3307-2225 primary "Bishay, S." 12 0000-0003-0450-3257 primary "Volkman, B.F." 13 0000-0002-6681-5179 primary "Todoroki, Y." 14 0000-0003-4650-4477 primary "Okamoto, M." 15 0000-0002-1743-0408 primary "Cutler, S.R." 16 0000-0002-8593-0885 # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESM ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;SQCSSTLVKHIKAPLHLVWSIVRRFDEPQKYKPFISRCVVQGKKLEVGSVREVDLKSGLPATKSTEVLEILDDNEHILGI RIVGGDHRLKNYSSTISLHSETIDGKTGTLAIESFVVDVPEGNTKEETCFFVEALIQCNLNSLADVTERLQAESM ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 SER n 1 2 GLN n 1 3 CYS n 1 4 SER n 1 5 SER n 1 6 THR n 1 7 LEU n 1 8 VAL n 1 9 LYS n 1 10 HIS n 1 11 ILE n 1 12 LYS n 1 13 ALA n 1 14 PRO n 1 15 LEU n 1 16 HIS n 1 17 LEU n 1 18 VAL n 1 19 TRP n 1 20 SER n 1 21 ILE n 1 22 VAL n 1 23 ARG n 1 24 ARG n 1 25 PHE n 1 26 ASP n 1 27 GLU n 1 28 PRO n 1 29 GLN n 1 30 LYS n 1 31 TYR n 1 32 LYS n 1 33 PRO n 1 34 PHE n 1 35 ILE n 1 36 SER n 1 37 ARG n 1 38 CYS n 1 39 VAL n 1 40 VAL n 1 41 GLN n 1 42 GLY n 1 43 LYS n 1 44 LYS n 1 45 LEU n 1 46 GLU n 1 47 VAL n 1 48 GLY n 1 49 SER n 1 50 VAL n 1 51 ARG n 1 52 GLU n 1 53 VAL n 1 54 ASP n 1 55 LEU n 1 56 LYS n 1 57 SER n 1 58 GLY n 1 59 LEU n 1 60 PRO n 1 61 ALA n 1 62 THR n 1 63 LYS n 1 64 SER n 1 65 THR n 1 66 GLU n 1 67 VAL n 1 68 LEU n 1 69 GLU n 1 70 ILE n 1 71 LEU n 1 72 ASP n 1 73 ASP n 1 74 ASN n 1 75 GLU n 1 76 HIS n 1 77 ILE n 1 78 LEU n 1 79 GLY n 1 80 ILE n 1 81 ARG n 1 82 ILE n 1 83 VAL n 1 84 GLY n 1 85 GLY n 1 86 ASP n 1 87 HIS n 1 88 ARG n 1 89 LEU n 1 90 LYS n 1 91 ASN n 1 92 TYR n 1 93 SER n 1 94 SER n 1 95 THR n 1 96 ILE n 1 97 SER n 1 98 LEU n 1 99 HIS n 1 100 SER n 1 101 GLU n 1 102 THR n 1 103 ILE n 1 104 ASP n 1 105 GLY n 1 106 LYS n 1 107 THR n 1 108 GLY n 1 109 THR n 1 110 LEU n 1 111 ALA n 1 112 ILE n 1 113 GLU n 1 114 SER n 1 115 PHE n 1 116 VAL n 1 117 VAL n 1 118 ASP n 1 119 VAL n 1 120 PRO n 1 121 GLU n 1 122 GLY n 1 123 ASN n 1 124 THR n 1 125 LYS n 1 126 GLU n 1 127 GLU n 1 128 THR n 1 129 CYS n 1 130 PHE n 1 131 PHE n 1 132 VAL n 1 133 GLU n 1 134 ALA n 1 135 LEU n 1 136 ILE n 1 137 GLN n 1 138 CYS n 1 139 ASN n 1 140 LEU n 1 141 ASN n 1 142 SER n 1 143 LEU n 1 144 ALA n 1 145 ASP n 1 146 VAL n 1 147 THR n 1 148 GLU n 1 149 ARG n 1 150 LEU n 1 151 GLN n 1 152 ALA n 1 153 GLU n 1 154 SER n 1 155 MET n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYL10" 17246.676 1 ? ? ? ? 2 non-polymer syn "1-{[(4-cyano-3-cyclopropylphenyl)acetyl]amino}cyclohexane-1-carboxylic acid" 326.390 1 ? ? ? ? 3 water nat water 18.015 24 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 SER 1 25 25 SER SER A ? n A 1 2 GLN 2 26 26 GLN GLN A ? n A 1 3 CYS 3 27 27 CYS CYS A ? n A 1 4 SER 4 28 28 SER SER A ? n A 1 5 SER 5 29 29 SER SER A ? n A 1 6 THR 6 30 30 THR THR A ? n A 1 7 LEU 7 31 31 LEU LEU A ? n A 1 8 VAL 8 32 32 VAL VAL A ? n A 1 9 LYS 9 33 33 LYS LYS A ? n A 1 10 HIS 10 34 34 HIS HIS A ? n A 1 11 ILE 11 35 35 ILE ILE A ? n A 1 12 LYS 12 36 36 LYS LYS A ? n A 1 13 ALA 13 37 37 ALA ALA A ? n A 1 14 PRO 14 38 38 PRO PRO A ? n A 1 15 LEU 15 39 39 LEU LEU A ? n A 1 16 HIS 16 40 40 HIS HIS A ? n A 1 17 LEU 17 41 41 LEU LEU A ? n A 1 18 VAL 18 42 42 VAL VAL A ? n A 1 19 TRP 19 43 43 TRP TRP A ? n A 1 20 SER 20 44 44 SER SER A ? n A 1 21 ILE 21 45 45 ILE ILE A ? n A 1 22 VAL 22 46 46 VAL VAL A ? n A 1 23 ARG 23 47 47 ARG ARG A ? n A 1 24 ARG 24 48 48 ARG ARG A ? n A 1 25 PHE 25 49 49 PHE PHE A ? n A 1 26 ASP 26 50 50 ASP ASP A ? n A 1 27 GLU 27 51 51 GLU GLU A ? n A 1 28 PRO 28 52 52 PRO PRO A ? n A 1 29 GLN 29 53 53 GLN GLN A ? n A 1 30 LYS 30 54 54 LYS LYS A ? n A 1 31 TYR 31 55 55 TYR TYR A ? n A 1 32 LYS 32 56 56 LYS LYS A ? n A 1 33 PRO 33 57 57 PRO PRO A ? n A 1 34 PHE 34 58 58 PHE PHE A ? n A 1 35 ILE 35 59 59 ILE ILE A ? n A 1 36 SER 36 60 60 SER SER A ? n A 1 37 ARG 37 61 61 ARG ARG A ? n A 1 38 CYS 38 62 62 CYS CYS A ? n A 1 39 VAL 39 63 63 VAL VAL A ? n A 1 40 VAL 40 64 64 VAL VAL A ? n A 1 41 GLN 41 65 65 GLN GLN A ? n A 1 42 GLY 42 66 66 GLY GLY A ? n A 1 43 LYS 43 67 67 LYS LYS A ? n A 1 44 LYS 44 68 68 LYS LYS A ? n A 1 45 LEU 45 69 69 LEU LEU A ? n A 1 46 GLU 46 70 70 GLU GLU A ? n A 1 47 VAL 47 71 71 VAL VAL A ? n A 1 48 GLY 48 72 72 GLY GLY A ? n A 1 49 SER 49 73 73 SER SER A ? n A 1 50 VAL 50 74 74 VAL VAL A ? n A 1 51 ARG 51 75 75 ARG ARG A ? n A 1 52 GLU 52 76 76 GLU GLU A ? n A 1 53 VAL 53 77 77 VAL VAL A ? n A 1 54 ASP 54 78 78 ASP ASP A ? n A 1 55 LEU 55 79 79 LEU LEU A ? n A 1 56 LYS 56 80 80 LYS LYS A ? n A 1 57 SER 57 81 81 SER SER A ? n A 1 58 GLY 58 82 82 GLY GLY A ? n A 1 59 LEU 59 83 83 LEU LEU A ? n A 1 60 PRO 60 84 84 PRO PRO A ? n A 1 61 ALA 61 85 85 ALA ALA A ? n A 1 62 THR 62 86 86 THR THR A ? n A 1 63 LYS 63 87 87 LYS LYS A ? n A 1 64 SER 64 88 88 SER SER A ? n A 1 65 THR 65 89 89 THR THR A ? n A 1 66 GLU 66 90 90 GLU GLU A ? n A 1 67 VAL 67 91 91 VAL VAL A ? n A 1 68 LEU 68 92 92 LEU LEU A ? n A 1 69 GLU 69 93 93 GLU GLU A ? n A 1 70 ILE 70 94 94 ILE ILE A ? n A 1 71 LEU 71 95 95 LEU LEU A ? n A 1 72 ASP 72 96 96 ASP ASP A ? n A 1 73 ASP 73 97 97 ASP ASP A ? n A 1 74 ASN 74 98 98 ASN ASN A ? n A 1 75 GLU 75 99 99 GLU GLU A ? n A 1 76 HIS 76 100 100 HIS HIS A ? n A 1 77 ILE 77 101 101 ILE ILE A ? n A 1 78 LEU 78 102 102 LEU LEU A ? n A 1 79 GLY 79 103 103 GLY GLY A ? n A 1 80 ILE 80 104 104 ILE ILE A ? n A 1 81 ARG 81 105 105 ARG ARG A ? n A 1 82 ILE 82 106 106 ILE ILE A ? n A 1 83 VAL 83 107 107 VAL VAL A ? n A 1 84 GLY 84 108 108 GLY GLY A ? n A 1 85 GLY 85 109 109 GLY GLY A ? n A 1 86 ASP 86 110 110 ASP ASP A ? n A 1 87 HIS 87 111 111 HIS HIS A ? n A 1 88 ARG 88 112 112 ARG ARG A ? n A 1 89 LEU 89 113 113 LEU LEU A ? n A 1 90 LYS 90 114 114 LYS LYS A ? n A 1 91 ASN 91 115 115 ASN ASN A ? n A 1 92 TYR 92 116 116 TYR TYR A ? n A 1 93 SER 93 117 117 SER SER A ? n A 1 94 SER 94 118 118 SER SER A ? n A 1 95 THR 95 119 119 THR THR A ? n A 1 96 ILE 96 120 120 ILE ILE A ? n A 1 97 SER 97 121 121 SER SER A ? n A 1 98 LEU 98 122 122 LEU LEU A ? n A 1 99 HIS 99 123 123 HIS HIS A ? n A 1 100 SER 100 124 124 SER SER A ? n A 1 101 GLU 101 125 125 GLU GLU A ? n A 1 102 THR 102 126 126 THR THR A ? n A 1 103 ILE 103 127 127 ILE ILE A ? n A 1 104 ASP 104 128 128 ASP ASP A ? n A 1 105 GLY 105 129 129 GLY GLY A ? n A 1 106 LYS 106 130 130 LYS LYS A ? n A 1 107 THR 107 131 131 THR THR A ? n A 1 108 GLY 108 132 132 GLY GLY A ? n A 1 109 THR 109 133 133 THR THR A ? n A 1 110 LEU 110 134 134 LEU LEU A ? n A 1 111 ALA 111 135 135 ALA ALA A ? n A 1 112 ILE 112 136 136 ILE ILE A ? n A 1 113 GLU 113 137 137 GLU GLU A ? n A 1 114 SER 114 138 138 SER SER A ? n A 1 115 PHE 115 139 139 PHE PHE A ? n A 1 116 VAL 116 140 140 VAL VAL A ? n A 1 117 VAL 117 141 141 VAL VAL A ? n A 1 118 ASP 118 142 142 ASP ASP A ? n A 1 119 VAL 119 143 143 VAL VAL A ? n A 1 120 PRO 120 144 144 PRO PRO A ? n A 1 121 GLU 121 145 145 GLU GLU A ? n A 1 122 GLY 122 146 146 GLY GLY A ? n A 1 123 ASN 123 147 147 ASN ASN A ? n A 1 124 THR 124 148 148 THR THR A ? n A 1 125 LYS 125 149 149 LYS LYS A ? n A 1 126 GLU 126 150 150 GLU GLU A ? n A 1 127 GLU 127 151 151 GLU GLU A ? n A 1 128 THR 128 152 152 THR THR A ? n A 1 129 CYS 129 153 153 CYS CYS A ? n A 1 130 PHE 130 154 154 PHE PHE A ? n A 1 131 PHE 131 155 155 PHE PHE A ? n A 1 132 VAL 132 156 156 VAL VAL A ? n A 1 133 GLU 133 157 157 GLU GLU A ? n A 1 134 ALA 134 158 158 ALA ALA A ? n A 1 135 LEU 135 159 159 LEU LEU A ? n A 1 136 ILE 136 160 160 ILE ILE A ? n A 1 137 GLN 137 161 161 GLN GLN A ? n A 1 138 CYS 138 162 162 CYS CYS A ? n A 1 139 ASN 139 163 163 ASN ASN A ? n A 1 140 LEU 140 164 164 LEU LEU A ? n A 1 141 ASN 141 165 165 ASN ASN A ? n A 1 142 SER 142 166 166 SER SER A ? n A 1 143 LEU 143 167 167 LEU LEU A ? n A 1 144 ALA 144 168 168 ALA ALA A ? n A 1 145 ASP 145 169 169 ASP ASP A ? n A 1 146 VAL 146 170 170 VAL VAL A ? n A 1 147 THR 147 171 171 THR THR A ? n A 1 148 GLU 148 172 172 GLU GLU A ? n A 1 149 ARG 149 173 173 ARG ARG A ? n A 1 150 LEU 150 174 174 LEU LEU A ? n A 1 151 GLN 151 175 175 GLN GLN A ? n A 1 152 ALA 152 176 176 ALA ALA A ? n A 1 153 GLU 153 177 177 GLU GLU A ? n A 1 154 SER 154 178 178 SER SER A ? n A 1 155 MET 155 179 179 MET MET A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 L6P 1 201 1 L6P DRG A ? C 3 HOH 1 301 14 HOH HOH A ? C 3 HOH 2 302 5 HOH HOH A ? C 3 HOH 3 303 2 HOH HOH A ? C 3 HOH 4 304 15 HOH HOH A ? C 3 HOH 5 305 12 HOH HOH A ? C 3 HOH 6 306 8 HOH HOH A ? C 3 HOH 7 307 4 HOH HOH A ? C 3 HOH 8 308 3 HOH HOH A ? C 3 HOH 9 309 10 HOH HOH A ? C 3 HOH 10 310 1 HOH HOH A ? C 3 HOH 11 311 19 HOH HOH A ? C 3 HOH 12 312 7 HOH HOH A ? C 3 HOH 13 313 11 HOH HOH A ? C 3 HOH 14 314 6 HOH HOH A ? C 3 HOH 15 315 17 HOH HOH A ? C 3 HOH 16 316 9 HOH HOH A ? C 3 HOH 17 317 16 HOH HOH A ? C 3 HOH 18 318 20 HOH HOH A ? C 3 HOH 19 319 13 HOH HOH A ? C 3 HOH 20 320 24 HOH HOH A ? C 3 HOH 21 321 18 HOH HOH A ? C 3 HOH 22 322 23 HOH HOH A ? C 3 HOH 23 323 22 HOH HOH A ? C 3 HOH 24 324 21 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 L6P non-polymer . "1-{[(4-cyano-3-cyclopropylphenyl)acetyl]amino}cyclohexane-1-carboxylic acid" ? "C19 H22 N2 O3" 326.390 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? C N N 3 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A 14 ? ARG A 23 ? PRO A 38 ARG A 47 1 ? 10 HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 27 ? TYR A 31 ? GLU A 51 TYR A 55 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 THR A 124 ? SER A 154 ? THR A 148 SER A 178 1 ? 31 # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 7 _struct_sheet.details ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 GLN A 2 ? ILE A 11 ? GLN A 26 ILE A 35 AA1 2 LYS A 106 ? ASP A 118 ? LYS A 130 ASP A 142 AA1 3 SER A 93 ? ILE A 103 ? SER A 117 ILE A 127 AA1 4 ILE A 77 ? GLY A 85 ? ILE A 101 GLY A 109 AA1 5 LYS A 63 ? ASP A 72 ? LYS A 87 ASP A 96 AA1 6 VAL A 50 ? LEU A 55 ? VAL A 74 LEU A 79 AA1 7 ILE A 35 ? VAL A 40 ? ILE A 59 VAL A 64 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.014786 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.008537 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.017074 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.015680 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.000000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B A B A 1 3 C A C A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "1-{[(4-cyano-3-cyclopropylphenyl)acetyl]amino}cyclohexane-1-carboxylic acid" L6P 3 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N ILE A 11 ? N ILE A 35 O THR A 109 ? O THR A 133 AA1 2 3 O LEU A 110 ? O LEU A 134 N HIS A 99 ? N HIS A 123 AA1 3 4 O ILE A 96 ? O ILE A 120 N LEU A 78 ? N LEU A 102 AA1 4 5 O GLY A 79 ? O GLY A 103 N ILE A 70 ? N ILE A 94 AA1 5 6 O SER A 64 ? O SER A 88 N VAL A 53 ? N VAL A 77 AA1 6 7 O ASP A 54 ? O ASP A 78 N ARG A 37 ? N ARG A 61 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . SER A 1 1 ? 38.000 33.912 1.128 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 2 C CA . SER A 1 1 ? 37.421 34.411 -0.116 1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 3 C C . SER A 1 1 ? 36.931 33.257 -0.998 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 4 O O . SER A 1 1 ? 36.936 33.350 -2.223 1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 5 C CB . SER A 1 1 ? 38.439 35.264 -0.879 1.00 76.32 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 6 O OG . SER A 1 1 ? 39.511 34.467 -1.349 1.00 74.59 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 7 N N . GLN A 1 2 ? 36.503 32.170 -0.359 1.00 73.60 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A N 1 ATOM 8 C CA . GLN A 1 2 ? 35.924 31.038 -1.070 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CA 1 ATOM 9 C C . GLN A 1 2 ? 35.215 30.091 -0.115 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A C 1 ATOM 10 O O . GLN A 1 2 ? 35.773 29.713 0.919 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A O 1 ATOM 11 C CB . GLN A 1 2 ? 36.994 30.278 -1.835 1.00 65.59 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CB 1 ATOM 12 C CG . GLN A 1 2 ? 36.420 29.294 -2.811 1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CG 1 ATOM 13 C CD . GLN A 1 2 ? 37.483 28.723 -3.703 1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A CD 1 ATOM 14 O OE1 . GLN A 1 2 ? 38.451 28.129 -3.223 1.00 77.03 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A OE1 1 ATOM 15 N NE2 . GLN A 1 2 ? 37.327 28.910 -5.016 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 26 GLN A NE2 1 ATOM 16 N N . CYS A 1 3 ? 33.993 29.691 -0.450 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A N 1 ATOM 17 C CA . CYS A 1 3 ? 33.232 28.778 0.389 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CA 1 ATOM 18 C C . CYS A 1 3 ? 32.794 27.576 -0.435 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A C 1 ATOM 19 O O . CYS A 1 3 ? 32.668 27.655 -1.660 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A O 1 ATOM 20 C CB . CYS A 1 3 ? 32.013 29.460 0.996 1.00 68.00 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A CB 1 ATOM 21 S SG . CYS A 1 3 ? 30.840 29.962 -0.256 1.00 71.07 ? ? ? ? ? ? 27 CYS A SG 1 ATOM 22 N N . SER A 1 4 ? 32.565 26.463 0.258 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 28 SER A N 1 ATOM 23 C CA . SER A 1 4 ? 32.205 25.203 -0.373 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CA 1 ATOM 24 C C . SER A 1 4 ? 31.379 24.376 0.600 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 28 SER A C 1 ATOM 25 O O . SER A 1 4 ? 31.650 24.369 1.807 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 28 SER A O 1 ATOM 26 C CB . SER A 1 4 ? 33.446 24.423 -0.804 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CB 1 ATOM 27 O OG . SER A 1 4 ? 34.336 24.255 0.280 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 28 SER A OG 1 ATOM 28 N N . SER A 1 5 ? 30.375 23.679 0.069 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 29 C CA . SER A 1 5 ? 29.471 22.892 0.897 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 30 C C . SER A 1 5 ? 28.859 21.783 0.060 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 31 O O . SER A 1 5 ? 28.957 21.766 -1.170 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 32 C CB . SER A 1 5 ? 28.342 23.739 1.512 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 33 O OG . SER A 1 5 ? 28.847 24.755 2.354 1.00 64.26 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 34 N N . THR A 1 6 ? 28.185 20.875 0.752 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 30 THR A N 1 ATOM 35 C CA . THR A 1 6 ? 27.594 19.698 0.150 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CA 1 ATOM 36 C C . THR A 1 6 ? 26.183 19.543 0.676 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 30 THR A C 1 ATOM 37 O O . THR A 1 6 ? 25.969 19.595 1.886 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 30 THR A O 1 ATOM 38 C CB . THR A 1 6 ? 28.419 18.455 0.484 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CB 1 ATOM 39 O OG1 . THR A 1 6 ? 29.710 18.548 -0.142 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 30 THR A OG1 1 ATOM 40 C CG2 . THR A 1 6 ? 27.699 17.207 0.016 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CG2 1 ATOM 41 N N . LEU A 1 7 ? 25.231 19.330 -0.219 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 1 ATOM 42 C CA . LEU A 1 7 ? 23.843 19.115 0.163 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 1 ATOM 43 C C . LEU A 1 7 ? 23.382 17.753 -0.335 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 1 ATOM 44 O O . LEU A 1 7 ? 23.830 17.281 -1.386 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 1 ATOM 45 C CB . LEU A 1 7 ? 22.961 20.218 -0.402 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 1 ATOM 46 C CG . LEU A 1 7 ? 23.476 21.568 0.084 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 1 ATOM 47 C CD1 . LEU A 1 7 ? 24.290 22.264 -1.003 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 1 ATOM 48 C CD2 . LEU A 1 7 ? 22.323 22.415 0.521 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 1 ATOM 49 N N . VAL A 1 8 ? 22.502 17.102 0.435 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A N 1 ATOM 50 C CA . VAL A 1 8 ? 22.085 15.741 0.125 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CA 1 ATOM 51 C C . VAL A 1 8 ? 20.574 15.608 0.234 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A C 1 ATOM 52 O O . VAL A 1 8 ? 19.905 16.364 0.938 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A O 1 ATOM 53 C CB . VAL A 1 8 ? 22.753 14.690 1.024 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CB 1 ATOM 54 C CG1 . VAL A 1 8 ? 24.261 14.800 0.925 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG1 1 ATOM 55 C CG2 . VAL A 1 8 ? 22.275 14.831 2.457 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 32 VAL A CG2 1 ATOM 56 N N . LYS A 1 9 ? 20.037 14.618 -0.480 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A N 1 ATOM 57 C CA . LYS A 1 9 ? 18.602 14.401 -0.483 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CA 1 ATOM 58 C C . LYS A 1 9 ? 18.357 12.932 -0.756 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A C 1 ATOM 59 O O . LYS A 1 9 ? 18.890 12.389 -1.728 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A O 1 ATOM 60 C CB . LYS A 1 9 ? 17.911 15.275 -1.536 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CB 1 ATOM 61 C CG . LYS A 1 9 ? 16.400 15.137 -1.585 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CG 1 ATOM 62 C CD . LYS A 1 9 ? 15.744 15.711 -0.323 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CD 1 ATOM 63 C CE . LYS A 1 9 ? 14.226 15.545 -0.350 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A CE 1 ATOM 64 N NZ . LYS A 1 9 ? 13.550 16.170 0.811 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 33 LYS A NZ 1 ATOM 65 N N . HIS A 1 10 ? 17.591 12.289 0.122 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 66 C CA . HIS A 1 10 ? 17.140 10.921 -0.097 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 67 C C . HIS A 1 10 ? 15.866 10.954 -0.921 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 68 O O . HIS A 1 10 ? 14.917 11.670 -0.567 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 69 C CB . HIS A 1 10 ? 16.899 10.203 1.230 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 70 C CG . HIS A 1 10 ? 18.151 9.960 2.004 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 71 N ND1 . HIS A 1 10 ? 18.863 8.783 1.913 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 72 C CD2 . HIS A 1 10 ? 18.842 10.756 2.856 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 73 C CE1 . HIS A 1 10 ? 19.931 8.859 2.689 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 74 N NE2 . HIS A 1 10 ? 19.940 10.044 3.276 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 75 N N . ILE A 1 11 ? 15.848 10.184 -2.016 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A N 1 ATOM 76 C CA . ILE A 1 11 ? 14.759 10.227 -2.991 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CA 1 ATOM 77 C C . ILE A 1 11 ? 14.155 8.836 -3.144 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A C 1 ATOM 78 O O . ILE A 1 11 ? 14.879 7.862 -3.385 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A O 1 ATOM 79 C CB . ILE A 1 11 ? 15.245 10.750 -4.355 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CB 1 ATOM 80 C CG1 . ILE A 1 11 ? 15.965 12.084 -4.198 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG1 1 ATOM 81 C CG2 . ILE A 1 11 ? 14.086 10.860 -5.316 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CG2 1 ATOM 82 C CD1 . ILE A 1 11 ? 16.608 12.556 -5.489 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 35 ILE A CD1 1 ATOM 83 N N . LYS A 1 12 ? 12.825 8.753 -3.053 1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A N 1 ATOM 84 C CA . LYS A 1 12 ? 12.110 7.473 -3.138 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CA 1 ATOM 85 C C . LYS A 1 12 ? 11.762 7.133 -4.591 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A C 1 ATOM 86 O O . LYS A 1 12 ? 10.602 7.021 -4.978 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A O 1 ATOM 87 C CB . LYS A 1 12 ? 10.858 7.514 -2.268 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CB 1 ATOM 88 C CG . LYS A 1 12 ? 11.126 7.502 -0.771 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CG 1 ATOM 89 C CD . LYS A 1 12 ? 10.028 8.249 -0.024 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CD 1 ATOM 90 C CE . LYS A 1 12 ? 10.310 8.283 1.460 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A CE 1 ATOM 91 N NZ . LYS A 1 12 ? 9.902 9.588 2.054 1.00 69.52 ? ? ? ? ? ? 36 LYS A NZ 1 ATOM 92 N N . ALA A 1 13 ? 12.805 6.970 -5.398 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A N 1 ATOM 93 C CA . ALA A 1 13 ? 12.678 6.609 -6.801 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CA 1 ATOM 94 C C . ALA A 1 13 ? 13.925 5.839 -7.204 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A C 1 ATOM 95 O O . ALA A 1 13 ? 14.971 5.964 -6.557 1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A O 1 ATOM 96 C CB . ALA A 1 13 ? 12.507 7.849 -7.687 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 37 ALA A CB 1 ATOM 97 N N . PRO A 1 14 ? 13.846 5.024 -8.252 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A N 1 ATOM 98 C CA . PRO A 1 14 ? 15.039 4.271 -8.670 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CA 1 ATOM 99 C C . PRO A 1 14 ? 16.100 5.183 -9.280 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A C 1 ATOM 100 O O . PRO A 1 14 ? 15.788 6.148 -9.983 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A O 1 ATOM 101 C CB . PRO A 1 14 ? 14.489 3.273 -9.700 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CB 1 ATOM 102 C CG . PRO A 1 14 ? 13.008 3.235 -9.470 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CG 1 ATOM 103 C CD . PRO A 1 14 ? 12.638 4.597 -8.983 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 38 PRO A CD 1 ATOM 104 N N . LEU A 1 15 ? 17.367 4.852 -9.017 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A N 1 ATOM 105 C CA . LEU A 1 15 ? 18.467 5.683 -9.503 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CA 1 ATOM 106 C C . LEU A 1 15 ? 18.403 5.882 -11.014 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A C 1 ATOM 107 O O . LEU A 1 15 ? 18.659 6.988 -11.509 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A O 1 ATOM 108 C CB . LEU A 1 15 ? 19.814 5.080 -9.095 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CB 1 ATOM 109 C CG . LEU A 1 15 ? 21.076 5.853 -9.504 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CG 1 ATOM 110 C CD1 . LEU A 1 15 ? 22.090 5.914 -8.384 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD1 1 ATOM 111 C CD2 . LEU A 1 15 ? 21.706 5.201 -10.688 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 39 LEU A CD2 1 ATOM 112 N N . HIS A 1 16 ? 18.055 4.837 -11.769 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A N 1 ATOM 113 C CA . HIS A 1 16 ? 17.996 5.013 -13.218 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CA 1 ATOM 114 C C . HIS A 1 16 ? 16.960 6.064 -13.589 1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A C 1 ATOM 115 O O . HIS A 1 16 ? 17.155 6.816 -14.554 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A O 1 ATOM 116 C CB . HIS A 1 16 ? 17.732 3.676 -13.931 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CB 1 ATOM 117 C CG . HIS A 1 16 ? 16.529 2.934 -13.432 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CG 1 ATOM 118 N ND1 . HIS A 1 16 ? 15.255 3.168 -13.912 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A ND1 1 ATOM 119 C CD2 . HIS A 1 16 ? 16.407 1.951 -12.503 1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CD2 1 ATOM 120 C CE1 . HIS A 1 16 ? 14.402 2.368 -13.294 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A CE1 1 ATOM 121 N NE2 . HIS A 1 16 ? 15.074 1.619 -12.436 1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 40 HIS A NE2 1 ATOM 122 N N . LEU A 1 17 ? 15.908 6.193 -12.778 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A N 1 ATOM 123 C CA . LEU A 1 17 ? 14.863 7.179 -13.023 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CA 1 ATOM 124 C C . LEU A 1 17 ? 15.302 8.587 -12.626 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A C 1 ATOM 125 O O . LEU A 1 17 ? 14.984 9.559 -13.319 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A O 1 ATOM 126 C CB . LEU A 1 17 ? 13.592 6.779 -12.273 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CB 1 ATOM 127 C CG . LEU A 1 17 ? 12.420 7.750 -12.398 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CG 1 ATOM 128 C CD1 . LEU A 1 17 ? 11.935 7.847 -13.838 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD1 1 ATOM 129 C CD2 . LEU A 1 17 ? 11.280 7.365 -11.477 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 41 LEU A CD2 1 ATOM 130 N N . VAL A 1 18 ? 16.010 8.730 -11.507 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A N 1 ATOM 131 C CA . VAL A 1 18 ? 16.507 10.053 -11.141 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CA 1 ATOM 132 C C . VAL A 1 18 ? 17.589 10.493 -12.116 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A C 1 ATOM 133 O O . VAL A 1 18 ? 17.654 11.663 -12.512 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A O 1 ATOM 134 C CB . VAL A 1 18 ? 17.013 10.050 -9.688 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CB 1 ATOM 135 C CG1 . VAL A 1 18 ? 17.588 11.411 -9.313 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG1 1 ATOM 136 C CG2 . VAL A 1 18 ? 15.894 9.665 -8.750 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG2 1 ATOM 137 N N . TRP A 1 19 ? 18.445 9.561 -12.537 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A N 1 ATOM 138 C CA . TRP A 1 19 ? 19.518 9.923 -13.452 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CA 1 ATOM 139 C C . TRP A 1 19 ? 18.969 10.420 -14.786 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A C 1 ATOM 140 O O . TRP A 1 19 ? 19.504 11.375 -15.373 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A O 1 ATOM 141 C CB . TRP A 1 19 ? 20.459 8.741 -13.661 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CB 1 ATOM 142 C CG . TRP A 1 19 ? 21.584 9.094 -14.574 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CG 1 ATOM 143 C CD1 . TRP A 1 19 ? 21.855 8.540 -15.787 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD1 1 ATOM 144 C CD2 . TRP A 1 19 ? 22.570 10.125 -14.369 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CD2 1 ATOM 145 N NE1 . TRP A 1 19 ? 22.959 9.145 -16.347 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A NE1 1 ATOM 146 C CE2 . TRP A 1 19 ? 23.413 10.125 -15.501 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE2 1 ATOM 147 C CE3 . TRP A 1 19 ? 22.818 11.051 -13.340 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CE3 1 ATOM 148 C CZ2 . TRP A 1 19 ? 24.496 11.004 -15.631 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ2 1 ATOM 149 C CZ3 . TRP A 1 19 ? 23.896 11.928 -13.468 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CZ3 1 ATOM 150 C CH2 . TRP A 1 19 ? 24.727 11.892 -14.604 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 43 TRP A CH2 1 ATOM 151 N N . SER A 1 20 ? 17.888 9.803 -15.270 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 44 SER A N 1 ATOM 152 C CA . SER A 1 20 ? 17.297 10.249 -16.523 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 153 C C . SER A 1 20 ? 16.847 11.701 -16.448 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 44 SER A C 1 ATOM 154 O O . SER A 1 20 ? 16.777 12.371 -17.484 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 44 SER A O 1 ATOM 155 C CB . SER A 1 20 ? 16.120 9.336 -16.924 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 1 ATOM 156 O OG . SER A 1 20 ? 15.027 9.420 -16.006 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 1 ATOM 157 N N . ILE A 1 21 ? 16.551 12.212 -15.256 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N 1 ATOM 158 C CA . ILE A 1 21 ? 16.220 13.628 -15.136 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA 1 ATOM 159 C C . ILE A 1 21 ? 17.473 14.470 -14.921 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C 1 ATOM 160 O O . ILE A 1 21 ? 17.649 15.503 -15.573 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O 1 ATOM 161 C CB . ILE A 1 21 ? 15.194 13.834 -14.008 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB 1 ATOM 162 C CG1 . ILE A 1 21 ? 13.866 13.173 -14.368 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 1 ATOM 163 C CG2 . ILE A 1 21 ? 14.981 15.318 -13.731 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 1 ATOM 164 C CD1 . ILE A 1 21 ? 13.188 13.778 -15.604 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 1 ATOM 165 N N . VAL A 1 22 ? 18.372 14.016 -14.041 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 166 C CA . VAL A 1 22 ? 19.525 14.821 -13.647 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 167 C C . VAL A 1 22 ? 20.493 15.040 -14.809 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 168 O O . VAL A 1 22 ? 21.133 16.098 -14.901 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 169 C CB . VAL A 1 22 ? 20.230 14.162 -12.448 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 170 C CG1 . VAL A 1 22 ? 21.591 14.810 -12.207 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 171 C CG2 . VAL A 1 22 ? 19.355 14.268 -11.192 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 172 N N . ARG A 1 23 ? 20.620 14.071 -15.719 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A N 1 ATOM 173 C CA . ARG A 1 23 ? 21.621 14.213 -16.774 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CA 1 ATOM 174 C C . ARG A 1 23 ? 21.205 15.194 -17.863 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A C 1 ATOM 175 O O . ARG A 1 23 ? 22.029 15.529 -18.714 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A O 1 ATOM 176 C CB . ARG A 1 23 ? 21.922 12.851 -17.411 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CB 1 ATOM 177 C CG . ARG A 1 23 ? 20.793 12.312 -18.298 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CG 1 ATOM 178 C CD . ARG A 1 23 ? 20.996 10.837 -18.657 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CD 1 ATOM 179 N NE . ARG A 1 23 ? 22.138 10.605 -19.547 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NE 1 ATOM 180 C CZ . ARG A 1 23 ? 22.117 10.836 -20.857 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A CZ 1 ATOM 181 N NH1 . ARG A 1 23 ? 21.015 11.315 -21.411 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH1 1 ATOM 182 N NH2 . ARG A 1 23 ? 23.195 10.605 -21.609 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 47 ARG A NH2 1 ATOM 183 N N . ARG A 1 24 ? 19.956 15.646 -17.878 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A N 1 ATOM 184 C CA . ARG A 1 24 ? 19.476 16.489 -18.968 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CA 1 ATOM 185 C C . ARG A 1 24 ? 20.070 17.879 -18.793 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A C 1 ATOM 186 O O . ARG A 1 24 ? 19.437 18.810 -18.292 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A O 1 ATOM 187 C CB . ARG A 1 24 ? 17.952 16.525 -19.009 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CB 1 ATOM 188 C CG . ARG A 1 24 ? 17.296 15.198 -19.441 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CG 1 ATOM 189 C CD . ARG A 1 24 ? 17.917 14.648 -20.720 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CD 1 ATOM 190 N NE . ARG A 1 24 ? 17.743 15.568 -21.836 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NE 1 ATOM 191 C CZ . ARG A 1 24 ? 16.684 15.586 -22.649 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A CZ 1 ATOM 192 N NH1 . ARG A 1 24 ? 15.687 14.721 -22.480 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH1 1 ATOM 193 N NH2 . ARG A 1 24 ? 16.620 16.479 -23.636 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 48 ARG A NH2 1 ATOM 194 N N . PHE A 1 25 ? 21.323 18.021 -19.231 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A N 1 ATOM 195 C CA . PHE A 1 25 ? 22.000 19.308 -19.121 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CA 1 ATOM 196 C C . PHE A 1 25 ? 21.202 20.406 -19.808 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A C 1 ATOM 197 O O . PHE A 1 25 ? 21.260 21.572 -19.396 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A O 1 ATOM 198 C CB . PHE A 1 25 ? 23.410 19.190 -19.705 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CB 1 ATOM 199 C CG . PHE A 1 25 ? 24.158 20.486 -19.780 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CG 1 ATOM 200 C CD1 . PHE A 1 25 ? 24.381 21.095 -20.997 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD1 1 ATOM 201 C CD2 . PHE A 1 25 ? 24.641 21.095 -18.634 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CD2 1 ATOM 202 C CE1 . PHE A 1 25 ? 25.075 22.295 -21.077 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE1 1 ATOM 203 C CE2 . PHE A 1 25 ? 25.340 22.289 -18.699 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CE2 1 ATOM 204 C CZ . PHE A 1 25 ? 25.559 22.886 -19.922 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 49 PHE A CZ 1 ATOM 205 N N . ASP A 1 26 ? 20.414 20.043 -20.815 1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A N 1 ATOM 206 C CA . ASP A 1 26 ? 19.668 20.990 -21.625 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CA 1 ATOM 207 C C . ASP A 1 26 ? 18.277 21.292 -21.087 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A C 1 ATOM 208 O O . ASP A 1 26 ? 17.616 22.189 -21.610 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A O 1 ATOM 209 C CB . ASP A 1 26 ? 19.546 20.448 -23.045 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CB 1 ATOM 210 C CG . ASP A 1 26 ? 18.887 19.082 -23.085 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A CG 1 ATOM 211 O OD1 . ASP A 1 26 ? 19.087 18.298 -22.124 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD1 1 ATOM 212 O OD2 . ASP A 1 26 ? 18.166 18.802 -24.069 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 50 ASP A OD2 1 ATOM 213 N N . GLU A 1 27 ? 17.807 20.577 -20.067 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 1 ATOM 214 C CA . GLU A 1 27 ? 16.479 20.809 -19.493 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1 ATOM 215 C C . GLU A 1 27 ? 16.547 20.861 -17.973 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 1 ATOM 216 O O . GLU A 1 27 ? 15.907 20.066 -17.279 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 1 ATOM 217 C CB . GLU A 1 27 ? 15.500 19.730 -19.949 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 1 ATOM 218 C CG . GLU A 1 27 ? 15.266 19.726 -21.451 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 1 ATOM 219 C CD . GLU A 1 27 ? 14.187 18.749 -21.871 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 1 ATOM 220 O OE1 . GLU A 1 27 ? 13.800 17.908 -21.037 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 1 ATOM 221 O OE2 . GLU A 1 27 ? 13.724 18.831 -23.033 1.00 68.14 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 1 ATOM 222 N N . PRO A 1 28 ? 17.311 21.797 -17.413 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A N 1 ATOM 223 C CA . PRO A 1 28 ? 17.327 21.906 -15.950 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CA 1 ATOM 224 C C . PRO A 1 28 ? 15.983 22.337 -15.397 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A C 1 ATOM 225 O O . PRO A 1 28 ? 15.618 21.918 -14.291 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A O 1 ATOM 226 C CB . PRO A 1 28 ? 18.417 22.951 -15.693 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CB 1 ATOM 227 C CG . PRO A 1 28 ? 18.374 23.820 -16.929 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CG 1 ATOM 228 C CD . PRO A 1 28 ? 18.086 22.873 -18.056 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 52 PRO A CD 1 ATOM 229 N N . GLN A 1 29 ? 15.222 23.137 -16.152 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A N 1 ATOM 230 C CA . GLN A 1 29 ? 13.914 23.604 -15.715 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CA 1 ATOM 231 C C . GLN A 1 29 ? 12.937 22.462 -15.473 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A C 1 ATOM 232 O O . GLN A 1 29 ? 11.914 22.681 -14.817 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A O 1 ATOM 233 C CB . GLN A 1 29 ? 13.340 24.595 -16.738 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CB 1 ATOM 234 C CG . GLN A 1 29 ? 12.749 23.987 -18.029 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CG 1 ATOM 235 C CD . GLN A 1 29 ? 13.780 23.714 -19.134 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A CD 1 ATOM 236 O OE1 . GLN A 1 29 ? 14.993 23.846 -18.936 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A OE1 1 ATOM 237 N NE2 . GLN A 1 29 ? 13.287 23.335 -20.311 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 53 GLN A NE2 1 ATOM 238 N N . LYS A 1 30 ? 13.234 21.254 -15.967 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 239 C CA . LYS A 1 30 ? 12.427 20.082 -15.645 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 240 C C . LYS A 1 30 ? 12.205 19.907 -14.151 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 241 O O . LYS A 1 30 ? 11.261 19.211 -13.763 1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 242 C CB . LYS A 1 30 ? 13.095 18.808 -16.164 1.00 56.69 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 243 C CG . LYS A 1 30 ? 12.645 18.327 -17.527 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 244 C CD . LYS A 1 30 ? 13.519 17.157 -17.992 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 245 C CE . LYS A 1 30 ? 12.682 16.111 -18.701 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 246 N NZ . LYS A 1 30 ? 11.708 16.740 -19.656 1.00 71.66 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 247 N N . TYR A 1 31 ? 13.062 20.484 -13.298 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A N 1 ATOM 248 C CA . TYR A 1 31 ? 12.865 20.318 -11.864 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CA 1 ATOM 249 C C . TYR A 1 31 ? 13.447 21.451 -11.040 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A C 1 ATOM 250 O O . TYR A 1 31 ? 13.230 21.499 -9.826 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A O 1 ATOM 251 C CB . TYR A 1 31 ? 13.474 19.008 -11.379 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CB 1 ATOM 252 C CG . TYR A 1 31 ? 14.982 18.989 -11.342 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CG 1 ATOM 253 C CD1 . TYR A 1 31 ? 15.682 19.443 -10.233 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD1 1 ATOM 254 C CD2 . TYR A 1 31 ? 15.701 18.486 -12.403 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CD2 1 ATOM 255 C CE1 . TYR A 1 31 ? 17.056 19.411 -10.198 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE1 1 ATOM 256 C CE2 . TYR A 1 31 ? 17.069 18.439 -12.371 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CE2 1 ATOM 257 C CZ . TYR A 1 31 ? 17.744 18.897 -11.268 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A CZ 1 ATOM 258 O OH . TYR A 1 31 ? 19.121 18.842 -11.257 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 55 TYR A OH 1 ATOM 259 N N . LYS A 1 32 ? 14.222 22.335 -11.660 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 1 ATOM 260 C CA . LYS A 1 32 ? 14.809 23.443 -10.922 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 1 ATOM 261 C C . LYS A 1 32 ? 13.815 24.595 -10.913 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 1 ATOM 262 O O . LYS A 1 32 ? 13.575 25.199 -11.967 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 1 ATOM 263 C CB . LYS A 1 32 ? 16.130 23.863 -11.538 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 1 ATOM 264 C CG . LYS A 1 32 ? 17.240 22.843 -11.337 1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 1 ATOM 265 C CD . LYS A 1 32 ? 18.573 23.393 -11.812 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 1 ATOM 266 C CE . LYS A 1 32 ? 19.732 22.436 -11.510 1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 1 ATOM 267 N NZ . LYS A 1 32 ? 21.040 23.078 -11.878 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 1 ATOM 268 N N . PRO A 1 33 ? 13.219 24.934 -9.768 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A N 1 ATOM 269 C CA . PRO A 1 33 ? 12.048 25.832 -9.779 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CA 1 ATOM 270 C C . PRO A 1 33 ? 12.338 27.258 -10.216 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A C 1 ATOM 271 O O . PRO A 1 33 ? 11.398 27.967 -10.590 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A O 1 ATOM 272 C CB . PRO A 1 33 ? 11.565 25.796 -8.326 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CB 1 ATOM 273 C CG . PRO A 1 33 ? 12.161 24.527 -7.744 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CG 1 ATOM 274 C CD . PRO A 1 33 ? 13.458 24.330 -8.445 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 57 PRO A CD 1 ATOM 275 N N . PHE A 1 34 ? 13.589 27.706 -10.194 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 276 C CA . PHE A 1 34 ? 13.904 29.106 -10.447 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 277 C C . PHE A 1 34 ? 14.393 29.350 -11.857 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 278 O O . PHE A 1 34 ? 14.842 30.460 -12.164 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 279 C CB . PHE A 1 34 ? 14.952 29.604 -9.458 1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 280 C CG . PHE A 1 34 ? 14.561 29.418 -8.022 1.00 62.50 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 281 C CD1 . PHE A 1 34 ? 13.412 30.012 -7.522 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 282 C CD2 . PHE A 1 34 ? 15.350 28.662 -7.170 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 283 C CE1 . PHE A 1 34 ? 13.051 29.851 -6.204 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 284 C CE2 . PHE A 1 34 ? 14.997 28.503 -5.847 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 285 C CZ . PHE A 1 34 ? 13.841 29.097 -5.364 1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 286 N N . ILE A 1 35 ? 14.338 28.342 -12.715 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A N 1 ATOM 287 C CA . ILE A 1 35 ? 14.797 28.457 -14.089 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CA 1 ATOM 288 C C . ILE A 1 35 ? 13.586 28.354 -14.992 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A C 1 ATOM 289 O O . ILE A 1 35 ? 12.806 27.400 -14.887 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A O 1 ATOM 290 C CB . ILE A 1 35 ? 15.835 27.380 -14.435 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CB 1 ATOM 291 C CG1 . ILE A 1 35 ? 17.152 27.681 -13.716 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG1 1 ATOM 292 C CG2 . ILE A 1 35 ? 15.998 27.280 -15.947 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CG2 1 ATOM 293 C CD1 . ILE A 1 35 ? 18.146 26.556 -13.771 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 59 ILE A CD1 1 ATOM 294 N N . SER A 1 36 ? 13.427 29.337 -15.872 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 60 SER A N 1 ATOM 295 C CA . SER A 1 36 ? 12.281 29.328 -16.763 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CA 1 ATOM 296 C C . SER A 1 36 ? 12.601 28.629 -18.079 1.00 66.89 ? ? ? ? ? ? 60 SER A C 1 ATOM 297 O O . SER A 1 36 ? 11.836 27.765 -18.515 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 60 SER A O 1 ATOM 298 C CB . SER A 1 36 ? 11.795 30.756 -17.014 1.00 67.87 ? ? ? ? ? ? 60 SER A CB 1 ATOM 299 O OG . SER A 1 36 ? 10.450 30.734 -17.461 1.00 81.05 ? ? ? ? ? ? 60 SER A OG 1 ATOM 300 N N . ARG A 1 37 ? 13.734 28.961 -18.705 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N 1 ATOM 301 C CA . ARG A 1 37 ? 14.050 28.421 -20.023 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA 1 ATOM 302 C C . ARG A 1 37 ? 15.548 28.130 -20.155 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C 1 ATOM 303 O O . ARG A 1 37 ? 16.387 28.689 -19.438 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O 1 ATOM 304 C CB . ARG A 1 37 ? 13.538 29.380 -21.124 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB 1 ATOM 305 C CG . ARG A 1 37 ? 12.020 29.184 -21.405 1.00 69.63 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG 1 ATOM 306 C CD . ARG A 1 37 ? 11.176 30.472 -21.614 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD 1 ATOM 307 N NE . ARG A 1 37 ? 9.729 30.211 -21.441 1.00 86.85 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE 1 ATOM 308 C CZ . ARG A 1 37 ? 8.730 31.003 -21.855 1.00 85.45 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ 1 ATOM 309 N NH1 . ARG A 1 37 ? 8.971 32.145 -22.495 1.00 83.74 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 1 ATOM 310 N NH2 . ARG A 1 37 ? 7.468 30.647 -21.631 1.00 84.48 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 1 ATOM 311 N N . CYS A 1 38 ? 15.876 27.231 -21.088 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A N 1 ATOM 312 C CA . CYS A 1 38 ? 17.252 26.792 -21.294 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CA 1 ATOM 313 C C . CYS A 1 38 ? 17.476 26.443 -22.757 1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A C 1 ATOM 314 O O . CYS A 1 38 ? 16.690 25.683 -23.325 1.00 61.55 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A O 1 ATOM 315 C CB . CYS A 1 38 ? 17.574 25.575 -20.422 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A CB 1 ATOM 316 S SG . CYS A 1 38 ? 19.315 25.104 -20.467 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 62 CYS A SG 1 ATOM 317 N N . VAL A 1 39 ? 18.562 26.961 -23.347 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N 1 ATOM 318 C CA . VAL A 1 39 ? 18.908 26.736 -24.756 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA 1 ATOM 319 C C . VAL A 1 39 ? 20.325 26.174 -24.840 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C 1 ATOM 320 O O . VAL A 1 39 ? 21.241 26.701 -24.196 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O 1 ATOM 321 C CB . VAL A 1 39 ? 18.812 28.038 -25.587 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB 1 ATOM 322 C CG1 . VAL A 1 39 ? 18.864 27.731 -27.085 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 1 ATOM 323 C CG2 . VAL A 1 39 ? 17.559 28.842 -25.224 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 1 ATOM 324 N N . VAL A 1 40 ? 20.514 25.133 -25.653 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A N 1 ATOM 325 C CA . VAL A 1 40 ? 21.825 24.514 -25.859 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CA 1 ATOM 326 C C . VAL A 1 40 ? 22.055 24.307 -27.350 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A C 1 ATOM 327 O O . VAL A 1 40 ? 21.175 23.801 -28.056 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A O 1 ATOM 328 C CB . VAL A 1 40 ? 21.957 23.154 -25.137 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CB 1 ATOM 329 C CG1 . VAL A 1 40 ? 23.307 22.486 -25.479 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG1 1 ATOM 330 C CG2 . VAL A 1 40 ? 21.770 23.302 -23.627 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 64 VAL A CG2 1 ATOM 331 N N . GLN A 1 41 ? 23.248 24.656 -27.820 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 332 C CA . GLN A 1 41 ? 23.637 24.409 -29.201 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 333 C C . GLN A 1 41 ? 24.534 23.173 -29.317 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 334 O O . GLN A 1 41 ? 25.174 22.733 -28.354 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 335 C CB . GLN A 1 41 ? 24.353 25.631 -29.788 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 336 C CG . GLN A 1 41 ? 23.542 26.927 -29.770 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 337 C CD . GLN A 1 41 ? 22.237 26.807 -30.531 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 338 O OE1 . GLN A 1 41 ? 22.111 25.992 -31.453 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 339 N NE2 . GLN A 1 41 ? 21.244 27.609 -30.136 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 340 N N . GLY A 1 42 ? 24.564 22.606 -30.520 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 341 C CA . GLY A 1 42 ? 25.465 21.507 -30.802 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 342 C C . GLY A 1 42 ? 24.915 20.162 -30.355 1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 343 O O . GLY A 1 42 ? 23.705 19.965 -30.192 1.00 67.68 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 344 N N . LYS A 1 43 ? 25.836 19.209 -30.196 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A N 1 ATOM 345 C CA . LYS A 1 43 ? 25.530 17.943 -29.539 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CA 1 ATOM 346 C C . LYS A 1 43 ? 25.280 18.236 -28.065 1.00 69.77 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A C 1 ATOM 347 O O . LYS A 1 43 ? 26.217 18.553 -27.321 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A O 1 ATOM 348 C CB . LYS A 1 43 ? 26.680 16.953 -29.716 1.00 75.65 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CB 1 ATOM 349 C CG . LYS A 1 43 ? 27.234 16.826 -31.145 1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CG 1 ATOM 350 C CD . LYS A 1 43 ? 28.420 15.858 -31.180 1.00 73.61 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CD 1 ATOM 351 C CE . LYS A 1 43 ? 29.199 15.937 -32.489 1.00 74.61 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CE 1 ATOM 352 N NZ . LYS A 1 43 ? 30.480 15.165 -32.403 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A NZ 1 ATOM 353 N N . LYS A 1 44 ? 24.018 18.130 -27.640 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A N 1 ATOM 354 C CA . LYS A 1 44 ? 23.580 18.847 -26.445 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CA 1 ATOM 355 C C . LYS A 1 44 ? 24.171 18.273 -25.156 1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A C 1 ATOM 356 O O . LYS A 1 44 ? 24.457 19.033 -24.217 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A O 1 ATOM 357 C CB . LYS A 1 44 ? 22.049 18.868 -26.397 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CB 1 ATOM 358 C CG . LYS A 1 44 ? 21.435 19.743 -27.494 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CG 1 ATOM 359 C CD . LYS A 1 44 ? 19.918 19.762 -27.443 1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CD 1 ATOM 360 C CE . LYS A 1 44 ? 19.370 20.750 -28.470 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CE 1 ATOM 361 N NZ . LYS A 1 44 ? 20.145 20.667 -29.747 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A NZ 1 ATOM 362 N N . LEU A 1 45 ? 24.376 16.957 -25.085 1.00 60.36 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 1 ATOM 363 C CA . LEU A 1 45 ? 24.856 16.371 -23.841 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 1 ATOM 364 C C . LEU A 1 45 ? 26.264 15.808 -23.984 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 1 ATOM 365 O O . LEU A 1 45 ? 26.485 14.614 -23.757 1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 1 ATOM 366 C CB . LEU A 1 45 ? 23.899 15.282 -23.360 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 1 ATOM 367 C CG . LEU A 1 45 ? 22.413 15.631 -23.202 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 1 ATOM 368 C CD1 . LEU A 1 45 ? 21.624 14.363 -22.883 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 1 ATOM 369 C CD2 . LEU A 1 45 ? 22.173 16.679 -22.137 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 1 ATOM 370 N N . GLU A 1 46 ? 27.222 16.654 -24.356 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 371 C CA . GLU A 1 46 ? 28.622 16.262 -24.417 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 372 C C . GLU A 1 46 ? 29.466 17.259 -23.636 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 373 O O . GLU A 1 46 ? 29.158 18.457 -23.603 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 374 C CB . GLU A 1 46 ? 29.123 16.179 -25.861 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 375 C CG . GLU A 1 46 ? 29.284 17.522 -26.562 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 376 C CD . GLU A 1 46 ? 30.156 17.425 -27.810 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 377 O OE1 . GLU A 1 46 ? 30.127 16.362 -28.476 1.00 77.31 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 378 O OE2 . GLU A 1 46 ? 30.878 18.409 -28.113 1.00 77.70 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 379 N N . VAL A 1 47 ? 30.523 16.754 -22.997 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A N 1 ATOM 380 C CA . VAL A 1 47 ? 31.472 17.599 -22.279 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CA 1 ATOM 381 C C . VAL A 1 47 ? 31.863 18.769 -23.174 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A C 1 ATOM 382 O O . VAL A 1 47 ? 32.293 18.579 -24.317 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A O 1 ATOM 383 C CB . VAL A 1 47 ? 32.708 16.799 -21.828 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CB 1 ATOM 384 C CG1 . VAL A 1 47 ? 33.851 17.744 -21.513 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG1 1 ATOM 385 C CG2 . VAL A 1 47 ? 32.377 15.962 -20.585 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 71 VAL A CG2 1 ATOM 386 N N . GLY A 1 48 ? 31.667 19.987 -22.679 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A N 1 ATOM 387 C CA . GLY A 1 48 ? 31.940 21.194 -23.426 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A CA 1 ATOM 388 C C . GLY A 1 48 ? 30.705 21.941 -23.865 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A C 1 ATOM 389 O O . GLY A 1 48 ? 30.789 23.148 -24.102 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A O 1 ATOM 390 N N . SER A 1 49 ? 29.559 21.265 -23.981 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 391 C CA . SER A 1 49 ? 28.319 21.950 -24.328 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 392 C C . SER A 1 49 ? 28.085 23.136 -23.403 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 393 O O . SER A 1 49 ? 28.533 23.167 -22.251 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 394 C CB . SER A 1 49 ? 27.125 21.004 -24.248 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 395 O OG . SER A 1 49 ? 27.282 19.911 -25.119 1.00 61.48 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 396 N N . VAL A 1 50 ? 27.366 24.116 -23.921 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A N 1 ATOM 397 C CA . VAL A 1 50 ? 27.121 25.368 -23.231 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CA 1 ATOM 398 C C . VAL A 1 50 ? 25.623 25.588 -23.213 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A C 1 ATOM 399 O O . VAL A 1 50 ? 24.935 25.299 -24.195 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A O 1 ATOM 400 C CB . VAL A 1 50 ? 27.858 26.534 -23.923 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CB 1 ATOM 401 C CG1 . VAL A 1 50 ? 27.447 27.871 -23.322 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG1 1 ATOM 402 C CG2 . VAL A 1 50 ? 29.364 26.315 -23.809 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 74 VAL A CG2 1 ATOM 403 N N . ARG A 1 51 ? 25.103 26.043 -22.083 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A N 1 ATOM 404 C CA . ARG A 1 51 ? 23.691 26.366 -22.001 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CA 1 ATOM 405 C C . ARG A 1 51 ? 23.536 27.810 -21.565 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A C 1 ATOM 406 O O . ARG A 1 51 ? 24.305 28.307 -20.731 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A O 1 ATOM 407 C CB . ARG A 1 51 ? 22.942 25.435 -21.039 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CB 1 ATOM 408 C CG . ARG A 1 51 ? 23.355 25.511 -19.590 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CG 1 ATOM 409 C CD . ARG A 1 51 ? 22.638 24.418 -18.804 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CD 1 ATOM 410 N NE . ARG A 1 51 ? 23.011 24.399 -17.397 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NE 1 ATOM 411 C CZ . ARG A 1 51 ? 22.558 23.512 -16.517 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A CZ 1 ATOM 412 N NH1 . ARG A 1 51 ? 22.955 23.565 -15.249 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH1 1 ATOM 413 N NH2 . ARG A 1 51 ? 21.711 22.571 -16.908 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 75 ARG A NH2 1 ATOM 414 N N . GLU A 1 52 ? 22.557 28.472 -22.169 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A N 1 ATOM 415 C CA . GLU A 1 52 ? 22.099 29.790 -21.765 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CA 1 ATOM 416 C C . GLU A 1 52 ? 20.811 29.583 -20.989 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A C 1 ATOM 417 O O . GLU A 1 52 ? 19.833 29.058 -21.532 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A O 1 ATOM 418 C CB . GLU A 1 52 ? 21.872 30.698 -22.975 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CB 1 ATOM 419 C CG . GLU A 1 52 ? 23.149 31.335 -23.500 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CG 1 ATOM 420 C CD . GLU A 1 52 ? 23.031 31.848 -24.926 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A CD 1 ATOM 421 O OE1 . GLU A 1 52 ? 24.083 31.950 -25.591 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE1 1 ATOM 422 O OE2 . GLU A 1 52 ? 21.902 32.138 -25.391 1.00 54.93 ? ? ? ? ? ? 76 GLU A OE2 1 ATOM 423 N N . VAL A 1 53 ? 20.826 29.955 -19.720 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A N 1 ATOM 424 C CA . VAL A 1 53 ? 19.695 29.744 -18.831 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CA 1 ATOM 425 C C . VAL A 1 53 ? 19.004 31.085 -18.628 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A C 1 ATOM 426 O O . VAL A 1 53 ? 19.667 32.102 -18.376 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A O 1 ATOM 427 C CB . VAL A 1 53 ? 20.152 29.133 -17.490 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CB 1 ATOM 428 C CG1 . VAL A 1 53 ? 18.992 28.971 -16.547 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG1 1 ATOM 429 C CG2 . VAL A 1 53 ? 20.839 27.781 -17.700 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 77 VAL A CG2 1 ATOM 430 N N . ASP A 1 54 ? 17.681 31.099 -18.770 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A N 1 ATOM 431 C CA . ASP A 1 54 ? 16.870 32.251 -18.398 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CA 1 ATOM 432 C C . ASP A 1 54 ? 16.205 31.956 -17.056 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A C 1 ATOM 433 O O . ASP A 1 54 ? 15.544 30.924 -16.895 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A O 1 ATOM 434 C CB . ASP A 1 54 ? 15.827 32.570 -19.467 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CB 1 ATOM 435 C CG . ASP A 1 54 ? 16.435 33.151 -20.738 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A CG 1 ATOM 436 O OD1 . ASP A 1 54 ? 16.605 32.392 -21.712 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD1 1 ATOM 437 O OD2 . ASP A 1 54 ? 16.741 34.363 -20.768 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 78 ASP A OD2 1 ATOM 438 N N . LEU A 1 55 ? 16.399 32.844 -16.092 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A N 1 ATOM 439 C CA . LEU A 1 55 ? 15.814 32.614 -14.779 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CA 1 ATOM 440 C C . LEU A 1 55 ? 14.389 33.157 -14.732 1.00 63.68 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A C 1 ATOM 441 O O . LEU A 1 55 ? 13.953 33.908 -15.610 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A O 1 ATOM 442 C CB . LEU A 1 55 ? 16.660 33.261 -13.687 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CB 1 ATOM 443 C CG . LEU A 1 55 ? 18.126 32.832 -13.643 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CG 1 ATOM 444 C CD1 . LEU A 1 55 ? 18.914 33.701 -12.661 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD1 1 ATOM 445 C CD2 . LEU A 1 55 ? 18.219 31.365 -13.270 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 79 LEU A CD2 1 ATOM 446 N N . LYS A 1 56 ? 13.653 32.752 -13.696 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A N 1 ATOM 447 C CA . LYS A 1 56 ? 12.312 33.278 -13.488 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CA 1 ATOM 448 C C . LYS A 1 56 ? 12.371 34.766 -13.156 1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A C 1 ATOM 449 O O . LYS A 1 56 ? 13.358 35.270 -12.613 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A O 1 ATOM 450 C CB . LYS A 1 56 ? 11.599 32.516 -12.369 1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CB 1 ATOM 451 C CG . LYS A 1 56 ? 11.470 31.022 -12.650 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CG 1 ATOM 452 C CD . LYS A 1 56 ? 10.033 30.514 -12.515 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CD 1 ATOM 453 C CE . LYS A 1 56 ? 9.741 29.420 -13.539 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A CE 1 ATOM 454 N NZ . LYS A 1 56 ? 8.481 28.693 -13.223 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 80 LYS A NZ 1 ATOM 455 N N . SER A 1 57 ? 11.301 35.474 -13.499 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 81 SER A N 1 ATOM 456 C CA . SER A 1 57 ? 11.213 36.889 -13.178 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CA 1 ATOM 457 C C . SER A 1 57 ? 11.111 37.082 -11.672 1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 81 SER A C 1 ATOM 458 O O . SER A 1 57 ? 10.657 36.198 -10.938 1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 81 SER A O 1 ATOM 459 C CB . SER A 1 57 ? 10.002 37.515 -13.862 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CB 1 ATOM 460 O OG . SER A 1 57 ? 8.809 36.953 -13.342 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 81 SER A OG 1 ATOM 461 N N . GLY A 1 58 ? 11.538 38.253 -11.214 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A N 1 ATOM 462 C CA . GLY A 1 58 ? 11.455 38.561 -9.803 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A CA 1 ATOM 463 C C . GLY A 1 58 ? 12.602 38.031 -8.981 1.00 76.78 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A C 1 ATOM 464 O O . GLY A 1 58 ? 12.434 37.785 -7.780 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 82 GLY A O 1 ATOM 465 N N . LEU A 1 59 ? 13.766 37.842 -9.592 1.00 73.91 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 466 C CA . LEU A 1 59 ? 14.953 37.332 -8.932 1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 467 C C . LEU A 1 59 ? 16.087 38.334 -9.078 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 468 O O . LEU A 1 59 ? 16.049 39.198 -9.961 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 469 C CB . LEU A 1 59 ? 15.375 35.980 -9.525 1.00 67.24 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 470 C CG . LEU A 1 59 ? 15.033 34.727 -8.718 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 471 C CD1 . LEU A 1 59 ? 13.559 34.371 -8.871 1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 472 C CD2 . LEU A 1 59 ? 15.918 33.560 -9.126 1.00 60.51 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 473 N N . PRO A 1 60 ? 17.109 38.252 -8.221 1.00 66.51 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A N 1 ATOM 474 C CA . PRO A 1 60 ? 18.267 39.157 -8.357 1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CA 1 ATOM 475 C C . PRO A 1 60 ? 18.944 39.132 -9.717 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A C 1 ATOM 476 O O . PRO A 1 60 ? 19.659 40.088 -10.043 1.00 69.95 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A O 1 ATOM 477 C CB . PRO A 1 60 ? 19.219 38.665 -7.260 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CB 1 ATOM 478 C CG . PRO A 1 60 ? 18.301 38.116 -6.199 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CG 1 ATOM 479 C CD . PRO A 1 60 ? 17.104 37.546 -6.925 1.00 67.86 ? ? ? ? ? ? 84 PRO A CD 1 ATOM 480 N N . ALA A 1 61 ? 18.768 38.080 -10.516 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 1 ATOM 481 C CA . ALA A 1 61 ? 19.424 37.990 -11.813 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 1 ATOM 482 C C . ALA A 1 61 ? 18.468 37.353 -12.806 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 1 ATOM 483 O O . ALA A 1 61 ? 17.436 36.789 -12.433 1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 1 ATOM 484 C CB . ALA A 1 61 ? 20.733 37.201 -11.728 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 1 ATOM 485 N N . THR A 1 62 ? 18.822 37.436 -14.081 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 486 C CA . THR A 1 62 ? 17.947 36.931 -15.134 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 487 C C . THR A 1 62 ? 18.582 35.875 -16.020 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 488 O O . THR A 1 62 ? 17.884 34.959 -16.466 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 489 C CB . THR A 1 62 ? 17.473 38.083 -16.021 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 490 O OG1 . THR A 1 62 ? 18.614 38.815 -16.490 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 491 C CG2 . THR A 1 62 ? 16.534 38.996 -15.233 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 492 N N . LYS A 1 63 ? 19.876 35.981 -16.300 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 493 C CA . LYS A 1 63 ? 20.558 35.109 -17.243 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 494 C C . LYS A 1 63 ? 21.689 34.366 -16.549 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 495 O O . LYS A 1 63 ? 22.283 34.865 -15.591 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 496 C CB . LYS A 1 63 ? 21.132 35.914 -18.435 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 497 C CG . LYS A 1 63 ? 20.077 36.369 -19.434 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 498 C CD . LYS A 1 63 ? 20.654 37.169 -20.590 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 499 C CE . LYS A 1 63 ? 19.592 37.420 -21.672 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 500 N NZ . LYS A 1 63 ? 19.027 36.154 -22.271 1.00 69.89 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 501 N N . SER A 1 64 ? 22.002 33.181 -17.065 1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 88 SER A N 1 ATOM 502 C CA . SER A 1 64 ? 23.192 32.445 -16.658 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CA 1 ATOM 503 C C . SER A 1 64 ? 23.701 31.648 -17.857 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 88 SER A C 1 ATOM 504 O O . SER A 1 64 ? 22.907 31.094 -18.622 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 88 SER A O 1 ATOM 505 C CB . SER A 1 64 ? 22.892 31.523 -15.463 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 88 SER A CB 1 ATOM 506 O OG . SER A 1 64 ? 24.036 30.832 -14.994 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 88 SER A OG 1 ATOM 507 N N . THR A 1 65 ? 25.022 31.612 -18.027 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 89 THR A N 1 ATOM 508 C CA . THR A 1 65 ? 25.662 30.810 -19.064 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CA 1 ATOM 509 C C . THR A 1 65 ? 26.594 29.804 -18.401 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 89 THR A C 1 ATOM 510 O O . THR A 1 65 ? 27.494 30.186 -17.646 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 89 THR A O 1 ATOM 511 C CB . THR A 1 65 ? 26.437 31.689 -20.054 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CB 1 ATOM 512 O OG1 . THR A 1 65 ? 25.553 32.660 -20.637 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 89 THR A OG1 1 ATOM 513 C CG2 . THR A 1 65 ? 27.035 30.825 -21.161 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 89 THR A CG2 1 ATOM 514 N N . GLU A 1 66 ? 26.381 28.526 -18.681 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N 1 ATOM 515 C CA . GLU A 1 66 ? 27.025 27.448 -17.950 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA 1 ATOM 516 C C . GLU A 1 66 ? 27.602 26.412 -18.914 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C 1 ATOM 517 O O . GLU A 1 66 ? 27.067 26.181 -19.999 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O 1 ATOM 518 C CB . GLU A 1 66 ? 26.017 26.802 -16.975 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB 1 ATOM 519 C CG . GLU A 1 66 ? 24.937 27.790 -16.539 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG 1 ATOM 520 C CD . GLU A 1 66 ? 24.004 27.285 -15.452 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CD 1 ATOM 521 O OE1 . GLU A 1 66 ? 23.684 26.075 -15.433 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE1 1 ATOM 522 O OE2 . GLU A 1 66 ? 23.581 28.121 -14.617 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE2 1 ATOM 523 N N . VAL A 1 67 ? 28.686 25.765 -18.489 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A N 1 ATOM 524 C CA . VAL A 1 67 ? 29.364 24.754 -19.286 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CA 1 ATOM 525 C C . VAL A 1 67 ? 29.255 23.403 -18.597 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A C 1 ATOM 526 O O . VAL A 1 67 ? 29.284 23.303 -17.370 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A O 1 ATOM 527 C CB . VAL A 1 67 ? 30.848 25.106 -19.510 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CB 1 ATOM 528 C CG1 . VAL A 1 67 ? 31.511 24.072 -20.442 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG1 1 ATOM 529 C CG2 . VAL A 1 67 ? 30.976 26.507 -20.054 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 91 VAL A CG2 1 ATOM 530 N N . LEU A 1 68 ? 29.167 22.359 -19.408 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 531 C CA . LEU A 1 68 ? 29.101 20.981 -18.952 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 532 C C . LEU A 1 68 ? 30.521 20.440 -18.861 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 533 O O . LEU A 1 68 ? 31.154 20.174 -19.886 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 534 C CB . LEU A 1 68 ? 28.265 20.159 -19.926 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 535 C CG . LEU A 1 68 ? 28.128 18.703 -19.545 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 536 C CD1 . LEU A 1 68 ? 27.378 18.665 -18.255 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 537 C CD2 . LEU A 1 68 ? 27.380 17.964 -20.645 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 538 N N . GLU A 1 69 ? 31.022 20.285 -17.634 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1 ATOM 539 C CA . GLU A 1 69 ? 32.388 19.846 -17.385 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1 ATOM 540 C C . GLU A 1 69 ? 32.488 18.338 -17.267 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1 ATOM 541 O O . GLU A 1 69 ? 33.455 17.740 -17.743 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1 ATOM 542 C CB . GLU A 1 69 ? 32.924 20.469 -16.093 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1 ATOM 543 C CG . GLU A 1 69 ? 33.080 21.958 -16.115 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1 ATOM 544 C CD . GLU A 1 69 ? 34.093 22.450 -15.079 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1 ATOM 545 O OE1 . GLU A 1 69 ? 34.051 21.989 -13.901 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1 ATOM 546 O OE2 . GLU A 1 69 ? 34.932 23.305 -15.457 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1 ATOM 547 N N . ILE A 1 70 ? 31.518 17.713 -16.610 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A N 1 ATOM 548 C CA . ILE A 1 70 ? 31.505 16.271 -16.403 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CA 1 ATOM 549 C C . ILE A 1 70 ? 30.101 15.763 -16.675 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A C 1 ATOM 550 O O . ILE A 1 70 ? 29.122 16.319 -16.159 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A O 1 ATOM 551 C CB . ILE A 1 70 ? 31.919 15.885 -14.970 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CB 1 ATOM 552 C CG1 . ILE A 1 70 ? 33.281 16.475 -14.614 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG1 1 ATOM 553 C CG2 . ILE A 1 70 ? 31.891 14.372 -14.800 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CG2 1 ATOM 554 C CD1 . ILE A 1 70 ? 33.587 16.417 -13.135 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 94 ILE A CD1 1 ATOM 555 N N . LEU A 1 71 ? 30.005 14.696 -17.457 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A N 1 ATOM 556 C CA . LEU A 1 71 ? 28.763 13.940 -17.594 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CA 1 ATOM 557 C C . LEU A 1 71 ? 29.159 12.470 -17.665 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A C 1 ATOM 558 O O . LEU A 1 71 ? 29.590 11.991 -18.716 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A O 1 ATOM 559 C CB . LEU A 1 71 ? 27.974 14.379 -18.817 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CB 1 ATOM 560 C CG . LEU A 1 71 ? 26.693 13.601 -19.099 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CG 1 ATOM 561 C CD1 . LEU A 1 71 ? 25.677 13.864 -18.015 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD1 1 ATOM 562 C CD2 . LEU A 1 71 ? 26.154 14.009 -20.446 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD2 1 ATOM 563 N N . ASP A 1 72 ? 29.051 11.773 -16.539 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N 1 ATOM 564 C CA . ASP A 1 72 ? 29.448 10.372 -16.424 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA 1 ATOM 565 C C . ASP A 1 72 ? 28.185 9.517 -16.315 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C 1 ATOM 566 O O . ASP A 1 72 ? 27.541 9.460 -15.259 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O 1 ATOM 567 C CB . ASP A 1 72 ? 30.361 10.182 -15.222 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB 1 ATOM 568 C CG . ASP A 1 72 ? 30.945 8.787 -15.147 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG 1 ATOM 569 O OD1 . ASP A 1 72 ? 30.594 7.928 -15.990 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1 1 ATOM 570 O OD2 . ASP A 1 72 ? 31.765 8.551 -14.234 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2 1 ATOM 571 N N . ASP A 1 73 ? 27.831 8.854 -17.414 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 572 C CA . ASP A 1 73 ? 26.631 8.030 -17.463 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 573 C C . ASP A 1 73 ? 26.810 6.675 -16.786 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 574 O O . ASP A 1 73 ? 25.812 6.003 -16.509 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 575 C CB . ASP A 1 73 ? 26.194 7.827 -18.914 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 576 C CG . ASP A 1 73 ? 25.266 8.934 -19.415 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 577 O OD1 . ASP A 1 73 ? 24.330 9.322 -18.682 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 578 O OD2 . ASP A 1 73 ? 25.461 9.419 -20.551 1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 579 N N . ASN A 1 74 ? 28.042 6.254 -16.507 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A N 1 ATOM 580 C CA . ASN A 1 74 ? 28.239 5.014 -15.766 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CA 1 ATOM 581 C C . ASN A 1 74 ? 28.209 5.214 -14.264 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A C 1 ATOM 582 O O . ASN A 1 74 ? 27.746 4.322 -13.547 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A O 1 ATOM 583 C CB . ASN A 1 74 ? 29.563 4.353 -16.148 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CB 1 ATOM 584 C CG . ASN A 1 74 ? 29.440 3.507 -17.384 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A CG 1 ATOM 585 O OD1 . ASN A 1 74 ? 29.018 2.357 -17.312 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A OD1 1 ATOM 586 N ND2 . ASN A 1 74 ? 29.788 4.075 -18.535 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 98 ASN A ND2 1 ATOM 587 N N . GLU A 1 75 ? 28.692 6.356 -13.769 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1 ATOM 588 C CA . GLU A 1 75 ? 28.714 6.620 -12.333 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1 ATOM 589 C C . GLU A 1 75 ? 27.700 7.666 -11.897 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1 ATOM 590 O O . GLU A 1 75 ? 27.540 7.882 -10.690 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1 ATOM 591 C CB . GLU A 1 75 ? 30.118 7.045 -11.893 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1 ATOM 592 C CG . GLU A 1 75 ? 31.160 5.974 -12.142 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1 ATOM 593 C CD . GLU A 1 75 ? 30.688 4.598 -11.696 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1 ATOM 594 O OE1 . GLU A 1 75 ? 30.121 4.476 -10.582 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1 ATOM 595 O OE2 . GLU A 1 75 ? 30.871 3.636 -12.475 1.00 62.04 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1 ATOM 596 N N . HIS A 1 76 ? 27.008 8.312 -12.843 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A N 1 ATOM 597 C CA . HIS A 1 76 ? 25.923 9.239 -12.538 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CA 1 ATOM 598 C C . HIS A 1 76 ? 26.476 10.471 -11.814 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A C 1 ATOM 599 O O . HIS A 1 76 ? 26.036 10.847 -10.719 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A O 1 ATOM 600 C CB . HIS A 1 76 ? 24.814 8.534 -11.745 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CB 1 ATOM 601 C CG . HIS A 1 76 ? 24.556 7.127 -12.203 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CG 1 ATOM 602 N ND1 . HIS A 1 76 ? 25.119 6.028 -11.586 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A ND1 1 ATOM 603 C CD2 . HIS A 1 76 ? 23.831 6.641 -13.242 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CD2 1 ATOM 604 C CE1 . HIS A 1 76 ? 24.737 4.927 -12.212 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A CE1 1 ATOM 605 N NE2 . HIS A 1 76 ? 23.956 5.272 -13.219 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 100 HIS A NE2 1 ATOM 606 N N . ILE A 1 77 ? 27.483 11.072 -12.434 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1 ATOM 607 C CA . ILE A 1 77 ? 28.063 12.340 -12.023 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1 ATOM 608 C C . ILE A 1 77 ? 27.805 13.351 -13.127 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1 ATOM 609 O O . ILE A 1 77 ? 28.176 13.121 -14.284 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1 ATOM 610 C CB . ILE A 1 77 ? 29.574 12.204 -11.765 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1 ATOM 611 C CG1 . ILE A 1 77 ? 29.838 11.019 -10.830 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1 ATOM 612 C CG2 . ILE A 1 77 ? 30.139 13.513 -11.191 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1 ATOM 613 C CD1 . ILE A 1 77 ? 31.306 10.710 -10.627 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1 ATOM 614 N N . LEU A 1 78 ? 27.190 14.473 -12.773 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N 1 ATOM 615 C CA . LEU A 1 78 ? 27.043 15.615 -13.670 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA 1 ATOM 616 C C . LEU A 1 78 ? 27.781 16.800 -13.061 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C 1 ATOM 617 O O . LEU A 1 78 ? 27.482 17.206 -11.933 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O 1 ATOM 618 C CB . LEU A 1 78 ? 25.570 15.964 -13.888 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB 1 ATOM 619 C CG . LEU A 1 78 ? 25.335 17.264 -14.659 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG 1 ATOM 620 C CD1 . LEU A 1 78 ? 25.312 16.953 -16.135 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 ATOM 621 C CD2 . LEU A 1 78 ? 24.038 17.958 -14.242 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 ATOM 622 N N . GLY A 1 79 ? 28.725 17.362 -13.812 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N 1 ATOM 623 C CA . GLY A 1 79 ? 29.482 18.509 -13.354 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA 1 ATOM 624 C C . GLY A 1 79 ? 29.310 19.702 -14.270 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C 1 ATOM 625 O O . GLY A 1 79 ? 29.420 19.573 -15.499 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O 1 ATOM 626 N N . ILE A 1 80 ? 29.015 20.865 -13.693 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N 1 ATOM 627 C CA . ILE A 1 80 ? 28.794 22.078 -14.468 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA 1 ATOM 628 C C . ILE A 1 80 ? 29.635 23.186 -13.859 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C 1 ATOM 629 O O . ILE A 1 80 ? 30.089 23.104 -12.713 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O 1 ATOM 630 C CB . ILE A 1 80 ? 27.304 22.514 -14.528 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB 1 ATOM 631 C CG1 . ILE A 1 80 ? 26.792 22.925 -13.144 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 ATOM 632 C CG2 . ILE A 1 80 ? 26.410 21.386 -15.065 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 ATOM 633 C CD1 . ILE A 1 80 ? 26.686 24.411 -12.928 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 ATOM 634 N N . ARG A 1 81 ? 29.828 24.235 -14.652 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N 1 ATOM 635 C CA . ARG A 1 81 ? 30.493 25.447 -14.219 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA 1 ATOM 636 C C . ARG A 1 81 ? 29.756 26.627 -14.825 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C 1 ATOM 637 O O . ARG A 1 81 ? 29.361 26.592 -15.993 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O 1 ATOM 638 C CB . ARG A 1 81 ? 31.966 25.459 -14.637 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB 1 ATOM 639 C CG . ARG A 1 81 ? 32.639 26.817 -14.491 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG 1 ATOM 640 C CD . ARG A 1 81 ? 34.119 26.777 -14.901 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD 1 ATOM 641 N NE . ARG A 1 81 ? 34.927 26.018 -13.944 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE 1 ATOM 642 C CZ . ARG A 1 81 ? 35.324 26.470 -12.748 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ 1 ATOM 643 N NH1 . ARG A 1 81 ? 34.988 27.691 -12.342 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 1 ATOM 644 N NH2 . ARG A 1 81 ? 36.057 25.700 -11.950 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 1 ATOM 645 N N . ILE A 1 82 ? 29.565 27.665 -14.034 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 1 ATOM 646 C CA . ILE A 1 82 ? 28.903 28.883 -14.484 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 1 ATOM 647 C C . ILE A 1 82 ? 29.969 29.897 -14.886 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 1 ATOM 648 O O . ILE A 1 82 ? 30.934 30.120 -14.136 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 1 ATOM 649 C CB . ILE A 1 82 ? 27.987 29.439 -13.385 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 1 ATOM 650 C CG1 . ILE A 1 82 ? 26.801 28.499 -13.179 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 ATOM 651 C CG2 . ILE A 1 82 ? 27.547 30.820 -13.729 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 ATOM 652 C CD1 . ILE A 1 82 ? 26.027 28.754 -11.865 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 ATOM 653 N N . VAL A 1 83 ? 29.804 30.504 -16.059 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A N 1 ATOM 654 C CA . VAL A 1 83 ? 30.854 31.354 -16.626 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CA 1 ATOM 655 C C . VAL A 1 83 ? 30.356 32.720 -17.081 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A C 1 ATOM 656 O O . VAL A 1 83 ? 31.179 33.614 -17.339 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A O 1 ATOM 657 C CB . VAL A 1 83 ? 31.570 30.620 -17.785 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CB 1 ATOM 658 C CG1 . VAL A 1 83 ? 32.350 29.417 -17.245 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG1 1 ATOM 659 C CG2 . VAL A 1 83 ? 30.569 30.156 -18.856 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG2 1 ATOM 660 N N . GLY A 1 84 ? 29.054 32.968 -17.180 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A N 1 ATOM 661 C CA . GLY A 1 84 ? 28.549 34.301 -17.443 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A CA 1 ATOM 662 C C . GLY A 1 84 ? 27.127 34.486 -16.946 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A C 1 ATOM 663 O O . GLY A 1 84 ? 26.507 33.566 -16.407 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 108 GLY A O 1 ATOM 664 N N . GLY A 1 85 ? 26.596 35.693 -17.162 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 1 ATOM 665 C CA . GLY A 1 85 ? 25.266 36.076 -16.730 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 1 ATOM 666 C C . GLY A 1 85 ? 25.276 37.403 -15.979 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 1 ATOM 667 O O . GLY A 1 85 ? 26.297 38.090 -15.880 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 1 ATOM 668 N N . ASP A 1 86 ? 24.118 37.790 -15.446 1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N 1 ATOM 669 C CA . ASP A 1 86 ? 23.989 39.052 -14.722 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 1 ATOM 670 C C . ASP A 1 86 ? 23.774 38.821 -13.228 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C 1 ATOM 671 O O . ASP A 1 86 ? 23.030 39.548 -12.565 1.00 67.02 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O 1 ATOM 672 C CB . ASP A 1 86 ? 22.878 39.918 -15.313 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB 1 ATOM 673 C CG . ASP A 1 86 ? 21.513 39.292 -15.187 1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG 1 ATOM 674 O OD1 . ASP A 1 86 ? 21.427 38.059 -15.026 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 ATOM 675 O OD2 . ASP A 1 86 ? 20.520 40.044 -15.261 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 ATOM 676 N N . HIS A 1 87 ? 24.454 37.811 -12.689 1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N 1 ATOM 677 C CA . HIS A 1 87 ? 24.402 37.407 -11.292 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA 1 ATOM 678 C C . HIS A 1 87 ? 25.740 37.719 -10.634 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C 1 ATOM 679 O O . HIS A 1 87 ? 26.698 38.129 -11.281 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O 1 ATOM 680 C CB . HIS A 1 87 ? 24.084 35.918 -11.182 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB 1 ATOM 681 C CG . HIS A 1 87 ? 25.006 35.066 -11.997 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG 1 ATOM 682 N ND1 . HIS A 1 87 ? 26.244 34.664 -11.540 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 1 ATOM 683 C CD2 . HIS A 1 87 ? 24.903 34.603 -13.267 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 1 ATOM 684 C CE1 . HIS A 1 87 ? 26.850 33.965 -12.483 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 1 ATOM 685 N NE2 . HIS A 1 87 ? 26.058 33.913 -13.541 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 1 ATOM 686 N N . ARG A 1 88 ? 25.810 37.471 -9.335 1.00 67.42 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 1 ATOM 687 C CA . ARG A 1 88 ? 26.938 37.895 -8.519 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 1 ATOM 688 C C . ARG A 1 88 ? 27.974 36.793 -8.286 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 1 ATOM 689 O O . ARG A 1 88 ? 28.929 37.010 -7.535 1.00 67.22 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 1 ATOM 690 C CB . ARG A 1 88 ? 26.414 38.420 -7.176 1.00 71.78 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 1 ATOM 691 C CG . ARG A 1 88 ? 25.290 39.464 -7.324 1.00 77.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 1 ATOM 692 C CD . ARG A 1 88 ? 24.703 39.931 -5.979 1.00 82.19 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 1 ATOM 693 N NE . ARG A 1 88 ? 25.714 40.050 -4.928 1.00 87.90 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 1 ATOM 694 C CZ . ARG A 1 88 ? 26.685 40.962 -4.910 1.00 88.20 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 1 ATOM 695 N NH1 . ARG A 1 88 ? 27.556 40.987 -3.909 1.00 86.27 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 1 ATOM 696 N NH2 . ARG A 1 88 ? 26.797 41.840 -5.900 1.00 89.88 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 1 ATOM 697 N N . LEU A 1 89 ? 27.815 35.619 -8.895 1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N 1 ATOM 698 C CA . LEU A 1 89 ? 28.641 34.463 -8.559 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA 1 ATOM 699 C C . LEU A 1 89 ? 29.829 34.349 -9.505 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C 1 ATOM 700 O O . LEU A 1 89 ? 29.660 34.364 -10.727 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O 1 ATOM 701 C CB . LEU A 1 89 ? 27.821 33.180 -8.605 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB 1 ATOM 702 C CG . LEU A 1 89 ? 26.686 33.162 -7.599 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG 1 ATOM 703 C CD1 . LEU A 1 89 ? 25.835 31.949 -7.811 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 ATOM 704 C CD2 . LEU A 1 89 ? 27.293 33.133 -6.227 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 ATOM 705 N N . LYS A 1 90 ? 31.021 34.200 -8.941 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A N 1 ATOM 706 C CA . LYS A 1 90 ? 32.234 34.033 -9.727 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CA 1 ATOM 707 C C . LYS A 1 90 ? 32.860 32.681 -9.427 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A C 1 ATOM 708 O O . LYS A 1 90 ? 32.979 32.293 -8.258 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A O 1 ATOM 709 C CB . LYS A 1 90 ? 33.228 35.159 -9.444 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CB 1 ATOM 710 C CG . LYS A 1 90 ? 32.728 36.522 -9.889 1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CG 1 ATOM 711 C CD . LYS A 1 90 ? 32.387 36.522 -11.372 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CD 1 ATOM 712 C CE . LYS A 1 90 ? 31.908 37.906 -11.820 1.00 64.60 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A CE 1 ATOM 713 N NZ . LYS A 1 90 ? 30.532 38.203 -11.320 1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? 114 LYS A NZ 1 ATOM 714 N N . ASN A 1 91 ? 33.254 31.971 -10.491 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N 1 ATOM 715 C CA . ASN A 1 91 ? 33.973 30.691 -10.392 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA 1 ATOM 716 C C . ASN A 1 91 ? 33.161 29.638 -9.642 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C 1 ATOM 717 O O . ASN A 1 91 ? 33.704 28.804 -8.917 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O 1 ATOM 718 C CB . ASN A 1 91 ? 35.352 30.871 -9.756 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB 1 ATOM 719 C CG . ASN A 1 91 ? 36.284 31.713 -10.628 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG 1 ATOM 720 O OD1 . ASN A 1 91 ? 36.312 31.567 -11.860 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 ATOM 721 N ND2 . ASN A 1 91 ? 37.034 32.615 -9.993 1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 ATOM 722 N N . TYR A 1 92 ? 31.846 29.686 -9.821 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N 1 ATOM 723 C CA . TYR A 1 92 ? 30.974 28.632 -9.337 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA 1 ATOM 724 C C . TYR A 1 92 ? 31.155 27.394 -10.207 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C 1 ATOM 725 O O . TYR A 1 92 ? 30.983 27.455 -11.425 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O 1 ATOM 726 C CB . TYR A 1 92 ? 29.520 29.106 -9.367 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB 1 ATOM 727 C CG . TYR A 1 92 ? 28.501 28.104 -8.849 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG 1 ATOM 728 C CD1 . TYR A 1 92 ? 27.971 27.121 -9.677 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 1 ATOM 729 C CD2 . TYR A 1 92 ? 28.055 28.157 -7.529 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 1 ATOM 730 C CE1 . TYR A 1 92 ? 27.026 26.214 -9.207 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 1 ATOM 731 C CE2 . TYR A 1 92 ? 27.129 27.252 -7.050 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 1 ATOM 732 C CZ . TYR A 1 92 ? 26.614 26.279 -7.897 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ 1 ATOM 733 O OH . TYR A 1 92 ? 25.679 25.369 -7.429 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH 1 ATOM 734 N N . SER A 1 93 ? 31.516 26.283 -9.590 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N 1 ATOM 735 C CA . SER A 1 93 ? 31.365 24.972 -10.197 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA 1 ATOM 736 C C . SER A 1 93 ? 30.627 24.090 -9.209 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C 1 ATOM 737 O O . SER A 1 93 ? 30.672 24.319 -8.001 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O 1 ATOM 738 C CB . SER A 1 93 ? 32.714 24.331 -10.567 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB 1 ATOM 739 O OG . SER A 1 93 ? 33.528 24.174 -9.427 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG 1 ATOM 740 N N . SER A 1 94 ? 29.932 23.089 -9.724 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N 1 ATOM 741 C CA . SER A 1 94 ? 29.285 22.139 -8.839 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA 1 ATOM 742 C C . SER A 1 94 ? 29.293 20.767 -9.487 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C 1 ATOM 743 O O . SER A 1 94 ? 29.531 20.622 -10.683 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O 1 ATOM 744 C CB . SER A 1 94 ? 27.856 22.564 -8.499 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB 1 ATOM 745 O OG . SER A 1 94 ? 26.992 22.285 -9.567 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG 1 ATOM 746 N N . THR A 1 95 ? 28.993 19.763 -8.673 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 1 ATOM 747 C CA . THR A 1 95 ? 29.010 18.372 -9.096 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 1 ATOM 748 C C . THR A 1 95 ? 27.876 17.680 -8.366 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 1 ATOM 749 O O . THR A 1 95 ? 27.883 17.640 -7.135 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 1 ATOM 750 C CB . THR A 1 95 ? 30.355 17.715 -8.752 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 1 ATOM 751 O OG1 . THR A 1 95 ? 31.359 18.175 -9.654 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 1 ATOM 752 C CG2 . THR A 1 95 ? 30.273 16.223 -8.839 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 1 ATOM 753 N N . ILE A 1 96 ? 26.910 17.133 -9.094 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N 1 ATOM 754 C CA . ILE A 1 96 ? 25.873 16.310 -8.480 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA 1 ATOM 755 C C . ILE A 1 96 ? 26.156 14.863 -8.848 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C 1 ATOM 756 O O . ILE A 1 96 ? 26.538 14.560 -9.987 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O 1 ATOM 757 C CB . ILE A 1 96 ? 24.444 16.741 -8.885 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB 1 ATOM 758 C CG1 . ILE A 1 96 ? 23.404 15.812 -8.244 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 ATOM 759 C CG2 . ILE A 1 96 ? 24.273 16.781 -10.385 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 ATOM 760 C CD1 . ILE A 1 96 ? 21.987 16.356 -8.233 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 ATOM 761 N N . SER A 1 97 ? 26.031 13.979 -7.870 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 762 C CA . SER A 1 97 ? 26.257 12.561 -8.081 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 763 C C . SER A 1 97 ? 25.115 11.790 -7.441 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 764 O O . SER A 1 97 ? 24.579 12.214 -6.412 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 765 C CB . SER A 1 97 ? 27.602 12.121 -7.501 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 766 O OG . SER A 1 97 ? 27.580 12.113 -6.087 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 767 N N . LEU A 1 98 ? 24.727 10.673 -8.060 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A N 1 ATOM 768 C CA . LEU A 1 98 ? 23.629 9.847 -7.571 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CA 1 ATOM 769 C C . LEU A 1 98 ? 24.156 8.517 -7.057 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A C 1 ATOM 770 O O . LEU A 1 98 ? 25.117 7.968 -7.604 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A O 1 ATOM 771 C CB . LEU A 1 98 ? 22.595 9.610 -8.660 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CB 1 ATOM 772 C CG . LEU A 1 98 ? 21.956 10.889 -9.197 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CG 1 ATOM 773 C CD1 . LEU A 1 98 ? 20.882 10.550 -10.221 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD1 1 ATOM 774 C CD2 . LEU A 1 98 ? 21.375 11.707 -8.064 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD2 1 ATOM 775 N N . HIS A 1 99 ? 23.530 8.005 -5.994 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A N 1 ATOM 776 C CA . HIS A 1 99 ? 24.024 6.818 -5.306 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CA 1 ATOM 777 C C . HIS A 1 99 ? 22.854 5.954 -4.860 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A C 1 ATOM 778 O O . HIS A 1 99 ? 21.843 6.466 -4.368 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A O 1 ATOM 779 C CB . HIS A 1 99 ? 24.887 7.197 -4.094 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CB 1 ATOM 780 C CG . HIS A 1 99 ? 26.015 8.123 -4.428 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CG 1 ATOM 781 N ND1 . HIS A 1 99 ? 27.308 7.685 -4.622 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A ND1 1 ATOM 782 C CD2 . HIS A 1 99 ? 26.039 9.464 -4.625 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CD2 1 ATOM 783 C CE1 . HIS A 1 99 ? 28.080 8.716 -4.919 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A CE1 1 ATOM 784 N NE2 . HIS A 1 99 ? 27.333 9.808 -4.929 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A NE2 1 ATOM 785 N N . SER A 1 100 ? 22.999 4.645 -5.034 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 786 C CA . SER A 1 100 ? 21.955 3.724 -4.612 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 787 C C . SER A 1 100 ? 21.872 3.708 -3.093 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 788 O O . SER A 1 100 ? 22.891 3.667 -2.397 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 789 C CB . SER A 1 100 ? 22.221 2.316 -5.136 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 790 O OG . SER A 1 100 ? 23.185 1.666 -4.324 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 791 N N . GLU A 1 101 ? 20.643 3.732 -2.587 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N 1 ATOM 792 C CA . GLU A 1 101 ? 20.376 3.978 -1.174 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA 1 ATOM 793 C C . GLU A 1 101 ? 19.054 3.298 -0.853 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C 1 ATOM 794 O O . GLU A 1 101 ? 18.005 3.767 -1.303 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O 1 ATOM 795 C CB . GLU A 1 101 ? 20.313 5.486 -0.893 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB 1 ATOM 796 C CG . GLU A 1 101 ? 19.995 5.871 0.542 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG 1 ATOM 797 C CD . GLU A 1 101 ? 21.189 5.695 1.459 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD 1 ATOM 798 O OE1 . GLU A 1 101 ? 22.313 5.463 0.935 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 1 ATOM 799 O OE2 . GLU A 1 101 ? 21.007 5.789 2.702 1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 1 ATOM 800 N N . THR A 1 102 ? 19.099 2.194 -0.106 1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 1 ATOM 801 C CA . THR A 1 102 ? 17.874 1.514 0.305 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 1 ATOM 802 C C . THR A 1 102 ? 17.114 2.366 1.319 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 1 ATOM 803 O O . THR A 1 102 ? 17.662 2.735 2.364 1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 1 ATOM 804 C CB . THR A 1 102 ? 18.188 0.145 0.899 1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 1 ATOM 805 O OG1 . THR A 1 102 ? 18.840 -0.678 -0.082 1.00 63.90 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1 ATOM 806 C CG2 . THR A 1 102 ? 16.899 -0.527 1.353 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1 ATOM 807 N N . ILE A 1 103 ? 15.849 2.667 1.002 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 808 C CA . ILE A 1 103 ? 14.942 3.469 1.827 1.00 76.73 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 809 C C . ILE A 1 103 ? 13.618 2.720 1.943 1.00 80.47 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 810 O O . ILE A 1 103 ? 13.017 2.367 0.921 1.00 83.80 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 811 C CB . ILE A 1 103 ? 14.679 4.870 1.221 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 812 C CG1 . ILE A 1 103 ? 15.969 5.685 1.017 1.00 68.11 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 813 C CG2 . ILE A 1 103 ? 13.643 5.640 2.057 1.00 73.28 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 814 C CD1 . ILE A 1 103 ? 15.778 6.921 0.114 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 815 N N . ASP A 1 104 ? 13.155 2.496 3.178 1.00 83.20 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N 1 ATOM 816 C CA . ASP A 1 104 ? 11.844 1.878 3.446 1.00 85.20 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA 1 ATOM 817 C C . ASP A 1 104 ? 11.754 0.455 2.886 1.00 81.16 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C 1 ATOM 818 O O . ASP A 1 104 ? 10.691 0.016 2.433 1.00 79.06 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O 1 ATOM 819 C CB . ASP A 1 104 ? 10.690 2.735 2.899 1.00 87.65 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB 1 ATOM 820 C CG . ASP A 1 104 ? 10.361 3.938 3.784 1.00 88.86 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG 1 ATOM 821 O OD1 . ASP A 1 104 ? 10.563 3.846 5.015 1.00 89.15 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 ATOM 822 O OD2 . ASP A 1 104 ? 9.888 4.971 3.245 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 ATOM 823 N N . GLY A 1 105 ? 12.876 -0.274 2.916 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N 1 ATOM 824 C CA . GLY A 1 105 ? 12.947 -1.617 2.369 1.00 75.59 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA 1 ATOM 825 C C . GLY A 1 105 ? 13.062 -1.701 0.860 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C 1 ATOM 826 O O . GLY A 1 105 ? 13.432 -2.761 0.337 1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O 1 ATOM 827 N N . LYS A 1 106 ? 12.759 -0.623 0.144 1.00 79.98 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A N 1 ATOM 828 C CA . LYS A 1 106 ? 12.869 -0.547 -1.304 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CA 1 ATOM 829 C C . LYS A 1 106 ? 14.115 0.248 -1.686 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A C 1 ATOM 830 O O . LYS A 1 106 ? 14.694 0.967 -0.867 1.00 72.25 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A O 1 ATOM 831 C CB . LYS A 1 106 ? 11.614 0.102 -1.887 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CB 1 ATOM 832 C CG . LYS A 1 106 ? 10.341 -0.273 -1.136 1.00 77.27 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CG 1 ATOM 833 C CD . LYS A 1 106 ? 9.112 0.317 -1.792 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CD 1 ATOM 834 C CE . LYS A 1 106 ? 7.874 0.000 -0.991 1.00 76.30 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A CE 1 ATOM 835 N NZ . LYS A 1 106 ? 6.642 0.462 -1.675 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A NZ 1 ATOM 836 N N . THR A 1 107 ? 14.544 0.098 -2.935 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 131 THR A N 1 ATOM 837 C CA . THR A 1 107 ? 15.735 0.810 -3.373 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA 1 ATOM 838 C C . THR A 1 107 ? 15.385 2.250 -3.719 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 131 THR A C 1 ATOM 839 O O . THR A 1 107 ? 14.367 2.530 -4.360 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 131 THR A O 1 ATOM 840 C CB . THR A 1 107 ? 16.397 0.129 -4.573 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB 1 ATOM 841 O OG1 . THR A 1 107 ? 15.573 0.288 -5.731 1.00 70.49 ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 1 ATOM 842 C CG2 . THR A 1 107 ? 16.630 -1.354 -4.286 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 1 ATOM 843 N N . GLY A 1 108 ? 16.228 3.167 -3.273 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 1 ATOM 844 C CA . GLY A 1 108 ? 16.018 4.561 -3.581 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 1 ATOM 845 C C . GLY A 1 108 ? 17.287 5.190 -4.103 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 1 ATOM 846 O O . GLY A 1 108 ? 18.223 4.493 -4.497 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 1 ATOM 847 N N . THR A 1 109 ? 17.334 6.509 -4.088 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 133 THR A N 1 ATOM 848 C CA . THR A 1 109 ? 18.469 7.246 -4.608 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA 1 ATOM 849 C C . THR A 1 109 ? 18.878 8.312 -3.610 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 133 THR A C 1 ATOM 850 O O . THR A 1 109 ? 18.026 8.971 -3.004 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 133 THR A O 1 ATOM 851 C CB . THR A 1 109 ? 18.122 7.874 -5.946 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB 1 ATOM 852 O OG1 . THR A 1 109 ? 17.718 6.837 -6.843 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 1 ATOM 853 C CG2 . THR A 1 109 ? 19.316 8.615 -6.519 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 1 ATOM 854 N N . LEU A 1 110 ? 20.179 8.460 -3.427 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A N 1 ATOM 855 C CA . LEU A 1 110 ? 20.727 9.519 -2.592 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 1 ATOM 856 C C . LEU A 1 110 ? 21.423 10.495 -3.525 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A C 1 ATOM 857 O O . LEU A 1 110 ? 22.437 10.156 -4.139 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A O 1 ATOM 858 C CB . LEU A 1 110 ? 21.694 8.987 -1.537 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CB 1 ATOM 859 C CG . LEU A 1 110 ? 22.425 10.142 -0.831 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CG 1 ATOM 860 C CD1 . LEU A 1 110 ? 21.425 11.056 -0.129 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD1 1 ATOM 861 C CD2 . LEU A 1 110 ? 23.483 9.633 0.137 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD2 1 ATOM 862 N N . ALA A 1 111 ? 20.871 11.697 -3.633 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A N 1 ATOM 863 C CA . ALA A 1 111 ? 21.439 12.746 -4.467 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CA 1 ATOM 864 C C . ALA A 1 111 ? 22.377 13.603 -3.627 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A C 1 ATOM 865 O O . ALA A 1 111 ? 22.026 14.016 -2.514 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A O 1 ATOM 866 C CB . ALA A 1 111 ? 20.325 13.594 -5.083 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 135 ALA A CB 1 ATOM 867 N N . ILE A 1 112 ? 23.575 13.849 -4.150 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N 1 ATOM 868 C CA . ILE A 1 112 ? 24.614 14.602 -3.447 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA 1 ATOM 869 C C . ILE A 1 112 ? 25.175 15.642 -4.408 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C 1 ATOM 870 O O . ILE A 1 112 ? 25.656 15.289 -5.488 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O 1 ATOM 871 C CB . ILE A 1 112 ? 25.741 13.690 -2.944 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB 1 ATOM 872 C CG1 . ILE A 1 112 ? 25.182 12.589 -2.042 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 ATOM 873 C CG2 . ILE A 1 112 ? 26.800 14.513 -2.268 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 ATOM 874 C CD1 . ILE A 1 112 ? 26.208 11.581 -1.587 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 ATOM 875 N N . GLU A 1 113 ? 25.126 16.912 -4.018 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A N 1 ATOM 876 C CA . GLU A 1 113 ? 25.601 18.014 -4.851 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CA 1 ATOM 877 C C . GLU A 1 113 ? 26.579 18.849 -4.037 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A C 1 ATOM 878 O O . GLU A 1 113 ? 26.183 19.474 -3.053 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A O 1 ATOM 879 C CB . GLU A 1 113 ? 24.430 18.872 -5.344 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CB 1 ATOM 880 C CG . GLU A 1 113 ? 24.854 20.074 -6.154 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CG 1 ATOM 881 C CD . GLU A 1 113 ? 23.725 20.658 -6.990 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CD 1 ATOM 882 O OE1 . GLU A 1 113 ? 22.701 19.968 -7.160 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE1 1 ATOM 883 O OE2 . GLU A 1 113 ? 23.860 21.807 -7.477 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE2 1 ATOM 884 N N . SER A 1 114 ? 27.843 18.866 -4.436 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 885 C CA . SER A 1 114 ? 28.836 19.742 -3.833 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 886 C C . SER A 1 114 ? 29.158 20.897 -4.775 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 887 O O . SER A 1 114 ? 29.162 20.725 -5.998 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 888 C CB . SER A 1 114 ? 30.102 18.962 -3.496 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 889 O OG . SER A 1 114 ? 29.823 17.949 -2.534 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 890 N N . PHE A 1 115 ? 29.401 22.082 -4.207 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A N 1 ATOM 891 C CA . PHE A 1 115 ? 29.701 23.271 -5.003 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CA 1 ATOM 892 C C . PHE A 1 115 ? 30.862 24.032 -4.374 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A C 1 ATOM 893 O O . PHE A 1 115 ? 31.127 23.919 -3.179 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A O 1 ATOM 894 C CB . PHE A 1 115 ? 28.482 24.215 -5.134 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CB 1 ATOM 895 C CG . PHE A 1 115 ? 28.131 24.921 -3.852 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CG 1 ATOM 896 C CD1 . PHE A 1 115 ? 27.372 24.286 -2.883 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD1 1 ATOM 897 C CD2 . PHE A 1 115 ? 28.583 26.212 -3.608 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CD2 1 ATOM 898 C CE1 . PHE A 1 115 ? 27.065 24.921 -1.691 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE1 1 ATOM 899 C CE2 . PHE A 1 115 ? 28.298 26.849 -2.419 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CE2 1 ATOM 900 C CZ . PHE A 1 115 ? 27.527 26.205 -1.457 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 139 PHE A CZ 1 ATOM 901 N N . VAL A 1 116 ? 31.555 24.814 -5.201 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 902 C CA . VAL A 1 116 ? 32.580 25.745 -4.743 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 903 C C . VAL A 1 116 ? 32.356 27.058 -5.493 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 904 O O . VAL A 1 116 ? 31.815 27.069 -6.602 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 905 C CB . VAL A 1 116 ? 34.016 25.167 -4.932 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 906 C CG1 . VAL A 1 116 ? 34.388 25.000 -6.408 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 907 C CG2 . VAL A 1 116 ? 35.057 26.025 -4.208 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 908 N N . VAL A 1 117 ? 32.706 28.179 -4.858 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A N 1 ATOM 909 C CA . VAL A 1 117 ? 32.415 29.492 -5.437 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CA 1 ATOM 910 C C . VAL A 1 117 ? 33.189 30.602 -4.722 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A C 1 ATOM 911 O O . VAL A 1 117 ? 33.437 30.528 -3.515 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A O 1 ATOM 912 C CB . VAL A 1 117 ? 30.898 29.778 -5.418 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CB 1 ATOM 913 C CG1 . VAL A 1 117 ? 30.397 29.946 -3.994 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG1 1 ATOM 914 C CG2 . VAL A 1 117 ? 30.559 31.016 -6.265 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 141 VAL A CG2 1 ATOM 915 N N . ASP A 1 118 ? 33.590 31.628 -5.477 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 1 ATOM 916 C CA . ASP A 1 118 ? 34.248 32.801 -4.907 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 1 ATOM 917 C C . ASP A 1 118 ? 33.289 33.570 -4.006 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 1 ATOM 918 O O . ASP A 1 118 ? 32.103 33.705 -4.312 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 1 ATOM 919 C CB . ASP A 1 118 ? 34.731 33.749 -6.013 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 1 ATOM 920 C CG . ASP A 1 118 ? 36.006 33.283 -6.700 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 1 ATOM 921 O OD1 . ASP A 1 118 ? 36.553 32.218 -6.343 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 1 ATOM 922 O OD2 . ASP A 1 118 ? 36.467 34.008 -7.614 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 1 ATOM 923 N N . VAL A 1 119 ? 33.808 34.097 -2.906 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N 1 ATOM 924 C CA . VAL A 1 119 ? 33.053 35.085 -2.132 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA 1 ATOM 925 C C . VAL A 1 119 ? 33.221 36.447 -2.796 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C 1 ATOM 926 O O . VAL A 1 119 ? 34.356 36.820 -3.139 1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O 1 ATOM 927 C CB . VAL A 1 119 ? 33.537 35.121 -0.689 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB 1 ATOM 928 C CG1 . VAL A 1 119 ? 32.733 36.136 0.101 1.00 70.58 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 1 ATOM 929 C CG2 . VAL A 1 119 ? 33.462 33.742 -0.059 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 1 ATOM 930 N N . PRO A 1 120 ? 32.143 37.202 -3.021 1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N 1 ATOM 931 C CA . PRO A 1 120 ? 32.306 38.585 -3.493 1.00 77.67 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA 1 ATOM 932 C C . PRO A 1 120 ? 33.159 39.392 -2.524 1.00 83.64 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C 1 ATOM 933 O O . PRO A 1 120 ? 33.193 39.114 -1.321 1.00 83.11 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O 1 ATOM 934 C CB . PRO A 1 120 ? 30.869 39.112 -3.554 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB 1 ATOM 935 C CG . PRO A 1 120 ? 30.047 37.881 -3.786 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG 1 ATOM 936 C CD . PRO A 1 120 ? 30.728 36.790 -2.997 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD 1 ATOM 937 N N . GLU A 1 121 ? 33.884 40.379 -3.070 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 938 C CA . GLU A 1 121 ? 34.707 41.258 -2.237 1.00 93.53 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 939 C C . GLU A 1 121 ? 33.875 41.834 -1.104 1.00 91.50 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 940 O O . GLU A 1 121 ? 34.195 41.663 0.078 1.00 90.30 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 941 C CB . GLU A 1 121 ? 35.311 42.394 -3.073 1.00 96.45 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 942 C CG . GLU A 1 121 ? 36.444 41.998 -4.013 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 943 C CD . GLU A 1 121 ? 36.792 43.101 -5.017 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 944 O OE1 . GLU A 1 121 ? 36.171 44.186 -4.969 1.00 90.38 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 945 O OE2 . GLU A 1 121 ? 37.687 42.876 -5.860 1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 946 N N . GLY A 1 122 ? 32.781 42.502 -1.461 1.00 92.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N 1 ATOM 947 C CA . GLY A 1 122 ? 31.828 42.988 -0.488 1.00 96.89 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA 1 ATOM 948 C C . GLY A 1 122 ? 30.748 41.976 -0.157 1.00 94.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C 1 ATOM 949 O O . GLY A 1 122 ? 29.584 42.148 -0.545 1.00 91.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O 1 ATOM 950 N N . ASN A 1 123 ? 31.137 40.913 0.549 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A N 1 ATOM 951 C CA . ASN A 1 123 ? 30.203 39.944 1.107 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CA 1 ATOM 952 C C . ASN A 1 123 ? 30.968 38.999 2.021 1.00 81.53 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A C 1 ATOM 953 O O . ASN A 1 123 ? 32.199 38.914 1.967 1.00 80.69 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A O 1 ATOM 954 C CB . ASN A 1 123 ? 29.460 39.171 0.019 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CB 1 ATOM 955 C CG . ASN A 1 123 ? 28.009 39.576 -0.068 1.00 83.79 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CG 1 ATOM 956 O OD1 . ASN A 1 123 ? 27.410 39.962 0.936 1.00 91.63 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A OD1 1 ATOM 957 N ND2 . ASN A 1 123 ? 27.436 39.505 -1.260 1.00 81.47 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A ND2 1 ATOM 958 N N . THR A 1 124 ? 30.219 38.302 2.870 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N 1 ATOM 959 C CA . THR A 1 124 ? 30.786 37.390 3.856 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA 1 ATOM 960 C C . THR A 1 124 ? 30.873 35.976 3.300 1.00 77.46 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C 1 ATOM 961 O O . THR A 1 124 ? 30.091 35.587 2.427 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O 1 ATOM 962 C CB . THR A 1 124 ? 29.930 37.367 5.122 1.00 80.67 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB 1 ATOM 963 O OG1 . THR A 1 124 ? 29.573 38.710 5.483 1.00 86.71 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 1 ATOM 964 C CG2 . THR A 1 124 ? 30.672 36.678 6.272 1.00 77.77 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 1 ATOM 965 N N . LYS A 1 125 ? 31.828 35.203 3.831 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N 1 ATOM 966 C CA . LYS A 1 125 ? 31.868 33.774 3.539 1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA 1 ATOM 967 C C . LYS A 1 125 ? 30.596 33.093 4.016 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C 1 ATOM 968 O O . LYS A 1 125 ? 29.959 32.341 3.271 1.00 71.46 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O 1 ATOM 969 C CB . LYS A 1 125 ? 33.090 33.129 4.188 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB 1 ATOM 970 C CG . LYS A 1 125 ? 33.128 31.615 4.030 1.00 72.59 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG 1 ATOM 971 C CD . LYS A 1 125 ? 34.468 31.041 4.467 1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD 1 ATOM 972 C CE . LYS A 1 125 ? 35.604 31.640 3.657 1.00 73.92 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE 1 ATOM 973 N NZ . LYS A 1 125 ? 36.868 30.877 3.824 1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ 1 ATOM 974 N N . GLU A 1 126 ? 30.208 33.348 5.263 1.00 79.48 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1 ATOM 975 C CA . GLU A 1 126 ? 29.003 32.724 5.787 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1 ATOM 976 C C . GLU A 1 126 ? 27.779 33.199 5.024 1.00 68.67 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1 ATOM 977 O O . GLU A 1 126 ? 26.874 32.410 4.735 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1 ATOM 978 C CB . GLU A 1 126 ? 28.874 33.021 7.281 1.00 77.65 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1 ATOM 979 C CG . GLU A 1 126 ? 30.178 32.801 8.041 1.00 77.12 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1 ATOM 980 C CD . GLU A 1 126 ? 29.964 32.270 9.449 1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1 ATOM 981 O OE1 . GLU A 1 126 ? 28.796 32.143 9.880 1.00 83.10 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 ATOM 982 O OE2 . GLU A 1 126 ? 30.971 31.974 10.130 1.00 95.26 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 ATOM 983 N N . GLU A 1 127 ? 27.752 34.479 4.653 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1 ATOM 984 C CA . GLU A 1 127 ? 26.588 35.029 3.967 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1 ATOM 985 C C . GLU A 1 127 ? 26.460 34.487 2.551 1.00 68.53 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1 ATOM 986 O O . GLU A 1 127 ? 25.340 34.299 2.060 1.00 66.56 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1 ATOM 987 C CB . GLU A 1 127 ? 26.672 36.554 3.956 1.00 75.61 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1 ATOM 988 C CG . GLU A 1 127 ? 25.401 37.263 3.543 1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1 ATOM 989 C CD . GLU A 1 127 ? 25.482 38.755 3.795 1.00 88.64 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1 ATOM 990 O OE1 . GLU A 1 127 ? 26.501 39.199 4.378 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 ATOM 991 O OE2 . GLU A 1 127 ? 24.530 39.478 3.415 1.00 95.04 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 ATOM 992 N N . THR A 1 128 ? 27.594 34.239 1.892 1.00 71.73 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N 1 ATOM 993 C CA . THR A 1 128 ? 27.605 33.677 0.543 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA 1 ATOM 994 C C . THR A 1 128 ? 27.185 32.213 0.559 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C 1 ATOM 995 O O . THR A 1 128 ? 26.147 31.838 -0.007 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O 1 ATOM 996 C CB . THR A 1 128 ? 29.011 33.809 -0.067 1.00 71.38 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB 1 ATOM 997 O OG1 . THR A 1 128 ? 29.326 35.185 -0.330 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1 ATOM 998 C CG2 . THR A 1 128 ? 29.119 33.022 -1.368 1.00 71.16 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1 ATOM 999 N N . CYS A 1 129 ? 28.008 31.375 1.196 1.00 58.10 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A N 1 ATOM 1000 C CA . CYS A 1 129 ? 27.823 29.942 1.391 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CA 1 ATOM 1001 C C . CYS A 1 129 ? 26.379 29.566 1.706 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A C 1 ATOM 1002 O O . CYS A 1 129 ? 25.849 28.578 1.184 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A O 1 ATOM 1003 C CB . CYS A 1 129 ? 28.752 29.491 2.526 1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A CB 1 ATOM 1004 S SG . CYS A 1 129 ? 29.197 27.741 2.631 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 153 CYS A SG 1 ATOM 1005 N N . PHE A 1 130 ? 25.724 30.364 2.540 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N 1 ATOM 1006 C CA . PHE A 1 130 ? 24.403 29.999 3.025 1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA 1 ATOM 1007 C C . PHE A 1 130 ? 23.323 30.235 1.974 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C 1 ATOM 1008 O O . PHE A 1 130 ? 22.387 29.437 1.846 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O 1 ATOM 1009 C CB . PHE A 1 130 ? 24.092 30.779 4.300 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB 1 ATOM 1010 C CG . PHE A 1 130 ? 22.696 30.606 4.761 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG 1 ATOM 1011 C CD1 . PHE A 1 130 ? 22.269 29.377 5.241 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1 1 ATOM 1012 C CD2 . PHE A 1 130 ? 21.791 31.654 4.682 1.00 58.75 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2 1 ATOM 1013 C CE1 . PHE A 1 130 ? 20.963 29.199 5.651 1.00 66.57 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1 1 ATOM 1014 C CE2 . PHE A 1 130 ? 20.486 31.489 5.096 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2 1 ATOM 1015 C CZ . PHE A 1 130 ? 20.067 30.266 5.573 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ 1 ATOM 1016 N N . PHE A 1 131 ? 23.443 31.314 1.209 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A N 1 ATOM 1017 C CA . PHE A 1 131 ? 22.444 31.605 0.190 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CA 1 ATOM 1018 C C . PHE A 1 131 ? 22.406 30.515 -0.886 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A C 1 ATOM 1019 O O . PHE A 1 131 ? 21.332 30.162 -1.385 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A O 1 ATOM 1020 C CB . PHE A 1 131 ? 22.743 32.973 -0.423 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CB 1 ATOM 1021 C CG . PHE A 1 131 ? 21.686 33.456 -1.375 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CG 1 ATOM 1022 C CD1 . PHE A 1 131 ? 20.350 33.094 -1.195 1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD1 1 ATOM 1023 C CD2 . PHE A 1 131 ? 22.026 34.260 -2.456 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CD2 1 ATOM 1024 C CE1 . PHE A 1 131 ? 19.375 33.536 -2.074 1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE1 1 ATOM 1025 C CE2 . PHE A 1 131 ? 21.063 34.707 -3.344 1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CE2 1 ATOM 1026 C CZ . PHE A 1 131 ? 19.735 34.345 -3.155 1.00 68.55 ? ? ? ? ? ? 155 PHE A CZ 1 ATOM 1027 N N . VAL A 1 132 ? 23.566 29.957 -1.243 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N 1 ATOM 1028 C CA . VAL A 1 132 ? 23.620 28.946 -2.300 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA 1 ATOM 1029 C C . VAL A 1 132 ? 23.090 27.606 -1.797 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C 1 ATOM 1030 O O . VAL A 1 132 ? 22.366 26.899 -2.512 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O 1 ATOM 1031 C CB . VAL A 1 132 ? 25.059 28.813 -2.838 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB 1 ATOM 1032 C CG1 . VAL A 1 132 ? 25.161 27.639 -3.793 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1 ATOM 1033 C CG2 . VAL A 1 132 ? 25.489 30.098 -3.522 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1 ATOM 1034 N N . GLU A 1 133 ? 23.457 27.227 -0.569 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N 1 ATOM 1035 C CA . GLU A 1 133 ? 22.908 26.019 0.040 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA 1 ATOM 1036 C C . GLU A 1 133 ? 21.389 26.007 -0.042 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C 1 ATOM 1037 O O . GLU A 1 133 ? 20.792 25.048 -0.539 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O 1 ATOM 1038 C CB . GLU A 1 133 ? 23.363 25.899 1.500 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB 1 ATOM 1039 C CG . GLU A 1 133 ? 24.853 25.562 1.687 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG 1 ATOM 1040 C CD . GLU A 1 133 ? 25.327 25.707 3.133 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD 1 ATOM 1041 O OE1 . GLU A 1 133 ? 24.541 25.417 4.065 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 ATOM 1042 O OE2 . GLU A 1 133 ? 26.487 26.124 3.333 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 ATOM 1043 N N . ALA A 1 134 ? 20.744 27.080 0.426 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1 ATOM 1044 C CA . ALA A 1 134 ? 19.283 27.104 0.449 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1 ATOM 1045 C C . ALA A 1 134 ? 18.703 26.907 -0.943 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1 ATOM 1046 O O . ALA A 1 134 ? 17.704 26.199 -1.112 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1 ATOM 1047 C CB . ALA A 1 134 ? 18.784 28.414 1.057 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1 ATOM 1048 N N . LEU A 1 135 ? 19.317 27.520 -1.954 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N 1 ATOM 1049 C CA . LEU A 1 135 ? 18.844 27.352 -3.323 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA 1 ATOM 1050 C C . LEU A 1 135 ? 19.016 25.912 -3.797 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C 1 ATOM 1051 O O . LEU A 1 135 ? 18.144 25.368 -4.488 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O 1 ATOM 1052 C CB . LEU A 1 135 ? 19.586 28.318 -4.251 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB 1 ATOM 1053 C CG . LEU A 1 135 ? 19.445 29.792 -3.899 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG 1 ATOM 1054 C CD1 . LEU A 1 135 ? 19.918 30.689 -5.039 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1 1 ATOM 1055 C CD2 . LEU A 1 135 ? 17.986 30.076 -3.539 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2 1 ATOM 1056 N N . ILE A 1 136 ? 20.137 25.284 -3.449 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N 1 ATOM 1057 C CA . ILE A 1 136 ? 20.386 23.920 -3.898 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA 1 ATOM 1058 C C . ILE A 1 136 ? 19.426 22.957 -3.216 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C 1 ATOM 1059 O O . ILE A 1 136 ? 18.847 22.070 -3.862 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O 1 ATOM 1060 C CB . ILE A 1 136 ? 21.857 23.549 -3.646 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB 1 ATOM 1061 C CG1 . ILE A 1 136 ? 22.757 24.324 -4.608 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 ATOM 1062 C CG2 . ILE A 1 136 ? 22.076 22.065 -3.812 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 ATOM 1063 C CD1 . ILE A 1 136 ? 24.212 23.980 -4.483 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 ATOM 1064 N N . GLN A 1 137 ? 19.215 23.131 -1.914 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1 ATOM 1065 C CA . GLN A 1 137 ? 18.274 22.271 -1.201 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1 ATOM 1066 C C . GLN A 1 137 ? 16.878 22.384 -1.797 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1 ATOM 1067 O O . GLN A 1 137 ? 16.187 21.376 -1.959 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1 ATOM 1068 C CB . GLN A 1 137 ? 18.268 22.617 0.290 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1 ATOM 1069 C CG . GLN A 1 137 ? 17.642 21.568 1.188 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1 ATOM 1070 C CD . GLN A 1 137 ? 18.396 20.245 1.181 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1 ATOM 1071 O OE1 . GLN A 1 137 ? 19.532 20.162 1.648 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 ATOM 1072 N NE2 . GLN A 1 137 ? 17.766 19.202 0.646 1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 ATOM 1073 N N . CYS A 1 138 ? 16.455 23.602 -2.153 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1074 C CA . CYS A 1 138 ? 15.216 23.767 -2.905 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1075 C C . CYS A 1 138 ? 15.256 22.956 -4.188 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1076 O O . CYS A 1 138 ? 14.298 22.242 -4.509 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1077 C CB . CYS A 1 138 ? 14.957 25.238 -3.235 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1078 S SG . CYS A 1 138 ? 14.287 26.259 -1.903 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1079 N N . ASN A 1 139 ? 16.359 23.057 -4.942 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N 1 ATOM 1080 C CA . ASN A 1 139 ? 16.462 22.296 -6.186 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA 1 ATOM 1081 C C . ASN A 1 139 ? 16.365 20.803 -5.923 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C 1 ATOM 1082 O O . ASN A 1 139 ? 15.754 20.075 -6.709 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O 1 ATOM 1083 C CB . ASN A 1 139 ? 17.757 22.627 -6.931 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB 1 ATOM 1084 C CG . ASN A 1 139 ? 17.707 23.989 -7.597 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG 1 ATOM 1085 O OD1 . ASN A 1 139 ? 16.633 24.497 -7.896 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1 1 ATOM 1086 N ND2 . ASN A 1 139 ? 18.866 24.590 -7.820 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2 1 ATOM 1087 N N . LEU A 1 140 ? 16.920 20.331 -4.798 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1 ATOM 1088 C CA . LEU A 1 140 ? 16.918 18.895 -4.531 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1 ATOM 1089 C C . LEU A 1 140 ? 15.616 18.421 -3.906 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1 ATOM 1090 O O . LEU A 1 140 ? 15.241 17.261 -4.098 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1 ATOM 1091 C CB . LEU A 1 140 ? 18.077 18.507 -3.621 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1 ATOM 1092 C CG . LEU A 1 140 ? 19.478 18.693 -4.179 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1 ATOM 1093 C CD1 . LEU A 1 140 ? 20.492 18.625 -3.040 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 ATOM 1094 C CD2 . LEU A 1 140 ? 19.774 17.654 -5.243 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 ATOM 1095 N N . ASN A 1 141 ? 14.936 19.265 -3.124 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A N 1 ATOM 1096 C CA . ASN A 1 141 ? 13.586 18.909 -2.692 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CA 1 ATOM 1097 C C . ASN A 1 141 ? 12.683 18.721 -3.908 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A C 1 ATOM 1098 O O . ASN A 1 141 ? 11.974 17.718 -4.029 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A O 1 ATOM 1099 C CB . ASN A 1 141 ? 13.021 19.985 -1.748 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CB 1 ATOM 1100 C CG . ASN A 1 141 ? 13.723 20.018 -0.398 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CG 1 ATOM 1101 O OD1 . ASN A 1 141 ? 14.078 18.975 0.165 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A OD1 1 ATOM 1102 N ND2 . ASN A 1 141 ? 13.922 21.221 0.135 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A ND2 1 ATOM 1103 N N . SER A 1 142 ? 12.746 19.668 -4.844 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N 1 ATOM 1104 C CA . SER A 1 142 ? 11.958 19.609 -6.066 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA 1 ATOM 1105 C C . SER A 1 142 ? 12.377 18.441 -6.960 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C 1 ATOM 1106 O O . SER A 1 142 ? 11.535 17.827 -7.622 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O 1 ATOM 1107 C CB . SER A 1 142 ? 12.096 20.941 -6.802 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB 1 ATOM 1108 O OG . SER A 1 142 ? 11.432 20.912 -8.052 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG 1 ATOM 1109 N N . LEU A 1 143 ? 13.673 18.136 -7.023 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A N 1 ATOM 1110 C CA . LEU A 1 143 ? 14.102 16.944 -7.752 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CA 1 ATOM 1111 C C . LEU A 1 143 ? 13.453 15.696 -7.176 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A C 1 ATOM 1112 O O . LEU A 1 143 ? 13.040 14.799 -7.923 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A O 1 ATOM 1113 C CB . LEU A 1 143 ? 15.623 16.798 -7.712 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CB 1 ATOM 1114 C CG . LEU A 1 143 ? 16.145 15.545 -8.429 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CG 1 ATOM 1115 C CD1 . LEU A 1 143 ? 16.020 15.686 -9.954 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD1 1 ATOM 1116 C CD2 . LEU A 1 143 ? 17.585 15.244 -8.039 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A CD2 1 ATOM 1117 N N . ALA A 1 144 ? 13.338 15.632 -5.845 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A N 1 ATOM 1118 C CA . ALA A 1 144 ? 12.721 14.471 -5.214 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CA 1 ATOM 1119 C C . ALA A 1 144 ? 11.239 14.404 -5.541 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A C 1 ATOM 1120 O O . ALA A 1 144 ? 10.704 13.319 -5.800 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A O 1 ATOM 1121 C CB . ALA A 1 144 ? 12.941 14.504 -3.698 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 168 ALA A CB 1 ATOM 1122 N N . ASP A 1 145 ? 10.564 15.554 -5.542 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A N 1 ATOM 1123 C CA . ASP A 1 145 ? 9.149 15.581 -5.888 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CA 1 ATOM 1124 C C . ASP A 1 145 ? 8.929 15.062 -7.301 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A C 1 ATOM 1125 O O . ASP A 1 145 ? 8.149 14.126 -7.522 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A O 1 ATOM 1126 C CB . ASP A 1 145 ? 8.602 17.002 -5.749 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CB 1 ATOM 1127 C CG . ASP A 1 145 ? 8.427 17.422 -4.305 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A CG 1 ATOM 1128 O OD1 . ASP A 1 145 ? 8.326 16.527 -3.427 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD1 1 ATOM 1129 O OD2 . ASP A 1 145 ? 8.379 18.650 -4.056 1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 169 ASP A OD2 1 ATOM 1130 N N . VAL A 1 146 ? 9.632 15.648 -8.268 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N 1 ATOM 1131 C CA . VAL A 1 146 ? 9.414 15.304 -9.668 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA 1 ATOM 1132 C C . VAL A 1 146 ? 9.638 13.814 -9.902 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C 1 ATOM 1133 O O . VAL A 1 146 ? 8.824 13.149 -10.550 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O 1 ATOM 1134 C CB . VAL A 1 146 ? 10.317 16.158 -10.566 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB 1 ATOM 1135 C CG1 . VAL A 1 146 ? 10.239 15.667 -12.008 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1 1 ATOM 1136 C CG2 . VAL A 1 146 ? 9.911 17.612 -10.455 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2 1 ATOM 1137 N N . THR A 1 147 ? 10.734 13.261 -9.368 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1 ATOM 1138 C CA . THR A 1 147 ? 11.029 11.851 -9.635 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1 ATOM 1139 C C . THR A 1 147 ? 10.086 10.921 -8.879 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1 ATOM 1140 O O . THR A 1 147 ? 9.702 9.871 -9.405 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1 ATOM 1141 C CB . THR A 1 147 ? 12.485 11.512 -9.300 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1 ATOM 1142 O OG1 . THR A 1 147 ? 12.820 11.996 -7.984 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 ATOM 1143 C CG2 . THR A 1 147 ? 13.424 12.100 -10.348 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 ATOM 1144 N N . GLU A 1 148 ? 9.701 11.281 -7.648 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A N 1 ATOM 1145 C CA . GLU A 1 148 ? 8.708 10.481 -6.929 1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CA 1 ATOM 1146 C C . GLU A 1 148 ? 7.358 10.503 -7.641 1.00 58.20 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A C 1 ATOM 1147 O O . GLU A 1 148 ? 6.684 9.470 -7.743 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A O 1 ATOM 1148 C CB . GLU A 1 148 ? 8.585 10.968 -5.478 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CB 1 ATOM 1149 C CG . GLU A 1 148 ? 9.811 10.596 -4.664 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CG 1 ATOM 1150 C CD . GLU A 1 148 ? 9.882 11.248 -3.306 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A CD 1 ATOM 1151 O OE1 . GLU A 1 148 ? 10.901 11.020 -2.618 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE1 1 ATOM 1152 O OE2 . GLU A 1 148 ? 8.931 11.963 -2.909 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 172 GLU A OE2 1 ATOM 1153 N N . ARG A 1 149 ? 6.958 11.670 -8.156 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1 ATOM 1154 C CA . ARG A 1 149 ? 5.738 11.760 -8.951 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1 ATOM 1155 C C . ARG A 1 149 ? 5.845 10.927 -10.231 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1 ATOM 1156 O O . ARG A 1 149 ? 4.874 10.282 -10.643 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1 ATOM 1157 C CB . ARG A 1 149 ? 5.436 13.230 -9.261 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1 ATOM 1158 C CG . ARG A 1 149 ? 4.136 13.477 -10.009 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1 ATOM 1159 C CD . ARG A 1 149 ? 3.845 14.979 -10.146 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1 ATOM 1160 N NE . ARG A 1 149 ? 2.917 15.478 -9.124 1.00 92.06 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1 ATOM 1161 C CZ . ARG A 1 149 ? 2.445 16.727 -9.069 1.00 95.11 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1 ATOM 1162 N NH1 . ARG A 1 149 ? 2.811 17.624 -9.980 1.00 81.92 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1 ATOM 1163 N NH2 . ARG A 1 149 ? 1.601 17.086 -8.101 1.00 93.61 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1 ATOM 1164 N N . LEU A 1 150 ? 7.018 10.905 -10.870 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1 ATOM 1165 C CA . LEU A 1 150 ? 7.176 10.033 -12.034 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1 ATOM 1166 C C . LEU A 1 150 ? 7.128 8.567 -11.625 1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1 ATOM 1167 O O . LEU A 1 150 ? 6.457 7.756 -12.270 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1 ATOM 1168 C CB . LEU A 1 150 ? 8.485 10.323 -12.770 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1 ATOM 1169 C CG . LEU A 1 150 ? 8.772 11.692 -13.388 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1 ATOM 1170 C CD1 . LEU A 1 150 ? 10.166 11.663 -14.024 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 ATOM 1171 C CD2 . LEU A 1 150 ? 7.725 12.105 -14.417 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 ATOM 1172 N N . GLN A 1 151 ? 7.836 8.206 -10.550 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N 1 ATOM 1173 C CA . GLN A 1 151 ? 7.821 6.823 -10.089 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA 1 ATOM 1174 C C . GLN A 1 151 ? 6.404 6.351 -9.802 1.00 65.39 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C 1 ATOM 1175 O O . GLN A 1 151 ? 6.019 5.241 -10.191 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O 1 ATOM 1176 C CB . GLN A 1 151 ? 8.696 6.664 -8.847 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB 1 ATOM 1177 C CG . GLN A 1 151 ? 8.651 5.266 -8.227 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG 1 ATOM 1178 C CD . GLN A 1 151 ? 9.098 4.175 -9.185 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD 1 ATOM 1179 O OE1 . GLN A 1 151 ? 9.652 4.453 -10.249 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1 1 ATOM 1180 N NE2 . GLN A 1 151 ? 8.858 2.919 -8.809 1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2 1 ATOM 1181 N N . ALA A 1 152 ? 5.611 7.190 -9.127 1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N 1 ATOM 1182 C CA . ALA A 1 152 ? 4.217 6.848 -8.846 1.00 65.87 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1 ATOM 1183 C C . ALA A 1 152 ? 3.467 6.516 -10.131 1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C 1 ATOM 1184 O O . ALA A 1 152 ? 2.829 5.461 -10.242 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O 1 ATOM 1185 C CB . ALA A 1 152 ? 3.527 7.998 -8.106 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB 1 ATOM 1186 N N . GLU A 1 153 ? 3.565 7.396 -11.131 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N 1 ATOM 1187 C CA . GLU A 1 153 ? 2.842 7.204 -12.380 1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA 1 ATOM 1188 C C . GLU A 1 153 ? 3.310 5.983 -13.164 1.00 71.98 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C 1 ATOM 1189 O O . GLU A 1 153 ? 2.691 5.663 -14.180 1.00 78.20 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O 1 ATOM 1190 C CB . GLU A 1 153 ? 2.954 8.463 -13.244 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB 1 ATOM 1191 C CG . GLU A 1 153 ? 2.337 9.699 -12.587 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG 1 ATOM 1192 C CD . GLU A 1 153 ? 2.671 10.992 -13.324 1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD 1 ATOM 1193 O OE1 . GLU A 1 153 ? 3.500 10.947 -14.257 1.00 67.21 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1 1 ATOM 1194 O OE2 . GLU A 1 153 ? 2.103 12.053 -12.970 1.00 75.29 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2 1 ATOM 1195 N N . SER A 1 154 ? 4.363 5.288 -12.718 1.00 77.51 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N 1 ATOM 1196 C CA . SER A 1 154 ? 4.775 4.012 -13.306 1.00 75.79 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA 1 ATOM 1197 C C . SER A 1 154 ? 3.931 2.850 -12.781 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C 1 ATOM 1198 O O . SER A 1 154 ? 4.395 1.702 -12.758 1.00 85.32 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O 1 ATOM 1199 C CB . SER A 1 154 ? 6.254 3.731 -13.017 1.00 72.97 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB 1 ATOM 1200 O OG . SER A 1 154 ? 7.086 4.602 -13.746 1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG 1 ATOM 1201 N N . MET A 1 155 ? 2.704 3.140 -12.341 1.00 85.25 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N 1 ATOM 1202 C CA . MET A 1 155 ? 1.802 2.132 -11.786 1.00 79.28 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA 1 ATOM 1203 C C . MET A 1 155 ? 0.363 2.509 -12.112 1.00 76.40 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C 1 ATOM 1204 O O . MET A 1 155 ? 0.099 3.147 -13.136 1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O 1 ATOM 1205 C CB . MET A 1 155 ? 2.000 2.006 -10.273 1.00 81.75 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB 1 ATOM 1206 C CG . MET A 1 155 ? 3.385 1.518 -9.868 1.00 82.22 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG 1 ATOM 1207 S SD . MET A 1 155 ? 4.077 2.325 -8.413 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD 1 ATOM 1208 C CE . MET A 1 155 ? 5.708 1.569 -8.338 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE 1 HETATM 1209 C CAA . L6P B 2 . ? 20.900 32.206 -10.002 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAA 1 HETATM 1210 C CAB . L6P B 2 . ? 20.217 32.791 -8.941 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAB 1 HETATM 1211 C CAC . L6P B 2 . ? 19.139 32.131 -8.363 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAC 1 HETATM 1212 C CAD . L6P B 2 . ? 18.734 30.888 -8.852 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAD 1 HETATM 1213 C CAE . L6P B 2 . ? 19.412 30.292 -9.912 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAE 1 HETATM 1214 C CAF . L6P B 2 . ? 20.490 30.966 -10.492 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAF 1 HETATM 1215 C CAG . L6P B 2 . ? 20.650 34.079 -8.455 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAG 1 HETATM 1216 C CAI . L6P B 2 . ? 21.974 32.895 -10.583 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAI 1 HETATM 1217 C CAJ . L6P B 2 . ? 22.717 32.171 -11.699 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAJ 1 HETATM 1218 C CAK . L6P B 2 . ? 23.375 32.356 -10.333 1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAK 1 HETATM 1219 C CAL . L6P B 2 . ? 19.001 29.043 -10.406 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAL 1 HETATM 1220 C CAM . L6P B 2 . ? 19.750 27.857 -9.749 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAM 1 HETATM 1221 C CAO . L6P B 2 . ? 22.003 26.889 -9.204 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAO 1 HETATM 1222 C CAQ . L6P B 2 . ? 23.647 28.355 -7.296 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAQ 1 HETATM 1223 C CAR . L6P B 2 . ? 22.207 27.965 -6.975 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAR 1 HETATM 1224 C CAS . L6P B 2 . ? 21.840 26.683 -7.686 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAS 1 HETATM 1225 C CAT . L6P B 2 . ? 23.458 27.274 -9.508 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAT 1 HETATM 1226 C CAU . L6P B 2 . ? 23.800 28.568 -8.795 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAU 1 HETATM 1227 C CAV . L6P B 2 . ? 21.695 25.586 -9.965 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A CAV 1 HETATM 1228 N NAH . L6P B 2 . ? 21.018 35.114 -8.081 1.00 65.70 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A NAH 1 HETATM 1229 N NAN . L6P B 2 . ? 21.098 27.947 -9.715 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A NAN 1 HETATM 1230 O OAP . L6P B 2 . ? 19.117 26.902 -9.297 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A OAP 1 HETATM 1231 O OAW . L6P B 2 . ? 21.356 25.700 -11.167 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A OAW 1 HETATM 1232 O OAX . L6P B 2 . ? 21.797 24.507 -9.336 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 201 L6P A OAX 1 HETATM 1233 O O . HOH C 3 . ? 28.490 8.438 -8.415 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 1234 O O . HOH C 3 . ? 28.920 5.386 -8.480 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 1235 O O . HOH C 3 . ? 32.171 21.257 -12.260 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 1236 O O . HOH C 3 . ? 16.208 26.543 -9.463 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 1237 O O . HOH C 3 . ? 32.211 21.495 -2.616 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 1238 O O . HOH C 3 . ? 24.331 34.160 -27.153 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 1239 O O . HOH C 3 . ? 28.442 14.638 -5.397 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 1240 O O . HOH C 3 . ? 21.649 28.623 -12.691 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 1241 O O . HOH C 3 . ? 22.355 7.370 -18.681 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 1242 O O . HOH C 3 . ? 11.877 12.313 -0.341 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 1243 O O . HOH C 3 . ? 22.458 21.136 -13.409 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 1244 O O . HOH C 3 . ? 33.609 16.399 -9.597 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 1245 O O . HOH C 3 . ? 19.173 6.432 -16.582 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 1246 O O . HOH C 3 . ? 21.649 18.651 2.916 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 1247 O O . HOH C 3 . ? 16.516 36.609 -18.869 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 1248 O O . HOH C 3 . ? 20.198 18.874 -14.426 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 1249 O O . HOH C 3 . ? 21.185 33.197 -20.736 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 1250 O O . HOH C 3 . ? 24.668 15.022 -28.010 1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 1251 O O . HOH C 3 . ? 29.709 1.303 -9.877 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 1252 O O . HOH C 3 . ? 22.552 15.884 -29.669 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 1253 O O . HOH C 3 . ? 25.460 17.611 4.585 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 1254 O O . HOH C 3 . ? 23.835 20.968 -11.361 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 1255 O O . HOH C 3 . ? 30.329 10.052 -7.072 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 1256 O O . HOH C 3 . ? 12.352 33.164 -20.543 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 #