data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Dobritzsch, D." 1 0000-0002-1822-6513 "Holmdahl, R." 2 ? "Ge, C." 3 ? # _struct.entry_id XXXX _struct.title "ACC1 Fab fragment in complex with CII583-591 (CG10)" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "anti-citrullinated protein antibody (ACPA) Fab fragment collagen type II, immune system" _struct_keywords.pdbx_keywords "IMMUNE SYSTEM" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country ? _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "JCI Insight" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2379-3708 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 2 _citation.language ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.title "Anti-citrullinated protein antibodies cause arthritis by cross-reactivity to joint cartilage." _citation.year 2017 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1172/jci.insight.93688 _citation.pdbx_database_id_PubMed 28679953 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Ge, C." 1 ? primary "Tong, D." 2 ? primary "Liang, B." 3 ? primary "Lonnblom, E." 4 ? primary "Schneider, N." 5 ? primary "Hagert, C." 6 ? primary "Viljanen, J." 7 ? primary "Ayoglu, B." 8 ? primary "Stawikowska, R." 9 ? primary "Nilsson, P." 10 ? primary "Fields, G.B." 11 ? primary "Skogh, T." 12 ? primary "Kastbom, A." 13 ? primary "Kihlberg, J." 14 ? primary "Burkhardt, H." 15 ? primary "Dobritzsch, D." 16 ? primary "Holmdahl, R." 17 ? # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;EVKLEESGGGLVQPGGSMKLSCAASGFTFSDAWMDWVRQSPEKGLEWVAEIRNKVNNHATNYAESVKGRFTISRDDSRSV VYLQMNNLKPEDTGIYYCTGLTFDYWGQGTTLTVSSAKTTAPSVYPLAPVCGGTTGSSVTLGCLVKGYFPEPVTLTWNSG SLSSGVHTFPALLLSGLYTLSSSVTVTSNTWPSQTITCNVAHPASSTKVDKKIEPRGP ; ;EVKLEESGGGLVQPGGSMKLSCAASGFTFSDAWMDWVRQSPEKGLEWVAEIRNKVNNHATNYAESVKGRFTISRDDSRSV VYLQMNNLKPEDTGIYYCTGLTFDYWGQGTTLTVSSAKTTAPSVYPLAPVCGGTTGSSVTLGCLVKGYFPEPVTLTWNSG SLSSGVHTFPALLLSGLYTLSSSVTVTSNTWPSQTITCNVAHPASSTKVDKKIEPRGP ; K ? 2 "polypeptide(L)" no no ;DIVLTQSPASLAVSLGQRATISCRASESVDNYGISSMNWFQQKAGQPPKFLIYAASKQGSGVPARFSGSGSGTDFSLIIH PVEEDDTAVYFCQQSKGVPYTFGGGTKLEIKRADAAPTVSIFPPSSEQLTSGGASVVCFLNNFYPKDINVKWKIDGSERQ NGVLNSWTDQDSKDSTYSMSSTLTLTKDEYERHNSYTCEATHKTSTSPIVKSFNRNEC ; ;DIVLTQSPASLAVSLGQRATISCRASESVDNYGISSMNWFQQKAGQPPKFLIYAASKQGSGVPARFSGSGSGTDFSLIIH PVEEDDTAVYFCQQSKGVPYTFGGGTKLEIKRADAAPTVSIFPPSSEQLTSGGASVVCFLNNFYPKDINVKWKIDGSERQ NGVLNSWTDQDSKDSTYSMSSTLTLTKDEYERHNSYTCEATHKTSTSPIVKSFNRNEC ; L ? 3 "polypeptide(L)" no yes "GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)GGRGLTGPIGP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)" GPPGPPGPPGPPGGRGLTGPIGPPGPPGPP U ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLU n 1 2 VAL n 1 3 LYS n 1 4 LEU n 1 5 GLU n 1 6 GLU n 1 7 SER n 1 8 GLY n 1 9 GLY n 1 10 GLY n 1 11 LEU n 1 12 VAL n 1 13 GLN n 1 14 PRO n 1 15 GLY n 1 16 GLY n 1 17 SER n 1 18 MET n 1 19 LYS n 1 20 LEU n 1 21 SER n 1 22 CYS n 1 23 ALA n 1 24 ALA n 1 25 SER n 1 26 GLY n 1 27 PHE n 1 28 THR n 1 29 PHE n 1 30 SER n 1 31 ASP n 1 32 ALA n 1 33 TRP n 1 34 MET n 1 35 ASP n 1 36 TRP n 1 37 VAL n 1 38 ARG n 1 39 GLN n 1 40 SER n 1 41 PRO n 1 42 GLU n 1 43 LYS n 1 44 GLY n 1 45 LEU n 1 46 GLU n 1 47 TRP n 1 48 VAL n 1 49 ALA n 1 50 GLU n 1 51 ILE n 1 52 ARG n 1 53 ASN n 1 54 LYS n 1 55 VAL n 1 56 ASN n 1 57 ASN n 1 58 HIS n 1 59 ALA n 1 60 THR n 1 61 ASN n 1 62 TYR n 1 63 ALA n 1 64 GLU n 1 65 SER n 1 66 VAL n 1 67 LYS n 1 68 GLY n 1 69 ARG n 1 70 PHE n 1 71 THR n 1 72 ILE n 1 73 SER n 1 74 ARG n 1 75 ASP n 1 76 ASP n 1 77 SER n 1 78 ARG n 1 79 SER n 1 80 VAL n 1 81 VAL n 1 82 TYR n 1 83 LEU n 1 84 GLN n 1 85 MET n 1 86 ASN n 1 87 ASN n 1 88 LEU n 1 89 LYS n 1 90 PRO n 1 91 GLU n 1 92 ASP n 1 93 THR n 1 94 GLY n 1 95 ILE n 1 96 TYR n 1 97 TYR n 1 98 CYS n 1 99 THR n 1 100 GLY n 1 101 LEU n 1 102 THR n 1 103 PHE n 1 104 ASP n 1 105 TYR n 1 106 TRP n 1 107 GLY n 1 108 GLN n 1 109 GLY n 1 110 THR n 1 111 THR n 1 112 LEU n 1 113 THR n 1 114 VAL n 1 115 SER n 1 116 SER n 1 117 ALA n 1 118 LYS n 1 119 THR n 1 120 THR n 1 121 ALA n 1 122 PRO n 1 123 SER n 1 124 VAL n 1 125 TYR n 1 126 PRO n 1 127 LEU n 1 128 ALA n 1 129 PRO n 1 130 VAL n 1 131 CYS n 1 132 GLY n 1 133 GLY n 1 134 THR n 1 135 THR n 1 136 GLY n 1 137 SER n 1 138 SER n 1 139 VAL n 1 140 THR n 1 141 LEU n 1 142 GLY n 1 143 CYS n 1 144 LEU n 1 145 VAL n 1 146 LYS n 1 147 GLY n 1 148 TYR n 1 149 PHE n 1 150 PRO n 1 151 GLU n 1 152 PRO n 1 153 VAL n 1 154 THR n 1 155 LEU n 1 156 THR n 1 157 TRP n 1 158 ASN n 1 159 SER n 1 160 GLY n 1 161 SER n 1 162 LEU n 1 163 SER n 1 164 SER n 1 165 GLY n 1 166 VAL n 1 167 HIS n 1 168 THR n 1 169 PHE n 1 170 PRO n 1 171 ALA n 1 172 LEU n 1 173 LEU n 1 174 LEU n 1 175 SER n 1 176 GLY n 1 177 LEU n 1 178 TYR n 1 179 THR n 1 180 LEU n 1 181 SER n 1 182 SER n 1 183 SER n 1 184 VAL n 1 185 THR n 1 186 VAL n 1 187 THR n 1 188 SER n 1 189 ASN n 1 190 THR n 1 191 TRP n 1 192 PRO n 1 193 SER n 1 194 GLN n 1 195 THR n 1 196 ILE n 1 197 THR n 1 198 CYS n 1 199 ASN n 1 200 VAL n 1 201 ALA n 1 202 HIS n 1 203 PRO n 1 204 ALA n 1 205 SER n 1 206 SER n 1 207 THR n 1 208 LYS n 1 209 VAL n 1 210 ASP n 1 211 LYS n 1 212 LYS n 1 213 ILE n 1 214 GLU n 1 215 PRO n 1 216 ARG n 1 217 GLY n 1 218 PRO n 2 1 ASP n 2 2 ILE n 2 3 VAL n 2 4 LEU n 2 5 THR n 2 6 GLN n 2 7 SER n 2 8 PRO n 2 9 ALA n 2 10 SER n 2 11 LEU n 2 12 ALA n 2 13 VAL n 2 14 SER n 2 15 LEU n 2 16 GLY n 2 17 GLN n 2 18 ARG n 2 19 ALA n 2 20 THR n 2 21 ILE n 2 22 SER n 2 23 CYS n 2 24 ARG n 2 25 ALA n 2 26 SER n 2 27 GLU n 2 28 SER n 2 29 VAL n 2 30 ASP n 2 31 ASN n 2 32 TYR n 2 33 GLY n 2 34 ILE n 2 35 SER n 2 36 SER n 2 37 MET n 2 38 ASN n 2 39 TRP n 2 40 PHE n 2 41 GLN n 2 42 GLN n 2 43 LYS n 2 44 ALA n 2 45 GLY n 2 46 GLN n 2 47 PRO n 2 48 PRO n 2 49 LYS n 2 50 PHE n 2 51 LEU n 2 52 ILE n 2 53 TYR n 2 54 ALA n 2 55 ALA n 2 56 SER n 2 57 LYS n 2 58 GLN n 2 59 GLY n 2 60 SER n 2 61 GLY n 2 62 VAL n 2 63 PRO n 2 64 ALA n 2 65 ARG n 2 66 PHE n 2 67 SER n 2 68 GLY n 2 69 SER n 2 70 GLY n 2 71 SER n 2 72 GLY n 2 73 THR n 2 74 ASP n 2 75 PHE n 2 76 SER n 2 77 LEU n 2 78 ILE n 2 79 ILE n 2 80 HIS n 2 81 PRO n 2 82 VAL n 2 83 GLU n 2 84 GLU n 2 85 ASP n 2 86 ASP n 2 87 THR n 2 88 ALA n 2 89 VAL n 2 90 TYR n 2 91 PHE n 2 92 CYS n 2 93 GLN n 2 94 GLN n 2 95 SER n 2 96 LYS n 2 97 GLY n 2 98 VAL n 2 99 PRO n 2 100 TYR n 2 101 THR n 2 102 PHE n 2 103 GLY n 2 104 GLY n 2 105 GLY n 2 106 THR n 2 107 LYS n 2 108 LEU n 2 109 GLU n 2 110 ILE n 2 111 LYS n 2 112 ARG n 2 113 ALA n 2 114 ASP n 2 115 ALA n 2 116 ALA n 2 117 PRO n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 SER n 2 121 ILE n 2 122 PHE n 2 123 PRO n 2 124 PRO n 2 125 SER n 2 126 SER n 2 127 GLU n 2 128 GLN n 2 129 LEU n 2 130 THR n 2 131 SER n 2 132 GLY n 2 133 GLY n 2 134 ALA n 2 135 SER n 2 136 VAL n 2 137 VAL n 2 138 CYS n 2 139 PHE n 2 140 LEU n 2 141 ASN n 2 142 ASN n 2 143 PHE n 2 144 TYR n 2 145 PRO n 2 146 LYS n 2 147 ASP n 2 148 ILE n 2 149 ASN n 2 150 VAL n 2 151 LYS n 2 152 TRP n 2 153 LYS n 2 154 ILE n 2 155 ASP n 2 156 GLY n 2 157 SER n 2 158 GLU n 2 159 ARG n 2 160 GLN n 2 161 ASN n 2 162 GLY n 2 163 VAL n 2 164 LEU n 2 165 ASN n 2 166 SER n 2 167 TRP n 2 168 THR n 2 169 ASP n 2 170 GLN n 2 171 ASP n 2 172 SER n 2 173 LYS n 2 174 ASP n 2 175 SER n 2 176 THR n 2 177 TYR n 2 178 SER n 2 179 MET n 2 180 SER n 2 181 SER n 2 182 THR n 2 183 LEU n 2 184 THR n 2 185 LEU n 2 186 THR n 2 187 LYS n 2 188 ASP n 2 189 GLU n 2 190 TYR n 2 191 GLU n 2 192 ARG n 2 193 HIS n 2 194 ASN n 2 195 SER n 2 196 TYR n 2 197 THR n 2 198 CYS n 2 199 GLU n 2 200 ALA n 2 201 THR n 2 202 HIS n 2 203 LYS n 2 204 THR n 2 205 SER n 2 206 THR n 2 207 SER n 2 208 PRO n 2 209 ILE n 2 210 VAL n 2 211 LYS n 2 212 SER n 2 213 PHE n 2 214 ASN n 2 215 ARG n 2 216 ASN n 2 217 GLU n 2 218 CYS n 3 1 GLY n 3 2 PRO n 3 3 HYP n 3 4 GLY n 3 5 PRO n 3 6 HYP n 3 7 GLY n 3 8 PRO n 3 9 HYP n 3 10 GLY n 3 11 PRO n 3 12 HYP n 3 13 GLY n 3 14 GLY n 3 15 ARG n 3 16 GLY n 3 17 LEU n 3 18 THR n 3 19 GLY n 3 20 PRO n 3 21 ILE n 3 22 GLY n 3 23 PRO n 3 24 HYP n 3 25 GLY n 3 26 PRO n 3 27 HYP n 3 28 GLY n 3 29 PRO n 3 30 HYP n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer nat "ACC1 Fab fragment heavy chain" 23353.164 1 ? ? ? ? 2 polymer nat "ACC1 Fab fragment light chain" 23721.199 1 ? ? ? ? 3 polymer syn "synthetic peptide containing the CII583-591 epitope of collagen type II" 2698.919 1 ? ? ? "the synthesized peptide is a triple-helical homotrimer of the above provided sequence, but only a single alpha-chain is bound to ACC1 in the crystal structure" 4 water nat water 18.015 46 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero K 1 1 GLU 1 1 1 GLU GLU K ? n K 1 2 VAL 2 2 2 VAL VAL K ? n K 1 3 LYS 3 3 3 LYS LYS K ? n K 1 4 LEU 4 4 4 LEU LEU K ? n K 1 5 GLU 5 5 5 GLU GLU K ? n K 1 6 GLU 6 6 6 GLU GLU K ? n K 1 7 SER 7 7 7 SER SER K ? n K 1 8 GLY 8 8 8 GLY GLY K ? n K 1 9 GLY 9 9 9 GLY GLY K ? n K 1 10 GLY 10 10 10 GLY GLY K ? n K 1 11 LEU 11 11 11 LEU LEU K ? n K 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL K ? n K 1 13 GLN 13 13 13 GLN GLN K ? n K 1 14 PRO 14 14 14 PRO PRO K ? n K 1 15 GLY 15 15 15 GLY GLY K ? n K 1 16 GLY 16 16 16 GLY GLY K ? n K 1 17 SER 17 17 17 SER SER K ? n K 1 18 MET 18 18 18 MET MET K ? n K 1 19 LYS 19 19 19 LYS LYS K ? n K 1 20 LEU 20 20 20 LEU LEU K ? n K 1 21 SER 21 21 21 SER SER K ? n K 1 22 CYS 22 22 22 CYS CYS K ? n K 1 23 ALA 23 23 23 ALA ALA K ? n K 1 24 ALA 24 24 24 ALA ALA K ? n K 1 25 SER 25 25 25 SER SER K ? n K 1 26 GLY 26 26 26 GLY GLY K ? n K 1 27 PHE 27 27 27 PHE PHE K ? n K 1 28 THR 28 28 28 THR THR K ? n K 1 29 PHE 29 29 29 PHE PHE K ? n K 1 30 SER 30 30 30 SER SER K ? n K 1 31 ASP 31 31 31 ASP ASP K ? n K 1 32 ALA 32 32 32 ALA ALA K ? n K 1 33 TRP 33 33 33 TRP TRP K ? n K 1 34 MET 34 34 34 MET MET K ? n K 1 35 ASP 35 35 35 ASP ASP K ? n K 1 36 TRP 36 36 36 TRP TRP K ? n K 1 37 VAL 37 37 37 VAL VAL K ? n K 1 38 ARG 38 38 38 ARG ARG K ? n K 1 39 GLN 39 39 39 GLN GLN K ? n K 1 40 SER 40 40 40 SER SER K ? n K 1 41 PRO 41 41 41 PRO PRO K ? n K 1 42 GLU 42 42 42 GLU GLU K ? n K 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS K ? n K 1 44 GLY 44 44 44 GLY GLY K ? n K 1 45 LEU 45 45 45 LEU LEU K ? n K 1 46 GLU 46 46 46 GLU GLU K ? n K 1 47 TRP 47 47 47 TRP TRP K ? n K 1 48 VAL 48 48 48 VAL VAL K ? n K 1 49 ALA 49 49 49 ALA ALA K ? n K 1 50 GLU 50 50 50 GLU GLU K ? n K 1 51 ILE 51 51 51 ILE ILE K ? n K 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG K ? n K 1 53 ASN 53 53 53 ASN ASN K ? n K 1 54 LYS 54 54 54 LYS LYS K ? n K 1 55 VAL 55 55 55 VAL VAL K ? n K 1 56 ASN 56 56 56 ASN ASN K ? n K 1 57 ASN 57 57 57 ASN ASN K ? n K 1 58 HIS 58 58 58 HIS HIS K ? n K 1 59 ALA 59 59 59 ALA ALA K ? n K 1 60 THR 60 60 60 THR THR K ? n K 1 61 ASN 61 61 61 ASN ASN K ? n K 1 62 TYR 62 62 62 TYR TYR K ? n K 1 63 ALA 63 63 63 ALA ALA K ? n K 1 64 GLU 64 64 64 GLU GLU K ? n K 1 65 SER 65 65 65 SER SER K ? n K 1 66 VAL 66 66 66 VAL VAL K ? n K 1 67 LYS 67 67 67 LYS LYS K ? n K 1 68 GLY 68 68 68 GLY GLY K ? n K 1 69 ARG 69 69 69 ARG ARG K ? n K 1 70 PHE 70 70 70 PHE PHE K ? n K 1 71 THR 71 71 71 THR THR K ? n K 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE K ? n K 1 73 SER 73 73 73 SER SER K ? n K 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG K ? n K 1 75 ASP 75 75 75 ASP ASP K ? n K 1 76 ASP 76 76 76 ASP ASP K ? n K 1 77 SER 77 77 77 SER SER K ? n K 1 78 ARG 78 78 78 ARG ARG K ? n K 1 79 SER 79 79 79 SER SER K ? n K 1 80 VAL 80 80 80 VAL VAL K ? n K 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL K ? n K 1 82 TYR 82 82 82 TYR TYR K ? n K 1 83 LEU 83 83 83 LEU LEU K ? n K 1 84 GLN 84 84 84 GLN GLN K ? n K 1 85 MET 85 85 85 MET MET K ? n K 1 86 ASN 86 86 86 ASN ASN K ? n K 1 87 ASN 87 87 87 ASN ASN K ? n K 1 88 LEU 88 88 88 LEU LEU K ? n K 1 89 LYS 89 89 89 LYS LYS K ? n K 1 90 PRO 90 90 90 PRO PRO K ? n K 1 91 GLU 91 91 91 GLU GLU K ? n K 1 92 ASP 92 92 92 ASP ASP K ? n K 1 93 THR 93 93 93 THR THR K ? n K 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY K ? n K 1 95 ILE 95 95 95 ILE ILE K ? n K 1 96 TYR 96 96 96 TYR TYR K ? n K 1 97 TYR 97 97 97 TYR TYR K ? n K 1 98 CYS 98 98 98 CYS CYS K ? n K 1 99 THR 99 99 99 THR THR K ? n K 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY K ? n K 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU K ? n K 1 102 THR 102 102 102 THR THR K ? n K 1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE K ? n K 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP K ? n K 1 105 TYR 105 105 105 TYR TYR K ? n K 1 106 TRP 106 106 106 TRP TRP K ? n K 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY K ? n K 1 108 GLN 108 108 108 GLN GLN K ? n K 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY K ? n K 1 110 THR 110 110 110 THR THR K ? n K 1 111 THR 111 111 111 THR THR K ? n K 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU K ? n K 1 113 THR 113 113 113 THR THR K ? n K 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL K ? n K 1 115 SER 115 115 115 SER SER K ? n K 1 116 SER 116 116 116 SER SER K ? n K 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA K ? n K 1 118 LYS 118 118 118 LYS LYS K ? n K 1 119 THR 119 119 119 THR THR K ? n K 1 120 THR 120 120 120 THR THR K ? n K 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA K ? n K 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO K ? n K 1 123 SER 123 123 123 SER SER K ? n K 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL K ? n K 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR K ? n K 1 126 PRO 126 126 126 PRO PRO K ? n K 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU K ? n K 1 128 ALA 128 128 128 ALA ALA K ? n K 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO K ? n K 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL K ? n K 1 131 CYS 131 131 131 CYS CYS K ? n K 1 132 GLY 132 132 132 GLY GLY K ? n K 1 133 GLY 133 133 ? ? ? K ? n K 1 134 THR 134 134 ? ? ? K ? n K 1 135 THR 135 135 135 THR THR K ? n K 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY K ? n K 1 137 SER 137 137 137 SER SER K ? n K 1 138 SER 138 138 138 SER SER K ? n K 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL K ? n K 1 140 THR 140 140 140 THR THR K ? n K 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU K ? n K 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY K ? n K 1 143 CYS 143 143 143 CYS CYS K ? n K 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU K ? n K 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL K ? n K 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS K ? n K 1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY K ? n K 1 148 TYR 148 148 148 TYR TYR K ? n K 1 149 PHE 149 149 149 PHE PHE K ? n K 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO K ? n K 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU K ? n K 1 152 PRO 152 152 152 PRO PRO K ? n K 1 153 VAL 153 153 153 VAL VAL K ? n K 1 154 THR 154 154 154 THR THR K ? n K 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU K ? n K 1 156 THR 156 156 156 THR THR K ? n K 1 157 TRP 157 157 157 TRP TRP K ? n K 1 158 ASN 158 158 158 ASN ASN K ? n K 1 159 SER 159 159 159 SER SER K ? n K 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY K ? n K 1 161 SER 161 161 161 SER SER K ? n K 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU K ? n K 1 163 SER 163 163 163 SER SER K ? n K 1 164 SER 164 164 164 SER SER K ? n K 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY K ? n K 1 166 VAL 166 166 166 VAL VAL K ? n K 1 167 HIS 167 167 167 HIS HIS K ? n K 1 168 THR 168 168 168 THR THR K ? n K 1 169 PHE 169 169 169 PHE PHE K ? n K 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO K ? n K 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA K ? n K 1 172 LEU 172 172 172 LEU LEU K ? n K 1 173 LEU 173 173 173 LEU LEU K ? n K 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU K ? n K 1 175 SER 175 175 175 SER SER K ? n K 1 176 GLY 176 176 176 GLY GLY K ? n K 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU K ? n K 1 178 TYR 178 178 178 TYR TYR K ? n K 1 179 THR 179 179 179 THR THR K ? n K 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU K ? n K 1 181 SER 181 181 181 SER SER K ? n K 1 182 SER 182 182 182 SER SER K ? n K 1 183 SER 183 183 183 SER SER K ? n K 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL K ? n K 1 185 THR 185 185 185 THR THR K ? n K 1 186 VAL 186 186 186 VAL VAL K ? n K 1 187 THR 187 187 187 THR THR K ? n K 1 188 SER 188 188 188 SER SER K ? n K 1 189 ASN 189 189 189 ASN ASN K ? n K 1 190 THR 190 190 190 THR THR K ? n K 1 191 TRP 191 191 191 TRP TRP K ? n K 1 192 PRO 192 192 192 PRO PRO K ? n K 1 193 SER 193 193 193 SER SER K ? n K 1 194 GLN 194 194 194 GLN GLN K ? n K 1 195 THR 195 195 195 THR THR K ? n K 1 196 ILE 196 196 196 ILE ILE K ? n K 1 197 THR 197 197 197 THR THR K ? n K 1 198 CYS 198 198 198 CYS CYS K ? n K 1 199 ASN 199 199 199 ASN ASN K ? n K 1 200 VAL 200 200 200 VAL VAL K ? n K 1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA K ? n K 1 202 HIS 202 202 202 HIS HIS K ? n K 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO K ? n K 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA K ? n K 1 205 SER 205 205 205 SER SER K ? n K 1 206 SER 206 206 206 SER SER K ? n K 1 207 THR 207 207 207 THR THR K ? n K 1 208 LYS 208 208 208 LYS LYS K ? n K 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL K ? n K 1 210 ASP 210 210 210 ASP ASP K ? n K 1 211 LYS 211 211 211 LYS LYS K ? n K 1 212 LYS 212 212 212 LYS LYS K ? n K 1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE K ? n K 1 214 GLU 214 214 214 GLU GLU K ? n K 1 215 PRO 215 215 215 PRO PRO K ? n K 1 216 ARG 216 216 216 ARG ARG K ? n K 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY K ? n K 1 218 PRO 218 218 218 PRO PRO K ? n L 2 1 ASP 1 1 1 ASP ASP L ? n L 2 2 ILE 2 2 2 ILE ILE L ? n L 2 3 VAL 3 3 3 VAL VAL L ? n L 2 4 LEU 4 4 4 LEU LEU L ? n L 2 5 THR 5 5 5 THR THR L ? n L 2 6 GLN 6 6 6 GLN GLN L ? n L 2 7 SER 7 7 7 SER SER L ? n L 2 8 PRO 8 8 8 PRO PRO L ? n L 2 9 ALA 9 9 9 ALA ALA L ? n L 2 10 SER 10 10 10 SER SER L ? n L 2 11 LEU 11 11 11 LEU LEU L ? n L 2 12 ALA 12 12 12 ALA ALA L ? n L 2 13 VAL 13 13 13 VAL VAL L ? n L 2 14 SER 14 14 14 SER SER L ? n L 2 15 LEU 15 15 15 LEU LEU L ? n L 2 16 GLY 16 16 16 GLY GLY L ? n L 2 17 GLN 17 17 17 GLN GLN L ? n L 2 18 ARG 18 18 18 ARG ARG L ? n L 2 19 ALA 19 19 19 ALA ALA L ? n L 2 20 THR 20 20 20 THR THR L ? n L 2 21 ILE 21 21 21 ILE ILE L ? n L 2 22 SER 22 22 22 SER SER L ? n L 2 23 CYS 23 23 23 CYS CYS L ? n L 2 24 ARG 24 24 24 ARG ARG L ? n L 2 25 ALA 25 25 25 ALA ALA L ? n L 2 26 SER 26 26 26 SER SER L ? n L 2 27 GLU 27 27 27 GLU GLU L ? n L 2 28 SER 28 28 28 SER SER L ? n L 2 29 VAL 29 29 29 VAL VAL L ? n L 2 30 ASP 30 30 30 ASP ASP L ? n L 2 31 ASN 31 31 31 ASN ASN L ? n L 2 32 TYR 32 32 32 TYR TYR L ? n L 2 33 GLY 33 33 33 GLY GLY L ? n L 2 34 ILE 34 34 34 ILE ILE L ? n L 2 35 SER 35 35 35 SER SER L ? n L 2 36 SER 36 36 36 SER SER L ? n L 2 37 MET 37 37 37 MET MET L ? n L 2 38 ASN 38 38 38 ASN ASN L ? n L 2 39 TRP 39 39 39 TRP TRP L ? n L 2 40 PHE 40 40 40 PHE PHE L ? n L 2 41 GLN 41 41 41 GLN GLN L ? n L 2 42 GLN 42 42 42 GLN GLN L ? n L 2 43 LYS 43 43 43 LYS LYS L ? n L 2 44 ALA 44 44 44 ALA ALA L ? n L 2 45 GLY 45 45 45 GLY GLY L ? n L 2 46 GLN 46 46 46 GLN GLN L ? n L 2 47 PRO 47 47 47 PRO PRO L ? n L 2 48 PRO 48 48 48 PRO PRO L ? n L 2 49 LYS 49 49 49 LYS LYS L ? n L 2 50 PHE 50 50 50 PHE PHE L ? n L 2 51 LEU 51 51 51 LEU LEU L ? n L 2 52 ILE 52 52 52 ILE ILE L ? n L 2 53 TYR 53 53 53 TYR TYR L ? n L 2 54 ALA 54 54 54 ALA ALA L ? n L 2 55 ALA 55 55 55 ALA ALA L ? n L 2 56 SER 56 56 56 SER SER L ? n L 2 57 LYS 57 57 57 LYS LYS L ? n L 2 58 GLN 58 58 58 GLN GLN L ? n L 2 59 GLY 59 59 59 GLY GLY L ? n L 2 60 SER 60 60 60 SER SER L ? n L 2 61 GLY 61 61 61 GLY GLY L ? n L 2 62 VAL 62 62 62 VAL VAL L ? n L 2 63 PRO 63 63 63 PRO PRO L ? n L 2 64 ALA 64 64 64 ALA ALA L ? n L 2 65 ARG 65 65 65 ARG ARG L ? n L 2 66 PHE 66 66 66 PHE PHE L ? n L 2 67 SER 67 67 67 SER SER L ? n L 2 68 GLY 68 68 68 GLY GLY L ? n L 2 69 SER 69 69 69 SER SER L ? n L 2 70 GLY 70 70 70 GLY GLY L ? n L 2 71 SER 71 71 71 SER SER L ? n L 2 72 GLY 72 72 72 GLY GLY L ? n L 2 73 THR 73 73 73 THR THR L ? n L 2 74 ASP 74 74 74 ASP ASP L ? n L 2 75 PHE 75 75 75 PHE PHE L ? n L 2 76 SER 76 76 76 SER SER L ? n L 2 77 LEU 77 77 77 LEU LEU L ? n L 2 78 ILE 78 78 78 ILE ILE L ? n L 2 79 ILE 79 79 79 ILE ILE L ? n L 2 80 HIS 80 80 80 HIS HIS L ? n L 2 81 PRO 81 81 81 PRO PRO L ? n L 2 82 VAL 82 82 82 VAL VAL L ? n L 2 83 GLU 83 83 83 GLU GLU L ? n L 2 84 GLU 84 84 84 GLU GLU L ? n L 2 85 ASP 85 85 85 ASP ASP L ? n L 2 86 ASP 86 86 86 ASP ASP L ? n L 2 87 THR 87 87 87 THR THR L ? n L 2 88 ALA 88 88 88 ALA ALA L ? n L 2 89 VAL 89 89 89 VAL VAL L ? n L 2 90 TYR 90 90 90 TYR TYR L ? n L 2 91 PHE 91 91 91 PHE PHE L ? n L 2 92 CYS 92 92 92 CYS CYS L ? n L 2 93 GLN 93 93 93 GLN GLN L ? n L 2 94 GLN 94 94 94 GLN GLN L ? n L 2 95 SER 95 95 95 SER SER L ? n L 2 96 LYS 96 96 96 LYS LYS L ? n L 2 97 GLY 97 97 97 GLY GLY L ? n L 2 98 VAL 98 98 98 VAL VAL L ? n L 2 99 PRO 99 99 99 PRO PRO L ? n L 2 100 TYR 100 100 100 TYR TYR L ? n L 2 101 THR 101 101 101 THR THR L ? n L 2 102 PHE 102 102 102 PHE PHE L ? n L 2 103 GLY 103 103 103 GLY GLY L ? n L 2 104 GLY 104 104 104 GLY GLY L ? n L 2 105 GLY 105 105 105 GLY GLY L ? n L 2 106 THR 106 106 106 THR THR L ? n L 2 107 LYS 107 107 107 LYS LYS L ? n L 2 108 LEU 108 108 108 LEU LEU L ? n L 2 109 GLU 109 109 109 GLU GLU L ? n L 2 110 ILE 110 110 110 ILE ILE L ? n L 2 111 LYS 111 111 111 LYS LYS L ? n L 2 112 ARG 112 112 112 ARG ARG L ? n L 2 113 ALA 113 113 113 ALA ALA L ? n L 2 114 ASP 114 114 114 ASP ASP L ? n L 2 115 ALA 115 115 115 ALA ALA L ? n L 2 116 ALA 116 116 116 ALA ALA L ? n L 2 117 PRO 117 117 117 PRO PRO L ? n L 2 118 THR 118 118 118 THR THR L ? n L 2 119 VAL 119 119 119 VAL VAL L ? n L 2 120 SER 120 120 120 SER SER L ? n L 2 121 ILE 121 121 121 ILE ILE L ? n L 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE L ? n L 2 123 PRO 123 123 123 PRO PRO L ? n L 2 124 PRO 124 124 124 PRO PRO L ? n L 2 125 SER 125 125 125 SER SER L ? n L 2 126 SER 126 126 126 SER SER L ? n L 2 127 GLU 127 127 127 GLU GLU L ? n L 2 128 GLN 128 128 128 GLN GLN L ? n L 2 129 LEU 129 129 129 LEU LEU L ? n L 2 130 THR 130 130 130 THR THR L ? n L 2 131 SER 131 131 131 SER SER L ? n L 2 132 GLY 132 132 132 GLY GLY L ? n L 2 133 GLY 133 133 133 GLY GLY L ? n L 2 134 ALA 134 134 134 ALA ALA L ? n L 2 135 SER 135 135 135 SER SER L ? n L 2 136 VAL 136 136 136 VAL VAL L ? n L 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL L ? n L 2 138 CYS 138 138 138 CYS CYS L ? n L 2 139 PHE 139 139 139 PHE PHE L ? n L 2 140 LEU 140 140 140 LEU LEU L ? n L 2 141 ASN 141 141 141 ASN ASN L ? n L 2 142 ASN 142 142 142 ASN ASN L ? n L 2 143 PHE 143 143 143 PHE PHE L ? n L 2 144 TYR 144 144 144 TYR TYR L ? n L 2 145 PRO 145 145 145 PRO PRO L ? n L 2 146 LYS 146 146 146 LYS LYS L ? n L 2 147 ASP 147 147 147 ASP ASP L ? n L 2 148 ILE 148 148 148 ILE ILE L ? n L 2 149 ASN 149 149 149 ASN ASN L ? n L 2 150 VAL 150 150 150 VAL VAL L ? n L 2 151 LYS 151 151 151 LYS LYS L ? n L 2 152 TRP 152 152 152 TRP TRP L ? n L 2 153 LYS 153 153 153 LYS LYS L ? n L 2 154 ILE 154 154 154 ILE ILE L ? n L 2 155 ASP 155 155 155 ASP ASP L ? n L 2 156 GLY 156 156 156 GLY GLY L ? n L 2 157 SER 157 157 157 SER SER L ? n L 2 158 GLU 158 158 158 GLU GLU L ? n L 2 159 ARG 159 159 159 ARG ARG L ? n L 2 160 GLN 160 160 160 GLN GLN L ? n L 2 161 ASN 161 161 161 ASN ASN L ? n L 2 162 GLY 162 162 162 GLY GLY L ? n L 2 163 VAL 163 163 163 VAL VAL L ? n L 2 164 LEU 164 164 164 LEU LEU L ? n L 2 165 ASN 165 165 165 ASN ASN L ? n L 2 166 SER 166 166 166 SER SER L ? n L 2 167 TRP 167 167 167 TRP TRP L ? n L 2 168 THR 168 168 168 THR THR L ? n L 2 169 ASP 169 169 169 ASP ASP L ? n L 2 170 GLN 170 170 170 GLN GLN L ? n L 2 171 ASP 171 171 171 ASP ASP L ? n L 2 172 SER 172 172 172 SER SER L ? n L 2 173 LYS 173 173 173 LYS LYS L ? n L 2 174 ASP 174 174 174 ASP ASP L ? n L 2 175 SER 175 175 175 SER SER L ? n L 2 176 THR 176 176 176 THR THR L ? n L 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR L ? n L 2 178 SER 178 178 178 SER SER L ? n L 2 179 MET 179 179 179 MET MET L ? n L 2 180 SER 180 180 180 SER SER L ? n L 2 181 SER 181 181 181 SER SER L ? n L 2 182 THR 182 182 182 THR THR L ? n L 2 183 LEU 183 183 183 LEU LEU L ? n L 2 184 THR 184 184 184 THR THR L ? n L 2 185 LEU 185 185 185 LEU LEU L ? n L 2 186 THR 186 186 186 THR THR L ? n L 2 187 LYS 187 187 187 LYS LYS L ? n L 2 188 ASP 188 188 188 ASP ASP L ? n L 2 189 GLU 189 189 189 GLU GLU L ? n L 2 190 TYR 190 190 190 TYR TYR L ? n L 2 191 GLU 191 191 191 GLU GLU L ? n L 2 192 ARG 192 192 192 ARG ARG L ? n L 2 193 HIS 193 193 193 HIS HIS L ? n L 2 194 ASN 194 194 194 ASN ASN L ? n L 2 195 SER 195 195 195 SER SER L ? n L 2 196 TYR 196 196 196 TYR TYR L ? n L 2 197 THR 197 197 197 THR THR L ? n L 2 198 CYS 198 198 198 CYS CYS L ? n L 2 199 GLU 199 199 199 GLU GLU L ? n L 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA L ? n L 2 201 THR 201 201 201 THR THR L ? n L 2 202 HIS 202 202 202 HIS HIS L ? n L 2 203 LYS 203 203 203 LYS LYS L ? n L 2 204 THR 204 204 204 THR THR L ? n L 2 205 SER 205 205 205 SER SER L ? n L 2 206 THR 206 206 206 THR THR L ? n L 2 207 SER 207 207 207 SER SER L ? n L 2 208 PRO 208 208 208 PRO PRO L ? n L 2 209 ILE 209 209 209 ILE ILE L ? n L 2 210 VAL 210 210 210 VAL VAL L ? n L 2 211 LYS 211 211 211 LYS LYS L ? n L 2 212 SER 212 212 212 SER SER L ? n L 2 213 PHE 213 213 213 PHE PHE L ? n L 2 214 ASN 214 214 214 ASN ASN L ? n L 2 215 ARG 215 215 215 ARG ARG L ? n L 2 216 ASN 216 216 216 ASN ASN L ? n L 2 217 GLU 217 217 217 GLU GLU L ? n L 2 218 CYS 218 218 218 CYS CYS L ? n V 3 1 GLY 1 1 ? ? ? U ? n V 3 2 PRO 2 2 ? ? ? U ? n V 3 3 HYP 3 3 ? ? ? U ? n V 3 4 GLY 4 4 ? ? ? U ? n V 3 5 PRO 5 5 ? ? ? U ? n V 3 6 HYP 6 6 ? ? ? U ? n V 3 7 GLY 7 7 ? ? ? U ? n V 3 8 PRO 8 8 ? ? ? U ? n V 3 9 HYP 9 9 ? ? ? U ? n V 3 10 GLY 10 10 ? ? ? U ? n V 3 11 PRO 11 11 ? ? ? U ? n V 3 12 HYP 12 12 12 HYP HYP U ? n V 3 13 GLY 13 13 13 GLY GLY U ? n V 3 14 GLY 14 14 14 GLY GLY U ? n V 3 15 ARG 15 15 15 ARG ARG U ? n V 3 16 GLY 16 16 16 GLY GLY U ? n V 3 17 LEU 17 17 17 LEU LEU U ? n V 3 18 THR 18 18 18 THR THR U ? n V 3 19 GLY 19 19 19 GLY GLY U ? n V 3 20 PRO 20 20 20 PRO PRO U ? n V 3 21 ILE 21 21 21 ILE ILE U ? n V 3 22 GLY 22 22 22 GLY GLY U ? n V 3 23 PRO 23 23 23 PRO PRO U ? n V 3 24 HYP 24 24 24 HYP HYP U ? n V 3 25 GLY 25 25 25 GLY GLY U ? n V 3 26 PRO 26 26 26 PRO PRO U ? n V 3 27 HYP 27 27 ? ? ? U ? n V 3 28 GLY 28 28 ? ? ? U ? n V 3 29 PRO 29 29 ? ? ? U ? n V 3 30 HYP 30 30 ? ? ? U ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code IA 4 HOH 1 301 148 HOH HOH K ? IA 4 HOH 2 302 311 HOH HOH K ? IA 4 HOH 3 303 145 HOH HOH K ? IA 4 HOH 4 304 315 HOH HOH K ? IA 4 HOH 5 305 146 HOH HOH K ? IA 4 HOH 6 306 310 HOH HOH K ? IA 4 HOH 7 307 314 HOH HOH K ? IA 4 HOH 8 308 308 HOH HOH K ? IA 4 HOH 9 309 93 HOH HOH K ? IA 4 HOH 10 310 304 HOH HOH K ? IA 4 HOH 11 311 316 HOH HOH K ? IA 4 HOH 12 312 303 HOH HOH K ? IA 4 HOH 13 313 256 HOH HOH K ? IA 4 HOH 14 314 305 HOH HOH K ? IA 4 HOH 15 315 312 HOH HOH K ? IA 4 HOH 16 316 147 HOH HOH K ? IA 4 HOH 17 317 424 HOH HOH K ? JA 4 HOH 1 301 334 HOH HOH L ? JA 4 HOH 2 302 307 HOH HOH L ? JA 4 HOH 3 303 332 HOH HOH L ? JA 4 HOH 4 304 322 HOH HOH L ? JA 4 HOH 5 305 329 HOH HOH L ? JA 4 HOH 6 306 330 HOH HOH L ? JA 4 HOH 7 307 327 HOH HOH L ? JA 4 HOH 8 308 335 HOH HOH L ? JA 4 HOH 9 309 149 HOH HOH L ? JA 4 HOH 10 310 324 HOH HOH L ? JA 4 HOH 11 311 333 HOH HOH L ? JA 4 HOH 12 312 152 HOH HOH L ? JA 4 HOH 13 313 319 HOH HOH L ? JA 4 HOH 14 314 306 HOH HOH L ? JA 4 HOH 15 315 323 HOH HOH L ? JA 4 HOH 16 316 326 HOH HOH L ? JA 4 HOH 17 317 336 HOH HOH L ? JA 4 HOH 18 318 317 HOH HOH L ? JA 4 HOH 19 319 321 HOH HOH L ? JA 4 HOH 20 320 318 HOH HOH L ? JA 4 HOH 21 321 313 HOH HOH L ? JA 4 HOH 22 322 151 HOH HOH L ? JA 4 HOH 23 323 442 HOH HOH L ? JA 4 HOH 24 324 328 HOH HOH L ? JA 4 HOH 25 325 331 HOH HOH L ? JA 4 HOH 26 326 150 HOH HOH L ? JA 4 HOH 27 327 320 HOH HOH L ? JA 4 HOH 28 328 404 HOH HOH L ? TA 4 HOH 1 101 325 HOH HOH U ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 HYP "L-peptide linking" n 4-HYDROXYPROLINE HYDROXYPROLINE "C5 H9 N O3" 131.130 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details K N N 1 ? L N N 2 ? V N N 3 ? IA N N 4 ? JA N N 4 ? TA N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR K 28 ? ALA K 32 ? THR K 28 ALA K 32 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 ASN K 53 ? ASN K 57 ? ASN K 53 ASN K 57 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 GLU K 64 ? LYS K 67 ? GLU K 64 LYS K 67 5 ? 4 HELX_P HELX_P4 AA4 LYS K 89 ? THR K 93 ? LYS K 89 THR K 93 5 ? 5 HELX_P HELX_P5 AA5 SER K 159 ? SER K 161 ? SER K 159 SER K 161 5 ? 3 HELX_P HELX_P6 AA6 PRO K 203 ? SER K 206 ? PRO K 203 SER K 206 5 ? 4 HELX_P HELX_P7 AA7 GLU L 83 ? THR L 87 ? GLU L 83 THR L 87 5 ? 5 HELX_P HELX_P8 AA8 SER L 125 ? GLY L 132 ? SER L 125 GLY L 132 1 ? 8 HELX_P HELX_P9 AA9 LYS L 187 ? GLU L 191 ? LYS L 187 GLU L 191 1 ? 5 HELX_P HELX_P10 AB1 HYP V 12 ? GLY V 16 ? HYP U 12 GLY U 16 5 ? 5 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 6 ? AA3 ? 4 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 4 ? AA6 ? 3 ? AA7 ? 4 ? AA8 ? 6 ? AA9 ? 4 ? AB1 ? 2 ? AB2 ? 4 ? AB3 ? 4 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA3 1 2 ? parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel AA6 2 3 ? anti-parallel AA7 1 2 ? anti-parallel AA7 2 3 ? anti-parallel AA7 3 4 ? anti-parallel AA8 1 2 ? parallel AA8 2 3 ? anti-parallel AA8 3 4 ? anti-parallel AA8 4 5 ? anti-parallel AA8 5 6 ? anti-parallel AA9 1 2 ? parallel AA9 2 3 ? anti-parallel AA9 3 4 ? anti-parallel AB1 1 2 ? anti-parallel AB2 1 2 ? anti-parallel AB2 2 3 ? anti-parallel AB2 3 4 ? anti-parallel AB3 1 2 ? anti-parallel AB3 2 3 ? anti-parallel AB3 3 4 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 LYS K 3 ? SER K 7 ? LYS K 3 SER K 7 AA1 2 MET K 18 ? SER K 25 ? MET K 18 SER K 25 AA1 3 VAL K 80 ? MET K 85 ? VAL K 80 MET K 85 AA1 4 PHE K 70 ? ASP K 75 ? PHE K 70 ASP K 75 AA2 1 GLY K 10 ? VAL K 12 ? GLY K 10 VAL K 12 AA2 2 THR K 110 ? VAL K 114 ? THR K 110 VAL K 114 AA2 3 GLY K 94 ? GLY K 100 ? GLY K 94 GLY K 100 AA2 4 MET K 34 ? SER K 40 ? MET K 34 SER K 40 AA2 5 GLY K 44 ? ILE K 51 ? GLY K 44 ILE K 51 AA2 6 THR K 60 ? TYR K 62 ? THR K 60 TYR K 62 AA3 1 GLY K 10 ? VAL K 12 ? GLY K 10 VAL K 12 AA3 2 THR K 110 ? VAL K 114 ? THR K 110 VAL K 114 AA3 3 GLY K 94 ? GLY K 100 ? GLY K 94 GLY K 100 AA3 4 TYR K 105 ? TRP K 106 ? TYR K 105 TRP K 106 AA4 1 SER K 123 ? LEU K 127 ? SER K 123 LEU K 127 AA4 2 SER K 138 ? TYR K 148 ? SER K 138 TYR K 148 AA4 3 LEU K 177 ? THR K 187 ? LEU K 177 THR K 187 AA4 4 VAL K 166 ? THR K 168 ? VAL K 166 THR K 168 AA5 1 SER K 123 ? LEU K 127 ? SER K 123 LEU K 127 AA5 2 SER K 138 ? TYR K 148 ? SER K 138 TYR K 148 AA5 3 LEU K 177 ? THR K 187 ? LEU K 177 THR K 187 AA5 4 LEU K 172 ? LEU K 174 ? LEU K 172 LEU K 174 AA6 1 THR K 154 ? TRP K 157 ? THR K 154 TRP K 157 AA6 2 THR K 197 ? HIS K 202 ? THR K 197 HIS K 202 AA6 3 THR K 207 ? LYS K 212 ? THR K 207 LYS K 212 AA7 1 LEU L 4 ? SER L 7 ? LEU L 4 SER L 7 AA7 2 ALA L 19 ? ALA L 25 ? ALA L 19 ALA L 25 AA7 3 ASP L 74 ? ILE L 79 ? ASP L 74 ILE L 79 AA7 4 PHE L 66 ? SER L 71 ? PHE L 66 SER L 71 AA8 1 SER L 10 ? VAL L 13 ? SER L 10 VAL L 13 AA8 2 THR L 106 ? ILE L 110 ? THR L 106 ILE L 110 AA8 3 ALA L 88 ? GLN L 94 ? ALA L 88 GLN L 94 AA8 4 MET L 37 ? GLN L 42 ? MET L 37 GLN L 42 AA8 5 LYS L 49 ? TYR L 53 ? LYS L 49 TYR L 53 AA8 6 LYS L 57 ? GLN L 58 ? LYS L 57 GLN L 58 AA9 1 SER L 10 ? VAL L 13 ? SER L 10 VAL L 13 AA9 2 THR L 106 ? ILE L 110 ? THR L 106 ILE L 110 AA9 3 ALA L 88 ? GLN L 94 ? ALA L 88 GLN L 94 AA9 4 THR L 101 ? PHE L 102 ? THR L 101 PHE L 102 AB1 1 ASP L 30 ? ASN L 31 ? ASP L 30 ASN L 31 AB1 2 ILE L 34 ? SER L 35 ? ILE L 34 SER L 35 AB2 1 THR L 118 ? PHE L 122 ? THR L 118 PHE L 122 AB2 2 GLY L 133 ? PHE L 143 ? GLY L 133 PHE L 143 AB2 3 TYR L 177 ? THR L 186 ? TYR L 177 THR L 186 AB2 4 VAL L 163 ? TRP L 167 ? VAL L 163 TRP L 167 AB3 1 SER L 157 ? ARG L 159 ? SER L 157 ARG L 159 AB3 2 ILE L 148 ? ILE L 154 ? ILE L 148 ILE L 154 AB3 3 SER L 195 ? HIS L 202 ? SER L 195 HIS L 202 AB3 4 SER L 205 ? ASN L 214 ? SER L 205 ASN L 214 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.006718 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] -0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.006410 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] -0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.006386 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 K K K K 1 2 L L L L 1 3 V U V U 1 4 IA K IA K 1 4 JA L JA L 1 4 TA U TA U 1 # _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 4 _pdbx_entity_nonpoly.name water _pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N GLU K 5 ? N GLU K 5 O ALA K 23 ? O ALA K 23 AA1 2 3 N MET K 18 ? N MET K 18 O MET K 85 ? O MET K 85 AA1 3 4 O TYR K 82 ? O TYR K 82 N SER K 73 ? N SER K 73 AA2 1 2 N GLY K 10 ? N GLY K 10 O THR K 113 ? O THR K 113 AA2 2 3 O THR K 110 ? O THR K 110 N TYR K 96 ? N TYR K 96 AA2 3 4 O TYR K 97 ? O TYR K 97 N VAL K 37 ? N VAL K 37 AA2 4 5 N ARG K 38 ? N ARG K 38 O GLU K 46 ? O GLU K 46 AA2 5 6 N GLU K 50 ? N GLU K 50 O ASN K 61 ? O ASN K 61 AA3 1 2 N GLY K 10 ? N GLY K 10 O THR K 113 ? O THR K 113 AA3 2 3 O THR K 110 ? O THR K 110 N TYR K 96 ? N TYR K 96 AA3 3 4 N GLY K 100 ? N GLY K 100 O TYR K 105 ? O TYR K 105 AA4 1 2 N LEU K 127 ? N LEU K 127 O GLY K 142 ? O GLY K 142 AA4 2 3 N TYR K 148 ? N TYR K 148 O TYR K 178 ? O TYR K 178 AA4 3 4 O SER K 183 ? O SER K 183 N HIS K 167 ? N HIS K 167 AA5 1 2 N LEU K 127 ? N LEU K 127 O GLY K 142 ? O GLY K 142 AA5 2 3 N TYR K 148 ? N TYR K 148 O TYR K 178 ? O TYR K 178 AA5 3 4 O LEU K 177 ? O LEU K 177 N LEU K 174 ? N LEU K 174 AA6 1 2 N THR K 156 ? N THR K 156 O ASN K 199 ? O ASN K 199 AA6 2 3 N HIS K 202 ? N HIS K 202 O THR K 207 ? O THR K 207 AA7 1 2 N SER L 7 ? N SER L 7 O SER L 22 ? O SER L 22 AA7 2 3 N ALA L 19 ? N ALA L 19 O ILE L 79 ? O ILE L 79 AA7 3 4 O ILE L 78 ? O ILE L 78 N SER L 67 ? N SER L 67 AA8 1 2 N LEU L 11 ? N LEU L 11 O GLU L 109 ? O GLU L 109 AA8 2 3 O LEU L 108 ? O LEU L 108 N ALA L 88 ? N ALA L 88 AA8 3 4 O GLN L 93 ? O GLN L 93 N ASN L 38 ? N ASN L 38 AA8 4 5 N TRP L 39 ? N TRP L 39 O LEU L 51 ? O LEU L 51 AA8 5 6 N TYR L 53 ? N TYR L 53 O LYS L 57 ? O LYS L 57 AA9 1 2 N LEU L 11 ? N LEU L 11 O GLU L 109 ? O GLU L 109 AA9 2 3 O LEU L 108 ? O LEU L 108 N ALA L 88 ? N ALA L 88 AA9 3 4 N GLN L 94 ? N GLN L 94 O THR L 101 ? O THR L 101 AB1 1 2 N ASN L 31 ? N ASN L 31 O ILE L 34 ? O ILE L 34 AB2 1 2 N THR L 118 ? N THR L 118 O ASN L 141 ? O ASN L 141 AB2 2 3 N PHE L 143 ? N PHE L 143 O TYR L 177 ? O TYR L 177 AB2 3 4 O SER L 180 ? O SER L 180 N SER L 166 ? N SER L 166 AB3 1 2 O SER L 157 ? O SER L 157 N ILE L 154 ? N ILE L 154 AB3 2 3 N ASN L 149 ? N ASN L 149 O THR L 201 ? O THR L 201 AB3 3 4 N ALA L 200 ? N ALA L 200 O ILE L 209 ? O ILE L 209 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLU K 1 1 ? -30.122 55.830 11.016 1.00 88.87 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K N 1 ATOM 2 C CA . GLU K 1 1 ? -31.583 55.676 11.082 1.00 85.16 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CA 1 ATOM 3 C C . GLU K 1 1 ? -31.970 54.282 10.626 1.00 80.88 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K C 1 ATOM 4 O O . GLU K 1 1 ? -31.653 53.885 9.498 1.00 80.01 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K O 1 ATOM 5 C CB . GLU K 1 1 ? -32.258 56.723 10.204 1.00 87.96 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CB 1 ATOM 6 C CG . GLU K 1 1 ? -33.751 56.765 10.411 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CG 1 ATOM 7 C CD . GLU K 1 1 ? -34.390 58.101 10.117 1.00 90.22 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CD 1 ATOM 8 O OE1 . GLU K 1 1 ? -33.692 59.158 10.145 1.00 95.08 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K OE1 1 ATOM 9 O OE2 . GLU K 1 1 ? -35.618 58.071 9.880 1.00 88.52 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K OE2 1 ATOM 10 N N . VAL K 1 2 ? -32.669 53.554 11.480 1.00 77.52 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K N 1 ATOM 11 C CA . VAL K 1 2 ? -33.060 52.185 11.189 1.00 74.37 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CA 1 ATOM 12 C C . VAL K 1 2 ? -34.286 52.184 10.288 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K C 1 ATOM 13 O O . VAL K 1 2 ? -35.165 53.022 10.439 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K O 1 ATOM 14 C CB . VAL K 1 2 ? -33.348 51.403 12.494 1.00 71.61 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CB 1 ATOM 15 C CG1 . VAL K 1 2 ? -33.784 49.972 12.170 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CG1 1 ATOM 16 C CG2 . VAL K 1 2 ? -32.119 51.439 13.399 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CG2 1 ATOM 17 N N . LYS K 1 3 ? -34.334 51.242 9.356 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K N 1 ATOM 18 C CA . LYS K 1 3 ? -35.364 51.212 8.325 1.00 73.64 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CA 1 ATOM 19 C C . LYS K 1 3 ? -35.643 49.770 7.921 1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K C 1 ATOM 20 O O . LYS K 1 3 ? -34.736 49.100 7.446 1.00 69.90 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K O 1 ATOM 21 C CB . LYS K 1 3 ? -34.859 52.025 7.127 1.00 78.86 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CB 1 ATOM 22 C CG . LYS K 1 3 ? -35.917 52.542 6.172 1.00 80.31 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CG 1 ATOM 23 C CD . LYS K 1 3 ? -35.352 53.707 5.374 1.00 85.78 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CD 1 ATOM 24 C CE . LYS K 1 3 ? -36.345 54.282 4.369 1.00 88.37 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CE 1 ATOM 25 N NZ . LYS K 1 3 ? -36.034 55.718 4.024 1.00 93.98 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K NZ 1 ATOM 26 N N . LEU K 1 4 ? -36.872 49.293 8.148 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K N 1 ATOM 27 C CA . LEU K 1 4 ? -37.331 47.976 7.673 1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CA 1 ATOM 28 C C . LEU K 1 4 ? -38.522 48.196 6.781 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K C 1 ATOM 29 O O . LEU K 1 4 ? -39.468 48.850 7.176 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K O 1 ATOM 30 C CB . LEU K 1 4 ? -37.730 47.046 8.825 1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CB 1 ATOM 31 C CG . LEU K 1 4 ? -36.720 46.962 9.970 1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CG 1 ATOM 32 C CD1 . LEU K 1 4 ? -37.222 46.117 11.122 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CD1 1 ATOM 33 C CD2 . LEU K 1 4 ? -35.439 46.348 9.488 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CD2 1 ATOM 34 N N . GLU K 1 5 ? -38.464 47.662 5.570 1.00 66.56 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K N 1 ATOM 35 C CA . GLU K 1 5 ? -39.577 47.707 4.624 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CA 1 ATOM 36 C C . GLU K 1 5 ? -39.854 46.303 4.148 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K C 1 ATOM 37 O O . GLU K 1 5 ? -38.995 45.677 3.526 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K O 1 ATOM 38 C CB . GLU K 1 5 ? -39.242 48.581 3.412 1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CB 1 ATOM 39 C CG . GLU K 1 5 ? -39.450 50.057 3.637 1.00 76.73 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CG 1 ATOM 40 C CD . GLU K 1 5 ? -38.723 50.922 2.620 1.00 82.89 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CD 1 ATOM 41 O OE1 . GLU K 1 5 ? -38.511 50.517 1.451 1.00 86.62 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K OE1 1 ATOM 42 O OE2 . GLU K 1 5 ? -38.362 52.025 3.025 1.00 86.29 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K OE2 1 ATOM 43 N N . GLU K 1 6 ? -41.061 45.828 4.407 1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K N 1 ATOM 44 C CA . GLU K 1 6 ? -41.463 44.517 3.934 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CA 1 ATOM 45 C C . GLU K 1 6 ? -42.337 44.647 2.687 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K C 1 ATOM 46 O O . GLU K 1 6 ? -42.965 45.678 2.463 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K O 1 ATOM 47 C CB . GLU K 1 6 ? -42.073 43.635 5.049 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CB 1 ATOM 48 C CG . GLU K 1 6 ? -43.117 44.248 5.949 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CG 1 ATOM 49 C CD . GLU K 1 6 ? -42.563 45.072 7.097 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CD 1 ATOM 50 O OE1 . GLU K 1 6 ? -42.263 44.551 8.193 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K OE1 1 ATOM 51 O OE2 . GLU K 1 6 ? -42.497 46.284 6.916 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K OE2 1 ATOM 52 N N . SER K 1 7 ? -42.311 43.619 1.843 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 7 SER K N 1 ATOM 53 C CA . SER K 1 7 ? -43.063 43.602 0.589 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 7 SER K CA 1 ATOM 54 C C . SER K 1 7 ? -43.451 42.175 0.237 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 7 SER K C 1 ATOM 55 O O . SER K 1 7 ? -43.050 41.231 0.922 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 7 SER K O 1 ATOM 56 C CB . SER K 1 7 ? -42.208 44.195 -0.526 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 7 SER K CB 1 ATOM 57 O OG . SER K 1 7 ? -41.011 43.461 -0.673 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 7 SER K OG 1 ATOM 58 N N . GLY K 1 8 ? -44.242 42.012 -0.827 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K N 1 ATOM 59 C CA . GLY K 1 8 ? -44.660 40.702 -1.323 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K CA 1 ATOM 60 C C . GLY K 1 8 ? -45.993 40.166 -0.786 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K C 1 ATOM 61 O O . GLY K 1 8 ? -46.439 39.068 -1.183 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K O 1 ATOM 62 N N . GLY K 1 9 ? -46.649 40.918 0.114 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K N 1 ATOM 63 C CA . GLY K 1 9 ? -47.967 40.548 0.578 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K CA 1 ATOM 64 C C . GLY K 1 9 ? -49.017 40.734 -0.498 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K C 1 ATOM 65 O O . GLY K 1 9 ? -48.747 41.269 -1.571 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K O 1 ATOM 66 N N . GLY K 1 10 ? -50.224 40.248 -0.218 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K N 1 ATOM 67 C CA . GLY K 1 10 ? -51.348 40.347 -1.131 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K CA 1 ATOM 68 C C . GLY K 1 10 ? -52.297 39.164 -0.904 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K C 1 ATOM 69 O O . GLY K 1 10 ? -52.391 38.620 0.198 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K O 1 ATOM 70 N N . LEU K 1 11 ? -52.977 38.781 -1.979 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K N 1 ATOM 71 C CA . LEU K 1 11 ? -53.971 37.742 -1.955 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CA 1 ATOM 72 C C . LEU K 1 11 ? -53.432 36.435 -2.463 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K C 1 ATOM 73 O O . LEU K 1 11 ? -52.670 36.409 -3.421 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K O 1 ATOM 74 C CB . LEU K 1 11 ? -55.150 38.162 -2.875 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CB 1 ATOM 75 C CG . LEU K 1 11 ? -56.339 37.226 -3.088 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CG 1 ATOM 76 C CD1 . LEU K 1 11 ? -56.989 36.910 -1.749 1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CD1 1 ATOM 77 C CD2 . LEU K 1 11 ? -57.228 37.936 -4.061 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CD2 1 ATOM 78 N N . VAL K 1 12 ? -53.836 35.340 -1.826 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K N 1 ATOM 79 C CA . VAL K 1 12 ? -53.521 34.013 -2.347 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CA 1 ATOM 80 C C . VAL K 1 12 ? -54.586 33.005 -1.937 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K C 1 ATOM 81 O O . VAL K 1 12 ? -55.164 33.123 -0.852 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K O 1 ATOM 82 C CB . VAL K 1 12 ? -52.123 33.561 -1.898 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CB 1 ATOM 83 C CG1 . VAL K 1 12 ? -52.074 33.395 -0.382 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CG1 1 ATOM 84 C CG2 . VAL K 1 12 ? -51.713 32.326 -2.701 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CG2 1 ATOM 85 N N . GLN K 1 13 ? -54.832 32.016 -2.796 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K N 1 ATOM 86 C CA . GLN K 1 13 ? -55.836 31.001 -2.534 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CA 1 ATOM 87 C C . GLN K 1 13 ? -55.394 30.050 -1.441 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K C 1 ATOM 88 O O . GLN K 1 13 ? -54.197 29.815 -1.312 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K O 1 ATOM 89 C CB . GLN K 1 13 ? -56.112 30.206 -3.811 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CB 1 ATOM 90 C CG . GLN K 1 13 ? -56.779 31.046 -4.876 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CG 1 ATOM 91 C CD . GLN K 1 13 ? -57.380 30.228 -6.001 1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CD 1 ATOM 92 O OE1 . GLN K 1 13 ? -57.008 29.064 -6.224 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K OE1 1 ATOM 93 N NE2 . GLN K 1 13 ? -58.321 30.845 -6.730 1.00 74.94 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K NE2 1 ATOM 94 N N . PRO K 1 14 ? -56.333 29.500 -0.651 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K N 1 ATOM 95 C CA . PRO K 1 14 ? -55.984 28.443 0.310 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CA 1 ATOM 96 C C . PRO K 1 14 ? -55.225 27.322 -0.367 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K C 1 ATOM 97 O O . PRO K 1 14 ? -55.587 26.920 -1.473 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K O 1 ATOM 98 C CB . PRO K 1 14 ? -57.342 27.943 0.799 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CB 1 ATOM 99 C CG . PRO K 1 14 ? -58.274 29.102 0.612 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CG 1 ATOM 100 C CD . PRO K 1 14 ? -57.732 29.945 -0.508 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CD 1 ATOM 101 N N . GLY K 1 15 ? -54.159 26.855 0.274 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K N 1 ATOM 102 C CA . GLY K 1 15 ? -53.242 25.883 -0.332 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K CA 1 ATOM 103 C C . GLY K 1 15 ? -52.098 26.466 -1.162 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K C 1 ATOM 104 O O . GLY K 1 15 ? -51.138 25.773 -1.444 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K O 1 ATOM 105 N N . GLY K 1 16 ? -52.184 27.740 -1.540 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K N 1 ATOM 106 C CA . GLY K 1 16 ? -51.164 28.386 -2.371 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K CA 1 ATOM 107 C C . GLY K 1 16 ? -49.947 28.845 -1.593 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K C 1 ATOM 108 O O . GLY K 1 16 ? -49.858 28.674 -0.365 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K O 1 ATOM 109 N N . SER K 1 17 ? -49.015 29.457 -2.335 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 17 SER K N 1 ATOM 110 C CA . SER K 1 17 ? -47.765 29.950 -1.783 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 17 SER K CA 1 ATOM 111 C C . SER K 1 17 ? -47.562 31.446 -1.970 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 17 SER K C 1 ATOM 112 O O . SER K 1 17 ? -48.064 32.047 -2.910 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 17 SER K O 1 ATOM 113 C CB . SER K 1 17 ? -46.615 29.211 -2.450 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 17 SER K CB 1 ATOM 114 O OG . SER K 1 17 ? -46.732 27.826 -2.248 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 17 SER K OG 1 ATOM 115 N N . MET K 1 18 ? -46.759 32.022 -1.085 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 18 MET K N 1 ATOM 116 C CA . MET K 1 18 ? -46.405 33.432 -1.111 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CA 1 ATOM 117 C C . MET K 1 18 ? -45.058 33.650 -0.440 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 18 MET K C 1 ATOM 118 O O . MET K 1 18 ? -44.758 33.000 0.547 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 18 MET K O 1 ATOM 119 C CB . MET K 1 18 ? -47.476 34.254 -0.410 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CB 1 ATOM 120 C CG . MET K 1 18 ? -47.422 35.766 -0.721 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CG 1 ATOM 121 S SD . MET K 1 18 ? -48.773 36.358 -1.775 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 18 MET K SD 1 ATOM 122 C CE . MET K 1 18 ? -48.718 35.188 -3.169 1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CE 1 ATOM 123 N N . LYS K 1 19 ? -44.249 34.554 -0.989 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K N 1 ATOM 124 C CA . LYS K 1 19 ? -42.934 34.869 -0.447 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CA 1 ATOM 125 C C . LYS K 1 19 ? -42.864 36.334 -0.050 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K C 1 ATOM 126 O O . LYS K 1 19 ? -43.019 37.209 -0.890 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K O 1 ATOM 127 C CB . LYS K 1 19 ? -41.859 34.558 -1.486 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CB 1 ATOM 128 C CG . LYS K 1 19 ? -40.445 34.504 -0.928 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CG 1 ATOM 129 C CD . LYS K 1 19 ? -39.443 34.290 -2.048 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CD 1 ATOM 130 C CE . LYS K 1 19 ? -38.069 33.963 -1.475 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CE 1 ATOM 131 N NZ . LYS K 1 19 ? -36.998 34.025 -2.520 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K NZ 1 ATOM 132 N N . LEU K 1 20 ? -42.649 36.591 1.231 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K N 1 ATOM 133 C CA . LEU K 1 20 ? -42.488 37.946 1.737 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CA 1 ATOM 134 C C . LEU K 1 20 ? -41.008 38.308 1.768 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K C 1 ATOM 135 O O . LEU K 1 20 ? -40.180 37.444 1.971 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K O 1 ATOM 136 C CB . LEU K 1 20 ? -43.081 38.053 3.142 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CB 1 ATOM 137 C CG . LEU K 1 20 ? -44.544 37.629 3.324 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CG 1 ATOM 138 C CD1 . LEU K 1 20 ? -44.939 37.879 4.768 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CD1 1 ATOM 139 C CD2 . LEU K 1 20 ? -45.494 38.341 2.362 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CD2 1 ATOM 140 N N . SER K 1 21 ? -40.692 39.581 1.553 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 21 SER K N 1 ATOM 141 C CA . SER K 1 21 ? -39.311 40.111 1.604 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 21 SER K CA 1 ATOM 142 C C . SER K 1 21 ? -39.225 41.230 2.619 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 21 SER K C 1 ATOM 143 O O . SER K 1 21 ? -40.184 41.950 2.825 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 21 SER K O 1 ATOM 144 C CB . SER K 1 21 ? -38.901 40.680 0.259 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 21 SER K CB 1 ATOM 145 O OG . SER K 1 21 ? -38.659 39.639 -0.648 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 21 SER K OG 1 ATOM 146 N N . CYS K 1 22 ? -38.064 41.385 3.227 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K N 1 ATOM 147 C CA . CYS K 1 22 ? -37.826 42.434 4.196 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K CA 1 ATOM 148 C C . CYS K 1 22 ? -36.487 43.070 3.917 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K C 1 ATOM 149 O O . CYS K 1 22 ? -35.479 42.426 4.096 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K O 1 ATOM 150 C CB . CYS K 1 22 ? -37.820 41.835 5.592 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K CB 1 ATOM 151 S SG . CYS K 1 22 ? -37.301 42.982 6.874 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K SG 1 ATOM 152 N N . ALA K 1 23 ? -36.487 44.319 3.468 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K N 1 ATOM 153 C CA . ALA K 1 23 ? -35.263 45.080 3.197 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K CA 1 ATOM 154 C C . ALA K 1 23 ? -34.898 45.894 4.428 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K C 1 ATOM 155 O O . ALA K 1 23 ? -35.737 46.612 4.933 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K O 1 ATOM 156 C CB . ALA K 1 23 ? -35.466 46.002 2.008 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K CB 1 ATOM 157 N N . ALA K 1 24 ? -33.660 45.787 4.901 1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K N 1 ATOM 158 C CA . ALA K 1 24 ? -33.229 46.419 6.156 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K CA 1 ATOM 159 C C . ALA K 1 24 ? -31.976 47.272 5.985 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K C 1 ATOM 160 O O . ALA K 1 24 ? -31.127 46.970 5.161 1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K O 1 ATOM 161 C CB . ALA K 1 24 ? -32.990 45.363 7.222 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K CB 1 ATOM 162 N N . SER K 1 25 ? -31.877 48.331 6.783 1.00 63.29 ? ? ? ? ? ? 25 SER K N 1 ATOM 163 C CA . SER K 1 25 ? -30.685 49.181 6.827 1.00 66.77 ? ? ? ? ? ? 25 SER K CA 1 ATOM 164 C C . SER K 1 25 ? -30.605 49.915 8.156 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 25 SER K C 1 ATOM 165 O O . SER K 1 25 ? -31.573 49.934 8.909 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 25 SER K O 1 ATOM 166 C CB . SER K 1 25 ? -30.710 50.197 5.679 1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 25 SER K CB 1 ATOM 167 O OG . SER K 1 25 ? -31.917 50.943 5.699 1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 25 SER K OG 1 ATOM 168 N N . GLY K 1 26 ? -29.451 50.515 8.429 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K N 1 ATOM 169 C CA . GLY K 1 26 ? -29.219 51.294 9.657 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K CA 1 ATOM 170 C C . GLY K 1 26 ? -28.697 50.515 10.866 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K C 1 ATOM 171 O O . GLY K 1 26 ? -28.627 51.035 11.973 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K O 1 ATOM 172 N N . PHE K 1 27 ? -28.327 49.256 10.649 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K N 1 ATOM 173 C CA . PHE K 1 27 ? -27.637 48.429 11.644 1.00 68.39 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CA 1 ATOM 174 C C . PHE K 1 27 ? -26.848 47.335 10.922 1.00 69.90 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K C 1 ATOM 175 O O . PHE K 1 27 ? -27.150 46.983 9.771 1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K O 1 ATOM 176 C CB . PHE K 1 27 ? -28.608 47.815 12.644 1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CB 1 ATOM 177 C CG . PHE K 1 27 ? -29.729 47.013 12.008 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CG 1 ATOM 178 C CD1 . PHE K 1 27 ? -30.904 47.641 11.573 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CD1 1 ATOM 179 C CD2 . PHE K 1 27 ? -29.616 45.638 11.829 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CD2 1 ATOM 180 C CE1 . PHE K 1 27 ? -31.926 46.925 10.999 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CE1 1 ATOM 181 C CE2 . PHE K 1 27 ? -30.625 44.911 11.244 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CE2 1 ATOM 182 C CZ . PHE K 1 27 ? -31.788 45.552 10.808 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CZ 1 ATOM 183 N N . THR K 1 28 ? -25.840 46.793 11.599 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 28 THR K N 1 ATOM 184 C CA . THR K 1 28 ? -25.047 45.716 11.030 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CA 1 ATOM 185 C C . THR K 1 28 ? -25.950 44.482 10.851 1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 28 THR K C 1 ATOM 186 O O . THR K 1 28 ? -26.285 43.778 11.818 1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 28 THR K O 1 ATOM 187 C CB . THR K 1 28 ? -23.824 45.415 11.915 1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CB 1 ATOM 188 O OG1 . THR K 1 28 ? -23.150 46.655 12.188 1.00 80.98 ? ? ? ? ? ? 28 THR K OG1 1 ATOM 189 C CG2 . THR K 1 28 ? -22.857 44.437 11.224 1.00 77.27 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CG2 1 ATOM 190 N N . PHE K 1 29 ? -26.360 44.260 9.599 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K N 1 ATOM 191 C CA . PHE K 1 29 ? -27.343 43.240 9.260 1.00 66.41 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CA 1 ATOM 192 C C . PHE K 1 29 ? -26.832 41.824 9.519 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K C 1 ATOM 193 O O . PHE K 1 29 ? -27.578 40.994 10.050 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K O 1 ATOM 194 C CB . PHE K 1 29 ? -27.784 43.384 7.798 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CB 1 ATOM 195 C CG . PHE K 1 29 ? -28.861 42.418 7.406 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CG 1 ATOM 196 C CD1 . PHE K 1 29 ? -30.194 42.717 7.647 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CD1 1 ATOM 197 C CD2 . PHE K 1 29 ? -28.545 41.183 6.840 1.00 64.29 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CD2 1 ATOM 198 C CE1 . PHE K 1 29 ? -31.192 41.816 7.320 1.00 59.49 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CE1 1 ATOM 199 C CE2 . PHE K 1 29 ? -29.537 40.292 6.504 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CE2 1 ATOM 200 C CZ . PHE K 1 29 ? -30.859 40.608 6.745 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CZ 1 ATOM 201 N N . SER K 1 30 ? -25.574 41.548 9.164 1.00 68.53 ? ? ? ? ? ? 30 SER K N 1 ATOM 202 C CA . SER K 1 30 ? -25.025 40.209 9.342 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 30 SER K CA 1 ATOM 203 C C . SER K 1 30 ? -24.955 39.763 10.814 1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 30 SER K C 1 ATOM 204 O O . SER K 1 30 ? -24.964 38.548 11.073 1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 30 SER K O 1 ATOM 205 C CB . SER K 1 30 ? -23.651 40.086 8.679 1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 30 SER K CB 1 ATOM 206 O OG . SER K 1 30 ? -22.697 40.919 9.339 1.00 75.68 ? ? ? ? ? ? 30 SER K OG 1 ATOM 207 N N . ASP K 1 31 ? -24.882 40.723 11.748 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K N 1 ATOM 208 C CA . ASP K 1 31 ? -24.938 40.424 13.193 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CA 1 ATOM 209 C C . ASP K 1 31 ? -26.358 40.316 13.754 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K C 1 ATOM 210 O O . ASP K 1 31 ? -26.538 39.769 14.830 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K O 1 ATOM 211 C CB . ASP K 1 31 ? -24.192 41.503 14.021 1.00 71.82 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CB 1 ATOM 212 C CG . ASP K 1 31 ? -23.689 40.980 15.371 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CG 1 ATOM 213 O OD1 . ASP K 1 31 ? -22.892 40.020 15.302 1.00 78.25 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K OD1 1 ATOM 214 O OD2 . ASP K 1 31 ? -24.059 41.512 16.468 1.00 75.33 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K OD2 1 ATOM 215 N N . ALA K 1 32 ? -27.351 40.829 13.046 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K N 1 ATOM 216 C CA . ALA K 1 32 ? -28.703 40.931 13.601 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K CA 1 ATOM 217 C C . ALA K 1 32 ? -29.466 39.602 13.577 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K C 1 ATOM 218 O O . ALA K 1 32 ? -29.433 38.853 12.599 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K O 1 ATOM 219 C CB . ALA K 1 32 ? -29.496 41.981 12.836 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K CB 1 ATOM 220 N N . TRP K 1 33 ? -30.142 39.310 14.682 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K N 1 ATOM 221 C CA . TRP K 1 33 ? -31.169 38.284 14.717 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CA 1 ATOM 222 C C . TRP K 1 33 ? -32.449 38.946 14.180 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K C 1 ATOM 223 O O . TRP K 1 33 ? -32.875 39.994 14.681 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K O 1 ATOM 224 C CB . TRP K 1 33 ? -31.390 37.788 16.148 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CB 1 ATOM 225 C CG . TRP K 1 33 ? -30.233 36.997 16.757 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CG 1 ATOM 226 C CD1 . TRP K 1 33 ? -28.882 37.121 16.499 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CD1 1 ATOM 227 C CD2 . TRP K 1 33 ? -30.335 35.988 17.761 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CD2 1 ATOM 228 N NE1 . TRP K 1 33 ? -28.165 36.245 17.270 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K NE1 1 ATOM 229 C CE2 . TRP K 1 33 ? -29.027 35.555 18.071 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CE2 1 ATOM 230 C CE3 . TRP K 1 33 ? -31.412 35.398 18.426 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CE3 1 ATOM 231 C CZ2 . TRP K 1 33 ? -28.769 34.540 19.007 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CZ2 1 ATOM 232 C CZ3 . TRP K 1 33 ? -31.168 34.407 19.359 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CZ3 1 ATOM 233 C CH2 . TRP K 1 33 ? -29.862 33.997 19.653 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CH2 1 ATOM 234 N N . MET K 1 34 ? -33.038 38.346 13.148 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 34 MET K N 1 ATOM 235 C CA . MET K 1 34 ? -34.248 38.856 12.515 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CA 1 ATOM 236 C C . MET K 1 34 ? -35.429 37.904 12.753 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 34 MET K C 1 ATOM 237 O O . MET K 1 34 ? -35.251 36.689 12.873 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 34 MET K O 1 ATOM 238 C CB . MET K 1 34 ? -34.013 38.998 11.017 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CB 1 ATOM 239 C CG . MET K 1 34 ? -32.789 39.822 10.620 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CG 1 ATOM 240 S SD . MET K 1 34 ? -32.844 41.513 11.209 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 34 MET K SD 1 ATOM 241 C CE . MET K 1 34 ? -34.158 42.164 10.187 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CE 1 ATOM 242 N N . ASP K 1 35 ? -36.634 38.463 12.839 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K N 1 ATOM 243 C CA . ASP K 1 35 ? -37.852 37.692 13.036 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CA 1 ATOM 244 C C . ASP K 1 35 ? -38.985 38.206 12.138 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K C 1 ATOM 245 O O . ASP K 1 35 ? -38.904 39.303 11.576 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K O 1 ATOM 246 C CB . ASP K 1 35 ? -38.316 37.762 14.486 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CB 1 ATOM 247 C CG . ASP K 1 35 ? -37.322 37.148 15.462 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CG 1 ATOM 248 O OD1 . ASP K 1 35 ? -36.283 37.788 15.790 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K OD1 1 ATOM 249 O OD2 . ASP K 1 35 ? -37.599 36.023 15.950 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K OD2 1 ATOM 250 N N . TRP K 1 36 ? -40.031 37.391 12.005 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K N 1 ATOM 251 C CA . TRP K 1 36 ? -41.325 37.817 11.483 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CA 1 ATOM 252 C C . TRP K 1 36 ? -42.378 37.639 12.582 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K C 1 ATOM 253 O O . TRP K 1 36 ? -42.359 36.652 13.326 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K O 1 ATOM 254 C CB . TRP K 1 36 ? -41.726 36.983 10.275 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CB 1 ATOM 255 C CG . TRP K 1 36 ? -40.956 37.285 9.055 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CG 1 ATOM 256 C CD1 . TRP K 1 36 ? -39.821 36.688 8.645 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TRP K 1 36 ? -41.265 38.269 8.072 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CD2 1 ATOM 258 N NE1 . TRP K 1 36 ? -39.390 37.230 7.467 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K NE1 1 ATOM 259 C CE2 . TRP K 1 36 ? -40.262 38.214 7.095 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CE2 1 ATOM 260 C CE3 . TRP K 1 36 ? -42.307 39.185 7.919 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CE3 1 ATOM 261 C CZ2 . TRP K 1 36 ? -40.272 39.036 5.974 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CZ2 1 ATOM 262 C CZ3 . TRP K 1 36 ? -42.301 40.004 6.813 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CZ3 1 ATOM 263 C CH2 . TRP K 1 36 ? -41.291 39.924 5.851 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CH2 1 ATOM 264 N N . VAL K 1 37 ? -43.282 38.605 12.675 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K N 1 ATOM 265 C CA . VAL K 1 37 ? -44.383 38.600 13.618 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CA 1 ATOM 266 C C . VAL K 1 37 ? -45.609 38.951 12.812 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K C 1 ATOM 267 O O . VAL K 1 37 ? -45.529 39.772 11.905 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K O 1 ATOM 268 C CB . VAL K 1 37 ? -44.182 39.700 14.681 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CB 1 ATOM 269 C CG1 . VAL K 1 37 ? -45.376 39.784 15.624 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CG1 1 ATOM 270 C CG2 . VAL K 1 37 ? -42.914 39.436 15.476 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CG2 1 ATOM 271 N N . ARG K 1 38 ? -46.744 38.355 13.132 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K N 1 ATOM 272 C CA . ARG K 1 38 ? -47.977 38.713 12.456 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CA 1 ATOM 273 C C . ARG K 1 38 ? -49.025 39.159 13.452 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K C 1 ATOM 274 O O . ARG K 1 38 ? -48.971 38.805 14.636 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K O 1 ATOM 275 C CB . ARG K 1 38 ? -48.493 37.563 11.593 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CB 1 ATOM 276 C CG . ARG K 1 38 ? -48.979 36.362 12.351 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CG 1 ATOM 277 C CD . ARG K 1 38 ? -49.171 35.174 11.434 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CD 1 ATOM 278 N NE . ARG K 1 38 ? -49.627 34.008 12.199 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NE 1 ATOM 279 C CZ . ARG K 1 38 ? -49.917 32.830 11.676 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CZ 1 ATOM 280 N NH1 . ARG K 1 38 ? -49.809 32.606 10.361 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NH1 1 ATOM 281 N NH2 . ARG K 1 38 ? -50.343 31.865 12.465 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NH2 1 ATOM 282 N N . GLN K 1 39 ? -49.981 39.939 12.955 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K N 1 ATOM 283 C CA . GLN K 1 39 ? -51.061 40.455 13.772 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CA 1 ATOM 284 C C . GLN K 1 39 ? -52.408 40.245 13.081 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K C 1 ATOM 285 O O . GLN K 1 39 ? -52.557 40.496 11.886 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K O 1 ATOM 286 C CB . GLN K 1 39 ? -50.833 41.932 14.033 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CB 1 ATOM 287 C CG . GLN K 1 39 ? -51.796 42.550 15.030 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CG 1 ATOM 288 C CD . GLN K 1 39 ? -51.325 43.929 15.475 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CD 1 ATOM 289 O OE1 . GLN K 1 39 ? -50.692 44.656 14.725 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K OE1 1 ATOM 290 N NE2 . GLN K 1 39 ? -51.623 44.292 16.694 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K NE2 1 ATOM 291 N N . SER K 1 40 ? -53.381 39.787 13.853 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 40 SER K N 1 ATOM 292 C CA . SER K 1 40 ? -54.768 39.667 13.390 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 40 SER K CA 1 ATOM 293 C C . SER K 1 40 ? -55.702 40.031 14.539 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 40 SER K C 1 ATOM 294 O O . SER K 1 40 ? -55.303 39.927 15.695 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 40 SER K O 1 ATOM 295 C CB . SER K 1 40 ? -55.054 38.239 12.890 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 40 SER K CB 1 ATOM 296 O OG . SER K 1 40 ? -54.890 37.286 13.926 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 40 SER K OG 1 ATOM 297 N N . PRO K 1 41 ? -56.933 40.459 14.236 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K N 1 ATOM 298 C CA . PRO K 1 41 ? -57.877 40.707 15.343 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CA 1 ATOM 299 C C . PRO K 1 41 ? -58.186 39.462 16.181 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K C 1 ATOM 300 O O . PRO K 1 41 ? -58.377 39.577 17.385 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K O 1 ATOM 301 C CB . PRO K 1 41 ? -59.140 41.217 14.635 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CB 1 ATOM 302 C CG . PRO K 1 41 ? -58.659 41.725 13.314 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CG 1 ATOM 303 C CD . PRO K 1 41 ? -57.503 40.850 12.936 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CD 1 ATOM 304 N N . GLU K 1 42 ? -58.184 38.290 15.558 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K N 1 ATOM 305 C CA . GLU K 1 42 ? -58.527 37.034 16.231 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CA 1 ATOM 306 C C . GLU K 1 42 ? -57.439 36.575 17.207 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K C 1 ATOM 307 O O . GLU K 1 42 ? -57.747 36.224 18.344 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K O 1 ATOM 308 C CB . GLU K 1 42 ? -58.795 35.910 15.204 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CB 1 ATOM 309 C CG . GLU K 1 42 ? -60.047 36.094 14.330 1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CG 1 ATOM 310 C CD . GLU K 1 42 ? -59.903 37.081 13.142 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CD 1 ATOM 311 O OE1 . GLU K 1 42 ? -58.762 37.531 12.862 1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K OE1 1 ATOM 312 O OE2 . GLU K 1 42 ? -60.933 37.473 12.558 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K OE2 1 ATOM 313 N N . LYS K 1 43 ? -56.174 36.597 16.770 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K N 1 ATOM 314 C CA . LYS K 1 43 ? -55.069 36.008 17.534 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CA 1 ATOM 315 C C . LYS K 1 43 ? -54.106 37.023 18.178 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K C 1 ATOM 316 O O . LYS K 1 43 ? -53.208 36.623 18.921 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K O 1 ATOM 317 C CB . LYS K 1 43 ? -54.269 35.078 16.630 1.00 59.94 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CB 1 ATOM 318 C CG . LYS K 1 43 ? -55.088 34.238 15.672 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CG 1 ATOM 319 C CD . LYS K 1 43 ? -55.684 33.020 16.377 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CD 1 ATOM 320 C CE . LYS K 1 43 ? -55.658 31.805 15.449 1.00 68.46 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CE 1 ATOM 321 N NZ . LYS K 1 43 ? -56.144 30.546 16.079 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K NZ 1 ATOM 322 N N . GLY K 1 44 ? -54.281 38.310 17.894 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K N 1 ATOM 323 C CA . GLY K 1 44 ? -53.397 39.338 18.415 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K CA 1 ATOM 324 C C . GLY K 1 44 ? -52.039 39.265 17.740 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K C 1 ATOM 325 O O . GLY K 1 44 ? -51.943 38.943 16.552 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K O 1 ATOM 326 N N . LEU K 1 45 ? -50.994 39.568 18.504 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K N 1 ATOM 327 C CA . LEU K 1 45 ? -49.632 39.505 18.004 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CA 1 ATOM 328 C C . LEU K 1 45 ? -49.068 38.111 18.185 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K C 1 ATOM 329 O O . LEU K 1 45 ? -49.025 37.608 19.305 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K O 1 ATOM 330 C CB . LEU K 1 45 ? -48.750 40.533 18.728 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CB 1 ATOM 331 C CG . LEU K 1 45 ? -48.916 41.992 18.304 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CG 1 ATOM 332 C CD1 . LEU K 1 45 ? -48.358 42.906 19.389 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CD1 1 ATOM 333 C CD2 . LEU K 1 45 ? -48.247 42.240 16.949 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CD2 1 ATOM 334 N N . GLU K 1 46 ? -48.631 37.507 17.083 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K N 1 ATOM 335 C CA . GLU K 1 46 ? -48.029 36.167 17.079 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CA 1 ATOM 336 C C . GLU K 1 46 ? -46.625 36.223 16.512 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K C 1 ATOM 337 O O . GLU K 1 46 ? -46.453 36.581 15.351 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K O 1 ATOM 338 C CB . GLU K 1 46 ? -48.829 35.223 16.164 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CB 1 ATOM 339 C CG . GLU K 1 46 ? -49.915 34.434 16.818 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CG 1 ATOM 340 C CD . GLU K 1 46 ? -50.646 33.542 15.865 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CD 1 ATOM 341 O OE1 . GLU K 1 46 ? -51.169 33.992 14.802 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K OE1 1 ATOM 342 O OE2 . GLU K 1 46 ? -50.708 32.349 16.211 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K OE2 1 ATOM 343 N N . TRP K 1 47 ? -45.648 35.810 17.288 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K N 1 ATOM 344 C CA . TRP K 1 47 ? -44.331 35.516 16.739 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CA 1 ATOM 345 C C . TRP K 1 47 ? -44.467 34.343 15.759 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K C 1 ATOM 346 O O . TRP K 1 47 ? -45.126 33.352 16.063 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K O 1 ATOM 347 C CB . TRP K 1 47 ? -43.344 35.161 17.855 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CB 1 ATOM 348 C CG . TRP K 1 47 ? -42.077 34.635 17.347 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CG 1 ATOM 349 C CD1 . TRP K 1 47 ? -41.069 35.340 16.745 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CD1 1 ATOM 350 C CD2 . TRP K 1 47 ? -41.660 33.279 17.362 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CD2 1 ATOM 351 N NE1 . TRP K 1 47 ? -40.044 34.501 16.392 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K NE1 1 ATOM 352 C CE2 . TRP K 1 47 ? -40.381 33.228 16.760 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CE2 1 ATOM 353 C CE3 . TRP K 1 47 ? -42.237 32.102 17.830 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CE3 1 ATOM 354 C CZ2 . TRP K 1 47 ? -39.677 32.042 16.603 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CZ2 1 ATOM 355 C CZ3 . TRP K 1 47 ? -41.538 30.919 17.690 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CZ3 1 ATOM 356 C CH2 . TRP K 1 47 ? -40.261 30.896 17.075 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CH2 1 ATOM 357 N N . VAL K 1 48 ? -43.846 34.477 14.593 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K N 1 ATOM 358 C CA . VAL K 1 48 ? -43.952 33.489 13.522 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CA 1 ATOM 359 C C . VAL K 1 48 ? -42.643 32.719 13.324 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K C 1 ATOM 360 O O . VAL K 1 48 ? -42.647 31.493 13.293 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K O 1 ATOM 361 C CB . VAL K 1 48 ? -44.347 34.178 12.204 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CB 1 ATOM 362 C CG1 . VAL K 1 48 ? -44.291 33.222 11.015 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CG1 1 ATOM 363 C CG2 . VAL K 1 48 ? -45.736 34.762 12.345 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CG2 1 ATOM 364 N N . ALA K 1 49 ? -41.537 33.444 13.163 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K N 1 ATOM 365 C CA . ALA K 1 49 ? -40.242 32.838 12.886 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K CA 1 ATOM 366 C C . ALA K 1 49 ? -39.043 33.690 13.281 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K C 1 ATOM 367 O O . ALA K 1 49 ? -39.127 34.905 13.318 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K O 1 ATOM 368 C CB . ALA K 1 49 ? -40.162 32.493 11.408 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K CB 1 ATOM 369 N N . GLU K 1 50 ? -37.930 33.014 13.543 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K N 1 ATOM 370 C CA . GLU K 1 50 ? -36.652 33.622 13.931 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CA 1 ATOM 371 C C . GLU K 1 50 ? -35.555 33.095 13.021 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K C 1 ATOM 372 O O . GLU K 1 50 ? -35.550 31.922 12.697 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K O 1 ATOM 373 C CB . GLU K 1 50 ? -36.302 33.221 15.373 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CB 1 ATOM 374 C CG . GLU K 1 50 ? -34.951 33.735 15.852 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CG 1 ATOM 375 C CD . GLU K 1 50 ? -34.692 33.464 17.307 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CD 1 ATOM 376 O OE1 . GLU K 1 50 ? -34.409 32.288 17.663 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K OE1 1 ATOM 377 O OE2 . GLU K 1 50 ? -34.744 34.450 18.076 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K OE2 1 ATOM 378 N N . ILE K 1 51 ? -34.615 33.953 12.651 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K N 1 ATOM 379 C CA . ILE K 1 51 ? -33.371 33.498 12.041 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CA 1 ATOM 380 C C . ILE K 1 51 ? -32.207 34.223 12.706 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K C 1 ATOM 381 O O . ILE K 1 51 ? -32.138 35.466 12.742 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K O 1 ATOM 382 C CB . ILE K 1 51 ? -33.364 33.653 10.501 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CB 1 ATOM 383 C CG1 . ILE K 1 51 ? -32.117 33.025 9.893 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CG1 1 ATOM 384 C CG2 . ILE K 1 51 ? -33.499 35.100 10.065 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CG2 1 ATOM 385 C CD1 . ILE K 1 51 ? -32.164 32.733 8.428 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CD1 1 ATOM 386 N N . ARG K 1 52 ? -31.291 33.434 13.255 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K N 1 ATOM 387 C CA . ARG K 1 52 ? -30.154 33.984 13.983 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CA 1 ATOM 388 C C . ARG K 1 52 ? -29.051 34.417 13.014 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K C 1 ATOM 389 O O . ARG K 1 52 ? -29.155 34.216 11.810 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K O 1 ATOM 390 C CB . ARG K 1 52 ? -29.675 32.964 15.015 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CB 1 ATOM 391 C CG . ARG K 1 52 ? -30.772 32.574 15.982 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CG 1 ATOM 392 C CD . ARG K 1 52 ? -30.369 31.623 17.097 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CD 1 ATOM 393 N NE . ARG K 1 52 ? -31.519 31.506 18.009 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NE 1 ATOM 394 C CZ . ARG K 1 52 ? -31.498 30.896 19.192 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CZ 1 ATOM 395 N NH1 . ARG K 1 52 ? -32.639 30.745 19.916 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NH1 1 ATOM 396 N NH2 . ARG K 1 52 ? -30.531 29.983 19.474 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NH2 1 ATOM 397 N N . ASN K 1 53 ? -28.006 35.025 13.549 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K N 1 ATOM 398 C CA . ASN K 1 53 ? -26.874 35.553 12.756 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CA 1 ATOM 399 C C . ASN K 1 53 ? -25.918 34.439 12.308 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K C 1 ATOM 400 O O . ASN K 1 53 ? -26.055 33.289 12.728 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K O 1 ATOM 401 C CB . ASN K 1 53 ? -26.144 36.667 13.539 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CB 1 ATOM 402 C CG . ASN K 1 53 ? -25.577 36.196 14.854 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CG 1 ATOM 403 O OD1 . ASN K 1 53 ? -25.270 35.022 15.037 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K OD1 1 ATOM 404 N ND2 . ASN K 1 53 ? -25.425 37.119 15.793 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K ND2 1 ATOM 405 N N . LYS K 1 54 ? -24.950 34.803 11.471 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K N 1 ATOM 406 C CA . LYS K 1 54 ? -23.977 33.817 10.931 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CA 1 ATOM 407 C C . LYS K 1 54 ? -23.197 33.089 12.023 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K C 1 ATOM 408 O O . LYS K 1 54 ? -22.920 31.916 11.906 1.00 63.68 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K O 1 ATOM 409 C CB . LYS K 1 54 ? -23.001 34.473 9.946 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CB 1 ATOM 410 C CG . LYS K 1 54 ? -22.307 33.447 9.052 1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CG 1 ATOM 411 C CD . LYS K 1 54 ? -21.237 34.070 8.173 1.00 75.82 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CD 1 ATOM 412 C CE . LYS K 1 54 ? -20.571 33.011 7.279 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CE 1 ATOM 413 N NZ . LYS K 1 54 ? -19.189 33.323 6.808 1.00 84.04 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K NZ 1 ATOM 414 N N . VAL K 1 55 ? -22.846 33.803 13.081 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K N 1 ATOM 415 C CA . VAL K 1 55 ? -22.115 33.202 14.212 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CA 1 ATOM 416 C C . VAL K 1 55 ? -22.929 32.082 14.879 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K C 1 ATOM 417 O O . VAL K 1 55 ? -22.341 31.117 15.370 1.00 67.18 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K O 1 ATOM 418 C CB . VAL K 1 55 ? -21.667 34.282 15.232 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CB 1 ATOM 419 C CG1 . VAL K 1 55 ? -21.158 33.657 16.531 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CG1 1 ATOM 420 C CG2 . VAL K 1 55 ? -20.563 35.142 14.626 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CG2 1 ATOM 421 N N . ASN K 1 56 ? -24.254 32.209 14.862 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K N 1 ATOM 422 C CA . ASN K 1 56 ? -25.184 31.198 15.388 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CA 1 ATOM 423 C C . ASN K 1 56 ? -25.780 30.286 14.310 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K C 1 ATOM 424 O O . ASN K 1 56 ? -26.858 29.745 14.496 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K O 1 ATOM 425 C CB . ASN K 1 56 ? -26.294 31.917 16.154 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CB 1 ATOM 426 C CG . ASN K 1 56 ? -25.822 32.461 17.475 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CG 1 ATOM 427 O OD1 . ASN K 1 56 ? -25.843 31.747 18.453 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K OD1 1 ATOM 428 N ND2 . ASN K 1 56 ? -25.387 33.721 17.509 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K ND2 1 ATOM 429 N N . ASN K 1 57 ? -25.056 30.127 13.201 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K N 1 ATOM 430 C CA . ASN K 1 57 ? -25.370 29.179 12.134 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CA 1 ATOM 431 C C . ASN K 1 57 ? -26.651 29.468 11.351 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K C 1 ATOM 432 O O . ASN K 1 57 ? -27.242 28.560 10.778 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K O 1 ATOM 433 C CB . ASN K 1 57 ? -25.408 27.740 12.679 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CB 1 ATOM 434 C CG . ASN K 1 57 ? -24.136 27.348 13.388 1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CG 1 ATOM 435 O OD1 . ASN K 1 57 ? -24.137 27.071 14.592 1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K OD1 1 ATOM 436 N ND2 . ASN K 1 57 ? -23.048 27.300 12.647 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K ND2 1 ATOM 437 N N . HIS K 1 58 ? -27.075 30.718 11.303 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K N 1 ATOM 438 C CA . HIS K 1 58 ? -28.370 31.075 10.698 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CA 1 ATOM 439 C C . HIS K 1 58 ? -29.514 30.185 11.191 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K C 1 ATOM 440 O O . HIS K 1 58 ? -30.426 29.837 10.447 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K O 1 ATOM 441 C CB . HIS K 1 58 ? -28.277 31.087 9.160 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CB 1 ATOM 442 C CG . HIS K 1 58 ? -27.454 32.214 8.623 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CG 1 ATOM 443 N ND1 . HIS K 1 58 ? -26.692 32.092 7.490 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K ND1 1 ATOM 444 C CD2 . HIS K 1 58 ? -27.243 33.470 9.078 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CD2 1 ATOM 445 C CE1 . HIS K 1 58 ? -26.054 33.229 7.255 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CE1 1 ATOM 446 N NE2 . HIS K 1 58 ? -26.349 34.062 8.228 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K NE2 1 ATOM 447 N N . ALA K 1 59 ? -29.456 29.848 12.468 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K N 1 ATOM 448 C CA . ALA K 1 59 ? -30.376 28.897 13.066 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K CA 1 ATOM 449 C C . ALA K 1 59 ? -31.772 29.492 13.054 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K C 1 ATOM 450 O O . ALA K 1 59 ? -31.970 30.653 13.374 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K O 1 ATOM 451 C CB . ALA K 1 59 ? -29.972 28.556 14.496 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K CB 1 ATOM 452 N N . THR K 1 60 ? -32.733 28.688 12.623 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 60 THR K N 1 ATOM 453 C CA . THR K 1 60 ? -34.110 29.087 12.508 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CA 1 ATOM 454 C C . THR K 1 60 ? -34.952 28.471 13.587 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 60 THR K C 1 ATOM 455 O O . THR K 1 60 ? -34.636 27.415 14.125 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 60 THR K O 1 ATOM 456 C CB . THR K 1 60 ? -34.688 28.666 11.151 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CB 1 ATOM 457 O OG1 . THR K 1 60 ? -34.618 27.218 11.003 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 60 THR K OG1 1 ATOM 458 C CG2 . THR K 1 60 ? -33.938 29.368 10.021 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CG2 1 ATOM 459 N N . ASN K 1 61 ? -36.041 29.152 13.915 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K N 1 ATOM 460 C CA . ASN K 1 61 ? -37.092 28.551 14.727 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CA 1 ATOM 461 C C . ASN K 1 61 ? -38.447 29.123 14.348 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K C 1 ATOM 462 O O . ASN K 1 61 ? -38.535 30.195 13.761 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K O 1 ATOM 463 C CB . ASN K 1 61 ? -36.797 28.747 16.204 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CB 1 ATOM 464 C CG . ASN K 1 61 ? -36.983 27.477 16.997 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CG 1 ATOM 465 O OD1 . ASN K 1 61 ? -37.904 26.657 16.747 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K OD1 1 ATOM 466 N ND2 . ASN K 1 61 ? -36.134 27.304 17.998 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K ND2 1 ATOM 467 N N . TYR K 1 62 ? -39.502 28.376 14.648 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K N 1 ATOM 468 C CA . TYR K 1 62 ? -40.835 28.694 14.156 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CA 1 ATOM 469 C C . TYR K 1 62 ? -41.920 28.452 15.191 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K C 1 ATOM 470 O O . TYR K 1 62 ? -41.785 27.623 16.096 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K O 1 ATOM 471 C CB . TYR K 1 62 ? -41.162 27.837 12.938 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CB 1 ATOM 472 C CG . TYR K 1 62 ? -40.205 27.949 11.779 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CG 1 ATOM 473 C CD1 . TYR K 1 62 ? -39.115 27.097 11.667 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CD1 1 ATOM 474 C CD2 . TYR K 1 62 ? -40.412 28.885 10.769 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CD2 1 ATOM 475 C CE1 . TYR K 1 62 ? -38.254 27.173 10.584 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CE1 1 ATOM 476 C CE2 . TYR K 1 62 ? -39.545 28.973 9.688 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CE2 1 ATOM 477 C CZ . TYR K 1 62 ? -38.469 28.133 9.606 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CZ 1 ATOM 478 O OH . TYR K 1 62 ? -37.602 28.223 8.542 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K OH 1 ATOM 479 N N . ALA K 1 63 ? -43.023 29.167 15.009 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K N 1 ATOM 480 C CA . ALA K 1 63 ? -44.238 28.919 15.760 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K CA 1 ATOM 481 C C . ALA K 1 63 ? -44.785 27.552 15.369 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K C 1 ATOM 482 O O . ALA K 1 63 ? -44.767 27.185 14.200 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K O 1 ATOM 483 C CB . ALA K 1 63 ? -45.259 30.010 15.470 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K CB 1 ATOM 484 N N . GLU K 1 64 ? -45.291 26.826 16.347 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K N 1 ATOM 485 C CA . GLU K 1 64 ? -45.786 25.482 16.081 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CA 1 ATOM 486 C C . GLU K 1 64 ? -46.798 25.445 14.929 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K C 1 ATOM 487 O O . GLU K 1 64 ? -46.746 24.555 14.096 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K O 1 ATOM 488 C CB . GLU K 1 64 ? -46.376 24.853 17.346 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CB 1 ATOM 489 C CG . GLU K 1 64 ? -46.609 23.347 17.255 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CG 1 ATOM 490 C CD . GLU K 1 64 ? -45.325 22.514 17.135 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CD 1 ATOM 491 O OE1 . GLU K 1 64 ? -44.192 23.029 17.361 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K OE1 1 ATOM 492 O OE2 . GLU K 1 64 ? -45.470 21.287 16.887 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K OE2 1 ATOM 493 N N . SER K 1 65 ? -47.677 26.438 14.851 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 65 SER K N 1 ATOM 494 C CA . SER K 1 65 ? -48.712 26.465 13.814 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 65 SER K CA 1 ATOM 495 C C . SER K 1 65 ? -48.209 26.668 12.381 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 65 SER K C 1 ATOM 496 O O . SER K 1 65 ? -48.972 26.480 11.451 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 65 SER K O 1 ATOM 497 C CB . SER K 1 65 ? -49.737 27.552 14.138 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 65 SER K CB 1 ATOM 498 O OG . SER K 1 65 ? -49.152 28.835 14.074 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 65 SER K OG 1 ATOM 499 N N . VAL K 1 66 ? -46.953 27.073 12.189 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K N 1 ATOM 500 C CA . VAL K 1 66 ? -46.399 27.222 10.838 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CA 1 ATOM 501 C C . VAL K 1 66 ? -45.266 26.246 10.505 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K C 1 ATOM 502 O O . VAL K 1 66 ? -44.764 26.274 9.375 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K O 1 ATOM 503 C CB . VAL K 1 66 ? -45.945 28.678 10.542 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CB 1 ATOM 504 C CG1 . VAL K 1 66 ? -47.086 29.656 10.774 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CG1 1 ATOM 505 C CG2 . VAL K 1 66 ? -44.722 29.083 11.359 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CG2 1 ATOM 506 N N . LYS K 1 67 ? -44.843 25.406 11.454 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K N 1 ATOM 507 C CA . LYS K 1 67 ? -43.779 24.411 11.188 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CA 1 ATOM 508 C C . LYS K 1 67 ? -44.130 23.554 9.994 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K C 1 ATOM 509 O O . LYS K 1 67 ? -45.268 23.147 9.841 1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K O 1 ATOM 510 C CB . LYS K 1 67 ? -43.493 23.499 12.397 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CB 1 ATOM 511 C CG . LYS K 1 67 ? -42.252 23.924 13.175 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CG 1 ATOM 512 C CD . LYS K 1 67 ? -42.118 23.263 14.534 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CD 1 ATOM 513 C CE . LYS K 1 67 ? -41.250 24.114 15.470 1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CE 1 ATOM 514 N NZ . LYS K 1 67 ? -41.342 23.637 16.883 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K NZ 1 ATOM 515 N N . GLY K 1 68 ? -43.144 23.330 9.133 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K N 1 ATOM 516 C CA . GLY K 1 68 ? -43.315 22.501 7.955 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K CA 1 ATOM 517 C C . GLY K 1 68 ? -43.877 23.240 6.759 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K C 1 ATOM 518 O O . GLY K 1 68 ? -43.779 22.743 5.645 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K O 1 ATOM 519 N N . ARG K 1 69 ? -44.480 24.406 6.976 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K N 1 ATOM 520 C CA . ARG K 1 69 ? -45.100 25.184 5.916 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CA 1 ATOM 521 C C . ARG K 1 69 ? -44.358 26.480 5.602 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K C 1 ATOM 522 O O . ARG K 1 69 ? -44.339 26.908 4.467 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K O 1 ATOM 523 C CB . ARG K 1 69 ? -46.545 25.518 6.323 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CB 1 ATOM 524 C CG . ARG K 1 69 ? -47.440 24.305 6.613 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CG 1 ATOM 525 C CD . ARG K 1 69 ? -48.897 24.744 6.578 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CD 1 ATOM 526 N NE . ARG K 1 69 ? -49.134 25.649 7.677 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NE 1 ATOM 527 C CZ . ARG K 1 69 ? -49.658 26.856 7.598 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CZ 1 ATOM 528 N NH1 . ARG K 1 69 ? -50.083 27.312 6.421 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NH1 1 ATOM 529 N NH2 . ARG K 1 69 ? -49.821 27.584 8.664 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NH2 1 ATOM 530 N N . PHE K 1 70 ? -43.776 27.115 6.617 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K N 1 ATOM 531 C CA . PHE K 1 70 ? -43.080 28.404 6.474 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CA 1 ATOM 532 C C . PHE K 1 70 ? -41.570 28.189 6.574 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K C 1 ATOM 533 O O . PHE K 1 70 ? -41.106 27.381 7.370 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K O 1 ATOM 534 C CB . PHE K 1 70 ? -43.487 29.381 7.588 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CB 1 ATOM 535 C CG . PHE K 1 70 ? -44.837 30.044 7.407 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CG 1 ATOM 536 C CD1 . PHE K 1 70 ? -45.868 29.474 6.655 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CD1 1 ATOM 537 C CD2 . PHE K 1 70 ? -45.093 31.242 8.076 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CD2 1 ATOM 538 C CE1 . PHE K 1 70 ? -47.097 30.111 6.540 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CE1 1 ATOM 539 C CE2 . PHE K 1 70 ? -46.321 31.876 7.961 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CE2 1 ATOM 540 C CZ . PHE K 1 70 ? -47.333 31.303 7.190 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CZ 1 ATOM 541 N N . THR K 1 71 ? -40.820 28.940 5.784 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 71 THR K N 1 ATOM 542 C CA . THR K 1 71 ? -39.369 28.909 5.811 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CA 1 ATOM 543 C C . THR K 1 71 ? -38.835 30.329 5.845 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 71 THR K C 1 ATOM 544 O O . THR K 1 71 ? -39.078 31.117 4.938 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 71 THR K O 1 ATOM 545 C CB . THR K 1 71 ? -38.799 28.164 4.585 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CB 1 ATOM 546 O OG1 . THR K 1 71 ? -39.332 26.841 4.548 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 71 THR K OG1 1 ATOM 547 C CG2 . THR K 1 71 ? -37.288 28.057 4.669 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CG2 1 ATOM 548 N N . ILE K 1 72 ? -38.091 30.638 6.890 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K N 1 ATOM 549 C CA . ILE K 1 72 ? -37.403 31.918 6.992 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CA 1 ATOM 550 C C . ILE K 1 72 ? -35.977 31.756 6.462 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K C 1 ATOM 551 O O . ILE K 1 72 ? -35.351 30.715 6.656 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K O 1 ATOM 552 C CB . ILE K 1 72 ? -37.425 32.465 8.428 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CB 1 ATOM 553 C CG1 . ILE K 1 72 ? -36.999 33.924 8.441 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CG1 1 ATOM 554 C CG2 . ILE K 1 72 ? -36.583 31.613 9.367 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CG2 1 ATOM 555 C CD1 . ILE K 1 72 ? -37.050 34.536 9.836 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CD1 1 ATOM 556 N N . SER K 1 73 ? -35.490 32.767 5.759 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 73 SER K N 1 ATOM 557 C CA . SER K 1 73 ? -34.117 32.762 5.250 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 73 SER K CA 1 ATOM 558 C C . SER K 1 73 ? -33.616 34.203 5.114 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 73 SER K C 1 ATOM 559 O O . SER K 1 73 ? -34.375 35.162 5.362 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 73 SER K O 1 ATOM 560 C CB . SER K 1 73 ? -34.019 32.008 3.937 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 73 SER K CB 1 ATOM 561 O OG . SER K 1 73 ? -34.748 32.676 2.930 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 73 SER K OG 1 ATOM 562 N N . ARG K 1 74 ? -32.331 34.351 4.780 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K N 1 ATOM 563 C CA . ARG K 1 74 ? -31.727 35.675 4.652 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CA 1 ATOM 564 C C . ARG K 1 74 ? -30.575 35.703 3.675 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K C 1 ATOM 565 O O . ARG K 1 74 ? -29.926 34.691 3.455 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K O 1 ATOM 566 C CB . ARG K 1 74 ? -31.210 36.128 6.032 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CB 1 ATOM 567 C CG . ARG K 1 74 ? -30.031 35.337 6.562 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CG 1 ATOM 568 C CD . ARG K 1 74 ? -29.927 35.573 8.050 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CD 1 ATOM 569 N NE . ARG K 1 74 ? -29.384 36.886 8.376 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NE 1 ATOM 570 C CZ . ARG K 1 74 ? -29.430 37.447 9.575 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CZ 1 ATOM 571 N NH1 . ARG K 1 74 ? -29.982 36.820 10.621 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NH1 1 ATOM 572 N NH2 . ARG K 1 74 ? -28.916 38.668 9.734 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NH2 1 ATOM 573 N N . ASP K 1 75 ? -30.342 36.873 3.087 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K N 1 ATOM 574 C CA . ASP K 1 75 ? -29.197 37.126 2.215 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CA 1 ATOM 575 C C . ASP K 1 75 ? -28.399 38.247 2.891 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K C 1 ATOM 576 O O . ASP K 1 75 ? -28.735 39.433 2.772 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K O 1 ATOM 577 C CB . ASP K 1 75 ? -29.694 37.507 0.810 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CB 1 ATOM 578 C CG . ASP K 1 75 ? -28.574 37.838 -0.174 1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CG 1 ATOM 579 O OD1 . ASP K 1 75 ? -27.403 37.979 0.238 1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K OD1 1 ATOM 580 O OD2 . ASP K 1 75 ? -28.884 37.971 -1.380 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K OD2 1 ATOM 581 N N . ASP K 1 76 ? -27.361 37.866 3.622 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K N 1 ATOM 582 C CA . ASP K 1 76 ? -26.533 38.835 4.340 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CA 1 ATOM 583 C C . ASP K 1 76 ? -25.841 39.846 3.406 1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K C 1 ATOM 584 O O . ASP K 1 76 ? -25.593 40.970 3.814 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K O 1 ATOM 585 C CB . ASP K 1 76 ? -25.486 38.133 5.224 1.00 65.85 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CB 1 ATOM 586 C CG . ASP K 1 76 ? -26.085 37.471 6.469 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CG 1 ATOM 587 O OD1 . ASP K 1 76 ? -27.242 37.775 6.867 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K OD1 1 ATOM 588 O OD2 . ASP K 1 76 ? -25.365 36.625 7.066 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K OD2 1 ATOM 589 N N . SER K 1 77 ? -25.546 39.460 2.164 1.00 72.54 ? ? ? ? ? ? 77 SER K N 1 ATOM 590 C CA . SER K 1 77 ? -24.923 40.383 1.207 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 77 SER K CA 1 ATOM 591 C C . SER K 1 77 ? -25.879 41.475 0.691 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 77 SER K C 1 ATOM 592 O O . SER K 1 77 ? -25.406 42.495 0.220 1.00 81.31 ? ? ? ? ? ? 77 SER K O 1 ATOM 593 C CB . SER K 1 77 ? -24.276 39.630 0.037 1.00 80.32 ? ? ? ? ? ? 77 SER K CB 1 ATOM 594 O OG . SER K 1 77 ? -25.219 39.249 -0.939 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 77 SER K OG 1 ATOM 595 N N . ARG K 1 78 ? -27.199 41.273 0.781 1.00 75.42 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K N 1 ATOM 596 C CA . ARG K 1 78 ? -28.191 42.283 0.346 1.00 76.00 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CA 1 ATOM 597 C C . ARG K 1 78 ? -29.024 42.900 1.471 1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K C 1 ATOM 598 O O . ARG K 1 78 ? -29.879 43.738 1.202 1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K O 1 ATOM 599 C CB . ARG K 1 78 ? -29.163 41.673 -0.673 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CB 1 ATOM 600 C CG . ARG K 1 78 ? -28.541 41.297 -1.994 1.00 82.13 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CG 1 ATOM 601 C CD . ARG K 1 78 ? -29.599 40.886 -3.010 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CD 1 ATOM 602 N NE . ARG K 1 78 ? -29.024 40.909 -4.350 1.00 88.47 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NE 1 ATOM 603 C CZ . ARG K 1 78 ? -28.152 40.023 -4.848 1.00 91.29 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CZ 1 ATOM 604 N NH1 . ARG K 1 78 ? -27.723 38.997 -4.103 1.00 89.79 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NH1 1 ATOM 605 N NH2 . ARG K 1 78 ? -27.695 40.174 -6.095 1.00 96.16 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NH2 1 ATOM 606 N N . SER K 1 79 ? -28.785 42.491 2.713 1.00 69.87 ? ? ? ? ? ? 79 SER K N 1 ATOM 607 C CA . SER K 1 79 ? -29.598 42.914 3.857 1.00 67.13 ? ? ? ? ? ? 79 SER K CA 1 ATOM 608 C C . SER K 1 79 ? -31.086 42.652 3.635 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 79 SER K C 1 ATOM 609 O O . SER K 1 79 ? -31.906 43.541 3.799 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 79 SER K O 1 ATOM 610 C CB . SER K 1 79 ? -29.358 44.393 4.212 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 79 SER K CB 1 ATOM 611 O OG . SER K 1 79 ? -28.017 44.647 4.594 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 79 SER K OG 1 ATOM 612 N N . VAL K 1 80 ? -31.425 41.426 3.254 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K N 1 ATOM 613 C CA . VAL K 1 80 ? -32.827 41.050 3.093 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CA 1 ATOM 614 C C . VAL K 1 80 ? -33.163 39.760 3.857 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K C 1 ATOM 615 O O . VAL K 1 80 ? -32.386 38.820 3.852 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K O 1 ATOM 616 C CB . VAL K 1 80 ? -33.283 41.019 1.597 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CB 1 ATOM 617 C CG1 . VAL K 1 80 ? -32.321 40.405 0.602 1.00 67.23 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CG1 1 ATOM 618 C CG2 . VAL K 1 80 ? -34.658 40.391 1.438 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CG2 1 ATOM 619 N N . VAL K 1 81 ? -34.314 39.752 4.533 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K N 1 ATOM 620 C CA . VAL K 1 81 ? -34.887 38.538 5.129 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CA 1 ATOM 621 C C . VAL K 1 81 ? -36.079 38.117 4.280 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K C 1 ATOM 622 O O . VAL K 1 81 ? -36.837 38.962 3.820 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K O 1 ATOM 623 C CB . VAL K 1 81 ? -35.419 38.762 6.563 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CB 1 ATOM 624 C CG1 . VAL K 1 81 ? -35.579 37.427 7.282 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CG1 1 ATOM 625 C CG2 . VAL K 1 81 ? -34.505 39.641 7.371 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CG2 1 ATOM 626 N N . TYR K 1 82 ? -36.245 36.817 4.089 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K N 1 ATOM 627 C CA . TYR K 1 82 ? -37.366 36.272 3.327 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CA 1 ATOM 628 C C . TYR K 1 82 ? -38.232 35.383 4.226 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K C 1 ATOM 629 O O . TYR K 1 82 ? -37.754 34.824 5.215 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K O 1 ATOM 630 C CB . TYR K 1 82 ? -36.862 35.453 2.142 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CB 1 ATOM 631 C CG . TYR K 1 82 ? -35.984 36.194 1.141 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CG 1 ATOM 632 C CD1 . TYR K 1 82 ? -36.534 37.058 0.197 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CD1 1 ATOM 633 C CD2 . TYR K 1 82 ? -34.600 35.982 1.106 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CD2 1 ATOM 634 C CE1 . TYR K 1 82 ? -35.734 37.715 -0.735 1.00 56.94 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CE1 1 ATOM 635 C CE2 . TYR K 1 82 ? -33.794 36.628 0.175 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CE2 1 ATOM 636 C CZ . TYR K 1 82 ? -34.352 37.516 -0.725 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CZ 1 ATOM 637 O OH . TYR K 1 82 ? -33.564 38.136 -1.653 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K OH 1 ATOM 638 N N . LEU K 1 83 ? -39.512 35.276 3.888 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K N 1 ATOM 639 C CA . LEU K 1 83 ? -40.424 34.309 4.510 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CA 1 ATOM 640 C C . LEU K 1 83 ? -41.235 33.621 3.415 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K C 1 ATOM 641 O O . LEU K 1 83 ? -42.151 34.211 2.854 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K O 1 ATOM 642 C CB . LEU K 1 83 ? -41.351 34.985 5.535 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CB 1 ATOM 643 C CG . LEU K 1 83 ? -42.201 34.013 6.361 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CG 1 ATOM 644 C CD1 . LEU K 1 83 ? -41.356 33.254 7.373 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CD1 1 ATOM 645 C CD2 . LEU K 1 83 ? -43.326 34.705 7.078 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CD2 1 ATOM 646 N N . GLN K 1 84 ? -40.850 32.385 3.108 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K N 1 ATOM 647 C CA . GLN K 1 84 ? -41.538 31.535 2.141 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CA 1 ATOM 648 C C . GLN K 1 84 ? -42.676 30.840 2.867 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K C 1 ATOM 649 O O . GLN K 1 84 ? -42.445 30.144 3.841 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K O 1 ATOM 650 C CB . GLN K 1 84 ? -40.570 30.487 1.579 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CB 1 ATOM 651 C CG . GLN K 1 84 ? -41.162 29.487 0.602 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CG 1 ATOM 652 C CD . GLN K 1 84 ? -41.671 30.165 -0.637 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CD 1 ATOM 653 O OE1 . GLN K 1 84 ? -40.924 30.911 -1.296 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K OE1 1 ATOM 654 N NE2 . GLN K 1 84 ? -42.938 29.929 -0.964 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K NE2 1 ATOM 655 N N . MET K 1 85 ? -43.898 31.007 2.382 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 85 MET K N 1 ATOM 656 C CA . MET K 1 85 ? -45.089 30.420 3.003 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CA 1 ATOM 657 C C . MET K 1 85 ? -45.767 29.480 2.011 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 85 MET K C 1 ATOM 658 O O . MET K 1 85 ? -46.165 29.900 0.938 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 85 MET K O 1 ATOM 659 C CB . MET K 1 85 ? -46.042 31.531 3.437 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CB 1 ATOM 660 C CG . MET K 1 85 ? -45.409 32.515 4.419 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CG 1 ATOM 661 S SD . MET K 1 85 ? -46.505 33.845 4.940 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 85 MET K SD 1 ATOM 662 C CE . MET K 1 85 ? -46.695 34.711 3.391 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CE 1 ATOM 663 N N . ASN K 1 86 ? -45.873 28.204 2.377 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K N 1 ATOM 664 C CA . ASN K 1 86 ? -46.541 27.178 1.563 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CA 1 ATOM 665 C C . ASN K 1 86 ? -47.792 26.662 2.256 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K C 1 ATOM 666 O O . ASN K 1 86 ? -47.937 26.784 3.469 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K O 1 ATOM 667 C CB . ASN K 1 86 ? -45.614 25.994 1.310 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CB 1 ATOM 668 C CG . ASN K 1 86 ? -44.407 26.368 0.462 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CG 1 ATOM 669 O OD1 . ASN K 1 86 ? -44.524 27.107 -0.501 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K OD1 1 ATOM 670 N ND2 . ASN K 1 86 ? -43.245 25.864 0.813 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K ND2 1 ATOM 671 N N . ASN K 1 87 ? -48.679 26.068 1.463 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K N 1 ATOM 672 C CA . ASN K 1 87 ? -49.934 25.506 1.934 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CA 1 ATOM 673 C C . ASN K 1 87 ? -50.631 26.474 2.898 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K C 1 ATOM 674 O O . ASN K 1 87 ? -50.909 26.145 4.056 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K O 1 ATOM 675 C CB . ASN K 1 87 ? -49.693 24.131 2.569 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CB 1 ATOM 676 C CG . ASN K 1 87 ? -50.991 23.380 2.877 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CG 1 ATOM 677 O OD1 . ASN K 1 87 ? -52.018 23.551 2.210 1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K OD1 1 ATOM 678 N ND2 . ASN K 1 87 ? -50.944 22.548 3.904 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K ND2 1 ATOM 679 N N . LEU K 1 88 ? -50.868 27.685 2.405 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K N 1 ATOM 680 C CA . LEU K 1 88 ? -51.477 28.739 3.214 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CA 1 ATOM 681 C C . LEU K 1 88 ? -52.932 28.439 3.568 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K C 1 ATOM 682 O O . LEU K 1 88 ? -53.645 27.793 2.800 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K O 1 ATOM 683 C CB . LEU K 1 88 ? -51.362 30.096 2.512 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CB 1 ATOM 684 C CG . LEU K 1 88 ? -49.976 30.732 2.628 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CG 1 ATOM 685 C CD1 . LEU K 1 88 ? -49.748 31.802 1.607 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CD1 1 ATOM 686 C CD2 . LEU K 1 88 ? -49.745 31.303 4.015 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CD2 1 ATOM 687 N N . LYS K 1 89 ? -53.336 28.914 4.740 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K N 1 ATOM 688 C CA . LYS K 1 89 ? -54.658 28.667 5.305 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CA 1 ATOM 689 C C . LYS K 1 89 ? -55.307 30.001 5.626 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K C 1 ATOM 690 O O . LYS K 1 89 ? -54.599 30.996 5.771 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K O 1 ATOM 691 C CB . LYS K 1 89 ? -54.517 27.836 6.581 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CB 1 ATOM 692 C CG . LYS K 1 89 ? -53.928 26.454 6.341 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CG 1 ATOM 693 C CD . LYS K 1 89 ? -53.417 25.809 7.640 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CD 1 ATOM 694 C CE . LYS K 1 89 ? -53.422 24.276 7.576 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CE 1 ATOM 695 N NZ . LYS K 1 89 ? -52.307 23.712 8.385 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K NZ 1 ATOM 696 N N . PRO K 1 90 ? -56.651 30.043 5.747 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K N 1 ATOM 697 C CA . PRO K 1 90 ? -57.304 31.337 6.059 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CA 1 ATOM 698 C C . PRO K 1 90 ? -56.828 31.935 7.382 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K C 1 ATOM 699 O O . PRO K 1 90 ? -56.685 33.148 7.463 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K O 1 ATOM 700 C CB . PRO K 1 90 ? -58.787 30.990 6.106 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CB 1 ATOM 701 C CG . PRO K 1 90 ? -58.920 29.725 5.315 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CG 1 ATOM 702 C CD . PRO K 1 90 ? -57.645 28.971 5.547 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CD 1 ATOM 703 N N . GLU K 1 91 ? -56.533 31.117 8.381 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K N 1 ATOM 704 C CA . GLU K 1 91 ? -55.968 31.627 9.643 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CA 1 ATOM 705 C C . GLU K 1 91 ? -54.567 32.265 9.535 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K C 1 ATOM 706 O O . GLU K 1 91 ? -54.123 32.909 10.482 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K O 1 ATOM 707 C CB . GLU K 1 91 ? -55.953 30.550 10.747 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CB 1 ATOM 708 C CG . GLU K 1 91 ? -55.080 29.326 10.481 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CG 1 ATOM 709 C CD . GLU K 1 91 ? -55.892 28.071 10.086 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CD 1 ATOM 710 O OE1 . GLU K 1 91 ? -56.978 28.181 9.431 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K OE1 1 ATOM 711 O OE2 . GLU K 1 91 ? -55.408 26.956 10.432 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K OE2 1 ATOM 712 N N . ASP K 1 92 ? -53.862 32.084 8.413 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K N 1 ATOM 713 C CA . ASP K 1 92 ? -52.598 32.793 8.196 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CA 1 ATOM 714 C C . ASP K 1 92 ? -52.801 34.240 7.766 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K C 1 ATOM 715 O O . ASP K 1 92 ? -51.838 35.004 7.709 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K O 1 ATOM 716 C CB . ASP K 1 92 ? -51.730 32.089 7.169 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CB 1 ATOM 717 C CG . ASP K 1 92 ? -51.318 30.688 7.613 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CG 1 ATOM 718 O OD1 . ASP K 1 92 ? -50.883 30.515 8.778 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K OD1 1 ATOM 719 O OD2 . ASP K 1 92 ? -51.413 29.768 6.771 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K OD2 1 ATOM 720 N N . THR K 1 93 ? -54.039 34.622 7.466 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 93 THR K N 1 ATOM 721 C CA . THR K 1 93 ? -54.355 36.002 7.114 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CA 1 ATOM 722 C C . THR K 1 93 ? -53.960 36.945 8.250 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 93 THR K C 1 ATOM 723 O O . THR K 1 93 ? -54.139 36.626 9.435 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 93 THR K O 1 ATOM 724 C CB . THR K 1 93 ? -55.859 36.140 6.821 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CB 1 ATOM 725 O OG1 . THR K 1 93 ? -56.181 35.346 5.667 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 93 THR K OG1 1 ATOM 726 C CG2 . THR K 1 93 ? -56.277 37.594 6.599 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CG2 1 ATOM 727 N N . GLY K 1 94 ? -53.403 38.090 7.885 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K N 1 ATOM 728 C CA . GLY K 1 94 ? -52.951 39.071 8.861 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K CA 1 ATOM 729 C C . GLY K 1 94 ? -51.930 40.045 8.325 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K C 1 ATOM 730 O O . GLY K 1 94 ? -51.591 40.023 7.140 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K O 1 ATOM 731 N N . ILE K 1 95 ? -51.457 40.922 9.202 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K N 1 ATOM 732 C CA . ILE K 1 95 ? -50.410 41.866 8.862 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CA 1 ATOM 733 C C . ILE K 1 95 ? -49.112 41.243 9.332 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K C 1 ATOM 734 O O . ILE K 1 95 ? -49.011 40.842 10.482 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K O 1 ATOM 735 C CB . ILE K 1 95 ? -50.657 43.235 9.527 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CB 1 ATOM 736 C CG1 . ILE K 1 95 ? -51.942 43.852 8.925 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CG1 1 ATOM 737 C CG2 . ILE K 1 95 ? -49.477 44.172 9.298 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CG2 1 ATOM 738 C CD1 . ILE K 1 95 ? -52.477 45.095 9.610 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CD1 1 ATOM 739 N N . TYR K 1 96 ? -48.132 41.157 8.432 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K N 1 ATOM 740 C CA . TYR K 1 96 ? -46.839 40.517 8.721 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CA 1 ATOM 741 C C . TYR K 1 96 ? -45.763 41.585 8.841 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K C 1 ATOM 742 O O . TYR K 1 96 ? -45.519 42.338 7.899 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K O 1 ATOM 743 C CB . TYR K 1 96 ? -46.474 39.487 7.640 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CB 1 ATOM 744 C CG . TYR K 1 96 ? -47.208 38.167 7.793 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CG 1 ATOM 745 C CD1 . TYR K 1 96 ? -48.567 38.094 7.599 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CD1 1 ATOM 746 C CD2 . TYR K 1 96 ? -46.541 37.005 8.128 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CD2 1 ATOM 747 C CE1 . TYR K 1 96 ? -49.261 36.888 7.728 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CE1 1 ATOM 748 C CE2 . TYR K 1 96 ? -47.211 35.793 8.265 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CE2 1 ATOM 749 C CZ . TYR K 1 96 ? -48.579 35.736 8.065 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CZ 1 ATOM 750 O OH . TYR K 1 96 ? -49.267 34.560 8.216 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K OH 1 ATOM 751 N N . TYR K 1 97 ? -45.158 41.658 10.023 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K N 1 ATOM 752 C CA . TYR K 1 97 ? -44.090 42.592 10.330 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CA 1 ATOM 753 C C . TYR K 1 97 ? -42.755 41.862 10.319 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K C 1 ATOM 754 O O . TYR K 1 97 ? -42.640 40.770 10.868 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K O 1 ATOM 755 C CB . TYR K 1 97 ? -44.281 43.158 11.731 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CB 1 ATOM 756 C CG . TYR K 1 97 ? -45.538 43.915 11.947 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CG 1 ATOM 757 C CD1 . TYR K 1 97 ? -45.685 45.203 11.456 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CD1 1 ATOM 758 C CD2 . TYR K 1 97 ? -46.569 43.368 12.686 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CD2 1 ATOM 759 C CE1 . TYR K 1 97 ? -46.859 45.929 11.677 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CE1 1 ATOM 760 C CE2 . TYR K 1 97 ? -47.745 44.080 12.917 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CE2 1 ATOM 761 C CZ . TYR K 1 97 ? -47.882 45.359 12.414 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CZ 1 ATOM 762 O OH . TYR K 1 97 ? -49.043 46.041 12.660 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K OH 1 ATOM 763 N N . CYS K 1 98 ? -41.751 42.483 9.712 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K N 1 ATOM 764 C CA . CYS K 1 98 ? -40.368 42.038 9.819 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K CA 1 ATOM 765 C C . CYS K 1 98 ? -39.754 42.806 10.964 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K C 1 ATOM 766 O O . CYS K 1 98 ? -39.972 44.023 11.085 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K O 1 ATOM 767 C CB . CYS K 1 98 ? -39.627 42.343 8.533 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K CB 1 ATOM 768 S SG . CYS K 1 98 ? -37.865 41.986 8.573 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K SG 1 ATOM 769 N N . THR K 1 99 ? -38.998 42.115 11.806 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 99 THR K N 1 ATOM 770 C CA . THR K 1 99 ? -38.380 42.755 12.957 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CA 1 ATOM 771 C C . THR K 1 99 ? -36.903 42.443 13.000 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 99 THR K C 1 ATOM 772 O O . THR K 1 99 ? -36.475 41.379 12.534 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 99 THR K O 1 ATOM 773 C CB . THR K 1 99 ? -39.035 42.308 14.277 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CB 1 ATOM 774 O OG1 . THR K 1 99 ? -38.710 40.939 14.540 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 99 THR K OG1 1 ATOM 775 C CG2 . THR K 1 99 ? -40.538 42.451 14.204 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CG2 1 ATOM 776 N N . GLY K 1 100 ? -36.139 43.378 13.563 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K N 1 ATOM 777 C CA . GLY K 1 100 ? -34.688 43.252 13.669 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K CA 1 ATOM 778 C C . GLY K 1 100 ? -34.195 43.501 15.066 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K C 1 ATOM 779 O O . GLY K 1 100 ? -34.797 44.289 15.812 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K O 1 ATOM 780 N N . LEU K 1 101 ? -33.081 42.848 15.403 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K N 1 ATOM 781 C CA . LEU K 1 101 ? -32.579 42.782 16.776 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CA 1 ATOM 782 C C . LEU K 1 101 ? -33.682 42.209 17.660 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K C 1 ATOM 783 O O . LEU K 1 101 ? -34.150 42.814 18.638 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K O 1 ATOM 784 C CB . LEU K 1 101 ? -32.013 44.133 17.250 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CB 1 ATOM 785 C CG . LEU K 1 101 ? -30.484 44.271 17.062 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CG 1 ATOM 786 C CD1 . LEU K 1 101 ? -30.096 44.253 15.593 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CD1 1 ATOM 787 C CD2 . LEU K 1 101 ? -29.949 45.523 17.748 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CD2 1 ATOM 788 N N . THR K 1 102 ? -34.080 41.001 17.275 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 102 THR K N 1 ATOM 789 C CA . THR K 1 102 ? -35.305 40.395 17.758 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CA 1 ATOM 790 C C . THR K 1 102 ? -36.453 41.406 17.568 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 102 THR K C 1 ATOM 791 O O . THR K 1 102 ? -36.849 41.615 16.423 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 102 THR K O 1 ATOM 792 C CB . THR K 1 102 ? -35.128 39.809 19.169 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CB 1 ATOM 793 O OG1 . THR K 1 102 ? -34.076 38.822 19.122 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 102 THR K OG1 1 ATOM 794 C CG2 . THR K 1 102 ? -36.427 39.148 19.639 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CG2 1 ATOM 795 N N . PHE K 1 103 ? -36.942 42.068 18.614 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K N 1 ATOM 796 C CA . PHE K 1 103 ? -38.074 42.992 18.440 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CA 1 ATOM 797 C C . PHE K 1 103 ? -37.739 44.450 18.731 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K C 1 ATOM 798 O O . PHE K 1 103 ? -38.640 45.219 19.064 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K O 1 ATOM 799 C CB . PHE K 1 103 ? -39.278 42.555 19.292 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CB 1 ATOM 800 C CG . PHE K 1 103 ? -39.667 41.113 19.107 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CG 1 ATOM 801 C CD1 . PHE K 1 103 ? -39.849 40.586 17.829 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CD1 1 ATOM 802 C CD2 . PHE K 1 103 ? -39.874 40.290 20.202 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CD2 1 ATOM 803 C CE1 . PHE K 1 103 ? -40.217 39.274 17.653 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CE1 1 ATOM 804 C CE2 . PHE K 1 103 ? -40.231 38.972 20.030 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CE2 1 ATOM 805 C CZ . PHE K 1 103 ? -40.398 38.463 18.751 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CZ 1 ATOM 806 N N . ASP K 1 104 ? -36.473 44.842 18.583 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K N 1 ATOM 807 C CA . ASP K 1 104 ? -36.078 46.236 18.827 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CA 1 ATOM 808 C C . ASP K 1 104 ? -36.644 47.157 17.737 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K C 1 ATOM 809 O O . ASP K 1 104 ? -37.091 48.274 18.030 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K O 1 ATOM 810 C CB . ASP K 1 104 ? -34.545 46.394 18.897 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CB 1 ATOM 811 C CG . ASP K 1 104 ? -33.934 45.785 20.158 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CG 1 ATOM 812 O OD1 . ASP K 1 104 ? -34.619 44.976 20.830 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K OD1 1 ATOM 813 O OD2 . ASP K 1 104 ? -32.757 46.114 20.472 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K OD2 1 ATOM 814 N N . TYR K 1 105 ? -36.631 46.680 16.490 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K N 1 ATOM 815 C CA . TYR K 1 105 ? -37.038 47.480 15.327 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CA 1 ATOM 816 C C . TYR K 1 105 ? -38.090 46.734 14.529 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K C 1 ATOM 817 O O . TYR K 1 105 ? -38.008 45.522 14.388 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K O 1 ATOM 818 C CB . TYR K 1 105 ? -35.838 47.768 14.426 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CB 1 ATOM 819 C CG . TYR K 1 105 ? -34.609 48.196 15.175 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CG 1 ATOM 820 C CD1 . TYR K 1 105 ? -34.590 49.375 15.949 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CD1 1 ATOM 821 C CD2 . TYR K 1 105 ? -33.442 47.425 15.116 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CD2 1 ATOM 822 C CE1 . TYR K 1 105 ? -33.448 49.753 16.645 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CE1 1 ATOM 823 C CE2 . TYR K 1 105 ? -32.285 47.812 15.797 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CE2 1 ATOM 824 C CZ . TYR K 1 105 ? -32.294 48.973 16.543 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CZ 1 ATOM 825 O OH . TYR K 1 105 ? -31.159 49.315 17.234 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K OH 1 ATOM 826 N N . TRP K 1 106 ? -39.065 47.474 14.011 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K N 1 ATOM 827 C CA . TRP K 1 106 ? -40.199 46.905 13.299 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CA 1 ATOM 828 C C . TRP K 1 106 ? -40.454 47.664 12.004 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K C 1 ATOM 829 O O . TRP K 1 106 ? -40.403 48.888 11.987 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K O 1 ATOM 830 C CB . TRP K 1 106 ? -41.456 47.028 14.153 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CB 1 ATOM 831 C CG . TRP K 1 106 ? -41.484 46.224 15.404 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CG 1 ATOM 832 C CD1 . TRP K 1 106 ? -40.695 46.386 16.500 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CD1 1 ATOM 833 C CD2 . TRP K 1 106 ? -42.407 45.167 15.724 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CD2 1 ATOM 834 N NE1 . TRP K 1 106 ? -41.034 45.473 17.469 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K NE1 1 ATOM 835 C CE2 . TRP K 1 106 ? -42.093 44.722 17.026 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CE2 1 ATOM 836 C CE3 . TRP K 1 106 ? -43.453 44.546 15.032 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CE3 1 ATOM 837 C CZ2 . TRP K 1 106 ? -42.775 43.677 17.641 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CZ2 1 ATOM 838 C CZ3 . TRP K 1 106 ? -44.142 43.513 15.655 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CZ3 1 ATOM 839 C CH2 . TRP K 1 106 ? -43.803 43.095 16.948 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CH2 1 ATOM 840 N N . GLY K 1 107 ? -40.756 46.936 10.935 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K N 1 ATOM 841 C CA . GLY K 1 107 ? -41.270 47.544 9.710 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K CA 1 ATOM 842 C C . GLY K 1 107 ? -42.725 47.970 9.839 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K C 1 ATOM 843 O O . GLY K 1 107 ? -43.355 47.722 10.858 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K O 1 ATOM 844 N N . GLN K 1 108 ? -43.252 48.618 8.801 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K N 1 ATOM 845 C CA . GLN K 1 108 ? -44.658 49.059 8.771 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CA 1 ATOM 846 C C . GLN K 1 108 ? -45.647 47.928 8.529 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K C 1 ATOM 847 O O . GLN K 1 108 ? -46.832 48.067 8.804 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K O 1 ATOM 848 C CB . GLN K 1 108 ? -44.851 50.152 7.703 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CB 1 ATOM 849 C CG . GLN K 1 108 ? -44.158 51.479 8.022 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CG 1 ATOM 850 C CD . GLN K 1 108 ? -44.634 52.101 9.338 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CD 1 ATOM 851 O OE1 . GLN K 1 108 ? -43.859 52.243 10.299 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K OE1 1 ATOM 852 N NE2 . GLN K 1 108 ? -45.924 52.464 9.397 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K NE2 1 ATOM 853 N N . GLY K 1 109 ? -45.150 46.824 7.987 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K N 1 ATOM 854 C CA . GLY K 1 109 ? -45.941 45.621 7.788 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K CA 1 ATOM 855 C C . GLY K 1 109 ? -46.476 45.495 6.374 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K C 1 ATOM 856 O O . GLY K 1 109 ? -46.629 46.490 5.665 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K O 1 ATOM 857 N N . THR K 1 110 ? -46.734 44.260 5.962 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 110 THR K N 1 ATOM 858 C CA . THR K 1 110 ? -47.360 43.966 4.667 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CA 1 ATOM 859 C C . THR K 1 110 ? -48.520 43.004 4.918 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 110 THR K C 1 ATOM 860 O O . THR K 1 110 ? -48.410 42.106 5.770 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 110 THR K O 1 ATOM 861 C CB . THR K 1 110 ? -46.335 43.391 3.659 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CB 1 ATOM 862 O OG1 . THR K 1 110 ? -46.926 43.297 2.373 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 110 THR K OG1 1 ATOM 863 C CG2 . THR K 1 110 ? -45.834 42.013 4.055 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CG2 1 ATOM 864 N N . THR K 1 111 ? -49.621 43.192 4.204 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 111 THR K N 1 ATOM 865 C CA . THR K 1 111 ? -50.850 42.461 4.498 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CA 1 ATOM 866 C C . THR K 1 111 ? -50.983 41.221 3.643 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 111 THR K C 1 ATOM 867 O O . THR K 1 111 ? -50.907 41.300 2.417 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 111 THR K O 1 ATOM 868 C CB . THR K 1 111 ? -52.078 43.355 4.269 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CB 1 ATOM 869 O OG1 . THR K 1 111 ? -51.949 44.562 5.015 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 111 THR K OG1 1 ATOM 870 C CG2 . THR K 1 111 ? -53.363 42.633 4.657 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CG2 1 ATOM 871 N N . LEU K 1 112 ? -51.181 40.077 4.296 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K N 1 ATOM 872 C CA . LEU K 1 112 ? -51.442 38.805 3.624 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CA 1 ATOM 873 C C . LEU K 1 112 ? -52.904 38.448 3.836 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K C 1 ATOM 874 O O . LEU K 1 112 ? -53.386 38.472 4.962 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K O 1 ATOM 875 C CB . LEU K 1 112 ? -50.577 37.707 4.207 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CB 1 ATOM 876 C CG . LEU K 1 112 ? -50.791 36.297 3.637 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CG 1 ATOM 877 C CD1 . LEU K 1 112 ? -50.373 36.228 2.171 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CD1 1 ATOM 878 C CD2 . LEU K 1 112 ? -50.075 35.262 4.462 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CD2 1 ATOM 879 N N . THR K 1 113 ? -53.588 38.107 2.747 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 113 THR K N 1 ATOM 880 C CA . THR K 1 113 ? -54.972 37.667 2.782 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CA 1 ATOM 881 C C . THR K 1 113 ? -55.091 36.295 2.095 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 113 THR K C 1 ATOM 882 O O . THR K 1 113 ? -54.767 36.149 0.911 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 113 THR K O 1 ATOM 883 C CB . THR K 1 113 ? -55.880 38.690 2.081 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CB 1 ATOM 884 O OG1 . THR K 1 113 ? -55.541 40.023 2.507 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 113 THR K OG1 1 ATOM 885 C CG2 . THR K 1 113 ? -57.333 38.449 2.358 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CG2 1 ATOM 886 N N . VAL K 1 114 ? -55.529 35.280 2.840 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K N 1 ATOM 887 C CA . VAL K 1 114 ? -55.726 33.950 2.288 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CA 1 ATOM 888 C C . VAL K 1 114 ? -57.213 33.717 2.127 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K C 1 ATOM 889 O O . VAL K 1 114 ? -57.913 33.457 3.124 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K O 1 ATOM 890 C CB . VAL K 1 114 ? -55.095 32.862 3.183 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CB 1 ATOM 891 C CG1 . VAL K 1 114 ? -55.345 31.470 2.608 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CG1 1 ATOM 892 C CG2 . VAL K 1 114 ? -53.599 33.106 3.331 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CG2 1 ATOM 893 N N . SER K 1 115 ? -57.687 33.808 0.883 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 115 SER K N 1 ATOM 894 C CA . SER K 1 115 ? -59.104 33.639 0.567 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 115 SER K CA 1 ATOM 895 C C . SER K 1 115 ? -59.244 33.220 -0.913 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 115 SER K C 1 ATOM 896 O O . SER K 1 115 ? -58.373 33.483 -1.739 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 115 SER K O 1 ATOM 897 C CB . SER K 1 115 ? -59.860 34.930 0.843 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 115 SER K CB 1 ATOM 898 O OG . SER K 1 115 ? -61.113 35.048 0.169 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 115 SER K OG 1 ATOM 899 N N . SER K 1 116 ? -60.321 32.515 -1.241 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 116 SER K N 1 ATOM 900 C CA . SER K 1 116 ? -60.585 32.078 -2.600 1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 116 SER K CA 1 ATOM 901 C C . SER K 1 116 ? -61.396 33.120 -3.366 1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 116 SER K C 1 ATOM 902 O O . SER K 1 116 ? -61.656 32.943 -4.555 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 116 SER K O 1 ATOM 903 C CB . SER K 1 116 ? -61.253 30.694 -2.622 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 116 SER K CB 1 ATOM 904 O OG . SER K 1 116 ? -62.314 30.616 -1.689 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 116 SER K OG 1 ATOM 905 N N . ALA K 1 117 ? -61.787 34.208 -2.697 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K N 1 ATOM 906 C CA . ALA K 1 117 ? -62.320 35.385 -3.390 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K CA 1 ATOM 907 C C . ALA K 1 117 ? -61.298 36.008 -4.343 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K C 1 ATOM 908 O O . ALA K 1 117 ? -60.106 35.791 -4.197 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K O 1 ATOM 909 C CB . ALA K 1 117 ? -62.826 36.400 -2.384 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K CB 1 ATOM 910 N N . LYS K 1 118 ? -61.778 36.782 -5.283 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K N 1 ATOM 911 C CA . LYS K 1 118 ? -60.948 37.369 -6.351 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CA 1 ATOM 912 C C . LYS K 1 118 ? -60.631 38.821 -6.091 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K C 1 ATOM 913 O O . LYS K 1 118 ? -61.404 39.533 -5.453 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K O 1 ATOM 914 C CB . LYS K 1 118 ? -61.653 37.322 -7.719 1.00 67.97 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CB 1 ATOM 915 C CG . LYS K 1 118 ? -61.955 35.947 -8.302 1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CG 1 ATOM 916 C CD . LYS K 1 118 ? -60.711 35.055 -8.402 1.00 74.29 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CD 1 ATOM 917 C CE . LYS K 1 118 ? -61.088 33.593 -8.605 1.00 77.87 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CE 1 ATOM 918 N NZ . LYS K 1 118 ? -60.116 32.848 -9.461 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K NZ 1 ATOM 919 N N . THR K 1 119 ? -59.474 39.268 -6.598 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 119 THR K N 1 ATOM 920 C CA . THR K 1 119 ? -59.092 40.663 -6.576 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CA 1 ATOM 921 C C . THR K 1 119 ? -60.160 41.507 -7.263 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 119 THR K C 1 ATOM 922 O O . THR K 1 119 ? -60.654 41.130 -8.324 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 119 THR K O 1 ATOM 923 C CB . THR K 1 119 ? -57.738 40.880 -7.277 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CB 1 ATOM 924 O OG1 . THR K 1 119 ? -56.741 40.178 -6.542 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 119 THR K OG1 1 ATOM 925 C CG2 . THR K 1 119 ? -57.361 42.382 -7.312 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CG2 1 ATOM 926 N N . THR K 1 120 ? -60.529 42.623 -6.640 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 120 THR K N 1 ATOM 927 C CA . THR K 1 120 ? -61.514 43.548 -7.188 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CA 1 ATOM 928 C C . THR K 1 120 ? -61.086 44.978 -6.898 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 120 THR K C 1 ATOM 929 O O . THR K 1 120 ? -60.768 45.312 -5.749 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 120 THR K O 1 ATOM 930 C CB . THR K 1 120 ? -62.918 43.313 -6.567 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CB 1 ATOM 931 O OG1 . THR K 1 120 ? -63.235 41.925 -6.584 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 120 THR K OG1 1 ATOM 932 C CG2 . THR K 1 120 ? -64.009 44.044 -7.339 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CG2 1 ATOM 933 N N . ALA K 1 121 ? -61.086 45.825 -7.925 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K N 1 ATOM 934 C CA . ALA K 1 121 ? -60.725 47.231 -7.780 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K CA 1 ATOM 935 C C . ALA K 1 121 ? -61.818 48.005 -7.066 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K C 1 ATOM 936 O O . ALA K 1 121 ? -62.987 47.691 -7.234 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K O 1 ATOM 937 C CB . ALA K 1 121 ? -60.461 47.843 -9.138 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K CB 1 ATOM 938 N N . PRO K 1 122 ? -61.452 49.017 -6.271 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K N 1 ATOM 939 C CA . PRO K 1 122 ? -62.472 49.873 -5.665 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CA 1 ATOM 940 C C . PRO K 1 122 ? -63.104 50.810 -6.684 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K C 1 ATOM 941 O O . PRO K 1 122 ? -62.489 51.149 -7.707 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K O 1 ATOM 942 C CB . PRO K 1 122 ? -61.674 50.710 -4.657 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CB 1 ATOM 943 C CG . PRO K 1 122 ? -60.318 50.789 -5.238 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CG 1 ATOM 944 C CD . PRO K 1 122 ? -60.095 49.441 -5.870 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CD 1 ATOM 945 N N . SER K 1 123 ? -64.333 51.206 -6.393 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 123 SER K N 1 ATOM 946 C CA . SER K 1 123 ? -64.913 52.389 -6.995 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 123 SER K CA 1 ATOM 947 C C . SER K 1 123 ? -64.666 53.503 -5.986 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 123 SER K C 1 ATOM 948 O O . SER K 1 123 ? -64.747 53.278 -4.775 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 123 SER K O 1 ATOM 949 C CB . SER K 1 123 ? -66.399 52.181 -7.241 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 123 SER K CB 1 ATOM 950 O OG . SER K 1 123 ? -66.612 51.042 -8.045 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 123 SER K OG 1 ATOM 951 N N . VAL K 1 124 ? -64.350 54.695 -6.483 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K N 1 ATOM 952 C CA . VAL K 1 124 ? -64.016 55.828 -5.627 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CA 1 ATOM 953 C C . VAL K 1 124 ? -64.948 56.975 -5.972 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K C 1 ATOM 954 O O . VAL K 1 124 ? -64.946 57.458 -7.099 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K O 1 ATOM 955 C CB . VAL K 1 124 ? -62.548 56.248 -5.806 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CB 1 ATOM 956 C CG1 . VAL K 1 124 ? -62.193 57.406 -4.873 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CG1 1 ATOM 957 C CG2 . VAL K 1 124 ? -61.627 55.056 -5.556 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CG2 1 ATOM 958 N N . TYR K 1 125 ? -65.752 57.397 -5.000 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K N 1 ATOM 959 C CA . TYR K 1 125 ? -66.795 58.380 -5.236 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CA 1 ATOM 960 C C . TYR K 1 125 ? -66.546 59.624 -4.369 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K C 1 ATOM 961 O O . TYR K 1 125 ? -66.321 59.511 -3.162 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K O 1 ATOM 962 C CB . TYR K 1 125 ? -68.156 57.779 -4.899 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CB 1 ATOM 963 C CG . TYR K 1 125 ? -68.509 56.504 -5.646 1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CG 1 ATOM 964 C CD1 . TYR K 1 125 ? -68.553 56.470 -7.041 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CD1 1 ATOM 965 C CD2 . TYR K 1 125 ? -68.846 55.339 -4.954 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CD2 1 ATOM 966 C CE1 . TYR K 1 125 ? -68.938 55.316 -7.729 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CE1 1 ATOM 967 C CE2 . TYR K 1 125 ? -69.209 54.168 -5.618 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CE2 1 ATOM 968 C CZ . TYR K 1 125 ? -69.251 54.155 -7.007 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CZ 1 ATOM 969 O OH . TYR K 1 125 ? -69.598 52.987 -7.647 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K OH 1 ATOM 970 N N . PRO K 1 126 ? -66.607 60.824 -4.973 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K N 1 ATOM 971 C CA . PRO K 1 126 ? -66.481 62.031 -4.182 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CA 1 ATOM 972 C C . PRO K 1 126 ? -67.773 62.356 -3.450 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K C 1 ATOM 973 O O . PRO K 1 126 ? -68.848 62.180 -4.023 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K O 1 ATOM 974 C CB . PRO K 1 126 ? -66.188 63.099 -5.239 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CB 1 ATOM 975 C CG . PRO K 1 126 ? -66.943 62.637 -6.430 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CG 1 ATOM 976 C CD . PRO K 1 126 ? -66.872 61.133 -6.387 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CD 1 ATOM 977 N N . LEU K 1 127 ? -67.659 62.835 -2.211 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K N 1 ATOM 978 C CA . LEU K 1 127 ? -68.826 63.209 -1.427 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CA 1 ATOM 979 C C . LEU K 1 127 ? -68.797 64.689 -1.106 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K C 1 ATOM 980 O O . LEU K 1 127 ? -68.102 65.127 -0.198 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K O 1 ATOM 981 C CB . LEU K 1 127 ? -68.909 62.371 -0.147 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CB 1 ATOM 982 C CG . LEU K 1 127 ? -68.862 60.849 -0.294 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CG 1 ATOM 983 C CD1 . LEU K 1 127 ? -68.938 60.243 1.115 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CD1 1 ATOM 984 C CD2 . LEU K 1 127 ? -70.006 60.341 -1.178 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CD2 1 ATOM 985 N N . ALA K 1 128 ? -69.546 65.461 -1.896 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K N 1 ATOM 986 C CA . ALA K 1 128 ? -69.685 66.902 -1.694 1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K CA 1 ATOM 987 C C . ALA K 1 128 ? -70.899 67.123 -0.788 1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K C 1 ATOM 988 O O . ALA K 1 128 ? -71.767 66.264 -0.721 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K O 1 ATOM 989 C CB . ALA K 1 128 ? -69.889 67.582 -3.031 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K CB 1 ATOM 990 N N . PRO K 1 129 ? -70.990 68.290 -0.106 1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K N 1 ATOM 991 C CA . PRO K 1 129 ? -72.100 68.522 0.821 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CA 1 ATOM 992 C C . PRO K 1 129 ? -73.474 68.539 0.159 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K C 1 ATOM 993 O O . PRO K 1 129 ? -73.575 68.668 -1.073 1.00 70.23 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K O 1 ATOM 994 C CB . PRO K 1 129 ? -71.793 69.909 1.403 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CB 1 ATOM 995 C CG . PRO K 1 129 ? -70.326 70.077 1.213 1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CG 1 ATOM 996 C CD . PRO K 1 129 ? -70.088 69.447 -0.123 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CD 1 ATOM 997 N N . VAL K 1 130 ? -74.508 68.391 0.988 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K N 1 ATOM 998 C CA . VAL K 1 130 ? -75.903 68.371 0.521 1.00 79.92 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CA 1 ATOM 999 C C . VAL K 1 130 ? -76.162 69.523 -0.468 1.00 84.79 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K C 1 ATOM 1000 O O . VAL K 1 130 ? -75.618 70.620 -0.312 1.00 84.39 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K O 1 ATOM 1001 C CB . VAL K 1 130 ? -76.926 68.456 1.715 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CB 1 ATOM 1002 C CG1 . VAL K 1 130 ? -78.388 68.367 1.241 1.00 86.62 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CG1 1 ATOM 1003 C CG2 . VAL K 1 130 ? -76.690 67.385 2.781 1.00 80.11 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CG2 1 ATOM 1004 N N . CYS K 1 131 ? -76.997 69.262 -1.463 1.00 91.43 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K N 1 ATOM 1005 C CA . CYS K 1 131 ? -77.293 70.256 -2.512 1.00 96.92 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K CA 1 ATOM 1006 C C . CYS K 1 131 ? -77.938 71.514 -1.878 1.00 99.74 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K C 1 ATOM 1007 O O . CYS K 1 131 ? -78.745 71.394 -0.939 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K O 1 ATOM 1008 C CB . CYS K 1 131 ? -78.192 69.668 -3.625 1.00 102.59 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K CB 1 ATOM 1009 S SG . CYS K 1 131 ? -77.764 70.149 -5.339 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K SG 1 ATOM 1010 N N . GLY K 1 132 ? -77.524 72.712 -2.321 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K N 1 ATOM 1011 C CA . GLY K 1 132 ? -78.095 73.983 -1.829 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K CA 1 ATOM 1012 C C . GLY K 1 132 ? -77.051 75.057 -1.593 1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K C 1 ATOM 1013 O O . GLY K 1 132 ? -76.087 74.825 -0.870 1.00 97.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K O 1 ATOM 1014 N N . THR K 1 135 ? -72.977 74.556 5.141 1.00 99.08 ? ? ? ? ? ? 135 THR K N 1 ATOM 1015 C CA . THR K 1 135 ? -73.997 75.443 5.725 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CA 1 ATOM 1016 C C . THR K 1 135 ? -73.456 76.611 6.551 1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 135 THR K C 1 ATOM 1017 O O . THR K 1 135 ? -73.926 77.735 6.415 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 135 THR K O 1 ATOM 1018 C CB . THR K 1 135 ? -75.064 74.620 6.517 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CB 1 ATOM 1019 O OG1 . THR K 1 135 ? -76.037 75.502 7.097 1.00 107.56 ? ? ? ? ? ? 135 THR K OG1 1 ATOM 1020 C CG2 . THR K 1 135 ? -74.429 73.725 7.629 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CG2 1 ATOM 1021 N N . GLY K 1 136 ? -72.409 76.358 7.355 1.00 97.90 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K N 1 ATOM 1022 C CA . GLY K 1 136 ? -71.909 77.308 8.376 1.00 95.96 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K CA 1 ATOM 1023 C C . GLY K 1 136 ? -70.514 77.904 8.181 1.00 92.71 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K C 1 ATOM 1024 O O . GLY K 1 136 ? -70.094 78.145 7.049 1.00 91.57 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K O 1 ATOM 1025 N N . SER K 1 137 ? -69.789 78.094 9.292 1.00 91.23 ? ? ? ? ? ? 137 SER K N 1 ATOM 1026 C CA . SER K 1 137 ? -68.403 78.584 9.284 1.00 89.04 ? ? ? ? ? ? 137 SER K CA 1 ATOM 1027 C C . SER K 1 137 ? -67.388 77.563 8.710 1.00 83.44 ? ? ? ? ? ? 137 SER K C 1 ATOM 1028 O O . SER K 1 137 ? -66.375 77.938 8.101 1.00 81.65 ? ? ? ? ? ? 137 SER K O 1 ATOM 1029 C CB . SER K 1 137 ? -67.997 78.996 10.712 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 137 SER K CB 1 ATOM 1030 O OG . SER K 1 137 ? -67.886 77.816 11.449 1.00 88.74 ? ? ? ? ? ? 137 SER K OG 1 ATOM 1031 N N . SER K 1 138 ? -67.673 76.279 8.897 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 138 SER K N 1 ATOM 1032 C CA . SER K 1 138 ? -66.807 75.188 8.448 1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 138 SER K CA 1 ATOM 1033 C C . SER K 1 138 ? -67.549 74.302 7.428 1.00 69.77 ? ? ? ? ? ? 138 SER K C 1 ATOM 1034 O O . SER K 1 138 ? -68.767 74.316 7.376 1.00 69.44 ? ? ? ? ? ? 138 SER K O 1 ATOM 1035 C CB . SER K 1 138 ? -66.333 74.424 9.691 1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 138 SER K CB 1 ATOM 1036 O OG . SER K 1 138 ? -66.333 73.002 9.668 1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 138 SER K OG 1 ATOM 1037 N N . VAL K 1 139 ? -66.804 73.557 6.618 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K N 1 ATOM 1038 C CA . VAL K 1 139 ? -67.407 72.646 5.616 1.00 63.46 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CA 1 ATOM 1039 C C . VAL K 1 139 ? -66.711 71.272 5.625 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K C 1 ATOM 1040 O O . VAL K 1 139 ? -65.494 71.198 5.659 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K O 1 ATOM 1041 C CB . VAL K 1 139 ? -67.424 73.263 4.197 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CB 1 ATOM 1042 C CG1 . VAL K 1 139 ? -66.031 73.419 3.624 1.00 62.68 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CG1 1 ATOM 1043 C CG2 . VAL K 1 139 ? -68.262 72.429 3.244 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CG2 1 ATOM 1044 N N . THR K 1 140 ? -67.516 70.211 5.607 1.00 59.37 ? ? ? ? ? ? 140 THR K N 1 ATOM 1045 C CA . THR K 1 140 ? -67.001 68.844 5.644 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CA 1 ATOM 1046 C C . THR K 1 140 ? -67.256 68.134 4.308 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 140 THR K C 1 ATOM 1047 O O . THR K 1 140 ? -68.380 68.132 3.795 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 140 THR K O 1 ATOM 1048 C CB . THR K 1 140 ? -67.625 68.051 6.795 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CB 1 ATOM 1049 O OG1 . THR K 1 140 ? -67.351 68.726 8.021 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 140 THR K OG1 1 ATOM 1050 C CG2 . THR K 1 140 ? -67.043 66.656 6.874 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CG2 1 ATOM 1051 N N . LEU K 1 141 ? -66.191 67.549 3.763 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K N 1 ATOM 1052 C CA . LEU K 1 141 ? -66.241 66.789 2.526 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CA 1 ATOM 1053 C C . LEU K 1 141 ? -65.873 65.361 2.809 1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K C 1 ATOM 1054 O O . LEU K 1 141 ? -65.327 65.063 3.860 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K O 1 ATOM 1055 C CB . LEU K 1 141 ? -65.229 67.349 1.516 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CB 1 ATOM 1056 C CG . LEU K 1 141 ? -65.203 68.848 1.314 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CG 1 ATOM 1057 C CD1 . LEU K 1 141 ? -64.038 69.143 0.345 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CD1 1 ATOM 1058 C CD2 . LEU K 1 141 ? -66.568 69.314 0.804 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CD2 1 ATOM 1059 N N . GLY K 1 142 ? -66.123 64.498 1.835 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K N 1 ATOM 1060 C CA . GLY K 1 142 ? -65.871 63.082 1.991 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K CA 1 ATOM 1061 C C . GLY K 1 142 ? -65.444 62.357 0.739 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K C 1 ATOM 1062 O O . GLY K 1 142 ? -65.559 62.856 -0.378 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K O 1 ATOM 1063 N N . CYS K 1 143 ? -64.960 61.143 0.968 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K N 1 ATOM 1064 C CA . CYS K 1 143 ? -64.529 60.257 -0.085 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K CA 1 ATOM 1065 C C . CYS K 1 143 ? -64.928 58.838 0.309 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K C 1 ATOM 1066 O O . CYS K 1 143 ? -64.632 58.392 1.416 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K O 1 ATOM 1067 C CB . CYS K 1 143 ? -63.045 60.350 -0.259 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K CB 1 ATOM 1068 S SG . CYS K 1 143 ? -62.457 59.595 -1.789 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K SG 1 ATOM 1069 N N . LEU K 1 144 ? -65.612 58.154 -0.611 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K N 1 ATOM 1070 C CA . LEU K 1 144 ? -66.101 56.815 -0.383 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CA 1 ATOM 1071 C C . LEU K 1 144 ? -65.355 55.854 -1.288 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K C 1 ATOM 1072 O O . LEU K 1 144 ? -65.384 56.013 -2.502 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K O 1 ATOM 1073 C CB . LEU K 1 144 ? -67.590 56.754 -0.687 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CB 1 ATOM 1074 C CG . LEU K 1 144 ? -68.308 55.408 -0.540 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CG 1 ATOM 1075 C CD1 . LEU K 1 144 ? -68.223 54.900 0.887 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD1 1 ATOM 1076 C CD2 . LEU K 1 144 ? -69.766 55.559 -0.928 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD2 1 ATOM 1077 N N . VAL K 1 145 ? -64.701 54.861 -0.685 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K N 1 ATOM 1078 C CA . VAL K 1 145 ? -63.990 53.823 -1.412 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CA 1 ATOM 1079 C C . VAL K 1 145 ? -64.771 52.533 -1.203 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K C 1 ATOM 1080 O O . VAL K 1 145 ? -64.803 52.015 -0.092 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K O 1 ATOM 1081 C CB . VAL K 1 145 ? -62.561 53.661 -0.873 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CB 1 ATOM 1082 C CG1 . VAL K 1 145 ? -61.767 52.720 -1.762 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CG1 1 ATOM 1083 C CG2 . VAL K 1 145 ? -61.874 55.012 -0.810 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CG2 1 ATOM 1084 N N . LYS K 1 146 ? -65.392 52.022 -2.263 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K N 1 ATOM 1085 C CA . LYS K 1 146 ? -66.389 50.951 -2.133 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CA 1 ATOM 1086 C C . LYS K 1 146 ? -66.072 49.748 -3.030 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K C 1 ATOM 1087 O O . LYS K 1 146 ? -65.667 49.899 -4.195 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K O 1 ATOM 1088 C CB . LYS K 1 146 ? -67.775 51.480 -2.472 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CB 1 ATOM 1089 C CG . LYS K 1 146 ? -68.917 50.527 -2.157 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CG 1 ATOM 1090 C CD . LYS K 1 146 ? -70.283 51.149 -2.274 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CD 1 ATOM 1091 C CE . LYS K 1 146 ? -71.352 50.075 -2.524 1.00 64.56 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CE 1 ATOM 1092 N NZ . LYS K 1 146 ? -71.339 49.022 -1.475 1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K NZ 1 ATOM 1093 N N . GLY K 1 147 ? -66.257 48.555 -2.455 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K N 1 ATOM 1094 C CA . GLY K 1 147 ? -66.250 47.318 -3.212 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K CA 1 ATOM 1095 C C . GLY K 1 147 ? -64.904 46.784 -3.671 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K C 1 ATOM 1096 O O . GLY K 1 147 ? -64.789 46.336 -4.816 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K O 1 ATOM 1097 N N . TYR K 1 148 ? -63.898 46.801 -2.786 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K N 1 ATOM 1098 C CA . TYR K 1 148 ? -62.554 46.305 -3.135 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CA 1 ATOM 1099 C C . TYR K 1 148 ? -62.191 45.055 -2.358 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K C 1 ATOM 1100 O O . TYR K 1 148 ? -62.739 44.777 -1.291 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K O 1 ATOM 1101 C CB . TYR K 1 148 ? -61.474 47.366 -2.944 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CB 1 ATOM 1102 C CG . TYR K 1 148 ? -61.222 47.849 -1.520 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CG 1 ATOM 1103 C CD1 . TYR K 1 148 ? -61.939 48.908 -0.973 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CD1 1 ATOM 1104 C CD2 . TYR K 1 148 ? -60.238 47.256 -0.734 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CD2 1 ATOM 1105 C CE1 . TYR K 1 148 ? -61.690 49.345 0.326 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CE1 1 ATOM 1106 C CE2 . TYR K 1 148 ? -59.993 47.689 0.562 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CE2 1 ATOM 1107 C CZ . TYR K 1 148 ? -60.715 48.733 1.088 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CZ 1 ATOM 1108 O OH . TYR K 1 148 ? -60.462 49.151 2.370 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K OH 1 ATOM 1109 N N . PHE K 1 149 ? -61.262 44.296 -2.922 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K N 1 ATOM 1110 C CA . PHE K 1 149 ? -60.683 43.145 -2.240 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CA 1 ATOM 1111 C C . PHE K 1 149 ? -59.341 42.805 -2.867 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K C 1 ATOM 1112 O O . PHE K 1 149 ? -59.212 42.890 -4.087 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K O 1 ATOM 1113 C CB . PHE K 1 149 ? -61.651 41.944 -2.309 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CB 1 ATOM 1114 C CG . PHE K 1 149 ? -61.225 40.774 -1.476 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CG 1 ATOM 1115 C CD1 . PHE K 1 149 ? -61.577 40.702 -0.137 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CD1 1 ATOM 1116 C CD2 . PHE K 1 149 ? -60.496 39.741 -2.024 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CD2 1 ATOM 1117 C CE1 . PHE K 1 149 ? -61.245 39.612 0.642 1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CE1 1 ATOM 1118 C CE2 . PHE K 1 149 ? -60.123 38.662 -1.209 1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CE2 1 ATOM 1119 C CZ . PHE K 1 149 ? -60.488 38.632 0.123 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CZ 1 ATOM 1120 N N . PRO K 1 150 ? -58.329 42.445 -2.074 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K N 1 ATOM 1121 C CA . PRO K 1 150 ? -58.336 42.406 -0.613 1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CA 1 ATOM 1122 C C . PRO K 1 150 ? -57.911 43.762 -0.031 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K C 1 ATOM 1123 O O . PRO K 1 150 ? -57.736 44.726 -0.774 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K O 1 ATOM 1124 C CB . PRO K 1 150 ? -57.242 41.389 -0.353 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CB 1 ATOM 1125 C CG . PRO K 1 150 ? -56.206 41.710 -1.411 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CG 1 ATOM 1126 C CD . PRO K 1 150 ? -56.958 42.231 -2.601 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CD 1 ATOM 1127 N N . GLU K 1 151 ? -57.719 43.823 1.284 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K N 1 ATOM 1128 C CA . GLU K 1 151 ? -57.045 44.960 1.897 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CA 1 ATOM 1129 C C . GLU K 1 151 ? -55.560 44.981 1.485 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K C 1 ATOM 1130 O O . GLU K 1 151 ? -54.998 43.922 1.171 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K O 1 ATOM 1131 C CB . GLU K 1 151 ? -57.174 44.911 3.413 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CB 1 ATOM 1132 C CG . GLU K 1 151 ? -58.569 45.271 3.891 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CG 1 ATOM 1133 C CD . GLU K 1 151 ? -58.613 45.681 5.351 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CD 1 ATOM 1134 O OE1 . GLU K 1 151 ? -58.530 46.921 5.618 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K OE1 1 ATOM 1135 O OE2 . GLU K 1 151 ? -58.650 44.773 6.228 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K OE2 1 ATOM 1136 N N . PRO K 1 152 ? -54.904 46.141 1.491 1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K N 1 ATOM 1137 C CA . PRO K 1 152 ? -55.455 47.415 1.924 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CA 1 ATOM 1138 C C . PRO K 1 152 ? -55.561 48.411 0.783 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K C 1 ATOM 1139 O O . PRO K 1 152 ? -55.147 48.123 -0.336 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K O 1 ATOM 1140 C CB . PRO K 1 152 ? -54.385 47.911 2.902 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CB 1 ATOM 1141 C CG . PRO K 1 152 ? -53.103 47.417 2.280 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CG 1 ATOM 1142 C CD . PRO K 1 152 ? -53.433 46.198 1.448 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CD 1 ATOM 1143 N N . VAL K 1 153 ? -56.108 49.578 1.097 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K N 1 ATOM 1144 C CA . VAL K 1 153 ? -55.995 50.755 0.250 1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CA 1 ATOM 1145 C C . VAL K 1 153 ? -55.278 51.829 1.041 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K C 1 ATOM 1146 O O . VAL K 1 153 ? -55.229 51.775 2.267 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K O 1 ATOM 1147 C CB . VAL K 1 153 ? -57.371 51.291 -0.242 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CB 1 ATOM 1148 C CG1 . VAL K 1 153 ? -58.076 50.261 -1.108 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CG1 1 ATOM 1149 C CG2 . VAL K 1 153 ? -58.274 51.707 0.927 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CG2 1 ATOM 1150 N N . THR K 1 154 ? -54.694 52.785 0.336 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 154 THR K N 1 ATOM 1151 C CA . THR K 1 154 ? -54.170 53.995 0.967 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CA 1 ATOM 1152 C C . THR K 1 154 ? -54.974 55.172 0.442 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 154 THR K C 1 ATOM 1153 O O . THR K 1 154 ? -55.260 55.239 -0.754 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 154 THR K O 1 ATOM 1154 C CB . THR K 1 154 ? -52.670 54.208 0.677 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CB 1 ATOM 1155 O OG1 . THR K 1 154 ? -52.448 54.152 -0.734 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 154 THR K OG1 1 ATOM 1156 C CG2 . THR K 1 154 ? -51.824 53.143 1.357 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CG2 1 ATOM 1157 N N . LEU K 1 155 ? -55.353 56.072 1.342 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K N 1 ATOM 1158 C CA . LEU K 1 155 ? -56.134 57.251 0.994 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CA 1 ATOM 1159 C C . LEU K 1 155 ? -55.433 58.485 1.551 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K C 1 ATOM 1160 O O . LEU K 1 155 ? -55.068 58.522 2.724 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K O 1 ATOM 1161 C CB . LEU K 1 155 ? -57.550 57.140 1.541 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CB 1 ATOM 1162 C CG . LEU K 1 155 ? -58.541 58.226 1.103 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CG 1 ATOM 1163 C CD1 . LEU K 1 155 ? -59.964 57.681 1.083 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD1 1 ATOM 1164 C CD2 . LEU K 1 155 ? -58.472 59.501 1.971 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD2 1 ATOM 1165 N N . THR K 1 156 ? -55.246 59.484 0.693 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 156 THR K N 1 ATOM 1166 C CA . THR K 1 156 ? -54.743 60.797 1.088 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CA 1 ATOM 1167 C C . THR K 1 156 ? -55.610 61.884 0.472 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 156 THR K C 1 ATOM 1168 O O . THR K 1 156 ? -56.385 61.616 -0.438 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 156 THR K O 1 ATOM 1169 C CB . THR K 1 156 ? -53.276 61.024 0.654 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CB 1 ATOM 1170 O OG1 . THR K 1 156 ? -53.175 60.938 -0.773 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 156 THR K OG1 1 ATOM 1171 C CG2 . THR K 1 156 ? -52.366 59.987 1.283 1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CG2 1 ATOM 1172 N N . TRP K 1 157 ? -55.455 63.099 0.988 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K N 1 ATOM 1173 C CA . TRP K 1 157 ? -56.115 64.283 0.456 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CA 1 ATOM 1174 C C . TRP K 1 157 ? -55.058 65.243 -0.069 1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K C 1 ATOM 1175 O O . TRP K 1 157 ? -54.053 65.469 0.603 1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K O 1 ATOM 1176 C CB . TRP K 1 157 ? -56.929 64.956 1.543 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CB 1 ATOM 1177 C CG . TRP K 1 157 ? -58.109 64.180 1.981 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CG 1 ATOM 1178 C CD1 . TRP K 1 157 ? -58.185 63.342 3.054 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CD1 1 ATOM 1179 C CD2 . TRP K 1 157 ? -59.406 64.203 1.393 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CD2 1 ATOM 1180 N NE1 . TRP K 1 157 ? -59.461 62.826 3.160 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K NE1 1 ATOM 1181 C CE2 . TRP K 1 157 ? -60.226 63.335 2.146 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CE2 1 ATOM 1182 C CE3 . TRP K 1 157 ? -59.953 64.836 0.272 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CE3 1 ATOM 1183 C CZ2 . TRP K 1 157 ? -61.562 63.100 1.822 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CZ2 1 ATOM 1184 C CZ3 . TRP K 1 157 ? -61.286 64.605 -0.047 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CZ3 1 ATOM 1185 C CH2 . TRP K 1 157 ? -62.074 63.754 0.720 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CH2 1 ATOM 1186 N N . ASN K 1 158 ? -55.295 65.805 -1.258 1.00 60.64 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K N 1 ATOM 1187 C CA . ASN K 1 158 ? -54.297 66.595 -2.011 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CA 1 ATOM 1188 C C . ASN K 1 158 ? -52.874 66.024 -1.887 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K C 1 ATOM 1189 O O . ASN K 1 158 ? -51.937 66.735 -1.554 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K O 1 ATOM 1190 C CB . ASN K 1 158 ? -54.333 68.074 -1.586 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CB 1 ATOM 1191 C CG . ASN K 1 158 ? -55.637 68.767 -1.951 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CG 1 ATOM 1192 O OD1 . ASN K 1 158 ? -56.303 68.413 -2.923 1.00 66.10 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K OD1 1 ATOM 1193 N ND2 . ASN K 1 158 ? -56.006 69.778 -1.174 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K ND2 1 ATOM 1194 N N . SER K 1 159 ? -52.758 64.719 -2.119 1.00 63.90 ? ? ? ? ? ? 159 SER K N 1 ATOM 1195 C CA . SER K 1 159 ? -51.481 63.991 -2.173 1.00 66.02 ? ? ? ? ? ? 159 SER K CA 1 ATOM 1196 C C . SER K 1 159 ? -50.653 64.030 -0.874 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 159 SER K C 1 ATOM 1197 O O . SER K 1 159 ? -49.423 63.956 -0.926 1.00 69.78 ? ? ? ? ? ? 159 SER K O 1 ATOM 1198 C CB . SER K 1 159 ? -50.638 64.497 -3.352 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 159 SER K CB 1 ATOM 1199 O OG . SER K 1 159 ? -51.442 64.684 -4.493 1.00 69.68 ? ? ? ? ? ? 159 SER K OG 1 ATOM 1200 N N . GLY K 1 160 ? -51.321 64.141 0.274 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K N 1 ATOM 1201 C CA . GLY K 1 160 ? -50.641 64.281 1.570 1.00 65.39 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K CA 1 ATOM 1202 C C . GLY K 1 160 ? -50.602 65.689 2.155 1.00 66.37 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K C 1 ATOM 1203 O O . GLY K 1 160 ? -50.423 65.842 3.358 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K O 1 ATOM 1204 N N . SER K 1 161 ? -50.757 66.713 1.311 1.00 68.23 ? ? ? ? ? ? 161 SER K N 1 ATOM 1205 C CA . SER K 1 161 ? -50.734 68.134 1.741 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 161 SER K CA 1 ATOM 1206 C C . SER K 1 161 ? -51.758 68.469 2.800 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 161 SER K C 1 ATOM 1207 O O . SER K 1 161 ? -51.462 69.223 3.720 1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 161 SER K O 1 ATOM 1208 C CB . SER K 1 161 ? -50.998 69.070 0.566 1.00 71.28 ? ? ? ? ? ? 161 SER K CB 1 ATOM 1209 O OG . SER K 1 161 ? -49.942 69.004 -0.365 1.00 74.51 ? ? ? ? ? ? 161 SER K OG 1 ATOM 1210 N N . LEU K 1 162 ? -52.969 67.942 2.638 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K N 1 ATOM 1211 C CA . LEU K 1 162 ? -54.060 68.162 3.573 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CA 1 ATOM 1212 C C . LEU K 1 162 ? -54.150 66.927 4.469 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K C 1 ATOM 1213 O O . LEU K 1 162 ? -54.599 65.857 4.039 1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K O 1 ATOM 1214 C CB . LEU K 1 162 ? -55.350 68.377 2.792 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CB 1 ATOM 1215 C CG . LEU K 1 162 ? -56.600 68.841 3.543 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CG 1 ATOM 1216 C CD1 . LEU K 1 162 ? -56.373 70.115 4.321 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD1 1 ATOM 1217 C CD2 . LEU K 1 162 ? -57.716 69.018 2.547 1.00 59.37 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD2 1 ATOM 1218 N N . SER K 1 163 ? -53.667 67.064 5.703 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 163 SER K N 1 ATOM 1219 C CA . SER K 1 163 ? -53.661 65.957 6.657 1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CA 1 ATOM 1220 C C . SER K 1 163 ? -54.377 66.249 7.981 1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 163 SER K C 1 ATOM 1221 O O . SER K 1 163 ? -54.897 65.316 8.597 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 163 SER K O 1 ATOM 1222 C CB . SER K 1 163 ? -52.220 65.502 6.915 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CB 1 ATOM 1223 O OG . SER K 1 163 ? -51.467 66.503 7.571 1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 163 SER K OG 1 ATOM 1224 N N . SER K 1 164 ? -54.411 67.508 8.433 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 164 SER K N 1 ATOM 1225 C CA . SER K 1 164 ? -55.187 67.827 9.631 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 164 SER K CA 1 ATOM 1226 C C . SER K 1 164 ? -56.659 68.050 9.254 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 164 SER K C 1 ATOM 1227 O O . SER K 1 164 ? -56.976 68.420 8.114 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 164 SER K O 1 ATOM 1228 C CB . SER K 1 164 ? -54.607 69.026 10.369 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 164 SER K CB 1 ATOM 1229 O OG . SER K 1 164 ? -54.793 70.178 9.599 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ? 164 SER K OG 1 ATOM 1230 N N . GLY K 1 165 ? -57.538 67.801 10.228 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K N 1 ATOM 1231 C CA . GLY K 1 165 ? -58.978 67.743 9.999 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K CA 1 ATOM 1232 C C . GLY K 1 165 ? -59.468 66.523 9.229 1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K C 1 ATOM 1233 O O . GLY K 1 165 ? -60.594 66.536 8.735 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K O 1 ATOM 1234 N N . VAL K 1 166 ? -58.642 65.476 9.136 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K N 1 ATOM 1235 C CA . VAL K 1 166 ? -58.971 64.271 8.373 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CA 1 ATOM 1236 C C . VAL K 1 166 ? -59.295 63.116 9.322 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K C 1 ATOM 1237 O O . VAL K 1 166 ? -58.619 62.929 10.340 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K O 1 ATOM 1238 C CB . VAL K 1 166 ? -57.810 63.845 7.444 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CB 1 ATOM 1239 C CG1 . VAL K 1 166 ? -58.086 62.490 6.774 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CG1 1 ATOM 1240 C CG2 . VAL K 1 166 ? -57.566 64.921 6.389 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CG2 1 ATOM 1241 N N . HIS K 1 167 ? -60.331 62.354 8.987 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K N 1 ATOM 1242 C CA . HIS K 1 167 ? -60.585 61.073 9.617 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CA 1 ATOM 1243 C C . HIS K 1 167 ? -60.803 60.025 8.538 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K C 1 ATOM 1244 O O . HIS K 1 167 ? -61.730 60.140 7.743 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K O 1 ATOM 1245 C CB . HIS K 1 167 ? -61.800 61.134 10.532 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CB 1 ATOM 1246 C CG . HIS K 1 167 ? -61.631 62.069 11.682 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CG 1 ATOM 1247 N ND1 . HIS K 1 167 ? -61.947 63.404 11.599 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K ND1 1 ATOM 1248 C CD2 . HIS K 1 167 ? -61.212 61.860 12.957 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CD2 1 ATOM 1249 C CE1 . HIS K 1 167 ? -61.720 63.984 12.766 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CE1 1 ATOM 1250 N NE2 . HIS K 1 167 ? -61.265 63.068 13.602 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K NE2 1 ATOM 1251 N N . THR K 1 168 ? -59.941 59.019 8.507 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 168 THR K N 1 ATOM 1252 C CA . THR K 1 168 ? -60.080 57.897 7.592 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CA 1 ATOM 1253 C C . THR K 1 168 ? -60.559 56.678 8.386 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 168 THR K C 1 ATOM 1254 O O . THR K 1 168 ? -59.884 56.224 9.299 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 168 THR K O 1 ATOM 1255 C CB . THR K 1 168 ? -58.758 57.633 6.868 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CB 1 ATOM 1256 O OG1 . THR K 1 168 ? -58.357 58.832 6.185 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 168 THR K OG1 1 ATOM 1257 C CG2 . THR K 1 168 ? -58.899 56.510 5.867 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CG2 1 ATOM 1258 N N . PHE K 1 169 ? -61.736 56.168 8.046 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K N 1 ATOM 1259 C CA . PHE K 1 169 ? -62.398 55.164 8.875 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CA 1 ATOM 1260 C C . PHE K 1 169 ? -61.972 53.769 8.475 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K C 1 ATOM 1261 O O . PHE K 1 169 ? -61.817 53.509 7.285 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K O 1 ATOM 1262 C CB . PHE K 1 169 ? -63.914 55.327 8.810 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CB 1 ATOM 1263 C CG . PHE K 1 169 ? -64.364 56.702 9.194 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CG 1 ATOM 1264 C CD1 . PHE K 1 169 ? -64.513 57.062 10.536 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CD1 1 ATOM 1265 C CD2 . PHE K 1 169 ? -64.582 57.660 8.222 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CD2 1 ATOM 1266 C CE1 . PHE K 1 169 ? -64.887 58.339 10.883 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CE1 1 ATOM 1267 C CE2 . PHE K 1 169 ? -64.979 58.948 8.572 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CE2 1 ATOM 1268 C CZ . PHE K 1 169 ? -65.144 59.280 9.903 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CZ 1 ATOM 1269 N N . PRO K 1 170 ? -61.742 52.879 9.452 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K N 1 ATOM 1270 C CA . PRO K 1 170 ? -61.352 51.500 9.157 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CA 1 ATOM 1271 C C . PRO K 1 170 ? -62.296 50.811 8.199 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K C 1 ATOM 1272 O O . PRO K 1 170 ? -63.521 51.007 8.265 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K O 1 ATOM 1273 C CB . PRO K 1 170 ? -61.448 50.811 10.520 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CB 1 ATOM 1274 C CG . PRO K 1 170 ? -61.218 51.881 11.516 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CG 1 ATOM 1275 C CD . PRO K 1 170 ? -61.695 53.161 10.899 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CD 1 ATOM 1276 N N . ALA K 1 171 ? -61.716 50.002 7.317 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K N 1 ATOM 1277 C CA . ALA K 1 171 ? -62.494 49.271 6.320 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K CA 1 ATOM 1278 C C . ALA K 1 171 ? -63.382 48.211 6.983 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K C 1 ATOM 1279 O O . ALA K 1 171 ? -63.021 47.645 8.019 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K O 1 ATOM 1280 C CB . ALA K 1 171 ? -61.563 48.631 5.312 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K CB 1 ATOM 1281 N N . LEU K 1 172 ? -64.549 47.980 6.392 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K N 1 ATOM 1282 C CA . LEU K 1 172 ? -65.467 46.946 6.836 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CA 1 ATOM 1283 C C . LEU K 1 172 ? -65.921 46.075 5.679 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K C 1 ATOM 1284 O O . LEU K 1 172 ? -65.989 46.522 4.532 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K O 1 ATOM 1285 C CB . LEU K 1 172 ? -66.685 47.544 7.541 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CB 1 ATOM 1286 C CG . LEU K 1 172 ? -66.452 48.022 8.983 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CG 1 ATOM 1287 C CD1 . LEU K 1 172 ? -67.744 48.572 9.548 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CD1 1 ATOM 1288 C CD2 . LEU K 1 172 ? -65.948 46.918 9.903 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CD2 1 ATOM 1289 N N . LEU K 1 173 ? -66.250 44.827 6.015 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K N 1 ATOM 1290 C CA . LEU K 1 173 ? -66.606 43.813 5.035 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CA 1 ATOM 1291 C C . LEU K 1 173 ? -68.116 43.874 4.749 1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K C 1 ATOM 1292 O O . LEU K 1 173 ? -68.925 43.764 5.671 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K O 1 ATOM 1293 C CB . LEU K 1 173 ? -66.190 42.453 5.594 1.00 64.89 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CB 1 ATOM 1294 C CG . LEU K 1 173 ? -65.767 41.333 4.645 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CG 1 ATOM 1295 C CD1 . LEU K 1 173 ? -64.920 41.829 3.470 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CD1 1 ATOM 1296 C CD2 . LEU K 1 173 ? -65.025 40.274 5.463 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CD2 1 ATOM 1297 N N . LEU K 1 174 ? -68.484 44.085 3.483 1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K N 1 ATOM 1298 C CA . LEU K 1 174 ? -69.892 44.272 3.052 1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CA 1 ATOM 1299 C C . LEU K 1 174 ? -70.195 43.201 1.992 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K C 1 ATOM 1300 O O . LEU K 1 174 ? -70.059 43.439 0.791 1.00 70.09 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K O 1 ATOM 1301 C CB . LEU K 1 174 ? -70.104 45.717 2.514 1.00 70.48 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CB 1 ATOM 1302 C CG . LEU K 1 174 ? -71.435 46.310 1.965 1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CG 1 ATOM 1303 C CD1 . LEU K 1 174 ? -72.651 46.218 2.907 1.00 75.45 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CD1 1 ATOM 1304 C CD2 . LEU K 1 174 ? -71.231 47.777 1.569 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CD2 1 ATOM 1305 N N . SER K 1 175 ? -70.591 42.017 2.476 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 175 SER K N 1 ATOM 1306 C CA . SER K 1 175 ? -70.795 40.793 1.666 1.00 74.77 ? ? ? ? ? ? 175 SER K CA 1 ATOM 1307 C C . SER K 1 175 ? -69.686 40.550 0.624 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 175 SER K C 1 ATOM 1308 O O . SER K 1 175 ? -69.891 40.662 -0.602 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 175 SER K O 1 ATOM 1309 C CB . SER K 1 175 ? -72.212 40.731 1.055 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 175 SER K CB 1 ATOM 1310 O OG . SER K 1 175 ? -72.566 41.919 0.377 1.00 77.58 ? ? ? ? ? ? 175 SER K OG 1 ATOM 1311 N N . GLY K 1 176 ? -68.504 40.250 1.157 1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K N 1 ATOM 1312 C CA . GLY K 1 176 ? -67.370 39.832 0.348 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K CA 1 ATOM 1313 C C . GLY K 1 176 ? -66.390 40.904 -0.050 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K C 1 ATOM 1314 O O . GLY K 1 176 ? -65.263 40.573 -0.397 1.00 63.78 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K O 1 ATOM 1315 N N . LEU K 1 177 ? -66.815 42.173 -0.004 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K N 1 ATOM 1316 C CA . LEU K 1 177 ? -65.986 43.299 -0.456 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CA 1 ATOM 1317 C C . LEU K 1 177 ? -65.861 44.405 0.592 1.00 58.60 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K C 1 ATOM 1318 O O . LEU K 1 177 ? -66.818 44.685 1.336 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K O 1 ATOM 1319 C CB . LEU K 1 177 ? -66.567 43.874 -1.741 1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CB 1 ATOM 1320 C CG . LEU K 1 177 ? -66.766 42.910 -2.914 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CG 1 ATOM 1321 C CD1 . LEU K 1 177 ? -67.490 43.585 -4.063 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CD1 1 ATOM 1322 C CD2 . LEU K 1 177 ? -65.437 42.361 -3.384 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CD2 1 ATOM 1323 N N . TYR K 1 178 ? -64.689 45.046 0.625 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K N 1 ATOM 1324 C CA . TYR K 1 178 ? -64.389 46.107 1.603 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CA 1 ATOM 1325 C C . TYR K 1 178 ? -64.877 47.489 1.165 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K C 1 ATOM 1326 O O . TYR K 1 178 ? -64.889 47.820 -0.023 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K O 1 ATOM 1327 C CB . TYR K 1 178 ? -62.884 46.166 1.878 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CB 1 ATOM 1328 C CG . TYR K 1 178 ? -62.376 45.002 2.692 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CG 1 ATOM 1329 C CD1 . TYR K 1 178 ? -62.524 44.981 4.077 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CD1 1 ATOM 1330 C CD2 . TYR K 1 178 ? -61.742 43.931 2.091 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CD2 1 ATOM 1331 C CE1 . TYR K 1 178 ? -62.062 43.920 4.838 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CE1 1 ATOM 1332 C CE2 . TYR K 1 178 ? -61.270 42.850 2.855 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CE2 1 ATOM 1333 C CZ . TYR K 1 178 ? -61.436 42.859 4.223 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CZ 1 ATOM 1334 O OH . TYR K 1 178 ? -60.962 41.818 4.981 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K OH 1 ATOM 1335 N N . THR K 1 179 ? -65.286 48.271 2.162 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 179 THR K N 1 ATOM 1336 C CA . THR K 1 179 ? -65.689 49.673 1.980 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CA 1 ATOM 1337 C C . THR K 1 179 ? -65.019 50.515 3.062 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 179 THR K C 1 ATOM 1338 O O . THR K 1 179 ? -65.006 50.137 4.235 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 179 THR K O 1 ATOM 1339 C CB . THR K 1 179 ? -67.217 49.873 2.104 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CB 1 ATOM 1340 O OG1 . THR K 1 179 ? -67.892 49.131 1.088 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 179 THR K OG1 1 ATOM 1341 C CG2 . THR K 1 179 ? -67.603 51.324 1.959 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CG2 1 ATOM 1342 N N . LEU K 1 180 ? -64.481 51.665 2.662 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K N 1 ATOM 1343 C CA . LEU K 1 180 ? -64.080 52.665 3.649 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CA 1 ATOM 1344 C C . LEU K 1 180 ? -64.416 54.071 3.200 1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K C 1 ATOM 1345 O O . LEU K 1 180 ? -64.771 54.306 2.055 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K O 1 ATOM 1346 C CB . LEU K 1 180 ? -62.603 52.522 4.034 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CB 1 ATOM 1347 C CG . LEU K 1 180 ? -61.422 52.909 3.125 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CG 1 ATOM 1348 C CD1 . LEU K 1 180 ? -61.337 54.396 2.819 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CD1 1 ATOM 1349 C CD2 . LEU K 1 180 ? -60.149 52.458 3.833 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CD2 1 ATOM 1350 N N . SER K 1 181 ? -64.297 54.976 4.161 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 181 SER K N 1 ATOM 1351 C CA . SER K 1 181 ? -64.584 56.380 3.986 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 181 SER K CA 1 ATOM 1352 C C . SER K 1 181 ? -63.487 57.232 4.580 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 181 SER K C 1 ATOM 1353 O O . SER K 1 181 ? -62.769 56.800 5.477 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 181 SER K O 1 ATOM 1354 C CB . SER K 1 181 ? -65.863 56.716 4.708 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 181 SER K CB 1 ATOM 1355 O OG . SER K 1 181 ? -66.943 56.494 3.838 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 181 SER K OG 1 ATOM 1356 N N . SER K 1 182 ? -63.369 58.452 4.071 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 182 SER K N 1 ATOM 1357 C CA . SER K 1 182 ? -62.578 59.476 4.730 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 182 SER K CA 1 ATOM 1358 C C . SER K 1 182 ? -63.360 60.769 4.709 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 182 SER K C 1 ATOM 1359 O O . SER K 1 182 ? -64.005 61.086 3.715 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 182 SER K O 1 ATOM 1360 C CB . SER K 1 182 ? -61.229 59.659 4.038 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 182 SER K CB 1 ATOM 1361 O OG . SER K 1 182 ? -60.375 60.472 4.829 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 182 SER K OG 1 ATOM 1362 N N . SER K 1 183 ? -63.326 61.489 5.829 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 183 SER K N 1 ATOM 1363 C CA . SER K 1 183 ? -63.914 62.815 5.914 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 183 SER K CA 1 ATOM 1364 C C . SER K 1 183 ? -62.784 63.822 6.061 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 183 SER K C 1 ATOM 1365 O O . SER K 1 183 ? -61.751 63.512 6.650 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 183 SER K O 1 ATOM 1366 C CB . SER K 1 183 ? -64.878 62.917 7.095 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 183 SER K CB 1 ATOM 1367 O OG . SER K 1 183 ? -64.191 63.067 8.333 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 183 SER K OG 1 ATOM 1368 N N . VAL K 1 184 ? -62.983 65.011 5.498 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K N 1 ATOM 1369 C CA . VAL K 1 184 ? -62.043 66.124 5.667 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CA 1 ATOM 1370 C C . VAL K 1 184 ? -62.827 67.412 5.919 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K C 1 ATOM 1371 O O . VAL K 1 184 ? -63.835 67.674 5.258 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K O 1 ATOM 1372 C CB . VAL K 1 184 ? -61.063 66.266 4.481 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CB 1 ATOM 1373 C CG1 . VAL K 1 184 ? -61.772 66.620 3.187 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CG1 1 ATOM 1374 C CG2 . VAL K 1 184 ? -59.986 67.285 4.813 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CG2 1 ATOM 1375 N N . THR K 1 185 ? -62.360 68.189 6.893 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 185 THR K N 1 ATOM 1376 C CA . THR K 1 185 ? -63.056 69.380 7.342 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CA 1 ATOM 1377 C C . THR K 1 185 ? -62.111 70.582 7.265 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 185 THR K C 1 ATOM 1378 O O . THR K 1 185 ? -61.050 70.604 7.890 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 185 THR K O 1 ATOM 1379 C CB . THR K 1 185 ? -63.630 69.184 8.763 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CB 1 ATOM 1380 O OG1 . THR K 1 185 ? -64.634 68.163 8.724 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 185 THR K OG1 1 ATOM 1381 C CG2 . THR K 1 185 ? -64.271 70.478 9.306 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CG2 1 ATOM 1382 N N . VAL K 1 186 ? -62.529 71.571 6.475 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K N 1 ATOM 1383 C CA . VAL K 1 186 ? -61.799 72.813 6.243 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CA 1 ATOM 1384 C C . VAL K 1 186 ? -62.761 73.980 6.460 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K C 1 ATOM 1385 O O . VAL K 1 186 ? -63.976 73.767 6.550 1.00 59.21 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K O 1 ATOM 1386 C CB . VAL K 1 186 ? -61.212 72.852 4.809 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CB 1 ATOM 1387 C CG1 . VAL K 1 186 ? -60.223 71.710 4.602 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CG1 1 ATOM 1388 C CG2 . VAL K 1 186 ? -62.301 72.791 3.736 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CG2 1 ATOM 1389 N N . THR K 1 187 ? -62.248 75.206 6.541 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 187 THR K N 1 ATOM 1390 C CA . THR K 1 187 ? -63.117 76.403 6.647 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CA 1 ATOM 1391 C C . THR K 1 187 ? -63.814 76.696 5.291 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 187 THR K C 1 ATOM 1392 O O . THR K 1 187 ? -63.322 76.288 4.242 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 187 THR K O 1 ATOM 1393 C CB . THR K 1 187 ? -62.327 77.634 7.139 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CB 1 ATOM 1394 O OG1 . THR K 1 187 ? -61.272 77.924 6.211 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 187 THR K OG1 1 ATOM 1395 C CG2 . THR K 1 187 ? -61.720 77.385 8.518 1.00 67.34 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CG2 1 ATOM 1396 N N . SER K 1 188 ? -64.950 77.393 5.327 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 188 SER K N 1 ATOM 1397 C CA . SER K 1 188 ? -65.790 77.629 4.123 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CA 1 ATOM 1398 C C . SER K 1 188 ? -65.130 78.435 2.994 1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 188 SER K C 1 ATOM 1399 O O . SER K 1 188 ? -65.420 78.187 1.826 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 188 SER K O 1 ATOM 1400 C CB . SER K 1 188 ? -67.101 78.328 4.503 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CB 1 ATOM 1401 O OG . SER K 1 188 ? -67.833 77.541 5.430 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 188 SER K OG 1 ATOM 1402 N N . ASN K 1 189 ? -64.312 79.446 3.349 1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K N 1 ATOM 1403 C CA . ASN K 1 189 ? -63.467 80.162 2.368 1.00 75.88 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CA 1 ATOM 1404 C C . ASN K 1 189 ? -62.449 79.282 1.586 1.00 72.92 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K C 1 ATOM 1405 O O . ASN K 1 189 ? -62.036 79.640 0.482 1.00 75.13 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K O 1 ATOM 1406 C CB . ASN K 1 189 ? -62.665 81.329 3.021 1.00 79.65 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CB 1 ATOM 1407 C CG . ASN K 1 189 ? -63.470 82.178 3.982 1.00 83.06 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CG 1 ATOM 1408 O OD1 . ASN K 1 189 ? -64.661 81.977 4.184 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K OD1 1 ATOM 1409 N ND2 . ASN K 1 189 ? -62.812 83.158 4.577 1.00 85.86 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K ND2 1 ATOM 1410 N N . THR K 1 190 ? -62.027 78.152 2.176 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 190 THR K N 1 ATOM 1411 C CA . THR K 1 190 ? -61.100 77.207 1.536 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CA 1 ATOM 1412 C C . THR K 1 190 ? -61.736 76.491 0.340 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 190 THR K C 1 ATOM 1413 O O . THR K 1 190 ? -61.126 76.433 -0.730 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 190 THR K O 1 ATOM 1414 C CB . THR K 1 190 ? -60.598 76.134 2.537 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CB 1 ATOM 1415 O OG1 . THR K 1 190 ? -60.283 76.737 3.803 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 190 THR K OG1 1 ATOM 1416 C CG2 . THR K 1 190 ? -59.378 75.335 2.008 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CG2 1 ATOM 1417 N N . TRP K 1 191 ? -62.943 75.948 0.516 1.00 61.77 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K N 1 ATOM 1418 C CA . TRP K 1 191 ? -63.610 75.124 -0.512 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CA 1 ATOM 1419 C C . TRP K 1 191 ? -65.002 75.706 -0.826 1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K C 1 ATOM 1420 O O . TRP K 1 191 ? -65.742 76.032 0.106 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K O 1 ATOM 1421 C CB . TRP K 1 191 ? -63.719 73.669 -0.030 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CB 1 ATOM 1422 C CG . TRP K 1 191 ? -64.228 72.726 -1.068 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CG 1 ATOM 1423 C CD1 . TRP K 1 191 ? -63.484 72.035 -1.989 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CD1 1 ATOM 1424 C CD2 . TRP K 1 191 ? -65.592 72.410 -1.334 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CD2 1 ATOM 1425 N NE1 . TRP K 1 191 ? -64.310 71.298 -2.795 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K NE1 1 ATOM 1426 C CE2 . TRP K 1 191 ? -65.610 71.510 -2.416 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CE2 1 ATOM 1427 C CE3 . TRP K 1 191 ? -66.807 72.804 -0.760 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CE3 1 ATOM 1428 C CZ2 . TRP K 1 191 ? -66.812 71.013 -2.960 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CZ2 1 ATOM 1429 C CZ3 . TRP K 1 191 ? -67.993 72.304 -1.289 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CZ3 1 ATOM 1430 C CH2 . TRP K 1 191 ? -67.982 71.402 -2.375 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CH2 1 ATOM 1431 N N . PRO K 1 192 ? -65.394 75.808 -2.107 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K N 1 ATOM 1432 C CA . PRO K 1 192 ? -64.708 75.213 -3.283 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CA 1 ATOM 1433 C C . PRO K 1 192 ? -63.618 76.044 -4.003 1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K C 1 ATOM 1434 O O . PRO K 1 192 ? -63.210 75.676 -5.107 1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K O 1 ATOM 1435 C CB . PRO K 1 192 ? -65.872 74.896 -4.240 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CB 1 ATOM 1436 C CG . PRO K 1 192 ? -66.960 75.817 -3.837 1.00 66.84 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CG 1 ATOM 1437 C CD . PRO K 1 192 ? -66.826 76.059 -2.359 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CD 1 ATOM 1438 N N . SER K 1 193 ? -63.132 77.121 -3.371 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 193 SER K N 1 ATOM 1439 C CA . SER K 1 193 ? -62.177 78.062 -3.999 1.00 71.63 ? ? ? ? ? ? 193 SER K CA 1 ATOM 1440 C C . SER K 1 193 ? -60.871 77.371 -4.341 1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 193 SER K C 1 ATOM 1441 O O . SER K 1 193 ? -60.409 77.432 -5.478 1.00 72.84 ? ? ? ? ? ? 193 SER K O 1 ATOM 1442 C CB . SER K 1 193 ? -61.888 79.257 -3.072 1.00 73.42 ? ? ? ? ? ? 193 SER K CB 1 ATOM 1443 O OG . SER K 1 193 ? -62.956 79.482 -2.162 1.00 73.28 ? ? ? ? ? ? 193 SER K OG 1 ATOM 1444 N N . GLN K 1 194 ? -60.282 76.728 -3.335 1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K N 1 ATOM 1445 C CA . GLN K 1 194 ? -59.134 75.851 -3.517 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CA 1 ATOM 1446 C C . GLN K 1 194 ? -59.642 74.422 -3.760 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K C 1 ATOM 1447 O O . GLN K 1 194 ? -60.622 73.969 -3.139 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K O 1 ATOM 1448 C CB . GLN K 1 194 ? -58.223 75.876 -2.289 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CB 1 ATOM 1449 C CG . GLN K 1 194 ? -57.614 77.238 -1.952 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CG 1 ATOM 1450 C CD . GLN K 1 194 ? -56.904 77.253 -0.594 1.00 72.56 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CD 1 ATOM 1451 O OE1 . GLN K 1 194 ? -56.444 76.220 -0.106 1.00 71.57 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K OE1 1 ATOM 1452 N NE2 . GLN K 1 194 ? -56.827 78.421 0.025 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K NE2 1 ATOM 1453 N N . THR K 1 195 ? -58.969 73.720 -4.662 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 195 THR K N 1 ATOM 1454 C CA . THR K 1 195 ? -59.405 72.401 -5.084 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CA 1 ATOM 1455 C C . THR K 1 195 ? -58.969 71.369 -4.052 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 195 THR K C 1 ATOM 1456 O O . THR K 1 195 ? -57.826 71.381 -3.602 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 195 THR K O 1 ATOM 1457 C CB . THR K 1 195 ? -58.860 72.046 -6.488 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CB 1 ATOM 1458 O OG1 . THR K 1 195 ? -57.444 71.850 -6.420 1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 195 THR K OG1 1 ATOM 1459 C CG2 . THR K 1 195 ? -59.195 73.167 -7.514 1.00 70.52 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CG2 1 ATOM 1460 N N . ILE K 1 196 ? -59.898 70.503 -3.659 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K N 1 ATOM 1461 C CA . ILE K 1 196 ? -59.618 69.395 -2.745 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CA 1 ATOM 1462 C C . ILE K 1 196 ? -59.853 68.076 -3.498 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K C 1 ATOM 1463 O O . ILE K 1 196 ? -60.947 67.826 -4.028 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K O 1 ATOM 1464 C CB . ILE K 1 196 ? -60.469 69.501 -1.462 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CB 1 ATOM 1465 C CG1 . ILE K 1 196 ? -59.928 70.649 -0.592 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CG1 1 ATOM 1466 C CG2 . ILE K 1 196 ? -60.463 68.199 -0.679 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CG2 1 ATOM 1467 C CD1 . ILE K 1 196 ? -60.790 70.982 0.632 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CD1 1 ATOM 1468 N N . THR K 1 197 ? -58.816 67.238 -3.541 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 197 THR K N 1 ATOM 1469 C CA . THR K 1 197 ? -58.843 65.968 -4.265 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CA 1 ATOM 1470 C C . THR K 1 197 ? -58.574 64.800 -3.300 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 197 THR K C 1 ATOM 1471 O O . THR K 1 197 ? -57.718 64.884 -2.424 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 197 THR K O 1 ATOM 1472 C CB . THR K 1 197 ? -57.814 65.968 -5.414 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CB 1 ATOM 1473 O OG1 . THR K 1 197 ? -58.145 67.007 -6.351 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 197 THR K OG1 1 ATOM 1474 C CG2 . THR K 1 197 ? -57.776 64.614 -6.143 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CG2 1 ATOM 1475 N N . CYS K 1 198 ? -59.328 63.725 -3.484 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K N 1 ATOM 1476 C CA . CYS K 1 198 ? -59.169 62.474 -2.751 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K CA 1 ATOM 1477 C C . CYS K 1 198 ? -58.297 61.532 -3.605 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K C 1 ATOM 1478 O O . CYS K 1 198 ? -58.614 61.315 -4.765 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K O 1 ATOM 1479 C CB . CYS K 1 198 ? -60.553 61.863 -2.508 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K CB 1 ATOM 1480 S SG . CYS K 1 198 ? -60.523 60.182 -1.872 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K SG 1 ATOM 1481 N N . ASN K 1 199 ? -57.218 60.990 -3.031 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K N 1 ATOM 1482 C CA . ASN K 1 199 ? -56.290 60.069 -3.742 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CA 1 ATOM 1483 C C . ASN K 1 199 ? -56.321 58.654 -3.153 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K C 1 ATOM 1484 O O . ASN K 1 199 ? -55.927 58.456 -2.004 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K O 1 ATOM 1485 C CB . ASN K 1 199 ? -54.831 60.552 -3.692 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CB 1 ATOM 1486 C CG . ASN K 1 199 ? -54.706 62.055 -3.710 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CG 1 ATOM 1487 O OD1 . ASN K 1 199 ? -54.341 62.671 -2.705 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K OD1 1 ATOM 1488 N ND2 . ASN K 1 199 ? -55.009 62.661 -4.851 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K ND2 1 ATOM 1489 N N . VAL K 1 200 ? -56.730 57.682 -3.961 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K N 1 ATOM 1490 C CA . VAL K 1 200 ? -56.887 56.311 -3.513 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CA 1 ATOM 1491 C C . VAL K 1 200 ? -56.015 55.366 -4.337 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K C 1 ATOM 1492 O O . VAL K 1 200 ? -56.041 55.398 -5.564 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K O 1 ATOM 1493 C CB . VAL K 1 200 ? -58.369 55.884 -3.580 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CB 1 ATOM 1494 C CG1 . VAL K 1 200 ? -58.540 54.409 -3.197 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CG1 1 ATOM 1495 C CG2 . VAL K 1 200 ? -59.210 56.763 -2.665 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CG2 1 ATOM 1496 N N . ALA K 1 201 ? -55.245 54.527 -3.649 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K N 1 ATOM 1497 C CA . ALA K 1 201 ? -54.439 53.477 -4.278 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K CA 1 ATOM 1498 C C . ALA K 1 201 ? -54.855 52.121 -3.738 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K C 1 ATOM 1499 O O . ALA K 1 201 ? -55.117 51.973 -2.542 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K O 1 ATOM 1500 C CB . ALA K 1 201 ? -52.950 53.720 -4.037 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K CB 1 ATOM 1501 N N . HIS K 1 202 ? -54.926 51.138 -4.624 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K N 1 ATOM 1502 C CA . HIS K 1 202 ? -55.201 49.752 -4.242 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CA 1 ATOM 1503 C C . HIS K 1 202 ? -54.149 48.888 -4.946 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K C 1 ATOM 1504 O O . HIS K 1 202 ? -54.336 48.484 -6.100 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K O 1 ATOM 1505 C CB . HIS K 1 202 ? -56.633 49.357 -4.615 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CB 1 ATOM 1506 C CG . HIS K 1 202 ? -57.009 47.969 -4.206 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CG 1 ATOM 1507 N ND1 . HIS K 1 202 ? -57.410 47.011 -5.111 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K ND1 1 ATOM 1508 C CD2 . HIS K 1 202 ? -57.039 47.370 -2.994 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CD2 1 ATOM 1509 C CE1 . HIS K 1 202 ? -57.681 45.885 -4.473 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CE1 1 ATOM 1510 N NE2 . HIS K 1 202 ? -57.464 46.075 -3.187 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K NE2 1 ATOM 1511 N N . PRO K 1 203 ? -53.008 48.647 -4.264 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K N 1 ATOM 1512 C CA . PRO K 1 203 ? -51.877 47.927 -4.862 1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CA 1 ATOM 1513 C C . PRO K 1 203 ? -52.247 46.600 -5.534 1.00 65.70 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K C 1 ATOM 1514 O O . PRO K 1 203 ? -51.811 46.358 -6.659 1.00 68.43 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K O 1 ATOM 1515 C CB . PRO K 1 203 ? -50.947 47.695 -3.670 1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CB 1 ATOM 1516 C CG . PRO K 1 203 ? -51.207 48.855 -2.775 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CG 1 ATOM 1517 C CD . PRO K 1 203 ? -52.679 49.126 -2.903 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CD 1 ATOM 1518 N N . ALA K 1 204 ? -53.072 45.788 -4.875 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K N 1 ATOM 1519 C CA . ALA K 1 204 ? -53.441 44.462 -5.395 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K CA 1 ATOM 1520 C C . ALA K 1 204 ? -54.079 44.460 -6.799 1.00 66.81 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K C 1 ATOM 1521 O O . ALA K 1 204 ? -53.875 43.514 -7.565 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K O 1 ATOM 1522 C CB . ALA K 1 204 ? -54.347 43.744 -4.407 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K CB 1 ATOM 1523 N N . SER K 1 205 ? -54.825 45.514 -7.135 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 205 SER K N 1 ATOM 1524 C CA . SER K 1 205 ? -55.426 45.659 -8.469 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ? 205 SER K CA 1 ATOM 1525 C C . SER K 1 205 ? -54.700 46.673 -9.367 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 205 SER K C 1 ATOM 1526 O O . SER K 1 205 ? -55.203 46.999 -10.449 1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 205 SER K O 1 ATOM 1527 C CB . SER K 1 205 ? -56.900 46.055 -8.354 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 205 SER K CB 1 ATOM 1528 O OG . SER K 1 205 ? -57.053 47.332 -7.751 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 205 SER K OG 1 ATOM 1529 N N . SER K 1 206 ? -53.527 47.148 -8.936 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 206 SER K N 1 ATOM 1530 C CA . SER K 1 206 ? -52.800 48.234 -9.612 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 206 SER K CA 1 ATOM 1531 C C . SER K 1 206 ? -53.669 49.472 -9.890 1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 206 SER K C 1 ATOM 1532 O O . SER K 1 206 ? -53.558 50.090 -10.938 1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 206 SER K O 1 ATOM 1533 C CB . SER K 1 206 ? -52.159 47.735 -10.918 1.00 76.06 ? ? ? ? ? ? 206 SER K CB 1 ATOM 1534 O OG . SER K 1 206 ? -51.298 46.651 -10.656 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 206 SER K OG 1 ATOM 1535 N N . THR K 1 207 ? -54.528 49.820 -8.944 1.00 69.72 ? ? ? ? ? ? 207 THR K N 1 ATOM 1536 C CA . THR K 1 207 ? -55.481 50.904 -9.118 1.00 68.84 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CA 1 ATOM 1537 C C . THR K 1 207 ? -54.960 52.138 -8.405 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 207 THR K C 1 ATOM 1538 O O . THR K 1 207 ? -54.627 52.082 -7.226 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 207 THR K O 1 ATOM 1539 C CB . THR K 1 207 ? -56.867 50.500 -8.571 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CB 1 ATOM 1540 O OG1 . THR K 1 207 ? -57.382 49.429 -9.368 1.00 68.23 ? ? ? ? ? ? 207 THR K OG1 1 ATOM 1541 C CG2 . THR K 1 207 ? -57.869 51.672 -8.604 1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CG2 1 ATOM 1542 N N . LYS K 1 208 ? -54.864 53.244 -9.142 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K N 1 ATOM 1543 C CA . LYS K 1 208 ? -54.604 54.576 -8.586 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CA 1 ATOM 1544 C C . LYS K 1 208 ? -55.652 55.523 -9.167 1.00 70.53 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K C 1 ATOM 1545 O O . LYS K 1 208 ? -55.828 55.583 -10.392 1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K O 1 ATOM 1546 C CB . LYS K 1 208 ? -53.185 55.028 -8.990 1.00 75.86 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CB 1 ATOM 1547 C CG . LYS K 1 208 ? -52.640 56.338 -8.407 1.00 77.39 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CG 1 ATOM 1548 C CD . LYS K 1 208 ? -52.595 56.472 -6.894 1.00 76.23 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CD 1 ATOM 1549 C CE . LYS K 1 208 ? -53.001 57.889 -6.445 1.00 75.82 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CE 1 ATOM 1550 N NZ . LYS K 1 208 ? -52.961 57.999 -4.958 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K NZ 1 ATOM 1551 N N . VAL K 1 209 ? -56.360 56.236 -8.309 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K N 1 ATOM 1552 C CA . VAL K 1 209 ? -57.511 57.057 -8.733 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CA 1 ATOM 1553 C C . VAL K 1 209 ? -57.509 58.373 -7.950 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K C 1 ATOM 1554 O O . VAL K 1 209 ? -57.319 58.376 -6.736 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K O 1 ATOM 1555 C CB . VAL K 1 209 ? -58.848 56.268 -8.541 1.00 65.39 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CB 1 ATOM 1556 C CG1 . VAL K 1 209 ? -60.064 57.160 -8.545 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CG1 1 ATOM 1557 C CG2 . VAL K 1 209 ? -59.011 55.209 -9.607 1.00 67.18 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CG2 1 ATOM 1558 N N . ASP K 1 210 ? -57.746 59.475 -8.650 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K N 1 ATOM 1559 C CA . ASP K 1 210 ? -57.931 60.789 -8.029 1.00 67.15 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CA 1 ATOM 1560 C C . ASP K 1 210 ? -59.343 61.284 -8.343 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K C 1 ATOM 1561 O O . ASP K 1 210 ? -59.732 61.314 -9.509 1.00 67.33 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K O 1 ATOM 1562 C CB . ASP K 1 210 ? -56.896 61.794 -8.565 1.00 70.89 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CB 1 ATOM 1563 C CG . ASP K 1 210 ? -55.459 61.373 -8.292 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CG 1 ATOM 1564 O OD1 . ASP K 1 210 ? -55.144 60.895 -7.173 1.00 73.35 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K OD1 1 ATOM 1565 O OD2 . ASP K 1 210 ? -54.637 61.557 -9.210 1.00 75.17 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K OD2 1 ATOM 1566 N N . LYS K 1 211 ? -60.103 61.657 -7.315 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K N 1 ATOM 1567 C CA . LYS K 1 211 ? -61.415 62.292 -7.513 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CA 1 ATOM 1568 C C . LYS K 1 211 ? -61.442 63.656 -6.853 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K C 1 ATOM 1569 O O . LYS K 1 211 ? -61.334 63.770 -5.627 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K O 1 ATOM 1570 C CB . LYS K 1 211 ? -62.574 61.446 -6.970 1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CB 1 ATOM 1571 C CG . LYS K 1 211 ? -62.728 60.082 -7.611 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CG 1 ATOM 1572 C CD . LYS K 1 211 ? -63.256 60.117 -9.039 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CD 1 ATOM 1573 C CE . LYS K 1 211 ? -63.124 58.733 -9.689 1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CE 1 ATOM 1574 N NZ . LYS K 1 211 ? -63.927 58.614 -10.938 1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K NZ 1 ATOM 1575 N N . LYS K 1 212 ? -61.604 64.687 -7.688 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K N 1 ATOM 1576 C CA . LYS K 1 212 ? -61.829 66.047 -7.218 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CA 1 ATOM 1577 C C . LYS K 1 212 ? -63.233 66.135 -6.618 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K C 1 ATOM 1578 O O . LYS K 1 212 ? -64.189 65.580 -7.179 1.00 60.36 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K O 1 ATOM 1579 C CB . LYS K 1 212 ? -61.677 67.032 -8.380 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CB 1 ATOM 1580 C CG . LYS K 1 212 ? -61.722 68.498 -7.972 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CG 1 ATOM 1581 C CD . LYS K 1 212 ? -61.464 69.414 -9.159 1.00 71.74 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CD 1 ATOM 1582 C CE . LYS K 1 212 ? -61.800 70.856 -8.841 1.00 72.94 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CE 1 ATOM 1583 N NZ . LYS K 1 212 ? -61.472 71.734 -10.000 1.00 76.71 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K NZ 1 ATOM 1584 N N . ILE K 1 213 ? -63.351 66.825 -5.485 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K N 1 ATOM 1585 C CA . ILE K 1 213 ? -64.637 67.024 -4.843 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CA 1 ATOM 1586 C C . ILE K 1 213 ? -65.299 68.258 -5.474 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K C 1 ATOM 1587 O O . ILE K 1 213 ? -64.927 69.390 -5.173 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K O 1 ATOM 1588 C CB . ILE K 1 213 ? -64.513 67.197 -3.307 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CB 1 ATOM 1589 C CG1 . ILE K 1 213 ? -63.665 66.094 -2.661 1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CG1 1 ATOM 1590 C CG2 . ILE K 1 213 ? -65.912 67.273 -2.660 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CG2 1 ATOM 1591 C CD1 . ILE K 1 213 ? -64.094 64.687 -2.986 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CD1 1 ATOM 1592 N N . GLU K 1 214 ? -66.265 68.017 -6.362 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K N 1 ATOM 1593 C CA . GLU K 1 214 ? -66.993 69.062 -7.076 1.00 66.06 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CA 1 ATOM 1594 C C . GLU K 1 214 ? -68.310 69.337 -6.347 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K C 1 ATOM 1595 O O . GLU K 1 214 ? -68.947 68.393 -5.877 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K O 1 ATOM 1596 C CB . GLU K 1 214 ? -67.301 68.611 -8.514 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CB 1 ATOM 1597 C CG . GLU K 1 214 ? -66.095 68.241 -9.376 1.00 70.81 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CG 1 ATOM 1598 C CD . GLU K 1 214 ? -65.356 69.423 -10.005 1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CD 1 ATOM 1599 O OE1 . GLU K 1 214 ? -65.580 70.594 -9.593 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K OE1 1 ATOM 1600 O OE2 . GLU K 1 214 ? -64.545 69.159 -10.916 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K OE2 1 ATOM 1601 N N . PRO K 1 215 ? -68.739 70.611 -6.250 1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K N 1 ATOM 1602 C CA . PRO K 1 215 ? -70.100 70.828 -5.703 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CA 1 ATOM 1603 C C . PRO K 1 215 ? -71.182 70.279 -6.670 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K C 1 ATOM 1604 O O . PRO K 1 215 ? -70.950 70.187 -7.869 1.00 70.61 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K O 1 ATOM 1605 C CB . PRO K 1 215 ? -70.199 72.352 -5.549 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CB 1 ATOM 1606 C CG . PRO K 1 215 ? -69.069 72.921 -6.351 1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CG 1 ATOM 1607 C CD . PRO K 1 215 ? -68.003 71.867 -6.484 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CD 1 ATOM 1608 N N . ARG K 1 216 ? -72.334 69.928 -6.130 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K N 1 ATOM 1609 C CA . ARG K 1 216 ? -73.374 69.239 -6.892 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CA 1 ATOM 1610 C C . ARG K 1 216 ? -74.225 70.225 -7.696 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K C 1 ATOM 1611 O O . ARG K 1 216 ? -74.667 71.243 -7.132 1.00 76.84 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K O 1 ATOM 1612 C CB . ARG K 1 216 ? -74.286 68.431 -5.948 1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CB 1 ATOM 1613 C CG . ARG K 1 216 ? -73.560 67.455 -5.008 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CG 1 ATOM 1614 C CD . ARG K 1 216 ? -74.435 67.048 -3.842 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CD 1 ATOM 1615 N NE . ARG K 1 216 ? -73.729 66.167 -2.903 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NE 1 ATOM 1616 C CZ . ARG K 1 216 ? -73.713 64.827 -2.927 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CZ 1 ATOM 1617 N NH1 . ARG K 1 216 ? -74.364 64.139 -3.850 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NH1 1 ATOM 1618 N NH2 . ARG K 1 216 ? -73.016 64.156 -2.007 1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NH2 1 ATOM 1619 N N . GLY K 1 217 ? -74.420 69.969 -8.991 1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K N 1 ATOM 1620 C CA . GLY K 1 217 ? -75.258 70.814 -9.835 1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K CA 1 ATOM 1621 C C . GLY K 1 217 ? -76.645 70.222 -9.866 1.00 84.10 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K C 1 ATOM 1622 O O . GLY K 1 217 ? -76.772 69.015 -9.855 1.00 81.88 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K O 1 ATOM 1623 N N . PRO K 1 218 ? -77.700 71.064 -9.904 1.00 89.39 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K N 1 ATOM 1624 C CA . PRO K 1 218 ? -79.066 70.511 -10.116 1.00 93.34 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CA 1 ATOM 1625 C C . PRO K 1 218 ? -79.276 70.012 -11.546 1.00 96.88 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K C 1 ATOM 1626 O O . PRO K 1 218 ? -80.238 69.299 -11.825 1.00 99.46 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K O 1 ATOM 1627 C CB . PRO K 1 218 ? -79.990 71.700 -9.818 1.00 96.59 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CB 1 ATOM 1628 C CG . PRO K 1 218 ? -79.138 72.909 -10.002 1.00 96.27 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CG 1 ATOM 1629 C CD . PRO K 1 218 ? -77.730 72.520 -9.634 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CD 1 ATOM 1630 N N . ASP L 2 1 ? -45.814 26.547 26.270 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L N 1 ATOM 1631 C CA . ASP L 2 1 ? -45.879 28.004 25.931 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CA 1 ATOM 1632 C C . ASP L 2 1 ? -46.051 28.801 27.200 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L C 1 ATOM 1633 O O . ASP L 2 1 ? -46.756 28.392 28.102 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L O 1 ATOM 1634 C CB . ASP L 2 1 ? -47.053 28.313 25.003 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CB 1 ATOM 1635 C CG . ASP L 2 1 ? -46.878 27.730 23.602 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CG 1 ATOM 1636 O OD1 . ASP L 2 1 ? -46.031 26.836 23.398 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L OD1 1 ATOM 1637 O OD2 . ASP L 2 1 ? -47.598 28.199 22.689 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L OD2 1 ATOM 1638 N N . ILE L 2 2 ? -45.400 29.942 27.260 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L N 1 ATOM 1639 C CA . ILE L 2 2 ? -45.589 30.881 28.351 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CA 1 ATOM 1640 C C . ILE L 2 2 ? -46.698 31.841 27.940 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L C 1 ATOM 1641 O O . ILE L 2 2 ? -46.534 32.585 26.977 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L O 1 ATOM 1642 C CB . ILE L 2 2 ? -44.296 31.659 28.651 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CB 1 ATOM 1643 C CG1 . ILE L 2 2 ? -43.178 30.664 28.993 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CG1 1 ATOM 1644 C CG2 . ILE L 2 2 ? -44.541 32.673 29.765 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CG2 1 ATOM 1645 C CD1 . ILE L 2 2 ? -41.843 31.291 29.343 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CD1 1 ATOM 1646 N N . VAL L 2 3 ? -47.807 31.815 28.672 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L N 1 ATOM 1647 C CA . VAL L 2 3 ? -48.992 32.595 28.336 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CA 1 ATOM 1648 C C . VAL L 2 3 ? -49.002 33.876 29.155 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L C 1 ATOM 1649 O O . VAL L 2 3 ? -48.930 33.836 30.390 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L O 1 ATOM 1650 C CB . VAL L 2 3 ? -50.291 31.794 28.598 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CB 1 ATOM 1651 C CG1 . VAL L 2 3 ? -51.533 32.660 28.354 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CG1 1 ATOM 1652 C CG2 . VAL L 2 3 ? -50.321 30.513 27.772 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CG2 1 ATOM 1653 N N . LEU L 2 4 ? -49.094 35.011 28.465 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L N 1 ATOM 1654 C CA . LEU L 2 4 ? -49.159 36.307 29.130 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CA 1 ATOM 1655 C C . LEU L 2 4 ? -50.599 36.819 29.153 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L C 1 ATOM 1656 O O . LEU L 2 4 ? -51.235 36.907 28.109 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L O 1 ATOM 1657 C CB . LEU L 2 4 ? -48.256 37.307 28.415 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CB 1 ATOM 1658 C CG . LEU L 2 4 ? -46.776 36.918 28.238 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CG 1 ATOM 1659 C CD1 . LEU L 2 4 ? -46.008 38.086 27.604 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CD1 1 ATOM 1660 C CD2 . LEU L 2 4 ? -46.142 36.539 29.573 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CD2 1 ATOM 1661 N N . THR L 2 5 ? -51.106 37.136 30.344 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 5 THR L N 1 ATOM 1662 C CA . THR L 2 5 ? -52.459 37.633 30.534 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CA 1 ATOM 1663 C C . THR L 2 5 ? -52.404 39.048 31.101 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 5 THR L C 1 ATOM 1664 O O . THR L 2 5 ? -51.950 39.257 32.223 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 5 THR L O 1 ATOM 1665 C CB . THR L 2 5 ? -53.241 36.707 31.486 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CB 1 ATOM 1666 O OG1 . THR L 2 5 ? -53.369 35.422 30.863 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 5 THR L OG1 1 ATOM 1667 C CG2 . THR L 2 5 ? -54.648 37.250 31.771 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CG2 1 ATOM 1668 N N . GLN L 2 6 ? -52.849 40.017 30.311 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L N 1 ATOM 1669 C CA . GLN L 2 6 ? -52.825 41.412 30.725 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CA 1 ATOM 1670 C C . GLN L 2 6 ? -54.111 41.779 31.432 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L C 1 ATOM 1671 O O . GLN L 2 6 ? -55.159 41.205 31.176 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L O 1 ATOM 1672 C CB . GLN L 2 6 ? -52.613 42.332 29.532 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CB 1 ATOM 1673 C CG . GLN L 2 6 ? -51.230 42.185 28.936 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CG 1 ATOM 1674 C CD . GLN L 2 6 ? -50.926 43.183 27.826 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CD 1 ATOM 1675 O OE1 . GLN L 2 6 ? -50.428 42.804 26.767 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L OE1 1 ATOM 1676 N NE2 . GLN L 2 6 ? -51.218 44.459 28.058 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L NE2 1 ATOM 1677 N N . SER L 2 7 ? -54.010 42.730 32.342 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 7 SER L N 1 ATOM 1678 C CA . SER L 2 7 ? -55.187 43.391 32.890 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 7 SER L CA 1 ATOM 1679 C C . SER L 2 7 ? -54.856 44.852 33.233 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 7 SER L C 1 ATOM 1680 O O . SER L 2 7 ? -53.711 45.153 33.545 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 7 SER L O 1 ATOM 1681 C CB . SER L 2 7 ? -55.735 42.650 34.117 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 7 SER L CB 1 ATOM 1682 O OG . SER L 2 7 ? -55.045 43.020 35.281 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 7 SER L OG 1 ATOM 1683 N N . PRO L 2 8 ? -55.817 45.760 33.137 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L N 1 ATOM 1684 C CA . PRO L 2 8 ? -57.152 45.503 32.588 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CA 1 ATOM 1685 C C . PRO L 2 8 ? -57.119 45.411 31.071 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L C 1 ATOM 1686 O O . PRO L 2 8 ? -56.056 45.532 30.462 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L O 1 ATOM 1687 C CB . PRO L 2 8 ? -57.934 46.735 33.033 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CB 1 ATOM 1688 C CG . PRO L 2 8 ? -56.917 47.820 32.995 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CG 1 ATOM 1689 C CD . PRO L 2 8 ? -55.622 47.189 33.440 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CD 1 ATOM 1690 N N . ALA L 2 9 ? -58.277 45.146 30.477 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L N 1 ATOM 1691 C CA . ALA L 2 9 ? -58.417 45.107 29.017 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L CA 1 ATOM 1692 C C . ALA L 2 9 ? -58.367 46.520 28.478 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L C 1 ATOM 1693 O O . ALA L 2 9 ? -57.801 46.757 27.429 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L O 1 ATOM 1694 C CB . ALA L 2 9 ? -59.718 44.441 28.639 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L CB 1 ATOM 1695 N N . SER L 2 10 ? -58.994 47.454 29.196 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 10 SER L N 1 ATOM 1696 C CA . SER L 2 10 ? -58.859 48.880 28.911 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 10 SER L CA 1 ATOM 1697 C C . SER L 2 10 ? -59.079 49.744 30.147 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 10 SER L C 1 ATOM 1698 O O . SER L 2 10 ? -59.485 49.273 31.183 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 10 SER L O 1 ATOM 1699 C CB . SER L 2 10 ? -59.802 49.300 27.783 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 10 SER L CB 1 ATOM 1700 O OG . SER L 2 10 ? -61.049 49.634 28.307 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 10 SER L OG 1 ATOM 1701 N N . LEU L 2 11 ? -58.872 51.038 29.981 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L N 1 ATOM 1702 C CA . LEU L 2 11 ? -58.468 51.924 31.063 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CA 1 ATOM 1703 C C . LEU L 2 11 ? -58.712 53.334 30.567 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L C 1 ATOM 1704 O O . LEU L 2 11 ? -58.266 53.660 29.479 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L O 1 ATOM 1705 C CB . LEU L 2 11 ? -56.965 51.742 31.229 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CB 1 ATOM 1706 C CG . LEU L 2 11 ? -56.337 51.595 32.596 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CG 1 ATOM 1707 C CD1 . LEU L 2 11 ? -54.878 51.248 32.366 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CD1 1 ATOM 1708 C CD2 . LEU L 2 11 ? -56.434 52.847 33.453 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CD2 1 ATOM 1709 N N . ALA L 2 12 ? -59.397 54.172 31.329 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L N 1 ATOM 1710 C CA . ALA L 2 12 ? -59.564 55.581 30.960 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L CA 1 ATOM 1711 C C . ALA L 2 12 ? -58.950 56.465 32.037 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L C 1 ATOM 1712 O O . ALA L 2 12 ? -59.433 56.480 33.173 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L O 1 ATOM 1713 C CB . ALA L 2 12 ? -61.025 55.907 30.774 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L CB 1 ATOM 1714 N N . VAL L 2 13 ? -57.895 57.195 31.672 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L N 1 ATOM 1715 C CA . VAL L 2 13 ? -57.128 58.012 32.615 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CA 1 ATOM 1716 C C . VAL L 2 13 ? -57.133 59.489 32.219 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L C 1 ATOM 1717 O O . VAL L 2 13 ? -56.958 59.812 31.041 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L O 1 ATOM 1718 C CB . VAL L 2 13 ? -55.667 57.527 32.671 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CB 1 ATOM 1719 C CG1 . VAL L 2 13 ? -54.867 58.330 33.696 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CG1 1 ATOM 1720 C CG2 . VAL L 2 13 ? -55.624 56.045 33.035 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CG2 1 ATOM 1721 N N . SER L 2 14 ? -57.318 60.380 33.196 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 14 SER L N 1 ATOM 1722 C CA . SER L 2 14 ? -57.256 61.830 32.960 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 14 SER L CA 1 ATOM 1723 C C . SER L 2 14 ? -55.808 62.293 32.690 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 14 SER L C 1 ATOM 1724 O O . SER L 2 14 ? -54.851 61.670 33.129 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 14 SER L O 1 ATOM 1725 C CB . SER L 2 14 ? -57.791 62.586 34.188 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 14 SER L CB 1 ATOM 1726 O OG . SER L 2 14 ? -59.200 62.492 34.231 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 14 SER L OG 1 ATOM 1727 N N . LEU L 2 15 ? -55.678 63.409 31.985 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L N 1 ATOM 1728 C CA . LEU L 2 15 ? -54.353 63.995 31.701 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CA 1 ATOM 1729 C C . LEU L 2 15 ? -53.607 64.299 32.985 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L C 1 ATOM 1730 O O . LEU L 2 15 ? -54.194 64.781 33.946 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L O 1 ATOM 1731 C CB . LEU L 2 15 ? -54.486 65.278 30.877 1.00 61.58 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CB 1 ATOM 1732 C CG . LEU L 2 15 ? -54.983 65.107 29.439 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CG 1 ATOM 1733 C CD1 . LEU L 2 15 ? -55.414 66.427 28.836 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CD1 1 ATOM 1734 C CD2 . LEU L 2 15 ? -53.925 64.395 28.599 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CD2 1 ATOM 1735 N N . GLY L 2 16 ? -52.319 63.989 33.015 1.00 65.29 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L N 1 ATOM 1736 C CA . GLY L 2 16 ? -51.518 64.191 34.216 1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L CA 1 ATOM 1737 C C . GLY L 2 16 ? -51.632 63.129 35.299 1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L C 1 ATOM 1738 O O . GLY L 2 16 ? -50.937 63.238 36.312 1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L O 1 ATOM 1739 N N . GLN L 2 17 ? -52.474 62.103 35.110 1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L N 1 ATOM 1740 C CA . GLN L 2 17 ? -52.668 61.049 36.116 1.00 70.00 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CA 1 ATOM 1741 C C . GLN L 2 17 ? -51.870 59.790 35.757 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L C 1 ATOM 1742 O O . GLN L 2 17 ? -51.226 59.724 34.708 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L O 1 ATOM 1743 C CB . GLN L 2 17 ? -54.153 60.705 36.239 1.00 69.93 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CB 1 ATOM 1744 C CG . GLN L 2 17 ? -55.062 61.854 36.655 1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CG 1 ATOM 1745 C CD . GLN L 2 17 ? -54.752 62.380 38.032 1.00 76.78 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CD 1 ATOM 1746 O OE1 . GLN L 2 17 ? -54.652 63.596 38.246 1.00 79.55 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L OE1 1 ATOM 1747 N NE2 . GLN L 2 17 ? -54.589 61.468 38.984 1.00 78.10 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L NE2 1 ATOM 1748 N N . ARG L 2 18 ? -51.907 58.805 36.655 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L N 1 ATOM 1749 C CA . ARG L 2 18 ? -51.175 57.543 36.508 1.00 68.18 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CA 1 ATOM 1750 C C . ARG L 2 18 ? -52.019 56.490 35.819 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L C 1 ATOM 1751 O O . ARG L 2 18 ? -53.186 56.328 36.145 1.00 64.58 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L O 1 ATOM 1752 C CB . ARG L 2 18 ? -50.781 57.017 37.885 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CB 1 ATOM 1753 C CG . ARG L 2 18 ? -49.850 55.809 37.868 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CG 1 ATOM 1754 C CD . ARG L 2 18 ? -49.378 55.417 39.265 1.00 74.87 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CD 1 ATOM 1755 N NE . ARG L 2 18 ? -49.002 56.579 40.076 1.00 79.73 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NE 1 ATOM 1756 C CZ . ARG L 2 18 ? -47.790 57.140 40.124 1.00 81.84 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CZ 1 ATOM 1757 N NH1 . ARG L 2 18 ? -46.758 56.642 39.436 1.00 80.94 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NH1 1 ATOM 1758 N NH2 . ARG L 2 18 ? -47.609 58.216 40.878 1.00 84.93 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NH2 1 ATOM 1759 N N . ALA L 2 19 ? -51.404 55.769 34.887 1.00 61.62 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L N 1 ATOM 1760 C CA . ALA L 2 19 ? -51.979 54.562 34.313 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L CA 1 ATOM 1761 C C . ALA L 2 19 ? -51.099 53.396 34.722 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L C 1 ATOM 1762 O O . ALA L 2 19 ? -49.897 53.440 34.513 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L O 1 ATOM 1763 C CB . ALA L 2 19 ? -52.037 54.663 32.802 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L CB 1 ATOM 1764 N N . THR L 2 20 ? -51.713 52.358 35.284 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 20 THR L N 1 ATOM 1765 C CA . THR L 2 20 ? -51.011 51.155 35.717 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CA 1 ATOM 1766 C C . THR L 2 20 ? -51.599 49.931 35.007 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 20 THR L C 1 ATOM 1767 O O . THR L 2 20 ? -52.779 49.631 35.145 1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 20 THR L O 1 ATOM 1768 C CB . THR L 2 20 ? -51.106 50.991 37.247 1.00 62.08 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CB 1 ATOM 1769 O OG1 . THR L 2 20 ? -50.634 52.187 37.891 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 20 THR L OG1 1 ATOM 1770 C CG2 . THR L 2 20 ? -50.271 49.812 37.718 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CG2 1 ATOM 1771 N N . ILE L 2 21 ? -50.755 49.236 34.247 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L N 1 ATOM 1772 C CA . ILE L 2 21 ? -51.167 48.128 33.394 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CA 1 ATOM 1773 C C . ILE L 2 21 ? -50.384 46.913 33.837 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L C 1 ATOM 1774 O O . ILE L 2 21 ? -49.176 46.985 33.923 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L O 1 ATOM 1775 C CB . ILE L 2 21 ? -50.830 48.438 31.918 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CB 1 ATOM 1776 C CG1 . ILE L 2 21 ? -51.665 49.625 31.429 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CG1 1 ATOM 1777 C CG2 . ILE L 2 21 ? -51.038 47.215 31.016 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CG2 1 ATOM 1778 C CD1 . ILE L 2 21 ? -51.228 50.144 30.070 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CD1 1 ATOM 1779 N N . SER L 2 22 ? -51.065 45.797 34.079 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 22 SER L N 1 ATOM 1780 C CA . SER L 2 22 ? -50.429 44.570 34.565 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 22 SER L CA 1 ATOM 1781 C C . SER L 2 22 ? -50.280 43.499 33.501 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 22 SER L C 1 ATOM 1782 O O . SER L 2 22 ? -51.018 43.474 32.528 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 22 SER L O 1 ATOM 1783 C CB . SER L 2 22 ? -51.228 43.996 35.724 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 22 SER L CB 1 ATOM 1784 O OG . SER L 2 22 ? -51.177 44.882 36.807 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 22 SER L OG 1 ATOM 1785 N N . CYS L 2 23 ? -49.319 42.610 33.730 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L N 1 ATOM 1786 C CA . CYS L 2 23 ? -49.073 41.454 32.891 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L CA 1 ATOM 1787 C C . CYS L 2 23 ? -48.666 40.302 33.798 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L C 1 ATOM 1788 O O . CYS L 2 23 ? -47.745 40.438 34.598 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L O 1 ATOM 1789 C CB . CYS L 2 23 ? -47.965 41.776 31.884 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L CB 1 ATOM 1790 S SG . CYS L 2 23 ? -47.541 40.416 30.757 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L SG 1 ATOM 1791 N N . ARG L 2 24 ? -49.379 39.187 33.700 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L N 1 ATOM 1792 C CA . ARG L 2 24 ? -49.067 37.984 34.463 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CA 1 ATOM 1793 C C . ARG L 2 24 ? -48.628 36.891 33.497 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L C 1 ATOM 1794 O O . ARG L 2 24 ? -49.302 36.639 32.503 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L O 1 ATOM 1795 C CB . ARG L 2 24 ? -50.289 37.519 35.242 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CB 1 ATOM 1796 C CG . ARG L 2 24 ? -50.086 36.248 36.056 1.00 66.28 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CG 1 ATOM 1797 C CD . ARG L 2 24 ? -51.390 35.854 36.751 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CD 1 ATOM 1798 N NE . ARG L 2 24 ? -51.810 36.877 37.725 1.00 71.60 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NE 1 ATOM 1799 C CZ . ARG L 2 24 ? -51.448 36.936 39.015 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CZ 1 ATOM 1800 N NH1 . ARG L 2 24 ? -51.893 37.936 39.778 1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NH1 1 ATOM 1801 N NH2 . ARG L 2 24 ? -50.640 36.018 39.561 1.00 77.75 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NH2 1 ATOM 1802 N N . ALA L 2 25 ? -47.506 36.243 33.794 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L N 1 ATOM 1803 C CA . ALA L 2 25 ? -47.036 35.113 32.996 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L CA 1 ATOM 1804 C C . ALA L 2 25 ? -47.435 33.804 33.668 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L C 1 ATOM 1805 O O . ALA L 2 25 ? -47.493 33.726 34.903 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L O 1 ATOM 1806 C CB . ALA L 2 25 ? -45.529 35.188 32.829 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L CB 1 ATOM 1807 N N . SER L 2 26 ? -47.719 32.783 32.862 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 26 SER L N 1 ATOM 1808 C CA . SER L 2 26 ? -48.111 31.468 33.381 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 26 SER L CA 1 ATOM 1809 C C . SER L 2 26 ? -46.959 30.720 34.081 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 26 SER L C 1 ATOM 1810 O O . SER L 2 26 ? -47.208 29.823 34.885 1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 26 SER L O 1 ATOM 1811 C CB . SER L 2 26 ? -48.698 30.599 32.276 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 26 SER L CB 1 ATOM 1812 O OG . SER L 2 26 ? -47.754 30.359 31.263 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 26 SER L OG 1 ATOM 1813 N N . GLU L 2 27 ? -45.719 31.077 33.751 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L N 1 ATOM 1814 C CA . GLU L 2 27 ? -44.550 30.609 34.495 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CA 1 ATOM 1815 C C . GLU L 2 27 ? -43.480 31.707 34.521 1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L C 1 ATOM 1816 O O . GLU L 2 27 ? -43.623 32.741 33.875 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L O 1 ATOM 1817 C CB . GLU L 2 27 ? -44.005 29.298 33.897 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CB 1 ATOM 1818 C CG . GLU L 2 27 ? -43.402 29.454 32.510 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CG 1 ATOM 1819 C CD . GLU L 2 27 ? -43.098 28.140 31.831 1.00 62.04 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CD 1 ATOM 1820 O OE1 . GLU L 2 27 ? -41.905 27.786 31.722 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L OE1 1 ATOM 1821 O OE2 . GLU L 2 27 ? -44.042 27.464 31.386 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L OE2 1 ATOM 1822 N N . SER L 2 28 ? -42.412 31.470 35.270 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 28 SER L N 1 ATOM 1823 C CA . SER L 2 28 ? -41.381 32.473 35.470 1.00 67.06 ? ? ? ? ? ? 28 SER L CA 1 ATOM 1824 C C . SER L 2 28 ? -40.682 32.828 34.166 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 28 SER L C 1 ATOM 1825 O O . SER L 2 28 ? -40.324 31.943 33.393 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 28 SER L O 1 ATOM 1826 C CB . SER L 2 28 ? -40.342 31.991 36.487 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 28 SER L CB 1 ATOM 1827 O OG . SER L 2 28 ? -39.486 33.052 36.881 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 28 SER L OG 1 ATOM 1828 N N . VAL L 2 29 ? -40.511 34.130 33.937 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L N 1 ATOM 1829 C CA . VAL L 2 29 ? -39.686 34.641 32.843 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CA 1 ATOM 1830 C C . VAL L 2 29 ? -38.285 35.081 33.313 1.00 64.60 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L C 1 ATOM 1831 O O . VAL L 2 29 ? -37.559 35.719 32.556 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L O 1 ATOM 1832 C CB . VAL L 2 29 ? -40.399 35.760 32.039 1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CB 1 ATOM 1833 C CG1 . VAL L 2 29 ? -41.686 35.229 31.430 1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CG1 1 ATOM 1834 C CG2 . VAL L 2 29 ? -40.681 36.989 32.873 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CG2 1 ATOM 1835 N N . ASP L 2 30 ? -37.922 34.739 34.552 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L N 1 ATOM 1836 C CA . ASP L 2 30 ? -36.572 34.991 35.080 1.00 69.96 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CA 1 ATOM 1837 C C . ASP L 2 30 ? -35.532 34.067 34.441 1.00 70.71 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L C 1 ATOM 1838 O O . ASP L 2 30 ? -35.808 32.891 34.176 1.00 69.61 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L O 1 ATOM 1839 C CB . ASP L 2 30 ? -36.528 34.866 36.615 1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CB 1 ATOM 1840 C CG . ASP L 2 30 ? -37.186 36.070 37.325 1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CG 1 ATOM 1841 O OD1 . ASP L 2 30 ? -37.705 36.986 36.625 1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L OD1 1 ATOM 1842 O OD2 . ASP L 2 30 ? -37.188 36.094 38.587 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L OD2 1 ATOM 1843 N N . ASN L 2 31 ? -34.343 34.617 34.229 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L N 1 ATOM 1844 C CA . ASN L 2 31 ? -33.406 34.104 33.249 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CA 1 ATOM 1845 C C . ASN L 2 31 ? -32.060 34.795 33.489 1.00 74.86 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L C 1 ATOM 1846 O O . ASN L 2 31 ? -31.887 35.954 33.114 1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L O 1 ATOM 1847 C CB . ASN L 2 31 ? -33.935 34.483 31.827 1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CB 1 ATOM 1848 C CG . ASN L 2 31 ? -33.568 33.492 30.758 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CG 1 ATOM 1849 O OD1 . ASN L 2 31 ? -32.912 32.487 31.014 1.00 75.05 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L OD1 1 ATOM 1850 N ND2 . ASN L 2 31 ? -33.960 33.772 29.542 1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L ND2 1 ATOM 1851 N N . TYR L 2 32 ? -31.131 34.123 34.144 1.00 76.76 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L N 1 ATOM 1852 C CA . TYR L 2 32 ? -29.798 34.683 34.429 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CA 1 ATOM 1853 C C . TYR L 2 32 ? -29.866 36.047 35.165 1.00 78.80 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L C 1 ATOM 1854 O O . TYR L 2 32 ? -29.200 37.016 34.785 1.00 77.57 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L O 1 ATOM 1855 C CB . TYR L 2 32 ? -28.972 34.822 33.126 1.00 77.96 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CB 1 ATOM 1856 C CG . TYR L 2 32 ? -28.989 33.603 32.214 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CG 1 ATOM 1857 C CD1 . TYR L 2 32 ? -28.279 32.435 32.534 1.00 78.28 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CD1 1 ATOM 1858 C CD2 . TYR L 2 32 ? -29.703 33.628 31.025 1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CD2 1 ATOM 1859 C CE1 . TYR L 2 32 ? -28.307 31.328 31.684 1.00 77.46 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CE1 1 ATOM 1860 C CE2 . TYR L 2 32 ? -29.720 32.518 30.162 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CE2 1 ATOM 1861 C CZ . TYR L 2 32 ? -29.014 31.384 30.496 1.00 74.66 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CZ 1 ATOM 1862 O OH . TYR L 2 32 ? -29.080 30.315 29.644 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L OH 1 ATOM 1863 N N . GLY L 2 33 ? -30.706 36.115 36.202 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L N 1 ATOM 1864 C CA . GLY L 2 33 ? -30.859 37.344 37.009 1.00 80.61 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L CA 1 ATOM 1865 C C . GLY L 2 33 ? -31.628 38.487 36.389 1.00 79.14 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L C 1 ATOM 1866 O O . GLY L 2 33 ? -31.736 39.561 36.992 1.00 79.82 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L O 1 ATOM 1867 N N . ILE L 2 34 ? -32.178 38.275 35.194 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L N 1 ATOM 1868 C CA . ILE L 2 34 ? -32.908 39.285 34.432 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CA 1 ATOM 1869 C C . ILE L 2 34 ? -34.254 38.686 34.087 1.00 72.38 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L C 1 ATOM 1870 O O . ILE L 2 34 ? -34.334 37.554 33.601 1.00 72.69 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L O 1 ATOM 1871 C CB . ILE L 2 34 ? -32.119 39.648 33.134 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CB 1 ATOM 1872 C CG1 . ILE L 2 34 ? -30.825 40.418 33.477 1.00 78.81 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CG1 1 ATOM 1873 C CG2 . ILE L 2 34 ? -32.924 40.436 32.150 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CG2 1 ATOM 1874 C CD1 . ILE L 2 34 ? -30.993 41.829 34.025 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CD1 1 ATOM 1875 N N . SER L 2 35 ? -35.317 39.436 34.338 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 35 SER L N 1 ATOM 1876 C CA . SER L 2 35 ? -36.665 39.044 33.905 1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 35 SER L CA 1 ATOM 1877 C C . SER L 2 35 ? -36.842 39.472 32.445 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 35 SER L C 1 ATOM 1878 O O . SER L 2 35 ? -36.816 40.672 32.166 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 35 SER L O 1 ATOM 1879 C CB . SER L 2 35 ? -37.709 39.709 34.796 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 35 SER L CB 1 ATOM 1880 O OG . SER L 2 35 ? -37.416 39.530 36.168 1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 35 SER L OG 1 ATOM 1881 N N . SER L 2 36 ? -36.991 38.514 31.516 1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 36 SER L N 1 ATOM 1882 C CA . SER L 2 36 ? -37.159 38.834 30.085 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 36 SER L CA 1 ATOM 1883 C C . SER L 2 36 ? -38.608 39.212 29.783 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 36 SER L C 1 ATOM 1884 O O . SER L 2 36 ? -39.335 38.445 29.161 1.00 59.49 ? ? ? ? ? ? 36 SER L O 1 ATOM 1885 C CB . SER L 2 36 ? -36.711 37.680 29.178 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 36 SER L CB 1 ATOM 1886 O OG . SER L 2 36 ? -35.305 37.587 29.168 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 36 SER L OG 1 ATOM 1887 N N . MET L 2 37 ? -38.994 40.409 30.220 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 37 MET L N 1 ATOM 1888 C CA . MET L 2 37 ? -40.301 40.969 29.927 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CA 1 ATOM 1889 C C . MET L 2 37 ? -40.081 42.298 29.251 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 37 MET L C 1 ATOM 1890 O O . MET L 2 37 ? -39.412 43.162 29.795 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 37 MET L O 1 ATOM 1891 C CB . MET L 2 37 ? -41.119 41.168 31.211 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CB 1 ATOM 1892 C CG . MET L 2 37 ? -42.566 41.573 30.972 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CG 1 ATOM 1893 S SD . MET L 2 37 ? -43.486 40.331 30.001 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 37 MET L SD 1 ATOM 1894 C CE . MET L 2 37 ? -43.778 39.043 31.214 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CE 1 ATOM 1895 N N . ASN L 2 38 ? -40.639 42.452 28.060 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L N 1 ATOM 1896 C CA . ASN L 2 38 ? -40.575 43.703 27.311 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CA 1 ATOM 1897 C C . ASN L 2 38 ? -41.983 44.281 27.206 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L C 1 ATOM 1898 O O . ASN L 2 38 ? -42.968 43.556 27.359 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L O 1 ATOM 1899 C CB . ASN L 2 38 ? -40.011 43.443 25.920 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CB 1 ATOM 1900 C CG . ASN L 2 38 ? -38.719 42.644 25.954 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CG 1 ATOM 1901 O OD1 . ASN L 2 38 ? -37.809 42.948 26.721 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L OD1 1 ATOM 1902 N ND2 . ASN L 2 38 ? -38.634 41.615 25.121 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L ND2 1 ATOM 1903 N N . TRP L 2 39 ? -42.071 45.581 26.961 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L N 1 ATOM 1904 C CA . TRP L 2 39 ? -43.352 46.227 26.710 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CA 1 ATOM 1905 C C . TRP L 2 39 ? -43.312 47.029 25.418 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L C 1 ATOM 1906 O O . TRP L 2 39 ? -42.307 47.675 25.109 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L O 1 ATOM 1907 C CB . TRP L 2 39 ? -43.708 47.174 27.829 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CB 1 ATOM 1908 C CG . TRP L 2 39 ? -44.033 46.538 29.121 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CG 1 ATOM 1909 C CD1 . TRP L 2 39 ? -43.171 46.246 30.129 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CD1 1 ATOM 1910 C CD2 . TRP L 2 39 ? -45.328 46.162 29.576 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CD2 1 ATOM 1911 N NE1 . TRP L 2 39 ? -43.844 45.707 31.191 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L NE1 1 ATOM 1912 C CE2 . TRP L 2 39 ? -45.176 45.638 30.874 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CE2 1 ATOM 1913 C CE3 . TRP L 2 39 ? -46.601 46.211 29.014 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CE3 1 ATOM 1914 C CZ2 . TRP L 2 39 ? -46.257 45.168 31.621 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CZ2 1 ATOM 1915 C CZ3 . TRP L 2 39 ? -47.672 45.747 29.756 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CZ3 1 ATOM 1916 C CH2 . TRP L 2 39 ? -47.493 45.233 31.053 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CH2 1 ATOM 1917 N N . PHE L 2 40 ? -44.429 46.994 24.691 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L N 1 ATOM 1918 C CA . PHE L 2 40 ? -44.577 47.721 23.436 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CA 1 ATOM 1919 C C . PHE L 2 40 ? -45.809 48.607 23.481 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L C 1 ATOM 1920 O O . PHE L 2 40 ? -46.799 48.292 24.147 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L O 1 ATOM 1921 C CB . PHE L 2 40 ? -44.707 46.760 22.266 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CB 1 ATOM 1922 C CG . PHE L 2 40 ? -43.532 45.867 22.099 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CG 1 ATOM 1923 C CD1 . PHE L 2 40 ? -43.401 44.723 22.870 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CD1 1 ATOM 1924 C CD2 . PHE L 2 40 ? -42.539 46.171 21.187 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CD2 1 ATOM 1925 C CE1 . PHE L 2 40 ? -42.308 43.893 22.720 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CE1 1 ATOM 1926 C CE2 . PHE L 2 40 ? -41.438 45.353 21.043 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CE2 1 ATOM 1927 C CZ . PHE L 2 40 ? -41.330 44.203 21.806 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CZ 1 ATOM 1928 N N . GLN L 2 41 ? -45.729 49.701 22.738 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L N 1 ATOM 1929 C CA . GLN L 2 41 ? -46.850 50.590 22.495 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CA 1 ATOM 1930 C C . GLN L 2 41 ? -47.221 50.454 21.030 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L C 1 ATOM 1931 O O . GLN L 2 41 ? -46.347 50.516 20.162 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L O 1 ATOM 1932 C CB . GLN L 2 41 ? -46.426 52.028 22.769 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CB 1 ATOM 1933 C CG . GLN L 2 41 ? -47.459 53.090 22.451 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CG 1 ATOM 1934 C CD . GLN L 2 41 ? -46.821 54.479 22.445 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CD 1 ATOM 1935 O OE1 . GLN L 2 41 ? -45.968 54.784 21.619 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L OE1 1 ATOM 1936 N NE2 . GLN L 2 41 ? -47.266 55.336 23.343 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L NE2 1 ATOM 1937 N N . GLN L 2 42 ? -48.512 50.279 20.754 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L N 1 ATOM 1938 C CA . GLN L 2 42 ? -48.996 50.297 19.387 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CA 1 ATOM 1939 C C . GLN L 2 42 ? -50.040 51.389 19.241 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L C 1 ATOM 1940 O O . GLN L 2 42 ? -51.168 51.255 19.716 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L O 1 ATOM 1941 C CB . GLN L 2 42 ? -49.576 48.952 18.968 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CB 1 ATOM 1942 C CG . GLN L 2 42 ? -49.782 48.851 17.458 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CG 1 ATOM 1943 C CD . GLN L 2 42 ? -50.233 47.469 17.009 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CD 1 ATOM 1944 O OE1 . GLN L 2 42 ? -50.921 46.750 17.732 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L OE1 1 ATOM 1945 N NE2 . GLN L 2 42 ? -49.858 47.098 15.815 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L NE2 1 ATOM 1946 N N . LYS L 2 43 ? -49.651 52.477 18.585 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L N 1 ATOM 1947 C CA . LYS L 2 43 ? -50.571 53.529 18.227 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CA 1 ATOM 1948 C C . LYS L 2 43 ? -51.311 53.097 16.965 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L C 1 ATOM 1949 O O . LYS L 2 43 ? -50.843 52.211 16.207 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L O 1 ATOM 1950 C CB . LYS L 2 43 ? -49.844 54.813 17.918 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CB 1 ATOM 1951 C CG . LYS L 2 43 ? -49.057 55.366 19.084 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CG 1 ATOM 1952 C CD . LYS L 2 43 ? -48.456 56.701 18.690 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CD 1 ATOM 1953 C CE . LYS L 2 43 ? -49.019 57.932 19.437 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CE 1 ATOM 1954 N NZ . LYS L 2 43 ? -50.461 57.878 19.916 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L NZ 1 ATOM 1955 N N . ALA L 2 44 ? -52.424 53.770 16.719 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L N 1 ATOM 1956 C CA . ALA L 2 44 ? -53.266 53.444 15.596 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L CA 1 ATOM 1957 C C . ALA L 2 44 ? -52.511 53.528 14.281 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L C 1 ATOM 1958 O O . ALA L 2 44 ? -51.778 54.477 14.054 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L O 1 ATOM 1959 C CB . ALA L 2 44 ? -54.482 54.369 15.559 1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L CB 1 ATOM 1960 N N . GLY L 2 45 ? -52.685 52.508 13.444 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L N 1 ATOM 1961 C CA . GLY L 2 45 ? -52.109 52.498 12.104 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L CA 1 ATOM 1962 C C . GLY L 2 45 ? -50.625 52.203 12.024 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L C 1 ATOM 1963 O O . GLY L 2 45 ? -50.030 52.312 10.947 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L O 1 ATOM 1964 N N . GLN L 2 46 ? -50.037 51.788 13.145 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L N 1 ATOM 1965 C CA . GLN L 2 46 ? -48.601 51.661 13.258 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CA 1 ATOM 1966 C C . GLN L 2 46 ? -48.183 50.324 13.810 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L C 1 ATOM 1967 O O . GLN L 2 46 ? -48.973 49.650 14.467 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L O 1 ATOM 1968 C CB . GLN L 2 46 ? -48.081 52.741 14.187 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CB 1 ATOM 1969 C CG . GLN L 2 46 ? -48.389 54.138 13.706 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CG 1 ATOM 1970 C CD . GLN L 2 46 ? -47.248 55.063 13.975 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CD 1 ATOM 1971 O OE1 . GLN L 2 46 ? -46.170 54.941 13.362 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L OE1 1 ATOM 1972 N NE2 . GLN L 2 46 ? -47.453 55.984 14.928 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L NE2 1 ATOM 1973 N N . PRO L 2 47 ? -46.918 49.944 13.565 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L N 1 ATOM 1974 C CA . PRO L 2 47 ? -46.399 48.744 14.213 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CA 1 ATOM 1975 C C . PRO L 2 47 ? -46.182 48.950 15.694 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L C 1 ATOM 1976 O O . PRO L 2 47 ? -46.160 50.090 16.160 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L O 1 ATOM 1977 C CB . PRO L 2 47 ? -45.051 48.537 13.539 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CB 1 ATOM 1978 C CG . PRO L 2 47 ? -44.668 49.878 13.037 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CG 1 ATOM 1979 C CD . PRO L 2 47 ? -45.950 50.505 12.610 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CD 1 ATOM 1980 N N . PRO L 2 48 ? -46.014 47.865 16.440 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L N 1 ATOM 1981 C CA . PRO L 2 48 ? -45.619 48.025 17.821 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CA 1 ATOM 1982 C C . PRO L 2 48 ? -44.249 48.699 17.917 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L C 1 ATOM 1983 O O . PRO L 2 48 ? -43.369 48.478 17.060 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L O 1 ATOM 1984 C CB . PRO L 2 48 ? -45.542 46.586 18.337 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CB 1 ATOM 1985 C CG . PRO L 2 48 ? -46.412 45.810 17.433 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CG 1 ATOM 1986 C CD . PRO L 2 48 ? -46.244 46.459 16.092 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CD 1 ATOM 1987 N N . LYS L 2 49 ? -44.106 49.544 18.932 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L N 1 ATOM 1988 C CA . LYS L 2 49 ? -42.880 50.261 19.198 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CA 1 ATOM 1989 C C . LYS L 2 49 ? -42.412 49.824 20.569 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L C 1 ATOM 1990 O O . LYS L 2 49 ? -43.194 49.735 21.514 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L O 1 ATOM 1991 C CB . LYS L 2 49 ? -43.108 51.772 19.169 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CB 1 ATOM 1992 C CG . LYS L 2 49 ? -41.878 52.576 19.577 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CG 1 ATOM 1993 C CD . LYS L 2 49 ? -42.048 54.061 19.362 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CD 1 ATOM 1994 C CE . LYS L 2 49 ? -40.692 54.749 19.387 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CE 1 ATOM 1995 N NZ . LYS L 2 49 ? -40.876 56.200 19.091 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L NZ 1 ATOM 1996 N N . PHE L 2 50 ? -41.118 49.578 20.664 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L N 1 ATOM 1997 C CA . PHE L 2 50 ? -40.530 48.997 21.841 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CA 1 ATOM 1998 C C . PHE L 2 50 ? -40.247 50.114 22.856 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L C 1 ATOM 1999 O O . PHE L 2 50 ? -39.670 51.152 22.511 1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L O 1 ATOM 2000 C CB . PHE L 2 50 ? -39.304 48.202 21.390 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CB 1 ATOM 2001 C CG . PHE L 2 50 ? -38.097 48.357 22.242 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CG 1 ATOM 2002 C CD1 . PHE L 2 50 ? -38.072 47.817 23.512 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CD1 1 ATOM 2003 C CD2 . PHE L 2 50 ? -36.955 48.972 21.732 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CD2 1 ATOM 2004 C CE1 . PHE L 2 50 ? -36.950 47.927 24.296 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CE1 1 ATOM 2005 C CE2 . PHE L 2 50 ? -35.818 49.094 22.509 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CE2 1 ATOM 2006 C CZ . PHE L 2 50 ? -35.807 48.563 23.794 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CZ 1 ATOM 2007 N N . LEU L 2 51 ? -40.708 49.890 24.088 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L N 1 ATOM 2008 C CA . LEU L 2 51 ? -40.625 50.874 25.173 1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CA 1 ATOM 2009 C C . LEU L 2 51 ? -39.681 50.459 26.292 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L C 1 ATOM 2010 O O . LEU L 2 51 ? -38.809 51.232 26.681 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L O 1 ATOM 2011 C CB . LEU L 2 51 ? -41.986 51.060 25.831 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CB 1 ATOM 2012 C CG . LEU L 2 51 ? -43.121 51.733 25.083 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CG 1 ATOM 2013 C CD1 . LEU L 2 51 ? -44.350 51.732 25.990 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CD1 1 ATOM 2014 C CD2 . LEU L 2 51 ? -42.767 53.146 24.669 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CD2 1 ATOM 2015 N N . ILE L 2 52 ? -39.911 49.270 26.841 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L N 1 ATOM 2016 C CA . ILE L 2 52 ? -39.219 48.791 28.018 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CA 1 ATOM 2017 C C . ILE L 2 52 ? -38.655 47.409 27.718 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L C 1 ATOM 2018 O O . ILE L 2 52 ? -39.267 46.634 26.992 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L O 1 ATOM 2019 C CB . ILE L 2 52 ? -40.196 48.673 29.215 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CB 1 ATOM 2020 C CG1 . ILE L 2 52 ? -40.862 50.022 29.539 1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CG1 1 ATOM 2021 C CG2 . ILE L 2 52 ? -39.497 48.121 30.455 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CG2 1 ATOM 2022 C CD1 . ILE L 2 52 ? -39.949 51.073 30.147 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CD1 1 ATOM 2023 N N . TYR L 2 53 ? -37.481 47.108 28.268 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L N 1 ATOM 2024 C CA . TYR L 2 53 ? -36.912 45.762 28.191 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CA 1 ATOM 2025 C C . TYR L 2 53 ? -36.375 45.322 29.521 1.00 63.80 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L C 1 ATOM 2026 O O . TYR L 2 53 ? -36.130 46.143 30.412 1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L O 1 ATOM 2027 C CB . TYR L 2 53 ? -35.800 45.669 27.144 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CB 1 ATOM 2028 C CG . TYR L 2 53 ? -34.515 46.402 27.474 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CG 1 ATOM 2029 C CD1 . TYR L 2 53 ? -34.397 47.786 27.287 1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CD1 1 ATOM 2030 C CD2 . TYR L 2 53 ? -33.395 45.708 27.941 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CD2 1 ATOM 2031 C CE1 . TYR L 2 53 ? -33.211 48.453 27.559 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CE1 1 ATOM 2032 C CE2 . TYR L 2 53 ? -32.205 46.364 28.228 1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CE2 1 ATOM 2033 C CZ . TYR L 2 53 ? -32.114 47.738 28.036 1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CZ 1 ATOM 2034 O OH . TYR L 2 53 ? -30.929 48.390 28.318 1.00 74.38 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L OH 1 ATOM 2035 N N . ALA L 2 54 ? -36.179 44.012 29.641 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L N 1 ATOM 2036 C CA . ALA L 2 54 ? -35.726 43.408 30.886 1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L CA 1 ATOM 2037 C C . ALA L 2 54 ? -36.521 43.953 32.079 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L C 1 ATOM 2038 O O . ALA L 2 54 ? -35.943 44.357 33.079 1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L O 1 ATOM 2039 C CB . ALA L 2 54 ? -34.238 43.646 31.064 1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L CB 1 ATOM 2040 N N . ALA L 2 55 ? -37.847 44.010 31.925 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L N 1 ATOM 2041 C CA . ALA L 2 55 ? -38.796 44.415 32.984 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L CA 1 ATOM 2042 C C . ALA L 2 55 ? -38.875 45.911 33.271 1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L C 1 ATOM 2043 O O . ALA L 2 55 ? -39.977 46.467 33.303 1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L O 1 ATOM 2044 C CB . ALA L 2 55 ? -38.542 43.650 34.288 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L CB 1 ATOM 2045 N N . SER L 2 56 ? -37.715 46.528 33.506 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 56 SER L N 1 ATOM 2046 C CA . SER L 2 56 ? -37.608 47.905 34.004 1.00 70.24 ? ? ? ? ? ? 56 SER L CA 1 ATOM 2047 C C . SER L 2 56 ? -36.669 48.845 33.239 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 56 SER L C 1 ATOM 2048 O O . SER L 2 56 ? -36.650 50.030 33.556 1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 56 SER L O 1 ATOM 2049 C CB . SER L 2 56 ? -37.187 47.887 35.491 1.00 72.37 ? ? ? ? ? ? 56 SER L CB 1 ATOM 2050 O OG . SER L 2 56 ? -36.009 47.138 35.699 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 56 SER L OG 1 ATOM 2051 N N . LYS L 2 57 ? -35.924 48.356 32.241 1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L N 1 ATOM 2052 C CA . LYS L 2 57 ? -34.947 49.198 31.544 1.00 77.74 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CA 1 ATOM 2053 C C . LYS L 2 57 ? -35.569 49.946 30.361 1.00 77.96 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L C 1 ATOM 2054 O O . LYS L 2 57 ? -36.382 49.414 29.620 1.00 75.38 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L O 1 ATOM 2055 C CB . LYS L 2 57 ? -33.708 48.400 31.125 1.00 79.69 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CB 1 ATOM 2056 C CG . LYS L 2 57 ? -32.886 47.863 32.299 1.00 83.60 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CG 1 ATOM 2057 C CD . LYS L 2 57 ? -31.404 47.704 31.958 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CD 1 ATOM 2058 C CE . LYS L 2 57 ? -30.597 47.217 33.164 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CE 1 ATOM 2059 N NZ . LYS L 2 57 ? -30.633 45.721 33.312 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L NZ 1 ATOM 2060 N N . GLN L 2 58 ? -35.150 51.202 30.203 1.00 82.03 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L N 1 ATOM 2061 C CA . GLN L 2 58 ? -35.768 52.147 29.288 1.00 82.16 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CA 1 ATOM 2062 C C . GLN L 2 58 ? -35.220 51.938 27.881 1.00 81.71 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L C 1 ATOM 2063 O O . GLN L 2 58 ? -34.006 51.905 27.696 1.00 84.02 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L O 1 ATOM 2064 C CB . GLN L 2 58 ? -35.427 53.576 29.741 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CB 1 ATOM 2065 C CG . GLN L 2 58 ? -36.527 54.598 29.508 1.00 85.41 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CG 1 ATOM 2066 C CD . GLN L 2 58 ? -37.574 54.590 30.599 1.00 84.66 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CD 1 ATOM 2067 O OE1 . GLN L 2 58 ? -37.647 53.677 31.439 1.00 83.42 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L OE1 1 ATOM 2068 N NE2 . GLN L 2 58 ? -38.409 55.635 30.594 1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L NE2 1 ATOM 2069 N N . GLY L 2 59 ? -36.096 51.826 26.889 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L N 1 ATOM 2070 C CA . GLY L 2 59 ? -35.665 51.831 25.488 1.00 81.32 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L CA 1 ATOM 2071 C C . GLY L 2 59 ? -35.061 53.176 25.103 1.00 86.26 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L C 1 ATOM 2072 O O . GLY L 2 59 ? -35.301 54.178 25.784 1.00 90.07 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L O 1 ATOM 2073 N N . SER L 2 60 ? -34.274 53.210 24.024 1.00 88.69 ? ? ? ? ? ? 60 SER L N 1 ATOM 2074 C CA . SER L 2 60 ? -33.552 54.446 23.652 1.00 90.57 ? ? ? ? ? ? 60 SER L CA 1 ATOM 2075 C C . SER L 2 60 ? -34.521 55.576 23.223 1.00 88.99 ? ? ? ? ? ? 60 SER L C 1 ATOM 2076 O O . SER L 2 60 ? -35.405 55.354 22.377 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 60 SER L O 1 ATOM 2077 C CB . SER L 2 60 ? -32.533 54.164 22.548 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 60 SER L CB 1 ATOM 2078 O OG . SER L 2 60 ? -31.586 55.209 22.470 1.00 93.38 ? ? ? ? ? ? 60 SER L OG 1 ATOM 2079 N N . GLY L 2 61 ? -34.378 56.755 23.838 1.00 88.30 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L N 1 ATOM 2080 C CA . GLY L 2 61 ? -35.271 57.894 23.563 1.00 86.26 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L CA 1 ATOM 2081 C C . GLY L 2 61 ? -36.750 57.703 23.913 1.00 82.27 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L C 1 ATOM 2082 O O . GLY L 2 61 ? -37.611 58.384 23.369 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L O 1 ATOM 2083 N N . VAL L 2 62 ? -37.040 56.790 24.838 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L N 1 ATOM 2084 C CA . VAL L 2 62 ? -38.389 56.581 25.353 1.00 76.15 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CA 1 ATOM 2085 C C . VAL L 2 62 ? -38.578 57.528 26.552 1.00 77.40 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L C 1 ATOM 2086 O O . VAL L 2 62 ? -37.766 57.474 27.490 1.00 79.61 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L O 1 ATOM 2087 C CB . VAL L 2 62 ? -38.580 55.121 25.803 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CB 1 ATOM 2088 C CG1 . VAL L 2 62 ? -39.916 54.929 26.524 1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CG1 1 ATOM 2089 C CG2 . VAL L 2 62 ? -38.451 54.184 24.601 1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CG2 1 ATOM 2090 N N . PRO L 2 63 ? -39.628 58.379 26.545 1.00 76.01 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L N 1 ATOM 2091 C CA . PRO L 2 63 ? -39.827 59.364 27.636 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CA 1 ATOM 2092 C C . PRO L 2 63 ? -39.847 58.789 29.065 1.00 77.05 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L C 1 ATOM 2093 O O . PRO L 2 63 ? -40.275 57.657 29.274 1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L O 1 ATOM 2094 C CB . PRO L 2 63 ? -41.195 60.000 27.305 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CB 1 ATOM 2095 C CG . PRO L 2 63 ? -41.390 59.780 25.843 1.00 74.59 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CG 1 ATOM 2096 C CD . PRO L 2 63 ? -40.665 58.502 25.492 1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CD 1 ATOM 2097 N N . ALA L 2 64 ? -39.400 59.584 30.034 1.00 79.96 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L N 1 ATOM 2098 C CA . ALA L 2 64 ? -39.255 59.133 31.440 1.00 80.75 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L CA 1 ATOM 2099 C C . ALA L 2 64 ? -40.564 58.667 32.100 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L C 1 ATOM 2100 O O . ALA L 2 64 ? -40.545 57.873 33.048 1.00 77.75 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L O 1 ATOM 2101 C CB . ALA L 2 64 ? -38.614 60.239 32.282 1.00 84.64 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L CB 1 ATOM 2102 N N . ARG L 2 65 ? -41.688 59.180 31.604 1.00 75.48 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L N 1 ATOM 2103 C CA . ARG L 2 65 ? -42.999 58.837 32.139 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CA 1 ATOM 2104 C C . ARG L 2 65 ? -43.385 57.365 31.967 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L C 1 ATOM 2105 O O . ARG L 2 65 ? -44.267 56.888 32.668 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L O 1 ATOM 2106 C CB . ARG L 2 65 ? -44.077 59.762 31.558 1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CB 1 ATOM 2107 C CG . ARG L 2 65 ? -44.270 59.694 30.053 1.00 69.87 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CG 1 ATOM 2108 C CD . ARG L 2 65 ? -45.521 60.470 29.668 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CD 1 ATOM 2109 N NE . ARG L 2 65 ? -45.815 60.383 28.240 1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NE 1 ATOM 2110 C CZ . ARG L 2 65 ? -45.156 61.036 27.285 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CZ 1 ATOM 2111 N NH1 . ARG L 2 65 ? -44.116 61.838 27.555 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NH1 1 ATOM 2112 N NH2 . ARG L 2 65 ? -45.525 60.873 26.028 1.00 64.58 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NH2 1 ATOM 2113 N N . PHE L 2 66 ? -42.740 56.662 31.037 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L N 1 ATOM 2114 C CA . PHE L 2 66 ? -42.893 55.211 30.909 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CA 1 ATOM 2115 C C . PHE L 2 66 ? -41.868 54.527 31.791 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L C 1 ATOM 2116 O O . PHE L 2 66 ? -40.676 54.738 31.618 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L O 1 ATOM 2117 C CB . PHE L 2 66 ? -42.682 54.766 29.456 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CB 1 ATOM 2118 C CG . PHE L 2 66 ? -43.680 55.342 28.492 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CG 1 ATOM 2119 C CD1 . PHE L 2 66 ? -44.908 54.734 28.300 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CD1 1 ATOM 2120 C CD2 . PHE L 2 66 ? -43.387 56.497 27.774 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CD2 1 ATOM 2121 C CE1 . PHE L 2 66 ? -45.829 55.266 27.425 1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CE1 1 ATOM 2122 C CE2 . PHE L 2 66 ? -44.314 57.039 26.885 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CE2 1 ATOM 2123 C CZ . PHE L 2 66 ? -45.543 56.430 26.726 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CZ 1 ATOM 2124 N N . SER L 2 67 ? -42.329 53.720 32.740 1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 67 SER L N 1 ATOM 2125 C CA . SER L 2 67 ? -41.436 52.876 33.540 1.00 68.28 ? ? ? ? ? ? 67 SER L CA 1 ATOM 2126 C C . SER L 2 67 ? -42.076 51.527 33.751 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 67 SER L C 1 ATOM 2127 O O . SER L 2 67 ? -43.291 51.400 33.728 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 67 SER L O 1 ATOM 2128 C CB . SER L 2 67 ? -41.105 53.534 34.879 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 67 SER L CB 1 ATOM 2129 O OG . SER L 2 67 ? -42.291 53.792 35.608 1.00 71.16 ? ? ? ? ? ? 67 SER L OG 1 ATOM 2130 N N . GLY L 2 68 ? -41.254 50.510 33.938 1.00 67.17 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L N 1 ATOM 2131 C CA . GLY L 2 68 ? -41.719 49.139 34.129 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L CA 1 ATOM 2132 C C . GLY L 2 68 ? -41.175 48.573 35.420 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L C 1 ATOM 2133 O O . GLY L 2 68 ? -40.105 48.963 35.856 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L O 1 ATOM 2134 N N . SER L 2 69 ? -41.919 47.675 36.050 1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 69 SER L N 1 ATOM 2135 C CA . SER L 2 69 ? -41.440 46.974 37.236 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 69 SER L CA 1 ATOM 2136 C C . SER L 2 69 ? -41.898 45.533 37.212 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 69 SER L C 1 ATOM 2137 O O . SER L 2 69 ? -42.677 45.132 36.332 1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 69 SER L O 1 ATOM 2138 C CB . SER L 2 69 ? -41.898 47.676 38.521 1.00 74.56 ? ? ? ? ? ? 69 SER L CB 1 ATOM 2139 O OG . SER L 2 69 ? -43.302 47.797 38.565 1.00 73.79 ? ? ? ? ? ? 69 SER L OG 1 ATOM 2140 N N . GLY L 2 70 ? -41.354 44.761 38.153 1.00 75.40 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L N 1 ATOM 2141 C CA . GLY L 2 70 ? -41.732 43.372 38.377 1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L CA 1 ATOM 2142 C C . GLY L 2 70 ? -40.616 42.363 38.194 1.00 75.27 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L C 1 ATOM 2143 O O . GLY L 2 70 ? -39.503 42.695 37.776 1.00 77.36 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L O 1 ATOM 2144 N N . SER L 2 71 ? -40.945 41.118 38.534 1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 71 SER L N 1 ATOM 2145 C CA . SER L 2 71 ? -40.080 39.957 38.326 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 71 SER L CA 1 ATOM 2146 C C . SER L 2 71 ? -40.892 38.669 38.475 1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 71 SER L C 1 ATOM 2147 O O . SER L 2 71 ? -42.024 38.682 38.975 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 71 SER L O 1 ATOM 2148 C CB . SER L 2 71 ? -38.913 39.945 39.318 1.00 74.65 ? ? ? ? ? ? 71 SER L CB 1 ATOM 2149 O OG . SER L 2 71 ? -39.365 39.747 40.638 1.00 75.71 ? ? ? ? ? ? 71 SER L OG 1 ATOM 2150 N N . GLY L 2 72 ? -40.305 37.559 38.042 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L N 1 ATOM 2151 C CA . GLY L 2 72 ? -40.940 36.257 38.147 1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L CA 1 ATOM 2152 C C . GLY L 2 72 ? -42.107 36.140 37.195 1.00 66.61 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L C 1 ATOM 2153 O O . GLY L 2 72 ? -41.897 35.973 35.994 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L O 1 ATOM 2154 N N . THR L 2 73 ? -43.323 36.259 37.728 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 73 THR L N 1 ATOM 2155 C CA . THR L 2 73 ? -44.545 36.141 36.936 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CA 1 ATOM 2156 C C . THR L 2 73 ? -45.405 37.401 36.882 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 73 THR L C 1 ATOM 2157 O O . THR L 2 73 ? -46.356 37.434 36.108 1.00 64.29 ? ? ? ? ? ? 73 THR L O 1 ATOM 2158 C CB . THR L 2 73 ? -45.444 35.000 37.455 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CB 1 ATOM 2159 O OG1 . THR L 2 73 ? -45.785 35.245 38.812 1.00 66.18 ? ? ? ? ? ? 73 THR L OG1 1 ATOM 2160 C CG2 . THR L 2 73 ? -44.743 33.664 37.359 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CG2 1 ATOM 2161 N N . ASP L 2 74 ? -45.097 38.427 37.677 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L N 1 ATOM 2162 C CA . ASP L 2 74 ? -45.972 39.603 37.789 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CA 1 ATOM 2163 C C . ASP L 2 74 ? -45.221 40.879 37.442 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L C 1 ATOM 2164 O O . ASP L 2 74 ? -44.209 41.197 38.054 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L O 1 ATOM 2165 C CB . ASP L 2 74 ? -46.596 39.683 39.186 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CB 1 ATOM 2166 C CG . ASP L 2 74 ? -47.687 38.629 39.392 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CG 1 ATOM 2167 O OD1 . ASP L 2 74 ? -48.785 38.802 38.833 1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L OD1 1 ATOM 2168 O OD2 . ASP L 2 74 ? -47.449 37.620 40.100 1.00 68.83 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L OD2 1 ATOM 2169 N N . PHE L 2 75 ? -45.721 41.589 36.433 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L N 1 ATOM 2170 C CA . PHE L 2 75 ? -45.076 42.790 35.896 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CA 1 ATOM 2171 C C . PHE L 2 75 ? -46.092 43.886 35.707 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L C 1 ATOM 2172 O O . PHE L 2 75 ? -47.284 43.618 35.624 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L O 1 ATOM 2173 C CB . PHE L 2 75 ? -44.400 42.469 34.565 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CB 1 ATOM 2174 C CG . PHE L 2 75 ? -43.382 41.396 34.684 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CG 1 ATOM 2175 C CD1 . PHE L 2 75 ? -43.753 40.060 34.624 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CD1 1 ATOM 2176 C CD2 . PHE L 2 75 ? -42.059 41.720 34.935 1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CD2 1 ATOM 2177 C CE1 . PHE L 2 75 ? -42.814 39.057 34.792 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CE1 1 ATOM 2178 C CE2 . PHE L 2 75 ? -41.115 40.728 35.095 1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CE2 1 ATOM 2179 C CZ . PHE L 2 75 ? -41.492 39.392 35.025 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CZ 1 ATOM 2180 N N . SER L 2 76 ? -45.616 45.120 35.652 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 76 SER L N 1 ATOM 2181 C CA . SER L 2 76 ? -46.478 46.239 35.310 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 76 SER L CA 1 ATOM 2182 C C . SER L 2 76 ? -45.756 47.326 34.526 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 76 SER L C 1 ATOM 2183 O O . SER L 2 76 ? -44.547 47.448 34.604 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 76 SER L O 1 ATOM 2184 C CB . SER L 2 76 ? -47.189 46.805 36.549 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 76 SER L CB 1 ATOM 2185 O OG . SER L 2 76 ? -46.419 46.660 37.689 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 76 SER L OG 1 ATOM 2186 N N . LEU L 2 77 ? -46.535 48.050 33.729 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L N 1 ATOM 2187 C CA . LEU L 2 77 ? -46.109 49.245 33.034 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CA 1 ATOM 2188 C C . LEU L 2 77 ? -46.847 50.394 33.696 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L C 1 ATOM 2189 O O . LEU L 2 77 ? -48.075 50.360 33.808 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L O 1 ATOM 2190 C CB . LEU L 2 77 ? -46.490 49.150 31.557 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CB 1 ATOM 2191 C CG . LEU L 2 77 ? -46.098 50.326 30.653 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CG 1 ATOM 2192 C CD1 . LEU L 2 77 ? -44.597 50.397 30.490 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CD1 1 ATOM 2193 C CD2 . LEU L 2 77 ? -46.750 50.171 29.284 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CD2 1 ATOM 2194 N N . ILE L 2 78 ? -46.106 51.391 34.155 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L N 1 ATOM 2195 C CA . ILE L 2 78 ? -46.691 52.585 34.732 1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CA 1 ATOM 2196 C C . ILE L 2 78 ? -46.410 53.747 33.786 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L C 1 ATOM 2197 O O . ILE L 2 78 ? -45.279 53.921 33.335 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L O 1 ATOM 2198 C CB . ILE L 2 78 ? -46.137 52.874 36.148 1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CB 1 ATOM 2199 C CG1 . ILE L 2 78 ? -46.399 51.690 37.101 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CG1 1 ATOM 2200 C CG2 . ILE L 2 78 ? -46.744 54.151 36.721 1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CG2 1 ATOM 2201 C CD1 . ILE L 2 78 ? -45.164 50.855 37.399 1.00 65.16 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CD1 1 ATOM 2202 N N . ILE L 2 79 ? -47.453 54.520 33.485 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L N 1 ATOM 2203 C CA . ILE L 2 79 ? -47.347 55.726 32.670 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CA 1 ATOM 2204 C C . ILE L 2 79 ? -47.842 56.888 33.512 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L C 1 ATOM 2205 O O . ILE L 2 79 ? -49.017 56.940 33.871 1.00 61.58 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L O 1 ATOM 2206 C CB . ILE L 2 79 ? -48.190 55.624 31.383 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CB 1 ATOM 2207 C CG1 . ILE L 2 79 ? -47.805 54.376 30.605 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CG1 1 ATOM 2208 C CG2 . ILE L 2 79 ? -47.957 56.843 30.487 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CG2 1 ATOM 2209 C CD1 . ILE L 2 79 ? -48.739 54.039 29.480 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CD1 1 ATOM 2210 N N . HIS L 2 80 ? -46.940 57.807 33.841 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L N 1 ATOM 2211 C CA . HIS L 2 80 ? -47.273 58.968 34.672 1.00 68.85 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CA 1 ATOM 2212 C C . HIS L 2 80 ? -46.210 60.053 34.510 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L C 1 ATOM 2213 O O . HIS L 2 80 ? -45.034 59.762 34.691 1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L O 1 ATOM 2214 C CB . HIS L 2 80 ? -47.356 58.549 36.141 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CB 1 ATOM 2215 C CG . HIS L 2 80 ? -47.591 59.690 37.084 1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CG 1 ATOM 2216 N ND1 . HIS L 2 80 ? -46.569 60.309 37.767 1.00 77.49 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L ND1 1 ATOM 2217 C CD2 . HIS L 2 80 ? -48.728 60.331 37.448 1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CD2 1 ATOM 2218 C CE1 . HIS L 2 80 ? -47.067 61.278 38.519 1.00 79.96 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CE1 1 ATOM 2219 N NE2 . HIS L 2 80 ? -48.376 61.312 38.344 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L NE2 1 ATOM 2220 N N . PRO L 2 81 ? -46.578 61.292 34.191 1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L N 1 ATOM 2221 C CA . PRO L 2 81 ? -47.948 61.744 33.958 1.00 71.38 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CA 1 ATOM 2222 C C . PRO L 2 81 ? -48.407 61.436 32.535 1.00 68.47 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L C 1 ATOM 2223 O O . PRO L 2 81 ? -47.678 61.668 31.581 1.00 68.07 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L O 1 ATOM 2224 C CB . PRO L 2 81 ? -47.854 63.256 34.158 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CB 1 ATOM 2225 C CG . PRO L 2 81 ? -46.440 63.596 33.805 1.00 75.91 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CG 1 ATOM 2226 C CD . PRO L 2 81 ? -45.618 62.410 34.211 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CD 1 ATOM 2227 N N . VAL L 2 82 ? -49.629 60.934 32.418 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L N 1 ATOM 2228 C CA . VAL L 2 82 ? -50.240 60.602 31.132 1.00 64.29 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CA 1 ATOM 2229 C C . VAL L 2 82 ? -50.463 61.853 30.266 1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L C 1 ATOM 2230 O O . VAL L 2 82 ? -50.891 62.887 30.775 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L O 1 ATOM 2231 C CB . VAL L 2 82 ? -51.567 59.836 31.387 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CB 1 ATOM 2232 C CG1 . VAL L 2 82 ? -52.570 60.002 30.262 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CG1 1 ATOM 2233 C CG2 . VAL L 2 82 ? -51.272 58.357 31.608 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CG2 1 ATOM 2234 N N . GLU L 2 83 ? -50.179 61.734 28.965 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L N 1 ATOM 2235 C CA . GLU L 2 83 ? -50.449 62.781 27.953 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CA 1 ATOM 2236 C C . GLU L 2 83 ? -51.367 62.279 26.849 1.00 62.94 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L C 1 ATOM 2237 O O . GLU L 2 83 ? -51.536 61.062 26.666 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L O 1 ATOM 2238 C CB . GLU L 2 83 ? -49.169 63.204 27.261 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CB 1 ATOM 2239 C CG . GLU L 2 83 ? -48.042 63.578 28.195 1.00 70.00 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CG 1 ATOM 2240 C CD . GLU L 2 83 ? -46.828 64.090 27.457 1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CD 1 ATOM 2241 O OE1 . GLU L 2 83 ? -46.794 63.987 26.212 1.00 71.19 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L OE1 1 ATOM 2242 O OE2 . GLU L 2 83 ? -45.914 64.602 28.121 1.00 73.67 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L OE2 1 ATOM 2243 N N . GLU L 2 84 ? -51.897 63.220 26.069 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L N 1 ATOM 2244 C CA . GLU L 2 84 ? -52.816 62.899 24.959 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CA 1 ATOM 2245 C C . GLU L 2 84 ? -52.287 61.816 24.020 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L C 1 ATOM 2246 O O . GLU L 2 84 ? -53.025 60.934 23.611 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L O 1 ATOM 2247 C CB . GLU L 2 84 ? -53.127 64.152 24.129 1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CB 1 ATOM 2248 C CG . GLU L 2 84 ? -54.030 65.179 24.785 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CG 1 ATOM 2249 C CD . GLU L 2 84 ? -53.295 66.354 25.428 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CD 1 ATOM 2250 O OE1 . GLU L 2 84 ? -52.086 66.240 25.757 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L OE1 1 ATOM 2251 O OE2 . GLU L 2 84 ? -53.963 67.396 25.604 1.00 66.27 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L OE2 1 ATOM 2252 N N . ASP L 2 85 ? -51.004 61.911 23.696 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L N 1 ATOM 2253 C CA . ASP L 2 85 ? -50.342 61.012 22.741 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CA 1 ATOM 2254 C C . ASP L 2 85 ? -50.121 59.585 23.272 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L C 1 ATOM 2255 O O . ASP L 2 85 ? -49.762 58.697 22.508 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L O 1 ATOM 2256 C CB . ASP L 2 85 ? -49.014 61.627 22.295 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CB 1 ATOM 2257 C CG . ASP L 2 85 ? -48.366 60.878 21.152 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CG 1 ATOM 2258 O OD1 . ASP L 2 85 ? -48.779 61.042 20.008 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L OD1 1 ATOM 2259 O OD2 . ASP L 2 85 ? -47.402 60.122 21.384 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L OD2 1 ATOM 2260 N N . ASP L 2 86 ? -50.365 59.349 24.559 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L N 1 ATOM 2261 C CA . ASP L 2 86 ? -50.265 58.000 25.113 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CA 1 ATOM 2262 C C . ASP L 2 86 ? -51.481 57.101 24.827 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L C 1 ATOM 2263 O O . ASP L 2 86 ? -51.485 55.919 25.230 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L O 1 ATOM 2264 C CB . ASP L 2 86 ? -50.002 58.081 26.606 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CB 1 ATOM 2265 C CG . ASP L 2 86 ? -48.741 58.867 26.917 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CG 1 ATOM 2266 O OD1 . ASP L 2 86 ? -47.817 58.874 26.049 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L OD1 1 ATOM 2267 O OD2 . ASP L 2 86 ? -48.676 59.465 28.021 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L OD2 1 ATOM 2268 N N . THR L 2 87 ? -52.507 57.636 24.147 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 87 THR L N 1 ATOM 2269 C CA . THR L 2 87 ? -53.612 56.809 23.653 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CA 1 ATOM 2270 C C . THR L 2 87 ? -53.074 55.755 22.675 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 87 THR L C 1 ATOM 2271 O O . THR L 2 87 ? -52.459 56.089 21.658 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 87 THR L O 1 ATOM 2272 C CB . THR L 2 87 ? -54.746 57.644 23.011 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CB 1 ATOM 2273 O OG1 . THR L 2 87 ? -55.871 56.804 22.768 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 87 THR L OG1 1 ATOM 2274 C CG2 . THR L 2 87 ? -54.322 58.294 21.710 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CG2 1 ATOM 2275 N N . ALA L 2 88 ? -53.283 54.486 23.025 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L N 1 ATOM 2276 C CA . ALA L 2 88 ? -52.615 53.369 22.349 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L CA 1 ATOM 2277 C C . ALA L 2 88 ? -53.007 52.064 22.998 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L C 1 ATOM 2278 O O . ALA L 2 88 ? -53.643 52.057 24.062 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L O 1 ATOM 2279 C CB . ALA L 2 88 ? -51.103 53.523 22.444 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L CB 1 ATOM 2280 N N . VAL L 2 89 ? -52.618 50.962 22.363 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L N 1 ATOM 2281 C CA . VAL L 2 89 ? -52.678 49.653 22.982 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CA 1 ATOM 2282 C C . VAL L 2 89 ? -51.270 49.281 23.426 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L C 1 ATOM 2283 O O . VAL L 2 89 ? -50.329 49.424 22.646 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L O 1 ATOM 2284 C CB . VAL L 2 89 ? -53.194 48.592 22.006 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CB 1 ATOM 2285 C CG1 . VAL L 2 89 ? -53.219 47.219 22.669 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CG1 1 ATOM 2286 C CG2 . VAL L 2 89 ? -54.584 48.965 21.514 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CG2 1 ATOM 2287 N N . TYR L 2 90 ? -51.136 48.793 24.662 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L N 1 ATOM 2288 C CA . TYR L 2 90 ? -49.840 48.411 25.228 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CA 1 ATOM 2289 C C . TYR L 2 90 ? -49.789 46.893 25.412 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L C 1 ATOM 2290 O O . TYR L 2 90 ? -50.698 46.307 26.001 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L O 1 ATOM 2291 C CB . TYR L 2 90 ? -49.585 49.141 26.551 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CB 1 ATOM 2292 C CG . TYR L 2 90 ? -49.478 50.636 26.360 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CG 1 ATOM 2293 C CD1 . TYR L 2 90 ? -50.615 51.436 26.343 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CD1 1 ATOM 2294 C CD2 . TYR L 2 90 ? -48.248 51.252 26.147 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CD2 1 ATOM 2295 C CE1 . TYR L 2 90 ? -50.534 52.796 26.139 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CE1 1 ATOM 2296 C CE2 . TYR L 2 90 ? -48.156 52.609 25.945 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CE2 1 ATOM 2297 C CZ . TYR L 2 90 ? -49.306 53.383 25.937 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CZ 1 ATOM 2298 O OH . TYR L 2 90 ? -49.238 54.745 25.727 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L OH 1 ATOM 2299 N N . PHE L 2 91 ? -48.727 46.270 24.900 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L N 1 ATOM 2300 C CA . PHE L 2 91 ? -48.549 44.820 24.967 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CA 1 ATOM 2301 C C . PHE L 2 91 ? -47.336 44.468 25.800 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L C 1 ATOM 2302 O O . PHE L 2 91 ? -46.292 45.097 25.658 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L O 1 ATOM 2303 C CB . PHE L 2 91 ? -48.279 44.269 23.571 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CB 1 ATOM 2304 C CG . PHE L 2 91 ? -49.434 44.396 22.623 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CG 1 ATOM 2305 C CD1 . PHE L 2 91 ? -50.404 43.412 22.552 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CD1 1 ATOM 2306 C CD2 . PHE L 2 91 ? -49.522 45.479 21.771 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CD2 1 ATOM 2307 C CE1 . PHE L 2 91 ? -51.463 43.528 21.669 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CE1 1 ATOM 2308 C CE2 . PHE L 2 91 ? -50.577 45.592 20.871 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CE2 1 ATOM 2309 C CZ . PHE L 2 91 ? -51.544 44.627 20.813 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CZ 1 ATOM 2310 N N . CYS L 2 92 ? -47.447 43.447 26.637 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L N 1 ATOM 2311 C CA . CYS L 2 92 ? -46.259 42.837 27.233 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L CA 1 ATOM 2312 C C . CYS L 2 92 ? -45.809 41.680 26.344 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L C 1 ATOM 2313 O O . CYS L 2 92 ? -46.563 41.187 25.515 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L O 1 ATOM 2314 C CB . CYS L 2 92 ? -46.518 42.376 28.658 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L CB 1 ATOM 2315 S SG . CYS L 2 92 ? -47.852 41.184 28.859 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L SG 1 ATOM 2316 N N . GLN L 2 93 ? -44.559 41.273 26.503 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L N 1 ATOM 2317 C CA . GLN L 2 93 ? -43.975 40.257 25.631 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CA 1 ATOM 2318 C C . GLN L 2 93 ? -42.774 39.602 26.288 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L C 1 ATOM 2319 O O . GLN L 2 93 ? -41.991 40.263 26.955 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L O 1 ATOM 2320 C CB . GLN L 2 93 ? -43.579 40.896 24.308 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CB 1 ATOM 2321 C CG . GLN L 2 93 ? -42.894 39.973 23.311 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CG 1 ATOM 2322 C CD . GLN L 2 93 ? -41.378 39.958 23.450 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CD 1 ATOM 2323 O OE1 . GLN L 2 93 ? -40.741 41.002 23.522 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L OE1 1 ATOM 2324 N NE2 . GLN L 2 93 ? -40.800 38.771 23.468 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L NE2 1 ATOM 2325 N N . GLN L 2 94 ? -42.609 38.315 26.050 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L N 1 ATOM 2326 C CA . GLN L 2 94 ? -41.744 37.464 26.851 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CA 1 ATOM 2327 C C . GLN L 2 94 ? -40.654 36.855 25.966 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L C 1 ATOM 2328 O O . GLN L 2 94 ? -40.951 36.353 24.889 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L O 1 ATOM 2329 C CB . GLN L 2 94 ? -42.656 36.417 27.496 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CB 1 ATOM 2330 C CG . GLN L 2 94 ? -42.043 35.128 27.976 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CG 1 ATOM 2331 C CD . GLN L 2 94 ? -41.717 34.155 26.868 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CD 1 ATOM 2332 O OE1 . GLN L 2 94 ? -40.603 33.679 26.809 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L OE1 1 ATOM 2333 N NE2 . GLN L 2 94 ? -42.665 33.855 25.996 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L NE2 1 ATOM 2334 N N . SER L 2 95 ? -39.394 36.937 26.391 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 95 SER L N 1 ATOM 2335 C CA . SER L 2 95 ? -38.261 36.358 25.629 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 95 SER L CA 1 ATOM 2336 C C . SER L 2 95 ? -37.483 35.312 26.430 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 95 SER L C 1 ATOM 2337 O O . SER L 2 95 ? -36.348 34.991 26.101 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 95 SER L O 1 ATOM 2338 C CB . SER L 2 95 ? -37.313 37.455 25.151 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 95 SER L CB 1 ATOM 2339 O OG . SER L 2 95 ? -37.878 38.168 24.076 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 95 SER L OG 1 ATOM 2340 N N . LYS L 2 96 ? -38.104 34.765 27.466 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L N 1 ATOM 2341 C CA . LYS L 2 96 ? -37.491 33.715 28.262 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CA 1 ATOM 2342 C C . LYS L 2 96 ? -37.351 32.424 27.474 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L C 1 ATOM 2343 O O . LYS L 2 96 ? -36.316 31.779 27.509 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L O 1 ATOM 2344 C CB . LYS L 2 96 ? -38.281 33.446 29.536 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CB 1 ATOM 2345 C CG . LYS L 2 96 ? -37.489 32.706 30.603 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CG 1 ATOM 2346 C CD . LYS L 2 96 ? -37.744 31.216 30.668 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CD 1 ATOM 2347 C CE . LYS L 2 96 ? -37.188 30.686 31.978 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CE 1 ATOM 2348 N NZ . LYS L 2 96 ? -36.913 29.241 31.877 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L NZ 1 ATOM 2349 N N . GLY L 2 97 ? -38.411 32.058 26.771 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L N 1 ATOM 2350 C CA . GLY L 2 97 ? -38.463 30.822 26.008 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L CA 1 ATOM 2351 C C . GLY L 2 97 ? -39.178 30.944 24.675 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L C 1 ATOM 2352 O O . GLY L 2 97 ? -40.070 31.772 24.503 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L O 1 ATOM 2353 N N . VAL L 2 98 ? -38.760 30.098 23.737 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L N 1 ATOM 2354 C CA . VAL L 2 98 ? -39.446 29.877 22.479 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CA 1 ATOM 2355 C C . VAL L 2 98 ? -40.676 28.999 22.777 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L C 1 ATOM 2356 O O . VAL L 2 98 ? -40.542 28.028 23.509 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L O 1 ATOM 2357 C CB . VAL L 2 98 ? -38.486 29.172 21.489 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CB 1 ATOM 2358 C CG1 . VAL L 2 98 ? -39.198 28.683 20.234 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CG1 1 ATOM 2359 C CG2 . VAL L 2 98 ? -37.390 30.144 21.091 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CG2 1 ATOM 2360 N N . PRO L 2 99 ? -41.860 29.314 22.244 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L N 1 ATOM 2361 C CA . PRO L 2 99 ? -42.130 30.459 21.361 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CA 1 ATOM 2362 C C . PRO L 2 99 ? -42.252 31.776 22.127 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L C 1 ATOM 2363 O O . PRO L 2 99 ? -42.770 31.813 23.250 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L O 1 ATOM 2364 C CB . PRO L 2 99 ? -43.487 30.108 20.733 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CB 1 ATOM 2365 C CG . PRO L 2 99 ? -44.145 29.197 21.725 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CG 1 ATOM 2366 C CD . PRO L 2 99 ? -43.031 28.430 22.385 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CD 1 ATOM 2367 N N . TYR L 2 100 ? -41.763 32.849 21.513 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L N 1 ATOM 2368 C CA . TYR L 2 100 ? -41.869 34.164 22.101 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CA 1 ATOM 2369 C C . TYR L 2 100 ? -43.344 34.503 22.040 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L C 1 ATOM 2370 O O . TYR L 2 100 ? -43.992 34.232 21.032 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L O 1 ATOM 2371 C CB . TYR L 2 100 ? -41.047 35.208 21.335 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CB 1 ATOM 2372 C CG . TYR L 2 100 ? -39.591 34.844 21.113 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CG 1 ATOM 2373 C CD1 . TYR L 2 100 ? -38.793 34.415 22.173 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CD1 1 ATOM 2374 C CD2 . TYR L 2 100 ? -39.004 34.949 19.856 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CD2 1 ATOM 2375 C CE1 . TYR L 2 100 ? -37.454 34.092 21.976 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CE1 1 ATOM 2376 C CE2 . TYR L 2 100 ? -37.677 34.633 19.658 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CE2 1 ATOM 2377 C CZ . TYR L 2 100 ? -36.899 34.222 20.723 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CZ 1 ATOM 2378 O OH . TYR L 2 100 ? -35.592 33.879 20.517 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L OH 1 ATOM 2379 N N . THR L 2 101 ? -43.879 35.070 23.115 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 101 THR L N 1 ATOM 2380 C CA . THR L 2 101 ? -45.311 35.333 23.201 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CA 1 ATOM 2381 C C . THR L 2 101 ? -45.619 36.731 23.688 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 101 THR L C 1 ATOM 2382 O O . THR L 2 101 ? -44.876 37.299 24.484 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 101 THR L O 1 ATOM 2383 C CB . THR L 2 101 ? -45.995 34.346 24.146 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CB 1 ATOM 2384 O OG1 . THR L 2 101 ? -45.260 34.293 25.364 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 101 THR L OG1 1 ATOM 2385 C CG2 . THR L 2 101 ? -46.047 32.985 23.523 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CG2 1 ATOM 2386 N N . PHE L 2 102 ? -46.753 37.238 23.214 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L N 1 ATOM 2387 C CA . PHE L 2 102 ? -47.264 38.542 23.558 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CA 1 ATOM 2388 C C . PHE L 2 102 ? -48.522 38.392 24.386 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L C 1 ATOM 2389 O O . PHE L 2 102 ? -49.274 37.445 24.241 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L O 1 ATOM 2390 C CB . PHE L 2 102 ? -47.627 39.320 22.300 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CB 1 ATOM 2391 C CG . PHE L 2 102 ? -46.447 39.663 21.422 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CG 1 ATOM 2392 C CD1 . PHE L 2 102 ? -45.891 38.703 20.576 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CD1 1 ATOM 2393 C CD2 . PHE L 2 102 ? -45.913 40.946 21.421 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CD2 1 ATOM 2394 C CE1 . PHE L 2 102 ? -44.811 39.024 19.780 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CE1 1 ATOM 2395 C CE2 . PHE L 2 102 ? -44.848 41.257 20.600 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CE2 1 ATOM 2396 C CZ . PHE L 2 102 ? -44.295 40.295 19.776 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CZ 1 ATOM 2397 N N . GLY L 2 103 ? -48.759 39.362 25.259 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L N 1 ATOM 2398 C CA . GLY L 2 103 ? -50.047 39.507 25.915 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L CA 1 ATOM 2399 C C . GLY L 2 103 ? -51.109 39.934 24.927 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L C 1 ATOM 2400 O O . GLY L 2 103 ? -50.825 40.194 23.755 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L O 1 ATOM 2401 N N . GLY L 2 104 ? -52.350 39.993 25.414 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L N 1 ATOM 2402 C CA . GLY L 2 104 ? -53.501 40.349 24.585 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L CA 1 ATOM 2403 C C . GLY L 2 104 ? -53.643 41.828 24.306 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L C 1 ATOM 2404 O O . GLY L 2 104 ? -54.414 42.218 23.447 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L O 1 ATOM 2405 N N . GLY L 2 105 ? -52.904 42.653 25.034 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L N 1 ATOM 2406 C CA . GLY L 2 105 ? -52.951 44.092 24.862 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L CA 1 ATOM 2407 C C . GLY L 2 105 ? -53.923 44.732 25.834 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L C 1 ATOM 2408 O O . GLY L 2 105 ? -54.917 44.125 26.202 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L O 1 ATOM 2409 N N . THR L 2 106 ? -53.599 45.951 26.249 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 106 THR L N 1 ATOM 2410 C CA . THR L 2 106 ? -54.419 46.756 27.132 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CA 1 ATOM 2411 C C . THR L 2 106 ? -54.585 48.113 26.458 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 106 THR L C 1 ATOM 2412 O O . THR L 2 106 ? -53.604 48.728 26.076 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 106 THR L O 1 ATOM 2413 C CB . THR L 2 106 ? -53.731 46.962 28.479 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CB 1 ATOM 2414 O OG1 . THR L 2 106 ? -53.622 45.713 29.162 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 106 THR L OG1 1 ATOM 2415 C CG2 . THR L 2 106 ? -54.508 47.932 29.341 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CG2 1 ATOM 2416 N N . LYS L 2 107 ? -55.824 48.566 26.307 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L N 1 ATOM 2417 C CA . LYS L 2 107 ? -56.096 49.818 25.615 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CA 1 ATOM 2418 C C . LYS L 2 107 ? -56.164 50.955 26.618 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L C 1 ATOM 2419 O O . LYS L 2 107 ? -56.962 50.922 27.556 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L O 1 ATOM 2420 C CB . LYS L 2 107 ? -57.400 49.728 24.830 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CB 1 ATOM 2421 C CG . LYS L 2 107 ? -57.816 51.027 24.136 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CG 1 ATOM 2422 C CD . LYS L 2 107 ? -58.354 50.763 22.710 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CD 1 ATOM 2423 C CE . LYS L 2 107 ? -59.664 49.957 22.635 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CE 1 ATOM 2424 N NZ . LYS L 2 107 ? -60.786 50.724 23.267 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L NZ 1 ATOM 2425 N N . LEU L 2 108 ? -55.318 51.962 26.420 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L N 1 ATOM 2426 C CA . LEU L 2 108 ? -55.314 53.152 27.271 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CA 1 ATOM 2427 C C . LEU L 2 108 ? -56.065 54.246 26.537 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L C 1 ATOM 2428 O O . LEU L 2 108 ? -55.688 54.645 25.440 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L O 1 ATOM 2429 C CB . LEU L 2 108 ? -53.896 53.602 27.583 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CB 1 ATOM 2430 C CG . LEU L 2 108 ? -53.755 54.866 28.418 1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CG 1 ATOM 2431 C CD1 . LEU L 2 108 ? -54.453 54.723 29.766 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CD1 1 ATOM 2432 C CD2 . LEU L 2 108 ? -52.289 55.216 28.603 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CD2 1 ATOM 2433 N N . GLU L 2 109 ? -57.146 54.696 27.153 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L N 1 ATOM 2434 C CA . GLU L 2 109 ? -57.971 55.771 26.659 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CA 1 ATOM 2435 C C . GLU L 2 109 ? -57.657 56.998 27.516 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L C 1 ATOM 2436 O O . GLU L 2 109 ? -57.575 56.913 28.738 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L O 1 ATOM 2437 C CB . GLU L 2 109 ? -59.442 55.377 26.767 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CB 1 ATOM 2438 C CG . GLU L 2 109 ? -60.458 56.440 26.387 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CG 1 ATOM 2439 C CD . GLU L 2 109 ? -61.923 55.991 26.584 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CD 1 ATOM 2440 O OE1 . GLU L 2 109 ? -62.208 54.771 26.770 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L OE1 1 ATOM 2441 O OE2 . GLU L 2 109 ? -62.842 56.849 26.554 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L OE2 1 ATOM 2442 N N . ILE L 2 110 ? -57.461 58.138 26.866 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L N 1 ATOM 2443 C CA . ILE L 2 110 ? -57.235 59.404 27.551 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CA 1 ATOM 2444 C C . ILE L 2 110 ? -58.571 60.083 27.775 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L C 1 ATOM 2445 O O . ILE L 2 110 ? -59.301 60.333 26.816 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L O 1 ATOM 2446 C CB . ILE L 2 110 ? -56.347 60.338 26.719 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CB 1 ATOM 2447 C CG1 . ILE L 2 110 ? -55.013 59.643 26.395 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CG1 1 ATOM 2448 C CG2 . ILE L 2 110 ? -56.103 61.649 27.465 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CG2 1 ATOM 2449 C CD1 . ILE L 2 110 ? -54.266 59.131 27.600 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CD1 1 ATOM 2450 N N . LYS L 2 111 ? -58.880 60.390 29.034 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L N 1 ATOM 2451 C CA . LYS L 2 111 ? -60.165 61.000 29.369 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CA 1 ATOM 2452 C C . LYS L 2 111 ? -60.151 62.485 29.034 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L C 1 ATOM 2453 O O . LYS L 2 111 ? -59.090 63.117 29.034 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L O 1 ATOM 2454 C CB . LYS L 2 111 ? -60.510 60.793 30.854 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CB 1 ATOM 2455 C CG . LYS L 2 111 ? -61.888 60.169 31.038 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CG 1 ATOM 2456 C CD . LYS L 2 111 ? -62.247 60.136 32.528 1.00 63.68 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CD 1 ATOM 2457 C CE . LYS L 2 111 ? -63.135 61.320 32.876 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CE 1 ATOM 2458 N NZ . LYS L 2 111 ? -64.417 61.304 32.087 1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L NZ 1 ATOM 2459 N N . ARG L 2 112 ? -61.313 63.028 28.711 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L N 1 ATOM 2460 C CA . ARG L 2 112 ? -61.422 64.458 28.417 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CA 1 ATOM 2461 C C . ARG L 2 112 ? -62.859 64.896 28.605 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L C 1 ATOM 2462 O O . ARG L 2 112 ? -63.739 64.069 28.858 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L O 1 ATOM 2463 C CB . ARG L 2 112 ? -60.941 64.769 26.996 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CB 1 ATOM 2464 C CG . ARG L 2 112 ? -61.637 63.957 25.901 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CG 1 ATOM 2465 C CD . ARG L 2 112 ? -61.755 64.754 24.612 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CD 1 ATOM 2466 N NE . ARG L 2 112 ? -62.614 65.925 24.800 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NE 1 ATOM 2467 C CZ . ARG L 2 112 ? -62.589 67.032 24.057 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CZ 1 ATOM 2468 N NH1 . ARG L 2 112 ? -61.743 67.167 23.031 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NH1 1 ATOM 2469 N NH2 . ARG L 2 112 ? -63.406 68.039 24.367 1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NH2 1 ATOM 2470 N N . ALA L 2 113 ? -63.103 66.195 28.488 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L N 1 ATOM 2471 C CA . ALA L 2 113 ? -64.462 66.729 28.593 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L CA 1 ATOM 2472 C C . ALA L 2 113 ? -65.354 66.084 27.519 1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L C 1 ATOM 2473 O O . ALA L 2 113 ? -64.904 65.793 26.402 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L O 1 ATOM 2474 C CB . ALA L 2 113 ? -64.458 68.242 28.462 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L CB 1 ATOM 2475 N N . ASP L 2 114 ? -66.607 65.830 27.884 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L N 1 ATOM 2476 C CA . ASP L 2 114 ? -67.591 65.331 26.927 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CA 1 ATOM 2477 C C . ASP L 2 114 ? -67.761 66.339 25.784 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L C 1 ATOM 2478 O O . ASP L 2 114 ? -67.733 67.556 26.004 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L O 1 ATOM 2479 C CB . ASP L 2 114 ? -68.948 65.066 27.605 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CB 1 ATOM 2480 C CG . ASP L 2 114 ? -68.914 63.872 28.575 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CG 1 ATOM 2481 O OD1 . ASP L 2 114 ? -67.941 63.084 28.572 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L OD1 1 ATOM 2482 O OD2 . ASP L 2 114 ? -69.882 63.701 29.327 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L OD2 1 ATOM 2483 N N . ALA L 2 115 ? -67.897 65.824 24.564 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L N 1 ATOM 2484 C CA . ALA L 2 115 ? -68.039 66.654 23.374 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L CA 1 ATOM 2485 C C . ALA L 2 115 ? -69.076 66.032 22.454 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L C 1 ATOM 2486 O O . ALA L 2 115 ? -69.015 64.840 22.159 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L O 1 ATOM 2487 C CB . ALA L 2 115 ? -66.707 66.778 22.655 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L CB 1 ATOM 2488 N N . ALA L 2 116 ? -70.031 66.845 22.015 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L N 1 ATOM 2489 C CA . ALA L 2 116 ? -71.045 66.403 21.065 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L CA 1 ATOM 2490 C C . ALA L 2 116 ? -70.416 66.246 19.678 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L C 1 ATOM 2491 O O . ALA L 2 116 ? -69.437 66.919 19.358 1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L O 1 ATOM 2492 C CB . ALA L 2 116 ? -72.199 67.397 21.011 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L CB 1 ATOM 2493 N N . PRO L 2 117 ? -70.977 65.349 18.854 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L N 1 ATOM 2494 C CA . PRO L 2 117 ? -70.469 65.201 17.498 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CA 1 ATOM 2495 C C . PRO L 2 117 ? -70.929 66.324 16.573 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L C 1 ATOM 2496 O O . PRO L 2 117 ? -71.998 66.886 16.778 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L O 1 ATOM 2497 C CB . PRO L 2 117 ? -71.061 63.864 17.050 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CB 1 ATOM 2498 C CG . PRO L 2 117 ? -72.319 63.746 17.813 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CG 1 ATOM 2499 C CD . PRO L 2 117 ? -72.075 64.409 19.138 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CD 1 ATOM 2500 N N . THR L 2 118 ? -70.096 66.634 15.589 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 118 THR L N 1 ATOM 2501 C CA . THR L 2 118 ? -70.478 67.415 14.420 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CA 1 ATOM 2502 C C . THR L 2 118 ? -70.935 66.408 13.364 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR L C 1 ATOM 2503 O O . THR L 2 118 ? -70.154 65.543 12.952 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 118 THR L O 1 ATOM 2504 C CB . THR L 2 118 ? -69.294 68.228 13.861 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CB 1 ATOM 2505 O OG1 . THR L 2 118 ? -68.780 69.106 14.853 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 118 THR L OG1 1 ATOM 2506 C CG2 . THR L 2 118 ? -69.681 68.994 12.601 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CG2 1 ATOM 2507 N N . VAL L 2 119 ? -72.192 66.535 12.936 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L N 1 ATOM 2508 C CA . VAL L 2 119 ? -72.813 65.569 12.051 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CA 1 ATOM 2509 C C . VAL L 2 119 ? -72.997 66.149 10.653 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L C 1 ATOM 2510 O O . VAL L 2 119 ? -73.517 67.260 10.490 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L O 1 ATOM 2511 C CB . VAL L 2 119 ? -74.178 65.116 12.591 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CB 1 ATOM 2512 C CG1 . VAL L 2 119 ? -74.745 63.967 11.740 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CG1 1 ATOM 2513 C CG2 . VAL L 2 119 ? -74.044 64.728 14.058 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CG2 1 ATOM 2514 N N . SER L 2 120 ? -72.591 65.377 9.647 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 120 SER L N 1 ATOM 2515 C CA . SER L 2 120 ? -72.737 65.761 8.259 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 120 SER L CA 1 ATOM 2516 C C . SER L 2 120 ? -73.378 64.614 7.494 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 120 SER L C 1 ATOM 2517 O O . SER L 2 120 ? -73.019 63.456 7.713 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 120 SER L O 1 ATOM 2518 C CB . SER L 2 120 ? -71.366 66.044 7.687 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 120 SER L CB 1 ATOM 2519 O OG . SER L 2 120 ? -70.687 66.976 8.488 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 120 SER L OG 1 ATOM 2520 N N . ILE L 2 121 ? -74.309 64.932 6.593 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L N 1 ATOM 2521 C CA . ILE L 2 121 ? -74.988 63.908 5.788 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CA 1 ATOM 2522 C C . ILE L 2 121 ? -74.696 64.128 4.304 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L C 1 ATOM 2523 O O . ILE L 2 121 ? -74.618 65.264 3.831 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L O 1 ATOM 2524 C CB . ILE L 2 121 ? -76.507 63.834 6.066 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CB 1 ATOM 2525 C CG1 . ILE L 2 121 ? -77.108 62.569 5.428 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CG1 1 ATOM 2526 C CG2 . ILE L 2 121 ? -77.239 65.079 5.567 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CG2 1 ATOM 2527 C CD1 . ILE L 2 121 ? -78.537 62.265 5.858 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CD1 1 ATOM 2528 N N . PHE L 2 122 ? -74.526 63.017 3.595 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L N 1 ATOM 2529 C CA . PHE L 2 122 ? -74.091 63.029 2.208 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CA 1 ATOM 2530 C C . PHE L 2 122 ? -74.954 62.081 1.395 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L C 1 ATOM 2531 O O . PHE L 2 122 ? -74.894 60.872 1.614 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L O 1 ATOM 2532 C CB . PHE L 2 122 ? -72.622 62.599 2.109 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CB 1 ATOM 2533 C CG . PHE L 2 122 ? -71.697 63.525 2.810 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CG 1 ATOM 2534 C CD1 . PHE L 2 122 ? -71.484 63.402 4.175 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CD1 1 ATOM 2535 C CD2 . PHE L 2 122 ? -71.080 64.550 2.133 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CD2 1 ATOM 2536 C CE1 . PHE L 2 122 ? -70.659 64.269 4.840 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CE1 1 ATOM 2537 C CE2 . PHE L 2 122 ? -70.220 65.419 2.791 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CE2 1 ATOM 2538 C CZ . PHE L 2 122 ? -70.022 65.286 4.148 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CZ 1 ATOM 2539 N N . PRO L 2 123 ? -75.743 62.614 0.450 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L N 1 ATOM 2540 C CA . PRO L 2 123 ? -76.423 61.715 -0.471 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CA 1 ATOM 2541 C C . PRO L 2 123 ? -75.414 60.968 -1.358 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L C 1 ATOM 2542 O O . PRO L 2 123 ? -74.223 61.262 -1.331 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L O 1 ATOM 2543 C CB . PRO L 2 123 ? -77.281 62.655 -1.331 1.00 59.78 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CB 1 ATOM 2544 C CG . PRO L 2 123 ? -77.366 63.927 -0.580 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CG 1 ATOM 2545 C CD . PRO L 2 123 ? -76.096 64.025 0.204 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CD 1 ATOM 2546 N N . PRO L 2 124 ? -75.899 59.995 -2.143 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L N 1 ATOM 2547 C CA . PRO L 2 124 ? -75.019 59.325 -3.093 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CA 1 ATOM 2548 C C . PRO L 2 124 ? -74.467 60.309 -4.143 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L C 1 ATOM 2549 O O . PRO L 2 124 ? -75.126 61.284 -4.474 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L O 1 ATOM 2550 C CB . PRO L 2 124 ? -75.939 58.303 -3.765 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CB 1 ATOM 2551 C CG . PRO L 2 124 ? -77.092 58.130 -2.817 1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CG 1 ATOM 2552 C CD . PRO L 2 124 ? -77.270 59.451 -2.172 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CD 1 ATOM 2553 N N . SER L 2 125 ? -73.261 60.048 -4.643 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 125 SER L N 1 ATOM 2554 C CA . SER L 2 125 ? -72.687 60.847 -5.719 1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 125 SER L CA 1 ATOM 2555 C C . SER L 2 125 ? -73.382 60.556 -7.039 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 125 SER L C 1 ATOM 2556 O O . SER L 2 125 ? -74.006 59.510 -7.179 1.00 69.11 ? ? ? ? ? ? 125 SER L O 1 ATOM 2557 C CB . SER L 2 125 ? -71.209 60.521 -5.869 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 125 SER L CB 1 ATOM 2558 O OG . SER L 2 125 ? -71.046 59.138 -6.099 1.00 64.75 ? ? ? ? ? ? 125 SER L OG 1 ATOM 2559 N N . SER L 2 126 ? -73.264 61.471 -8.008 1.00 71.77 ? ? ? ? ? ? 126 SER L N 1 ATOM 2560 C CA . SER L 2 126 ? -73.760 61.225 -9.375 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 126 SER L CA 1 ATOM 2561 C C . SER L 2 126 ? -73.160 59.960 -9.953 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 126 SER L C 1 ATOM 2562 O O . SER L 2 126 ? -73.847 59.184 -10.623 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 126 SER L O 1 ATOM 2563 C CB . SER L 2 126 ? -73.386 62.362 -10.327 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 126 SER L CB 1 ATOM 2564 O OG . SER L 2 126 ? -73.760 63.591 -9.772 1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 126 SER L OG 1 ATOM 2565 N N . GLU L 2 127 ? -71.867 59.787 -9.705 1.00 74.96 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L N 1 ATOM 2566 C CA . GLU L 2 127 ? -71.113 58.689 -10.280 1.00 75.51 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CA 1 ATOM 2567 C C . GLU L 2 127 ? -71.587 57.339 -9.795 1.00 73.88 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L C 1 ATOM 2568 O O . GLU L 2 127 ? -71.763 56.432 -10.601 1.00 75.61 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L O 1 ATOM 2569 C CB . GLU L 2 127 ? -69.623 58.891 -10.004 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CB 1 ATOM 2570 C CG . GLU L 2 127 ? -69.037 60.032 -10.839 1.00 77.79 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CG 1 ATOM 2571 C CD . GLU L 2 127 ? -67.762 60.606 -10.249 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CD 1 ATOM 2572 O OE1 . GLU L 2 127 ? -67.729 61.834 -9.954 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L OE1 1 ATOM 2573 O OE2 . GLU L 2 127 ? -66.828 59.789 -10.062 1.00 76.55 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L OE2 1 ATOM 2574 N N . GLN L 2 128 ? -71.824 57.218 -8.493 1.00 70.86 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L N 1 ATOM 2575 C CA . GLN L 2 128 ? -72.327 55.964 -7.894 1.00 69.46 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CA 1 ATOM 2576 C C . GLN L 2 128 ? -73.719 55.602 -8.407 1.00 71.78 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L C 1 ATOM 2577 O O . GLN L 2 128 ? -74.009 54.423 -8.614 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L O 1 ATOM 2578 C CB . GLN L 2 128 ? -72.369 56.050 -6.362 1.00 65.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CB 1 ATOM 2579 C CG . GLN L 2 128 ? -72.670 54.723 -5.699 1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CG 1 ATOM 2580 C CD . GLN L 2 128 ? -72.814 54.803 -4.185 1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CD 1 ATOM 2581 O OE1 . GLN L 2 128 ? -72.878 55.880 -3.607 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L OE1 1 ATOM 2582 N NE2 . GLN L 2 128 ? -72.886 53.653 -3.545 1.00 60.06 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L NE2 1 ATOM 2583 N N . LEU L 2 129 ? -74.573 56.610 -8.584 1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L N 1 ATOM 2584 C CA . LEU L 2 129 ? -75.930 56.389 -9.084 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CA 1 ATOM 2585 C C . LEU L 2 129 ? -75.937 55.785 -10.491 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L C 1 ATOM 2586 O O . LEU L 2 129 ? -76.719 54.876 -10.753 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L O 1 ATOM 2587 C CB . LEU L 2 129 ? -76.758 57.683 -9.036 1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CB 1 ATOM 2588 C CG . LEU L 2 129 ? -77.158 58.155 -7.624 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CG 1 ATOM 2589 C CD1 . LEU L 2 129 ? -77.768 59.547 -7.617 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CD1 1 ATOM 2590 C CD2 . LEU L 2 129 ? -78.110 57.171 -6.958 1.00 71.26 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CD2 1 ATOM 2591 N N . THR L 2 130 ? -75.059 56.253 -11.378 1.00 78.43 ? ? ? ? ? ? 130 THR L N 1 ATOM 2592 C CA . THR L 2 130 ? -74.935 55.654 -12.716 1.00 81.28 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CA 1 ATOM 2593 C C . THR L 2 130 ? -74.325 54.218 -12.706 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 130 THR L C 1 ATOM 2594 O O . THR L 2 130 ? -74.513 53.480 -13.668 1.00 83.81 ? ? ? ? ? ? 130 THR L O 1 ATOM 2595 C CB . THR L 2 130 ? -74.199 56.596 -13.695 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CB 1 ATOM 2596 O OG1 . THR L 2 130 ? -72.988 57.062 -13.104 1.00 80.32 ? ? ? ? ? ? 130 THR L OG1 1 ATOM 2597 C CG2 . THR L 2 130 ? -75.065 57.809 -14.025 1.00 84.40 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CG2 1 ATOM 2598 N N . SER L 2 131 ? -73.621 53.826 -11.634 1.00 78.20 ? ? ? ? ? ? 131 SER L N 1 ATOM 2599 C CA . SER L 2 131 ? -73.201 52.418 -11.419 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 131 SER L CA 1 ATOM 2600 C C . SER L 2 131 ? -74.339 51.466 -11.066 1.00 78.53 ? ? ? ? ? ? 131 SER L C 1 ATOM 2601 O O . SER L 2 131 ? -74.185 50.258 -11.243 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 131 SER L O 1 ATOM 2602 C CB . SER L 2 131 ? -72.194 52.270 -10.267 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 131 SER L CB 1 ATOM 2603 O OG . SER L 2 131 ? -71.064 53.097 -10.420 1.00 74.46 ? ? ? ? ? ? 131 SER L OG 1 ATOM 2604 N N . GLY L 2 132 ? -75.436 51.990 -10.509 1.00 77.49 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L N 1 ATOM 2605 C CA . GLY L 2 132 ? -76.535 51.174 -9.988 1.00 77.47 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L CA 1 ATOM 2606 C C . GLY L 2 132 ? -76.569 51.009 -8.474 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L C 1 ATOM 2607 O O . GLY L 2 132 ? -77.523 50.430 -7.947 1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L O 1 ATOM 2608 N N . GLY L 2 133 ? -75.541 51.483 -7.766 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L N 1 ATOM 2609 C CA . GLY L 2 133 ? -75.527 51.489 -6.293 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L CA 1 ATOM 2610 C C . GLY L 2 133 ? -75.999 52.813 -5.717 1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L C 1 ATOM 2611 O O . GLY L 2 133 ? -76.111 53.810 -6.444 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L O 1 ATOM 2612 N N . ALA L 2 134 ? -76.287 52.829 -4.411 1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L N 1 ATOM 2613 C CA . ALA L 2 134 ? -76.675 54.061 -3.713 1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L CA 1 ATOM 2614 C C . ALA L 2 134 ? -76.294 54.030 -2.239 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L C 1 ATOM 2615 O O . ALA L 2 134 ? -76.892 53.275 -1.454 1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L O 1 ATOM 2616 C CB . ALA L 2 134 ? -78.158 54.294 -3.851 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L CB 1 ATOM 2617 N N . SER L 2 135 ? -75.313 54.854 -1.847 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 135 SER L N 1 ATOM 2618 C CA . SER L 2 135 ? -74.792 54.868 -0.478 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CA 1 ATOM 2619 C C . SER L 2 135 ? -74.967 56.262 0.126 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 135 SER L C 1 ATOM 2620 O O . SER L 2 135 ? -74.469 57.279 -0.424 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 135 SER L O 1 ATOM 2621 C CB . SER L 2 135 ? -73.323 54.448 -0.454 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CB 1 ATOM 2622 O OG . SER L 2 135 ? -73.184 53.021 -0.589 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 135 SER L OG 1 ATOM 2623 N N . VAL L 2 136 ? -75.681 56.302 1.248 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L N 1 ATOM 2624 C CA . VAL L 2 136 ? -75.896 57.519 2.015 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CA 1 ATOM 2625 C C . VAL L 2 136 ? -74.972 57.451 3.231 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L C 1 ATOM 2626 O O . VAL L 2 136 ? -74.970 56.456 3.953 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L O 1 ATOM 2627 C CB . VAL L 2 136 ? -77.360 57.649 2.504 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CB 1 ATOM 2628 C CG1 . VAL L 2 136 ? -77.653 59.064 2.950 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CG1 1 ATOM 2629 C CG2 . VAL L 2 136 ? -78.313 57.262 1.379 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CG2 1 ATOM 2630 N N . VAL L 2 137 ? -74.209 58.521 3.456 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L N 1 ATOM 2631 C CA . VAL L 2 137 ? -73.151 58.534 4.466 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CA 1 ATOM 2632 C C . VAL L 2 137 ? -73.431 59.620 5.502 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L C 1 ATOM 2633 O O . VAL L 2 137 ? -73.814 60.732 5.151 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L O 1 ATOM 2634 C CB . VAL L 2 137 ? -71.773 58.786 3.816 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CB 1 ATOM 2635 C CG1 . VAL L 2 137 ? -70.685 58.812 4.870 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CG1 1 ATOM 2636 C CG2 . VAL L 2 137 ? -71.464 57.715 2.788 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CG2 1 ATOM 2637 N N . CYS L 2 138 ? -73.237 59.277 6.774 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L N 1 ATOM 2638 C CA . CYS L 2 138 ? -73.175 60.262 7.854 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L CA 1 ATOM 2639 C C . CYS L 2 138 ? -71.833 60.187 8.536 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L C 1 ATOM 2640 O O . CYS L 2 138 ? -71.425 59.123 8.997 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L O 1 ATOM 2641 C CB . CYS L 2 138 ? -74.283 60.052 8.888 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L CB 1 ATOM 2642 S SG . CYS L 2 138 ? -75.719 61.026 8.453 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L SG 1 ATOM 2643 N N . PHE L 2 139 ? -71.138 61.318 8.580 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L N 1 ATOM 2644 C CA . PHE L 2 139 ? -69.984 61.447 9.438 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CA 1 ATOM 2645 C C . PHE L 2 139 ? -70.433 62.076 10.734 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L C 1 ATOM 2646 O O . PHE L 2 139 ? -71.164 63.064 10.728 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L O 1 ATOM 2647 C CB . PHE L 2 139 ? -68.902 62.294 8.789 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CB 1 ATOM 2648 C CG . PHE L 2 139 ? -68.368 61.728 7.504 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CG 1 ATOM 2649 C CD1 . PHE L 2 139 ? -67.952 60.415 7.426 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CD1 1 ATOM 2650 C CD2 . PHE L 2 139 ? -68.237 62.526 6.383 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CD2 1 ATOM 2651 C CE1 . PHE L 2 139 ? -67.438 59.903 6.240 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CE1 1 ATOM 2652 C CE2 . PHE L 2 139 ? -67.741 62.023 5.200 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CE2 1 ATOM 2653 C CZ . PHE L 2 139 ? -67.326 60.710 5.129 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CZ 1 ATOM 2654 N N . LEU L 2 140 ? -70.004 61.471 11.841 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L N 1 ATOM 2655 C CA . LEU L 2 140 ? -70.176 62.014 13.176 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CA 1 ATOM 2656 C C . LEU L 2 140 ? -68.765 62.217 13.701 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L C 1 ATOM 2657 O O . LEU L 2 140 ? -68.078 61.253 14.037 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L O 1 ATOM 2658 C CB . LEU L 2 140 ? -70.953 61.036 14.059 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CB 1 ATOM 2659 C CG . LEU L 2 140 ? -72.417 60.763 13.661 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CG 1 ATOM 2660 C CD1 . LEU L 2 140 ? -72.514 59.916 12.394 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD1 1 ATOM 2661 C CD2 . LEU L 2 140 ? -73.135 60.090 14.830 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD2 1 ATOM 2662 N N . ASN L 2 141 ? -68.324 63.470 13.742 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L N 1 ATOM 2663 C CA . ASN L 2 141 ? -66.920 63.799 13.979 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CA 1 ATOM 2664 C C . ASN L 2 141 ? -66.645 64.441 15.341 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L C 1 ATOM 2665 O O . ASN L 2 141 ? -67.459 65.194 15.871 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L O 1 ATOM 2666 C CB . ASN L 2 141 ? -66.425 64.741 12.864 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CB 1 ATOM 2667 C CG . ASN L 2 141 ? -66.253 64.046 11.522 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CG 1 ATOM 2668 O OD1 . ASN L 2 141 ? -66.405 62.834 11.413 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L OD1 1 ATOM 2669 N ND2 . ASN L 2 141 ? -66.006 64.825 10.485 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L ND2 1 ATOM 2670 N N . ASN L 2 142 ? -65.471 64.127 15.882 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L N 1 ATOM 2671 C CA . ASN L 2 142 ? -64.867 64.828 17.029 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CA 1 ATOM 2672 C C . ASN L 2 142 ? -65.745 64.856 18.281 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L C 1 ATOM 2673 O O . ASN L 2 142 ? -66.047 65.932 18.809 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L O 1 ATOM 2674 C CB . ASN L 2 142 ? -64.438 66.244 16.633 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CB 1 ATOM 2675 C CG . ASN L 2 142 ? -63.509 66.256 15.428 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CG 1 ATOM 2676 O OD1 . ASN L 2 142 ? -63.851 66.807 14.380 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L OD1 1 ATOM 2677 N ND2 . ASN L 2 142 ? -62.332 65.667 15.569 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L ND2 1 ATOM 2678 N N . PHE L 2 143 ? -66.120 63.662 18.756 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L N 1 ATOM 2679 C CA . PHE L 2 143 ? -66.953 63.519 19.945 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CA 1 ATOM 2680 C C . PHE L 2 143 ? -66.275 62.685 21.023 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L C 1 ATOM 2681 O O . PHE L 2 143 ? -65.316 61.966 20.756 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L O 1 ATOM 2682 C CB . PHE L 2 143 ? -68.334 62.948 19.585 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CB 1 ATOM 2683 C CG . PHE L 2 143 ? -68.319 61.556 19.007 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CG 1 ATOM 2684 C CD1 . PHE L 2 143 ? -68.220 61.345 17.637 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CD1 1 ATOM 2685 C CD2 . PHE L 2 143 ? -68.462 60.460 19.833 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CD2 1 ATOM 2686 C CE1 . PHE L 2 143 ? -68.223 60.059 17.106 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CE1 1 ATOM 2687 C CE2 . PHE L 2 143 ? -68.473 59.171 19.307 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CE2 1 ATOM 2688 C CZ . PHE L 2 143 ? -68.359 58.972 17.943 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CZ 1 ATOM 2689 N N . TYR L 2 144 ? -66.773 62.822 22.249 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L N 1 ATOM 2690 C CA . TYR L 2 144 ? -66.305 62.034 23.383 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CA 1 ATOM 2691 C C . TYR L 2 144 ? -67.456 61.951 24.399 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L C 1 ATOM 2692 O O . TYR L 2 144 ? -68.063 62.977 24.696 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L O 1 ATOM 2693 C CB . TYR L 2 144 ? -65.061 62.664 24.029 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CB 1 ATOM 2694 C CG . TYR L 2 144 ? -64.480 61.786 25.110 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CG 1 ATOM 2695 C CD1 . TYR L 2 144 ? -64.961 61.843 26.419 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CD1 1 ATOM 2696 C CD2 . TYR L 2 144 ? -63.499 60.835 24.806 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CD2 1 ATOM 2697 C CE1 . TYR L 2 144 ? -64.458 61.007 27.403 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CE1 1 ATOM 2698 C CE2 . TYR L 2 144 ? -62.987 59.992 25.780 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CE2 1 ATOM 2699 C CZ . TYR L 2 144 ? -63.451 60.084 27.081 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CZ 1 ATOM 2700 O OH . TYR L 2 144 ? -62.957 59.268 28.072 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L OH 1 ATOM 2701 N N . PRO L 2 145 ? -67.760 60.779 24.966 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L N 1 ATOM 2702 C CA . PRO L 2 145 ? -67.010 59.513 24.795 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CA 1 ATOM 2703 C C . PRO L 2 145 ? -67.380 58.746 23.518 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L C 1 ATOM 2704 O O . PRO L 2 145 ? -68.250 59.173 22.765 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L O 1 ATOM 2705 C CB . PRO L 2 145 ? -67.397 58.713 26.039 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CB 1 ATOM 2706 C CG . PRO L 2 145 ? -68.754 59.229 26.407 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CG 1 ATOM 2707 C CD . PRO L 2 145 ? -68.748 60.689 26.055 1.00 59.76 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CD 1 ATOM 2708 N N . LYS L 2 146 ? -66.693 57.620 23.310 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L N 1 ATOM 2709 C CA . LYS L 2 146 ? -66.844 56.788 22.108 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CA 1 ATOM 2710 C C . LYS L 2 146 ? -68.276 56.289 21.888 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L C 1 ATOM 2711 O O . LYS L 2 146 ? -68.747 56.152 20.764 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L O 1 ATOM 2712 C CB . LYS L 2 146 ? -65.878 55.589 22.185 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CB 1 ATOM 2713 C CG . LYS L 2 146 ? -66.061 54.560 21.074 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CG 1 ATOM 2714 C CD . LYS L 2 146 ? -64.928 53.569 20.894 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CD 1 ATOM 2715 C CE . LYS L 2 146 ? -65.479 52.320 20.174 1.00 63.96 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CE 1 ATOM 2716 N NZ . LYS L 2 146 ? -64.480 51.632 19.315 1.00 64.28 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L NZ 1 ATOM 2717 N N . ASP L 2 147 ? -68.952 56.013 22.984 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L N 1 ATOM 2718 C CA . ASP L 2 147 ? -70.280 55.444 22.956 1.00 61.81 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CA 1 ATOM 2719 C C . ASP L 2 147 ? -71.289 56.357 22.246 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L C 1 ATOM 2720 O O . ASP L 2 147 ? -71.478 57.514 22.625 1.00 61.50 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L O 1 ATOM 2721 C CB . ASP L 2 147 ? -70.733 55.173 24.395 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CB 1 ATOM 2722 C CG . ASP L 2 147 ? -71.651 54.016 24.481 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CG 1 ATOM 2723 O OD1 . ASP L 2 147 ? -71.120 52.880 24.377 1.00 75.65 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L OD1 1 ATOM 2724 O OD2 . ASP L 2 147 ? -72.883 54.232 24.636 1.00 74.83 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L OD2 1 ATOM 2725 N N . ILE L 2 148 ? -71.933 55.841 21.207 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L N 1 ATOM 2726 C CA . ILE L 2 148 ? -72.896 56.617 20.407 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CA 1 ATOM 2727 C C . ILE L 2 148 ? -73.911 55.703 19.697 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L C 1 ATOM 2728 O O . ILE L 2 148 ? -73.616 54.539 19.424 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L O 1 ATOM 2729 C CB . ILE L 2 148 ? -72.139 57.519 19.397 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CB 1 ATOM 2730 C CG1 . ILE L 2 148 ? -73.060 58.601 18.830 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG1 1 ATOM 2731 C CG2 . ILE L 2 148 ? -71.485 56.702 18.289 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG2 1 ATOM 2732 C CD1 . ILE L 2 148 ? -72.318 59.713 18.136 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CD1 1 ATOM 2733 N N . ASN L 2 149 ? -75.101 56.228 19.417 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L N 1 ATOM 2734 C CA . ASN L 2 149 ? -76.115 55.521 18.629 1.00 61.58 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CA 1 ATOM 2735 C C . ASN L 2 149 ? -76.507 56.349 17.433 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L C 1 ATOM 2736 O O . ASN L 2 149 ? -76.784 57.533 17.578 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L O 1 ATOM 2737 C CB . ASN L 2 149 ? -77.360 55.242 19.466 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CB 1 ATOM 2738 C CG . ASN L 2 149 ? -77.113 54.227 20.556 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CG 1 ATOM 2739 O OD1 . ASN L 2 149 ? -76.307 53.292 20.402 1.00 69.93 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L OD1 1 ATOM 2740 N ND2 . ASN L 2 149 ? -77.816 54.393 21.674 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L ND2 1 ATOM 2741 N N . VAL L 2 150 ? -76.554 55.715 16.270 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L N 1 ATOM 2742 C CA . VAL L 2 150 ? -77.060 56.372 15.073 1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CA 1 ATOM 2743 C C . VAL L 2 150 ? -78.251 55.565 14.556 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L C 1 ATOM 2744 O O . VAL L 2 150 ? -78.228 54.342 14.552 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L O 1 ATOM 2745 C CB . VAL L 2 150 ? -75.950 56.624 14.007 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CB 1 ATOM 2746 C CG1 . VAL L 2 150 ? -75.134 55.393 13.746 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CG1 1 ATOM 2747 C CG2 . VAL L 2 150 ? -76.538 57.111 12.697 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CG2 1 ATOM 2748 N N . LYS L 2 151 ? -79.295 56.277 14.156 1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L N 1 ATOM 2749 C CA . LYS L 2 151 ? -80.522 55.686 13.657 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CA 1 ATOM 2750 C C . LYS L 2 151 ? -80.793 56.276 12.286 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L C 1 ATOM 2751 O O . LYS L 2 151 ? -80.811 57.490 12.139 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L O 1 ATOM 2752 C CB . LYS L 2 151 ? -81.658 56.016 14.619 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CB 1 ATOM 2753 C CG . LYS L 2 151 ? -82.922 55.216 14.370 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CG 1 ATOM 2754 C CD . LYS L 2 151 ? -84.112 55.760 15.142 1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CD 1 ATOM 2755 C CE . LYS L 2 151 ? -83.993 55.474 16.636 1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CE 1 ATOM 2756 N NZ . LYS L 2 151 ? -85.223 55.907 17.370 1.00 77.19 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L NZ 1 ATOM 2757 N N . TRP L 2 152 ? -80.990 55.425 11.286 1.00 60.64 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L N 1 ATOM 2758 C CA . TRP L 2 152 ? -81.349 55.870 9.933 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CA 1 ATOM 2759 C C . TRP L 2 152 ? -82.869 55.812 9.750 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L C 1 ATOM 2760 O O . TRP L 2 152 ? -83.517 54.857 10.182 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L O 1 ATOM 2761 C CB . TRP L 2 152 ? -80.670 55.000 8.873 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CB 1 ATOM 2762 C CG . TRP L 2 152 ? -79.248 55.375 8.649 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CG 1 ATOM 2763 C CD1 . TRP L 2 152 ? -78.171 54.808 9.239 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CD1 1 ATOM 2764 C CD2 . TRP L 2 152 ? -78.745 56.356 7.750 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CD2 1 ATOM 2765 N NE1 . TRP L 2 152 ? -77.024 55.397 8.801 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L NE1 1 ATOM 2766 C CE2 . TRP L 2 152 ? -77.345 56.348 7.872 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CE2 1 ATOM 2767 C CE3 . TRP L 2 152 ? -79.342 57.271 6.889 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CE3 1 ATOM 2768 C CZ2 . TRP L 2 152 ? -76.522 57.220 7.141 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CZ2 1 ATOM 2769 C CZ3 . TRP L 2 152 ? -78.517 58.139 6.156 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CZ3 1 ATOM 2770 C CH2 . TRP L 2 152 ? -77.113 58.099 6.300 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CH2 1 ATOM 2771 N N . LYS L 2 153 ? -83.419 56.839 9.091 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L N 1 ATOM 2772 C CA . LYS L 2 153 ? -84.833 56.884 8.722 1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CA 1 ATOM 2773 C C . LYS L 2 153 ? -84.982 57.172 7.231 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L C 1 ATOM 2774 O O . LYS L 2 153 ? -84.248 57.993 6.671 1.00 66.74 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L O 1 ATOM 2775 C CB . LYS L 2 153 ? -85.565 57.952 9.538 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CB 1 ATOM 2776 C CG . LYS L 2 153 ? -85.849 57.539 10.973 1.00 70.29 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CG 1 ATOM 2777 C CD . LYS L 2 153 ? -86.439 58.669 11.821 1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CD 1 ATOM 2778 C CE . LYS L 2 153 ? -86.529 58.208 13.271 1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CE 1 ATOM 2779 N NZ . LYS L 2 153 ? -87.029 59.206 14.265 1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L NZ 1 ATOM 2780 N N . ILE L 2 154 ? -85.945 56.485 6.611 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L N 1 ATOM 2781 C CA . ILE L 2 154 ? -86.320 56.700 5.205 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CA 1 ATOM 2782 C C . ILE L 2 154 ? -87.807 57.054 5.174 1.00 75.26 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L C 1 ATOM 2783 O O . ILE L 2 154 ? -88.635 56.240 5.559 1.00 76.07 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L O 1 ATOM 2784 C CB . ILE L 2 154 ? -86.042 55.447 4.343 1.00 73.08 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CB 1 ATOM 2785 C CG1 . ILE L 2 154 ? -84.568 55.043 4.434 1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CG1 1 ATOM 2786 C CG2 . ILE L 2 154 ? -86.328 55.754 2.883 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CG2 1 ATOM 2787 C CD1 . ILE L 2 154 ? -84.261 53.706 3.772 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CD1 1 ATOM 2788 N N . ASP L 2 155 ? -88.135 58.257 4.717 1.00 77.14 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L N 1 ATOM 2789 C CA . ASP L 2 155 ? -89.513 58.801 4.758 1.00 80.16 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CA 1 ATOM 2790 C C . ASP L 2 155 ? -90.134 58.732 6.159 1.00 81.84 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L C 1 ATOM 2791 O O . ASP L 2 155 ? -91.318 58.450 6.306 1.00 85.05 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L O 1 ATOM 2792 C CB . ASP L 2 155 ? -90.431 58.112 3.721 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CB 1 ATOM 2793 C CG . ASP L 2 155 ? -90.082 58.460 2.280 1.00 81.19 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CG 1 ATOM 2794 O OD1 . ASP L 2 155 ? -89.544 59.563 2.038 1.00 79.28 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L OD1 1 ATOM 2795 O OD2 . ASP L 2 155 ? -90.373 57.631 1.394 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L OD2 1 ATOM 2796 N N . GLY L 2 156 ? -89.323 58.983 7.188 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L N 1 ATOM 2797 C CA . GLY L 2 156 ? -89.751 58.866 8.584 1.00 82.64 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L CA 1 ATOM 2798 C C . GLY L 2 156 ? -89.607 57.477 9.197 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L C 1 ATOM 2799 O O . GLY L 2 156 ? -89.560 57.346 10.424 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L O 1 ATOM 2800 N N . SER L 2 157 ? -89.552 56.440 8.359 1.00 85.12 ? ? ? ? ? ? 157 SER L N 1 ATOM 2801 C CA . SER L 2 157 ? -89.542 55.037 8.793 1.00 85.80 ? ? ? ? ? ? 157 SER L CA 1 ATOM 2802 C C . SER L 2 157 ? -88.139 54.542 9.118 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 157 SER L C 1 ATOM 2803 O O . SER L 2 157 ? -87.252 54.615 8.271 1.00 81.38 ? ? ? ? ? ? 157 SER L O 1 ATOM 2804 C CB . SER L 2 157 ? -90.138 54.164 7.682 1.00 88.81 ? ? ? ? ? ? 157 SER L CB 1 ATOM 2805 O OG . SER L 2 157 ? -90.331 52.840 8.131 1.00 90.02 ? ? ? ? ? ? 157 SER L OG 1 ATOM 2806 N N . GLU L 2 158 ? -87.944 54.003 10.316 1.00 81.52 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L N 1 ATOM 2807 C CA . GLU L 2 158 ? -86.626 53.507 10.746 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CA 1 ATOM 2808 C C . GLU L 2 158 ? -86.172 52.321 9.896 1.00 79.31 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L C 1 ATOM 2809 O O . GLU L 2 158 ? -86.995 51.529 9.431 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L O 1 ATOM 2810 C CB . GLU L 2 158 ? -86.658 53.125 12.227 1.00 78.90 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CB 1 ATOM 2811 C CG . GLU L 2 158 ? -85.380 52.498 12.766 1.00 77.24 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CG 1 ATOM 2812 C CD . GLU L 2 158 ? -85.380 52.268 14.262 1.00 77.91 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CD 1 ATOM 2813 O OE1 . GLU L 2 158 ? -86.448 52.430 14.902 1.00 79.46 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L OE1 1 ATOM 2814 O OE2 . GLU L 2 158 ? -84.281 51.914 14.770 1.00 76.50 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L OE2 1 ATOM 2815 N N . ARG L 2 159 ? -84.860 52.215 9.701 1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L N 1 ATOM 2816 C CA . ARG L 2 159 ? -84.288 51.252 8.767 1.00 79.91 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CA 1 ATOM 2817 C C . ARG L 2 159 ? -83.014 50.680 9.382 1.00 79.41 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L C 1 ATOM 2818 O O . ARG L 2 159 ? -82.117 51.441 9.732 1.00 75.77 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L O 1 ATOM 2819 C CB . ARG L 2 159 ? -83.998 51.946 7.440 1.00 80.23 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CB 1 ATOM 2820 C CG . ARG L 2 159 ? -83.134 51.168 6.450 1.00 80.47 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CG 1 ATOM 2821 C CD . ARG L 2 159 ? -83.649 49.771 6.206 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CD 1 ATOM 2822 N NE . ARG L 2 159 ? -83.133 49.225 4.961 1.00 84.25 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NE 1 ATOM 2823 C CZ . ARG L 2 159 ? -83.697 49.234 3.762 1.00 86.39 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CZ 1 ATOM 2824 N NH1 . ARG L 2 159 ? -84.895 49.748 3.587 1.00 88.68 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NH1 1 ATOM 2825 N NH2 . ARG L 2 159 ? -83.065 48.654 2.745 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NH2 1 ATOM 2826 N N . GLN L 2 160 ? -82.965 49.341 9.513 1.00 84.38 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L N 1 ATOM 2827 C CA . GLN L 2 160 ? -81.846 48.653 10.206 1.00 86.06 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CA 1 ATOM 2828 C C . GLN L 2 160 ? -80.923 47.774 9.318 1.00 86.41 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L C 1 ATOM 2829 O O . GLN L 2 160 ? -79.716 47.683 9.608 1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L O 1 ATOM 2830 C CB . GLN L 2 160 ? -82.400 47.854 11.382 1.00 88.11 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CB 1 ATOM 2831 C CG . GLN L 2 160 ? -83.168 48.743 12.371 1.00 89.26 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CG 1 ATOM 2832 C CD . GLN L 2 160 ? -83.572 48.037 13.643 1.00 90.06 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CD 1 ATOM 2833 O OE1 . GLN L 2 160 ? -82.749 47.404 14.306 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L OE1 1 ATOM 2834 N NE2 . GLN L 2 160 ? -84.845 48.153 14.001 1.00 91.94 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L NE2 1 ATOM 2835 N N . ASN L 2 161 ? -81.484 47.185 8.251 1.00 87.10 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L N 1 ATOM 2836 C CA . ASN L 2 161 ? -80.691 46.431 7.248 1.00 85.35 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CA 1 ATOM 2837 C C . ASN L 2 161 ? -79.764 47.329 6.421 1.00 80.13 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L C 1 ATOM 2838 O O . ASN L 2 161 ? -80.183 48.401 5.966 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L O 1 ATOM 2839 C CB . ASN L 2 161 ? -81.615 45.698 6.247 1.00 90.30 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CB 1 ATOM 2840 C CG . ASN L 2 161 ? -82.501 44.647 6.908 1.00 93.35 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CG 1 ATOM 2841 O OD1 . ASN L 2 161 ? -83.695 44.574 6.619 1.00 97.13 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L OD1 1 ATOM 2842 N ND2 . ASN L 2 161 ? -81.922 43.829 7.790 1.00 92.49 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L ND2 1 ATOM 2843 N N . GLY L 2 162 ? -78.533 46.886 6.197 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L N 1 ATOM 2844 C CA . GLY L 2 162 ? -77.596 47.561 5.287 1.00 72.92 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L CA 1 ATOM 2845 C C . GLY L 2 162 ? -76.855 48.770 5.850 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L C 1 ATOM 2846 O O . GLY L 2 162 ? -76.363 49.596 5.069 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L O 1 ATOM 2847 N N . VAL L 2 163 ? -76.746 48.867 7.182 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L N 1 ATOM 2848 C CA . VAL L 2 163 ? -76.081 49.976 7.862 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CA 1 ATOM 2849 C C . VAL L 2 163 ? -74.765 49.461 8.430 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L C 1 ATOM 2850 O O . VAL L 2 163 ? -74.747 48.434 9.108 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L O 1 ATOM 2851 C CB . VAL L 2 163 ? -76.920 50.546 9.018 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CB 1 ATOM 2852 C CG1 . VAL L 2 163 ? -76.187 51.686 9.729 1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CG1 1 ATOM 2853 C CG2 . VAL L 2 163 ? -78.275 50.991 8.517 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CG2 1 ATOM 2854 N N . LEU L 2 164 ? -73.680 50.196 8.160 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L N 1 ATOM 2855 C CA . LEU L 2 164 ? -72.360 49.898 8.686 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CA 1 ATOM 2856 C C . LEU L 2 164 ? -71.726 51.102 9.388 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L C 1 ATOM 2857 O O . LEU L 2 164 ? -71.605 52.193 8.816 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L O 1 ATOM 2858 C CB . LEU L 2 164 ? -71.455 49.410 7.567 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CB 1 ATOM 2859 C CG . LEU L 2 164 ? -71.819 48.025 6.963 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CG 1 ATOM 2860 C CD1 . LEU L 2 164 ? -71.017 47.770 5.710 1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CD1 1 ATOM 2861 C CD2 . LEU L 2 164 ? -71.717 46.831 7.937 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CD2 1 ATOM 2862 N N . ASN L 2 165 ? -71.277 50.861 10.618 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L N 1 ATOM 2863 C CA . ASN L 2 165 ? -70.696 51.883 11.464 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CA 1 ATOM 2864 C C . ASN L 2 165 ? -69.235 51.551 11.771 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L C 1 ATOM 2865 O O . ASN L 2 165 ? -68.941 50.455 12.232 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L O 1 ATOM 2866 C CB . ASN L 2 165 ? -71.508 51.960 12.745 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CB 1 ATOM 2867 C CG . ASN L 2 165 ? -72.962 52.315 12.489 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CG 1 ATOM 2868 O OD1 . ASN L 2 165 ? -73.283 53.049 11.556 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L OD1 1 ATOM 2869 N ND2 . ASN L 2 165 ? -73.845 51.812 13.322 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L ND2 1 ATOM 2870 N N . SER L 2 166 ? -68.336 52.497 11.513 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 166 SER L N 1 ATOM 2871 C CA . SER L 2 166 ? -66.903 52.319 11.739 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 166 SER L CA 1 ATOM 2872 C C . SER L 2 166 ? -66.354 53.530 12.488 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 166 SER L C 1 ATOM 2873 O O . SER L 2 166 ? -66.522 54.655 12.034 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 166 SER L O 1 ATOM 2874 C CB . SER L 2 166 ? -66.179 52.168 10.396 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 166 SER L CB 1 ATOM 2875 O OG . SER L 2 166 ? -64.783 52.021 10.582 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 166 SER L OG 1 ATOM 2876 N N . TRP L 2 167 ? -65.697 53.292 13.626 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L N 1 ATOM 2877 C CA . TRP L 2 167 ? -65.125 54.359 14.456 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CA 1 ATOM 2878 C C . TRP L 2 167 ? -63.641 54.478 14.178 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L C 1 ATOM 2879 O O . TRP L 2 167 ? -62.983 53.488 13.925 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L O 1 ATOM 2880 C CB . TRP L 2 167 ? -65.259 54.033 15.931 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CB 1 ATOM 2881 C CG . TRP L 2 167 ? -66.597 54.220 16.552 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CG 1 ATOM 2882 C CD1 . TRP L 2 167 ? -66.976 55.234 17.405 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CD1 1 ATOM 2883 C CD2 . TRP L 2 167 ? -67.723 53.341 16.467 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CD2 1 ATOM 2884 N NE1 . TRP L 2 167 ? -68.267 55.048 17.830 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L NE1 1 ATOM 2885 C CE2 . TRP L 2 167 ? -68.756 53.901 17.270 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CE2 1 ATOM 2886 C CE3 . TRP L 2 167 ? -67.973 52.141 15.786 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CE3 1 ATOM 2887 C CZ2 . TRP L 2 167 ? -70.018 53.293 17.402 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CZ2 1 ATOM 2888 C CZ3 . TRP L 2 167 ? -69.230 51.532 15.932 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CZ3 1 ATOM 2889 C CH2 . TRP L 2 167 ? -70.237 52.124 16.711 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CH2 1 ATOM 2890 N N . THR L 2 168 ? -63.103 55.690 14.253 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 168 THR L N 1 ATOM 2891 C CA . THR L 2 168 ? -61.652 55.871 14.329 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CA 1 ATOM 2892 C C . THR L 2 168 ? -61.202 55.503 15.733 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 168 THR L C 1 ATOM 2893 O O . THR L 2 168 ? -62.004 55.463 16.667 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 168 THR L O 1 ATOM 2894 C CB . THR L 2 168 ? -61.199 57.316 14.035 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CB 1 ATOM 2895 O OG1 . THR L 2 168 ? -62.091 58.251 14.657 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 168 THR L OG1 1 ATOM 2896 C CG2 . THR L 2 168 ? -61.129 57.558 12.548 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CG2 1 ATOM 2897 N N . ASP L 2 169 ? -59.910 55.238 15.872 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L N 1 ATOM 2898 C CA . ASP L 2 169 ? -59.310 55.138 17.187 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CA 1 ATOM 2899 C C . ASP L 2 169 ? -59.220 56.559 17.744 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L C 1 ATOM 2900 O O . ASP L 2 169 ? -59.229 57.542 16.990 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L O 1 ATOM 2901 C CB . ASP L 2 169 ? -57.925 54.504 17.123 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CB 1 ATOM 2902 C CG . ASP L 2 169 ? -57.959 53.030 16.712 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CG 1 ATOM 2903 O OD1 . ASP L 2 169 ? -58.842 52.273 17.193 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L OD1 1 ATOM 2904 O OD2 . ASP L 2 169 ? -57.088 52.616 15.912 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L OD2 1 ATOM 2905 N N . GLN L 2 170 ? -59.133 56.662 19.065 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L N 1 ATOM 2906 C CA . GLN L 2 170 ? -58.993 57.941 19.738 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CA 1 ATOM 2907 C C . GLN L 2 170 ? -57.847 58.768 19.152 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L C 1 ATOM 2908 O O . GLN L 2 170 ? -56.763 58.261 18.935 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L O 1 ATOM 2909 C CB . GLN L 2 170 ? -58.754 57.740 21.228 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CB 1 ATOM 2910 C CG . GLN L 2 170 ? -58.848 59.012 22.046 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CG 1 ATOM 2911 C CD . GLN L 2 170 ? -58.671 58.786 23.534 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CD 1 ATOM 2912 O OE1 . GLN L 2 170 ? -57.824 58.003 23.974 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L OE1 1 ATOM 2913 N NE2 . GLN L 2 170 ? -59.452 59.508 24.323 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L NE2 1 ATOM 2914 N N . ASP L 2 171 ? -58.124 60.046 18.914 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L N 1 ATOM 2915 C CA . ASP L 2 171 ? -57.172 60.986 18.338 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CA 1 ATOM 2916 C C . ASP L 2 171 ? -56.026 61.295 19.319 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L C 1 ATOM 2917 O O . ASP L 2 171 ? -56.244 61.491 20.520 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L O 1 ATOM 2918 C CB . ASP L 2 171 ? -57.908 62.266 17.954 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CB 1 ATOM 2919 C CG . ASP L 2 171 ? -57.110 63.159 17.020 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CG 1 ATOM 2920 O OD1 . ASP L 2 171 ? -57.188 62.933 15.796 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L OD1 1 ATOM 2921 O OD2 . ASP L 2 171 ? -56.455 64.114 17.511 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L OD2 1 ATOM 2922 N N . SER L 2 172 ? -54.805 61.340 18.787 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 172 SER L N 1 ATOM 2923 C CA . SER L 2 172 ? -53.609 61.589 19.590 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 172 SER L CA 1 ATOM 2924 C C . SER L 2 172 ? -53.454 63.040 20.057 1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 172 SER L C 1 ATOM 2925 O O . SER L 2 172 ? -52.691 63.295 20.989 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 172 SER L O 1 ATOM 2926 C CB . SER L 2 172 ? -52.354 61.165 18.827 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 172 SER L CB 1 ATOM 2927 O OG . SER L 2 172 ? -52.315 59.767 18.658 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 172 SER L OG 1 ATOM 2928 N N . LYS L 2 173 ? -54.152 63.982 19.413 1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L N 1 ATOM 2929 C CA . LYS L 2 173 ? -54.034 65.404 19.738 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CA 1 ATOM 2930 C C . LYS L 2 173 ? -55.207 65.907 20.585 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L C 1 ATOM 2931 O O . LYS L 2 173 ? -54.972 66.499 21.636 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L O 1 ATOM 2932 C CB . LYS L 2 173 ? -53.891 66.242 18.469 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CB 1 ATOM 2933 C CG . LYS L 2 173 ? -52.603 66.003 17.693 1.00 66.20 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CG 1 ATOM 2934 C CD . LYS L 2 173 ? -52.691 66.648 16.305 1.00 68.28 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CD 1 ATOM 2935 C CE . LYS L 2 173 ? -51.596 66.148 15.345 1.00 69.44 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CE 1 ATOM 2936 N NZ . LYS L 2 173 ? -50.245 66.790 15.491 1.00 71.68 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L NZ 1 ATOM 2937 N N . ASP L 2 174 ? -56.449 65.678 20.135 1.00 56.94 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L N 1 ATOM 2938 C CA . ASP L 2 174 ? -57.638 66.196 20.837 1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CA 1 ATOM 2939 C C . ASP L 2 174 ? -58.455 65.148 21.631 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L C 1 ATOM 2940 O O . ASP L 2 174 ? -59.518 65.469 22.171 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L O 1 ATOM 2941 C CB . ASP L 2 174 ? -58.536 67.014 19.882 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CB 1 ATOM 2942 C CG . ASP L 2 174 ? -59.336 66.160 18.878 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CG 1 ATOM 2943 O OD1 . ASP L 2 174 ? -59.404 64.927 19.008 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L OD1 1 ATOM 2944 O OD2 . ASP L 2 174 ? -59.911 66.724 17.934 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L OD2 1 ATOM 2945 N N . SER L 2 175 ? -57.969 63.898 21.682 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 175 SER L N 1 ATOM 2946 C CA . SER L 2 175 ? -58.573 62.831 22.477 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 175 SER L CA 1 ATOM 2947 C C . SER L 2 175 ? -60.040 62.462 22.127 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 175 SER L C 1 ATOM 2948 O O . SER L 2 175 ? -60.731 61.841 22.936 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 175 SER L O 1 ATOM 2949 C CB . SER L 2 175 ? -58.421 63.154 23.976 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 175 SER L CB 1 ATOM 2950 O OG . SER L 2 175 ? -57.058 63.259 24.328 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 175 SER L OG 1 ATOM 2951 N N . THR L 2 176 ? -60.498 62.800 20.919 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 176 THR L N 1 ATOM 2952 C CA . THR L 2 176 ? -61.869 62.511 20.496 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CA 1 ATOM 2953 C C . THR L 2 176 ? -61.939 61.300 19.595 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 176 THR L C 1 ATOM 2954 O O . THR L 2 176 ? -60.927 60.824 19.072 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 176 THR L O 1 ATOM 2955 C CB . THR L 2 176 ? -62.493 63.682 19.705 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CB 1 ATOM 2956 O OG1 . THR L 2 176 ? -61.794 63.858 18.469 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 176 THR L OG1 1 ATOM 2957 C CG2 . THR L 2 176 ? -62.467 64.971 20.514 1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CG2 1 ATOM 2958 N N . TYR L 2 177 ? -63.161 60.825 19.406 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L N 1 ATOM 2959 C CA . TYR L 2 177 ? -63.471 59.797 18.434 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CA 1 ATOM 2960 C C . TYR L 2 177 ? -64.294 60.422 17.319 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L C 1 ATOM 2961 O O . TYR L 2 177 ? -64.916 61.476 17.500 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L O 1 ATOM 2962 C CB . TYR L 2 177 ? -64.260 58.676 19.096 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CB 1 ATOM 2963 C CG . TYR L 2 177 ? -63.522 57.981 20.215 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CG 1 ATOM 2964 C CD1 . TYR L 2 177 ? -63.622 58.434 21.526 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CD1 1 ATOM 2965 C CD2 . TYR L 2 177 ? -62.722 56.851 19.963 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CD2 1 ATOM 2966 C CE1 . TYR L 2 177 ? -62.951 57.793 22.557 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CE1 1 ATOM 2967 C CE2 . TYR L 2 177 ? -62.053 56.200 20.987 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CE2 1 ATOM 2968 C CZ . TYR L 2 177 ? -62.172 56.681 22.285 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CZ 1 ATOM 2969 O OH . TYR L 2 177 ? -61.513 56.078 23.325 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L OH 1 ATOM 2970 N N . SER L 2 178 ? -64.259 59.770 16.162 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 178 SER L N 1 ATOM 2971 C CA . SER L 2 178 ? -65.151 60.063 15.044 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 178 SER L CA 1 ATOM 2972 C C . SER L 2 178 ? -65.689 58.756 14.499 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 178 SER L C 1 ATOM 2973 O O . SER L 2 178 ? -65.107 57.698 14.730 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 178 SER L O 1 ATOM 2974 C CB . SER L 2 178 ? -64.410 60.817 13.943 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 178 SER L CB 1 ATOM 2975 O OG . SER L 2 178 ? -63.899 62.031 14.433 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 178 SER L OG 1 ATOM 2976 N N . MET L 2 179 ? -66.778 58.847 13.749 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 179 MET L N 1 ATOM 2977 C CA . MET L 2 179 ? -67.484 57.668 13.253 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CA 1 ATOM 2978 C C . MET L 2 179 ? -68.155 57.932 11.908 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 179 MET L C 1 ATOM 2979 O O . MET L 2 179 ? -68.708 59.003 11.674 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 179 MET L O 1 ATOM 2980 C CB . MET L 2 179 ? -68.544 57.272 14.263 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CB 1 ATOM 2981 C CG . MET L 2 179 ? -69.089 55.882 14.048 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CG 1 ATOM 2982 S SD . MET L 2 179 ? -70.808 55.723 14.619 1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 179 MET L SD 1 ATOM 2983 C CE . MET L 2 179 ? -71.561 56.834 13.458 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CE 1 ATOM 2984 N N . SER L 2 180 ? -68.117 56.929 11.050 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 180 SER L N 1 ATOM 2985 C CA . SER L 2 180 ? -68.828 56.928 9.777 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 180 SER L CA 1 ATOM 2986 C C . SER L 2 180 ? -69.982 55.936 9.899 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 180 SER L C 1 ATOM 2987 O O . SER L 2 180 ? -69.804 54.843 10.420 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 180 SER L O 1 ATOM 2988 C CB . SER L 2 180 ? -67.886 56.530 8.641 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 180 SER L CB 1 ATOM 2989 O OG . SER L 2 180 ? -68.456 55.568 7.800 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 180 SER L OG 1 ATOM 2990 N N . SER L 2 181 ? -71.158 56.345 9.432 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 181 SER L N 1 ATOM 2991 C CA . SER L 2 181 ? -72.329 55.469 9.334 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 181 SER L CA 1 ATOM 2992 C C . SER L 2 181 ? -72.796 55.485 7.888 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 181 SER L C 1 ATOM 2993 O O . SER L 2 181 ? -73.015 56.556 7.325 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 181 SER L O 1 ATOM 2994 C CB . SER L 2 181 ? -73.454 55.967 10.238 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 181 SER L CB 1 ATOM 2995 O OG . SER L 2 181 ? -74.536 55.060 10.257 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 181 SER L OG 1 ATOM 2996 N N . THR L 2 182 ? -72.935 54.306 7.289 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 182 THR L N 1 ATOM 2997 C CA . THR L 2 182 ? -73.186 54.195 5.844 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CA 1 ATOM 2998 C C . THR L 2 182 ? -74.381 53.265 5.551 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 182 THR L C 1 ATOM 2999 O O . THR L 2 182 ? -74.315 52.056 5.804 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 182 THR L O 1 ATOM 3000 C CB . THR L 2 182 ? -71.922 53.708 5.115 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CB 1 ATOM 3001 O OG1 . THR L 2 182 ? -70.863 54.601 5.405 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 182 THR L OG1 1 ATOM 3002 C CG2 . THR L 2 182 ? -72.107 53.724 3.620 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CG2 1 ATOM 3003 N N . LEU L 2 183 ? -75.453 53.858 5.023 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L N 1 ATOM 3004 C CA . LEU L 2 183 ? -76.644 53.128 4.599 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CA 1 ATOM 3005 C C . LEU L 2 183 ? -76.497 52.810 3.121 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L C 1 ATOM 3006 O O . LEU L 2 183 ? -76.431 53.723 2.296 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L O 1 ATOM 3007 C CB . LEU L 2 183 ? -77.903 53.984 4.830 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CB 1 ATOM 3008 C CG . LEU L 2 183 ? -79.248 53.405 4.360 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CG 1 ATOM 3009 C CD1 . LEU L 2 183 ? -79.599 52.102 5.056 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CD1 1 ATOM 3010 C CD2 . LEU L 2 183 ? -80.343 54.421 4.590 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CD2 1 ATOM 3011 N N . THR L 2 184 ? -76.439 51.522 2.794 1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 184 THR L N 1 ATOM 3012 C CA . THR L 2 184 ? -76.205 51.064 1.422 1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CA 1 ATOM 3013 C C . THR L 2 184 ? -77.521 50.469 0.877 1.00 67.38 ? ? ? ? ? ? 184 THR L C 1 ATOM 3014 O O . THR L 2 184 ? -78.110 49.566 1.498 1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 184 THR L O 1 ATOM 3015 C CB . THR L 2 184 ? -75.077 50.006 1.377 1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CB 1 ATOM 3016 O OG1 . THR L 2 184 ? -73.868 50.549 1.920 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 184 THR L OG1 1 ATOM 3017 C CG2 . THR L 2 184 ? -74.833 49.516 -0.055 1.00 65.16 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CG2 1 ATOM 3018 N N . LEU L 2 185 ? -77.981 50.988 -0.268 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L N 1 ATOM 3019 C CA . LEU L 2 185 ? -79.208 50.524 -0.923 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CA 1 ATOM 3020 C C . LEU L 2 185 ? -78.920 50.140 -2.374 1.00 73.58 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L C 1 ATOM 3021 O O . LEU L 2 185 ? -77.836 50.407 -2.907 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L O 1 ATOM 3022 C CB . LEU L 2 185 ? -80.272 51.622 -0.930 1.00 73.48 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CB 1 ATOM 3023 C CG . LEU L 2 185 ? -80.607 52.291 0.400 1.00 72.60 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CG 1 ATOM 3024 C CD1 . LEU L 2 185 ? -81.384 53.556 0.281 1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CD1 1 ATOM 3025 C CD2 . LEU L 2 185 ? -81.342 51.353 1.320 1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CD2 1 ATOM 3026 N N . THR L 2 186 ? -79.910 49.522 -3.010 1.00 76.91 ? ? ? ? ? ? 186 THR L N 1 ATOM 3027 C CA . THR L 2 186 ? -79.958 49.440 -4.471 1.00 79.34 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CA 1 ATOM 3028 C C . THR L 2 186 ? -80.427 50.808 -4.963 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 186 THR L C 1 ATOM 3029 O O . THR L 2 186 ? -81.168 51.486 -4.265 1.00 79.63 ? ? ? ? ? ? 186 THR L O 1 ATOM 3030 C CB . THR L 2 186 ? -80.933 48.340 -4.960 1.00 82.67 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CB 1 ATOM 3031 O OG1 . THR L 2 186 ? -82.278 48.672 -4.580 1.00 83.63 ? ? ? ? ? ? 186 THR L OG1 1 ATOM 3032 C CG2 . THR L 2 186 ? -80.563 46.981 -4.379 1.00 82.41 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CG2 1 ATOM 3033 N N . LYS L 2 187 ? -79.991 51.231 -6.135 1.00 81.15 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L N 1 ATOM 3034 C CA . LYS L 2 187 ? -80.445 52.500 -6.748 1.00 81.48 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CA 1 ATOM 3035 C C . LYS L 2 187 ? -81.971 52.569 -6.863 1.00 82.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L C 1 ATOM 3036 O O . LYS L 2 187 ? -82.574 53.597 -6.553 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L O 1 ATOM 3037 C CB . LYS L 2 187 ? -79.821 52.694 -8.131 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CB 1 ATOM 3038 C CG . LYS L 2 187 ? -80.186 54.003 -8.813 1.00 85.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CG 1 ATOM 3039 C CD . LYS L 2 187 ? -79.966 53.929 -10.321 1.00 87.92 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CD 1 ATOM 3040 C CE . LYS L 2 187 ? -80.062 55.310 -10.929 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CE 1 ATOM 3041 N NZ . LYS L 2 187 ? -80.323 55.225 -12.388 1.00 92.72 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L NZ 1 ATOM 3042 N N . ASP L 2 188 ? -82.570 51.470 -7.322 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L N 1 ATOM 3043 C CA . ASP L 2 188 ? -84.030 51.379 -7.435 1.00 87.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CA 1 ATOM 3044 C C . ASP L 2 188 ? -84.754 51.688 -6.129 1.00 86.08 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L C 1 ATOM 3045 O O . ASP L 2 188 ? -85.729 52.424 -6.126 1.00 87.28 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L O 1 ATOM 3046 C CB . ASP L 2 188 ? -84.449 50.011 -7.998 1.00 90.37 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CB 1 ATOM 3047 C CG . ASP L 2 188 ? -84.262 49.928 -9.519 1.00 93.05 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CG 1 ATOM 3048 O OD1 . ASP L 2 188 ? -84.411 50.947 -10.227 1.00 94.02 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L OD1 1 ATOM 3049 O OD2 . ASP L 2 188 ? -83.976 48.836 -10.027 1.00 94.35 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L OD2 1 ATOM 3050 N N . GLU L 2 189 ? -84.262 51.142 -5.029 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L N 1 ATOM 3051 C CA . GLU L 2 189 ? -84.844 51.435 -3.705 1.00 82.14 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CA 1 ATOM 3052 C C . GLU L 2 189 ? -84.578 52.883 -3.273 1.00 79.39 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L C 1 ATOM 3053 O O . GLU L 2 189 ? -85.446 53.514 -2.689 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L O 1 ATOM 3054 C CB . GLU L 2 189 ? -84.348 50.462 -2.625 1.00 81.22 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CB 1 ATOM 3055 C CG . GLU L 2 189 ? -85.251 50.466 -1.402 1.00 82.15 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CG 1 ATOM 3056 C CD . GLU L 2 189 ? -84.683 49.768 -0.192 1.00 81.19 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CD 1 ATOM 3057 O OE1 . GLU L 2 189 ? -85.397 49.732 0.840 1.00 81.62 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L OE1 1 ATOM 3058 O OE2 . GLU L 2 189 ? -83.537 49.264 -0.249 1.00 81.17 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L OE2 1 ATOM 3059 N N . TYR L 2 190 ? -83.387 53.407 -3.556 1.00 76.40 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L N 1 ATOM 3060 C CA . TYR L 2 190 ? -83.067 54.812 -3.237 1.00 73.90 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CA 1 ATOM 3061 C C . TYR L 2 190 ? -84.023 55.787 -3.937 1.00 76.36 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L C 1 ATOM 3062 O O . TYR L 2 190 ? -84.458 56.765 -3.342 1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L O 1 ATOM 3063 C CB . TYR L 2 190 ? -81.609 55.151 -3.560 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CB 1 ATOM 3064 C CG . TYR L 2 190 ? -81.258 56.612 -3.338 1.00 68.97 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CG 1 ATOM 3065 C CD1 . TYR L 2 190 ? -81.138 57.144 -2.046 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD1 1 ATOM 3066 C CD2 . TYR L 2 190 ? -81.057 57.467 -4.432 1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD2 1 ATOM 3067 C CE1 . TYR L 2 190 ? -80.837 58.487 -1.862 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE1 1 ATOM 3068 C CE2 . TYR L 2 190 ? -80.752 58.801 -4.249 1.00 69.04 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE2 1 ATOM 3069 C CZ . TYR L 2 190 ? -80.646 59.310 -2.962 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CZ 1 ATOM 3070 O OH . TYR L 2 190 ? -80.343 60.635 -2.806 1.00 65.76 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L OH 1 ATOM 3071 N N . GLU L 2 191 ? -84.362 55.496 -5.190 1.00 79.82 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L N 1 ATOM 3072 C CA . GLU L 2 191 ? -85.264 56.348 -5.970 1.00 83.18 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CA 1 ATOM 3073 C C . GLU L 2 191 ? -86.758 56.119 -5.705 1.00 85.65 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L C 1 ATOM 3074 O O . GLU L 2 191 ? -87.587 56.831 -6.262 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L O 1 ATOM 3075 C CB . GLU L 2 191 ? -84.941 56.254 -7.459 1.00 85.74 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CB 1 ATOM 3076 C CG . GLU L 2 191 ? -83.501 56.657 -7.746 1.00 84.34 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CG 1 ATOM 3077 C CD . GLU L 2 191 ? -83.216 56.814 -9.233 1.00 87.27 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CD 1 ATOM 3078 O OE1 . GLU L 2 191 ? -83.909 56.175 -10.067 1.00 89.79 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L OE1 1 ATOM 3079 O OE2 . GLU L 2 191 ? -82.268 57.575 -9.555 1.00 87.21 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L OE2 1 ATOM 3080 N N . ARG L 2 192 ? -87.091 55.142 -4.863 1.00 85.95 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L N 1 ATOM 3081 C CA . ARG L 2 192 ? -88.473 54.880 -4.440 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CA 1 ATOM 3082 C C . ARG L 2 192 ? -88.887 55.734 -3.231 1.00 86.95 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L C 1 ATOM 3083 O O . ARG L 2 192 ? -90.075 55.855 -2.966 1.00 89.95 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L O 1 ATOM 3084 C CB . ARG L 2 192 ? -88.685 53.378 -4.127 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CB 1 ATOM 3085 C CG . ARG L 2 192 ? -90.066 52.819 -4.484 1.00 96.75 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CG 1 ATOM 3086 C CD . ARG L 2 192 ? -90.120 51.332 -4.179 1.00 98.38 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CD 1 ATOM 3087 N NE . ARG L 2 192 ? -89.328 50.560 -5.146 1.00 99.49 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NE 1 ATOM 3088 C CZ . ARG L 2 192 ? -88.278 49.769 -4.871 1.00 98.43 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CZ 1 ATOM 3089 N NH1 . ARG L 2 192 ? -87.844 49.543 -3.623 1.00 95.25 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NH1 1 ATOM 3090 N NH2 . ARG L 2 192 ? -87.666 49.169 -5.894 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NH2 1 ATOM 3091 N N . HIS L 2 193 ? -87.930 56.297 -2.499 1.00 83.00 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L N 1 ATOM 3092 C CA . HIS L 2 193 ? -88.223 57.189 -1.363 1.00 81.30 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CA 1 ATOM 3093 C C . HIS L 2 193 ? -87.601 58.561 -1.580 1.00 78.80 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L C 1 ATOM 3094 O O . HIS L 2 193 ? -86.730 58.727 -2.433 1.00 78.33 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L O 1 ATOM 3095 C CB . HIS L 2 193 ? -87.704 56.561 -0.063 1.00 79.47 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CB 1 ATOM 3096 C CG . HIS L 2 193 ? -88.201 55.165 0.186 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CG 1 ATOM 3097 N ND1 . HIS L 2 193 ? -87.566 54.062 -0.349 1.00 81.01 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L ND1 1 ATOM 3098 C CD2 . HIS L 2 193 ? -89.277 54.694 0.861 1.00 83.37 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CD2 1 ATOM 3099 C CE1 . HIS L 2 193 ? -88.185 52.964 0.047 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CE1 1 ATOM 3100 N NE2 . HIS L 2 193 ? -89.228 53.320 0.777 1.00 84.32 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L NE2 1 ATOM 3101 N N . ASN L 2 194 ? -88.063 59.555 -0.829 1.00 77.50 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L N 1 ATOM 3102 C CA . ASN L 2 194 ? -87.599 60.943 -0.988 1.00 76.01 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CA 1 ATOM 3103 C C . ASN L 2 194 ? -86.738 61.453 0.183 1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L C 1 ATOM 3104 O O . ASN L 2 194 ? -85.723 62.113 -0.042 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L O 1 ATOM 3105 C CB . ASN L 2 194 ? -88.816 61.861 -1.240 1.00 78.71 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CB 1 ATOM 3106 C CG . ASN L 2 194 ? -88.441 63.324 -1.448 1.00 78.77 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CG 1 ATOM 3107 O OD1 . ASN L 2 194 ? -87.410 63.627 -2.038 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L OD1 1 ATOM 3108 N ND2 . ASN L 2 194 ? -89.210 64.223 -0.838 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L ND2 1 ATOM 3109 N N . SER L 2 195 ? -87.132 61.130 1.419 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 195 SER L N 1 ATOM 3110 C CA . SER L 2 195 ? -86.555 61.727 2.630 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 195 SER L CA 1 ATOM 3111 C C . SER L 2 195 ? -85.566 60.790 3.372 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 195 SER L C 1 ATOM 3112 O O . SER L 2 195 ? -85.957 59.721 3.861 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 195 SER L O 1 ATOM 3113 C CB . SER L 2 195 ? -87.698 62.170 3.549 1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 195 SER L CB 1 ATOM 3114 O OG . SER L 2 195 ? -87.282 62.276 4.903 1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? 195 SER L OG 1 ATOM 3115 N N . TYR L 2 196 ? -84.303 61.216 3.472 1.00 63.36 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L N 1 ATOM 3116 C CA . TYR L 2 196 ? -83.260 60.463 4.185 1.00 61.08 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CA 1 ATOM 3117 C C . TYR L 2 196 ? -82.718 61.229 5.380 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L C 1 ATOM 3118 O O . TYR L 2 196 ? -82.365 62.399 5.272 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L O 1 ATOM 3119 C CB . TYR L 2 196 ? -82.121 60.058 3.246 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CB 1 ATOM 3120 C CG . TYR L 2 196 ? -82.631 59.146 2.171 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CG 1 ATOM 3121 C CD1 . TYR L 2 196 ? -83.185 59.666 1.012 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CD1 1 ATOM 3122 C CD2 . TYR L 2 196 ? -82.633 57.767 2.344 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CD2 1 ATOM 3123 C CE1 . TYR L 2 196 ? -83.706 58.853 0.031 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CE1 1 ATOM 3124 C CE2 . TYR L 2 196 ? -83.093 56.922 1.355 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CE2 1 ATOM 3125 C CZ . TYR L 2 196 ? -83.639 57.457 0.204 1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CZ 1 ATOM 3126 O OH . TYR L 2 196 ? -84.141 56.634 -0.776 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L OH 1 ATOM 3127 N N . THR L 2 197 ? -82.651 60.541 6.517 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 197 THR L N 1 ATOM 3128 C CA . THR L 2 197 ? -82.312 61.158 7.796 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CA 1 ATOM 3129 C C . THR L 2 197 ? -81.393 60.237 8.586 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 197 THR L C 1 ATOM 3130 O O . THR L 2 197 ? -81.615 59.031 8.637 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 197 THR L O 1 ATOM 3131 C CB . THR L 2 197 ? -83.592 61.429 8.624 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CB 1 ATOM 3132 O OG1 . THR L 2 197 ? -84.431 62.361 7.921 1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 197 THR L OG1 1 ATOM 3133 C CG2 . THR L 2 197 ? -83.269 61.980 10.013 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CG2 1 ATOM 3134 N N . CYS L 2 198 ? -80.344 60.800 9.185 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L N 1 ATOM 3135 C CA . CYS L 2 198 ? -79.592 60.084 10.190 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L CA 1 ATOM 3136 C C . CYS L 2 198 ? -79.671 60.863 11.497 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L C 1 ATOM 3137 O O . CYS L 2 198 ? -79.487 62.080 11.513 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L O 1 ATOM 3138 C CB . CYS L 2 198 ? -78.168 59.816 9.701 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L CB 1 ATOM 3139 S SG . CYS L 2 198 ? -76.907 61.038 10.103 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L SG 1 ATOM 3140 N N . GLU L 2 199 ? -80.005 60.147 12.567 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L N 1 ATOM 3141 C CA . GLU L 2 199 ? -80.210 60.716 13.902 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CA 1 ATOM 3142 C C . GLU L 2 199 ? -79.152 60.168 14.833 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L C 1 ATOM 3143 O O . GLU L 2 199 ? -79.115 58.961 15.084 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L O 1 ATOM 3144 C CB . GLU L 2 199 ? -81.580 60.320 14.460 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CB 1 ATOM 3145 C CG . GLU L 2 199 ? -82.752 60.858 13.662 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CG 1 ATOM 3146 C CD . GLU L 2 199 ? -84.068 60.854 14.438 1.00 62.85 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CD 1 ATOM 3147 O OE1 . GLU L 2 199 ? -85.007 61.538 13.983 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L OE1 1 ATOM 3148 O OE2 . GLU L 2 199 ? -84.164 60.185 15.496 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L OE2 1 ATOM 3149 N N . ALA L 2 200 ? -78.308 61.058 15.346 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L N 1 ATOM 3150 C CA . ALA L 2 200 ? -77.261 60.707 16.304 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L CA 1 ATOM 3151 C C . ALA L 2 200 ? -77.733 61.024 17.717 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L C 1 ATOM 3152 O O . ALA L 2 200 ? -78.168 62.137 17.993 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L O 1 ATOM 3153 C CB . ALA L 2 200 ? -75.988 61.472 15.990 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L CB 1 ATOM 3154 N N . THR L 2 201 ? -77.632 60.039 18.602 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 201 THR L N 1 ATOM 3155 C CA . THR L 2 201 ? -77.956 60.212 20.016 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CA 1 ATOM 3156 C C . THR L 2 201 ? -76.675 59.976 20.806 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 201 THR L C 1 ATOM 3157 O O . THR L 2 201 ? -76.064 58.915 20.695 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 201 THR L O 1 ATOM 3158 C CB . THR L 2 201 ? -79.065 59.242 20.458 1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CB 1 ATOM 3159 O OG1 . THR L 2 201 ? -80.195 59.393 19.591 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 201 THR L OG1 1 ATOM 3160 C CG2 . THR L 2 201 ? -79.504 59.554 21.896 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CG2 1 ATOM 3161 N N . HIS L 2 202 ? -76.273 60.986 21.579 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L N 1 ATOM 3162 C CA . HIS L 2 202 ? -75.023 60.952 22.318 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CA 1 ATOM 3163 C C . HIS L 2 202 ? -75.264 61.408 23.751 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L C 1 ATOM 3164 O O . HIS L 2 202 ? -76.193 62.175 24.022 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L O 1 ATOM 3165 C CB . HIS L 2 202 ? -73.996 61.840 21.637 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CB 1 ATOM 3166 C CG . HIS L 2 202 ? -72.602 61.691 22.169 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CG 1 ATOM 3167 N ND1 . HIS L 2 202 ? -71.976 62.674 22.901 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L ND1 1 ATOM 3168 C CD2 . HIS L 2 202 ? -71.713 60.675 22.070 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CD2 1 ATOM 3169 C CE1 . HIS L 2 202 ? -70.762 62.272 23.234 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CE1 1 ATOM 3170 N NE2 . HIS L 2 202 ? -70.572 61.064 22.735 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L NE2 1 ATOM 3171 N N . LYS L 2 203 ? -74.411 60.912 24.652 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L N 1 ATOM 3172 C CA . LYS L 2 203 ? -74.401 61.261 26.079 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CA 1 ATOM 3173 C C . LYS L 2 203 ? -74.614 62.759 26.382 1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L C 1 ATOM 3174 O O . LYS L 2 203 ? -75.202 63.119 27.393 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L O 1 ATOM 3175 C CB . LYS L 2 203 ? -73.054 60.805 26.670 1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CB 1 ATOM 3176 C CG . LYS L 2 203 ? -72.860 61.117 28.142 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CG 1 ATOM 3177 C CD . LYS L 2 203 ? -71.573 60.479 28.665 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CD 1 ATOM 3178 C CE . LYS L 2 203 ? -71.526 60.470 30.182 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CE 1 ATOM 3179 N NZ . LYS L 2 203 ? -70.197 60.768 30.742 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L NZ 1 ATOM 3180 N N . THR L 2 204 ? -74.123 63.613 25.489 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 204 THR L N 1 ATOM 3181 C CA . THR L 2 204 ? -74.159 65.063 25.621 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CA 1 ATOM 3182 C C . THR L 2 204 ? -75.536 65.703 25.494 1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 204 THR L C 1 ATOM 3183 O O . THR L 2 204 ? -75.676 66.871 25.825 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 204 THR L O 1 ATOM 3184 C CB . THR L 2 204 ? -73.241 65.722 24.576 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CB 1 ATOM 3185 O OG1 . THR L 2 204 ? -73.451 65.118 23.295 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 204 THR L OG1 1 ATOM 3186 C CG2 . THR L 2 204 ? -71.788 65.565 24.980 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CG2 1 ATOM 3187 N N . SER L 2 205 ? -76.534 64.984 24.990 1.00 61.95 ? ? ? ? ? ? 205 SER L N 1 ATOM 3188 C CA . SER L 2 205 ? -77.885 65.534 24.894 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 205 SER L CA 1 ATOM 3189 C C . SER L 2 205 ? -78.929 64.426 24.845 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 205 SER L C 1 ATOM 3190 O O . SER L 2 205 ? -78.730 63.411 24.165 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 205 SER L O 1 ATOM 3191 C CB . SER L 2 205 ? -78.016 66.426 23.657 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 205 SER L CB 1 ATOM 3192 O OG . SER L 2 205 ? -79.260 67.104 23.637 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 205 SER L OG 1 ATOM 3193 N N . THR L 2 206 ? -80.019 64.620 25.589 1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 206 THR L N 1 ATOM 3194 C CA . THR L 2 206 ? -81.204 63.792 25.441 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CA 1 ATOM 3195 C C . THR L 2 206 ? -81.811 64.006 24.046 1.00 71.18 ? ? ? ? ? ? 206 THR L C 1 ATOM 3196 O O . THR L 2 206 ? -82.273 63.048 23.427 1.00 71.84 ? ? ? ? ? ? 206 THR L O 1 ATOM 3197 C CB . THR L 2 206 ? -82.288 64.073 26.529 1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CB 1 ATOM 3198 O OG1 . THR L 2 206 ? -82.355 65.468 26.823 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 206 THR L OG1 1 ATOM 3199 C CG2 . THR L 2 206 ? -82.024 63.351 27.823 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CG2 1 ATOM 3200 N N . SER L 2 207 ? -81.802 65.256 23.557 1.00 72.76 ? ? ? ? ? ? 207 SER L N 1 ATOM 3201 C CA . SER L 2 207 ? -82.224 65.557 22.183 1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 207 SER L CA 1 ATOM 3202 C C . SER L 2 207 ? -81.204 65.025 21.165 1.00 71.77 ? ? ? ? ? ? 207 SER L C 1 ATOM 3203 O O . SER L 2 207 ? -80.029 65.397 21.226 1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 207 SER L O 1 ATOM 3204 C CB . SER L 2 207 ? -82.417 67.062 21.979 1.00 74.46 ? ? ? ? ? ? 207 SER L CB 1 ATOM 3205 O OG . SER L 2 207 ? -83.639 67.455 22.594 1.00 76.91 ? ? ? ? ? ? 207 SER L OG 1 ATOM 3206 N N . PRO L 2 208 ? -81.666 64.179 20.219 1.00 71.69 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L N 1 ATOM 3207 C CA . PRO L 2 208 ? -80.731 63.688 19.202 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CA 1 ATOM 3208 C C . PRO L 2 208 ? -80.384 64.791 18.208 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L C 1 ATOM 3209 O O . PRO L 2 208 ? -81.137 65.759 18.070 1.00 69.78 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L O 1 ATOM 3210 C CB . PRO L 2 208 ? -81.523 62.566 18.520 1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CB 1 ATOM 3211 C CG . PRO L 2 208 ? -82.960 62.955 18.687 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CG 1 ATOM 3212 C CD . PRO L 2 208 ? -83.056 63.735 19.963 1.00 73.30 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CD 1 ATOM 3213 N N . ILE L 2 209 ? -79.237 64.656 17.557 1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L N 1 ATOM 3214 C CA . ILE L 2 209 ? -78.824 65.574 16.504 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CA 1 ATOM 3215 C C . ILE L 2 209 ? -79.297 64.965 15.199 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L C 1 ATOM 3216 O O . ILE L 2 209 ? -78.862 63.884 14.829 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L O 1 ATOM 3217 C CB . ILE L 2 209 ? -77.292 65.784 16.493 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CB 1 ATOM 3218 C CG1 . ILE L 2 209 ? -76.826 66.431 17.809 1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG1 1 ATOM 3219 C CG2 . ILE L 2 209 ? -76.894 66.674 15.320 1.00 63.90 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG2 1 ATOM 3220 C CD1 . ILE L 2 209 ? -75.328 66.342 18.041 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CD1 1 ATOM 3221 N N . VAL L 2 210 ? -80.204 65.658 14.522 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L N 1 ATOM 3222 C CA . VAL L 2 210 ? -80.863 65.172 13.306 1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CA 1 ATOM 3223 C C . VAL L 2 210 ? -80.269 65.880 12.096 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L C 1 ATOM 3224 O O . VAL L 2 210 ? -80.177 67.106 12.063 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L O 1 ATOM 3225 C CB . VAL L 2 210 ? -82.391 65.442 13.371 1.00 66.54 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CB 1 ATOM 3226 C CG1 . VAL L 2 210 ? -83.098 64.966 12.100 1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG1 1 ATOM 3227 C CG2 . VAL L 2 210 ? -82.988 64.779 14.615 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG2 1 ATOM 3228 N N . LYS L 2 211 ? -79.853 65.105 11.104 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L N 1 ATOM 3229 C CA . LYS L 2 211 ? -79.343 65.653 9.847 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CA 1 ATOM 3230 C C . LYS L 2 211 ? -80.052 64.934 8.706 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L C 1 ATOM 3231 O O . LYS L 2 211 ? -80.209 63.719 8.730 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L O 1 ATOM 3232 C CB . LYS L 2 211 ? -77.820 65.498 9.785 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CB 1 ATOM 3233 C CG . LYS L 2 211 ? -77.092 66.757 9.369 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CG 1 ATOM 3234 C CD . LYS L 2 211 ? -77.129 67.842 10.440 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CD 1 ATOM 3235 C CE . LYS L 2 211 ? -76.400 69.096 10.039 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CE 1 ATOM 3236 N NZ . LYS L 2 211 ? -76.416 70.038 11.199 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L NZ 1 ATOM 3237 N N . SER L 2 212 ? -80.500 65.696 7.721 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 212 SER L N 1 ATOM 3238 C CA . SER L 2 212 ? -81.490 65.201 6.765 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 212 SER L CA 1 ATOM 3239 C C . SER L 2 212 ? -81.417 65.886 5.415 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 212 SER L C 1 ATOM 3240 O O . SER L 2 212 ? -80.926 67.001 5.297 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 212 SER L O 1 ATOM 3241 C CB . SER L 2 212 ? -82.885 65.411 7.354 1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 212 SER L CB 1 ATOM 3242 O OG . SER L 2 212 ? -83.864 64.865 6.513 1.00 66.18 ? ? ? ? ? ? 212 SER L OG 1 ATOM 3243 N N . PHE L 2 213 ? -81.879 65.185 4.387 1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L N 1 ATOM 3244 C CA . PHE L 2 213 ? -82.068 65.779 3.067 1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CA 1 ATOM 3245 C C . PHE L 2 213 ? -83.256 65.148 2.354 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L C 1 ATOM 3246 O O . PHE L 2 213 ? -83.736 64.083 2.748 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L O 1 ATOM 3247 C CB . PHE L 2 213 ? -80.796 65.671 2.215 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CB 1 ATOM 3248 C CG . PHE L 2 213 ? -80.494 64.280 1.736 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CG 1 ATOM 3249 C CD1 . PHE L 2 213 ? -79.725 63.411 2.505 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CD1 1 ATOM 3250 C CD2 . PHE L 2 213 ? -80.960 63.841 0.511 1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CD2 1 ATOM 3251 C CE1 . PHE L 2 213 ? -79.439 62.135 2.061 1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CE1 1 ATOM 3252 C CE2 . PHE L 2 213 ? -80.680 62.554 0.060 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CE2 1 ATOM 3253 C CZ . PHE L 2 213 ? -79.919 61.703 0.832 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CZ 1 ATOM 3254 N N . ASN L 2 214 ? -83.721 65.823 1.310 1.00 70.65 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L N 1 ATOM 3255 C CA . ASN L 2 214 ? -84.715 65.280 0.395 1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CA 1 ATOM 3256 C C . ASN L 2 214 ? -84.104 65.167 -0.993 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L C 1 ATOM 3257 O O . ASN L 2 214 ? -83.451 66.084 -1.472 1.00 76.41 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L O 1 ATOM 3258 C CB . ASN L 2 214 ? -85.966 66.163 0.371 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CB 1 ATOM 3259 C CG . ASN L 2 214 ? -86.706 66.175 1.692 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CG 1 ATOM 3260 O OD1 . ASN L 2 214 ? -86.636 65.244 2.461 1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L OD1 1 ATOM 3261 N ND2 . ASN L 2 214 ? -87.429 67.248 1.944 1.00 77.48 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L ND2 1 ATOM 3262 N N . ARG L 2 215 ? -84.335 64.026 -1.631 1.00 78.41 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L N 1 ATOM 3263 C CA . ARG L 2 215 ? -83.741 63.690 -2.934 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CA 1 ATOM 3264 C C . ARG L 2 215 ? -84.122 64.658 -4.057 1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L C 1 ATOM 3265 O O . ARG L 2 215 ? -83.345 64.872 -4.982 1.00 84.54 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L O 1 ATOM 3266 C CB . ARG L 2 215 ? -84.146 62.269 -3.310 1.00 80.85 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CB 1 ATOM 3267 C CG . ARG L 2 215 ? -83.330 61.629 -4.418 1.00 80.59 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CG 1 ATOM 3268 C CD . ARG L 2 215 ? -83.654 60.140 -4.505 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CD 1 ATOM 3269 N NE . ARG L 2 215 ? -85.092 59.921 -4.528 1.00 81.80 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NE 1 ATOM 3270 C CZ . ARG L 2 215 ? -85.881 60.140 -5.578 1.00 83.78 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CZ 1 ATOM 3271 N NH1 . ARG L 2 215 ? -85.368 60.538 -6.736 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NH1 1 ATOM 3272 N NH2 . ARG L 2 215 ? -87.178 59.921 -5.473 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NH2 1 ATOM 3273 N N . ASN L 2 216 ? -85.308 65.234 -3.971 1.00 89.31 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L N 1 ATOM 3274 C CA . ASN L 2 216 ? -85.772 66.250 -4.931 1.00 94.88 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CA 1 ATOM 3275 C C . ASN L 2 216 ? -84.901 67.531 -4.931 1.00 97.35 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L C 1 ATOM 3276 O O . ASN L 2 216 ? -84.640 68.116 -5.970 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L O 1 ATOM 3277 C CB . ASN L 2 216 ? -87.209 66.713 -4.582 1.00 96.18 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CB 1 ATOM 3278 C CG . ASN L 2 216 ? -88.240 65.587 -4.604 1.00 96.94 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CG 1 ATOM 3279 O OD1 . ASN L 2 216 ? -87.912 64.436 -4.888 1.00 96.81 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L OD1 1 ATOM 3280 N ND2 . ASN L 2 216 ? -89.479 65.921 -4.315 1.00 98.22 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L ND2 1 ATOM 3281 N N . GLU L 2 217 ? -84.415 67.916 -3.745 1.00 97.82 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L N 1 ATOM 3282 C CA . GLU L 2 217 ? -84.170 69.338 -3.429 1.00 98.34 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CA 1 ATOM 3283 C C . GLU L 2 217 ? -82.745 69.823 -3.649 1.00 98.86 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L C 1 ATOM 3284 O O . GLU L 2 217 ? -81.780 69.094 -3.464 1.00 94.50 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L O 1 ATOM 3285 C CB . GLU L 2 217 ? -84.627 69.639 -2.009 1.00 96.62 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CB 1 ATOM 3286 C CG . GLU L 2 217 ? -86.140 69.698 -1.881 1.00 97.81 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CG 1 ATOM 3287 C CD . GLU L 2 217 ? -86.662 69.900 -0.484 1.00 96.95 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CD 1 ATOM 3288 O OE1 . GLU L 2 217 ? -85.902 69.820 0.499 1.00 94.46 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L OE1 1 ATOM 3289 O OE2 . GLU L 2 217 ? -87.875 70.150 -0.377 1.00 98.62 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L OE2 1 ATOM 3290 N N . CYS L 2 218 ? -82.667 71.079 -4.093 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L N 1 ATOM 3291 C CA . CYS L 2 218 ? -81.490 71.756 -4.641 1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L CA 1 ATOM 3292 C C . CYS L 2 218 ? -81.921 73.126 -5.266 1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L C 1 ATOM 3293 O O . CYS L 2 218 ? -81.682 74.228 -4.742 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L O 1 ATOM 3294 C CB . CYS L 2 218 ? -80.743 71.025 -5.795 1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L CB 1 ATOM 3295 S SG . CYS L 2 218 ? -79.058 71.650 -5.949 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L SG 1 HETATM 3296 N N . HYP V 3 12 ? -27.602 42.639 24.035 1.00 91.07 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U N 1 HETATM 3297 C CA . HYP V 3 12 ? -26.766 41.515 23.604 1.00 88.80 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CA 1 HETATM 3298 C C . HYP V 3 12 ? -26.207 41.392 22.173 1.00 85.52 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U C 1 HETATM 3299 O O . HYP V 3 12 ? -26.365 40.365 21.476 1.00 84.80 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U O 1 HETATM 3300 C CB . HYP V 3 12 ? -27.012 40.392 24.564 1.00 90.65 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CB 1 HETATM 3301 C CG . HYP V 3 12 ? -28.428 40.691 25.131 1.00 91.37 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CG 1 HETATM 3302 C CD . HYP V 3 12 ? -28.630 42.197 24.956 1.00 92.16 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CD 1 HETATM 3303 O OD1 . HYP V 3 12 ? -28.423 40.374 26.496 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U OD1 1 ATOM 3304 N N . GLY V 3 13 ? -25.655 42.497 21.704 1.00 81.40 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U N 1 ATOM 3305 C CA . GLY V 3 13 ? -25.300 42.676 20.296 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U CA 1 ATOM 3306 C C . GLY V 3 13 ? -26.533 42.525 19.403 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U C 1 ATOM 3307 O O . GLY V 3 13 ? -27.563 43.159 19.623 1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U O 1 ATOM 3308 N N . GLY V 3 14 ? -26.395 41.650 18.412 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U N 1 ATOM 3309 C CA . GLY V 3 14 ? -27.412 41.421 17.399 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U CA 1 ATOM 3310 C C . GLY V 3 14 ? -28.714 40.779 17.844 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U C 1 ATOM 3311 O O . GLY V 3 14 ? -29.704 40.898 17.151 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U O 1 ATOM 3312 N N . ARG V 3 15 ? -28.702 40.078 18.972 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U N 1 ATOM 3313 C CA . ARG V 3 15 ? -29.905 39.617 19.654 1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CA 1 ATOM 3314 C C . ARG V 3 15 ? -30.921 40.725 19.935 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U C 1 ATOM 3315 O O . ARG V 3 15 ? -32.120 40.470 19.976 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U O 1 ATOM 3316 C CB . ARG V 3 15 ? -29.560 39.023 21.002 1.00 64.28 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CB 1 ATOM 3317 C CG . ARG V 3 15 ? -28.932 37.625 20.926 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CG 1 ATOM 3318 C CD . ARG V 3 15 ? -28.161 37.319 22.226 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CD 1 ATOM 3319 N NE . ARG V 3 15 ? -28.584 36.063 22.868 1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NE 1 ATOM 3320 C CZ . ARG V 3 15 ? -28.227 34.848 22.498 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CZ 1 ATOM 3321 N NH1 . ARG V 3 15 ? -27.334 34.656 21.542 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NH1 1 ATOM 3322 N NH2 . ARG V 3 15 ? -28.717 33.816 23.158 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NH2 1 ATOM 3323 N N . GLY V 3 16 ? -30.416 41.931 20.196 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U N 1 ATOM 3324 C CA . GLY V 3 16 ? -31.238 43.053 20.552 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U CA 1 ATOM 3325 C C . GLY V 3 16 ? -31.523 43.139 22.032 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U C 1 ATOM 3326 O O . GLY V 3 16 ? -31.382 42.156 22.770 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U O 1 ATOM 3327 N N . LEU V 3 17 ? -31.915 44.329 22.464 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U N 1 ATOM 3328 C CA . LEU V 3 17 ? -32.249 44.558 23.867 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CA 1 ATOM 3329 C C . LEU V 3 17 ? -33.507 43.788 24.294 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U C 1 ATOM 3330 O O . LEU V 3 17 ? -33.674 43.478 25.468 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U O 1 ATOM 3331 C CB . LEU V 3 17 ? -32.410 46.063 24.128 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CB 1 ATOM 3332 C CG . LEU V 3 17 ? -31.206 46.964 23.805 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CG 1 ATOM 3333 C CD1 . LEU V 3 17 ? -31.571 48.448 23.918 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CD1 1 ATOM 3334 C CD2 . LEU V 3 17 ? -30.039 46.637 24.712 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CD2 1 ATOM 3335 N N . THR V 3 18 ? -34.383 43.498 23.329 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 18 THR U N 1 ATOM 3336 C CA . THR V 3 18 ? -35.618 42.742 23.561 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CA 1 ATOM 3337 C C . THR V 3 18 ? -35.432 41.236 23.399 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 18 THR U C 1 ATOM 3338 O O . THR V 3 18 ? -36.327 40.478 23.755 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 18 THR U O 1 ATOM 3339 C CB . THR V 3 18 ? -36.732 43.180 22.590 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CB 1 ATOM 3340 O OG1 . THR V 3 18 ? -36.280 43.051 21.243 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR U OG1 1 ATOM 3341 C CG2 . THR V 3 18 ? -37.122 44.602 22.829 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CG2 1 ATOM 3342 N N . GLY V 3 19 ? -34.299 40.819 22.844 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U N 1 ATOM 3343 C CA . GLY V 3 19 ? -34.093 39.435 22.490 1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U CA 1 ATOM 3344 C C . GLY V 3 19 ? -33.779 38.556 23.676 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U C 1 ATOM 3345 O O . GLY V 3 19 ? -33.578 39.042 24.785 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U O 1 ATOM 3346 N N . PRO V 3 20 ? -33.725 37.240 23.442 1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U N 1 ATOM 3347 C CA . PRO V 3 20 ? -33.421 36.327 24.523 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CA 1 ATOM 3348 C C . PRO V 3 20 ? -31.981 36.477 24.990 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U C 1 ATOM 3349 O O . PRO V 3 20 ? -31.142 36.993 24.245 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U O 1 ATOM 3350 C CB . PRO V 3 20 ? -33.646 34.958 23.883 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CB 1 ATOM 3351 C CG . PRO V 3 20 ? -33.335 35.167 22.439 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CG 1 ATOM 3352 C CD . PRO V 3 20 ? -33.814 36.548 22.141 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CD 1 ATOM 3353 N N . ILE V 3 21 ? -31.706 36.039 26.207 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U N 1 ATOM 3354 C CA . ILE V 3 21 ? -30.371 36.126 26.816 1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CA 1 ATOM 3355 C C . ILE V 3 21 ? -29.613 34.793 26.582 1.00 77.54 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U C 1 ATOM 3356 O O . ILE V 3 21 ? -30.258 33.725 26.623 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U O 1 ATOM 3357 C CB . ILE V 3 21 ? -30.486 36.401 28.333 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CB 1 ATOM 3358 C CG1 . ILE V 3 21 ? -31.430 37.568 28.639 1.00 76.76 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CG1 1 ATOM 3359 C CG2 . ILE V 3 21 ? -29.107 36.607 28.943 1.00 77.88 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CG2 1 ATOM 3360 C CD1 . ILE V 3 21 ? -31.019 38.899 28.053 1.00 76.12 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CD1 1 ATOM 3361 N N . GLY V 3 22 ? -28.297 34.870 26.392 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U N 1 ATOM 3362 C CA . GLY V 3 22 ? -27.427 33.680 26.281 1.00 84.97 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U CA 1 ATOM 3363 C C . GLY V 3 22 ? -26.023 33.989 25.729 1.00 87.34 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U C 1 ATOM 3364 O O . GLY V 3 22 ? -25.599 35.154 25.747 1.00 85.87 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U O 1 ATOM 3365 N N . PRO V 3 23 ? -25.274 32.944 25.238 1.00 91.03 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U N 1 ATOM 3366 C CA . PRO V 3 23 ? -23.944 33.123 24.583 1.00 92.05 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CA 1 ATOM 3367 C C . PRO V 3 23 ? -23.989 33.521 23.074 1.00 93.37 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U C 1 ATOM 3368 O O . PRO V 3 23 ? -24.962 33.182 22.396 1.00 93.93 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U O 1 ATOM 3369 C CB . PRO V 3 23 ? -23.283 31.746 24.752 1.00 92.58 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CB 1 ATOM 3370 C CG . PRO V 3 23 ? -24.425 30.788 24.815 1.00 93.37 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CG 1 ATOM 3371 C CD . PRO V 3 23 ? -25.567 31.509 25.475 1.00 92.13 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CD 1 HETATM 3372 N N . HYP V 3 24 ? -22.944 34.229 22.553 1.00 94.34 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U N 1 HETATM 3373 C CA . HYP V 3 24 ? -22.848 34.620 21.116 1.00 93.88 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CA 1 HETATM 3374 C C . HYP V 3 24 ? -22.726 33.589 19.989 1.00 93.88 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U C 1 HETATM 3375 O O . HYP V 3 24 ? -23.163 33.904 18.887 1.00 93.37 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U O 1 HETATM 3376 C CB . HYP V 3 24 ? -21.664 35.588 21.004 1.00 94.59 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CB 1 HETATM 3377 C CG . HYP V 3 24 ? -21.190 35.905 22.419 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CG 1 HETATM 3378 C CD . HYP V 3 24 ? -21.959 34.967 23.351 1.00 94.67 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CD 1 HETATM 3379 O OD1 . HYP V 3 24 ? -21.447 37.281 22.737 1.00 93.57 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U OD1 1 ATOM 3380 N N . GLY V 3 25 ? -22.119 32.411 20.220 1.00 92.55 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U N 1 ATOM 3381 C CA . GLY V 3 25 ? -22.116 31.277 19.239 1.00 92.88 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U CA 1 ATOM 3382 C C . GLY V 3 25 ? -21.969 29.893 19.903 1.00 93.72 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U C 1 ATOM 3383 O O . GLY V 3 25 ? -21.918 29.824 21.137 1.00 94.67 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U O 1 ATOM 3384 N N . PRO V 3 26 ? -21.981 28.776 19.110 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U N 1 ATOM 3385 C CA . PRO V 3 26 ? -21.335 27.492 19.517 1.00 93.17 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CA 1 ATOM 3386 C C . PRO V 3 26 ? -20.134 27.100 18.616 1.00 92.01 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U C 1 ATOM 3387 O O . PRO V 3 26 ? -19.747 25.924 18.529 1.00 90.31 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U O 1 ATOM 3388 C CB . PRO V 3 26 ? -22.498 26.469 19.425 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CB 1 ATOM 3389 C CG . PRO V 3 26 ? -23.578 27.144 18.604 1.00 93.91 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CG 1 ATOM 3390 C CD . PRO V 3 26 ? -23.077 28.503 18.160 1.00 92.92 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CD 1 HETATM 3391 O O . HOH IA 4 . ? -58.367 70.185 7.029 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 301 HOH K O 1 HETATM 3392 O O . HOH IA 4 . ? -25.966 36.826 9.558 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 302 HOH K O 1 HETATM 3393 O O . HOH IA 4 . ? -39.092 45.095 0.982 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 303 HOH K O 1 HETATM 3394 O O . HOH IA 4 . ? -41.682 27.014 3.361 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 304 HOH K O 1 HETATM 3395 O O . HOH IA 4 . ? -58.164 34.009 -4.371 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 305 HOH K O 1 HETATM 3396 O O . HOH IA 4 . ? -41.767 27.599 18.794 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 306 HOH K O 1 HETATM 3397 O O . HOH IA 4 . ? -40.565 25.127 8.849 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 307 HOH K O 1 HETATM 3398 O O . HOH IA 4 . ? -48.161 35.658 21.171 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 308 HOH K O 1 HETATM 3399 O O . HOH IA 4 . ? -23.966 24.506 15.792 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 309 HOH K O 1 HETATM 3400 O O . HOH IA 4 . ? -45.186 36.298 -3.028 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 310 HOH K O 1 HETATM 3401 O O . HOH IA 4 . ? -59.562 35.036 5.039 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 311 HOH K O 1 HETATM 3402 O O . HOH IA 4 . ? -49.654 45.977 3.061 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 312 HOH K O 1 HETATM 3403 O O . HOH IA 4 . ? -51.731 22.749 -1.623 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 313 HOH K O 1 HETATM 3404 O O . HOH IA 4 . ? -25.354 36.738 19.296 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 314 HOH K O 1 HETATM 3405 O O . HOH IA 4 . ? -39.980 25.047 20.005 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 315 HOH K O 1 HETATM 3406 O O . HOH IA 4 . ? -46.582 29.226 18.934 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 316 HOH K O 1 HETATM 3407 O O . HOH IA 4 . ? -60.096 37.691 4.841 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 317 HOH K O 1 HETATM 3408 O O . HOH JA 4 . ? -79.849 61.981 -4.684 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 301 HOH L O 1 HETATM 3409 O O . HOH JA 4 . ? -46.180 34.427 20.111 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 302 HOH L O 1 HETATM 3410 O O . HOH JA 4 . ? -73.681 50.003 4.550 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 303 HOH L O 1 HETATM 3411 O O . HOH JA 4 . ? -46.055 63.914 23.761 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 304 HOH L O 1 HETATM 3412 O O . HOH JA 4 . ? -69.353 65.751 10.311 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 305 HOH L O 1 HETATM 3413 O O . HOH JA 4 . ? -71.744 58.188 -3.078 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 306 HOH L O 1 HETATM 3414 O O . HOH JA 4 . ? -65.719 69.030 25.152 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 307 HOH L O 1 HETATM 3415 O O . HOH JA 4 . ? -85.807 65.799 4.949 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 308 HOH L O 1 HETATM 3416 O O . HOH JA 4 . ? -61.926 62.159 16.405 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 309 HOH L O 1 HETATM 3417 O O . HOH JA 4 . ? -36.074 41.241 27.848 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 310 HOH L O 1 HETATM 3418 O O . HOH JA 4 . ? -60.495 59.882 16.185 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 311 HOH L O 1 HETATM 3419 O O . HOH JA 4 . ? -86.772 60.607 7.067 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 312 HOH L O 1 HETATM 3420 O O . HOH JA 4 . ? -73.316 67.772 4.014 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 313 HOH L O 1 HETATM 3421 O O . HOH JA 4 . ? -51.971 37.386 23.220 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 314 HOH L O 1 HETATM 3422 O O . HOH JA 4 . ? -56.845 53.961 22.798 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 315 HOH L O 1 HETATM 3423 O O . HOH JA 4 . ? -57.682 46.040 24.506 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 316 HOH L O 1 HETATM 3424 O O . HOH JA 4 . ? -75.866 65.060 21.468 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 317 HOH L O 1 HETATM 3425 O O . HOH JA 4 . ? -41.430 50.359 15.609 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 318 HOH L O 1 HETATM 3426 O O . HOH JA 4 . ? -72.194 51.155 -5.200 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 319 HOH L O 1 HETATM 3427 O O . HOH JA 4 . ? -66.855 56.703 -9.745 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 320 HOH L O 1 HETATM 3428 O O . HOH JA 4 . ? -41.475 25.275 22.411 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 321 HOH L O 1 HETATM 3429 O O . HOH JA 4 . ? -75.242 67.896 6.484 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 322 HOH L O 1 HETATM 3430 O O . HOH JA 4 . ? -71.560 47.981 11.780 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 323 HOH L O 1 HETATM 3431 O O . HOH JA 4 . ? -74.133 68.629 14.223 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 324 HOH L O 1 HETATM 3432 O O . HOH JA 4 . ? -76.534 58.292 24.868 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 325 HOH L O 1 HETATM 3433 O O . HOH JA 4 . ? -70.215 70.236 19.246 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 326 HOH L O 1 HETATM 3434 O O . HOH JA 4 . ? -77.892 68.951 6.661 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 327 HOH L O 1 HETATM 3435 O O . HOH JA 4 . ? -75.850 67.958 21.212 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 328 HOH L O 1 HETATM 3436 O O . HOH TA 4 . ? -34.496 39.129 27.185 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 101 HOH U O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . GLU K 1 ? 0.8860 0.5749 1.9155 -0.2299 -0.0678 0.0730 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K N 2 C CA . GLU K 1 ? 0.8749 0.5399 1.8209 -0.2019 -0.0820 0.0692 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CA 3 C C . GLU K 1 ? 0.8333 0.5346 1.7048 -0.1861 -0.0605 0.0768 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K C 4 O O . GLU K 1 ? 0.8253 0.5375 1.6771 -0.1968 -0.0250 0.1104 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K O 5 C CB . GLU K 1 ? 0.9353 0.5415 1.8652 -0.2079 -0.0774 0.1056 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CB 6 C CG . GLU K 1 ? 0.9387 0.5192 1.8016 -0.1785 -0.0991 0.0951 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CG 7 C CD . GLU K 1 ? 1.0124 0.5280 1.8874 -0.1795 -0.1157 0.1114 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K CD 8 O OE1 . GLU K 1 ? 1.0599 0.5442 2.0084 -0.2018 -0.1222 0.1187 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K OE1 9 O OE2 . GLU K 1 ? 1.0175 0.5136 1.8320 -0.1571 -0.1244 0.1155 ? ? ? ? ? ? 1 GLU K OE2 10 N N . VAL K 2 ? 0.7986 0.5181 1.6286 -0.1609 -0.0813 0.0461 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K N 11 C CA . VAL K 2 ? 0.7689 0.5208 1.5360 -0.1458 -0.0663 0.0491 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CA 12 C C . VAL K 2 ? 0.7872 0.5118 1.4831 -0.1342 -0.0572 0.0739 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K C 13 O O . VAL K 2 ? 0.8175 0.5050 1.5019 -0.1259 -0.0758 0.0726 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K O 14 C CB . VAL K 2 ? 0.7293 0.5102 1.4814 -0.1252 -0.0924 0.0106 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CB 15 C CG1 . VAL K 2 ? 0.6945 0.5037 1.3872 -0.1112 -0.0781 0.0163 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CG1 16 C CG2 . VAL K 2 ? 0.7190 0.5263 1.5403 -0.1347 -0.1069 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 2 VAL K CG2 17 N N . LYS K 3 ? 0.7946 0.5384 1.4458 -0.1322 -0.0307 0.0936 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K N 18 C CA . LYS K 3 ? 0.8309 0.5514 1.4155 -0.1229 -0.0211 0.1192 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CA 19 C C . LYS K 3 ? 0.7934 0.5473 1.3262 -0.1100 -0.0076 0.1166 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K C 20 O O . LYS K 3 ? 0.7762 0.5597 1.3196 -0.1187 0.0165 0.1221 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K O 21 C CB . LYS K 3 ? 0.9026 0.5979 1.4956 -0.1435 0.0040 0.1600 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CB 22 C CG . LYS K 3 ? 0.9540 0.6084 1.4890 -0.1357 0.0037 0.1899 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CG 23 C CD . LYS K 3 ? 1.0265 0.6454 1.5874 -0.1590 0.0194 0.2297 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CD 24 C CE . LYS K 3 ? 1.0942 0.6680 1.5953 -0.1510 0.0170 0.2650 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K CE 25 N NZ . LYS K 3 ? 1.1696 0.6920 1.7091 -0.1710 0.0162 0.2992 ? ? ? ? ? ? 3 LYS K NZ 26 N N . LEU K 4 ? 0.7791 0.5302 1.2634 -0.0893 -0.0238 0.1057 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K N 27 C CA . LEU K 4 ? 0.7602 0.5350 1.1948 -0.0768 -0.0146 0.1043 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CA 28 C C . LEU K 4 ? 0.7874 0.5358 1.1656 -0.0659 -0.0170 0.1220 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K C 29 O O . LEU K 4 ? 0.8033 0.5284 1.1755 -0.0562 -0.0386 0.1172 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K O 30 C CB . LEU K 4 ? 0.7248 0.5252 1.1584 -0.0630 -0.0334 0.0747 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CB 31 C CG . LEU K 4 ? 0.7092 0.5318 1.1961 -0.0694 -0.0420 0.0537 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CG 32 C CD1 . LEU K 4 ? 0.6802 0.5240 1.1558 -0.0550 -0.0616 0.0302 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CD1 33 C CD2 . LEU K 4 ? 0.7243 0.5731 1.2387 -0.0807 -0.0198 0.0586 ? ? ? ? ? ? 4 LEU K CD2 34 N N . GLU K 5 ? 0.8125 0.5662 1.1502 -0.0660 0.0039 0.1404 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K N 35 C CA . GLU K 5 ? 0.8435 0.5764 1.1212 -0.0536 -0.0004 0.1559 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CA 36 C C . GLU K 5 ? 0.7921 0.5531 1.0312 -0.0425 0.0061 0.1450 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K C 37 O O . GLU K 5 ? 0.7930 0.5757 1.0275 -0.0485 0.0303 0.1484 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K O 38 C CB . GLU K 5 ? 0.9245 0.6305 1.1811 -0.0645 0.0178 0.1934 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CB 39 C CG . GLU K 5 ? 0.9904 0.6529 1.2719 -0.0707 0.0031 0.2096 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CG 40 C CD . GLU K 5 ? 1.0774 0.7160 1.3559 -0.0893 0.0265 0.2509 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K CD 41 O OE1 . GLU K 5 ? 1.1378 0.7856 1.3674 -0.0911 0.0511 0.2733 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K OE1 42 O OE2 . GLU K 5 ? 1.1137 0.7244 1.4405 -0.1025 0.0201 0.2602 ? ? ? ? ? ? 5 GLU K OE2 43 N N . GLU K 6 ? 0.7337 0.4949 0.9491 -0.0262 -0.0151 0.1309 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K N 44 C CA . GLU K 6 ? 0.7068 0.4893 0.8892 -0.0157 -0.0136 0.1194 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CA 45 C C . GLU K 6 ? 0.7448 0.5092 0.8687 -0.0051 -0.0175 0.1347 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K C 46 O O . GLU K 6 ? 0.7738 0.5086 0.8848 -0.0019 -0.0298 0.1507 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K O 47 C CB . GLU K 6 ? 0.6439 0.4463 0.8451 -0.0075 -0.0319 0.0932 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CB 48 C CG . GLU K 6 ? 0.6258 0.4178 0.8386 -0.0003 -0.0552 0.0856 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CG 49 C CD . GLU K 6 ? 0.6051 0.3943 0.8618 -0.0077 -0.0596 0.0791 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K CD 50 O OE1 . GLU K 6 ? 0.5634 0.3746 0.8461 -0.0090 -0.0638 0.0619 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K OE1 51 O OE2 . GLU K 6 ? 0.6326 0.3950 0.8967 -0.0113 -0.0619 0.0912 ? ? ? ? ? ? 6 GLU K OE2 52 N N . SER K 7 ? 0.7477 0.5290 0.8367 0.0010 -0.0084 0.1289 ? ? ? ? ? ? 7 SER K N 53 C CA . SER K 7 ? 0.7833 0.5518 0.8104 0.0127 -0.0136 0.1397 ? ? ? ? ? ? 7 SER K CA 54 C C . SER K 7 ? 0.7667 0.5584 0.7737 0.0243 -0.0189 0.1150 ? ? ? ? ? ? 7 SER K C 55 O O . SER K 7 ? 0.7166 0.5312 0.7586 0.0219 -0.0161 0.0938 ? ? ? ? ? ? 7 SER K O 56 C CB . SER K 7 ? 0.8392 0.5989 0.8328 0.0044 0.0134 0.1682 ? ? ? ? ? ? 7 SER K CB 57 O OG . SER K 7 ? 0.8214 0.6116 0.8295 -0.0034 0.0419 0.1591 ? ? ? ? ? ? 7 SER K OG 58 N N . GLY K 8 ? 0.8051 0.5888 0.7571 0.0375 -0.0299 0.1173 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K N 59 C CA . GLY K 8 ? 0.7993 0.6013 0.7301 0.0494 -0.0383 0.0918 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K CA 60 C C . GLY K 8 ? 0.7611 0.5651 0.7099 0.0588 -0.0707 0.0721 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K C 61 O O . GLY K 8 ? 0.7494 0.5659 0.6877 0.0677 -0.0820 0.0496 ? ? ? ? ? ? 8 GLY K O 62 N N . GLY K 9 ? 0.7331 0.5267 0.7128 0.0570 -0.0858 0.0782 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K N 63 C CA . GLY K 9 ? 0.7001 0.4998 0.6989 0.0653 -0.1132 0.0623 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K CA 64 C C . GLY K 9 ? 0.7385 0.5267 0.6932 0.0807 -0.1359 0.0643 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K C 65 O O . GLY K 9 ? 0.7857 0.5570 0.6880 0.0856 -0.1312 0.0818 ? ? ? ? ? ? 9 GLY K O 66 N N . GLY K 10 ? 0.7126 0.5120 0.6889 0.0883 -0.1611 0.0466 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K N 67 C CA . GLY K 10 ? 0.7493 0.5422 0.6944 0.1043 -0.1892 0.0434 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K CA 68 C C . GLY K 10 ? 0.7168 0.5337 0.6951 0.1073 -0.2094 0.0148 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K C 69 O O . GLY K 10 ? 0.6715 0.5066 0.7035 0.0972 -0.2046 0.0044 ? ? ? ? ? ? 10 GLY K O 70 N N . LEU K 11 ? 0.7525 0.5686 0.6969 0.1208 -0.2326 0.0035 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K N 71 C CA . LEU K 11 ? 0.7334 0.5696 0.7106 0.1241 -0.2568 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CA 72 C C . LEU K 11 ? 0.7397 0.5834 0.7058 0.1222 -0.2522 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K C 73 O O . LEU K 11 ? 0.7837 0.6177 0.6921 0.1284 -0.2420 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K O 74 C CB . LEU K 11 ? 0.7830 0.6138 0.7337 0.1429 -0.2929 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CB 75 C CG . LEU K 11 ? 0.7792 0.6305 0.7632 0.1488 -0.3257 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CG 76 C CD1 . LEU K 11 ? 0.7096 0.5860 0.7787 0.1357 -0.3239 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CD1 77 C CD2 . LEU K 11 ? 0.8367 0.6778 0.7825 0.1695 -0.3596 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 11 LEU K CD2 78 N N . VAL K 12 ? 0.7047 0.5662 0.7276 0.1139 -0.2594 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K N 79 C CA . VAL K 12 ? 0.7256 0.5914 0.7473 0.1145 -0.2633 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CA 80 C C . VAL K 12 ? 0.7031 0.5845 0.7883 0.1092 -0.2878 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K C 81 O O . VAL K 12 ? 0.6538 0.5482 0.7946 0.0980 -0.2867 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K O 82 C CB . VAL K 12 ? 0.7056 0.5701 0.7334 0.1040 -0.2312 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CB 83 C CG1 . VAL K 12 ? 0.6397 0.5136 0.7326 0.0869 -0.2197 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CG1 84 C CG2 . VAL K 12 ? 0.7367 0.6021 0.7520 0.1105 -0.2361 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 12 VAL K CG2 85 N N . GLN K 13 ? 0.7376 0.6193 0.8160 0.1167 -0.3091 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K N 86 C CA . GLN K 13 ? 0.7301 0.6245 0.8735 0.1102 -0.3349 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CA 87 C C . GLN K 13 ? 0.6753 0.5733 0.8809 0.0908 -0.3184 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K C 88 O O . GLN K 13 ? 0.6814 0.5697 0.8700 0.0885 -0.2948 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K O 89 C CB . GLN K 13 ? 0.7981 0.6884 0.9154 0.1249 -0.3646 -0.2015 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CB 90 C CG . GLN K 13 ? 0.8661 0.7545 0.9249 0.1451 -0.3895 -0.2037 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CG 91 C CD . GLN K 13 ? 0.9337 0.8235 0.9787 0.1596 -0.4283 -0.2436 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K CD 92 O OE1 . GLN K 13 ? 0.9472 0.8343 1.0084 0.1579 -0.4321 -0.2725 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K OE1 93 N NE2 . GLN K 13 ? 0.9794 0.8724 0.9954 0.1757 -0.4608 -0.2474 ? ? ? ? ? ? 13 GLN K NE2 94 N N . PRO K 14 ? 0.6359 0.5490 0.9146 0.0767 -0.3301 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K N 95 C CA . PRO K 14 ? 0.5990 0.5120 0.9357 0.0580 -0.3186 -0.1624 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CA 96 C C . PRO K 14 ? 0.6177 0.5125 0.9470 0.0629 -0.3249 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K C 97 O O . PRO K 14 ? 0.6446 0.5349 0.9568 0.0757 -0.3508 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K O 98 C CB . PRO K 14 ? 0.5875 0.5202 0.9982 0.0449 -0.3382 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CB 99 C CG . PRO K 14 ? 0.5898 0.5399 0.9874 0.0545 -0.3478 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CG 100 C CD . PRO K 14 ? 0.6291 0.5621 0.9422 0.0767 -0.3508 -0.1656 ? ? ? ? ? ? 14 PRO K CD 101 N N . GLY K 15 ? 0.5994 0.4846 0.9398 0.0550 -0.3030 -0.1778 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K N 102 C CA . GLY K 15 ? 0.6279 0.4962 0.9606 0.0629 -0.3048 -0.2025 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K CA 103 C C . GLY K 15 ? 0.6538 0.5175 0.9128 0.0802 -0.2859 -0.2076 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K C 104 O O . GLY K 15 ? 0.6656 0.5207 0.9217 0.0864 -0.2785 -0.2242 ? ? ? ? ? ? 15 GLY K O 105 N N . GLY K 16 ? 0.6627 0.5328 0.8659 0.0879 -0.2769 -0.1923 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K N 106 C CA . GLY K 16 ? 0.6961 0.5637 0.8281 0.1019 -0.2564 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K CA 107 C C . GLY K 16 ? 0.6662 0.5345 0.7999 0.0936 -0.2217 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K C 108 O O . GLY K 16 ? 0.6010 0.4708 0.7856 0.0786 -0.2148 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 16 GLY K O 109 N N . SER K 17 ? 0.7099 0.5793 0.7862 0.1035 -0.2000 -0.1634 ? ? ? ? ? ? 17 SER K N 110 C CA . SER K 17 ? 0.6957 0.5686 0.7730 0.0967 -0.1672 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 17 SER K CA 111 C C . SER K 17 ? 0.7146 0.5869 0.7454 0.0961 -0.1494 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 17 SER K C 112 O O . SER K 17 ? 0.7526 0.6209 0.7301 0.1061 -0.1572 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 17 SER K O 113 C CB . SER K 17 ? 0.7227 0.6007 0.7884 0.1067 -0.1521 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 17 SER K CB 114 O OG . SER K 17 ? 0.7177 0.5912 0.8323 0.1079 -0.1702 -0.1939 ? ? ? ? ? ? 17 SER K OG 115 N N . MET K 18 ? 0.6907 0.5653 0.7429 0.0846 -0.1269 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 18 MET K N 116 C CA . MET K 18 ? 0.7159 0.5869 0.7378 0.0809 -0.1088 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CA 117 C C . MET K 18 ? 0.6726 0.5509 0.7208 0.0709 -0.0811 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 18 MET K C 118 O O . MET K 18 ? 0.6198 0.5033 0.7184 0.0639 -0.0826 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 18 MET K O 119 C CB . MET K 18 ? 0.7246 0.5884 0.7600 0.0758 -0.1247 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CB 120 C CG . MET K 18 ? 0.7696 0.6217 0.7672 0.0762 -0.1155 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CG 121 S SD . MET K 18 ? 0.8597 0.6992 0.8069 0.0912 -0.1431 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 18 MET K SD 122 C CE . MET K 18 ? 0.9041 0.7501 0.8068 0.1058 -0.1510 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 18 MET K CE 123 N N . LYS K 19 ? 0.6960 0.5749 0.7113 0.0698 -0.0569 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K N 124 C CA . LYS K 19 ? 0.6753 0.5641 0.7195 0.0595 -0.0305 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CA 125 C C . LYS K 19 ? 0.6635 0.5411 0.7047 0.0490 -0.0224 0.0054 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K C 126 O O . LYS K 19 ? 0.7082 0.5751 0.7033 0.0511 -0.0161 0.0224 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K O 127 C CB . LYS K 19 ? 0.7198 0.6246 0.7391 0.0656 -0.0042 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CB 128 C CG . LYS K 19 ? 0.6985 0.6215 0.7641 0.0569 0.0205 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CG 129 C CD . LYS K 19 ? 0.7529 0.6978 0.7930 0.0637 0.0507 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CD 130 C CE . LYS K 19 ? 0.7428 0.7116 0.8429 0.0580 0.0711 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K CE 131 N NZ . LYS K 19 ? 0.7967 0.7938 0.8774 0.0616 0.1084 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 19 LYS K NZ 132 N N . LEU K 20 ? 0.6096 0.4880 0.6991 0.0386 -0.0248 0.0118 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K N 133 C CA . LEU K 20 ? 0.6103 0.4776 0.7076 0.0288 -0.0192 0.0349 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CA 134 C C . LEU K 20 ? 0.6154 0.4939 0.7345 0.0185 0.0081 0.0426 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K C 135 O O . LEU K 20 ? 0.5968 0.4947 0.7446 0.0183 0.0170 0.0276 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K O 136 C CB . LEU K 20 ? 0.5663 0.4319 0.7023 0.0246 -0.0378 0.0336 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CB 137 C CG . LEU K 20 ? 0.5569 0.4192 0.6875 0.0321 -0.0629 0.0252 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CG 138 C CD1 . LEU K 20 ? 0.5182 0.3848 0.6857 0.0266 -0.0731 0.0264 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CD1 139 C CD2 . LEU K 20 ? 0.5997 0.4460 0.6868 0.0407 -0.0731 0.0336 ? ? ? ? ? ? 20 LEU K CD2 140 N N . SER K 21 ? 0.6481 0.5141 0.7585 0.0099 0.0202 0.0659 ? ? ? ? ? ? 21 SER K N 141 C CA . SER K 21 ? 0.6546 0.5315 0.7948 -0.0034 0.0467 0.0764 ? ? ? ? ? ? 21 SER K CA 142 C C . SER K 21 ? 0.6337 0.4961 0.8110 -0.0150 0.0388 0.0887 ? ? ? ? ? ? 21 SER K C 143 O O . SER K 21 ? 0.6349 0.4737 0.7977 -0.0123 0.0207 0.0974 ? ? ? ? ? ? 21 SER K O 144 C CB . SER K 21 ? 0.7135 0.5879 0.8099 -0.0060 0.0726 0.0966 ? ? ? ? ? ? 21 SER K CB 145 O OG . SER K 21 ? 0.7406 0.6362 0.8081 0.0046 0.0854 0.0800 ? ? ? ? ? ? 21 SER K OG 146 N N . CYS K 22 ? 0.6140 0.4915 0.8421 -0.0266 0.0509 0.0867 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K N 147 C CA . CYS K 22 ? 0.6057 0.4713 0.8742 -0.0377 0.0424 0.0935 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K CA 148 C C . CYS K 22 ? 0.6244 0.4997 0.9281 -0.0544 0.0683 0.1060 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K C 149 O O . CYS K 22 ? 0.6215 0.5263 0.9618 -0.0576 0.0806 0.0935 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K O 150 C CB . CYS K 22 ? 0.5583 0.4374 0.8652 -0.0346 0.0221 0.0718 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K CB 151 S SG . CYS K 22 ? 0.5570 0.4294 0.9173 -0.0462 0.0102 0.0708 ? ? ? ? ? ? 22 CYS K SG 152 N N . ALA K 23 ? 0.6552 0.5056 0.9521 -0.0651 0.0759 0.1315 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K N 153 C CA . ALA K 23 ? 0.6802 0.5370 1.0172 -0.0851 0.1015 0.1486 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K CA 154 C C . ALA K 23 ? 0.6564 0.5040 1.0571 -0.0960 0.0836 0.1417 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K C 155 O O . ALA K 23 ? 0.6628 0.4797 1.0569 -0.0922 0.0595 0.1429 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K O 156 C CB . ALA K 23 ? 0.7444 0.5750 1.0387 -0.0924 0.1189 0.1846 ? ? ? ? ? ? 23 ALA K CB 157 N N . ALA K 24 ? 0.6374 0.5131 1.1015 -0.1080 0.0938 0.1315 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K N 158 C CA . ALA K 24 ? 0.6101 0.4825 1.1375 -0.1164 0.0724 0.1175 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K CA 159 C C . ALA K 24 ? 0.6326 0.5122 1.2249 -0.1408 0.0922 0.1307 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K C 160 O O . ALA K 24 ? 0.6464 0.5530 1.2504 -0.1501 0.1253 0.1415 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K O 161 C CB . ALA K 24 ? 0.5607 0.4626 1.1118 -0.1050 0.0540 0.0859 ? ? ? ? ? ? 24 ALA K CB 162 N N . SER K 25 ? 0.6366 0.4936 1.2743 -0.1508 0.0718 0.1275 ? ? ? ? ? ? 25 SER K N 163 C CA . SER K 25 ? 0.6529 0.5157 1.3680 -0.1760 0.0839 0.1357 ? ? ? ? ? ? 25 SER K CA 164 C C . SER K 25 ? 0.6282 0.4764 1.3976 -0.1785 0.0475 0.1117 ? ? ? ? ? ? 25 SER K C 165 O O . SER K 25 ? 0.6054 0.4343 1.3432 -0.1611 0.0171 0.0943 ? ? ? ? ? ? 25 SER K O 166 C CB . SER K 25 ? 0.7200 0.5521 1.4221 -0.1939 0.1094 0.1780 ? ? ? ? ? ? 25 SER K CB 167 O OG . SER K 25 ? 0.7446 0.5255 1.4031 -0.1850 0.0866 0.1885 ? ? ? ? ? ? 25 SER K OG 168 N N . GLY K 26 ? 0.6379 0.4980 1.4903 -0.2000 0.0510 0.1090 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K N 169 C CA . GLY K 26 ? 0.6359 0.4834 1.5484 -0.2041 0.0150 0.0828 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K CA 170 C C . GLY K 26 ? 0.5944 0.4806 1.5388 -0.1924 -0.0104 0.0428 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K C 171 O O . GLY K 26 ? 0.5799 0.4583 1.5595 -0.1903 -0.0448 0.0157 ? ? ? ? ? ? 26 GLY K O 172 N N . PHE K 27 ? 0.5784 0.5054 1.5088 -0.1834 0.0046 0.0385 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K N 173 C CA . PHE K 27 ? 0.5551 0.5216 1.5217 -0.1736 -0.0164 0.0067 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CA 174 C C . PHE K 27 ? 0.5553 0.5658 1.5348 -0.1735 0.0140 0.0120 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K C 175 O O . PHE K 27 ? 0.5720 0.5818 1.5069 -0.1733 0.0472 0.0349 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K O 176 C CB . PHE K 27 ? 0.5289 0.4883 1.4369 -0.1477 -0.0493 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CB 177 C CG . PHE K 27 ? 0.5177 0.4669 1.3399 -0.1317 -0.0356 0.0007 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CG 178 C CD1 . PHE K 27 ? 0.5343 0.4441 1.3029 -0.1288 -0.0337 0.0166 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CD1 179 C CD2 . PHE K 27 ? 0.4959 0.4735 1.2961 -0.1191 -0.0271 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CD2 180 C CE1 . PHE K 27 ? 0.5281 0.4308 1.2250 -0.1146 -0.0244 0.0278 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CE1 181 C CE2 . PHE K 27 ? 0.4976 0.4652 1.2269 -0.1058 -0.0173 0.0086 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CE2 182 C CZ . PHE K 27 ? 0.5084 0.4400 1.1855 -0.1040 -0.0156 0.0237 ? ? ? ? ? ? 27 PHE K CZ 183 N N . THR K 28 ? 0.5478 0.5976 1.5883 -0.1715 0.0007 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 28 THR K N 184 C CA . THR K 28 ? 0.5434 0.6380 1.6057 -0.1676 0.0254 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CA 185 C C . THR K 28 ? 0.5355 0.6258 1.5152 -0.1427 0.0247 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 28 THR K C 186 O O . THR K 28 ? 0.5117 0.6023 1.4710 -0.1240 -0.0077 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 28 THR K O 187 C CB . THR K 28 ? 0.5318 0.6675 1.6816 -0.1677 0.0033 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CB 188 O OG1 . THR K 28 ? 0.5723 0.7057 1.7988 -0.1915 -0.0029 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 28 THR K OG1 189 C CG2 . THR K 28 ? 0.5196 0.7058 1.7102 -0.1653 0.0325 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 28 THR K CG2 190 N N . PHE K 29 ? 0.5524 0.6375 1.4841 -0.1433 0.0601 0.0079 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K N 191 C CA . PHE K 29 ? 0.5319 0.6066 1.3846 -0.1224 0.0605 0.0092 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CA 192 C C . PHE K 29 ? 0.5095 0.6181 1.3795 -0.1051 0.0540 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K C 193 O O . PHE K 29 ? 0.5038 0.6003 1.3305 -0.0869 0.0305 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K O 194 C CB . PHE K 29 ? 0.5618 0.6258 1.3624 -0.1271 0.0984 0.0344 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CB 195 C CG . PHE K 29 ? 0.5557 0.6066 1.2776 -0.1065 0.0955 0.0335 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CG 196 C CD1 . PHE K 29 ? 0.5553 0.5669 1.2165 -0.0994 0.0753 0.0407 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CD1 197 C CD2 . PHE K 29 ? 0.5492 0.6286 1.2647 -0.0934 0.1106 0.0221 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CD2 198 C CE1 . PHE K 29 ? 0.5534 0.5554 1.1515 -0.0820 0.0706 0.0385 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CE1 199 C CE2 . PHE K 29 ? 0.5479 0.6132 1.1983 -0.0756 0.1044 0.0188 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CE2 200 C CZ . PHE K 29 ? 0.5491 0.5763 1.1422 -0.0710 0.0844 0.0278 ? ? ? ? ? ? 29 PHE K CZ 201 N N . SER K 30 ? 0.5051 0.6560 1.4425 -0.1107 0.0741 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 30 SER K N 202 C CA . SER K 30 ? 0.4884 0.6711 1.4501 -0.0924 0.0674 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 30 SER K CA 203 C C . SER K 30 ? 0.4628 0.6438 1.4450 -0.0795 0.0194 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 30 SER K C 204 O O . SER K 30 ? 0.4541 0.6431 1.4292 -0.0600 0.0048 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 30 SER K O 205 C CB . SER K 30 ? 0.4989 0.7327 1.5380 -0.1003 0.0996 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 30 SER K CB 206 O OG . SER K 30 ? 0.4998 0.7524 1.6232 -0.1172 0.0893 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 30 SER K OG 207 N N . ASP K 31 ? 0.4605 0.6300 1.4661 -0.0897 -0.0057 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K N 208 C CA . ASP K 31 ? 0.4563 0.6218 1.4654 -0.0769 -0.0529 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CA 209 C C . ASP K 31 ? 0.4385 0.5651 1.3616 -0.0660 -0.0735 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K C 210 O O . ASP K 31 ? 0.4263 0.5509 1.3350 -0.0522 -0.1073 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K O 211 C CB . ASP K 31 ? 0.4935 0.6675 1.5677 -0.0907 -0.0747 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CB 212 C CG . ASP K 31 ? 0.5125 0.7024 1.6146 -0.0757 -0.1208 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K CG 213 O OD1 . ASP K 31 ? 0.5360 0.7571 1.6799 -0.0653 -0.1222 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K OD1 214 O OD2 . ASP K 31 ? 0.5354 0.7083 1.6183 -0.0729 -0.1556 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 31 ASP K OD2 215 N N . ALA K 32 ? 0.4282 0.5262 1.2957 -0.0719 -0.0536 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K N 216 C CA . ALA K 32 ? 0.4198 0.4851 1.2165 -0.0637 -0.0720 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K CA 217 C C . ALA K 32 ? 0.3950 0.4553 1.1401 -0.0464 -0.0763 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K C 218 O O . ALA K 32 ? 0.3802 0.4467 1.1174 -0.0427 -0.0542 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K O 219 C CB . ALA K 32 ? 0.4385 0.4751 1.2011 -0.0748 -0.0523 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 32 ALA K CB 220 N N . TRP K 33 ? 0.3817 0.4317 1.0933 -0.0361 -0.1051 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K N 221 C CA . TRP K 33 ? 0.3727 0.4100 1.0298 -0.0240 -0.1092 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CA 222 C C . TRP K 33 ? 0.3751 0.3872 0.9797 -0.0281 -0.0958 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K C 223 O O . TRP K 33 ? 0.3810 0.3816 0.9751 -0.0324 -0.1042 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K O 224 C CB . TRP K 33 ? 0.3715 0.4105 1.0129 -0.0135 -0.1426 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CB 225 C CG . TRP K 33 ? 0.3713 0.4319 1.0585 -0.0055 -0.1628 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CG 226 C CD1 . TRP K 33 ? 0.3714 0.4558 1.1271 -0.0089 -0.1602 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CD1 227 C CD2 . TRP K 33 ? 0.3788 0.4399 1.0493 0.0074 -0.1905 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CD2 228 N NE1 . TRP K 33 ? 0.3709 0.4702 1.1541 0.0032 -0.1871 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K NE1 229 C CE2 . TRP K 33 ? 0.3788 0.4616 1.1076 0.0134 -0.2070 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CE2 230 C CE3 . TRP K 33 ? 0.3892 0.4354 1.0028 0.0140 -0.2023 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CE3 231 C CZ2 . TRP K 33 ? 0.3936 0.4789 1.1212 0.0275 -0.2380 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CZ2 232 C CZ3 . TRP K 33 ? 0.3997 0.4487 1.0100 0.0253 -0.2293 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CZ3 233 C CH2 . TRP K 33 ? 0.4059 0.4720 1.0702 0.0327 -0.2486 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 33 TRP K CH2 234 N N . MET K 34 ? 0.3708 0.3747 0.9458 -0.0253 -0.0773 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 34 MET K N 235 C CA . MET K 34 ? 0.3741 0.3557 0.9012 -0.0270 -0.0667 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CA 236 C C . MET K 34 ? 0.3748 0.3479 0.8595 -0.0171 -0.0769 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 34 MET K C 237 O O . MET K 34 ? 0.3861 0.3665 0.8769 -0.0102 -0.0828 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 34 MET K O 238 C CB . MET K 34 ? 0.3786 0.3587 0.9026 -0.0322 -0.0374 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CB 239 C CG . MET K 34 ? 0.3856 0.3782 0.9568 -0.0450 -0.0205 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CG 240 S SD . MET K 34 ? 0.3923 0.3673 0.9791 -0.0577 -0.0298 0.0027 ? ? ? ? ? ? 34 MET K SD 241 C CE . MET K 34 ? 0.4158 0.3582 0.9419 -0.0579 -0.0170 0.0216 ? ? ? ? ? ? 34 MET K CE 242 N N . ASP K 35 ? 0.3755 0.3334 0.8235 -0.0166 -0.0797 0.0014 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K N 243 C CA . ASP K 35 ? 0.3734 0.3261 0.7872 -0.0099 -0.0871 0.0061 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CA 244 C C . ASP K 35 ? 0.3816 0.3184 0.7623 -0.0097 -0.0778 0.0120 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K C 245 O O . ASP K 35 ? 0.3910 0.3171 0.7699 -0.0140 -0.0689 0.0146 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K O 246 C CB . ASP K 35 ? 0.3758 0.3349 0.7806 -0.0068 -0.1060 0.0046 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CB 247 C CG . ASP K 35 ? 0.3937 0.3673 0.8230 -0.0045 -0.1210 0.0011 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K CG 248 O OD1 . ASP K 35 ? 0.4151 0.3962 0.8743 -0.0073 -0.1259 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K OD1 249 O OD2 . ASP K 35 ? 0.4009 0.3776 0.8212 -0.0001 -0.1303 0.0084 ? ? ? ? ? ? 35 ASP K OD2 250 N N . TRP K 36 ? 0.3770 0.3115 0.7349 -0.0048 -0.0817 0.0151 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K N 251 C CA . TRP K 36 ? 0.3821 0.3059 0.7113 -0.0023 -0.0808 0.0185 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CA 252 C C . TRP K 36 ? 0.3696 0.3021 0.6906 0.0001 -0.0931 0.0188 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K C 253 O O . TRP K 36 ? 0.3655 0.3086 0.6930 0.0000 -0.0999 0.0213 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K O 254 C CB . TRP K 36 ? 0.3989 0.3169 0.7127 0.0009 -0.0751 0.0191 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CB 255 C CG . TRP K 36 ? 0.4298 0.3420 0.7389 0.0000 -0.0592 0.0195 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CG 256 C CD1 . TRP K 36 ? 0.4404 0.3614 0.7677 -0.0005 -0.0487 0.0145 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CD1 257 C CD2 . TRP K 36 ? 0.4593 0.3574 0.7431 0.0000 -0.0505 0.0267 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CD2 258 N NE1 . TRP K 36 ? 0.4710 0.3883 0.7842 -0.0019 -0.0304 0.0179 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K NE1 259 C CE2 . TRP K 36 ? 0.4768 0.3776 0.7604 -0.0022 -0.0319 0.0279 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CE2 260 C CE3 . TRP K 36 ? 0.4657 0.3495 0.7276 0.0024 -0.0573 0.0329 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CE3 261 C CZ2 . TRP K 36 ? 0.5077 0.3962 0.7634 -0.0034 -0.0185 0.0392 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CZ2 262 C CZ3 . TRP K 36 ? 0.4949 0.3626 0.7325 0.0025 -0.0480 0.0436 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CZ3 263 C CH2 . TRP K 36 ? 0.5135 0.3830 0.7450 -0.0012 -0.0282 0.0486 ? ? ? ? ? ? 36 TRP K CH2 264 N N . VAL K 37 ? 0.3619 0.2906 0.6700 0.0029 -0.0951 0.0173 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K N 265 C CA . VAL K 37 ? 0.3530 0.2955 0.6539 0.0063 -0.1023 0.0155 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CA 266 C C . VAL K 37 ? 0.3524 0.2883 0.6409 0.0109 -0.1020 0.0155 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K C 267 O O . VAL K 37 ? 0.3627 0.2805 0.6447 0.0129 -0.0997 0.0161 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K O 268 C CB . VAL K 37 ? 0.3611 0.3095 0.6658 0.0087 -0.1076 0.0060 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CB 269 C CG1 . VAL K 37 ? 0.3636 0.3318 0.6580 0.0142 -0.1111 0.0013 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CG1 270 C CG2 . VAL K 37 ? 0.3600 0.3156 0.6782 0.0053 -0.1123 0.0038 ? ? ? ? ? ? 37 VAL K CG2 271 N N . ARG K 38 ? 0.3465 0.2975 0.6337 0.0123 -0.1050 0.0164 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K N 272 C CA . ARG K 38 ? 0.3524 0.3019 0.6345 0.0181 -0.1083 0.0138 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CA 273 C C . ARG K 38 ? 0.3433 0.3158 0.6317 0.0228 -0.1101 0.0073 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K C 274 O O . ARG K 38 ? 0.3454 0.3391 0.6367 0.0198 -0.1071 0.0079 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K O 275 C CB . ARG K 38 ? 0.3615 0.3100 0.6441 0.0159 -0.1107 0.0172 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CB 276 C CG . ARG K 38 ? 0.3561 0.3245 0.6543 0.0092 -0.1114 0.0220 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CG 277 C CD . ARG K 38 ? 0.3660 0.3264 0.6710 0.0060 -0.1163 0.0225 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CD 278 N NE . ARG K 38 ? 0.3647 0.3399 0.6912 -0.0029 -0.1177 0.0307 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NE 279 C CZ . ARG K 38 ? 0.3727 0.3421 0.7157 -0.0078 -0.1245 0.0310 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K CZ 280 N NH1 . ARG K 38 ? 0.3873 0.3393 0.7237 -0.0024 -0.1311 0.0195 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NH1 281 N NH2 . ARG K 38 ? 0.3813 0.3622 0.7473 -0.0181 -0.1251 0.0428 ? ? ? ? ? ? 38 ARG K NH2 282 N N . GLN K 39 ? 0.3351 0.3050 0.6243 0.0315 -0.1152 0.0009 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K N 283 C CA . GLN K 39 ? 0.3360 0.3313 0.6364 0.0389 -0.1160 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CA 284 C C . GLN K 39 ? 0.3405 0.3459 0.6529 0.0438 -0.1219 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K C 285 O O . GLN K 39 ? 0.3519 0.3345 0.6573 0.0486 -0.1310 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K O 286 C CB . GLN K 39 ? 0.3434 0.3258 0.6434 0.0489 -0.1204 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CB 287 C CG . GLN K 39 ? 0.3431 0.3547 0.6555 0.0596 -0.1203 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CG 288 C CD . GLN K 39 ? 0.3561 0.3521 0.6710 0.0689 -0.1266 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K CD 289 O OE1 . GLN K 39 ? 0.3700 0.3291 0.6839 0.0691 -0.1337 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K OE1 290 N NE2 . GLN K 39 ? 0.3611 0.3852 0.6796 0.0764 -0.1240 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 39 GLN K NE2 291 N N . SER K 40 ? 0.3425 0.3843 0.6731 0.0425 -0.1168 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 40 SER K N 292 C CA . SER K 40 ? 0.3654 0.4262 0.7195 0.0474 -0.1229 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 40 SER K CA 293 C C . SER K 40 ? 0.3804 0.4845 0.7554 0.0527 -0.1136 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 40 SER K C 294 O O . SER K 40 ? 0.3697 0.4920 0.7358 0.0484 -0.1008 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 40 SER K O 295 C CB . SER K 40 ? 0.3547 0.4202 0.7207 0.0347 -0.1243 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 40 SER K CB 296 O OG . SER K 40 ? 0.3433 0.4308 0.7165 0.0211 -0.1111 0.0008 ? ? ? ? ? ? 40 SER K OG 297 N N . PRO K 41 ? 0.4157 0.5392 0.8178 0.0634 -0.1202 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K N 298 C CA . PRO K 41 ? 0.4471 0.6211 0.8742 0.0685 -0.1072 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CA 299 C C . PRO K 41 ? 0.4623 0.6753 0.9011 0.0506 -0.0882 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K C 300 O O . PRO K 41 ? 0.4677 0.7176 0.9051 0.0509 -0.0706 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K O 301 C CB . PRO K 41 ? 0.4404 0.6271 0.9028 0.0827 -0.1209 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CB 302 C CG . PRO K 41 ? 0.4431 0.5766 0.8850 0.0904 -0.1433 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CG 303 C CD . PRO K 41 ? 0.4269 0.5300 0.8371 0.0739 -0.1402 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 41 PRO K CD 304 N N . GLU K 42 ? 0.4876 0.6904 0.9355 0.0352 -0.0922 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K N 305 C CA . GLU K 42 ? 0.5144 0.7476 0.9807 0.0157 -0.0768 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CA 306 C C . GLU K 42 ? 0.5310 0.7573 0.9625 0.0059 -0.0645 0.0089 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K C 307 O O . GLU K 42 ? 0.5315 0.7951 0.9641 -0.0017 -0.0456 0.0189 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K O 308 C CB . GLU K 42 ? 0.5368 0.7539 1.0279 0.0029 -0.0898 0.0011 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CB 309 C CG . GLU K 42 ? 0.5633 0.7964 1.0964 0.0099 -0.1041 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CG 310 C CD . GLU K 42 ? 0.5950 0.7929 1.1093 0.0300 -0.1276 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K CD 311 O OE1 . GLU K 42 ? 0.5846 0.7420 1.0546 0.0354 -0.1313 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K OE1 312 O OE2 . GLU K 42 ? 0.6224 0.8351 1.1670 0.0407 -0.1416 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 42 GLU K OE2 313 N N . LYS K 43 ? 0.5395 0.7209 0.9402 0.0068 -0.0752 0.0128 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K N 314 C CA . LYS K 43 ? 0.5464 0.7171 0.9201 -0.0021 -0.0695 0.0296 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CA 315 C C . LYS K 43 ? 0.5179 0.6798 0.8577 0.0093 -0.0697 0.0188 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K C 316 O O . LYS K 43 ? 0.4987 0.6563 0.8162 0.0041 -0.0675 0.0305 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K O 317 C CB . LYS K 43 ? 0.5909 0.7221 0.9643 -0.0108 -0.0815 0.0411 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CB 318 C CG . LYS K 43 ? 0.6160 0.7446 1.0232 -0.0185 -0.0893 0.0431 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CG 319 C CD . LYS K 43 ? 0.6538 0.8065 1.0882 -0.0369 -0.0796 0.0639 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CD 320 C CE . LYS K 43 ? 0.6714 0.7980 1.1315 -0.0477 -0.0935 0.0699 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K CE 321 N NZ . LYS K 43 ? 0.6755 0.8166 1.1682 -0.0683 -0.0866 0.0937 ? ? ? ? ? ? 43 LYS K NZ 322 N N . GLY K 44 ? 0.4891 0.6463 0.8282 0.0250 -0.0753 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K N 323 C CA . GLY K 44 ? 0.4736 0.6186 0.7892 0.0353 -0.0789 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K CA 324 C C . GLY K 44 ? 0.4545 0.5555 0.7572 0.0312 -0.0896 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K C 325 O O . GLY K 44 ? 0.4454 0.5208 0.7556 0.0277 -0.0961 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 44 GLY K O 326 N N . LEU K 45 ? 0.4436 0.5395 0.7280 0.0324 -0.0914 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K N 327 C CA . LEU K 45 ? 0.4322 0.4940 0.7113 0.0279 -0.0995 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CA 328 C C . LEU K 45 ? 0.4180 0.4794 0.6938 0.0161 -0.0981 0.0126 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K C 329 O O . LEU K 45 ? 0.4181 0.5012 0.6816 0.0133 -0.0948 0.0206 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K O 330 C CB . LEU K 45 ? 0.4501 0.5069 0.7203 0.0350 -0.1060 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CB 331 C CG . LEU K 45 ? 0.4582 0.4978 0.7386 0.0458 -0.1124 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CG 332 C CD1 . LEU K 45 ? 0.4830 0.5289 0.7583 0.0536 -0.1195 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CD1 333 C CD2 . LEU K 45 ? 0.4478 0.4481 0.7374 0.0410 -0.1167 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 45 LEU K CD2 334 N N . GLU K 46 ? 0.4140 0.4502 0.6991 0.0105 -0.1013 0.0209 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K N 335 C CA . GLU K 46 ? 0.4227 0.4520 0.7119 0.0012 -0.1030 0.0376 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CA 336 C C . GLU K 46 ? 0.3934 0.3978 0.6856 0.0016 -0.1082 0.0349 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K C 337 O O . GLU K 46 ? 0.3642 0.3499 0.6603 0.0034 -0.1074 0.0290 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K O 338 C CB . GLU K 46 ? 0.4402 0.4646 0.7454 -0.0046 -0.1026 0.0450 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CB 339 C CG . GLU K 46 ? 0.4721 0.5214 0.7874 -0.0123 -0.0973 0.0576 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CG 340 C CD . GLU K 46 ? 0.5024 0.5446 0.8414 -0.0188 -0.1008 0.0611 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K CD 341 O OE1 . GLU K 46 ? 0.4867 0.5215 0.8311 -0.0131 -0.1050 0.0478 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K OE1 342 O OE2 . GLU K 46 ? 0.5760 0.6189 0.9291 -0.0296 -0.1015 0.0779 ? ? ? ? ? ? 46 GLU K OE2 343 N N . TRP K 47 ? 0.3893 0.3955 0.6802 0.0000 -0.1133 0.0405 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K N 344 C CA . TRP K 47 ? 0.3846 0.3729 0.6888 -0.0007 -0.1175 0.0396 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CA 345 C C . TRP K 47 ? 0.3803 0.3554 0.6973 -0.0044 -0.1165 0.0466 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K C 346 O O . TRP K 47 ? 0.3756 0.3552 0.6961 -0.0090 -0.1185 0.0589 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K O 347 C CB . TRP K 47 ? 0.3824 0.3781 0.6868 -0.0001 -0.1274 0.0444 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CB 348 C CG . TRP K 47 ? 0.3701 0.3528 0.6968 -0.0002 -0.1323 0.0437 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CG 349 C CD1 . TRP K 47 ? 0.3627 0.3384 0.7061 0.0008 -0.1301 0.0310 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CD1 350 C CD2 . TRP K 47 ? 0.3700 0.3462 0.7109 -0.0014 -0.1393 0.0557 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CD2 351 N NE1 . TRP K 47 ? 0.3598 0.3305 0.7275 0.0014 -0.1335 0.0322 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K NE1 352 C CE2 . TRP K 47 ? 0.3660 0.3350 0.7329 0.0013 -0.1409 0.0460 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CE2 353 C CE3 . TRP K 47 ? 0.3799 0.3553 0.7186 -0.0049 -0.1444 0.0744 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CE3 354 C CZ2 . TRP K 47 ? 0.3734 0.3347 0.7641 0.0037 -0.1490 0.0506 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CZ2 355 C CZ3 . TRP K 47 ? 0.3950 0.3572 0.7566 -0.0040 -0.1544 0.0820 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CZ3 356 C CH2 . TRP K 47 ? 0.3910 0.3464 0.7787 0.0018 -0.1574 0.0681 ? ? ? ? ? ? 47 TRP K CH2 357 N N . VAL K 48 ? 0.3735 0.3331 0.6983 -0.0026 -0.1129 0.0384 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K N 358 C CA . VAL K 48 ? 0.3754 0.3229 0.7092 -0.0030 -0.1125 0.0377 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CA 359 C C . VAL K 48 ? 0.3749 0.3156 0.7288 -0.0013 -0.1150 0.0354 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K C 360 O O . VAL K 48 ? 0.3739 0.3084 0.7428 -0.0017 -0.1220 0.0394 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K O 361 C CB . VAL K 48 ? 0.3809 0.3190 0.7018 0.0003 -0.1054 0.0284 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CB 362 C CG1 . VAL K 48 ? 0.3935 0.3204 0.7184 0.0025 -0.1057 0.0220 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CG1 363 C CG2 . VAL K 48 ? 0.3834 0.3286 0.6924 0.0008 -0.1068 0.0293 ? ? ? ? ? ? 48 VAL K CG2 364 N N . ALA K 49 ? 0.3738 0.3158 0.7337 0.0006 -0.1096 0.0281 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K N 365 C CA . ALA K 49 ? 0.3733 0.3148 0.7591 0.0037 -0.1098 0.0223 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K CA 366 C C . ALA K 49 ? 0.3686 0.3197 0.7705 0.0032 -0.1077 0.0174 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K C 367 O O . ALA K 49 ? 0.3635 0.3159 0.7555 0.0000 -0.1021 0.0156 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K O 368 C CB . ALA K 49 ? 0.3779 0.3118 0.7631 0.0073 -0.0989 0.0117 ? ? ? ? ? ? 49 ALA K CB 369 N N . GLU K 50 ? 0.3845 0.3414 0.8171 0.0066 -0.1143 0.0141 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K N 370 C CA . GLU K 50 ? 0.3880 0.3580 0.8490 0.0063 -0.1157 0.0070 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CA 371 C C . GLU K 50 ? 0.3852 0.3621 0.8813 0.0103 -0.1056 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K C 372 O O . GLU K 50 ? 0.3869 0.3588 0.8925 0.0170 -0.1096 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K O 373 C CB . GLU K 50 ? 0.3917 0.3684 0.8611 0.0095 -0.1389 0.0130 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CB 374 C CG . GLU K 50 ? 0.3857 0.3780 0.8910 0.0104 -0.1467 0.0028 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CG 375 C CD . GLU K 50 ? 0.3940 0.3929 0.8973 0.0153 -0.1732 0.0084 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K CD 376 O OE1 . GLU K 50 ? 0.3959 0.3918 0.9105 0.0222 -0.1882 0.0164 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K OE1 377 O OE2 . GLU K 50 ? 0.4044 0.4104 0.8948 0.0131 -0.1804 0.0039 ? ? ? ? ? ? 50 GLU K OE2 378 N N . ILE K 51 ? 0.3790 0.3687 0.8988 0.0062 -0.0927 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K N 379 C CA . ILE K 51 ? 0.3747 0.3813 0.9386 0.0103 -0.0829 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CA 380 C C . ILE K 51 ? 0.3734 0.3994 0.9811 0.0057 -0.0882 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K C 381 O O . ILE K 51 ? 0.3595 0.3867 0.9667 -0.0046 -0.0807 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K O 382 C CB . ILE K 51 ? 0.3866 0.3954 0.9394 0.0091 -0.0533 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CB 383 C CG1 . ILE K 51 ? 0.3928 0.4249 0.9921 0.0158 -0.0408 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CG1 384 C CG2 . ILE K 51 ? 0.3903 0.3967 0.9259 -0.0029 -0.0356 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CG2 385 C CD1 . ILE K 51 ? 0.4105 0.4472 0.9924 0.0202 -0.0145 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 51 ILE K CD1 386 N N . ARG K 52 ? 0.3784 0.4181 1.0284 0.0141 -0.1044 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K N 387 C CA . ARG K 52 ? 0.3784 0.4393 1.0769 0.0117 -0.1161 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CA 388 C C . ARG K 52 ? 0.3640 0.4506 1.1131 0.0059 -0.0894 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K C 389 O O . ARG K 52 ? 0.3584 0.4468 1.0981 0.0058 -0.0617 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K O 390 C CB . ARG K 52 ? 0.3948 0.4596 1.1165 0.0247 -0.1486 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CB 391 C CG . ARG K 52 ? 0.4144 0.4564 1.0829 0.0278 -0.1706 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CG 392 C CD . ARG K 52 ? 0.4424 0.4840 1.1235 0.0398 -0.2047 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CD 393 N NE . ARG K 52 ? 0.4728 0.4963 1.0949 0.0385 -0.2183 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NE 394 C CZ . ARG K 52 ? 0.4961 0.5155 1.1051 0.0461 -0.2477 0.0090 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K CZ 395 N NH1 . ARG K 52 ? 0.5313 0.5375 1.0838 0.0433 -0.2530 0.0294 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NH1 396 N NH2 . ARG K 52 ? 0.4862 0.5088 1.1368 0.0582 -0.2701 0.0080 ? ? ? ? ? ? 52 ARG K NH2 397 N N . ASN K 53 ? 0.3620 0.4707 1.1646 0.0008 -0.0975 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K N 398 C CA . ASN K 53 ? 0.3638 0.5030 1.2260 -0.0082 -0.0709 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CA 399 C C . ASN K 53 ? 0.3670 0.5343 1.2814 0.0050 -0.0651 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K C 400 O O . ASN K 53 ? 0.3599 0.5190 1.2699 0.0217 -0.0878 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K O 401 C CB . ASN K 53 ? 0.3552 0.5079 1.2640 -0.0204 -0.0845 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CB 402 C CG . ASN K 53 ? 0.3531 0.5162 1.2936 -0.0089 -0.1263 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K CG 403 O OD1 . ASN K 53 ? 0.3583 0.5287 1.3132 0.0072 -0.1405 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K OD1 404 N ND2 . ASN K 53 ? 0.3598 0.5222 1.3115 -0.0160 -0.1490 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 53 ASN K ND2 405 N N . LYS K 54 ? 0.3820 0.5828 1.3490 -0.0024 -0.0344 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K N 406 C CA . LYS K 54 ? 0.3853 0.6205 1.4093 0.0114 -0.0234 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CA 407 C C . LYS K 54 ? 0.3708 0.6198 1.4527 0.0265 -0.0633 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K C 408 O O . LYS K 54 ? 0.3538 0.6088 1.4567 0.0458 -0.0719 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K O 409 C CB . LYS K 54 ? 0.4065 0.6836 1.4836 -0.0018 0.0193 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CB 410 C CG . LYS K 54 ? 0.4269 0.7387 1.5413 0.0143 0.0424 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CG 411 C CD . LYS K 54 ? 0.4479 0.8106 1.6224 0.0009 0.0873 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CD 412 C CE . LYS K 54 ? 0.4641 0.8662 1.6738 0.0204 0.1122 -0.1791 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K CE 413 N NZ . LYS K 54 ? 0.4744 0.9417 1.7769 0.0131 0.1461 -0.1936 ? ? ? ? ? ? 54 LYS K NZ 414 N N . VAL K 55 ? 0.3765 0.6288 1.4840 0.0189 -0.0902 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K N 415 C CA . VAL K 55 ? 0.3814 0.6457 1.5379 0.0339 -0.1340 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CA 416 C C . VAL K 55 ? 0.3826 0.6106 1.4845 0.0522 -0.1667 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K C 417 O O . VAL K 55 ? 0.3922 0.6275 1.5328 0.0708 -0.1951 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K O 418 C CB . VAL K 55 ? 0.3910 0.6644 1.5768 0.0220 -0.1592 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CB 419 C CG1 . VAL K 55 ? 0.4045 0.6821 1.6168 0.0399 -0.2120 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CG1 420 C CG2 . VAL K 55 ? 0.3894 0.7058 1.6586 0.0052 -0.1313 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 55 VAL K CG2 421 N N . ASN K 56 ? 0.3734 0.5634 1.3912 0.0466 -0.1622 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K N 422 C CA . ASN K 56 ? 0.3834 0.5379 1.3465 0.0590 -0.1863 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CA 423 C C . ASN K 56 ? 0.3815 0.5206 1.3208 0.0658 -0.1642 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K C 424 O O . ASN K 56 ? 0.3819 0.4878 1.2659 0.0682 -0.1735 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K O 425 C CB . ASN K 56 ? 0.3863 0.5140 1.2781 0.0486 -0.1970 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CB 426 C CG . ASN K 56 ? 0.4013 0.5381 1.3060 0.0489 -0.2313 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K CG 427 O OD1 . ASN K 56 ? 0.4224 0.5500 1.3150 0.0614 -0.2657 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K OD1 428 N ND2 . ASN K 56 ? 0.3977 0.5517 1.3270 0.0353 -0.2238 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 56 ASN K ND2 429 N N . ASN K 57 ? 0.3796 0.5459 1.3638 0.0690 -0.1351 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K N 430 C CA . ASN K 57 ? 0.3963 0.5552 1.3698 0.0799 -0.1165 -0.1280 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CA 431 C C . ASN K 57 ? 0.4066 0.5394 1.3040 0.0701 -0.0932 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K C 432 O O . ASN K 57 ? 0.4263 0.5406 1.3006 0.0799 -0.0915 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K O 433 C CB . ASN K 57 ? 0.4068 0.5442 1.3948 0.1004 -0.1516 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CB 434 C CG . ASN K 57 ? 0.4153 0.5774 1.4807 0.1142 -0.1786 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K CG 435 O OD1 . ASN K 57 ? 0.4276 0.5735 1.4912 0.1194 -0.2184 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K OD1 436 N ND2 . ASN K 57 ? 0.4086 0.6121 1.5419 0.1212 -0.1576 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 57 ASN K ND2 437 N N . HIS K 58 ? 0.4060 0.5369 1.2688 0.0518 -0.0777 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K N 438 C CA . HIS K 58 ? 0.4069 0.5111 1.1966 0.0434 -0.0620 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CA 439 C C . HIS K 58 ? 0.3999 0.4682 1.1467 0.0504 -0.0873 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K C 440 O O . HIS K 58 ? 0.3979 0.4483 1.1036 0.0517 -0.0776 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K O 441 C CB . HIS K 58 ? 0.4302 0.5485 1.2104 0.0441 -0.0233 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CB 442 C CG . HIS K 58 ? 0.4450 0.5939 1.2511 0.0305 0.0080 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CG 443 N ND1 . HIS K 58 ? 0.4745 0.6561 1.3055 0.0336 0.0427 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K ND1 444 C CD2 . HIS K 58 ? 0.4395 0.5923 1.2552 0.0130 0.0103 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CD2 445 C CE1 . HIS K 58 ? 0.4787 0.6834 1.3337 0.0164 0.0673 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K CE1 446 N NE2 . HIS K 58 ? 0.4606 0.6464 1.3110 0.0038 0.0458 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 58 HIS K NE2 447 N N . ALA K 59 ? 0.3954 0.4549 1.1528 0.0540 -0.1204 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K N 448 C CA . ALA K 59 ? 0.4047 0.4334 1.1323 0.0595 -0.1449 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K CA 449 C C . ALA K 59 ? 0.3935 0.4022 1.0565 0.0474 -0.1374 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K C 450 O O . ALA K 59 ? 0.3890 0.4029 1.0314 0.0366 -0.1316 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K O 451 C CB . ALA K 59 ? 0.4161 0.4422 1.1614 0.0649 -0.1805 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 59 ALA K CB 452 N N . THR K 60 ? 0.3970 0.3835 1.0343 0.0498 -0.1384 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 60 THR K N 453 C CA . THR K 60 ? 0.3875 0.3575 0.9716 0.0403 -0.1324 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CA 454 C C . THR K 60 ? 0.3939 0.3452 0.9599 0.0383 -0.1557 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 60 THR K C 455 O O . THR K 60 ? 0.3922 0.3339 0.9827 0.0455 -0.1762 0.0031 ? ? ? ? ? ? 60 THR K O 456 C CB . THR K 60 ? 0.3982 0.3595 0.9667 0.0433 -0.1163 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CB 457 O OG1 . THR K 60 ? 0.4186 0.3661 1.0135 0.0543 -0.1313 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 60 THR K OG1 458 C CG2 . THR K 60 ? 0.3966 0.3791 0.9713 0.0440 -0.0880 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 60 THR K CG2 459 N N . ASN K 61 ? 0.3993 0.3462 0.9232 0.0284 -0.1518 0.0106 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K N 460 C CA . ASN K 61 ? 0.4051 0.3376 0.9075 0.0241 -0.1660 0.0316 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CA 461 C C . ASN K 61 ? 0.3976 0.3272 0.8628 0.0156 -0.1530 0.0354 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K C 462 O O . ASN K 61 ? 0.3862 0.3235 0.8359 0.0133 -0.1373 0.0259 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K O 463 C CB . ASN K 61 ? 0.4185 0.3584 0.9142 0.0236 -0.1833 0.0476 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CB 464 C CG . ASN K 61 ? 0.4564 0.3804 0.9580 0.0255 -0.2046 0.0691 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K CG 465 O OD1 . ASN K 61 ? 0.4811 0.3876 0.9791 0.0209 -0.2049 0.0798 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K OD1 466 N ND2 . ASN K 61 ? 0.4718 0.4005 0.9836 0.0318 -0.2248 0.0774 ? ? ? ? ? ? 61 ASN K ND2 467 N N . TYR K 62 ? 0.4024 0.3202 0.8581 0.0107 -0.1603 0.0501 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K N 468 C CA . TYR K 62 ? 0.3858 0.3021 0.8176 0.0040 -0.1505 0.0508 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CA 469 C C . TYR K 62 ? 0.3907 0.3095 0.8080 -0.0048 -0.1560 0.0737 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K C 470 O O . TYR K 62 ? 0.4073 0.3206 0.8334 -0.0068 -0.1688 0.0927 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K O 471 C CB . TYR K 62 ? 0.3911 0.2925 0.8373 0.0068 -0.1502 0.0375 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CB 472 C CG . TYR K 62 ? 0.3931 0.2957 0.8495 0.0165 -0.1407 0.0135 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CG 473 C CD1 . TYR K 62 ? 0.4033 0.3018 0.8946 0.0256 -0.1478 0.0038 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CD1 474 C CD2 . TYR K 62 ? 0.3882 0.2972 0.8197 0.0174 -0.1241 0.0011 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CD2 475 C CE1 . TYR K 62 ? 0.4117 0.3179 0.9137 0.0350 -0.1350 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CE1 476 C CE2 . TYR K 62 ? 0.3940 0.3079 0.8303 0.0254 -0.1113 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CE2 477 C CZ . TYR K 62 ? 0.4047 0.3200 0.8764 0.0339 -0.1149 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K CZ 478 O OH . TYR K 62 ? 0.4144 0.3412 0.8922 0.0423 -0.0982 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 62 TYR K OH 479 N N . ALA K 63 ? 0.3827 0.3106 0.7786 -0.0098 -0.1458 0.0727 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K N 480 C CA . ALA K 63 ? 0.3851 0.3212 0.7723 -0.0191 -0.1457 0.0912 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K CA 481 C C . ALA K 63 ? 0.3911 0.3101 0.8056 -0.0252 -0.1539 0.0988 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K C 482 O O . ALA K 63 ? 0.3648 0.2702 0.7945 -0.0214 -0.1559 0.0810 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K O 483 C CB . ALA K 63 ? 0.3659 0.3172 0.7335 -0.0202 -0.1338 0.0825 ? ? ? ? ? ? 63 ALA K CB 484 N N . GLU K 64 ? 0.4264 0.3467 0.8464 -0.0349 -0.1586 0.1251 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K N 485 C CA . GLU K 64 ? 0.4697 0.3699 0.9236 -0.0432 -0.1686 0.1355 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CA 486 C C . GLU K 64 ? 0.4667 0.3656 0.9351 -0.0464 -0.1659 0.1168 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K C 487 O O . GLU K 64 ? 0.4763 0.3531 0.9737 -0.0451 -0.1772 0.1047 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K O 488 C CB . GLU K 64 ? 0.5117 0.4169 0.9663 -0.0570 -0.1695 0.1726 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CB 489 C CG . GLU K 64 ? 0.5466 0.4232 1.0436 -0.0668 -0.1839 0.1898 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CG 490 C CD . GLU K 64 ? 0.5719 0.4168 1.0903 -0.0560 -0.2036 0.1878 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K CD 491 O OE1 . GLU K 64 ? 0.5506 0.3999 1.0511 -0.0425 -0.2062 0.1793 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K OE1 492 O OE2 . GLU K 64 ? 0.6101 0.4256 1.1696 -0.0616 -0.2185 0.1956 ? ? ? ? ? ? 64 GLU K OE2 493 N N . SER K 65 ? 0.4574 0.3800 0.9064 -0.0481 -0.1535 0.1109 ? ? ? ? ? ? 65 SER K N 494 C CA . SER K 65 ? 0.4470 0.3713 0.9090 -0.0499 -0.1544 0.0938 ? ? ? ? ? ? 65 SER K CA 495 C C . SER K 65 ? 0.4513 0.3606 0.9069 -0.0366 -0.1590 0.0632 ? ? ? ? ? ? 65 SER K C 496 O O . SER K 65 ? 0.4538 0.3602 0.9198 -0.0363 -0.1653 0.0476 ? ? ? ? ? ? 65 SER K O 497 C CB . SER K 65 ? 0.4283 0.3834 0.8729 -0.0521 -0.1416 0.0946 ? ? ? ? ? ? 65 SER K CB 498 O OG . SER K 65 ? 0.4033 0.3654 0.8137 -0.0402 -0.1339 0.0826 ? ? ? ? ? ? 65 SER K OG 499 N N . VAL K 66 ? 0.4625 0.3653 0.9007 -0.0256 -0.1556 0.0542 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K N 500 C CA . VAL K 66 ? 0.4750 0.3673 0.9043 -0.0135 -0.1556 0.0277 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CA 501 C C . VAL K 66 ? 0.5004 0.3745 0.9513 -0.0063 -0.1630 0.0175 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K C 502 O O . VAL K 66 ? 0.5110 0.3803 0.9543 0.0046 -0.1604 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K O 503 C CB . VAL K 66 ? 0.4548 0.3584 0.8485 -0.0061 -0.1415 0.0209 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CB 504 C CG1 . VAL K 66 ? 0.4445 0.3635 0.8212 -0.0097 -0.1370 0.0264 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CG1 505 C CG2 . VAL K 66 ? 0.4479 0.3559 0.8391 -0.0044 -0.1355 0.0290 ? ? ? ? ? ? 66 VAL K CG2 506 N N . LYS K 67 ? 0.5265 0.3917 1.0030 -0.0107 -0.1719 0.0349 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K N 507 C CA . LYS K 67 ? 0.5614 0.4080 1.0668 -0.0016 -0.1823 0.0242 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CA 508 C C . LYS K 67 ? 0.5582 0.3882 1.0833 0.0036 -0.1923 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K C 509 O O . LYS K 67 ? 0.5597 0.3838 1.0960 -0.0053 -0.2006 0.0000 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K O 510 C CB . LYS K 67 ? 0.6051 0.4386 1.1378 -0.0075 -0.1962 0.0512 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CB 511 C CG . LYS K 67 ? 0.6302 0.4725 1.1560 -0.0006 -0.1947 0.0595 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CG 512 C CD . LYS K 67 ? 0.6798 0.5129 1.2169 -0.0067 -0.2088 0.0928 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CD 513 C CE . LYS K 67 ? 0.6886 0.5407 1.2030 -0.0022 -0.2060 0.1021 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K CE 514 N NZ . LYS K 67 ? 0.7193 0.5671 1.2277 -0.0088 -0.2186 0.1384 ? ? ? ? ? ? 67 LYS K NZ 515 N N . GLY K 68 ? 0.5563 0.3824 1.0865 0.0189 -0.1909 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K N 516 C CA . GLY K 68 ? 0.5745 0.3864 1.1202 0.0282 -0.2010 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K CA 517 C C . GLY K 68 ? 0.5648 0.3890 1.0701 0.0334 -0.1915 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K C 518 O O . GLY K 68 ? 0.5903 0.4085 1.0955 0.0457 -0.1966 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 68 GLY K O 519 N N . ARG K 69 ? 0.5337 0.3742 1.0040 0.0256 -0.1797 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K N 520 C CA . ARG K 69 ? 0.5309 0.3806 0.9607 0.0306 -0.1738 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CA 521 C C . ARG K 69 ? 0.5062 0.3717 0.8944 0.0362 -0.1509 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K C 522 O O . ARG K 69 ? 0.5193 0.3889 0.8728 0.0456 -0.1438 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K O 523 C CB . ARG K 69 ? 0.5251 0.3795 0.9541 0.0180 -0.1814 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CB 524 C CG . ARG K 69 ? 0.5374 0.3786 1.0130 0.0080 -0.2025 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CG 525 C CD . ARG K 69 ? 0.5329 0.3865 1.0063 -0.0007 -0.2081 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CD 526 N NE . ARG K 69 ? 0.5032 0.3749 0.9661 -0.0100 -0.1936 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NE 527 C CZ . ARG K 69 ? 0.4773 0.3663 0.9097 -0.0080 -0.1850 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K CZ 528 N NH1 . ARG K 69 ? 0.4955 0.3849 0.9024 0.0023 -0.1909 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NH1 529 N NH2 . ARG K 69 ? 0.4458 0.3509 0.8732 -0.0149 -0.1730 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 69 ARG K NH2 530 N N . PHE K 70 ? 0.4701 0.3441 0.8616 0.0299 -0.1404 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K N 531 C CA . PHE K 70 ? 0.4573 0.3445 0.8195 0.0317 -0.1201 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CA 532 C C . PHE K 70 ? 0.4520 0.3457 0.8351 0.0373 -0.1100 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K C 533 O O . PHE K 70 ? 0.4403 0.3296 0.8598 0.0367 -0.1203 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K O 534 C CB . PHE K 70 ? 0.4350 0.3294 0.7909 0.0212 -0.1177 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CB 535 C CG . PHE K 70 ? 0.4380 0.3337 0.7708 0.0180 -0.1215 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CG 536 C CD1 . PHE K 70 ? 0.4577 0.3475 0.7884 0.0203 -0.1343 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CD1 537 C CD2 . PHE K 70 ? 0.4281 0.3320 0.7472 0.0134 -0.1152 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CD2 538 C CE1 . PHE K 70 ? 0.4583 0.3528 0.7746 0.0185 -0.1399 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CE1 539 C CE2 . PHE K 70 ? 0.4333 0.3403 0.7377 0.0127 -0.1198 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CE2 540 C CZ . PHE K 70 ? 0.4410 0.3445 0.7450 0.0153 -0.1322 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 70 PHE K CZ 541 N N . THR K 71 ? 0.4552 0.3604 0.8171 0.0423 -0.0899 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 71 THR K N 542 C CA . THR K 71 ? 0.4500 0.3689 0.8362 0.0468 -0.0764 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CA 543 C C . THR K 71 ? 0.4426 0.3746 0.8125 0.0399 -0.0563 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 71 THR K C 544 O O . THR K 71 ? 0.4655 0.3988 0.7975 0.0399 -0.0421 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 71 THR K O 545 C CB . THR K 71 ? 0.4813 0.4061 0.8684 0.0610 -0.0678 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CB 546 O OG1 . THR K 71 ? 0.4887 0.3968 0.8966 0.0674 -0.0902 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 71 THR K OG1 547 C CG2 . THR K 71 ? 0.4782 0.4230 0.9017 0.0664 -0.0532 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 71 THR K CG2 548 N N . ILE K 72 ? 0.4182 0.3581 0.8182 0.0343 -0.0574 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K N 549 C CA . ILE K 72 ? 0.4038 0.3558 0.8027 0.0268 -0.0405 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CA 550 C C . ILE K 72 ? 0.4151 0.3888 0.8447 0.0313 -0.0218 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K C 551 O O . ILE K 72 ? 0.4228 0.4030 0.8890 0.0399 -0.0293 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K O 552 C CB . ILE K 72 ? 0.3798 0.3310 0.7941 0.0185 -0.0539 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CB 553 C CG1 . ILE K 72 ? 0.3835 0.3407 0.7939 0.0097 -0.0400 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CG1 554 C CG2 . ILE K 72 ? 0.3683 0.3269 0.8265 0.0222 -0.0681 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CG2 555 C CD1 . ILE K 72 ? 0.3713 0.3283 0.7935 0.0036 -0.0551 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 72 ILE K CD1 556 N N . SER K 73 ? 0.4297 0.4147 0.8467 0.0258 0.0029 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 73 SER K N 557 C CA . SER K 73 ? 0.4398 0.4525 0.8900 0.0274 0.0264 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 73 SER K CA 558 C C . SER K 73 ? 0.4492 0.4704 0.8997 0.0127 0.0476 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 73 SER K C 559 O O . SER K 73 ? 0.4401 0.4414 0.8619 0.0037 0.0417 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 73 SER K O 560 C CB . SER K 73 ? 0.4692 0.4917 0.8998 0.0403 0.0426 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 73 SER K CB 561 O OG . SER K 73 ? 0.4962 0.5094 0.8656 0.0381 0.0561 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 73 SER K OG 562 N N . ARG K 74 ? 0.4570 0.5079 0.9471 0.0099 0.0711 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K N 563 C CA . ARG K 74 ? 0.4678 0.5280 0.9708 -0.0068 0.0925 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CA 564 C C . ARG K 74 ? 0.4974 0.5937 1.0239 -0.0086 0.1301 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K C 565 O O . ARG K 74 ? 0.4955 0.6170 1.0517 0.0041 0.1355 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K O 566 C CB . ARG K 74 ? 0.4353 0.4977 0.9923 -0.0157 0.0724 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CB 567 C CG . ARG K 74 ? 0.4195 0.5119 1.0446 -0.0091 0.0671 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CG 568 C CD . ARG K 74 ? 0.3954 0.4809 1.0523 -0.0127 0.0349 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CD 569 N NE . ARG K 74 ? 0.3994 0.4908 1.0862 -0.0301 0.0408 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NE 570 C CZ . ARG K 74 ? 0.3849 0.4669 1.0879 -0.0352 0.0143 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K CZ 571 N NH1 . ARG K 74 ? 0.3616 0.4307 1.0493 -0.0246 -0.0180 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NH1 572 N NH2 . ARG K 74 ? 0.3996 0.4852 1.1342 -0.0515 0.0203 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 74 ARG K NH2 573 N N . ASP K 75 ? 0.5274 0.6260 1.0421 -0.0244 0.1565 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K N 574 C CA . ASP K 75 ? 0.5598 0.6970 1.1009 -0.0316 0.1981 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CA 575 C C . ASP K 75 ? 0.5510 0.6956 1.1539 -0.0538 0.2023 0.0024 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K C 576 O O . ASP K 75 ? 0.5739 0.6951 1.1565 -0.0702 0.2076 0.0295 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K O 577 C CB . ASP K 75 ? 0.6133 0.7444 1.0786 -0.0320 0.2270 0.0031 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CB 578 C CG . ASP K 75 ? 0.6546 0.8279 1.1368 -0.0412 0.2764 0.0093 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K CG 579 O OD1 . ASP K 75 ? 0.6354 0.8428 1.1969 -0.0514 0.2900 0.0040 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K OD1 580 O OD2 . ASP K 75 ? 0.7092 0.8838 1.1239 -0.0382 0.3021 0.0202 ? ? ? ? ? ? 75 ASP K OD2 581 N N . ASP K 76 ? 0.5245 0.6996 1.2065 -0.0535 0.1960 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K N 582 C CA . ASP K 76 ? 0.5136 0.6994 1.2653 -0.0736 0.1946 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CA 583 C C . ASP K 76 ? 0.5566 0.7625 1.3247 -0.0956 0.2394 0.0147 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K C 584 O O . ASP K 76 ? 0.5626 0.7578 1.3652 -0.1167 0.2373 0.0319 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K O 585 C CB . ASP K 76 ? 0.4818 0.7019 1.3182 -0.0663 0.1777 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CB 586 C CG . ASP K 76 ? 0.4472 0.6417 1.2762 -0.0514 0.1283 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K CG 587 O OD1 . ASP K 76 ? 0.4480 0.6012 1.2198 -0.0512 0.1066 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K OD1 588 O OD2 . ASP K 76 ? 0.4210 0.6395 1.3046 -0.0393 0.1115 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 76 ASP K OD2 589 N N . SER K 77 ? 0.5929 0.8271 1.3361 -0.0912 0.2796 0.0147 ? ? ? ? ? ? 77 SER K N 590 C CA . SER K 77 ? 0.6402 0.8954 1.3907 -0.1131 0.3271 0.0411 ? ? ? ? ? ? 77 SER K CA 591 C C . SER K 77 ? 0.6914 0.8984 1.3678 -0.1262 0.3310 0.0801 ? ? ? ? ? ? 77 SER K C 592 O O . SER K 77 ? 0.7282 0.9396 1.4216 -0.1499 0.3607 0.1098 ? ? ? ? ? ? 77 SER K O 593 C CB . SER K 77 ? 0.6674 0.9739 1.4102 -0.1029 0.3721 0.0280 ? ? ? ? ? ? 77 SER K CB 594 O OG . SER K 77 ? 0.6955 0.9827 1.3363 -0.0875 0.3802 0.0320 ? ? ? ? ? ? 77 SER K OG 595 N N . ARG K 78 ? 0.7011 0.8629 1.3016 -0.1113 0.3009 0.0812 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K N 596 C CA . ARG K 78 ? 0.7472 0.8608 1.2796 -0.1197 0.2978 0.1158 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CA 597 C C . ARG K 78 ? 0.7117 0.7779 1.2482 -0.1218 0.2528 0.1193 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K C 598 O O . ARG K 78 ? 0.7375 0.7622 1.2253 -0.1263 0.2455 0.1449 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K O 599 C CB . ARG K 78 ? 0.7945 0.8956 1.2279 -0.0997 0.3016 0.1159 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CB 600 C CG . ARG K 78 ? 0.8581 0.9998 1.2626 -0.0969 0.3489 0.1176 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CG 601 C CD . ARG K 78 ? 0.9074 1.0302 1.2061 -0.0777 0.3473 0.1194 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CD 602 N NE . ARG K 78 ? 0.9818 1.1392 1.2404 -0.0794 0.3969 0.1314 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NE 603 C CZ . ARG K 78 ? 0.9927 1.2051 1.2708 -0.0692 0.4277 0.1034 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K CZ 604 N NH1 . ARG K 78 ? 0.9443 1.1802 1.2871 -0.0559 0.4108 0.0616 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NH1 605 N NH2 . ARG K 78 ? 1.0588 1.3034 1.2913 -0.0715 0.4761 0.1179 ? ? ? ? ? ? 78 ARG K NH2 606 N N . SER K 79 ? 0.6630 0.7364 1.2553 -0.1170 0.2227 0.0934 ? ? ? ? ? ? 79 SER K N 607 C CA . SER K 79 ? 0.6412 0.6767 1.2325 -0.1148 0.1801 0.0902 ? ? ? ? ? ? 79 SER K CA 608 C C . SER K 79 ? 0.6465 0.6468 1.1548 -0.0982 0.1608 0.0934 ? ? ? ? ? ? 79 SER K C 609 O O . SER K 79 ? 0.6490 0.6116 1.1314 -0.1019 0.1453 0.1094 ? ? ? ? ? ? 79 SER K O 610 C CB . SER K 79 ? 0.6621 0.6748 1.2920 -0.1376 0.1776 0.1109 ? ? ? ? ? ? 79 SER K CB 611 O OG . SER K 79 ? 0.6637 0.7094 1.3825 -0.1541 0.1885 0.1041 ? ? ? ? ? ? 79 SER K OG 612 N N . VAL K 80 ? 0.6454 0.6587 1.1182 -0.0795 0.1604 0.0763 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K N 613 C CA . VAL K 80 ? 0.6434 0.6282 1.0478 -0.0638 0.1394 0.0753 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CA 614 C C . VAL K 80 ? 0.5932 0.5859 1.0056 -0.0471 0.1133 0.0474 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K C 615 O O . VAL K 80 ? 0.5884 0.6104 1.0323 -0.0408 0.1207 0.0286 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K O 616 C CB . VAL K 80 ? 0.6997 0.6795 1.0323 -0.0582 0.1620 0.0894 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CB 617 C CG1 . VAL K 80 ? 0.7340 0.7529 1.0674 -0.0562 0.1988 0.0822 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CG1 618 C CG2 . VAL K 80 ? 0.7002 0.6583 0.9732 -0.0399 0.1369 0.0804 ? ? ? ? ? ? 80 VAL K CG2 619 N N . VAL K 81 ? 0.5647 0.5311 0.9526 -0.0404 0.0832 0.0463 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K N 620 C CA . VAL K 81 ? 0.5308 0.4986 0.9147 -0.0261 0.0595 0.0271 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CA 621 C C . VAL K 81 ? 0.5457 0.4973 0.8676 -0.0148 0.0553 0.0277 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K C 622 O O . VAL K 81 ? 0.5778 0.5080 0.8608 -0.0170 0.0549 0.0439 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K O 623 C CB . VAL K 81 ? 0.4946 0.4497 0.8951 -0.0269 0.0294 0.0251 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CB 624 C CG1 . VAL K 81 ? 0.4730 0.4366 0.8854 -0.0159 0.0100 0.0091 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CG1 625 C CG2 . VAL K 81 ? 0.4861 0.4480 0.9369 -0.0392 0.0282 0.0271 ? ? ? ? ? ? 81 VAL K CG2 626 N N . TYR K 82 ? 0.5321 0.4925 0.8492 -0.0023 0.0490 0.0090 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K N 627 C CA . TYR K 82 ? 0.5327 0.4799 0.7989 0.0089 0.0402 0.0038 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CA 628 C C . TYR K 82 ? 0.4941 0.4326 0.7714 0.0149 0.0107 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K C 629 O O . TYR K 82 ? 0.4508 0.3976 0.7706 0.0140 0.0009 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K O 630 C CB . TYR K 82 ? 0.5621 0.5269 0.8118 0.0191 0.0590 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CB 631 C CG . TYR K 82 ? 0.5934 0.5736 0.8277 0.0133 0.0942 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CG 632 C CD1 . TYR K 82 ? 0.6321 0.5974 0.8075 0.0115 0.1040 0.0189 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CD1 633 C CD2 . TYR K 82 ? 0.5878 0.5996 0.8678 0.0101 0.1183 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CD2 634 C CE1 . TYR K 82 ? 0.6754 0.6549 0.8331 0.0045 0.1390 0.0344 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CE1 635 C CE2 . TYR K 82 ? 0.6290 0.6601 0.8980 0.0029 0.1550 0.0022 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CE2 636 C CZ . TYR K 82 ? 0.6715 0.6855 0.8779 -0.0012 0.1666 0.0267 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K CZ 637 O OH . TYR K 82 ? 0.7114 0.7445 0.9033 -0.0099 0.2052 0.0435 ? ? ? ? ? ? 82 TYR K OH 638 N N . LEU K 83 ? 0.5072 0.4298 0.7476 0.0204 -0.0038 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K N 639 C CA . LEU K 83 ? 0.4870 0.4037 0.7374 0.0249 -0.0284 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CA 640 C C . LEU K 83 ? 0.5153 0.4258 0.7316 0.0355 -0.0353 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K C 641 O O . LEU K 83 ? 0.5454 0.4453 0.7243 0.0377 -0.0407 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K O 642 C CB . LEU K 83 ? 0.4613 0.3686 0.7141 0.0189 -0.0440 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CB 643 C CG . LEU K 83 ? 0.4454 0.3519 0.7155 0.0198 -0.0648 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CG 644 C CD1 . LEU K 83 ? 0.4251 0.3403 0.7354 0.0172 -0.0685 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CD1 645 C CD2 . LEU K 83 ? 0.4356 0.3384 0.6993 0.0164 -0.0761 0.0036 ? ? ? ? ? ? 83 LEU K CD2 646 N N . GLN K 84 ? 0.5181 0.4351 0.7504 0.0433 -0.0373 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K N 647 C CA . GLN K 84 ? 0.5461 0.4578 0.7546 0.0546 -0.0482 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CA 648 C C . GLN K 84 ? 0.5278 0.4278 0.7584 0.0519 -0.0758 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K C 649 O O . GLN K 84 ? 0.5138 0.4134 0.7872 0.0474 -0.0842 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K O 650 C CB . GLN K 84 ? 0.5660 0.4895 0.7913 0.0651 -0.0394 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CB 651 C CG . GLN K 84 ? 0.6084 0.5265 0.8147 0.0789 -0.0532 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CG 652 C CD . GLN K 84 ? 0.6537 0.5719 0.7933 0.0856 -0.0468 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K CD 653 O OE1 . GLN K 84 ? 0.6818 0.6129 0.7892 0.0867 -0.0197 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K OE1 654 N NE2 . GLN K 84 ? 0.6663 0.5711 0.7858 0.0896 -0.0720 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 84 GLN K NE2 655 N N . MET K 85 ? 0.5392 0.4311 0.7424 0.0544 -0.0902 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 85 MET K N 656 C CA . MET K 85 ? 0.5255 0.4109 0.7537 0.0498 -0.1142 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CA 657 C C . MET K 85 ? 0.5516 0.4312 0.7716 0.0594 -0.1322 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 85 MET K C 658 O O . MET K 85 ? 0.5789 0.4576 0.7545 0.0685 -0.1344 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 85 MET K O 659 C CB . MET K 85 ? 0.5214 0.4067 0.7364 0.0440 -0.1184 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CB 660 C CG . MET K 85 ? 0.5086 0.3983 0.7320 0.0358 -0.1037 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CG 661 S SD . MET K 85 ? 0.5066 0.3958 0.7191 0.0325 -0.1095 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 85 MET K SD 662 C CE . MET K 85 ? 0.5444 0.4223 0.7022 0.0430 -0.1072 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 85 MET K CE 663 N N . ASN K 86 ? 0.5386 0.4124 0.8022 0.0577 -0.1470 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K N 664 C CA . ASN K 86 ? 0.5673 0.4331 0.8367 0.0654 -0.1691 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CA 665 C C . ASN K 86 ? 0.5578 0.4184 0.8686 0.0535 -0.1918 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K C 666 O O . ASN K 86 ? 0.5259 0.3894 0.8660 0.0399 -0.1883 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K O 667 C CB . ASN K 86 ? 0.5778 0.4378 0.8738 0.0738 -0.1700 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CB 668 C CG . ASN K 86 ? 0.5926 0.4646 0.8515 0.0870 -0.1455 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K CG 669 O OD1 . ASN K 86 ? 0.6138 0.4931 0.8171 0.0948 -0.1366 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K OD1 670 N ND2 . ASN K 86 ? 0.5866 0.4622 0.8771 0.0898 -0.1344 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 86 ASN K ND2 671 N N . ASN K 87 ? 0.5939 0.4494 0.9073 0.0588 -0.2148 -0.1564 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K N 672 C CA . ASN K 87 ? 0.5929 0.4466 0.9525 0.0467 -0.2373 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CA 673 C C . ASN K 87 ? 0.5594 0.4277 0.9231 0.0342 -0.2290 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K C 674 O O . ASN K 87 ? 0.5350 0.4067 0.9416 0.0187 -0.2274 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K O 675 C CB . ASN K 87 ? 0.6017 0.4404 1.0232 0.0378 -0.2474 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CB 676 C CG . ASN K 87 ? 0.6107 0.4464 1.0869 0.0237 -0.2715 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K CG 677 O OD1 . ASN K 87 ? 0.6335 0.4763 1.1049 0.0262 -0.2884 -0.1726 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K OD1 678 N ND2 . ASN K 87 ? 0.6020 0.4276 1.1327 0.0082 -0.2735 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 87 ASN K ND2 679 N N . LEU K 88 ? 0.5609 0.4377 0.8772 0.0422 -0.2232 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K N 680 C CA . LEU K 88 ? 0.5318 0.4224 0.8488 0.0347 -0.2155 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CA 681 C C . LEU K 88 ? 0.5267 0.4301 0.8873 0.0257 -0.2338 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K C 682 O O . LEU K 88 ? 0.5567 0.4580 0.9315 0.0291 -0.2570 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K O 683 C CB . LEU K 88 ? 0.5494 0.4402 0.8086 0.0469 -0.2080 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CB 684 C CG . LEU K 88 ? 0.5463 0.4320 0.7756 0.0487 -0.1822 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CG 685 C CD1 . LEU K 88 ? 0.5735 0.4536 0.7442 0.0605 -0.1759 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CD1 686 C CD2 . LEU K 88 ? 0.5091 0.4025 0.7609 0.0373 -0.1678 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 88 LEU K CD2 687 N N . LYS K 89 ? 0.4998 0.4192 0.8831 0.0145 -0.2229 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K N 688 C CA . LYS K 89 ? 0.5026 0.4425 0.9349 0.0030 -0.2326 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CA 689 C C . LYS K 89 ? 0.4923 0.4521 0.9110 0.0078 -0.2262 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K C 690 O O . LYS K 89 ? 0.4855 0.4400 0.8649 0.0150 -0.2114 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K O 691 C CB . LYS K 89 ? 0.4931 0.4376 0.9698 -0.0156 -0.2220 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CB 692 C CG . LYS K 89 ? 0.5178 0.4386 1.0184 -0.0202 -0.2318 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CG 693 C CD . LYS K 89 ? 0.5126 0.4305 1.0410 -0.0354 -0.2192 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CD 694 C CE . LYS K 89 ? 0.5382 0.4349 1.1168 -0.0454 -0.2357 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K CE 695 N NZ . LYS K 89 ? 0.5434 0.4229 1.1261 -0.0492 -0.2272 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 89 LYS K NZ 696 N N . PRO K 90 ? 0.4986 0.4822 0.9557 0.0040 -0.2379 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K N 697 C CA . PRO K 90 ? 0.4882 0.4922 0.9381 0.0117 -0.2333 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CA 698 C C . PRO K 90 ? 0.4737 0.4888 0.9195 0.0056 -0.2068 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K C 699 O O . PRO K 90 ? 0.4953 0.5102 0.9125 0.0166 -0.2006 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K O 700 C CB . PRO K 90 ? 0.4817 0.5154 0.9897 0.0057 -0.2487 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CB 701 C CG . PRO K 90 ? 0.5051 0.5254 1.0361 0.0006 -0.2702 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CG 702 C CD . PRO K 90 ? 0.5048 0.4987 1.0188 -0.0061 -0.2575 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 90 PRO K CD 703 N N . GLU K 91 ? 0.4705 0.4923 0.9416 -0.0105 -0.1934 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K N 704 C CA . GLU K 91 ? 0.4525 0.4842 0.9115 -0.0147 -0.1706 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CA 705 C C . GLU K 91 ? 0.4443 0.4503 0.8544 -0.0057 -0.1623 0.0007 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K C 706 O O . GLU K 91 ? 0.4439 0.4578 0.8415 -0.0059 -0.1478 0.0106 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K O 707 C CB . GLU K 91 ? 0.4604 0.5036 0.9520 -0.0339 -0.1599 0.0170 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CB 708 C CG . GLU K 91 ? 0.4807 0.4940 0.9767 -0.0409 -0.1666 0.0204 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CG 709 C CD . GLU K 91 ? 0.5118 0.5244 1.0598 -0.0534 -0.1822 0.0160 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K CD 710 O OE1 . GLU K 91 ? 0.4836 0.5103 1.0555 -0.0515 -0.1956 0.0004 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K OE1 711 O OE2 . GLU K 91 ? 0.5329 0.5284 1.1013 -0.0649 -0.1837 0.0277 ? ? ? ? ? ? 91 GLU K OE2 712 N N . ASP K 92 ? 0.4367 0.4153 0.8213 0.0017 -0.1708 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K N 713 C CA . ASP K 92 ? 0.4274 0.3866 0.7714 0.0093 -0.1609 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CA 714 C C . ASP K 92 ? 0.4196 0.3756 0.7351 0.0217 -0.1613 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K C 715 O O . ASP K 92 ? 0.4208 0.3627 0.7089 0.0256 -0.1516 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K O 716 C CB . ASP K 92 ? 0.4481 0.3844 0.7754 0.0132 -0.1652 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CB 717 C CG . ASP K 92 ? 0.4514 0.3837 0.8093 0.0030 -0.1664 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K CG 718 O OD1 . ASP K 92 ? 0.4441 0.3825 0.8157 -0.0055 -0.1564 0.0007 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K OD1 719 O OD2 . ASP K 92 ? 0.4580 0.3791 0.8249 0.0050 -0.1794 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 92 ASP K OD2 720 N N . THR K 93 ? 0.4099 0.3783 0.7367 0.0276 -0.1739 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 93 THR K N 721 C CA . THR K 93 ? 0.4089 0.3721 0.7146 0.0408 -0.1782 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CA 722 C C . THR K 93 ? 0.3870 0.3564 0.6935 0.0400 -0.1630 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 93 THR K C 723 O O . THR K 93 ? 0.3739 0.3668 0.7055 0.0316 -0.1531 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 93 THR K O 724 C CB . THR K 93 ? 0.4048 0.3869 0.7360 0.0477 -0.1963 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CB 725 O OG1 . THR K 93 ? 0.4160 0.3898 0.7427 0.0504 -0.2150 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 93 THR K OG1 726 C CG2 . THR K 93 ? 0.4159 0.3924 0.7330 0.0632 -0.2035 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 93 THR K CG2 727 N N . GLY K 94 ? 0.3881 0.3358 0.6663 0.0484 -0.1616 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K N 728 C CA . GLY K 94 ? 0.3808 0.3294 0.6607 0.0489 -0.1511 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K CA 729 C C . GLY K 94 ? 0.3969 0.3140 0.6482 0.0523 -0.1476 0.0059 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K C 730 O O . GLY K 94 ? 0.4164 0.3120 0.6404 0.0550 -0.1507 0.0113 ? ? ? ? ? ? 94 GLY K O 731 N N . ILE K 95 ? 0.3897 0.3052 0.6477 0.0521 -0.1409 0.0059 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K N 732 C CA . ILE K 95 ? 0.4107 0.2972 0.6527 0.0515 -0.1362 0.0140 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CA 733 C C . ILE K 95 ? 0.3931 0.2831 0.6374 0.0392 -0.1222 0.0171 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K C 734 O O . ILE K 95 ? 0.3708 0.2817 0.6318 0.0349 -0.1187 0.0115 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K O 735 C CB . ILE K 95 ? 0.4197 0.2999 0.6757 0.0591 -0.1415 0.0081 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CB 736 C CG1 . ILE K 95 ? 0.4437 0.3184 0.7008 0.0741 -0.1584 0.0052 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CG1 737 C CG2 . ILE K 95 ? 0.4394 0.2888 0.6888 0.0544 -0.1364 0.0176 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CG2 738 C CD1 . ILE K 95 ? 0.4560 0.3287 0.7351 0.0861 -0.1671 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 95 ILE K CD1 739 N N . TYR K 96 ? 0.4088 0.2805 0.6357 0.0347 -0.1144 0.0263 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K N 740 C CA . TYR K 96 ? 0.4019 0.2786 0.6364 0.0248 -0.1019 0.0276 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CA 741 C C . TYR K 96 ? 0.4213 0.2830 0.6624 0.0196 -0.0943 0.0332 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K C 742 O O . TYR K 96 ? 0.4573 0.2973 0.6830 0.0197 -0.0902 0.0442 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K O 743 C CB . TYR K 96 ? 0.4089 0.2836 0.6270 0.0237 -0.0963 0.0292 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CB 744 C CG . TYR K 96 ? 0.3924 0.2830 0.6188 0.0245 -0.1042 0.0210 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CG 745 C CD1 . TYR K 96 ? 0.3994 0.2951 0.6243 0.0305 -0.1174 0.0169 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CD1 746 C CD2 . TYR K 96 ? 0.3816 0.2815 0.6233 0.0191 -0.1002 0.0177 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CD2 747 C CE1 . TYR K 96 ? 0.3907 0.3007 0.6314 0.0285 -0.1249 0.0103 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CE1 748 C CE2 . TYR K 96 ? 0.3724 0.2818 0.6271 0.0180 -0.1087 0.0126 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CE2 749 C CZ . TYR K 96 ? 0.3749 0.2897 0.6303 0.0214 -0.1204 0.0092 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K CZ 750 O OH . TYR K 96 ? 0.3610 0.2855 0.6374 0.0176 -0.1290 0.0051 ? ? ? ? ? ? 96 TYR K OH 751 N N . TYR K 97 ? 0.4113 0.2847 0.6758 0.0149 -0.0937 0.0265 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K N 752 C CA . TYR K 97 ? 0.4205 0.2835 0.7027 0.0085 -0.0897 0.0274 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CA 753 C C . TYR K 97 ? 0.4162 0.2893 0.7127 -0.0002 -0.0788 0.0287 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K C 754 O O . TYR K 97 ? 0.3899 0.2816 0.6919 0.0000 -0.0808 0.0234 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K O 755 C CB . TYR K 97 ? 0.4070 0.2799 0.7073 0.0114 -0.1004 0.0135 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CB 756 C CG . TYR K 97 ? 0.4072 0.2762 0.7026 0.0222 -0.1109 0.0065 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CG 757 C CD1 . TYR K 97 ? 0.4333 0.2743 0.7322 0.0255 -0.1160 0.0096 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CD1 758 C CD2 . TYR K 97 ? 0.3915 0.2857 0.6835 0.0292 -0.1156 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CD2 759 C CE1 . TYR K 97 ? 0.4394 0.2770 0.7399 0.0386 -0.1282 0.0002 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CE1 760 C CE2 . TYR K 97 ? 0.4009 0.2979 0.6952 0.0408 -0.1241 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CE2 761 C CZ . TYR K 97 ? 0.4191 0.2876 0.7185 0.0469 -0.1316 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K CZ 762 O OH . TYR K 97 ? 0.4311 0.3033 0.7383 0.0610 -0.1419 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 97 TYR K OH 763 N N . CYS K 98 ? 0.4459 0.3073 0.7525 -0.0081 -0.0675 0.0366 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K N 764 C CA . CYS K 98 ? 0.4480 0.3230 0.7812 -0.0165 -0.0572 0.0348 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K CA 765 C C . CYS K 98 ? 0.4409 0.3186 0.8083 -0.0213 -0.0668 0.0256 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K C 766 O O . CYS K 98 ? 0.4733 0.3327 0.8472 -0.0228 -0.0724 0.0262 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K O 767 C CB . CYS K 98 ? 0.4840 0.3503 0.8134 -0.0237 -0.0367 0.0485 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K CB 768 S SG . CYS K 98 ? 0.4991 0.3875 0.8732 -0.0345 -0.0205 0.0450 ? ? ? ? ? ? 98 CYS K SG 769 N N . THR K 99 ? 0.4148 0.3135 0.8052 -0.0224 -0.0719 0.0157 ? ? ? ? ? ? 99 THR K N 770 C CA . THR K 99 ? 0.4170 0.3215 0.8381 -0.0252 -0.0854 0.0030 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CA 771 C C . THR K 99 ? 0.4106 0.3308 0.8725 -0.0332 -0.0806 0.0000 ? ? ? ? ? ? 99 THR K C 772 O O . THR K 99 ? 0.3983 0.3316 0.8620 -0.0322 -0.0711 0.0034 ? ? ? ? ? ? 99 THR K O 773 C CB . THR K 99 ? 0.4016 0.3207 0.8083 -0.0156 -0.1035 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CB 774 O OG1 . THR K 99 ? 0.3775 0.3146 0.7831 -0.0133 -0.1047 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 99 THR K OG1 775 C CG2 . THR K 99 ? 0.4039 0.3160 0.7767 -0.0074 -0.1054 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 99 THR K CG2 776 N N . GLY K 100 ? 0.4188 0.3384 0.9185 -0.0403 -0.0888 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K N 777 C CA . GLY K 100 ? 0.4193 0.3570 0.9699 -0.0488 -0.0866 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K CA 778 C C . GLY K 100 ? 0.4144 0.3644 0.9917 -0.0463 -0.1130 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K C 779 O O . GLY K 100 ? 0.4243 0.3632 0.9899 -0.0421 -0.1294 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 100 GLY K O 780 N N . LEU K 101 ? 0.4010 0.3752 1.0154 -0.0472 -0.1185 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K N 781 C CA . LEU K 101 ? 0.4018 0.3922 1.0343 -0.0411 -0.1482 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CA 782 C C . LEU K 101 ? 0.4009 0.3910 0.9756 -0.0264 -0.1632 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K C 783 O O . LEU K 101 ? 0.3992 0.3875 0.9559 -0.0203 -0.1817 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K O 784 C CB . LEU K 101 ? 0.4154 0.4006 1.0916 -0.0500 -0.1621 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CB 785 C CG . LEU K 101 ? 0.4211 0.4259 1.1734 -0.0624 -0.1610 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CG 786 C CD1 . LEU K 101 ? 0.4202 0.4239 1.1941 -0.0760 -0.1242 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CD1 787 C CD2 . LEU K 101 ? 0.4401 0.4403 1.2403 -0.0706 -0.1826 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 101 LEU K CD2 788 N N . THR K 102 ? 0.3952 0.3886 0.9431 -0.0209 -0.1535 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 102 THR K N 789 C CA . THR K 102 ? 0.4086 0.3994 0.9029 -0.0112 -0.1581 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CA 790 C C . THR K 102 ? 0.4096 0.3836 0.8762 -0.0114 -0.1515 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 102 THR K C 791 O O . THR K 102 ? 0.4191 0.3779 0.8809 -0.0161 -0.1328 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 102 THR K O 792 C CB . THR K 102 ? 0.4200 0.4277 0.9018 -0.0018 -0.1835 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CB 793 O OG1 . THR K 102 ? 0.4057 0.4248 0.9185 -0.0004 -0.1896 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 102 THR K OG1 794 C CG2 . THR K 102 ? 0.4266 0.4344 0.8547 0.0052 -0.1830 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 102 THR K CG2 795 N N . PHE K 103 ? 0.4124 0.3894 0.8622 -0.0050 -0.1672 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K N 796 C CA . PHE K 103 ? 0.4246 0.3869 0.8533 -0.0022 -0.1622 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CA 797 C C . PHE K 103 ? 0.4419 0.3921 0.8980 -0.0041 -0.1733 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K C 798 O O . PHE K 103 ? 0.4545 0.3976 0.8939 0.0033 -0.1780 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K O 799 C CB . PHE K 103 ? 0.4277 0.4043 0.8113 0.0089 -0.1663 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CB 800 C CG . PHE K 103 ? 0.4182 0.4041 0.7804 0.0091 -0.1580 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CG 801 C CD1 . PHE K 103 ? 0.4020 0.3751 0.7680 0.0036 -0.1418 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CD1 802 C CD2 . PHE K 103 ? 0.4277 0.4338 0.7648 0.0148 -0.1673 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CD2 803 C CE1 . PHE K 103 ? 0.3951 0.3736 0.7475 0.0038 -0.1372 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CE1 804 C CE2 . PHE K 103 ? 0.4242 0.4338 0.7481 0.0132 -0.1612 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CE2 805 C CZ . PHE K 103 ? 0.4064 0.4014 0.7417 0.0077 -0.1471 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 103 PHE K CZ 806 N N . ASP K 104 ? 0.4420 0.3902 0.9456 -0.0141 -0.1776 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K N 807 C CA . ASP K 104 ? 0.4595 0.3926 0.9997 -0.0187 -0.1901 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CA 808 C C . ASP K 104 ? 0.4792 0.3799 1.0242 -0.0252 -0.1749 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K C 809 O O . ASP K 104 ? 0.5114 0.3933 1.0635 -0.0214 -0.1864 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K O 810 C CB . ASP K 104 ? 0.4571 0.3988 1.0574 -0.0306 -0.1981 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CB 811 C CG . ASP K 104 ? 0.4582 0.4286 1.0587 -0.0217 -0.2234 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K CG 812 O OD1 . ASP K 104 ? 0.4561 0.4407 1.0051 -0.0083 -0.2287 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K OD1 813 O OD2 . ASP K 104 ? 0.4567 0.4363 1.1107 -0.0285 -0.2386 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 104 ASP K OD2 814 N N . TYR K 105 ? 0.4637 0.3572 1.0029 -0.0331 -0.1509 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K N 815 C CA . TYR K 105 ? 0.4734 0.3354 1.0128 -0.0399 -0.1361 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CA 816 C C . TYR K 105 ? 0.4583 0.3185 0.9481 -0.0326 -0.1212 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K C 817 O O . TYR K 105 ? 0.4422 0.3226 0.9145 -0.0305 -0.1131 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K O 818 C CB . TYR K 105 ? 0.4829 0.3388 1.0662 -0.0590 -0.1195 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CB 819 C CG . TYR K 105 ? 0.4933 0.3607 1.1362 -0.0685 -0.1336 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CG 820 C CD1 . TYR K 105 ? 0.5190 0.3696 1.1918 -0.0687 -0.1568 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CD1 821 C CD2 . TYR K 105 ? 0.4817 0.3778 1.1568 -0.0761 -0.1262 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CD2 822 C CE1 . TYR K 105 ? 0.5241 0.3866 1.2559 -0.0774 -0.1736 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CE1 823 C CE2 . TYR K 105 ? 0.4844 0.3944 1.2214 -0.0846 -0.1419 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CE2 824 C CZ . TYR K 105 ? 0.5074 0.4003 1.2721 -0.0861 -0.1659 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K CZ 825 O OH . TYR K 105 ? 0.5275 0.4358 1.3559 -0.0940 -0.1852 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 105 TYR K OH 826 N N . TRP K 106 ? 0.4719 0.3064 0.9434 -0.0279 -0.1208 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K N 827 C CA . TRP K 106 ? 0.4715 0.3038 0.8990 -0.0192 -0.1123 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CA 828 C C . TRP K 106 ? 0.5057 0.3050 0.9260 -0.0237 -0.1026 0.0135 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K C 829 O O . TRP K 106 ? 0.5439 0.3156 0.9863 -0.0267 -0.1102 0.0137 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K O 830 C CB . TRP K 106 ? 0.4647 0.3041 0.8719 -0.0031 -0.1271 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CB 831 C CG . TRP K 106 ? 0.4422 0.3148 0.8413 0.0031 -0.1350 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CG 832 C CD1 . TRP K 106 ? 0.4402 0.3263 0.8594 0.0023 -0.1475 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CD1 833 C CD2 . TRP K 106 ? 0.4152 0.3115 0.7829 0.0113 -0.1324 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CD2 834 N NE1 . TRP K 106 ? 0.4216 0.3376 0.8167 0.0102 -0.1522 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K NE1 835 C CE2 . TRP K 106 ? 0.4068 0.3291 0.7725 0.0146 -0.1417 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CE2 836 C CE3 . TRP K 106 ? 0.4052 0.3032 0.7483 0.0155 -0.1244 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CE3 837 C CZ2 . TRP K 106 ? 0.3904 0.3388 0.7296 0.0200 -0.1400 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CZ2 838 C CZ3 . TRP K 106 ? 0.3883 0.3134 0.7130 0.0201 -0.1238 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CZ3 839 C CH2 . TRP K 106 ? 0.3845 0.3337 0.7070 0.0215 -0.1300 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 106 TRP K CH2 840 N N . GLY K 107 ? 0.5152 0.3156 0.9031 -0.0231 -0.0880 0.0319 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K N 841 C CA . GLY K 107 ? 0.5515 0.3222 0.9164 -0.0227 -0.0821 0.0541 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K CA 842 C C . GLY K 107 ? 0.5578 0.3157 0.9026 -0.0064 -0.0993 0.0482 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K C 843 O O . GLY K 107 ? 0.5238 0.3007 0.8717 0.0037 -0.1115 0.0266 ? ? ? ? ? ? 107 GLY K O 844 N N . GLN K 108 ? 0.6063 0.3340 0.9310 -0.0034 -0.1000 0.0682 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K N 845 C CA . GLN K 108 ? 0.6307 0.3458 0.9406 0.0139 -0.1183 0.0635 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CA 846 C C . GLN K 108 ? 0.6056 0.3460 0.8836 0.0250 -0.1195 0.0586 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K C 847 O O . GLN K 108 ? 0.6001 0.3449 0.8763 0.0396 -0.1343 0.0471 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K O 848 C CB . GLN K 108 ? 0.6930 0.3633 0.9923 0.0142 -0.1225 0.0898 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CB 849 C CG . GLN K 108 ? 0.7293 0.3665 1.0700 0.0046 -0.1277 0.0937 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CG 850 C CD . GLN K 108 ? 0.7268 0.3661 1.1039 0.0162 -0.1493 0.0601 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K CD 851 O OE1 . GLN K 108 ? 0.7185 0.3692 1.1304 0.0085 -0.1502 0.0406 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K OE1 852 N NE2 . GLN K 108 ? 0.7374 0.3691 1.1069 0.0364 -0.1676 0.0504 ? ? ? ? ? ? 108 GLN K NE2 853 N N . GLY K 109 ? 0.5963 0.3539 0.8547 0.0181 -0.1042 0.0659 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K N 854 C CA . GLY K 109 ? 0.5848 0.3663 0.8207 0.0257 -0.1059 0.0593 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K CA 855 C C . GLY K 109 ? 0.6183 0.3848 0.8147 0.0318 -0.1070 0.0752 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K C 856 O O . GLY K 109 ? 0.6714 0.4074 0.8542 0.0347 -0.1119 0.0921 ? ? ? ? ? ? 109 GLY K O 857 N N . THR K 110 ? 0.6108 0.3973 0.7884 0.0340 -0.1043 0.0700 ? ? ? ? ? ? 110 THR K N 858 C CA . THR K 110 ? 0.6451 0.4230 0.7821 0.0426 -0.1098 0.0784 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CA 859 C C . THR K 110 ? 0.6354 0.4368 0.7774 0.0513 -0.1244 0.0604 ? ? ? ? ? ? 110 THR K C 860 O O . THR K 110 ? 0.6099 0.4361 0.7760 0.0460 -0.1203 0.0471 ? ? ? ? ? ? 110 THR K O 861 C CB . THR K 110 ? 0.6494 0.4276 0.7577 0.0356 -0.0898 0.0884 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CB 862 O OG1 . THR K 110 ? 0.6804 0.4477 0.7412 0.0457 -0.0969 0.0967 ? ? ? ? ? ? 110 THR K OG1 863 C CG2 . THR K 110 ? 0.6147 0.4214 0.7384 0.0309 -0.0807 0.0715 ? ? ? ? ? ? 110 THR K CG2 864 N N . THR K 111 ? 0.6710 0.4649 0.7937 0.0640 -0.1425 0.0615 ? ? ? ? ? ? 111 THR K N 865 C CA . THR K 111 ? 0.6434 0.4612 0.7830 0.0715 -0.1584 0.0441 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CA 866 C C . THR K 111 ? 0.6420 0.4697 0.7605 0.0723 -0.1611 0.0373 ? ? ? ? ? ? 111 THR K C 867 O O . THR K 111 ? 0.6873 0.4988 0.7635 0.0786 -0.1650 0.0451 ? ? ? ? ? ? 111 THR K O 868 C CB . THR K 111 ? 0.6706 0.4792 0.8126 0.0868 -0.1813 0.0442 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CB 869 O OG1 . THR K 111 ? 0.6694 0.4649 0.8330 0.0882 -0.1809 0.0473 ? ? ? ? ? ? 111 THR K OG1 870 C CG2 . THR K 111 ? 0.6516 0.4919 0.8229 0.0929 -0.1959 0.0250 ? ? ? ? ? ? 111 THR K CG2 871 N N . LEU K 112 ? 0.5984 0.4517 0.7454 0.0663 -0.1599 0.0227 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K N 872 C CA . LEU K 112 ? 0.5975 0.4601 0.7371 0.0671 -0.1668 0.0109 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CA 873 C C . LEU K 112 ? 0.5662 0.4478 0.7348 0.0722 -0.1877 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K C 874 O O . LEU K 112 ? 0.5221 0.4234 0.7299 0.0675 -0.1857 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K O 875 C CB . LEU K 112 ? 0.5861 0.4605 0.7457 0.0553 -0.1520 0.0053 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CB 876 C CG . LEU K 112 ? 0.6013 0.4828 0.7637 0.0556 -0.1605 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CG 877 C CD1 . LEU K 112 ? 0.6615 0.5285 0.7749 0.0648 -0.1612 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CD1 878 C CD2 . LEU K 112 ? 0.5699 0.4610 0.7633 0.0445 -0.1497 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 112 LEU K CD2 879 N N . THR K 113 ? 0.5851 0.4637 0.7344 0.0819 -0.2072 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 113 THR K N 880 C CA . THR K 113 ? 0.5657 0.4648 0.7484 0.0863 -0.2297 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CA 881 C C . THR K 113 ? 0.5612 0.4654 0.7446 0.0843 -0.2406 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 113 THR K C 882 O O . THR K 113 ? 0.6039 0.4921 0.7411 0.0932 -0.2481 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 113 THR K O 883 C CB . THR K 113 ? 0.6025 0.4927 0.7683 0.1035 -0.2527 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CB 884 O OG1 . THR K 113 ? 0.6218 0.4964 0.7797 0.1068 -0.2434 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 113 THR K OG1 885 C CG2 . THR K 113 ? 0.5909 0.5092 0.8060 0.1079 -0.2741 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 113 THR K CG2 886 N N . VAL K 114 ? 0.5178 0.4437 0.7530 0.0726 -0.2412 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K N 887 C CA . VAL K 114 ? 0.5225 0.4510 0.7713 0.0696 -0.2549 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CA 888 C C . VAL K 114 ? 0.5216 0.4705 0.8106 0.0724 -0.2817 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K C 889 O O . VAL K 114 ? 0.4968 0.4710 0.8434 0.0608 -0.2782 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K O 890 C CB . VAL K 114 ? 0.4849 0.4182 0.7689 0.0526 -0.2388 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CB 891 C CG1 . VAL K 114 ? 0.4922 0.4237 0.7986 0.0497 -0.2564 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CG1 892 C CG2 . VAL K 114 ? 0.4809 0.3978 0.7316 0.0512 -0.2147 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 114 VAL K CG2 893 N N . SER K 115 ? 0.5550 0.4955 0.8139 0.0878 -0.3080 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 115 SER K N 894 C CA . SER K 115 ? 0.5629 0.5235 0.8605 0.0932 -0.3392 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 115 SER K CA 895 C C . SER K 115 ? 0.6238 0.5703 0.8798 0.1083 -0.3692 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 115 SER K C 896 O O . SER K 115 ? 0.6574 0.5801 0.8431 0.1188 -0.3640 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 115 SER K O 897 C CB . SER K 115 ? 0.5574 0.5284 0.8618 0.1037 -0.3447 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 115 SER K CB 898 O OG . SER K 115 ? 0.5775 0.5624 0.9014 0.1170 -0.3806 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 115 SER K OG 899 N N . SER K 116 ? 0.6397 0.6036 0.9409 0.1088 -0.3999 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 116 SER K N 900 C CA . SER K 116 ? 0.6981 0.6524 0.9641 0.1245 -0.4340 -0.1860 ? ? ? ? ? ? 116 SER K CA 901 C C . SER K 116 ? 0.7324 0.6874 0.9660 0.1466 -0.4633 -0.1856 ? ? ? ? ? ? 116 SER K C 902 O O . SER K 116 ? 0.7934 0.7403 0.9850 0.1636 -0.4950 -0.2053 ? ? ? ? ? ? 116 SER K O 903 C CB . SER K 116 ? 0.6997 0.6688 1.0344 0.1133 -0.4567 -0.2154 ? ? ? ? ? ? 116 SER K CB 904 O OG . SER K 116 ? 0.6673 0.6680 1.0900 0.0989 -0.4594 -0.2121 ? ? ? ? ? ? 116 SER K OG 905 N N . ALA K 117 ? 0.7060 0.6696 0.9573 0.1483 -0.4547 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K N 906 C CA . ALA K 117 ? 0.7441 0.6990 0.9555 0.1715 -0.4791 -0.1568 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K CA 907 C C . ALA K 117 ? 0.7991 0.7165 0.9060 0.1852 -0.4720 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K C 908 O O . ALA K 117 ? 0.8010 0.7035 0.8754 0.1751 -0.4392 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K O 909 C CB . ALA K 117 ? 0.7017 0.6715 0.9584 0.1706 -0.4680 -0.1396 ? ? ? ? ? ? 117 ALA K CB 910 N N . LYS K 118 ? 1.0320 0.5617 0.8537 0.1532 -0.2976 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K N 911 C CA . LYS K 118 ? 1.0460 0.5885 0.8320 0.1851 -0.2799 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CA 912 C C . LYS K 118 ? 0.9720 0.5771 0.7848 0.1827 -0.2540 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K C 913 O O . LYS K 118 ? 0.9174 0.5535 0.7657 0.1571 -0.2564 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K O 914 C CB . LYS K 118 ? 1.1115 0.6229 0.8479 0.1925 -0.3001 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CB 915 C CG . LYS K 118 ? 1.2029 0.6430 0.8986 0.1993 -0.3297 -0.2002 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CG 916 C CD . LYS K 118 ? 1.2496 0.6560 0.9168 0.2311 -0.3152 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CD 917 C CE . LYS K 118 ? 1.3293 0.6607 0.9684 0.2311 -0.3476 -0.2313 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K CE 918 N NZ . LYS K 118 ? 1.4087 0.6917 0.9881 0.2728 -0.3391 -0.2536 ? ? ? ? ? ? 118 LYS K NZ 919 N N . THR K 119 ? 0.9712 0.5940 0.7692 0.2098 -0.2272 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 119 THR K N 920 C CA . THR K 119 ? 0.9181 0.5936 0.7357 0.2094 -0.2022 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CA 921 C C . THR K 119 ? 0.9225 0.6036 0.7213 0.1982 -0.2128 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 119 THR K C 922 O O . THR K 119 ? 0.9798 0.6227 0.7286 0.2078 -0.2294 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 119 THR K O 923 C CB . THR K 119 ? 0.9378 0.6242 0.7392 0.2409 -0.1700 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CB 924 O OG1 . THR K 119 ? 0.9403 0.6293 0.7735 0.2519 -0.1634 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 119 THR K OG1 925 C CG2 . THR K 119 ? 0.8898 0.6280 0.7130 0.2371 -0.1436 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 119 THR K CG2 926 N N . THR K 120 ? 0.8683 0.5921 0.7051 0.1793 -0.2067 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 120 THR K N 927 C CA . THR K 120 ? 0.8633 0.5969 0.6914 0.1702 -0.2173 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CA 928 C C . THR K 120 ? 0.8149 0.5937 0.6664 0.1676 -0.1926 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 120 THR K C 929 O O . THR K 120 ? 0.7632 0.5720 0.6606 0.1549 -0.1817 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 120 THR K O 930 C CB . THR K 120 ? 0.8461 0.5800 0.7101 0.1423 -0.2452 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CB 931 O OG1 . THR K 120 ? 0.8863 0.5784 0.7408 0.1391 -0.2669 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 120 THR K OG1 932 C CG2 . THR K 120 ? 0.8560 0.5929 0.7114 0.1382 -0.2653 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 120 THR K CG2 933 N N . ALA K 121 ? 0.8398 0.6173 0.6547 0.1793 -0.1856 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K N 934 C CA . ALA K 121 ? 0.8012 0.6141 0.6336 0.1763 -0.1635 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K CA 935 C C . ALA K 121 ? 0.7578 0.5939 0.6302 0.1540 -0.1791 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K C 936 O O . ALA K 121 ? 0.7609 0.5837 0.6335 0.1460 -0.2072 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K O 937 C CB . ALA K 121 ? 0.8535 0.6475 0.6252 0.1954 -0.1513 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 121 ALA K CB 938 N N . PRO K 122 ? 0.7244 0.5950 0.6343 0.1443 -0.1614 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K N 939 C CA . PRO K 122 ? 0.6956 0.5860 0.6389 0.1273 -0.1719 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CA 940 C C . PRO K 122 ? 0.7284 0.6110 0.6434 0.1347 -0.1814 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K C 941 O O . PRO K 122 ? 0.7664 0.6326 0.6341 0.1510 -0.1699 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K O 942 C CB . PRO K 122 ? 0.6470 0.5666 0.6247 0.1195 -0.1497 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CB 943 C CG . PRO K 122 ? 0.6644 0.5841 0.6234 0.1347 -0.1271 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CG 944 C CD . PRO K 122 ? 0.7075 0.6003 0.6355 0.1487 -0.1325 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 122 PRO K CD 945 N N . SER K 123 ? 0.7178 0.6105 0.6617 0.1236 -0.2012 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 123 SER K N 946 C CA . SER K 123 ? 0.7400 0.6330 0.6732 0.1289 -0.2099 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 123 SER K CA 947 C C . SER K 123 ? 0.6979 0.6203 0.6709 0.1187 -0.1897 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 123 SER K C 948 O O . SER K 123 ? 0.6662 0.6084 0.6821 0.1042 -0.1828 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 123 SER K O 949 C CB . SER K 123 ? 0.7492 0.6395 0.7022 0.1248 -0.2456 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 123 SER K CB 950 O OG . SER K 123 ? 0.7920 0.6513 0.7110 0.1315 -0.2683 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 123 SER K OG 951 N N . VAL K 124 ? 0.7126 0.6314 0.6647 0.1262 -0.1805 0.0039 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K N 952 C CA . VAL K 124 ? 0.6773 0.6162 0.6605 0.1174 -0.1630 0.0171 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CA 953 C C . VAL K 124 ? 0.6863 0.6210 0.6708 0.1217 -0.1776 0.0216 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K C 954 O O . VAL K 124 ? 0.7326 0.6424 0.6713 0.1348 -0.1841 0.0271 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K O 955 C CB . VAL K 124 ? 0.6889 0.6267 0.6546 0.1204 -0.1346 0.0302 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CB 956 C CG1 . VAL K 124 ? 0.6598 0.6144 0.6598 0.1091 -0.1217 0.0421 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CG1 957 C CG2 . VAL K 124 ? 0.6843 0.6267 0.6528 0.1209 -0.1232 0.0242 ? ? ? ? ? ? 124 VAL K CG2 958 N N . TYR K 125 ? 0.6515 0.6070 0.6851 0.1123 -0.1822 0.0191 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K N 959 C CA . TYR K 125 ? 0.6624 0.6173 0.7095 0.1185 -0.1993 0.0201 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CA 960 C C . TYR K 125 ? 0.6504 0.6135 0.7198 0.1133 -0.1820 0.0302 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K C 961 O O . TYR K 125 ? 0.6213 0.6009 0.7206 0.1010 -0.1665 0.0283 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K O 962 C CB . TYR K 125 ? 0.6339 0.6076 0.7289 0.1143 -0.2202 0.0053 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CB 963 C CG . TYR K 125 ? 0.6439 0.6071 0.7244 0.1163 -0.2425 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CG 964 C CD1 . TYR K 125 ? 0.6992 0.6311 0.7255 0.1322 -0.2658 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CD1 965 C CD2 . TYR K 125 ? 0.6135 0.5914 0.7296 0.1021 -0.2419 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CD2 966 C CE1 . TYR K 125 ? 0.7282 0.6441 0.7373 0.1347 -0.2912 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CE1 967 C CE2 . TYR K 125 ? 0.6423 0.6062 0.7477 0.1024 -0.2654 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CE2 968 C CZ . TYR K 125 ? 0.6992 0.6322 0.7515 0.1190 -0.2915 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K CZ 969 O OH . TYR K 125 ? 0.7344 0.6471 0.7710 0.1196 -0.3177 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 125 TYR K OH 970 N N . PRO K 126 ? 0.6838 0.6286 0.7329 0.1232 -0.1868 0.0407 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K N 971 C CA . PRO K 126 ? 0.6739 0.6203 0.7438 0.1190 -0.1746 0.0481 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CA 972 C C . PRO K 126 ? 0.6595 0.6238 0.7793 0.1208 -0.1849 0.0372 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K C 973 O O . PRO K 126 ? 0.6691 0.6375 0.8031 0.1309 -0.2087 0.0297 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K O 974 C CB . PRO K 126 ? 0.7244 0.6378 0.7506 0.1301 -0.1785 0.0636 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CB 975 C CG . PRO K 126 ? 0.7615 0.6597 0.7581 0.1450 -0.2055 0.0589 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CG 976 C CD . PRO K 126 ? 0.7437 0.6584 0.7447 0.1395 -0.2063 0.0458 ? ? ? ? ? ? 126 PRO K CD 977 N N . LEU K 127 ? 0.6362 0.6095 0.7824 0.1121 -0.1676 0.0358 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K N 978 C CA . LEU K 127 ? 0.6253 0.6148 0.8182 0.1152 -0.1686 0.0252 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CA 979 C C . LEU K 127 ? 0.6463 0.6174 0.8381 0.1220 -0.1644 0.0307 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K C 980 O O . LEU K 127 ? 0.6346 0.5964 0.8193 0.1129 -0.1471 0.0327 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K O 981 C CB . LEU K 127 ? 0.5938 0.6031 0.8119 0.1008 -0.1497 0.0158 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CB 982 C CG . LEU K 127 ? 0.5804 0.6021 0.7991 0.0916 -0.1522 0.0108 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CG 983 C CD1 . LEU K 127 ? 0.5587 0.5897 0.7946 0.0774 -0.1307 0.0048 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CD1 984 C CD2 . LEU K 127 ? 0.5917 0.6271 0.8373 0.0990 -0.1762 0.0026 ? ? ? ? ? ? 127 LEU K CD2 985 N N . ALA K 128 ? 0.6904 0.6511 0.8863 0.1390 -0.1844 0.0327 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K N 986 C CA . ALA K 128 ? 0.7218 0.6595 0.9181 0.1490 -0.1848 0.0372 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K CA 987 C C . ALA K 128 ? 0.7201 0.6812 0.9740 0.1570 -0.1805 0.0211 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K C 988 O O . ALA K 128 ? 0.7125 0.7068 1.0077 0.1573 -0.1843 0.0098 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K O 989 C CB . ALA K 128 ? 0.7629 0.6719 0.9302 0.1656 -0.2101 0.0487 ? ? ? ? ? ? 128 ALA K CB 990 N N . PRO K 129 ? 0.7436 0.6862 1.0028 0.1638 -0.1715 0.0193 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K N 991 C CA . PRO K 129 ? 0.7482 0.7119 1.0604 0.1735 -0.1599 0.0028 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CA 992 C C . PRO K 129 ? 0.7707 0.7599 1.1383 0.1935 -0.1824 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K C 993 O O . PRO K 129 ? 0.7793 0.7565 1.1323 0.2039 -0.2136 0.0038 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K O 994 C CB . PRO K 129 ? 0.7715 0.6969 1.0645 0.1807 -0.1519 0.0036 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CB 995 C CG . PRO K 129 ? 0.7738 0.6672 1.0099 0.1639 -0.1509 0.0189 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CG 996 C CD . PRO K 129 ? 0.7684 0.6679 0.9873 0.1627 -0.1694 0.0315 ? ? ? ? ? ? 129 PRO K CD 997 N N . VAL K 130 ? 0.7861 0.8089 1.2163 0.1989 -0.1660 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K N 998 C CA . VAL K 130 ? 0.8245 0.8824 1.3296 0.2174 -0.1857 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CA 999 C C . VAL K 130 ? 0.8989 0.9273 1.3954 0.2429 -0.2214 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K C 1000 O O . VAL K 130 ? 0.9218 0.9075 1.3768 0.2499 -0.2173 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K O 1001 C CB . VAL K 130 ? 0.8170 0.9098 1.3941 0.2234 -0.1528 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CB 1002 C CG1 . VAL K 130 ? 0.8256 0.9653 1.5000 0.2415 -0.1730 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CG1 1003 C CG2 . VAL K 130 ? 0.7858 0.8972 1.3606 0.1986 -0.1141 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 130 VAL K CG2 1004 N N . CYS K 131 ? 0.9642 1.0112 1.4983 0.2562 -0.2588 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K N 1005 C CA . CYS K 131 ? 1.0501 1.0634 1.5689 0.2822 -0.2997 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K CA 1006 C C . CYS K 131 ? 1.0736 1.0811 1.6347 0.3063 -0.2915 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K C 1007 O O . CYS K 131 ? 1.0456 1.0966 1.6830 0.3102 -0.2662 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K O 1008 C CB . CYS K 131 ? 1.1021 1.1371 1.6584 0.2938 -0.3474 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K CB 1009 S SG . CYS K 131 ? 1.2208 1.1894 1.6844 0.3095 -0.4006 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 131 CYS K SG 1010 N N . GLY K 132 ? 1.1187 1.0687 1.6266 0.3212 -0.3072 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K N 1011 C CA . GLY K 132 ? 1.1540 1.0870 1.6937 0.3474 -0.3044 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K CA 1012 C C . GLY K 132 ? 1.1823 1.0483 1.6446 0.3436 -0.2920 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K C 1013 O O . GLY K 132 ? 1.1438 1.0006 1.5658 0.3185 -0.2595 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 132 GLY K O 1014 N N . THR K 135 ? 1.2234 1.0250 1.5161 0.2370 -0.0994 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 135 THR K N 1015 C CA . THR K 135 ? 1.2489 1.0401 1.5719 0.2655 -0.0873 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CA 1016 C C . THR K 135 ? 1.2899 1.0145 1.5625 0.2694 -0.0817 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 135 THR K C 1017 O O . THR K 135 ? 1.3235 1.0166 1.6057 0.2938 -0.0912 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 135 THR K O 1018 C CB . THR K 135 ? 1.2374 1.0805 1.6125 0.2718 -0.0533 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CB 1019 O OG1 . THR K 135 ? 1.2814 1.1160 1.6894 0.3019 -0.0362 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 135 THR K OG1 1020 C CG2 . THR K 135 ? 1.2239 1.0654 1.5554 0.2465 -0.0235 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 135 THR K CG2 1021 N N . GLY K 136 ? 1.2681 0.9664 1.4850 0.2453 -0.0717 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K N 1022 C CA . GLY K 136 ? 1.2827 0.9159 1.4475 0.2465 -0.0659 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K CA 1023 C C . GLY K 136 ? 1.2752 0.8565 1.3906 0.2245 -0.0912 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K C 1024 O O . GLY K 136 ? 1.2584 0.8388 1.3818 0.2180 -0.1145 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 136 GLY K O 1025 N N . SER K 137 ? 1.2881 0.8261 1.3521 0.2120 -0.0863 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 137 SER K N 1026 C CA . SER K 137 ? 1.2883 0.7806 1.3143 0.1871 -0.1106 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 137 SER K CA 1027 C C . SER K 137 ? 1.2022 0.7334 1.2346 0.1574 -0.1198 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 137 SER K C 1028 O O . SER K 137 ? 1.1862 0.7004 1.2155 0.1386 -0.1397 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 137 SER K O 1029 C CB . SER K 137 ? 1.3437 0.7780 1.3131 0.1840 -0.1070 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 137 SER K CB 1030 O OG . SER K 137 ? 1.3191 0.7815 1.2709 0.1734 -0.0902 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 137 SER K OG 1031 N N . SER K 138 ? 1.1280 0.7101 1.1717 0.1538 -0.1030 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 138 SER K N 1032 C CA . SER K 138 ? 1.0517 0.6712 1.1013 0.1300 -0.1089 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 138 SER K CA 1033 C C . SER K 138 ? 0.9599 0.6392 1.0517 0.1373 -0.1024 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 138 SER K C 1034 O O . SER K 138 ? 0.9403 0.6386 1.0593 0.1583 -0.0909 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 138 SER K O 1035 C CB . SER K 138 ? 1.0654 0.6782 1.0796 0.1173 -0.1006 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 138 SER K CB 1036 O OG . SER K 138 ? 1.0477 0.7074 1.0716 0.1083 -0.0901 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 138 SER K OG 1037 N N . VAL K 139 ? 0.8944 0.6016 0.9937 0.1207 -0.1110 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K N 1038 C CA . VAL K 139 ? 0.8413 0.5982 0.9717 0.1262 -0.1096 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CA 1039 C C . VAL K 139 ? 0.7897 0.5787 0.9166 0.1075 -0.1058 0.0049 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K C 1040 O O . VAL K 139 ? 0.7748 0.5531 0.8850 0.0900 -0.1128 0.0136 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K O 1041 C CB . VAL K 139 ? 0.8416 0.5923 0.9805 0.1334 -0.1266 0.0167 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CB 1042 C CG1 . VAL K 139 ? 0.8428 0.5773 0.9614 0.1129 -0.1349 0.0360 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CG1 1043 C CG2 . VAL K 139 ? 0.8137 0.6069 0.9797 0.1441 -0.1303 0.0201 ? ? ? ? ? ? 139 VAL K CG2 1044 N N . THR K 140 ? 0.7598 0.5877 0.9080 0.1120 -0.0955 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 140 THR K N 1045 C CA . THR K 140 ? 0.7187 0.5732 0.8633 0.0969 -0.0920 0.0031 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CA 1046 C C . THR K 140 ? 0.6787 0.5661 0.8449 0.0998 -0.1011 0.0130 ? ? ? ? ? ? 140 THR K C 1047 O O . THR K 140 ? 0.6634 0.5692 0.8584 0.1140 -0.1038 0.0090 ? ? ? ? ? ? 140 THR K O 1048 C CB . THR K 140 ? 0.7175 0.5815 0.8606 0.0958 -0.0719 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CB 1049 O OG1 . THR K 140 ? 0.7537 0.5776 0.8622 0.0949 -0.0648 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 140 THR K OG1 1050 C CG2 . THR K 140 ? 0.6972 0.5799 0.8319 0.0805 -0.0710 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 140 THR K CG2 1051 N N . LEU K 141 ? 0.6656 0.5583 0.8180 0.0873 -0.1071 0.0247 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K N 1052 C CA . LEU K 141 ? 0.6508 0.5659 0.8091 0.0896 -0.1148 0.0330 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CA 1053 C C . LEU K 141 ? 0.6209 0.5571 0.7780 0.0788 -0.1093 0.0302 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K C 1054 O O . LEU K 141 ? 0.6100 0.5396 0.7568 0.0684 -0.1021 0.0261 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K O 1055 C CB . LEU K 141 ? 0.6669 0.5653 0.8055 0.0865 -0.1216 0.0502 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CB 1056 C CG . LEU K 141 ? 0.7092 0.5742 0.8401 0.0920 -0.1269 0.0573 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CG 1057 C CD1 . LEU K 141 ? 0.7289 0.5800 0.8404 0.0833 -0.1263 0.0773 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CD1 1058 C CD2 . LEU K 141 ? 0.7218 0.5852 0.8649 0.1128 -0.1374 0.0529 ? ? ? ? ? ? 141 LEU K CD2 1059 N N . GLY K 142 ? 0.6097 0.5648 0.7715 0.0821 -0.1161 0.0326 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K N 1060 C CA . GLY K 142 ? 0.5851 0.5565 0.7461 0.0737 -0.1130 0.0294 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K CA 1061 C C . GLY K 142 ? 0.5843 0.5618 0.7324 0.0764 -0.1214 0.0358 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K C 1062 O O . GLY K 142 ? 0.5833 0.5534 0.7201 0.0862 -0.1304 0.0425 ? ? ? ? ? ? 142 GLY K O 1063 N N . CYS K 143 ? 0.5827 0.5684 0.7267 0.0690 -0.1182 0.0332 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K N 1064 C CA . CYS K 143 ? 0.5956 0.5844 0.7241 0.0727 -0.1236 0.0357 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K CA 1065 C C . CYS K 143 ? 0.5807 0.5787 0.7178 0.0673 -0.1254 0.0259 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K C 1066 O O . CYS K 143 ? 0.5568 0.5538 0.6974 0.0577 -0.1175 0.0237 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K O 1067 C CB . CYS K 143 ? 0.6098 0.5936 0.7237 0.0694 -0.1151 0.0456 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K CB 1068 S SG . CYS K 143 ? 0.6504 0.6317 0.7365 0.0794 -0.1145 0.0500 ? ? ? ? ? ? 143 CYS K SG 1069 N N . LEU K 144 ? 0.5941 0.5953 0.7307 0.0734 -0.1382 0.0204 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K N 1070 C CA . LEU K 144 ? 0.5958 0.6019 0.7434 0.0671 -0.1427 0.0111 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CA 1071 C C . LEU K 144 ? 0.6157 0.6110 0.7340 0.0725 -0.1489 0.0103 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K C 1072 O O . LEU K 144 ? 0.6484 0.6350 0.7439 0.0842 -0.1594 0.0107 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K O 1073 C CB . LEU K 144 ? 0.5979 0.6158 0.7771 0.0687 -0.1565 0.0023 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CB 1074 C CG . LEU K 144 ? 0.6027 0.6261 0.8041 0.0590 -0.1633 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CG 1075 C CD1 . LEU K 144 ? 0.5947 0.6184 0.8068 0.0438 -0.1422 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD1 1076 C CD2 . LEU K 144 ? 0.6088 0.6499 0.8554 0.0609 -0.1798 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD2 1077 N N . VAL K 145 ? 0.6054 0.5966 0.7197 0.0660 -0.1427 0.0088 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K N 1078 C CA . VAL K 145 ? 0.6258 0.6051 0.7154 0.0730 -0.1467 0.0057 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CA 1079 C C . VAL K 145 ? 0.6286 0.6009 0.7279 0.0656 -0.1578 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K C 1080 O O . VAL K 145 ? 0.6294 0.5998 0.7416 0.0537 -0.1513 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K O 1081 C CB . VAL K 145 ? 0.6199 0.5987 0.7042 0.0731 -0.1337 0.0121 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CB 1082 C CG1 . VAL K 145 ? 0.6385 0.6069 0.6999 0.0853 -0.1339 0.0082 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CG1 1083 C CG2 . VAL K 145 ? 0.6115 0.5991 0.6999 0.0739 -0.1227 0.0231 ? ? ? ? ? ? 145 VAL K CG2 1084 N N . LYS K 146 ? 0.6464 0.6096 0.7357 0.0718 -0.1758 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K N 1085 C CA . LYS K 146 ? 0.6607 0.6185 0.7705 0.0614 -0.1905 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CA 1086 C C . LYS K 146 ? 0.6849 0.6154 0.7621 0.0694 -0.2056 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K C 1087 O O . LYS K 146 ? 0.7021 0.6186 0.7400 0.0863 -0.2126 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K O 1088 C CB . LYS K 146 ? 0.6743 0.6474 0.8176 0.0588 -0.2064 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CB 1089 C CG . LYS K 146 ? 0.6888 0.6655 0.8741 0.0428 -0.2184 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CG 1090 C CD . LYS K 146 ? 0.6959 0.6984 0.9345 0.0394 -0.2309 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CD 1091 C CE . LYS K 146 ? 0.7236 0.7263 1.0030 0.0263 -0.2539 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K CE 1092 N NZ . LYS K 146 ? 0.7298 0.7258 1.0257 0.0053 -0.2350 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 146 LYS K NZ 1093 N N . GLY K 147 ? 0.6819 0.5993 0.7703 0.0576 -0.2089 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K N 1094 C CA . GLY K 147 ? 0.7212 0.6078 0.7854 0.0624 -0.2278 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K CA 1095 C C . GLY K 147 ? 0.7406 0.6046 0.7589 0.0806 -0.2205 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K C 1096 O O . GLY K 147 ? 0.7892 0.6283 0.7694 0.0955 -0.2341 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 147 GLY K O 1097 N N . TYR K 148 ? 0.7081 0.5786 0.7301 0.0808 -0.2004 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K N 1098 C CA . TYR K 148 ? 0.7108 0.5673 0.7041 0.0995 -0.1914 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CA 1099 C C . TYR K 148 ? 0.7125 0.5455 0.7084 0.0956 -0.1951 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K C 1100 O O . TYR K 148 ? 0.6861 0.5161 0.7033 0.0764 -0.1971 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K O 1101 C CB . TYR K 148 ? 0.6831 0.5662 0.6824 0.1075 -0.1693 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CB 1102 C CG . TYR K 148 ? 0.6461 0.5473 0.6765 0.0935 -0.1606 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CG 1103 C CD1 . TYR K 148 ? 0.6188 0.5392 0.6690 0.0800 -0.1572 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CD1 1104 C CD2 . TYR K 148 ? 0.6475 0.5423 0.6836 0.0964 -0.1578 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CD2 1105 C CE1 . TYR K 148 ? 0.5971 0.5254 0.6640 0.0690 -0.1498 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CE1 1106 C CE2 . TYR K 148 ? 0.6252 0.5279 0.6786 0.0850 -0.1547 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CE2 1107 C CZ . TYR K 148 ? 0.5963 0.5138 0.6612 0.0711 -0.1499 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K CZ 1108 O OH . TYR K 148 ? 0.5773 0.4943 0.6482 0.0615 -0.1475 0.0066 ? ? ? ? ? ? 148 TYR K OH 1109 N N . PHE K 149 ? 0.7453 0.5576 0.7159 0.1154 -0.1942 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K N 1110 C CA . PHE K 149 ? 0.7682 0.5549 0.7386 0.1177 -0.1984 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CA 1111 C C . PHE K 149 ? 0.7882 0.5703 0.7427 0.1461 -0.1880 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K C 1112 O O . PHE K 149 ? 0.8124 0.5889 0.7383 0.1629 -0.1832 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K O 1113 C CB . PHE K 149 ? 0.8070 0.5533 0.7675 0.1061 -0.2201 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CB 1114 C CG . PHE K 149 ? 0.8331 0.5452 0.7912 0.1046 -0.2262 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CG 1115 C CD1 . PHE K 149 ? 0.8195 0.5282 0.7952 0.0827 -0.2245 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CD1 1116 C CD2 . PHE K 149 ? 0.8817 0.5591 0.8143 0.1264 -0.2332 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CD2 1117 C CE1 . PHE K 149 ? 0.8545 0.5225 0.8194 0.0807 -0.2322 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CE1 1118 C CE2 . PHE K 149 ? 0.9132 0.5537 0.8429 0.1259 -0.2419 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CE2 1119 C CZ . PHE K 149 ? 0.8980 0.5334 0.8423 0.1027 -0.2422 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 149 PHE K CZ 1120 N N . PRO K 150 ? 0.7884 0.5717 0.7600 0.1533 -0.1840 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K N 1121 C CA . PRO K 150 ? 0.7757 0.5585 0.7683 0.1364 -0.1902 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CA 1122 C C . PRO K 150 ? 0.7383 0.5635 0.7580 0.1301 -0.1774 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K C 1123 O O . PRO K 150 ? 0.7218 0.5765 0.7472 0.1357 -0.1633 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K O 1124 C CB . PRO K 150 ? 0.7988 0.5594 0.7916 0.1561 -0.1963 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CB 1125 C CG . PRO K 150 ? 0.7963 0.5820 0.7958 0.1830 -0.1785 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CG 1126 C CD . PRO K 150 ? 0.8010 0.5914 0.7748 0.1818 -0.1701 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 150 PRO K CD 1127 N N . GLU K 151 ? 0.7424 0.5638 0.7728 0.1191 -0.1835 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K N 1128 C CA . GLU K 151 ? 0.7218 0.5754 0.7765 0.1167 -0.1769 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CA 1129 C C . GLU K 151 ? 0.7253 0.6013 0.8072 0.1397 -0.1720 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K C 1130 O O . GLU K 151 ? 0.7548 0.6130 0.8342 0.1578 -0.1771 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K O 1131 C CB . GLU K 151 ? 0.7361 0.5693 0.7836 0.1017 -0.1883 0.0008 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CB 1132 C CG . GLU K 151 ? 0.7400 0.5647 0.7725 0.0781 -0.1828 0.0045 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CG 1133 C CD . GLU K 151 ? 0.7580 0.5680 0.7775 0.0647 -0.1855 0.0153 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K CD 1134 O OE1 . GLU K 151 ? 0.7267 0.5614 0.7572 0.0603 -0.1787 0.0192 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K OE1 1135 O OE2 . GLU K 151 ? 0.8059 0.5741 0.7988 0.0600 -0.1952 0.0199 ? ? ? ? ? ? 151 GLU K OE2 1136 N N . PRO K 152 ? 0.6995 0.6134 0.8120 0.1394 -0.1615 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K N 1137 C CA . PRO K 152 ? 0.6714 0.6014 0.7869 0.1203 -0.1572 0.0051 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CA 1138 C C . PRO K 152 ? 0.6544 0.6119 0.7752 0.1223 -0.1366 0.0060 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K C 1139 O O . PRO K 152 ? 0.6653 0.6287 0.7833 0.1386 -0.1234 0.0006 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K O 1140 C CB . PRO K 152 ? 0.6651 0.6094 0.8129 0.1195 -0.1671 0.0127 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CB 1141 C CG . PRO K 152 ? 0.6733 0.6372 0.8566 0.1418 -0.1625 0.0087 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CG 1142 C CD . PRO K 152 ? 0.7002 0.6402 0.8556 0.1565 -0.1585 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CD 1143 N N . VAL K 153 ? 0.6366 0.6050 0.7593 0.1070 -0.1335 0.0130 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K N 1144 C CA . VAL K 153 ? 0.6210 0.6131 0.7522 0.1075 -0.1161 0.0184 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CA 1145 C C . VAL K 153 ? 0.5989 0.6102 0.7636 0.0979 -0.1169 0.0280 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K C 1146 O O . VAL K 153 ? 0.5980 0.5990 0.7667 0.0892 -0.1334 0.0290 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K O 1147 C CB . VAL K 153 ? 0.6212 0.6052 0.7254 0.0996 -0.1149 0.0173 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CB 1148 C CG1 . VAL K 153 ? 0.6453 0.6086 0.7189 0.1081 -0.1197 0.0062 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CG1 1149 C CG2 . VAL K 153 ? 0.6064 0.5828 0.7108 0.0821 -0.1249 0.0194 ? ? ? ? ? ? 153 VAL K CG2 1150 N N . THR K 154 ? 0.5980 0.6322 0.7830 0.0994 -0.0997 0.0351 ? ? ? ? ? ? 154 THR K N 1151 C CA . THR K 154 ? 0.5916 0.6408 0.8084 0.0867 -0.1013 0.0441 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CA 1152 C C . THR K 154 ? 0.5913 0.6372 0.7892 0.0788 -0.0909 0.0500 ? ? ? ? ? ? 154 THR K C 1153 O O . THR K 154 ? 0.6041 0.6489 0.7806 0.0870 -0.0750 0.0514 ? ? ? ? ? ? 154 THR K O 1154 C CB . THR K 154 ? 0.5902 0.6704 0.8611 0.0919 -0.0900 0.0497 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CB 1155 O OG1 . THR K 154 ? 0.6005 0.6909 0.8647 0.1041 -0.0609 0.0519 ? ? ? ? ? ? 154 THR K OG1 1156 C CG2 . THR K 154 ? 0.5951 0.6795 0.8941 0.1013 -0.1070 0.0437 ? ? ? ? ? ? 154 THR K CG2 1157 N N . LEU K 155 ? 0.5786 0.6171 0.7783 0.0650 -0.1015 0.0525 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K N 1158 C CA . LEU K 155 ? 0.5733 0.6051 0.7581 0.0589 -0.0951 0.0576 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CA 1159 C C . LEU K 155 ? 0.5647 0.6012 0.7788 0.0467 -0.0974 0.0653 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K C 1160 O O . LEU K 155 ? 0.5474 0.5785 0.7743 0.0391 -0.1145 0.0619 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K O 1161 C CB . LEU K 155 ? 0.5673 0.5802 0.7233 0.0555 -0.1051 0.0501 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CB 1162 C CG . LEU K 155 ? 0.5753 0.5813 0.7181 0.0541 -0.1011 0.0529 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CG 1163 C CD1 . LEU K 155 ? 0.5759 0.5738 0.7003 0.0568 -0.1067 0.0440 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD1 1164 C CD2 . LEU K 155 ? 0.5735 0.5714 0.7264 0.0437 -0.1050 0.0563 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD2 1165 N N . THR K 156 ? 0.5772 0.6179 0.7971 0.0446 -0.0818 0.0758 ? ? ? ? ? ? 156 THR K N 1166 C CA . THR K 156 ? 0.5942 0.6330 0.8398 0.0308 -0.0838 0.0839 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CA 1167 C C . THR K 156 ? 0.6096 0.6292 0.8275 0.0300 -0.0762 0.0906 ? ? ? ? ? ? 156 THR K C 1168 O O . THR K 156 ? 0.6087 0.6217 0.7933 0.0411 -0.0683 0.0908 ? ? ? ? ? ? 156 THR K O 1169 C CB . THR K 156 ? 0.5968 0.6614 0.8939 0.0260 -0.0699 0.0943 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CB 1170 O OG1 . THR K 156 ? 0.6089 0.6801 0.8927 0.0353 -0.0407 0.1034 ? ? ? ? ? ? 156 THR K OG1 1171 C CG2 . THR K 156 ? 0.5863 0.6717 0.9198 0.0295 -0.0817 0.0871 ? ? ? ? ? ? 156 THR K CG2 1172 N N . TRP K 157 ? 0.6252 0.6320 0.8565 0.0177 -0.0824 0.0952 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K N 1173 C CA . TRP K 157 ? 0.6429 0.6270 0.8532 0.0169 -0.0772 0.1033 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CA 1174 C C . TRP K 157 ? 0.6745 0.6597 0.9139 0.0047 -0.0631 0.1201 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K C 1175 O O . TRP K 157 ? 0.6819 0.6780 0.9657 -0.0089 -0.0698 0.1208 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K O 1176 C CB . TRP K 157 ? 0.6395 0.5995 0.8374 0.0135 -0.0952 0.0934 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CB 1177 C CG . TRP K 157 ? 0.6226 0.5804 0.7947 0.0238 -0.1021 0.0795 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CG 1178 C CD1 . TRP K 157 ? 0.6099 0.5697 0.7797 0.0225 -0.1119 0.0676 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CD1 1179 C CD2 . TRP K 157 ? 0.6204 0.5719 0.7686 0.0358 -0.1001 0.0769 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CD2 1180 N NE1 . TRP K 157 ? 0.6064 0.5632 0.7548 0.0310 -0.1111 0.0586 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K NE1 1181 C CE2 . TRP K 157 ? 0.6092 0.5646 0.7501 0.0393 -0.1057 0.0631 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CE2 1182 C CE3 . TRP K 157 ? 0.6419 0.5830 0.7741 0.0443 -0.0958 0.0854 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CE3 1183 C CZ2 . TRP K 157 ? 0.6027 0.5594 0.7342 0.0494 -0.1065 0.0567 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CZ2 1184 C CZ3 . TRP K 157 ? 0.6382 0.5776 0.7557 0.0569 -0.1021 0.0780 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CZ3 1185 C CH2 . TRP K 157 ? 0.6141 0.5648 0.7377 0.0586 -0.1071 0.0634 ? ? ? ? ? ? 157 TRP K CH2 1186 N N . ASN K 158 ? 0.7063 0.6772 0.9205 0.0091 -0.0452 0.1342 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K N 1187 C CA . ASN K 158 ? 0.7399 0.7100 0.9757 -0.0024 -0.0221 0.1545 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CA 1188 C C . ASN K 158 ? 0.7173 0.7264 1.0133 -0.0112 -0.0093 0.1569 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K C 1189 O O . ASN K 158 ? 0.7191 0.7358 1.0673 -0.0298 -0.0077 0.1651 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K O 1190 C CB . ASN K 158 ? 0.7684 0.7081 1.0132 -0.0176 -0.0318 0.1620 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CB 1191 C CG . ASN K 158 ? 0.7963 0.6968 0.9870 -0.0060 -0.0399 0.1631 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K CG 1192 O OD1 . ASN K 158 ? 0.8240 0.7165 0.9707 0.0101 -0.0321 0.1667 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K OD1 1193 N ND2 . ASN K 158 ? 0.8082 0.6812 1.0018 -0.0128 -0.0580 0.1589 ? ? ? ? ? ? 158 ASN K ND2 1194 N N . SER K 159 ? 0.7008 0.7338 0.9932 0.0028 -0.0033 0.1483 ? ? ? ? ? ? 159 SER K N 1195 C CA . SER K 159 ? 0.6958 0.7683 1.0442 0.0018 0.0113 0.1491 ? ? ? ? ? ? 159 SER K CA 1196 C C . SER K 159 ? 0.6740 0.7678 1.0902 -0.0124 -0.0142 0.1415 ? ? ? ? ? ? 159 SER K C 1197 O O . SER K 159 ? 0.6800 0.8072 1.1641 -0.0197 -0.0028 0.1472 ? ? ? ? ? ? 159 SER K O 1198 C CB . SER K 159 ? 0.7271 0.8073 1.0920 -0.0030 0.0528 0.1700 ? ? ? ? ? ? 159 SER K CB 1199 O OG . SER K 159 ? 0.7703 0.8172 1.0597 0.0090 0.0705 0.1785 ? ? ? ? ? ? 159 SER K OG 1200 N N . GLY K 160 ? 0.6602 0.7334 1.0577 -0.0152 -0.0485 0.1284 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K N 1201 C CA . GLY K 160 ? 0.6539 0.7329 1.0977 -0.0279 -0.0795 0.1201 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K CA 1202 C C . GLY K 160 ? 0.6714 0.7239 1.1262 -0.0474 -0.0956 0.1234 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K C 1203 O O . GLY K 160 ? 0.6648 0.7047 1.1298 -0.0549 -0.1288 0.1120 ? ? ? ? ? ? 160 GLY K O 1204 N N . SER K 161 ? 0.7028 0.7401 1.1494 -0.0548 -0.0738 0.1387 ? ? ? ? ? ? 161 SER K N 1205 C CA . SER K 161 ? 0.7293 0.7342 1.1842 -0.0735 -0.0874 0.1432 ? ? ? ? ? ? 161 SER K CA 1206 C C . SER K 161 ? 0.7334 0.6977 1.1377 -0.0691 -0.1173 0.1265 ? ? ? ? ? ? 161 SER K C 1207 O O . SER K 161 ? 0.7543 0.6959 1.1738 -0.0829 -0.1431 0.1200 ? ? ? ? ? ? 161 SER K O 1208 C CB . SER K 161 ? 0.7634 0.7476 1.1973 -0.0771 -0.0580 0.1634 ? ? ? ? ? ? 161 SER K CB 1209 O OG . SER K 161 ? 0.7779 0.7930 1.2599 -0.0854 -0.0249 0.1814 ? ? ? ? ? ? 161 SER K OG 1210 N N . LEU K 162 ? 0.7209 0.6748 1.0662 -0.0499 -0.1125 0.1193 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K N 1211 C CA . LEU K 162 ? 0.7261 0.6460 1.0244 -0.0427 -0.1321 0.1035 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CA 1212 C C . LEU K 162 ? 0.7089 0.6407 0.9960 -0.0347 -0.1467 0.0879 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K C 1213 O O . LEU K 162 ? 0.6984 0.6493 0.9690 -0.0213 -0.1351 0.0862 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K O 1214 C CB . LEU K 162 ? 0.7275 0.6321 0.9796 -0.0275 -0.1170 0.1065 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CB 1215 C CG . LEU K 162 ? 0.7343 0.6056 0.9462 -0.0182 -0.1290 0.0924 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CG 1216 C CD1 . LEU K 162 ? 0.7671 0.6000 0.9815 -0.0297 -0.1453 0.0887 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD1 1217 C CD2 . LEU K 162 ? 0.7355 0.6009 0.9192 -0.0026 -0.1160 0.0979 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD2 1218 N N . SER K 163 ? 0.7178 0.6334 1.0115 -0.0433 -0.1742 0.0771 ? ? ? ? ? ? 163 SER K N 1219 C CA . SER K 163 ? 0.7113 0.6275 0.9868 -0.0367 -0.1913 0.0643 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CA 1220 C C . SER K 163 ? 0.7442 0.6134 0.9648 -0.0346 -0.2103 0.0483 ? ? ? ? ? ? 163 SER K C 1221 O O . SER K 163 ? 0.7362 0.5978 0.9192 -0.0253 -0.2124 0.0398 ? ? ? ? ? ? 163 SER K O 1222 C CB . SER K 163 ? 0.7051 0.6468 1.0371 -0.0452 -0.2094 0.0661 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CB 1223 O OG . SER K 163 ? 0.7287 0.6514 1.0885 -0.0619 -0.2354 0.0638 ? ? ? ? ? ? 163 SER K OG 1224 N N . SER K 164 ? 0.7780 0.6114 0.9897 -0.0429 -0.2222 0.0442 ? ? ? ? ? ? 164 SER K N 1225 C CA . SER K 164 ? 0.8225 0.6061 0.9726 -0.0375 -0.2340 0.0276 ? ? ? ? ? ? 164 SER K CA 1226 C C . SER K 164 ? 0.8119 0.5883 0.9278 -0.0232 -0.2066 0.0256 ? ? ? ? ? ? 164 SER K C 1227 O O . SER K 164 ? 0.7777 0.5740 0.9161 -0.0206 -0.1882 0.0369 ? ? ? ? ? ? 164 SER K O 1228 C CB . SER K 164 ? 0.8713 0.6124 1.0207 -0.0502 -0.2619 0.0202 ? ? ? ? ? ? 164 SER K CB 1229 O OG . SER K 164 ? 0.8843 0.6196 1.0535 -0.0550 -0.2498 0.0285 ? ? ? ? ? ? 164 SER K OG 1230 N N . GLY K 165 ? 0.8322 0.5791 0.8941 -0.0135 -0.2042 0.0115 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K N 1231 C CA . GLY K 165 ? 0.8147 0.5638 0.8547 0.0010 -0.1775 0.0078 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K CA 1232 C C . GLY K 165 ? 0.7605 0.5535 0.8162 0.0075 -0.1590 0.0150 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K C 1233 O O . GLY K 165 ? 0.7457 0.5503 0.8021 0.0181 -0.1401 0.0143 ? ? ? ? ? ? 165 GLY K O 1234 N N . VAL K 166 ? 0.7288 0.5441 0.7990 0.0022 -0.1671 0.0205 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K N 1235 C CA . VAL K 166 ? 0.6873 0.5388 0.7709 0.0079 -0.1532 0.0263 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CA 1236 C C . VAL K 166 ? 0.6995 0.5385 0.7487 0.0098 -0.1531 0.0192 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K C 1237 O O . VAL K 166 ? 0.7449 0.5573 0.7700 0.0051 -0.1715 0.0150 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K O 1238 C CB . VAL K 166 ? 0.6526 0.5375 0.7785 0.0034 -0.1579 0.0380 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CB 1239 C CG1 . VAL K 166 ? 0.6193 0.5322 0.7494 0.0108 -0.1467 0.0407 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CG1 1240 C CG2 . VAL K 166 ? 0.6470 0.5413 0.8013 0.0007 -0.1508 0.0485 ? ? ? ? ? ? 166 VAL K CG2 1241 N N . HIS K 167 ? 0.6649 0.5193 0.7107 0.0160 -0.1344 0.0186 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K N 1242 C CA . HIS K 167 ? 0.6681 0.5149 0.6888 0.0156 -0.1312 0.0163 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CA 1243 C C . HIS K 167 ? 0.6185 0.5003 0.6667 0.0186 -0.1239 0.0218 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K C 1244 O O . HIS K 167 ? 0.5997 0.5013 0.6658 0.0232 -0.1108 0.0215 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K O 1245 C CB . HIS K 167 ? 0.7074 0.5290 0.6921 0.0177 -0.1121 0.0079 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CB 1246 C CG . HIS K 167 ? 0.7621 0.5389 0.7047 0.0172 -0.1181 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CG 1247 N ND1 . HIS K 167 ? 0.7792 0.5475 0.7275 0.0214 -0.1148 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K ND1 1248 C CD2 . HIS K 167 ? 0.8183 0.5489 0.7049 0.0144 -0.1290 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CD2 1249 C CE1 . HIS K 167 ? 0.8350 0.5542 0.7338 0.0210 -0.1229 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K CE1 1250 N NE2 . HIS K 167 ? 0.8571 0.5521 0.7153 0.0167 -0.1324 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 167 HIS K NE2 1251 N N . THR K 168 ? 0.6044 0.4906 0.6552 0.0175 -0.1355 0.0255 ? ? ? ? ? ? 168 THR K N 1252 C CA . THR K 168 ? 0.5752 0.4850 0.6429 0.0215 -0.1307 0.0283 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CA 1253 C C . THR K 168 ? 0.5886 0.4771 0.6269 0.0186 -0.1282 0.0261 ? ? ? ? ? ? 168 THR K C 1254 O O . THR K 168 ? 0.6096 0.4721 0.6223 0.0166 -0.1415 0.0269 ? ? ? ? ? ? 168 THR K O 1255 C CB . THR K 168 ? 0.5591 0.4891 0.6550 0.0248 -0.1417 0.0339 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CB 1256 O OG1 . THR K 168 ? 0.5466 0.4918 0.6675 0.0244 -0.1392 0.0385 ? ? ? ? ? ? 168 THR K OG1 1257 C CG2 . THR K 168 ? 0.5449 0.4930 0.6507 0.0318 -0.1359 0.0344 ? ? ? ? ? ? 168 THR K CG2 1258 N N . PHE K 169 ? 0.5828 0.4793 0.6252 0.0178 -0.1129 0.0238 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K N 1259 C CA . PHE K 169 ? 0.6159 0.4887 0.6317 0.0114 -0.1040 0.0232 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CA 1260 C C . PHE K 169 ? 0.6123 0.4839 0.6297 0.0122 -0.1138 0.0259 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K C 1261 O O . PHE K 169 ? 0.5944 0.4919 0.6401 0.0183 -0.1182 0.0250 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K O 1262 C CB . PHE K 169 ? 0.6172 0.5011 0.6478 0.0078 -0.0815 0.0190 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CB 1263 C CG . PHE K 169 ? 0.6285 0.5114 0.6587 0.0106 -0.0709 0.0148 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CG 1264 C CD1 . PHE K 169 ? 0.6729 0.5200 0.6606 0.0076 -0.0595 0.0124 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CD1 1265 C CD2 . PHE K 169 ? 0.6051 0.5155 0.6694 0.0180 -0.0735 0.0130 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CD2 1266 C CE1 . PHE K 169 ? 0.6874 0.5285 0.6713 0.0126 -0.0502 0.0063 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CE1 1267 C CE2 . PHE K 169 ? 0.6159 0.5205 0.6795 0.0225 -0.0656 0.0086 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CE2 1268 C CZ . PHE K 169 ? 0.6568 0.5279 0.6824 0.0202 -0.0534 0.0042 ? ? ? ? ? ? 169 PHE K CZ 1269 N N . PRO K 170 ? 0.6532 0.4888 0.6340 0.0078 -0.1182 0.0291 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K N 1270 C CA . PRO K 170 ? 0.6590 0.4855 0.6380 0.0098 -0.1289 0.0315 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CA 1271 C C . PRO K 170 ? 0.6384 0.4834 0.6440 0.0070 -0.1192 0.0282 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K C 1272 O O . PRO K 170 ? 0.6312 0.4832 0.6472 -0.0018 -0.1012 0.0262 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K O 1273 C CB . PRO K 170 ? 0.7175 0.4925 0.6433 0.0024 -0.1282 0.0370 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CB 1274 C CG . PRO K 170 ? 0.7456 0.5011 0.6400 0.0017 -0.1289 0.0367 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CG 1275 C CD . PRO K 170 ? 0.7052 0.4985 0.6356 0.0030 -0.1166 0.0309 ? ? ? ? ? ? 170 PRO K CD 1276 N N . ALA K 171 ? 0.6333 0.4854 0.6519 0.0154 -0.1322 0.0263 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K N 1277 C CA . ALA K 171 ? 0.6268 0.4897 0.6651 0.0141 -0.1302 0.0208 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K CA 1278 C C . ALA K 171 ? 0.6643 0.4972 0.6889 -0.0007 -0.1231 0.0230 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K C 1279 O O . ALA K 171 ? 0.6946 0.4899 0.6843 -0.0050 -0.1245 0.0300 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K O 1280 C CB . ALA K 171 ? 0.6201 0.4882 0.6646 0.0290 -0.1444 0.0169 ? ? ? ? ? ? 171 ALA K CB 1281 N N . LEU K 172 ? 0.6715 0.5189 0.7242 -0.0092 -0.1165 0.0178 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K N 1282 C CA . LEU K 172 ? 0.7230 0.5472 0.7767 -0.0265 -0.1082 0.0199 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CA 1283 C C . LEU K 172 ? 0.7436 0.5731 0.8233 -0.0273 -0.1228 0.0108 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K C 1284 O O . LEU K 172 ? 0.7242 0.5820 0.8253 -0.0166 -0.1339 0.0019 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K O 1285 C CB . LEU K 172 ? 0.7303 0.5660 0.8027 -0.0416 -0.0818 0.0224 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CB 1286 C CG . LEU K 172 ? 0.7620 0.5704 0.7909 -0.0454 -0.0632 0.0316 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CG 1287 C CD1 . LEU K 172 ? 0.7694 0.5918 0.8215 -0.0578 -0.0313 0.0317 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CD1 1288 C CD2 . LEU K 172 ? 0.8199 0.5723 0.7960 -0.0519 -0.0652 0.0418 ? ? ? ? ? ? 172 LEU K CD2 1289 N N . LEU K 173 ? 0.8004 0.5955 0.8720 -0.0406 -0.1238 0.0134 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K N 1290 C CA . LEU K 173 ? 0.8383 0.6250 0.9269 -0.0428 -0.1419 0.0037 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CA 1291 C C . LEU K 173 ? 0.8576 0.6688 0.9999 -0.0616 -0.1359 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K C 1292 O O . LEU K 173 ? 0.8809 0.6878 1.0392 -0.0823 -0.1132 0.0069 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K O 1293 C CB . LEU K 173 ? 0.8928 0.6249 0.9477 -0.0487 -0.1477 0.0098 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CB 1294 C CG . LEU K 173 ? 0.9231 0.6293 0.9690 -0.0384 -0.1732 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CG 1295 C CD1 . LEU K 173 ? 0.8927 0.6237 0.9349 -0.0109 -0.1875 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CD1 1296 C CD2 . LEU K 173 ? 0.9819 0.6316 0.9850 -0.0375 -0.1780 0.0085 ? ? ? ? ? ? 173 LEU K CD2 1297 N N . LEU K 174 ? 0.8611 0.6976 1.0312 -0.0534 -0.1559 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K N 1298 C CA . LEU K 174 ? 0.8589 0.7260 1.0906 -0.0673 -0.1590 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CA 1299 C C . LEU K 174 ? 0.8700 0.7175 1.1107 -0.0698 -0.1909 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K C 1300 O O . LEU K 174 ? 0.8583 0.7132 1.0916 -0.0526 -0.2161 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K O 1301 C CB . LEU K 174 ? 0.8379 0.7495 1.0902 -0.0525 -0.1601 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CB 1302 C CG . LEU K 174 ? 0.8258 0.7781 1.1447 -0.0574 -0.1683 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CG 1303 C CD1 . LEU K 174 ? 0.8379 0.8099 1.2189 -0.0820 -0.1428 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CD1 1304 C CD2 . LEU K 174 ? 0.7753 0.7562 1.0902 -0.0371 -0.1685 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 174 LEU K CD2 1305 N N . SER K 175 ? 0.9019 0.7175 1.1516 -0.0915 -0.1891 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 175 SER K N 1306 C CA . SER K 175 ? 0.9360 0.7179 1.1869 -0.0969 -0.2199 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 175 SER K CA 1307 C C . SER K 175 ? 0.9310 0.6878 1.1241 -0.0674 -0.2452 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 175 SER K C 1308 O O . SER K 175 ? 0.9167 0.6788 1.1099 -0.0551 -0.2728 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 175 SER K O 1309 C CB . SER K 175 ? 0.9415 0.7499 1.2659 -0.1149 -0.2382 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 175 SER K CB 1310 O OG . SER K 175 ? 0.9144 0.7694 1.2636 -0.1002 -0.2475 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 175 SER K OG 1311 N N . GLY K 176 ? 0.9229 0.6514 1.0655 -0.0550 -0.2345 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K N 1312 C CA . GLY K 176 ? 0.9413 0.6430 1.0339 -0.0274 -0.2510 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K CA 1313 C C . GLY K 176 ? 0.8928 0.6233 0.9615 -0.0004 -0.2427 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K C 1314 O O . GLY K 176 ? 0.8935 0.6048 0.9250 0.0219 -0.2455 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 176 GLY K O 1315 N N . LEU K 177 ? 0.8485 0.6243 0.9426 -0.0025 -0.2314 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K N 1316 C CA . LEU K 177 ? 0.8082 0.6109 0.8840 0.0197 -0.2234 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CA 1317 C C . LEU K 177 ? 0.7675 0.6002 0.8585 0.0138 -0.1996 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K C 1318 O O . LEU K 177 ? 0.7696 0.6160 0.8927 -0.0056 -0.1892 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K O 1319 C CB . LEU K 177 ? 0.8029 0.6215 0.8819 0.0288 -0.2401 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CB 1320 C CG . LEU K 177 ? 0.8514 0.6352 0.9058 0.0369 -0.2686 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CG 1321 C CD1 . LEU K 177 ? 0.8621 0.6582 0.9164 0.0444 -0.2892 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CD1 1322 C CD2 . LEU K 177 ? 0.8713 0.6260 0.8736 0.0613 -0.2653 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 177 LEU K CD2 1323 N N . TYR K 178 ? 0.7448 0.5871 0.8148 0.0307 -0.1903 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K N 1324 C CA . TYR K 178 ? 0.7113 0.5747 0.7886 0.0271 -0.1721 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CA 1325 C C . TYR K 178 ? 0.6848 0.5829 0.7806 0.0295 -0.1671 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K C 1326 O O . TYR K 178 ? 0.6927 0.5993 0.7830 0.0421 -0.1764 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K O 1327 C CB . TYR K 178 ? 0.7050 0.5633 0.7613 0.0422 -0.1687 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CB 1328 C CG . TYR K 178 ? 0.7323 0.5546 0.7711 0.0400 -0.1738 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CG 1329 C CD1 . TYR K 178 ? 0.7352 0.5412 0.7663 0.0255 -0.1668 0.0016 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CD1 1330 C CD2 . TYR K 178 ? 0.7551 0.5535 0.7787 0.0542 -0.1857 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CD2 1331 C CE1 . TYR K 178 ? 0.7747 0.5395 0.7816 0.0244 -0.1741 0.0065 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CE1 1332 C CE2 . TYR K 178 ? 0.7866 0.5465 0.7931 0.0541 -0.1934 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CE2 1333 C CZ . TYR K 178 ? 0.7987 0.5412 0.7960 0.0388 -0.1888 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K CZ 1334 O OH . TYR K 178 ? 0.8270 0.5243 0.7996 0.0398 -0.1988 0.0049 ? ? ? ? ? ? 178 TYR K OH 1335 N N . THR K 179 ? 0.6699 0.5815 0.7815 0.0185 -0.1522 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 179 THR K N 1336 C CA . THR K 179 ? 0.6434 0.5837 0.7725 0.0217 -0.1460 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CA 1337 C C . THR K 179 ? 0.6230 0.5641 0.7415 0.0207 -0.1310 0.0016 ? ? ? ? ? ? 179 THR K C 1338 O O . THR K 179 ? 0.6120 0.5353 0.7200 0.0102 -0.1219 0.0063 ? ? ? ? ? ? 179 THR K O 1339 C CB . THR K 179 ? 0.6480 0.6050 0.8174 0.0093 -0.1436 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CB 1340 O OG1 . THR K 179 ? 0.6956 0.6510 0.8796 0.0089 -0.1643 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 179 THR K OG1 1341 C CG2 . THR K 179 ? 0.6248 0.6074 0.8121 0.0160 -0.1386 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 179 THR K CG2 1342 N N . LEU K 180 ? 0.6212 0.5776 0.7381 0.0310 -0.1297 0.0046 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K N 1343 C CA . LEU K 180 ? 0.6166 0.5733 0.7288 0.0283 -0.1191 0.0111 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CA 1344 C C . LEU K 180 ? 0.5873 0.5623 0.7132 0.0338 -0.1162 0.0119 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K C 1345 O O . LEU K 180 ? 0.5735 0.5598 0.7073 0.0417 -0.1238 0.0095 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K O 1346 C CB . LEU K 180 ? 0.6306 0.5762 0.7243 0.0330 -0.1231 0.0163 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CB 1347 C CG . LEU K 180 ? 0.6304 0.5891 0.7274 0.0455 -0.1269 0.0191 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CG 1348 C CD1 . LEU K 180 ? 0.6239 0.5976 0.7306 0.0474 -0.1214 0.0236 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CD1 1349 C CD2 . LEU K 180 ? 0.6477 0.5962 0.7398 0.0474 -0.1330 0.0225 ? ? ? ? ? ? 180 LEU K CD2 1350 N N . SER K 181 ? 0.5862 0.5567 0.7082 0.0302 -0.1072 0.0152 ? ? ? ? ? ? 181 SER K N 1351 C CA . SER K 181 ? 0.5758 0.5555 0.7079 0.0349 -0.1039 0.0162 ? ? ? ? ? ? 181 SER K CA 1352 C C . SER K 181 ? 0.5733 0.5419 0.6907 0.0345 -0.1038 0.0215 ? ? ? ? ? ? 181 SER K C 1353 O O . SER K 181 ? 0.5808 0.5333 0.6809 0.0293 -0.1057 0.0228 ? ? ? ? ? ? 181 SER K O 1354 C CB . SER K 181 ? 0.5835 0.5657 0.7314 0.0304 -0.0915 0.0110 ? ? ? ? ? ? 181 SER K CB 1355 O OG . SER K 181 ? 0.5768 0.5787 0.7557 0.0335 -0.0969 0.0059 ? ? ? ? ? ? 181 SER K OG 1356 N N . SER K 182 ? 0.5662 0.5398 0.6905 0.0398 -0.1046 0.0248 ? ? ? ? ? ? 182 SER K N 1357 C CA . SER K 182 ? 0.5667 0.5269 0.6834 0.0368 -0.1054 0.0283 ? ? ? ? ? ? 182 SER K CA 1358 C C . SER K 182 ? 0.5637 0.5201 0.6868 0.0410 -0.1011 0.0265 ? ? ? ? ? ? 182 SER K C 1359 O O . SER K 182 ? 0.5617 0.5297 0.6976 0.0489 -0.1024 0.0277 ? ? ? ? ? ? 182 SER K O 1360 C CB . SER K 182 ? 0.5682 0.5352 0.6913 0.0377 -0.1111 0.0368 ? ? ? ? ? ? 182 SER K CB 1361 O OG . SER K 182 ? 0.5805 0.5342 0.7033 0.0311 -0.1165 0.0391 ? ? ? ? ? ? 182 SER K OG 1362 N N . SER K 183 ? 0.5695 0.5047 0.6793 0.0375 -0.0982 0.0227 ? ? ? ? ? ? 183 SER K N 1363 C CA . SER K 183 ? 0.5713 0.4960 0.6846 0.0432 -0.0948 0.0198 ? ? ? ? ? ? 183 SER K CA 1364 C C . SER K 183 ? 0.5770 0.4825 0.6826 0.0385 -0.1047 0.0251 ? ? ? ? ? ? 183 SER K C 1365 O O . SER K 183 ? 0.5809 0.4772 0.6766 0.0299 -0.1130 0.0263 ? ? ? ? ? ? 183 SER K O 1366 C CB . SER K 183 ? 0.5975 0.5076 0.6993 0.0445 -0.0806 0.0087 ? ? ? ? ? ? 183 SER K CB 1367 O OG . SER K 183 ? 0.6345 0.5120 0.7004 0.0379 -0.0824 0.0052 ? ? ? ? ? ? 183 SER K OG 1368 N N . VAL K 184 ? 0.5785 0.4769 0.6924 0.0439 -0.1063 0.0286 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K N 1369 C CA . VAL K 184 ? 0.5923 0.4675 0.7031 0.0372 -0.1151 0.0335 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CA 1370 C C . VAL K 184 ? 0.6218 0.4710 0.7267 0.0455 -0.1137 0.0276 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K C 1371 O O . VAL K 184 ? 0.6143 0.4720 0.7299 0.0582 -0.1090 0.0276 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K O 1372 C CB . VAL K 184 ? 0.5741 0.4625 0.7021 0.0323 -0.1179 0.0493 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CB 1373 C CG1 . VAL K 184 ? 0.5709 0.4653 0.7012 0.0436 -0.1135 0.0572 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CG1 1374 C CG2 . VAL K 184 ? 0.5968 0.4637 0.7317 0.0201 -0.1269 0.0546 ? ? ? ? ? ? 184 VAL K CG2 1375 N N . THR K 185 ? 0.6540 0.4690 0.7416 0.0397 -0.1207 0.0213 ? ? ? ? ? ? 185 THR K N 1376 C CA . THR K 185 ? 0.6964 0.4784 0.7719 0.0491 -0.1191 0.0121 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CA 1377 C C . THR K 185 ? 0.7302 0.4800 0.8055 0.0395 -0.1345 0.0182 ? ? ? ? ? ? 185 THR K C 1378 O O . THR K 185 ? 0.7421 0.4767 0.8110 0.0249 -0.1481 0.0173 ? ? ? ? ? ? 185 THR K O 1379 C CB . THR K 185 ? 0.7297 0.4892 0.7730 0.0537 -0.1099 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CB 1380 O OG1 . THR K 185 ? 0.7164 0.5072 0.7695 0.0611 -0.0916 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 185 THR K OG1 1381 C CG2 . THR K 185 ? 0.7752 0.4945 0.8020 0.0660 -0.1066 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 185 THR K CG2 1382 N N . VAL K 186 ? 0.7463 0.4841 0.8310 0.0477 -0.1345 0.0249 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K N 1383 C CA . VAL K 186 ? 0.7848 0.4875 0.8716 0.0385 -0.1467 0.0333 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CA 1384 C C . VAL K 186 ? 0.8367 0.5005 0.9100 0.0554 -0.1471 0.0238 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K C 1385 O O . VAL K 186 ? 0.8338 0.5092 0.9066 0.0751 -0.1359 0.0135 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K O 1386 C CB . VAL K 186 ? 0.7672 0.4883 0.8754 0.0313 -0.1445 0.0571 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CB 1387 C CG1 . VAL K 186 ? 0.7299 0.4897 0.8553 0.0175 -0.1414 0.0646 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CG1 1388 C CG2 . VAL K 186 ? 0.7570 0.4914 0.8643 0.0507 -0.1372 0.0634 ? ? ? ? ? ? 186 VAL K CG2 1389 N N . THR K 187 ? 0.8909 0.5090 0.9584 0.0482 -0.1597 0.0266 ? ? ? ? ? ? 187 THR K N 1390 C CA . THR K 187 ? 0.9467 0.5212 1.0013 0.0666 -0.1618 0.0182 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CA 1391 C C . THR K 187 ? 0.9499 0.5351 1.0196 0.0816 -0.1588 0.0343 ? ? ? ? ? ? 187 THR K C 1392 O O . THR K 187 ? 0.9287 0.5382 1.0096 0.0722 -0.1575 0.0547 ? ? ? ? ? ? 187 THR K O 1393 C CB . THR K 187 ? 1.0019 0.5160 1.0431 0.0531 -0.1797 0.0161 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CB 1394 O OG1 . THR K 187 ? 0.9986 0.5142 1.0625 0.0312 -0.1864 0.0408 ? ? ? ? ? ? 187 THR K OG1 1395 C CG2 . THR K 187 ? 1.0151 0.5103 1.0333 0.0414 -0.1896 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CG2 1396 N N . SER K 188 ? 0.9889 0.5529 1.0561 0.1067 -0.1585 0.0244 ? ? ? ? ? ? 188 SER K N 1397 C CA . SER K 188 ? 1.0036 0.5756 1.0836 0.1263 -0.1618 0.0365 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CA 1398 C C . SER K 188 ? 1.0443 0.5827 1.1140 0.1171 -0.1730 0.0630 ? ? ? ? ? ? 188 SER K C 1399 O O . SER K 188 ? 1.0440 0.5973 1.1139 0.1248 -0.1753 0.0792 ? ? ? ? ? ? 188 SER K O 1400 C CB . SER K 188 ? 1.0433 0.5964 1.1303 0.1572 -0.1617 0.0186 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CB 1401 O OG . SER K 188 ? 1.0188 0.6063 1.1181 0.1667 -0.1443 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 188 SER K OG 1402 N N . ASN K 189 ? 1.0901 0.5770 1.1473 0.1015 -0.1806 0.0668 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K N 1403 C CA . ASN K 189 ? 1.1268 0.5803 1.1760 0.0847 -0.1858 0.0950 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CA 1404 C C . ASN K 189 ? 1.0730 0.5665 1.1309 0.0615 -0.1738 0.1164 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K C 1405 O O . ASN K 189 ? 1.1106 0.5864 1.1576 0.0544 -0.1702 0.1425 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K O 1406 C CB . ASN K 189 ? 1.1967 0.5896 1.2400 0.0660 -0.1966 0.0937 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CB 1407 C CG . ASN K 189 ? 1.2597 0.6068 1.2891 0.0871 -0.2068 0.0684 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K CG 1408 O OD1 . ASN K 189 ? 1.2770 0.6392 1.3069 0.1168 -0.2027 0.0521 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K OD1 1409 N ND2 . ASN K 189 ? 1.3177 0.6068 1.3377 0.0717 -0.2197 0.0643 ? ? ? ? ? ? 189 ASN K ND2 1410 N N . THR K 190 ? 0.9947 0.5371 1.0687 0.0509 -0.1662 0.1056 ? ? ? ? ? ? 190 THR K N 1411 C CA . THR K 190 ? 0.9434 0.5278 1.0301 0.0332 -0.1536 0.1214 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CA 1412 C C . THR K 190 ? 0.9148 0.5264 0.9881 0.0499 -0.1459 0.1323 ? ? ? ? ? ? 190 THR K C 1413 O O . THR K 190 ? 0.9279 0.5390 0.9919 0.0414 -0.1355 0.1552 ? ? ? ? ? ? 190 THR K O 1414 C CB . THR K 190 ? 0.8957 0.5212 1.0009 0.0222 -0.1518 0.1049 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CB 1415 O OG1 . THR K 190 ? 0.9162 0.5104 1.0219 0.0131 -0.1652 0.0884 ? ? ? ? ? ? 190 THR K OG1 1416 C CG2 . THR K 190 ? 0.8678 0.5309 0.9956 0.0019 -0.1403 0.1204 ? ? ? ? ? ? 190 THR K CG2 1417 N N . TRP K 191 ? 0.8804 0.5137 0.9527 0.0731 -0.1504 0.1156 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K N 1418 C CA . TRP K 191 ? 0.8568 0.5183 0.9200 0.0888 -0.1497 0.1210 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CA 1419 C C . TRP K 191 ? 0.8823 0.5247 0.9404 0.1174 -0.1653 0.1152 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K C 1420 O O . TRP K 191 ? 0.8749 0.5147 0.9506 0.1291 -0.1693 0.0955 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K O 1421 C CB . TRP K 191 ? 0.7892 0.5052 0.8700 0.0871 -0.1427 0.1057 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CB 1422 C CG . TRP K 191 ? 0.7614 0.5043 0.8333 0.0988 -0.1440 0.1100 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CG 1423 C CD1 . TRP K 191 ? 0.7521 0.5074 0.8073 0.0910 -0.1350 0.1243 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CD1 1424 C CD2 . TRP K 191 ? 0.7489 0.5059 0.8282 0.1213 -0.1566 0.0990 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CD2 1425 N NE1 . TRP K 191 ? 0.7460 0.5163 0.7889 0.1075 -0.1438 0.1216 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K NE1 1426 C CE2 . TRP K 191 ? 0.7427 0.5164 0.8047 0.1250 -0.1594 0.1065 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CE2 1427 C CE3 . TRP K 191 ? 0.7525 0.5104 0.8558 0.1393 -0.1656 0.0825 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CE3 1428 C CZ2 . TRP K 191 ? 0.7424 0.5317 0.8110 0.1445 -0.1769 0.0980 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CZ2 1429 C CZ3 . TRP K 191 ? 0.7460 0.5269 0.8662 0.1585 -0.1792 0.0750 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CZ3 1430 C CH2 . TRP K 191 ? 0.7410 0.5372 0.8445 0.1598 -0.1874 0.0826 ? ? ? ? ? ? 191 TRP K CH2 1431 N N . PRO K 192 ? 0.9179 0.5461 0.9513 0.1309 -0.1747 0.1310 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K N 1432 C CA . PRO K 192 ? 0.9271 0.5599 0.9301 0.1225 -0.1665 0.1516 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CA 1433 C C . PRO K 192 ? 0.9859 0.5733 0.9569 0.1061 -0.1549 0.1801 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K C 1434 O O . PRO K 192 ? 1.0027 0.5847 0.9386 0.1044 -0.1456 0.1984 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K O 1435 C CB . PRO K 192 ? 0.9496 0.5835 0.9351 0.1492 -0.1870 0.1508 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CB 1436 C CG . PRO K 192 ? 0.9742 0.5869 0.9783 0.1706 -0.2066 0.1400 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CG 1437 C CD . PRO K 192 ? 0.9393 0.5640 0.9807 0.1610 -0.1949 0.1213 ? ? ? ? ? ? 192 PRO K CD 1438 N N . SER K 193 ? 1.0199 0.5732 1.0018 0.0930 -0.1536 0.1834 ? ? ? ? ? ? 193 SER K N 1439 C CA . SER K 193 ? 1.0859 0.5905 1.0448 0.0750 -0.1425 0.2117 ? ? ? ? ? ? 193 SER K CA 1440 C C . SER K 193 ? 1.0673 0.6012 1.0341 0.0498 -0.1151 0.2256 ? ? ? ? ? ? 193 SER K C 1441 O O . SER K 193 ? 1.1076 0.6212 1.0388 0.0459 -0.0988 0.2507 ? ? ? ? ? ? 193 SER K O 1442 C CB . SER K 193 ? 1.1151 0.5803 1.0940 0.0628 -0.1495 0.2077 ? ? ? ? ? ? 193 SER K CB 1443 O OG . SER K 193 ? 1.1088 0.5733 1.1021 0.0838 -0.1685 0.1810 ? ? ? ? ? ? 193 SER K OG 1444 N N . GLN K 194 ? 1.0121 0.5910 1.0243 0.0345 -0.1095 0.2089 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K N 1445 C CA . GLN K 194 ? 0.9839 0.6041 1.0172 0.0155 -0.0864 0.2158 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CA 1446 C C . GLN K 194 ? 0.9315 0.5982 0.9563 0.0321 -0.0857 0.2025 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K C 1447 O O . GLN K 194 ? 0.8857 0.5704 0.9167 0.0478 -0.1030 0.1802 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K O 1448 C CB . GLN K 194 ? 0.9599 0.6009 1.0472 -0.0079 -0.0879 0.2042 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CB 1449 C CG . GLN K 194 ? 1.0162 0.6112 1.1196 -0.0287 -0.0923 0.2147 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CG 1450 C CD . GLN K 194 ? 0.9984 0.6082 1.1500 -0.0482 -0.1054 0.1968 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K CD 1451 O OE1 . GLN K 194 ? 0.9605 0.6190 1.1398 -0.0526 -0.1037 0.1851 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K OE1 1452 N NE2 . GLN K 194 ? 1.0415 0.6037 1.1987 -0.0584 -0.1219 0.1937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN K NE2 1453 N N . THR K 195 ? 0.9367 0.6209 0.9482 0.0283 -0.0634 0.2161 ? ? ? ? ? ? 195 THR K N 1454 C CA . THR K 195 ? 0.9134 0.6309 0.9080 0.0442 -0.0632 0.2053 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CA 1455 C C . THR K 195 ? 0.8377 0.6072 0.8800 0.0355 -0.0624 0.1857 ? ? ? ? ? ? 195 THR K C 1456 O O . THR K 195 ? 0.8205 0.6071 0.9014 0.0156 -0.0497 0.1896 ? ? ? ? ? ? 195 THR K O 1457 C CB . THR K 195 ? 0.9679 0.6751 0.9183 0.0468 -0.0384 0.2260 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CB 1458 O OG1 . THR K 195 ? 0.9686 0.7004 0.9553 0.0252 -0.0084 0.2360 ? ? ? ? ? ? 195 THR K OG1 1459 C CG2 . THR K 195 ? 1.0482 0.6914 0.9399 0.0540 -0.0387 0.2498 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CG2 1460 N N . ILE K 196 ? 0.8013 0.5936 0.8435 0.0501 -0.0780 0.1651 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K N 1461 C CA . ILE K 196 ? 0.7466 0.5810 0.8218 0.0446 -0.0785 0.1475 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CA 1462 C C . ILE K 196 ? 0.7291 0.5858 0.7839 0.0570 -0.0743 0.1430 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K C 1463 O O . ILE K 196 ? 0.7322 0.5810 0.7599 0.0739 -0.0876 0.1375 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K O 1464 C CB . ILE K 196 ? 0.7277 0.5645 0.8204 0.0478 -0.0968 0.1269 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CB 1465 C CG1 . ILE K 196 ? 0.7468 0.5599 0.8583 0.0331 -0.1007 0.1283 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CG1 1466 C CG2 . ILE K 196 ? 0.6813 0.5536 0.7915 0.0465 -0.0982 0.1101 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CG2 1467 C CD1 . ILE K 196 ? 0.7395 0.5419 0.8553 0.0390 -0.1150 0.1083 ? ? ? ? ? ? 196 ILE K CD1 1468 N N . THR K 197 ? 0.7152 0.5984 0.7864 0.0492 -0.0583 0.1443 ? ? ? ? ? ? 197 THR K N 1469 C CA . THR K 197 ? 0.7172 0.6166 0.7673 0.0607 -0.0520 0.1396 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CA 1470 C C . THR K 197 ? 0.6757 0.6094 0.7593 0.0568 -0.0567 0.1228 ? ? ? ? ? ? 197 THR K C 1471 O O . THR K 197 ? 0.6489 0.5976 0.7716 0.0432 -0.0544 0.1221 ? ? ? ? ? ? 197 THR K O 1472 C CB . THR K 197 ? 0.7461 0.6395 0.7763 0.0599 -0.0231 0.1578 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CB 1473 O OG1 . THR K 197 ? 0.7967 0.6483 0.7821 0.0646 -0.0194 0.1753 ? ? ? ? ? ? 197 THR K OG1 1474 C CG2 . THR K 197 ? 0.7458 0.6508 0.7488 0.0741 -0.0157 0.1500 ? ? ? ? ? ? 197 THR K CG2 1475 N N . CYS K 198 ? 0.6805 0.6217 0.7470 0.0686 -0.0664 0.1099 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K N 1476 C CA . CYS K 198 ? 0.6506 0.6160 0.7376 0.0671 -0.0707 0.0957 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K CA 1477 C C . CYS K 198 ? 0.6445 0.6197 0.7211 0.0737 -0.0541 0.0983 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K C 1478 O O . CYS K 198 ? 0.6699 0.6296 0.7051 0.0862 -0.0499 0.1007 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K O 1479 C CB . CYS K 198 ? 0.6560 0.6206 0.7336 0.0746 -0.0893 0.0807 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K CB 1480 S SG . CYS K 198 ? 0.6673 0.6503 0.7565 0.0737 -0.0941 0.0656 ? ? ? ? ? ? 198 CYS K SG 1481 N N . ASN K 199 ? 0.6182 0.6157 0.7300 0.0674 -0.0464 0.0967 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K N 1482 C CA . ASN K 199 ? 0.6319 0.6423 0.7436 0.0760 -0.0278 0.0974 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CA 1483 C C . ASN K 199 ? 0.6072 0.6292 0.7282 0.0813 -0.0401 0.0815 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K C 1484 O O . ASN K 199 ? 0.5762 0.6111 0.7328 0.0727 -0.0511 0.0772 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K O 1485 C CB . ASN K 199 ? 0.6266 0.6576 0.7843 0.0667 -0.0063 0.1097 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CB 1486 C CG . ASN K 199 ? 0.6361 0.6557 0.8032 0.0529 -0.0006 0.1252 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K CG 1487 O OD1 . ASN K 199 ? 0.6092 0.6363 0.8179 0.0378 -0.0122 0.1258 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K OD1 1488 N ND2 . ASN K 199 ? 0.6790 0.6738 0.8020 0.0585 0.0149 0.1378 ? ? ? ? ? ? 199 ASN K ND2 1489 N N . VAL K 200 ? 0.6253 0.6366 0.7098 0.0958 -0.0398 0.0733 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K N 1490 C CA . VAL K 200 ? 0.6132 0.6266 0.6997 0.1009 -0.0527 0.0586 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CA 1491 C C . VAL K 200 ? 0.6379 0.6536 0.7151 0.1166 -0.0354 0.0551 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K C 1492 O O . VAL K 200 ? 0.6765 0.6766 0.7124 0.1287 -0.0205 0.0572 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K O 1493 C CB . VAL K 200 ? 0.6181 0.6127 0.6742 0.1026 -0.0742 0.0478 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CB 1494 C CG1 . VAL K 200 ? 0.6125 0.6031 0.6683 0.1059 -0.0862 0.0339 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CG1 1495 C CG2 . VAL K 200 ? 0.5925 0.5885 0.6653 0.0896 -0.0867 0.0495 ? ? ? ? ? ? 200 VAL K CG2 1496 N N . ALA K 201 ? 0.6279 0.6589 0.7396 0.1183 -0.0378 0.0493 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K N 1497 C CA . ALA K 201 ? 0.6525 0.6859 0.7619 0.1363 -0.0232 0.0425 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K CA 1498 C C . ALA K 201 ? 0.6446 0.6632 0.7455 0.1413 -0.0460 0.0275 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K C 1499 O O . ALA K 201 ? 0.6139 0.6337 0.7356 0.1293 -0.0669 0.0261 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K O 1500 C CB . ALA K 201 ? 0.6438 0.7110 0.8138 0.1366 -0.0039 0.0504 ? ? ? ? ? ? 201 ALA K CB 1501 N N . HIS K 202 ? 0.6848 0.6832 0.7490 0.1589 -0.0415 0.0163 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K N 1502 C CA . HIS K 202 ? 0.7007 0.6793 0.7560 0.1650 -0.0613 0.0020 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CA 1503 C C . HIS K 202 ? 0.7318 0.7092 0.7860 0.1891 -0.0424 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K C 1504 O O . HIS K 202 ? 0.7652 0.7178 0.7692 0.2051 -0.0322 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K O 1505 C CB . HIS K 202 ? 0.7187 0.6651 0.7269 0.1613 -0.0818 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CB 1506 C CG . HIS K 202 ? 0.7361 0.6575 0.7364 0.1629 -0.1026 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CG 1507 N ND1 . HIS K 202 ? 0.7828 0.6704 0.7395 0.1760 -0.1103 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K ND1 1508 C CD2 . HIS K 202 ? 0.7168 0.6354 0.7419 0.1528 -0.1181 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CD2 1509 C CE1 . HIS K 202 ? 0.7887 0.6555 0.7499 0.1723 -0.1294 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K CE1 1510 N NE2 . HIS K 202 ? 0.7447 0.6292 0.7452 0.1584 -0.1331 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 202 HIS K NE2 1511 N N . PRO K 203 ? 0.7269 0.7300 0.8366 0.1936 -0.0382 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K N 1512 C CA . PRO K 203 ? 0.7652 0.7762 0.8908 0.2188 -0.0161 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CA 1513 C C . PRO K 203 ? 0.8184 0.7872 0.8907 0.2390 -0.0218 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K C 1514 O O . PRO K 203 ? 0.8651 0.8252 0.9094 0.2606 0.0055 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K O 1515 C CB . PRO K 203 ? 0.7364 0.7747 0.9329 0.2173 -0.0298 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CB 1516 C CG . PRO K 203 ? 0.6928 0.7491 0.9144 0.1909 -0.0426 0.0066 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CG 1517 C CD . PRO K 203 ? 0.6879 0.7141 0.8505 0.1767 -0.0545 0.0059 ? ? ? ? ? ? 203 PRO K CD 1518 N N . ALA K 204 ? 0.8143 0.7530 0.8685 0.2311 -0.0553 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K N 1519 C CA . ALA K 204 ? 0.8613 0.7544 0.8692 0.2473 -0.0667 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K CA 1520 C C . ALA K 204 ? 0.9134 0.7746 0.8505 0.2574 -0.0576 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K C 1521 O O . ALA K 204 ? 0.9679 0.7957 0.8666 0.2805 -0.0531 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K O 1522 C CB . ALA K 204 ? 0.8493 0.7143 0.8521 0.2301 -0.1030 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 204 ALA K CB 1523 N N . SER K 205 ? 0.9004 0.7670 0.8167 0.2423 -0.0569 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 205 SER K N 1524 C CA . SER K 205 ? 0.9602 0.7933 0.8039 0.2523 -0.0527 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 205 SER K CA 1525 C C . SER K 205 ? 0.9926 0.8416 0.8206 0.2629 -0.0126 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 205 SER K C 1526 O O . SER K 205 ? 1.0433 0.8610 0.8029 0.2701 -0.0091 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 205 SER K O 1527 C CB . SER K 205 ? 0.9435 0.7628 0.7683 0.2308 -0.0847 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 205 SER K CB 1528 O OG . SER K 205 ? 0.8867 0.7428 0.7496 0.2112 -0.0802 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 205 SER K OG 1529 N N . SER K 206 ? 0.9674 0.8613 0.8572 0.2635 0.0160 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 206 SER K N 1530 C CA . SER K 206 ? 0.9843 0.8998 0.8759 0.2667 0.0575 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 206 SER K CA 1531 C C . SER K 206 ? 0.9894 0.8972 0.8490 0.2488 0.0508 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 206 SER K C 1532 O O . SER K 206 ? 1.0443 0.9349 0.8532 0.2569 0.0772 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 206 SER K O 1533 C CB . SER K 206 ? 1.0547 0.9441 0.8910 0.2971 0.0948 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 206 SER K CB 1534 O OG . SER K 206 ? 1.0615 0.9607 0.9352 0.3164 0.1029 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 206 SER K OG 1535 N N . THR K 207 ? 0.9485 0.8655 0.8350 0.2262 0.0168 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 207 THR K N 1536 C CA . THR K 207 ? 0.9486 0.8567 0.8100 0.2116 0.0043 0.0041 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CA 1537 C C . THR K 207 ? 0.9060 0.8535 0.8270 0.1934 0.0180 0.0241 ? ? ? ? ? ? 207 THR K C 1538 O O . THR K 207 ? 0.8477 0.8249 0.8319 0.1812 0.0083 0.0256 ? ? ? ? ? ? 207 THR K O 1539 C CB . THR K 207 ? 0.9295 0.8217 0.7850 0.1994 -0.0399 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CB 1540 O OG1 . THR K 207 ? 0.9815 0.8317 0.7791 0.2147 -0.0556 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 207 THR K OG1 1541 C CG2 . THR K 207 ? 0.9225 0.8127 0.7684 0.1855 -0.0548 0.0037 ? ? ? ? ? ? 207 THR K CG2 1542 N N . LYS K 208 ? 0.9563 0.8977 0.8514 0.1921 0.0394 0.0394 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K N 1543 C CA . LYS K 208 ? 0.9364 0.9036 0.8770 0.1725 0.0472 0.0586 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CA 1544 C C . LYS K 208 ? 0.9523 0.8883 0.8389 0.1686 0.0349 0.0667 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K C 1545 O O . LYS K 208 ? 1.0284 0.9281 0.8428 0.1830 0.0464 0.0687 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K O 1546 C CB . LYS K 208 ? 0.9733 0.9639 0.9449 0.1750 0.0932 0.0729 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CB 1547 C CG . LYS K 208 ? 0.9632 0.9825 0.9948 0.1531 0.1040 0.0926 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CG 1548 C CD . LYS K 208 ? 0.9143 0.9639 1.0180 0.1350 0.0749 0.0898 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CD 1549 C CE . LYS K 208 ? 0.9063 0.9527 1.0216 0.1142 0.0649 0.1039 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K CE 1550 N NZ . LYS K 208 ? 0.8561 0.9236 1.0290 0.0986 0.0365 0.0990 ? ? ? ? ? ? 208 LYS K NZ 1551 N N . VAL K 209 ? 0.9043 0.8496 0.8206 0.1517 0.0105 0.0705 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K N 1552 C CA . VAL K 209 ? 0.9220 0.8393 0.7964 0.1503 -0.0090 0.0752 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CA 1553 C C . VAL K 209 ? 0.8813 0.8144 0.7992 0.1321 -0.0098 0.0896 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K C 1554 O O . VAL K 209 ? 0.8112 0.7723 0.7872 0.1188 -0.0176 0.0866 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K O 1555 C CB . VAL K 209 ? 0.9064 0.8112 0.7667 0.1532 -0.0486 0.0564 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CB 1556 C CG1 . VAL K 209 ? 0.9045 0.7966 0.7558 0.1488 -0.0741 0.0596 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CG1 1557 C CG2 . VAL K 209 ? 0.9603 0.8332 0.7587 0.1723 -0.0530 0.0429 ? ? ? ? ? ? 209 VAL K CG2 1558 N N . ASP K 210 ? 0.9284 0.8361 0.8106 0.1327 -0.0041 0.1047 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K N 1559 C CA . ASP K 210 ? 0.9093 0.8201 0.8218 0.1178 -0.0094 0.1170 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CA 1560 C C . ASP K 210 ? 0.9167 0.7987 0.7925 0.1247 -0.0400 0.1145 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K C 1561 O O . ASP K 210 ? 0.9672 0.8133 0.7774 0.1392 -0.0433 0.1181 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K O 1562 C CB . ASP K 210 ? 0.9602 0.8632 0.8699 0.1112 0.0252 0.1402 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CB 1563 C CG . ASP K 210 ? 0.9543 0.8926 0.9156 0.1045 0.0562 0.1431 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K CG 1564 O OD1 . ASP K 210 ? 0.9307 0.9034 0.9529 0.0962 0.0447 0.1322 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K OD1 1565 O OD2 . ASP K 210 ? 0.9950 0.9250 0.9358 0.1082 0.0929 0.1571 ? ? ? ? ? ? 210 ASP K OD2 1566 N N . LYS K 211 ? 0.8708 0.7665 0.7875 0.1160 -0.0625 0.1078 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K N 1567 C CA . LYS K 211 ? 0.8924 0.7674 0.7918 0.1230 -0.0902 0.1060 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CA 1568 C C . LYS K 211 ? 0.8612 0.7335 0.7889 0.1129 -0.0893 0.1167 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K C 1569 O O . LYS K 211 ? 0.7911 0.6872 0.7689 0.1005 -0.0896 0.1105 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K O 1570 C CB . LYS K 211 ? 0.8763 0.7679 0.7999 0.1255 -0.1184 0.0852 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CB 1571 C CG . LYS K 211 ? 0.8997 0.7873 0.7953 0.1350 -0.1268 0.0720 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CG 1572 C CD . LYS K 211 ? 0.9675 0.8151 0.7949 0.1528 -0.1432 0.0733 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CD 1573 C CE . LYS K 211 ? 0.9969 0.8338 0.7885 0.1621 -0.1472 0.0594 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K CE 1574 N NZ . LYS K 211 ? 1.0735 0.8679 0.7985 0.1798 -0.1761 0.0543 ? ? ? ? ? ? 211 LYS K NZ 1575 N N . LYS K 212 ? 0.9033 0.7391 0.7908 0.1195 -0.0899 0.1324 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K N 1576 C CA . LYS K 212 ? 0.8898 0.7114 0.7951 0.1136 -0.0948 0.1418 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CA 1577 C C . LYS K 212 ? 0.8443 0.6739 0.7756 0.1217 -0.1257 0.1256 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K C 1578 O O . LYS K 212 ? 0.8511 0.6773 0.7648 0.1361 -0.1485 0.1158 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K O 1579 C CB . LYS K 212 ? 0.9670 0.7395 0.8139 0.1204 -0.0884 0.1644 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CB 1580 C CG . LYS K 212 ? 0.9901 0.7393 0.8516 0.1132 -0.0906 0.1771 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CG 1581 C CD . LYS K 212 ? 1.0782 0.7719 0.8754 0.1181 -0.0808 0.2031 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CD 1582 C CE . LYS K 212 ? 1.1019 0.7624 0.9068 0.1156 -0.0923 0.2137 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K CE 1583 N NZ . LYS K 212 ? 1.1929 0.7923 0.9295 0.1184 -0.0803 0.2425 ? ? ? ? ? ? 212 LYS K NZ 1584 N N . ILE K 213 ? 0.7995 0.6388 0.7743 0.1127 -0.1264 0.1218 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K N 1585 C CA . ILE K 213 ? 0.7820 0.6302 0.7871 0.1209 -0.1478 0.1068 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CA 1586 C C . ILE K 213 ? 0.8308 0.6410 0.8138 0.1352 -0.1643 0.1169 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K C 1587 O O . ILE K 213 ? 0.8299 0.6169 0.8140 0.1299 -0.1575 0.1272 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K O 1588 C CB . ILE K 213 ? 0.7396 0.6079 0.7909 0.1081 -0.1394 0.0962 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CB 1589 C CG1 . ILE K 213 ? 0.6986 0.5951 0.7650 0.0939 -0.1250 0.0900 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CG1 1590 C CG2 . ILE K 213 ? 0.7276 0.6086 0.8117 0.1185 -0.1541 0.0794 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CG2 1591 C CD1 . ILE K 213 ? 0.6758 0.5937 0.7405 0.0989 -0.1309 0.0793 ? ? ? ? ? ? 213 ILE K CD1 1592 N N . GLU K 214 ? 0.8682 0.6686 0.8305 0.1535 -0.1894 0.1135 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K N 1593 C CA . GLU K 214 ? 0.9372 0.6982 0.8743 0.1716 -0.2126 0.1225 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CA 1594 C C . GLU K 214 ? 0.9056 0.6882 0.9013 0.1833 -0.2339 0.1047 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K C 1595 O O . GLU K 214 ? 0.8649 0.6888 0.9035 0.1826 -0.2391 0.0862 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K O 1596 C CB . GLU K 214 ? 1.0101 0.7434 0.8866 0.1874 -0.2337 0.1280 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CB 1597 C CG . GLU K 214 ? 1.0565 0.7661 0.8678 0.1802 -0.2088 0.1443 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CG 1598 C CD . GLU K 214 ? 1.1411 0.7976 0.8989 0.1784 -0.1923 0.1720 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K CD 1599 O OE1 . GLU K 214 ? 1.1637 0.8017 0.9397 0.1785 -0.1976 0.1793 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K OE1 1600 O OE2 . GLU K 214 ? 1.1996 0.8304 0.8962 0.1769 -0.1718 0.1866 ? ? ? ? ? ? 214 GLU K OE2 1601 N N . PRO K 215 ? 0.9277 0.6819 0.9282 0.1946 -0.2442 0.1102 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K N 1602 C CA . PRO K 215 ? 0.9095 0.6866 0.9698 0.2110 -0.2644 0.0919 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CA 1603 C C . PRO K 215 ? 0.9279 0.7113 0.9908 0.2307 -0.3023 0.0851 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K C 1604 O O . PRO K 215 ? 0.9784 0.7263 0.9780 0.2376 -0.3188 0.0980 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K O 1605 C CB . PRO K 215 ? 0.9516 0.6869 1.0066 0.2216 -0.2687 0.1009 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CB 1606 C CG . PRO K 215 ? 1.0044 0.6875 0.9881 0.2126 -0.2593 0.1273 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CG 1607 C CD . PRO K 215 ? 0.9737 0.6774 0.9357 0.1912 -0.2348 0.1315 ? ? ? ? ? ? 215 PRO K CD 1608 N N . ARG K 216 ? 0.8893 0.7156 1.0246 0.2392 -0.3150 0.0647 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K N 1609 C CA . ARG K 216 ? 0.9019 0.7451 1.0586 0.2534 -0.3530 0.0542 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CA 1610 C C . ARG K 216 ? 0.9625 0.7719 1.1138 0.2824 -0.3948 0.0590 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K C 1611 O O . ARG K 216 ? 0.9745 0.7812 1.1637 0.2946 -0.3933 0.0570 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K O 1612 C CB . ARG K 216 ? 0.8438 0.7520 1.0943 0.2479 -0.3471 0.0309 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CB 1613 C CG . ARG K 216 ? 0.7812 0.7193 1.0392 0.2208 -0.3076 0.0257 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CG 1614 C CD . ARG K 216 ? 0.7313 0.7221 1.0765 0.2157 -0.2912 0.0070 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CD 1615 N NE . ARG K 216 ? 0.6874 0.6966 1.0292 0.1910 -0.2552 0.0041 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NE 1616 C CZ . ARG K 216 ? 0.6616 0.6936 1.0120 0.1763 -0.2540 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K CZ 1617 N NH1 . ARG K 216 ? 0.6805 0.7216 1.0450 0.1816 -0.2871 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NH1 1618 N NH2 . ARG K 216 ? 0.6202 0.6609 0.9618 0.1562 -0.2222 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 216 ARG K NH2 1619 N N . GLY K 217 ? 1.0192 0.7962 1.1171 0.2952 -0.4329 0.0653 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K N 1620 C CA . GLY K 217 ? 1.0893 0.8285 1.1751 0.3250 -0.4809 0.0702 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K CA 1621 C C . GLY K 217 ? 1.0781 0.8659 1.2513 0.3386 -0.5210 0.0473 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K C 1622 O O . GLY K 217 ? 1.0300 0.8542 1.2267 0.3250 -0.5223 0.0343 ? ? ? ? ? ? 217 GLY K O 1623 N N . PRO K 218 ? 1.1264 0.9154 1.3546 0.3654 -0.5549 0.0418 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K N 1624 C CA . PRO K 218 ? 1.1306 0.9662 1.4496 0.3801 -0.6013 0.0205 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CA 1625 C C . PRO K 218 ? 1.2117 1.0057 1.4636 0.3920 -0.6597 0.0235 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K C 1626 O O . PRO K 218 ? 1.2105 1.0406 1.5278 0.3977 -0.7013 0.0052 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K O 1627 C CB . PRO K 218 ? 1.1470 0.9873 1.5356 0.4093 -0.6204 0.0163 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CB 1628 C CG . PRO K 218 ? 1.1984 0.9650 1.4942 0.4159 -0.6060 0.0401 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CG 1629 C CD . PRO K 218 ? 1.1606 0.9149 1.3861 0.3829 -0.5509 0.0523 ? ? ? ? ? ? 218 PRO K CD 1630 N N . ASP L 1 ? 0.8410 0.3938 0.8247 0.0637 -0.1394 0.0533 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L N 1631 C CA . ASP L 1 ? 0.8078 0.3926 0.7999 0.0560 -0.1396 0.0439 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CA 1632 C C . ASP L 1 ? 0.7939 0.3921 0.7754 0.0516 -0.1413 0.0507 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L C 1633 O O . ASP L 1 ? 0.8107 0.3937 0.7781 0.0481 -0.1371 0.0609 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L O 1634 C CB . ASP L 1 ? 0.8012 0.3829 0.8007 0.0421 -0.1341 0.0339 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CB 1635 C CG . ASP L 1 ? 0.8109 0.3819 0.8172 0.0482 -0.1344 0.0230 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L CG 1636 O OD1 . ASP L 1 ? 0.8212 0.3794 0.8251 0.0628 -0.1371 0.0241 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L OD1 1637 O OD2 . ASP L 1 ? 0.8106 0.3864 0.8230 0.0398 -0.1324 0.0126 ? ? ? ? ? ? 1 ASP L OD2 1638 N N . ILE L 2 ? 0.7698 0.3958 0.7581 0.0527 -0.1474 0.0454 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L N 1639 C CA . ILE L 2 ? 0.7646 0.4030 0.7416 0.0491 -0.1514 0.0471 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CA 1640 C C . ILE L 2 ? 0.7335 0.3795 0.7152 0.0347 -0.1448 0.0390 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L C 1641 O O . ILE L 2 ? 0.7021 0.3640 0.7018 0.0306 -0.1455 0.0296 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L O 1642 C CB . ILE L 2 ? 0.7579 0.4208 0.7437 0.0568 -0.1648 0.0444 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CB 1643 C CG1 . ILE L 2 ? 0.7825 0.4402 0.7667 0.0724 -0.1715 0.0532 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CG1 1644 C CG2 . ILE L 2 ? 0.7614 0.4331 0.7324 0.0538 -0.1716 0.0426 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CG2 1645 C CD1 . ILE L 2 ? 0.7819 0.4651 0.7796 0.0806 -0.1868 0.0524 ? ? ? ? ? ? 2 ILE L CD1 1646 N N . VAL L 3 ? 0.7422 0.3779 0.7087 0.0284 -0.1377 0.0443 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L N 1647 C CA . VAL L 3 ? 0.7296 0.3713 0.7011 0.0157 -0.1301 0.0384 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CA 1648 C C . VAL L 3 ? 0.7267 0.3842 0.6878 0.0161 -0.1346 0.0342 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L C 1649 O O . VAL L 3 ? 0.7546 0.4081 0.6927 0.0234 -0.1367 0.0408 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L O 1650 C CB . VAL L 3 ? 0.7520 0.3752 0.7184 0.0085 -0.1180 0.0480 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CB 1651 C CG1 . VAL L 3 ? 0.7392 0.3725 0.7125 -0.0032 -0.1103 0.0430 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CG1 1652 C CG2 . VAL L 3 ? 0.7604 0.3630 0.7382 0.0075 -0.1165 0.0499 ? ? ? ? ? ? 3 VAL L CG2 1653 N N . LEU L 4 ? 0.7011 0.3748 0.6774 0.0095 -0.1366 0.0230 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L N 1654 C CA . LEU L 4 ? 0.7037 0.3891 0.6726 0.0092 -0.1422 0.0165 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CA 1655 C C . LEU L 4 ? 0.6924 0.3773 0.6573 0.0011 -0.1306 0.0150 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L C 1656 O O . LEU L 4 ? 0.6781 0.3661 0.6609 -0.0077 -0.1241 0.0116 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L O 1657 C CB . LEU L 4 ? 0.6879 0.3914 0.6799 0.0075 -0.1526 0.0070 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CB 1658 C CG . LEU L 4 ? 0.6974 0.4080 0.7022 0.0154 -0.1634 0.0093 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CG 1659 C CD1 . LEU L 4 ? 0.6769 0.4086 0.7096 0.0119 -0.1720 0.0025 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CD1 1660 C CD2 . LEU L 4 ? 0.7276 0.4325 0.7111 0.0260 -0.1739 0.0142 ? ? ? ? ? ? 4 LEU L CD2 1661 N N . THR L 5 ? 0.7080 0.3899 0.6485 0.0059 -0.1282 0.0177 ? ? ? ? ? ? 5 THR L N 1662 C CA . THR L 5 ? 0.7093 0.3929 0.6448 0.0013 -0.1159 0.0180 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CA 1663 C C . THR L 5 ? 0.7099 0.4013 0.6338 0.0057 -0.1234 0.0065 ? ? ? ? ? ? 5 THR L C 1664 O O . THR L 5 ? 0.7354 0.4229 0.6330 0.0170 -0.1313 0.0055 ? ? ? ? ? ? 5 THR L O 1665 C CB . THR L 5 ? 0.7442 0.4167 0.6592 0.0056 -0.1026 0.0338 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CB 1666 O OG1 . THR L 5 ? 0.7475 0.4095 0.6783 -0.0005 -0.0970 0.0434 ? ? ? ? ? ? 5 THR L OG1 1667 C CG2 . THR L 5 ? 0.7506 0.4290 0.6623 0.0027 -0.0880 0.0362 ? ? ? ? ? ? 5 THR L CG2 1668 N N . GLN L 6 ? 0.6818 0.3825 0.6246 -0.0020 -0.1225 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L N 1669 C CA . GLN L 6 ? 0.6841 0.3892 0.6200 0.0013 -0.1306 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CA 1670 C C . GLN L 6 ? 0.7003 0.4038 0.6164 0.0057 -0.1175 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L C 1671 O O . GLN L 6 ? 0.6879 0.3931 0.6102 0.0009 -0.1013 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L O 1672 C CB . GLN L 6 ? 0.6511 0.3664 0.6181 -0.0079 -0.1359 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CB 1673 C CG . GLN L 6 ? 0.6412 0.3617 0.6281 -0.0096 -0.1486 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CG 1674 C CD . GLN L 6 ? 0.6203 0.3524 0.6379 -0.0171 -0.1530 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L CD 1675 O OE1 . GLN L 6 ? 0.6059 0.3457 0.6451 -0.0209 -0.1514 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L OE1 1676 N NE2 . GLN L 6 ? 0.6269 0.3594 0.6455 -0.0180 -0.1580 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 6 GLN L NE2 1677 N N . SER L 7 ? 0.7277 0.4280 0.6208 0.0158 -0.1255 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 7 SER L N 1678 C CA . SER L 7 ? 0.7452 0.4460 0.6213 0.0222 -0.1137 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 7 SER L CA 1679 C C . SER L 7 ? 0.7478 0.4445 0.6149 0.0285 -0.1291 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 7 SER L C 1680 O O . SER L 7 ? 0.7610 0.4521 0.6236 0.0316 -0.1494 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 7 SER L O 1681 C CB . SER L 7 ? 0.7841 0.4796 0.6244 0.0353 -0.1006 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 7 SER L CB 1682 O OG . SER L 7 ? 0.8201 0.5062 0.6232 0.0514 -0.1142 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 7 SER L OG 1683 N N . PRO L 8 ? 0.7488 0.4480 0.6171 0.0299 -0.1212 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L N 1684 C CA . PRO L 8 ? 0.7300 0.4399 0.6136 0.0241 -0.0993 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CA 1685 C C . PRO L 8 ? 0.6801 0.3994 0.6061 0.0068 -0.0996 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L C 1686 O O . PRO L 8 ? 0.6572 0.3757 0.5996 0.0004 -0.1140 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L O 1687 C CB . PRO L 8 ? 0.7502 0.4587 0.6199 0.0344 -0.0960 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CB 1688 C CG . PRO L 8 ? 0.7548 0.4529 0.6260 0.0351 -0.1197 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CG 1689 C CD . PRO L 8 ? 0.7687 0.4601 0.6293 0.0364 -0.1356 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 8 PRO L CD 1690 N N . ALA L 9 ? 0.6687 0.3983 0.6122 0.0003 -0.0835 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L N 1691 C CA . ALA L 9 ? 0.6355 0.3741 0.6147 -0.0136 -0.0837 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L CA 1692 C C . ALA L 9 ? 0.6328 0.3737 0.6244 -0.0142 -0.0916 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L C 1693 O O . ALA L 9 ? 0.6032 0.3476 0.6174 -0.0223 -0.0994 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L O 1694 C CB . ALA L 9 ? 0.6277 0.3762 0.6218 -0.0197 -0.0672 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9 ALA L CB 1695 N N . SER L 10 ? 0.6678 0.4064 0.6440 -0.0043 -0.0883 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 10 SER L N 1696 C CA . SER L 10 ? 0.6726 0.4077 0.6566 -0.0026 -0.0978 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 10 SER L CA 1697 C C . SER L 10 ? 0.7124 0.4357 0.6653 0.0132 -0.1002 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 10 SER L C 1698 O O . SER L 10 ? 0.7442 0.4654 0.6683 0.0243 -0.0912 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 10 SER L O 1699 C CB . SER L 10 ? 0.6502 0.3980 0.6622 -0.0096 -0.0894 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 10 SER L CB 1700 O OG . SER L 10 ? 0.6718 0.4244 0.6747 -0.0009 -0.0759 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 10 SER L OG 1701 N N . LEU L 11 ? 0.7243 0.4394 0.6837 0.0152 -0.1115 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L N 1702 C CA . LEU L 11 ? 0.7614 0.4576 0.6926 0.0289 -0.1251 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CA 1703 C C . LEU L 11 ? 0.7538 0.4432 0.7022 0.0289 -0.1315 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L C 1704 O O . LEU L 11 ? 0.7328 0.4267 0.7157 0.0156 -0.1379 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L O 1705 C CB . LEU L 11 ? 0.7744 0.4620 0.7069 0.0240 -0.1465 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CB 1706 C CG . LEU L 11 ? 0.8259 0.4988 0.7193 0.0376 -0.1592 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CG 1707 C CD1 . LEU L 11 ? 0.8264 0.4990 0.7371 0.0278 -0.1785 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CD1 1708 C CD2 . LEU L 11 ? 0.8716 0.5243 0.7399 0.0525 -0.1722 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 11 LEU L CD2 1709 N N . ALA L 12 ? 0.7830 0.4613 0.7076 0.0448 -0.1294 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L N 1710 C CA . ALA L 12 ? 0.7810 0.4475 0.7202 0.0466 -0.1379 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L CA 1711 C C . ALA L 12 ? 0.8251 0.4635 0.7357 0.0600 -0.1590 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L C 1712 O O . ALA L 12 ? 0.8659 0.4954 0.7342 0.0798 -0.1544 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L O 1713 C CB . ALA L 12 ? 0.7802 0.4570 0.7205 0.0550 -0.1174 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 12 ALA L CB 1714 N N . VAL L 13 ? 0.8171 0.4419 0.7515 0.0500 -0.1823 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L N 1715 C CA . VAL L 13 ? 0.8540 0.4502 0.7683 0.0592 -0.2087 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CA 1716 C C . VAL L 13 ? 0.8574 0.4336 0.7949 0.0578 -0.2222 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L C 1717 O O . VAL L 13 ? 0.8183 0.4034 0.8009 0.0414 -0.2211 -0.1844 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L O 1718 C CB . VAL L 13 ? 0.8475 0.4438 0.7749 0.0471 -0.2296 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CB 1719 C CG1 . VAL L 13 ? 0.8993 0.4662 0.8067 0.0564 -0.2607 -0.2060 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CG1 1720 C CG2 . VAL L 13 ? 0.8360 0.4499 0.7417 0.0489 -0.2167 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 13 VAL L CG2 1721 N N . SER L 14 ? 0.9063 0.4540 0.8115 0.0761 -0.2353 -0.2171 ? ? ? ? ? ? 14 SER L N 1722 C CA . SER L 14 ? 0.9253 0.4469 0.8504 0.0762 -0.2521 -0.2314 ? ? ? ? ? ? 14 SER L CA 1723 C C . SER L 14 ? 0.9239 0.4325 0.8864 0.0582 -0.2829 -0.2363 ? ? ? ? ? ? 14 SER L C 1724 O O . SER L 14 ? 0.9194 0.4311 0.8770 0.0534 -0.2971 -0.2376 ? ? ? ? ? ? 14 SER L O 1725 C CB . SER L 14 ? 0.9893 0.4803 0.8639 0.1036 -0.2600 -0.2565 ? ? ? ? ? ? 14 SER L CB 1726 O OG . SER L 14 ? 0.9841 0.4874 0.8377 0.1196 -0.2307 -0.2503 ? ? ? ? ? ? 14 SER L OG 1727 N N . LEU L 15 ? 0.9256 0.4202 0.9276 0.0490 -0.2927 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L N 1728 C CA . LEU L 15 ? 0.9311 0.4133 0.9770 0.0311 -0.3217 -0.2405 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CA 1729 C C . LEU L 15 ? 0.9908 0.4436 1.0085 0.0407 -0.3544 -0.2668 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L C 1730 O O . LEU L 15 ? 1.0365 0.4628 1.0078 0.0627 -0.3604 -0.2891 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L O 1731 C CB . LEU L 15 ? 0.9282 0.3944 1.0169 0.0231 -0.3266 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CB 1732 C CG . LEU L 15 ? 0.8733 0.3683 0.9986 0.0112 -0.2999 -0.2111 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CG 1733 C CD1 . LEU L 15 ? 0.8824 0.3575 1.0358 0.0108 -0.3019 -0.2112 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CD1 1734 C CD2 . LEU L 15 ? 0.8324 0.3555 0.9990 -0.0102 -0.2993 -0.1895 ? ? ? ? ? ? 15 LEU L CD2 1735 N N . GLY L 16 ? 0.9927 0.4510 1.0366 0.0258 -0.3756 -0.2645 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L N 1736 C CA . GLY L 16 ? 1.0583 0.4914 1.0776 0.0339 -0.4102 -0.2892 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L CA 1737 C C . GLY L 16 ? 1.0939 0.5338 1.0514 0.0522 -0.4062 -0.2958 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L C 1738 O O . GLY L 16 ? 1.1456 0.5657 1.0786 0.0606 -0.4362 -0.3163 ? ? ? ? ? ? 16 GLY L O 1739 N N . GLN L 17 ? 1.0759 0.5427 1.0088 0.0585 -0.3711 -0.2783 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L N 1740 C CA . GLN L 17 ? 1.1035 0.5777 0.9785 0.0763 -0.3632 -0.2802 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CA 1741 C C . GLN L 17 ? 1.0667 0.5716 0.9619 0.0616 -0.3582 -0.2594 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L C 1742 O O . GLN L 17 ? 1.0193 0.5414 0.9711 0.0391 -0.3586 -0.2437 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L O 1743 C CB . GLN L 17 ? 1.1124 0.5957 0.9487 0.0938 -0.3277 -0.2733 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CB 1744 C CG . GLN L 17 ? 1.1610 0.6164 0.9712 0.1132 -0.3281 -0.2928 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CG 1745 C CD . GLN L 17 ? 1.2464 0.6670 1.0038 0.1364 -0.3561 -0.3232 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L CD 1746 O OE1 . GLN L 17 ? 1.2922 0.6790 1.0512 0.1421 -0.3794 -0.3462 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L OE1 1747 N NE2 . GLN L 17 ? 1.2773 0.7039 0.9861 0.1510 -0.3551 -0.3240 ? ? ? ? ? ? 17 GLN L NE2 1748 N N . ARG L 18 ? 1.0934 0.6040 0.9405 0.0762 -0.3533 -0.2589 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L N 1749 C CA . ARG L 18 ? 1.0659 0.6015 0.9231 0.0668 -0.3495 -0.2411 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CA 1750 C C . ARG L 18 ? 1.0102 0.5734 0.8696 0.0628 -0.3112 -0.2160 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L C 1751 O O . ARG L 18 ? 1.0219 0.5851 0.8464 0.0772 -0.2884 -0.2143 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L O 1752 C CB . ARG L 18 ? 1.1238 0.6490 0.9255 0.0864 -0.3652 -0.2529 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CB 1753 C CG . ARG L 18 ? 1.1145 0.6611 0.9265 0.0785 -0.3680 -0.2374 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CG 1754 C CD . ARG L 18 ? 1.1845 0.7185 0.9414 0.0992 -0.3881 -0.2502 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CD 1755 N NE . ARG L 18 ? 1.2629 0.7655 1.0008 0.1101 -0.4241 -0.2807 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NE 1756 C CZ . ARG L 18 ? 1.2812 0.7752 1.0530 0.0991 -0.4626 -0.2938 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L CZ 1757 N NH1 . ARG L 18 ? 1.2437 0.7611 1.0706 0.0780 -0.4695 -0.2779 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NH1 1758 N NH2 . ARG L 18 ? 1.3380 0.7994 1.0894 0.1103 -0.4951 -0.3235 ? ? ? ? ? ? 18 ARG L NH2 1759 N N . ALA L 19 ? 0.9510 0.5377 0.8524 0.0441 -0.3053 -0.1969 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L N 1760 C CA . ALA L 19 ? 0.9112 0.5220 0.8135 0.0400 -0.2748 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L CA 1761 C C . ALA L 19 ? 0.9106 0.5313 0.8037 0.0403 -0.2808 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L C 1762 O O . ALA L 19 ? 0.8955 0.5199 0.8187 0.0303 -0.3014 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L O 1763 C CB . ALA L 19 ? 0.8561 0.4845 0.8118 0.0206 -0.2621 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 19 ALA L CB 1764 N N . THR L 20 ? 0.9272 0.5530 0.7818 0.0518 -0.2620 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 20 THR L N 1765 C CA . THR L 20 ? 0.9335 0.5671 0.7749 0.0545 -0.2646 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CA 1766 C C . THR L 20 ? 0.9028 0.5550 0.7543 0.0473 -0.2353 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 20 THR L C 1767 O O . THR L 20 ? 0.9176 0.5715 0.7484 0.0538 -0.2120 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 20 THR L O 1768 C CB . THR L 20 ? 0.9869 0.6050 0.7667 0.0780 -0.2725 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CB 1769 O OG1 . THR L 20 ? 1.0203 0.6175 0.7885 0.0857 -0.3023 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 20 THR L OG1 1770 C CG2 . THR L 20 ? 0.9908 0.6156 0.7580 0.0815 -0.2785 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 20 THR L CG2 1771 N N . ILE L 21 ? 0.8710 0.5367 0.7561 0.0344 -0.2375 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L N 1772 C CA . ILE L 21 ? 0.8297 0.5102 0.7307 0.0259 -0.2143 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CA 1773 C C . ILE L 21 ? 0.8324 0.5156 0.7218 0.0301 -0.2181 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L C 1774 O O . ILE L 21 ? 0.8281 0.5132 0.7316 0.0285 -0.2388 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L O 1775 C CB . ILE L 21 ? 0.7864 0.4800 0.7390 0.0086 -0.2129 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CB 1776 C CG1 . ILE L 21 ? 0.7792 0.4699 0.7438 0.0050 -0.2079 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CG1 1777 C CG2 . ILE L 21 ? 0.7573 0.4639 0.7246 0.0014 -0.1940 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CG2 1778 C CD1 . ILE L 21 ? 0.7484 0.4505 0.7613 -0.0096 -0.2094 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 21 ILE L CD1 1779 N N . SER L 22 ? 0.8357 0.5197 0.7039 0.0350 -0.1984 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 22 SER L N 1780 C CA . SER L 22 ? 0.8422 0.5259 0.6961 0.0408 -0.2000 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 22 SER L CA 1781 C C . SER L 22 ? 0.8104 0.5036 0.6941 0.0295 -0.1879 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 22 SER L C 1782 O O . SER L 22 ? 0.7683 0.4674 0.6737 0.0192 -0.1727 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 22 SER L O 1783 C CB . SER L 22 ? 0.8746 0.5494 0.6808 0.0564 -0.1870 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 22 SER L CB 1784 O OG . SER L 22 ? 0.9114 0.5755 0.6824 0.0713 -0.2010 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 22 SER L OG 1785 N N . CYS L 23 ? 0.8266 0.5202 0.7090 0.0333 -0.1961 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L N 1786 C CA . CYS L 23 ? 0.8114 0.5097 0.7150 0.0269 -0.1864 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L CA 1787 C C . CYS L 23 ? 0.8558 0.5461 0.7326 0.0387 -0.1876 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L C 1788 O O . CYS L 23 ? 0.8822 0.5713 0.7452 0.0483 -0.2063 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L O 1789 C CB . CYS L 23 ? 0.7770 0.4883 0.7214 0.0186 -0.1983 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L CB 1790 S SG . CYS L 23 ? 0.7559 0.4724 0.7245 0.0144 -0.1876 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 23 CYS L SG 1791 N N . ARG L 24 ? 0.8821 0.5658 0.7521 0.0381 -0.1688 0.0002 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L N 1792 C CA . ARG L 24 ? 0.9302 0.6042 0.7776 0.0486 -0.1672 0.0140 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CA 1793 C C . ARG L 24 ? 0.9119 0.5851 0.7862 0.0424 -0.1629 0.0229 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L C 1794 O O . ARG L 24 ? 0.9094 0.5828 0.8051 0.0312 -0.1500 0.0246 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L O 1795 C CB . ARG L 24 ? 0.9730 0.6376 0.7908 0.0541 -0.1479 0.0263 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CB 1796 C CG . ARG L 24 ? 1.0238 0.6768 0.8177 0.0653 -0.1433 0.0445 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CG 1797 C CD . ARG L 24 ? 1.0653 0.7119 0.8359 0.0695 -0.1208 0.0599 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CD 1798 N NE . ARG L 24 ? 1.1116 0.7612 0.8476 0.0817 -0.1216 0.0520 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NE 1799 C CZ . ARG L 24 ? 1.1688 0.8129 0.8598 0.1017 -0.1290 0.0538 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L CZ 1800 N NH1 . ARG L 24 ? 1.1837 0.8291 0.8429 0.1135 -0.1299 0.0434 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NH1 1801 N NH2 . ARG L 24 ? 1.2142 0.8507 0.8892 0.1118 -0.1363 0.0652 ? ? ? ? ? ? 24 ARG L NH2 1802 N N . ALA L 25 ? 0.9067 0.5784 0.7788 0.0510 -0.1746 0.0276 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L N 1803 C CA . ALA L 25 ? 0.8857 0.5535 0.7782 0.0493 -0.1706 0.0361 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L CA 1804 C C . ALA L 25 ? 0.9107 0.5599 0.7805 0.0565 -0.1598 0.0535 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L C 1805 O O . ALA L 25 ? 0.9456 0.5890 0.7824 0.0679 -0.1617 0.0602 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L O 1806 C CB . ALA L 25 ? 0.8813 0.5610 0.7911 0.0551 -0.1890 0.0321 ? ? ? ? ? ? 25 ALA L CB 1807 N N . SER L 26 ? 0.8914 0.5298 0.7779 0.0508 -0.1490 0.0609 ? ? ? ? ? ? 26 SER L N 1808 C CA . SER L 26 ? 0.9132 0.5309 0.7853 0.0556 -0.1386 0.0791 ? ? ? ? ? ? 26 SER L CA 1809 C C . SER L 26 ? 0.9537 0.5650 0.8113 0.0715 -0.1496 0.0881 ? ? ? ? ? ? 26 SER L C 1810 O O . SER L 26 ? 0.9760 0.5710 0.8129 0.0792 -0.1429 0.1052 ? ? ? ? ? ? 26 SER L O 1811 C CB . SER L 26 ? 0.8875 0.4922 0.7840 0.0446 -0.1277 0.0819 ? ? ? ? ? ? 26 SER L CB 1812 O OG . SER L 26 ? 0.8630 0.4703 0.7808 0.0459 -0.1362 0.0736 ? ? ? ? ? ? 26 SER L OG 1813 N N . GLU L 27 ? 0.9522 0.5775 0.8237 0.0765 -0.1660 0.0784 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L N 1814 C CA . GLU L 27 ? 0.9807 0.6060 0.8402 0.0926 -0.1801 0.0850 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CA 1815 C C . GLU L 27 ? 0.9718 0.6215 0.8434 0.0953 -0.2007 0.0709 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L C 1816 O O . GLU L 27 ? 0.9373 0.6015 0.8286 0.0843 -0.2023 0.0575 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L O 1817 C CB . GLU L 27 ? 0.9815 0.5934 0.8559 0.0978 -0.1773 0.0941 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CB 1818 C CG . GLU L 27 ? 0.9448 0.5690 0.8553 0.0926 -0.1797 0.0827 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CG 1819 C CD . GLU L 27 ? 0.9432 0.5493 0.8646 0.0985 -0.1742 0.0895 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L CD 1820 O OE1 . GLU L 27 ? 0.9397 0.5531 0.8713 0.1111 -0.1837 0.0911 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L OE1 1821 O OE2 . GLU L 27 ? 0.9332 0.5176 0.8548 0.0908 -0.1613 0.0927 ? ? ? ? ? ? 27 GLU L OE2 1822 N N . SER L 28 ? 1.0035 0.6578 0.8659 0.1097 -0.2173 0.0750 ? ? ? ? ? ? 28 SER L N 1823 C CA . SER L 28 ? 0.9983 0.6754 0.8740 0.1123 -0.2402 0.0629 ? ? ? ? ? ? 28 SER L CA 1824 C C . SER L 28 ? 0.9567 0.6534 0.8803 0.1037 -0.2424 0.0555 ? ? ? ? ? ? 28 SER L C 1825 O O . SER L 28 ? 0.9531 0.6474 0.8947 0.1064 -0.2344 0.0623 ? ? ? ? ? ? 28 SER L O 1826 C CB . SER L 28 ? 1.0360 0.7146 0.8952 0.1305 -0.2588 0.0703 ? ? ? ? ? ? 28 SER L CB 1827 O OG . SER L 28 ? 1.0353 0.7344 0.9044 0.1322 -0.2842 0.0575 ? ? ? ? ? ? 28 SER L OG 1828 N N . VAL L 29 ? 0.9308 0.6456 0.8736 0.0945 -0.2526 0.0421 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L N 1829 C CA . VAL L 29 ? 0.8901 0.6285 0.8803 0.0879 -0.2569 0.0374 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CA 1830 C C . VAL L 29 ? 0.8938 0.6547 0.9061 0.0946 -0.2827 0.0356 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L C 1831 O O . VAL L 29 ? 0.8605 0.6451 0.9161 0.0883 -0.2883 0.0327 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L O 1832 C CB . VAL L 29 ? 0.8549 0.6000 0.8621 0.0716 -0.2490 0.0267 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CB 1833 C CG1 . VAL L 29 ? 0.8500 0.5767 0.8430 0.0652 -0.2251 0.0292 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CG1 1834 C CG2 . VAL L 29 ? 0.8669 0.6128 0.8608 0.0673 -0.2632 0.0149 ? ? ? ? ? ? 29 VAL L CG2 1835 N N . ASP L 30 ? 0.9368 0.6911 0.9206 0.1076 -0.2983 0.0385 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L N 1836 C CA . ASP L 30 ? 0.9597 0.7347 0.9638 0.1158 -0.3257 0.0376 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CA 1837 C C . ASP L 30 ? 0.9534 0.7431 0.9900 0.1245 -0.3233 0.0500 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L C 1838 O O . ASP L 30 ? 0.9497 0.7232 0.9716 0.1322 -0.3058 0.0607 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L O 1839 C CB . ASP L 30 ? 1.0066 0.7691 0.9647 0.1298 -0.3443 0.0367 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CB 1840 C CG . ASP L 30 ? 1.0182 0.7732 0.9506 0.1243 -0.3553 0.0205 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L CG 1841 O OD1 . ASP L 30 ? 0.9777 0.7362 0.9300 0.1086 -0.3480 0.0108 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L OD1 1842 O OD2 . ASP L 30 ? 1.0528 0.7973 0.9426 0.1376 -0.3713 0.0175 ? ? ? ? ? ? 30 ASP L OD2 1843 N N . ASN L 31 ? 0.9505 0.7705 1.0327 0.1238 -0.3415 0.0488 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L N 1844 C CA . ASN L 31 ? 0.9343 0.7766 1.0612 0.1285 -0.3346 0.0590 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CA 1845 C C . ASN L 31 ? 0.9310 0.8083 1.1049 0.1291 -0.3618 0.0587 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L C 1846 O O . ASN L 31 ? 0.9168 0.8125 1.1263 0.1147 -0.3693 0.0518 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L O 1847 C CB . ASN L 31 ? 0.9037 0.7507 1.0547 0.1153 -0.3108 0.0571 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CB 1848 C CG . ASN L 31 ? 0.9041 0.7559 1.0727 0.1248 -0.2912 0.0677 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L CG 1849 O OD1 . ASN L 31 ? 0.9447 0.7958 1.1107 0.1411 -0.2938 0.0770 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L OD1 1850 N ND2 . ASN L 31 ? 0.8823 0.7386 1.0677 0.1167 -0.2722 0.0661 ? ? ? ? ? ? 31 ASN L ND2 1851 N N . TYR L 32 ? 0.9514 0.8375 1.1275 0.1450 -0.3780 0.0666 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L N 1852 C CA . TYR L 32 ? 0.9436 0.8654 1.1687 0.1464 -0.4066 0.0675 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CA 1853 C C . TYR L 32 ? 0.9474 0.8718 1.1749 0.1332 -0.4345 0.0513 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L C 1854 O O . TYR L 32 ? 0.9039 0.8563 1.1871 0.1211 -0.4482 0.0486 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L O 1855 C CB . TYR L 32 ? 0.9040 0.8615 1.1964 0.1427 -0.3947 0.0776 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CB 1856 C CG . TYR L 32 ? 0.8895 0.8420 1.1786 0.1558 -0.3653 0.0901 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CG 1857 C CD1 . TYR L 32 ? 0.9117 0.8659 1.1964 0.1770 -0.3681 0.1016 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CD1 1858 C CD2 . TYR L 32 ? 0.8551 0.8000 1.1448 0.1482 -0.3363 0.0896 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CD2 1859 C CE1 . TYR L 32 ? 0.9057 0.8512 1.1860 0.1902 -0.3422 0.1110 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CE1 1860 C CE2 . TYR L 32 ? 0.8526 0.7899 1.1369 0.1616 -0.3116 0.0983 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CE2 1861 C CZ . TYR L 32 ? 0.8732 0.8100 1.1533 0.1825 -0.3148 0.1084 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L CZ 1862 O OH . TYR L 32 ? 0.8682 0.7927 1.1403 0.1963 -0.2915 0.1146 ? ? ? ? ? ? 32 TYR L OH 1863 N N . GLY L 33 ? 0.9831 0.8768 1.1499 0.1364 -0.4418 0.0409 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L N 1864 C CA . GLY L 33 ? 1.0055 0.8946 1.1627 0.1279 -0.4692 0.0226 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L CA 1865 C C . GLY L 33 ? 0.9845 0.8684 1.1539 0.1078 -0.4595 0.0111 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L C 1866 O O . GLY L 33 ? 0.9965 0.8749 1.1612 0.1008 -0.4827 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 33 GLY L O 1867 N N . ILE L 34 ? 0.9546 0.8385 1.1377 0.0997 -0.4267 0.0186 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L N 1868 C CA . ILE L 34 ? 0.9254 0.8065 1.1234 0.0815 -0.4141 0.0108 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CA 1869 C C . ILE L 34 ? 0.9148 0.7685 1.0667 0.0823 -0.3821 0.0125 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L C 1870 O O . ILE L 34 ? 0.9224 0.7726 1.0667 0.0904 -0.3613 0.0248 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L O 1871 C CB . ILE L 34 ? 0.8947 0.8097 1.1650 0.0713 -0.4059 0.0212 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CB 1872 C CG1 . ILE L 34 ? 0.9079 0.8525 1.2341 0.0667 -0.4394 0.0201 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CG1 1873 C CG2 . ILE L 34 ? 0.8633 0.7748 1.1457 0.0555 -0.3857 0.0180 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CG2 1874 C CD1 . ILE L 34 ? 0.9267 0.8640 1.2601 0.0527 -0.4653 0.0023 ? ? ? ? ? ? 34 ILE L CD1 1875 N N . SER L 35 ? 0.9068 0.7406 1.0298 0.0742 -0.3789 0.0001 ? ? ? ? ? ? 35 SER L N 1876 C CA . SER L 35 ? 0.8896 0.7015 0.9787 0.0715 -0.3488 0.0016 ? ? ? ? ? ? 35 SER L CA 1877 C C . SER L 35 ? 0.8398 0.6650 0.9699 0.0577 -0.3297 0.0046 ? ? ? ? ? ? 35 SER L C 1878 O O . SER L 35 ? 0.8105 0.6443 0.9676 0.0454 -0.3377 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 35 SER L O 1879 C CB . SER L 35 ? 0.9104 0.6988 0.9534 0.0706 -0.3529 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 35 SER L CB 1880 O OG . SER L 35 ? 0.9477 0.7267 0.9534 0.0849 -0.3745 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 35 SER L OG 1881 N N . SER L 36 ? 0.8178 0.6435 0.9523 0.0608 -0.3059 0.0158 ? ? ? ? ? ? 36 SER L N 1882 C CA . SER L 36 ? 0.7885 0.6267 0.9560 0.0512 -0.2869 0.0192 ? ? ? ? ? ? 36 SER L CA 1883 C C . SER L 36 ? 0.7803 0.5986 0.9217 0.0418 -0.2704 0.0118 ? ? ? ? ? ? 36 SER L C 1884 O O . SER L 36 ? 0.7762 0.5825 0.9015 0.0432 -0.2495 0.0158 ? ? ? ? ? ? 36 SER L O 1885 C CB . SER L 36 ? 0.7770 0.6226 0.9570 0.0608 -0.2699 0.0317 ? ? ? ? ? ? 36 SER L CB 1886 O OG . SER L 36 ? 0.7806 0.6533 0.9992 0.0679 -0.2828 0.0398 ? ? ? ? ? ? 36 SER L OG 1887 N N . MET L 37 ? 0.7829 0.5980 0.9226 0.0327 -0.2815 0.0007 ? ? ? ? ? ? 37 MET L N 1888 C CA . MET L 37 ? 0.7662 0.5667 0.8879 0.0239 -0.2677 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CA 1889 C C . MET L 37 ? 0.7272 0.5429 0.8890 0.0115 -0.2726 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 37 MET L C 1890 O O . MET L 37 ? 0.7391 0.5619 0.9203 0.0082 -0.2949 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 37 MET L O 1891 C CB . MET L 37 ? 0.8078 0.5859 0.8826 0.0276 -0.2749 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CB 1892 C CG . MET L 37 ? 0.8108 0.5744 0.8647 0.0210 -0.2578 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CG 1893 S SD . MET L 37 ? 0.8120 0.5680 0.8567 0.0204 -0.2280 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 37 MET L SD 1894 C CE . MET L 37 ? 0.8411 0.5773 0.8399 0.0335 -0.2258 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 37 MET L CE 1895 N N . ASN L 38 ? 0.6861 0.5058 0.8611 0.0049 -0.2528 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L N 1896 C CA . ASN L 38 ? 0.6575 0.4899 0.8689 -0.0064 -0.2534 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CA 1897 C C . ASN L 38 ? 0.6424 0.4571 0.8294 -0.0126 -0.2428 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L C 1898 O O . ASN L 38 ? 0.6513 0.4499 0.8016 -0.0087 -0.2298 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L O 1899 C CB . ASN L 38 ? 0.6302 0.4851 0.8773 -0.0061 -0.2380 0.0064 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CB 1900 C CG . ASN L 38 ? 0.6313 0.5043 0.8992 0.0033 -0.2435 0.0165 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L CG 1901 O OD1 . ASN L 38 ? 0.6458 0.5284 0.9331 0.0033 -0.2649 0.0159 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L OD1 1902 N ND2 . ASN L 38 ? 0.6215 0.4989 0.8858 0.0125 -0.2254 0.0253 ? ? ? ? ? ? 38 ASN L ND2 1903 N N . TRP L 39 ? 0.6256 0.4436 0.8359 -0.0222 -0.2488 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L N 1904 C CA . TRP L 39 ? 0.6188 0.4233 0.8126 -0.0274 -0.2381 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CA 1905 C C . TRP L 39 ? 0.5896 0.4087 0.8212 -0.0358 -0.2287 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L C 1906 O O . TRP L 39 ? 0.5879 0.4235 0.8623 -0.0408 -0.2382 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L O 1907 C CB . TRP L 39 ? 0.6523 0.4398 0.8289 -0.0286 -0.2554 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CB 1908 C CG . TRP L 39 ? 0.6861 0.4568 0.8163 -0.0183 -0.2616 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CG 1909 C CD1 . TRP L 39 ? 0.7144 0.4840 0.8362 -0.0113 -0.2815 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CD1 1910 C CD2 . TRP L 39 ? 0.6966 0.4503 0.7828 -0.0129 -0.2477 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CD2 1911 N NE1 . TRP L 39 ? 0.7420 0.4937 0.8131 -0.0006 -0.2801 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L NE1 1912 C CE2 . TRP L 39 ? 0.7322 0.4747 0.7823 -0.0017 -0.2584 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CE2 1913 C CE3 . TRP L 39 ? 0.6776 0.4264 0.7532 -0.0160 -0.2274 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CE3 1914 C CZ2 . TRP L 39 ? 0.7475 0.4745 0.7519 0.0065 -0.2468 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CZ2 1915 C CZ3 . TRP L 39 ? 0.6964 0.4310 0.7309 -0.0090 -0.2174 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CZ3 1916 C CH2 . TRP L 39 ? 0.7283 0.4524 0.7278 0.0022 -0.2259 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 39 TRP L CH2 1917 N N . PHE L 40 ? 0.5584 0.3719 0.7753 -0.0370 -0.2103 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L N 1918 C CA . PHE L 40 ? 0.5318 0.3572 0.7766 -0.0426 -0.1993 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CA 1919 C C . PHE L 40 ? 0.5332 0.3441 0.7640 -0.0472 -0.1961 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L C 1920 O O . PHE L 40 ? 0.5528 0.3473 0.7477 -0.0442 -0.1934 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L O 1921 C CB . PHE L 40 ? 0.5055 0.3409 0.7469 -0.0370 -0.1797 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CB 1922 C CG . PHE L 40 ? 0.5042 0.3542 0.7589 -0.0298 -0.1800 0.0074 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CG 1923 C CD1 . PHE L 40 ? 0.5165 0.3568 0.7457 -0.0227 -0.1836 0.0040 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CD1 1924 C CD2 . PHE L 40 ? 0.4940 0.3685 0.7882 -0.0290 -0.1758 0.0212 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CD2 1925 C CE1 . PHE L 40 ? 0.5155 0.3690 0.7576 -0.0144 -0.1841 0.0125 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CE1 1926 C CE2 . PHE L 40 ? 0.4940 0.3842 0.8022 -0.0204 -0.1751 0.0303 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CE2 1927 C CZ . PHE L 40 ? 0.5026 0.3815 0.7840 -0.0129 -0.1797 0.0251 ? ? ? ? ? ? 40 PHE L CZ 1928 N N . GLN L 41 ? 0.5184 0.3369 0.7801 -0.0536 -0.1951 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L N 1929 C CA . GLN L 41 ? 0.5194 0.3272 0.7742 -0.0570 -0.1898 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CA 1930 C C . GLN L 41 ? 0.5064 0.3277 0.7700 -0.0560 -0.1707 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L C 1931 O O . GLN L 41 ? 0.5026 0.3425 0.7961 -0.0562 -0.1663 0.0057 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L O 1932 C CB . GLN L 41 ? 0.5264 0.3298 0.8114 -0.0644 -0.2053 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CB 1933 C CG . GLN L 41 ? 0.5233 0.3156 0.8072 -0.0671 -0.2007 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CG 1934 C CD . GLN L 41 ? 0.5303 0.3195 0.8549 -0.0755 -0.2154 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L CD 1935 O OE1 . GLN L 41 ? 0.5222 0.3292 0.8883 -0.0809 -0.2132 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L OE1 1936 N NE2 . GLN L 41 ? 0.5498 0.3160 0.8633 -0.0760 -0.2296 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 41 GLN L NE2 1937 N N . GLN L 42 ? 0.5080 0.3212 0.7460 -0.0540 -0.1597 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L N 1938 C CA . GLN L 42 ? 0.5007 0.3245 0.7438 -0.0522 -0.1447 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CA 1939 C C . GLN L 42 ? 0.5208 0.3368 0.7639 -0.0552 -0.1431 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L C 1940 O O . GLN L 42 ? 0.5245 0.3289 0.7428 -0.0541 -0.1410 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L O 1941 C CB . GLN L 42 ? 0.4881 0.3117 0.7041 -0.0462 -0.1339 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CB 1942 C CG . GLN L 42 ? 0.4740 0.3103 0.6946 -0.0416 -0.1212 0.0042 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CG 1943 C CD . GLN L 42 ? 0.4697 0.3032 0.6652 -0.0352 -0.1143 0.0009 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L CD 1944 O OE1 . GLN L 42 ? 0.4794 0.2995 0.6537 -0.0368 -0.1162 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L OE1 1945 N NE2 . GLN L 42 ? 0.4661 0.3111 0.6638 -0.0274 -0.1062 0.0085 ? ? ? ? ? ? 42 GLN L NE2 1946 N N . LYS L 43 ? 0.5421 0.3653 0.8157 -0.0585 -0.1433 0.0022 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L N 1947 C CA . LYS L 43 ? 0.5609 0.3779 0.8379 -0.0599 -0.1404 0.0017 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CA 1948 C C . LYS L 43 ? 0.5633 0.3913 0.8293 -0.0541 -0.1250 0.0090 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L C 1949 O O . LYS L 43 ? 0.5561 0.3974 0.8193 -0.0491 -0.1173 0.0166 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L O 1950 C CB . LYS L 43 ? 0.5790 0.3987 0.8952 -0.0655 -0.1459 0.0120 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CB 1951 C CG . LYS L 43 ? 0.6113 0.4191 0.9436 -0.0719 -0.1652 0.0038 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CG 1952 C CD . LYS L 43 ? 0.6482 0.4566 1.0249 -0.0792 -0.1713 0.0149 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CD 1953 C CE . LYS L 43 ? 0.6894 0.4717 1.0677 -0.0826 -0.1849 0.0016 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L CE 1954 N NZ . LYS L 43 ? 0.6989 0.4649 1.0353 -0.0754 -0.1809 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 43 LYS L NZ 1955 N N . ALA L 44 ? 0.5746 0.3970 0.8350 -0.0534 -0.1218 0.0064 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L N 1956 C CA . ALA L 44 ? 0.5874 0.4189 0.8361 -0.0477 -0.1107 0.0110 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L CA 1957 C C . ALA L 44 ? 0.5828 0.4317 0.8472 -0.0429 -0.1024 0.0283 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L C 1958 O O . ALA L 44 ? 0.5709 0.4242 0.8640 -0.0456 -0.1031 0.0403 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L O 1959 C CB . ALA L 44 ? 0.5972 0.4217 0.8440 -0.0472 -0.1100 0.0074 ? ? ? ? ? ? 44 ALA L CB 1960 N N . GLY L 45 ? 0.5836 0.4415 0.8292 -0.0352 -0.0949 0.0297 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L N 1961 C CA . GLY L 45 ? 0.5910 0.4661 0.8428 -0.0262 -0.0849 0.0455 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L CA 1962 C C . GLY L 45 ? 0.5942 0.4813 0.8640 -0.0243 -0.0821 0.0567 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L C 1963 O O . GLY L 45 ? 0.6080 0.5119 0.8863 -0.0154 -0.0716 0.0730 ? ? ? ? ? ? 45 GLY L O 1964 N N . GLN L 46 ? 0.5912 0.4714 0.8656 -0.0308 -0.0908 0.0488 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L N 1965 C CA . GLN L 46 ? 0.5887 0.4815 0.8879 -0.0307 -0.0909 0.0594 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CA 1966 C C . GLN L 46 ? 0.5706 0.4604 0.8522 -0.0274 -0.0941 0.0503 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L C 1967 O O . GLN L 46 ? 0.5549 0.4286 0.8095 -0.0293 -0.0992 0.0347 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L O 1968 C CB . GLN L 46 ? 0.6135 0.5008 0.9453 -0.0429 -0.1029 0.0606 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CB 1969 C CG . GLN L 46 ? 0.6369 0.5241 0.9916 -0.0469 -0.1011 0.0709 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CG 1970 C CD . GLN L 46 ? 0.6587 0.5522 1.0608 -0.0556 -0.1079 0.0836 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L CD 1971 O OE1 . GLN L 46 ? 0.6643 0.5797 1.0929 -0.0525 -0.1001 0.1022 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L OE1 1972 N NE2 . GLN L 46 ? 0.6812 0.5555 1.0960 -0.0660 -0.1234 0.0735 ? ? ? ? ? ? 46 GLN L NE2 1973 N N . PRO L 47 ? 0.5598 0.4659 0.8593 -0.0221 -0.0903 0.0618 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L N 1974 C CA . PRO L 47 ? 0.5566 0.4589 0.8434 -0.0189 -0.0949 0.0540 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CA 1975 C C . PRO L 47 ? 0.5497 0.4400 0.8445 -0.0299 -0.1112 0.0444 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L C 1976 O O . PRO L 47 ? 0.5726 0.4600 0.8893 -0.0396 -0.1196 0.0451 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L O 1977 C CB . PRO L 47 ? 0.5472 0.4740 0.8586 -0.0096 -0.0862 0.0716 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CB 1978 C CG . PRO L 47 ? 0.5414 0.4838 0.8908 -0.0145 -0.0821 0.0891 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CG 1979 C CD . PRO L 47 ? 0.5476 0.4779 0.8789 -0.0168 -0.0796 0.0841 ? ? ? ? ? ? 47 PRO L CD 1980 N N . PRO L 48 ? 0.5398 0.4214 0.8156 -0.0273 -0.1166 0.0353 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L N 1981 C CA . PRO L 48 ? 0.5435 0.4163 0.8254 -0.0346 -0.1325 0.0280 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CA 1982 C C . PRO L 48 ? 0.5341 0.4253 0.8605 -0.0381 -0.1397 0.0400 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L C 1983 O O . PRO L 48 ? 0.5266 0.4397 0.8747 -0.0313 -0.1301 0.0552 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L O 1984 C CB . PRO L 48 ? 0.5544 0.4185 0.8091 -0.0278 -0.1335 0.0211 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CB 1985 C CG . PRO L 48 ? 0.5534 0.4121 0.7817 -0.0210 -0.1208 0.0187 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CG 1986 C CD . PRO L 48 ? 0.5481 0.4243 0.7939 -0.0171 -0.1098 0.0305 ? ? ? ? ? ? 48 PRO L CD 1987 N N . LYS L 49 ? 0.5363 0.4186 0.8766 -0.0479 -0.1567 0.0334 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L N 1988 C CA . LYS L 49 ? 0.5474 0.4440 0.9340 -0.0542 -0.1689 0.0423 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CA 1989 C C . LYS L 49 ? 0.5521 0.4391 0.9296 -0.0549 -0.1884 0.0304 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L C 1990 O O . LYS L 49 ? 0.5738 0.4379 0.9166 -0.0555 -0.1967 0.0139 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L O 1991 C CB . LYS L 49 ? 0.5649 0.4560 0.9785 -0.0652 -0.1759 0.0436 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CB 1992 C CG . LYS L 49 ? 0.5866 0.4887 1.0528 -0.0745 -0.1932 0.0510 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CG 1993 C CD . LYS L 49 ? 0.6074 0.5031 1.1059 -0.0854 -0.1987 0.0553 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CD 1994 C CE . LYS L 49 ? 0.6276 0.5418 1.1907 -0.0951 -0.2114 0.0699 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L CE 1995 N NZ . LYS L 49 ? 0.6470 0.5528 1.2449 -0.1063 -0.2159 0.0762 ? ? ? ? ? ? 49 LYS L NZ 1996 N N . PHE L 50 ? 0.5396 0.4462 0.9495 -0.0538 -0.1952 0.0401 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L N 1997 C CA . PHE L 50 ? 0.5554 0.4573 0.9571 -0.0516 -0.2131 0.0314 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CA 1998 C C . PHE L 50 ? 0.5674 0.4592 0.9892 -0.0624 -0.2395 0.0214 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L C 1999 O O . PHE L 50 ? 0.5543 0.4577 1.0246 -0.0720 -0.2460 0.0304 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L O 2000 C CB . PHE L 50 ? 0.5589 0.4883 0.9873 -0.0436 -0.2078 0.0470 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CB 2001 C CG . PHE L 50 ? 0.5741 0.5155 1.0368 -0.0469 -0.2306 0.0483 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CG 2002 C CD1 . PHE L 50 ? 0.5969 0.5222 1.0303 -0.0435 -0.2488 0.0338 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CD1 2003 C CD2 . PHE L 50 ? 0.5758 0.5471 1.1014 -0.0522 -0.2332 0.0662 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CD2 2004 C CE1 . PHE L 50 ? 0.6166 0.5537 1.0804 -0.0453 -0.2723 0.0343 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CE1 2005 C CE2 . PHE L 50 ? 0.5903 0.5751 1.1528 -0.0558 -0.2565 0.0677 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CE2 2006 C CZ . PHE L 50 ? 0.6120 0.5794 1.1425 -0.0521 -0.2773 0.0507 ? ? ? ? ? ? 50 PHE L CZ 2007 N N . LEU L 51 ? 0.5873 0.4557 0.9698 -0.0599 -0.2541 0.0031 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L N 2008 C CA . LEU L 51 ? 0.6120 0.4636 0.9987 -0.0666 -0.2808 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CA 2009 C C . LEU L 51 ? 0.6396 0.4927 1.0268 -0.0629 -0.3052 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L C 2010 O O . LEU L 51 ? 0.6525 0.5109 1.0792 -0.0706 -0.3290 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L O 2011 C CB . LEU L 51 ? 0.6236 0.4451 0.9577 -0.0632 -0.2796 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CB 2012 C CG . LEU L 51 ? 0.6148 0.4275 0.9426 -0.0668 -0.2629 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CG 2013 C CD1 . LEU L 51 ? 0.6349 0.4209 0.9095 -0.0606 -0.2634 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CD1 2014 C CD2 . LEU L 51 ? 0.6135 0.4281 0.9885 -0.0782 -0.2724 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 51 LEU L CD2 2015 N N . ILE L 52 ? 0.6550 0.5015 0.9982 -0.0512 -0.3007 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L N 2016 C CA . ILE L 52 ? 0.6859 0.5296 1.0163 -0.0445 -0.3232 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CA 2017 C C . ILE L 52 ? 0.6770 0.5377 1.0051 -0.0347 -0.3110 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L C 2018 O O . ILE L 52 ? 0.6685 0.5288 0.9768 -0.0298 -0.2858 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L O 2019 C CB . ILE L 52 ? 0.7183 0.5313 0.9859 -0.0365 -0.3298 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CB 2020 C CG1 . ILE L 52 ? 0.7376 0.5302 1.0008 -0.0429 -0.3405 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CG1 2021 C CG2 . ILE L 52 ? 0.7444 0.5539 0.9921 -0.0267 -0.3528 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CG2 2022 C CD1 . ILE L 52 ? 0.7595 0.5502 1.0564 -0.0497 -0.3745 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 52 ILE L CD1 2023 N N . TYR L 53 ? 0.6976 0.5725 1.0472 -0.0312 -0.3305 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L N 2024 C CA . TYR L 53 ? 0.7024 0.5901 1.0456 -0.0190 -0.3222 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CA 2025 C C . TYR L 53 ? 0.7401 0.6212 1.0626 -0.0103 -0.3471 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L C 2026 O O . TYR L 53 ? 0.7784 0.6521 1.1043 -0.0143 -0.3748 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L O 2027 C CB . TYR L 53 ? 0.6793 0.6024 1.0819 -0.0204 -0.3144 0.0167 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CB 2028 C CG . TYR L 53 ? 0.6888 0.6350 1.1500 -0.0276 -0.3409 0.0207 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CG 2029 C CD1 . TYR L 53 ? 0.6901 0.6400 1.1933 -0.0433 -0.3526 0.0192 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CD1 2030 C CD2 . TYR L 53 ? 0.7034 0.6686 1.1829 -0.0190 -0.3549 0.0271 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CD2 2031 C CE1 . TYR L 53 ? 0.6970 0.6684 1.2611 -0.0518 -0.3784 0.0238 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CE1 2032 C CE2 . TYR L 53 ? 0.7115 0.7009 1.2509 -0.0264 -0.3809 0.0315 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CE2 2033 C CZ . TYR L 53 ? 0.7104 0.7028 1.2936 -0.0437 -0.3931 0.0298 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L CZ 2034 O OH . TYR L 53 ? 0.7203 0.7365 1.3692 -0.0529 -0.4207 0.0347 ? ? ? ? ? ? 53 TYR L OH 2035 N N . ALA L 54 ? 0.7439 0.6266 1.0441 0.0028 -0.3383 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L N 2036 C CA . ALA L 54 ? 0.7714 0.6471 1.0450 0.0144 -0.3590 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L CA 2037 C C . ALA L 54 ? 0.8078 0.6546 1.0331 0.0155 -0.3746 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L C 2038 O O . ALA L 54 ? 0.8474 0.6923 1.0713 0.0184 -0.4045 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L O 2039 C CB . ALA L 54 ? 0.7684 0.6726 1.0955 0.0137 -0.3837 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54 ALA L CB 2040 N N . ALA L 55 ? 0.8056 0.6309 0.9931 0.0140 -0.3545 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L N 2041 C CA . ALA L 55 ? 0.8386 0.6362 0.9736 0.0183 -0.3616 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L CA 2042 C C . ALA L 55 ? 0.8448 0.6351 0.9929 0.0093 -0.3818 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L C 2043 O O . ALA L 55 ? 0.8460 0.6183 0.9683 0.0071 -0.3718 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L O 2044 C CB . ALA L 55 ? 0.8760 0.6630 0.9673 0.0348 -0.3764 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 55 ALA L CB 2045 N N . SER L 56 ? 0.8563 0.6601 1.0456 0.0045 -0.4109 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 56 SER L N 2046 C CA . SER L 56 ? 0.8913 0.6841 1.0931 -0.0026 -0.4386 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 56 SER L CA 2047 C C . SER L 56 ? 0.8879 0.7022 1.1669 -0.0198 -0.4520 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 56 SER L C 2048 O O . SER L 56 ? 0.8930 0.6949 1.1864 -0.0277 -0.4742 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 56 SER L O 2049 C CB . SER L 56 ? 0.9349 0.7141 1.1007 0.0105 -0.4721 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 56 SER L CB 2050 O OG . SER L 56 ? 0.9291 0.7296 1.1171 0.0156 -0.4864 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 56 SER L OG 2051 N N . LYS L 57 ? 0.8835 0.7286 1.2119 -0.0249 -0.4381 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L N 2052 C CA . LYS L 57 ? 0.8924 0.7624 1.2989 -0.0403 -0.4494 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CA 2053 C C . LYS L 57 ? 0.8863 0.7575 1.3180 -0.0528 -0.4257 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L C 2054 O O . LYS L 57 ? 0.8625 0.7318 1.2696 -0.0492 -0.3936 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L O 2055 C CB . LYS L 57 ? 0.8898 0.7963 1.3417 -0.0375 -0.4482 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CB 2056 C CG . LYS L 57 ? 0.9421 0.8513 1.3827 -0.0266 -0.4785 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CG 2057 C CD . LYS L 57 ? 0.9467 0.8963 1.4597 -0.0299 -0.4906 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CD 2058 C CE . LYS L 57 ? 0.9844 0.9370 1.4863 -0.0185 -0.5241 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L CE 2059 N NZ . LYS L 57 ? 0.9846 0.9390 1.4436 0.0008 -0.5063 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 57 LYS L NZ 2060 N N . GLN L 58 ? 0.9199 0.7938 1.4031 -0.0677 -0.4440 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L N 2061 C CA . GLN L 58 ? 0.9158 0.7848 1.4207 -0.0795 -0.4279 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CA 2062 C C . GLN L 58 ? 0.8803 0.7849 1.4395 -0.0850 -0.4022 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L C 2063 O O . GLN L 58 ? 0.8804 0.8147 1.4970 -0.0893 -0.4123 0.0018 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L O 2064 C CB . GLN L 58 ? 0.9588 0.8145 1.5017 -0.0931 -0.4609 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CB 2065 C CG . GLN L 58 ? 0.9636 0.7912 1.4903 -0.0988 -0.4536 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CG 2066 C CD . GLN L 58 ? 0.9923 0.7822 1.4422 -0.0862 -0.4615 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L CD 2067 O OE1 . GLN L 58 ? 0.9949 0.7796 1.3950 -0.0719 -0.4654 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L OE1 2068 N NE2 . GLN L 58 ? 1.0115 0.7748 1.4512 -0.0902 -0.4627 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 58 GLN L NE2 2069 N N . GLY L 59 ? 0.8611 0.7640 1.4033 -0.0837 -0.3696 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L N 2070 C CA . GLY L 59 ? 0.8551 0.7891 1.4454 -0.0875 -0.3447 0.0226 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L CA 2071 C C . GLY L 59 ? 0.8905 0.8354 1.5513 -0.1044 -0.3570 0.0324 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L C 2072 O O . GLY L 59 ? 0.9460 0.8664 1.6095 -0.1137 -0.3811 0.0159 ? ? ? ? ? ? 59 GLY L O 2073 N N . SER L 60 ? 0.8902 0.8709 1.6084 -0.1076 -0.3404 0.0598 ? ? ? ? ? ? 60 SER L N 2074 C CA . SER L 60 ? 0.8831 0.8787 1.6791 -0.1247 -0.3516 0.0744 ? ? ? ? ? ? 60 SER L CA 2075 C C . SER L 60 ? 0.8730 0.8436 1.6645 -0.1339 -0.3450 0.0710 ? ? ? ? ? ? 60 SER L C 2076 O O . SER L 60 ? 0.8694 0.8365 1.6271 -0.1266 -0.3150 0.0769 ? ? ? ? ? ? 60 SER L O 2077 C CB . SER L 60 ? 0.8610 0.9038 1.7174 -0.1233 -0.3301 0.1082 ? ? ? ? ? ? 60 SER L CB 2078 O OG . SER L 60 ? 0.8486 0.9100 1.7890 -0.1405 -0.3473 0.1232 ? ? ? ? ? ? 60 SER L OG 2079 N N . GLY L 61 ? 0.8602 0.8115 1.6831 -0.1486 -0.3747 0.0599 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L N 2080 C CA . GLY L 61 ? 0.8448 0.7682 1.6644 -0.1567 -0.3725 0.0547 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L CA 2081 C C . GLY L 61 ? 0.8339 0.7212 1.5706 -0.1458 -0.3638 0.0310 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L C 2082 O O . GLY L 61 ? 0.8269 0.6987 1.5548 -0.1479 -0.3505 0.0323 ? ? ? ? ? ? 61 GLY L O 2083 N N . VAL L 62 ? 0.8289 0.7040 1.5071 -0.1338 -0.3712 0.0109 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L N 2084 C CA . VAL L 62 ? 0.8160 0.6586 1.4187 -0.1234 -0.3654 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CA 2085 C C . VAL L 62 ? 0.8475 0.6544 1.4387 -0.1272 -0.3998 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L C 2086 O O . VAL L 62 ? 0.8726 0.6781 1.4738 -0.1282 -0.4299 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L O 2087 C CB . VAL L 62 ? 0.8001 0.6468 1.3474 -0.1081 -0.3561 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CB 2088 C CG1 . VAL L 62 ? 0.8101 0.6240 1.2837 -0.0978 -0.3529 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CG1 2089 C CG2 . VAL L 62 ? 0.7686 0.6453 1.3227 -0.1025 -0.3233 0.0065 ? ? ? ? ? ? 62 VAL L CG2 2090 N N . PRO L 63 ? 0.8471 0.6250 1.4159 -0.1275 -0.3970 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L N 2091 C CA . PRO L 63 ? 0.8793 0.6199 1.4360 -0.1289 -0.4297 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CA 2092 C C . PRO L 63 ? 0.9012 0.6244 1.4020 -0.1158 -0.4519 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L C 2093 O O . PRO L 63 ? 0.8925 0.6222 1.3428 -0.1027 -0.4348 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L O 2094 C CB . PRO L 63 ? 0.8876 0.6036 1.4123 -0.1248 -0.4124 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CB 2095 C CG . PRO L 63 ? 0.8473 0.5902 1.3965 -0.1286 -0.3776 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CG 2096 C CD . PRO L 63 ? 0.8263 0.6045 1.3812 -0.1254 -0.3643 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 63 PRO L CD 2097 N N . ALA L 64 ? 0.9430 0.6425 1.4525 -0.1188 -0.4905 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L N 2098 C CA . ALA L 64 ? 0.9754 0.6585 1.4341 -0.1052 -0.5167 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L CA 2099 C C . ALA L 64 ? 0.9756 0.6355 1.3462 -0.0847 -0.5011 -0.1662 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L C 2100 O O . ALA L 64 ? 0.9923 0.6488 1.3130 -0.0701 -0.5087 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L O 2101 C CB . ALA L 64 ? 1.0246 0.6820 1.5090 -0.1118 -0.5634 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 64 ALA L CB 2102 N N . ARG L 65 ? 0.9560 0.6015 1.3102 -0.0833 -0.4793 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L N 2103 C CA . ARG L 65 ? 0.9612 0.5878 1.2403 -0.0648 -0.4618 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CA 2104 C C . ARG L 65 ? 0.9284 0.5775 1.1716 -0.0557 -0.4317 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L C 2105 O O . ARG L 65 ? 0.9427 0.5790 1.1236 -0.0394 -0.4217 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L O 2106 C CB . ARG L 65 ? 0.9533 0.5629 1.2320 -0.0662 -0.4457 -0.1810 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CB 2107 C CG . ARG L 65 ? 0.8998 0.5347 1.2202 -0.0783 -0.4150 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CG 2108 C CD . ARG L 65 ? 0.8960 0.5124 1.2009 -0.0745 -0.3987 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CD 2109 N NE . ARG L 65 ? 0.8425 0.4821 1.1791 -0.0832 -0.3694 -0.1318 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NE 2110 C CZ . ARG L 65 ? 0.8239 0.4750 1.2233 -0.0985 -0.3705 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L CZ 2111 N NH1 . ARG L 65 ? 0.8488 0.4918 1.2956 -0.1101 -0.3999 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NH1 2112 N NH2 . ARG L 65 ? 0.7883 0.4602 1.2049 -0.1021 -0.3420 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 65 ARG L NH2 2113 N N . PHE L 66 ? 0.8894 0.5710 1.1721 -0.0652 -0.4169 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L N 2114 C CA . PHE L 66 ? 0.8688 0.5696 1.1228 -0.0571 -0.3938 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CA 2115 C C . PHE L 66 ? 0.8795 0.5869 1.1274 -0.0515 -0.4162 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L C 2116 O O . PHE L 66 ? 0.8756 0.5987 1.1755 -0.0615 -0.4351 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L O 2117 C CB . PHE L 66 ? 0.8315 0.5623 1.1273 -0.0669 -0.3674 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CB 2118 C CG . PHE L 66 ? 0.8199 0.5475 1.1210 -0.0712 -0.3445 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CG 2119 C CD1 . PHE L 66 ? 0.8076 0.5315 1.0649 -0.0626 -0.3186 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CD1 2120 C CD2 . PHE L 66 ? 0.8225 0.5510 1.1750 -0.0839 -0.3496 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CD2 2121 C CE1 . PHE L 66 ? 0.7960 0.5183 1.0588 -0.0656 -0.2996 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CE1 2122 C CE2 . PHE L 66 ? 0.8081 0.5334 1.1638 -0.0862 -0.3290 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CE2 2123 C CZ . PHE L 66 ? 0.7932 0.5156 1.1027 -0.0766 -0.3049 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 66 PHE L CZ 2124 N N . SER L 67 ? 0.8952 0.5920 1.0818 -0.0352 -0.4141 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 67 SER L N 2125 C CA . SER L 67 ? 0.9050 0.6097 1.0793 -0.0271 -0.4314 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 67 SER L CA 2126 C C . SER L 67 ? 0.8937 0.6014 1.0175 -0.0138 -0.4061 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 67 SER L C 2127 O O . SER L 67 ? 0.8977 0.5939 0.9838 -0.0077 -0.3834 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 67 SER L O 2128 C CB . SER L 67 ? 0.9573 0.6381 1.1065 -0.0185 -0.4692 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 67 SER L CB 2129 O OG . SER L 67 ? 0.9883 0.6412 1.0741 -0.0038 -0.4628 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 67 SER L OG 2130 N N . GLY L 68 ? 0.9005 0.6243 1.0273 -0.0095 -0.4100 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L N 2131 C CA . GLY L 68 ? 0.9056 0.6316 0.9904 0.0023 -0.3878 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L CA 2132 C C . GLY L 68 ? 0.9514 0.6707 0.9992 0.0176 -0.4093 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L C 2133 O O . GLY L 68 ? 0.9795 0.7035 1.0506 0.0163 -0.4405 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 68 GLY L O 2134 N N . SER L 69 ? 0.9759 0.6845 0.9672 0.0324 -0.3934 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 69 SER L N 2135 C CA . SER L 69 ? 1.0306 0.7339 0.9822 0.0494 -0.4097 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 69 SER L CA 2136 C C . SER L 69 ? 1.0339 0.7398 0.9568 0.0579 -0.3822 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 69 SER L C 2137 O O . SER L 69 ? 0.9977 0.7071 0.9287 0.0506 -0.3522 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 69 SER L O 2138 C CB . SER L 69 ? 1.0859 0.7639 0.9830 0.0645 -0.4282 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 69 SER L CB 2139 O OG . SER L 69 ? 1.0936 0.7571 0.9528 0.0698 -0.4019 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 69 SER L OG 2140 N N . GLY L 70 ? 1.0893 0.7934 0.9820 0.0731 -0.3948 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L N 2141 C CA . GLY L 70 ? 1.0979 0.7997 0.9579 0.0840 -0.3727 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L CA 2142 C C . GLY L 70 ? 1.0861 0.8036 0.9701 0.0862 -0.3790 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L C 2143 O O . GLY L 70 ? 1.0905 0.8259 1.0228 0.0784 -0.3983 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 70 GLY L O 2144 N N . SER L 71 ? 1.0791 0.7900 0.9301 0.0977 -0.3617 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 71 SER L N 2145 C CA . SER L 71 ? 1.0545 0.7763 0.9223 0.1023 -0.3613 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 71 SER L CA 2146 C C . SER L 71 ? 1.0580 0.7659 0.8906 0.1107 -0.3335 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 71 SER L C 2147 O O . SER L 71 ? 1.0834 0.7753 0.8752 0.1154 -0.3180 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 71 SER L O 2148 C CB . SER L 71 ? 1.0833 0.8104 0.9427 0.1158 -0.3952 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 71 SER L CB 2149 O OG . SER L 71 ? 1.1246 0.8329 0.9190 0.1349 -0.4004 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 71 SER L OG 2150 N N . GLY L 72 ? 1.0326 0.7466 0.8836 0.1130 -0.3270 0.0003 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L N 2151 C CA . GLY L 72 ? 1.0335 0.7324 0.8582 0.1202 -0.3033 0.0184 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L CA 2152 C C . GLY L 72 ? 1.0010 0.6934 0.8362 0.1062 -0.2743 0.0220 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L C 2153 O O . GLY L 72 ? 0.9732 0.6747 0.8486 0.0951 -0.2660 0.0236 ? ? ? ? ? ? 72 GLY L O 2154 N N . THR L 73 ? 1.0137 0.6918 0.8130 0.1079 -0.2594 0.0230 ? ? ? ? ? ? 73 THR L N 2155 C CA . THR L 73 ? 0.9851 0.6575 0.7934 0.0951 -0.2329 0.0270 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CA 2156 C C . THR L 73 ? 0.9815 0.6558 0.7863 0.0874 -0.2299 0.0128 ? ? ? ? ? ? 73 THR L C 2157 O O . THR L 73 ? 0.9833 0.6568 0.8024 0.0757 -0.2106 0.0145 ? ? ? ? ? ? 73 THR L O 2158 C CB . THR L 73 ? 1.0068 0.6618 0.7845 0.1018 -0.2114 0.0460 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CB 2159 O OG1 . THR L 73 ? 1.0458 0.6934 0.7750 0.1172 -0.2142 0.0474 ? ? ? ? ? ? 73 THR L OG1 2160 C CG2 . THR L 73 ? 1.0155 0.6641 0.7997 0.1082 -0.2110 0.0614 ? ? ? ? ? ? 73 THR L CG2 2161 N N . ASP L 74 ? 0.9949 0.6706 0.7814 0.0945 -0.2498 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L N 2162 C CA . ASP L 74 ? 0.9931 0.6663 0.7692 0.0910 -0.2469 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CA 2163 C C . ASP L 74 ? 0.9729 0.6555 0.7784 0.0833 -0.2707 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L C 2164 O O . ASP L 74 ? 1.0047 0.6896 0.8072 0.0905 -0.2974 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L O 2165 C CB . ASP L 74 ? 1.0476 0.7077 0.7650 0.1097 -0.2452 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CB 2166 C CG . ASP L 74 ? 1.0621 0.7144 0.7577 0.1136 -0.2149 0.0056 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L CG 2167 O OD1 . ASP L 74 ? 1.0342 0.6876 0.7415 0.1035 -0.1938 0.0081 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L OD1 2168 O OD2 . ASP L 74 ? 1.0998 0.7454 0.7697 0.1263 -0.2124 0.0212 ? ? ? ? ? ? 74 ASP L OD2 2169 N N . PHE L 75 ? 0.9263 0.6146 0.7633 0.0681 -0.2615 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L N 2170 C CA . PHE L 75 ? 0.8932 0.5908 0.7674 0.0577 -0.2802 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CA 2171 C C . PHE L 75 ? 0.8675 0.5590 0.7387 0.0522 -0.2727 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L C 2172 O O . PHE L 75 ? 0.8590 0.5450 0.7122 0.0528 -0.2493 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L O 2173 C CB . PHE L 75 ? 0.8547 0.5694 0.7816 0.0443 -0.2758 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CB 2174 C CG . PHE L 75 ? 0.8625 0.5841 0.7954 0.0510 -0.2822 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CG 2175 C CD1 . PHE L 75 ? 0.8609 0.5760 0.7772 0.0562 -0.2634 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CD1 2176 C CD2 . PHE L 75 ? 0.8725 0.6058 0.8280 0.0529 -0.3087 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CD2 2177 C CE1 . PHE L 75 ? 0.8730 0.5919 0.7927 0.0645 -0.2697 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CE1 2178 C CE2 . PHE L 75 ? 0.8795 0.6204 0.8405 0.0610 -0.3150 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CE2 2179 C CZ . PHE L 75 ? 0.8784 0.6113 0.8197 0.0676 -0.2951 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 75 PHE L CZ 2180 N N . SER L 76 ? 0.8540 0.5462 0.7454 0.0471 -0.2934 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 76 SER L N 2181 C CA . SER L 76 ? 0.8423 0.5288 0.7387 0.0410 -0.2875 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 76 SER L CA 2182 C C . SER L 76 ? 0.8174 0.5118 0.7646 0.0268 -0.3039 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 76 SER L C 2183 O O . SER L 76 ? 0.8173 0.5194 0.7896 0.0242 -0.3264 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 76 SER L O 2184 C CB . SER L 76 ? 0.8814 0.5488 0.7254 0.0570 -0.2925 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 76 SER L CB 2185 O OG . SER L 76 ? 0.9208 0.5807 0.7350 0.0711 -0.3158 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 76 SER L OG 2186 N N . LEU L 77 ? 0.7963 0.4907 0.7611 0.0175 -0.2907 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L N 2187 C CA . LEU L 77 ? 0.7835 0.4816 0.7925 0.0050 -0.3031 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CA 2188 C C . LEU L 77 ? 0.8171 0.4942 0.8010 0.0111 -0.3110 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L C 2189 O O . LEU L 77 ? 0.8254 0.4952 0.7798 0.0174 -0.2911 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L O 2190 C CB . LEU L 77 ? 0.7363 0.4493 0.7810 -0.0077 -0.2803 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CB 2191 C CG . LEU L 77 ? 0.7151 0.4345 0.8091 -0.0210 -0.2876 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CG 2192 C CD1 . LEU L 77 ? 0.7079 0.4418 0.8441 -0.0274 -0.3075 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CD1 2193 C CD2 . LEU L 77 ? 0.6825 0.4142 0.7968 -0.0289 -0.2620 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 77 LEU L CD2 2194 N N . ILE L 78 ? 0.8421 0.5095 0.8388 0.0100 -0.3405 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L N 2195 C CA . ILE L 78 ? 0.8814 0.5255 0.8577 0.0163 -0.3517 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CA 2196 C C . ILE L 78 ? 0.8592 0.5044 0.8909 -0.0002 -0.3595 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L C 2197 O O . ILE L 78 ? 0.8416 0.4991 0.9218 -0.0127 -0.3754 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L O 2198 C CB . ILE L 78 ? 0.9462 0.5712 0.8863 0.0310 -0.3834 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CB 2199 C CG1 . ILE L 78 ? 0.9743 0.5989 0.8572 0.0494 -0.3741 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CG1 2200 C CG2 . ILE L 78 ? 0.9892 0.5863 0.9059 0.0396 -0.3962 -0.2049 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CG2 2201 C CD1 . ILE L 78 ? 0.9822 0.6192 0.8744 0.0496 -0.3912 -0.1699 ? ? ? ? ? ? 78 ILE L CD1 2202 N N . ILE L 79 ? 0.8639 0.4977 0.8898 0.0003 -0.3469 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L N 2203 C CA . ILE L 79 ? 0.8575 0.4876 0.9304 -0.0131 -0.3534 -0.1698 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CA 2204 C C . ILE L 79 ? 0.9085 0.5067 0.9544 -0.0025 -0.3704 -0.1941 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L C 2205 O O . ILE L 79 ? 0.9162 0.5036 0.9199 0.0109 -0.3540 -0.2001 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L O 2206 C CB . ILE L 79 ? 0.8155 0.4607 0.9084 -0.0211 -0.3219 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CB 2207 C CG1 . ILE L 79 ? 0.7790 0.4520 0.8886 -0.0276 -0.3044 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CG1 2208 C CG2 . ILE L 79 ? 0.8072 0.4502 0.9517 -0.0348 -0.3284 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CG2 2209 C CD1 . ILE L 79 ? 0.7435 0.4299 0.8598 -0.0316 -0.2744 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 79 ILE L CD1 2210 N N . HIS L 80 ? 0.9492 0.5325 1.0207 -0.0080 -0.4038 -0.2082 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L N 2211 C CA . HIS L 80 ? 1.0070 0.5549 1.0539 0.0025 -0.4258 -0.2349 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CA 2212 C C . HIS L 80 ? 1.0206 0.5568 1.1232 -0.0127 -0.4602 -0.2434 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L C 2213 O O . HIS L 80 ? 1.0327 0.5797 1.1620 -0.0207 -0.4822 -0.2414 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L O 2214 C CB . HIS L 80 ? 1.0632 0.5949 1.0423 0.0254 -0.4392 -0.2537 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CB 2215 C CG . HIS L 80 ? 1.1305 0.6237 1.0778 0.0400 -0.4653 -0.2843 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CG 2216 N ND1 . HIS L 80 ? 1.1715 0.6447 1.1281 0.0391 -0.5085 -0.3051 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L ND1 2217 C CD2 . HIS L 80 ? 1.1627 0.6328 1.0695 0.0568 -0.4554 -0.2985 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CD2 2218 C CE1 . HIS L 80 ? 1.2273 0.6637 1.1470 0.0554 -0.5251 -0.3325 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L CE1 2219 N NE2 . HIS L 80 ? 1.2179 0.6522 1.1062 0.0671 -0.4922 -0.3287 ? ? ? ? ? ? 80 HIS L NE2 2220 N N . PRO L 81 ? 1.0347 0.5491 1.1583 -0.0171 -0.4663 -0.2521 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L N 2221 C CA . PRO L 81 ? 1.0378 0.5395 1.1346 -0.0071 -0.4423 -0.2547 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CA 2222 C C . PRO L 81 ? 0.9796 0.5099 1.1121 -0.0202 -0.4076 -0.2262 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L C 2223 O O . PRO L 81 ? 0.9492 0.4948 1.1421 -0.0393 -0.4096 -0.2096 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L O 2224 C CB . PRO L 81 ? 1.0808 0.5461 1.1968 -0.0089 -0.4701 -0.2753 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CB 2225 C CG . PRO L 81 ? 1.0763 0.5479 1.2600 -0.0310 -0.4980 -0.2694 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CG 2226 C CD . PRO L 81 ? 1.0620 0.5585 1.2368 -0.0309 -0.5031 -0.2629 ? ? ? ? ? ? 81 PRO L CD 2227 N N . VAL L 82 ? 0.9711 0.5087 1.0657 -0.0085 -0.3767 -0.2206 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L N 2228 C CA . VAL L 82 ? 0.9202 0.4829 1.0394 -0.0175 -0.3447 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CA 2229 C C . VAL L 82 ? 0.9242 0.4763 1.0851 -0.0267 -0.3453 -0.1933 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L C 2230 O O . VAL L 82 ? 0.9692 0.4910 1.1171 -0.0180 -0.3579 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L O 2231 C CB . VAL L 82 ? 0.9109 0.4808 0.9790 -0.0018 -0.3157 -0.1944 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CB 2232 C CG1 . VAL L 82 ? 0.8799 0.4628 0.9656 -0.0058 -0.2887 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CG1 2233 C CG2 . VAL L 82 ? 0.8968 0.4889 0.9459 -0.0007 -0.3055 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 82 VAL L CG2 2234 N N . GLU L 83 ? 0.8915 0.4680 1.0999 -0.0424 -0.3311 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L N 2235 C CA . GLU L 83 ? 0.8818 0.4540 1.1307 -0.0509 -0.3256 -0.1593 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CA 2236 C C . GLU L 83 ? 0.8489 0.4455 1.0969 -0.0506 -0.2923 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L C 2237 O O . GLU L 83 ? 0.8250 0.4454 1.0546 -0.0488 -0.2750 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L O 2238 C CB . GLU L 83 ? 0.8753 0.4566 1.1886 -0.0701 -0.3393 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CB 2239 C CG . GLU L 83 ? 0.9227 0.4866 1.2504 -0.0748 -0.3751 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CG 2240 C CD . GLU L 83 ? 0.9162 0.4916 1.3171 -0.0951 -0.3874 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L CD 2241 O OE1 . GLU L 83 ? 0.8897 0.4902 1.3249 -0.1037 -0.3650 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L OE1 2242 O OE2 . GLU L 83 ? 0.9382 0.4979 1.3628 -0.1017 -0.4198 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 83 GLU L OE2 2243 N N . GLU L 84 ? 0.8436 0.4338 1.1148 -0.0528 -0.2853 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L N 2244 C CA . GLU L 84 ? 0.7966 0.4085 1.0687 -0.0516 -0.2568 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CA 2245 C C . GLU L 84 ? 0.7471 0.3936 1.0360 -0.0605 -0.2419 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L C 2246 O O . GLU L 84 ? 0.7188 0.3835 0.9861 -0.0557 -0.2216 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L O 2247 C CB . GLU L 84 ? 0.8037 0.4049 1.1090 -0.0550 -0.2553 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CB 2248 C CG . GLU L 84 ? 0.8419 0.4110 1.1266 -0.0423 -0.2621 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CG 2249 C CD . GLU L 84 ? 0.8745 0.4081 1.1800 -0.0460 -0.2920 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L CD 2250 O OE1 . GLU L 84 ? 0.8754 0.4080 1.2024 -0.0569 -0.3117 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L OE1 2251 O OE2 . GLU L 84 ? 0.9034 0.4095 1.2047 -0.0374 -0.2966 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 84 GLU L OE2 2252 N N . ASP L 85 ? 0.7410 0.3954 1.0700 -0.0728 -0.2530 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L N 2253 C CA . ASP L 85 ? 0.7053 0.3919 1.0549 -0.0797 -0.2396 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CA 2254 C C . ASP L 85 ? 0.6905 0.3905 1.0093 -0.0755 -0.2363 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L C 2255 O O . ASP L 85 ? 0.6680 0.3926 0.9945 -0.0777 -0.2230 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L O 2256 C CB . ASP L 85 ? 0.7176 0.4102 1.1242 -0.0931 -0.2520 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CB 2257 C CG . ASP L 85 ? 0.6937 0.4205 1.1244 -0.0974 -0.2349 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L CG 2258 O OD1 . ASP L 85 ? 0.6745 0.4139 1.1152 -0.0964 -0.2164 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L OD1 2259 O OD2 . ASP L 85 ? 0.7129 0.4547 1.1521 -0.1004 -0.2402 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 85 ASP L OD2 2260 N N . ASP L 86 ? 0.7038 0.3866 0.9853 -0.0676 -0.2475 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L N 2261 C CA . ASP L 86 ? 0.6908 0.3839 0.9403 -0.0623 -0.2431 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CA 2262 C C . ASP L 86 ? 0.6678 0.3707 0.8837 -0.0546 -0.2190 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L C 2263 O O . ASP L 86 ? 0.6670 0.3774 0.8575 -0.0505 -0.2135 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L O 2264 C CB . ASP L 86 ? 0.7271 0.3991 0.9486 -0.0553 -0.2645 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CB 2265 C CG . ASP L 86 ? 0.7427 0.4057 1.0006 -0.0641 -0.2924 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L CG 2266 O OD1 . ASP L 86 ? 0.7146 0.3969 1.0200 -0.0761 -0.2922 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L OD1 2267 O OD2 . ASP L 86 ? 0.7695 0.4069 1.0093 -0.0583 -0.3145 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 86 ASP L OD2 2268 N N . THR L 87 ? 0.6425 0.3452 0.8602 -0.0529 -0.2058 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 87 THR L N 2269 C CA . THR L 87 ? 0.6085 0.3246 0.8055 -0.0483 -0.1843 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CA 2270 C C . THR L 87 ? 0.5742 0.3134 0.7841 -0.0537 -0.1743 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 87 THR L C 2271 O O . THR L 87 ? 0.5563 0.3067 0.7979 -0.0596 -0.1729 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 87 THR L O 2272 C CB . THR L 87 ? 0.5993 0.3136 0.8014 -0.0453 -0.1742 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CB 2273 O OG1 . THR L 87 ? 0.5850 0.3115 0.7662 -0.0405 -0.1569 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 87 THR L OG1 2274 C CG2 . THR L 87 ? 0.5832 0.3068 0.8235 -0.0526 -0.1719 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 87 THR L CG2 2275 N N . ALA L 88 ? 0.5591 0.3042 0.7437 -0.0503 -0.1674 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L N 2276 C CA . ALA L 88 ? 0.5309 0.2927 0.7224 -0.0532 -0.1615 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L CA 2277 C C . ALA L 88 ? 0.5304 0.2912 0.6907 -0.0488 -0.1559 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L C 2278 O O . ALA L 88 ? 0.5527 0.3016 0.6873 -0.0434 -0.1570 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L O 2279 C CB . ALA L 88 ? 0.5359 0.3013 0.7524 -0.0579 -0.1749 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 88 ALA L CB 2280 N N . VAL L 89 ? 0.5107 0.2832 0.6731 -0.0497 -0.1493 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L N 2281 C CA . VAL L 89 ? 0.5175 0.2873 0.6561 -0.0464 -0.1464 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CA 2282 C C . VAL L 89 ? 0.5260 0.2971 0.6710 -0.0460 -0.1579 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L C 2283 O O . VAL L 89 ? 0.5143 0.2972 0.6857 -0.0487 -0.1600 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L O 2284 C CB . VAL L 89 ? 0.5075 0.2858 0.6434 -0.0468 -0.1336 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CB 2285 C CG1 . VAL L 89 ? 0.5148 0.2871 0.6293 -0.0441 -0.1313 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CG1 2286 C CG2 . VAL L 89 ? 0.5035 0.2836 0.6376 -0.0476 -0.1243 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 89 VAL L CG2 2287 N N . TYR L 90 ? 0.5406 0.3014 0.6619 -0.0414 -0.1645 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L N 2288 C CA . TYR L 90 ? 0.5441 0.3061 0.6693 -0.0396 -0.1777 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CA 2289 C C . TYR L 90 ? 0.5559 0.3176 0.6621 -0.0350 -0.1707 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L C 2290 O O . TYR L 90 ? 0.5735 0.3258 0.6520 -0.0315 -0.1630 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L O 2291 C CB . TYR L 90 ? 0.5586 0.3070 0.6704 -0.0360 -0.1950 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CB 2292 C CG . TYR L 90 ? 0.5542 0.2993 0.6893 -0.0410 -0.2051 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CG 2293 C CD1 . TYR L 90 ? 0.5553 0.2913 0.6810 -0.0400 -0.1987 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CD1 2294 C CD2 . TYR L 90 ? 0.5476 0.2994 0.7184 -0.0470 -0.2206 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CD2 2295 C CE1 . TYR L 90 ? 0.5549 0.2849 0.7027 -0.0440 -0.2079 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CE1 2296 C CE2 . TYR L 90 ? 0.5482 0.2947 0.7445 -0.0528 -0.2301 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CE2 2297 C CZ . TYR L 90 ? 0.5537 0.2876 0.7371 -0.0511 -0.2238 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L CZ 2298 O OH . TYR L 90 ? 0.5563 0.2818 0.7653 -0.0562 -0.2335 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 90 TYR L OH 2299 N N . PHE L 91 ? 0.5508 0.3229 0.6738 -0.0346 -0.1727 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L N 2300 C CA . PHE L 91 ? 0.5558 0.3259 0.6641 -0.0294 -0.1671 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CA 2301 C C . PHE L 91 ? 0.5704 0.3415 0.6788 -0.0242 -0.1813 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L C 2302 O O . PHE L 91 ? 0.5666 0.3492 0.7024 -0.0261 -0.1926 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L O 2303 C CB . PHE L 91 ? 0.5431 0.3247 0.6692 -0.0296 -0.1570 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CB 2304 C CG . PHE L 91 ? 0.5323 0.3138 0.6569 -0.0332 -0.1444 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CG 2305 C CD1 . PHE L 91 ? 0.5330 0.3046 0.6383 -0.0326 -0.1353 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CD1 2306 C CD2 . PHE L 91 ? 0.5175 0.3093 0.6627 -0.0371 -0.1425 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CD2 2307 C CE1 . PHE L 91 ? 0.5235 0.2964 0.6301 -0.0361 -0.1266 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CE1 2308 C CE2 . PHE L 91 ? 0.5040 0.2969 0.6470 -0.0390 -0.1323 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CE2 2309 C CZ . PHE L 91 ? 0.5049 0.2890 0.6290 -0.0385 -0.1253 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 91 PHE L CZ 2310 N N . CYS L 92 ? 0.5960 0.3562 0.6771 -0.0177 -0.1808 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L N 2311 C CA . CYS L 92 ? 0.6142 0.3769 0.6957 -0.0109 -0.1926 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L CA 2312 C C . CYS L 92 ? 0.5906 0.3590 0.6821 -0.0075 -0.1832 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L C 2313 O O . CYS L 92 ? 0.5677 0.3324 0.6561 -0.0095 -0.1687 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L O 2314 C CB . CYS L 92 ? 0.6588 0.4062 0.7033 -0.0030 -0.1981 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L CB 2315 S SG . CYS L 92 ? 0.6886 0.4200 0.7012 -0.0006 -0.1782 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 92 CYS L SG 2316 N N . GLN L 93 ? 0.5862 0.3637 0.6908 -0.0014 -0.1927 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L N 2317 C CA . GLN L 93 ? 0.5749 0.3589 0.6909 0.0045 -0.1844 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CA 2318 C C . GLN L 93 ? 0.5868 0.3756 0.7061 0.0142 -0.1960 0.0049 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L C 2319 O O . GLN L 93 ? 0.5963 0.3950 0.7289 0.0139 -0.2127 0.0033 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L O 2320 C CB . GLN L 93 ? 0.5504 0.3542 0.6999 0.0011 -0.1784 0.0031 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CB 2321 C CG . GLN L 93 ? 0.5419 0.3549 0.7029 0.0105 -0.1691 0.0111 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CG 2322 C CD . GLN L 93 ? 0.5385 0.3724 0.7282 0.0173 -0.1785 0.0191 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L CD 2323 O OE1 . GLN L 93 ? 0.5216 0.3737 0.7419 0.0116 -0.1878 0.0212 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L OE1 2324 N NE2 . GLN L 93 ? 0.5519 0.3834 0.7351 0.0294 -0.1766 0.0240 ? ? ? ? ? ? 93 GLN L NE2 2325 N N . GLN L 94 ? 0.5963 0.3777 0.7059 0.0230 -0.1885 0.0110 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L N 2326 C CA . GLN L 94 ? 0.6195 0.3986 0.7221 0.0341 -0.1979 0.0165 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CA 2327 C C . GLN L 94 ? 0.6082 0.4029 0.7364 0.0436 -0.1944 0.0243 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L C 2328 O O . GLN L 94 ? 0.5965 0.3880 0.7257 0.0459 -0.1799 0.0253 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L O 2329 C CB . GLN L 94 ? 0.6477 0.3993 0.7123 0.0374 -0.1910 0.0180 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CB 2330 C CG . GLN L 94 ? 0.6720 0.4137 0.7248 0.0504 -0.1934 0.0265 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CG 2331 C CD . GLN L 94 ? 0.6690 0.4085 0.7332 0.0573 -0.1828 0.0306 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L CD 2332 O OE1 . GLN L 94 ? 0.6887 0.4380 0.7663 0.0687 -0.1880 0.0363 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L OE1 2333 N NE2 . GLN L 94 ? 0.6598 0.3866 0.7186 0.0520 -0.1692 0.0272 ? ? ? ? ? ? 94 GLN L NE2 2334 N N . SER L 95 ? 0.6110 0.4239 0.7607 0.0501 -0.2080 0.0293 ? ? ? ? ? ? 95 SER L N 2335 C CA . SER L 95 ? 0.6050 0.4369 0.7820 0.0618 -0.2041 0.0386 ? ? ? ? ? ? 95 SER L CA 2336 C C . SER L 95 ? 0.6287 0.4561 0.7969 0.0760 -0.2132 0.0448 ? ? ? ? ? ? 95 SER L C 2337 O O . SER L 95 ? 0.6199 0.4679 0.8152 0.0868 -0.2150 0.0530 ? ? ? ? ? ? 95 SER L O 2338 C CB . SER L 95 ? 0.5830 0.4492 0.8077 0.0573 -0.2100 0.0431 ? ? ? ? ? ? 95 SER L CB 2339 O OG . SER L 95 ? 0.5649 0.4368 0.8002 0.0490 -0.1965 0.0417 ? ? ? ? ? ? 95 SER L OG 2340 N N . LYS L 96 ? 0.6561 0.4577 0.7870 0.0773 -0.2176 0.0425 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L N 2341 C CA . LYS L 96 ? 0.6848 0.4781 0.8020 0.0917 -0.2254 0.0498 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CA 2342 C C . LYS L 96 ? 0.6905 0.4725 0.8049 0.1042 -0.2110 0.0557 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L C 2343 O O . LYS L 96 ? 0.7028 0.4943 0.8302 0.1187 -0.2154 0.0634 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L O 2344 C CB . LYS L 96 ? 0.7133 0.4809 0.7884 0.0912 -0.2307 0.0484 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CB 2345 C CG . LYS L 96 ? 0.7454 0.5099 0.8078 0.1061 -0.2447 0.0564 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CG 2346 C CD . LYS L 96 ? 0.7696 0.5075 0.8081 0.1174 -0.2336 0.0657 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CD 2347 C CE . LYS L 96 ? 0.8018 0.5341 0.8193 0.1311 -0.2487 0.0739 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L CE 2348 N NZ . LYS L 96 ? 0.8232 0.5374 0.8328 0.1458 -0.2414 0.0855 ? ? ? ? ? ? 96 LYS L NZ 2349 N N . GLY L 97 ? 0.6892 0.4499 0.7867 0.0990 -0.1951 0.0513 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L N 2350 C CA . GLY L 97 ? 0.7068 0.4490 0.7966 0.1102 -0.1830 0.0535 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L CA 2351 C C . GLY L 97 ? 0.6935 0.4314 0.7853 0.1047 -0.1685 0.0459 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L C 2352 O O . GLY L 97 ? 0.6811 0.4197 0.7702 0.0898 -0.1655 0.0394 ? ? ? ? ? ? 97 GLY L O 2353 N N . VAL L 98 ? 0.7060 0.4390 0.8009 0.1189 -0.1602 0.0463 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L N 2354 C CA . VAL L 98 ? 0.7081 0.4291 0.7961 0.1187 -0.1480 0.0379 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CA 2355 C C . VAL L 98 ? 0.7275 0.4075 0.7867 0.1119 -0.1465 0.0333 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L C 2356 O O . VAL L 98 ? 0.7477 0.4063 0.7946 0.1186 -0.1503 0.0390 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L O 2357 C CB . VAL L 98 ? 0.7296 0.4570 0.8264 0.1407 -0.1410 0.0394 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CB 2358 C CG1 . VAL L 98 ? 0.7456 0.4524 0.8259 0.1450 -0.1309 0.0284 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CG1 2359 C CG2 . VAL L 98 ? 0.7117 0.4839 0.8429 0.1452 -0.1396 0.0465 ? ? ? ? ? ? 98 VAL L CG2 2360 N N . PRO L 99 ? 0.7242 0.3938 0.7754 0.0986 -0.1413 0.0247 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L N 2361 C CA . PRO L 99 ? 0.6980 0.3904 0.7613 0.0909 -0.1365 0.0187 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CA 2362 C C . PRO L 99 ? 0.6703 0.3845 0.7444 0.0765 -0.1416 0.0213 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L C 2363 O O . PRO L 99 ? 0.6773 0.3806 0.7395 0.0679 -0.1468 0.0234 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L O 2364 C CB . PRO L 99 ? 0.7080 0.3750 0.7555 0.0821 -0.1321 0.0088 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CB 2365 C CG . PRO L 99 ? 0.7316 0.3677 0.7638 0.0765 -0.1356 0.0123 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CG 2366 C CD . PRO L 99 ? 0.7471 0.3796 0.7786 0.0915 -0.1398 0.0213 ? ? ? ? ? ? 99 PRO L CD 2367 N N . TYR L 100 ? 0.6365 0.3806 0.7326 0.0753 -0.1398 0.0217 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L N 2368 C CA . TYR L 100 ? 0.6072 0.3694 0.7157 0.0620 -0.1458 0.0223 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CA 2369 C C . TYR L 100 ? 0.5986 0.3452 0.6911 0.0479 -0.1418 0.0147 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L C 2370 O O . TYR L 100 ? 0.5913 0.3294 0.6776 0.0480 -0.1338 0.0093 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L O 2371 C CB . TYR L 100 ? 0.5837 0.3796 0.7241 0.0631 -0.1438 0.0264 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CB 2372 C CG . TYR L 100 ? 0.5861 0.4029 0.7489 0.0787 -0.1443 0.0358 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CG 2373 C CD1 . TYR L 100 ? 0.5982 0.4165 0.7649 0.0843 -0.1560 0.0411 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CD1 2374 C CD2 . TYR L 100 ? 0.5784 0.4156 0.7589 0.0894 -0.1328 0.0405 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CD2 2375 C CE1 . TYR L 100 ? 0.5985 0.4391 0.7899 0.0992 -0.1567 0.0506 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CE1 2376 C CE2 . TYR L 100 ? 0.5835 0.4435 0.7877 0.1049 -0.1313 0.0509 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CE2 2377 C CZ . TYR L 100 ? 0.5906 0.4531 0.8026 0.1091 -0.1438 0.0559 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L CZ 2378 O OH . TYR L 100 ? 0.5923 0.4794 0.8307 0.1254 -0.1424 0.0669 ? ? ? ? ? ? 100 TYR L OH 2379 N N . THR L 101 ? 0.5953 0.3384 0.6802 0.0374 -0.1479 0.0139 ? ? ? ? ? ? 101 THR L N 2380 C CA . THR L 101 ? 0.5937 0.3232 0.6643 0.0253 -0.1432 0.0084 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CA 2381 C C . THR L 101 ? 0.5772 0.3198 0.6540 0.0152 -0.1475 0.0055 ? ? ? ? ? ? 101 THR L C 2382 O O . THR L 101 ? 0.5743 0.3275 0.6576 0.0163 -0.1578 0.0071 ? ? ? ? ? ? 101 THR L O 2383 C CB . THR L 101 ? 0.6147 0.3186 0.6620 0.0245 -0.1427 0.0114 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CB 2384 O OG1 . THR L 101 ? 0.6301 0.3356 0.6707 0.0302 -0.1517 0.0172 ? ? ? ? ? ? 101 THR L OG1 2385 C CG2 . THR L 101 ? 0.6320 0.3158 0.6732 0.0314 -0.1381 0.0120 ? ? ? ? ? ? 101 THR L CG2 2386 N N . PHE L 102 ? 0.5647 0.3048 0.6392 0.0060 -0.1409 0.0004 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L N 2387 C CA . PHE L 102 ? 0.5509 0.2994 0.6294 -0.0028 -0.1433 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CA 2388 C C . PHE L 102 ? 0.5703 0.3030 0.6274 -0.0084 -0.1396 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L C 2389 O O . PHE L 102 ? 0.5790 0.2972 0.6259 -0.0095 -0.1326 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L O 2390 C CB . PHE L 102 ? 0.5199 0.2804 0.6142 -0.0074 -0.1371 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CB 2391 C CG . PHE L 102 ? 0.5053 0.2857 0.6235 -0.0016 -0.1376 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CG 2392 C CD1 . PHE L 102 ? 0.5039 0.2848 0.6227 0.0088 -0.1322 0.0009 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CD1 2393 C CD2 . PHE L 102 ? 0.4873 0.2857 0.6287 -0.0058 -0.1427 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CD2 2394 C CE1 . PHE L 102 ? 0.4934 0.2959 0.6347 0.0162 -0.1299 0.0074 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CE1 2395 C CE2 . PHE L 102 ? 0.4744 0.2938 0.6425 -0.0008 -0.1410 0.0074 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CE2 2396 C CZ . PHE L 102 ? 0.4767 0.3000 0.6445 0.0108 -0.1333 0.0120 ? ? ? ? ? ? 102 PHE L CZ 2397 N N . GLY L 103 ? 0.5888 0.3244 0.6403 -0.0115 -0.1444 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L N 2398 C CA . GLY L 103 ? 0.5997 0.3259 0.6338 -0.0157 -0.1381 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L CA 2399 C C . GLY L 103 ? 0.5896 0.3200 0.6345 -0.0236 -0.1293 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L C 2400 O O . GLY L 103 ? 0.5702 0.3099 0.6327 -0.0251 -0.1288 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 103 GLY L O 2401 N N . GLY L 104 ? 0.6033 0.3280 0.6373 -0.0274 -0.1218 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L N 2402 C CA . GLY L 104 ? 0.5924 0.3218 0.6372 -0.0347 -0.1141 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L CA 2403 C C . GLY L 104 ? 0.5797 0.3208 0.6343 -0.0368 -0.1164 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L C 2404 O O . GLY L 104 ? 0.5656 0.3130 0.6317 -0.0415 -0.1118 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 104 GLY L O 2405 N N . GLY L 105 ? 0.5913 0.3343 0.6423 -0.0331 -0.1251 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L N 2406 C CA . GLY L 105 ? 0.5934 0.3435 0.6552 -0.0350 -0.1293 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L CA 2407 C C . GLY L 105 ? 0.6129 0.3576 0.6579 -0.0328 -0.1262 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L C 2408 O O . GLY L 105 ? 0.6336 0.3748 0.6664 -0.0323 -0.1158 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 105 GLY L O 2409 N N . THR L 106 ? 0.6177 0.3614 0.6637 -0.0307 -0.1355 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 106 THR L N 2410 C CA . THR L 106 ? 0.6458 0.3831 0.6745 -0.0256 -0.1340 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CA 2411 C C . THR L 106 ? 0.6377 0.3786 0.6866 -0.0292 -0.1375 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 106 THR L C 2412 O O . THR L 106 ? 0.6189 0.3617 0.6869 -0.0324 -0.1491 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 106 THR L O 2413 C CB . THR L 106 ? 0.6786 0.4050 0.6833 -0.0166 -0.1467 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CB 2414 O OG1 . THR L 106 ? 0.7000 0.4225 0.6836 -0.0116 -0.1426 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 106 THR L OG1 2415 C CG2 . THR L 106 ? 0.7064 0.4243 0.6902 -0.0083 -0.1464 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 106 THR L CG2 2416 N N . LYS L 107 ? 0.6494 0.3923 0.6970 -0.0285 -0.1270 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L N 2417 C CA . LYS L 107 ? 0.6523 0.3978 0.7191 -0.0309 -0.1289 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CA 2418 C C . LYS L 107 ? 0.6609 0.3930 0.7135 -0.0230 -0.1374 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L C 2419 O O . LYS L 107 ? 0.6656 0.3921 0.6925 -0.0139 -0.1309 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L O 2420 C CB . LYS L 107 ? 0.6615 0.4172 0.7369 -0.0334 -0.1147 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CB 2421 C CG . LYS L 107 ? 0.6784 0.4366 0.7716 -0.0340 -0.1155 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CG 2422 C CD . LYS L 107 ? 0.6832 0.4560 0.7963 -0.0398 -0.1080 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CD 2423 C CE . LYS L 107 ? 0.6982 0.4796 0.8073 -0.0402 -0.0959 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L CE 2424 N NZ . LYS L 107 ? 0.7313 0.5128 0.8350 -0.0336 -0.0894 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 107 LYS L NZ 2425 N N . LEU L 108 ? 0.6547 0.3811 0.7246 -0.0258 -0.1520 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L N 2426 C CA . LEU L 108 ? 0.6807 0.3900 0.7402 -0.0187 -0.1639 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CA 2427 C C . LEU L 108 ? 0.6635 0.3727 0.7412 -0.0199 -0.1592 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L C 2428 O O . LEU L 108 ? 0.6363 0.3530 0.7456 -0.0287 -0.1605 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L O 2429 C CB . LEU L 108 ? 0.6974 0.3982 0.7691 -0.0220 -0.1862 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CB 2430 C CG . LEU L 108 ? 0.7394 0.4185 0.8032 -0.0156 -0.2039 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CG 2431 C CD1 . LEU L 108 ? 0.7747 0.4403 0.7904 0.0007 -0.2021 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CD1 2432 C CD2 . LEU L 108 ? 0.7556 0.4293 0.8408 -0.0220 -0.2281 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 108 LEU L CD2 2433 N N . GLU L 109 ? 0.6815 0.3834 0.7382 -0.0093 -0.1523 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L N 2434 C CA . GLU L 109 ? 0.6897 0.3894 0.7590 -0.0069 -0.1478 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CA 2435 C C . GLU L 109 ? 0.7165 0.3909 0.7755 0.0015 -0.1646 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L C 2436 O O . GLU L 109 ? 0.7243 0.3853 0.7504 0.0126 -0.1708 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L O 2437 C CB . GLU L 109 ? 0.7037 0.4144 0.7588 0.0006 -0.1278 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CB 2438 C CG . GLU L 109 ? 0.7199 0.4299 0.7847 0.0065 -0.1217 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CG 2439 C CD . GLU L 109 ? 0.7395 0.4647 0.7939 0.0146 -0.1016 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L CD 2440 O OE1 . GLU L 109 ? 0.7642 0.5030 0.8109 0.0121 -0.0911 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L OE1 2441 O OE2 . GLU L 109 ? 0.7598 0.4843 0.8167 0.0238 -0.0957 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 109 GLU L OE2 2442 N N . ILE L 110 ? 0.7177 0.3839 0.8043 -0.0030 -0.1728 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L N 2443 C CA . ILE L 110 ? 0.7564 0.3948 0.8384 0.0040 -0.1904 -0.1374 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CA 2444 C C . ILE L 110 ? 0.7746 0.4060 0.8405 0.0184 -0.1791 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L C 2445 O O . ILE L 110 ? 0.7512 0.3950 0.8377 0.0157 -0.1663 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L O 2446 C CB . ILE L 110 ? 0.7478 0.3794 0.8733 -0.0088 -0.2048 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CB 2447 C CG1 . ILE L 110 ? 0.7306 0.3748 0.8778 -0.0225 -0.2134 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CG1 2448 C CG2 . ILE L 110 ? 0.7938 0.3922 0.9169 -0.0023 -0.2262 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CG2 2449 C CD1 . ILE L 110 ? 0.7523 0.3873 0.8745 -0.0184 -0.2288 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 110 ILE L CD1 2450 N N . LYS L 111 ? 0.8247 0.4367 0.8527 0.0355 -0.1841 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L N 2451 C CA . LYS L 111 ? 0.8471 0.4534 0.8563 0.0530 -0.1716 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CA 2452 C C . LYS L 111 ? 0.8528 0.4354 0.8822 0.0547 -0.1844 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L C 2453 O O . LYS L 111 ? 0.8587 0.4209 0.9053 0.0464 -0.2075 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L O 2454 C CB . LYS L 111 ? 0.9042 0.4984 0.8610 0.0744 -0.1704 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CB 2455 C CG . LYS L 111 ? 0.9159 0.5327 0.8549 0.0865 -0.1417 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CG 2456 C CD . LYS L 111 ? 0.9769 0.5806 0.8619 0.1116 -0.1387 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CD 2457 C CE . LYS L 111 ? 1.0232 0.6104 0.8937 0.1328 -0.1353 -0.1985 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L CE 2458 N NZ . LYS L 111 ? 0.9944 0.6080 0.8900 0.1329 -0.1103 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 111 LYS L NZ 2459 N N . ARG L 112 ? 0.8495 0.4355 0.8814 0.0647 -0.1699 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L N 2460 C CA . ARG L 112 ? 0.8685 0.4297 0.9181 0.0688 -0.1805 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CA 2461 C C . ARG L 112 ? 0.8761 0.4394 0.9096 0.0890 -0.1629 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L C 2462 O O . ARG L 112 ? 0.8680 0.4560 0.8832 0.0971 -0.1420 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L O 2463 C CB . ARG L 112 ? 0.8373 0.4075 0.9372 0.0488 -0.1832 -0.1654 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CB 2464 C CG . ARG L 112 ? 0.8020 0.4099 0.9188 0.0413 -0.1608 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CG 2465 C CD . ARG L 112 ? 0.7881 0.3988 0.9437 0.0341 -0.1597 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CD 2466 N NE . ARG L 112 ? 0.8150 0.4063 0.9677 0.0498 -0.1591 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NE 2467 C CZ . ARG L 112 ? 0.8208 0.3981 1.0024 0.0480 -0.1649 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L CZ 2468 N NH1 . ARG L 112 ? 0.8013 0.3835 1.0187 0.0309 -0.1704 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NH1 2469 N NH2 . ARG L 112 ? 0.8467 0.4041 1.0213 0.0651 -0.1644 -0.1430 ? ? ? ? ? ? 112 ARG L NH2 2470 N N . ALA L 113 ? 0.9034 0.4413 0.9465 0.0975 -0.1712 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L N 2471 C CA . ALA L 113 ? 0.9137 0.4535 0.9458 0.1183 -0.1548 -0.1967 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L CA 2472 C C . ALA L 113 ? 0.8589 0.4404 0.9165 0.1108 -0.1315 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L C 2473 O O . ALA L 113 ? 0.8035 0.4007 0.8949 0.0905 -0.1328 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L O 2474 C CB . ALA L 113 ? 0.9425 0.4461 0.9875 0.1261 -0.1696 -0.2087 ? ? ? ? ? ? 113 ALA L CB 2475 N N . ASP L 114 ? 0.8640 0.4643 0.9049 0.1280 -0.1107 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L N 2476 C CA . ASP L 114 ? 0.8221 0.4607 0.8891 0.1230 -0.0911 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CA 2477 C C . ASP L 114 ? 0.8146 0.4477 0.9168 0.1192 -0.0961 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L C 2478 O O . ASP L 114 ? 0.8556 0.4573 0.9561 0.1310 -0.1061 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L O 2479 C CB . ASP L 114 ? 0.8305 0.4893 0.8784 0.1444 -0.0685 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CB 2480 C CG . ASP L 114 ? 0.8283 0.5009 0.8461 0.1467 -0.0584 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L CG 2481 O OD1 . ASP L 114 ? 0.8028 0.4749 0.8179 0.1298 -0.0674 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L OD1 2482 O OD2 . ASP L 114 ? 0.8437 0.5295 0.8419 0.1662 -0.0400 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 114 ASP L OD2 2483 N N . ALA L 115 ? 0.7634 0.4252 0.8962 0.1035 -0.0903 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L N 2484 C CA . ALA L 115 ? 0.7468 0.4077 0.9120 0.0997 -0.0937 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L CA 2485 C C . ALA L 115 ? 0.7135 0.4151 0.8977 0.0975 -0.0784 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L C 2486 O O . ALA L 115 ? 0.6874 0.4149 0.8736 0.0849 -0.0730 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L O 2487 C CB . ALA L 115 ? 0.7300 0.3786 0.9150 0.0799 -0.1092 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 115 ALA L CB 2488 N N . ALA L 116 ? 0.7224 0.4280 0.9208 0.1104 -0.0730 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L N 2489 C CA . ALA L 116 ? 0.6877 0.4313 0.9079 0.1093 -0.0621 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L CA 2490 C C . ALA L 116 ? 0.6533 0.4050 0.8959 0.0919 -0.0701 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L C 2491 O O . ALA L 116 ? 0.6514 0.3779 0.8999 0.0857 -0.0816 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L O 2492 C CB . ALA L 116 ? 0.7066 0.4514 0.9361 0.1301 -0.0553 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 116 ALA L CB 2493 N N . PRO L 117 ? 0.6214 0.4085 0.8769 0.0847 -0.0643 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L N 2494 C CA . PRO L 117 ? 0.5988 0.3947 0.8702 0.0724 -0.0709 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CA 2495 C C . PRO L 117 ? 0.6080 0.4017 0.8980 0.0820 -0.0731 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L C 2496 O O . PRO L 117 ? 0.6195 0.4188 0.9151 0.0973 -0.0674 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L O 2497 C CB . PRO L 117 ? 0.5707 0.4026 0.8461 0.0646 -0.0657 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CB 2498 C CG . PRO L 117 ? 0.5811 0.4294 0.8574 0.0765 -0.0547 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CG 2499 C CD . PRO L 117 ? 0.6097 0.4298 0.8663 0.0876 -0.0521 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 117 PRO L CD 2500 N N . THR L 118 ? 0.6039 0.3901 0.9035 0.0740 -0.0802 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 118 THR L N 2501 C CA . THR L 118 ? 0.6071 0.3986 0.9239 0.0810 -0.0817 0.0037 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CA 2502 C C . THR L 118 ? 0.5791 0.4071 0.8989 0.0762 -0.0804 0.0143 ? ? ? ? ? ? 118 THR L C 2503 O O . THR L 118 ? 0.5601 0.3947 0.8732 0.0635 -0.0829 0.0172 ? ? ? ? ? ? 118 THR L O 2504 C CB . THR L 118 ? 0.6180 0.3843 0.9442 0.0752 -0.0886 0.0135 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CB 2505 O OG1 . THR L 118 ? 0.6470 0.3766 0.9725 0.0774 -0.0937 0.0016 ? ? ? ? ? ? 118 THR L OG1 2506 C CG2 . THR L 118 ? 0.6243 0.3971 0.9665 0.0835 -0.0887 0.0325 ? ? ? ? ? ? 118 THR L CG2 2507 N N . VAL L 119 ? 0.5753 0.4258 0.9053 0.0873 -0.0779 0.0191 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L N 2508 C CA . VAL L 119 ? 0.5504 0.4355 0.8842 0.0841 -0.0798 0.0257 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CA 2509 C C . VAL L 119 ? 0.5495 0.4430 0.8915 0.0917 -0.0850 0.0418 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L C 2510 O O . VAL L 119 ? 0.5730 0.4599 0.9260 0.1054 -0.0843 0.0479 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L O 2511 C CB . VAL L 119 ? 0.5463 0.4573 0.8896 0.0901 -0.0746 0.0201 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CB 2512 C CG1 . VAL L 119 ? 0.5297 0.4748 0.8798 0.0831 -0.0801 0.0245 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CG1 2513 C CG2 . VAL L 119 ? 0.5476 0.4483 0.8803 0.0869 -0.0667 0.0064 ? ? ? ? ? ? 119 VAL L CG2 2514 N N . SER L 120 ? 0.5305 0.4383 0.8651 0.0847 -0.0902 0.0487 ? ? ? ? ? ? 120 SER L N 2515 C CA . SER L 120 ? 0.5388 0.4573 0.8749 0.0933 -0.0954 0.0644 ? ? ? ? ? ? 120 SER L CA 2516 C C . SER L 120 ? 0.5296 0.4798 0.8615 0.0915 -0.1030 0.0630 ? ? ? ? ? ? 120 SER L C 2517 O O . SER L 120 ? 0.5187 0.4739 0.8410 0.0792 -0.1046 0.0539 ? ? ? ? ? ? 120 SER L O 2518 C CB . SER L 120 ? 0.5451 0.4453 0.8721 0.0888 -0.0946 0.0755 ? ? ? ? ? ? 120 SER L CB 2519 O OG . SER L 120 ? 0.5625 0.4318 0.8970 0.0869 -0.0904 0.0745 ? ? ? ? ? ? 120 SER L OG 2520 N N . ILE L 121 ? 0.5367 0.5067 0.8759 0.1040 -0.1094 0.0715 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L N 2521 C CA . ILE L 121 ? 0.5345 0.5340 0.8713 0.1033 -0.1210 0.0690 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CA 2522 C C . ILE L 121 ? 0.5519 0.5563 0.8724 0.1138 -0.1286 0.0828 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L C 2523 O O . ILE L 121 ? 0.5711 0.5668 0.8932 0.1265 -0.1256 0.0977 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L O 2524 C CB . ILE L 121 ? 0.5313 0.5573 0.8929 0.1086 -0.1251 0.0647 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CB 2525 C CG1 . ILE L 121 ? 0.5273 0.5812 0.8905 0.1026 -0.1397 0.0584 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CG1 2526 C CG2 . ILE L 121 ? 0.5507 0.5818 0.9249 0.1275 -0.1261 0.0772 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CG2 2527 C CD1 . ILE L 121 ? 0.5232 0.6064 0.9184 0.1029 -0.1434 0.0539 ? ? ? ? ? ? 121 ILE L CD1 2528 N N . PHE L 122 ? 0.5520 0.5688 0.8555 0.1095 -0.1384 0.0779 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L N 2529 C CA . PHE L 122 ? 0.5743 0.5947 0.8536 0.1206 -0.1447 0.0891 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CA 2530 C C . PHE L 122 ? 0.5809 0.6269 0.8536 0.1241 -0.1635 0.0807 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L C 2531 O O . PHE L 122 ? 0.5744 0.6241 0.8427 0.1120 -0.1700 0.0657 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L O 2532 C CB . PHE L 122 ? 0.5732 0.5762 0.8301 0.1134 -0.1372 0.0908 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CB 2533 C CG . PHE L 122 ? 0.5758 0.5539 0.8416 0.1091 -0.1221 0.0996 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CG 2534 C CD1 . PHE L 122 ? 0.5601 0.5244 0.8394 0.0950 -0.1157 0.0874 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CD1 2535 C CD2 . PHE L 122 ? 0.5961 0.5641 0.8585 0.1196 -0.1153 0.1205 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CD2 2536 C CE1 . PHE L 122 ? 0.5601 0.5000 0.8484 0.0912 -0.1056 0.0930 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CE1 2537 C CE2 . PHE L 122 ? 0.5975 0.5408 0.8737 0.1138 -0.1039 0.1283 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CE2 2538 C CZ . PHE L 122 ? 0.5778 0.5066 0.8669 0.0996 -0.1005 0.1131 ? ? ? ? ? ? 122 PHE L CZ 2539 N N . PRO L 123 ? 0.6007 0.6631 0.8733 0.1410 -0.1738 0.0900 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L N 2540 C CA . PRO L 123 ? 0.6125 0.6970 0.8743 0.1457 -0.1954 0.0813 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CA 2541 C C . PRO L 123 ? 0.6291 0.7052 0.8500 0.1488 -0.1993 0.0796 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L C 2542 O O . PRO L 123 ? 0.6268 0.6839 0.8312 0.1487 -0.1837 0.0890 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L O 2543 C CB . PRO L 123 ? 0.6350 0.7354 0.9007 0.1664 -0.2040 0.0951 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CB 2544 C CG . PRO L 123 ? 0.6276 0.7170 0.9170 0.1692 -0.1873 0.1072 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CG 2545 C CD . PRO L 123 ? 0.6146 0.6754 0.8976 0.1567 -0.1684 0.1077 ? ? ? ? ? ? 123 PRO L CD 2546 N N . PRO L 124 ? 0.6492 0.7397 0.8551 0.1523 -0.2209 0.0671 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L N 2547 C CA . PRO L 124 ? 0.6764 0.7592 0.8385 0.1605 -0.2256 0.0648 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CA 2548 C C . PRO L 124 ? 0.7084 0.7885 0.8411 0.1838 -0.2175 0.0878 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L C 2549 O O . PRO L 124 ? 0.7062 0.7962 0.8492 0.1964 -0.2192 0.1015 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L O 2550 C CB . PRO L 124 ? 0.6932 0.7927 0.8489 0.1630 -0.2550 0.0464 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CB 2551 C CG . PRO L 124 ? 0.6660 0.7801 0.8709 0.1466 -0.2616 0.0369 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CG 2552 C CD . PRO L 124 ? 0.6493 0.7637 0.8798 0.1490 -0.2428 0.0540 ? ? ? ? ? ? 124 PRO L CD 2553 N N . SER L 125 ? 0.7349 0.8025 0.8330 0.1899 -0.2076 0.0936 ? ? ? ? ? ? 125 SER L N 2554 C CA . SER L 125 ? 0.7811 0.8484 0.8492 0.2132 -0.1986 0.1176 ? ? ? ? ? ? 125 SER L CA 2555 C C . SER L 125 ? 0.8319 0.9157 0.8660 0.2361 -0.2212 0.1144 ? ? ? ? ? ? 125 SER L C 2556 O O . SER L 125 ? 0.8355 0.9266 0.8636 0.2322 -0.2442 0.0905 ? ? ? ? ? ? 125 SER L O 2557 C CB . SER L 125 ? 0.7864 0.8397 0.8290 0.2138 -0.1811 0.1245 ? ? ? ? ? ? 125 SER L CB 2558 O OG . SER L 125 ? 0.7969 0.8495 0.8138 0.2117 -0.1942 0.1018 ? ? ? ? ? ? 125 SER L OG 2559 N N . SER L 126 ? 0.8755 0.9640 0.8873 0.2601 -0.2156 0.1387 ? ? ? ? ? ? 126 SER L N 2560 C CA . SER L 126 ? 0.9318 1.0346 0.9009 0.2867 -0.2363 0.1376 ? ? ? ? ? ? 126 SER L CA 2561 C C . SER L 126 ? 0.9609 1.0589 0.8850 0.2927 -0.2453 0.1196 ? ? ? ? ? ? 126 SER L C 2562 O O . SER L 126 ? 0.9944 1.1012 0.8945 0.3025 -0.2735 0.0995 ? ? ? ? ? ? 126 SER L O 2563 C CB . SER L 126 ? 0.9689 1.0740 0.9135 0.3134 -0.2222 0.1713 ? ? ? ? ? ? 126 SER L CB 2564 O OG . SER L 126 ? 0.9613 1.0652 0.9470 0.3083 -0.2109 0.1898 ? ? ? ? ? ? 126 SER L OG 2565 N N . GLU L 127 ? 0.9502 1.0339 0.8640 0.2879 -0.2221 0.1269 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L N 2566 C CA . GLU L 127 ? 0.9745 1.0518 0.8426 0.2974 -0.2252 0.1137 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CA 2567 C C . GLU L 127 ? 0.9532 1.0256 0.8283 0.2797 -0.2485 0.0776 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L C 2568 O O . GLU L 127 ? 0.9883 1.0607 0.8235 0.2938 -0.2700 0.0587 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L O 2569 C CB . GLU L 127 ? 0.9746 1.0403 0.8402 0.2945 -0.1931 0.1324 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CB 2570 C CG . GLU L 127 ? 1.0123 1.0837 0.8595 0.3183 -0.1716 0.1699 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CG 2571 C CD . GLU L 127 ? 1.0005 1.0627 0.8724 0.3071 -0.1391 0.1936 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L CD 2572 O OE1 . GLU L 127 ? 0.9919 1.0527 0.8968 0.3028 -0.1244 0.2189 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L OE1 2573 O OE2 . GLU L 127 ? 0.9975 1.0532 0.8577 0.3022 -0.1306 0.1853 ? ? ? ? ? ? 127 GLU L OE2 2574 N N . GLN L 128 ? 0.9000 0.9674 0.8250 0.2499 -0.2450 0.0683 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L N 2575 C CA . GLN L 128 ? 0.8785 0.9414 0.8191 0.2299 -0.2651 0.0373 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CA 2576 C C . GLN L 128 ? 0.9018 0.9795 0.8458 0.2343 -0.2994 0.0200 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L C 2577 O O . GLN L 128 ? 0.9182 0.9914 0.8504 0.2308 -0.3230 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L O 2578 C CB . GLN L 128 ? 0.8179 0.8751 0.8121 0.1994 -0.2519 0.0353 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CB 2579 C CG . GLN L 128 ? 0.7966 0.8471 0.8060 0.1786 -0.2670 0.0080 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CG 2580 C CD . GLN L 128 ? 0.7397 0.7867 0.7991 0.1511 -0.2542 0.0071 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L CD 2581 O OE1 . GLN L 128 ? 0.7064 0.7568 0.7914 0.1475 -0.2378 0.0236 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L OE1 2582 N NE2 . GLN L 128 ? 0.7237 0.7626 0.7954 0.1330 -0.2624 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 128 GLN L NE2 2583 N N . LEU L 129 ? 0.8965 0.9911 0.8597 0.2415 -0.3031 0.0339 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L N 2584 C CA . LEU L 129 ? 0.9100 1.0229 0.8820 0.2467 -0.3363 0.0203 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CA 2585 C C . LEU L 129 ? 0.9720 1.0853 0.8853 0.2732 -0.3613 0.0085 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L C 2586 O O . LEU L 129 ? 0.9998 1.1174 0.9149 0.2697 -0.3940 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L O 2587 C CB . LEU L 129 ? 0.8954 1.0268 0.8974 0.2528 -0.3329 0.0406 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CB 2588 C CG . LEU L 129 ? 0.8386 0.9727 0.9027 0.2276 -0.3175 0.0450 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CG 2589 C CD1 . LEU L 129 ? 0.8333 0.9805 0.9207 0.2379 -0.3095 0.0675 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CD1 2590 C CD2 . LEU L 129 ? 0.8199 0.9638 0.9238 0.2054 -0.3383 0.0210 ? ? ? ? ? ? 129 LEU L CD2 2591 N N . THR L 130 ? 1.0033 1.1115 0.8652 0.2997 -0.3463 0.0263 ? ? ? ? ? ? 130 THR L N 2592 C CA . THR L 130 ? 1.0616 1.1679 0.8584 0.3289 -0.3672 0.0148 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CA 2593 C C . THR L 130 ? 1.0749 1.1608 0.8449 0.3235 -0.3765 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 130 THR L C 2594 O O . THR L 130 ? 1.1262 1.2083 0.8496 0.3432 -0.4036 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 130 THR L O 2595 C CB . THR L 130 ? 1.0954 1.2046 0.8437 0.3619 -0.3460 0.0455 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CB 2596 O OG1 . THR L 130 ? 1.0650 1.1635 0.8232 0.3536 -0.3066 0.0678 ? ? ? ? ? ? 130 THR L OG1 2597 C CG2 . THR L 130 ? 1.1046 1.2333 0.8689 0.3738 -0.3496 0.0671 ? ? ? ? ? ? 130 THR L CG2 2598 N N . SER L 131 ? 1.0338 1.1055 0.8317 0.2984 -0.3558 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 131 SER L N 2599 C CA . SER L 131 ? 1.0409 1.0925 0.8259 0.2883 -0.3666 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 131 SER L CA 2600 C C . SER L 131 ? 1.0379 1.0895 0.8563 0.2677 -0.4022 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 131 SER L C 2601 O O . SER L 131 ? 1.0661 1.1001 0.8643 0.2662 -0.4209 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 131 SER L O 2602 C CB . SER L 131 ? 0.9966 1.0343 0.8078 0.2655 -0.3357 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 131 SER L CB 2603 O OG . SER L 131 ? 0.9997 1.0372 0.7920 0.2788 -0.3016 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 131 SER L OG 2604 N N . GLY L 132 ? 1.0001 1.0707 0.8734 0.2511 -0.4100 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L N 2605 C CA . GLY L 132 ? 0.9827 1.0579 0.9029 0.2270 -0.4389 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L CA 2606 C C . GLY L 132 ? 0.9189 0.9920 0.9000 0.1925 -0.4206 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L C 2607 O O . GLY L 132 ? 0.9066 0.9873 0.9345 0.1713 -0.4402 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 132 GLY L O 2608 N N . GLY L 133 ? 0.8804 0.9437 0.8620 0.1869 -0.3840 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L N 2609 C CA . GLY L 133 ? 0.8206 0.8823 0.8550 0.1576 -0.3642 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L CA 2610 C C . GLY L 133 ? 0.7811 0.8612 0.8526 0.1542 -0.3462 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L C 2611 O O . GLY L 133 ? 0.7867 0.8778 0.8410 0.1748 -0.3438 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 133 GLY L O 2612 N N . ALA L 134 ? 0.7384 0.8208 0.8592 0.1300 -0.3334 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L N 2613 C CA . ALA L 134 ? 0.7096 0.8055 0.8653 0.1269 -0.3143 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L CA 2614 C C . ALA L 134 ? 0.6722 0.7583 0.8589 0.1049 -0.2905 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L C 2615 O O . ALA L 134 ? 0.6686 0.7590 0.8900 0.0855 -0.2968 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L O 2616 C CB . ALA L 134 ? 0.7122 0.8353 0.9047 0.1268 -0.3349 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 134 ALA L CB 2617 N N . SER L 135 ? 0.6557 0.7290 0.8315 0.1080 -0.2637 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 135 SER L N 2618 C CA . SER L 135 ? 0.6177 0.6786 0.8151 0.0899 -0.2418 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CA 2619 C C . SER L 135 ? 0.6010 0.6660 0.8208 0.0926 -0.2235 0.0144 ? ? ? ? ? ? 135 SER L C 2620 O O . SER L 135 ? 0.6192 0.6801 0.8216 0.1078 -0.2140 0.0302 ? ? ? ? ? ? 135 SER L O 2621 C CB . SER L 135 ? 0.6182 0.6563 0.7836 0.0893 -0.2288 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CB 2622 O OG . SER L 135 ? 0.6296 0.6594 0.7826 0.0819 -0.2431 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 135 SER L OG 2623 N N . VAL L 136 ? 0.5727 0.6449 0.8308 0.0790 -0.2183 0.0119 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L N 2624 C CA . VAL L 136 ? 0.5537 0.6267 0.8340 0.0811 -0.2012 0.0243 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CA 2625 C C . VAL L 136 ? 0.5283 0.5801 0.8094 0.0680 -0.1816 0.0229 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L C 2626 O O . VAL L 136 ? 0.5039 0.5532 0.7933 0.0529 -0.1818 0.0120 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L O 2627 C CB . VAL L 136 ? 0.5463 0.6438 0.8682 0.0781 -0.2070 0.0228 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CB 2628 C CG1 . VAL L 136 ? 0.5412 0.6395 0.8788 0.0880 -0.1925 0.0361 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CG1 2629 C CG2 . VAL L 136 ? 0.5696 0.6902 0.8950 0.0859 -0.2329 0.0185 ? ? ? ? ? ? 136 VAL L CG2 2630 N N . VAL L 137 ? 0.5278 0.5639 0.8017 0.0738 -0.1658 0.0346 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L N 2631 C CA . VAL L 137 ? 0.5147 0.5287 0.7848 0.0634 -0.1501 0.0335 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CA 2632 C C . VAL L 137 ? 0.5080 0.5155 0.7994 0.0640 -0.1373 0.0382 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L C 2633 O O . VAL L 137 ? 0.5126 0.5224 0.8112 0.0764 -0.1358 0.0488 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L O 2634 C CB . VAL L 137 ? 0.5250 0.5227 0.7679 0.0689 -0.1441 0.0426 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CB 2635 C CG1 . VAL L 137 ? 0.5132 0.4900 0.7566 0.0576 -0.1305 0.0412 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CG1 2636 C CG2 . VAL L 137 ? 0.5368 0.5394 0.7534 0.0721 -0.1557 0.0368 ? ? ? ? ? ? 137 VAL L CG2 2637 N N . CYS L 138 ? 0.5048 0.5028 0.8039 0.0521 -0.1285 0.0300 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L N 2638 C CA . CYS L 138 ? 0.5117 0.4956 0.8215 0.0536 -0.1159 0.0317 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L CA 2639 C C . CYS L 138 ? 0.5018 0.4607 0.7976 0.0451 -0.1080 0.0289 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L C 2640 O O . CYS L 138 ? 0.4958 0.4523 0.7841 0.0338 -0.1080 0.0204 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L O 2641 C CB . CYS L 138 ? 0.5191 0.5162 0.8506 0.0510 -0.1118 0.0249 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L CB 2642 S SG . CYS L 138 ? 0.5604 0.5795 0.9161 0.0671 -0.1148 0.0327 ? ? ? ? ? ? 138 CYS L SG 2643 N N . PHE L 139 ? 0.5016 0.4415 0.7962 0.0503 -0.1025 0.0367 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L N 2644 C CA . PHE L 139 ? 0.5007 0.4167 0.7892 0.0424 -0.0964 0.0332 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CA 2645 C C . PHE L 139 ? 0.5158 0.4204 0.8137 0.0442 -0.0906 0.0255 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L C 2646 O O . PHE L 139 ? 0.5193 0.4237 0.8287 0.0553 -0.0891 0.0292 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L O 2647 C CB . PHE L 139 ? 0.5006 0.4015 0.7868 0.0455 -0.0948 0.0464 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CB 2648 C CG . PHE L 139 ? 0.4946 0.4065 0.7671 0.0473 -0.0979 0.0556 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CG 2649 C CD1 . PHE L 139 ? 0.4831 0.4014 0.7412 0.0396 -0.1005 0.0477 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CD1 2650 C CD2 . PHE L 139 ? 0.5059 0.4203 0.7782 0.0585 -0.0975 0.0728 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CD2 2651 C CE1 . PHE L 139 ? 0.4855 0.4122 0.7268 0.0444 -0.1031 0.0548 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CE1 2652 C CE2 . PHE L 139 ? 0.5093 0.4342 0.7642 0.0636 -0.0989 0.0818 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CE2 2653 C CZ . PHE L 139 ? 0.4994 0.4302 0.7377 0.0571 -0.1018 0.0718 ? ? ? ? ? ? 139 PHE L CZ 2654 N N . LEU L 140 ? 0.5326 0.4276 0.8232 0.0353 -0.0873 0.0146 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L N 2655 C CA . LEU L 140 ? 0.5564 0.4362 0.8476 0.0384 -0.0817 0.0056 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CA 2656 C C . LEU L 140 ? 0.5657 0.4190 0.8473 0.0313 -0.0832 0.0021 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L C 2657 O O . LEU L 140 ? 0.5406 0.3930 0.8115 0.0213 -0.0838 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L O 2658 C CB . LEU L 140 ? 0.5552 0.4496 0.8451 0.0353 -0.0766 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CB 2659 C CG . LEU L 140 ? 0.5528 0.4771 0.8598 0.0405 -0.0757 0.0007 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CG 2660 C CD1 . LEU L 140 ? 0.5412 0.4847 0.8514 0.0343 -0.0850 0.0060 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD1 2661 C CD2 . LEU L 140 ? 0.5542 0.4892 0.8642 0.0392 -0.0668 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD2 2662 N N . ASN L 141 ? 0.5983 0.4298 0.8864 0.0365 -0.0850 0.0051 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L N 2663 C CA . ASN L 141 ? 0.6198 0.4280 0.9071 0.0288 -0.0893 0.0053 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CA 2664 C C . ASN L 141 ? 0.6396 0.4201 0.9223 0.0308 -0.0918 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L C 2665 O O . ASN L 141 ? 0.6568 0.4286 0.9401 0.0424 -0.0900 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L O 2666 C CB . ASN L 141 ? 0.6391 0.4415 0.9416 0.0311 -0.0914 0.0222 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CB 2667 C CG . ASN L 141 ? 0.6265 0.4520 0.9266 0.0293 -0.0901 0.0359 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CG 2668 O OD1 . ASN L 141 ? 0.6226 0.4655 0.9105 0.0249 -0.0896 0.0310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L OD1 2669 N ND2 . ASN L 141 ? 0.6423 0.4673 0.9530 0.0345 -0.0895 0.0532 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L ND2 2670 N N . ASN L 142 ? 0.6398 0.4065 0.9170 0.0209 -0.0969 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L N 2671 C CA . ASN L 142 ? 0.6624 0.3984 0.9360 0.0215 -0.1045 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CA 2672 C C . ASN L 142 ? 0.6786 0.4077 0.9330 0.0327 -0.1012 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L C 2673 O O . ASN L 142 ? 0.7099 0.4167 0.9643 0.0435 -0.1045 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L O 2674 C CB . ASN L 142 ? 0.6814 0.3943 0.9766 0.0235 -0.1114 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CB 2675 C CG . ASN L 142 ? 0.6722 0.3933 0.9875 0.0137 -0.1121 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L CG 2676 O OD1 . ASN L 142 ? 0.6888 0.4169 1.0176 0.0185 -0.1082 0.0154 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L OD1 2677 N ND2 . ASN L 142 ? 0.6605 0.3817 0.9773 0.0018 -0.1162 0.0003 ? ? ? ? ? ? 142 ASN L ND2 2678 N N . PHE L 143 ? 0.6566 0.4040 0.8944 0.0310 -0.0944 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L N 2679 C CA . PHE L 143 ? 0.6622 0.4086 0.8807 0.0424 -0.0877 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CA 2680 C C . PHE L 143 ? 0.6653 0.4046 0.8609 0.0378 -0.0898 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L C 2681 O O . PHE L 143 ? 0.6300 0.3721 0.8267 0.0246 -0.0949 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L O 2682 C CB . PHE L 143 ? 0.6500 0.4281 0.8739 0.0477 -0.0750 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CB 2683 C CG . PHE L 143 ? 0.6271 0.4312 0.8540 0.0349 -0.0720 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CG 2684 C CD1 . PHE L 143 ? 0.6067 0.4255 0.8494 0.0276 -0.0753 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CD1 2685 C CD2 . PHE L 143 ? 0.6227 0.4355 0.8353 0.0319 -0.0659 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CD2 2686 C CE1 . PHE L 143 ? 0.5816 0.4207 0.8246 0.0175 -0.0745 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CE1 2687 C CE2 . PHE L 143 ? 0.5940 0.4271 0.8110 0.0202 -0.0645 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CE2 2688 C CZ . PHE L 143 ? 0.5737 0.4189 0.8055 0.0132 -0.0696 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 143 PHE L CZ 2689 N N . TYR L 144 ? 0.6990 0.4288 0.8723 0.0509 -0.0856 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L N 2690 C CA . TYR L 144 ? 0.7178 0.4420 0.8643 0.0506 -0.0859 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CA 2691 C C . TYR L 144 ? 0.7573 0.4881 0.8828 0.0684 -0.0718 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L C 2692 O O . TYR L 144 ? 0.7940 0.5130 0.9162 0.0844 -0.0701 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L O 2693 C CB . TYR L 144 ? 0.7384 0.4290 0.8741 0.0494 -0.1036 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CB 2694 C CG . TYR L 144 ? 0.7488 0.4352 0.8562 0.0489 -0.1060 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CG 2695 C CD1 . TYR L 144 ? 0.7790 0.4552 0.8524 0.0665 -0.1015 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CD1 2696 C CD2 . TYR L 144 ? 0.7305 0.4250 0.8433 0.0330 -0.1112 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CD2 2697 C CE1 . TYR L 144 ? 0.7981 0.4715 0.8429 0.0678 -0.1031 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CE1 2698 C CE2 . TYR L 144 ? 0.7350 0.4264 0.8220 0.0335 -0.1133 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CE2 2699 C CZ . TYR L 144 ? 0.7740 0.4544 0.8266 0.0505 -0.1098 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L CZ 2700 O OH . TYR L 144 ? 0.7946 0.4715 0.8184 0.0531 -0.1118 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 144 TYR L OH 2701 N N . PRO L 145 ? 0.7771 0.5257 0.8888 0.0675 -0.0608 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L N 2702 C CA . PRO L 145 ? 0.7709 0.5288 0.8821 0.0509 -0.0632 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CA 2703 C C . PRO L 145 ? 0.7454 0.5308 0.8850 0.0368 -0.0589 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L C 2704 O O . PRO L 145 ? 0.7253 0.5248 0.8853 0.0396 -0.0543 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L O 2705 C CB . PRO L 145 ? 0.7843 0.5475 0.8679 0.0599 -0.0514 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CB 2706 C CG . PRO L 145 ? 0.7979 0.5724 0.8808 0.0777 -0.0361 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CG 2707 C CD . PRO L 145 ? 0.8084 0.5636 0.8985 0.0860 -0.0454 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 145 PRO L CD 2708 N N . LYS L 146 ? 0.7532 0.5442 0.8920 0.0232 -0.0617 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L N 2709 C CA . LYS L 146 ? 0.7441 0.5560 0.9045 0.0101 -0.0611 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CA 2710 C C . LYS L 146 ? 0.7250 0.5636 0.9003 0.0119 -0.0489 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L C 2711 O O . LYS L 146 ? 0.6870 0.5420 0.8840 0.0064 -0.0506 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L O 2712 C CB . LYS L 146 ? 0.7737 0.5834 0.9253 -0.0014 -0.0653 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CB 2713 C CG . LYS L 146 ? 0.7774 0.6054 0.9457 -0.0128 -0.0651 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CG 2714 C CD . LYS L 146 ? 0.7996 0.6219 0.9612 -0.0227 -0.0714 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CD 2715 C CE . LYS L 146 ? 0.8062 0.6451 0.9788 -0.0311 -0.0689 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L CE 2716 N NZ . LYS L 146 ? 0.8113 0.6471 0.9839 -0.0386 -0.0769 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 146 LYS L NZ 2717 N N . ASP L 147 ? 0.7572 0.6007 0.9211 0.0204 -0.0369 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L N 2718 C CA . ASP L 147 ? 0.7650 0.6362 0.9472 0.0214 -0.0239 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CA 2719 C C . ASP L 147 ? 0.7415 0.6273 0.9470 0.0288 -0.0221 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L C 2720 O O . ASP L 147 ? 0.7545 0.6297 0.9523 0.0434 -0.0202 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L O 2721 C CB . ASP L 147 ? 0.8233 0.6960 0.9861 0.0330 -0.0088 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CB 2722 C CG . ASP L 147 ? 0.8713 0.7706 1.0533 0.0265 0.0035 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L CG 2723 O OD1 . ASP L 147 ? 0.9317 0.8293 1.1133 0.0128 -0.0002 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L OD1 2724 O OD2 . ASP L 147 ? 0.9070 0.8290 1.1072 0.0350 0.0166 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 147 ASP L OD2 2725 N N . ILE L 148 ? 0.7047 0.6136 0.9383 0.0195 -0.0243 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L N 2726 C CA . ILE L 148 ? 0.6749 0.6006 0.9329 0.0261 -0.0248 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CA 2727 C C . ILE L 148 ? 0.6671 0.6246 0.9570 0.0168 -0.0246 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L C 2728 O O . ILE L 148 ? 0.6734 0.6338 0.9664 0.0024 -0.0295 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L O 2729 C CB . ILE L 148 ? 0.6486 0.5581 0.9048 0.0257 -0.0384 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CB 2730 C CG1 . ILE L 148 ? 0.6448 0.5651 0.9195 0.0376 -0.0377 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG1 2731 C CG2 . ILE L 148 ? 0.6179 0.5297 0.8785 0.0106 -0.0500 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG2 2732 C CD1 . ILE L 148 ? 0.6404 0.5398 0.9110 0.0409 -0.0477 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CD1 2733 N N . ASN L 149 ? 0.6674 0.6478 0.9822 0.0253 -0.0202 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L N 2734 C CA . ASN L 149 ? 0.6590 0.6709 1.0096 0.0168 -0.0241 0.0027 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CA 2735 C C . ASN L 149 ? 0.6387 0.6594 1.0044 0.0221 -0.0351 0.0033 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L C 2736 O O . ASN L 149 ? 0.6404 0.6577 1.0043 0.0375 -0.0304 0.0024 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L O 2737 C CB . ASN L 149 ? 0.6858 0.7258 1.0605 0.0222 -0.0074 0.0125 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CB 2738 C CG . ASN L 149 ? 0.7245 0.7608 1.0884 0.0160 0.0042 0.0163 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L CG 2739 O OD1 . ASN L 149 ? 0.7604 0.7829 1.1134 0.0015 -0.0038 0.0140 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L OD1 2740 N ND2 . ASN L 149 ? 0.7457 0.7948 1.1116 0.0287 0.0244 0.0232 ? ? ? ? ? ? 149 ASN L ND2 2741 N N . VAL L 150 ? 0.6254 0.6562 1.0045 0.0109 -0.0502 0.0047 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L N 2742 C CA . VAL L 150 ? 0.6214 0.6650 1.0154 0.0169 -0.0617 0.0071 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CA 2743 C C . VAL L 150 ? 0.6032 0.6808 1.0348 0.0096 -0.0688 0.0131 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L C 2744 O O . VAL L 150 ? 0.6015 0.6835 1.0411 -0.0051 -0.0737 0.0128 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L O 2745 C CB . VAL L 150 ? 0.6125 0.6349 0.9832 0.0150 -0.0754 0.0029 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CB 2746 C CG1 . VAL L 150 ? 0.6127 0.6253 0.9702 0.0002 -0.0832 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CG1 2747 C CG2 . VAL L 150 ? 0.6142 0.6525 0.9987 0.0215 -0.0880 0.0071 ? ? ? ? ? ? 150 VAL L CG2 2748 N N . LYS L 151 ? 0.5978 0.6990 1.0548 0.0202 -0.0701 0.0187 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L N 2749 C CA . LYS L 151 ? 0.5804 0.7176 1.0797 0.0148 -0.0787 0.0249 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CA 2750 C C . LYS L 151 ? 0.5604 0.7060 1.0642 0.0219 -0.0970 0.0247 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L C 2751 O O . LYS L 151 ? 0.5641 0.7045 1.0596 0.0379 -0.0931 0.0267 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L O 2752 C CB . LYS L 151 ? 0.6001 0.7640 1.1302 0.0239 -0.0604 0.0345 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CB 2753 C CG . LYS L 151 ? 0.6227 0.8271 1.2051 0.0147 -0.0666 0.0434 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CG 2754 C CD . LYS L 151 ? 0.6490 0.8855 1.2658 0.0281 -0.0478 0.0554 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CD 2755 C CE . LYS L 151 ? 0.6660 0.8978 1.2739 0.0299 -0.0216 0.0604 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L CE 2756 N NZ . LYS L 151 ? 0.6740 0.9415 1.3174 0.0447 -0.0013 0.0739 ? ? ? ? ? ? 151 LYS L NZ 2757 N N . TRP L 152 ? 0.5442 0.7005 1.0592 0.0114 -0.1177 0.0220 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L N 2758 C CA . TRP L 152 ? 0.5379 0.7055 1.0563 0.0194 -0.1374 0.0219 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CA 2759 C C . TRP L 152 ? 0.5415 0.7506 1.1106 0.0210 -0.1446 0.0290 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L C 2760 O O . TRP L 152 ? 0.5352 0.7640 1.1386 0.0075 -0.1452 0.0312 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L O 2761 C CB . TRP L 152 ? 0.5285 0.6828 1.0248 0.0103 -0.1585 0.0129 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CB 2762 C CG . TRP L 152 ? 0.5141 0.6340 0.9632 0.0146 -0.1543 0.0091 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CG 2763 C CD1 . TRP L 152 ? 0.5062 0.6008 0.9311 0.0053 -0.1460 0.0040 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CD1 2764 C CD2 . TRP L 152 ? 0.5100 0.6193 0.9340 0.0290 -0.1584 0.0119 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CD2 2765 N NE1 . TRP L 152 ? 0.5059 0.5763 0.8954 0.0125 -0.1443 0.0034 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L NE1 2766 C CE2 . TRP L 152 ? 0.5098 0.5883 0.8980 0.0268 -0.1512 0.0090 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CE2 2767 C CE3 . TRP L 152 ? 0.5115 0.6349 0.9413 0.0442 -0.1665 0.0185 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CE3 2768 C CZ2 . TRP L 152 ? 0.5101 0.5726 0.8713 0.0383 -0.1509 0.0139 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CZ2 2769 C CZ3 . TRP L 152 ? 0.5193 0.6244 0.9183 0.0565 -0.1661 0.0233 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CZ3 2770 C CH2 . TRP L 152 ? 0.5162 0.5914 0.8828 0.0528 -0.1576 0.0215 ? ? ? ? ? ? 152 TRP L CH2 2771 N N . LYS L 153 ? 0.5522 0.7750 1.1285 0.0374 -0.1503 0.0338 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L N 2772 C CA . LYS L 153 ? 0.5585 0.8228 1.1833 0.0412 -0.1608 0.0407 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CA 2773 C C . LYS L 153 ? 0.5695 0.8398 1.1862 0.0496 -0.1869 0.0385 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L C 2774 O O . LYS L 153 ? 0.5699 0.8175 1.1484 0.0623 -0.1871 0.0382 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L O 2775 C CB . LYS L 153 ? 0.5703 0.8509 1.2166 0.0577 -0.1396 0.0511 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CB 2776 C CG . LYS L 153 ? 0.5719 0.8608 1.2380 0.0517 -0.1155 0.0559 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CG 2777 C CD . LYS L 153 ? 0.5812 0.8806 1.2583 0.0725 -0.0924 0.0642 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CD 2778 C CE . LYS L 153 ? 0.5848 0.8873 1.2693 0.0685 -0.0669 0.0684 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L CE 2779 N NZ . LYS L 153 ? 0.5951 0.9044 1.2832 0.0908 -0.0415 0.0746 ? ? ? ? ? ? 153 LYS L NZ 2780 N N . ILE L 154 ? 0.5822 0.8837 1.2364 0.0426 -0.2094 0.0377 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L N 2781 C CA . ILE L 154 ? 0.5992 0.9130 1.2505 0.0524 -0.2375 0.0354 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CA 2782 C C . ILE L 154 ? 0.5970 0.9567 1.3058 0.0592 -0.2439 0.0452 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L C 2783 O O . ILE L 154 ? 0.5813 0.9690 1.3398 0.0448 -0.2488 0.0468 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L O 2784 C CB . ILE L 154 ? 0.6100 0.9166 1.2499 0.0382 -0.2658 0.0216 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CB 2785 C CG1 . ILE L 154 ? 0.6172 0.8808 1.2032 0.0323 -0.2575 0.0129 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CG1 2786 C CG2 . ILE L 154 ? 0.6278 0.9435 1.2538 0.0524 -0.2946 0.0183 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CG2 2787 C CD1 . ILE L 154 ? 0.6350 0.8879 1.2096 0.0186 -0.2821 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 154 ILE L CD1 2788 N N . ASP L 155 ? 0.6194 0.9871 1.3242 0.0810 -0.2435 0.0531 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L N 2789 C CA . ASP L 155 ? 0.6252 1.0367 1.3838 0.0921 -0.2457 0.0645 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CA 2790 C C . ASP L 155 ? 0.6250 1.0571 1.4272 0.0871 -0.2188 0.0733 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L C 2791 O O . ASP L 155 ? 0.6315 1.1069 1.4931 0.0841 -0.2239 0.0810 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L O 2792 C CB . ASP L 155 ? 0.6212 1.0667 1.4149 0.0865 -0.2822 0.0608 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CB 2793 C CG . ASP L 155 ? 0.6333 1.0665 1.3850 0.1005 -0.3083 0.0553 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L CG 2794 O OD1 . ASP L 155 ? 0.6287 1.0414 1.3421 0.1198 -0.2967 0.0614 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L OD1 2795 O OD2 . ASP L 155 ? 0.6451 1.0893 1.4033 0.0929 -0.3409 0.0453 ? ? ? ? ? ? 155 ASP L OD2 2796 N N . GLY L 156 ? 0.6354 1.0373 1.4080 0.0871 -0.1903 0.0728 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L N 2797 C CA . GLY L 156 ? 0.6406 1.0564 1.4426 0.0844 -0.1623 0.0804 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L CA 2798 C C . GLY L 156 ? 0.6506 1.0677 1.4681 0.0592 -0.1599 0.0776 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L C 2799 O O . GLY L 156 ? 0.6524 1.0678 1.4746 0.0572 -0.1332 0.0829 ? ? ? ? ? ? 156 GLY L O 2800 N N . SER L 157 ? 0.6637 1.0825 1.4878 0.0415 -0.1879 0.0696 ? ? ? ? ? ? 157 SER L N 2801 C CA . SER L 157 ? 0.6639 1.0853 1.5108 0.0164 -0.1908 0.0675 ? ? ? ? ? ? 157 SER L CA 2802 C C . SER L 157 ? 0.6558 1.0295 1.4471 0.0068 -0.1830 0.0568 ? ? ? ? ? ? 157 SER L C 2803 O O . SER L 157 ? 0.6678 1.0119 1.4124 0.0091 -0.1979 0.0451 ? ? ? ? ? ? 157 SER L O 2804 C CB . SER L 157 ? 0.6843 1.1259 1.5639 0.0028 -0.2286 0.0612 ? ? ? ? ? ? 157 SER L CB 2805 O OG . SER L 157 ? 0.6860 1.1339 1.6002 -0.0217 -0.2321 0.0616 ? ? ? ? ? ? 157 SER L OG 2806 N N . GLU L 158 ? 0.6439 1.0122 1.4410 -0.0031 -0.1600 0.0618 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L N 2807 C CA . GLU L 158 ? 0.6424 0.9676 1.3898 -0.0118 -0.1515 0.0528 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CA 2808 C C . GLU L 158 ? 0.6549 0.9643 1.3939 -0.0301 -0.1791 0.0404 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L C 2809 O O . GLU L 158 ? 0.6444 0.9781 1.4284 -0.0429 -0.1998 0.0408 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L O 2810 C CB . GLU L 158 ? 0.6372 0.9644 1.3962 -0.0173 -0.1221 0.0627 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CB 2811 C CG . GLU L 158 ? 0.6448 0.9312 1.3585 -0.0270 -0.1140 0.0549 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CG 2812 C CD . GLU L 158 ? 0.6518 0.9390 1.3692 -0.0278 -0.0838 0.0655 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L CD 2813 O OE1 . GLU L 158 ? 0.6454 0.9679 1.4057 -0.0226 -0.0679 0.0803 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L OE1 2814 O OE2 . GLU L 158 ? 0.6593 0.9121 1.3351 -0.0323 -0.0762 0.0592 ? ? ? ? ? ? 158 GLU L OE2 2815 N N . ARG L 159 ? 0.6799 0.9485 1.3627 -0.0304 -0.1798 0.0292 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L N 2816 C CA . ARG L 159 ? 0.7081 0.9568 1.3711 -0.0418 -0.2058 0.0152 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CA 2817 C C . ARG L 159 ? 0.7278 0.9388 1.3505 -0.0496 -0.1929 0.0096 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L C 2818 O O . ARG L 159 ? 0.7026 0.8914 1.2849 -0.0388 -0.1761 0.0095 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L O 2819 C CB . ARG L 159 ? 0.7255 0.9669 1.3557 -0.0266 -0.2251 0.0073 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CB 2820 C CG . ARG L 159 ? 0.7506 0.9646 1.3421 -0.0310 -0.2475 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CG 2821 C CD . ARG L 159 ? 0.7774 0.9979 1.4007 -0.0501 -0.2707 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CD 2822 N NE . ARG L 159 ? 0.8040 1.0048 1.3924 -0.0477 -0.2989 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NE 2823 C CZ . ARG L 159 ? 0.8259 1.0395 1.4169 -0.0405 -0.3290 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L CZ 2824 N NH1 . ARG L 159 ? 0.8282 1.0784 1.4628 -0.0366 -0.3376 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NH1 2825 N NH2 . ARG L 159 ? 0.8499 1.0399 1.3997 -0.0366 -0.3516 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 159 ARG L NH2 2826 N N . GLN L 160 ? 0.7882 0.9923 1.4254 -0.0685 -0.2022 0.0055 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L N 2827 C CA . GLN L 160 ? 0.8312 1.0021 1.4365 -0.0769 -0.1898 0.0019 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CA 2828 C C . GLN L 160 ? 0.8573 0.9975 1.4281 -0.0827 -0.2114 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L C 2829 O O . GLN L 160 ? 0.8508 0.9607 1.3790 -0.0808 -0.2010 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L O 2830 C CB . GLN L 160 ? 0.8394 1.0228 1.4853 -0.0918 -0.1747 0.0140 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CB 2831 C CG . GLN L 160 ? 0.8362 1.0476 1.5075 -0.0820 -0.1484 0.0304 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CG 2832 C CD . GLN L 160 ? 0.8322 1.0547 1.5349 -0.0928 -0.1274 0.0453 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L CD 2833 O OE1 . GLN L 160 ? 0.8328 1.0293 1.5106 -0.0995 -0.1173 0.0446 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L OE1 2834 N NE2 . GLN L 160 ? 0.8240 1.0868 1.5823 -0.0933 -0.1196 0.0605 ? ? ? ? ? ? 160 GLN L NE2 2835 N N . ASN L 161 ? 0.8576 1.0058 1.4457 -0.0877 -0.2415 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L N 2836 C CA . ASN L 161 ? 0.8574 0.9769 1.4084 -0.0883 -0.2646 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CA 2837 C C . ASN L 161 ? 0.8152 0.9193 1.3100 -0.0680 -0.2645 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L C 2838 O O . ASN L 161 ? 0.8078 0.9299 1.3027 -0.0540 -0.2648 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L O 2839 C CB . ASN L 161 ? 0.9054 1.0380 1.4873 -0.0956 -0.3003 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CB 2840 C CG . ASN L 161 ? 0.9191 1.0650 1.5624 -0.1185 -0.3052 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L CG 2841 O OD1 . ASN L 161 ? 0.9398 1.1161 1.6344 -0.1247 -0.3220 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L OD1 2842 N ND2 . ASN L 161 ? 0.9164 1.0406 1.5572 -0.1310 -0.2908 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 161 ASN L ND2 2843 N N . GLY L 162 ? 0.7796 0.8516 1.2291 -0.0657 -0.2639 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L N 2844 C CA . GLY L 162 ? 0.7717 0.8293 1.1696 -0.0471 -0.2651 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L CA 2845 C C . GLY L 162 ? 0.7413 0.7942 1.1178 -0.0365 -0.2378 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L C 2846 O O . GLY L 162 ? 0.7638 0.8134 1.1098 -0.0203 -0.2379 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 162 GLY L O 2847 N N . VAL L 163 ? 0.6873 0.7386 1.0787 -0.0449 -0.2154 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L N 2848 C CA . VAL L 163 ? 0.6378 0.6821 1.0122 -0.0364 -0.1917 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CA 2849 C C . VAL L 163 ? 0.6062 0.6225 0.9519 -0.0412 -0.1808 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L C 2850 O O . VAL L 163 ? 0.5938 0.6031 0.9499 -0.0543 -0.1793 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L O 2851 C CB . VAL L 163 ? 0.6189 0.6813 1.0267 -0.0387 -0.1745 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CB 2852 C CG1 . VAL L 163 ? 0.6092 0.6589 0.9962 -0.0290 -0.1532 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CG1 2853 C CG2 . VAL L 163 ? 0.6196 0.7132 1.0618 -0.0341 -0.1849 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 163 VAL L CG2 2854 N N . LEU L 164 ? 0.5917 0.5931 0.9045 -0.0304 -0.1731 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L N 2855 C CA . LEU L 164 ? 0.5780 0.5557 0.8656 -0.0330 -0.1623 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CA 2856 C C . LEU L 164 ? 0.5639 0.5348 0.8433 -0.0267 -0.1442 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L C 2857 O O . LEU L 164 ? 0.5510 0.5248 0.8235 -0.0153 -0.1429 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L O 2858 C CB . LEU L 164 ? 0.5968 0.5611 0.8527 -0.0265 -0.1732 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CB 2859 C CG . LEU L 164 ? 0.6130 0.5740 0.8698 -0.0328 -0.1930 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CG 2860 C CD1 . LEU L 164 ? 0.6298 0.5797 0.8500 -0.0200 -0.2035 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CD1 2861 C CD2 . LEU L 164 ? 0.6029 0.5517 0.8716 -0.0486 -0.1904 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 164 LEU L CD2 2862 N N . ASN L 165 ? 0.5624 0.5222 0.8415 -0.0340 -0.1317 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L N 2863 C CA . ASN L 165 ? 0.5611 0.5113 0.8332 -0.0294 -0.1173 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CA 2864 C C . ASN L 165 ? 0.5631 0.4919 0.8118 -0.0319 -0.1134 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L C 2865 O O . ASN L 165 ? 0.5722 0.4934 0.8169 -0.0403 -0.1138 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L O 2866 C CB . ASN L 165 ? 0.5605 0.5181 0.8512 -0.0329 -0.1063 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CB 2867 C CG . ASN L 165 ? 0.5632 0.5459 0.8822 -0.0296 -0.1087 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L CG 2868 O OD1 . ASN L 165 ? 0.5835 0.5749 0.9052 -0.0209 -0.1157 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L OD1 2869 N ND2 . ASN L 165 ? 0.5572 0.5530 0.8986 -0.0355 -0.1023 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 165 ASN L ND2 2870 N N . SER L 166 ? 0.5645 0.4842 0.8011 -0.0247 -0.1099 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 166 SER L N 2871 C CA . SER L 166 ? 0.5716 0.4744 0.7912 -0.0263 -0.1067 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 166 SER L CA 2872 C C . SER L 166 ? 0.5756 0.4682 0.7966 -0.0233 -0.0988 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 166 SER L C 2873 O O . SER L 166 ? 0.5752 0.4703 0.8024 -0.0160 -0.0981 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 166 SER L O 2874 C CB . SER L 166 ? 0.5767 0.4797 0.7821 -0.0200 -0.1125 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 166 SER L CB 2875 O OG . SER L 166 ? 0.5828 0.4733 0.7765 -0.0208 -0.1083 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 166 SER L OG 2876 N N . TRP L 167 ? 0.5898 0.4695 0.8049 -0.0283 -0.0945 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L N 2877 C CA . TRP L 167 ? 0.5999 0.4662 0.8150 -0.0260 -0.0905 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CA 2878 C C . TRP L 167 ? 0.6007 0.4567 0.8104 -0.0273 -0.0926 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L C 2879 O O . TRP L 167 ? 0.6120 0.4679 0.8132 -0.0308 -0.0943 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L O 2880 C CB . TRP L 167 ? 0.6110 0.4694 0.8202 -0.0289 -0.0860 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CB 2881 C CG . TRP L 167 ? 0.6347 0.5021 0.8512 -0.0253 -0.0800 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CG 2882 C CD1 . TRP L 167 ? 0.6551 0.5162 0.8716 -0.0176 -0.0751 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CD1 2883 C CD2 . TRP L 167 ? 0.6437 0.5282 0.8702 -0.0286 -0.0779 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CD2 2884 N NE1 . TRP L 167 ? 0.6606 0.5364 0.8854 -0.0143 -0.0678 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L NE1 2885 C CE2 . TRP L 167 ? 0.6539 0.5455 0.8881 -0.0221 -0.0695 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CE2 2886 C CE3 . TRP L 167 ? 0.6470 0.5409 0.8784 -0.0360 -0.0831 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CE3 2887 C CZ2 . TRP L 167 ? 0.6655 0.5773 0.9168 -0.0240 -0.0647 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CZ2 2888 C CZ3 . TRP L 167 ? 0.6431 0.5538 0.8919 -0.0395 -0.0810 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CZ3 2889 C CH2 . TRP L 167 ? 0.6556 0.5771 0.9166 -0.0340 -0.0713 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 167 TRP L CH2 2890 N N . THR L 168 ? 0.6035 0.4505 0.8208 -0.0243 -0.0926 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 168 THR L N 2891 C CA . THR L 168 ? 0.6064 0.4435 0.8253 -0.0274 -0.0947 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CA 2892 C C . THR L 168 ? 0.6080 0.4323 0.8188 -0.0322 -0.0966 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 168 THR L C 2893 O O . THR L 168 ? 0.6336 0.4543 0.8375 -0.0309 -0.0948 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 168 THR L O 2894 C CB . THR L 168 ? 0.6228 0.4524 0.8581 -0.0246 -0.0957 0.0005 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CB 2895 O OG1 . THR L 168 ? 0.6423 0.4637 0.8819 -0.0205 -0.0959 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 168 THR L OG1 2896 C CG2 . THR L 168 ? 0.6274 0.4698 0.8685 -0.0194 -0.0930 0.0145 ? ? ? ? ? ? 168 THR L CG2 2897 N N . ASP L 169 ? 0.5913 0.4103 0.8027 -0.0362 -0.0998 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L N 2898 C CA . ASP L 169 ? 0.5859 0.3912 0.7907 -0.0392 -0.1045 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CA 2899 C C . ASP L 169 ? 0.5967 0.3872 0.8115 -0.0373 -0.1098 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L C 2900 O O . ASP L 169 ? 0.6031 0.3939 0.8349 -0.0357 -0.1098 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L O 2901 C CB . ASP L 169 ? 0.5930 0.3989 0.7998 -0.0434 -0.1080 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CB 2902 C CG . ASP L 169 ? 0.5958 0.4110 0.7895 -0.0439 -0.1041 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L CG 2903 O OD1 . ASP L 169 ? 0.5963 0.4110 0.7765 -0.0442 -0.1015 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L OD1 2904 O OD2 . ASP L 169 ? 0.5950 0.4175 0.7932 -0.0434 -0.1034 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 169 ASP L OD2 2905 N N . GLN L 170 ? 0.6009 0.3767 0.8038 -0.0364 -0.1148 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L N 2906 C CA . GLN L 170 ? 0.6034 0.3601 0.8118 -0.0335 -0.1230 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CA 2907 C C . GLN L 170 ? 0.5944 0.3461 0.8304 -0.0393 -0.1311 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L C 2908 O O . GLN L 170 ? 0.5770 0.3349 0.8219 -0.0454 -0.1343 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L O 2909 C CB . GLN L 170 ? 0.6243 0.3656 0.8112 -0.0307 -0.1299 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CB 2910 C CG . GLN L 170 ? 0.6524 0.3704 0.8372 -0.0242 -0.1394 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CG 2911 C CD . GLN L 170 ? 0.6712 0.3738 0.8274 -0.0180 -0.1467 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L CD 2912 O OE1 . GLN L 170 ? 0.6560 0.3597 0.8043 -0.0222 -0.1524 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L OE1 2913 N NE2 . GLN L 170 ? 0.6978 0.3854 0.8366 -0.0059 -0.1468 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 170 GLN L NE2 2914 N N . ASP L 171 ? 0.6052 0.3460 0.8568 -0.0367 -0.1339 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L N 2915 C CA . ASP L 171 ? 0.6130 0.3479 0.8966 -0.0425 -0.1406 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CA 2916 C C . ASP L 171 ? 0.6226 0.3398 0.9152 -0.0486 -0.1573 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L C 2917 O O . ASP L 171 ? 0.6323 0.3304 0.9059 -0.0443 -0.1666 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L O 2918 C CB . ASP L 171 ? 0.6319 0.3559 0.9281 -0.0371 -0.1397 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CB 2919 C CG . ASP L 171 ? 0.6387 0.3618 0.9714 -0.0427 -0.1418 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L CG 2920 O OD1 . ASP L 171 ? 0.6290 0.3724 0.9690 -0.0416 -0.1305 0.0137 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L OD1 2921 O OD2 . ASP L 171 ? 0.6619 0.3632 1.0158 -0.0474 -0.1549 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 171 ASP L OD2 2922 N N . SER L 172 ? 0.6141 0.3389 0.9359 -0.0575 -0.1613 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 172 SER L N 2923 C CA . SER L 172 ? 0.6311 0.3435 0.9694 -0.0650 -0.1790 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 172 SER L CA 2924 C C . SER L 172 ? 0.6850 0.3691 1.0449 -0.0673 -0.1953 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 172 SER L C 2925 O O . SER L 172 ? 0.7174 0.3852 1.0837 -0.0716 -0.2146 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 172 SER L O 2926 C CB . SER L 172 ? 0.6023 0.3360 0.9708 -0.0734 -0.1768 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 172 SER L CB 2927 O OG . SER L 172 ? 0.5772 0.3307 0.9232 -0.0706 -0.1667 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 172 SER L OG 2928 N N . LYS L 173 ? 0.7107 0.3878 1.0823 -0.0639 -0.1894 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L N 2929 C CA . LYS L 173 ? 0.7485 0.3957 1.1436 -0.0658 -0.2046 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CA 2930 C C . LYS L 173 ? 0.7554 0.3778 1.1178 -0.0526 -0.2079 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L C 2931 O O . LYS L 173 ? 0.7803 0.3738 1.1378 -0.0509 -0.2271 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L O 2932 C CB . LYS L 173 ? 0.7758 0.4287 1.2109 -0.0703 -0.1968 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CB 2933 C CG . LYS L 173 ? 0.7887 0.4635 1.2630 -0.0822 -0.1943 0.0161 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CG 2934 C CD . LYS L 173 ? 0.8014 0.4877 1.3050 -0.0822 -0.1797 0.0446 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CD 2935 C CE . LYS L 173 ? 0.7960 0.5136 1.3287 -0.0888 -0.1688 0.0717 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L CE 2936 N NZ . LYS L 173 ? 0.8075 0.5208 1.3949 -0.1033 -0.1820 0.0835 ? ? ? ? ? ? 173 LYS L NZ 2937 N N . ASP L 174 ? 0.7294 0.3637 1.0702 -0.0422 -0.1902 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L N 2938 C CA . ASP L 174 ? 0.7497 0.3648 1.0631 -0.0276 -0.1898 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CA 2939 C C . ASP L 174 ? 0.7364 0.3622 1.0053 -0.0174 -0.1807 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L C 2940 O O . ASP L 174 ? 0.7416 0.3579 0.9877 -0.0035 -0.1762 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L O 2941 C CB . ASP L 174 ? 0.7508 0.3668 1.0784 -0.0213 -0.1791 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CB 2942 C CG . ASP L 174 ? 0.7233 0.3741 1.0419 -0.0182 -0.1584 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L CG 2943 O OD1 . ASP L 174 ? 0.7060 0.3777 1.0042 -0.0195 -0.1513 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L OD1 2944 O OD2 . ASP L 174 ? 0.7344 0.3908 1.0669 -0.0140 -0.1504 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 174 ASP L OD2 2945 N N . SER L 175 ? 0.7023 0.3488 0.9612 -0.0237 -0.1767 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 175 SER L N 2946 C CA . SER L 175 ? 0.6982 0.3541 0.9191 -0.0163 -0.1688 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 175 SER L CA 2947 C C . SER L 175 ? 0.6790 0.3526 0.8852 -0.0070 -0.1496 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 175 SER L C 2948 O O . SER L 175 ? 0.6677 0.3452 0.8450 0.0014 -0.1425 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 175 SER L O 2949 C CB . SER L 175 ? 0.7367 0.3656 0.9310 -0.0075 -0.1831 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 175 SER L CB 2950 O OG . SER L 175 ? 0.7546 0.3717 0.9627 -0.0172 -0.2026 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 175 SER L OG 2951 N N . THR L 176 ? 0.6625 0.3490 0.8900 -0.0084 -0.1412 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 176 THR L N 2952 C CA . THR L 176 ? 0.6548 0.3601 0.8746 -0.0004 -0.1259 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CA 2953 C C . THR L 176 ? 0.6372 0.3715 0.8593 -0.0077 -0.1164 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 176 THR L C 2954 O O . THR L 176 ? 0.6299 0.3703 0.8616 -0.0174 -0.1197 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 176 THR L O 2955 C CB . THR L 176 ? 0.6608 0.3618 0.9002 0.0055 -0.1240 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CB 2956 O OG1 . THR L 176 ? 0.6359 0.3451 0.9014 -0.0037 -0.1250 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 176 THR L OG1 2957 C CG2 . THR L 176 ? 0.6932 0.3610 0.9320 0.0139 -0.1346 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 176 THR L CG2 2958 N N . TYR L 177 ? 0.6390 0.3911 0.8538 -0.0020 -0.1053 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L N 2959 C CA . TYR L 177 ? 0.6115 0.3891 0.8299 -0.0072 -0.0983 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CA 2960 C C . TYR L 177 ? 0.6070 0.3962 0.8411 -0.0021 -0.0945 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L C 2961 O O . TYR L 177 ? 0.6116 0.3918 0.8510 0.0069 -0.0941 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L O 2962 C CB . TYR L 177 ? 0.6065 0.3967 0.8086 -0.0060 -0.0905 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CB 2963 C CG . TYR L 177 ? 0.6214 0.4012 0.8047 -0.0092 -0.0933 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CG 2964 C CD1 . TYR L 177 ? 0.6452 0.4082 0.8108 -0.0006 -0.0945 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CD1 2965 C CD2 . TYR L 177 ? 0.6060 0.3921 0.7864 -0.0186 -0.0951 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CD2 2966 C CE1 . TYR L 177 ? 0.6595 0.4132 0.8046 -0.0017 -0.0980 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CE1 2967 C CE2 . TYR L 177 ? 0.6095 0.3864 0.7725 -0.0203 -0.0981 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CE2 2968 C CZ . TYR L 177 ? 0.6395 0.4008 0.7847 -0.0120 -0.0998 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L CZ 2969 O OH . TYR L 177 ? 0.6668 0.4187 0.7915 -0.0116 -0.1039 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 177 TYR L OH 2970 N N . SER L 178 ? 0.6011 0.4090 0.8407 -0.0064 -0.0927 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 178 SER L N 2971 C CA . SER L 178 ? 0.6088 0.4326 0.8585 -0.0007 -0.0899 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 178 SER L CA 2972 C C . SER L 178 ? 0.6032 0.4492 0.8471 -0.0040 -0.0880 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 178 SER L C 2973 O O . SER L 178 ? 0.5944 0.4411 0.8285 -0.0114 -0.0887 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 178 SER L O 2974 C CB . SER L 178 ? 0.6091 0.4300 0.8715 -0.0003 -0.0925 0.0029 ? ? ? ? ? ? 178 SER L CB 2975 O OG . SER L 178 ? 0.6306 0.4287 0.9036 0.0009 -0.0961 0.0023 ? ? ? ? ? ? 178 SER L OG 2976 N N . MET L 179 ? 0.6170 0.4799 0.8683 0.0016 -0.0872 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 179 MET L N 2977 C CA . MET L 179 ? 0.6199 0.5031 0.8697 -0.0014 -0.0884 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CA 2978 C C . MET L 179 ? 0.6195 0.5192 0.8767 0.0053 -0.0926 0.0022 ? ? ? ? ? ? 179 MET L C 2979 O O . MET L 179 ? 0.6420 0.5430 0.9092 0.0141 -0.0918 0.0074 ? ? ? ? ? ? 179 MET L O 2980 C CB . MET L 179 ? 0.6372 0.5281 0.8910 -0.0016 -0.0834 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CB 2981 C CG . MET L 179 ? 0.6712 0.5785 0.9270 -0.0090 -0.0855 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CG 2982 S SD . MET L 179 ? 0.7134 0.6427 0.9893 -0.0063 -0.0797 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 179 MET L SD 2983 C CE . MET L 179 ? 0.7323 0.6747 1.0228 0.0047 -0.0849 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 179 MET L CE 2984 N N . SER L 180 ? 0.6091 0.5199 0.8595 0.0023 -0.0983 0.0025 ? ? ? ? ? ? 180 SER L N 2985 C CA . SER L 180 ? 0.6085 0.5365 0.8613 0.0093 -0.1053 0.0075 ? ? ? ? ? ? 180 SER L CA 2986 C C . SER L 180 ? 0.5884 0.5331 0.8503 0.0045 -0.1108 0.0001 ? ? ? ? ? ? 180 SER L C 2987 O O . SER L 180 ? 0.5802 0.5221 0.8385 -0.0051 -0.1111 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 180 SER L O 2988 C CB . SER L 180 ? 0.6224 0.5491 0.8579 0.0119 -0.1093 0.0122 ? ? ? ? ? ? 180 SER L CB 2989 O OG . SER L 180 ? 0.6451 0.5853 0.8737 0.0131 -0.1194 0.0075 ? ? ? ? ? ? 180 SER L OG 2990 N N . SER L 181 ? 0.5767 0.5391 0.8535 0.0112 -0.1152 0.0030 ? ? ? ? ? ? 181 SER L N 2991 C CA . SER L 181 ? 0.5682 0.5507 0.8610 0.0066 -0.1232 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 181 SER L CA 2992 C C . SER L 181 ? 0.5782 0.5751 0.8689 0.0148 -0.1375 0.0005 ? ? ? ? ? ? 181 SER L C 2993 O O . SER L 181 ? 0.5797 0.5810 0.8716 0.0268 -0.1375 0.0087 ? ? ? ? ? ? 181 SER L O 2994 C CB . SER L 181 ? 0.5663 0.5616 0.8842 0.0084 -0.1156 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 181 SER L CB 2995 O OG . SER L 181 ? 0.5613 0.5781 0.9016 0.0016 -0.1221 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 181 SER L OG 2996 N N . THR L 182 ? 0.5735 0.5758 0.8596 0.0094 -0.1508 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 182 THR L N 2997 C CA . THR L 182 ? 0.5784 0.5903 0.8530 0.0190 -0.1671 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CA 2998 C C . THR L 182 ? 0.5893 0.6197 0.8847 0.0128 -0.1849 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 182 THR L C 2999 O O . THR L 182 ? 0.5866 0.6116 0.8841 0.0007 -0.1911 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 182 THR L O 3000 C CB . THR L 182 ? 0.5779 0.5734 0.8176 0.0227 -0.1691 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CB 3001 O OG1 . THR L 182 ? 0.5613 0.5429 0.7904 0.0268 -0.1533 0.0001 ? ? ? ? ? ? 182 THR L OG1 3002 C CG2 . THR L 182 ? 0.5987 0.6027 0.8190 0.0371 -0.1841 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 182 THR L CG2 3003 N N . LEU L 183 ? 0.5940 0.6458 0.9072 0.0210 -0.1938 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L N 3004 C CA . LEU L 183 ? 0.6022 0.6753 0.9403 0.0164 -0.2141 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CA 3005 C C . LEU L 183 ? 0.6298 0.7020 0.9398 0.0273 -0.2357 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L C 3006 O O . LEU L 183 ? 0.6311 0.7074 0.9239 0.0442 -0.2371 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L O 3007 C CB . LEU L 183 ? 0.5979 0.6974 0.9723 0.0214 -0.2127 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CB 3008 C CG . LEU L 183 ? 0.6106 0.7382 1.0196 0.0174 -0.2350 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CG 3009 C CD1 . LEU L 183 ? 0.6051 0.7353 1.0417 -0.0030 -0.2390 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CD1 3010 C CD2 . LEU L 183 ? 0.6073 0.7616 1.0502 0.0259 -0.2300 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 183 LEU L CD2 3011 N N . THR L 184 ? 0.6539 0.7193 0.9576 0.0190 -0.2523 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 184 THR L N 3012 C CA . THR L 184 ? 0.6944 0.7544 0.9640 0.0310 -0.2740 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CA 3013 C C . THR L 184 ? 0.7276 0.8076 1.0246 0.0273 -0.3033 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 184 THR L C 3014 O O . THR L 184 ? 0.7386 0.8224 1.0707 0.0087 -0.3107 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 184 THR L O 3015 C CB . THR L 184 ? 0.7113 0.7444 0.9493 0.0269 -0.2737 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CB 3016 O OG1 . THR L 184 ? 0.6880 0.7056 0.9068 0.0291 -0.2479 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 184 THR L OG1 3017 C CG2 . THR L 184 ? 0.7507 0.7768 0.9481 0.0429 -0.2958 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 184 THR L CG2 3018 N N . LEU L 185 ? 0.7526 0.8459 1.0358 0.0448 -0.3204 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L N 3019 C CA . LEU L 185 ? 0.7698 0.8833 1.0771 0.0439 -0.3524 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CA 3020 C C . LEU L 185 ? 0.8110 0.9147 1.0699 0.0621 -0.3779 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L C 3021 O O . LEU L 185 ? 0.8122 0.8983 1.0201 0.0781 -0.3672 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L O 3022 C CB . LEU L 185 ? 0.7690 0.9135 1.1094 0.0511 -0.3520 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CB 3023 C CG . LEU L 185 ? 0.7401 0.8963 1.1219 0.0409 -0.3248 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CG 3024 C CD1 . LEU L 185 ? 0.7357 0.9163 1.1370 0.0545 -0.3206 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CD1 3025 C CD2 . LEU L 185 ? 0.7301 0.8972 1.1628 0.0176 -0.3280 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 185 LEU L CD2 3026 N N . THR L 186 ? 0.8431 0.9597 1.1192 0.0605 -0.4121 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 186 THR L N 3027 C CA . THR L 186 ? 0.8891 1.0041 1.1213 0.0829 -0.4403 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CA 3028 C C . THR L 186 ? 0.8915 1.0306 1.1218 0.1024 -0.4362 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 186 THR L C 3029 O O . THR L 186 ? 0.8620 1.0236 1.1399 0.0944 -0.4255 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 186 THR L O 3030 C CB . THR L 186 ? 0.9217 1.0422 1.1771 0.0740 -0.4828 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CB 3031 O OG1 . THR L 186 ? 0.9008 1.0556 1.2211 0.0625 -0.4925 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 186 THR L OG1 3032 C CG2 . THR L 186 ? 0.9234 1.0187 1.1890 0.0525 -0.4869 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 186 THR L CG2 3033 N N . LYS L 187 ? 0.9247 1.0588 1.0998 0.1294 -0.4430 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L N 3034 C CA . LYS L 187 ? 0.9238 1.0792 1.0929 0.1508 -0.4419 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CA 3035 C C . LYS L 187 ? 0.9149 1.1024 1.1337 0.1465 -0.4697 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L C 3036 O O . LYS L 187 ? 0.8806 1.0902 1.1308 0.1497 -0.4585 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L O 3037 C CB . LYS L 187 ? 0.9760 1.1214 1.0744 0.1820 -0.4507 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CB 3038 C CG . LYS L 187 ? 0.9935 1.1581 1.0804 0.2062 -0.4480 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CG 3039 C CD . LYS L 187 ? 1.0529 1.2138 1.0736 0.2380 -0.4689 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CD 3040 C CE . LYS L 187 ? 1.0645 1.2398 1.0683 0.2632 -0.4578 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L CE 3041 N NZ . LYS L 187 ? 1.1306 1.3115 1.0806 0.2944 -0.4873 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 187 LYS L NZ 3042 N N . ASP L 188 ? 0.9376 1.1268 1.1644 0.1400 -0.5067 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L N 3043 C CA . ASP L 188 ? 0.9435 1.1649 1.2247 0.1331 -0.5372 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CA 3044 C C . ASP L 188 ? 0.8898 1.1343 1.2464 0.1101 -0.5177 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L C 3045 O O . ASP L 188 ? 0.8817 1.1580 1.2763 0.1148 -0.5223 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L O 3046 C CB . ASP L 188 ? 0.9788 1.1928 1.2619 0.1248 -0.5806 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CB 3047 C CG . ASP L 188 ? 1.0386 1.2431 1.2535 0.1551 -0.6111 -0.1463 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L CG 3048 O OD1 . ASP L 188 ? 1.0545 1.2743 1.2433 0.1806 -0.6105 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L OD1 3049 O OD2 . ASP L 188 ? 1.0728 1.2537 1.2580 0.1551 -0.6365 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 188 ASP L OD2 3050 N N . GLU L 189 ? 0.8537 1.0824 1.2291 0.0877 -0.4952 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L N 3051 C CA . GLU L 189 ? 0.8107 1.0592 1.2507 0.0684 -0.4719 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CA 3052 C C . GLU L 189 ? 0.7763 1.0303 1.2098 0.0819 -0.4373 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L C 3053 O O . GLU L 189 ? 0.7562 1.0376 1.2383 0.0794 -0.4284 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L O 3054 C CB . GLU L 189 ? 0.8001 1.0288 1.2572 0.0429 -0.4562 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CB 3055 C CG . GLU L 189 ? 0.7786 1.0336 1.3089 0.0227 -0.4422 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CG 3056 C CD . GLU L 189 ? 0.7687 1.0048 1.3113 0.0013 -0.4183 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L CD 3057 O OE1 . GLU L 189 ? 0.7478 1.0056 1.3475 -0.0136 -0.4045 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L OE1 3058 O OE2 . GLU L 189 ? 0.7956 0.9969 1.2914 0.0009 -0.4121 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 189 GLU L OE2 3059 N N . TYR L 190 ? 0.7663 0.9941 1.1423 0.0966 -0.4181 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L N 3060 C CA . TYR L 190 ? 0.7370 0.9652 1.1054 0.1099 -0.3881 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CA 3061 C C . TYR L 190 ? 0.7547 1.0109 1.1355 0.1295 -0.4011 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L C 3062 O O . TYR L 190 ? 0.7248 0.9948 1.1353 0.1327 -0.3829 0.0026 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L O 3063 C CB . TYR L 190 ? 0.7321 0.9286 1.0399 0.1219 -0.3687 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CB 3064 C CG . TYR L 190 ? 0.7083 0.9023 1.0097 0.1354 -0.3414 0.0034 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CG 3065 C CD1 . TYR L 190 ? 0.6671 0.8569 0.9982 0.1237 -0.3132 0.0127 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD1 3066 C CD2 . TYR L 190 ? 0.7330 0.9273 0.9980 0.1610 -0.3447 0.0154 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD2 3067 C CE1 . TYR L 190 ? 0.6577 0.8416 0.9842 0.1362 -0.2914 0.0313 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE1 3068 C CE2 . TYR L 190 ? 0.7234 0.9130 0.9865 0.1725 -0.3210 0.0368 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE2 3069 C CZ . TYR L 190 ? 0.6846 0.8678 0.9795 0.1595 -0.2954 0.0437 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CZ 3070 O OH . TYR L 190 ? 0.6769 0.8515 0.9701 0.1712 -0.2748 0.0631 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L OH 3071 N N . GLU L 191 ? 0.8038 1.0677 1.1609 0.1437 -0.4337 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L N 3072 C CA . GLU L 191 ? 0.8349 1.1259 1.1996 0.1645 -0.4502 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CA 3073 C C . GLU L 191 ? 0.8303 1.1597 1.2641 0.1540 -0.4720 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L C 3074 O O . GLU L 191 ? 0.8451 1.2005 1.2925 0.1706 -0.4859 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L O 3075 C CB . GLU L 191 ? 0.8904 1.1734 1.1937 0.1888 -0.4749 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CB 3076 C CG . GLU L 191 ? 0.9045 1.1554 1.1445 0.2024 -0.4491 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CG 3077 C CD . GLU L 191 ? 0.9640 1.2109 1.1406 0.2326 -0.4675 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L CD 3078 O OE1 . GLU L 191 ? 0.9943 1.2535 1.1635 0.2397 -0.5059 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L OE1 3079 O OE2 . GLU L 191 ? 0.9829 1.2137 1.1170 0.2495 -0.4434 0.0081 ? ? ? ? ? ? 191 GLU L OE2 3080 N N . ARG L 192 ? 0.8175 1.1516 1.2964 0.1271 -0.4743 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L N 3081 C CA . ARG L 192 ? 0.8188 1.1918 1.3733 0.1136 -0.4898 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CA 3082 C C . ARG L 192 ? 0.7704 1.1612 1.3719 0.1096 -0.4554 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L C 3083 O O . ARG L 192 ? 0.7753 1.2040 1.4381 0.1060 -0.4635 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L O 3084 C CB . ARG L 192 ? 0.8351 1.2057 1.4208 0.0862 -0.5091 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CB 3085 C CG . ARG L 192 ? 0.8735 1.2816 1.5209 0.0773 -0.5480 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CG 3086 C CD . ARG L 192 ? 0.8883 1.2863 1.5634 0.0494 -0.5658 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CD 3087 N NE . ARG L 192 ? 0.9355 1.2976 1.5468 0.0553 -0.5911 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NE 3088 C CZ . ARG L 192 ? 0.9472 1.2702 1.5224 0.0451 -0.5804 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L CZ 3089 N NH1 . ARG L 192 ? 0.9036 1.2159 1.4994 0.0261 -0.5462 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NH1 3090 N NH2 . ARG L 192 ? 0.9973 1.2915 1.5126 0.0562 -0.6059 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 192 ARG L NH2 3091 N N . HIS L 193 ? 0.7383 1.1026 1.3126 0.1108 -0.4183 0.0029 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L N 3092 C CA . HIS L 193 ? 0.7018 1.0768 1.3103 0.1111 -0.3854 0.0198 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CA 3093 C C . HIS L 193 ? 0.6895 1.0466 1.2576 0.1342 -0.3649 0.0340 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L C 3094 O O . HIS L 193 ? 0.7104 1.0432 1.2226 0.1461 -0.3694 0.0325 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L O 3095 C CB . HIS L 193 ? 0.6802 1.0385 1.3005 0.0887 -0.3598 0.0171 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CB 3096 C CG . HIS L 193 ? 0.6862 1.0568 1.3456 0.0645 -0.3777 0.0052 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CG 3097 N ND1 . HIS L 193 ? 0.7007 1.0475 1.3297 0.0541 -0.3972 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L ND1 3098 C CD2 . HIS L 193 ? 0.6785 1.0825 1.4066 0.0493 -0.3799 0.0092 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CD2 3099 C CE1 . HIS L 193 ? 0.7006 1.0614 1.3776 0.0319 -0.4103 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L CE1 3100 N NE2 . HIS L 193 ? 0.6892 1.0861 1.4284 0.0280 -0.3998 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 193 HIS L NE2 3101 N N . ASN L 194 ? 0.6593 1.0285 1.2567 0.1416 -0.3425 0.0486 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L N 3102 C CA . ASN L 194 ? 0.6561 1.0081 1.2239 0.1635 -0.3242 0.0634 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CA 3103 C C . ASN L 194 ? 0.6207 0.9425 1.1771 0.1584 -0.2881 0.0681 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L C 3104 O O . ASN L 194 ? 0.6219 0.9123 1.1358 0.1675 -0.2756 0.0739 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L O 3105 C CB . ASN L 194 ? 0.6665 1.0528 1.2714 0.1821 -0.3312 0.0762 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CB 3106 C CG . ASN L 194 ? 0.6820 1.0501 1.2607 0.2058 -0.3144 0.0926 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L CG 3107 O OD1 . ASN L 194 ? 0.7041 1.0415 1.2317 0.2133 -0.3109 0.0957 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L OD1 3108 N ND2 . ASN L 194 ? 0.6768 1.0612 1.2924 0.2167 -0.3005 0.1039 ? ? ? ? ? ? 194 ASN L ND2 3109 N N . SER L 195 ? 0.5865 0.9182 1.1811 0.1443 -0.2723 0.0661 ? ? ? ? ? ? 195 SER L N 3110 C CA . SER L 195 ? 0.5648 0.8727 1.1538 0.1431 -0.2397 0.0703 ? ? ? ? ? ? 195 SER L CA 3111 C C . SER L 195 ? 0.5485 0.8303 1.1180 0.1219 -0.2284 0.0594 ? ? ? ? ? ? 195 SER L C 3112 O O . SER L 195 ? 0.5363 0.8331 1.1328 0.1043 -0.2321 0.0523 ? ? ? ? ? ? 195 SER L O 3113 C CB . SER L 195 ? 0.5527 0.8898 1.1931 0.1481 -0.2265 0.0777 ? ? ? ? ? ? 195 SER L CB 3114 O OG . SER L 195 ? 0.5376 0.8567 1.1774 0.1419 -0.1982 0.0765 ? ? ? ? ? ? 195 SER L OG 3115 N N . TYR L 196 ? 0.5459 0.7894 1.0721 0.1239 -0.2145 0.0596 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L N 3116 C CA . TYR L 196 ? 0.5329 0.7498 1.0380 0.1064 -0.2028 0.0506 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CA 3117 C C . TYR L 196 ? 0.5301 0.7235 1.0292 0.1083 -0.1756 0.0537 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L C 3118 O O . TYR L 196 ? 0.5326 0.7087 1.0170 0.1228 -0.1671 0.0616 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L O 3119 C CB . TYR L 196 ? 0.5389 0.7319 0.9980 0.1048 -0.2130 0.0459 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CB 3120 C CG . TYR L 196 ? 0.5488 0.7614 1.0096 0.1027 -0.2417 0.0384 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CG 3121 C CD1 . TYR L 196 ? 0.5695 0.7982 1.0263 0.1202 -0.2597 0.0443 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CD1 3122 C CD2 . TYR L 196 ? 0.5393 0.7542 1.0076 0.0839 -0.2523 0.0252 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CD2 3123 C CE1 . TYR L 196 ? 0.5852 0.8316 1.0426 0.1199 -0.2893 0.0353 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CE1 3124 C CE2 . TYR L 196 ? 0.5567 0.7856 1.0260 0.0821 -0.2817 0.0157 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CE2 3125 C CZ . TYR L 196 ? 0.5808 0.8260 1.0442 0.1002 -0.3011 0.0198 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L CZ 3126 O OH . TYR L 196 ? 0.6010 0.8598 1.0642 0.0998 -0.3336 0.0083 ? ? ? ? ? ? 196 TYR L OH 3127 N N . THR L 197 ? 0.5289 0.7203 1.0390 0.0939 -0.1633 0.0475 ? ? ? ? ? ? 197 THR L N 3128 C CA . THR L 197 ? 0.5344 0.7070 1.0408 0.0966 -0.1391 0.0481 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CA 3129 C C . THR L 197 ? 0.5277 0.6796 1.0160 0.0791 -0.1308 0.0393 ? ? ? ? ? ? 197 THR L C 3130 O O . THR L 197 ? 0.5214 0.6866 1.0221 0.0640 -0.1379 0.0345 ? ? ? ? ? ? 197 THR L O 3131 C CB . THR L 197 ? 0.5318 0.7337 1.0794 0.1036 -0.1282 0.0530 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CB 3132 O OG1 . THR L 197 ? 0.5517 0.7724 1.1168 0.1220 -0.1355 0.0619 ? ? ? ? ? ? 197 THR L OG1 3133 C CG2 . THR L 197 ? 0.5320 0.7134 1.0705 0.1086 -0.1036 0.0513 ? ? ? ? ? ? 197 THR L CG2 3134 N N . CYS L 198 ? 0.5344 0.6528 0.9946 0.0809 -0.1174 0.0373 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L N 3135 C CA . CYS L 198 ? 0.5306 0.6312 0.9768 0.0675 -0.1069 0.0298 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L CA 3136 C C . CYS L 198 ? 0.5373 0.6264 0.9838 0.0764 -0.0873 0.0293 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L C 3137 O O . CYS L 198 ? 0.5464 0.6188 0.9843 0.0905 -0.0827 0.0316 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L O 3138 C CB . CYS L 198 ? 0.5421 0.6139 0.9531 0.0599 -0.1122 0.0258 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L CB 3139 S SG . CYS L 198 ? 0.5712 0.6036 0.9547 0.0674 -0.1012 0.0268 ? ? ? ? ? ? 198 CYS L SG 3140 N N . GLU L 199 ? 0.5405 0.6389 0.9973 0.0695 -0.0762 0.0268 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L N 3141 C CA . GLU L 199 ? 0.5569 0.6482 1.0117 0.0801 -0.0567 0.0254 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CA 3142 C C . GLU L 199 ? 0.5695 0.6343 0.9958 0.0702 -0.0492 0.0176 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L C 3143 O O . GLU L 199 ? 0.5651 0.6391 0.9959 0.0555 -0.0491 0.0173 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L O 3144 C CB . GLU L 199 ? 0.5518 0.6814 1.0437 0.0832 -0.0470 0.0323 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CB 3145 C CG . GLU L 199 ? 0.5473 0.7084 1.0732 0.0944 -0.0541 0.0407 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CG 3146 C CD . GLU L 199 ? 0.5426 0.7395 1.1058 0.1038 -0.0388 0.0490 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L CD 3147 O OE1 . GLU L 199 ? 0.5431 0.7638 1.1331 0.1179 -0.0413 0.0560 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L OE1 3148 O OE2 . GLU L 199 ? 0.5385 0.7412 1.1049 0.0986 -0.0235 0.0502 ? ? ? ? ? ? 199 GLU L OE2 3149 N N . ALA L 200 ? 0.5943 0.6258 0.9934 0.0783 -0.0441 0.0114 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L N 3150 C CA . ALA L 200 ? 0.5990 0.6034 0.9694 0.0716 -0.0385 0.0030 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L CA 3151 C C . ALA L 200 ? 0.6187 0.6216 0.9836 0.0849 -0.0210 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L C 3152 O O . ALA L 200 ? 0.6375 0.6347 1.0030 0.1031 -0.0154 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L O 3153 C CB . ALA L 200 ? 0.6045 0.5732 0.9507 0.0717 -0.0463 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 200 ALA L CB 3154 N N . THR L 201 ? 0.6227 0.6295 0.9802 0.0773 -0.0124 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 201 THR L N 3155 C CA . THR L 201 ? 0.6395 0.6436 0.9840 0.0910 0.0054 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CA 3156 C C . THR L 201 ? 0.6352 0.6056 0.9416 0.0861 0.0042 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 201 THR L C 3157 O O . THR L 201 ? 0.6154 0.5848 0.9174 0.0689 -0.0007 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 201 THR L O 3158 C CB . THR L 201 ? 0.6372 0.6797 1.0089 0.0885 0.0192 0.0080 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CB 3159 O OG1 . THR L 201 ? 0.6232 0.6993 1.0356 0.0904 0.0160 0.0177 ? ? ? ? ? ? 201 THR L OG1 3160 C CG2 . THR L 201 ? 0.6663 0.7093 1.0229 0.1082 0.0409 0.0076 ? ? ? ? ? ? 201 THR L CG2 3161 N N . HIS L 202 ? 0.6537 0.5955 0.9334 0.1020 0.0069 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L N 3162 C CA . HIS L 202 ? 0.6551 0.5627 0.8992 0.0991 0.0020 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CA 3163 C C . HIS L 202 ? 0.6926 0.5878 0.9091 0.1204 0.0151 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L C 3164 O O . HIS L 202 ? 0.7147 0.6177 0.9368 0.1402 0.0253 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L O 3165 C CB . HIS L 202 ? 0.6468 0.5238 0.8845 0.0953 -0.0150 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CB 3166 C CG . HIS L 202 ? 0.6481 0.4940 0.8581 0.0876 -0.0242 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CG 3167 N ND1 . HIS L 202 ? 0.6737 0.4847 0.8608 0.0987 -0.0301 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L ND1 3168 C CD2 . HIS L 202 ? 0.6312 0.4756 0.8346 0.0703 -0.0300 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CD2 3169 C CE1 . HIS L 202 ? 0.6723 0.4640 0.8418 0.0878 -0.0397 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L CE1 3170 N NE2 . HIS L 202 ? 0.6472 0.4592 0.8260 0.0711 -0.0390 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 202 HIS L NE2 3171 N N . LYS L 203 ? 0.7074 0.5837 0.8926 0.1177 0.0145 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L N 3172 C CA . LYS L 203 ? 0.7481 0.6071 0.8964 0.1386 0.0240 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CA 3173 C C . LYS L 203 ? 0.7747 0.6096 0.9099 0.1619 0.0220 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L C 3174 O O . LYS L 203 ? 0.8129 0.6461 0.9263 0.1857 0.0357 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L O 3175 C CB . LYS L 203 ? 0.7655 0.5967 0.8814 0.1296 0.0128 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CB 3176 C CG . LYS L 203 ? 0.8196 0.6287 0.8904 0.1512 0.0181 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CG 3177 C CD . LYS L 203 ? 0.8307 0.6186 0.8738 0.1405 0.0060 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CD 3178 C CE . LYS L 203 ? 0.8848 0.6585 0.8803 0.1626 0.0138 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L CE 3179 N NZ . LYS L 203 ? 0.9166 0.6522 0.8790 0.1624 -0.0074 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 203 LYS L NZ 3180 N N . THR L 204 ? 0.7532 0.5686 0.9015 0.1558 0.0052 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 204 THR L N 3181 C CA . THR L 204 ? 0.7765 0.5623 0.9164 0.1744 -0.0010 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CA 3182 C C . THR L 204 ? 0.7939 0.5999 0.9516 0.1950 0.0131 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 204 THR L C 3183 O O . THR L 204 ? 0.8358 0.6158 0.9814 0.2153 0.0106 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 204 THR L O 3184 C CB . THR L 204 ? 0.7519 0.5142 0.9081 0.1594 -0.0219 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CB 3185 O OG1 . THR L 204 ? 0.6969 0.4893 0.8868 0.1411 -0.0225 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 204 THR L OG1 3186 C CG2 . THR L 204 ? 0.7587 0.4899 0.8932 0.1470 -0.0380 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 204 THR L CG2 3187 N N . SER L 205 ? 0.7714 0.6223 0.9601 0.1901 0.0262 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 205 SER L N 3188 C CA . SER L 205 ? 0.7812 0.6568 0.9912 0.2101 0.0403 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 205 SER L CA 3189 C C . SER L 205 ? 0.7651 0.6925 1.0036 0.2049 0.0577 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 205 SER L C 3190 O O . SER L 205 ? 0.7244 0.6711 0.9833 0.1803 0.0519 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 205 SER L O 3191 C CB . SER L 205 ? 0.7665 0.6380 1.0045 0.2080 0.0277 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 205 SER L CB 3192 O OG . SER L 205 ? 0.7663 0.6572 1.0225 0.2307 0.0399 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 205 SER L OG 3193 N N . THR L 206 ? 0.7984 0.7474 1.0389 0.2287 0.0788 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 206 THR L N 3194 C CA . THR L 206 ? 0.7956 0.7981 1.0756 0.2259 0.0956 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CA 3195 C C . THR L 206 ? 0.7833 0.8103 1.1107 0.2163 0.0850 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 206 THR L C 3196 O O . THR L 206 ? 0.7675 0.8307 1.1314 0.1977 0.0843 0.0060 ? ? ? ? ? ? 206 THR L O 3197 C CB . THR L 206 ? 0.8237 0.8473 1.0988 0.2571 0.1230 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CB 3198 O OG1 . THR L 206 ? 0.8653 0.8595 1.1175 0.2851 0.1223 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 206 THR L OG1 3199 C CG2 . THR L 206 ? 0.8423 0.8629 1.0821 0.2632 0.1390 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 206 THR L CG2 3200 N N . SER L 207 ? 0.8106 0.8166 1.1370 0.2294 0.0755 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 207 SER L N 3201 C CA . SER L 207 ? 0.7994 0.8227 1.1638 0.2217 0.0627 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 207 SER L CA 3202 C C . SER L 207 ? 0.7838 0.7941 1.1487 0.1928 0.0411 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 207 SER L C 3203 O O . SER L 207 ? 0.8035 0.7723 1.1384 0.1877 0.0298 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 207 SER L O 3204 C CB . SER L 207 ? 0.8229 0.8227 1.1833 0.2448 0.0589 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 207 SER L CB 3205 O OG . SER L 207 ? 0.8412 0.8666 1.2145 0.2718 0.0790 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 207 SER L OG 3206 N N . PRO L 208 ? 0.7593 0.8053 1.1592 0.1752 0.0349 0.0055 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L N 3207 C CA . PRO L 208 ? 0.7338 0.7678 1.1309 0.1515 0.0153 0.0049 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CA 3208 C C . PRO L 208 ? 0.7233 0.7364 1.1198 0.1565 0.0008 0.0035 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L C 3209 O O . PRO L 208 ? 0.7411 0.7594 1.1508 0.1757 0.0041 0.0063 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L O 3210 C CB . PRO L 208 ? 0.7149 0.7934 1.1501 0.1362 0.0123 0.0181 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CB 3211 C CG . PRO L 208 ? 0.7210 0.8357 1.1899 0.1540 0.0246 0.0278 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CG 3212 C CD . PRO L 208 ? 0.7474 0.8451 1.1924 0.1779 0.0434 0.0210 ? ? ? ? ? ? 208 PRO L CD 3213 N N . ILE L 209 ? 0.7001 0.6896 1.0815 0.1408 -0.0136 0.0005 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L N 3214 C CA . ILE L 209 ? 0.6971 0.6690 1.0796 0.1430 -0.0267 0.0033 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CA 3215 C C . ILE L 209 ? 0.6604 0.6647 1.0672 0.1331 -0.0372 0.0149 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L C 3216 O O . ILE L 209 ? 0.6306 0.6429 1.0349 0.1148 -0.0437 0.0155 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L O 3217 C CB . ILE L 209 ? 0.7084 0.6393 1.0639 0.1324 -0.0356 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CB 3218 C CG1 . ILE L 209 ? 0.7392 0.6355 1.0699 0.1431 -0.0293 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG1 3219 C CG2 . ILE L 209 ? 0.7165 0.6332 1.0778 0.1340 -0.0472 0.0035 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG2 3220 C CD1 . ILE L 209 ? 0.7514 0.6132 1.0589 0.1295 -0.0382 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CD1 3221 N N . VAL L 210 ? 0.6614 0.6833 1.0904 0.1466 -0.0398 0.0233 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L N 3222 C CA . VAL L 210 ? 0.6428 0.6988 1.0963 0.1414 -0.0516 0.0337 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CA 3223 C C . VAL L 210 ? 0.6391 0.6779 1.0834 0.1436 -0.0649 0.0397 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L C 3224 O O . VAL L 210 ? 0.6665 0.6836 1.1069 0.1585 -0.0630 0.0419 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L O 3225 C CB . VAL L 210 ? 0.6486 0.7422 1.1371 0.1570 -0.0459 0.0411 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CB 3226 C CG1 . VAL L 210 ? 0.6358 0.7650 1.1510 0.1521 -0.0619 0.0506 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG1 3227 C CG2 . VAL L 210 ? 0.6435 0.7562 1.1427 0.1566 -0.0291 0.0386 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG2 3228 N N . LYS L 211 ? 0.6158 0.6629 1.0556 0.1299 -0.0777 0.0428 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L N 3229 C CA . LYS L 211 ? 0.6146 0.6512 1.0446 0.1333 -0.0892 0.0515 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CA 3230 C C . LYS L 211 ? 0.5980 0.6696 1.0415 0.1309 -0.1039 0.0572 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L C 3231 O O . LYS L 211 ? 0.5811 0.6707 1.0295 0.1170 -0.1089 0.0517 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L O 3232 C CB . LYS L 211 ? 0.6129 0.6172 1.0147 0.1211 -0.0901 0.0486 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CB 3233 C CG . LYS L 211 ? 0.6363 0.6104 1.0289 0.1301 -0.0901 0.0568 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CG 3234 C CD . LYS L 211 ? 0.6584 0.6062 1.0536 0.1407 -0.0804 0.0514 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CD 3235 C CE . LYS L 211 ? 0.6848 0.5996 1.0760 0.1478 -0.0820 0.0602 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L CE 3236 N NZ . LYS L 211 ? 0.7066 0.5917 1.0982 0.1575 -0.0750 0.0503 ? ? ? ? ? ? 211 LYS L NZ 3237 N N . SER L 212 ? 0.6083 0.6882 1.0582 0.1453 -0.1121 0.0679 ? ? ? ? ? ? 212 SER L N 3238 C CA . SER L 212 ? 0.5989 0.7162 1.0671 0.1481 -0.1276 0.0725 ? ? ? ? ? ? 212 SER L CA 3239 C C . SER L 212 ? 0.6049 0.7213 1.0622 0.1615 -0.1395 0.0847 ? ? ? ? ? ? 212 SER L C 3240 O O . SER L 212 ? 0.6155 0.7067 1.0619 0.1726 -0.1330 0.0933 ? ? ? ? ? ? 212 SER L O 3241 C CB . SER L 212 ? 0.5990 0.7464 1.1045 0.1576 -0.1227 0.0738 ? ? ? ? ? ? 212 SER L CB 3242 O OG . SER L 212 ? 0.5998 0.7857 1.1289 0.1582 -0.1397 0.0773 ? ? ? ? ? ? 212 SER L OG 3243 N N . PHE L 213 ? 0.6014 0.7441 1.0608 0.1605 -0.1578 0.0857 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L N 3244 C CA . PHE L 213 ? 0.6244 0.7740 1.0745 0.1769 -0.1710 0.0981 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CA 3245 C C . PHE L 213 ? 0.6345 0.8251 1.1061 0.1798 -0.1920 0.0964 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L C 3246 O O . PHE L 213 ? 0.6144 0.8252 1.1056 0.1653 -0.1980 0.0853 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L O 3247 C CB . PHE L 213 ? 0.6300 0.7561 1.0399 0.1750 -0.1737 0.1024 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CB 3248 C CG . PHE L 213 ? 0.6216 0.7568 1.0151 0.1616 -0.1871 0.0911 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CG 3249 C CD1 . PHE L 213 ? 0.6015 0.7219 0.9868 0.1425 -0.1793 0.0791 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CD1 3250 C CD2 . PHE L 213 ? 0.6409 0.7975 1.0251 0.1695 -0.2087 0.0918 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CD2 3251 C CE1 . PHE L 213 ? 0.6039 0.7296 0.9740 0.1314 -0.1920 0.0683 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CE1 3252 C CE2 . PHE L 213 ? 0.6400 0.8010 1.0070 0.1587 -0.2229 0.0791 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CE2 3253 C CZ . PHE L 213 ? 0.6232 0.7681 0.9839 0.1396 -0.2141 0.0675 ? ? ? ? ? ? 213 PHE L CZ 3254 N N . ASN L 214 ? 0.6709 0.8731 1.1403 0.1987 -0.2041 0.1082 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L N 3255 C CA . ASN L 214 ? 0.6947 0.9335 1.1780 0.2036 -0.2293 0.1069 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CA 3256 C C . ASN L 214 ? 0.7374 0.9684 1.1785 0.2124 -0.2449 0.1113 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L C 3257 O O . ASN L 214 ? 0.7595 0.9689 1.1746 0.2262 -0.2366 0.1256 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L O 3258 C CB . ASN L 214 ? 0.7000 0.9652 1.2193 0.2219 -0.2320 0.1173 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CB 3259 C CG . ASN L 214 ? 0.6791 0.9588 1.2413 0.2161 -0.2168 0.1131 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L CG 3260 O OD1 . ASN L 214 ? 0.6577 0.9410 1.2310 0.1969 -0.2118 0.1017 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L OD1 3261 N ND2 . ASN L 214 ? 0.6901 0.9782 1.2755 0.2347 -0.2086 0.1235 ? ? ? ? ? ? 214 ASN L ND2 3262 N N . ARG L 215 ? 0.7652 1.0137 1.2003 0.2051 -0.2676 0.0994 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L N 3263 C CA . ARG L 215 ? 0.8109 1.0525 1.2000 0.2140 -0.2838 0.0997 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CA 3264 C C . ARG L 215 ? 0.8643 1.1151 1.2389 0.2412 -0.2941 0.1167 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L C 3265 O O . ARG L 215 ? 0.8821 1.1175 1.2121 0.2540 -0.2948 0.1255 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L O 3266 C CB . ARG L 215 ? 0.8067 1.0664 1.1985 0.2019 -0.3101 0.0802 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CB 3267 C CG . ARG L 215 ? 0.8260 1.0717 1.1642 0.2076 -0.3242 0.0741 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CG 3268 C CD . ARG L 215 ? 0.8140 1.0699 1.1594 0.1912 -0.3483 0.0510 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CD 3269 N NE . ARG L 215 ? 0.8076 1.0996 1.2009 0.1891 -0.3712 0.0459 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NE 3270 C CZ . ARG L 215 ? 0.8257 1.1406 1.2169 0.2071 -0.3982 0.0477 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L CZ 3271 N NH1 . ARG L 215 ? 0.8586 1.1628 1.1962 0.2299 -0.4055 0.0543 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NH1 3272 N NH2 . ARG L 215 ? 0.8228 1.1727 1.2660 0.2025 -0.4183 0.0435 ? ? ? ? ? ? 215 ARG L NH2 3273 N N . ASN L 216 ? 0.9013 1.1783 1.3137 0.2512 -0.3008 0.1228 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L N 3274 C CA . ASN L 216 ? 0.9713 1.2582 1.3752 0.2786 -0.3096 0.1410 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CA 3275 C C . ASN L 216 ? 1.0211 1.2750 1.4025 0.2917 -0.2846 0.1623 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L C 3276 O O . ASN L 216 ? 1.0726 1.3211 1.4225 0.3120 -0.2889 0.1786 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L O 3277 C CB . ASN L 216 ? 0.9585 1.2794 1.4161 0.2860 -0.3167 0.1444 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CB 3278 C CG . ASN L 216 ? 0.9438 1.3029 1.4365 0.2739 -0.3430 0.1274 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L CG 3279 O OD1 . ASN L 216 ? 0.9483 1.3059 1.4241 0.2597 -0.3579 0.1113 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L OD1 3280 N ND2 . ASN L 216 ? 0.9318 1.3248 1.4754 0.2798 -0.3490 0.1315 ? ? ? ? ? ? 216 ASN L ND2 3281 N N . GLU L 217 ? 1.0296 1.2601 1.4267 0.2793 -0.2590 0.1619 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L N 3282 C CA . GLU L 217 ? 1.0424 1.2493 1.4447 0.2922 -0.2386 0.1806 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CA 3283 C C . GLU L 217 ? 1.0736 1.2419 1.4407 0.2922 -0.2217 0.1933 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L C 3284 O O . GLU L 217 ? 1.0302 1.1834 1.3768 0.2759 -0.2159 0.1843 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L O 3285 C CB . GLU L 217 ? 1.0078 1.2125 1.4506 0.2834 -0.2229 0.1729 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CB 3286 C CG . GLU L 217 ? 0.9958 1.2396 1.4808 0.2925 -0.2346 0.1710 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CG 3287 C CD . GLU L 217 ? 0.9713 1.2176 1.4947 0.2865 -0.2178 0.1636 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L CD 3288 O OE1 . GLU L 217 ? 0.9511 1.1698 1.4682 0.2724 -0.1992 0.1555 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L OE1 3289 O OE2 . GLU L 217 ? 0.9695 1.2475 1.5299 0.2978 -0.2236 0.1662 ? ? ? ? ? ? 217 GLU L OE2 3290 N N . CYS L 218 ? 1.1390 1.2931 1.5023 0.3117 -0.2145 0.2162 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L N 3291 C CA . CYS L 218 ? 1.1988 1.3222 1.5327 0.3183 -0.2011 0.2372 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L CA 3292 C C . CYS L 218 ? 1.2594 1.3783 1.5983 0.3446 -0.1998 0.2639 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L C 3293 O O . CYS L 218 ? 1.2874 1.3782 1.6435 0.3479 -0.1840 0.2761 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L O 3294 C CB . CYS L 218 ? 1.2457 1.3734 1.5337 0.3215 -0.2088 0.2415 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L CB 3295 S SG . CYS L 218 ? 1.3031 1.3916 1.5678 0.3191 -0.1840 0.2638 ? ? ? ? ? ? 218 CYS L SG 3296 N N . HYP V 12 ? 1.1214 1.0897 1.2490 0.0509 -0.0881 0.0154 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U N 3297 C CA . HYP V 12 ? 1.0935 1.0642 1.2161 0.0497 -0.0823 0.0168 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CA 3298 C C . HYP V 12 ? 1.0492 1.0284 1.1714 0.0439 -0.0816 0.0187 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U C 3299 O O . HYP V 12 ? 1.0378 1.0238 1.1602 0.0426 -0.0768 0.0139 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U O 3300 C CB . HYP V 12 ? 1.1170 1.0877 1.2393 0.0539 -0.0776 0.0160 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CB 3301 C CG . HYP V 12 ? 1.1263 1.0976 1.2478 0.0560 -0.0790 0.0147 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CG 3302 C CD . HYP V 12 ? 1.1356 1.1052 1.2608 0.0550 -0.0859 0.0115 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U CD 3303 O OD1 . HYP V 12 ? 1.1173 1.0988 1.2392 0.0601 -0.0780 0.0162 ? ? ? ? ? ? 12 HYP U OD1 3304 N N . GLY V 13 ? 0.9940 0.9783 1.1203 0.0402 -0.0872 0.0253 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U N 3305 C CA . GLY V 13 ? 0.9491 0.9527 1.0762 0.0330 -0.0882 0.0316 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U CA 3306 C C . GLY V 13 ? 0.9107 0.9247 1.0367 0.0293 -0.0875 0.0324 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U C 3307 O O . GLY V 13 ? 0.8935 0.8988 1.0242 0.0296 -0.0914 0.0363 ? ? ? ? ? ? 13 GLY U O 3308 N N . GLY V 14 ? 0.8754 0.9110 0.9975 0.0263 -0.0825 0.0259 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U N 3309 C CA . GLY V 14 ? 0.8527 0.9076 0.9739 0.0221 -0.0813 0.0244 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U CA 3310 C C . GLY V 14 ? 0.8227 0.8605 0.9431 0.0265 -0.0782 0.0160 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U C 3311 O O . GLY V 14 ? 0.8253 0.8746 0.9453 0.0232 -0.0788 0.0176 ? ? ? ? ? ? 14 GLY U O 3312 N N . ARG V 15 ? 0.7850 0.7995 0.9067 0.0333 -0.0752 0.0090 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U N 3313 C CA . ARG V 15 ? 0.7707 0.7690 0.8936 0.0375 -0.0735 0.0061 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CA 3314 C C . ARG V 15 ? 0.7502 0.7401 0.8703 0.0369 -0.0784 0.0143 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U C 3315 O O . ARG V 15 ? 0.7441 0.7296 0.8639 0.0379 -0.0774 0.0121 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U O 3316 C CB . ARG V 15 ? 0.7779 0.7600 0.9043 0.0435 -0.0716 0.0055 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CB 3317 C CG . ARG V 15 ? 0.7838 0.7691 0.9236 0.0452 -0.0673 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CG 3318 C CD . ARG V 15 ? 0.7897 0.7654 0.9342 0.0495 -0.0672 0.0035 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CD 3319 N NE . ARG V 15 ? 0.7885 0.7600 0.9520 0.0524 -0.0652 0.0054 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NE 3320 C CZ . ARG V 15 ? 0.7860 0.7600 0.9745 0.0529 -0.0636 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U CZ 3321 N NH1 . ARG V 15 ? 0.7901 0.7738 0.9845 0.0512 -0.0628 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NH1 3322 N NH2 . ARG V 15 ? 0.7873 0.7572 0.9999 0.0550 -0.0638 0.0049 ? ? ? ? ? ? 15 ARG U NH2 3323 N N . GLY V 16 ? 0.7354 0.7227 0.8585 0.0359 -0.0845 0.0223 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U N 3324 C CA . GLY V 16 ? 0.7240 0.7034 0.8547 0.0362 -0.0911 0.0271 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U CA 3325 C C . GLY V 16 ? 0.7197 0.6863 0.8516 0.0432 -0.0915 0.0197 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U C 3326 O O . GLY V 16 ? 0.7214 0.6862 0.8460 0.0473 -0.0858 0.0148 ? ? ? ? ? ? 16 GLY U O 3327 N N . LEU V 17 ? 0.7178 0.6807 0.8638 0.0443 -0.0990 0.0190 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U N 3328 C CA . LEU V 17 ? 0.7176 0.6793 0.8674 0.0510 -0.1002 0.0076 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CA 3329 C C . LEU V 17 ? 0.7098 0.6729 0.8498 0.0537 -0.0953 0.0033 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U C 3330 O O . LEU V 17 ? 0.7029 0.6745 0.8395 0.0587 -0.0932 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U O 3331 C CB . LEU V 17 ? 0.7216 0.6825 0.8984 0.0518 -0.1109 0.0028 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CB 3332 C CG . LEU V 17 ? 0.7230 0.6829 0.9184 0.0491 -0.1180 0.0087 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CG 3333 C CD1 . LEU V 17 ? 0.7223 0.6802 0.9576 0.0493 -0.1309 0.0049 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CD1 3334 C CD2 . LEU V 17 ? 0.7227 0.6866 0.9097 0.0533 -0.1148 0.0014 ? ? ? ? ? ? 17 LEU U CD2 3335 N N . THR V 18 ? 0.7072 0.6669 0.8440 0.0500 -0.0938 0.0083 ? ? ? ? ? ? 18 THR U N 3336 C CA . THR V 18 ? 0.7021 0.6619 0.8316 0.0518 -0.0894 0.0058 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CA 3337 C C . THR V 18 ? 0.6995 0.6600 0.8200 0.0516 -0.0815 0.0086 ? ? ? ? ? ? 18 THR U C 3338 O O . THR V 18 ? 0.6950 0.6566 0.8140 0.0533 -0.0782 0.0085 ? ? ? ? ? ? 18 THR U O 3339 C CB . THR V 18 ? 0.6954 0.6523 0.8293 0.0479 -0.0922 0.0088 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CB 3340 O OG1 . THR V 18 ? 0.6925 0.6536 0.8246 0.0417 -0.0916 0.0168 ? ? ? ? ? ? 18 THR U OG1 3341 C CG2 . THR V 18 ? 0.6962 0.6516 0.8494 0.0484 -0.1014 0.0059 ? ? ? ? ? ? 18 THR U CG2 3342 N N . GLY V 19 ? 0.7020 0.6633 0.8217 0.0495 -0.0795 0.0107 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U N 3343 C CA . GLY V 19 ? 0.7126 0.6753 0.8343 0.0491 -0.0737 0.0097 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U CA 3344 C C . GLY V 19 ? 0.7264 0.6899 0.8532 0.0532 -0.0711 0.0130 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U C 3345 O O . GLY V 19 ? 0.7229 0.6914 0.8468 0.0561 -0.0730 0.0154 ? ? ? ? ? ? 19 GLY U O 3346 N N . PRO V 20 ? 0.7494 0.7129 0.8892 0.0531 -0.0676 0.0132 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U N 3347 C CA . PRO V 20 ? 0.7731 0.7404 0.9259 0.0558 -0.0665 0.0221 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CA 3348 C C . PRO V 20 ? 0.8138 0.7841 0.9660 0.0567 -0.0670 0.0248 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U C 3349 O O . PRO V 20 ? 0.8283 0.7956 0.9739 0.0550 -0.0675 0.0179 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U O 3350 C CB . PRO V 20 ? 0.7628 0.7273 0.9404 0.0550 -0.0645 0.0193 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CB 3351 C CG . PRO V 20 ? 0.7541 0.7188 0.9280 0.0522 -0.0636 0.0041 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CG 3352 C CD . PRO V 20 ? 0.7506 0.7154 0.8997 0.0504 -0.0655 0.0041 ? ? ? ? ? ? 20 PRO U CD 3353 N N . ILE V 21 ? 0.8645 0.8451 1.0240 0.0587 -0.0672 0.0365 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U N 3354 C CA . ILE V 21 ? 0.9038 0.8904 1.0634 0.0597 -0.0678 0.0408 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CA 3355 C C . ILE V 21 ? 0.9253 0.9085 1.1122 0.0590 -0.0667 0.0458 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U C 3356 O O . ILE V 21 ? 0.9102 0.8938 1.1218 0.0586 -0.0668 0.0530 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U O 3357 C CB . ILE V 21 ? 0.9204 0.9303 1.0752 0.0619 -0.0690 0.0513 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CB 3358 C CG1 . ILE V 21 ? 0.9203 0.9379 1.0581 0.0633 -0.0708 0.0421 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CG1 3359 C CG2 . ILE V 21 ? 0.9290 0.9478 1.0821 0.0629 -0.0697 0.0541 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CG2 3360 C CD1 . ILE V 21 ? 0.9200 0.9258 1.0463 0.0635 -0.0736 0.0272 ? ? ? ? ? ? 21 ILE U CD1 3361 N N . GLY V 22 ? 0.9644 0.9452 1.1518 0.0590 -0.0667 0.0422 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U N 3362 C CA . GLY V 22 ? 1.0103 0.9895 1.2284 0.0589 -0.0668 0.0452 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U CA 3363 C C . GLY V 22 ? 1.0434 1.0191 1.2560 0.0586 -0.0663 0.0350 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U C 3364 O O . GLY V 22 ? 1.0336 1.0099 1.2190 0.0585 -0.0665 0.0316 ? ? ? ? ? ? 22 GLY U O 3365 N N . PRO V 23 ? 1.0805 1.0543 1.3240 0.0586 -0.0664 0.0291 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U N 3366 C CA . PRO V 23 ? 1.0940 1.0684 1.3349 0.0581 -0.0658 0.0168 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CA 3367 C C . PRO V 23 ? 1.1127 1.0923 1.3423 0.0558 -0.0641 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U C 3368 O O . PRO V 23 ? 1.1163 1.0984 1.3539 0.0550 -0.0634 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U O 3369 C CB . PRO V 23 ? 1.0854 1.0600 1.3723 0.0593 -0.0675 0.0182 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CB 3370 C CG . PRO V 23 ? 1.0852 1.0578 1.4046 0.0596 -0.0692 0.0222 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CG 3371 C CD . PRO V 23 ? 1.0789 1.0526 1.3687 0.0591 -0.0685 0.0362 ? ? ? ? ? ? 23 PRO U CD 3372 N N . HYP V 24 ? 1.1286 1.1148 1.3410 0.0541 -0.0637 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U N 3373 C CA . HYP V 24 ? 1.1202 1.1236 1.3231 0.0505 -0.0626 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CA 3374 C C . HYP V 24 ? 1.1046 1.1271 1.3351 0.0500 -0.0612 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U C 3375 O O . HYP V 24 ? 1.0943 1.1378 1.3153 0.0466 -0.0602 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U O 3376 C CB . HYP V 24 ? 1.1339 1.1434 1.3166 0.0484 -0.0634 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CB 3377 C CG . HYP V 24 ? 1.1395 1.1322 1.3164 0.0515 -0.0649 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CG 3378 C CD . HYP V 24 ? 1.1394 1.1222 1.3353 0.0548 -0.0647 0.0002 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U CD 3379 O OD1 . HYP V 24 ? 1.1379 1.1267 1.2905 0.0504 -0.0674 0.0027 ? ? ? ? ? ? 24 HYP U OD1 3380 N N . GLY V 25 ? 1.0759 1.0965 1.3438 0.0530 -0.0618 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U N 3381 C CA . GLY V 25 ? 1.0603 1.1005 1.3682 0.0539 -0.0617 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U CA 3382 C C . GLY V 25 ? 1.0570 1.0832 1.4204 0.0581 -0.0650 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U C 3383 O O . GLY V 25 ? 1.0753 1.0801 1.4415 0.0595 -0.0669 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 25 GLY U O 3384 N N . PRO V 26 ? 1.0300 1.0724 1.4434 0.0599 -0.0667 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U N 3385 C CA . PRO V 26 ? 1.0087 1.0441 1.4871 0.0636 -0.0716 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CA 3386 C C . PRO V 26 ? 0.9766 1.0394 1.4798 0.0646 -0.0717 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U C 3387 O O . PRO V 26 ? 0.9316 0.9978 1.5018 0.0680 -0.0766 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U O 3388 C CB . PRO V 26 ? 1.0123 1.0433 1.5415 0.0654 -0.0753 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CB 3389 C CG . PRO V 26 ? 1.0112 1.0562 1.5006 0.0630 -0.0710 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CG 3390 C CD . PRO V 26 ? 1.0159 1.0756 1.4391 0.0593 -0.0659 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 26 PRO U CD #