data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Peterson, F.C." 1 ? "Vaidya, A." 2 ? "Jensen, D.R." 3 ? "Volkman, B.F." 4 ? "Cutler, S.R." 5 ? # _struct.entry_id XXXX _struct.title "PYR1 bound to the rationally designed agonist 4m" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "PYR/PYL/RCAR, PYR1, agonist, HORMONE RECEPTOR" _struct_keywords.pdbx_keywords "HORMONE RECEPTOR" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "ACS Chem. Biol." _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 1554-8937 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 12 _citation.language ? _citation.page_first 2842 _citation.page_last 2848 _citation.title "A Rationally Designed Agonist Defines Subfamily IIIA Abscisic Acid Receptors As Critical Targets for Manipulating Transpiration." _citation.year 2017 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1021/acschembio.7b00650 _citation.pdbx_database_id_PubMed 28949512 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Vaidya, A.S." 1 ? primary "Peterson, F.C." 2 ? primary "Yarmolinsky, D." 3 ? primary "Merilo, E." 4 ? primary "Verstraeten, I." 5 ? primary "Park, S.Y." 6 ? primary "Elzinga, D." 7 ? primary "Kaundal, A." 8 ? primary "Helander, J." 9 ? primary "Lozano-Juste, J." 10 ? primary "Otani, M." 11 ? primary "Wu, K." 12 ? primary "Jensen, D.R." 13 ? primary "Kollist, H." 14 ? primary "Volkman, B.F." 15 ? primary "Cutler, S.R." 16 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MPSELTPEERSELKNSIAEFHTYQLDPGSCSSLHAQRIHAPPELVWSIVRRFDKPQTYKHFIKSCSVEQNFEMRVGCTRD VIVISGLPANTSTERLDILDDERRVTGFSIIGGEHRLTNYKSVTTVHRFEKENRIWTVVLESYVVDMPEGNSEDDTRMFA DTVVKLNLQKLATVAEAMARN ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MPSELTPEERSELKNSIAEFHTYQLDPGSCSSLHAQRIHAPPELVWSIVRRFDKPQTYKHFIKSCSVEQNFEMRVGCTRD VIVISGLPANTSTERLDILDDERRVTGFSIIGGEHRLTNYKSVTTVHRFEKENRIWTVVLESYVVDMPEGNSEDDTRMFA DTVVKLNLQKLATVAEAMARN ; _entity_poly.pdbx_strand_id A,A-2 _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 PRO n 1 3 SER n 1 4 GLU n 1 5 LEU n 1 6 THR n 1 7 PRO n 1 8 GLU n 1 9 GLU n 1 10 ARG n 1 11 SER n 1 12 GLU n 1 13 LEU n 1 14 LYS n 1 15 ASN n 1 16 SER n 1 17 ILE n 1 18 ALA n 1 19 GLU n 1 20 PHE n 1 21 HIS n 1 22 THR n 1 23 TYR n 1 24 GLN n 1 25 LEU n 1 26 ASP n 1 27 PRO n 1 28 GLY n 1 29 SER n 1 30 CYS n 1 31 SER n 1 32 SER n 1 33 LEU n 1 34 HIS n 1 35 ALA n 1 36 GLN n 1 37 ARG n 1 38 ILE n 1 39 HIS n 1 40 ALA n 1 41 PRO n 1 42 PRO n 1 43 GLU n 1 44 LEU n 1 45 VAL n 1 46 TRP n 1 47 SER n 1 48 ILE n 1 49 VAL n 1 50 ARG n 1 51 ARG n 1 52 PHE n 1 53 ASP n 1 54 LYS n 1 55 PRO n 1 56 GLN n 1 57 THR n 1 58 TYR n 1 59 LYS n 1 60 HIS n 1 61 PHE n 1 62 ILE n 1 63 LYS n 1 64 SER n 1 65 CYS n 1 66 SER n 1 67 VAL n 1 68 GLU n 1 69 GLN n 1 70 ASN n 1 71 PHE n 1 72 GLU n 1 73 MET n 1 74 ARG n 1 75 VAL n 1 76 GLY n 1 77 CYS n 1 78 THR n 1 79 ARG n 1 80 ASP n 1 81 VAL n 1 82 ILE n 1 83 VAL n 1 84 ILE n 1 85 SER n 1 86 GLY n 1 87 LEU n 1 88 PRO n 1 89 ALA n 1 90 ASN n 1 91 THR n 1 92 SER n 1 93 THR n 1 94 GLU n 1 95 ARG n 1 96 LEU n 1 97 ASP n 1 98 ILE n 1 99 LEU n 1 100 ASP n 1 101 ASP n 1 102 GLU n 1 103 ARG n 1 104 ARG n 1 105 VAL n 1 106 THR n 1 107 GLY n 1 108 PHE n 1 109 SER n 1 110 ILE n 1 111 ILE n 1 112 GLY n 1 113 GLY n 1 114 GLU n 1 115 HIS n 1 116 ARG n 1 117 LEU n 1 118 THR n 1 119 ASN n 1 120 TYR n 1 121 LYS n 1 122 SER n 1 123 VAL n 1 124 THR n 1 125 THR n 1 126 VAL n 1 127 HIS n 1 128 ARG n 1 129 PHE n 1 130 GLU n 1 131 LYS n 1 132 GLU n 1 133 ASN n 1 134 ARG n 1 135 ILE n 1 136 TRP n 1 137 THR n 1 138 VAL n 1 139 VAL n 1 140 LEU n 1 141 GLU n 1 142 SER n 1 143 TYR n 1 144 VAL n 1 145 VAL n 1 146 ASP n 1 147 MET n 1 148 PRO n 1 149 GLU n 1 150 GLY n 1 151 ASN n 1 152 SER n 1 153 GLU n 1 154 ASP n 1 155 ASP n 1 156 THR n 1 157 ARG n 1 158 MET n 1 159 PHE n 1 160 ALA n 1 161 ASP n 1 162 THR n 1 163 VAL n 1 164 VAL n 1 165 LYS n 1 166 LEU n 1 167 ASN n 1 168 LEU n 1 169 GLN n 1 170 LYS n 1 171 LEU n 1 172 ALA n 1 173 THR n 1 174 VAL n 1 175 ALA n 1 176 GLU n 1 177 ALA n 1 178 MET n 1 179 ALA n 1 180 ARG n 1 181 ASN n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Abscisic acid receptor PYR1" 20727.404 2 ? ? "UNP residues 1-181" ? 2 non-polymer syn "SULFATE ION" 96.063 12 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "N-(4-cyano-3-ethyl-5-methylphenyl)-1-(4-methylphenyl)methanesulfonamide" 328.429 2 ? ? ? ? 4 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 8 ? ? ? ? 5 water nat water 18.015 282 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 PRO 2 2 ? ? ? A ? n A 1 3 SER 3 3 ? ? ? A ? n A 1 4 GLU 4 4 ? ? ? A ? n A 1 5 LEU 5 5 5 LEU LEU A ? n A 1 6 THR 6 6 6 THR THR A ? n A 1 7 PRO 7 7 7 PRO PRO A ? n A 1 8 GLU 8 8 8 GLU GLU A ? n A 1 9 GLU 9 9 9 GLU GLU A ? n A 1 10 ARG 10 10 10 ARG ARG A ? n A 1 11 SER 11 11 11 SER SER A ? n A 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A ? n A 1 13 LEU 13 13 13 LEU LEU A ? n A 1 14 LYS 14 14 14 LYS LYS A ? n A 1 15 ASN 15 15 15 ASN ASN A ? n A 1 16 SER 16 16 16 SER SER A ? n A 1 17 ILE 17 17 17 ILE ILE A ? n A 1 18 ALA 18 18 18 ALA ALA A ? n A 1 19 GLU 19 19 19 GLU GLU A ? n A 1 20 PHE 20 20 20 PHE PHE A ? n A 1 21 HIS 21 21 21 HIS HIS A ? n A 1 22 THR 22 22 22 THR THR A ? n A 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A ? n A 1 24 GLN 24 24 24 GLN GLN A ? n A 1 25 LEU 25 25 25 LEU LEU A ? n A 1 26 ASP 26 26 26 ASP ASP A ? n A 1 27 PRO 27 27 27 PRO PRO A ? n A 1 28 GLY 28 28 28 GLY GLY A ? n A 1 29 SER 29 29 29 SER SER A ? n A 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A ? n A 1 31 SER 31 31 31 SER SER A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 LEU 33 33 33 LEU LEU A ? n A 1 34 HIS 34 34 34 HIS HIS A ? n A 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A ? n A 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A ? n A 1 37 ARG 37 37 37 ARG ARG A ? n A 1 38 ILE 38 38 38 ILE ILE A ? n A 1 39 HIS 39 39 39 HIS HIS A ? n A 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A ? n A 1 41 PRO 41 41 41 PRO PRO A ? n A 1 42 PRO 42 42 42 PRO PRO A ? n A 1 43 GLU 43 43 43 GLU GLU A ? n A 1 44 LEU 44 44 44 LEU LEU A ? n A 1 45 VAL 45 45 45 VAL VAL A ? n A 1 46 TRP 46 46 46 TRP TRP A ? n A 1 47 SER 47 47 47 SER SER A ? n A 1 48 ILE 48 48 48 ILE ILE A ? n A 1 49 VAL 49 49 49 VAL VAL A ? n A 1 50 ARG 50 50 50 ARG ARG A ? n A 1 51 ARG 51 51 51 ARG ARG A ? n A 1 52 PHE 52 52 52 PHE PHE A ? n A 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A ? n A 1 54 LYS 54 54 54 LYS LYS A ? n A 1 55 PRO 55 55 55 PRO PRO A ? n A 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A ? n A 1 57 THR 57 57 57 THR THR A ? n A 1 58 TYR 58 58 58 TYR TYR A ? n A 1 59 LYS 59 59 59 LYS LYS A ? n A 1 60 HIS 60 60 60 HIS HIS A ? n A 1 61 PHE 61 61 61 PHE PHE A ? n A 1 62 ILE 62 62 62 ILE ILE A ? n A 1 63 LYS 63 63 63 LYS LYS A ? n A 1 64 SER 64 64 64 SER SER A ? n A 1 65 CYS 65 65 65 CYS CYS A ? n A 1 66 SER 66 66 66 SER SER A ? n A 1 67 VAL 67 67 67 VAL VAL A ? n A 1 68 GLU 68 68 68 GLU GLU A ? n A 1 69 GLN 69 69 69 GLN GLN A ? n A 1 70 ASN 70 70 70 ASN ASN A ? n A 1 71 PHE 71 71 71 PHE PHE A ? n A 1 72 GLU 72 72 72 GLU GLU A ? n A 1 73 MET 73 73 73 MET MET A ? n A 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A ? n A 1 75 VAL 75 75 75 VAL VAL A ? n A 1 76 GLY 76 76 76 GLY GLY A ? n A 1 77 CYS 77 77 77 CYS CYS A ? n A 1 78 THR 78 78 78 THR THR A ? n A 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A ? n A 1 80 ASP 80 80 80 ASP ASP A ? n A 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL A ? n A 1 82 ILE 82 82 82 ILE ILE A ? n A 1 83 VAL 83 83 83 VAL VAL A ? n A 1 84 ILE 84 84 84 ILE ILE A ? n A 1 85 SER 85 85 85 SER SER A ? n A 1 86 GLY 86 86 86 GLY GLY A ? n A 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A ? n A 1 88 PRO 88 88 88 PRO PRO A ? n A 1 89 ALA 89 89 89 ALA ALA A ? n A 1 90 ASN 90 90 90 ASN ASN A ? n A 1 91 THR 91 91 91 THR THR A ? n A 1 92 SER 92 92 92 SER SER A ? n A 1 93 THR 93 93 93 THR THR A ? n A 1 94 GLU 94 94 94 GLU GLU A ? n A 1 95 ARG 95 95 95 ARG ARG A ? n A 1 96 LEU 96 96 96 LEU LEU A ? n A 1 97 ASP 97 97 97 ASP ASP A ? n A 1 98 ILE 98 98 98 ILE ILE A ? n A 1 99 LEU 99 99 99 LEU LEU A ? n A 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A ? n A 1 101 ASP 101 101 101 ASP ASP A ? n A 1 102 GLU 102 102 102 GLU GLU A ? n A 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG A ? n A 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A ? n A 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A ? n A 1 106 THR 106 106 106 THR THR A ? n A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A ? n A 1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A ? n A 1 109 SER 109 109 109 SER SER A ? n A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n A 1 111 ILE 111 111 111 ILE ILE A ? n A 1 112 GLY 112 112 112 GLY GLY A ? n A 1 113 GLY 113 113 113 GLY GLY A ? n A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n A 1 116 ARG 116 116 116 ARG ARG A ? n A 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU A ? n A 1 118 THR 118 118 118 THR THR A ? n A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n A 1 120 TYR 120 120 120 TYR TYR A ? n A 1 121 LYS 121 121 121 LYS LYS A ? n A 1 122 SER 122 122 122 SER SER A ? n A 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A ? n A 1 124 THR 124 124 124 THR THR A ? n A 1 125 THR 125 125 125 THR THR A ? n A 1 126 VAL 126 126 126 VAL VAL A ? n A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A ? n A 1 128 ARG 128 128 128 ARG ARG A ? n A 1 129 PHE 129 129 129 PHE PHE A ? n A 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A ? n A 1 131 LYS 131 131 131 LYS LYS A ? n A 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A ? n A 1 133 ASN 133 133 133 ASN ASN A ? n A 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A ? n A 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE A ? n A 1 136 TRP 136 136 136 TRP TRP A ? n A 1 137 THR 137 137 137 THR THR A ? n A 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A ? n A 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A ? n A 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A ? n A 1 141 GLU 141 141 141 GLU GLU A ? n A 1 142 SER 142 142 142 SER SER A ? n A 1 143 TYR 143 143 143 TYR TYR A ? n A 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A ? n A 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A ? n A 1 146 ASP 146 146 146 ASP ASP A ? n A 1 147 MET 147 147 147 MET MET A ? n A 1 148 PRO 148 148 148 PRO PRO A ? n A 1 149 GLU 149 149 ? ? ? A ? n A 1 150 GLY 150 150 ? ? ? A ? n A 1 151 ASN 151 151 ? ? ? A ? n A 1 152 SER 152 152 152 SER SER A ? n A 1 153 GLU 153 153 153 GLU GLU A ? n A 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP A ? n A 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A ? n A 1 156 THR 156 156 156 THR THR A ? n A 1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A ? n A 1 158 MET 158 158 158 MET MET A ? n A 1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE A ? n A 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A ? n A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n A 1 162 THR 162 162 162 THR THR A ? n A 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A ? n A 1 164 VAL 164 164 164 VAL VAL A ? n A 1 165 LYS 165 165 165 LYS LYS A ? n A 1 166 LEU 166 166 166 LEU LEU A ? n A 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN A ? n A 1 168 LEU 168 168 168 LEU LEU A ? n A 1 169 GLN 169 169 169 GLN GLN A ? n A 1 170 LYS 170 170 170 LYS LYS A ? n A 1 171 LEU 171 171 171 LEU LEU A ? n A 1 172 ALA 172 172 172 ALA ALA A ? n A 1 173 THR 173 173 173 THR THR A ? n A 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A ? n A 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A ? n A 1 176 GLU 176 176 176 GLU GLU A ? n A 1 177 ALA 177 177 177 ALA ALA A ? n A 1 178 MET 178 178 178 MET MET A ? n A 1 179 ALA 179 179 179 ALA ALA A ? n A 1 180 ARG 180 180 180 ARG ARG A ? n A 1 181 ASN 181 181 181 ASN ASN A ? n A-2 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 2 PRO 2 2 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 3 SER 3 3 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 4 GLU 4 4 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 5 LEU 5 5 5 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 6 THR 6 6 6 THR THR A-2 ? n A-2 1 7 PRO 7 7 7 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 8 GLU 8 8 8 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 9 GLU 9 9 9 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 10 ARG 10 10 10 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 11 SER 11 11 11 SER SER A-2 ? n A-2 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 13 LEU 13 13 13 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 14 LYS 14 14 14 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 15 ASN 15 15 15 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 16 SER 16 16 16 SER SER A-2 ? n A-2 1 17 ILE 17 17 17 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 18 ALA 18 18 18 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 19 GLU 19 19 19 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 20 PHE 20 20 20 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 21 HIS 21 21 21 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 22 THR 22 22 22 THR THR A-2 ? n A-2 1 23 TYR 23 23 23 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 24 GLN 24 24 24 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 25 LEU 25 25 25 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 26 ASP 26 26 26 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 27 PRO 27 27 27 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 28 GLY 28 28 28 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 29 SER 29 29 29 SER SER A-2 ? n A-2 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 31 SER 31 31 31 SER SER A-2 ? n A-2 1 32 SER 32 32 32 SER SER A-2 ? n A-2 1 33 LEU 33 33 33 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 34 HIS 34 34 34 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 36 GLN 36 36 36 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 37 ARG 37 37 37 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 38 ILE 38 38 38 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 39 HIS 39 39 39 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 41 PRO 41 41 41 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 42 PRO 42 42 42 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 43 GLU 43 43 43 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 44 LEU 44 44 44 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 45 VAL 45 45 45 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 46 TRP 46 46 46 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 47 SER 47 47 47 SER SER A-2 ? n A-2 1 48 ILE 48 48 48 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 49 VAL 49 49 49 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 50 ARG 50 50 50 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 51 ARG 51 51 51 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 52 PHE 52 52 52 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 54 LYS 54 54 54 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 55 PRO 55 55 55 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 56 GLN 56 56 56 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 57 THR 57 57 57 THR THR A-2 ? n A-2 1 58 TYR 58 58 58 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 59 LYS 59 59 59 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 60 HIS 60 60 60 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 61 PHE 61 61 61 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 62 ILE 62 62 62 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 63 LYS 63 63 63 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 64 SER 64 64 64 SER SER A-2 ? n A-2 1 65 CYS 65 65 65 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 66 SER 66 66 66 SER SER A-2 ? n A-2 1 67 VAL 67 67 67 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 68 GLU 68 68 68 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 69 GLN 69 69 69 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 70 ASN 70 70 70 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 71 PHE 71 71 71 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 72 GLU 72 72 72 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 73 MET 73 73 73 MET MET A-2 ? n A-2 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 75 VAL 75 75 75 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 76 GLY 76 76 76 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 77 CYS 77 77 77 CYS CYS A-2 ? n A-2 1 78 THR 78 78 78 THR THR A-2 ? n A-2 1 79 ARG 79 79 79 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 80 ASP 80 80 80 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 82 ILE 82 82 82 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 83 VAL 83 83 83 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 84 ILE 84 84 84 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 85 SER 85 85 85 SER SER A-2 ? n A-2 1 86 GLY 86 86 86 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 88 PRO 88 88 88 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 89 ALA 89 89 89 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 90 ASN 90 90 90 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 91 THR 91 91 91 THR THR A-2 ? n A-2 1 92 SER 92 92 92 SER SER A-2 ? n A-2 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-2 ? n A-2 1 94 GLU 94 94 94 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 95 ARG 95 95 95 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 96 LEU 96 96 96 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 97 ASP 97 97 97 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 98 ILE 98 98 98 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 99 LEU 99 99 99 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 101 ASP 101 101 101 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 102 GLU 102 102 102 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n A-2 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 108 PHE 108 108 108 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 109 SER 109 109 109 SER SER A-2 ? n A-2 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 111 ILE 111 111 111 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 112 GLY 112 112 112 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 113 GLY 113 113 113 GLY GLY A-2 ? n A-2 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 116 ARG 116 116 116 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 117 LEU 117 117 117 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 118 THR 118 118 118 THR THR A-2 ? n A-2 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 120 TYR 120 120 120 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 121 LYS 121 121 121 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 122 SER 122 122 122 SER SER A-2 ? n A-2 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 124 THR 124 124 124 THR THR A-2 ? n A-2 1 125 THR 125 125 125 THR THR A-2 ? n A-2 1 126 VAL 126 126 126 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-2 ? n A-2 1 128 ARG 128 128 128 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 129 PHE 129 129 129 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 131 LYS 131 131 131 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 133 ASN 133 133 133 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE A-2 ? n A-2 1 136 TRP 136 136 136 TRP TRP A-2 ? n A-2 1 137 THR 137 137 137 THR THR A-2 ? n A-2 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 141 GLU 141 141 141 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 142 SER 142 142 142 SER SER A-2 ? n A-2 1 143 TYR 143 143 143 TYR TYR A-2 ? n A-2 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 146 ASP 146 146 146 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 147 MET 147 147 147 MET MET A-2 ? n A-2 1 148 PRO 148 148 148 PRO PRO A-2 ? n A-2 1 149 GLU 149 149 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 150 GLY 150 150 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 151 ASN 151 151 ? ? ? A-2 ? n A-2 1 152 SER 152 152 152 SER SER A-2 ? n A-2 1 153 GLU 153 153 153 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 156 THR 156 156 156 THR THR A-2 ? n A-2 1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 158 MET 158 158 158 MET MET A-2 ? n A-2 1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE A-2 ? n A-2 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A-2 ? n A-2 1 162 THR 162 162 162 THR THR A-2 ? n A-2 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 164 VAL 164 164 164 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 165 LYS 165 165 165 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 166 LEU 166 166 166 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN A-2 ? n A-2 1 168 LEU 168 168 168 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 169 GLN 169 169 169 GLN GLN A-2 ? n A-2 1 170 LYS 170 170 170 LYS LYS A-2 ? n A-2 1 171 LEU 171 171 171 LEU LEU A-2 ? n A-2 1 172 ALA 172 172 172 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 173 THR 173 173 173 THR THR A-2 ? n A-2 1 174 VAL 174 174 174 VAL VAL A-2 ? n A-2 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 176 GLU 176 176 176 GLU GLU A-2 ? n A-2 1 177 ALA 177 177 177 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 178 MET 178 178 178 MET MET A-2 ? n A-2 1 179 ALA 179 179 179 ALA ALA A-2 ? n A-2 1 180 ARG 180 180 180 ARG ARG A-2 ? n A-2 1 181 ASN 181 181 181 ASN ASN A-2 ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code B 2 SO4 1 201 2 SO4 SO4 A ? C 2 SO4 1 202 4 SO4 SO4 A ? D 2 SO4 1 203 5 SO4 SO4 A ? E 2 SO4 1 204 6 SO4 SO4 A ? F 2 SO4 1 205 7 SO4 SO4 A ? G 2 SO4 1 206 8 SO4 SO4 A ? H 3 8KP 1 207 1 8KP DRG A ? I 4 GOL 1 208 4 GOL GOL A ? J 4 GOL 1 209 5 GOL GOL A ? K 4 GOL 1 210 6 GOL GOL A ? L 4 GOL 1 211 7 GOL GOL A ? B-2 2 SO4 1 201 2 SO4 SO4 A-2 ? C-2 2 SO4 1 202 4 SO4 SO4 A-2 ? D-2 2 SO4 1 203 5 SO4 SO4 A-2 ? E-2 2 SO4 1 204 6 SO4 SO4 A-2 ? F-2 2 SO4 1 205 7 SO4 SO4 A-2 ? G-2 2 SO4 1 206 8 SO4 SO4 A-2 ? H-2 3 8KP 1 207 1 8KP DRG A-2 ? I-2 4 GOL 1 208 4 GOL GOL A-2 ? J-2 4 GOL 1 209 5 GOL GOL A-2 ? K-2 4 GOL 1 210 6 GOL GOL A-2 ? L-2 4 GOL 1 211 7 GOL GOL A-2 ? M 5 HOH 1 301 29 HOH HOH A ? M 5 HOH 2 302 86 HOH HOH A ? M 5 HOH 3 303 25 HOH HOH A ? M 5 HOH 4 304 66 HOH HOH A ? M 5 HOH 5 305 123 HOH HOH A ? M 5 HOH 6 306 82 HOH HOH A ? M 5 HOH 7 307 126 HOH HOH A ? M 5 HOH 8 308 144 HOH HOH A ? M 5 HOH 9 309 23 HOH HOH A ? M 5 HOH 10 310 107 HOH HOH A ? M 5 HOH 11 311 105 HOH HOH A ? M 5 HOH 12 312 125 HOH HOH A ? M 5 HOH 13 313 147 HOH HOH A ? M 5 HOH 14 314 55 HOH HOH A ? M 5 HOH 15 315 44 HOH HOH A ? M 5 HOH 16 316 7 HOH HOH A ? M 5 HOH 17 317 39 HOH HOH A ? M 5 HOH 18 318 58 HOH HOH A ? M 5 HOH 19 319 72 HOH HOH A ? M 5 HOH 20 320 62 HOH HOH A ? M 5 HOH 21 321 20 HOH HOH A ? M 5 HOH 22 322 109 HOH HOH A ? M 5 HOH 23 323 47 HOH HOH A ? M 5 HOH 24 324 104 HOH HOH A ? M 5 HOH 25 325 51 HOH HOH A ? M 5 HOH 26 326 73 HOH HOH A ? M 5 HOH 27 327 19 HOH HOH A ? M 5 HOH 28 328 41 HOH HOH A ? M 5 HOH 29 329 95 HOH HOH A ? M 5 HOH 30 330 98 HOH HOH A ? M 5 HOH 31 331 12 HOH HOH A ? M 5 HOH 32 332 3 HOH HOH A ? M 5 HOH 33 333 50 HOH HOH A ? M 5 HOH 34 334 68 HOH HOH A ? M 5 HOH 35 335 5 HOH HOH A ? M 5 HOH 36 336 49 HOH HOH A ? M 5 HOH 37 337 61 HOH HOH A ? M 5 HOH 38 338 131 HOH HOH A ? M 5 HOH 39 339 6 HOH HOH A ? M 5 HOH 40 340 24 HOH HOH A ? M 5 HOH 41 341 99 HOH HOH A ? M 5 HOH 42 342 13 HOH HOH A ? M 5 HOH 43 343 11 HOH HOH A ? M 5 HOH 44 344 40 HOH HOH A ? M 5 HOH 45 345 112 HOH HOH A ? M 5 HOH 46 346 130 HOH HOH A ? M 5 HOH 47 347 78 HOH HOH A ? M 5 HOH 48 348 114 HOH HOH A ? M 5 HOH 49 349 2 HOH HOH A ? M 5 HOH 50 350 27 HOH HOH A ? M 5 HOH 51 351 94 HOH HOH A ? M 5 HOH 52 352 1 HOH HOH A ? M 5 HOH 53 353 83 HOH HOH A ? M 5 HOH 54 354 26 HOH HOH A ? M 5 HOH 55 355 37 HOH HOH A ? M 5 HOH 56 356 30 HOH HOH A ? M 5 HOH 57 357 77 HOH HOH A ? M 5 HOH 58 358 34 HOH HOH A ? M 5 HOH 59 359 106 HOH HOH A ? M 5 HOH 60 360 15 HOH HOH A ? M 5 HOH 61 361 16 HOH HOH A ? M 5 HOH 62 362 97 HOH HOH A ? M 5 HOH 63 363 92 HOH HOH A ? M 5 HOH 64 364 36 HOH HOH A ? M 5 HOH 65 365 56 HOH HOH A ? M 5 HOH 66 366 10 HOH HOH A ? M 5 HOH 67 367 69 HOH HOH A ? M 5 HOH 68 368 96 HOH HOH A ? M 5 HOH 69 369 14 HOH HOH A ? M 5 HOH 70 370 57 HOH HOH A ? M 5 HOH 71 371 63 HOH HOH A ? M 5 HOH 72 372 80 HOH HOH A ? M 5 HOH 73 373 91 HOH HOH A ? M 5 HOH 74 374 28 HOH HOH A ? M 5 HOH 75 375 48 HOH HOH A ? M 5 HOH 76 376 42 HOH HOH A ? M 5 HOH 77 377 143 HOH HOH A ? M 5 HOH 78 378 21 HOH HOH A ? M 5 HOH 79 379 64 HOH HOH A ? M 5 HOH 80 380 45 HOH HOH A ? M 5 HOH 81 381 46 HOH HOH A ? M 5 HOH 82 382 31 HOH HOH A ? M 5 HOH 83 383 22 HOH HOH A ? M 5 HOH 84 384 136 HOH HOH A ? M 5 HOH 85 385 141 HOH HOH A ? M 5 HOH 86 386 102 HOH HOH A ? M 5 HOH 87 387 122 HOH HOH A ? M 5 HOH 88 388 119 HOH HOH A ? M 5 HOH 89 389 101 HOH HOH A ? M 5 HOH 90 390 79 HOH HOH A ? M 5 HOH 91 391 74 HOH HOH A ? M 5 HOH 92 392 17 HOH HOH A ? M 5 HOH 93 393 59 HOH HOH A ? M 5 HOH 94 394 75 HOH HOH A ? M 5 HOH 95 395 32 HOH HOH A ? M 5 HOH 96 396 53 HOH HOH A ? M 5 HOH 97 397 65 HOH HOH A ? M 5 HOH 98 398 93 HOH HOH A ? M 5 HOH 99 399 18 HOH HOH A ? M 5 HOH 100 400 38 HOH HOH A ? M 5 HOH 101 401 110 HOH HOH A ? M 5 HOH 102 402 108 HOH HOH A ? M 5 HOH 103 403 70 HOH HOH A ? M 5 HOH 104 404 115 HOH HOH A ? M 5 HOH 105 405 145 HOH HOH A ? M 5 HOH 106 406 9 HOH HOH A ? M 5 HOH 107 407 43 HOH HOH A ? M 5 HOH 108 408 76 HOH HOH A ? M 5 HOH 109 409 133 HOH HOH A ? M 5 HOH 110 410 134 HOH HOH A ? M 5 HOH 111 411 121 HOH HOH A ? M 5 HOH 112 412 140 HOH HOH A ? M 5 HOH 113 413 120 HOH HOH A ? M 5 HOH 114 414 33 HOH HOH A ? M 5 HOH 115 415 84 HOH HOH A ? M 5 HOH 116 416 67 HOH HOH A ? M 5 HOH 117 417 85 HOH HOH A ? M 5 HOH 118 418 103 HOH HOH A ? M 5 HOH 119 419 81 HOH HOH A ? M 5 HOH 120 420 124 HOH HOH A ? M 5 HOH 121 421 137 HOH HOH A ? M 5 HOH 122 422 116 HOH HOH A ? M 5 HOH 123 423 128 HOH HOH A ? M 5 HOH 124 424 138 HOH HOH A ? M 5 HOH 125 425 146 HOH HOH A ? M 5 HOH 126 426 88 HOH HOH A ? M 5 HOH 127 427 60 HOH HOH A ? M 5 HOH 128 428 52 HOH HOH A ? M 5 HOH 129 429 118 HOH HOH A ? M 5 HOH 130 430 129 HOH HOH A ? M 5 HOH 131 431 71 HOH HOH A ? M 5 HOH 132 432 35 HOH HOH A ? M 5 HOH 133 433 87 HOH HOH A ? M 5 HOH 134 434 142 HOH HOH A ? M 5 HOH 135 435 135 HOH HOH A ? M 5 HOH 136 436 90 HOH HOH A ? M 5 HOH 137 437 54 HOH HOH A ? M 5 HOH 138 438 100 HOH HOH A ? M 5 HOH 139 439 139 HOH HOH A ? M 5 HOH 140 440 117 HOH HOH A ? M 5 HOH 141 441 111 HOH HOH A ? M-2 5 HOH 1 301 29 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 2 302 86 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 3 303 25 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 4 304 66 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 5 305 123 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 6 306 82 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 7 307 126 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 8 308 144 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 9 309 23 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 10 310 107 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 11 311 105 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 12 312 125 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 13 313 147 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 14 314 55 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 15 315 44 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 16 316 7 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 17 317 39 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 18 318 58 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 19 319 72 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 20 320 62 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 21 321 20 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 22 322 109 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 23 323 47 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 24 324 104 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 25 325 51 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 26 326 73 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 27 327 19 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 28 328 41 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 29 329 95 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 30 330 98 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 31 331 12 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 32 332 3 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 33 333 50 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 34 334 68 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 35 335 5 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 36 336 49 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 37 337 61 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 38 338 131 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 39 339 6 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 40 340 24 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 41 341 99 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 42 342 13 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 43 343 11 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 44 344 40 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 45 345 112 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 46 346 130 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 47 347 78 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 48 348 114 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 49 349 2 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 50 350 27 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 51 351 94 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 52 352 1 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 53 353 83 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 54 354 26 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 55 355 37 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 56 356 30 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 57 357 77 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 58 358 34 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 59 359 106 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 60 360 15 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 61 361 16 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 62 362 97 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 63 363 92 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 64 364 36 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 65 365 56 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 66 366 10 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 67 367 69 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 68 368 96 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 69 369 14 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 70 370 57 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 71 371 63 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 72 372 80 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 73 373 91 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 74 374 28 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 75 375 48 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 76 376 42 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 77 377 143 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 78 378 21 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 79 379 64 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 80 380 45 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 81 381 46 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 82 382 31 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 83 383 22 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 84 384 136 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 85 385 141 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 86 386 102 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 87 387 122 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 88 388 119 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 89 389 101 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 90 390 79 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 91 391 74 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 92 392 17 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 93 393 59 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 94 394 75 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 95 395 32 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 96 396 53 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 97 397 65 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 98 398 93 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 99 399 18 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 100 400 38 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 101 401 110 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 102 402 108 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 103 403 70 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 104 404 115 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 105 405 145 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 106 406 9 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 107 407 43 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 108 408 76 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 109 409 133 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 110 410 134 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 111 411 121 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 112 412 140 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 113 413 120 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 114 414 33 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 115 415 84 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 116 416 67 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 117 417 85 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 118 418 103 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 119 419 81 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 120 420 124 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 121 421 137 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 122 422 116 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 123 423 128 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 124 424 138 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 125 425 146 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 126 426 88 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 127 427 60 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 128 428 52 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 129 429 118 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 130 430 129 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 131 431 71 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 132 432 35 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 133 433 87 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 134 434 142 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 135 435 135 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 136 436 90 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 137 437 54 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 138 438 100 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 139 439 139 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 140 440 117 HOH HOH A-2 ? M-2 5 HOH 141 441 111 HOH HOH A-2 ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight 8KP non-polymer . "N-(4-cyano-3-ethyl-5-methylphenyl)-1-(4-methylphenyl)methanesulfonamide" ? "C18 H20 N2 O2 S" 328.429 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 SO4 non-polymer . "SULFATE ION" ? "O4 S -2" 96.063 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? A-2 N N 1 ? B N N 2 ? C N N 2 ? D N N 2 ? E N N 2 ? F N N 2 ? G N N 2 ? H N N 3 ? I N N 4 ? J N N 4 ? K N N 4 ? L N N 4 ? B-2 N N 2 ? C-2 N N 2 ? D-2 N N 2 ? E-2 N N 2 ? F-2 N N 2 ? G-2 N N 2 ? H-2 N N 3 ? I-2 N N 4 ? J-2 N N 4 ? K-2 N N 4 ? L-2 N N 4 ? M N N 5 ? M-2 N N 5 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 6 ? HIS A 21 ? THR A 6 HIS A 21 1 ? 16 HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 41 ? ARG A 50 ? PRO A 41 ARG A 50 1 ? 10 HELX_P HELX_P3 AA3 LYS A 54 ? TYR A 58 ? LYS A 54 TYR A 58 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 GLU A 153 ? ARG A 180 ? GLU A 153 ARG A 180 1 ? 28 HELX_P HELX_P5 AA5 THR A-2 6 ? HIS A-2 21 ? THR A-2 6 HIS A-2 21 1 ? 16 HELX_P HELX_P6 AA6 PRO A-2 41 ? ARG A-2 50 ? PRO A-2 41 ARG A-2 50 1 ? 10 HELX_P HELX_P7 AA7 LYS A-2 54 ? TYR A-2 58 ? LYS A-2 54 TYR A-2 58 5 ? 5 HELX_P HELX_P8 AA8 GLU A-2 153 ? ARG A-2 180 ? GLU A-2 153 ARG A-2 180 1 ? 28 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 7 ? AA2 ? 7 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA1 4 5 ? anti-parallel AA1 5 6 ? anti-parallel AA1 6 7 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA2 6 7 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 SER A 29 ? ILE A 38 ? SER A 29 ILE A 38 AA1 2 ARG A 134 ? ASP A 146 ? ARG A 134 ASP A 146 AA1 3 LYS A 121 ? LYS A 131 ? LYS A 121 LYS A 131 AA1 4 VAL A 105 ? GLY A 112 ? VAL A 105 GLY A 112 AA1 5 THR A 91 ? ASP A 100 ? THR A 91 ASP A 100 AA1 6 THR A 78 ? VAL A 83 ? THR A 78 VAL A 83 AA1 7 ILE A 62 ? SER A 66 ? ILE A 62 SER A 66 AA2 1 SER A-2 29 ? ILE A-2 38 ? SER A-2 29 ILE A-2 38 AA2 2 ARG A-2 134 ? ASP A-2 146 ? ARG A-2 134 ASP A-2 146 AA2 3 LYS A-2 121 ? LYS A-2 131 ? LYS A-2 121 LYS A-2 131 AA2 4 VAL A-2 105 ? GLY A-2 112 ? VAL A-2 105 GLY A-2 112 AA2 5 THR A-2 91 ? ASP A-2 100 ? THR A-2 91 ASP A-2 100 AA2 6 THR A-2 78 ? VAL A-2 83 ? THR A-2 78 VAL A-2 83 AA2 7 ILE A-2 62 ? SER A-2 66 ? ILE A-2 62 SER A-2 66 # loop_ _pdbx_struct_oper_list.id _pdbx_struct_oper_list.type _pdbx_struct_oper_list.name _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 1 "identity operation" 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 2 "crystal symmetry operation" 4_555 x,-y,-z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.012106 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.011335 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.008915 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.000000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 1 A-2 A-2 A A 2 2 B A B A 1 2 C A C A 1 2 D A D A 1 2 E A E A 1 2 F A F A 1 2 G A G A 1 3 H A H A 1 4 I A I A 1 4 J A J A 1 4 K A K A 1 4 L A L A 1 2 B-2 A-2 B A 2 2 C-2 A-2 C A 2 2 D-2 A-2 D A 2 2 E-2 A-2 E A 2 2 F-2 A-2 F A 2 2 G-2 A-2 G A 2 3 H-2 A-2 H A 2 4 I-2 A-2 I A 2 4 J-2 A-2 J A 2 4 K-2 A-2 K A 2 4 L-2 A-2 L A 2 5 M A M A 1 5 M-2 A-2 M A 2 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "SULFATE ION" SO4 3 "N-(4-cyano-3-ethyl-5-methylphenyl)-1-(4-methylphenyl)methanesulfonamide" 8KP 4 GLYCEROL GOL 5 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N ILE A 38 ? N ILE A 38 O THR A 137 ? O THR A 137 AA1 2 3 O TRP A 136 ? O TRP A 136 N PHE A 129 ? N PHE A 129 AA1 3 4 O THR A 124 ? O THR A 124 N THR A 106 ? N THR A 106 AA1 4 5 O ILE A 111 ? O ILE A 111 N THR A 93 ? N THR A 93 AA1 5 6 O SER A 92 ? O SER A 92 N VAL A 81 ? N VAL A 81 AA1 6 7 O ILE A 82 ? O ILE A 82 N SER A 64 ? N SER A 64 AA2 1 2 N ILE A-2 38 ? N ILE A-2 38 O THR A-2 137 ? O THR A-2 137 AA2 2 3 O TRP A-2 136 ? O TRP A-2 136 N PHE A-2 129 ? N PHE A-2 129 AA2 3 4 O THR A-2 124 ? O THR A-2 124 N THR A-2 106 ? N THR A-2 106 AA2 4 5 O ILE A-2 111 ? O ILE A-2 111 N THR A-2 93 ? N THR A-2 93 AA2 5 6 O SER A-2 92 ? O SER A-2 92 N VAL A-2 81 ? N VAL A-2 81 AA2 6 7 O ILE A-2 82 ? O ILE A-2 82 N SER A-2 64 ? N SER A-2 64 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . LEU A 1 5 ? 19.009 -0.938 -11.204 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 2 C CA . LEU A 1 5 ? 19.956 -1.727 -10.407 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 3 C C . LEU A 1 5 ? 21.260 -0.980 -10.177 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 4 O O . LEU A 1 5 ? 21.720 -0.243 -11.048 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 5 C CB . LEU A 1 5 ? 20.265 -3.064 -11.082 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 6 C CG . LEU A 1 5 ? 19.114 -4.063 -11.148 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 7 C CD1 . LEU A 1 5 ? 19.613 -5.393 -11.656 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 8 C CD2 . LEU A 1 5 ? 18.466 -4.204 -9.781 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 9 N N . THR A 1 6 ? 21.854 -1.178 -9.005 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 1 ATOM 10 C CA . THR A 1 6 ? 23.160 -0.607 -8.734 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 1 ATOM 11 C C . THR A 1 6 ? 24.231 -1.416 -9.453 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 1 ATOM 12 O O . THR A 1 6 ? 23.997 -2.564 -9.839 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 1 ATOM 13 C CB . THR A 1 6 ? 23.447 -0.595 -7.236 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 1 ATOM 14 O OG1 . THR A 1 6 ? 23.613 -1.939 -6.772 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 1 ATOM 15 C CG2 . THR A 1 6 ? 22.310 0.063 -6.490 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 1 ATOM 16 N N . PRO A 1 7 ? 25.418 -0.835 -9.654 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A N 1 ATOM 17 C CA . PRO A 1 7 ? 26.524 -1.631 -10.215 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CA 1 ATOM 18 C C . PRO A 1 7 ? 26.803 -2.903 -9.427 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A C 1 ATOM 19 O O . PRO A 1 7 ? 27.048 -3.952 -10.032 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A O 1 ATOM 20 C CB . PRO A 1 7 ? 27.705 -0.651 -10.182 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CB 1 ATOM 21 C CG . PRO A 1 7 ? 27.060 0.708 -10.299 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CG 1 ATOM 22 C CD . PRO A 1 7 ? 25.769 0.593 -9.516 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CD 1 ATOM 23 N N . GLU A 1 8 ? 26.720 -2.855 -8.094 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A N 1 ATOM 24 C CA . GLU A 1 8 ? 26.955 -4.061 -7.304 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CA 1 ATOM 25 C C . GLU A 1 8 ? 25.850 -5.092 -7.515 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A C 1 ATOM 26 O O . GLU A 1 8 ? 26.124 -6.294 -7.612 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A O 1 ATOM 27 C CB . GLU A 1 8 ? 27.082 -3.707 -5.822 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CB 1 ATOM 28 C CG . GLU A 1 8 ? 27.373 -4.902 -4.920 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CG 1 ATOM 29 C CD . GLU A 1 8 ? 28.657 -5.631 -5.297 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CD 1 ATOM 30 O OE1 . GLU A 1 8 ? 29.594 -4.977 -5.810 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE1 1 ATOM 31 O OE2 . GLU A 1 8 ? 28.729 -6.863 -5.085 1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE2 1 ATOM 32 N N . GLU A 1 9 ? 24.595 -4.645 -7.577 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A N 1 ATOM 33 C CA . GLU A 1 9 ? 23.501 -5.564 -7.873 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CA 1 ATOM 34 C C . GLU A 1 9 ? 23.668 -6.197 -9.254 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A C 1 ATOM 35 O O . GLU A 1 9 ? 23.550 -7.418 -9.403 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A O 1 ATOM 36 C CB . GLU A 1 9 ? 22.162 -4.835 -7.766 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CB 1 ATOM 37 C CG . GLU A 1 9 ? 21.751 -4.538 -6.332 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CG 1 ATOM 38 C CD . GLU A 1 9 ? 20.534 -3.629 -6.263 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CD 1 ATOM 39 O OE1 . GLU A 1 9 ? 20.286 -2.893 -7.244 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE1 1 ATOM 40 O OE2 . GLU A 1 9 ? 19.824 -3.653 -5.235 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE2 1 ATOM 41 N N . ARG A 1 10 ? 23.943 -5.385 -10.279 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A N 1 ATOM 42 C CA . ARG A 1 10 ? 24.147 -5.945 -11.615 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CA 1 ATOM 43 C C . ARG A 1 10 ? 25.306 -6.929 -11.618 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A C 1 ATOM 44 O O . ARG A 1 10 ? 25.223 -8.001 -12.230 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A O 1 ATOM 45 C CB . ARG A 1 10 ? 24.393 -4.827 -12.634 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CB 1 ATOM 46 C CG . ARG A 1 10 ? 23.147 -4.028 -12.987 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CG 1 ATOM 47 C CD . ARG A 1 10 ? 23.413 -3.020 -14.097 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CD 1 ATOM 48 N NE . ARG A 1 10 ? 24.221 -1.901 -13.629 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NE 1 ATOM 49 C CZ . ARG A 1 10 ? 24.508 -0.832 -14.361 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CZ 1 ATOM 50 N NH1 . ARG A 1 10 ? 24.049 -0.734 -15.601 1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH1 1 ATOM 51 N NH2 . ARG A 1 10 ? 25.250 0.141 -13.852 1.00 70.92 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH2 1 ATOM 52 N N . SER A 1 11 ? 26.387 -6.593 -10.913 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 11 SER A N 1 ATOM 53 C CA . SER A 1 11 ? 27.536 -7.492 -10.847 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CA 1 ATOM 54 C C . SER A 1 11 ? 27.170 -8.823 -10.192 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 11 SER A C 1 ATOM 55 O O . SER A 1 11 ? 27.569 -9.891 -10.672 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 11 SER A O 1 ATOM 56 C CB . SER A 1 11 ? 28.677 -6.816 -10.092 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CB 1 ATOM 57 O OG . SER A 1 11 ? 29.822 -7.645 -10.060 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 11 SER A OG 1 ATOM 58 N N . GLU A 1 12 ? 26.404 -8.783 -9.098 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A N 1 ATOM 59 C CA . GLU A 1 12 ? 26.051 -10.014 -8.402 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CA 1 ATOM 60 C C . GLU A 1 12 ? 24.991 -10.824 -9.130 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A C 1 ATOM 61 O O . GLU A 1 12 ? 24.805 -11.999 -8.802 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A O 1 ATOM 62 C CB . GLU A 1 12 ? 25.552 -9.718 -6.982 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CB 1 ATOM 63 C CG . GLU A 1 12 ? 26.595 -9.124 -6.036 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CG 1 ATOM 64 C CD . GLU A 1 12 ? 26.083 -8.995 -4.598 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CD 1 ATOM 65 O OE1 . GLU A 1 12 ? 25.202 -9.787 -4.196 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE1 1 ATOM 66 O OE2 . GLU A 1 12 ? 26.558 -8.100 -3.868 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE2 1 ATOM 67 N N . LEU A 1 13 ? 24.267 -10.225 -10.073 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A N 1 ATOM 68 C CA . LEU A 1 13 ? 23.235 -10.932 -10.822 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CA 1 ATOM 69 C C . LEU A 1 13 ? 23.721 -11.459 -12.157 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A C 1 ATOM 70 O O . LEU A 1 13 ? 22.952 -12.123 -12.860 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A O 1 ATOM 71 C CB . LEU A 1 13 ? 22.019 -10.024 -11.052 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CB 1 ATOM 72 C CG . LEU A 1 13 ? 21.258 -9.714 -9.758 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CG 1 ATOM 73 C CD1 . LEU A 1 13 ? 20.215 -8.613 -9.960 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD1 1 ATOM 74 C CD2 . LEU A 1 13 ? 20.611 -10.991 -9.222 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD2 1 ATOM 75 N N . LYS A 1 14 ? 24.969 -11.181 -12.528 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A N 1 ATOM 76 C CA . LYS A 1 14 ? 25.440 -11.570 -13.853 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CA 1 ATOM 77 C C . LYS A 1 14 ? 25.356 -13.082 -14.044 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A C 1 ATOM 78 O O . LYS A 1 14 ? 24.933 -13.561 -15.107 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A O 1 ATOM 79 C CB . LYS A 1 14 ? 26.866 -11.050 -14.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CB 1 ATOM 80 C CG . LYS A 1 14 ? 27.437 -11.229 -15.428 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CG 1 ATOM 81 C CD . LYS A 1 14 ? 28.733 -10.426 -15.611 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CD 1 ATOM 82 C CE . LYS A 1 14 ? 28.479 -8.922 -15.555 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CE 1 ATOM 83 N NZ . LYS A 1 14 ? 29.630 -8.131 -16.101 1.00 67.68 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A NZ 1 ATOM 84 N N . ASN A 1 15 ? 25.729 -13.846 -13.013 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A N 1 ATOM 85 C CA . ASN A 1 15 ? 25.613 -15.303 -13.063 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CA 1 ATOM 86 C C . ASN A 1 15 ? 24.177 -15.728 -13.347 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A C 1 ATOM 87 O O . ASN A 1 15 ? 23.921 -16.515 -14.264 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A O 1 ATOM 88 C CB . ASN A 1 15 ? 26.097 -15.919 -11.744 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CB 1 ATOM 89 C CG . ASN A 1 15 ? 27.601 -16.082 -11.685 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CG 1 ATOM 90 O OD1 . ASN A 1 15 ? 28.264 -16.162 -12.721 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A OD1 1 ATOM 91 N ND2 . ASN A 1 15 ? 28.153 -16.148 -10.466 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A ND2 1 ATOM 92 N N . SER A 1 16 ? 23.223 -15.210 -12.567 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 16 SER A N 1 ATOM 93 C CA . SER A 1 16 ? 21.833 -15.616 -12.736 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CA 1 ATOM 94 C C . SER A 1 16 ? 21.302 -15.232 -14.109 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 16 SER A C 1 ATOM 95 O O . SER A 1 16 ? 20.483 -15.958 -14.686 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 16 SER A O 1 ATOM 96 C CB . SER A 1 16 ? 20.961 -14.989 -11.648 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CB 1 ATOM 97 O OG . SER A 1 16 ? 21.243 -15.538 -10.366 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 16 SER A OG 1 ATOM 98 N N . ILE A 1 17 ? 21.737 -14.094 -14.642 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A N 1 ATOM 99 C CA . ILE A 1 17 ? 21.293 -13.700 -15.974 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CA 1 ATOM 100 C C . ILE A 1 17 ? 21.801 -14.687 -17.018 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A C 1 ATOM 101 O O . ILE A 1 17 ? 21.048 -15.123 -17.901 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A O 1 ATOM 102 C CB . ILE A 1 17 ? 21.730 -12.253 -16.269 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CB 1 ATOM 103 C CG1 . ILE A 1 17 ? 20.929 -11.290 -15.367 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG1 1 ATOM 104 C CG2 . ILE A 1 17 ? 21.544 -11.943 -17.751 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG2 1 ATOM 105 C CD1 . ILE A 1 17 ? 21.489 -9.885 -15.267 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CD1 1 ATOM 106 N N . ALA A 1 18 ? 23.081 -15.068 -16.930 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N 1 ATOM 107 C CA . ALA A 1 18 ? 23.608 -16.075 -17.848 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA 1 ATOM 108 C C . ALA A 1 18 ? 22.934 -17.426 -17.648 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C 1 ATOM 109 O O . ALA A 1 18 ? 22.699 -18.153 -18.624 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O 1 ATOM 110 C CB . ALA A 1 18 ? 25.122 -16.221 -17.681 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB 1 ATOM 111 N N . GLU A 1 19 ? 22.609 -17.776 -16.403 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A N 1 ATOM 112 C CA . GLU A 1 19 ? 22.072 -19.102 -16.114 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CA 1 ATOM 113 C C . GLU A 1 19 ? 20.624 -19.252 -16.568 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A C 1 ATOM 114 O O . GLU A 1 19 ? 20.257 -20.284 -17.137 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A O 1 ATOM 115 C CB . GLU A 1 19 ? 22.189 -19.395 -14.618 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CB 1 ATOM 116 C CG . GLU A 1 19 ? 23.615 -19.643 -14.166 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CG 1 ATOM 117 C CD . GLU A 1 19 ? 23.832 -19.341 -12.694 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CD 1 ATOM 118 O OE1 . GLU A 1 19 ? 22.899 -18.824 -12.043 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE1 1 ATOM 119 O OE2 . GLU A 1 19 ? 24.942 -19.621 -12.191 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE2 1 ATOM 120 N N . PHE A 1 20 ? 19.786 -18.242 -16.335 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A N 1 ATOM 121 C CA . PHE A 1 20 ? 18.348 -18.408 -16.475 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CA 1 ATOM 122 C C . PHE A 1 20 ? 17.697 -17.478 -17.484 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A C 1 ATOM 123 O O . PHE A 1 20 ? 16.530 -17.705 -17.829 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A O 1 ATOM 124 C CB . PHE A 1 20 ? 17.661 -18.202 -15.113 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CB 1 ATOM 125 C CG . PHE A 1 20 ? 18.270 -19.025 -14.002 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CG 1 ATOM 126 C CD1 . PHE A 1 20 ? 18.207 -20.414 -14.031 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD1 1 ATOM 127 C CD2 . PHE A 1 20 ? 18.914 -18.410 -12.943 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD2 1 ATOM 128 C CE1 . PHE A 1 20 ? 18.780 -21.165 -13.017 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE1 1 ATOM 129 C CE2 . PHE A 1 20 ? 19.491 -19.147 -11.931 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE2 1 ATOM 130 C CZ . PHE A 1 20 ? 19.420 -20.531 -11.958 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CZ 1 ATOM 131 N N . HIS A 1 21 ? 18.391 -16.429 -17.939 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A N 1 ATOM 132 C CA . HIS A 1 21 ? 17.750 -15.356 -18.688 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CA 1 ATOM 133 C C . HIS A 1 21 ? 18.437 -15.102 -20.024 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A C 1 ATOM 134 O O . HIS A 1 21 ? 18.382 -13.992 -20.552 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A O 1 ATOM 135 C CB . HIS A 1 21 ? 17.704 -14.073 -17.862 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CB 1 ATOM 136 C CG . HIS A 1 21 ? 16.862 -14.184 -16.626 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CG 1 ATOM 137 N ND1 . HIS A 1 21 ? 15.485 -14.094 -16.653 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A ND1 1 ATOM 138 C CD2 . HIS A 1 21 ? 17.201 -14.371 -15.327 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CD2 1 ATOM 139 C CE1 . HIS A 1 21 ? 15.012 -14.211 -15.423 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CE1 1 ATOM 140 N NE2 . HIS A 1 21 ? 16.034 -14.381 -14.600 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A NE2 1 ATOM 141 N N . THR A 1 22 ? 19.079 -16.111 -20.593 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 142 C CA . THR A 1 22 ? 19.706 -15.970 -21.900 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 143 C C . THR A 1 22 ? 18.899 -16.724 -22.946 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 144 O O . THR A 1 22 ? 18.447 -17.845 -22.701 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 145 C CB . THR A 1 22 ? 21.145 -16.472 -21.874 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 146 O OG1 . THR A 1 22 ? 21.165 -17.829 -21.422 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 147 C CG2 . THR A 1 22 ? 21.952 -15.625 -20.922 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 148 N N . TYR A 1 23 ? 18.711 -16.096 -24.106 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 1 ATOM 149 C CA . TYR A 1 23 ? 17.857 -16.629 -25.157 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 1 ATOM 150 C C . TYR A 1 23 ? 18.593 -16.615 -26.487 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 1 ATOM 151 O O . TYR A 1 23 ? 19.531 -15.842 -26.695 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 1 ATOM 152 C CB . TYR A 1 23 ? 16.554 -15.824 -25.298 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 1 ATOM 153 C CG . TYR A 1 23 ? 15.701 -15.804 -24.052 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 1 ATOM 154 C CD1 . TYR A 1 23 ? 15.887 -14.833 -23.076 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 1 ATOM 155 C CD2 . TYR A 1 23 ? 14.713 -16.758 -23.854 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 1 ATOM 156 C CE1 . TYR A 1 23 ? 15.114 -14.817 -21.927 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 1 ATOM 157 C CE2 . TYR A 1 23 ? 13.935 -16.750 -22.719 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 1 ATOM 158 C CZ . TYR A 1 23 ? 14.139 -15.775 -21.757 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 1 ATOM 159 O OH . TYR A 1 23 ? 13.367 -15.766 -20.625 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 1 ATOM 160 N N . GLN A 1 24 ? 18.145 -17.491 -27.386 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A N 1 ATOM 161 C CA . GLN A 1 24 ? 18.580 -17.498 -28.784 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CA 1 ATOM 162 C C . GLN A 1 24 ? 17.604 -16.618 -29.553 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A C 1 ATOM 163 O O . GLN A 1 24 ? 16.481 -17.033 -29.850 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A O 1 ATOM 164 C CB . GLN A 1 24 ? 18.610 -18.921 -29.331 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CB 1 ATOM 165 C CG . GLN A 1 24 ? 19.174 -19.044 -30.742 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CG 1 ATOM 166 C CD . GLN A 1 24 ? 20.552 -19.678 -30.769 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CD 1 ATOM 167 O OE1 . GLN A 1 24 ? 21.026 -20.204 -29.762 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A OE1 1 ATOM 168 N NE2 . GLN A 1 24 ? 21.203 -19.631 -31.924 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A NE2 1 ATOM 169 N N . LEU A 1 25 ? 18.024 -15.395 -29.872 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A N 1 ATOM 170 C CA . LEU A 1 25 ? 17.120 -14.370 -30.382 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CA 1 ATOM 171 C C . LEU A 1 25 ? 17.272 -14.195 -31.887 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A C 1 ATOM 172 O O . LEU A 1 25 ? 18.378 -13.960 -32.389 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A O 1 ATOM 173 C CB . LEU A 1 25 ? 17.357 -13.038 -29.670 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CB 1 ATOM 174 C CG . LEU A 1 25 ? 16.742 -13.015 -28.276 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CG 1 ATOM 175 C CD1 . LEU A 1 25 ? 16.940 -11.659 -27.610 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD1 1 ATOM 176 C CD2 . LEU A 1 25 ? 15.267 -13.376 -28.380 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD2 1 ATOM 177 N N . ASP A 1 26 ? 16.159 -14.298 -32.596 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A N 1 ATOM 178 C CA . ASP A 1 26 ? 16.111 -14.160 -34.039 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CA 1 ATOM 179 C C . ASP A 1 26 ? 15.313 -12.913 -34.404 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A C 1 ATOM 180 O O . ASP A 1 26 ? 14.574 -12.377 -33.571 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A O 1 ATOM 181 C CB . ASP A 1 26 ? 15.484 -15.412 -34.675 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CB 1 ATOM 182 C CG . ASP A 1 26 ? 14.009 -15.546 -34.373 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CG 1 ATOM 183 O OD1 . ASP A 1 26 ? 13.193 -15.233 -35.266 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD1 1 ATOM 184 O OD2 . ASP A 1 26 ? 13.665 -15.960 -33.243 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD2 1 ATOM 185 N N . PRO A 1 27 ? 15.456 -12.403 -35.631 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A N 1 ATOM 186 C CA . PRO A 1 27 ? 14.731 -11.170 -35.992 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CA 1 ATOM 187 C C . PRO A 1 27 ? 13.220 -11.283 -35.874 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A C 1 ATOM 188 O O . PRO A 1 27 ? 12.548 -10.255 -35.731 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A O 1 ATOM 189 C CB . PRO A 1 27 ? 15.151 -10.923 -37.448 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CB 1 ATOM 190 C CG . PRO A 1 27 ? 16.394 -11.684 -37.635 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CG 1 ATOM 191 C CD . PRO A 1 27 ? 16.327 -12.869 -36.724 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CD 1 ATOM 192 N N . GLY A 1 28 ? 12.663 -12.492 -35.944 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A N 1 ATOM 193 C CA . GLY A 1 28 ? 11.234 -12.680 -35.805 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A CA 1 ATOM 194 C C . GLY A 1 28 ? 10.705 -12.610 -34.393 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A C 1 ATOM 195 O O . GLY A 1 28 ? 9.498 -12.766 -34.187 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A O 1 ATOM 196 N N . SER A 1 29 ? 11.577 -12.368 -33.414 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 197 C CA . SER A 1 29 ? 11.211 -12.365 -32.009 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 198 C C . SER A 1 29 ? 11.654 -11.067 -31.355 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 199 O O . SER A 1 29 ? 12.494 -10.331 -31.874 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 200 C CB . SER A 1 29 ? 11.846 -13.541 -31.244 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 201 O OG . SER A 1 29 ? 11.423 -14.779 -31.774 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 202 N N . CYS A 1 30 ? 11.096 -10.806 -30.185 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A N 1 ATOM 203 C CA . CYS A 1 30 ? 11.625 -9.752 -29.345 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CA 1 ATOM 204 C C . CYS A 1 30 ? 11.649 -10.262 -27.916 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A C 1 ATOM 205 O O . CYS A 1 30 ? 10.970 -11.228 -27.560 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A O 1 ATOM 206 C CB . CYS A 1 30 ? 10.830 -8.450 -29.478 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CB 1 ATOM 207 S SG . CYS A 1 30 ? 9.164 -8.516 -28.873 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A SG 1 ATOM 208 N N . SER A 1 31 ? 12.469 -9.614 -27.107 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 31 SER A N 1 ATOM 209 C CA . SER A 1 31 ? 12.793 -10.168 -25.806 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CA 1 ATOM 210 C C . SER A 1 31 ? 13.394 -9.067 -24.965 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 31 SER A C 1 ATOM 211 O O . SER A 1 31 ? 14.053 -8.167 -25.490 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 31 SER A O 1 ATOM 212 C CB . SER A 1 31 ? 13.784 -11.329 -25.940 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CB 1 ATOM 213 O OG . SER A 1 31 ? 14.261 -11.747 -24.680 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 31 SER A OG 1 ATOM 214 N N . SER A 1 32 ? 13.181 -9.153 -23.656 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 215 C CA . SER A 1 32 ? 13.849 -8.200 -22.793 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 216 C C . SER A 1 32 ? 13.912 -8.774 -21.393 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 217 O O . SER A 1 32 ? 13.241 -9.759 -21.062 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 218 C CB . SER A 1 32 ? 13.149 -6.833 -22.798 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 219 O OG . SER A 1 32 ? 11.927 -6.908 -22.108 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 220 N N . LEU A 1 33 ? 14.755 -8.147 -20.585 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 1 ATOM 221 C CA . LEU A 1 33 ? 14.943 -8.485 -19.179 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 1 ATOM 222 C C . LEU A 1 33 ? 14.610 -7.254 -18.349 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 1 ATOM 223 O O . LEU A 1 33 ? 15.043 -6.150 -18.684 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 1 ATOM 224 C CB . LEU A 1 33 ? 16.391 -8.915 -18.927 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 1 ATOM 225 C CG . LEU A 1 33 ? 16.791 -9.107 -17.468 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 1 ATOM 226 C CD1 . LEU A 1 33 ? 16.076 -10.308 -16.905 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 1 ATOM 227 C CD2 . LEU A 1 33 ? 18.296 -9.289 -17.388 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 1 ATOM 228 N N . HIS A 1 34 ? 13.848 -7.439 -17.279 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 1 ATOM 229 C CA . HIS A 1 34 ? 13.524 -6.355 -16.363 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 1 ATOM 230 C C . HIS A 1 34 ? 13.815 -6.783 -14.936 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 1 ATOM 231 O O . HIS A 1 34 ? 13.773 -7.970 -14.607 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 1 ATOM 232 C CB . HIS A 1 34 ? 12.061 -5.927 -16.487 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 1 ATOM 233 C CG . HIS A 1 34 ? 11.753 -5.274 -17.794 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 1 ATOM 234 N ND1 . HIS A 1 34 ? 11.252 -5.970 -18.872 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 ATOM 235 C CD2 . HIS A 1 34 ? 11.926 -3.999 -18.214 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 ATOM 236 C CE1 . HIS A 1 34 ? 11.101 -5.144 -19.893 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 ATOM 237 N NE2 . HIS A 1 34 ? 11.507 -3.943 -19.522 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 ATOM 238 N N . ALA A 1 35 ? 14.091 -5.792 -14.092 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A N 1 ATOM 239 C CA . ALA A 1 35 ? 14.452 -6.018 -12.700 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CA 1 ATOM 240 C C . ALA A 1 35 ? 13.580 -5.156 -11.798 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A C 1 ATOM 241 O O . ALA A 1 35 ? 13.170 -4.050 -12.174 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A O 1 ATOM 242 C CB . ALA A 1 35 ? 15.938 -5.686 -12.449 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CB 1 ATOM 243 N N . GLN A 1 36 ? 13.328 -5.661 -10.590 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 244 C CA . GLN A 1 36 ? 12.557 -4.935 -9.585 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 245 C C . GLN A 1 36 ? 13.197 -5.155 -8.224 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 246 O O . GLN A 1 36 ? 13.272 -6.292 -7.753 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 247 C CB . GLN A 1 36 ? 11.097 -5.402 -9.559 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 248 C CG . GLN A 1 36 ? 10.276 -4.797 -8.412 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 249 C CD . GLN A 1 36 ? 9.903 -3.351 -8.689 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 250 O OE1 . GLN A 1 36 ? 9.465 -3.015 -9.787 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 251 N NE2 . GLN A 1 36 ? 10.093 -2.491 -7.705 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 252 N N . ARG A 1 37 ? 13.637 -4.076 -7.588 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A N 1 ATOM 253 C CA . ARG A 1 37 ? 14.063 -4.150 -6.197 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CA 1 ATOM 254 C C . ARG A 1 37 ? 12.834 -4.214 -5.299 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A C 1 ATOM 255 O O . ARG A 1 37 ? 11.869 -3.463 -5.494 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A O 1 ATOM 256 C CB . ARG A 1 37 ? 14.931 -2.935 -5.834 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CB 1 ATOM 257 C CG . ARG A 1 37 ? 15.709 -3.108 -4.524 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CG 1 ATOM 258 C CD . ARG A 1 37 ? 16.670 -1.945 -4.233 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CD 1 ATOM 259 N NE . ARG A 1 37 ? 17.672 -1.769 -5.285 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NE 1 ATOM 260 C CZ . ARG A 1 37 ? 17.737 -0.716 -6.098 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CZ 1 ATOM 261 N NH1 . ARG A 1 37 ? 16.863 0.274 -5.983 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH1 1 ATOM 262 N NH2 . ARG A 1 37 ? 18.681 -0.654 -7.028 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH2 1 ATOM 263 N N . ILE A 1 38 ? 12.859 -5.121 -4.324 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A N 1 ATOM 264 C CA . ILE A 1 38 ? 11.751 -5.306 -3.395 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CA 1 ATOM 265 C C . ILE A 1 38 ? 12.313 -5.300 -1.986 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A C 1 ATOM 266 O O . ILE A 1 38 ? 13.236 -6.063 -1.678 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A O 1 ATOM 267 C CB . ILE A 1 38 ? 10.984 -6.616 -3.666 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CB 1 ATOM 268 C CG1 . ILE A 1 38 ? 10.442 -6.628 -5.100 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG1 1 ATOM 269 C CG2 . ILE A 1 38 ? 9.843 -6.773 -2.677 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG2 1 ATOM 270 C CD1 . ILE A 1 38 ? 9.575 -7.862 -5.422 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CD1 1 ATOM 271 N N . HIS A 1 39 ? 11.769 -4.433 -1.137 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A N 1 ATOM 272 C CA . HIS A 1 39 ? 12.271 -4.275 0.222 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CA 1 ATOM 273 C C . HIS A 1 39 ? 11.500 -5.214 1.151 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A C 1 ATOM 274 O O . HIS A 1 39 ? 10.712 -4.816 2.013 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A O 1 ATOM 275 C CB . HIS A 1 39 ? 12.189 -2.809 0.624 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CB 1 ATOM 276 C CG . HIS A 1 39 ? 12.905 -1.914 -0.342 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CG 1 ATOM 277 N ND1 . HIS A 1 39 ? 14.281 -1.861 -0.419 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A ND1 1 ATOM 278 C CD2 . HIS A 1 39 ? 12.441 -1.083 -1.305 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CD2 1 ATOM 279 C CE1 . HIS A 1 39 ? 14.634 -1.025 -1.380 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CE1 1 ATOM 280 N NE2 . HIS A 1 39 ? 13.537 -0.541 -1.933 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A NE2 1 ATOM 281 N N . ALA A 1 40 ? 11.764 -6.500 0.947 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1 ATOM 282 C CA . ALA A 1 40 ? 11.133 -7.590 1.674 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1 ATOM 283 C C . ALA A 1 40 ? 12.036 -8.809 1.566 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1 ATOM 284 O O . ALA A 1 40 ? 12.882 -8.879 0.658 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1 ATOM 285 C CB . ALA A 1 40 ? 9.737 -7.904 1.102 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1 ATOM 286 N N . PRO A 1 41 ? 11.868 -9.791 2.449 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 1 ATOM 287 C CA . PRO A 1 41 ? 12.719 -10.977 2.411 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 1 ATOM 288 C C . PRO A 1 41 ? 12.459 -11.785 1.160 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 1 ATOM 289 O O . PRO A 1 41 ? 11.299 -11.952 0.744 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 1 ATOM 290 C CB . PRO A 1 41 ? 12.292 -11.765 3.661 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 1 ATOM 291 C CG . PRO A 1 41 ? 11.714 -10.748 4.556 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 1 ATOM 292 C CD . PRO A 1 41 ? 11.010 -9.793 3.647 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 1 ATOM 293 N N . PRO A 1 42 ? 13.510 -12.343 0.565 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A N 1 ATOM 294 C CA . PRO A 1 42 ? 13.318 -13.110 -0.678 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CA 1 ATOM 295 C C . PRO A 1 42 ? 12.416 -14.318 -0.508 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A C 1 ATOM 296 O O . PRO A 1 42 ? 11.698 -14.673 -1.453 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A O 1 ATOM 297 C CB . PRO A 1 42 ? 14.748 -13.509 -1.070 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CB 1 ATOM 298 C CG . PRO A 1 42 ? 15.545 -13.425 0.226 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CG 1 ATOM 299 C CD . PRO A 1 42 ? 14.917 -12.297 1.002 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CD 1 ATOM 300 N N . GLU A 1 43 ? 12.416 -14.960 0.661 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A N 1 ATOM 301 C CA . GLU A 1 43 ? 11.540 -16.120 0.833 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CA 1 ATOM 302 C C . GLU A 1 43 ? 10.073 -15.705 0.771 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A C 1 ATOM 303 O O . GLU A 1 43 ? 9.227 -16.474 0.303 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A O 1 ATOM 304 C CB . GLU A 1 43 ? 11.859 -16.842 2.152 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CB 1 ATOM 305 C CG . GLU A 1 43 ? 11.688 -15.997 3.410 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CG 1 ATOM 306 C CD . GLU A 1 43 ? 12.958 -15.249 3.836 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CD 1 ATOM 307 O OE1 . GLU A 1 43 ? 13.810 -14.919 2.973 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE1 1 ATOM 308 O OE2 . GLU A 1 43 ? 13.097 -14.989 5.052 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE2 1 ATOM 309 N N . LEU A 1 44 ? 9.760 -14.488 1.229 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A N 1 ATOM 310 C CA . LEU A 1 44 ? 8.397 -13.961 1.143 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CA 1 ATOM 311 C C . LEU A 1 44 ? 8.019 -13.645 -0.298 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A C 1 ATOM 312 O O . LEU A 1 44 ? 6.949 -14.049 -0.778 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A O 1 ATOM 313 C CB . LEU A 1 44 ? 8.267 -12.706 2.019 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CB 1 ATOM 314 C CG . LEU A 1 44 ? 6.917 -11.974 2.075 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CG 1 ATOM 315 C CD1 . LEU A 1 44 ? 5.804 -12.986 2.355 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD1 1 ATOM 316 C CD2 . LEU A 1 44 ? 6.919 -10.895 3.167 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD2 1 ATOM 317 N N . VAL A 1 45 ? 8.886 -12.915 -1.007 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A N 1 ATOM 318 C CA . VAL A 1 45 ? 8.632 -12.616 -2.417 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CA 1 ATOM 319 C C . VAL A 1 45 ? 8.413 -13.901 -3.199 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A C 1 ATOM 320 O O . VAL A 1 45 ? 7.507 -13.989 -4.045 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A O 1 ATOM 321 C CB . VAL A 1 45 ? 9.796 -11.795 -3.006 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CB 1 ATOM 322 C CG1 . VAL A 1 45 ? 9.584 -11.554 -4.526 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG1 1 ATOM 323 C CG2 . VAL A 1 45 ? 9.940 -10.478 -2.257 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG2 1 ATOM 324 N N . TRP A 1 46 ? 9.239 -14.918 -2.929 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A N 1 ATOM 325 C CA . TRP A 1 46 ? 9.121 -16.188 -3.638 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CA 1 ATOM 326 C C . TRP A 1 46 ? 7.804 -16.889 -3.317 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A C 1 ATOM 327 O O . TRP A 1 46 ? 7.167 -17.452 -4.216 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A O 1 ATOM 328 C CB . TRP A 1 46 ? 10.309 -17.102 -3.303 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CB 1 ATOM 329 C CG . TRP A 1 46 ? 10.204 -18.446 -3.980 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CG 1 ATOM 330 C CD1 . TRP A 1 46 ? 10.007 -19.660 -3.383 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD1 1 ATOM 331 C CD2 . TRP A 1 46 ? 10.227 -18.696 -5.395 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD2 1 ATOM 332 N NE1 . TRP A 1 46 ? 9.924 -20.653 -4.338 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A NE1 1 ATOM 333 C CE2 . TRP A 1 46 ? 10.053 -20.085 -5.578 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE2 1 ATOM 334 C CE3 . TRP A 1 46 ? 10.388 -17.879 -6.523 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE3 1 ATOM 335 C CZ2 . TRP A 1 46 ? 10.042 -20.678 -6.835 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ2 1 ATOM 336 C CZ3 . TRP A 1 46 ? 10.371 -18.477 -7.781 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ3 1 ATOM 337 C CH2 . TRP A 1 46 ? 10.198 -19.859 -7.922 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CH2 1 ATOM 338 N N . SER A 1 47 ? 7.373 -16.872 -2.047 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 47 SER A N 1 ATOM 339 C CA A SER A 1 47 ? 6.126 -17.546 -1.693 0.57 10.07 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 1 ATOM 340 C CA B SER A 1 47 ? 6.125 -17.546 -1.694 0.43 10.42 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 1 ATOM 341 C C . SER A 1 47 ? 4.942 -16.956 -2.449 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 47 SER A C 1 ATOM 342 O O . SER A 1 47 ? 3.969 -17.667 -2.726 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 47 SER A O 1 ATOM 343 C CB A SER A 1 47 ? 5.881 -17.469 -0.181 0.57 11.96 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 1 ATOM 344 C CB B SER A 1 47 ? 5.875 -17.471 -0.185 0.43 12.01 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 1 ATOM 345 O OG A SER A 1 47 ? 5.499 -16.154 0.200 0.57 11.57 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 1 ATOM 346 O OG B SER A 1 47 ? 6.879 -18.154 0.539 0.43 17.06 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 1 ATOM 347 N N . ILE A 1 48 ? 5.012 -15.667 -2.797 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A N 1 ATOM 348 C CA . ILE A 1 48 ? 3.950 -15.011 -3.562 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CA 1 ATOM 349 C C . ILE A 1 48 ? 4.019 -15.397 -5.034 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A C 1 ATOM 350 O O . ILE A 1 48 ? 3.039 -15.874 -5.627 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A O 1 ATOM 351 C CB . ILE A 1 48 ? 4.049 -13.482 -3.404 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CB 1 ATOM 352 C CG1 . ILE A 1 48 ? 3.845 -13.061 -1.947 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG1 1 ATOM 353 C CG2 . ILE A 1 48 ? 3.036 -12.783 -4.311 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG2 1 ATOM 354 C CD1 . ILE A 1 48 ? 4.406 -11.646 -1.682 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CD1 1 ATOM 355 N N . VAL A 1 49 ? 5.184 -15.187 -5.651 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A N 1 ATOM 356 C CA . VAL A 1 49 ? 5.288 -15.282 -7.096 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CA 1 ATOM 357 C C . VAL A 1 49 ? 5.275 -16.732 -7.589 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A C 1 ATOM 358 O O . VAL A 1 49 ? 4.956 -16.975 -8.759 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A O 1 ATOM 359 C CB . VAL A 1 49 ? 6.540 -14.496 -7.555 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CB 1 ATOM 360 C CG1 . VAL A 1 49 ? 7.810 -15.341 -7.423 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG1 1 ATOM 361 C CG2 . VAL A 1 49 ? 6.362 -13.983 -8.975 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG2 1 ATOM 362 N N . ARG A 1 50 ? 5.548 -17.717 -6.723 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A N 1 ATOM 363 C CA . ARG A 1 50 ? 5.567 -19.112 -7.164 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CA 1 ATOM 364 C C . ARG A 1 50 ? 4.171 -19.694 -7.382 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A C 1 ATOM 365 O O . ARG A 1 50 ? 4.059 -20.827 -7.863 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A O 1 ATOM 366 C CB . ARG A 1 50 ? 6.304 -19.989 -6.140 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CB 1 ATOM 367 C CG . ARG A 1 50 ? 5.576 -20.054 -4.788 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CG 1 ATOM 368 C CD . ARG A 1 50 ? 6.272 -20.950 -3.760 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CD 1 ATOM 369 N NE . ARG A 1 50 ? 6.357 -22.353 -4.169 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NE 1 ATOM 370 C CZ . ARG A 1 50 ? 5.411 -23.267 -3.955 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CZ 1 ATOM 371 N NH1 . ARG A 1 50 ? 4.279 -22.936 -3.352 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH1 1 ATOM 372 N NH2 . ARG A 1 50 ? 5.601 -24.518 -4.355 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH2 1 ATOM 373 N N . ARG A 1 51 ? 3.111 -18.976 -7.016 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A N 1 ATOM 374 C CA . ARG A 1 51 ? 1.752 -19.516 -7.092 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CA 1 ATOM 375 C C . ARG A 1 51 ? 1.256 -19.346 -8.521 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A C 1 ATOM 376 O O . ARG A 1 51 ? 0.601 -18.359 -8.867 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A O 1 ATOM 377 C CB . ARG A 1 51 ? 0.829 -18.830 -6.087 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CB 1 ATOM 378 C CG . ARG A 1 51 ? 1.045 -19.264 -4.626 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CG 1 ATOM 379 C CD . ARG A 1 51 ? 0.725 -20.758 -4.363 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CD 1 ATOM 380 N NE . ARG A 1 51 ? -0.671 -21.099 -4.641 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NE 1 ATOM 381 C CZ . ARG A 1 51 ? -1.649 -21.137 -3.737 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CZ 1 ATOM 382 N NH1 . ARG A 1 51 ? -1.410 -20.862 -2.458 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH1 1 ATOM 383 N NH2 . ARG A 1 51 ? -2.878 -21.466 -4.113 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH2 1 ATOM 384 N N . PHE A 1 52 ? 1.575 -20.341 -9.358 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A N 1 ATOM 385 C CA . PHE A 1 52 ? 1.142 -20.343 -10.756 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CA 1 ATOM 386 C C . PHE A 1 52 ? -0.376 -20.269 -10.878 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A C 1 ATOM 387 O O . PHE A 1 52 ? -0.898 -19.759 -11.879 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A O 1 ATOM 388 C CB . PHE A 1 52 ? 1.670 -21.609 -11.442 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CB 1 ATOM 389 C CG . PHE A 1 52 ? 1.273 -21.744 -12.900 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CG 1 ATOM 390 C CD1 . PHE A 1 52 ? 1.955 -21.047 -13.891 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD1 1 ATOM 391 C CD2 . PHE A 1 52 ? 0.233 -22.592 -13.273 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD2 1 ATOM 392 C CE1 . PHE A 1 52 ? 1.598 -21.201 -15.244 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE1 1 ATOM 393 C CE2 . PHE A 1 52 ? -0.127 -22.745 -14.617 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE2 1 ATOM 394 C CZ . PHE A 1 52 ? 0.557 -22.043 -15.596 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CZ 1 ATOM 395 N N . ASP A 1 53 ? -1.102 -20.768 -9.876 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N 1 ATOM 396 C CA . ASP A 1 53 ? -2.553 -20.802 -9.988 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA 1 ATOM 397 C C . ASP A 1 53 ? -3.204 -19.468 -9.663 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C 1 ATOM 398 O O . ASP A 1 53 ? -4.392 -19.293 -9.956 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O 1 ATOM 399 C CB . ASP A 1 53 ? -3.137 -21.899 -9.090 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB 1 ATOM 400 C CG . ASP A 1 53 ? -2.651 -21.824 -7.644 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG 1 ATOM 401 O OD1 . ASP A 1 53 ? -1.494 -21.435 -7.384 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 1 ATOM 402 O OD2 . ASP A 1 53 ? -3.437 -22.191 -6.749 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 1 ATOM 403 N N . LYS A 1 54 ? -2.464 -18.513 -9.095 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 404 C CA . LYS A 1 54 ? -3.057 -17.256 -8.627 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 405 C C . LYS A 1 54 ? -2.288 -16.027 -9.116 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 406 O O . LYS A 1 54 ? -1.915 -15.157 -8.326 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 407 C CB . LYS A 1 54 ? -3.144 -17.262 -7.104 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 408 C CG . LYS A 1 54 ? -3.855 -18.478 -6.553 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 409 C CD . LYS A 1 54 ? -4.900 -18.109 -5.528 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 410 C CE . LYS A 1 54 ? -5.900 -19.243 -5.347 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 411 N NZ . LYS A 1 54 ? -6.760 -19.044 -4.144 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 412 N N . PRO A 1 55 ? -2.059 -15.905 -10.425 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A N 1 ATOM 413 C CA . PRO A 1 55 ? -1.328 -14.728 -10.921 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CA 1 ATOM 414 C C . PRO A 1 55 ? -2.035 -13.417 -10.626 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A C 1 ATOM 415 O O . PRO A 1 55 ? -1.371 -12.374 -10.547 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A O 1 ATOM 416 C CB . PRO A 1 55 ? -1.227 -14.983 -12.432 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CB 1 ATOM 417 C CG . PRO A 1 55 ? -2.391 -15.870 -12.741 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CG 1 ATOM 418 C CD . PRO A 1 55 ? -2.614 -16.720 -11.524 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CD 1 ATOM 419 N N . GLN A 1 56 ? -3.359 -13.431 -10.463 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 420 C CA . GLN A 1 56 ? -4.071 -12.193 -10.192 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 421 C C . GLN A 1 56 ? -3.694 -11.597 -8.842 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 422 O O . GLN A 1 56 ? -3.983 -10.420 -8.607 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 423 C CB . GLN A 1 56 ? -5.588 -12.423 -10.270 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 424 C CG . GLN A 1 56 ? -6.176 -13.288 -9.139 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 425 C CD . GLN A 1 56 ? -6.071 -14.789 -9.407 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 426 O OE1 . GLN A 1 56 ? -5.274 -15.237 -10.232 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 427 N NE2 . GLN A 1 56 ? -6.883 -15.570 -8.703 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 428 N N . THR A 1 57 ? -3.045 -12.368 -7.957 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1 ATOM 429 C CA . THR A 1 57 ? -2.619 -11.836 -6.669 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1 ATOM 430 C C . THR A 1 57 ? -1.317 -11.047 -6.754 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1 ATOM 431 O O . THR A 1 57 ? -0.969 -10.362 -5.791 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1 ATOM 432 C CB . THR A 1 57 ? -2.474 -12.969 -5.645 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1 ATOM 433 O OG1 . THR A 1 57 ? -1.461 -13.892 -6.069 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1 ATOM 434 C CG2 . THR A 1 57 ? -3.810 -13.702 -5.471 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1 ATOM 435 N N . TYR A 1 58 ? -0.587 -11.122 -7.873 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A N 1 ATOM 436 C CA . TYR A 1 58 ? 0.611 -10.306 -8.018 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CA 1 ATOM 437 C C . TYR A 1 58 ? 0.731 -9.660 -9.391 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A C 1 ATOM 438 O O . TYR A 1 58 ? 1.790 -9.101 -9.696 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A O 1 ATOM 439 C CB . TYR A 1 58 ? 1.886 -11.125 -7.712 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CB 1 ATOM 440 C CG . TYR A 1 58 ? 1.946 -12.491 -8.368 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CG 1 ATOM 441 C CD1 . TYR A 1 58 ? 1.341 -13.595 -7.771 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD1 1 ATOM 442 C CD2 . TYR A 1 58 ? 2.606 -12.678 -9.578 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD2 1 ATOM 443 C CE1 . TYR A 1 58 ? 1.386 -14.850 -8.369 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE1 1 ATOM 444 C CE2 . TYR A 1 58 ? 2.663 -13.934 -10.185 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE2 1 ATOM 445 C CZ . TYR A 1 58 ? 2.043 -15.013 -9.577 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CZ 1 ATOM 446 O OH . TYR A 1 58 ? 2.078 -16.266 -10.175 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A OH 1 ATOM 447 N N . LYS A 1 59 ? -0.310 -9.700 -10.222 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A N 1 ATOM 448 C CA . LYS A 1 59 ? -0.270 -9.091 -11.546 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CA 1 ATOM 449 C C . LYS A 1 59 ? -1.516 -8.244 -11.755 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A C 1 ATOM 450 O O . LYS A 1 59 ? -2.550 -8.462 -11.115 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A O 1 ATOM 451 C CB . LYS A 1 59 ? -0.201 -10.143 -12.667 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CB 1 ATOM 452 C CG . LYS A 1 59 ? 0.981 -11.091 -12.603 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CG 1 ATOM 453 C CD . LYS A 1 59 ? 1.000 -11.974 -13.849 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CD 1 ATOM 454 C CE . LYS A 1 59 ? 2.060 -13.068 -13.761 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CE 1 ATOM 455 N NZ . LYS A 1 59 ? 3.426 -12.509 -13.602 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A NZ 1 ATOM 456 N N . HIS A 1 60 ? -1.401 -7.289 -12.680 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A N 1 ATOM 457 C CA . HIS A 1 60 ? -2.506 -6.481 -13.177 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CA 1 ATOM 458 C C . HIS A 1 60 ? -3.222 -7.205 -14.316 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A C 1 ATOM 459 O O . HIS A 1 60 ? -2.738 -8.204 -14.844 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A O 1 ATOM 460 C CB . HIS A 1 60 ? -1.999 -5.132 -13.706 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CB 1 ATOM 461 C CG . HIS A 1 60 ? -1.441 -4.223 -12.655 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CG 1 ATOM 462 N ND1 . HIS A 1 60 ? -2.238 -3.391 -11.897 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A ND1 1 ATOM 463 C CD2 . HIS A 1 60 ? -0.167 -3.985 -12.260 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CD2 1 ATOM 464 C CE1 . HIS A 1 60 ? -1.482 -2.691 -11.070 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CE1 1 ATOM 465 N NE2 . HIS A 1 60 ? -0.221 -3.028 -11.272 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A NE2 1 ATOM 466 N N . PHE A 1 61 ? -4.375 -6.656 -14.713 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A N 1 ATOM 467 C CA . PHE A 1 61 ? -5.089 -6.921 -15.965 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CA 1 ATOM 468 C C . PHE A 1 61 ? -5.818 -8.255 -16.015 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A C 1 ATOM 469 O O . PHE A 1 61 ? -6.326 -8.624 -17.081 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A O 1 ATOM 470 C CB . PHE A 1 61 ? -4.165 -6.832 -17.187 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CB 1 ATOM 471 C CG . PHE A 1 61 ? -3.283 -5.625 -17.177 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CG 1 ATOM 472 C CD1 . PHE A 1 61 ? -3.837 -4.358 -17.131 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD1 1 ATOM 473 C CD2 . PHE A 1 61 ? -1.904 -5.755 -17.176 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD2 1 ATOM 474 C CE1 . PHE A 1 61 ? -3.042 -3.240 -17.115 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE1 1 ATOM 475 C CE2 . PHE A 1 61 ? -1.102 -4.635 -17.153 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE2 1 ATOM 476 C CZ . PHE A 1 61 ? -1.673 -3.376 -17.124 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CZ 1 ATOM 477 N N . ILE A 1 62 ? -5.918 -8.983 -14.912 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A N 1 ATOM 478 C CA . ILE A 1 62 ? -6.540 -10.302 -14.937 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CA 1 ATOM 479 C C . ILE A 1 62 ? -7.952 -10.205 -14.377 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A C 1 ATOM 480 O O . ILE A 1 62 ? -8.144 -9.865 -13.203 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A O 1 ATOM 481 C CB . ILE A 1 62 ? -5.696 -11.325 -14.169 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CB 1 ATOM 482 C CG1 . ILE A 1 62 ? -4.357 -11.481 -14.891 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG1 1 ATOM 483 C CG2 . ILE A 1 62 ? -6.451 -12.654 -14.082 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG2 1 ATOM 484 C CD1 . ILE A 1 62 ? -3.314 -12.246 -14.099 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CD1 1 ATOM 485 N N . LYS A 1 63 ? -8.941 -10.497 -15.224 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N 1 ATOM 486 C CA . LYS A 1 63 ? -10.327 -10.553 -14.768 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA 1 ATOM 487 C C . LYS A 1 63 ? -10.577 -11.805 -13.938 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C 1 ATOM 488 O O . LYS A 1 63 ? -11.219 -11.744 -12.885 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O 1 ATOM 489 C CB . LYS A 1 63 ? -11.277 -10.501 -15.970 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB 1 ATOM 490 C CG . LYS A 1 63 ? -12.771 -10.368 -15.621 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG 1 ATOM 491 C CD . LYS A 1 63 ? -13.627 -10.383 -16.890 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD 1 ATOM 492 C CE . LYS A 1 63 ? -15.125 -10.465 -16.595 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE 1 ATOM 493 N NZ . LYS A 1 63 ? -15.613 -9.293 -15.817 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ 1 ATOM 494 N N . SER A 1 64 ? -10.079 -12.948 -14.397 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 64 SER A N 1 ATOM 495 C CA . SER A 1 64 ? -10.194 -14.192 -13.652 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CA 1 ATOM 496 C C . SER A 1 64 ? -9.112 -15.140 -14.137 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 64 SER A C 1 ATOM 497 O O . SER A 1 64 ? -8.587 -14.998 -15.248 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 64 SER A O 1 ATOM 498 C CB . SER A 1 64 ? -11.577 -14.828 -13.824 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CB 1 ATOM 499 O OG . SER A 1 64 ? -11.792 -15.195 -15.178 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 64 SER A OG 1 ATOM 500 N N . CYS A 1 65 ? -8.792 -16.117 -13.290 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A N 1 ATOM 501 C CA . CYS A 1 65 ? -7.849 -17.175 -13.635 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CA 1 ATOM 502 C C . CYS A 1 65 ? -8.371 -18.469 -13.039 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A C 1 ATOM 503 O O . CYS A 1 65 ? -8.596 -18.547 -11.827 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A O 1 ATOM 504 C CB . CYS A 1 65 ? -6.446 -16.869 -13.115 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CB 1 ATOM 505 S SG . CYS A 1 65 ? -5.226 -18.142 -13.543 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A SG 1 ATOM 506 N N . SER A 1 66 ? -8.583 -19.469 -13.887 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 66 SER A N 1 ATOM 507 C CA . SER A 1 66 ? -9.148 -20.745 -13.479 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CA 1 ATOM 508 C C . SER A 1 66 ? -8.127 -21.854 -13.678 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 66 SER A C 1 ATOM 509 O O . SER A 1 66 ? -7.373 -21.853 -14.656 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 66 SER A O 1 ATOM 510 C CB . SER A 1 66 ? -10.409 -21.071 -14.284 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CB 1 ATOM 511 O OG . SER A 1 66 ? -11.288 -19.961 -14.286 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 66 SER A OG 1 ATOM 512 N N . VAL A 1 67 ? -8.115 -22.811 -12.756 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A N 1 ATOM 513 C CA . VAL A 1 67 ? -7.348 -24.030 -12.931 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CA 1 ATOM 514 C C . VAL A 1 67 ? -8.304 -25.197 -12.724 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A C 1 ATOM 515 O O . VAL A 1 67 ? -9.408 -25.038 -12.200 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A O 1 ATOM 516 C CB . VAL A 1 67 ? -6.136 -24.111 -11.974 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CB 1 ATOM 517 C CG1 . VAL A 1 67 ? -5.157 -22.981 -12.270 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG1 1 ATOM 518 C CG2 . VAL A 1 67 ? -6.583 -24.059 -10.522 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG2 1 ATOM 519 N N . GLU A 1 68 ? -7.875 -26.376 -13.160 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A N 1 ATOM 520 C CA . GLU A 1 68 ? -8.759 -27.532 -13.113 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CA 1 ATOM 521 C C . GLU A 1 68 ? -9.009 -27.961 -11.668 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A C 1 ATOM 522 O O . GLU A 1 68 ? -8.272 -27.601 -10.747 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A O 1 ATOM 523 C CB . GLU A 1 68 ? -8.172 -28.698 -13.911 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CB 1 ATOM 524 C CG . GLU A 1 68 ? -7.016 -29.414 -13.228 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CG 1 ATOM 525 C CD . GLU A 1 68 ? -6.446 -30.552 -14.072 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CD 1 ATOM 526 O OE1 . GLU A 1 68 ? -6.946 -30.785 -15.197 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE1 1 ATOM 527 O OE2 . GLU A 1 68 ? -5.491 -31.211 -13.608 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE2 1 ATOM 528 N N . GLN A 1 69 ? -10.082 -28.725 -11.480 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A N 1 ATOM 529 C CA . GLN A 1 69 ? -10.393 -29.282 -10.170 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CA 1 ATOM 530 C C . GLN A 1 69 ? -9.302 -30.259 -9.746 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A C 1 ATOM 531 O O . GLN A 1 69 ? -8.704 -30.947 -10.577 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A O 1 ATOM 532 C CB . GLN A 1 69 ? -11.749 -29.988 -10.203 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CB 1 ATOM 533 C CG . GLN A 1 69 ? -12.916 -29.079 -10.568 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CG 1 ATOM 534 C CD . GLN A 1 69 ? -14.226 -29.837 -10.710 1.00 71.57 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CD 1 ATOM 535 O OE1 . GLN A 1 69 ? -14.243 -30.996 -11.130 1.00 79.09 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A OE1 1 ATOM 536 N NE2 . GLN A 1 69 ? -15.330 -29.187 -10.354 1.00 71.71 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A NE2 1 ATOM 537 N N . ASN A 1 70 ? -9.056 -30.325 -8.435 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A N 1 ATOM 538 C CA . ASN A 1 70 ? -7.923 -31.076 -7.884 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CA 1 ATOM 539 C C . ASN A 1 70 ? -6.626 -30.679 -8.592 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A C 1 ATOM 540 O O . ASN A 1 70 ? -5.841 -31.515 -9.049 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A O 1 ATOM 541 C CB . ASN A 1 70 ? -8.161 -32.585 -7.965 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CB 1 ATOM 542 C CG . ASN A 1 70 ? -9.436 -33.008 -7.263 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CG 1 ATOM 543 O OD1 . ASN A 1 70 ? -10.272 -33.702 -7.838 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A OD1 1 ATOM 544 N ND2 . ASN A 1 70 ? -9.597 -32.578 -6.016 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A ND2 1 ATOM 545 N N . PHE A 1 71 ? -6.429 -29.370 -8.706 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A N 1 ATOM 546 C CA . PHE A 1 71 ? -5.231 -28.828 -9.331 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CA 1 ATOM 547 C C . PHE A 1 71 ? -3.987 -29.251 -8.560 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A C 1 ATOM 548 O O . PHE A 1 71 ? -3.981 -29.275 -7.327 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A O 1 ATOM 549 C CB . PHE A 1 71 ? -5.346 -27.303 -9.385 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CB 1 ATOM 550 C CG . PHE A 1 71 ? -4.087 -26.594 -9.798 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CG 1 ATOM 551 C CD1 . PHE A 1 71 ? -3.750 -26.475 -11.136 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD1 1 ATOM 552 C CD2 . PHE A 1 71 ? -3.262 -26.010 -8.847 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD2 1 ATOM 553 C CE1 . PHE A 1 71 ? -2.609 -25.794 -11.524 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE1 1 ATOM 554 C CE2 . PHE A 1 71 ? -2.118 -25.336 -9.223 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE2 1 ATOM 555 C CZ . PHE A 1 71 ? -1.785 -25.229 -10.558 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CZ 1 ATOM 556 N N . GLU A 1 72 ? -2.931 -29.597 -9.297 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A N 1 ATOM 557 C CA . GLU A 1 72 ? -1.626 -29.908 -8.722 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CA 1 ATOM 558 C C . GLU A 1 72 ? -0.593 -29.048 -9.426 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A C 1 ATOM 559 O O . GLU A 1 72 ? -0.498 -29.076 -10.657 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A O 1 ATOM 560 C CB . GLU A 1 72 ? -1.276 -31.394 -8.878 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CB 1 ATOM 561 C CG . GLU A 1 72 ? -2.190 -32.336 -8.130 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CG 1 ATOM 562 C CD . GLU A 1 72 ? -1.716 -33.778 -8.207 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CD 1 ATOM 563 O OE1 . GLU A 1 72 ? -0.582 -34.007 -8.688 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE1 1 ATOM 564 O OE2 . GLU A 1 72 ? -2.477 -34.676 -7.788 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE2 1 ATOM 565 N N . MET A 1 73 ? 0.166 -28.269 -8.661 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 73 MET A N 1 ATOM 566 C CA . MET A 1 73 ? 1.101 -27.328 -9.277 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CA 1 ATOM 567 C C . MET A 1 73 ? 2.382 -28.074 -9.619 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 73 MET A C 1 ATOM 568 O O . MET A 1 73 ? 3.237 -28.301 -8.760 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 73 MET A O 1 ATOM 569 C CB . MET A 1 73 ? 1.377 -26.143 -8.360 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CB 1 ATOM 570 C CG . MET A 1 73 ? 2.091 -25.017 -9.067 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CG 1 ATOM 571 S SD . MET A 1 73 ? 2.062 -23.512 -8.082 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 73 MET A SD 1 ATOM 572 C CE . MET A 1 73 ? 3.078 -23.965 -6.677 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CE 1 ATOM 573 N N . ARG A 1 74 ? 2.508 -28.474 -10.878 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1 ATOM 574 C CA . ARG A 1 74 ? 3.696 -29.164 -11.349 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1 ATOM 575 C C . ARG A 1 74 ? 3.845 -28.871 -12.831 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1 ATOM 576 O O . ARG A 1 74 ? 2.903 -28.412 -13.484 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1 ATOM 577 C CB . ARG A 1 74 ? 3.615 -30.668 -11.098 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1 ATOM 578 C CG . ARG A 1 74 ? 2.376 -31.291 -11.679 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1 ATOM 579 C CD . ARG A 1 74 ? 2.409 -32.797 -11.548 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1 ATOM 580 N NE . ARG A 1 74 ? 1.195 -33.384 -12.096 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1 ATOM 581 C CZ . ARG A 1 74 ? 1.058 -34.673 -12.383 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1 ATOM 582 N NH1 . ARG A 1 74 ? 2.069 -35.507 -12.176 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1 ATOM 583 N NH2 . ARG A 1 74 ? -0.085 -35.125 -12.882 1.00 68.23 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1 ATOM 584 N N . VAL A 1 75 ? 5.040 -29.146 -13.360 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A N 1 ATOM 585 C CA . VAL A 1 75 ? 5.325 -28.820 -14.754 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CA 1 ATOM 586 C C . VAL A 1 75 ? 4.274 -29.455 -15.650 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A C 1 ATOM 587 O O . VAL A 1 75 ? 3.963 -30.644 -15.530 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A O 1 ATOM 588 C CB . VAL A 1 75 ? 6.746 -29.279 -15.131 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CB 1 ATOM 589 C CG1 . VAL A 1 75 ? 6.945 -29.233 -16.650 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG1 1 ATOM 590 C CG2 . VAL A 1 75 ? 7.766 -28.397 -14.441 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG2 1 ATOM 591 N N . GLY A 1 76 ? 3.704 -28.652 -16.540 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A N 1 ATOM 592 C CA . GLY A 1 76 ? 2.700 -29.123 -17.466 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A CA 1 ATOM 593 C C . GLY A 1 76 ? 1.276 -28.773 -17.077 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A C 1 ATOM 594 O O . GLY A 1 76 ? 0.371 -28.894 -17.919 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A O 1 ATOM 595 N N . CYS A 1 77 ? 1.048 -28.373 -15.826 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A N 1 ATOM 596 C CA . CYS A 1 77 ? -0.274 -27.898 -15.443 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CA 1 ATOM 597 C C . CYS A 1 77 ? -0.547 -26.578 -16.148 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A C 1 ATOM 598 O O . CYS A 1 77 ? 0.379 -25.874 -16.561 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A O 1 ATOM 599 C CB . CYS A 1 77 ? -0.386 -27.726 -13.926 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CB 1 ATOM 600 S SG . CYS A 1 77 ? 0.517 -26.313 -13.206 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A SG 1 ATOM 601 N N . THR A 1 78 ? -1.830 -26.245 -16.296 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 78 THR A N 1 ATOM 602 C CA . THR A 1 78 ? -2.214 -25.065 -17.062 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CA 1 ATOM 603 C C . THR A 1 78 ? -3.132 -24.147 -16.260 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 78 THR A C 1 ATOM 604 O O . THR A 1 78 ? -3.724 -24.539 -15.255 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 78 THR A O 1 ATOM 605 C CB . THR A 1 78 ? -2.907 -25.449 -18.381 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CB 1 ATOM 606 O OG1 . THR A 1 78 ? -4.090 -26.210 -18.107 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 78 THR A OG1 1 ATOM 607 C CG2 . THR A 1 78 ? -1.973 -26.281 -19.226 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CG2 1 ATOM 608 N N . ARG A 1 79 ? -3.252 -22.907 -16.733 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 1 ATOM 609 C CA . ARG A 1 79 ? -4.200 -21.955 -16.180 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 1 ATOM 610 C C . ARG A 1 79 ? -4.917 -21.258 -17.329 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 1 ATOM 611 O O . ARG A 1 79 ? -4.334 -21.028 -18.391 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 1 ATOM 612 C CB . ARG A 1 79 ? -3.505 -20.921 -15.273 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 1 ATOM 613 C CG . ARG A 1 79 ? -2.474 -20.037 -15.979 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 1 ATOM 614 C CD . ARG A 1 79 ? -1.686 -19.196 -14.962 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 1 ATOM 615 N NE . ARG A 1 79 ? -0.711 -18.320 -15.607 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 1 ATOM 616 C CZ . ARG A 1 79 ? 0.334 -17.774 -14.985 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 1 ATOM 617 N NH1 . ARG A 1 79 ? 0.537 -18.008 -13.698 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 1 ATOM 618 N NH2 . ARG A 1 79 ? 1.179 -16.998 -15.652 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 1 ATOM 619 N N . ASP A 1 80 ? -6.196 -20.948 -17.113 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A N 1 ATOM 620 C CA . ASP A 1 80 ? -7.041 -20.266 -18.093 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CA 1 ATOM 621 C C . ASP A 1 80 ? -7.265 -18.846 -17.592 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A C 1 ATOM 622 O O . ASP A 1 80 ? -8.033 -18.634 -16.645 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A O 1 ATOM 623 C CB . ASP A 1 80 ? -8.379 -20.984 -18.273 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CB 1 ATOM 624 C CG . ASP A 1 80 ? -8.281 -22.230 -19.141 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CG 1 ATOM 625 O OD1 . ASP A 1 80 ? -7.228 -22.473 -19.756 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD1 1 ATOM 626 O OD2 . ASP A 1 80 ? -9.282 -22.971 -19.218 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD2 1 ATOM 627 N N . VAL A 1 81 ? -6.605 -17.878 -18.224 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 1 ATOM 628 C CA . VAL A 1 81 ? -6.689 -16.472 -17.835 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 1 ATOM 629 C C . VAL A 1 81 ? -7.703 -15.780 -18.732 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 1 ATOM 630 O O . VAL A 1 81 ? -7.685 -15.960 -19.957 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 1 ATOM 631 C CB . VAL A 1 81 ? -5.316 -15.780 -17.938 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 1 ATOM 632 C CG1 . VAL A 1 81 ? -5.423 -14.285 -17.591 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 1 ATOM 633 C CG2 . VAL A 1 81 ? -4.285 -16.466 -17.034 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 1 ATOM 634 N N . ILE A 1 82 ? -8.589 -14.993 -18.131 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 1 ATOM 635 C CA . ILE A 1 82 ? -9.417 -14.041 -18.866 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 1 ATOM 636 C C . ILE A 1 82 ? -8.920 -12.645 -18.520 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 1 ATOM 637 O O . ILE A 1 82 ? -8.853 -12.276 -17.341 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 1 ATOM 638 C CB . ILE A 1 82 ? -10.910 -14.193 -18.543 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 1 ATOM 639 C CG1 . ILE A 1 82 ? -11.417 -15.569 -18.995 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 1 ATOM 640 C CG2 . ILE A 1 82 ? -11.702 -13.063 -19.211 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 1 ATOM 641 C CD1 . ILE A 1 82 ? -12.825 -15.913 -18.512 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 1 ATOM 642 N N . VAL A 1 83 ? -8.557 -11.885 -19.546 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A N 1 ATOM 643 C CA . VAL A 1 83 ? -8.009 -10.540 -19.396 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CA 1 ATOM 644 C C . VAL A 1 83 ? -9.149 -9.549 -19.199 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A C 1 ATOM 645 O O . VAL A 1 83 ? -10.249 -9.735 -19.728 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A O 1 ATOM 646 C CB . VAL A 1 83 ? -7.167 -10.200 -20.647 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CB 1 ATOM 647 C CG1 . VAL A 1 83 ? -6.534 -8.833 -20.532 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG1 1 ATOM 648 C CG2 . VAL A 1 83 ? -6.101 -11.273 -20.869 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG2 1 ATOM 649 N N . ILE A 1 84 ? -8.898 -8.477 -18.433 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 1 ATOM 650 C CA . ILE A 1 84 ? -9.907 -7.420 -18.334 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 1 ATOM 651 C C . ILE A 1 84 ? -10.096 -6.781 -19.707 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 1 ATOM 652 O O . ILE A 1 84 ? -9.234 -6.866 -20.591 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 1 ATOM 653 C CB . ILE A 1 84 ? -9.551 -6.343 -17.294 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 1 ATOM 654 C CG1 . ILE A 1 84 ? -8.257 -5.625 -17.693 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 1 ATOM 655 C CG2 . ILE A 1 84 ? -9.461 -6.936 -15.891 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 1 ATOM 656 C CD1 . ILE A 1 84 ? -7.997 -4.353 -16.915 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 1 ATOM 657 N N . SER A 1 85 ? -11.233 -6.110 -19.875 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 85 SER A N 1 ATOM 658 C CA . SER A 1 85 ? -11.583 -5.550 -21.170 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CA 1 ATOM 659 C C . SER A 1 85 ? -10.689 -4.358 -21.501 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 85 SER A C 1 ATOM 660 O O . SER A 1 85 ? -10.082 -3.735 -20.625 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 85 SER A O 1 ATOM 661 C CB . SER A 1 85 ? -13.055 -5.125 -21.196 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CB 1 ATOM 662 O OG . SER A 1 85 ? -13.308 -4.137 -20.213 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 85 SER A OG 1 ATOM 663 N N . GLY A 1 86 ? -10.598 -4.057 -22.795 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A N 1 ATOM 664 C CA . GLY A 1 86 ? -9.865 -2.889 -23.244 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A CA 1 ATOM 665 C C . GLY A 1 86 ? -8.378 -3.077 -23.426 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A C 1 ATOM 666 O O . GLY A 1 86 ? -7.639 -2.091 -23.406 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A O 1 ATOM 667 N N . LEU A 1 87 ? -7.910 -4.305 -23.591 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A N 1 ATOM 668 C CA . LEU A 1 87 ? -6.513 -4.614 -23.840 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CA 1 ATOM 669 C C . LEU A 1 87 ? -6.421 -5.432 -25.117 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A C 1 ATOM 670 O O . LEU A 1 87 ? -7.434 -5.956 -25.595 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A O 1 ATOM 671 C CB . LEU A 1 87 ? -5.901 -5.392 -22.666 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CB 1 ATOM 672 C CG . LEU A 1 87 ? -5.749 -4.577 -21.380 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CG 1 ATOM 673 C CD1 . LEU A 1 87 ? -5.552 -5.486 -20.193 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD1 1 ATOM 674 C CD2 . LEU A 1 87 ? -4.594 -3.604 -21.496 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD2 1 ATOM 675 N N . PRO A 1 88 ? -5.220 -5.555 -25.712 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A N 1 ATOM 676 C CA . PRO A 1 88 ? -5.102 -6.321 -26.963 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CA 1 ATOM 677 C C . PRO A 1 88 ? -5.108 -7.831 -26.759 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A C 1 ATOM 678 O O . PRO A 1 88 ? -4.376 -8.555 -27.441 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A O 1 ATOM 679 C CB . PRO A 1 88 ? -3.765 -5.839 -27.539 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CB 1 ATOM 680 C CG . PRO A 1 88 ? -2.975 -5.444 -26.354 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CG 1 ATOM 681 C CD . PRO A 1 88 ? -3.969 -4.837 -25.398 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CD 1 ATOM 682 N N . ALA A 1 89 ? -5.934 -8.316 -25.834 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A N 1 ATOM 683 C CA . ALA A 1 89 ? -6.050 -9.741 -25.558 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CA 1 ATOM 684 C C . ALA A 1 89 ? -7.352 -9.988 -24.812 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A C 1 ATOM 685 O O . ALA A 1 89 ? -7.804 -9.142 -24.038 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A O 1 ATOM 686 C CB . ALA A 1 89 ? -4.872 -10.256 -24.733 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CB 1 ATOM 687 N N . ASN A 1 90 ? -7.950 -11.154 -25.056 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A N 1 ATOM 688 C CA . ASN A 1 90 ? -9.177 -11.560 -24.376 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CA 1 ATOM 689 C C . ASN A 1 90 ? -8.963 -12.734 -23.434 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A C 1 ATOM 690 O O . ASN A 1 90 ? -9.436 -12.714 -22.294 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A O 1 ATOM 691 C CB . ASN A 1 90 ? -10.266 -11.925 -25.402 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CB 1 ATOM 692 C CG . ASN A 1 90 ? -10.765 -10.722 -26.193 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CG 1 ATOM 693 O OD1 . ASN A 1 90 ? -10.747 -9.588 -25.711 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A OD1 1 ATOM 694 N ND2 . ASN A 1 90 ? -11.227 -10.972 -27.413 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A ND2 1 ATOM 695 N N . THR A 1 91 ? -8.283 -13.781 -23.897 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 1 ATOM 696 C CA . THR A 1 91 ? -8.089 -14.995 -23.121 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 1 ATOM 697 C C . THR A 1 91 ? -6.677 -15.498 -23.363 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 1 ATOM 698 O O . THR A 1 91 ? -6.053 -15.196 -24.385 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 1 ATOM 699 C CB . THR A 1 91 ? -9.091 -16.101 -23.493 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 1 ATOM 700 O OG1 . THR A 1 91 ? -8.922 -16.446 -24.873 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 1 ATOM 701 C CG2 . THR A 1 91 ? -10.534 -15.641 -23.261 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 1 ATOM 702 N N . SER A 1 92 ? -6.179 -16.279 -22.411 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 92 SER A N 1 ATOM 703 C CA . SER A 1 92 ? -4.864 -16.881 -22.565 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CA 1 ATOM 704 C C . SER A 1 92 ? -4.829 -18.189 -21.797 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 92 SER A C 1 ATOM 705 O O . SER A 1 92 ? -5.273 -18.250 -20.647 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 92 SER A O 1 ATOM 706 C CB . SER A 1 92 ? -3.770 -15.925 -22.067 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CB 1 ATOM 707 O OG . SER A 1 92 ? -2.475 -16.478 -22.234 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 92 SER A OG 1 ATOM 708 N N . THR A 1 93 ? -4.326 -19.233 -22.439 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 709 C CA . THR A 1 93 ? -4.063 -20.507 -21.781 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 710 C C . THR A 1 93 ? -2.560 -20.637 -21.617 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 711 O O . THR A 1 93 ? -1.809 -20.449 -22.579 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 712 C CB . THR A 1 93 ? -4.629 -21.683 -22.587 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 713 O OG1 . THR A 1 93 ? -6.034 -21.488 -22.781 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 714 C CG2 . THR A 1 93 ? -4.416 -22.990 -21.850 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 715 N N . GLU A 1 94 ? -2.119 -20.937 -20.398 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A N 1 ATOM 716 C CA . GLU A 1 94 ? -0.710 -20.854 -20.068 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CA 1 ATOM 717 C C . GLU A 1 94 ? -0.292 -22.116 -19.337 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A C 1 ATOM 718 O O . GLU A 1 94 ? -1.075 -22.704 -18.590 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A O 1 ATOM 719 C CB . GLU A 1 94 ? -0.427 -19.584 -19.225 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CB 1 ATOM 720 C CG . GLU A 1 94 ? -0.914 -18.326 -19.974 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CG 1 ATOM 721 C CD . GLU A 1 94 ? -0.882 -17.044 -19.176 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CD 1 ATOM 722 O OE1 . GLU A 1 94 ? -0.399 -17.043 -18.028 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE1 1 ATOM 723 O OE2 . GLU A 1 94 ? -1.353 -16.022 -19.714 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE2 1 ATOM 724 N N . ARG A 1 95 ? 0.953 -22.522 -19.566 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A N 1 ATOM 725 C CA . ARG A 1 95 ? 1.492 -23.777 -19.065 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CA 1 ATOM 726 C C . ARG A 1 95 ? 2.688 -23.489 -18.173 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A C 1 ATOM 727 O O . ARG A 1 95 ? 3.534 -22.665 -18.516 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A O 1 ATOM 728 C CB . ARG A 1 95 ? 1.911 -24.693 -20.228 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CB 1 ATOM 729 C CG . ARG A 1 95 ? 2.641 -25.961 -19.793 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CG 1 ATOM 730 C CD . ARG A 1 95 ? 3.157 -26.710 -21.028 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CD 1 ATOM 731 N NE . ARG A 1 95 ? 3.698 -28.038 -20.734 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NE 1 ATOM 732 C CZ . ARG A 1 95 ? 4.954 -28.274 -20.368 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CZ 1 ATOM 733 N NH1 . ARG A 1 95 ? 5.819 -27.273 -20.225 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH1 1 ATOM 734 N NH2 . ARG A 1 95 ? 5.345 -29.520 -20.153 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH2 1 ATOM 735 N N . LEU A 1 96 ? 2.759 -24.172 -17.027 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A N 1 ATOM 736 C CA . LEU A 1 96 ? 3.900 -24.036 -16.130 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CA 1 ATOM 737 C C . LEU A 1 96 ? 5.057 -24.837 -16.711 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A C 1 ATOM 738 O O . LEU A 1 96 ? 4.936 -26.049 -16.906 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A O 1 ATOM 739 C CB . LEU A 1 96 ? 3.549 -24.532 -14.720 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CB 1 ATOM 740 C CG . LEU A 1 96 ? 4.677 -24.508 -13.683 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CG 1 ATOM 741 C CD1 . LEU A 1 96 ? 5.194 -23.087 -13.501 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD1 1 ATOM 742 C CD2 . LEU A 1 96 ? 4.203 -25.085 -12.352 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD2 1 ATOM 743 N N . ASP A 1 97 ? 6.172 -24.167 -16.993 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 744 C CA . ASP A 1 97 ? 7.279 -24.809 -17.693 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 745 C C . ASP A 1 97 ? 8.360 -25.320 -16.756 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 746 O O . ASP A 1 97 ? 9.000 -26.343 -17.051 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 747 C CB . ASP A 1 97 ? 7.930 -23.834 -18.680 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 748 C CG . ASP A 1 97 ? 7.060 -23.535 -19.896 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 749 O OD1 . ASP A 1 97 ? 6.229 -24.381 -20.291 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 750 O OD2 . ASP A 1 97 ? 7.241 -22.441 -20.474 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 751 N N . ILE A 1 98 ? 8.589 -24.610 -15.659 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A N 1 ATOM 752 C CA . ILE A 1 98 ? 9.616 -24.972 -14.691 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CA 1 ATOM 753 C C . ILE A 1 98 ? 9.223 -24.362 -13.358 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A C 1 ATOM 754 O O . ILE A 1 98 ? 8.727 -23.231 -13.293 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A O 1 ATOM 755 C CB . ILE A 1 98 ? 11.020 -24.501 -15.144 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CB 1 ATOM 756 C CG1 . ILE A 1 98 ? 12.091 -24.917 -14.133 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG1 1 ATOM 757 C CG2 . ILE A 1 98 ? 11.048 -22.983 -15.369 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG2 1 ATOM 758 C CD1 . ILE A 1 98 ? 13.513 -24.611 -14.587 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CD1 1 ATOM 759 N N . LEU A 1 99 ? 9.417 -25.132 -12.300 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 1 ATOM 760 C CA . LEU A 1 99 ? 9.222 -24.643 -10.939 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 1 ATOM 761 C C . LEU A 1 99 ? 10.357 -25.209 -10.103 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 1 ATOM 762 O O . LEU A 1 99 ? 10.393 -26.413 -9.830 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 1 ATOM 763 C CB . LEU A 1 99 ? 7.860 -25.055 -10.385 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 1 ATOM 764 C CG . LEU A 1 99 ? 7.608 -24.749 -8.903 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 1 ATOM 765 C CD1 . LEU A 1 99 ? 7.694 -23.261 -8.653 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 1 ATOM 766 C CD2 . LEU A 1 99 ? 6.263 -25.287 -8.452 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 1 ATOM 767 N N . ASP A 1 100 ? 11.299 -24.354 -9.727 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 1 ATOM 768 C CA . ASP A 1 100 ? 12.457 -24.768 -8.948 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 1 ATOM 769 C C . ASP A 1 100 ? 12.391 -23.987 -7.637 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 1 ATOM 770 O O . ASP A 1 100 ? 12.875 -22.856 -7.548 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 1 ATOM 771 C CB . ASP A 1 100 ? 13.751 -24.509 -9.727 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 1 ATOM 772 C CG . ASP A 1 100 ? 14.962 -25.094 -9.054 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 1 ATOM 773 O OD1 . ASP A 1 100 ? 14.934 -25.275 -7.817 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1 ATOM 774 O OD2 . ASP A 1 100 ? 15.949 -25.369 -9.768 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1 ATOM 775 N N . ASP A 1 101 ? 11.778 -24.601 -6.626 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A N 1 ATOM 776 C CA . ASP A 1 101 ? 11.663 -23.968 -5.314 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CA 1 ATOM 777 C C . ASP A 1 101 ? 13.016 -23.807 -4.642 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A C 1 ATOM 778 O O . ASP A 1 101 ? 13.215 -22.860 -3.874 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A O 1 ATOM 779 C CB . ASP A 1 101 ? 10.712 -24.774 -4.424 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CB 1 ATOM 780 C CG . ASP A 1 101 ? 9.250 -24.505 -4.748 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CG 1 ATOM 781 O OD1 . ASP A 1 101 ? 8.924 -23.337 -5.024 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD1 1 ATOM 782 O OD2 . ASP A 1 101 ? 8.433 -25.449 -4.753 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD2 1 ATOM 783 N N . GLU A 1 102 ? 13.963 -24.702 -4.928 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N 1 ATOM 784 C CA . GLU A 1 102 ? 15.266 -24.612 -4.283 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA 1 ATOM 785 C C . GLU A 1 102 ? 16.070 -23.430 -4.810 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C 1 ATOM 786 O O . GLU A 1 102 ? 16.747 -22.745 -4.034 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O 1 ATOM 787 C CB . GLU A 1 102 ? 16.032 -25.923 -4.469 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB 1 ATOM 788 C CG . GLU A 1 102 ? 15.431 -27.072 -3.657 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG 1 ATOM 789 C CD . GLU A 1 102 ? 16.198 -28.377 -3.795 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD 1 ATOM 790 O OE1 . GLU A 1 102 ? 17.209 -28.411 -4.534 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1 1 ATOM 791 O OE2 . GLU A 1 102 ? 15.784 -29.372 -3.158 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2 1 ATOM 792 N N . ARG A 1 103 ? 16.019 -23.174 -6.118 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N 1 ATOM 793 C CA . ARG A 1 103 ? 16.777 -22.077 -6.715 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA 1 ATOM 794 C C . ARG A 1 103 ? 15.946 -20.816 -6.958 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C 1 ATOM 795 O O . ARG A 1 103 ? 16.506 -19.802 -7.383 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O 1 ATOM 796 C CB . ARG A 1 103 ? 17.415 -22.539 -8.026 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB 1 ATOM 797 C CG . ARG A 1 103 ? 18.200 -23.850 -7.891 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG 1 ATOM 798 C CD . ARG A 1 103 ? 19.103 -24.045 -9.117 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD 1 ATOM 799 N NE . ARG A 1 103 ? 19.819 -25.322 -9.131 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE 1 ATOM 800 C CZ . ARG A 1 103 ? 21.025 -25.524 -8.606 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ 1 ATOM 801 N NH1 . ARG A 1 103 ? 21.672 -24.538 -7.982 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 1 ATOM 802 N NH2 . ARG A 1 103 ? 21.587 -26.727 -8.702 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 1 ATOM 803 N N . ARG A 1 104 ? 14.641 -20.857 -6.686 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N 1 ATOM 804 C CA . ARG A 1 104 ? 13.711 -19.737 -6.892 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA 1 ATOM 805 C C . ARG A 1 104 ? 13.697 -19.304 -8.357 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C 1 ATOM 806 O O . ARG A 1 104 ? 13.986 -18.152 -8.712 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O 1 ATOM 807 C CB . ARG A 1 104 ? 14.016 -18.566 -5.952 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB 1 ATOM 808 C CG . ARG A 1 104 ? 13.850 -18.950 -4.468 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG 1 ATOM 809 C CD . ARG A 1 104 ? 13.916 -17.734 -3.536 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD 1 ATOM 810 N NE . ARG A 1 104 ? 13.787 -18.135 -2.135 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE 1 ATOM 811 C CZ . ARG A 1 104 ? 14.652 -17.816 -1.176 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ 1 ATOM 812 N NH1 . ARG A 1 104 ? 15.715 -17.083 -1.448 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 1 ATOM 813 N NH2 . ARG A 1 104 ? 14.455 -18.234 0.064 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 1 ATOM 814 N N . VAL A 1 105 ? 13.342 -20.266 -9.202 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A N 1 ATOM 815 C CA . VAL A 1 105 ? 13.199 -20.078 -10.643 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CA 1 ATOM 816 C C . VAL A 1 105 ? 11.847 -20.631 -11.061 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A C 1 ATOM 817 O O . VAL A 1 105 ? 11.518 -21.782 -10.742 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A O 1 ATOM 818 C CB . VAL A 1 105 ? 14.312 -20.797 -11.432 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CB 1 ATOM 819 C CG1 . VAL A 1 105 ? 14.170 -20.522 -12.942 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG1 1 ATOM 820 C CG2 . VAL A 1 105 ? 15.700 -20.419 -10.907 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG2 1 ATOM 821 N N . THR A 1 106 ? 11.074 -19.837 -11.800 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N 1 ATOM 822 C CA . THR A 1 106 ? 9.857 -20.384 -12.381 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA 1 ATOM 823 C C . THR A 1 106 ? 9.632 -19.738 -13.746 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C 1 ATOM 824 O O . THR A 1 106 ? 10.195 -18.687 -14.068 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O 1 ATOM 825 C CB . THR A 1 106 ? 8.654 -20.202 -11.440 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB 1 ATOM 826 O OG1 . THR A 1 106 ? 7.537 -20.970 -11.913 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 ATOM 827 C CG2 . THR A 1 106 ? 8.249 -18.730 -11.330 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 ATOM 828 N N . GLY A 1 107 ? 8.836 -20.401 -14.569 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 1 ATOM 829 C CA . GLY A 1 107 ? 8.633 -19.920 -15.921 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 1 ATOM 830 C C . GLY A 1 107 ? 7.393 -20.539 -16.520 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 1 ATOM 831 O O . GLY A 1 107 ? 6.994 -21.638 -16.136 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 1 ATOM 832 N N . PHE A 1 108 ? 6.798 -19.838 -17.486 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N 1 ATOM 833 C CA . PHE A 1 108 ? 5.584 -20.335 -18.118 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA 1 ATOM 834 C C . PHE A 1 108 ? 5.614 -20.003 -19.602 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C 1 ATOM 835 O O . PHE A 1 108 ? 6.438 -19.212 -20.073 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O 1 ATOM 836 C CB . PHE A 1 108 ? 4.320 -19.772 -17.447 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB 1 ATOM 837 C CG . PHE A 1 108 ? 4.092 -18.296 -17.694 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG 1 ATOM 838 C CD1 . PHE A 1 108 ? 3.365 -17.864 -18.797 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 1 ATOM 839 C CD2 . PHE A 1 108 ? 4.588 -17.346 -16.810 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 1 ATOM 840 C CE1 . PHE A 1 108 ? 3.149 -16.507 -19.023 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 1 ATOM 841 C CE2 . PHE A 1 108 ? 4.366 -15.986 -17.022 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 1 ATOM 842 C CZ . PHE A 1 108 ? 3.654 -15.568 -18.131 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ 1 ATOM 843 N N . SER A 1 109 ? 4.701 -20.629 -20.340 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 109 SER A N 1 ATOM 844 C CA . SER A 1 109 ? 4.530 -20.385 -21.767 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA 1 ATOM 845 C C . SER A 1 109 ? 3.047 -20.229 -22.073 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 109 SER A C 1 ATOM 846 O O . SER A 1 109 ? 2.199 -20.867 -21.447 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 109 SER A O 1 ATOM 847 C CB . SER A 1 109 ? 5.128 -21.535 -22.617 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB 1 ATOM 848 O OG . SER A 1 109 ? 4.597 -22.802 -22.237 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG 1 ATOM 849 N N . ILE A 1 110 ? 2.727 -19.367 -23.037 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 1 ATOM 850 C CA . ILE A 1 110 ? 1.350 -19.222 -23.491 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 1 ATOM 851 C C . ILE A 1 110 ? 1.117 -20.274 -24.565 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 1 ATOM 852 O O . ILE A 1 110 ? 1.898 -20.376 -25.517 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 1 ATOM 853 C CB . ILE A 1 110 ? 1.092 -17.800 -24.026 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 1 ATOM 854 C CG1 . ILE A 1 110 ? 1.231 -16.768 -22.899 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 ATOM 855 C CG2 . ILE A 1 110 ? -0.284 -17.715 -24.679 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 ATOM 856 C CD1 . ILE A 1 110 ? 0.824 -15.342 -23.301 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 ATOM 857 N N . ILE A 1 111 ? 0.074 -21.089 -24.394 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 1 ATOM 858 C CA . ILE A 1 111 ? -0.184 -22.199 -25.300 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 859 C C . ILE A 1 111 ? -1.555 -22.099 -25.951 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 1 ATOM 860 O O . ILE A 1 111 ? -1.987 -23.037 -26.611 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 1 ATOM 861 C CB . ILE A 1 111 ? -0.027 -23.564 -24.598 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 1 ATOM 862 C CG1 . ILE A 1 111 ? -1.057 -23.710 -23.465 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 ATOM 863 C CG2 . ILE A 1 111 ? 1.420 -23.764 -24.106 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 ATOM 864 C CD1 . ILE A 1 111 ? -1.175 -25.132 -22.897 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 ATOM 865 N N . GLY A 1 112 ? -2.254 -20.986 -25.773 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N 1 ATOM 866 C CA . GLY A 1 112 ? -3.528 -20.823 -26.447 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA 1 ATOM 867 C C . GLY A 1 112 ? -4.147 -19.495 -26.080 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C 1 ATOM 868 O O . GLY A 1 112 ? -3.596 -18.717 -25.289 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O 1 ATOM 869 N N . GLY A 1 113 ? -5.304 -19.244 -26.672 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 1 ATOM 870 C CA . GLY A 1 113 ? -6.108 -18.088 -26.334 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 1 ATOM 871 C C . GLY A 1 113 ? -6.160 -17.072 -27.463 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 1 ATOM 872 O O . GLY A 1 113 ? -5.480 -17.179 -28.485 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 1 ATOM 873 N N . GLU A 1 114 ? -7.007 -16.071 -27.250 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N 1 ATOM 874 C CA . GLU A 1 114 ? -7.201 -14.977 -28.191 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA 1 ATOM 875 C C . GLU A 1 114 ? -6.383 -13.779 -27.706 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C 1 ATOM 876 O O . GLU A 1 114 ? -6.756 -13.116 -26.729 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O 1 ATOM 877 C CB . GLU A 1 114 ? -8.686 -14.643 -28.305 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB 1 ATOM 878 C CG . GLU A 1 114 ? -9.048 -13.818 -29.523 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG 1 ATOM 879 C CD . GLU A 1 114 ? -10.516 -13.421 -29.539 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD 1 ATOM 880 O OE1 . GLU A 1 114 ? -11.214 -13.668 -28.531 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 ATOM 881 O OE2 . GLU A 1 114 ? -10.968 -12.860 -30.561 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 ATOM 882 N N . HIS A 1 115 ? -5.270 -13.511 -28.385 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N 1 ATOM 883 C CA . HIS A 1 115 ? -4.301 -12.488 -27.992 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA 1 ATOM 884 C C . HIS A 1 115 ? -3.294 -12.328 -29.130 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C 1 ATOM 885 O O . HIS A 1 115 ? -3.332 -13.063 -30.120 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O 1 ATOM 886 C CB . HIS A 1 115 ? -3.597 -12.870 -26.690 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB 1 ATOM 887 C CG . HIS A 1 115 ? -2.936 -14.208 -26.747 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG 1 ATOM 888 N ND1 . HIS A 1 115 ? -1.767 -14.430 -27.446 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 ATOM 889 C CD2 . HIS A 1 115 ? -3.308 -15.407 -26.241 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 ATOM 890 C CE1 . HIS A 1 115 ? -1.432 -15.704 -27.343 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 ATOM 891 N NE2 . HIS A 1 115 ? -2.354 -16.320 -26.624 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 ATOM 892 N N . ARG A 1 116 ? -2.355 -11.392 -28.955 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A N 1 ATOM 893 C CA . ARG A 1 116 ? -1.347 -11.087 -29.968 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CA 1 ATOM 894 C C . ARG A 1 116 ? 0.070 -11.403 -29.496 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A C 1 ATOM 895 O O . ARG A 1 116 ? 1.034 -10.811 -29.994 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A O 1 ATOM 896 C CB . ARG A 1 116 ? -1.428 -9.615 -30.384 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CB 1 ATOM 897 C CG . ARG A 1 116 ? -2.813 -9.111 -30.764 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CG 1 ATOM 898 C CD . ARG A 1 116 ? -2.745 -7.616 -31.106 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CD 1 ATOM 899 N NE . ARG A 1 116 ? -4.040 -6.940 -31.030 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NE 1 ATOM 900 C CZ . ARG A 1 116 ? -4.193 -5.617 -31.024 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CZ 1 ATOM 901 N NH1 . ARG A 1 116 ? -3.130 -4.821 -31.078 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH1 1 ATOM 902 N NH2 . ARG A 1 116 ? -5.407 -5.087 -30.957 1.00 64.66 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH2 1 ATOM 903 N N . LEU A 1 117 ? 0.229 -12.313 -28.542 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N 1 ATOM 904 C CA . LEU A 1 117 ? 1.555 -12.592 -28.014 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA 1 ATOM 905 C C . LEU A 1 117 ? 1.897 -14.049 -28.258 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C 1 ATOM 906 O O . LEU A 1 117 ? 2.102 -14.813 -27.304 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O 1 ATOM 907 C CB . LEU A 1 117 ? 1.632 -12.260 -26.520 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB 1 ATOM 908 C CG . LEU A 1 117 ? 1.398 -10.797 -26.126 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG 1 ATOM 909 C CD1 . LEU A 1 117 ? 1.598 -10.608 -24.632 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 1 ATOM 910 C CD2 . LEU A 1 117 ? 2.308 -9.882 -26.918 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 1 ATOM 911 N N . THR A 1 118 ? 1.947 -14.446 -29.528 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N 1 ATOM 912 C CA . THR A 1 118 ? 2.149 -15.853 -29.835 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA 1 ATOM 913 C C . THR A 1 118 ? 3.548 -16.291 -29.438 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C 1 ATOM 914 O O . THR A 1 118 ? 4.521 -15.546 -29.602 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O 1 ATOM 915 C CB . THR A 1 118 ? 1.902 -16.132 -31.317 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB 1 ATOM 916 O OG1 . THR A 1 118 ? 2.766 -15.320 -32.131 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 ATOM 917 C CG2 . THR A 1 118 ? 0.440 -15.842 -31.658 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 ATOM 918 N N . ASN A 1 119 ? 3.632 -17.515 -28.910 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N 1 ATOM 919 C CA . ASN A 1 119 ? 4.887 -18.123 -28.462 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA 1 ATOM 920 C C . ASN A 1 119 ? 5.555 -17.304 -27.356 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C 1 ATOM 921 O O . ASN A 1 119 ? 6.778 -17.292 -27.231 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O 1 ATOM 922 C CB . ASN A 1 119 ? 5.839 -18.348 -29.639 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB 1 ATOM 923 C CG . ASN A 1 119 ? 5.366 -19.470 -30.550 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG 1 ATOM 924 O OD1 . ASN A 1 119 ? 5.127 -20.581 -30.091 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1 ATOM 925 N ND2 . ASN A 1 119 ? 5.193 -19.174 -31.837 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1 ATOM 926 N N . TYR A 1 120 ? 4.756 -16.624 -26.538 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A N 1 ATOM 927 C CA . TYR A 1 120 ? 5.285 -15.938 -25.362 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CA 1 ATOM 928 C C . TYR A 1 120 ? 5.790 -16.956 -24.346 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A C 1 ATOM 929 O O . TYR A 1 120 ? 5.086 -17.910 -24.012 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A O 1 ATOM 930 C CB . TYR A 1 120 ? 4.196 -15.073 -24.721 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CB 1 ATOM 931 C CG . TYR A 1 120 ? 4.662 -14.181 -23.574 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CG 1 ATOM 932 C CD1 . TYR A 1 120 ? 4.632 -14.624 -22.253 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD1 1 ATOM 933 C CD2 . TYR A 1 120 ? 5.090 -12.874 -23.816 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD2 1 ATOM 934 C CE1 . TYR A 1 120 ? 5.045 -13.796 -21.205 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE1 1 ATOM 935 C CE2 . TYR A 1 120 ? 5.503 -12.043 -22.776 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE2 1 ATOM 936 C CZ . TYR A 1 120 ? 5.478 -12.510 -21.481 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CZ 1 ATOM 937 O OH . TYR A 1 120 ? 5.891 -11.674 -20.460 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A OH 1 ATOM 938 N N . LYS A 1 121 ? 7.010 -16.753 -23.852 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N 1 ATOM 939 C CA . LYS A 1 121 ? 7.585 -17.598 -22.813 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA 1 ATOM 940 C C . LYS A 1 121 ? 8.303 -16.679 -21.841 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C 1 ATOM 941 O O . LYS A 1 121 ? 9.002 -15.757 -22.267 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O 1 ATOM 942 C CB . LYS A 1 121 ? 8.569 -18.624 -23.388 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB 1 ATOM 943 C CG . LYS A 1 121 ? 8.031 -19.383 -24.588 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG 1 ATOM 944 C CD . LYS A 1 121 ? 9.024 -20.400 -25.110 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD 1 ATOM 945 C CE . LYS A 1 121 ? 8.598 -20.897 -26.485 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE 1 ATOM 946 N NZ . LYS A 1 121 ? 7.171 -21.328 -26.496 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ 1 ATOM 947 N N . SER A 1 122 ? 8.115 -16.906 -20.545 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N 1 ATOM 948 C CA . SER A 1 122 ? 8.666 -16.015 -19.539 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA 1 ATOM 949 C C . SER A 1 122 ? 9.375 -16.817 -18.456 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C 1 ATOM 950 O O . SER A 1 122 ? 9.000 -17.956 -18.163 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O 1 ATOM 951 C CB . SER A 1 122 ? 7.569 -15.148 -18.915 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB 1 ATOM 952 O OG . SER A 1 122 ? 8.100 -14.393 -17.847 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG 1 ATOM 953 N N . VAL A 1 123 ? 10.409 -16.217 -17.871 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N 1 ATOM 954 C CA . VAL A 1 123 ? 11.154 -16.805 -16.754 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA 1 ATOM 955 C C . VAL A 1 123 ? 11.307 -15.738 -15.678 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C 1 ATOM 956 O O . VAL A 1 123 ? 11.709 -14.611 -15.984 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O 1 ATOM 957 C CB . VAL A 1 123 ? 12.543 -17.320 -17.183 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB 1 ATOM 958 C CG1 . VAL A 1 123 ? 13.349 -17.782 -15.954 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 1 ATOM 959 C CG2 . VAL A 1 123 ? 12.430 -18.453 -18.196 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 1 ATOM 960 N N . THR A 1 124 ? 11.006 -16.099 -14.425 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N 1 ATOM 961 C CA . THR A 1 124 ? 11.102 -15.209 -13.268 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA 1 ATOM 962 C C . THR A 1 124 ? 12.028 -15.838 -12.233 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C 1 ATOM 963 O O . THR A 1 124 ? 11.888 -17.025 -11.919 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O 1 ATOM 964 C CB . THR A 1 124 ? 9.723 -14.987 -12.638 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB 1 ATOM 965 O OG1 . THR A 1 124 ? 8.838 -14.396 -13.592 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1 1 ATOM 966 C CG2 . THR A 1 124 ? 9.809 -14.094 -11.386 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2 1 ATOM 967 N N . THR A 1 125 ? 12.964 -15.049 -11.692 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 125 THR A N 1 ATOM 968 C CA . THR A 1 125 ? 13.880 -15.528 -10.661 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CA 1 ATOM 969 C C . THR A 1 125 ? 13.958 -14.508 -9.526 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 125 THR A C 1 ATOM 970 O O . THR A 1 125 ? 13.846 -13.304 -9.747 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 125 THR A O 1 ATOM 971 C CB . THR A 1 125 ? 15.306 -15.811 -11.227 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CB 1 ATOM 972 O OG1 . THR A 1 125 ? 15.842 -14.630 -11.838 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 125 THR A OG1 1 ATOM 973 C CG2 . THR A 1 125 ? 15.277 -16.933 -12.276 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CG2 1 ATOM 974 N N . VAL A 1 126 ? 14.149 -15.002 -8.302 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N 1 ATOM 975 C CA . VAL A 1 126 ? 14.103 -14.182 -7.092 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA 1 ATOM 976 C C . VAL A 1 126 ? 15.449 -14.309 -6.393 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C 1 ATOM 977 O O . VAL A 1 126 ? 15.940 -15.425 -6.191 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O 1 ATOM 978 C CB . VAL A 1 126 ? 12.953 -14.617 -6.167 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB 1 ATOM 979 C CG1 . VAL A 1 126 ? 12.963 -13.812 -4.866 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1 1 ATOM 980 C CG2 . VAL A 1 126 ? 11.595 -14.475 -6.896 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2 1 ATOM 981 N N . HIS A 1 127 ? 16.031 -13.173 -5.999 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N 1 ATOM 982 C CA . HIS A 1 127 ? 17.425 -13.125 -5.582 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA 1 ATOM 983 C C . HIS A 1 127 ? 17.562 -12.446 -4.233 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C 1 ATOM 984 O O . HIS A 1 127 ? 16.961 -11.392 -4.004 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O 1 ATOM 985 C CB . HIS A 1 127 ? 18.241 -12.389 -6.638 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB 1 ATOM 986 C CG . HIS A 1 127 ? 18.057 -12.966 -8.003 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG 1 ATOM 987 N ND1 . HIS A 1 127 ? 18.798 -14.033 -8.459 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1 ATOM 988 C CD2 . HIS A 1 127 ? 17.173 -12.669 -8.987 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1 ATOM 989 C CE1 . HIS A 1 127 ? 18.396 -14.356 -9.678 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1 ATOM 990 N NE2 . HIS A 1 127 ? 17.405 -13.549 -10.016 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1 ATOM 991 N N . ARG A 1 128 ? 18.360 -13.052 -3.353 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A N 1 ATOM 992 C CA . ARG A 1 128 ? 18.611 -12.517 -2.022 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CA 1 ATOM 993 C C . ARG A 1 128 ? 19.792 -11.561 -2.056 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A C 1 ATOM 994 O O . ARG A 1 128 ? 20.857 -11.905 -2.579 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A O 1 ATOM 995 C CB . ARG A 1 128 ? 18.916 -13.641 -1.029 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CB 1 ATOM 996 C CG . ARG A 1 128 ? 19.391 -13.125 0.330 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CG 1 ATOM 997 C CD . ARG A 1 128 ? 19.738 -14.259 1.280 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CD 1 ATOM 998 N NE . ARG A 1 128 ? 18.642 -15.222 1.391 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NE 1 ATOM 999 C CZ . ARG A 1 128 ? 17.695 -15.182 2.328 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CZ 1 ATOM 1000 N NH1 . ARG A 1 128 ? 17.711 -14.220 3.247 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH1 1 ATOM 1001 N NH2 . ARG A 1 128 ? 16.732 -16.107 2.350 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH2 1 ATOM 1002 N N . PHE A 1 129 ? 19.614 -10.384 -1.463 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N 1 ATOM 1003 C CA . PHE A 1 129 ? 20.718 -9.475 -1.195 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA 1 ATOM 1004 C C . PHE A 1 129 ? 20.837 -9.217 0.297 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C 1 ATOM 1005 O O . PHE A 1 129 ? 19.832 -9.064 0.998 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O 1 ATOM 1006 C CB . PHE A 1 129 ? 20.543 -8.159 -1.936 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB 1 ATOM 1007 C CG . PHE A 1 129 ? 20.935 -8.246 -3.363 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG 1 ATOM 1008 C CD1 . PHE A 1 129 ? 20.047 -8.729 -4.303 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 1 ATOM 1009 C CD2 . PHE A 1 129 ? 22.206 -7.878 -3.763 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 1 ATOM 1010 C CE1 . PHE A 1 129 ? 20.415 -8.834 -5.636 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 1 ATOM 1011 C CE2 . PHE A 1 129 ? 22.582 -7.978 -5.085 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 1 ATOM 1012 C CZ . PHE A 1 129 ? 21.689 -8.456 -6.024 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ 1 ATOM 1013 N N . GLU A 1 130 ? 22.077 -9.159 0.772 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 1 ATOM 1014 C CA . GLU A 1 130 ? 22.343 -8.941 2.189 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 1 ATOM 1015 C C . GLU A 1 130 ? 23.590 -8.078 2.307 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 1 ATOM 1016 O O . GLU A 1 130 ? 24.623 -8.415 1.723 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 1 ATOM 1017 C CB . GLU A 1 130 ? 22.526 -10.276 2.911 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 1 ATOM 1018 C CG . GLU A 1 130 ? 22.621 -10.180 4.419 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 1 ATOM 1019 C CD . GLU A 1 130 ? 22.198 -11.469 5.107 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 1 ATOM 1020 O OE1 . GLU A 1 130 ? 21.593 -12.341 4.437 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 ATOM 1021 O OE2 . GLU A 1 130 ? 22.460 -11.604 6.318 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 ATOM 1022 N N . LYS A 1 131 ? 23.485 -6.969 3.039 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N 1 ATOM 1023 C CA . LYS A 1 131 ? 24.605 -6.064 3.275 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA 1 ATOM 1024 C C . LYS A 1 131 ? 24.402 -5.426 4.637 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C 1 ATOM 1025 O O . LYS A 1 131 ? 23.349 -4.830 4.884 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O 1 ATOM 1026 C CB . LYS A 1 131 ? 24.708 -4.976 2.197 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB 1 ATOM 1027 C CG . LYS A 1 131 ? 25.652 -5.294 1.047 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG 1 ATOM 1028 C CD . LYS A 1 131 ? 25.538 -4.247 -0.062 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD 1 ATOM 1029 C CE . LYS A 1 131 ? 25.760 -4.865 -1.444 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE 1 ATOM 1030 N NZ . LYS A 1 131 ? 25.038 -4.131 -2.529 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ 1 ATOM 1031 N N . GLU A 1 132 ? 25.409 -5.544 5.502 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A N 1 ATOM 1032 C CA . GLU A 1 132 ? 25.330 -5.110 6.901 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CA 1 ATOM 1033 C C . GLU A 1 132 ? 24.073 -5.750 7.487 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A C 1 ATOM 1034 O O . GLU A 1 132 ? 23.889 -6.965 7.327 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A O 1 ATOM 1035 C CB . GLU A 1 132 ? 25.400 -3.588 6.988 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CB 1 ATOM 1036 C CG . GLU A 1 132 ? 26.805 -3.019 6.818 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CG 1 ATOM 1037 C CD . GLU A 1 132 ? 27.773 -3.484 7.902 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CD 1 ATOM 1038 O OE1 . GLU A 1 132 ? 27.326 -3.775 9.036 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE1 1 ATOM 1039 O OE2 . GLU A 1 132 ? 28.989 -3.557 7.614 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE2 1 ATOM 1040 N N . ASN A 1 133 ? 23.188 -4.989 8.135 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A N 1 ATOM 1041 C CA . ASN A 1 133 ? 21.949 -5.519 8.693 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CA 1 ATOM 1042 C C . ASN A 1 133 ? 20.761 -5.330 7.755 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A C 1 ATOM 1043 O O . ASN A 1 133 ? 19.616 -5.266 8.212 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A O 1 ATOM 1044 C CB . ASN A 1 133 ? 21.659 -4.876 10.051 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CB 1 ATOM 1045 C CG . ASN A 1 133 ? 21.646 -3.358 9.986 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CG 1 ATOM 1046 O OD1 . ASN A 1 133 ? 21.993 -2.770 8.961 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A OD1 1 ATOM 1047 N ND2 . ASN A 1 133 ? 21.265 -2.716 11.088 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A ND2 1 ATOM 1048 N N . ARG A 1 134 ? 21.007 -5.227 6.454 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1 ATOM 1049 C CA . ARG A 1 134 ? 19.948 -5.095 5.464 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1 ATOM 1050 C C . ARG A 1 134 ? 19.772 -6.413 4.729 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1 ATOM 1051 O O . ARG A 1 134 ? 20.754 -7.071 4.376 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1 ATOM 1052 C CB . ARG A 1 134 ? 20.260 -3.992 4.446 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1 ATOM 1053 C CG . ARG A 1 134 ? 20.039 -2.570 4.938 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1 ATOM 1054 C CD . ARG A 1 134 ? 20.538 -1.540 3.925 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1 ATOM 1055 N NE . ARG A 1 134 ? 19.943 -1.678 2.594 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1 ATOM 1056 C CZ . ARG A 1 134 ? 20.643 -1.748 1.463 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1 ATOM 1057 N NH1 . ARG A 1 134 ? 21.971 -1.682 1.489 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1 ATOM 1058 N NH2 . ARG A 1 134 ? 20.015 -1.871 0.298 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1 ATOM 1059 N N . ILE A 1 135 ? 18.518 -6.796 4.500 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A N 1 ATOM 1060 C CA . ILE A 1 135 ? 18.179 -7.919 3.635 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CA 1 ATOM 1061 C C . ILE A 1 135 ? 17.123 -7.430 2.659 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A C 1 ATOM 1062 O O . ILE A 1 135 ? 16.103 -6.870 3.075 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A O 1 ATOM 1063 C CB . ILE A 1 135 ? 17.670 -9.137 4.435 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CB 1 ATOM 1064 C CG1 . ILE A 1 135 ? 18.763 -9.633 5.389 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG1 1 ATOM 1065 C CG2 . ILE A 1 135 ? 17.242 -10.267 3.486 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG2 1 ATOM 1066 C CD1 . ILE A 1 135 ? 18.346 -10.803 6.267 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CD1 1 ATOM 1067 N N . TRP A 1 136 ? 17.371 -7.607 1.362 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A N 1 ATOM 1068 C CA . TRP A 1 136 ? 16.380 -7.194 0.375 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CA 1 ATOM 1069 C C . TRP A 1 136 ? 16.385 -8.178 -0.786 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A C 1 ATOM 1070 O O . TRP A 1 136 ? 17.166 -9.134 -0.820 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A O 1 ATOM 1071 C CB . TRP A 1 136 ? 16.602 -5.740 -0.082 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CB 1 ATOM 1072 C CG . TRP A 1 136 ? 17.782 -5.462 -0.989 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CG 1 ATOM 1073 C CD1 . TRP A 1 136 ? 17.742 -5.302 -2.357 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD1 1 ATOM 1074 C CD2 . TRP A 1 136 ? 19.147 -5.255 -0.605 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD2 1 ATOM 1075 N NE1 . TRP A 1 136 ? 19.001 -5.037 -2.840 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A NE1 1 ATOM 1076 C CE2 . TRP A 1 136 ? 19.879 -4.982 -1.787 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE2 1 ATOM 1077 C CE3 . TRP A 1 136 ? 19.830 -5.271 0.620 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE3 1 ATOM 1078 C CZ2 . TRP A 1 136 ? 21.256 -4.754 -1.777 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ2 1 ATOM 1079 C CZ3 . TRP A 1 136 ? 21.197 -5.033 0.623 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ3 1 ATOM 1080 C CH2 . TRP A 1 136 ? 21.896 -4.783 -0.570 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CH2 1 ATOM 1081 N N . THR A 1 137 ? 15.480 -7.945 -1.729 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N 1 ATOM 1082 C CA . THR A 1 137 ? 15.237 -8.851 -2.841 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA 1 ATOM 1083 C C . THR A 1 137 ? 15.366 -8.098 -4.160 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C 1 ATOM 1084 O O . THR A 1 137 ? 14.999 -6.921 -4.253 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O 1 ATOM 1085 C CB . THR A 1 137 ? 13.828 -9.471 -2.724 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB 1 ATOM 1086 O OG1 . THR A 1 137 ? 13.731 -10.204 -1.501 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1 1 ATOM 1087 C CG2 . THR A 1 137 ? 13.532 -10.423 -3.884 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2 1 ATOM 1088 N N . VAL A 1 138 ? 15.908 -8.760 -5.173 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1 ATOM 1089 C CA . VAL A 1 138 ? 15.706 -8.331 -6.553 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1 ATOM 1090 C C . VAL A 1 138 ? 15.009 -9.464 -7.287 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1 ATOM 1091 O O . VAL A 1 138 ? 15.344 -10.642 -7.099 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1 ATOM 1092 C CB . VAL A 1 138 ? 17.020 -7.936 -7.264 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1 ATOM 1093 C CG1 . VAL A 1 138 ? 16.741 -7.553 -8.715 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 ATOM 1094 C CG2 . VAL A 1 138 ? 17.670 -6.768 -6.551 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 ATOM 1095 N N . VAL A 1 139 ? 14.010 -9.105 -8.091 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1 ATOM 1096 C CA . VAL A 1 139 ? 13.321 -10.043 -8.969 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1 ATOM 1097 C C . VAL A 1 139 ? 13.739 -9.713 -10.388 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1 ATOM 1098 O O . VAL A 1 139 ? 13.757 -8.538 -10.777 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1 ATOM 1099 C CB . VAL A 1 139 ? 11.791 -9.962 -8.829 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1 ATOM 1100 C CG1 . VAL A 1 139 ? 11.113 -10.955 -9.797 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1 ATOM 1101 C CG2 . VAL A 1 139 ? 11.371 -10.256 -7.390 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1 ATOM 1102 N N . LEU A 1 140 ? 14.090 -10.745 -11.147 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A N 1 ATOM 1103 C CA . LEU A 1 140 ? 14.387 -10.631 -12.569 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CA 1 ATOM 1104 C C . LEU A 1 140 ? 13.285 -11.340 -13.333 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A C 1 ATOM 1105 O O . LEU A 1 140 ? 12.884 -12.448 -12.957 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A O 1 ATOM 1106 C CB . LEU A 1 140 ? 15.750 -11.257 -12.902 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CB 1 ATOM 1107 C CG . LEU A 1 140 ? 17.005 -10.613 -12.316 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CG 1 ATOM 1108 C CD1 . LEU A 1 140 ? 18.275 -11.355 -12.772 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD1 1 ATOM 1109 C CD2 . LEU A 1 140 ? 17.084 -9.135 -12.709 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD2 1 ATOM 1110 N N . GLU A 1 141 ? 12.789 -10.709 -14.395 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N 1 ATOM 1111 C CA . GLU A 1 141 ? 11.823 -11.363 -15.265 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA 1 ATOM 1112 C C . GLU A 1 141 ? 12.174 -11.063 -16.711 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C 1 ATOM 1113 O O . GLU A 1 141 ? 12.351 -9.897 -17.090 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O 1 ATOM 1114 C CB . GLU A 1 141 ? 10.386 -10.919 -14.972 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB 1 ATOM 1115 C CG . GLU A 1 141 ? 9.368 -11.642 -15.855 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG 1 ATOM 1116 C CD . GLU A 1 141 ? 7.943 -11.397 -15.417 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD 1 ATOM 1117 O OE1 . GLU A 1 141 ? 7.735 -11.062 -14.233 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1 ATOM 1118 O OE2 . GLU A 1 141 ? 7.030 -11.537 -16.255 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1 ATOM 1119 N N . SER A 1 142 ? 12.295 -12.119 -17.505 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N 1 ATOM 1120 C CA . SER A 1 142 ? 12.591 -11.999 -18.920 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA 1 ATOM 1121 C C . SER A 1 142 ? 11.504 -12.704 -19.722 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C 1 ATOM 1122 O O . SER A 1 142 ? 10.779 -13.556 -19.205 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O 1 ATOM 1123 C CB . SER A 1 142 ? 13.967 -12.591 -19.255 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB 1 ATOM 1124 O OG . SER A 1 142 ? 14.005 -13.982 -18.983 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG 1 ATOM 1125 N N . TYR A 1 143 ? 11.376 -12.324 -20.992 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N 1 ATOM 1126 C CA . TYR A 1 143 ? 10.414 -12.981 -21.864 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA 1 ATOM 1127 C C . TYR A 1 143 ? 10.989 -13.008 -23.267 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C 1 ATOM 1128 O O . TYR A 1 143 ? 11.896 -12.246 -23.604 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O 1 ATOM 1129 C CB . TYR A 1 143 ? 9.041 -12.278 -21.864 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB 1 ATOM 1130 C CG . TYR A 1 143 ? 9.064 -10.907 -22.529 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG 1 ATOM 1131 C CD1 . TYR A 1 143 ? 8.988 -10.779 -23.914 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 ATOM 1132 C CD2 . TYR A 1 143 ? 9.178 -9.749 -21.772 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 ATOM 1133 C CE1 . TYR A 1 143 ? 9.030 -9.538 -24.519 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 ATOM 1134 C CE2 . TYR A 1 143 ? 9.216 -8.505 -22.371 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 ATOM 1135 C CZ . TYR A 1 143 ? 9.136 -8.409 -23.742 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ 1 ATOM 1136 O OH . TYR A 1 143 ? 9.171 -7.186 -24.358 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH 1 ATOM 1137 N N . VAL A 1 144 ? 10.452 -13.907 -24.074 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N 1 ATOM 1138 C CA . VAL A 1 144 ? 10.649 -13.897 -25.512 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA 1 ATOM 1139 C C . VAL A 1 144 ? 9.262 -14.088 -26.105 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C 1 ATOM 1140 O O . VAL A 1 144 ? 8.403 -14.750 -25.511 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O 1 ATOM 1141 C CB . VAL A 1 144 ? 11.658 -14.985 -25.972 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB 1 ATOM 1142 C CG1 . VAL A 1 144 ? 11.185 -16.368 -25.564 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 1 ATOM 1143 C CG2 . VAL A 1 144 ? 11.923 -14.911 -27.488 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 1 ATOM 1144 N N . VAL A 1 145 ? 9.016 -13.458 -27.250 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N 1 ATOM 1145 C CA . VAL A 1 145 ? 7.697 -13.522 -27.871 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA 1 ATOM 1146 C C . VAL A 1 145 ? 7.869 -13.244 -29.353 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C 1 ATOM 1147 O O . VAL A 1 145 ? 8.838 -12.600 -29.768 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O 1 ATOM 1148 C CB . VAL A 1 145 ? 6.709 -12.528 -27.200 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB 1 ATOM 1149 C CG1 . VAL A 1 145 ? 7.068 -11.081 -27.532 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1 ATOM 1150 C CG2 . VAL A 1 145 ? 5.260 -12.831 -27.594 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1 ATOM 1151 N N . ASP A 1 146 ? 6.932 -13.755 -30.157 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N 1 ATOM 1152 C CA . ASP A 1 146 ? 6.927 -13.464 -31.584 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA 1 ATOM 1153 C C . ASP A 1 146 ? 6.737 -11.975 -31.823 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C 1 ATOM 1154 O O . ASP A 1 146 ? 5.964 -11.314 -31.131 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O 1 ATOM 1155 C CB . ASP A 1 146 ? 5.808 -14.228 -32.296 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB 1 ATOM 1156 C CG . ASP A 1 146 ? 6.088 -15.713 -32.421 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG 1 ATOM 1157 O OD1 . ASP A 1 146 ? 7.262 -16.123 -32.303 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1 ATOM 1158 O OD2 . ASP A 1 146 ? 5.120 -16.469 -32.653 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1 ATOM 1159 N N . MET A 1 147 ? 7.431 -11.454 -32.828 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 147 MET A N 1 ATOM 1160 C CA . MET A 1 147 ? 7.290 -10.060 -33.208 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CA 1 ATOM 1161 C C . MET A 1 147 ? 6.466 -9.994 -34.481 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 147 MET A C 1 ATOM 1162 O O . MET A 1 147 ? 6.970 -10.377 -35.546 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 147 MET A O 1 ATOM 1163 C CB . MET A 1 147 ? 8.662 -9.424 -33.425 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CB 1 ATOM 1164 C CG . MET A 1 147 ? 8.759 -7.981 -32.977 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CG 1 ATOM 1165 S SD . MET A 1 147 ? 10.432 -7.344 -33.178 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 147 MET A SD 1 ATOM 1166 C CE . MET A 1 147 ? 10.712 -7.659 -34.921 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CE 1 ATOM 1167 N N . PRO A 1 148 ? 5.200 -9.542 -34.428 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A N 1 ATOM 1168 C CA . PRO A 1 148 ? 4.276 -9.423 -35.569 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CA 1 ATOM 1169 C C . PRO A 1 148 ? 4.853 -8.696 -36.786 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A C 1 ATOM 1170 O O . PRO A 1 148 ? 5.819 -7.940 -36.667 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A O 1 ATOM 1171 C CB . PRO A 1 148 ? 3.104 -8.631 -34.979 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CB 1 ATOM 1172 C CG . PRO A 1 148 ? 3.113 -9.002 -33.538 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CG 1 ATOM 1173 C CD . PRO A 1 148 ? 4.563 -9.121 -33.168 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CD 1 ATOM 1174 N N . SER A 1 152 ? 4.446 -1.716 -35.030 1.00 87.67 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N 1 ATOM 1175 C CA . SER A 1 152 ? 4.103 -3.110 -34.770 1.00 87.06 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA 1 ATOM 1176 C C . SER A 1 152 ? 5.232 -3.814 -34.032 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C 1 ATOM 1177 O O . SER A 1 152 ? 5.014 -4.455 -33.004 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O 1 ATOM 1178 C CB . SER A 1 152 ? 3.798 -3.845 -36.077 1.00 89.42 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB 1 ATOM 1179 O OG . SER A 1 152 ? 2.811 -3.162 -36.828 1.00 93.09 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG 1 ATOM 1180 N N . GLU A 1 153 ? 6.444 -3.691 -34.577 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N 1 ATOM 1181 C CA . GLU A 1 153 ? 7.608 -4.314 -33.956 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA 1 ATOM 1182 C C . GLU A 1 153 ? 7.955 -3.628 -32.640 1.00 81.52 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C 1 ATOM 1183 O O . GLU A 1 153 ? 8.167 -4.290 -31.616 1.00 79.30 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O 1 ATOM 1184 C CB . GLU A 1 153 ? 8.794 -4.274 -34.922 1.00 82.66 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB 1 ATOM 1185 C CG . GLU A 1 153 ? 8.443 -4.681 -36.348 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG 1 ATOM 1186 C CD . GLU A 1 153 ? 9.643 -4.662 -37.275 1.00 87.60 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD 1 ATOM 1187 O OE1 . GLU A 1 153 ? 10.785 -4.641 -36.768 1.00 88.31 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1 ATOM 1188 O OE2 . GLU A 1 153 ? 9.446 -4.668 -38.509 1.00 88.61 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1 ATOM 1189 N N . ASP A 1 154 ? 8.015 -2.295 -32.650 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N 1 ATOM 1190 C CA . ASP A 1 154 ? 8.281 -1.557 -31.423 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA 1 ATOM 1191 C C . ASP A 1 154 ? 7.081 -1.554 -30.484 1.00 67.46 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C 1 ATOM 1192 O O . ASP A 1 154 ? 7.260 -1.405 -29.271 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O 1 ATOM 1193 C CB . ASP A 1 154 ? 8.691 -0.122 -31.756 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB 1 ATOM 1194 C CG . ASP A 1 154 ? 9.588 0.487 -30.699 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG 1 ATOM 1195 O OD1 . ASP A 1 154 ? 10.286 -0.275 -29.996 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 ATOM 1196 O OD2 . ASP A 1 154 ? 9.591 1.729 -30.565 1.00 84.52 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 ATOM 1197 N N . ASP A 1 155 ? 5.867 -1.723 -31.019 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1198 C CA . ASP A 1 155 ? 4.667 -1.717 -30.187 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1199 C C . ASP A 1 155 ? 4.587 -2.958 -29.310 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1200 O O . ASP A 1 155 ? 4.242 -2.866 -28.125 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1201 C CB . ASP A 1 155 ? 3.422 -1.613 -31.064 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1202 C CG . ASP A 1 155 ? 3.252 -0.239 -31.662 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1203 O OD1 . ASP A 1 155 ? 3.582 0.749 -30.971 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1204 O OD2 . ASP A 1 155 ? 2.792 -0.149 -32.822 1.00 72.37 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1205 N N . THR A 1 156 ? 4.889 -4.127 -29.875 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N 1 ATOM 1206 C CA . THR A 1 156 ? 4.874 -5.356 -29.087 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA 1 ATOM 1207 C C . THR A 1 156 ? 5.819 -5.249 -27.903 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C 1 ATOM 1208 O O . THR A 1 156 ? 5.445 -5.550 -26.763 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O 1 ATOM 1209 C CB . THR A 1 156 ? 5.257 -6.553 -29.961 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB 1 ATOM 1210 O OG1 . THR A 1 156 ? 4.249 -6.767 -30.953 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1 ATOM 1211 C CG2 . THR A 1 156 ? 5.405 -7.809 -29.115 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1 ATOM 1212 N N . ARG A 1 157 ? 7.056 -4.828 -28.158 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A N 1 ATOM 1213 C CA . ARG A 1 157 ? 8.022 -4.695 -27.075 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CA 1 ATOM 1214 C C . ARG A 1 157 ? 7.561 -3.648 -26.073 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A C 1 ATOM 1215 O O . ARG A 1 157 ? 7.624 -3.868 -24.859 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A O 1 ATOM 1216 C CB . ARG A 1 157 ? 9.394 -4.340 -27.648 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CB 1 ATOM 1217 C CG . ARG A 1 157 ? 10.560 -4.650 -26.725 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CG 1 ATOM 1218 C CD . ARG A 1 157 ? 11.854 -4.183 -27.365 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CD 1 ATOM 1219 N NE . ARG A 1 157 ? 11.714 -2.825 -27.889 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NE 1 ATOM 1220 C CZ . ARG A 1 157 ? 11.861 -1.717 -27.165 1.00 83.25 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CZ 1 ATOM 1221 N NH1 . ARG A 1 157 ? 12.158 -1.795 -25.873 1.00 84.47 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH1 1 ATOM 1222 N NH2 . ARG A 1 157 ? 11.709 -0.526 -27.732 1.00 86.04 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH2 1 ATOM 1223 N N . MET A 1 158 ? 7.058 -2.513 -26.571 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N 1 ATOM 1224 C CA . MET A 1 158 ? 6.609 -1.439 -25.692 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA 1 ATOM 1225 C C . MET A 1 158 ? 5.465 -1.903 -24.791 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C 1 ATOM 1226 O O . MET A 1 158 ? 5.460 -1.639 -23.580 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O 1 ATOM 1227 C CB . MET A 1 158 ? 6.191 -0.246 -26.546 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB 1 ATOM 1228 C CG . MET A 1 158 ? 6.276 1.088 -25.874 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG 1 ATOM 1229 S SD . MET A 1 158 ? 6.536 2.431 -27.062 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD 1 ATOM 1230 C CE . MET A 1 158 ? 8.241 2.160 -27.539 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE 1 ATOM 1231 N N . PHE A 1 159 ? 4.489 -2.606 -25.371 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A N 1 ATOM 1232 C CA . PHE A 1 159 ? 3.372 -3.130 -24.591 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CA 1 ATOM 1233 C C . PHE A 1 159 ? 3.848 -4.170 -23.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A C 1 ATOM 1234 O O . PHE A 1 159 ? 3.567 -4.067 -22.385 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A O 1 ATOM 1235 C CB . PHE A 1 159 ? 2.316 -3.723 -25.529 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CB 1 ATOM 1236 C CG . PHE A 1 159 ? 1.219 -4.464 -24.815 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CG 1 ATOM 1237 C CD1 . PHE A 1 159 ? 0.167 -3.778 -24.224 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD1 1 ATOM 1238 C CD2 . PHE A 1 159 ? 1.236 -5.852 -24.741 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD2 1 ATOM 1239 C CE1 . PHE A 1 159 ? -0.846 -4.461 -23.564 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE1 1 ATOM 1240 C CE2 . PHE A 1 159 ? 0.227 -6.542 -24.081 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE2 1 ATOM 1241 C CZ . PHE A 1 159 ? -0.816 -5.850 -23.494 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CZ 1 ATOM 1242 N N . ALA A 1 160 ? 4.584 -5.182 -24.060 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N 1 ATOM 1243 C CA . ALA A 1 160 ? 5.012 -6.258 -23.165 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA 1 ATOM 1244 C C . ALA A 1 160 ? 5.925 -5.748 -22.055 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C 1 ATOM 1245 O O . ALA A 1 160 ? 5.800 -6.174 -20.899 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O 1 ATOM 1246 C CB . ALA A 1 160 ? 5.708 -7.360 -23.966 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB 1 ATOM 1247 N N . ASP A 1 161 ? 6.862 -4.850 -22.382 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1 ATOM 1248 C CA . ASP A 1 161 ? 7.739 -4.300 -21.347 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1 ATOM 1249 C C . ASP A 1 161 ? 6.941 -3.559 -20.279 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1 ATOM 1250 O O . ASP A 1 161 ? 7.241 -3.665 -19.085 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1 ATOM 1251 C CB . ASP A 1 161 ? 8.775 -3.348 -21.957 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1 ATOM 1252 C CG . ASP A 1 161 ? 9.858 -4.069 -22.756 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1 ATOM 1253 O OD1 . ASP A 1 161 ? 9.967 -5.306 -22.659 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 ATOM 1254 O OD2 . ASP A 1 161 ? 10.606 -3.385 -23.487 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 ATOM 1255 N N . THR A 1 162 ? 5.950 -2.759 -20.691 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 162 THR A N 1 ATOM 1256 C CA . THR A 1 162 ? 5.212 -1.967 -19.709 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA 1 ATOM 1257 C C . THR A 1 162 ? 4.384 -2.867 -18.795 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 162 THR A C 1 ATOM 1258 O O . THR A 1 162 ? 4.324 -2.645 -17.579 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 162 THR A O 1 ATOM 1259 C CB . THR A 1 162 ? 4.336 -0.924 -20.418 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB 1 ATOM 1260 O OG1 . THR A 1 162 ? 5.162 -0.034 -21.191 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 1 ATOM 1261 C CG2 . THR A 1 162 ? 3.527 -0.107 -19.405 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 1 ATOM 1262 N N . VAL A 1 163 ? 3.775 -3.917 -19.350 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A N 1 ATOM 1263 C CA . VAL A 1 163 ? 3.033 -4.873 -18.524 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CA 1 ATOM 1264 C C . VAL A 1 163 ? 3.957 -5.569 -17.527 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A C 1 ATOM 1265 O O . VAL A 1 163 ? 3.633 -5.694 -16.340 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A O 1 ATOM 1266 C CB . VAL A 1 163 ? 2.300 -5.892 -19.412 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CB 1 ATOM 1267 C CG1 . VAL A 1 163 ? 1.737 -7.032 -18.554 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG1 1 ATOM 1268 C CG2 . VAL A 1 163 ? 1.206 -5.192 -20.194 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG2 1 ATOM 1269 N N . VAL A 1 164 ? 5.104 -6.065 -17.995 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N 1 ATOM 1270 C CA . VAL A 1 164 ? 6.006 -6.778 -17.086 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA 1 ATOM 1271 C C . VAL A 1 164 ? 6.465 -5.848 -15.977 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C 1 ATOM 1272 O O . VAL A 1 164 ? 6.502 -6.230 -14.802 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O 1 ATOM 1273 C CB . VAL A 1 164 ? 7.203 -7.368 -17.864 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB 1 ATOM 1274 C CG1 . VAL A 1 164 ? 8.303 -7.826 -16.905 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1 ATOM 1275 C CG2 . VAL A 1 164 ? 6.747 -8.536 -18.771 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1 ATOM 1276 N N . LYS A 1 165 ? 6.795 -4.600 -16.331 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N 1 ATOM 1277 C CA . LYS A 1 165 ? 7.241 -3.639 -15.328 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA 1 ATOM 1278 C C . LYS A 1 165 ? 6.140 -3.345 -14.320 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C 1 ATOM 1279 O O . LYS A 1 165 ? 6.395 -3.299 -13.111 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O 1 ATOM 1280 C CB . LYS A 1 165 ? 7.706 -2.347 -16.004 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB 1 ATOM 1281 C CG . LYS A 1 165 ? 9.089 -2.464 -16.661 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG 1 ATOM 1282 C CD . LYS A 1 165 ? 9.591 -1.135 -17.235 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD 1 ATOM 1283 C CE . LYS A 1 165 ? 8.871 -0.777 -18.527 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE 1 ATOM 1284 N NZ . LYS A 1 165 ? 9.379 0.483 -19.154 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ 1 ATOM 1285 N N . LEU A 1 166 ? 4.908 -3.142 -14.797 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N 1 ATOM 1286 C CA . LEU A 1 166 ? 3.799 -2.878 -13.883 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA 1 ATOM 1287 C C . LEU A 1 166 ? 3.525 -4.070 -12.976 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C 1 ATOM 1288 O O . LEU A 1 166 ? 3.181 -3.899 -11.799 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O 1 ATOM 1289 C CB . LEU A 1 166 ? 2.547 -2.519 -14.676 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB 1 ATOM 1290 C CG . LEU A 1 166 ? 2.584 -1.123 -15.269 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG 1 ATOM 1291 C CD1 . LEU A 1 166 ? 1.448 -0.953 -16.271 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 ATOM 1292 C CD2 . LEU A 1 166 ? 2.485 -0.102 -14.133 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 ATOM 1293 N N . ASN A 1 167 ? 3.643 -5.286 -13.511 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N 1 ATOM 1294 C CA . ASN A 1 167 ? 3.401 -6.481 -12.707 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA 1 ATOM 1295 C C . ASN A 1 167 ? 4.505 -6.705 -11.678 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C 1 ATOM 1296 O O . ASN A 1 167 ? 4.230 -7.127 -10.549 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O 1 ATOM 1297 C CB . ASN A 1 167 ? 3.254 -7.703 -13.621 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB 1 ATOM 1298 C CG . ASN A 1 167 ? 1.930 -7.722 -14.328 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG 1 ATOM 1299 O OD1 . ASN A 1 167 ? 1.015 -6.991 -13.946 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1 ATOM 1300 N ND2 . ASN A 1 167 ? 1.801 -8.569 -15.355 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1 ATOM 1301 N N . LEU A 1 168 ? 5.759 -6.444 -12.044 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N 1 ATOM 1302 C CA . LEU A 1 168 ? 6.822 -6.501 -11.043 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA 1 ATOM 1303 C C . LEU A 1 168 ? 6.568 -5.503 -9.925 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C 1 ATOM 1304 O O . LEU A 1 168 ? 6.799 -5.801 -8.749 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O 1 ATOM 1305 C CB . LEU A 1 168 ? 8.173 -6.231 -11.692 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB 1 ATOM 1306 C CG . LEU A 1 168 ? 8.708 -7.363 -12.563 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG 1 ATOM 1307 C CD1 . LEU A 1 168 ? 9.957 -6.875 -13.294 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1 ATOM 1308 C CD2 . LEU A 1 168 ? 9.014 -8.593 -11.714 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1 ATOM 1309 N N . GLN A 1 169 ? 6.080 -4.314 -10.274 1.00 7.17 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A N 1 ATOM 1310 C CA . GLN A 1 169 ? 5.768 -3.321 -9.254 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CA 1 ATOM 1311 C C . GLN A 1 169 ? 4.648 -3.797 -8.337 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A C 1 ATOM 1312 O O . GLN A 1 169 ? 4.696 -3.573 -7.119 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A O 1 ATOM 1313 C CB . GLN A 1 169 ? 5.397 -2.007 -9.924 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CB 1 ATOM 1314 C CG . GLN A 1 169 ? 5.000 -0.894 -8.976 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CG 1 ATOM 1315 C CD . GLN A 1 169 ? 4.570 0.333 -9.746 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CD 1 ATOM 1316 O OE1 . GLN A 1 169 ? 3.404 0.476 -10.110 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A OE1 1 ATOM 1317 N NE2 . GLN A 1 169 ? 5.518 1.216 -10.018 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A NE2 1 ATOM 1318 N N . LYS A 1 170 ? 3.625 -4.449 -8.895 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A N 1 ATOM 1319 C CA . LYS A 1 170 ? 2.549 -4.943 -8.041 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CA 1 ATOM 1320 C C . LYS A 1 170 ? 3.071 -5.994 -7.071 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A C 1 ATOM 1321 O O . LYS A 1 170 ? 2.755 -5.958 -5.874 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A O 1 ATOM 1322 C CB . LYS A 1 170 ? 1.394 -5.511 -8.873 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CB 1 ATOM 1323 C CG . LYS A 1 170 ? 0.339 -6.169 -7.977 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CG 1 ATOM 1324 C CD . LYS A 1 170 ? -0.991 -6.432 -8.666 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CD 1 ATOM 1325 C CE . LYS A 1 170 ? -1.912 -7.237 -7.735 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CE 1 ATOM 1326 N NZ . LYS A 1 170 ? -3.120 -7.737 -8.470 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A NZ 1 ATOM 1327 N N . LEU A 1 171 ? 3.890 -6.927 -7.572 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A N 1 ATOM 1328 C CA . LEU A 1 171 ? 4.548 -7.897 -6.707 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CA 1 ATOM 1329 C C . LEU A 1 171 ? 5.306 -7.198 -5.589 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A C 1 ATOM 1330 O O . LEU A 1 171 ? 5.215 -7.600 -4.423 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A O 1 ATOM 1331 C CB . LEU A 1 171 ? 5.490 -8.786 -7.534 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CB 1 ATOM 1332 C CG . LEU A 1 171 ? 6.390 -9.783 -6.802 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CG 1 ATOM 1333 C CD1 . LEU A 1 171 ? 5.570 -10.816 -6.047 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD1 1 ATOM 1334 C CD2 . LEU A 1 171 ? 7.352 -10.490 -7.776 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD2 1 ATOM 1335 N N . ALA A 1 172 ? 6.023 -6.117 -5.918 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A N 1 ATOM 1336 C CA . ALA A 1 172 ? 6.753 -5.367 -4.895 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CA 1 ATOM 1337 C C . ALA A 1 172 ? 5.814 -4.815 -3.824 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A C 1 ATOM 1338 O O . ALA A 1 172 ? 6.090 -4.942 -2.621 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A O 1 ATOM 1339 C CB . ALA A 1 172 ? 7.552 -4.233 -5.542 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CB 1 ATOM 1340 N N . THR A 1 173 ? 4.698 -4.196 -4.239 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 173 THR A N 1 ATOM 1341 C CA . THR A 1 173 ? 3.761 -3.632 -3.262 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA 1 ATOM 1342 C C . THR A 1 173 ? 3.164 -4.712 -2.365 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 173 THR A C 1 ATOM 1343 O O . THR A 1 173 ? 2.950 -4.489 -1.165 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 173 THR A O 1 ATOM 1344 C CB . THR A 1 173 ? 2.626 -2.882 -3.962 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB 1 ATOM 1345 O OG1 . THR A 1 173 ? 1.803 -3.823 -4.669 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1 1 ATOM 1346 C CG2 . THR A 1 173 ? 3.168 -1.832 -4.927 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2 1 ATOM 1347 N N . VAL A 1 174 ? 2.831 -5.867 -2.939 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1348 C CA . VAL A 1 174 ? 2.254 -6.956 -2.146 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1349 C C . VAL A 1 174 ? 3.253 -7.446 -1.106 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1350 O O . VAL A 1 174 ? 2.929 -7.578 0.081 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1351 C CB . VAL A 1 174 ? 1.795 -8.106 -3.064 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1352 C CG1 . VAL A 1 174 ? 1.453 -9.366 -2.226 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1353 C CG2 . VAL A 1 174 ? 0.584 -7.663 -3.895 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1354 N N . ALA A 1 175 ? 4.480 -7.752 -1.540 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N 1 ATOM 1355 C CA . ALA A 1 175 ? 5.474 -8.272 -0.602 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA 1 ATOM 1356 C C . ALA A 1 175 ? 5.818 -7.249 0.468 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C 1 ATOM 1357 O O . ALA A 1 175 ? 5.998 -7.603 1.640 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O 1 ATOM 1358 C CB . ALA A 1 175 ? 6.741 -8.701 -1.345 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB 1 ATOM 1359 N N . GLU A 1 176 ? 5.937 -5.972 0.085 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A N 1 ATOM 1360 C CA . GLU A 1 176 ? 6.285 -4.953 1.071 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CA 1 ATOM 1361 C C . GLU A 1 176 ? 5.144 -4.719 2.053 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A C 1 ATOM 1362 O O . GLU A 1 176 ? 5.389 -4.467 3.236 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A O 1 ATOM 1363 C CB . GLU A 1 176 ? 6.705 -3.659 0.352 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CB 1 ATOM 1364 C CG . GLU A 1 176 ? 8.066 -3.853 -0.341 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CG 1 ATOM 1365 C CD . GLU A 1 176 ? 8.463 -2.749 -1.304 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CD 1 ATOM 1366 O OE1 . GLU A 1 176 ? 7.743 -1.730 -1.422 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE1 1 ATOM 1367 O OE2 . GLU A 1 176 ? 9.518 -2.910 -1.958 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE2 1 ATOM 1368 N N . ALA A 1 177 ? 3.895 -4.820 1.599 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N 1 ATOM 1369 C CA . ALA A 1 177 ? 2.778 -4.784 2.535 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA 1 ATOM 1370 C C . ALA A 1 177 ? 2.861 -5.924 3.544 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C 1 ATOM 1371 O O . ALA A 1 177 ? 2.579 -5.732 4.732 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O 1 ATOM 1372 C CB . ALA A 1 177 ? 1.450 -4.850 1.775 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB 1 ATOM 1373 N N . MET A 1 178 ? 3.207 -7.126 3.083 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 178 MET A N 1 ATOM 1374 C CA . MET A 1 178 ? 3.260 -8.282 3.978 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CA 1 ATOM 1375 C C . MET A 1 178 ? 4.429 -8.201 4.948 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 178 MET A C 1 ATOM 1376 O O . MET A 1 178 ? 4.348 -8.743 6.059 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 178 MET A O 1 ATOM 1377 C CB . MET A 1 178 ? 3.351 -9.567 3.158 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CB 1 ATOM 1378 C CG . MET A 1 178 ? 2.021 -10.029 2.586 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CG 1 ATOM 1379 S SD . MET A 1 178 ? 2.243 -11.528 1.604 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 178 MET A SD 1 ATOM 1380 C CE . MET A 1 178 ? 0.611 -12.268 1.706 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CE 1 ATOM 1381 N N . ALA A 1 179 ? 5.512 -7.526 4.554 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N 1 ATOM 1382 C CA . ALA A 1 179 ? 6.728 -7.487 5.354 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA 1 ATOM 1383 C C . ALA A 1 179 ? 6.717 -6.406 6.432 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C 1 ATOM 1384 O O . ALA A 1 179 ? 7.656 -6.363 7.234 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O 1 ATOM 1385 C CB . ALA A 1 179 ? 7.944 -7.285 4.443 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB 1 ATOM 1386 N N . ARG A 1 180 ? 5.690 -5.551 6.488 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A N 1 ATOM 1387 C CA . ARG A 1 180 ? 5.654 -4.473 7.483 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CA 1 ATOM 1388 C C . ARG A 1 180 ? 5.708 -5.022 8.908 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A C 1 ATOM 1389 O O . ARG A 1 180 ? 4.929 -5.908 9.276 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A O 1 ATOM 1390 C CB . ARG A 1 180 ? 4.384 -3.627 7.326 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CB 1 ATOM 1391 C CG . ARG A 1 180 ? 4.329 -2.778 6.056 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CG 1 ATOM 1392 C CD . ARG A 1 180 ? 5.341 -1.620 6.100 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CD 1 ATOM 1393 N NE . ARG A 1 180 ? 5.364 -0.886 4.838 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NE 1 ATOM 1394 C CZ . ARG A 1 180 ? 6.298 0.003 4.503 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CZ 1 ATOM 1395 N NH1 . ARG A 1 180 ? 7.296 0.267 5.336 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH1 1 ATOM 1396 N NH2 . ARG A 1 180 ? 6.236 0.619 3.331 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH2 1 ATOM 1397 N N . ASN A 1 181 ? 6.600 -4.454 9.720 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A N 1 ATOM 1398 C CA . ASN A 1 181 ? 6.750 -4.843 11.117 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CA 1 ATOM 1399 C C . ASN A 1 181 ? 5.619 -4.271 11.953 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A C 1 ATOM 1400 O O . ASN A 1 181 ? 4.835 -3.434 11.480 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A O 1 ATOM 1401 C CB . ASN A 1 181 ? 8.089 -4.354 11.687 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CB 1 ATOM 1402 C CG . ASN A 1 181 ? 9.286 -4.984 11.004 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CG 1 ATOM 1403 O OD1 . ASN A 1 181 ? 9.304 -6.183 10.743 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A OD1 1 ATOM 1404 N ND2 . ASN A 1 181 ? 10.300 -4.174 10.717 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A ND2 1 ATOM 1405 O OXT . ASN A 1 181 ? 5.498 -4.605 13.135 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A OXT 1 ATOM 1406 N N . LEU A-2 1 5 ? 19.009 0.938 11.204 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 N 1 ATOM 1407 C CA . LEU A-2 1 5 ? 19.956 1.727 10.407 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CA 1 ATOM 1408 C C . LEU A-2 1 5 ? 21.260 0.980 10.177 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 C 1 ATOM 1409 O O . LEU A-2 1 5 ? 21.720 0.243 11.048 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 O 1 ATOM 1410 C CB . LEU A-2 1 5 ? 20.265 3.064 11.082 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CB 1 ATOM 1411 C CG . LEU A-2 1 5 ? 19.114 4.063 11.148 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CG 1 ATOM 1412 C CD1 . LEU A-2 1 5 ? 19.613 5.393 11.656 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1413 C CD2 . LEU A-2 1 5 ? 18.466 4.204 9.781 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1414 N N . THR A-2 1 6 ? 21.854 1.178 9.005 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 N 1 ATOM 1415 C CA . THR A-2 1 6 ? 23.160 0.607 8.734 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CA 1 ATOM 1416 C C . THR A-2 1 6 ? 24.231 1.416 9.453 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 C 1 ATOM 1417 O O . THR A-2 1 6 ? 23.997 2.564 9.839 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 O 1 ATOM 1418 C CB . THR A-2 1 6 ? 23.447 0.595 7.236 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CB 1 ATOM 1419 O OG1 . THR A-2 1 6 ? 23.613 1.939 6.772 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 OG1 1 ATOM 1420 C CG2 . THR A-2 1 6 ? 22.310 -0.063 6.490 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CG2 1 ATOM 1421 N N . PRO A-2 1 7 ? 25.418 0.835 9.654 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 N 1 ATOM 1422 C CA . PRO A-2 1 7 ? 26.524 1.631 10.215 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CA 1 ATOM 1423 C C . PRO A-2 1 7 ? 26.803 2.903 9.427 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 C 1 ATOM 1424 O O . PRO A-2 1 7 ? 27.048 3.952 10.032 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 O 1 ATOM 1425 C CB . PRO A-2 1 7 ? 27.705 0.651 10.182 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CB 1 ATOM 1426 C CG . PRO A-2 1 7 ? 27.060 -0.708 10.299 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CG 1 ATOM 1427 C CD . PRO A-2 1 7 ? 25.769 -0.593 9.516 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CD 1 ATOM 1428 N N . GLU A-2 1 8 ? 26.720 2.855 8.094 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 N 1 ATOM 1429 C CA . GLU A-2 1 8 ? 26.955 4.061 7.304 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CA 1 ATOM 1430 C C . GLU A-2 1 8 ? 25.850 5.092 7.515 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 C 1 ATOM 1431 O O . GLU A-2 1 8 ? 26.124 6.294 7.612 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 O 1 ATOM 1432 C CB . GLU A-2 1 8 ? 27.082 3.707 5.822 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CB 1 ATOM 1433 C CG . GLU A-2 1 8 ? 27.373 4.902 4.920 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CG 1 ATOM 1434 C CD . GLU A-2 1 8 ? 28.657 5.631 5.297 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CD 1 ATOM 1435 O OE1 . GLU A-2 1 8 ? 29.594 4.977 5.810 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1436 O OE2 . GLU A-2 1 8 ? 28.729 6.863 5.085 1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1437 N N . GLU A-2 1 9 ? 24.595 4.645 7.577 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 N 1 ATOM 1438 C CA . GLU A-2 1 9 ? 23.501 5.564 7.873 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CA 1 ATOM 1439 C C . GLU A-2 1 9 ? 23.668 6.197 9.254 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 C 1 ATOM 1440 O O . GLU A-2 1 9 ? 23.550 7.418 9.403 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 O 1 ATOM 1441 C CB . GLU A-2 1 9 ? 22.162 4.835 7.766 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CB 1 ATOM 1442 C CG . GLU A-2 1 9 ? 21.751 4.538 6.332 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CG 1 ATOM 1443 C CD . GLU A-2 1 9 ? 20.534 3.629 6.263 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CD 1 ATOM 1444 O OE1 . GLU A-2 1 9 ? 20.286 2.893 7.244 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1445 O OE2 . GLU A-2 1 9 ? 19.824 3.653 5.235 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1446 N N . ARG A-2 1 10 ? 23.943 5.385 10.279 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 N 1 ATOM 1447 C CA . ARG A-2 1 10 ? 24.147 5.945 11.615 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CA 1 ATOM 1448 C C . ARG A-2 1 10 ? 25.306 6.929 11.618 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 C 1 ATOM 1449 O O . ARG A-2 1 10 ? 25.223 8.001 12.230 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 O 1 ATOM 1450 C CB . ARG A-2 1 10 ? 24.393 4.827 12.634 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CB 1 ATOM 1451 C CG . ARG A-2 1 10 ? 23.147 4.028 12.987 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CG 1 ATOM 1452 C CD . ARG A-2 1 10 ? 23.413 3.020 14.097 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CD 1 ATOM 1453 N NE . ARG A-2 1 10 ? 24.221 1.901 13.629 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NE 1 ATOM 1454 C CZ . ARG A-2 1 10 ? 24.508 0.832 14.361 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1455 N NH1 . ARG A-2 1 10 ? 24.049 0.734 15.601 1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1456 N NH2 . ARG A-2 1 10 ? 25.250 -0.141 13.852 1.00 70.92 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1457 N N . SER A-2 1 11 ? 26.387 6.593 10.913 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 N 1 ATOM 1458 C CA . SER A-2 1 11 ? 27.536 7.492 10.847 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CA 1 ATOM 1459 C C . SER A-2 1 11 ? 27.170 8.823 10.192 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 C 1 ATOM 1460 O O . SER A-2 1 11 ? 27.569 9.891 10.672 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 O 1 ATOM 1461 C CB . SER A-2 1 11 ? 28.677 6.816 10.092 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CB 1 ATOM 1462 O OG . SER A-2 1 11 ? 29.822 7.645 10.060 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 OG 1 ATOM 1463 N N . GLU A-2 1 12 ? 26.404 8.783 9.098 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 N 1 ATOM 1464 C CA . GLU A-2 1 12 ? 26.051 10.014 8.402 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CA 1 ATOM 1465 C C . GLU A-2 1 12 ? 24.991 10.824 9.130 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 C 1 ATOM 1466 O O . GLU A-2 1 12 ? 24.805 11.999 8.802 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 O 1 ATOM 1467 C CB . GLU A-2 1 12 ? 25.552 9.718 6.982 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CB 1 ATOM 1468 C CG . GLU A-2 1 12 ? 26.595 9.124 6.036 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CG 1 ATOM 1469 C CD . GLU A-2 1 12 ? 26.083 8.995 4.598 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CD 1 ATOM 1470 O OE1 . GLU A-2 1 12 ? 25.202 9.787 4.196 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1471 O OE2 . GLU A-2 1 12 ? 26.558 8.100 3.868 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1472 N N . LEU A-2 1 13 ? 24.267 10.225 10.073 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 N 1 ATOM 1473 C CA . LEU A-2 1 13 ? 23.235 10.932 10.822 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CA 1 ATOM 1474 C C . LEU A-2 1 13 ? 23.721 11.459 12.157 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 C 1 ATOM 1475 O O . LEU A-2 1 13 ? 22.952 12.123 12.860 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 O 1 ATOM 1476 C CB . LEU A-2 1 13 ? 22.019 10.024 11.052 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CB 1 ATOM 1477 C CG . LEU A-2 1 13 ? 21.258 9.714 9.758 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CG 1 ATOM 1478 C CD1 . LEU A-2 1 13 ? 20.215 8.613 9.960 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1479 C CD2 . LEU A-2 1 13 ? 20.611 10.991 9.222 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1480 N N . LYS A-2 1 14 ? 24.969 11.181 12.528 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 N 1 ATOM 1481 C CA . LYS A-2 1 14 ? 25.440 11.570 13.853 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CA 1 ATOM 1482 C C . LYS A-2 1 14 ? 25.356 13.082 14.044 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 C 1 ATOM 1483 O O . LYS A-2 1 14 ? 24.933 13.561 15.107 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 O 1 ATOM 1484 C CB . LYS A-2 1 14 ? 26.866 11.050 14.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CB 1 ATOM 1485 C CG . LYS A-2 1 14 ? 27.437 11.229 15.428 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CG 1 ATOM 1486 C CD . LYS A-2 1 14 ? 28.733 10.426 15.611 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CD 1 ATOM 1487 C CE . LYS A-2 1 14 ? 28.479 8.922 15.555 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CE 1 ATOM 1488 N NZ . LYS A-2 1 14 ? 29.630 8.131 16.101 1.00 67.68 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1489 N N . ASN A-2 1 15 ? 25.729 13.846 13.013 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 N 1 ATOM 1490 C CA . ASN A-2 1 15 ? 25.613 15.303 13.063 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CA 1 ATOM 1491 C C . ASN A-2 1 15 ? 24.177 15.728 13.347 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 C 1 ATOM 1492 O O . ASN A-2 1 15 ? 23.921 16.515 14.264 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 O 1 ATOM 1493 C CB . ASN A-2 1 15 ? 26.097 15.919 11.744 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CB 1 ATOM 1494 C CG . ASN A-2 1 15 ? 27.601 16.082 11.685 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CG 1 ATOM 1495 O OD1 . ASN A-2 1 15 ? 28.264 16.162 12.721 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1496 N ND2 . ASN A-2 1 15 ? 28.153 16.148 10.466 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1497 N N . SER A-2 1 16 ? 23.223 15.210 12.567 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 N 1 ATOM 1498 C CA . SER A-2 1 16 ? 21.833 15.616 12.736 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CA 1 ATOM 1499 C C . SER A-2 1 16 ? 21.302 15.232 14.109 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 C 1 ATOM 1500 O O . SER A-2 1 16 ? 20.483 15.958 14.686 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 O 1 ATOM 1501 C CB . SER A-2 1 16 ? 20.961 14.989 11.648 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CB 1 ATOM 1502 O OG . SER A-2 1 16 ? 21.243 15.538 10.366 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 OG 1 ATOM 1503 N N . ILE A-2 1 17 ? 21.737 14.094 14.642 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 N 1 ATOM 1504 C CA . ILE A-2 1 17 ? 21.293 13.700 15.974 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CA 1 ATOM 1505 C C . ILE A-2 1 17 ? 21.801 14.687 17.018 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 C 1 ATOM 1506 O O . ILE A-2 1 17 ? 21.048 15.123 17.901 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 O 1 ATOM 1507 C CB . ILE A-2 1 17 ? 21.730 12.253 16.269 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CB 1 ATOM 1508 C CG1 . ILE A-2 1 17 ? 20.929 11.290 15.367 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1509 C CG2 . ILE A-2 1 17 ? 21.544 11.943 17.751 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1510 C CD1 . ILE A-2 1 17 ? 21.489 9.885 15.267 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1511 N N . ALA A-2 1 18 ? 23.081 15.068 16.930 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 N 1 ATOM 1512 C CA . ALA A-2 1 18 ? 23.608 16.075 17.848 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CA 1 ATOM 1513 C C . ALA A-2 1 18 ? 22.934 17.426 17.648 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 C 1 ATOM 1514 O O . ALA A-2 1 18 ? 22.699 18.153 18.624 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 O 1 ATOM 1515 C CB . ALA A-2 1 18 ? 25.122 16.221 17.681 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CB 1 ATOM 1516 N N . GLU A-2 1 19 ? 22.609 17.776 16.403 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 N 1 ATOM 1517 C CA . GLU A-2 1 19 ? 22.072 19.102 16.114 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CA 1 ATOM 1518 C C . GLU A-2 1 19 ? 20.624 19.252 16.568 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 C 1 ATOM 1519 O O . GLU A-2 1 19 ? 20.257 20.284 17.137 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 O 1 ATOM 1520 C CB . GLU A-2 1 19 ? 22.189 19.395 14.618 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CB 1 ATOM 1521 C CG . GLU A-2 1 19 ? 23.615 19.643 14.166 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CG 1 ATOM 1522 C CD . GLU A-2 1 19 ? 23.832 19.341 12.694 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CD 1 ATOM 1523 O OE1 . GLU A-2 1 19 ? 22.899 18.824 12.043 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1524 O OE2 . GLU A-2 1 19 ? 24.942 19.621 12.191 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1525 N N . PHE A-2 1 20 ? 19.786 18.242 16.335 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 N 1 ATOM 1526 C CA . PHE A-2 1 20 ? 18.348 18.408 16.475 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CA 1 ATOM 1527 C C . PHE A-2 1 20 ? 17.697 17.478 17.484 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 C 1 ATOM 1528 O O . PHE A-2 1 20 ? 16.530 17.705 17.829 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 O 1 ATOM 1529 C CB . PHE A-2 1 20 ? 17.661 18.202 15.113 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CB 1 ATOM 1530 C CG . PHE A-2 1 20 ? 18.270 19.025 14.002 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CG 1 ATOM 1531 C CD1 . PHE A-2 1 20 ? 18.207 20.414 14.031 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1532 C CD2 . PHE A-2 1 20 ? 18.914 18.410 12.943 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1533 C CE1 . PHE A-2 1 20 ? 18.780 21.165 13.017 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1534 C CE2 . PHE A-2 1 20 ? 19.491 19.147 11.931 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1535 C CZ . PHE A-2 1 20 ? 19.420 20.531 11.958 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1536 N N . HIS A-2 1 21 ? 18.391 16.429 17.939 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 N 1 ATOM 1537 C CA . HIS A-2 1 21 ? 17.750 15.356 18.688 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CA 1 ATOM 1538 C C . HIS A-2 1 21 ? 18.437 15.102 20.024 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 C 1 ATOM 1539 O O . HIS A-2 1 21 ? 18.382 13.992 20.552 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 O 1 ATOM 1540 C CB . HIS A-2 1 21 ? 17.704 14.073 17.862 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CB 1 ATOM 1541 C CG . HIS A-2 1 21 ? 16.862 14.184 16.626 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CG 1 ATOM 1542 N ND1 . HIS A-2 1 21 ? 15.485 14.094 16.653 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1543 C CD2 . HIS A-2 1 21 ? 17.201 14.371 15.327 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1544 C CE1 . HIS A-2 1 21 ? 15.012 14.211 15.423 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1545 N NE2 . HIS A-2 1 21 ? 16.034 14.381 14.600 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1546 N N . THR A-2 1 22 ? 19.079 16.111 20.593 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 N 1 ATOM 1547 C CA . THR A-2 1 22 ? 19.706 15.970 21.900 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CA 1 ATOM 1548 C C . THR A-2 1 22 ? 18.899 16.724 22.946 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 C 1 ATOM 1549 O O . THR A-2 1 22 ? 18.447 17.845 22.701 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 O 1 ATOM 1550 C CB . THR A-2 1 22 ? 21.145 16.472 21.874 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CB 1 ATOM 1551 O OG1 . THR A-2 1 22 ? 21.165 17.829 21.422 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 OG1 1 ATOM 1552 C CG2 . THR A-2 1 22 ? 21.952 15.625 20.922 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CG2 1 ATOM 1553 N N . TYR A-2 1 23 ? 18.711 16.096 24.106 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 N 1 ATOM 1554 C CA . TYR A-2 1 23 ? 17.857 16.629 25.157 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CA 1 ATOM 1555 C C . TYR A-2 1 23 ? 18.593 16.615 26.487 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 C 1 ATOM 1556 O O . TYR A-2 1 23 ? 19.531 15.842 26.695 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 O 1 ATOM 1557 C CB . TYR A-2 1 23 ? 16.554 15.824 25.298 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CB 1 ATOM 1558 C CG . TYR A-2 1 23 ? 15.701 15.804 24.052 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CG 1 ATOM 1559 C CD1 . TYR A-2 1 23 ? 15.887 14.833 23.076 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1560 C CD2 . TYR A-2 1 23 ? 14.713 16.758 23.854 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1561 C CE1 . TYR A-2 1 23 ? 15.114 14.817 21.927 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1562 C CE2 . TYR A-2 1 23 ? 13.935 16.750 22.719 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1563 C CZ . TYR A-2 1 23 ? 14.139 15.775 21.757 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1564 O OH . TYR A-2 1 23 ? 13.367 15.766 20.625 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 OH 1 ATOM 1565 N N . GLN A-2 1 24 ? 18.145 17.491 27.386 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 N 1 ATOM 1566 C CA . GLN A-2 1 24 ? 18.580 17.498 28.784 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CA 1 ATOM 1567 C C . GLN A-2 1 24 ? 17.604 16.618 29.553 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 C 1 ATOM 1568 O O . GLN A-2 1 24 ? 16.481 17.033 29.850 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 O 1 ATOM 1569 C CB . GLN A-2 1 24 ? 18.610 18.921 29.331 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CB 1 ATOM 1570 C CG . GLN A-2 1 24 ? 19.174 19.044 30.742 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CG 1 ATOM 1571 C CD . GLN A-2 1 24 ? 20.552 19.678 30.769 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CD 1 ATOM 1572 O OE1 . GLN A-2 1 24 ? 21.026 20.204 29.762 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1573 N NE2 . GLN A-2 1 24 ? 21.203 19.631 31.924 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1574 N N . LEU A-2 1 25 ? 18.024 15.395 29.872 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 N 1 ATOM 1575 C CA . LEU A-2 1 25 ? 17.120 14.370 30.382 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CA 1 ATOM 1576 C C . LEU A-2 1 25 ? 17.272 14.195 31.887 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 C 1 ATOM 1577 O O . LEU A-2 1 25 ? 18.378 13.960 32.389 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 O 1 ATOM 1578 C CB . LEU A-2 1 25 ? 17.357 13.038 29.670 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CB 1 ATOM 1579 C CG . LEU A-2 1 25 ? 16.742 13.015 28.276 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CG 1 ATOM 1580 C CD1 . LEU A-2 1 25 ? 16.940 11.659 27.610 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1581 C CD2 . LEU A-2 1 25 ? 15.267 13.376 28.380 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1582 N N . ASP A-2 1 26 ? 16.159 14.298 32.596 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 N 1 ATOM 1583 C CA . ASP A-2 1 26 ? 16.111 14.160 34.039 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CA 1 ATOM 1584 C C . ASP A-2 1 26 ? 15.313 12.913 34.404 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 C 1 ATOM 1585 O O . ASP A-2 1 26 ? 14.574 12.377 33.571 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 O 1 ATOM 1586 C CB . ASP A-2 1 26 ? 15.484 15.412 34.675 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CB 1 ATOM 1587 C CG . ASP A-2 1 26 ? 14.009 15.546 34.373 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CG 1 ATOM 1588 O OD1 . ASP A-2 1 26 ? 13.193 15.233 35.266 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1589 O OD2 . ASP A-2 1 26 ? 13.665 15.960 33.243 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1590 N N . PRO A-2 1 27 ? 15.456 12.403 35.631 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 N 1 ATOM 1591 C CA . PRO A-2 1 27 ? 14.731 11.170 35.992 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CA 1 ATOM 1592 C C . PRO A-2 1 27 ? 13.220 11.283 35.874 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 C 1 ATOM 1593 O O . PRO A-2 1 27 ? 12.548 10.255 35.731 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 O 1 ATOM 1594 C CB . PRO A-2 1 27 ? 15.151 10.923 37.448 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CB 1 ATOM 1595 C CG . PRO A-2 1 27 ? 16.394 11.684 37.635 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CG 1 ATOM 1596 C CD . PRO A-2 1 27 ? 16.327 12.869 36.724 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CD 1 ATOM 1597 N N . GLY A-2 1 28 ? 12.663 12.492 35.944 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 N 1 ATOM 1598 C CA . GLY A-2 1 28 ? 11.234 12.680 35.805 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 CA 1 ATOM 1599 C C . GLY A-2 1 28 ? 10.705 12.610 34.393 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 C 1 ATOM 1600 O O . GLY A-2 1 28 ? 9.498 12.766 34.187 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 O 1 ATOM 1601 N N . SER A-2 1 29 ? 11.577 12.368 33.414 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 N 1 ATOM 1602 C CA . SER A-2 1 29 ? 11.211 12.365 32.009 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CA 1 ATOM 1603 C C . SER A-2 1 29 ? 11.654 11.067 31.355 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 C 1 ATOM 1604 O O . SER A-2 1 29 ? 12.494 10.331 31.874 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 O 1 ATOM 1605 C CB . SER A-2 1 29 ? 11.846 13.541 31.244 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CB 1 ATOM 1606 O OG . SER A-2 1 29 ? 11.423 14.779 31.774 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 OG 1 ATOM 1607 N N . CYS A-2 1 30 ? 11.096 10.806 30.185 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 N 1 ATOM 1608 C CA . CYS A-2 1 30 ? 11.625 9.752 29.345 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CA 1 ATOM 1609 C C . CYS A-2 1 30 ? 11.649 10.262 27.916 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 C 1 ATOM 1610 O O . CYS A-2 1 30 ? 10.970 11.228 27.560 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 O 1 ATOM 1611 C CB . CYS A-2 1 30 ? 10.830 8.450 29.478 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CB 1 ATOM 1612 S SG . CYS A-2 1 30 ? 9.164 8.516 28.873 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 SG 1 ATOM 1613 N N . SER A-2 1 31 ? 12.469 9.614 27.107 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 N 1 ATOM 1614 C CA . SER A-2 1 31 ? 12.793 10.168 25.806 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CA 1 ATOM 1615 C C . SER A-2 1 31 ? 13.394 9.067 24.965 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 C 1 ATOM 1616 O O . SER A-2 1 31 ? 14.053 8.167 25.490 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 O 1 ATOM 1617 C CB . SER A-2 1 31 ? 13.784 11.329 25.940 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CB 1 ATOM 1618 O OG . SER A-2 1 31 ? 14.261 11.747 24.680 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 OG 1 ATOM 1619 N N . SER A-2 1 32 ? 13.181 9.153 23.656 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 N 1 ATOM 1620 C CA . SER A-2 1 32 ? 13.849 8.200 22.793 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CA 1 ATOM 1621 C C . SER A-2 1 32 ? 13.912 8.774 21.393 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 C 1 ATOM 1622 O O . SER A-2 1 32 ? 13.241 9.759 21.062 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 O 1 ATOM 1623 C CB . SER A-2 1 32 ? 13.149 6.833 22.798 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CB 1 ATOM 1624 O OG . SER A-2 1 32 ? 11.927 6.908 22.108 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 OG 1 ATOM 1625 N N . LEU A-2 1 33 ? 14.755 8.147 20.585 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 N 1 ATOM 1626 C CA . LEU A-2 1 33 ? 14.943 8.485 19.179 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CA 1 ATOM 1627 C C . LEU A-2 1 33 ? 14.610 7.254 18.349 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 C 1 ATOM 1628 O O . LEU A-2 1 33 ? 15.043 6.150 18.684 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 O 1 ATOM 1629 C CB . LEU A-2 1 33 ? 16.391 8.915 18.927 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CB 1 ATOM 1630 C CG . LEU A-2 1 33 ? 16.791 9.107 17.468 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CG 1 ATOM 1631 C CD1 . LEU A-2 1 33 ? 16.076 10.308 16.905 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1632 C CD2 . LEU A-2 1 33 ? 18.296 9.289 17.388 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1633 N N . HIS A-2 1 34 ? 13.848 7.439 17.279 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 N 1 ATOM 1634 C CA . HIS A-2 1 34 ? 13.524 6.355 16.363 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CA 1 ATOM 1635 C C . HIS A-2 1 34 ? 13.815 6.783 14.936 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 C 1 ATOM 1636 O O . HIS A-2 1 34 ? 13.773 7.970 14.607 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 O 1 ATOM 1637 C CB . HIS A-2 1 34 ? 12.061 5.927 16.487 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CB 1 ATOM 1638 C CG . HIS A-2 1 34 ? 11.753 5.274 17.794 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CG 1 ATOM 1639 N ND1 . HIS A-2 1 34 ? 11.252 5.970 18.872 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1640 C CD2 . HIS A-2 1 34 ? 11.926 3.999 18.214 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1641 C CE1 . HIS A-2 1 34 ? 11.101 5.144 19.893 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1642 N NE2 . HIS A-2 1 34 ? 11.507 3.943 19.522 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1643 N N . ALA A-2 1 35 ? 14.091 5.792 14.092 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 N 1 ATOM 1644 C CA . ALA A-2 1 35 ? 14.452 6.018 12.700 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CA 1 ATOM 1645 C C . ALA A-2 1 35 ? 13.580 5.156 11.798 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 C 1 ATOM 1646 O O . ALA A-2 1 35 ? 13.170 4.050 12.174 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 O 1 ATOM 1647 C CB . ALA A-2 1 35 ? 15.938 5.686 12.449 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CB 1 ATOM 1648 N N . GLN A-2 1 36 ? 13.328 5.661 10.590 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 N 1 ATOM 1649 C CA . GLN A-2 1 36 ? 12.557 4.935 9.585 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CA 1 ATOM 1650 C C . GLN A-2 1 36 ? 13.197 5.155 8.224 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 C 1 ATOM 1651 O O . GLN A-2 1 36 ? 13.272 6.292 7.753 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 O 1 ATOM 1652 C CB . GLN A-2 1 36 ? 11.097 5.402 9.559 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CB 1 ATOM 1653 C CG . GLN A-2 1 36 ? 10.276 4.797 8.412 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CG 1 ATOM 1654 C CD . GLN A-2 1 36 ? 9.903 3.351 8.689 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CD 1 ATOM 1655 O OE1 . GLN A-2 1 36 ? 9.465 3.015 9.787 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1656 N NE2 . GLN A-2 1 36 ? 10.093 2.491 7.705 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1657 N N . ARG A-2 1 37 ? 13.637 4.076 7.588 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 N 1 ATOM 1658 C CA . ARG A-2 1 37 ? 14.063 4.150 6.197 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CA 1 ATOM 1659 C C . ARG A-2 1 37 ? 12.834 4.214 5.299 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 C 1 ATOM 1660 O O . ARG A-2 1 37 ? 11.869 3.463 5.494 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 O 1 ATOM 1661 C CB . ARG A-2 1 37 ? 14.931 2.935 5.834 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CB 1 ATOM 1662 C CG . ARG A-2 1 37 ? 15.709 3.108 4.524 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CG 1 ATOM 1663 C CD . ARG A-2 1 37 ? 16.670 1.945 4.233 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CD 1 ATOM 1664 N NE . ARG A-2 1 37 ? 17.672 1.769 5.285 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NE 1 ATOM 1665 C CZ . ARG A-2 1 37 ? 17.737 0.716 6.098 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1666 N NH1 . ARG A-2 1 37 ? 16.863 -0.274 5.983 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1667 N NH2 . ARG A-2 1 37 ? 18.681 0.654 7.028 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1668 N N . ILE A-2 1 38 ? 12.859 5.121 4.324 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 N 1 ATOM 1669 C CA . ILE A-2 1 38 ? 11.751 5.306 3.395 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CA 1 ATOM 1670 C C . ILE A-2 1 38 ? 12.313 5.300 1.986 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 C 1 ATOM 1671 O O . ILE A-2 1 38 ? 13.236 6.063 1.678 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 O 1 ATOM 1672 C CB . ILE A-2 1 38 ? 10.984 6.616 3.666 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CB 1 ATOM 1673 C CG1 . ILE A-2 1 38 ? 10.442 6.628 5.100 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1674 C CG2 . ILE A-2 1 38 ? 9.843 6.773 2.677 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1675 C CD1 . ILE A-2 1 38 ? 9.575 7.862 5.422 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1676 N N . HIS A-2 1 39 ? 11.769 4.433 1.137 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 N 1 ATOM 1677 C CA . HIS A-2 1 39 ? 12.271 4.275 -0.222 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CA 1 ATOM 1678 C C . HIS A-2 1 39 ? 11.500 5.214 -1.151 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 C 1 ATOM 1679 O O . HIS A-2 1 39 ? 10.712 4.816 -2.013 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 O 1 ATOM 1680 C CB . HIS A-2 1 39 ? 12.189 2.809 -0.624 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CB 1 ATOM 1681 C CG . HIS A-2 1 39 ? 12.905 1.914 0.342 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CG 1 ATOM 1682 N ND1 . HIS A-2 1 39 ? 14.281 1.861 0.419 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1683 C CD2 . HIS A-2 1 39 ? 12.441 1.083 1.305 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1684 C CE1 . HIS A-2 1 39 ? 14.634 1.025 1.380 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1685 N NE2 . HIS A-2 1 39 ? 13.537 0.541 1.933 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1686 N N . ALA A-2 1 40 ? 11.764 6.500 -0.947 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 N 1 ATOM 1687 C CA . ALA A-2 1 40 ? 11.133 7.590 -1.674 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CA 1 ATOM 1688 C C . ALA A-2 1 40 ? 12.036 8.809 -1.566 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 C 1 ATOM 1689 O O . ALA A-2 1 40 ? 12.882 8.879 -0.658 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 O 1 ATOM 1690 C CB . ALA A-2 1 40 ? 9.737 7.904 -1.102 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CB 1 ATOM 1691 N N . PRO A-2 1 41 ? 11.868 9.791 -2.449 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 N 1 ATOM 1692 C CA . PRO A-2 1 41 ? 12.719 10.977 -2.411 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CA 1 ATOM 1693 C C . PRO A-2 1 41 ? 12.459 11.785 -1.160 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 C 1 ATOM 1694 O O . PRO A-2 1 41 ? 11.299 11.952 -0.744 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 O 1 ATOM 1695 C CB . PRO A-2 1 41 ? 12.292 11.765 -3.661 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CB 1 ATOM 1696 C CG . PRO A-2 1 41 ? 11.714 10.748 -4.556 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CG 1 ATOM 1697 C CD . PRO A-2 1 41 ? 11.010 9.793 -3.647 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CD 1 ATOM 1698 N N . PRO A-2 1 42 ? 13.510 12.343 -0.565 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 N 1 ATOM 1699 C CA . PRO A-2 1 42 ? 13.318 13.110 0.678 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CA 1 ATOM 1700 C C . PRO A-2 1 42 ? 12.416 14.318 0.508 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 C 1 ATOM 1701 O O . PRO A-2 1 42 ? 11.698 14.673 1.453 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 O 1 ATOM 1702 C CB . PRO A-2 1 42 ? 14.748 13.509 1.070 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CB 1 ATOM 1703 C CG . PRO A-2 1 42 ? 15.545 13.425 -0.226 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CG 1 ATOM 1704 C CD . PRO A-2 1 42 ? 14.917 12.297 -1.002 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CD 1 ATOM 1705 N N . GLU A-2 1 43 ? 12.416 14.960 -0.661 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 N 1 ATOM 1706 C CA . GLU A-2 1 43 ? 11.540 16.120 -0.833 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CA 1 ATOM 1707 C C . GLU A-2 1 43 ? 10.073 15.705 -0.771 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 C 1 ATOM 1708 O O . GLU A-2 1 43 ? 9.227 16.474 -0.303 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 O 1 ATOM 1709 C CB . GLU A-2 1 43 ? 11.859 16.842 -2.152 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CB 1 ATOM 1710 C CG . GLU A-2 1 43 ? 11.688 15.997 -3.410 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CG 1 ATOM 1711 C CD . GLU A-2 1 43 ? 12.958 15.249 -3.836 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CD 1 ATOM 1712 O OE1 . GLU A-2 1 43 ? 13.810 14.919 -2.973 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1713 O OE2 . GLU A-2 1 43 ? 13.097 14.989 -5.052 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1714 N N . LEU A-2 1 44 ? 9.760 14.488 -1.229 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 N 1 ATOM 1715 C CA . LEU A-2 1 44 ? 8.397 13.961 -1.143 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CA 1 ATOM 1716 C C . LEU A-2 1 44 ? 8.019 13.645 0.298 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 C 1 ATOM 1717 O O . LEU A-2 1 44 ? 6.949 14.049 0.778 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 O 1 ATOM 1718 C CB . LEU A-2 1 44 ? 8.267 12.706 -2.019 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CB 1 ATOM 1719 C CG . LEU A-2 1 44 ? 6.917 11.974 -2.075 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CG 1 ATOM 1720 C CD1 . LEU A-2 1 44 ? 5.804 12.986 -2.355 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD1 1 ATOM 1721 C CD2 . LEU A-2 1 44 ? 6.919 10.895 -3.167 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD2 1 ATOM 1722 N N . VAL A-2 1 45 ? 8.886 12.915 1.007 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 N 1 ATOM 1723 C CA . VAL A-2 1 45 ? 8.632 12.616 2.417 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CA 1 ATOM 1724 C C . VAL A-2 1 45 ? 8.413 13.901 3.199 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 C 1 ATOM 1725 O O . VAL A-2 1 45 ? 7.507 13.989 4.045 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 O 1 ATOM 1726 C CB . VAL A-2 1 45 ? 9.796 11.795 3.006 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CB 1 ATOM 1727 C CG1 . VAL A-2 1 45 ? 9.584 11.554 4.526 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1728 C CG2 . VAL A-2 1 45 ? 9.940 10.478 2.257 1.00 6.56 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1729 N N . TRP A-2 1 46 ? 9.239 14.918 2.929 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 N 1 ATOM 1730 C CA . TRP A-2 1 46 ? 9.121 16.188 3.638 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CA 1 ATOM 1731 C C . TRP A-2 1 46 ? 7.804 16.889 3.317 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 C 1 ATOM 1732 O O . TRP A-2 1 46 ? 7.167 17.452 4.216 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 O 1 ATOM 1733 C CB . TRP A-2 1 46 ? 10.309 17.102 3.303 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CB 1 ATOM 1734 C CG . TRP A-2 1 46 ? 10.204 18.446 3.980 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CG 1 ATOM 1735 C CD1 . TRP A-2 1 46 ? 10.007 19.660 3.383 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD1 1 ATOM 1736 C CD2 . TRP A-2 1 46 ? 10.227 18.696 5.395 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD2 1 ATOM 1737 N NE1 . TRP A-2 1 46 ? 9.924 20.653 4.338 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 NE1 1 ATOM 1738 C CE2 . TRP A-2 1 46 ? 10.053 20.085 5.578 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE2 1 ATOM 1739 C CE3 . TRP A-2 1 46 ? 10.388 17.879 6.523 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE3 1 ATOM 1740 C CZ2 . TRP A-2 1 46 ? 10.042 20.678 6.835 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 1741 C CZ3 . TRP A-2 1 46 ? 10.371 18.477 7.781 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 1742 C CH2 . TRP A-2 1 46 ? 10.198 19.859 7.922 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CH2 1 ATOM 1743 N N . SER A-2 1 47 ? 7.373 16.872 2.047 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 N 1 ATOM 1744 C CA A SER A-2 1 47 ? 6.126 17.546 1.693 0.57 10.07 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CA 1 ATOM 1745 C CA B SER A-2 1 47 ? 6.125 17.546 1.694 0.43 10.42 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CA 1 ATOM 1746 C C . SER A-2 1 47 ? 4.942 16.956 2.449 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 C 1 ATOM 1747 O O . SER A-2 1 47 ? 3.969 17.667 2.726 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 O 1 ATOM 1748 C CB A SER A-2 1 47 ? 5.881 17.469 0.181 0.57 11.96 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CB 1 ATOM 1749 C CB B SER A-2 1 47 ? 5.875 17.471 0.185 0.43 12.01 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CB 1 ATOM 1750 O OG A SER A-2 1 47 ? 5.499 16.154 -0.200 0.57 11.57 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 OG 1 ATOM 1751 O OG B SER A-2 1 47 ? 6.879 18.154 -0.539 0.43 17.06 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 OG 1 ATOM 1752 N N . ILE A-2 1 48 ? 5.012 15.667 2.797 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 N 1 ATOM 1753 C CA . ILE A-2 1 48 ? 3.950 15.011 3.562 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CA 1 ATOM 1754 C C . ILE A-2 1 48 ? 4.019 15.397 5.034 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 C 1 ATOM 1755 O O . ILE A-2 1 48 ? 3.039 15.874 5.627 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 O 1 ATOM 1756 C CB . ILE A-2 1 48 ? 4.049 13.482 3.404 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CB 1 ATOM 1757 C CG1 . ILE A-2 1 48 ? 3.845 13.061 1.947 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1758 C CG2 . ILE A-2 1 48 ? 3.036 12.783 4.311 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1759 C CD1 . ILE A-2 1 48 ? 4.406 11.646 1.682 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1760 N N . VAL A-2 1 49 ? 5.184 15.187 5.651 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 N 1 ATOM 1761 C CA . VAL A-2 1 49 ? 5.288 15.282 7.096 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CA 1 ATOM 1762 C C . VAL A-2 1 49 ? 5.275 16.732 7.589 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 C 1 ATOM 1763 O O . VAL A-2 1 49 ? 4.956 16.975 8.759 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 O 1 ATOM 1764 C CB . VAL A-2 1 49 ? 6.540 14.496 7.555 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CB 1 ATOM 1765 C CG1 . VAL A-2 1 49 ? 7.810 15.341 7.423 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1766 C CG2 . VAL A-2 1 49 ? 6.362 13.983 8.975 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1767 N N . ARG A-2 1 50 ? 5.548 17.717 6.723 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 N 1 ATOM 1768 C CA . ARG A-2 1 50 ? 5.567 19.112 7.164 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CA 1 ATOM 1769 C C . ARG A-2 1 50 ? 4.171 19.694 7.382 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 C 1 ATOM 1770 O O . ARG A-2 1 50 ? 4.059 20.827 7.863 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 O 1 ATOM 1771 C CB . ARG A-2 1 50 ? 6.304 19.989 6.140 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CB 1 ATOM 1772 C CG . ARG A-2 1 50 ? 5.576 20.054 4.788 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CG 1 ATOM 1773 C CD . ARG A-2 1 50 ? 6.272 20.950 3.760 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CD 1 ATOM 1774 N NE . ARG A-2 1 50 ? 6.357 22.353 4.169 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NE 1 ATOM 1775 C CZ . ARG A-2 1 50 ? 5.411 23.267 3.955 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1776 N NH1 . ARG A-2 1 50 ? 4.279 22.936 3.352 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1777 N NH2 . ARG A-2 1 50 ? 5.601 24.518 4.355 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1778 N N . ARG A-2 1 51 ? 3.111 18.976 7.016 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 N 1 ATOM 1779 C CA . ARG A-2 1 51 ? 1.752 19.516 7.092 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CA 1 ATOM 1780 C C . ARG A-2 1 51 ? 1.256 19.346 8.521 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 C 1 ATOM 1781 O O . ARG A-2 1 51 ? 0.601 18.359 8.867 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 O 1 ATOM 1782 C CB . ARG A-2 1 51 ? 0.829 18.830 6.087 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CB 1 ATOM 1783 C CG . ARG A-2 1 51 ? 1.045 19.264 4.626 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CG 1 ATOM 1784 C CD . ARG A-2 1 51 ? 0.725 20.758 4.363 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CD 1 ATOM 1785 N NE . ARG A-2 1 51 ? -0.671 21.099 4.641 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NE 1 ATOM 1786 C CZ . ARG A-2 1 51 ? -1.649 21.137 3.737 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1787 N NH1 . ARG A-2 1 51 ? -1.410 20.862 2.458 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1788 N NH2 . ARG A-2 1 51 ? -2.878 21.466 4.113 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1789 N N . PHE A-2 1 52 ? 1.575 20.341 9.358 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 N 1 ATOM 1790 C CA . PHE A-2 1 52 ? 1.142 20.343 10.756 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CA 1 ATOM 1791 C C . PHE A-2 1 52 ? -0.376 20.269 10.878 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 C 1 ATOM 1792 O O . PHE A-2 1 52 ? -0.898 19.759 11.879 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 O 1 ATOM 1793 C CB . PHE A-2 1 52 ? 1.670 21.609 11.442 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CB 1 ATOM 1794 C CG . PHE A-2 1 52 ? 1.273 21.744 12.900 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CG 1 ATOM 1795 C CD1 . PHE A-2 1 52 ? 1.955 21.047 13.891 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1796 C CD2 . PHE A-2 1 52 ? 0.233 22.592 13.273 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1797 C CE1 . PHE A-2 1 52 ? 1.598 21.201 15.244 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1798 C CE2 . PHE A-2 1 52 ? -0.127 22.745 14.617 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1799 C CZ . PHE A-2 1 52 ? 0.557 22.043 15.596 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1800 N N . ASP A-2 1 53 ? -1.102 20.768 9.876 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 N 1 ATOM 1801 C CA . ASP A-2 1 53 ? -2.553 20.802 9.988 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CA 1 ATOM 1802 C C . ASP A-2 1 53 ? -3.204 19.468 9.663 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 C 1 ATOM 1803 O O . ASP A-2 1 53 ? -4.392 19.293 9.956 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 O 1 ATOM 1804 C CB . ASP A-2 1 53 ? -3.137 21.899 9.090 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CB 1 ATOM 1805 C CG . ASP A-2 1 53 ? -2.651 21.824 7.644 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CG 1 ATOM 1806 O OD1 . ASP A-2 1 53 ? -1.494 21.435 7.384 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD1 1 ATOM 1807 O OD2 . ASP A-2 1 53 ? -3.437 22.191 6.749 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD2 1 ATOM 1808 N N . LYS A-2 1 54 ? -2.464 18.513 9.095 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 N 1 ATOM 1809 C CA . LYS A-2 1 54 ? -3.057 17.256 8.627 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CA 1 ATOM 1810 C C . LYS A-2 1 54 ? -2.288 16.027 9.116 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 C 1 ATOM 1811 O O . LYS A-2 1 54 ? -1.915 15.157 8.326 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 O 1 ATOM 1812 C CB . LYS A-2 1 54 ? -3.144 17.262 7.104 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CB 1 ATOM 1813 C CG . LYS A-2 1 54 ? -3.855 18.478 6.553 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CG 1 ATOM 1814 C CD . LYS A-2 1 54 ? -4.900 18.109 5.528 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CD 1 ATOM 1815 C CE . LYS A-2 1 54 ? -5.900 19.243 5.347 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CE 1 ATOM 1816 N NZ . LYS A-2 1 54 ? -6.760 19.044 4.144 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1817 N N . PRO A-2 1 55 ? -2.059 15.905 10.425 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 N 1 ATOM 1818 C CA . PRO A-2 1 55 ? -1.328 14.728 10.921 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CA 1 ATOM 1819 C C . PRO A-2 1 55 ? -2.035 13.417 10.626 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 C 1 ATOM 1820 O O . PRO A-2 1 55 ? -1.371 12.374 10.547 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 O 1 ATOM 1821 C CB . PRO A-2 1 55 ? -1.227 14.983 12.432 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CB 1 ATOM 1822 C CG . PRO A-2 1 55 ? -2.391 15.870 12.741 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CG 1 ATOM 1823 C CD . PRO A-2 1 55 ? -2.614 16.720 11.524 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CD 1 ATOM 1824 N N . GLN A-2 1 56 ? -3.359 13.431 10.463 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 N 1 ATOM 1825 C CA . GLN A-2 1 56 ? -4.071 12.193 10.192 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CA 1 ATOM 1826 C C . GLN A-2 1 56 ? -3.694 11.597 8.842 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 C 1 ATOM 1827 O O . GLN A-2 1 56 ? -3.983 10.420 8.607 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 O 1 ATOM 1828 C CB . GLN A-2 1 56 ? -5.588 12.423 10.270 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CB 1 ATOM 1829 C CG . GLN A-2 1 56 ? -6.176 13.288 9.139 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CG 1 ATOM 1830 C CD . GLN A-2 1 56 ? -6.071 14.789 9.407 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CD 1 ATOM 1831 O OE1 . GLN A-2 1 56 ? -5.274 15.237 10.232 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1832 N NE2 . GLN A-2 1 56 ? -6.883 15.570 8.703 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1833 N N . THR A-2 1 57 ? -3.045 12.368 7.957 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 N 1 ATOM 1834 C CA . THR A-2 1 57 ? -2.619 11.836 6.669 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CA 1 ATOM 1835 C C . THR A-2 1 57 ? -1.317 11.047 6.754 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 C 1 ATOM 1836 O O . THR A-2 1 57 ? -0.969 10.362 5.791 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 O 1 ATOM 1837 C CB . THR A-2 1 57 ? -2.474 12.969 5.645 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CB 1 ATOM 1838 O OG1 . THR A-2 1 57 ? -1.461 13.892 6.069 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 OG1 1 ATOM 1839 C CG2 . THR A-2 1 57 ? -3.810 13.702 5.471 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CG2 1 ATOM 1840 N N . TYR A-2 1 58 ? -0.587 11.122 7.873 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 N 1 ATOM 1841 C CA . TYR A-2 1 58 ? 0.611 10.306 8.018 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CA 1 ATOM 1842 C C . TYR A-2 1 58 ? 0.731 9.660 9.391 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 C 1 ATOM 1843 O O . TYR A-2 1 58 ? 1.790 9.101 9.696 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 O 1 ATOM 1844 C CB . TYR A-2 1 58 ? 1.886 11.125 7.712 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CB 1 ATOM 1845 C CG . TYR A-2 1 58 ? 1.946 12.491 8.368 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CG 1 ATOM 1846 C CD1 . TYR A-2 1 58 ? 1.341 13.595 7.771 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD1 1 ATOM 1847 C CD2 . TYR A-2 1 58 ? 2.606 12.678 9.578 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD2 1 ATOM 1848 C CE1 . TYR A-2 1 58 ? 1.386 14.850 8.369 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE1 1 ATOM 1849 C CE2 . TYR A-2 1 58 ? 2.663 13.934 10.185 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE2 1 ATOM 1850 C CZ . TYR A-2 1 58 ? 2.043 15.013 9.577 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CZ 1 ATOM 1851 O OH . TYR A-2 1 58 ? 2.078 16.266 10.175 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 OH 1 ATOM 1852 N N . LYS A-2 1 59 ? -0.310 9.700 10.222 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 N 1 ATOM 1853 C CA . LYS A-2 1 59 ? -0.270 9.091 11.546 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CA 1 ATOM 1854 C C . LYS A-2 1 59 ? -1.516 8.244 11.755 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 C 1 ATOM 1855 O O . LYS A-2 1 59 ? -2.550 8.462 11.115 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 O 1 ATOM 1856 C CB . LYS A-2 1 59 ? -0.201 10.143 12.667 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CB 1 ATOM 1857 C CG . LYS A-2 1 59 ? 0.981 11.091 12.603 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CG 1 ATOM 1858 C CD . LYS A-2 1 59 ? 1.000 11.974 13.849 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CD 1 ATOM 1859 C CE . LYS A-2 1 59 ? 2.060 13.068 13.761 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CE 1 ATOM 1860 N NZ . LYS A-2 1 59 ? 3.426 12.509 13.602 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1861 N N . HIS A-2 1 60 ? -1.401 7.289 12.680 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 N 1 ATOM 1862 C CA . HIS A-2 1 60 ? -2.506 6.481 13.177 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CA 1 ATOM 1863 C C . HIS A-2 1 60 ? -3.222 7.205 14.316 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 C 1 ATOM 1864 O O . HIS A-2 1 60 ? -2.738 8.204 14.844 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 O 1 ATOM 1865 C CB . HIS A-2 1 60 ? -1.999 5.132 13.706 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CB 1 ATOM 1866 C CG . HIS A-2 1 60 ? -1.441 4.223 12.655 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CG 1 ATOM 1867 N ND1 . HIS A-2 1 60 ? -2.238 3.391 11.897 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 ND1 1 ATOM 1868 C CD2 . HIS A-2 1 60 ? -0.167 3.985 12.260 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CD2 1 ATOM 1869 C CE1 . HIS A-2 1 60 ? -1.482 2.691 11.070 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CE1 1 ATOM 1870 N NE2 . HIS A-2 1 60 ? -0.221 3.028 11.272 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 NE2 1 ATOM 1871 N N . PHE A-2 1 61 ? -4.375 6.656 14.713 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 N 1 ATOM 1872 C CA . PHE A-2 1 61 ? -5.089 6.921 15.965 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CA 1 ATOM 1873 C C . PHE A-2 1 61 ? -5.818 8.255 16.015 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 C 1 ATOM 1874 O O . PHE A-2 1 61 ? -6.326 8.624 17.081 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 O 1 ATOM 1875 C CB . PHE A-2 1 61 ? -4.165 6.832 17.187 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CB 1 ATOM 1876 C CG . PHE A-2 1 61 ? -3.283 5.625 17.177 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CG 1 ATOM 1877 C CD1 . PHE A-2 1 61 ? -3.837 4.358 17.131 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1878 C CD2 . PHE A-2 1 61 ? -1.904 5.755 17.176 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1879 C CE1 . PHE A-2 1 61 ? -3.042 3.240 17.115 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1880 C CE2 . PHE A-2 1 61 ? -1.102 4.635 17.153 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1881 C CZ . PHE A-2 1 61 ? -1.673 3.376 17.124 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1882 N N . ILE A-2 1 62 ? -5.918 8.983 14.912 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 N 1 ATOM 1883 C CA . ILE A-2 1 62 ? -6.540 10.302 14.937 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CA 1 ATOM 1884 C C . ILE A-2 1 62 ? -7.952 10.205 14.377 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 C 1 ATOM 1885 O O . ILE A-2 1 62 ? -8.144 9.865 13.203 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 O 1 ATOM 1886 C CB . ILE A-2 1 62 ? -5.696 11.325 14.169 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CB 1 ATOM 1887 C CG1 . ILE A-2 1 62 ? -4.357 11.481 14.891 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG1 1 ATOM 1888 C CG2 . ILE A-2 1 62 ? -6.451 12.654 14.082 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG2 1 ATOM 1889 C CD1 . ILE A-2 1 62 ? -3.314 12.246 14.099 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CD1 1 ATOM 1890 N N . LYS A-2 1 63 ? -8.941 10.497 15.224 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 N 1 ATOM 1891 C CA . LYS A-2 1 63 ? -10.327 10.553 14.768 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CA 1 ATOM 1892 C C . LYS A-2 1 63 ? -10.577 11.805 13.938 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 C 1 ATOM 1893 O O . LYS A-2 1 63 ? -11.219 11.744 12.885 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 O 1 ATOM 1894 C CB . LYS A-2 1 63 ? -11.277 10.501 15.970 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CB 1 ATOM 1895 C CG . LYS A-2 1 63 ? -12.771 10.368 15.621 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CG 1 ATOM 1896 C CD . LYS A-2 1 63 ? -13.627 10.383 16.890 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CD 1 ATOM 1897 C CE . LYS A-2 1 63 ? -15.125 10.465 16.595 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CE 1 ATOM 1898 N NZ . LYS A-2 1 63 ? -15.613 9.293 15.817 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 NZ 1 ATOM 1899 N N . SER A-2 1 64 ? -10.079 12.948 14.397 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 N 1 ATOM 1900 C CA . SER A-2 1 64 ? -10.194 14.192 13.652 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CA 1 ATOM 1901 C C . SER A-2 1 64 ? -9.112 15.140 14.137 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 C 1 ATOM 1902 O O . SER A-2 1 64 ? -8.587 14.998 15.248 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 O 1 ATOM 1903 C CB . SER A-2 1 64 ? -11.577 14.828 13.824 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CB 1 ATOM 1904 O OG . SER A-2 1 64 ? -11.792 15.195 15.178 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 OG 1 ATOM 1905 N N . CYS A-2 1 65 ? -8.792 16.117 13.290 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 N 1 ATOM 1906 C CA . CYS A-2 1 65 ? -7.849 17.175 13.635 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CA 1 ATOM 1907 C C . CYS A-2 1 65 ? -8.371 18.469 13.039 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 C 1 ATOM 1908 O O . CYS A-2 1 65 ? -8.596 18.547 11.827 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 O 1 ATOM 1909 C CB . CYS A-2 1 65 ? -6.446 16.869 13.115 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CB 1 ATOM 1910 S SG . CYS A-2 1 65 ? -5.226 18.142 13.543 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 SG 1 ATOM 1911 N N . SER A-2 1 66 ? -8.583 19.469 13.887 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 N 1 ATOM 1912 C CA . SER A-2 1 66 ? -9.148 20.745 13.479 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CA 1 ATOM 1913 C C . SER A-2 1 66 ? -8.127 21.854 13.678 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 C 1 ATOM 1914 O O . SER A-2 1 66 ? -7.373 21.853 14.656 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 O 1 ATOM 1915 C CB . SER A-2 1 66 ? -10.409 21.071 14.284 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CB 1 ATOM 1916 O OG . SER A-2 1 66 ? -11.288 19.961 14.286 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 OG 1 ATOM 1917 N N . VAL A-2 1 67 ? -8.115 22.811 12.756 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 N 1 ATOM 1918 C CA . VAL A-2 1 67 ? -7.348 24.030 12.931 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CA 1 ATOM 1919 C C . VAL A-2 1 67 ? -8.304 25.197 12.724 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 C 1 ATOM 1920 O O . VAL A-2 1 67 ? -9.408 25.038 12.200 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 O 1 ATOM 1921 C CB . VAL A-2 1 67 ? -6.136 24.111 11.974 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CB 1 ATOM 1922 C CG1 . VAL A-2 1 67 ? -5.157 22.981 12.270 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1923 C CG2 . VAL A-2 1 67 ? -6.583 24.059 10.522 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1924 N N . GLU A-2 1 68 ? -7.875 26.376 13.160 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 N 1 ATOM 1925 C CA . GLU A-2 1 68 ? -8.759 27.532 13.113 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CA 1 ATOM 1926 C C . GLU A-2 1 68 ? -9.009 27.961 11.668 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 C 1 ATOM 1927 O O . GLU A-2 1 68 ? -8.272 27.601 10.747 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 O 1 ATOM 1928 C CB . GLU A-2 1 68 ? -8.172 28.698 13.911 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CB 1 ATOM 1929 C CG . GLU A-2 1 68 ? -7.016 29.414 13.228 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CG 1 ATOM 1930 C CD . GLU A-2 1 68 ? -6.446 30.552 14.072 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CD 1 ATOM 1931 O OE1 . GLU A-2 1 68 ? -6.946 30.785 15.197 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1932 O OE2 . GLU A-2 1 68 ? -5.491 31.211 13.608 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1933 N N . GLN A-2 1 69 ? -10.082 28.725 11.480 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 N 1 ATOM 1934 C CA . GLN A-2 1 69 ? -10.393 29.282 10.170 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CA 1 ATOM 1935 C C . GLN A-2 1 69 ? -9.302 30.259 9.746 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 C 1 ATOM 1936 O O . GLN A-2 1 69 ? -8.704 30.947 10.577 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 O 1 ATOM 1937 C CB . GLN A-2 1 69 ? -11.749 29.988 10.203 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CB 1 ATOM 1938 C CG . GLN A-2 1 69 ? -12.916 29.079 10.568 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CG 1 ATOM 1939 C CD . GLN A-2 1 69 ? -14.226 29.837 10.710 1.00 71.57 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CD 1 ATOM 1940 O OE1 . GLN A-2 1 69 ? -14.243 30.996 11.130 1.00 79.09 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 OE1 1 ATOM 1941 N NE2 . GLN A-2 1 69 ? -15.330 29.187 10.354 1.00 71.71 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 NE2 1 ATOM 1942 N N . ASN A-2 1 70 ? -9.056 30.325 8.435 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 N 1 ATOM 1943 C CA . ASN A-2 1 70 ? -7.923 31.076 7.884 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CA 1 ATOM 1944 C C . ASN A-2 1 70 ? -6.626 30.679 8.592 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 C 1 ATOM 1945 O O . ASN A-2 1 70 ? -5.841 31.515 9.049 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 O 1 ATOM 1946 C CB . ASN A-2 1 70 ? -8.161 32.585 7.965 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CB 1 ATOM 1947 C CG . ASN A-2 1 70 ? -9.436 33.008 7.263 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CG 1 ATOM 1948 O OD1 . ASN A-2 1 70 ? -10.272 33.702 7.838 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 OD1 1 ATOM 1949 N ND2 . ASN A-2 1 70 ? -9.597 32.578 6.016 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 ND2 1 ATOM 1950 N N . PHE A-2 1 71 ? -6.429 29.370 8.706 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 N 1 ATOM 1951 C CA . PHE A-2 1 71 ? -5.231 28.828 9.331 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CA 1 ATOM 1952 C C . PHE A-2 1 71 ? -3.987 29.251 8.560 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 C 1 ATOM 1953 O O . PHE A-2 1 71 ? -3.981 29.275 7.327 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 O 1 ATOM 1954 C CB . PHE A-2 1 71 ? -5.346 27.303 9.385 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CB 1 ATOM 1955 C CG . PHE A-2 1 71 ? -4.087 26.594 9.798 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CG 1 ATOM 1956 C CD1 . PHE A-2 1 71 ? -3.750 26.475 11.136 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD1 1 ATOM 1957 C CD2 . PHE A-2 1 71 ? -3.262 26.010 8.847 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD2 1 ATOM 1958 C CE1 . PHE A-2 1 71 ? -2.609 25.794 11.524 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE1 1 ATOM 1959 C CE2 . PHE A-2 1 71 ? -2.118 25.336 9.223 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE2 1 ATOM 1960 C CZ . PHE A-2 1 71 ? -1.785 25.229 10.558 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CZ 1 ATOM 1961 N N . GLU A-2 1 72 ? -2.931 29.597 9.297 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 N 1 ATOM 1962 C CA . GLU A-2 1 72 ? -1.626 29.908 8.722 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CA 1 ATOM 1963 C C . GLU A-2 1 72 ? -0.593 29.048 9.426 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 C 1 ATOM 1964 O O . GLU A-2 1 72 ? -0.498 29.076 10.657 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 O 1 ATOM 1965 C CB . GLU A-2 1 72 ? -1.276 31.394 8.878 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CB 1 ATOM 1966 C CG . GLU A-2 1 72 ? -2.190 32.336 8.130 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CG 1 ATOM 1967 C CD . GLU A-2 1 72 ? -1.716 33.778 8.207 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CD 1 ATOM 1968 O OE1 . GLU A-2 1 72 ? -0.582 34.007 8.688 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE1 1 ATOM 1969 O OE2 . GLU A-2 1 72 ? -2.477 34.676 7.788 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE2 1 ATOM 1970 N N . MET A-2 1 73 ? 0.166 28.269 8.661 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 N 1 ATOM 1971 C CA . MET A-2 1 73 ? 1.101 27.328 9.277 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CA 1 ATOM 1972 C C . MET A-2 1 73 ? 2.382 28.074 9.619 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 C 1 ATOM 1973 O O . MET A-2 1 73 ? 3.237 28.301 8.760 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 O 1 ATOM 1974 C CB . MET A-2 1 73 ? 1.377 26.143 8.360 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CB 1 ATOM 1975 C CG . MET A-2 1 73 ? 2.091 25.017 9.067 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CG 1 ATOM 1976 S SD . MET A-2 1 73 ? 2.062 23.512 8.082 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 SD 1 ATOM 1977 C CE . MET A-2 1 73 ? 3.078 23.965 6.677 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CE 1 ATOM 1978 N N . ARG A-2 1 74 ? 2.508 28.474 10.878 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 N 1 ATOM 1979 C CA . ARG A-2 1 74 ? 3.696 29.164 11.349 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CA 1 ATOM 1980 C C . ARG A-2 1 74 ? 3.845 28.871 12.831 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 C 1 ATOM 1981 O O . ARG A-2 1 74 ? 2.903 28.412 13.484 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 O 1 ATOM 1982 C CB . ARG A-2 1 74 ? 3.615 30.668 11.098 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CB 1 ATOM 1983 C CG . ARG A-2 1 74 ? 2.376 31.291 11.679 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CG 1 ATOM 1984 C CD . ARG A-2 1 74 ? 2.409 32.797 11.548 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CD 1 ATOM 1985 N NE . ARG A-2 1 74 ? 1.195 33.384 12.096 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NE 1 ATOM 1986 C CZ . ARG A-2 1 74 ? 1.058 34.673 12.383 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CZ 1 ATOM 1987 N NH1 . ARG A-2 1 74 ? 2.069 35.507 12.176 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH1 1 ATOM 1988 N NH2 . ARG A-2 1 74 ? -0.085 35.125 12.882 1.00 68.23 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH2 1 ATOM 1989 N N . VAL A-2 1 75 ? 5.040 29.146 13.360 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 N 1 ATOM 1990 C CA . VAL A-2 1 75 ? 5.325 28.820 14.754 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CA 1 ATOM 1991 C C . VAL A-2 1 75 ? 4.274 29.455 15.650 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 C 1 ATOM 1992 O O . VAL A-2 1 75 ? 3.963 30.644 15.530 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 O 1 ATOM 1993 C CB . VAL A-2 1 75 ? 6.746 29.279 15.131 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CB 1 ATOM 1994 C CG1 . VAL A-2 1 75 ? 6.945 29.233 16.650 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG1 1 ATOM 1995 C CG2 . VAL A-2 1 75 ? 7.766 28.397 14.441 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG2 1 ATOM 1996 N N . GLY A-2 1 76 ? 3.704 28.652 16.540 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 N 1 ATOM 1997 C CA . GLY A-2 1 76 ? 2.700 29.123 17.466 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 CA 1 ATOM 1998 C C . GLY A-2 1 76 ? 1.276 28.773 17.077 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 C 1 ATOM 1999 O O . GLY A-2 1 76 ? 0.371 28.894 17.919 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 O 1 ATOM 2000 N N . CYS A-2 1 77 ? 1.048 28.373 15.826 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 N 1 ATOM 2001 C CA . CYS A-2 1 77 ? -0.274 27.898 15.443 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CA 1 ATOM 2002 C C . CYS A-2 1 77 ? -0.547 26.578 16.148 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 C 1 ATOM 2003 O O . CYS A-2 1 77 ? 0.379 25.874 16.561 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 O 1 ATOM 2004 C CB . CYS A-2 1 77 ? -0.386 27.726 13.926 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CB 1 ATOM 2005 S SG . CYS A-2 1 77 ? 0.517 26.313 13.206 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 SG 1 ATOM 2006 N N . THR A-2 1 78 ? -1.830 26.245 16.296 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 N 1 ATOM 2007 C CA . THR A-2 1 78 ? -2.214 25.065 17.062 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CA 1 ATOM 2008 C C . THR A-2 1 78 ? -3.132 24.147 16.260 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 C 1 ATOM 2009 O O . THR A-2 1 78 ? -3.724 24.539 15.255 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 O 1 ATOM 2010 C CB . THR A-2 1 78 ? -2.907 25.449 18.381 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CB 1 ATOM 2011 O OG1 . THR A-2 1 78 ? -4.090 26.210 18.107 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 OG1 1 ATOM 2012 C CG2 . THR A-2 1 78 ? -1.973 26.281 19.226 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CG2 1 ATOM 2013 N N . ARG A-2 1 79 ? -3.252 22.907 16.733 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 N 1 ATOM 2014 C CA . ARG A-2 1 79 ? -4.200 21.955 16.180 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CA 1 ATOM 2015 C C . ARG A-2 1 79 ? -4.917 21.258 17.329 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 C 1 ATOM 2016 O O . ARG A-2 1 79 ? -4.334 21.028 18.391 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 O 1 ATOM 2017 C CB . ARG A-2 1 79 ? -3.505 20.921 15.273 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CB 1 ATOM 2018 C CG . ARG A-2 1 79 ? -2.474 20.037 15.979 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CG 1 ATOM 2019 C CD . ARG A-2 1 79 ? -1.686 19.196 14.962 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CD 1 ATOM 2020 N NE . ARG A-2 1 79 ? -0.711 18.320 15.607 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NE 1 ATOM 2021 C CZ . ARG A-2 1 79 ? 0.334 17.774 14.985 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2022 N NH1 . ARG A-2 1 79 ? 0.537 18.008 13.698 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2023 N NH2 . ARG A-2 1 79 ? 1.179 16.998 15.652 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2024 N N . ASP A-2 1 80 ? -6.196 20.948 17.113 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 N 1 ATOM 2025 C CA . ASP A-2 1 80 ? -7.041 20.266 18.093 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CA 1 ATOM 2026 C C . ASP A-2 1 80 ? -7.265 18.846 17.592 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 C 1 ATOM 2027 O O . ASP A-2 1 80 ? -8.033 18.634 16.645 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 O 1 ATOM 2028 C CB . ASP A-2 1 80 ? -8.379 20.984 18.273 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CB 1 ATOM 2029 C CG . ASP A-2 1 80 ? -8.281 22.230 19.141 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CG 1 ATOM 2030 O OD1 . ASP A-2 1 80 ? -7.228 22.473 19.756 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2031 O OD2 . ASP A-2 1 80 ? -9.282 22.971 19.218 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2032 N N . VAL A-2 1 81 ? -6.605 17.878 18.224 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 N 1 ATOM 2033 C CA . VAL A-2 1 81 ? -6.689 16.472 17.835 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CA 1 ATOM 2034 C C . VAL A-2 1 81 ? -7.703 15.780 18.732 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 C 1 ATOM 2035 O O . VAL A-2 1 81 ? -7.685 15.960 19.957 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 O 1 ATOM 2036 C CB . VAL A-2 1 81 ? -5.316 15.780 17.938 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CB 1 ATOM 2037 C CG1 . VAL A-2 1 81 ? -5.423 14.285 17.591 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2038 C CG2 . VAL A-2 1 81 ? -4.285 16.466 17.034 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2039 N N . ILE A-2 1 82 ? -8.589 14.993 18.131 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 N 1 ATOM 2040 C CA . ILE A-2 1 82 ? -9.417 14.041 18.866 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CA 1 ATOM 2041 C C . ILE A-2 1 82 ? -8.920 12.645 18.520 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 C 1 ATOM 2042 O O . ILE A-2 1 82 ? -8.853 12.276 17.341 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 O 1 ATOM 2043 C CB . ILE A-2 1 82 ? -10.910 14.193 18.543 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CB 1 ATOM 2044 C CG1 . ILE A-2 1 82 ? -11.417 15.569 18.995 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2045 C CG2 . ILE A-2 1 82 ? -11.702 13.063 19.211 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2046 C CD1 . ILE A-2 1 82 ? -12.825 15.913 18.512 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2047 N N . VAL A-2 1 83 ? -8.557 11.885 19.546 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 N 1 ATOM 2048 C CA . VAL A-2 1 83 ? -8.009 10.540 19.396 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CA 1 ATOM 2049 C C . VAL A-2 1 83 ? -9.149 9.549 19.199 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 C 1 ATOM 2050 O O . VAL A-2 1 83 ? -10.249 9.735 19.728 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 O 1 ATOM 2051 C CB . VAL A-2 1 83 ? -7.167 10.200 20.647 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CB 1 ATOM 2052 C CG1 . VAL A-2 1 83 ? -6.534 8.833 20.532 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2053 C CG2 . VAL A-2 1 83 ? -6.101 11.273 20.869 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2054 N N . ILE A-2 1 84 ? -8.898 8.477 18.433 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 N 1 ATOM 2055 C CA . ILE A-2 1 84 ? -9.907 7.420 18.334 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CA 1 ATOM 2056 C C . ILE A-2 1 84 ? -10.096 6.781 19.707 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 C 1 ATOM 2057 O O . ILE A-2 1 84 ? -9.234 6.866 20.591 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 O 1 ATOM 2058 C CB . ILE A-2 1 84 ? -9.551 6.343 17.294 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CB 1 ATOM 2059 C CG1 . ILE A-2 1 84 ? -8.257 5.625 17.693 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2060 C CG2 . ILE A-2 1 84 ? -9.461 6.936 15.891 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2061 C CD1 . ILE A-2 1 84 ? -7.997 4.353 16.915 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2062 N N . SER A-2 1 85 ? -11.233 6.110 19.875 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 N 1 ATOM 2063 C CA . SER A-2 1 85 ? -11.583 5.550 21.170 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CA 1 ATOM 2064 C C . SER A-2 1 85 ? -10.689 4.358 21.501 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 C 1 ATOM 2065 O O . SER A-2 1 85 ? -10.082 3.735 20.625 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 O 1 ATOM 2066 C CB . SER A-2 1 85 ? -13.055 5.125 21.196 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CB 1 ATOM 2067 O OG . SER A-2 1 85 ? -13.308 4.137 20.213 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 OG 1 ATOM 2068 N N . GLY A-2 1 86 ? -10.598 4.057 22.795 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 N 1 ATOM 2069 C CA . GLY A-2 1 86 ? -9.865 2.889 23.244 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 CA 1 ATOM 2070 C C . GLY A-2 1 86 ? -8.378 3.077 23.426 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 C 1 ATOM 2071 O O . GLY A-2 1 86 ? -7.639 2.091 23.406 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 O 1 ATOM 2072 N N . LEU A-2 1 87 ? -7.910 4.305 23.591 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 N 1 ATOM 2073 C CA . LEU A-2 1 87 ? -6.513 4.614 23.840 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CA 1 ATOM 2074 C C . LEU A-2 1 87 ? -6.421 5.432 25.117 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 C 1 ATOM 2075 O O . LEU A-2 1 87 ? -7.434 5.956 25.595 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 O 1 ATOM 2076 C CB . LEU A-2 1 87 ? -5.901 5.392 22.666 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CB 1 ATOM 2077 C CG . LEU A-2 1 87 ? -5.749 4.577 21.380 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CG 1 ATOM 2078 C CD1 . LEU A-2 1 87 ? -5.552 5.486 20.193 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2079 C CD2 . LEU A-2 1 87 ? -4.594 3.604 21.496 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2080 N N . PRO A-2 1 88 ? -5.220 5.555 25.712 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 N 1 ATOM 2081 C CA . PRO A-2 1 88 ? -5.102 6.321 26.963 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CA 1 ATOM 2082 C C . PRO A-2 1 88 ? -5.108 7.831 26.759 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 C 1 ATOM 2083 O O . PRO A-2 1 88 ? -4.376 8.555 27.441 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 O 1 ATOM 2084 C CB . PRO A-2 1 88 ? -3.765 5.839 27.539 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CB 1 ATOM 2085 C CG . PRO A-2 1 88 ? -2.975 5.444 26.354 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CG 1 ATOM 2086 C CD . PRO A-2 1 88 ? -3.969 4.837 25.398 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CD 1 ATOM 2087 N N . ALA A-2 1 89 ? -5.934 8.316 25.834 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 N 1 ATOM 2088 C CA . ALA A-2 1 89 ? -6.050 9.741 25.558 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CA 1 ATOM 2089 C C . ALA A-2 1 89 ? -7.352 9.988 24.812 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 C 1 ATOM 2090 O O . ALA A-2 1 89 ? -7.804 9.142 24.038 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 O 1 ATOM 2091 C CB . ALA A-2 1 89 ? -4.872 10.256 24.733 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CB 1 ATOM 2092 N N . ASN A-2 1 90 ? -7.950 11.154 25.056 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 N 1 ATOM 2093 C CA . ASN A-2 1 90 ? -9.177 11.560 24.376 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CA 1 ATOM 2094 C C . ASN A-2 1 90 ? -8.963 12.734 23.434 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 C 1 ATOM 2095 O O . ASN A-2 1 90 ? -9.436 12.714 22.294 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 O 1 ATOM 2096 C CB . ASN A-2 1 90 ? -10.266 11.925 25.402 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CB 1 ATOM 2097 C CG . ASN A-2 1 90 ? -10.765 10.722 26.193 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CG 1 ATOM 2098 O OD1 . ASN A-2 1 90 ? -10.747 9.588 25.711 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2099 N ND2 . ASN A-2 1 90 ? -11.227 10.972 27.413 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2100 N N . THR A-2 1 91 ? -8.283 13.781 23.897 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 N 1 ATOM 2101 C CA . THR A-2 1 91 ? -8.089 14.995 23.121 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CA 1 ATOM 2102 C C . THR A-2 1 91 ? -6.677 15.498 23.363 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 C 1 ATOM 2103 O O . THR A-2 1 91 ? -6.053 15.196 24.385 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 O 1 ATOM 2104 C CB . THR A-2 1 91 ? -9.091 16.101 23.493 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CB 1 ATOM 2105 O OG1 . THR A-2 1 91 ? -8.922 16.446 24.873 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 OG1 1 ATOM 2106 C CG2 . THR A-2 1 91 ? -10.534 15.641 23.261 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CG2 1 ATOM 2107 N N . SER A-2 1 92 ? -6.179 16.279 22.411 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 N 1 ATOM 2108 C CA . SER A-2 1 92 ? -4.864 16.881 22.565 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CA 1 ATOM 2109 C C . SER A-2 1 92 ? -4.829 18.189 21.797 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 C 1 ATOM 2110 O O . SER A-2 1 92 ? -5.273 18.250 20.647 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 O 1 ATOM 2111 C CB . SER A-2 1 92 ? -3.770 15.925 22.067 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CB 1 ATOM 2112 O OG . SER A-2 1 92 ? -2.475 16.478 22.234 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 OG 1 ATOM 2113 N N . THR A-2 1 93 ? -4.326 19.233 22.439 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 N 1 ATOM 2114 C CA . THR A-2 1 93 ? -4.063 20.507 21.781 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CA 1 ATOM 2115 C C . THR A-2 1 93 ? -2.560 20.637 21.617 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 C 1 ATOM 2116 O O . THR A-2 1 93 ? -1.809 20.449 22.579 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 O 1 ATOM 2117 C CB . THR A-2 1 93 ? -4.629 21.683 22.587 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CB 1 ATOM 2118 O OG1 . THR A-2 1 93 ? -6.034 21.488 22.781 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 OG1 1 ATOM 2119 C CG2 . THR A-2 1 93 ? -4.416 22.990 21.850 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CG2 1 ATOM 2120 N N . GLU A-2 1 94 ? -2.119 20.937 20.398 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 N 1 ATOM 2121 C CA . GLU A-2 1 94 ? -0.710 20.854 20.068 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CA 1 ATOM 2122 C C . GLU A-2 1 94 ? -0.292 22.116 19.337 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 C 1 ATOM 2123 O O . GLU A-2 1 94 ? -1.075 22.704 18.590 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 O 1 ATOM 2124 C CB . GLU A-2 1 94 ? -0.427 19.584 19.225 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CB 1 ATOM 2125 C CG . GLU A-2 1 94 ? -0.914 18.326 19.974 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CG 1 ATOM 2126 C CD . GLU A-2 1 94 ? -0.882 17.044 19.176 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CD 1 ATOM 2127 O OE1 . GLU A-2 1 94 ? -0.399 17.043 18.028 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2128 O OE2 . GLU A-2 1 94 ? -1.353 16.022 19.714 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2129 N N . ARG A-2 1 95 ? 0.953 22.522 19.566 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 N 1 ATOM 2130 C CA . ARG A-2 1 95 ? 1.492 23.777 19.065 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CA 1 ATOM 2131 C C . ARG A-2 1 95 ? 2.688 23.489 18.173 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 C 1 ATOM 2132 O O . ARG A-2 1 95 ? 3.534 22.665 18.516 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 O 1 ATOM 2133 C CB . ARG A-2 1 95 ? 1.911 24.693 20.228 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CB 1 ATOM 2134 C CG . ARG A-2 1 95 ? 2.641 25.961 19.793 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CG 1 ATOM 2135 C CD . ARG A-2 1 95 ? 3.157 26.710 21.028 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CD 1 ATOM 2136 N NE . ARG A-2 1 95 ? 3.698 28.038 20.734 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NE 1 ATOM 2137 C CZ . ARG A-2 1 95 ? 4.954 28.274 20.368 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2138 N NH1 . ARG A-2 1 95 ? 5.819 27.273 20.225 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2139 N NH2 . ARG A-2 1 95 ? 5.345 29.520 20.153 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2140 N N . LEU A-2 1 96 ? 2.759 24.172 17.027 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 N 1 ATOM 2141 C CA . LEU A-2 1 96 ? 3.900 24.036 16.130 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CA 1 ATOM 2142 C C . LEU A-2 1 96 ? 5.057 24.837 16.711 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 C 1 ATOM 2143 O O . LEU A-2 1 96 ? 4.936 26.049 16.906 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 O 1 ATOM 2144 C CB . LEU A-2 1 96 ? 3.549 24.532 14.720 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CB 1 ATOM 2145 C CG . LEU A-2 1 96 ? 4.677 24.508 13.683 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CG 1 ATOM 2146 C CD1 . LEU A-2 1 96 ? 5.194 23.087 13.501 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2147 C CD2 . LEU A-2 1 96 ? 4.203 25.085 12.352 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2148 N N . ASP A-2 1 97 ? 6.172 24.167 16.993 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 N 1 ATOM 2149 C CA . ASP A-2 1 97 ? 7.279 24.809 17.693 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CA 1 ATOM 2150 C C . ASP A-2 1 97 ? 8.360 25.320 16.756 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 C 1 ATOM 2151 O O . ASP A-2 1 97 ? 9.000 26.343 17.051 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 O 1 ATOM 2152 C CB . ASP A-2 1 97 ? 7.930 23.834 18.680 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CB 1 ATOM 2153 C CG . ASP A-2 1 97 ? 7.060 23.535 19.896 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CG 1 ATOM 2154 O OD1 . ASP A-2 1 97 ? 6.229 24.381 20.291 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2155 O OD2 . ASP A-2 1 97 ? 7.241 22.441 20.474 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2156 N N . ILE A-2 1 98 ? 8.589 24.610 15.659 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 N 1 ATOM 2157 C CA . ILE A-2 1 98 ? 9.616 24.972 14.691 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CA 1 ATOM 2158 C C . ILE A-2 1 98 ? 9.223 24.362 13.358 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 C 1 ATOM 2159 O O . ILE A-2 1 98 ? 8.727 23.231 13.293 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 O 1 ATOM 2160 C CB . ILE A-2 1 98 ? 11.020 24.501 15.144 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CB 1 ATOM 2161 C CG1 . ILE A-2 1 98 ? 12.091 24.917 14.133 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2162 C CG2 . ILE A-2 1 98 ? 11.048 22.983 15.369 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2163 C CD1 . ILE A-2 1 98 ? 13.513 24.611 14.587 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2164 N N . LEU A-2 1 99 ? 9.417 25.132 12.300 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 N 1 ATOM 2165 C CA . LEU A-2 1 99 ? 9.222 24.643 10.939 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CA 1 ATOM 2166 C C . LEU A-2 1 99 ? 10.357 25.209 10.103 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 C 1 ATOM 2167 O O . LEU A-2 1 99 ? 10.393 26.413 9.830 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 O 1 ATOM 2168 C CB . LEU A-2 1 99 ? 7.860 25.055 10.385 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CB 1 ATOM 2169 C CG . LEU A-2 1 99 ? 7.608 24.749 8.903 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CG 1 ATOM 2170 C CD1 . LEU A-2 1 99 ? 7.694 23.261 8.653 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2171 C CD2 . LEU A-2 1 99 ? 6.263 25.287 8.452 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2172 N N . ASP A-2 1 100 ? 11.299 24.354 9.727 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 N 1 ATOM 2173 C CA . ASP A-2 1 100 ? 12.457 24.768 8.948 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CA 1 ATOM 2174 C C . ASP A-2 1 100 ? 12.391 23.987 7.637 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 C 1 ATOM 2175 O O . ASP A-2 1 100 ? 12.875 22.856 7.548 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 O 1 ATOM 2176 C CB . ASP A-2 1 100 ? 13.751 24.509 9.727 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CB 1 ATOM 2177 C CG . ASP A-2 1 100 ? 14.962 25.094 9.054 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CG 1 ATOM 2178 O OD1 . ASP A-2 1 100 ? 14.934 25.275 7.817 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2179 O OD2 . ASP A-2 1 100 ? 15.949 25.369 9.768 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2180 N N . ASP A-2 1 101 ? 11.778 24.601 6.626 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 N 1 ATOM 2181 C CA . ASP A-2 1 101 ? 11.663 23.968 5.314 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CA 1 ATOM 2182 C C . ASP A-2 1 101 ? 13.016 23.807 4.642 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 C 1 ATOM 2183 O O . ASP A-2 1 101 ? 13.215 22.860 3.874 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 O 1 ATOM 2184 C CB . ASP A-2 1 101 ? 10.712 24.774 4.424 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CB 1 ATOM 2185 C CG . ASP A-2 1 101 ? 9.250 24.505 4.748 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CG 1 ATOM 2186 O OD1 . ASP A-2 1 101 ? 8.924 23.337 5.024 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2187 O OD2 . ASP A-2 1 101 ? 8.433 25.449 4.753 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2188 N N . GLU A-2 1 102 ? 13.963 24.702 4.928 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 N 1 ATOM 2189 C CA . GLU A-2 1 102 ? 15.266 24.612 4.283 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CA 1 ATOM 2190 C C . GLU A-2 1 102 ? 16.070 23.430 4.810 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 C 1 ATOM 2191 O O . GLU A-2 1 102 ? 16.747 22.745 4.034 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 O 1 ATOM 2192 C CB . GLU A-2 1 102 ? 16.032 25.923 4.469 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CB 1 ATOM 2193 C CG . GLU A-2 1 102 ? 15.431 27.072 3.657 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CG 1 ATOM 2194 C CD . GLU A-2 1 102 ? 16.198 28.377 3.795 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CD 1 ATOM 2195 O OE1 . GLU A-2 1 102 ? 17.209 28.411 4.534 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2196 O OE2 . GLU A-2 1 102 ? 15.784 29.372 3.158 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2197 N N . ARG A-2 1 103 ? 16.019 23.174 6.118 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 N 1 ATOM 2198 C CA . ARG A-2 1 103 ? 16.777 22.077 6.715 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CA 1 ATOM 2199 C C . ARG A-2 1 103 ? 15.946 20.816 6.958 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 C 1 ATOM 2200 O O . ARG A-2 1 103 ? 16.506 19.802 7.383 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 O 1 ATOM 2201 C CB . ARG A-2 1 103 ? 17.415 22.539 8.026 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CB 1 ATOM 2202 C CG . ARG A-2 1 103 ? 18.200 23.850 7.891 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CG 1 ATOM 2203 C CD . ARG A-2 1 103 ? 19.103 24.045 9.117 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CD 1 ATOM 2204 N NE . ARG A-2 1 103 ? 19.819 25.322 9.131 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NE 1 ATOM 2205 C CZ . ARG A-2 1 103 ? 21.025 25.524 8.606 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2206 N NH1 . ARG A-2 1 103 ? 21.672 24.538 7.982 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2207 N NH2 . ARG A-2 1 103 ? 21.587 26.727 8.702 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2208 N N . ARG A-2 1 104 ? 14.641 20.857 6.686 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N 1 ATOM 2209 C CA . ARG A-2 1 104 ? 13.711 19.737 6.892 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA 1 ATOM 2210 C C . ARG A-2 1 104 ? 13.697 19.304 8.357 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C 1 ATOM 2211 O O . ARG A-2 1 104 ? 13.986 18.152 8.712 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O 1 ATOM 2212 C CB . ARG A-2 1 104 ? 14.016 18.566 5.952 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB 1 ATOM 2213 C CG . ARG A-2 1 104 ? 13.850 18.950 4.468 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG 1 ATOM 2214 C CD . ARG A-2 1 104 ? 13.916 17.734 3.536 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD 1 ATOM 2215 N NE . ARG A-2 1 104 ? 13.787 18.135 2.135 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE 1 ATOM 2216 C CZ . ARG A-2 1 104 ? 14.652 17.816 1.176 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2217 N NH1 . ARG A-2 1 104 ? 15.715 17.083 1.448 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2218 N NH2 . ARG A-2 1 104 ? 14.455 18.234 -0.064 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2219 N N . VAL A-2 1 105 ? 13.342 20.266 9.202 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 N 1 ATOM 2220 C CA . VAL A-2 1 105 ? 13.199 20.078 10.643 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CA 1 ATOM 2221 C C . VAL A-2 1 105 ? 11.847 20.631 11.061 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 C 1 ATOM 2222 O O . VAL A-2 1 105 ? 11.518 21.782 10.742 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 O 1 ATOM 2223 C CB . VAL A-2 1 105 ? 14.312 20.797 11.432 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CB 1 ATOM 2224 C CG1 . VAL A-2 1 105 ? 14.170 20.522 12.942 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2225 C CG2 . VAL A-2 1 105 ? 15.700 20.419 10.907 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2226 N N . THR A-2 1 106 ? 11.074 19.837 11.800 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N 1 ATOM 2227 C CA . THR A-2 1 106 ? 9.857 20.384 12.381 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA 1 ATOM 2228 C C . THR A-2 1 106 ? 9.632 19.738 13.746 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C 1 ATOM 2229 O O . THR A-2 1 106 ? 10.195 18.687 14.068 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O 1 ATOM 2230 C CB . THR A-2 1 106 ? 8.654 20.202 11.440 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB 1 ATOM 2231 O OG1 . THR A-2 1 106 ? 7.537 20.970 11.913 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 1 ATOM 2232 C CG2 . THR A-2 1 106 ? 8.249 18.730 11.330 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 1 ATOM 2233 N N . GLY A-2 1 107 ? 8.836 20.401 14.569 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N 1 ATOM 2234 C CA . GLY A-2 1 107 ? 8.633 19.920 15.921 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA 1 ATOM 2235 C C . GLY A-2 1 107 ? 7.393 20.539 16.520 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C 1 ATOM 2236 O O . GLY A-2 1 107 ? 6.994 21.638 16.136 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O 1 ATOM 2237 N N . PHE A-2 1 108 ? 6.798 19.838 17.486 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N 1 ATOM 2238 C CA . PHE A-2 1 108 ? 5.584 20.335 18.118 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA 1 ATOM 2239 C C . PHE A-2 1 108 ? 5.614 20.003 19.602 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C 1 ATOM 2240 O O . PHE A-2 1 108 ? 6.438 19.212 20.073 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O 1 ATOM 2241 C CB . PHE A-2 1 108 ? 4.320 19.772 17.447 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB 1 ATOM 2242 C CG . PHE A-2 1 108 ? 4.092 18.296 17.694 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG 1 ATOM 2243 C CD1 . PHE A-2 1 108 ? 3.365 17.864 18.797 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2244 C CD2 . PHE A-2 1 108 ? 4.588 17.346 16.810 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2245 C CE1 . PHE A-2 1 108 ? 3.149 16.507 19.023 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2246 C CE2 . PHE A-2 1 108 ? 4.366 15.986 17.022 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2247 C CZ . PHE A-2 1 108 ? 3.654 15.568 18.131 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2248 N N . SER A-2 1 109 ? 4.701 20.629 20.340 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 N 1 ATOM 2249 C CA . SER A-2 1 109 ? 4.530 20.385 21.767 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CA 1 ATOM 2250 C C . SER A-2 1 109 ? 3.047 20.229 22.073 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 C 1 ATOM 2251 O O . SER A-2 1 109 ? 2.199 20.867 21.447 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 O 1 ATOM 2252 C CB . SER A-2 1 109 ? 5.128 21.535 22.617 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CB 1 ATOM 2253 O OG . SER A-2 1 109 ? 4.597 22.802 22.237 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 OG 1 ATOM 2254 N N . ILE A-2 1 110 ? 2.727 19.367 23.037 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N 1 ATOM 2255 C CA . ILE A-2 1 110 ? 1.350 19.222 23.491 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA 1 ATOM 2256 C C . ILE A-2 1 110 ? 1.117 20.274 24.565 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C 1 ATOM 2257 O O . ILE A-2 1 110 ? 1.898 20.376 25.517 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O 1 ATOM 2258 C CB . ILE A-2 1 110 ? 1.092 17.800 24.026 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB 1 ATOM 2259 C CG1 . ILE A-2 1 110 ? 1.231 16.768 22.899 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2260 C CG2 . ILE A-2 1 110 ? -0.284 17.715 24.679 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2261 C CD1 . ILE A-2 1 110 ? 0.824 15.342 23.301 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2262 N N . ILE A-2 1 111 ? 0.074 21.089 24.394 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 N 1 ATOM 2263 C CA . ILE A-2 1 111 ? -0.184 22.199 25.300 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CA 1 ATOM 2264 C C . ILE A-2 1 111 ? -1.555 22.099 25.951 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 C 1 ATOM 2265 O O . ILE A-2 1 111 ? -1.987 23.037 26.611 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 O 1 ATOM 2266 C CB . ILE A-2 1 111 ? -0.027 23.564 24.598 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CB 1 ATOM 2267 C CG1 . ILE A-2 1 111 ? -1.057 23.710 23.465 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2268 C CG2 . ILE A-2 1 111 ? 1.420 23.764 24.106 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2269 C CD1 . ILE A-2 1 111 ? -1.175 25.132 22.897 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2270 N N . GLY A-2 1 112 ? -2.254 20.986 25.773 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 N 1 ATOM 2271 C CA . GLY A-2 1 112 ? -3.528 20.823 26.447 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 CA 1 ATOM 2272 C C . GLY A-2 1 112 ? -4.147 19.495 26.080 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 C 1 ATOM 2273 O O . GLY A-2 1 112 ? -3.596 18.717 25.289 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 O 1 ATOM 2274 N N . GLY A-2 1 113 ? -5.304 19.244 26.672 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 N 1 ATOM 2275 C CA . GLY A-2 1 113 ? -6.108 18.088 26.334 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 CA 1 ATOM 2276 C C . GLY A-2 1 113 ? -6.160 17.072 27.463 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 C 1 ATOM 2277 O O . GLY A-2 1 113 ? -5.480 17.179 28.485 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 O 1 ATOM 2278 N N . GLU A-2 1 114 ? -7.007 16.071 27.250 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 N 1 ATOM 2279 C CA . GLU A-2 1 114 ? -7.201 14.977 28.191 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CA 1 ATOM 2280 C C . GLU A-2 1 114 ? -6.383 13.779 27.706 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 C 1 ATOM 2281 O O . GLU A-2 1 114 ? -6.756 13.116 26.729 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 O 1 ATOM 2282 C CB . GLU A-2 1 114 ? -8.686 14.643 28.305 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CB 1 ATOM 2283 C CG . GLU A-2 1 114 ? -9.048 13.818 29.523 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CG 1 ATOM 2284 C CD . GLU A-2 1 114 ? -10.516 13.421 29.539 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CD 1 ATOM 2285 O OE1 . GLU A-2 1 114 ? -11.214 13.668 28.531 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2286 O OE2 . GLU A-2 1 114 ? -10.968 12.860 30.561 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2287 N N . HIS A-2 1 115 ? -5.270 13.511 28.385 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 N 1 ATOM 2288 C CA . HIS A-2 1 115 ? -4.301 12.488 27.992 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CA 1 ATOM 2289 C C . HIS A-2 1 115 ? -3.294 12.328 29.130 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 C 1 ATOM 2290 O O . HIS A-2 1 115 ? -3.332 13.063 30.120 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 O 1 ATOM 2291 C CB . HIS A-2 1 115 ? -3.597 12.870 26.690 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CB 1 ATOM 2292 C CG . HIS A-2 1 115 ? -2.936 14.208 26.747 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CG 1 ATOM 2293 N ND1 . HIS A-2 1 115 ? -1.767 14.430 27.446 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2294 C CD2 . HIS A-2 1 115 ? -3.308 15.407 26.241 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2295 C CE1 . HIS A-2 1 115 ? -1.432 15.704 27.343 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2296 N NE2 . HIS A-2 1 115 ? -2.354 16.320 26.624 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2297 N N . ARG A-2 1 116 ? -2.355 11.392 28.955 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 N 1 ATOM 2298 C CA . ARG A-2 1 116 ? -1.347 11.087 29.968 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CA 1 ATOM 2299 C C . ARG A-2 1 116 ? 0.070 11.403 29.496 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 C 1 ATOM 2300 O O . ARG A-2 1 116 ? 1.034 10.811 29.994 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 O 1 ATOM 2301 C CB . ARG A-2 1 116 ? -1.428 9.615 30.384 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CB 1 ATOM 2302 C CG . ARG A-2 1 116 ? -2.813 9.111 30.764 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CG 1 ATOM 2303 C CD . ARG A-2 1 116 ? -2.745 7.616 31.106 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CD 1 ATOM 2304 N NE . ARG A-2 1 116 ? -4.040 6.940 31.030 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NE 1 ATOM 2305 C CZ . ARG A-2 1 116 ? -4.193 5.617 31.024 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2306 N NH1 . ARG A-2 1 116 ? -3.130 4.821 31.078 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2307 N NH2 . ARG A-2 1 116 ? -5.407 5.087 30.957 1.00 64.66 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2308 N N . LEU A-2 1 117 ? 0.229 12.313 28.542 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 N 1 ATOM 2309 C CA . LEU A-2 1 117 ? 1.555 12.592 28.014 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CA 1 ATOM 2310 C C . LEU A-2 1 117 ? 1.897 14.049 28.258 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 C 1 ATOM 2311 O O . LEU A-2 1 117 ? 2.102 14.813 27.304 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 O 1 ATOM 2312 C CB . LEU A-2 1 117 ? 1.632 12.260 26.520 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CB 1 ATOM 2313 C CG . LEU A-2 1 117 ? 1.398 10.797 26.126 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CG 1 ATOM 2314 C CD1 . LEU A-2 1 117 ? 1.598 10.608 24.632 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2315 C CD2 . LEU A-2 1 117 ? 2.308 9.882 26.918 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2316 N N . THR A-2 1 118 ? 1.947 14.446 29.528 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N 1 ATOM 2317 C CA . THR A-2 1 118 ? 2.149 15.853 29.835 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA 1 ATOM 2318 C C . THR A-2 1 118 ? 3.548 16.291 29.438 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C 1 ATOM 2319 O O . THR A-2 1 118 ? 4.521 15.546 29.602 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O 1 ATOM 2320 C CB . THR A-2 1 118 ? 1.902 16.132 31.317 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB 1 ATOM 2321 O OG1 . THR A-2 1 118 ? 2.766 15.320 32.131 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 ATOM 2322 C CG2 . THR A-2 1 118 ? 0.440 15.842 31.658 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 ATOM 2323 N N . ASN A-2 1 119 ? 3.632 17.515 28.910 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 N 1 ATOM 2324 C CA . ASN A-2 1 119 ? 4.887 18.123 28.462 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CA 1 ATOM 2325 C C . ASN A-2 1 119 ? 5.555 17.304 27.356 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 C 1 ATOM 2326 O O . ASN A-2 1 119 ? 6.778 17.292 27.231 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 O 1 ATOM 2327 C CB . ASN A-2 1 119 ? 5.839 18.348 29.639 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CB 1 ATOM 2328 C CG . ASN A-2 1 119 ? 5.366 19.470 30.550 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CG 1 ATOM 2329 O OD1 . ASN A-2 1 119 ? 5.127 20.581 30.091 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2330 N ND2 . ASN A-2 1 119 ? 5.193 19.174 31.837 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2331 N N . TYR A-2 1 120 ? 4.756 16.624 26.538 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 N 1 ATOM 2332 C CA . TYR A-2 1 120 ? 5.285 15.938 25.362 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CA 1 ATOM 2333 C C . TYR A-2 1 120 ? 5.790 16.956 24.346 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 C 1 ATOM 2334 O O . TYR A-2 1 120 ? 5.086 17.910 24.012 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 O 1 ATOM 2335 C CB . TYR A-2 1 120 ? 4.196 15.073 24.721 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CB 1 ATOM 2336 C CG . TYR A-2 1 120 ? 4.662 14.181 23.574 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CG 1 ATOM 2337 C CD1 . TYR A-2 1 120 ? 4.632 14.624 22.253 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2338 C CD2 . TYR A-2 1 120 ? 5.090 12.874 23.816 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2339 C CE1 . TYR A-2 1 120 ? 5.045 13.796 21.205 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2340 C CE2 . TYR A-2 1 120 ? 5.503 12.043 22.776 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2341 C CZ . TYR A-2 1 120 ? 5.478 12.510 21.481 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2342 O OH . TYR A-2 1 120 ? 5.891 11.674 20.460 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 OH 1 ATOM 2343 N N . LYS A-2 1 121 ? 7.010 16.753 23.852 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 N 1 ATOM 2344 C CA . LYS A-2 1 121 ? 7.585 17.598 22.813 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CA 1 ATOM 2345 C C . LYS A-2 1 121 ? 8.303 16.679 21.841 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 C 1 ATOM 2346 O O . LYS A-2 1 121 ? 9.002 15.757 22.267 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 O 1 ATOM 2347 C CB . LYS A-2 1 121 ? 8.569 18.624 23.388 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CB 1 ATOM 2348 C CG . LYS A-2 1 121 ? 8.031 19.383 24.588 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CG 1 ATOM 2349 C CD . LYS A-2 1 121 ? 9.024 20.400 25.110 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CD 1 ATOM 2350 C CE . LYS A-2 1 121 ? 8.598 20.897 26.485 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CE 1 ATOM 2351 N NZ . LYS A-2 1 121 ? 7.171 21.328 26.496 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2352 N N . SER A-2 1 122 ? 8.115 16.906 20.545 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 N 1 ATOM 2353 C CA . SER A-2 1 122 ? 8.666 16.015 19.539 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CA 1 ATOM 2354 C C . SER A-2 1 122 ? 9.375 16.817 18.456 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 C 1 ATOM 2355 O O . SER A-2 1 122 ? 9.000 17.956 18.163 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 O 1 ATOM 2356 C CB . SER A-2 1 122 ? 7.569 15.148 18.915 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CB 1 ATOM 2357 O OG . SER A-2 1 122 ? 8.100 14.393 17.847 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 OG 1 ATOM 2358 N N . VAL A-2 1 123 ? 10.409 16.217 17.871 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 N 1 ATOM 2359 C CA . VAL A-2 1 123 ? 11.154 16.805 16.754 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CA 1 ATOM 2360 C C . VAL A-2 1 123 ? 11.307 15.738 15.678 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 C 1 ATOM 2361 O O . VAL A-2 1 123 ? 11.709 14.611 15.984 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 O 1 ATOM 2362 C CB . VAL A-2 1 123 ? 12.543 17.320 17.183 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CB 1 ATOM 2363 C CG1 . VAL A-2 1 123 ? 13.349 17.782 15.954 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2364 C CG2 . VAL A-2 1 123 ? 12.430 18.453 18.196 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2365 N N . THR A-2 1 124 ? 11.006 16.099 14.425 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 N 1 ATOM 2366 C CA . THR A-2 1 124 ? 11.102 15.209 13.268 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CA 1 ATOM 2367 C C . THR A-2 1 124 ? 12.028 15.838 12.233 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 C 1 ATOM 2368 O O . THR A-2 1 124 ? 11.888 17.025 11.919 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 O 1 ATOM 2369 C CB . THR A-2 1 124 ? 9.723 14.987 12.638 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CB 1 ATOM 2370 O OG1 . THR A-2 1 124 ? 8.838 14.396 13.592 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 OG1 1 ATOM 2371 C CG2 . THR A-2 1 124 ? 9.809 14.094 11.386 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CG2 1 ATOM 2372 N N . THR A-2 1 125 ? 12.964 15.049 11.692 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 N 1 ATOM 2373 C CA . THR A-2 1 125 ? 13.880 15.528 10.661 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CA 1 ATOM 2374 C C . THR A-2 1 125 ? 13.958 14.508 9.526 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 C 1 ATOM 2375 O O . THR A-2 1 125 ? 13.846 13.304 9.747 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 O 1 ATOM 2376 C CB . THR A-2 1 125 ? 15.306 15.811 11.227 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CB 1 ATOM 2377 O OG1 . THR A-2 1 125 ? 15.842 14.630 11.838 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 OG1 1 ATOM 2378 C CG2 . THR A-2 1 125 ? 15.277 16.933 12.276 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CG2 1 ATOM 2379 N N . VAL A-2 1 126 ? 14.149 15.002 8.302 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 N 1 ATOM 2380 C CA . VAL A-2 1 126 ? 14.103 14.182 7.092 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CA 1 ATOM 2381 C C . VAL A-2 1 126 ? 15.449 14.309 6.393 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 C 1 ATOM 2382 O O . VAL A-2 1 126 ? 15.940 15.425 6.191 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 O 1 ATOM 2383 C CB . VAL A-2 1 126 ? 12.953 14.617 6.167 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CB 1 ATOM 2384 C CG1 . VAL A-2 1 126 ? 12.963 13.812 4.866 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2385 C CG2 . VAL A-2 1 126 ? 11.595 14.475 6.896 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2386 N N . HIS A-2 1 127 ? 16.031 13.173 5.999 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 N 1 ATOM 2387 C CA . HIS A-2 1 127 ? 17.425 13.125 5.582 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CA 1 ATOM 2388 C C . HIS A-2 1 127 ? 17.562 12.446 4.233 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 C 1 ATOM 2389 O O . HIS A-2 1 127 ? 16.961 11.392 4.004 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 O 1 ATOM 2390 C CB . HIS A-2 1 127 ? 18.241 12.389 6.638 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CB 1 ATOM 2391 C CG . HIS A-2 1 127 ? 18.057 12.966 8.003 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CG 1 ATOM 2392 N ND1 . HIS A-2 1 127 ? 18.798 14.033 8.459 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 ND1 1 ATOM 2393 C CD2 . HIS A-2 1 127 ? 17.173 12.669 8.987 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CD2 1 ATOM 2394 C CE1 . HIS A-2 1 127 ? 18.396 14.356 9.678 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CE1 1 ATOM 2395 N NE2 . HIS A-2 1 127 ? 17.405 13.549 10.016 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 NE2 1 ATOM 2396 N N . ARG A-2 1 128 ? 18.360 13.052 3.353 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 N 1 ATOM 2397 C CA . ARG A-2 1 128 ? 18.611 12.517 2.022 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CA 1 ATOM 2398 C C . ARG A-2 1 128 ? 19.792 11.561 2.056 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 C 1 ATOM 2399 O O . ARG A-2 1 128 ? 20.857 11.905 2.579 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 O 1 ATOM 2400 C CB . ARG A-2 1 128 ? 18.916 13.641 1.029 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CB 1 ATOM 2401 C CG . ARG A-2 1 128 ? 19.391 13.125 -0.330 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CG 1 ATOM 2402 C CD . ARG A-2 1 128 ? 19.738 14.259 -1.280 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CD 1 ATOM 2403 N NE . ARG A-2 1 128 ? 18.642 15.222 -1.391 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NE 1 ATOM 2404 C CZ . ARG A-2 1 128 ? 17.695 15.182 -2.328 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2405 N NH1 . ARG A-2 1 128 ? 17.711 14.220 -3.247 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2406 N NH2 . ARG A-2 1 128 ? 16.732 16.107 -2.350 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2407 N N . PHE A-2 1 129 ? 19.614 10.384 1.463 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 N 1 ATOM 2408 C CA . PHE A-2 1 129 ? 20.718 9.475 1.195 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CA 1 ATOM 2409 C C . PHE A-2 1 129 ? 20.837 9.217 -0.297 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 C 1 ATOM 2410 O O . PHE A-2 1 129 ? 19.832 9.064 -0.998 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 O 1 ATOM 2411 C CB . PHE A-2 1 129 ? 20.543 8.159 1.936 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CB 1 ATOM 2412 C CG . PHE A-2 1 129 ? 20.935 8.246 3.363 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CG 1 ATOM 2413 C CD1 . PHE A-2 1 129 ? 20.047 8.729 4.303 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2414 C CD2 . PHE A-2 1 129 ? 22.206 7.878 3.763 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2415 C CE1 . PHE A-2 1 129 ? 20.415 8.834 5.636 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2416 C CE2 . PHE A-2 1 129 ? 22.582 7.978 5.085 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2417 C CZ . PHE A-2 1 129 ? 21.689 8.456 6.024 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2418 N N . GLU A-2 1 130 ? 22.077 9.159 -0.772 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N 1 ATOM 2419 C CA . GLU A-2 1 130 ? 22.343 8.941 -2.189 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA 1 ATOM 2420 C C . GLU A-2 1 130 ? 23.590 8.078 -2.307 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C 1 ATOM 2421 O O . GLU A-2 1 130 ? 24.623 8.415 -1.723 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O 1 ATOM 2422 C CB . GLU A-2 1 130 ? 22.526 10.276 -2.911 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB 1 ATOM 2423 C CG . GLU A-2 1 130 ? 22.621 10.180 -4.419 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG 1 ATOM 2424 C CD . GLU A-2 1 130 ? 22.198 11.469 -5.107 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD 1 ATOM 2425 O OE1 . GLU A-2 1 130 ? 21.593 12.341 -4.437 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2426 O OE2 . GLU A-2 1 130 ? 22.460 11.604 -6.318 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2427 N N . LYS A-2 1 131 ? 23.485 6.969 -3.039 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 N 1 ATOM 2428 C CA . LYS A-2 1 131 ? 24.605 6.064 -3.275 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CA 1 ATOM 2429 C C . LYS A-2 1 131 ? 24.402 5.426 -4.637 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 C 1 ATOM 2430 O O . LYS A-2 1 131 ? 23.349 4.830 -4.884 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 O 1 ATOM 2431 C CB . LYS A-2 1 131 ? 24.708 4.976 -2.197 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CB 1 ATOM 2432 C CG . LYS A-2 1 131 ? 25.652 5.294 -1.047 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CG 1 ATOM 2433 C CD . LYS A-2 1 131 ? 25.538 4.247 0.062 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CD 1 ATOM 2434 C CE . LYS A-2 1 131 ? 25.760 4.865 1.444 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CE 1 ATOM 2435 N NZ . LYS A-2 1 131 ? 25.038 4.131 2.529 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2436 N N . GLU A-2 1 132 ? 25.409 5.544 -5.502 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N 1 ATOM 2437 C CA . GLU A-2 1 132 ? 25.330 5.110 -6.901 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA 1 ATOM 2438 C C . GLU A-2 1 132 ? 24.073 5.750 -7.487 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C 1 ATOM 2439 O O . GLU A-2 1 132 ? 23.889 6.965 -7.327 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O 1 ATOM 2440 C CB . GLU A-2 1 132 ? 25.400 3.588 -6.988 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB 1 ATOM 2441 C CG . GLU A-2 1 132 ? 26.805 3.019 -6.818 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG 1 ATOM 2442 C CD . GLU A-2 1 132 ? 27.773 3.484 -7.902 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD 1 ATOM 2443 O OE1 . GLU A-2 1 132 ? 27.326 3.775 -9.036 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2444 O OE2 . GLU A-2 1 132 ? 28.989 3.557 -7.614 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2445 N N . ASN A-2 1 133 ? 23.188 4.989 -8.135 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 N 1 ATOM 2446 C CA . ASN A-2 1 133 ? 21.949 5.519 -8.693 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CA 1 ATOM 2447 C C . ASN A-2 1 133 ? 20.761 5.330 -7.755 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 C 1 ATOM 2448 O O . ASN A-2 1 133 ? 19.616 5.266 -8.212 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 O 1 ATOM 2449 C CB . ASN A-2 1 133 ? 21.659 4.876 -10.051 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CB 1 ATOM 2450 C CG . ASN A-2 1 133 ? 21.646 3.358 -9.986 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CG 1 ATOM 2451 O OD1 . ASN A-2 1 133 ? 21.993 2.770 -8.961 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2452 N ND2 . ASN A-2 1 133 ? 21.265 2.716 -11.088 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2453 N N . ARG A-2 1 134 ? 21.007 5.227 -6.454 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 N 1 ATOM 2454 C CA . ARG A-2 1 134 ? 19.948 5.095 -5.464 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CA 1 ATOM 2455 C C . ARG A-2 1 134 ? 19.772 6.413 -4.729 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 C 1 ATOM 2456 O O . ARG A-2 1 134 ? 20.754 7.071 -4.376 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 O 1 ATOM 2457 C CB . ARG A-2 1 134 ? 20.260 3.992 -4.446 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CB 1 ATOM 2458 C CG . ARG A-2 1 134 ? 20.039 2.570 -4.938 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CG 1 ATOM 2459 C CD . ARG A-2 1 134 ? 20.538 1.540 -3.925 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CD 1 ATOM 2460 N NE . ARG A-2 1 134 ? 19.943 1.678 -2.594 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NE 1 ATOM 2461 C CZ . ARG A-2 1 134 ? 20.643 1.748 -1.463 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2462 N NH1 . ARG A-2 1 134 ? 21.971 1.682 -1.489 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2463 N NH2 . ARG A-2 1 134 ? 20.015 1.871 -0.298 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2464 N N . ILE A-2 1 135 ? 18.518 6.796 -4.500 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 N 1 ATOM 2465 C CA . ILE A-2 1 135 ? 18.179 7.919 -3.635 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CA 1 ATOM 2466 C C . ILE A-2 1 135 ? 17.123 7.430 -2.659 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 C 1 ATOM 2467 O O . ILE A-2 1 135 ? 16.103 6.870 -3.075 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 O 1 ATOM 2468 C CB . ILE A-2 1 135 ? 17.670 9.137 -4.435 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CB 1 ATOM 2469 C CG1 . ILE A-2 1 135 ? 18.763 9.633 -5.389 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG1 1 ATOM 2470 C CG2 . ILE A-2 1 135 ? 17.242 10.267 -3.486 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG2 1 ATOM 2471 C CD1 . ILE A-2 1 135 ? 18.346 10.803 -6.267 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CD1 1 ATOM 2472 N N . TRP A-2 1 136 ? 17.371 7.607 -1.362 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 N 1 ATOM 2473 C CA . TRP A-2 1 136 ? 16.380 7.194 -0.375 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CA 1 ATOM 2474 C C . TRP A-2 1 136 ? 16.385 8.178 0.786 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 C 1 ATOM 2475 O O . TRP A-2 1 136 ? 17.166 9.134 0.820 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 O 1 ATOM 2476 C CB . TRP A-2 1 136 ? 16.602 5.740 0.082 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CB 1 ATOM 2477 C CG . TRP A-2 1 136 ? 17.782 5.462 0.989 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CG 1 ATOM 2478 C CD1 . TRP A-2 1 136 ? 17.742 5.302 2.357 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD1 1 ATOM 2479 C CD2 . TRP A-2 1 136 ? 19.147 5.255 0.605 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD2 1 ATOM 2480 N NE1 . TRP A-2 1 136 ? 19.001 5.037 2.840 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 NE1 1 ATOM 2481 C CE2 . TRP A-2 1 136 ? 19.879 4.982 1.787 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE2 1 ATOM 2482 C CE3 . TRP A-2 1 136 ? 19.830 5.271 -0.620 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE3 1 ATOM 2483 C CZ2 . TRP A-2 1 136 ? 21.256 4.754 1.777 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ2 1 ATOM 2484 C CZ3 . TRP A-2 1 136 ? 21.197 5.033 -0.623 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ3 1 ATOM 2485 C CH2 . TRP A-2 1 136 ? 21.896 4.783 0.570 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CH2 1 ATOM 2486 N N . THR A-2 1 137 ? 15.480 7.945 1.729 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 N 1 ATOM 2487 C CA . THR A-2 1 137 ? 15.237 8.851 2.841 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CA 1 ATOM 2488 C C . THR A-2 1 137 ? 15.366 8.098 4.160 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 C 1 ATOM 2489 O O . THR A-2 1 137 ? 14.999 6.921 4.253 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 O 1 ATOM 2490 C CB . THR A-2 1 137 ? 13.828 9.471 2.724 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CB 1 ATOM 2491 O OG1 . THR A-2 1 137 ? 13.731 10.204 1.501 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 OG1 1 ATOM 2492 C CG2 . THR A-2 1 137 ? 13.532 10.423 3.884 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CG2 1 ATOM 2493 N N . VAL A-2 1 138 ? 15.908 8.760 5.173 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 N 1 ATOM 2494 C CA . VAL A-2 1 138 ? 15.706 8.331 6.553 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CA 1 ATOM 2495 C C . VAL A-2 1 138 ? 15.009 9.464 7.287 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 C 1 ATOM 2496 O O . VAL A-2 1 138 ? 15.344 10.642 7.099 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 O 1 ATOM 2497 C CB . VAL A-2 1 138 ? 17.020 7.936 7.264 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CB 1 ATOM 2498 C CG1 . VAL A-2 1 138 ? 16.741 7.553 8.715 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2499 C CG2 . VAL A-2 1 138 ? 17.670 6.768 6.551 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2500 N N . VAL A-2 1 139 ? 14.010 9.105 8.091 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N 1 ATOM 2501 C CA . VAL A-2 1 139 ? 13.321 10.043 8.969 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA 1 ATOM 2502 C C . VAL A-2 1 139 ? 13.739 9.713 10.388 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C 1 ATOM 2503 O O . VAL A-2 1 139 ? 13.757 8.538 10.777 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O 1 ATOM 2504 C CB . VAL A-2 1 139 ? 11.791 9.962 8.829 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB 1 ATOM 2505 C CG1 . VAL A-2 1 139 ? 11.113 10.955 9.797 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2506 C CG2 . VAL A-2 1 139 ? 11.371 10.256 7.390 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2507 N N . LEU A-2 1 140 ? 14.090 10.745 11.147 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N 1 ATOM 2508 C CA . LEU A-2 1 140 ? 14.387 10.631 12.569 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA 1 ATOM 2509 C C . LEU A-2 1 140 ? 13.285 11.340 13.333 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C 1 ATOM 2510 O O . LEU A-2 1 140 ? 12.884 12.448 12.957 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O 1 ATOM 2511 C CB . LEU A-2 1 140 ? 15.750 11.257 12.902 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB 1 ATOM 2512 C CG . LEU A-2 1 140 ? 17.005 10.613 12.316 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG 1 ATOM 2513 C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 18.275 11.355 12.772 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2514 C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 17.084 9.135 12.709 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2515 N N . GLU A-2 1 141 ? 12.789 10.709 14.395 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 N 1 ATOM 2516 C CA . GLU A-2 1 141 ? 11.823 11.363 15.265 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CA 1 ATOM 2517 C C . GLU A-2 1 141 ? 12.174 11.063 16.711 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 C 1 ATOM 2518 O O . GLU A-2 1 141 ? 12.351 9.897 17.090 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 O 1 ATOM 2519 C CB . GLU A-2 1 141 ? 10.386 10.919 14.972 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CB 1 ATOM 2520 C CG . GLU A-2 1 141 ? 9.368 11.642 15.855 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CG 1 ATOM 2521 C CD . GLU A-2 1 141 ? 7.943 11.397 15.417 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CD 1 ATOM 2522 O OE1 . GLU A-2 1 141 ? 7.735 11.062 14.233 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2523 O OE2 . GLU A-2 1 141 ? 7.030 11.537 16.255 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2524 N N . SER A-2 1 142 ? 12.295 12.119 17.505 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 N 1 ATOM 2525 C CA . SER A-2 1 142 ? 12.591 11.999 18.920 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CA 1 ATOM 2526 C C . SER A-2 1 142 ? 11.504 12.704 19.722 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 C 1 ATOM 2527 O O . SER A-2 1 142 ? 10.779 13.556 19.205 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 O 1 ATOM 2528 C CB . SER A-2 1 142 ? 13.967 12.591 19.255 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CB 1 ATOM 2529 O OG . SER A-2 1 142 ? 14.005 13.982 18.983 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 OG 1 ATOM 2530 N N . TYR A-2 1 143 ? 11.376 12.324 20.992 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 N 1 ATOM 2531 C CA . TYR A-2 1 143 ? 10.414 12.981 21.864 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CA 1 ATOM 2532 C C . TYR A-2 1 143 ? 10.989 13.008 23.267 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 C 1 ATOM 2533 O O . TYR A-2 1 143 ? 11.896 12.246 23.604 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 O 1 ATOM 2534 C CB . TYR A-2 1 143 ? 9.041 12.278 21.864 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CB 1 ATOM 2535 C CG . TYR A-2 1 143 ? 9.064 10.907 22.529 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CG 1 ATOM 2536 C CD1 . TYR A-2 1 143 ? 8.988 10.779 23.914 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD1 1 ATOM 2537 C CD2 . TYR A-2 1 143 ? 9.178 9.749 21.772 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD2 1 ATOM 2538 C CE1 . TYR A-2 1 143 ? 9.030 9.538 24.519 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE1 1 ATOM 2539 C CE2 . TYR A-2 1 143 ? 9.216 8.505 22.371 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE2 1 ATOM 2540 C CZ . TYR A-2 1 143 ? 9.136 8.409 23.742 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CZ 1 ATOM 2541 O OH . TYR A-2 1 143 ? 9.171 7.186 24.358 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 OH 1 ATOM 2542 N N . VAL A-2 1 144 ? 10.452 13.907 24.074 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 N 1 ATOM 2543 C CA . VAL A-2 1 144 ? 10.649 13.897 25.512 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CA 1 ATOM 2544 C C . VAL A-2 1 144 ? 9.262 14.088 26.105 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 C 1 ATOM 2545 O O . VAL A-2 1 144 ? 8.403 14.750 25.511 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 O 1 ATOM 2546 C CB . VAL A-2 1 144 ? 11.658 14.985 25.972 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CB 1 ATOM 2547 C CG1 . VAL A-2 1 144 ? 11.185 16.368 25.564 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2548 C CG2 . VAL A-2 1 144 ? 11.923 14.911 27.488 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2549 N N . VAL A-2 1 145 ? 9.016 13.458 27.250 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 N 1 ATOM 2550 C CA . VAL A-2 1 145 ? 7.697 13.522 27.871 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CA 1 ATOM 2551 C C . VAL A-2 1 145 ? 7.869 13.244 29.353 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 C 1 ATOM 2552 O O . VAL A-2 1 145 ? 8.838 12.600 29.768 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 O 1 ATOM 2553 C CB . VAL A-2 1 145 ? 6.709 12.528 27.200 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CB 1 ATOM 2554 C CG1 . VAL A-2 1 145 ? 7.068 11.081 27.532 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2555 C CG2 . VAL A-2 1 145 ? 5.260 12.831 27.594 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2556 N N . ASP A-2 1 146 ? 6.932 13.755 30.157 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N 1 ATOM 2557 C CA . ASP A-2 1 146 ? 6.927 13.464 31.584 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA 1 ATOM 2558 C C . ASP A-2 1 146 ? 6.737 11.975 31.823 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C 1 ATOM 2559 O O . ASP A-2 1 146 ? 5.964 11.314 31.131 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O 1 ATOM 2560 C CB . ASP A-2 1 146 ? 5.808 14.228 32.296 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB 1 ATOM 2561 C CG . ASP A-2 1 146 ? 6.088 15.713 32.421 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG 1 ATOM 2562 O OD1 . ASP A-2 1 146 ? 7.262 16.123 32.303 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2563 O OD2 . ASP A-2 1 146 ? 5.120 16.469 32.653 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2564 N N . MET A-2 1 147 ? 7.431 11.454 32.828 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 N 1 ATOM 2565 C CA . MET A-2 1 147 ? 7.290 10.060 33.208 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CA 1 ATOM 2566 C C . MET A-2 1 147 ? 6.466 9.994 34.481 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 C 1 ATOM 2567 O O . MET A-2 1 147 ? 6.970 10.377 35.546 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 O 1 ATOM 2568 C CB . MET A-2 1 147 ? 8.662 9.424 33.425 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CB 1 ATOM 2569 C CG . MET A-2 1 147 ? 8.759 7.981 32.977 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CG 1 ATOM 2570 S SD . MET A-2 1 147 ? 10.432 7.344 33.178 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 SD 1 ATOM 2571 C CE . MET A-2 1 147 ? 10.712 7.659 34.921 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CE 1 ATOM 2572 N N . PRO A-2 1 148 ? 5.200 9.542 34.428 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 N 1 ATOM 2573 C CA . PRO A-2 1 148 ? 4.276 9.423 35.569 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CA 1 ATOM 2574 C C . PRO A-2 1 148 ? 4.853 8.696 36.786 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 C 1 ATOM 2575 O O . PRO A-2 1 148 ? 5.819 7.940 36.667 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 O 1 ATOM 2576 C CB . PRO A-2 1 148 ? 3.104 8.631 34.979 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CB 1 ATOM 2577 C CG . PRO A-2 1 148 ? 3.113 9.002 33.538 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CG 1 ATOM 2578 C CD . PRO A-2 1 148 ? 4.563 9.121 33.168 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CD 1 ATOM 2579 N N . SER A-2 1 152 ? 4.446 1.716 35.030 1.00 87.67 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N 1 ATOM 2580 C CA . SER A-2 1 152 ? 4.103 3.110 34.770 1.00 87.06 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA 1 ATOM 2581 C C . SER A-2 1 152 ? 5.232 3.814 34.032 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C 1 ATOM 2582 O O . SER A-2 1 152 ? 5.014 4.455 33.004 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O 1 ATOM 2583 C CB . SER A-2 1 152 ? 3.798 3.845 36.077 1.00 89.42 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB 1 ATOM 2584 O OG . SER A-2 1 152 ? 2.811 3.162 36.828 1.00 93.09 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG 1 ATOM 2585 N N . GLU A-2 1 153 ? 6.444 3.691 34.577 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N 1 ATOM 2586 C CA . GLU A-2 1 153 ? 7.608 4.314 33.956 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA 1 ATOM 2587 C C . GLU A-2 1 153 ? 7.955 3.628 32.640 1.00 81.52 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C 1 ATOM 2588 O O . GLU A-2 1 153 ? 8.167 4.290 31.616 1.00 79.30 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O 1 ATOM 2589 C CB . GLU A-2 1 153 ? 8.794 4.274 34.922 1.00 82.66 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB 1 ATOM 2590 C CG . GLU A-2 1 153 ? 8.443 4.681 36.348 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CG 1 ATOM 2591 C CD . GLU A-2 1 153 ? 9.643 4.662 37.275 1.00 87.60 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CD 1 ATOM 2592 O OE1 . GLU A-2 1 153 ? 10.785 4.641 36.768 1.00 88.31 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2593 O OE2 . GLU A-2 1 153 ? 9.446 4.668 38.509 1.00 88.61 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2594 N N . ASP A-2 1 154 ? 8.015 2.295 32.650 1.00 80.77 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 N 1 ATOM 2595 C CA . ASP A-2 1 154 ? 8.281 1.557 31.423 1.00 75.87 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CA 1 ATOM 2596 C C . ASP A-2 1 154 ? 7.081 1.554 30.484 1.00 67.46 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 C 1 ATOM 2597 O O . ASP A-2 1 154 ? 7.260 1.405 29.271 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 O 1 ATOM 2598 C CB . ASP A-2 1 154 ? 8.691 0.122 31.756 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CB 1 ATOM 2599 C CG . ASP A-2 1 154 ? 9.588 -0.487 30.699 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CG 1 ATOM 2600 O OD1 . ASP A-2 1 154 ? 10.286 0.275 29.996 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2601 O OD2 . ASP A-2 1 154 ? 9.591 -1.729 30.565 1.00 84.52 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2602 N N . ASP A-2 1 155 ? 5.867 1.723 31.019 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N 1 ATOM 2603 C CA . ASP A-2 1 155 ? 4.667 1.717 30.187 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA 1 ATOM 2604 C C . ASP A-2 1 155 ? 4.587 2.958 29.310 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C 1 ATOM 2605 O O . ASP A-2 1 155 ? 4.242 2.866 28.125 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O 1 ATOM 2606 C CB . ASP A-2 1 155 ? 3.422 1.613 31.064 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB 1 ATOM 2607 C CG . ASP A-2 1 155 ? 3.252 0.239 31.662 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG 1 ATOM 2608 O OD1 . ASP A-2 1 155 ? 3.582 -0.749 30.971 1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2609 O OD2 . ASP A-2 1 155 ? 2.792 0.149 32.822 1.00 72.37 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2610 N N . THR A-2 1 156 ? 4.889 4.127 29.875 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 N 1 ATOM 2611 C CA . THR A-2 1 156 ? 4.874 5.356 29.087 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CA 1 ATOM 2612 C C . THR A-2 1 156 ? 5.819 5.249 27.903 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 C 1 ATOM 2613 O O . THR A-2 1 156 ? 5.445 5.550 26.763 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 O 1 ATOM 2614 C CB . THR A-2 1 156 ? 5.257 6.553 29.961 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CB 1 ATOM 2615 O OG1 . THR A-2 1 156 ? 4.249 6.767 30.953 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 OG1 1 ATOM 2616 C CG2 . THR A-2 1 156 ? 5.405 7.809 29.115 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CG2 1 ATOM 2617 N N . ARG A-2 1 157 ? 7.056 4.828 28.158 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 N 1 ATOM 2618 C CA . ARG A-2 1 157 ? 8.022 4.695 27.075 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CA 1 ATOM 2619 C C . ARG A-2 1 157 ? 7.561 3.648 26.073 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 C 1 ATOM 2620 O O . ARG A-2 1 157 ? 7.624 3.868 24.859 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 O 1 ATOM 2621 C CB . ARG A-2 1 157 ? 9.394 4.340 27.648 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CB 1 ATOM 2622 C CG . ARG A-2 1 157 ? 10.560 4.650 26.725 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CG 1 ATOM 2623 C CD . ARG A-2 1 157 ? 11.854 4.183 27.365 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CD 1 ATOM 2624 N NE . ARG A-2 1 157 ? 11.714 2.825 27.889 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NE 1 ATOM 2625 C CZ . ARG A-2 1 157 ? 11.861 1.717 27.165 1.00 83.25 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2626 N NH1 . ARG A-2 1 157 ? 12.158 1.795 25.873 1.00 84.47 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2627 N NH2 . ARG A-2 1 157 ? 11.709 0.526 27.732 1.00 86.04 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2628 N N . MET A-2 1 158 ? 7.058 2.513 26.571 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 N 1 ATOM 2629 C CA . MET A-2 1 158 ? 6.609 1.439 25.692 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CA 1 ATOM 2630 C C . MET A-2 1 158 ? 5.465 1.903 24.791 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 C 1 ATOM 2631 O O . MET A-2 1 158 ? 5.460 1.639 23.580 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 O 1 ATOM 2632 C CB . MET A-2 1 158 ? 6.191 0.246 26.546 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CB 1 ATOM 2633 C CG . MET A-2 1 158 ? 6.276 -1.088 25.874 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CG 1 ATOM 2634 S SD . MET A-2 1 158 ? 6.536 -2.431 27.062 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 SD 1 ATOM 2635 C CE . MET A-2 1 158 ? 8.241 -2.160 27.539 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CE 1 ATOM 2636 N N . PHE A-2 1 159 ? 4.489 2.606 25.371 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 N 1 ATOM 2637 C CA . PHE A-2 1 159 ? 3.372 3.130 24.591 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CA 1 ATOM 2638 C C . PHE A-2 1 159 ? 3.848 4.170 23.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 C 1 ATOM 2639 O O . PHE A-2 1 159 ? 3.567 4.067 22.385 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 O 1 ATOM 2640 C CB . PHE A-2 1 159 ? 2.316 3.723 25.529 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CB 1 ATOM 2641 C CG . PHE A-2 1 159 ? 1.219 4.464 24.815 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CG 1 ATOM 2642 C CD1 . PHE A-2 1 159 ? 0.167 3.778 24.224 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD1 1 ATOM 2643 C CD2 . PHE A-2 1 159 ? 1.236 5.852 24.741 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD2 1 ATOM 2644 C CE1 . PHE A-2 1 159 ? -0.846 4.461 23.564 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE1 1 ATOM 2645 C CE2 . PHE A-2 1 159 ? 0.227 6.542 24.081 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE2 1 ATOM 2646 C CZ . PHE A-2 1 159 ? -0.816 5.850 23.494 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CZ 1 ATOM 2647 N N . ALA A-2 1 160 ? 4.584 5.182 24.060 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N 1 ATOM 2648 C CA . ALA A-2 1 160 ? 5.012 6.258 23.165 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA 1 ATOM 2649 C C . ALA A-2 1 160 ? 5.925 5.748 22.055 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C 1 ATOM 2650 O O . ALA A-2 1 160 ? 5.800 6.174 20.899 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O 1 ATOM 2651 C CB . ALA A-2 1 160 ? 5.708 7.360 23.966 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB 1 ATOM 2652 N N . ASP A-2 1 161 ? 6.862 4.850 22.382 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N 1 ATOM 2653 C CA . ASP A-2 1 161 ? 7.739 4.300 21.347 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA 1 ATOM 2654 C C . ASP A-2 1 161 ? 6.941 3.559 20.279 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C 1 ATOM 2655 O O . ASP A-2 1 161 ? 7.241 3.665 19.085 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O 1 ATOM 2656 C CB . ASP A-2 1 161 ? 8.775 3.348 21.957 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB 1 ATOM 2657 C CG . ASP A-2 1 161 ? 9.858 4.069 22.756 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG 1 ATOM 2658 O OD1 . ASP A-2 1 161 ? 9.967 5.306 22.659 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 1 ATOM 2659 O OD2 . ASP A-2 1 161 ? 10.606 3.385 23.487 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 1 ATOM 2660 N N . THR A-2 1 162 ? 5.950 2.759 20.691 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 N 1 ATOM 2661 C CA . THR A-2 1 162 ? 5.212 1.967 19.709 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CA 1 ATOM 2662 C C . THR A-2 1 162 ? 4.384 2.867 18.795 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 C 1 ATOM 2663 O O . THR A-2 1 162 ? 4.324 2.645 17.579 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 O 1 ATOM 2664 C CB . THR A-2 1 162 ? 4.336 0.924 20.418 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CB 1 ATOM 2665 O OG1 . THR A-2 1 162 ? 5.162 0.034 21.191 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 OG1 1 ATOM 2666 C CG2 . THR A-2 1 162 ? 3.527 0.107 19.405 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CG2 1 ATOM 2667 N N . VAL A-2 1 163 ? 3.775 3.917 19.350 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 N 1 ATOM 2668 C CA . VAL A-2 1 163 ? 3.033 4.873 18.524 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CA 1 ATOM 2669 C C . VAL A-2 1 163 ? 3.957 5.569 17.527 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 C 1 ATOM 2670 O O . VAL A-2 1 163 ? 3.633 5.694 16.340 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 O 1 ATOM 2671 C CB . VAL A-2 1 163 ? 2.300 5.892 19.412 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CB 1 ATOM 2672 C CG1 . VAL A-2 1 163 ? 1.737 7.032 18.554 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2673 C CG2 . VAL A-2 1 163 ? 1.206 5.192 20.194 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2674 N N . VAL A-2 1 164 ? 5.104 6.065 17.995 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 N 1 ATOM 2675 C CA . VAL A-2 1 164 ? 6.006 6.778 17.086 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CA 1 ATOM 2676 C C . VAL A-2 1 164 ? 6.465 5.848 15.977 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 C 1 ATOM 2677 O O . VAL A-2 1 164 ? 6.502 6.230 14.802 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 O 1 ATOM 2678 C CB . VAL A-2 1 164 ? 7.203 7.368 17.864 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CB 1 ATOM 2679 C CG1 . VAL A-2 1 164 ? 8.303 7.826 16.905 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2680 C CG2 . VAL A-2 1 164 ? 6.747 8.536 18.771 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2681 N N . LYS A-2 1 165 ? 6.795 4.600 16.331 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 N 1 ATOM 2682 C CA . LYS A-2 1 165 ? 7.241 3.639 15.328 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CA 1 ATOM 2683 C C . LYS A-2 1 165 ? 6.140 3.345 14.320 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 C 1 ATOM 2684 O O . LYS A-2 1 165 ? 6.395 3.299 13.111 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 O 1 ATOM 2685 C CB . LYS A-2 1 165 ? 7.706 2.347 16.004 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CB 1 ATOM 2686 C CG . LYS A-2 1 165 ? 9.089 2.464 16.661 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CG 1 ATOM 2687 C CD . LYS A-2 1 165 ? 9.591 1.135 17.235 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CD 1 ATOM 2688 C CE . LYS A-2 1 165 ? 8.871 0.777 18.527 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CE 1 ATOM 2689 N NZ . LYS A-2 1 165 ? 9.379 -0.483 19.154 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2690 N N . LEU A-2 1 166 ? 4.908 3.142 14.797 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N 1 ATOM 2691 C CA . LEU A-2 1 166 ? 3.799 2.878 13.883 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA 1 ATOM 2692 C C . LEU A-2 1 166 ? 3.525 4.070 12.976 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C 1 ATOM 2693 O O . LEU A-2 1 166 ? 3.181 3.899 11.799 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O 1 ATOM 2694 C CB . LEU A-2 1 166 ? 2.547 2.519 14.676 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB 1 ATOM 2695 C CG . LEU A-2 1 166 ? 2.584 1.123 15.269 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG 1 ATOM 2696 C CD1 . LEU A-2 1 166 ? 1.448 0.953 16.271 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2697 C CD2 . LEU A-2 1 166 ? 2.485 0.102 14.133 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2698 N N . ASN A-2 1 167 ? 3.643 5.286 13.511 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N 1 ATOM 2699 C CA . ASN A-2 1 167 ? 3.401 6.481 12.707 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA 1 ATOM 2700 C C . ASN A-2 1 167 ? 4.505 6.705 11.678 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C 1 ATOM 2701 O O . ASN A-2 1 167 ? 4.230 7.127 10.549 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O 1 ATOM 2702 C CB . ASN A-2 1 167 ? 3.254 7.703 13.621 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB 1 ATOM 2703 C CG . ASN A-2 1 167 ? 1.930 7.722 14.328 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG 1 ATOM 2704 O OD1 . ASN A-2 1 167 ? 1.015 6.991 13.946 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2705 N ND2 . ASN A-2 1 167 ? 1.801 8.569 15.355 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2706 N N . LEU A-2 1 168 ? 5.759 6.444 12.044 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 N 1 ATOM 2707 C CA . LEU A-2 1 168 ? 6.822 6.501 11.043 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CA 1 ATOM 2708 C C . LEU A-2 1 168 ? 6.568 5.503 9.925 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 C 1 ATOM 2709 O O . LEU A-2 1 168 ? 6.799 5.801 8.749 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 O 1 ATOM 2710 C CB . LEU A-2 1 168 ? 8.173 6.231 11.692 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CB 1 ATOM 2711 C CG . LEU A-2 1 168 ? 8.708 7.363 12.563 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CG 1 ATOM 2712 C CD1 . LEU A-2 1 168 ? 9.957 6.875 13.294 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2713 C CD2 . LEU A-2 1 168 ? 9.014 8.593 11.714 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2714 N N . GLN A-2 1 169 ? 6.080 4.314 10.274 1.00 7.17 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 N 1 ATOM 2715 C CA . GLN A-2 1 169 ? 5.768 3.321 9.254 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CA 1 ATOM 2716 C C . GLN A-2 1 169 ? 4.648 3.797 8.337 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 C 1 ATOM 2717 O O . GLN A-2 1 169 ? 4.696 3.573 7.119 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 O 1 ATOM 2718 C CB . GLN A-2 1 169 ? 5.397 2.007 9.924 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CB 1 ATOM 2719 C CG . GLN A-2 1 169 ? 5.000 0.894 8.976 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CG 1 ATOM 2720 C CD . GLN A-2 1 169 ? 4.570 -0.333 9.746 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CD 1 ATOM 2721 O OE1 . GLN A-2 1 169 ? 3.404 -0.476 10.110 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 OE1 1 ATOM 2722 N NE2 . GLN A-2 1 169 ? 5.518 -1.216 10.018 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 NE2 1 ATOM 2723 N N . LYS A-2 1 170 ? 3.625 4.449 8.895 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 N 1 ATOM 2724 C CA . LYS A-2 1 170 ? 2.549 4.943 8.041 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CA 1 ATOM 2725 C C . LYS A-2 1 170 ? 3.071 5.994 7.071 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 C 1 ATOM 2726 O O . LYS A-2 1 170 ? 2.755 5.958 5.874 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 O 1 ATOM 2727 C CB . LYS A-2 1 170 ? 1.394 5.511 8.873 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CB 1 ATOM 2728 C CG . LYS A-2 1 170 ? 0.339 6.169 7.977 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CG 1 ATOM 2729 C CD . LYS A-2 1 170 ? -0.991 6.432 8.666 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CD 1 ATOM 2730 C CE . LYS A-2 1 170 ? -1.912 7.237 7.735 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CE 1 ATOM 2731 N NZ . LYS A-2 1 170 ? -3.120 7.737 8.470 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 NZ 1 ATOM 2732 N N . LEU A-2 1 171 ? 3.890 6.927 7.572 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 N 1 ATOM 2733 C CA . LEU A-2 1 171 ? 4.548 7.897 6.707 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CA 1 ATOM 2734 C C . LEU A-2 1 171 ? 5.306 7.198 5.589 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 C 1 ATOM 2735 O O . LEU A-2 1 171 ? 5.215 7.600 4.423 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 O 1 ATOM 2736 C CB . LEU A-2 1 171 ? 5.490 8.786 7.534 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CB 1 ATOM 2737 C CG . LEU A-2 1 171 ? 6.390 9.783 6.802 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CG 1 ATOM 2738 C CD1 . LEU A-2 1 171 ? 5.570 10.816 6.047 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD1 1 ATOM 2739 C CD2 . LEU A-2 1 171 ? 7.352 10.490 7.776 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD2 1 ATOM 2740 N N . ALA A-2 1 172 ? 6.023 6.117 5.918 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 N 1 ATOM 2741 C CA . ALA A-2 1 172 ? 6.753 5.367 4.895 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CA 1 ATOM 2742 C C . ALA A-2 1 172 ? 5.814 4.815 3.824 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 C 1 ATOM 2743 O O . ALA A-2 1 172 ? 6.090 4.942 2.621 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 O 1 ATOM 2744 C CB . ALA A-2 1 172 ? 7.552 4.233 5.542 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CB 1 ATOM 2745 N N . THR A-2 1 173 ? 4.698 4.196 4.239 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 N 1 ATOM 2746 C CA . THR A-2 1 173 ? 3.761 3.632 3.262 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CA 1 ATOM 2747 C C . THR A-2 1 173 ? 3.164 4.712 2.365 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 C 1 ATOM 2748 O O . THR A-2 1 173 ? 2.950 4.489 1.165 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 O 1 ATOM 2749 C CB . THR A-2 1 173 ? 2.626 2.882 3.962 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CB 1 ATOM 2750 O OG1 . THR A-2 1 173 ? 1.803 3.823 4.669 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 OG1 1 ATOM 2751 C CG2 . THR A-2 1 173 ? 3.168 1.832 4.927 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CG2 1 ATOM 2752 N N . VAL A-2 1 174 ? 2.831 5.867 2.939 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 N 1 ATOM 2753 C CA . VAL A-2 1 174 ? 2.254 6.956 2.146 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CA 1 ATOM 2754 C C . VAL A-2 1 174 ? 3.253 7.446 1.106 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 C 1 ATOM 2755 O O . VAL A-2 1 174 ? 2.929 7.578 -0.081 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 O 1 ATOM 2756 C CB . VAL A-2 1 174 ? 1.795 8.106 3.064 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CB 1 ATOM 2757 C CG1 . VAL A-2 1 174 ? 1.453 9.366 2.226 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG1 1 ATOM 2758 C CG2 . VAL A-2 1 174 ? 0.584 7.663 3.895 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG2 1 ATOM 2759 N N . ALA A-2 1 175 ? 4.480 7.752 1.540 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N 1 ATOM 2760 C CA . ALA A-2 1 175 ? 5.474 8.272 0.602 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA 1 ATOM 2761 C C . ALA A-2 1 175 ? 5.818 7.249 -0.468 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C 1 ATOM 2762 O O . ALA A-2 1 175 ? 5.998 7.603 -1.640 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O 1 ATOM 2763 C CB . ALA A-2 1 175 ? 6.741 8.701 1.345 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB 1 ATOM 2764 N N . GLU A-2 1 176 ? 5.937 5.972 -0.085 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 N 1 ATOM 2765 C CA . GLU A-2 1 176 ? 6.285 4.953 -1.071 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CA 1 ATOM 2766 C C . GLU A-2 1 176 ? 5.144 4.719 -2.053 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 C 1 ATOM 2767 O O . GLU A-2 1 176 ? 5.389 4.467 -3.236 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 O 1 ATOM 2768 C CB . GLU A-2 1 176 ? 6.705 3.659 -0.352 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CB 1 ATOM 2769 C CG . GLU A-2 1 176 ? 8.066 3.853 0.341 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CG 1 ATOM 2770 C CD . GLU A-2 1 176 ? 8.463 2.749 1.304 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CD 1 ATOM 2771 O OE1 . GLU A-2 1 176 ? 7.743 1.730 1.422 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE1 1 ATOM 2772 O OE2 . GLU A-2 1 176 ? 9.518 2.910 1.958 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE2 1 ATOM 2773 N N . ALA A-2 1 177 ? 3.895 4.820 -1.599 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N 1 ATOM 2774 C CA . ALA A-2 1 177 ? 2.778 4.784 -2.535 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA 1 ATOM 2775 C C . ALA A-2 1 177 ? 2.861 5.924 -3.544 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C 1 ATOM 2776 O O . ALA A-2 1 177 ? 2.579 5.732 -4.732 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O 1 ATOM 2777 C CB . ALA A-2 1 177 ? 1.450 4.850 -1.775 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB 1 ATOM 2778 N N . MET A-2 1 178 ? 3.207 7.126 -3.083 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N 1 ATOM 2779 C CA . MET A-2 1 178 ? 3.260 8.282 -3.978 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA 1 ATOM 2780 C C . MET A-2 1 178 ? 4.429 8.201 -4.948 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C 1 ATOM 2781 O O . MET A-2 1 178 ? 4.348 8.743 -6.059 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O 1 ATOM 2782 C CB . MET A-2 1 178 ? 3.351 9.567 -3.158 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB 1 ATOM 2783 C CG . MET A-2 1 178 ? 2.021 10.029 -2.586 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG 1 ATOM 2784 S SD . MET A-2 1 178 ? 2.243 11.528 -1.604 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD 1 ATOM 2785 C CE . MET A-2 1 178 ? 0.611 12.268 -1.706 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE 1 ATOM 2786 N N . ALA A-2 1 179 ? 5.512 7.526 -4.554 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 N 1 ATOM 2787 C CA . ALA A-2 1 179 ? 6.728 7.487 -5.354 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CA 1 ATOM 2788 C C . ALA A-2 1 179 ? 6.717 6.406 -6.432 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 C 1 ATOM 2789 O O . ALA A-2 1 179 ? 7.656 6.363 -7.234 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 O 1 ATOM 2790 C CB . ALA A-2 1 179 ? 7.944 7.285 -4.443 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CB 1 ATOM 2791 N N . ARG A-2 1 180 ? 5.690 5.551 -6.488 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N 1 ATOM 2792 C CA . ARG A-2 1 180 ? 5.654 4.473 -7.483 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA 1 ATOM 2793 C C . ARG A-2 1 180 ? 5.708 5.022 -8.908 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C 1 ATOM 2794 O O . ARG A-2 1 180 ? 4.929 5.908 -9.276 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O 1 ATOM 2795 C CB . ARG A-2 1 180 ? 4.384 3.627 -7.326 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB 1 ATOM 2796 C CG . ARG A-2 1 180 ? 4.329 2.778 -6.056 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG 1 ATOM 2797 C CD . ARG A-2 1 180 ? 5.341 1.620 -6.100 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD 1 ATOM 2798 N NE . ARG A-2 1 180 ? 5.364 0.886 -4.838 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE 1 ATOM 2799 C CZ . ARG A-2 1 180 ? 6.298 -0.003 -4.503 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ 1 ATOM 2800 N NH1 . ARG A-2 1 180 ? 7.296 -0.267 -5.336 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1 1 ATOM 2801 N NH2 . ARG A-2 1 180 ? 6.236 -0.619 -3.331 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2 1 ATOM 2802 N N . ASN A-2 1 181 ? 6.600 4.454 -9.720 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 N 1 ATOM 2803 C CA . ASN A-2 1 181 ? 6.750 4.843 -11.117 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CA 1 ATOM 2804 C C . ASN A-2 1 181 ? 5.619 4.271 -11.953 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 C 1 ATOM 2805 O O . ASN A-2 1 181 ? 4.835 3.434 -11.480 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 O 1 ATOM 2806 C CB . ASN A-2 1 181 ? 8.089 4.354 -11.687 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CB 1 ATOM 2807 C CG . ASN A-2 1 181 ? 9.286 4.984 -11.004 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CG 1 ATOM 2808 O OD1 . ASN A-2 1 181 ? 9.304 6.183 -10.743 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 OD1 1 ATOM 2809 N ND2 . ASN A-2 1 181 ? 10.300 4.174 -10.717 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 ND2 1 ATOM 2810 O OXT . ASN A-2 1 181 ? 5.498 4.605 -13.135 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 OXT 1 HETATM 2811 S S . SO4 B 2 . ? 9.001 -1.260 8.428 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A S 1 HETATM 2812 O O1 . SO4 B 2 . ? 10.244 -1.384 7.667 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O1 1 HETATM 2813 O O2 . SO4 B 2 . ? 8.151 -0.244 7.811 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O2 1 HETATM 2814 O O3 . SO4 B 2 . ? 8.294 -2.541 8.443 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O3 1 HETATM 2815 O O4 . SO4 B 2 . ? 9.343 -0.861 9.791 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O4 1 HETATM 2816 S S . SO4 C 2 . ? -4.839 -21.277 -1.078 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A S 1 HETATM 2817 O O1 . SO4 C 2 . ? -4.850 -22.712 -1.326 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O1 1 HETATM 2818 O O2 . SO4 C 2 . ? -5.252 -20.559 -2.278 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O2 1 HETATM 2819 O O3 . SO4 C 2 . ? -3.493 -20.859 -0.711 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O3 1 HETATM 2820 O O4 . SO4 C 2 . ? -5.768 -20.992 0.002 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O4 1 HETATM 2821 S S . SO4 D 2 . ? -7.443 -22.054 -28.044 0.44 47.26 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A S 1 HETATM 2822 O O1 . SO4 D 2 . ? -6.597 -21.027 -28.647 0.44 46.19 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O1 1 HETATM 2823 O O2 . SO4 D 2 . ? -8.294 -22.644 -29.073 0.44 48.47 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O2 1 HETATM 2824 O O3 . SO4 D 2 . ? -6.608 -23.092 -27.446 0.44 46.20 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O3 1 HETATM 2825 O O4 . SO4 D 2 . ? -8.281 -21.452 -27.012 0.44 48.47 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O4 1 HETATM 2826 S S A SO4 E 2 . ? 16.596 -2.099 2.375 0.50 30.77 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A S 1 HETATM 2827 S S B SO4 E 2 . ? 13.938 -1.764 4.630 0.50 33.88 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A S 1 HETATM 2828 O O1 A SO4 E 2 . ? 17.619 -1.598 1.465 0.50 33.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O1 1 HETATM 2829 O O1 B SO4 E 2 . ? 15.106 -1.607 3.774 0.50 35.88 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O1 1 HETATM 2830 O O2 A SO4 E 2 . ? 15.537 -2.763 1.622 0.50 33.51 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O2 1 HETATM 2831 O O2 B SO4 E 2 . ? 12.741 -1.299 3.935 0.50 35.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O2 1 HETATM 2832 O O3 A SO4 E 2 . ? 17.198 -3.032 3.323 0.50 37.84 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O3 1 HETATM 2833 O O3 B SO4 E 2 . ? 13.778 -3.172 4.977 0.50 36.94 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O3 1 HETATM 2834 O O4 A SO4 E 2 . ? 16.029 -0.979 3.117 0.50 37.37 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O4 1 HETATM 2835 O O4 B SO4 E 2 . ? 14.119 -0.986 5.850 0.50 45.78 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O4 1 HETATM 2836 S S . SO4 F 2 . ? 20.688 -22.235 -5.424 0.29 19.89 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A S 1 HETATM 2837 O O1 . SO4 F 2 . ? 20.617 -22.045 -6.860 0.29 2.99 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A O1 1 HETATM 2838 O O2 . SO4 F 2 . ? 21.632 -23.307 -5.109 0.29 22.65 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A O2 1 HETATM 2839 O O3 . SO4 F 2 . ? 19.375 -22.601 -4.903 0.29 25.13 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A O3 1 HETATM 2840 O O4 . SO4 F 2 . ? 21.113 -20.986 -4.793 0.29 24.58 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A O4 1 HETATM 2841 S S . SO4 G 2 . ? 18.443 -18.693 0.389 1.00 86.30 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A S 1 HETATM 2842 O O1 . SO4 G 2 . ? 18.967 -17.721 -0.567 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A O1 1 HETATM 2843 O O2 . SO4 G 2 . ? 17.927 -19.854 -0.335 1.00 85.99 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A O2 1 HETATM 2844 O O3 . SO4 G 2 . ? 19.519 -19.120 1.279 1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A O3 1 HETATM 2845 O O4 . SO4 G 2 . ? 17.376 -18.078 1.180 1.00 83.50 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A O4 1 HETATM 2846 C CAT . 8KP H 3 . ? -2.950 -8.209 -20.421 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAT 1 HETATM 2847 C CAS . 8KP H 3 . ? -1.566 -8.835 -20.419 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAS 1 HETATM 2848 C CAO . 8KP H 3 . ? -1.699 -10.341 -20.619 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAO 1 HETATM 2849 C CAK . 8KP H 3 . ? -1.706 -11.214 -19.522 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAK 1 HETATM 2850 C CAN . 8KP H 3 . ? -1.805 -10.847 -21.913 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAN 1 HETATM 2851 C CAQ . 8KP H 3 . ? -1.794 -9.938 -23.052 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAQ 1 HETATM 2852 N NAR . 8KP H 3 . ? -1.791 -9.201 -23.979 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A NAR 1 HETATM 2853 C CAM . 8KP H 3 . ? -1.911 -12.223 -22.111 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAM 1 HETATM 2854 C CAP . 8KP H 3 . ? -2.027 -12.800 -23.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAP 1 HETATM 2855 C CAL . 8KP H 3 . ? -1.915 -13.086 -21.018 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAL 1 HETATM 2856 C CAJ . 8KP H 3 . ? -1.811 -12.596 -19.717 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAJ 1 HETATM 2857 N NAI . 8KP H 3 . ? -1.832 -13.568 -18.649 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A NAI 1 HETATM 2858 S SAH . 8KP H 3 . ? -1.003 -13.373 -17.215 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A SAH 1 HETATM 2859 O OAU . 8KP H 3 . ? -1.073 -12.017 -16.780 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A OAU 1 HETATM 2860 O OAV . 8KP H 3 . ? -1.484 -14.386 -16.319 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A OAV 1 HETATM 2861 C CAG . 8KP H 3 . ? 0.731 -13.756 -17.520 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAG 1 HETATM 2862 C CAE . 8KP H 3 . ? 1.322 -12.762 -18.513 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAE 1 HETATM 2863 C CAD . 8KP H 3 . ? 1.335 -13.041 -19.881 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAD 1 HETATM 2864 C CAC . 8KP H 3 . ? 1.872 -12.119 -20.778 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAC 1 HETATM 2865 C CAB . 8KP H 3 . ? 2.410 -10.923 -20.299 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAB 1 HETATM 2866 C CAW . 8KP H 3 . ? 3.009 -9.895 -21.248 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAW 1 HETATM 2867 C CAA . 8KP H 3 . ? 2.402 -10.653 -18.941 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAA 1 HETATM 2868 C CAF . 8KP H 3 . ? 1.862 -11.570 -18.044 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A CAF 1 HETATM 2869 C C1 . GOL I 4 . ? 17.261 -17.069 -3.934 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A C1 1 HETATM 2870 O O1 . GOL I 4 . ? 17.041 -15.712 -3.788 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A O1 1 HETATM 2871 C C2 . GOL I 4 . ? 18.497 -17.318 -4.760 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A C2 1 HETATM 2872 O O2 . GOL I 4 . ? 18.709 -18.683 -4.862 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A O2 1 HETATM 2873 C C3 . GOL I 4 . ? 19.627 -16.601 -3.986 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A C3 1 HETATM 2874 O O3 . GOL I 4 . ? 19.696 -15.309 -4.479 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A O3 1 HETATM 2875 C C1 . GOL J 4 . ? -2.541 -15.544 -1.307 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A C1 1 HETATM 2876 O O1 . GOL J 4 . ? -2.126 -15.765 0.003 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A O1 1 HETATM 2877 C C2 . GOL J 4 . ? -2.705 -16.936 -1.960 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A C2 1 HETATM 2878 O O2 . GOL J 4 . ? -3.854 -17.008 -2.730 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A O2 1 HETATM 2879 C C3 . GOL J 4 . ? -1.428 -17.142 -2.806 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A C3 1 HETATM 2880 O O3 . GOL J 4 . ? -0.387 -16.406 -2.207 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A O3 1 HETATM 2881 C C1 . GOL K 4 . ? 12.587 -29.554 -15.483 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A C1 1 HETATM 2882 O O1 . GOL K 4 . ? 11.481 -30.385 -15.603 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A O1 1 HETATM 2883 C C2 . GOL K 4 . ? 12.799 -28.890 -16.857 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A C2 1 HETATM 2884 O O2 . GOL K 4 . ? 12.480 -29.742 -17.903 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A O2 1 HETATM 2885 C C3 . GOL K 4 . ? 11.904 -27.651 -16.831 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A C3 1 HETATM 2886 O O3 . GOL K 4 . ? 10.648 -28.095 -16.439 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A O3 1 HETATM 2887 C C1 . GOL L 4 . ? 3.189 -26.533 -2.826 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A C1 1 HETATM 2888 O O1 . GOL L 4 . ? 3.814 -27.111 -3.917 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A O1 1 HETATM 2889 C C2 . GOL L 4 . ? 2.306 -25.434 -3.415 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A C2 1 HETATM 2890 O O2 . GOL L 4 . ? 1.795 -24.580 -2.445 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A O2 1 HETATM 2891 C C3 . GOL L 4 . ? 1.215 -26.189 -4.217 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A C3 1 HETATM 2892 O O3 . GOL L 4 . ? 0.263 -25.243 -4.619 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A O3 1 HETATM 2893 S S . SO4 B-2 2 . ? 9.001 1.260 -8.428 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S 1 HETATM 2894 O O1 . SO4 B-2 2 . ? 10.244 1.384 -7.667 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2895 O O2 . SO4 B-2 2 . ? 8.151 0.244 -7.811 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2896 O O3 . SO4 B-2 2 . ? 8.294 2.541 -8.443 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2897 O O4 . SO4 B-2 2 . ? 9.343 0.861 -9.791 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2898 S S . SO4 C-2 2 . ? -4.839 21.277 1.078 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S 1 HETATM 2899 O O1 . SO4 C-2 2 . ? -4.850 22.712 1.326 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2900 O O2 . SO4 C-2 2 . ? -5.252 20.559 2.278 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2901 O O3 . SO4 C-2 2 . ? -3.493 20.859 0.711 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2902 O O4 . SO4 C-2 2 . ? -5.768 20.992 -0.002 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2903 S S . SO4 D-2 2 . ? -7.443 22.054 28.044 0.44 47.26 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S 1 HETATM 2904 O O1 . SO4 D-2 2 . ? -6.597 21.027 28.647 0.44 46.19 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2905 O O2 . SO4 D-2 2 . ? -8.294 22.644 29.073 0.44 48.47 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2906 O O3 . SO4 D-2 2 . ? -6.608 23.092 27.446 0.44 46.20 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2907 O O4 . SO4 D-2 2 . ? -8.281 21.452 27.012 0.44 48.47 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2908 S S A SO4 E-2 2 . ? 16.596 2.099 -2.375 0.50 30.77 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S 1 HETATM 2909 S S B SO4 E-2 2 . ? 13.938 1.764 -4.630 0.50 33.88 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S 1 HETATM 2910 O O1 A SO4 E-2 2 . ? 17.619 1.598 -1.465 0.50 33.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2911 O O1 B SO4 E-2 2 . ? 15.106 1.607 -3.774 0.50 35.88 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2912 O O2 A SO4 E-2 2 . ? 15.537 2.763 -1.622 0.50 33.51 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2913 O O2 B SO4 E-2 2 . ? 12.741 1.299 -3.935 0.50 35.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2914 O O3 A SO4 E-2 2 . ? 17.198 3.032 -3.323 0.50 37.84 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2915 O O3 B SO4 E-2 2 . ? 13.778 3.172 -4.977 0.50 36.94 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2916 O O4 A SO4 E-2 2 . ? 16.029 0.979 -3.117 0.50 37.37 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2917 O O4 B SO4 E-2 2 . ? 14.119 0.986 -5.850 0.50 45.78 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2918 S S . SO4 F-2 2 . ? 20.688 22.235 5.424 0.29 19.89 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A-2 S 1 HETATM 2919 O O1 . SO4 F-2 2 . ? 20.617 22.045 6.860 0.29 2.99 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2920 O O2 . SO4 F-2 2 . ? 21.632 23.307 5.109 0.29 22.65 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2921 O O3 . SO4 F-2 2 . ? 19.375 22.601 4.903 0.29 25.13 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2922 O O4 . SO4 F-2 2 . ? 21.113 20.986 4.793 0.29 24.58 ? ? ? ? ? ? 205 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2923 S S . SO4 G-2 2 . ? 18.443 18.693 -0.389 1.00 86.30 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 S 1 HETATM 2924 O O1 . SO4 G-2 2 . ? 18.967 17.721 0.567 1.00 85.37 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O1 1 HETATM 2925 O O2 . SO4 G-2 2 . ? 17.927 19.854 0.335 1.00 85.99 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O2 1 HETATM 2926 O O3 . SO4 G-2 2 . ? 19.519 19.120 -1.279 1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O3 1 HETATM 2927 O O4 . SO4 G-2 2 . ? 17.376 18.078 -1.180 1.00 83.50 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O4 1 HETATM 2928 C CAT . 8KP H-2 3 . ? -2.950 8.209 20.421 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAT 1 HETATM 2929 C CAS . 8KP H-2 3 . ? -1.566 8.835 20.419 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAS 1 HETATM 2930 C CAO . 8KP H-2 3 . ? -1.699 10.341 20.619 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAO 1 HETATM 2931 C CAK . 8KP H-2 3 . ? -1.706 11.214 19.522 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAK 1 HETATM 2932 C CAN . 8KP H-2 3 . ? -1.805 10.847 21.913 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAN 1 HETATM 2933 C CAQ . 8KP H-2 3 . ? -1.794 9.938 23.052 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAQ 1 HETATM 2934 N NAR . 8KP H-2 3 . ? -1.791 9.201 23.979 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 NAR 1 HETATM 2935 C CAM . 8KP H-2 3 . ? -1.911 12.223 22.111 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAM 1 HETATM 2936 C CAP . 8KP H-2 3 . ? -2.027 12.800 23.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAP 1 HETATM 2937 C CAL . 8KP H-2 3 . ? -1.915 13.086 21.018 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAL 1 HETATM 2938 C CAJ . 8KP H-2 3 . ? -1.811 12.596 19.717 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAJ 1 HETATM 2939 N NAI . 8KP H-2 3 . ? -1.832 13.568 18.649 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 NAI 1 HETATM 2940 S SAH . 8KP H-2 3 . ? -1.003 13.373 17.215 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 SAH 1 HETATM 2941 O OAU . 8KP H-2 3 . ? -1.073 12.017 16.780 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 OAU 1 HETATM 2942 O OAV . 8KP H-2 3 . ? -1.484 14.386 16.319 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 OAV 1 HETATM 2943 C CAG . 8KP H-2 3 . ? 0.731 13.756 17.520 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAG 1 HETATM 2944 C CAE . 8KP H-2 3 . ? 1.322 12.762 18.513 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAE 1 HETATM 2945 C CAD . 8KP H-2 3 . ? 1.335 13.041 19.881 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAD 1 HETATM 2946 C CAC . 8KP H-2 3 . ? 1.872 12.119 20.778 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAC 1 HETATM 2947 C CAB . 8KP H-2 3 . ? 2.410 10.923 20.299 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAB 1 HETATM 2948 C CAW . 8KP H-2 3 . ? 3.009 9.895 21.248 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAW 1 HETATM 2949 C CAA . 8KP H-2 3 . ? 2.402 10.653 18.941 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAA 1 HETATM 2950 C CAF . 8KP H-2 3 . ? 1.862 11.570 18.044 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 207 8KP A-2 CAF 1 HETATM 2951 C C1 . GOL I-2 4 . ? 17.261 17.069 3.934 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 C1 1 HETATM 2952 O O1 . GOL I-2 4 . ? 17.041 15.712 3.788 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 O1 1 HETATM 2953 C C2 . GOL I-2 4 . ? 18.497 17.318 4.760 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 C2 1 HETATM 2954 O O2 . GOL I-2 4 . ? 18.709 18.683 4.862 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 O2 1 HETATM 2955 C C3 . GOL I-2 4 . ? 19.627 16.601 3.986 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 C3 1 HETATM 2956 O O3 . GOL I-2 4 . ? 19.696 15.309 4.479 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 208 GOL A-2 O3 1 HETATM 2957 C C1 . GOL J-2 4 . ? -2.541 15.544 1.307 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 C1 1 HETATM 2958 O O1 . GOL J-2 4 . ? -2.126 15.765 -0.003 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 O1 1 HETATM 2959 C C2 . GOL J-2 4 . ? -2.705 16.936 1.960 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 C2 1 HETATM 2960 O O2 . GOL J-2 4 . ? -3.854 17.008 2.730 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 O2 1 HETATM 2961 C C3 . GOL J-2 4 . ? -1.428 17.142 2.806 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 C3 1 HETATM 2962 O O3 . GOL J-2 4 . ? -0.387 16.406 2.207 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 209 GOL A-2 O3 1 HETATM 2963 C C1 . GOL K-2 4 . ? 12.587 29.554 15.483 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 C1 1 HETATM 2964 O O1 . GOL K-2 4 . ? 11.481 30.385 15.603 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 O1 1 HETATM 2965 C C2 . GOL K-2 4 . ? 12.799 28.890 16.857 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 C2 1 HETATM 2966 O O2 . GOL K-2 4 . ? 12.480 29.742 17.903 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 O2 1 HETATM 2967 C C3 . GOL K-2 4 . ? 11.904 27.651 16.831 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 C3 1 HETATM 2968 O O3 . GOL K-2 4 . ? 10.648 28.095 16.439 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 210 GOL A-2 O3 1 HETATM 2969 C C1 . GOL L-2 4 . ? 3.189 26.533 2.826 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 C1 1 HETATM 2970 O O1 . GOL L-2 4 . ? 3.814 27.111 3.917 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 O1 1 HETATM 2971 C C2 . GOL L-2 4 . ? 2.306 25.434 3.415 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 C2 1 HETATM 2972 O O2 . GOL L-2 4 . ? 1.795 24.580 2.445 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 O2 1 HETATM 2973 C C3 . GOL L-2 4 . ? 1.215 26.189 4.217 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 C3 1 HETATM 2974 O O3 . GOL L-2 4 . ? 0.263 25.243 4.619 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 211 GOL A-2 O3 1 HETATM 2975 O O . HOH M 5 . ? 19.644 -18.755 -19.941 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 2976 O O . HOH M 5 . ? -7.972 -20.789 0.701 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 2977 O O . HOH M 5 . ? 5.587 -12.363 -17.944 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 2978 O O . HOH M 5 . ? 5.968 -9.452 -14.313 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 2979 O O . HOH M 5 . ? 2.378 -13.618 -33.847 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 2980 O O . HOH M 5 . ? -7.770 -19.749 -23.027 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 2981 O O . HOH M 5 . ? 18.536 -27.359 -6.339 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 2982 O O . HOH M 5 . ? 11.156 -8.445 -19.152 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 2983 O O . HOH M 5 . ? 20.980 -14.845 -6.587 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 2984 O O . HOH M 5 . ? 10.474 -0.873 -23.435 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 2985 O O . HOH M 5 . ? -9.329 -20.142 -25.135 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 2986 O O . HOH M 5 . ? -13.976 -14.146 -15.916 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 2987 O O . HOH M 5 . ? 4.259 -27.908 -6.462 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 2988 O O . HOH M 5 . ? 11.309 -17.073 -21.363 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 2989 O O . HOH M 5 . ? 14.417 -4.996 2.699 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 2990 O O . HOH M 5 . ? 9.837 -1.674 -4.179 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 2991 O O . HOH M 5 . ? 0.251 -28.635 -20.485 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 2992 O O . HOH M 5 . ? -10.504 -18.040 -16.137 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 2993 O O . HOH M 5 . ? 8.057 -13.773 -36.097 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 2994 O O . HOH M 5 . ? 16.603 -4.476 5.397 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 2995 O O . HOH M 5 . ? 30.876 -16.263 -12.820 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 2996 O O . HOH M 5 . ? 25.919 -13.586 -7.040 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 2997 O O . HOH M 5 . ? 1.707 -1.539 -10.120 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 2998 O O . HOH M 5 . ? -6.253 -24.710 -18.224 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 2999 O O . HOH M 5 . ? 9.428 0.315 -1.343 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 3000 O O . HOH M 5 . ? 3.180 -11.929 -31.128 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 3001 O O . HOH M 5 . ? 17.409 -27.333 -8.674 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 3002 O O . HOH M 5 . ? -9.370 -7.084 -23.282 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 3003 O O . HOH M 5 . ? 9.453 -16.175 -30.578 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 3004 O O . HOH M 5 . ? 19.429 -22.308 -18.728 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 3005 O O . HOH M 5 . ? -1.285 -25.414 -27.693 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 3006 O O . HOH M 5 . ? 0.417 -15.568 -4.658 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 3007 O O . HOH M 5 . ? 23.750 -2.323 -4.089 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 3008 O O . HOH M 5 . ? 7.576 -16.251 -15.118 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 3009 O O . HOH M 5 . ? 8.936 -2.640 -12.423 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 3010 O O . HOH M 5 . ? 1.528 -19.106 -28.260 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 3011 O O . HOH M 5 . ? 13.073 -3.973 -24.529 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 3012 O O . HOH M 5 . ? 4.965 -32.777 -14.164 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1 HETATM 3013 O O . HOH M 5 . ? -5.089 -8.509 -12.104 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1 HETATM 3014 O O . HOH M 5 . ? 2.701 -1.940 -0.233 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1 HETATM 3015 O O . HOH M 5 . ? 12.150 -21.876 -1.564 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1 HETATM 3016 O O . HOH M 5 . ? 23.608 -14.320 -9.762 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1 HETATM 3017 O O . HOH M 5 . ? 12.146 -19.587 -0.475 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1 HETATM 3018 O O . HOH M 5 . ? 7.796 -18.618 -33.279 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1 HETATM 3019 O O . HOH M 5 . ? -11.627 -22.088 -18.126 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1 HETATM 3020 O O . HOH M 5 . ? 3.503 -31.527 -20.395 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1 HETATM 3021 O O . HOH M 5 . ? 6.172 0.000 0.000 0.50 22.52 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1 HETATM 3022 O O . HOH M 5 . ? -6.476 -16.351 -3.164 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1 HETATM 3023 O O . HOH M 5 . ? 3.402 -20.276 -2.096 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1 HETATM 3024 O O . HOH M 5 . ? -5.675 -26.454 -14.797 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1 HETATM 3025 O O . HOH M 5 . ? 14.010 -8.053 4.398 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1 HETATM 3026 O O . HOH M 5 . ? 16.987 -17.122 -8.081 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1 HETATM 3027 O O . HOH M 5 . ? 24.552 -18.546 -20.622 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1 HETATM 3028 O O . HOH M 5 . ? 9.624 -19.201 0.327 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1 HETATM 3029 O O . HOH M 5 . ? 7.693 -3.338 4.245 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1 HETATM 3030 O O . HOH M 5 . ? 8.671 -27.680 -19.442 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1 HETATM 3031 O O . HOH M 5 . ? -3.221 -17.645 -30.008 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1 HETATM 3032 O O . HOH M 5 . ? -1.861 -9.582 -26.891 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1 HETATM 3033 O O . HOH M 5 . ? -6.114 -22.910 -6.744 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1 HETATM 3034 O O . HOH M 5 . ? 4.759 -20.117 -25.863 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1 HETATM 3035 O O . HOH M 5 . ? -0.742 -9.263 -16.502 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1 HETATM 3036 O O . HOH M 5 . ? -0.204 -28.385 -5.898 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1 HETATM 3037 O O . HOH M 5 . ? -2.903 -15.365 -31.646 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1 HETATM 3038 O O . HOH M 5 . ? 4.076 -18.526 -10.916 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1 HETATM 3039 O O . HOH M 5 . ? -3.136 -30.016 -12.676 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1 HETATM 3040 O O . HOH M 5 . ? 27.312 -12.886 -10.899 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1 HETATM 3041 O O . HOH M 5 . ? -10.137 -6.468 -26.174 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1 HETATM 3042 O O . HOH M 5 . ? 9.293 -17.836 -28.365 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1 HETATM 3043 O O . HOH M 5 . ? -7.039 -18.466 -9.486 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1 HETATM 3044 O O . HOH M 5 . ? 11.090 -3.193 -13.864 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1 HETATM 3045 O O . HOH M 5 . ? 9.655 -2.369 2.918 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1 HETATM 3046 O O . HOH M 5 . ? 20.588 -1.594 -3.455 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1 HETATM 3047 O O . HOH M 5 . ? -11.659 -10.691 -21.986 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1 HETATM 3048 O O . HOH M 5 . ? 4.977 -20.822 -10.692 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1 HETATM 3049 O O . HOH M 5 . ? -8.858 -18.414 -20.792 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1 HETATM 3050 O O . HOH M 5 . ? -1.852 -30.670 -17.921 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1 HETATM 3051 O O . HOH M 5 . ? 9.495 -4.340 6.443 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1 HETATM 3052 O O . HOH M 5 . ? 26.901 -15.738 -7.943 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1 HETATM 3053 O O . HOH M 5 . ? 15.452 -13.388 4.903 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1 HETATM 3054 O O . HOH M 5 . ? 2.852 -16.418 -13.194 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1 HETATM 3055 O O . HOH M 5 . ? -9.791 -22.302 -10.489 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 3056 O O . HOH M 5 . ? 16.609 -6.434 -21.946 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1 HETATM 3057 O O . HOH M 5 . ? -0.956 -3.445 -5.355 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1 HETATM 3058 O O . HOH M 5 . ? 10.027 -28.985 -8.562 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1 HETATM 3059 O O . HOH M 5 . ? 8.262 -0.180 12.391 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1 HETATM 3060 O O . HOH M 5 . ? 30.432 -10.249 -11.208 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1 HETATM 3061 O O . HOH M 5 . ? 14.726 -3.270 -15.430 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1 HETATM 3062 O O . HOH M 5 . ? 13.419 -1.468 -8.895 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1 HETATM 3063 O O . HOH M 5 . ? 17.949 -1.590 -13.855 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1 HETATM 3064 O O . HOH M 5 . ? 16.632 -10.726 -23.281 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1 HETATM 3065 O O . HOH M 5 . ? -7.158 -21.959 -4.076 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1 HETATM 3066 O O . HOH M 5 . ? 4.172 -10.106 -11.130 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1 HETATM 3067 O O . HOH M 5 . ? 5.845 -13.924 -12.634 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 3068 O O . HOH M 5 . ? 0.731 -19.213 -1.206 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1 HETATM 3069 O O . HOH M 5 . ? 6.982 -30.310 -11.414 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1 HETATM 3070 O O . HOH M 5 . ? 7.959 -11.715 -38.036 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1 HETATM 3071 O O A HOH M 5 . ? 13.204 -27.421 -5.928 0.54 12.40 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 3072 O O B HOH M 5 . ? 11.666 -27.509 -6.698 0.46 9.57 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 3073 O O . HOH M 5 . ? 27.226 -0.291 -6.625 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1 HETATM 3074 O O . HOH M 5 . ? 4.327 -10.375 -15.671 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1 HETATM 3075 O O . HOH M 5 . ? -4.633 -19.810 -30.561 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1 HETATM 3076 O O . HOH M 5 . ? 31.284 -9.515 -18.202 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 3077 O O . HOH M 5 . ? 24.332 -10.013 -1.312 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 3078 O O . HOH M 5 . ? 9.475 -20.593 -19.569 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 3079 O O . HOH M 5 . ? -6.881 -9.624 -8.142 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 3080 O O . HOH M 5 . ? -10.597 -28.751 -6.338 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 3081 O O . HOH M 5 . ? -3.557 -28.406 -15.008 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 3082 O O . HOH M 5 . ? -10.247 -15.856 -10.586 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 3083 O O . HOH M 5 . ? -5.682 -14.968 -31.098 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 3084 O O . HOH M 5 . ? 6.038 -1.906 14.612 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 3085 O O . HOH M 5 . ? 8.436 -23.659 -24.806 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 3086 O O . HOH M 5 . ? -12.119 -29.077 -13.913 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 3087 O O . HOH M 5 . ? 10.541 -17.001 -34.865 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 3088 O O . HOH M 5 . ? 31.069 -7.521 -13.282 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 3089 O O . HOH M 5 . ? 16.930 2.989 -7.720 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 3090 O O . HOH M 5 . ? -13.467 -9.268 -20.021 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 3091 O O . HOH M 5 . ? 9.094 -22.511 -1.752 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 3092 O O . HOH M 5 . ? 24.169 -7.742 -15.480 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 3093 O O . HOH M 5 . ? 9.476 -29.448 -11.198 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 3094 O O . HOH M 5 . ? 22.129 -12.653 -5.712 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 3095 O O . HOH M 5 . ? -13.847 -6.513 -17.535 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 3096 O O . HOH M 5 . ? 19.768 0.631 -14.324 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 3097 O O . HOH M 5 . ? -7.682 -16.687 -31.317 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 3098 O O . HOH M 5 . ? -13.313 -5.166 -24.955 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 3099 O O . HOH M 5 . ? -6.957 -10.032 -29.603 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 3100 O O . HOH M 5 . ? 28.698 -6.826 4.320 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 3101 O O . HOH M 5 . ? -0.544 -2.017 -7.681 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 3102 O O . HOH M 5 . ? -7.798 -25.742 -16.943 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 3103 O O . HOH M 5 . ? 5.631 -16.567 -13.162 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 3104 O O . HOH M 5 . ? -1.365 -1.315 -3.916 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 3105 O O . HOH M 5 . ? 14.795 -11.348 6.209 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 3106 O O . HOH M 5 . ? -7.927 -20.647 -8.150 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 3107 O O . HOH M 5 . ? -11.933 -19.414 -18.403 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 3108 O O . HOH M 5 . ? 8.567 -10.545 6.489 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 3109 O O . HOH M 5 . ? -13.729 -14.066 -22.231 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 3110 O O . HOH M 5 . ? 16.078 -22.241 -17.215 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 3111 O O . HOH M 5 . ? -2.123 -29.027 -21.811 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 3112 O O . HOH M 5 . ? -11.517 -18.793 -20.663 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 3113 O O . HOH M 5 . ? -15.642 -13.797 -17.749 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 3114 O O . HOH M 5 . ? -14.941 -11.584 -20.425 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 3115 O O . HOH M 5 . ? -14.890 -19.077 -17.914 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 3116 O O . HOH M 5 . ? -13.709 -17.420 -21.874 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 3117 O O . HOH M-2 5 . ? 19.644 18.755 19.941 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O 1 HETATM 3118 O O . HOH M-2 5 . ? -7.972 20.789 -0.701 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O 1 HETATM 3119 O O . HOH M-2 5 . ? 5.587 12.363 17.944 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O 1 HETATM 3120 O O . HOH M-2 5 . ? 5.968 9.452 14.313 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O 1 HETATM 3121 O O . HOH M-2 5 . ? 2.378 13.618 33.847 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O 1 HETATM 3122 O O . HOH M-2 5 . ? -7.770 19.749 23.027 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O 1 HETATM 3123 O O . HOH M-2 5 . ? 18.536 27.359 6.339 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O 1 HETATM 3124 O O . HOH M-2 5 . ? 11.156 8.445 19.152 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O 1 HETATM 3125 O O . HOH M-2 5 . ? 20.980 14.845 6.587 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O 1 HETATM 3126 O O . HOH M-2 5 . ? 10.474 0.873 23.435 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O 1 HETATM 3127 O O . HOH M-2 5 . ? -9.329 20.142 25.135 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O 1 HETATM 3128 O O . HOH M-2 5 . ? -13.976 14.146 15.916 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O 1 HETATM 3129 O O . HOH M-2 5 . ? 4.259 27.908 6.462 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O 1 HETATM 3130 O O . HOH M-2 5 . ? 11.309 17.073 21.363 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O 1 HETATM 3131 O O . HOH M-2 5 . ? 14.417 4.996 -2.699 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O 1 HETATM 3132 O O . HOH M-2 5 . ? 9.837 1.674 4.179 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O 1 HETATM 3133 O O . HOH M-2 5 . ? 0.251 28.635 20.485 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O 1 HETATM 3134 O O . HOH M-2 5 . ? -10.504 18.040 16.137 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O 1 HETATM 3135 O O . HOH M-2 5 . ? 8.057 13.773 36.097 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O 1 HETATM 3136 O O . HOH M-2 5 . ? 16.603 4.476 -5.397 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O 1 HETATM 3137 O O . HOH M-2 5 . ? 30.876 16.263 12.820 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O 1 HETATM 3138 O O . HOH M-2 5 . ? 25.919 13.586 7.040 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O 1 HETATM 3139 O O . HOH M-2 5 . ? 1.707 1.539 10.120 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O 1 HETATM 3140 O O . HOH M-2 5 . ? -6.253 24.710 18.224 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O 1 HETATM 3141 O O . HOH M-2 5 . ? 9.428 -0.315 1.343 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O 1 HETATM 3142 O O . HOH M-2 5 . ? 3.180 11.929 31.128 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O 1 HETATM 3143 O O . HOH M-2 5 . ? 17.409 27.333 8.674 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O 1 HETATM 3144 O O . HOH M-2 5 . ? -9.370 7.084 23.282 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O 1 HETATM 3145 O O . HOH M-2 5 . ? 9.453 16.175 30.578 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O 1 HETATM 3146 O O . HOH M-2 5 . ? 19.429 22.308 18.728 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O 1 HETATM 3147 O O . HOH M-2 5 . ? -1.285 25.414 27.693 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O 1 HETATM 3148 O O . HOH M-2 5 . ? 0.417 15.568 4.658 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O 1 HETATM 3149 O O . HOH M-2 5 . ? 23.750 2.323 4.089 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O 1 HETATM 3150 O O . HOH M-2 5 . ? 7.576 16.251 15.118 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O 1 HETATM 3151 O O . HOH M-2 5 . ? 8.936 2.640 12.423 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O 1 HETATM 3152 O O . HOH M-2 5 . ? 1.528 19.106 28.260 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O 1 HETATM 3153 O O . HOH M-2 5 . ? 13.073 3.973 24.529 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O 1 HETATM 3154 O O . HOH M-2 5 . ? 4.965 32.777 14.164 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O 1 HETATM 3155 O O . HOH M-2 5 . ? -5.089 8.509 12.104 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O 1 HETATM 3156 O O . HOH M-2 5 . ? 2.701 1.940 0.233 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O 1 HETATM 3157 O O . HOH M-2 5 . ? 12.150 21.876 1.564 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O 1 HETATM 3158 O O . HOH M-2 5 . ? 23.608 14.320 9.762 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O 1 HETATM 3159 O O . HOH M-2 5 . ? 12.146 19.587 0.475 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O 1 HETATM 3160 O O . HOH M-2 5 . ? 7.796 18.618 33.279 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O 1 HETATM 3161 O O . HOH M-2 5 . ? -11.627 22.088 18.126 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O 1 HETATM 3162 O O . HOH M-2 5 . ? 3.503 31.527 20.395 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O 1 HETATM 3163 O O . HOH M-2 5 . ? 6.172 0.000 0.000 0.50 22.52 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O 1 HETATM 3164 O O . HOH M-2 5 . ? -6.476 16.351 3.164 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O 1 HETATM 3165 O O . HOH M-2 5 . ? 3.402 20.276 2.096 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O 1 HETATM 3166 O O . HOH M-2 5 . ? -5.675 26.454 14.797 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O 1 HETATM 3167 O O . HOH M-2 5 . ? 14.010 8.053 -4.398 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O 1 HETATM 3168 O O . HOH M-2 5 . ? 16.987 17.122 8.081 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O 1 HETATM 3169 O O . HOH M-2 5 . ? 24.552 18.546 20.622 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O 1 HETATM 3170 O O . HOH M-2 5 . ? 9.624 19.201 -0.327 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O 1 HETATM 3171 O O . HOH M-2 5 . ? 7.693 3.338 -4.245 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O 1 HETATM 3172 O O . HOH M-2 5 . ? 8.671 27.680 19.442 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O 1 HETATM 3173 O O . HOH M-2 5 . ? -3.221 17.645 30.008 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O 1 HETATM 3174 O O . HOH M-2 5 . ? -1.861 9.582 26.891 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O 1 HETATM 3175 O O . HOH M-2 5 . ? -6.114 22.910 6.744 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O 1 HETATM 3176 O O . HOH M-2 5 . ? 4.759 20.117 25.863 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O 1 HETATM 3177 O O . HOH M-2 5 . ? -0.742 9.263 16.502 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O 1 HETATM 3178 O O . HOH M-2 5 . ? -0.204 28.385 5.898 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O 1 HETATM 3179 O O . HOH M-2 5 . ? -2.903 15.365 31.646 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O 1 HETATM 3180 O O . HOH M-2 5 . ? 4.076 18.526 10.916 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O 1 HETATM 3181 O O . HOH M-2 5 . ? -3.136 30.016 12.676 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O 1 HETATM 3182 O O . HOH M-2 5 . ? 27.312 12.886 10.899 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O 1 HETATM 3183 O O . HOH M-2 5 . ? -10.137 6.468 26.174 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O 1 HETATM 3184 O O . HOH M-2 5 . ? 9.293 17.836 28.365 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O 1 HETATM 3185 O O . HOH M-2 5 . ? -7.039 18.466 9.486 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O 1 HETATM 3186 O O . HOH M-2 5 . ? 11.090 3.193 13.864 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O 1 HETATM 3187 O O . HOH M-2 5 . ? 9.655 2.369 -2.918 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O 1 HETATM 3188 O O . HOH M-2 5 . ? 20.588 1.594 3.455 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O 1 HETATM 3189 O O . HOH M-2 5 . ? -11.659 10.691 21.986 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O 1 HETATM 3190 O O . HOH M-2 5 . ? 4.977 20.822 10.692 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O 1 HETATM 3191 O O . HOH M-2 5 . ? -8.858 18.414 20.792 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O 1 HETATM 3192 O O . HOH M-2 5 . ? -1.852 30.670 17.921 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O 1 HETATM 3193 O O . HOH M-2 5 . ? 9.495 4.340 -6.443 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O 1 HETATM 3194 O O . HOH M-2 5 . ? 26.901 15.738 7.943 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O 1 HETATM 3195 O O . HOH M-2 5 . ? 15.452 13.388 -4.903 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O 1 HETATM 3196 O O . HOH M-2 5 . ? 2.852 16.418 13.194 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O 1 HETATM 3197 O O . HOH M-2 5 . ? -9.791 22.302 10.489 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O 1 HETATM 3198 O O . HOH M-2 5 . ? 16.609 6.434 21.946 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O 1 HETATM 3199 O O . HOH M-2 5 . ? -0.956 3.445 5.355 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O 1 HETATM 3200 O O . HOH M-2 5 . ? 10.027 28.985 8.562 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O 1 HETATM 3201 O O . HOH M-2 5 . ? 8.262 0.180 -12.391 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O 1 HETATM 3202 O O . HOH M-2 5 . ? 30.432 10.249 11.208 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O 1 HETATM 3203 O O . HOH M-2 5 . ? 14.726 3.270 15.430 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O 1 HETATM 3204 O O . HOH M-2 5 . ? 13.419 1.468 8.895 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O 1 HETATM 3205 O O . HOH M-2 5 . ? 17.949 1.590 13.855 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O 1 HETATM 3206 O O . HOH M-2 5 . ? 16.632 10.726 23.281 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O 1 HETATM 3207 O O . HOH M-2 5 . ? -7.158 21.959 4.076 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O 1 HETATM 3208 O O . HOH M-2 5 . ? 4.172 10.106 11.130 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O 1 HETATM 3209 O O . HOH M-2 5 . ? 5.845 13.924 12.634 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O 1 HETATM 3210 O O . HOH M-2 5 . ? 0.731 19.213 1.206 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O 1 HETATM 3211 O O . HOH M-2 5 . ? 6.982 30.310 11.414 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O 1 HETATM 3212 O O . HOH M-2 5 . ? 7.959 11.715 38.036 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O 1 HETATM 3213 O O A HOH M-2 5 . ? 13.204 27.421 5.928 0.54 12.40 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O 1 HETATM 3214 O O B HOH M-2 5 . ? 11.666 27.509 6.698 0.46 9.57 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O 1 HETATM 3215 O O . HOH M-2 5 . ? 27.226 0.291 6.625 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O 1 HETATM 3216 O O . HOH M-2 5 . ? 4.327 10.375 15.671 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O 1 HETATM 3217 O O . HOH M-2 5 . ? -4.633 19.810 30.561 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O 1 HETATM 3218 O O . HOH M-2 5 . ? 31.284 9.515 18.202 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O 1 HETATM 3219 O O . HOH M-2 5 . ? 24.332 10.013 1.312 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O 1 HETATM 3220 O O . HOH M-2 5 . ? 9.475 20.593 19.569 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O 1 HETATM 3221 O O . HOH M-2 5 . ? -6.881 9.624 8.142 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O 1 HETATM 3222 O O . HOH M-2 5 . ? -10.597 28.751 6.338 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O 1 HETATM 3223 O O . HOH M-2 5 . ? -3.557 28.406 15.008 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O 1 HETATM 3224 O O . HOH M-2 5 . ? -10.247 15.856 10.586 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O 1 HETATM 3225 O O . HOH M-2 5 . ? -5.682 14.968 31.098 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O 1 HETATM 3226 O O . HOH M-2 5 . ? 6.038 1.906 -14.612 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O 1 HETATM 3227 O O . HOH M-2 5 . ? 8.436 23.659 24.806 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O 1 HETATM 3228 O O . HOH M-2 5 . ? -12.119 29.077 13.913 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O 1 HETATM 3229 O O . HOH M-2 5 . ? 10.541 17.001 34.865 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O 1 HETATM 3230 O O . HOH M-2 5 . ? 31.069 7.521 13.282 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O 1 HETATM 3231 O O . HOH M-2 5 . ? 16.930 -2.989 7.720 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O 1 HETATM 3232 O O . HOH M-2 5 . ? -13.467 9.268 20.021 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O 1 HETATM 3233 O O . HOH M-2 5 . ? 9.094 22.511 1.752 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O 1 HETATM 3234 O O . HOH M-2 5 . ? 24.169 7.742 15.480 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O 1 HETATM 3235 O O . HOH M-2 5 . ? 9.476 29.448 11.198 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O 1 HETATM 3236 O O . HOH M-2 5 . ? 22.129 12.653 5.712 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O 1 HETATM 3237 O O . HOH M-2 5 . ? -13.847 6.513 17.535 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O 1 HETATM 3238 O O . HOH M-2 5 . ? 19.768 -0.631 14.324 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O 1 HETATM 3239 O O . HOH M-2 5 . ? -7.682 16.687 31.317 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O 1 HETATM 3240 O O . HOH M-2 5 . ? -13.313 5.166 24.955 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O 1 HETATM 3241 O O . HOH M-2 5 . ? -6.957 10.032 29.603 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O 1 HETATM 3242 O O . HOH M-2 5 . ? 28.698 6.826 -4.320 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O 1 HETATM 3243 O O . HOH M-2 5 . ? -0.544 2.017 7.681 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O 1 HETATM 3244 O O . HOH M-2 5 . ? -7.798 25.742 16.943 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O 1 HETATM 3245 O O . HOH M-2 5 . ? 5.631 16.567 13.162 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O 1 HETATM 3246 O O . HOH M-2 5 . ? -1.365 1.315 3.916 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O 1 HETATM 3247 O O . HOH M-2 5 . ? 14.795 11.348 -6.209 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O 1 HETATM 3248 O O . HOH M-2 5 . ? -7.927 20.647 8.150 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O 1 HETATM 3249 O O . HOH M-2 5 . ? -11.933 19.414 18.403 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O 1 HETATM 3250 O O . HOH M-2 5 . ? 8.567 10.545 -6.489 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O 1 HETATM 3251 O O . HOH M-2 5 . ? -13.729 14.066 22.231 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O 1 HETATM 3252 O O . HOH M-2 5 . ? 16.078 22.241 17.215 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O 1 HETATM 3253 O O . HOH M-2 5 . ? -2.123 29.027 21.811 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O 1 HETATM 3254 O O . HOH M-2 5 . ? -11.517 18.793 20.663 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O 1 HETATM 3255 O O . HOH M-2 5 . ? -15.642 13.797 17.749 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O 1 HETATM 3256 O O . HOH M-2 5 . ? -14.941 11.584 20.425 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O 1 HETATM 3257 O O . HOH M-2 5 . ? -14.890 19.077 17.914 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O 1 HETATM 3258 O O . HOH M-2 5 . ? -13.709 17.420 21.874 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . LEU A 5 ? 0.4583 0.2561 0.3296 0.0755 -0.0444 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 2 C CA . LEU A 5 ? 0.3796 0.2524 0.3218 0.0455 -0.0239 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 3 C C . LEU A 5 ? 0.4123 0.2580 0.3753 0.0156 0.0027 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 4 O O . LEU A 5 ? 0.3990 0.1568 0.3102 0.0034 0.0235 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 5 C CB . LEU A 5 ? 0.3767 0.2718 0.3201 0.0371 -0.0071 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 6 C CG . LEU A 5 ? 0.3993 0.3396 0.3381 0.0564 -0.0267 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 7 C CD1 . LEU A 5 ? 0.4425 0.4033 0.3905 0.0441 -0.0084 0.0044 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 8 C CD2 . LEU A 5 ? 0.3977 0.4111 0.3790 0.0582 -0.0471 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 9 N N . THR A 6 ? 0.2542 0.1729 0.2874 0.0017 0.0031 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 6 THR A N 10 C CA . THR A 6 ? 0.2930 0.2081 0.3623 -0.0279 0.0290 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CA 11 C C . THR A 6 ? 0.3091 0.2336 0.3929 -0.0496 0.0601 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 6 THR A C 12 O O . THR A 6 ? 0.2470 0.1966 0.3266 -0.0389 0.0555 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 6 THR A O 13 C CB . THR A 6 ? 0.2266 0.2234 0.3664 -0.0297 0.0137 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CB 14 O OG1 . THR A 6 ? 0.1769 0.2442 0.3493 -0.0249 0.0044 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 6 THR A OG1 15 C CG2 . THR A 6 ? 0.2457 0.2495 0.3774 -0.0087 -0.0171 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 6 THR A CG2 16 N N . PRO A 7 ? 0.2986 0.2061 0.4025 -0.0825 0.0939 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A N 17 C CA . PRO A 7 ? 0.3668 0.3063 0.5033 -0.1039 0.1232 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CA 18 C C . PRO A 7 ? 0.2744 0.3106 0.4773 -0.0857 0.1001 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A C 19 O O . PRO A 7 ? 0.1890 0.2421 0.3945 -0.0817 0.1053 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A O 20 C CB . PRO A 7 ? 0.3353 0.2672 0.4891 -0.1339 0.1529 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CB 21 C CG . PRO A 7 ? 0.4574 0.2964 0.5488 -0.1405 0.1548 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CG 22 C CD . PRO A 7 ? 0.3635 0.2142 0.4550 -0.1048 0.1105 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CD 23 N N . GLU A 8 ? 0.2739 0.3637 0.5176 -0.0715 0.0711 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A N 24 C CA . GLU A 8 ? 0.2779 0.4159 0.5292 -0.0456 0.0403 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CA 25 C C . GLU A 8 ? 0.1553 0.2935 0.3789 -0.0292 0.0235 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A C 26 O O . GLU A 8 ? 0.1481 0.2975 0.3657 -0.0186 0.0152 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A O 27 C CB . GLU A 8 ? 0.3286 0.4898 0.5847 -0.0342 0.0164 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CB 28 C CG . GLU A 8 ? 0.4342 0.6165 0.6783 -0.0151 -0.0082 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CG 29 C CD . GLU A 8 ? 0.6182 0.8170 0.8895 -0.0130 -0.0033 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A CD 30 O OE1 . GLU A 8 ? 0.6632 0.8677 0.9662 -0.0283 0.0188 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE1 31 O OE2 . GLU A 8 ? 0.6377 0.8422 0.8985 0.0026 -0.0206 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A OE2 32 N N . GLU A 9 ? 0.1016 0.2164 0.2924 -0.0235 0.0154 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A N 33 C CA . GLU A 9 ? 0.1176 0.2259 0.2670 -0.0086 0.0019 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CA 34 C C . GLU A 9 ? 0.1704 0.2467 0.2948 -0.0104 0.0216 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A C 35 O O . GLU A 9 ? 0.1426 0.2337 0.2629 -0.0032 0.0155 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A O 36 C CB . GLU A 9 ? 0.1480 0.2378 0.2618 0.0016 -0.0121 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CB 37 C CG . GLU A 9 ? 0.0856 0.2202 0.2206 0.0036 -0.0337 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CG 38 C CD . GLU A 9 ? 0.1819 0.3064 0.2953 0.0154 -0.0478 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CD 39 O OE1 . GLU A 9 ? 0.1697 0.2369 0.2512 0.0242 -0.0428 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE1 40 O OE2 . GLU A 9 ? 0.1306 0.2584 0.2225 0.0135 -0.0485 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE2 41 N N . ARG A 10 ? 0.1929 0.2177 0.2924 -0.0218 0.0463 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A N 42 C CA . ARG A 10 ? 0.1954 0.1898 0.2657 -0.0265 0.0678 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CA 43 C C . ARG A 10 ? 0.1900 0.2312 0.3134 -0.0343 0.0784 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A C 44 O O . ARG A 10 ? 0.2241 0.2708 0.3394 -0.0267 0.0790 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A O 45 C CB . ARG A 10 ? 0.3205 0.2393 0.3415 -0.0442 0.0962 0.0024 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CB 46 C CG . ARG A 10 ? 0.5239 0.3774 0.4725 -0.0245 0.0786 0.0167 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CG 47 C CD . ARG A 10 ? 0.7410 0.4927 0.6143 -0.0406 0.1048 0.0268 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CD 48 N NE . ARG A 10 ? 0.8530 0.5781 0.7405 -0.0683 0.1242 0.0145 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NE 49 C CZ . ARG A 10 ? 1.0253 0.6713 0.8489 -0.0837 0.1415 0.0183 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CZ 50 N NH1 . ARG A 10 ? 1.1409 0.7282 0.8827 -0.0718 0.1391 0.0334 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH1 51 N NH2 . ARG A 10 ? 1.0703 0.7092 0.9152 -0.1081 0.1570 0.0028 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH2 52 N N . SER A 11 ? 0.1606 0.2404 0.3427 -0.0461 0.0835 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 11 SER A N 53 C CA . SER A 11 ? 0.1960 0.3156 0.4163 -0.0417 0.0788 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CA 54 C C . SER A 11 ? 0.1611 0.3057 0.3838 -0.0154 0.0452 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 11 SER A C 55 O O . SER A 11 ? 0.1665 0.3187 0.3952 -0.0070 0.0433 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 11 SER A O 56 C CB . SER A 11 ? 0.1621 0.3047 0.4177 -0.0491 0.0772 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 11 SER A CB 57 O OG . SER A 11 ? 0.2825 0.4572 0.5691 -0.0416 0.0703 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 11 SER A OG 58 N N . GLU A 12 ? 0.1093 0.2594 0.3192 -0.0042 0.0193 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A N 59 C CA . GLU A 12 ? 0.1125 0.2675 0.3046 0.0137 -0.0088 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CA 60 C C . GLU A 12 ? 0.0870 0.2224 0.2463 0.0175 -0.0075 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A C 61 O O . GLU A 12 ? 0.1113 0.2392 0.2511 0.0281 -0.0256 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A O 62 C CB . GLU A 12 ? 0.2386 0.3945 0.4087 0.0159 -0.0298 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CB 63 C CG . GLU A 12 ? 0.4192 0.5896 0.6115 0.0166 -0.0353 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CG 64 C CD . GLU A 12 ? 0.5946 0.7629 0.7612 0.0182 -0.0530 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CD 65 O OE1 . GLU A 12 ? 0.6311 0.7858 0.7622 0.0189 -0.0649 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE1 66 O OE2 . GLU A 12 ? 0.6247 0.8038 0.8059 0.0158 -0.0530 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE2 67 N N . LEU A 13 ? 0.0974 0.2068 0.2272 0.0090 0.0121 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A N 68 C CA . LEU A 13 ? 0.1004 0.1874 0.1860 0.0129 0.0137 0.0131 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CA 69 C C . LEU A 13 ? 0.1401 0.2136 0.2250 0.0118 0.0344 0.0134 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A C 70 O O . LEU A 13 ? 0.1404 0.1989 0.1927 0.0160 0.0361 0.0222 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A O 71 C CB . LEU A 13 ? 0.0880 0.1577 0.1370 0.0132 0.0139 0.0180 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CB 72 C CG . LEU A 13 ? 0.1102 0.2029 0.1578 0.0133 -0.0067 0.0123 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CG 73 C CD1 . LEU A 13 ? 0.1254 0.2082 0.1504 0.0196 -0.0109 0.0061 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD1 74 C CD2 . LEU A 13 ? 0.1320 0.2358 0.1596 0.0103 -0.0177 0.0150 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A CD2 75 N N . LYS A 14 ? 0.1006 0.1853 0.2235 0.0037 0.0521 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A N 76 C CA . LYS A 14 ? 0.1191 0.1948 0.2396 -0.0029 0.0774 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CA 77 C C . LYS A 14 ? 0.1877 0.2720 0.3112 0.0122 0.0642 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A C 78 O O . LYS A 14 ? 0.1209 0.1881 0.2161 0.0120 0.0767 0.0006 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A O 79 C CB . LYS A 14 ? 0.1668 0.2627 0.3302 -0.0196 0.0973 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CB 80 C CG . LYS A 14 ? 0.4254 0.5070 0.5730 -0.0332 0.1213 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CG 81 C CD . LYS A 14 ? 0.5488 0.6379 0.7204 -0.0566 0.1407 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CD 82 C CE . LYS A 14 ? 0.6832 0.7298 0.8204 -0.0758 0.1572 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A CE 83 N NZ . LYS A 14 ? 0.7985 0.8346 0.9384 -0.1055 0.1864 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A NZ 84 N N . ASN A 15 ? 0.1039 0.2066 0.2535 0.0268 0.0367 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A N 85 C CA . ASN A 15 ? 0.1164 0.2078 0.2558 0.0421 0.0198 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CA 86 C C . ASN A 15 ? 0.1700 0.2309 0.2521 0.0378 0.0202 0.0110 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A C 87 O O . ASN A 15 ? 0.1426 0.1924 0.2114 0.0393 0.0289 0.0115 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A O 88 C CB . ASN A 15 ? 0.1182 0.2106 0.2688 0.0608 -0.0163 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CB 89 C CG . ASN A 15 ? 0.1978 0.3226 0.4045 0.0738 -0.0238 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A CG 90 O OD1 . ASN A 15 ? 0.1407 0.2828 0.3722 0.0670 -0.0025 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A OD1 91 N ND2 . ASN A 15 ? 0.1480 0.2716 0.3527 0.0852 -0.0518 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A ND2 92 N N . SER A 16 ? 0.1189 0.1738 0.1720 0.0313 0.0115 0.0225 ? ? ? ? ? ? 16 SER A N 93 C CA . SER A 16 ? 0.1377 0.1785 0.1461 0.0248 0.0121 0.0312 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CA 94 C C . SER A 16 ? 0.1177 0.1573 0.1119 0.0246 0.0316 0.0303 ? ? ? ? ? ? 16 SER A C 95 O O . SER A 16 ? 0.1571 0.1914 0.1273 0.0240 0.0347 0.0290 ? ? ? ? ? ? 16 SER A O 96 C CB . SER A 16 ? 0.1043 0.1534 0.0941 0.0161 0.0015 0.0329 ? ? ? ? ? ? 16 SER A CB 97 O OG . SER A 16 ? 0.1817 0.2208 0.1625 0.0139 -0.0173 0.0360 ? ? ? ? ? ? 16 SER A OG 98 N N . ILE A 17 ? 0.1431 0.1812 0.1440 0.0243 0.0446 0.0298 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A N 99 C CA . ILE A 17 ? 0.2055 0.2250 0.1734 0.0267 0.0600 0.0316 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CA 100 C C . ILE A 17 ? 0.2468 0.2650 0.2211 0.0257 0.0719 0.0263 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A C 101 O O . ILE A 17 ? 0.2547 0.2653 0.2058 0.0275 0.0672 0.0228 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A O 102 C CB . ILE A 17 ? 0.1936 0.1893 0.1493 0.0216 0.0726 0.0345 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CB 103 C CG1 . ILE A 17 ? 0.2016 0.1959 0.1462 0.0272 0.0537 0.0353 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG1 104 C CG2 . ILE A 17 ? 0.2543 0.2160 0.1699 0.0211 0.0801 0.0347 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CG2 105 C CD1 . ILE A 17 ? 0.2292 0.1951 0.1686 0.0199 0.0624 0.0369 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A CD1 106 N N . ALA A 18 ? 0.1705 0.2035 0.1868 0.0230 0.0817 0.0180 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N 107 C CA . ALA A 18 ? 0.2206 0.2604 0.2506 0.0245 0.0919 0.0067 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA 108 C C . ALA A 18 ? 0.2204 0.2562 0.2426 0.0344 0.0760 0.0082 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C 109 O O . ALA A 18 ? 0.2073 0.2409 0.2189 0.0365 0.0853 0.0028 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O 110 C CB . ALA A 18 ? 0.2129 0.2803 0.3010 0.0226 0.0977 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB 111 N N . GLU A 19 ? 0.1747 0.2037 0.1946 0.0368 0.0531 0.0144 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A N 112 C CA . GLU A 19 ? 0.2544 0.2624 0.2550 0.0383 0.0403 0.0156 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CA 113 C C . GLU A 19 ? 0.2780 0.2841 0.2405 0.0287 0.0480 0.0166 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A C 114 O O . GLU A 19 ? 0.2581 0.2543 0.2099 0.0271 0.0522 0.0099 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A O 115 C CB . GLU A 19 ? 0.1989 0.1864 0.1903 0.0389 0.0159 0.0227 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CB 116 C CG . GLU A 19 ? 0.1759 0.1645 0.2053 0.0575 -0.0016 0.0128 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CG 117 C CD . GLU A 19 ? 0.2496 0.2279 0.2700 0.0611 -0.0260 0.0191 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A CD 118 O OE1 . GLU A 19 ? 0.2222 0.1968 0.2101 0.0448 -0.0245 0.0315 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE1 119 O OE2 . GLU A 19 ? 0.2069 0.1854 0.2543 0.0824 -0.0486 0.0066 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A OE2 120 N N . PHE A 20 ? 0.1615 0.1813 0.1077 0.0241 0.0481 0.0186 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A N 121 C CA . PHE A 20 ? 0.2141 0.2410 0.1411 0.0128 0.0443 0.0063 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CA 122 C C . PHE A 20 ? 0.2505 0.2815 0.1786 0.0170 0.0407 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A C 123 O O . PHE A 20 ? 0.2191 0.2518 0.1406 0.0144 0.0379 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A O 124 C CB . PHE A 20 ? 0.1524 0.1789 0.0675 0.0005 0.0358 0.0051 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CB 125 C CG . PHE A 20 ? 0.2387 0.2428 0.1385 -0.0087 0.0302 0.0177 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CG 126 C CD1 . PHE A 20 ? 0.2754 0.2435 0.1526 -0.0186 0.0321 0.0174 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD1 127 C CD2 . PHE A 20 ? 0.1985 0.1995 0.1067 -0.0061 0.0172 0.0276 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CD2 128 C CE1 . PHE A 20 ? 0.3220 0.2395 0.1739 -0.0227 0.0176 0.0298 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE1 129 C CE2 . PHE A 20 ? 0.2028 0.1656 0.0925 -0.0089 0.0024 0.0374 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CE2 130 C CZ . PHE A 20 ? 0.3048 0.2194 0.1603 -0.0158 0.0008 0.0400 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A CZ 131 N N . HIS A 21 ? 0.3280 0.2521 0.2302 0.1167 0.0375 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A N 132 C CA . HIS A 21 ? 0.2681 0.2197 0.1855 0.0908 0.0421 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CA 133 C C . HIS A 21 ? 0.2770 0.2612 0.1895 0.1012 0.0541 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A C 134 O O . HIS A 21 ? 0.2872 0.3075 0.2169 0.0843 0.0603 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A O 135 C CB . HIS A 21 ? 0.2151 0.2061 0.1732 0.0726 0.0431 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CB 136 C CG . HIS A 21 ? 0.2496 0.2146 0.2116 0.0588 0.0332 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CG 137 N ND1 . HIS A 21 ? 0.2564 0.2007 0.2113 0.0366 0.0269 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A ND1 138 C CD2 . HIS A 21 ? 0.2000 0.1627 0.1716 0.0635 0.0290 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CD2 139 C CE1 . HIS A 21 ? 0.1956 0.1282 0.1562 0.0272 0.0212 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A CE1 140 N NE2 . HIS A 21 ? 0.1986 0.1376 0.1668 0.0427 0.0220 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A NE2 141 N N . THR A 22 ? 0.3232 0.2918 0.2073 0.1294 0.0578 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 142 C CA . THR A 22 ? 0.4395 0.4409 0.3183 0.1351 0.0686 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 143 C C . THR A 22 ? 0.5182 0.4672 0.3488 0.1329 0.0649 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 144 O O . THR A 22 ? 0.5361 0.4232 0.3352 0.1378 0.0537 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 145 C CB . THR A 22 ? 0.5395 0.5737 0.4330 0.1586 0.0715 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 146 O OG1 . THR A 22 ? 0.7658 0.7456 0.6318 0.1801 0.0605 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 147 C CG2 . THR A 22 ? 0.3110 0.4013 0.2498 0.1531 0.0731 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 148 N N . TYR A 23 ? 0.5419 0.5140 0.3640 0.1207 0.0727 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A N 149 C CA . TYR A 23 ? 0.5931 0.5223 0.3696 0.1120 0.0675 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CA 150 C C . TYR A 23 ? 0.6196 0.5798 0.3874 0.1185 0.0788 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A C 151 O O . TYR A 23 ? 0.5684 0.5876 0.3654 0.1193 0.0913 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A O 152 C CB . TYR A 23 ? 0.5881 0.5146 0.3693 0.0778 0.0576 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CB 153 C CG . TYR A 23 ? 0.4967 0.4029 0.2988 0.0618 0.0444 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CG 154 C CD1 . TYR A 23 ? 0.4062 0.3476 0.2536 0.0561 0.0462 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD1 155 C CD2 . TYR A 23 ? 0.6045 0.4565 0.3770 0.0495 0.0308 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CD2 156 C CE1 . TYR A 23 ? 0.3674 0.2939 0.2316 0.0427 0.0360 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE1 157 C CE2 . TYR A 23 ? 0.5953 0.4365 0.3858 0.0322 0.0209 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CE2 158 C CZ . TYR A 23 ? 0.4719 0.3523 0.3091 0.0309 0.0242 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A CZ 159 O OH . TYR A 23 ? 0.4304 0.3034 0.2833 0.0148 0.0161 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A OH 160 N N . GLN A 24 ? 0.7345 0.6523 0.4597 0.1187 0.0739 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A N 161 C CA . GLN A 24 ? 0.7640 0.7027 0.4705 0.1205 0.0840 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CA 162 C C . GLN A 24 ? 0.7463 0.6919 0.4365 0.0925 0.0808 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A C 163 O O . GLN A 24 ? 0.8507 0.7535 0.5090 0.0779 0.0667 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A O 164 C CB . GLN A 24 ? 0.7779 0.6653 0.4445 0.1359 0.0794 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CB 165 C CG . GLN A 24 ? 0.9184 0.8270 0.5638 0.1418 0.0918 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CG 166 C CD . GLN A 24 ? 1.0116 0.9402 0.6665 0.1755 0.1029 -0.1500 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CD 167 O OE1 . GLN A 24 ? 1.0657 0.9835 0.7367 0.1965 0.0979 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A OE1 168 N NE2 . GLN A 24 ? 1.0512 1.0110 0.6942 0.1812 0.1173 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A NE2 169 N N . LEU A 25 ? 0.6534 0.6521 0.3647 0.0822 0.0917 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A N 170 C CA . LEU A 25 ? 0.6183 0.6241 0.3181 0.0576 0.0859 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CA 171 C C . LEU A 25 ? 0.6557 0.6732 0.3249 0.0485 0.0925 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A C 172 O O . LEU A 25 ? 0.7011 0.7506 0.3778 0.0532 0.1092 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A O 173 C CB . LEU A 25 ? 0.5501 0.5946 0.2888 0.0472 0.0904 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CB 174 C CG . LEU A 25 ? 0.6752 0.7004 0.4468 0.0437 0.0772 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CG 175 C CD1 . LEU A 25 ? 0.6846 0.7401 0.4950 0.0298 0.0792 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD1 176 C CD2 . LEU A 25 ? 0.7308 0.7158 0.4845 0.0296 0.0572 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A CD2 177 N N . ASP A 26 ? 0.6232 0.6161 0.2578 0.0344 0.0782 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A N 178 C CA . ASP A 26 ? 0.6547 0.6543 0.2543 0.0232 0.0809 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CA 179 C C . ASP A 26 ? 0.5963 0.5945 0.1865 0.0080 0.0702 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A C 180 O O . ASP A 26 ? 0.5422 0.5474 0.1570 0.0022 0.0570 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A O 181 C CB . ASP A 26 ? 0.7899 0.7571 0.3550 0.0262 0.0689 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CB 182 C CG . ASP A 26 ? 0.8488 0.7858 0.4066 0.0125 0.0437 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A CG 183 O OD1 . ASP A 26 ? 0.8968 0.8382 0.4340 -0.0006 0.0310 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD1 184 O OD2 . ASP A 26 ? 0.8500 0.7595 0.4234 0.0129 0.0366 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A OD2 185 N N . PRO A 27 ? 0.6154 0.6224 0.1784 0.0074 0.0735 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A N 186 C CA . PRO A 27 ? 0.6989 0.7179 0.2654 -0.0080 0.0603 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CA 187 C C . PRO A 27 ? 0.7181 0.7238 0.2829 -0.0173 0.0336 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A C 188 O O . PRO A 27 ? 0.7063 0.7156 0.2828 -0.0261 0.0209 0.0047 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A O 189 C CB . PRO A 27 ? 0.7475 0.7709 0.2773 -0.0092 0.0683 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CB 190 C CG . PRO A 27 ? 0.7521 0.7777 0.2728 0.0025 0.0920 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CG 191 C CD . PRO A 27 ? 0.6879 0.6920 0.2196 0.0107 0.0906 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A CD 192 N N . GLY A 28 ? 0.7218 0.7103 0.2720 -0.0163 0.0238 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A N 193 C CA . GLY A 28 ? 0.7153 0.6934 0.2672 -0.0298 -0.0011 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A CA 194 C C . GLY A 28 ? 0.6267 0.6019 0.2138 -0.0355 -0.0092 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A C 195 O O . GLY A 28 ? 0.5589 0.5355 0.1541 -0.0473 -0.0295 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A O 196 N N . SER A 29 ? 0.5293 0.5065 0.1396 -0.0279 0.0066 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 197 C CA . SER A 29 ? 0.4830 0.4588 0.1390 -0.0279 0.0012 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 198 C C . SER A 29 ? 0.4812 0.4783 0.1752 -0.0231 0.0084 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 199 O O . SER A 29 ? 0.4492 0.4582 0.1333 -0.0213 0.0213 0.0054 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 200 C CB . SER A 29 ? 0.4850 0.4349 0.1441 -0.0181 0.0110 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 201 O OG . SER A 29 ? 0.5363 0.4512 0.1522 -0.0241 0.0032 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 202 N N . CYS A 30 ? 0.4015 0.4017 0.1353 -0.0236 0.0005 0.0021 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A N 203 C CA . CYS A 30 ? 0.4535 0.4640 0.2208 -0.0188 0.0085 0.0169 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CA 204 C C . CYS A 30 ? 0.4038 0.4099 0.2068 -0.0155 0.0100 0.0099 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A C 205 O O . CYS A 30 ? 0.3462 0.3413 0.1489 -0.0198 0.0013 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A O 206 C CB . CYS A 30 ? 0.5254 0.5421 0.2975 -0.0201 -0.0046 0.0370 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CB 207 S SG . CYS A 30 ? 0.6110 0.6401 0.4075 -0.0199 -0.0275 0.0371 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A SG 208 N N . SER A 31 ? 0.3039 0.3174 0.1330 -0.0111 0.0210 0.0173 ? ? ? ? ? ? 31 SER A N 209 C CA . SER A 31 ? 0.2764 0.2862 0.1332 -0.0064 0.0250 0.0101 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CA 210 C C . SER A 31 ? 0.3149 0.3364 0.1999 -0.0063 0.0318 0.0224 ? ? ? ? ? ? 31 SER A C 211 O O . SER A 31 ? 0.2749 0.3051 0.1519 -0.0104 0.0395 0.0325 ? ? ? ? ? ? 31 SER A O 212 C CB . SER A 31 ? 0.2945 0.2967 0.1367 0.0040 0.0363 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31 SER A CB 213 O OG . SER A 31 ? 0.3848 0.3836 0.2514 0.0116 0.0398 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 31 SER A OG 214 N N . SER A 32 ? 0.2287 0.2480 0.1417 -0.0050 0.0290 0.0214 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 215 C CA . SER A 32 ? 0.2250 0.2523 0.1606 -0.0065 0.0354 0.0301 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 216 C C . SER A 32 ? 0.1745 0.2003 0.1342 -0.0029 0.0349 0.0236 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 217 O O . SER A 32 ? 0.1881 0.2028 0.1460 -0.0018 0.0283 0.0155 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 218 C CB . SER A 32 ? 0.3637 0.3833 0.2999 -0.0105 0.0277 0.0442 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 219 O OG . SER A 32 ? 0.4534 0.4712 0.4045 -0.0066 0.0161 0.0424 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 220 N N . LEU A 33 ? 0.1587 0.1946 0.1367 -0.0045 0.0416 0.0281 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 221 C CA . LEU A 33 ? 0.1488 0.1854 0.1481 -0.0020 0.0409 0.0243 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 222 C C . LEU A 33 ? 0.1251 0.1583 0.1383 -0.0091 0.0381 0.0326 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 223 O O . LEU A 33 ? 0.1354 0.1680 0.1433 -0.0166 0.0415 0.0410 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 224 C CB . LEU A 33 ? 0.1382 0.1955 0.1450 0.0046 0.0505 0.0198 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 225 C CG . LEU A 33 ? 0.1688 0.2308 0.1958 0.0073 0.0489 0.0183 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 226 C CD1 . LEU A 33 ? 0.1470 0.1832 0.1665 0.0145 0.0412 0.0116 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 227 C CD2 . LEU A 33 ? 0.1928 0.2896 0.2301 0.0148 0.0573 0.0155 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 228 N N . HIS A 34 ? 0.1305 0.1578 0.1562 -0.0080 0.0323 0.0299 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N 229 C CA . HIS A 34 ? 0.1540 0.1758 0.1900 -0.0107 0.0303 0.0342 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA 230 C C . HIS A 34 ? 0.1442 0.1704 0.1950 -0.0117 0.0313 0.0293 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C 231 O O . HIS A 34 ? 0.1054 0.1327 0.1566 -0.0092 0.0301 0.0240 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O 232 C CB . HIS A 34 ? 0.1846 0.2021 0.2195 -0.0054 0.0220 0.0355 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB 233 C CG . HIS A 34 ? 0.2959 0.3059 0.3129 -0.0023 0.0182 0.0428 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG 234 N ND1 . HIS A 34 ? 0.3414 0.3591 0.3474 -0.0013 0.0137 0.0414 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 235 C CD2 . HIS A 34 ? 0.3906 0.3804 0.3921 -0.0016 0.0174 0.0523 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 236 C CE1 . HIS A 34 ? 0.3578 0.3658 0.3450 0.0016 0.0100 0.0503 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 237 N NE2 . HIS A 34 ? 0.3945 0.3823 0.3769 0.0016 0.0121 0.0579 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 238 N N . ALA A 35 ? 0.1052 0.1272 0.1615 -0.0162 0.0324 0.0315 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A N 239 C CA . ALA A 35 ? 0.1124 0.1392 0.1793 -0.0187 0.0328 0.0277 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CA 240 C C . ALA A 35 ? 0.1236 0.1391 0.1916 -0.0183 0.0305 0.0260 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A C 241 O O . ALA A 35 ? 0.1118 0.1110 0.1709 -0.0157 0.0292 0.0288 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A O 242 C CB . ALA A 35 ? 0.1069 0.1469 0.1780 -0.0267 0.0369 0.0294 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CB 243 N N . GLN A 36 ? 0.0892 0.1106 0.1638 -0.0191 0.0299 0.0213 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 244 C CA . GLN A 36 ? 0.0770 0.0936 0.1517 -0.0171 0.0298 0.0170 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 245 C C . GLN A 36 ? 0.0982 0.1179 0.1740 -0.0245 0.0306 0.0139 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 246 O O . GLN A 36 ? 0.0883 0.1169 0.1649 -0.0265 0.0292 0.0139 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 247 C CB . GLN A 36 ? 0.0946 0.1263 0.1749 -0.0111 0.0286 0.0137 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 248 C CG . GLN A 36 ? 0.1012 0.1397 0.1836 -0.0061 0.0310 0.0068 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 249 C CD . GLN A 36 ? 0.1877 0.2087 0.2625 0.0090 0.0300 0.0050 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 250 O OE1 . GLN A 36 ? 0.2025 0.2207 0.2753 0.0191 0.0260 0.0090 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 251 N NE2 . GLN A 36 ? 0.1455 0.1485 0.2103 0.0113 0.0323 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 252 N N . ARG A 37 ? 0.1226 0.1293 0.1915 -0.0291 0.0312 0.0114 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A N 253 C CA . ARG A 37 ? 0.0997 0.1102 0.1661 -0.0364 0.0307 0.0072 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CA 254 C C . ARG A 37 ? 0.1390 0.1529 0.2031 -0.0306 0.0332 0.0005 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A C 255 O O . ARG A 37 ? 0.1189 0.1264 0.1804 -0.0198 0.0354 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A O 256 C CB . ARG A 37 ? 0.1188 0.1121 0.1735 -0.0478 0.0297 0.0051 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CB 257 C CG . ARG A 37 ? 0.1520 0.1564 0.2043 -0.0590 0.0267 0.0018 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CG 258 C CD . ARG A 37 ? 0.1686 0.1587 0.2073 -0.0774 0.0242 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CD 259 N NE . ARG A 37 ? 0.1978 0.1997 0.2425 -0.0811 0.0217 0.0073 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NE 260 C CZ . ARG A 37 ? 0.3074 0.2832 0.3380 -0.0877 0.0226 0.0097 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CZ 261 N NH1 . ARG A 37 ? 0.3131 0.2410 0.3194 -0.0876 0.0241 0.0050 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH1 262 N NH2 . ARG A 37 ? 0.2405 0.2338 0.2769 -0.0931 0.0230 0.0158 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH2 263 N N . ILE A 38 ? 0.0924 0.1189 0.1556 -0.0364 0.0329 0.0003 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A N 264 C CA . ILE A 38 ? 0.1335 0.1714 0.1929 -0.0360 0.0373 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CA 265 C C . ILE A 38 ? 0.1714 0.2073 0.2176 -0.0450 0.0365 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A C 266 O O . ILE A 38 ? 0.1069 0.1429 0.1496 -0.0518 0.0307 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A O 267 C CB . ILE A 38 ? 0.0927 0.1463 0.1560 -0.0404 0.0376 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CB 268 C CG1 . ILE A 38 ? 0.0864 0.1444 0.1606 -0.0332 0.0366 0.0015 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG1 269 C CG2 . ILE A 38 ? 0.0876 0.1629 0.1470 -0.0457 0.0440 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CG2 270 C CD1 . ILE A 38 ? 0.0712 0.1407 0.1430 -0.0406 0.0342 0.0053 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A CD1 271 N N . HIS A 39 ? 0.1620 0.1300 0.1217 0.0009 0.0065 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A N 272 C CA . HIS A 39 ? 0.1657 0.1209 0.1169 0.0019 -0.0030 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CA 273 C C . HIS A 39 ? 0.1873 0.1337 0.1245 0.0075 -0.0033 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A C 274 O O . HIS A 39 ? 0.1853 0.1172 0.1023 0.0102 -0.0019 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A O 275 C CB . HIS A 39 ? 0.1810 0.1213 0.1183 -0.0001 -0.0055 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CB 276 C CG . HIS A 39 ? 0.2529 0.1991 0.2013 -0.0080 -0.0045 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CG 277 N ND1 . HIS A 39 ? 0.2172 0.1726 0.1835 -0.0148 -0.0099 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A ND1 278 C CD2 . HIS A 39 ? 0.1941 0.1381 0.1380 -0.0109 0.0015 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CD2 279 C CE1 . HIS A 39 ? 0.2031 0.1622 0.1748 -0.0232 -0.0053 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CE1 280 N NE2 . HIS A 39 ? 0.2478 0.1977 0.2036 -0.0209 0.0009 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A NE2 281 N N . ALA A 40 ? 0.1639 0.1187 0.1118 0.0089 -0.0046 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 282 C CA . ALA A 40 ? 0.1992 0.1449 0.1346 0.0121 -0.0049 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 283 C C . ALA A 40 ? 0.1989 0.1496 0.1480 0.0136 -0.0130 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 284 O O . ALA A 40 ? 0.1827 0.1500 0.1547 0.0128 -0.0138 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 285 C CB . ALA A 40 ? 0.1814 0.1326 0.1144 0.0128 0.0069 0.0007 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 286 N N . PRO A 41 ? 0.2144 0.1502 0.1492 0.0157 -0.0187 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 287 C CA . PRO A 41 ? 0.2279 0.1644 0.1742 0.0188 -0.0291 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 288 C C . PRO A 41 ? 0.1662 0.1192 0.1302 0.0196 -0.0220 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 289 O O . PRO A 41 ? 0.1644 0.1188 0.1219 0.0177 -0.0115 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 290 C CB . PRO A 41 ? 0.2787 0.1887 0.1966 0.0196 -0.0355 -0.0000 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 291 C CG . PRO A 41 ? 0.2600 0.1564 0.1537 0.0172 -0.0312 0.0026 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 292 C CD . PRO A 41 ? 0.2032 0.1175 0.1079 0.0153 -0.0171 0.0021 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 293 N N . PRO A 42 ? 0.1592 0.1248 0.1462 0.0228 -0.0282 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A N 294 C CA . PRO A 42 ? 0.1902 0.1701 0.1921 0.0242 -0.0213 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CA 295 C C . PRO A 42 ? 0.1702 0.1361 0.1582 0.0253 -0.0217 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A C 296 O O . PRO A 42 ? 0.1399 0.1136 0.1315 0.0241 -0.0132 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A O 297 C CB . PRO A 42 ? 0.1954 0.1896 0.2240 0.0288 -0.0292 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CB 298 C CG . PRO A 42 ? 0.1764 0.1572 0.2010 0.0313 -0.0451 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CG 299 C CD . PRO A 42 ? 0.1928 0.1608 0.1946 0.0259 -0.0419 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A CD 300 N N . GLU A 43 ? 0.1492 0.0926 0.1192 0.0266 -0.0320 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A N 301 C CA . GLU A 43 ? 0.1805 0.1081 0.1354 0.0252 -0.0318 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CA 302 C C . GLU A 43 ? 0.1862 0.1148 0.1287 0.0184 -0.0172 0.0029 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A C 303 O O . GLU A 43 ? 0.1834 0.1116 0.1252 0.0158 -0.0122 0.0048 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A O 304 C CB . GLU A 43 ? 0.2732 0.1717 0.2059 0.0266 -0.0462 0.0004 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CB 305 C CG . GLU A 43 ? 0.4611 0.3436 0.3690 0.0232 -0.0469 0.0050 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CG 306 C CD . GLU A 43 ? 0.5567 0.4415 0.4734 0.0277 -0.0591 0.0001 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A CD 307 O OE1 . GLU A 43 ? 0.4323 0.3411 0.3798 0.0311 -0.0601 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE1 308 O OE2 . GLU A 43 ? 0.5724 0.4346 0.4643 0.0269 -0.0675 0.0030 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A OE2 309 N N . LEU A 44 ? 0.1706 0.1010 0.1052 0.0160 -0.0110 0.0047 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A N 310 C CA . LEU A 44 ? 0.2158 0.1509 0.1437 0.0115 0.0027 0.0081 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CA 311 C C . LEU A 44 ? 0.1858 0.1426 0.1339 0.0119 0.0102 0.0053 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A C 312 O O . LEU A 44 ? 0.1751 0.1366 0.1253 0.0093 0.0170 0.0068 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A O 313 C CB . LEU A 44 ? 0.2146 0.1440 0.1286 0.0109 0.0057 0.0090 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CB 314 C CG . LEU A 44 ? 0.2575 0.1925 0.1661 0.0085 0.0193 0.0105 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CG 315 C CD1 . LEU A 44 ? 0.3166 0.2467 0.2172 0.0035 0.0262 0.0142 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD1 316 C CD2 . LEU A 44 ? 0.3241 0.2473 0.2138 0.0092 0.0203 0.0105 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD2 317 N N . VAL A 45 ? 0.1275 0.0966 0.0896 0.0144 0.0088 0.0013 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A N 318 C CA . VAL A 45 ? 0.1165 0.1020 0.0923 0.0143 0.0152 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CA 319 C C . VAL A 45 ? 0.1607 0.1488 0.1435 0.0150 0.0144 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A C 320 O O . VAL A 45 ? 0.1911 0.1857 0.1767 0.0136 0.0197 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A O 321 C CB . VAL A 45 ? 0.1073 0.1031 0.0947 0.0148 0.0141 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CB 322 C CG1 . VAL A 45 ? 0.1394 0.1481 0.1352 0.0138 0.0210 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG1 323 C CG2 . VAL A 45 ? 0.0933 0.0837 0.0724 0.0133 0.0138 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A CG2 324 N N . TRP A 46 ? 0.1376 0.1193 0.1231 0.0179 0.0060 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A N 325 C CA . TRP A 46 ? 0.1550 0.1359 0.1459 0.0195 0.0035 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CA 326 C C . TRP A 46 ? 0.1955 0.1657 0.1751 0.0147 0.0056 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A C 327 O O . TRP A 46 ? 0.1260 0.1003 0.1105 0.0136 0.0078 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A O 328 C CB . TRP A 46 ? 0.1537 0.1275 0.1500 0.0252 -0.0080 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CB 329 C CG . TRP A 46 ? 0.1417 0.1110 0.1416 0.0280 -0.0119 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CG 330 C CD1 . TRP A 46 ? 0.1789 0.1274 0.1682 0.0284 -0.0209 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD1 331 C CD2 . TRP A 46 ? 0.1786 0.1611 0.1901 0.0301 -0.0070 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CD2 332 N NE1 . TRP A 46 ? 0.1654 0.1136 0.1609 0.0312 -0.0229 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A NE1 333 C CE2 . TRP A 46 ? 0.1373 0.1067 0.1461 0.0327 -0.0142 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE2 334 C CE3 . TRP A 46 ? 0.1044 0.1053 0.1247 0.0297 0.0023 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CE3 335 C CZ2 . TRP A 46 ? 0.1644 0.1395 0.1799 0.0357 -0.0124 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ2 336 C CZ3 . TRP A 46 ? 0.1584 0.1645 0.1832 0.0321 0.0048 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CZ3 337 C CH2 . TRP A 46 ? 0.1543 0.1482 0.1772 0.0355 -0.0025 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A CH2 338 N N . SER A 47 ? 0.1801 0.1362 0.1439 0.0111 0.0054 0.0033 ? ? ? ? ? ? 47 SER A N 339 C CA A SER A 47 ? 0.1604 0.1078 0.1146 0.0043 0.0096 0.0082 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 340 C CA B SER A 47 ? 0.1647 0.1122 0.1189 0.0043 0.0096 0.0082 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 341 C C . SER A 47 ? 0.1756 0.1400 0.1396 0.0014 0.0197 0.0081 ? ? ? ? ? ? 47 SER A C 342 O O . SER A 47 ? 0.2039 0.1685 0.1704 -0.0037 0.0221 0.0095 ? ? ? ? ? ? 47 SER A O 343 C CB A SER A 47 ? 0.1974 0.1271 0.1298 -0.0000 0.0105 0.0139 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 344 C CB B SER A 47 ? 0.1981 0.1278 0.1305 -0.0001 0.0105 0.0139 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 345 O OG A SER A 47 ? 0.1905 0.1288 0.1205 -0.0003 0.0190 0.0143 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 346 O OG B SER A 47 ? 0.2728 0.1822 0.1932 0.0027 -0.0019 0.0145 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 347 N N . ILE A 48 ? 0.1366 0.1140 0.1065 0.0044 0.0241 0.0062 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A N 348 C CA . ILE A 48 ? 0.1225 0.1142 0.1016 0.0036 0.0307 0.0054 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CA 349 C C . ILE A 48 ? 0.1590 0.1585 0.1488 0.0055 0.0278 0.0016 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A C 350 O O . ILE A 48 ? 0.1293 0.1332 0.1253 0.0029 0.0284 0.0013 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A O 351 C CB . ILE A 48 ? 0.1707 0.1679 0.1483 0.0066 0.0344 0.0048 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CB 352 C CG1 . ILE A 48 ? 0.1901 0.1783 0.1543 0.0051 0.0380 0.0075 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG1 353 C CG2 . ILE A 48 ? 0.1509 0.1606 0.1380 0.0077 0.0380 0.0033 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CG2 354 C CD1 . ILE A 48 ? 0.1318 0.1198 0.0922 0.0087 0.0372 0.0062 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A CD1 355 N N . VAL A 49 ? 0.1255 0.1271 0.1175 0.0096 0.0247 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A N 356 C CA . VAL A 49 ? 0.1755 0.1841 0.1732 0.0115 0.0242 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CA 357 C C . VAL A 49 ? 0.1785 0.1818 0.1784 0.0116 0.0193 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A C 358 O O . VAL A 49 ? 0.1691 0.1756 0.1709 0.0122 0.0187 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A O 359 C CB . VAL A 49 ? 0.1778 0.1916 0.1768 0.0141 0.0255 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CB 360 C CG1 . VAL A 49 ? 0.1656 0.1780 0.1700 0.0173 0.0214 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG1 361 C CG2 . VAL A 49 ? 0.1857 0.2053 0.1836 0.0142 0.0284 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A CG2 362 N N . ARG A 50 ? 0.1425 0.1344 0.1394 0.0110 0.0147 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A N 363 C CA . ARG A 50 ? 0.1197 0.1026 0.1170 0.0116 0.0084 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CA 364 C C . ARG A 50 ? 0.1549 0.1351 0.1524 0.0051 0.0084 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A C 365 O O . ARG A 50 ? 0.2011 0.1724 0.1982 0.0046 0.0025 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A O 366 C CB . ARG A 50 ? 0.1159 0.0828 0.1075 0.0132 0.0009 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CB 367 C CG . ARG A 50 ? 0.1649 0.1199 0.1448 0.0061 0.0021 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CG 368 C CD . ARG A 50 ? 0.1829 0.1157 0.1508 0.0072 -0.0075 0.0004 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CD 369 N NE . ARG A 50 ? 0.2066 0.1247 0.1731 0.0083 -0.0166 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NE 370 C CZ . ARG A 50 ? 0.2856 0.1887 0.2431 -0.0001 -0.0179 0.0025 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A CZ 371 N NH1 . ARG A 50 ? 0.2543 0.1589 0.2061 -0.0106 -0.0089 0.0094 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH1 372 N NH2 . ARG A 50 ? 0.2507 0.1377 0.2060 0.0017 -0.0279 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A NH2 373 N N . ARG A 51 ? 0.1497 0.1376 0.1493 0.0002 0.0144 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A N 374 C CA . ARG A 51 ? 0.1771 0.1661 0.1819 -0.0071 0.0149 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CA 375 C C . ARG A 51 ? 0.1608 0.1591 0.1735 -0.0050 0.0122 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A C 376 O O . ARG A 51 ? 0.1317 0.1422 0.1506 -0.0041 0.0151 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A O 377 C CB . ARG A 51 ? 0.1496 0.1457 0.1566 -0.0124 0.0233 0.0029 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CB 378 C CG . ARG A 51 ? 0.1892 0.1708 0.1827 -0.0173 0.0259 0.0082 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CG 379 C CD . ARG A 51 ? 0.2213 0.1863 0.2091 -0.0256 0.0215 0.0110 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CD 380 N NE . ARG A 51 ? 0.2381 0.2126 0.2387 -0.0347 0.0255 0.0115 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NE 381 C CZ . ARG A 51 ? 0.2681 0.2455 0.2694 -0.0450 0.0350 0.0157 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A CZ 382 N NH1 . ARG A 51 ? 0.2070 0.1749 0.1917 -0.0475 0.0418 0.0203 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH1 383 N NH2 . ARG A 51 ? 0.2366 0.2265 0.2554 -0.0534 0.0378 0.0148 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A NH2 384 N N . PHE A 52 ? 0.1690 0.1587 0.1794 -0.0035 0.0051 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A N 385 C CA . PHE A 52 ? 0.1596 0.1531 0.1722 -0.0018 0.0008 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CA 386 C C . PHE A 52 ? 0.2001 0.2020 0.2245 -0.0081 -0.0006 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A C 387 O O . PHE A 52 ? 0.1612 0.1693 0.1883 -0.0058 -0.0041 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A O 388 C CB . PHE A 52 ? 0.1503 0.1299 0.1568 0.0004 -0.0067 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CB 389 C CG . PHE A 52 ? 0.1586 0.1377 0.1624 0.0022 -0.0122 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CG 390 C CD1 . PHE A 52 ? 0.1962 0.1785 0.1911 0.0087 -0.0097 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD1 391 C CD2 . PHE A 52 ? 0.1717 0.1451 0.1798 -0.0036 -0.0202 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CD2 392 C CE1 . PHE A 52 ? 0.1767 0.1540 0.1630 0.0102 -0.0154 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE1 393 C CE2 . PHE A 52 ? 0.1520 0.1218 0.1547 -0.0016 -0.0275 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CE2 394 C CZ . PHE A 52 ? 0.1866 0.1572 0.1764 0.0057 -0.0251 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A CZ 395 N N . ASP A 53 ? 0.1510 0.1527 0.1823 -0.0164 0.0020 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N 396 C CA . ASP A 53 ? 0.1313 0.1446 0.1793 -0.0234 0.0013 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA 397 C C . ASP A 53 ? 0.1449 0.1769 0.2043 -0.0212 0.0081 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C 398 O O . ASP A 53 ? 0.1330 0.1788 0.2106 -0.0242 0.0063 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O 399 C CB . ASP A 53 ? 0.1242 0.1307 0.1760 -0.0354 0.0032 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB 400 C CG . ASP A 53 ? 0.1411 0.1406 0.1819 -0.0382 0.0123 0.0007 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG 401 O OD1 . ASP A 53 ? 0.1608 0.1530 0.1881 -0.0304 0.0128 0.0010 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 402 O OD2 . ASP A 53 ? 0.1934 0.1940 0.2384 -0.0492 0.0188 0.0049 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 403 N N . LYS A 54 ? 0.0838 0.1165 0.1343 -0.0156 0.0147 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 404 C CA . LYS A 54 ? 0.0993 0.1466 0.1587 -0.0129 0.0212 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 405 C C . LYS A 54 ? 0.0688 0.1148 0.1180 -0.0035 0.0201 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 406 O O . LYS A 54 ? 0.1166 0.1634 0.1606 -0.0007 0.0265 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 407 C CB . LYS A 54 ? 0.1967 0.2442 0.2539 -0.0182 0.0321 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 408 C CG . LYS A 54 ? 0.2333 0.2788 0.2965 -0.0300 0.0347 0.0003 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 409 C CD . LYS A 54 ? 0.4011 0.4611 0.4762 -0.0362 0.0470 0.0012 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 410 C CE . LYS A 54 ? 0.5413 0.6050 0.6296 -0.0500 0.0493 0.0023 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 411 N NZ . LYS A 54 ? 0.6921 0.7657 0.7840 -0.0560 0.0621 0.0044 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 412 N N . PRO A 55 ? 0.0807 0.1229 0.1246 0.0008 0.0122 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A N 413 C CA . PRO A 55 ? 0.1281 0.1667 0.1596 0.0075 0.0121 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CA 414 C C . PRO A 55 ? 0.1179 0.1646 0.1560 0.0114 0.0134 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A C 415 O O . PRO A 55 ? 0.1123 0.1541 0.1393 0.0153 0.0156 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A O 416 C CB . PRO A 55 ? 0.1498 0.1812 0.1726 0.0094 0.0035 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CB 417 C CG . PRO A 55 ? 0.1130 0.1489 0.1499 0.0057 -0.0035 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CG 418 C CD . PRO A 55 ? 0.0812 0.1213 0.1293 -0.0010 0.0027 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CD 419 N N . GLN A 56 ? 0.0983 0.1575 0.1556 0.0107 0.0118 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 420 C CA . GLN A 56 ? 0.1038 0.1716 0.1700 0.0166 0.0123 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 421 C C . GLN A 56 ? 0.1607 0.2293 0.2229 0.0170 0.0234 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 422 O O . GLN A 56 ? 0.1116 0.1824 0.1751 0.0235 0.0238 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 423 C CB . GLN A 56 ? 0.1061 0.1915 0.1996 0.0159 0.0087 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 424 C CG . GLN A 56 ? 0.1436 0.2421 0.2538 0.0071 0.0195 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 425 C CD . GLN A 56 ? 0.2376 0.3306 0.3472 -0.0024 0.0170 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 426 O OE1 . GLN A 56 ? 0.1517 0.2298 0.2449 -0.0017 0.0099 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 427 N NE2 . GLN A 56 ? 0.2435 0.3479 0.3705 -0.0118 0.0236 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 428 N N . THR A 57 ? 0.1031 0.1671 0.1583 0.0110 0.0308 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 429 C CA . THR A 57 ? 0.1232 0.1841 0.1699 0.0113 0.0398 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 430 C C . THR A 57 ? 0.1022 0.1501 0.1304 0.0152 0.0379 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 431 O O . THR A 57 ? 0.1585 0.2007 0.1779 0.0153 0.0401 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 432 C CB . THR A 57 ? 0.1042 0.1616 0.1474 0.0030 0.0465 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 433 O OG1 . THR A 57 ? 0.1869 0.2321 0.2196 0.0006 0.0411 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 434 C CG2 . THR A 57 ? 0.0680 0.1390 0.1302 -0.0035 0.0503 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 435 N N . TYR A 58 ? 0.1366 0.1779 0.1574 0.0161 0.0315 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A N 436 C CA . TYR A 58 ? 0.1151 0.1467 0.1213 0.0181 0.0310 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CA 437 C C . TYR A 58 ? 0.1205 0.1470 0.1195 0.0206 0.0250 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A C 438 O O . TYR A 58 ? 0.1793 0.1980 0.1661 0.0198 0.0256 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A O 439 C CB . TYR A 58 ? 0.1302 0.1564 0.1302 0.0147 0.0325 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CB 440 C CG . TYR A 58 ? 0.1429 0.1694 0.1465 0.0122 0.0296 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CG 441 C CD1 . TYR A 58 ? 0.1911 0.2187 0.2011 0.0085 0.0303 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD1 442 C CD2 . TYR A 58 ? 0.1624 0.1862 0.1609 0.0129 0.0267 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CD2 443 C CE1 . TYR A 58 ? 0.1905 0.2152 0.2026 0.0062 0.0261 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE1 444 C CE2 . TYR A 58 ? 0.2221 0.2444 0.2223 0.0118 0.0236 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CE2 445 C CZ . TYR A 58 ? 0.2214 0.2434 0.2288 0.0088 0.0223 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A CZ 446 O OH . TYR A 58 ? 0.3294 0.3467 0.3374 0.0076 0.0177 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A OH 447 N N . LYS A 59 ? 0.1033 0.1330 0.1086 0.0228 0.0188 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A N 448 C CA . LYS A 59 ? 0.1528 0.1730 0.1458 0.0250 0.0114 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CA 449 C C . LYS A 59 ? 0.1567 0.1783 0.1568 0.0313 0.0038 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A C 450 O O . LYS A 59 ? 0.1557 0.1911 0.1760 0.0334 0.0045 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A O 451 C CB . LYS A 59 ? 0.1312 0.1491 0.1204 0.0225 0.0072 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CB 452 C CG . LYS A 59 ? 0.1658 0.1828 0.1504 0.0183 0.0132 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CG 453 C CD . LYS A 59 ? 0.1806 0.1925 0.1580 0.0173 0.0084 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CD 454 C CE . LYS A 59 ? 0.2815 0.2937 0.2582 0.0150 0.0135 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A CE 455 N NZ . LYS A 59 ? 0.3167 0.3279 0.2858 0.0142 0.0211 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A NZ 456 N N . HIS A 60 ? 0.1470 0.1539 0.1301 0.0342 -0.0036 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A N 457 C CA . HIS A 60 ? 0.1354 0.1386 0.1215 0.0417 -0.0153 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CA 458 C C . HIS A 60 ? 0.2039 0.2070 0.1925 0.0422 -0.0261 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A C 459 O O . HIS A 60 ? 0.1584 0.1604 0.1405 0.0365 -0.0241 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A O 460 C CB . HIS A 60 ? 0.1602 0.1406 0.1207 0.0437 -0.0205 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CB 461 C CG . HIS A 60 ? 0.1847 0.1619 0.1423 0.0442 -0.0135 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CG 462 N ND1 . HIS A 60 ? 0.2261 0.2062 0.1951 0.0526 -0.0163 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A ND1 463 C CD2 . HIS A 60 ? 0.2377 0.2085 0.1825 0.0377 -0.0048 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CD2 464 C CE1 . HIS A 60 ? 0.2627 0.2358 0.2229 0.0511 -0.0099 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A CE1 465 N NE2 . HIS A 60 ? 0.2135 0.1812 0.1599 0.0417 -0.0035 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A NE2 466 N N . PHE A 61 ? 0.1342 0.1375 0.1320 0.0498 -0.0392 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A N 467 C CA . PHE A 61 ? 0.1750 0.1709 0.1690 0.0524 -0.0551 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CA 468 C C . PHE A 61 ? 0.1820 0.1964 0.2006 0.0491 -0.0569 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A C 469 O O . PHE A 61 ? 0.1832 0.1904 0.1973 0.0501 -0.0708 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A O 470 C CB . PHE A 61 ? 0.2189 0.1883 0.1741 0.0481 -0.0585 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CB 471 C CG . PHE A 61 ? 0.2260 0.1757 0.1548 0.0475 -0.0547 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CG 472 C CD1 . PHE A 61 ? 0.2789 0.2170 0.2040 0.0554 -0.0651 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD1 473 C CD2 . PHE A 61 ? 0.2272 0.1706 0.1371 0.0389 -0.0411 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CD2 474 C CE1 . PHE A 61 ? 0.2972 0.2142 0.1967 0.0536 -0.0625 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE1 475 C CE2 . PHE A 61 ? 0.2660 0.1922 0.1537 0.0364 -0.0375 0.0011 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CE2 476 C CZ . PHE A 61 ? 0.2771 0.1886 0.1581 0.0431 -0.0483 0.0024 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A CZ 477 N N . ILE A 62 ? 0.1179 0.1532 0.1601 0.0446 -0.0444 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A N 478 C CA . ILE A 62 ? 0.1333 0.1833 0.1965 0.0391 -0.0454 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CA 479 C C . ILE A 62 ? 0.1611 0.2353 0.2622 0.0424 -0.0483 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A C 480 O O . ILE A 62 ? 0.1377 0.2266 0.2546 0.0431 -0.0365 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A O 481 C CB . ILE A 62 ? 0.0993 0.1528 0.1605 0.0302 -0.0306 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CB 482 C CG1 . ILE A 62 ? 0.1094 0.1426 0.1386 0.0281 -0.0290 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG1 483 C CG2 . ILE A 62 ? 0.1187 0.1854 0.2023 0.0235 -0.0320 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CG2 484 C CD1 . ILE A 62 ? 0.1577 0.1919 0.1832 0.0222 -0.0158 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A CD1 485 N N . LYS A 63 ? 0.1281 0.2069 0.2441 0.0444 -0.0642 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N 486 C CA . LYS A 63 ? 0.1789 0.2823 0.3329 0.0450 -0.0651 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA 487 C C . LYS A 63 ? 0.2255 0.3481 0.4013 0.0332 -0.0520 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C 488 O O . LYS A 63 ? 0.1660 0.3061 0.3610 0.0302 -0.0390 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O 489 C CB . LYS A 63 ? 0.1776 0.2740 0.3339 0.0483 -0.0842 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB 490 C CG . LYS A 63 ? 0.2206 0.3385 0.4111 0.0493 -0.0845 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG 491 C CD . LYS A 63 ? 0.4056 0.5144 0.5975 0.0528 -0.1050 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD 492 C CE . LYS A 63 ? 0.4866 0.6200 0.7168 0.0528 -0.1062 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE 493 N NZ . LYS A 63 ? 0.5762 0.7206 0.8196 0.0610 -0.1000 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ 494 N N . SER A 64 ? 0.1009 0.2160 0.2682 0.0254 -0.0549 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 64 SER A N 495 C CA . SER A 64 ? 0.1011 0.2275 0.2829 0.0127 -0.0436 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CA 496 C C . SER A 64 ? 0.1979 0.3012 0.3495 0.0071 -0.0440 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 64 SER A C 497 O O . SER A 64 ? 0.1609 0.2445 0.2876 0.0119 -0.0549 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 64 SER A O 498 C CB . SER A 64 ? 0.2163 0.3578 0.4259 0.0069 -0.0490 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 64 SER A CB 499 O OG . SER A 64 ? 0.2000 0.3287 0.4024 0.0085 -0.0683 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 64 SER A OG 500 N N . CYS A 65 ? 0.0977 0.2022 0.2506 -0.0029 -0.0320 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A N 501 C CA . CYS A 65 ? 0.1038 0.1880 0.2333 -0.0078 -0.0328 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CA 502 C C . CYS A 65 ? 0.2081 0.2982 0.3543 -0.0207 -0.0292 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A C 503 O O . CYS A 65 ? 0.2439 0.3451 0.4016 -0.0270 -0.0157 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A O 504 C CB . CYS A 65 ? 0.1188 0.1897 0.2220 -0.0049 -0.0218 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A CB 505 S SG . CYS A 65 ? 0.1629 0.2111 0.2412 -0.0081 -0.0232 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A SG 506 N N . SER A 66 ? 0.1366 0.2171 0.2817 -0.0253 -0.0412 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 66 SER A N 507 C CA . SER A 66 ? 0.1581 0.2406 0.3181 -0.0389 -0.0407 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CA 508 C C . SER A 66 ? 0.2260 0.2819 0.3591 -0.0416 -0.0428 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 66 SER A C 509 O O . SER A 66 ? 0.2090 0.2480 0.3192 -0.0335 -0.0508 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 66 SER A O 510 C CB . SER A 66 ? 0.1855 0.2794 0.3716 -0.0430 -0.0558 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 66 SER A CB 511 O OG . SER A 66 ? 0.3671 0.4833 0.5750 -0.0363 -0.0563 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 66 SER A OG 512 N N . VAL A 67 ? 0.1497 0.2604 0.3131 -0.0570 -0.0011 0.0713 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A N 513 C CA . VAL A 67 ? 0.1639 0.2357 0.3185 -0.0728 -0.0027 0.0671 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CA 514 C C . VAL A 67 ? 0.1870 0.2667 0.3894 -0.0973 0.0133 0.0780 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A C 515 O O . VAL A 67 ? 0.1922 0.3082 0.4230 -0.0987 0.0289 0.0903 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A O 516 C CB . VAL A 67 ? 0.2278 0.2591 0.3300 -0.0538 0.0065 0.0744 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CB 517 C CG1 . VAL A 67 ? 0.1743 0.2002 0.2318 -0.0370 -0.0096 0.0592 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG1 518 C CG2 . VAL A 67 ? 0.2346 0.2740 0.3307 -0.0415 0.0339 0.0987 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A CG2 519 N N . GLU A 68 ? 0.2216 0.2635 0.4209 -0.1120 0.0103 0.0659 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A N 520 C CA . GLU A 68 ? 0.2725 0.3102 0.4960 -0.1336 0.0239 0.0653 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CA 521 C C . GLU A 68 ? 0.3111 0.3332 0.5305 -0.1296 0.0505 0.0965 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A C 522 O O . GLU A 68 ? 0.2820 0.2874 0.4698 -0.1076 0.0588 0.1157 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A O 523 C CB . GLU A 68 ? 0.3657 0.3625 0.5793 -0.1477 0.0159 0.0441 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CB 524 C CG . GLU A 68 ? 0.4976 0.4335 0.6859 -0.1350 0.0227 0.0571 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CG 525 C CD . GLU A 68 ? 0.6397 0.5373 0.8228 -0.1452 0.0144 0.0343 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A CD 526 O OE1 . GLU A 68 ? 0.6343 0.5546 0.8265 -0.1644 0.0037 0.0097 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE1 527 O OE2 . GLU A 68 ? 0.7157 0.5631 0.8818 -0.1315 0.0185 0.0428 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A OE2 528 N N . GLN A 69 ? 0.3222 0.3550 0.5668 -0.1518 0.0640 0.1002 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A N 529 C CA . GLN A 69 ? 0.4206 0.4394 0.6568 -0.1525 0.0887 0.1285 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CA 530 C C . GLN A 69 ? 0.4398 0.3904 0.6431 -0.1455 0.0909 0.1405 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A C 531 O O . GLN A 69 ? 0.4306 0.3433 0.6332 -0.1524 0.0778 0.1232 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A O 532 C CB . GLN A 69 ? 0.5555 0.5990 0.8262 -0.1849 0.1008 0.1273 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CB 533 C CG . GLN A 69 ? 0.6205 0.7403 0.9274 -0.1888 0.0993 0.1151 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CG 534 C CD . GLN A 69 ? 0.7423 0.8934 1.0838 -0.2249 0.1103 0.1090 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A CD 535 O OE1 . GLN A 69 ? 0.8488 0.9656 1.1906 -0.2534 0.1085 0.1029 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A OE1 536 N NE2 . GLN A 69 ? 0.7119 0.9300 1.0827 -0.2241 0.1215 0.1101 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A NE2 537 N N . ASN A 70 ? 0.4746 0.4144 0.6490 -0.1296 0.1069 0.1687 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A N 538 C CA . ASN A 70 ? 0.5270 0.4115 0.6648 -0.1137 0.1066 0.1836 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CA 539 C C . ASN A 70 ? 0.5521 0.4178 0.6706 -0.0935 0.0864 0.1655 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A C 540 O O . ASN A 70 ? 0.5885 0.4076 0.7017 -0.0918 0.0775 0.1581 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A O 541 C CB . ASN A 70 ? 0.6431 0.4779 0.7932 -0.1365 0.1124 0.1903 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CB 542 C CG . ASN A 70 ? 0.7456 0.5990 0.9124 -0.1616 0.1333 0.2090 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CG 543 O OD1 . ASN A 70 ? 0.8516 0.7007 1.0496 -0.1944 0.1359 0.1992 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A OD1 544 N ND2 . ASN A 70 ? 0.7542 0.6336 0.8985 -0.1483 0.1482 0.2335 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A ND2 545 N N . PHE A 71 ? 0.4279 0.3312 0.5367 -0.0788 0.0796 0.1574 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A N 546 C CA . PHE A 71 ? 0.3836 0.2759 0.4705 -0.0625 0.0611 0.1413 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CA 547 C C . PHE A 71 ? 0.3838 0.2453 0.4262 -0.0373 0.0605 0.1534 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A C 548 O O . PHE A 71 ? 0.4259 0.2971 0.4434 -0.0249 0.0723 0.1737 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A O 549 C CB . PHE A 71 ? 0.3370 0.2743 0.4159 -0.0523 0.0570 0.1361 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CB 550 C CG . PHE A 71 ? 0.3438 0.2756 0.3838 -0.0338 0.0374 0.1171 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CG 551 C CD1 . PHE A 71 ? 0.2840 0.2144 0.3340 -0.0438 0.0141 0.0865 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD1 552 C CD2 . PHE A 71 ? 0.3131 0.2502 0.3034 -0.0085 0.0417 0.1250 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CD2 553 C CE1 . PHE A 71 ? 0.2471 0.1789 0.2588 -0.0300 -0.0033 0.0665 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE1 554 C CE2 . PHE A 71 ? 0.2833 0.2218 0.2375 0.0045 0.0235 0.1024 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CE2 555 C CZ . PHE A 71 ? 0.2942 0.2289 0.2593 -0.0067 0.0017 0.0743 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A CZ 556 N N . GLU A 72 ? 0.4228 0.2536 0.4580 -0.0300 0.0451 0.1380 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A N 557 C CA . GLU A 72 ? 0.4430 0.2551 0.4395 -0.0026 0.0396 0.1450 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CA 558 C C . GLU A 72 ? 0.3745 0.1986 0.3503 0.0115 0.0221 0.1232 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A C 559 O O . GLU A 72 ? 0.3414 0.1605 0.3385 -0.0019 0.0074 0.0934 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A O 560 C CB . GLU A 72 ? 0.5438 0.3029 0.5530 -0.0029 0.0391 0.1488 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CB 561 C CG . GLU A 72 ? 0.7285 0.4687 0.7509 -0.0170 0.0562 0.1739 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CG 562 C CD . GLU A 72 ? 0.8490 0.5295 0.8771 -0.0134 0.0549 0.1798 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A CD 563 O OE1 . GLU A 72 ? 0.8691 0.5289 0.8886 0.0065 0.0408 0.1651 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE1 564 O OE2 . GLU A 72 ? 0.8828 0.5366 0.9242 -0.0299 0.0680 0.1986 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A OE2 565 N N . MET A 73 ? 0.3557 0.2119 0.2886 0.0321 0.0187 0.1235 ? ? ? ? ? ? 73 MET A N 566 C CA . MET A 73 ? 0.3056 0.1820 0.2094 0.0419 0.0019 0.0975 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CA 567 C C . MET A 73 ? 0.3760 0.2345 0.2703 0.0589 -0.0107 0.0862 ? ? ? ? ? ? 73 MET A C 568 O O . MET A 73 ? 0.4252 0.3023 0.3049 0.0751 -0.0094 0.0932 ? ? ? ? ? ? 73 MET A O 569 C CB . MET A 73 ? 0.3254 0.2520 0.2053 0.0453 0.0032 0.0879 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CB 570 C CG . MET A 73 ? 0.2750 0.2280 0.1457 0.0393 -0.0109 0.0546 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CG 571 S SD . MET A 73 ? 0.3537 0.3386 0.2252 0.0307 -0.0042 0.0415 ? ? ? ? ? ? 73 MET A SD 572 C CE . MET A 73 ? 0.3309 0.3273 0.1875 0.0484 0.0021 0.0489 ? ? ? ? ? ? 73 MET A CE 573 N N . ARG A 74 ? 0.3282 0.1722 0.2490 0.0455 -0.0236 0.0570 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 574 C CA . ARG A 74 ? 0.3156 0.1472 0.2334 0.0621 -0.0353 0.0387 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 575 C C . ARG A 74 ? 0.2827 0.1304 0.2147 0.0414 -0.0522 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 576 O O . ARG A 74 ? 0.2796 0.1376 0.2304 0.0146 -0.0543 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 577 C CB . ARG A 74 ? 0.3766 0.1504 0.3218 0.0724 -0.0251 0.0587 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 578 C CG . ARG A 74 ? 0.5472 0.2860 0.5395 0.0408 -0.0166 0.0567 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 579 C CD . ARG A 74 ? 0.6866 0.3655 0.6984 0.0467 -0.0071 0.0675 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 580 N NE . ARG A 74 ? 0.7944 0.4560 0.8401 0.0106 0.0016 0.0589 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 581 C CZ . ARG A 74 ? 0.9280 0.5442 0.9904 0.0036 0.0066 0.0532 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 582 N NH1 . ARG A 74 ? 0.9494 0.5276 0.9995 0.0325 0.0038 0.0560 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 583 N NH2 . ARG A 74 ? 0.9634 0.5745 1.0544 -0.0310 0.0129 0.0442 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 584 N N . VAL A 75 ? 0.2843 0.1412 0.2073 0.0552 -0.0644 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A N 585 C CA . VAL A 75 ? 0.2690 0.1529 0.1987 0.0354 -0.0797 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CA 586 C C . VAL A 75 ? 0.2608 0.1314 0.2361 0.0076 -0.0726 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A C 587 O O . VAL A 75 ? 0.3073 0.1259 0.3110 0.0102 -0.0663 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A O 588 C CB . VAL A 75 ? 0.3019 0.2122 0.2335 0.0528 -0.0815 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CB 589 C CG1 . VAL A 75 ? 0.2498 0.1997 0.2083 0.0247 -0.0692 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG1 590 C CG2 . VAL A 75 ? 0.2841 0.2385 0.1946 0.0648 -0.0748 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG2 591 N N . GLY A 76 ? 0.2195 0.1400 0.1990 -0.0172 -0.0624 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A N 592 C CA . GLY A 76 ? 0.2302 0.1500 0.2296 -0.0407 -0.0556 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A CA 593 C C . GLY A 76 ? 0.2397 0.1564 0.2559 -0.0539 -0.0534 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A C 594 O O . GLY A 76 ? 0.2300 0.1610 0.2517 -0.0739 -0.0491 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A O 595 N N . CYS A 77 ? 0.2452 0.1374 0.2611 -0.0445 -0.0595 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A N 596 C CA . CYS A 77 ? 0.2665 0.1637 0.3008 -0.0585 -0.0554 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CA 597 C C . CYS A 77 ? 0.2048 0.1592 0.2250 -0.0580 -0.0543 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A C 598 O O . CYS A 77 ? 0.1769 0.1605 0.1747 -0.0459 -0.0482 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A O 599 C CB . CYS A 77 ? 0.2943 0.1727 0.3128 -0.0410 -0.0412 0.0042 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A CB 600 S SG . CYS A 77 ? 0.2471 0.1537 0.2078 -0.0171 -0.0448 0.0087 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A SG 601 N N . THR A 78 ? 0.1647 0.1568 0.2403 -0.0242 -0.0088 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 78 THR A N 602 C CA . THR A 78 ? 0.1670 0.1734 0.2389 -0.0184 -0.0106 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CA 603 C C . THR A 78 ? 0.1842 0.1966 0.2614 -0.0234 -0.0055 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 78 THR A C 604 O O . THR A 78 ? 0.1226 0.1315 0.2090 -0.0324 -0.0003 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 78 THR A O 605 C CB . THR A 78 ? 0.1351 0.1506 0.2149 -0.0137 -0.0188 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CB 606 O OG1 . THR A 78 ? 0.1514 0.1673 0.2507 -0.0211 -0.0194 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 78 THR A OG1 607 C CG2 . THR A 78 ? 0.1704 0.1824 0.2446 -0.0079 -0.0238 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 78 THR A CG2 608 N N . ARG A 79 ? 0.1074 0.1288 0.1785 -0.0174 -0.0067 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A N 609 C CA . ARG A 79 ? 0.1012 0.1302 0.1796 -0.0196 -0.0038 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CA 610 C C . ARG A 79 ? 0.1392 0.1789 0.2195 -0.0112 -0.0115 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A C 611 O O . ARG A 79 ? 0.1599 0.1996 0.2273 -0.0033 -0.0167 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A O 612 C CB . ARG A 79 ? 0.1405 0.1661 0.2083 -0.0204 0.0029 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CB 613 C CG . ARG A 79 ? 0.1689 0.1928 0.2204 -0.0126 0.0011 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CG 614 C CD . ARG A 79 ? 0.1325 0.1523 0.1763 -0.0150 0.0081 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CD 615 N NE . ARG A 79 ? 0.1555 0.1735 0.1856 -0.0094 0.0077 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NE 616 C CZ . ARG A 79 ? 0.1901 0.2045 0.2127 -0.0109 0.0128 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A CZ 617 N NH1 . ARG A 79 ? 0.1267 0.1391 0.1521 -0.0166 0.0176 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH1 618 N NH2 . ARG A 79 ? 0.1403 0.1534 0.1521 -0.0072 0.0133 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A NH2 619 N N . ASP A 80 ? 0.1278 0.1775 0.2240 -0.0129 -0.0124 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A N 620 C CA . ASP A 80 ? 0.1509 0.2115 0.2511 -0.0041 -0.0212 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CA 621 C C . ASP A 80 ? 0.1505 0.2131 0.2493 -0.0011 -0.0190 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A C 622 O O . ASP A 80 ? 0.1405 0.2094 0.2544 -0.0067 -0.0140 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A O 623 C CB . ASP A 80 ? 0.1023 0.1752 0.2259 -0.0071 -0.0254 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CB 624 C CG . ASP A 80 ? 0.2452 0.3175 0.3712 -0.0069 -0.0312 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A CG 625 O OD1 . ASP A 80 ? 0.2603 0.3247 0.3690 -0.0024 -0.0332 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD1 626 O OD2 . ASP A 80 ? 0.2924 0.3719 0.4368 -0.0106 -0.0327 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A OD2 627 N N . VAL A 81 ? 0.1098 0.1667 0.1908 0.0072 -0.0222 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 628 C CA . VAL A 81 ? 0.0991 0.1541 0.1776 0.0108 -0.0208 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 629 C C . VAL A 81 ? 0.1686 0.2309 0.2518 0.0213 -0.0318 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 630 O O . VAL A 81 ? 0.1612 0.2242 0.2344 0.0287 -0.0405 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 631 C CB . VAL A 81 ? 0.1542 0.1965 0.2111 0.0125 -0.0170 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 632 C CG1 . VAL A 81 ? 0.1297 0.1677 0.1853 0.0162 -0.0162 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 633 C CG2 . VAL A 81 ? 0.1351 0.1716 0.1882 0.0036 -0.0077 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 634 N N . ILE A 82 ? 0.1302 0.1988 0.2284 0.0226 -0.0320 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 635 C CA . ILE A 82 ? 0.1381 0.2105 0.2392 0.0347 -0.0432 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 636 C C . ILE A 82 ? 0.1456 0.2055 0.2369 0.0384 -0.0409 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 637 O O . ILE A 82 ? 0.1497 0.2098 0.2501 0.0321 -0.0322 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 638 C CB . ILE A 82 ? 0.1788 0.2698 0.3087 0.0350 -0.0470 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 639 C CG1 . ILE A 82 ? 0.1735 0.2762 0.3145 0.0309 -0.0499 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 640 C CG2 . ILE A 82 ? 0.1287 0.2224 0.2617 0.0495 -0.0598 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 641 C CD1 . ILE A 82 ? 0.1956 0.3124 0.3614 0.0265 -0.0482 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 642 N N . VAL A 83 ? 0.1603 0.2090 0.2324 0.0481 -0.0485 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A N 643 C CA . VAL A 83 ? 0.1928 0.2259 0.2538 0.0516 -0.0470 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CA 644 C C . VAL A 83 ? 0.2171 0.2536 0.2948 0.0604 -0.0547 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A C 645 O O . VAL A 83 ? 0.1679 0.2163 0.2574 0.0682 -0.0654 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A O 646 C CB . VAL A 83 ? 0.2609 0.2795 0.2928 0.0574 -0.0513 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CB 647 C CG1 . VAL A 83 ? 0.2562 0.2560 0.2763 0.0592 -0.0487 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG1 648 C CG2 . VAL A 83 ? 0.3510 0.3701 0.3699 0.0495 -0.0441 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG2 649 N N . ILE A 84 ? 0.2072 0.2342 0.2880 0.0597 -0.0500 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 650 C CA . ILE A 84 ? 0.2532 0.2810 0.3493 0.0701 -0.0587 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 651 C C . ILE A 84 ? 0.2698 0.2848 0.3489 0.0842 -0.0732 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 652 O O . ILE A 84 ? 0.2500 0.2519 0.3024 0.0844 -0.0736 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 653 C CB . ILE A 84 ? 0.2882 0.3066 0.3906 0.0673 -0.0515 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 654 C CG1 . ILE A 84 ? 0.3401 0.3338 0.4171 0.0663 -0.0484 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 655 C CG2 . ILE A 84 ? 0.2572 0.2899 0.3748 0.0543 -0.0379 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 656 C CD1 . ILE A 84 ? 0.3707 0.3517 0.4542 0.0664 -0.0448 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 657 N N . SER A 85 ? 0.2430 0.2623 0.3373 0.0965 -0.0854 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 85 SER A N 658 C CA . SER A 85 ? 0.3398 0.3474 0.4151 0.1076 -0.0982 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CA 659 C C . SER A 85 ? 0.3427 0.3211 0.3953 0.1114 -0.0984 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 85 SER A C 660 O O . SER A 85 ? 0.2641 0.2315 0.3218 0.1069 -0.0905 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 85 SER A O 661 C CB . SER A 85 ? 0.3788 0.3972 0.4724 0.1139 -0.1065 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 85 SER A CB 662 O OG . SER A 85 ? 0.4668 0.4814 0.5764 0.1136 -0.1030 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 85 SER A OG 663 N N . GLY A 86 ? 0.4165 0.3820 0.4432 0.1183 -0.1066 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A N 664 C CA . GLY A 86 ? 0.3796 0.3167 0.3836 0.1204 -0.1063 0.0115 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A CA 665 C C . GLY A 86 ? 0.4076 0.3298 0.3865 0.1124 -0.0965 0.0264 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A C 666 O O . GLY A 86 ? 0.4533 0.3524 0.4199 0.1096 -0.0916 0.0396 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A O 667 N N . LEU A 87 ? 0.3286 0.2643 0.3008 0.1067 -0.0920 0.0238 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A N 668 C CA . LEU A 87 ? 0.3366 0.2646 0.2860 0.0954 -0.0793 0.0353 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CA 669 C C . LEU A 87 ? 0.3858 0.3209 0.3123 0.0991 -0.0848 0.0376 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A C 670 O O . LEU A 87 ? 0.3678 0.3176 0.3011 0.1079 -0.0967 0.0273 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A O 671 C CB . LEU A 87 ? 0.3526 0.2941 0.3190 0.0808 -0.0643 0.0277 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CB 672 C CG . LEU A 87 ? 0.4381 0.3730 0.4231 0.0754 -0.0567 0.0260 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CG 673 C CD1 . LEU A 87 ? 0.3966 0.3497 0.4007 0.0642 -0.0458 0.0153 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD1 674 C CD2 . LEU A 87 ? 0.4735 0.3848 0.4408 0.0704 -0.0492 0.0411 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD2 675 N N . PRO A 88 ? 0.4561 0.3827 0.3560 0.0922 -0.0760 0.0494 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A N 676 C CA . PRO A 88 ? 0.4770 0.4120 0.3539 0.0958 -0.0807 0.0504 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CA 677 C C . PRO A 88 ? 0.4653 0.4249 0.3558 0.0904 -0.0774 0.0355 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A C 678 O O . PRO A 88 ? 0.4965 0.4620 0.3695 0.0868 -0.0731 0.0367 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A O 679 C CB . PRO A 88 ? 0.4989 0.4189 0.3484 0.0870 -0.0689 0.0666 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CB 680 C CG . PRO A 88 ? 0.4969 0.4080 0.3583 0.0768 -0.0561 0.0695 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CG 681 C CD . PRO A 88 ? 0.5193 0.4278 0.4080 0.0818 -0.0624 0.0625 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A CD 682 N N . ALA A 89 ? 0.4016 0.3755 0.3236 0.0895 -0.0791 0.0211 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A N 683 C CA . ALA A 89 ? 0.3623 0.3569 0.3000 0.0837 -0.0763 0.0072 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CA 684 C C . ALA A 89 ? 0.3769 0.3856 0.3468 0.0861 -0.0823 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A C 685 O O . ALA A 89 ? 0.3389 0.3425 0.3236 0.0874 -0.0823 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A O 686 C CB . ALA A 89 ? 0.3525 0.3469 0.2933 0.0697 -0.0602 0.0090 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A CB 687 N N . ASN A 90 ? 0.2557 0.2829 0.2377 0.0864 -0.0870 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A N 688 C CA . ASN A 90 ? 0.2217 0.2655 0.2362 0.0864 -0.0910 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CA 689 C C . ASN A 90 ? 0.2301 0.2840 0.2630 0.0727 -0.0795 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A C 690 O O . ASN A 90 ? 0.1945 0.2541 0.2506 0.0666 -0.0738 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A O 691 C CB . ASN A 90 ? 0.2722 0.3293 0.2899 0.0968 -0.1059 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CB 692 C CG . ASN A 90 ? 0.4340 0.4791 0.4369 0.1079 -0.1150 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A CG 693 O OD1 . ASN A 90 ? 0.4226 0.4549 0.4259 0.1106 -0.1145 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A OD1 694 N ND2 . ASN A 90 ? 0.4673 0.5162 0.4580 0.1144 -0.1233 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A ND2 695 N N . THR A 91 ? 0.1705 0.2269 0.1934 0.0681 -0.0765 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 696 C CA . THR A 91 ? 0.1932 0.2565 0.2319 0.0563 -0.0675 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 697 C C . THR A 91 ? 0.2441 0.2989 0.2629 0.0512 -0.0598 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 698 O O . THR A 91 ? 0.2172 0.2667 0.2119 0.0570 -0.0628 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 699 C CB . THR A 91 ? 0.2413 0.3215 0.2989 0.0569 -0.0751 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 700 O OG1 . THR A 91 ? 0.2191 0.3022 0.2590 0.0650 -0.0846 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 701 C CG2 . THR A 91 ? 0.2378 0.3304 0.3189 0.0619 -0.0829 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 702 N N . SER A 92 ? 0.1338 0.1879 0.1626 0.0405 -0.0498 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 92 SER A N 703 C CA . SER A 92 ? 0.1325 0.1808 0.1469 0.0361 -0.0432 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CA 704 C C . SER A 92 ? 0.1844 0.2355 0.2153 0.0271 -0.0383 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 92 SER A C 705 O O . SER A 92 ? 0.2022 0.2536 0.2495 0.0203 -0.0331 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 92 SER A O 706 C CB . SER A 92 ? 0.2139 0.2500 0.2146 0.0332 -0.0343 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CB 707 O OG . SER A 92 ? 0.1907 0.2237 0.1793 0.0296 -0.0282 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 92 SER A OG 708 N N . THR A 93 ? 0.1419 0.1948 0.1682 0.0272 -0.0400 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 709 C CA . THR A 93 ? 0.1655 0.2165 0.2043 0.0192 -0.0356 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 710 C C . THR A 93 ? 0.1651 0.2080 0.1896 0.0173 -0.0288 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 711 O O . THR A 93 ? 0.1522 0.1963 0.1597 0.0227 -0.0302 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 712 C CB . THR A 93 ? 0.2110 0.2699 0.2596 0.0211 -0.0435 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 713 O OG1 . THR A 93 ? 0.2003 0.2695 0.2637 0.0234 -0.0505 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 714 C CG2 . THR A 93 ? 0.1648 0.2179 0.2274 0.0123 -0.0392 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 715 N N . GLU A 94 ? 0.1300 0.1657 0.1610 0.0097 -0.0213 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A N 716 C CA . GLU A 94 ? 0.1423 0.1715 0.1617 0.0083 -0.0151 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CA 717 C C . GLU A 94 ? 0.1556 0.1788 0.1839 0.0031 -0.0130 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A C 718 O O . GLU A 94 ? 0.1461 0.1665 0.1883 -0.0026 -0.0125 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A O 719 C CB . GLU A 94 ? 0.1835 0.2088 0.1982 0.0060 -0.0086 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CB 720 C CG . GLU A 94 ? 0.2041 0.2319 0.2105 0.0118 -0.0118 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CG 721 C CD . GLU A 94 ? 0.2233 0.2464 0.2291 0.0099 -0.0068 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CD 722 O OE1 . GLU A 94 ? 0.1788 0.1986 0.1889 0.0039 -0.0002 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE1 723 O OE2 . GLU A 94 ? 0.1938 0.2162 0.1943 0.0150 -0.0103 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE2 724 N N . ARG A 95 ? 0.1255 0.1464 0.1456 0.0051 -0.0117 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A N 725 C CA . ARG A 95 ? 0.1055 0.1192 0.1324 0.0027 -0.0119 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CA 726 C C . ARG A 95 ? 0.1387 0.1474 0.1592 0.0012 -0.0062 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A C 727 O O . ARG A 95 ? 0.1679 0.1816 0.1777 0.0039 -0.0032 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A O 728 C CB . ARG A 95 ? 0.1468 0.1644 0.1729 0.0085 -0.0176 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CB 729 C CG . ARG A 95 ? 0.1661 0.1745 0.1991 0.0080 -0.0189 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CG 730 C CD . ARG A 95 ? 0.2009 0.2159 0.2329 0.0150 -0.0242 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CD 731 N NE . ARG A 95 ? 0.2109 0.2161 0.2530 0.0159 -0.0277 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NE 732 C CZ . ARG A 95 ? 0.1810 0.1831 0.2203 0.0188 -0.0263 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A CZ 733 N NH1 . ARG A 95 ? 0.1564 0.1659 0.1843 0.0198 -0.0205 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH1 734 N NH2 . ARG A 95 ? 0.1926 0.1841 0.2419 0.0209 -0.0312 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A NH2 735 N N . LEU A 96 ? 0.1336 0.1324 0.1603 -0.0035 -0.0049 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A N 736 C CA . LEU A 96 ? 0.1401 0.1347 0.1613 -0.0040 -0.0014 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CA 737 C C . LEU A 96 ? 0.1702 0.1651 0.1902 0.0020 -0.0050 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A C 738 O O . LEU A 96 ? 0.1503 0.1385 0.1777 0.0033 -0.0101 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A O 739 C CB . LEU A 96 ? 0.1017 0.0853 0.1272 -0.0103 0.0004 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CB 740 C CG . LEU A 96 ? 0.1555 0.1343 0.1746 -0.0100 0.0022 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CG 741 C CD1 . LEU A 96 ? 0.1414 0.1298 0.1536 -0.0096 0.0073 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD1 742 C CD2 . LEU A 96 ? 0.1431 0.1100 0.1630 -0.0163 0.0035 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD2 743 N N . ASP A 97 ? 0.1412 0.1443 0.1537 0.0053 -0.0020 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 744 C CA . ASP A 97 ? 0.1268 0.1349 0.1393 0.0114 -0.0046 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 745 C C . ASP A 97 ? 0.1624 0.1655 0.1777 0.0132 -0.0058 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 746 O O . ASP A 97 ? 0.1398 0.1414 0.1605 0.0187 -0.0109 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 747 C CB . ASP A 97 ? 0.1997 0.2221 0.2028 0.0136 0.0000 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 748 C CG . ASP A 97 ? 0.2814 0.3096 0.2790 0.0149 -0.0012 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 749 O OD1 . ASP A 97 ? 0.2632 0.2885 0.2669 0.0164 -0.0072 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 750 O OD2 . ASP A 97 ? 0.2641 0.2994 0.2508 0.0145 0.0034 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 751 N N . ILE A 98 ? 0.1751 0.1763 0.1872 0.0095 -0.0019 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A N 752 C CA . ILE A 98 ? 0.1777 0.1753 0.1909 0.0119 -0.0039 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CA 753 C C . ILE A 98 ? 0.1605 0.1524 0.1696 0.0061 -0.0007 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A C 754 O O . ILE A 98 ? 0.1842 0.1813 0.1899 0.0015 0.0050 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A O 755 C CB . ILE A 98 ? 0.1715 0.1842 0.1845 0.0162 -0.0016 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CB 756 C CG1 . ILE A 98 ? 0.2291 0.2399 0.2452 0.0201 -0.0055 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG1 757 C CG2 . ILE A 98 ? 0.1215 0.1447 0.1285 0.0113 0.0069 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CG2 758 C CD1 . ILE A 98 ? 0.3108 0.3389 0.3310 0.0245 -0.0037 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A CD1 759 N N . LEU A 99 ? 0.1180 0.0984 0.1267 0.0068 -0.0049 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 760 C CA . LEU A 99 ? 0.1478 0.1242 0.1504 0.0021 -0.0022 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 761 C C . LEU A 99 ? 0.1985 0.1707 0.1986 0.0076 -0.0080 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 762 O O . LEU A 99 ? 0.1943 0.1520 0.1947 0.0108 -0.0148 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 763 C CB . LEU A 99 ? 0.1795 0.1435 0.1809 -0.0049 -0.0009 0.0006 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 764 C CG . LEU A 99 ? 0.2998 0.2594 0.2931 -0.0101 0.0021 0.0095 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 765 C CD1 . LEU A 99 ? 0.2096 0.1833 0.2008 -0.0124 0.0084 0.0091 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 766 C CD2 . LEU A 99 ? 0.3125 0.2611 0.3060 -0.0180 0.0046 0.0150 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 767 N N . ASP A 100 ? 0.1425 0.1271 0.1412 0.0093 -0.0061 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 768 C CA . ASP A 100 ? 0.1603 0.1447 0.1578 0.0158 -0.0127 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 769 C C . ASP A 100 ? 0.1436 0.1298 0.1326 0.0116 -0.0099 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 770 O O . ASP A 100 ? 0.1583 0.1593 0.1492 0.0099 -0.0052 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 771 C CB . ASP A 100 ? 0.1672 0.1686 0.1735 0.0219 -0.0133 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 772 C CG . ASP A 100 ? 0.1412 0.1439 0.1499 0.0307 -0.0221 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 773 O OD1 . ASP A 100 ? 0.1525 0.1461 0.1526 0.0313 -0.0264 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 774 O OD2 . ASP A 100 ? 0.1620 0.1760 0.1807 0.0374 -0.0249 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 775 N N . ASP A 101 ? 0.1556 0.1268 0.1350 0.0094 -0.0125 0.0078 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A N 776 C CA . ASP A 101 ? 0.1708 0.1440 0.1398 0.0057 -0.0101 0.0137 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CA 777 C C . ASP A 101 ? 0.2369 0.2188 0.2041 0.0130 -0.0163 0.0098 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A C 778 O O . ASP A 101 ? 0.2482 0.2410 0.2116 0.0106 -0.0133 0.0091 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A O 779 C CB . ASP A 101 ? 0.2248 0.1796 0.1819 0.0010 -0.0107 0.0250 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CB 780 C CG . ASP A 101 ? 0.2714 0.2242 0.2311 -0.0087 -0.0020 0.0276 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CG 781 O OD1 . ASP A 101 ? 0.2049 0.1716 0.1696 -0.0125 0.0049 0.0234 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD1 782 O OD2 . ASP A 101 ? 0.2411 0.1785 0.1994 -0.0125 -0.0023 0.0332 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD2 783 N N . GLU A 102 ? 0.1871 0.1660 0.1588 0.0225 -0.0256 0.0056 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N 784 C CA . GLU A 102 ? 0.1801 0.1690 0.1520 0.0307 -0.0331 0.0005 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA 785 C C . GLU A 102 ? 0.2003 0.2136 0.1851 0.0298 -0.0276 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C 786 O O . GLU A 102 ? 0.2127 0.2386 0.1971 0.0309 -0.0287 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O 787 C CB . GLU A 102 ? 0.3166 0.2955 0.2919 0.0421 -0.0454 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB 788 C CG . GLU A 102 ? 0.5611 0.5128 0.5211 0.0433 -0.0522 0.0114 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG 789 C CD . GLU A 102 ? 0.7549 0.6933 0.7185 0.0559 -0.0659 0.0093 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD 790 O OE1 . GLU A 102 ? 0.8113 0.7644 0.7909 0.0642 -0.0701 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1 791 O OE2 . GLU A 102 ? 0.7841 0.6971 0.7351 0.0572 -0.0724 0.0210 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2 792 N N . ARG A 103 ? 0.1613 0.1816 0.1573 0.0275 -0.0215 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N 793 C CA . ARG A 103 ? 0.1088 0.1504 0.1163 0.0253 -0.0149 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA 794 C C . ARG A 103 ? 0.1574 0.2022 0.1636 0.0148 -0.0035 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C 795 O O . ARG A 103 ? 0.1472 0.2065 0.1615 0.0113 0.0029 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O 796 C CB . ARG A 103 ? 0.1215 0.1708 0.1408 0.0298 -0.0152 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB 797 C CG . ARG A 103 ? 0.1680 0.2133 0.1915 0.0416 -0.0275 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG 798 C CD . ARG A 103 ? 0.1725 0.2339 0.2110 0.0461 -0.0263 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD 799 N NE . ARG A 103 ? 0.1546 0.2126 0.2000 0.0585 -0.0385 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE 800 C CZ . ARG A 103 ? 0.1325 0.2023 0.1868 0.0676 -0.0468 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ 801 N NH1 . ARG A 103 ? 0.1257 0.2125 0.1832 0.0648 -0.0440 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 802 N NH2 . ARG A 103 ? 0.1463 0.2108 0.2076 0.0799 -0.0587 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 803 N N . ARG A 104 ? 0.1214 0.1526 0.1183 0.0096 -0.0009 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N 804 C CA . ARG A 104 ? 0.1333 0.1658 0.1296 0.0011 0.0084 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA 805 C C . ARG A 104 ? 0.1165 0.1541 0.1196 -0.0007 0.0140 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C 806 O O . ARG A 104 ? 0.1071 0.1540 0.1148 -0.0048 0.0206 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O 807 C CB . ARG A 104 ? 0.0892 0.1315 0.0858 -0.0025 0.0117 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB 808 C CG . ARG A 104 ? 0.1323 0.1698 0.1180 -0.0011 0.0067 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG 809 C CD . ARG A 104 ? 0.1956 0.2432 0.1811 -0.0053 0.0106 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD 810 N NE . ARG A 104 ? 0.2030 0.2476 0.1753 -0.0037 0.0058 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE 811 C CZ . ARG A 104 ? 0.2343 0.2896 0.2046 -0.0006 0.0014 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ 812 N NH1 . ARG A 104 ? 0.2146 0.2850 0.1984 0.0006 0.0015 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 813 N NH2 . ARG A 104 ? 0.2058 0.2574 0.1603 0.0011 -0.0031 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 814 N N . VAL A 105 ? 0.1010 0.1315 0.1040 0.0023 0.0111 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A N 815 C CA . VAL A 105 ? 0.0989 0.1332 0.1049 0.0015 0.0152 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CA 816 C C . VAL A 105 ? 0.1684 0.1907 0.1707 0.0002 0.0141 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A C 817 O O . VAL A 105 ? 0.1222 0.1339 0.1235 0.0029 0.0082 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A O 818 C CB . VAL A 105 ? 0.1140 0.1568 0.1262 0.0079 0.0120 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CB 819 C CG1 . VAL A 105 ? 0.1368 0.1855 0.1491 0.0066 0.0174 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG1 820 C CG2 . VAL A 105 ? 0.1434 0.2002 0.1625 0.0099 0.0118 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG2 821 N N . THR A 106 ? 0.1173 0.1405 0.1182 -0.0037 0.0193 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N 822 C CA . THR A 106 ? 0.1336 0.1487 0.1334 -0.0041 0.0175 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA 823 C C . THR A 106 ? 0.1684 0.1891 0.1664 -0.0042 0.0208 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C 824 O O . THR A 106 ? 0.1504 0.1781 0.1466 -0.0060 0.0261 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O 825 C CB . THR A 106 ? 0.1712 0.1787 0.1698 -0.0090 0.0185 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB 826 O OG1 . THR A 106 ? 0.1647 0.1652 0.1653 -0.0095 0.0158 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 827 C CG2 . THR A 106 ? 0.2112 0.2233 0.2094 -0.0131 0.0244 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 828 N N . GLY A 107 ? 0.1747 0.1919 0.1726 -0.0024 0.0175 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 829 C CA . GLY A 107 ? 0.1377 0.1603 0.1310 -0.0012 0.0192 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 830 C C . GLY A 107 ? 0.1733 0.1916 0.1678 0.0002 0.0145 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 831 O O . GLY A 107 ? 0.1598 0.1718 0.1603 0.0007 0.0099 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 832 N N . PHE A 108 ? 0.1799 0.2011 0.1686 0.0009 0.0151 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N 833 C CA . PHE A 108 ? 0.1859 0.2056 0.1767 0.0028 0.0097 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA 834 C C . PHE A 108 ? 0.1975 0.2241 0.1780 0.0070 0.0088 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C 835 O O . PHE A 108 ? 0.1665 0.1974 0.1373 0.0069 0.0137 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O 836 C CB . PHE A 108 ? 0.1522 0.1675 0.1481 -0.0006 0.0097 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB 837 C CG . PHE A 108 ? 0.2003 0.2166 0.1897 -0.0006 0.0126 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG 838 C CD1 . PHE A 108 ? 0.1935 0.2118 0.1773 0.0034 0.0089 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 839 C CD2 . PHE A 108 ? 0.2201 0.2343 0.2092 -0.0042 0.0183 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 840 C CE1 . PHE A 108 ? 0.1882 0.2039 0.1654 0.0042 0.0106 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 841 C CE2 . PHE A 108 ? 0.2147 0.2269 0.1992 -0.0042 0.0206 0.0005 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 842 C CZ . PHE A 108 ? 0.2053 0.2170 0.1835 0.0001 0.0167 0.0013 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ 843 N N . SER A 109 ? 0.1429 0.1709 0.1253 0.0102 0.0024 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 109 SER A N 844 C CA . SER A 109 ? 0.1404 0.1755 0.1112 0.0151 -0.0002 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA 845 C C . SER A 109 ? 0.2057 0.2402 0.1796 0.0170 -0.0067 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 109 SER A C 846 O O . SER A 109 ? 0.1529 0.1844 0.1413 0.0149 -0.0100 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 109 SER A O 847 C CB . SER A 109 ? 0.1316 0.1740 0.1019 0.0193 -0.0032 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB 848 O OG . SER A 109 ? 0.1958 0.2341 0.1812 0.0194 -0.0090 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG 849 N N . ILE A 110 ? 0.1558 0.1932 0.1160 0.0210 -0.0085 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 850 C CA . ILE A 110 ? 0.1334 0.1725 0.0963 0.0250 -0.0166 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 851 C C . ILE A 110 ? 0.1728 0.2208 0.1348 0.0301 -0.0238 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 852 O O . ILE A 110 ? 0.1934 0.2472 0.1404 0.0333 -0.0228 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 853 C CB . ILE A 110 ? 0.1651 0.2012 0.1126 0.0284 -0.0170 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 854 C CG1 . ILE A 110 ? 0.2165 0.2434 0.1686 0.0234 -0.0106 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 855 C CG2 . ILE A 110 ? 0.1532 0.1933 0.1025 0.0350 -0.0277 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 856 C CD1 . ILE A 110 ? 0.2068 0.2271 0.1473 0.0270 -0.0122 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 857 N N . ILE A 111 ? 0.1680 0.2181 0.1470 0.0300 -0.0303 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N 858 C CA . ILE A 111 ? 0.1755 0.2339 0.1580 0.0341 -0.0376 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 859 C C . ILE A 111 ? 0.2116 0.2774 0.1983 0.0390 -0.0476 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C 860 O O . ILE A 111 ? 0.2392 0.3128 0.2332 0.0419 -0.0549 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O 861 C CB . ILE A 111 ? 0.1915 0.2454 0.1932 0.0291 -0.0370 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB 862 C CG1 . ILE A 111 ? 0.2581 0.3059 0.2796 0.0224 -0.0367 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 863 C CG2 . ILE A 111 ? 0.1746 0.2232 0.1715 0.0267 -0.0295 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 864 C CD1 . ILE A 111 ? 0.2240 0.2654 0.2643 0.0171 -0.0375 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 865 N N . GLY A 112 ? 0.1531 0.2172 0.1373 0.0406 -0.0490 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N 866 C CA . GLY A 112 ? 0.1616 0.2344 0.1497 0.0471 -0.0599 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA 867 C C . GLY A 112 ? 0.2488 0.3174 0.2350 0.0492 -0.0606 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C 868 O O . GLY A 112 ? 0.1954 0.2541 0.1778 0.0449 -0.0522 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O 869 N N . GLY A 113 ? 0.1854 0.2622 0.1755 0.0565 -0.0717 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 870 C CA . GLY A 113 ? 0.2092 0.2835 0.2030 0.0601 -0.0749 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 871 C C . GLY A 113 ? 0.2613 0.3335 0.2293 0.0716 -0.0832 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 872 O O . GLY A 113 ? 0.2668 0.3396 0.2109 0.0756 -0.0845 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 873 N N . GLU A 114 ? 0.2521 0.3219 0.2253 0.0770 -0.0888 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N 874 C CA . GLU A 114 ? 0.3002 0.3636 0.2503 0.0881 -0.0972 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA 875 C C . GLU A 114 ? 0.3549 0.3997 0.2903 0.0855 -0.0887 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C 876 O O . GLU A 114 ? 0.3113 0.3504 0.2629 0.0833 -0.0859 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O 877 C CB . GLU A 114 ? 0.3379 0.4069 0.3056 0.0946 -0.1066 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB 878 C CG . GLU A 114 ? 0.4520 0.5145 0.3977 0.1050 -0.1148 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG 879 C CD . GLU A 114 ? 0.5601 0.6282 0.5242 0.1121 -0.1245 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD 880 O OE1 . GLU A 114 ? 0.4946 0.5709 0.4884 0.1079 -0.1230 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 881 O OE2 . GLU A 114 ? 0.6137 0.6785 0.5626 0.1214 -0.1331 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 882 N N . HIS A 115 ? 0.2936 0.3297 0.2000 0.0848 -0.0833 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N 883 C CA . HIS A 115 ? 0.2730 0.2913 0.1658 0.0795 -0.0725 0.0002 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA 884 C C . HIS A 115 ? 0.3485 0.3622 0.2070 0.0804 -0.0692 0.0099 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C 885 O O . HIS A 115 ? 0.3243 0.3489 0.1746 0.0829 -0.0728 0.0029 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O 886 C CB . HIS A 115 ? 0.2573 0.2748 0.1687 0.0669 -0.0588 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB 887 C CG . HIS A 115 ? 0.3167 0.3451 0.2312 0.0610 -0.0535 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG 888 N ND1 . HIS A 115 ? 0.3398 0.3681 0.2331 0.0589 -0.0473 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 889 C CD2 . HIS A 115 ? 0.2883 0.3277 0.2250 0.0573 -0.0541 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 890 C CE1 . HIS A 115 ? 0.3255 0.3643 0.2290 0.0551 -0.0450 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 891 N NE2 . HIS A 115 ? 0.2942 0.3383 0.2234 0.0539 -0.0492 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 892 N N . ARG A 116 ? 0.4260 0.4238 0.2699 0.0750 -0.0590 0.0249 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A N 893 C CA . ARG A 116 ? 0.4574 0.4501 0.2737 0.0713 -0.0518 0.0351 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CA 894 C C . ARG A 116 ? 0.4707 0.4647 0.2852 0.0602 -0.0363 0.0371 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A C 895 O O . ARG A 116 ? 0.5496 0.5365 0.3486 0.0531 -0.0269 0.0472 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A O 896 C CB . ARG A 116 ? 0.5071 0.4801 0.3086 0.0724 -0.0528 0.0512 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CB 897 C CG . ARG A 116 ? 0.6417 0.6115 0.4467 0.0839 -0.0682 0.0501 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CG 898 C CD . ARG A 116 ? 0.7720 0.7201 0.5628 0.0841 -0.0683 0.0673 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CD 899 N NE . ARG A 116 ? 0.8435 0.7856 0.6449 0.0950 -0.0819 0.0663 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NE 900 C CZ . ARG A 116 ? 0.8630 0.7853 0.6601 0.0969 -0.0839 0.0789 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CZ 901 N NH1 . ARG A 116 ? 0.8062 0.7125 0.5894 0.0876 -0.0729 0.0939 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH1 902 N NH2 . ARG A 116 ? 0.9093 0.8287 0.7187 0.1076 -0.0967 0.0755 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH2 903 N N . LEU A 117 ? 0.3392 0.3431 0.1774 0.0553 -0.0323 0.0262 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N 904 C CA . LEU A 117 ? 0.3193 0.3250 0.1608 0.0448 -0.0183 0.0268 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA 905 C C . LEU A 117 ? 0.3290 0.3519 0.1768 0.0443 -0.0181 0.0128 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C 906 O O . LEU A 117 ? 0.3270 0.3544 0.1968 0.0394 -0.0149 0.0049 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O 907 C CB . LEU A 117 ? 0.3146 0.3135 0.1799 0.0380 -0.0126 0.0277 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB 908 C CG . LEU A 117 ? 0.3776 0.3588 0.2408 0.0378 -0.0118 0.0398 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG 909 C CD1 . LEU A 117 ? 0.3790 0.3575 0.2657 0.0306 -0.0054 0.0379 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 910 C CD2 . LEU A 117 ? 0.4151 0.3853 0.2522 0.0349 -0.0047 0.0536 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 911 N N . THR A 118 ? 0.3104 0.3418 0.1399 0.0491 -0.0219 0.0093 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N 912 C CA . THR A 118 ? 0.2544 0.3014 0.0934 0.0494 -0.0233 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA 913 C C . THR A 118 ? 0.3067 0.3578 0.1505 0.0413 -0.0109 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C 914 O O . THR A 118 ? 0.2610 0.3064 0.0942 0.0348 -0.0009 0.0014 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O 915 C CB . THR A 118 ? 0.2686 0.3224 0.0941 0.0540 -0.0289 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB 916 O OG1 . THR A 118 ? 0.2922 0.3400 0.0952 0.0493 -0.0208 0.0014 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 917 C CG2 . THR A 118 ? 0.2781 0.3303 0.1040 0.0629 -0.0427 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 918 N N . ASN A 119 ? 0.2154 0.2756 0.0776 0.0412 -0.0124 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N 919 C CA . ASN A 119 ? 0.2036 0.2685 0.0752 0.0353 -0.0033 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA 920 C C . ASN A 119 ? 0.2591 0.3150 0.1358 0.0281 0.0062 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C 921 O O . ASN A 119 ? 0.2417 0.3007 0.1192 0.0228 0.0154 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O 922 C CB . ASN A 119 ? 0.2199 0.2918 0.0810 0.0338 0.0018 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB 923 C CG . ASN A 119 ? 0.2501 0.3326 0.1145 0.0400 -0.0066 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG 924 O OD1 . ASN A 119 ? 0.2509 0.3378 0.1341 0.0420 -0.0115 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 925 N ND2 . ASN A 119 ? 0.2499 0.3353 0.0961 0.0427 -0.0086 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 926 N N . TYR A 120 ? 0.1930 0.2371 0.0783 0.0270 0.0035 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A N 927 C CA . TYR A 120 ? 0.1733 0.2090 0.0682 0.0200 0.0112 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CA 928 C C . TYR A 120 ? 0.1784 0.2181 0.0933 0.0169 0.0130 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A C 929 O O . TYR A 120 ? 0.1800 0.2208 0.1082 0.0191 0.0062 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A O 930 C CB . TYR A 120 ? 0.1885 0.2126 0.0898 0.0207 0.0069 0.0055 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CB 931 C CG . TYR A 120 ? 0.2388 0.2539 0.1482 0.0140 0.0144 0.0128 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CG 932 C CD1 . TYR A 120 ? 0.2542 0.2696 0.1833 0.0104 0.0154 0.0086 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD1 933 C CD2 . TYR A 120 ? 0.2621 0.2679 0.1589 0.0113 0.0201 0.0239 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD2 934 C CE1 . TYR A 120 ? 0.2127 0.2218 0.1487 0.0049 0.0216 0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE1 935 C CE2 . TYR A 120 ? 0.2037 0.2019 0.1098 0.0052 0.0264 0.0287 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE2 936 C CZ . TYR A 120 ? 0.2302 0.2313 0.1559 0.0024 0.0268 0.0228 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CZ 937 O OH . TYR A 120 ? 0.2106 0.2058 0.1448 -0.0032 0.0325 0.0261 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A OH 938 N N . LYS A 121 ? 0.2510 0.1753 0.1920 0.0065 -0.0842 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A N 939 C CA . LYS A 121 ? 0.1899 0.1640 0.1786 0.0263 -0.0505 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CA 940 C C . LYS A 121 ? 0.2432 0.2148 0.2234 0.0142 -0.0462 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A C 941 O O . LYS A 121 ? 0.2321 0.1964 0.1617 -0.0198 -0.0554 0.0099 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A O 942 C CB . LYS A 121 ? 0.2245 0.2637 0.2143 0.0240 -0.0286 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CB 943 C CG . LYS A 121 ? 0.3334 0.3801 0.3201 0.0303 -0.0366 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CG 944 C CD . LYS A 121 ? 0.4396 0.5643 0.4412 0.0348 -0.0200 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CD 945 C CE . LYS A 121 ? 0.4687 0.6091 0.4525 0.0323 -0.0289 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A CE 946 N NZ . LYS A 121 ? 0.3946 0.4725 0.4055 0.0599 -0.0494 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A NZ 947 N N . SER A 122 ? 0.1771 0.1540 0.2003 0.0354 -0.0347 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N 948 C CA . SER A 122 ? 0.1461 0.1189 0.1657 0.0285 -0.0333 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA 949 C C . SER A 122 ? 0.1791 0.1888 0.2257 0.0391 -0.0079 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C 950 O O . SER A 122 ? 0.1524 0.1709 0.2239 0.0528 -0.0003 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O 951 C CB . SER A 122 ? 0.2461 0.1829 0.2869 0.0414 -0.0567 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB 952 O OG . SER A 122 ? 0.3319 0.2715 0.3757 0.0393 -0.0550 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG 953 N N . VAL A 123 ? 0.1075 0.1293 0.1418 0.0279 -0.0017 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N 954 C CA . VAL A 123 ? 0.0824 0.1275 0.1367 0.0373 0.0127 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA 955 C C . VAL A 123 ? 0.1236 0.1560 0.1737 0.0328 0.0105 0.0030 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C 956 O O . VAL A 123 ? 0.1336 0.1540 0.1598 0.0160 -0.0003 0.0116 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O 957 C CB . VAL A 123 ? 0.1304 0.2213 0.1847 0.0329 0.0212 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB 958 C CG1 . VAL A 123 ? 0.1557 0.2490 0.2270 0.0425 0.0219 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 959 C CG2 . VAL A 123 ? 0.1831 0.2970 0.2514 0.0437 0.0194 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 960 N N . THR A 124 ? 0.1021 0.1360 0.1695 0.0422 0.0169 0.0007 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N 961 C CA . THR A 124 ? 0.0835 0.1163 0.1509 0.0406 0.0164 0.0007 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA 962 C C . THR A 124 ? 0.1475 0.1915 0.2114 0.0397 0.0245 0.0051 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C 963 O O . THR A 124 ? 0.1137 0.1552 0.1804 0.0411 0.0252 0.0074 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O 964 C CB . THR A 124 ? 0.1362 0.1721 0.2161 0.0437 0.0144 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB 965 O OG1 . THR A 124 ? 0.1553 0.1727 0.2401 0.0471 -0.0029 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1 966 C CG2 . THR A 124 ? 0.0975 0.1463 0.1834 0.0440 0.0143 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2 967 N N . THR A 125 ? 0.1276 0.1762 0.1851 0.0370 0.0238 0.0078 ? ? ? ? ? ? 125 THR A N 968 C CA . THR A 125 ? 0.0892 0.1428 0.1438 0.0386 0.0246 0.0101 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CA 969 C C . THR A 125 ? 0.0824 0.1364 0.1309 0.0357 0.0246 0.0096 ? ? ? ? ? ? 125 THR A C 970 O O . THR A 125 ? 0.1357 0.1859 0.1864 0.0345 0.0179 0.0059 ? ? ? ? ? ? 125 THR A O 971 C CB . THR A 125 ? 0.0665 0.1404 0.1286 0.0412 0.0216 0.0027 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CB 972 O OG1 . THR A 125 ? 0.1288 0.2176 0.1830 0.0262 0.0246 0.0037 ? ? ? ? ? ? 125 THR A OG1 973 C CG2 . THR A 125 ? 0.0907 0.1716 0.1647 0.0465 0.0177 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 125 THR A CG2 974 N N . VAL A 126 ? 0.0976 0.1502 0.1345 0.0325 0.0247 0.0130 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A N 975 C CA . VAL A 126 ? 0.0914 0.1538 0.1202 0.0286 0.0264 0.0072 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CA 976 C C . VAL A 126 ? 0.1191 0.1719 0.1371 0.0304 0.0172 0.0141 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A C 977 O O . VAL A 126 ? 0.1209 0.1552 0.1285 0.0298 0.0055 0.0224 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A O 978 C CB . VAL A 126 ? 0.1093 0.1906 0.1240 0.0120 0.0366 0.0017 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CB 979 C CG1 . VAL A 126 ? 0.1217 0.2297 0.1273 0.0061 0.0403 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG1 980 C CG2 . VAL A 126 ? 0.0965 0.1982 0.1353 0.0138 0.0440 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A CG2 981 N N . HIS A 127 ? 0.1115 0.1710 0.1345 0.0342 0.0141 0.0080 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N 982 C CA . HIS A 127 ? 0.1144 0.1705 0.1375 0.0382 0.0043 0.0096 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA 983 C C . HIS A 127 ? 0.1176 0.1748 0.1270 0.0370 0.0003 0.0055 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C 984 O O . HIS A 127 ? 0.1143 0.1830 0.1306 0.0385 0.0019 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O 985 C CB . HIS A 127 ? 0.0890 0.1586 0.1312 0.0362 0.0035 0.0062 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB 986 C CG . HIS A 127 ? 0.0920 0.1725 0.1424 0.0326 0.0098 0.0055 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG 987 N ND1 . HIS A 127 ? 0.0782 0.1784 0.1446 0.0396 0.0077 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 988 C CD2 . HIS A 127 ? 0.0810 0.1556 0.1276 0.0254 0.0132 0.0099 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 989 C CE1 . HIS A 127 ? 0.0710 0.1850 0.1418 0.0350 0.0149 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 990 N NE2 . HIS A 127 ? 0.0726 0.1669 0.1270 0.0245 0.0188 0.0041 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 991 N N . ARG A 128 ? 0.1409 0.1839 0.1331 0.0368 -0.0120 0.0108 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A N 992 C CA . ARG A 128 ? 0.1762 0.2196 0.1480 0.0336 -0.0178 0.0075 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CA 993 C C . ARG A 128 ? 0.2100 0.2583 0.2068 0.0454 -0.0268 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A C 994 O O . ARG A 128 ? 0.1417 0.1904 0.1590 0.0519 -0.0356 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A O 995 C CB . ARG A 128 ? 0.2355 0.2467 0.1647 0.0216 -0.0370 0.0220 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CB 996 C CG . ARG A 128 ? 0.2431 0.2523 0.1447 0.0165 -0.0469 0.0194 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CG 997 C CD . ARG A 128 ? 0.3924 0.3517 0.2379 -0.0021 -0.0782 0.0401 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CD 998 N NE . ARG A 128 ? 0.5021 0.4482 0.3006 -0.0368 -0.0758 0.0596 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NE 999 C CZ . ARG A 128 ? 0.6594 0.6326 0.4053 -0.0772 -0.0590 0.0637 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A CZ 1000 N NH1 . ARG A 128 ? 0.6362 0.6512 0.3735 -0.0806 -0.0452 0.0449 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH1 1001 N NH2 . ARG A 128 ? 0.6186 0.5875 0.3465 -0.1097 -0.0524 0.0757 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A NH2 1002 N N . PHE A 129 ? 0.1484 0.2075 0.1478 0.0473 -0.0274 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N 1003 C CA . PHE A 129 ? 0.2239 0.2817 0.2394 0.0534 -0.0411 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA 1004 C C . PHE A 129 ? 0.1734 0.2315 0.1666 0.0563 -0.0495 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C 1005 O O . PHE A 129 ? 0.1870 0.2636 0.1618 0.0519 -0.0418 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O 1006 C CB . PHE A 129 ? 0.1530 0.2100 0.1915 0.0514 -0.0484 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB 1007 C CG . PHE A 129 ? 0.1300 0.1882 0.1800 0.0372 -0.0448 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG 1008 C CD1 . PHE A 129 ? 0.1369 0.1940 0.1839 0.0334 -0.0344 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 1009 C CD2 . PHE A 129 ? 0.1505 0.2212 0.2126 0.0228 -0.0499 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 1010 C CE1 . PHE A 129 ? 0.1464 0.2123 0.1966 0.0152 -0.0298 0.0038 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 1011 C CE2 . PHE A 129 ? 0.2153 0.3068 0.2816 -0.0012 -0.0417 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 1012 C CZ . PHE A 129 ? 0.1483 0.2362 0.2056 -0.0050 -0.0318 0.0044 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ 1013 N N . GLU A 130 ? 0.1845 0.2324 0.1814 0.0619 -0.0651 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 1014 C CA . GLU A 130 ? 0.2460 0.2894 0.2165 0.0638 -0.0773 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 1015 C C . GLU A 130 ? 0.2968 0.3385 0.2976 0.0743 -0.0943 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 1016 O O . GLU A 130 ? 0.3475 0.3895 0.3741 0.0764 -0.1009 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 1017 C CB . GLU A 130 ? 0.3349 0.3495 0.2588 0.0542 -0.0899 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 1018 C CG . GLU A 130 ? 0.6179 0.6246 0.4929 0.0445 -0.1033 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 1019 C CD . GLU A 130 ? 0.7621 0.7350 0.5644 0.0146 -0.1159 0.0041 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 1020 O OE1 . GLU A 130 ? 0.7940 0.7551 0.5886 0.0028 -0.1104 0.0190 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1021 O OE2 . GLU A 130 ? 0.8474 0.8006 0.5939 -0.0019 -0.1356 0.0101 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1022 N N . LYS A 131 ? 0.2689 0.3175 0.2722 0.0801 -0.1028 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N 1023 C CA . LYS A 131 ? 0.3620 0.4048 0.3910 0.0860 -0.1215 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA 1024 C C . LYS A 131 ? 0.3985 0.4446 0.4094 0.0950 -0.1318 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C 1025 O O . LYS A 131 ? 0.3737 0.4399 0.3849 0.1000 -0.1299 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O 1026 C CB . LYS A 131 ? 0.4737 0.5116 0.5352 0.0750 -0.1241 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB 1027 C CG . LYS A 131 ? 0.6256 0.6785 0.7113 0.0589 -0.1218 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG 1028 C CD . LYS A 131 ? 0.6946 0.7389 0.7920 0.0336 -0.1322 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD 1029 C CE . LYS A 131 ? 0.7060 0.7768 0.8069 0.0077 -0.1114 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE 1030 N NZ . LYS A 131 ? 0.6488 0.6935 0.7352 -0.0185 -0.1213 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ 1031 N N . GLU A 132 ? 0.3480 0.3799 0.3487 0.0979 -0.1430 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A N 1032 C CA . GLU A 132 ? 0.4649 0.5027 0.4404 0.1039 -0.1524 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CA 1033 C C . GLU A 132 ? 0.4538 0.5201 0.3770 0.0910 -0.1397 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A C 1034 O O . GLU A 132 ? 0.5113 0.5624 0.3947 0.0750 -0.1355 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A O 1035 C CB . GLU A 132 ? 0.5632 0.6013 0.5761 0.1146 -0.1599 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CB 1036 C CG . GLU A 132 ? 0.6490 0.6593 0.6883 0.1119 -0.1711 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CG 1037 C CD . GLU A 132 ? 0.7507 0.7515 0.7718 0.1177 -0.1814 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A CD 1038 O OE1 . GLU A 132 ? 0.7728 0.7826 0.7558 0.1224 -0.1857 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE1 1039 O OE2 . GLU A 132 ? 0.7524 0.7417 0.7955 0.1137 -0.1867 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A OE2 1040 N N . ASN A 133 ? 0.3377 0.4464 0.2629 0.0925 -0.1301 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A N 1041 C CA . ASN A 133 ? 0.4007 0.5563 0.2845 0.0678 -0.1049 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CA 1042 C C . ASN A 133 ? 0.4454 0.6353 0.3677 0.0723 -0.0872 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A C 1043 O O . ASN A 133 ? 0.5969 0.8460 0.5223 0.0599 -0.0657 -0.1874 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A O 1044 C CB . ASN A 133 ? 0.4574 0.6567 0.3317 0.0632 -0.1002 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CB 1045 C CG . ASN A 133 ? 0.4692 0.6886 0.4206 0.1014 -0.1146 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A CG 1046 O OD1 . ASN A 133 ? 0.3591 0.5411 0.3582 0.1244 -0.1318 -0.2085 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A OD1 1047 N ND2 . ASN A 133 ? 0.4966 0.7693 0.4570 0.1047 -0.1117 -0.2476 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A ND2 1048 N N . ARG A 134 ? 0.1952 0.2946 0.2761 0.0070 -0.0801 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1049 C CA . ARG A 134 ? 0.1670 0.2554 0.2495 0.0001 -0.0708 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1050 C C . ARG A 134 ? 0.1753 0.2657 0.2559 0.0083 -0.0690 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1051 O O . ARG A 134 ? 0.1754 0.2805 0.2642 0.0133 -0.0702 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1052 C CB . ARG A 134 ? 0.2779 0.3712 0.3791 -0.0159 -0.0616 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1053 C CG . ARG A 134 ? 0.3356 0.4170 0.4351 -0.0259 -0.0612 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1054 C CD . ARG A 134 ? 0.3842 0.4674 0.4977 -0.0413 -0.0530 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1055 N NE . ARG A 134 ? 0.4842 0.5610 0.5997 -0.0454 -0.0431 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1056 C CZ . ARG A 134 ? 0.4560 0.5446 0.5825 -0.0517 -0.0365 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1057 N NH1 . ARG A 134 ? 0.4079 0.5167 0.5472 -0.0552 -0.0384 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1058 N NH2 . ARG A 134 ? 0.4156 0.4963 0.5400 -0.0541 -0.0281 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1059 N N . ILE A 135 ? 0.1900 0.2604 0.2557 0.0098 -0.0625 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A N 1060 C CA . ILE A 135 ? 0.1786 0.2453 0.2412 0.0146 -0.0573 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CA 1061 C C . ILE A 135 ? 0.1277 0.1837 0.1928 0.0052 -0.0452 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A C 1062 O O . ILE A 135 ? 0.1770 0.2176 0.2313 0.0023 -0.0413 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A O 1063 C CB . ILE A 135 ? 0.2414 0.2898 0.2770 0.0271 -0.0608 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CB 1064 C CG1 . ILE A 135 ? 0.3466 0.4034 0.3762 0.0393 -0.0749 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG1 1065 C CG2 . ILE A 135 ? 0.1626 0.2035 0.1947 0.0302 -0.0549 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG2 1066 C CD1 . ILE A 135 ? 0.3763 0.4096 0.3734 0.0520 -0.0792 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CD1 1067 N N . TRP A 136 ? 0.1186 0.1843 0.1977 0.0013 -0.0396 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A N 1068 C CA . TRP A 136 ? 0.1288 0.1841 0.2081 -0.0057 -0.0296 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CA 1069 C C . TRP A 136 ? 0.1005 0.1605 0.1830 -0.0027 -0.0255 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A C 1070 O O . TRP A 136 ? 0.1120 0.1822 0.1969 0.0048 -0.0299 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A O 1071 C CB . TRP A 136 ? 0.1232 0.1810 0.2148 -0.0179 -0.0260 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CB 1072 C CG . TRP A 136 ? 0.0711 0.1487 0.1819 -0.0255 -0.0238 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CG 1073 C CD1 . TRP A 136 ? 0.0761 0.1542 0.1903 -0.0314 -0.0151 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD1 1074 C CD2 . TRP A 136 ? 0.0963 0.1909 0.2160 -0.0273 -0.0279 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD2 1075 N NE1 . TRP A 136 ? 0.1032 0.1966 0.2260 -0.0367 -0.0130 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A NE1 1076 C CE2 . TRP A 136 ? 0.0903 0.1946 0.2183 -0.0347 -0.0204 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE2 1077 C CE3 . TRP A 136 ? 0.1040 0.2061 0.2238 -0.0226 -0.0372 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE3 1078 C CZ2 . TRP A 136 ? 0.0841 0.2068 0.2235 -0.0384 -0.0214 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ2 1079 C CZ3 . TRP A 136 ? 0.1669 0.2872 0.2980 -0.0257 -0.0386 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ3 1080 C CH2 . TRP A 136 ? 0.1865 0.3177 0.3286 -0.0340 -0.0304 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CH2 1081 N N . THR A 137 ? 0.0900 0.1416 0.1713 -0.0073 -0.0178 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N 1082 C CA . THR A 137 ? 0.1048 0.1574 0.1859 -0.0045 -0.0137 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA 1083 C C . THR A 137 ? 0.0744 0.1331 0.1651 -0.0125 -0.0071 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C 1084 O O . THR A 137 ? 0.0857 0.1370 0.1765 -0.0196 -0.0044 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O 1085 C CB . THR A 137 ? 0.0946 0.1302 0.1614 -0.0016 -0.0113 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB 1086 O OG1 . THR A 137 ? 0.0936 0.1206 0.1476 0.0045 -0.0159 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1 1087 C CG2 . THR A 137 ? 0.0773 0.1130 0.1437 0.0007 -0.0080 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2 1088 N N . VAL A 138 ? 0.0717 0.1419 0.1680 -0.0107 -0.0046 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1089 C CA . VAL A 138 ? 0.0732 0.1440 0.1711 -0.0163 0.0027 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1090 C C . VAL A 138 ? 0.1218 0.1878 0.2119 -0.0094 0.0038 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1091 O O . VAL A 138 ? 0.0636 0.1334 0.1528 -0.0015 0.0002 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1092 C CB . VAL A 138 ? 0.0548 0.1436 0.1628 -0.0223 0.0066 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1093 C CG1 . VAL A 138 ? 0.0493 0.1350 0.1527 -0.0275 0.0146 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1094 C CG2 . VAL A 138 ? 0.0813 0.1710 0.1937 -0.0306 0.0053 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1095 N N . VAL A 139 ? 0.0969 0.1527 0.1802 -0.0117 0.0075 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1096 C CA . VAL A 139 ? 0.0750 0.1277 0.1520 -0.0068 0.0085 0.0005 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1097 C C . VAL A 139 ? 0.0773 0.1375 0.1549 -0.0097 0.0140 0.0022 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1098 O O . VAL A 139 ? 0.0700 0.1266 0.1460 -0.0164 0.0176 0.0058 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1099 C CB . VAL A 139 ? 0.1215 0.1604 0.1907 -0.0062 0.0077 0.0033 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1100 C CG1 . VAL A 139 ? 0.0870 0.1247 0.1514 -0.0024 0.0081 0.0032 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1101 C CG2 . VAL A 139 ? 0.1182 0.1502 0.1849 -0.0047 0.0044 0.0019 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1102 N N . LEU A 140 ? 0.0543 0.1225 0.1316 -0.0046 0.0148 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A N 1103 C CA . LEU A 140 ? 0.0562 0.1316 0.1306 -0.0060 0.0205 0.0007 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CA 1104 C C . LEU A 140 ? 0.1274 0.1937 0.1913 -0.0007 0.0188 0.0016 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A C 1105 O O . LEU A 140 ? 0.0782 0.1401 0.1411 0.0050 0.0143 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A O 1106 C CB . LEU A 140 ? 0.0477 0.1438 0.1312 -0.0033 0.0231 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CB 1107 C CG . LEU A 140 ? 0.1049 0.2157 0.2013 -0.0089 0.0247 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CG 1108 C CD1 . LEU A 140 ? 0.0532 0.1804 0.1549 -0.0036 0.0256 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD1 1109 C CD2 . LEU A 140 ? 0.1217 0.2284 0.2161 -0.0215 0.0313 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD2 1110 N N . GLU A 141 ? 0.1047 0.1667 0.1594 -0.0027 0.0218 0.0058 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N 1111 C CA . GLU A 141 ? 0.1059 0.1628 0.1513 0.0027 0.0193 0.0049 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA 1112 C C . GLU A 141 ? 0.1137 0.1750 0.1488 0.0025 0.0245 0.0071 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C 1113 O O . GLU A 141 ? 0.1330 0.1899 0.1614 -0.0029 0.0289 0.0132 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O 1114 C CB . GLU A 141 ? 0.1182 0.1630 0.1598 0.0030 0.0147 0.0073 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB 1115 C CG . GLU A 141 ? 0.2044 0.2478 0.2393 0.0081 0.0109 0.0042 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG 1116 C CD . GLU A 141 ? 0.3331 0.3710 0.3695 0.0088 0.0059 0.0036 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD 1117 O OE1 . GLU A 141 ? 0.4075 0.4425 0.4509 0.0061 0.0056 0.0042 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 1118 O OE2 . GLU A 141 ? 0.4153 0.4539 0.4465 0.0126 0.0022 0.0014 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 1119 N N . SER A 142 ? 0.1227 0.1904 0.1542 0.0083 0.0243 0.0019 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N 1120 C CA . SER A 142 ? 0.1261 0.1986 0.1450 0.0095 0.0294 0.0028 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA 1121 C C . SER A 142 ? 0.1317 0.1981 0.1397 0.0164 0.0234 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C 1122 O O . SER A 142 ? 0.1477 0.2098 0.1614 0.0194 0.0167 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O 1123 C CB . SER A 142 ? 0.1625 0.2535 0.1874 0.0107 0.0357 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB 1124 O OG . SER A 142 ? 0.1426 0.2363 0.1732 0.0190 0.0303 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG 1125 N N . TYR A 143 ? 0.1124 0.1778 0.1036 0.0181 0.0259 0.0021 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N 1126 C CA . TYR A 143 ? 0.1682 0.2303 0.1486 0.0252 0.0193 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA 1127 C C . TYR A 143 ? 0.2041 0.2718 0.1667 0.0282 0.0251 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C 1128 O O . TYR A 143 ? 0.1494 0.2207 0.1056 0.0232 0.0347 0.0032 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O 1129 C CB . TYR A 143 ? 0.1577 0.2086 0.1321 0.0267 0.0118 0.0010 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB 1130 C CG . TYR A 143 ? 0.1431 0.1844 0.0992 0.0258 0.0149 0.0109 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG 1131 C CD1 . TYR A 143 ? 0.2281 0.2668 0.1611 0.0308 0.0154 0.0126 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1132 C CD2 . TYR A 143 ? 0.1766 0.2086 0.1356 0.0201 0.0172 0.0187 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1133 C CE1 . TYR A 143 ? 0.2111 0.2358 0.1224 0.0299 0.0185 0.0230 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1134 C CE2 . TYR A 143 ? 0.2044 0.2218 0.1434 0.0189 0.0201 0.0284 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1135 C CZ . TYR A 143 ? 0.2315 0.2441 0.1458 0.0237 0.0208 0.0311 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ 1136 O OH . TYR A 143 ? 0.2681 0.2611 0.1575 0.0226 0.0237 0.0420 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH 1137 N N . VAL A 144 ? 0.1474 0.2161 0.1016 0.0356 0.0196 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N 1138 C CA . VAL A 144 ? 0.1700 0.2414 0.1020 0.0402 0.0228 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA 1139 C C . VAL A 144 ? 0.2127 0.2764 0.1338 0.0468 0.0112 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C 1140 O O . VAL A 144 ? 0.2051 0.2673 0.1398 0.0476 0.0023 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O 1141 C CB . VAL A 144 ? 0.2364 0.3217 0.1701 0.0444 0.0282 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB 1142 C CG1 . VAL A 144 ? 0.2756 0.3588 0.2207 0.0497 0.0190 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 1143 C CG2 . VAL A 144 ? 0.2908 0.3802 0.1990 0.0490 0.0333 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 1144 N N . VAL A 145 ? 0.2032 0.2619 0.0990 0.0509 0.0111 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N 1145 C CA . VAL A 145 ? 0.2326 0.2862 0.1172 0.0587 -0.0016 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA 1146 C C . VAL A 145 ? 0.2467 0.2975 0.0987 0.0653 0.0003 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C 1147 O O . VAL A 145 ? 0.2617 0.3101 0.0983 0.0615 0.0125 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O 1148 C CB . VAL A 145 ? 0.2258 0.2701 0.1156 0.0582 -0.0087 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB 1149 C CG1 . VAL A 145 ? 0.2304 0.2604 0.0987 0.0570 -0.0028 0.0067 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1150 C CG2 . VAL A 145 ? 0.2145 0.2610 0.1031 0.0664 -0.0236 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1151 N N . ASP A 146 ? 0.2596 0.3113 0.1004 0.0744 -0.0113 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N 1152 C CA . ASP A 146 ? 0.2935 0.3400 0.1023 0.0814 -0.0116 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA 1153 C C . ASP A 146 ? 0.3147 0.3437 0.1035 0.0813 -0.0106 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C 1154 O O . ASP A 146 ? 0.3265 0.3488 0.1219 0.0829 -0.0181 0.0008 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O 1155 C CB . ASP A 146 ? 0.3013 0.3512 0.1113 0.0891 -0.0263 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB 1156 C CG . ASP A 146 ? 0.3664 0.4270 0.1890 0.0890 -0.0266 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG 1157 O OD1 . ASP A 146 ? 0.2882 0.3535 0.1132 0.0855 -0.0151 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1158 O OD2 . ASP A 146 ? 0.3089 0.3729 0.1404 0.0922 -0.0385 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1159 N N . MET A 147 ? 0.3443 0.3648 0.1087 0.0792 -0.0014 0.0050 ? ? ? ? ? ? 147 MET A N 1160 C CA . MET A 147 ? 0.5295 0.5283 0.2710 0.0781 -0.0003 0.0194 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CA 1161 C C . MET A 147 ? 0.5908 0.5821 0.3105 0.0883 -0.0109 0.0171 ? ? ? ? ? ? 147 MET A C 1162 O O . MET A 147 ? 0.7483 0.7424 0.4513 0.0885 -0.0056 0.0152 ? ? ? ? ? ? 147 MET A O 1163 C CB . MET A 147 ? 0.6095 0.6028 0.3384 0.0655 0.0184 0.0304 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CB 1164 C CG . MET A 147 ? 0.7007 0.6723 0.4209 0.0582 0.0223 0.0455 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CG 1165 S SD . MET A 147 ? 0.8631 0.8341 0.5755 0.0389 0.0450 0.0557 ? ? ? ? ? ? 147 MET A SD 1166 C CE . MET A 147 ? 0.9130 0.8858 0.5954 0.0412 0.0488 0.0539 ? ? ? ? ? ? 147 MET A CE 1167 N N . PRO A 148 ? 0.6066 0.5903 0.3270 0.0976 -0.0259 0.0162 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A N 1168 C CA . PRO A 148 ? 0.8025 0.7806 0.5050 0.1091 -0.0379 0.0130 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CA 1169 C C . PRO A 148 ? 0.8585 0.8187 0.5238 0.1083 -0.0305 0.0242 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A C 1170 O O . PRO A 148 ? 0.9223 0.8703 0.5755 0.0977 -0.0168 0.0370 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A O 1171 C CB . PRO A 148 ? 0.7690 0.7394 0.4806 0.1164 -0.0505 0.0140 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CB 1172 C CG . PRO A 148 ? 0.6782 0.6612 0.4220 0.1102 -0.0494 0.0097 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CG 1173 C CD . PRO A 148 ? 0.5784 0.5612 0.3203 0.0978 -0.0323 0.0168 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A CD 1174 N N . SER A 152 ? 1.2971 1.1267 0.9072 0.1002 -0.0278 0.0872 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N 1175 C CA . SER A 152 ? 1.2699 1.1321 0.9060 0.1044 -0.0329 0.0724 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA 1176 C C . SER A 152 ? 1.2128 1.0926 0.8687 0.0889 -0.0186 0.0718 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C 1177 O O . SER A 152 ? 1.1738 1.0714 0.8591 0.0888 -0.0215 0.0634 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O 1178 C CB . SER A 152 ? 1.3021 1.1737 0.9217 0.1134 -0.0383 0.0659 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB 1179 O OG . SER A 152 ? 1.3612 1.2159 0.9598 0.1283 -0.0512 0.0667 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG 1180 N N . GLU A 153 ? 1.2154 1.0917 0.8554 0.0759 -0.0029 0.0800 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N 1181 C CA . GLU A 153 ? 1.1821 1.0772 0.8410 0.0613 0.0119 0.0784 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA 1182 C C . GLU A 153 ? 1.1774 1.0651 0.8548 0.0515 0.0170 0.0840 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C 1183 O O . GLU A 153 ? 1.1344 1.0397 0.8388 0.0482 0.0191 0.0776 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O 1184 C CB . GLU A 153 ? 1.2015 1.0986 0.8407 0.0495 0.0278 0.0844 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB 1185 C CG . GLU A 153 ? 1.2356 1.1332 0.8492 0.0592 0.0229 0.0813 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG 1186 C CD . GLU A 153 ? 1.2770 1.1796 0.8718 0.0467 0.0398 0.0866 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD 1187 O OE1 . GLU A 153 ? 1.2770 1.1921 0.8862 0.0309 0.0553 0.0887 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 1188 O OE2 . GLU A 153 ? 1.3013 1.1977 0.8679 0.0528 0.0376 0.0878 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 1189 N N . ASP A 154 ? 1.1820 1.0426 0.8445 0.0471 0.0186 0.0957 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N 1190 C CA . ASP A 154 ? 1.1174 0.9685 0.7969 0.0382 0.0221 0.1001 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA 1191 C C . ASP A 154 ? 1.0056 0.8554 0.7023 0.0511 0.0067 0.0933 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C 1192 O O . ASP A 154 ? 0.9755 0.8273 0.6938 0.0451 0.0088 0.0926 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O 1193 C CB . ASP A 154 ? 1.1839 1.0049 0.8420 0.0299 0.0280 0.1134 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB 1194 C CG . ASP A 154 ? 1.1943 1.0124 0.8709 0.0130 0.0387 0.1175 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG 1195 O OD1 . ASP A 154 ? 1.1689 1.0124 0.8714 0.0041 0.0466 0.1118 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1196 O OD2 . ASP A 154 ? 1.2519 1.0420 0.9175 0.0093 0.0388 0.1256 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1197 N N . ASP A 155 ? 0.9035 0.7528 0.5927 0.0685 -0.0085 0.0873 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1198 C CA . ASP A 155 ? 0.8022 0.6560 0.5109 0.0809 -0.0230 0.0789 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1199 C C . ASP A 155 ? 0.6565 0.5403 0.3962 0.0803 -0.0241 0.0679 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1200 O O . ASP A 155 ? 0.6665 0.5546 0.4284 0.0805 -0.0276 0.0646 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1201 C CB . ASP A 155 ? 0.8410 0.6917 0.5367 0.0988 -0.0382 0.0733 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1202 C CG . ASP A 155 ? 0.9798 0.7969 0.6462 0.1029 -0.0402 0.0834 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1203 O OD1 . ASP A 155 ? 0.9678 0.7650 0.6340 0.0961 -0.0357 0.0908 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1204 O OD2 . ASP A 155 ? 1.0990 0.9087 0.7419 0.1132 -0.0466 0.0835 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1205 N N . THR A 156 ? 0.5604 0.4649 0.3014 0.0800 -0.0214 0.0616 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N 1206 C CA . THR A 156 ? 0.5093 0.4410 0.2779 0.0793 -0.0222 0.0510 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA 1207 C C . THR A 156 ? 0.4969 0.4292 0.2803 0.0667 -0.0104 0.0561 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C 1208 O O . THR A 156 ? 0.3994 0.3447 0.2147 0.0649 -0.0142 0.0489 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O 1209 C CB . THR A 156 ? 0.5526 0.5028 0.3172 0.0796 -0.0191 0.0436 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB 1210 O OG1 . THR A 156 ? 0.5870 0.5393 0.3424 0.0918 -0.0319 0.0365 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1211 C CG2 . THR A 156 ? 0.4619 0.4381 0.2556 0.0768 -0.0183 0.0325 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1212 N N . ARG A 157 ? 0.5093 0.4327 0.2812 0.0536 0.0051 0.0653 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A N 1213 C CA . ARG A 157 ? 0.5212 0.4497 0.3154 0.0387 0.0168 0.0674 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CA 1214 C C . ARG A 157 ? 0.4001 0.3097 0.2008 0.0382 0.0117 0.0719 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A C 1215 O O . ARG A 157 ? 0.3531 0.2752 0.1850 0.0329 0.0117 0.0662 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A O 1216 C CB . ARG A 157 ? 0.5998 0.5241 0.3791 0.0244 0.0343 0.0756 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CB 1217 C CG . ARG A 157 ? 0.7144 0.6579 0.5231 0.0095 0.0467 0.0725 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CG 1218 C CD . ARG A 157 ? 0.8972 0.8414 0.6954 -0.0057 0.0627 0.0787 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CD 1219 N NE . ARG A 157 ? 1.0700 0.9861 0.8460 -0.0095 0.0613 0.0898 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NE 1220 C CZ . ARG A 157 ? 1.1609 1.0595 0.9425 -0.0177 0.0618 0.0957 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A CZ 1221 N NH1 . ARG A 157 ? 1.1645 1.0717 0.9733 -0.0241 0.0633 0.0915 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH1 1222 N NH2 . ARG A 157 ? 1.2128 1.0841 0.9721 -0.0190 0.0606 0.1053 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A NH2 1223 N N . MET A 158 ? 0.4067 0.2894 0.1842 0.0432 0.0061 0.0793 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N 1224 C CA . MET A 158 ? 0.4649 0.3288 0.2482 0.0439 0.0007 0.0819 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA 1225 C C . MET A 158 ? 0.4062 0.2837 0.2113 0.0565 -0.0123 0.0720 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C 1226 O O . MET A 158 ? 0.3480 0.2253 0.1724 0.0527 -0.0121 0.0703 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O 1227 C CB . MET A 158 ? 0.5158 0.3526 0.2731 0.0492 -0.0042 0.0885 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB 1228 C CG . MET A 158 ? 0.6707 0.4825 0.4269 0.0442 -0.0036 0.0940 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG 1229 S SD . MET A 158 ? 0.7276 0.5047 0.4471 0.0419 -0.0006 0.1059 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD 1230 C CE . MET A 158 ? 0.8468 0.6328 0.5635 0.0194 0.0196 0.1131 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE 1231 N N . PHE A 159 ? 0.3975 0.2905 0.2037 0.0700 -0.0236 0.0634 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A N 1232 C CA . PHE A 159 ? 0.3752 0.2882 0.2073 0.0797 -0.0353 0.0515 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CA 1233 C C . PHE A 159 ? 0.3176 0.2572 0.1853 0.0675 -0.0279 0.0435 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A C 1234 O O . PHE A 159 ? 0.2780 0.2237 0.1690 0.0648 -0.0288 0.0393 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A O 1235 C CB . PHE A 159 ? 0.3798 0.3084 0.2108 0.0919 -0.0468 0.0415 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CB 1236 C CG . PHE A 159 ? 0.4115 0.3678 0.2742 0.0974 -0.0562 0.0268 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CG 1237 C CD1 . PHE A 159 ? 0.4194 0.3763 0.2947 0.1042 -0.0637 0.0213 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD1 1238 C CD2 . PHE A 159 ? 0.4009 0.3836 0.2820 0.0938 -0.0562 0.0173 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CD2 1239 C CE1 . PHE A 159 ? 0.4068 0.3917 0.3128 0.1059 -0.0693 0.0072 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE1 1240 C CE2 . PHE A 159 ? 0.3234 0.3313 0.2347 0.0953 -0.0631 0.0036 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CE2 1241 C CZ . PHE A 159 ? 0.3133 0.3232 0.2377 0.1002 -0.0684 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A CZ 1242 N N . ALA A 160 ? 0.2648 0.2192 0.1354 0.0606 -0.0206 0.0411 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N 1243 C CA . ALA A 160 ? 0.2674 0.2443 0.1688 0.0512 -0.0153 0.0331 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA 1244 C C . ALA A 160 ? 0.2249 0.1964 0.1387 0.0392 -0.0059 0.0380 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C 1245 O O . ALA A 160 ? 0.2016 0.1847 0.1403 0.0354 -0.0063 0.0320 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O 1246 C CB . ALA A 160 ? 0.3072 0.2974 0.2055 0.0483 -0.0098 0.0294 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB 1247 N N . ASP A 161 ? 0.2225 0.1765 0.1185 0.0321 0.0027 0.0485 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1248 C CA . ASP A 161 ? 0.2504 0.2001 0.1589 0.0199 0.0107 0.0518 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1249 C C . ASP A 161 ? 0.2390 0.1785 0.1564 0.0237 0.0034 0.0506 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1250 O O . ASP A 161 ? 0.2162 0.1637 0.1549 0.0173 0.0056 0.0468 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1251 C CB . ASP A 161 ? 0.2617 0.1925 0.1482 0.0100 0.0214 0.0630 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1252 C CG . ASP A 161 ? 0.3386 0.2857 0.2224 0.0028 0.0325 0.0627 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1253 O OD1 . ASP A 161 ? 0.2593 0.2312 0.1611 0.0053 0.0318 0.0534 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1254 O OD2 . ASP A 161 ? 0.3576 0.2914 0.2201 -0.0054 0.0424 0.0716 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1255 N N . THR A 162 ? 0.2329 0.1541 0.1325 0.0353 -0.0056 0.0535 ? ? ? ? ? ? 162 THR A N 1256 C CA . THR A 162 ? 0.3120 0.2233 0.2189 0.0405 -0.0123 0.0515 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA 1257 C C . THR A 162 ? 0.2327 0.1707 0.1686 0.0444 -0.0176 0.0393 ? ? ? ? ? ? 162 THR A C 1258 O O . THR A 162 ? 0.2206 0.1608 0.1727 0.0412 -0.0169 0.0359 ? ? ? ? ? ? 162 THR A O 1259 C CB . THR A 162 ? 0.3071 0.1924 0.1868 0.0548 -0.0220 0.0565 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB 1260 O OG1 . THR A 162 ? 0.3341 0.1890 0.1832 0.0486 -0.0153 0.0694 ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 1261 C CG2 . THR A 162 ? 0.3287 0.2050 0.2165 0.0628 -0.0296 0.0525 ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 1262 N N . VAL A 163 ? 0.2489 0.2067 0.1908 0.0500 -0.0221 0.0324 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A N 1263 C CA . VAL A 163 ? 0.2352 0.2175 0.2038 0.0503 -0.0251 0.0211 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CA 1264 C C . VAL A 163 ? 0.1735 0.1651 0.1597 0.0374 -0.0161 0.0199 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A C 1265 O O . VAL A 163 ? 0.1904 0.1893 0.1935 0.0350 -0.0159 0.0152 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A O 1266 C CB . VAL A 163 ? 0.2145 0.2142 0.1847 0.0564 -0.0313 0.0135 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CB 1267 C CG1 . VAL A 163 ? 0.1766 0.1995 0.1738 0.0517 -0.0313 0.0027 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG1 1268 C CG2 . VAL A 163 ? 0.1782 0.1726 0.1344 0.0718 -0.0430 0.0122 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG2 1269 N N . VAL A 164 ? 0.1792 0.1719 0.1609 0.0300 -0.0089 0.0235 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N 1270 C CA . VAL A 164 ? 0.1368 0.1391 0.1345 0.0205 -0.0022 0.0214 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA 1271 C C . VAL A 164 ? 0.1531 0.1459 0.1556 0.0150 0.0007 0.0246 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C 1272 O O . VAL A 164 ? 0.1378 0.1379 0.1553 0.0116 0.0014 0.0204 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O 1273 C CB . VAL A 164 ? 0.1641 0.1713 0.1563 0.0156 0.0047 0.0234 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB 1274 C CG1 . VAL A 164 ? 0.1998 0.2152 0.2069 0.0076 0.0106 0.0218 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1275 C CG2 . VAL A 164 ? 0.1439 0.1619 0.1339 0.0211 0.0012 0.0174 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1276 N N . LYS A 165 ? 0.1654 0.1394 0.1527 0.0139 0.0022 0.0320 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N 1277 C CA . LYS A 165 ? 0.1582 0.1206 0.1488 0.0080 0.0044 0.0341 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA 1278 C C . LYS A 165 ? 0.1849 0.1468 0.1841 0.0148 -0.0021 0.0287 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C 1279 O O . LYS A 165 ? 0.1875 0.1526 0.1986 0.0102 -0.0006 0.0254 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O 1280 C CB . LYS A 165 ? 0.1976 0.1348 0.1669 0.0047 0.0072 0.0433 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB 1281 C CG . LYS A 165 ? 0.3648 0.3049 0.3294 -0.0071 0.0174 0.0482 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG 1282 C CD . LYS A 165 ? 0.4954 0.4076 0.4377 -0.0142 0.0222 0.0580 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD 1283 C CE . LYS A 165 ? 0.6405 0.5342 0.5546 -0.0045 0.0186 0.0648 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE 1284 N NZ . LYS A 165 ? 0.7713 0.6322 0.6578 -0.0121 0.0242 0.0761 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ 1285 N N . LEU A 166 ? 0.1504 0.1103 0.1436 0.0264 -0.0095 0.0266 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N 1286 C CA . LEU A 166 ? 0.1607 0.1252 0.1642 0.0337 -0.0150 0.0197 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA 1287 C C . LEU A 166 ? 0.1338 0.1216 0.1579 0.0297 -0.0128 0.0119 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C 1288 O O . LEU A 166 ? 0.1125 0.1039 0.1463 0.0293 -0.0124 0.0073 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O 1289 C CB . LEU A 166 ? 0.1471 0.1102 0.1424 0.0482 -0.0242 0.0172 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB 1290 C CG . LEU A 166 ? 0.1814 0.1142 0.1527 0.0552 -0.0282 0.0247 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG 1291 C CD1 . LEU A 166 ? 0.2314 0.1642 0.1917 0.0716 -0.0388 0.0225 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1292 C CD2 . LEU A 166 ? 0.2430 0.1619 0.2166 0.0565 -0.0290 0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1293 N N . ASN A 167 ? 0.1295 0.1311 0.1581 0.0267 -0.0112 0.0102 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N 1294 C CA . ASN A 167 ? 0.0825 0.1005 0.1266 0.0219 -0.0089 0.0039 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA 1295 C C . ASN A 167 ? 0.1153 0.1305 0.1634 0.0133 -0.0031 0.0060 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C 1296 O O . ASN A 167 ? 0.1227 0.1437 0.1793 0.0106 -0.0015 0.0020 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O 1297 C CB . ASN A 167 ? 0.0695 0.0981 0.1146 0.0214 -0.0096 0.0011 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB 1298 C CG . ASN A 167 ? 0.1212 0.1593 0.1679 0.0295 -0.0166 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG 1299 O OD1 . ASN A 167 ? 0.1352 0.1761 0.1860 0.0357 -0.0205 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1300 N ND2 . ASN A 167 ? 0.0978 0.1426 0.1418 0.0304 -0.0190 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1301 N N . LEU A 168 ? 0.1083 0.1162 0.1501 0.0090 0.0001 0.0115 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N 1302 C CA . LEU A 168 ? 0.0899 0.0974 0.1368 0.0022 0.0037 0.0120 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA 1303 C C . LEU A 168 ? 0.1282 0.1279 0.1764 0.0023 0.0025 0.0108 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C 1304 O O . LEU A 168 ? 0.1218 0.1250 0.1758 -0.0005 0.0035 0.0079 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O 1305 C CB . LEU A 168 ? 0.0875 0.0925 0.1300 -0.0030 0.0076 0.0166 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB 1306 C CG . LEU A 168 ? 0.1402 0.1558 0.1829 -0.0030 0.0098 0.0160 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG 1307 C CD1 . LEU A 168 ? 0.1785 0.1940 0.2167 -0.0085 0.0152 0.0201 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 1308 C CD2 . LEU A 168 ? 0.1351 0.1598 0.1872 -0.0035 0.0095 0.0112 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 1309 N N . GLN A 169 ? 0.0815 0.0688 0.1220 0.0065 -0.0001 0.0127 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A N 1310 C CA . GLN A 169 ? 0.1115 0.0895 0.1519 0.0083 -0.0019 0.0103 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CA 1311 C C . GLN A 169 ? 0.1466 0.1369 0.1959 0.0128 -0.0030 0.0031 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A C 1312 O O . GLN A 169 ? 0.1497 0.1396 0.2020 0.0113 -0.0020 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A O 1313 C CB . GLN A 169 ? 0.1203 0.0786 0.1478 0.0140 -0.0055 0.0136 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CB 1314 C CG . GLN A 169 ? 0.1701 0.1153 0.1955 0.0180 -0.0084 0.0100 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CG 1315 C CD . GLN A 169 ? 0.2704 0.1916 0.2795 0.0259 -0.0133 0.0137 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CD 1316 O OE1 . GLN A 169 ? 0.2994 0.2228 0.3065 0.0386 -0.0190 0.0106 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A OE1 1317 N NE2 . GLN A 169 ? 0.2864 0.1844 0.2832 0.0184 -0.0113 0.0201 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A NE2 1318 N N . LYS A 170 ? 0.0828 0.0852 0.1361 0.0177 -0.0046 0.0001 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A N 1319 C CA . LYS A 170 ? 0.1522 0.1693 0.2155 0.0194 -0.0037 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CA 1320 C C . LYS A 170 ? 0.1358 0.1583 0.2028 0.0108 0.0015 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A C 1321 O O . LYS A 170 ? 0.1009 0.1263 0.1700 0.0097 0.0040 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A O 1322 C CB . LYS A 170 ? 0.1205 0.1526 0.1901 0.0242 -0.0065 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CB 1323 C CG . LYS A 170 ? 0.0545 0.1052 0.1366 0.0220 -0.0031 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CG 1324 C CD . LYS A 170 ? 0.0542 0.1241 0.1466 0.0274 -0.0067 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CD 1325 C CE . LYS A 170 ? 0.1273 0.2136 0.2289 0.0198 -0.0005 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CE 1326 N NZ . LYS A 170 ? 0.0588 0.1598 0.1656 0.0200 -0.0032 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A NZ 1327 N N . LEU A 171 ? 0.1256 0.1481 0.1911 0.0059 0.0028 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A N 1328 C CA . LEU A 171 ? 0.1261 0.1488 0.1913 0.0000 0.0061 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CA 1329 C C . LEU A 171 ? 0.1198 0.1353 0.1818 -0.0013 0.0062 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A C 1330 O O . LEU A 171 ? 0.1078 0.1236 0.1678 -0.0032 0.0082 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A O 1331 C CB . LEU A 171 ? 0.0747 0.0968 0.1380 -0.0021 0.0060 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CB 1332 C CG . LEU A 171 ? 0.1196 0.1392 0.1803 -0.0052 0.0072 0.0004 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CG 1333 C CD1 . LEU A 171 ? 0.1165 0.1357 0.1754 -0.0080 0.0096 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD1 1334 C CD2 . LEU A 171 ? 0.1136 0.1344 0.1734 -0.0046 0.0065 0.0020 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD2 1335 N N . ALA A 172 ? 0.0889 0.0965 0.1487 -0.0008 0.0042 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A N 1336 C CA . ALA A 172 ? 0.1260 0.1269 0.1839 -0.0029 0.0034 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CA 1337 C C . ALA A 172 ? 0.1580 0.1577 0.2145 0.0006 0.0034 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A C 1338 O O . ALA A 172 ? 0.1057 0.1051 0.1594 -0.0008 0.0039 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A O 1339 C CB . ALA A 172 ? 0.1132 0.1041 0.1690 -0.0053 0.0021 0.0011 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CB 1340 N N . THR A 173 ? 0.1249 0.1247 0.1826 0.0066 0.0024 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 173 THR A N 1341 C CA . THR A 173 ? 0.0997 0.1015 0.1575 0.0115 0.0028 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CA 1342 C C . THR A 173 ? 0.1398 0.1548 0.1997 0.0087 0.0081 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 173 THR A C 1343 O O . THR A 173 ? 0.1415 0.1571 0.1977 0.0092 0.0103 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 173 THR A O 1344 C CB . THR A 173 ? 0.1977 0.2006 0.2579 0.0207 -0.0002 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CB 1345 O OG1 . THR A 173 ? 0.2763 0.2952 0.3440 0.0213 0.0011 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 173 THR A OG1 1346 C CG2 . THR A 173 ? 0.0924 0.0763 0.1450 0.0233 -0.0050 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 173 THR A CG2 1347 N N . VAL A 174 ? 0.0692 0.0934 0.1332 0.0053 0.0105 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1348 C CA . VAL A 174 ? 0.0931 0.1258 0.1567 0.0001 0.0167 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1349 C C . VAL A 174 ? 0.1488 0.1715 0.2011 -0.0041 0.0178 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1350 O O . VAL A 174 ? 0.1308 0.1538 0.1760 -0.0056 0.0220 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1351 C CB . VAL A 174 ? 0.1370 0.1775 0.2063 -0.0040 0.0182 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1352 C CG1 . VAL A 174 ? 0.1248 0.1666 0.1894 -0.0125 0.0253 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1353 C CG2 . VAL A 174 ? 0.0929 0.1478 0.1738 0.0012 0.0164 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1354 N N . ALA A 175 ? 0.1206 0.1354 0.1701 -0.0052 0.0140 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N 1355 C CA . ALA A 175 ? 0.1125 0.1194 0.1516 -0.0069 0.0130 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA 1356 C C . ALA A 175 ? 0.1467 0.1497 0.1808 -0.0045 0.0108 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C 1357 O O . ALA A 175 ? 0.1198 0.1186 0.1423 -0.0048 0.0116 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O 1358 C CB . ALA A 175 ? 0.1217 0.1260 0.1625 -0.0069 0.0086 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB 1359 N N . GLU A 176 ? 0.1311 0.1328 0.1713 -0.0021 0.0076 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A N 1360 C CA . GLU A 176 ? 0.1084 0.1042 0.1437 -0.0003 0.0048 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CA 1361 C C . GLU A 176 ? 0.1571 0.1559 0.1869 0.0028 0.0091 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A C 1362 O O . GLU A 176 ? 0.1454 0.1405 0.1654 0.0038 0.0084 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A O 1363 C CB . GLU A 176 ? 0.0945 0.0832 0.1356 0.0001 0.0007 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CB 1364 C CG . GLU A 176 ? 0.0970 0.0853 0.1426 -0.0050 -0.0021 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CG 1365 C CD . GLU A 176 ? 0.1823 0.1622 0.2319 -0.0076 -0.0037 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A CD 1366 O OE1 . GLU A 176 ? 0.1943 0.1641 0.2412 -0.0042 -0.0043 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE1 1367 O OE2 . GLU A 176 ? 0.1473 0.1301 0.2017 -0.0130 -0.0040 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A OE2 1368 N N . ALA A 177 ? 0.1234 0.1313 0.1597 0.0045 0.0136 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N 1369 C CA . ALA A 177 ? 0.1185 0.1349 0.1517 0.0064 0.0198 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA 1370 C C . ALA A 177 ? 0.1224 0.1384 0.1426 0.0008 0.0255 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C 1371 O O . ALA A 177 ? 0.1216 0.1378 0.1310 0.0018 0.0291 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O 1372 C CB . ALA A 177 ? 0.1091 0.1408 0.1553 0.0085 0.0234 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB 1373 N N . MET A 178 ? 0.1236 0.1369 0.1421 -0.0047 0.0264 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 178 MET A N 1374 C CA . MET A 178 ? 0.1452 0.1521 0.1471 -0.0099 0.0315 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CA 1375 C C . MET A 178 ? 0.1862 0.1802 0.1717 -0.0069 0.0258 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 178 MET A C 1376 O O . MET A 178 ? 0.1478 0.1346 0.1138 -0.0083 0.0297 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 178 MET A O 1377 C CB . MET A 178 ? 0.1322 0.1355 0.1355 -0.0153 0.0326 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CB 1378 C CG . MET A 178 ? 0.1504 0.1666 0.1649 -0.0212 0.0403 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CG 1379 S SD . MET A 178 ? 0.1963 0.2043 0.2107 -0.0276 0.0400 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 178 MET A SD 1380 C CE . MET A 178 ? 0.3285 0.3488 0.3480 -0.0392 0.0522 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 178 MET A CE 1381 N N . ALA A 179 ? 0.1663 0.1576 0.1584 -0.0031 0.0166 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A N 1382 C CA . ALA A 179 ? 0.1748 0.1579 0.1553 -0.0001 0.0092 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CA 1383 C C . ALA A 179 ? 0.1870 0.1690 0.1603 0.0034 0.0073 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A C 1384 O O . ALA A 179 ? 0.2356 0.2122 0.1979 0.0062 0.0005 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A O 1385 C CB . ALA A 179 ? 0.1576 0.1423 0.1511 0.0005 0.0012 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A CB 1386 N N . ARG A 180 ? 0.1807 0.1683 0.1595 0.0045 0.0121 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A N 1387 C CA . ARG A 180 ? 0.1580 0.1432 0.1294 0.0090 0.0099 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CA 1388 C C . ARG A 180 ? 0.2773 0.2577 0.2244 0.0101 0.0120 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A C 1389 O O . ARG A 180 ? 0.2696 0.2515 0.2057 0.0072 0.0214 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A O 1390 C CB . ARG A 180 ? 0.1924 0.1851 0.1724 0.0122 0.0154 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CB 1391 C CG . ARG A 180 ? 0.2406 0.2329 0.2390 0.0139 0.0113 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CG 1392 C CD . ARG A 180 ? 0.2854 0.2649 0.2843 0.0152 0.0019 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CD 1393 N NE . ARG A 180 ? 0.2842 0.2582 0.2959 0.0153 -0.0013 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NE 1394 C CZ . ARG A 180 ? 0.2753 0.2366 0.2896 0.0126 -0.0079 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CZ 1395 N NH1 . ARG A 180 ? 0.2112 0.1675 0.2197 0.0097 -0.0131 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH1 1396 N NH2 . ARG A 180 ? 0.3252 0.2785 0.3468 0.0124 -0.0095 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH2 1397 N N . ASN A 181 ? 0.1842 0.1584 0.1217 0.0138 0.0036 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A N 1398 C CA . ASN A 181 ? 0.3208 0.2887 0.2315 0.0168 0.0035 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CA 1399 C C . ASN A 181 ? 0.3774 0.3492 0.2783 0.0192 0.0123 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A C 1400 O O . ASN A 181 ? 0.2912 0.2707 0.2081 0.0204 0.0159 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A O 1401 C CB . ASN A 181 ? 0.4075 0.3704 0.3129 0.0208 -0.0101 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CB 1402 C CG . ASN A 181 ? 0.4951 0.4585 0.4098 0.0196 -0.0187 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A CG 1403 O OD1 . ASN A 181 ? 0.5305 0.4908 0.4390 0.0190 -0.0161 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A OD1 1404 N ND2 . ASN A 181 ? 0.5256 0.4930 0.4555 0.0190 -0.0287 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A ND2 1405 O OXT . ASN A 181 ? 0.3410 0.3081 0.2165 0.0211 0.0154 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A OXT 1406 N N . LEU A-2 5 ? 0.4583 0.2561 0.3296 0.0755 -0.0444 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 N 1407 C CA . LEU A-2 5 ? 0.3796 0.2524 0.3218 0.0455 -0.0239 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CA 1408 C C . LEU A-2 5 ? 0.4123 0.2580 0.3753 0.0156 0.0027 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 C 1409 O O . LEU A-2 5 ? 0.3990 0.1568 0.3102 0.0034 0.0235 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 O 1410 C CB . LEU A-2 5 ? 0.3767 0.2718 0.3201 0.0371 -0.0071 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CB 1411 C CG . LEU A-2 5 ? 0.3993 0.3396 0.3381 0.0564 -0.0267 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CG 1412 C CD1 . LEU A-2 5 ? 0.4425 0.4033 0.3905 0.0441 -0.0084 0.0044 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD1 1413 C CD2 . LEU A-2 5 ? 0.3977 0.4111 0.3790 0.0582 -0.0471 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A-2 CD2 1414 N N . THR A-2 6 ? 0.2542 0.1729 0.2874 0.0017 0.0031 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 N 1415 C CA . THR A-2 6 ? 0.2930 0.2081 0.3623 -0.0279 0.0290 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CA 1416 C C . THR A-2 6 ? 0.3091 0.2336 0.3929 -0.0496 0.0601 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 C 1417 O O . THR A-2 6 ? 0.2470 0.1966 0.3266 -0.0389 0.0555 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 O 1418 C CB . THR A-2 6 ? 0.2266 0.2234 0.3664 -0.0297 0.0137 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CB 1419 O OG1 . THR A-2 6 ? 0.1769 0.2442 0.3493 -0.0249 0.0044 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 OG1 1420 C CG2 . THR A-2 6 ? 0.2457 0.2495 0.3774 -0.0087 -0.0171 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 6 THR A-2 CG2 1421 N N . PRO A-2 7 ? 0.2986 0.2061 0.4025 -0.0825 0.0939 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 N 1422 C CA . PRO A-2 7 ? 0.3668 0.3063 0.5033 -0.1039 0.1232 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CA 1423 C C . PRO A-2 7 ? 0.2744 0.3106 0.4773 -0.0857 0.1001 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 C 1424 O O . PRO A-2 7 ? 0.1890 0.2421 0.3945 -0.0817 0.1053 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 O 1425 C CB . PRO A-2 7 ? 0.3353 0.2672 0.4891 -0.1339 0.1529 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CB 1426 C CG . PRO A-2 7 ? 0.4574 0.2964 0.5488 -0.1405 0.1548 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CG 1427 C CD . PRO A-2 7 ? 0.3635 0.2142 0.4550 -0.1048 0.1105 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A-2 CD 1428 N N . GLU A-2 8 ? 0.2739 0.3637 0.5176 -0.0715 0.0711 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 N 1429 C CA . GLU A-2 8 ? 0.2779 0.4159 0.5292 -0.0456 0.0403 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CA 1430 C C . GLU A-2 8 ? 0.1553 0.2935 0.3789 -0.0292 0.0235 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 C 1431 O O . GLU A-2 8 ? 0.1481 0.2975 0.3657 -0.0186 0.0152 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 O 1432 C CB . GLU A-2 8 ? 0.3286 0.4898 0.5847 -0.0342 0.0164 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CB 1433 C CG . GLU A-2 8 ? 0.4342 0.6165 0.6783 -0.0151 -0.0082 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CG 1434 C CD . GLU A-2 8 ? 0.6182 0.8170 0.8895 -0.0130 -0.0033 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 CD 1435 O OE1 . GLU A-2 8 ? 0.6632 0.8677 0.9662 -0.0283 0.0188 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE1 1436 O OE2 . GLU A-2 8 ? 0.6377 0.8422 0.8985 0.0026 -0.0206 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 8 GLU A-2 OE2 1437 N N . GLU A-2 9 ? 0.1016 0.2164 0.2924 -0.0235 0.0154 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 N 1438 C CA . GLU A-2 9 ? 0.1176 0.2259 0.2670 -0.0086 0.0019 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CA 1439 C C . GLU A-2 9 ? 0.1704 0.2467 0.2948 -0.0104 0.0216 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 C 1440 O O . GLU A-2 9 ? 0.1426 0.2337 0.2629 -0.0032 0.0155 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 O 1441 C CB . GLU A-2 9 ? 0.1480 0.2378 0.2618 0.0016 -0.0121 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CB 1442 C CG . GLU A-2 9 ? 0.0856 0.2202 0.2206 0.0036 -0.0337 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CG 1443 C CD . GLU A-2 9 ? 0.1819 0.3064 0.2953 0.0154 -0.0478 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 CD 1444 O OE1 . GLU A-2 9 ? 0.1697 0.2369 0.2512 0.0242 -0.0428 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE1 1445 O OE2 . GLU A-2 9 ? 0.1306 0.2584 0.2225 0.0135 -0.0485 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A-2 OE2 1446 N N . ARG A-2 10 ? 0.1929 0.2177 0.2924 -0.0218 0.0463 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 N 1447 C CA . ARG A-2 10 ? 0.1954 0.1898 0.2657 -0.0265 0.0678 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CA 1448 C C . ARG A-2 10 ? 0.1900 0.2312 0.3134 -0.0343 0.0784 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 C 1449 O O . ARG A-2 10 ? 0.2241 0.2708 0.3394 -0.0267 0.0790 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 O 1450 C CB . ARG A-2 10 ? 0.3205 0.2393 0.3415 -0.0442 0.0962 0.0024 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CB 1451 C CG . ARG A-2 10 ? 0.5239 0.3774 0.4725 -0.0245 0.0786 0.0167 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CG 1452 C CD . ARG A-2 10 ? 0.7410 0.4927 0.6143 -0.0406 0.1048 0.0268 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CD 1453 N NE . ARG A-2 10 ? 0.8530 0.5781 0.7405 -0.0683 0.1242 0.0145 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NE 1454 C CZ . ARG A-2 10 ? 1.0253 0.6713 0.8489 -0.0837 0.1415 0.0183 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 CZ 1455 N NH1 . ARG A-2 10 ? 1.1409 0.7282 0.8827 -0.0718 0.1391 0.0334 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH1 1456 N NH2 . ARG A-2 10 ? 1.0703 0.7092 0.9152 -0.1081 0.1570 0.0028 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A-2 NH2 1457 N N . SER A-2 11 ? 0.1606 0.2404 0.3427 -0.0461 0.0835 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 N 1458 C CA . SER A-2 11 ? 0.1960 0.3156 0.4163 -0.0417 0.0788 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CA 1459 C C . SER A-2 11 ? 0.1611 0.3057 0.3838 -0.0154 0.0452 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 C 1460 O O . SER A-2 11 ? 0.1665 0.3187 0.3952 -0.0070 0.0433 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 O 1461 C CB . SER A-2 11 ? 0.1621 0.3047 0.4177 -0.0491 0.0772 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 CB 1462 O OG . SER A-2 11 ? 0.2825 0.4572 0.5691 -0.0416 0.0703 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 11 SER A-2 OG 1463 N N . GLU A-2 12 ? 0.1093 0.2594 0.3192 -0.0042 0.0193 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 N 1464 C CA . GLU A-2 12 ? 0.1125 0.2675 0.3046 0.0137 -0.0088 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CA 1465 C C . GLU A-2 12 ? 0.0870 0.2224 0.2463 0.0175 -0.0075 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 C 1466 O O . GLU A-2 12 ? 0.1113 0.2392 0.2511 0.0281 -0.0256 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 O 1467 C CB . GLU A-2 12 ? 0.2386 0.3945 0.4087 0.0159 -0.0298 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CB 1468 C CG . GLU A-2 12 ? 0.4192 0.5896 0.6115 0.0166 -0.0353 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CG 1469 C CD . GLU A-2 12 ? 0.5946 0.7629 0.7612 0.0182 -0.0530 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CD 1470 O OE1 . GLU A-2 12 ? 0.6311 0.7858 0.7622 0.0189 -0.0649 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE1 1471 O OE2 . GLU A-2 12 ? 0.6247 0.8038 0.8059 0.0158 -0.0530 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE2 1472 N N . LEU A-2 13 ? 0.0974 0.2068 0.2272 0.0090 0.0121 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 N 1473 C CA . LEU A-2 13 ? 0.1004 0.1874 0.1860 0.0129 0.0137 0.0131 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CA 1474 C C . LEU A-2 13 ? 0.1401 0.2136 0.2250 0.0118 0.0344 0.0134 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 C 1475 O O . LEU A-2 13 ? 0.1404 0.1989 0.1927 0.0160 0.0361 0.0222 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 O 1476 C CB . LEU A-2 13 ? 0.0880 0.1577 0.1370 0.0132 0.0139 0.0180 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CB 1477 C CG . LEU A-2 13 ? 0.1102 0.2029 0.1578 0.0133 -0.0067 0.0123 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CG 1478 C CD1 . LEU A-2 13 ? 0.1254 0.2082 0.1504 0.0196 -0.0109 0.0061 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD1 1479 C CD2 . LEU A-2 13 ? 0.1320 0.2358 0.1596 0.0103 -0.0177 0.0150 ? ? ? ? ? ? 13 LEU A-2 CD2 1480 N N . LYS A-2 14 ? 0.1006 0.1853 0.2235 0.0037 0.0521 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 N 1481 C CA . LYS A-2 14 ? 0.1191 0.1948 0.2396 -0.0029 0.0774 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CA 1482 C C . LYS A-2 14 ? 0.1877 0.2720 0.3112 0.0122 0.0642 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 C 1483 O O . LYS A-2 14 ? 0.1209 0.1881 0.2161 0.0120 0.0767 0.0006 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 O 1484 C CB . LYS A-2 14 ? 0.1668 0.2627 0.3302 -0.0196 0.0973 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CB 1485 C CG . LYS A-2 14 ? 0.4254 0.5070 0.5730 -0.0332 0.1213 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CG 1486 C CD . LYS A-2 14 ? 0.5488 0.6379 0.7204 -0.0566 0.1407 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CD 1487 C CE . LYS A-2 14 ? 0.6832 0.7298 0.8204 -0.0758 0.1572 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 CE 1488 N NZ . LYS A-2 14 ? 0.7985 0.8346 0.9384 -0.1055 0.1864 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 14 LYS A-2 NZ 1489 N N . ASN A-2 15 ? 0.1039 0.2066 0.2535 0.0268 0.0367 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 N 1490 C CA . ASN A-2 15 ? 0.1164 0.2078 0.2558 0.0421 0.0198 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CA 1491 C C . ASN A-2 15 ? 0.1700 0.2309 0.2521 0.0378 0.0202 0.0110 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 C 1492 O O . ASN A-2 15 ? 0.1426 0.1924 0.2114 0.0393 0.0289 0.0115 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 O 1493 C CB . ASN A-2 15 ? 0.1182 0.2106 0.2688 0.0608 -0.0163 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CB 1494 C CG . ASN A-2 15 ? 0.1978 0.3226 0.4045 0.0738 -0.0238 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 CG 1495 O OD1 . ASN A-2 15 ? 0.1407 0.2828 0.3722 0.0670 -0.0025 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 OD1 1496 N ND2 . ASN A-2 15 ? 0.1480 0.2716 0.3527 0.0852 -0.0518 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 15 ASN A-2 ND2 1497 N N . SER A-2 16 ? 0.1189 0.1738 0.1720 0.0313 0.0115 0.0225 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 N 1498 C CA . SER A-2 16 ? 0.1377 0.1785 0.1461 0.0248 0.0121 0.0312 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CA 1499 C C . SER A-2 16 ? 0.1177 0.1573 0.1119 0.0246 0.0316 0.0303 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 C 1500 O O . SER A-2 16 ? 0.1571 0.1914 0.1273 0.0240 0.0347 0.0290 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 O 1501 C CB . SER A-2 16 ? 0.1043 0.1534 0.0941 0.0161 0.0015 0.0329 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 CB 1502 O OG . SER A-2 16 ? 0.1817 0.2208 0.1625 0.0139 -0.0173 0.0360 ? ? ? ? ? ? 16 SER A-2 OG 1503 N N . ILE A-2 17 ? 0.1431 0.1812 0.1440 0.0243 0.0446 0.0298 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 N 1504 C CA . ILE A-2 17 ? 0.2055 0.2250 0.1734 0.0267 0.0600 0.0316 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CA 1505 C C . ILE A-2 17 ? 0.2468 0.2650 0.2211 0.0257 0.0719 0.0263 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 C 1506 O O . ILE A-2 17 ? 0.2547 0.2653 0.2058 0.0275 0.0672 0.0228 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 O 1507 C CB . ILE A-2 17 ? 0.1936 0.1893 0.1493 0.0216 0.0726 0.0345 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CB 1508 C CG1 . ILE A-2 17 ? 0.2016 0.1959 0.1462 0.0272 0.0537 0.0353 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG1 1509 C CG2 . ILE A-2 17 ? 0.2543 0.2160 0.1699 0.0211 0.0801 0.0347 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CG2 1510 C CD1 . ILE A-2 17 ? 0.2292 0.1951 0.1686 0.0199 0.0624 0.0369 ? ? ? ? ? ? 17 ILE A-2 CD1 1511 N N . ALA A-2 18 ? 0.1705 0.2035 0.1868 0.0230 0.0817 0.0180 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 N 1512 C CA . ALA A-2 18 ? 0.2206 0.2604 0.2506 0.0245 0.0919 0.0067 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CA 1513 C C . ALA A-2 18 ? 0.2204 0.2562 0.2426 0.0344 0.0760 0.0082 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 C 1514 O O . ALA A-2 18 ? 0.2073 0.2409 0.2189 0.0365 0.0853 0.0028 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 O 1515 C CB . ALA A-2 18 ? 0.2129 0.2803 0.3010 0.0226 0.0977 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A-2 CB 1516 N N . GLU A-2 19 ? 0.1747 0.2037 0.1946 0.0368 0.0531 0.0144 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 N 1517 C CA . GLU A-2 19 ? 0.2544 0.2624 0.2550 0.0383 0.0403 0.0156 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CA 1518 C C . GLU A-2 19 ? 0.2780 0.2841 0.2405 0.0287 0.0480 0.0166 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 C 1519 O O . GLU A-2 19 ? 0.2581 0.2543 0.2099 0.0271 0.0522 0.0099 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 O 1520 C CB . GLU A-2 19 ? 0.1989 0.1864 0.1903 0.0389 0.0159 0.0227 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CB 1521 C CG . GLU A-2 19 ? 0.1759 0.1645 0.2053 0.0575 -0.0016 0.0128 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CG 1522 C CD . GLU A-2 19 ? 0.2496 0.2279 0.2700 0.0611 -0.0260 0.0191 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 CD 1523 O OE1 . GLU A-2 19 ? 0.2222 0.1968 0.2101 0.0448 -0.0245 0.0315 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE1 1524 O OE2 . GLU A-2 19 ? 0.2069 0.1854 0.2543 0.0824 -0.0486 0.0066 ? ? ? ? ? ? 19 GLU A-2 OE2 1525 N N . PHE A-2 20 ? 0.1615 0.1813 0.1077 0.0241 0.0481 0.0186 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 N 1526 C CA . PHE A-2 20 ? 0.2141 0.2410 0.1411 0.0128 0.0443 0.0063 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CA 1527 C C . PHE A-2 20 ? 0.2505 0.2815 0.1786 0.0170 0.0407 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 C 1528 O O . PHE A-2 20 ? 0.2191 0.2518 0.1406 0.0144 0.0379 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 O 1529 C CB . PHE A-2 20 ? 0.1524 0.1789 0.0675 0.0005 0.0358 0.0051 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CB 1530 C CG . PHE A-2 20 ? 0.2387 0.2428 0.1385 -0.0087 0.0302 0.0177 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CG 1531 C CD1 . PHE A-2 20 ? 0.2754 0.2435 0.1526 -0.0186 0.0321 0.0174 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD1 1532 C CD2 . PHE A-2 20 ? 0.1985 0.1995 0.1067 -0.0061 0.0172 0.0276 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CD2 1533 C CE1 . PHE A-2 20 ? 0.3220 0.2395 0.1739 -0.0227 0.0176 0.0298 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE1 1534 C CE2 . PHE A-2 20 ? 0.2028 0.1656 0.0925 -0.0089 0.0024 0.0374 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CE2 1535 C CZ . PHE A-2 20 ? 0.3048 0.2194 0.1603 -0.0158 0.0008 0.0400 ? ? ? ? ? ? 20 PHE A-2 CZ 1536 N N . HIS A-2 21 ? 0.3280 0.2521 0.2302 0.1167 0.0375 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 N 1537 C CA . HIS A-2 21 ? 0.2681 0.2197 0.1855 0.0908 0.0421 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CA 1538 C C . HIS A-2 21 ? 0.2770 0.2612 0.1895 0.1012 0.0541 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 C 1539 O O . HIS A-2 21 ? 0.2872 0.3075 0.2169 0.0843 0.0603 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 O 1540 C CB . HIS A-2 21 ? 0.2151 0.2061 0.1732 0.0726 0.0431 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CB 1541 C CG . HIS A-2 21 ? 0.2496 0.2146 0.2116 0.0588 0.0332 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CG 1542 N ND1 . HIS A-2 21 ? 0.2564 0.2007 0.2113 0.0366 0.0269 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 ND1 1543 C CD2 . HIS A-2 21 ? 0.2000 0.1627 0.1716 0.0635 0.0290 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CD2 1544 C CE1 . HIS A-2 21 ? 0.1956 0.1282 0.1562 0.0272 0.0212 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 CE1 1545 N NE2 . HIS A-2 21 ? 0.1986 0.1376 0.1668 0.0427 0.0220 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 21 HIS A-2 NE2 1546 N N . THR A-2 22 ? 0.3232 0.2918 0.2073 0.1294 0.0578 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 N 1547 C CA . THR A-2 22 ? 0.4395 0.4409 0.3183 0.1351 0.0686 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CA 1548 C C . THR A-2 22 ? 0.5182 0.4672 0.3488 0.1329 0.0649 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 C 1549 O O . THR A-2 22 ? 0.5361 0.4232 0.3352 0.1378 0.0537 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 O 1550 C CB . THR A-2 22 ? 0.5395 0.5737 0.4330 0.1586 0.0715 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CB 1551 O OG1 . THR A-2 22 ? 0.7658 0.7456 0.6318 0.1801 0.0605 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 OG1 1552 C CG2 . THR A-2 22 ? 0.3110 0.4013 0.2498 0.1531 0.0731 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 22 THR A-2 CG2 1553 N N . TYR A-2 23 ? 0.5419 0.5140 0.3640 0.1207 0.0727 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 N 1554 C CA . TYR A-2 23 ? 0.5931 0.5223 0.3696 0.1120 0.0675 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CA 1555 C C . TYR A-2 23 ? 0.6196 0.5798 0.3874 0.1185 0.0788 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 C 1556 O O . TYR A-2 23 ? 0.5684 0.5876 0.3654 0.1193 0.0913 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 O 1557 C CB . TYR A-2 23 ? 0.5881 0.5146 0.3693 0.0778 0.0576 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CB 1558 C CG . TYR A-2 23 ? 0.4967 0.4029 0.2988 0.0618 0.0444 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CG 1559 C CD1 . TYR A-2 23 ? 0.4062 0.3476 0.2536 0.0561 0.0462 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD1 1560 C CD2 . TYR A-2 23 ? 0.6045 0.4565 0.3770 0.0495 0.0308 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CD2 1561 C CE1 . TYR A-2 23 ? 0.3674 0.2939 0.2316 0.0427 0.0360 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE1 1562 C CE2 . TYR A-2 23 ? 0.5953 0.4365 0.3858 0.0322 0.0209 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CE2 1563 C CZ . TYR A-2 23 ? 0.4719 0.3523 0.3091 0.0309 0.0242 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 CZ 1564 O OH . TYR A-2 23 ? 0.4304 0.3034 0.2833 0.0148 0.0161 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 23 TYR A-2 OH 1565 N N . GLN A-2 24 ? 0.7345 0.6523 0.4597 0.1187 0.0739 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 N 1566 C CA . GLN A-2 24 ? 0.7640 0.7027 0.4705 0.1205 0.0840 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CA 1567 C C . GLN A-2 24 ? 0.7463 0.6919 0.4365 0.0925 0.0808 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 C 1568 O O . GLN A-2 24 ? 0.8507 0.7535 0.5090 0.0779 0.0667 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 O 1569 C CB . GLN A-2 24 ? 0.7779 0.6653 0.4445 0.1359 0.0794 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CB 1570 C CG . GLN A-2 24 ? 0.9184 0.8270 0.5638 0.1418 0.0918 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CG 1571 C CD . GLN A-2 24 ? 1.0116 0.9402 0.6665 0.1755 0.1029 -0.1500 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 CD 1572 O OE1 . GLN A-2 24 ? 1.0657 0.9835 0.7367 0.1965 0.0979 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 OE1 1573 N NE2 . GLN A-2 24 ? 1.0512 1.0110 0.6942 0.1812 0.1173 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A-2 NE2 1574 N N . LEU A-2 25 ? 0.6534 0.6521 0.3647 0.0822 0.0917 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 N 1575 C CA . LEU A-2 25 ? 0.6183 0.6241 0.3181 0.0576 0.0859 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CA 1576 C C . LEU A-2 25 ? 0.6557 0.6732 0.3249 0.0485 0.0925 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 C 1577 O O . LEU A-2 25 ? 0.7011 0.7506 0.3778 0.0532 0.1092 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 O 1578 C CB . LEU A-2 25 ? 0.5501 0.5946 0.2888 0.0472 0.0904 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CB 1579 C CG . LEU A-2 25 ? 0.6752 0.7004 0.4468 0.0437 0.0772 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CG 1580 C CD1 . LEU A-2 25 ? 0.6846 0.7401 0.4950 0.0298 0.0792 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD1 1581 C CD2 . LEU A-2 25 ? 0.7308 0.7158 0.4845 0.0296 0.0572 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 25 LEU A-2 CD2 1582 N N . ASP A-2 26 ? 0.6232 0.6161 0.2578 0.0344 0.0782 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 N 1583 C CA . ASP A-2 26 ? 0.6547 0.6543 0.2543 0.0232 0.0809 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CA 1584 C C . ASP A-2 26 ? 0.5963 0.5945 0.1865 0.0080 0.0702 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 C 1585 O O . ASP A-2 26 ? 0.5422 0.5474 0.1570 0.0022 0.0570 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 O 1586 C CB . ASP A-2 26 ? 0.7899 0.7571 0.3550 0.0262 0.0689 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CB 1587 C CG . ASP A-2 26 ? 0.8488 0.7858 0.4066 0.0125 0.0437 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 CG 1588 O OD1 . ASP A-2 26 ? 0.8968 0.8382 0.4340 -0.0006 0.0310 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD1 1589 O OD2 . ASP A-2 26 ? 0.8500 0.7595 0.4234 0.0129 0.0366 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 26 ASP A-2 OD2 1590 N N . PRO A-2 27 ? 0.6154 0.6224 0.1784 0.0074 0.0735 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 N 1591 C CA . PRO A-2 27 ? 0.6989 0.7179 0.2654 -0.0080 0.0603 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CA 1592 C C . PRO A-2 27 ? 0.7181 0.7238 0.2829 -0.0173 0.0336 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 C 1593 O O . PRO A-2 27 ? 0.7063 0.7156 0.2828 -0.0261 0.0209 0.0047 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 O 1594 C CB . PRO A-2 27 ? 0.7475 0.7709 0.2773 -0.0092 0.0683 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CB 1595 C CG . PRO A-2 27 ? 0.7521 0.7777 0.2728 0.0025 0.0920 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CG 1596 C CD . PRO A-2 27 ? 0.6879 0.6920 0.2196 0.0107 0.0906 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 27 PRO A-2 CD 1597 N N . GLY A-2 28 ? 0.7218 0.7103 0.2720 -0.0163 0.0238 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 N 1598 C CA . GLY A-2 28 ? 0.7153 0.6934 0.2672 -0.0298 -0.0011 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 CA 1599 C C . GLY A-2 28 ? 0.6267 0.6019 0.2138 -0.0355 -0.0092 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 C 1600 O O . GLY A-2 28 ? 0.5589 0.5355 0.1541 -0.0473 -0.0295 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 28 GLY A-2 O 1601 N N . SER A-2 29 ? 0.5293 0.5065 0.1396 -0.0279 0.0066 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 N 1602 C CA . SER A-2 29 ? 0.4830 0.4588 0.1390 -0.0279 0.0012 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CA 1603 C C . SER A-2 29 ? 0.4812 0.4783 0.1752 -0.0231 0.0084 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 C 1604 O O . SER A-2 29 ? 0.4492 0.4582 0.1333 -0.0213 0.0213 0.0054 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 O 1605 C CB . SER A-2 29 ? 0.4850 0.4349 0.1441 -0.0181 0.0110 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 CB 1606 O OG . SER A-2 29 ? 0.5363 0.4512 0.1522 -0.0241 0.0032 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 29 SER A-2 OG 1607 N N . CYS A-2 30 ? 0.4015 0.4017 0.1353 -0.0236 0.0005 0.0021 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 N 1608 C CA . CYS A-2 30 ? 0.4535 0.4640 0.2208 -0.0188 0.0085 0.0169 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CA 1609 C C . CYS A-2 30 ? 0.4038 0.4099 0.2068 -0.0155 0.0100 0.0099 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 C 1610 O O . CYS A-2 30 ? 0.3462 0.3413 0.1489 -0.0198 0.0013 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 O 1611 C CB . CYS A-2 30 ? 0.5254 0.5421 0.2975 -0.0201 -0.0046 0.0370 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CB 1612 S SG . CYS A-2 30 ? 0.6110 0.6401 0.4075 -0.0199 -0.0275 0.0371 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 SG 1613 N N . SER A-2 31 ? 0.3039 0.3174 0.1330 -0.0111 0.0210 0.0173 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 N 1614 C CA . SER A-2 31 ? 0.2764 0.2862 0.1332 -0.0064 0.0250 0.0101 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CA 1615 C C . SER A-2 31 ? 0.3149 0.3364 0.1999 -0.0063 0.0318 0.0224 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 C 1616 O O . SER A-2 31 ? 0.2749 0.3051 0.1519 -0.0104 0.0395 0.0325 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 O 1617 C CB . SER A-2 31 ? 0.2945 0.2967 0.1367 0.0040 0.0363 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 CB 1618 O OG . SER A-2 31 ? 0.3848 0.3836 0.2514 0.0116 0.0398 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 31 SER A-2 OG 1619 N N . SER A-2 32 ? 0.2287 0.2480 0.1417 -0.0050 0.0290 0.0214 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 N 1620 C CA . SER A-2 32 ? 0.2250 0.2523 0.1606 -0.0065 0.0354 0.0301 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CA 1621 C C . SER A-2 32 ? 0.1745 0.2003 0.1342 -0.0029 0.0349 0.0236 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 C 1622 O O . SER A-2 32 ? 0.1881 0.2028 0.1460 -0.0018 0.0283 0.0155 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 O 1623 C CB . SER A-2 32 ? 0.3637 0.3833 0.2999 -0.0105 0.0277 0.0442 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 CB 1624 O OG . SER A-2 32 ? 0.4534 0.4712 0.4045 -0.0066 0.0161 0.0424 ? ? ? ? ? ? 32 SER A-2 OG 1625 N N . LEU A-2 33 ? 0.1587 0.1946 0.1367 -0.0045 0.0416 0.0281 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 N 1626 C CA . LEU A-2 33 ? 0.1488 0.1854 0.1481 -0.0020 0.0409 0.0243 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CA 1627 C C . LEU A-2 33 ? 0.1251 0.1583 0.1383 -0.0091 0.0381 0.0326 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 C 1628 O O . LEU A-2 33 ? 0.1354 0.1680 0.1433 -0.0166 0.0415 0.0410 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 O 1629 C CB . LEU A-2 33 ? 0.1382 0.1955 0.1450 0.0046 0.0505 0.0198 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CB 1630 C CG . LEU A-2 33 ? 0.1688 0.2308 0.1958 0.0073 0.0489 0.0183 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CG 1631 C CD1 . LEU A-2 33 ? 0.1470 0.1832 0.1665 0.0145 0.0412 0.0116 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD1 1632 C CD2 . LEU A-2 33 ? 0.1928 0.2896 0.2301 0.0148 0.0573 0.0155 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A-2 CD2 1633 N N . HIS A-2 34 ? 0.1305 0.1578 0.1562 -0.0080 0.0323 0.0299 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 N 1634 C CA . HIS A-2 34 ? 0.1540 0.1758 0.1900 -0.0107 0.0303 0.0342 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CA 1635 C C . HIS A-2 34 ? 0.1442 0.1704 0.1950 -0.0117 0.0313 0.0293 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 C 1636 O O . HIS A-2 34 ? 0.1054 0.1327 0.1566 -0.0092 0.0301 0.0240 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 O 1637 C CB . HIS A-2 34 ? 0.1846 0.2021 0.2195 -0.0054 0.0220 0.0355 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CB 1638 C CG . HIS A-2 34 ? 0.2959 0.3059 0.3129 -0.0023 0.0182 0.0428 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CG 1639 N ND1 . HIS A-2 34 ? 0.3414 0.3591 0.3474 -0.0013 0.0137 0.0414 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 ND1 1640 C CD2 . HIS A-2 34 ? 0.3906 0.3804 0.3921 -0.0016 0.0174 0.0523 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CD2 1641 C CE1 . HIS A-2 34 ? 0.3578 0.3658 0.3450 0.0016 0.0100 0.0503 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 CE1 1642 N NE2 . HIS A-2 34 ? 0.3945 0.3823 0.3769 0.0016 0.0121 0.0579 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A-2 NE2 1643 N N . ALA A-2 35 ? 0.1052 0.1272 0.1615 -0.0162 0.0324 0.0315 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 N 1644 C CA . ALA A-2 35 ? 0.1124 0.1392 0.1793 -0.0187 0.0328 0.0277 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CA 1645 C C . ALA A-2 35 ? 0.1236 0.1391 0.1916 -0.0183 0.0305 0.0260 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 C 1646 O O . ALA A-2 35 ? 0.1118 0.1110 0.1709 -0.0157 0.0292 0.0288 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 O 1647 C CB . ALA A-2 35 ? 0.1069 0.1469 0.1780 -0.0267 0.0369 0.0294 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CB 1648 N N . GLN A-2 36 ? 0.0892 0.1106 0.1638 -0.0191 0.0299 0.0213 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 N 1649 C CA . GLN A-2 36 ? 0.0770 0.0936 0.1517 -0.0171 0.0298 0.0170 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CA 1650 C C . GLN A-2 36 ? 0.0982 0.1179 0.1740 -0.0245 0.0306 0.0139 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 C 1651 O O . GLN A-2 36 ? 0.0883 0.1169 0.1649 -0.0265 0.0292 0.0139 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 O 1652 C CB . GLN A-2 36 ? 0.0946 0.1263 0.1749 -0.0111 0.0286 0.0137 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CB 1653 C CG . GLN A-2 36 ? 0.1012 0.1397 0.1836 -0.0061 0.0310 0.0068 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CG 1654 C CD . GLN A-2 36 ? 0.1877 0.2087 0.2625 0.0090 0.0300 0.0050 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 CD 1655 O OE1 . GLN A-2 36 ? 0.2025 0.2207 0.2753 0.0191 0.0260 0.0090 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 OE1 1656 N NE2 . GLN A-2 36 ? 0.1455 0.1485 0.2103 0.0113 0.0323 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A-2 NE2 1657 N N . ARG A-2 37 ? 0.1226 0.1293 0.1915 -0.0291 0.0312 0.0114 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 N 1658 C CA . ARG A-2 37 ? 0.0997 0.1102 0.1661 -0.0364 0.0307 0.0072 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CA 1659 C C . ARG A-2 37 ? 0.1390 0.1529 0.2031 -0.0306 0.0332 0.0005 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 C 1660 O O . ARG A-2 37 ? 0.1189 0.1264 0.1804 -0.0198 0.0354 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 O 1661 C CB . ARG A-2 37 ? 0.1188 0.1121 0.1735 -0.0478 0.0297 0.0051 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CB 1662 C CG . ARG A-2 37 ? 0.1520 0.1564 0.2043 -0.0590 0.0267 0.0018 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CG 1663 C CD . ARG A-2 37 ? 0.1686 0.1587 0.2073 -0.0774 0.0242 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CD 1664 N NE . ARG A-2 37 ? 0.1978 0.1997 0.2425 -0.0811 0.0217 0.0073 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NE 1665 C CZ . ARG A-2 37 ? 0.3074 0.2832 0.3380 -0.0877 0.0226 0.0097 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 CZ 1666 N NH1 . ARG A-2 37 ? 0.3131 0.2410 0.3194 -0.0876 0.0241 0.0050 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH1 1667 N NH2 . ARG A-2 37 ? 0.2405 0.2338 0.2769 -0.0931 0.0230 0.0158 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A-2 NH2 1668 N N . ILE A-2 38 ? 0.0924 0.1189 0.1556 -0.0364 0.0329 0.0003 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 N 1669 C CA . ILE A-2 38 ? 0.1335 0.1714 0.1929 -0.0360 0.0373 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CA 1670 C C . ILE A-2 38 ? 0.1714 0.2073 0.2176 -0.0450 0.0365 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 C 1671 O O . ILE A-2 38 ? 0.1069 0.1429 0.1496 -0.0518 0.0307 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 O 1672 C CB . ILE A-2 38 ? 0.0927 0.1463 0.1560 -0.0404 0.0376 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CB 1673 C CG1 . ILE A-2 38 ? 0.0864 0.1444 0.1606 -0.0332 0.0366 0.0015 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG1 1674 C CG2 . ILE A-2 38 ? 0.0876 0.1629 0.1470 -0.0457 0.0440 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CG2 1675 C CD1 . ILE A-2 38 ? 0.0712 0.1407 0.1430 -0.0406 0.0342 0.0053 ? ? ? ? ? ? 38 ILE A-2 CD1 1676 N N . HIS A-2 39 ? 0.1620 0.1300 0.1217 0.0009 0.0065 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 N 1677 C CA . HIS A-2 39 ? 0.1657 0.1209 0.1169 0.0019 -0.0030 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CA 1678 C C . HIS A-2 39 ? 0.1873 0.1337 0.1245 0.0075 -0.0033 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 C 1679 O O . HIS A-2 39 ? 0.1853 0.1172 0.1023 0.0102 -0.0019 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 O 1680 C CB . HIS A-2 39 ? 0.1810 0.1213 0.1183 -0.0001 -0.0055 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CB 1681 C CG . HIS A-2 39 ? 0.2529 0.1991 0.2013 -0.0080 -0.0045 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CG 1682 N ND1 . HIS A-2 39 ? 0.2172 0.1726 0.1835 -0.0148 -0.0099 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 ND1 1683 C CD2 . HIS A-2 39 ? 0.1941 0.1381 0.1380 -0.0109 0.0015 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CD2 1684 C CE1 . HIS A-2 39 ? 0.2031 0.1622 0.1748 -0.0232 -0.0053 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 CE1 1685 N NE2 . HIS A-2 39 ? 0.2478 0.1977 0.2036 -0.0209 0.0009 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A-2 NE2 1686 N N . ALA A-2 40 ? 0.1639 0.1187 0.1118 0.0089 -0.0046 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 N 1687 C CA . ALA A-2 40 ? 0.1992 0.1449 0.1346 0.0121 -0.0049 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CA 1688 C C . ALA A-2 40 ? 0.1989 0.1496 0.1480 0.0136 -0.0130 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 C 1689 O O . ALA A-2 40 ? 0.1827 0.1500 0.1547 0.0128 -0.0138 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 O 1690 C CB . ALA A-2 40 ? 0.1814 0.1326 0.1144 0.0128 0.0069 0.0007 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CB 1691 N N . PRO A-2 41 ? 0.2144 0.1502 0.1492 0.0157 -0.0187 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 N 1692 C CA . PRO A-2 41 ? 0.2279 0.1644 0.1742 0.0188 -0.0291 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CA 1693 C C . PRO A-2 41 ? 0.1662 0.1192 0.1302 0.0196 -0.0220 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 C 1694 O O . PRO A-2 41 ? 0.1644 0.1188 0.1219 0.0177 -0.0115 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 O 1695 C CB . PRO A-2 41 ? 0.2787 0.1887 0.1966 0.0196 -0.0355 -0.0000 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CB 1696 C CG . PRO A-2 41 ? 0.2600 0.1564 0.1537 0.0172 -0.0312 0.0026 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CG 1697 C CD . PRO A-2 41 ? 0.2032 0.1175 0.1079 0.0153 -0.0171 0.0021 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A-2 CD 1698 N N . PRO A-2 42 ? 0.1592 0.1248 0.1462 0.0228 -0.0282 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 N 1699 C CA . PRO A-2 42 ? 0.1902 0.1701 0.1921 0.0242 -0.0213 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CA 1700 C C . PRO A-2 42 ? 0.1702 0.1361 0.1582 0.0253 -0.0217 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 C 1701 O O . PRO A-2 42 ? 0.1399 0.1136 0.1315 0.0241 -0.0132 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 O 1702 C CB . PRO A-2 42 ? 0.1954 0.1896 0.2240 0.0288 -0.0292 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CB 1703 C CG . PRO A-2 42 ? 0.1764 0.1572 0.2010 0.0313 -0.0451 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CG 1704 C CD . PRO A-2 42 ? 0.1928 0.1608 0.1946 0.0259 -0.0419 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 42 PRO A-2 CD 1705 N N . GLU A-2 43 ? 0.1492 0.0926 0.1192 0.0266 -0.0320 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 N 1706 C CA . GLU A-2 43 ? 0.1805 0.1081 0.1354 0.0252 -0.0318 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CA 1707 C C . GLU A-2 43 ? 0.1862 0.1148 0.1287 0.0184 -0.0172 0.0029 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 C 1708 O O . GLU A-2 43 ? 0.1834 0.1116 0.1252 0.0158 -0.0122 0.0048 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 O 1709 C CB . GLU A-2 43 ? 0.2732 0.1717 0.2059 0.0266 -0.0462 0.0004 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CB 1710 C CG . GLU A-2 43 ? 0.4611 0.3436 0.3690 0.0232 -0.0469 0.0050 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CG 1711 C CD . GLU A-2 43 ? 0.5567 0.4415 0.4734 0.0277 -0.0591 0.0001 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 CD 1712 O OE1 . GLU A-2 43 ? 0.4323 0.3411 0.3798 0.0311 -0.0601 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE1 1713 O OE2 . GLU A-2 43 ? 0.5724 0.4346 0.4643 0.0269 -0.0675 0.0030 ? ? ? ? ? ? 43 GLU A-2 OE2 1714 N N . LEU A-2 44 ? 0.1706 0.1010 0.1052 0.0160 -0.0110 0.0047 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 N 1715 C CA . LEU A-2 44 ? 0.2158 0.1509 0.1437 0.0115 0.0027 0.0081 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CA 1716 C C . LEU A-2 44 ? 0.1858 0.1426 0.1339 0.0119 0.0102 0.0053 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 C 1717 O O . LEU A-2 44 ? 0.1751 0.1366 0.1253 0.0093 0.0170 0.0068 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 O 1718 C CB . LEU A-2 44 ? 0.2146 0.1440 0.1286 0.0109 0.0057 0.0090 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CB 1719 C CG . LEU A-2 44 ? 0.2575 0.1925 0.1661 0.0085 0.0193 0.0105 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CG 1720 C CD1 . LEU A-2 44 ? 0.3166 0.2467 0.2172 0.0035 0.0262 0.0142 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD1 1721 C CD2 . LEU A-2 44 ? 0.3241 0.2473 0.2138 0.0092 0.0203 0.0105 ? ? ? ? ? ? 44 LEU A-2 CD2 1722 N N . VAL A-2 45 ? 0.1275 0.0966 0.0896 0.0144 0.0088 0.0013 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 N 1723 C CA . VAL A-2 45 ? 0.1165 0.1020 0.0923 0.0143 0.0152 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CA 1724 C C . VAL A-2 45 ? 0.1607 0.1488 0.1435 0.0150 0.0144 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 C 1725 O O . VAL A-2 45 ? 0.1911 0.1857 0.1767 0.0136 0.0197 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 O 1726 C CB . VAL A-2 45 ? 0.1073 0.1031 0.0947 0.0148 0.0141 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CB 1727 C CG1 . VAL A-2 45 ? 0.1394 0.1481 0.1352 0.0138 0.0210 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG1 1728 C CG2 . VAL A-2 45 ? 0.0933 0.0837 0.0724 0.0133 0.0138 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 45 VAL A-2 CG2 1729 N N . TRP A-2 46 ? 0.1376 0.1193 0.1231 0.0179 0.0060 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 N 1730 C CA . TRP A-2 46 ? 0.1550 0.1359 0.1459 0.0195 0.0035 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CA 1731 C C . TRP A-2 46 ? 0.1955 0.1657 0.1751 0.0147 0.0056 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 C 1732 O O . TRP A-2 46 ? 0.1260 0.1003 0.1105 0.0136 0.0078 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 O 1733 C CB . TRP A-2 46 ? 0.1537 0.1275 0.1500 0.0252 -0.0080 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CB 1734 C CG . TRP A-2 46 ? 0.1417 0.1110 0.1416 0.0280 -0.0119 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CG 1735 C CD1 . TRP A-2 46 ? 0.1789 0.1274 0.1682 0.0284 -0.0209 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD1 1736 C CD2 . TRP A-2 46 ? 0.1786 0.1611 0.1901 0.0301 -0.0070 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CD2 1737 N NE1 . TRP A-2 46 ? 0.1654 0.1136 0.1609 0.0312 -0.0229 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 NE1 1738 C CE2 . TRP A-2 46 ? 0.1373 0.1067 0.1461 0.0327 -0.0142 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE2 1739 C CE3 . TRP A-2 46 ? 0.1044 0.1053 0.1247 0.0297 0.0023 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CE3 1740 C CZ2 . TRP A-2 46 ? 0.1644 0.1395 0.1799 0.0357 -0.0124 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ2 1741 C CZ3 . TRP A-2 46 ? 0.1584 0.1645 0.1832 0.0321 0.0048 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CZ3 1742 C CH2 . TRP A-2 46 ? 0.1543 0.1482 0.1772 0.0355 -0.0025 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 46 TRP A-2 CH2 1743 N N . SER A-2 47 ? 0.1801 0.1362 0.1439 0.0111 0.0054 0.0033 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 N 1744 C CA A SER A-2 47 ? 0.1604 0.1078 0.1146 0.0043 0.0096 0.0082 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CA 1745 C CA B SER A-2 47 ? 0.1647 0.1122 0.1189 0.0043 0.0096 0.0082 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CA 1746 C C . SER A-2 47 ? 0.1756 0.1400 0.1396 0.0014 0.0197 0.0081 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 C 1747 O O . SER A-2 47 ? 0.2039 0.1685 0.1704 -0.0037 0.0221 0.0095 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 O 1748 C CB A SER A-2 47 ? 0.1974 0.1271 0.1298 -0.0000 0.0105 0.0139 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CB 1749 C CB B SER A-2 47 ? 0.1981 0.1278 0.1305 -0.0001 0.0105 0.0139 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 CB 1750 O OG A SER A-2 47 ? 0.1905 0.1288 0.1205 -0.0003 0.0190 0.0143 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 OG 1751 O OG B SER A-2 47 ? 0.2728 0.1822 0.1932 0.0027 -0.0019 0.0145 ? ? ? ? ? ? 47 SER A-2 OG 1752 N N . ILE A-2 48 ? 0.1366 0.1140 0.1065 0.0044 0.0241 0.0062 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 N 1753 C CA . ILE A-2 48 ? 0.1225 0.1142 0.1016 0.0036 0.0307 0.0054 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CA 1754 C C . ILE A-2 48 ? 0.1590 0.1585 0.1488 0.0055 0.0278 0.0016 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 C 1755 O O . ILE A-2 48 ? 0.1293 0.1332 0.1253 0.0029 0.0284 0.0013 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 O 1756 C CB . ILE A-2 48 ? 0.1707 0.1679 0.1483 0.0066 0.0344 0.0048 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CB 1757 C CG1 . ILE A-2 48 ? 0.1901 0.1783 0.1543 0.0051 0.0380 0.0075 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG1 1758 C CG2 . ILE A-2 48 ? 0.1509 0.1606 0.1380 0.0077 0.0380 0.0033 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CG2 1759 C CD1 . ILE A-2 48 ? 0.1318 0.1198 0.0922 0.0087 0.0372 0.0062 ? ? ? ? ? ? 48 ILE A-2 CD1 1760 N N . VAL A-2 49 ? 0.1255 0.1271 0.1175 0.0096 0.0247 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 N 1761 C CA . VAL A-2 49 ? 0.1755 0.1841 0.1732 0.0115 0.0242 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CA 1762 C C . VAL A-2 49 ? 0.1785 0.1818 0.1784 0.0116 0.0193 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 C 1763 O O . VAL A-2 49 ? 0.1691 0.1756 0.1709 0.0122 0.0187 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 O 1764 C CB . VAL A-2 49 ? 0.1778 0.1916 0.1768 0.0141 0.0255 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CB 1765 C CG1 . VAL A-2 49 ? 0.1656 0.1780 0.1700 0.0173 0.0214 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG1 1766 C CG2 . VAL A-2 49 ? 0.1857 0.2053 0.1836 0.0142 0.0284 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 49 VAL A-2 CG2 1767 N N . ARG A-2 50 ? 0.1425 0.1344 0.1394 0.0110 0.0147 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 N 1768 C CA . ARG A-2 50 ? 0.1197 0.1026 0.1170 0.0116 0.0084 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CA 1769 C C . ARG A-2 50 ? 0.1549 0.1351 0.1524 0.0051 0.0084 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 C 1770 O O . ARG A-2 50 ? 0.2011 0.1724 0.1982 0.0046 0.0025 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 O 1771 C CB . ARG A-2 50 ? 0.1159 0.0828 0.1075 0.0132 0.0009 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CB 1772 C CG . ARG A-2 50 ? 0.1649 0.1199 0.1448 0.0061 0.0021 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CG 1773 C CD . ARG A-2 50 ? 0.1829 0.1157 0.1508 0.0072 -0.0075 0.0004 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CD 1774 N NE . ARG A-2 50 ? 0.2066 0.1247 0.1731 0.0083 -0.0166 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NE 1775 C CZ . ARG A-2 50 ? 0.2856 0.1887 0.2431 -0.0001 -0.0179 0.0025 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 CZ 1776 N NH1 . ARG A-2 50 ? 0.2543 0.1589 0.2061 -0.0106 -0.0089 0.0094 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH1 1777 N NH2 . ARG A-2 50 ? 0.2507 0.1377 0.2060 0.0017 -0.0279 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 50 ARG A-2 NH2 1778 N N . ARG A-2 51 ? 0.1497 0.1376 0.1493 0.0002 0.0144 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 N 1779 C CA . ARG A-2 51 ? 0.1771 0.1661 0.1819 -0.0071 0.0149 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CA 1780 C C . ARG A-2 51 ? 0.1608 0.1591 0.1735 -0.0050 0.0122 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 C 1781 O O . ARG A-2 51 ? 0.1317 0.1422 0.1506 -0.0041 0.0151 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 O 1782 C CB . ARG A-2 51 ? 0.1496 0.1457 0.1566 -0.0124 0.0233 0.0029 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CB 1783 C CG . ARG A-2 51 ? 0.1892 0.1708 0.1827 -0.0173 0.0259 0.0082 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CG 1784 C CD . ARG A-2 51 ? 0.2213 0.1863 0.2091 -0.0256 0.0215 0.0110 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CD 1785 N NE . ARG A-2 51 ? 0.2381 0.2126 0.2387 -0.0347 0.0255 0.0115 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NE 1786 C CZ . ARG A-2 51 ? 0.2681 0.2455 0.2694 -0.0450 0.0350 0.0157 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 CZ 1787 N NH1 . ARG A-2 51 ? 0.2070 0.1749 0.1917 -0.0475 0.0418 0.0203 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH1 1788 N NH2 . ARG A-2 51 ? 0.2366 0.2265 0.2554 -0.0534 0.0378 0.0148 ? ? ? ? ? ? 51 ARG A-2 NH2 1789 N N . PHE A-2 52 ? 0.1690 0.1587 0.1794 -0.0035 0.0051 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 N 1790 C CA . PHE A-2 52 ? 0.1596 0.1531 0.1722 -0.0018 0.0008 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CA 1791 C C . PHE A-2 52 ? 0.2001 0.2020 0.2245 -0.0081 -0.0006 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 C 1792 O O . PHE A-2 52 ? 0.1612 0.1693 0.1883 -0.0058 -0.0041 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 O 1793 C CB . PHE A-2 52 ? 0.1503 0.1299 0.1568 0.0004 -0.0067 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CB 1794 C CG . PHE A-2 52 ? 0.1586 0.1377 0.1624 0.0022 -0.0122 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CG 1795 C CD1 . PHE A-2 52 ? 0.1962 0.1785 0.1911 0.0087 -0.0097 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD1 1796 C CD2 . PHE A-2 52 ? 0.1717 0.1451 0.1798 -0.0036 -0.0202 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CD2 1797 C CE1 . PHE A-2 52 ? 0.1767 0.1540 0.1630 0.0102 -0.0154 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE1 1798 C CE2 . PHE A-2 52 ? 0.1520 0.1218 0.1547 -0.0016 -0.0275 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CE2 1799 C CZ . PHE A-2 52 ? 0.1866 0.1572 0.1764 0.0057 -0.0251 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 52 PHE A-2 CZ 1800 N N . ASP A-2 53 ? 0.1510 0.1527 0.1823 -0.0164 0.0020 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 N 1801 C CA . ASP A-2 53 ? 0.1313 0.1446 0.1793 -0.0234 0.0013 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CA 1802 C C . ASP A-2 53 ? 0.1449 0.1769 0.2043 -0.0212 0.0081 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 C 1803 O O . ASP A-2 53 ? 0.1330 0.1788 0.2106 -0.0242 0.0063 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 O 1804 C CB . ASP A-2 53 ? 0.1242 0.1307 0.1760 -0.0354 0.0032 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CB 1805 C CG . ASP A-2 53 ? 0.1411 0.1406 0.1819 -0.0382 0.0123 0.0007 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CG 1806 O OD1 . ASP A-2 53 ? 0.1608 0.1530 0.1881 -0.0304 0.0128 0.0010 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD1 1807 O OD2 . ASP A-2 53 ? 0.1934 0.1940 0.2384 -0.0492 0.0188 0.0049 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD2 1808 N N . LYS A-2 54 ? 0.0838 0.1165 0.1343 -0.0156 0.0147 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 N 1809 C CA . LYS A-2 54 ? 0.0993 0.1466 0.1587 -0.0129 0.0212 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CA 1810 C C . LYS A-2 54 ? 0.0688 0.1148 0.1180 -0.0035 0.0201 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 C 1811 O O . LYS A-2 54 ? 0.1166 0.1634 0.1606 -0.0007 0.0265 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 O 1812 C CB . LYS A-2 54 ? 0.1967 0.2442 0.2539 -0.0182 0.0321 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CB 1813 C CG . LYS A-2 54 ? 0.2333 0.2788 0.2965 -0.0300 0.0347 0.0003 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CG 1814 C CD . LYS A-2 54 ? 0.4011 0.4611 0.4762 -0.0362 0.0470 0.0012 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CD 1815 C CE . LYS A-2 54 ? 0.5413 0.6050 0.6296 -0.0500 0.0493 0.0023 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 CE 1816 N NZ . LYS A-2 54 ? 0.6921 0.7657 0.7840 -0.0560 0.0621 0.0044 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A-2 NZ 1817 N N . PRO A-2 55 ? 0.0807 0.1229 0.1246 0.0008 0.0122 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 N 1818 C CA . PRO A-2 55 ? 0.1281 0.1667 0.1596 0.0075 0.0121 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CA 1819 C C . PRO A-2 55 ? 0.1179 0.1646 0.1560 0.0114 0.0134 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 C 1820 O O . PRO A-2 55 ? 0.1123 0.1541 0.1393 0.0153 0.0156 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 O 1821 C CB . PRO A-2 55 ? 0.1498 0.1812 0.1726 0.0094 0.0035 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CB 1822 C CG . PRO A-2 55 ? 0.1130 0.1489 0.1499 0.0057 -0.0035 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CG 1823 C CD . PRO A-2 55 ? 0.0812 0.1213 0.1293 -0.0010 0.0027 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A-2 CD 1824 N N . GLN A-2 56 ? 0.0983 0.1575 0.1556 0.0107 0.0118 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 N 1825 C CA . GLN A-2 56 ? 0.1038 0.1716 0.1700 0.0166 0.0123 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CA 1826 C C . GLN A-2 56 ? 0.1607 0.2293 0.2229 0.0170 0.0234 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 C 1827 O O . GLN A-2 56 ? 0.1116 0.1824 0.1751 0.0235 0.0238 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 O 1828 C CB . GLN A-2 56 ? 0.1061 0.1915 0.1996 0.0159 0.0087 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CB 1829 C CG . GLN A-2 56 ? 0.1436 0.2421 0.2538 0.0071 0.0195 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CG 1830 C CD . GLN A-2 56 ? 0.2376 0.3306 0.3472 -0.0024 0.0170 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 CD 1831 O OE1 . GLN A-2 56 ? 0.1517 0.2298 0.2449 -0.0017 0.0099 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 OE1 1832 N NE2 . GLN A-2 56 ? 0.2435 0.3479 0.3705 -0.0118 0.0236 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A-2 NE2 1833 N N . THR A-2 57 ? 0.1031 0.1671 0.1583 0.0110 0.0308 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 N 1834 C CA . THR A-2 57 ? 0.1232 0.1841 0.1699 0.0113 0.0398 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CA 1835 C C . THR A-2 57 ? 0.1022 0.1501 0.1304 0.0152 0.0379 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 C 1836 O O . THR A-2 57 ? 0.1585 0.2007 0.1779 0.0153 0.0401 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 O 1837 C CB . THR A-2 57 ? 0.1042 0.1616 0.1474 0.0030 0.0465 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CB 1838 O OG1 . THR A-2 57 ? 0.1869 0.2321 0.2196 0.0006 0.0411 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 OG1 1839 C CG2 . THR A-2 57 ? 0.0680 0.1390 0.1302 -0.0035 0.0503 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 57 THR A-2 CG2 1840 N N . TYR A-2 58 ? 0.1366 0.1779 0.1574 0.0161 0.0315 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 N 1841 C CA . TYR A-2 58 ? 0.1151 0.1467 0.1213 0.0181 0.0310 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CA 1842 C C . TYR A-2 58 ? 0.1205 0.1470 0.1195 0.0206 0.0250 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 C 1843 O O . TYR A-2 58 ? 0.1793 0.1980 0.1661 0.0198 0.0256 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 O 1844 C CB . TYR A-2 58 ? 0.1302 0.1564 0.1302 0.0147 0.0325 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CB 1845 C CG . TYR A-2 58 ? 0.1429 0.1694 0.1465 0.0122 0.0296 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CG 1846 C CD1 . TYR A-2 58 ? 0.1911 0.2187 0.2011 0.0085 0.0303 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD1 1847 C CD2 . TYR A-2 58 ? 0.1624 0.1862 0.1609 0.0129 0.0267 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CD2 1848 C CE1 . TYR A-2 58 ? 0.1905 0.2152 0.2026 0.0062 0.0261 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE1 1849 C CE2 . TYR A-2 58 ? 0.2221 0.2444 0.2223 0.0118 0.0236 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CE2 1850 C CZ . TYR A-2 58 ? 0.2214 0.2434 0.2288 0.0088 0.0223 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 CZ 1851 O OH . TYR A-2 58 ? 0.3294 0.3467 0.3374 0.0076 0.0177 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 58 TYR A-2 OH 1852 N N . LYS A-2 59 ? 0.1033 0.1330 0.1086 0.0228 0.0188 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 N 1853 C CA . LYS A-2 59 ? 0.1528 0.1730 0.1458 0.0250 0.0114 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CA 1854 C C . LYS A-2 59 ? 0.1567 0.1783 0.1568 0.0313 0.0038 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 C 1855 O O . LYS A-2 59 ? 0.1557 0.1911 0.1760 0.0334 0.0045 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 O 1856 C CB . LYS A-2 59 ? 0.1312 0.1491 0.1204 0.0225 0.0072 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CB 1857 C CG . LYS A-2 59 ? 0.1658 0.1828 0.1504 0.0183 0.0132 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CG 1858 C CD . LYS A-2 59 ? 0.1806 0.1925 0.1580 0.0173 0.0084 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CD 1859 C CE . LYS A-2 59 ? 0.2815 0.2937 0.2582 0.0150 0.0135 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 CE 1860 N NZ . LYS A-2 59 ? 0.3167 0.3279 0.2858 0.0142 0.0211 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 59 LYS A-2 NZ 1861 N N . HIS A-2 60 ? 0.1470 0.1539 0.1301 0.0342 -0.0036 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 N 1862 C CA . HIS A-2 60 ? 0.1354 0.1386 0.1215 0.0417 -0.0153 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CA 1863 C C . HIS A-2 60 ? 0.2039 0.2070 0.1925 0.0422 -0.0261 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 C 1864 O O . HIS A-2 60 ? 0.1584 0.1604 0.1405 0.0365 -0.0241 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 O 1865 C CB . HIS A-2 60 ? 0.1602 0.1406 0.1207 0.0437 -0.0205 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CB 1866 C CG . HIS A-2 60 ? 0.1847 0.1619 0.1423 0.0442 -0.0135 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CG 1867 N ND1 . HIS A-2 60 ? 0.2261 0.2062 0.1951 0.0526 -0.0163 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 ND1 1868 C CD2 . HIS A-2 60 ? 0.2377 0.2085 0.1825 0.0377 -0.0048 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CD2 1869 C CE1 . HIS A-2 60 ? 0.2627 0.2358 0.2229 0.0511 -0.0099 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 CE1 1870 N NE2 . HIS A-2 60 ? 0.2135 0.1812 0.1599 0.0417 -0.0035 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 60 HIS A-2 NE2 1871 N N . PHE A-2 61 ? 0.1342 0.1375 0.1320 0.0498 -0.0392 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 N 1872 C CA . PHE A-2 61 ? 0.1750 0.1709 0.1690 0.0524 -0.0551 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CA 1873 C C . PHE A-2 61 ? 0.1820 0.1964 0.2006 0.0491 -0.0569 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 C 1874 O O . PHE A-2 61 ? 0.1832 0.1904 0.1973 0.0501 -0.0708 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 O 1875 C CB . PHE A-2 61 ? 0.2189 0.1883 0.1741 0.0481 -0.0585 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CB 1876 C CG . PHE A-2 61 ? 0.2260 0.1757 0.1548 0.0475 -0.0547 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CG 1877 C CD1 . PHE A-2 61 ? 0.2789 0.2170 0.2040 0.0554 -0.0651 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD1 1878 C CD2 . PHE A-2 61 ? 0.2272 0.1706 0.1371 0.0389 -0.0411 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CD2 1879 C CE1 . PHE A-2 61 ? 0.2972 0.2142 0.1967 0.0536 -0.0625 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE1 1880 C CE2 . PHE A-2 61 ? 0.2660 0.1922 0.1537 0.0364 -0.0375 0.0011 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CE2 1881 C CZ . PHE A-2 61 ? 0.2771 0.1886 0.1581 0.0431 -0.0483 0.0024 ? ? ? ? ? ? 61 PHE A-2 CZ 1882 N N . ILE A-2 62 ? 0.1179 0.1532 0.1601 0.0446 -0.0444 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 N 1883 C CA . ILE A-2 62 ? 0.1333 0.1833 0.1965 0.0391 -0.0454 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CA 1884 C C . ILE A-2 62 ? 0.1611 0.2353 0.2622 0.0424 -0.0483 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 C 1885 O O . ILE A-2 62 ? 0.1377 0.2266 0.2546 0.0431 -0.0365 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 O 1886 C CB . ILE A-2 62 ? 0.0993 0.1528 0.1605 0.0302 -0.0306 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CB 1887 C CG1 . ILE A-2 62 ? 0.1094 0.1426 0.1386 0.0281 -0.0290 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG1 1888 C CG2 . ILE A-2 62 ? 0.1187 0.1854 0.2023 0.0235 -0.0320 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CG2 1889 C CD1 . ILE A-2 62 ? 0.1577 0.1919 0.1832 0.0222 -0.0158 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 62 ILE A-2 CD1 1890 N N . LYS A-2 63 ? 0.1281 0.2069 0.2441 0.0444 -0.0642 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 N 1891 C CA . LYS A-2 63 ? 0.1789 0.2823 0.3329 0.0450 -0.0651 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CA 1892 C C . LYS A-2 63 ? 0.2255 0.3481 0.4013 0.0332 -0.0520 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 C 1893 O O . LYS A-2 63 ? 0.1660 0.3061 0.3610 0.0302 -0.0390 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 O 1894 C CB . LYS A-2 63 ? 0.1776 0.2740 0.3339 0.0483 -0.0842 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CB 1895 C CG . LYS A-2 63 ? 0.2206 0.3385 0.4111 0.0493 -0.0845 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CG 1896 C CD . LYS A-2 63 ? 0.4056 0.5144 0.5975 0.0528 -0.1050 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CD 1897 C CE . LYS A-2 63 ? 0.4866 0.6200 0.7168 0.0528 -0.1062 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 CE 1898 N NZ . LYS A-2 63 ? 0.5762 0.7206 0.8196 0.0610 -0.1000 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A-2 NZ 1899 N N . SER A-2 64 ? 0.1009 0.2160 0.2682 0.0254 -0.0549 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 N 1900 C CA . SER A-2 64 ? 0.1011 0.2275 0.2829 0.0127 -0.0436 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CA 1901 C C . SER A-2 64 ? 0.1979 0.3012 0.3495 0.0071 -0.0440 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 C 1902 O O . SER A-2 64 ? 0.1609 0.2445 0.2876 0.0119 -0.0549 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 O 1903 C CB . SER A-2 64 ? 0.2163 0.3578 0.4259 0.0069 -0.0490 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 CB 1904 O OG . SER A-2 64 ? 0.2000 0.3287 0.4024 0.0085 -0.0683 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 64 SER A-2 OG 1905 N N . CYS A-2 65 ? 0.0977 0.2022 0.2506 -0.0029 -0.0320 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 N 1906 C CA . CYS A-2 65 ? 0.1038 0.1880 0.2333 -0.0078 -0.0328 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CA 1907 C C . CYS A-2 65 ? 0.2081 0.2982 0.3543 -0.0207 -0.0292 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 C 1908 O O . CYS A-2 65 ? 0.2439 0.3451 0.4016 -0.0270 -0.0157 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 O 1909 C CB . CYS A-2 65 ? 0.1188 0.1897 0.2220 -0.0049 -0.0218 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 CB 1910 S SG . CYS A-2 65 ? 0.1629 0.2111 0.2412 -0.0081 -0.0232 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 65 CYS A-2 SG 1911 N N . SER A-2 66 ? 0.1366 0.2171 0.2817 -0.0253 -0.0412 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 N 1912 C CA . SER A-2 66 ? 0.1581 0.2406 0.3181 -0.0389 -0.0407 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CA 1913 C C . SER A-2 66 ? 0.2260 0.2819 0.3591 -0.0416 -0.0428 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 C 1914 O O . SER A-2 66 ? 0.2090 0.2480 0.3192 -0.0335 -0.0508 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 O 1915 C CB . SER A-2 66 ? 0.1855 0.2794 0.3716 -0.0430 -0.0558 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 CB 1916 O OG . SER A-2 66 ? 0.3671 0.4833 0.5750 -0.0363 -0.0563 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 66 SER A-2 OG 1917 N N . VAL A-2 67 ? 0.1497 0.2604 0.3131 -0.0570 -0.0011 0.0713 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 N 1918 C CA . VAL A-2 67 ? 0.1639 0.2357 0.3185 -0.0728 -0.0027 0.0671 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CA 1919 C C . VAL A-2 67 ? 0.1870 0.2667 0.3894 -0.0973 0.0133 0.0780 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 C 1920 O O . VAL A-2 67 ? 0.1922 0.3082 0.4230 -0.0987 0.0289 0.0903 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 O 1921 C CB . VAL A-2 67 ? 0.2278 0.2591 0.3300 -0.0538 0.0065 0.0744 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CB 1922 C CG1 . VAL A-2 67 ? 0.1743 0.2002 0.2318 -0.0370 -0.0096 0.0592 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG1 1923 C CG2 . VAL A-2 67 ? 0.2346 0.2740 0.3307 -0.0415 0.0339 0.0987 ? ? ? ? ? ? 67 VAL A-2 CG2 1924 N N . GLU A-2 68 ? 0.2216 0.2635 0.4209 -0.1120 0.0103 0.0659 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 N 1925 C CA . GLU A-2 68 ? 0.2725 0.3102 0.4960 -0.1336 0.0239 0.0653 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CA 1926 C C . GLU A-2 68 ? 0.3111 0.3332 0.5305 -0.1296 0.0505 0.0965 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 C 1927 O O . GLU A-2 68 ? 0.2820 0.2874 0.4698 -0.1076 0.0588 0.1157 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 O 1928 C CB . GLU A-2 68 ? 0.3657 0.3625 0.5793 -0.1477 0.0159 0.0441 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CB 1929 C CG . GLU A-2 68 ? 0.4976 0.4335 0.6859 -0.1350 0.0227 0.0571 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CG 1930 C CD . GLU A-2 68 ? 0.6397 0.5373 0.8228 -0.1452 0.0144 0.0343 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 CD 1931 O OE1 . GLU A-2 68 ? 0.6343 0.5546 0.8265 -0.1644 0.0037 0.0097 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE1 1932 O OE2 . GLU A-2 68 ? 0.7157 0.5631 0.8818 -0.1315 0.0185 0.0428 ? ? ? ? ? ? 68 GLU A-2 OE2 1933 N N . GLN A-2 69 ? 0.3222 0.3550 0.5668 -0.1518 0.0640 0.1002 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 N 1934 C CA . GLN A-2 69 ? 0.4206 0.4394 0.6568 -0.1525 0.0887 0.1285 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CA 1935 C C . GLN A-2 69 ? 0.4398 0.3904 0.6431 -0.1455 0.0909 0.1405 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 C 1936 O O . GLN A-2 69 ? 0.4306 0.3433 0.6332 -0.1524 0.0778 0.1232 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 O 1937 C CB . GLN A-2 69 ? 0.5555 0.5990 0.8262 -0.1849 0.1008 0.1273 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CB 1938 C CG . GLN A-2 69 ? 0.6205 0.7403 0.9274 -0.1888 0.0993 0.1151 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CG 1939 C CD . GLN A-2 69 ? 0.7423 0.8934 1.0838 -0.2249 0.1103 0.1090 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 CD 1940 O OE1 . GLN A-2 69 ? 0.8488 0.9656 1.1906 -0.2534 0.1085 0.1029 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 OE1 1941 N NE2 . GLN A-2 69 ? 0.7119 0.9300 1.0827 -0.2241 0.1215 0.1101 ? ? ? ? ? ? 69 GLN A-2 NE2 1942 N N . ASN A-2 70 ? 0.4746 0.4144 0.6490 -0.1296 0.1069 0.1687 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 N 1943 C CA . ASN A-2 70 ? 0.5270 0.4115 0.6648 -0.1137 0.1066 0.1836 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CA 1944 C C . ASN A-2 70 ? 0.5521 0.4178 0.6706 -0.0935 0.0864 0.1655 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 C 1945 O O . ASN A-2 70 ? 0.5885 0.4076 0.7017 -0.0918 0.0775 0.1581 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 O 1946 C CB . ASN A-2 70 ? 0.6431 0.4779 0.7932 -0.1365 0.1124 0.1903 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CB 1947 C CG . ASN A-2 70 ? 0.7456 0.5990 0.9124 -0.1616 0.1333 0.2090 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 CG 1948 O OD1 . ASN A-2 70 ? 0.8516 0.7007 1.0496 -0.1944 0.1359 0.1992 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 OD1 1949 N ND2 . ASN A-2 70 ? 0.7542 0.6336 0.8985 -0.1483 0.1482 0.2335 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A-2 ND2 1950 N N . PHE A-2 71 ? 0.4279 0.3312 0.5367 -0.0788 0.0796 0.1574 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 N 1951 C CA . PHE A-2 71 ? 0.3836 0.2759 0.4705 -0.0625 0.0611 0.1413 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CA 1952 C C . PHE A-2 71 ? 0.3838 0.2453 0.4262 -0.0373 0.0605 0.1534 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 C 1953 O O . PHE A-2 71 ? 0.4259 0.2971 0.4434 -0.0249 0.0723 0.1737 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 O 1954 C CB . PHE A-2 71 ? 0.3370 0.2743 0.4159 -0.0523 0.0570 0.1361 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CB 1955 C CG . PHE A-2 71 ? 0.3438 0.2756 0.3838 -0.0338 0.0374 0.1171 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CG 1956 C CD1 . PHE A-2 71 ? 0.2840 0.2144 0.3340 -0.0438 0.0141 0.0865 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD1 1957 C CD2 . PHE A-2 71 ? 0.3131 0.2502 0.3034 -0.0085 0.0417 0.1250 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CD2 1958 C CE1 . PHE A-2 71 ? 0.2471 0.1789 0.2588 -0.0300 -0.0033 0.0665 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE1 1959 C CE2 . PHE A-2 71 ? 0.2833 0.2218 0.2375 0.0045 0.0235 0.1024 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CE2 1960 C CZ . PHE A-2 71 ? 0.2942 0.2289 0.2593 -0.0067 0.0017 0.0743 ? ? ? ? ? ? 71 PHE A-2 CZ 1961 N N . GLU A-2 72 ? 0.4228 0.2536 0.4580 -0.0300 0.0451 0.1380 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 N 1962 C CA . GLU A-2 72 ? 0.4430 0.2551 0.4395 -0.0026 0.0396 0.1450 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CA 1963 C C . GLU A-2 72 ? 0.3745 0.1986 0.3503 0.0115 0.0221 0.1232 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 C 1964 O O . GLU A-2 72 ? 0.3414 0.1605 0.3385 -0.0019 0.0074 0.0934 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 O 1965 C CB . GLU A-2 72 ? 0.5438 0.3029 0.5530 -0.0029 0.0391 0.1488 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CB 1966 C CG . GLU A-2 72 ? 0.7285 0.4687 0.7509 -0.0170 0.0562 0.1739 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CG 1967 C CD . GLU A-2 72 ? 0.8490 0.5295 0.8771 -0.0134 0.0549 0.1798 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 CD 1968 O OE1 . GLU A-2 72 ? 0.8691 0.5289 0.8886 0.0065 0.0408 0.1651 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE1 1969 O OE2 . GLU A-2 72 ? 0.8828 0.5366 0.9242 -0.0299 0.0680 0.1986 ? ? ? ? ? ? 72 GLU A-2 OE2 1970 N N . MET A-2 73 ? 0.3557 0.2119 0.2886 0.0321 0.0187 0.1235 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 N 1971 C CA . MET A-2 73 ? 0.3056 0.1820 0.2094 0.0419 0.0019 0.0975 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CA 1972 C C . MET A-2 73 ? 0.3760 0.2345 0.2703 0.0589 -0.0107 0.0862 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 C 1973 O O . MET A-2 73 ? 0.4252 0.3023 0.3049 0.0751 -0.0094 0.0932 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 O 1974 C CB . MET A-2 73 ? 0.3254 0.2520 0.2053 0.0453 0.0032 0.0879 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CB 1975 C CG . MET A-2 73 ? 0.2750 0.2280 0.1457 0.0393 -0.0109 0.0546 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CG 1976 S SD . MET A-2 73 ? 0.3537 0.3386 0.2252 0.0307 -0.0042 0.0415 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 SD 1977 C CE . MET A-2 73 ? 0.3309 0.3273 0.1875 0.0484 0.0021 0.0489 ? ? ? ? ? ? 73 MET A-2 CE 1978 N N . ARG A-2 74 ? 0.3282 0.1722 0.2490 0.0455 -0.0236 0.0570 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 N 1979 C CA . ARG A-2 74 ? 0.3156 0.1472 0.2334 0.0621 -0.0353 0.0387 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CA 1980 C C . ARG A-2 74 ? 0.2827 0.1304 0.2147 0.0414 -0.0522 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 C 1981 O O . ARG A-2 74 ? 0.2796 0.1376 0.2304 0.0146 -0.0543 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 O 1982 C CB . ARG A-2 74 ? 0.3766 0.1504 0.3218 0.0724 -0.0251 0.0587 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CB 1983 C CG . ARG A-2 74 ? 0.5472 0.2860 0.5395 0.0408 -0.0166 0.0567 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CG 1984 C CD . ARG A-2 74 ? 0.6866 0.3655 0.6984 0.0467 -0.0071 0.0675 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CD 1985 N NE . ARG A-2 74 ? 0.7944 0.4560 0.8401 0.0106 0.0016 0.0589 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NE 1986 C CZ . ARG A-2 74 ? 0.9280 0.5442 0.9904 0.0036 0.0066 0.0532 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CZ 1987 N NH1 . ARG A-2 74 ? 0.9494 0.5276 0.9995 0.0325 0.0038 0.0560 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH1 1988 N NH2 . ARG A-2 74 ? 0.9634 0.5745 1.0544 -0.0310 0.0129 0.0442 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH2 1989 N N . VAL A-2 75 ? 0.2843 0.1412 0.2073 0.0552 -0.0644 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 N 1990 C CA . VAL A-2 75 ? 0.2690 0.1529 0.1987 0.0354 -0.0797 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CA 1991 C C . VAL A-2 75 ? 0.2608 0.1314 0.2361 0.0076 -0.0726 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 C 1992 O O . VAL A-2 75 ? 0.3073 0.1259 0.3110 0.0102 -0.0663 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 O 1993 C CB . VAL A-2 75 ? 0.3019 0.2122 0.2335 0.0528 -0.0815 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CB 1994 C CG1 . VAL A-2 75 ? 0.2498 0.1997 0.2083 0.0247 -0.0692 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG1 1995 C CG2 . VAL A-2 75 ? 0.2841 0.2385 0.1946 0.0648 -0.0748 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A-2 CG2 1996 N N . GLY A-2 76 ? 0.2195 0.1400 0.1990 -0.0172 -0.0624 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 N 1997 C CA . GLY A-2 76 ? 0.2302 0.1500 0.2296 -0.0407 -0.0556 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 CA 1998 C C . GLY A-2 76 ? 0.2397 0.1564 0.2559 -0.0539 -0.0534 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 C 1999 O O . GLY A-2 76 ? 0.2300 0.1610 0.2517 -0.0739 -0.0491 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A-2 O 2000 N N . CYS A-2 77 ? 0.2452 0.1374 0.2611 -0.0445 -0.0595 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 N 2001 C CA . CYS A-2 77 ? 0.2665 0.1637 0.3008 -0.0585 -0.0554 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CA 2002 C C . CYS A-2 77 ? 0.2048 0.1592 0.2250 -0.0580 -0.0543 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 C 2003 O O . CYS A-2 77 ? 0.1769 0.1605 0.1747 -0.0459 -0.0482 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 O 2004 C CB . CYS A-2 77 ? 0.2943 0.1727 0.3128 -0.0410 -0.0412 0.0042 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 CB 2005 S SG . CYS A-2 77 ? 0.2471 0.1537 0.2078 -0.0171 -0.0448 0.0087 ? ? ? ? ? ? 77 CYS A-2 SG 2006 N N . THR A-2 78 ? 0.1647 0.1568 0.2403 -0.0242 -0.0088 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 N 2007 C CA . THR A-2 78 ? 0.1670 0.1734 0.2389 -0.0184 -0.0106 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CA 2008 C C . THR A-2 78 ? 0.1842 0.1966 0.2614 -0.0234 -0.0055 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 C 2009 O O . THR A-2 78 ? 0.1226 0.1315 0.2090 -0.0324 -0.0003 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 O 2010 C CB . THR A-2 78 ? 0.1351 0.1506 0.2149 -0.0137 -0.0188 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CB 2011 O OG1 . THR A-2 78 ? 0.1514 0.1673 0.2507 -0.0211 -0.0194 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 OG1 2012 C CG2 . THR A-2 78 ? 0.1704 0.1824 0.2446 -0.0079 -0.0238 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 78 THR A-2 CG2 2013 N N . ARG A-2 79 ? 0.1074 0.1288 0.1785 -0.0174 -0.0067 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 N 2014 C CA . ARG A-2 79 ? 0.1012 0.1302 0.1796 -0.0196 -0.0038 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CA 2015 C C . ARG A-2 79 ? 0.1392 0.1789 0.2195 -0.0112 -0.0115 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 C 2016 O O . ARG A-2 79 ? 0.1599 0.1996 0.2273 -0.0033 -0.0167 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 O 2017 C CB . ARG A-2 79 ? 0.1405 0.1661 0.2083 -0.0204 0.0029 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CB 2018 C CG . ARG A-2 79 ? 0.1689 0.1928 0.2204 -0.0126 0.0011 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CG 2019 C CD . ARG A-2 79 ? 0.1325 0.1523 0.1763 -0.0150 0.0081 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CD 2020 N NE . ARG A-2 79 ? 0.1555 0.1735 0.1856 -0.0094 0.0077 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NE 2021 C CZ . ARG A-2 79 ? 0.1901 0.2045 0.2127 -0.0109 0.0128 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 CZ 2022 N NH1 . ARG A-2 79 ? 0.1267 0.1391 0.1521 -0.0166 0.0176 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH1 2023 N NH2 . ARG A-2 79 ? 0.1403 0.1534 0.1521 -0.0072 0.0133 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 79 ARG A-2 NH2 2024 N N . ASP A-2 80 ? 0.1278 0.1775 0.2240 -0.0129 -0.0124 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 N 2025 C CA . ASP A-2 80 ? 0.1509 0.2115 0.2511 -0.0041 -0.0212 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CA 2026 C C . ASP A-2 80 ? 0.1505 0.2131 0.2493 -0.0011 -0.0190 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 C 2027 O O . ASP A-2 80 ? 0.1405 0.2094 0.2544 -0.0067 -0.0140 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 O 2028 C CB . ASP A-2 80 ? 0.1023 0.1752 0.2259 -0.0071 -0.0254 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CB 2029 C CG . ASP A-2 80 ? 0.2452 0.3175 0.3712 -0.0069 -0.0312 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 CG 2030 O OD1 . ASP A-2 80 ? 0.2603 0.3247 0.3690 -0.0024 -0.0332 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD1 2031 O OD2 . ASP A-2 80 ? 0.2924 0.3719 0.4368 -0.0106 -0.0327 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 80 ASP A-2 OD2 2032 N N . VAL A-2 81 ? 0.1098 0.1667 0.1908 0.0072 -0.0222 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 N 2033 C CA . VAL A-2 81 ? 0.0991 0.1541 0.1776 0.0108 -0.0208 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CA 2034 C C . VAL A-2 81 ? 0.1686 0.2309 0.2518 0.0213 -0.0318 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 C 2035 O O . VAL A-2 81 ? 0.1612 0.2242 0.2344 0.0287 -0.0405 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 O 2036 C CB . VAL A-2 81 ? 0.1542 0.1965 0.2111 0.0125 -0.0170 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CB 2037 C CG1 . VAL A-2 81 ? 0.1297 0.1677 0.1853 0.0162 -0.0162 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG1 2038 C CG2 . VAL A-2 81 ? 0.1351 0.1716 0.1882 0.0036 -0.0077 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A-2 CG2 2039 N N . ILE A-2 82 ? 0.1302 0.1988 0.2284 0.0226 -0.0320 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 N 2040 C CA . ILE A-2 82 ? 0.1381 0.2105 0.2392 0.0347 -0.0432 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CA 2041 C C . ILE A-2 82 ? 0.1456 0.2055 0.2369 0.0384 -0.0409 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 C 2042 O O . ILE A-2 82 ? 0.1497 0.2098 0.2501 0.0321 -0.0322 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 O 2043 C CB . ILE A-2 82 ? 0.1788 0.2698 0.3087 0.0350 -0.0470 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CB 2044 C CG1 . ILE A-2 82 ? 0.1735 0.2762 0.3145 0.0309 -0.0499 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG1 2045 C CG2 . ILE A-2 82 ? 0.1287 0.2224 0.2617 0.0495 -0.0598 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CG2 2046 C CD1 . ILE A-2 82 ? 0.1956 0.3124 0.3614 0.0265 -0.0482 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A-2 CD1 2047 N N . VAL A-2 83 ? 0.1603 0.2090 0.2324 0.0481 -0.0485 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 N 2048 C CA . VAL A-2 83 ? 0.1928 0.2259 0.2538 0.0516 -0.0470 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CA 2049 C C . VAL A-2 83 ? 0.2171 0.2536 0.2948 0.0604 -0.0547 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 C 2050 O O . VAL A-2 83 ? 0.1679 0.2163 0.2574 0.0682 -0.0654 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 O 2051 C CB . VAL A-2 83 ? 0.2609 0.2795 0.2928 0.0574 -0.0513 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CB 2052 C CG1 . VAL A-2 83 ? 0.2562 0.2560 0.2763 0.0592 -0.0487 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG1 2053 C CG2 . VAL A-2 83 ? 0.3510 0.3701 0.3699 0.0495 -0.0441 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A-2 CG2 2054 N N . ILE A-2 84 ? 0.2072 0.2342 0.2880 0.0597 -0.0500 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 N 2055 C CA . ILE A-2 84 ? 0.2532 0.2810 0.3493 0.0701 -0.0587 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CA 2056 C C . ILE A-2 84 ? 0.2698 0.2848 0.3489 0.0842 -0.0732 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 C 2057 O O . ILE A-2 84 ? 0.2500 0.2519 0.3024 0.0844 -0.0736 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 O 2058 C CB . ILE A-2 84 ? 0.2882 0.3066 0.3906 0.0673 -0.0515 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CB 2059 C CG1 . ILE A-2 84 ? 0.3401 0.3338 0.4171 0.0663 -0.0484 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG1 2060 C CG2 . ILE A-2 84 ? 0.2572 0.2899 0.3748 0.0543 -0.0379 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CG2 2061 C CD1 . ILE A-2 84 ? 0.3707 0.3517 0.4542 0.0664 -0.0448 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A-2 CD1 2062 N N . SER A-2 85 ? 0.2430 0.2623 0.3373 0.0965 -0.0854 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 N 2063 C CA . SER A-2 85 ? 0.3398 0.3474 0.4151 0.1076 -0.0982 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CA 2064 C C . SER A-2 85 ? 0.3427 0.3211 0.3953 0.1114 -0.0984 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 C 2065 O O . SER A-2 85 ? 0.2641 0.2315 0.3218 0.1069 -0.0905 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 O 2066 C CB . SER A-2 85 ? 0.3788 0.3972 0.4724 0.1139 -0.1065 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 CB 2067 O OG . SER A-2 85 ? 0.4668 0.4814 0.5764 0.1136 -0.1030 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 85 SER A-2 OG 2068 N N . GLY A-2 86 ? 0.4165 0.3820 0.4432 0.1183 -0.1066 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 N 2069 C CA . GLY A-2 86 ? 0.3796 0.3167 0.3836 0.1204 -0.1063 0.0115 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 CA 2070 C C . GLY A-2 86 ? 0.4076 0.3298 0.3865 0.1124 -0.0965 0.0264 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 C 2071 O O . GLY A-2 86 ? 0.4533 0.3524 0.4199 0.1096 -0.0916 0.0396 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A-2 O 2072 N N . LEU A-2 87 ? 0.3286 0.2643 0.3008 0.1067 -0.0920 0.0238 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 N 2073 C CA . LEU A-2 87 ? 0.3366 0.2646 0.2860 0.0954 -0.0793 0.0353 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CA 2074 C C . LEU A-2 87 ? 0.3858 0.3209 0.3123 0.0991 -0.0848 0.0376 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 C 2075 O O . LEU A-2 87 ? 0.3678 0.3176 0.3011 0.1079 -0.0967 0.0273 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 O 2076 C CB . LEU A-2 87 ? 0.3526 0.2941 0.3190 0.0808 -0.0643 0.0277 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CB 2077 C CG . LEU A-2 87 ? 0.4381 0.3730 0.4231 0.0754 -0.0567 0.0260 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CG 2078 C CD1 . LEU A-2 87 ? 0.3966 0.3497 0.4007 0.0642 -0.0458 0.0153 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD1 2079 C CD2 . LEU A-2 87 ? 0.4735 0.3848 0.4408 0.0704 -0.0492 0.0411 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD2 2080 N N . PRO A-2 88 ? 0.4561 0.3827 0.3560 0.0922 -0.0760 0.0494 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 N 2081 C CA . PRO A-2 88 ? 0.4770 0.4120 0.3539 0.0958 -0.0807 0.0504 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CA 2082 C C . PRO A-2 88 ? 0.4653 0.4249 0.3558 0.0904 -0.0774 0.0355 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 C 2083 O O . PRO A-2 88 ? 0.4965 0.4620 0.3695 0.0868 -0.0731 0.0367 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 O 2084 C CB . PRO A-2 88 ? 0.4989 0.4189 0.3484 0.0870 -0.0689 0.0666 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CB 2085 C CG . PRO A-2 88 ? 0.4969 0.4080 0.3583 0.0768 -0.0561 0.0695 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CG 2086 C CD . PRO A-2 88 ? 0.5193 0.4278 0.4080 0.0818 -0.0624 0.0625 ? ? ? ? ? ? 88 PRO A-2 CD 2087 N N . ALA A-2 89 ? 0.4016 0.3755 0.3236 0.0895 -0.0791 0.0211 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 N 2088 C CA . ALA A-2 89 ? 0.3623 0.3569 0.3000 0.0837 -0.0763 0.0072 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CA 2089 C C . ALA A-2 89 ? 0.3769 0.3856 0.3468 0.0861 -0.0823 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 C 2090 O O . ALA A-2 89 ? 0.3389 0.3425 0.3236 0.0874 -0.0823 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 O 2091 C CB . ALA A-2 89 ? 0.3525 0.3469 0.2933 0.0697 -0.0602 0.0090 ? ? ? ? ? ? 89 ALA A-2 CB 2092 N N . ASN A-2 90 ? 0.2557 0.2829 0.2377 0.0864 -0.0870 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 N 2093 C CA . ASN A-2 90 ? 0.2217 0.2655 0.2362 0.0864 -0.0910 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CA 2094 C C . ASN A-2 90 ? 0.2301 0.2840 0.2630 0.0727 -0.0795 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 C 2095 O O . ASN A-2 90 ? 0.1945 0.2541 0.2506 0.0666 -0.0738 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 O 2096 C CB . ASN A-2 90 ? 0.2722 0.3293 0.2899 0.0968 -0.1059 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CB 2097 C CG . ASN A-2 90 ? 0.4340 0.4791 0.4369 0.1079 -0.1150 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 CG 2098 O OD1 . ASN A-2 90 ? 0.4226 0.4549 0.4259 0.1106 -0.1145 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 OD1 2099 N ND2 . ASN A-2 90 ? 0.4673 0.5162 0.4580 0.1144 -0.1233 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 90 ASN A-2 ND2 2100 N N . THR A-2 91 ? 0.1705 0.2269 0.1934 0.0681 -0.0765 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 N 2101 C CA . THR A-2 91 ? 0.1932 0.2565 0.2319 0.0563 -0.0675 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CA 2102 C C . THR A-2 91 ? 0.2441 0.2989 0.2629 0.0512 -0.0598 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 C 2103 O O . THR A-2 91 ? 0.2172 0.2667 0.2119 0.0570 -0.0628 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 O 2104 C CB . THR A-2 91 ? 0.2413 0.3215 0.2989 0.0569 -0.0751 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CB 2105 O OG1 . THR A-2 91 ? 0.2191 0.3022 0.2590 0.0650 -0.0846 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 OG1 2106 C CG2 . THR A-2 91 ? 0.2378 0.3304 0.3189 0.0619 -0.0829 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 91 THR A-2 CG2 2107 N N . SER A-2 92 ? 0.1338 0.1879 0.1626 0.0405 -0.0498 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 N 2108 C CA . SER A-2 92 ? 0.1325 0.1808 0.1469 0.0361 -0.0432 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CA 2109 C C . SER A-2 92 ? 0.1844 0.2355 0.2153 0.0271 -0.0383 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 C 2110 O O . SER A-2 92 ? 0.2022 0.2536 0.2495 0.0203 -0.0331 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 O 2111 C CB . SER A-2 92 ? 0.2139 0.2500 0.2146 0.0332 -0.0343 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 CB 2112 O OG . SER A-2 92 ? 0.1907 0.2237 0.1793 0.0296 -0.0282 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 92 SER A-2 OG 2113 N N . THR A-2 93 ? 0.1419 0.1948 0.1682 0.0272 -0.0400 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 N 2114 C CA . THR A-2 93 ? 0.1655 0.2165 0.2043 0.0192 -0.0356 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CA 2115 C C . THR A-2 93 ? 0.1651 0.2080 0.1896 0.0173 -0.0288 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 C 2116 O O . THR A-2 93 ? 0.1522 0.1963 0.1597 0.0227 -0.0302 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 O 2117 C CB . THR A-2 93 ? 0.2110 0.2699 0.2596 0.0211 -0.0435 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CB 2118 O OG1 . THR A-2 93 ? 0.2003 0.2695 0.2637 0.0234 -0.0505 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 OG1 2119 C CG2 . THR A-2 93 ? 0.1648 0.2179 0.2274 0.0123 -0.0392 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CG2 2120 N N . GLU A-2 94 ? 0.1300 0.1657 0.1610 0.0097 -0.0213 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 N 2121 C CA . GLU A-2 94 ? 0.1423 0.1715 0.1617 0.0083 -0.0151 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CA 2122 C C . GLU A-2 94 ? 0.1556 0.1788 0.1839 0.0031 -0.0130 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 C 2123 O O . GLU A-2 94 ? 0.1461 0.1665 0.1883 -0.0026 -0.0125 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 O 2124 C CB . GLU A-2 94 ? 0.1835 0.2088 0.1982 0.0060 -0.0086 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CB 2125 C CG . GLU A-2 94 ? 0.2041 0.2319 0.2105 0.0118 -0.0118 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CG 2126 C CD . GLU A-2 94 ? 0.2233 0.2464 0.2291 0.0099 -0.0068 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 CD 2127 O OE1 . GLU A-2 94 ? 0.1788 0.1986 0.1889 0.0039 -0.0002 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE1 2128 O OE2 . GLU A-2 94 ? 0.1938 0.2162 0.1943 0.0150 -0.0103 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A-2 OE2 2129 N N . ARG A-2 95 ? 0.1255 0.1464 0.1456 0.0051 -0.0117 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 N 2130 C CA . ARG A-2 95 ? 0.1055 0.1192 0.1324 0.0027 -0.0119 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CA 2131 C C . ARG A-2 95 ? 0.1387 0.1474 0.1592 0.0012 -0.0062 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 C 2132 O O . ARG A-2 95 ? 0.1679 0.1816 0.1777 0.0039 -0.0032 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 O 2133 C CB . ARG A-2 95 ? 0.1468 0.1644 0.1729 0.0085 -0.0176 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CB 2134 C CG . ARG A-2 95 ? 0.1661 0.1745 0.1991 0.0080 -0.0189 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CG 2135 C CD . ARG A-2 95 ? 0.2009 0.2159 0.2329 0.0150 -0.0242 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CD 2136 N NE . ARG A-2 95 ? 0.2109 0.2161 0.2530 0.0159 -0.0277 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NE 2137 C CZ . ARG A-2 95 ? 0.1810 0.1831 0.2203 0.0188 -0.0263 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 CZ 2138 N NH1 . ARG A-2 95 ? 0.1564 0.1659 0.1843 0.0198 -0.0205 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH1 2139 N NH2 . ARG A-2 95 ? 0.1926 0.1841 0.2419 0.0209 -0.0312 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 95 ARG A-2 NH2 2140 N N . LEU A-2 96 ? 0.1336 0.1324 0.1603 -0.0035 -0.0049 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 N 2141 C CA . LEU A-2 96 ? 0.1401 0.1347 0.1613 -0.0040 -0.0014 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CA 2142 C C . LEU A-2 96 ? 0.1702 0.1651 0.1902 0.0020 -0.0050 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 C 2143 O O . LEU A-2 96 ? 0.1503 0.1385 0.1777 0.0033 -0.0101 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 O 2144 C CB . LEU A-2 96 ? 0.1017 0.0853 0.1272 -0.0103 0.0004 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CB 2145 C CG . LEU A-2 96 ? 0.1555 0.1343 0.1746 -0.0100 0.0022 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CG 2146 C CD1 . LEU A-2 96 ? 0.1414 0.1298 0.1536 -0.0096 0.0073 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD1 2147 C CD2 . LEU A-2 96 ? 0.1431 0.1100 0.1630 -0.0163 0.0035 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A-2 CD2 2148 N N . ASP A-2 97 ? 0.1412 0.1443 0.1537 0.0053 -0.0020 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 N 2149 C CA . ASP A-2 97 ? 0.1268 0.1349 0.1393 0.0114 -0.0046 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CA 2150 C C . ASP A-2 97 ? 0.1624 0.1655 0.1777 0.0132 -0.0058 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 C 2151 O O . ASP A-2 97 ? 0.1398 0.1414 0.1605 0.0187 -0.0109 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 O 2152 C CB . ASP A-2 97 ? 0.1997 0.2221 0.2028 0.0136 0.0000 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CB 2153 C CG . ASP A-2 97 ? 0.2814 0.3096 0.2790 0.0149 -0.0012 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 CG 2154 O OD1 . ASP A-2 97 ? 0.2632 0.2885 0.2669 0.0164 -0.0072 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD1 2155 O OD2 . ASP A-2 97 ? 0.2641 0.2994 0.2508 0.0145 0.0034 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A-2 OD2 2156 N N . ILE A-2 98 ? 0.1751 0.1763 0.1872 0.0095 -0.0019 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 N 2157 C CA . ILE A-2 98 ? 0.1777 0.1753 0.1909 0.0119 -0.0039 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CA 2158 C C . ILE A-2 98 ? 0.1605 0.1524 0.1696 0.0061 -0.0007 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 C 2159 O O . ILE A-2 98 ? 0.1842 0.1813 0.1899 0.0015 0.0050 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 O 2160 C CB . ILE A-2 98 ? 0.1715 0.1842 0.1845 0.0162 -0.0016 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CB 2161 C CG1 . ILE A-2 98 ? 0.2291 0.2399 0.2452 0.0201 -0.0055 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG1 2162 C CG2 . ILE A-2 98 ? 0.1215 0.1447 0.1285 0.0113 0.0069 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CG2 2163 C CD1 . ILE A-2 98 ? 0.3108 0.3389 0.3310 0.0245 -0.0037 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 98 ILE A-2 CD1 2164 N N . LEU A-2 99 ? 0.1180 0.0984 0.1267 0.0068 -0.0049 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 N 2165 C CA . LEU A-2 99 ? 0.1478 0.1242 0.1504 0.0021 -0.0022 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CA 2166 C C . LEU A-2 99 ? 0.1985 0.1707 0.1986 0.0076 -0.0080 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 C 2167 O O . LEU A-2 99 ? 0.1943 0.1520 0.1947 0.0108 -0.0148 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 O 2168 C CB . LEU A-2 99 ? 0.1795 0.1435 0.1809 -0.0049 -0.0009 0.0006 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CB 2169 C CG . LEU A-2 99 ? 0.2998 0.2594 0.2931 -0.0101 0.0021 0.0095 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CG 2170 C CD1 . LEU A-2 99 ? 0.2096 0.1833 0.2008 -0.0124 0.0084 0.0091 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD1 2171 C CD2 . LEU A-2 99 ? 0.3125 0.2611 0.3060 -0.0180 0.0046 0.0150 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A-2 CD2 2172 N N . ASP A-2 100 ? 0.1425 0.1271 0.1412 0.0093 -0.0061 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 N 2173 C CA . ASP A-2 100 ? 0.1603 0.1447 0.1578 0.0158 -0.0127 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CA 2174 C C . ASP A-2 100 ? 0.1436 0.1298 0.1326 0.0116 -0.0099 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 C 2175 O O . ASP A-2 100 ? 0.1583 0.1593 0.1492 0.0099 -0.0052 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 O 2176 C CB . ASP A-2 100 ? 0.1672 0.1686 0.1735 0.0219 -0.0133 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CB 2177 C CG . ASP A-2 100 ? 0.1412 0.1439 0.1499 0.0307 -0.0221 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CG 2178 O OD1 . ASP A-2 100 ? 0.1525 0.1461 0.1526 0.0313 -0.0264 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD1 2179 O OD2 . ASP A-2 100 ? 0.1620 0.1760 0.1807 0.0374 -0.0249 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD2 2180 N N . ASP A-2 101 ? 0.1556 0.1268 0.1350 0.0094 -0.0125 0.0078 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 N 2181 C CA . ASP A-2 101 ? 0.1708 0.1440 0.1398 0.0057 -0.0101 0.0137 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CA 2182 C C . ASP A-2 101 ? 0.2369 0.2188 0.2041 0.0130 -0.0163 0.0098 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 C 2183 O O . ASP A-2 101 ? 0.2482 0.2410 0.2116 0.0106 -0.0133 0.0091 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 O 2184 C CB . ASP A-2 101 ? 0.2248 0.1796 0.1819 0.0010 -0.0107 0.0250 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CB 2185 C CG . ASP A-2 101 ? 0.2714 0.2242 0.2311 -0.0087 -0.0020 0.0276 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CG 2186 O OD1 . ASP A-2 101 ? 0.2049 0.1716 0.1696 -0.0125 0.0049 0.0234 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD1 2187 O OD2 . ASP A-2 101 ? 0.2411 0.1785 0.1994 -0.0125 -0.0023 0.0332 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD2 2188 N N . GLU A-2 102 ? 0.1871 0.1660 0.1588 0.0225 -0.0256 0.0056 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 N 2189 C CA . GLU A-2 102 ? 0.1801 0.1690 0.1520 0.0307 -0.0331 0.0005 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CA 2190 C C . GLU A-2 102 ? 0.2003 0.2136 0.1851 0.0298 -0.0276 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 C 2191 O O . GLU A-2 102 ? 0.2127 0.2386 0.1971 0.0309 -0.0287 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 O 2192 C CB . GLU A-2 102 ? 0.3166 0.2955 0.2919 0.0421 -0.0454 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CB 2193 C CG . GLU A-2 102 ? 0.5611 0.5128 0.5211 0.0433 -0.0522 0.0114 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CG 2194 C CD . GLU A-2 102 ? 0.7549 0.6933 0.7185 0.0559 -0.0659 0.0093 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 CD 2195 O OE1 . GLU A-2 102 ? 0.8113 0.7644 0.7909 0.0642 -0.0701 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE1 2196 O OE2 . GLU A-2 102 ? 0.7841 0.6971 0.7351 0.0572 -0.0724 0.0210 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A-2 OE2 2197 N N . ARG A-2 103 ? 0.1613 0.1816 0.1573 0.0275 -0.0215 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 N 2198 C CA . ARG A-2 103 ? 0.1088 0.1504 0.1163 0.0253 -0.0149 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CA 2199 C C . ARG A-2 103 ? 0.1574 0.2022 0.1636 0.0148 -0.0035 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 C 2200 O O . ARG A-2 103 ? 0.1472 0.2065 0.1615 0.0113 0.0029 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 O 2201 C CB . ARG A-2 103 ? 0.1215 0.1708 0.1408 0.0298 -0.0152 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CB 2202 C CG . ARG A-2 103 ? 0.1680 0.2133 0.1915 0.0416 -0.0275 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CG 2203 C CD . ARG A-2 103 ? 0.1725 0.2339 0.2110 0.0461 -0.0263 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CD 2204 N NE . ARG A-2 103 ? 0.1546 0.2126 0.2000 0.0585 -0.0385 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NE 2205 C CZ . ARG A-2 103 ? 0.1325 0.2023 0.1868 0.0676 -0.0468 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 CZ 2206 N NH1 . ARG A-2 103 ? 0.1257 0.2125 0.1832 0.0648 -0.0440 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH1 2207 N NH2 . ARG A-2 103 ? 0.1463 0.2108 0.2076 0.0799 -0.0587 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A-2 NH2 2208 N N . ARG A-2 104 ? 0.1214 0.1526 0.1183 0.0096 -0.0009 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N 2209 C CA . ARG A-2 104 ? 0.1333 0.1658 0.1296 0.0011 0.0084 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA 2210 C C . ARG A-2 104 ? 0.1165 0.1541 0.1196 -0.0007 0.0140 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C 2211 O O . ARG A-2 104 ? 0.1071 0.1540 0.1148 -0.0048 0.0206 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O 2212 C CB . ARG A-2 104 ? 0.0892 0.1315 0.0858 -0.0025 0.0117 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB 2213 C CG . ARG A-2 104 ? 0.1323 0.1698 0.1180 -0.0011 0.0067 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG 2214 C CD . ARG A-2 104 ? 0.1956 0.2432 0.1811 -0.0053 0.0106 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD 2215 N NE . ARG A-2 104 ? 0.2030 0.2476 0.1753 -0.0037 0.0058 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE 2216 C CZ . ARG A-2 104 ? 0.2343 0.2896 0.2046 -0.0006 0.0014 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ 2217 N NH1 . ARG A-2 104 ? 0.2146 0.2850 0.1984 0.0006 0.0015 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 2218 N NH2 . ARG A-2 104 ? 0.2058 0.2574 0.1603 0.0011 -0.0031 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 2219 N N . VAL A-2 105 ? 0.1010 0.1315 0.1040 0.0023 0.0111 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 N 2220 C CA . VAL A-2 105 ? 0.0989 0.1332 0.1049 0.0015 0.0152 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CA 2221 C C . VAL A-2 105 ? 0.1684 0.1907 0.1707 0.0002 0.0141 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 C 2222 O O . VAL A-2 105 ? 0.1222 0.1339 0.1235 0.0029 0.0082 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 O 2223 C CB . VAL A-2 105 ? 0.1140 0.1568 0.1262 0.0079 0.0120 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CB 2224 C CG1 . VAL A-2 105 ? 0.1368 0.1855 0.1491 0.0066 0.0174 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG1 2225 C CG2 . VAL A-2 105 ? 0.1434 0.2002 0.1625 0.0099 0.0118 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG2 2226 N N . THR A-2 106 ? 0.1173 0.1405 0.1182 -0.0037 0.0193 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N 2227 C CA . THR A-2 106 ? 0.1336 0.1487 0.1334 -0.0041 0.0175 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA 2228 C C . THR A-2 106 ? 0.1684 0.1891 0.1664 -0.0042 0.0208 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C 2229 O O . THR A-2 106 ? 0.1504 0.1781 0.1466 -0.0060 0.0261 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O 2230 C CB . THR A-2 106 ? 0.1712 0.1787 0.1698 -0.0090 0.0185 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB 2231 O OG1 . THR A-2 106 ? 0.1647 0.1652 0.1653 -0.0095 0.0158 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 2232 C CG2 . THR A-2 106 ? 0.2112 0.2233 0.2094 -0.0131 0.0244 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 2233 N N . GLY A-2 107 ? 0.1747 0.1919 0.1726 -0.0024 0.0175 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N 2234 C CA . GLY A-2 107 ? 0.1377 0.1603 0.1310 -0.0012 0.0192 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA 2235 C C . GLY A-2 107 ? 0.1733 0.1916 0.1678 0.0002 0.0145 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C 2236 O O . GLY A-2 107 ? 0.1598 0.1718 0.1603 0.0007 0.0099 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O 2237 N N . PHE A-2 108 ? 0.1799 0.2011 0.1686 0.0009 0.0151 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N 2238 C CA . PHE A-2 108 ? 0.1859 0.2056 0.1767 0.0028 0.0097 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA 2239 C C . PHE A-2 108 ? 0.1975 0.2241 0.1780 0.0070 0.0088 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C 2240 O O . PHE A-2 108 ? 0.1665 0.1974 0.1373 0.0069 0.0137 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O 2241 C CB . PHE A-2 108 ? 0.1522 0.1675 0.1481 -0.0006 0.0097 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB 2242 C CG . PHE A-2 108 ? 0.2003 0.2166 0.1897 -0.0006 0.0126 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG 2243 C CD1 . PHE A-2 108 ? 0.1935 0.2118 0.1773 0.0034 0.0089 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1 2244 C CD2 . PHE A-2 108 ? 0.2201 0.2343 0.2092 -0.0042 0.0183 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2 2245 C CE1 . PHE A-2 108 ? 0.1882 0.2039 0.1654 0.0042 0.0106 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1 2246 C CE2 . PHE A-2 108 ? 0.2147 0.2269 0.1992 -0.0042 0.0206 0.0005 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2 2247 C CZ . PHE A-2 108 ? 0.2053 0.2170 0.1835 0.0001 0.0167 0.0013 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ 2248 N N . SER A-2 109 ? 0.1429 0.1709 0.1253 0.0102 0.0024 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 N 2249 C CA . SER A-2 109 ? 0.1404 0.1755 0.1112 0.0151 -0.0002 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CA 2250 C C . SER A-2 109 ? 0.2057 0.2402 0.1796 0.0170 -0.0067 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 C 2251 O O . SER A-2 109 ? 0.1529 0.1844 0.1413 0.0149 -0.0100 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 O 2252 C CB . SER A-2 109 ? 0.1316 0.1740 0.1019 0.0193 -0.0032 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CB 2253 O OG . SER A-2 109 ? 0.1958 0.2341 0.1812 0.0194 -0.0090 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 OG 2254 N N . ILE A-2 110 ? 0.1558 0.1932 0.1160 0.0210 -0.0085 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N 2255 C CA . ILE A-2 110 ? 0.1334 0.1725 0.0963 0.0250 -0.0166 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA 2256 C C . ILE A-2 110 ? 0.1728 0.2208 0.1348 0.0301 -0.0238 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C 2257 O O . ILE A-2 110 ? 0.1934 0.2472 0.1404 0.0333 -0.0228 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O 2258 C CB . ILE A-2 110 ? 0.1651 0.2012 0.1126 0.0284 -0.0170 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB 2259 C CG1 . ILE A-2 110 ? 0.2165 0.2434 0.1686 0.0234 -0.0106 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1 2260 C CG2 . ILE A-2 110 ? 0.1532 0.1933 0.1025 0.0350 -0.0277 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2 2261 C CD1 . ILE A-2 110 ? 0.2068 0.2271 0.1473 0.0270 -0.0122 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1 2262 N N . ILE A-2 111 ? 0.1680 0.2181 0.1470 0.0300 -0.0303 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 N 2263 C CA . ILE A-2 111 ? 0.1755 0.2339 0.1580 0.0341 -0.0376 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CA 2264 C C . ILE A-2 111 ? 0.2116 0.2774 0.1983 0.0390 -0.0476 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 C 2265 O O . ILE A-2 111 ? 0.2392 0.3128 0.2332 0.0419 -0.0549 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 O 2266 C CB . ILE A-2 111 ? 0.1915 0.2454 0.1932 0.0291 -0.0370 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CB 2267 C CG1 . ILE A-2 111 ? 0.2581 0.3059 0.2796 0.0224 -0.0367 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG1 2268 C CG2 . ILE A-2 111 ? 0.1746 0.2232 0.1715 0.0267 -0.0295 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CG2 2269 C CD1 . ILE A-2 111 ? 0.2240 0.2654 0.2643 0.0171 -0.0375 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A-2 CD1 2270 N N . GLY A-2 112 ? 0.1531 0.2172 0.1373 0.0406 -0.0490 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 N 2271 C CA . GLY A-2 112 ? 0.1616 0.2344 0.1497 0.0471 -0.0599 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 CA 2272 C C . GLY A-2 112 ? 0.2488 0.3174 0.2350 0.0492 -0.0606 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 C 2273 O O . GLY A-2 112 ? 0.1954 0.2541 0.1778 0.0449 -0.0522 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A-2 O 2274 N N . GLY A-2 113 ? 0.1854 0.2622 0.1755 0.0565 -0.0717 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 N 2275 C CA . GLY A-2 113 ? 0.2092 0.2835 0.2030 0.0601 -0.0749 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 CA 2276 C C . GLY A-2 113 ? 0.2613 0.3335 0.2293 0.0716 -0.0832 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 C 2277 O O . GLY A-2 113 ? 0.2668 0.3396 0.2109 0.0756 -0.0845 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A-2 O 2278 N N . GLU A-2 114 ? 0.2521 0.3219 0.2253 0.0770 -0.0888 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 N 2279 C CA . GLU A-2 114 ? 0.3002 0.3636 0.2503 0.0881 -0.0972 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CA 2280 C C . GLU A-2 114 ? 0.3549 0.3997 0.2903 0.0855 -0.0887 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 C 2281 O O . GLU A-2 114 ? 0.3113 0.3504 0.2629 0.0833 -0.0859 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 O 2282 C CB . GLU A-2 114 ? 0.3379 0.4069 0.3056 0.0946 -0.1066 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CB 2283 C CG . GLU A-2 114 ? 0.4520 0.5145 0.3977 0.1050 -0.1148 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CG 2284 C CD . GLU A-2 114 ? 0.5601 0.6282 0.5242 0.1121 -0.1245 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 CD 2285 O OE1 . GLU A-2 114 ? 0.4946 0.5709 0.4884 0.1079 -0.1230 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE1 2286 O OE2 . GLU A-2 114 ? 0.6137 0.6785 0.5626 0.1214 -0.1331 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 114 GLU A-2 OE2 2287 N N . HIS A-2 115 ? 0.2936 0.3297 0.2000 0.0848 -0.0833 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 N 2288 C CA . HIS A-2 115 ? 0.2730 0.2913 0.1658 0.0795 -0.0725 0.0002 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CA 2289 C C . HIS A-2 115 ? 0.3485 0.3622 0.2070 0.0804 -0.0692 0.0099 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 C 2290 O O . HIS A-2 115 ? 0.3243 0.3489 0.1746 0.0829 -0.0728 0.0029 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 O 2291 C CB . HIS A-2 115 ? 0.2573 0.2748 0.1687 0.0669 -0.0588 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CB 2292 C CG . HIS A-2 115 ? 0.3167 0.3451 0.2312 0.0610 -0.0535 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CG 2293 N ND1 . HIS A-2 115 ? 0.3398 0.3681 0.2331 0.0589 -0.0473 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 ND1 2294 C CD2 . HIS A-2 115 ? 0.2883 0.3277 0.2250 0.0573 -0.0541 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CD2 2295 C CE1 . HIS A-2 115 ? 0.3255 0.3643 0.2290 0.0551 -0.0450 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 CE1 2296 N NE2 . HIS A-2 115 ? 0.2942 0.3383 0.2234 0.0539 -0.0492 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A-2 NE2 2297 N N . ARG A-2 116 ? 0.4260 0.4238 0.2699 0.0750 -0.0590 0.0249 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 N 2298 C CA . ARG A-2 116 ? 0.4574 0.4501 0.2737 0.0713 -0.0518 0.0351 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CA 2299 C C . ARG A-2 116 ? 0.4707 0.4647 0.2852 0.0602 -0.0363 0.0371 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 C 2300 O O . ARG A-2 116 ? 0.5496 0.5365 0.3486 0.0531 -0.0269 0.0472 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 O 2301 C CB . ARG A-2 116 ? 0.5071 0.4801 0.3086 0.0724 -0.0528 0.0512 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CB 2302 C CG . ARG A-2 116 ? 0.6417 0.6115 0.4467 0.0839 -0.0682 0.0501 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CG 2303 C CD . ARG A-2 116 ? 0.7720 0.7201 0.5628 0.0841 -0.0683 0.0673 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CD 2304 N NE . ARG A-2 116 ? 0.8435 0.7856 0.6449 0.0950 -0.0819 0.0663 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NE 2305 C CZ . ARG A-2 116 ? 0.8630 0.7853 0.6601 0.0969 -0.0839 0.0789 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 CZ 2306 N NH1 . ARG A-2 116 ? 0.8062 0.7125 0.5894 0.0876 -0.0729 0.0939 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH1 2307 N NH2 . ARG A-2 116 ? 0.9093 0.8287 0.7187 0.1076 -0.0967 0.0755 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A-2 NH2 2308 N N . LEU A-2 117 ? 0.3392 0.3431 0.1774 0.0553 -0.0323 0.0262 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 N 2309 C CA . LEU A-2 117 ? 0.3193 0.3250 0.1608 0.0448 -0.0183 0.0268 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CA 2310 C C . LEU A-2 117 ? 0.3290 0.3519 0.1768 0.0443 -0.0181 0.0128 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 C 2311 O O . LEU A-2 117 ? 0.3270 0.3544 0.1968 0.0394 -0.0149 0.0049 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 O 2312 C CB . LEU A-2 117 ? 0.3146 0.3135 0.1799 0.0380 -0.0126 0.0277 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CB 2313 C CG . LEU A-2 117 ? 0.3776 0.3588 0.2408 0.0378 -0.0118 0.0398 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CG 2314 C CD1 . LEU A-2 117 ? 0.3790 0.3575 0.2657 0.0306 -0.0054 0.0379 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD1 2315 C CD2 . LEU A-2 117 ? 0.4151 0.3853 0.2522 0.0349 -0.0047 0.0536 ? ? ? ? ? ? 117 LEU A-2 CD2 2316 N N . THR A-2 118 ? 0.3104 0.3418 0.1399 0.0491 -0.0219 0.0093 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N 2317 C CA . THR A-2 118 ? 0.2544 0.3014 0.0934 0.0494 -0.0233 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA 2318 C C . THR A-2 118 ? 0.3067 0.3578 0.1505 0.0413 -0.0109 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C 2319 O O . THR A-2 118 ? 0.2610 0.3064 0.0942 0.0348 -0.0009 0.0014 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O 2320 C CB . THR A-2 118 ? 0.2686 0.3224 0.0941 0.0540 -0.0289 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB 2321 O OG1 . THR A-2 118 ? 0.2922 0.3400 0.0952 0.0493 -0.0208 0.0014 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 2322 C CG2 . THR A-2 118 ? 0.2781 0.3303 0.1040 0.0629 -0.0427 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 2323 N N . ASN A-2 119 ? 0.2154 0.2756 0.0776 0.0412 -0.0124 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 N 2324 C CA . ASN A-2 119 ? 0.2036 0.2685 0.0752 0.0353 -0.0033 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CA 2325 C C . ASN A-2 119 ? 0.2591 0.3150 0.1358 0.0281 0.0062 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 C 2326 O O . ASN A-2 119 ? 0.2417 0.3007 0.1192 0.0228 0.0154 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 O 2327 C CB . ASN A-2 119 ? 0.2199 0.2918 0.0810 0.0338 0.0018 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CB 2328 C CG . ASN A-2 119 ? 0.2501 0.3326 0.1145 0.0400 -0.0066 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 CG 2329 O OD1 . ASN A-2 119 ? 0.2509 0.3378 0.1341 0.0420 -0.0115 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 OD1 2330 N ND2 . ASN A-2 119 ? 0.2499 0.3353 0.0961 0.0427 -0.0086 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A-2 ND2 2331 N N . TYR A-2 120 ? 0.1930 0.2371 0.0783 0.0270 0.0035 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 N 2332 C CA . TYR A-2 120 ? 0.1733 0.2090 0.0682 0.0200 0.0112 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CA 2333 C C . TYR A-2 120 ? 0.1784 0.2181 0.0933 0.0169 0.0130 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 C 2334 O O . TYR A-2 120 ? 0.1800 0.2208 0.1082 0.0191 0.0062 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 O 2335 C CB . TYR A-2 120 ? 0.1885 0.2126 0.0898 0.0207 0.0069 0.0055 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CB 2336 C CG . TYR A-2 120 ? 0.2388 0.2539 0.1482 0.0140 0.0144 0.0128 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CG 2337 C CD1 . TYR A-2 120 ? 0.2542 0.2696 0.1833 0.0104 0.0154 0.0086 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD1 2338 C CD2 . TYR A-2 120 ? 0.2621 0.2679 0.1589 0.0113 0.0201 0.0239 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CD2 2339 C CE1 . TYR A-2 120 ? 0.2127 0.2218 0.1487 0.0049 0.0216 0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE1 2340 C CE2 . TYR A-2 120 ? 0.2037 0.2019 0.1098 0.0052 0.0264 0.0287 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CE2 2341 C CZ . TYR A-2 120 ? 0.2302 0.2313 0.1559 0.0024 0.0268 0.0228 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 CZ 2342 O OH . TYR A-2 120 ? 0.2106 0.2058 0.1448 -0.0032 0.0325 0.0261 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A-2 OH 2343 N N . LYS A-2 121 ? 0.2510 0.1753 0.1920 0.0065 -0.0842 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 N 2344 C CA . LYS A-2 121 ? 0.1899 0.1640 0.1786 0.0263 -0.0505 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CA 2345 C C . LYS A-2 121 ? 0.2432 0.2148 0.2234 0.0142 -0.0462 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 C 2346 O O . LYS A-2 121 ? 0.2321 0.1964 0.1617 -0.0198 -0.0554 0.0099 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 O 2347 C CB . LYS A-2 121 ? 0.2245 0.2637 0.2143 0.0240 -0.0286 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CB 2348 C CG . LYS A-2 121 ? 0.3334 0.3801 0.3201 0.0303 -0.0366 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CG 2349 C CD . LYS A-2 121 ? 0.4396 0.5643 0.4412 0.0348 -0.0200 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CD 2350 C CE . LYS A-2 121 ? 0.4687 0.6091 0.4525 0.0323 -0.0289 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 CE 2351 N NZ . LYS A-2 121 ? 0.3946 0.4725 0.4055 0.0599 -0.0494 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 121 LYS A-2 NZ 2352 N N . SER A-2 122 ? 0.1771 0.1540 0.2003 0.0354 -0.0347 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 N 2353 C CA . SER A-2 122 ? 0.1461 0.1189 0.1657 0.0285 -0.0333 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CA 2354 C C . SER A-2 122 ? 0.1791 0.1888 0.2257 0.0391 -0.0079 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 C 2355 O O . SER A-2 122 ? 0.1524 0.1709 0.2239 0.0528 -0.0003 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 O 2356 C CB . SER A-2 122 ? 0.2461 0.1829 0.2869 0.0414 -0.0567 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CB 2357 O OG . SER A-2 122 ? 0.3319 0.2715 0.3757 0.0393 -0.0550 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 OG 2358 N N . VAL A-2 123 ? 0.1075 0.1293 0.1418 0.0279 -0.0017 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 N 2359 C CA . VAL A-2 123 ? 0.0824 0.1275 0.1367 0.0373 0.0127 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CA 2360 C C . VAL A-2 123 ? 0.1236 0.1560 0.1737 0.0328 0.0105 0.0030 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 C 2361 O O . VAL A-2 123 ? 0.1336 0.1540 0.1598 0.0160 -0.0003 0.0116 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 O 2362 C CB . VAL A-2 123 ? 0.1304 0.2213 0.1847 0.0329 0.0212 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CB 2363 C CG1 . VAL A-2 123 ? 0.1557 0.2490 0.2270 0.0425 0.0219 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG1 2364 C CG2 . VAL A-2 123 ? 0.1831 0.2970 0.2514 0.0437 0.0194 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG2 2365 N N . THR A-2 124 ? 0.1021 0.1360 0.1695 0.0422 0.0169 0.0007 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 N 2366 C CA . THR A-2 124 ? 0.0835 0.1163 0.1509 0.0406 0.0164 0.0007 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CA 2367 C C . THR A-2 124 ? 0.1475 0.1915 0.2114 0.0397 0.0245 0.0051 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 C 2368 O O . THR A-2 124 ? 0.1137 0.1552 0.1804 0.0411 0.0252 0.0074 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 O 2369 C CB . THR A-2 124 ? 0.1362 0.1721 0.2161 0.0437 0.0144 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CB 2370 O OG1 . THR A-2 124 ? 0.1553 0.1727 0.2401 0.0471 -0.0029 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 OG1 2371 C CG2 . THR A-2 124 ? 0.0975 0.1463 0.1834 0.0440 0.0143 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 124 THR A-2 CG2 2372 N N . THR A-2 125 ? 0.1276 0.1762 0.1851 0.0370 0.0238 0.0078 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 N 2373 C CA . THR A-2 125 ? 0.0892 0.1428 0.1438 0.0386 0.0246 0.0101 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CA 2374 C C . THR A-2 125 ? 0.0824 0.1364 0.1309 0.0357 0.0246 0.0096 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 C 2375 O O . THR A-2 125 ? 0.1357 0.1859 0.1864 0.0345 0.0179 0.0059 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 O 2376 C CB . THR A-2 125 ? 0.0665 0.1404 0.1286 0.0412 0.0216 0.0027 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CB 2377 O OG1 . THR A-2 125 ? 0.1288 0.2176 0.1830 0.0262 0.0246 0.0037 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 OG1 2378 C CG2 . THR A-2 125 ? 0.0907 0.1716 0.1647 0.0465 0.0177 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 125 THR A-2 CG2 2379 N N . VAL A-2 126 ? 0.0976 0.1502 0.1345 0.0325 0.0247 0.0130 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 N 2380 C CA . VAL A-2 126 ? 0.0914 0.1538 0.1202 0.0286 0.0264 0.0072 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CA 2381 C C . VAL A-2 126 ? 0.1191 0.1719 0.1371 0.0304 0.0172 0.0141 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 C 2382 O O . VAL A-2 126 ? 0.1209 0.1552 0.1285 0.0298 0.0055 0.0224 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 O 2383 C CB . VAL A-2 126 ? 0.1093 0.1906 0.1240 0.0120 0.0366 0.0017 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CB 2384 C CG1 . VAL A-2 126 ? 0.1217 0.2297 0.1273 0.0061 0.0403 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG1 2385 C CG2 . VAL A-2 126 ? 0.0965 0.1982 0.1353 0.0138 0.0440 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG2 2386 N N . HIS A-2 127 ? 0.1115 0.1710 0.1345 0.0342 0.0141 0.0080 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 N 2387 C CA . HIS A-2 127 ? 0.1144 0.1705 0.1375 0.0382 0.0043 0.0096 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CA 2388 C C . HIS A-2 127 ? 0.1176 0.1748 0.1270 0.0370 0.0003 0.0055 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 C 2389 O O . HIS A-2 127 ? 0.1143 0.1830 0.1306 0.0385 0.0019 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 O 2390 C CB . HIS A-2 127 ? 0.0890 0.1586 0.1312 0.0362 0.0035 0.0062 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CB 2391 C CG . HIS A-2 127 ? 0.0920 0.1725 0.1424 0.0326 0.0098 0.0055 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CG 2392 N ND1 . HIS A-2 127 ? 0.0782 0.1784 0.1446 0.0396 0.0077 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 ND1 2393 C CD2 . HIS A-2 127 ? 0.0810 0.1556 0.1276 0.0254 0.0132 0.0099 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CD2 2394 C CE1 . HIS A-2 127 ? 0.0710 0.1850 0.1418 0.0350 0.0149 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CE1 2395 N NE2 . HIS A-2 127 ? 0.0726 0.1669 0.1270 0.0245 0.0188 0.0041 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 NE2 2396 N N . ARG A-2 128 ? 0.1409 0.1839 0.1331 0.0368 -0.0120 0.0108 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 N 2397 C CA . ARG A-2 128 ? 0.1762 0.2196 0.1480 0.0336 -0.0178 0.0075 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CA 2398 C C . ARG A-2 128 ? 0.2100 0.2583 0.2068 0.0454 -0.0268 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 C 2399 O O . ARG A-2 128 ? 0.1417 0.1904 0.1590 0.0519 -0.0356 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 O 2400 C CB . ARG A-2 128 ? 0.2355 0.2467 0.1647 0.0216 -0.0370 0.0220 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CB 2401 C CG . ARG A-2 128 ? 0.2431 0.2523 0.1447 0.0165 -0.0469 0.0194 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CG 2402 C CD . ARG A-2 128 ? 0.3924 0.3517 0.2379 -0.0021 -0.0782 0.0401 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CD 2403 N NE . ARG A-2 128 ? 0.5021 0.4482 0.3006 -0.0368 -0.0758 0.0596 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NE 2404 C CZ . ARG A-2 128 ? 0.6594 0.6326 0.4053 -0.0772 -0.0590 0.0637 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 CZ 2405 N NH1 . ARG A-2 128 ? 0.6362 0.6512 0.3735 -0.0806 -0.0452 0.0449 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH1 2406 N NH2 . ARG A-2 128 ? 0.6186 0.5875 0.3465 -0.1097 -0.0524 0.0757 ? ? ? ? ? ? 128 ARG A-2 NH2 2407 N N . PHE A-2 129 ? 0.1484 0.2075 0.1478 0.0473 -0.0274 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 N 2408 C CA . PHE A-2 129 ? 0.2239 0.2817 0.2394 0.0534 -0.0411 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CA 2409 C C . PHE A-2 129 ? 0.1734 0.2315 0.1666 0.0563 -0.0495 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 C 2410 O O . PHE A-2 129 ? 0.1870 0.2636 0.1618 0.0519 -0.0418 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 O 2411 C CB . PHE A-2 129 ? 0.1530 0.2100 0.1915 0.0514 -0.0484 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CB 2412 C CG . PHE A-2 129 ? 0.1300 0.1882 0.1800 0.0372 -0.0448 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CG 2413 C CD1 . PHE A-2 129 ? 0.1369 0.1940 0.1839 0.0334 -0.0344 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD1 2414 C CD2 . PHE A-2 129 ? 0.1505 0.2212 0.2126 0.0228 -0.0499 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CD2 2415 C CE1 . PHE A-2 129 ? 0.1464 0.2123 0.1966 0.0152 -0.0298 0.0038 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE1 2416 C CE2 . PHE A-2 129 ? 0.2153 0.3068 0.2816 -0.0012 -0.0417 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CE2 2417 C CZ . PHE A-2 129 ? 0.1483 0.2362 0.2056 -0.0050 -0.0318 0.0044 ? ? ? ? ? ? 129 PHE A-2 CZ 2418 N N . GLU A-2 130 ? 0.1845 0.2324 0.1814 0.0619 -0.0651 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N 2419 C CA . GLU A-2 130 ? 0.2460 0.2894 0.2165 0.0638 -0.0773 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA 2420 C C . GLU A-2 130 ? 0.2968 0.3385 0.2976 0.0743 -0.0943 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C 2421 O O . GLU A-2 130 ? 0.3475 0.3895 0.3741 0.0764 -0.1009 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O 2422 C CB . GLU A-2 130 ? 0.3349 0.3495 0.2588 0.0542 -0.0899 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB 2423 C CG . GLU A-2 130 ? 0.6179 0.6246 0.4929 0.0445 -0.1033 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG 2424 C CD . GLU A-2 130 ? 0.7621 0.7350 0.5644 0.0146 -0.1159 0.0041 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD 2425 O OE1 . GLU A-2 130 ? 0.7940 0.7551 0.5886 0.0028 -0.1104 0.0190 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 2426 O OE2 . GLU A-2 130 ? 0.8474 0.8006 0.5939 -0.0019 -0.1356 0.0101 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 2427 N N . LYS A-2 131 ? 0.2689 0.3175 0.2722 0.0801 -0.1028 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 N 2428 C CA . LYS A-2 131 ? 0.3620 0.4048 0.3910 0.0860 -0.1215 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CA 2429 C C . LYS A-2 131 ? 0.3985 0.4446 0.4094 0.0950 -0.1318 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 C 2430 O O . LYS A-2 131 ? 0.3737 0.4399 0.3849 0.1000 -0.1299 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 O 2431 C CB . LYS A-2 131 ? 0.4737 0.5116 0.5352 0.0750 -0.1241 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CB 2432 C CG . LYS A-2 131 ? 0.6256 0.6785 0.7113 0.0589 -0.1218 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CG 2433 C CD . LYS A-2 131 ? 0.6946 0.7389 0.7920 0.0336 -0.1322 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CD 2434 C CE . LYS A-2 131 ? 0.7060 0.7768 0.8069 0.0077 -0.1114 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CE 2435 N NZ . LYS A-2 131 ? 0.6488 0.6935 0.7352 -0.0185 -0.1213 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 NZ 2436 N N . GLU A-2 132 ? 0.3480 0.3799 0.3487 0.0979 -0.1430 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N 2437 C CA . GLU A-2 132 ? 0.4649 0.5027 0.4404 0.1039 -0.1524 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA 2438 C C . GLU A-2 132 ? 0.4538 0.5201 0.3770 0.0910 -0.1397 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C 2439 O O . GLU A-2 132 ? 0.5113 0.5624 0.3947 0.0750 -0.1355 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O 2440 C CB . GLU A-2 132 ? 0.5632 0.6013 0.5761 0.1146 -0.1599 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB 2441 C CG . GLU A-2 132 ? 0.6490 0.6593 0.6883 0.1119 -0.1711 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG 2442 C CD . GLU A-2 132 ? 0.7507 0.7515 0.7718 0.1177 -0.1814 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD 2443 O OE1 . GLU A-2 132 ? 0.7728 0.7826 0.7558 0.1224 -0.1857 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 2444 O OE2 . GLU A-2 132 ? 0.7524 0.7417 0.7955 0.1137 -0.1867 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 2445 N N . ASN A-2 133 ? 0.3377 0.4464 0.2629 0.0925 -0.1301 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 N 2446 C CA . ASN A-2 133 ? 0.4007 0.5563 0.2845 0.0678 -0.1049 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CA 2447 C C . ASN A-2 133 ? 0.4454 0.6353 0.3677 0.0723 -0.0872 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 C 2448 O O . ASN A-2 133 ? 0.5969 0.8460 0.5223 0.0599 -0.0657 -0.1874 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 O 2449 C CB . ASN A-2 133 ? 0.4574 0.6567 0.3317 0.0632 -0.1002 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CB 2450 C CG . ASN A-2 133 ? 0.4692 0.6886 0.4206 0.1014 -0.1146 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 CG 2451 O OD1 . ASN A-2 133 ? 0.3591 0.5411 0.3582 0.1244 -0.1318 -0.2085 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 OD1 2452 N ND2 . ASN A-2 133 ? 0.4966 0.7693 0.4570 0.1047 -0.1117 -0.2476 ? ? ? ? ? ? 133 ASN A-2 ND2 2453 N N . ARG A-2 134 ? 0.1952 0.2946 0.2761 0.0070 -0.0801 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 N 2454 C CA . ARG A-2 134 ? 0.1670 0.2554 0.2495 0.0001 -0.0708 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CA 2455 C C . ARG A-2 134 ? 0.1753 0.2657 0.2559 0.0083 -0.0690 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 C 2456 O O . ARG A-2 134 ? 0.1754 0.2805 0.2642 0.0133 -0.0702 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 O 2457 C CB . ARG A-2 134 ? 0.2779 0.3712 0.3791 -0.0159 -0.0616 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CB 2458 C CG . ARG A-2 134 ? 0.3356 0.4170 0.4351 -0.0259 -0.0612 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CG 2459 C CD . ARG A-2 134 ? 0.3842 0.4674 0.4977 -0.0413 -0.0530 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CD 2460 N NE . ARG A-2 134 ? 0.4842 0.5610 0.5997 -0.0454 -0.0431 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NE 2461 C CZ . ARG A-2 134 ? 0.4560 0.5446 0.5825 -0.0517 -0.0365 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CZ 2462 N NH1 . ARG A-2 134 ? 0.4079 0.5167 0.5472 -0.0552 -0.0384 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH1 2463 N NH2 . ARG A-2 134 ? 0.4156 0.4963 0.5400 -0.0541 -0.0281 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH2 2464 N N . ILE A-2 135 ? 0.1900 0.2604 0.2557 0.0098 -0.0625 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 N 2465 C CA . ILE A-2 135 ? 0.1786 0.2453 0.2412 0.0146 -0.0573 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CA 2466 C C . ILE A-2 135 ? 0.1277 0.1837 0.1928 0.0052 -0.0452 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 C 2467 O O . ILE A-2 135 ? 0.1770 0.2176 0.2313 0.0023 -0.0413 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 O 2468 C CB . ILE A-2 135 ? 0.2414 0.2898 0.2770 0.0271 -0.0608 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CB 2469 C CG1 . ILE A-2 135 ? 0.3466 0.4034 0.3762 0.0393 -0.0749 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG1 2470 C CG2 . ILE A-2 135 ? 0.1626 0.2035 0.1947 0.0302 -0.0549 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CG2 2471 C CD1 . ILE A-2 135 ? 0.3763 0.4096 0.3734 0.0520 -0.0792 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 135 ILE A-2 CD1 2472 N N . TRP A-2 136 ? 0.1186 0.1843 0.1977 0.0013 -0.0396 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 N 2473 C CA . TRP A-2 136 ? 0.1288 0.1841 0.2081 -0.0057 -0.0296 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CA 2474 C C . TRP A-2 136 ? 0.1005 0.1605 0.1830 -0.0027 -0.0255 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 C 2475 O O . TRP A-2 136 ? 0.1120 0.1822 0.1969 0.0048 -0.0299 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 O 2476 C CB . TRP A-2 136 ? 0.1232 0.1810 0.2148 -0.0179 -0.0260 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CB 2477 C CG . TRP A-2 136 ? 0.0711 0.1487 0.1819 -0.0255 -0.0238 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CG 2478 C CD1 . TRP A-2 136 ? 0.0761 0.1542 0.1903 -0.0314 -0.0151 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD1 2479 C CD2 . TRP A-2 136 ? 0.0963 0.1909 0.2160 -0.0273 -0.0279 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CD2 2480 N NE1 . TRP A-2 136 ? 0.1032 0.1966 0.2260 -0.0367 -0.0130 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 NE1 2481 C CE2 . TRP A-2 136 ? 0.0903 0.1946 0.2183 -0.0347 -0.0204 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE2 2482 C CE3 . TRP A-2 136 ? 0.1040 0.2061 0.2238 -0.0226 -0.0372 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CE3 2483 C CZ2 . TRP A-2 136 ? 0.0841 0.2068 0.2235 -0.0384 -0.0214 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ2 2484 C CZ3 . TRP A-2 136 ? 0.1669 0.2872 0.2980 -0.0257 -0.0386 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CZ3 2485 C CH2 . TRP A-2 136 ? 0.1865 0.3177 0.3286 -0.0340 -0.0304 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A-2 CH2 2486 N N . THR A-2 137 ? 0.0900 0.1416 0.1713 -0.0073 -0.0178 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 N 2487 C CA . THR A-2 137 ? 0.1048 0.1574 0.1859 -0.0045 -0.0137 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CA 2488 C C . THR A-2 137 ? 0.0744 0.1331 0.1651 -0.0125 -0.0071 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 C 2489 O O . THR A-2 137 ? 0.0857 0.1370 0.1765 -0.0196 -0.0044 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 O 2490 C CB . THR A-2 137 ? 0.0946 0.1302 0.1614 -0.0016 -0.0113 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CB 2491 O OG1 . THR A-2 137 ? 0.0936 0.1206 0.1476 0.0045 -0.0159 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 OG1 2492 C CG2 . THR A-2 137 ? 0.0773 0.1130 0.1437 0.0007 -0.0080 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 137 THR A-2 CG2 2493 N N . VAL A-2 138 ? 0.0717 0.1419 0.1680 -0.0107 -0.0046 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 N 2494 C CA . VAL A-2 138 ? 0.0732 0.1440 0.1711 -0.0163 0.0027 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CA 2495 C C . VAL A-2 138 ? 0.1218 0.1878 0.2119 -0.0094 0.0038 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 C 2496 O O . VAL A-2 138 ? 0.0636 0.1334 0.1528 -0.0015 0.0002 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 O 2497 C CB . VAL A-2 138 ? 0.0548 0.1436 0.1628 -0.0223 0.0066 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CB 2498 C CG1 . VAL A-2 138 ? 0.0493 0.1350 0.1527 -0.0275 0.0146 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG1 2499 C CG2 . VAL A-2 138 ? 0.0813 0.1710 0.1937 -0.0306 0.0053 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A-2 CG2 2500 N N . VAL A-2 139 ? 0.0969 0.1527 0.1802 -0.0117 0.0075 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N 2501 C CA . VAL A-2 139 ? 0.0750 0.1277 0.1520 -0.0068 0.0085 0.0005 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA 2502 C C . VAL A-2 139 ? 0.0773 0.1375 0.1549 -0.0097 0.0140 0.0022 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C 2503 O O . VAL A-2 139 ? 0.0700 0.1266 0.1460 -0.0164 0.0176 0.0058 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O 2504 C CB . VAL A-2 139 ? 0.1215 0.1604 0.1907 -0.0062 0.0077 0.0033 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB 2505 C CG1 . VAL A-2 139 ? 0.0870 0.1247 0.1514 -0.0024 0.0081 0.0032 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 2506 C CG2 . VAL A-2 139 ? 0.1182 0.1502 0.1849 -0.0047 0.0044 0.0019 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 2507 N N . LEU A-2 140 ? 0.0543 0.1225 0.1316 -0.0046 0.0148 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N 2508 C CA . LEU A-2 140 ? 0.0562 0.1316 0.1306 -0.0060 0.0205 0.0007 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA 2509 C C . LEU A-2 140 ? 0.1274 0.1937 0.1913 -0.0007 0.0188 0.0016 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C 2510 O O . LEU A-2 140 ? 0.0782 0.1401 0.1411 0.0050 0.0143 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O 2511 C CB . LEU A-2 140 ? 0.0477 0.1438 0.1312 -0.0033 0.0231 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB 2512 C CG . LEU A-2 140 ? 0.1049 0.2157 0.2013 -0.0089 0.0247 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG 2513 C CD1 . LEU A-2 140 ? 0.0532 0.1804 0.1549 -0.0036 0.0256 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 2514 C CD2 . LEU A-2 140 ? 0.1217 0.2284 0.2161 -0.0215 0.0313 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 2515 N N . GLU A-2 141 ? 0.1047 0.1667 0.1594 -0.0027 0.0218 0.0058 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 N 2516 C CA . GLU A-2 141 ? 0.1059 0.1628 0.1513 0.0027 0.0193 0.0049 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CA 2517 C C . GLU A-2 141 ? 0.1137 0.1750 0.1488 0.0025 0.0245 0.0071 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 C 2518 O O . GLU A-2 141 ? 0.1330 0.1899 0.1614 -0.0029 0.0289 0.0132 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 O 2519 C CB . GLU A-2 141 ? 0.1182 0.1630 0.1598 0.0030 0.0147 0.0073 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CB 2520 C CG . GLU A-2 141 ? 0.2044 0.2478 0.2393 0.0081 0.0109 0.0042 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CG 2521 C CD . GLU A-2 141 ? 0.3331 0.3710 0.3695 0.0088 0.0059 0.0036 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 CD 2522 O OE1 . GLU A-2 141 ? 0.4075 0.4425 0.4509 0.0061 0.0056 0.0042 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE1 2523 O OE2 . GLU A-2 141 ? 0.4153 0.4539 0.4465 0.0126 0.0022 0.0014 ? ? ? ? ? ? 141 GLU A-2 OE2 2524 N N . SER A-2 142 ? 0.1227 0.1904 0.1542 0.0083 0.0243 0.0019 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 N 2525 C CA . SER A-2 142 ? 0.1261 0.1986 0.1450 0.0095 0.0294 0.0028 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CA 2526 C C . SER A-2 142 ? 0.1317 0.1981 0.1397 0.0164 0.0234 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 C 2527 O O . SER A-2 142 ? 0.1477 0.2098 0.1614 0.0194 0.0167 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 O 2528 C CB . SER A-2 142 ? 0.1625 0.2535 0.1874 0.0107 0.0357 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 CB 2529 O OG . SER A-2 142 ? 0.1426 0.2363 0.1732 0.0190 0.0303 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 142 SER A-2 OG 2530 N N . TYR A-2 143 ? 0.1124 0.1778 0.1036 0.0181 0.0259 0.0021 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 N 2531 C CA . TYR A-2 143 ? 0.1682 0.2303 0.1486 0.0252 0.0193 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CA 2532 C C . TYR A-2 143 ? 0.2041 0.2718 0.1667 0.0282 0.0251 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 C 2533 O O . TYR A-2 143 ? 0.1494 0.2207 0.1056 0.0232 0.0347 0.0032 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 O 2534 C CB . TYR A-2 143 ? 0.1577 0.2086 0.1321 0.0267 0.0118 0.0010 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CB 2535 C CG . TYR A-2 143 ? 0.1431 0.1844 0.0992 0.0258 0.0149 0.0109 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CG 2536 C CD1 . TYR A-2 143 ? 0.2281 0.2668 0.1611 0.0308 0.0154 0.0126 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD1 2537 C CD2 . TYR A-2 143 ? 0.1766 0.2086 0.1356 0.0201 0.0172 0.0187 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CD2 2538 C CE1 . TYR A-2 143 ? 0.2111 0.2358 0.1224 0.0299 0.0185 0.0230 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE1 2539 C CE2 . TYR A-2 143 ? 0.2044 0.2218 0.1434 0.0189 0.0201 0.0284 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CE2 2540 C CZ . TYR A-2 143 ? 0.2315 0.2441 0.1458 0.0237 0.0208 0.0311 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 CZ 2541 O OH . TYR A-2 143 ? 0.2681 0.2611 0.1575 0.0226 0.0237 0.0420 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A-2 OH 2542 N N . VAL A-2 144 ? 0.1474 0.2161 0.1016 0.0356 0.0196 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 N 2543 C CA . VAL A-2 144 ? 0.1700 0.2414 0.1020 0.0402 0.0228 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CA 2544 C C . VAL A-2 144 ? 0.2127 0.2764 0.1338 0.0468 0.0112 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 C 2545 O O . VAL A-2 144 ? 0.2051 0.2673 0.1398 0.0476 0.0023 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 O 2546 C CB . VAL A-2 144 ? 0.2364 0.3217 0.1701 0.0444 0.0282 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CB 2547 C CG1 . VAL A-2 144 ? 0.2756 0.3588 0.2207 0.0497 0.0190 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG1 2548 C CG2 . VAL A-2 144 ? 0.2908 0.3802 0.1990 0.0490 0.0333 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG2 2549 N N . VAL A-2 145 ? 0.2032 0.2619 0.0990 0.0509 0.0111 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 N 2550 C CA . VAL A-2 145 ? 0.2326 0.2862 0.1172 0.0587 -0.0016 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CA 2551 C C . VAL A-2 145 ? 0.2467 0.2975 0.0987 0.0653 0.0003 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 C 2552 O O . VAL A-2 145 ? 0.2617 0.3101 0.0983 0.0615 0.0125 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 O 2553 C CB . VAL A-2 145 ? 0.2258 0.2701 0.1156 0.0582 -0.0087 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CB 2554 C CG1 . VAL A-2 145 ? 0.2304 0.2604 0.0987 0.0570 -0.0028 0.0067 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG1 2555 C CG2 . VAL A-2 145 ? 0.2145 0.2610 0.1031 0.0664 -0.0236 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A-2 CG2 2556 N N . ASP A-2 146 ? 0.2596 0.3113 0.1004 0.0744 -0.0113 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N 2557 C CA . ASP A-2 146 ? 0.2935 0.3400 0.1023 0.0814 -0.0116 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA 2558 C C . ASP A-2 146 ? 0.3147 0.3437 0.1035 0.0813 -0.0106 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C 2559 O O . ASP A-2 146 ? 0.3265 0.3488 0.1219 0.0829 -0.0181 0.0008 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O 2560 C CB . ASP A-2 146 ? 0.3013 0.3512 0.1113 0.0891 -0.0263 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB 2561 C CG . ASP A-2 146 ? 0.3664 0.4270 0.1890 0.0890 -0.0266 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG 2562 O OD1 . ASP A-2 146 ? 0.2882 0.3535 0.1132 0.0855 -0.0151 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 2563 O OD2 . ASP A-2 146 ? 0.3089 0.3729 0.1404 0.0922 -0.0385 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 2564 N N . MET A-2 147 ? 0.3443 0.3648 0.1087 0.0792 -0.0014 0.0050 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 N 2565 C CA . MET A-2 147 ? 0.5295 0.5283 0.2710 0.0781 -0.0003 0.0194 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CA 2566 C C . MET A-2 147 ? 0.5908 0.5821 0.3105 0.0883 -0.0109 0.0171 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 C 2567 O O . MET A-2 147 ? 0.7483 0.7424 0.4513 0.0885 -0.0056 0.0152 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 O 2568 C CB . MET A-2 147 ? 0.6095 0.6028 0.3384 0.0655 0.0184 0.0304 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CB 2569 C CG . MET A-2 147 ? 0.7007 0.6723 0.4209 0.0582 0.0223 0.0455 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CG 2570 S SD . MET A-2 147 ? 0.8631 0.8341 0.5755 0.0389 0.0450 0.0557 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 SD 2571 C CE . MET A-2 147 ? 0.9130 0.8858 0.5954 0.0412 0.0488 0.0539 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CE 2572 N N . PRO A-2 148 ? 0.6066 0.5903 0.3270 0.0976 -0.0259 0.0162 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 N 2573 C CA . PRO A-2 148 ? 0.8025 0.7806 0.5050 0.1091 -0.0379 0.0130 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CA 2574 C C . PRO A-2 148 ? 0.8585 0.8187 0.5238 0.1083 -0.0305 0.0242 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 C 2575 O O . PRO A-2 148 ? 0.9223 0.8703 0.5755 0.0977 -0.0168 0.0370 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 O 2576 C CB . PRO A-2 148 ? 0.7690 0.7394 0.4806 0.1164 -0.0505 0.0140 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CB 2577 C CG . PRO A-2 148 ? 0.6782 0.6612 0.4220 0.1102 -0.0494 0.0097 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CG 2578 C CD . PRO A-2 148 ? 0.5784 0.5612 0.3203 0.0978 -0.0323 0.0168 ? ? ? ? ? ? 148 PRO A-2 CD 2579 N N . SER A-2 152 ? 1.2971 1.1267 0.9072 0.1002 -0.0278 0.0872 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N 2580 C CA . SER A-2 152 ? 1.2699 1.1321 0.9060 0.1044 -0.0329 0.0724 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA 2581 C C . SER A-2 152 ? 1.2128 1.0926 0.8687 0.0889 -0.0186 0.0718 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C 2582 O O . SER A-2 152 ? 1.1738 1.0714 0.8591 0.0888 -0.0215 0.0634 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O 2583 C CB . SER A-2 152 ? 1.3021 1.1737 0.9217 0.1134 -0.0383 0.0659 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB 2584 O OG . SER A-2 152 ? 1.3612 1.2159 0.9598 0.1283 -0.0512 0.0667 ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG 2585 N N . GLU A-2 153 ? 1.2154 1.0917 0.8554 0.0759 -0.0029 0.0800 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N 2586 C CA . GLU A-2 153 ? 1.1821 1.0772 0.8410 0.0613 0.0119 0.0784 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA 2587 C C . GLU A-2 153 ? 1.1774 1.0651 0.8548 0.0515 0.0170 0.0840 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C 2588 O O . GLU A-2 153 ? 1.1344 1.0397 0.8388 0.0482 0.0191 0.0776 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O 2589 C CB . GLU A-2 153 ? 1.2015 1.0986 0.8407 0.0495 0.0278 0.0844 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB 2590 C CG . GLU A-2 153 ? 1.2356 1.1332 0.8492 0.0592 0.0229 0.0813 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CG 2591 C CD . GLU A-2 153 ? 1.2770 1.1796 0.8718 0.0467 0.0398 0.0866 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CD 2592 O OE1 . GLU A-2 153 ? 1.2770 1.1921 0.8862 0.0309 0.0553 0.0887 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE1 2593 O OE2 . GLU A-2 153 ? 1.3013 1.1977 0.8679 0.0528 0.0376 0.0878 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 OE2 2594 N N . ASP A-2 154 ? 1.1820 1.0426 0.8445 0.0471 0.0186 0.0957 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 N 2595 C CA . ASP A-2 154 ? 1.1174 0.9685 0.7969 0.0382 0.0221 0.1001 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CA 2596 C C . ASP A-2 154 ? 1.0056 0.8554 0.7023 0.0511 0.0067 0.0933 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 C 2597 O O . ASP A-2 154 ? 0.9755 0.8273 0.6938 0.0451 0.0088 0.0926 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 O 2598 C CB . ASP A-2 154 ? 1.1839 1.0049 0.8420 0.0299 0.0280 0.1134 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CB 2599 C CG . ASP A-2 154 ? 1.1943 1.0124 0.8709 0.0130 0.0387 0.1175 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 CG 2600 O OD1 . ASP A-2 154 ? 1.1689 1.0124 0.8714 0.0041 0.0466 0.1118 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD1 2601 O OD2 . ASP A-2 154 ? 1.2519 1.0420 0.9175 0.0093 0.0388 0.1256 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A-2 OD2 2602 N N . ASP A-2 155 ? 0.9035 0.7528 0.5927 0.0685 -0.0085 0.0873 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N 2603 C CA . ASP A-2 155 ? 0.8022 0.6560 0.5109 0.0809 -0.0230 0.0789 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA 2604 C C . ASP A-2 155 ? 0.6565 0.5403 0.3962 0.0803 -0.0241 0.0679 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C 2605 O O . ASP A-2 155 ? 0.6665 0.5546 0.4284 0.0805 -0.0276 0.0646 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O 2606 C CB . ASP A-2 155 ? 0.8410 0.6917 0.5367 0.0988 -0.0382 0.0733 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB 2607 C CG . ASP A-2 155 ? 0.9798 0.7969 0.6462 0.1029 -0.0402 0.0834 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG 2608 O OD1 . ASP A-2 155 ? 0.9678 0.7650 0.6340 0.0961 -0.0357 0.0908 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1 2609 O OD2 . ASP A-2 155 ? 1.0990 0.9087 0.7419 0.1132 -0.0466 0.0835 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2 2610 N N . THR A-2 156 ? 0.5604 0.4649 0.3014 0.0800 -0.0214 0.0616 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 N 2611 C CA . THR A-2 156 ? 0.5093 0.4410 0.2779 0.0793 -0.0222 0.0510 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CA 2612 C C . THR A-2 156 ? 0.4969 0.4292 0.2803 0.0667 -0.0104 0.0561 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 C 2613 O O . THR A-2 156 ? 0.3994 0.3447 0.2147 0.0649 -0.0142 0.0489 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 O 2614 C CB . THR A-2 156 ? 0.5526 0.5028 0.3172 0.0796 -0.0191 0.0436 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CB 2615 O OG1 . THR A-2 156 ? 0.5870 0.5393 0.3424 0.0918 -0.0319 0.0365 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 OG1 2616 C CG2 . THR A-2 156 ? 0.4619 0.4381 0.2556 0.0768 -0.0183 0.0325 ? ? ? ? ? ? 156 THR A-2 CG2 2617 N N . ARG A-2 157 ? 0.5093 0.4327 0.2812 0.0536 0.0051 0.0653 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 N 2618 C CA . ARG A-2 157 ? 0.5212 0.4497 0.3154 0.0387 0.0168 0.0674 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CA 2619 C C . ARG A-2 157 ? 0.4001 0.3097 0.2008 0.0382 0.0117 0.0719 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 C 2620 O O . ARG A-2 157 ? 0.3531 0.2752 0.1850 0.0329 0.0117 0.0662 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 O 2621 C CB . ARG A-2 157 ? 0.5998 0.5241 0.3791 0.0244 0.0343 0.0756 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CB 2622 C CG . ARG A-2 157 ? 0.7144 0.6579 0.5231 0.0095 0.0467 0.0725 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CG 2623 C CD . ARG A-2 157 ? 0.8972 0.8414 0.6954 -0.0057 0.0627 0.0787 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CD 2624 N NE . ARG A-2 157 ? 1.0700 0.9861 0.8460 -0.0095 0.0613 0.0898 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NE 2625 C CZ . ARG A-2 157 ? 1.1609 1.0595 0.9425 -0.0177 0.0618 0.0957 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CZ 2626 N NH1 . ARG A-2 157 ? 1.1645 1.0717 0.9733 -0.0241 0.0633 0.0915 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH1 2627 N NH2 . ARG A-2 157 ? 1.2128 1.0841 0.9721 -0.0190 0.0606 0.1053 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH2 2628 N N . MET A-2 158 ? 0.4067 0.2894 0.1842 0.0432 0.0061 0.0793 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 N 2629 C CA . MET A-2 158 ? 0.4649 0.3288 0.2482 0.0439 0.0007 0.0819 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CA 2630 C C . MET A-2 158 ? 0.4062 0.2837 0.2113 0.0565 -0.0123 0.0720 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 C 2631 O O . MET A-2 158 ? 0.3480 0.2253 0.1724 0.0527 -0.0121 0.0703 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 O 2632 C CB . MET A-2 158 ? 0.5158 0.3526 0.2731 0.0492 -0.0042 0.0885 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CB 2633 C CG . MET A-2 158 ? 0.6707 0.4825 0.4269 0.0442 -0.0036 0.0940 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CG 2634 S SD . MET A-2 158 ? 0.7276 0.5047 0.4471 0.0419 -0.0006 0.1059 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 SD 2635 C CE . MET A-2 158 ? 0.8468 0.6328 0.5635 0.0194 0.0196 0.1131 ? ? ? ? ? ? 158 MET A-2 CE 2636 N N . PHE A-2 159 ? 0.3975 0.2905 0.2037 0.0700 -0.0236 0.0634 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 N 2637 C CA . PHE A-2 159 ? 0.3752 0.2882 0.2073 0.0797 -0.0353 0.0515 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CA 2638 C C . PHE A-2 159 ? 0.3176 0.2572 0.1853 0.0675 -0.0279 0.0435 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 C 2639 O O . PHE A-2 159 ? 0.2780 0.2237 0.1690 0.0648 -0.0288 0.0393 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 O 2640 C CB . PHE A-2 159 ? 0.3798 0.3084 0.2108 0.0919 -0.0468 0.0415 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CB 2641 C CG . PHE A-2 159 ? 0.4115 0.3678 0.2742 0.0974 -0.0562 0.0268 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CG 2642 C CD1 . PHE A-2 159 ? 0.4194 0.3763 0.2947 0.1042 -0.0637 0.0213 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD1 2643 C CD2 . PHE A-2 159 ? 0.4009 0.3836 0.2820 0.0938 -0.0562 0.0173 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CD2 2644 C CE1 . PHE A-2 159 ? 0.4068 0.3917 0.3128 0.1059 -0.0693 0.0072 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE1 2645 C CE2 . PHE A-2 159 ? 0.3234 0.3313 0.2347 0.0953 -0.0631 0.0036 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CE2 2646 C CZ . PHE A-2 159 ? 0.3133 0.3232 0.2377 0.1002 -0.0684 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 159 PHE A-2 CZ 2647 N N . ALA A-2 160 ? 0.2648 0.2192 0.1354 0.0606 -0.0206 0.0411 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N 2648 C CA . ALA A-2 160 ? 0.2674 0.2443 0.1688 0.0512 -0.0153 0.0331 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA 2649 C C . ALA A-2 160 ? 0.2249 0.1964 0.1387 0.0392 -0.0059 0.0380 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C 2650 O O . ALA A-2 160 ? 0.2016 0.1847 0.1403 0.0354 -0.0063 0.0320 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O 2651 C CB . ALA A-2 160 ? 0.3072 0.2974 0.2055 0.0483 -0.0098 0.0294 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB 2652 N N . ASP A-2 161 ? 0.2225 0.1765 0.1185 0.0321 0.0027 0.0485 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N 2653 C CA . ASP A-2 161 ? 0.2504 0.2001 0.1589 0.0199 0.0107 0.0518 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA 2654 C C . ASP A-2 161 ? 0.2390 0.1785 0.1564 0.0237 0.0034 0.0506 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C 2655 O O . ASP A-2 161 ? 0.2162 0.1637 0.1549 0.0173 0.0056 0.0468 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O 2656 C CB . ASP A-2 161 ? 0.2617 0.1925 0.1482 0.0100 0.0214 0.0630 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB 2657 C CG . ASP A-2 161 ? 0.3386 0.2857 0.2224 0.0028 0.0325 0.0627 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG 2658 O OD1 . ASP A-2 161 ? 0.2593 0.2312 0.1611 0.0053 0.0318 0.0534 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 2659 O OD2 . ASP A-2 161 ? 0.3576 0.2914 0.2201 -0.0054 0.0424 0.0716 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 2660 N N . THR A-2 162 ? 0.2329 0.1541 0.1325 0.0353 -0.0056 0.0535 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 N 2661 C CA . THR A-2 162 ? 0.3120 0.2233 0.2189 0.0405 -0.0123 0.0515 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CA 2662 C C . THR A-2 162 ? 0.2327 0.1707 0.1686 0.0444 -0.0176 0.0393 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 C 2663 O O . THR A-2 162 ? 0.2206 0.1608 0.1727 0.0412 -0.0169 0.0359 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 O 2664 C CB . THR A-2 162 ? 0.3071 0.1924 0.1868 0.0548 -0.0220 0.0565 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CB 2665 O OG1 . THR A-2 162 ? 0.3341 0.1890 0.1832 0.0486 -0.0153 0.0694 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 OG1 2666 C CG2 . THR A-2 162 ? 0.3287 0.2050 0.2165 0.0628 -0.0296 0.0525 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CG2 2667 N N . VAL A-2 163 ? 0.2489 0.2067 0.1908 0.0500 -0.0221 0.0324 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 N 2668 C CA . VAL A-2 163 ? 0.2352 0.2175 0.2038 0.0503 -0.0251 0.0211 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CA 2669 C C . VAL A-2 163 ? 0.1735 0.1651 0.1597 0.0374 -0.0161 0.0199 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 C 2670 O O . VAL A-2 163 ? 0.1904 0.1893 0.1935 0.0350 -0.0159 0.0152 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 O 2671 C CB . VAL A-2 163 ? 0.2145 0.2142 0.1847 0.0564 -0.0313 0.0135 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CB 2672 C CG1 . VAL A-2 163 ? 0.1766 0.1995 0.1738 0.0517 -0.0313 0.0027 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG1 2673 C CG2 . VAL A-2 163 ? 0.1782 0.1726 0.1344 0.0718 -0.0430 0.0122 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG2 2674 N N . VAL A-2 164 ? 0.1792 0.1719 0.1609 0.0300 -0.0089 0.0235 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 N 2675 C CA . VAL A-2 164 ? 0.1368 0.1391 0.1345 0.0205 -0.0022 0.0214 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CA 2676 C C . VAL A-2 164 ? 0.1531 0.1459 0.1556 0.0150 0.0007 0.0246 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 C 2677 O O . VAL A-2 164 ? 0.1378 0.1379 0.1553 0.0116 0.0014 0.0204 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 O 2678 C CB . VAL A-2 164 ? 0.1641 0.1713 0.1563 0.0156 0.0047 0.0234 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CB 2679 C CG1 . VAL A-2 164 ? 0.1998 0.2152 0.2069 0.0076 0.0106 0.0218 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG1 2680 C CG2 . VAL A-2 164 ? 0.1439 0.1619 0.1339 0.0211 0.0012 0.0174 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG2 2681 N N . LYS A-2 165 ? 0.1654 0.1394 0.1527 0.0139 0.0022 0.0320 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 N 2682 C CA . LYS A-2 165 ? 0.1582 0.1206 0.1488 0.0080 0.0044 0.0341 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CA 2683 C C . LYS A-2 165 ? 0.1849 0.1468 0.1841 0.0148 -0.0021 0.0287 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 C 2684 O O . LYS A-2 165 ? 0.1875 0.1526 0.1986 0.0102 -0.0006 0.0254 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 O 2685 C CB . LYS A-2 165 ? 0.1976 0.1348 0.1669 0.0047 0.0072 0.0433 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CB 2686 C CG . LYS A-2 165 ? 0.3648 0.3049 0.3294 -0.0071 0.0174 0.0482 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CG 2687 C CD . LYS A-2 165 ? 0.4954 0.4076 0.4377 -0.0142 0.0222 0.0580 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CD 2688 C CE . LYS A-2 165 ? 0.6405 0.5342 0.5546 -0.0045 0.0186 0.0648 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CE 2689 N NZ . LYS A-2 165 ? 0.7713 0.6322 0.6578 -0.0121 0.0242 0.0761 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 NZ 2690 N N . LEU A-2 166 ? 0.1504 0.1103 0.1436 0.0264 -0.0095 0.0266 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N 2691 C CA . LEU A-2 166 ? 0.1607 0.1252 0.1642 0.0337 -0.0150 0.0197 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA 2692 C C . LEU A-2 166 ? 0.1338 0.1216 0.1579 0.0297 -0.0128 0.0119 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C 2693 O O . LEU A-2 166 ? 0.1125 0.1039 0.1463 0.0293 -0.0124 0.0073 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O 2694 C CB . LEU A-2 166 ? 0.1471 0.1102 0.1424 0.0482 -0.0242 0.0172 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB 2695 C CG . LEU A-2 166 ? 0.1814 0.1142 0.1527 0.0552 -0.0282 0.0247 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG 2696 C CD1 . LEU A-2 166 ? 0.2314 0.1642 0.1917 0.0716 -0.0388 0.0225 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1 2697 C CD2 . LEU A-2 166 ? 0.2430 0.1619 0.2166 0.0565 -0.0290 0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2 2698 N N . ASN A-2 167 ? 0.1295 0.1311 0.1581 0.0267 -0.0112 0.0102 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N 2699 C CA . ASN A-2 167 ? 0.0825 0.1005 0.1266 0.0219 -0.0089 0.0039 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA 2700 C C . ASN A-2 167 ? 0.1153 0.1305 0.1634 0.0133 -0.0031 0.0060 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C 2701 O O . ASN A-2 167 ? 0.1227 0.1437 0.1793 0.0106 -0.0015 0.0020 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O 2702 C CB . ASN A-2 167 ? 0.0695 0.0981 0.1146 0.0214 -0.0096 0.0011 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB 2703 C CG . ASN A-2 167 ? 0.1212 0.1593 0.1679 0.0295 -0.0166 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG 2704 O OD1 . ASN A-2 167 ? 0.1352 0.1761 0.1860 0.0357 -0.0205 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 2705 N ND2 . ASN A-2 167 ? 0.0978 0.1426 0.1418 0.0304 -0.0190 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 2706 N N . LEU A-2 168 ? 0.1083 0.1162 0.1501 0.0090 0.0001 0.0115 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 N 2707 C CA . LEU A-2 168 ? 0.0899 0.0974 0.1368 0.0022 0.0037 0.0120 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CA 2708 C C . LEU A-2 168 ? 0.1282 0.1279 0.1764 0.0023 0.0025 0.0108 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 C 2709 O O . LEU A-2 168 ? 0.1218 0.1250 0.1758 -0.0005 0.0035 0.0079 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 O 2710 C CB . LEU A-2 168 ? 0.0875 0.0925 0.1300 -0.0030 0.0076 0.0166 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CB 2711 C CG . LEU A-2 168 ? 0.1402 0.1558 0.1829 -0.0030 0.0098 0.0160 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CG 2712 C CD1 . LEU A-2 168 ? 0.1785 0.1940 0.2167 -0.0085 0.0152 0.0201 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD1 2713 C CD2 . LEU A-2 168 ? 0.1351 0.1598 0.1872 -0.0035 0.0095 0.0112 ? ? ? ? ? ? 168 LEU A-2 CD2 2714 N N . GLN A-2 169 ? 0.0815 0.0688 0.1220 0.0065 -0.0001 0.0127 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 N 2715 C CA . GLN A-2 169 ? 0.1115 0.0895 0.1519 0.0083 -0.0019 0.0103 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CA 2716 C C . GLN A-2 169 ? 0.1466 0.1369 0.1959 0.0128 -0.0030 0.0031 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 C 2717 O O . GLN A-2 169 ? 0.1497 0.1396 0.2020 0.0113 -0.0020 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 O 2718 C CB . GLN A-2 169 ? 0.1203 0.0786 0.1478 0.0140 -0.0055 0.0136 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CB 2719 C CG . GLN A-2 169 ? 0.1701 0.1153 0.1955 0.0180 -0.0084 0.0100 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CG 2720 C CD . GLN A-2 169 ? 0.2704 0.1916 0.2795 0.0259 -0.0133 0.0137 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 CD 2721 O OE1 . GLN A-2 169 ? 0.2994 0.2228 0.3065 0.0386 -0.0190 0.0106 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 OE1 2722 N NE2 . GLN A-2 169 ? 0.2864 0.1844 0.2832 0.0184 -0.0113 0.0201 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A-2 NE2 2723 N N . LYS A-2 170 ? 0.0828 0.0852 0.1361 0.0177 -0.0046 0.0001 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 N 2724 C CA . LYS A-2 170 ? 0.1522 0.1693 0.2155 0.0194 -0.0037 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CA 2725 C C . LYS A-2 170 ? 0.1358 0.1583 0.2028 0.0108 0.0015 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 C 2726 O O . LYS A-2 170 ? 0.1009 0.1263 0.1700 0.0097 0.0040 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 O 2727 C CB . LYS A-2 170 ? 0.1205 0.1526 0.1901 0.0242 -0.0065 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CB 2728 C CG . LYS A-2 170 ? 0.0545 0.1052 0.1366 0.0220 -0.0031 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CG 2729 C CD . LYS A-2 170 ? 0.0542 0.1241 0.1466 0.0274 -0.0067 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CD 2730 C CE . LYS A-2 170 ? 0.1273 0.2136 0.2289 0.0198 -0.0005 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 CE 2731 N NZ . LYS A-2 170 ? 0.0588 0.1598 0.1656 0.0200 -0.0032 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A-2 NZ 2732 N N . LEU A-2 171 ? 0.1256 0.1481 0.1911 0.0059 0.0028 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 N 2733 C CA . LEU A-2 171 ? 0.1261 0.1488 0.1913 0.0000 0.0061 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CA 2734 C C . LEU A-2 171 ? 0.1198 0.1353 0.1818 -0.0013 0.0062 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 C 2735 O O . LEU A-2 171 ? 0.1078 0.1236 0.1678 -0.0032 0.0082 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 O 2736 C CB . LEU A-2 171 ? 0.0747 0.0968 0.1380 -0.0021 0.0060 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CB 2737 C CG . LEU A-2 171 ? 0.1196 0.1392 0.1803 -0.0052 0.0072 0.0004 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CG 2738 C CD1 . LEU A-2 171 ? 0.1165 0.1357 0.1754 -0.0080 0.0096 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD1 2739 C CD2 . LEU A-2 171 ? 0.1136 0.1344 0.1734 -0.0046 0.0065 0.0020 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A-2 CD2 2740 N N . ALA A-2 172 ? 0.0889 0.0965 0.1487 -0.0008 0.0042 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 N 2741 C CA . ALA A-2 172 ? 0.1260 0.1269 0.1839 -0.0029 0.0034 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CA 2742 C C . ALA A-2 172 ? 0.1580 0.1577 0.2145 0.0006 0.0034 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 C 2743 O O . ALA A-2 172 ? 0.1057 0.1051 0.1594 -0.0008 0.0039 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 O 2744 C CB . ALA A-2 172 ? 0.1132 0.1041 0.1690 -0.0053 0.0021 0.0011 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CB 2745 N N . THR A-2 173 ? 0.1249 0.1247 0.1826 0.0066 0.0024 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 N 2746 C CA . THR A-2 173 ? 0.0997 0.1015 0.1575 0.0115 0.0028 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CA 2747 C C . THR A-2 173 ? 0.1398 0.1548 0.1997 0.0087 0.0081 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 C 2748 O O . THR A-2 173 ? 0.1415 0.1571 0.1977 0.0092 0.0103 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 O 2749 C CB . THR A-2 173 ? 0.1977 0.2006 0.2579 0.0207 -0.0002 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CB 2750 O OG1 . THR A-2 173 ? 0.2763 0.2952 0.3440 0.0213 0.0011 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 OG1 2751 C CG2 . THR A-2 173 ? 0.0924 0.0763 0.1450 0.0233 -0.0050 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 173 THR A-2 CG2 2752 N N . VAL A-2 174 ? 0.0692 0.0934 0.1332 0.0053 0.0105 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 N 2753 C CA . VAL A-2 174 ? 0.0931 0.1258 0.1567 0.0001 0.0167 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CA 2754 C C . VAL A-2 174 ? 0.1488 0.1715 0.2011 -0.0041 0.0178 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 C 2755 O O . VAL A-2 174 ? 0.1308 0.1538 0.1760 -0.0056 0.0220 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 O 2756 C CB . VAL A-2 174 ? 0.1370 0.1775 0.2063 -0.0040 0.0182 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CB 2757 C CG1 . VAL A-2 174 ? 0.1248 0.1666 0.1894 -0.0125 0.0253 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG1 2758 C CG2 . VAL A-2 174 ? 0.0929 0.1478 0.1738 0.0012 0.0164 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A-2 CG2 2759 N N . ALA A-2 175 ? 0.1206 0.1354 0.1701 -0.0052 0.0140 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N 2760 C CA . ALA A-2 175 ? 0.1125 0.1194 0.1516 -0.0069 0.0130 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA 2761 C C . ALA A-2 175 ? 0.1467 0.1497 0.1808 -0.0045 0.0108 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C 2762 O O . ALA A-2 175 ? 0.1198 0.1186 0.1423 -0.0048 0.0116 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O 2763 C CB . ALA A-2 175 ? 0.1217 0.1260 0.1625 -0.0069 0.0086 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB 2764 N N . GLU A-2 176 ? 0.1311 0.1328 0.1713 -0.0021 0.0076 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 N 2765 C CA . GLU A-2 176 ? 0.1084 0.1042 0.1437 -0.0003 0.0048 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CA 2766 C C . GLU A-2 176 ? 0.1571 0.1559 0.1869 0.0028 0.0091 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 C 2767 O O . GLU A-2 176 ? 0.1454 0.1405 0.1654 0.0038 0.0084 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 O 2768 C CB . GLU A-2 176 ? 0.0945 0.0832 0.1356 0.0001 0.0007 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CB 2769 C CG . GLU A-2 176 ? 0.0970 0.0853 0.1426 -0.0050 -0.0021 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CG 2770 C CD . GLU A-2 176 ? 0.1823 0.1622 0.2319 -0.0076 -0.0037 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CD 2771 O OE1 . GLU A-2 176 ? 0.1943 0.1641 0.2412 -0.0042 -0.0043 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE1 2772 O OE2 . GLU A-2 176 ? 0.1473 0.1301 0.2017 -0.0130 -0.0040 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 OE2 2773 N N . ALA A-2 177 ? 0.1234 0.1313 0.1597 0.0045 0.0136 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N 2774 C CA . ALA A-2 177 ? 0.1185 0.1349 0.1517 0.0064 0.0198 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA 2775 C C . ALA A-2 177 ? 0.1224 0.1384 0.1426 0.0008 0.0255 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C 2776 O O . ALA A-2 177 ? 0.1216 0.1378 0.1310 0.0018 0.0291 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O 2777 C CB . ALA A-2 177 ? 0.1091 0.1408 0.1553 0.0085 0.0234 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB 2778 N N . MET A-2 178 ? 0.1236 0.1369 0.1421 -0.0047 0.0264 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N 2779 C CA . MET A-2 178 ? 0.1452 0.1521 0.1471 -0.0099 0.0315 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA 2780 C C . MET A-2 178 ? 0.1862 0.1802 0.1717 -0.0069 0.0258 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C 2781 O O . MET A-2 178 ? 0.1478 0.1346 0.1138 -0.0083 0.0297 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O 2782 C CB . MET A-2 178 ? 0.1322 0.1355 0.1355 -0.0153 0.0326 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB 2783 C CG . MET A-2 178 ? 0.1504 0.1666 0.1649 -0.0212 0.0403 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG 2784 S SD . MET A-2 178 ? 0.1963 0.2043 0.2107 -0.0276 0.0400 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD 2785 C CE . MET A-2 178 ? 0.3285 0.3488 0.3480 -0.0392 0.0522 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE 2786 N N . ALA A-2 179 ? 0.1663 0.1576 0.1584 -0.0031 0.0166 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 N 2787 C CA . ALA A-2 179 ? 0.1748 0.1579 0.1553 -0.0001 0.0092 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CA 2788 C C . ALA A-2 179 ? 0.1870 0.1690 0.1603 0.0034 0.0073 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 C 2789 O O . ALA A-2 179 ? 0.2356 0.2122 0.1979 0.0062 0.0005 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 O 2790 C CB . ALA A-2 179 ? 0.1576 0.1423 0.1511 0.0005 0.0012 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CB 2791 N N . ARG A-2 180 ? 0.1807 0.1683 0.1595 0.0045 0.0121 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N 2792 C CA . ARG A-2 180 ? 0.1580 0.1432 0.1294 0.0090 0.0099 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA 2793 C C . ARG A-2 180 ? 0.2773 0.2577 0.2244 0.0101 0.0120 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C 2794 O O . ARG A-2 180 ? 0.2696 0.2515 0.2057 0.0072 0.0214 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O 2795 C CB . ARG A-2 180 ? 0.1924 0.1851 0.1724 0.0122 0.0154 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB 2796 C CG . ARG A-2 180 ? 0.2406 0.2329 0.2390 0.0139 0.0113 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG 2797 C CD . ARG A-2 180 ? 0.2854 0.2649 0.2843 0.0152 0.0019 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD 2798 N NE . ARG A-2 180 ? 0.2842 0.2582 0.2959 0.0153 -0.0013 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE 2799 C CZ . ARG A-2 180 ? 0.2753 0.2366 0.2896 0.0126 -0.0079 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ 2800 N NH1 . ARG A-2 180 ? 0.2112 0.1675 0.2197 0.0097 -0.0131 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1 2801 N NH2 . ARG A-2 180 ? 0.3252 0.2785 0.3468 0.0124 -0.0095 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2 2802 N N . ASN A-2 181 ? 0.1842 0.1584 0.1217 0.0138 0.0036 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 N 2803 C CA . ASN A-2 181 ? 0.3208 0.2887 0.2315 0.0168 0.0035 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CA 2804 C C . ASN A-2 181 ? 0.3774 0.3492 0.2783 0.0192 0.0123 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 C 2805 O O . ASN A-2 181 ? 0.2912 0.2707 0.2081 0.0204 0.0159 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 O 2806 C CB . ASN A-2 181 ? 0.4075 0.3704 0.3129 0.0208 -0.0101 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CB 2807 C CG . ASN A-2 181 ? 0.4951 0.4585 0.4098 0.0196 -0.0187 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 CG 2808 O OD1 . ASN A-2 181 ? 0.5305 0.4908 0.4390 0.0190 -0.0161 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 OD1 2809 N ND2 . ASN A-2 181 ? 0.5256 0.4930 0.4555 0.0190 -0.0287 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 ND2 2810 O OXT . ASN A-2 181 ? 0.3410 0.3081 0.2165 0.0211 0.0154 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 181 ASN A-2 OXT #