data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Fischer, G." 1 0000-0001-9861-1528 "Blythe, E." 2 ? "Hyvonen, M." 3 0000-0001-8683-4070 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Crystal structure of collagen 2A vWC domain" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "collagen, vwc, ECM, BMP-2, Structural protein" _struct_keywords.pdbx_keywords "STRUCTURAL PROTEIN" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "J. Biol. Chem." _citation.journal_id_ASTM JBCHA3 _citation.journal_id_CSD 0071 _citation.journal_id_ISSN 1083-351X _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 292 _citation.language ? _citation.page_first 12516 _citation.page_last 12527 _citation.title "Structural analyses of von Willebrand factor C domains of collagen 2A and CCN3 reveal an alternative mode of binding to bone morphogenetic protein-2." _citation.year 2017 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1074/jbc.M117.788992 _citation.pdbx_database_id_PubMed 28584056 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Xu, E.R." 1 ? primary "Blythe, E.E." 2 ? primary "Fischer, G." 3 ? primary "Hyvonen, M." 4 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code GSMAQEAGSCVQDGQRYNDKDVWKPEPCRICVCDTGTVLCDDIICEDVKDCLSPEIPFGECCPICPTDLATASG _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can GSMAQEAGSCVQDGQRYNDKDVWKPEPCRICVCDTGTVLCDDIICEDVKDCLSPEIPFGECCPICPTDLATASG _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLY n 1 2 SER n 1 3 MET n 1 4 ALA n 1 5 GLN n 1 6 GLU n 1 7 ALA n 1 8 GLY n 1 9 SER n 1 10 CYS n 1 11 VAL n 1 12 GLN n 1 13 ASP n 1 14 GLY n 1 15 GLN n 1 16 ARG n 1 17 TYR n 1 18 ASN n 1 19 ASP n 1 20 LYS n 1 21 ASP n 1 22 VAL n 1 23 TRP n 1 24 LYS n 1 25 PRO n 1 26 GLU n 1 27 PRO n 1 28 CYS n 1 29 ARG n 1 30 ILE n 1 31 CYS n 1 32 VAL n 1 33 CYS n 1 34 ASP n 1 35 THR n 1 36 GLY n 1 37 THR n 1 38 VAL n 1 39 LEU n 1 40 CYS n 1 41 ASP n 1 42 ASP n 1 43 ILE n 1 44 ILE n 1 45 CYS n 1 46 GLU n 1 47 ASP n 1 48 VAL n 1 49 LYS n 1 50 ASP n 1 51 CYS n 1 52 LEU n 1 53 SER n 1 54 PRO n 1 55 GLU n 1 56 ILE n 1 57 PRO n 1 58 PHE n 1 59 GLY n 1 60 GLU n 1 61 CYS n 1 62 CYS n 1 63 PRO n 1 64 ILE n 1 65 CYS n 1 66 PRO n 1 67 THR n 1 68 ASP n 1 69 LEU n 1 70 ALA n 1 71 THR n 1 72 ALA n 1 73 SER n 1 74 GLY n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Collagen alpha-1(II) chain" 7921.925 1 ? ? ? ? 2 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL 62.068 7 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" 106.120 2 ? ? ? ? 4 non-polymer syn "TETRAETHYLENE GLYCOL" 194.226 3 ? ? ? ? 5 water nat water 18.015 7 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 GLY 1 25 ? ? ? A ? n A 1 2 SER 2 26 ? ? ? A ? n A 1 3 MET 3 27 ? ? ? A ? n A 1 4 ALA 4 28 ? ? ? A ? n A 1 5 GLN 5 29 ? ? ? A ? n A 1 6 GLU 6 30 30 GLU GLU A ? n A 1 7 ALA 7 31 31 ALA ALA A ? n A 1 8 GLY 8 32 32 GLY GLY A ? n A 1 9 SER 9 33 33 SER SER A ? n A 1 10 CYS 10 34 34 CYS CYS A ? n A 1 11 VAL 11 35 35 VAL VAL A ? n A 1 12 GLN 12 36 36 GLN GLN A ? n A 1 13 ASP 13 37 37 ASP ASP A ? n A 1 14 GLY 14 38 38 GLY GLY A ? n A 1 15 GLN 15 39 39 GLN GLN A ? n A 1 16 ARG 16 40 40 ARG ARG A ? n A 1 17 TYR 17 41 41 TYR TYR A ? n A 1 18 ASN 18 42 42 ASN ASN A ? n A 1 19 ASP 19 43 43 ASP ASP A ? n A 1 20 LYS 20 44 44 LYS LYS A ? n A 1 21 ASP 21 45 45 ASP ASP A ? n A 1 22 VAL 22 46 46 VAL VAL A ? n A 1 23 TRP 23 47 47 TRP TRP A ? n A 1 24 LYS 24 48 48 LYS LYS A ? n A 1 25 PRO 25 49 49 PRO PRO A ? n A 1 26 GLU 26 50 50 GLU GLU A ? n A 1 27 PRO 27 51 51 PRO PRO A ? n A 1 28 CYS 28 52 52 CYS CYS A ? n A 1 29 ARG 29 53 53 ARG ARG A ? n A 1 30 ILE 30 54 54 ILE ILE A ? n A 1 31 CYS 31 55 55 CYS CYS A ? n A 1 32 VAL 32 56 56 VAL VAL A ? n A 1 33 CYS 33 57 57 CYS CYS A ? n A 1 34 ASP 34 58 58 ASP ASP A ? n A 1 35 THR 35 59 59 THR THR A ? n A 1 36 GLY 36 60 60 GLY GLY A ? n A 1 37 THR 37 61 61 THR THR A ? n A 1 38 VAL 38 62 62 VAL VAL A ? n A 1 39 LEU 39 63 63 LEU LEU A ? n A 1 40 CYS 40 64 64 CYS CYS A ? n A 1 41 ASP 41 65 65 ASP ASP A ? n A 1 42 ASP 42 66 66 ASP ASP A ? n A 1 43 ILE 43 67 67 ILE ILE A ? n A 1 44 ILE 44 68 68 ILE ILE A ? n A 1 45 CYS 45 69 69 CYS CYS A ? n A 1 46 GLU 46 70 70 GLU GLU A ? n A 1 47 ASP 47 71 71 ASP ASP A ? n A 1 48 VAL 48 72 72 VAL VAL A ? n A 1 49 LYS 49 73 73 LYS LYS A ? n A 1 50 ASP 50 74 74 ASP ASP A ? n A 1 51 CYS 51 75 75 CYS CYS A ? n A 1 52 LEU 52 76 76 LEU LEU A ? n A 1 53 SER 53 77 77 SER SER A ? n A 1 54 PRO 54 78 78 PRO PRO A ? n A 1 55 GLU 55 79 79 GLU GLU A ? n A 1 56 ILE 56 80 80 ILE ILE A ? n A 1 57 PRO 57 81 81 PRO PRO A ? n A 1 58 PHE 58 82 82 PHE PHE A ? n A 1 59 GLY 59 83 83 GLY GLY A ? n A 1 60 GLU 60 84 84 GLU GLU A ? n A 1 61 CYS 61 85 85 CYS CYS A ? n A 1 62 CYS 62 86 86 CYS CYS A ? n A 1 63 PRO 63 87 87 PRO PRO A ? n A 1 64 ILE 64 88 88 ILE ILE A ? n A 1 65 CYS 65 89 89 CYS CYS A ? n A 1 66 PRO 66 90 90 PRO PRO A ? n A 1 67 THR 67 91 91 THR THR A ? n A 1 68 ASP 68 92 92 ASP ASP A ? n A 1 69 LEU 69 93 93 LEU LEU A ? n A 1 70 ALA 70 94 94 ALA ALA A ? n A 1 71 THR 71 95 95 THR THR A ? n A 1 72 ALA 72 96 96 ALA ALA A ? n A 1 73 SER 73 97 97 SER SER A ? n A 1 74 GLY 74 98 98 GLY GLY A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 2 EDO 1 101 11 EDO EDO A ? D 2 EDO 1 102 12 EDO EDO A ? E 2 EDO 1 103 13 EDO EDO A ? F 2 EDO 1 104 14 EDO EDO A ? G 2 EDO 1 105 15 EDO EDO A ? H 2 EDO 1 106 16 EDO EDO A ? I 2 EDO 1 107 17 EDO EDO A ? J 3 PEG 1 108 3 PEG PEG A ? K 3 PEG 1 109 8 PEG PEG A ? L 4 PG4 1 110 1 PG4 1PE A ? M 4 PG4 1 111 2 PG4 PG4 A ? N 4 PG4 1 112 3 PG4 PG4 A ? Y 5 HOH 1 201 13 HOH HOH A ? Y 5 HOH 2 202 8 HOH HOH A ? Y 5 HOH 3 203 2 HOH HOH A ? Y 5 HOH 4 204 21 HOH HOH A ? Y 5 HOH 5 205 4 HOH HOH A ? Y 5 HOH 6 206 3 HOH HOH A ? Y 5 HOH 7 207 17 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 EDO non-polymer . 1,2-ETHANEDIOL "ETHYLENE GLYCOL" "C2 H6 O2" 62.068 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 P33 non-polymer . 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL "HEPTAETHYLENE GLYCOL; PEG330" "C14 H30 O8" 326.383 PEG non-polymer . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" ? "C4 H10 O3" 106.120 PG4 non-polymer . "TETRAETHYLENE GLYCOL" ? "C8 H18 O5" 194.226 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? C N N 2 ? D N N 2 ? E N N 2 ? F N N 2 ? G N N 2 ? H N N 2 ? I N N 2 ? J N N 3 ? K N N 3 ? L N N 4 ? M N N 4 ? N N N 4 ? Y N N 5 ? # _struct_sheet.id AA1 _struct_sheet.type ? _struct_sheet.number_strands 2 _struct_sheet.details ? # _struct_sheet_order.sheet_id AA1 _struct_sheet_order.range_id_1 1 _struct_sheet_order.range_id_2 2 _struct_sheet_order.offset ? _struct_sheet_order.sense anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 CYS A 10 ? GLN A 12 ? CYS A 34 GLN A 36 AA1 2 GLN A 15 ? TYR A 17 ? GLN A 39 TYR A 41 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.031319 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.016622 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.011571 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 C A C A 1 2 D A D A 1 2 E A E A 1 2 F A F A 1 2 G A G A 1 2 H A H A 1 2 I A I A 1 3 J A J A 1 3 K A K A 1 4 L A L A 1 4 M A M A 1 4 N A N A 1 5 Y A Y A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 1,2-ETHANEDIOL EDO 3 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" PEG 4 "TETRAETHYLENE GLYCOL" PG4 5 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 6 # _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id AA1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id N _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id CYS _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id A _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 10 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code ? _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id N _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id CYS _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id A _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 34 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id O _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id TYR _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id A _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 17 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code ? _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id O _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id TYR _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id A _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 41 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLU A 1 6 ? -5.145 2.972 7.173 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A N 1 ATOM 2 C CA . GLU A 1 6 ? -6.468 3.586 7.067 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CA 1 ATOM 3 C C . GLU A 1 6 ? -6.373 5.118 6.942 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A C 1 ATOM 4 O O . GLU A 1 6 ? -5.309 5.698 7.193 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A O 1 ATOM 5 C CB . GLU A 1 6 ? -7.359 3.187 8.261 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CB 1 ATOM 6 N N . ALA A 1 7 ? -7.483 5.763 6.522 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A N 1 ATOM 7 C CA . ALA A 1 7 ? -7.582 7.214 6.358 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A CA 1 ATOM 8 C C . ALA A 1 7 ? -7.326 7.951 7.686 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A C 1 ATOM 9 O O . ALA A 1 7 ? -8.005 7.695 8.685 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A O 1 ATOM 10 C CB . ALA A 1 7 ? -8.950 7.586 5.806 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A CB 1 ATOM 11 N N . GLY A 1 8 ? -6.323 8.822 7.676 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A N 1 ATOM 12 C CA . GLY A 1 8 ? -5.950 9.633 8.835 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A CA 1 ATOM 13 C C . GLY A 1 8 ? -5.054 8.936 9.848 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A C 1 ATOM 14 O O . GLY A 1 8 ? -4.787 9.491 10.920 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 32 GLY A O 1 ATOM 15 N N . SER A 1 9 ? -4.548 7.733 9.503 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 33 SER A N 1 ATOM 16 C CA . SER A 1 9 ? -3.678 6.972 10.401 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 33 SER A CA 1 ATOM 17 C C . SER A 1 9 ? -2.279 7.584 10.450 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 33 SER A C 1 ATOM 18 O O . SER A 1 9 ? -1.873 8.299 9.520 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 33 SER A O 1 ATOM 19 C CB . SER A 1 9 ? -3.641 5.500 9.987 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 33 SER A CB 1 ATOM 20 O OG . SER A 1 9 ? -2.940 5.312 8.773 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 33 SER A OG 1 ATOM 21 N N . CYS A 1 10 ? -1.567 7.359 11.566 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A N 1 ATOM 22 C CA . CYS A 1 10 ? -0.224 7.877 11.821 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A CA 1 ATOM 23 C C . CYS A 1 10 ? 0.785 6.770 11.822 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A C 1 ATOM 24 O O . CYS A 1 10 ? 0.433 5.645 12.166 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A O 1 ATOM 25 C CB . CYS A 1 10 ? -0.185 8.612 13.159 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A CB 1 ATOM 26 S SG . CYS A 1 10 ? -1.423 9.916 13.337 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 34 CYS A SG 1 ATOM 27 N N . VAL A 1 11 ? 2.057 7.110 11.569 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A N 1 ATOM 28 C CA . VAL A 1 11 ? 3.186 6.188 11.615 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CA 1 ATOM 29 C C . VAL A 1 11 ? 4.224 6.775 12.565 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A C 1 ATOM 30 O O . VAL A 1 11 ? 4.615 7.933 12.403 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A O 1 ATOM 31 C CB . VAL A 1 11 ? 3.795 5.872 10.215 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CB 1 ATOM 32 C CG1 . VAL A 1 11 ? 5.058 5.023 10.342 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG1 1 ATOM 33 C CG2 . VAL A 1 11 ? 2.782 5.187 9.303 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG2 1 ATOM 34 N N . GLN A 1 12 ? 4.658 5.996 13.559 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A N 1 ATOM 35 C CA . GLN A 1 12 ? 5.685 6.420 14.513 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CA 1 ATOM 36 C C . GLN A 1 12 ? 6.473 5.200 14.975 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A C 1 ATOM 37 O O . GLN A 1 12 ? 5.876 4.217 15.430 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A O 1 ATOM 38 C CB . GLN A 1 12 ? 5.068 7.181 15.714 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CB 1 ATOM 39 C CG . GLN A 1 12 ? 6.049 8.084 16.487 1.00 67.02 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CG 1 ATOM 40 C CD . GLN A 1 12 ? 6.720 9.158 15.651 1.00 91.53 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A CD 1 ATOM 41 O OE1 . GLN A 1 12 ? 6.073 9.933 14.930 1.00 87.17 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A OE1 1 ATOM 42 N NE2 . GLN A 1 12 ? 8.043 9.239 15.750 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 36 GLN A NE2 1 ATOM 43 N N . ASP A 1 13 ? 7.822 5.262 14.825 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A N 1 ATOM 44 C CA . ASP A 1 13 ? 8.767 4.207 15.200 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CA 1 ATOM 45 C C . ASP A 1 13 ? 8.369 2.826 14.641 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A C 1 ATOM 46 O O . ASP A 1 13 ? 8.359 1.838 15.369 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A O 1 ATOM 47 C CB . ASP A 1 13 ? 8.975 4.177 16.728 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 37 ASP A CB 1 ATOM 48 N N . GLY A 1 14 ? 8.040 2.792 13.353 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 38 GLY A N 1 ATOM 49 C CA . GLY A 1 14 ? 7.649 1.576 12.649 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 38 GLY A CA 1 ATOM 50 C C . GLY A 1 14 ? 6.245 1.065 12.932 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 38 GLY A C 1 ATOM 51 O O . GLY A 1 14 ? 5.878 0.016 12.408 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 38 GLY A O 1 ATOM 52 N N . GLN A 1 15 ? 5.448 1.767 13.770 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A N 1 ATOM 53 C CA . GLN A 1 15 ? 4.070 1.325 14.073 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CA 1 ATOM 54 C C . GLN A 1 15 ? 3.053 2.219 13.393 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A C 1 ATOM 55 O O . GLN A 1 15 ? 3.338 3.401 13.184 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A O 1 ATOM 56 C CB . GLN A 1 15 ? 3.810 1.310 15.587 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CB 1 ATOM 57 C CG . GLN A 1 15 ? 4.692 0.360 16.364 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CG 1 ATOM 58 C CD . GLN A 1 15 ? 4.199 0.172 17.776 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CD 1 ATOM 59 O OE1 . GLN A 1 15 ? 3.002 0.260 18.079 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A OE1 1 ATOM 60 N NE2 . GLN A 1 15 ? 5.122 -0.079 18.677 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A NE2 1 ATOM 61 N N . ARG A 1 16 ? 1.855 1.693 13.092 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A N 1 ATOM 62 C CA . ARG A 1 16 ? 0.767 2.481 12.512 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A CA 1 ATOM 63 C C . ARG A 1 16 ? -0.307 2.591 13.558 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A C 1 ATOM 64 O O . ARG A 1 16 ? -0.553 1.622 14.267 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A O 1 ATOM 65 C CB . ARG A 1 16 ? 0.210 1.867 11.223 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A CB 1 ATOM 66 C CG . ARG A 1 16 ? -0.909 2.695 10.585 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A CG 1 ATOM 67 C CD . ARG A 1 16 ? -1.305 2.252 9.179 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A CD 1 ATOM 68 N NE . ARG A 1 16 ? -0.201 2.330 8.226 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A NE 1 ATOM 69 C CZ . ARG A 1 16 ? 0.173 3.435 7.587 1.00 91.71 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A CZ 1 ATOM 70 N NH1 . ARG A 1 16 ? -0.447 4.587 7.816 1.00 83.29 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A NH1 1 ATOM 71 N NH2 . ARG A 1 16 ? 1.189 3.405 6.737 1.00 85.53 ? ? ? ? ? ? 40 ARG A NH2 1 ATOM 72 N N . TYR A 1 17 ? -0.867 3.789 13.750 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A N 1 ATOM 73 C CA . TYR A 1 17 ? -1.891 4.033 14.756 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CA 1 ATOM 74 C C . TYR A 1 17 ? -3.081 4.545 14.016 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A C 1 ATOM 75 O O . TYR A 1 17 ? -2.918 5.459 13.200 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A O 1 ATOM 76 C CB . TYR A 1 17 ? -1.428 5.099 15.801 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CB 1 ATOM 77 C CG . TYR A 1 17 ? -0.161 4.724 16.527 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CG 1 ATOM 78 C CD1 . TYR A 1 17 ? 1.087 4.991 15.972 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CD1 1 ATOM 79 C CD2 . TYR A 1 17 ? -0.205 4.031 17.733 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CD2 1 ATOM 80 C CE1 . TYR A 1 17 ? 2.261 4.620 16.617 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CE1 1 ATOM 81 C CE2 . TYR A 1 17 ? 0.972 3.644 18.387 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CE2 1 ATOM 82 C CZ . TYR A 1 17 ? 2.198 3.918 17.805 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A CZ 1 ATOM 83 O OH . TYR A 1 17 ? 3.366 3.564 18.433 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 41 TYR A OH 1 ATOM 84 N N . ASN A 1 18 ? -4.273 4.014 14.320 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A N 1 ATOM 85 C CA . ASN A 1 18 ? -5.536 4.467 13.720 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CA 1 ATOM 86 C C . ASN A 1 18 ? -5.758 5.927 14.095 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A C 1 ATOM 87 O O . ASN A 1 18 ? -5.376 6.357 15.200 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A O 1 ATOM 88 C CB . ASN A 1 18 ? -6.720 3.690 14.297 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CB 1 ATOM 89 C CG . ASN A 1 18 ? -7.455 2.828 13.297 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CG 1 ATOM 90 O OD1 . ASN A 1 18 ? -6.865 2.264 12.372 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A OD1 1 ATOM 91 N ND2 . ASN A 1 18 ? -8.754 2.642 13.516 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A ND2 1 ATOM 92 N N . ASP A 1 19 ? -6.416 6.687 13.204 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A N 1 ATOM 93 C CA . ASP A 1 19 ? -6.767 8.064 13.542 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A CA 1 ATOM 94 C C . ASP A 1 19 ? -7.522 8.080 14.850 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A C 1 ATOM 95 O O . ASP A 1 19 ? -8.380 7.234 15.092 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A O 1 ATOM 96 C CB . ASP A 1 19 ? -7.634 8.683 12.419 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A CB 1 ATOM 97 C CG . ASP A 1 19 ? -8.096 10.111 12.678 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A CG 1 ATOM 98 O OD1 . ASP A 1 19 ? -7.289 10.913 13.229 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A OD1 1 ATOM 99 O OD2 . ASP A 1 19 ? -9.266 10.427 12.335 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 43 ASP A OD2 1 ATOM 100 N N . LYS A 1 20 ? -7.155 9.030 15.743 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A N 1 ATOM 101 C CA . LYS A 1 20 ? -7.744 9.267 17.071 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CA 1 ATOM 102 C C . LYS A 1 20 ? -7.220 8.327 18.157 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A C 1 ATOM 103 O O . LYS A 1 20 ? -7.657 8.427 19.290 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A O 1 ATOM 104 C CB . LYS A 1 20 ? -9.296 9.306 17.091 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CB 1 ATOM 105 C CG . LYS A 1 20 ? -9.978 10.311 16.122 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CG 1 ATOM 106 C CD . LYS A 1 20 ? -9.254 11.653 15.886 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CD 1 ATOM 107 C CE . LYS A 1 20 ? -9.424 12.677 16.987 1.00 85.64 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CE 1 ATOM 108 N NZ . LYS A 1 20 ? -8.690 13.928 16.669 1.00 94.51 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A NZ 1 ATOM 109 N N . ASP A 1 21 ? -6.291 7.416 17.832 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A N 1 ATOM 110 C CA . ASP A 1 21 ? -5.733 6.550 18.887 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A CA 1 ATOM 111 C C . ASP A 1 21 ? -5.067 7.466 19.928 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A C 1 ATOM 112 O O . ASP A 1 21 ? -4.423 8.432 19.530 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A O 1 ATOM 113 C CB . ASP A 1 21 ? -4.563 5.711 18.318 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A CB 1 ATOM 114 C CG . ASP A 1 21 ? -4.950 4.331 17.789 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A CG 1 ATOM 115 O OD1 . ASP A 1 21 ? -6.164 4.030 17.736 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A OD1 1 ATOM 116 O OD2 . ASP A 1 21 ? -4.041 3.574 17.425 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 45 ASP A OD2 1 ATOM 117 N N . VAL A 1 22 ? -5.104 7.060 21.179 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 118 C CA . VAL A 1 22 ? -4.369 7.728 22.270 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 119 C C . VAL A 1 22 ? -3.501 6.654 22.911 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 120 O O . VAL A 1 22 ? -4.001 5.588 23.253 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 121 C CB . VAL A 1 22 ? -5.305 8.409 23.294 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 122 C CG1 . VAL A 1 22 ? -4.492 8.992 24.453 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 123 C CG2 . VAL A 1 22 ? -6.132 9.505 22.622 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 124 N N . TRP A 1 23 ? -2.204 6.928 23.085 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A N 1 ATOM 125 C CA . TRP A 1 23 ? -1.330 5.912 23.697 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CA 1 ATOM 126 C C . TRP A 1 23 ? -0.194 6.569 24.480 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A C 1 ATOM 127 O O . TRP A 1 23 ? 0.115 7.747 24.243 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A O 1 ATOM 128 C CB . TRP A 1 23 ? -0.743 4.935 22.616 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CB 1 ATOM 129 C CG . TRP A 1 23 ? 0.266 5.515 21.663 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CG 1 ATOM 130 C CD1 . TRP A 1 23 ? 1.627 5.375 21.712 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD1 1 ATOM 131 C CD2 . TRP A 1 23 ? -0.012 6.353 20.536 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD2 1 ATOM 132 N NE1 . TRP A 1 23 ? 2.212 6.088 20.692 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A NE1 1 ATOM 133 C CE2 . TRP A 1 23 ? 1.225 6.706 19.956 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE2 1 ATOM 134 C CE3 . TRP A 1 23 ? -1.202 6.869 19.976 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE3 1 ATOM 135 C CZ2 . TRP A 1 23 ? 1.315 7.506 18.810 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ2 1 ATOM 136 C CZ3 . TRP A 1 23 ? -1.111 7.653 18.833 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ3 1 ATOM 137 C CH2 . TRP A 1 23 ? 0.132 7.976 18.272 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CH2 1 ATOM 138 N N . LYS A 1 24 ? 0.462 5.781 25.339 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A N 1 ATOM 139 C CA . LYS A 1 24 ? 1.645 6.251 26.064 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CA 1 ATOM 140 C C . LYS A 1 24 ? 2.814 5.385 25.627 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A C 1 ATOM 141 O O . LYS A 1 24 ? 2.889 4.235 26.082 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A O 1 ATOM 142 C CB . LYS A 1 24 ? 1.445 6.183 27.571 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CB 1 ATOM 143 C CG . LYS A 1 24 ? 0.312 7.132 28.018 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CG 1 ATOM 144 C CD . LYS A 1 24 ? 0.037 7.096 29.499 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CD 1 ATOM 145 C CE . LYS A 1 24 ? 1.170 7.676 30.297 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CE 1 ATOM 146 N NZ . LYS A 1 24 ? 1.199 7.153 31.696 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A NZ 1 ATOM 147 N N . PRO A 1 25 ? 3.733 5.891 24.778 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A N 1 ATOM 148 C CA . PRO A 1 25 ? 4.903 5.070 24.408 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A CA 1 ATOM 149 C C . PRO A 1 25 ? 5.858 4.842 25.588 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A C 1 ATOM 150 O O . PRO A 1 25 ? 6.635 3.882 25.586 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A O 1 ATOM 151 C CB . PRO A 1 25 ? 5.536 5.825 23.257 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A CB 1 ATOM 152 C CG . PRO A 1 25 ? 5.100 7.259 23.438 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A CG 1 ATOM 153 C CD . PRO A 1 25 ? 3.765 7.221 24.122 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 49 PRO A CD 1 ATOM 154 N N A GLU A 1 26 ? 5.815 5.743 26.586 0.50 21.86 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 155 N N B GLU A 1 26 ? 5.787 5.747 26.581 0.50 22.50 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 156 C CA A GLU A 1 26 ? 6.539 5.652 27.859 0.50 20.91 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 157 C CA B GLU A 1 26 ? 6.536 5.753 27.837 0.50 21.84 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 158 C C A GLU A 1 26 ? 5.584 6.186 28.958 0.50 24.12 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 159 C C B GLU A 1 26 ? 5.563 6.190 28.957 0.50 24.53 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 160 O O A GLU A 1 26 ? 4.647 6.924 28.627 0.50 23.44 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 161 O O B GLU A 1 26 ? 4.630 6.943 28.653 0.50 23.78 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 162 C CB A GLU A 1 26 ? 7.853 6.463 27.857 0.50 22.07 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 163 C CB B GLU A 1 26 ? 7.663 6.810 27.762 0.50 23.09 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 164 C CG A GLU A 1 26 ? 8.901 5.978 26.862 0.50 26.61 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 165 C CG B GLU A 1 26 ? 8.652 6.621 26.616 0.50 30.93 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 166 C CD A GLU A 1 26 ? 8.779 6.558 25.463 0.50 39.78 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 167 C CD B GLU A 1 26 ? 9.716 5.562 26.830 0.50 43.83 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 168 O OE1 A GLU A 1 26 ? 8.234 7.677 25.320 0.50 31.56 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 169 O OE1 B GLU A 1 26 ? 9.716 4.914 27.901 0.50 32.12 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 170 O OE2 A GLU A 1 26 ? 9.256 5.904 24.508 0.50 36.29 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 171 O OE2 B GLU A 1 26 ? 10.560 5.387 25.923 0.50 34.02 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 172 N N . PRO A 1 27 ? 5.805 5.855 30.248 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A N 1 ATOM 173 C CA . PRO A 1 27 ? 4.889 6.344 31.321 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A CA 1 ATOM 174 C C . PRO A 1 27 ? 4.724 7.871 31.399 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A C 1 ATOM 175 O O . PRO A 1 27 ? 3.650 8.335 31.784 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A O 1 ATOM 176 C CB . PRO A 1 27 ? 5.523 5.801 32.614 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A CB 1 ATOM 177 C CG . PRO A 1 27 ? 6.307 4.577 32.147 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A CG 1 ATOM 178 C CD . PRO A 1 27 ? 6.845 4.943 30.810 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 51 PRO A CD 1 ATOM 179 N N . CYS A 1 28 ? 5.753 8.638 30.994 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A N 1 ATOM 180 C CA . CYS A 1 28 ? 5.749 10.115 31.024 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A CA 1 ATOM 181 C C . CYS A 1 28 ? 5.531 10.744 29.659 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A C 1 ATOM 182 O O . CYS A 1 28 ? 5.880 11.915 29.453 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A O 1 ATOM 183 C CB . CYS A 1 28 ? 7.004 10.662 31.708 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A CB 1 ATOM 184 S SG . CYS A 1 28 ? 7.246 10.021 33.382 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 52 CYS A SG 1 ATOM 185 N N . ARG A 1 29 ? 4.967 9.983 28.694 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A N 1 ATOM 186 C CA . ARG A 1 29 ? 4.707 10.579 27.397 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A CA 1 ATOM 187 C C . ARG A 1 29 ? 3.320 10.110 26.945 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A C 1 ATOM 188 O O . ARG A 1 29 ? 3.008 8.922 27.029 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A O 1 ATOM 189 C CB . ARG A 1 29 ? 5.786 10.247 26.364 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A CB 1 ATOM 190 C CG . ARG A 1 29 ? 5.495 10.827 24.977 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A CG 1 ATOM 191 C CD . ARG A 1 29 ? 6.698 10.695 24.031 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A CD 1 ATOM 192 N NE . ARG A 1 29 ? 7.753 11.626 24.437 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A NE 1 ATOM 193 C CZ . ARG A 1 29 ? 8.956 11.732 23.884 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A CZ 1 ATOM 194 N NH1 . ARG A 1 29 ? 9.320 10.921 22.898 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A NH1 1 ATOM 195 N NH2 . ARG A 1 29 ? 9.820 12.633 24.337 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 53 ARG A NH2 1 ATOM 196 N N . ILE A 1 30 ? 2.495 11.053 26.488 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A N 1 ATOM 197 C CA . ILE A 1 30 ? 1.135 10.743 26.051 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A CA 1 ATOM 198 C C . ILE A 1 30 ? 0.963 11.298 24.654 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A C 1 ATOM 199 O O . ILE A 1 30 ? 1.265 12.470 24.400 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A O 1 ATOM 200 C CB . ILE A 1 30 ? 0.033 11.158 27.055 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A CB 1 ATOM 201 C CG1 . ILE A 1 30 ? -1.362 10.572 26.602 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A CG1 1 ATOM 202 C CG2 . ILE A 1 30 ? 0.037 12.709 27.264 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A CG2 1 ATOM 203 C CD1 . ILE A 1 30 ? -2.528 10.648 27.627 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 54 ILE A CD1 1 ATOM 204 N N . CYS A 1 31 ? 0.488 10.423 23.734 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A N 1 ATOM 205 C CA . CYS A 1 31 ? 0.373 10.705 22.304 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A CA 1 ATOM 206 C C . CYS A 1 31 ? -1.035 10.523 21.771 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A C 1 ATOM 207 O O . CYS A 1 31 ? -1.827 9.738 22.296 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A O 1 ATOM 208 C CB . CYS A 1 31 ? 1.341 9.824 21.509 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A CB 1 ATOM 209 S SG . CYS A 1 31 ? 3.092 10.044 21.907 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 55 CYS A SG 1 ATOM 210 N N . VAL A 1 32 ? -1.334 11.277 20.722 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A N 1 ATOM 211 C CA . VAL A 1 32 ? -2.583 11.190 19.972 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A CA 1 ATOM 212 C C . VAL A 1 32 ? -2.260 11.215 18.487 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A C 1 ATOM 213 O O . VAL A 1 32 ? -1.326 11.904 18.044 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A O 1 ATOM 214 C CB . VAL A 1 32 ? -3.677 12.225 20.396 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A CB 1 ATOM 215 C CG1 . VAL A 1 32 ? -3.288 13.655 20.003 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A CG1 1 ATOM 216 C CG2 . VAL A 1 32 ? -5.041 11.861 19.796 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 56 VAL A CG2 1 ATOM 217 N N . CYS A 1 33 ? -2.991 10.393 17.709 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A N 1 ATOM 218 C CA . CYS A 1 33 ? -2.869 10.417 16.285 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CA 1 ATOM 219 C C . CYS A 1 33 ? -3.974 11.359 15.798 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A C 1 ATOM 220 O O . CYS A 1 33 ? -5.148 11.078 16.005 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A O 1 ATOM 221 C CB . CYS A 1 33 ? -3.031 9.033 15.671 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CB 1 ATOM 222 S SG . CYS A 1 33 ? -3.185 9.102 13.869 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A SG 1 ATOM 223 N N . ASP A 1 34 ? -3.586 12.483 15.230 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A N 1 ATOM 224 C CA . ASP A 1 34 ? -4.536 13.482 14.744 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CA 1 ATOM 225 C C . ASP A 1 34 ? -4.348 13.693 13.243 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A C 1 ATOM 226 O O . ASP A 1 34 ? -3.417 14.386 12.824 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A O 1 ATOM 227 C CB . ASP A 1 34 ? -4.373 14.788 15.544 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CB 1 ATOM 228 C CG . ASP A 1 34 ? -5.199 15.954 15.022 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CG 1 ATOM 229 O OD1 . ASP A 1 34 ? -6.385 15.729 14.652 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD1 1 ATOM 230 O OD2 . ASP A 1 34 ? -4.675 17.088 15.012 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD2 1 ATOM 231 N N . THR A 1 35 ? -5.196 13.024 12.432 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 59 THR A N 1 ATOM 232 C CA . THR A 1 35 ? -5.209 13.096 10.948 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 59 THR A CA 1 ATOM 233 C C . THR A 1 35 ? -3.812 12.989 10.319 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 59 THR A C 1 ATOM 234 O O . THR A 1 35 ? -3.366 13.886 9.582 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 59 THR A O 1 ATOM 235 C CB . THR A 1 35 ? -5.973 14.364 10.491 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 59 THR A CB 1 ATOM 236 O OG1 . THR A 1 35 ? -7.025 14.611 11.415 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 59 THR A OG1 1 ATOM 237 C CG2 . THR A 1 35 ? -6.566 14.224 9.085 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 59 THR A CG2 1 ATOM 238 N N . GLY A 1 36 ? -3.108 11.905 10.646 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 60 GLY A N 1 ATOM 239 C CA . GLY A 1 36 ? -1.773 11.669 10.113 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 60 GLY A CA 1 ATOM 240 C C . GLY A 1 36 ? -0.641 12.281 10.897 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 60 GLY A C 1 ATOM 241 O O . GLY A 1 36 ? 0.520 11.950 10.654 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 60 GLY A O 1 ATOM 242 N N . THR A 1 37 ? -0.952 13.195 11.837 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 61 THR A N 1 ATOM 243 C CA . THR A 1 37 ? 0.105 13.827 12.619 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 61 THR A CA 1 ATOM 244 C C . THR A 1 37 ? 0.063 13.297 14.064 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 61 THR A C 1 ATOM 245 O O . THR A 1 37 ? -0.983 13.325 14.727 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 61 THR A O 1 ATOM 246 C CB . THR A 1 37 ? -0.015 15.367 12.574 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 61 THR A CB 1 ATOM 247 O OG1 . THR A 1 37 ? 0.072 15.822 11.214 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 61 THR A OG1 1 ATOM 248 C CG2 . THR A 1 37 ? 1.056 16.067 13.418 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 61 THR A CG2 1 ATOM 249 N N . VAL A 1 38 ? 1.215 12.863 14.538 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A N 1 ATOM 250 C CA . VAL A 1 38 ? 1.327 12.370 15.910 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CA 1 ATOM 251 C C . VAL A 1 38 ? 1.583 13.605 16.783 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A C 1 ATOM 252 O O . VAL A 1 38 ? 2.562 14.320 16.535 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A O 1 ATOM 253 C CB . VAL A 1 38 ? 2.472 11.328 16.086 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CB 1 ATOM 254 C CG1 . VAL A 1 38 ? 2.655 10.945 17.556 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG1 1 ATOM 255 C CG2 . VAL A 1 38 ? 2.232 10.075 15.255 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG2 1 ATOM 256 N N . LEU A 1 39 ? 0.757 13.803 17.815 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A N 1 ATOM 257 C CA . LEU A 1 39 ? 0.938 14.888 18.796 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CA 1 ATOM 258 C C . LEU A 1 39 ? 1.237 14.236 20.151 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A C 1 ATOM 259 O O . LEU A 1 39 ? 0.405 13.485 20.639 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A O 1 ATOM 260 C CB . LEU A 1 39 ? -0.318 15.774 18.898 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CB 1 ATOM 261 C CG . LEU A 1 39 ? -0.813 16.419 17.585 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CG 1 ATOM 262 C CD1 . LEU A 1 39 ? -2.104 17.174 17.816 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD1 1 ATOM 263 C CD2 . LEU A 1 39 ? 0.237 17.322 16.981 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 63 LEU A CD2 1 ATOM 264 N N . CYS A 1 40 ? 2.394 14.534 20.761 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A N 1 ATOM 265 C CA . CYS A 1 40 ? 2.754 13.963 22.062 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A CA 1 ATOM 266 C C . CYS A 1 40 ? 3.071 15.055 23.032 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A C 1 ATOM 267 O O . CYS A 1 40 ? 3.762 15.989 22.664 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A O 1 ATOM 268 C CB . CYS A 1 40 ? 3.949 13.014 21.962 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A CB 1 ATOM 269 S SG . CYS A 1 40 ? 3.730 11.635 20.816 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A SG 1 ATOM 270 N N . ASP A 1 41 ? 2.664 14.884 24.277 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A N 1 ATOM 271 C CA . ASP A 1 41 ? 3.097 15.772 25.370 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CA 1 ATOM 272 C C . ASP A 1 41 ? 3.950 14.920 26.318 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A C 1 ATOM 273 O O . ASP A 1 41 ? 3.659 13.736 26.503 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A O 1 ATOM 274 C CB . ASP A 1 41 ? 1.894 16.268 26.177 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CB 1 ATOM 275 C CG . ASP A 1 41 ? 1.092 17.392 25.558 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CG 1 ATOM 276 O OD1 . ASP A 1 41 ? 1.420 17.805 24.445 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD1 1 ATOM 277 O OD2 . ASP A 1 41 ? 0.079 17.788 26.158 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD2 1 ATOM 278 N N . ASP A 1 42 ? 4.955 15.529 26.967 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A N 1 ATOM 279 C CA . ASP A 1 42 ? 5.632 14.832 28.037 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A CA 1 ATOM 280 C C . ASP A 1 42 ? 4.967 15.229 29.356 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A C 1 ATOM 281 O O . ASP A 1 42 ? 4.339 16.274 29.432 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A O 1 ATOM 282 C CB . ASP A 1 42 ? 7.128 15.131 28.041 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A CB 1 ATOM 283 C CG . ASP A 1 42 ? 7.832 14.371 26.936 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A CG 1 ATOM 284 O OD1 . ASP A 1 42 ? 7.220 13.427 26.382 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A OD1 1 ATOM 285 O OD2 . ASP A 1 42 ? 8.962 14.734 26.607 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 66 ASP A OD2 1 ATOM 286 N N . ILE A 1 43 ? 5.129 14.417 30.382 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 287 C CA . ILE A 1 43 ? 4.548 14.657 31.677 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 288 C C . ILE A 1 43 ? 5.674 14.997 32.611 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 289 O O . ILE A 1 43 ? 6.687 14.276 32.670 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 290 C CB . ILE A 1 43 ? 3.750 13.406 32.126 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 291 C CG1 . ILE A 1 43 ? 2.565 13.125 31.143 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 292 C CG2 . ILE A 1 43 ? 3.277 13.517 33.547 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 293 C CD1 . ILE A 1 43 ? 2.137 11.738 31.147 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 294 N N . ILE A 1 44 ? 5.469 16.068 33.355 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A N 1 ATOM 295 C CA . ILE A 1 44 ? 6.405 16.565 34.368 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CA 1 ATOM 296 C C . ILE A 1 44 ? 5.749 16.455 35.729 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A C 1 ATOM 297 O O . ILE A 1 44 ? 4.592 16.802 35.893 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A O 1 ATOM 298 C CB . ILE A 1 44 ? 6.913 17.993 34.031 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CB 1 ATOM 299 C CG1 . ILE A 1 44 ? 5.779 19.051 33.971 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG1 1 ATOM 300 C CG2 . ILE A 1 44 ? 7.737 17.973 32.730 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CG2 1 ATOM 301 C CD1 . ILE A 1 44 ? 6.318 20.597 33.745 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 68 ILE A CD1 1 ATOM 302 N N . CYS A 1 45 ? 6.469 15.904 36.701 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A N 1 ATOM 303 C CA . CYS A 1 45 ? 5.869 15.697 38.021 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A CA 1 ATOM 304 C C . CYS A 1 45 ? 6.219 16.872 38.874 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A C 1 ATOM 305 O O . CYS A 1 45 ? 7.402 17.232 38.976 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A O 1 ATOM 306 C CB . CYS A 1 45 ? 6.384 14.406 38.671 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A CB 1 ATOM 307 S SG . CYS A 1 45 ? 6.262 12.937 37.636 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 69 CYS A SG 1 ATOM 308 N N . GLU A 1 46 ? 5.232 17.448 39.488 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A N 1 ATOM 309 C CA . GLU A 1 46 ? 5.484 18.515 40.456 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CA 1 ATOM 310 C C . GLU A 1 46 ? 5.412 17.909 41.837 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A C 1 ATOM 311 O O . GLU A 1 46 ? 4.323 17.557 42.340 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A O 1 ATOM 312 C CB . GLU A 1 46 ? 4.492 19.664 40.281 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CB 1 ATOM 313 C CG . GLU A 1 46 ? 4.696 20.729 41.341 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CG 1 ATOM 314 C CD . GLU A 1 46 ? 4.026 22.055 41.078 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A CD 1 ATOM 315 O OE1 . GLU A 1 46 ? 3.415 22.206 39.995 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE1 1 ATOM 316 O OE2 . GLU A 1 46 ? 4.099 22.935 41.967 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 70 GLU A OE2 1 ATOM 317 N N . ASP A 1 47 ? 6.582 17.779 42.463 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A N 1 ATOM 318 C CA . ASP A 1 47 ? 6.699 17.181 43.785 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CA 1 ATOM 319 C C . ASP A 1 47 ? 6.647 18.279 44.824 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A C 1 ATOM 320 O O . ASP A 1 47 ? 7.598 19.013 45.024 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A O 1 ATOM 321 C CB . ASP A 1 47 ? 7.932 16.273 43.891 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CB 1 ATOM 322 C CG . ASP A 1 47 ? 7.948 15.183 42.844 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CG 1 ATOM 323 O OD1 . ASP A 1 47 ? 6.847 14.642 42.513 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A OD1 1 ATOM 324 O OD2 . ASP A 1 47 ? 9.031 14.910 42.302 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A OD2 1 ATOM 325 N N . VAL A 1 48 ? 5.439 18.478 45.340 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A N 1 ATOM 326 C CA . VAL A 1 48 ? 5.046 19.514 46.294 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CA 1 ATOM 327 C C . VAL A 1 48 ? 5.651 19.325 47.713 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A C 1 ATOM 328 O O . VAL A 1 48 ? 5.674 20.279 48.493 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A O 1 ATOM 329 C CB . VAL A 1 48 ? 3.486 19.624 46.323 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CB 1 ATOM 330 C CG1 . VAL A 1 48 ? 2.906 19.686 44.906 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CG1 1 ATOM 331 C CG2 . VAL A 1 48 ? 2.854 18.467 47.103 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 72 VAL A CG2 1 ATOM 332 N N . LYS A 1 49 ? 6.097 18.102 48.048 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A N 1 ATOM 333 C CA . LYS A 1 49 ? 6.671 17.781 49.344 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CA 1 ATOM 334 C C . LYS A 1 49 ? 7.767 16.724 49.280 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A C 1 ATOM 335 O O . LYS A 1 49 ? 7.685 15.784 48.476 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A O 1 ATOM 336 C CB . LYS A 1 49 ? 5.570 17.318 50.315 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CB 1 ATOM 337 N N . ASP A 1 50 ? 8.776 16.858 50.171 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A N 1 ATOM 338 C CA . ASP A 1 50 ? 9.817 15.854 50.322 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A CA 1 ATOM 339 C C . ASP A 1 50 ? 9.150 14.696 51.075 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A C 1 ATOM 340 O O . ASP A 1 50 ? 8.503 14.901 52.096 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A O 1 ATOM 341 C CB . ASP A 1 50 ? 11.047 16.412 51.050 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A CB 1 ATOM 342 C CG . ASP A 1 50 ? 11.795 17.473 50.253 1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A CG 1 ATOM 343 O OD1 . ASP A 1 50 ? 11.678 17.477 49.004 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A OD1 1 ATOM 344 O OD2 . ASP A 1 50 ? 12.477 18.313 50.877 1.00 65.83 ? ? ? ? ? ? 74 ASP A OD2 1 ATOM 345 N N . CYS A 1 51 ? 9.214 13.510 50.493 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A N 1 ATOM 346 C CA . CYS A 1 51 ? 8.518 12.338 50.984 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A CA 1 ATOM 347 C C . CYS A 1 51 ? 9.511 11.352 51.565 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A C 1 ATOM 348 O O . CYS A 1 51 ? 10.560 11.194 50.977 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A O 1 ATOM 349 C CB . CYS A 1 51 ? 7.751 11.721 49.816 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A CB 1 ATOM 350 S SG . CYS A 1 51 ? 6.740 10.301 50.263 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 75 CYS A SG 1 ATOM 351 N N . LEU A 1 52 ? 9.171 10.651 52.673 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A N 1 ATOM 352 C CA . LEU A 1 52 ? 10.077 9.633 53.221 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CA 1 ATOM 353 C C . LEU A 1 52 ? 9.899 8.273 52.532 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A C 1 ATOM 354 O O . LEU A 1 52 ? 10.819 7.476 52.530 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A O 1 ATOM 355 C CB . LEU A 1 52 ? 9.930 9.491 54.745 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CB 1 ATOM 356 C CG . LEU A 1 52 ? 10.464 10.654 55.599 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CG 1 ATOM 357 C CD1 . LEU A 1 52 ? 9.853 10.619 56.976 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD1 1 ATOM 358 C CD2 . LEU A 1 52 ? 11.982 10.580 55.741 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD2 1 ATOM 359 N N . SER A 1 53 ? 8.730 8.020 51.923 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 77 SER A N 1 ATOM 360 C CA . SER A 1 53 ? 8.454 6.757 51.238 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CA 1 ATOM 361 C C . SER A 1 53 ? 7.784 6.955 49.848 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 77 SER A C 1 ATOM 362 O O . SER A 1 53 ? 6.673 6.484 49.646 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 77 SER A O 1 ATOM 363 C CB . SER A 1 53 ? 7.588 5.858 52.113 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CB 1 ATOM 364 O OG . SER A 1 53 ? 7.472 4.607 51.460 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 77 SER A OG 1 ATOM 365 N N . PRO A 1 54 ? 8.437 7.634 48.881 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A N 1 ATOM 366 C CA . PRO A 1 54 ? 7.799 7.824 47.564 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CA 1 ATOM 367 C C . PRO A 1 54 ? 7.701 6.507 46.808 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A C 1 ATOM 368 O O . PRO A 1 54 ? 8.568 5.629 46.934 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A O 1 ATOM 369 C CB . PRO A 1 54 ? 8.749 8.779 46.865 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CB 1 ATOM 370 C CG . PRO A 1 54 ? 10.115 8.414 47.451 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CG 1 ATOM 371 C CD . PRO A 1 54 ? 9.802 8.204 48.904 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CD 1 ATOM 372 N N . GLU A 1 55 ? 6.634 6.360 46.030 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A N 1 ATOM 373 C CA . GLU A 1 55 ? 6.385 5.152 45.258 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A CA 1 ATOM 374 C C . GLU A 1 55 ? 5.899 5.563 43.892 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A C 1 ATOM 375 O O . GLU A 1 55 ? 5.051 6.435 43.807 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A O 1 ATOM 376 C CB . GLU A 1 55 ? 5.276 4.322 45.957 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A CB 1 ATOM 377 C CG . GLU A 1 55 ? 5.724 3.705 47.277 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A CG 1 ATOM 378 C CD . GLU A 1 55 ? 4.615 3.216 48.189 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A CD 1 ATOM 379 O OE1 . GLU A 1 55 ? 3.456 3.106 47.724 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A OE1 1 ATOM 380 O OE2 . GLU A 1 55 ? 4.898 2.975 49.384 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 79 GLU A OE2 1 ATOM 381 N N . ILE A 1 56 ? 6.412 4.940 42.828 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A N 1 ATOM 382 C CA . ILE A 1 56 ? 5.911 5.214 41.481 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CA 1 ATOM 383 C C . ILE A 1 56 ? 5.190 3.937 41.051 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A C 1 ATOM 384 O O . ILE A 1 56 ? 5.864 2.927 40.802 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A O 1 ATOM 385 C CB . ILE A 1 56 ? 6.992 5.642 40.463 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CB 1 ATOM 386 C CG1 . ILE A 1 56 ? 7.694 6.924 40.927 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CG1 1 ATOM 387 C CG2 . ILE A 1 56 ? 6.332 5.869 39.087 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CG2 1 ATOM 388 C CD1 . ILE A 1 56 ? 8.812 7.372 39.938 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 80 ILE A CD1 1 ATOM 389 N N . PRO A 1 57 ? 3.829 3.959 41.021 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A N 1 ATOM 390 C CA . PRO A 1 57 ? 3.082 2.759 40.610 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CA 1 ATOM 391 C C . PRO A 1 57 ? 3.459 2.320 39.203 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A C 1 ATOM 392 O O . PRO A 1 57 ? 3.693 3.162 38.348 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A O 1 ATOM 393 C CB . PRO A 1 57 ? 1.612 3.207 40.674 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CB 1 ATOM 394 C CG . PRO A 1 57 ? 1.597 4.426 41.538 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CG 1 ATOM 395 C CD . PRO A 1 57 ? 2.916 5.095 41.269 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 81 PRO A CD 1 ATOM 396 N N . PHE A 1 58 ? 3.494 1.004 38.961 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A N 1 ATOM 397 C CA . PHE A 1 58 ? 3.827 0.439 37.651 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CA 1 ATOM 398 C C . PHE A 1 58 ? 3.036 1.111 36.514 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A C 1 ATOM 399 O O . PHE A 1 58 ? 1.823 1.281 36.638 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A O 1 ATOM 400 C CB . PHE A 1 58 ? 3.593 -1.083 37.668 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CB 1 ATOM 401 C CG . PHE A 1 58 ? 4.443 -1.823 36.665 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CG 1 ATOM 402 C CD1 . PHE A 1 58 ? 5.800 -2.039 36.900 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD1 1 ATOM 403 C CD2 . PHE A 1 58 ? 3.892 -2.302 35.483 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CD2 1 ATOM 404 C CE1 . PHE A 1 58 ? 6.590 -2.721 35.966 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE1 1 ATOM 405 C CE2 . PHE A 1 58 ? 4.678 -2.998 34.555 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CE2 1 ATOM 406 C CZ . PHE A 1 58 ? 6.024 -3.196 34.799 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 82 PHE A CZ 1 ATOM 407 N N . GLY A 1 59 ? 3.747 1.549 35.477 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A N 1 ATOM 408 C CA . GLY A 1 59 ? 3.178 2.224 34.308 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A CA 1 ATOM 409 C C . GLY A 1 59 ? 2.830 3.689 34.469 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A C 1 ATOM 410 O O . GLY A 1 59 ? 2.406 4.337 33.507 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A O 1 ATOM 411 N N . GLU A 1 60 ? 3.041 4.240 35.669 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A N 1 ATOM 412 C CA . GLU A 1 60 ? 2.737 5.638 35.929 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A CA 1 ATOM 413 C C . GLU A 1 60 ? 4.008 6.471 35.898 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A C 1 ATOM 414 O O . GLU A 1 60 ? 5.096 5.936 36.006 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A O 1 ATOM 415 C CB . GLU A 1 60 ? 1.978 5.789 37.247 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A CB 1 ATOM 416 C CG . GLU A 1 60 ? 0.702 4.952 37.296 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A CG 1 ATOM 417 C CD . GLU A 1 60 ? -0.424 5.523 38.136 1.00 85.03 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A CD 1 ATOM 418 O OE1 . GLU A 1 60 ? -1.546 5.663 37.597 1.00 89.53 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A OE1 1 ATOM 419 O OE2 . GLU A 1 60 ? -0.192 5.831 39.328 1.00 87.58 ? ? ? ? ? ? 84 GLU A OE2 1 ATOM 420 N N . CYS A 1 61 ? 3.870 7.764 35.730 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A N 1 ATOM 421 C CA . CYS A 1 61 ? 5.001 8.647 35.634 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A CA 1 ATOM 422 C C . CYS A 1 61 ? 5.471 9.167 36.995 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A C 1 ATOM 423 O O . CYS A 1 61 ? 6.679 9.288 37.256 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A O 1 ATOM 424 C CB . CYS A 1 61 ? 4.594 9.796 34.721 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A CB 1 ATOM 425 S SG . CYS A 1 61 ? 5.859 11.034 34.486 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 85 CYS A SG 1 ATOM 426 N N . CYS A 1 62 ? 4.511 9.594 37.807 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A N 1 ATOM 427 C CA . CYS A 1 62 ? 4.739 10.349 39.011 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A CA 1 ATOM 428 C C . CYS A 1 62 ? 4.515 9.591 40.317 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A C 1 ATOM 429 O O . CYS A 1 62 ? 3.782 8.612 40.392 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A O 1 ATOM 430 C CB . CYS A 1 62 ? 3.924 11.642 38.973 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A CB 1 ATOM 431 S SG . CYS A 1 62 ? 4.250 12.672 37.518 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 86 CYS A SG 1 ATOM 432 N N . PRO A 1 63 ? 5.154 10.083 41.389 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A N 1 ATOM 433 C CA . PRO A 1 63 ? 5.054 9.376 42.664 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CA 1 ATOM 434 C C . PRO A 1 63 ? 3.831 9.689 43.473 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A C 1 ATOM 435 O O . PRO A 1 63 ? 3.226 10.742 43.353 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A O 1 ATOM 436 C CB . PRO A 1 63 ? 6.319 9.807 43.422 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CB 1 ATOM 437 C CG . PRO A 1 63 ? 6.776 11.037 42.792 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CG 1 ATOM 438 C CD . PRO A 1 63 ? 6.096 11.217 41.463 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 87 PRO A CD 1 ATOM 439 N N . ILE A 1 64 ? 3.527 8.771 44.355 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A N 1 ATOM 440 C CA . ILE A 1 64 ? 2.542 8.945 45.416 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CA 1 ATOM 441 C C . ILE A 1 64 ? 3.377 8.917 46.704 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A C 1 ATOM 442 O O . ILE A 1 64 ? 4.413 8.248 46.741 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A O 1 ATOM 443 C CB . ILE A 1 64 ? 1.467 7.842 45.381 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CB 1 ATOM 444 C CG1 . ILE A 1 64 ? 2.061 6.443 45.580 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG1 1 ATOM 445 C CG2 . ILE A 1 64 ? 0.677 7.927 44.062 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG2 1 ATOM 446 C CD1 . ILE A 1 64 ? 1.123 5.320 45.177 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CD1 1 ATOM 447 N N . CYS A 1 65 ? 2.955 9.655 47.714 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A N 1 ATOM 448 C CA . CYS A 1 65 ? 3.610 9.698 49.015 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A CA 1 ATOM 449 C C . CYS A 1 65 ? 2.601 9.167 50.024 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A C 1 ATOM 450 O O . CYS A 1 65 ? 1.764 9.947 50.471 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A O 1 ATOM 451 C CB . CYS A 1 65 ? 4.062 11.111 49.370 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A CB 1 ATOM 452 S SG . CYS A 1 65 ? 5.023 11.198 50.904 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 89 CYS A SG 1 ATOM 453 N N . PRO A 1 66 ? 2.606 7.840 50.317 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A N 1 ATOM 454 C CA . PRO A 1 66 ? 1.615 7.271 51.247 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CA 1 ATOM 455 C C . PRO A 1 66 ? 1.578 7.943 52.606 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A C 1 ATOM 456 O O . PRO A 1 66 ? 2.606 8.334 53.152 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A O 1 ATOM 457 C CB . PRO A 1 66 ? 2.021 5.797 51.343 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CB 1 ATOM 458 C CG . PRO A 1 66 ? 2.730 5.528 50.057 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CG 1 ATOM 459 C CD . PRO A 1 66 ? 3.510 6.786 49.811 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CD 1 ATOM 460 N N . THR A 1 67 ? 0.354 8.157 53.090 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 1 ATOM 461 C CA . THR A 1 67 ? 0.070 8.797 54.365 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 1 ATOM 462 C C . THR A 1 67 ? -0.889 7.868 55.137 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 1 ATOM 463 O O . THR A 1 67 ? -1.652 7.123 54.511 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 1 ATOM 464 C CB . THR A 1 67 ? -0.455 10.224 54.094 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 1 ATOM 465 O OG1 . THR A 1 67 ? -0.453 11.005 55.280 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 1 ATOM 466 C CG2 . THR A 1 67 ? -1.807 10.245 53.443 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 1 ATOM 467 N N . ASP A 1 68 ? -0.808 7.858 56.463 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A N 1 ATOM 468 C CA . ASP A 1 68 ? -1.744 7.028 57.234 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CA 1 ATOM 469 C C . ASP A 1 68 ? -3.066 7.807 57.432 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A C 1 ATOM 470 O O . ASP A 1 68 ? -3.114 8.995 57.128 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A O 1 ATOM 471 C CB . ASP A 1 68 ? -1.138 6.578 58.574 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CB 1 ATOM 472 C CG . ASP A 1 68 ? -0.539 7.669 59.430 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CG 1 ATOM 473 O OD1 . ASP A 1 68 ? -1.156 8.760 59.530 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD1 1 ATOM 474 O OD2 . ASP A 1 68 ? 0.524 7.422 60.036 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD2 1 ATOM 475 N N . LEU A 1 69 ? -4.124 7.167 57.970 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A N 1 ATOM 476 C CA . LEU A 1 69 ? -5.397 7.890 58.184 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CA 1 ATOM 477 C C . LEU A 1 69 ? -5.297 9.026 59.178 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A C 1 ATOM 478 O O . LEU A 1 69 ? -6.002 10.021 59.029 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A O 1 ATOM 479 C CB . LEU A 1 69 ? -6.557 6.961 58.559 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CB 1 ATOM 480 C CG . LEU A 1 69 ? -6.975 5.940 57.516 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CG 1 ATOM 481 C CD1 . LEU A 1 69 ? -7.975 4.986 58.113 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD1 1 ATOM 482 C CD2 . LEU A 1 69 ? -7.547 6.606 56.257 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 93 LEU A CD2 1 ATOM 483 N N . ALA A 1 70 ? -4.390 8.931 60.166 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A N 1 ATOM 484 C CA . ALA A 1 70 ? -4.220 10.001 61.160 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CA 1 ATOM 485 C C . ALA A 1 70 ? -3.728 11.279 60.523 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A C 1 ATOM 486 O O . ALA A 1 70 ? -4.065 12.362 60.985 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A O 1 ATOM 487 C CB . ALA A 1 70 ? -3.245 9.570 62.254 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CB 1 ATOM 488 N N . THR A 1 71 ? -2.911 11.166 59.469 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 95 THR A N 1 ATOM 489 C CA . THR A 1 71 ? -2.339 12.366 58.872 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CA 1 ATOM 490 C C . THR A 1 71 ? -2.979 12.738 57.542 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 95 THR A C 1 ATOM 491 O O . THR A 1 71 ? -2.874 13.887 57.144 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 95 THR A O 1 ATOM 492 C CB . THR A 1 71 ? -0.819 12.236 58.771 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CB 1 ATOM 493 O OG1 . THR A 1 71 ? -0.525 11.156 57.894 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 95 THR A OG1 1 ATOM 494 C CG2 . THR A 1 71 ? -0.163 11.978 60.132 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 95 THR A CG2 1 ATOM 495 N N . ALA A 1 72 ? -3.649 11.806 56.867 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 96 ALA A N 1 ATOM 496 C CA . ALA A 1 72 ? -4.241 12.124 55.575 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 96 ALA A CA 1 ATOM 497 C C . ALA A 1 72 ? -5.264 13.234 55.627 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 96 ALA A C 1 ATOM 498 O O . ALA A 1 72 ? -6.133 13.233 56.489 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 96 ALA A O 1 ATOM 499 C CB . ALA A 1 72 ? -4.845 10.883 54.929 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 96 ALA A CB 1 ATOM 500 N N . SER A 1 73 ? -5.139 14.191 54.703 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 97 SER A N 1 ATOM 501 C CA . SER A 1 73 ? -6.091 15.303 54.519 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CA 1 ATOM 502 C C . SER A 1 73 ? -5.797 16.010 53.229 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 97 SER A C 1 ATOM 503 O O . SER A 1 73 ? -4.662 15.999 52.762 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 97 SER A O 1 ATOM 504 C CB . SER A 1 73 ? -6.066 16.306 55.666 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 97 SER A CB 1 ATOM 505 O OG . SER A 1 73 ? -4.746 16.776 55.800 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 97 SER A OG 1 ATOM 506 N N . GLY A 1 74 ? -6.828 16.590 52.644 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 98 GLY A N 1 ATOM 507 C CA . GLY A 1 74 ? -6.708 17.344 51.401 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 98 GLY A CA 1 ATOM 508 C C . GLY A 1 74 ? -6.535 16.461 50.193 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 98 GLY A C 1 ATOM 509 O O . GLY A 1 74 ? -6.893 15.257 50.236 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 98 GLY A O 1 ATOM 510 O OXT . GLY A 1 74 ? -6.070 17.011 49.184 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 98 GLY A OXT 1 HETATM 511 C C1 . EDO C 2 . ? -1.252 10.222 49.468 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 101 EDO A C1 1 HETATM 512 O O1 . EDO C 2 . ? -0.777 10.813 50.682 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 101 EDO A O1 1 HETATM 513 C C2 . EDO C 2 . ? -1.960 8.869 49.698 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 101 EDO A C2 1 HETATM 514 O O2 . EDO C 2 . ? -1.914 8.100 48.493 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 101 EDO A O2 1 HETATM 515 C C1 . EDO D 2 . ? 6.253 4.211 20.023 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 102 EDO A C1 1 HETATM 516 O O1 . EDO D 2 . ? 6.846 3.145 19.290 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 102 EDO A O1 1 HETATM 517 C C2 . EDO D 2 . ? 5.981 5.418 19.093 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 102 EDO A C2 1 HETATM 518 O O2 . EDO D 2 . ? 4.965 6.255 19.632 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 102 EDO A O2 1 HETATM 519 C C1 . EDO E 2 . ? 7.304 8.938 20.688 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A C1 1 HETATM 520 O O1 . EDO E 2 . ? 8.154 9.954 20.179 1.00 66.28 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A O1 1 HETATM 521 C C2 . EDO E 2 . ? 8.145 7.725 21.161 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A C2 1 HETATM 522 O O2 . EDO E 2 . ? 8.752 8.001 22.413 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A O2 1 HETATM 523 C C1 . EDO F 2 . ? 12.655 9.186 23.124 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 104 EDO A C1 1 HETATM 524 O O1 . EDO F 2 . ? 11.493 8.679 22.492 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 104 EDO A O1 1 HETATM 525 C C2 . EDO F 2 . ? 13.311 10.253 22.216 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 104 EDO A C2 1 HETATM 526 O O2 . EDO F 2 . ? 12.471 11.395 22.138 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 104 EDO A O2 1 HETATM 527 C C1 . EDO G 2 . ? -4.680 0.041 9.911 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 105 EDO A C1 1 HETATM 528 O O1 . EDO G 2 . ? -5.625 -0.651 10.697 1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 105 EDO A O1 1 HETATM 529 C C2 . EDO G 2 . ? -4.313 1.325 10.661 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 105 EDO A C2 1 HETATM 530 O O2 . EDO G 2 . ? -3.845 1.001 11.958 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 105 EDO A O2 1 HETATM 531 C C1 . EDO H 2 . ? 9.837 11.157 40.019 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 106 EDO A C1 1 HETATM 532 O O1 . EDO H 2 . ? 9.082 10.980 38.827 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 106 EDO A O1 1 HETATM 533 C C2 . EDO H 2 . ? 9.399 12.480 40.652 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 106 EDO A C2 1 HETATM 534 O O2 . EDO H 2 . ? 9.820 13.565 39.847 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 106 EDO A O2 1 HETATM 535 C C1 . EDO I 2 . ? -3.877 7.569 52.254 1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 107 EDO A C1 1 HETATM 536 O O1 . EDO I 2 . ? -2.839 6.629 51.986 1.00 73.17 ? ? ? ? ? ? 107 EDO A O1 1 HETATM 537 C C2 . EDO I 2 . ? -5.146 6.869 52.743 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 107 EDO A C2 1 HETATM 538 O O2 . EDO I 2 . ? -4.806 5.943 53.758 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 107 EDO A O2 1 HETATM 539 C C1 . PEG J 3 . ? 8.753 1.825 23.659 1.00 70.06 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A C1 1 HETATM 540 O O1 . PEG J 3 . ? 9.481 2.713 22.801 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A O1 1 HETATM 541 C C2 . PEG J 3 . ? 9.585 1.498 24.891 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A C2 1 HETATM 542 O O2 . PEG J 3 . ? 8.716 1.294 26.003 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A O2 1 HETATM 543 C C3 . PEG J 3 . ? 9.363 1.563 27.248 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A C3 1 HETATM 544 C C4 . PEG J 3 . ? 8.331 1.939 28.308 1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A C4 1 HETATM 545 O O4 . PEG J 3 . ? 8.688 1.358 29.567 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 108 PEG A O4 1 HETATM 546 C C1 . PEG K 3 . ? -3.125 5.831 63.163 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A C1 1 HETATM 547 O O1 . PEG K 3 . ? -1.754 6.000 63.544 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A O1 1 HETATM 548 C C2 . PEG K 3 . ? -3.263 5.950 61.647 1.00 65.74 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A C2 1 HETATM 549 O O2 . PEG K 3 . ? -3.207 4.645 61.079 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A O2 1 HETATM 550 C C3 . PEG K 3 . ? -4.065 4.509 59.949 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A C3 1 HETATM 551 C C4 . PEG K 3 . ? -3.425 3.615 58.899 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A C4 1 HETATM 552 O O4 . PEG K 3 . ? -4.228 3.632 57.718 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 109 PEG A O4 1 HETATM 553 O O1 . PG4 L 4 . ? 1.325 9.536 37.185 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A O1 1 HETATM 554 C C1 . PG4 L 4 . ? 1.128 9.930 35.830 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C1 1 HETATM 555 C C2 . PG4 L 4 . ? 0.895 8.695 34.959 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C2 1 HETATM 556 O O2 . PG4 L 4 . ? 0.580 9.094 33.630 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A O2 1 HETATM 557 C C3 . PG4 L 4 . ? -0.818 9.374 33.476 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C3 1 HETATM 558 C C4 . PG4 L 4 . ? -1.088 10.094 32.158 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C4 1 HETATM 559 O O3 . PG4 L 4 . ? -2.278 10.883 32.252 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A O3 1 HETATM 560 C C5 . PG4 L 4 . ? -1.975 12.253 32.540 1.00 67.36 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C5 1 HETATM 561 C C6 . PG4 L 4 . ? -2.986 13.198 31.905 1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C6 1 HETATM 562 O O4 . PG4 L 4 . ? -2.484 14.535 31.985 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A O4 1 HETATM 563 C C7 . PG4 L 4 . ? -3.500 15.467 32.364 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C7 1 HETATM 564 C C8 . PG4 L 4 . ? -2.875 16.831 32.634 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A C8 1 HETATM 565 O O5 . PG4 L 4 . ? -2.613 17.052 34.022 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 110 PG4 A O5 1 HETATM 566 O O1 A PG4 M 4 . ? 7.696 2.014 38.037 0.50 52.00 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O1 1 HETATM 567 O O1 B PG4 M 4 . ? 7.646 5.619 35.082 0.50 22.85 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O1 1 HETATM 568 C C1 A PG4 M 4 . ? 6.816 2.682 37.134 0.50 51.81 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C1 1 HETATM 569 C C1 B PG4 M 4 . ? 7.141 4.432 35.729 0.50 32.41 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C1 1 HETATM 570 C C2 A PG4 M 4 . ? 7.428 2.662 35.744 0.50 52.60 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C2 1 HETATM 571 C C2 B PG4 M 4 . ? 7.768 3.140 35.230 0.50 39.87 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C2 1 HETATM 572 O O2 A PG4 M 4 . ? 6.734 1.742 34.905 0.50 53.59 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O2 1 HETATM 573 O O2 B PG4 M 4 . ? 6.812 2.086 35.392 0.50 44.46 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O2 1 HETATM 574 C C3 A PG4 M 4 . ? 7.523 1.396 33.765 0.50 53.20 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C3 1 HETATM 575 C C3 B PG4 M 4 . ? 7.323 0.798 35.034 0.50 48.32 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C3 1 HETATM 576 C C4 A PG4 M 4 . ? 7.116 0.013 33.264 0.50 53.39 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C4 1 HETATM 577 C C4 B PG4 M 4 . ? 7.112 0.485 33.551 0.50 50.02 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C4 1 HETATM 578 O O3 A PG4 M 4 . ? 6.361 0.127 32.058 0.50 51.56 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O3 1 HETATM 579 O O3 B PG4 M 4 . ? 5.725 0.439 33.221 0.50 49.67 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O3 1 HETATM 580 C C5 A PG4 M 4 . ? 5.012 -0.312 32.235 0.50 50.14 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C5 1 HETATM 581 C C5 B PG4 M 4 . ? 5.527 0.668 31.827 0.50 50.67 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C5 1 HETATM 582 C C6 A PG4 M 4 . ? 4.229 -0.111 30.938 0.50 47.29 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C6 1 HETATM 583 C C6 B PG4 M 4 . ? 4.280 -0.062 31.317 0.50 50.32 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C6 1 HETATM 584 O O4 A PG4 M 4 . ? 3.416 1.063 31.006 0.50 43.16 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O4 1 HETATM 585 O O4 B PG4 M 4 . ? 3.122 0.779 31.331 0.50 48.74 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O4 1 HETATM 586 C C7 A PG4 M 4 . ? 4.108 2.235 30.575 0.50 38.54 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C7 1 HETATM 587 C C7 B PG4 M 4 . ? 2.931 1.548 30.139 0.50 45.58 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C7 1 HETATM 588 C C8 A PG4 M 4 . ? 3.328 2.998 29.510 0.50 33.62 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C8 1 HETATM 589 C C8 B PG4 M 4 . ? 2.889 3.035 30.489 0.50 40.93 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A C8 1 HETATM 590 O O5 A PG4 M 4 . ? 4.242 3.456 28.508 0.50 25.17 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O5 1 HETATM 591 O O5 B PG4 M 4 . ? 1.669 3.330 31.173 0.50 38.73 ? ? ? ? ? ? 111 PG4 A O5 1 HETATM 592 O O1 . PG4 N 4 . ? 6.222 17.854 24.039 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A O1 1 HETATM 593 C C1 . PG4 N 4 . ? 7.478 17.266 24.413 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C1 1 HETATM 594 C C2 . PG4 N 4 . ? 7.605 15.887 23.777 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C2 1 HETATM 595 O O2 . PG4 N 4 . ? 7.782 15.987 22.368 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A O2 1 HETATM 596 C C3 . PG4 N 4 . ? 7.438 14.790 21.643 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C3 1 HETATM 597 C C4 . PG4 N 4 . ? 7.200 15.107 20.159 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C4 1 HETATM 598 O O3 . PG4 N 4 . ? 5.800 15.298 19.871 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A O3 1 HETATM 599 C C5 . PG4 N 4 . ? 5.536 16.209 18.791 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C5 1 HETATM 600 C C6 . PG4 N 4 . ? 4.079 16.674 18.812 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C6 1 HETATM 601 O O4 . PG4 N 4 . ? 3.887 17.844 19.614 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A O4 1 HETATM 602 C C7 . PG4 N 4 . ? 2.650 17.879 20.345 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C7 1 HETATM 603 C C8 . PG4 N 4 . ? 2.632 18.987 21.412 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A C8 1 HETATM 604 O O5 . PG4 N 4 . ? 3.502 18.697 22.530 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 112 PG4 A O5 1 HETATM 605 O O . HOH Y 5 . ? 5.657 17.423 21.577 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O 1 HETATM 606 O O . HOH Y 5 . ? -6.247 12.843 59.124 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O 1 HETATM 607 O O . HOH Y 5 . ? 8.781 2.340 40.491 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O 1 HETATM 608 O O . HOH Y 5 . ? -9.242 13.075 11.682 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1 HETATM 609 O O . HOH Y 5 . ? -7.126 5.774 10.694 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O 1 HETATM 610 O O . HOH Y 5 . ? 6.830 11.179 54.153 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O 1 HETATM 611 O O . HOH Y 5 . ? 3.436 12.747 12.670 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O 1 #