data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal _audit_author.identifier_ORCID "Dobritzsch, D." 1 0000-0002-1822-6513 "Holmdahl, R." 2 ? "Ge, C." 3 ? # _struct.entry_id XXXX _struct.title "ACC1 Fab fragment in complex with CII583-591 (CG10)" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag N # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "anti-citrullinated protein antibody (ACPA) Fab fragment collagen type II, immune system" _struct_keywords.pdbx_keywords "IMMUNE SYSTEM" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country ? _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev "JCI Insight" _citation.journal_id_ASTM ? _citation.journal_id_CSD ? _citation.journal_id_ISSN 2379-3708 _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 2 _citation.language ? _citation.page_first ? _citation.page_last ? _citation.title "Anti-citrullinated protein antibodies cause arthritis by cross-reactivity to joint cartilage." _citation.year 2017 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1172/jci.insight.93688 _citation.pdbx_database_id_PubMed 28679953 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Ge, C." 1 ? primary "Tong, D." 2 ? primary "Liang, B." 3 ? primary "Lonnblom, E." 4 ? primary "Schneider, N." 5 ? primary "Hagert, C." 6 ? primary "Viljanen, J." 7 ? primary "Ayoglu, B." 8 ? primary "Stawikowska, R." 9 ? primary "Nilsson, P." 10 ? primary "Fields, G.B." 11 ? primary "Skogh, T." 12 ? primary "Kastbom, A." 13 ? primary "Kihlberg, J." 14 ? primary "Burkhardt, H." 15 ? primary "Dobritzsch, D." 16 ? primary "Holmdahl, R." 17 ? # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can _entity_poly.pdbx_strand_id _entity_poly.pdbx_target_identifier 1 "polypeptide(L)" no no ;EVKLEESGGGLVQPGGSMKLSCAASGFTFSDAWMDWVRQSPEKGLEWVAEIRNKVNNHATNYAESVKGRFTISRDDSRSV VYLQMNNLKPEDTGIYYCTGLTFDYWGQGTTLTVSSAKTTAPSVYPLAPVCGGTTGSSVTLGCLVKGYFPEPVTLTWNSG SLSSGVHTFPALLLSGLYTLSSSVTVTSNTWPSQTITCNVAHPASSTKVDKKIEPRGP ; ;EVKLEESGGGLVQPGGSMKLSCAASGFTFSDAWMDWVRQSPEKGLEWVAEIRNKVNNHATNYAESVKGRFTISRDDSRSV VYLQMNNLKPEDTGIYYCTGLTFDYWGQGTTLTVSSAKTTAPSVYPLAPVCGGTTGSSVTLGCLVKGYFPEPVTLTWNSG SLSSGVHTFPALLLSGLYTLSSSVTVTSNTWPSQTITCNVAHPASSTKVDKKIEPRGP ; A ? 2 "polypeptide(L)" no no ;DIVLTQSPASLAVSLGQRATISCRASESVDNYGISSMNWFQQKAGQPPKFLIYAASKQGSGVPARFSGSGSGTDFSLIIH PVEEDDTAVYFCQQSKGVPYTFGGGTKLEIKRADAAPTVSIFPPSSEQLTSGGASVVCFLNNFYPKDINVKWKIDGSERQ NGVLNSWTDQDSKDSTYSMSSTLTLTKDEYERHNSYTCEATHKTSTSPIVKSFNRNEC ; ;DIVLTQSPASLAVSLGQRATISCRASESVDNYGISSMNWFQQKAGQPPKFLIYAASKQGSGVPARFSGSGSGTDFSLIIH PVEEDDTAVYFCQQSKGVPYTFGGGTKLEIKRADAAPTVSIFPPSSEQLTSGGASVVCFLNNFYPKDINVKWKIDGSERQ NGVLNSWTDQDSKDSTYSMSSTLTLTKDEYERHNSYTCEATHKTSTSPIVKSFNRNEC ; B ? 3 "polypeptide(L)" no yes "GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)GGRGLTGPIGP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)" GPPGPPGPPGPPGGRGLTGPIGPPGPPGPP X ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 GLU n 1 2 VAL n 1 3 LYS n 1 4 LEU n 1 5 GLU n 1 6 GLU n 1 7 SER n 1 8 GLY n 1 9 GLY n 1 10 GLY n 1 11 LEU n 1 12 VAL n 1 13 GLN n 1 14 PRO n 1 15 GLY n 1 16 GLY n 1 17 SER n 1 18 MET n 1 19 LYS n 1 20 LEU n 1 21 SER n 1 22 CYS n 1 23 ALA n 1 24 ALA n 1 25 SER n 1 26 GLY n 1 27 PHE n 1 28 THR n 1 29 PHE n 1 30 SER n 1 31 ASP n 1 32 ALA n 1 33 TRP n 1 34 MET n 1 35 ASP n 1 36 TRP n 1 37 VAL n 1 38 ARG n 1 39 GLN n 1 40 SER n 1 41 PRO n 1 42 GLU n 1 43 LYS n 1 44 GLY n 1 45 LEU n 1 46 GLU n 1 47 TRP n 1 48 VAL n 1 49 ALA n 1 50 GLU n 1 51 ILE n 1 52 ARG n 1 53 ASN n 1 54 LYS n 1 55 VAL n 1 56 ASN n 1 57 ASN n 1 58 HIS n 1 59 ALA n 1 60 THR n 1 61 ASN n 1 62 TYR n 1 63 ALA n 1 64 GLU n 1 65 SER n 1 66 VAL n 1 67 LYS n 1 68 GLY n 1 69 ARG n 1 70 PHE n 1 71 THR n 1 72 ILE n 1 73 SER n 1 74 ARG n 1 75 ASP n 1 76 ASP n 1 77 SER n 1 78 ARG n 1 79 SER n 1 80 VAL n 1 81 VAL n 1 82 TYR n 1 83 LEU n 1 84 GLN n 1 85 MET n 1 86 ASN n 1 87 ASN n 1 88 LEU n 1 89 LYS n 1 90 PRO n 1 91 GLU n 1 92 ASP n 1 93 THR n 1 94 GLY n 1 95 ILE n 1 96 TYR n 1 97 TYR n 1 98 CYS n 1 99 THR n 1 100 GLY n 1 101 LEU n 1 102 THR n 1 103 PHE n 1 104 ASP n 1 105 TYR n 1 106 TRP n 1 107 GLY n 1 108 GLN n 1 109 GLY n 1 110 THR n 1 111 THR n 1 112 LEU n 1 113 THR n 1 114 VAL n 1 115 SER n 1 116 SER n 1 117 ALA n 1 118 LYS n 1 119 THR n 1 120 THR n 1 121 ALA n 1 122 PRO n 1 123 SER n 1 124 VAL n 1 125 TYR n 1 126 PRO n 1 127 LEU n 1 128 ALA n 1 129 PRO n 1 130 VAL n 1 131 CYS n 1 132 GLY n 1 133 GLY n 1 134 THR n 1 135 THR n 1 136 GLY n 1 137 SER n 1 138 SER n 1 139 VAL n 1 140 THR n 1 141 LEU n 1 142 GLY n 1 143 CYS n 1 144 LEU n 1 145 VAL n 1 146 LYS n 1 147 GLY n 1 148 TYR n 1 149 PHE n 1 150 PRO n 1 151 GLU n 1 152 PRO n 1 153 VAL n 1 154 THR n 1 155 LEU n 1 156 THR n 1 157 TRP n 1 158 ASN n 1 159 SER n 1 160 GLY n 1 161 SER n 1 162 LEU n 1 163 SER n 1 164 SER n 1 165 GLY n 1 166 VAL n 1 167 HIS n 1 168 THR n 1 169 PHE n 1 170 PRO n 1 171 ALA n 1 172 LEU n 1 173 LEU n 1 174 LEU n 1 175 SER n 1 176 GLY n 1 177 LEU n 1 178 TYR n 1 179 THR n 1 180 LEU n 1 181 SER n 1 182 SER n 1 183 SER n 1 184 VAL n 1 185 THR n 1 186 VAL n 1 187 THR n 1 188 SER n 1 189 ASN n 1 190 THR n 1 191 TRP n 1 192 PRO n 1 193 SER n 1 194 GLN n 1 195 THR n 1 196 ILE n 1 197 THR n 1 198 CYS n 1 199 ASN n 1 200 VAL n 1 201 ALA n 1 202 HIS n 1 203 PRO n 1 204 ALA n 1 205 SER n 1 206 SER n 1 207 THR n 1 208 LYS n 1 209 VAL n 1 210 ASP n 1 211 LYS n 1 212 LYS n 1 213 ILE n 1 214 GLU n 1 215 PRO n 1 216 ARG n 1 217 GLY n 1 218 PRO n 2 1 ASP n 2 2 ILE n 2 3 VAL n 2 4 LEU n 2 5 THR n 2 6 GLN n 2 7 SER n 2 8 PRO n 2 9 ALA n 2 10 SER n 2 11 LEU n 2 12 ALA n 2 13 VAL n 2 14 SER n 2 15 LEU n 2 16 GLY n 2 17 GLN n 2 18 ARG n 2 19 ALA n 2 20 THR n 2 21 ILE n 2 22 SER n 2 23 CYS n 2 24 ARG n 2 25 ALA n 2 26 SER n 2 27 GLU n 2 28 SER n 2 29 VAL n 2 30 ASP n 2 31 ASN n 2 32 TYR n 2 33 GLY n 2 34 ILE n 2 35 SER n 2 36 SER n 2 37 MET n 2 38 ASN n 2 39 TRP n 2 40 PHE n 2 41 GLN n 2 42 GLN n 2 43 LYS n 2 44 ALA n 2 45 GLY n 2 46 GLN n 2 47 PRO n 2 48 PRO n 2 49 LYS n 2 50 PHE n 2 51 LEU n 2 52 ILE n 2 53 TYR n 2 54 ALA n 2 55 ALA n 2 56 SER n 2 57 LYS n 2 58 GLN n 2 59 GLY n 2 60 SER n 2 61 GLY n 2 62 VAL n 2 63 PRO n 2 64 ALA n 2 65 ARG n 2 66 PHE n 2 67 SER n 2 68 GLY n 2 69 SER n 2 70 GLY n 2 71 SER n 2 72 GLY n 2 73 THR n 2 74 ASP n 2 75 PHE n 2 76 SER n 2 77 LEU n 2 78 ILE n 2 79 ILE n 2 80 HIS n 2 81 PRO n 2 82 VAL n 2 83 GLU n 2 84 GLU n 2 85 ASP n 2 86 ASP n 2 87 THR n 2 88 ALA n 2 89 VAL n 2 90 TYR n 2 91 PHE n 2 92 CYS n 2 93 GLN n 2 94 GLN n 2 95 SER n 2 96 LYS n 2 97 GLY n 2 98 VAL n 2 99 PRO n 2 100 TYR n 2 101 THR n 2 102 PHE n 2 103 GLY n 2 104 GLY n 2 105 GLY n 2 106 THR n 2 107 LYS n 2 108 LEU n 2 109 GLU n 2 110 ILE n 2 111 LYS n 2 112 ARG n 2 113 ALA n 2 114 ASP n 2 115 ALA n 2 116 ALA n 2 117 PRO n 2 118 THR n 2 119 VAL n 2 120 SER n 2 121 ILE n 2 122 PHE n 2 123 PRO n 2 124 PRO n 2 125 SER n 2 126 SER n 2 127 GLU n 2 128 GLN n 2 129 LEU n 2 130 THR n 2 131 SER n 2 132 GLY n 2 133 GLY n 2 134 ALA n 2 135 SER n 2 136 VAL n 2 137 VAL n 2 138 CYS n 2 139 PHE n 2 140 LEU n 2 141 ASN n 2 142 ASN n 2 143 PHE n 2 144 TYR n 2 145 PRO n 2 146 LYS n 2 147 ASP n 2 148 ILE n 2 149 ASN n 2 150 VAL n 2 151 LYS n 2 152 TRP n 2 153 LYS n 2 154 ILE n 2 155 ASP n 2 156 GLY n 2 157 SER n 2 158 GLU n 2 159 ARG n 2 160 GLN n 2 161 ASN n 2 162 GLY n 2 163 VAL n 2 164 LEU n 2 165 ASN n 2 166 SER n 2 167 TRP n 2 168 THR n 2 169 ASP n 2 170 GLN n 2 171 ASP n 2 172 SER n 2 173 LYS n 2 174 ASP n 2 175 SER n 2 176 THR n 2 177 TYR n 2 178 SER n 2 179 MET n 2 180 SER n 2 181 SER n 2 182 THR n 2 183 LEU n 2 184 THR n 2 185 LEU n 2 186 THR n 2 187 LYS n 2 188 ASP n 2 189 GLU n 2 190 TYR n 2 191 GLU n 2 192 ARG n 2 193 HIS n 2 194 ASN n 2 195 SER n 2 196 TYR n 2 197 THR n 2 198 CYS n 2 199 GLU n 2 200 ALA n 2 201 THR n 2 202 HIS n 2 203 LYS n 2 204 THR n 2 205 SER n 2 206 THR n 2 207 SER n 2 208 PRO n 2 209 ILE n 2 210 VAL n 2 211 LYS n 2 212 SER n 2 213 PHE n 2 214 ASN n 2 215 ARG n 2 216 ASN n 2 217 GLU n 2 218 CYS n 3 1 GLY n 3 2 PRO n 3 3 HYP n 3 4 GLY n 3 5 PRO n 3 6 HYP n 3 7 GLY n 3 8 PRO n 3 9 HYP n 3 10 GLY n 3 11 PRO n 3 12 HYP n 3 13 GLY n 3 14 GLY n 3 15 ARG n 3 16 GLY n 3 17 LEU n 3 18 THR n 3 19 GLY n 3 20 PRO n 3 21 ILE n 3 22 GLY n 3 23 PRO n 3 24 HYP n 3 25 GLY n 3 26 PRO n 3 27 HYP n 3 28 GLY n 3 29 PRO n 3 30 HYP n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer nat "ACC1 Fab fragment heavy chain" 23353.164 1 ? ? ? ? 2 polymer nat "ACC1 Fab fragment light chain" 23721.199 1 ? ? ? ? 3 polymer syn "synthetic peptide containing the CII583-591 epitope of collagen type II" 2698.919 1 ? ? ? "the synthesized peptide is a triple-helical homotrimer of the above provided sequence, but only a single alpha-chain is bound to ACC1 in the crystal structure" 4 water nat water 18.015 76 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 GLU 1 1 1 GLU GLU A ? n A 1 2 VAL 2 2 2 VAL VAL A ? n A 1 3 LYS 3 3 3 LYS LYS A ? n A 1 4 LEU 4 4 4 LEU LEU A ? n A 1 5 GLU 5 5 5 GLU GLU A ? n A 1 6 GLU 6 6 6 GLU GLU A ? n A 1 7 SER 7 7 7 SER SER A ? n A 1 8 GLY 8 8 8 GLY GLY A ? n A 1 9 GLY 9 9 9 GLY GLY A ? n A 1 10 GLY 10 10 10 GLY GLY A ? n A 1 11 LEU 11 11 11 LEU LEU A ? n A 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL A ? n A 1 13 GLN 13 13 13 GLN GLN A ? n A 1 14 PRO 14 14 14 PRO PRO A ? n A 1 15 GLY 15 15 15 GLY GLY A ? n A 1 16 GLY 16 16 16 GLY GLY A ? n A 1 17 SER 17 17 17 SER SER A ? n A 1 18 MET 18 18 18 MET MET A ? n A 1 19 LYS 19 19 19 LYS LYS A ? n A 1 20 LEU 20 20 20 LEU LEU A ? n A 1 21 SER 21 21 21 SER SER A ? n A 1 22 CYS 22 22 22 CYS CYS A ? n A 1 23 ALA 23 23 23 ALA ALA A ? n A 1 24 ALA 24 24 24 ALA ALA A ? n A 1 25 SER 25 25 25 SER SER A ? n A 1 26 GLY 26 26 26 GLY GLY A ? n A 1 27 PHE 27 27 27 PHE PHE A ? n A 1 28 THR 28 28 28 THR THR A ? n A 1 29 PHE 29 29 29 PHE PHE A ? n A 1 30 SER 30 30 30 SER SER A ? n A 1 31 ASP 31 31 31 ASP ASP A ? n A 1 32 ALA 32 32 32 ALA ALA A ? n A 1 33 TRP 33 33 33 TRP TRP A ? n A 1 34 MET 34 34 34 MET MET A ? n A 1 35 ASP 35 35 35 ASP ASP A ? n A 1 36 TRP 36 36 36 TRP TRP A ? n A 1 37 VAL 37 37 37 VAL VAL A ? n A 1 38 ARG 38 38 38 ARG ARG A ? n A 1 39 GLN 39 39 39 GLN GLN A ? n A 1 40 SER 40 40 40 SER SER A ? n A 1 41 PRO 41 41 41 PRO PRO A ? n A 1 42 GLU 42 42 42 GLU GLU A ? n A 1 43 LYS 43 43 43 LYS LYS A ? n A 1 44 GLY 44 44 44 GLY GLY A ? n A 1 45 LEU 45 45 45 LEU LEU A ? n A 1 46 GLU 46 46 46 GLU GLU A ? n A 1 47 TRP 47 47 47 TRP TRP A ? n A 1 48 VAL 48 48 48 VAL VAL A ? n A 1 49 ALA 49 49 49 ALA ALA A ? n A 1 50 GLU 50 50 50 GLU GLU A ? n A 1 51 ILE 51 51 51 ILE ILE A ? n A 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A ? n A 1 53 ASN 53 53 53 ASN ASN A ? n A 1 54 LYS 54 54 54 LYS LYS A ? n A 1 55 VAL 55 55 55 VAL VAL A ? n A 1 56 ASN 56 56 56 ASN ASN A ? n A 1 57 ASN 57 57 57 ASN ASN A ? n A 1 58 HIS 58 58 58 HIS HIS A ? n A 1 59 ALA 59 59 59 ALA ALA A ? n A 1 60 THR 60 60 60 THR THR A ? n A 1 61 ASN 61 61 61 ASN ASN A ? n A 1 62 TYR 62 62 62 TYR TYR A ? n A 1 63 ALA 63 63 63 ALA ALA A ? n A 1 64 GLU 64 64 64 GLU GLU A ? n A 1 65 SER 65 65 65 SER SER A ? n A 1 66 VAL 66 66 66 VAL VAL A ? n A 1 67 LYS 67 67 67 LYS LYS A ? n A 1 68 GLY 68 68 68 GLY GLY A ? n A 1 69 ARG 69 69 69 ARG ARG A ? n A 1 70 PHE 70 70 70 PHE PHE A ? n A 1 71 THR 71 71 71 THR THR A ? n A 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A ? n A 1 73 SER 73 73 73 SER SER A ? n A 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A ? n A 1 75 ASP 75 75 75 ASP ASP A ? n A 1 76 ASP 76 76 76 ASP ASP A ? n A 1 77 SER 77 77 77 SER SER A ? n A 1 78 ARG 78 78 78 ARG ARG A ? n A 1 79 SER 79 79 79 SER SER A ? n A 1 80 VAL 80 80 80 VAL VAL A ? n A 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL A ? n A 1 82 TYR 82 82 82 TYR TYR A ? n A 1 83 LEU 83 83 83 LEU LEU A ? n A 1 84 GLN 84 84 84 GLN GLN A ? n A 1 85 MET 85 85 85 MET MET A ? n A 1 86 ASN 86 86 86 ASN ASN A ? n A 1 87 ASN 87 87 87 ASN ASN A ? n A 1 88 LEU 88 88 88 LEU LEU A ? n A 1 89 LYS 89 89 89 LYS LYS A ? n A 1 90 PRO 90 90 90 PRO PRO A ? n A 1 91 GLU 91 91 91 GLU GLU A ? n A 1 92 ASP 92 92 92 ASP ASP A ? n A 1 93 THR 93 93 93 THR THR A ? n A 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A ? n A 1 95 ILE 95 95 95 ILE ILE A ? n A 1 96 TYR 96 96 96 TYR TYR A ? n A 1 97 TYR 97 97 97 TYR TYR A ? n A 1 98 CYS 98 98 98 CYS CYS A ? n A 1 99 THR 99 99 99 THR THR A ? n A 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY A ? n A 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A ? n A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A ? n A 1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE A ? n A 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP A ? n A 1 105 TYR 105 105 105 TYR TYR A ? n A 1 106 TRP 106 106 106 TRP TRP A ? n A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A ? n A 1 108 GLN 108 108 108 GLN GLN A ? n A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A ? n A 1 110 THR 110 110 110 THR THR A ? n A 1 111 THR 111 111 111 THR THR A ? n A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n A 1 113 THR 113 113 113 THR THR A ? n A 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL A ? n A 1 115 SER 115 115 115 SER SER A ? n A 1 116 SER 116 116 116 SER SER A ? n A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A ? n A 1 118 LYS 118 118 118 LYS LYS A ? n A 1 119 THR 119 119 119 THR THR A ? n A 1 120 THR 120 120 120 THR THR A ? n A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n A 1 123 SER 123 123 123 SER SER A ? n A 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A ? n A 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A ? n A 1 126 PRO 126 126 126 PRO PRO A ? n A 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU A ? n A 1 128 ALA 128 128 128 ALA ALA A ? n A 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO A ? n A 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A ? n A 1 131 CYS 131 131 131 CYS CYS A ? n A 1 132 GLY 132 132 132 GLY GLY A ? n A 1 133 GLY 133 133 ? ? ? A ? n A 1 134 THR 134 134 ? ? ? A ? n A 1 135 THR 135 135 135 THR THR A ? n A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n A 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A ? n A 1 140 THR 140 140 140 THR THR A ? n A 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A ? n A 1 142 GLY 142 142 142 GLY GLY A ? n A 1 143 CYS 143 143 143 CYS CYS A ? n A 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU A ? n A 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A ? n A 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A ? n A 1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY A ? n A 1 148 TYR 148 148 148 TYR TYR A ? n A 1 149 PHE 149 149 149 PHE PHE A ? n A 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO A ? n A 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A ? n A 1 152 PRO 152 152 152 PRO PRO A ? n A 1 153 VAL 153 153 153 VAL VAL A ? n A 1 154 THR 154 154 154 THR THR A ? n A 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU A ? n A 1 156 THR 156 156 156 THR THR A ? n A 1 157 TRP 157 157 157 TRP TRP A ? n A 1 158 ASN 158 158 158 ASN ASN A ? n A 1 159 SER 159 159 159 SER SER A ? n A 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY A ? n A 1 161 SER 161 161 161 SER SER A ? n A 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU A ? n A 1 163 SER 163 163 163 SER SER A ? n A 1 164 SER 164 164 164 SER SER A ? n A 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A ? n A 1 166 VAL 166 166 166 VAL VAL A ? n A 1 167 HIS 167 167 167 HIS HIS A ? n A 1 168 THR 168 168 168 THR THR A ? n A 1 169 PHE 169 169 169 PHE PHE A ? n A 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO A ? n A 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A ? n A 1 172 LEU 172 172 172 LEU LEU A ? n A 1 173 LEU 173 173 173 LEU LEU A ? n A 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A ? n A 1 175 SER 175 175 175 SER SER A ? n A 1 176 GLY 176 176 176 GLY GLY A ? n A 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A ? n A 1 178 TYR 178 178 178 TYR TYR A ? n A 1 179 THR 179 179 179 THR THR A ? n A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A ? n A 1 181 SER 181 181 181 SER SER A ? n A 1 182 SER 182 182 182 SER SER A ? n A 1 183 SER 183 183 183 SER SER A ? n A 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A ? n A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n A 1 186 VAL 186 186 186 VAL VAL A ? n A 1 187 THR 187 187 187 THR THR A ? n A 1 188 SER 188 188 188 SER SER A ? n A 1 189 ASN 189 189 189 ASN ASN A ? n A 1 190 THR 190 190 190 THR THR A ? n A 1 191 TRP 191 191 191 TRP TRP A ? n A 1 192 PRO 192 192 192 PRO PRO A ? n A 1 193 SER 193 193 193 SER SER A ? n A 1 194 GLN 194 194 194 GLN GLN A ? n A 1 195 THR 195 195 195 THR THR A ? n A 1 196 ILE 196 196 196 ILE ILE A ? n A 1 197 THR 197 197 197 THR THR A ? n A 1 198 CYS 198 198 198 CYS CYS A ? n A 1 199 ASN 199 199 199 ASN ASN A ? n A 1 200 VAL 200 200 200 VAL VAL A ? n A 1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA A ? n A 1 202 HIS 202 202 202 HIS HIS A ? n A 1 203 PRO 203 203 203 PRO PRO A ? n A 1 204 ALA 204 204 204 ALA ALA A ? n A 1 205 SER 205 205 205 SER SER A ? n A 1 206 SER 206 206 206 SER SER A ? n A 1 207 THR 207 207 207 THR THR A ? n A 1 208 LYS 208 208 208 LYS LYS A ? n A 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL A ? n A 1 210 ASP 210 210 210 ASP ASP A ? n A 1 211 LYS 211 211 211 LYS LYS A ? n A 1 212 LYS 212 212 212 LYS LYS A ? n A 1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE A ? n A 1 214 GLU 214 214 214 GLU GLU A ? n A 1 215 PRO 215 215 215 PRO PRO A ? n A 1 216 ARG 216 216 216 ARG ARG A ? n A 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY A ? n A 1 218 PRO 218 218 218 PRO PRO A ? n B 2 1 ASP 1 1 1 ASP ASP B ? n B 2 2 ILE 2 2 2 ILE ILE B ? n B 2 3 VAL 3 3 3 VAL VAL B ? n B 2 4 LEU 4 4 4 LEU LEU B ? n B 2 5 THR 5 5 5 THR THR B ? n B 2 6 GLN 6 6 6 GLN GLN B ? n B 2 7 SER 7 7 7 SER SER B ? n B 2 8 PRO 8 8 8 PRO PRO B ? n B 2 9 ALA 9 9 9 ALA ALA B ? n B 2 10 SER 10 10 10 SER SER B ? n B 2 11 LEU 11 11 11 LEU LEU B ? n B 2 12 ALA 12 12 12 ALA ALA B ? n B 2 13 VAL 13 13 13 VAL VAL B ? n B 2 14 SER 14 14 14 SER SER B ? n B 2 15 LEU 15 15 15 LEU LEU B ? n B 2 16 GLY 16 16 16 GLY GLY B ? n B 2 17 GLN 17 17 17 GLN GLN B ? n B 2 18 ARG 18 18 18 ARG ARG B ? n B 2 19 ALA 19 19 19 ALA ALA B ? n B 2 20 THR 20 20 20 THR THR B ? n B 2 21 ILE 21 21 21 ILE ILE B ? n B 2 22 SER 22 22 22 SER SER B ? n B 2 23 CYS 23 23 23 CYS CYS B ? n B 2 24 ARG 24 24 24 ARG ARG B ? n B 2 25 ALA 25 25 25 ALA ALA B ? n B 2 26 SER 26 26 26 SER SER B ? n B 2 27 GLU 27 27 27 GLU GLU B ? n B 2 28 SER 28 28 28 SER SER B ? n B 2 29 VAL 29 29 29 VAL VAL B ? n B 2 30 ASP 30 30 30 ASP ASP B ? n B 2 31 ASN 31 31 31 ASN ASN B ? n B 2 32 TYR 32 32 32 TYR TYR B ? n B 2 33 GLY 33 33 33 GLY GLY B ? n B 2 34 ILE 34 34 34 ILE ILE B ? n B 2 35 SER 35 35 35 SER SER B ? n B 2 36 SER 36 36 36 SER SER B ? n B 2 37 MET 37 37 37 MET MET B ? n B 2 38 ASN 38 38 38 ASN ASN B ? n B 2 39 TRP 39 39 39 TRP TRP B ? n B 2 40 PHE 40 40 40 PHE PHE B ? n B 2 41 GLN 41 41 41 GLN GLN B ? n B 2 42 GLN 42 42 42 GLN GLN B ? n B 2 43 LYS 43 43 43 LYS LYS B ? n B 2 44 ALA 44 44 44 ALA ALA B ? n B 2 45 GLY 45 45 45 GLY GLY B ? n B 2 46 GLN 46 46 46 GLN GLN B ? n B 2 47 PRO 47 47 47 PRO PRO B ? n B 2 48 PRO 48 48 48 PRO PRO B ? n B 2 49 LYS 49 49 49 LYS LYS B ? n B 2 50 PHE 50 50 50 PHE PHE B ? n B 2 51 LEU 51 51 51 LEU LEU B ? n B 2 52 ILE 52 52 52 ILE ILE B ? n B 2 53 TYR 53 53 53 TYR TYR B ? n B 2 54 ALA 54 54 54 ALA ALA B ? n B 2 55 ALA 55 55 55 ALA ALA B ? n B 2 56 SER 56 56 56 SER SER B ? n B 2 57 LYS 57 57 57 LYS LYS B ? n B 2 58 GLN 58 58 58 GLN GLN B ? n B 2 59 GLY 59 59 59 GLY GLY B ? n B 2 60 SER 60 60 60 SER SER B ? n B 2 61 GLY 61 61 61 GLY GLY B ? n B 2 62 VAL 62 62 62 VAL VAL B ? n B 2 63 PRO 63 63 63 PRO PRO B ? n B 2 64 ALA 64 64 64 ALA ALA B ? n B 2 65 ARG 65 65 65 ARG ARG B ? n B 2 66 PHE 66 66 66 PHE PHE B ? n B 2 67 SER 67 67 67 SER SER B ? n B 2 68 GLY 68 68 68 GLY GLY B ? n B 2 69 SER 69 69 69 SER SER B ? n B 2 70 GLY 70 70 70 GLY GLY B ? n B 2 71 SER 71 71 71 SER SER B ? n B 2 72 GLY 72 72 72 GLY GLY B ? n B 2 73 THR 73 73 73 THR THR B ? n B 2 74 ASP 74 74 74 ASP ASP B ? n B 2 75 PHE 75 75 75 PHE PHE B ? n B 2 76 SER 76 76 76 SER SER B ? n B 2 77 LEU 77 77 77 LEU LEU B ? n B 2 78 ILE 78 78 78 ILE ILE B ? n B 2 79 ILE 79 79 79 ILE ILE B ? n B 2 80 HIS 80 80 80 HIS HIS B ? n B 2 81 PRO 81 81 81 PRO PRO B ? n B 2 82 VAL 82 82 82 VAL VAL B ? n B 2 83 GLU 83 83 83 GLU GLU B ? n B 2 84 GLU 84 84 84 GLU GLU B ? n B 2 85 ASP 85 85 85 ASP ASP B ? n B 2 86 ASP 86 86 86 ASP ASP B ? n B 2 87 THR 87 87 87 THR THR B ? n B 2 88 ALA 88 88 88 ALA ALA B ? n B 2 89 VAL 89 89 89 VAL VAL B ? n B 2 90 TYR 90 90 90 TYR TYR B ? n B 2 91 PHE 91 91 91 PHE PHE B ? n B 2 92 CYS 92 92 92 CYS CYS B ? n B 2 93 GLN 93 93 93 GLN GLN B ? n B 2 94 GLN 94 94 94 GLN GLN B ? n B 2 95 SER 95 95 95 SER SER B ? n B 2 96 LYS 96 96 96 LYS LYS B ? n B 2 97 GLY 97 97 97 GLY GLY B ? n B 2 98 VAL 98 98 98 VAL VAL B ? n B 2 99 PRO 99 99 99 PRO PRO B ? n B 2 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B ? n B 2 101 THR 101 101 101 THR THR B ? n B 2 102 PHE 102 102 102 PHE PHE B ? n B 2 103 GLY 103 103 103 GLY GLY B ? n B 2 104 GLY 104 104 104 GLY GLY B ? n B 2 105 GLY 105 105 105 GLY GLY B ? n B 2 106 THR 106 106 106 THR THR B ? n B 2 107 LYS 107 107 107 LYS LYS B ? n B 2 108 LEU 108 108 108 LEU LEU B ? n B 2 109 GLU 109 109 109 GLU GLU B ? n B 2 110 ILE 110 110 110 ILE ILE B ? n B 2 111 LYS 111 111 111 LYS LYS B ? n B 2 112 ARG 112 112 112 ARG ARG B ? n B 2 113 ALA 113 113 113 ALA ALA B ? n B 2 114 ASP 114 114 114 ASP ASP B ? n B 2 115 ALA 115 115 115 ALA ALA B ? n B 2 116 ALA 116 116 116 ALA ALA B ? n B 2 117 PRO 117 117 117 PRO PRO B ? n B 2 118 THR 118 118 118 THR THR B ? n B 2 119 VAL 119 119 119 VAL VAL B ? n B 2 120 SER 120 120 120 SER SER B ? n B 2 121 ILE 121 121 121 ILE ILE B ? n B 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE B ? n B 2 123 PRO 123 123 123 PRO PRO B ? n B 2 124 PRO 124 124 124 PRO PRO B ? n B 2 125 SER 125 125 125 SER SER B ? n B 2 126 SER 126 126 126 SER SER B ? n B 2 127 GLU 127 127 127 GLU GLU B ? n B 2 128 GLN 128 128 128 GLN GLN B ? n B 2 129 LEU 129 129 129 LEU LEU B ? n B 2 130 THR 130 130 130 THR THR B ? n B 2 131 SER 131 131 131 SER SER B ? n B 2 132 GLY 132 132 132 GLY GLY B ? n B 2 133 GLY 133 133 133 GLY GLY B ? n B 2 134 ALA 134 134 134 ALA ALA B ? n B 2 135 SER 135 135 135 SER SER B ? n B 2 136 VAL 136 136 136 VAL VAL B ? n B 2 137 VAL 137 137 137 VAL VAL B ? n B 2 138 CYS 138 138 138 CYS CYS B ? n B 2 139 PHE 139 139 139 PHE PHE B ? n B 2 140 LEU 140 140 140 LEU LEU B ? n B 2 141 ASN 141 141 141 ASN ASN B ? n B 2 142 ASN 142 142 142 ASN ASN B ? n B 2 143 PHE 143 143 143 PHE PHE B ? n B 2 144 TYR 144 144 144 TYR TYR B ? n B 2 145 PRO 145 145 145 PRO PRO B ? n B 2 146 LYS 146 146 146 LYS LYS B ? n B 2 147 ASP 147 147 147 ASP ASP B ? n B 2 148 ILE 148 148 148 ILE ILE B ? n B 2 149 ASN 149 149 149 ASN ASN B ? n B 2 150 VAL 150 150 150 VAL VAL B ? n B 2 151 LYS 151 151 151 LYS LYS B ? n B 2 152 TRP 152 152 152 TRP TRP B ? n B 2 153 LYS 153 153 153 LYS LYS B ? n B 2 154 ILE 154 154 154 ILE ILE B ? n B 2 155 ASP 155 155 155 ASP ASP B ? n B 2 156 GLY 156 156 156 GLY GLY B ? n B 2 157 SER 157 157 157 SER SER B ? n B 2 158 GLU 158 158 158 GLU GLU B ? n B 2 159 ARG 159 159 159 ARG ARG B ? n B 2 160 GLN 160 160 160 GLN GLN B ? n B 2 161 ASN 161 161 161 ASN ASN B ? n B 2 162 GLY 162 162 162 GLY GLY B ? n B 2 163 VAL 163 163 163 VAL VAL B ? n B 2 164 LEU 164 164 164 LEU LEU B ? n B 2 165 ASN 165 165 165 ASN ASN B ? n B 2 166 SER 166 166 166 SER SER B ? n B 2 167 TRP 167 167 167 TRP TRP B ? n B 2 168 THR 168 168 168 THR THR B ? n B 2 169 ASP 169 169 169 ASP ASP B ? n B 2 170 GLN 170 170 170 GLN GLN B ? n B 2 171 ASP 171 171 171 ASP ASP B ? n B 2 172 SER 172 172 172 SER SER B ? n B 2 173 LYS 173 173 173 LYS LYS B ? n B 2 174 ASP 174 174 174 ASP ASP B ? n B 2 175 SER 175 175 175 SER SER B ? n B 2 176 THR 176 176 176 THR THR B ? n B 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR B ? n B 2 178 SER 178 178 178 SER SER B ? n B 2 179 MET 179 179 179 MET MET B ? n B 2 180 SER 180 180 180 SER SER B ? n B 2 181 SER 181 181 181 SER SER B ? n B 2 182 THR 182 182 182 THR THR B ? n B 2 183 LEU 183 183 183 LEU LEU B ? n B 2 184 THR 184 184 184 THR THR B ? n B 2 185 LEU 185 185 185 LEU LEU B ? n B 2 186 THR 186 186 186 THR THR B ? n B 2 187 LYS 187 187 187 LYS LYS B ? n B 2 188 ASP 188 188 188 ASP ASP B ? n B 2 189 GLU 189 189 189 GLU GLU B ? n B 2 190 TYR 190 190 190 TYR TYR B ? n B 2 191 GLU 191 191 191 GLU GLU B ? n B 2 192 ARG 192 192 192 ARG ARG B ? n B 2 193 HIS 193 193 193 HIS HIS B ? n B 2 194 ASN 194 194 194 ASN ASN B ? n B 2 195 SER 195 195 195 SER SER B ? n B 2 196 TYR 196 196 196 TYR TYR B ? n B 2 197 THR 197 197 197 THR THR B ? n B 2 198 CYS 198 198 198 CYS CYS B ? n B 2 199 GLU 199 199 199 GLU GLU B ? n B 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA B ? n B 2 201 THR 201 201 201 THR THR B ? n B 2 202 HIS 202 202 202 HIS HIS B ? n B 2 203 LYS 203 203 203 LYS LYS B ? n B 2 204 THR 204 204 204 THR THR B ? n B 2 205 SER 205 205 205 SER SER B ? n B 2 206 THR 206 206 206 THR THR B ? n B 2 207 SER 207 207 207 SER SER B ? n B 2 208 PRO 208 208 208 PRO PRO B ? n B 2 209 ILE 209 209 209 ILE ILE B ? n B 2 210 VAL 210 210 210 VAL VAL B ? n B 2 211 LYS 211 211 211 LYS LYS B ? n B 2 212 SER 212 212 212 SER SER B ? n B 2 213 PHE 213 213 213 PHE PHE B ? n B 2 214 ASN 214 214 214 ASN ASN B ? n B 2 215 ARG 215 215 215 ARG ARG B ? n B 2 216 ASN 216 216 216 ASN ASN B ? n B 2 217 GLU 217 217 217 GLU GLU B ? n B 2 218 CYS 218 218 218 CYS CYS B ? n Q 3 1 GLY 1 1 ? ? ? X ? n Q 3 2 PRO 2 2 ? ? ? X ? n Q 3 3 HYP 3 3 ? ? ? X ? n Q 3 4 GLY 4 4 ? ? ? X ? n Q 3 5 PRO 5 5 ? ? ? X ? n Q 3 6 HYP 6 6 ? ? ? X ? n Q 3 7 GLY 7 7 ? ? ? X ? n Q 3 8 PRO 8 8 ? ? ? X ? n Q 3 9 HYP 9 9 9 HYP HYP X ? n Q 3 10 GLY 10 10 10 GLY GLY X ? n Q 3 11 PRO 11 11 11 PRO PRO X ? n Q 3 12 HYP 12 12 12 HYP HYP X ? n Q 3 13 GLY 13 13 13 GLY GLY X ? n Q 3 14 GLY 14 14 14 GLY GLY X ? n Q 3 15 ARG 15 15 15 ARG ARG X ? n Q 3 16 GLY 16 16 16 GLY GLY X ? n Q 3 17 LEU 17 17 17 LEU LEU X ? n Q 3 18 THR 18 18 18 THR THR X ? n Q 3 19 GLY 19 19 19 GLY GLY X ? n Q 3 20 PRO 20 20 20 PRO PRO X ? n Q 3 21 ILE 21 21 21 ILE ILE X ? n Q 3 22 GLY 22 22 22 GLY GLY X ? n Q 3 23 PRO 23 23 23 PRO PRO X ? n Q 3 24 HYP 24 24 ? ? ? X ? n Q 3 25 GLY 25 25 ? ? ? X ? n Q 3 26 PRO 26 26 ? ? ? X ? n Q 3 27 HYP 27 27 ? ? ? X ? n Q 3 28 GLY 28 28 ? ? ? X ? n Q 3 29 PRO 29 29 ? ? ? X ? n Q 3 30 HYP 30 30 ? ? ? X ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code Y 4 HOH 1 301 190 HOH HOH A ? Y 4 HOH 2 302 194 HOH HOH A ? Y 4 HOH 3 303 183 HOH HOH A ? Y 4 HOH 4 304 398 HOH HOH A ? Y 4 HOH 5 305 5 HOH HOH A ? Y 4 HOH 6 306 4 HOH HOH A ? Y 4 HOH 7 307 1 HOH HOH A ? Y 4 HOH 8 308 192 HOH HOH A ? Y 4 HOH 9 309 2 HOH HOH A ? Y 4 HOH 10 310 179 HOH HOH A ? Y 4 HOH 11 311 182 HOH HOH A ? Y 4 HOH 12 312 15 HOH HOH A ? Y 4 HOH 13 313 193 HOH HOH A ? Y 4 HOH 14 314 196 HOH HOH A ? Y 4 HOH 15 315 7 HOH HOH A ? Y 4 HOH 16 316 6 HOH HOH A ? Y 4 HOH 17 317 11 HOH HOH A ? Y 4 HOH 18 318 189 HOH HOH A ? Y 4 HOH 19 319 381 HOH HOH A ? Y 4 HOH 20 320 18 HOH HOH A ? Y 4 HOH 21 321 13 HOH HOH A ? Y 4 HOH 22 322 406 HOH HOH A ? Y 4 HOH 23 323 3 HOH HOH A ? Y 4 HOH 24 324 180 HOH HOH A ? Y 4 HOH 25 325 10 HOH HOH A ? Y 4 HOH 26 326 195 HOH HOH A ? Y 4 HOH 27 327 8 HOH HOH A ? Y 4 HOH 28 328 181 HOH HOH A ? Y 4 HOH 29 329 9 HOH HOH A ? Y 4 HOH 30 330 12 HOH HOH A ? Y 4 HOH 31 331 191 HOH HOH A ? Y 4 HOH 32 332 380 HOH HOH A ? Y 4 HOH 33 333 14 HOH HOH A ? Y 4 HOH 34 334 186 HOH HOH A ? Y 4 HOH 35 335 188 HOH HOH A ? Y 4 HOH 36 336 185 HOH HOH A ? Y 4 HOH 37 337 411 HOH HOH A ? Z 4 HOH 1 301 382 HOH HOH B ? Z 4 HOH 2 302 419 HOH HOH B ? Z 4 HOH 3 303 30 HOH HOH B ? Z 4 HOH 4 304 25 HOH HOH B ? Z 4 HOH 5 305 19 HOH HOH B ? Z 4 HOH 6 306 28 HOH HOH B ? Z 4 HOH 7 307 35 HOH HOH B ? Z 4 HOH 8 308 416 HOH HOH B ? Z 4 HOH 9 309 204 HOH HOH B ? Z 4 HOH 10 310 23 HOH HOH B ? Z 4 HOH 11 311 209 HOH HOH B ? Z 4 HOH 12 312 29 HOH HOH B ? Z 4 HOH 13 313 17 HOH HOH B ? Z 4 HOH 14 314 33 HOH HOH B ? Z 4 HOH 15 315 202 HOH HOH B ? Z 4 HOH 16 316 418 HOH HOH B ? Z 4 HOH 17 317 26 HOH HOH B ? Z 4 HOH 18 318 201 HOH HOH B ? Z 4 HOH 19 319 206 HOH HOH B ? Z 4 HOH 20 320 199 HOH HOH B ? Z 4 HOH 21 321 24 HOH HOH B ? Z 4 HOH 22 322 27 HOH HOH B ? Z 4 HOH 23 323 197 HOH HOH B ? Z 4 HOH 24 324 21 HOH HOH B ? Z 4 HOH 25 325 211 HOH HOH B ? Z 4 HOH 26 326 205 HOH HOH B ? Z 4 HOH 27 327 16 HOH HOH B ? Z 4 HOH 28 328 207 HOH HOH B ? Z 4 HOH 29 329 31 HOH HOH B ? Z 4 HOH 30 330 203 HOH HOH B ? Z 4 HOH 31 331 439 HOH HOH B ? Z 4 HOH 32 332 34 HOH HOH B ? Z 4 HOH 33 333 184 HOH HOH B ? Z 4 HOH 34 334 176 HOH HOH B ? Z 4 HOH 35 335 187 HOH HOH B ? Z 4 HOH 36 336 200 HOH HOH B ? Z 4 HOH 37 337 440 HOH HOH B ? Z 4 HOH 38 338 198 HOH HOH B ? OA 4 HOH 1 101 375 HOH HOH X ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 HYP "L-peptide linking" n 4-HYDROXYPROLINE HYDROXYPROLINE "C5 H9 N O3" 131.130 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 2 ? Q N N 3 ? Y N N 4 ? Z N N 4 ? OA N N 4 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 28 ? ALA A 32 ? THR A 28 ALA A 32 5 ? 5 HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 53 ? ASN A 57 ? ASN A 53 ASN A 57 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 64 ? LYS A 67 ? GLU A 64 LYS A 67 5 ? 4 HELX_P HELX_P4 AA4 LYS A 89 ? THR A 93 ? LYS A 89 THR A 93 5 ? 5 HELX_P HELX_P5 AA5 SER A 159 ? SER A 161 ? SER A 159 SER A 161 5 ? 3 HELX_P HELX_P6 AA6 PRO A 203 ? SER A 206 ? PRO A 203 SER A 206 5 ? 4 HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 83 ? THR B 87 ? GLU B 83 THR B 87 5 ? 5 HELX_P HELX_P8 AA8 SER B 125 ? GLY B 132 ? SER B 125 GLY B 132 1 ? 8 HELX_P HELX_P9 AA9 LYS B 187 ? GLU B 191 ? LYS B 187 GLU B 191 1 ? 5 HELX_P HELX_P10 AB1 HYP Q 12 ? GLY Q 16 ? HYP X 12 GLY X 16 5 ? 5 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 6 ? AA3 ? 4 ? AA4 ? 4 ? AA5 ? 4 ? AA6 ? 3 ? AA7 ? 4 ? AA8 ? 6 ? AA9 ? 4 ? AB1 ? 2 ? AB2 ? 4 ? AB3 ? 4 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA2 5 6 ? anti-parallel AA3 1 2 ? parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA6 1 2 ? anti-parallel AA6 2 3 ? anti-parallel AA7 1 2 ? anti-parallel AA7 2 3 ? anti-parallel AA7 3 4 ? anti-parallel AA8 1 2 ? parallel AA8 2 3 ? anti-parallel AA8 3 4 ? anti-parallel AA8 4 5 ? anti-parallel AA8 5 6 ? anti-parallel AA9 1 2 ? parallel AA9 2 3 ? anti-parallel AA9 3 4 ? anti-parallel AB1 1 2 ? anti-parallel AB2 1 2 ? anti-parallel AB2 2 3 ? anti-parallel AB2 3 4 ? anti-parallel AB3 1 2 ? anti-parallel AB3 2 3 ? anti-parallel AB3 3 4 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 LYS A 3 ? SER A 7 ? LYS A 3 SER A 7 AA1 2 MET A 18 ? SER A 25 ? MET A 18 SER A 25 AA1 3 VAL A 80 ? MET A 85 ? VAL A 80 MET A 85 AA1 4 PHE A 70 ? ASP A 75 ? PHE A 70 ASP A 75 AA2 1 GLY A 10 ? VAL A 12 ? GLY A 10 VAL A 12 AA2 2 THR A 110 ? VAL A 114 ? THR A 110 VAL A 114 AA2 3 GLY A 94 ? GLY A 100 ? GLY A 94 GLY A 100 AA2 4 MET A 34 ? SER A 40 ? MET A 34 SER A 40 AA2 5 GLY A 44 ? ILE A 51 ? GLY A 44 ILE A 51 AA2 6 THR A 60 ? TYR A 62 ? THR A 60 TYR A 62 AA3 1 GLY A 10 ? VAL A 12 ? GLY A 10 VAL A 12 AA3 2 THR A 110 ? VAL A 114 ? THR A 110 VAL A 114 AA3 3 GLY A 94 ? GLY A 100 ? GLY A 94 GLY A 100 AA3 4 TYR A 105 ? TRP A 106 ? TYR A 105 TRP A 106 AA4 1 SER A 123 ? LEU A 127 ? SER A 123 LEU A 127 AA4 2 SER A 138 ? TYR A 148 ? SER A 138 TYR A 148 AA4 3 LEU A 177 ? THR A 187 ? LEU A 177 THR A 187 AA4 4 VAL A 166 ? THR A 168 ? VAL A 166 THR A 168 AA5 1 SER A 123 ? LEU A 127 ? SER A 123 LEU A 127 AA5 2 SER A 138 ? TYR A 148 ? SER A 138 TYR A 148 AA5 3 LEU A 177 ? THR A 187 ? LEU A 177 THR A 187 AA5 4 LEU A 172 ? LEU A 174 ? LEU A 172 LEU A 174 AA6 1 THR A 154 ? TRP A 157 ? THR A 154 TRP A 157 AA6 2 THR A 197 ? HIS A 202 ? THR A 197 HIS A 202 AA6 3 THR A 207 ? LYS A 212 ? THR A 207 LYS A 212 AA7 1 LEU B 4 ? SER B 7 ? LEU B 4 SER B 7 AA7 2 ALA B 19 ? ALA B 25 ? ALA B 19 ALA B 25 AA7 3 ASP B 74 ? ILE B 79 ? ASP B 74 ILE B 79 AA7 4 PHE B 66 ? SER B 71 ? PHE B 66 SER B 71 AA8 1 SER B 10 ? VAL B 13 ? SER B 10 VAL B 13 AA8 2 THR B 106 ? ILE B 110 ? THR B 106 ILE B 110 AA8 3 ALA B 88 ? GLN B 94 ? ALA B 88 GLN B 94 AA8 4 MET B 37 ? GLN B 42 ? MET B 37 GLN B 42 AA8 5 LYS B 49 ? TYR B 53 ? LYS B 49 TYR B 53 AA8 6 LYS B 57 ? GLN B 58 ? LYS B 57 GLN B 58 AA9 1 SER B 10 ? VAL B 13 ? SER B 10 VAL B 13 AA9 2 THR B 106 ? ILE B 110 ? THR B 106 ILE B 110 AA9 3 ALA B 88 ? GLN B 94 ? ALA B 88 GLN B 94 AA9 4 THR B 101 ? PHE B 102 ? THR B 101 PHE B 102 AB1 1 ASP B 30 ? ASN B 31 ? ASP B 30 ASN B 31 AB1 2 ILE B 34 ? SER B 35 ? ILE B 34 SER B 35 AB2 1 THR B 118 ? PHE B 122 ? THR B 118 PHE B 122 AB2 2 GLY B 133 ? PHE B 143 ? GLY B 133 PHE B 143 AB2 3 TYR B 177 ? THR B 186 ? TYR B 177 THR B 186 AB2 4 VAL B 163 ? TRP B 167 ? VAL B 163 TRP B 167 AB3 1 SER B 157 ? ARG B 159 ? SER B 157 ARG B 159 AB3 2 ILE B 148 ? ILE B 154 ? ILE B 148 ILE B 154 AB3 3 SER B 195 ? HIS B 202 ? SER B 195 HIS B 202 AB3 4 SER B 205 ? ASN B 214 ? SER B 205 ASN B 214 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.006718 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] -0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.006410 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] -0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.006386 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 B B B B 1 3 Q X Q X 1 4 Y A Y A 1 4 Z B Z B 1 4 OA X OA X 1 # _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 4 _pdbx_entity_nonpoly.name water _pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N GLU A 5 ? N GLU A 5 O ALA A 23 ? O ALA A 23 AA1 2 3 N MET A 18 ? N MET A 18 O MET A 85 ? O MET A 85 AA1 3 4 O TYR A 82 ? O TYR A 82 N SER A 73 ? N SER A 73 AA2 1 2 N GLY A 10 ? N GLY A 10 O THR A 113 ? O THR A 113 AA2 2 3 O THR A 110 ? O THR A 110 N TYR A 96 ? N TYR A 96 AA2 3 4 O TYR A 97 ? O TYR A 97 N VAL A 37 ? N VAL A 37 AA2 4 5 N ARG A 38 ? N ARG A 38 O GLU A 46 ? O GLU A 46 AA2 5 6 N GLU A 50 ? N GLU A 50 O ASN A 61 ? O ASN A 61 AA3 1 2 N GLY A 10 ? N GLY A 10 O THR A 113 ? O THR A 113 AA3 2 3 O THR A 110 ? O THR A 110 N TYR A 96 ? N TYR A 96 AA3 3 4 N GLY A 100 ? N GLY A 100 O TYR A 105 ? O TYR A 105 AA4 1 2 N LEU A 127 ? N LEU A 127 O GLY A 142 ? O GLY A 142 AA4 2 3 N TYR A 148 ? N TYR A 148 O TYR A 178 ? O TYR A 178 AA4 3 4 O SER A 183 ? O SER A 183 N HIS A 167 ? N HIS A 167 AA5 1 2 N LEU A 127 ? N LEU A 127 O GLY A 142 ? O GLY A 142 AA5 2 3 N TYR A 148 ? N TYR A 148 O TYR A 178 ? O TYR A 178 AA5 3 4 O LEU A 177 ? O LEU A 177 N LEU A 174 ? N LEU A 174 AA6 1 2 N THR A 156 ? N THR A 156 O ASN A 199 ? O ASN A 199 AA6 2 3 N HIS A 202 ? N HIS A 202 O THR A 207 ? O THR A 207 AA7 1 2 N SER B 7 ? N SER B 7 O SER B 22 ? O SER B 22 AA7 2 3 N ALA B 19 ? N ALA B 19 O ILE B 79 ? O ILE B 79 AA7 3 4 O ILE B 78 ? O ILE B 78 N SER B 67 ? N SER B 67 AA8 1 2 N LEU B 11 ? N LEU B 11 O GLU B 109 ? O GLU B 109 AA8 2 3 O LEU B 108 ? O LEU B 108 N ALA B 88 ? N ALA B 88 AA8 3 4 O GLN B 93 ? O GLN B 93 N ASN B 38 ? N ASN B 38 AA8 4 5 N TRP B 39 ? N TRP B 39 O LEU B 51 ? O LEU B 51 AA8 5 6 N TYR B 53 ? N TYR B 53 O LYS B 57 ? O LYS B 57 AA9 1 2 N LEU B 11 ? N LEU B 11 O GLU B 109 ? O GLU B 109 AA9 2 3 O LEU B 108 ? O LEU B 108 N ALA B 88 ? N ALA B 88 AA9 3 4 N GLN B 94 ? N GLN B 94 O THR B 101 ? O THR B 101 AB1 1 2 N ASN B 31 ? N ASN B 31 O ILE B 34 ? O ILE B 34 AB2 1 2 N THR B 118 ? N THR B 118 O ASN B 141 ? O ASN B 141 AB2 2 3 N PHE B 143 ? N PHE B 143 O TYR B 177 ? O TYR B 177 AB2 3 4 O SER B 180 ? O SER B 180 N SER B 166 ? N SER B 166 AB3 1 2 O SER B 157 ? O SER B 157 N ILE B 154 ? N ILE B 154 AB3 2 3 N ASN B 149 ? N ASN B 149 O THR B 201 ? O THR B 201 AB3 3 4 N ALA B 200 ? N ALA B 200 O ILE B 209 ? O ILE B 209 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLU A 1 1 ? 8.147 -21.921 42.620 1.00 73.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 1 ATOM 2 C CA . GLU A 1 1 ? 7.495 -22.068 41.306 1.00 70.49 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 1 ATOM 3 C C . GLU A 1 1 ? 7.765 -23.469 40.768 1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 1 ATOM 4 O O . GLU A 1 1 ? 8.919 -23.875 40.611 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 1 ATOM 5 C CB . GLU A 1 1 ? 8.059 -21.028 40.387 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 1 ATOM 6 C CG . GLU A 1 1 ? 7.393 -20.972 39.021 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 1 ATOM 7 C CD . GLU A 1 1 ? 8.338 -20.353 37.974 1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 1 ATOM 8 O OE1 . GLU A 1 1 ? 9.112 -19.418 38.322 1.00 81.48 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 1 ATOM 9 O OE2 . GLU A 1 1 ? 8.320 -20.754 36.783 1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 1 ATOM 10 N N . VAL A 1 2 ? 6.695 -24.182 40.454 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A N 1 ATOM 11 C CA . VAL A 1 2 ? 6.799 -25.548 39.967 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CA 1 ATOM 12 C C . VAL A 1 2 ? 7.135 -25.531 38.481 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A C 1 ATOM 13 O O . VAL A 1 2 ? 6.652 -24.682 37.744 1.00 58.48 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A O 1 ATOM 14 C CB . VAL A 1 2 ? 5.502 -26.332 40.223 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CB 1 ATOM 15 C CG1 . VAL A 1 2 ? 5.584 -27.746 39.648 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CG1 1 ATOM 16 C CG2 . VAL A 1 2 ? 5.215 -26.363 41.719 1.00 55.98 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CG2 1 ATOM 17 N N . LYS A 1 3 ? 7.970 -26.475 38.057 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A N 1 ATOM 18 C CA . LYS A 1 3 ? 8.483 -26.505 36.698 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CA 1 ATOM 19 C C . LYS A 1 3 ? 8.697 -27.956 36.259 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A C 1 ATOM 20 O O . LYS A 1 3 ? 9.483 -28.658 36.913 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A O 1 ATOM 21 C CB . LYS A 1 3 ? 9.791 -25.737 36.694 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CB 1 ATOM 22 C CG . LYS A 1 3 ? 10.306 -25.236 35.354 1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CG 1 ATOM 23 C CD . LYS A 1 3 ? 11.394 -24.189 35.660 1.00 69.83 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CD 1 ATOM 24 C CE . LYS A 1 3 ? 12.247 -23.747 34.481 1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CE 1 ATOM 25 N NZ . LYS A 1 3 ? 13.064 -22.591 34.940 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A NZ 1 ATOM 26 N N . LEU A 1 4 ? 7.974 -28.407 35.229 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A N 1 ATOM 27 C CA . LEU A 1 4 ? 8.180 -29.721 34.624 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CA 1 ATOM 28 C C . LEU A 1 4 ? 8.518 -29.528 33.173 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A C 1 ATOM 29 O O . LEU A 1 4 ? 7.787 -28.855 32.448 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A O 1 ATOM 30 C CB . LEU A 1 4 ? 6.924 -30.602 34.714 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CB 1 ATOM 31 C CG . LEU A 1 4 ? 6.310 -30.697 36.112 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CG 1 ATOM 32 C CD1 . LEU A 1 4 ? 5.033 -31.530 36.052 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CD1 1 ATOM 33 C CD2 . LEU A 1 4 ? 7.266 -31.340 37.099 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CD2 1 ATOM 34 N N . GLU A 1 5 ? 9.641 -30.097 32.743 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A N 1 ATOM 35 C CA . GLU A 1 5 ? 10.062 -30.056 31.348 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CA 1 ATOM 36 C C . GLU A 1 5 ? 10.357 -31.466 30.903 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A C 1 ATOM 37 O O . GLU A 1 5 ? 11.253 -32.118 31.443 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A O 1 ATOM 38 C CB . GLU A 1 5 ? 11.329 -29.219 31.179 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CB 1 ATOM 39 C CG . GLU A 1 5 ? 11.091 -27.728 31.097 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CG 1 ATOM 40 C CD . GLU A 1 5 ? 12.378 -26.935 31.233 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CD 1 ATOM 41 O OE1 . GLU A 1 5 ? 13.386 -27.335 30.583 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A OE1 1 ATOM 42 O OE2 . GLU A 1 5 ? 12.368 -25.909 31.978 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A OE2 1 ATOM 43 N N . GLU A 1 6 ? 9.642 -31.920 29.885 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A N 1 ATOM 44 C CA . GLU A 1 6 ? 9.895 -33.237 29.325 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CA 1 ATOM 45 C C . GLU A 1 6 ? 10.706 -33.106 28.032 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A C 1 ATOM 46 O O . GLU A 1 6 ? 10.689 -32.062 27.375 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A O 1 ATOM 47 C CB . GLU A 1 6 ? 8.612 -34.093 29.188 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CB 1 ATOM 48 C CG . GLU A 1 6 ? 7.387 -33.449 28.568 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CG 1 ATOM 49 C CD . GLU A 1 6 ? 6.566 -32.616 29.540 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CD 1 ATOM 50 O OE1 . GLU A 1 6 ? 5.672 -33.125 30.258 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE1 1 ATOM 51 O OE2 . GLU A 1 6 ? 6.789 -31.392 29.522 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE2 1 ATOM 52 N N . SER A 1 7 ? 11.466 -34.151 27.715 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 7 SER A N 1 ATOM 53 C CA . SER A 1 7 ? 12.300 -34.184 26.515 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 7 SER A CA 1 ATOM 54 C C . SER A 1 7 ? 12.419 -35.615 26.007 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 7 SER A C 1 ATOM 55 O O . SER A 1 7 ? 11.930 -36.553 26.655 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 7 SER A O 1 ATOM 56 C CB . SER A 1 7 ? 13.681 -33.634 26.839 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 7 SER A CB 1 ATOM 57 O OG . SER A 1 7 ? 14.281 -34.388 27.871 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 7 SER A OG 1 ATOM 58 N N . GLY A 1 8 ? 13.059 -35.782 24.851 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A N 1 ATOM 59 C CA . GLY A 1 8 ? 13.310 -37.110 24.274 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A CA 1 ATOM 60 C C . GLY A 1 8 ? 12.286 -37.625 23.273 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A C 1 ATOM 61 O O . GLY A 1 8 ? 12.460 -38.717 22.721 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A O 1 ATOM 62 N N . GLY A 1 9 ? 11.220 -36.868 23.026 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A N 1 ATOM 63 C CA . GLY A 1 9 ? 10.249 -37.239 21.998 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A CA 1 ATOM 64 C C . GLY A 1 9 ? 10.819 -37.073 20.603 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A C 1 ATOM 65 O O . GLY A 1 9 ? 11.917 -36.548 20.422 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A O 1 ATOM 66 N N . GLY A 1 10 ? 10.076 -37.540 19.609 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A N 1 ATOM 67 C CA . GLY A 1 10 ? 10.465 -37.419 18.208 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A CA 1 ATOM 68 C C . GLY A 1 10 ? 9.842 -38.541 17.390 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A C 1 ATOM 69 O O . GLY A 1 10 ? 8.783 -39.070 17.743 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A O 1 ATOM 70 N N . LEU A 1 11 ? 10.519 -38.895 16.302 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N 1 ATOM 71 C CA . LEU A 1 11 ? 10.065 -39.920 15.375 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA 1 ATOM 72 C C . LEU A 1 11 ? 10.753 -41.235 15.642 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C 1 ATOM 73 O O . LEU A 1 11 ? 11.951 -41.269 15.909 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O 1 ATOM 74 C CB . LEU A 1 11 ? 10.376 -39.474 13.937 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB 1 ATOM 75 C CG . LEU A 1 11 ? 10.072 -40.399 12.762 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG 1 ATOM 76 C CD1 . LEU A 1 11 ? 8.593 -40.750 12.723 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 1 ATOM 77 C CD2 . LEU A 1 11 ? 10.518 -39.701 11.495 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 1 ATOM 78 N N . VAL A 1 12 ? 10.004 -42.329 15.550 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 1 ATOM 79 C CA . VAL A 1 12 ? 10.599 -43.664 15.638 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 1 ATOM 80 C C . VAL A 1 12 ? 9.769 -44.673 14.859 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 1 ATOM 81 O O . VAL A 1 12 ? 8.554 -44.540 14.773 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 1 ATOM 82 C CB . VAL A 1 12 ? 10.765 -44.091 17.105 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 1 ATOM 83 C CG1 . VAL A 1 12 ? 9.410 -44.248 17.787 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 1 ATOM 84 C CG2 . VAL A 1 12 ? 11.592 -45.364 17.216 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 1 ATOM 85 N N . GLN A 1 13 ? 10.430 -45.675 14.290 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A N 1 ATOM 86 C CA . GLN A 1 13 ? 9.752 -46.692 13.488 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CA 1 ATOM 87 C C . GLN A 1 13 ? 8.932 -47.620 14.360 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A C 1 ATOM 88 O O . GLN A 1 13 ? 9.304 -47.855 15.495 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A O 1 ATOM 89 C CB . GLN A 1 13 ? 10.773 -47.499 12.699 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CB 1 ATOM 90 C CG . GLN A 1 13 ? 11.423 -46.674 11.613 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CG 1 ATOM 91 C CD . GLN A 1 13 ? 12.543 -47.404 10.899 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CD 1 ATOM 92 O OE1 . GLN A 1 13 ? 12.686 -48.639 10.987 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A OE1 1 ATOM 93 N NE2 . GLN A 1 13 ? 13.357 -46.637 10.179 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A NE2 1 ATOM 94 N N . PRO A 1 14 ? 7.810 -48.154 13.829 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 1 ATOM 95 C CA . PRO A 1 14 ? 7.071 -49.205 14.544 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 1 ATOM 96 C C . PRO A 1 14 ? 7.989 -50.337 14.957 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 1 ATOM 97 O O . PRO A 1 14 ? 8.821 -50.746 14.177 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 1 ATOM 98 C CB . PRO A 1 14 ? 6.046 -49.673 13.527 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 1 ATOM 99 C CG . PRO A 1 14 ? 5.793 -48.469 12.710 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 1 ATOM 100 C CD . PRO A 1 14 ? 7.097 -47.715 12.616 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 1 ATOM 101 N N . GLY A 1 15 ? 7.841 -50.802 16.188 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A N 1 ATOM 102 C CA . GLY A 1 15 ? 8.756 -51.781 16.776 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A CA 1 ATOM 103 C C . GLY A 1 15 ? 9.984 -51.208 17.482 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A C 1 ATOM 104 O O . GLY A 1 15 ? 10.627 -51.913 18.250 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A O 1 ATOM 105 N N . GLY A 1 16 ? 10.307 -49.935 17.251 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A N 1 ATOM 106 C CA . GLY A 1 16 ? 11.473 -49.298 17.853 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A CA 1 ATOM 107 C C . GLY A 1 16 ? 11.265 -48.852 19.293 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A C 1 ATOM 108 O O . GLY A 1 16 ? 10.193 -49.028 19.870 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A O 1 ATOM 109 N N . SER A 1 17 ? 12.323 -48.255 19.844 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 17 SER A N 1 ATOM 110 C CA . SER A 1 17 ? 12.347 -47.780 21.212 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 17 SER A CA 1 ATOM 111 C C . SER A 1 17 ? 12.617 -46.288 21.332 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 17 SER A C 1 ATOM 112 O O . SER A 1 17 ? 13.269 -45.687 20.483 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 17 SER A O 1 ATOM 113 C CB . SER A 1 17 ? 13.416 -48.536 21.992 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 17 SER A CB 1 ATOM 114 O OG . SER A 1 17 ? 13.158 -49.916 21.962 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 17 SER A OG 1 ATOM 115 N N . MET A 1 18 ? 12.146 -45.722 22.439 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 18 MET A N 1 ATOM 116 C CA . MET A 1 18 ? 12.344 -44.319 22.761 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CA 1 ATOM 117 C C . MET A 1 18 ? 12.269 -44.119 24.269 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 18 MET A C 1 ATOM 118 O O . MET A 1 18 ? 11.468 -44.759 24.938 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 18 MET A O 1 ATOM 119 C CB . MET A 1 18 ? 11.272 -43.474 22.077 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CB 1 ATOM 120 C CG . MET A 1 18 ? 11.572 -41.980 22.015 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CG 1 ATOM 121 S SD . MET A 1 18 ? 11.919 -41.404 20.350 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 18 MET A SD 1 ATOM 122 C CE . MET A 1 18 ? 13.248 -42.540 19.801 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CE 1 ATOM 123 N N . LYS A 1 19 ? 13.106 -43.230 24.797 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A N 1 ATOM 124 C CA . LYS A 1 19 ? 13.144 -42.935 26.227 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CA 1 ATOM 125 C C . LYS A 1 19 ? 12.836 -41.463 26.449 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A C 1 ATOM 126 O O . LYS A 1 19 ? 13.567 -40.595 25.975 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A O 1 ATOM 127 C CB . LYS A 1 19 ? 14.513 -43.269 26.803 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CB 1 ATOM 128 C CG . LYS A 1 19 ? 14.556 -43.342 28.317 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CG 1 ATOM 129 C CD . LYS A 1 19 ? 15.967 -43.600 28.812 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CD 1 ATOM 130 C CE . LYS A 1 19 ? 16.000 -43.976 30.277 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CE 1 ATOM 131 N NZ . LYS A 1 19 ? 17.384 -43.930 30.833 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A NZ 1 ATOM 132 N N . LEU A 1 20 ? 11.743 -41.190 27.159 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A N 1 ATOM 133 C CA . LEU A 1 20 ? 11.364 -39.833 27.499 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CA 1 ATOM 134 C C . LEU A 1 20 ? 11.924 -39.483 28.871 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A C 1 ATOM 135 O O . LEU A 1 20 ? 12.060 -40.357 29.716 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A O 1 ATOM 136 C CB . LEU A 1 20 ? 9.848 -39.708 27.513 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CB 1 ATOM 137 C CG . LEU A 1 20 ? 9.083 -40.122 26.252 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CG 1 ATOM 138 C CD1 . LEU A 1 20 ? 7.614 -39.822 26.444 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CD1 1 ATOM 139 C CD2 . LEU A 1 20 ? 9.593 -39.415 25.000 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CD2 1 ATOM 140 N N . SER A 1 21 ? 12.278 -38.209 29.068 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 21 SER A N 1 ATOM 141 C CA . SER A 1 21 ? 12.803 -37.701 30.349 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 21 SER A CA 1 ATOM 142 C C . SER A 1 21 ? 11.931 -36.568 30.842 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 21 SER A C 1 ATOM 143 O O . SER A 1 21 ? 11.372 -35.831 30.045 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 21 SER A O 1 ATOM 144 C CB . SER A 1 21 ? 14.210 -37.162 30.184 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 21 SER A CB 1 ATOM 145 O OG . SER A 1 21 ? 15.114 -38.219 30.049 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 21 SER A OG 1 ATOM 146 N N . CYS A 1 22 ? 11.846 -36.428 32.157 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A N 1 ATOM 147 C CA . CYS A 1 22 ? 11.071 -35.365 32.766 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A CA 1 ATOM 148 C C . CYS A 1 22 ? 11.882 -34.751 33.879 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A C 1 ATOM 149 O O . CYS A 1 22 ? 12.112 -35.404 34.875 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A O 1 ATOM 150 C CB . CYS A 1 22 ? 9.785 -35.941 33.327 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A CB 1 ATOM 151 S SG . CYS A 1 22 ? 8.847 -34.779 34.312 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A SG 1 ATOM 152 N N . ALA A 1 23 ? 12.309 -33.502 33.700 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A N 1 ATOM 153 C CA . ALA A 1 23 ? 13.056 -32.755 34.721 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CA 1 ATOM 154 C C . ALA A 1 23 ? 12.075 -31.938 35.550 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A C 1 ATOM 155 O O . ALA A 1 23 ? 11.272 -31.210 34.988 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A O 1 ATOM 156 C CB . ALA A 1 23 ? 14.061 -31.835 34.067 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CB 1 ATOM 157 N N . ALA A 1 24 ? 12.143 -32.058 36.880 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A N 1 ATOM 158 C CA . ALA A 1 24 ? 11.206 -31.385 37.780 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CA 1 ATOM 159 C C . ALA A 1 24 ? 11.905 -30.538 38.841 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A C 1 ATOM 160 O O . ALA A 1 24 ? 13.004 -30.870 39.277 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A O 1 ATOM 161 C CB . ALA A 1 24 ? 10.308 -32.399 38.445 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CB 1 ATOM 162 N N . SER A 1 25 ? 11.250 -29.453 39.249 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 163 C CA . SER A 1 25 ? 11.729 -28.612 40.342 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 164 C C . SER A 1 25 ? 10.569 -27.849 40.971 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 165 O O . SER A 1 25 ? 9.476 -27.806 40.400 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 166 C CB . SER A 1 25 ? 12.787 -27.628 39.848 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 167 O OG . SER A 1 25 ? 12.293 -26.876 38.765 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 168 N N . GLY A 1 26 ? 10.821 -27.255 42.139 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A N 1 ATOM 169 C CA . GLY A 1 26 ? 9.834 -26.454 42.859 1.00 63.46 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A CA 1 ATOM 170 C C . GLY A 1 26 ? 8.928 -27.200 43.836 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A C 1 ATOM 171 O O . GLY A 1 26 ? 7.955 -26.646 44.357 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A O 1 ATOM 172 N N . PHE A 1 27 ? 9.235 -28.472 44.080 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A N 1 ATOM 173 C CA . PHE A 1 27 ? 8.572 -29.277 45.118 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CA 1 ATOM 174 C C . PHE A 1 27 ? 9.511 -30.398 45.554 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A C 1 ATOM 175 O O . PHE A 1 27 ? 10.431 -30.778 44.819 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A O 1 ATOM 176 C CB . PHE A 1 27 ? 7.244 -29.850 44.621 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CB 1 ATOM 177 C CG . PHE A 1 27 ? 7.348 -30.651 43.351 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CG 1 ATOM 178 C CD1 . PHE A 1 27 ? 7.272 -30.024 42.114 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CD1 1 ATOM 179 C CD2 . PHE A 1 27 ? 7.510 -32.034 43.381 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CD2 1 ATOM 180 C CE1 . PHE A 1 27 ? 7.366 -30.774 40.928 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CE1 1 ATOM 181 C CE2 . PHE A 1 27 ? 7.595 -32.767 42.196 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CE2 1 ATOM 182 C CZ . PHE A 1 27 ? 7.515 -32.138 40.982 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CZ 1 ATOM 183 N N . THR A 1 28 ? 9.273 -30.931 46.743 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N 1 ATOM 184 C CA . THR A 1 28 ? 10.066 -32.041 47.248 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA 1 ATOM 185 C C . THR A 1 28 ? 9.846 -33.264 46.343 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C 1 ATOM 186 O O . THR A 1 28 ? 8.798 -33.930 46.407 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O 1 ATOM 187 C CB . THR A 1 28 ? 9.715 -32.337 48.721 1.00 63.15 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB 1 ATOM 188 O OG1 . THR A 1 28 ? 9.738 -31.109 49.458 1.00 66.57 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 1 ATOM 189 C CG2 . THR A 1 28 ? 10.696 -33.317 49.341 1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 1 ATOM 190 N N . PHE A 1 29 ? 10.824 -33.515 45.474 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A N 1 ATOM 191 C CA . PHE A 1 29 ? 10.715 -34.526 44.429 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CA 1 ATOM 192 C C . PHE A 1 29 ? 10.622 -35.947 44.988 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A C 1 ATOM 193 O O . PHE A 1 29 ? 9.813 -36.746 44.515 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A O 1 ATOM 194 C CB . PHE A 1 29 ? 11.881 -34.418 43.429 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CB 1 ATOM 195 C CG . PHE A 1 29 ? 11.768 -35.376 42.280 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CG 1 ATOM 196 C CD1 . PHE A 1 29 ? 11.017 -35.055 41.162 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CD1 1 ATOM 197 C CD2 . PHE A 1 29 ? 12.369 -36.616 42.333 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CD2 1 ATOM 198 C CE1 . PHE A 1 29 ? 10.878 -35.957 40.105 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CE1 1 ATOM 199 C CE2 . PHE A 1 29 ? 12.260 -37.508 41.286 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CE2 1 ATOM 200 C CZ . PHE A 1 29 ? 11.511 -37.176 40.167 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CZ 1 ATOM 201 N N . SER A 1 30 ? 11.428 -36.257 45.991 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 30 SER A N 1 ATOM 202 C CA . SER A 1 30 ? 11.424 -37.597 46.589 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CA 1 ATOM 203 C C . SER A 1 30 ? 10.083 -37.984 47.231 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 30 SER A C 1 ATOM 204 O O . SER A 1 30 ? 9.800 -39.160 47.350 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 30 SER A O 1 ATOM 205 C CB . SER A 1 30 ? 12.572 -37.713 47.617 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CB 1 ATOM 206 O OG . SER A 1 30 ? 12.373 -36.876 48.714 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 30 SER A OG 1 ATOM 207 N N . ASP A 1 31 ? 9.287 -37.006 47.656 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A N 1 ATOM 208 C CA . ASP A 1 31 ? 7.920 -37.233 48.181 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CA 1 ATOM 209 C C . ASP A 1 31 ? 6.847 -37.301 47.085 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A C 1 ATOM 210 O O . ASP A 1 31 ? 5.756 -37.799 47.341 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A O 1 ATOM 211 C CB . ASP A 1 31 ? 7.491 -36.151 49.190 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CB 1 ATOM 212 C CG . ASP A 1 31 ? 6.410 -36.629 50.167 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CG 1 ATOM 213 O OD1 . ASP A 1 31 ? 6.773 -37.588 50.886 1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD1 1 ATOM 214 O OD2 . ASP A 1 31 ? 5.245 -36.061 50.231 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD2 1 ATOM 215 N N . ALA A 1 32 ? 7.136 -36.809 45.890 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A N 1 ATOM 216 C CA . ALA A 1 32 ? 6.110 -36.688 44.860 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A CA 1 ATOM 217 C C . ALA A 1 32 ? 5.777 -38.019 44.160 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A C 1 ATOM 218 O O . ALA A 1 32 ? 6.673 -38.773 43.802 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A O 1 ATOM 219 C CB . ALA A 1 32 ? 6.527 -35.657 43.837 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A CB 1 ATOM 220 N N . TRP A 1 33 ? 4.493 -38.275 43.972 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A N 1 ATOM 221 C CA . TRP A 1 33 ? 4.030 -39.292 43.052 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CA 1 ATOM 222 C C . TRP A 1 33 ? 4.026 -38.652 41.662 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A C 1 ATOM 223 O O . TRP A 1 33 ? 3.417 -37.599 41.466 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A O 1 ATOM 224 C CB . TRP A 1 33 ? 2.606 -39.739 43.419 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CB 1 ATOM 225 C CG . TRP A 1 33 ? 2.461 -40.516 44.717 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CG 1 ATOM 226 C CD1 . TRP A 1 33 ? 3.194 -40.373 45.859 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CD1 1 ATOM 227 C CD2 . TRP A 1 33 ? 1.480 -41.523 44.996 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CD2 1 ATOM 228 N NE1 . TRP A 1 33 ? 2.733 -41.240 46.834 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A NE1 1 ATOM 229 C CE2 . TRP A 1 33 ? 1.683 -41.953 46.329 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CE2 1 ATOM 230 C CE3 . TRP A 1 33 ? 0.452 -42.101 44.252 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CE3 1 ATOM 231 C CZ2 . TRP A 1 33 ? 0.901 -42.946 46.928 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CZ2 1 ATOM 232 C CZ3 . TRP A 1 33 ? -0.342 -43.073 44.855 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CZ3 1 ATOM 233 C CH2 . TRP A 1 33 ? -0.115 -43.480 46.179 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CH2 1 ATOM 234 N N . MET A 1 34 ? 4.723 -39.272 40.715 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 34 MET A N 1 ATOM 235 C CA . MET A 1 34 ? 4.827 -38.769 39.344 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CA 1 ATOM 236 C C . MET A 1 34 ? 4.120 -39.711 38.364 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 34 MET A C 1 ATOM 237 O O . MET A 1 34 ? 4.067 -40.927 38.573 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 34 MET A O 1 ATOM 238 C CB . MET A 1 34 ? 6.298 -38.659 38.962 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CB 1 ATOM 239 C CG . MET A 1 34 ? 7.169 -37.850 39.932 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CG 1 ATOM 240 S SD . MET A 1 34 ? 6.645 -36.147 40.114 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 34 MET A SD 1 ATOM 241 C CE . MET A 1 34 ? 7.062 -35.510 38.497 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CE 1 ATOM 242 N N . ASP A 1 35 ? 3.574 -39.148 37.292 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A N 1 ATOM 243 C CA . ASP A 1 35 ? 2.895 -39.913 36.248 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CA 1 ATOM 244 C C . ASP A 1 35 ? 3.266 -39.406 34.852 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A C 1 ATOM 245 O O . ASP A 1 35 ? 3.837 -38.324 34.700 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A O 1 ATOM 246 C CB . ASP A 1 35 ? 1.383 -39.815 36.406 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CB 1 ATOM 247 C CG . ASP A 1 35 ? 0.874 -40.420 37.700 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CG 1 ATOM 248 O OD1 . ASP A 1 35 ? 0.996 -39.775 38.778 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD1 1 ATOM 249 O OD2 . ASP A 1 35 ? 0.303 -41.535 37.634 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD2 1 ATOM 250 N N . TRP A 1 36 ? 2.957 -40.221 33.847 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A N 1 ATOM 251 C CA . TRP A 1 36 ? 2.923 -39.803 32.450 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CA 1 ATOM 252 C C . TRP A 1 36 ? 1.497 -39.969 31.921 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A C 1 ATOM 253 O O . TRP A 1 36 ? 0.814 -40.945 32.236 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A O 1 ATOM 254 C CB . TRP A 1 36 ? 3.861 -40.659 31.606 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CB 1 ATOM 255 C CG . TRP A 1 36 ? 5.289 -40.395 31.829 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CG 1 ATOM 256 C CD1 . TRP A 1 36 ? 6.105 -41.006 32.713 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CD1 1 ATOM 257 C CD2 . TRP A 1 36 ? 6.084 -39.428 31.146 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CD2 1 ATOM 258 N NE1 . TRP A 1 36 ? 7.374 -40.479 32.630 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A NE1 1 ATOM 259 C CE2 . TRP A 1 36 ? 7.383 -39.508 31.670 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CE2 1 ATOM 260 C CE3 . TRP A 1 36 ? 5.820 -38.499 30.135 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CE3 1 ATOM 261 C CZ2 . TRP A 1 36 ? 8.412 -38.709 31.222 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CZ2 1 ATOM 262 C CZ3 . TRP A 1 36 ? 6.841 -37.700 29.691 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CZ3 1 ATOM 263 C CH2 . TRP A 1 36 ? 8.123 -37.800 30.233 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CH2 1 ATOM 264 N N . VAL A 1 37 ? 1.058 -38.998 31.128 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A N 1 ATOM 265 C CA . VAL A 1 37 ? -0.258 -38.978 30.509 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CA 1 ATOM 266 C C . VAL A 1 37 ? -0.012 -38.628 29.061 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A C 1 ATOM 267 O O . VAL A 1 37 ? 0.858 -37.812 28.771 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A O 1 ATOM 268 C CB . VAL A 1 37 ? -1.133 -37.885 31.117 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CB 1 ATOM 269 C CG1 . VAL A 1 37 ? -2.482 -37.783 30.398 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CG1 1 ATOM 270 C CG2 . VAL A 1 37 ? -1.335 -38.136 32.604 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CG2 1 ATOM 271 N N . ARG A 1 38 ? -0.764 -39.228 28.145 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A N 1 ATOM 272 C CA . ARG A 1 38 ? -0.635 -38.868 26.750 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CA 1 ATOM 273 C C . ARG A 1 38 ? -1.962 -38.413 26.179 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A C 1 ATOM 274 O O . ARG A 1 38 ? -3.028 -38.757 26.704 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A O 1 ATOM 275 C CB . ARG A 1 38 ? -0.066 -40.026 25.939 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CB 1 ATOM 276 C CG . ARG A 1 38 ? -0.982 -41.225 25.784 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CG 1 ATOM 277 C CD . ARG A 1 38 ? -0.236 -42.412 25.240 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CD 1 ATOM 278 N NE . ARG A 1 38 ? -1.139 -43.555 25.120 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NE 1 ATOM 279 C CZ . ARG A 1 38 ? -0.793 -44.748 24.639 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CZ 1 ATOM 280 N NH1 . ARG A 1 38 ? 0.452 -44.989 24.240 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NH1 1 ATOM 281 N NH2 . ARG A 1 38 ? -1.690 -45.713 24.585 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NH2 1 ATOM 282 N N . GLN A 1 39 ? -1.886 -37.633 25.104 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A N 1 ATOM 283 C CA . GLN A 1 39 ? -3.058 -37.095 24.449 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CA 1 ATOM 284 C C . GLN A 1 39 ? -2.980 -37.292 22.937 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A C 1 ATOM 285 O O . GLN A 1 39 ? -1.944 -37.062 22.319 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A O 1 ATOM 286 C CB . GLN A 1 39 ? -3.181 -35.616 24.770 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CB 1 ATOM 287 C CG . GLN A 1 39 ? -4.469 -34.965 24.286 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CG 1 ATOM 288 C CD . GLN A 1 39 ? -4.666 -33.599 24.887 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CD 1 ATOM 289 O OE1 . GLN A 1 39 ? -3.708 -32.886 25.151 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A OE1 1 ATOM 290 N NE2 . GLN A 1 39 ? -5.910 -33.224 25.104 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A NE2 1 ATOM 291 N N . SER A 1 40 ? -4.088 -37.732 22.355 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 40 SER A N 1 ATOM 292 C CA . SER A 1 40 ? -4.220 -37.865 20.898 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CA 1 ATOM 293 C C . SER A 1 40 ? -5.651 -37.500 20.512 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 40 SER A C 1 ATOM 294 O O . SER A 1 40 ? -6.550 -37.579 21.347 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 40 SER A O 1 ATOM 295 C CB . SER A 1 40 ? -3.910 -39.302 20.454 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CB 1 ATOM 296 O OG . SER A 1 40 ? -4.805 -40.249 21.043 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 40 SER A OG 1 ATOM 297 N N . PRO A 1 41 ? -5.874 -37.076 19.258 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 1 ATOM 298 C CA . PRO A 1 41 ? -7.263 -36.806 18.846 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 1 ATOM 299 C C . PRO A 1 41 ? -8.174 -38.034 18.913 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 1 ATOM 300 O O . PRO A 1 41 ? -9.347 -37.895 19.217 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 1 ATOM 301 C CB . PRO A 1 41 ? -7.111 -36.310 17.399 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 1 ATOM 302 C CG . PRO A 1 41 ? -5.727 -35.795 17.320 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 1 ATOM 303 C CD . PRO A 1 41 ? -4.913 -36.704 18.202 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 1 ATOM 304 N N . GLU A 1 42 ? -7.619 -39.220 18.668 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A N 1 ATOM 305 C CA . GLU A 1 42 ? -8.405 -40.460 18.646 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CA 1 ATOM 306 C C . GLU A 1 42 ? -8.860 -40.896 20.045 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A C 1 ATOM 307 O O . GLU A 1 42 ? -10.030 -41.223 20.234 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A O 1 ATOM 308 C CB . GLU A 1 42 ? -7.619 -41.610 17.986 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CB 1 ATOM 309 C CG . GLU A 1 42 ? -7.358 -41.427 16.474 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CG 1 ATOM 310 C CD . GLU A 1 42 ? -6.121 -40.570 16.150 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CD 1 ATOM 311 O OE1 . GLU A 1 42 ? -5.414 -40.039 17.066 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE1 1 ATOM 312 O OE2 . GLU A 1 42 ? -5.825 -40.457 14.929 1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE2 1 ATOM 313 N N . LYS A 1 43 ? -7.941 -40.885 21.015 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 1 ATOM 314 C CA . LYS A 1 43 ? -8.197 -41.449 22.347 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 1 ATOM 315 C C . LYS A 1 43 ? -8.367 -40.437 23.478 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 1 ATOM 316 O O . LYS A 1 43 ? -8.700 -40.816 24.599 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 1 ATOM 317 C CB . LYS A 1 43 ? -7.076 -42.411 22.721 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 1 ATOM 318 C CG . LYS A 1 43 ? -6.543 -43.268 21.566 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 1 ATOM 319 C CD . LYS A 1 43 ? -5.802 -44.521 22.065 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 1 ATOM 320 C CE . LYS A 1 43 ? -4.417 -44.692 21.452 1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 1 ATOM 321 N NZ . LYS A 1 43 ? -3.783 -45.944 21.926 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 1 ATOM 322 N N . GLY A 1 44 ? -8.161 -39.155 23.195 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A N 1 ATOM 323 C CA . GLY A 1 44 ? -8.246 -38.108 24.207 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A CA 1 ATOM 324 C C . GLY A 1 44 ? -7.088 -38.203 25.172 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A C 1 ATOM 325 O O . GLY A 1 44 ? -5.979 -38.547 24.775 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A O 1 ATOM 326 N N . LEU A 1 45 ? -7.355 -37.895 26.441 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A N 1 ATOM 327 C CA . LEU A 1 45 ? -6.345 -37.979 27.482 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CA 1 ATOM 328 C C . LEU A 1 45 ? -6.315 -39.378 28.068 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A C 1 ATOM 329 O O . LEU A 1 45 ? -7.324 -39.855 28.569 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A O 1 ATOM 330 C CB . LEU A 1 45 ? -6.615 -36.948 28.581 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CB 1 ATOM 331 C CG . LEU A 1 45 ? -6.282 -35.492 28.259 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CG 1 ATOM 332 C CD1 . LEU A 1 45 ? -6.982 -34.587 29.262 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD1 1 ATOM 333 C CD2 . LEU A 1 45 ? -4.787 -35.254 28.312 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD2 1 ATOM 334 N N . GLU A 1 46 ? -5.145 -40.014 28.013 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A N 1 ATOM 335 C CA . GLU A 1 46 ? -4.924 -41.359 28.562 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CA 1 ATOM 336 C C . GLU A 1 46 ? -3.834 -41.334 29.605 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A C 1 ATOM 337 O O . GLU A 1 46 ? -2.697 -40.981 29.301 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A O 1 ATOM 338 C CB . GLU A 1 46 ? -4.433 -42.310 27.461 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CB 1 ATOM 339 C CG . GLU A 1 46 ? -5.494 -43.063 26.704 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CG 1 ATOM 340 C CD . GLU A 1 46 ? -4.907 -44.013 25.696 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CD 1 ATOM 341 O OE1 . GLU A 1 46 ? -4.139 -43.561 24.773 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE1 1 ATOM 342 O OE2 . GLU A 1 46 ? -5.234 -45.228 25.855 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE2 1 ATOM 343 N N . TRP A 1 47 ? -4.154 -41.742 30.817 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A N 1 ATOM 344 C CA . TRP A 1 47 ? -3.121 -42.028 31.803 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CA 1 ATOM 345 C C . TRP A 1 47 ? -2.290 -43.214 31.289 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A C 1 ATOM 346 O O . TRP A 1 47 ? -2.847 -44.206 30.808 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A O 1 ATOM 347 C CB . TRP A 1 47 ? -3.751 -42.366 33.148 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CB 1 ATOM 348 C CG . TRP A 1 47 ? -2.782 -42.902 34.112 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CG 1 ATOM 349 C CD1 . TRP A 1 47 ? -1.818 -42.201 34.789 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD1 1 ATOM 350 C CD2 . TRP A 1 47 ? -2.649 -44.255 34.508 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD2 1 ATOM 351 N NE1 . TRP A 1 47 ? -1.092 -43.045 35.580 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A NE1 1 ATOM 352 C CE2 . TRP A 1 47 ? -1.586 -44.314 35.433 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE2 1 ATOM 353 C CE3 . TRP A 1 47 ? -3.319 -45.426 34.173 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE3 1 ATOM 354 C CZ2 . TRP A 1 47 ? -1.177 -45.510 36.025 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ2 1 ATOM 355 C CZ3 . TRP A 1 47 ? -2.921 -46.613 34.780 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ3 1 ATOM 356 C CH2 . TRP A 1 47 ? -1.852 -46.641 35.692 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CH2 1 ATOM 357 N N . VAL A 1 48 ? -0.973 -43.098 31.390 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A N 1 ATOM 358 C CA . VAL A 1 48 ? -0.046 -44.100 30.876 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CA 1 ATOM 359 C C . VAL A 1 48 ? 0.648 -44.876 31.990 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A C 1 ATOM 360 O O . VAL A 1 48 ? 0.652 -46.113 31.978 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A O 1 ATOM 361 C CB . VAL A 1 48 ? 1.012 -43.432 29.977 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CB 1 ATOM 362 C CG1 . VAL A 1 48 ? 2.093 -44.405 29.550 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG1 1 ATOM 363 C CG2 . VAL A 1 48 ? 0.325 -42.838 28.750 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG2 1 ATOM 364 N N . ALA A 1 49 ? 1.251 -44.154 32.938 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A N 1 ATOM 365 C CA . ALA A 1 49 ? 2.011 -44.787 34.019 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CA 1 ATOM 366 C C . ALA A 1 49 ? 2.146 -43.920 35.272 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A C 1 ATOM 367 O O . ALA A 1 49 ? 2.097 -42.696 35.199 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A O 1 ATOM 368 C CB . ALA A 1 49 ? 3.386 -45.167 33.511 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CB 1 ATOM 369 N N . GLU A 1 50 ? 2.332 -44.592 36.405 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 370 C CA . GLU A 1 50 ? 2.494 -43.973 37.719 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 371 C C . GLU A 1 50 ? 3.750 -44.520 38.375 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 372 O O . GLU A 1 50 ? 4.040 -45.706 38.269 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 373 C CB . GLU A 1 50 ? 1.308 -44.349 38.613 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 374 C CG . GLU A 1 50 ? 1.395 -43.836 40.042 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 375 C CD . GLU A 1 50 ? 0.137 -44.075 40.828 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 376 O OE1 . GLU A 1 50 ? -0.094 -45.222 41.234 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 377 O OE2 . GLU A 1 50 ? -0.592 -43.095 41.077 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 378 N N . ILE A 1 51 ? 4.475 -43.664 39.088 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 1 ATOM 379 C CA . ILE A 1 51 ? 5.518 -44.129 39.996 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 1 ATOM 380 C C . ILE A 1 51 ? 5.374 -43.393 41.323 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 1 ATOM 381 O O . ILE A 1 51 ? 5.396 -42.157 41.390 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 1 ATOM 382 C CB . ILE A 1 51 ? 6.941 -44.014 39.390 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 1 ATOM 383 C CG1 . ILE A 1 51 ? 7.967 -44.667 40.316 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 1 ATOM 384 C CG2 . ILE A 1 51 ? 7.313 -42.581 39.086 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 1 ATOM 385 C CD1 . ILE A 1 51 ? 9.289 -44.996 39.656 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 1 ATOM 386 N N . ARG A 1 52 ? 5.210 -44.168 42.385 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A N 1 ATOM 387 C CA . ARG A 1 52 ? 4.974 -43.596 43.705 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CA 1 ATOM 388 C C . ARG A 1 52 ? 6.305 -43.189 44.352 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A C 1 ATOM 389 O O . ARG A 1 52 ? 7.383 -43.419 43.790 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A O 1 ATOM 390 C CB . ARG A 1 52 ? 4.200 -44.603 44.560 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CB 1 ATOM 391 C CG . ARG A 1 52 ? 2.881 -44.977 43.921 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CG 1 ATOM 392 C CD . ARG A 1 52 ? 1.997 -45.902 44.733 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CD 1 ATOM 393 N NE . ARG A 1 52 ? 0.712 -46.008 44.027 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NE 1 ATOM 394 C CZ . ARG A 1 52 ? -0.406 -46.536 44.524 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CZ 1 ATOM 395 N NH1 . ARG A 1 52 ? -0.472 -46.984 45.782 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH1 1 ATOM 396 N NH2 . ARG A 1 52 ? -1.488 -46.519 43.762 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH2 1 ATOM 397 N N . ASN A 1 53 ? 6.206 -42.552 45.518 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A N 1 ATOM 398 C CA . ASN A 1 53 ? 7.389 -42.058 46.250 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CA 1 ATOM 399 C C . ASN A 1 53 ? 8.159 -43.161 46.973 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A C 1 ATOM 400 O O . ASN A 1 53 ? 7.713 -44.295 47.027 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A O 1 ATOM 401 C CB . ASN A 1 53 ? 6.977 -40.934 47.214 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CB 1 ATOM 402 C CG . ASN A 1 53 ? 5.964 -41.361 48.250 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CG 1 ATOM 403 O OD1 . ASN A 1 53 ? 5.887 -42.521 48.606 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A OD1 1 ATOM 404 N ND2 . ASN A 1 53 ? 5.192 -40.416 48.759 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A ND2 1 ATOM 405 N N . LYS A 1 54 ? 9.302 -42.826 47.537 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 1 ATOM 406 C CA . LYS A 1 54 ? 10.170 -43.762 48.264 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 1 ATOM 407 C C . LYS A 1 54 ? 9.452 -44.448 49.418 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 1 ATOM 408 O O . LYS A 1 54 ? 9.662 -45.625 49.657 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 1 ATOM 409 C CB . LYS A 1 54 ? 11.440 -43.071 48.778 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 1 ATOM 410 C CG . LYS A 1 54 ? 12.539 -44.042 49.205 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 1 ATOM 411 C CD . LYS A 1 54 ? 13.657 -43.337 49.952 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 1 ATOM 412 C CE . LYS A 1 54 ? 14.870 -44.279 50.160 1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 1 ATOM 413 N NZ . LYS A 1 54 ? 15.756 -43.940 51.312 1.00 76.31 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 1 ATOM 414 N N . VAL A 1 55 ? 8.605 -43.722 50.130 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A N 1 ATOM 415 C CA . VAL A 1 55 ? 7.830 -44.302 51.240 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CA 1 ATOM 416 C C . VAL A 1 55 ? 6.903 -45.427 50.762 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A C 1 ATOM 417 O O . VAL A 1 55 ? 6.658 -46.361 51.507 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A O 1 ATOM 418 C CB . VAL A 1 55 ? 7.081 -43.193 52.028 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CB 1 ATOM 419 C CG1 . VAL A 1 55 ? 6.000 -43.762 52.954 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG1 1 ATOM 420 C CG2 . VAL A 1 55 ? 8.122 -42.426 52.871 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG2 1 ATOM 421 N N . ASN A 1 56 ? 6.419 -45.319 49.528 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A N 1 ATOM 422 C CA . ASN A 1 56 ? 5.566 -46.334 48.880 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CA 1 ATOM 423 C C . ASN A 1 56 ? 6.334 -47.262 47.938 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A C 1 ATOM 424 O O . ASN A 1 56 ? 5.743 -47.839 47.034 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A O 1 ATOM 425 C CB . ASN A 1 56 ? 4.441 -45.618 48.131 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CB 1 ATOM 426 C CG . ASN A 1 56 ? 3.405 -45.051 49.076 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CG 1 ATOM 427 O OD1 . ASN A 1 56 ? 2.493 -45.740 49.452 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A OD1 1 ATOM 428 N ND2 . ASN A 1 56 ? 3.557 -43.783 49.485 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A ND2 1 ATOM 429 N N . ASN A 1 57 ? 7.637 -47.408 48.172 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 1 ATOM 430 C CA . ASN A 1 57 ? 8.503 -48.368 47.496 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 1 ATOM 431 C C . ASN A 1 57 ? 8.704 -48.142 45.992 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 1 ATOM 432 O O . ASN A 1 57 ? 8.984 -49.073 45.241 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 1 ATOM 433 C CB . ASN A 1 57 ? 8.026 -49.784 47.752 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 1 ATOM 434 C CG . ASN A 1 57 ? 7.879 -50.115 49.222 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 1 ATOM 435 O OD1 . ASN A 1 57 ? 8.853 -50.119 49.979 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 1 ATOM 436 N ND2 . ASN A 1 57 ? 6.657 -50.431 49.629 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 1 ATOM 437 N N . HIS A 1 58 ? 8.601 -46.899 45.563 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A N 1 ATOM 438 C CA . HIS A 1 58 ? 8.668 -46.562 44.135 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CA 1 ATOM 439 C C . HIS A 1 58 ? 7.761 -47.449 43.277 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A C 1 ATOM 440 O O . HIS A 1 58 ? 8.098 -47.822 42.142 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A O 1 ATOM 441 C CB . HIS A 1 58 ? 10.121 -46.587 43.624 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CB 1 ATOM 442 C CG . HIS A 1 58 ? 10.957 -45.470 44.166 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CG 1 ATOM 443 N ND1 . HIS A 1 58 ? 12.296 -45.632 44.445 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A ND1 1 ATOM 444 C CD2 . HIS A 1 58 ? 10.636 -44.205 44.537 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CD2 1 ATOM 445 C CE1 . HIS A 1 58 ? 12.770 -44.502 44.935 1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CE1 1 ATOM 446 N NE2 . HIS A 1 58 ? 11.768 -43.638 45.032 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A NE2 1 ATOM 447 N N . ALA A 1 59 ? 6.592 -47.755 43.837 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A N 1 ATOM 448 C CA . ALA A 1 59 ? 5.673 -48.690 43.219 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A CA 1 ATOM 449 C C . ALA A 1 59 ? 5.173 -48.117 41.901 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A C 1 ATOM 450 O O . ALA A 1 59 ? 4.816 -46.952 41.834 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A O 1 ATOM 451 C CB . ALA A 1 59 ? 4.508 -49.003 44.149 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A CB 1 ATOM 452 N N . THR A 1 60 ? 5.190 -48.945 40.869 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 60 THR A N 1 ATOM 453 C CA . THR A 1 60 ? 4.758 -48.543 39.543 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CA 1 ATOM 454 C C . THR A 1 60 ? 3.425 -49.139 39.191 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 60 THR A C 1 ATOM 455 O O . THR A 1 60 ? 3.054 -50.185 39.689 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 60 THR A O 1 ATOM 456 C CB . THR A 1 60 ? 5.776 -48.984 38.467 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CB 1 ATOM 457 O OG1 . THR A 1 60 ? 5.934 -50.413 38.491 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 60 THR A OG1 1 ATOM 458 C CG2 . THR A 1 60 ? 7.102 -48.327 38.709 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CG2 1 ATOM 459 N N . ASN A 1 61 ? 2.710 -48.455 38.317 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A N 1 ATOM 460 C CA . ASN A 1 61 ? 1.530 -49.021 37.682 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CA 1 ATOM 461 C C . ASN A 1 61 ? 1.342 -48.466 36.280 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A C 1 ATOM 462 O O . ASN A 1 61 ? 1.861 -47.414 35.963 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A O 1 ATOM 463 C CB . ASN A 1 61 ? 0.292 -48.821 38.540 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CB 1 ATOM 464 C CG . ASN A 1 61 ? -0.507 -50.105 38.683 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CG 1 ATOM 465 O OD1 . ASN A 1 61 ? -0.598 -50.965 37.730 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A OD1 1 ATOM 466 N ND2 . ASN A 1 61 ? -1.079 -50.277 39.884 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A ND2 1 ATOM 467 N N . TYR A 1 62 ? 0.631 -49.203 35.438 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A N 1 ATOM 468 C CA . TYR A 1 62 ? 0.552 -48.892 34.018 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CA 1 ATOM 469 C C . TYR A 1 62 ? -0.833 -49.123 33.438 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A C 1 ATOM 470 O O . TYR A 1 62 ? -1.624 -49.933 33.934 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A O 1 ATOM 471 C CB . TYR A 1 62 ? 1.519 -49.775 33.230 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CB 1 ATOM 472 C CG . TYR A 1 62 ? 2.971 -49.697 33.652 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CG 1 ATOM 473 C CD1 . TYR A 1 62 ? 3.489 -50.551 34.617 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD1 1 ATOM 474 C CD2 . TYR A 1 62 ? 3.831 -48.788 33.053 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD2 1 ATOM 475 C CE1 . TYR A 1 62 ? 4.822 -50.482 34.987 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE1 1 ATOM 476 C CE2 . TYR A 1 62 ? 5.161 -48.728 33.404 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE2 1 ATOM 477 C CZ . TYR A 1 62 ? 5.659 -49.577 34.368 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CZ 1 ATOM 478 O OH . TYR A 1 62 ? 6.982 -49.509 34.735 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A OH 1 ATOM 479 N N . ALA A 1 63 ? -1.102 -48.410 32.346 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A N 1 ATOM 480 C CA . ALA A 1 63 ? -2.288 -48.648 31.546 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A CA 1 ATOM 481 C C . ALA A 1 63 ? -2.169 -50.015 30.893 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A C 1 ATOM 482 O O . ALA A 1 63 ? -1.091 -50.402 30.440 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A O 1 ATOM 483 C CB . ALA A 1 63 ? -2.435 -47.569 30.502 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A CB 1 ATOM 484 N N . GLU A 1 64 ? -3.274 -50.744 30.833 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A N 1 ATOM 485 C CA . GLU A 1 64 ? -3.249 -52.082 30.269 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CA 1 ATOM 486 C C . GLU A 1 64 ? -2.599 -52.114 28.875 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A C 1 ATOM 487 O O . GLU A 1 64 ? -1.830 -53.018 28.585 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A O 1 ATOM 488 C CB . GLU A 1 64 ? -4.660 -52.679 30.218 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CB 1 ATOM 489 C CG . GLU A 1 64 ? -4.718 -54.171 29.934 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CG 1 ATOM 490 C CD . GLU A 1 64 ? -4.109 -55.053 31.045 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CD 1 ATOM 491 O OE1 . GLU A 1 64 ? -3.853 -54.567 32.179 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE1 1 ATOM 492 O OE2 . GLU A 1 64 ? -3.970 -56.288 30.791 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE2 1 ATOM 493 N N . SER A 1 65 ? -2.867 -51.108 28.038 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 65 SER A N 1 ATOM 494 C CA . SER A 1 65 ? -2.346 -51.104 26.678 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 65 SER A CA 1 ATOM 495 C C . SER A 1 65 ? -0.824 -50.925 26.551 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 65 SER A C 1 ATOM 496 O O . SER A 1 65 ? -0.282 -51.124 25.476 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 65 SER A O 1 ATOM 497 C CB . SER A 1 65 ? -3.043 -50.022 25.860 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 65 SER A CB 1 ATOM 498 O OG . SER A 1 65 ? -2.732 -48.739 26.337 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 65 SER A OG 1 ATOM 499 N N . VAL A 1 66 ? -0.140 -50.521 27.620 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A N 1 ATOM 500 C CA . VAL A 1 66 ? 1.319 -50.392 27.581 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CA 1 ATOM 501 C C . VAL A 1 66 ? 2.075 -51.378 28.480 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A C 1 ATOM 502 O O . VAL A 1 66 ? 3.302 -51.378 28.463 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A O 1 ATOM 503 C CB . VAL A 1 66 ? 1.788 -48.944 27.880 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CB 1 ATOM 504 C CG1 . VAL A 1 66 ? 1.127 -47.953 26.915 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG1 1 ATOM 505 C CG2 . VAL A 1 66 ? 1.547 -48.542 29.322 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG2 1 ATOM 506 N N . LYS A 1 67 ? 1.370 -52.213 29.254 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A N 1 ATOM 507 C CA . LYS A 1 67 ? 2.029 -53.213 30.113 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CA 1 ATOM 508 C C . LYS A 1 67 ? 2.964 -54.084 29.308 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A C 1 ATOM 509 O O . LYS A 1 67 ? 2.628 -54.487 28.188 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A O 1 ATOM 510 C CB . LYS A 1 67 ? 1.032 -54.118 30.858 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CB 1 ATOM 511 C CG . LYS A 1 67 ? 0.818 -53.686 32.316 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CG 1 ATOM 512 C CD . LYS A 1 67 ? -0.437 -54.296 32.940 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CD 1 ATOM 513 C CE . LYS A 1 67 ? -0.940 -53.450 34.095 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CE 1 ATOM 514 N NZ . LYS A 1 67 ? -2.275 -53.904 34.575 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A NZ 1 ATOM 515 N N . GLY A 1 68 ? 4.148 -54.329 29.854 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A N 1 ATOM 516 C CA . GLY A 1 68 ? 5.132 -55.174 29.211 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A CA 1 ATOM 517 C C . GLY A 1 68 ? 6.005 -54.457 28.200 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A C 1 ATOM 518 O O . GLY A 1 68 ? 7.046 -54.974 27.831 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A O 1 ATOM 519 N N . ARG A 1 69 ? 5.582 -53.278 27.746 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A N 1 ATOM 520 C CA . ARG A 1 69 ? 6.312 -52.503 26.757 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CA 1 ATOM 521 C C . ARG A 1 69 ? 6.920 -51.225 27.321 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A C 1 ATOM 522 O O . ARG A 1 69 ? 7.973 -50.808 26.872 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A O 1 ATOM 523 C CB . ARG A 1 69 ? 5.362 -52.148 25.596 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CB 1 ATOM 524 C CG . ARG A 1 69 ? 4.707 -53.334 24.894 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CG 1 ATOM 525 C CD . ARG A 1 69 ? 4.190 -52.902 23.536 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CD 1 ATOM 526 N NE . ARG A 1 69 ? 3.096 -51.991 23.757 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NE 1 ATOM 527 C CZ . ARG A 1 69 ? 2.936 -50.760 23.263 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CZ 1 ATOM 528 N NH1 . ARG A 1 69 ? 1.865 -50.113 23.728 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH1 1 ATOM 529 N NH2 . ARG A 1 69 ? 3.710 -50.164 22.343 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH2 1 ATOM 530 N N . PHE A 1 70 ? 6.237 -50.588 28.269 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A N 1 ATOM 531 C CA . PHE A 1 70 ? 6.664 -49.305 28.852 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CA 1 ATOM 532 C C . PHE A 1 70 ? 7.171 -49.531 30.273 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A C 1 ATOM 533 O O . PHE A 1 70 ? 6.613 -50.330 31.025 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A O 1 ATOM 534 C CB . PHE A 1 70 ? 5.494 -48.305 28.925 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CB 1 ATOM 535 C CG . PHE A 1 70 ? 5.124 -47.637 27.614 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CG 1 ATOM 536 C CD1 . PHE A 1 70 ? 5.388 -48.205 26.377 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CD1 1 ATOM 537 C CD2 . PHE A 1 70 ? 4.428 -46.431 27.648 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CD2 1 ATOM 538 C CE1 . PHE A 1 70 ? 5.006 -47.560 25.198 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CE1 1 ATOM 539 C CE2 . PHE A 1 70 ? 4.045 -45.783 26.475 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CE2 1 ATOM 540 C CZ . PHE A 1 70 ? 4.330 -46.358 25.243 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CZ 1 ATOM 541 N N . THR A 1 71 ? 8.209 -48.796 30.648 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 71 THR A N 1 ATOM 542 C CA . THR A 1 71 ? 8.765 -48.846 31.990 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CA 1 ATOM 543 C C . THR A 1 71 ? 8.971 -47.425 32.498 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 71 THR A C 1 ATOM 544 O O . THR A 1 71 ? 9.716 -46.650 31.908 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 71 THR A O 1 ATOM 545 C CB . THR A 1 71 ? 10.102 -49.608 32.017 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CB 1 ATOM 546 O OG1 . THR A 1 71 ? 9.899 -50.920 31.519 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 71 THR A OG1 1 ATOM 547 C CG2 . THR A 1 71 ? 10.641 -49.721 33.431 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CG2 1 ATOM 548 N N . ILE A 1 72 ? 8.320 -47.112 33.605 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A N 1 ATOM 549 C CA . ILE A 1 72 ? 8.516 -45.843 34.275 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CA 1 ATOM 550 C C . ILE A 1 72 ? 9.570 -46.023 35.368 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A C 1 ATOM 551 O O . ILE A 1 72 ? 9.630 -47.060 36.024 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A O 1 ATOM 552 C CB . ILE A 1 72 ? 7.204 -45.272 34.837 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CB 1 ATOM 553 C CG1 . ILE A 1 72 ? 7.388 -43.806 35.230 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG1 1 ATOM 554 C CG2 . ILE A 1 72 ? 6.671 -46.100 35.992 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG2 1 ATOM 555 C CD1 . ILE A 1 72 ? 6.110 -43.163 35.729 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CD1 1 ATOM 556 N N . SER A 1 73 ? 10.431 -45.023 35.531 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 557 C CA . SER A 1 73 ? 11.438 -45.041 36.591 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 558 C C . SER A 1 73 ? 11.782 -43.606 36.994 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 559 O O . SER A 1 73 ? 11.267 -42.644 36.395 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 560 C CB . SER A 1 73 ? 12.668 -45.815 36.156 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 561 O OG . SER A 1 73 ? 13.305 -45.168 35.085 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 562 N N . ARG A 1 74 ? 12.599 -43.470 38.039 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1 ATOM 563 C CA . ARG A 1 74 ? 12.965 -42.153 38.557 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1 ATOM 564 C C . ARG A 1 74 ? 14.328 -42.159 39.214 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1 ATOM 565 O O . ARG A 1 74 ? 14.761 -43.183 39.737 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1 ATOM 566 C CB . ARG A 1 74 ? 11.919 -41.677 39.570 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1 ATOM 567 C CG . ARG A 1 74 ? 11.889 -42.443 40.861 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1 ATOM 568 C CD . ARG A 1 74 ? 10.586 -42.199 41.592 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1 ATOM 569 N NE . ARG A 1 74 ? 10.533 -40.866 42.187 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1 ATOM 570 C CZ . ARG A 1 74 ? 9.420 -40.267 42.609 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1 ATOM 571 N NH1 . ARG A 1 74 ? 8.227 -40.861 42.537 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1 ATOM 572 N NH2 . ARG A 1 74 ? 9.499 -39.055 43.136 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1 ATOM 573 N N . ASP A 1 75 ? 14.991 -41.004 39.182 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A N 1 ATOM 574 C CA . ASP A 1 75 ? 16.251 -40.778 39.886 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CA 1 ATOM 575 C C . ASP A 1 75 ? 15.984 -39.652 40.879 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A C 1 ATOM 576 O O . ASP A 1 75 ? 15.984 -38.472 40.516 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A O 1 ATOM 577 C CB . ASP A 1 75 ? 17.353 -40.441 38.868 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CB 1 ATOM 578 C CG . ASP A 1 75 ? 18.712 -40.153 39.501 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CG 1 ATOM 579 O OD1 . ASP A 1 75 ? 18.809 -40.001 40.738 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A OD1 1 ATOM 580 O OD2 . ASP A 1 75 ? 19.695 -40.053 38.729 1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A OD2 1 ATOM 581 N N . ASP A 1 76 ? 15.721 -40.019 42.128 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 1 ATOM 582 C CA . ASP A 1 76 ? 15.422 -39.026 43.168 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 1 ATOM 583 C C . ASP A 1 76 ? 16.583 -38.046 43.418 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 1 ATOM 584 O O . ASP A 1 76 ? 16.336 -36.916 43.801 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 1 ATOM 585 C CB . ASP A 1 76 ? 15.016 -39.715 44.483 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 1 ATOM 586 C CG . ASP A 1 76 ? 13.615 -40.322 44.442 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 1 ATOM 587 O OD1 . ASP A 1 76 ? 12.791 -40.021 43.541 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 1 ATOM 588 O OD2 . ASP A 1 76 ? 13.351 -41.130 45.376 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 1 ATOM 589 N N . SER A 1 77 ? 17.825 -38.464 43.191 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 77 SER A N 1 ATOM 590 C CA . SER A 1 77 ? 18.976 -37.563 43.364 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CA 1 ATOM 591 C C . SER A 1 77 ? 19.089 -36.489 42.269 1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 77 SER A C 1 ATOM 592 O O . SER A 1 77 ? 19.732 -35.481 42.501 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 77 SER A O 1 ATOM 593 C CB . SER A 1 77 ? 20.292 -38.345 43.497 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CB 1 ATOM 594 O OG . SER A 1 77 ? 20.795 -38.755 42.245 1.00 70.40 ? ? ? ? ? ? 77 SER A OG 1 ATOM 595 N N . ARG A 1 78 ? 18.471 -36.689 41.101 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N 1 ATOM 596 C CA . ARG A 1 78 ? 18.485 -35.684 40.011 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA 1 ATOM 597 C C . ARG A 1 78 ? 17.138 -35.039 39.696 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C 1 ATOM 598 O O . ARG A 1 78 ? 17.054 -34.201 38.809 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O 1 ATOM 599 C CB . ARG A 1 78 ? 19.007 -36.326 38.717 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB 1 ATOM 600 C CG . ARG A 1 78 ? 20.469 -36.746 38.751 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG 1 ATOM 601 C CD . ARG A 1 78 ? 20.900 -37.161 37.339 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD 1 ATOM 602 N NE . ARG A 1 78 ? 21.908 -38.221 37.313 1.00 70.98 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE 1 ATOM 603 C CZ . ARG A 1 78 ? 23.156 -38.104 37.762 1.00 76.01 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ 1 ATOM 604 N NH1 . ARG A 1 78 ? 23.978 -39.159 37.662 1.00 77.32 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 1 ATOM 605 N NH2 . ARG A 1 78 ? 23.620 -36.969 38.303 1.00 79.96 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 1 ATOM 606 N N . SER A 1 79 ? 16.091 -35.418 40.424 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 79 SER A N 1 ATOM 607 C CA . SER A 1 79 ? 14.720 -34.961 40.152 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CA 1 ATOM 608 C C . SER A 1 79 ? 14.314 -35.217 38.704 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 79 SER A C 1 ATOM 609 O O . SER A 1 79 ? 13.844 -34.320 38.023 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 79 SER A O 1 ATOM 610 C CB . SER A 1 79 ? 14.534 -33.479 40.515 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CB 1 ATOM 611 O OG . SER A 1 79 ? 14.737 -33.231 41.893 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 79 SER A OG 1 ATOM 612 N N . VAL A 1 80 ? 14.496 -36.448 38.243 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A N 1 ATOM 613 C CA . VAL A 1 80 ? 14.076 -36.820 36.897 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CA 1 ATOM 614 C C . VAL A 1 80 ? 13.214 -38.090 36.899 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A C 1 ATOM 615 O O . VAL A 1 80 ? 13.502 -39.032 37.616 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A O 1 ATOM 616 C CB . VAL A 1 80 ? 15.263 -36.875 35.881 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CB 1 ATOM 617 C CG1 . VAL A 1 80 ? 16.535 -37.539 36.354 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG1 1 ATOM 618 C CG2 . VAL A 1 80 ? 14.843 -37.497 34.555 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG2 1 ATOM 619 N N . VAL A 1 81 ? 12.142 -38.079 36.110 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 1 ATOM 620 C CA . VAL A 1 81 ? 11.334 -39.278 35.826 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 1 ATOM 621 C C . VAL A 1 81 ? 11.632 -39.699 34.394 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 1 ATOM 622 O O . VAL A 1 81 ? 11.763 -38.853 33.508 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 1 ATOM 623 C CB . VAL A 1 81 ? 9.814 -39.018 35.905 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 1 ATOM 624 C CG1 . VAL A 1 81 ? 9.076 -40.329 36.057 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 1 ATOM 625 C CG2 . VAL A 1 81 ? 9.460 -38.087 37.062 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 1 ATOM 626 N N . TYR A 1 82 ? 11.717 -41.002 34.167 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A N 1 ATOM 627 C CA . TYR A 1 82 ? 11.948 -41.554 32.835 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CA 1 ATOM 628 C C . TYR A 1 82 ? 10.760 -42.415 32.402 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A C 1 ATOM 629 O O . TYR A 1 82 ? 10.041 -42.958 33.238 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A O 1 ATOM 630 C CB . TYR A 1 82 ? 13.214 -42.399 32.817 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CB 1 ATOM 631 C CG . TYR A 1 82 ? 14.502 -41.682 33.207 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CG 1 ATOM 632 C CD1 . TYR A 1 82 ? 15.157 -40.826 32.312 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD1 1 ATOM 633 C CD2 . TYR A 1 82 ? 15.099 -41.911 34.443 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD2 1 ATOM 634 C CE1 . TYR A 1 82 ? 16.340 -40.191 32.665 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE1 1 ATOM 635 C CE2 . TYR A 1 82 ? 16.299 -41.295 34.790 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE2 1 ATOM 636 C CZ . TYR A 1 82 ? 16.894 -40.402 33.921 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CZ 1 ATOM 637 O OH . TYR A 1 82 ? 18.077 -39.802 34.267 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A OH 1 ATOM 638 N N . LEU A 1 83 ? 10.550 -42.510 31.092 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 1 ATOM 639 C CA . LEU A 1 83 ? 9.596 -43.458 30.508 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 1 ATOM 640 C C . LEU A 1 83 ? 10.265 -44.148 29.317 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 1 ATOM 641 O O . LEU A 1 83 ? 10.413 -43.553 28.254 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 1 ATOM 642 C CB . LEU A 1 83 ? 8.295 -42.773 30.076 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 1 ATOM 643 C CG . LEU A 1 83 ? 7.185 -43.730 29.622 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 1 ATOM 644 C CD1 . LEU A 1 83 ? 6.595 -44.470 30.814 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 1 ATOM 645 C CD2 . LEU A 1 83 ? 6.092 -43.000 28.870 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 1 ATOM 646 N N . GLN A 1 84 ? 10.688 -45.392 29.542 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A N 1 ATOM 647 C CA . GLN A 1 84 ? 11.285 -46.244 28.521 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CA 1 ATOM 648 C C . GLN A 1 84 ? 10.152 -46.920 27.769 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A C 1 ATOM 649 O O . GLN A 1 84 ? 9.346 -47.606 28.374 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A O 1 ATOM 650 C CB . GLN A 1 84 ? 12.176 -47.312 29.177 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CB 1 ATOM 651 C CG . GLN A 1 84 ? 12.817 -48.311 28.243 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CG 1 ATOM 652 C CD . GLN A 1 84 ? 13.751 -47.643 27.263 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CD 1 ATOM 653 O OE1 . GLN A 1 84 ? 14.651 -46.934 27.665 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A OE1 1 ATOM 654 N NE2 . GLN A 1 84 ? 13.540 -47.866 25.973 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A NE2 1 ATOM 655 N N . MET A 1 85 ? 10.109 -46.744 26.453 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 85 MET A N 1 ATOM 656 C CA . MET A 1 85 ? 9.054 -47.309 25.614 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CA 1 ATOM 657 C C . MET A 1 85 ? 9.679 -48.249 24.586 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 85 MET A C 1 ATOM 658 O O . MET A 1 85 ? 10.500 -47.829 23.778 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 85 MET A O 1 ATOM 659 C CB . MET A 1 85 ? 8.289 -46.182 24.921 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CB 1 ATOM 660 C CG . MET A 1 85 ? 7.661 -45.198 25.890 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CG 1 ATOM 661 S SD . MET A 1 85 ? 6.766 -43.852 25.095 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 85 MET A SD 1 ATOM 662 C CE . MET A 1 85 ? 8.101 -43.005 24.280 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CE 1 ATOM 663 N N . ASN A 1 86 ? 9.286 -49.523 24.634 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A N 1 ATOM 664 C CA . ASN A 1 86 ? 9.747 -50.543 23.680 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CA 1 ATOM 665 C C . ASN A 1 86 ? 8.604 -51.037 22.816 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A C 1 ATOM 666 O O . ASN A 1 86 ? 7.434 -50.905 23.179 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A O 1 ATOM 667 C CB . ASN A 1 86 ? 10.338 -51.740 24.415 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CB 1 ATOM 668 C CG . ASN A 1 86 ? 11.599 -51.394 25.172 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CG 1 ATOM 669 O OD1 . ASN A 1 86 ? 12.447 -50.658 24.672 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A OD1 1 ATOM 670 N ND2 . ASN A 1 86 ? 11.733 -51.932 26.379 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A ND2 1 ATOM 671 N N . ASN A 1 87 ? 8.966 -51.622 21.678 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A N 1 ATOM 672 C CA . ASN A 1 87 ? 8.021 -52.170 20.713 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CA 1 ATOM 673 C C . ASN A 1 87 ? 6.875 -51.190 20.481 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A C 1 ATOM 674 O O . ASN A 1 87 ? 5.694 -51.508 20.695 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A O 1 ATOM 675 C CB . ASN A 1 87 ? 7.525 -53.542 21.183 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CB 1 ATOM 676 C CG . ASN A 1 87 ? 6.713 -54.279 20.130 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CG 1 ATOM 677 O OD1 . ASN A 1 87 ? 6.892 -54.099 18.914 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A OD1 1 ATOM 678 N ND2 . ASN A 1 87 ? 5.799 -55.110 20.598 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A ND2 1 ATOM 679 N N . LEU A 1 88 ? 7.248 -49.975 20.072 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N 1 ATOM 680 C CA . LEU A 1 88 ? 6.273 -48.907 19.855 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA 1 ATOM 681 C C . LEU A 1 88 ? 5.363 -49.199 18.664 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C 1 ATOM 682 O O . LEU A 1 88 ? 5.770 -49.843 17.699 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O 1 ATOM 683 C CB . LEU A 1 88 ? 6.976 -47.563 19.685 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB 1 ATOM 684 C CG . LEU A 1 88 ? 7.447 -46.927 20.982 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG 1 ATOM 685 C CD1 . LEU A 1 88 ? 8.498 -45.862 20.737 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 1 ATOM 686 C CD2 . LEU A 1 88 ? 6.266 -46.348 21.765 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 1 ATOM 687 N N . LYS A 1 89 ? 4.132 -48.709 18.764 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A N 1 ATOM 688 C CA . LYS A 1 89 ? 3.083 -48.945 17.776 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CA 1 ATOM 689 C C . LYS A 1 89 ? 2.554 -47.602 17.303 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A C 1 ATOM 690 O O . LYS A 1 89 ? 2.715 -46.609 18.007 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A O 1 ATOM 691 C CB . LYS A 1 89 ? 1.961 -49.757 18.417 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CB 1 ATOM 692 C CG . LYS A 1 89 ? 2.395 -51.141 18.861 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CG 1 ATOM 693 C CD . LYS A 1 89 ? 1.420 -51.823 19.808 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CD 1 ATOM 694 C CE . LYS A 1 89 ? 1.743 -53.316 19.874 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CE 1 ATOM 695 N NZ . LYS A 1 89 ? 1.206 -53.945 21.114 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A NZ 1 ATOM 696 N N . PRO A 1 90 ? 1.917 -47.558 16.121 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A N 1 ATOM 697 C CA . PRO A 1 90 ? 1.375 -46.265 15.646 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CA 1 ATOM 698 C C . PRO A 1 90 ? 0.358 -45.650 16.604 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A C 1 ATOM 699 O O . PRO A 1 90 ? 0.354 -44.440 16.760 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A O 1 ATOM 700 C CB . PRO A 1 90 ? 0.724 -46.615 14.301 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CB 1 ATOM 701 C CG . PRO A 1 90 ? 1.448 -47.829 13.854 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CG 1 ATOM 702 C CD . PRO A 1 90 ? 1.690 -48.619 15.126 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CD 1 ATOM 703 N N . GLU A 1 91 ? -0.448 -46.468 17.275 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A N 1 ATOM 704 C CA . GLU A 1 91 ? -1.376 -45.946 18.290 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CA 1 ATOM 705 C C . GLU A 1 91 ? -0.717 -45.311 19.530 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A C 1 ATOM 706 O O . GLU A 1 91 ? -1.404 -44.651 20.306 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A O 1 ATOM 707 C CB . GLU A 1 91 ? -2.402 -47.002 18.729 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CB 1 ATOM 708 C CG . GLU A 1 91 ? -1.832 -48.233 19.440 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CG 1 ATOM 709 C CD . GLU A 1 91 ? -1.795 -49.488 18.578 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CD 1 ATOM 710 O OE1 . GLU A 1 91 ? -1.618 -49.390 17.289 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE1 1 ATOM 711 O OE2 . GLU A 1 91 ? -1.925 -50.574 19.235 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE2 1 ATOM 712 N N . ASP A 1 92 ? 0.587 -45.504 19.733 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A N 1 ATOM 713 C CA . ASP A 1 92 ? 1.297 -44.799 20.805 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CA 1 ATOM 714 C C . ASP A 1 92 ? 1.622 -43.347 20.446 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A C 1 ATOM 715 O O . ASP A 1 92 ? 2.073 -42.591 21.305 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A O 1 ATOM 716 C CB . ASP A 1 92 ? 2.581 -45.524 21.186 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CB 1 ATOM 717 C CG . ASP A 1 92 ? 2.332 -46.905 21.748 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CG 1 ATOM 718 O OD1 . ASP A 1 92 ? 1.448 -47.078 22.599 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD1 1 ATOM 719 O OD2 . ASP A 1 92 ? 3.053 -47.833 21.333 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD2 1 ATOM 720 N N . THR A 1 93 ? 1.412 -42.971 19.190 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 721 C CA . THR A 1 93 ? 1.612 -41.594 18.756 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 722 C C . THR A 1 93 ? 0.747 -40.637 19.556 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 723 O O . THR A 1 93 ? -0.408 -40.942 19.859 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 724 C CB . THR A 1 93 ? 1.291 -41.454 17.249 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 725 O OG1 . THR A 1 93 ? 2.220 -42.262 16.512 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 726 C CG2 . THR A 1 93 ? 1.355 -40.015 16.771 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 727 N N . GLY A 1 94 ? 1.324 -39.495 19.913 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A N 1 ATOM 728 C CA . GLY A 1 94 ? 0.627 -38.494 20.706 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A CA 1 ATOM 729 C C . GLY A 1 94 ? 1.560 -37.558 21.462 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A C 1 ATOM 730 O O . GLY A 1 94 ? 2.776 -37.607 21.298 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A O 1 ATOM 731 N N . ILE A 1 95 ? 0.964 -36.673 22.249 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A N 1 ATOM 732 C CA . ILE A 1 95 ? 1.711 -35.752 23.076 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CA 1 ATOM 733 C C . ILE A 1 95 ? 1.801 -36.379 24.456 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A C 1 ATOM 734 O O . ILE A 1 95 ? 0.783 -36.767 25.005 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A O 1 ATOM 735 C CB . ILE A 1 95 ? 1.020 -34.372 23.132 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CB 1 ATOM 736 C CG1 . ILE A 1 95 ? 1.010 -33.740 21.729 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG1 1 ATOM 737 C CG2 . ILE A 1 95 ? 1.752 -33.451 24.109 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG2 1 ATOM 738 C CD1 . ILE A 1 95 ? 0.064 -32.533 21.614 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CD1 1 ATOM 739 N N . TYR A 1 96 ? 3.012 -36.488 24.992 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A N 1 ATOM 740 C CA . TYR A 1 96 ? 3.258 -37.131 26.288 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CA 1 ATOM 741 C C . TYR A 1 96 ? 3.602 -36.059 27.320 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A C 1 ATOM 742 O O . TYR A 1 96 ? 4.588 -35.325 27.168 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A O 1 ATOM 743 C CB . TYR A 1 96 ? 4.386 -38.173 26.193 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CB 1 ATOM 744 C CG . TYR A 1 96 ? 3.938 -39.487 25.572 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CG 1 ATOM 745 C CD1 . TYR A 1 96 ? 3.556 -39.554 24.242 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD1 1 ATOM 746 C CD2 . TYR A 1 96 ? 3.889 -40.656 26.321 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD2 1 ATOM 747 C CE1 . TYR A 1 96 ? 3.141 -40.738 23.672 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE1 1 ATOM 748 C CE2 . TYR A 1 96 ? 3.468 -41.854 25.756 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE2 1 ATOM 749 C CZ . TYR A 1 96 ? 3.095 -41.899 24.431 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CZ 1 ATOM 750 O OH . TYR A 1 96 ? 2.667 -43.078 23.864 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A OH 1 ATOM 751 N N . TYR A 1 97 ? 2.765 -35.969 28.354 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A N 1 ATOM 752 C CA . TYR A 1 97 ? 2.937 -35.036 29.449 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CA 1 ATOM 753 C C . TYR A 1 97 ? 3.477 -35.774 30.670 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A C 1 ATOM 754 O O . TYR A 1 97 ? 3.007 -36.860 30.995 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A O 1 ATOM 755 C CB . TYR A 1 97 ? 1.595 -34.445 29.840 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CB 1 ATOM 756 C CG . TYR A 1 97 ? 0.893 -33.672 28.769 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CG 1 ATOM 757 C CD1 . TYR A 1 97 ? 1.302 -32.399 28.430 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CD1 1 ATOM 758 C CD2 . TYR A 1 97 ? -0.207 -34.204 28.122 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CD2 1 ATOM 759 C CE1 . TYR A 1 97 ? 0.649 -31.665 27.449 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CE1 1 ATOM 760 C CE2 . TYR A 1 97 ? -0.882 -33.502 27.142 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CE2 1 ATOM 761 C CZ . TYR A 1 97 ? -0.461 -32.228 26.801 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CZ 1 ATOM 762 O OH . TYR A 1 97 ? -1.133 -31.536 25.817 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A OH 1 ATOM 763 N N . CYS A 1 98 ? 4.451 -35.168 31.344 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A N 1 ATOM 764 C CA . CYS A 1 98 ? 4.899 -35.611 32.651 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A CA 1 ATOM 765 C C . CYS A 1 98 ? 4.115 -34.826 33.672 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A C 1 ATOM 766 O O . CYS A 1 98 ? 3.934 -33.614 33.520 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A O 1 ATOM 767 C CB . CYS A 1 98 ? 6.380 -35.333 32.818 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A CB 1 ATOM 768 S SG . CYS A 1 98 ? 7.044 -35.684 34.452 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A SG 1 ATOM 769 N N . THR A 1 99 ? 3.635 -35.505 34.706 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 99 THR A N 1 ATOM 770 C CA . THR A 1 99 ? 2.835 -34.857 35.732 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CA 1 ATOM 771 C C . THR A 1 99 ? 3.384 -35.173 37.105 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 99 THR A C 1 ATOM 772 O O . THR A 1 99 ? 3.963 -36.241 37.310 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 99 THR A O 1 ATOM 773 C CB . THR A 1 99 ? 1.359 -35.280 35.658 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CB 1 ATOM 774 O OG1 . THR A 1 99 ? 1.224 -36.635 36.058 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 99 THR A OG1 1 ATOM 775 C CG2 . THR A 1 99 ? 0.832 -35.150 34.265 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CG2 1 ATOM 776 N N . GLY A 1 100 ? 3.190 -34.237 38.029 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N 1 ATOM 777 C CA . GLY A 1 100 ? 3.676 -34.359 39.400 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA 1 ATOM 778 C C . GLY A 1 100 ? 2.588 -34.091 40.411 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C 1 ATOM 779 O O . GLY A 1 100 ? 1.681 -33.293 40.160 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O 1 ATOM 780 N N . LEU A 1 101 ? 2.712 -34.739 41.565 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N 1 ATOM 781 C CA . LEU A 1 101 ? 1.661 -34.794 42.580 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA 1 ATOM 782 C C . LEU A 1 101 ? 0.394 -35.353 41.922 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C 1 ATOM 783 O O . LEU A 1 101 ? -0.672 -34.738 41.882 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O 1 ATOM 784 C CB . LEU A 1 101 ? 1.479 -33.446 43.289 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB 1 ATOM 785 C CG . LEU A 1 101 ? 2.275 -33.307 44.607 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG 1 ATOM 786 C CD1 . LEU A 1 101 ? 3.792 -33.338 44.353 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 ATOM 787 C CD2 . LEU A 1 101 ? 1.858 -32.033 45.360 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 ATOM 788 N N . THR A 1 102 ? 0.565 -36.557 41.402 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N 1 ATOM 789 C CA . THR A 1 102 ? -0.372 -37.147 40.465 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA 1 ATOM 790 C C . THR A 1 102 ? -0.636 -36.135 39.338 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C 1 ATOM 791 O O . THR A 1 102 ? 0.254 -35.940 38.520 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O 1 ATOM 792 C CB . THR A 1 102 ? -1.616 -37.715 41.180 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB 1 ATOM 793 O OG1 . THR A 1 102 ? -1.185 -38.711 42.123 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 ATOM 794 C CG2 . THR A 1 102 ? -2.558 -38.364 40.198 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 ATOM 795 N N . PHE A 1 103 ? -1.776 -35.455 39.304 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A N 1 ATOM 796 C CA . PHE A 1 103 ? -2.057 -34.527 38.202 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CA 1 ATOM 797 C C . PHE A 1 103 ? -2.174 -33.067 38.637 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A C 1 ATOM 798 O O . PHE A 1 103 ? -2.836 -32.283 37.946 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A O 1 ATOM 799 C CB . PHE A 1 103 ? -3.331 -34.946 37.446 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CB 1 ATOM 800 C CG . PHE A 1 103 ? -3.337 -36.391 37.010 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CG 1 ATOM 801 C CD1 . PHE A 1 103 ? -2.257 -36.934 36.337 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD1 1 ATOM 802 C CD2 . PHE A 1 103 ? -4.434 -37.196 37.264 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD2 1 ATOM 803 C CE1 . PHE A 1 103 ? -2.257 -38.256 35.946 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE1 1 ATOM 804 C CE2 . PHE A 1 103 ? -4.444 -38.515 36.874 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE2 1 ATOM 805 C CZ . PHE A 1 103 ? -3.347 -39.046 36.207 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CZ 1 ATOM 806 N N . ASP A 1 104 ? -1.521 -32.688 39.736 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N 1 ATOM 807 C CA . ASP A 1 104 ? -1.559 -31.297 40.194 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA 1 ATOM 808 C C . ASP A 1 104 ? -0.771 -30.381 39.237 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C 1 ATOM 809 O O . ASP A 1 104 ? -1.192 -29.263 38.951 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O 1 ATOM 810 C CB . ASP A 1 104 ? -1.009 -31.149 41.631 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB 1 ATOM 811 C CG . ASP A 1 104 ? -1.925 -31.746 42.697 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG 1 ATOM 812 O OD1 . ASP A 1 104 ? -2.807 -32.532 42.350 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1 1 ATOM 813 O OD2 . ASP A 1 104 ? -1.770 -31.452 43.900 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2 1 ATOM 814 N N . TYR A 1 105 ? 0.361 -30.879 38.748 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N 1 ATOM 815 C CA . TYR A 1 105 ? 1.278 -30.105 37.904 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA 1 ATOM 816 C C . TYR A 1 105 ? 1.574 -30.858 36.622 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C 1 ATOM 817 O O . TYR A 1 105 ? 1.714 -32.072 36.644 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O 1 ATOM 818 C CB . TYR A 1 105 ? 2.599 -29.835 38.639 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB 1 ATOM 819 C CG . TYR A 1 105 ? 2.414 -29.401 40.070 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG 1 ATOM 820 C CD1 . TYR A 1 105 ? 1.762 -28.203 40.376 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 ATOM 821 C CD2 . TYR A 1 105 ? 2.907 -30.175 41.122 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 ATOM 822 C CE1 . TYR A 1 105 ? 1.589 -27.791 41.697 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 ATOM 823 C CE2 . TYR A 1 105 ? 2.751 -29.776 42.442 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 ATOM 824 C CZ . TYR A 1 105 ? 2.075 -28.595 42.731 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ 1 ATOM 825 O OH . TYR A 1 105 ? 1.935 -28.225 44.043 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH 1 ATOM 826 N N . TRP A 1 106 ? 1.670 -30.126 35.515 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A N 1 ATOM 827 C CA . TRP A 1 106 ? 1.857 -30.700 34.195 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CA 1 ATOM 828 C C . TRP A 1 106 ? 2.950 -29.958 33.442 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A C 1 ATOM 829 O O . TRP A 1 106 ? 3.001 -28.727 33.472 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A O 1 ATOM 830 C CB . TRP A 1 106 ? 0.575 -30.564 33.384 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CB 1 ATOM 831 C CG . TRP A 1 106 ? -0.594 -31.351 33.863 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CG 1 ATOM 832 C CD1 . TRP A 1 106 ? -1.281 -31.162 35.024 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD1 1 ATOM 833 C CD2 . TRP A 1 106 ? -1.267 -32.407 33.162 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD2 1 ATOM 834 N NE1 . TRP A 1 106 ? -2.327 -32.048 35.103 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A NE1 1 ATOM 835 C CE2 . TRP A 1 106 ? -2.341 -32.825 33.971 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE2 1 ATOM 836 C CE3 . TRP A 1 106 ? -1.066 -33.041 31.932 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE3 1 ATOM 837 C CZ2 . TRP A 1 106 ? -3.219 -33.841 33.583 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ2 1 ATOM 838 C CZ3 . TRP A 1 106 ? -1.932 -34.064 31.553 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ3 1 ATOM 839 C CH2 . TRP A 1 106 ? -2.986 -34.457 32.380 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CH2 1 ATOM 840 N N . GLY A 1 107 ? 3.805 -30.704 32.738 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 1 ATOM 841 C CA . GLY A 1 107 ? 4.735 -30.115 31.782 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 1 ATOM 842 C C . GLY A 1 107 ? 4.032 -29.689 30.496 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 1 ATOM 843 O O . GLY A 1 107 ? 2.840 -29.919 30.325 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 1 ATOM 844 N N . GLN A 1 108 ? 4.785 -29.045 29.594 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A N 1 ATOM 845 C CA . GLN A 1 108 ? 4.240 -28.605 28.294 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CA 1 ATOM 846 C C . GLN A 1 108 ? 4.052 -29.727 27.291 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A C 1 ATOM 847 O O . GLN A 1 108 ? 3.325 -29.578 26.316 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A O 1 ATOM 848 C CB . GLN A 1 108 ? 5.110 -27.497 27.702 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CB 1 ATOM 849 C CG . GLN A 1 108 ? 5.050 -26.169 28.473 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CG 1 ATOM 850 C CD . GLN A 1 108 ? 3.638 -25.588 28.572 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CD 1 ATOM 851 O OE1 . GLN A 1 108 ? 3.046 -25.485 29.668 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A OE1 1 ATOM 852 N NE2 . GLN A 1 108 ? 3.086 -25.216 27.424 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A NE2 1 ATOM 853 N N . GLY A 1 109 ? 4.730 -30.840 27.530 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 1 ATOM 854 C CA . GLY A 1 109 ? 4.574 -32.043 26.735 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 1 ATOM 855 C C . GLY A 1 109 ? 5.648 -32.186 25.669 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 1 ATOM 856 O O . GLY A 1 109 ? 6.251 -31.198 25.233 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 1 ATOM 857 N N . THR A 1 110 ? 5.899 -33.431 25.273 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 110 THR A N 1 ATOM 858 C CA . THR A 1 110 ? 6.826 -33.743 24.179 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CA 1 ATOM 859 C C . THR A 1 110 ? 6.103 -34.698 23.227 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 110 THR A C 1 ATOM 860 O O . THR A 1 110 ? 5.355 -35.577 23.665 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 110 THR A O 1 ATOM 861 C CB . THR A 1 110 ? 8.147 -34.339 24.700 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CB 1 ATOM 862 O OG1 . THR A 1 110 ? 9.078 -34.438 23.626 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 110 THR A OG1 1 ATOM 863 C CG2 . THR A 1 110 ? 7.962 -35.716 25.329 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CG2 1 ATOM 864 N N . THR A 1 111 ? 6.301 -34.507 21.930 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N 1 ATOM 865 C CA . THR A 1 111 ? 5.524 -35.209 20.924 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA 1 ATOM 866 C C . THR A 1 111 ? 6.247 -36.461 20.452 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C 1 ATOM 867 O O . THR A 1 111 ? 7.409 -36.400 20.032 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O 1 ATOM 868 C CB . THR A 1 111 ? 5.254 -34.312 19.717 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB 1 ATOM 869 O OG1 . THR A 1 111 ? 4.607 -33.107 20.160 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 1 ATOM 870 C CG2 . THR A 1 111 ? 4.381 -35.014 18.690 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 1 ATOM 871 N N . LEU A 1 112 ? 5.547 -37.599 20.527 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 872 C CA . LEU A 1 112 ? 6.034 -38.861 20.007 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 873 C C . LEU A 1 112 ? 5.245 -39.197 18.754 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 874 O O . LEU A 1 112 ? 4.018 -39.163 18.768 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 875 C CB . LEU A 1 112 ? 5.825 -39.970 21.027 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 876 C CG . LEU A 1 112 ? 6.247 -41.381 20.597 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 877 C CD1 . LEU A 1 112 ? 7.770 -41.442 20.410 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 878 C CD2 . LEU A 1 112 ? 5.783 -42.387 21.621 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 879 N N . THR A 1 113 ? 5.964 -39.541 17.686 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 113 THR A N 1 ATOM 880 C CA . THR A 1 113 ? 5.369 -39.977 16.434 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CA 1 ATOM 881 C C . THR A 1 113 ? 5.933 -41.356 16.055 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 113 THR A C 1 ATOM 882 O O . THR A 1 113 ? 7.134 -41.510 15.862 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 113 THR A O 1 ATOM 883 C CB . THR A 1 113 ? 5.641 -38.959 15.316 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CB 1 ATOM 884 O OG1 . THR A 1 113 ? 5.395 -37.631 15.797 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 113 THR A OG1 1 ATOM 885 C CG2 . THR A 1 113 ? 4.744 -39.230 14.108 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CG2 1 ATOM 886 N N . VAL A 1 114 ? 5.067 -42.362 15.979 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N 1 ATOM 887 C CA . VAL A 1 114 ? 5.478 -43.705 15.586 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA 1 ATOM 888 C C . VAL A 1 114 ? 5.006 -43.950 14.164 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C 1 ATOM 889 O O . VAL A 1 114 ? 3.831 -44.198 13.934 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O 1 ATOM 890 C CB . VAL A 1 114 ? 4.915 -44.769 16.537 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB 1 ATOM 891 C CG1 . VAL A 1 114 ? 5.329 -46.149 16.105 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 1 ATOM 892 C CG2 . VAL A 1 114 ? 5.390 -44.519 17.959 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 1 ATOM 893 N N . SER A 1 115 ? 5.932 -43.857 13.219 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 115 SER A N 1 ATOM 894 C CA . SER A 1 115 ? 5.633 -43.989 11.796 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA 1 ATOM 895 C C . SER A 1 115 ? 6.892 -44.456 11.042 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 115 SER A C 1 ATOM 896 O O . SER A 1 115 ? 8.019 -44.203 11.479 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 115 SER A O 1 ATOM 897 C CB . SER A 1 115 ? 5.089 -42.682 11.249 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB 1 ATOM 898 O OG . SER A 1 115 ? 5.104 -42.616 9.834 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG 1 ATOM 899 N N . SER A 1 116 ? 6.701 -45.164 9.938 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N 1 ATOM 900 C CA . SER A 1 116 ? 7.821 -45.604 9.118 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA 1 ATOM 901 C C . SER A 1 116 ? 8.158 -44.560 8.046 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C 1 ATOM 902 O O . SER A 1 116 ? 9.127 -44.730 7.322 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O 1 ATOM 903 C CB . SER A 1 116 ? 7.571 -46.997 8.501 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB 1 ATOM 904 O OG . SER A 1 116 ? 6.274 -47.086 7.955 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG 1 ATOM 905 N N . ALA A 1 117 ? 7.375 -43.490 7.970 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N 1 ATOM 906 C CA . ALA A 1 117 ? 7.741 -42.321 7.167 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA 1 ATOM 907 C C . ALA A 1 117 ? 9.018 -41.660 7.687 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C 1 ATOM 908 O O . ALA A 1 117 ? 9.400 -41.854 8.842 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O 1 ATOM 909 C CB . ALA A 1 117 ? 6.602 -41.312 7.131 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB 1 ATOM 910 N N . LYS A 1 118 ? 9.659 -40.896 6.816 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A N 1 ATOM 911 C CA . LYS A 1 118 ? 10.962 -40.298 7.108 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CA 1 ATOM 912 C C . LYS A 1 118 ? 10.870 -38.849 7.512 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A C 1 ATOM 913 O O . LYS A 1 118 ? 9.979 -38.138 7.052 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A O 1 ATOM 914 C CB . LYS A 1 118 ? 11.907 -40.375 5.891 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CB 1 ATOM 915 C CG . LYS A 1 118 ? 12.364 -41.767 5.472 1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CG 1 ATOM 916 C CD . LYS A 1 118 ? 12.982 -42.569 6.610 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CD 1 ATOM 917 C CE . LYS A 1 118 ? 13.910 -43.676 6.149 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CE 1 ATOM 918 N NZ . LYS A 1 118 ? 14.471 -44.280 7.380 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A NZ 1 ATOM 919 N N . THR A 1 119 ? 11.825 -38.420 8.339 1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 1 ATOM 920 C CA . THR A 1 119 ? 11.987 -37.023 8.682 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 1 ATOM 921 C C . THR A 1 119 ? 12.166 -36.184 7.418 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 1 ATOM 922 O O . THR A 1 119 ? 12.910 -36.573 6.528 1.00 62.50 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 1 ATOM 923 C CB . THR A 1 119 ? 13.203 -36.811 9.607 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 1 ATOM 924 O OG1 . THR A 1 119 ? 13.031 -37.555 10.804 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 1 ATOM 925 C CG2 . THR A 1 119 ? 13.377 -35.337 9.945 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 1 ATOM 926 N N . THR A 1 120 ? 11.452 -35.063 7.343 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 1 ATOM 927 C CA . THR A 1 120 ? 11.550 -34.142 6.214 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 1 ATOM 928 C C . THR A 1 120 ? 11.481 -32.707 6.733 1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 1 ATOM 929 O O . THR A 1 120 ? 10.568 -32.362 7.498 1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 1 ATOM 930 C CB . THR A 1 120 ? 10.400 -34.358 5.198 1.00 64.64 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 1 ATOM 931 O OG1 . THR A 1 120 ? 10.265 -35.749 4.910 1.00 63.81 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 ATOM 932 C CG2 . THR A 1 120 ? 10.666 -33.622 3.891 1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 ATOM 933 N N . ALA A 1 121 ? 12.432 -31.875 6.318 1.00 65.82 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N 1 ATOM 934 C CA . ALA A 1 121 ? 12.483 -30.479 6.736 1.00 63.83 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 1 ATOM 935 C C . ALA A 1 121 ? 11.400 -29.677 6.020 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C 1 ATOM 936 O O . ALA A 1 121 ? 11.068 -29.979 4.877 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O 1 ATOM 937 C CB . ALA A 1 121 ? 13.842 -29.880 6.426 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB 1 ATOM 938 N N . PRO A 1 122 ? 10.844 -28.654 6.689 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N 1 ATOM 939 C CA . PRO A 1 122 ? 9.898 -27.775 6.006 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA 1 ATOM 940 C C . PRO A 1 122 ? 10.574 -26.849 5.019 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C 1 ATOM 941 O O . PRO A 1 122 ? 11.760 -26.538 5.155 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O 1 ATOM 942 C CB . PRO A 1 122 ? 9.318 -26.937 7.151 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB 1 ATOM 943 C CG . PRO A 1 122 ? 10.418 -26.887 8.156 1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG 1 ATOM 944 C CD . PRO A 1 122 ? 11.046 -28.246 8.093 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD 1 ATOM 945 N N . SER A 1 123 ? 9.814 -26.437 4.016 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N 1 ATOM 946 C CA . SER A 1 123 ? 10.140 -25.258 3.236 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA 1 ATOM 947 C C . SER A 1 123 ? 9.347 -24.127 3.880 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C 1 ATOM 948 O O . SER A 1 123 ? 8.207 -24.332 4.305 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O 1 ATOM 949 C CB . SER A 1 123 ? 9.739 -25.452 1.787 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB 1 ATOM 950 O OG . SER A 1 123 ? 10.361 -26.612 1.261 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG 1 ATOM 951 N N . VAL A 1 124 ? 9.956 -22.950 3.971 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 1 ATOM 952 C CA . VAL A 1 124 ? 9.338 -21.805 4.631 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 1 ATOM 953 C C . VAL A 1 124 ? 9.299 -20.650 3.653 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 1 ATOM 954 O O . VAL A 1 124 ? 10.340 -20.187 3.206 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 1 ATOM 955 C CB . VAL A 1 124 ? 10.111 -21.411 5.906 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 1 ATOM 956 C CG1 . VAL A 1 124 ? 9.408 -20.264 6.626 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 ATOM 957 C CG2 . VAL A 1 124 ? 10.233 -22.615 6.841 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 ATOM 958 N N . TYR A 1 125 ? 8.098 -20.194 3.315 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A N 1 ATOM 959 C CA . TYR A 1 125 ? 7.911 -19.187 2.281 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CA 1 ATOM 960 C C . TYR A 1 125 ? 7.254 -17.934 2.870 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A C 1 ATOM 961 O O . TYR A 1 125 ? 6.237 -18.031 3.561 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A O 1 ATOM 962 C CB . TYR A 1 125 ? 7.039 -19.751 1.163 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CB 1 ATOM 963 C CG . TYR A 1 125 ? 7.551 -21.032 0.521 1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CG 1 ATOM 964 C CD1 . TYR A 1 125 ? 8.809 -21.098 -0.080 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD1 1 ATOM 965 C CD2 . TYR A 1 125 ? 6.746 -22.178 0.482 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD2 1 ATOM 966 C CE1 . TYR A 1 125 ? 9.251 -22.266 -0.699 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE1 1 ATOM 967 C CE2 . TYR A 1 125 ? 7.188 -23.362 -0.118 1.00 64.15 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE2 1 ATOM 968 C CZ . TYR A 1 125 ? 8.429 -23.408 -0.706 1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CZ 1 ATOM 969 O OH . TYR A 1 125 ? 8.850 -24.584 -1.290 1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A OH 1 ATOM 970 N N . PRO A 1 126 ? 7.819 -16.749 2.601 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N 1 ATOM 971 C CA . PRO A 1 126 ? 7.186 -15.522 3.077 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA 1 ATOM 972 C C . PRO A 1 126 ? 6.009 -15.135 2.197 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C 1 ATOM 973 O O . PRO A 1 126 ? 6.091 -15.287 0.978 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O 1 ATOM 974 C CB . PRO A 1 126 ? 8.311 -14.492 2.938 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB 1 ATOM 975 C CG . PRO A 1 126 ? 9.079 -14.954 1.743 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG 1 ATOM 976 C CD . PRO A 1 126 ? 9.015 -16.459 1.784 1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD 1 ATOM 977 N N . LEU A 1 127 ? 4.940 -14.635 2.805 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N 1 ATOM 978 C CA . LEU A 1 127 ? 3.759 -14.210 2.058 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA 1 ATOM 979 C C . LEU A 1 127 ? 3.532 -12.715 2.243 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C 1 ATOM 980 O O . LEU A 1 127 ? 3.002 -12.279 3.256 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O 1 ATOM 981 C CB . LEU A 1 127 ? 2.526 -15.007 2.485 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB 1 ATOM 982 C CG . LEU A 1 127 ? 2.633 -16.537 2.445 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG 1 ATOM 983 C CD1 . LEU A 1 127 ? 1.313 -17.135 2.930 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1 1 ATOM 984 C CD2 . LEU A 1 127 ? 2.981 -17.064 1.064 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2 1 ATOM 985 N N . ALA A 1 128 ? 3.971 -11.938 1.258 1.00 59.95 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A N 1 ATOM 986 C CA . ALA A 1 128 ? 3.766 -10.490 1.234 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CA 1 ATOM 987 C C . ALA A 1 128 ? 2.455 -10.200 0.517 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A C 1 ATOM 988 O O . ALA A 1 128 ? 2.010 -11.028 -0.261 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A O 1 ATOM 989 C CB . ALA A 1 128 ? 4.928 -9.825 0.514 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CB 1 ATOM 990 N N . PRO A 1 129 ? 1.835 -9.020 0.746 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A N 1 ATOM 991 C CA . PRO A 1 129 ? 0.527 -8.743 0.130 1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CA 1 ATOM 992 C C . PRO A 1 129 ? 0.552 -8.695 -1.392 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A C 1 ATOM 993 O O . PRO A 1 129 ? 1.630 -8.568 -1.990 1.00 67.34 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A O 1 ATOM 994 C CB . PRO A 1 129 ? 0.143 -7.374 0.692 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CB 1 ATOM 995 C CG . PRO A 1 129 ? 0.984 -7.197 1.892 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CG 1 ATOM 996 C CD . PRO A 1 129 ? 2.266 -7.888 1.577 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CD 1 ATOM 997 N N . VAL A 1 130 ? -0.633 -8.809 -1.992 1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A N 1 ATOM 998 C CA . VAL A 1 130 ? -0.783 -8.783 -3.456 1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CA 1 ATOM 999 C C . VAL A 1 130 ? 0.015 -7.633 -4.062 1.00 80.38 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A C 1 ATOM 1000 O O . VAL A 1 130 ? 0.110 -6.541 -3.468 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A O 1 ATOM 1001 C CB . VAL A 1 130 ? -2.282 -8.669 -3.902 1.00 77.27 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CB 1 ATOM 1002 C CG1 . VAL A 1 130 ? -3.080 -9.902 -3.547 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG1 1 ATOM 1003 C CG2 . VAL A 1 130 ? -2.957 -7.426 -3.307 1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG2 1 ATOM 1004 N N . CYS A 1 131 ? 0.596 -7.860 -5.243 1.00 86.52 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A N 1 ATOM 1005 C CA . CYS A 1 131 ? 1.416 -6.820 -5.903 1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CA 1 ATOM 1006 C C . CYS A 1 131 ? 0.524 -5.597 -6.226 1.00 94.69 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A C 1 ATOM 1007 O O . CYS A 1 131 ? -0.647 -5.755 -6.581 1.00 96.24 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A O 1 ATOM 1008 C CB . CYS A 1 131 ? 2.122 -7.365 -7.143 1.00 99.57 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CB 1 ATOM 1009 S SG . CYS A 1 131 ? 3.837 -6.784 -7.426 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A SG 1 ATOM 1010 N N . GLY A 1 132 ? 1.038 -4.371 -5.996 1.00 95.16 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 1 ATOM 1011 C CA . GLY A 1 132 ? 0.249 -3.131 -6.141 1.00 97.20 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 1 ATOM 1012 C C . GLY A 1 132 ? 0.466 -2.151 -5.003 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 1 ATOM 1013 O O . GLY A 1 132 ? 0.243 -2.499 -3.858 1.00 91.59 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 1 ATOM 1014 N N . THR A 1 135 ? -3.572 -1.762 0.647 1.00 92.96 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 1 ATOM 1015 C CA . THR A 1 135 ? -4.348 -0.559 0.332 1.00 96.77 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 1 ATOM 1016 C C . THR A 1 135 ? -5.538 -0.293 1.318 1.00 94.72 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 1 ATOM 1017 O O . THR A 1 135 ? -6.657 0.020 0.866 1.00 95.60 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 1 ATOM 1018 C CB . THR A 1 135 ? -4.881 -0.622 -1.133 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 1 ATOM 1019 O OG1 . THR A 1 135 ? -3.928 -1.303 -1.964 1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 1 ATOM 1020 C CG2 . THR A 1 135 ? -5.134 0.795 -1.714 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 1 ATOM 1021 N N . GLY A 1 136 ? -5.341 -0.545 2.597 1.00 90.61 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 1022 C CA . GLY A 1 136 ? -6.121 0.120 3.658 1.00 89.41 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 1023 C C . GLY A 1 136 ? -5.311 0.802 4.773 1.00 87.17 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 1024 O O . GLY A 1 136 ? -4.092 1.042 4.691 1.00 87.17 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 1025 N N . SER A 1 137 ? -6.001 0.989 5.898 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N 1 ATOM 1026 C CA . SER A 1 137 ? -5.408 1.413 7.185 1.00 80.89 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA 1 ATOM 1027 C C . SER A 1 137 ? -4.480 0.355 7.820 1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C 1 ATOM 1028 O O . SER A 1 137 ? -3.502 0.681 8.492 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O 1 ATOM 1029 C CB . SER A 1 137 ? -6.524 1.833 8.163 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB 1 ATOM 1030 O OG . SER A 1 137 ? -7.719 1.039 8.173 1.00 83.10 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG 1 ATOM 1031 N N . SER A 1 138 ? -4.795 -0.910 7.598 1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1 ATOM 1032 C CA . SER A 1 138 ? -4.065 -2.046 8.153 1.00 67.86 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1 ATOM 1033 C C . SER A 1 138 ? -3.463 -2.910 7.029 1.00 66.00 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1 ATOM 1034 O O . SER A 1 138 ? -3.912 -2.842 5.904 1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1 ATOM 1035 C CB . SER A 1 138 ? -5.034 -2.814 9.072 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1 ATOM 1036 O OG . SER A 1 138 ? -5.069 -4.231 9.003 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1 ATOM 1037 N N . VAL A 1 139 ? -2.457 -3.717 7.353 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1 ATOM 1038 C CA . VAL A 1 139 ? -1.834 -4.630 6.369 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1 ATOM 1039 C C . VAL A 1 139 ? -1.590 -6.019 6.974 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1 ATOM 1040 O O . VAL A 1 139 ? -1.119 -6.134 8.097 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1 ATOM 1041 C CB . VAL A 1 139 ? -0.517 -4.038 5.779 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1 ATOM 1042 C CG1 . VAL A 1 139 ? 0.590 -3.939 6.826 1.00 63.29 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1 ATOM 1043 C CG2 . VAL A 1 139 ? -0.046 -4.851 4.592 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1 ATOM 1044 N N . THR A 1 140 ? -1.916 -7.062 6.216 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 140 THR A N 1 ATOM 1045 C CA . THR A 1 140 ? -1.774 -8.444 6.675 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CA 1 ATOM 1046 C C . THR A 1 140 ? -0.678 -9.172 5.895 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 140 THR A C 1 ATOM 1047 O O . THR A 1 140 ? -0.659 -9.149 4.663 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 140 THR A O 1 ATOM 1048 C CB . THR A 1 140 ? -3.107 -9.198 6.553 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CB 1 ATOM 1049 O OG1 . THR A 1 140 ? -4.103 -8.506 7.309 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 140 THR A OG1 1 ATOM 1050 C CG2 . THR A 1 140 ? -2.991 -10.600 7.089 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CG2 1 ATOM 1051 N N . LEU A 1 141 ? 0.229 -9.805 6.635 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1 ATOM 1052 C CA . LEU A 1 141 ? 1.324 -10.589 6.079 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1 ATOM 1053 C C . LEU A 1 141 ? 1.154 -12.025 6.500 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1 ATOM 1054 O O . LEU A 1 141 ? 0.399 -12.317 7.417 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1 ATOM 1055 C CB . LEU A 1 141 ? 2.665 -10.095 6.609 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1 ATOM 1056 C CG . LEU A 1 141 ? 2.913 -8.596 6.579 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1 ATOM 1057 C CD1 . LEU A 1 141 ? 4.271 -8.311 7.233 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 ATOM 1058 C CD2 . LEU A 1 141 ? 2.839 -8.051 5.162 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 ATOM 1059 N N . GLY A 1 142 ? 1.911 -12.911 5.869 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1 ATOM 1060 C CA . GLY A 1 142 ? 1.822 -14.334 6.139 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1 ATOM 1061 C C . GLY A 1 142 ? 3.110 -15.108 6.011 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1 ATOM 1062 O O . GLY A 1 142 ? 4.102 -14.628 5.465 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1 ATOM 1063 N N . CYS A 1 143 ? 3.068 -16.330 6.522 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A N 1 ATOM 1064 C CA . CYS A 1 143 ? 4.173 -17.252 6.462 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A CA 1 ATOM 1065 C C . CYS A 1 143 ? 3.626 -18.655 6.245 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A C 1 ATOM 1066 O O . CYS A 1 143 ? 2.722 -19.087 6.961 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A O 1 ATOM 1067 C CB . CYS A 1 143 ? 4.944 -17.194 7.762 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A CB 1 ATOM 1068 S SG . CYS A 1 143 ? 6.568 -17.973 7.653 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A SG 1 ATOM 1069 N N . LEU A 1 144 ? 4.168 -19.347 5.246 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N 1 ATOM 1070 C CA . LEU A 1 144 ? 3.716 -20.677 4.875 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA 1 ATOM 1071 C C . LEU A 1 144 ? 4.822 -21.672 5.169 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C 1 ATOM 1072 O O . LEU A 1 144 ? 5.925 -21.538 4.643 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O 1 ATOM 1073 C CB . LEU A 1 144 ? 3.384 -20.707 3.391 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB 1 ATOM 1074 C CG . LEU A 1 144 ? 2.918 -22.031 2.783 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG 1 ATOM 1075 C CD1 . LEU A 1 144 ? 1.647 -22.551 3.444 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 ATOM 1076 C CD2 . LEU A 1 144 ? 2.703 -21.828 1.283 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 ATOM 1077 N N . VAL A 1 145 ? 4.518 -22.663 6.004 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N 1 ATOM 1078 C CA . VAL A 1 145 ? 5.447 -23.729 6.345 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA 1 ATOM 1079 C C . VAL A 1 145 ? 4.910 -25.001 5.711 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C 1 ATOM 1080 O O . VAL A 1 145 ? 3.880 -25.504 6.137 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O 1 ATOM 1081 C CB . VAL A 1 145 ? 5.545 -23.901 7.868 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB 1 ATOM 1082 C CG1 . VAL A 1 145 ? 6.666 -24.878 8.214 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1 ATOM 1083 C CG2 . VAL A 1 145 ? 5.795 -22.551 8.531 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1 ATOM 1084 N N . LYS A 1 146 ? 5.613 -25.524 4.706 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N 1 ATOM 1085 C CA . LYS A 1 146 ? 5.091 -26.606 3.870 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA 1 ATOM 1086 C C . LYS A 1 146 ? 6.011 -27.822 3.802 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C 1 ATOM 1087 O O . LYS A 1 146 ? 7.234 -27.697 3.711 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O 1 ATOM 1088 C CB . LYS A 1 146 ? 4.849 -26.078 2.458 1.00 59.33 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB 1 ATOM 1089 C CG . LYS A 1 146 ? 4.088 -27.012 1.532 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG 1 ATOM 1090 C CD . LYS A 1 146 ? 3.742 -26.295 0.230 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD 1 ATOM 1091 C CE . LYS A 1 146 ? 3.439 -27.258 -0.917 1.00 68.49 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE 1 ATOM 1092 N NZ . LYS A 1 146 ? 2.318 -28.148 -0.513 1.00 69.36 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ 1 ATOM 1093 N N . GLY A 1 147 ? 5.389 -29.003 3.865 1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1 ATOM 1094 C CA . GLY A 1 147 ? 6.044 -30.269 3.550 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1 ATOM 1095 C C . GLY A 1 147 ? 7.009 -30.821 4.589 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1 ATOM 1096 O O . GLY A 1 147 ? 8.096 -31.281 4.225 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1 ATOM 1097 N N . TYR A 1 148 ? 6.612 -30.804 5.867 1.00 57.95 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A N 1 ATOM 1098 C CA . TYR A 1 148 ? 7.467 -31.325 6.948 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CA 1 ATOM 1099 C C . TYR A 1 148 ? 6.893 -32.566 7.595 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A C 1 ATOM 1100 O O . TYR A 1 148 ? 5.690 -32.816 7.530 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A O 1 ATOM 1101 C CB . TYR A 1 148 ? 7.768 -30.261 8.013 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CB 1 ATOM 1102 C CG . TYR A 1 148 ? 6.580 -29.764 8.828 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CG 1 ATOM 1103 C CD1 . TYR A 1 148 ? 5.813 -28.683 8.402 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD1 1 ATOM 1104 C CD2 . TYR A 1 148 ? 6.253 -30.353 10.048 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD2 1 ATOM 1105 C CE1 . TYR A 1 148 ? 4.741 -28.217 9.150 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE1 1 ATOM 1106 C CE2 . TYR A 1 148 ? 5.188 -29.906 10.800 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE2 1 ATOM 1107 C CZ . TYR A 1 148 ? 4.430 -28.832 10.350 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CZ 1 ATOM 1108 O OH . TYR A 1 148 ? 3.364 -28.399 11.114 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A OH 1 ATOM 1109 N N . PHE A 1 149 ? 7.776 -33.343 8.210 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N 1 ATOM 1110 C CA . PHE A 1 149 ? 7.369 -34.499 9.010 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA 1 ATOM 1111 C C . PHE A 1 149 ? 8.499 -34.854 9.975 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C 1 ATOM 1112 O O . PHE A 1 149 ? 9.672 -34.790 9.586 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O 1 ATOM 1113 C CB . PHE A 1 149 ? 7.008 -35.693 8.109 1.00 57.67 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB 1 ATOM 1114 C CG . PHE A 1 149 ? 6.442 -36.869 8.848 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG 1 ATOM 1115 C CD1 . PHE A 1 149 ? 7.307 -37.853 9.320 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 ATOM 1116 C CD2 . PHE A 1 149 ? 5.082 -37.020 9.109 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 ATOM 1117 C CE1 . PHE A 1 149 ? 6.827 -38.950 10.027 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 ATOM 1118 C CE2 . PHE A 1 149 ? 4.611 -38.102 9.802 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 ATOM 1119 C CZ . PHE A 1 149 ? 5.472 -39.013 10.308 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ 1 ATOM 1120 N N . PRO A 1 150 ? 8.193 -35.211 11.228 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A N 1 ATOM 1121 C CA . PRO A 1 150 ? 6.877 -35.226 11.828 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CA 1 ATOM 1122 C C . PRO A 1 150 ? 6.517 -33.878 12.447 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A C 1 ATOM 1123 O O . PRO A 1 150 ? 7.279 -32.916 12.303 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A O 1 ATOM 1124 C CB . PRO A 1 150 ? 7.085 -36.244 12.931 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CB 1 ATOM 1125 C CG . PRO A 1 150 ? 8.446 -35.966 13.425 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CG 1 ATOM 1126 C CD . PRO A 1 150 ? 9.225 -35.445 12.251 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CD 1 ATOM 1127 N N . GLU A 1 151 ? 5.386 -33.819 13.156 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1 ATOM 1128 C CA . GLU A 1 151 ? 5.122 -32.701 14.045 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1 ATOM 1129 C C . GLU A 1 151 ? 6.108 -32.679 15.222 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1 ATOM 1130 O O . GLU A 1 151 ? 6.630 -33.713 15.591 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1 ATOM 1131 C CB . GLU A 1 151 ? 3.681 -32.738 14.539 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1 ATOM 1132 C CG . GLU A 1 151 ? 2.692 -32.320 13.459 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1 ATOM 1133 C CD . GLU A 1 151 ? 1.356 -31.864 14.017 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1 ATOM 1134 O OE1 . GLU A 1 151 ? 1.198 -30.624 14.140 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1 ATOM 1135 O OE2 . GLU A 1 151 ? 0.505 -32.748 14.341 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1 ATOM 1136 N N . PRO A 1 152 ? 6.370 -31.517 15.823 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N 1 ATOM 1137 C CA . PRO A 1 152 ? 5.748 -30.233 15.493 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA 1 ATOM 1138 C C . PRO A 1 152 ? 6.765 -29.256 14.925 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C 1 ATOM 1139 O O . PRO A 1 152 ? 7.972 -29.557 14.857 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O 1 ATOM 1140 C CB . PRO A 1 152 ? 5.307 -29.735 16.860 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB 1 ATOM 1141 C CG . PRO A 1 152 ? 6.384 -30.233 17.783 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG 1 ATOM 1142 C CD . PRO A 1 152 ? 7.011 -31.458 17.152 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD 1 ATOM 1143 N N . VAL A 1 153 ? 6.265 -28.080 14.547 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1 ATOM 1144 C CA . VAL A 1 153 ? 7.116 -26.917 14.317 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1 ATOM 1145 C C . VAL A 1 153 ? 6.704 -25.850 15.324 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1 ATOM 1146 O O . VAL A 1 153 ? 5.594 -25.882 15.854 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1 ATOM 1147 C CB . VAL A 1 153 ? 7.038 -26.360 12.883 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1 ATOM 1148 C CG1 . VAL A 1 153 ? 7.537 -27.387 11.883 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1 ATOM 1149 C CG2 . VAL A 1 153 ? 5.624 -25.895 12.527 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1 ATOM 1150 N N . THR A 1 154 ? 7.610 -24.921 15.589 1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N 1 ATOM 1151 C CA . THR A 1 154 ? 7.259 -23.704 16.311 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA 1 ATOM 1152 C C . THR A 1 154 ? 7.437 -22.532 15.355 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C 1 ATOM 1153 O O . THR A 1 154 ? 8.409 -22.486 14.613 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O 1 ATOM 1154 C CB . THR A 1 154 ? 8.122 -23.498 17.566 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB 1 ATOM 1155 O OG1 . THR A 1 154 ? 9.510 -23.570 17.200 1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1 ATOM 1156 C CG2 . THR A 1 154 ? 7.788 -24.540 18.626 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1 ATOM 1157 N N . LEU A 1 155 ? 6.464 -21.625 15.370 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N 1 ATOM 1158 C CA . LEU A 1 155 ? 6.503 -20.431 14.551 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA 1 ATOM 1159 C C . LEU A 1 155 ? 6.308 -19.207 15.441 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C 1 ATOM 1160 O O . LEU A 1 155 ? 5.380 -19.162 16.248 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O 1 ATOM 1161 C CB . LEU A 1 155 ? 5.430 -20.496 13.476 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB 1 ATOM 1162 C CG . LEU A 1 155 ? 5.464 -19.390 12.407 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG 1 ATOM 1163 C CD1 . LEU A 1 155 ? 4.900 -19.901 11.087 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1 ATOM 1164 C CD2 . LEU A 1 155 ? 4.730 -18.109 12.848 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1 ATOM 1165 N N . THR A 1 156 ? 7.200 -18.233 15.286 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N 1 ATOM 1166 C CA . THR A 1 156 ? 7.072 -16.923 15.925 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA 1 ATOM 1167 C C . THR A 1 156 ? 7.320 -15.831 14.897 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C 1 ATOM 1168 O O . THR A 1 156 ? 7.833 -16.096 13.813 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O 1 ATOM 1169 C CB . THR A 1 156 ? 8.064 -16.740 17.089 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB 1 ATOM 1170 O OG1 . THR A 1 156 ? 9.419 -16.861 16.603 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1 ATOM 1171 C CG2 . THR A 1 156 ? 7.781 -17.770 18.182 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1 ATOM 1172 N N . TRP A 1 157 ? 6.947 -14.609 15.261 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A N 1 ATOM 1173 C CA . TRP A 1 157 ? 7.201 -13.419 14.462 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CA 1 ATOM 1174 C C . TRP A 1 157 ? 8.134 -12.500 15.234 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A C 1 ATOM 1175 O O . TRP A 1 157 ? 7.934 -12.290 16.428 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A O 1 ATOM 1176 C CB . TRP A 1 157 ? 5.902 -12.703 14.163 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CB 1 ATOM 1177 C CG . TRP A 1 157 ? 5.009 -13.436 13.242 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CG 1 ATOM 1178 C CD1 . TRP A 1 157 ? 3.970 -14.245 13.594 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CD1 1 ATOM 1179 C CD2 . TRP A 1 157 ? 5.029 -13.399 11.820 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CD2 1 ATOM 1180 N NE1 . TRP A 1 157 ? 3.353 -14.735 12.467 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A NE1 1 ATOM 1181 C CE2 . TRP A 1 157 ? 3.985 -14.231 11.363 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CE2 1 ATOM 1182 C CE3 . TRP A 1 157 ? 5.843 -12.767 10.881 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CE3 1 ATOM 1183 C CZ2 . TRP A 1 157 ? 3.727 -14.436 10.004 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CZ2 1 ATOM 1184 C CZ3 . TRP A 1 157 ? 5.586 -12.974 9.522 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CZ3 1 ATOM 1185 C CH2 . TRP A 1 157 ? 4.539 -13.795 9.102 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CH2 1 ATOM 1186 N N . ASN A 1 158 ? 9.143 -11.955 14.543 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A N 1 ATOM 1187 C CA . ASN A 1 158 ? 10.252 -11.205 15.165 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CA 1 ATOM 1188 C C . ASN A 1 158 ? 10.699 -11.806 16.503 1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A C 1 ATOM 1189 O O . ASN A 1 158 ? 10.793 -11.109 17.507 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A O 1 ATOM 1190 C CB . ASN A 1 158 ? 9.887 -9.721 15.319 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CB 1 ATOM 1191 C CG . ASN A 1 158 ? 9.728 -9.008 13.988 1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CG 1 ATOM 1192 O OD1 . ASN A 1 158 ? 10.352 -9.372 12.981 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A OD1 1 ATOM 1193 N ND2 . ASN A 1 158 ? 8.917 -7.962 13.981 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A ND2 1 ATOM 1194 N N . SER A 1 159 ? 10.925 -13.119 16.496 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 159 SER A N 1 ATOM 1195 C CA . SER A 1 159 ? 11.475 -13.879 17.630 1.00 66.37 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CA 1 ATOM 1196 C C . SER A 1 159 ? 10.626 -13.834 18.913 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 159 SER A C 1 ATOM 1197 O O . SER A 1 159 ? 11.173 -13.937 20.013 1.00 68.84 ? ? ? ? ? ? 159 SER A O 1 ATOM 1198 C CB . SER A 1 159 ? 12.906 -13.411 17.923 1.00 69.83 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CB 1 ATOM 1199 O OG . SER A 1 159 ? 13.626 -13.214 16.722 1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 159 SER A OG 1 ATOM 1200 N N . GLY A 1 160 ? 9.308 -13.687 18.773 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N 1 ATOM 1201 C CA . GLY A 1 160 ? 8.405 -13.540 19.924 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA 1 ATOM 1202 C C . GLY A 1 160 ? 7.921 -12.121 20.214 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C 1 ATOM 1203 O O . GLY A 1 160 ? 6.886 -11.953 20.856 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O 1 ATOM 1204 N N . SER A 1 161 ? 8.658 -11.109 19.747 1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 161 SER A N 1 ATOM 1205 C CA . SER A 1 161 ? 8.309 -9.684 19.965 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CA 1 ATOM 1206 C C . SER A 1 161 ? 6.936 -9.303 19.456 1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 161 SER A C 1 ATOM 1207 O O . SER A 1 161 ? 6.238 -8.536 20.107 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 161 SER A O 1 ATOM 1208 C CB . SER A 1 161 ? 9.300 -8.758 19.256 1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CB 1 ATOM 1209 O OG . SER A 1 161 ? 10.573 -8.859 19.841 1.00 76.10 ? ? ? ? ? ? 161 SER A OG 1 ATOM 1210 N N . LEU A 1 162 ? 6.583 -9.805 18.273 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1 ATOM 1211 C CA . LEU A 1 162 ? 5.301 -9.536 17.655 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1 ATOM 1212 C C . LEU A 1 162 ? 4.401 -10.745 17.915 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1 ATOM 1213 O O . LEU A 1 162 ? 4.582 -11.815 17.323 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1 ATOM 1214 C CB . LEU A 1 162 ? 5.500 -9.307 16.163 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1 ATOM 1215 C CG . LEU A 1 162 ? 4.330 -8.800 15.322 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1 ATOM 1216 C CD1 . LEU A 1 162 ? 3.744 -7.507 15.875 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 ATOM 1217 C CD2 . LEU A 1 162 ? 4.815 -8.646 13.896 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 ATOM 1218 N N . SER A 1 163 ? 3.469 -10.587 18.856 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 163 SER A N 1 ATOM 1219 C CA . SER A 1 163 ? 2.565 -11.658 19.246 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA 1 ATOM 1220 C C . SER A 1 163 ? 1.074 -11.309 19.120 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 163 SER A C 1 ATOM 1221 O O . SER A 1 163 ? 0.269 -12.220 18.884 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 163 SER A O 1 ATOM 1222 C CB . SER A 1 163 ? 2.893 -12.128 20.657 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB 1 ATOM 1223 O OG . SER A 1 163 ? 2.631 -11.131 21.617 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG 1 ATOM 1224 N N . SER A 1 164 ? 0.687 -10.042 19.279 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 164 SER A N 1 ATOM 1225 C CA . SER A 1 164 ? -0.713 -9.680 19.057 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA 1 ATOM 1226 C C . SER A 1 164 ? -0.961 -9.435 17.564 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C 1 ATOM 1227 O O . SER A 1 164 ? -0.034 -9.082 16.818 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 164 SER A O 1 ATOM 1228 C CB . SER A 1 164 ? -1.130 -8.477 19.897 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB 1 ATOM 1229 O OG . SER A 1 164 ? -0.474 -7.338 19.427 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG 1 ATOM 1230 N N . GLY A 1 165 ? -2.215 -9.650 17.149 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A N 1 ATOM 1231 C CA . GLY A 1 165 ? -2.587 -9.686 15.742 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A CA 1 ATOM 1232 C C . GLY A 1 165 ? -2.108 -10.910 14.970 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A C 1 ATOM 1233 O O . GLY A 1 165 ? -2.108 -10.880 13.736 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A O 1 ATOM 1234 N N . VAL A 1 166 ? -1.716 -11.973 15.672 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N 1 ATOM 1235 C CA . VAL A 1 166 ? -1.184 -13.183 15.045 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA 1 ATOM 1236 C C . VAL A 1 166 ? -2.206 -14.318 15.118 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C 1 ATOM 1237 O O . VAL A 1 166 ? -2.857 -14.506 16.144 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O 1 ATOM 1238 C CB . VAL A 1 166 ? 0.131 -13.648 15.728 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB 1 ATOM 1239 C CG1 . VAL A 1 166 ? 0.596 -15.014 15.182 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1 1 ATOM 1240 C CG2 . VAL A 1 166 ? 1.214 -12.607 15.546 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2 1 ATOM 1241 N N . HIS A 1 167 ? -2.336 -15.060 14.023 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A N 1 ATOM 1242 C CA . HIS A 1 167 ? -3.050 -16.322 14.024 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CA 1 ATOM 1243 C C . HIS A 1 167 ? -2.184 -17.388 13.379 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A C 1 ATOM 1244 O O . HIS A 1 167 ? -1.828 -17.267 12.208 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A O 1 ATOM 1245 C CB . HIS A 1 167 ? -4.377 -16.212 13.279 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CB 1 ATOM 1246 C CG . HIS A 1 167 ? -5.334 -15.263 13.922 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CG 1 ATOM 1247 N ND1 . HIS A 1 167 ? -5.346 -13.921 13.621 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A ND1 1 ATOM 1248 C CD2 . HIS A 1 167 ? -6.325 -15.456 14.828 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CD2 1 ATOM 1249 C CE1 . HIS A 1 167 ? -6.296 -13.322 14.319 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CE1 1 ATOM 1250 N NE2 . HIS A 1 167 ? -6.878 -14.228 15.084 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A NE2 1 ATOM 1251 N N . THR A 1 168 ? -1.838 -18.414 14.148 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 168 THR A N 1 ATOM 1252 C CA . THR A 1 168 ? -1.079 -19.543 13.637 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CA 1 ATOM 1253 C C . THR A 1 168 ? -2.024 -20.739 13.510 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 168 THR A C 1 ATOM 1254 O O . THR A 1 168 ? -2.599 -21.195 14.499 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 168 THR A O 1 ATOM 1255 C CB . THR A 1 168 ? 0.108 -19.839 14.559 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CB 1 ATOM 1256 O OG1 . THR A 1 168 ? 0.925 -18.668 14.654 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 168 THR A OG1 1 ATOM 1257 C CG2 . THR A 1 168 ? 0.945 -20.985 14.017 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CG2 1 ATOM 1258 N N . PHE A 1 169 ? -2.196 -21.237 12.291 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A N 1 ATOM 1259 C CA . PHE A 1 169 ? -3.243 -22.217 12.016 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CA 1 ATOM 1260 C C . PHE A 1 169 ? -2.720 -23.628 12.238 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A C 1 ATOM 1261 O O . PHE A 1 169 ? -1.574 -23.906 11.897 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A O 1 ATOM 1262 C CB . PHE A 1 169 ? -3.789 -22.035 10.607 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CB 1 ATOM 1263 C CG . PHE A 1 169 ? -4.289 -20.648 10.351 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CG 1 ATOM 1264 C CD1 . PHE A 1 169 ? -5.570 -20.282 10.723 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD1 1 ATOM 1265 C CD2 . PHE A 1 169 ? -3.467 -19.695 9.775 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD2 1 ATOM 1266 C CE1 . PHE A 1 169 ? -6.031 -18.987 10.503 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE1 1 ATOM 1267 C CE2 . PHE A 1 169 ? -3.917 -18.401 9.561 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE2 1 ATOM 1268 C CZ . PHE A 1 169 ? -5.194 -18.042 9.946 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CZ 1 ATOM 1269 N N . PRO A 1 170 ? -3.531 -24.514 12.832 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A N 1 ATOM 1270 C CA . PRO A 1 170 ? -3.147 -25.900 13.039 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CA 1 ATOM 1271 C C . PRO A 1 170 ? -2.654 -26.581 11.786 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A C 1 ATOM 1272 O O . PRO A 1 170 ? -3.199 -26.361 10.690 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A O 1 ATOM 1273 C CB . PRO A 1 170 ? -4.453 -26.571 13.473 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CB 1 ATOM 1274 C CG . PRO A 1 170 ? -5.245 -25.498 14.111 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CG 1 ATOM 1275 C CD . PRO A 1 170 ? -4.834 -24.218 13.458 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CD 1 ATOM 1276 N N . ALA A 1 171 ? -1.627 -27.415 11.959 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N 1 ATOM 1277 C CA . ALA A 1 171 ? -1.069 -28.175 10.848 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA 1 ATOM 1278 C C . ALA A 1 171 ? -2.065 -29.201 10.307 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C 1 ATOM 1279 O O . ALA A 1 171 ? -2.877 -29.737 11.043 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O 1 ATOM 1280 C CB . ALA A 1 171 ? 0.216 -28.841 11.290 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB 1 ATOM 1281 N N . LEU A 1 172 ? -2.002 -29.434 9.000 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A N 1 ATOM 1282 C CA . LEU A 1 172 ? -2.821 -30.442 8.327 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CA 1 ATOM 1283 C C . LEU A 1 172 ? -1.950 -31.340 7.450 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A C 1 ATOM 1284 O O . LEU A 1 172 ? -0.913 -30.921 6.940 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A O 1 ATOM 1285 C CB . LEU A 1 172 ? -3.907 -29.779 7.490 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CB 1 ATOM 1286 C CG . LEU A 1 172 ? -5.118 -29.263 8.276 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CG 1 ATOM 1287 C CD1 . LEU A 1 172 ? -6.128 -28.669 7.291 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD1 1 ATOM 1288 C CD2 . LEU A 1 172 ? -5.822 -30.319 9.140 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD2 1 ATOM 1289 N N . LEU A 1 173 ? -2.448 -32.551 7.243 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N 1 ATOM 1290 C CA . LEU A 1 173 ? -1.721 -33.590 6.514 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA 1 ATOM 1291 C C . LEU A 1 173 ? -2.038 -33.495 5.020 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C 1 ATOM 1292 O O . LEU A 1 173 ? -3.199 -33.561 4.636 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O 1 ATOM 1293 C CB . LEU A 1 173 ? -2.112 -34.953 7.099 1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB 1 ATOM 1294 C CG . LEU A 1 173 ? -1.085 -36.082 7.107 1.00 65.82 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG 1 ATOM 1295 C CD1 . LEU A 1 173 ? 0.333 -35.614 7.471 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1 ATOM 1296 C CD2 . LEU A 1 173 ? -1.601 -37.196 8.002 1.00 67.40 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1 ATOM 1297 N N . LEU A 1 174 ? -1.015 -33.308 4.186 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1 ATOM 1298 C CA . LEU A 1 174 ? -1.151 -33.141 2.717 1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1 ATOM 1299 C C . LEU A 1 174 ? -0.331 -34.250 2.035 1.00 75.97 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1 ATOM 1300 O O . LEU A 1 174 ? 0.831 -34.054 1.690 1.00 74.93 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1 ATOM 1301 C CB . LEU A 1 174 ? -0.690 -31.720 2.299 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1 ATOM 1302 C CG . LEU A 1 174 ? -0.693 -31.134 0.856 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1 ATOM 1303 C CD1 . LEU A 1 174 ? -2.038 -31.201 0.102 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 ATOM 1304 C CD2 . LEU A 1 174 ? -0.252 -29.653 0.893 1.00 73.65 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 ATOM 1305 N N . SER A 1 175 ? -0.968 -35.416 1.876 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N 1 ATOM 1306 C CA . SER A 1 175 ? -0.342 -36.669 1.387 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA 1 ATOM 1307 C C . SER A 1 175 ? 1.041 -36.950 1.997 1.00 79.77 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C 1 ATOM 1308 O O . SER A 1 175 ? 2.085 -36.885 1.332 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O 1 ATOM 1309 C CB . SER A 1 175 ? -0.340 -36.751 -0.156 1.00 86.55 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB 1 ATOM 1310 O OG . SER A 1 175 ? 0.187 -35.584 -0.762 1.00 87.59 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG 1 ATOM 1311 N N . GLY A 1 176 ? 1.011 -37.234 3.298 1.00 77.28 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N 1 ATOM 1312 C CA . GLY A 1 176 ? 2.183 -37.689 4.034 1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA 1 ATOM 1313 C C . GLY A 1 176 ? 2.971 -36.622 4.759 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C 1 ATOM 1314 O O . GLY A 1 176 ? 3.733 -36.953 5.659 1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O 1 ATOM 1315 N N . LEU A 1 177 ? 2.791 -35.355 4.375 1.00 70.82 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1 ATOM 1316 C CA . LEU A 1 177 ? 3.563 -34.244 4.920 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1 ATOM 1317 C C . LEU A 1 177 ? 2.680 -33.105 5.451 1.00 65.00 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1 ATOM 1318 O O . LEU A 1 177 ? 1.631 -32.803 4.880 1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1 ATOM 1319 C CB . LEU A 1 177 ? 4.517 -33.698 3.862 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1 ATOM 1320 C CG . LEU A 1 177 ? 5.474 -34.698 3.209 1.00 73.07 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1 ATOM 1321 C CD1 . LEU A 1 177 ? 6.258 -34.021 2.090 1.00 74.39 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1 ATOM 1322 C CD2 . LEU A 1 177 ? 6.439 -35.269 4.224 1.00 73.17 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1 ATOM 1323 N N . TYR A 1 178 ? 3.143 -32.471 6.535 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A N 1 ATOM 1324 C CA . TYR A 1 178 ? 2.402 -31.402 7.211 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CA 1 ATOM 1325 C C . TYR A 1 178 ? 2.624 -30.020 6.590 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A C 1 ATOM 1326 O O . TYR A 1 178 ? 3.711 -29.714 6.096 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A O 1 ATOM 1327 C CB . TYR A 1 178 ? 2.765 -31.360 8.695 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CB 1 ATOM 1328 C CG . TYR A 1 178 ? 2.210 -32.517 9.490 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CG 1 ATOM 1329 C CD1 . TYR A 1 178 ? 0.879 -32.506 9.923 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD1 1 ATOM 1330 C CD2 . TYR A 1 178 ? 2.996 -33.624 9.807 1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD2 1 ATOM 1331 C CE1 . TYR A 1 178 ? 0.357 -33.561 10.651 1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE1 1 ATOM 1332 C CE2 . TYR A 1 178 ? 2.463 -34.689 10.539 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE2 1 ATOM 1333 C CZ . TYR A 1 178 ? 1.144 -34.647 10.955 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CZ 1 ATOM 1334 O OH . TYR A 1 178 ? 0.625 -35.678 11.692 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A OH 1 ATOM 1335 N N . THR A 1 179 ? 1.566 -29.211 6.616 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N 1 ATOM 1336 C CA . THR A 1 179 ? 1.595 -27.816 6.173 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1 ATOM 1337 C C . THR A 1 179 ? 0.890 -26.951 7.220 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C 1 ATOM 1338 O O . THR A 1 179 ? -0.185 -27.308 7.707 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O 1 ATOM 1339 C CB . THR A 1 179 ? 0.864 -27.607 4.830 1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB 1 ATOM 1340 O OG1 . THR A 1 179 ? 1.508 -28.359 3.798 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1 ATOM 1341 C CG2 . THR A 1 179 ? 0.855 -26.127 4.419 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1 ATOM 1342 N N . LEU A 1 180 ? 1.487 -25.810 7.557 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1 ATOM 1343 C CA . LEU A 1 180 ? 0.781 -24.805 8.336 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1 ATOM 1344 C C . LEU A 1 180 ? 1.085 -23.399 7.866 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1 ATOM 1345 O O . LEU A 1 180 ? 1.984 -23.177 7.064 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1 ATOM 1346 C CB . LEU A 1 180 ? 1.035 -24.966 9.834 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1 ATOM 1347 C CG . LEU A 1 180 ? 2.357 -24.619 10.547 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1 ATOM 1348 C CD1 . LEU A 1 180 ? 2.700 -23.137 10.517 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1 ATOM 1349 C CD2 . LEU A 1 180 ? 2.225 -25.068 11.996 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1 ATOM 1350 N N . SER A 1 181 ? 0.291 -22.468 8.377 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1 ATOM 1351 C CA . SER A 1 181 ? 0.371 -21.063 8.051 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1 ATOM 1352 C C . SER A 1 181 ? 0.296 -20.214 9.297 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1 ATOM 1353 O O . SER A 1 181 ? -0.244 -20.637 10.318 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1 ATOM 1354 C CB . SER A 1 181 ? -0.812 -20.698 7.180 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1 ATOM 1355 O OG . SER A 1 181 ? -0.482 -20.927 5.843 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1 ATOM 1356 N N . SER A 1 182 ? 0.822 -19.000 9.201 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N 1 ATOM 1357 C CA . SER A 1 182 ? 0.565 -17.976 10.202 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA 1 ATOM 1358 C C . SER A 1 182 ? 0.293 -16.666 9.496 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C 1 ATOM 1359 O O . SER A 1 182 ? 0.945 -16.360 8.508 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O 1 ATOM 1360 C CB . SER A 1 182 ? 1.746 -17.833 11.159 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB 1 ATOM 1361 O OG . SER A 1 182 ? 1.386 -17.024 12.269 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG 1 ATOM 1362 N N . SER A 1 183 ? -0.692 -15.922 9.991 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1363 C CA . SER A 1 183 ? -0.963 -14.574 9.505 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1364 C C . SER A 1 183 ? -0.616 -13.594 10.612 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1365 O O . SER A 1 183 ? -0.748 -13.916 11.795 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1366 C CB . SER A 1 183 ? -2.434 -14.417 9.106 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1367 O OG . SER A 1 183 ? -3.281 -14.263 10.238 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1368 N N . VAL A 1 184 ? -0.146 -12.412 10.223 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A N 1 ATOM 1369 C CA . VAL A 1 184 ? 0.108 -11.319 11.172 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CA 1 ATOM 1370 C C . VAL A 1 184 ? -0.402 -10.006 10.576 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A C 1 ATOM 1371 O O . VAL A 1 184 ? -0.195 -9.729 9.396 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A O 1 ATOM 1372 C CB . VAL A 1 184 ? 1.592 -11.233 11.597 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CB 1 ATOM 1373 C CG1 . VAL A 1 184 ? 2.499 -10.883 10.433 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG1 1 ATOM 1374 C CG2 . VAL A 1 184 ? 1.753 -10.237 12.723 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG2 1 ATOM 1375 N N . THR A 1 185 ? -1.077 -9.223 11.406 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1 ATOM 1376 C CA . THR A 1 185 ? -1.728 -7.995 10.970 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1 ATOM 1377 C C . THR A 1 185 ? -1.235 -6.826 11.828 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1 ATOM 1378 O O . THR A 1 185 ? -1.376 -6.822 13.049 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1 ATOM 1379 C CB . THR A 1 185 ? -3.267 -8.142 11.018 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1 ATOM 1380 O OG1 . THR A 1 185 ? -3.669 -9.136 10.069 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1 ATOM 1381 C CG2 . THR A 1 185 ? -3.977 -6.820 10.683 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1 ATOM 1382 N N . VAL A 1 186 ? -0.647 -5.848 11.143 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A N 1 ATOM 1383 C CA . VAL A 1 186 ? -0.086 -4.635 11.745 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CA 1 ATOM 1384 C C . VAL A 1 186 ? -0.643 -3.430 10.981 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A C 1 ATOM 1385 O O . VAL A 1 186 ? -1.223 -3.603 9.904 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A O 1 ATOM 1386 C CB . VAL A 1 186 ? 1.459 -4.643 11.701 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CB 1 ATOM 1387 C CG1 . VAL A 1 186 ? 2.005 -5.827 12.479 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CG1 1 ATOM 1388 C CG2 . VAL A 1 186 ? 1.992 -4.691 10.265 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CG2 1 ATOM 1389 N N . THR A 1 187 ? -0.465 -2.222 11.520 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 187 THR A N 1 ATOM 1390 C CA . THR A 1 187 ? -0.878 -0.997 10.802 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CA 1 ATOM 1391 C C . THR A 1 187 ? 0.076 -0.701 9.615 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 187 THR A C 1 ATOM 1392 O O . THR A 1 187 ? 1.227 -1.154 9.623 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 187 THR A O 1 ATOM 1393 C CB . THR A 1 187 ? -0.965 0.216 11.753 1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CB 1 ATOM 1394 O OG1 . THR A 1 187 ? 0.319 0.462 12.334 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 187 THR A OG1 1 ATOM 1395 C CG2 . THR A 1 187 ? -1.996 -0.040 12.867 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CG2 1 ATOM 1396 N N . SER A 1 188 ? -0.404 0.034 8.611 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 188 SER A N 1 ATOM 1397 C CA . SER A 1 188 ? 0.351 0.273 7.354 1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CA 1 ATOM 1398 C C . SER A 1 188 ? 1.693 1.012 7.498 1.00 64.10 ? ? ? ? ? ? 188 SER A C 1 ATOM 1399 O O . SER A 1 188 ? 2.620 0.740 6.752 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 188 SER A O 1 ATOM 1400 C CB . SER A 1 188 ? -0.515 1.031 6.332 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CB 1 ATOM 1401 O OG . SER A 1 188 ? -1.692 0.334 6.045 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 188 SER A OG 1 ATOM 1402 N N . ASN A 1 189 ? 1.754 1.994 8.377 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A N 1 ATOM 1403 C CA . ASN A 1 189 ? 3.030 2.675 8.756 1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CA 1 ATOM 1404 C C . ASN A 1 189 ? 4.103 1.755 9.378 1.00 66.37 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A C 1 ATOM 1405 O O . ASN A 1 189 ? 5.289 2.077 9.312 1.00 68.47 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A O 1 ATOM 1406 C CB . ASN A 1 189 ? 2.810 3.903 9.676 1.00 69.75 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CB 1 ATOM 1407 C CG . ASN A 1 189 ? 1.778 3.679 10.764 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CG 1 ATOM 1408 O OD1 . ASN A 1 189 ? 1.233 2.571 10.936 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A OD1 1 ATOM 1409 N ND2 . ASN A 1 189 ? 1.434 4.783 11.462 1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A ND2 1 ATOM 1410 N N . THR A 1 190 ? 3.695 0.646 9.995 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 190 THR A N 1 ATOM 1411 C CA . THR A 1 190 ? 4.629 -0.350 10.574 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CA 1 ATOM 1412 C C . THR A 1 190 ? 5.450 -1.075 9.495 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 190 THR A C 1 ATOM 1413 O O . THR A 1 190 ? 6.667 -1.177 9.627 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 190 THR A O 1 ATOM 1414 C CB . THR A 1 190 ? 3.882 -1.425 11.411 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CB 1 ATOM 1415 O OG1 . THR A 1 190 ? 2.884 -0.803 12.224 1.00 59.94 ? ? ? ? ? ? 190 THR A OG1 1 ATOM 1416 C CG2 . THR A 1 190 ? 4.818 -2.261 12.300 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CG2 1 ATOM 1417 N N . TRP A 1 191 ? 4.779 -1.578 8.449 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A N 1 ATOM 1418 C CA . TRP A 1 191 ? 5.431 -2.386 7.409 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CA 1 ATOM 1419 C C . TRP A 1 191 ? 5.180 -1.761 6.022 1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A C 1 ATOM 1420 O O . TRP A 1 191 ? 4.042 -1.397 5.727 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A O 1 ATOM 1421 C CB . TRP A 1 191 ? 4.903 -3.827 7.469 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CB 1 ATOM 1422 C CG . TRP A 1 191 ? 5.629 -4.769 6.562 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CG 1 ATOM 1423 C CD1 . TRP A 1 191 ? 6.736 -5.504 6.854 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CD1 1 ATOM 1424 C CD2 . TRP A 1 191 ? 5.308 -5.043 5.196 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CD2 1 ATOM 1425 N NE1 . TRP A 1 191 ? 7.116 -6.229 5.753 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A NE1 1 ATOM 1426 C CE2 . TRP A 1 191 ? 6.251 -5.963 4.723 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CE2 1 ATOM 1427 C CE3 . TRP A 1 191 ? 4.300 -4.596 4.328 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CE3 1 ATOM 1428 C CZ2 . TRP A 1 191 ? 6.224 -6.458 3.407 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CZ2 1 ATOM 1429 C CZ3 . TRP A 1 191 ? 4.269 -5.078 3.034 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CZ3 1 ATOM 1430 C CH2 . TRP A 1 191 ? 5.226 -6.013 2.581 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CH2 1 ATOM 1431 N N . PRO A 1 192 ? 6.195 -1.663 5.154 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A N 1 ATOM 1432 C CA . PRO A 1 192 ? 7.534 -2.309 5.293 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CA 1 ATOM 1433 C C . PRO A 1 192 ? 8.656 -1.535 6.025 1.00 66.40 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A C 1 ATOM 1434 O O . PRO A 1 192 ? 9.812 -1.932 5.945 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A O 1 ATOM 1435 C CB . PRO A 1 192 ? 7.932 -2.604 3.831 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CB 1 ATOM 1436 C CG . PRO A 1 192 ? 7.158 -1.622 3.023 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CG 1 ATOM 1437 C CD . PRO A 1 192 ? 5.862 -1.374 3.746 1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CD 1 ATOM 1438 N N . SER A 1 193 ? 8.309 -0.472 6.753 1.00 68.49 ? ? ? ? ? ? 193 SER A N 1 ATOM 1439 C CA . SER A 1 193 ? 9.296 0.424 7.409 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CA 1 ATOM 1440 C C . SER A 1 193 ? 10.107 -0.324 8.450 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 193 SER A C 1 ATOM 1441 O O . SER A 1 193 ? 11.334 -0.301 8.417 1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 193 SER A O 1 ATOM 1442 C CB . SER A 1 193 ? 8.607 1.627 8.072 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CB 1 ATOM 1443 O OG . SER A 1 193 ? 7.362 1.910 7.454 1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 193 SER A OG 1 ATOM 1444 N N . GLN A 1 194 ? 9.401 -0.969 9.369 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A N 1 ATOM 1445 C CA . GLN A 1 194 ? 9.994 -1.898 10.323 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CA 1 ATOM 1446 C C . GLN A 1 194 ? 9.976 -3.305 9.713 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A C 1 ATOM 1447 O O . GLN A 1 194 ? 8.996 -3.710 9.056 1.00 64.95 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A O 1 ATOM 1448 C CB . GLN A 1 194 ? 9.232 -1.903 11.645 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CB 1 ATOM 1449 C CG . GLN A 1 194 ? 9.201 -0.574 12.394 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CG 1 ATOM 1450 C CD . GLN A 1 194 ? 8.295 -0.643 13.646 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CD 1 ATOM 1451 O OE1 . GLN A 1 194 ? 7.991 -1.722 14.181 1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A OE1 1 ATOM 1452 N NE2 . GLN A 1 194 ? 7.797 0.509 14.071 1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A NE2 1 ATOM 1453 N N . THR A 1 195 ? 11.058 -4.047 9.950 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 195 THR A N 1 ATOM 1454 C CA . THR A 1 195 ? 11.226 -5.355 9.347 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CA 1 ATOM 1455 C C . THR A 1 195 ? 10.421 -6.379 10.135 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 195 THR A C 1 ATOM 1456 O O . THR A 1 195 ? 10.470 -6.392 11.368 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 195 THR A O 1 ATOM 1457 C CB . THR A 1 195 ? 12.717 -5.763 9.287 1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CB 1 ATOM 1458 O OG1 . THR A 1 195 ? 13.212 -6.011 10.604 1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 195 THR A OG1 1 ATOM 1459 C CG2 . THR A 1 195 ? 13.566 -4.657 8.598 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CG2 1 ATOM 1460 N N . ILE A 1 196 ? 9.655 -7.205 9.426 1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A N 1 ATOM 1461 C CA . ILE A 1 196 ? 8.892 -8.291 10.033 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CA 1 ATOM 1462 C C . ILE A 1 196 ? 9.436 -9.626 9.492 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A C 1 ATOM 1463 O O . ILE A 1 196 ? 9.475 -9.857 8.272 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A O 1 ATOM 1464 C CB . ILE A 1 196 ? 7.379 -8.127 9.770 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CB 1 ATOM 1465 C CG1 . ILE A 1 196 ? 6.841 -6.978 10.643 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CG1 1 ATOM 1466 C CG2 . ILE A 1 196 ? 6.614 -9.419 10.057 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CG2 1 ATOM 1467 C CD1 . ILE A 1 196 ? 5.393 -6.592 10.364 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CD1 1 ATOM 1468 N N . THR A 1 197 ? 9.859 -10.491 10.415 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 197 THR A N 1 ATOM 1469 C CA . THR A 1 197 ? 10.469 -11.775 10.079 1.00 59.95 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CA 1 ATOM 1470 C C . THR A 1 197 ? 9.659 -12.919 10.700 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 197 THR A C 1 ATOM 1471 O O . THR A 1 197 ? 9.207 -12.840 11.839 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 197 THR A O 1 ATOM 1472 C CB . THR A 1 197 ? 11.940 -11.832 10.555 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CB 1 ATOM 1473 O OG1 . THR A 1 197 ? 12.696 -10.816 9.880 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 197 THR A OG1 1 ATOM 1474 C CG2 . THR A 1 197 ? 12.574 -13.183 10.257 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CG2 1 ATOM 1475 N N . CYS A 1 198 ? 9.489 -13.978 9.915 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1 ATOM 1476 C CA . CYS A 1 198 ? 8.845 -15.219 10.340 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1 ATOM 1477 C C . CYS A 1 198 ? 9.949 -16.194 10.778 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1 ATOM 1478 O O . CYS A 1 198 ? 10.878 -16.423 10.014 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1 ATOM 1479 C CB . CYS A 1 198 ? 8.049 -15.787 9.163 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1 ATOM 1480 S SG . CYS A 1 198 ? 7.436 -17.451 9.414 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1 ATOM 1481 N N . ASN A 1 199 ? 9.845 -16.750 11.992 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A N 1 ATOM 1482 C CA . ASN A 1 199 ? 10.850 -17.703 12.538 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CA 1 ATOM 1483 C C . ASN A 1 199 ? 10.264 -19.102 12.731 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A C 1 ATOM 1484 O O . ASN A 1 199 ? 9.364 -19.289 13.550 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A O 1 ATOM 1485 C CB . ASN A 1 199 ? 11.409 -17.251 13.899 1.00 61.64 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CB 1 ATOM 1486 C CG . ASN A 1 199 ? 11.516 -15.757 14.026 1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CG 1 ATOM 1487 O OD1 . ASN A 1 199 ? 10.762 -15.137 14.782 1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A OD1 1 ATOM 1488 N ND2 . ASN A 1 199 ? 12.449 -15.164 13.291 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A ND2 1 ATOM 1489 N N . VAL A 1 200 ? 10.817 -20.074 12.014 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N 1 ATOM 1490 C CA . VAL A 1 200 ? 10.302 -21.432 12.022 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA 1 ATOM 1491 C C . VAL A 1 200 ? 11.392 -22.405 12.479 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C 1 ATOM 1492 O O . VAL A 1 200 ? 12.504 -22.390 11.955 1.00 62.49 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O 1 ATOM 1493 C CB . VAL A 1 200 ? 9.760 -21.825 10.633 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB 1 ATOM 1494 C CG1 . VAL A 1 200 ? 9.308 -23.277 10.615 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1 1 ATOM 1495 C CG2 . VAL A 1 200 ? 8.609 -20.909 10.249 1.00 56.94 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2 1 ATOM 1496 N N . ALA A 1 201 ? 11.054 -23.237 13.459 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A N 1 ATOM 1497 C CA . ALA A 1 201 ? 11.949 -24.284 13.956 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A CA 1 ATOM 1498 C C . ALA A 1 201 ? 11.265 -25.635 13.796 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A C 1 ATOM 1499 O O . ALA A 1 201 ? 10.060 -25.771 14.042 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A O 1 ATOM 1500 C CB . ALA A 1 201 ? 12.327 -24.043 15.412 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A CB 1 ATOM 1501 N N . HIS A 1 202 ? 12.035 -26.623 13.364 1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A N 1 ATOM 1502 C CA . HIS A 1 202 ? 11.552 -27.998 13.251 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CA 1 ATOM 1503 C C . HIS A 1 202 ? 12.605 -28.887 13.916 1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A C 1 ATOM 1504 O O . HIS A 1 202 ? 13.583 -29.293 13.269 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A O 1 ATOM 1505 C CB . HIS A 1 202 ? 11.314 -28.364 11.774 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CB 1 ATOM 1506 C CG . HIS A 1 202 ? 10.764 -29.738 11.578 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CG 1 ATOM 1507 N ND1 . HIS A 1 202 ? 11.415 -30.701 10.836 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A ND1 1 ATOM 1508 C CD2 . HIS A 1 202 ? 9.629 -30.317 12.034 1.00 61.62 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CD2 1 ATOM 1509 C CE1 . HIS A 1 202 ? 10.702 -31.812 10.835 1.00 65.17 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CE1 1 ATOM 1510 N NE2 . HIS A 1 202 ? 9.612 -31.606 11.554 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A NE2 1 ATOM 1511 N N . PRO A 1 203 ? 12.439 -29.144 15.228 1.00 67.03 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N 1 ATOM 1512 C CA . PRO A 1 203 ? 13.440 -29.884 16.014 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA 1 ATOM 1513 C C . PRO A 1 203 ? 13.896 -31.202 15.391 1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C 1 ATOM 1514 O O . PRO A 1 203 ? 15.088 -31.459 15.328 1.00 71.06 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O 1 ATOM 1515 C CB . PRO A 1 203 ? 12.719 -30.131 17.350 1.00 69.58 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB 1 ATOM 1516 C CG . PRO A 1 203 ? 11.810 -28.960 17.489 1.00 67.21 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG 1 ATOM 1517 C CD . PRO A 1 203 ? 11.341 -28.657 16.090 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD 1 ATOM 1518 N N . ALA A 1 204 ? 12.953 -32.000 14.897 1.00 68.60 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1 ATOM 1519 C CA . ALA A 1 204 ? 13.255 -33.324 14.327 1.00 70.24 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1 ATOM 1520 C C . ALA A 1 204 ? 14.276 -33.320 13.176 1.00 71.81 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1 ATOM 1521 O O . ALA A 1 204 ? 15.046 -34.275 13.040 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1 ATOM 1522 C CB . ALA A 1 204 ? 11.968 -33.998 13.888 1.00 68.54 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1 ATOM 1523 N N . SER A 1 205 ? 14.291 -32.258 12.369 1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 205 SER A N 1 ATOM 1524 C CA . SER A 1 205 ? 15.273 -32.112 11.280 1.00 71.89 ? ? ? ? ? ? 205 SER A CA 1 ATOM 1525 C C . SER A 1 205 ? 16.402 -31.120 11.593 1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 205 SER A C 1 ATOM 1526 O O . SER A 1 205 ? 17.189 -30.800 10.709 1.00 74.50 ? ? ? ? ? ? 205 SER A O 1 ATOM 1527 C CB . SER A 1 205 ? 14.574 -31.691 9.983 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 205 SER A CB 1 ATOM 1528 O OG . SER A 1 205 ? 13.979 -30.412 10.097 1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 205 SER A OG 1 ATOM 1529 N N . SER A 1 206 ? 16.489 -30.662 12.843 1.00 73.19 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1530 C CA . SER A 1 206 ? 17.413 -29.592 13.255 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1531 C C . SER A 1 206 ? 17.337 -28.347 12.358 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1532 O O . SER A 1 206 ? 18.354 -27.736 12.043 1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1533 C CB . SER A 1 206 ? 18.853 -30.110 13.320 1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1534 O OG . SER A 1 206 ? 18.952 -31.202 14.198 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1 ATOM 1535 N N . THR A 1 207 ? 16.124 -27.979 11.960 1.00 71.64 ? ? ? ? ? ? 207 THR A N 1 ATOM 1536 C CA . THR A 1 207 ? 15.919 -26.881 11.030 1.00 71.93 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CA 1 ATOM 1537 C C . THR A 1 207 ? 15.493 -25.653 11.818 1.00 71.63 ? ? ? ? ? ? 207 THR A C 1 ATOM 1538 O O . THR A 1 207 ? 14.550 -25.711 12.598 1.00 70.57 ? ? ? ? ? ? 207 THR A O 1 ATOM 1539 C CB . THR A 1 207 ? 14.855 -27.256 9.979 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CB 1 ATOM 1540 O OG1 . THR A 1 207 ? 15.357 -28.324 9.166 1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 207 THR A OG1 1 ATOM 1541 C CG2 . THR A 1 207 ? 14.476 -26.064 9.075 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CG2 1 ATOM 1542 N N . LYS A 1 208 ? 16.220 -24.557 11.630 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A N 1 ATOM 1543 C CA . LYS A 1 208 ? 15.833 -23.227 12.106 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CA 1 ATOM 1544 C C . LYS A 1 208 ? 15.978 -22.281 10.908 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A C 1 ATOM 1545 O O . LYS A 1 208 ? 17.044 -22.211 10.292 1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A O 1 ATOM 1546 C CB . LYS A 1 208 ? 16.720 -22.757 13.253 1.00 78.13 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CB 1 ATOM 1547 C CG . LYS A 1 208 ? 16.607 -23.548 14.538 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CG 1 ATOM 1548 C CD . LYS A 1 208 ? 17.822 -23.363 15.424 1.00 85.73 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CD 1 ATOM 1549 C CE . LYS A 1 208 ? 17.806 -24.399 16.547 1.00 87.55 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CE 1 ATOM 1550 N NZ . LYS A 1 208 ? 18.927 -24.241 17.519 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A NZ 1 ATOM 1551 N N . VAL A 1 209 ? 14.898 -21.582 10.562 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A N 1 ATOM 1552 C CA . VAL A 1 209 ? 14.861 -20.753 9.361 1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CA 1 ATOM 1553 C C . VAL A 1 209 ? 14.146 -19.434 9.672 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A C 1 ATOM 1554 O O . VAL A 1 209 ? 13.117 -19.416 10.336 1.00 66.32 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A O 1 ATOM 1555 C CB . VAL A 1 209 ? 14.177 -21.527 8.200 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CB 1 ATOM 1556 C CG1 . VAL A 1 209 ? 13.651 -20.610 7.083 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG1 1 ATOM 1557 C CG2 . VAL A 1 209 ? 15.142 -22.561 7.616 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG2 1 ATOM 1558 N N . ASP A 1 210 ? 14.723 -18.339 9.186 1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N 1 ATOM 1559 C CA . ASP A 1 210 ? 14.131 -17.010 9.297 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA 1 ATOM 1560 C C . ASP A 1 210 ? 13.851 -16.497 7.885 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C 1 ATOM 1561 O O . ASP A 1 210 ? 14.755 -16.478 7.047 1.00 71.73 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O 1 ATOM 1562 C CB . ASP A 1 210 ? 15.076 -16.056 10.030 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB 1 ATOM 1563 C CG . ASP A 1 210 ? 15.379 -16.516 11.468 1.00 69.57 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG 1 ATOM 1564 O OD1 . ASP A 1 210 ? 14.464 -16.960 12.187 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1 ATOM 1565 O OD2 . ASP A 1 210 ? 16.548 -16.476 11.901 1.00 72.63 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1 ATOM 1566 N N . LYS A 1 211 ? 12.602 -16.096 7.616 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A N 1 ATOM 1567 C CA . LYS A 1 211 ? 12.253 -15.448 6.349 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CA 1 ATOM 1568 C C . LYS A 1 211 ? 11.687 -14.066 6.605 1.00 63.72 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A C 1 ATOM 1569 O O . LYS A 1 211 ? 10.625 -13.919 7.208 1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A O 1 ATOM 1570 C CB . LYS A 1 211 ? 11.257 -16.262 5.532 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CB 1 ATOM 1571 C CG . LYS A 1 211 ? 11.762 -17.623 5.086 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CG 1 ATOM 1572 C CD . LYS A 1 211 ? 12.847 -17.591 4.013 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CD 1 ATOM 1573 C CE . LYS A 1 211 ? 13.465 -18.975 3.848 1.00 75.29 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CE 1 ATOM 1574 N NZ . LYS A 1 211 ? 14.291 -19.072 2.603 1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A NZ 1 ATOM 1575 N N . LYS A 1 212 ? 12.418 -13.053 6.128 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A N 1 ATOM 1576 C CA . LYS A 1 212 ? 11.962 -11.682 6.137 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CA 1 ATOM 1577 C C . LYS A 1 212 ? 10.847 -11.536 5.095 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A C 1 ATOM 1578 O O . LYS A 1 212 ? 10.955 -12.076 3.978 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A O 1 ATOM 1579 C CB . LYS A 1 212 ? 13.119 -10.735 5.823 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CB 1 ATOM 1580 C CG . LYS A 1 212 ? 12.789 -9.256 5.953 1.00 69.80 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CG 1 ATOM 1581 C CD . LYS A 1 212 ? 14.072 -8.426 5.764 1.00 73.30 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CD 1 ATOM 1582 C CE . LYS A 1 212 ? 13.775 -6.943 5.675 1.00 73.71 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CE 1 ATOM 1583 N NZ . LYS A 1 212 ? 15.073 -6.216 5.623 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A NZ 1 ATOM 1584 N N . ILE A 1 213 ? 9.787 -10.807 5.464 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A N 1 ATOM 1585 C CA . ILE A 1 213 ? 8.685 -10.560 4.556 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CA 1 ATOM 1586 C C . ILE A 1 213 ? 9.034 -9.324 3.719 1.00 63.49 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A C 1 ATOM 1587 O O . ILE A 1 213 ? 8.954 -8.190 4.204 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A O 1 ATOM 1588 C CB . ILE A 1 213 ? 7.345 -10.344 5.299 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CB 1 ATOM 1589 C CG1 . ILE A 1 213 ? 7.061 -11.463 6.321 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG1 1 ATOM 1590 C CG2 . ILE A 1 213 ? 6.186 -10.217 4.289 1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG2 1 ATOM 1591 C CD1 . ILE A 1 213 ? 7.132 -12.867 5.761 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CD1 1 ATOM 1592 N N . GLU A 1 214 ? 9.444 -9.558 2.466 1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N 1 ATOM 1593 C CA . GLU A 1 214 ? 9.833 -8.495 1.542 1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA 1 ATOM 1594 C C . GLU A 1 214 ? 8.645 -8.165 0.638 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C 1 ATOM 1595 O O . GLU A 1 214 ? 7.930 -9.075 0.229 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O 1 ATOM 1596 C CB . GLU A 1 214 ? 11.032 -8.946 0.677 1.00 71.37 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB 1 ATOM 1597 C CG . GLU A 1 214 ? 12.289 -9.346 1.442 1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG 1 ATOM 1598 C CD . GLU A 1 214 ? 13.173 -8.175 1.900 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD 1 ATOM 1599 O OE1 . GLU A 1 214 ? 12.724 -7.035 1.955 1.00 73.38 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1 1 ATOM 1600 O OE2 . GLU A 1 214 ? 14.352 -8.412 2.208 1.00 77.07 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2 1 ATOM 1601 N N . PRO A 1 215 ? 8.430 -6.880 0.307 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A N 1 ATOM 1602 C CA . PRO A 1 215 ? 7.390 -6.602 -0.708 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CA 1 ATOM 1603 C C . PRO A 1 215 ? 7.808 -7.143 -2.100 1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A C 1 ATOM 1604 O O . PRO A 1 215 ? 8.999 -7.295 -2.373 1.00 73.73 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A O 1 ATOM 1605 C CB . PRO A 1 215 ? 7.284 -5.065 -0.712 1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CB 1 ATOM 1606 C CG . PRO A 1 215 ? 8.511 -4.555 -0.019 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CG 1 ATOM 1607 C CD . PRO A 1 215 ? 8.982 -5.645 0.903 1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CD 1 ATOM 1608 N N . ARG A 1 216 ? 6.832 -7.426 -2.941 1.00 71.64 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A N 1 ATOM 1609 C CA . ARG A 1 216 ? 7.054 -8.127 -4.195 1.00 74.29 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CA 1 ATOM 1610 C C . ARG A 1 216 ? 7.549 -7.176 -5.298 1.00 79.35 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A C 1 ATOM 1611 O O . ARG A 1 216 ? 6.973 -6.125 -5.514 1.00 80.87 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A O 1 ATOM 1612 C CB . ARG A 1 216 ? 5.741 -8.805 -4.650 1.00 73.08 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CB 1 ATOM 1613 C CG . ARG A 1 216 ? 5.182 -9.802 -3.646 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CG 1 ATOM 1614 C CD . ARG A 1 216 ? 3.756 -10.199 -3.963 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CD 1 ATOM 1615 N NE . ARG A 1 216 ? 3.166 -11.094 -2.957 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NE 1 ATOM 1616 C CZ . ARG A 1 216 ? 3.239 -12.431 -2.942 1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CZ 1 ATOM 1617 N NH1 . ARG A 1 216 ? 2.644 -13.090 -1.974 1.00 60.51 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NH1 1 ATOM 1618 N NH2 . ARG A 1 216 ? 3.929 -13.106 -3.842 1.00 66.61 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NH2 1 ATOM 1619 N N . GLY A 1 217 ? 8.625 -7.562 -5.987 1.00 82.65 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N 1 ATOM 1620 C CA . GLY A 1 217 ? 9.089 -6.865 -7.190 1.00 87.10 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA 1 ATOM 1621 C C . GLY A 1 217 ? 8.463 -7.574 -8.376 1.00 89.81 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C 1 ATOM 1622 O O . GLY A 1 217 ? 8.315 -8.789 -8.341 1.00 88.49 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O 1 ATOM 1623 N N . PRO A 1 218 ? 8.064 -6.832 -9.433 1.00 94.20 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A N 1 ATOM 1624 C CA . PRO A 1 218 ? 7.624 -7.507 -10.672 1.00 97.55 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CA 1 ATOM 1625 C C . PRO A 1 218 ? 8.778 -8.199 -11.422 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A C 1 ATOM 1626 O O . PRO A 1 218 ? 8.543 -9.014 -12.310 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A O 1 ATOM 1627 C CB . PRO A 1 218 ? 7.059 -6.358 -11.515 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CB 1 ATOM 1628 C CG . PRO A 1 218 ? 7.718 -5.119 -10.991 1.00 100.60 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CG 1 ATOM 1629 C CD . PRO A 1 218 ? 7.941 -5.361 -9.529 1.00 95.70 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CD 1 ATOM 1630 N N . ASP B 2 1 ? -12.378 -50.890 34.338 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B N 1 ATOM 1631 C CA . ASP B 2 1 ? -12.091 -49.441 34.132 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CA 1 ATOM 1632 C C . ASP B 2 1 ? -13.333 -48.646 34.473 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B C 1 ATOM 1633 O O . ASP B 2 1 ? -14.450 -49.066 34.187 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B O 1 ATOM 1634 C CB . ASP B 2 1 ? -11.711 -49.153 32.696 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CB 1 ATOM 1635 C CG . ASP B 2 1 ? -10.345 -49.719 32.308 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CG 1 ATOM 1636 O OD1 . ASP B 2 1 ? -9.819 -50.622 33.021 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B OD1 1 ATOM 1637 O OD2 . ASP B 2 1 ? -9.795 -49.243 31.272 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B OD2 1 ATOM 1638 N N . ILE B 2 2 ? -13.136 -47.497 35.086 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B N 1 ATOM 1639 C CA . ILE B 2 2 ? -14.221 -46.570 35.335 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CA 1 ATOM 1640 C C . ILE B 2 2 ? -14.285 -45.618 34.154 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B C 1 ATOM 1641 O O . ILE B 2 2 ? -13.334 -44.865 33.909 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B O 1 ATOM 1642 C CB . ILE B 2 2 ? -13.985 -45.775 36.637 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CB 1 ATOM 1643 C CG1 . ILE B 2 2 ? -13.868 -46.767 37.809 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CG1 1 ATOM 1644 C CG2 . ILE B 2 2 ? -15.105 -44.762 36.845 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CG2 1 ATOM 1645 C CD1 . ILE B 2 2 ? -13.651 -46.134 39.165 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CD1 1 ATOM 1646 N N . VAL B 2 3 ? -15.408 -45.658 33.429 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B N 1 ATOM 1647 C CA . VAL B 2 3 ? -15.581 -44.872 32.212 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CA 1 ATOM 1648 C C . VAL B 2 3 ? -16.335 -43.594 32.534 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B C 1 ATOM 1649 O O . VAL B 2 3 ? -17.427 -43.636 33.087 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B O 1 ATOM 1650 C CB . VAL B 2 3 ? -16.325 -45.679 31.127 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CB 1 ATOM 1651 C CG1 . VAL B 2 3 ? -16.605 -44.814 29.891 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CG1 1 ATOM 1652 C CG2 . VAL B 2 3 ? -15.513 -46.907 30.731 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CG2 1 ATOM 1653 N N . LEU B 2 4 ? -15.750 -42.460 32.171 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B N 1 ATOM 1654 C CA . LEU B 2 4 ? -16.381 -41.165 32.359 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CA 1 ATOM 1655 C C . LEU B 2 4 ? -16.970 -40.675 31.032 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B C 1 ATOM 1656 O O . LEU B 2 4 ? -16.266 -40.601 30.023 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B O 1 ATOM 1657 C CB . LEU B 2 4 ? -15.357 -40.161 32.878 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CB 1 ATOM 1658 C CG . LEU B 2 4 ? -14.619 -40.531 34.181 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CG 1 ATOM 1659 C CD1 . LEU B 2 4 ? -13.714 -39.368 34.611 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CD1 1 ATOM 1660 C CD2 . LEU B 2 4 ? -15.584 -40.903 35.299 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CD2 1 ATOM 1661 N N . THR B 2 5 ? -18.263 -40.349 31.043 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 5 THR B N 1 ATOM 1662 C CA . THR B 2 5 ? -18.976 -39.861 29.868 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CA 1 ATOM 1663 C C . THR B 2 5 ? -19.459 -38.438 30.127 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 5 THR B C 1 ATOM 1664 O O . THR B 2 5 ? -20.315 -38.220 30.977 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 5 THR B O 1 ATOM 1665 C CB . THR B 2 5 ? -20.167 -40.775 29.532 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CB 1 ATOM 1666 O OG1 . THR B 2 5 ? -19.683 -42.091 29.259 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 5 THR B OG1 1 ATOM 1667 C CG2 . THR B 2 5 ? -20.924 -40.248 28.312 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CG2 1 ATOM 1668 N N . GLN B 2 6 ? -18.894 -37.478 29.399 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B N 1 ATOM 1669 C CA . GLN B 2 6 ? -19.258 -36.086 29.556 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CA 1 ATOM 1670 C C . GLN B 2 6 ? -20.400 -35.722 28.638 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B C 1 ATOM 1671 O O . GLN B 2 6 ? -20.566 -36.296 27.588 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B O 1 ATOM 1672 C CB . GLN B 2 6 ? -18.080 -35.166 29.288 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CB 1 ATOM 1673 C CG . GLN B 2 6 ? -16.994 -35.297 30.316 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CG 1 ATOM 1674 C CD . GLN B 2 6 ? -15.855 -34.294 30.133 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CD 1 ATOM 1675 O OE1 . GLN B 2 6 ? -14.687 -34.671 30.177 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B OE1 1 ATOM 1676 N NE2 . GLN B 2 6 ? -16.189 -33.014 29.948 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B NE2 1 ATOM 1677 N N . SER B 2 7 ? -21.200 -34.763 29.077 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 7 SER B N 1 ATOM 1678 C CA . SER B 2 7 ? -22.164 -34.115 28.206 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 7 SER B CA 1 ATOM 1679 C C . SER B 2 7 ? -22.345 -32.646 28.644 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 7 SER B C 1 ATOM 1680 O O . SER B 2 7 ? -22.188 -32.347 29.824 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 7 SER B O 1 ATOM 1681 C CB . SER B 2 7 ? -23.505 -34.861 28.193 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 7 SER B CB 1 ATOM 1682 O OG . SER B 2 7 ? -24.300 -34.487 29.283 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 7 SER B OG 1 ATOM 1683 N N . PRO B 2 8 ? -22.652 -31.742 27.715 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B N 1 ATOM 1684 C CA . PRO B 2 8 ? -22.701 -32.003 26.283 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CA 1 ATOM 1685 C C . PRO B 2 8 ? -21.282 -32.101 25.690 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B C 1 ATOM 1686 O O . PRO B 2 8 ? -20.294 -31.981 26.426 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B O 1 ATOM 1687 C CB . PRO B 2 8 ? -23.409 -30.769 25.748 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CB 1 ATOM 1688 C CG . PRO B 2 8 ? -22.944 -29.679 26.663 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CG 1 ATOM 1689 C CD . PRO B 2 8 ? -22.816 -30.312 28.017 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CD 1 ATOM 1690 N N . ALA B 2 9 ? -21.206 -32.339 24.386 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B N 1 ATOM 1691 C CA . ALA B 2 9 ? -19.942 -32.358 23.673 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B CA 1 ATOM 1692 C C . ALA B 2 9 ? -19.422 -30.946 23.528 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B C 1 ATOM 1693 O O . ALA B 2 9 ? -18.219 -30.717 23.634 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B O 1 ATOM 1694 C CB . ALA B 2 9 ? -20.100 -32.997 22.300 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B CB 1 ATOM 1695 N N . SER B 2 10 ? -20.338 -30.014 23.241 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 10 SER B N 1 ATOM 1696 C CA . SER B 2 10 ? -20.020 -28.589 23.254 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CA 1 ATOM 1697 C C . SER B 2 10 ? -21.251 -27.725 23.535 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 10 SER B C 1 ATOM 1698 O O . SER B 2 10 ? -22.362 -28.208 23.583 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 10 SER B O 1 ATOM 1699 C CB . SER B 2 10 ? -19.359 -28.161 21.955 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CB 1 ATOM 1700 O OG . SER B 2 10 ? -20.345 -27.833 21.002 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 10 SER B OG 1 ATOM 1701 N N . LEU B 2 11 ? -21.019 -26.428 23.663 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B N 1 ATOM 1702 C CA . LEU B 2 11 ? -21.865 -25.550 24.459 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CA 1 ATOM 1703 C C . LEU B 2 11 ? -21.498 -24.137 24.049 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B C 1 ATOM 1704 O O . LEU B 2 11 ? -20.319 -23.806 24.044 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B O 1 ATOM 1705 C CB . LEU B 2 11 ? -21.429 -25.737 25.914 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CB 1 ATOM 1706 C CG . LEU B 2 11 ? -22.386 -25.895 27.041 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CG 1 ATOM 1707 C CD1 . LEU B 2 11 ? -21.551 -26.247 28.264 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD1 1 ATOM 1708 C CD2 . LEU B 2 11 ? -23.165 -24.648 27.316 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD2 1 ATOM 1709 N N . ALA B 2 12 ? -22.470 -23.299 23.737 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B N 1 ATOM 1710 C CA . ALA B 2 12 ? -22.191 -21.883 23.436 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B CA 1 ATOM 1711 C C . ALA B 2 12 ? -22.944 -21.005 24.423 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B C 1 ATOM 1712 O O . ALA B 2 12 ? -24.177 -20.997 24.422 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B O 1 ATOM 1713 C CB . ALA B 2 12 ? -22.581 -21.543 22.018 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B CB 1 ATOM 1714 N N . VAL B 2 13 ? -22.199 -20.277 25.257 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B N 1 ATOM 1715 C CA . VAL B 2 13 ? -22.776 -19.472 26.338 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CA 1 ATOM 1716 C C . VAL B 2 13 ? -22.417 -17.990 26.193 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B C 1 ATOM 1717 O O . VAL B 2 13 ? -21.260 -17.670 25.910 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B O 1 ATOM 1718 C CB . VAL B 2 13 ? -22.264 -19.964 27.706 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CB 1 ATOM 1719 C CG1 . VAL B 2 13 ? -22.882 -19.163 28.839 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CG1 1 ATOM 1720 C CG2 . VAL B 2 13 ? -22.556 -21.435 27.874 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CG2 1 ATOM 1721 N N . SER B 2 14 ? -23.388 -17.103 26.416 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 14 SER B N 1 ATOM 1722 C CA . SER B 2 14 ? -23.157 -15.655 26.400 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 14 SER B CA 1 ATOM 1723 C C . SER B 2 14 ? -22.340 -15.179 27.587 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 14 SER B C 1 ATOM 1724 O O . SER B 2 14 ? -22.359 -15.807 28.642 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 14 SER B O 1 ATOM 1725 C CB . SER B 2 14 ? -24.489 -14.892 26.363 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 14 SER B CB 1 ATOM 1726 O OG . SER B 2 14 ? -25.150 -15.043 25.128 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 14 SER B OG 1 ATOM 1727 N N . LEU B 2 15 ? -21.629 -14.062 27.428 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B N 1 ATOM 1728 C CA . LEU B 2 15 ? -20.850 -13.475 28.536 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CA 1 ATOM 1729 C C . LEU B 2 15 ? -21.748 -13.179 29.728 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B C 1 ATOM 1730 O O . LEU B 2 15 ? -22.868 -12.698 29.566 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B O 1 ATOM 1731 C CB . LEU B 2 15 ? -20.161 -12.184 28.094 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CB 1 ATOM 1732 C CG . LEU B 2 15 ? -19.018 -12.348 27.083 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CG 1 ATOM 1733 C CD1 . LEU B 2 15 ? -18.622 -10.995 26.513 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CD1 1 ATOM 1734 C CD2 . LEU B 2 15 ? -17.823 -13.040 27.723 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CD2 1 ATOM 1735 N N . GLY B 2 16 ? -21.266 -13.490 30.922 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B N 1 ATOM 1736 C CA . GLY B 2 16 ? -22.060 -13.298 32.129 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B CA 1 ATOM 1737 C C . GLY B 2 16 ? -23.098 -14.364 32.449 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B C 1 ATOM 1738 O O . GLY B 2 16 ? -23.754 -14.259 33.478 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B O 1 ATOM 1739 N N . GLN B 2 17 ? -23.250 -15.385 31.603 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B N 1 ATOM 1740 C CA . GLN B 2 17 ? -24.256 -16.441 31.809 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CA 1 ATOM 1741 C C . GLN B 2 17 ? -23.594 -17.705 32.397 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B C 1 ATOM 1742 O O . GLN B 2 17 ? -22.377 -17.764 32.575 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B O 1 ATOM 1743 C CB . GLN B 2 17 ? -24.946 -16.794 30.495 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CB 1 ATOM 1744 C CG . GLN B 2 17 ? -25.688 -15.642 29.828 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CG 1 ATOM 1745 C CD . GLN B 2 17 ? -26.820 -15.098 30.616 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CD 1 ATOM 1746 O OE1 . GLN B 2 17 ? -26.970 -13.891 30.736 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B OE1 1 ATOM 1747 N NE2 . GLN B 2 17 ? -27.638 -15.980 31.151 1.00 56.69 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B NE2 1 ATOM 1748 N N . ARG B 2 18 ? -24.428 -18.697 32.712 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B N 1 ATOM 1749 C CA . ARG B 2 18 ? -24.003 -19.954 33.319 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CA 1 ATOM 1750 C C . ARG B 2 18 ? -23.696 -21.007 32.279 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B C 1 ATOM 1751 O O . ARG B 2 18 ? -24.456 -21.173 31.334 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B O 1 ATOM 1752 C CB . ARG B 2 18 ? -25.116 -20.484 34.224 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CB 1 ATOM 1753 C CG . ARG B 2 18 ? -24.728 -21.699 35.072 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CG 1 ATOM 1754 C CD . ARG B 2 18 ? -25.828 -22.094 36.047 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CD 1 ATOM 1755 N NE . ARG B 2 18 ? -26.427 -20.925 36.717 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NE 1 ATOM 1756 C CZ . ARG B 2 18 ? -25.993 -20.368 37.852 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CZ 1 ATOM 1757 N NH1 . ARG B 2 18 ? -24.951 -20.866 38.524 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NH1 1 ATOM 1758 N NH2 . ARG B 2 18 ? -26.615 -19.301 38.318 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NH2 1 ATOM 1759 N N . ALA B 2 19 ? -22.593 -21.719 32.474 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B N 1 ATOM 1760 C CA . ALA B 2 19 ? -22.282 -22.923 31.719 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B CA 1 ATOM 1761 C C . ALA B 2 19 ? -22.302 -24.093 32.675 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B C 1 ATOM 1762 O O . ALA B 2 19 ? -21.650 -24.048 33.707 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B O 1 ATOM 1763 C CB . ALA B 2 19 ? -20.919 -22.817 31.074 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B CB 1 ATOM 1764 N N . THR B 2 20 ? -23.054 -25.139 32.318 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 20 THR B N 1 ATOM 1765 C CA . THR B 2 20 ? -23.181 -26.341 33.134 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CA 1 ATOM 1766 C C . THR B 2 20 ? -22.741 -27.565 32.319 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 20 THR B C 1 ATOM 1767 O O . THR B 2 20 ? -23.319 -27.862 31.277 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 20 THR B O 1 ATOM 1768 C CB . THR B 2 20 ? -24.630 -26.506 33.618 1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CB 1 ATOM 1769 O OG1 . THR B 2 20 ? -25.064 -25.300 34.285 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 20 THR B OG1 1 ATOM 1770 C CG2 . THR B 2 20 ? -24.746 -27.689 34.574 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CG2 1 ATOM 1771 N N . ILE B 2 21 ? -21.719 -28.260 32.805 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B N 1 ATOM 1772 C CA . ILE B 2 21 ? -21.093 -29.364 32.100 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CA 1 ATOM 1773 C C . ILE B 2 21 ? -21.189 -30.579 33.001 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B C 1 ATOM 1774 O O . ILE B 2 21 ? -20.797 -30.503 34.151 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B O 1 ATOM 1775 C CB . ILE B 2 21 ? -19.597 -29.061 31.829 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CB 1 ATOM 1776 C CG1 . ILE B 2 21 ? -19.469 -27.881 30.872 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CG1 1 ATOM 1777 C CG2 . ILE B 2 21 ? -18.858 -30.284 31.280 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CG2 1 ATOM 1778 C CD1 . ILE B 2 21 ? -18.058 -27.357 30.735 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CD1 1 ATOM 1779 N N . SER B 2 22 ? -21.674 -31.699 32.474 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 22 SER B N 1 ATOM 1780 C CA . SER B 2 22 ? -21.870 -32.919 33.257 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 22 SER B CA 1 ATOM 1781 C C . SER B 2 22 ? -20.828 -33.992 32.981 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 22 SER B C 1 ATOM 1782 O O . SER B 2 22 ? -20.225 -34.029 31.919 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 22 SER B O 1 ATOM 1783 C CB . SER B 2 22 ? -23.240 -33.501 32.975 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 22 SER B CB 1 ATOM 1784 O OG . SER B 2 22 ? -24.228 -32.606 33.419 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 22 SER B OG 1 ATOM 1785 N N . CYS B 2 23 ? -20.654 -34.868 33.963 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B N 1 ATOM 1786 C CA . CYS B 2 23 ? -19.778 -36.023 33.871 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B CA 1 ATOM 1787 C C . CYS B 2 23 ? -20.454 -37.170 34.613 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B C 1 ATOM 1788 O O . CYS B 2 23 ? -20.829 -37.028 35.775 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B O 1 ATOM 1789 C CB . CYS B 2 23 ? -18.424 -35.692 34.492 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B CB 1 ATOM 1790 S SG . CYS B 2 23 ? -17.224 -37.044 34.446 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B SG 1 ATOM 1791 N N . ARG B 2 24 ? -20.650 -38.287 33.928 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B N 1 ATOM 1792 C CA . ARG B 2 24 ? -21.221 -39.487 34.525 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CA 1 ATOM 1793 C C . ARG B 2 24 ? -20.170 -40.579 34.558 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B C 1 ATOM 1794 O O . ARG B 2 24 ? -19.530 -40.837 33.547 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B O 1 ATOM 1795 C CB . ARG B 2 24 ? -22.430 -39.954 33.719 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CB 1 ATOM 1796 C CG . ARG B 2 24 ? -23.097 -41.219 34.248 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CG 1 ATOM 1797 C CD . ARG B 2 24 ? -24.222 -41.669 33.344 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CD 1 ATOM 1798 N NE . ARG B 2 24 ? -25.304 -40.685 33.409 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NE 1 ATOM 1799 C CZ . ARG B 2 24 ? -26.569 -40.883 33.066 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CZ 1 ATOM 1800 N NH1 . ARG B 2 24 ? -27.000 -42.075 32.605 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NH1 1 ATOM 1801 N NH2 . ARG B 2 24 ? -27.424 -39.864 33.202 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NH2 1 ATOM 1802 N N . ALA B 2 25 ? -19.995 -41.212 35.710 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B N 1 ATOM 1803 C CA . ALA B 2 25 ? -19.080 -42.349 35.838 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CA 1 ATOM 1804 C C . ALA B 2 25 ? -19.855 -43.656 35.746 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B C 1 ATOM 1805 O O . ALA B 2 25 ? -21.001 -43.730 36.179 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B O 1 ATOM 1806 C CB . ALA B 2 25 ? -18.323 -42.260 37.150 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CB 1 ATOM 1807 N N . SER B 2 26 ? -19.231 -44.676 35.174 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 26 SER B N 1 ATOM 1808 C CA . SER B 2 26 ? -19.861 -45.997 35.023 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CA 1 ATOM 1809 C C . SER B 2 26 ? -20.046 -46.737 36.358 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 26 SER B C 1 ATOM 1810 O O . SER B 2 26 ? -20.871 -47.631 36.454 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 26 SER B O 1 ATOM 1811 C CB . SER B 2 26 ? -19.067 -46.871 34.053 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CB 1 ATOM 1812 O OG . SER B 2 26 ? -17.757 -47.102 34.528 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 26 SER B OG 1 ATOM 1813 N N . GLU B 2 27 ? -19.261 -46.380 37.365 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B N 1 ATOM 1814 C CA . GLU B 2 27 ? -19.450 -46.843 38.731 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CA 1 ATOM 1815 C C . GLU B 2 27 ? -19.032 -45.733 39.709 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B C 1 ATOM 1816 O O . GLU B 2 27 ? -18.498 -44.699 39.313 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B O 1 ATOM 1817 C CB . GLU B 2 27 ? -18.677 -48.140 38.987 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CB 1 ATOM 1818 C CG . GLU B 2 27 ? -17.173 -47.991 38.977 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CG 1 ATOM 1819 C CD . GLU B 2 27 ? -16.430 -49.300 39.015 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CD 1 ATOM 1820 O OE1 . GLU B 2 27 ? -15.855 -49.656 40.066 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B OE1 1 ATOM 1821 O OE2 . GLU B 2 27 ? -16.398 -49.983 37.986 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B OE2 1 ATOM 1822 N N . SER B 2 28 ? -19.285 -45.964 40.990 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 28 SER B N 1 ATOM 1823 C CA . SER B 2 28 ? -19.052 -44.962 42.010 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 28 SER B CA 1 ATOM 1824 C C . SER B 2 28 ? -17.570 -44.604 42.118 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 28 SER B C 1 ATOM 1825 O O . SER B 2 28 ? -16.714 -45.487 42.136 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 28 SER B O 1 ATOM 1826 C CB . SER B 2 28 ? -19.549 -45.455 43.371 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 28 SER B CB 1 ATOM 1827 O OG . SER B 2 28 ? -19.587 -44.378 44.294 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 28 SER B OG 1 ATOM 1828 N N . VAL B 2 29 ? -17.296 -43.303 42.180 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B N 1 ATOM 1829 C CA . VAL B 2 29 ? -15.961 -42.792 42.497 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CA 1 ATOM 1830 C C . VAL B 2 29 ? -15.836 -42.336 43.966 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B C 1 ATOM 1831 O O . VAL B 2 29 ? -14.850 -41.698 44.336 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B O 1 ATOM 1832 C CB . VAL B 2 29 ? -15.504 -41.669 41.523 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CB 1 ATOM 1833 C CG1 . VAL B 2 29 ? -15.491 -42.187 40.099 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CG1 1 ATOM 1834 C CG2 . VAL B 2 29 ? -16.393 -40.442 41.587 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CG2 1 ATOM 1835 N N . ASP B 2 30 ? -16.832 -42.680 44.792 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B N 1 ATOM 1836 C CA . ASP B 2 30 ? -16.787 -42.424 46.240 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CA 1 ATOM 1837 C C . ASP B 2 30 ? -15.795 -43.362 46.929 1.00 58.10 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B C 1 ATOM 1838 O O . ASP B 2 30 ? -15.655 -44.535 46.574 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B O 1 ATOM 1839 C CB . ASP B 2 30 ? -18.178 -42.547 46.889 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CB 1 ATOM 1840 C CG . ASP B 2 30 ? -19.094 -41.352 46.569 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CG 1 ATOM 1841 O OD1 . ASP B 2 30 ? -18.661 -40.446 45.810 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B OD1 1 ATOM 1842 O OD2 . ASP B 2 30 ? -20.255 -41.323 47.069 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B OD2 1 ATOM 1843 N N . ASN B 2 31 ? -15.134 -42.821 47.944 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B N 1 ATOM 1844 C CA . ASN B 2 31 ? -13.875 -43.339 48.434 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CA 1 ATOM 1845 C C . ASN B 2 31 ? -13.609 -42.670 49.779 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B C 1 ATOM 1846 O O . ASN B 2 31 ? -13.201 -41.505 49.823 1.00 67.14 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B O 1 ATOM 1847 C CB . ASN B 2 31 ? -12.772 -42.943 47.411 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CB 1 ATOM 1848 C CG . ASN B 2 31 ? -11.629 -43.916 47.337 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CG 1 ATOM 1849 O OD1 . ASN B 2 31 ? -11.601 -44.927 48.028 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B OD1 1 ATOM 1850 N ND2 . ASN B 2 31 ? -10.671 -43.607 46.473 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B ND2 1 ATOM 1851 N N . TYR B 2 32 ? -13.883 -43.371 50.871 1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B N 1 ATOM 1852 C CA . TYR B 2 32 ? -13.673 -42.821 52.227 1.00 70.59 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CA 1 ATOM 1853 C C . TYR B 2 32 ? -14.413 -41.475 52.443 1.00 70.61 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B C 1 ATOM 1854 O O . TYR B 2 32 ? -13.838 -40.515 52.954 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B O 1 ATOM 1855 C CB . TYR B 2 32 ? -12.163 -42.668 52.534 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CB 1 ATOM 1856 C CG . TYR B 2 32 ? -11.310 -43.882 52.172 1.00 71.70 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CG 1 ATOM 1857 C CD1 . TYR B 2 32 ? -11.348 -45.064 52.937 1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CD1 1 ATOM 1858 C CD2 . TYR B 2 32 ? -10.464 -43.855 51.054 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CD2 1 ATOM 1859 C CE1 . TYR B 2 32 ? -10.588 -46.169 52.587 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CE1 1 ATOM 1860 C CE2 . TYR B 2 32 ? -9.684 -44.953 50.710 1.00 70.19 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CE2 1 ATOM 1861 C CZ . TYR B 2 32 ? -9.745 -46.106 51.479 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CZ 1 ATOM 1862 O OH . TYR B 2 32 ? -8.963 -47.174 51.111 1.00 71.84 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B OH 1 ATOM 1863 N N . GLY B 2 33 ? -15.678 -41.407 52.023 1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B N 1 ATOM 1864 C CA . GLY B 2 33 ? -16.498 -40.194 52.172 1.00 66.37 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B CA 1 ATOM 1865 C C . GLY B 2 33 ? -16.178 -39.014 51.263 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B C 1 ATOM 1866 O O . GLY B 2 33 ? -16.772 -37.946 51.405 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B O 1 ATOM 1867 N N . ILE B 2 34 ? -15.253 -39.207 50.324 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B N 1 ATOM 1868 C CA . ILE B 2 34 ? -14.815 -38.179 49.385 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CA 1 ATOM 1869 C C . ILE B 2 34 ? -14.982 -38.758 47.985 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B C 1 ATOM 1870 O O . ILE B 2 34 ? -14.543 -39.879 47.723 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B O 1 ATOM 1871 C CB . ILE B 2 34 ? -13.326 -37.804 49.635 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CB 1 ATOM 1872 C CG1 . ILE B 2 34 ? -13.157 -37.097 50.996 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CG1 1 ATOM 1873 C CG2 . ILE B 2 34 ? -12.756 -36.936 48.507 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CG2 1 ATOM 1874 C CD1 . ILE B 2 34 ? -13.726 -35.681 51.087 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CD1 1 ATOM 1875 N N . SER B 2 35 ? -15.626 -38.005 47.101 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 35 SER B N 1 ATOM 1876 C CA . SER B 2 35 ? -15.741 -38.388 45.699 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 35 SER B CA 1 ATOM 1877 C C . SER B 2 35 ? -14.460 -37.948 44.969 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 35 SER B C 1 ATOM 1878 O O . SER B 2 35 ? -14.201 -36.765 44.875 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 35 SER B O 1 ATOM 1879 C CB . SER B 2 35 ? -16.968 -37.742 45.060 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 35 SER B CB 1 ATOM 1880 O OG . SER B 2 35 ? -18.116 -37.904 45.872 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 35 SER B OG 1 ATOM 1881 N N . SER B 2 36 ? -13.658 -38.905 44.464 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 36 SER B N 1 ATOM 1882 C CA . SER B 2 36 ? -12.423 -38.578 43.726 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 36 SER B CA 1 ATOM 1883 C C . SER B 2 36 ? -12.729 -38.207 42.279 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 36 SER B C 1 ATOM 1884 O O . SER B 2 36 ? -12.442 -38.974 41.370 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 36 SER B O 1 ATOM 1885 C CB . SER B 2 36 ? -11.415 -39.718 43.784 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 36 SER B CB 1 ATOM 1886 O OG . SER B 2 36 ? -10.809 -39.776 45.070 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 36 SER B OG 1 ATOM 1887 N N . MET B 2 37 ? -13.304 -37.023 42.086 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 37 MET B N 1 ATOM 1888 C CA . MET B 2 37 ? -13.550 -36.467 40.771 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CA 1 ATOM 1889 C C . MET B 2 37 ? -12.840 -35.133 40.688 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 37 MET B C 1 ATOM 1890 O O . MET B 2 37 ? -13.070 -34.273 41.513 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 37 MET B O 1 ATOM 1891 C CB . MET B 2 37 ? -15.048 -36.268 40.527 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CB 1 ATOM 1892 C CG . MET B 2 37 ? -15.414 -35.858 39.103 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CG 1 ATOM 1893 S SD . MET B 2 37 ? -14.901 -37.080 37.864 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 37 MET B SD 1 ATOM 1894 C CE . MET B 2 37 ? -16.112 -38.373 38.086 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CE 1 ATOM 1895 N N . ASN B 2 38 ? -11.976 -34.979 39.696 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B N 1 ATOM 1896 C CA . ASN B 2 38 ? -11.274 -33.736 39.441 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CA 1 ATOM 1897 C C . ASN B 2 38 ? -11.757 -33.159 38.112 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B C 1 ATOM 1898 O O . ASN B 2 38 ? -12.287 -33.887 37.270 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B O 1 ATOM 1899 C CB . ASN B 2 38 ? -9.775 -33.990 39.391 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CB 1 ATOM 1900 C CG . ASN B 2 38 ? -9.276 -34.781 40.593 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CG 1 ATOM 1901 O OD1 . ASN B 2 38 ? -9.610 -34.478 41.741 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B OD1 1 ATOM 1902 N ND2 . ASN B 2 38 ? -8.475 -35.804 40.340 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B ND2 1 ATOM 1903 N N . TRP B 2 39 ? -11.565 -31.859 37.925 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B N 1 ATOM 1904 C CA . TRP B 2 39 ? -11.838 -31.219 36.642 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CA 1 ATOM 1905 C C . TRP B 2 39 ? -10.634 -30.427 36.159 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B C 1 ATOM 1906 O O . TRP B 2 39 ? -9.957 -29.782 36.947 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B O 1 ATOM 1907 C CB . TRP B 2 39 ? -13.011 -30.268 36.749 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CB 1 ATOM 1908 C CG . TRP B 2 39 ? -14.326 -30.909 36.962 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CG 1 ATOM 1909 C CD1 . TRP B 2 39 ? -14.909 -31.191 38.160 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CD1 1 ATOM 1910 C CD2 . TRP B 2 39 ? -15.258 -31.282 35.967 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CD2 1 ATOM 1911 N NE1 . TRP B 2 39 ? -16.148 -31.731 37.967 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B NE1 1 ATOM 1912 C CE2 . TRP B 2 39 ? -16.386 -31.802 36.621 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CE2 1 ATOM 1913 C CE3 . TRP B 2 39 ? -15.249 -31.241 34.575 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CE3 1 ATOM 1914 C CZ2 . TRP B 2 39 ? -17.503 -32.284 35.924 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CZ2 1 ATOM 1915 C CZ3 . TRP B 2 39 ? -16.372 -31.725 33.884 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CZ3 1 ATOM 1916 C CH2 . TRP B 2 39 ? -17.479 -32.230 34.567 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CH2 1 ATOM 1917 N N . PHE B 2 40 ? -10.414 -30.461 34.848 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B N 1 ATOM 1918 C CA . PHE B 2 40 ? -9.329 -29.737 34.196 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CA 1 ATOM 1919 C C . PHE B 2 40 ? -9.858 -28.855 33.087 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B C 1 ATOM 1920 O O . PHE B 2 40 ? -10.855 -29.173 32.445 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B O 1 ATOM 1921 C CB . PHE B 2 40 ? -8.308 -30.699 33.611 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CB 1 ATOM 1922 C CG . PHE B 2 40 ? -7.685 -31.593 34.625 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CG 1 ATOM 1923 C CD1 . PHE B 2 40 ? -8.338 -32.735 35.057 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD1 1 ATOM 1924 C CD2 . PHE B 2 40 ? -6.450 -31.292 35.161 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD2 1 ATOM 1925 C CE1 . PHE B 2 40 ? -7.768 -33.557 36.002 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE1 1 ATOM 1926 C CE2 . PHE B 2 40 ? -5.867 -32.107 36.103 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE2 1 ATOM 1927 C CZ . PHE B 2 40 ? -6.530 -33.247 36.527 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CZ 1 ATOM 1928 N N . GLN B 2 41 ? -9.158 -27.749 32.874 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B N 1 ATOM 1929 C CA . GLN B 2 41 ? -9.378 -26.856 31.745 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CA 1 ATOM 1930 C C . GLN B 2 41 ? -8.181 -26.982 30.822 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B C 1 ATOM 1931 O O . GLN B 2 41 ? -7.036 -26.928 31.277 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B O 1 ATOM 1932 C CB . GLN B 2 41 ? -9.467 -25.428 32.250 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CB 1 ATOM 1933 C CG . GLN B 2 41 ? -9.590 -24.358 31.187 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CG 1 ATOM 1934 C CD . GLN B 2 41 ? -9.338 -22.971 31.754 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CD 1 ATOM 1935 O OE1 . GLN B 2 41 ? -8.249 -22.667 32.229 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B OE1 1 ATOM 1936 N NE2 . GLN B 2 41 ? -10.345 -22.124 31.694 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B NE2 1 ATOM 1937 N N . GLN B 2 42 ? -8.435 -27.154 29.531 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B N 1 ATOM 1938 C CA . GLN B 2 42 ? -7.366 -27.137 28.540 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CA 1 ATOM 1939 C C . GLN B 2 42 ? -7.650 -26.040 27.525 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B C 1 ATOM 1940 O O . GLN B 2 42 ? -8.534 -26.167 26.680 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B O 1 ATOM 1941 C CB . GLN B 2 42 ? -7.218 -28.486 27.837 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CB 1 ATOM 1942 C CG . GLN B 2 42 ? -5.935 -28.588 27.027 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CG 1 ATOM 1943 C CD . GLN B 2 42 ? -5.708 -29.987 26.458 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CD 1 ATOM 1944 O OE1 . GLN B 2 42 ? -6.644 -30.716 26.150 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B OE1 1 ATOM 1945 N NE2 . GLN B 2 42 ? -4.458 -30.362 26.303 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B NE2 1 ATOM 1946 N N . LYS B 2 43 ? -6.886 -24.960 27.628 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B N 1 ATOM 1947 C CA . LYS B 2 43 ? -6.912 -23.899 26.652 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CA 1 ATOM 1948 C C . LYS B 2 43 ? -6.039 -24.329 25.475 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B C 1 ATOM 1949 O O . LYS B 2 43 ? -5.176 -25.215 25.592 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B O 1 ATOM 1950 C CB . LYS B 2 43 ? -6.349 -22.616 27.200 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CB 1 ATOM 1951 C CG . LYS B 2 43 ? -7.054 -22.086 28.423 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CG 1 ATOM 1952 C CD . LYS B 2 43 ? -6.474 -20.746 28.814 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CD 1 ATOM 1953 C CE . LYS B 2 43 ? -7.458 -19.542 28.666 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CE 1 ATOM 1954 N NZ . LYS B 2 43 ? -8.461 -19.591 27.524 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B NZ 1 ATOM 1955 N N . ALA B 2 44 ? -6.257 -23.652 24.355 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B N 1 ATOM 1956 C CA . ALA B 2 44 ? -5.585 -23.989 23.123 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B CA 1 ATOM 1957 C C . ALA B 2 44 ? -4.088 -23.946 23.261 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B C 1 ATOM 1958 O O . ALA B 2 44 ? -3.553 -23.002 23.826 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B O 1 ATOM 1959 C CB . ALA B 2 44 ? -6.043 -23.061 22.007 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B CB 1 ATOM 1960 N N . GLY B 2 45 ? -3.418 -24.984 22.770 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B N 1 ATOM 1961 C CA . GLY B 2 45 ? -1.946 -25.019 22.750 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B CA 1 ATOM 1962 C C . GLY B 2 45 ? -1.273 -25.314 24.067 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B C 1 ATOM 1963 O O . GLY B 2 45 ? -0.054 -25.247 24.159 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B O 1 ATOM 1964 N N . GLN B 2 46 ? -2.060 -25.703 25.068 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B N 1 ATOM 1965 C CA . GLN B 2 46 ? -1.577 -25.818 26.433 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CA 1 ATOM 1966 C C . GLN B 2 46 ? -1.941 -27.153 27.046 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B C 1 ATOM 1967 O O . GLN B 2 46 ? -2.869 -27.818 26.584 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B O 1 ATOM 1968 C CB . GLN B 2 46 ? -2.192 -24.735 27.271 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CB 1 ATOM 1969 C CG . GLN B 2 46 ? -1.847 -23.342 26.778 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CG 1 ATOM 1970 C CD . GLN B 2 46 ? -1.668 -22.409 27.952 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CD 1 ATOM 1971 O OE1 . GLN B 2 46 ? -0.675 -22.529 28.687 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B OE1 1 ATOM 1972 N NE2 . GLN B 2 46 ? -2.638 -21.499 28.172 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B NE2 1 ATOM 1973 N N . PRO B 2 47 ? -1.220 -27.549 28.105 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B N 1 ATOM 1974 C CA . PRO B 2 47 ? -1.617 -28.723 28.843 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CA 1 ATOM 1975 C C . PRO B 2 47 ? -2.890 -28.510 29.632 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B C 1 ATOM 1976 O O . PRO B 2 47 ? -3.297 -27.372 29.837 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B O 1 ATOM 1977 C CB . PRO B 2 47 ? -0.461 -28.938 29.814 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CB 1 ATOM 1978 C CG . PRO B 2 47 ? 0.159 -27.617 29.962 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CG 1 ATOM 1979 C CD . PRO B 2 47 ? 0.053 -27.013 28.606 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CD 1 ATOM 1980 N N . PRO B 2 48 ? -3.515 -29.599 30.082 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B N 1 ATOM 1981 C CA . PRO B 2 48 ? -4.610 -29.439 31.003 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CA 1 ATOM 1982 C C . PRO B 2 48 ? -4.152 -28.773 32.293 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B C 1 ATOM 1983 O O . PRO B 2 48 ? -3.015 -28.996 32.756 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B O 1 ATOM 1984 C CB . PRO B 2 48 ? -5.045 -30.882 31.272 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CB 1 ATOM 1985 C CG . PRO B 2 48 ? -4.557 -31.663 30.112 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CG 1 ATOM 1986 C CD . PRO B 2 48 ? -3.285 -31.006 29.729 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CD 1 ATOM 1987 N N . LYS B 2 49 ? -5.021 -27.930 32.834 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B N 1 ATOM 1988 C CA . LYS B 2 49 ? -4.764 -27.200 34.068 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CA 1 ATOM 1989 C C . LYS B 2 49 ? -5.841 -27.635 35.040 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B C 1 ATOM 1990 O O . LYS B 2 49 ? -7.019 -27.723 34.702 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B O 1 ATOM 1991 C CB . LYS B 2 49 ? -4.823 -25.691 33.848 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CB 1 ATOM 1992 C CG . LYS B 2 49 ? -4.726 -24.884 35.123 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CG 1 ATOM 1993 C CD . LYS B 2 49 ? -4.420 -23.419 34.929 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CD 1 ATOM 1994 C CE . LYS B 2 49 ? -4.347 -22.791 36.324 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CE 1 ATOM 1995 N NZ . LYS B 2 49 ? -3.935 -21.364 36.322 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B NZ 1 ATOM 1996 N N . PHE B 2 50 ? -5.420 -27.883 36.262 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B N 1 ATOM 1997 C CA . PHE B 2 50 ? -6.258 -28.470 37.270 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CA 1 ATOM 1998 C C . PHE B 2 50 ? -7.070 -27.344 37.935 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B C 1 ATOM 1999 O O . PHE B 2 50 ? -6.524 -26.300 38.325 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B O 1 ATOM 2000 C CB . PHE B 2 50 ? -5.356 -29.265 38.211 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CB 1 ATOM 2001 C CG . PHE B 2 50 ? -5.642 -29.097 39.660 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CG 1 ATOM 2002 C CD1 . PHE B 2 50 ? -6.796 -29.621 40.203 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CD1 1 ATOM 2003 C CD2 . PHE B 2 50 ? -4.707 -28.471 40.494 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CD2 1 ATOM 2004 C CE1 . PHE B 2 50 ? -7.065 -29.482 41.533 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CE1 1 ATOM 2005 C CE2 . PHE B 2 50 ? -4.970 -28.315 41.835 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CE2 1 ATOM 2006 C CZ . PHE B 2 50 ? -6.140 -28.843 42.372 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CZ 1 ATOM 2007 N N . LEU B 2 51 ? -8.383 -27.567 38.009 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B N 1 ATOM 2008 C CA . LEU B 2 51 ? -9.347 -26.583 38.511 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CA 1 ATOM 2009 C C . LEU B 2 51 ? -9.999 -26.987 39.820 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B C 1 ATOM 2010 O O . LEU B 2 51 ? -10.020 -26.207 40.767 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B O 1 ATOM 2011 C CB . LEU B 2 51 ? -10.490 -26.390 37.521 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CB 1 ATOM 2012 C CG . LEU B 2 51 ? -10.255 -25.714 36.198 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CG 1 ATOM 2013 C CD1 . LEU B 2 51 ? -11.596 -25.717 35.436 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CD1 1 ATOM 2014 C CD2 . LEU B 2 51 ? -9.709 -24.304 36.352 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CD2 1 ATOM 2015 N N . ILE B 2 52 ? -10.592 -28.174 39.831 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B N 1 ATOM 2016 C CA . ILE B 2 52 ? -11.402 -28.650 40.938 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CA 1 ATOM 2017 C C . ILE B 2 52 ? -10.884 -30.028 41.346 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B C 1 ATOM 2018 O O . ILE B 2 52 ? -10.458 -30.802 40.496 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B O 1 ATOM 2019 C CB . ILE B 2 52 ? -12.878 -28.778 40.523 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CB 1 ATOM 2020 C CG1 . ILE B 2 52 ? -13.449 -27.435 40.019 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CG1 1 ATOM 2021 C CG2 . ILE B 2 52 ? -13.726 -29.323 41.662 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CG2 1 ATOM 2022 C CD1 . ILE B 2 52 ? -13.652 -26.376 41.098 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CD1 1 ATOM 2023 N N . TYR B 2 53 ? -10.913 -30.323 42.641 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B N 1 ATOM 2024 C CA . TYR B 2 53 ? -10.608 -31.662 43.140 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CA 1 ATOM 2025 C C . TYR B 2 53 ? -11.603 -32.104 44.171 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B C 1 ATOM 2026 O O . TYR B 2 53 ? -12.322 -31.285 44.746 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B O 1 ATOM 2027 C CB . TYR B 2 53 ? -9.201 -31.746 43.736 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CB 1 ATOM 2028 C CG . TYR B 2 53 ? -8.986 -31.004 45.037 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CG 1 ATOM 2029 C CD1 . TYR B 2 53 ? -8.772 -29.621 45.062 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD1 1 ATOM 2030 C CD2 . TYR B 2 53 ? -8.956 -31.695 46.254 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD2 1 ATOM 2031 C CE1 . TYR B 2 53 ? -8.541 -28.949 46.248 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE1 1 ATOM 2032 C CE2 . TYR B 2 53 ? -8.729 -31.022 47.456 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE2 1 ATOM 2033 C CZ . TYR B 2 53 ? -8.526 -29.646 47.444 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CZ 1 ATOM 2034 O OH . TYR B 2 53 ? -8.304 -28.997 48.645 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B OH 1 ATOM 2035 N N . ALA B 2 54 ? -11.629 -33.408 44.404 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B N 1 ATOM 2036 C CA . ALA B 2 54 ? -12.587 -34.014 45.323 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B CA 1 ATOM 2037 C C . ALA B 2 54 ? -14.001 -33.479 45.076 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B C 1 ATOM 2038 O O . ALA B 2 54 ? -14.684 -33.079 45.994 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B O 1 ATOM 2039 C CB . ALA B 2 54 ? -12.149 -33.776 46.761 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B CB 1 ATOM 2040 N N . ALA B 2 55 ? -14.394 -33.429 43.807 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B N 1 ATOM 2041 C CA . ALA B 2 55 ? -15.744 -33.034 43.347 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B CA 1 ATOM 2042 C C . ALA B 2 55 ? -16.031 -31.548 43.369 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B C 1 ATOM 2043 O O . ALA B 2 55 ? -16.509 -31.001 42.369 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B O 1 ATOM 2044 C CB . ALA B 2 55 ? -16.830 -33.803 44.094 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B CB 1 ATOM 2045 N N . SER B 2 56 ? -15.790 -30.920 44.526 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 56 SER B N 1 ATOM 2046 C CA . SER B 2 56 ? -16.210 -29.540 44.821 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CA 1 ATOM 2047 C C . SER B 2 56 ? -15.137 -28.594 45.366 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 56 SER B C 1 ATOM 2048 O O . SER B 2 56 ? -15.423 -27.412 45.494 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 56 SER B O 1 ATOM 2049 C CB . SER B 2 56 ? -17.399 -29.567 45.792 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CB 1 ATOM 2050 O OG . SER B 2 56 ? -17.110 -30.309 46.965 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 56 SER B OG 1 ATOM 2051 N N . LYS B 2 57 ? -13.923 -29.074 45.653 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B N 1 ATOM 2052 C CA . LYS B 2 57 ? -12.896 -28.224 46.267 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CA 1 ATOM 2053 C C . LYS B 2 57 ? -12.065 -27.477 45.221 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B C 1 ATOM 2054 O O . LYS B 2 57 ? -11.714 -28.009 44.173 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B O 1 ATOM 2055 C CB . LYS B 2 57 ? -12.006 -29.013 47.235 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CB 1 ATOM 2056 C CG . LYS B 2 57 ? -12.761 -29.550 48.468 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CG 1 ATOM 2057 C CD . LYS B 2 57 ? -11.820 -29.686 49.685 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CD 1 ATOM 2058 C CE . LYS B 2 57 ? -12.215 -30.734 50.724 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CE 1 ATOM 2059 N NZ . LYS B 2 57 ? -13.250 -30.188 51.641 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B NZ 1 ATOM 2060 N N . GLN B 2 58 ? -11.754 -26.223 45.541 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B N 1 ATOM 2061 C CA . GLN B 2 58 ? -11.173 -25.274 44.601 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CA 1 ATOM 2062 C C . GLN B 2 58 ? -9.664 -25.478 44.531 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B C 1 ATOM 2063 O O . GLN B 2 58 ? -9.002 -25.503 45.561 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B O 1 ATOM 2064 C CB . GLN B 2 58 ? -11.458 -23.846 45.083 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CB 1 ATOM 2065 C CG . GLN B 2 58 ? -11.705 -22.845 43.980 1.00 59.16 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CG 1 ATOM 2066 C CD . GLN B 2 58 ? -13.133 -22.870 43.453 1.00 60.96 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CD 1 ATOM 2067 O OE1 . GLN B 2 58 ? -13.912 -23.779 43.733 1.00 62.27 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B OE1 1 ATOM 2068 N NE2 . GLN B 2 58 ? -13.490 -21.839 42.696 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B NE2 1 ATOM 2069 N N . GLY B 2 59 ? -9.116 -25.591 43.326 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B N 1 ATOM 2070 C CA . GLY B 2 59 ? -7.664 -25.584 43.145 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B CA 1 ATOM 2071 C C . GLY B 2 59 ? -7.068 -24.244 43.531 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B C 1 ATOM 2072 O O . GLY B 2 59 ? -7.787 -23.239 43.598 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B O 1 ATOM 2073 N N . SER B 2 60 ? -5.761 -24.213 43.776 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 60 SER B N 1 ATOM 2074 C CA . SER B 2 60 ? -5.108 -22.979 44.278 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 60 SER B CA 1 ATOM 2075 C C . SER B 2 60 ? -5.130 -21.852 43.228 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 60 SER B C 1 ATOM 2076 O O . SER B 2 60 ? -4.736 -22.059 42.073 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 60 SER B O 1 ATOM 2077 C CB . SER B 2 60 ? -3.674 -23.280 44.727 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 60 SER B CB 1 ATOM 2078 O OG . SER B 2 60 ? -3.188 -22.254 45.554 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 60 SER B OG 1 ATOM 2079 N N . GLY B 2 61 ? -5.623 -20.674 43.626 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B N 1 ATOM 2080 C CA . GLY B 2 61 ? -5.779 -19.529 42.711 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B CA 1 ATOM 2081 C C . GLY B 2 61 ? -6.713 -19.718 41.522 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B C 1 ATOM 2082 O O . GLY B 2 61 ? -6.574 -19.028 40.514 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B O 1 ATOM 2083 N N . VAL B 2 62 ? -7.665 -20.637 41.632 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B N 1 ATOM 2084 C CA . VAL B 2 62 ? -8.687 -20.852 40.610 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CA 1 ATOM 2085 C C . VAL B 2 62 ? -9.869 -19.925 40.938 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B C 1 ATOM 2086 O O . VAL B 2 62 ? -10.394 -19.975 42.049 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B O 1 ATOM 2087 C CB . VAL B 2 62 ? -9.162 -22.314 40.616 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CB 1 ATOM 2088 C CG1 . VAL B 2 62 ? -10.369 -22.516 39.688 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG1 1 ATOM 2089 C CG2 . VAL B 2 62 ? -8.002 -23.241 40.232 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG2 1 ATOM 2090 N N . PRO B 2 63 ? -10.295 -19.068 39.970 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B N 1 ATOM 2091 C CA . PRO B 2 63 ? -11.377 -18.087 40.237 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CA 1 ATOM 2092 C C . PRO B 2 63 ? -12.690 -18.673 40.787 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B C 1 ATOM 2093 O O . PRO B 2 63 ? -13.048 -19.803 40.477 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B O 1 ATOM 2094 C CB . PRO B 2 63 ? -11.612 -17.450 38.867 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CB 1 ATOM 2095 C CG . PRO B 2 63 ? -10.346 -17.673 38.092 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CG 1 ATOM 2096 C CD . PRO B 2 63 ? -9.748 -18.933 38.596 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CD 1 ATOM 2097 N N . ALA B 2 64 ? -13.399 -17.887 41.596 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B N 1 ATOM 2098 C CA . ALA B 2 64 ? -14.629 -18.353 42.291 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CA 1 ATOM 2099 C C . ALA B 2 64 ? -15.759 -18.813 41.350 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B C 1 ATOM 2100 O O . ALA B 2 64 ? -16.618 -19.609 41.741 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B O 1 ATOM 2101 C CB . ALA B 2 64 ? -15.149 -17.263 43.230 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CB 1 ATOM 2102 N N . ARG B 2 65 ? -15.758 -18.291 40.125 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B N 1 ATOM 2103 C CA . ARG B 2 65 ? -16.775 -18.624 39.137 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CA 1 ATOM 2104 C C . ARG B 2 65 ? -16.761 -20.100 38.703 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B C 1 ATOM 2105 O O . ARG B 2 65 ? -17.750 -20.579 38.163 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B O 1 ATOM 2106 C CB . ARG B 2 65 ? -16.674 -17.697 37.924 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CB 1 ATOM 2107 C CG . ARG B 2 65 ? -15.359 -17.763 37.143 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CG 1 ATOM 2108 C CD . ARG B 2 65 ? -15.506 -16.993 35.838 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CD 1 ATOM 2109 N NE . ARG B 2 65 ? -14.316 -17.088 35.007 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NE 1 ATOM 2110 C CZ . ARG B 2 65 ? -13.169 -16.436 35.229 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CZ 1 ATOM 2111 N NH1 . ARG B 2 65 ? -13.004 -15.635 36.281 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NH1 1 ATOM 2112 N NH2 . ARG B 2 65 ? -12.158 -16.608 34.395 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NH2 1 ATOM 2113 N N . PHE B 2 66 ? -15.651 -20.804 38.919 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B N 1 ATOM 2114 C CA . PHE B 2 66 ? -15.591 -22.246 38.720 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CA 1 ATOM 2115 C C . PHE B 2 66 ? -15.992 -22.938 40.013 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B C 1 ATOM 2116 O O . PHE B 2 66 ? -15.350 -22.734 41.047 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B O 1 ATOM 2117 C CB . PHE B 2 66 ? -14.174 -22.694 38.347 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CB 1 ATOM 2118 C CG . PHE B 2 66 ? -13.686 -22.117 37.044 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CG 1 ATOM 2119 C CD1 . PHE B 2 66 ? -13.971 -22.742 35.854 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CD1 1 ATOM 2120 C CD2 . PHE B 2 66 ? -12.918 -20.950 37.024 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CD2 1 ATOM 2121 C CE1 . PHE B 2 66 ? -13.535 -22.203 34.655 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CE1 1 ATOM 2122 C CE2 . PHE B 2 66 ? -12.469 -20.429 35.834 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CE2 1 ATOM 2123 C CZ . PHE B 2 66 ? -12.778 -21.058 34.634 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CZ 1 ATOM 2124 N N . SER B 2 67 ? -17.047 -23.743 39.967 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 67 SER B N 1 ATOM 2125 C CA . SER B 2 67 ? -17.397 -24.604 41.089 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 67 SER B CA 1 ATOM 2126 C C . SER B 2 67 ? -17.833 -25.956 40.571 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 67 SER B C 1 ATOM 2127 O O . SER B 2 67 ? -18.307 -26.084 39.457 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 67 SER B O 1 ATOM 2128 C CB . SER B 2 67 ? -18.516 -23.959 41.924 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 67 SER B CB 1 ATOM 2129 O OG . SER B 2 67 ? -19.664 -23.723 41.132 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 67 SER B OG 1 ATOM 2130 N N . GLY B 2 68 ? -17.641 -26.963 41.405 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B N 1 ATOM 2131 C CA . GLY B 2 68 ? -17.963 -28.344 41.071 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B CA 1 ATOM 2132 C C . GLY B 2 68 ? -18.927 -28.902 42.101 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B C 1 ATOM 2133 O O . GLY B 2 68 ? -18.902 -28.504 43.260 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B O 1 ATOM 2134 N N . SER B 2 69 ? -19.811 -29.789 41.663 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 69 SER B N 1 ATOM 2135 C CA . SER B 2 69 ? -20.714 -30.474 42.583 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 69 SER B CA 1 ATOM 2136 C C . SER B 2 69 ? -20.880 -31.920 42.156 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 69 SER B C 1 ATOM 2137 O O . SER B 2 69 ? -20.394 -32.320 41.087 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 69 SER B O 1 ATOM 2138 C CB . SER B 2 69 ? -22.066 -29.770 42.692 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 69 SER B CB 1 ATOM 2139 O OG . SER B 2 69 ? -22.671 -29.648 41.433 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 69 SER B OG 1 ATOM 2140 N N . GLY B 2 70 ? -21.506 -32.684 43.044 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B N 1 ATOM 2141 C CA . GLY B 2 70 ? -21.867 -34.067 42.800 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B CA 1 ATOM 2142 C C . GLY B 2 70 ? -21.246 -35.070 43.749 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B C 1 ATOM 2143 O O . GLY B 2 70 ? -20.419 -34.737 44.595 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B O 1 ATOM 2144 N N . SER B 2 71 ? -21.692 -36.314 43.584 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 71 SER B N 1 ATOM 2145 C CA . SER B 2 71 ? -21.158 -37.475 44.293 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 71 SER B CA 1 ATOM 2146 C C . SER B 2 71 ? -21.620 -38.761 43.614 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 71 SER B C 1 ATOM 2147 O O . SER B 2 71 ? -22.528 -38.751 42.783 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 71 SER B O 1 ATOM 2148 C CB . SER B 2 71 ? -21.601 -37.480 45.767 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 71 SER B CB 1 ATOM 2149 O OG . SER B 2 71 ? -22.998 -37.674 45.874 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 71 SER B OG 1 ATOM 2150 N N . GLY B 2 72 ? -20.989 -39.870 43.985 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B N 1 ATOM 2151 C CA . GLY B 2 72 ? -21.349 -41.182 43.456 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B CA 1 ATOM 2152 C C . GLY B 2 72 ? -20.927 -41.297 42.005 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B C 1 ATOM 2153 O O . GLY B 2 72 ? -19.740 -41.467 41.714 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B O 1 ATOM 2154 N N . THR B 2 73 ? -21.902 -41.183 41.104 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 73 THR B N 1 ATOM 2155 C CA . THR B 2 73 ? -21.671 -41.307 39.670 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CA 1 ATOM 2156 C C . THR B 2 73 ? -21.982 -40.045 38.858 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 73 THR B C 1 ATOM 2157 O O . THR B 2 73 ? -21.662 -40.016 37.677 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 73 THR B O 1 ATOM 2158 C CB . THR B 2 73 ? -22.525 -42.446 39.076 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CB 1 ATOM 2159 O OG1 . THR B 2 73 ? -23.918 -42.182 39.322 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 73 THR B OG1 1 ATOM 2160 C CG2 . THR B 2 73 ? -22.143 -43.783 39.681 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CG2 1 ATOM 2161 N N . ASP B 2 74 ? -22.578 -39.014 39.453 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B N 1 ATOM 2162 C CA . ASP B 2 74 ? -23.034 -37.842 38.697 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CA 1 ATOM 2163 C C . ASP B 2 74 ? -22.409 -36.561 39.231 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B C 1 ATOM 2164 O O . ASP B 2 74 ? -22.561 -36.236 40.403 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B O 1 ATOM 2165 C CB . ASP B 2 74 ? -24.567 -37.758 38.699 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CB 1 ATOM 2166 C CG . ASP B 2 74 ? -25.197 -38.803 37.780 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CG 1 ATOM 2167 O OD1 . ASP B 2 74 ? -25.116 -38.635 36.535 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B OD1 1 ATOM 2168 O OD2 . ASP B 2 74 ? -25.754 -39.803 38.290 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B OD2 1 ATOM 2169 N N . PHE B 2 75 ? -21.686 -35.864 38.361 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B N 1 ATOM 2170 C CA . PHE B 2 75 ? -20.931 -34.666 38.726 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CA 1 ATOM 2171 C C . PHE B 2 75 ? -21.163 -33.575 37.706 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B C 1 ATOM 2172 O O . PHE B 2 75 ? -21.580 -33.847 36.577 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B O 1 ATOM 2173 C CB . PHE B 2 75 ? -19.443 -34.986 38.811 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CB 1 ATOM 2174 C CG . PHE B 2 75 ? -19.141 -36.048 39.802 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CG 1 ATOM 2175 C CD1 . PHE B 2 75 ? -19.240 -37.389 39.444 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD1 1 ATOM 2176 C CD2 . PHE B 2 75 ? -18.845 -35.718 41.119 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD2 1 ATOM 2177 C CE1 . PHE B 2 75 ? -19.016 -38.387 40.377 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE1 1 ATOM 2178 C CE2 . PHE B 2 75 ? -18.609 -36.708 42.052 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE2 1 ATOM 2179 C CZ . PHE B 2 75 ? -18.696 -38.045 41.683 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CZ 1 ATOM 2180 N N . SER B 2 76 ? -20.934 -32.339 38.122 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 76 SER B N 1 ATOM 2181 C CA . SER B 2 76 ? -20.981 -31.225 37.188 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 76 SER B CA 1 ATOM 2182 C C . SER B 2 76 ? -19.978 -30.133 37.530 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 76 SER B C 1 ATOM 2183 O O . SER B 2 76 ? -19.563 -30.000 38.676 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 76 SER B O 1 ATOM 2184 C CB . SER B 2 76 ? -22.401 -30.667 37.040 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 76 SER B CB 1 ATOM 2185 O OG . SER B 2 76 ? -23.128 -30.824 38.234 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 76 SER B OG 1 ATOM 2186 N N . LEU B 2 77 ? -19.568 -29.416 36.487 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B N 1 ATOM 2187 C CA . LEU B 2 77 ? -18.767 -28.222 36.590 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CA 1 ATOM 2188 C C . LEU B 2 77 ? -19.669 -27.077 36.170 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B C 1 ATOM 2189 O O . LEU B 2 77 ? -20.261 -27.118 35.088 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B O 1 ATOM 2190 C CB . LEU B 2 77 ? -17.561 -28.308 35.654 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CB 1 ATOM 2191 C CG . LEU B 2 77 ? -16.581 -27.134 35.651 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CG 1 ATOM 2192 C CD1 . LEU B 2 77 ? -15.835 -27.061 36.980 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CD1 1 ATOM 2193 C CD2 . LEU B 2 77 ? -15.591 -27.287 34.517 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CD2 1 ATOM 2194 N N . ILE B 2 78 ? -19.810 -26.082 37.038 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B N 1 ATOM 2195 C CA . ILE B 2 78 ? -20.589 -24.902 36.737 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CA 1 ATOM 2196 C C . ILE B 2 78 ? -19.623 -23.727 36.636 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B C 1 ATOM 2197 O O . ILE B 2 78 ? -18.771 -23.543 37.502 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B O 1 ATOM 2198 C CB . ILE B 2 78 ? -21.675 -24.638 37.804 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CB 1 ATOM 2199 C CG1 . ILE B 2 78 ? -22.646 -25.827 37.920 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG1 1 ATOM 2200 C CG2 . ILE B 2 78 ? -22.461 -23.368 37.472 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG2 1 ATOM 2201 C CD1 . ILE B 2 78 ? -22.420 -26.671 39.168 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CD1 1 ATOM 2202 N N . ILE B 2 79 ? -19.760 -22.952 35.560 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B N 1 ATOM 2203 C CA . ILE B 2 79 ? -18.959 -21.748 35.329 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CA 1 ATOM 2204 C C . ILE B 2 79 ? -19.934 -20.588 35.209 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B C 1 ATOM 2205 O O . ILE B 2 79 ? -20.727 -20.540 34.268 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B O 1 ATOM 2206 C CB . ILE B 2 79 ? -18.110 -21.851 34.056 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CB 1 ATOM 2207 C CG1 . ILE B 2 79 ? -17.240 -23.099 34.111 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG1 1 ATOM 2208 C CG2 . ILE B 2 79 ? -17.201 -20.644 33.918 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG2 1 ATOM 2209 C CD1 . ILE B 2 79 ? -16.561 -23.445 32.803 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CD1 1 ATOM 2210 N N . HIS B 2 80 ? -19.882 -19.669 36.172 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B N 1 ATOM 2211 C CA . HIS B 2 80 ? -20.790 -18.517 36.197 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CA 1 ATOM 2212 C C . HIS B 2 80 ? -20.227 -17.431 37.116 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B C 1 ATOM 2213 O O . HIS B 2 80 ? -19.932 -17.722 38.267 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B O 1 ATOM 2214 C CB . HIS B 2 80 ? -22.172 -18.940 36.687 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CB 1 ATOM 2215 C CG . HIS B 2 80 ? -23.132 -17.805 36.844 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CG 1 ATOM 2216 N ND1 . HIS B 2 80 ? -23.363 -17.185 38.059 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B ND1 1 ATOM 2217 C CD2 . HIS B 2 80 ? -23.918 -17.168 35.947 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CD2 1 ATOM 2218 C CE1 . HIS B 2 80 ? -24.253 -16.221 37.900 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CE1 1 ATOM 2219 N NE2 . HIS B 2 80 ? -24.603 -16.186 36.627 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B NE2 1 ATOM 2220 N N . PRO B 2 81 ? -20.083 -16.190 36.653 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B N 1 ATOM 2221 C CA . PRO B 2 81 ? -20.407 -15.737 35.301 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CA 1 ATOM 2222 C C . PRO B 2 81 ? -19.284 -16.040 34.319 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B C 1 ATOM 2223 O O . PRO B 2 81 ? -18.120 -15.801 34.617 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B O 1 ATOM 2224 C CB . PRO B 2 81 ? -20.565 -14.226 35.472 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CB 1 ATOM 2225 C CG . PRO B 2 81 ? -19.708 -13.884 36.623 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CG 1 ATOM 2226 C CD . PRO B 2 81 ? -19.743 -15.072 37.542 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CD 1 ATOM 2227 N N . VAL B 2 82 ? -19.654 -16.547 33.153 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B N 1 ATOM 2228 C CA . VAL B 2 82 ? -18.708 -16.876 32.084 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CA 1 ATOM 2229 C C . VAL B 2 82 ? -18.006 -15.622 31.539 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B C 1 ATOM 2230 O O . VAL B 2 82 ? -18.645 -14.590 31.347 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B O 1 ATOM 2231 C CB . VAL B 2 82 ? -19.459 -17.643 30.958 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CB 1 ATOM 2232 C CG1 . VAL B 2 82 ? -18.830 -17.473 29.602 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CG1 1 ATOM 2233 C CG2 . VAL B 2 82 ? -19.536 -19.121 31.311 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CG2 1 ATOM 2234 N N . GLU B 2 83 ? -16.699 -15.738 31.289 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B N 1 ATOM 2235 C CA . GLU B 2 83 ? -15.878 -14.692 30.648 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CA 1 ATOM 2236 C C . GLU B 2 83 ? -15.227 -15.196 29.366 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B C 1 ATOM 2237 O O . GLU B 2 83 ? -15.111 -16.403 29.142 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B O 1 ATOM 2238 C CB . GLU B 2 83 ? -14.739 -14.269 31.549 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CB 1 ATOM 2239 C CG . GLU B 2 83 ? -15.150 -13.891 32.950 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CG 1 ATOM 2240 C CD . GLU B 2 83 ? -13.967 -13.386 33.753 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CD 1 ATOM 2241 O OE1 . GLU B 2 83 ? -12.804 -13.505 33.273 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE1 1 ATOM 2242 O OE2 . GLU B 2 83 ? -14.220 -12.872 34.865 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE2 1 ATOM 2243 N N . GLU B 2 84 ? -14.709 -14.247 28.581 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B N 1 ATOM 2244 C CA . GLU B 2 84 ? -14.024 -14.535 27.324 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CA 1 ATOM 2245 C C . GLU B 2 84 ? -12.955 -15.626 27.449 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B C 1 ATOM 2246 O O . GLU B 2 84 ? -12.873 -16.521 26.589 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B O 1 ATOM 2247 C CB . GLU B 2 84 ? -13.348 -13.272 26.779 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CB 1 ATOM 2248 C CG . GLU B 2 84 ? -14.315 -12.231 26.191 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CG 1 ATOM 2249 C CD . GLU B 2 84 ? -14.651 -11.077 27.115 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CD 1 ATOM 2250 O OE1 . GLU B 2 84 ? -14.497 -11.211 28.364 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B OE1 1 ATOM 2251 O OE2 . GLU B 2 84 ? -15.077 -10.047 26.552 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B OE2 1 ATOM 2252 N N . ASP B 2 85 ? -12.164 -15.545 28.528 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B N 1 ATOM 2253 C CA . ASP B 2 85 ? -11.034 -16.439 28.753 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CA 1 ATOM 2254 C C . ASP B 2 85 ? -11.427 -17.878 29.122 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B C 1 ATOM 2255 O O . ASP B 2 85 ? -10.580 -18.769 29.152 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B O 1 ATOM 2256 C CB . ASP B 2 85 ? -10.111 -15.844 29.815 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CB 1 ATOM 2257 C CG . ASP B 2 85 ? -8.794 -16.600 29.950 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CG 1 ATOM 2258 O OD1 . ASP B 2 85 ? -7.900 -16.428 29.119 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD1 1 ATOM 2259 O OD2 . ASP B 2 85 ? -8.638 -17.356 30.918 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD2 1 ATOM 2260 N N . ASP B 2 86 ? -12.712 -18.119 29.388 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B N 1 ATOM 2261 C CA . ASP B 2 86 ? -13.182 -19.470 29.687 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CA 1 ATOM 2262 C C . ASP B 2 86 ? -13.379 -20.367 28.460 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B C 1 ATOM 2263 O O . ASP B 2 86 ? -13.754 -21.546 28.603 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B O 1 ATOM 2264 C CB . ASP B 2 86 ? -14.452 -19.392 30.516 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CB 1 ATOM 2265 C CG . ASP B 2 86 ? -14.251 -18.608 31.796 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CG 1 ATOM 2266 O OD1 . ASP B 2 86 ? -13.107 -18.597 32.304 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B OD1 1 ATOM 2267 O OD2 . ASP B 2 86 ? -15.236 -18.011 32.292 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B OD2 1 ATOM 2268 N N . THR B 2 87 ? -13.138 -19.830 27.261 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 87 THR B N 1 ATOM 2269 C CA . THR B 2 87 ? -13.115 -20.649 26.034 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CA 1 ATOM 2270 C C . THR B 2 87 ? -12.017 -21.704 26.146 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 87 THR B C 1 ATOM 2271 O O . THR B 2 87 ? -10.840 -21.368 26.319 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 87 THR B O 1 ATOM 2272 C CB . THR B 2 87 ? -12.983 -19.811 24.756 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CB 1 ATOM 2273 O OG1 . THR B 2 87 ? -13.222 -20.638 23.630 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 87 THR B OG1 1 ATOM 2274 C CG2 . THR B 2 87 ? -11.629 -19.156 24.638 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CG2 1 ATOM 2275 N N . ALA B 2 88 ? -12.422 -22.973 26.087 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B N 1 ATOM 2276 C CA . ALA B 2 88 ? -11.543 -24.087 26.419 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B CA 1 ATOM 2277 C C . ALA B 2 88 ? -12.285 -25.396 26.299 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B C 1 ATOM 2278 O O . ALA B 2 88 ? -13.515 -25.407 26.142 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B O 1 ATOM 2279 C CB . ALA B 2 88 ? -11.030 -23.938 27.844 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B CB 1 ATOM 2280 N N . VAL B 2 89 ? -11.534 -26.494 26.398 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B N 1 ATOM 2281 C CA . VAL B 2 89 ? -12.124 -27.806 26.594 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CA 1 ATOM 2282 C C . VAL B 2 89 ? -11.978 -28.181 28.057 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B C 1 ATOM 2283 O O . VAL B 2 89 ? -10.885 -28.030 28.609 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B O 1 ATOM 2284 C CB . VAL B 2 89 ? -11.432 -28.861 25.725 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CB 1 ATOM 2285 C CG1 . VAL B 2 89 ? -12.046 -30.241 25.968 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CG1 1 ATOM 2286 C CG2 . VAL B 2 89 ? -11.575 -28.499 24.255 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CG2 1 ATOM 2287 N N . TYR B 2 90 ? -13.055 -28.676 28.667 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B N 1 ATOM 2288 C CA . TYR B 2 90 ? -13.054 -29.059 30.081 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CA 1 ATOM 2289 C C . TYR B 2 90 ? -13.201 -30.578 30.207 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B C 1 ATOM 2290 O O . TYR B 2 90 ? -14.092 -31.168 29.602 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B O 1 ATOM 2291 C CB . TYR B 2 90 ? -14.173 -28.329 30.842 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CB 1 ATOM 2292 C CG . TYR B 2 90 ? -13.961 -26.842 30.869 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CG 1 ATOM 2293 C CD1 . TYR B 2 90 ? -14.401 -26.043 29.824 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CD1 1 ATOM 2294 C CD2 . TYR B 2 90 ? -13.286 -26.227 31.918 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CD2 1 ATOM 2295 C CE1 . TYR B 2 90 ? -14.191 -24.671 29.825 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CE1 1 ATOM 2296 C CE2 . TYR B 2 90 ? -13.075 -24.858 31.929 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CE2 1 ATOM 2297 C CZ . TYR B 2 90 ? -13.530 -24.089 30.872 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CZ 1 ATOM 2298 O OH . TYR B 2 90 ? -13.319 -22.732 30.854 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B OH 1 ATOM 2299 N N . PHE B 2 91 ? -12.324 -31.197 30.993 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B N 1 ATOM 2300 C CA . PHE B 2 91 ? -12.304 -32.645 31.193 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CA 1 ATOM 2301 C C . PHE B 2 91 ? -12.597 -32.990 32.635 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B C 1 ATOM 2302 O O . PHE B 2 91 ? -12.049 -32.362 33.532 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B O 1 ATOM 2303 C CB . PHE B 2 91 ? -10.908 -33.198 30.895 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CB 1 ATOM 2304 C CG . PHE B 2 91 ? -10.486 -33.072 29.467 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CG 1 ATOM 2305 C CD1 . PHE B 2 91 ? -10.815 -34.059 28.544 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CD1 1 ATOM 2306 C CD2 . PHE B 2 91 ? -9.759 -31.980 29.027 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CD2 1 ATOM 2307 C CE1 . PHE B 2 91 ? -10.419 -33.952 27.225 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CE1 1 ATOM 2308 C CE2 . PHE B 2 91 ? -9.377 -31.857 27.711 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CE2 1 ATOM 2309 C CZ . PHE B 2 91 ? -9.708 -32.842 26.803 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CZ 1 ATOM 2310 N N . CYS B 2 92 ? -13.407 -34.013 32.871 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B N 1 ATOM 2311 C CA . CYS B 2 92 ? -13.482 -34.618 34.199 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CA 1 ATOM 2312 C C . CYS B 2 92 ? -12.487 -35.774 34.269 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B C 1 ATOM 2313 O O . CYS B 2 92 ? -12.027 -36.272 33.248 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B O 1 ATOM 2314 C CB . CYS B 2 92 ? -14.888 -35.079 34.528 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CB 1 ATOM 2315 S SG . CYS B 2 92 ? -15.601 -36.277 33.388 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B SG 1 ATOM 2316 N N . GLN B 2 93 ? -12.128 -36.177 35.477 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B N 1 ATOM 2317 C CA . GLN B 2 93 ? -11.098 -37.190 35.669 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CA 1 ATOM 2318 C C . GLN B 2 93 ? -11.218 -37.841 37.041 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B C 1 ATOM 2319 O O . GLN B 2 93 ? -11.515 -37.177 38.023 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B O 1 ATOM 2320 C CB . GLN B 2 93 ? -9.734 -36.555 35.500 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CB 1 ATOM 2321 C CG . GLN B 2 93 ? -8.543 -37.471 35.736 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CG 1 ATOM 2322 C CD . GLN B 2 93 ? -8.059 -37.485 37.171 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CD 1 ATOM 2323 O OE1 . GLN B 2 93 ? -7.868 -36.440 37.774 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B OE1 1 ATOM 2324 N NE2 . GLN B 2 93 ? -7.842 -38.664 37.715 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B NE2 1 ATOM 2325 N N . GLN B 2 94 ? -10.932 -39.134 37.101 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B N 1 ATOM 2326 C CA . GLN B 2 94 ? -11.320 -39.977 38.222 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CA 1 ATOM 2327 C C . GLN B 2 94 ? -10.066 -40.575 38.871 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B C 1 ATOM 2328 O O . GLN B 2 94 ? -9.197 -41.080 38.173 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B O 1 ATOM 2329 C CB . GLN B 2 94 ? -12.269 -41.028 37.651 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CB 1 ATOM 2330 C CG . GLN B 2 94 ? -12.457 -42.312 38.420 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CG 1 ATOM 2331 C CD . GLN B 2 94 ? -11.310 -43.287 38.286 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CD 1 ATOM 2332 O OE1 . GLN B 2 94 ? -10.806 -43.754 39.285 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B OE1 1 ATOM 2333 N NE2 . GLN B 2 94 ? -10.885 -43.590 37.059 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B NE2 1 ATOM 2334 N N . SER B 2 95 ? -9.949 -40.482 40.195 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 95 SER B N 1 ATOM 2335 C CA . SER B 2 95 ? -8.801 -41.044 40.936 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CA 1 ATOM 2336 C C . SER B 2 95 ? -9.214 -42.080 41.976 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 95 SER B C 1 ATOM 2337 O O . SER B 2 95 ? -8.446 -42.390 42.885 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 95 SER B O 1 ATOM 2338 C CB . SER B 2 95 ? -7.984 -39.929 41.602 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CB 1 ATOM 2339 O OG . SER B 2 95 ? -7.213 -39.243 40.641 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 95 SER B OG 1 ATOM 2340 N N . LYS B 2 96 ? -10.408 -42.636 41.827 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B N 1 ATOM 2341 C CA . LYS B 2 96 ? -10.881 -43.684 42.719 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CA 1 ATOM 2342 C C . LYS B 2 96 ? -10.091 -44.967 42.544 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B C 1 ATOM 2343 O O . LYS B 2 96 ? -9.709 -45.598 43.512 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B O 1 ATOM 2344 C CB . LYS B 2 96 ? -12.364 -43.972 42.491 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CB 1 ATOM 2345 C CG . LYS B 2 96 ? -13.024 -44.706 43.648 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CG 1 ATOM 2346 C CD . LYS B 2 96 ? -13.180 -46.193 43.427 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CD 1 ATOM 2347 C CE . LYS B 2 96 ? -14.160 -46.746 44.449 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CE 1 ATOM 2348 N NZ . LYS B 2 96 ? -13.875 -48.200 44.650 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B NZ 1 ATOM 2349 N N . GLY B 2 97 ? -9.862 -45.343 41.293 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B N 1 ATOM 2350 C CA . GLY B 2 97 ? -9.173 -46.578 40.958 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B CA 1 ATOM 2351 C C . GLY B 2 97 ? -8.247 -46.465 39.761 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B C 1 ATOM 2352 O O . GLY B 2 97 ? -8.475 -45.659 38.860 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B O 1 ATOM 2353 N N . VAL B 2 98 ? -7.218 -47.306 39.775 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N 1 ATOM 2354 C CA . VAL B 2 98 ? -6.334 -47.529 38.642 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA 1 ATOM 2355 C C . VAL B 2 98 ? -7.094 -48.422 37.643 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C 1 ATOM 2356 O O . VAL B 2 98 ? -7.702 -49.399 38.069 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O 1 ATOM 2357 C CB . VAL B 2 98 ? -5.041 -48.228 39.127 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB 1 ATOM 2358 C CG1 . VAL B 2 98 ? -4.169 -48.691 37.979 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1 1 ATOM 2359 C CG2 . VAL B 2 98 ? -4.248 -47.290 40.003 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2 1 ATOM 2360 N N . PRO B 2 99 ? -7.089 -48.115 36.340 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B N 1 ATOM 2361 C CA . PRO B 2 99 ? -6.403 -46.973 35.730 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CA 1 ATOM 2362 C C . PRO B 2 99 ? -7.158 -45.656 35.917 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B C 1 ATOM 2363 O O . PRO B 2 99 ? -8.393 -45.627 35.890 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B O 1 ATOM 2364 C CB . PRO B 2 99 ? -6.367 -47.337 34.241 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CB 1 ATOM 2365 C CG . PRO B 2 99 ? -7.530 -48.250 34.047 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CG 1 ATOM 2366 C CD . PRO B 2 99 ? -7.689 -49.006 35.336 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CD 1 ATOM 2367 N N . TYR B 2 100 ? -6.404 -44.579 36.113 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B N 1 ATOM 2368 C CA . TYR B 2 100 ? -6.997 -43.269 36.237 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CA 1 ATOM 2369 C C . TYR B 2 100 ? -7.528 -42.938 34.856 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B C 1 ATOM 2370 O O . TYR B 2 100 ? -6.859 -43.214 33.866 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B O 1 ATOM 2371 C CB . TYR B 2 100 ? -5.968 -42.218 36.682 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CB 1 ATOM 2372 C CG . TYR B 2 100 ? -5.204 -42.560 37.946 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CG 1 ATOM 2373 C CD1 . TYR B 2 100 ? -5.847 -43.011 39.095 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD1 1 ATOM 2374 C CD2 . TYR B 2 100 ? -3.826 -42.423 37.990 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD2 1 ATOM 2375 C CE1 . TYR B 2 100 ? -5.136 -43.351 40.232 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE1 1 ATOM 2376 C CE2 . TYR B 2 100 ? -3.107 -42.748 39.136 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE2 1 ATOM 2377 C CZ . TYR B 2 100 ? -3.765 -43.199 40.247 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CZ 1 ATOM 2378 O OH . TYR B 2 100 ? -3.032 -43.524 41.357 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B OH 1 ATOM 2379 N N . THR B 2 101 ? -8.726 -42.379 34.786 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 101 THR B N 1 ATOM 2380 C CA . THR B 2 101 ? -9.377 -42.129 33.503 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CA 1 ATOM 2381 C C . THR B 2 101 ? -9.962 -40.742 33.402 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 101 THR B C 1 ATOM 2382 O O . THR B 2 101 ? -10.404 -40.163 34.408 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 101 THR B O 1 ATOM 2383 C CB . THR B 2 101 ? -10.514 -43.120 33.267 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CB 1 ATOM 2384 O OG1 . THR B 2 101 ? -11.338 -43.169 34.432 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 101 THR B OG1 1 ATOM 2385 C CG2 . THR B 2 101 ? -9.957 -44.492 32.986 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CG2 1 ATOM 2386 N N . PHE B 2 102 ? -9.974 -40.240 32.166 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N 1 ATOM 2387 C CA . PHE B 2 102 ? -10.506 -38.928 31.847 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA 1 ATOM 2388 C C . PHE B 2 102 ? -11.768 -39.082 31.023 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C 1 ATOM 2389 O O . PHE B 2 102 ? -11.923 -40.038 30.268 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O 1 ATOM 2390 C CB . PHE B 2 102 ? -9.498 -38.151 31.014 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB 1 ATOM 2391 C CG . PHE B 2 102 ? -8.233 -37.793 31.742 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG 1 ATOM 2392 C CD1 . PHE B 2 102 ? -7.231 -38.727 31.934 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1 1 ATOM 2393 C CD2 . PHE B 2 102 ? -8.024 -36.498 32.205 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2 1 ATOM 2394 C CE1 . PHE B 2 102 ? -6.062 -38.391 32.580 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1 1 ATOM 2395 C CE2 . PHE B 2 102 ? -6.859 -36.152 32.853 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2 1 ATOM 2396 C CZ . PHE B 2 102 ? -5.877 -37.103 33.040 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ 1 ATOM 2397 N N . GLY B 2 103 ? -12.661 -38.118 31.145 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N 1 ATOM 2398 C CA . GLY B 2 103 ? -13.778 -37.986 30.218 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA 1 ATOM 2399 C C . GLY B 2 103 ? -13.277 -37.553 28.842 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C 1 ATOM 2400 O O . GLY B 2 103 ? -12.085 -37.289 28.644 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O 1 ATOM 2401 N N . GLY B 2 104 ? -14.206 -37.488 27.894 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N 1 ATOM 2402 C CA . GLY B 2 104 ? -13.905 -37.138 26.514 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA 1 ATOM 2403 C C . GLY B 2 104 ? -13.697 -35.661 26.260 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C 1 ATOM 2404 O O . GLY B 2 104 ? -13.210 -35.278 25.211 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O 1 ATOM 2405 N N . GLY B 2 105 ? -14.074 -34.831 27.219 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N 1 ATOM 2406 C CA . GLY B 2 105 ? -13.936 -33.387 27.093 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA 1 ATOM 2407 C C . GLY B 2 105 ? -15.212 -32.750 26.583 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C 1 ATOM 2408 O O . GLY B 2 105 ? -15.935 -33.353 25.814 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O 1 ATOM 2409 N N . THR B 2 106 ? -15.472 -31.533 27.036 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N 1 ATOM 2410 C CA . THR B 2 106 ? -16.607 -30.723 26.629 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA 1 ATOM 2411 C C . THR B 2 106 ? -16.070 -29.368 26.213 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C 1 ATOM 2412 O O . THR B 2 106 ? -15.331 -28.754 26.966 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O 1 ATOM 2413 C CB . THR B 2 106 ? -17.580 -30.526 27.804 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB 1 ATOM 2414 O OG1 . THR B 2 106 ? -18.160 -31.788 28.172 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 ATOM 2415 C CG2 . THR B 2 106 ? -18.683 -29.570 27.428 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 ATOM 2416 N N . LYS B 2 107 ? -16.427 -28.906 25.020 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B N 1 ATOM 2417 C CA . LYS B 2 107 ? -15.906 -27.644 24.498 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CA 1 ATOM 2418 C C . LYS B 2 107 ? -16.865 -26.516 24.859 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B C 1 ATOM 2419 O O . LYS B 2 107 ? -18.048 -26.556 24.502 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B O 1 ATOM 2420 C CB . LYS B 2 107 ? -15.708 -27.711 22.988 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CB 1 ATOM 2421 C CG . LYS B 2 107 ? -15.251 -26.396 22.363 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CG 1 ATOM 2422 C CD . LYS B 2 107 ? -14.257 -26.600 21.225 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CD 1 ATOM 2423 C CE . LYS B 2 107 ? -14.900 -27.200 19.960 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CE 1 ATOM 2424 N NZ . LYS B 2 107 ? -15.986 -26.354 19.359 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B NZ 1 ATOM 2425 N N . LEU B 2 108 ? -16.349 -25.511 25.565 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N 1 ATOM 2426 C CA . LEU B 2 108 ? -17.131 -24.325 25.899 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA 1 ATOM 2427 C C . LEU B 2 108 ? -16.753 -23.227 24.924 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C 1 ATOM 2428 O O . LEU B 2 108 ? -15.592 -22.817 24.851 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O 1 ATOM 2429 C CB . LEU B 2 108 ? -16.858 -23.879 27.327 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB 1 ATOM 2430 C CG . LEU B 2 108 ? -17.578 -22.617 27.792 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG 1 ATOM 2431 C CD1 . LEU B 2 108 ? -19.083 -22.747 27.673 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1 1 ATOM 2432 C CD2 . LEU B 2 108 ? -17.171 -22.267 29.205 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2 1 ATOM 2433 N N . GLU B 2 109 ? -17.741 -22.772 24.174 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N 1 ATOM 2434 C CA . GLU B 2 109 ? -17.607 -21.678 23.239 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA 1 ATOM 2435 C C . GLU B 2 109 ? -18.278 -20.467 23.861 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C 1 ATOM 2436 O O . GLU B 2 109 ? -19.373 -20.557 24.416 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O 1 ATOM 2437 C CB . GLU B 2 109 ? -18.281 -22.064 21.920 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB 1 ATOM 2438 C CG . GLU B 2 109 ? -18.331 -20.981 20.848 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG 1 ATOM 2439 C CD . GLU B 2 109 ? -19.100 -21.430 19.591 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD 1 ATOM 2440 O OE1 . GLU B 2 109 ? -19.613 -20.510 18.895 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1 1 ATOM 2441 O OE2 . GLU B 2 109 ? -19.201 -22.665 19.301 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2 1 ATOM 2442 N N . ILE B 2 110 ? -17.606 -19.325 23.803 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N 1 ATOM 2443 C CA . ILE B 2 110 ? -18.150 -18.062 24.306 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA 1 ATOM 2444 C C . ILE B 2 110 ? -18.872 -17.368 23.178 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C 1 ATOM 2445 O O . ILE B 2 110 ? -18.280 -17.091 22.155 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O 1 ATOM 2446 C CB . ILE B 2 110 ? -17.031 -17.145 24.824 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB 1 ATOM 2447 C CG1 . ILE B 2 110 ? -16.214 -17.854 25.887 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 1 ATOM 2448 C CG2 . ILE B 2 110 ? -17.607 -15.851 25.368 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 1 ATOM 2449 C CD1 . ILE B 2 110 ? -17.024 -18.399 27.048 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 1 ATOM 2450 N N . LYS B 2 111 ? -20.142 -17.061 23.387 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N 1 ATOM 2451 C CA . LYS B 2 111 ? -20.963 -16.401 22.364 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA 1 ATOM 2452 C C . LYS B 2 111 ? -20.627 -14.919 22.330 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C 1 ATOM 2453 O O . LYS B 2 111 ? -20.220 -14.328 23.312 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O 1 ATOM 2454 C CB . LYS B 2 111 ? -22.468 -16.601 22.590 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB 1 ATOM 2455 C CG . LYS B 2 111 ? -23.162 -17.180 21.394 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG 1 ATOM 2456 C CD . LYS B 2 111 ? -24.601 -17.581 21.675 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD 1 ATOM 2457 C CE . LYS B 2 111 ? -25.519 -16.471 21.197 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE 1 ATOM 2458 N NZ . LYS B 2 111 ? -25.422 -16.300 19.711 1.00 59.37 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ 1 ATOM 2459 N N . ARG B 2 112 ? -20.776 -14.325 21.152 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B N 1 ATOM 2460 C CA . ARG B 2 112 ? -20.560 -12.891 20.987 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CA 1 ATOM 2461 C C . ARG B 2 112 ? -21.313 -12.432 19.756 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B C 1 ATOM 2462 O O . ARG B 2 112 ? -21.909 -13.251 19.035 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B O 1 ATOM 2463 C CB . ARG B 2 112 ? -19.069 -12.594 20.856 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CB 1 ATOM 2464 C CG . ARG B 2 112 ? -18.346 -13.379 19.758 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CG 1 ATOM 2465 C CD . ARG B 2 112 ? -17.219 -12.589 19.147 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CD 1 ATOM 2466 N NE . ARG B 2 112 ? -17.731 -11.401 18.455 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NE 1 ATOM 2467 C CZ . ARG B 2 112 ? -17.037 -10.289 18.200 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CZ 1 ATOM 2468 N NH1 . ARG B 2 112 ? -15.763 -10.167 18.572 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH1 1 ATOM 2469 N NH2 . ARG B 2 112 ? -17.639 -9.278 17.585 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH2 1 ATOM 2470 N N . ALA B 2 113 ? -21.295 -11.120 19.507 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N 1 ATOM 2471 C CA . ALA B 2 113 ? -21.952 -10.570 18.332 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA 1 ATOM 2472 C C . ALA B 2 113 ? -21.338 -11.202 17.069 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C 1 ATOM 2473 O O . ALA B 2 113 ? -20.128 -11.498 17.012 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O 1 ATOM 2474 C CB . ALA B 2 113 ? -21.814 -9.063 18.304 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB 1 ATOM 2475 N N . ASP B 2 114 ? -22.189 -11.444 16.066 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B N 1 ATOM 2476 C CA . ASP B 2 114 ? -21.720 -11.935 14.786 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CA 1 ATOM 2477 C C . ASP B 2 114 ? -20.753 -10.914 14.170 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B C 1 ATOM 2478 O O . ASP B 2 114 ? -20.942 -9.703 14.295 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B O 1 ATOM 2479 C CB . ASP B 2 114 ? -22.902 -12.196 13.832 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CB 1 ATOM 2480 C CG . ASP B 2 114 ? -23.767 -13.395 14.248 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CG 1 ATOM 2481 O OD1 . ASP B 2 114 ? -23.363 -14.183 15.112 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD1 1 ATOM 2482 O OD2 . ASP B 2 114 ? -24.832 -13.585 13.673 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD2 1 ATOM 2483 N N . ALA B 2 115 ? -19.697 -11.419 13.535 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N 1 ATOM 2484 C CA . ALA B 2 115 ? -18.676 -10.582 12.916 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA 1 ATOM 2485 C C . ALA B 2 115 ? -18.263 -11.196 11.597 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C 1 ATOM 2486 O O . ALA B 2 115 ? -17.959 -12.382 11.529 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O 1 ATOM 2487 C CB . ALA B 2 115 ? -17.472 -10.452 13.837 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB 1 ATOM 2488 N N . ALA B 2 116 ? -18.268 -10.389 10.540 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B N 1 ATOM 2489 C CA . ALA B 2 116 ? -17.822 -10.843 9.219 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CA 1 ATOM 2490 C C . ALA B 2 116 ? -16.291 -10.962 9.235 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B C 1 ATOM 2491 O O . ALA B 2 116 ? -15.608 -10.280 10.013 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B O 1 ATOM 2492 C CB . ALA B 2 116 ? -18.262 -9.866 8.150 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CB 1 ATOM 2493 N N . PRO B 2 117 ? -15.742 -11.849 8.393 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B N 1 ATOM 2494 C CA . PRO B 2 117 ? -14.296 -11.978 8.319 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CA 1 ATOM 2495 C C . PRO B 2 117 ? -13.643 -10.840 7.538 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B C 1 ATOM 2496 O O . PRO B 2 117 ? -14.267 -10.266 6.645 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B O 1 ATOM 2497 C CB . PRO B 2 117 ? -14.120 -13.297 7.577 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CB 1 ATOM 2498 C CG . PRO B 2 117 ? -15.309 -13.406 6.698 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CG 1 ATOM 2499 C CD . PRO B 2 117 ? -16.426 -12.800 7.497 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CD 1 ATOM 2500 N N . THR B 2 118 ? -12.408 -10.522 7.911 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N 1 ATOM 2501 C CA . THR B 2 118 ? -11.501 -9.731 7.084 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA 1 ATOM 2502 C C . THR B 2 118 ? -10.712 -10.733 6.240 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C 1 ATOM 2503 O O . THR B 2 118 ? -10.017 -11.601 6.773 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O 1 ATOM 2504 C CB . THR B 2 118 ? -10.528 -8.903 7.948 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB 1 ATOM 2505 O OG1 . THR B 2 118 ? -11.279 -7.952 8.697 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 ATOM 2506 C CG2 . THR B 2 118 ? -9.513 -8.150 7.107 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 ATOM 2507 N N . VAL B 2 119 ? -10.824 -10.585 4.922 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B N 1 ATOM 2508 C CA . VAL B 2 119 ? -10.263 -11.537 3.978 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CA 1 ATOM 2509 C C . VAL B 2 119 ? -9.053 -10.954 3.263 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B C 1 ATOM 2510 O O . VAL B 2 119 ? -9.106 -9.843 2.749 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B O 1 ATOM 2511 C CB . VAL B 2 119 ? -11.318 -11.968 2.944 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CB 1 ATOM 2512 C CG1 . VAL B 2 119 ? -10.788 -13.103 2.086 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG1 1 ATOM 2513 C CG2 . VAL B 2 119 ? -12.590 -12.388 3.653 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG2 1 ATOM 2514 N N . SER B 2 120 ? -7.981 -11.736 3.210 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N 1 ATOM 2515 C CA . SER B 2 120 ? -6.764 -11.363 2.515 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA 1 ATOM 2516 C C . SER B 2 120 ? -6.349 -12.510 1.604 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C 1 ATOM 2517 O O . SER B 2 120 ? -6.423 -13.672 2.001 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O 1 ATOM 2518 C CB . SER B 2 120 ? -5.678 -11.113 3.535 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB 1 ATOM 2519 O OG . SER B 2 120 ? -6.106 -10.159 4.461 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG 1 ATOM 2520 N N . ILE B 2 121 ? -5.897 -12.174 0.396 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B N 1 ATOM 2521 C CA . ILE B 2 121 ? -5.464 -13.191 -0.574 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CA 1 ATOM 2522 C C . ILE B 2 121 ? -3.990 -13.000 -0.913 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B C 1 ATOM 2523 O O . ILE B 2 121 ? -3.500 -11.872 -1.020 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B O 1 ATOM 2524 C CB . ILE B 2 121 ? -6.346 -13.219 -1.846 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CB 1 ATOM 2525 C CG1 . ILE B 2 121 ? -6.048 -14.481 -2.670 1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG1 1 ATOM 2526 C CG2 . ILE B 2 121 ? -6.176 -11.955 -2.676 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG2 1 ATOM 2527 C CD1 . ILE B 2 121 ? -7.032 -14.723 -3.810 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CD1 1 ATOM 2528 N N . PHE B 2 122 ? -3.299 -14.125 -1.069 1.00 58.48 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B N 1 ATOM 2529 C CA . PHE B 2 122 ? -1.855 -14.151 -1.226 1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CA 1 ATOM 2530 C C . PHE B 2 122 ? -1.479 -15.087 -2.355 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B C 1 ATOM 2531 O O . PHE B 2 122 ? -1.706 -16.294 -2.261 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B O 1 ATOM 2532 C CB . PHE B 2 122 ? -1.190 -14.619 0.069 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CB 1 ATOM 2533 C CG . PHE B 2 122 ? -1.423 -13.693 1.209 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CG 1 ATOM 2534 C CD1 . PHE B 2 122 ? -2.569 -13.801 1.950 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CD1 1 ATOM 2535 C CD2 . PHE B 2 122 ? -0.525 -12.683 1.504 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CD2 1 ATOM 2536 C CE1 . PHE B 2 122 ? -2.821 -12.928 2.993 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CE1 1 ATOM 2537 C CE2 . PHE B 2 122 ? -0.756 -11.819 2.556 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CE2 1 ATOM 2538 C CZ . PHE B 2 122 ? -1.910 -11.936 3.298 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CZ 1 ATOM 2539 N N . PRO B 2 123 ? -0.893 -14.536 -3.439 1.00 65.88 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B N 1 ATOM 2540 C CA . PRO B 2 123 ? -0.356 -15.427 -4.456 1.00 68.61 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CA 1 ATOM 2541 C C . PRO B 2 123 ? 0.821 -16.241 -3.911 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B C 1 ATOM 2542 O O . PRO B 2 123 ? 1.279 -15.997 -2.792 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B O 1 ATOM 2543 C CB . PRO B 2 123 ? 0.112 -14.473 -5.553 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CB 1 ATOM 2544 C CG . PRO B 2 123 ? -0.582 -13.183 -5.284 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CG 1 ATOM 2545 C CD . PRO B 2 123 ? -0.760 -13.120 -3.817 1.00 67.34 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CD 1 ATOM 2546 N N . PRO B 2 124 ? 1.314 -17.208 -4.698 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B N 1 ATOM 2547 C CA . PRO B 2 124 ? 2.513 -17.935 -4.289 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CA 1 ATOM 2548 C C . PRO B 2 124 ? 3.727 -17.010 -4.164 1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B C 1 ATOM 2549 O O . PRO B 2 124 ? 3.805 -16.012 -4.866 1.00 75.91 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B O 1 ATOM 2550 C CB . PRO B 2 124 ? 2.718 -18.933 -5.425 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CB 1 ATOM 2551 C CG . PRO B 2 124 ? 1.396 -19.041 -6.118 1.00 75.00 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CG 1 ATOM 2552 C CD . PRO B 2 124 ? 0.774 -17.694 -5.975 1.00 73.74 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CD 1 ATOM 2553 N N . SER B 2 125 ? 4.656 -17.332 -3.270 1.00 73.67 ? ? ? ? ? ? 125 SER B N 1 ATOM 2554 C CA . SER B 2 125 ? 5.908 -16.584 -3.152 1.00 76.19 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CA 1 ATOM 2555 C C . SER B 2 125 ? 6.825 -16.872 -4.324 1.00 80.96 ? ? ? ? ? ? 125 SER B C 1 ATOM 2556 O O . SER B 2 125 ? 6.658 -17.901 -4.982 1.00 82.49 ? ? ? ? ? ? 125 SER B O 1 ATOM 2557 C CB . SER B 2 125 ? 6.623 -16.971 -1.870 1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CB 1 ATOM 2558 O OG . SER B 2 125 ? 6.845 -18.362 -1.849 1.00 75.49 ? ? ? ? ? ? 125 SER B OG 1 ATOM 2559 N N . SER B 2 126 ? 7.796 -15.990 -4.580 1.00 83.99 ? ? ? ? ? ? 126 SER B N 1 ATOM 2560 C CA . SER B 2 126 ? 8.835 -16.258 -5.595 1.00 89.15 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CA 1 ATOM 2561 C C . SER B 2 126 ? 9.550 -17.562 -5.315 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 126 SER B C 1 ATOM 2562 O O . SER B 2 126 ? 9.858 -18.326 -6.231 1.00 93.41 ? ? ? ? ? ? 126 SER B O 1 ATOM 2563 C CB . SER B 2 126 ? 9.907 -15.164 -5.620 1.00 91.96 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CB 1 ATOM 2564 O OG . SER B 2 126 ? 9.303 -13.907 -5.710 1.00 91.44 ? ? ? ? ? ? 126 SER B OG 1 ATOM 2565 N N . GLU B 2 127 ? 9.842 -17.776 -4.033 1.00 87.09 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N 1 ATOM 2566 C CA . GLU B 2 127 ? 10.622 -18.920 -3.606 1.00 88.04 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA 1 ATOM 2567 C C . GLU B 2 127 ? 9.931 -20.243 -3.882 1.00 87.32 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C 1 ATOM 2568 O O . GLU B 2 127 ? 10.562 -21.160 -4.385 1.00 90.12 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O 1 ATOM 2569 C CB . GLU B 2 127 ? 10.984 -18.747 -2.133 1.00 85.80 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB 1 ATOM 2570 C CG . GLU B 2 127 ? 12.161 -17.760 -2.002 1.00 88.49 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG 1 ATOM 2571 C CD . GLU B 2 127 ? 12.305 -17.121 -0.635 1.00 86.52 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD 1 ATOM 2572 O OE1 . GLU B 2 127 ? 12.653 -15.950 -0.716 1.00 87.46 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1 1 ATOM 2573 O OE2 . GLU B 2 127 ? 12.005 -17.755 0.432 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2 1 ATOM 2574 N N . GLN B 2 128 ? 8.642 -20.314 -3.576 1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B N 1 ATOM 2575 C CA . GLN B 2 128 ? 7.848 -21.526 -3.835 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CA 1 ATOM 2576 C C . GLN B 2 128 ? 7.738 -21.849 -5.326 1.00 87.02 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B C 1 ATOM 2577 O O . GLN B 2 128 ? 7.764 -23.023 -5.709 1.00 88.42 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B O 1 ATOM 2578 C CB . GLN B 2 128 ? 6.441 -21.404 -3.249 1.00 79.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CB 1 ATOM 2579 C CG . GLN B 2 128 ? 5.650 -22.710 -3.304 1.00 78.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CG 1 ATOM 2580 C CD . GLN B 2 128 ? 4.225 -22.576 -2.837 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CD 1 ATOM 2581 O OE1 . GLN B 2 128 ? 3.712 -21.475 -2.634 1.00 73.72 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B OE1 1 ATOM 2582 N NE2 . GLN B 2 128 ? 3.569 -23.704 -2.669 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B NE2 1 ATOM 2583 N N . LEU B 2 129 ? 7.597 -20.814 -6.149 1.00 89.00 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N 1 ATOM 2584 C CA . LEU B 2 129 ? 7.500 -20.989 -7.595 1.00 93.38 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA 1 ATOM 2585 C C . LEU B 2 129 ? 8.767 -21.631 -8.186 1.00 98.26 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C 1 ATOM 2586 O O . LEU B 2 129 ? 8.654 -22.513 -9.038 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O 1 ATOM 2587 C CB . LEU B 2 129 ? 7.181 -19.661 -8.299 1.00 94.55 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB 1 ATOM 2588 C CG . LEU B 2 129 ? 5.752 -19.135 -8.087 1.00 90.99 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG 1 ATOM 2589 C CD1 . LEU B 2 129 ? 5.559 -17.717 -8.603 1.00 92.04 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1 1 ATOM 2590 C CD2 . LEU B 2 129 ? 4.713 -20.070 -8.719 1.00 91.11 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2 1 ATOM 2591 N N . THR B 2 130 ? 9.949 -21.223 -7.724 1.00 99.37 ? ? ? ? ? ? 130 THR B N 1 ATOM 2592 C CA . THR B 2 130 ? 11.193 -21.861 -8.159 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CA 1 ATOM 2593 C C . THR B 2 130 ? 11.373 -23.319 -7.639 1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 130 THR B C 1 ATOM 2594 O O . THR B 2 130 ? 12.152 -24.073 -8.220 1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 130 THR B O 1 ATOM 2595 C CB . THR B 2 130 ? 12.427 -20.977 -7.852 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CB 1 ATOM 2596 O OG1 . THR B 2 130 ? 12.390 -20.549 -6.494 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 130 THR B OG1 1 ATOM 2597 C CG2 . THR B 2 130 ? 12.431 -19.736 -8.749 1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CG2 1 ATOM 2598 N N . SER B 2 131 ? 10.657 -23.715 -6.581 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 131 SER B N 1 ATOM 2599 C CA . SER B 2 131 ? 10.568 -25.138 -6.154 1.00 98.40 ? ? ? ? ? ? 131 SER B CA 1 ATOM 2600 C C . SER B 2 131 ? 9.756 -26.028 -7.082 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 131 SER B C 1 ATOM 2601 O O . SER B 2 131 ? 9.934 -27.245 -7.049 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 131 SER B O 1 ATOM 2602 C CB . SER B 2 131 ? 9.908 -25.300 -4.773 1.00 93.14 ? ? ? ? ? ? 131 SER B CB 1 ATOM 2603 O OG . SER B 2 131 ? 10.531 -24.524 -3.772 1.00 91.60 ? ? ? ? ? ? 131 SER B OG 1 ATOM 2604 N N . GLY B 2 132 ? 8.829 -25.444 -7.849 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B N 1 ATOM 2605 C CA . GLY B 2 132 ? 7.887 -26.205 -8.683 1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B CA 1 ATOM 2606 C C . GLY B 2 132 ? 6.476 -26.340 -8.111 1.00 98.84 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B C 1 ATOM 2607 O O . GLY B 2 132 ? 5.586 -26.859 -8.790 1.00 100.24 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B O 1 ATOM 2608 N N . GLY B 2 133 ? 6.261 -25.896 -6.859 1.00 94.89 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N 1 ATOM 2609 C CA . GLY B 2 133 ? 4.932 -25.858 -6.252 1.00 90.91 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA 1 ATOM 2610 C C . GLY B 2 133 ? 4.266 -24.500 -6.411 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C 1 ATOM 2611 O O . GLY B 2 133 ? 4.927 -23.509 -6.790 1.00 92.92 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O 1 ATOM 2612 N N . ALA B 2 134 ? 2.960 -24.443 -6.143 1.00 87.19 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N 1 ATOM 2613 C CA . ALA B 2 134 ? 2.216 -23.170 -6.198 1.00 85.60 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA 1 ATOM 2614 C C . ALA B 2 134 ? 1.021 -23.178 -5.257 1.00 81.17 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C 1 ATOM 2615 O O . ALA B 2 134 ? 0.040 -23.890 -5.511 1.00 81.30 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O 1 ATOM 2616 C CB . ALA B 2 134 ? 1.757 -22.867 -7.618 1.00 89.20 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB 1 ATOM 2617 N N . SER B 2 135 ? 1.093 -22.369 -4.192 1.00 77.76 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N 1 ATOM 2618 C CA . SER B 2 135 ? 0.053 -22.337 -3.165 1.00 73.63 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA 1 ATOM 2619 C C . SER B 2 135 ? -0.513 -20.926 -3.054 1.00 72.18 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C 1 ATOM 2620 O O . SER B 2 135 ? 0.218 -19.947 -2.781 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O 1 ATOM 2621 C CB . SER B 2 135 ? 0.593 -22.818 -1.814 1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB 1 ATOM 2622 O OG . SER B 2 135 ? 0.724 -24.235 -1.765 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG 1 ATOM 2623 N N . VAL B 2 136 ? -1.830 -20.843 -3.251 1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N 1 ATOM 2624 C CA . VAL B 2 136 ? -2.582 -19.605 -3.104 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA 1 ATOM 2625 C C . VAL B 2 136 ? -3.310 -19.685 -1.759 1.00 65.51 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C 1 ATOM 2626 O O . VAL B 2 136 ? -3.986 -20.669 -1.482 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O 1 ATOM 2627 C CB . VAL B 2 136 ? -3.615 -19.427 -4.226 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB 1 ATOM 2628 C CG1 . VAL B 2 136 ? -4.102 -17.988 -4.275 1.00 71.70 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 1 ATOM 2629 C CG2 . VAL B 2 136 ? -3.014 -19.817 -5.568 1.00 75.71 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 1 ATOM 2630 N N . VAL B 2 137 ? -3.170 -18.637 -0.945 1.00 63.17 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B N 1 ATOM 2631 C CA . VAL B 2 137 ? -3.637 -18.643 0.438 1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CA 1 ATOM 2632 C C . VAL B 2 137 ? -4.669 -17.528 0.629 1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B C 1 ATOM 2633 O O . VAL B 2 137 ? -4.485 -16.409 0.171 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B O 1 ATOM 2634 C CB . VAL B 2 137 ? -2.472 -18.440 1.421 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CB 1 ATOM 2635 C CG1 . VAL B 2 137 ? -2.969 -18.409 2.853 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG1 1 ATOM 2636 C CG2 . VAL B 2 137 ? -1.430 -19.529 1.240 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG2 1 ATOM 2637 N N . CYS B 2 138 ? -5.755 -17.860 1.324 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B N 1 ATOM 2638 C CA . CYS B 2 138 ? -6.692 -16.868 1.850 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CA 1 ATOM 2639 C C . CYS B 2 138 ? -6.751 -16.969 3.353 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B C 1 ATOM 2640 O O . CYS B 2 138 ? -7.018 -18.035 3.889 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B O 1 ATOM 2641 C CB . CYS B 2 138 ? -8.095 -17.033 1.265 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CB 1 ATOM 2642 S SG . CYS B 2 138 ? -8.266 -16.010 -0.203 1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B SG 1 ATOM 2643 N N . PHE B 2 139 ? -6.476 -15.856 4.023 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B N 1 ATOM 2644 C CA . PHE B 2 139 ? -6.774 -15.743 5.428 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CA 1 ATOM 2645 C C . PHE B 2 139 ? -8.128 -15.079 5.560 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B C 1 ATOM 2646 O O . PHE B 2 139 ? -8.410 -14.075 4.914 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B O 1 ATOM 2647 C CB . PHE B 2 139 ? -5.723 -14.923 6.158 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CB 1 ATOM 2648 C CG . PHE B 2 139 ? -4.343 -15.510 6.107 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CG 1 ATOM 2649 C CD1 . PHE B 2 139 ? -4.123 -16.837 6.425 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD1 1 ATOM 2650 C CD2 . PHE B 2 139 ? -3.264 -14.718 5.799 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD2 1 ATOM 2651 C CE1 . PHE B 2 139 ? -2.837 -17.366 6.389 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE1 1 ATOM 2652 C CE2 . PHE B 2 139 ? -1.980 -15.243 5.754 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE2 1 ATOM 2653 C CZ . PHE B 2 139 ? -1.767 -16.575 6.044 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CZ 1 ATOM 2654 N N . LEU B 2 140 ? -8.968 -15.689 6.403 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B N 1 ATOM 2655 C CA . LEU B 2 140 ? -10.244 -15.136 6.804 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CA 1 ATOM 2656 C C . LEU B 2 140 ? -10.122 -14.953 8.307 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B C 1 ATOM 2657 O O . LEU B 2 140 ? -10.157 -15.932 9.049 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B O 1 ATOM 2658 C CB . LEU B 2 140 ? -11.370 -16.111 6.438 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CB 1 ATOM 2659 C CG . LEU B 2 140 ? -11.628 -16.341 4.953 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CG 1 ATOM 2660 C CD1 . LEU B 2 140 ? -10.543 -17.189 4.333 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD1 1 ATOM 2661 C CD2 . LEU B 2 140 ? -12.963 -16.981 4.711 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD2 1 ATOM 2662 N N . ASN B 2 141 ? -9.986 -13.702 8.738 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N 1 ATOM 2663 C CA . ASN B 2 141 ? -9.618 -13.390 10.112 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA 1 ATOM 2664 C C . ASN B 2 141 ? -10.755 -12.756 10.927 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C 1 ATOM 2665 O O . ASN B 2 141 ? -11.579 -11.991 10.406 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O 1 ATOM 2666 C CB . ASN B 2 141 ? -8.412 -12.444 10.124 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB 1 ATOM 2667 C CG . ASN B 2 141 ? -7.108 -13.120 9.738 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG 1 ATOM 2668 O OD1 . ASN B 2 141 ? -6.363 -12.619 8.926 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 1 ATOM 2669 N ND2 . ASN B 2 141 ? -6.783 -14.196 10.400 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 1 ATOM 2670 N N . ASN B 2 142 ? -10.768 -13.089 12.221 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B N 1 ATOM 2671 C CA . ASN B 2 142 ? -11.573 -12.407 13.238 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CA 1 ATOM 2672 C C . ASN B 2 142 ? -13.075 -12.376 12.944 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B C 1 ATOM 2673 O O . ASN B 2 142 ? -13.689 -11.292 12.886 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B O 1 ATOM 2674 C CB . ASN B 2 142 ? -11.052 -10.980 13.490 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CB 1 ATOM 2675 C CG . ASN B 2 142 ? -9.568 -10.963 13.847 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CG 1 ATOM 2676 O OD1 . ASN B 2 142 ? -8.753 -10.402 13.113 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B OD1 1 ATOM 2677 N ND2 . ASN B 2 142 ? -9.200 -11.593 14.975 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B ND2 1 ATOM 2678 N N . PHE B 2 143 ? -13.659 -13.567 12.783 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B N 1 ATOM 2679 C CA . PHE B 2 143 ? -15.089 -13.704 12.505 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CA 1 ATOM 2680 C C . PHE B 2 143 ? -15.796 -14.553 13.550 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B C 1 ATOM 2681 O O . PHE B 2 143 ? -15.156 -15.290 14.310 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B O 1 ATOM 2682 C CB . PHE B 2 143 ? -15.323 -14.261 11.092 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CB 1 ATOM 2683 C CG . PHE B 2 143 ? -14.788 -15.645 10.851 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CG 1 ATOM 2684 C CD1 . PHE B 2 143 ? -13.502 -15.850 10.377 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD1 1 ATOM 2685 C CD2 . PHE B 2 143 ? -15.601 -16.745 11.043 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD2 1 ATOM 2686 C CE1 . PHE B 2 143 ? -13.023 -17.134 10.138 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE1 1 ATOM 2687 C CE2 . PHE B 2 143 ? -15.141 -18.032 10.775 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE2 1 ATOM 2688 C CZ . PHE B 2 143 ? -13.858 -18.220 10.325 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CZ 1 ATOM 2689 N N . TYR B 2 144 ? -17.123 -14.416 13.591 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B N 1 ATOM 2690 C CA . TYR B 2 144 ? -17.967 -15.225 14.459 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CA 1 ATOM 2691 C C . TYR B 2 144 ? -19.366 -15.299 13.823 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B C 1 ATOM 2692 O O . TYR B 2 144 ? -19.883 -14.268 13.404 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B O 1 ATOM 2693 C CB . TYR B 2 144 ? -18.050 -14.620 15.861 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CB 1 ATOM 2694 C CG . TYR B 2 144 ? -18.790 -15.520 16.819 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CG 1 ATOM 2695 C CD1 . TYR B 2 144 ? -20.187 -15.460 16.919 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CD1 1 ATOM 2696 C CD2 . TYR B 2 144 ? -18.117 -16.490 17.571 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CD2 1 ATOM 2697 C CE1 . TYR B 2 144 ? -20.887 -16.311 17.752 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CE1 1 ATOM 2698 C CE2 . TYR B 2 144 ? -18.804 -17.355 18.389 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CE2 1 ATOM 2699 C CZ . TYR B 2 144 ? -20.200 -17.266 18.466 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CZ 1 ATOM 2700 O OH . TYR B 2 144 ? -20.875 -18.152 19.287 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B OH 1 ATOM 2701 N N . PRO B 2 145 ? -20.008 -16.472 13.755 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N 1 ATOM 2702 C CA . PRO B 2 145 ? -19.545 -17.744 14.335 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA 1 ATOM 2703 C C . PRO B 2 145 ? -18.528 -18.498 13.491 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C 1 ATOM 2704 O O . PRO B 2 145 ? -18.199 -18.060 12.398 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O 1 ATOM 2705 C CB . PRO B 2 145 ? -20.836 -18.554 14.497 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB 1 ATOM 2706 C CG . PRO B 2 145 ? -21.724 -18.017 13.463 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG 1 ATOM 2707 C CD . PRO B 2 145 ? -21.404 -16.556 13.302 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD 1 ATOM 2708 N N . LYS B 2 146 ? -18.056 -19.634 14.012 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N 1 ATOM 2709 C CA . LYS B 2 146 ? -17.026 -20.464 13.366 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA 1 ATOM 2710 C C . LYS B 2 146 ? -17.427 -20.936 11.964 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C 1 ATOM 2711 O O . LYS B 2 146 ? -16.594 -21.049 11.074 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O 1 ATOM 2712 C CB . LYS B 2 146 ? -16.701 -21.670 14.252 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB 1 ATOM 2713 C CG . LYS B 2 146 ? -15.822 -22.733 13.620 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG 1 ATOM 2714 C CD . LYS B 2 146 ? -15.169 -23.707 14.595 1.00 57.07 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD 1 ATOM 2715 C CE . LYS B 2 146 ? -14.501 -24.816 13.807 1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE 1 ATOM 2716 N NZ . LYS B 2 146 ? -13.370 -25.425 14.559 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ 1 ATOM 2717 N N . ASP B 2 147 ? -18.716 -21.206 11.786 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N 1 ATOM 2718 C CA . ASP B 2 147 ? -19.208 -21.757 10.546 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA 1 ATOM 2719 C C . ASP B 2 147 ? -18.958 -20.823 9.347 1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C 1 ATOM 2720 O O . ASP B 2 147 ? -19.390 -19.674 9.349 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O 1 ATOM 2721 C CB . ASP B 2 147 ? -20.695 -22.060 10.685 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB 1 ATOM 2722 C CG . ASP B 2 147 ? -21.111 -23.219 9.836 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG 1 ATOM 2723 O OD1 . ASP B 2 147 ? -20.733 -24.376 10.202 1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 1 ATOM 2724 O OD2 . ASP B 2 147 ? -21.764 -22.969 8.788 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 1 ATOM 2725 N N . ILE B 2 148 ? -18.251 -21.333 8.336 1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B N 1 ATOM 2726 C CA . ILE B 2 148 ? -17.925 -20.548 7.142 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CA 1 ATOM 2727 C C . ILE B 2 148 ? -17.686 -21.435 5.911 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B C 1 ATOM 2728 O O . ILE B 2 148 ? -17.305 -22.593 6.050 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B O 1 ATOM 2729 C CB . ILE B 2 148 ? -16.705 -19.635 7.431 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CB 1 ATOM 2730 C CG1 . ILE B 2 148 ? -16.576 -18.533 6.367 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CG1 1 ATOM 2731 C CG2 . ILE B 2 148 ? -15.422 -20.448 7.569 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CG2 1 ATOM 2732 C CD1 . ILE B 2 148 ? -15.635 -17.432 6.794 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CD1 1 ATOM 2733 N N . ASN B 2 149 ? -17.946 -20.898 4.725 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B N 1 ATOM 2734 C CA . ASN B 2 149 ? -17.675 -21.587 3.459 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CA 1 ATOM 2735 C C . ASN B 2 149 ? -16.797 -20.736 2.589 1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B C 1 ATOM 2736 O O . ASN B 2 149 ? -17.018 -19.538 2.441 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B O 1 ATOM 2737 C CB . ASN B 2 149 ? -18.972 -21.860 2.703 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CB 1 ATOM 2738 C CG . ASN B 2 149 ? -19.832 -22.917 3.392 1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CG 1 ATOM 2739 O OD1 . ASN B 2 149 ? -19.322 -23.848 4.025 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B OD1 1 ATOM 2740 N ND2 . ASN B 2 149 ? -21.137 -22.780 3.275 1.00 73.56 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B ND2 1 ATOM 2741 N N . VAL B 2 150 ? -15.763 -21.344 2.032 1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N 1 ATOM 2742 C CA . VAL B 2 150 ? -14.864 -20.652 1.109 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA 1 ATOM 2743 C C . VAL B 2 150 ? -14.879 -21.416 -0.207 1.00 68.11 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C 1 ATOM 2744 O O . VAL B 2 150 ? -14.868 -22.641 -0.228 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O 1 ATOM 2745 C CB . VAL B 2 150 ? -13.439 -20.423 1.692 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB 1 ATOM 2746 C CG1 . VAL B 2 150 ? -12.905 -21.669 2.355 1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 ATOM 2747 C CG2 . VAL B 2 150 ? -12.489 -19.901 0.634 1.00 67.04 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 ATOM 2748 N N . LYS B 2 151 ? -14.965 -20.666 -1.302 1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N 1 ATOM 2749 C CA . LYS B 2 151 ? -15.054 -21.221 -2.642 1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA 1 ATOM 2750 C C . LYS B 2 151 ? -13.927 -20.602 -3.457 1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C 1 ATOM 2751 O O . LYS B 2 151 ? -13.774 -19.387 -3.494 1.00 73.46 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O 1 ATOM 2752 C CB . LYS B 2 151 ? -16.397 -20.857 -3.242 1.00 75.96 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB 1 ATOM 2753 C CG . LYS B 2 151 ? -16.726 -21.568 -4.537 1.00 80.27 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG 1 ATOM 2754 C CD . LYS B 2 151 ? -17.891 -20.911 -5.279 1.00 82.97 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD 1 ATOM 2755 C CE . LYS B 2 151 ? -19.218 -21.148 -4.569 1.00 82.23 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE 1 ATOM 2756 N NZ . LYS B 2 151 ? -20.401 -20.975 -5.461 1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ 1 ATOM 2757 N N . TRP B 2 152 ? -13.107 -21.454 -4.076 1.00 75.04 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B N 1 ATOM 2758 C CA . TRP B 2 152 ? -12.001 -20.998 -4.922 1.00 76.79 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CA 1 ATOM 2759 C C . TRP B 2 152 ? -12.434 -20.992 -6.390 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B C 1 ATOM 2760 O O . TRP B 2 152 ? -13.115 -21.909 -6.844 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B O 1 ATOM 2761 C CB . TRP B 2 152 ? -10.777 -21.894 -4.736 1.00 76.13 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CB 1 ATOM 2762 C CG . TRP B 2 152 ? -10.005 -21.579 -3.499 1.00 72.70 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CG 1 ATOM 2763 C CD1 . TRP B 2 152 ? -10.147 -22.156 -2.268 1.00 69.60 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD1 1 ATOM 2764 C CD2 . TRP B 2 152 ? -8.978 -20.605 -3.361 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD2 1 ATOM 2765 N NE1 . TRP B 2 152 ? -9.265 -21.617 -1.386 1.00 68.11 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B NE1 1 ATOM 2766 C CE2 . TRP B 2 152 ? -8.530 -20.660 -2.032 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE2 1 ATOM 2767 C CE3 . TRP B 2 152 ? -8.401 -19.679 -4.229 1.00 74.70 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE3 1 ATOM 2768 C CZ2 . TRP B 2 152 ? -7.510 -19.822 -1.545 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ2 1 ATOM 2769 C CZ3 . TRP B 2 152 ? -7.388 -18.850 -3.749 1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ3 1 ATOM 2770 C CH2 . TRP B 2 152 ? -6.958 -18.927 -2.421 1.00 70.87 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CH2 1 ATOM 2771 N N . LYS B 2 153 ? -12.030 -19.953 -7.123 1.00 84.41 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B N 1 ATOM 2772 C CA . LYS B 2 153 ? -12.276 -19.839 -8.565 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CA 1 ATOM 2773 C C . LYS B 2 153 ? -10.972 -19.546 -9.304 1.00 91.34 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B C 1 ATOM 2774 O O . LYS B 2 153 ? -10.144 -18.768 -8.828 1.00 90.46 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B O 1 ATOM 2775 C CB . LYS B 2 153 ? -13.299 -18.744 -8.862 1.00 90.40 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CB 1 ATOM 2776 C CG . LYS B 2 153 ? -14.728 -19.135 -8.550 1.00 90.68 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CG 1 ATOM 2777 C CD . LYS B 2 153 ? -15.730 -17.986 -8.703 1.00 91.75 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CD 1 ATOM 2778 C CE . LYS B 2 153 ? -17.099 -18.458 -8.225 1.00 91.03 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CE 1 ATOM 2779 N NZ . LYS B 2 153 ? -18.207 -17.459 -8.229 1.00 91.36 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B NZ 1 ATOM 2780 N N . ILE B 2 154 ? -10.808 -20.191 -10.459 1.00 95.19 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B N 1 ATOM 2781 C CA . ILE B 2 154 ? -9.665 -19.980 -11.355 1.00 98.23 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CA 1 ATOM 2782 C C . ILE B 2 154 ? -10.231 -19.569 -12.722 1.00 102.93 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B C 1 ATOM 2783 O O . ILE B 2 154 ? -10.939 -20.350 -13.353 1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B O 1 ATOM 2784 C CB . ILE B 2 154 ? -8.799 -21.251 -11.496 1.00 99.29 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CB 1 ATOM 2785 C CG1 . ILE B 2 154 ? -8.331 -21.747 -10.125 1.00 95.33 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG1 1 ATOM 2786 C CG2 . ILE B 2 154 ? -7.577 -20.959 -12.349 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG2 1 ATOM 2787 C CD1 . ILE B 2 154 ? -7.670 -23.111 -10.135 1.00 96.19 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CD1 1 ATOM 2788 N N . ASP B 2 155 ? -9.918 -18.354 -13.169 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B N 1 ATOM 2789 C CA . ASP B 2 155 ? -10.512 -17.753 -14.382 1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CA 1 ATOM 2790 C C . ASP B 2 155 ? -12.045 -17.791 -14.376 1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B C 1 ATOM 2791 O O . ASP B 2 155 ? -12.669 -18.013 -15.404 1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B O 1 ATOM 2792 C CB . ASP B 2 155 ? -9.957 -18.404 -15.668 1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CB 1 ATOM 2793 C CG . ASP B 2 155 ? -8.490 -18.062 -15.930 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CG 1 ATOM 2794 O OD1 . ASP B 2 155 ? -8.027 -16.983 -15.496 1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD1 1 ATOM 2795 O OD2 . ASP B 2 155 ? -7.811 -18.858 -16.602 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD2 1 ATOM 2796 N N . GLY B 2 156 ? -12.646 -17.574 -13.204 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N 1 ATOM 2797 C CA . GLY B 2 156 ? -14.094 -17.667 -13.019 1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA 1 ATOM 2798 C C . GLY B 2 156 ? -14.628 -19.060 -12.706 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C 1 ATOM 2799 O O . GLY B 2 156 ? -15.733 -19.188 -12.169 1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O 1 ATOM 2800 N N . SER B 2 157 ? -13.862 -20.104 -13.044 1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 157 SER B N 1 ATOM 2801 C CA . SER B 2 157 ? -14.283 -21.504 -12.902 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 157 SER B CA 1 ATOM 2802 C C . SER B 2 157 ? -14.017 -22.054 -11.501 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 157 SER B C 1 ATOM 2803 O O . SER B 2 157 ? -12.886 -22.020 -11.028 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 157 SER B O 1 ATOM 2804 C CB . SER B 2 157 ? -13.526 -22.356 -13.925 1.00 111.50 ? ? ? ? ? ? 157 SER B CB 1 ATOM 2805 O OG . SER B 2 157 ? -14.020 -23.678 -13.957 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 157 SER B OG 1 ATOM 2806 N N . GLU B 2 158 ? -15.047 -22.589 -10.857 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N 1 ATOM 2807 C CA . GLU B 2 158 ? -14.926 -23.130 -9.494 1.00 97.22 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA 1 ATOM 2808 C C . GLU B 2 158 ? -14.005 -24.341 -9.450 1.00 98.49 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C 1 ATOM 2809 O O . GLU B 2 158 ? -13.930 -25.103 -10.413 1.00 103.29 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O 1 ATOM 2810 C CB . GLU B 2 158 ? -16.307 -23.478 -8.940 1.00 95.60 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB 1 ATOM 2811 C CG . GLU B 2 158 ? -16.320 -24.141 -7.574 1.00 92.21 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG 1 ATOM 2812 C CD . GLU B 2 158 ? -17.736 -24.317 -7.015 1.00 91.31 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD 1 ATOM 2813 O OE1 . GLU B 2 158 ? -18.728 -24.053 -7.740 1.00 93.20 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 1 ATOM 2814 O OE2 . GLU B 2 158 ? -17.859 -24.721 -5.837 1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 1 ATOM 2815 N N . ARG B 2 159 ? -13.312 -24.509 -8.330 1.00 96.59 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N 1 ATOM 2816 C CA . ARG B 2 159 ? -12.277 -25.528 -8.193 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA 1 ATOM 2817 C C . ARG B 2 159 ? -12.355 -26.122 -6.787 1.00 94.79 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C 1 ATOM 2818 O O . ARG B 2 159 ? -12.286 -25.374 -5.803 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O 1 ATOM 2819 C CB . ARG B 2 159 ? -10.914 -24.878 -8.433 1.00 98.78 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB 1 ATOM 2820 C CG . ARG B 2 159 ? -9.690 -25.685 -8.049 1.00 98.91 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG 1 ATOM 2821 C CD . ARG B 2 159 ? -9.721 -27.079 -8.636 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD 1 ATOM 2822 N NE . ARG B 2 159 ? -8.399 -27.682 -8.697 1.00 104.75 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE 1 ATOM 2823 C CZ . ARG B 2 159 ? -7.582 -27.677 -9.750 1.00 109.58 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ 1 ATOM 2824 N NH1 . ARG B 2 159 ? -7.909 -27.062 -10.894 1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 1 ATOM 2825 N NH2 . ARG B 2 159 ? -6.396 -28.285 -9.635 1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 1 ATOM 2826 N N . GLN B 2 160 ? -12.487 -27.454 -6.695 1.00 96.96 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B N 1 ATOM 2827 C CA . GLN B 2 160 ? -12.672 -28.153 -5.408 1.00 95.03 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CA 1 ATOM 2828 C C . GLN B 2 160 ? -11.532 -29.077 -4.936 1.00 94.88 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B C 1 ATOM 2829 O O . GLN B 2 160 ? -11.321 -29.213 -3.709 1.00 91.62 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B O 1 ATOM 2830 C CB . GLN B 2 160 ? -14.013 -28.912 -5.437 1.00 97.01 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CB 1 ATOM 2831 C CG . GLN B 2 160 ? -15.200 -28.004 -5.745 1.00 98.29 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CG 1 ATOM 2832 C CD . GLN B 2 160 ? -16.524 -28.520 -5.163 1.00 97.78 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CD 1 ATOM 2833 O OE1 . GLN B 2 160 ? -16.611 -28.788 -3.970 1.00 92.60 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B OE1 1 ATOM 2834 N NE2 . GLN B 2 160 ? -17.549 -28.581 -5.996 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B NE2 1 ATOM 2835 N N . ASN B 2 161 ? -10.799 -29.678 -5.885 1.00 97.33 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B N 1 ATOM 2836 C CA . ASN B 2 161 ? -9.569 -30.457 -5.568 1.00 96.92 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CA 1 ATOM 2837 C C . ASN B 2 161 ? -8.426 -29.595 -5.031 1.00 93.11 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B C 1 ATOM 2838 O O . ASN B 2 161 ? -8.151 -28.532 -5.574 1.00 93.27 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B O 1 ATOM 2839 C CB . ASN B 2 161 ? -9.049 -31.203 -6.816 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CB 1 ATOM 2840 C CG . ASN B 2 161 ? -10.030 -32.246 -7.335 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CG 1 ATOM 2841 O OD1 . ASN B 2 161 ? -10.248 -32.334 -8.542 1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B OD1 1 ATOM 2842 N ND2 . ASN B 2 161 ? -10.620 -33.046 -6.432 1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B ND2 1 ATOM 2843 N N . GLY B 2 162 ? -7.745 -30.085 -3.997 1.00 89.22 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B N 1 ATOM 2844 C CA . GLY B 2 162 ? -6.517 -29.453 -3.483 1.00 86.34 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B CA 1 ATOM 2845 C C . GLY B 2 162 ? -6.699 -28.262 -2.564 1.00 82.05 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B C 1 ATOM 2846 O O . GLY B 2 162 ? -5.770 -27.466 -2.417 1.00 81.22 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B O 1 ATOM 2847 N N . VAL B 2 163 ? -7.871 -28.148 -1.921 1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B N 1 ATOM 2848 C CA . VAL B 2 163 ? -8.185 -27.038 -1.003 1.00 72.99 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CA 1 ATOM 2849 C C . VAL B 2 163 ? -8.172 -27.569 0.416 1.00 68.71 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B C 1 ATOM 2850 O O . VAL B 2 163 ? -8.766 -28.611 0.703 1.00 67.18 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B O 1 ATOM 2851 C CB . VAL B 2 163 ? -9.585 -26.469 -1.292 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CB 1 ATOM 2852 C CG1 . VAL B 2 163 ? -9.930 -25.336 -0.317 1.00 69.75 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG1 1 ATOM 2853 C CG2 . VAL B 2 163 ? -9.677 -25.981 -2.737 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG2 1 ATOM 2854 N N . LEU B 2 164 ? -7.469 -26.865 1.298 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N 1 ATOM 2855 C CA . LEU B 2 164 ? -7.328 -27.253 2.716 1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA 1 ATOM 2856 C C . LEU B 2 164 ? -7.629 -26.065 3.631 1.00 59.81 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C 1 ATOM 2857 O O . LEU B 2 164 ? -7.035 -24.971 3.530 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O 1 ATOM 2858 C CB . LEU B 2 164 ? -5.927 -27.761 3.006 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB 1 ATOM 2859 C CG . LEU B 2 164 ? -5.465 -29.023 2.252 1.00 68.14 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG 1 ATOM 2860 C CD1 . LEU B 2 164 ? -3.956 -29.152 2.319 1.00 69.65 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1 1 ATOM 2861 C CD2 . LEU B 2 164 ? -6.217 -30.287 2.682 1.00 67.24 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2 1 ATOM 2862 N N . ASN B 2 165 ? -8.554 -26.296 4.563 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B N 1 ATOM 2863 C CA . ASN B 2 165 ? -9.064 -25.277 5.455 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CA 1 ATOM 2864 C C . ASN B 2 165 ? -8.729 -25.638 6.905 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B C 1 ATOM 2865 O O . ASN B 2 165 ? -9.027 -26.746 7.347 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B O 1 ATOM 2866 C CB . ASN B 2 165 ? -10.562 -25.175 5.262 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CB 1 ATOM 2867 C CG . ASN B 2 165 ? -10.928 -24.781 3.830 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CG 1 ATOM 2868 O OD1 . ASN B 2 165 ? -10.197 -24.061 3.144 1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B OD1 1 ATOM 2869 N ND2 . ASN B 2 165 ? -12.065 -25.267 3.370 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B ND2 1 ATOM 2870 N N . SER B 2 166 ? -8.100 -24.713 7.629 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 166 SER B N 1 ATOM 2871 C CA . SER B 2 166 ? -7.701 -24.923 9.015 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CA 1 ATOM 2872 C C . SER B 2 166 ? -8.132 -23.717 9.849 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 166 SER B C 1 ATOM 2873 O O . SER B 2 166 ? -7.770 -22.587 9.528 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 166 SER B O 1 ATOM 2874 C CB . SER B 2 166 ? -6.188 -25.102 9.114 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CB 1 ATOM 2875 O OG . SER B 2 166 ? -5.795 -25.308 10.462 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 166 SER B OG 1 ATOM 2876 N N . TRP B 2 167 ? -8.897 -23.957 10.922 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B N 1 ATOM 2877 C CA . TRP B 2 167 ? -9.398 -22.891 11.794 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CA 1 ATOM 2878 C C . TRP B 2 167 ? -8.534 -22.801 13.032 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B C 1 ATOM 2879 O O . TRP B 2 167 ? -8.053 -23.827 13.516 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B O 1 ATOM 2880 C CB . TRP B 2 167 ? -10.798 -23.197 12.279 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CB 1 ATOM 2881 C CG . TRP B 2 167 ? -11.917 -22.995 11.320 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CG 1 ATOM 2882 C CD1 . TRP B 2 167 ? -12.827 -21.978 11.339 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CD1 1 ATOM 2883 C CD2 . TRP B 2 167 ? -12.310 -23.865 10.249 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CD2 1 ATOM 2884 N NE1 . TRP B 2 167 ? -13.745 -22.144 10.323 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B NE1 1 ATOM 2885 C CE2 . TRP B 2 167 ? -13.449 -23.296 9.643 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CE2 1 ATOM 2886 C CE3 . TRP B 2 167 ? -11.817 -25.078 9.751 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CE3 1 ATOM 2887 C CZ2 . TRP B 2 167 ? -14.104 -23.887 8.548 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CZ2 1 ATOM 2888 C CZ3 . TRP B 2 167 ? -12.493 -25.683 8.665 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CZ3 1 ATOM 2889 C CH2 . TRP B 2 167 ? -13.617 -25.082 8.085 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CH2 1 ATOM 2890 N N . THR B 2 168 ? -8.360 -21.596 13.571 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 168 THR B N 1 ATOM 2891 C CA . THR B 2 168 ? -7.823 -21.450 14.923 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CA 1 ATOM 2892 C C . THR B 2 168 ? -8.906 -21.817 15.913 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 168 THR B C 1 ATOM 2893 O O . THR B 2 168 ? -10.091 -21.844 15.566 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 168 THR B O 1 ATOM 2894 C CB . THR B 2 168 ? -7.352 -20.007 15.238 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CB 1 ATOM 2895 O OG1 . THR B 2 168 ? -8.285 -19.047 14.699 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 168 THR B OG1 1 ATOM 2896 C CG2 . THR B 2 168 ? -5.961 -19.774 14.664 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CG2 1 ATOM 2897 N N . ASP B 2 169 ? -8.502 -22.107 17.146 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B N 1 ATOM 2898 C CA . ASP B 2 169 ? -9.456 -22.184 18.232 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CA 1 ATOM 2899 C C . ASP B 2 169 ? -9.936 -20.778 18.549 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B C 1 ATOM 2900 O O . ASP B 2 169 ? -9.254 -19.799 18.246 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B O 1 ATOM 2901 C CB . ASP B 2 169 ? -8.840 -22.837 19.474 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CB 1 ATOM 2902 C CG . ASP B 2 169 ? -8.543 -24.316 19.288 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CG 1 ATOM 2903 O OD1 . ASP B 2 169 ? -9.350 -25.048 18.669 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B OD1 1 ATOM 2904 O OD2 . ASP B 2 169 ? -7.504 -24.760 19.782 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B OD2 1 ATOM 2905 N N . GLN B 2 170 ? -11.110 -20.689 19.166 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B N 1 ATOM 2906 C CA . GLN B 2 170 ? -11.670 -19.411 19.579 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CA 1 ATOM 2907 C C . GLN B 2 170 ? -10.665 -18.606 20.409 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B C 1 ATOM 2908 O O . GLN B 2 170 ? -10.030 -19.135 21.311 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B O 1 ATOM 2909 C CB . GLN B 2 170 ? -12.928 -19.626 20.395 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CB 1 ATOM 2910 C CG . GLN B 2 170 ? -13.716 -18.366 20.654 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CG 1 ATOM 2911 C CD . GLN B 2 170 ? -15.021 -18.612 21.393 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CD 1 ATOM 2912 O OE1 . GLN B 2 170 ? -15.092 -19.421 22.325 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B OE1 1 ATOM 2913 N NE2 . GLN B 2 170 ? -16.046 -17.887 21.010 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B NE2 1 ATOM 2914 N N . ASP B 2 171 ? -10.547 -17.322 20.085 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B N 1 ATOM 2915 C CA . ASP B 2 171 ? -9.637 -16.402 20.746 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CA 1 ATOM 2916 C C . ASP B 2 171 ? -10.077 -16.116 22.188 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B C 1 ATOM 2917 O O . ASP B 2 171 ? -11.267 -15.921 22.468 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B O 1 ATOM 2918 C CB . ASP B 2 171 ? -9.577 -15.102 19.939 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CB 1 ATOM 2919 C CG . ASP B 2 171 ? -8.399 -14.215 20.320 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CG 1 ATOM 2920 O OD1 . ASP B 2 171 ? -8.588 -13.409 21.241 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD1 1 ATOM 2921 O OD2 . ASP B 2 171 ? -7.307 -14.297 19.703 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD2 1 ATOM 2922 N N . SER B 2 172 ? -9.107 -16.089 23.102 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N 1 ATOM 2923 C CA . SER B 2 172 ? -9.379 -15.860 24.525 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA 1 ATOM 2924 C C . SER B 2 172 ? -9.746 -14.410 24.870 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C 1 ATOM 2925 O O . SER B 2 172 ? -10.295 -14.166 25.937 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O 1 ATOM 2926 C CB . SER B 2 172 ? -8.182 -16.297 25.366 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB 1 ATOM 2927 O OG . SER B 2 172 ? -8.043 -17.702 25.332 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG 1 ATOM 2928 N N . LYS B 2 173 ? -9.418 -13.455 23.995 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B N 1 ATOM 2929 C CA . LYS B 2 173 ? -9.667 -12.034 24.251 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CA 1 ATOM 2930 C C . LYS B 2 173 ? -10.898 -11.499 23.525 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B C 1 ATOM 2931 O O . LYS B 2 173 ? -11.741 -10.902 24.161 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B O 1 ATOM 2932 C CB . LYS B 2 173 ? -8.414 -11.204 23.914 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CB 1 ATOM 2933 C CG . LYS B 2 173 ? -7.268 -11.436 24.910 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CG 1 ATOM 2934 C CD . LYS B 2 173 ? -5.876 -11.238 24.290 1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CD 1 ATOM 2935 C CE . LYS B 2 173 ? -4.796 -11.794 25.206 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CE 1 ATOM 2936 N NZ . LYS B 2 173 ? -4.228 -10.690 26.049 1.00 70.06 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B NZ 1 ATOM 2937 N N . ASP B 2 174 ? -10.984 -11.713 22.214 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B N 1 ATOM 2938 C CA . ASP B 2 174 ? -12.118 -11.201 21.408 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CA 1 ATOM 2939 C C . ASP B 2 174 ? -13.171 -12.240 20.979 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B C 1 ATOM 2940 O O . ASP B 2 174 ? -14.088 -11.905 20.234 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B O 1 ATOM 2941 C CB . ASP B 2 174 ? -11.599 -10.369 20.202 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CB 1 ATOM 2942 C CG . ASP B 2 174 ? -10.999 -11.193 19.079 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CG 1 ATOM 2943 O OD1 . ASP B 2 174 ? -11.147 -12.428 19.050 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD1 1 ATOM 2944 O OD2 . ASP B 2 174 ? -10.368 -10.598 18.174 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD2 1 ATOM 2945 N N . SER B 2 175 ? -13.019 -13.490 21.421 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 175 SER B N 1 ATOM 2946 C CA . SER B 2 175 ? -14.000 -14.562 21.160 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CA 1 ATOM 2947 C C . SER B 2 175 ? -14.267 -14.897 19.665 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 175 SER B C 1 ATOM 2948 O O . SER B 2 175 ? -15.286 -15.508 19.343 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 175 SER B O 1 ATOM 2949 C CB . SER B 2 175 ? -15.305 -14.267 21.907 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CB 1 ATOM 2950 O OG . SER B 2 175 ? -15.076 -14.221 23.285 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 175 SER B OG 1 ATOM 2951 N N . THR B 2 176 ? -13.340 -14.540 18.777 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 176 THR B N 1 ATOM 2952 C CA . THR B 2 176 ? -13.506 -14.794 17.344 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CA 1 ATOM 2953 C C . THR B 2 176 ? -12.709 -16.007 16.896 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 176 THR B C 1 ATOM 2954 O O . THR B 2 176 ? -11.821 -16.488 17.597 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 176 THR B O 1 ATOM 2955 C CB . THR B 2 176 ? -13.041 -13.606 16.476 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CB 1 ATOM 2956 O OG1 . THR B 2 176 ? -11.633 -13.434 16.615 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 176 THR B OG1 1 ATOM 2957 C CG2 . THR B 2 176 ? -13.754 -12.331 16.849 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CG2 1 ATOM 2958 N N . TYR B 2 177 ? -13.042 -16.458 15.698 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B N 1 ATOM 2959 C CA . TYR B 2 177 ? -12.283 -17.471 15.005 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CA 1 ATOM 2960 C C . TYR B 2 177 ? -11.598 -16.822 13.809 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B C 1 ATOM 2961 O O . TYR B 2 177 ? -12.020 -15.759 13.330 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B O 1 ATOM 2962 C CB . TYR B 2 177 ? -13.204 -18.586 14.529 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CB 1 ATOM 2963 C CG . TYR B 2 177 ? -13.930 -19.302 15.639 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CG 1 ATOM 2964 C CD1 . TYR B 2 177 ? -15.163 -18.861 16.091 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD1 1 ATOM 2965 C CD2 . TYR B 2 177 ? -13.377 -20.444 16.237 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD2 1 ATOM 2966 C CE1 . TYR B 2 177 ? -15.828 -19.522 17.114 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE1 1 ATOM 2967 C CE2 . TYR B 2 177 ? -14.040 -21.122 17.261 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE2 1 ATOM 2968 C CZ . TYR B 2 177 ? -15.264 -20.664 17.683 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CZ 1 ATOM 2969 O OH . TYR B 2 177 ? -15.945 -21.290 18.683 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B OH 1 ATOM 2970 N N . SER B 2 178 ? -10.525 -17.471 13.358 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 178 SER B N 1 ATOM 2971 C CA . SER B 2 178 ? -9.876 -17.164 12.098 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 178 SER B CA 1 ATOM 2972 C C . SER B 2 178 ? -9.609 -18.470 11.370 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 178 SER B C 1 ATOM 2973 O O . SER B 2 178 ? -9.593 -19.542 11.976 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 178 SER B O 1 ATOM 2974 C CB . SER B 2 178 ? -8.569 -16.423 12.333 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 178 SER B CB 1 ATOM 2975 O OG . SER B 2 178 ? -8.802 -15.206 13.016 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 178 SER B OG 1 ATOM 2976 N N . MET B 2 179 ? -9.377 -18.367 10.066 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 179 MET B N 1 ATOM 2977 C CA . MET B 2 179 ? -9.234 -19.533 9.203 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA 1 ATOM 2978 C C . MET B 2 179 ? -8.299 -19.272 8.036 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 179 MET B C 1 ATOM 2979 O O . MET B 2 179 ? -8.304 -18.193 7.457 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 179 MET B O 1 ATOM 2980 C CB . MET B 2 179 ? -10.594 -19.915 8.649 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB 1 ATOM 2981 C CG . MET B 2 179 ? -10.647 -21.295 8.047 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG 1 ATOM 2982 S SD . MET B 2 179 ? -11.810 -21.490 6.714 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD 1 ATOM 2983 C CE . MET B 2 179 ? -11.161 -20.293 5.571 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE 1 ATOM 2984 N N . SER B 2 180 ? -7.508 -20.285 7.705 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 180 SER B N 1 ATOM 2985 C CA . SER B 2 180 ? -6.666 -20.292 6.520 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CA 1 ATOM 2986 C C . SER B 2 180 ? -7.287 -21.253 5.513 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 180 SER B C 1 ATOM 2987 O O . SER B 2 180 ? -7.698 -22.344 5.869 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 180 SER B O 1 ATOM 2988 C CB . SER B 2 180 ? -5.249 -20.722 6.888 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CB 1 ATOM 2989 O OG . SER B 2 180 ? -4.749 -21.696 6.013 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 180 SER B OG 1 ATOM 2990 N N . SER B 2 181 ? -7.351 -20.818 4.258 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 181 SER B N 1 ATOM 2991 C CA . SER B 2 181 ? -7.760 -21.667 3.133 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA 1 ATOM 2992 C C . SER B 2 181 ? -6.636 -21.651 2.114 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 181 SER B C 1 ATOM 2993 O O . SER B 2 181 ? -6.202 -20.585 1.705 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 181 SER B O 1 ATOM 2994 C CB . SER B 2 181 ? -9.036 -21.139 2.488 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB 1 ATOM 2995 O OG . SER B 2 181 ? -9.508 -22.031 1.483 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG 1 ATOM 2996 N N . THR B 2 182 ? -6.174 -22.836 1.726 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 182 THR B N 1 ATOM 2997 C CA . THR B 2 182 ? -4.987 -22.963 0.872 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CA 1 ATOM 2998 C C . THR B 2 182 ? -5.264 -23.855 -0.346 1.00 59.94 ? ? ? ? ? ? 182 THR B C 1 ATOM 2999 O O . THR B 2 182 ? -5.507 -25.054 -0.209 1.00 60.08 ? ? ? ? ? ? 182 THR B O 1 ATOM 3000 C CB . THR B 2 182 ? -3.798 -23.493 1.690 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CB 1 ATOM 3001 O OG1 . THR B 2 182 ? -3.594 -22.638 2.812 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 182 THR B OG1 1 ATOM 3002 C CG2 . THR B 2 182 ? -2.532 -23.501 0.886 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CG2 1 ATOM 3003 N N . LEU B 2 183 ? -5.230 -23.239 -1.529 1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B N 1 ATOM 3004 C CA . LEU B 2 183 ? -5.356 -23.936 -2.808 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CA 1 ATOM 3005 C C . LEU B 2 183 ? -3.955 -24.285 -3.287 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B C 1 ATOM 3006 O O . LEU B 2 183 ? -3.156 -23.389 -3.545 1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B O 1 ATOM 3007 C CB . LEU B 2 183 ? -6.052 -23.050 -3.843 1.00 69.10 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CB 1 ATOM 3008 C CG . LEU B 2 183 ? -6.199 -23.588 -5.270 1.00 72.85 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CG 1 ATOM 3009 C CD1 . LEU B 2 183 ? -7.020 -24.859 -5.318 1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD1 1 ATOM 3010 C CD2 . LEU B 2 183 ? -6.812 -22.530 -6.176 1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD2 1 ATOM 3011 N N . THR B 2 184 ? -3.673 -25.584 -3.397 1.00 71.17 ? ? ? ? ? ? 184 THR B N 1 ATOM 3012 C CA . THR B 2 184 ? -2.358 -26.082 -3.773 1.00 73.76 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CA 1 ATOM 3013 C C . THR B 2 184 ? -2.433 -26.630 -5.213 1.00 78.34 ? ? ? ? ? ? 184 THR B C 1 ATOM 3014 O O . THR B 2 184 ? -3.261 -27.499 -5.508 1.00 79.09 ? ? ? ? ? ? 184 THR B O 1 ATOM 3015 C CB . THR B 2 184 ? -1.873 -27.176 -2.801 1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CB 1 ATOM 3016 O OG1 . THR B 2 184 ? -1.855 -26.681 -1.458 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 184 THR B OG1 1 ATOM 3017 C CG2 . THR B 2 184 ? -0.470 -27.674 -3.197 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CG2 1 ATOM 3018 N N . LEU B 2 185 ? -1.568 -26.106 -6.099 1.00 82.10 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N 1 ATOM 3019 C CA . LEU B 2 185 ? -1.489 -26.533 -7.491 1.00 87.18 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA 1 ATOM 3020 C C . LEU B 2 185 ? -0.066 -26.950 -7.841 1.00 91.26 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C 1 ATOM 3021 O O . LEU B 2 185 ? 0.873 -26.746 -7.062 1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O 1 ATOM 3022 C CB . LEU B 2 185 ? -1.887 -25.392 -8.422 1.00 88.86 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB 1 ATOM 3023 C CG . LEU B 2 185 ? -3.239 -24.721 -8.185 1.00 86.31 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG 1 ATOM 3024 C CD1 . LEU B 2 185 ? -3.393 -23.459 -9.002 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1 1 ATOM 3025 C CD2 . LEU B 2 185 ? -4.395 -25.637 -8.492 1.00 86.66 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2 1 ATOM 3026 N N . THR B 2 186 ? 0.081 -27.535 -9.031 1.00 97.62 ? ? ? ? ? ? 186 THR B N 1 ATOM 3027 C CA . THR B 2 186 ? 1.386 -27.653 -9.674 1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CA 1 ATOM 3028 C C . THR B 2 186 ? 1.701 -26.272 -10.254 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 186 THR B C 1 ATOM 3029 O O . THR B 2 186 ? 0.783 -25.535 -10.624 1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 186 THR B O 1 ATOM 3030 C CB . THR B 2 186 ? 1.388 -28.708 -10.801 1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CB 1 ATOM 3031 O OG1 . THR B 2 186 ? 0.504 -28.296 -11.864 1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 186 THR B OG1 1 ATOM 3032 C CG2 . THR B 2 186 ? 0.978 -30.083 -10.240 1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CG2 1 ATOM 3033 N N . LYS B 2 187 ? 2.978 -25.909 -10.315 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B N 1 ATOM 3034 C CA . LYS B 2 187 ? 3.405 -24.641 -10.933 1.00 110.38 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CA 1 ATOM 3035 C C . LYS B 2 187 ? 2.891 -24.487 -12.368 1.00 114.51 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B C 1 ATOM 3036 O O . LYS B 2 187 ? 2.414 -23.423 -12.759 1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B O 1 ATOM 3037 C CB . LYS B 2 187 ? 4.934 -24.514 -10.917 1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CB 1 ATOM 3038 C CG . LYS B 2 187 ? 5.459 -23.189 -11.477 1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CG 1 ATOM 3039 C CD . LYS B 2 187 ? 6.918 -23.278 -11.869 1.00 118.10 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CD 1 ATOM 3040 C CE . LYS B 2 187 ? 7.456 -21.886 -12.128 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CE 1 ATOM 3041 N NZ . LYS B 2 187 ? 8.676 -21.879 -12.968 1.00 124.75 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B NZ 1 ATOM 3042 N N . ASP B 2 188 ? 3.014 -25.556 -13.135 1.00 119.41 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B N 1 ATOM 3043 C CA . ASP B 2 188 ? 2.547 -25.595 -14.528 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CA 1 ATOM 3044 C C . ASP B 2 188 ? 1.072 -25.208 -14.653 1.00 123.47 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B C 1 ATOM 3045 O O . ASP B 2 188 ? 0.715 -24.416 -15.524 1.00 126.62 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B O 1 ATOM 3046 C CB . ASP B 2 188 ? 2.791 -26.979 -15.160 1.00 129.06 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CB 1 ATOM 3047 C CG . ASP B 2 188 ? 4.240 -27.219 -15.534 1.00 133.49 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CG 1 ATOM 3048 O OD1 . ASP B 2 188 ? 4.934 -26.259 -15.947 1.00 136.27 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B OD1 1 ATOM 3049 O OD2 . ASP B 2 188 ? 4.682 -28.391 -15.436 1.00 136.08 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B OD2 1 ATOM 3050 N N . GLU B 2 189 ? 0.227 -25.743 -13.773 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B N 1 ATOM 3051 C CA . GLU B 2 189 ? -1.192 -25.385 -13.771 1.00 116.52 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CA 1 ATOM 3052 C C . GLU B 2 189 ? -1.420 -23.941 -13.313 1.00 113.33 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B C 1 ATOM 3053 O O . GLU B 2 189 ? -2.277 -23.248 -13.876 1.00 113.72 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B O 1 ATOM 3054 C CB . GLU B 2 189 ? -2.025 -26.345 -12.923 1.00 113.07 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CB 1 ATOM 3055 C CG . GLU B 2 189 ? -3.514 -26.265 -13.235 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CG 1 ATOM 3056 C CD . GLU B 2 189 ? -4.377 -27.015 -12.243 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CD 1 ATOM 3057 O OE1 . GLU B 2 189 ? -5.611 -27.036 -12.466 1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE1 1 ATOM 3058 O OE2 . GLU B 2 189 ? -3.862 -27.578 -11.251 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE2 1 ATOM 3059 N N . TYR B 2 190 ? -0.662 -23.485 -12.311 1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B N 1 ATOM 3060 C CA . TYR B 2 190 ? -0.768 -22.094 -11.847 1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CA 1 ATOM 3061 C C . TYR B 2 190 ? -0.463 -21.093 -12.971 1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B C 1 ATOM 3062 O O . TYR B 2 190 ? -1.140 -20.073 -13.101 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B O 1 ATOM 3063 C CB . TYR B 2 190 ? 0.129 -21.832 -10.626 1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CB 1 ATOM 3064 C CG . TYR B 2 190 ? 0.129 -20.382 -10.170 1.00 99.34 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CG 1 ATOM 3065 C CD1 . TYR B 2 190 ? -0.977 -19.829 -9.528 1.00 95.64 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD1 1 ATOM 3066 C CD2 . TYR B 2 190 ? 1.239 -19.554 -10.400 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD2 1 ATOM 3067 C CE1 . TYR B 2 190 ? -0.978 -18.490 -9.140 1.00 93.71 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE1 1 ATOM 3068 C CE2 . TYR B 2 190 ? 1.253 -18.235 -10.019 1.00 98.37 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE2 1 ATOM 3069 C CZ . TYR B 2 190 ? 0.140 -17.703 -9.383 1.00 95.20 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CZ 1 ATOM 3070 O OH . TYR B 2 190 ? 0.142 -16.389 -8.995 1.00 93.27 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B OH 1 ATOM 3071 N N . GLU B 2 191 ? 0.541 -21.398 -13.789 1.00 115.34 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B N 1 ATOM 3072 C CA . GLU B 2 191 ? 0.936 -20.510 -14.892 1.00 119.57 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CA 1 ATOM 3073 C C . GLU B 2 191 ? 0.105 -20.661 -16.167 1.00 123.39 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B C 1 ATOM 3074 O O . GLU B 2 191 ? 0.328 -19.926 -17.126 1.00 126.53 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B O 1 ATOM 3075 C CB . GLU B 2 191 ? 2.435 -20.666 -15.183 1.00 122.51 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CB 1 ATOM 3076 C CG . GLU B 2 191 ? 3.276 -20.349 -13.955 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CG 1 ATOM 3077 C CD . GLU B 2 191 ? 4.718 -20.094 -14.182 1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CD 1 ATOM 3078 O OE1 . GLU B 2 191 ? 5.236 -20.543 -15.210 1.00 128.84 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B OE1 1 ATOM 3079 O OE2 . GLU B 2 191 ? 5.325 -19.432 -13.319 1.00 120.67 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B OE2 1 ATOM 3080 N N . ARG B 2 192 ? -0.846 -21.597 -16.178 1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B N 1 ATOM 3081 C CA . ARG B 2 192 ? -1.786 -21.766 -17.298 1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CA 1 ATOM 3082 C C . ARG B 2 192 ? -3.015 -20.850 -17.169 1.00 124.86 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B C 1 ATOM 3083 O O . ARG B 2 192 ? -3.696 -20.628 -18.161 1.00 128.27 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B O 1 ATOM 3084 C CB . ARG B 2 192 ? -2.233 -23.234 -17.426 1.00 129.46 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CB 1 ATOM 3085 C CG . ARG B 2 192 ? -2.489 -23.735 -18.847 1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CG 1 ATOM 3086 C CD . ARG B 2 192 ? -2.869 -25.208 -18.820 1.00 138.42 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CD 1 ATOM 3087 N NE . ARG B 2 192 ? -1.713 -26.055 -18.494 1.00 139.74 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NE 1 ATOM 3088 C CZ . ARG B 2 192 ? -1.595 -26.883 -17.446 1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CZ 1 ATOM 3089 N NH1 . ARG B 2 192 ? -2.578 -27.077 -16.557 1.00 132.70 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH1 1 ATOM 3090 N NH2 . ARG B 2 192 ? -0.453 -27.556 -17.307 1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH2 1 ATOM 3091 N N . HIS B 2 193 ? -3.294 -20.333 -15.973 1.00 119.54 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B N 1 ATOM 3092 C CA . HIS B 2 193 ? -4.437 -19.435 -15.749 1.00 117.28 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CA 1 ATOM 3093 C C . HIS B 2 193 ? -3.953 -18.090 -15.203 1.00 115.06 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B C 1 ATOM 3094 O O . HIS B 2 193 ? -2.819 -17.973 -14.734 1.00 114.19 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B O 1 ATOM 3095 C CB . HIS B 2 193 ? -5.430 -20.079 -14.785 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CB 1 ATOM 3096 C CG . HIS B 2 193 ? -5.901 -21.435 -15.222 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CG 1 ATOM 3097 N ND1 . HIS B 2 193 ? -6.978 -21.612 -16.076 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B ND1 1 ATOM 3098 C CD2 . HIS B 2 193 ? -5.449 -22.676 -14.909 1.00 114.58 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CD2 1 ATOM 3099 C CE1 . HIS B 2 193 ? -7.165 -22.905 -16.267 1.00 119.33 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CE1 1 ATOM 3100 N NE2 . HIS B 2 193 ? -6.261 -23.572 -15.563 1.00 117.44 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B NE2 1 ATOM 3101 N N . ASN B 2 194 ? -4.806 -17.071 -15.300 1.00 114.12 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B N 1 ATOM 3102 C CA . ASN B 2 194 ? -4.444 -15.714 -14.884 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CA 1 ATOM 3103 C C . ASN B 2 194 ? -5.155 -15.229 -13.606 1.00 106.61 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B C 1 ATOM 3104 O O . ASN B 2 194 ? -4.519 -14.626 -12.740 1.00 104.18 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B O 1 ATOM 3105 C CB . ASN B 2 194 ? -4.674 -14.742 -16.058 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CB 1 ATOM 3106 C CG . ASN B 2 194 ? -4.272 -13.303 -15.738 1.00 116.94 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CG 1 ATOM 3107 O OD1 . ASN B 2 194 ? -3.312 -13.070 -15.020 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B OD1 1 ATOM 3108 N ND2 . ASN B 2 194 ? -5.074 -12.349 -16.171 1.00 118.22 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B ND2 1 ATOM 3109 N N . SER B 2 195 ? -6.451 -15.526 -13.481 1.00 104.21 ? ? ? ? ? ? 195 SER B N 1 ATOM 3110 C CA . SER B 2 195 ? -7.312 -14.951 -12.441 1.00 99.58 ? ? ? ? ? ? 195 SER B CA 1 ATOM 3111 C C . SER B 2 195 ? -7.615 -15.926 -11.275 1.00 95.73 ? ? ? ? ? ? 195 SER B C 1 ATOM 3112 O O . SER B 2 195 ? -8.240 -16.979 -11.471 1.00 96.43 ? ? ? ? ? ? 195 SER B O 1 ATOM 3113 C CB . SER B 2 195 ? -8.603 -14.456 -13.099 1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 195 SER B CB 1 ATOM 3114 O OG . SER B 2 195 ? -9.671 -14.361 -12.177 1.00 97.80 ? ? ? ? ? ? 195 SER B OG 1 ATOM 3115 N N . TYR B 2 196 ? -7.189 -15.553 -10.064 1.00 91.92 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B N 1 ATOM 3116 C CA . TYR B 2 196 ? -7.434 -16.343 -8.848 1.00 87.56 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CA 1 ATOM 3117 C C . TYR B 2 196 ? -8.291 -15.596 -7.842 1.00 83.57 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B C 1 ATOM 3118 O O . TYR B 2 196 ? -8.023 -14.444 -7.527 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B O 1 ATOM 3119 C CB . TYR B 2 196 ? -6.121 -16.795 -8.201 1.00 86.42 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CB 1 ATOM 3120 C CG . TYR B 2 196 ? -5.370 -17.694 -9.129 1.00 89.70 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CG 1 ATOM 3121 C CD1 . TYR B 2 196 ? -5.677 -19.052 -9.213 1.00 89.91 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD1 1 ATOM 3122 C CD2 . TYR B 2 196 ? -4.410 -17.181 -9.981 1.00 93.01 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD2 1 ATOM 3123 C CE1 . TYR B 2 196 ? -4.971 -19.891 -10.061 1.00 93.12 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE1 1 ATOM 3124 C CE2 . TYR B 2 196 ? -3.760 -17.993 -10.896 1.00 96.67 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE2 1 ATOM 3125 C CZ . TYR B 2 196 ? -4.029 -19.357 -10.907 1.00 96.63 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CZ 1 ATOM 3126 O OH . TYR B 2 196 ? -3.367 -20.167 -11.790 1.00 100.92 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B OH 1 ATOM 3127 N N . THR B 2 197 ? -9.321 -16.275 -7.347 1.00 81.10 ? ? ? ? ? ? 197 THR B N 1 ATOM 3128 C CA . THR B 2 197 ? -10.339 -15.670 -6.504 1.00 79.19 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CA 1 ATOM 3129 C C . THR B 2 197 ? -10.706 -16.624 -5.370 1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 197 THR B C 1 ATOM 3130 O O . THR B 2 197 ? -10.858 -17.826 -5.585 1.00 77.95 ? ? ? ? ? ? 197 THR B O 1 ATOM 3131 C CB . THR B 2 197 ? -11.602 -15.350 -7.337 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CB 1 ATOM 3132 O OG1 . THR B 2 197 ? -11.283 -14.383 -8.346 1.00 84.63 ? ? ? ? ? ? 197 THR B OG1 1 ATOM 3133 C CG2 . THR B 2 197 ? -12.762 -14.832 -6.458 1.00 79.87 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CG2 1 ATOM 3134 N N . CYS B 2 198 ? -10.835 -16.094 -4.163 1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B N 1 ATOM 3135 C CA . CYS B 2 198 ? -11.452 -16.835 -3.081 1.00 70.21 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CA 1 ATOM 3136 C C . CYS B 2 198 ? -12.668 -16.054 -2.601 1.00 69.24 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B C 1 ATOM 3137 O O . CYS B 2 198 ? -12.597 -14.844 -2.394 1.00 68.69 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B O 1 ATOM 3138 C CB . CYS B 2 198 ? -10.435 -17.130 -1.971 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CB 1 ATOM 3139 S SG . CYS B 2 198 ? -10.240 -15.911 -0.675 1.00 65.80 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B SG 1 ATOM 3140 N N . GLU B 2 199 ? -13.788 -16.764 -2.485 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N 1 ATOM 3141 C CA . GLU B 2 199 ? -15.085 -16.200 -2.099 1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA 1 ATOM 3142 C C . GLU B 2 199 ? -15.496 -16.788 -0.770 1.00 63.68 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C 1 ATOM 3143 O O . GLU B 2 199 ? -15.714 -17.996 -0.667 1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O 1 ATOM 3144 C CB . GLU B 2 199 ? -16.165 -16.540 -3.125 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB 1 ATOM 3145 C CG . GLU B 2 199 ? -15.910 -15.957 -4.511 1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG 1 ATOM 3146 C CD . GLU B 2 199 ? -17.156 -15.930 -5.387 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD 1 ATOM 3147 O OE1 . GLU B 2 199 ? -17.123 -15.206 -6.407 1.00 79.49 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 1 ATOM 3148 O OE2 . GLU B 2 199 ? -18.154 -16.623 -5.068 1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 1 ATOM 3149 N N . ALA B 2 200 ? -15.602 -15.931 0.241 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B N 1 ATOM 3150 C CA . ALA B 2 200 ? -16.029 -16.327 1.582 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CA 1 ATOM 3151 C C . ALA B 2 200 ? -17.508 -16.007 1.763 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B C 1 ATOM 3152 O O . ALA B 2 200 ? -17.939 -14.879 1.505 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B O 1 ATOM 3153 C CB . ALA B 2 200 ? -15.212 -15.586 2.623 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CB 1 ATOM 3154 N N . THR B 2 201 ? -18.277 -17.008 2.186 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 201 THR B N 1 ATOM 3155 C CA . THR B 2 201 ? -19.697 -16.843 2.460 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CA 1 ATOM 3156 C C . THR B 2 201 ? -19.898 -17.134 3.940 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 201 THR B C 1 ATOM 3157 O O . THR B 2 201 ? -19.536 -18.210 4.430 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 201 THR B O 1 ATOM 3158 C CB . THR B 2 201 ? -20.549 -17.793 1.597 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CB 1 ATOM 3159 O OG1 . THR B 2 201 ? -20.204 -17.605 0.216 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 201 THR B OG1 1 ATOM 3160 C CG2 . THR B 2 201 ? -22.045 -17.553 1.801 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CG2 1 ATOM 3161 N N . HIS B 2 202 ? -20.455 -16.158 4.655 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B N 1 ATOM 3162 C CA . HIS B 2 202 ? -20.596 -16.224 6.096 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CA 1 ATOM 3163 C C . HIS B 2 202 ? -22.005 -15.827 6.511 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B C 1 ATOM 3164 O O . HIS B 2 202 ? -22.666 -15.079 5.801 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B O 1 ATOM 3165 C CB . HIS B 2 202 ? -19.550 -15.319 6.740 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CB 1 ATOM 3166 C CG . HIS B 2 202 ? -19.434 -15.490 8.228 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CG 1 ATOM 3167 N ND1 . HIS B 2 202 ? -19.845 -14.519 9.107 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B ND1 1 ATOM 3168 C CD2 . HIS B 2 202 ? -18.956 -16.508 8.982 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CD2 1 ATOM 3169 C CE1 . HIS B 2 202 ? -19.637 -14.938 10.340 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CE1 1 ATOM 3170 N NE2 . HIS B 2 202 ? -19.106 -16.143 10.293 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B NE2 1 ATOM 3171 N N . LYS B 2 203 ? -22.437 -16.341 7.652 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B N 1 ATOM 3172 C CA . LYS B 2 203 ? -23.727 -16.022 8.294 1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CA 1 ATOM 3173 C C . LYS B 2 203 ? -24.130 -14.526 8.237 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B C 1 ATOM 3174 O O . LYS B 2 203 ? -25.306 -14.197 8.132 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B O 1 ATOM 3175 C CB . LYS B 2 203 ? -23.686 -16.489 9.758 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CB 1 ATOM 3176 C CG . LYS B 2 203 ? -24.964 -16.237 10.518 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CG 1 ATOM 3177 C CD . LYS B 2 203 ? -24.986 -16.829 11.906 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CD 1 ATOM 3178 C CE . LYS B 2 203 ? -26.365 -16.769 12.518 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CE 1 ATOM 3179 N NZ . LYS B 2 203 ? -26.267 -16.516 13.998 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B NZ 1 ATOM 3180 N N . THR B 2 204 ? -23.133 -13.657 8.306 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 204 THR B N 1 ATOM 3181 C CA . THR B 2 204 ? -23.307 -12.205 8.325 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA 1 ATOM 3182 C C . THR B 2 204 ? -23.789 -11.573 7.026 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C 1 ATOM 3183 O O . THR B 2 204 ? -24.173 -10.422 7.046 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O 1 ATOM 3184 C CB . THR B 2 204 ? -21.966 -11.509 8.707 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB 1 ATOM 3185 O OG1 . THR B 2 204 ? -20.893 -12.093 7.975 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1 1 ATOM 3186 C CG2 . THR B 2 204 ? -21.687 -11.665 10.173 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2 1 ATOM 3187 N N . SER B 2 205 ? -23.739 -12.288 5.912 1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 205 SER B N 1 ATOM 3188 C CA . SER B 2 205 ? -24.196 -11.735 4.632 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 205 SER B CA 1 ATOM 3189 C C . SER B 2 205 ? -24.526 -12.836 3.640 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 205 SER B C 1 ATOM 3190 O O . SER B 2 205 ? -23.796 -13.824 3.538 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 205 SER B O 1 ATOM 3191 C CB . SER B 2 205 ? -23.129 -10.802 4.025 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 205 SER B CB 1 ATOM 3192 O OG . SER B 2 205 ? -23.638 -10.124 2.899 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 205 SER B OG 1 ATOM 3193 N N . THR B 2 206 ? -25.644 -12.683 2.940 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 206 THR B N 1 ATOM 3194 C CA . THR B 2 206 ? -25.946 -13.517 1.778 1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CA 1 ATOM 3195 C C . THR B 2 206 ? -24.923 -13.232 0.669 1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 206 THR B C 1 ATOM 3196 O O . THR B 2 206 ? -24.497 -14.171 -0.013 1.00 68.65 ? ? ? ? ? ? 206 THR B O 1 ATOM 3197 C CB . THR B 2 206 ? -27.387 -13.324 1.236 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CB 1 ATOM 3198 O OG1 . THR B 2 206 ? -27.762 -11.944 1.301 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 206 THR B OG1 1 ATOM 3199 C CG2 . THR B 2 206 ? -28.405 -14.135 2.023 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CG2 1 ATOM 3200 N N . SER B 2 207 ? -24.531 -11.965 0.506 1.00 68.36 ? ? ? ? ? ? 207 SER B N 1 ATOM 3201 C CA . SER B 2 207 ? -23.461 -11.593 -0.432 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 207 SER B CA 1 ATOM 3202 C C . SER B 2 207 ? -22.087 -12.080 0.070 1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 207 SER B C 1 ATOM 3203 O O . SER B 2 207 ? -21.679 -11.733 1.186 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 207 SER B O 1 ATOM 3204 C CB . SER B 2 207 ? -23.393 -10.077 -0.646 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 207 SER B CB 1 ATOM 3205 O OG . SER B 2 207 ? -24.489 -9.643 -1.414 1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 207 SER B OG 1 ATOM 3206 N N . PRO B 2 208 ? -21.381 -12.883 -0.758 1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B N 1 ATOM 3207 C CA . PRO B 2 208 ? -20.065 -13.333 -0.349 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CA 1 ATOM 3208 C C . PRO B 2 208 ? -19.044 -12.198 -0.389 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B C 1 ATOM 3209 O O . PRO B 2 208 ? -19.240 -11.233 -1.099 1.00 66.14 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B O 1 ATOM 3210 C CB . PRO B 2 208 ? -19.729 -14.419 -1.381 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CB 1 ATOM 3211 C CG . PRO B 2 208 ? -20.472 -14.030 -2.593 1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CG 1 ATOM 3212 C CD . PRO B 2 208 ? -21.697 -13.307 -2.137 1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CD 1 ATOM 3213 N N . ILE B 2 209 ? -17.981 -12.338 0.391 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B N 1 ATOM 3214 C CA . ILE B 2 209 ? -16.856 -11.414 0.354 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CA 1 ATOM 3215 C C . ILE B 2 209 ? -15.853 -11.997 -0.625 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B C 1 ATOM 3216 O O . ILE B 2 209 ? -15.341 -13.086 -0.407 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B O 1 ATOM 3217 C CB . ILE B 2 209 ? -16.218 -11.238 1.758 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CB 1 ATOM 3218 C CG1 . ILE B 2 209 ? -17.227 -10.606 2.727 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG1 1 ATOM 3219 C CG2 . ILE B 2 209 ? -14.959 -10.381 1.682 1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG2 1 ATOM 3220 C CD1 . ILE B 2 209 ? -16.850 -10.722 4.186 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CD1 1 ATOM 3221 N N . VAL B 2 210 ? -15.602 -11.267 -1.700 1.00 66.30 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B N 1 ATOM 3222 C CA . VAL B 2 210 ? -14.750 -11.713 -2.808 1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CA 1 ATOM 3223 C C . VAL B 2 210 ? -13.390 -11.023 -2.730 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B C 1 ATOM 3224 O O . VAL B 2 210 ? -13.311 -9.810 -2.617 1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B O 1 ATOM 3225 C CB . VAL B 2 210 ? -15.417 -11.394 -4.172 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CB 1 ATOM 3226 C CG1 . VAL B 2 210 ? -14.545 -11.853 -5.342 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CG1 1 ATOM 3227 C CG2 . VAL B 2 210 ? -16.812 -12.026 -4.239 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CG2 1 ATOM 3228 N N . LYS B 2 211 ? -12.323 -11.809 -2.784 1.00 67.02 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B N 1 ATOM 3229 C CA . LYS B 2 211 ? -10.966 -11.281 -2.839 1.00 66.84 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CA 1 ATOM 3230 C C . LYS B 2 211 ? -10.227 -11.974 -3.975 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B C 1 ATOM 3231 O O . LYS B 2 211 ? -10.321 -13.182 -4.132 1.00 67.92 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B O 1 ATOM 3232 C CB . LYS B 2 211 ? -10.279 -11.490 -1.477 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CB 1 ATOM 3233 C CG . LYS B 2 211 ? -9.570 -10.254 -0.958 1.00 63.71 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CG 1 ATOM 3234 C CD . LYS B 2 211 ? -10.521 -9.125 -0.557 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CD 1 ATOM 3235 C CE . LYS B 2 211 ? -9.687 -7.936 -0.064 1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CE 1 ATOM 3236 N NZ . LYS B 2 211 ? -10.361 -6.616 -0.113 1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B NZ 1 ATOM 3237 N N . SER B 2 212 ? -9.472 -11.213 -4.753 1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 212 SER B N 1 ATOM 3238 C CA . SER B 2 212 ? -8.989 -11.673 -6.041 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CA 1 ATOM 3239 C C . SER B 2 212 ? -7.699 -11.005 -6.482 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 212 SER B C 1 ATOM 3240 O O . SER B 2 212 ? -7.389 -9.891 -6.062 1.00 76.41 ? ? ? ? ? ? 212 SER B O 1 ATOM 3241 C CB . SER B 2 212 ? -10.072 -11.399 -7.087 1.00 76.91 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CB 1 ATOM 3242 O OG . SER B 2 212 ? -9.701 -11.916 -8.341 1.00 80.14 ? ? ? ? ? ? 212 SER B OG 1 ATOM 3243 N N . PHE B 2 213 ? -6.951 -11.690 -7.340 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B N 1 ATOM 3244 C CA . PHE B 2 213 ? -5.805 -11.097 -8.015 1.00 81.93 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CA 1 ATOM 3245 C C . PHE B 2 213 ? -5.629 -11.681 -9.408 1.00 86.50 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B C 1 ATOM 3246 O O . PHE B 2 213 ? -6.212 -12.725 -9.730 1.00 86.97 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B O 1 ATOM 3247 C CB . PHE B 2 213 ? -4.524 -11.269 -7.185 1.00 80.16 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CB 1 ATOM 3248 C CG . PHE B 2 213 ? -3.985 -12.671 -7.156 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CG 1 ATOM 3249 C CD1 . PHE B 2 213 ? -4.390 -13.560 -6.188 1.00 76.92 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CD1 1 ATOM 3250 C CD2 . PHE B 2 213 ? -3.060 -13.097 -8.089 1.00 82.87 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CD2 1 ATOM 3251 C CE1 . PHE B 2 213 ? -3.891 -14.860 -6.148 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CE1 1 ATOM 3252 C CE2 . PHE B 2 213 ? -2.558 -14.394 -8.081 1.00 83.14 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CE2 1 ATOM 3253 C CZ . PHE B 2 213 ? -2.977 -15.277 -7.101 1.00 79.93 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CZ 1 ATOM 3254 N N . ASN B 2 214 ? -4.834 -10.996 -10.228 1.00 90.33 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B N 1 ATOM 3255 C CA . ASN B 2 214 ? -4.418 -11.506 -11.524 1.00 94.48 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CA 1 ATOM 3256 C C . ASN B 2 214 ? -2.899 -11.668 -11.521 1.00 96.24 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B C 1 ATOM 3257 O O . ASN B 2 214 ? -2.161 -10.771 -11.077 1.00 95.73 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B O 1 ATOM 3258 C CB . ASN B 2 214 ? -4.856 -10.564 -12.638 1.00 98.10 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CB 1 ATOM 3259 C CG . ASN B 2 214 ? -6.362 -10.492 -12.789 1.00 97.51 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CG 1 ATOM 3260 O OD1 . ASN B 2 214 ? -7.093 -11.438 -12.444 1.00 95.27 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B OD1 1 ATOM 3261 N ND2 . ASN B 2 214 ? -6.833 -9.345 -13.298 1.00 98.97 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B ND2 1 ATOM 3262 N N . ARG B 2 215 ? -2.442 -12.812 -12.028 1.00 99.05 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B N 1 ATOM 3263 C CA . ARG B 2 215 ? -1.029 -13.196 -12.006 1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CA 1 ATOM 3264 C C . ARG B 2 215 ? -0.118 -12.223 -12.764 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B C 1 ATOM 3265 O O . ARG B 2 215 ? 1.050 -12.053 -12.408 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B O 1 ATOM 3266 C CB . ARG B 2 215 ? -0.882 -14.598 -12.608 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CB 1 ATOM 3267 C CG . ARG B 2 215 ? 0.446 -15.287 -12.337 1.00 103.19 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CG 1 ATOM 3268 C CD . ARG B 2 215 ? 0.372 -16.754 -12.723 1.00 104.16 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CD 1 ATOM 3269 N NE . ARG B 2 215 ? -0.194 -16.916 -14.051 1.00 107.33 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NE 1 ATOM 3270 C CZ . ARG B 2 215 ? 0.450 -16.677 -15.190 1.00 111.95 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CZ 1 ATOM 3271 N NH1 . ARG B 2 215 ? 1.714 -16.269 -15.191 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH1 1 ATOM 3272 N NH2 . ARG B 2 215 ? -0.172 -16.849 -16.347 1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH2 1 ATOM 3273 N N . ASN B 2 216 ? -0.654 -11.595 -13.812 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B N 1 ATOM 3274 C CA . ASN B 2 216 ? 0.084 -10.611 -14.597 1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CA 1 ATOM 3275 C C . ASN B 2 216 ? 0.452 -9.351 -13.785 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B C 1 ATOM 3276 O O . ASN B 2 216 ? 1.561 -8.809 -13.960 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B O 1 ATOM 3277 C CB . ASN B 2 216 ? -0.754 -10.108 -15.789 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CB 1 ATOM 3278 C CG . ASN B 2 216 ? -1.156 -11.227 -16.769 1.00 124.58 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CG 1 ATOM 3279 O OD1 . ASN B 2 216 ? -0.830 -12.394 -16.568 1.00 123.72 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B OD1 1 ATOM 3280 N ND2 . ASN B 2 216 ? -1.875 -10.867 -17.812 1.00 127.71 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B ND2 1 ATOM 3281 N N . GLU B 2 217 ? -0.419 -8.954 -12.847 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B N 1 ATOM 3282 C CA . GLU B 2 217 ? -0.555 -7.551 -12.479 1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CA 1 ATOM 3283 C C . GLU B 2 217 ? 0.302 -7.089 -11.266 1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B C 1 ATOM 3284 O O . GLU B 2 217 ? 0.511 -7.860 -10.314 1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B O 1 ATOM 3285 C CB . GLU B 2 217 ? -1.995 -7.180 -12.240 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CB 1 ATOM 3286 C CG . GLU B 2 217 ? -2.780 -7.052 -13.526 1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CG 1 ATOM 3287 C CD . GLU B 2 217 ? -4.264 -6.743 -13.300 1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CD 1 ATOM 3288 O OE1 . GLU B 2 217 ? -4.807 -6.943 -12.181 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B OE1 1 ATOM 3289 O OE2 . GLU B 2 217 ? -4.906 -6.266 -14.265 1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B OE2 1 ATOM 3290 N N . CYS B 2 218 ? 0.802 -5.857 -11.365 1.00 125.26 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B N 1 ATOM 3291 C CA . CYS B 2 218 ? 2.196 -5.572 -10.969 1.00 127.91 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B CA 1 ATOM 3292 C C . CYS B 2 218 ? 3.044 -6.830 -11.308 1.00 129.34 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B C 1 ATOM 3293 O O . CYS B 2 218 ? 3.952 -6.777 -12.124 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B O 1 ATOM 3294 C CB . CYS B 2 218 ? 2.195 -5.195 -9.524 1.00 126.09 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B CB 1 ATOM 3295 S SG . CYS B 2 218 ? 3.783 -5.095 -8.645 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B SG 1 HETATM 3296 N N . HYP Q 3 9 ? -8.348 -41.165 56.200 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X N 1 HETATM 3297 C CA . HYP Q 3 9 ? -8.118 -40.041 55.272 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CA 1 HETATM 3298 C C . HYP Q 3 9 ? -7.037 -39.024 55.613 1.00 106.90 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X C 1 HETATM 3299 O O . HYP Q 3 9 ? -7.333 -37.848 55.789 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X O 1 HETATM 3300 C CB . HYP Q 3 9 ? -9.461 -39.371 55.278 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CB 1 HETATM 3301 C CG . HYP Q 3 9 ? -9.889 -39.623 56.714 1.00 115.64 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CG 1 HETATM 3302 C CD . HYP Q 3 9 ? -9.546 -41.075 57.032 1.00 117.40 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CD 1 HETATM 3303 O OD1 . HYP Q 3 9 ? -11.261 -39.429 56.761 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X OD1 1 ATOM 3304 N N . GLY Q 3 10 ? -5.791 -39.466 55.696 1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X N 1 ATOM 3305 C CA . GLY Q 3 10 ? -4.710 -38.552 56.005 1.00 102.00 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X CA 1 ATOM 3306 C C . GLY Q 3 10 ? -4.600 -37.476 54.947 1.00 95.55 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X C 1 ATOM 3307 O O . GLY Q 3 10 ? -5.289 -37.550 53.934 1.00 89.11 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X O 1 ATOM 3308 N N . PRO Q 3 11 ? -3.735 -36.501 55.162 1.00 96.96 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X N 1 ATOM 3309 C CA . PRO Q 3 11 ? -3.544 -35.459 54.165 1.00 92.42 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CA 1 ATOM 3310 C C . PRO Q 3 11 ? -2.969 -36.148 52.943 1.00 86.31 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X C 1 ATOM 3311 O O . PRO Q 3 11 ? -2.412 -37.233 53.078 1.00 86.91 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X O 1 ATOM 3312 C CB . PRO Q 3 11 ? -2.483 -34.585 54.808 1.00 96.13 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CB 1 ATOM 3313 C CG . PRO Q 3 11 ? -1.623 -35.570 55.529 1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CG 1 ATOM 3314 C CD . PRO Q 3 11 ? -2.501 -36.734 55.928 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CD 1 HETATM 3315 N N . HYP Q 3 12 ? -3.119 -35.512 51.735 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X N 1 HETATM 3316 C CA . HYP Q 3 12 ? -2.565 -36.211 50.586 1.00 73.97 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CA 1 HETATM 3317 C C . HYP Q 3 12 ? -1.076 -36.160 50.514 1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X C 1 HETATM 3318 O O . HYP Q 3 12 ? -0.424 -37.217 50.490 1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X O 1 HETATM 3319 C CB . HYP Q 3 12 ? -3.168 -35.639 49.317 1.00 72.86 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CB 1 HETATM 3320 C CG . HYP Q 3 12 ? -4.323 -34.800 49.786 1.00 73.91 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CG 1 HETATM 3321 C CD . HYP Q 3 12 ? -3.789 -34.282 51.090 1.00 77.44 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CD 1 HETATM 3322 O OD1 . HYP Q 3 12 ? -5.392 -35.686 50.091 1.00 75.07 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X OD1 1 ATOM 3323 N N . GLY Q 3 13 ? -0.513 -34.962 50.479 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X N 1 ATOM 3324 C CA . GLY Q 3 13 ? 0.926 -34.822 50.400 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X CA 1 ATOM 3325 C C . GLY Q 3 13 ? 1.469 -35.087 49.012 1.00 61.87 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X C 1 ATOM 3326 O O . GLY Q 3 13 ? 0.995 -34.516 48.043 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X O 1 ATOM 3327 N N . GLY Q 3 14 ? 2.469 -35.957 48.922 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X N 1 ATOM 3328 C CA . GLY Q 3 14 ? 3.089 -36.287 47.652 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X CA 1 ATOM 3329 C C . GLY Q 3 14 ? 2.099 -36.719 46.600 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X C 1 ATOM 3330 O O . GLY Q 3 14 ? 2.255 -36.436 45.424 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X O 1 ATOM 3331 N N . ARG Q 3 15 ? 1.077 -37.421 47.054 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X N 1 ATOM 3332 C CA . ARG Q 3 15 ? -0.005 -37.914 46.207 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CA 1 ATOM 3333 C C . ARG Q 3 15 ? -0.663 -36.822 45.387 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X C 1 ATOM 3334 O O . ARG Q 3 15 ? -1.176 -37.091 44.289 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X O 1 ATOM 3335 C CB . ARG Q 3 15 ? -1.106 -38.505 47.053 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CB 1 ATOM 3336 C CG . ARG Q 3 15 ? -0.819 -39.861 47.696 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CG 1 ATOM 3337 C CD . ARG Q 3 15 ? -1.711 -40.074 48.916 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CD 1 ATOM 3338 N NE . ARG Q 3 15 ? -2.530 -41.286 48.911 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NE 1 ATOM 3339 C CZ . ARG Q 3 15 ? -2.095 -42.483 49.209 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CZ 1 ATOM 3340 N NH1 . ARG Q 3 15 ? -0.833 -42.702 49.596 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NH1 1 ATOM 3341 N NH2 . ARG Q 3 15 ? -2.923 -43.511 49.120 1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NH2 1 ATOM 3342 N N . GLY Q 3 16 ? -0.700 -35.599 45.921 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X N 1 ATOM 3343 C CA . GLY Q 3 16 ? -1.341 -34.486 45.262 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X CA 1 ATOM 3344 C C . GLY Q 3 16 ? -2.803 -34.385 45.623 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X C 1 ATOM 3345 O O . GLY Q 3 16 ? -3.433 -35.359 46.064 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X O 1 ATOM 3346 N N . LEU Q 3 17 ? -3.350 -33.189 45.420 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X N 1 ATOM 3347 C CA . LEU Q 3 17 ? -4.762 -32.952 45.667 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CA 1 ATOM 3348 C C . LEU Q 3 17 ? -5.653 -33.730 44.685 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X C 1 ATOM 3349 O O . LEU Q 3 17 ? -6.806 -34.042 45.027 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X O 1 ATOM 3350 C CB . LEU Q 3 17 ? -5.051 -31.446 45.580 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CB 1 ATOM 3351 C CG . LEU Q 3 17 ? -4.281 -30.511 46.517 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CG 1 ATOM 3352 C CD1 . LEU Q 3 17 ? -4.567 -29.042 46.173 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CD1 1 ATOM 3353 C CD2 . LEU Q 3 17 ? -4.640 -30.801 47.966 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CD2 1 ATOM 3354 N N . THR Q 3 18 ? -5.114 -34.042 43.500 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 18 THR X N 1 ATOM 3355 C CA . THR Q 3 18 ? -5.831 -34.808 42.483 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CA 1 ATOM 3356 C C . THR Q 3 18 ? -5.621 -36.310 42.602 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 18 THR X C 1 ATOM 3357 O O . THR Q 3 18 ? -6.311 -37.076 41.945 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 18 THR X O 1 ATOM 3358 C CB . THR Q 3 18 ? -5.387 -34.400 41.057 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CB 1 ATOM 3359 O OG1 . THR Q 3 18 ? -3.964 -34.545 40.935 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 18 THR X OG1 1 ATOM 3360 C CG2 . THR Q 3 18 ? -5.753 -32.978 40.768 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CG2 1 ATOM 3361 N N . GLY Q 3 19 ? -4.665 -36.724 43.427 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X N 1 ATOM 3362 C CA . GLY Q 3 19 ? -4.287 -38.120 43.522 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X CA 1 ATOM 3363 C C . GLY Q 3 19 ? -5.272 -38.936 44.326 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X C 1 ATOM 3364 O O . GLY Q 3 19 ? -6.192 -38.392 44.939 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X O 1 ATOM 3365 N N . PRO Q 3 20 ? -5.084 -40.254 44.334 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X N 1 ATOM 3366 C CA . PRO Q 3 20 ? -5.981 -41.104 45.092 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CA 1 ATOM 3367 C C . PRO Q 3 20 ? -5.811 -40.900 46.591 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X C 1 ATOM 3368 O O . PRO Q 3 20 ? -4.768 -40.424 47.027 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X O 1 ATOM 3369 C CB . PRO Q 3 20 ? -5.552 -42.520 44.676 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CB 1 ATOM 3370 C CG . PRO Q 3 20 ? -4.114 -42.383 44.345 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CG 1 ATOM 3371 C CD . PRO Q 3 20 ? -3.966 -41.014 43.745 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CD 1 ATOM 3372 N N . ILE Q 3 21 ? -6.833 -41.264 47.351 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X N 1 ATOM 3373 C CA . ILE Q 3 21 ? -6.871 -41.090 48.805 1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CA 1 ATOM 3374 C C . ILE Q 3 21 ? -6.406 -42.391 49.489 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X C 1 ATOM 3375 O O . ILE Q 3 21 ? -6.708 -43.495 48.987 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X O 1 ATOM 3376 C CB . ILE Q 3 21 ? -8.328 -40.766 49.246 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CB 1 ATOM 3377 C CG1 . ILE Q 3 21 ? -8.922 -39.601 48.448 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CG1 1 ATOM 3378 C CG2 . ILE Q 3 21 ? -8.413 -40.505 50.736 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CG2 1 ATOM 3379 C CD1 . ILE Q 3 21 ? -8.163 -38.291 48.570 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CD1 1 ATOM 3380 N N . GLY Q 3 22 ? -5.721 -42.247 50.633 1.00 67.09 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X N 1 ATOM 3381 C CA . GLY Q 3 22 ? -5.323 -43.395 51.497 1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X CA 1 ATOM 3382 C C . GLY Q 3 22 ? -6.117 -43.410 52.860 1.00 79.37 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X C 1 ATOM 3383 O O . GLY Q 3 22 ? -6.656 -42.389 53.258 1.00 79.52 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X O 1 ATOM 3384 N N . PRO Q 3 23 ? -6.157 -44.519 53.632 1.00 85.99 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X N 1 ATOM 3385 C CA . PRO Q 3 23 ? -5.279 -45.702 53.605 1.00 88.94 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CA 1 ATOM 3386 C C . PRO Q 3 23 ? -5.428 -46.570 52.358 1.00 89.15 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X C 1 ATOM 3387 O O . PRO Q 3 23 ? -4.427 -47.072 51.839 1.00 89.23 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X O 1 ATOM 3388 C CB . PRO Q 3 23 ? -5.701 -46.492 54.859 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CB 1 ATOM 3389 C CG . PRO Q 3 23 ? -6.743 -45.681 55.579 1.00 92.78 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CG 1 ATOM 3390 C CD . PRO Q 3 23 ? -7.284 -44.710 54.579 1.00 88.20 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CD 1 HETATM 3391 O O . HOH Y 4 . ? -5.122 -45.084 30.523 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1 HETATM 3392 O O . HOH Y 4 . ? 7.240 -36.362 16.951 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1 HETATM 3393 O O . HOH Y 4 . ? 0.191 -40.688 40.995 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1 HETATM 3394 O O . HOH Y 4 . ? 7.700 -24.394 45.523 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1 HETATM 3395 O O . HOH Y 4 . ? -4.799 -47.261 24.374 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1 HETATM 3396 O O . HOH Y 4 . ? -6.440 -42.877 31.259 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1 HETATM 3397 O O . HOH Y 4 . ? 11.679 -51.820 20.646 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1 HETATM 3398 O O . HOH Y 4 . ? 8.159 -51.295 36.253 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1 HETATM 3399 O O . HOH Y 4 . ? -9.937 -37.805 26.997 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1 HETATM 3400 O O . HOH Y 4 . ? 15.352 -39.085 27.207 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1 HETATM 3401 O O . HOH Y 4 . ? 17.374 -33.213 42.348 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1 HETATM 3402 O O . HOH Y 4 . ? -3.627 -11.889 11.774 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1 HETATM 3403 O O . HOH Y 4 . ? -2.296 -28.171 36.753 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1 HETATM 3404 O O . HOH Y 4 . ? -2.936 -26.066 7.994 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1 HETATM 3405 O O . HOH Y 4 . ? -5.320 -50.013 32.510 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1 HETATM 3406 O O . HOH Y 4 . ? -4.143 -50.408 34.935 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1 HETATM 3407 O O . HOH Y 4 . ? -2.376 -42.228 18.421 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1 HETATM 3408 O O . HOH Y 4 . ? -4.903 -49.290 28.428 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1 HETATM 3409 O O . HOH Y 4 . ? 3.906 -7.026 -1.750 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1 HETATM 3410 O O . HOH Y 4 . ? 10.302 -7.339 6.738 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 3411 O O . HOH Y 4 . ? 10.284 -31.960 23.971 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1 HETATM 3412 O O . HOH Y 4 . ? 0.641 -46.529 51.368 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1 HETATM 3413 O O . HOH Y 4 . ? -8.589 -41.764 30.146 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1 HETATM 3414 O O . HOH Y 4 . ? 13.156 -46.428 14.351 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1 HETATM 3415 O O . HOH Y 4 . ? 12.429 -46.060 32.503 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1 HETATM 3416 O O . HOH Y 4 . ? 3.867 -22.323 16.356 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1 HETATM 3417 O O . HOH Y 4 . ? 1.352 -53.495 25.503 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1 HETATM 3418 O O . HOH Y 4 . ? 15.277 -46.643 23.898 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1 HETATM 3419 O O . HOH Y 4 . ? 4.486 -53.535 32.794 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1 HETATM 3420 O O . HOH Y 4 . ? 5.053 -26.080 32.006 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1 HETATM 3421 O O . HOH Y 4 . ? 2.189 -41.086 50.403 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1 HETATM 3422 O O . HOH Y 4 . ? 16.348 -36.578 26.687 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1 HETATM 3423 O O . HOH Y 4 . ? 7.809 -31.762 21.112 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1 HETATM 3424 O O . HOH Y 4 . ? -8.355 -34.680 23.156 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1 HETATM 3425 O O . HOH Y 4 . ? -5.983 -47.947 30.723 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1 HETATM 3426 O O . HOH Y 4 . ? -5.748 -30.438 22.171 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1 HETATM 3427 O O . HOH Y 4 . ? -9.835 -32.008 22.934 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1 HETATM 3428 O O . HOH Z 4 . ? -5.234 -23.875 4.715 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1 HETATM 3429 O O . HOH Z 4 . ? -11.632 -24.036 15.834 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1 HETATM 3430 O O . HOH Z 4 . ? -7.451 -11.385 6.464 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1 HETATM 3431 O O . HOH Z 4 . ? -10.554 -19.159 32.330 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1 HETATM 3432 O O . HOH Z 4 . ? -10.481 -47.176 36.266 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1 HETATM 3433 O O . HOH Z 4 . ? -17.185 -35.569 25.125 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1 HETATM 3434 O O . HOH Z 4 . ? -11.790 -8.742 16.946 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1 HETATM 3435 O O . HOH Z 4 . ? -4.271 -24.990 38.774 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1 HETATM 3436 O O . HOH Z 4 . ? -4.821 -25.198 29.679 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1 HETATM 3437 O O . HOH Z 4 . ? -8.315 -30.043 24.185 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1 HETATM 3438 O O . HOH Z 4 . ? -7.739 -52.067 38.071 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1 HETATM 3439 O O . HOH Z 4 . ? -19.400 -8.083 15.785 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1 HETATM 3440 O O . HOH Z 4 . ? -9.726 -15.124 15.748 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1 HETATM 3441 O O . HOH Z 4 . ? -8.869 -26.420 12.036 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1 HETATM 3442 O O . HOH Z 4 . ? -23.583 -44.502 35.772 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1 HETATM 3443 O O . HOH Z 4 . ? -8.650 -17.400 16.866 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1 HETATM 3444 O O . HOH Z 4 . ? -11.227 -36.633 23.800 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1 HETATM 3445 O O . HOH Z 4 . ? -24.770 -13.219 23.044 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1 HETATM 3446 O O . HOH Z 4 . ? -23.966 -32.882 39.938 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1 HETATM 3447 O O . HOH Z 4 . ? -22.799 -36.909 31.000 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O 1 HETATM 3448 O O . HOH Z 4 . ? -11.953 -13.142 30.034 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1 HETATM 3449 O O . HOH Z 4 . ? -17.038 -38.084 27.318 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1 HETATM 3450 O O . HOH Z 4 . ? -13.348 -42.583 30.634 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1 HETATM 3451 O O . HOH Z 4 . ? -20.727 -24.805 20.478 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1 HETATM 3452 O O . HOH Z 4 . ? -6.388 -16.759 22.266 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1 HETATM 3453 O O . HOH Z 4 . ? -20.116 -21.124 39.870 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1 HETATM 3454 O O . HOH Z 4 . ? -5.981 -10.122 12.162 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1 HETATM 3455 O O . HOH Z 4 . ? -18.287 -12.066 32.902 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1 HETATM 3456 O O . HOH Z 4 . ? -23.568 -20.606 9.394 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1 HETATM 3457 O O . HOH Z 4 . ? -9.080 -21.955 23.914 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1 HETATM 3458 O O . HOH Z 4 . ? -14.632 -9.300 23.584 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1 HETATM 3459 O O . HOH Z 4 . ? -12.358 -23.566 19.500 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1 HETATM 3460 O O . HOH Z 4 . ? -3.562 -28.282 23.508 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1 HETATM 3461 O O . HOH Z 4 . ? -9.305 -36.392 44.285 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1 HETATM 3462 O O . HOH Z 4 . ? -11.737 -40.049 27.043 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1 HETATM 3463 O O . HOH Z 4 . ? -15.165 -36.629 22.908 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1 HETATM 3464 O O . HOH Z 4 . ? -17.122 -10.968 23.493 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1 HETATM 3465 O O . HOH Z 4 . ? -12.267 -44.768 29.410 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1 HETATM 3466 O O . HOH OA 4 . ? -6.235 -45.226 46.642 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 101 HOH X O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . GLU A 1 ? 1.0234 0.6287 1.1349 -0.1345 -0.1128 -0.4118 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A N 2 C CA . GLU A 1 ? 0.9871 0.5871 1.1038 -0.1244 -0.0764 -0.3739 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CA 3 C C . GLU A 1 ? 0.8978 0.5798 1.0606 -0.1202 -0.0789 -0.3521 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A C 4 O O . GLU A 1 ? 0.8759 0.6062 1.0988 -0.1460 -0.0910 -0.3613 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A O 5 C CB . GLU A 1 ? 1.0351 0.5875 1.1792 -0.1581 -0.0526 -0.3754 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CB 6 C CG . GLU A 1 ? 1.0230 0.5572 1.1626 -0.1456 -0.0140 -0.3382 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CG 7 C CD . GLU A 1 ? 1.0526 0.5675 1.2424 -0.1846 0.0086 -0.3358 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A CD 8 O OE1 . GLU A 1 ? 1.1391 0.6139 1.3428 -0.2189 0.0041 -0.3632 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE1 9 O OE2 . GLU A 1 ? 1.0104 0.5463 1.2248 -0.1825 0.0326 -0.3070 ? ? ? ? ? ? 1 GLU A OE2 10 N N . VAL A 2 ? 0.8483 0.5450 0.9833 -0.0880 -0.0662 -0.3234 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A N 11 C CA . VAL A 2 ? 0.7651 0.5284 0.9316 -0.0811 -0.0675 -0.3024 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CA 12 C C . VAL A 2 ? 0.7448 0.5123 0.9517 -0.0976 -0.0411 -0.2819 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A C 13 O O . VAL A 2 ? 0.7714 0.4898 0.9608 -0.0973 -0.0155 -0.2705 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A O 14 C CB . VAL A 2 ? 0.7285 0.5048 0.8502 -0.0444 -0.0644 -0.2811 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CB 15 C CG1 . VAL A 2 ? 0.6543 0.4891 0.8044 -0.0400 -0.0638 -0.2598 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CG1 16 C CG2 . VAL A 2 ? 0.7588 0.5302 0.8379 -0.0260 -0.0878 -0.3001 ? ? ? ? ? ? 2 VAL A CG2 17 N N . LYS A 3 ? 0.7066 0.5309 0.9632 -0.1086 -0.0464 -0.2765 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A N 18 C CA . LYS A 3 ? 0.6883 0.5207 0.9858 -0.1247 -0.0224 -0.2592 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CA 19 C C . LYS A 3 ? 0.6176 0.5102 0.9383 -0.1144 -0.0258 -0.2423 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A C 20 O O . LYS A 3 ? 0.5999 0.5392 0.9471 -0.1177 -0.0490 -0.2554 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A O 21 C CB . LYS A 3 ? 0.7334 0.5640 1.0820 -0.1620 -0.0245 -0.2807 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CB 22 C CG . LYS A 3 ? 0.7558 0.5706 1.1399 -0.1834 0.0077 -0.2658 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CG 23 C CD . LYS A 3 ? 0.8099 0.6082 1.2349 -0.2237 0.0045 -0.2926 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CD 24 C CE . LYS A 3 ? 0.8241 0.6194 1.3008 -0.2529 0.0352 -0.2814 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A CE 25 N NZ . LYS A 3 ? 0.8878 0.6538 1.3938 -0.2938 0.0316 -0.3099 ? ? ? ? ? ? 3 LYS A NZ 26 N N . LEU A 4 ? 0.5795 0.4686 0.8846 -0.0996 -0.0048 -0.2149 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A N 27 C CA . LEU A 4 ? 0.5302 0.4642 0.8527 -0.0917 -0.0039 -0.1984 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CA 28 C C . LEU A 4 ? 0.5165 0.4422 0.8614 -0.1011 0.0240 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A C 29 O O . LEU A 4 ? 0.5190 0.4043 0.8377 -0.0954 0.0452 -0.1676 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A O 30 C CB . LEU A 4 ? 0.5189 0.4576 0.7970 -0.0650 -0.0063 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CB 31 C CG . LEU A 4 ? 0.5478 0.4855 0.7917 -0.0507 -0.0272 -0.1941 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CG 32 C CD1 . LEU A 4 ? 0.5452 0.4892 0.7518 -0.0285 -0.0238 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CD1 33 C CD2 . LEU A 4 ? 0.5543 0.5284 0.8186 -0.0537 -0.0531 -0.2118 ? ? ? ? ? ? 4 LEU A CD2 34 N N . GLU A 5 ? 0.4993 0.4636 0.8909 -0.1125 0.0253 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A N 35 C CA . GLU A 5 ? 0.5091 0.4703 0.9220 -0.1186 0.0535 -0.1625 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CA 36 C C . GLU A 5 ? 0.4753 0.4782 0.8968 -0.1053 0.0508 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A C 37 O O . GLU A 5 ? 0.4801 0.5274 0.9344 -0.1082 0.0344 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A O 38 C CB . GLU A 5 ? 0.5430 0.5088 1.0115 -0.1489 0.0637 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CB 39 C CG . GLU A 5 ? 0.6043 0.5107 1.0614 -0.1649 0.0800 -0.1786 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CG 40 C CD . GLU A 5 ? 0.6468 0.5612 1.1634 -0.2015 0.0841 -0.1958 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A CD 41 O OE1 . GLU A 5 ? 0.6340 0.5897 1.2023 -0.2130 0.0959 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A OE1 42 O OE2 . GLU A 5 ? 0.7089 0.5878 1.2201 -0.2189 0.0763 -0.2163 ? ? ? ? ? ? 5 GLU A OE2 43 N N . GLU A 6 ? 0.4604 0.4479 0.8510 -0.0896 0.0670 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A N 44 C CA . GLU A 6 ? 0.4244 0.4400 0.8156 -0.0768 0.0674 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CA 45 C C . GLU A 6 ? 0.4379 0.4545 0.8554 -0.0823 0.0952 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A C 46 O O . GLU A 6 ? 0.4641 0.4497 0.8839 -0.0916 0.1176 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A O 47 C CB . GLU A 6 ? 0.3982 0.4026 0.7369 -0.0564 0.0613 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CB 48 C CG . GLU A 6 ? 0.4100 0.3776 0.7095 -0.0490 0.0740 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CG 49 C CD . GLU A 6 ? 0.4175 0.3671 0.6977 -0.0483 0.0638 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A CD 50 O OE1 . GLU A 6 ? 0.4195 0.3764 0.6730 -0.0376 0.0482 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE1 51 O OE2 . GLU A 6 ? 0.4310 0.3544 0.7201 -0.0581 0.0748 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 6 GLU A OE2 52 N N . SER A 7 ? 0.4214 0.4717 0.8575 -0.0750 0.0954 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 7 SER A N 53 C CA . SER A 7 ? 0.4312 0.4879 0.8914 -0.0760 0.1229 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 7 SER A CA 54 C C . SER A 7 ? 0.4175 0.4899 0.8589 -0.0542 0.1222 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 7 SER A C 55 O O . SER A 7 ? 0.4151 0.4931 0.8293 -0.0420 0.1001 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 7 SER A O 56 C CB . SER A 7 ? 0.4374 0.5313 0.9670 -0.0978 0.1266 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 7 SER A CB 57 O OG . SER A 7 ? 0.4177 0.5598 0.9721 -0.0946 0.0993 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 7 SER A OG 58 N N . GLY A 8 ? 0.4278 0.5022 0.8795 -0.0487 0.1482 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A N 59 C CA . GLY A 8 ? 0.4290 0.5127 0.8606 -0.0264 0.1510 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A CA 60 C C . GLY A 8 ? 0.4421 0.4831 0.8087 -0.0093 0.1588 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A C 61 O O . GLY A 8 ? 0.4715 0.5106 0.8139 0.0088 0.1620 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A O 62 N N . GLY A 9 ? 0.4431 0.4496 0.7788 -0.0132 0.1609 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A N 63 C CA . GLY A 9 ? 0.4552 0.4270 0.7324 0.0023 0.1671 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A CA 64 C C . GLY A 9 ? 0.4801 0.4370 0.7512 0.0124 0.1988 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A C 65 O O . GLY A 9 ? 0.5008 0.4739 0.8170 0.0048 0.2195 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 9 GLY A O 66 N N . GLY A 10 ? 0.4855 0.4132 0.7007 0.0294 0.2027 0.0000 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A N 67 C CA . GLY A 10 ? 0.5138 0.4203 0.7085 0.0444 0.2327 0.0159 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A CA 68 C C . GLY A 10 ? 0.5405 0.4243 0.6723 0.0648 0.2253 0.0186 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A C 69 O O . GLY A 10 ? 0.5434 0.4209 0.6435 0.0639 0.1993 0.0105 ? ? ? ? ? ? 10 GLY A O 70 N N . LEU A 11 ? 0.5679 0.4394 0.6824 0.0823 0.2492 0.0296 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N 71 C CA . LEU A 11 ? 0.5853 0.4281 0.6347 0.1032 0.2454 0.0314 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA 72 C C . LEU A 11 ? 0.5832 0.4354 0.6330 0.1111 0.2388 0.0250 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C 73 O O . LEU A 11 ? 0.5690 0.4489 0.6651 0.1121 0.2536 0.0278 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O 74 C CB . LEU A 11 ? 0.6266 0.4423 0.6454 0.1233 0.2785 0.0486 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB 75 C CG . LEU A 11 ? 0.6704 0.4509 0.6159 0.1491 0.2801 0.0512 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG 76 C CD1 . LEU A 11 ? 0.6732 0.4360 0.5671 0.1473 0.2478 0.0407 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 77 C CD2 . LEU A 11 ? 0.7198 0.4774 0.6438 0.1688 0.3175 0.0705 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 78 N N . VAL A 12 ? 0.5978 0.4265 0.5952 0.1172 0.2173 0.0166 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N 79 C CA . VAL A 12 ? 0.6089 0.4310 0.5899 0.1298 0.2139 0.0118 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 80 C C . VAL A 12 ? 0.6487 0.4242 0.5519 0.1407 0.2017 0.0065 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C 81 O O . VAL A 12 ? 0.6573 0.4203 0.5321 0.1301 0.1827 0.0008 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O 82 C CB . VAL A 12 ? 0.5696 0.4201 0.5890 0.1158 0.1925 0.0010 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB 83 C CG1 . VAL A 12 ? 0.5586 0.4002 0.5576 0.0979 0.1626 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1 84 C CG2 . VAL A 12 ? 0.5857 0.4305 0.5923 0.1340 0.1944 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2 85 N N . GLN A 13 ? 0.6856 0.4366 0.5545 0.1623 0.2124 0.0075 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A N 86 C CA . GLN A 13 ? 0.7303 0.4294 0.5197 0.1728 0.2016 0.0001 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CA 87 C C . GLN A 13 ? 0.7068 0.3930 0.4791 0.1544 0.1702 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A C 88 O O . GLN A 13 ? 0.6799 0.3891 0.4913 0.1461 0.1634 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A O 89 C CB . GLN A 13 ? 0.7852 0.4569 0.5402 0.2036 0.2244 0.0054 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CB 90 C CG . GLN A 13 ? 0.8126 0.4880 0.5696 0.2236 0.2583 0.0217 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CG 91 C CD . GLN A 13 ? 0.8687 0.5251 0.5993 0.2572 0.2855 0.0293 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A CD 92 O OE1 . GLN A 13 ? 0.9019 0.5269 0.5918 0.2697 0.2772 0.0207 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A OE1 93 N NE2 . GLN A 13 ? 0.8824 0.5552 0.6342 0.2732 0.3210 0.0468 ? ? ? ? ? ? 13 GLN A NE2 94 N N . PRO A 14 ? 0.7269 0.3769 0.4403 0.1476 0.1510 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N 95 C CA . PRO A 14 ? 0.7299 0.3592 0.4210 0.1289 0.1250 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA 96 C C . PRO A 14 ? 0.7490 0.3529 0.4271 0.1427 0.1320 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C 97 O O . PRO A 14 ? 0.7846 0.3623 0.4323 0.1697 0.1512 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O 98 C CB . PRO A 14 ? 0.7813 0.3705 0.4046 0.1255 0.1101 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB 99 C CG . PRO A 14 ? 0.7750 0.3858 0.4043 0.1336 0.1185 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG 100 C CD . PRO A 14 ? 0.7584 0.3903 0.4277 0.1541 0.1508 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD 101 N N . GLY A 15 ? 0.7287 0.3409 0.4282 0.1275 0.1181 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A N 102 C CA . GLY A 15 ? 0.7596 0.3538 0.4524 0.1440 0.1248 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A CA 103 C C . GLY A 15 ? 0.7237 0.3719 0.4832 0.1582 0.1392 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A C 104 O O . GLY A 15 ? 0.7379 0.3846 0.5019 0.1701 0.1394 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A O 105 N N . GLY A 16 ? 0.6886 0.3839 0.4993 0.1566 0.1507 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A N 106 C CA . GLY A 16 ? 0.6518 0.4030 0.5318 0.1649 0.1637 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A CA 107 C C . GLY A 16 ? 0.6015 0.3937 0.5332 0.1442 0.1452 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A C 108 O O . GLY A 16 ? 0.5748 0.3532 0.4900 0.1243 0.1245 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 16 GLY A O 109 N N . SER A 17 ? 0.5828 0.4280 0.5783 0.1494 0.1535 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 17 SER A N 110 C CA . SER A 17 ? 0.5505 0.4379 0.5963 0.1341 0.1368 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 17 SER A CA 111 C C . SER A 17 ? 0.5242 0.4588 0.6343 0.1178 0.1430 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 17 SER A C 112 O O . SER A 17 ? 0.5218 0.4698 0.6540 0.1234 0.1658 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 17 SER A O 113 C CB . SER A 17 ? 0.5515 0.4611 0.6144 0.1549 0.1351 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 17 SER A CB 114 O OG . SER A 17 ? 0.5898 0.4468 0.5882 0.1704 0.1306 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 17 SER A OG 115 N N . MET A 18 ? 0.5164 0.4729 0.6543 0.0984 0.1242 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 18 MET A N 116 C CA . MET A 18 ? 0.5164 0.5103 0.7112 0.0806 0.1267 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CA 117 C C . MET A 18 ? 0.4812 0.5033 0.7047 0.0695 0.1034 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 18 MET A C 118 O O . MET A 18 ? 0.4711 0.4733 0.6606 0.0682 0.0857 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 18 MET A O 119 C CB . MET A 18 ? 0.5576 0.5265 0.7321 0.0667 0.1310 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CB 120 C CG . MET A 18 ? 0.5799 0.5717 0.8028 0.0522 0.1434 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CG 121 S SD . MET A 18 ? 0.7049 0.6779 0.9187 0.0612 0.1780 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 18 MET A SD 122 C CE . MET A 18 ? 0.7081 0.6923 0.9234 0.0867 0.1949 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 18 MET A CE 123 N N . LYS A 19 ? 0.4606 0.5279 0.7453 0.0608 0.1042 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A N 124 C CA . LYS A 19 ? 0.4325 0.5284 0.7445 0.0516 0.0811 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CA 125 C C . LYS A 19 ? 0.4014 0.5056 0.7452 0.0274 0.0811 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A C 126 O O . LYS A 19 ? 0.3957 0.5196 0.7831 0.0179 0.0974 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A O 127 C CB . LYS A 19 ? 0.4412 0.5873 0.7975 0.0641 0.0768 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CB 128 C CG . LYS A 19 ? 0.4348 0.6057 0.8024 0.0636 0.0490 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CG 129 C CD . LYS A 19 ? 0.4515 0.6812 0.8674 0.0779 0.0433 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CD 130 C CE . LYS A 19 ? 0.4628 0.7111 0.8731 0.0871 0.0143 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A CE 131 N NZ . LYS A 19 ? 0.4710 0.7899 0.9399 0.0973 0.0041 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 19 LYS A NZ 132 N N . LEU A 20 ? 0.3758 0.4618 0.6957 0.0181 0.0650 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A N 133 C CA . LEU A 20 ? 0.3594 0.4458 0.7000 -0.0010 0.0635 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CA 134 C C . LEU A 20 ? 0.3480 0.4682 0.7238 -0.0076 0.0431 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A C 135 O O . LEU A 20 ? 0.3421 0.4753 0.7069 0.0045 0.0255 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A O 136 C CB . LEU A 20 ? 0.3608 0.4126 0.6552 -0.0037 0.0581 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CB 137 C CG . LEU A 20 ? 0.3763 0.3962 0.6288 0.0030 0.0713 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CG 138 C CD1 . LEU A 20 ? 0.3729 0.3737 0.5928 -0.0016 0.0628 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CD1 139 C CD2 . LEU A 20 ? 0.3884 0.4011 0.6549 0.0024 0.0968 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 20 LEU A CD2 140 N N . SER A 21 ? 0.3462 0.4772 0.7610 -0.0264 0.0459 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 21 SER A N 141 C CA . SER A 21 ? 0.3426 0.5036 0.7906 -0.0361 0.0245 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 21 SER A CA 142 C C . SER A 21 ? 0.3449 0.4769 0.7787 -0.0503 0.0197 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 21 SER A C 143 O O . SER A 21 ? 0.3453 0.4451 0.7675 -0.0576 0.0384 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 21 SER A O 144 C CB . SER A 21 ? 0.3450 0.5484 0.8601 -0.0496 0.0313 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 21 SER A CB 145 O OG . SER A 21 ? 0.3545 0.5958 0.8866 -0.0321 0.0306 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 21 SER A OG 146 N N . CYS A 22 ? 0.3415 0.4838 0.7726 -0.0509 -0.0048 -0.1484 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A N 147 C CA . CYS A 22 ? 0.3474 0.4614 0.7615 -0.0607 -0.0105 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A CA 148 C C . CYS A 22 ? 0.3555 0.4946 0.8027 -0.0729 -0.0316 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A C 149 O O . CYS A 22 ? 0.3514 0.5155 0.7927 -0.0607 -0.0548 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A O 150 C CB . CYS A 22 ? 0.3398 0.4323 0.6981 -0.0442 -0.0203 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A CB 151 S SG . CYS A 22 ? 0.3528 0.4158 0.6847 -0.0482 -0.0295 -0.1651 ? ? ? ? ? ? 22 CYS A SG 152 N N . ALA A 23 ? 0.3729 0.5026 0.8522 -0.0967 -0.0233 -0.1923 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A N 153 C CA . ALA A 23 ? 0.3932 0.5420 0.9048 -0.1142 -0.0444 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CA 154 C C . ALA A 23 ? 0.4193 0.5226 0.8863 -0.1141 -0.0541 -0.2306 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A C 155 O O . ALA A 23 ? 0.4301 0.4858 0.8717 -0.1171 -0.0342 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A O 156 C CB . ALA A 23 ? 0.4071 0.5656 0.9782 -0.1443 -0.0281 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CB 157 N N . ALA A 24 ? 0.4316 0.5493 0.8857 -0.1070 -0.0840 -0.2505 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A N 158 C CA . ALA A 24 ? 0.4660 0.5415 0.8710 -0.1011 -0.0940 -0.2616 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CA 159 C C . ALA A 24 ? 0.5019 0.5820 0.9236 -0.1179 -0.1190 -0.2945 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A C 160 O O . ALA A 24 ? 0.5004 0.6317 0.9633 -0.1245 -0.1399 -0.3100 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A O 161 C CB . ALA A 24 ? 0.4533 0.5300 0.8067 -0.0705 -0.1045 -0.2519 ? ? ? ? ? ? 24 ALA A CB 162 N N . SER A 25 ? 0.5398 0.5665 0.9273 -0.1230 -0.1175 -0.3056 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 163 C CA . SER A 25 ? 0.5956 0.6134 0.9837 -0.1371 -0.1430 -0.3395 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 164 C C . SER A 25 ? 0.6455 0.5989 0.9660 -0.1234 -0.1414 -0.3447 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 165 O O . SER A 25 ? 0.6421 0.5609 0.9270 -0.1078 -0.1171 -0.3212 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 166 C CB . SER A 25 ? 0.6159 0.6337 1.0637 -0.1780 -0.1367 -0.3553 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 167 O OG . SER A 25 ? 0.6242 0.5894 1.0659 -0.1887 -0.1009 -0.3375 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 168 N N . GLY A 26 ? 0.7040 0.6442 1.0068 -0.1275 -0.1680 -0.3759 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A N 169 C CA . GLY A 26 ? 0.7663 0.6429 1.0018 -0.1127 -0.1681 -0.3850 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A CA 170 C C . GLY A 26 ? 0.7777 0.6586 0.9528 -0.0730 -0.1802 -0.3788 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A C 171 O O . GLY A 26 ? 0.8276 0.6592 0.9436 -0.0543 -0.1750 -0.3801 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A O 172 N N . PHE A 27 ? 0.7392 0.6770 0.9268 -0.0581 -0.1938 -0.3703 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A N 173 C CA . PHE A 27 ? 0.7360 0.6817 0.8694 -0.0223 -0.2068 -0.3656 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CA 174 C C . PHE A 27 ? 0.7104 0.7181 0.8691 -0.0151 -0.2314 -0.3701 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A C 175 O O . PHE A 27 ? 0.6831 0.7323 0.9012 -0.0327 -0.2308 -0.3669 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A O 176 C CB . PHE A 27 ? 0.6975 0.6299 0.7980 0.0001 -0.1788 -0.3307 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CB 177 C CG . PHE A 27 ? 0.6466 0.6085 0.7884 -0.0080 -0.1594 -0.3041 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CG 178 C CD1 . PHE A 27 ? 0.6355 0.5782 0.8045 -0.0274 -0.1350 -0.2934 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CD1 179 C CD2 . PHE A 27 ? 0.6116 0.6144 0.7587 0.0056 -0.1642 -0.2894 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CD2 180 C CE1 . PHE A 27 ? 0.5867 0.5540 0.7875 -0.0325 -0.1176 -0.2698 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CE1 181 C CE2 . PHE A 27 ? 0.5630 0.5859 0.7415 -0.0009 -0.1463 -0.2665 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CE2 182 C CZ . PHE A 27 ? 0.5489 0.5553 0.7535 -0.0196 -0.1239 -0.2574 ? ? ? ? ? ? 27 PHE A CZ 183 N N . THR A 28 ? 0.7300 0.7433 0.8407 0.0138 -0.2511 -0.3761 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N 184 C CA . THR A 28 ? 0.7223 0.7893 0.8446 0.0289 -0.2738 -0.3781 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA 185 C C . THR A 28 ? 0.6773 0.7675 0.8162 0.0370 -0.2514 -0.3433 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C 186 O O . THR A 28 ? 0.6736 0.7451 0.7690 0.0586 -0.2345 -0.3190 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O 187 C CB . THR A 28 ? 0.7623 0.8201 0.8168 0.0632 -0.2955 -0.3884 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB 188 O OG1 . THR A 28 ? 0.8255 0.8486 0.8552 0.0557 -0.3125 -0.4203 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 189 C CG2 . THR A 28 ? 0.7561 0.8681 0.8202 0.0805 -0.3239 -0.3956 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 190 N N . PHE A 29 ? 0.6516 0.7808 0.8539 0.0179 -0.2499 -0.3415 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A N 191 C CA . PHE A 29 ? 0.6006 0.7452 0.8216 0.0212 -0.2271 -0.3114 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CA 192 C C . PHE A 29 ? 0.5928 0.7550 0.7798 0.0540 -0.2337 -0.2966 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A C 193 O O . PHE A 29 ? 0.5786 0.7236 0.7416 0.0643 -0.2119 -0.2697 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A O 194 C CB . PHE A 29 ? 0.5679 0.7509 0.8631 -0.0038 -0.2235 -0.3143 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CB 195 C CG . PHE A 29 ? 0.5221 0.7136 0.8311 0.0002 -0.1987 -0.2848 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CG 196 C CD1 . PHE A 29 ? 0.5038 0.6621 0.8128 -0.0124 -0.1686 -0.2662 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CD1 197 C CD2 . PHE A 29 ? 0.5087 0.7373 0.8236 0.0200 -0.2057 -0.2758 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CD2 198 C CE1 . PHE A 29 ? 0.4758 0.6383 0.7909 -0.0078 -0.1477 -0.2411 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CE1 199 C CE2 . PHE A 29 ? 0.4793 0.7079 0.7999 0.0246 -0.1830 -0.2505 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CE2 200 C CZ . PHE A 29 ? 0.4630 0.6584 0.7836 0.0094 -0.1548 -0.2341 ? ? ? ? ? ? 29 PHE A CZ 201 N N . SER A 30 ? 0.6111 0.8051 0.7935 0.0702 -0.2637 -0.3144 ? ? ? ? ? ? 30 SER A N 202 C CA . SER A 30 ? 0.6107 0.8167 0.7551 0.1050 -0.2699 -0.3002 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CA 203 C C . SER A 30 ? 0.6279 0.7881 0.6988 0.1276 -0.2570 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 30 SER A C 204 O O . SER A 30 ? 0.6221 0.7777 0.6619 0.1498 -0.2481 -0.2619 ? ? ? ? ? ? 30 SER A O 205 C CB . SER A 30 ? 0.6432 0.8944 0.7939 0.1214 -0.3079 -0.3252 ? ? ? ? ? ? 30 SER A CB 206 O OG . SER A 30 ? 0.6920 0.9265 0.8085 0.1253 -0.3297 -0.3500 ? ? ? ? ? ? 30 SER A OG 207 N N . ASP A 31 ? 0.6534 0.7794 0.6964 0.1226 -0.2545 -0.2924 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A N 208 C CA . ASP A 31 ? 0.6719 0.7583 0.6517 0.1417 -0.2373 -0.2747 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CA 209 C C . ASP A 31 ? 0.6247 0.6893 0.6119 0.1270 -0.2029 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A C 210 O O . ASP A 31 ? 0.6252 0.6692 0.5712 0.1409 -0.1855 -0.2282 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A O 211 C CB . ASP A 31 ? 0.7336 0.7926 0.6733 0.1489 -0.2490 -0.2959 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CB 212 C CG . ASP A 31 ? 0.7748 0.8065 0.6420 0.1808 -0.2392 -0.2807 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A CG 213 O OD1 . ASP A 31 ? 0.7953 0.8398 0.6344 0.2061 -0.2507 -0.2764 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD1 214 O OD2 . ASP A 31 ? 0.7906 0.7901 0.6290 0.1827 -0.2193 -0.2723 ? ? ? ? ? ? 31 ASP A OD2 215 N N . ALA A 32 ? 0.5767 0.6477 0.6154 0.0996 -0.1930 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A N 216 C CA . ALA A 32 ? 0.5394 0.5904 0.5825 0.0871 -0.1639 -0.2272 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A CA 217 C C . ALA A 32 ? 0.4997 0.5569 0.5423 0.0901 -0.1469 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A C 218 O O . ALA A 32 ? 0.4828 0.5610 0.5483 0.0900 -0.1525 -0.1984 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A O 219 C CB . ALA A 32 ? 0.5236 0.5733 0.6142 0.0596 -0.1579 -0.2362 ? ? ? ? ? ? 32 ALA A CB 220 N N . TRP A 33 ? 0.4840 0.5229 0.5004 0.0926 -0.1266 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A N 221 C CA . TRP A 33 ? 0.4588 0.4976 0.4797 0.0863 -0.1084 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CA 222 C C . TRP A 33 ? 0.4208 0.4608 0.4812 0.0641 -0.0966 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A C 223 O O . TRP A 33 ? 0.4092 0.4384 0.4710 0.0581 -0.0894 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A O 224 C CB . TRP A 33 ? 0.4809 0.5057 0.4634 0.0943 -0.0921 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CB 225 C CG . TRP A 33 ? 0.5245 0.5421 0.4613 0.1174 -0.0967 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CG 226 C CD1 . TRP A 33 ? 0.5620 0.5810 0.4777 0.1369 -0.1169 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CD1 227 C CD2 . TRP A 33 ? 0.5377 0.5441 0.4423 0.1232 -0.0795 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CD2 228 N NE1 . TRP A 33 ? 0.5969 0.6033 0.4641 0.1584 -0.1120 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A NE1 229 C CE2 . TRP A 33 ? 0.5834 0.5806 0.4445 0.1488 -0.0876 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CE2 230 C CE3 . TRP A 33 ? 0.5192 0.5232 0.4278 0.1081 -0.0584 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CE3 231 C CZ2 . TRP A 33 ? 0.6105 0.5918 0.4312 0.1594 -0.0713 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CZ2 232 C CZ3 . TRP A 33 ? 0.5496 0.5417 0.4234 0.1146 -0.0441 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CZ3 233 C CH2 . TRP A 33 ? 0.5938 0.5726 0.4239 0.1400 -0.0486 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 33 TRP A CH2 234 N N . MET A 34 ? 0.3920 0.4422 0.4796 0.0553 -0.0934 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 34 MET A N 235 C CA . MET A 34 ? 0.3629 0.4131 0.4842 0.0371 -0.0808 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CA 236 C C . MET A 34 ? 0.3474 0.3904 0.4596 0.0328 -0.0646 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 34 MET A C 237 O O . MET A 34 ? 0.3580 0.3980 0.4499 0.0402 -0.0647 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 34 MET A O 238 C CB . MET A 34 ? 0.3554 0.4253 0.5178 0.0304 -0.0890 -0.1578 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CB 239 C CG . MET A 34 ? 0.3772 0.4609 0.5546 0.0309 -0.1095 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CG 240 S SD . MET A 34 ? 0.3933 0.4528 0.5698 0.0190 -0.1072 -0.1956 ? ? ? ? ? ? 34 MET A SD 241 C CE . MET A 34 ? 0.3722 0.4288 0.5939 -0.0040 -0.0872 -0.1898 ? ? ? ? ? ? 34 MET A CE 242 N N . ASP A 35 ? 0.3328 0.3699 0.4565 0.0213 -0.0511 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A N 243 C CA . ASP A 35 ? 0.3190 0.3508 0.4351 0.0152 -0.0384 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CA 244 C C . ASP A 35 ? 0.3067 0.3365 0.4476 0.0052 -0.0282 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A C 245 O O . ASP A 35 ? 0.3136 0.3435 0.4773 0.0011 -0.0272 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A O 246 C CB . ASP A 35 ? 0.3222 0.3524 0.4161 0.0155 -0.0313 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CB 247 C CG . ASP A 35 ? 0.3523 0.3826 0.4181 0.0254 -0.0358 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CG 248 O OD1 . ASP A 35 ? 0.3767 0.4072 0.4340 0.0363 -0.0434 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD1 249 O OD2 . ASP A 35 ? 0.3543 0.3813 0.4033 0.0219 -0.0305 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD2 250 N N . TRP A 36 ? 0.2966 0.3209 0.4297 0.0010 -0.0201 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A N 251 C CA . TRP A 36 ? 0.2878 0.3067 0.4313 -0.0051 -0.0082 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CA 252 C C . TRP A 36 ? 0.2916 0.3092 0.4138 -0.0079 -0.0032 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A C 253 O O . TRP A 36 ? 0.2877 0.3064 0.3906 -0.0101 -0.0066 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A O 254 C CB . TRP A 36 ? 0.2871 0.3017 0.4365 -0.0052 -0.0040 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CB 255 C CG . TRP A 36 ? 0.2768 0.3027 0.4565 -0.0029 -0.0063 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CG 256 C CD1 . TRP A 36 ? 0.2804 0.3182 0.4652 0.0047 -0.0176 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CD1 257 C CD2 . TRP A 36 ? 0.2726 0.3029 0.4844 -0.0084 0.0033 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CD2 258 N NE1 . TRP A 36 ? 0.2759 0.3329 0.4994 0.0034 -0.0178 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A NE1 259 C CE2 . TRP A 36 ? 0.2687 0.3201 0.5107 -0.0067 -0.0036 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CE2 260 C CE3 . TRP A 36 ? 0.2738 0.2921 0.4910 -0.0139 0.0184 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CE3 261 C CZ2 . TRP A 36 ? 0.2714 0.3354 0.5542 -0.0147 0.0045 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CZ2 262 C CZ3 . TRP A 36 ? 0.2783 0.3006 0.5298 -0.0202 0.0288 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CZ3 263 C CH2 . TRP A 36 ? 0.2775 0.3240 0.5645 -0.0229 0.0223 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 36 TRP A CH2 264 N N . VAL A 37 ? 0.3005 0.3166 0.4268 -0.0076 0.0050 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A N 265 C CA . VAL A 37 ? 0.2990 0.3224 0.4099 -0.0076 0.0083 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CA 266 C C . VAL A 37 ? 0.3145 0.3277 0.4264 -0.0066 0.0179 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A C 267 O O . VAL A 37 ? 0.3240 0.3251 0.4507 -0.0044 0.0261 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A O 268 C CB . VAL A 37 ? 0.2959 0.3280 0.4044 0.0005 0.0097 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CB 269 C CG1 . VAL A 37 ? 0.3043 0.3535 0.4018 0.0037 0.0127 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CG1 270 C CG2 . VAL A 37 ? 0.2973 0.3369 0.4005 0.0029 0.0021 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 37 VAL A CG2 271 N N . ARG A 38 ? 0.3247 0.3420 0.4202 -0.0088 0.0175 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A N 272 C CA . ARG A 38 ? 0.3357 0.3421 0.4241 -0.0037 0.0264 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CA 273 C C . ARG A 38 ? 0.3440 0.3666 0.4184 0.0029 0.0253 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A C 274 O O . ARG A 38 ? 0.3360 0.3832 0.4076 -0.0009 0.0163 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A O 275 C CB . ARG A 38 ? 0.3521 0.3445 0.4283 -0.0084 0.0262 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CB 276 C CG . ARG A 38 ? 0.3556 0.3538 0.4107 -0.0181 0.0150 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CG 277 C CD . ARG A 38 ? 0.3736 0.3470 0.4123 -0.0215 0.0154 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CD 278 N NE . ARG A 38 ? 0.3943 0.3659 0.4104 -0.0349 0.0048 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NE 279 C CZ . ARG A 38 ? 0.4119 0.3550 0.4030 -0.0400 0.0032 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A CZ 280 N NH1 . ARG A 38 ? 0.4235 0.3419 0.4096 -0.0289 0.0122 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NH1 281 N NH2 . ARG A 38 ? 0.4358 0.3747 0.4074 -0.0565 -0.0063 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 38 ARG A NH2 282 N N . GLN A 39 ? 0.3467 0.3574 0.4124 0.0143 0.0355 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A N 283 C CA . GLN A 39 ? 0.3636 0.3906 0.4134 0.0267 0.0346 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CA 284 C C . GLN A 39 ? 0.3962 0.4111 0.4229 0.0339 0.0382 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A C 285 O O . GLN A 39 ? 0.3989 0.3844 0.4229 0.0379 0.0518 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A O 286 C CB . GLN A 39 ? 0.3774 0.3959 0.4301 0.0422 0.0459 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CB 287 C CG . GLN A 39 ? 0.3927 0.4322 0.4284 0.0613 0.0451 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CG 288 C CD . GLN A 39 ? 0.4028 0.4297 0.4375 0.0777 0.0560 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A CD 289 O OE1 . GLN A 39 ? 0.4219 0.4119 0.4622 0.0762 0.0684 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A OE1 290 N NE2 . GLN A 39 ? 0.4080 0.4656 0.4355 0.0934 0.0517 0.0002 ? ? ? ? ? ? 39 GLN A NE2 291 N N . SER A 40 ? 0.4219 0.4623 0.4323 0.0356 0.0258 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 40 SER A N 292 C CA . SER A 40 ? 0.4604 0.4925 0.4413 0.0462 0.0255 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CA 293 C C . SER A 40 ? 0.4822 0.5535 0.4525 0.0586 0.0141 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 40 SER A C 294 O O . SER A 40 ? 0.4497 0.5589 0.4383 0.0518 0.0040 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 40 SER A O 295 C CB . SER A 40 ? 0.4740 0.4955 0.4415 0.0298 0.0156 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CB 296 O OG . SER A 40 ? 0.4688 0.5195 0.4437 0.0100 -0.0027 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 40 SER A OG 297 N N . PRO A 41 ? 0.5357 0.6011 0.4761 0.0793 0.0164 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 298 C CA . PRO A 41 ? 0.5569 0.6684 0.4877 0.0936 0.0019 0.0032 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 299 C C . PRO A 41 ? 0.5700 0.7255 0.5092 0.0700 -0.0237 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 300 O O . PRO A 41 ? 0.5581 0.7673 0.5124 0.0718 -0.0359 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 301 C CB . PRO A 41 ? 0.5919 0.6802 0.4814 0.1206 0.0088 0.0106 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 302 C CG . PRO A 41 ? 0.5935 0.6241 0.4793 0.1249 0.0353 0.0158 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 303 C CD . PRO A 41 ? 0.5629 0.5831 0.4772 0.0946 0.0340 0.0052 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 304 N N . GLU A 42 ? 0.6083 0.7402 0.5389 0.0478 -0.0300 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A N 305 C CA . GLU A 42 ? 0.6500 0.8114 0.5836 0.0209 -0.0530 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CA 306 C C . GLU A 42 ? 0.5989 0.7886 0.5704 -0.0032 -0.0563 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A C 307 O O . GLU A 42 ? 0.5865 0.8288 0.5750 -0.0161 -0.0717 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A O 308 C CB . GLU A 42 ? 0.7329 0.8476 0.6378 0.0063 -0.0562 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CB 309 C CG . GLU A 42 ? 0.8148 0.9049 0.6742 0.0288 -0.0564 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CG 310 C CD . GLU A 42 ? 0.8534 0.8968 0.7002 0.0540 -0.0288 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CD 311 O OE1 . GLU A 42 ? 0.8266 0.8575 0.7021 0.0533 -0.0109 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE1 312 O OE2 . GLU A 42 ? 0.9209 0.9388 0.7272 0.0738 -0.0247 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE2 313 N N . LYS A 43 ? 0.5624 0.7204 0.5475 -0.0084 -0.0416 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A N 314 C CA . LYS A 43 ? 0.5280 0.7012 0.5399 -0.0301 -0.0429 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CA 315 C C . LYS A 43 ? 0.4560 0.6480 0.4920 -0.0168 -0.0320 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A C 316 O O . LYS A 43 ? 0.4256 0.6341 0.4807 -0.0306 -0.0321 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A O 317 C CB . LYS A 43 ? 0.5753 0.6991 0.5794 -0.0457 -0.0376 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CB 318 C CG . LYS A 43 ? 0.6440 0.7303 0.6149 -0.0508 -0.0424 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CG 319 C CD . LYS A 43 ? 0.6822 0.7278 0.6442 -0.0697 -0.0406 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CD 320 C CE . LYS A 43 ? 0.7046 0.6993 0.6437 -0.0563 -0.0294 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A CE 321 N NZ . LYS A 43 ? 0.7246 0.6812 0.6511 -0.0701 -0.0282 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 43 LYS A NZ 322 N N . GLY A 44 ? 0.4321 0.6171 0.4629 0.0105 -0.0215 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A N 323 C CA . GLY A 44 ? 0.4016 0.5928 0.4470 0.0254 -0.0104 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A CA 324 C C . GLY A 44 ? 0.3761 0.5286 0.4295 0.0171 -0.0012 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A C 325 O O . GLY A 44 ? 0.3743 0.4889 0.4200 0.0117 0.0027 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A O 326 N N . LEU A 45 ? 0.3535 0.5187 0.4213 0.0182 0.0017 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A N 327 C CA . LEU A 45 ? 0.3404 0.4755 0.4147 0.0120 0.0068 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CA 328 C C . LEU A 45 ? 0.3332 0.4716 0.4111 -0.0105 -0.0007 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A C 329 O O . LEU A 45 ? 0.3182 0.4897 0.4027 -0.0190 -0.0051 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A O 330 C CB . LEU A 45 ? 0.3402 0.4802 0.4196 0.0272 0.0135 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CB 331 C CG . LEU A 45 ? 0.3538 0.4685 0.4249 0.0486 0.0248 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CG 332 C CD1 . LEU A 45 ? 0.3637 0.4893 0.4324 0.0661 0.0297 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD1 333 C CD2 . LEU A 45 ? 0.3568 0.4266 0.4314 0.0425 0.0307 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 45 LEU A CD2 334 N N . GLU A 46 ? 0.3404 0.4439 0.4138 -0.0189 -0.0003 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A N 335 C CA . GLU A 46 ? 0.3545 0.4480 0.4237 -0.0365 -0.0051 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CA 336 C C . GLU A 46 ? 0.3211 0.3919 0.3942 -0.0320 -0.0021 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A C 337 O O . GLU A 46 ? 0.3206 0.3695 0.3971 -0.0254 0.0014 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A O 338 C CB . GLU A 46 ? 0.4057 0.4747 0.4590 -0.0462 -0.0083 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CB 339 C CG . GLU A 46 ? 0.4431 0.5292 0.4866 -0.0614 -0.0172 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CG 340 C CD . GLU A 46 ? 0.5019 0.5532 0.5216 -0.0690 -0.0202 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CD 341 O OE1 . GLU A 46 ? 0.5222 0.5539 0.5325 -0.0548 -0.0152 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE1 342 O OE2 . GLU A 46 ? 0.5536 0.5940 0.5615 -0.0893 -0.0257 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE2 343 N N . TRP A 47 ? 0.3000 0.3781 0.3726 -0.0354 -0.0033 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A N 344 C CA . TRP A 47 ? 0.2977 0.3546 0.3677 -0.0312 -0.0040 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CA 345 C C . TRP A 47 ? 0.3170 0.3461 0.3752 -0.0388 -0.0056 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A C 346 O O . TRP A 47 ? 0.3230 0.3464 0.3676 -0.0527 -0.0067 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A O 347 C CB . TRP A 47 ? 0.2974 0.3648 0.3606 -0.0313 -0.0037 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CB 348 C CG . TRP A 47 ? 0.3085 0.3538 0.3615 -0.0256 -0.0063 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CG 349 C CD1 . TRP A 47 ? 0.3071 0.3461 0.3653 -0.0115 -0.0103 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD1 350 C CD2 . TRP A 47 ? 0.3288 0.3545 0.3624 -0.0325 -0.0059 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CD2 351 N NE1 . TRP A 47 ? 0.3209 0.3439 0.3653 -0.0067 -0.0143 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A NE1 352 C CE2 . TRP A 47 ? 0.3407 0.3518 0.3671 -0.0177 -0.0102 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE2 353 C CE3 . TRP A 47 ? 0.3461 0.3625 0.3659 -0.0502 -0.0025 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CE3 354 C CZ2 . TRP A 47 ? 0.3662 0.3527 0.3684 -0.0153 -0.0098 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ2 355 C CZ3 . TRP A 47 ? 0.3762 0.3614 0.3711 -0.0513 -0.0002 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CZ3 356 C CH2 . TRP A 47 ? 0.3835 0.3534 0.3682 -0.0314 -0.0033 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 47 TRP A CH2 357 N N . VAL A 48 ? 0.3216 0.3343 0.3851 -0.0298 -0.0057 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A N 358 C CA . VAL A 48 ? 0.3513 0.3388 0.4039 -0.0303 -0.0052 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CA 359 C C . VAL A 48 ? 0.3825 0.3571 0.4251 -0.0234 -0.0085 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A C 360 O O . VAL A 48 ? 0.4152 0.3656 0.4332 -0.0272 -0.0076 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A O 361 C CB . VAL A 48 ? 0.3431 0.3272 0.4121 -0.0226 -0.0004 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CB 362 C CG1 . VAL A 48 ? 0.3604 0.3225 0.4199 -0.0177 0.0018 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG1 363 C CG2 . VAL A 48 ? 0.3397 0.3287 0.4078 -0.0260 0.0041 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG2 364 N N . ALA A 49 ? 0.3867 0.3741 0.4444 -0.0121 -0.0128 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A N 365 C CA . ALA A 49 ? 0.4115 0.3913 0.4588 -0.0003 -0.0184 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CA 366 C C . ALA A 49 ? 0.4086 0.4058 0.4649 0.0094 -0.0261 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A C 367 O O . ALA A 49 ? 0.3996 0.4115 0.4769 0.0082 -0.0269 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A O 368 C CB . ALA A 49 ? 0.4291 0.4021 0.4849 0.0088 -0.0187 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CB 369 N N . GLU A 50 ? 0.4299 0.4198 0.4647 0.0207 -0.0311 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 370 C CA . GLU A 50 ? 0.4349 0.4367 0.4674 0.0336 -0.0405 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 371 C C . GLU A 50 ? 0.4557 0.4570 0.4829 0.0514 -0.0514 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 372 O O . GLU A 50 ? 0.4825 0.4652 0.4889 0.0576 -0.0481 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 373 C CB . GLU A 50 ? 0.4523 0.4469 0.4542 0.0349 -0.0350 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 374 C CG . GLU A 50 ? 0.4657 0.4665 0.4532 0.0524 -0.0435 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 375 C CD . GLU A 50 ? 0.4807 0.4774 0.4404 0.0540 -0.0332 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 376 O OE1 . GLU A 50 ? 0.5091 0.4869 0.4401 0.0563 -0.0262 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 377 O OE2 . GLU A 50 ? 0.4681 0.4788 0.4330 0.0545 -0.0307 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 378 N N . ILE A 51 ? 0.4536 0.4748 0.4973 0.0607 -0.0651 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 379 C CA . ILE A 51 ? 0.4725 0.5014 0.5076 0.0815 -0.0796 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 380 C C . ILE A 51 ? 0.5006 0.5379 0.5226 0.0925 -0.0928 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 381 O O . ILE A 51 ? 0.4827 0.5325 0.5270 0.0844 -0.0989 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 382 C CB . ILE A 51 ? 0.4494 0.5022 0.5240 0.0833 -0.0869 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 383 C CG1 . ILE A 51 ? 0.4789 0.5453 0.5425 0.1091 -0.1028 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 384 C CG2 . ILE A 51 ? 0.4196 0.4955 0.5384 0.0684 -0.0919 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 385 C CD1 . ILE A 51 ? 0.4754 0.5664 0.5723 0.1158 -0.1056 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 386 N N . ARG A 52 ? 0.5514 0.5757 0.5311 0.1124 -0.0959 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A N 387 C CA . ARG A 52 ? 0.5826 0.6093 0.5378 0.1272 -0.1071 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CA 388 C C . ARG A 52 ? 0.5910 0.6441 0.5609 0.1420 -0.1331 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A C 389 O O . ARG A 52 ? 0.5783 0.6521 0.5805 0.1413 -0.1404 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A O 390 C CB . ARG A 52 ? 0.6394 0.6392 0.5397 0.1432 -0.0966 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CB 391 C CG . ARG A 52 ? 0.6435 0.6253 0.5375 0.1237 -0.0723 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CG 392 C CD . ARG A 52 ? 0.7001 0.6557 0.5451 0.1332 -0.0572 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CD 393 N NE . ARG A 52 ? 0.7014 0.6533 0.5555 0.1082 -0.0368 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NE 394 C CZ . ARG A 52 ? 0.7354 0.6740 0.5620 0.1054 -0.0185 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CZ 395 N NH1 . ARG A 52 ? 0.7746 0.6958 0.5561 0.1282 -0.0148 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH1 396 N NH2 . ARG A 52 ? 0.7270 0.6744 0.5735 0.0801 -0.0039 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH2 397 N N . ASN A 53 ? 0.6186 0.6734 0.5655 0.1554 -0.1472 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A N 398 C CA . ASN A 53 ? 0.6355 0.7184 0.5948 0.1678 -0.1764 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CA 399 C C . ASN A 53 ? 0.6559 0.7470 0.5871 0.1989 -0.1895 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A C 400 O O . ASN A 53 ? 0.6716 0.7368 0.5652 0.2122 -0.1738 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A O 401 C CB . ASN A 53 ? 0.6710 0.7470 0.6095 0.1713 -0.1881 -0.1969 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CB 402 C CG . ASN A 53 ? 0.7185 0.7658 0.5916 0.1944 -0.1790 -0.1837 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CG 403 O OD1 . ASN A 53 ? 0.7557 0.7921 0.5945 0.2136 -0.1725 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A OD1 404 N ND2 . ASN A 53 ? 0.7248 0.7570 0.5776 0.1942 -0.1767 -0.1908 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A ND2 405 N N . LYS A 54 ? 0.6658 0.7921 0.6139 0.2108 -0.2182 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A N 406 C CA . LYS A 54 ? 0.6996 0.8425 0.6233 0.2456 -0.2354 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CA 407 C C . LYS A 54 ? 0.7364 0.8427 0.5816 0.2772 -0.2308 -0.1849 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A C 408 O O . LYS A 54 ? 0.7535 0.8468 0.5633 0.3038 -0.2258 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A O 409 C CB . LYS A 54 ? 0.7126 0.9085 0.6715 0.2509 -0.2717 -0.2295 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CB 410 C CG . LYS A 54 ? 0.7515 0.9801 0.7030 0.2861 -0.2899 -0.2291 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CG 411 C CD . LYS A 54 ? 0.7788 1.0645 0.7585 0.2936 -0.3305 -0.2621 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CD 412 C CE . LYS A 54 ? 0.8017 1.1343 0.7888 0.3286 -0.3488 -0.2612 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A CE 413 N NZ . LYS A 54 ? 0.8444 1.2268 0.8283 0.3524 -0.3920 -0.2895 ? ? ? ? ? ? 54 LYS A NZ 414 N N . VAL A 55 ? 0.7514 0.8378 0.5662 0.2762 -0.2301 -0.1905 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A N 415 C CA . VAL A 55 ? 0.8095 0.8597 0.5481 0.3059 -0.2211 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CA 416 C C . VAL A 55 ? 0.7969 0.8073 0.5097 0.3023 -0.1852 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A C 417 O O . VAL A 55 ? 0.8337 0.8156 0.4878 0.3302 -0.1760 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A O 418 C CB . VAL A 55 ? 0.8355 0.8731 0.5486 0.3054 -0.2250 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CB 419 C CG1 . VAL A 55 ? 0.8889 0.8859 0.5280 0.3302 -0.2041 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG1 420 C CG2 . VAL A 55 ? 0.8626 0.9309 0.5773 0.3202 -0.2655 -0.2235 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG2 421 N N . ASN A 56 ? 0.7458 0.7533 0.5012 0.2679 -0.1657 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A N 422 C CA . ASN A 56 ? 0.7409 0.7144 0.4820 0.2560 -0.1341 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CA 423 C C . ASN A 56 ? 0.7255 0.6988 0.4872 0.2534 -0.1310 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A C 424 O O . ASN A 56 ? 0.7111 0.6616 0.4787 0.2328 -0.1086 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A O 425 C CB . ASN A 56 ? 0.7048 0.6760 0.4741 0.2222 -0.1158 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CB 426 C CG . ASN A 56 ? 0.7358 0.6960 0.4703 0.2299 -0.1083 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A CG 427 O OD1 . ASN A 56 ? 0.7589 0.6936 0.4560 0.2346 -0.0863 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A OD1 428 N ND2 . ASN A 56 ? 0.7396 0.7171 0.4848 0.2316 -0.1255 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 56 ASN A ND2 429 N N . ASN A 57 ? 0.7366 0.7369 0.5077 0.2757 -0.1541 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A N 430 C CA . ASN A 57 ? 0.7452 0.7465 0.5260 0.2853 -0.1523 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CA 431 C C . ASN A 57 ? 0.6982 0.7136 0.5381 0.2536 -0.1435 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A C 432 O O . ASN A 57 ? 0.7141 0.7117 0.5508 0.2561 -0.1310 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A O 433 C CB . ASN A 57 ? 0.7962 0.7420 0.5133 0.3035 -0.1301 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CB 434 C CG . ASN A 57 ? 0.8580 0.7844 0.5093 0.3396 -0.1350 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A CG 435 O OD1 . ASN A 57 ? 0.8812 0.8334 0.5200 0.3739 -0.1597 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A OD1 436 N ND2 . ASN A 57 ? 0.8904 0.7733 0.4986 0.3333 -0.1109 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 57 ASN A ND2 437 N N . HIS A 58 ? 0.6515 0.6950 0.5403 0.2267 -0.1497 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A N 438 C CA . HIS A 58 ? 0.6106 0.6638 0.5508 0.1968 -0.1388 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CA 439 C C . HIS A 58 ? 0.6079 0.6174 0.5264 0.1828 -0.1115 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A C 440 O O . HIS A 58 ? 0.5940 0.6010 0.5340 0.1731 -0.1021 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A O 441 C CB . HIS A 58 ? 0.5997 0.6943 0.5852 0.2043 -0.1518 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CB 442 C CG . HIS A 58 ? 0.6020 0.7472 0.6281 0.2034 -0.1784 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CG 443 N ND1 . HIS A 58 ? 0.6204 0.8121 0.6719 0.2235 -0.1992 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A ND1 444 C CD2 . HIS A 58 ? 0.5891 0.7444 0.6320 0.1857 -0.1883 -0.1732 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CD2 445 C CE1 . HIS A 58 ? 0.6131 0.8437 0.6997 0.2136 -0.2221 -0.1927 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A CE1 446 N NE2 . HIS A 58 ? 0.6040 0.8075 0.6810 0.1916 -0.2155 -0.1964 ? ? ? ? ? ? 58 HIS A NE2 447 N N . ALA A 59 ? 0.6261 0.6023 0.5018 0.1811 -0.0988 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A N 448 C CA . ALA A 59 ? 0.6302 0.5645 0.4811 0.1666 -0.0747 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A CA 449 C C . ALA A 59 ? 0.5759 0.5188 0.4680 0.1335 -0.0657 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A C 450 O O . ALA A 59 ? 0.5359 0.5030 0.4568 0.1199 -0.0700 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A O 451 C CB . ALA A 59 ? 0.6637 0.5698 0.4688 0.1686 -0.0622 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 59 ALA A CB 452 N N . THR A 60 ? 0.5801 0.4993 0.4694 0.1238 -0.0535 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 60 THR A N 453 C CA . THR A 60 ? 0.5414 0.4653 0.4620 0.0963 -0.0452 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CA 454 C C . THR A 60 ? 0.5489 0.4422 0.4461 0.0747 -0.0287 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 60 THR A C 455 O O . THR A 60 ? 0.5933 0.4510 0.4491 0.0791 -0.0195 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 60 THR A O 456 C CB . THR A 60 ? 0.5370 0.4587 0.4728 0.1002 -0.0441 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CB 457 O OG1 . THR A 60 ? 0.5762 0.4542 0.4671 0.1134 -0.0354 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 60 THR A OG1 458 C CG2 . THR A 60 ? 0.5161 0.4795 0.4875 0.1170 -0.0598 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 60 THR A CG2 459 N N . ASN A 61 ? 0.5244 0.4328 0.4490 0.0512 -0.0247 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A N 460 C CA . ASN A 61 ? 0.5366 0.4250 0.4488 0.0270 -0.0118 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CA 461 C C . ASN A 61 ? 0.4844 0.3871 0.4265 0.0091 -0.0113 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A C 462 O O . ASN A 61 ? 0.4555 0.3856 0.4294 0.0133 -0.0177 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A O 463 C CB . ASN A 61 ? 0.5601 0.4566 0.4631 0.0191 -0.0054 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CB 464 C CG . ASN A 61 ? 0.6350 0.4944 0.5031 0.0054 0.0089 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CG 465 O OD1 . ASN A 61 ? 0.6634 0.4938 0.5214 -0.0109 0.0143 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A OD1 466 N ND2 . ASN A 61 ? 0.6775 0.5330 0.5234 0.0119 0.0164 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A ND2 467 N N . TYR A 62 ? 0.4827 0.3636 0.4115 -0.0106 -0.0035 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A N 468 C CA . TYR A 62 ? 0.4580 0.3451 0.4043 -0.0233 -0.0036 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CA 469 C C . TYR A 62 ? 0.4626 0.3514 0.4058 -0.0498 0.0002 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A C 470 O O . TYR A 62 ? 0.4795 0.3521 0.4024 -0.0632 0.0060 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A O 471 C CB . TYR A 62 ? 0.4814 0.3338 0.4089 -0.0157 -0.0014 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CB 472 C CG . TYR A 62 ? 0.4707 0.3275 0.4048 0.0112 -0.0054 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CG 473 C CD1 . TYR A 62 ? 0.4951 0.3293 0.4007 0.0295 -0.0054 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD1 474 C CD2 . TYR A 62 ? 0.4372 0.3223 0.4065 0.0188 -0.0084 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD2 475 C CE1 . TYR A 62 ? 0.4928 0.3403 0.4079 0.0561 -0.0116 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE1 476 C CE2 . TYR A 62 ? 0.4279 0.3263 0.4109 0.0408 -0.0127 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE2 477 C CZ . TYR A 62 ? 0.4541 0.3373 0.4114 0.0602 -0.0158 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CZ 478 O OH . TYR A 62 ? 0.4511 0.3568 0.4253 0.0841 -0.0226 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 62 TYR A OH 479 N N . ALA A 63 ? 0.4429 0.3525 0.4067 -0.0573 -0.0024 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A N 480 C CA . ALA A 63 ? 0.4554 0.3715 0.4179 -0.0808 -0.0025 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A CA 481 C C . ALA A 63 ? 0.5071 0.3754 0.4357 -0.0930 -0.0006 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A C 482 O O . ALA A 63 ? 0.5227 0.3603 0.4354 -0.0792 0.0005 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A O 483 C CB . ALA A 63 ? 0.4260 0.3709 0.4112 -0.0788 -0.0064 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 63 ALA A CB 484 N N . GLU A 64 ? 0.5386 0.4005 0.4563 -0.1192 0.0004 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A N 485 C CA . GLU A 64 ? 0.6018 0.4095 0.4820 -0.1347 0.0023 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CA 486 C C . GLU A 64 ? 0.6019 0.3894 0.4689 -0.1277 -0.0025 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A C 487 O O . GLU A 64 ? 0.6436 0.3778 0.4751 -0.1202 0.0016 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A O 488 C CB . GLU A 64 ? 0.6414 0.4549 0.5213 -0.1709 0.0021 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CB 489 C CG . GLU A 64 ? 0.7361 0.4828 0.5723 -0.1919 0.0063 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CG 490 C CD . GLU A 64 ? 0.7999 0.4931 0.6023 -0.1804 0.0202 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CD 491 O OE1 . GLU A 64 ? 0.7646 0.4796 0.5796 -0.1607 0.0255 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE1 492 O OE2 . GLU A 64 ? 0.8772 0.5022 0.6352 -0.1920 0.0259 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE2 493 N N . SER A 65 ? 0.5511 0.3786 0.4428 -0.1259 -0.0093 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 65 SER A N 494 C CA . SER A 65 ? 0.5539 0.3627 0.4294 -0.1182 -0.0121 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 65 SER A CA 495 C C . SER A 65 ? 0.5393 0.3287 0.4105 -0.0881 -0.0045 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 65 SER A C 496 O O . SER A 65 ? 0.5555 0.3207 0.4064 -0.0794 -0.0028 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 65 SER A O 497 C CB . SER A 65 ? 0.5284 0.3847 0.4281 -0.1202 -0.0196 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 65 SER A CB 498 O OG . SER A 65 ? 0.4817 0.3766 0.4156 -0.1017 -0.0161 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 65 SER A OG 499 N N . VAL A 66 ? 0.5083 0.3124 0.3996 -0.0718 -0.0003 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A N 500 C CA . VAL A 66 ? 0.5018 0.2971 0.3963 -0.0452 0.0056 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CA 501 C C . VAL A 66 ? 0.5345 0.2969 0.4063 -0.0318 0.0096 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A C 502 O O . VAL A 66 ? 0.5313 0.2915 0.4070 -0.0081 0.0138 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A O 503 C CB . VAL A 66 ? 0.4515 0.2948 0.3916 -0.0328 0.0055 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CB 504 C CG1 . VAL A 66 ? 0.4339 0.3021 0.3895 -0.0400 0.0043 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG1 505 C CG2 . VAL A 66 ? 0.4261 0.2941 0.3852 -0.0325 0.0015 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG2 506 N N . LYS A 67 ? 0.5706 0.3091 0.4189 -0.0453 0.0097 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A N 507 C CA . LYS A 67 ? 0.6186 0.3181 0.4360 -0.0295 0.0152 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CA 508 C C . LYS A 67 ? 0.6501 0.3017 0.4321 -0.0125 0.0214 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A C 509 O O . LYS A 67 ? 0.6781 0.3007 0.4371 -0.0251 0.0224 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A O 510 C CB . LYS A 67 ? 0.6834 0.3507 0.4717 -0.0501 0.0188 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CB 511 C CG . LYS A 67 ? 0.6974 0.3943 0.5025 -0.0440 0.0186 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CG 512 C CD . LYS A 67 ? 0.7452 0.4254 0.5337 -0.0705 0.0249 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CD 513 C CE . LYS A 67 ? 0.7199 0.4477 0.5361 -0.0678 0.0240 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A CE 514 N NZ . LYS A 67 ? 0.7508 0.4749 0.5606 -0.0961 0.0326 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 67 LYS A NZ 515 N N . GLY A 68 ? 0.6467 0.2935 0.4241 0.0183 0.0248 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A N 516 C CA . GLY A 68 ? 0.6918 0.2958 0.4348 0.0418 0.0329 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A CA 517 C C . GLY A 68 ? 0.6617 0.2971 0.4337 0.0569 0.0351 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A C 518 O O . GLY A 68 ? 0.6897 0.3059 0.4444 0.0841 0.0431 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 68 GLY A O 519 N N . ARG A 69 ? 0.6068 0.2887 0.4207 0.0411 0.0304 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A N 520 C CA . ARG A 69 ? 0.5770 0.2867 0.4184 0.0523 0.0357 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CA 521 C C . ARG A 69 ? 0.5215 0.2958 0.4243 0.0588 0.0327 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A C 522 O O . ARG A 69 ? 0.5111 0.3088 0.4398 0.0756 0.0400 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A O 523 C CB . ARG A 69 ? 0.5729 0.2763 0.4060 0.0307 0.0346 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CB 524 C CG . ARG A 69 ? 0.6285 0.2688 0.4018 0.0191 0.0347 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CG 525 C CD . ARG A 69 ? 0.6259 0.2667 0.3917 0.0092 0.0335 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CD 526 N NE . ARG A 69 ? 0.5796 0.2638 0.3780 -0.0138 0.0231 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NE 527 C CZ . ARG A 69 ? 0.5348 0.2615 0.3660 -0.0134 0.0227 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CZ 528 N NH1 . ARG A 69 ? 0.5005 0.2624 0.3562 -0.0322 0.0131 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH1 529 N NH2 . ARG A 69 ? 0.5321 0.2656 0.3701 0.0049 0.0331 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH2 530 N N . PHE A 70 ? 0.4971 0.2992 0.4227 0.0443 0.0229 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A N 531 C CA . PHE A 70 ? 0.4591 0.3158 0.4382 0.0461 0.0181 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CA 532 C C . PHE A 70 ? 0.4626 0.3332 0.4473 0.0600 0.0095 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A C 533 O O . PHE A 70 ? 0.5134 0.3569 0.4642 0.0590 0.0062 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A O 534 C CB . PHE A 70 ? 0.4259 0.3028 0.4221 0.0238 0.0129 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CB 535 C CG . PHE A 70 ? 0.4142 0.2936 0.4166 0.0148 0.0195 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CG 536 C CD1 . PHE A 70 ? 0.4402 0.2915 0.4173 0.0202 0.0282 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CD1 537 C CD2 . PHE A 70 ? 0.3865 0.2931 0.4138 0.0035 0.0170 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CD2 538 C CE1 . PHE A 70 ? 0.4381 0.2912 0.4154 0.0150 0.0337 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CE1 539 C CE2 . PHE A 70 ? 0.3850 0.2928 0.4132 -0.0008 0.0232 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CE2 540 C CZ . PHE A 70 ? 0.4056 0.2874 0.4084 0.0049 0.0311 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 70 PHE A CZ 541 N N . THR A 71 ? 0.4267 0.3403 0.4542 0.0720 0.0059 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 71 THR A N 542 C CA . THR A 71 ? 0.4149 0.3507 0.4515 0.0870 -0.0060 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CA 543 C C . THR A 71 ? 0.3780 0.3626 0.4654 0.0781 -0.0152 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 71 THR A C 544 O O . THR A 71 ? 0.3524 0.3664 0.4816 0.0758 -0.0110 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 71 THR A O 545 C CB . THR A 71 ? 0.4288 0.3705 0.4644 0.1166 -0.0042 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CB 546 O OG1 . THR A 71 ? 0.4598 0.3457 0.4409 0.1259 0.0059 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 71 THR A OG1 547 C CG2 . THR A 71 ? 0.4331 0.3993 0.4725 0.1357 -0.0194 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 71 THR A CG2 548 N N . ILE A 72 ? 0.3790 0.3679 0.4595 0.0734 -0.0262 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A N 549 C CA . ILE A 72 ? 0.3678 0.3943 0.4864 0.0674 -0.0370 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CA 550 C C . ILE A 72 ? 0.3923 0.4469 0.5215 0.0883 -0.0525 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A C 551 O O . ILE A 72 ? 0.4290 0.4665 0.5217 0.1074 -0.0564 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A O 552 C CB . ILE A 72 ? 0.3569 0.3740 0.4608 0.0533 -0.0398 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CB 553 C CG1 . ILE A 72 ? 0.3269 0.3732 0.4678 0.0451 -0.0475 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG1 554 C CG2 . ILE A 72 ? 0.3845 0.3832 0.4470 0.0640 -0.0456 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG2 555 C CD1 . ILE A 72 ? 0.3260 0.3632 0.4510 0.0357 -0.0480 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CD1 556 N N . SER A 73 ? 0.3788 0.4763 0.5575 0.0849 -0.0612 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 557 C CA . SER A 73 ? 0.3870 0.5216 0.5821 0.1028 -0.0806 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 558 C C . SER A 73 ? 0.3787 0.5492 0.6207 0.0861 -0.0929 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 559 O O . SER A 73 ? 0.3743 0.5352 0.6328 0.0630 -0.0830 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 560 C CB . SER A 73 ? 0.3873 0.5446 0.5988 0.1234 -0.0779 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 561 O OG . SER A 73 ? 0.3595 0.5420 0.6213 0.1095 -0.0661 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 562 N N . ARG A 74 ? 0.3958 0.6033 0.6537 0.0987 -0.1151 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 563 C CA . ARG A 74 ? 0.3906 0.6287 0.6888 0.0816 -0.1305 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 564 C C . ARG A 74 ? 0.4081 0.7047 0.7448 0.0940 -0.1532 -0.1896 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 565 O O . ARG A 74 ? 0.4261 0.7350 0.7407 0.1239 -0.1630 -0.1853 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 566 C CB . ARG A 74 ? 0.4027 0.6126 0.6608 0.0798 -0.1404 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 567 C CG . ARG A 74 ? 0.4360 0.6450 0.6500 0.1082 -0.1583 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 568 C CD . ARG A 74 ? 0.4561 0.6262 0.6205 0.1081 -0.1570 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 569 N NE . ARG A 74 ? 0.4700 0.6478 0.6487 0.0949 -0.1707 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 570 C CZ . ARG A 74 ? 0.4818 0.6285 0.6289 0.0901 -0.1662 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 571 N NH1 . ARG A 74 ? 0.4842 0.5975 0.5893 0.0954 -0.1487 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 572 N NH2 . ARG A 74 ? 0.5015 0.6506 0.6589 0.0800 -0.1790 -0.2209 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 573 N N . ASP A 75 ? 0.4007 0.7329 0.7944 0.0708 -0.1614 -0.2081 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A N 574 C CA . ASP A 75 ? 0.3968 0.7936 0.8364 0.0755 -0.1877 -0.2287 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CA 575 C C . ASP A 75 ? 0.4056 0.7984 0.8432 0.0590 -0.2097 -0.2531 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A C 576 O O . ASP A 75 ? 0.3983 0.7864 0.8706 0.0264 -0.2042 -0.2643 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A O 577 C CB . ASP A 75 ? 0.3837 0.8285 0.8989 0.0584 -0.1755 -0.2293 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CB 578 C CG . ASP A 75 ? 0.3942 0.9186 0.9708 0.0583 -0.2025 -0.2515 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A CG 579 O OD1 . ASP A 75 ? 0.4172 0.9582 0.9796 0.0673 -0.2341 -0.2709 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A OD1 580 O OD2 . ASP A 75 ? 0.3736 0.9473 1.0151 0.0487 -0.1917 -0.2497 ? ? ? ? ? ? 75 ASP A OD2 581 N N . ASP A 76 ? 0.4317 0.8191 0.8218 0.0831 -0.2326 -0.2606 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A N 582 C CA . ASP A 76 ? 0.4611 0.8385 0.8365 0.0731 -0.2547 -0.2846 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CA 583 C C . ASP A 76 ? 0.4696 0.9022 0.9122 0.0498 -0.2783 -0.3149 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A C 584 O O . ASP A 76 ? 0.4813 0.8947 0.9254 0.0268 -0.2872 -0.3350 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A O 585 C CB . ASP A 76 ? 0.4956 0.8594 0.8031 0.1090 -0.2744 -0.2856 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CB 586 C CG . ASP A 76 ? 0.4990 0.7988 0.7381 0.1216 -0.2511 -0.2606 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A CG 587 O OD1 . ASP A 76 ? 0.4754 0.7393 0.7148 0.1013 -0.2246 -0.2469 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD1 588 O OD2 . ASP A 76 ? 0.5328 0.8209 0.7164 0.1537 -0.2605 -0.2547 ? ? ? ? ? ? 76 ASP A OD2 589 N N . SER A 77 ? 0.4652 0.9655 0.9633 0.0550 -0.2876 -0.3183 ? ? ? ? ? ? 77 SER A N 590 C CA . SER A 77 ? 0.4771 1.0398 1.0501 0.0281 -0.3094 -0.3471 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CA 591 C C . SER A 77 ? 0.4616 1.0143 1.0917 -0.0179 -0.2843 -0.3481 ? ? ? ? ? ? 77 SER A C 592 O O . SER A 77 ? 0.4788 1.0599 1.1597 -0.0495 -0.2997 -0.3743 ? ? ? ? ? ? 77 SER A O 593 C CB . SER A 77 ? 0.4752 1.1245 1.0952 0.0502 -0.3277 -0.3500 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CB 594 O OG . SER A 77 ? 0.4446 1.1181 1.1119 0.0461 -0.2986 -0.3291 ? ? ? ? ? ? 77 SER A OG 595 N N . ARG A 78 ? 0.4373 0.9478 1.0569 -0.0222 -0.2463 -0.3205 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N 596 C CA . ARG A 78 ? 0.4321 0.9235 1.0950 -0.0615 -0.2182 -0.3175 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA 597 C C . ARG A 78 ? 0.4307 0.8384 1.0413 -0.0723 -0.1972 -0.3083 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C 598 O O . ARG A 78 ? 0.4257 0.8087 1.0613 -0.1003 -0.1726 -0.3038 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O 599 C CB . ARG A 78 ? 0.4094 0.9261 1.1097 -0.0576 -0.1886 -0.2928 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB 600 C CG . ARG A 78 ? 0.4083 1.0160 1.1786 -0.0521 -0.2015 -0.3000 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG 601 C CD . ARG A 78 ? 0.3889 1.0109 1.1942 -0.0517 -0.1650 -0.2746 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD 602 N NE . ARG A 78 ? 0.3900 1.0821 1.2248 -0.0212 -0.1712 -0.2679 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE 603 C CZ . ARG A 78 ? 0.4003 1.1818 1.3060 -0.0247 -0.1929 -0.2855 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ 604 N NH1 . ARG A 78 ? 0.3905 1.2321 1.3150 0.0105 -0.1949 -0.2750 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 605 N NH2 . ARG A 78 ? 0.4220 1.2356 1.3805 -0.0621 -0.2131 -0.3141 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 606 N N . SER A 79 ? 0.4396 0.8056 0.9780 -0.0487 -0.2053 -0.3044 ? ? ? ? ? ? 79 SER A N 607 C CA . SER A 79 ? 0.4418 0.7362 0.9280 -0.0520 -0.1852 -0.2925 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CA 608 C C . SER A 79 ? 0.4102 0.6819 0.9001 -0.0561 -0.1491 -0.2645 ? ? ? ? ? ? 79 SER A C 609 O O . SER A 79 ? 0.4167 0.6507 0.9084 -0.0759 -0.1285 -0.2603 ? ? ? ? ? ? 79 SER A O 610 C CB . SER A 79 ? 0.4719 0.7343 0.9613 -0.0794 -0.1903 -0.3149 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CB 611 O OG . SER A 79 ? 0.5074 0.7805 0.9792 -0.0732 -0.2249 -0.3421 ? ? ? ? ? ? 79 SER A OG 612 N N . VAL A 80 ? 0.3940 0.6849 0.8798 -0.0351 -0.1416 -0.2457 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A N 613 C CA . VAL A 80 ? 0.3793 0.6463 0.8592 -0.0351 -0.1100 -0.2203 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CA 614 C C . VAL A 80 ? 0.3664 0.6088 0.7879 -0.0077 -0.1059 -0.2008 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A C 615 O O . VAL A 80 ? 0.3570 0.6187 0.7617 0.0148 -0.1220 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A O 616 C CB . VAL A 80 ? 0.3743 0.6821 0.9167 -0.0452 -0.0945 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CB 617 C CG1 . VAL A 80 ? 0.3821 0.7571 0.9646 -0.0322 -0.1132 -0.2238 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG1 618 C CG2 . VAL A 80 ? 0.3693 0.6509 0.8928 -0.0370 -0.0645 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG2 619 N N . VAL A 81 ? 0.3714 0.5700 0.7610 -0.0106 -0.0847 -0.1839 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A N 620 C CA . VAL A 81 ? 0.3745 0.5486 0.7160 0.0077 -0.0764 -0.1646 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 621 C C . VAL A 81 ? 0.3644 0.5360 0.7197 0.0061 -0.0534 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A C 622 O O . VAL A 81 ? 0.3589 0.5259 0.7408 -0.0105 -0.0370 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A O 623 C CB . VAL A 81 ? 0.3803 0.5120 0.6759 0.0055 -0.0699 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CB 624 C CG1 . VAL A 81 ? 0.3887 0.5026 0.6372 0.0224 -0.0688 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG1 625 C CG2 . VAL A 81 ? 0.4046 0.5311 0.6909 0.0021 -0.0855 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 81 VAL A CG2 626 N N . TYR A 82 ? 0.3742 0.5428 0.7056 0.0250 -0.0507 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A N 627 C CA . TYR A 82 ? 0.3746 0.5342 0.7071 0.0283 -0.0294 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CA 628 C C . TYR A 82 ? 0.3763 0.4904 0.6514 0.0341 -0.0214 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A C 629 O O . TYR A 82 ? 0.3882 0.4862 0.6266 0.0408 -0.0322 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A O 630 C CB . TYR A 82 ? 0.3767 0.5704 0.7304 0.0471 -0.0315 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CB 631 C CG . TYR A 82 ? 0.3774 0.6290 0.7964 0.0409 -0.0409 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CG 632 C CD1 . TYR A 82 ? 0.3674 0.6392 0.8381 0.0226 -0.0237 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD1 633 C CD2 . TYR A 82 ? 0.3904 0.6783 0.8195 0.0536 -0.0665 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD2 634 C CE1 . TYR A 82 ? 0.3691 0.6980 0.9056 0.0122 -0.0319 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE1 635 C CE2 . TYR A 82 ? 0.3940 0.7424 0.8872 0.0461 -0.0782 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE2 636 C CZ . TYR A 82 ? 0.3799 0.7495 0.9297 0.0224 -0.0612 -0.1661 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CZ 637 O OH . TYR A 82 ? 0.3898 0.8231 1.0087 0.0104 -0.0725 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A OH 638 N N . LEU A 83 ? 0.3723 0.4665 0.6403 0.0304 -0.0021 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A N 639 C CA . LEU A 83 ? 0.3847 0.4394 0.6018 0.0346 0.0045 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CA 640 C C . LEU A 83 ? 0.3927 0.4388 0.6055 0.0453 0.0207 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A C 641 O O . LEU A 83 ? 0.3812 0.4259 0.6086 0.0392 0.0365 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A O 642 C CB . LEU A 83 ? 0.3723 0.4053 0.5723 0.0194 0.0094 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CB 643 C CG . LEU A 83 ? 0.3892 0.3887 0.5405 0.0192 0.0115 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CG 644 C CD1 . LEU A 83 ? 0.4034 0.3953 0.5281 0.0219 -0.0015 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD1 645 C CD2 . LEU A 83 ? 0.3886 0.3776 0.5312 0.0073 0.0179 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 83 LEU A CD2 646 N N . GLN A 84 ? 0.4169 0.4542 0.6057 0.0641 0.0178 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A N 647 C CA . GLN A 84 ? 0.4382 0.4596 0.6108 0.0799 0.0328 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CA 648 C C . GLN A 84 ? 0.4504 0.4188 0.5669 0.0744 0.0382 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A C 649 O O . GLN A 84 ? 0.4585 0.4007 0.5385 0.0716 0.0287 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A O 650 C CB . GLN A 84 ? 0.4619 0.4912 0.6258 0.1060 0.0267 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CB 651 C CG . GLN A 84 ? 0.5064 0.5142 0.6456 0.1284 0.0426 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CG 652 C CD . GLN A 84 ? 0.5133 0.5541 0.6974 0.1305 0.0601 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A CD 653 O OE1 . GLN A 84 ? 0.5168 0.6134 0.7598 0.1297 0.0575 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A OE1 654 N NE2 . GLN A 84 ? 0.5397 0.5462 0.6957 0.1324 0.0785 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 84 GLN A NE2 655 N N . MET A 85 ? 0.4539 0.4073 0.5632 0.0727 0.0537 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 85 MET A N 656 C CA . MET A 85 ? 0.4758 0.3829 0.5333 0.0662 0.0565 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CA 657 C C . MET A 85 ? 0.5177 0.3944 0.5426 0.0854 0.0706 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 85 MET A C 658 O O . MET A 85 ? 0.5189 0.4103 0.5646 0.0957 0.0865 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 85 MET A O 659 C CB . MET A 85 ? 0.4499 0.3623 0.5178 0.0499 0.0606 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CB 660 C CG . MET A 85 ? 0.4166 0.3545 0.5120 0.0343 0.0490 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CG 661 S SD . MET A 85 ? 0.4134 0.3539 0.5156 0.0216 0.0554 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 85 MET A SD 662 C CE . MET A 85 ? 0.4035 0.3592 0.5435 0.0292 0.0770 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 85 MET A CE 663 N N . ASN A 86 ? 0.5523 0.3833 0.5240 0.0905 0.0664 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A N 664 C CA . ASN A 86 ? 0.5904 0.3786 0.5167 0.1100 0.0789 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CA 665 C C . ASN A 86 ? 0.6186 0.3557 0.4900 0.0955 0.0763 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A C 666 O O . ASN A 86 ? 0.6076 0.3415 0.4733 0.0712 0.0629 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A O 667 C CB . ASN A 86 ? 0.6246 0.3905 0.5249 0.1309 0.0772 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CB 668 C CG . ASN A 86 ? 0.5993 0.4200 0.5512 0.1508 0.0782 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A CG 669 O OD1 . ASN A 86 ? 0.5810 0.4429 0.5770 0.1582 0.0893 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A OD1 670 N ND2 . ASN A 86 ? 0.6007 0.4231 0.5471 0.1597 0.0667 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 86 ASN A ND2 671 N N . ASN A 87 ? 0.6618 0.3615 0.4931 0.1115 0.0888 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A N 672 C CA . ASN A 87 ? 0.6929 0.3409 0.4662 0.1005 0.0852 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CA 673 C C . ASN A 87 ? 0.6549 0.3285 0.4468 0.0744 0.0745 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A C 674 O O . ASN A 87 ? 0.6528 0.3116 0.4247 0.0507 0.0591 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A O 675 C CB . ASN A 87 ? 0.7404 0.3313 0.4605 0.0940 0.0763 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CB 676 C CG . ASN A 87 ? 0.8030 0.3340 0.4584 0.0828 0.0722 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A CG 677 O OD1 . ASN A 87 ? 0.8330 0.3514 0.4664 0.0941 0.0800 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A OD1 678 N ND2 . ASN A 87 ? 0.8348 0.3280 0.4582 0.0595 0.0598 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 87 ASN A ND2 679 N N . LEU A 88 ? 0.6151 0.3290 0.4473 0.0795 0.0841 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N 680 C CA . LEU A 88 ? 0.5883 0.3279 0.4388 0.0615 0.0768 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA 681 C C . LEU A 88 ? 0.6340 0.3410 0.4328 0.0567 0.0713 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C 682 O O . LEU A 88 ? 0.6844 0.3525 0.4387 0.0726 0.0801 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O 683 C CB . LEU A 88 ? 0.5469 0.3271 0.4472 0.0694 0.0918 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB 684 C CG . LEU A 88 ? 0.4978 0.3209 0.4565 0.0635 0.0888 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG 685 C CD1 . LEU A 88 ? 0.4751 0.3300 0.4813 0.0719 0.1074 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 686 C CD2 . LEU A 88 ? 0.4646 0.3058 0.4368 0.0420 0.0718 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 687 N N . LYS A 89 ? 0.6171 0.3427 0.4217 0.0365 0.0561 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A N 688 C CA . LYS A 89 ? 0.6545 0.3613 0.4160 0.0282 0.0444 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CA 689 C C . LYS A 89 ? 0.6263 0.3692 0.4087 0.0303 0.0451 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A C 690 O O . LYS A 89 ? 0.5752 0.3543 0.4055 0.0296 0.0504 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A O 691 C CB . LYS A 89 ? 0.6608 0.3607 0.4101 0.0004 0.0235 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CB 692 C CG . LYS A 89 ? 0.7037 0.3559 0.4223 -0.0016 0.0242 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CG 693 C CD . LYS A 89 ? 0.7092 0.3582 0.4280 -0.0309 0.0093 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CD 694 C CE . LYS A 89 ? 0.7757 0.3577 0.4436 -0.0321 0.0114 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A CE 695 N NZ . LYS A 89 ? 0.7826 0.3586 0.4576 -0.0542 0.0058 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 89 LYS A NZ 696 N N . PRO A 90 ? 0.6772 0.4078 0.4201 0.0346 0.0392 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A N 697 C CA . PRO A 90 ? 0.6678 0.4301 0.4244 0.0416 0.0406 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CA 698 C C . PRO A 90 ? 0.6330 0.4403 0.4289 0.0233 0.0262 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A C 699 O O . PRO A 90 ? 0.6065 0.4400 0.4317 0.0314 0.0350 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A O 700 C CB . PRO A 90 ? 0.7159 0.4559 0.4143 0.0485 0.0300 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CB 701 C CG . PRO A 90 ? 0.7634 0.4515 0.4179 0.0549 0.0349 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CG 702 C CD . PRO A 90 ? 0.7405 0.4251 0.4198 0.0365 0.0312 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 90 PRO A CD 703 N N . GLU A 91 ? 0.6504 0.4636 0.4466 -0.0003 0.0072 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A N 704 C CA . GLU A 91 ? 0.6250 0.4831 0.4601 -0.0160 -0.0032 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CA 705 C C . GLU A 91 ? 0.5641 0.4392 0.4452 -0.0140 0.0083 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A C 706 O O . GLU A 91 ? 0.5432 0.4535 0.4535 -0.0206 0.0032 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A O 707 C CB . GLU A 91 ? 0.6729 0.5345 0.4997 -0.0442 -0.0232 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CB 708 C CG . GLU A 91 ? 0.7244 0.5481 0.5409 -0.0562 -0.0208 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CG 709 C CD . GLU A 91 ? 0.8374 0.6094 0.5999 -0.0626 -0.0271 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CD 710 O OE1 . GLU A 91 ? 0.8827 0.6361 0.6101 -0.0471 -0.0266 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE1 711 O OE2 . GLU A 91 ? 0.8843 0.6295 0.6358 -0.0819 -0.0310 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE2 712 N N . ASP A 92 ? 0.5456 0.3986 0.4328 -0.0040 0.0229 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A N 713 C CA . ASP A 92 ? 0.4977 0.3702 0.4290 -0.0011 0.0319 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CA 714 C C . ASP A 92 ? 0.4702 0.3578 0.4240 0.0118 0.0459 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A C 715 O O . ASP A 92 ? 0.4338 0.3381 0.4242 0.0113 0.0513 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A O 716 C CB . ASP A 92 ? 0.4995 0.3518 0.4340 0.0055 0.0405 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CB 717 C CG . ASP A 92 ? 0.5161 0.3462 0.4270 -0.0054 0.0297 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A CG 718 O OD1 . ASP A 92 ? 0.4944 0.3381 0.4121 -0.0218 0.0178 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD1 719 O OD2 . ASP A 92 ? 0.5547 0.3503 0.4378 0.0037 0.0355 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 92 ASP A OD2 720 N N . THR A 93 ? 0.4855 0.3629 0.4136 0.0237 0.0520 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 721 C CA . THR A 93 ? 0.4854 0.3686 0.4265 0.0368 0.0679 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 722 C C . THR A 93 ? 0.4558 0.3672 0.4206 0.0316 0.0609 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 723 O O . THR A 93 ? 0.4496 0.3807 0.4075 0.0231 0.0429 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 724 C CB . THR A 93 ? 0.5213 0.3869 0.4191 0.0534 0.0731 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 725 O OG1 . THR A 93 ? 0.5596 0.3948 0.4329 0.0622 0.0837 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 726 C CG2 . THR A 93 ? 0.5163 0.3818 0.4195 0.0691 0.0913 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 727 N N . GLY A 94 ? 0.4428 0.3557 0.4360 0.0360 0.0760 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A N 728 C CA . GLY A 94 ? 0.4318 0.3631 0.4434 0.0346 0.0724 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A CA 729 C C . GLY A 94 ? 0.4259 0.3527 0.4734 0.0314 0.0859 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A C 730 O O . GLY A 94 ? 0.4241 0.3397 0.4883 0.0297 0.0991 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A O 731 N N . ILE A 95 ? 0.4274 0.3638 0.4862 0.0311 0.0827 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A N 732 C CA . ILE A 95 ? 0.4315 0.3613 0.5211 0.0253 0.0914 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CA 733 C C . ILE A 95 ? 0.4010 0.3506 0.5102 0.0130 0.0742 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A C 734 O O . ILE A 95 ? 0.3899 0.3565 0.4883 0.0124 0.0598 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A O 735 C CB . ILE A 95 ? 0.4541 0.3728 0.5352 0.0358 0.0994 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CB 736 C CG1 . ILE A 95 ? 0.4940 0.3875 0.5500 0.0518 0.1191 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG1 737 C CG2 . ILE A 95 ? 0.4545 0.3611 0.5644 0.0261 0.1056 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG2 738 C CD1 . ILE A 95 ? 0.5239 0.4053 0.5580 0.0696 0.1258 0.0054 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CD1 739 N N . TYR A 96 ? 0.3935 0.3436 0.5316 0.0042 0.0763 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A N 740 C CA . TYR A 96 ? 0.3768 0.3441 0.5298 -0.0035 0.0600 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CA 741 C C . TYR A 96 ? 0.3711 0.3386 0.5475 -0.0085 0.0587 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A C 742 O O . TYR A 96 ? 0.3743 0.3340 0.5762 -0.0144 0.0699 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A O 743 C CB . TYR A 96 ? 0.3809 0.3531 0.5461 -0.0057 0.0594 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CB 744 C CG . TYR A 96 ? 0.3847 0.3515 0.5188 -0.0020 0.0546 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CG 745 C CD1 . TYR A 96 ? 0.3940 0.3461 0.5029 0.0040 0.0637 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD1 746 C CD2 . TYR A 96 ? 0.3813 0.3527 0.5066 -0.0043 0.0411 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CD2 747 C CE1 . TYR A 96 ? 0.4111 0.3539 0.4885 0.0052 0.0574 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE1 748 C CE2 . TYR A 96 ? 0.3965 0.3542 0.4900 -0.0040 0.0376 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CE2 749 C CZ . TYR A 96 ? 0.4116 0.3553 0.4818 -0.0005 0.0446 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A CZ 750 O OH . TYR A 96 ? 0.4211 0.3474 0.4567 -0.0024 0.0391 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 96 TYR A OH 751 N N . TYR A 97 ? 0.3569 0.3323 0.5234 -0.0069 0.0460 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A N 752 C CA . TYR A 97 ? 0.3622 0.3338 0.5405 -0.0095 0.0416 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CA 753 C C . TYR A 97 ? 0.3484 0.3377 0.5375 -0.0132 0.0245 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A C 754 O O . TYR A 97 ? 0.3537 0.3548 0.5271 -0.0100 0.0153 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A O 755 C CB . TYR A 97 ? 0.3690 0.3374 0.5226 0.0005 0.0401 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CB 756 C CG . TYR A 97 ? 0.3782 0.3316 0.5150 0.0105 0.0547 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CG 757 C CD1 . TYR A 97 ? 0.4091 0.3322 0.5491 0.0116 0.0700 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CD1 758 C CD2 . TYR A 97 ? 0.3733 0.3422 0.4891 0.0192 0.0530 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CD2 759 C CE1 . TYR A 97 ? 0.4432 0.3479 0.5610 0.0256 0.0849 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CE1 760 C CE2 . TYR A 97 ? 0.4016 0.3612 0.4989 0.0328 0.0642 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CE2 761 C CZ . TYR A 97 ? 0.4388 0.3646 0.5343 0.0385 0.0809 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A CZ 762 O OH . TYR A 97 ? 0.4534 0.3660 0.5241 0.0567 0.0933 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 97 TYR A OH 763 N N . CYS A 98 ? 0.3428 0.3325 0.5569 -0.0203 0.0202 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A N 764 C CA . CYS A 98 ? 0.3316 0.3378 0.5514 -0.0198 0.0015 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A CA 765 C C . CYS A 98 ? 0.3493 0.3443 0.5490 -0.0146 -0.0052 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A C 766 O O . CYS A 98 ? 0.3740 0.3470 0.5730 -0.0169 0.0033 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A O 767 C CB . CYS A 98 ? 0.3361 0.3550 0.5959 -0.0303 -0.0020 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A CB 768 S SG . CYS A 98 ? 0.3395 0.3820 0.6063 -0.0270 -0.0287 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 98 CYS A SG 769 N N . THR A 99 ? 0.3407 0.3462 0.5196 -0.0056 -0.0183 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 99 THR A N 770 C CA . THR A 99 ? 0.3517 0.3475 0.5062 0.0034 -0.0233 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CA 771 C C . THR A 99 ? 0.3647 0.3698 0.5144 0.0084 -0.0422 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 99 THR A C 772 O O . THR A 99 ? 0.3693 0.3917 0.5243 0.0099 -0.0507 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 99 THR A O 773 C CB . THR A 99 ? 0.3385 0.3391 0.4647 0.0137 -0.0167 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CB 774 O OG1 . THR A 99 ? 0.3321 0.3488 0.4486 0.0157 -0.0234 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 99 THR A OG1 775 C CG2 . THR A 99 ? 0.3278 0.3261 0.4569 0.0111 -0.0021 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 99 THR A CG2 776 N N . GLY A 100 ? 0.3861 0.3760 0.5204 0.0138 -0.0484 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N 777 C CA . GLY A 100 ? 0.4009 0.3962 0.5236 0.0214 -0.0684 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA 778 C C . GLY A 100 ? 0.4169 0.3992 0.4964 0.0395 -0.0689 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C 779 O O . GLY A 100 ? 0.4294 0.3936 0.4940 0.0442 -0.0557 -0.1673 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O 780 N N . LEU A 101 ? 0.4213 0.4126 0.4785 0.0526 -0.0832 -0.1785 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N 781 C CA . LEU A 101 ? 0.4402 0.4238 0.4528 0.0733 -0.0809 -0.1733 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA 782 C C . LEU A 101 ? 0.4110 0.4039 0.4178 0.0750 -0.0603 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C 783 O O . LEU A 101 ? 0.4153 0.4019 0.4066 0.0833 -0.0474 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O 784 C CB . LEU A 101 ? 0.4879 0.4435 0.4773 0.0815 -0.0848 -0.1909 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB 785 C CG . LEU A 101 ? 0.5312 0.4813 0.5003 0.0908 -0.1093 -0.2153 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG 786 C CD1 . LEU A 101 ? 0.5251 0.4910 0.5365 0.0717 -0.1282 -0.2338 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 787 C CD2 . LEU A 101 ? 0.5790 0.4930 0.5119 0.1024 -0.1111 -0.2318 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 788 N N . THR A 102 ? 0.3889 0.3982 0.4087 0.0673 -0.0584 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N 789 C CA . THR A 102 ? 0.3672 0.3874 0.3928 0.0601 -0.0423 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA 790 C C . THR A 102 ? 0.3448 0.3600 0.3897 0.0522 -0.0324 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C 791 O O . THR A 102 ? 0.3320 0.3428 0.4027 0.0400 -0.0341 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O 792 C CB . THR A 102 ? 0.3837 0.4126 0.3806 0.0712 -0.0330 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB 793 O OG1 . THR A 102 ? 0.4073 0.4334 0.3837 0.0788 -0.0406 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 794 C CG2 . THR A 102 ? 0.3615 0.4072 0.3699 0.0590 -0.0194 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 795 N N . PHE A 103 ? 0.3475 0.3631 0.3794 0.0614 -0.0213 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A N 796 C CA . PHE A 103 ? 0.3461 0.3544 0.3902 0.0586 -0.0109 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CA 797 C C . PHE A 103 ? 0.3833 0.3643 0.4113 0.0712 -0.0079 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A C 798 O O . PHE A 103 ? 0.3855 0.3598 0.4102 0.0782 0.0045 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A O 799 C CB . PHE A 103 ? 0.3269 0.3609 0.3716 0.0599 0.0007 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CB 800 C CG . PHE A 103 ? 0.3007 0.3542 0.3556 0.0454 -0.0015 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CG 801 C CD1 . PHE A 103 ? 0.2883 0.3328 0.3594 0.0318 -0.0068 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD1 802 C CD2 . PHE A 103 ? 0.2991 0.3782 0.3467 0.0452 0.0032 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD2 803 C CE1 . PHE A 103 ? 0.2788 0.3320 0.3519 0.0206 -0.0080 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE1 804 C CE2 . PHE A 103 ? 0.2889 0.3766 0.3416 0.0294 0.0018 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE2 805 C CZ . PHE A 103 ? 0.2796 0.3506 0.3418 0.0182 -0.0041 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CZ 806 N N . ASP A 104 ? 0.4123 0.3747 0.4270 0.0754 -0.0197 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N 807 C CA . ASP A 104 ? 0.4662 0.3928 0.4600 0.0858 -0.0180 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA 808 C C . ASP A 104 ? 0.4779 0.3768 0.4939 0.0699 -0.0135 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C 809 O O . ASP A 104 ? 0.4963 0.3640 0.4966 0.0782 -0.0014 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O 810 C CB . ASP A 104 ? 0.5018 0.4136 0.4724 0.0929 -0.0350 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB 811 C CG . ASP A 104 ? 0.5079 0.4353 0.4442 0.1150 -0.0339 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG 812 O OD1 . ASP A 104 ? 0.4884 0.4455 0.4291 0.1180 -0.0223 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1 813 O OD2 . ASP A 104 ? 0.5416 0.4518 0.4457 0.1291 -0.0442 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2 814 N N . TYR A 105 ? 0.4670 0.3765 0.5178 0.0487 -0.0210 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N 815 C CA . TYR A 105 ? 0.4906 0.3774 0.5680 0.0303 -0.0154 -0.1651 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA 816 C C . TYR A 105 ? 0.4530 0.3623 0.5605 0.0186 -0.0071 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C 817 O O . TYR A 105 ? 0.4309 0.3717 0.5481 0.0169 -0.0147 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O 818 C CB . TYR A 105 ? 0.5179 0.3980 0.6134 0.0144 -0.0334 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB 819 C CG . TYR A 105 ? 0.5678 0.4310 0.6288 0.0272 -0.0481 -0.2094 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG 820 C CD1 . TYR A 105 ? 0.6213 0.4397 0.6468 0.0389 -0.0394 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 821 C CD2 . TYR A 105 ? 0.5724 0.4603 0.6305 0.0309 -0.0702 -0.2211 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 822 C CE1 . TYR A 105 ? 0.6727 0.4707 0.6597 0.0532 -0.0525 -0.2329 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 823 C CE2 . TYR A 105 ? 0.6237 0.4939 0.6439 0.0453 -0.0842 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 824 C CZ . TYR A 105 ? 0.6719 0.4970 0.6559 0.0563 -0.0753 -0.2448 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ 825 O OH . TYR A 105 ? 0.7232 0.5275 0.6640 0.0729 -0.0892 -0.2630 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH 826 N N . TRP A 106 ? 0.4625 0.3501 0.5794 0.0126 0.0096 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A N 827 C CA . TRP A 106 ? 0.4340 0.3362 0.5710 0.0057 0.0203 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CA 828 C C . TRP A 106 ? 0.4581 0.3374 0.6223 -0.0119 0.0316 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A C 829 O O . TRP A 106 ? 0.5086 0.3482 0.6644 -0.0141 0.0412 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A O 830 C CB . TRP A 106 ? 0.4285 0.3294 0.5414 0.0224 0.0344 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CB 831 C CG . TRP A 106 ? 0.4143 0.3457 0.5081 0.0364 0.0276 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CG 832 C CD1 . TRP A 106 ? 0.4284 0.3617 0.5000 0.0499 0.0217 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD1 833 C CD2 . TRP A 106 ? 0.3874 0.3506 0.4819 0.0376 0.0280 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD2 834 N NE1 . TRP A 106 ? 0.4149 0.3832 0.4782 0.0580 0.0204 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A NE1 835 C CE2 . TRP A 106 ? 0.3873 0.3740 0.4653 0.0487 0.0229 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE2 836 C CE3 . TRP A 106 ? 0.3671 0.3396 0.4728 0.0300 0.0325 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE3 837 C CZ2 . TRP A 106 ? 0.3595 0.3802 0.4369 0.0481 0.0217 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ2 838 C CZ3 . TRP A 106 ? 0.3447 0.3469 0.4442 0.0311 0.0288 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ3 839 C CH2 . TRP A 106 ? 0.3425 0.3693 0.4307 0.0378 0.0232 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CH2 840 N N . GLY A 107 ? 0.4324 0.3336 0.6273 -0.0239 0.0332 -0.1286 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 841 C CA . GLY A 107 ? 0.4394 0.3242 0.6616 -0.0391 0.0502 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 842 C C . GLY A 107 ? 0.4512 0.3118 0.6517 -0.0281 0.0733 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 843 O O . GLY A 107 ? 0.4345 0.2989 0.6034 -0.0093 0.0732 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 844 N N . GLN A 108 ? 0.4827 0.3204 0.7009 -0.0394 0.0938 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A N 845 C CA . GLN A 108 ? 0.5069 0.3177 0.7007 -0.0263 0.1177 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CA 846 C C . GLN A 108 ? 0.4743 0.3129 0.6637 -0.0169 0.1194 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A C 847 O O . GLN A 108 ? 0.4800 0.3053 0.6400 -0.0001 0.1320 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A O 848 C CB . GLN A 108 ? 0.5642 0.3341 0.7740 -0.0413 0.1427 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CB 849 C CG . GLN A 108 ? 0.6265 0.3494 0.8253 -0.0481 0.1459 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CG 850 C CD . GLN A 108 ? 0.6614 0.3550 0.8060 -0.0193 0.1488 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CD 851 O OE1 . GLN A 108 ? 0.6751 0.3705 0.8024 -0.0113 0.1318 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A OE1 852 N NE2 . GLN A 108 ? 0.6875 0.3563 0.8031 -0.0004 0.1708 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A NE2 853 N N . GLY A 109 ? 0.4416 0.3163 0.6568 -0.0261 0.1063 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N 854 C CA . GLY A 109 ? 0.4180 0.3150 0.6245 -0.0180 0.1048 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA 855 C C . GLY A 109 ? 0.4285 0.3229 0.6555 -0.0238 0.1238 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C 856 O O . GLY A 109 ? 0.4512 0.3212 0.6925 -0.0315 0.1446 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O 857 N N . THR A 110 ? 0.4095 0.3266 0.6365 -0.0199 0.1183 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 110 THR A N 858 C CA . THR A 110 ? 0.4200 0.3366 0.6592 -0.0194 0.1374 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CA 859 C C . THR A 110 ? 0.4197 0.3335 0.6176 -0.0027 0.1362 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 110 THR A C 860 O O . THR A 110 ? 0.4015 0.3285 0.5803 0.0008 0.1157 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 110 THR A O 861 C CB . THR A 110 ? 0.3997 0.3477 0.6838 -0.0307 0.1322 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CB 862 O OG1 . THR A 110 ? 0.4201 0.3681 0.7195 -0.0292 0.1559 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 110 THR A OG1 863 C CG2 . THR A 110 ? 0.3727 0.3449 0.6465 -0.0242 0.1087 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CG2 864 N N . THR A 111 ? 0.4425 0.3368 0.6247 0.0067 0.1583 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N 865 C CA . THR A 111 ? 0.4545 0.3403 0.5905 0.0235 0.1566 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA 866 C C . THR A 111 ? 0.4592 0.3535 0.5934 0.0270 0.1571 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C 867 O O . THR A 111 ? 0.4804 0.3750 0.6380 0.0265 0.1767 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O 868 C CB . THR A 111 ? 0.4997 0.3545 0.6071 0.0379 0.1802 0.0081 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB 869 O OG1 . THR A 111 ? 0.5156 0.3562 0.6204 0.0380 0.1820 0.0088 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 870 C CG2 . THR A 111 ? 0.5166 0.3656 0.5728 0.0564 0.1737 0.0150 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 871 N N . LEU A 112 ? 0.4442 0.3444 0.5501 0.0306 0.1367 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 872 C CA . LEU A 112 ? 0.4457 0.3427 0.5350 0.0373 0.1363 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 873 C C . LEU A 112 ? 0.4700 0.3448 0.5058 0.0513 0.1374 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 874 O O . LEU A 112 ? 0.4482 0.3249 0.4600 0.0508 0.1217 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 875 C CB . LEU A 112 ? 0.4301 0.3410 0.5204 0.0296 0.1126 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 876 C CG . LEU A 112 ? 0.4555 0.3542 0.5206 0.0375 0.1108 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 877 C CD1 . LEU A 112 ? 0.4705 0.3768 0.5651 0.0452 0.1296 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 878 C CD2 . LEU A 112 ? 0.4484 0.3520 0.5060 0.0293 0.0885 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 879 N N . THR A 113 ? 0.5003 0.3573 0.5179 0.0647 0.1555 0.0020 ? ? ? ? ? ? 113 THR A N 880 C CA . THR A 113 ? 0.5384 0.3710 0.4990 0.0805 0.1558 0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CA 881 C C . THR A 113 ? 0.5510 0.3690 0.4871 0.0875 0.1545 0.0019 ? ? ? ? ? ? 113 THR A C 882 O O . THR A 113 ? 0.5626 0.3791 0.5156 0.0952 0.1743 0.0067 ? ? ? ? ? ? 113 THR A O 883 C CB . THR A 113 ? 0.5777 0.3908 0.5240 0.0970 0.1838 0.0215 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CB 884 O OG1 . THR A 113 ? 0.5650 0.3848 0.5389 0.0904 0.1903 0.0261 ? ? ? ? ? ? 113 THR A OG1 885 C CG2 . THR A 113 ? 0.6233 0.4145 0.5048 0.1154 0.1781 0.0245 ? ? ? ? ? ? 113 THR A CG2 886 N N . VAL A 114 ? 0.5522 0.3595 0.4492 0.0843 0.1316 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N 887 C CA . VAL A 114 ? 0.5811 0.3626 0.4433 0.0915 0.1296 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA 888 C C . VAL A 114 ? 0.6329 0.3831 0.4324 0.1076 0.1310 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C 889 O O . VAL A 114 ? 0.6512 0.3984 0.4194 0.1006 0.1090 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O 890 C CB . VAL A 114 ? 0.5728 0.3551 0.4311 0.0739 0.1041 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB 891 C CG1 . VAL A 114 ? 0.6183 0.3630 0.4330 0.0825 0.1037 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 892 C CG2 . VAL A 114 ? 0.5269 0.3392 0.4408 0.0621 0.1019 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 893 N N . SER A 115 ? 0.6620 0.3921 0.4444 0.1296 0.1571 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 115 SER A N 894 C CA . SER A 115 ? 0.7267 0.4237 0.4443 0.1507 0.1624 0.0002 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA 895 C C . SER A 115 ? 0.7699 0.4404 0.4671 0.1749 0.1908 0.0078 ? ? ? ? ? ? 115 SER A C 896 O O . SER A 115 ? 0.7535 0.4425 0.4995 0.1767 0.2127 0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 SER A O 897 C CB . SER A 115 ? 0.7262 0.4318 0.4414 0.1588 0.1704 0.0113 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB 898 O OG . SER A 115 ? 0.7893 0.4631 0.4445 0.1860 0.1840 0.0184 ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG 899 N N . SER A 116 ? 0.8294 0.4593 0.4554 0.1936 0.1894 0.0036 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N 900 C CA . SER A 116 ? 0.8802 0.4815 0.4774 0.2218 0.2182 0.0117 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA 901 C C . SER A 116 ? 0.9026 0.4979 0.4859 0.2456 0.2496 0.0306 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C 902 O O . SER A 116 ? 0.9386 0.5152 0.5031 0.2709 0.2800 0.0414 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O 903 C CB . SER A 116 ? 0.9420 0.4926 0.4618 0.2326 0.2034 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB 904 O OG . SER A 116 ? 0.9691 0.5035 0.4375 0.2263 0.1753 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG 905 N N . ALA A 117 ? 0.8883 0.4982 0.4797 0.2394 0.2446 0.0359 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N 906 C CA . ALA A 117 ? 0.9139 0.5186 0.5024 0.2590 0.2784 0.0571 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA 907 C C . ALA A 117 ? 0.8832 0.5138 0.5456 0.2529 0.3131 0.0723 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C 908 O O . ALA A 117 ? 0.8183 0.4811 0.5422 0.2301 0.3039 0.0651 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O 909 C CB . ALA A 117 ? 0.9028 0.5172 0.4861 0.2543 0.2644 0.0595 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB 910 N N . LYS A 118 ? 0.9361 0.5531 0.5907 0.2731 0.3524 0.0930 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A N 911 C CA . LYS A 118 ? 0.9318 0.5734 0.6552 0.2675 0.3900 0.1085 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CA 912 C C . LYS A 118 ? 0.9042 0.5606 0.6768 0.2493 0.4034 0.1194 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A C 913 O O . LYS A 118 ? 0.9150 0.5490 0.6491 0.2569 0.4001 0.1246 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A O 914 C CB . LYS A 118 ? 0.9970 0.6142 0.6870 0.3001 0.4336 0.1275 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CB 915 C CG . LYS A 118 ? 1.0350 0.6350 0.6813 0.3226 0.4317 0.1199 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CG 916 C CD . LYS A 118 ? 0.9893 0.6257 0.6939 0.3051 0.4172 0.1073 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CD 917 C CE . LYS A 118 ? 1.0395 0.6634 0.7172 0.3334 0.4344 0.1089 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A CE 918 N NZ . LYS A 118 ? 0.9895 0.6542 0.7301 0.3164 0.4195 0.0983 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A NZ 919 N N . THR A 119 ? 0.8683 0.5611 0.7235 0.2270 0.4188 0.1224 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N 920 C CA . THR A 119 ? 0.8603 0.5609 0.7651 0.2079 0.4384 0.1330 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA 921 C C . THR A 119 ? 0.9234 0.5852 0.7891 0.2308 0.4812 0.1580 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C 922 O O . THR A 119 ? 0.9601 0.6108 0.8036 0.2537 0.5109 0.1708 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O 923 C CB . THR A 119 ? 0.8195 0.5671 0.8187 0.1816 0.4515 0.1317 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB 924 O OG1 . THR A 119 ? 0.7588 0.5396 0.7888 0.1640 0.4124 0.1099 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 925 C CG2 . THR A 119 ? 0.8240 0.5721 0.8719 0.1580 0.4721 0.1406 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 926 N N . THR A 120 ? 0.9394 0.5777 0.7912 0.2280 0.4849 0.1655 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N 927 C CA . THR A 120 ? 1.0148 0.6098 0.8256 0.2503 0.5268 0.1911 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA 928 C C . THR A 120 ? 1.0171 0.6024 0.8682 0.2277 0.5426 0.1992 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C 929 O O . THR A 120 ? 0.9895 0.5787 0.8446 0.2147 0.5111 0.1862 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O 930 C CB . THR A 120 ? 1.0635 0.6190 0.7733 0.2869 0.5119 0.1934 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB 931 O OG1 . THR A 120 ? 1.0640 0.6256 0.7346 0.3015 0.4866 0.1786 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 932 C CG2 . THR A 120 ? 1.1417 0.6495 0.7979 0.3187 0.5591 0.2220 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 933 N N . ALA A 121 ? 0.9270 0.4986 1.0752 0.1462 0.5342 0.1285 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N 934 C CA . ALA A 121 ? 0.8656 0.4949 1.0645 0.1344 0.5058 0.1360 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 935 C C . ALA A 121 ? 0.8673 0.4866 1.0051 0.1155 0.4959 0.1180 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C 936 O O . ALA A 121 ? 0.9110 0.4841 0.9825 0.1180 0.5209 0.1070 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O 937 C CB . ALA A 121 ? 0.8586 0.5209 1.1378 0.1518 0.5295 0.1609 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB 938 N N . PRO A 122 ? 0.8225 0.4814 0.9790 0.0979 0.4584 0.1149 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N 939 C CA . PRO A 122 ? 0.8185 0.4734 0.9283 0.0835 0.4485 0.1018 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA 940 C C . PRO A 122 ? 0.8268 0.4859 0.9514 0.0925 0.4735 0.1148 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C 941 O O . PRO A 122 ? 0.8130 0.4980 1.0083 0.1043 0.4893 0.1356 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O 942 C CB . PRO A 122 ? 0.7678 0.4650 0.9064 0.0669 0.4060 0.0989 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB 943 C CG . PRO A 122 ? 0.7431 0.4742 0.9587 0.0752 0.3982 0.1173 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG 944 C CD . PRO A 122 ? 0.7748 0.4791 0.9906 0.0918 0.4230 0.1231 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD 945 N N . SER A 123 ? 0.8569 0.4895 0.9159 0.0870 0.4772 0.1036 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N 946 C CA . SER A 123 ? 0.8584 0.4976 0.9238 0.0904 0.4908 0.1151 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA 947 C C . SER A 123 ? 0.8061 0.4820 0.8872 0.0729 0.4497 0.1102 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C 948 O O . SER A 123 ? 0.7896 0.4655 0.8373 0.0595 0.4197 0.0924 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O 949 C CB . SER A 123 ? 0.9303 0.5129 0.9047 0.0966 0.5157 0.1066 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB 950 O OG . SER A 123 ? 0.9933 0.5328 0.9422 0.1130 0.5540 0.1072 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG 951 N N . VAL A 124 ? 0.7845 0.4902 0.9199 0.0729 0.4504 0.1262 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 952 C CA . VAL A 124 ? 0.7428 0.4796 0.8976 0.0584 0.4148 0.1228 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 953 C C . VAL A 124 ? 0.7645 0.4909 0.9008 0.0604 0.4275 0.1312 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 954 O O . VAL A 124 ? 0.7830 0.5115 0.9581 0.0684 0.4563 0.1503 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 955 C CB . VAL A 124 ? 0.6953 0.4759 0.9363 0.0537 0.3958 0.1332 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 956 C CG1 . VAL A 124 ? 0.6603 0.4632 0.9099 0.0392 0.3601 0.1266 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 957 C CG2 . VAL A 124 ? 0.6886 0.4735 0.9417 0.0553 0.3852 0.1284 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 958 N N . TYR A 125 ? 0.7818 0.4967 0.8618 0.0538 0.4071 0.1185 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A N 959 C CA . TYR A 125 ? 0.8239 0.5195 0.8692 0.0583 0.4177 0.1263 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CA 960 C C . TYR A 125 ? 0.7958 0.5178 0.8628 0.0481 0.3857 0.1249 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A C 961 O O . TYR A 125 ? 0.7782 0.5152 0.8360 0.0390 0.3533 0.1090 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A O 962 C CB . TYR A 125 ? 0.8834 0.5343 0.8327 0.0630 0.4209 0.1135 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CB 963 C CG . TYR A 125 ? 0.9402 0.5524 0.8511 0.0734 0.4528 0.1108 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CG 964 C CD1 . TYR A 125 ? 0.9783 0.5723 0.9050 0.0884 0.4995 0.1295 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD1 965 C CD2 . TYR A 125 ? 0.9707 0.5609 0.8289 0.0682 0.4387 0.0894 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD2 966 C CE1 . TYR A 125 ? 1.0440 0.5961 0.9300 0.1008 0.5328 0.1265 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE1 967 C CE2 . TYR A 125 ? 1.0251 0.5711 0.8411 0.0779 0.4687 0.0850 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE2 968 C CZ . TYR A 125 ? 1.0636 0.5890 0.8904 0.0955 0.5162 0.1032 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CZ 969 O OH . TYR A 125 ? 1.1290 0.6059 0.9110 0.1076 0.5491 0.0983 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A OH 970 N N . PRO A 126 ? 0.8137 0.5384 0.9100 0.0500 0.3976 0.1419 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N 971 C CA . PRO A 126 ? 0.7942 0.5347 0.9041 0.0423 0.3703 0.1404 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA 972 C C . PRO A 126 ? 0.8328 0.5488 0.8694 0.0476 0.3601 0.1347 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C 973 O O . PRO A 126 ? 0.9072 0.5872 0.8881 0.0584 0.3829 0.1413 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O 974 C CB . PRO A 126 ? 0.7984 0.5424 0.9634 0.0425 0.3921 0.1622 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB 975 C CG . PRO A 126 ? 0.8470 0.5611 0.9881 0.0555 0.4368 0.1765 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG 976 C CD . PRO A 126 ? 0.8521 0.5608 0.9678 0.0598 0.4403 0.1639 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD 977 N N . LEU A 127 ? 0.8032 0.5368 0.8388 0.0416 0.3266 0.1233 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N 978 C CA . LEU A 127 ? 0.8415 0.5596 0.8193 0.0476 0.3108 0.1190 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA 979 C C . LEU A 127 ? 0.8366 0.5596 0.8352 0.0493 0.3012 0.1284 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C 980 O O . LEU A 127 ? 0.8118 0.5597 0.8434 0.0428 0.2783 0.1199 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O 981 C CB . LEU A 127 ? 0.8314 0.5656 0.7904 0.0411 0.2812 0.0975 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB 982 C CG . LEU A 127 ? 0.8465 0.5731 0.7858 0.0368 0.2877 0.0855 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG 983 C CD1 . LEU A 127 ? 0.8260 0.5710 0.7565 0.0274 0.2574 0.0658 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1 984 C CD2 . LEU A 127 ? 0.9213 0.6038 0.7962 0.0466 0.3108 0.0897 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2 985 N N . ALA A 128 ? 0.8696 0.5628 0.8454 0.0590 0.3226 0.1468 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A N 986 C CA . ALA A 128 ? 0.8698 0.5565 0.8558 0.0627 0.3177 0.1583 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CA 987 C C . ALA A 128 ? 0.9005 0.5737 0.8253 0.0744 0.2957 0.1553 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A C 988 O O . ALA A 128 ? 0.9326 0.5912 0.8007 0.0796 0.2920 0.1491 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A O 989 C CB . ALA A 128 ? 0.9104 0.5687 0.9039 0.0671 0.3551 0.1824 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CB 990 N N . PRO A 129 ? 0.8970 0.5725 0.8323 0.0793 0.2798 0.1598 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A N 991 C CA . PRO A 129 ? 0.9359 0.6055 0.8231 0.0923 0.2542 0.1580 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CA 992 C C . PRO A 129 ? 1.0296 0.6540 0.8386 0.1074 0.2654 0.1727 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A C 993 O O . PRO A 129 ? 1.0575 0.6495 0.8516 0.1099 0.3008 0.1887 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A O 994 C CB . PRO A 129 ? 0.9172 0.5915 0.8377 0.0971 0.2443 0.1643 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CB 995 C CG . PRO A 129 ? 0.8645 0.5556 0.8506 0.0816 0.2542 0.1598 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CG 996 C CD . PRO A 129 ? 0.8702 0.5515 0.8615 0.0738 0.2826 0.1663 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CD 997 N N . VAL A 130 ? 1.0932 0.7154 0.8538 0.1175 0.2353 0.1675 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A N 998 C CA . VAL A 130 ? 1.2104 0.7845 0.8814 0.1334 0.2372 0.1796 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CA 999 C C . VAL A 130 ? 1.2904 0.8208 0.9427 0.1456 0.2696 0.2074 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A C 1000 O O . VAL A 130 ? 1.2739 0.8132 0.9762 0.1461 0.2727 0.2170 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A O 1001 C CB . VAL A 130 ? 1.2390 0.8222 0.8745 0.1445 0.1905 0.1740 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CB 1002 C CG1 . VAL A 130 ? 1.2098 0.8289 0.8554 0.1311 0.1606 0.1480 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG1 1003 C CG2 . VAL A 130 ? 1.2126 0.8193 0.8968 0.1533 0.1733 0.1818 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG2 1004 N N . CYS A 131 ? 1.4108 0.8884 0.9882 0.1553 0.2964 0.2206 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A N 1005 C CA . CYS A 131 ? 1.5116 0.9415 1.0672 0.1666 0.3347 0.2499 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CA 1006 C C . CYS A 131 ? 1.5507 0.9654 1.0815 0.1838 0.3101 0.2642 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A C 1007 O O . CYS A 131 ? 1.5829 1.0026 1.0710 0.1941 0.2683 0.2564 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A O 1008 C CB . CYS A 131 ? 1.6476 1.0184 1.1172 0.1763 0.3714 0.2613 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CB 1009 S SG . CYS A 131 ? 1.7298 1.0651 1.2269 0.1756 0.4440 0.2907 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A SG 1010 N N . GLY A 132 ? 1.5487 0.9495 1.1174 0.1859 0.3328 0.2844 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A N 1011 C CA . GLY A 132 ? 1.5832 0.9695 1.1404 0.2029 0.3124 0.2988 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A CA 1012 C C . GLY A 132 ? 1.5191 0.9288 1.1665 0.1928 0.3168 0.2997 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A C 1013 O O . GLY A 132 ? 1.4348 0.8957 1.1494 0.1779 0.2986 0.2776 ? ? ? ? ? ? 132 GLY A O 1014 N N . THR A 135 ? 1.3244 0.9570 1.2506 0.1744 0.1854 0.2060 ? ? ? ? ? ? 135 THR A N 1015 C CA . THR A 135 ? 1.3824 0.9950 1.2993 0.1992 0.1760 0.2215 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CA 1016 C C . THR A 135 ? 1.3280 0.9783 1.2924 0.2080 0.1554 0.2075 ? ? ? ? ? ? 135 THR A C 1017 O O . THR A 135 ? 1.3379 0.9992 1.2951 0.2310 0.1329 0.2151 ? ? ? ? ? ? 135 THR A O 1018 C CB . THR A 135 ? 1.4635 1.0569 1.3135 0.2203 0.1603 0.2392 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CB 1019 O OG1 . THR A 135 ? 1.4991 1.0664 1.3008 0.2103 0.1789 0.2451 ? ? ? ? ? ? 135 THR A OG1 1020 C CG2 . THR A 135 ? 1.5218 1.0703 1.3473 0.2463 0.1633 0.2654 ? ? ? ? ? ? 135 THR A CG2 1021 N N . GLY A 136 ? 1.2533 0.9256 1.2636 0.1909 0.1619 0.1876 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1022 C CA . GLY A 136 ? 1.2206 0.9049 1.2716 0.2001 0.1581 0.1782 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1023 C C . GLY A 136 ? 1.1938 0.8498 1.2685 0.1865 0.1782 0.1697 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1024 O O . GLY A 136 ? 1.2066 0.8305 1.2748 0.1708 0.1950 0.1752 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1025 N N . SER A 137 ? 1.1436 0.8150 1.2486 0.1903 0.1758 0.1540 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N 1026 C CA . SER A 137 ? 1.1010 0.7492 1.2232 0.1756 0.1886 0.1386 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA 1027 C C . SER A 137 ? 1.0216 0.6861 1.1510 0.1461 0.1900 0.1230 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C 1028 O O . SER A 137 ? 1.0036 0.6408 1.1392 0.1287 0.1976 0.1165 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O 1029 C CB . SER A 137 ? 1.1157 0.7720 1.2582 0.1919 0.1883 0.1264 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB 1030 O OG . SER A 137 ? 1.0951 0.8055 1.2566 0.2027 0.1766 0.1211 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG 1031 N N . SER A 138 ? 0.9635 0.6714 1.0931 0.1408 0.1806 0.1173 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N 1032 C CA . SER A 138 ? 0.9054 0.6318 1.0412 0.1170 0.1810 0.1039 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA 1033 C C . SER A 138 ? 0.8845 0.6204 1.0026 0.1096 0.1813 0.1140 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C 1034 O O . SER A 138 ? 0.9058 0.6416 1.0020 0.1235 0.1766 0.1272 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O 1035 C CB . SER A 138 ? 0.8641 0.6268 1.0148 0.1172 0.1744 0.0861 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB 1036 O OG . SER A 138 ? 0.8431 0.6405 0.9942 0.1049 0.1687 0.0787 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG 1037 N N . VAL A 139 ? 0.8432 0.5841 0.9678 0.0895 0.1867 0.1079 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1038 C CA . VAL A 139 ? 0.8304 0.5768 0.9375 0.0834 0.1921 0.1158 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1039 C C . VAL A 139 ? 0.7639 0.5381 0.8806 0.0679 0.1891 0.1009 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1040 O O . VAL A 139 ? 0.7270 0.5035 0.8660 0.0558 0.1889 0.0904 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1041 C CB . VAL A 139 ? 0.8629 0.5761 0.9701 0.0777 0.2111 0.1329 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1042 C CG1 . VAL A 139 ? 0.8503 0.5592 0.9952 0.0580 0.2159 0.1260 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1043 C CG2 . VAL A 139 ? 0.8751 0.5863 0.9541 0.0781 0.2221 0.1436 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1044 N N . THR A 140 ? 0.7480 0.5379 0.8429 0.0689 0.1856 0.1001 ? ? ? ? ? ? 140 THR A N 1045 C CA . THR A 140 ? 0.7163 0.5279 0.8159 0.0558 0.1841 0.0871 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CA 1046 C C . THR A 140 ? 0.7200 0.5192 0.8044 0.0497 0.1990 0.0949 ? ? ? ? ? ? 140 THR A C 1047 O O . THR A 140 ? 0.7427 0.5253 0.7930 0.0582 0.2046 0.1058 ? ? ? ? ? ? 140 THR A O 1048 C CB . THR A 140 ? 0.7040 0.5429 0.7952 0.0591 0.1684 0.0766 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CB 1049 O OG1 . THR A 140 ? 0.6923 0.5447 0.8054 0.0668 0.1601 0.0711 ? ? ? ? ? ? 140 THR A OG1 1050 C CG2 . THR A 140 ? 0.6772 0.5329 0.7730 0.0448 0.1690 0.0634 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CG2 1051 N N . LEU A 141 ? 0.7010 0.5058 0.8086 0.0369 0.2058 0.0900 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1052 C CA . LEU A 141 ? 0.7089 0.5057 0.8131 0.0323 0.2232 0.0970 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1053 C C . LEU A 141 ? 0.6902 0.5036 0.7908 0.0251 0.2190 0.0837 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1054 O O . LEU A 141 ? 0.6634 0.4942 0.7724 0.0207 0.2048 0.0704 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1055 C CB . LEU A 141 ? 0.7022 0.4935 0.8486 0.0241 0.2340 0.1055 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1056 C CG . LEU A 141 ? 0.7264 0.4998 0.8888 0.0259 0.2365 0.1162 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1057 C CD1 . LEU A 141 ? 0.7138 0.4874 0.9278 0.0125 0.2421 0.1216 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1058 C CD2 . LEU A 141 ? 0.7672 0.5158 0.8962 0.0384 0.2524 0.1331 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1059 N N . GLY A 142 ? 0.7166 0.5205 0.8054 0.0243 0.2353 0.0882 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N 1060 C CA . GLY A 142 ? 0.7085 0.5201 0.7892 0.0185 0.2347 0.0769 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA 1061 C C . GLY A 142 ? 0.7094 0.5128 0.8031 0.0173 0.2557 0.0841 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C 1062 O O . GLY A 142 ? 0.7323 0.5241 0.8391 0.0217 0.2751 0.0994 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O 1063 N N . CYS A 143 ? 0.7037 0.5130 0.7965 0.0122 0.2539 0.0742 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A N 1064 C CA . CYS A 143 ? 0.7202 0.5224 0.8257 0.0136 0.2732 0.0800 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A CA 1065 C C . CYS A 143 ? 0.7296 0.5203 0.7979 0.0118 0.2746 0.0674 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A C 1066 O O . CYS A 143 ? 0.7054 0.5072 0.7695 0.0039 0.2571 0.0542 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A O 1067 C CB . CYS A 143 ? 0.7047 0.5262 0.8632 0.0082 0.2651 0.0830 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A CB 1068 S SG . CYS A 143 ? 0.7329 0.5532 0.9299 0.0137 0.2890 0.0975 ? ? ? ? ? ? 143 CYS A SG 1069 N N . LEU A 144 ? 0.7610 0.5255 0.8012 0.0189 0.2980 0.0715 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N 1070 C CA . LEU A 144 ? 0.7769 0.5199 0.7744 0.0169 0.3016 0.0586 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA 1071 C C . LEU A 144 ? 0.7711 0.5053 0.7896 0.0219 0.3235 0.0645 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C 1072 O O . LEU A 144 ? 0.7877 0.5122 0.8205 0.0328 0.3497 0.0791 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O 1073 C CB . LEU A 144 ? 0.8378 0.5460 0.7708 0.0232 0.3110 0.0566 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB 1074 C CG . LEU A 144 ? 0.8932 0.5677 0.7696 0.0202 0.3138 0.0411 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG 1075 C CD1 . LEU A 144 ? 0.8772 0.5692 0.7546 0.0043 0.2841 0.0229 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1076 C CD2 . LEU A 144 ? 0.9620 0.5963 0.7666 0.0283 0.3207 0.0409 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1077 N N . VAL A 145 ? 0.7459 0.4832 0.7687 0.0151 0.3146 0.0546 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N 1078 C CA . VAL A 145 ? 0.7504 0.4769 0.7901 0.0215 0.3326 0.0599 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA 1079 C C . VAL A 145 ? 0.7935 0.4816 0.7765 0.0195 0.3421 0.0457 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C 1080 O O . VAL A 145 ? 0.7857 0.4735 0.7509 0.0067 0.3242 0.0310 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O 1081 C CB . VAL A 145 ? 0.7100 0.4619 0.7920 0.0161 0.3143 0.0611 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB 1082 C CG1 . VAL A 145 ? 0.7209 0.4644 0.8284 0.0267 0.3312 0.0715 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1083 C CG2 . VAL A 145 ? 0.6714 0.4556 0.7972 0.0138 0.2970 0.0693 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1084 N N . LYS A 146 ? 0.8442 0.4969 0.7993 0.0319 0.3723 0.0499 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N 1085 C CA . LYS A 146 ? 0.9032 0.5076 0.7899 0.0298 0.3816 0.0340 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA 1086 C C . LYS A 146 ? 0.9377 0.5087 0.8211 0.0424 0.4130 0.0378 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C 1087 O O . LYS A 146 ? 0.9286 0.5033 0.8480 0.0593 0.4399 0.0560 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O 1088 C CB . LYS A 146 ? 0.9505 0.5257 0.7779 0.0345 0.3890 0.0313 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB 1089 C CG . LYS A 146 ? 1.0267 0.5495 0.7718 0.0285 0.3876 0.0107 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG 1090 C CD . LYS A 146 ? 1.0890 0.5856 0.7707 0.0331 0.3857 0.0092 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD 1091 C CE . LYS A 146 ? 1.1960 0.6233 0.7830 0.0334 0.3942 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE 1092 N NZ . LYS A 146 ? 1.2114 0.6367 0.7869 0.0113 0.3631 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ 1093 N N . GLY A 147 ? 0.9719 0.5107 0.8167 0.0336 0.4098 0.0211 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1094 C CA . GLY A 147 ? 1.0167 0.5070 0.8368 0.0455 0.4411 0.0202 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1095 C C . GLY A 147 ? 0.9818 0.4880 0.8627 0.0575 0.4531 0.0362 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1096 O O . GLY A 147 ? 1.0289 0.5137 0.9195 0.0783 0.4874 0.0483 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1097 N N . TYR A 148 ? 0.9138 0.4546 0.8332 0.0463 0.4260 0.0370 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A N 1098 C CA . TYR A 148 ? 0.8790 0.4335 0.8505 0.0579 0.4301 0.0529 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CA 1099 C C . TYR A 148 ? 0.8877 0.4120 0.8343 0.0496 0.4262 0.0430 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A C 1100 O O . TYR A 148 ? 0.8955 0.4053 0.8021 0.0291 0.4118 0.0241 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A O 1101 C CB . TYR A 148 ? 0.8157 0.4290 0.8518 0.0562 0.4043 0.0668 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CB 1102 C CG . TYR A 148 ? 0.7856 0.4221 0.8150 0.0352 0.3704 0.0554 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CG 1103 C CD1 . TYR A 148 ? 0.7720 0.4281 0.7903 0.0235 0.3552 0.0470 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD1 1104 C CD2 . TYR A 148 ? 0.7801 0.4174 0.8148 0.0294 0.3562 0.0551 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD2 1105 C CE1 . TYR A 148 ? 0.7416 0.4198 0.7594 0.0073 0.3285 0.0379 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE1 1106 C CE2 . TYR A 148 ? 0.7596 0.4156 0.7884 0.0123 0.3320 0.0459 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE2 1107 C CZ . TYR A 148 ? 0.7402 0.4184 0.7638 0.0015 0.3188 0.0370 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CZ 1108 O OH . TYR A 148 ? 0.7168 0.4138 0.7392 -0.0128 0.2987 0.0289 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A OH 1109 N N . PHE A 149 ? 0.8863 0.4015 0.8611 0.0663 0.4395 0.0575 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N 1110 C CA . PHE A 149 ? 0.8974 0.3836 0.8546 0.0611 0.4369 0.0535 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA 1111 C C . PHE A 149 ? 0.8878 0.3872 0.8968 0.0828 0.4394 0.0775 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C 1112 O O . PHE A 149 ? 0.8944 0.4009 0.9401 0.1056 0.4590 0.0934 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O 1113 C CB . PHE A 149 ? 0.9597 0.3775 0.8536 0.0587 0.4620 0.0367 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB 1114 C CG . PHE A 149 ? 0.9833 0.3651 0.8549 0.0489 0.4607 0.0307 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG 1115 C CD1 . PHE A 149 ? 1.0111 0.3643 0.8952 0.0702 0.4805 0.0460 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1116 C CD2 . PHE A 149 ? 0.9797 0.3560 0.8234 0.0198 0.4416 0.0125 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1117 C CE1 . PHE A 149 ? 1.0367 0.3510 0.8982 0.0626 0.4820 0.0431 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1118 C CE2 . PHE A 149 ? 1.0026 0.3437 0.8298 0.0103 0.4450 0.0094 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1119 C CZ . PHE A 149 ? 1.0341 0.3445 0.8683 0.0313 0.4640 0.0253 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ 1120 N N . PRO A 150 ? 0.8703 0.3736 0.8848 0.0776 0.4202 0.0821 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A N 1121 C CA . PRO A 150 ? 0.8674 0.3679 0.8502 0.0523 0.4008 0.0674 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CA 1122 C C . PRO A 150 ? 0.8198 0.3741 0.8284 0.0415 0.3706 0.0682 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A C 1123 O O . PRO A 150 ? 0.7840 0.3751 0.8328 0.0512 0.3636 0.0784 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A O 1124 C CB . PRO A 150 ? 0.8913 0.3660 0.8716 0.0605 0.4016 0.0793 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CB 1125 C CG . PRO A 150 ? 0.8713 0.3740 0.9052 0.0863 0.3958 0.1038 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CG 1126 C CD . PRO A 150 ? 0.8603 0.3791 0.9217 0.0982 0.4130 0.1060 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CD 1127 N N . GLU A 151 ? 0.8200 0.3765 0.8083 0.0219 0.3554 0.0583 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N 1128 C CA . GLU A 151 ? 0.7842 0.3821 0.7930 0.0159 0.3293 0.0615 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA 1129 C C . GLU A 151 ? 0.7749 0.3824 0.8098 0.0327 0.3155 0.0820 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C 1130 O O . GLU A 151 ? 0.8020 0.3805 0.8317 0.0454 0.3249 0.0928 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O 1131 C CB . GLU A 151 ? 0.7981 0.3923 0.7798 -0.0063 0.3228 0.0476 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB 1132 C CG . GLU A 151 ? 0.8072 0.4106 0.7775 -0.0235 0.3232 0.0285 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG 1133 C CD . GLU A 151 ? 0.8086 0.4308 0.7761 -0.0429 0.3115 0.0183 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD 1134 O OE1 . GLU A 151 ? 0.7688 0.4278 0.7549 -0.0428 0.2961 0.0183 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 1135 O OE2 . GLU A 151 ? 0.8547 0.4535 0.8045 -0.0573 0.3201 0.0113 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 1136 N N . PRO A 152 ? 0.7472 0.3918 0.8082 0.0331 0.2910 0.0873 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A N 1137 C CA . PRO A 152 ? 0.7218 0.3976 0.7887 0.0199 0.2796 0.0760 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CA 1138 C C . PRO A 152 ? 0.7109 0.4185 0.8237 0.0291 0.2741 0.0845 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A C 1139 O O . PRO A 152 ? 0.7211 0.4321 0.8685 0.0456 0.2783 0.1000 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A O 1140 C CB . PRO A 152 ? 0.7144 0.3968 0.7697 0.0143 0.2574 0.0766 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CB 1141 C CG . PRO A 152 ? 0.7376 0.4104 0.8039 0.0309 0.2460 0.0948 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CG 1142 C CD . PRO A 152 ? 0.7573 0.4064 0.8293 0.0437 0.2687 0.1028 ? ? ? ? ? ? 152 PRO A CD 1143 N N . VAL A 153 ? 0.6938 0.4250 0.8110 0.0190 0.2657 0.0759 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1144 C CA . VAL A 153 ? 0.6735 0.4356 0.8351 0.0238 0.2557 0.0845 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1145 C C . VAL A 153 ? 0.6686 0.4474 0.8304 0.0149 0.2281 0.0805 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1146 O O . VAL A 153 ? 0.6842 0.4533 0.8099 0.0052 0.2238 0.0691 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1147 C CB . VAL A 153 ? 0.6592 0.4270 0.8230 0.0225 0.2730 0.0803 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1148 C CG1 . VAL A 153 ? 0.6888 0.4319 0.8446 0.0334 0.3030 0.0838 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1149 C CG2 . VAL A 153 ? 0.6548 0.4213 0.7812 0.0078 0.2691 0.0630 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1150 N N . THR A 154 ? 0.6601 0.4620 0.8642 0.0181 0.2110 0.0898 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N 1151 C CA . THR A 154 ? 0.6604 0.4733 0.8624 0.0091 0.1868 0.0836 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA 1152 C C . THR A 154 ? 0.6258 0.4583 0.8567 0.0056 0.1914 0.0836 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C 1153 O O . THR A 154 ? 0.6261 0.4705 0.8983 0.0121 0.2026 0.0953 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O 1154 C CB . THR A 154 ? 0.6908 0.5070 0.9115 0.0126 0.1563 0.0924 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB 1155 O OG1 . THR A 154 ? 0.7125 0.5488 0.9948 0.0216 0.1548 0.1089 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1156 C CG2 . THR A 154 ? 0.7211 0.5103 0.8986 0.0165 0.1507 0.0927 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1157 N N . LEU A 155 ? 0.6097 0.4430 0.8182 -0.0030 0.1859 0.0718 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N 1158 C CA . LEU A 155 ? 0.5926 0.4386 0.8207 -0.0058 0.1890 0.0722 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA 1159 C C . LEU A 155 ? 0.6009 0.4488 0.8300 -0.0126 0.1652 0.0666 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C 1160 O O . LEU A 155 ? 0.6072 0.4436 0.7998 -0.0159 0.1570 0.0555 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O 1161 C CB . LEU A 155 ? 0.5856 0.4262 0.7819 -0.0073 0.2073 0.0635 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB 1162 C CG . LEU A 155 ? 0.5791 0.4264 0.7867 -0.0069 0.2147 0.0668 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG 1163 C CD1 . LEU A 155 ? 0.5842 0.4210 0.7610 -0.0039 0.2348 0.0636 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1164 C CD2 . LEU A 155 ? 0.5692 0.4206 0.7713 -0.0121 0.1989 0.0595 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1165 N N . THR A 156 ? 0.6101 0.4693 0.8815 -0.0147 0.1566 0.0744 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N 1166 C CA . THR A 156 ? 0.6203 0.4753 0.8929 -0.0222 0.1359 0.0682 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA 1167 C C . THR A 156 ? 0.6086 0.4710 0.9103 -0.0244 0.1468 0.0741 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C 1168 O O . THR A 156 ? 0.6055 0.4772 0.9312 -0.0199 0.1684 0.0853 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O 1169 C CB . THR A 156 ? 0.6401 0.4945 0.9367 -0.0264 0.1049 0.0715 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB 1170 O OG1 . THR A 156 ? 0.6327 0.5092 0.9952 -0.0253 0.1060 0.0880 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1171 C CG2 . THR A 156 ? 0.6593 0.4985 0.9155 -0.0223 0.0935 0.0671 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1172 N N . TRP A 157 ? 0.6167 0.4692 0.9112 -0.0302 0.1341 0.0667 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A N 1173 C CA . TRP A 157 ? 0.6090 0.4617 0.9294 -0.0332 0.1418 0.0730 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CA 1174 C C . TRP A 157 ? 0.6426 0.4920 1.0011 -0.0444 0.1170 0.0743 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A C 1175 O O . TRP A 157 ? 0.6591 0.4931 0.9942 -0.0491 0.0916 0.0624 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A O 1176 C CB . TRP A 157 ? 0.5938 0.4335 0.8740 -0.0297 0.1484 0.0635 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CB 1177 C CG . TRP A 157 ? 0.5770 0.4218 0.8276 -0.0212 0.1683 0.0628 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CG 1178 C CD1 . TRP A 157 ? 0.5750 0.4202 0.7898 -0.0185 0.1686 0.0519 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CD1 1179 C CD2 . TRP A 157 ? 0.5737 0.4203 0.8244 -0.0154 0.1896 0.0726 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CD2 1180 N NE1 . TRP A 157 ? 0.5673 0.4171 0.7647 -0.0133 0.1846 0.0531 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A NE1 1181 C CE2 . TRP A 157 ? 0.5748 0.4229 0.7876 -0.0102 0.1969 0.0654 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CE2 1182 C CE3 . TRP A 157 ? 0.5936 0.4376 0.8707 -0.0144 0.2043 0.0874 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CE3 1183 C CZ2 . TRP A 157 ? 0.5895 0.4335 0.7826 -0.0037 0.2136 0.0707 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CZ2 1184 C CZ3 . TRP A 157 ? 0.6086 0.4463 0.8621 -0.0058 0.2263 0.0946 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CZ3 1185 C CH2 . TRP A 157 ? 0.6090 0.4453 0.8175 -0.0004 0.2284 0.0853 ? ? ? ? ? ? 157 TRP A CH2 1186 N N . ASN A 158 ? 0.6651 0.5255 1.0801 -0.0494 0.1250 0.0887 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A N 1187 C CA . ASN A 158 ? 0.6884 0.5521 1.1582 -0.0635 0.1002 0.0925 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CA 1188 C C . ASN A 158 ? 0.7093 0.5754 1.1799 -0.0674 0.0647 0.0861 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A C 1189 O O . ASN A 158 ? 0.7428 0.5905 1.2044 -0.0780 0.0326 0.0751 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A O 1190 C CB . ASN A 158 ? 0.7169 0.5545 1.1759 -0.0727 0.0915 0.0843 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CB 1191 C CG . ASN A 158 ? 0.7187 0.5524 1.1877 -0.0693 0.1237 0.0958 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A CG 1192 O OD1 . ASN A 158 ? 0.7215 0.5730 1.2263 -0.0653 0.1497 0.1131 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A OD1 1193 N ND2 . ASN A 158 ? 0.7350 0.5413 1.1698 -0.0691 0.1237 0.0874 ? ? ? ? ? ? 158 ASN A ND2 1194 N N . SER A 159 ? 0.7006 0.5835 1.1736 -0.0575 0.0710 0.0927 ? ? ? ? ? ? 159 SER A N 1195 C CA . SER A 159 ? 0.7193 0.6061 1.1962 -0.0572 0.0397 0.0922 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CA 1196 C C . SER A 159 ? 0.7506 0.6043 1.1523 -0.0583 0.0141 0.0733 ? ? ? ? ? ? 159 SER A C 1197 O O . SER A 159 ? 0.7898 0.6358 1.1899 -0.0625 -0.0223 0.0708 ? ? ? ? ? ? 159 SER A O 1198 C CB . SER A 159 ? 0.7284 0.6368 1.2879 -0.0688 0.0128 0.1033 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CB 1199 O OG . SER A 159 ? 0.7150 0.6499 1.3451 -0.0690 0.0428 0.1210 ? ? ? ? ? ? 159 SER A OG 1200 N N . GLY A 160 ? 0.7429 0.5762 1.0830 -0.0535 0.0332 0.0611 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N 1201 C CA . GLY A 160 ? 0.7744 0.5733 1.0427 -0.0530 0.0182 0.0438 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA 1202 C C . GLY A 160 ? 0.7954 0.5667 1.0409 -0.0603 0.0104 0.0303 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C 1203 O O . GLY A 160 ? 0.8056 0.5482 0.9887 -0.0557 0.0134 0.0163 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O 1204 N N . SER A 161 ? 0.7988 0.5761 1.0956 -0.0708 0.0035 0.0350 ? ? ? ? ? ? 161 SER A N 1205 C CA . SER A 161 ? 0.8331 0.5788 1.1126 -0.0784 -0.0034 0.0230 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CA 1206 C C . SER A 161 ? 0.8038 0.5374 1.0418 -0.0674 0.0268 0.0164 ? ? ? ? ? ? 161 SER A C 1207 O O . SER A 161 ? 0.8481 0.5462 1.0404 -0.0663 0.0222 0.0016 ? ? ? ? ? ? 161 SER A O 1208 C CB . SER A 161 ? 0.8506 0.6084 1.2018 -0.0916 -0.0060 0.0335 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CB 1209 O OG . SER A 161 ? 0.9077 0.6765 1.3070 -0.1047 -0.0402 0.0380 ? ? ? ? ? ? 161 SER A OG 1210 N N . LEU A 162 ? 0.7323 0.4939 0.9874 -0.0587 0.0567 0.0277 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1211 C CA . LEU A 162 ? 0.7122 0.4702 0.9372 -0.0475 0.0818 0.0241 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1212 C C . LEU A 162 ? 0.6978 0.4648 0.8855 -0.0381 0.0925 0.0194 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1213 O O . LEU A 162 ? 0.6826 0.4737 0.8843 -0.0354 0.1035 0.0282 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1214 C CB . LEU A 162 ? 0.6828 0.4605 0.9441 -0.0449 0.1040 0.0394 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1215 C CG . LEU A 162 ? 0.6732 0.4476 0.9119 -0.0333 0.1245 0.0394 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1216 C CD1 . LEU A 162 ? 0.7018 0.4443 0.9192 -0.0319 0.1183 0.0289 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1217 C CD2 . LEU A 162 ? 0.6657 0.4527 0.9345 -0.0315 0.1432 0.0568 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1218 N N . SER A 163 ? 0.7070 0.4505 0.8468 -0.0336 0.0908 0.0054 ? ? ? ? ? ? 163 SER A N 1219 C CA . SER A 163 ? 0.6893 0.4372 0.7953 -0.0267 0.1029 0.0009 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA 1220 C C . SER A 163 ? 0.6962 0.4423 0.7797 -0.0168 0.1233 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 163 SER A C 1221 O O . SER A 163 ? 0.6782 0.4427 0.7560 -0.0127 0.1390 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 163 SER A O 1222 C CB . SER A 163 ? 0.7148 0.4371 0.7837 -0.0294 0.0849 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB 1223 O OG . SER A 163 ? 0.7581 0.4406 0.7884 -0.0293 0.0746 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG 1224 N N . SER A 164 ? 0.7247 0.4492 0.7993 -0.0129 0.1235 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 164 SER A N 1225 C CA . SER A 164 ? 0.7371 0.4661 0.8026 -0.0006 0.1436 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA 1226 C C . SER A 164 ? 0.7040 0.4623 0.8050 0.0038 0.1521 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C 1227 O O . SER A 164 ? 0.7034 0.4645 0.8286 -0.0015 0.1453 0.0035 ? ? ? ? ? ? 164 SER A O 1228 C CB . SER A 164 ? 0.7894 0.4780 0.8253 0.0058 0.1441 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB 1229 O OG . SER A 164 ? 0.7999 0.4739 0.8544 0.0023 0.1339 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG 1230 N N . GLY A 165 ? 0.6819 0.4614 0.7856 0.0136 0.1667 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A N 1231 C CA . GLY A 165 ? 0.6378 0.4456 0.7655 0.0184 0.1710 0.0039 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A CA 1232 C C . GLY A 165 ? 0.5965 0.4267 0.7330 0.0103 0.1703 0.0104 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A C 1233 O O . GLY A 165 ? 0.5986 0.4418 0.7454 0.0132 0.1715 0.0191 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A O 1234 N N . VAL A 166 ? 0.5701 0.3996 0.6971 0.0020 0.1692 0.0066 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N 1235 C CA . VAL A 166 ? 0.5493 0.3929 0.6820 -0.0044 0.1707 0.0121 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA 1236 C C . VAL A 166 ? 0.5291 0.3885 0.6543 -0.0062 0.1792 0.0064 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C 1237 O O . VAL A 166 ? 0.5353 0.3895 0.6486 -0.0062 0.1843 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O 1238 C CB . VAL A 166 ? 0.5589 0.3895 0.6920 -0.0118 0.1624 0.0147 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB 1239 C CG1 . VAL A 166 ? 0.5503 0.3923 0.6879 -0.0154 0.1683 0.0201 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1 1240 C CG2 . VAL A 166 ? 0.5634 0.3835 0.7164 -0.0138 0.1531 0.0213 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2 1241 N N . HIS A 167 ? 0.5078 0.3822 0.6377 -0.0085 0.1821 0.0096 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A N 1242 C CA . HIS A 167 ? 0.4994 0.3847 0.6249 -0.0150 0.1882 0.0042 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CA 1243 C C . HIS A 167 ? 0.4955 0.3745 0.6142 -0.0203 0.1906 0.0083 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A C 1244 O O . HIS A 167 ? 0.5025 0.3819 0.6203 -0.0177 0.1902 0.0136 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A O 1245 C CB . HIS A 167 ? 0.4940 0.4025 0.6310 -0.0131 0.1870 0.0008 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CB 1246 C CG . HIS A 167 ? 0.4961 0.4133 0.6461 -0.0051 0.1891 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CG 1247 N ND1 . HIS A 167 ? 0.5062 0.4207 0.6619 0.0064 0.1841 0.0021 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A ND1 1248 C CD2 . HIS A 167 ? 0.5009 0.4267 0.6596 -0.0055 0.1995 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CD2 1249 C CE1 . HIS A 167 ? 0.5138 0.4343 0.6808 0.0141 0.1905 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CE1 1250 N NE2 . HIS A 167 ? 0.5117 0.4394 0.6810 0.0072 0.2012 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A NE2 1251 N N . THR A 168 ? 0.4910 0.3596 0.6009 -0.0258 0.1953 0.0069 ? ? ? ? ? ? 168 THR A N 1252 C CA . THR A 168 ? 0.4926 0.3518 0.5962 -0.0288 0.2008 0.0106 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CA 1253 C C . THR A 168 ? 0.5064 0.3666 0.5999 -0.0377 0.2080 0.0026 ? ? ? ? ? ? 168 THR A C 1254 O O . THR A 168 ? 0.5196 0.3773 0.6095 -0.0425 0.2129 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 168 THR A O 1255 C CB . THR A 168 ? 0.4913 0.3359 0.5958 -0.0270 0.1987 0.0172 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CB 1256 O OG1 . THR A 168 ? 0.4737 0.3195 0.5948 -0.0223 0.1890 0.0233 ? ? ? ? ? ? 168 THR A OG1 1257 C CG2 . THR A 168 ? 0.5008 0.3356 0.6041 -0.0264 0.2074 0.0229 ? ? ? ? ? ? 168 THR A CG2 1258 N N . PHE A 169 ? 0.5147 0.3745 0.6008 -0.0406 0.2094 0.0002 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A N 1259 C CA . PHE A 169 ? 0.5310 0.3930 0.6115 -0.0522 0.2113 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CA 1260 C C . PHE A 169 ? 0.5493 0.3859 0.6138 -0.0579 0.2230 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A C 1261 O O . PHE A 169 ? 0.5661 0.3850 0.6209 -0.0508 0.2287 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A O 1262 C CB . PHE A 169 ? 0.5458 0.4145 0.6188 -0.0535 0.2016 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CB 1263 C CG . PHE A 169 ? 0.5377 0.4286 0.6256 -0.0451 0.1899 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CG 1264 C CD1 . PHE A 169 ? 0.5340 0.4519 0.6470 -0.0481 0.1830 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD1 1265 C CD2 . PHE A 169 ? 0.5384 0.4224 0.6194 -0.0331 0.1887 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CD2 1266 C CE1 . PHE A 169 ? 0.5258 0.4619 0.6538 -0.0372 0.1735 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE1 1267 C CE2 . PHE A 169 ? 0.5344 0.4331 0.6269 -0.0242 0.1794 0.0023 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CE2 1268 C CZ . PHE A 169 ? 0.5262 0.4502 0.6411 -0.0251 0.1712 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 169 PHE A CZ 1269 N N . PRO A 170 ? 0.5577 0.3913 0.6228 -0.0697 0.2292 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A N 1270 C CA . PRO A 170 ? 0.5787 0.3829 0.6264 -0.0754 0.2416 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CA 1271 C C . PRO A 170 ? 0.6017 0.3840 0.6282 -0.0757 0.2441 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A C 1272 O O . PRO A 170 ? 0.5970 0.3856 0.6171 -0.0803 0.2346 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A O 1273 C CB . PRO A 170 ? 0.5915 0.4005 0.6485 -0.0922 0.2469 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CB 1274 C CG . PRO A 170 ? 0.5726 0.4124 0.6539 -0.0899 0.2428 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CG 1275 C CD . PRO A 170 ? 0.5548 0.4113 0.6408 -0.0772 0.2286 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CD 1276 N N . ALA A 171 ? 0.6278 0.3810 0.6403 -0.0693 0.2568 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N 1277 C CA . ALA A 171 ? 0.6696 0.3929 0.6567 -0.0668 0.2659 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA 1278 C C . ALA A 171 ? 0.7077 0.4108 0.6743 -0.0852 0.2664 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C 1279 O O . ALA A 171 ? 0.7042 0.4089 0.6808 -0.0992 0.2675 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O 1280 C CB . ALA A 171 ? 0.6861 0.3853 0.6712 -0.0534 0.2809 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB 1281 N N . LEU A 172 ? 0.7488 0.4304 0.6850 -0.0859 0.2655 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A N 1282 C CA . LEU A 172 ? 0.8016 0.4554 0.7111 -0.1045 0.2622 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CA 1283 C C . LEU A 172 ? 0.8684 0.4677 0.7312 -0.0967 0.2796 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A C 1284 O O . LEU A 172 ? 0.8611 0.4519 0.7115 -0.0771 0.2907 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A O 1285 C CB . LEU A 172 ? 0.8017 0.4794 0.7108 -0.1154 0.2365 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CB 1286 C CG . LEU A 172 ? 0.7723 0.4981 0.7302 -0.1281 0.2217 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CG 1287 C CD1 . LEU A 172 ? 0.7843 0.5330 0.7437 -0.1362 0.1933 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD1 1288 C CD2 . LEU A 172 ? 0.7811 0.5008 0.7585 -0.1480 0.2305 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD2 1289 N N . LEU A 173 ? 0.9436 0.5050 0.7819 -0.1133 0.2830 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N 1290 C CA . LEU A 173 ? 1.0306 0.5296 0.8195 -0.1070 0.3032 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA 1291 C C . LEU A 173 ? 1.1058 0.5774 0.8415 -0.1113 0.2911 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C 1292 O O . LEU A 173 ? 1.1279 0.6053 0.8575 -0.1337 0.2655 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O 1293 C CB . LEU A 173 ? 1.0612 0.5249 0.8461 -0.1236 0.3134 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB 1294 C CG . LEU A 173 ? 1.1134 0.5181 0.8691 -0.1095 0.3439 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG 1295 C CD1 . LEU A 173 ? 1.0824 0.5003 0.8578 -0.0776 0.3620 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1296 C CD2 . LEU A 173 ? 1.1384 0.5196 0.9029 -0.1266 0.3518 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1297 N N . LEU A 174 ? 1.1664 0.6091 0.8649 -0.0895 0.3090 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N 1298 C CA . LEU A 174 ? 1.2504 0.6573 0.8830 -0.0882 0.3017 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA 1299 C C . LEU A 174 ? 1.3287 0.6581 0.8994 -0.0774 0.3334 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C 1300 O O . LEU A 174 ? 1.3254 0.6376 0.8838 -0.0516 0.3634 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O 1301 C CB . LEU A 174 ? 1.2375 0.6777 0.8778 -0.0691 0.2997 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB 1302 C CG . LEU A 174 ? 1.3151 0.7269 0.8895 -0.0606 0.2938 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG 1303 C CD1 . LEU A 174 ? 1.3733 0.7753 0.9068 -0.0824 0.2536 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1304 C CD2 . LEU A 174 ? 1.2443 0.7019 0.8521 -0.0435 0.2942 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1305 N N . SER A 175 ? 1.3934 0.6762 0.9301 -0.0981 0.3281 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N 1306 C CA . SER A 175 ? 1.4798 0.6803 0.9572 -0.0912 0.3587 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA 1307 C C . SER A 175 ? 1.4432 0.6379 0.9496 -0.0620 0.4008 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C 1308 O O . SER A 175 ? 1.4559 0.6194 0.9323 -0.0357 0.4316 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O 1309 C CB . SER A 175 ? 1.5906 0.7260 0.9719 -0.0878 0.3583 -0.1593 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB 1310 O OG . SER A 175 ? 1.6000 0.7569 0.9711 -0.0661 0.3628 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG 1311 N N . GLY A 176 ? 1.3803 0.6077 0.9482 -0.0665 0.4010 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N 1312 C CA . GLY A 176 ? 1.3590 0.5802 0.9584 -0.0420 0.4332 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA 1313 C C . GLY A 176 ? 1.2723 0.5607 0.9388 -0.0222 0.4339 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C 1314 O O . GLY A 176 ? 1.2529 0.5500 0.9594 -0.0071 0.4483 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O 1315 N N . LEU A 177 ? 1.2269 0.5594 0.9045 -0.0225 0.4164 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1316 C CA . LEU A 177 ? 1.1508 0.5417 0.8884 -0.0056 0.4163 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1317 C C . LEU A 177 ? 1.0815 0.5342 0.8540 -0.0214 0.3816 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1318 O O . LEU A 177 ? 1.0913 0.5460 0.8367 -0.0387 0.3599 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1319 C CB . LEU A 177 ? 1.1807 0.5588 0.9008 0.0166 0.4401 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1320 C CG . LEU A 177 ? 1.2587 0.5740 0.9435 0.0374 0.4816 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1321 C CD1 . LEU A 177 ? 1.2865 0.5897 0.9501 0.0576 0.5074 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1322 C CD2 . LEU A 177 ? 1.2371 0.5635 0.9795 0.0547 0.4992 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1323 N N . TYR A 178 ? 1.0111 0.5118 0.8433 -0.0139 0.3759 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A N 1324 C CA . TYR A 178 ? 0.9441 0.4989 0.8106 -0.0256 0.3475 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CA 1325 C C . TYR A 178 ? 0.9211 0.5054 0.7974 -0.0179 0.3406 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A C 1326 O O . TYR A 178 ? 0.9188 0.4976 0.8010 0.0001 0.3599 0.0044 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A O 1327 C CB . TYR A 178 ? 0.8959 0.4785 0.8096 -0.0217 0.3430 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CB 1328 C CG . TYR A 178 ? 0.9103 0.4693 0.8144 -0.0334 0.3448 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CG 1329 C CD1 . TYR A 178 ? 0.8933 0.4655 0.7967 -0.0558 0.3286 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD1 1330 C CD2 . TYR A 178 ? 0.9357 0.4586 0.8345 -0.0213 0.3650 0.0018 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD2 1331 C CE1 . TYR A 178 ? 0.9102 0.4584 0.8066 -0.0679 0.3345 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE1 1332 C CE2 . TYR A 178 ? 0.9607 0.4561 0.8470 -0.0322 0.3688 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE2 1333 C CZ . TYR A 178 ? 0.9458 0.4532 0.8303 -0.0566 0.3544 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CZ 1334 O OH . TYR A 178 ? 0.9756 0.4545 0.8504 -0.0683 0.3621 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A OH 1335 N N . THR A 179 ? 0.8968 0.5112 0.7773 -0.0315 0.3153 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N 1336 C CA . THR A 179 ? 0.8781 0.5212 0.7693 -0.0255 0.3053 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1337 C C . THR A 179 ? 0.8143 0.5044 0.7471 -0.0339 0.2824 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C 1338 O O . THR A 179 ? 0.8097 0.5084 0.7448 -0.0493 0.2690 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O 1339 C CB . THR A 179 ? 0.9362 0.5597 0.7761 -0.0304 0.2960 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB 1340 O OG1 . THR A 179 ? 1.0395 0.6102 0.8279 -0.0212 0.3197 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1341 C CG2 . THR A 179 ? 0.9225 0.5730 0.7722 -0.0227 0.2860 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1342 N N . LEU A 180 ? 0.7668 0.4844 0.7327 -0.0241 0.2800 0.0059 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1343 C CA . LEU A 180 ? 0.7131 0.4674 0.7075 -0.0298 0.2598 0.0058 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1344 C C . LEU A 180 ? 0.7043 0.4749 0.7103 -0.0210 0.2555 0.0150 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1345 O O . LEU A 180 ? 0.7203 0.4766 0.7190 -0.0104 0.2704 0.0244 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1346 C CB . LEU A 180 ? 0.6799 0.4470 0.7046 -0.0308 0.2574 0.0109 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1347 C CG . LEU A 180 ? 0.6607 0.4346 0.7169 -0.0193 0.2608 0.0265 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1348 C CD1 . LEU A 180 ? 0.6364 0.4330 0.7178 -0.0146 0.2517 0.0342 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1349 C CD2 . LEU A 180 ? 0.6498 0.4256 0.7145 -0.0231 0.2537 0.0269 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1350 N N . SER A 181 ? 0.6854 0.4829 0.7093 -0.0250 0.2380 0.0128 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1351 C CA . SER A 181 ? 0.6712 0.4824 0.7062 -0.0179 0.2318 0.0206 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1352 C C . SER A 181 ? 0.6366 0.4702 0.7059 -0.0186 0.2215 0.0232 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1353 O O . SER A 181 ? 0.6321 0.4732 0.7085 -0.0254 0.2163 0.0164 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1354 C CB . SER A 181 ? 0.6935 0.5087 0.7053 -0.0201 0.2179 0.0129 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1355 O OG . SER A 181 ? 0.7444 0.5323 0.7161 -0.0146 0.2263 0.0147 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1356 N N . SER A 182 ? 0.6202 0.4590 0.7060 -0.0118 0.2201 0.0329 ? ? ? ? ? ? 182 SER A N 1357 C CA . SER A 182 ? 0.5886 0.4417 0.6968 -0.0123 0.2081 0.0326 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CA 1358 C C . SER A 182 ? 0.5820 0.4374 0.6903 -0.0057 0.2042 0.0378 ? ? ? ? ? ? 182 SER A C 1359 O O . SER A 182 ? 0.5857 0.4296 0.6877 -0.0001 0.2137 0.0478 ? ? ? ? ? ? 182 SER A O 1360 C CB . SER A 182 ? 0.5778 0.4291 0.7119 -0.0124 0.2076 0.0397 ? ? ? ? ? ? 182 SER A CB 1361 O OG . SER A 182 ? 0.5786 0.4347 0.7213 -0.0142 0.1946 0.0352 ? ? ? ? ? ? 182 SER A OG 1362 N N . SER A 183 ? 0.5680 0.4352 0.6818 -0.0049 0.1931 0.0323 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1363 C CA . SER A 183 ? 0.5675 0.4341 0.6839 0.0034 0.1887 0.0383 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1364 C C . SER A 183 ? 0.5526 0.4158 0.6899 0.0034 0.1848 0.0388 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1365 O O . SER A 183 ? 0.5454 0.4109 0.6871 -0.0014 0.1813 0.0307 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1366 C CB . SER A 183 ? 0.5732 0.4548 0.6819 0.0073 0.1783 0.0322 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1367 O OG . SER A 183 ? 0.5556 0.4519 0.6815 0.0058 0.1741 0.0236 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1368 N N . VAL A 184 ? 0.5509 0.4028 0.6959 0.0086 0.1860 0.0482 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A N 1369 C CA . VAL A 184 ? 0.5385 0.3800 0.6989 0.0079 0.1801 0.0470 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CA 1370 C C . VAL A 184 ? 0.5492 0.3812 0.7071 0.0183 0.1801 0.0531 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A C 1371 O O . VAL A 184 ? 0.5583 0.3840 0.7088 0.0238 0.1867 0.0650 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A O 1372 C CB . VAL A 184 ? 0.5297 0.3615 0.7132 -0.0007 0.1800 0.0529 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CB 1373 C CG1 . VAL A 184 ? 0.5416 0.3667 0.7378 0.0008 0.1929 0.0690 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG1 1374 C CG2 . VAL A 184 ? 0.5422 0.3587 0.7340 -0.0044 0.1682 0.0469 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG2 1375 N N . THR A 185 ? 0.5534 0.3800 0.7128 0.0225 0.1745 0.0456 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1376 C CA . THR A 185 ? 0.5724 0.3887 0.7297 0.0355 0.1747 0.0508 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1377 C C . THR A 185 ? 0.5908 0.3780 0.7553 0.0334 0.1732 0.0482 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1378 O O . THR A 185 ? 0.5896 0.3690 0.7500 0.0297 0.1690 0.0354 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1379 C CB . THR A 185 ? 0.5711 0.4088 0.7258 0.0465 0.1714 0.0442 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1380 O OG1 . THR A 185 ? 0.5564 0.4166 0.7039 0.0460 0.1683 0.0465 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1381 C CG2 . THR A 185 ? 0.5928 0.4198 0.7496 0.0637 0.1709 0.0507 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1382 N N . VAL A 186 ? 0.6159 0.3820 0.7863 0.0354 0.1774 0.0608 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A N 1383 C CA . VAL A 186 ? 0.6430 0.3751 0.8217 0.0310 0.1756 0.0597 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CA 1384 C C . VAL A 186 ? 0.6811 0.3928 0.8532 0.0468 0.1823 0.0706 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A C 1385 O O . VAL A 186 ? 0.6714 0.3968 0.8333 0.0594 0.1861 0.0815 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A O 1386 C CB . VAL A 186 ? 0.6366 0.3603 0.8403 0.0134 0.1754 0.0668 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CB 1387 C CG1 . VAL A 186 ? 0.6118 0.3551 0.8231 0.0011 0.1664 0.0578 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CG1 1388 C CG2 . VAL A 186 ? 0.6374 0.3646 0.8485 0.0159 0.1907 0.0870 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A CG2 1389 N N . THR A 187 ? 0.7285 0.4036 0.9027 0.0464 0.1821 0.0679 ? ? ? ? ? ? 187 THR A N 1390 C CA . THR A 187 ? 0.7807 0.4286 0.9487 0.0621 0.1901 0.0807 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CA 1391 C C . THR A 187 ? 0.7997 0.4353 0.9759 0.0571 0.2008 0.1021 ? ? ? ? ? ? 187 THR A C 1392 O O . THR A 187 ? 0.7873 0.4283 0.9838 0.0385 0.2027 0.1046 ? ? ? ? ? ? 187 THR A O 1393 C CB . THR A 187 ? 0.8233 0.4269 0.9872 0.0631 0.1891 0.0703 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CB 1394 O OG1 . THR A 187 ? 0.8426 0.4227 1.0215 0.0391 0.1831 0.0652 ? ? ? ? ? ? 187 THR A OG1 1395 C CG2 . THR A 187 ? 0.8149 0.4252 0.9638 0.0723 0.1857 0.0509 ? ? ? ? ? ? 187 THR A CG2 1396 N N . SER A 188 ? 0.8402 0.4589 1.0012 0.0750 0.2091 0.1189 ? ? ? ? ? ? 188 SER A N 1397 C CA . SER A 188 ? 0.8718 0.4744 1.0290 0.0745 0.2245 0.1422 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CA 1398 C C . SER A 188 ? 0.8930 0.4633 1.0791 0.0547 0.2359 0.1495 ? ? ? ? ? ? 188 SER A C 1399 O O . SER A 188 ? 0.8958 0.4668 1.0929 0.0461 0.2510 0.1646 ? ? ? ? ? ? 188 SER A O 1400 C CB . SER A 188 ? 0.9142 0.4970 1.0412 0.1004 0.2288 0.1597 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CB 1401 O OG . SER A 188 ? 0.9049 0.5217 1.0132 0.1170 0.2153 0.1554 ? ? ? ? ? ? 188 SER A OG 1402 N N . ASN A 189 ? 0.9226 0.4613 1.1203 0.0486 0.2307 0.1400 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A N 1403 C CA . ASN A 189 ? 0.9453 0.4550 1.1793 0.0239 0.2345 0.1417 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CA 1404 C C . ASN A 189 ? 0.9031 0.4437 1.1747 -0.0011 0.2246 0.1324 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A C 1405 O O . ASN A 189 ? 0.9191 0.4499 1.2324 -0.0215 0.2304 0.1408 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A O 1406 C CB . ASN A 189 ? 0.9855 0.4477 1.2168 0.0213 0.2266 0.1287 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CB 1407 C CG . ASN A 189 ? 0.9761 0.4447 1.1820 0.0320 0.2105 0.1043 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CG 1408 O OD1 . ASN A 189 ? 0.9398 0.4520 1.1359 0.0385 0.2035 0.0963 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A OD1 1409 N ND2 . ASN A 189 ? 1.0257 0.4454 1.2179 0.0357 0.2084 0.0934 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A ND2 1410 N N . THR A 190 ? 0.8547 0.4318 1.1161 0.0003 0.2099 0.1163 ? ? ? ? ? ? 190 THR A N 1411 C CA . THR A 190 ? 0.8183 0.4262 1.1111 -0.0190 0.1990 0.1091 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CA 1412 C C . THR A 190 ? 0.7925 0.4251 1.1088 -0.0217 0.2183 0.1290 ? ? ? ? ? ? 190 THR A C 1413 O O . THR A 190 ? 0.7956 0.4362 1.1607 -0.0403 0.2194 0.1348 ? ? ? ? ? ? 190 THR A O 1414 C CB . THR A 190 ? 0.7896 0.4259 1.0577 -0.0134 0.1829 0.0897 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CB 1415 O OG1 . THR A 190 ? 0.8092 0.4218 1.0464 -0.0039 0.1740 0.0737 ? ? ? ? ? ? 190 THR A OG1 1416 C CG2 . THR A 190 ? 0.7755 0.4323 1.0707 -0.0324 0.1660 0.0803 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CG2 1417 N N . TRP A 191 ? 0.7696 0.4132 1.0514 -0.0028 0.2329 0.1392 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A N 1418 C CA . TRP A 191 ? 0.7473 0.4077 1.0353 -0.0017 0.2540 0.1557 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CA 1419 C C . TRP A 191 ? 0.7940 0.4263 1.0499 0.0141 0.2781 0.1778 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A C 1420 O O . TRP A 191 ? 0.8060 0.4264 1.0187 0.0320 0.2718 0.1766 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A O 1421 C CB . TRP A 191 ? 0.6988 0.3936 0.9630 0.0049 0.2462 0.1446 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CB 1422 C CG . TRP A 191 ? 0.6781 0.3859 0.9461 0.0056 0.2676 0.1576 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CG 1423 C CD1 . TRP A 191 ? 0.6488 0.3773 0.9606 -0.0066 0.2727 0.1595 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CD1 1424 C CD2 . TRP A 191 ? 0.6918 0.3879 0.9147 0.0214 0.2879 0.1712 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CD2 1425 N NE1 . TRP A 191 ? 0.6537 0.3833 0.9515 0.0014 0.2994 0.1731 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A NE1 1426 C CE2 . TRP A 191 ? 0.6835 0.3902 0.9214 0.0180 0.3086 0.1795 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CE2 1427 C CE3 . TRP A 191 ? 0.7209 0.3962 0.8893 0.0395 0.2888 0.1773 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CE3 1428 C CZ2 . TRP A 191 ? 0.7149 0.4056 0.9062 0.0316 0.3330 0.1920 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CZ2 1429 C CZ3 . TRP A 191 ? 0.7532 0.4149 0.8755 0.0519 0.3073 0.1900 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CZ3 1430 C CH2 . TRP A 191 ? 0.7526 0.4191 0.8822 0.0476 0.3304 0.1963 ? ? ? ? ? ? 191 TRP A CH2 1431 N N . PRO A 192 ? 0.8343 0.4554 1.1091 0.0096 0.3065 0.1991 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A N 1432 C CA . PRO A 192 ? 0.8200 0.4640 1.1516 -0.0074 0.3185 0.2042 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CA 1433 C C . PRO A 192 ? 0.8254 0.4659 1.2316 -0.0318 0.3153 0.2065 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A C 1434 O O . PRO A 192 ? 0.8075 0.4674 1.2701 -0.0443 0.3291 0.2165 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A O 1435 C CB . PRO A 192 ? 0.8566 0.4869 1.1644 0.0043 0.3569 0.2282 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CB 1436 C CG . PRO A 192 ? 0.9076 0.4963 1.1611 0.0208 0.3653 0.2404 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CG 1437 C CD . PRO A 192 ? 0.8888 0.4814 1.1133 0.0287 0.3304 0.2201 ? ? ? ? ? ? 192 PRO A CD 1438 N N . SER A 193 ? 0.8592 0.4753 1.2676 -0.0386 0.2961 0.1964 ? ? ? ? ? ? 193 SER A N 1439 C CA . SER A 193 ? 0.8856 0.4884 1.3590 -0.0641 0.2892 0.1969 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CA 1440 C C . SER A 193 ? 0.8482 0.4890 1.3761 -0.0835 0.2642 0.1834 ? ? ? ? ? ? 193 SER A C 1441 O O . SER A 193 ? 0.8570 0.5126 1.4571 -0.1017 0.2718 0.1951 ? ? ? ? ? ? 193 SER A O 1442 C CB . SER A 193 ? 0.9181 0.4797 1.3680 -0.0654 0.2706 0.1836 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CB 1443 O OG . SER A 193 ? 0.9398 0.4799 1.3220 -0.0387 0.2789 0.1868 ? ? ? ? ? ? 193 SER A OG 1444 N N . GLN A 194 ? 0.8265 0.4822 1.3211 -0.0785 0.2350 0.1603 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A N 1445 C CA . GLN A 194 ? 0.8114 0.5023 1.3397 -0.0906 0.2099 0.1481 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CA 1446 C C . GLN A 194 ? 0.7731 0.4994 1.2903 -0.0763 0.2264 0.1553 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A C 1447 O O . GLN A 194 ? 0.7623 0.4852 1.2203 -0.0564 0.2396 0.1554 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A O 1448 C CB . GLN A 194 ? 0.8276 0.5085 1.3162 -0.0913 0.1739 0.1207 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CB 1449 C CG . GLN A 194 ? 0.8846 0.5221 1.3724 -0.1046 0.1551 0.1086 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CG 1450 C CD . GLN A 194 ? 0.9026 0.5230 1.3341 -0.0997 0.1268 0.0813 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CD 1451 O OE1 . GLN A 194 ? 0.8836 0.5293 1.2932 -0.0933 0.1152 0.0714 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A OE1 1452 N NE2 . GLN A 194 ? 0.9624 0.5350 1.3656 -0.1003 0.1206 0.0701 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A NE2 1453 N N . THR A 195 ? 0.7543 0.5135 1.3303 -0.0866 0.2235 0.1608 ? ? ? ? ? ? 195 THR A N 1454 C CA . THR A 195 ? 0.7301 0.5174 1.3025 -0.0737 0.2433 0.1690 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CA 1455 C C . THR A 195 ? 0.6959 0.4962 1.2213 -0.0656 0.2191 0.1487 ? ? ? ? ? ? 195 THR A C 1456 O O . THR A 195 ? 0.6787 0.4829 1.2120 -0.0758 0.1852 0.1332 ? ? ? ? ? ? 195 THR A O 1457 C CB . THR A 195 ? 0.7281 0.5467 1.3891 -0.0849 0.2530 0.1852 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CB 1458 O OG1 . THR A 195 ? 0.7116 0.5511 1.4127 -0.0995 0.2120 0.1722 ? ? ? ? ? ? 195 THR A OG1 1459 C CG2 . THR A 195 ? 0.7622 0.5678 1.4813 -0.0969 0.2789 0.2064 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CG2 1460 N N . ILE A 196 ? 0.6836 0.4859 1.1561 -0.0480 0.2363 0.1487 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A N 1461 C CA . ILE A 196 ? 0.6702 0.4849 1.1019 -0.0410 0.2198 0.1320 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CA 1462 C C . ILE A 196 ? 0.6550 0.4901 1.0970 -0.0338 0.2391 0.1407 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A C 1463 O O . ILE A 196 ? 0.6545 0.4823 1.0799 -0.0233 0.2704 0.1532 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A O 1464 C CB . ILE A 196 ? 0.6853 0.4838 1.0477 -0.0284 0.2189 0.1213 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CB 1465 C CG1 . ILE A 196 ? 0.6979 0.4764 1.0515 -0.0338 0.1974 0.1091 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CG1 1466 C CG2 . ILE A 196 ? 0.6635 0.4765 0.9885 -0.0212 0.2123 0.1085 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CG2 1467 C CD1 . ILE A 196 ? 0.7027 0.4673 1.0027 -0.0196 0.1984 0.1020 ? ? ? ? ? ? 196 ILE A CD1 1468 N N . THR A 197 ? 0.6432 0.4984 1.1074 -0.0379 0.2205 0.1343 ? ? ? ? ? ? 197 THR A N 1469 C CA . THR A 197 ? 0.6413 0.5142 1.1220 -0.0304 0.2369 0.1424 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CA 1470 C C . THR A 197 ? 0.6344 0.5090 1.0672 -0.0245 0.2226 0.1266 ? ? ? ? ? ? 197 THR A C 1471 O O . THR A 197 ? 0.6212 0.4944 1.0391 -0.0304 0.1935 0.1126 ? ? ? ? ? ? 197 THR A O 1472 C CB . THR A 197 ? 0.6338 0.5318 1.2005 -0.0392 0.2302 0.1549 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CB 1473 O OG1 . THR A 197 ? 0.6447 0.5415 1.2623 -0.0461 0.2495 0.1715 ? ? ? ? ? ? 197 THR A OG1 1474 C CG2 . THR A 197 ? 0.6256 0.5411 1.2125 -0.0278 0.2488 0.1643 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CG2 1475 N N . CYS A 198 ? 0.6490 0.5214 1.0546 -0.0132 0.2460 0.1292 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1476 C CA . CYS A 198 ? 0.6468 0.5186 1.0130 -0.0085 0.2391 0.1170 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1477 C C . CYS A 198 ? 0.6302 0.5177 1.0409 -0.0057 0.2399 0.1258 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1478 O O . CYS A 198 ? 0.6202 0.5134 1.0672 0.0006 0.2658 0.1413 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1479 C CB . CYS A 198 ? 0.6718 0.5265 0.9818 0.0008 0.2625 0.1141 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1480 S SG . CYS A 198 ? 0.6962 0.5455 0.9651 0.0048 0.2622 0.1016 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1481 N N . ASN A 199 ? 0.6300 0.5224 1.0370 -0.0085 0.2137 0.1173 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A N 1482 C CA . ASN A 199 ? 0.6432 0.5498 1.0910 -0.0036 0.2086 0.1266 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CA 1483 C C . ASN A 199 ? 0.6470 0.5402 1.0476 0.0044 0.2140 0.1192 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A C 1484 O O . ASN A 199 ? 0.6377 0.5197 0.9941 0.0001 0.1958 0.1055 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A O 1485 C CB . ASN A 199 ? 0.6468 0.5655 1.1296 -0.0127 0.1687 0.1259 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CB 1486 C CG . ASN A 199 ? 0.6510 0.5707 1.1564 -0.0259 0.1538 0.1240 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A CG 1487 O OD1 . ASN A 199 ? 0.6719 0.5756 1.1383 -0.0333 0.1312 0.1092 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A OD1 1488 N ND2 . ASN A 199 ? 0.6509 0.5858 1.2190 -0.0287 0.1693 0.1395 ? ? ? ? ? ? 199 ASN A ND2 1489 N N . VAL A 200 ? 0.6505 0.5418 1.0623 0.0162 0.2412 0.1290 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N 1490 C CA . VAL A 200 ? 0.6667 0.5385 1.0333 0.0234 0.2514 0.1223 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA 1491 C C . VAL A 200 ? 0.6688 0.5487 1.0780 0.0350 0.2524 0.1361 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C 1492 O O . VAL A 200 ? 0.6707 0.5660 1.1376 0.0438 0.2701 0.1526 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O 1493 C CB . VAL A 200 ? 0.6855 0.5345 1.0074 0.0285 0.2851 0.1178 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB 1494 C CG1 . VAL A 200 ? 0.7122 0.5364 0.9905 0.0339 0.2958 0.1101 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1 1495 C CG2 . VAL A 200 ? 0.6800 0.5230 0.9604 0.0189 0.2782 0.1052 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2 1496 N N . ALA A 201 ? 0.6644 0.5333 1.0466 0.0362 0.2351 0.1308 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A N 1497 C CA . ALA A 201 ? 0.6776 0.5486 1.0903 0.0499 0.2339 0.1441 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A CA 1498 C C . ALA A 201 ? 0.7112 0.5475 1.0659 0.0563 0.2533 0.1367 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A C 1499 O O . ALA A 201 ? 0.7286 0.5450 1.0236 0.0459 0.2484 0.1205 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A O 1500 C CB . ALA A 201 ? 0.6719 0.5558 1.1049 0.0468 0.1909 0.1479 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A CB 1501 N N . HIS A 202 ? 0.7337 0.5620 1.1099 0.0731 0.2773 0.1487 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A N 1502 C CA . HIS A 202 ? 0.7638 0.5535 1.0894 0.0800 0.2964 0.1430 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CA 1503 C C . HIS A 202 ? 0.7857 0.5777 1.1523 0.0991 0.2926 0.1619 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A C 1504 O O . HIS A 202 ? 0.7940 0.5905 1.2050 0.1167 0.3184 0.1764 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A O 1505 C CB . HIS A 202 ? 0.7815 0.5452 1.0765 0.0836 0.3370 0.1362 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CB 1506 C CG . HIS A 202 ? 0.8122 0.5299 1.0512 0.0873 0.3560 0.1271 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CG 1507 N ND1 . HIS A 202 ? 0.8467 0.5368 1.0862 0.1054 0.3910 0.1339 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A ND1 1508 C CD2 . HIS A 202 ? 0.8222 0.5140 1.0051 0.0745 0.3467 0.1118 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CD2 1509 C CE1 . HIS A 202 ? 0.8828 0.5283 1.0648 0.1026 0.4003 0.1218 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A CE1 1510 N NE2 . HIS A 202 ? 0.8653 0.5131 1.0155 0.0829 0.3737 0.1088 ? ? ? ? ? ? 202 HIS A NE2 1511 N N . PRO A 203 ? 0.8018 0.5903 1.1545 0.0975 0.2607 0.1635 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N 1512 C CA . PRO A 203 ? 0.8196 0.6121 1.2108 0.1167 0.2474 0.1835 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA 1513 C C . PRO A 203 ? 0.8337 0.5992 1.2278 0.1380 0.2844 0.1930 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C 1514 O O . PRO A 203 ? 0.8174 0.6034 1.2792 0.1581 0.2891 0.2135 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O 1515 C CB . PRO A 203 ? 0.8459 0.6164 1.1814 0.1094 0.2166 0.1778 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB 1516 C CG . PRO A 203 ? 0.8224 0.6022 1.1290 0.0868 0.2011 0.1599 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG 1517 C CD . PRO A 203 ? 0.8009 0.5817 1.1020 0.0792 0.2342 0.1483 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD 1518 N N . ALA A 204 ? 0.8539 0.5736 1.1788 0.1332 0.3110 0.1779 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1519 C CA . ALA A 204 ? 0.8920 0.5724 1.2043 0.1520 0.3476 0.1831 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1520 C C . ALA A 204 ? 0.8908 0.5822 1.2553 0.1704 0.3833 0.1942 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1521 O O . ALA A 204 ? 0.9485 0.6228 1.3363 0.1948 0.4061 0.2088 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1522 C CB . ALA A 204 ? 0.9156 0.5448 1.1438 0.1370 0.3670 0.1605 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1523 N N . SER A 205 ? 0.8548 0.5715 1.2369 0.1605 0.3909 0.1890 ? ? ? ? ? ? 205 SER A N 1524 C CA . SER A 205 ? 0.8571 0.5849 1.2894 0.1774 0.4287 0.2015 ? ? ? ? ? ? 205 SER A CA 1525 C C . SER A 205 ? 0.8172 0.6084 1.3523 0.1818 0.4113 0.2225 ? ? ? ? ? ? 205 SER A C 1526 O O . SER A 205 ? 0.8129 0.6196 1.3979 0.1926 0.4436 0.2341 ? ? ? ? ? ? 205 SER A O 1527 C CB . SER A 205 ? 0.8580 0.5608 1.2336 0.1656 0.4570 0.1834 ? ? ? ? ? ? 205 SER A CB 1528 O OG . SER A 205 ? 0.8174 0.5493 1.1891 0.1429 0.4296 0.1740 ? ? ? ? ? ? 205 SER A OG 1529 N N . SER A 206 ? 0.7974 0.6212 1.3622 0.1732 0.3615 0.2273 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1530 C CA . SER A 206 ? 0.7677 0.6507 1.4253 0.1699 0.3338 0.2427 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1531 C C . SER A 206 ? 0.7456 0.6474 1.4184 0.1546 0.3486 0.2372 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1532 O O . SER A 206 ? 0.7221 0.6636 1.4828 0.1591 0.3566 0.2544 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1533 C CB . SER A 206 ? 0.7722 0.6852 1.5289 0.1966 0.3433 0.2711 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1534 O OG . SER A 206 ? 0.7897 0.6845 1.5328 0.2125 0.3261 0.2786 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1535 N N . THR A 207 ? 0.7528 0.6262 1.3429 0.1368 0.3520 0.2147 ? ? ? ? ? ? 207 THR A N 1536 C CA . THR A 207 ? 0.7547 0.6353 1.3428 0.1247 0.3684 0.2094 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CA 1537 C C . THR A 207 ? 0.7409 0.6465 1.3339 0.1020 0.3236 0.2013 ? ? ? ? ? ? 207 THR A C 1538 O O . THR A 207 ? 0.7515 0.6421 1.2876 0.0907 0.2949 0.1858 ? ? ? ? ? ? 207 THR A O 1539 C CB . THR A 207 ? 0.7791 0.6101 1.2720 0.1218 0.3998 0.1904 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CB 1540 O OG1 . THR A 207 ? 0.8109 0.6120 1.2971 0.1435 0.4449 0.1974 ? ? ? ? ? ? 207 THR A OG1 1541 C CG2 . THR A 207 ? 0.7696 0.6029 1.2458 0.1093 0.4105 0.1845 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CG2 1542 N N . LYS A 208 ? 0.7388 0.6797 1.4018 0.0959 0.3203 0.2124 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A N 1543 C CA . LYS A 208 ? 0.7265 0.6834 1.3913 0.0740 0.2864 0.2037 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CA 1544 C C . LYS A 208 ? 0.7143 0.6740 1.3953 0.0695 0.3189 0.2082 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A C 1545 O O . LYS A 208 ? 0.7103 0.6896 1.4629 0.0790 0.3475 0.2277 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A O 1546 C CB . LYS A 208 ? 0.7434 0.7390 1.4859 0.0683 0.2417 0.2145 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CB 1547 C CG . LYS A 208 ? 0.7897 0.7788 1.5096 0.0729 0.2040 0.2118 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CG 1548 C CD . LYS A 208 ? 0.8056 0.8347 1.6168 0.0747 0.1655 0.2289 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CD 1549 C CE . LYS A 208 ? 0.8428 0.8583 1.6251 0.0865 0.1352 0.2309 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A CE 1550 N NZ . LYS A 208 ? 0.8607 0.9128 1.7233 0.0886 0.0873 0.2469 ? ? ? ? ? ? 208 LYS A NZ 1551 N N . VAL A 209 ? 0.7056 0.6442 1.3205 0.0568 0.3170 0.1919 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A N 1552 C CA . VAL A 209 ? 0.7148 0.6448 1.3240 0.0547 0.3490 0.1957 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CA 1553 C C . VAL A 209 ? 0.6906 0.6220 1.2802 0.0357 0.3211 0.1847 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A C 1554 O O . VAL A 209 ? 0.6884 0.6082 1.2230 0.0277 0.2930 0.1667 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A O 1555 C CB . VAL A 209 ? 0.7542 0.6416 1.2816 0.0661 0.3876 0.1878 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CB 1556 C CG1 . VAL A 209 ? 0.7757 0.6422 1.2596 0.0619 0.4083 0.1853 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG1 1557 C CG2 . VAL A 209 ? 0.7822 0.6637 1.3395 0.0872 0.4282 0.2030 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG2 1558 N N . ASP A 210 ? 0.6836 0.6274 1.3217 0.0295 0.3326 0.1968 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A N 1559 C CA . ASP A 210 ? 0.6746 0.6135 1.2961 0.0138 0.3137 0.1888 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CA 1560 C C . ASP A 210 ? 0.7004 0.6141 1.2857 0.0188 0.3537 0.1946 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A C 1561 O O . ASP A 210 ? 0.7273 0.6436 1.3542 0.0265 0.3918 0.2135 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A O 1562 C CB . ASP A 210 ? 0.6561 0.6256 1.3662 -0.0006 0.2883 0.1984 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CB 1563 C CG . ASP A 210 ? 0.6384 0.6283 1.3764 -0.0051 0.2424 0.1929 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A CG 1564 O OD1 . ASP A 210 ? 0.6244 0.5978 1.2965 -0.0050 0.2189 0.1755 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD1 1565 O OD2 . ASP A 210 ? 0.6368 0.6591 1.4638 -0.0080 0.2294 0.2070 ? ? ? ? ? ? 210 ASP A OD2 1566 N N . LYS A 211 ? 0.6956 0.5838 1.2033 0.0159 0.3460 0.1796 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A N 1567 C CA . LYS A 211 ? 0.7190 0.5799 1.1849 0.0206 0.3755 0.1853 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CA 1568 C C . LYS A 211 ? 0.7013 0.5587 1.1611 0.0085 0.3536 0.1808 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A C 1569 O O . LYS A 211 ? 0.6866 0.5400 1.1043 0.0038 0.3237 0.1631 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A O 1570 C CB . LYS A 211 ? 0.7557 0.5843 1.1294 0.0316 0.3889 0.1737 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CB 1571 C CG . LYS A 211 ? 0.8032 0.6218 1.1686 0.0453 0.4172 0.1771 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CG 1572 C CD . LYS A 211 ? 0.8497 0.6566 1.2408 0.0577 0.4673 0.1989 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CD 1573 C CE . LYS A 211 ? 0.8876 0.6882 1.2849 0.0724 0.4933 0.2022 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A CE 1574 N NZ . LYS A 211 ? 0.9475 0.7232 1.3443 0.0887 0.5508 0.2208 ? ? ? ? ? ? 211 LYS A NZ 1575 N N . LYS A 212 ? 0.7095 0.5662 1.2141 0.0044 0.3723 0.1981 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A N 1576 C CA . LYS A 212 ? 0.7129 0.5565 1.2087 -0.0046 0.3604 0.1973 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CA 1577 C C . LYS A 212 ? 0.7378 0.5463 1.1430 0.0073 0.3741 0.1937 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A C 1578 O O . LYS A 212 ? 0.7567 0.5447 1.1244 0.0207 0.4082 0.2025 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A O 1579 C CB . LYS A 212 ? 0.7337 0.5826 1.3050 -0.0130 0.3818 0.2191 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CB 1580 C CG . LYS A 212 ? 0.7494 0.5814 1.3213 -0.0246 0.3688 0.2191 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CG 1581 C CD . LYS A 212 ? 0.7607 0.6014 1.4230 -0.0373 0.3891 0.2410 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CD 1582 C CE . LYS A 212 ? 0.7769 0.5899 1.4337 -0.0476 0.3850 0.2438 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A CE 1583 N NZ . LYS A 212 ? 0.7895 0.6145 1.5459 -0.0643 0.4018 0.2639 ? ? ? ? ? ? 212 LYS A NZ 1584 N N . ILE A 213 ? 0.7293 0.5287 1.0982 0.0036 0.3469 0.1810 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A N 1585 C CA . ILE A 213 ? 0.7571 0.5281 1.0483 0.0151 0.3519 0.1784 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CA 1586 C C . ILE A 213 ? 0.7908 0.5360 1.0852 0.0172 0.3754 0.1982 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A C 1587 O O . ILE A 213 ? 0.7810 0.5234 1.1000 0.0087 0.3610 0.1989 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A O 1588 C CB . ILE A 213 ? 0.7446 0.5201 1.0021 0.0132 0.3152 0.1581 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CB 1589 C CG1 . ILE A 213 ? 0.7180 0.5173 0.9795 0.0085 0.2932 0.1401 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG1 1590 C CG2 . ILE A 213 ? 0.7764 0.5285 0.9597 0.0266 0.3168 0.1566 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG2 1591 C CD1 . ILE A 213 ? 0.7358 0.5335 0.9698 0.0158 0.3089 0.1383 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CD1 1592 N N . GLU A 214 ? 0.8292 0.5498 1.0945 0.0290 0.4140 0.2146 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N 1593 C CA . GLU A 214 ? 0.8825 0.5715 1.1425 0.0332 0.4444 0.2371 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA 1594 C C . GLU A 214 ? 0.9219 0.5741 1.0868 0.0485 0.4402 0.2360 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C 1595 O O . GLU A 214 ? 0.9279 0.5734 1.0296 0.0584 0.4327 0.2243 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O 1596 C CB . GLU A 214 ? 0.9175 0.5961 1.1980 0.0394 0.4951 0.2582 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB 1597 C CG . GLU A 214 ? 0.8769 0.5962 1.2607 0.0272 0.5015 0.2631 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG 1598 C CD . GLU A 214 ? 0.8670 0.6002 1.3427 0.0094 0.5039 0.2777 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD 1599 O OE1 . GLU A 214 ? 0.8700 0.5844 1.3336 0.0034 0.4916 0.2786 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1 1600 O OE2 . GLU A 214 ? 0.8666 0.6298 1.4318 0.0012 0.5178 0.2887 ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2 1601 N N . PRO A 215 ? 0.9496 0.5761 1.1042 0.0505 0.4433 0.2486 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A N 1602 C CA . PRO A 215 ? 1.0010 0.5896 1.0622 0.0689 0.4408 0.2522 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CA 1603 C C . PRO A 215 ? 1.0594 0.6085 1.0570 0.0841 0.4817 0.2680 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A C 1604 O O . PRO A 215 ? 1.0737 0.6183 1.1091 0.0813 0.5222 0.2836 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A O 1605 C CB . PRO A 215 ? 1.0255 0.5916 1.0988 0.0683 0.4407 0.2662 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CB 1606 C CG . PRO A 215 ? 0.9992 0.5814 1.1676 0.0487 0.4558 0.2745 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CG 1607 C CD . PRO A 215 ? 0.9418 0.5705 1.1639 0.0363 0.4425 0.2578 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CD 1608 N N . ARG A 216 ? 1.0993 0.6197 1.0027 0.1000 0.4702 0.2636 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A N 1609 C CA . ARG A 216 ? 1.1740 0.6511 0.9975 0.1151 0.5016 0.2718 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CA 1610 C C . ARG A 216 ? 1.2704 0.6918 1.0527 0.1279 0.5432 0.3023 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A C 1611 O O . ARG A 216 ? 1.3047 0.7060 1.0620 0.1342 0.5299 0.3120 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A O 1612 C CB . ARG A 216 ? 1.1924 0.6578 0.9262 0.1251 0.4651 0.2530 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CB 1613 C CG . ARG A 216 ? 1.1128 0.6273 0.8807 0.1125 0.4284 0.2242 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CG 1614 C CD . ARG A 216 ? 1.1248 0.6360 0.8246 0.1184 0.3859 0.2067 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CD 1615 N NE . ARG A 216 ? 1.0507 0.6086 0.7886 0.1048 0.3535 0.1808 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NE 1616 C CZ . ARG A 216 ? 1.0437 0.6034 0.7659 0.0995 0.3550 0.1649 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A CZ 1617 N NH1 . ARG A 216 ? 0.9797 0.5800 0.7391 0.0869 0.3262 0.1442 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NH1 1618 N NH2 . ARG A 216 ? 1.1139 0.6323 0.7844 0.1072 0.3886 0.1702 ? ? ? ? ? ? 216 ARG A NH2 1619 N N . GLY A 217 ? 1.3231 0.7178 1.0991 0.1331 0.5967 0.3187 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N 1620 C CA . GLY A 217 ? 1.4197 0.7513 1.1381 0.1481 0.6446 0.3486 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA 1621 C C . GLY A 217 ? 1.5183 0.7939 1.1001 0.1693 0.6465 0.3443 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C 1622 O O . GLY A 217 ? 1.5067 0.7912 1.0643 0.1694 0.6372 0.3237 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O 1623 N N . PRO A 218 ? 1.6269 0.8397 1.1124 0.1874 0.6557 0.3631 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A N 1624 C CA . PRO A 218 ? 1.7382 0.8859 1.0821 0.2083 0.6615 0.3610 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CA 1625 C C . PRO A 218 ? 1.8114 0.9161 1.1250 0.2172 0.7310 0.3736 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A C 1626 O O . PRO A 218 ? 1.9044 0.9561 1.1049 0.2321 0.7384 0.3658 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A O 1627 C CB . PRO A 218 ? 1.8272 0.9185 1.0874 0.2258 0.6567 0.3834 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CB 1628 C CG . PRO A 218 ? 1.7852 0.8940 1.1429 0.2159 0.6812 0.4066 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CG 1629 C CD . PRO A 218 ? 1.6492 0.8429 1.1441 0.1902 0.6573 0.3861 ? ? ? ? ? ? 218 PRO A CD 1630 N N . ASP B 1 ? 0.5063 0.3587 0.6148 -0.0343 0.0379 0.0152 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B N 1631 C CA . ASP B 1 ? 0.4727 0.3532 0.5835 -0.0302 0.0382 0.0047 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CA 1632 C C . ASP B 1 ? 0.4536 0.3583 0.5689 -0.0405 0.0367 0.0081 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B C 1633 O O . ASP B 1 ? 0.4628 0.3606 0.5816 -0.0537 0.0342 0.0129 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B O 1634 C CB . ASP B 1 ? 0.4753 0.3398 0.5792 -0.0301 0.0394 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CB 1635 C CG . ASP B 1 ? 0.4977 0.3425 0.5996 -0.0157 0.0455 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B CG 1636 O OD1 . ASP B 1 ? 0.5027 0.3388 0.6090 -0.0077 0.0472 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B OD1 1637 O OD2 . ASP B 1 ? 0.5062 0.3446 0.6030 -0.0115 0.0500 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 1 ASP B OD2 1638 N N . ILE B 2 ? 0.4314 0.3638 0.5478 -0.0344 0.0382 0.0064 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B N 1639 C CA . ILE B 2 ? 0.4203 0.3750 0.5404 -0.0403 0.0399 0.0081 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CA 1640 C C . ILE B 2 ? 0.4022 0.3601 0.5237 -0.0432 0.0379 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B C 1641 O O . ILE B 2 ? 0.3877 0.3500 0.5057 -0.0354 0.0381 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B O 1642 C CB . ILE B 2 ? 0.4161 0.3918 0.5292 -0.0314 0.0433 0.0122 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CB 1643 C CG1 . ILE B 2 ? 0.4378 0.4081 0.5451 -0.0280 0.0446 0.0274 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CG1 1644 C CG2 . ILE B 2 ? 0.4051 0.4004 0.5207 -0.0345 0.0487 0.0134 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CG2 1645 C CD1 . ILE B 2 ? 0.4459 0.4304 0.5372 -0.0197 0.0467 0.0323 ? ? ? ? ? ? 2 ILE B CD1 1646 N N . VAL B 3 ? 0.3999 0.3563 0.5280 -0.0552 0.0350 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B N 1647 C CA . VAL B 3 ? 0.3871 0.3433 0.5142 -0.0594 0.0314 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CA 1648 C C . VAL B 3 ? 0.3631 0.3479 0.4998 -0.0585 0.0345 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B C 1649 O O . VAL B 3 ? 0.3708 0.3704 0.5202 -0.0632 0.0369 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B O 1650 C CB . VAL B 3 ? 0.4061 0.3402 0.5318 -0.0741 0.0227 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CB 1651 C CG1 . VAL B 3 ? 0.4014 0.3362 0.5231 -0.0789 0.0173 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CG1 1652 C CG2 . VAL B 3 ? 0.4357 0.3336 0.5462 -0.0728 0.0218 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 3 VAL B CG2 1653 N N . LEU B 4 ? 0.3446 0.3361 0.4764 -0.0518 0.0360 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B N 1654 C CA . LEU B 4 ? 0.3311 0.3441 0.4694 -0.0493 0.0397 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CA 1655 C C . LEU B 4 ? 0.3342 0.3465 0.4776 -0.0568 0.0338 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B C 1656 O O . LEU B 4 ? 0.3428 0.3399 0.4755 -0.0573 0.0301 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B O 1657 C CB . LEU B 4 ? 0.3239 0.3420 0.4524 -0.0383 0.0435 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CB 1658 C CG . LEU B 4 ? 0.3324 0.3502 0.4517 -0.0311 0.0456 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CG 1659 C CD1 . LEU B 4 ? 0.3326 0.3553 0.4426 -0.0236 0.0454 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CD1 1660 C CD2 . LEU B 4 ? 0.3391 0.3653 0.4587 -0.0309 0.0517 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 4 LEU B CD2 1661 N N . THR B 5 ? 0.3295 0.3588 0.4895 -0.0620 0.0335 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 5 THR B N 1662 C CA . THR B 5 ? 0.3253 0.3577 0.4930 -0.0697 0.0254 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CA 1663 C C . THR B 5 ? 0.3096 0.3643 0.4881 -0.0613 0.0328 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 5 THR B C 1664 O O . THR B 5 ? 0.2948 0.3690 0.4897 -0.0578 0.0408 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 5 THR B O 1665 C CB . THR B 5 ? 0.3331 0.3673 0.5176 -0.0849 0.0155 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CB 1666 O OG1 . THR B 5 ? 0.3613 0.3674 0.5311 -0.0926 0.0088 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 5 THR B OG1 1667 C CG2 . THR B 5 ? 0.3317 0.3701 0.5237 -0.0940 0.0033 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 5 THR B CG2 1668 N N . GLN B 6 ? 0.3130 0.3626 0.4816 -0.0572 0.0318 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B N 1669 C CA . GLN B 6 ? 0.3044 0.3691 0.4805 -0.0486 0.0386 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CA 1670 C C . GLN B 6 ? 0.3021 0.3786 0.4965 -0.0550 0.0311 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B C 1671 O O . GLN B 6 ? 0.3096 0.3764 0.5013 -0.0666 0.0177 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B O 1672 C CB . GLN B 6 ? 0.3018 0.3552 0.4607 -0.0416 0.0412 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CB 1673 C CG . GLN B 6 ? 0.3111 0.3579 0.4567 -0.0349 0.0468 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CG 1674 C CD . GLN B 6 ? 0.3245 0.3636 0.4593 -0.0297 0.0481 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B CD 1675 O OE1 . GLN B 6 ? 0.3367 0.3669 0.4638 -0.0293 0.0463 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B OE1 1676 N NE2 . GLN B 6 ? 0.3305 0.3735 0.4677 -0.0255 0.0516 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 6 GLN B NE2 1677 N N . SER B 7 ? 0.2992 0.3955 0.5112 -0.0468 0.0397 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 7 SER B N 1678 C CA . SER B 7 ? 0.3054 0.4156 0.5373 -0.0494 0.0331 0.0021 ? ? ? ? ? ? 7 SER B CA 1679 C C . SER B 7 ? 0.2982 0.4175 0.5354 -0.0336 0.0472 0.0024 ? ? ? ? ? ? 7 SER B C 1680 O O . SER B 7 ? 0.2961 0.4160 0.5275 -0.0223 0.0625 0.0004 ? ? ? ? ? ? 7 SER B O 1681 C CB . SER B 7 ? 0.3082 0.4396 0.5722 -0.0594 0.0262 0.0220 ? ? ? ? ? ? 7 SER B CB 1682 O OG . SER B 7 ? 0.3136 0.4685 0.6013 -0.0485 0.0429 0.0353 ? ? ? ? ? ? 7 SER B OG 1683 N N . PRO B 8 ? 0.2893 0.4116 0.5333 -0.0324 0.0419 0.0048 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B N 1684 C CA . PRO B 8 ? 0.3013 0.4169 0.5418 -0.0453 0.0230 0.0052 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CA 1685 C C . PRO B 8 ? 0.3121 0.3990 0.5172 -0.0481 0.0197 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B C 1686 O O . PRO B 8 ? 0.3170 0.3937 0.5071 -0.0410 0.0303 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B O 1687 C CB . PRO B 8 ? 0.3021 0.4306 0.5599 -0.0384 0.0230 0.0148 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CB 1688 C CG . PRO B 8 ? 0.3002 0.4238 0.5506 -0.0211 0.0428 0.0070 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CG 1689 C CD . PRO B 8 ? 0.2973 0.4230 0.5451 -0.0171 0.0550 0.0050 ? ? ? ? ? ? 8 PRO B CD 1690 N N . ALA B 9 ? 0.3256 0.3998 0.5178 -0.0583 0.0052 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B N 1691 C CA . ALA B 9 ? 0.3366 0.3846 0.4971 -0.0592 0.0050 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B CA 1692 C C . ALA B 9 ? 0.3361 0.3824 0.4929 -0.0489 0.0139 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B C 1693 O O . ALA B 9 ? 0.3221 0.3549 0.4632 -0.0446 0.0219 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B O 1694 C CB . ALA B 9 ? 0.3573 0.3878 0.4985 -0.0723 -0.0116 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 9 ALA B CB 1695 N N . SER B 10 ? 0.3459 0.4061 0.5197 -0.0453 0.0118 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 10 SER B N 1696 C CA . SER B 10 ? 0.3555 0.4136 0.5295 -0.0344 0.0214 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CA 1697 C C . SER B 10 ? 0.3524 0.4311 0.5549 -0.0260 0.0243 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 10 SER B C 1698 O O . SER B 10 ? 0.3513 0.4496 0.5766 -0.0296 0.0176 0.0029 ? ? ? ? ? ? 10 SER B O 1699 C CB . SER B 10 ? 0.3715 0.4112 0.5235 -0.0381 0.0162 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CB 1700 O OG . SER B 10 ? 0.4045 0.4510 0.5633 -0.0416 0.0039 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 10 SER B OG 1701 N N . LEU B 11 ? 0.3581 0.4311 0.5602 -0.0150 0.0344 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B N 1702 C CA . LEU B 11 ? 0.3530 0.4388 0.5774 -0.0010 0.0465 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CA 1703 C C . LEU B 11 ? 0.3550 0.4256 0.5721 0.0072 0.0520 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B C 1704 O O . LEU B 11 ? 0.3525 0.4020 0.5472 0.0056 0.0553 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B O 1705 C CB . LEU B 11 ? 0.3593 0.4404 0.5759 0.0055 0.0609 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CB 1706 C CG . LEU B 11 ? 0.3654 0.4635 0.6009 0.0149 0.0729 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CG 1707 C CD1 . LEU B 11 ? 0.3794 0.4638 0.5921 0.0171 0.0822 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD1 1708 C CD2 . LEU B 11 ? 0.3809 0.4825 0.6315 0.0316 0.0865 0.0041 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD2 1709 N N . ALA B 12 ? 0.3615 0.4426 0.5997 0.0160 0.0533 0.0081 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B N 1710 C CA . ALA B 12 ? 0.3648 0.4287 0.5973 0.0256 0.0603 0.0069 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B CA 1711 C C . ALA B 12 ? 0.3703 0.4369 0.6198 0.0443 0.0781 0.0128 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B C 1712 O O . ALA B 12 ? 0.3624 0.4534 0.6431 0.0517 0.0792 0.0314 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B O 1713 C CB . ALA B 12 ? 0.3714 0.4389 0.6089 0.0212 0.0462 0.0201 ? ? ? ? ? ? 12 ALA B CB 1714 N N . VAL B 13 ? 0.3813 0.4220 0.6101 0.0517 0.0918 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B N 1715 C CA . VAL B 13 ? 0.4021 0.4351 0.6351 0.0706 0.1117 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CA 1716 C C . VAL B 13 ? 0.4354 0.4375 0.6561 0.0800 0.1195 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B C 1717 O O . VAL B 13 ? 0.4390 0.4178 0.6368 0.0704 0.1137 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B O 1718 C CB . VAL B 13 ? 0.4055 0.4274 0.6162 0.0713 0.1213 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CB 1719 C CG1 . VAL B 13 ? 0.4315 0.4398 0.6381 0.0920 0.1439 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CG1 1720 C CG2 . VAL B 13 ? 0.3868 0.4358 0.6087 0.0617 0.1142 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 13 VAL B CG2 1721 N N . SER B 14 ? 0.4671 0.4686 0.7047 0.0991 0.1337 0.0060 ? ? ? ? ? ? 14 SER B N 1722 C CA . SER B 14 ? 0.5000 0.4670 0.7252 0.1105 0.1436 0.0018 ? ? ? ? ? ? 14 SER B CA 1723 C C . SER B 14 ? 0.5354 0.4627 0.7231 0.1136 0.1554 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 14 SER B C 1724 O O . SER B 14 ? 0.5424 0.4713 0.7178 0.1153 0.1625 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 14 SER B O 1725 C CB . SER B 14 ? 0.5133 0.4904 0.7689 0.1328 0.1576 0.0224 ? ? ? ? ? ? 14 SER B CB 1726 O OG . SER B 14 ? 0.4977 0.5054 0.7860 0.1290 0.1428 0.0441 ? ? ? ? ? ? 14 SER B OG 1727 N N . LEU B 15 ? 0.5737 0.4634 0.7416 0.1134 0.1564 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B N 1728 C CA . LEU B 15 ? 0.6133 0.4590 0.7425 0.1146 0.1643 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CA 1729 C C . LEU B 15 ? 0.6462 0.4784 0.7655 0.1370 0.1872 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B C 1730 O O . LEU B 15 ? 0.6519 0.4926 0.7946 0.1565 0.2016 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B O 1731 C CB . LEU B 15 ? 0.6447 0.4509 0.7601 0.1120 0.1625 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CB 1732 C CG . LEU B 15 ? 0.6285 0.4392 0.7460 0.0896 0.1434 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CG 1733 C CD1 . LEU B 15 ? 0.6576 0.4336 0.7701 0.0898 0.1443 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CD1 1734 C CD2 . LEU B 15 ? 0.6236 0.4297 0.7200 0.0721 0.1332 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 15 LEU B CD2 1735 N N . GLY B 16 ? 0.6694 0.4815 0.7542 0.1349 0.1912 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B N 1736 C CA . GLY B 16 ? 0.7085 0.5043 0.7755 0.1565 0.2152 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B CA 1737 C C . GLY B 16 ? 0.6814 0.5219 0.7753 0.1652 0.2252 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B C 1738 O O . GLY B 16 ? 0.7288 0.5575 0.8079 0.1839 0.2480 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B O 1739 N N . GLN B 17 ? 0.6190 0.5075 0.7498 0.1516 0.2091 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B N 1740 C CA . GLN B 17 ? 0.5907 0.5237 0.7530 0.1563 0.2154 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CA 1741 C C . GLN B 17 ? 0.5599 0.5024 0.7041 0.1399 0.2050 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B C 1742 O O . GLN B 17 ? 0.5434 0.4620 0.6550 0.1255 0.1920 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B O 1743 C CB . GLN B 17 ? 0.5629 0.5402 0.7767 0.1507 0.2021 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CB 1744 C CG . GLN B 17 ? 0.5885 0.5635 0.8271 0.1671 0.2101 0.0141 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CG 1745 C CD . GLN B 17 ? 0.6249 0.5996 0.8771 0.1952 0.2395 0.0266 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B CD 1746 O OE1 . GLN B 17 ? 0.6750 0.6175 0.9171 0.2131 0.2549 0.0250 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B OE1 1747 N NE2 . GLN B 17 ? 0.6227 0.6322 0.8991 0.2001 0.2490 0.0403 ? ? ? ? ? ? 17 GLN B NE2 1748 N N . ARG B 18 ? 0.5429 0.5210 0.7115 0.1427 0.2112 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B N 1749 C CA . ARG B 18 ? 0.5267 0.5158 0.6824 0.1300 0.2043 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CA 1750 C C . ARG B 18 ? 0.4707 0.4907 0.6517 0.1082 0.1793 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B C 1751 O O . ARG B 18 ? 0.4484 0.4983 0.6690 0.1062 0.1728 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B O 1752 C CB . ARG B 18 ? 0.5434 0.5533 0.7132 0.1446 0.2262 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CB 1753 C CG . ARG B 18 ? 0.5477 0.5627 0.6982 0.1349 0.2234 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CG 1754 C CD . ARG B 18 ? 0.5766 0.6081 0.7375 0.1513 0.2495 0.0017 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CD 1755 N NE . ARG B 18 ? 0.6389 0.6451 0.7837 0.1779 0.2790 0.0022 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NE 1756 C CZ . ARG B 18 ? 0.6936 0.6531 0.7797 0.1895 0.2946 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B CZ 1757 N NH1 . ARG B 18 ? 0.7092 0.6451 0.7485 0.1765 0.2824 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NH1 1758 N NH2 . ARG B 18 ? 0.7336 0.6680 0.8066 0.2148 0.3224 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 18 ARG B NH2 1759 N N . ALA B 19 ? 0.4516 0.4624 0.6080 0.0923 0.1653 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B N 1760 C CA . ALA B 19 ? 0.4165 0.4515 0.5895 0.0735 0.1455 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B CA 1761 C C . ALA B 19 ? 0.4154 0.4597 0.5808 0.0704 0.1486 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B C 1762 O O . ALA B 19 ? 0.4304 0.4519 0.5612 0.0729 0.1537 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B O 1763 C CB . ALA B 19 ? 0.4013 0.4186 0.5558 0.0590 0.1283 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 19 ALA B CB 1764 N N . THR B 20 ? 0.4015 0.4780 0.5985 0.0639 0.1437 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 20 THR B N 1765 C CA . THR B 20 ? 0.4034 0.4910 0.5985 0.0599 0.1464 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CA 1766 C C . THR B 20 ? 0.3817 0.4812 0.5870 0.0399 0.1247 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 20 THR B C 1767 O O . THR B 20 ? 0.3719 0.4905 0.6060 0.0318 0.1136 0.0027 ? ? ? ? ? ? 20 THR B O 1768 C CB . THR B 20 ? 0.4069 0.5210 0.6332 0.0715 0.1643 0.0128 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CB 1769 O OG1 . THR B 20 ? 0.4422 0.5416 0.6578 0.0931 0.1875 0.0125 ? ? ? ? ? ? 20 THR B OG1 1770 C CG2 . THR B 20 ? 0.4058 0.5284 0.6274 0.0682 0.1699 0.0182 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CG2 1771 N N . ILE B 21 ? 0.3777 0.4633 0.5572 0.0325 0.1186 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B N 1772 C CA . ILE B 21 ? 0.3609 0.4493 0.5427 0.0161 0.1007 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CA 1773 C C . ILE B 21 ? 0.3608 0.4551 0.5400 0.0132 0.1034 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B C 1774 O O . ILE B 21 ? 0.3801 0.4624 0.5350 0.0204 0.1126 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B O 1775 C CB . ILE B 21 ? 0.3653 0.4309 0.5214 0.0112 0.0914 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CB 1776 C CG1 . ILE B 21 ? 0.3672 0.4257 0.5261 0.0129 0.0888 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CG1 1777 C CG2 . ILE B 21 ? 0.3551 0.4203 0.5101 -0.0020 0.0775 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CG2 1778 C CD1 . ILE B 21 ? 0.3747 0.4122 0.5126 0.0094 0.0831 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 21 ILE B CD1 1779 N N . SER B 22 ? 0.3509 0.4602 0.5515 0.0017 0.0942 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 22 SER B N 1780 C CA . SER B 22 ? 0.3597 0.4749 0.5620 -0.0022 0.0966 0.0006 ? ? ? ? ? ? 22 SER B CA 1781 C C . SER B 22 ? 0.3543 0.4554 0.5420 -0.0138 0.0826 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 22 SER B C 1782 O O . SER B 22 ? 0.3547 0.4467 0.5392 -0.0213 0.0700 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 22 SER B O 1783 C CB . SER B 22 ? 0.3560 0.4973 0.5963 -0.0080 0.0965 0.0219 ? ? ? ? ? ? 22 SER B CB 1784 O OG . SER B 22 ? 0.3735 0.5308 0.6313 0.0057 0.1137 0.0334 ? ? ? ? ? ? 22 SER B OG 1785 N N . CYS B 23 ? 0.3553 0.4539 0.5337 -0.0136 0.0869 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B N 1786 C CA . CYS B 23 ? 0.3548 0.4408 0.5228 -0.0223 0.0762 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B CA 1787 C C . CYS B 23 ? 0.3738 0.4678 0.5518 -0.0259 0.0807 0.0058 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B C 1788 O O . CYS B 23 ? 0.4040 0.5036 0.5759 -0.0169 0.0949 0.0130 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B O 1789 C CB . CYS B 23 ? 0.3528 0.4222 0.4919 -0.0160 0.0758 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B CB 1790 S SG . CYS B 23 ? 0.3578 0.4132 0.4876 -0.0228 0.0647 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 23 CYS B SG 1791 N N . ARG B 24 ? 0.3722 0.4643 0.5636 -0.0391 0.0695 0.0112 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B N 1792 C CA . ARG B 24 ? 0.3864 0.4829 0.5890 -0.0454 0.0716 0.0265 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CA 1793 C C . ARG B 24 ? 0.3744 0.4484 0.5590 -0.0498 0.0633 0.0197 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B C 1794 O O . ARG B 24 ? 0.3656 0.4238 0.5440 -0.0558 0.0516 0.0089 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B O 1795 C CB . ARG B 24 ? 0.4156 0.5260 0.6514 -0.0593 0.0636 0.0408 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CB 1796 C CG . ARG B 24 ? 0.4620 0.5770 0.7147 -0.0689 0.0644 0.0588 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CG 1797 C CD . ARG B 24 ? 0.4980 0.6253 0.7849 -0.0863 0.0513 0.0725 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CD 1798 N NE . ARG B 24 ? 0.5179 0.6775 0.8352 -0.0805 0.0604 0.0858 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NE 1799 C CZ . ARG B 24 ? 0.5535 0.7382 0.9130 -0.0917 0.0551 0.1064 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B CZ 1800 N NH1 . ARG B 24 ? 0.5837 0.7632 0.9597 -0.1129 0.0381 0.1163 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NH1 1801 N NH2 . ARG B 24 ? 0.5466 0.7614 0.9337 -0.0815 0.0668 0.1185 ? ? ? ? ? ? 24 ARG B NH2 1802 N N . ALA B 25 ? 0.3726 0.4440 0.5477 -0.0457 0.0706 0.0271 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B N 1803 C CA . ALA B 25 ? 0.3768 0.4279 0.5389 -0.0486 0.0636 0.0246 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CA 1804 C C . ALA B 25 ? 0.3677 0.4157 0.5473 -0.0614 0.0603 0.0398 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B C 1805 O O . ALA B 25 ? 0.3643 0.4303 0.5638 -0.0648 0.0678 0.0563 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B O 1806 C CB . ALA B 25 ? 0.3929 0.4405 0.5314 -0.0368 0.0707 0.0242 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CB 1807 N N . SER B 26 ? 0.3714 0.3955 0.5447 -0.0682 0.0499 0.0350 ? ? ? ? ? ? 26 SER B N 1808 C CA . SER B 26 ? 0.3944 0.4072 0.5807 -0.0822 0.0444 0.0477 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CA 1809 C C . SER B 26 ? 0.4111 0.4269 0.5980 -0.0792 0.0542 0.0647 ? ? ? ? ? ? 26 SER B C 1810 O O . SER B 26 ? 0.4280 0.4427 0.6324 -0.0912 0.0531 0.0804 ? ? ? ? ? ? 26 SER B O 1811 C CB . SER B 26 ? 0.4089 0.3875 0.5815 -0.0880 0.0327 0.0360 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CB 1812 O OG . SER B 26 ? 0.4166 0.3816 0.5699 -0.0752 0.0362 0.0289 ? ? ? ? ? ? 26 SER B OG 1813 N N . GLU B 27 ? 0.4223 0.4401 0.5887 -0.0644 0.0624 0.0622 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B N 1814 C CA . GLU B 27 ? 0.4473 0.4695 0.6074 -0.0590 0.0733 0.0786 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CA 1815 C C . GLU B 27 ? 0.4586 0.4919 0.5951 -0.0430 0.0830 0.0736 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B C 1816 O O . GLU B 27 ? 0.4392 0.4748 0.5668 -0.0372 0.0797 0.0572 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B O 1817 C CB . GLU B 27 ? 0.4709 0.4680 0.6210 -0.0599 0.0676 0.0826 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CB 1818 C CG . GLU B 27 ? 0.4765 0.4601 0.6052 -0.0487 0.0612 0.0679 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CG 1819 C CD . GLU B 27 ? 0.5079 0.4658 0.6324 -0.0486 0.0556 0.0724 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B CD 1820 O OE1 . GLU B 27 ? 0.5322 0.4875 0.6429 -0.0397 0.0576 0.0812 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B OE1 1821 O OE2 . GLU B 27 ? 0.5229 0.4603 0.6552 -0.0569 0.0489 0.0672 ? ? ? ? ? ? 27 GLU B OE2 1822 N N . SER B 28 ? 0.4973 0.5343 0.6211 -0.0367 0.0947 0.0880 ? ? ? ? ? ? 28 SER B N 1823 C CA . SER B 28 ? 0.5193 0.5613 0.6137 -0.0226 0.1045 0.0844 ? ? ? ? ? ? 28 SER B CA 1824 C C . SER B 28 ? 0.5274 0.5555 0.5951 -0.0155 0.0919 0.0676 ? ? ? ? ? ? 28 SER B C 1825 O O . SER B 28 ? 0.5296 0.5444 0.5940 -0.0166 0.0816 0.0688 ? ? ? ? ? ? 28 SER B O 1826 C CB . SER B 28 ? 0.5524 0.5954 0.6315 -0.0172 0.1196 0.1044 ? ? ? ? ? ? 28 SER B CB 1827 O OG . SER B 28 ? 0.5787 0.6238 0.6258 -0.0037 0.1319 0.1006 ? ? ? ? ? ? 28 SER B OG 1828 N N . VAL B 29 ? 0.5366 0.5681 0.5884 -0.0083 0.0928 0.0535 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B N 1829 C CA . VAL B 29 ? 0.5534 0.5745 0.5795 -0.0023 0.0809 0.0400 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CA 1830 C C . VAL B 29 ? 0.6060 0.6200 0.5902 0.0072 0.0866 0.0432 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B C 1831 O O . VAL B 29 ? 0.6014 0.6068 0.5610 0.0110 0.0755 0.0319 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B O 1832 C CB . VAL B 29 ? 0.5306 0.5545 0.5642 -0.0031 0.0739 0.0208 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CB 1833 C CG1 . VAL B 29 ? 0.5114 0.5368 0.5768 -0.0120 0.0673 0.0174 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CG1 1834 C CG2 . VAL B 29 ? 0.5290 0.5601 0.5576 0.0012 0.0865 0.0166 ? ? ? ? ? ? 29 VAL B CG2 1835 N N . ASP B 30 ? 0.6583 0.6746 0.6336 0.0106 0.1036 0.0593 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B N 1836 C CA . ASP B 30 ? 0.7234 0.7280 0.6516 0.0204 0.1113 0.0646 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CA 1837 C C . ASP B 30 ? 0.7686 0.7612 0.6776 0.0203 0.0969 0.0721 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B C 1838 O O . ASP B 30 ? 0.7545 0.7489 0.6890 0.0144 0.0914 0.0826 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B O 1839 C CB . ASP B 30 ? 0.7397 0.7514 0.6658 0.0254 0.1377 0.0824 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CB 1840 C CG . ASP B 30 ? 0.7317 0.7530 0.6654 0.0310 0.1543 0.0759 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B CG 1841 O OD1 . ASP B 30 ? 0.7102 0.7309 0.6496 0.0299 0.1442 0.0572 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B OD1 1842 O OD2 . ASP B 30 ? 0.7239 0.7541 0.6604 0.0373 0.1788 0.0913 ? ? ? ? ? ? 30 ASP B OD2 1843 N N . ASN B 31 ? 0.8300 0.8078 0.6917 0.0269 0.0904 0.0671 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B N 1844 C CA . ASN B 31 ? 0.8649 0.8331 0.7099 0.0265 0.0687 0.0690 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CA 1845 C C . ASN B 31 ? 0.9248 0.8739 0.7071 0.0336 0.0664 0.0669 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B C 1846 O O . ASN B 31 ? 0.9503 0.8908 0.7100 0.0343 0.0586 0.0492 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B O 1847 C CB . ASN B 31 ? 0.8562 0.8306 0.7285 0.0211 0.0481 0.0525 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CB 1848 C CG . ASN B 31 ? 0.8761 0.8511 0.7642 0.0195 0.0292 0.0598 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B CG 1849 O OD1 . ASN B 31 ? 0.9541 0.9236 0.8330 0.0218 0.0289 0.0770 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B OD1 1850 N ND2 . ASN B 31 ? 0.8576 0.8396 0.7717 0.0163 0.0146 0.0481 ? ? ? ? ? ? 31 ASN B ND2 1851 N N . TYR B 32 ? 0.9666 0.9056 0.7172 0.0385 0.0737 0.0846 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B N 1852 C CA . TYR B 32 ? 1.0289 0.9439 0.7093 0.0455 0.0719 0.0837 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CA 1853 C C . TYR B 32 ? 1.0441 0.9470 0.6915 0.0521 0.0904 0.0691 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B C 1854 O O . TYR B 32 ? 1.0907 0.9720 0.6912 0.0536 0.0782 0.0537 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B O 1855 C CB . TYR B 32 ? 1.0446 0.9506 0.7055 0.0414 0.0374 0.0763 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CB 1856 C CG . TYR B 32 ? 1.0345 0.9540 0.7357 0.0370 0.0190 0.0894 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CG 1857 C CD1 . TYR B 32 ? 1.0709 0.9853 0.7596 0.0403 0.0201 0.1125 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CD1 1858 C CD2 . TYR B 32 ? 0.9948 0.9306 0.7462 0.0309 0.0024 0.0798 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CD2 1859 C CE1 . TYR B 32 ? 1.0537 0.9775 0.7800 0.0382 0.0052 0.1248 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CE1 1860 C CE2 . TYR B 32 ? 0.9778 0.9233 0.7655 0.0297 -0.0109 0.0919 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CE2 1861 C CZ . TYR B 32 ? 1.0117 0.9505 0.7871 0.0336 -0.0099 0.1141 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B CZ 1862 O OH . TYR B 32 ? 0.9904 0.9363 0.8027 0.0341 -0.0220 0.1261 ? ? ? ? ? ? 32 TYR B OH 1863 N N . GLY B 33 ? 0.9996 0.9157 0.6738 0.0558 0.1188 0.0745 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B N 1864 C CA . GLY B 33 ? 0.9882 0.8949 0.6386 0.0650 0.1410 0.0638 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B CA 1865 C C . GLY B 33 ? 0.9440 0.8517 0.6110 0.0617 0.1313 0.0402 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B C 1866 O O . GLY B 33 ? 0.9634 0.8591 0.6079 0.0703 0.1485 0.0304 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B O 1867 N N . ILE B 34 ? 0.8853 0.8062 0.5917 0.0504 0.1060 0.0322 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B N 1868 C CA . ILE B 34 ? 0.8411 0.7645 0.5673 0.0457 0.0947 0.0118 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CA 1869 C C . ILE B 34 ? 0.7600 0.7122 0.5555 0.0378 0.0932 0.0154 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B C 1870 O O . ILE B 34 ? 0.7462 0.7089 0.5675 0.0318 0.0824 0.0255 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B O 1871 C CB . ILE B 34 ? 0.8606 0.7695 0.5628 0.0389 0.0628 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CB 1872 C CG1 . ILE B 34 ? 0.9404 0.8138 0.5653 0.0448 0.0607 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CG1 1873 C CG2 . ILE B 34 ? 0.8235 0.7400 0.5584 0.0317 0.0499 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CG2 1874 C CD1 . ILE B 34 ? 0.9752 0.8261 0.5679 0.0516 0.0758 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 34 ILE B CD1 1875 N N . SER B 35 ? 0.7080 0.6698 0.5302 0.0382 0.1039 0.0075 ? ? ? ? ? ? 35 SER B N 1876 C CA . SER B 35 ? 0.6406 0.6249 0.5208 0.0298 0.0997 0.0079 ? ? ? ? ? ? 35 SER B CA 1877 C C . SER B 35 ? 0.6042 0.5866 0.4946 0.0228 0.0763 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 35 SER B C 1878 O O . SER B 35 ? 0.5978 0.5706 0.4736 0.0240 0.0733 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 35 SER B O 1879 C CB . SER B 35 ? 0.6221 0.6185 0.5264 0.0332 0.1192 0.0083 ? ? ? ? ? ? 35 SER B CB 1880 O OG . SER B 35 ? 0.6482 0.6465 0.5408 0.0421 0.1436 0.0233 ? ? ? ? ? ? 35 SER B OG 1881 N N . SER B 36 ? 0.5701 0.5605 0.4863 0.0160 0.0613 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 36 SER B N 1882 C CA . SER B 36 ? 0.5412 0.5335 0.4737 0.0104 0.0420 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 36 SER B CA 1883 C C . SER B 36 ? 0.4992 0.5027 0.4685 0.0062 0.0461 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 36 SER B C 1884 O O . SER B 36 ? 0.4792 0.4905 0.4792 0.0018 0.0419 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 36 SER B O 1885 C CB . SER B 36 ? 0.5417 0.5373 0.4870 0.0079 0.0272 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 36 SER B CB 1886 O OG . SER B 36 ? 0.5843 0.5690 0.4932 0.0106 0.0162 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 36 SER B OG 1887 N N . MET B 37 ? 0.4919 0.4928 0.4543 0.0086 0.0546 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 37 MET B N 1888 C CA . MET B 37 ? 0.4557 0.4650 0.4471 0.0051 0.0568 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CA 1889 C C . MET B 37 ? 0.4524 0.4519 0.4308 0.0047 0.0491 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 37 MET B C 1890 O O . MET B 37 ? 0.4742 0.4593 0.4206 0.0098 0.0535 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 37 MET B O 1891 C CB . MET B 37 ? 0.4611 0.4784 0.4632 0.0085 0.0751 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CB 1892 C CG . MET B 37 ? 0.4346 0.4619 0.4681 0.0040 0.0754 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CG 1893 S SD . MET B 37 ? 0.4180 0.4514 0.4820 -0.0060 0.0639 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 37 MET B SD 1894 C CE . MET B 37 ? 0.4168 0.4585 0.4950 -0.0091 0.0722 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 37 MET B CE 1895 N N . ASN B 38 ? 0.4212 0.4261 0.4230 -0.0011 0.0384 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B N 1896 C CA . ASN B 38 ? 0.4279 0.4253 0.4252 -0.0038 0.0307 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CA 1897 C C . ASN B 38 ? 0.4074 0.4112 0.4291 -0.0052 0.0380 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B C 1898 O O . ASN B 38 ? 0.3998 0.4145 0.4442 -0.0063 0.0435 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B O 1899 C CB . ASN B 38 ? 0.4307 0.4316 0.4386 -0.0096 0.0126 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CB 1900 C CG . ASN B 38 ? 0.4649 0.4629 0.4539 -0.0085 0.0027 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CG 1901 O OD1 . ASN B 38 ? 0.5101 0.4937 0.4616 -0.0054 0.0029 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B OD1 1902 N ND2 . ASN B 38 ? 0.4483 0.4578 0.4608 -0.0098 -0.0052 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B ND2 1903 N N . TRP B 39 ? 0.4149 0.4091 0.4297 -0.0058 0.0368 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B N 1904 C CA . TRP B 39 ? 0.3980 0.3968 0.4345 -0.0074 0.0415 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CA 1905 C C . TRP B 39 ? 0.3928 0.3873 0.4366 -0.0138 0.0305 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B C 1906 O O . TRP B 39 ? 0.4173 0.3991 0.4426 -0.0163 0.0212 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B O 1907 C CB . TRP B 39 ? 0.4090 0.4004 0.4349 -0.0004 0.0549 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CB 1908 C CG . TRP B 39 ? 0.4026 0.4041 0.4327 0.0056 0.0682 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CG 1909 C CD1 . TRP B 39 ? 0.4265 0.4233 0.4348 0.0125 0.0771 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CD1 1910 C CD2 . TRP B 39 ? 0.3771 0.3948 0.4352 0.0046 0.0741 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CD2 1911 N NE1 . TRP B 39 ? 0.4144 0.4268 0.4412 0.0160 0.0896 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B NE1 1912 C CE2 . TRP B 39 ? 0.3842 0.4099 0.4425 0.0102 0.0861 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CE2 1913 C CE3 . TRP B 39 ? 0.3600 0.3854 0.4416 -0.0009 0.0697 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CE3 1914 C CZ2 . TRP B 39 ? 0.3650 0.4088 0.4517 0.0085 0.0913 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CZ2 1915 C CZ3 . TRP B 39 ? 0.3431 0.3828 0.4462 -0.0024 0.0738 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CZ3 1916 C CH2 . TRP B 39 ? 0.3436 0.3935 0.4514 0.0015 0.0833 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 39 TRP B CH2 1917 N N . PHE B 40 ? 0.3737 0.3773 0.4431 -0.0171 0.0317 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B N 1918 C CA . PHE B 40 ? 0.3696 0.3723 0.4523 -0.0231 0.0248 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CA 1919 C C . PHE B 40 ? 0.3739 0.3739 0.4647 -0.0228 0.0327 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B C 1920 O O . PHE B 40 ? 0.3653 0.3702 0.4609 -0.0195 0.0410 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B O 1921 C CB . PHE B 40 ? 0.3425 0.3584 0.4484 -0.0260 0.0203 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CB 1922 C CG . PHE B 40 ? 0.3468 0.3670 0.4494 -0.0257 0.0112 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CG 1923 C CD1 . PHE B 40 ? 0.3470 0.3693 0.4424 -0.0212 0.0152 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD1 1924 C CD2 . PHE B 40 ? 0.3549 0.3777 0.4632 -0.0308 -0.0026 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD2 1925 C CE1 . PHE B 40 ? 0.3547 0.3799 0.4459 -0.0203 0.0067 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE1 1926 C CE2 . PHE B 40 ? 0.3662 0.3940 0.4721 -0.0303 -0.0131 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE2 1927 C CZ . PHE B 40 ? 0.3696 0.3978 0.4654 -0.0243 -0.0078 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CZ 1928 N N . GLN B 41 ? 0.4033 0.3952 0.4965 -0.0274 0.0283 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B N 1929 C CA . GLN B 41 ? 0.4069 0.3954 0.5097 -0.0281 0.0343 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CA 1930 C C . GLN B 41 ? 0.4104 0.4078 0.5360 -0.0343 0.0314 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B C 1931 O O . GLN B 41 ? 0.4170 0.4172 0.5510 -0.0400 0.0220 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B O 1932 C CB . GLN B 41 ? 0.4348 0.4029 0.5219 -0.0286 0.0331 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CB 1933 C CG . GLN B 41 ? 0.4432 0.4045 0.5396 -0.0295 0.0383 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CG 1934 C CD . GLN B 41 ? 0.4670 0.4033 0.5483 -0.0323 0.0345 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B CD 1935 O OE1 . GLN B 41 ? 0.4872 0.4169 0.5684 -0.0417 0.0225 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B OE1 1936 N NE2 . GLN B 41 ? 0.4774 0.3987 0.5471 -0.0244 0.0440 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 41 GLN B NE2 1937 N N . GLN B 42 ? 0.4226 0.4245 0.5581 -0.0331 0.0394 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B N 1938 C CA . GLN B 42 ? 0.4253 0.4327 0.5793 -0.0369 0.0415 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CA 1939 C C . GLN B 42 ? 0.4332 0.4322 0.5874 -0.0379 0.0476 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B C 1940 O O . GLN B 42 ? 0.4233 0.4200 0.5704 -0.0344 0.0536 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B O 1941 C CB . GLN B 42 ? 0.4262 0.4415 0.5856 -0.0337 0.0470 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CB 1942 C CG . GLN B 42 ? 0.4197 0.4412 0.5986 -0.0350 0.0522 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CG 1943 C CD . GLN B 42 ? 0.4187 0.4422 0.5985 -0.0295 0.0593 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B CD 1944 O OE1 . GLN B 42 ? 0.4044 0.4201 0.5672 -0.0270 0.0614 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B OE1 1945 N NE2 . GLN B 42 ? 0.4126 0.4454 0.6133 -0.0278 0.0633 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 42 GLN B NE2 1946 N N . LYS B 43 ? 0.4611 0.4547 0.6237 -0.0438 0.0442 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B N 1947 C CA . LYS B 43 ? 0.4812 0.4663 0.6471 -0.0457 0.0501 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CA 1948 C C . LYS B 43 ? 0.4732 0.4680 0.6551 -0.0469 0.0583 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B C 1949 O O . LYS B 43 ? 0.4355 0.4432 0.6312 -0.0470 0.0584 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B O 1950 C CB . LYS B 43 ? 0.5039 0.4767 0.6736 -0.0531 0.0434 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CB 1951 C CG . LYS B 43 ? 0.5366 0.4926 0.6843 -0.0512 0.0370 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CG 1952 C CD . LYS B 43 ? 0.5692 0.5051 0.7159 -0.0599 0.0297 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CD 1953 C CE . LYS B 43 ? 0.5942 0.5049 0.7237 -0.0544 0.0363 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B CE 1954 N NZ . LYS B 43 ? 0.5739 0.4905 0.7054 -0.0449 0.0491 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 43 LYS B NZ 1955 N N . ALA B 44 ? 0.4897 0.4769 0.6689 -0.0466 0.0663 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B N 1956 C CA . ALA B 44 ? 0.5023 0.4936 0.6884 -0.0458 0.0777 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B CA 1957 C C . ALA B 44 ? 0.5029 0.5067 0.7180 -0.0509 0.0794 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B C 1958 O O . ALA B 44 ? 0.5341 0.5375 0.7645 -0.0590 0.0720 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B O 1959 C CB . ALA B 44 ? 0.5225 0.5012 0.6984 -0.0454 0.0846 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 44 ALA B CB 1960 N N . GLY B 45 ? 0.5103 0.5243 0.7336 -0.0462 0.0887 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B N 1961 C CA . GLY B 45 ? 0.5090 0.5399 0.7671 -0.0490 0.0936 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B CA 1962 C C . GLY B 45 ? 0.4862 0.5328 0.7674 -0.0537 0.0789 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B C 1963 O O . GLY B 45 ? 0.4647 0.5291 0.7813 -0.0577 0.0793 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 45 GLY B O 1964 N N . GLN B 46 ? 0.4908 0.5322 0.7528 -0.0527 0.0662 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B N 1965 C CA . GLN B 46 ? 0.4978 0.5486 0.7719 -0.0582 0.0489 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CA 1966 C C . GLN B 46 ? 0.4517 0.5066 0.7144 -0.0505 0.0461 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B C 1967 O O . GLN B 46 ? 0.4243 0.4700 0.6642 -0.0429 0.0544 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B O 1968 C CB . GLN B 46 ? 0.5607 0.5949 0.8164 -0.0656 0.0353 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CB 1969 C CG . GLN B 46 ? 0.6154 0.6409 0.8814 -0.0746 0.0361 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CG 1970 C CD . GLN B 46 ? 0.6994 0.7123 0.9607 -0.0859 0.0169 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B CD 1971 O OE1 . GLN B 46 ? 0.7979 0.8228 1.0800 -0.0946 0.0025 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B OE1 1972 N NE2 . GLN B 46 ? 0.7344 0.7211 0.9668 -0.0855 0.0158 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 46 GLN B NE2 1973 N N . PRO B 47 ? 0.4170 0.4848 0.6955 -0.0535 0.0326 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B N 1974 C CA . PRO B 47 ? 0.4053 0.4745 0.6706 -0.0469 0.0283 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CA 1975 C C . PRO B 47 ? 0.4095 0.4617 0.6389 -0.0472 0.0213 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B C 1976 O O . PRO B 47 ? 0.4175 0.4570 0.6341 -0.0527 0.0169 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B O 1977 C CB . PRO B 47 ? 0.4061 0.4932 0.6980 -0.0518 0.0127 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CB 1978 C CG . PRO B 47 ? 0.4131 0.5013 0.7202 -0.0647 0.0020 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CG 1979 C CD . PRO B 47 ? 0.4138 0.4973 0.7263 -0.0636 0.0201 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 47 PRO B CD 1980 N N . PRO B 48 ? 0.4031 0.4540 0.6172 -0.0405 0.0218 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B N 1981 C CA . PRO B 48 ? 0.4146 0.4532 0.5991 -0.0402 0.0162 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CA 1982 C C . PRO B 48 ? 0.4369 0.4718 0.6143 -0.0471 -0.0005 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B C 1983 O O . PRO B 48 ? 0.4545 0.5015 0.6512 -0.0515 -0.0122 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B O 1984 C CB . PRO B 48 ? 0.4122 0.4538 0.5899 -0.0332 0.0192 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CB 1985 C CG . PRO B 48 ? 0.4029 0.4501 0.5981 -0.0287 0.0303 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CG 1986 C CD . PRO B 48 ? 0.4042 0.4621 0.6266 -0.0325 0.0295 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 48 PRO B CD 1987 N N . LYS B 49 ? 0.4541 0.4708 0.6036 -0.0479 -0.0019 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B N 1988 C CA . LYS B 49 ? 0.4697 0.4725 0.5993 -0.0542 -0.0171 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CA 1989 C C . LYS B 49 ? 0.4553 0.4467 0.5503 -0.0467 -0.0143 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B C 1990 O O . LYS B 49 ? 0.4248 0.4123 0.5097 -0.0389 0.0000 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B O 1991 C CB . LYS B 49 ? 0.5039 0.4878 0.6262 -0.0603 -0.0181 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CB 1992 C CG . LYS B 49 ? 0.5634 0.5227 0.6541 -0.0665 -0.0330 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CG 1993 C CD . LYS B 49 ? 0.6137 0.5520 0.7020 -0.0758 -0.0382 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CD 1994 C CE . LYS B 49 ? 0.6846 0.5918 0.7315 -0.0818 -0.0546 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B CE 1995 N NZ . LYS B 49 ? 0.7349 0.6145 0.7747 -0.0936 -0.0641 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 49 LYS B NZ 1996 N N . PHE B 50 ? 0.4604 0.4471 0.5380 -0.0494 -0.0285 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B N 1997 C CA . PHE B 50 ? 0.4696 0.4476 0.5151 -0.0421 -0.0255 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CA 1998 C C . PHE B 50 ? 0.5027 0.4511 0.5080 -0.0398 -0.0215 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B C 1999 O O . PHE B 50 ? 0.5184 0.4472 0.5088 -0.0477 -0.0336 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B O 2000 C CB . PHE B 50 ? 0.4914 0.4770 0.5353 -0.0456 -0.0428 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CB 2001 C CG . PHE B 50 ? 0.5421 0.5056 0.5389 -0.0450 -0.0515 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CG 2002 C CD1 . PHE B 50 ? 0.5552 0.5110 0.5243 -0.0346 -0.0372 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CD1 2003 C CD2 . PHE B 50 ? 0.5805 0.5307 0.5604 -0.0559 -0.0749 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CD2 2004 C CE1 . PHE B 50 ? 0.6078 0.5408 0.5287 -0.0325 -0.0421 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CE1 2005 C CE2 . PHE B 50 ? 0.6351 0.5591 0.5625 -0.0553 -0.0833 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CE2 2006 C CZ . PHE B 50 ? 0.6522 0.5671 0.5481 -0.0425 -0.0655 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 50 PHE B CZ 2007 N N . LEU B 51 ? 0.5005 0.4450 0.4907 -0.0288 -0.0037 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B N 2008 C CA . LEU B 51 ? 0.5258 0.4441 0.4820 -0.0217 0.0071 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CA 2009 C C . LEU B 51 ? 0.5475 0.4521 0.4636 -0.0135 0.0125 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B C 2010 O O . LEU B 51 ? 0.6108 0.4843 0.4841 -0.0123 0.0099 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B O 2011 C CB . LEU B 51 ? 0.5100 0.4367 0.4845 -0.0135 0.0267 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CB 2012 C CG . LEU B 51 ? 0.5006 0.4330 0.5041 -0.0179 0.0276 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CG 2013 C CD1 . LEU B 51 ? 0.4995 0.4410 0.5155 -0.0083 0.0453 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CD1 2014 C CD2 . LEU B 51 ? 0.5246 0.4306 0.5134 -0.0235 0.0204 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 51 LEU B CD2 2015 N N . ILE B 52 ? 0.5102 0.4348 0.4376 -0.0076 0.0217 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B N 2016 C CA . ILE B 52 ? 0.5276 0.4436 0.4224 0.0017 0.0324 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CA 2017 C C . ILE B 52 ? 0.5153 0.4475 0.4168 -0.0014 0.0226 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B C 2018 O O . ILE B 52 ? 0.4761 0.4313 0.4160 -0.0061 0.0178 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B O 2019 C CB . ILE B 52 ? 0.5100 0.4366 0.4182 0.0128 0.0566 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CB 2020 C CG1 . ILE B 52 ? 0.5138 0.4268 0.4213 0.0181 0.0675 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CG1 2021 C CG2 . ILE B 52 ? 0.5450 0.4660 0.4243 0.0230 0.0707 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CG2 2022 C CD1 . ILE B 52 ? 0.5679 0.4430 0.4243 0.0259 0.0739 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 52 ILE B CD1 2023 N N . TYR B 53 ? 0.5484 0.4655 0.4097 0.0019 0.0204 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B N 2024 C CA . TYR B 53 ? 0.5401 0.4704 0.4042 0.0012 0.0139 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CA 2025 C C . TYR B 53 ? 0.5738 0.4943 0.4036 0.0115 0.0302 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B C 2026 O O . TYR B 53 ? 0.6170 0.5154 0.4108 0.0195 0.0440 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B O 2027 C CB . TYR B 53 ? 0.5581 0.4832 0.4109 -0.0080 -0.0132 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CB 2028 C CG . TYR B 53 ? 0.6158 0.5072 0.4085 -0.0087 -0.0234 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CG 2029 C CD1 . TYR B 53 ? 0.6388 0.5046 0.4092 -0.0132 -0.0292 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD1 2030 C CD2 . TYR B 53 ? 0.6569 0.5380 0.4108 -0.0056 -0.0285 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD2 2031 C CE1 . TYR B 53 ? 0.7046 0.5327 0.4135 -0.0151 -0.0405 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE1 2032 C CE2 . TYR B 53 ? 0.7235 0.5684 0.4138 -0.0069 -0.0396 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE2 2033 C CZ . TYR B 53 ? 0.7491 0.5660 0.4157 -0.0119 -0.0459 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CZ 2034 O OH . TYR B 53 ? 0.8263 0.6006 0.4228 -0.0141 -0.0582 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B OH 2035 N N . ALA B 54 ? 0.5669 0.5025 0.4077 0.0120 0.0300 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B N 2036 C CA . ALA B 54 ? 0.5980 0.5287 0.4128 0.0212 0.0472 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B CA 2037 C C . ALA B 54 ? 0.5946 0.5261 0.4131 0.0307 0.0745 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B C 2038 O O . ALA B 54 ? 0.6349 0.5480 0.4136 0.0408 0.0906 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B O 2039 C CB . ALA B 54 ? 0.6590 0.5613 0.4125 0.0233 0.0384 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 54 ALA B CB 2040 N N . ALA B 55 ? 0.5576 0.5096 0.4234 0.0279 0.0792 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B N 2041 C CA . ALA B 55 ? 0.5539 0.5152 0.4382 0.0355 0.1021 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B CA 2042 C C . ALA B 55 ? 0.5822 0.5243 0.4462 0.0429 0.1110 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B C 2043 O O . ALA B 55 ? 0.5616 0.5148 0.4570 0.0433 0.1165 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B O 2044 C CB . ALA B 55 ? 0.5676 0.5361 0.4467 0.0435 0.1225 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 55 ALA B CB 2045 N N . SER B 56 ? 0.6518 0.5623 0.4604 0.0490 0.1126 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 56 SER B N 2046 C CA . SER B 56 ? 0.6939 0.5763 0.4707 0.0593 0.1260 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CA 2047 C C . SER B 56 ? 0.7407 0.5852 0.4698 0.0541 0.1075 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 56 SER B C 2048 O O . SER B 56 ? 0.7642 0.5809 0.4675 0.0615 0.1171 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 56 SER B O 2049 C CB . SER B 56 ? 0.7294 0.6022 0.4771 0.0767 0.1560 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CB 2050 O OG . SER B 56 ? 0.7652 0.6254 0.4712 0.0774 0.1536 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 56 SER B OG 2051 N N . LYS B 57 ? 0.7591 0.6019 0.4789 0.0412 0.0806 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B N 2052 C CA . LYS B 57 ? 0.8232 0.6304 0.4976 0.0336 0.0592 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CA 2053 C C . LYS B 57 ? 0.8047 0.6168 0.5130 0.0210 0.0413 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B C 2054 O O . LYS B 57 ? 0.7419 0.5878 0.5054 0.0137 0.0344 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B O 2055 C CB . LYS B 57 ? 0.8558 0.6574 0.5005 0.0261 0.0374 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CB 2056 C CG . LYS B 57 ? 0.9157 0.7014 0.5105 0.0388 0.0550 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CG 2057 C CD . LYS B 57 ? 0.9826 0.7399 0.5184 0.0319 0.0302 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CD 2058 C CE . LYS B 57 ? 1.0178 0.7737 0.5206 0.0400 0.0396 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B CE 2059 N NZ . LYS B 57 ? 1.0826 0.8022 0.5221 0.0570 0.0690 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 57 LYS B NZ 2060 N N . GLN B 58 ? 0.8743 0.6482 0.5452 0.0188 0.0349 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B N 2061 C CA . GLN B 58 ? 0.8685 0.6404 0.5665 0.0089 0.0236 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CA 2062 C C . GLN B 58 ? 0.8477 0.6284 0.5609 -0.0104 -0.0101 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B C 2063 O O . GLN B 58 ? 0.8871 0.6458 0.5586 -0.0172 -0.0296 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B O 2064 C CB . GLN B 58 ? 0.9518 0.6730 0.5991 0.0141 0.0304 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CB 2065 C CG . GLN B 58 ? 0.9493 0.6700 0.6284 0.0148 0.0387 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CG 2066 C CD . GLN B 58 ? 0.9589 0.6961 0.6612 0.0336 0.0715 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B CD 2067 O OE1 . GLN B 58 ? 0.9665 0.7248 0.6743 0.0439 0.0874 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B OE1 2068 N NE2 . GLN B 58 ? 0.9805 0.7079 0.6979 0.0378 0.0809 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 58 GLN B NE2 2069 N N . GLY B 59 ? 0.7800 0.5919 0.5519 -0.0190 -0.0172 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B N 2070 C CA . GLY B 59 ? 0.7720 0.5937 0.5662 -0.0366 -0.0466 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B CA 2071 C C . GLY B 59 ? 0.8193 0.6023 0.5818 -0.0478 -0.0635 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B C 2072 O O . GLY B 59 ? 0.8399 0.5900 0.5723 -0.0409 -0.0492 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 59 GLY B O 2073 N N . SER B 60 ? 0.8334 0.6194 0.6043 -0.0652 -0.0942 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 60 SER B N 2074 C CA . SER B 60 ? 0.8786 0.6238 0.6155 -0.0798 -0.1162 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 60 SER B CA 2075 C C . SER B 60 ? 0.8478 0.5861 0.6120 -0.0840 -0.1087 -0.1913 ? ? ? ? ? ? 60 SER B C 2076 O O . SER B 60 ? 0.7777 0.5534 0.6037 -0.0878 -0.1060 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 60 SER B O 2077 C CB . SER B 60 ? 0.8949 0.6523 0.6449 -0.0995 -0.1537 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 60 SER B CB 2078 O OG . SER B 60 ? 0.9671 0.6776 0.6673 -0.1140 -0.1781 -0.1926 ? ? ? ? ? ? 60 SER B OG 2079 N N . GLY B 61 ? 0.8965 0.5841 0.6115 -0.0818 -0.1032 -0.2072 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B N 2080 C CA . GLY B 61 ? 0.8901 0.5639 0.6239 -0.0836 -0.0937 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B CA 2081 C C . GLY B 61 ? 0.8341 0.5376 0.6101 -0.0678 -0.0630 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B C 2082 O O . GLY B 61 ? 0.8275 0.5354 0.6369 -0.0721 -0.0593 -0.2038 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B O 2083 N N . VAL B 62 ? 0.8077 0.5309 0.5819 -0.0505 -0.0422 -0.1978 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B N 2084 C CA . VAL B 62 ? 0.7523 0.5012 0.5613 -0.0359 -0.0151 -0.1893 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CA 2085 C C . VAL B 62 ? 0.7969 0.5077 0.5668 -0.0194 0.0077 -0.1981 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B C 2086 O O . VAL B 62 ? 0.8372 0.5211 0.5565 -0.0095 0.0154 -0.2039 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B O 2087 C CB . VAL B 62 ? 0.7117 0.4990 0.5392 -0.0270 -0.0055 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CB 2088 C CG1 . VAL B 62 ? 0.6694 0.4786 0.5261 -0.0126 0.0204 -0.1676 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG1 2089 C CG2 . VAL B 62 ? 0.6752 0.4983 0.5430 -0.0403 -0.0251 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG2 2090 N N . PRO B 63 ? 0.7825 0.4900 0.5753 -0.0151 0.0202 -0.1980 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B N 2091 C CA . PRO B 63 ? 0.8189 0.4886 0.5786 0.0021 0.0429 -0.2052 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CA 2092 C C . PRO B 63 ? 0.8191 0.4955 0.5627 0.0241 0.0693 -0.1988 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B C 2093 O O . PRO B 63 ? 0.7687 0.4887 0.5447 0.0272 0.0746 -0.1852 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B O 2094 C CB . PRO B 63 ? 0.7913 0.4746 0.5956 0.0032 0.0510 -0.1990 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CB 2095 C CG . PRO B 63 ? 0.7515 0.4600 0.5952 -0.0179 0.0282 -0.1949 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CG 2096 C CD . PRO B 63 ? 0.7321 0.4680 0.5801 -0.0253 0.0144 -0.1905 ? ? ? ? ? ? 63 PRO B CD 2097 N N . ALA B 64 ? 0.8823 0.5136 0.5760 0.0394 0.0867 -0.2082 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B N 2098 C CA . ALA B 64 ? 0.8949 0.5280 0.5683 0.0617 0.1148 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CA 2099 C C . ALA B 64 ? 0.8272 0.5079 0.5580 0.0751 0.1365 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B C 2100 O O . ALA B 64 ? 0.8173 0.5197 0.5521 0.0876 0.1541 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B O 2101 C CB . ALA B 64 ? 0.9795 0.5500 0.5880 0.0777 0.1327 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 64 ALA B CB 2102 N N . ARG B 65 ? 0.7750 0.4705 0.5491 0.0715 0.1342 -0.1780 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B N 2103 C CA . ARG B 65 ? 0.7167 0.4546 0.5442 0.0815 0.1497 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CA 2104 C C . ARG B 65 ? 0.6528 0.4432 0.5197 0.0728 0.1416 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B C 2105 O O . ARG B 65 ? 0.6161 0.4401 0.5196 0.0812 0.1544 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B O 2106 C CB . ARG B 65 ? 0.7027 0.4398 0.5608 0.0782 0.1461 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CB 2107 C CG . ARG B 65 ? 0.6775 0.4242 0.5555 0.0549 0.1193 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CG 2108 C CD . ARG B 65 ? 0.6568 0.4097 0.5692 0.0546 0.1207 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CD 2109 N NE . ARG B 65 ? 0.6276 0.3929 0.5624 0.0342 0.0996 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NE 2110 C CZ . ARG B 65 ? 0.6574 0.3943 0.5749 0.0196 0.0836 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B CZ 2111 N NH1 . ARG B 65 ? 0.7134 0.4023 0.5846 0.0211 0.0828 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NH1 2112 N NH2 . ARG B 65 ? 0.6292 0.3849 0.5755 0.0027 0.0679 -0.1662 ? ? ? ? ? ? 65 ARG B NH2 2113 N N . PHE B 66 ? 0.6398 0.4361 0.5008 0.0560 0.1196 -0.1509 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B N 2114 C CA . PHE B 66 ? 0.5985 0.4354 0.4872 0.0494 0.1132 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CA 2115 C C . PHE B 66 ? 0.6377 0.4687 0.4934 0.0576 0.1226 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B C 2116 O O . PHE B 66 ? 0.7040 0.5036 0.5128 0.0547 0.1145 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B O 2117 C CB . PHE B 66 ? 0.5685 0.4149 0.4692 0.0296 0.0872 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CB 2118 C CG . PHE B 66 ? 0.5360 0.3900 0.4694 0.0209 0.0791 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CG 2119 C CD1 . PHE B 66 ? 0.4797 0.3679 0.4554 0.0188 0.0804 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CD1 2120 C CD2 . PHE B 66 ? 0.5641 0.3879 0.4825 0.0137 0.0697 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CD2 2121 C CE1 . PHE B 66 ? 0.4578 0.3504 0.4580 0.0117 0.0747 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CE1 2122 C CE2 . PHE B 66 ? 0.5392 0.3703 0.4878 0.0058 0.0641 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CE2 2123 C CZ . PHE B 66 ? 0.4818 0.3477 0.4703 0.0056 0.0675 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 66 PHE B CZ 2124 N N . SER B 67 ? 0.6229 0.4829 0.5017 0.0668 0.1387 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 67 SER B N 2125 C CA . SER B 67 ? 0.6474 0.5085 0.5018 0.0728 0.1478 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 67 SER B CA 2126 C C . SER B 67 ? 0.5934 0.4985 0.4922 0.0682 0.1474 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 67 SER B C 2127 O O . SER B 67 ? 0.5522 0.4841 0.4962 0.0659 0.1478 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 67 SER B O 2128 C CB . SER B 67 ? 0.6969 0.5362 0.5220 0.0945 0.1773 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 67 SER B CB 2129 O OG . SER B 67 ? 0.6661 0.5304 0.5356 0.1052 0.1952 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 67 SER B OG 2130 N N . GLY B 68 ? 0.6088 0.5174 0.4907 0.0659 0.1450 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B N 2131 C CA . GLY B 68 ? 0.5727 0.5164 0.4904 0.0601 0.1432 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B CA 2132 C C . GLY B 68 ? 0.6084 0.5553 0.5117 0.0720 0.1648 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B C 2133 O O . GLY B 68 ? 0.6712 0.5891 0.5245 0.0815 0.1746 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 68 GLY B O 2134 N N . SER B 69 ? 0.5898 0.5698 0.5353 0.0711 0.1726 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 69 SER B N 2135 C CA . SER B 69 ? 0.6247 0.6132 0.5649 0.0802 0.1932 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 69 SER B CA 2136 C C . SER B 69 ? 0.5895 0.6083 0.5685 0.0678 0.1845 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 69 SER B C 2137 O O . SER B 69 ? 0.5791 0.6103 0.5875 0.0540 0.1646 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 69 SER B O 2138 C CB . SER B 69 ? 0.6446 0.6403 0.5982 0.0977 0.2223 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 69 SER B CB 2139 O OG . SER B 69 ? 0.6224 0.6471 0.6320 0.0934 0.2190 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 69 SER B OG 2140 N N . GLY B 70 ? 0.6024 0.6277 0.5754 0.0731 0.2001 0.0019 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B N 2141 C CA . GLY B 70 ? 0.5774 0.6284 0.5859 0.0624 0.1960 0.0197 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B CA 2142 C C . GLY B 70 ? 0.5970 0.6365 0.5752 0.0590 0.1908 0.0229 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B C 2143 O O . GLY B 70 ? 0.6307 0.6428 0.5583 0.0634 0.1865 0.0107 ? ? ? ? ? ? 70 GLY B O 2144 N N . SER B 71 ? 0.5797 0.6397 0.5902 0.0502 0.1899 0.0408 ? ? ? ? ? ? 71 SER B N 2145 C CA . SER B 71 ? 0.5903 0.6428 0.5826 0.0450 0.1832 0.0477 ? ? ? ? ? ? 71 SER B CA 2146 C C . SER B 71 ? 0.5555 0.6297 0.5955 0.0310 0.1768 0.0643 ? ? ? ? ? ? 71 SER B C 2147 O O . SER B 71 ? 0.5255 0.6219 0.6100 0.0260 0.1801 0.0732 ? ? ? ? ? ? 71 SER B O 2148 C CB . SER B 71 ? 0.6420 0.6827 0.5937 0.0587 0.2064 0.0584 ? ? ? ? ? ? 71 SER B CB 2149 O OG . SER B 71 ? 0.6454 0.7094 0.6291 0.0641 0.2316 0.0805 ? ? ? ? ? ? 71 SER B OG 2150 N N . GLY B 72 ? 0.5575 0.6232 0.5872 0.0244 0.1662 0.0689 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B N 2151 C CA . GLY B 72 ? 0.5353 0.6132 0.6031 0.0107 0.1596 0.0840 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B CA 2152 C C . GLY B 72 ? 0.4939 0.5738 0.5899 -0.0016 0.1386 0.0721 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B C 2153 O O . GLY B 72 ? 0.4871 0.5518 0.5686 -0.0044 0.1217 0.0581 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B O 2154 N N . THR B 73 ? 0.4687 0.5676 0.6044 -0.0086 0.1401 0.0788 ? ? ? ? ? ? 73 THR B N 2155 C CA . THR B 73 ? 0.4452 0.5440 0.6043 -0.0210 0.1211 0.0691 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CA 2156 C C . THR B 73 ? 0.4383 0.5471 0.6089 -0.0178 0.1210 0.0595 ? ? ? ? ? ? 73 THR B C 2157 O O . THR B 73 ? 0.4280 0.5332 0.6094 -0.0265 0.1054 0.0495 ? ? ? ? ? ? 73 THR B O 2158 C CB . THR B 73 ? 0.4379 0.5465 0.6346 -0.0372 0.1152 0.0859 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CB 2159 O OG1 . THR B 73 ? 0.4370 0.5724 0.6644 -0.0363 0.1305 0.1056 ? ? ? ? ? ? 73 THR B OG1 2160 C CG2 . THR B 73 ? 0.4536 0.5477 0.6409 -0.0423 0.1126 0.0947 ? ? ? ? ? ? 73 THR B CG2 2161 N N . ASP B 74 ? 0.4520 0.5701 0.6178 -0.0045 0.1389 0.0625 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B N 2162 C CA . ASP B 74 ? 0.4493 0.5779 0.6311 -0.0004 0.1406 0.0573 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CA 2163 C C . ASP B 74 ? 0.4604 0.5725 0.6052 0.0145 0.1484 0.0407 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B C 2164 O O . ASP B 74 ? 0.5032 0.6082 0.6217 0.0274 0.1659 0.0435 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B O 2165 C CB . ASP B 74 ? 0.4576 0.6156 0.6802 0.0012 0.1555 0.0801 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CB 2166 C CG . ASP B 74 ? 0.4658 0.6397 0.7307 -0.0184 0.1401 0.0941 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B CG 2167 O OD1 . ASP B 74 ? 0.4642 0.6384 0.7432 -0.0284 0.1218 0.0865 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B OD1 2168 O OD2 . ASP B 74 ? 0.4980 0.6812 0.7795 -0.0248 0.1453 0.1126 ? ? ? ? ? ? 74 ASP B OD2 2169 N N . PHE B 75 ? 0.4355 0.5381 0.5753 0.0120 0.1349 0.0235 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B N 2170 C CA . PHE B 75 ? 0.4470 0.5300 0.5527 0.0223 0.1371 0.0059 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CA 2171 C C . PHE B 75 ? 0.4271 0.5141 0.5493 0.0237 0.1349 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B C 2172 O O . PHE B 75 ? 0.4009 0.5030 0.5556 0.0143 0.1255 0.0053 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B O 2173 C CB . PHE B 75 ? 0.4438 0.5074 0.5234 0.0165 0.1202 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CB 2174 C CG . PHE B 75 ? 0.4586 0.5170 0.5211 0.0157 0.1204 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CG 2175 C CD1 . PHE B 75 ? 0.4464 0.5132 0.5308 0.0053 0.1132 0.0087 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD1 2176 C CD2 . PHE B 75 ? 0.4904 0.5328 0.5123 0.0255 0.1283 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD2 2177 C CE1 . PHE B 75 ? 0.4601 0.5213 0.5300 0.0052 0.1144 0.0176 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE1 2178 C CE2 . PHE B 75 ? 0.5100 0.5475 0.5144 0.0252 0.1284 0.0042 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE2 2179 C CZ . PHE B 75 ? 0.4951 0.5432 0.5256 0.0154 0.1219 0.0161 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CZ 2180 N N . SER B 76 ? 0.4407 0.5116 0.5377 0.0352 0.1431 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 76 SER B N 2181 C CA . SER B 76 ? 0.4264 0.4960 0.5345 0.0370 0.1402 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 76 SER B CA 2182 C C . SER B 76 ? 0.4403 0.4810 0.5114 0.0420 0.1377 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 76 SER B C 2183 O O . SER B 76 ? 0.4755 0.4965 0.5095 0.0479 0.1429 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 76 SER B O 2184 C CB . SER B 76 ? 0.4251 0.5135 0.5619 0.0474 0.1574 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 76 SER B CB 2185 O OG . SER B 76 ? 0.4497 0.5409 0.5779 0.0595 0.1792 0.0079 ? ? ? ? ? ? 76 SER B OG 2186 N N . LEU B 77 ? 0.4176 0.4550 0.4987 0.0376 0.1277 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B N 2187 C CA . LEU B 77 ? 0.4426 0.4542 0.4976 0.0406 0.1250 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CA 2188 C C . LEU B 77 ? 0.4591 0.4706 0.5267 0.0515 0.1377 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B C 2189 O O . LEU B 77 ? 0.4303 0.4621 0.5324 0.0485 0.1348 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B O 2190 C CB . LEU B 77 ? 0.4154 0.4244 0.4763 0.0272 0.1052 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CB 2191 C CG . LEU B 77 ? 0.4219 0.4064 0.4622 0.0262 0.0989 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CG 2192 C CD1 . LEU B 77 ? 0.4570 0.4193 0.4587 0.0271 0.0958 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CD1 2193 C CD2 . LEU B 77 ? 0.3906 0.3803 0.4478 0.0140 0.0836 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 77 LEU B CD2 2194 N N . ILE B 78 ? 0.5055 0.4922 0.5432 0.0647 0.1518 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B N 2195 C CA . ILE B 78 ? 0.5297 0.5105 0.5758 0.0779 0.1659 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CA 2196 C C . ILE B 78 ? 0.5451 0.4914 0.5636 0.0760 0.1581 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B C 2197 O O . ILE B 78 ? 0.5809 0.4989 0.5591 0.0735 0.1532 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B O 2198 C CB . ILE B 78 ? 0.5851 0.5611 0.6192 0.0979 0.1934 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CB 2199 C CG1 . ILE B 78 ? 0.5784 0.5916 0.6457 0.0980 0.2014 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG1 2200 C CG2 . ILE B 78 ? 0.6065 0.5749 0.6516 0.1141 0.2097 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG2 2201 C CD1 . ILE B 78 ? 0.6152 0.6205 0.6507 0.0985 0.2071 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CD1 2202 N N . ILE B 79 ? 0.5180 0.4669 0.5591 0.0758 0.1553 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B N 2203 C CA . ILE B 79 ? 0.5277 0.4446 0.5492 0.0737 0.1491 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CA 2204 C C . ILE B 79 ? 0.5466 0.4518 0.5733 0.0915 0.1677 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B C 2205 O O . ILE B 79 ? 0.5183 0.4490 0.5835 0.0950 0.1703 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B O 2206 C CB . ILE B 79 ? 0.4921 0.4202 0.5355 0.0572 0.1294 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CB 2207 C CG1 . ILE B 79 ? 0.4714 0.4141 0.5155 0.0426 0.1141 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG1 2208 C CG2 . ILE B 79 ? 0.5143 0.4095 0.5387 0.0531 0.1230 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CG2 2209 C CD1 . ILE B 79 ? 0.4457 0.4035 0.5135 0.0291 0.0993 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 79 ILE B CD1 2210 N N . HIS B 80 ? 0.5993 0.4640 0.5855 0.1030 0.1801 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B N 2211 C CA . HIS B 80 ? 0.6245 0.4709 0.6104 0.1234 0.2014 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CA 2212 C C . HIS B 80 ? 0.6877 0.4751 0.6170 0.1291 0.2067 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B C 2213 O O . HIS B 80 ? 0.7244 0.4901 0.6111 0.1299 0.2092 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B O 2214 C CB . HIS B 80 ? 0.6261 0.4960 0.6298 0.1424 0.2261 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CB 2215 C CG . HIS B 80 ? 0.6687 0.5201 0.6729 0.1672 0.2521 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CG 2216 N ND1 . HIS B 80 ? 0.7356 0.5445 0.6918 0.1860 0.2757 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B ND1 2217 C CD2 . HIS B 80 ? 0.6551 0.5221 0.6998 0.1776 0.2590 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CD2 2218 C CE1 . HIS B 80 ? 0.7529 0.5519 0.7221 0.2083 0.2981 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B CE1 2219 N NE2 . HIS B 80 ? 0.7067 0.5425 0.7320 0.2035 0.2877 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 80 HIS B NE2 2220 N N . PRO B 81 ? 0.7145 0.4723 0.6393 0.1326 0.2075 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B N 2221 C CA . PRO B 81 ? 0.6854 0.4641 0.6555 0.1324 0.2043 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CA 2222 C C . PRO B 81 ? 0.6449 0.4381 0.6319 0.1076 0.1769 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B C 2223 O O . PRO B 81 ? 0.6697 0.4360 0.6289 0.0934 0.1623 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B O 2224 C CB . PRO B 81 ? 0.7386 0.4673 0.6842 0.1469 0.2179 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CB 2225 C CG . PRO B 81 ? 0.7930 0.4699 0.6772 0.1417 0.2141 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CG 2226 C CD . PRO B 81 ? 0.7858 0.4808 0.6544 0.1400 0.2150 -0.1421 ? ? ? ? ? ? 81 PRO B CD 2227 N N . VAL B 82 ? 0.5928 0.4276 0.6248 0.1030 0.1704 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B N 2228 C CA . VAL B 82 ? 0.5572 0.4074 0.6063 0.0825 0.1487 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CA 2229 C C . VAL B 82 ? 0.5773 0.3953 0.6182 0.0777 0.1434 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B C 2230 O O . VAL B 82 ? 0.6090 0.4089 0.6521 0.0915 0.1554 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B O 2231 C CB . VAL B 82 ? 0.5132 0.4090 0.6054 0.0809 0.1447 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CB 2232 C CG1 . VAL B 82 ? 0.4913 0.3934 0.5989 0.0676 0.1298 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CG1 2233 C CG2 . VAL B 82 ? 0.4890 0.4143 0.5876 0.0739 0.1398 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 82 VAL B CG2 2234 N N . GLU B 83 ? 0.5723 0.3845 0.6069 0.0584 0.1260 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B N 2235 C CA . GLU B 83 ? 0.5875 0.3749 0.6208 0.0492 0.1186 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CA 2236 C C . GLU B 83 ? 0.5607 0.3766 0.6215 0.0343 0.1060 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B C 2237 O O . GLU B 83 ? 0.5183 0.3661 0.5915 0.0280 0.0998 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B O 2238 C CB . GLU B 83 ? 0.6226 0.3744 0.6240 0.0374 0.1088 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CB 2239 C CG . GLU B 83 ? 0.6806 0.3966 0.6414 0.0493 0.1189 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CG 2240 C CD . GLU B 83 ? 0.7195 0.3957 0.6456 0.0343 0.1040 -0.1677 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CD 2241 O OE1 . GLU B 83 ? 0.6841 0.3700 0.6259 0.0140 0.0855 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE1 2242 O OE2 . GLU B 83 ? 0.7829 0.4178 0.6659 0.0431 0.1111 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE2 2243 N N . GLU B 84 ? 0.5771 0.3763 0.6434 0.0284 0.1029 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B N 2244 C CA . GLU B 84 ? 0.5434 0.3627 0.6307 0.0156 0.0942 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CA 2245 C C . GLU B 84 ? 0.5119 0.3509 0.6024 0.0007 0.0830 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B C 2246 O O . GLU B 84 ? 0.4755 0.3427 0.5814 -0.0034 0.0802 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B O 2247 C CB . GLU B 84 ? 0.5768 0.3680 0.6641 0.0089 0.0927 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CB 2248 C CG . GLU B 84 ? 0.6058 0.3821 0.6975 0.0230 0.1030 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CG 2249 C CD . GLU B 84 ? 0.6633 0.3958 0.7335 0.0335 0.1116 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B CD 2250 O OE1 . GLU B 84 ? 0.6871 0.4022 0.7333 0.0340 0.1116 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B OE1 2251 O OE2 . GLU B 84 ? 0.6852 0.3985 0.7600 0.0417 0.1185 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 84 GLU B OE2 2252 N N . ASP B 85 ? 0.5235 0.3452 0.5975 -0.0066 0.0764 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B N 2253 C CA . ASP B 85 ? 0.5136 0.3519 0.5934 -0.0203 0.0647 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CA 2254 C C . ASP B 85 ? 0.4909 0.3572 0.5718 -0.0162 0.0647 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B C 2255 O O . ASP B 85 ? 0.4710 0.3549 0.5605 -0.0252 0.0567 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B O 2256 C CB . ASP B 85 ? 0.5492 0.3593 0.6109 -0.0306 0.0541 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CB 2257 C CG . ASP B 85 ? 0.5444 0.3736 0.6203 -0.0460 0.0400 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CG 2258 O OD1 . ASP B 85 ? 0.5466 0.3854 0.6465 -0.0568 0.0364 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD1 2259 O OD2 . ASP B 85 ? 0.5588 0.3934 0.6224 -0.0468 0.0332 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD2 2260 N N . ASP B 86 ? 0.4871 0.3585 0.5624 -0.0024 0.0744 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B N 2261 C CA . ASP B 86 ? 0.4599 0.3572 0.5387 0.0006 0.0749 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CA 2262 C C . ASP B 86 ? 0.4224 0.3480 0.5231 -0.0022 0.0735 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B C 2263 O O . ASP B 86 ? 0.4085 0.3538 0.5133 -0.0015 0.0727 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B O 2264 C CB . ASP B 86 ? 0.4661 0.3588 0.5331 0.0157 0.0867 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CB 2265 C CG . ASP B 86 ? 0.5025 0.3606 0.5374 0.0195 0.0892 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B CG 2266 O OD1 . ASP B 86 ? 0.5048 0.3504 0.5264 0.0076 0.0770 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B OD1 2267 O OD2 . ASP B 86 ? 0.5275 0.3702 0.5499 0.0345 0.1033 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 86 ASP B OD2 2268 N N . THR B 87 ? 0.4077 0.3322 0.5191 -0.0058 0.0731 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 87 THR B N 2269 C CA . THR B 87 ? 0.3803 0.3243 0.5035 -0.0101 0.0706 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CA 2270 C C . THR B 87 ? 0.3647 0.3188 0.4899 -0.0189 0.0652 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 87 THR B C 2271 O O . THR B 87 ? 0.3745 0.3219 0.5022 -0.0261 0.0622 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 87 THR B O 2272 C CB . THR B 87 ? 0.3778 0.3146 0.5060 -0.0119 0.0722 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CB 2273 O OG1 . THR B 87 ? 0.3560 0.3073 0.4868 -0.0142 0.0700 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 87 THR B OG1 2274 C CG2 . THR B 87 ? 0.3903 0.3143 0.5204 -0.0209 0.0711 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 87 THR B CG2 2275 N N . ALA B 88 ? 0.3480 0.3180 0.4743 -0.0184 0.0637 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B N 2276 C CA . ALA B 88 ? 0.3424 0.3209 0.4701 -0.0235 0.0598 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B CA 2277 C C . ALA B 88 ? 0.3297 0.3207 0.4568 -0.0220 0.0588 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B C 2278 O O . ALA B 88 ? 0.3276 0.3232 0.4554 -0.0180 0.0597 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B O 2279 C CB . ALA B 88 ? 0.3581 0.3311 0.4801 -0.0241 0.0561 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 88 ALA B CB 2280 N N . VAL B 89 ? 0.3220 0.3185 0.4503 -0.0255 0.0565 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B N 2281 C CA . VAL B 89 ? 0.3228 0.3270 0.4491 -0.0251 0.0545 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CA 2282 C C . VAL B 89 ? 0.3214 0.3289 0.4456 -0.0231 0.0528 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B C 2283 O O . VAL B 89 ? 0.3305 0.3359 0.4556 -0.0250 0.0500 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B O 2284 C CB . VAL B 89 ? 0.3284 0.3313 0.4535 -0.0285 0.0546 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CB 2285 C CG1 . VAL B 89 ? 0.3317 0.3376 0.4533 -0.0292 0.0515 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CG1 2286 C CG2 . VAL B 89 ? 0.3336 0.3289 0.4525 -0.0302 0.0567 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 89 VAL B CG2 2287 N N . TYR B 90 ? 0.3143 0.3276 0.4364 -0.0200 0.0539 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B N 2288 C CA . TYR B 90 ? 0.3306 0.3452 0.4455 -0.0171 0.0539 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CA 2289 C C . TYR B 90 ? 0.3365 0.3582 0.4540 -0.0193 0.0517 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B C 2290 O O . TYR B 90 ? 0.3476 0.3744 0.4712 -0.0212 0.0519 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B O 2291 C CB . TYR B 90 ? 0.3363 0.3495 0.4453 -0.0097 0.0609 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CB 2292 C CG . TYR B 90 ? 0.3477 0.3471 0.4499 -0.0067 0.0633 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CG 2293 C CD1 . TYR B 90 ? 0.3507 0.3491 0.4621 -0.0057 0.0658 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CD1 2294 C CD2 . TYR B 90 ? 0.3648 0.3489 0.4492 -0.0059 0.0615 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CD2 2295 C CE1 . TYR B 90 ? 0.3580 0.3403 0.4633 -0.0030 0.0684 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CE1 2296 C CE2 . TYR B 90 ? 0.3841 0.3500 0.4602 -0.0047 0.0627 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CE2 2297 C CZ . TYR B 90 ? 0.3790 0.3441 0.4669 -0.0029 0.0671 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B CZ 2298 O OH . TYR B 90 ? 0.4011 0.3454 0.4814 -0.0017 0.0687 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 90 TYR B OH 2299 N N . PHE B 91 ? 0.3356 0.3566 0.4491 -0.0197 0.0481 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B N 2300 C CA . PHE B 91 ? 0.3300 0.3543 0.4453 -0.0211 0.0463 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CA 2301 C C . PHE B 91 ? 0.3370 0.3630 0.4421 -0.0176 0.0469 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B C 2302 O O . PHE B 91 ? 0.3442 0.3657 0.4377 -0.0154 0.0445 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B O 2303 C CB . PHE B 91 ? 0.3280 0.3503 0.4489 -0.0225 0.0424 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CB 2304 C CG . PHE B 91 ? 0.3256 0.3437 0.4528 -0.0246 0.0448 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CG 2305 C CD1 . PHE B 91 ? 0.3353 0.3466 0.4602 -0.0264 0.0466 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CD1 2306 C CD2 . PHE B 91 ? 0.3282 0.3458 0.4603 -0.0253 0.0456 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CD2 2307 C CE1 . PHE B 91 ? 0.3429 0.3457 0.4657 -0.0274 0.0501 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CE1 2308 C CE2 . PHE B 91 ? 0.3307 0.3436 0.4658 -0.0264 0.0502 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CE2 2309 C CZ . PHE B 91 ? 0.3320 0.3366 0.4599 -0.0267 0.0531 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 91 PHE B CZ 2310 N N . CYS B 92 ? 0.3322 0.3626 0.4396 -0.0180 0.0493 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B N 2311 C CA . CYS B 92 ? 0.3433 0.3741 0.4399 -0.0149 0.0502 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CA 2312 C C . CYS B 92 ? 0.3471 0.3752 0.4463 -0.0168 0.0436 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B C 2313 O O . CYS B 92 ? 0.3520 0.3773 0.4619 -0.0198 0.0414 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B O 2314 C CB . CYS B 92 ? 0.3427 0.3808 0.4433 -0.0140 0.0581 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B CB 2315 S SG . CYS B 92 ? 0.3349 0.3767 0.4556 -0.0230 0.0549 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 92 CYS B SG 2316 N N . GLN B 93 ? 0.3576 0.3845 0.4449 -0.0139 0.0411 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B N 2317 C CA . GLN B 93 ? 0.3545 0.3798 0.4460 -0.0138 0.0342 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CA 2318 C C . GLN B 93 ? 0.3702 0.3941 0.4463 -0.0107 0.0330 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B C 2319 O O . GLN B 93 ? 0.3877 0.4095 0.4431 -0.0079 0.0343 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B O 2320 C CB . GLN B 93 ? 0.3518 0.3785 0.4489 -0.0138 0.0261 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CB 2321 C CG . GLN B 93 ? 0.3611 0.3901 0.4685 -0.0119 0.0188 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CG 2322 C CD . GLN B 93 ? 0.3827 0.4127 0.4753 -0.0103 0.0086 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B CD 2323 O OE1 . GLN B 93 ? 0.4012 0.4294 0.4793 -0.0123 0.0021 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B OE1 2324 N NE2 . GLN B 93 ? 0.3980 0.4276 0.4911 -0.0071 0.0060 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 93 GLN B NE2 2325 N N . GLN B 94 ? 0.3625 0.3843 0.4456 -0.0104 0.0310 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B N 2326 C CA . GLN B 94 ? 0.3723 0.3917 0.4427 -0.0082 0.0324 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CA 2327 C C . GLN B 94 ? 0.3831 0.4010 0.4517 -0.0048 0.0215 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B C 2328 O O . GLN B 94 ? 0.3687 0.3866 0.4562 -0.0040 0.0176 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B O 2329 C CB . GLN B 94 ? 0.3689 0.3854 0.4521 -0.0123 0.0393 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CB 2330 C CG . GLN B 94 ? 0.3860 0.3969 0.4655 -0.0116 0.0402 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CG 2331 C CD . GLN B 94 ? 0.3874 0.3900 0.4744 -0.0088 0.0330 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CD 2332 O OE1 . GLN B 94 ? 0.4045 0.4059 0.4820 -0.0043 0.0286 0.0048 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B OE1 2333 N NE2 . GLN B 94 ? 0.3760 0.3714 0.4781 -0.0103 0.0325 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B NE2 2334 N N . SER B 95 ? 0.4097 0.4258 0.4545 -0.0019 0.0168 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 95 SER B N 2335 C CA . SER B 95 ? 0.4277 0.4440 0.4699 0.0010 0.0034 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CA 2336 C C . SER B 95 ? 0.4611 0.4713 0.4866 0.0041 0.0054 0.0040 ? ? ? ? ? ? 95 SER B C 2337 O O . SER B 95 ? 0.4825 0.4915 0.4960 0.0070 -0.0064 0.0118 ? ? ? ? ? ? 95 SER B O 2338 C CB . SER B 95 ? 0.4258 0.4434 0.4514 -0.0001 -0.0105 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 95 SER B CB 2339 O OG . SER B 95 ? 0.3901 0.4154 0.4400 -0.0032 -0.0152 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 95 SER B OG 2340 N N . LYS B 96 ? 0.4792 0.4860 0.5059 0.0029 0.0194 0.0097 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B N 2341 C CA . LYS B 96 ? 0.5198 0.5205 0.5344 0.0049 0.0238 0.0260 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CA 2342 C C . LYS B 96 ? 0.5240 0.5197 0.5563 0.0070 0.0169 0.0360 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B C 2343 O O . LYS B 96 ? 0.5557 0.5472 0.5747 0.0111 0.0112 0.0488 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B O 2344 C CB . LYS B 96 ? 0.5322 0.5331 0.5523 0.0011 0.0402 0.0316 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CB 2345 C CG . LYS B 96 ? 0.5789 0.5753 0.5806 0.0033 0.0482 0.0493 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CG 2346 C CD . LYS B 96 ? 0.5876 0.5767 0.6082 0.0000 0.0494 0.0635 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CD 2347 C CE . LYS B 96 ? 0.6186 0.6060 0.6250 0.0002 0.0620 0.0822 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B CE 2348 N NZ . LYS B 96 ? 0.6386 0.6136 0.6527 -0.0006 0.0585 0.0979 ? ? ? ? ? ? 96 LYS B NZ 2349 N N . GLY B 97 ? 0.5105 0.5041 0.5704 0.0050 0.0185 0.0305 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B N 2350 C CA . GLY B 97 ? 0.5123 0.4961 0.5894 0.0088 0.0158 0.0387 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B CA 2351 C C . GLY B 97 ? 0.4870 0.4712 0.5875 0.0113 0.0140 0.0287 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B C 2352 O O . GLY B 97 ? 0.4740 0.4620 0.5797 0.0071 0.0177 0.0153 ? ? ? ? ? ? 97 GLY B O 2353 N N . VAL B 98 ? 0.4894 0.4691 0.6039 0.0193 0.0098 0.0371 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N 2354 C CA . VAL B 98 ? 0.4677 0.4435 0.6056 0.0249 0.0131 0.0316 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA 2355 C C . VAL B 98 ? 0.4654 0.4152 0.6026 0.0215 0.0247 0.0281 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C 2356 O O . VAL B 98 ? 0.4819 0.4163 0.6116 0.0196 0.0267 0.0380 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O 2357 C CB . VAL B 98 ? 0.4806 0.4604 0.6356 0.0367 0.0061 0.0456 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB 2358 C CG1 . VAL B 98 ? 0.4842 0.4561 0.6642 0.0460 0.0148 0.0432 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1 2359 C CG2 . VAL B 98 ? 0.4817 0.4865 0.6380 0.0370 -0.0095 0.0484 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2 2360 N N . PRO B 99 ? 0.4431 0.3854 0.5854 0.0197 0.0315 0.0148 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B N 2361 C CA . PRO B 99 ? 0.4118 0.3706 0.5640 0.0215 0.0312 0.0041 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CA 2362 C C . PRO B 99 ? 0.3861 0.3612 0.5275 0.0120 0.0277 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B C 2363 O O . PRO B 99 ? 0.3786 0.3481 0.5075 0.0036 0.0303 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B O 2364 C CB . PRO B 99 ? 0.4169 0.3532 0.5700 0.0227 0.0423 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CB 2365 C CG . PRO B 99 ? 0.4394 0.3496 0.5763 0.0145 0.0447 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CG 2366 C CD . PRO B 99 ? 0.4544 0.3660 0.5908 0.0159 0.0396 0.0104 ? ? ? ? ? ? 99 PRO B CD 2367 N N . TYR B 100 ? 0.3670 0.3619 0.5158 0.0135 0.0217 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B N 2368 C CA . TYR B 100 ? 0.3530 0.3589 0.4909 0.0063 0.0194 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CA 2369 C C . TYR B 100 ? 0.3402 0.3377 0.4794 0.0020 0.0283 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B C 2370 O O . TYR B 100 ? 0.3449 0.3352 0.4951 0.0060 0.0337 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B O 2371 C CB . TYR B 100 ? 0.3462 0.3700 0.4915 0.0073 0.0092 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CB 2372 C CG . TYR B 100 ? 0.3574 0.3893 0.5025 0.0111 -0.0036 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CG 2373 C CD1 . TYR B 100 ? 0.3702 0.3964 0.4919 0.0107 -0.0070 0.0004 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD1 2374 C CD2 . TYR B 100 ? 0.3581 0.4044 0.5272 0.0150 -0.0129 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD2 2375 C CE1 . TYR B 100 ? 0.3879 0.4194 0.5052 0.0142 -0.0204 0.0123 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE1 2376 C CE2 . TYR B 100 ? 0.3716 0.4264 0.5416 0.0178 -0.0283 0.0106 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE2 2377 C CZ . TYR B 100 ? 0.3883 0.4343 0.5296 0.0173 -0.0326 0.0171 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CZ 2378 O OH . TYR B 100 ? 0.4175 0.4704 0.5562 0.0199 -0.0494 0.0305 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B OH 2379 N N . THR B 101 ? 0.3316 0.3295 0.4589 -0.0052 0.0303 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 101 THR B N 2380 C CA . THR B 101 ? 0.3223 0.3118 0.4489 -0.0105 0.0359 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CA 2381 C C . THR B 101 ? 0.3109 0.3121 0.4336 -0.0147 0.0358 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 101 THR B C 2382 O O . THR B 101 ? 0.3195 0.3304 0.4347 -0.0148 0.0340 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 101 THR B O 2383 C CB . THR B 101 ? 0.3310 0.3057 0.4515 -0.0169 0.0381 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CB 2384 O OG1 . THR B 101 ? 0.3313 0.3152 0.4473 -0.0191 0.0370 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 101 THR B OG1 2385 C CG2 . THR B 101 ? 0.3507 0.3044 0.4723 -0.0131 0.0399 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 101 THR B CG2 2386 N N . PHE B 102 ? 0.2954 0.2923 0.4204 -0.0170 0.0389 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N 2387 C CA . PHE B 102 ? 0.2809 0.2861 0.4039 -0.0202 0.0394 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA 2388 C C . PHE B 102 ? 0.2855 0.2844 0.4051 -0.0270 0.0407 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C 2389 O O . PHE B 102 ? 0.2980 0.2813 0.4143 -0.0304 0.0405 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O 2390 C CB . PHE B 102 ? 0.2692 0.2755 0.3987 -0.0181 0.0410 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB 2391 C CG . PHE B 102 ? 0.2629 0.2796 0.4022 -0.0139 0.0369 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG 2392 C CD1 . PHE B 102 ? 0.2655 0.2819 0.4154 -0.0084 0.0364 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1 2393 C CD2 . PHE B 102 ? 0.2565 0.2825 0.3956 -0.0156 0.0325 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2 2394 C CE1 . PHE B 102 ? 0.2631 0.2927 0.4270 -0.0057 0.0297 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1 2395 C CE2 . PHE B 102 ? 0.2556 0.2905 0.4044 -0.0147 0.0249 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2 2396 C CZ . PHE B 102 ? 0.2612 0.3003 0.4244 -0.0102 0.0226 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ 2397 N N . GLY B 103 ? 0.2823 0.2916 0.4022 -0.0291 0.0412 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N 2398 C CA . GLY B 103 ? 0.2915 0.2995 0.4132 -0.0358 0.0401 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA 2399 C C . GLY B 103 ? 0.3049 0.3028 0.4219 -0.0370 0.0396 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C 2400 O O . GLY B 103 ? 0.3004 0.2951 0.4163 -0.0321 0.0425 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O 2401 N N . GLY B 104 ? 0.3264 0.3204 0.4413 -0.0439 0.0356 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N 2402 C CA . GLY B 104 ? 0.3460 0.3269 0.4499 -0.0459 0.0348 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA 2403 C C . GLY B 104 ? 0.3490 0.3398 0.4564 -0.0420 0.0379 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C 2404 O O . GLY B 104 ? 0.3695 0.3499 0.4673 -0.0418 0.0397 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O 2405 N N . GLY B 105 ? 0.3422 0.3497 0.4605 -0.0383 0.0398 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N 2406 C CA . GLY B 105 ? 0.3330 0.3461 0.4540 -0.0346 0.0429 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA 2407 C C . GLY B 105 ? 0.3282 0.3480 0.4545 -0.0367 0.0402 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C 2408 O O . GLY B 105 ? 0.3346 0.3514 0.4597 -0.0435 0.0334 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O 2409 N N . THR B 106 ? 0.3280 0.3553 0.4603 -0.0309 0.0447 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N 2410 C CA . THR B 106 ? 0.3364 0.3718 0.4780 -0.0297 0.0441 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA 2411 C C . THR B 106 ? 0.3555 0.3841 0.4934 -0.0254 0.0477 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C 2412 O O . THR B 106 ? 0.3744 0.3982 0.5083 -0.0210 0.0529 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O 2413 C CB . THR B 106 ? 0.3157 0.3653 0.4695 -0.0233 0.0505 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB 2414 O OG1 . THR B 106 ? 0.2980 0.3554 0.4587 -0.0284 0.0476 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 2415 C CG2 . THR B 106 ? 0.3118 0.3714 0.4801 -0.0189 0.0523 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 2416 N N . LYS B 107 ? 0.3775 0.4035 0.5150 -0.0279 0.0436 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B N 2417 C CA . LYS B 107 ? 0.3952 0.4125 0.5289 -0.0247 0.0472 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CA 2418 C C . LYS B 107 ? 0.3941 0.4179 0.5397 -0.0168 0.0513 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B C 2419 O O . LYS B 107 ? 0.3846 0.4201 0.5423 -0.0163 0.0472 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B O 2420 C CB . LYS B 107 ? 0.4362 0.4438 0.5583 -0.0304 0.0421 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CB 2421 C CG . LYS B 107 ? 0.4825 0.4813 0.6016 -0.0275 0.0464 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CG 2422 C CD . LYS B 107 ? 0.5242 0.5089 0.6262 -0.0318 0.0480 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CD 2423 C CE . LYS B 107 ? 0.5683 0.5457 0.6527 -0.0373 0.0391 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CE 2424 N NZ . LYS B 107 ? 0.5833 0.5648 0.6715 -0.0366 0.0318 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B NZ 2425 N N . LEU B 108 ? 0.3898 0.4049 0.5326 -0.0107 0.0589 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N 2426 C CA . LEU B 108 ? 0.3920 0.4058 0.5418 -0.0009 0.0656 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA 2427 C C . LEU B 108 ? 0.3961 0.3974 0.5433 -0.0011 0.0653 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C 2428 O O . LEU B 108 ? 0.4116 0.3990 0.5496 -0.0050 0.0661 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O 2429 C CB . LEU B 108 ? 0.3990 0.4030 0.5400 0.0058 0.0741 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB 2430 C CG . LEU B 108 ? 0.4242 0.4188 0.5661 0.0184 0.0845 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG 2431 C CD1 . LEU B 108 ? 0.4214 0.4359 0.5843 0.0266 0.0891 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1 2432 C CD2 . LEU B 108 ? 0.4444 0.4213 0.5665 0.0236 0.0916 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2 2433 N N . GLU B 109 ? 0.3986 0.4063 0.5563 0.0025 0.0634 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B N 2434 C CA . GLU B 109 ? 0.4053 0.4014 0.5613 0.0039 0.0634 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CA 2435 C C . GLU B 109 ? 0.4132 0.4030 0.5779 0.0172 0.0731 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B C 2436 O O . GLU B 109 ? 0.4134 0.4168 0.5927 0.0260 0.0774 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B O 2437 C CB . GLU B 109 ? 0.4228 0.4289 0.5817 -0.0009 0.0524 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CB 2438 C CG . GLU B 109 ? 0.4618 0.4576 0.6180 0.0011 0.0510 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CG 2439 C CD . GLU B 109 ? 0.4910 0.4959 0.6456 -0.0044 0.0367 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B CD 2440 O OE1 . GLU B 109 ? 0.5172 0.5201 0.6766 0.0003 0.0341 0.0034 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE1 2441 O OE2 . GLU B 109 ? 0.5020 0.5133 0.6488 -0.0138 0.0269 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 109 GLU B OE2 2442 N N . ILE B 110 ? 0.4303 0.3978 0.5867 0.0191 0.0781 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N 2443 C CA . ILE B 110 ? 0.4403 0.3929 0.6001 0.0324 0.0884 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA 2444 C C . ILE B 110 ? 0.4530 0.4087 0.6254 0.0374 0.0861 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C 2445 O O . ILE B 110 ? 0.4481 0.3961 0.6141 0.0299 0.0805 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O 2446 C CB . ILE B 110 ? 0.4494 0.3711 0.5924 0.0299 0.0927 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB 2447 C CG1 . ILE B 110 ? 0.4459 0.3654 0.5758 0.0231 0.0910 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 2448 C CG2 . ILE B 110 ? 0.4771 0.3756 0.6178 0.0443 0.1041 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 2449 C CD1 . ILE B 110 ? 0.4452 0.3730 0.5730 0.0323 0.0974 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 2450 N N . LYS B 111 ? 0.4795 0.4467 0.6706 0.0510 0.0914 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N 2451 C CA . LYS B 111 ? 0.4961 0.4698 0.7037 0.0574 0.0877 0.0047 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA 2452 C C . LYS B 111 ? 0.5008 0.4430 0.7011 0.0659 0.0971 0.0031 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C 2453 O O . LYS B 111 ? 0.5128 0.4303 0.7007 0.0715 0.1087 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O 2454 C CB . LYS B 111 ? 0.5248 0.5265 0.7631 0.0696 0.0898 0.0226 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB 2455 C CG . LYS B 111 ? 0.5514 0.5797 0.8061 0.0618 0.0715 0.0408 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG 2456 C CD . LYS B 111 ? 0.5766 0.6394 0.8686 0.0700 0.0708 0.0600 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD 2457 C CE . LYS B 111 ? 0.6109 0.6790 0.9288 0.0855 0.0733 0.0812 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE 2458 N NZ . LYS B 111 ? 0.6260 0.6929 0.9369 0.0753 0.0531 0.0918 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ 2459 N N . ARG B 112 ? 0.4891 0.4290 0.6939 0.0656 0.0908 0.0167 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B N 2460 C CA . ARG B 112 ? 0.4973 0.4067 0.6980 0.0739 0.0991 0.0188 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CA 2461 C C . ARG B 112 ? 0.5002 0.4194 0.7154 0.0787 0.0913 0.0418 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B C 2462 O O . ARG B 112 ? 0.4856 0.4338 0.7106 0.0733 0.0773 0.0543 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B O 2463 C CB . ARG B 112 ? 0.4948 0.3773 0.6719 0.0599 0.0987 0.0038 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CB 2464 C CG . ARG B 112 ? 0.4713 0.3658 0.6388 0.0432 0.0867 0.0054 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CG 2465 C CD . ARG B 112 ? 0.4808 0.3500 0.6358 0.0348 0.0888 0.0034 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CD 2466 N NE . ARG B 112 ? 0.5007 0.3550 0.6609 0.0440 0.0913 0.0193 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NE 2467 C CZ . ARG B 112 ? 0.5166 0.3412 0.6710 0.0419 0.0971 0.0199 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CZ 2468 N NH1 . ARG B 112 ? 0.5157 0.3235 0.6612 0.0296 0.1001 0.0059 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH1 2469 N NH2 . ARG B 112 ? 0.5388 0.3507 0.6991 0.0521 0.0991 0.0363 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH2 2470 N N . ALA B 113 ? 0.5237 0.4166 0.7389 0.0881 0.0987 0.0481 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N 2471 C CA . ALA B 113 ? 0.5284 0.4276 0.7558 0.0935 0.0909 0.0717 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA 2472 C C . ALA B 113 ? 0.5214 0.4279 0.7304 0.0750 0.0746 0.0750 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C 2473 O O . ALA B 113 ? 0.5141 0.4071 0.7004 0.0608 0.0755 0.0595 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O 2474 C CB . ALA B 113 ? 0.5609 0.4238 0.7865 0.1051 0.1027 0.0758 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB 2475 N N . ASP B 114 ? 0.5189 0.4472 0.7374 0.0753 0.0595 0.0960 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B N 2476 C CA . ASP B 114 ? 0.5185 0.4472 0.7121 0.0600 0.0447 0.1007 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CA 2477 C C . ASP B 114 ? 0.5447 0.4401 0.7178 0.0577 0.0525 0.1010 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B C 2478 O O . ASP B 114 ? 0.5619 0.4390 0.7461 0.0699 0.0617 0.1090 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B O 2479 C CB . ASP B 114 ? 0.5242 0.4775 0.7294 0.0612 0.0245 0.1252 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CB 2480 C CG . ASP B 114 ? 0.4983 0.4865 0.7231 0.0576 0.0128 0.1265 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CG 2481 O OD1 . ASP B 114 ? 0.4748 0.4670 0.6969 0.0524 0.0196 0.1078 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD1 2482 O OD2 . ASP B 114 ? 0.5047 0.5164 0.7475 0.0585 -0.0046 0.1475 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD2 2483 N N . ALA B 115 ? 0.5453 0.4317 0.6894 0.0426 0.0506 0.0926 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N 2484 C CA . ALA B 115 ? 0.5620 0.4199 0.6881 0.0381 0.0593 0.0941 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA 2485 C C . ALA B 115 ? 0.5721 0.4297 0.6663 0.0265 0.0506 0.1005 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C 2486 O O . ALA B 115 ? 0.5531 0.4217 0.6321 0.0170 0.0459 0.0898 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O 2487 C CB . ALA B 115 ? 0.5499 0.3920 0.6756 0.0319 0.0737 0.0730 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB 2488 N N . ALA B 116 ? 0.6036 0.4454 0.6842 0.0283 0.0493 0.1185 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B N 2489 C CA . ALA B 116 ? 0.6239 0.4582 0.6656 0.0186 0.0439 0.1256 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CA 2490 C C . ALA B 116 ? 0.6179 0.4368 0.6447 0.0091 0.0616 0.1118 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B C 2491 O O . ALA B 116 ? 0.6157 0.4246 0.6628 0.0095 0.0755 0.1037 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B O 2492 C CB . ALA B 116 ? 0.6619 0.4823 0.6928 0.0243 0.0385 0.1505 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CB 2493 N N . PRO B 117 ? 0.6255 0.4416 0.6171 0.0003 0.0612 0.1094 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B N 2494 C CA . PRO B 117 ? 0.6248 0.4299 0.6065 -0.0069 0.0800 0.1002 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CA 2495 C C . PRO B 117 ? 0.6570 0.4395 0.6301 -0.0071 0.0931 0.1159 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B C 2496 O O . PRO B 117 ? 0.6933 0.4654 0.6492 -0.0027 0.0858 0.1348 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B O 2497 C CB . PRO B 117 ? 0.6329 0.4392 0.5758 -0.0129 0.0760 0.0951 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CB 2498 C CG . PRO B 117 ? 0.6607 0.4659 0.5789 -0.0108 0.0551 0.1096 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CG 2499 C CD . PRO B 117 ? 0.6416 0.4631 0.6004 -0.0031 0.0434 0.1150 ? ? ? ? ? ? 117 PRO B CD 2500 N N . THR B 118 ? 0.6489 0.4251 0.6366 -0.0126 0.1111 0.1094 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N 2501 C CA . THR B 118 ? 0.6792 0.4362 0.6570 -0.0161 0.1273 0.1237 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA 2502 C C . THR B 118 ? 0.6886 0.4454 0.6321 -0.0206 0.1381 0.1223 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C 2503 O O . THR B 118 ? 0.6599 0.4294 0.6122 -0.0247 0.1449 0.1069 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O 2504 C CB . THR B 118 ? 0.6687 0.4204 0.6846 -0.0219 0.1403 0.1186 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB 2505 O OG1 . THR B 118 ? 0.6673 0.4111 0.7072 -0.0162 0.1321 0.1189 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 2506 C CG2 . THR B 118 ? 0.7014 0.4361 0.7126 -0.0275 0.1584 0.1350 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 2507 N N . VAL B 119 ? 0.7272 0.4672 0.6295 -0.0187 0.1406 0.1392 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B N 2508 C CA . VAL B 119 ? 0.7509 0.4834 0.6080 -0.0202 0.1509 0.1388 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CA 2509 C C . VAL B 119 ? 0.7788 0.4968 0.6290 -0.0223 0.1780 0.1528 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B C 2510 O O . VAL B 119 ? 0.8087 0.5120 0.6580 -0.0214 0.1817 0.1717 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B O 2511 C CB . VAL B 119 ? 0.7853 0.5055 0.5891 -0.0171 0.1324 0.1470 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CB 2512 C CG1 . VAL B 119 ? 0.8167 0.5232 0.5664 -0.0183 0.1422 0.1416 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG1 2513 C CG2 . VAL B 119 ? 0.7536 0.4918 0.5743 -0.0158 0.1049 0.1382 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG2 2514 N N . SER B 120 ? 0.7808 0.5034 0.6271 -0.0243 0.1977 0.1451 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N 2515 C CA . SER B 120 ? 0.8136 0.5268 0.6558 -0.0256 0.2271 0.1594 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA 2516 C C . SER B 120 ? 0.8442 0.5462 0.6327 -0.0207 0.2422 0.1568 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C 2517 O O . SER B 120 ? 0.8235 0.5340 0.6051 -0.0194 0.2368 0.1383 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O 2518 C CB . SER B 120 ? 0.7812 0.5148 0.6856 -0.0324 0.2400 0.1538 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB 2519 O OG . SER B 120 ? 0.7674 0.5055 0.7138 -0.0368 0.2245 0.1519 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG 2520 N N . ILE B 121 ? 0.8959 0.5756 0.6444 -0.0174 0.2625 0.1755 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B N 2521 C CA . ILE B 121 ? 0.9412 0.6019 0.6289 -0.0108 0.2812 0.1741 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CA 2522 C C . ILE B 121 ? 0.9535 0.6169 0.6580 -0.0088 0.3213 0.1870 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B C 2523 O O . ILE B 121 ? 0.9581 0.6240 0.6937 -0.0127 0.3339 0.2062 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B O 2524 C CB . ILE B 121 ? 1.0094 0.6357 0.6165 -0.0069 0.2696 0.1838 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CB 2525 C CG1 . ILE B 121 ? 1.0615 0.6627 0.5982 -0.0003 0.2837 0.1750 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG1 2526 C CG2 . ILE B 121 ? 1.0512 0.6611 0.6472 -0.0063 0.2816 0.2113 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG2 2527 C CD1 . ILE B 121 ? 1.1299 0.6942 0.5799 0.0011 0.2642 0.1794 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CD1 2528 N N . PHE B 122 ? 0.9577 0.6202 0.6438 -0.0024 0.3415 0.1774 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B N 2529 C CA . PHE B 122 ? 0.9647 0.6378 0.6781 0.0011 0.3809 0.1885 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CA 2530 C C . PHE B 122 ? 1.0330 0.6763 0.6728 0.0141 0.4080 0.1894 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B C 2531 O O . PHE B 122 ? 1.0397 0.6744 0.6478 0.0196 0.4027 0.1697 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B O 2532 C CB . PHE B 122 ? 0.8972 0.6077 0.6836 -0.0027 0.3809 0.1747 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CB 2533 C CG . PHE B 122 ? 0.8394 0.5744 0.6938 -0.0153 0.3576 0.1731 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CG 2534 C CD1 . PHE B 122 ? 0.8071 0.5448 0.6624 -0.0190 0.3222 0.1558 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CD1 2535 C CD2 . PHE B 122 ? 0.8252 0.5773 0.7397 -0.0236 0.3713 0.1898 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CD2 2536 C CE1 . PHE B 122 ? 0.7634 0.5176 0.6740 -0.0287 0.3028 0.1534 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CE1 2537 C CE2 . PHE B 122 ? 0.7821 0.5488 0.7515 -0.0356 0.3488 0.1863 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CE2 2538 C CZ . PHE B 122 ? 0.7523 0.5182 0.7167 -0.0371 0.3156 0.1675 ? ? ? ? ? ? 122 PHE B CZ 2539 N N . PRO B 123 ? 1.0901 0.7138 0.6991 0.0195 0.4388 0.2128 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B N 2540 C CA . PRO B 123 ? 1.1574 0.7514 0.6979 0.0340 0.4717 0.2140 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CA 2541 C C . PRO B 123 ? 1.1341 0.7537 0.7223 0.0413 0.5012 0.2083 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B C 2542 O O . PRO B 123 ? 1.0646 0.7267 0.7408 0.0332 0.4953 0.2066 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B O 2543 C CB . PRO B 123 ? 1.2161 0.7911 0.7299 0.0373 0.5006 0.2439 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CB 2544 C CG . PRO B 123 ? 1.1897 0.7732 0.7350 0.0243 0.4721 0.2550 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CG 2545 C CD . PRO B 123 ? 1.1025 0.7254 0.7306 0.0135 0.4451 0.2389 ? ? ? ? ? ? 123 PRO B CD 2546 N N . PRO B 124 ? 1.1950 0.7870 0.7237 0.0572 0.5327 0.2058 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B N 2547 C CA . PRO B 124 ? 1.1806 0.7970 0.7567 0.0673 0.5661 0.2052 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CA 2548 C C . PRO B 124 ? 1.1643 0.8180 0.8210 0.0648 0.5977 0.2337 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B C 2549 O O . PRO B 124 ? 1.1987 0.8420 0.8432 0.0618 0.6095 0.2562 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B O 2550 C CB . PRO B 124 ? 1.2682 0.8357 0.7486 0.0868 0.5979 0.2013 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CB 2551 C CG . PRO B 124 ? 1.3158 0.8348 0.6990 0.0830 0.5659 0.1891 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CG 2552 C CD . PRO B 124 ? 1.2845 0.8192 0.6978 0.0671 0.5380 0.2030 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CD 2553 N N . SER B 125 ? 1.1207 0.8176 0.8607 0.0650 0.6093 0.2342 ? ? ? ? ? ? 125 SER B N 2554 C CA . SER B 125 ? 1.1127 0.8477 0.9344 0.0620 0.6400 0.2627 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CA 2555 C C . SER B 125 ? 1.1914 0.9083 0.9762 0.0818 0.6964 0.2836 ? ? ? ? ? ? 125 SER B C 2556 O O . SER B 125 ? 1.2499 0.9288 0.9552 0.0999 0.7129 0.2709 ? ? ? ? ? ? 125 SER B O 2557 C CB . SER B 125 ? 1.0444 0.8306 0.9626 0.0569 0.6337 0.2572 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CB 2558 O OG . SER B 125 ? 1.0655 0.8443 0.9583 0.0744 0.6482 0.2417 ? ? ? ? ? ? 125 SER B OG 2559 N N . SER B 126 ? 1.2028 0.9446 1.0438 0.0787 0.7270 0.3158 ? ? ? ? ? ? 126 SER B N 2560 C CA . SER B 126 ? 1.2775 1.0106 1.0991 0.0991 0.7874 0.3399 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CA 2561 C C . SER B 126 ? 1.2761 1.0226 1.1144 0.1180 0.8127 0.3307 ? ? ? ? ? ? 126 SER B C 2562 O O . SER B 126 ? 1.3556 1.0676 1.1258 0.1418 0.8534 0.3324 ? ? ? ? ? ? 126 SER B O 2563 C CB . SER B 126 ? 1.2703 1.0438 1.1797 0.0899 0.8143 0.3777 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CB 2564 O OG . SER B 126 ? 1.2672 1.0319 1.1751 0.0707 0.7885 0.3866 ? ? ? ? ? ? 126 SER B OG 2565 N N . GLU B 127 ? 1.1948 0.9898 1.1242 0.1077 0.7892 0.3222 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N 2566 C CA . GLU B 127 ? 1.1873 1.0047 1.1530 0.1241 0.8110 0.3176 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA 2567 C C . GLU B 127 ? 1.2259 0.9947 1.0971 0.1417 0.8074 0.2865 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C 2568 O O . GLU B 127 ? 1.2750 1.0290 1.1201 0.1662 0.8494 0.2892 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O 2569 C CB . GLU B 127 ? 1.1004 0.9787 1.1807 0.1058 0.7791 0.3158 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB 2570 C CG . GLU B 127 ? 1.0830 1.0127 1.2663 0.0950 0.8009 0.3532 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG 2571 C CD . GLU B 127 ? 1.0076 0.9873 1.2922 0.0678 0.7583 0.3529 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD 2572 O OE1 . GLU B 127 ? 0.9984 0.9952 1.3292 0.0509 0.7593 0.3763 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1 2573 O OE2 . GLU B 127 ? 0.9673 0.9622 1.2745 0.0632 0.7243 0.3290 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2 2574 N N . GLN B 128 ? 1.2085 0.9512 1.0294 0.1292 0.7586 0.2587 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B N 2575 C CA . GLN B 128 ? 1.2480 0.9410 0.9763 0.1414 0.7480 0.2283 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CA 2576 C C . GLN B 128 ? 1.3552 0.9837 0.9673 0.1605 0.7831 0.2309 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B C 2577 O O . GLN B 128 ? 1.4069 0.9970 0.9554 0.1796 0.8015 0.2153 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B O 2578 C CB . GLN B 128 ? 1.2093 0.8910 0.9126 0.1219 0.6877 0.2024 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CB 2579 C CG . GLN B 128 ? 1.2366 0.8752 0.8622 0.1303 0.6713 0.1713 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CG 2580 C CD . GLN B 128 ? 1.2070 0.8347 0.8068 0.1116 0.6144 0.1495 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B CD 2581 O OE1 . GLN B 128 ? 1.1777 0.8213 0.8019 0.0946 0.5884 0.1569 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B OE1 2582 N NE2 . GLN B 128 ? 1.2211 0.8210 0.7726 0.1151 0.5957 0.1235 ? ? ? ? ? ? 128 GLN B NE2 2583 N N . LEU B 129 ? 1.3959 1.0089 0.9767 0.1550 0.7911 0.2500 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N 2584 C CA . LEU B 129 ? 1.5106 1.0606 0.9765 0.1718 0.8237 0.2552 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA 2585 C C . LEU B 129 ? 1.5754 1.1199 1.0381 0.2001 0.8905 0.2712 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C 2586 O O . LEU B 129 ? 1.6664 1.1509 1.0262 0.2202 0.9143 0.2591 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O 2587 C CB . LEU B 129 ? 1.5363 1.0763 0.9796 0.1600 0.8201 0.2771 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB 2588 C CG . LEU B 129 ? 1.5070 1.0322 0.9180 0.1385 0.7593 0.2610 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG 2589 C CD1 . LEU B 129 ? 1.5199 1.0454 0.9318 0.1264 0.7558 0.2865 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1 2590 C CD2 . LEU B 129 ? 1.5714 1.0313 0.8590 0.1446 0.7392 0.2337 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2 2591 N N . THR B 130 ? 1.5323 1.1372 1.1061 0.2017 0.9197 0.2980 ? ? ? ? ? ? 130 THR B N 2592 C CA . THR B 130 ? 1.5785 1.1880 1.1665 0.2298 0.9840 0.3157 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CA 2593 C C . THR B 130 ? 1.5755 1.1790 1.1625 0.2474 0.9886 0.2920 ? ? ? ? ? ? 130 THR B C 2594 O O . THR B 130 ? 1.6473 1.2307 1.2078 0.2763 1.0425 0.2996 ? ? ? ? ? ? 130 THR B O 2595 C CB . THR B 130 ? 1.5341 1.2138 1.2480 0.2253 1.0137 0.3556 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CB 2596 O OG1 . THR B 130 ? 1.4202 1.1616 1.2452 0.2000 0.9677 0.3523 ? ? ? ? ? ? 130 THR B OG1 2597 C CG2 . THR B 130 ? 1.5777 1.2457 1.2675 0.2174 1.0294 0.3831 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CG2 2598 N N . SER B 131 ? 1.5082 1.1261 1.1210 0.2317 0.9352 0.2647 ? ? ? ? ? ? 131 SER B N 2599 C CA . SER B 131 ? 1.5163 1.1151 1.1073 0.2464 0.9321 0.2380 ? ? ? ? ? ? 131 SER B CA 2600 C C . SER B 131 ? 1.6171 1.1282 1.0622 0.2596 0.9338 0.2112 ? ? ? ? ? ? 131 SER B C 2601 O O . SER B 131 ? 1.6532 1.1364 1.0670 0.2789 0.9499 0.1947 ? ? ? ? ? ? 131 SER B O 2602 C CB . SER B 131 ? 1.4180 1.0520 1.0688 0.2242 0.8717 0.2159 ? ? ? ? ? ? 131 SER B CB 2603 O OG . SER B 131 ? 1.3300 1.0404 1.1099 0.2082 0.8598 0.2354 ? ? ? ? ? ? 131 SER B OG 2604 N N . GLY B 132 ? 1.6674 1.1344 1.0248 0.2477 0.9128 0.2060 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B N 2605 C CA . GLY B 132 ? 1.7640 1.1463 0.9795 0.2536 0.9013 0.1790 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B CA 2606 C C . GLY B 132 ? 1.7314 1.1024 0.9217 0.2286 0.8314 0.1500 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B C 2607 O O . GLY B 132 ? 1.8095 1.1131 0.8859 0.2280 0.8134 0.1290 ? ? ? ? ? ? 132 GLY B O 2608 N N . GLY B 133 ? 1.6248 1.0603 0.9202 0.2079 0.7918 0.1490 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N 2609 C CA . GLY B 133 ? 1.5782 1.0122 0.8636 0.1839 0.7275 0.1264 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA 2610 C C . GLY B 133 ? 1.5627 1.0109 0.8550 0.1630 0.6982 0.1393 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C 2611 O O . GLY B 133 ? 1.5788 1.0482 0.9035 0.1643 0.7253 0.1669 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O 2612 N N . ALA B 134 ? 1.5377 0.9738 0.8011 0.1443 0.6441 0.1211 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N 2613 C CA . ALA B 134 ? 1.5092 0.9594 0.7835 0.1250 0.6122 0.1326 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA 2614 C C . ALA B 134 ? 1.4382 0.9068 0.7390 0.1049 0.5532 0.1137 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C 2615 O O . ALA B 134 ? 1.4770 0.9058 0.7059 0.1010 0.5247 0.0934 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O 2616 C CB . ALA B 134 ? 1.6118 1.0027 0.7745 0.1286 0.6188 0.1397 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB 2617 N N . SER B 135 ? 1.3419 0.8686 0.7438 0.0917 0.5353 0.1211 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N 2618 C CA . SER B 135 ? 1.2701 0.8197 0.7078 0.0746 0.4844 0.1049 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA 2619 C C . SER B 135 ? 1.2347 0.8043 0.7033 0.0597 0.4604 0.1194 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C 2620 O O . SER B 135 ? 1.1995 0.8027 0.7348 0.0567 0.4762 0.1387 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O 2621 C CB . SER B 135 ? 1.1956 0.7918 0.7222 0.0737 0.4821 0.0961 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB 2622 O OG . SER B 135 ? 1.2217 0.7956 0.7152 0.0851 0.4906 0.0776 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG 2623 N N . VAL B 136 ? 1.2398 0.7882 0.6617 0.0500 0.4212 0.1106 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N 2624 C CA . VAL B 136 ? 1.2106 0.7743 0.6576 0.0372 0.3934 0.1221 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA 2625 C C . VAL B 136 ? 1.1271 0.7258 0.6360 0.0257 0.3557 0.1067 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C 2626 O O . VAL B 136 ? 1.1298 0.7185 0.6141 0.0241 0.3338 0.0871 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O 2627 C CB . VAL B 136 ? 1.2806 0.8002 0.6377 0.0349 0.3736 0.1259 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB 2628 C CG1 . VAL B 136 ? 1.2687 0.8023 0.6532 0.0262 0.3573 0.1454 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 2629 C CG2 . VAL B 136 ? 1.3781 0.8498 0.6484 0.0483 0.4092 0.1331 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 2630 N N . VAL B 137 ? 1.0594 0.6956 0.6453 0.0177 0.3489 0.1160 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B N 2631 C CA . VAL B 137 ? 0.9769 0.6477 0.6272 0.0088 0.3206 0.1027 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CA 2632 C C . VAL B 137 ? 0.9578 0.6343 0.6225 -0.0003 0.2908 0.1099 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B C 2633 O O . VAL B 137 ? 0.9781 0.6513 0.6489 -0.0017 0.2994 0.1290 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B O 2634 C CB . VAL B 137 ? 0.9189 0.6283 0.6518 0.0077 0.3386 0.1052 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CB 2635 C CG1 . VAL B 137 ? 0.8482 0.5882 0.6390 -0.0012 0.3092 0.0913 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG1 2636 C CG2 . VAL B 137 ? 0.9367 0.6437 0.6623 0.0191 0.3698 0.1012 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG2 2637 N N . CYS B 138 ? 0.9305 0.6156 0.6027 -0.0056 0.2572 0.0956 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B N 2638 C CA . CYS B 138 ? 0.9045 0.6035 0.6090 -0.0124 0.2303 0.1004 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CA 2639 C C . CYS B 138 ? 0.8233 0.5553 0.5936 -0.0169 0.2177 0.0866 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B C 2640 O O . CYS B 138 ? 0.8045 0.5430 0.5733 -0.0169 0.2076 0.0697 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B O 2641 C CB . CYS B 138 ? 0.9502 0.6303 0.6041 -0.0141 0.2002 0.1005 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B CB 2642 S SG . CYS B 138 ? 1.0547 0.7041 0.6559 -0.0119 0.2056 0.1259 ? ? ? ? ? ? 138 CYS B SG 2643 N N . PHE B 139 ? 0.7820 0.5312 0.6066 -0.0210 0.2189 0.0939 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B N 2644 C CA . PHE B 139 ? 0.7166 0.4905 0.5943 -0.0254 0.2023 0.0817 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CA 2645 C C . PHE B 139 ? 0.7072 0.4784 0.5832 -0.0260 0.1767 0.0849 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B C 2646 O O . PHE B 139 ? 0.7219 0.4797 0.5876 -0.0253 0.1764 0.1012 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B O 2647 C CB . PHE B 139 ? 0.6899 0.4800 0.6251 -0.0306 0.2158 0.0863 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CB 2648 C CG . PHE B 139 ? 0.6884 0.4882 0.6383 -0.0298 0.2412 0.0868 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CG 2649 C CD1 . PHE B 139 ? 0.6768 0.4849 0.6205 -0.0259 0.2431 0.0723 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD1 2650 C CD2 . PHE B 139 ? 0.6981 0.5006 0.6739 -0.0331 0.2632 0.1032 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CD2 2651 C CE1 . PHE B 139 ? 0.6772 0.4963 0.6396 -0.0230 0.2680 0.0749 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE1 2652 C CE2 . PHE B 139 ? 0.7008 0.5170 0.6978 -0.0315 0.2879 0.1070 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CE2 2653 C CZ . PHE B 139 ? 0.6879 0.5128 0.6783 -0.0254 0.2908 0.0929 ? ? ? ? ? ? 139 PHE B CZ 2654 N N . LEU B 140 ? 0.6699 0.4546 0.5574 -0.0264 0.1561 0.0707 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B N 2655 C CA . LEU B 140 ? 0.6524 0.4421 0.5522 -0.0255 0.1333 0.0730 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CA 2656 C C . LEU B 140 ? 0.6022 0.4119 0.5537 -0.0271 0.1305 0.0607 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B C 2657 O O . LEU B 140 ? 0.5731 0.3966 0.5332 -0.0281 0.1255 0.0457 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B O 2658 C CB . LEU B 140 ? 0.6600 0.4480 0.5256 -0.0250 0.1123 0.0687 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CB 2659 C CG . LEU B 140 ? 0.7138 0.4768 0.5185 -0.0247 0.1095 0.0797 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CG 2660 C CD1 . LEU B 140 ? 0.7400 0.4870 0.5090 -0.0243 0.1309 0.0737 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD1 2661 C CD2 . LEU B 140 ? 0.7245 0.4876 0.5057 -0.0269 0.0808 0.0789 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD2 2662 N N . ASN B 141 ? 0.5978 0.4053 0.5796 -0.0276 0.1335 0.0672 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N 2663 C CA . ASN B 141 ? 0.5669 0.3855 0.5914 -0.0305 0.1335 0.0556 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA 2664 C C . ASN B 141 ? 0.5624 0.3820 0.6046 -0.0255 0.1189 0.0535 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C 2665 O O . ASN B 141 ? 0.5914 0.4007 0.6261 -0.0200 0.1130 0.0666 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O 2666 C CB . ASN B 141 ? 0.5703 0.3813 0.6175 -0.0369 0.1494 0.0627 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB 2667 C CG . ASN B 141 ? 0.5698 0.3878 0.6165 -0.0413 0.1670 0.0630 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG 2668 O OD1 . ASN B 141 ? 0.5880 0.3970 0.6312 -0.0436 0.1829 0.0772 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 2669 N ND2 . ASN B 141 ? 0.5499 0.3846 0.6051 -0.0421 0.1657 0.0487 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 2670 N N . ASN B 142 ? 0.5386 0.3704 0.6040 -0.0262 0.1143 0.0378 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B N 2671 C CA . ASN B 142 ? 0.5312 0.3610 0.6165 -0.0207 0.1066 0.0334 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CA 2672 C C . ASN B 142 ? 0.5353 0.3690 0.6130 -0.0107 0.0947 0.0421 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B C 2673 O O . ASN B 142 ? 0.5502 0.3717 0.6356 -0.0036 0.0937 0.0524 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B O 2674 C CB . ASN B 142 ? 0.5512 0.3596 0.6530 -0.0231 0.1137 0.0379 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CB 2675 C CG . ASN B 142 ? 0.5517 0.3595 0.6685 -0.0352 0.1226 0.0316 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CG 2676 O OD1 . ASN B 142 ? 0.5753 0.3735 0.6937 -0.0413 0.1326 0.0431 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B OD1 2677 N ND2 . ASN B 142 ? 0.5267 0.3466 0.6566 -0.0391 0.1187 0.0152 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B ND2 2678 N N . PHE B 143 ? 0.5264 0.3770 0.5919 -0.0104 0.0852 0.0388 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B N 2679 C CA . PHE B 143 ? 0.5326 0.3929 0.5960 -0.0034 0.0709 0.0486 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CA 2680 C C . PHE B 143 ? 0.5047 0.3857 0.5840 -0.0010 0.0634 0.0379 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B C 2681 O O . PHE B 143 ? 0.4712 0.3585 0.5540 -0.0058 0.0677 0.0224 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B O 2682 C CB . PHE B 143 ? 0.5626 0.4203 0.5922 -0.0071 0.0624 0.0598 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CB 2683 C CG . PHE B 143 ? 0.5557 0.4172 0.5620 -0.0149 0.0621 0.0483 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CG 2684 C CD1 . PHE B 143 ? 0.5661 0.4155 0.5546 -0.0200 0.0771 0.0442 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD1 2685 C CD2 . PHE B 143 ? 0.5478 0.4240 0.5507 -0.0168 0.0475 0.0436 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD2 2686 C CE1 . PHE B 143 ? 0.5675 0.4171 0.5335 -0.0246 0.0792 0.0342 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE1 2687 C CE2 . PHE B 143 ? 0.5487 0.4226 0.5266 -0.0236 0.0471 0.0331 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE2 2688 C CZ . PHE B 143 ? 0.5577 0.4172 0.5160 -0.0264 0.0636 0.0279 ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CZ 2689 N N . TYR B 144 ? 0.5110 0.4039 0.6027 0.0068 0.0528 0.0486 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B N 2690 C CA . TYR B 144 ? 0.4887 0.4041 0.5977 0.0095 0.0458 0.0434 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CA 2691 C C . TYR B 144 ? 0.5131 0.4444 0.6295 0.0137 0.0294 0.0624 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B C 2692 O O . TYR B 144 ? 0.5275 0.4535 0.6525 0.0221 0.0285 0.0781 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B O 2693 C CB . TYR B 144 ? 0.4645 0.3786 0.5980 0.0185 0.0569 0.0347 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CB 2694 C CG . TYR B 144 ? 0.4368 0.3735 0.5859 0.0212 0.0535 0.0292 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CG 2695 C CD1 . TYR B 144 ? 0.4288 0.3847 0.6004 0.0308 0.0473 0.0437 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CD1 2696 C CD2 . TYR B 144 ? 0.4119 0.3533 0.5555 0.0140 0.0561 0.0122 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CD2 2697 C CE1 . TYR B 144 ? 0.4045 0.3832 0.5931 0.0327 0.0453 0.0415 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CE1 2698 C CE2 . TYR B 144 ? 0.3910 0.3525 0.5474 0.0158 0.0532 0.0092 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CE2 2699 C CZ . TYR B 144 ? 0.3928 0.3730 0.5717 0.0247 0.0482 0.0241 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B CZ 2700 O OH . TYR B 144 ? 0.3777 0.3795 0.5721 0.0258 0.0469 0.0230 ? ? ? ? ? ? 144 TYR B OH 2701 N N . PRO B 145 ? 0.5325 0.4831 0.6483 0.0076 0.0153 0.0628 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N 2702 C CA . PRO B 145 ? 0.5310 0.4881 0.6399 -0.0008 0.0160 0.0457 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA 2703 C C . PRO B 145 ? 0.5689 0.5093 0.6394 -0.0123 0.0156 0.0369 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C 2704 O O . PRO B 145 ? 0.5825 0.5063 0.6284 -0.0142 0.0149 0.0445 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O 2705 C CB . PRO B 145 ? 0.5172 0.5002 0.6444 -0.0024 -0.0002 0.0545 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB 2706 C CG . PRO B 145 ? 0.5431 0.5300 0.6717 -0.0008 -0.0155 0.0761 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG 2707 C CD . PRO B 145 ? 0.5510 0.5217 0.6826 0.0101 -0.0029 0.0825 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD 2708 N N . LYS B 146 ? 0.5995 0.5435 0.6645 -0.0184 0.0175 0.0221 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N 2709 C CA . LYS B 146 ? 0.6376 0.5651 0.6684 -0.0266 0.0213 0.0122 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA 2710 C C . LYS B 146 ? 0.6669 0.5815 0.6603 -0.0335 0.0066 0.0207 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C 2711 O O . LYS B 146 ? 0.6633 0.5561 0.6217 -0.0363 0.0136 0.0184 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O 2712 C CB . LYS B 146 ? 0.6626 0.5982 0.6986 -0.0304 0.0234 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB 2713 C CG . LYS B 146 ? 0.7296 0.6483 0.7317 -0.0370 0.0268 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG 2714 C CD . LYS B 146 ? 0.7440 0.6685 0.7555 -0.0381 0.0341 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD 2715 C CE . LYS B 146 ? 0.7974 0.7020 0.7727 -0.0428 0.0369 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE 2716 N NZ . LYS B 146 ? 0.8030 0.7095 0.7879 -0.0407 0.0511 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ 2717 N N . ASP B 147 ? 0.6829 0.6107 0.6839 -0.0364 -0.0140 0.0314 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N 2718 C CA . ASP B 147 ? 0.7319 0.6466 0.6955 -0.0456 -0.0336 0.0389 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA 2719 C C . ASP B 147 ? 0.7591 0.6534 0.6930 -0.0433 -0.0326 0.0506 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C 2720 O O . ASP B 147 ? 0.7760 0.6790 0.7329 -0.0356 -0.0326 0.0647 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O 2721 C CB . ASP B 147 ? 0.7516 0.6902 0.7405 -0.0498 -0.0580 0.0519 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB 2722 C CG . ASP B 147 ? 0.8137 0.7389 0.7656 -0.0647 -0.0811 0.0515 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG 2723 O OD1 . ASP B 147 ? 0.8459 0.7637 0.7859 -0.0713 -0.0789 0.0361 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 2724 O OD2 . ASP B 147 ? 0.8430 0.7614 0.7742 -0.0699 -0.1018 0.0663 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 2725 N N . ILE B 148 ? 0.7790 0.6438 0.6599 -0.0489 -0.0300 0.0452 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B N 2726 C CA . ILE B 148 ? 0.8151 0.6569 0.6599 -0.0470 -0.0268 0.0565 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CA 2727 C C . ILE B 148 ? 0.8757 0.6836 0.6522 -0.0554 -0.0341 0.0526 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B C 2728 O O . ILE B 148 ? 0.8837 0.6807 0.6404 -0.0604 -0.0314 0.0369 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B O 2729 C CB . ILE B 148 ? 0.7898 0.6267 0.6479 -0.0385 0.0026 0.0534 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CB 2730 C CG1 . ILE B 148 ? 0.8192 0.6384 0.6542 -0.0350 0.0060 0.0704 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CG1 2731 C CG2 . ILE B 148 ? 0.7887 0.6127 0.6291 -0.0397 0.0232 0.0361 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CG2 2732 C CD1 . ILE B 148 ? 0.7910 0.6103 0.6531 -0.0280 0.0306 0.0716 ? ? ? ? ? ? 148 ILE B CD1 2733 N N . ASN B 149 ? 0.9343 0.7230 0.6722 -0.0565 -0.0437 0.0672 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B N 2734 C CA . ASN B 149 ? 1.0150 0.7636 0.6768 -0.0632 -0.0486 0.0642 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CA 2735 C C . ASN B 149 ? 1.0460 0.7707 0.6742 -0.0560 -0.0270 0.0723 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B C 2736 O O . ASN B 149 ? 1.0505 0.7847 0.6991 -0.0505 -0.0267 0.0894 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B O 2737 C CB . ASN B 149 ? 1.0821 0.8256 0.7175 -0.0742 -0.0872 0.0766 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CB 2738 C CG . ASN B 149 ? 1.0881 0.8503 0.7487 -0.0847 -0.1102 0.0693 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B CG 2739 O OD1 . ASN B 149 ? 1.0807 0.8403 0.7446 -0.0862 -0.0985 0.0506 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B OD1 2740 N ND2 . ASN B 149 ? 1.1104 0.8928 0.7917 -0.0920 -0.1430 0.0859 ? ? ? ? ? ? 149 ASN B ND2 2741 N N . VAL B 150 ? 1.0701 0.7631 0.6484 -0.0548 -0.0060 0.0610 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N 2742 C CA . VAL B 150 ? 1.0999 0.7675 0.6406 -0.0479 0.0178 0.0698 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA 2743 C C . VAL B 150 ? 1.1724 0.7929 0.6224 -0.0526 0.0110 0.0675 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C 2744 O O . VAL B 150 ? 1.1753 0.7773 0.5933 -0.0576 0.0061 0.0510 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O 2745 C CB . VAL B 150 ? 1.0660 0.7416 0.6381 -0.0391 0.0568 0.0624 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB 2746 C CG1 . VAL B 150 ? 1.0513 0.7282 0.6290 -0.0395 0.0665 0.0413 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 2747 C CG2 . VAL B 150 ? 1.1237 0.7709 0.6523 -0.0329 0.0835 0.0724 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 2748 N N . LYS B 151 ? 1.2285 0.8268 0.6345 -0.0511 0.0092 0.0847 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N 2749 C CA . LYS B 151 ? 1.3136 0.8619 0.6241 -0.0554 0.0006 0.0850 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA 2750 C C . LYS B 151 ? 1.3437 0.8657 0.6155 -0.0446 0.0373 0.0936 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C 2751 O O . LYS B 151 ? 1.3170 0.8546 0.6196 -0.0392 0.0470 0.1117 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O 2752 C CB . LYS B 151 ? 1.3490 0.8964 0.6407 -0.0649 -0.0419 0.1021 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB 2753 C CG . LYS B 151 ? 1.4552 0.9497 0.6448 -0.0738 -0.0620 0.1007 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG 2754 C CD . LYS B 151 ? 1.4958 0.9900 0.6665 -0.0816 -0.1017 0.1243 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD 2755 C CE . LYS B 151 ? 1.4535 0.9875 0.6832 -0.0933 -0.1434 0.1283 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE 2756 N NZ . LYS B 151 ? 1.5111 1.0356 0.7045 -0.1053 -0.1897 0.1481 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ 2757 N N . TRP B 152 ? 1.3878 0.8691 0.5940 -0.0406 0.0603 0.0810 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B N 2758 C CA . TRP B 152 ? 1.4335 0.8870 0.5972 -0.0293 0.0991 0.0899 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CA 2759 C C . TRP B 152 ? 1.5436 0.9454 0.6049 -0.0322 0.0853 0.0998 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B C 2760 O O . TRP B 152 ? 1.5911 0.9609 0.5907 -0.0414 0.0576 0.0889 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B O 2761 C CB . TRP B 152 ? 1.4329 0.8726 0.5869 -0.0199 0.1379 0.0726 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CB 2762 C CG . TRP B 152 ? 1.3413 0.8293 0.5914 -0.0145 0.1607 0.0700 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CG 2763 C CD1 . TRP B 152 ? 1.2707 0.7912 0.5822 -0.0180 0.1510 0.0547 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD1 2764 C CD2 . TRP B 152 ? 1.3172 0.8253 0.6120 -0.0061 0.1948 0.0841 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD2 2765 N NE1 . TRP B 152 ? 1.2145 0.7720 0.6012 -0.0123 0.1756 0.0574 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B NE1 2766 C CE2 . TRP B 152 ? 1.2419 0.7931 0.6221 -0.0058 0.2022 0.0753 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE2 2767 C CE3 . TRP B 152 ? 1.3579 0.8512 0.6290 0.0000 0.2190 0.1044 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE3 2768 C CZ2 . TRP B 152 ? 1.2022 0.7817 0.6453 -0.0009 0.2305 0.0856 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ2 2769 C CZ3 . TRP B 152 ? 1.3154 0.8383 0.6526 0.0050 0.2493 0.1155 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ3 2770 C CH2 . TRP B 152 ? 1.2350 0.8002 0.6573 0.0037 0.2533 0.1058 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CH2 2771 N N . LYS B 153 ? 1.5911 0.9829 0.6331 -0.0253 0.1037 0.1209 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B N 2772 C CA . LYS B 153 ? 1.6994 1.0391 0.6386 -0.0260 0.0964 0.1329 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CA 2773 C C . LYS B 153 ? 1.7542 1.0650 0.6511 -0.0115 0.1479 0.1408 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B C 2774 O O . LYS B 153 ? 1.7104 1.0528 0.6737 -0.0035 0.1800 0.1510 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B O 2775 C CB . LYS B 153 ? 1.7092 1.0640 0.6615 -0.0323 0.0622 0.1578 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CB 2776 C CG . LYS B 153 ? 1.7027 1.0733 0.6692 -0.0470 0.0076 0.1546 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CG 2777 C CD . LYS B 153 ? 1.6980 1.0926 0.6953 -0.0505 -0.0241 0.1819 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CD 2778 C CE . LYS B 153 ? 1.6701 1.0899 0.6987 -0.0644 -0.0749 0.1791 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B CE 2779 N NZ . LYS B 153 ? 1.6496 1.1001 0.7213 -0.0670 -0.1088 0.2059 ? ? ? ? ? ? 153 LYS B NZ 2780 N N . ILE B 154 ? 1.8607 1.1099 0.6459 -0.0087 0.1554 0.1363 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B N 2781 C CA . ILE B 154 ? 1.9305 1.1438 0.6579 0.0061 0.2050 0.1458 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CA 2782 C C . ILE B 154 ? 2.0408 1.2046 0.6652 0.0032 0.1872 0.1630 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B C 2783 O O . ILE B 154 ? 2.1182 1.2363 0.6553 -0.0050 0.1564 0.1517 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B O 2784 C CB . ILE B 154 ? 1.9730 1.1494 0.6502 0.0164 0.2390 0.1227 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CB 2785 C CG1 . ILE B 154 ? 1.8735 1.0984 0.6502 0.0181 0.2504 0.1060 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG1 2786 C CG2 . ILE B 154 ? 2.0438 1.1899 0.6734 0.0342 0.2957 0.1358 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG2 2787 C CD1 . ILE B 154 ? 1.9096 1.1007 0.6443 0.0273 0.2758 0.0819 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CD1 2788 N N . ASP B 155 ? 2.0522 1.2232 0.6859 0.0091 0.2050 0.1907 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B N 2789 C CA . ASP B 155 ? 2.1476 1.2794 0.6958 0.0061 0.1852 0.2125 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CA 2790 C C . ASP B 155 ? 2.1484 1.2856 0.6895 -0.0110 0.1185 0.2137 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B C 2791 O O . ASP B 155 ? 2.2389 1.3277 0.6799 -0.0174 0.0909 0.2182 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B O 2792 C CB . ASP B 155 ? 2.2817 1.3377 0.6943 0.0151 0.2122 0.2082 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CB 2793 C CG . ASP B 155 ? 2.2993 1.3500 0.7148 0.0341 0.2806 0.2188 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CG 2794 O OD1 . ASP B 155 ? 2.2356 1.3320 0.7376 0.0377 0.3009 0.2396 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD1 2795 O OD2 . ASP B 155 ? 2.3882 1.3869 0.7176 0.0454 0.3143 0.2077 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD2 2796 N N . GLY B 156 ? 2.0548 1.2514 0.7030 -0.0186 0.0928 0.2106 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N 2797 C CA . GLY B 156 ? 2.0511 1.2639 0.7128 -0.0342 0.0319 0.2123 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA 2798 C C . GLY B 156 ? 2.0706 1.2711 0.7097 -0.0459 0.0034 0.1841 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C 2799 O O . GLY B 156 ? 2.0401 1.2717 0.7253 -0.0589 -0.0419 0.1837 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O 2800 N N . SER B 157 ? 2.1316 1.2861 0.7011 -0.0411 0.0307 0.1618 ? ? ? ? ? ? 157 SER B N 2801 C CA . SER B 157 ? 2.1487 1.2772 0.6791 -0.0522 0.0065 0.1342 ? ? ? ? ? ? 157 SER B CA 2802 C C . SER B 157 ? 2.0366 1.2129 0.6660 -0.0512 0.0176 0.1145 ? ? ? ? ? ? 157 SER B C 2803 O O . SER B 157 ? 1.9924 1.1830 0.6611 -0.0368 0.0654 0.1087 ? ? ? ? ? ? 157 SER B O 2804 C CB . SER B 157 ? 2.2602 1.3107 0.6653 -0.0446 0.0351 0.1192 ? ? ? ? ? ? 157 SER B CB 2805 O OG . SER B 157 ? 2.3072 1.3204 0.6584 -0.0570 0.0071 0.0936 ? ? ? ? ? ? 157 SER B OG 2806 N N . GLU B 158 ? 1.9965 1.1967 0.6646 -0.0668 -0.0266 0.1055 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N 2807 C CA . GLU B 158 ? 1.8961 1.1416 0.6562 -0.0672 -0.0207 0.0881 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA 2808 C C . GLU B 158 ? 1.9390 1.1467 0.6565 -0.0601 0.0115 0.0614 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C 2809 O O . GLU B 158 ? 2.0578 1.1992 0.6674 -0.0620 0.0102 0.0505 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O 2810 C CB . GLU B 158 ? 1.8521 1.1266 0.6536 -0.0862 -0.0760 0.0871 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB 2811 C CG . GLU B 158 ? 1.7669 1.0831 0.6533 -0.0883 -0.0742 0.0695 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG 2812 C CD . GLU B 158 ? 1.7265 1.0788 0.6641 -0.1061 -0.1266 0.0743 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD 2813 O OE1 . GLU B 158 ? 1.7650 1.1075 0.6686 -0.1183 -0.1677 0.0901 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 2814 O OE2 . GLU B 158 ? 1.6517 1.0439 0.6659 -0.1077 -0.1265 0.0639 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 2815 N N . ARG B 159 ? 1.8739 1.1217 0.6743 -0.0516 0.0399 0.0513 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N 2816 C CA . ARG B 159 ? 1.9060 1.1263 0.6820 -0.0406 0.0778 0.0297 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA 2817 C C . ARG B 159 ? 1.8230 1.0891 0.6892 -0.0441 0.0722 0.0149 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C 2818 O O . ARG B 159 ? 1.7051 1.0322 0.6705 -0.0419 0.0765 0.0240 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O 2819 C CB . ARG B 159 ? 1.9159 1.1379 0.6990 -0.0203 0.1344 0.0400 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB 2820 C CG . ARG B 159 ? 1.9169 1.1313 0.7097 -0.0050 0.1805 0.0239 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG 2821 C CD . ARG B 159 ? 2.0205 1.1673 0.7159 -0.0050 0.1790 0.0010 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD 2822 N NE . ARG B 159 ? 2.0583 1.1832 0.7382 0.0155 0.2333 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE 2823 C CZ . ARG B 159 ? 2.1627 1.2380 0.7627 0.0316 0.2737 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ 2824 N NH1 . ARG B 159 ? 2.2387 1.2769 0.7589 0.0293 0.2667 0.0100 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 2825 N NH2 . ARG B 159 ? 2.1831 1.2473 0.7860 0.0517 0.3238 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 2826 N N . GLN B 160 ? 1.8741 1.1074 0.7023 -0.0494 0.0631 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B N 2827 C CA . GLN B 160 ? 1.8119 1.0826 0.7160 -0.0544 0.0537 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CA 2828 C C . GLN B 160 ? 1.8116 1.0707 0.7225 -0.0400 0.0943 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B C 2829 O O . GLN B 160 ? 1.7251 1.0325 0.7235 -0.0380 0.1001 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B O 2830 C CB . GLN B 160 ? 1.8505 1.1061 0.7294 -0.0766 0.0000 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CB 2831 C CG . GLN B 160 ? 1.8549 1.1338 0.7458 -0.0906 -0.0427 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CG 2832 C CD . GLN B 160 ? 1.8280 1.1306 0.7563 -0.1117 -0.0934 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B CD 2833 O OE1 . GLN B 160 ? 1.7206 1.0676 0.7301 -0.1124 -0.0924 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B OE1 2834 N NE2 . GLN B 160 ? 1.8943 1.1707 0.7671 -0.1290 -0.1374 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 160 GLN B NE2 2835 N N . ASN B 161 ? 1.8942 1.0897 0.7140 -0.0287 0.1230 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B N 2836 C CA . ASN B 161 ? 1.8914 1.0744 0.7165 -0.0101 0.1693 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CA 2837 C C . ASN B 161 ? 1.7989 1.0338 0.7048 0.0068 0.2123 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B C 2838 O O . ASN B 161 ? 1.7993 1.0424 0.7021 0.0116 0.2263 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B O 2839 C CB . ASN B 161 ? 2.0182 1.1165 0.7204 0.0008 0.1943 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CB 2840 C CG . ASN B 161 ? 2.1034 1.1393 0.7172 -0.0162 0.1539 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B CG 2841 O OD1 . ASN B 161 ? 2.2144 1.1855 0.7196 -0.0185 0.1477 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B OD1 2842 N ND2 . ASN B 161 ? 2.0524 1.1050 0.7098 -0.0292 0.1255 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 161 ASN B ND2 2843 N N . GLY B 162 ? 1.7158 0.9828 0.6910 0.0150 0.2322 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B N 2844 C CA . GLY B 162 ? 1.6397 0.9515 0.6892 0.0308 0.2742 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B CA 2845 C C . GLY B 162 ? 1.5285 0.9107 0.6782 0.0232 0.2608 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B C 2846 O O . GLY B 162 ? 1.4917 0.9043 0.6899 0.0328 0.2914 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 162 GLY B O 2847 N N . VAL B 163 ? 1.4637 0.8712 0.6460 0.0061 0.2165 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B N 2848 C CA . VAL B 163 ? 1.3441 0.8129 0.6160 -0.0007 0.2017 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CA 2849 C C . VAL B 163 ? 1.2517 0.7603 0.5985 -0.0032 0.1942 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B C 2850 O O . VAL B 163 ? 1.2426 0.7370 0.5728 -0.0098 0.1737 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B O 2851 C CB . VAL B 163 ? 1.3386 0.8088 0.5953 -0.0161 0.1583 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CB 2852 C CG1 . VAL B 163 ? 1.2580 0.7869 0.6051 -0.0207 0.1457 0.0016 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG1 2853 C CG2 . VAL B 163 ? 1.4219 0.8490 0.5966 -0.0147 0.1613 0.0010 ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG2 2854 N N . LEU B 164 ? 1.1797 0.7357 0.6066 0.0014 0.2105 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N 2855 C CA . LEU B 164 ? 1.0989 0.6949 0.5991 0.0000 0.2056 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA 2856 C C . LEU B 164 ? 1.0174 0.6627 0.5922 -0.0065 0.1919 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C 2857 O O . LEU B 164 ? 1.0070 0.6686 0.6096 -0.0033 0.2082 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O 2858 C CB . LEU B 164 ? 1.1046 0.7060 0.6285 0.0140 0.2428 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB 2859 C CG . LEU B 164 ? 1.1938 0.7454 0.6498 0.0248 0.2634 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG 2860 C CD1 . LEU B 164 ? 1.1999 0.7616 0.6848 0.0420 0.3073 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1 2861 C CD2 . LEU B 164 ? 1.1950 0.7285 0.6312 0.0181 0.2389 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2 2862 N N . ASN B 165 ? 0.9580 0.6252 0.5653 -0.0157 0.1629 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B N 2863 C CA . ASN B 165 ? 0.8934 0.6002 0.5619 -0.0213 0.1470 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CA 2864 C C . ASN B 165 ? 0.8284 0.5689 0.5592 -0.0209 0.1478 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B C 2865 O O . ASN B 165 ? 0.8364 0.5731 0.5621 -0.0229 0.1384 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B O 2866 C CB . ASN B 165 ? 0.8942 0.5979 0.5453 -0.0314 0.1122 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CB 2867 C CG . ASN B 165 ? 0.9605 0.6307 0.5478 -0.0327 0.1073 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CG 2868 O OD1 . ASN B 165 ? 0.9941 0.6539 0.5665 -0.0264 0.1291 0.0037 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B OD1 2869 N ND2 . ASN B 165 ? 0.9906 0.6436 0.5398 -0.0420 0.0776 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 165 ASN B ND2 2870 N N . SER B 166 ? 0.7755 0.5456 0.5617 -0.0193 0.1581 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 166 SER B N 2871 C CA . SER B 166 ? 0.7214 0.5222 0.5642 -0.0194 0.1581 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CA 2872 C C . SER B 166 ? 0.6852 0.5123 0.5742 -0.0242 0.1456 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 166 SER B C 2873 O O . SER B 166 ? 0.6803 0.5091 0.5802 -0.0240 0.1542 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 166 SER B O 2874 C CB . SER B 166 ? 0.7227 0.5303 0.5870 -0.0120 0.1867 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CB 2875 O OG . SER B 166 ? 0.6948 0.5317 0.6120 -0.0131 0.1833 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 166 SER B OG 2876 N N . TRP B 167 ? 0.6494 0.4940 0.5636 -0.0279 0.1269 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B N 2877 C CA . TRP B 167 ? 0.6089 0.4736 0.5618 -0.0305 0.1161 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CA 2878 C C . TRP B 167 ? 0.5734 0.4587 0.5706 -0.0305 0.1228 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B C 2879 O O . TRP B 167 ? 0.5707 0.4615 0.5733 -0.0291 0.1263 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B O 2880 C CB . TRP B 167 ? 0.5903 0.4623 0.5443 -0.0333 0.0934 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CB 2881 C CG . TRP B 167 ? 0.6312 0.4907 0.5551 -0.0355 0.0786 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CG 2882 C CD1 . TRP B 167 ? 0.6353 0.5023 0.5728 -0.0351 0.0672 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CD1 2883 C CD2 . TRP B 167 ? 0.6878 0.5246 0.5629 -0.0386 0.0709 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CD2 2884 N NE1 . TRP B 167 ? 0.6751 0.5296 0.5793 -0.0382 0.0517 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B NE1 2885 C CE2 . TRP B 167 ? 0.7176 0.5519 0.5806 -0.0415 0.0525 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CE2 2886 C CE3 . TRP B 167 ? 0.7218 0.5374 0.5605 -0.0390 0.0774 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CE3 2887 C CZ2 . TRP B 167 ? 0.7685 0.5802 0.5826 -0.0471 0.0371 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CZ2 2888 C CZ3 . TRP B 167 ? 0.7728 0.5608 0.5581 -0.0441 0.0636 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CZ3 2889 C CH2 . TRP B 167 ? 0.7932 0.5801 0.5666 -0.0491 0.0423 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 167 TRP B CH2 2890 N N . THR B 168 ? 0.5541 0.4486 0.5814 -0.0323 0.1229 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 168 THR B N 2891 C CA . THR B 168 ? 0.5263 0.4383 0.5922 -0.0345 0.1214 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CA 2892 C C . THR B 168 ? 0.5084 0.4288 0.5791 -0.0342 0.1051 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 168 THR B C 2893 O O . THR B 168 ? 0.5130 0.4291 0.5673 -0.0329 0.0948 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 168 THR B O 2894 C CB . THR B 168 ? 0.5249 0.4376 0.6169 -0.0383 0.1244 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CB 2895 O OG1 . THR B 168 ? 0.5370 0.4374 0.6161 -0.0369 0.1190 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 168 THR B OG1 2896 C CG2 . THR B 168 ? 0.5320 0.4452 0.6356 -0.0405 0.1421 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 168 THR B CG2 2897 N N . ASP B 169 ? 0.4959 0.4294 0.5901 -0.0354 0.1025 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B N 2898 C CA . ASP B 169 ? 0.4926 0.4336 0.5941 -0.0344 0.0901 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CA 2899 C C . ASP B 169 ? 0.4877 0.4233 0.5988 -0.0337 0.0872 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B C 2900 O O . ASP B 169 ? 0.5121 0.4398 0.6308 -0.0363 0.0935 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B O 2901 C CB . ASP B 169 ? 0.4916 0.4446 0.6103 -0.0357 0.0882 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CB 2902 C CG . ASP B 169 ? 0.5080 0.4647 0.6178 -0.0344 0.0905 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B CG 2903 O OD1 . ASP B 169 ? 0.5483 0.4987 0.6364 -0.0331 0.0871 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B OD1 2904 O OD2 . ASP B 169 ? 0.5159 0.4808 0.6411 -0.0350 0.0947 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 169 ASP B OD2 2905 N N . GLN B 170 ? 0.4640 0.4027 0.5758 -0.0296 0.0791 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B N 2906 C CA . GLN B 170 ? 0.4594 0.3901 0.5790 -0.0259 0.0783 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CA 2907 C C . GLN B 170 ? 0.4646 0.3869 0.5970 -0.0300 0.0814 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B C 2908 O O . GLN B 170 ? 0.4496 0.3784 0.5885 -0.0335 0.0793 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B O 2909 C CB . GLN B 170 ? 0.4422 0.3808 0.5650 -0.0192 0.0726 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CB 2910 C CG . GLN B 170 ? 0.4516 0.3803 0.5802 -0.0115 0.0743 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CG 2911 C CD . GLN B 170 ? 0.4409 0.3805 0.5761 -0.0026 0.0722 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B CD 2912 O OE1 . GLN B 170 ? 0.4152 0.3644 0.5517 -0.0026 0.0714 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B OE1 2913 N NE2 . GLN B 170 ? 0.4540 0.3928 0.5956 0.0056 0.0724 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 170 GLN B NE2 2914 N N . ASP B 171 ? 0.4796 0.3860 0.6149 -0.0304 0.0847 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B N 2915 C CA . ASP B 171 ? 0.4956 0.3886 0.6418 -0.0369 0.0853 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CA 2916 C C . ASP B 171 ? 0.5145 0.3986 0.6583 -0.0336 0.0802 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B C 2917 O O . ASP B 171 ? 0.5351 0.4153 0.6717 -0.0232 0.0809 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B O 2918 C CB . ASP B 171 ? 0.5195 0.3937 0.6668 -0.0377 0.0904 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CB 2919 C CG . ASP B 171 ? 0.5304 0.3906 0.6915 -0.0489 0.0906 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CG 2920 O OD1 . ASP B 171 ? 0.5337 0.3741 0.6931 -0.0489 0.0863 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD1 2921 O OD2 . ASP B 171 ? 0.5425 0.4097 0.7159 -0.0575 0.0954 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD2 2922 N N . SER B 172 ? 0.5331 0.4137 0.6825 -0.0422 0.0753 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N 2923 C CA . SER B 172 ? 0.5446 0.4118 0.6835 -0.0402 0.0698 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA 2924 C C . SER B 172 ? 0.5887 0.4222 0.7179 -0.0372 0.0716 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C 2925 O O . SER B 172 ? 0.6149 0.4319 0.7276 -0.0308 0.0710 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O 2926 C CB . SER B 172 ? 0.5448 0.4173 0.6901 -0.0518 0.0605 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB 2927 O OG . SER B 172 ? 0.5418 0.4415 0.6923 -0.0507 0.0598 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG 2928 N N . LYS B 173 ? 0.6120 0.4322 0.7491 -0.0414 0.0749 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B N 2929 C CA . LYS B 173 ? 0.6547 0.4380 0.7830 -0.0394 0.0769 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CA 2930 C C . LYS B 173 ? 0.6320 0.4094 0.7573 -0.0240 0.0864 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B C 2931 O O . LYS B 173 ? 0.6474 0.4034 0.7603 -0.0122 0.0907 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B O 2932 C CB . LYS B 173 ? 0.7087 0.4769 0.8499 -0.0561 0.0729 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CB 2933 C CG . LYS B 173 ? 0.7578 0.5252 0.9030 -0.0718 0.0599 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CG 2934 C CD . LYS B 173 ? 0.8140 0.5912 0.9877 -0.0899 0.0564 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CD 2935 C CE . LYS B 173 ? 0.8415 0.6311 1.0262 -0.1041 0.0417 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CE 2936 N NZ . LYS B 173 ? 0.9099 0.6630 1.0888 -0.1192 0.0277 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B NZ 2937 N N . ASP B 174 ? 0.5958 0.3908 0.7311 -0.0236 0.0897 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B N 2938 C CA . ASP B 174 ? 0.5959 0.3875 0.7303 -0.0102 0.0955 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CA 2939 C C . ASP B 174 ? 0.5599 0.3819 0.6952 -0.0007 0.0945 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B C 2940 O O . ASP B 174 ? 0.5526 0.3768 0.6903 0.0087 0.0961 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B O 2941 C CB . ASP B 174 ? 0.6186 0.3986 0.7584 -0.0162 0.0988 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CB 2942 C CG . ASP B 174 ? 0.6003 0.4045 0.7432 -0.0240 0.0991 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CG 2943 O OD1 . ASP B 174 ? 0.5930 0.4226 0.7331 -0.0233 0.0961 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD1 2944 O OD2 . ASP B 174 ? 0.6114 0.4067 0.7575 -0.0304 0.1036 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD2 2945 N N . SER B 175 ? 0.5298 0.3746 0.6645 -0.0044 0.0903 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 175 SER B N 2946 C CA . SER B 175 ? 0.5017 0.3732 0.6375 0.0019 0.0873 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CA 2947 C C . SER B 175 ? 0.4837 0.3674 0.6177 0.0003 0.0840 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 175 SER B C 2948 O O . SER B 175 ? 0.4771 0.3780 0.6125 0.0054 0.0789 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 175 SER B O 2949 C CB . SER B 175 ? 0.5091 0.3799 0.6486 0.0169 0.0908 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CB 2950 O OG . SER B 175 ? 0.5211 0.3801 0.6535 0.0184 0.0939 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 175 SER B OG 2951 N N . THR B 176 ? 0.4785 0.3530 0.6081 -0.0076 0.0864 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 176 THR B N 2952 C CA . THR B 176 ? 0.4779 0.3573 0.5968 -0.0090 0.0844 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CA 2953 C C . THR B 176 ? 0.4651 0.3558 0.5736 -0.0175 0.0845 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 176 THR B C 2954 O O . THR B 176 ? 0.4380 0.3332 0.5529 -0.0229 0.0872 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 176 THR B O 2955 C CB . THR B 176 ? 0.4961 0.3554 0.6124 -0.0106 0.0904 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CB 2956 O OG1 . THR B 176 ? 0.4924 0.3443 0.6134 -0.0209 0.0973 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 176 THR B OG1 2957 C CG2 . THR B 176 ? 0.5118 0.3541 0.6372 -0.0011 0.0920 0.0043 ? ? ? ? ? ? 176 THR B CG2 2958 N N . TYR B 177 ? 0.4826 0.3754 0.5731 -0.0179 0.0812 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B N 2959 C CA . TYR B 177 ? 0.4951 0.3898 0.5680 -0.0239 0.0845 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CA 2960 C C . TYR B 177 ? 0.5273 0.4066 0.5857 -0.0261 0.0938 0.0018 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B C 2961 O O . TYR B 177 ? 0.5387 0.4073 0.5963 -0.0230 0.0933 0.0134 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B O 2962 C CB . TYR B 177 ? 0.5020 0.4044 0.5563 -0.0236 0.0730 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CB 2963 C CG . TYR B 177 ? 0.4871 0.4062 0.5567 -0.0220 0.0649 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CG 2964 C CD1 . TYR B 177 ? 0.4854 0.4133 0.5705 -0.0158 0.0572 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD1 2965 C CD2 . TYR B 177 ? 0.4759 0.4023 0.5457 -0.0256 0.0665 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD2 2966 C CE1 . TYR B 177 ? 0.4788 0.4228 0.5787 -0.0137 0.0526 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE1 2967 C CE2 . TYR B 177 ? 0.4537 0.3945 0.5362 -0.0242 0.0600 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE2 2968 C CZ . TYR B 177 ? 0.4610 0.4108 0.5580 -0.0187 0.0536 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CZ 2969 O OH . TYR B 177 ? 0.4497 0.4144 0.5601 -0.0166 0.0498 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B OH 2970 N N . SER B 178 ? 0.5347 0.4128 0.5830 -0.0303 0.1042 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 178 SER B N 2971 C CA . SER B 178 ? 0.5613 0.4254 0.5892 -0.0314 0.1161 0.0105 ? ? ? ? ? ? 178 SER B CA 2972 C C . SER B 178 ? 0.5900 0.4511 0.5866 -0.0312 0.1203 0.0070 ? ? ? ? ? ? 178 SER B C 2973 O O . SER B 178 ? 0.5778 0.4487 0.5774 -0.0316 0.1166 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 178 SER B O 2974 C CB . SER B 178 ? 0.5533 0.4166 0.6063 -0.0358 0.1310 0.0131 ? ? ? ? ? ? 178 SER B CB 2975 O OG . SER B 178 ? 0.5482 0.4071 0.6250 -0.0369 0.1264 0.0147 ? ? ? ? ? ? 178 SER B OG 2976 N N . MET B 179 ? 0.6412 0.4848 0.6044 -0.0302 0.1290 0.0173 ? ? ? ? ? ? 179 MET B N 2977 C CA . MET B 179 ? 0.6723 0.5030 0.5932 -0.0288 0.1335 0.0141 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA 2978 C C . MET B 179 ? 0.6964 0.5089 0.5909 -0.0265 0.1554 0.0248 ? ? ? ? ? ? 179 MET B C 2979 O O . MET B 179 ? 0.7231 0.5272 0.6145 -0.0266 0.1595 0.0388 ? ? ? ? ? ? 179 MET B O 2980 C CB . MET B 179 ? 0.7131 0.5342 0.5999 -0.0296 0.1120 0.0156 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB 2981 C CG . MET B 179 ? 0.7608 0.5657 0.6034 -0.0304 0.1100 0.0074 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG 2982 S SD . MET B 179 ? 0.8396 0.6190 0.6223 -0.0337 0.0895 0.0155 ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD 2983 C CE . MET B 179 ? 0.8878 0.6484 0.6475 -0.0297 0.1077 0.0329 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE 2984 N N . SER B 180 ? 0.6953 0.5009 0.5706 -0.0234 0.1710 0.0191 ? ? ? ? ? ? 180 SER B N 2985 C CA . SER B 180 ? 0.7319 0.5170 0.5730 -0.0186 0.1954 0.0286 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CA 2986 C C . SER B 180 ? 0.7697 0.5243 0.5422 -0.0162 0.1894 0.0240 ? ? ? ? ? ? 180 SER B C 2987 O O . SER B 180 ? 0.7648 0.5175 0.5261 -0.0170 0.1779 0.0102 ? ? ? ? ? ? 180 SER B O 2988 C CB . SER B 180 ? 0.7197 0.5180 0.5910 -0.0148 0.2207 0.0270 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CB 2989 O OG . SER B 180 ? 0.7634 0.5396 0.5899 -0.0068 0.2399 0.0252 ? ? ? ? ? ? 180 SER B OG 2990 N N . SER B 181 ? 0.8141 0.5424 0.5386 -0.0141 0.1964 0.0360 ? ? ? ? ? ? 181 SER B N 2991 C CA . SER B 181 ? 0.8690 0.5598 0.5168 -0.0121 0.1934 0.0325 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA 2992 C C . SER B 181 ? 0.9132 0.5803 0.5250 -0.0032 0.2286 0.0412 ? ? ? ? ? ? 181 SER B C 2993 O O . SER B 181 ? 0.9166 0.5861 0.5386 -0.0019 0.2429 0.0579 ? ? ? ? ? ? 181 SER B O 2994 C CB . SER B 181 ? 0.8928 0.5700 0.5066 -0.0179 0.1655 0.0411 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB 2995 O OG . SER B 181 ? 0.9561 0.5950 0.4932 -0.0189 0.1563 0.0359 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG 2996 N N . THR B 182 ? 0.9486 0.5917 0.5190 0.0035 0.2439 0.0305 ? ? ? ? ? ? 182 THR B N 2997 C CA . THR B 182 ? 0.9984 0.6206 0.5392 0.0153 0.2838 0.0381 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CA 2998 C C . THR B 182 ? 1.0894 0.6565 0.5316 0.0205 0.2876 0.0313 ? ? ? ? ? ? 182 THR B C 2999 O O . THR B 182 ? 1.1068 0.6552 0.5208 0.0213 0.2798 0.0138 ? ? ? ? ? ? 182 THR B O 3000 C CB . THR B 182 ? 0.9540 0.6023 0.5506 0.0227 0.3091 0.0337 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CB 3001 O OG1 . THR B 182 ? 0.8696 0.5639 0.5501 0.0155 0.3011 0.0392 ? ? ? ? ? ? 182 THR B OG1 3002 C CG2 . THR B 182 ? 0.9975 0.6326 0.5782 0.0362 0.3535 0.0457 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CG2 3003 N N . LEU B 183 ? 1.1588 0.6970 0.5463 0.0235 0.2988 0.0455 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B N 3004 C CA . LEU B 183 ? 1.2633 0.7425 0.5472 0.0293 0.3066 0.0411 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CA 3005 C C . LEU B 183 ? 1.3056 0.7694 0.5744 0.0469 0.3580 0.0454 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B C 3006 O O . LEU B 183 ? 1.3050 0.7842 0.6008 0.0525 0.3863 0.0649 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B O 3007 C CB . LEU B 183 ? 1.3135 0.7686 0.5430 0.0240 0.2919 0.0564 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CB 3008 C CG . LEU B 183 ? 1.4223 0.8112 0.5343 0.0289 0.2981 0.0545 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CG 3009 C CD1 . LEU B 183 ? 1.4529 0.8078 0.5091 0.0220 0.2688 0.0317 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD1 3010 C CD2 . LEU B 183 ? 1.4677 0.8416 0.5391 0.0234 0.2831 0.0741 ? ? ? ? ? ? 183 LEU B CD2 3011 N N . THR B 184 ? 1.3476 0.7808 0.5756 0.0557 0.3706 0.0283 ? ? ? ? ? ? 184 THR B N 3012 C CA . THR B 184 ? 1.3890 0.8077 0.6058 0.0754 0.4214 0.0313 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CA 3013 C C . THR B 184 ? 1.5127 0.8573 0.6063 0.0850 0.4375 0.0272 ? ? ? ? ? ? 184 THR B C 3014 O O . THR B 184 ? 1.5604 0.8609 0.5837 0.0793 0.4116 0.0084 ? ? ? ? ? ? 184 THR B O 3015 C CB . THR B 184 ? 1.3463 0.7822 0.6088 0.0818 0.4287 0.0158 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CB 3016 O OG1 . THR B 184 ? 1.2376 0.7377 0.6056 0.0719 0.4108 0.0188 ? ? ? ? ? ? 184 THR B OG1 3017 C CG2 . THR B 184 ? 1.3858 0.8098 0.6435 0.1050 0.4843 0.0220 ? ? ? ? ? ? 184 THR B CG2 3018 N N . LEU B 185 ? 1.5744 0.9040 0.6410 0.0988 0.4799 0.0455 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N 3019 C CA . LEU B 185 ? 1.7030 0.9601 0.6492 0.1107 0.5025 0.0439 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA 3020 C C . LEU B 185 ? 1.7592 1.0055 0.7027 0.1362 0.5656 0.0512 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C 3021 O O . LEU B 185 ? 1.6824 0.9836 0.7243 0.1429 0.5901 0.0620 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O 3022 C CB . LEU B 185 ? 1.7439 0.9865 0.6457 0.1045 0.4961 0.0636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB 3023 C CG . LEU B 185 ? 1.7029 0.9615 0.6147 0.0815 0.4380 0.0642 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG 3024 C CD1 . LEU B 185 ? 1.7349 0.9890 0.6228 0.0785 0.4394 0.0892 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1 3025 C CD2 . LEU B 185 ? 1.7505 0.9613 0.5808 0.0707 0.3962 0.0422 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2 3026 N N . THR B 186 ? 1.9022 1.0761 0.7307 0.1506 0.5914 0.0461 ? ? ? ? ? ? 186 THR B N 3027 C CA . THR B 186 ? 1.9777 1.1352 0.7887 0.1771 0.6574 0.0601 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CA 3028 C C . THR B 186 ? 1.9975 1.1752 0.8222 0.1758 0.6752 0.0908 ? ? ? ? ? ? 186 THR B C 3029 O O . THR B 186 ? 2.0065 1.1749 0.7972 0.1590 0.6393 0.0953 ? ? ? ? ? ? 186 THR B O 3030 C CB . THR B 186 ? 2.1171 1.1817 0.7884 0.1939 0.6804 0.0436 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CB 3031 O OG1 . THR B 186 ? 2.2027 1.2131 0.7659 0.1832 0.6561 0.0440 ? ? ? ? ? ? 186 THR B OG1 3032 C CG2 . THR B 186 ? 2.1144 1.1527 0.7678 0.1926 0.6584 0.0124 ? ? ? ? ? ? 186 THR B CG2 3033 N N . LYS B 187 ? 2.0068 1.2141 0.8856 0.1929 0.7294 0.1138 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B N 3034 C CA . LYS B 187 ? 2.0267 1.2497 0.9174 0.1932 0.7534 0.1456 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CA 3035 C C . LYS B 187 ? 2.1503 1.2982 0.9024 0.1968 0.7573 0.1482 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B C 3036 O O . LYS B 187 ? 2.1447 1.2968 0.8867 0.1840 0.7388 0.1648 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B O 3037 C CB . LYS B 187 ? 2.0202 1.2775 0.9785 0.2141 0.8178 0.1698 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CB 3038 C CG . LYS B 187 ? 2.0257 1.3047 1.0094 0.2131 0.8448 0.2056 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CG 3039 C CD . LYS B 187 ? 2.0614 1.3520 1.0737 0.2385 0.9168 0.2299 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CD 3040 C CE . LYS B 187 ? 2.0468 1.3757 1.1163 0.2320 0.9372 0.2674 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CE 3041 N NZ . LYS B 187 ? 2.1209 1.4406 1.1784 0.2579 1.0108 0.2950 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B NZ 3042 N N . ASP B 188 ? 2.2718 1.3490 0.9161 0.2149 0.7819 0.1321 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B N 3043 C CA . ASP B 188 ? 2.4201 1.4142 0.9155 0.2196 0.7859 0.1307 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CA 3044 C C . ASP B 188 ? 2.4215 1.3990 0.8706 0.1924 0.7164 0.1213 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B C 3045 O O . ASP B 188 ? 2.4903 1.4426 0.8781 0.1876 0.7108 0.1378 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B O 3046 C CB . ASP B 188 ? 2.5351 1.4493 0.9190 0.2412 0.8151 0.1074 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CB 3047 C CG . ASP B 188 ? 2.5897 1.5003 0.9819 0.2739 0.8949 0.1238 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B CG 3048 O OD1 . ASP B 188 ? 2.6062 1.5429 1.0283 0.2813 0.9326 0.1560 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B OD1 3049 O OD2 . ASP B 188 ? 2.6409 1.5206 1.0089 0.2930 0.9211 0.1054 ? ? ? ? ? ? 188 ASP B OD2 3050 N N . GLU B 189 ? 2.3480 1.3423 0.8308 0.1751 0.6644 0.0976 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B N 3051 C CA . GLU B 189 ? 2.3272 1.3161 0.7837 0.1491 0.5972 0.0909 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CA 3052 C C . GLU B 189 ? 2.2330 1.2889 0.7840 0.1344 0.5773 0.1161 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B C 3053 O O . GLU B 189 ? 2.2584 1.2984 0.7640 0.1215 0.5444 0.1258 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B O 3054 C CB . GLU B 189 ? 2.2766 1.2689 0.7505 0.1348 0.5496 0.0612 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CB 3055 C CG . GLU B 189 ? 2.3039 1.2692 0.7170 0.1110 0.4844 0.0527 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CG 3056 C CD . GLU B 189 ? 2.2412 1.2264 0.6973 0.0938 0.4352 0.0292 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CD 3057 O OE1 . GLU B 189 ? 2.2674 1.2334 0.6798 0.0738 0.3809 0.0229 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE1 3058 O OE2 . GLU B 189 ? 2.1603 1.1811 0.6940 0.0995 0.4490 0.0186 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE2 3059 N N . TYR B 190 ? 2.1239 1.2518 0.8034 0.1362 0.5961 0.1272 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B N 3060 C CA . TYR B 190 ? 2.0360 1.2231 0.8060 0.1231 0.5814 0.1507 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CA 3061 C C . TYR B 190 ? 2.1130 1.2773 0.8333 0.1289 0.6084 0.1800 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B C 3062 O O . TYR B 190 ? 2.1071 1.2831 0.8361 0.1152 0.5787 0.1949 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B O 3063 C CB . TYR B 190 ? 1.9087 1.1697 0.8172 0.1242 0.6001 0.1573 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CB 3064 C CG . TYR B 190 ? 1.8206 1.1355 0.8182 0.1111 0.5889 0.1813 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CG 3065 C CD1 . TYR B 190 ? 1.7532 1.0928 0.7878 0.0913 0.5346 0.1764 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD1 3066 C CD2 . TYR B 190 ? 1.8080 1.1468 0.8525 0.1189 0.6341 0.2100 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD2 3067 C CE1 . TYR B 190 ? 1.6898 1.0711 0.7996 0.0807 0.5261 0.1976 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE1 3068 C CE2 . TYR B 190 ? 1.7451 1.1262 0.8660 0.1060 0.6239 0.2315 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE2 3069 C CZ . TYR B 190 ? 1.6887 1.0886 0.8399 0.0874 0.5698 0.2242 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CZ 3070 O OH . TYR B 190 ? 1.6281 1.0640 0.8516 0.0756 0.5604 0.2443 ? ? ? ? ? ? 190 TYR B OH 3071 N N . GLU B 191 ? 2.1949 1.3253 0.8621 0.1504 0.6659 0.1893 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B N 3072 C CA . GLU B 191 ? 2.2735 1.3798 0.8898 0.1582 0.6988 0.2190 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CA 3073 C C . GLU B 191 ? 2.3985 1.4255 0.8643 0.1578 0.6811 0.2153 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B C 3074 O O . GLU B 191 ? 2.4642 1.4662 0.8770 0.1636 0.7046 0.2402 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B O 3075 C CB . GLU B 191 ? 2.3029 1.4137 0.9380 0.1824 0.7727 0.2355 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CB 3076 C CG . GLU B 191 ? 2.1837 1.3774 0.9736 0.1798 0.7864 0.2447 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CG 3077 C CD . GLU B 191 ? 2.2052 1.4221 1.0428 0.1981 0.8536 0.2719 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B CD 3078 O OE1 . GLU B 191 ? 2.3270 1.4923 1.0757 0.2200 0.9011 0.2776 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B OE1 3079 O OE2 . GLU B 191 ? 2.1112 1.3976 1.0760 0.1901 0.8584 0.2882 ? ? ? ? ? ? 191 GLU B OE2 3080 N N . ARG B 192 ? 2.4359 1.4232 0.8333 0.1497 0.6386 0.1857 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B N 3081 C CA . ARG B 192 ? 2.5585 1.4717 0.8151 0.1441 0.6089 0.1803 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CA 3082 C C . ARG B 192 ? 2.5097 1.4465 0.7876 0.1203 0.5464 0.1902 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B C 3083 O O . ARG B 192 ? 2.6041 1.4901 0.7793 0.1152 0.5242 0.1969 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B O 3084 C CB . ARG B 192 ? 2.6320 1.4862 0.8006 0.1449 0.5909 0.1445 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CB 3085 C CG . ARG B 192 ? 2.8147 1.5696 0.8104 0.1521 0.5962 0.1381 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CG 3086 C CD . ARG B 192 ? 2.8795 1.5782 0.8015 0.1513 0.5781 0.1009 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CD 3087 N NE . ARG B 192 ? 2.8893 1.5852 0.8350 0.1753 0.6361 0.0896 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NE 3088 C CZ . ARG B 192 ? 2.8215 1.5479 0.8414 0.1748 0.6301 0.0684 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CZ 3089 N NH1 . ARG B 192 ? 2.7344 1.4955 0.8120 0.1508 0.5690 0.0531 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH1 3090 N NH2 . ARG B 192 ? 2.8408 1.5617 0.8761 0.2002 0.6889 0.0638 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH2 3091 N N . HIS B 193 ? 2.3749 1.3853 0.7815 0.1068 0.5189 0.1918 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B N 3092 C CA . HIS B 193 ? 2.3263 1.3639 0.7656 0.0869 0.4631 0.2025 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CA 3093 C C . HIS B 193 ? 2.2395 1.3400 0.7919 0.0854 0.4789 0.2300 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B C 3094 O O . HIS B 193 ? 2.1935 1.3274 0.8177 0.0954 0.5236 0.2364 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B O 3095 C CB . HIS B 193 ? 2.2523 1.3141 0.7347 0.0706 0.4088 0.1770 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CB 3096 C CG . HIS B 193 ? 2.3312 1.3321 0.7112 0.0692 0.3907 0.1489 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CG 3097 N ND1 . HIS B 193 ? 2.4193 1.3684 0.6957 0.0575 0.3467 0.1461 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B ND1 3098 C CD2 . HIS B 193 ? 2.3350 1.3171 0.7013 0.0772 0.4088 0.1229 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CD2 3099 C CE1 . HIS B 193 ? 2.4778 1.3766 0.6793 0.0568 0.3379 0.1183 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B CE1 3100 N NE2 . HIS B 193 ? 2.4304 1.3473 0.6845 0.0693 0.3757 0.1036 ? ? ? ? ? ? 193 HIS B NE2 3101 N N . ASN B 194 ? 2.2185 1.3325 0.7847 0.0729 0.4419 0.2476 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B N 3102 C CA . ASN B 194 ? 2.1475 1.3109 0.8094 0.0703 0.4535 0.2747 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CA 3103 C C . ASN B 194 ? 2.0180 1.2410 0.7916 0.0555 0.4111 0.2694 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B C 3104 O O . ASN B 194 ? 1.9361 1.2083 0.8140 0.0546 0.4286 0.2765 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B O 3105 C CB . ASN B 194 ? 2.2392 1.3686 0.8319 0.0716 0.4555 0.3052 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CB 3106 C CG . ASN B 194 ? 2.1958 1.3679 0.8793 0.0690 0.4698 0.3354 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B CG 3107 O OD1 . ASN B 194 ? 2.1422 1.3553 0.9165 0.0718 0.5024 0.3387 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B OD1 3108 N ND2 . ASN B 194 ? 2.2201 1.3850 0.8867 0.0620 0.4401 0.3564 ? ? ? ? ? ? 194 ASN B ND2 3109 N N . SER B 195 ? 1.9972 1.2144 0.7480 0.0439 0.3565 0.2569 ? ? ? ? ? ? 195 SER B N 3110 C CA . SER B 195 ? 1.8912 1.1582 0.7340 0.0314 0.3147 0.2562 ? ? ? ? ? ? 195 SER B CA 3111 C C . SER B 195 ? 1.8147 1.1112 0.7114 0.0255 0.2937 0.2259 ? ? ? ? ? ? 195 SER B C 3112 O O . SER B 195 ? 1.8523 1.1218 0.6897 0.0214 0.2687 0.2060 ? ? ? ? ? ? 195 SER B O 3113 C CB . SER B 195 ? 1.9299 1.1772 0.7220 0.0230 0.2679 0.2700 ? ? ? ? ? ? 195 SER B CB 3114 O OG . SER B 195 ? 1.8573 1.1429 0.7157 0.0119 0.2215 0.2623 ? ? ? ? ? ? 195 SER B OG 3115 N N . TYR B 196 ? 1.7120 1.0615 0.7190 0.0239 0.3023 0.2231 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B N 3116 C CA . TYR B 196 ? 1.6258 1.0080 0.6931 0.0186 0.2841 0.1973 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CA 3117 C C . TYR B 196 ? 1.5325 0.9590 0.6836 0.0088 0.2487 0.2001 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B C 3118 O O . TYR B 196 ? 1.4985 0.9493 0.7090 0.0087 0.2578 0.2175 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B O 3119 C CB . TYR B 196 ? 1.5872 0.9904 0.7059 0.0265 0.3260 0.1877 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CB 3120 C CG . TYR B 196 ? 1.6717 1.0296 0.7068 0.0386 0.3610 0.1824 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CG 3121 C CD1 . TYR B 196 ? 1.7030 1.0316 0.6813 0.0397 0.3501 0.1572 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD1 3122 C CD2 . TYR B 196 ? 1.7292 1.0687 0.7358 0.0494 0.4052 0.2034 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD2 3123 C CE1 . TYR B 196 ? 1.7868 1.0676 0.6835 0.0529 0.3850 0.1511 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE1 3124 C CE2 . TYR B 196 ? 1.8193 1.1122 0.7412 0.0630 0.4404 0.1994 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE2 3125 C CZ . TYR B 196 ? 1.8472 1.1099 0.7142 0.0654 0.4307 0.1721 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CZ 3126 O OH . TYR B 196 ? 1.9476 1.1589 0.7277 0.0807 0.4680 0.1669 ? ? ? ? ? ? 196 TYR B OH 3127 N N . THR B 197 ? 1.4974 0.9320 0.6517 0.0010 0.2094 0.1831 ? ? ? ? ? ? 197 THR B N 3128 C CA . THR B 197 ? 1.4386 0.9101 0.6599 -0.0066 0.1734 0.1862 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CA 3129 C C . THR B 197 ? 1.3825 0.8805 0.6482 -0.0118 0.1554 0.1611 ? ? ? ? ? ? 197 THR B C 3130 O O . THR B 197 ? 1.4230 0.8992 0.6394 -0.0140 0.1478 0.1435 ? ? ? ? ? ? 197 THR B O 3131 C CB . THR B 197 ? 1.4932 0.9447 0.6619 -0.0120 0.1341 0.2008 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CB 3132 O OG1 . THR B 197 ? 1.5527 0.9803 0.6826 -0.0069 0.1502 0.2265 ? ? ? ? ? ? 197 THR B OG1 3133 C CG2 . THR B 197 ? 1.4346 0.9257 0.6743 -0.0180 0.0965 0.2046 ? ? ? ? ? ? 197 THR B CG2 3134 N N . CYS B 198 ? 1.2965 0.8379 0.6517 -0.0137 0.1496 0.1594 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B N 3135 C CA . CYS B 198 ? 1.2339 0.8021 0.6317 -0.0191 0.1265 0.1400 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CA 3136 C C . CYS B 198 ? 1.1979 0.7920 0.6409 -0.0231 0.0932 0.1506 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B C 3137 O O . CYS B 198 ? 1.1725 0.7801 0.6571 -0.0199 0.0995 0.1663 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B O 3138 C CB . CYS B 198 ? 1.1743 0.7690 0.6340 -0.0162 0.1525 0.1251 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B CB 3139 S SG . CYS B 198 ? 1.1002 0.7382 0.6614 -0.0165 0.1566 0.1311 ? ? ? ? ? ? 198 CYS B SG 3140 N N . GLU B 199 ? 1.1965 0.7945 0.6287 -0.0300 0.0583 0.1435 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N 3141 C CA . GLU B 199 ? 1.1570 0.7806 0.6295 -0.0330 0.0246 0.1550 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA 3142 C C . GLU B 199 ? 1.0758 0.7341 0.6094 -0.0359 0.0140 0.1381 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C 3143 O O . GLU B 199 ? 1.0716 0.7250 0.5837 -0.0424 0.0024 0.1220 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O 3144 C CB . GLU B 199 ? 1.2196 0.8221 0.6312 -0.0403 -0.0113 0.1651 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB 3145 C CG . GLU B 199 ? 1.2959 0.8606 0.6374 -0.0377 -0.0054 0.1841 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG 3146 C CD . GLU B 199 ? 1.3480 0.9003 0.6457 -0.0450 -0.0479 0.2007 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD 3147 O OE1 . GLU B 199 ? 1.4136 0.9412 0.6653 -0.0420 -0.0474 0.2213 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 3148 O OE2 . GLU B 199 ? 1.3296 0.8971 0.6395 -0.0543 -0.0823 0.1949 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 3149 N N . ALA B 200 ? 1.0120 0.7016 0.6182 -0.0310 0.0185 0.1419 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B N 3150 C CA . ALA B 200 ? 0.9416 0.6647 0.6079 -0.0320 0.0104 0.1283 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CA 3151 C C . ALA B 200 ? 0.9260 0.6707 0.6205 -0.0327 -0.0218 0.1419 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B C 3152 O O . ALA B 200 ? 0.9332 0.6808 0.6432 -0.0268 -0.0264 0.1620 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B O 3153 C CB . ALA B 200 ? 0.8906 0.6306 0.6147 -0.0258 0.0361 0.1233 ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CB 3154 N N . THR B 201 ? 0.8997 0.6595 0.6025 -0.0395 -0.0435 0.1327 ? ? ? ? ? ? 201 THR B N 3155 C CA . THR B 201 ? 0.8814 0.6683 0.6203 -0.0405 -0.0734 0.1463 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CA 3156 C C . THR B 201 ? 0.8090 0.6288 0.6113 -0.0378 -0.0680 0.1335 ? ? ? ? ? ? 201 THR B C 3157 O O . THR B 201 ? 0.7926 0.6130 0.5903 -0.0436 -0.0637 0.1139 ? ? ? ? ? ? 201 THR B O 3158 C CB . THR B 201 ? 0.9265 0.7027 0.6194 -0.0536 -0.1077 0.1504 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CB 3159 O OG1 . THR B 201 ? 0.9919 0.7300 0.6130 -0.0560 -0.1097 0.1592 ? ? ? ? ? ? 201 THR B OG1 3160 C CG2 . THR B 201 ? 0.9142 0.7234 0.6514 -0.0550 -0.1403 0.1699 ? ? ? ? ? ? 201 THR B CG2 3161 N N . HIS B 202 ? 0.7767 0.6209 0.6355 -0.0277 -0.0665 0.1449 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B N 3162 C CA . HIS B 202 ? 0.7227 0.5939 0.6384 -0.0223 -0.0569 0.1339 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CA 3163 C C . HIS B 202 ? 0.7147 0.6167 0.6791 -0.0162 -0.0753 0.1518 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B C 3164 O O . HIS B 202 ? 0.7440 0.6465 0.7088 -0.0120 -0.0888 0.1744 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B O 3165 C CB . HIS B 202 ? 0.7018 0.5650 0.6369 -0.0135 -0.0266 0.1261 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CB 3166 C CG . HIS B 202 ? 0.6588 0.5412 0.6382 -0.0094 -0.0145 0.1103 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CG 3167 N ND1 . HIS B 202 ? 0.6385 0.5325 0.6627 0.0022 -0.0071 0.1155 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B ND1 3168 C CD2 . HIS B 202 ? 0.6300 0.5188 0.6121 -0.0147 -0.0084 0.0901 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CD2 3169 C CE1 . HIS B 202 ? 0.6011 0.5072 0.6501 0.0033 0.0024 0.0986 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B CE1 3170 N NE2 . HIS B 202 ? 0.5937 0.4987 0.6198 -0.0071 0.0010 0.0839 ? ? ? ? ? ? 202 HIS B NE2 3171 N N . LYS B 203 ? 0.6841 0.6121 0.6895 -0.0149 -0.0745 0.1431 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B N 3172 C CA . LYS B 203 ? 0.6713 0.6331 0.7324 -0.0064 -0.0849 0.1590 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CA 3173 C C . LYS B 203 ? 0.6700 0.6335 0.7592 0.0100 -0.0784 0.1793 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B C 3174 O O . LYS B 203 ? 0.6669 0.6540 0.7895 0.0163 -0.0944 0.2019 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B O 3175 C CB . LYS B 203 ? 0.6426 0.6232 0.7406 -0.0026 -0.0699 0.1425 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CB 3176 C CG . LYS B 203 ? 0.6455 0.6612 0.8013 0.0077 -0.0750 0.1582 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CG 3177 C CD . LYS B 203 ? 0.6266 0.6594 0.8115 0.0105 -0.0611 0.1431 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CD 3178 C CE . LYS B 203 ? 0.6307 0.7012 0.8715 0.0197 -0.0671 0.1621 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CE 3179 N NZ . LYS B 203 ? 0.6208 0.6975 0.8907 0.0337 -0.0404 0.1505 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B NZ 3180 N N . THR B 204 ? 0.6674 0.6056 0.7447 0.0165 -0.0551 0.1720 ? ? ? ? ? ? 204 THR B N 3181 C CA . THR B 204 ? 0.6704 0.6011 0.7698 0.0321 -0.0446 0.1876 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA 3182 C C . THR B 204 ? 0.7058 0.6286 0.7875 0.0334 -0.0617 0.2143 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C 3183 O O . THR B 204 ? 0.7093 0.6298 0.8157 0.0477 -0.0564 0.2312 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O 3184 C CB . THR B 204 ? 0.6646 0.5658 0.7521 0.0344 -0.0165 0.1714 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB 3185 O OG1 . THR B 204 ? 0.6736 0.5549 0.7135 0.0208 -0.0138 0.1603 ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1 3186 C CG2 . THR B 204 ? 0.6259 0.5343 0.7415 0.0387 0.0005 0.1508 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2 3187 N N . SER B 205 ? 0.7425 0.6569 0.7781 0.0193 -0.0815 0.2178 ? ? ? ? ? ? 205 SER B N 3188 C CA . SER B 205 ? 0.7975 0.7021 0.8088 0.0194 -0.1006 0.2440 ? ? ? ? ? ? 205 SER B CA 3189 C C . SER B 205 ? 0.8291 0.7316 0.7945 0.0020 -0.1304 0.2465 ? ? ? ? ? ? 205 SER B C 3190 O O . SER B 205 ? 0.8369 0.7240 0.7625 -0.0102 -0.1265 0.2249 ? ? ? ? ? ? 205 SER B O 3191 C CB . SER B 205 ? 0.8272 0.6952 0.8045 0.0226 -0.0803 0.2454 ? ? ? ? ? ? 205 SER B CB 3192 O OG . SER B 205 ? 0.8731 0.7319 0.8315 0.0255 -0.0971 0.2733 ? ? ? ? ? ? 205 SER B OG 3193 N N . THR B 206 ? 0.8548 0.7719 0.8265 0.0012 -0.1611 0.2732 ? ? ? ? ? ? 206 THR B N 3194 C CA . THR B 206 ? 0.9051 0.8104 0.8215 -0.0163 -0.1936 0.2792 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CA 3195 C C . THR B 206 ? 0.9586 0.8178 0.8003 -0.0196 -0.1836 0.2768 ? ? ? ? ? ? 206 THR B C 3196 O O . THR B 206 ? 0.9987 0.8325 0.7770 -0.0341 -0.1919 0.2639 ? ? ? ? ? ? 206 THR B O 3197 C CB . THR B 206 ? 0.9294 0.8618 0.8714 -0.0173 -0.2325 0.3121 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CB 3198 O OG1 . THR B 206 ? 0.9349 0.8773 0.9184 0.0021 -0.2242 0.3365 ? ? ? ? ? ? 206 THR B OG1 3199 C CG2 . THR B 206 ? 0.8906 0.8662 0.8884 -0.0228 -0.2507 0.3135 ? ? ? ? ? ? 206 THR B CG2 3200 N N . SER B 207 ? 0.9676 0.8140 0.8158 -0.0060 -0.1643 0.2893 ? ? ? ? ? ? 207 SER B N 3201 C CA . SER B 207 ? 1.0122 0.8164 0.7965 -0.0075 -0.1478 0.2883 ? ? ? ? ? ? 207 SER B CA 3202 C C . SER B 207 ? 0.9872 0.7740 0.7542 -0.0107 -0.1140 0.2576 ? ? ? ? ? ? 207 SER B C 3203 O O . SER B 207 ? 0.9313 0.7309 0.7473 -0.0029 -0.0903 0.2453 ? ? ? ? ? ? 207 SER B O 3204 C CB . SER B 207 ? 1.0221 0.8178 0.8252 0.0073 -0.1346 0.3108 ? ? ? ? ? ? 207 SER B CB 3205 O OG . SER B 207 ? 1.0621 0.8663 0.8654 0.0098 -0.1660 0.3421 ? ? ? ? ? ? 207 SER B OG 3206 N N . PRO B 208 ? 1.0295 0.7858 0.7257 -0.0215 -0.1121 0.2461 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B N 3207 C CA . PRO B 208 ? 1.0113 0.7532 0.6945 -0.0229 -0.0795 0.2206 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CA 3208 C C . PRO B 208 ? 1.0119 0.7380 0.7014 -0.0139 -0.0467 0.2261 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B C 3209 O O . PRO B 208 ? 1.0403 0.7542 0.7183 -0.0087 -0.0496 0.2490 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B O 3210 C CB . PRO B 208 ? 1.0658 0.7755 0.6673 -0.0345 -0.0872 0.2116 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CB 3211 C CG . PRO B 208 ? 1.1269 0.8206 0.6843 -0.0370 -0.1144 0.2366 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CG 3212 C CD . PRO B 208 ? 1.0989 0.8286 0.7210 -0.0313 -0.1375 0.2575 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CD 3213 N N . ILE B 209 ? 0.9849 0.7122 0.6949 -0.0131 -0.0176 0.2061 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B N 3214 C CA . ILE B 209 ? 0.9902 0.7019 0.7057 -0.0083 0.0137 0.2095 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CA 3215 C C . ILE B 209 ? 1.0309 0.7129 0.6809 -0.0133 0.0302 0.2050 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B C 3216 O O . ILE B 209 ? 1.0249 0.7061 0.6593 -0.0181 0.0376 0.1846 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B O 3217 C CB . ILE B 209 ? 0.9333 0.6629 0.7086 -0.0060 0.0342 0.1916 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CB 3218 C CG1 . ILE B 209 ? 0.9003 0.6537 0.7345 0.0015 0.0215 0.1962 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG1 3219 C CG2 . ILE B 209 ? 0.9391 0.6520 0.7198 -0.0047 0.0648 0.1950 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG2 3220 C CD1 . ILE B 209 ? 0.8468 0.6174 0.7303 0.0026 0.0345 0.1753 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CD1 3221 N N . VAL B 210 ? 1.0837 0.7404 0.6949 -0.0109 0.0372 0.2253 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B N 3222 C CA . VAL B 210 ? 1.1452 0.7689 0.6849 -0.0134 0.0543 0.2259 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CA 3223 C C . VAL B 210 ? 1.1353 0.7516 0.6923 -0.0101 0.0936 0.2288 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B C 3224 O O . VAL B 210 ? 1.1221 0.7398 0.7125 -0.0064 0.1009 0.2451 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B O 3225 C CB . VAL B 210 ? 1.2245 0.8217 0.7001 -0.0134 0.0346 0.2495 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CB 3226 C CG1 . VAL B 210 ? 1.2930 0.8506 0.6856 -0.0144 0.0550 0.2501 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CG1 3227 C CG2 . VAL B 210 ? 1.2331 0.8413 0.6990 -0.0189 -0.0086 0.2498 ? ? ? ? ? ? 210 VAL B CG2 3228 N N . LYS B 211 ? 1.1338 0.7420 0.6704 -0.0116 0.1186 0.2140 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B N 3229 C CA . LYS B 211 ? 1.1285 0.7311 0.6796 -0.0097 0.1566 0.2192 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CA 3230 C C . LYS B 211 ? 1.1898 0.7615 0.6665 -0.0077 0.1783 0.2205 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B C 3231 O O . LYS B 211 ? 1.1938 0.7564 0.6303 -0.0086 0.1728 0.2036 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B O 3232 C CB . LYS B 211 ? 1.0565 0.6884 0.6770 -0.0119 0.1695 0.2001 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CB 3233 C CG . LYS B 211 ? 1.0340 0.6745 0.7122 -0.0127 0.1880 0.2108 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CG 3234 C CD . LYS B 211 ? 1.0170 0.6625 0.7301 -0.0111 0.1674 0.2222 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CD 3235 C CE . LYS B 211 ? 0.9997 0.6460 0.7644 -0.0136 0.1873 0.2310 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B CE 3236 N NZ . LYS B 211 ? 1.0109 0.6468 0.7934 -0.0102 0.1769 0.2498 ? ? ? ? ? ? 211 LYS B NZ 3237 N N . SER B 212 ? 1.2365 0.7896 0.6940 -0.0045 0.2048 0.2406 ? ? ? ? ? ? 212 SER B N 3238 C CA . SER B 212 ? 1.3131 0.8296 0.6869 -0.0003 0.2240 0.2477 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CA 3239 C C . SER B 212 ? 1.3412 0.8497 0.7210 0.0035 0.2673 0.2652 ? ? ? ? ? ? 212 SER B C 3240 O O . SER B 212 ? 1.3132 0.8374 0.7524 0.0013 0.2755 0.2792 ? ? ? ? ? ? 212 SER B O 3241 C CB . SER B 212 ? 1.3754 0.8643 0.6824 -0.0004 0.1956 0.2640 ? ? ? ? ? ? 212 SER B CB 3242 O OG . SER B 212 ? 1.4613 0.9085 0.6751 0.0033 0.2112 0.2688 ? ? ? ? ? ? 212 SER B OG 3243 N N . PHE B 213 ? 1.4027 0.8847 0.7200 0.0094 0.2957 0.2650 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B N 3244 C CA . PHE B 213 ? 1.4445 0.9143 0.7538 0.0146 0.3387 0.2865 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CA 3245 C C . PHE B 213 ? 1.5541 0.9767 0.7558 0.0229 0.3565 0.2926 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B C 3246 O O . PHE B 213 ? 1.5893 0.9890 0.7261 0.0240 0.3381 0.2749 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B O 3247 C CB . PHE B 213 ? 1.3876 0.8884 0.7695 0.0147 0.3718 0.2797 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CB 3248 C CG . PHE B 213 ? 1.3930 0.8895 0.7480 0.0213 0.3889 0.2585 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CG 3249 C CD1 . PHE B 213 ? 1.3410 0.8575 0.7239 0.0180 0.3660 0.2314 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CD1 3250 C CD2 . PHE B 213 ? 1.4585 0.9295 0.7605 0.0320 0.4303 0.2668 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CD2 3251 C CE1 . PHE B 213 ? 1.3510 0.8609 0.7098 0.0248 0.3820 0.2125 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CE1 3252 C CE2 . PHE B 213 ? 1.4735 0.9364 0.7490 0.0405 0.4485 0.2476 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CE2 3253 C CZ . PHE B 213 ? 1.4166 0.8988 0.7214 0.0365 0.4233 0.2203 ? ? ? ? ? ? 213 PHE B CZ 3254 N N . ASN B 214 ? 1.6152 1.0208 0.7960 0.0283 0.3922 0.3181 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B N 3255 C CA . ASN B 214 ? 1.7169 1.0763 0.7966 0.0386 0.4202 0.3254 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CA 3256 C C . ASN B 214 ? 1.7260 1.0956 0.8349 0.0470 0.4763 0.3315 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B C 3257 O O . ASN B 214 ? 1.6825 1.0829 0.8716 0.0435 0.4969 0.3488 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B O 3258 C CB . ASN B 214 ? 1.7939 1.1204 0.8128 0.0395 0.4154 0.3545 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CB 3259 C CG . ASN B 214 ? 1.8024 1.1172 0.7853 0.0327 0.3599 0.3516 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B CG 3260 O OD1 . ASN B 214 ? 1.7795 1.0946 0.7456 0.0288 0.3283 0.3266 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B OD1 3261 N ND2 . ASN B 214 ? 1.8264 1.1323 0.8017 0.0309 0.3476 0.3794 ? ? ? ? ? ? 214 ASN B ND2 3262 N N . ARG B 215 ? 1.7924 1.1345 0.8362 0.0581 0.5007 0.3182 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B N 3263 C CA . ARG B 215 ? 1.8137 1.1667 0.8843 0.0691 0.5549 0.3219 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CA 3264 C C . ARG B 215 ? 1.8866 1.2345 0.9594 0.0745 0.5994 0.3576 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B C 3265 O O . ARG B 215 ? 1.8605 1.2400 1.0043 0.0776 0.6382 0.3690 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B O 3266 C CB . ARG B 215 ? 1.8746 1.1855 0.8535 0.0826 0.5717 0.3019 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CB 3267 C CG . ARG B 215 ? 1.8588 1.1864 0.8752 0.0958 0.6219 0.2986 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CG 3268 C CD . ARG B 215 ? 1.9144 1.1987 0.8443 0.1082 0.6289 0.2726 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CD 3269 N NE . ARG B 215 ? 2.0222 1.2383 0.8176 0.1138 0.6262 0.2751 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NE 3270 C CZ . ARG B 215 ? 2.1162 1.2948 0.8424 0.1279 0.6712 0.2964 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B CZ 3271 N NH1 . ARG B 215 ? 2.1093 1.3149 0.8935 0.1384 0.7253 0.3191 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH1 3272 N NH2 . ARG B 215 ? 2.2230 1.3360 0.8199 0.1312 0.6619 0.2964 ? ? ? ? ? ? 215 ARG B NH2 3273 N N . ASN B 216 ? 2.0005 1.3095 0.9970 0.0752 0.5931 0.3770 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B N 3274 C CA . ASN B 216 ? 2.0815 1.3816 1.0731 0.0795 0.6327 0.4134 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CA 3275 C C . ASN B 216 ? 2.0358 1.3845 1.1473 0.0665 0.6316 0.4330 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B C 3276 O O . ASN B 216 ? 2.0559 1.4193 1.2102 0.0689 0.6759 0.4582 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B O 3277 C CB . ASN B 216 ? 2.1704 1.4195 1.0577 0.0806 0.6160 0.4305 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CB 3278 C CG . ASN B 216 ? 2.2642 1.4535 1.0155 0.0917 0.6149 0.4143 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CG 3279 O OD1 . ASN B 216 ? 2.2615 1.4446 0.9947 0.0993 0.6277 0.3894 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B OD1 3280 N ND2 . ASN B 216 ? 2.3515 1.4945 1.0061 0.0919 0.5976 0.4285 ? ? ? ? ? ? 216 ASN B ND2 3281 N N . GLU B 217 ? 1.9968 1.3707 1.1653 0.0529 0.5832 0.4205 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B N 3282 C CA . GLU B 217 ? 1.9944 1.3880 1.2319 0.0409 0.5704 0.4421 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CA 3283 C C . GLU B 217 ? 1.9338 1.3789 1.2980 0.0303 0.5807 0.4424 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B C 3284 O O . GLU B 217 ? 1.8767 1.3513 1.2887 0.0285 0.5740 0.4171 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B O 3285 C CB . GLU B 217 ? 1.9804 1.3673 1.2058 0.0337 0.5150 0.4340 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CB 3286 C CG . GLU B 217 ? 2.0744 1.4124 1.1904 0.0398 0.5031 0.4486 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CG 3287 C CD . GLU B 217 ? 2.0611 1.3966 1.1693 0.0334 0.4459 0.4427 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B CD 3288 O OE1 . GLU B 217 ? 1.9780 1.3451 1.1491 0.0266 0.4146 0.4204 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B OE1 3289 O OE2 . GLU B 217 ? 2.1265 1.4285 1.1658 0.0358 0.4324 0.4627 ? ? ? ? ? ? 217 GLU B OE2 3290 N N . CYS B 218 ? 1.9650 1.4171 1.3769 0.0231 0.5969 0.4723 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B N 3291 C CA . CYS B 218 ? 1.9593 1.4449 1.4556 0.0182 0.6360 0.4872 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B CA 3292 C C . CYS B 218 ? 1.9865 1.4743 1.4533 0.0329 0.6749 0.4788 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B C 3293 O O . CYS B 218 ? 2.0339 1.5131 1.4820 0.0417 0.7225 0.5033 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B O 3294 C CB . CYS B 218 ? 1.8882 1.4138 1.4887 0.0023 0.6082 0.4726 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B CB 3295 S SG . CYS B 218 ? 1.8594 1.4363 1.5785 -0.0081 0.6397 0.4810 ? ? ? ? ? ? 218 CYS B SG 3296 N N . HYP Q 9 ? 1.4707 1.5710 1.2762 0.0391 0.1306 0.1546 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X N 3297 C CA . HYP Q 9 ? 1.4251 1.4889 1.2192 0.0281 0.1161 0.0930 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CA 3298 C C . HYP Q 9 ? 1.4172 1.5044 1.1400 0.0228 0.1045 0.0495 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X C 3299 O O . HYP Q 9 ? 1.4270 1.5091 1.1195 0.0167 0.1188 0.0070 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X O 3300 C CB . HYP Q 9 ? 1.4310 1.4855 1.2489 0.0266 0.1438 0.0841 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CB 3301 C CG . HYP Q 9 ? 1.5007 1.6083 1.2849 0.0388 0.1764 0.1189 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CG 3302 C CD . HYP Q 9 ? 1.5073 1.6353 1.3178 0.0451 0.1671 0.1796 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X CD 3303 O OD1 . HYP Q 9 ? 1.4838 1.5884 1.3145 0.0430 0.2081 0.1349 ? ? ? ? ? ? 9 HYP X OD1 3304 N N . GLY Q 10 ? 1.3827 1.4934 1.0880 0.0240 0.0796 0.0612 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X N 3305 C CA . GLY Q 10 ? 1.3616 1.5010 1.0127 0.0121 0.0590 0.0242 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X CA 3306 C C . GLY Q 10 ? 1.2905 1.3850 0.9549 0.0004 0.0491 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X C 3307 O O . GLY Q 10 ? 1.2083 1.2536 0.9237 0.0044 0.0518 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 10 GLY X O 3308 N N . PRO Q 11 ? 1.3170 1.4304 0.9363 -0.0168 0.0389 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X N 3309 C CA . PRO Q 11 ? 1.2657 1.3344 0.9112 -0.0268 0.0358 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CA 3310 C C . PRO Q 11 ? 1.1769 1.2310 0.8715 -0.0194 0.0130 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X C 3311 O O . PRO Q 11 ? 1.1733 1.2618 0.8670 -0.0131 -0.0047 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X O 3312 C CB . PRO Q 11 ? 1.3229 1.4158 0.9137 -0.0517 0.0269 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CB 3313 C CG . PRO Q 11 ? 1.3943 1.5593 0.9291 -0.0562 0.0105 -0.1348 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CG 3314 C CD . PRO Q 11 ? 1.3944 1.5700 0.9397 -0.0316 0.0293 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 11 PRO X CD 3315 N N . HYP Q 12 ? 1.0926 1.1001 0.8306 -0.0164 0.0173 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X N 3316 C CA . HYP Q 12 ? 1.0149 1.0101 0.7853 -0.0051 0.0010 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CA 3317 C C . HYP Q 12 ? 0.9702 0.9967 0.7421 -0.0039 -0.0191 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X C 3318 O O . HYP Q 12 ? 0.9383 0.9675 0.7240 0.0134 -0.0242 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X O 3319 C CB . HYP Q 12 ? 1.0043 0.9545 0.8094 0.0035 0.0080 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CB 3320 C CG . HYP Q 12 ? 1.0185 0.9600 0.8296 -0.0046 0.0284 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CG 3321 C CD . HYP Q 12 ? 1.0686 1.0382 0.8355 -0.0142 0.0392 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X CD 3322 O OD1 . HYP Q 12 ? 1.0303 0.9590 0.8628 -0.0008 0.0376 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 12 HYP X OD1 3323 N N . GLY Q 13 ? 0.9444 0.9949 0.7075 -0.0230 -0.0285 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X N 3324 C CA . GLY Q 13 ? 0.9002 0.9908 0.6792 -0.0267 -0.0501 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X CA 3325 C C . GLY Q 13 ? 0.8210 0.8871 0.6426 -0.0060 -0.0471 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X C 3326 O O . GLY Q 13 ? 0.7859 0.8135 0.6260 -0.0049 -0.0367 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 13 GLY X O 3327 N N . GLY Q 14 ? 0.7773 0.8686 0.6134 0.0133 -0.0527 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X N 3328 C CA . GLY Q 14 ? 0.7361 0.8085 0.6029 0.0373 -0.0447 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X CA 3329 C C . GLY Q 14 ? 0.7012 0.7088 0.5605 0.0558 -0.0278 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X C 3330 O O . GLY Q 14 ? 0.6892 0.6776 0.5587 0.0702 -0.0201 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 14 GLY X O 3331 N N . ARG Q 15 ? 0.6825 0.6617 0.5230 0.0535 -0.0230 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X N 3332 C CA . ARG Q 15 ? 0.6687 0.5906 0.5039 0.0580 -0.0148 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CA 3333 C C . ARG Q 15 ? 0.6382 0.5487 0.4791 0.0467 -0.0161 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X C 3334 O O . ARG Q 15 ? 0.6461 0.5242 0.4826 0.0518 -0.0152 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X O 3335 C CB . ARG Q 15 ? 0.6749 0.5834 0.5038 0.0486 -0.0118 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CB 3336 C CG . ARG Q 15 ? 0.7055 0.6120 0.5385 0.0626 -0.0055 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CG 3337 C CD . ARG Q 15 ? 0.7213 0.6448 0.5501 0.0510 -0.0018 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CD 3338 N NE . ARG Q 15 ? 0.7530 0.6350 0.6017 0.0545 0.0077 0.0145 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NE 3339 C CZ . ARG Q 15 ? 0.7880 0.6607 0.6556 0.0711 0.0170 0.0499 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X CZ 3340 N NH1 . ARG Q 15 ? 0.8013 0.7139 0.6715 0.0894 0.0178 0.0789 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NH1 3341 N NH2 . ARG Q 15 ? 0.8253 0.6497 0.7201 0.0691 0.0262 0.0619 ? ? ? ? ? ? 15 ARG X NH2 3342 N N . GLY Q 16 ? 0.6086 0.5449 0.4592 0.0302 -0.0177 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X N 3343 C CA . GLY Q 16 ? 0.5838 0.5116 0.4548 0.0223 -0.0132 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X CA 3344 C C . GLY Q 16 ? 0.5812 0.4922 0.4560 0.0125 -0.0056 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X C 3345 O O . GLY Q 16 ? 0.5880 0.4872 0.4502 0.0127 -0.0055 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 16 GLY X O 3346 N N . LEU Q 17 ? 0.5694 0.4807 0.4729 0.0056 0.0044 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X N 3347 C CA . LEU Q 17 ? 0.5684 0.4705 0.4908 0.0007 0.0175 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CA 3348 C C . LEU Q 17 ? 0.5543 0.4494 0.4864 0.0030 0.0060 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X C 3349 O O . LEU Q 17 ? 0.5592 0.4528 0.5071 -0.0026 0.0109 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X O 3350 C CB . LEU Q 17 ? 0.5683 0.4696 0.5318 -0.0023 0.0368 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CB 3351 C CG . LEU Q 17 ? 0.5928 0.4905 0.5491 -0.0132 0.0480 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CG 3352 C CD1 . LEU Q 17 ? 0.5987 0.4812 0.6108 -0.0146 0.0713 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CD1 3353 C CD2 . LEU Q 17 ? 0.6307 0.5262 0.5452 -0.0204 0.0591 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 17 LEU X CD2 3354 N N . THR Q 18 ? 0.5429 0.4366 0.4641 0.0096 -0.0088 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 18 THR X N 3355 C CA . THR Q 18 ? 0.5597 0.4452 0.4743 0.0058 -0.0254 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CA 3356 C C . THR Q 18 ? 0.5902 0.4433 0.4696 0.0054 -0.0348 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 18 THR X C 3357 O O . THR Q 18 ? 0.6239 0.4596 0.4960 -0.0052 -0.0498 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 18 THR X O 3358 C CB . THR Q 18 ? 0.5633 0.4630 0.4702 0.0140 -0.0336 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CB 3359 O OG1 . THR Q 18 ? 0.5731 0.4676 0.4535 0.0297 -0.0285 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 18 THR X OG1 3360 C CG2 . THR Q 18 ? 0.5403 0.4722 0.4974 0.0151 -0.0233 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 18 THR X CG2 3361 N N . GLY Q 19 ? 0.5963 0.4427 0.4588 0.0153 -0.0264 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X N 3362 C CA . GLY Q 19 ? 0.6307 0.4441 0.4712 0.0218 -0.0279 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X CA 3363 C C . GLY Q 19 ? 0.6499 0.4486 0.5066 0.0091 -0.0274 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X C 3364 O O . GLY Q 19 ? 0.6287 0.4495 0.5100 -0.0020 -0.0233 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 19 GLY X O 3365 N N . PRO Q 20 ? 0.7022 0.4617 0.5519 0.0130 -0.0265 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X N 3366 C CA . PRO Q 20 ? 0.7389 0.4844 0.6157 0.0007 -0.0241 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CA 3367 C C . PRO Q 20 ? 0.7418 0.5278 0.6264 0.0083 -0.0087 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X C 3368 O O . PRO Q 20 ? 0.7227 0.5377 0.5868 0.0220 -0.0039 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X O 3369 C CB . PRO Q 20 ? 0.7897 0.4744 0.6603 0.0071 -0.0213 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CB 3370 C CG . PRO Q 20 ? 0.7823 0.4685 0.6239 0.0344 -0.0115 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CG 3371 C CD . PRO Q 20 ? 0.7382 0.4638 0.5631 0.0329 -0.0205 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 20 PRO X CD 3372 N N . ILE Q 21 ? 0.7905 0.5836 0.7035 -0.0024 -0.0021 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X N 3373 C CA . ILE Q 21 ? 0.8167 0.6536 0.7271 0.0041 0.0153 0.0033 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CA 3374 C C . ILE Q 21 ? 0.8762 0.7059 0.7965 0.0158 0.0239 0.0390 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X C 3375 O O . ILE Q 21 ? 0.8965 0.6763 0.8485 0.0112 0.0219 0.0474 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X O 3376 C CB . ILE Q 21 ? 0.8212 0.6763 0.7640 -0.0089 0.0259 0.0165 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CB 3377 C CG1 . ILE Q 21 ? 0.8034 0.6640 0.7566 -0.0180 0.0202 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CG1 3378 C CG2 . ILE Q 21 ? 0.8344 0.7359 0.7597 0.0002 0.0498 0.0377 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CG2 3379 C CD1 . ILE Q 21 ? 0.7945 0.6754 0.7138 -0.0090 0.0266 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 21 ILE X CD1 3380 N N . GLY Q 22 ? 0.9241 0.8046 0.8202 0.0285 0.0332 0.0608 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X N 3381 C CA . GLY Q 22 ? 0.9945 0.8902 0.9067 0.0431 0.0445 0.1111 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X CA 3382 C C . GLY Q 22 ? 1.0520 0.9999 0.9636 0.0417 0.0624 0.1475 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X C 3383 O O . GLY Q 22 ? 1.0538 1.0306 0.9368 0.0336 0.0679 0.1265 ? ? ? ? ? ? 22 GLY X O 3384 N N . PRO Q 23 ? 1.1205 1.0841 1.0625 0.0530 0.0768 0.2051 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X N 3385 C CA . PRO Q 23 ? 1.1520 1.1002 1.1270 0.0716 0.0802 0.2455 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CA 3386 C C . PRO Q 23 ? 1.1705 1.0217 1.1950 0.0676 0.0786 0.2281 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X C 3387 O O . PRO Q 23 ? 1.1795 0.9997 1.2108 0.0846 0.0796 0.2282 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X O 3388 C CB . PRO Q 23 ? 1.1822 1.1782 1.1856 0.0815 0.1020 0.3174 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CB 3389 C CG . PRO Q 23 ? 1.1705 1.2113 1.1435 0.0696 0.1115 0.3106 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CG 3390 C CD . PRO Q 23 ? 1.1315 1.1276 1.0920 0.0501 0.0984 0.2426 ? ? ? ? ? ? 23 PRO X CD #