data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Nguyen, Q.-T." 1 "de Gonzalo, G." 2 "Binda, C." 3 "Martinez, A.R." 4 "Mattevi, A." 5 "Fraaije, M.W." 6 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Crystal structure of eugenol oxidase in complex with vanillin" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords OXIDOREDUCTASE _struct_keywords.text "OXIDOREDUCTASE, BIOCATALYSIS, SELECTIVE OXIDATION, KINETIC RESOLUTION, OXIDASES, EUGENOL" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 1 # _citation.id primary _citation.title "Biocatalytic Properties and Structural Analysis of Eugenol Oxidase from Rhodococcus Jostii Rha1: A Versatile Oxidative Biocatalyst." _citation.journal_abbrev Chembiochem _citation.journal_volume 17 _citation.page_first 1359 _citation.page_last ? _citation.year 2016 _citation.journal_id_ASTM ? _citation.country GE _citation.journal_id_ISSN 1439-4227 _citation.journal_id_CSD ? _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 27123962 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1002/CBIC.201600148 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Nguyen, Q." 1 ? primary "De Gonzalo, G." 2 ? primary "Binda, C." 3 ? primary "Rioz-Martinez, A." 4 ? primary "Mattevi, A." 5 ? primary "Fraaije, M.W." 6 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MTRTLPPGVSDERFDAALQRFRDVVGDKWVLSTADELEAFRDPYPVGAAEANLPSAVVSPESTEQVQDIVRIANEYGIPL SPVSTGKNNGYGGAAPRLSGSVIVKTGERMNRILEVNEKYGYALLEPGVTYFDLYEYLQSHDSGLMLDCPDLGWGSVVGN TLDRGVGYTPYGDHFMWQTGLEVVLPQGEVMRTGMGALPGSDAWQLFPYGFGPFPDGMFTQSNLGIVTKMGIALMQRPPA SQSFLITFDKEEDLEQIVDIMLPLRINMAPLQNVPVLRNIFMDAAAVSKRTEWFDGDGPMPAEAIERMKKDLDLGFWNFY GTLYGPPPLIEMYYGMIKEAFGKIPGARFFTHEERDDRGGHVLQDRHKINNGIPSLDELQLLDWVPNGGHIGFSPVSAPD GREAMKQFEMVRNRANEYNKDYAAQFIIGLREMHHVCLFIYDTAIPEAREEILQMTKVLVREAAEAGYGEYRTHNALMDD VMATFNWGDGALLKFHEKIKDALDPNGIIAPGKSGIWSQRFRGQNL ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MTRTLPPGVSDERFDAALQRFRDVVGDKWVLSTADELEAFRDPYPVGAAEANLPSAVVSPESTEQVQDIVRIANEYGIPL SPVSTGKNNGYGGAAPRLSGSVIVKTGERMNRILEVNEKYGYALLEPGVTYFDLYEYLQSHDSGLMLDCPDLGWGSVVGN TLDRGVGYTPYGDHFMWQTGLEVVLPQGEVMRTGMGALPGSDAWQLFPYGFGPFPDGMFTQSNLGIVTKMGIALMQRPPA SQSFLITFDKEEDLEQIVDIMLPLRINMAPLQNVPVLRNIFMDAAAVSKRTEWFDGDGPMPAEAIERMKKDLDLGFWNFY GTLYGPPPLIEMYYGMIKEAFGKIPGARFFTHEERDDRGGHVLQDRHKINNGIPSLDELQLLDWVPNGGHIGFSPVSAPD GREAMKQFEMVRNRANEYNKDYAAQFIIGLREMHHVCLFIYDTAIPEAREEILQMTKVLVREAAEAGYGEYRTHNALMDD VMATFNWGDGALLKFHEKIKDALDPNGIIAPGKSGIWSQRFRGQNL ; _entity_poly.pdbx_strand_id A,B _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 THR n 1 3 ARG n 1 4 THR n 1 5 LEU n 1 6 PRO n 1 7 PRO n 1 8 GLY n 1 9 VAL n 1 10 SER n 1 11 ASP n 1 12 GLU n 1 13 ARG n 1 14 PHE n 1 15 ASP n 1 16 ALA n 1 17 ALA n 1 18 LEU n 1 19 GLN n 1 20 ARG n 1 21 PHE n 1 22 ARG n 1 23 ASP n 1 24 VAL n 1 25 VAL n 1 26 GLY n 1 27 ASP n 1 28 LYS n 1 29 TRP n 1 30 VAL n 1 31 LEU n 1 32 SER n 1 33 THR n 1 34 ALA n 1 35 ASP n 1 36 GLU n 1 37 LEU n 1 38 GLU n 1 39 ALA n 1 40 PHE n 1 41 ARG n 1 42 ASP n 1 43 PRO n 1 44 TYR n 1 45 PRO n 1 46 VAL n 1 47 GLY n 1 48 ALA n 1 49 ALA n 1 50 GLU n 1 51 ALA n 1 52 ASN n 1 53 LEU n 1 54 PRO n 1 55 SER n 1 56 ALA n 1 57 VAL n 1 58 VAL n 1 59 SER n 1 60 PRO n 1 61 GLU n 1 62 SER n 1 63 THR n 1 64 GLU n 1 65 GLN n 1 66 VAL n 1 67 GLN n 1 68 ASP n 1 69 ILE n 1 70 VAL n 1 71 ARG n 1 72 ILE n 1 73 ALA n 1 74 ASN n 1 75 GLU n 1 76 TYR n 1 77 GLY n 1 78 ILE n 1 79 PRO n 1 80 LEU n 1 81 SER n 1 82 PRO n 1 83 VAL n 1 84 SER n 1 85 THR n 1 86 GLY n 1 87 LYS n 1 88 ASN n 1 89 ASN n 1 90 GLY n 1 91 TYR n 1 92 GLY n 1 93 GLY n 1 94 ALA n 1 95 ALA n 1 96 PRO n 1 97 ARG n 1 98 LEU n 1 99 SER n 1 100 GLY n 1 101 SER n 1 102 VAL n 1 103 ILE n 1 104 VAL n 1 105 LYS n 1 106 THR n 1 107 GLY n 1 108 GLU n 1 109 ARG n 1 110 MET n 1 111 ASN n 1 112 ARG n 1 113 ILE n 1 114 LEU n 1 115 GLU n 1 116 VAL n 1 117 ASN n 1 118 GLU n 1 119 LYS n 1 120 TYR n 1 121 GLY n 1 122 TYR n 1 123 ALA n 1 124 LEU n 1 125 LEU n 1 126 GLU n 1 127 PRO n 1 128 GLY n 1 129 VAL n 1 130 THR n 1 131 TYR n 1 132 PHE n 1 133 ASP n 1 134 LEU n 1 135 TYR n 1 136 GLU n 1 137 TYR n 1 138 LEU n 1 139 GLN n 1 140 SER n 1 141 HIS n 1 142 ASP n 1 143 SER n 1 144 GLY n 1 145 LEU n 1 146 MET n 1 147 LEU n 1 148 ASP n 1 149 CYS n 1 150 PRO n 1 151 ASP n 1 152 LEU n 1 153 GLY n 1 154 TRP n 1 155 GLY n 1 156 SER n 1 157 VAL n 1 158 VAL n 1 159 GLY n 1 160 ASN n 1 161 THR n 1 162 LEU n 1 163 ASP n 1 164 ARG n 1 165 GLY n 1 166 VAL n 1 167 GLY n 1 168 TYR n 1 169 THR n 1 170 PRO n 1 171 TYR n 1 172 GLY n 1 173 ASP n 1 174 HIS n 1 175 PHE n 1 176 MET n 1 177 TRP n 1 178 GLN n 1 179 THR n 1 180 GLY n 1 181 LEU n 1 182 GLU n 1 183 VAL n 1 184 VAL n 1 185 LEU n 1 186 PRO n 1 187 GLN n 1 188 GLY n 1 189 GLU n 1 190 VAL n 1 191 MET n 1 192 ARG n 1 193 THR n 1 194 GLY n 1 195 MET n 1 196 GLY n 1 197 ALA n 1 198 LEU n 1 199 PRO n 1 200 GLY n 1 201 SER n 1 202 ASP n 1 203 ALA n 1 204 TRP n 1 205 GLN n 1 206 LEU n 1 207 PHE n 1 208 PRO n 1 209 TYR n 1 210 GLY n 1 211 PHE n 1 212 GLY n 1 213 PRO n 1 214 PHE n 1 215 PRO n 1 216 ASP n 1 217 GLY n 1 218 MET n 1 219 PHE n 1 220 THR n 1 221 GLN n 1 222 SER n 1 223 ASN n 1 224 LEU n 1 225 GLY n 1 226 ILE n 1 227 VAL n 1 228 THR n 1 229 LYS n 1 230 MET n 1 231 GLY n 1 232 ILE n 1 233 ALA n 1 234 LEU n 1 235 MET n 1 236 GLN n 1 237 ARG n 1 238 PRO n 1 239 PRO n 1 240 ALA n 1 241 SER n 1 242 GLN n 1 243 SER n 1 244 PHE n 1 245 LEU n 1 246 ILE n 1 247 THR n 1 248 PHE n 1 249 ASP n 1 250 LYS n 1 251 GLU n 1 252 GLU n 1 253 ASP n 1 254 LEU n 1 255 GLU n 1 256 GLN n 1 257 ILE n 1 258 VAL n 1 259 ASP n 1 260 ILE n 1 261 MET n 1 262 LEU n 1 263 PRO n 1 264 LEU n 1 265 ARG n 1 266 ILE n 1 267 ASN n 1 268 MET n 1 269 ALA n 1 270 PRO n 1 271 LEU n 1 272 GLN n 1 273 ASN n 1 274 VAL n 1 275 PRO n 1 276 VAL n 1 277 LEU n 1 278 ARG n 1 279 ASN n 1 280 ILE n 1 281 PHE n 1 282 MET n 1 283 ASP n 1 284 ALA n 1 285 ALA n 1 286 ALA n 1 287 VAL n 1 288 SER n 1 289 LYS n 1 290 ARG n 1 291 THR n 1 292 GLU n 1 293 TRP n 1 294 PHE n 1 295 ASP n 1 296 GLY n 1 297 ASP n 1 298 GLY n 1 299 PRO n 1 300 MET n 1 301 PRO n 1 302 ALA n 1 303 GLU n 1 304 ALA n 1 305 ILE n 1 306 GLU n 1 307 ARG n 1 308 MET n 1 309 LYS n 1 310 LYS n 1 311 ASP n 1 312 LEU n 1 313 ASP n 1 314 LEU n 1 315 GLY n 1 316 PHE n 1 317 TRP n 1 318 ASN n 1 319 PHE n 1 320 TYR n 1 321 GLY n 1 322 THR n 1 323 LEU n 1 324 TYR n 1 325 GLY n 1 326 PRO n 1 327 PRO n 1 328 PRO n 1 329 LEU n 1 330 ILE n 1 331 GLU n 1 332 MET n 1 333 TYR n 1 334 TYR n 1 335 GLY n 1 336 MET n 1 337 ILE n 1 338 LYS n 1 339 GLU n 1 340 ALA n 1 341 PHE n 1 342 GLY n 1 343 LYS n 1 344 ILE n 1 345 PRO n 1 346 GLY n 1 347 ALA n 1 348 ARG n 1 349 PHE n 1 350 PHE n 1 351 THR n 1 352 HIS n 1 353 GLU n 1 354 GLU n 1 355 ARG n 1 356 ASP n 1 357 ASP n 1 358 ARG n 1 359 GLY n 1 360 GLY n 1 361 HIS n 1 362 VAL n 1 363 LEU n 1 364 GLN n 1 365 ASP n 1 366 ARG n 1 367 HIS n 1 368 LYS n 1 369 ILE n 1 370 ASN n 1 371 ASN n 1 372 GLY n 1 373 ILE n 1 374 PRO n 1 375 SER n 1 376 LEU n 1 377 ASP n 1 378 GLU n 1 379 LEU n 1 380 GLN n 1 381 LEU n 1 382 LEU n 1 383 ASP n 1 384 TRP n 1 385 VAL n 1 386 PRO n 1 387 ASN n 1 388 GLY n 1 389 GLY n 1 390 HIS n 1 391 ILE n 1 392 GLY n 1 393 PHE n 1 394 SER n 1 395 PRO n 1 396 VAL n 1 397 SER n 1 398 ALA n 1 399 PRO n 1 400 ASP n 1 401 GLY n 1 402 ARG n 1 403 GLU n 1 404 ALA n 1 405 MET n 1 406 LYS n 1 407 GLN n 1 408 PHE n 1 409 GLU n 1 410 MET n 1 411 VAL n 1 412 ARG n 1 413 ASN n 1 414 ARG n 1 415 ALA n 1 416 ASN n 1 417 GLU n 1 418 TYR n 1 419 ASN n 1 420 LYS n 1 421 ASP n 1 422 TYR n 1 423 ALA n 1 424 ALA n 1 425 GLN n 1 426 PHE n 1 427 ILE n 1 428 ILE n 1 429 GLY n 1 430 LEU n 1 431 ARG n 1 432 GLU n 1 433 MET n 1 434 HIS n 1 435 HIS n 1 436 VAL n 1 437 CYS n 1 438 LEU n 1 439 PHE n 1 440 ILE n 1 441 TYR n 1 442 ASP n 1 443 THR n 1 444 ALA n 1 445 ILE n 1 446 PRO n 1 447 GLU n 1 448 ALA n 1 449 ARG n 1 450 GLU n 1 451 GLU n 1 452 ILE n 1 453 LEU n 1 454 GLN n 1 455 MET n 1 456 THR n 1 457 LYS n 1 458 VAL n 1 459 LEU n 1 460 VAL n 1 461 ARG n 1 462 GLU n 1 463 ALA n 1 464 ALA n 1 465 GLU n 1 466 ALA n 1 467 GLY n 1 468 TYR n 1 469 GLY n 1 470 GLU n 1 471 TYR n 1 472 ARG n 1 473 THR n 1 474 HIS n 1 475 ASN n 1 476 ALA n 1 477 LEU n 1 478 MET n 1 479 ASP n 1 480 ASP n 1 481 VAL n 1 482 MET n 1 483 ALA n 1 484 THR n 1 485 PHE n 1 486 ASN n 1 487 TRP n 1 488 GLY n 1 489 ASP n 1 490 GLY n 1 491 ALA n 1 492 LEU n 1 493 LEU n 1 494 LYS n 1 495 PHE n 1 496 HIS n 1 497 GLU n 1 498 LYS n 1 499 ILE n 1 500 LYS n 1 501 ASP n 1 502 ALA n 1 503 LEU n 1 504 ASP n 1 505 PRO n 1 506 ASN n 1 507 GLY n 1 508 ILE n 1 509 ILE n 1 510 ALA n 1 511 PRO n 1 512 GLY n 1 513 LYS n 1 514 SER n 1 515 GLY n 1 516 ILE n 1 517 TRP n 1 518 SER n 1 519 GLN n 1 520 ARG n 1 521 PHE n 1 522 ARG n 1 523 GLY n 1 524 GLN n 1 525 ASN n 1 526 LEU n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "EUGENOL OXIDASE" 58738.395 2 1.1.3.38 ? ? "COVALENT BOND BETWEEN THE FAD AND HIS390" 2 non-polymer syn "FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE" 785.550 2 ? ? ? ? 3 non-polymer syn 4-hydroxy-3-methoxybenzaldehyde 152.147 2 ? ? ? ? 4 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 1 ? ? ? ? 5 water nat water 18.015 30 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A ? n A 1 2 THR 2 2 2 THR THR A ? n A 1 3 ARG 3 3 3 ARG ARG A ? n A 1 4 THR 4 4 4 THR THR A ? n A 1 5 LEU 5 5 5 LEU LEU A ? n A 1 6 PRO 6 6 6 PRO PRO A ? n A 1 7 PRO 7 7 7 PRO PRO A ? n A 1 8 GLY 8 8 8 GLY GLY A ? n A 1 9 VAL 9 9 9 VAL VAL A ? n A 1 10 SER 10 10 10 SER SER A ? n A 1 11 ASP 11 11 11 ASP ASP A ? n A 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A ? n A 1 13 ARG 13 13 13 ARG ARG A ? n A 1 14 PHE 14 14 14 PHE PHE A ? n A 1 15 ASP 15 15 15 ASP ASP A ? n A 1 16 ALA 16 16 16 ALA ALA A ? n A 1 17 ALA 17 17 17 ALA ALA A ? n A 1 18 LEU 18 18 18 LEU LEU A ? n A 1 19 GLN 19 19 19 GLN GLN A ? n A 1 20 ARG 20 20 20 ARG ARG A ? n A 1 21 PHE 21 21 21 PHE PHE A ? n A 1 22 ARG 22 22 22 ARG ARG A ? n A 1 23 ASP 23 23 23 ASP ASP A ? n A 1 24 VAL 24 24 24 VAL VAL A ? n A 1 25 VAL 25 25 25 VAL VAL A ? n A 1 26 GLY 26 26 26 GLY GLY A ? n A 1 27 ASP 27 27 27 ASP ASP A ? n A 1 28 LYS 28 28 28 LYS LYS A ? n A 1 29 TRP 29 29 29 TRP TRP A ? n A 1 30 VAL 30 30 30 VAL VAL A ? n A 1 31 LEU 31 31 31 LEU LEU A ? n A 1 32 SER 32 32 32 SER SER A ? n A 1 33 THR 33 33 33 THR THR A ? n A 1 34 ALA 34 34 34 ALA ALA A ? n A 1 35 ASP 35 35 35 ASP ASP A ? n A 1 36 GLU 36 36 36 GLU GLU A ? n A 1 37 LEU 37 37 37 LEU LEU A ? n A 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A ? n A 1 39 ALA 39 39 39 ALA ALA A ? n A 1 40 PHE 40 40 40 PHE PHE A ? n A 1 41 ARG 41 41 41 ARG ARG A ? n A 1 42 ASP 42 42 42 ASP ASP A ? n A 1 43 PRO 43 43 43 PRO PRO A ? n A 1 44 TYR 44 44 44 TYR TYR A ? n A 1 45 PRO 45 45 45 PRO PRO A ? n A 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL A ? n A 1 47 GLY 47 47 47 GLY GLY A ? n A 1 48 ALA 48 48 48 ALA ALA A ? n A 1 49 ALA 49 49 49 ALA ALA A ? n A 1 50 GLU 50 50 50 GLU GLU A ? n A 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A ? n A 1 52 ASN 52 52 52 ASN ASN A ? n A 1 53 LEU 53 53 53 LEU LEU A ? n A 1 54 PRO 54 54 54 PRO PRO A ? n A 1 55 SER 55 55 55 SER SER A ? n A 1 56 ALA 56 56 56 ALA ALA A ? n A 1 57 VAL 57 57 57 VAL VAL A ? n A 1 58 VAL 58 58 58 VAL VAL A ? n A 1 59 SER 59 59 59 SER SER A ? n A 1 60 PRO 60 60 60 PRO PRO A ? n A 1 61 GLU 61 61 61 GLU GLU A ? n A 1 62 SER 62 62 62 SER SER A ? n A 1 63 THR 63 63 63 THR THR A ? n A 1 64 GLU 64 64 64 GLU GLU A ? n A 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN A ? n A 1 66 VAL 66 66 66 VAL VAL A ? n A 1 67 GLN 67 67 67 GLN GLN A ? n A 1 68 ASP 68 68 68 ASP ASP A ? n A 1 69 ILE 69 69 69 ILE ILE A ? n A 1 70 VAL 70 70 70 VAL VAL A ? n A 1 71 ARG 71 71 71 ARG ARG A ? n A 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A ? n A 1 73 ALA 73 73 73 ALA ALA A ? n A 1 74 ASN 74 74 74 ASN ASN A ? n A 1 75 GLU 75 75 75 GLU GLU A ? n A 1 76 TYR 76 76 76 TYR TYR A ? n A 1 77 GLY 77 77 77 GLY GLY A ? n A 1 78 ILE 78 78 78 ILE ILE A ? n A 1 79 PRO 79 79 79 PRO PRO A ? n A 1 80 LEU 80 80 80 LEU LEU A ? n A 1 81 SER 81 81 81 SER SER A ? n A 1 82 PRO 82 82 82 PRO PRO A ? n A 1 83 VAL 83 83 83 VAL VAL A ? n A 1 84 SER 84 84 84 SER SER A ? n A 1 85 THR 85 85 85 THR THR A ? n A 1 86 GLY 86 86 86 GLY GLY A ? n A 1 87 LYS 87 87 87 LYS LYS A ? n A 1 88 ASN 88 88 88 ASN ASN A ? n A 1 89 ASN 89 89 89 ASN ASN A ? n A 1 90 GLY 90 90 90 GLY GLY A ? n A 1 91 TYR 91 91 91 TYR TYR A ? n A 1 92 GLY 92 92 92 GLY GLY A ? n A 1 93 GLY 93 93 93 GLY GLY A ? n A 1 94 ALA 94 94 94 ALA ALA A ? n A 1 95 ALA 95 95 95 ALA ALA A ? n A 1 96 PRO 96 96 96 PRO PRO A ? n A 1 97 ARG 97 97 97 ARG ARG A ? n A 1 98 LEU 98 98 98 LEU LEU A ? n A 1 99 SER 99 99 99 SER SER A ? n A 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY A ? n A 1 101 SER 101 101 101 SER SER A ? n A 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A ? n A 1 103 ILE 103 103 103 ILE ILE A ? n A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n A 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A ? n A 1 106 THR 106 106 106 THR THR A ? n A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A ? n A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n A 1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG A ? n A 1 110 MET 110 110 110 MET MET A ? n A 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN A ? n A 1 112 ARG 112 112 112 ARG ARG A ? n A 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE A ? n A 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A ? n A 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A ? n A 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL A ? n A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A ? n A 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU A ? n A 1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS A ? n A 1 120 TYR 120 120 120 TYR TYR A ? n A 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY A ? n A 1 122 TYR 122 122 122 TYR TYR A ? n A 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A ? n A 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A ? n A 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A ? n A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n A 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY A ? n A 1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL A ? n A 1 130 THR 130 130 130 THR THR A ? n A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A ? n A 1 132 PHE 132 132 132 PHE PHE A ? n A 1 133 ASP 133 133 133 ASP ASP A ? n A 1 134 LEU 134 134 134 LEU LEU A ? n A 1 135 TYR 135 135 135 TYR TYR A ? n A 1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU A ? n A 1 137 TYR 137 137 137 TYR TYR A ? n A 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU A ? n A 1 139 GLN 139 139 139 GLN GLN A ? n A 1 140 SER 140 140 140 SER SER A ? n A 1 141 HIS 141 141 141 HIS HIS A ? n A 1 142 ASP 142 142 142 ASP ASP A ? n A 1 143 SER 143 143 143 SER SER A ? n A 1 144 GLY 144 144 144 GLY GLY A ? n A 1 145 LEU 145 145 145 LEU LEU A ? n A 1 146 MET 146 146 146 MET MET A ? n A 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A ? n A 1 148 ASP 148 148 148 ASP ASP A ? n A 1 149 CYS 149 149 149 CYS CYS A ? n A 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO A ? n A 1 151 ASP 151 151 151 ASP ASP A ? n A 1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU A ? n A 1 153 GLY 153 153 153 GLY GLY A ? n A 1 154 TRP 154 154 154 TRP TRP A ? n A 1 155 GLY 155 155 155 GLY GLY A ? n A 1 156 SER 156 156 156 SER SER A ? n A 1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL A ? n A 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A ? n A 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A ? n A 1 160 ASN 160 160 160 ASN ASN A ? n A 1 161 THR 161 161 161 THR THR A ? n A 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU A ? n A 1 163 ASP 163 163 163 ASP ASP A ? n A 1 164 ARG 164 164 164 ARG ARG A ? n A 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A ? n A 1 166 VAL 166 166 166 VAL VAL A ? n A 1 167 GLY 167 167 167 GLY GLY A ? n A 1 168 TYR 168 168 168 TYR TYR A ? n A 1 169 THR 169 169 169 THR THR A ? n A 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO A ? n A 1 171 TYR 171 171 171 TYR TYR A ? n A 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A ? n A 1 173 ASP 173 173 173 ASP ASP A ? n A 1 174 HIS 174 174 174 HIS HIS A ? n A 1 175 PHE 175 175 175 PHE PHE A ? n A 1 176 MET 176 176 176 MET MET A ? n A 1 177 TRP 177 177 177 TRP TRP A ? n A 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN A ? n A 1 179 THR 179 179 179 THR THR A ? n A 1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY A ? n A 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU A ? n A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n A 1 183 VAL 183 183 183 VAL VAL A ? n A 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A ? n A 1 185 LEU 185 185 185 LEU LEU A ? n A 1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO A ? n A 1 187 GLN 187 187 187 GLN GLN A ? n A 1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY A ? n A 1 189 GLU 189 189 189 GLU GLU A ? n A 1 190 VAL 190 190 190 VAL VAL A ? n A 1 191 MET 191 191 191 MET MET A ? n A 1 192 ARG 192 192 192 ARG ARG A ? n A 1 193 THR 193 193 193 THR THR A ? n A 1 194 GLY 194 194 194 GLY GLY A ? n A 1 195 MET 195 195 195 MET MET A ? n A 1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY A ? n A 1 197 ALA 197 197 197 ALA ALA A ? n A 1 198 LEU 198 198 198 LEU LEU A ? n A 1 199 PRO 199 199 199 PRO PRO A ? n A 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A ? n A 1 201 SER 201 201 201 SER SER A ? n A 1 202 ASP 202 202 202 ASP ASP A ? n A 1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA A ? n A 1 204 TRP 204 204 204 TRP TRP A ? n A 1 205 GLN 205 205 205 GLN GLN A ? n A 1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A ? n A 1 207 PHE 207 207 207 PHE PHE A ? n A 1 208 PRO 208 208 208 PRO PRO A ? n A 1 209 TYR 209 209 209 TYR TYR A ? n A 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY A ? n A 1 211 PHE 211 211 211 PHE PHE A ? n A 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY A ? n A 1 213 PRO 213 213 213 PRO PRO A ? n A 1 214 PHE 214 214 214 PHE PHE A ? n A 1 215 PRO 215 215 215 PRO PRO A ? n A 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP A ? n A 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY A ? n A 1 218 MET 218 218 218 MET MET A ? n A 1 219 PHE 219 219 219 PHE PHE A ? n A 1 220 THR 220 220 220 THR THR A ? n A 1 221 GLN 221 221 221 GLN GLN A ? n A 1 222 SER 222 222 222 SER SER A ? n A 1 223 ASN 223 223 223 ASN ASN A ? n A 1 224 LEU 224 224 224 LEU LEU A ? n A 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY A ? n A 1 226 ILE 226 226 226 ILE ILE A ? n A 1 227 VAL 227 227 227 VAL VAL A ? n A 1 228 THR 228 228 228 THR THR A ? n A 1 229 LYS 229 229 229 LYS LYS A ? n A 1 230 MET 230 230 230 MET MET A ? n A 1 231 GLY 231 231 231 GLY GLY A ? n A 1 232 ILE 232 232 232 ILE ILE A ? n A 1 233 ALA 233 233 233 ALA ALA A ? n A 1 234 LEU 234 234 234 LEU LEU A ? n A 1 235 MET 235 235 235 MET MET A ? n A 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN A ? n A 1 237 ARG 237 237 237 ARG ARG A ? n A 1 238 PRO 238 238 238 PRO PRO A ? n A 1 239 PRO 239 239 239 PRO PRO A ? n A 1 240 ALA 240 240 240 ALA ALA A ? n A 1 241 SER 241 241 241 SER SER A ? n A 1 242 GLN 242 242 242 GLN GLN A ? n A 1 243 SER 243 243 243 SER SER A ? n A 1 244 PHE 244 244 244 PHE PHE A ? n A 1 245 LEU 245 245 245 LEU LEU A ? n A 1 246 ILE 246 246 246 ILE ILE A ? n A 1 247 THR 247 247 247 THR THR A ? n A 1 248 PHE 248 248 248 PHE PHE A ? n A 1 249 ASP 249 249 249 ASP ASP A ? n A 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A ? n A 1 251 GLU 251 251 251 GLU GLU A ? n A 1 252 GLU 252 252 252 GLU GLU A ? n A 1 253 ASP 253 253 253 ASP ASP A ? n A 1 254 LEU 254 254 254 LEU LEU A ? n A 1 255 GLU 255 255 255 GLU GLU A ? n A 1 256 GLN 256 256 256 GLN GLN A ? n A 1 257 ILE 257 257 257 ILE ILE A ? n A 1 258 VAL 258 258 258 VAL VAL A ? n A 1 259 ASP 259 259 259 ASP ASP A ? n A 1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE A ? n A 1 261 MET 261 261 261 MET MET A ? n A 1 262 LEU 262 262 262 LEU LEU A ? n A 1 263 PRO 263 263 263 PRO PRO A ? n A 1 264 LEU 264 264 264 LEU LEU A ? n A 1 265 ARG 265 265 265 ARG ARG A ? n A 1 266 ILE 266 266 266 ILE ILE A ? n A 1 267 ASN 267 267 267 ASN ASN A ? n A 1 268 MET 268 268 268 MET MET A ? n A 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA A ? n A 1 270 PRO 270 270 270 PRO PRO A ? n A 1 271 LEU 271 271 271 LEU LEU A ? n A 1 272 GLN 272 272 272 GLN GLN A ? n A 1 273 ASN 273 273 273 ASN ASN A ? n A 1 274 VAL 274 274 274 VAL VAL A ? n A 1 275 PRO 275 275 275 PRO PRO A ? n A 1 276 VAL 276 276 276 VAL VAL A ? n A 1 277 LEU 277 277 277 LEU LEU A ? n A 1 278 ARG 278 278 278 ARG ARG A ? n A 1 279 ASN 279 279 279 ASN ASN A ? n A 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE A ? n A 1 281 PHE 281 281 281 PHE PHE A ? n A 1 282 MET 282 282 282 MET MET A ? n A 1 283 ASP 283 283 283 ASP ASP A ? n A 1 284 ALA 284 284 284 ALA ALA A ? n A 1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA A ? n A 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA A ? n A 1 287 VAL 287 287 287 VAL VAL A ? n A 1 288 SER 288 288 288 SER SER A ? n A 1 289 LYS 289 289 289 LYS LYS A ? n A 1 290 ARG 290 290 290 ARG ARG A ? n A 1 291 THR 291 291 291 THR THR A ? n A 1 292 GLU 292 292 292 GLU GLU A ? n A 1 293 TRP 293 293 293 TRP TRP A ? n A 1 294 PHE 294 294 294 PHE PHE A ? n A 1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP A ? n A 1 296 GLY 296 296 296 GLY GLY A ? n A 1 297 ASP 297 297 297 ASP ASP A ? n A 1 298 GLY 298 298 298 GLY GLY A ? n A 1 299 PRO 299 299 299 PRO PRO A ? n A 1 300 MET 300 300 300 MET MET A ? n A 1 301 PRO 301 301 301 PRO PRO A ? n A 1 302 ALA 302 302 302 ALA ALA A ? n A 1 303 GLU 303 303 303 GLU GLU A ? n A 1 304 ALA 304 304 304 ALA ALA A ? n A 1 305 ILE 305 305 305 ILE ILE A ? n A 1 306 GLU 306 306 306 GLU GLU A ? n A 1 307 ARG 307 307 307 ARG ARG A ? n A 1 308 MET 308 308 308 MET MET A ? n A 1 309 LYS 309 309 309 LYS LYS A ? n A 1 310 LYS 310 310 310 LYS LYS A ? n A 1 311 ASP 311 311 311 ASP ASP A ? n A 1 312 LEU 312 312 312 LEU LEU A ? n A 1 313 ASP 313 313 313 ASP ASP A ? n A 1 314 LEU 314 314 314 LEU LEU A ? n A 1 315 GLY 315 315 315 GLY GLY A ? n A 1 316 PHE 316 316 316 PHE PHE A ? n A 1 317 TRP 317 317 317 TRP TRP A ? n A 1 318 ASN 318 318 318 ASN ASN A ? n A 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE A ? n A 1 320 TYR 320 320 320 TYR TYR A ? n A 1 321 GLY 321 321 321 GLY GLY A ? n A 1 322 THR 322 322 322 THR THR A ? n A 1 323 LEU 323 323 323 LEU LEU A ? n A 1 324 TYR 324 324 324 TYR TYR A ? n A 1 325 GLY 325 325 325 GLY GLY A ? n A 1 326 PRO 326 326 326 PRO PRO A ? n A 1 327 PRO 327 327 327 PRO PRO A ? n A 1 328 PRO 328 328 328 PRO PRO A ? n A 1 329 LEU 329 329 329 LEU LEU A ? n A 1 330 ILE 330 330 330 ILE ILE A ? n A 1 331 GLU 331 331 331 GLU GLU A ? n A 1 332 MET 332 332 332 MET MET A ? n A 1 333 TYR 333 333 333 TYR TYR A ? n A 1 334 TYR 334 334 334 TYR TYR A ? n A 1 335 GLY 335 335 335 GLY GLY A ? n A 1 336 MET 336 336 336 MET MET A ? n A 1 337 ILE 337 337 337 ILE ILE A ? n A 1 338 LYS 338 338 338 LYS LYS A ? n A 1 339 GLU 339 339 339 GLU GLU A ? n A 1 340 ALA 340 340 340 ALA ALA A ? n A 1 341 PHE 341 341 341 PHE PHE A ? n A 1 342 GLY 342 342 342 GLY GLY A ? n A 1 343 LYS 343 343 343 LYS LYS A ? n A 1 344 ILE 344 344 344 ILE ILE A ? n A 1 345 PRO 345 345 345 PRO PRO A ? n A 1 346 GLY 346 346 346 GLY GLY A ? n A 1 347 ALA 347 347 347 ALA ALA A ? n A 1 348 ARG 348 348 348 ARG ARG A ? n A 1 349 PHE 349 349 349 PHE PHE A ? n A 1 350 PHE 350 350 350 PHE PHE A ? n A 1 351 THR 351 351 351 THR THR A ? n A 1 352 HIS 352 352 352 HIS HIS A ? n A 1 353 GLU 353 353 353 GLU GLU A ? n A 1 354 GLU 354 354 354 GLU GLU A ? n A 1 355 ARG 355 355 355 ARG ARG A ? n A 1 356 ASP 356 356 356 ASP ASP A ? n A 1 357 ASP 357 357 357 ASP ASP A ? n A 1 358 ARG 358 358 358 ARG ARG A ? n A 1 359 GLY 359 359 359 GLY GLY A ? n A 1 360 GLY 360 360 360 GLY GLY A ? n A 1 361 HIS 361 361 361 HIS HIS A ? n A 1 362 VAL 362 362 362 VAL VAL A ? n A 1 363 LEU 363 363 363 LEU LEU A ? n A 1 364 GLN 364 364 364 GLN GLN A ? n A 1 365 ASP 365 365 365 ASP ASP A ? n A 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG A ? n A 1 367 HIS 367 367 367 HIS HIS A ? n A 1 368 LYS 368 368 368 LYS LYS A ? n A 1 369 ILE 369 369 369 ILE ILE A ? n A 1 370 ASN 370 370 370 ASN ASN A ? n A 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A ? n A 1 372 GLY 372 372 372 GLY GLY A ? n A 1 373 ILE 373 373 373 ILE ILE A ? n A 1 374 PRO 374 374 374 PRO PRO A ? n A 1 375 SER 375 375 375 SER SER A ? n A 1 376 LEU 376 376 376 LEU LEU A ? n A 1 377 ASP 377 377 377 ASP ASP A ? n A 1 378 GLU 378 378 378 GLU GLU A ? n A 1 379 LEU 379 379 379 LEU LEU A ? n A 1 380 GLN 380 380 380 GLN GLN A ? n A 1 381 LEU 381 381 381 LEU LEU A ? n A 1 382 LEU 382 382 382 LEU LEU A ? n A 1 383 ASP 383 383 383 ASP ASP A ? n A 1 384 TRP 384 384 384 TRP TRP A ? n A 1 385 VAL 385 385 385 VAL VAL A ? n A 1 386 PRO 386 386 386 PRO PRO A ? n A 1 387 ASN 387 387 387 ASN ASN A ? n A 1 388 GLY 388 388 388 GLY GLY A ? n A 1 389 GLY 389 389 389 GLY GLY A ? n A 1 390 HIS 390 390 390 HIS HIS A ? n A 1 391 ILE 391 391 391 ILE ILE A ? n A 1 392 GLY 392 392 392 GLY GLY A ? n A 1 393 PHE 393 393 393 PHE PHE A ? n A 1 394 SER 394 394 394 SER SER A ? n A 1 395 PRO 395 395 395 PRO PRO A ? n A 1 396 VAL 396 396 396 VAL VAL A ? n A 1 397 SER 397 397 397 SER SER A ? n A 1 398 ALA 398 398 398 ALA ALA A ? n A 1 399 PRO 399 399 399 PRO PRO A ? n A 1 400 ASP 400 400 400 ASP ASP A ? n A 1 401 GLY 401 401 401 GLY GLY A ? n A 1 402 ARG 402 402 402 ARG ARG A ? n A 1 403 GLU 403 403 403 GLU GLU A ? n A 1 404 ALA 404 404 404 ALA ALA A ? n A 1 405 MET 405 405 405 MET MET A ? n A 1 406 LYS 406 406 406 LYS LYS A ? n A 1 407 GLN 407 407 407 GLN GLN A ? n A 1 408 PHE 408 408 408 PHE PHE A ? n A 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU A ? n A 1 410 MET 410 410 410 MET MET A ? n A 1 411 VAL 411 411 411 VAL VAL A ? n A 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG A ? n A 1 413 ASN 413 413 413 ASN ASN A ? n A 1 414 ARG 414 414 414 ARG ARG A ? n A 1 415 ALA 415 415 415 ALA ALA A ? n A 1 416 ASN 416 416 416 ASN ASN A ? n A 1 417 GLU 417 417 417 GLU GLU A ? n A 1 418 TYR 418 418 418 TYR TYR A ? n A 1 419 ASN 419 419 419 ASN ASN A ? n A 1 420 LYS 420 420 420 LYS LYS A ? n A 1 421 ASP 421 421 421 ASP ASP A ? n A 1 422 TYR 422 422 422 TYR TYR A ? n A 1 423 ALA 423 423 423 ALA ALA A ? n A 1 424 ALA 424 424 424 ALA ALA A ? n A 1 425 GLN 425 425 425 GLN GLN A ? n A 1 426 PHE 426 426 426 PHE PHE A ? n A 1 427 ILE 427 427 427 ILE ILE A ? n A 1 428 ILE 428 428 428 ILE ILE A ? n A 1 429 GLY 429 429 429 GLY GLY A ? n A 1 430 LEU 430 430 430 LEU LEU A ? n A 1 431 ARG 431 431 431 ARG ARG A ? n A 1 432 GLU 432 432 432 GLU GLU A ? n A 1 433 MET 433 433 433 MET MET A ? n A 1 434 HIS 434 434 434 HIS HIS A ? n A 1 435 HIS 435 435 435 HIS HIS A ? n A 1 436 VAL 436 436 436 VAL VAL A ? n A 1 437 CYS 437 437 437 CYS CYS A ? n A 1 438 LEU 438 438 438 LEU LEU A ? n A 1 439 PHE 439 439 439 PHE PHE A ? n A 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE A ? n A 1 441 TYR 441 441 441 TYR TYR A ? n A 1 442 ASP 442 442 442 ASP ASP A ? n A 1 443 THR 443 443 443 THR THR A ? n A 1 444 ALA 444 444 444 ALA ALA A ? n A 1 445 ILE 445 445 445 ILE ILE A ? n A 1 446 PRO 446 446 446 PRO PRO A ? n A 1 447 GLU 447 447 447 GLU GLU A ? n A 1 448 ALA 448 448 448 ALA ALA A ? n A 1 449 ARG 449 449 449 ARG ARG A ? n A 1 450 GLU 450 450 450 GLU GLU A ? n A 1 451 GLU 451 451 451 GLU GLU A ? n A 1 452 ILE 452 452 452 ILE ILE A ? n A 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU A ? n A 1 454 GLN 454 454 454 GLN GLN A ? n A 1 455 MET 455 455 455 MET MET A ? n A 1 456 THR 456 456 456 THR THR A ? n A 1 457 LYS 457 457 457 LYS LYS A ? n A 1 458 VAL 458 458 458 VAL VAL A ? n A 1 459 LEU 459 459 459 LEU LEU A ? n A 1 460 VAL 460 460 460 VAL VAL A ? n A 1 461 ARG 461 461 461 ARG ARG A ? n A 1 462 GLU 462 462 462 GLU GLU A ? n A 1 463 ALA 463 463 463 ALA ALA A ? n A 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA A ? n A 1 465 GLU 465 465 465 GLU GLU A ? n A 1 466 ALA 466 466 466 ALA ALA A ? n A 1 467 GLY 467 467 467 GLY GLY A ? n A 1 468 TYR 468 468 468 TYR TYR A ? n A 1 469 GLY 469 469 469 GLY GLY A ? n A 1 470 GLU 470 470 470 GLU GLU A ? n A 1 471 TYR 471 471 471 TYR TYR A ? n A 1 472 ARG 472 472 472 ARG ARG A ? n A 1 473 THR 473 473 473 THR THR A ? n A 1 474 HIS 474 474 474 HIS HIS A ? n A 1 475 ASN 475 475 475 ASN ASN A ? n A 1 476 ALA 476 476 476 ALA ALA A ? n A 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU A ? n A 1 478 MET 478 478 478 MET MET A ? n A 1 479 ASP 479 479 479 ASP ASP A ? n A 1 480 ASP 480 480 480 ASP ASP A ? n A 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL A ? n A 1 482 MET 482 482 482 MET MET A ? n A 1 483 ALA 483 483 483 ALA ALA A ? n A 1 484 THR 484 484 484 THR THR A ? n A 1 485 PHE 485 485 485 PHE PHE A ? n A 1 486 ASN 486 486 486 ASN ASN A ? n A 1 487 TRP 487 487 487 TRP TRP A ? n A 1 488 GLY 488 488 488 GLY GLY A ? n A 1 489 ASP 489 489 489 ASP ASP A ? n A 1 490 GLY 490 490 490 GLY GLY A ? n A 1 491 ALA 491 491 491 ALA ALA A ? n A 1 492 LEU 492 492 492 LEU LEU A ? n A 1 493 LEU 493 493 493 LEU LEU A ? n A 1 494 LYS 494 494 494 LYS LYS A ? n A 1 495 PHE 495 495 495 PHE PHE A ? n A 1 496 HIS 496 496 496 HIS HIS A ? n A 1 497 GLU 497 497 497 GLU GLU A ? n A 1 498 LYS 498 498 498 LYS LYS A ? n A 1 499 ILE 499 499 499 ILE ILE A ? n A 1 500 LYS 500 500 500 LYS LYS A ? n A 1 501 ASP 501 501 501 ASP ASP A ? n A 1 502 ALA 502 502 502 ALA ALA A ? n A 1 503 LEU 503 503 503 LEU LEU A ? n A 1 504 ASP 504 504 504 ASP ASP A ? n A 1 505 PRO 505 505 505 PRO PRO A ? n A 1 506 ASN 506 506 506 ASN ASN A ? n A 1 507 GLY 507 507 507 GLY GLY A ? n A 1 508 ILE 508 508 508 ILE ILE A ? n A 1 509 ILE 509 509 509 ILE ILE A ? n A 1 510 ALA 510 510 510 ALA ALA A ? n A 1 511 PRO 511 511 511 PRO PRO A ? n A 1 512 GLY 512 512 512 GLY GLY A ? n A 1 513 LYS 513 513 513 LYS LYS A ? n A 1 514 SER 514 514 514 SER SER A ? n A 1 515 GLY 515 515 515 GLY GLY A ? n A 1 516 ILE 516 516 516 ILE ILE A ? n A 1 517 TRP 517 517 517 TRP TRP A ? n A 1 518 SER 518 518 518 SER SER A ? n A 1 519 GLN 519 519 519 GLN GLN A ? n A 1 520 ARG 520 520 520 ARG ARG A ? n A 1 521 PHE 521 521 521 PHE PHE A ? n A 1 522 ARG 522 522 522 ARG ARG A ? n A 1 523 GLY 523 523 523 GLY GLY A ? n A 1 524 GLN 524 524 524 GLN GLN A ? n A 1 525 ASN 525 525 525 ASN ASN A ? n A 1 526 LEU 526 526 526 LEU LEU A ? n B 1 1 MET 1 1 ? ? ? B ? n B 1 2 THR 2 2 2 THR THR B ? n B 1 3 ARG 3 3 3 ARG ARG B ? n B 1 4 THR 4 4 4 THR THR B ? n B 1 5 LEU 5 5 5 LEU LEU B ? n B 1 6 PRO 6 6 6 PRO PRO B ? n B 1 7 PRO 7 7 7 PRO PRO B ? n B 1 8 GLY 8 8 8 GLY GLY B ? n B 1 9 VAL 9 9 9 VAL VAL B ? n B 1 10 SER 10 10 10 SER SER B ? n B 1 11 ASP 11 11 11 ASP ASP B ? n B 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU B ? n B 1 13 ARG 13 13 13 ARG ARG B ? n B 1 14 PHE 14 14 14 PHE PHE B ? n B 1 15 ASP 15 15 15 ASP ASP B ? n B 1 16 ALA 16 16 16 ALA ALA B ? n B 1 17 ALA 17 17 17 ALA ALA B ? n B 1 18 LEU 18 18 18 LEU LEU B ? n B 1 19 GLN 19 19 19 GLN GLN B ? n B 1 20 ARG 20 20 20 ARG ARG B ? n B 1 21 PHE 21 21 21 PHE PHE B ? n B 1 22 ARG 22 22 22 ARG ARG B ? n B 1 23 ASP 23 23 23 ASP ASP B ? n B 1 24 VAL 24 24 24 VAL VAL B ? n B 1 25 VAL 25 25 25 VAL VAL B ? n B 1 26 GLY 26 26 26 GLY GLY B ? n B 1 27 ASP 27 27 27 ASP ASP B ? n B 1 28 LYS 28 28 28 LYS LYS B ? n B 1 29 TRP 29 29 29 TRP TRP B ? n B 1 30 VAL 30 30 30 VAL VAL B ? n B 1 31 LEU 31 31 31 LEU LEU B ? n B 1 32 SER 32 32 32 SER SER B ? n B 1 33 THR 33 33 33 THR THR B ? n B 1 34 ALA 34 34 34 ALA ALA B ? n B 1 35 ASP 35 35 35 ASP ASP B ? n B 1 36 GLU 36 36 36 GLU GLU B ? n B 1 37 LEU 37 37 37 LEU LEU B ? n B 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU B ? n B 1 39 ALA 39 39 39 ALA ALA B ? n B 1 40 PHE 40 40 40 PHE PHE B ? n B 1 41 ARG 41 41 41 ARG ARG B ? n B 1 42 ASP 42 42 42 ASP ASP B ? n B 1 43 PRO 43 43 43 PRO PRO B ? n B 1 44 TYR 44 44 44 TYR TYR B ? n B 1 45 PRO 45 45 45 PRO PRO B ? n B 1 46 VAL 46 46 46 VAL VAL B ? n B 1 47 GLY 47 47 47 GLY GLY B ? n B 1 48 ALA 48 48 48 ALA ALA B ? n B 1 49 ALA 49 49 49 ALA ALA B ? n B 1 50 GLU 50 50 50 GLU GLU B ? n B 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA B ? n B 1 52 ASN 52 52 52 ASN ASN B ? n B 1 53 LEU 53 53 53 LEU LEU B ? n B 1 54 PRO 54 54 54 PRO PRO B ? n B 1 55 SER 55 55 55 SER SER B ? n B 1 56 ALA 56 56 56 ALA ALA B ? n B 1 57 VAL 57 57 57 VAL VAL B ? n B 1 58 VAL 58 58 58 VAL VAL B ? n B 1 59 SER 59 59 59 SER SER B ? n B 1 60 PRO 60 60 60 PRO PRO B ? n B 1 61 GLU 61 61 61 GLU GLU B ? n B 1 62 SER 62 62 62 SER SER B ? n B 1 63 THR 63 63 63 THR THR B ? n B 1 64 GLU 64 64 64 GLU GLU B ? n B 1 65 GLN 65 65 65 GLN GLN B ? n B 1 66 VAL 66 66 66 VAL VAL B ? n B 1 67 GLN 67 67 67 GLN GLN B ? n B 1 68 ASP 68 68 68 ASP ASP B ? n B 1 69 ILE 69 69 69 ILE ILE B ? n B 1 70 VAL 70 70 70 VAL VAL B ? n B 1 71 ARG 71 71 71 ARG ARG B ? n B 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE B ? n B 1 73 ALA 73 73 73 ALA ALA B ? n B 1 74 ASN 74 74 74 ASN ASN B ? n B 1 75 GLU 75 75 75 GLU GLU B ? n B 1 76 TYR 76 76 76 TYR TYR B ? n B 1 77 GLY 77 77 77 GLY GLY B ? n B 1 78 ILE 78 78 78 ILE ILE B ? n B 1 79 PRO 79 79 79 PRO PRO B ? n B 1 80 LEU 80 80 80 LEU LEU B ? n B 1 81 SER 81 81 81 SER SER B ? n B 1 82 PRO 82 82 82 PRO PRO B ? n B 1 83 VAL 83 83 83 VAL VAL B ? n B 1 84 SER 84 84 84 SER SER B ? n B 1 85 THR 85 85 85 THR THR B ? n B 1 86 GLY 86 86 86 GLY GLY B ? n B 1 87 LYS 87 87 87 LYS LYS B ? n B 1 88 ASN 88 88 88 ASN ASN B ? n B 1 89 ASN 89 89 89 ASN ASN B ? n B 1 90 GLY 90 90 90 GLY GLY B ? n B 1 91 TYR 91 91 91 TYR TYR B ? n B 1 92 GLY 92 92 92 GLY GLY B ? n B 1 93 GLY 93 93 93 GLY GLY B ? n B 1 94 ALA 94 94 94 ALA ALA B ? n B 1 95 ALA 95 95 95 ALA ALA B ? n B 1 96 PRO 96 96 96 PRO PRO B ? n B 1 97 ARG 97 97 97 ARG ARG B ? n B 1 98 LEU 98 98 98 LEU LEU B ? n B 1 99 SER 99 99 99 SER SER B ? n B 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY B ? n B 1 101 SER 101 101 101 SER SER B ? n B 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL B ? n B 1 103 ILE 103 103 103 ILE ILE B ? n B 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL B ? n B 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS B ? n B 1 106 THR 106 106 106 THR THR B ? n B 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY B ? n B 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU B ? n B 1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG B ? n B 1 110 MET 110 110 110 MET MET B ? n B 1 111 ASN 111 111 111 ASN ASN B ? n B 1 112 ARG 112 112 112 ARG ARG B ? n B 1 113 ILE 113 113 113 ILE ILE B ? n B 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B ? n B 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU B ? n B 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL B ? n B 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN B ? n B 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU B ? n B 1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS B ? n B 1 120 TYR 120 120 120 TYR TYR B ? n B 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY B ? n B 1 122 TYR 122 122 122 TYR TYR B ? n B 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA B ? n B 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU B ? n B 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU B ? n B 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU B ? n B 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO B ? n B 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY B ? n B 1 129 VAL 129 129 129 VAL VAL B ? n B 1 130 THR 130 130 130 THR THR B ? n B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B ? n B 1 132 PHE 132 132 132 PHE PHE B ? n B 1 133 ASP 133 133 133 ASP ASP B ? n B 1 134 LEU 134 134 134 LEU LEU B ? n B 1 135 TYR 135 135 135 TYR TYR B ? n B 1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU B ? n B 1 137 TYR 137 137 137 TYR TYR B ? n B 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU B ? n B 1 139 GLN 139 139 139 GLN GLN B ? n B 1 140 SER 140 140 140 SER SER B ? n B 1 141 HIS 141 141 141 HIS HIS B ? n B 1 142 ASP 142 142 142 ASP ASP B ? n B 1 143 SER 143 143 143 SER SER B ? n B 1 144 GLY 144 144 144 GLY GLY B ? n B 1 145 LEU 145 145 145 LEU LEU B ? n B 1 146 MET 146 146 146 MET MET B ? n B 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU B ? n B 1 148 ASP 148 148 148 ASP ASP B ? n B 1 149 CYS 149 149 149 CYS CYS B ? n B 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO B ? n B 1 151 ASP 151 151 151 ASP ASP B ? n B 1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU B ? n B 1 153 GLY 153 153 153 GLY GLY B ? n B 1 154 TRP 154 154 154 TRP TRP B ? n B 1 155 GLY 155 155 155 GLY GLY B ? n B 1 156 SER 156 156 156 SER SER B ? n B 1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL B ? n B 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL B ? n B 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY B ? n B 1 160 ASN 160 160 160 ASN ASN B ? n B 1 161 THR 161 161 161 THR THR B ? n B 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU B ? n B 1 163 ASP 163 163 163 ASP ASP B ? n B 1 164 ARG 164 164 164 ARG ARG B ? n B 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY B ? n B 1 166 VAL 166 166 166 VAL VAL B ? n B 1 167 GLY 167 167 167 GLY GLY B ? n B 1 168 TYR 168 168 168 TYR TYR B ? n B 1 169 THR 169 169 169 THR THR B ? n B 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO B ? n B 1 171 TYR 171 171 171 TYR TYR B ? n B 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY B ? n B 1 173 ASP 173 173 173 ASP ASP B ? n B 1 174 HIS 174 174 174 HIS HIS B ? n B 1 175 PHE 175 175 175 PHE PHE B ? n B 1 176 MET 176 176 176 MET MET B ? n B 1 177 TRP 177 177 177 TRP TRP B ? n B 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN B ? n B 1 179 THR 179 179 179 THR THR B ? n B 1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY B ? n B 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU B ? n B 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU B ? n B 1 183 VAL 183 183 183 VAL VAL B ? n B 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL B ? n B 1 185 LEU 185 185 185 LEU LEU B ? n B 1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO B ? n B 1 187 GLN 187 187 187 GLN GLN B ? n B 1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY B ? n B 1 189 GLU 189 189 189 GLU GLU B ? n B 1 190 VAL 190 190 190 VAL VAL B ? n B 1 191 MET 191 191 191 MET MET B ? n B 1 192 ARG 192 192 192 ARG ARG B ? n B 1 193 THR 193 193 193 THR THR B ? n B 1 194 GLY 194 194 194 GLY GLY B ? n B 1 195 MET 195 195 195 MET MET B ? n B 1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY B ? n B 1 197 ALA 197 197 197 ALA ALA B ? n B 1 198 LEU 198 198 198 LEU LEU B ? n B 1 199 PRO 199 199 199 PRO PRO B ? n B 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY B ? n B 1 201 SER 201 201 201 SER SER B ? n B 1 202 ASP 202 202 202 ASP ASP B ? n B 1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA B ? n B 1 204 TRP 204 204 204 TRP TRP B ? n B 1 205 GLN 205 205 205 GLN GLN B ? n B 1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU B ? n B 1 207 PHE 207 207 207 PHE PHE B ? n B 1 208 PRO 208 208 208 PRO PRO B ? n B 1 209 TYR 209 209 209 TYR TYR B ? n B 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY B ? n B 1 211 PHE 211 211 211 PHE PHE B ? n B 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY B ? n B 1 213 PRO 213 213 213 PRO PRO B ? n B 1 214 PHE 214 214 214 PHE PHE B ? n B 1 215 PRO 215 215 215 PRO PRO B ? n B 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP B ? n B 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY B ? n B 1 218 MET 218 218 218 MET MET B ? n B 1 219 PHE 219 219 219 PHE PHE B ? n B 1 220 THR 220 220 220 THR THR B ? n B 1 221 GLN 221 221 221 GLN GLN B ? n B 1 222 SER 222 222 222 SER SER B ? n B 1 223 ASN 223 223 223 ASN ASN B ? n B 1 224 LEU 224 224 224 LEU LEU B ? n B 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY B ? n B 1 226 ILE 226 226 226 ILE ILE B ? n B 1 227 VAL 227 227 227 VAL VAL B ? n B 1 228 THR 228 228 228 THR THR B ? n B 1 229 LYS 229 229 229 LYS LYS B ? n B 1 230 MET 230 230 230 MET MET B ? n B 1 231 GLY 231 231 231 GLY GLY B ? n B 1 232 ILE 232 232 232 ILE ILE B ? n B 1 233 ALA 233 233 233 ALA ALA B ? n B 1 234 LEU 234 234 234 LEU LEU B ? n B 1 235 MET 235 235 235 MET MET B ? n B 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN B ? n B 1 237 ARG 237 237 237 ARG ARG B ? n B 1 238 PRO 238 238 238 PRO PRO B ? n B 1 239 PRO 239 239 239 PRO PRO B ? n B 1 240 ALA 240 240 240 ALA ALA B ? n B 1 241 SER 241 241 241 SER SER B ? n B 1 242 GLN 242 242 242 GLN GLN B ? n B 1 243 SER 243 243 243 SER SER B ? n B 1 244 PHE 244 244 244 PHE PHE B ? n B 1 245 LEU 245 245 245 LEU LEU B ? n B 1 246 ILE 246 246 246 ILE ILE B ? n B 1 247 THR 247 247 247 THR THR B ? n B 1 248 PHE 248 248 248 PHE PHE B ? n B 1 249 ASP 249 249 249 ASP ASP B ? n B 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS B ? n B 1 251 GLU 251 251 251 GLU GLU B ? n B 1 252 GLU 252 252 252 GLU GLU B ? n B 1 253 ASP 253 253 253 ASP ASP B ? n B 1 254 LEU 254 254 254 LEU LEU B ? n B 1 255 GLU 255 255 255 GLU GLU B ? n B 1 256 GLN 256 256 256 GLN GLN B ? n B 1 257 ILE 257 257 257 ILE ILE B ? n B 1 258 VAL 258 258 258 VAL VAL B ? n B 1 259 ASP 259 259 259 ASP ASP B ? n B 1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE B ? n B 1 261 MET 261 261 261 MET MET B ? n B 1 262 LEU 262 262 262 LEU LEU B ? n B 1 263 PRO 263 263 263 PRO PRO B ? n B 1 264 LEU 264 264 264 LEU LEU B ? n B 1 265 ARG 265 265 265 ARG ARG B ? n B 1 266 ILE 266 266 266 ILE ILE B ? n B 1 267 ASN 267 267 267 ASN ASN B ? n B 1 268 MET 268 268 268 MET MET B ? n B 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA B ? n B 1 270 PRO 270 270 270 PRO PRO B ? n B 1 271 LEU 271 271 271 LEU LEU B ? n B 1 272 GLN 272 272 272 GLN GLN B ? n B 1 273 ASN 273 273 273 ASN ASN B ? n B 1 274 VAL 274 274 274 VAL VAL B ? n B 1 275 PRO 275 275 275 PRO PRO B ? n B 1 276 VAL 276 276 276 VAL VAL B ? n B 1 277 LEU 277 277 277 LEU LEU B ? n B 1 278 ARG 278 278 278 ARG ARG B ? n B 1 279 ASN 279 279 279 ASN ASN B ? n B 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE B ? n B 1 281 PHE 281 281 281 PHE PHE B ? n B 1 282 MET 282 282 282 MET MET B ? n B 1 283 ASP 283 283 283 ASP ASP B ? n B 1 284 ALA 284 284 284 ALA ALA B ? n B 1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA B ? n B 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA B ? n B 1 287 VAL 287 287 287 VAL VAL B ? n B 1 288 SER 288 288 288 SER SER B ? n B 1 289 LYS 289 289 289 LYS LYS B ? n B 1 290 ARG 290 290 290 ARG ARG B ? n B 1 291 THR 291 291 291 THR THR B ? n B 1 292 GLU 292 292 292 GLU GLU B ? n B 1 293 TRP 293 293 293 TRP TRP B ? n B 1 294 PHE 294 294 294 PHE PHE B ? n B 1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP B ? n B 1 296 GLY 296 296 296 GLY GLY B ? n B 1 297 ASP 297 297 297 ASP ASP B ? n B 1 298 GLY 298 298 298 GLY GLY B ? n B 1 299 PRO 299 299 299 PRO PRO B ? n B 1 300 MET 300 300 300 MET MET B ? n B 1 301 PRO 301 301 301 PRO PRO B ? n B 1 302 ALA 302 302 302 ALA ALA B ? n B 1 303 GLU 303 303 303 GLU GLU B ? n B 1 304 ALA 304 304 304 ALA ALA B ? n B 1 305 ILE 305 305 305 ILE ILE B ? n B 1 306 GLU 306 306 306 GLU GLU B ? n B 1 307 ARG 307 307 307 ARG ARG B ? n B 1 308 MET 308 308 308 MET MET B ? n B 1 309 LYS 309 309 309 LYS LYS B ? n B 1 310 LYS 310 310 310 LYS LYS B ? n B 1 311 ASP 311 311 311 ASP ASP B ? n B 1 312 LEU 312 312 312 LEU LEU B ? n B 1 313 ASP 313 313 313 ASP ASP B ? n B 1 314 LEU 314 314 314 LEU LEU B ? n B 1 315 GLY 315 315 315 GLY GLY B ? n B 1 316 PHE 316 316 316 PHE PHE B ? n B 1 317 TRP 317 317 317 TRP TRP B ? n B 1 318 ASN 318 318 318 ASN ASN B ? n B 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE B ? n B 1 320 TYR 320 320 320 TYR TYR B ? n B 1 321 GLY 321 321 321 GLY GLY B ? n B 1 322 THR 322 322 322 THR THR B ? n B 1 323 LEU 323 323 323 LEU LEU B ? n B 1 324 TYR 324 324 324 TYR TYR B ? n B 1 325 GLY 325 325 325 GLY GLY B ? n B 1 326 PRO 326 326 326 PRO PRO B ? n B 1 327 PRO 327 327 327 PRO PRO B ? n B 1 328 PRO 328 328 328 PRO PRO B ? n B 1 329 LEU 329 329 329 LEU LEU B ? n B 1 330 ILE 330 330 330 ILE ILE B ? n B 1 331 GLU 331 331 331 GLU GLU B ? n B 1 332 MET 332 332 332 MET MET B ? n B 1 333 TYR 333 333 333 TYR TYR B ? n B 1 334 TYR 334 334 334 TYR TYR B ? n B 1 335 GLY 335 335 335 GLY GLY B ? n B 1 336 MET 336 336 336 MET MET B ? n B 1 337 ILE 337 337 337 ILE ILE B ? n B 1 338 LYS 338 338 338 LYS LYS B ? n B 1 339 GLU 339 339 339 GLU GLU B ? n B 1 340 ALA 340 340 340 ALA ALA B ? n B 1 341 PHE 341 341 341 PHE PHE B ? n B 1 342 GLY 342 342 342 GLY GLY B ? n B 1 343 LYS 343 343 343 LYS LYS B ? n B 1 344 ILE 344 344 344 ILE ILE B ? n B 1 345 PRO 345 345 345 PRO PRO B ? n B 1 346 GLY 346 346 346 GLY GLY B ? n B 1 347 ALA 347 347 347 ALA ALA B ? n B 1 348 ARG 348 348 348 ARG ARG B ? n B 1 349 PHE 349 349 349 PHE PHE B ? n B 1 350 PHE 350 350 350 PHE PHE B ? n B 1 351 THR 351 351 351 THR THR B ? n B 1 352 HIS 352 352 352 HIS HIS B ? n B 1 353 GLU 353 353 353 GLU GLU B ? n B 1 354 GLU 354 354 354 GLU GLU B ? n B 1 355 ARG 355 355 355 ARG ARG B ? n B 1 356 ASP 356 356 356 ASP ASP B ? n B 1 357 ASP 357 357 357 ASP ASP B ? n B 1 358 ARG 358 358 358 ARG ARG B ? n B 1 359 GLY 359 359 359 GLY GLY B ? n B 1 360 GLY 360 360 360 GLY GLY B ? n B 1 361 HIS 361 361 361 HIS HIS B ? n B 1 362 VAL 362 362 362 VAL VAL B ? n B 1 363 LEU 363 363 363 LEU LEU B ? n B 1 364 GLN 364 364 364 GLN GLN B ? n B 1 365 ASP 365 365 365 ASP ASP B ? n B 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG B ? n B 1 367 HIS 367 367 367 HIS HIS B ? n B 1 368 LYS 368 368 368 LYS LYS B ? n B 1 369 ILE 369 369 369 ILE ILE B ? n B 1 370 ASN 370 370 370 ASN ASN B ? n B 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN B ? n B 1 372 GLY 372 372 372 GLY GLY B ? n B 1 373 ILE 373 373 373 ILE ILE B ? n B 1 374 PRO 374 374 374 PRO PRO B ? n B 1 375 SER 375 375 375 SER SER B ? n B 1 376 LEU 376 376 376 LEU LEU B ? n B 1 377 ASP 377 377 377 ASP ASP B ? n B 1 378 GLU 378 378 378 GLU GLU B ? n B 1 379 LEU 379 379 379 LEU LEU B ? n B 1 380 GLN 380 380 380 GLN GLN B ? n B 1 381 LEU 381 381 381 LEU LEU B ? n B 1 382 LEU 382 382 382 LEU LEU B ? n B 1 383 ASP 383 383 383 ASP ASP B ? n B 1 384 TRP 384 384 384 TRP TRP B ? n B 1 385 VAL 385 385 385 VAL VAL B ? n B 1 386 PRO 386 386 386 PRO PRO B ? n B 1 387 ASN 387 387 387 ASN ASN B ? n B 1 388 GLY 388 388 388 GLY GLY B ? n B 1 389 GLY 389 389 389 GLY GLY B ? n B 1 390 HIS 390 390 390 HIS HIS B ? n B 1 391 ILE 391 391 391 ILE ILE B ? n B 1 392 GLY 392 392 392 GLY GLY B ? n B 1 393 PHE 393 393 393 PHE PHE B ? n B 1 394 SER 394 394 394 SER SER B ? n B 1 395 PRO 395 395 395 PRO PRO B ? n B 1 396 VAL 396 396 396 VAL VAL B ? n B 1 397 SER 397 397 397 SER SER B ? n B 1 398 ALA 398 398 398 ALA ALA B ? n B 1 399 PRO 399 399 399 PRO PRO B ? n B 1 400 ASP 400 400 400 ASP ASP B ? n B 1 401 GLY 401 401 401 GLY GLY B ? n B 1 402 ARG 402 402 402 ARG ARG B ? n B 1 403 GLU 403 403 403 GLU GLU B ? n B 1 404 ALA 404 404 404 ALA ALA B ? n B 1 405 MET 405 405 405 MET MET B ? n B 1 406 LYS 406 406 406 LYS LYS B ? n B 1 407 GLN 407 407 407 GLN GLN B ? n B 1 408 PHE 408 408 408 PHE PHE B ? n B 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU B ? n B 1 410 MET 410 410 410 MET MET B ? n B 1 411 VAL 411 411 411 VAL VAL B ? n B 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG B ? n B 1 413 ASN 413 413 413 ASN ASN B ? n B 1 414 ARG 414 414 414 ARG ARG B ? n B 1 415 ALA 415 415 415 ALA ALA B ? n B 1 416 ASN 416 416 416 ASN ASN B ? n B 1 417 GLU 417 417 417 GLU GLU B ? n B 1 418 TYR 418 418 418 TYR TYR B ? n B 1 419 ASN 419 419 419 ASN ASN B ? n B 1 420 LYS 420 420 420 LYS LYS B ? n B 1 421 ASP 421 421 421 ASP ASP B ? n B 1 422 TYR 422 422 422 TYR TYR B ? n B 1 423 ALA 423 423 423 ALA ALA B ? n B 1 424 ALA 424 424 424 ALA ALA B ? n B 1 425 GLN 425 425 425 GLN GLN B ? n B 1 426 PHE 426 426 426 PHE PHE B ? n B 1 427 ILE 427 427 427 ILE ILE B ? n B 1 428 ILE 428 428 428 ILE ILE B ? n B 1 429 GLY 429 429 429 GLY GLY B ? n B 1 430 LEU 430 430 430 LEU LEU B ? n B 1 431 ARG 431 431 431 ARG ARG B ? n B 1 432 GLU 432 432 432 GLU GLU B ? n B 1 433 MET 433 433 433 MET MET B ? n B 1 434 HIS 434 434 434 HIS HIS B ? n B 1 435 HIS 435 435 435 HIS HIS B ? n B 1 436 VAL 436 436 436 VAL VAL B ? n B 1 437 CYS 437 437 437 CYS CYS B ? n B 1 438 LEU 438 438 438 LEU LEU B ? n B 1 439 PHE 439 439 439 PHE PHE B ? n B 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE B ? n B 1 441 TYR 441 441 441 TYR TYR B ? n B 1 442 ASP 442 442 442 ASP ASP B ? n B 1 443 THR 443 443 443 THR THR B ? n B 1 444 ALA 444 444 444 ALA ALA B ? n B 1 445 ILE 445 445 445 ILE ILE B ? n B 1 446 PRO 446 446 446 PRO PRO B ? n B 1 447 GLU 447 447 447 GLU GLU B ? n B 1 448 ALA 448 448 448 ALA ALA B ? n B 1 449 ARG 449 449 449 ARG ARG B ? n B 1 450 GLU 450 450 450 GLU GLU B ? n B 1 451 GLU 451 451 451 GLU GLU B ? n B 1 452 ILE 452 452 452 ILE ILE B ? n B 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU B ? n B 1 454 GLN 454 454 454 GLN GLN B ? n B 1 455 MET 455 455 455 MET MET B ? n B 1 456 THR 456 456 456 THR THR B ? n B 1 457 LYS 457 457 457 LYS LYS B ? n B 1 458 VAL 458 458 458 VAL VAL B ? n B 1 459 LEU 459 459 459 LEU LEU B ? n B 1 460 VAL 460 460 460 VAL VAL B ? n B 1 461 ARG 461 461 461 ARG ARG B ? n B 1 462 GLU 462 462 462 GLU GLU B ? n B 1 463 ALA 463 463 463 ALA ALA B ? n B 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA B ? n B 1 465 GLU 465 465 465 GLU GLU B ? n B 1 466 ALA 466 466 466 ALA ALA B ? n B 1 467 GLY 467 467 467 GLY GLY B ? n B 1 468 TYR 468 468 468 TYR TYR B ? n B 1 469 GLY 469 469 469 GLY GLY B ? n B 1 470 GLU 470 470 470 GLU GLU B ? n B 1 471 TYR 471 471 471 TYR TYR B ? n B 1 472 ARG 472 472 472 ARG ARG B ? n B 1 473 THR 473 473 473 THR THR B ? n B 1 474 HIS 474 474 474 HIS HIS B ? n B 1 475 ASN 475 475 475 ASN ASN B ? n B 1 476 ALA 476 476 476 ALA ALA B ? n B 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU B ? n B 1 478 MET 478 478 478 MET MET B ? n B 1 479 ASP 479 479 479 ASP ASP B ? n B 1 480 ASP 480 480 480 ASP ASP B ? n B 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL B ? n B 1 482 MET 482 482 482 MET MET B ? n B 1 483 ALA 483 483 483 ALA ALA B ? n B 1 484 THR 484 484 484 THR THR B ? n B 1 485 PHE 485 485 485 PHE PHE B ? n B 1 486 ASN 486 486 486 ASN ASN B ? n B 1 487 TRP 487 487 487 TRP TRP B ? n B 1 488 GLY 488 488 488 GLY GLY B ? n B 1 489 ASP 489 489 489 ASP ASP B ? n B 1 490 GLY 490 490 490 GLY GLY B ? n B 1 491 ALA 491 491 491 ALA ALA B ? n B 1 492 LEU 492 492 492 LEU LEU B ? n B 1 493 LEU 493 493 493 LEU LEU B ? n B 1 494 LYS 494 494 494 LYS LYS B ? n B 1 495 PHE 495 495 495 PHE PHE B ? n B 1 496 HIS 496 496 496 HIS HIS B ? n B 1 497 GLU 497 497 497 GLU GLU B ? n B 1 498 LYS 498 498 498 LYS LYS B ? n B 1 499 ILE 499 499 499 ILE ILE B ? n B 1 500 LYS 500 500 500 LYS LYS B ? n B 1 501 ASP 501 501 501 ASP ASP B ? n B 1 502 ALA 502 502 502 ALA ALA B ? n B 1 503 LEU 503 503 503 LEU LEU B ? n B 1 504 ASP 504 504 504 ASP ASP B ? n B 1 505 PRO 505 505 505 PRO PRO B ? n B 1 506 ASN 506 506 506 ASN ASN B ? n B 1 507 GLY 507 507 507 GLY GLY B ? n B 1 508 ILE 508 508 508 ILE ILE B ? n B 1 509 ILE 509 509 509 ILE ILE B ? n B 1 510 ALA 510 510 510 ALA ALA B ? n B 1 511 PRO 511 511 511 PRO PRO B ? n B 1 512 GLY 512 512 512 GLY GLY B ? n B 1 513 LYS 513 513 513 LYS LYS B ? n B 1 514 SER 514 514 514 SER SER B ? n B 1 515 GLY 515 515 515 GLY GLY B ? n B 1 516 ILE 516 516 516 ILE ILE B ? n B 1 517 TRP 517 517 517 TRP TRP B ? n B 1 518 SER 518 518 518 SER SER B ? n B 1 519 GLN 519 519 519 GLN GLN B ? n B 1 520 ARG 520 520 520 ARG ARG B ? n B 1 521 PHE 521 521 521 PHE PHE B ? n B 1 522 ARG 522 522 522 ARG ARG B ? n B 1 523 GLY 523 523 523 GLY GLY B ? n B 1 524 GLN 524 524 524 GLN GLN B ? n B 1 525 ASN 525 525 525 ASN ASN B ? n B 1 526 LEU 526 526 526 LEU LEU B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 2 FAD 1 600 600 FAD FAD A ? D 3 V55 1 601 601 V55 V55 A ? E 4 GOL 1 1527 1527 GOL GOL A ? F 2 FAD 1 600 600 FAD FAD B ? G 3 V55 1 601 601 V55 V55 B ? H 5 HOH 1 2001 2001 HOH HOH A ? H 5 HOH 2 2002 2002 HOH HOH A ? H 5 HOH 3 2003 2003 HOH HOH A ? H 5 HOH 4 2004 2004 HOH HOH A ? H 5 HOH 5 2005 2005 HOH HOH A ? H 5 HOH 6 2006 2006 HOH HOH A ? H 5 HOH 7 2007 2007 HOH HOH A ? H 5 HOH 8 2008 2008 HOH HOH A ? H 5 HOH 9 2009 2009 HOH HOH A ? H 5 HOH 10 2010 2010 HOH HOH A ? H 5 HOH 11 2011 2011 HOH HOH A ? H 5 HOH 12 2012 2012 HOH HOH A ? H 5 HOH 13 2013 2013 HOH HOH A ? H 5 HOH 14 2014 2014 HOH HOH A ? H 5 HOH 15 2015 2015 HOH HOH A ? H 5 HOH 16 2016 2016 HOH HOH A ? H 5 HOH 17 2017 2017 HOH HOH A ? H 5 HOH 18 2018 2018 HOH HOH A ? H 5 HOH 19 2019 2019 HOH HOH A ? H 5 HOH 20 2020 2020 HOH HOH A ? H 5 HOH 21 2021 2021 HOH HOH A ? I 5 HOH 1 2001 2001 HOH HOH B ? I 5 HOH 2 2002 2002 HOH HOH B ? I 5 HOH 3 2003 2003 HOH HOH B ? I 5 HOH 4 2004 2004 HOH HOH B ? I 5 HOH 5 2005 2005 HOH HOH B ? I 5 HOH 6 2006 2006 HOH HOH B ? I 5 HOH 7 2007 2007 HOH HOH B ? I 5 HOH 8 2008 2008 HOH HOH B ? I 5 HOH 9 2009 2009 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 FAD non-polymer . "FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE" ? "C27 H33 N9 O15 P2" 785.550 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 V55 non-polymer . 4-hydroxy-3-methoxybenzaldehyde p-vanillin "C8 H8 O3" 152.147 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 1 ? C N N 2 ? D N N 3 ? E N N 4 ? F N N 2 ? G N N 3 ? H N N 5 ? I N N 5 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 SER A 10 ? GLY A 26 ? SER A 10 GLY A 26 1 ? 17 HELX_P HELX_P2 AA2 THR A 33 ? ALA A 39 ? THR A 33 ALA A 39 1 ? 7 HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 62 ? GLY A 77 ? SER A 62 GLY A 77 1 ? 16 HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 130 ? HIS A 141 ? THR A 130 HIS A 141 1 ? 12 HELX_P HELX_P5 AA5 SER A 156 ? ASP A 163 ? SER A 156 ASP A 163 1 ? 8 HELX_P HELX_P6 AA6 ASP A 173 ? TRP A 177 ? ASP A 173 TRP A 177 1 ? 5 HELX_P HELX_P7 AA7 GLY A 194 ? LEU A 198 ? GLY A 194 LEU A 198 5 ? 5 HELX_P HELX_P8 AA8 PRO A 215 ? THR A 220 ? PRO A 215 THR A 220 5 ? 6 HELX_P HELX_P9 AA9 LYS A 250 ? GLU A 252 ? LYS A 250 GLU A 252 5 ? 3 HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A 253 ? ILE A 266 ? ASP A 253 ILE A 266 1 ? 14 HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A 280 ? ALA A 286 ? ILE A 280 ALA A 286 1 ? 7 HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A 289 ? TRP A 293 ? LYS A 289 TRP A 293 5 ? 5 HELX_P HELX_P13 AB4 PRO A 301 ? LEU A 312 ? PRO A 301 LEU A 312 1 ? 12 HELX_P HELX_P14 AB5 PRO A 326 ? GLY A 342 ? PRO A 326 GLY A 342 1 ? 17 HELX_P HELX_P15 AB6 GLY A 360 ? ASN A 370 ? GLY A 360 ASN A 370 1 ? 11 HELX_P HELX_P16 AB7 LEU A 376 ? TRP A 384 ? LEU A 376 TRP A 384 5 ? 9 HELX_P HELX_P17 AB8 ASP A 400 ? TYR A 418 ? ASP A 400 TYR A 418 1 ? 19 HELX_P HELX_P18 AB9 ILE A 445 ? ALA A 466 ? ILE A 445 ALA A 466 1 ? 22 HELX_P HELX_P19 AC1 HIS A 474 ? ALA A 476 ? HIS A 474 ALA A 476 5 ? 3 HELX_P HELX_P20 AC2 LEU A 477 ? PHE A 485 ? LEU A 477 PHE A 485 1 ? 9 HELX_P HELX_P21 AC3 ASN A 486 ? ASP A 504 ? ASN A 486 ASP A 504 1 ? 19 HELX_P HELX_P22 AC4 GLY A 512 ? ILE A 516 ? GLY A 512 ILE A 516 5 ? 5 HELX_P HELX_P23 AC5 SER B 10 ? GLY B 26 ? SER B 10 GLY B 26 1 ? 17 HELX_P HELX_P24 AC6 GLU B 36 ? ARG B 41 ? GLU B 36 ARG B 41 5 ? 6 HELX_P HELX_P25 AC7 SER B 62 ? GLY B 77 ? SER B 62 GLY B 77 1 ? 16 HELX_P HELX_P26 AC8 THR B 130 ? HIS B 141 ? THR B 130 HIS B 141 1 ? 12 HELX_P HELX_P27 AC9 SER B 156 ? ASP B 163 ? SER B 156 ASP B 163 1 ? 8 HELX_P HELX_P28 AD1 GLY B 194 ? LEU B 198 ? GLY B 194 LEU B 198 5 ? 5 HELX_P HELX_P29 AD2 PRO B 215 ? THR B 220 ? PRO B 215 THR B 220 5 ? 6 HELX_P HELX_P30 AD3 LYS B 250 ? GLU B 252 ? LYS B 250 GLU B 252 5 ? 3 HELX_P HELX_P31 AD4 ASP B 253 ? ILE B 266 ? ASP B 253 ILE B 266 1 ? 14 HELX_P HELX_P32 AD5 ILE B 280 ? SER B 288 ? ILE B 280 SER B 288 1 ? 9 HELX_P HELX_P33 AD6 LYS B 289 ? TRP B 293 ? LYS B 289 TRP B 293 5 ? 5 HELX_P HELX_P34 AD7 PRO B 301 ? ASP B 313 ? PRO B 301 ASP B 313 1 ? 13 HELX_P HELX_P35 AD8 PRO B 326 ? GLY B 342 ? PRO B 326 GLY B 342 1 ? 17 HELX_P HELX_P36 AD9 GLY B 360 ? ASN B 370 ? GLY B 360 ASN B 370 1 ? 11 HELX_P HELX_P37 AE1 LEU B 376 ? VAL B 385 ? LEU B 376 VAL B 385 5 ? 10 HELX_P HELX_P38 AE2 ASP B 400 ? TYR B 418 ? ASP B 400 TYR B 418 1 ? 19 HELX_P HELX_P39 AE3 ILE B 445 ? ALA B 466 ? ILE B 445 ALA B 466 1 ? 22 HELX_P HELX_P40 AE4 HIS B 474 ? ALA B 476 ? HIS B 474 ALA B 476 5 ? 3 HELX_P HELX_P41 AE5 LEU B 477 ? PHE B 485 ? LEU B 477 PHE B 485 1 ? 9 HELX_P HELX_P42 AE6 ASN B 486 ? ASP B 504 ? ASN B 486 ASP B 504 1 ? 19 HELX_P HELX_P43 AE7 GLY B 512 ? ILE B 516 ? GLY B 512 ILE B 516 5 ? 5 HELX_P HELX_P44 AE8 SER B 518 ? ARG B 522 ? SER B 518 ARG B 522 5 ? 5 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 5 ? AA3 ? 2 ? AA4 ? 7 ? AA5 ? 7 ? AA6 ? 2 ? AA7 ? 4 ? AA8 ? 5 ? AA9 ? 2 ? AB1 ? 7 ? AB2 ? 7 ? AB3 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? parallel AA1 3 4 ? parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA2 3 4 ? anti-parallel AA2 4 5 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA4 2 3 ? anti-parallel AA4 3 4 ? anti-parallel AA4 4 5 ? anti-parallel AA4 5 6 ? anti-parallel AA4 6 7 ? parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel AA5 5 6 ? anti-parallel AA5 6 7 ? anti-parallel AA6 1 2 ? parallel AA7 1 2 ? anti-parallel AA7 2 3 ? parallel AA7 3 4 ? parallel AA8 1 2 ? anti-parallel AA8 2 3 ? anti-parallel AA8 3 4 ? anti-parallel AA8 4 5 ? anti-parallel AA9 1 2 ? anti-parallel AB1 1 2 ? anti-parallel AB1 2 3 ? anti-parallel AB1 3 4 ? anti-parallel AB1 4 5 ? anti-parallel AB1 5 6 ? anti-parallel AB1 6 7 ? parallel AB2 1 2 ? anti-parallel AB2 2 3 ? anti-parallel AB2 3 4 ? anti-parallel AB2 4 5 ? anti-parallel AB2 5 6 ? anti-parallel AB2 6 7 ? anti-parallel AB3 1 2 ? parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 VAL A 30 ? LEU A 31 ? VAL A 30 LEU A 31 AA1 2 ALA A 56 ? VAL A 58 ? ALA A 56 VAL A 58 AA1 3 VAL A 102 ? LYS A 105 ? VAL A 102 LYS A 105 AA1 4 LEU A 80 ? VAL A 83 ? LEU A 80 VAL A 83 AA2 1 ILE A 113 ? ASN A 117 ? ILE A 113 ASN A 117 AA2 2 TYR A 122 ? LEU A 125 ? TYR A 122 LEU A 125 AA2 3 ILE A 226 ? ALA A 233 ? ILE A 226 ALA A 233 AA2 4 GLN A 178 ? VAL A 184 ? GLN A 178 VAL A 184 AA2 5 VAL A 190 ? ARG A 192 ? VAL A 190 ARG A 192 AA3 1 LEU A 145 ? MET A 146 ? LEU A 145 MET A 146 AA3 2 MET A 235 ? GLN A 236 ? MET A 235 GLN A 236 AA4 1 ARG A 348 ? THR A 351 ? ARG A 348 THR A 351 AA4 2 SER A 241 ? PHE A 248 ? SER A 241 PHE A 248 AA4 3 TRP A 317 ? TYR A 324 ? TRP A 317 TYR A 324 AA4 4 VAL A 276 ? ASN A 279 ? VAL A 276 ASN A 279 AA4 5 ASP A 421 ? ILE A 428 ? ASP A 421 ILE A 428 AA4 6 MET A 433 ? ASP A 442 ? MET A 433 ASP A 442 AA4 7 VAL A 396 ? SER A 397 ? VAL A 396 SER A 397 AA5 1 ARG A 348 ? THR A 351 ? ARG A 348 THR A 351 AA5 2 SER A 241 ? PHE A 248 ? SER A 241 PHE A 248 AA5 3 TRP A 317 ? TYR A 324 ? TRP A 317 TYR A 324 AA5 4 VAL A 276 ? ASN A 279 ? VAL A 276 ASN A 279 AA5 5 ASP A 421 ? ILE A 428 ? ASP A 421 ILE A 428 AA5 6 MET A 433 ? ASP A 442 ? MET A 433 ASP A 442 AA5 7 GLY A 388 ? PHE A 393 ? GLY A 388 PHE A 393 AA6 1 VAL A 396 ? SER A 397 ? VAL A 396 SER A 397 AA6 2 MET A 433 ? ASP A 442 ? MET A 433 ASP A 442 AA7 1 VAL B 30 ? LEU B 31 ? VAL B 30 LEU B 31 AA7 2 ALA B 56 ? VAL B 58 ? ALA B 56 VAL B 58 AA7 3 VAL B 102 ? LYS B 105 ? VAL B 102 LYS B 105 AA7 4 LEU B 80 ? VAL B 83 ? LEU B 80 VAL B 83 AA8 1 ILE B 113 ? ASN B 117 ? ILE B 113 ASN B 117 AA8 2 TYR B 122 ? LEU B 125 ? TYR B 122 LEU B 125 AA8 3 ILE B 226 ? ALA B 233 ? ILE B 226 ALA B 233 AA8 4 GLN B 178 ? VAL B 184 ? GLN B 178 VAL B 184 AA8 5 VAL B 190 ? ARG B 192 ? VAL B 190 ARG B 192 AA9 1 LEU B 145 ? MET B 146 ? LEU B 145 MET B 146 AA9 2 MET B 235 ? GLN B 236 ? MET B 235 GLN B 236 AB1 1 ARG B 348 ? THR B 351 ? ARG B 348 THR B 351 AB1 2 SER B 241 ? PHE B 248 ? SER B 241 PHE B 248 AB1 3 TRP B 317 ? TYR B 324 ? TRP B 317 TYR B 324 AB1 4 VAL B 276 ? ASN B 279 ? VAL B 276 ASN B 279 AB1 5 ASP B 421 ? ILE B 428 ? ASP B 421 ILE B 428 AB1 6 MET B 433 ? ASP B 442 ? MET B 433 ASP B 442 AB1 7 VAL B 396 ? SER B 397 ? VAL B 396 SER B 397 AB2 1 ARG B 348 ? THR B 351 ? ARG B 348 THR B 351 AB2 2 SER B 241 ? PHE B 248 ? SER B 241 PHE B 248 AB2 3 TRP B 317 ? TYR B 324 ? TRP B 317 TYR B 324 AB2 4 VAL B 276 ? ASN B 279 ? VAL B 276 ASN B 279 AB2 5 ASP B 421 ? ILE B 428 ? ASP B 421 ILE B 428 AB2 6 MET B 433 ? ASP B 442 ? MET B 433 ASP B 442 AB2 7 GLY B 388 ? PHE B 393 ? GLY B 388 PHE B 393 AB3 1 VAL B 396 ? SER B 397 ? VAL B 396 SER B 397 AB3 2 MET B 433 ? ASP B 442 ? MET B 433 ASP B 442 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.017265 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.010262 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.005549 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C N O P S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 1 B B B B 1 2 C A C A 1 3 D A D A 1 4 E A E A 1 2 F B F B 1 3 G B G B 1 5 H A H A 1 5 I B I B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE" FAD 3 4-hydroxy-3-methoxybenzaldehyde V55 4 GLYCEROL GOL 5 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU A 31 ? N LEU A 31 O VAL A 57 ? O VAL A 57 AA1 2 3 N VAL A 58 ? N VAL A 58 O ILE A 103 ? O ILE A 103 AA1 3 4 N VAL A 104 ? N VAL A 104 O SER A 81 ? O SER A 81 AA2 1 2 N ASN A 117 ? N ASN A 117 O TYR A 122 ? O TYR A 122 AA2 2 3 N LEU A 125 ? N LEU A 125 O MET A 230 ? O MET A 230 AA2 3 4 O GLY A 231 ? O GLY A 231 N THR A 179 ? N THR A 179 AA2 4 5 N VAL A 183 ? N VAL A 183 O MET A 191 ? O MET A 191 AA3 1 2 N MET A 146 ? N MET A 146 O MET A 235 ? O MET A 235 AA4 1 2 N PHE A 350 ? N PHE A 350 O LEU A 245 ? O LEU A 245 AA4 2 3 N PHE A 248 ? N PHE A 248 O TRP A 317 ? O TRP A 317 AA4 3 4 N TYR A 320 ? N TYR A 320 O VAL A 276 ? O VAL A 276 AA4 4 5 N ASN A 279 ? N ASN A 279 O ALA A 424 ? O ALA A 424 AA4 5 6 N ILE A 427 ? N ILE A 427 O HIS A 434 ? O HIS A 434 AA4 6 7 N MET A 433 ? N MET A 433 O SER A 397 ? O SER A 397 AA5 1 2 N PHE A 350 ? N PHE A 350 O LEU A 245 ? O LEU A 245 AA5 2 3 N PHE A 248 ? N PHE A 248 O TRP A 317 ? O TRP A 317 AA5 3 4 N TYR A 320 ? N TYR A 320 O VAL A 276 ? O VAL A 276 AA5 4 5 N ASN A 279 ? N ASN A 279 O ALA A 424 ? O ALA A 424 AA5 5 6 N ILE A 427 ? N ILE A 427 O HIS A 434 ? O HIS A 434 AA5 6 7 N TYR A 441 ? N TYR A 441 O GLY A 389 ? O GLY A 389 AA6 1 2 N SER A 397 ? N SER A 397 O MET A 433 ? O MET A 433 AA7 1 2 N LEU B 31 ? N LEU B 31 O VAL B 57 ? O VAL B 57 AA7 2 3 N VAL B 58 ? N VAL B 58 O ILE B 103 ? O ILE B 103 AA7 3 4 N VAL B 104 ? N VAL B 104 O SER B 81 ? O SER B 81 AA8 1 2 N ASN B 117 ? N ASN B 117 O TYR B 122 ? O TYR B 122 AA8 2 3 N LEU B 125 ? N LEU B 125 O MET B 230 ? O MET B 230 AA8 3 4 O GLY B 231 ? O GLY B 231 N THR B 179 ? N THR B 179 AA8 4 5 N VAL B 183 ? N VAL B 183 O MET B 191 ? O MET B 191 AA9 1 2 N MET B 146 ? N MET B 146 O MET B 235 ? O MET B 235 AB1 1 2 N PHE B 350 ? N PHE B 350 O LEU B 245 ? O LEU B 245 AB1 2 3 N PHE B 248 ? N PHE B 248 O TRP B 317 ? O TRP B 317 AB1 3 4 N TYR B 320 ? N TYR B 320 O VAL B 276 ? O VAL B 276 AB1 4 5 N ASN B 279 ? N ASN B 279 O ALA B 424 ? O ALA B 424 AB1 5 6 N ILE B 427 ? N ILE B 427 O HIS B 434 ? O HIS B 434 AB1 6 7 N MET B 433 ? N MET B 433 O SER B 397 ? O SER B 397 AB2 1 2 N PHE B 350 ? N PHE B 350 O LEU B 245 ? O LEU B 245 AB2 2 3 N PHE B 248 ? N PHE B 248 O TRP B 317 ? O TRP B 317 AB2 3 4 N TYR B 320 ? N TYR B 320 O VAL B 276 ? O VAL B 276 AB2 4 5 N ASN B 279 ? N ASN B 279 O ALA B 424 ? O ALA B 424 AB2 5 6 N ILE B 427 ? N ILE B 427 O HIS B 434 ? O HIS B 434 AB2 6 7 N TYR B 441 ? N TYR B 441 O GLY B 389 ? O GLY B 389 AB3 1 2 N SER B 397 ? N SER B 397 O MET B 433 ? O MET B 433 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . THR A 1 2 ? 17.510 47.753 32.627 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 2 THR A N 1 ATOM 2 C CA . THR A 1 2 ? 16.611 48.183 31.517 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 2 THR A CA 1 ATOM 3 C C . THR A 1 2 ? 15.426 47.220 31.325 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 2 THR A C 1 ATOM 4 O O . THR A 1 2 ? 15.442 46.070 31.790 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 2 THR A O 1 ATOM 5 C CB . THR A 1 2 ? 17.367 48.326 30.172 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 2 THR A CB 1 ATOM 6 O OG1 . THR A 1 2 ? 18.592 47.584 30.217 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 2 THR A OG1 1 ATOM 7 N N . ARG A 1 3 ? 14.401 47.711 30.633 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A N 1 ATOM 8 C CA . ARG A 1 3 ? 13.210 46.921 30.366 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A CA 1 ATOM 9 C C . ARG A 1 3 ? 13.539 45.844 29.351 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A C 1 ATOM 10 O O . ARG A 1 3 ? 14.051 46.149 28.273 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A O 1 ATOM 11 C CB . ARG A 1 3 ? 12.105 47.800 29.814 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A CB 1 ATOM 12 C CG . ARG A 1 3 ? 10.787 47.080 29.720 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A CG 1 ATOM 13 C CD . ARG A 1 3 ? 9.727 48.006 29.175 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A CD 1 ATOM 14 N NE . ARG A 1 3 ? 8.415 47.381 29.267 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A NE 1 ATOM 15 C CZ . ARG A 1 3 ? 7.343 47.729 28.560 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A CZ 1 ATOM 16 N NH1 . ARG A 1 3 ? 7.384 48.727 27.668 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A NH1 1 ATOM 17 N NH2 . ARG A 1 3 ? 6.205 47.056 28.746 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 3 ARG A NH2 1 ATOM 18 N N . THR A 1 4 ? 13.256 44.595 29.706 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 4 THR A N 1 ATOM 19 C CA . THR A 1 4 ? 13.410 43.489 28.782 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 4 THR A CA 1 ATOM 20 C C . THR A 1 4 ? 12.287 43.579 27.749 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 4 THR A C 1 ATOM 21 O O . THR A 1 4 ? 11.105 43.516 28.111 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 4 THR A O 1 ATOM 22 C CB . THR A 1 4 ? 13.386 42.135 29.527 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 4 THR A CB 1 ATOM 23 O OG1 . THR A 1 4 ? 14.531 42.060 30.391 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 4 THR A OG1 1 ATOM 24 C CG2 . THR A 1 4 ? 13.422 40.949 28.549 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 4 THR A CG2 1 ATOM 25 N N . LEU A 1 5 ? 12.656 43.773 26.484 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A N 1 ATOM 26 C CA . LEU A 1 5 ? 11.694 43.790 25.380 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CA 1 ATOM 27 C C . LEU A 1 5 ? 12.013 42.631 24.438 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A C 1 ATOM 28 O O . LEU A 1 5 ? 13.131 42.147 24.446 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A O 1 ATOM 29 C CB . LEU A 1 5 ? 11.783 45.092 24.600 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CB 1 ATOM 30 C CG . LEU A 1 5 ? 11.498 46.395 25.326 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CG 1 ATOM 31 C CD1 . LEU A 1 5 ? 11.915 47.569 24.460 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD1 1 ATOM 32 C CD2 . LEU A 1 5 ? 10.023 46.464 25.631 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 5 LEU A CD2 1 ATOM 33 N N . PRO A 1 6 ? 11.040 42.179 23.627 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A N 1 ATOM 34 C CA . PRO A 1 6 ? 11.311 41.098 22.662 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CA 1 ATOM 35 C C . PRO A 1 6 ? 12.057 41.562 21.413 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A C 1 ATOM 36 O O . PRO A 1 6 ? 11.862 42.691 20.991 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A O 1 ATOM 37 C CB . PRO A 1 6 ? 9.912 40.616 22.253 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CB 1 ATOM 38 C CG . PRO A 1 6 ? 8.942 41.352 23.133 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CG 1 ATOM 39 C CD . PRO A 1 6 ? 9.624 42.581 23.607 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CD 1 ATOM 40 N N . PRO A 1 7 ? 12.855 40.679 20.786 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A N 1 ATOM 41 C CA . PRO A 1 7 ? 13.700 41.028 19.621 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CA 1 ATOM 42 C C . PRO A 1 7 ? 12.994 41.823 18.531 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A C 1 ATOM 43 O O . PRO A 1 7 ? 12.012 41.355 17.950 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A O 1 ATOM 44 C CB . PRO A 1 7 ? 14.137 39.670 19.065 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CB 1 ATOM 45 C CG . PRO A 1 7 ? 14.061 38.740 20.227 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CG 1 ATOM 46 C CD . PRO A 1 7 ? 13.009 39.261 21.175 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 7 PRO A CD 1 ATOM 47 N N . GLY A 1 8 ? 13.510 43.028 18.280 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A N 1 ATOM 48 C CA . GLY A 1 8 ? 12.989 43.915 17.257 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A CA 1 ATOM 49 C C . GLY A 1 8 ? 11.651 44.565 17.574 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A C 1 ATOM 50 O O . GLY A 1 8 ? 11.058 45.153 16.683 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 8 GLY A O 1 ATOM 51 N N . VAL A 1 9 ? 11.164 44.477 18.818 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A N 1 ATOM 52 C CA . VAL A 1 9 ? 9.847 45.029 19.181 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A CA 1 ATOM 53 C C . VAL A 1 9 ? 10.094 46.227 20.101 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A C 1 ATOM 54 O O . VAL A 1 9 ? 10.854 46.138 21.083 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A O 1 ATOM 55 C CB . VAL A 1 9 ? 8.934 43.967 19.841 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A CB 1 ATOM 56 C CG1 . VAL A 1 9 ? 7.561 44.540 20.186 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A CG1 1 ATOM 57 C CG2 . VAL A 1 9 ? 8.769 42.752 18.933 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 9 VAL A CG2 1 ATOM 58 N N . SER A 1 10 ? 9.481 47.355 19.751 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 10 SER A N 1 ATOM 59 C CA . SER A 1 10 ? 9.693 48.600 20.474 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 10 SER A CA 1 ATOM 60 C C . SER A 1 10 ? 8.836 48.570 21.715 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 10 SER A C 1 ATOM 61 O O . SER A 1 10 ? 7.978 47.702 21.873 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 10 SER A O 1 ATOM 62 C CB . SER A 1 10 ? 9.323 49.823 19.616 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 10 SER A CB 1 ATOM 63 O OG . SER A 1 10 ? 7.919 49.963 19.461 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 10 SER A OG 1 ATOM 64 N N . ASP A 1 11 ? 9.086 49.534 22.590 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A N 1 ATOM 65 C CA . ASP A 1 11 ? 8.252 49.764 23.767 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A CA 1 ATOM 66 C C . ASP A 1 11 ? 6.783 49.978 23.381 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A C 1 ATOM 67 O O . ASP A 1 11 ? 5.893 49.417 24.016 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A O 1 ATOM 68 C CB . ASP A 1 11 ? 8.777 50.967 24.566 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A CB 1 ATOM 69 C CG . ASP A 1 11 ? 10.008 50.632 25.410 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A CG 1 ATOM 70 O OD1 . ASP A 1 11 ? 9.859 49.861 26.380 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A OD1 1 ATOM 71 O OD2 . ASP A 1 11 ? 11.120 51.146 25.133 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 11 ASP A OD2 1 ATOM 72 N N . GLU A 1 12 ? 6.549 50.738 22.309 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A N 1 ATOM 73 C CA . GLU A 1 12 ? 5.194 51.170 21.923 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CA 1 ATOM 74 C C . GLU A 1 12 ? 4.397 49.993 21.413 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A C 1 ATOM 75 O O . GLU A 1 12 ? 3.267 49.780 21.836 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A O 1 ATOM 76 C CB . GLU A 1 12 ? 5.211 52.262 20.837 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CB 1 ATOM 77 C CG . GLU A 1 12 ? 5.701 53.635 21.299 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CG 1 ATOM 78 C CD . GLU A 1 12 ? 7.181 53.654 21.698 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CD 1 ATOM 79 O OE1 . GLU A 1 12 ? 8.044 53.156 20.914 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE1 1 ATOM 80 O OE2 . GLU A 1 12 ? 7.476 54.149 22.816 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE2 1 ATOM 81 N N . ARG A 1 13 ? 4.986 49.232 20.502 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A N 1 ATOM 82 C CA . ARG A 1 13 ? 4.332 48.023 20.008 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A CA 1 ATOM 83 C C . ARG A 1 13 ? 4.209 46.930 21.064 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A C 1 ATOM 84 O O . ARG A 1 13 ? 3.272 46.141 20.999 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A O 1 ATOM 85 C CB . ARG A 1 13 ? 5.016 47.497 18.743 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A CB 1 ATOM 86 C CG . ARG A 1 13 ? 4.668 48.326 17.513 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A CG 1 ATOM 87 C CD . ARG A 1 13 ? 3.296 47.979 16.926 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A CD 1 ATOM 88 N NE . ARG A 1 13 ? 3.345 46.681 16.226 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A NE 1 ATOM 89 C CZ . ARG A 1 13 ? 2.436 46.206 15.361 1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A CZ 1 ATOM 90 N NH1 . ARG A 1 13 ? 1.347 46.906 15.030 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A NH1 1 ATOM 91 N NH2 . ARG A 1 13 ? 2.626 45.005 14.808 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 13 ARG A NH2 1 ATOM 92 N N . PHE A 1 14 ? 5.123 46.889 22.035 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A N 1 ATOM 93 C CA . PHE A 1 14 ? 5.043 45.890 23.115 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CA 1 ATOM 94 C C . PHE A 1 14 ? 3.909 46.184 24.119 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A C 1 ATOM 95 O O . PHE A 1 14 ? 3.242 45.249 24.589 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A O 1 ATOM 96 C CB . PHE A 1 14 ? 6.394 45.727 23.837 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CB 1 ATOM 97 C CG . PHE A 1 14 ? 6.414 44.610 24.859 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CG 1 ATOM 98 C CD1 . PHE A 1 14 ? 6.035 43.312 24.506 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CD1 1 ATOM 99 C CD2 . PHE A 1 14 ? 6.804 44.847 26.169 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CD2 1 ATOM 100 C CE1 . PHE A 1 14 ? 6.036 42.279 25.444 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CE1 1 ATOM 101 C CE2 . PHE A 1 14 ? 6.800 43.822 27.106 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CE2 1 ATOM 102 C CZ . PHE A 1 14 ? 6.430 42.535 26.740 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 14 PHE A CZ 1 ATOM 103 N N . ASP A 1 15 ? 3.691 47.466 24.426 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A N 1 ATOM 104 C CA . ASP A 1 15 ? 2.595 47.897 25.297 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A CA 1 ATOM 105 C C . ASP A 1 15 ? 1.234 47.687 24.638 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A C 1 ATOM 106 O O . ASP A 1 15 ? 0.241 47.463 25.318 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A O 1 ATOM 107 C CB . ASP A 1 15 ? 2.768 49.371 25.722 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A CB 1 ATOM 108 C CG . ASP A 1 15 ? 4.009 49.600 26.612 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A CG 1 ATOM 109 O OD1 . ASP A 1 15 ? 4.757 48.639 26.875 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A OD1 1 ATOM 110 O OD2 . ASP A 1 15 ? 4.267 50.742 27.043 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 15 ASP A OD2 1 ATOM 111 N N . ALA A 1 16 ? 1.182 47.760 23.316 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A N 1 ATOM 112 C CA . ALA A 1 16 ? -0.024 47.391 22.573 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A CA 1 ATOM 113 C C . ALA A 1 16 ? -0.311 45.897 22.734 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A C 1 ATOM 114 O O . ALA A 1 16 ? -1.458 45.492 22.961 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A O 1 ATOM 115 C CB . ALA A 1 16 ? 0.130 47.746 21.096 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A CB 1 ATOM 116 N N . ALA A 1 17 ? 0.756 45.102 22.621 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A N 1 ATOM 117 C CA . ALA A 1 17 ? 0.705 43.653 22.694 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CA 1 ATOM 118 C C . ALA A 1 17 ? 0.232 43.146 24.049 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A C 1 ATOM 119 O O . ALA A 1 17 ? -0.600 42.238 24.095 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A O 1 ATOM 120 C CB . ALA A 1 17 ? 2.064 43.064 22.353 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CB 1 ATOM 121 N N . LEU A 1 18 ? 0.750 43.721 25.138 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A N 1 ATOM 122 C CA . LEU A 1 18 ? 0.284 43.396 26.512 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A CA 1 ATOM 123 C C . LEU A 1 18 ? -1.206 43.708 26.745 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A C 1 ATOM 124 O O . LEU A 1 18 ? -1.938 42.898 27.304 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A O 1 ATOM 125 C CB . LEU A 1 18 ? 1.109 44.136 27.572 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A CB 1 ATOM 126 C CG . LEU A 1 18 ? 2.584 43.765 27.679 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A CG 1 ATOM 127 C CD1 . LEU A 1 18 ? 3.285 44.761 28.588 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A CD1 1 ATOM 128 C CD2 . LEU A 1 18 ? 2.793 42.335 28.165 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 18 LEU A CD2 1 ATOM 129 N N . GLN A 1 19 ? -1.628 44.884 26.300 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A N 1 ATOM 130 C CA . GLN A 1 19 ? -3.010 45.315 26.391 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A CA 1 ATOM 131 C C . GLN A 1 19 ? -3.960 44.312 25.740 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A C 1 ATOM 132 O O . GLN A 1 19 ? -5.027 44.017 26.286 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A O 1 ATOM 133 C CB . GLN A 1 19 ? -3.185 46.701 25.737 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A CB 1 ATOM 134 C CG . GLN A 1 19 ? -4.494 47.385 26.080 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A CG 1 ATOM 135 C CD . GLN A 1 19 ? -4.828 47.276 27.571 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A CD 1 ATOM 136 O OE1 . GLN A 1 19 ? -4.086 47.783 28.433 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A OE1 1 ATOM 137 N NE2 . GLN A 1 19 ? -5.926 46.571 27.887 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 19 GLN A NE2 1 ATOM 138 N N . ARG A 1 20 ? -3.565 43.784 24.585 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A N 1 ATOM 139 C CA . ARG A 1 20 ? -4.339 42.747 23.901 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CA 1 ATOM 140 C C . ARG A 1 20 ? -4.333 41.403 24.643 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A C 1 ATOM 141 O O . ARG A 1 20 ? -5.355 40.699 24.640 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A O 1 ATOM 142 C CB . ARG A 1 20 ? -3.852 42.580 22.466 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CB 1 ATOM 143 C CG . ARG A 1 20 ? -4.107 43.810 21.596 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CG 1 ATOM 144 C CD . ARG A 1 20 ? -5.554 43.927 21.175 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CD 1 ATOM 145 N NE . ARG A 1 20 ? -5.964 42.782 20.344 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A NE 1 ATOM 146 C CZ . ARG A 1 20 ? -6.848 41.817 20.665 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A CZ 1 ATOM 147 N NH1 . ARG A 1 20 ? -7.511 41.797 21.835 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A NH1 1 ATOM 148 N NH2 . ARG A 1 20 ? -7.089 40.847 19.779 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 20 ARG A NH2 1 ATOM 149 N N . PHE A 1 21 ? -3.209 41.053 25.283 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A N 1 ATOM 150 C CA . PHE A 1 21 ? -3.153 39.839 26.116 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CA 1 ATOM 151 C C . PHE A 1 21 ? -4.110 39.972 27.280 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A C 1 ATOM 152 O O . PHE A 1 21 ? -4.883 39.044 27.549 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A O 1 ATOM 153 C CB . PHE A 1 21 ? -1.740 39.507 26.630 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CB 1 ATOM 154 C CG . PHE A 1 21 ? -0.748 39.128 25.548 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CG 1 ATOM 155 C CD1 . PHE A 1 21 ? -1.094 38.270 24.505 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CD1 1 ATOM 156 C CD2 . PHE A 1 21 ? 0.563 39.631 25.586 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CD2 1 ATOM 157 C CE1 . PHE A 1 21 ? -0.169 37.952 23.519 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CE1 1 ATOM 158 C CE2 . PHE A 1 21 ? 1.490 39.306 24.619 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CE2 1 ATOM 159 C CZ . PHE A 1 21 ? 1.127 38.467 23.585 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 21 PHE A CZ 1 ATOM 160 N N . ARG A 1 22 ? -4.081 41.139 27.922 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A N 1 ATOM 161 C CA . ARG A 1 22 ? -5.014 41.475 29.007 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A CA 1 ATOM 162 C C . ARG A 1 22 ? -6.475 41.419 28.551 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A C 1 ATOM 163 O O . ARG A 1 22 ? -7.328 40.960 29.294 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A O 1 ATOM 164 C CB . ARG A 1 22 ? -4.719 42.867 29.581 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A CB 1 ATOM 165 C CG . ARG A 1 22 ? -3.401 43.008 30.307 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A CG 1 ATOM 166 C CD . ARG A 1 22 ? -3.186 44.428 30.780 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A CD 1 ATOM 167 N NE . ARG A 1 22 ? -1.839 44.550 31.324 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A NE 1 ATOM 168 C CZ . ARG A 1 22 ? -0.868 45.362 30.888 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A CZ 1 ATOM 169 N NH1 . ARG A 1 22 ? -1.042 46.230 29.890 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A NH1 1 ATOM 170 N NH2 . ARG A 1 22 ? 0.320 45.305 31.488 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 22 ARG A NH2 1 ATOM 171 N N . ASP A 1 23 ? -6.764 41.884 27.337 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A N 1 ATOM 172 C CA . ASP A 1 23 ? -8.115 41.740 26.794 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A CA 1 ATOM 173 C C . ASP A 1 23 ? -8.553 40.270 26.816 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A C 1 ATOM 174 O O . ASP A 1 23 ? -9.689 39.974 27.160 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A O 1 ATOM 175 C CB . ASP A 1 23 ? -8.231 42.258 25.350 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A CB 1 ATOM 176 C CG . ASP A 1 23 ? -7.961 43.775 25.207 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A CG 1 ATOM 177 O OD1 . ASP A 1 23 ? -8.004 44.519 26.226 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A OD1 1 ATOM 178 O OD2 . ASP A 1 23 ? -7.710 44.214 24.041 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 23 ASP A OD2 1 ATOM 179 N N . VAL A 1 24 ? -7.642 39.370 26.445 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A N 1 ATOM 180 C CA . VAL A 1 24 ? -7.922 37.935 26.358 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A CA 1 ATOM 181 C C . VAL A 1 24 ? -8.023 37.317 27.737 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A C 1 ATOM 182 O O . VAL A 1 24 ? -8.961 36.580 28.004 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A O 1 ATOM 183 C CB . VAL A 1 24 ? -6.835 37.152 25.555 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A CB 1 ATOM 184 C CG1 . VAL A 1 24 ? -7.097 35.647 25.571 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A CG1 1 ATOM 185 C CG2 . VAL A 1 24 ? -6.760 37.624 24.114 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 24 VAL A CG2 1 ATOM 186 N N . VAL A 1 25 ? -7.050 37.573 28.599 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A N 1 ATOM 187 C CA . VAL A 1 25 ? -6.979 36.820 29.880 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A CA 1 ATOM 188 C C . VAL A 1 25 ? -7.431 37.560 31.149 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A C 1 ATOM 189 O O . VAL A 1 25 ? -7.670 36.930 32.165 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A O 1 ATOM 190 C CB . VAL A 1 25 ? -5.589 36.172 30.117 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A CB 1 ATOM 191 C CG1 . VAL A 1 25 ? -5.270 35.167 29.030 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A CG1 1 ATOM 192 C CG2 . VAL A 1 25 ? -4.487 37.193 30.201 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 25 VAL A CG2 1 ATOM 193 N N . GLY A 1 26 ? -7.571 38.879 31.076 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A N 1 ATOM 194 C CA . GLY A 1 26 ? -7.798 39.725 32.246 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A CA 1 ATOM 195 C C . GLY A 1 26 ? -6.494 40.319 32.760 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A C 1 ATOM 196 O O . GLY A 1 26 ? -5.425 39.727 32.590 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A O 1 ATOM 197 N N . ASP A 1 27 ? -6.586 41.485 33.407 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A N 1 ATOM 198 C CA . ASP A 1 27 ? -5.388 42.263 33.755 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CA 1 ATOM 199 C C . ASP A 1 27 ? -4.545 41.665 34.894 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A C 1 ATOM 200 O O . ASP A 1 27 ? -3.343 41.878 34.925 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A O 1 ATOM 201 C CB . ASP A 1 27 ? -5.704 43.787 33.909 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CB 1 ATOM 202 C CG . ASP A 1 27 ? -6.269 44.203 35.304 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A CG 1 ATOM 203 O OD1 . ASP A 1 27 ? -6.436 43.355 36.228 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD1 1 ATOM 204 O OD2 . ASP A 1 27 ? -6.538 45.436 35.461 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 27 ASP A OD2 1 ATOM 205 N N . LYS A 1 28 ? -5.153 40.853 35.756 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A N 1 ATOM 206 C CA . LYS A 1 28 ? -4.430 40.200 36.856 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A CA 1 ATOM 207 C C . LYS A 1 28 ? -3.499 39.102 36.366 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A C 1 ATOM 208 O O . LYS A 1 28 ? -2.548 38.744 37.052 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A O 1 ATOM 209 C CB . LYS A 1 28 ? -5.405 39.553 37.839 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A CB 1 ATOM 210 C CG . LYS A 1 28 ? -6.592 40.420 38.232 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A CG 1 ATOM 211 C CD . LYS A 1 28 ? -7.331 39.892 39.449 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A CD 1 ATOM 212 C CE . LYS A 1 28 ? -8.050 38.588 39.181 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A CE 1 ATOM 213 N NZ . LYS A 1 28 ? -9.305 38.785 38.434 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 28 LYS A NZ 1 ATOM 214 N N . TRP A 1 29 ? -3.782 38.560 35.186 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A N 1 ATOM 215 C CA . TRP A 1 29 ? -3.077 37.400 34.663 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CA 1 ATOM 216 C C . TRP A 1 29 ? -2.050 37.702 33.583 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A C 1 ATOM 217 O O . TRP A 1 29 ? -1.713 36.841 32.783 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A O 1 ATOM 218 C CB . TRP A 1 29 ? -4.106 36.421 34.151 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CB 1 ATOM 219 C CG . TRP A 1 29 ? -5.101 36.069 35.199 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CG 1 ATOM 220 C CD1 . TRP A 1 29 ? -6.382 36.474 35.262 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CD1 1 ATOM 221 C CD2 . TRP A 1 29 ? -4.884 35.229 36.339 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CD2 1 ATOM 222 N NE1 . TRP A 1 29 ? -6.997 35.942 36.373 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A NE1 1 ATOM 223 C CE2 . TRP A 1 29 ? -6.099 35.170 37.050 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CE2 1 ATOM 224 C CE3 . TRP A 1 29 ? -3.791 34.505 36.816 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CE3 1 ATOM 225 C CZ2 . TRP A 1 29 ? -6.248 34.424 38.222 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CZ2 1 ATOM 226 C CZ3 . TRP A 1 29 ? -3.945 33.752 37.986 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CZ3 1 ATOM 227 C CH2 . TRP A 1 29 ? -5.159 33.718 38.667 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 29 TRP A CH2 1 ATOM 228 N N . VAL A 1 30 ? -1.555 38.931 33.569 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A N 1 ATOM 229 C CA . VAL A 1 30 ? -0.429 39.323 32.744 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A CA 1 ATOM 230 C C . VAL A 1 30 ? 0.512 39.986 33.731 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A C 1 ATOM 231 O O . VAL A 1 30 ? 0.097 40.847 34.500 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A O 1 ATOM 232 C CB . VAL A 1 30 ? -0.865 40.284 31.615 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A CB 1 ATOM 233 C CG1 . VAL A 1 30 ? 0.299 40.676 30.723 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A CG1 1 ATOM 234 C CG2 . VAL A 1 30 ? -1.950 39.644 30.762 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 30 VAL A CG2 1 ATOM 235 N N . LEU A 1 31 ? 1.758 39.538 33.748 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N 1 ATOM 236 C CA . LEU A 1 31 ? 2.758 40.043 34.663 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA 1 ATOM 237 C C . LEU A 1 31 ? 3.800 40.685 33.793 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C 1 ATOM 238 O O . LEU A 1 31 ? 4.176 40.088 32.798 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O 1 ATOM 239 C CB . LEU A 1 31 ? 3.375 38.902 35.460 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB 1 ATOM 240 C CG . LEU A 1 31 ? 2.417 37.946 36.180 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG 1 ATOM 241 C CD1 . LEU A 1 31 ? 3.208 36.902 36.943 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 1 ATOM 242 C CD2 . LEU A 1 31 ? 1.483 38.663 37.136 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 1 ATOM 243 N N . SER A 1 32 ? 4.253 41.888 34.158 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N 1 ATOM 244 C CA . SER A 1 32 ? 5.116 42.704 33.279 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA 1 ATOM 245 C C . SER A 1 32 ? 6.167 43.612 33.942 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C 1 ATOM 246 O O . SER A 1 32 ? 6.872 44.321 33.249 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O 1 ATOM 247 C CB . SER A 1 32 ? 4.246 43.530 32.308 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB 1 ATOM 248 O OG . SER A 1 32 ? 2.950 43.812 32.833 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG 1 ATOM 249 N N . THR A 1 33 ? 6.330 43.564 35.253 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 33 THR A N 1 ATOM 250 C CA . THR A 1 33 ? 7.251 44.457 35.935 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CA 1 ATOM 251 C C . THR A 1 33 ? 8.459 43.657 36.358 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 33 THR A C 1 ATOM 252 O O . THR A 1 33 ? 8.331 42.486 36.683 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 33 THR A O 1 ATOM 253 C CB . THR A 1 33 ? 6.592 45.044 37.186 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CB 1 ATOM 254 O OG1 . THR A 1 33 ? 6.150 43.976 38.024 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 33 THR A OG1 1 ATOM 255 C CG2 . THR A 1 33 ? 5.397 45.913 36.802 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CG2 1 ATOM 256 N N . ALA A 1 34 ? 9.624 44.301 36.380 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 34 ALA A N 1 ATOM 257 C CA . ALA A 1 34 ? 10.862 43.669 36.862 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 34 ALA A CA 1 ATOM 258 C C . ALA A 1 34 ? 10.671 42.885 38.170 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 34 ALA A C 1 ATOM 259 O O . ALA A 1 34 ? 11.220 41.801 38.320 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 34 ALA A O 1 ATOM 260 C CB . ALA A 1 34 ? 11.959 44.710 37.039 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 34 ALA A CB 1 ATOM 261 N N . ASP A 1 35 ? 9.893 43.445 39.098 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A N 1 ATOM 262 C CA . ASP A 1 35 ? 9.611 42.800 40.391 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CA 1 ATOM 263 C C . ASP A 1 35 ? 8.855 41.499 40.138 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A C 1 ATOM 264 O O . ASP A 1 35 ? 9.369 40.429 40.446 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A O 1 ATOM 265 C CB . ASP A 1 35 ? 8.807 43.726 41.350 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CB 1 ATOM 266 C CG . ASP A 1 35 ? 9.683 44.827 42.034 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A CG 1 ATOM 267 O OD1 . ASP A 1 35 ? 10.846 44.549 42.444 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD1 1 ATOM 268 O OD2 . ASP A 1 35 ? 9.188 45.977 42.184 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 35 ASP A OD2 1 ATOM 269 N N . GLU A 1 36 ? 7.666 41.603 39.537 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A N 1 ATOM 270 C CA . GLU A 1 36 ? 6.834 40.431 39.208 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CA 1 ATOM 271 C C . GLU A 1 36 ? 7.585 39.312 38.412 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A C 1 ATOM 272 O O . GLU A 1 36 ? 7.359 38.118 38.624 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A O 1 ATOM 273 C CB . GLU A 1 36 ? 5.572 40.876 38.434 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CB 1 ATOM 274 C CG . GLU A 1 36 ? 4.535 41.695 39.221 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CG 1 ATOM 275 C CD . GLU A 1 36 ? 3.441 42.339 38.340 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CD 1 ATOM 276 O OE1 . GLU A 1 36 ? 3.688 42.659 37.145 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE1 1 ATOM 277 O OE2 . GLU A 1 36 ? 2.311 42.536 38.853 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE2 1 ATOM 278 N N . LEU A 1 37 ? 8.482 39.715 37.524 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A N 1 ATOM 279 C CA . LEU A 1 37 ? 9.205 38.789 36.675 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A CA 1 ATOM 280 C C . LEU A 1 37 ? 10.394 38.113 37.320 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A C 1 ATOM 281 O O . LEU A 1 37 ? 10.834 37.084 36.807 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A O 1 ATOM 282 C CB . LEU A 1 37 ? 9.705 39.508 35.432 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A CB 1 ATOM 283 C CG . LEU A 1 37 ? 8.598 40.029 34.537 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A CG 1 ATOM 284 C CD1 . LEU A 1 37 ? 9.186 40.937 33.469 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A CD1 1 ATOM 285 C CD2 . LEU A 1 37 ? 7.808 38.871 33.937 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 37 LEU A CD2 1 ATOM 286 N N . GLU A 1 38 ? 10.936 38.671 38.407 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1 ATOM 287 C CA . GLU A 1 38 ? 12.072 38.040 39.115 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1 ATOM 288 C C . GLU A 1 38 ? 11.780 36.578 39.532 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1 ATOM 289 O O . GLU A 1 38 ? 12.683 35.724 39.504 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1 ATOM 290 C CB . GLU A 1 38 ? 12.543 38.872 40.336 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1 ATOM 291 C CG . GLU A 1 38 ? 13.369 40.142 40.037 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1 ATOM 292 C CD . GLU A 1 38 ? 14.593 39.904 39.152 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1 ATOM 293 O OE1 . GLU A 1 38 ? 15.692 39.564 39.675 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1 ATOM 294 O OE2 . GLU A 1 38 ? 14.449 40.070 37.918 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1 ATOM 295 N N . ALA A 1 39 ? 10.522 36.285 39.872 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 39 ALA A N 1 ATOM 296 C CA . ALA A 1 39 ? 10.111 34.904 40.170 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 39 ALA A CA 1 ATOM 297 C C . ALA A 1 39 ? 10.242 33.920 38.986 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 39 ALA A C 1 ATOM 298 O O . ALA A 1 39 ? 10.270 32.709 39.203 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 39 ALA A O 1 ATOM 299 C CB . ALA A 1 39 ? 8.686 34.881 40.734 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 39 ALA A CB 1 ATOM 300 N N . PHE A 1 40 ? 10.330 34.431 37.753 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A N 1 ATOM 301 C CA . PHE A 1 40 ? 10.429 33.592 36.542 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CA 1 ATOM 302 C C . PHE A 1 40 ? 11.836 33.519 35.905 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A C 1 ATOM 303 O O . PHE A 1 40 ? 12.021 32.941 34.816 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A O 1 ATOM 304 C CB . PHE A 1 40 ? 9.366 34.040 35.540 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CB 1 ATOM 305 C CG . PHE A 1 40 ? 7.980 33.886 36.067 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CG 1 ATOM 306 C CD1 . PHE A 1 40 ? 7.408 34.888 36.835 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CD1 1 ATOM 307 C CD2 . PHE A 1 40 ? 7.275 32.708 35.858 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CD2 1 ATOM 308 C CE1 . PHE A 1 40 ? 6.142 34.731 37.354 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CE1 1 ATOM 309 C CE2 . PHE A 1 40 ? 6.006 32.548 36.374 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CE2 1 ATOM 310 C CZ . PHE A 1 40 ? 5.438 33.561 37.124 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 40 PHE A CZ 1 ATOM 311 N N . ARG A 1 41 ? 12.830 34.067 36.604 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A N 1 ATOM 312 C CA . ARG A 1 41 ? 14.231 33.838 36.268 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A CA 1 ATOM 313 C C . ARG A 1 41 ? 14.550 32.394 36.573 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A C 1 ATOM 314 O O . ARG A 1 41 ? 13.955 31.793 37.469 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A O 1 ATOM 315 C CB . ARG A 1 41 ? 15.172 34.720 37.096 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A CB 1 ATOM 316 C CG . ARG A 1 41 ? 14.903 36.206 36.975 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A CG 1 ATOM 317 C CD . ARG A 1 41 ? 16.138 37.030 37.305 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A CD 1 ATOM 318 N NE . ARG A 1 41 ? 17.100 36.986 36.194 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A NE 1 ATOM 319 C CZ . ARG A 1 41 ? 18.413 37.215 36.287 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A CZ 1 ATOM 320 N NH1 . ARG A 1 41 ? 18.992 37.533 37.450 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A NH1 1 ATOM 321 N NH2 . ARG A 1 41 ? 19.162 37.116 35.189 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 41 ARG A NH2 1 ATOM 322 N N . ASP A 1 42 ? 15.504 31.854 35.825 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A N 1 ATOM 323 C CA . ASP A 1 42 ? 16.130 30.582 36.154 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CA 1 ATOM 324 C C . ASP A 1 42 ? 16.531 30.612 37.645 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A C 1 ATOM 325 O O . ASP A 1 42 ? 17.342 31.443 38.023 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A O 1 ATOM 326 C CB . ASP A 1 42 ? 17.373 30.424 35.274 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CB 1 ATOM 327 C CG . ASP A 1 42 ? 17.925 29.014 35.256 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CG 1 ATOM 328 O OD1 . ASP A 1 42 ? 17.531 28.190 36.114 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD1 1 ATOM 329 O OD2 . ASP A 1 42 ? 18.774 28.739 34.369 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD2 1 ATOM 330 N N . PRO A 1 43 ? 15.948 29.747 38.502 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A N 1 ATOM 331 C CA . PRO A 1 43 ? 16.444 29.772 39.894 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A CA 1 ATOM 332 C C . PRO A 1 43 ? 17.916 29.366 40.050 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A C 1 ATOM 333 O O . PRO A 1 43 ? 18.545 29.787 41.021 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A O 1 ATOM 334 C CB . PRO A 1 43 ? 15.521 28.789 40.634 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A CB 1 ATOM 335 C CG . PRO A 1 43 ? 14.922 27.932 39.577 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A CG 1 ATOM 336 C CD . PRO A 1 43 ? 14.851 28.781 38.328 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 43 PRO A CD 1 ATOM 337 N N . TYR A 1 44 ? 18.445 28.560 39.115 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A N 1 ATOM 338 C CA . TYR A 1 44 ? 19.834 28.079 39.136 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CA 1 ATOM 339 C C . TYR A 1 44 ? 20.549 28.596 37.916 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A C 1 ATOM 340 O O . TYR A 1 44 ? 20.772 27.833 36.963 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A O 1 ATOM 341 C CB . TYR A 1 44 ? 19.907 26.554 39.133 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CB 1 ATOM 342 C CG . TYR A 1 44 ? 18.979 25.849 40.090 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CG 1 ATOM 343 C CD1 . TYR A 1 44 ? 18.559 26.438 41.297 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD1 1 ATOM 344 C CD2 . TYR A 1 44 ? 18.532 24.569 39.801 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD2 1 ATOM 345 C CE1 . TYR A 1 44 ? 17.697 25.776 42.157 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE1 1 ATOM 346 C CE2 . TYR A 1 44 ? 17.701 23.881 40.674 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE2 1 ATOM 347 C CZ . TYR A 1 44 ? 17.270 24.487 41.844 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CZ 1 ATOM 348 O OH . TYR A 1 44 ? 16.431 23.776 42.685 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A OH 1 ATOM 349 N N . PRO A 1 45 ? 20.922 29.890 37.925 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A N 1 ATOM 350 C CA . PRO A 1 45 ? 21.514 30.484 36.728 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CA 1 ATOM 351 C C . PRO A 1 45 ? 22.904 29.930 36.362 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A C 1 ATOM 352 O O . PRO A 1 45 ? 23.653 29.452 37.210 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A O 1 ATOM 353 C CB . PRO A 1 45 ? 21.564 31.980 37.052 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CB 1 ATOM 354 C CG . PRO A 1 45 ? 21.572 32.046 38.546 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CG 1 ATOM 355 C CD . PRO A 1 45 ? 20.774 30.874 39.016 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CD 1 ATOM 356 N N . VAL A 1 46 ? 23.203 29.992 35.074 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 357 C CA . VAL A 1 46 ? 24.391 29.384 34.504 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 358 C C . VAL A 1 46 ? 25.049 30.496 33.728 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 359 O O . VAL A 1 46 ? 24.366 31.353 33.162 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 360 C CB . VAL A 1 46 ? 23.989 28.192 33.603 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 361 C CG1 . VAL A 1 46 ? 25.132 27.733 32.703 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 362 C CG2 . VAL A 1 46 ? 23.464 27.043 34.470 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 363 N N . GLY A 1 47 ? 26.374 30.512 33.739 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A N 1 ATOM 364 C CA . GLY A 1 47 ? 27.124 31.612 33.157 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A CA 1 ATOM 365 C C . GLY A 1 47 ? 27.083 32.842 34.033 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A C 1 ATOM 366 O O . GLY A 1 47 ? 26.192 32.999 34.866 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A O 1 ATOM 367 N N . ALA A 1 48 ? 28.067 33.715 33.854 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 48 ALA A N 1 ATOM 368 C CA . ALA A 1 48 ? 28.177 34.926 34.668 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 48 ALA A CA 1 ATOM 369 C C . ALA A 1 48 ? 27.226 35.996 34.149 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 48 ALA A C 1 ATOM 370 O O . ALA A 1 48 ? 26.492 36.606 34.918 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 48 ALA A O 1 ATOM 371 C CB . ALA A 1 48 ? 29.611 35.431 34.675 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 48 ALA A CB 1 ATOM 372 N N . ALA A 1 49 ? 27.241 36.205 32.838 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A N 1 ATOM 373 C CA . ALA A 1 49 ? 26.373 37.193 32.184 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CA 1 ATOM 374 C C . ALA A 1 49 ? 24.900 36.798 32.285 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A C 1 ATOM 375 O O . ALA A 1 49 ? 24.550 35.645 32.084 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A O 1 ATOM 376 C CB . ALA A 1 49 ? 26.771 37.348 30.721 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 49 ALA A CB 1 ATOM 377 N N . GLU A 1 50 ? 24.038 37.755 32.587 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N 1 ATOM 378 C CA . GLU A 1 50 ? 22.601 37.480 32.653 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA 1 ATOM 379 C C . GLU A 1 50 ? 22.061 37.005 31.304 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C 1 ATOM 380 O O . GLU A 1 50 ? 22.455 37.513 30.253 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O 1 ATOM 381 C CB . GLU A 1 50 ? 21.837 38.722 33.096 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB 1 ATOM 382 C CG . GLU A 1 50 ? 22.142 39.127 34.534 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG 1 ATOM 383 C CD . GLU A 1 50 ? 21.060 40.007 35.148 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD 1 ATOM 384 O OE1 . GLU A 1 50 ? 20.348 40.711 34.390 1.00 62.62 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 ATOM 385 O OE2 . GLU A 1 50 ? 20.916 39.992 36.394 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 ATOM 386 N N . ALA A 1 51 ? 21.177 36.013 31.347 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A N 1 ATOM 387 C CA . ALA A 1 51 ? 20.502 35.526 30.141 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CA 1 ATOM 388 C C . ALA A 1 51 ? 19.083 34.985 30.446 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A C 1 ATOM 389 O O . ALA A 1 51 ? 18.665 34.939 31.589 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A O 1 ATOM 390 C CB . ALA A 1 51 ? 21.369 34.473 29.434 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CB 1 ATOM 391 N N . ASN A 1 52 ? 18.343 34.619 29.395 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A N 1 ATOM 392 C CA . ASN A 1 52 ? 17.032 33.951 29.508 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CA 1 ATOM 393 C C . ASN A 1 52 ? 16.001 34.791 30.288 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A C 1 ATOM 394 O O . ASN A 1 52 ? 15.297 34.282 31.151 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A O 1 ATOM 395 C CB . ASN A 1 52 ? 17.196 32.548 30.137 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CB 1 ATOM 396 C CG . ASN A 1 52 ? 18.333 31.741 29.517 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A CG 1 ATOM 397 O OD1 . ASN A 1 52 ? 19.177 31.219 30.215 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A OD1 1 ATOM 398 N ND2 . ASN A 1 52 ? 18.342 31.630 28.205 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 52 ASN A ND2 1 ATOM 399 N N . LEU A 1 53 ? 15.919 36.082 29.966 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A N 1 ATOM 400 C CA . LEU A 1 53 ? 15.066 36.999 30.698 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CA 1 ATOM 401 C C . LEU A 1 53 ? 13.754 37.103 29.960 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A C 1 ATOM 402 O O . LEU A 1 53 ? 13.751 37.547 28.825 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A O 1 ATOM 403 C CB . LEU A 1 53 ? 15.690 38.394 30.778 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CB 1 ATOM 404 C CG . LEU A 1 53 ? 17.188 38.541 31.119 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CG 1 ATOM 405 C CD1 . LEU A 1 53 ? 17.900 39.427 30.068 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD1 1 ATOM 406 C CD2 . LEU A 1 53 ? 17.373 39.059 32.541 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD2 1 ATOM 407 N N . PRO A 1 54 ? 12.630 36.743 30.609 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A N 1 ATOM 408 C CA . PRO A 1 54 ? 11.328 36.956 30.004 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A CA 1 ATOM 409 C C . PRO A 1 54 ? 10.934 38.441 29.971 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A C 1 ATOM 410 O O . PRO A 1 54 ? 11.457 39.229 30.748 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A O 1 ATOM 411 C CB . PRO A 1 54 ? 10.418 36.190 30.938 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A CB 1 ATOM 412 C CG . PRO A 1 54 ? 11.032 36.390 32.275 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A CG 1 ATOM 413 C CD . PRO A 1 54 ? 12.502 36.387 32.035 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 54 PRO A CD 1 ATOM 414 N N . SER A 1 55 ? 10.040 38.820 29.065 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 55 SER A N 1 ATOM 415 C CA . SER A 1 55 ? 9.485 40.181 29.012 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CA 1 ATOM 416 C C . SER A 1 55 ? 8.093 40.291 29.635 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 55 SER A C 1 ATOM 417 O O . SER A 1 55 ? 7.646 41.384 29.958 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 55 SER A O 1 ATOM 418 C CB . SER A 1 55 ? 9.404 40.639 27.557 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 55 SER A CB 1 ATOM 419 O OG . SER A 1 55 ? 8.577 39.759 26.824 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 55 SER A OG 1 ATOM 420 N N . ALA A 1 56 ? 7.392 39.163 29.748 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A N 1 ATOM 421 C CA . ALA A 1 56 ? 6.071 39.087 30.400 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CA 1 ATOM 422 C C . ALA A 1 56 ? 5.675 37.641 30.671 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A C 1 ATOM 423 O O . ALA A 1 56 ? 6.287 36.714 30.142 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A O 1 ATOM 424 C CB . ALA A 1 56 ? 4.997 39.747 29.544 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 56 ALA A CB 1 ATOM 425 N N . VAL A 1 57 ? 4.657 37.465 31.506 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A N 1 ATOM 426 C CA . VAL A 1 57 ? 4.077 36.157 31.772 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CA 1 ATOM 427 C C . VAL A 1 57 ? 2.596 36.310 31.574 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A C 1 ATOM 428 O O . VAL A 1 57 ? 2.016 37.251 32.068 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A O 1 ATOM 429 C CB . VAL A 1 57 ? 4.341 35.692 33.199 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CB 1 ATOM 430 C CG1 . VAL A 1 57 ? 3.783 34.297 33.450 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG1 1 ATOM 431 C CG2 . VAL A 1 57 ? 5.831 35.687 33.462 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG2 1 ATOM 432 N N . VAL A 1 58 ? 2.002 35.381 30.846 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A N 1 ATOM 433 C CA . VAL A 1 58 ? 0.592 35.406 30.530 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A CA 1 ATOM 434 C C . VAL A 1 58 ? 0.024 34.065 30.963 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A C 1 ATOM 435 O O . VAL A 1 58 ? 0.618 33.035 30.676 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A O 1 ATOM 436 C CB . VAL A 1 58 ? 0.411 35.632 29.019 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A CB 1 ATOM 437 C CG1 . VAL A 1 58 ? -1.052 35.519 28.598 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A CG1 1 ATOM 438 C CG2 . VAL A 1 58 ? 0.950 37.007 28.645 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 58 VAL A CG2 1 ATOM 439 N N . SER A 1 59 ? -1.113 34.072 31.645 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 59 SER A N 1 ATOM 440 C CA . SER A 1 59 ? -1.698 32.843 32.161 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 59 SER A CA 1 ATOM 441 C C . SER A 1 59 ? -3.096 32.653 31.589 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 59 SER A C 1 ATOM 442 O O . SER A 1 59 ? -4.033 33.308 32.026 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 59 SER A O 1 ATOM 443 C CB . SER A 1 59 ? -1.754 32.869 33.688 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 59 SER A CB 1 ATOM 444 O OG . SER A 1 59 ? -0.456 32.926 34.237 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 59 SER A OG 1 ATOM 445 N N . PRO A 1 60 ? -3.252 31.756 30.614 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A N 1 ATOM 446 C CA . PRO A 1 60 ? -4.561 31.531 30.060 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A CA 1 ATOM 447 C C . PRO A 1 60 ? -5.359 30.545 30.872 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A C 1 ATOM 448 O O . PRO A 1 60 ? -4.782 29.675 31.531 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A O 1 ATOM 449 C CB . PRO A 1 60 ? -4.253 30.950 28.696 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A CB 1 ATOM 450 C CG . PRO A 1 60 ? -2.972 30.230 28.891 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A CG 1 ATOM 451 C CD . PRO A 1 60 ? -2.217 30.973 29.926 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 60 PRO A CD 1 ATOM 452 N N . GLU A 1 61 ? -6.684 30.684 30.779 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A N 1 ATOM 453 C CA . GLU A 1 61 ? -7.658 29.844 31.476 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A CA 1 ATOM 454 C C . GLU A 1 61 ? -8.113 28.684 30.617 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A C 1 ATOM 455 O O . GLU A 1 61 ? -8.548 27.659 31.137 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A O 1 ATOM 456 C CB . GLU A 1 61 ? -8.894 30.677 31.839 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A CB 1 ATOM 457 C CG . GLU A 1 61 ? -9.950 29.969 32.705 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A CG 1 ATOM 458 C CD . GLU A 1 61 ? -11.057 30.908 33.175 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A CD 1 ATOM 459 O OE1 . GLU A 1 61 ? -11.432 31.827 32.425 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A OE1 1 ATOM 460 O OE2 . GLU A 1 61 ? -11.560 30.739 34.304 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 61 GLU A OE2 1 ATOM 461 N N . SER A 1 62 ? -8.060 28.851 29.304 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 62 SER A N 1 ATOM 462 C CA . SER A 1 62 ? -8.564 27.820 28.393 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CA 1 ATOM 463 C C . SER A 1 62 ? -7.778 27.731 27.088 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 62 SER A C 1 ATOM 464 O O . SER A 1 62 ? -7.020 28.636 26.744 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 62 SER A O 1 ATOM 465 C CB . SER A 1 62 ? -10.030 28.096 28.070 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CB 1 ATOM 466 O OG . SER A 1 62 ? -10.166 29.276 27.283 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 62 SER A OG 1 ATOM 467 N N . THR A 1 63 ? -7.981 26.618 26.384 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 63 THR A N 1 ATOM 468 C CA . THR A 1 63 ? -7.533 26.443 24.999 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 63 THR A CA 1 ATOM 469 C C . THR A 1 63 ? -7.926 27.634 24.100 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 63 THR A C 1 ATOM 470 O O . THR A 1 63 ? -7.114 28.093 23.301 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 63 THR A O 1 ATOM 471 C CB . THR A 1 63 ? -8.110 25.132 24.442 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 63 THR A CB 1 ATOM 472 O OG1 . THR A 1 63 ? -7.719 24.075 25.308 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 63 THR A OG1 1 ATOM 473 C CG2 . THR A 1 63 ? -7.592 24.811 23.047 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 63 THR A CG2 1 ATOM 474 N N . GLU A 1 64 ? -9.138 28.169 24.279 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A N 1 ATOM 475 C CA . GLU A 1 64 ? -9.666 29.241 23.416 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CA 1 ATOM 476 C C . GLU A 1 64 ? -8.835 30.493 23.573 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A C 1 ATOM 477 O O . GLU A 1 64 ? -8.571 31.223 22.601 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A O 1 ATOM 478 C CB . GLU A 1 64 ? -11.127 29.549 23.740 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CB 1 ATOM 479 C CG . GLU A 1 64 ? -12.111 28.415 23.428 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CG 1 ATOM 480 C CD . GLU A 1 64 ? -11.998 27.198 24.367 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A CD 1 ATOM 481 O OE1 . GLU A 1 64 ? -12.104 27.388 25.614 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE1 1 ATOM 482 O OE2 . GLU A 1 64 ? -11.794 26.058 23.849 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 64 GLU A OE2 1 ATOM 483 N N . GLN A 1 65 ? -8.400 30.719 24.806 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A N 1 ATOM 484 C CA . GLN A 1 65 ? -7.482 31.807 25.115 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CA 1 ATOM 485 C C . GLN A 1 65 ? -6.057 31.570 24.660 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A C 1 ATOM 486 O O . GLN A 1 65 ? -5.376 32.520 24.299 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A O 1 ATOM 487 C CB . GLN A 1 65 ? -7.507 32.120 26.603 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CB 1 ATOM 488 C CG . GLN A 1 65 ? -8.857 32.631 27.072 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CG 1 ATOM 489 C CD . GLN A 1 65 ? -8.813 33.240 28.458 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A CD 1 ATOM 490 O OE1 . GLN A 1 65 ? -7.919 32.967 29.260 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A OE1 1 ATOM 491 N NE2 . GLN A 1 65 ? -9.789 34.059 28.750 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 65 GLN A NE2 1 ATOM 492 N N . VAL A 1 66 ? -5.592 30.329 24.673 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A N 1 ATOM 493 C CA . VAL A 1 66 ? -4.254 30.019 24.128 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CA 1 ATOM 494 C C . VAL A 1 66 ? -4.170 30.417 22.661 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A C 1 ATOM 495 O O . VAL A 1 66 ? -3.188 31.037 22.234 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A O 1 ATOM 496 C CB . VAL A 1 66 ? -3.900 28.528 24.222 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CB 1 ATOM 497 C CG1 . VAL A 1 66 ? -2.615 28.228 23.450 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG1 1 ATOM 498 C CG2 . VAL A 1 66 ? -3.722 28.130 25.670 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 66 VAL A CG2 1 ATOM 499 N N . GLN A 1 67 ? -5.207 30.041 21.914 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A N 1 ATOM 500 C CA . GLN A 1 67 ? -5.329 30.364 20.504 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A CA 1 ATOM 501 C C . GLN A 1 67 ? -5.297 31.863 20.242 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A C 1 ATOM 502 O O . GLN A 1 67 ? -4.538 32.332 19.416 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A O 1 ATOM 503 C CB . GLN A 1 67 ? -6.630 29.815 19.966 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A CB 1 ATOM 504 C CG . GLN A 1 67 ? -6.692 28.313 19.939 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A CG 1 ATOM 505 C CD . GLN A 1 67 ? -8.050 27.800 19.488 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A CD 1 ATOM 506 O OE1 . GLN A 1 67 ? -9.028 27.878 20.229 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A OE1 1 ATOM 507 N NE2 . GLN A 1 67 ? -8.107 27.249 18.277 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 67 GLN A NE2 1 ATOM 508 N N . ASP A 1 68 ? -6.135 32.612 20.949 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A N 1 ATOM 509 C CA . ASP A 1 68 ? -6.158 34.070 20.800 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A CA 1 ATOM 510 C C . ASP A 1 68 ? -4.814 34.726 21.160 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A C 1 ATOM 511 O O . ASP A 1 68 ? -4.398 35.704 20.525 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A O 1 ATOM 512 C CB . ASP A 1 68 ? -7.311 34.676 21.611 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A CB 1 ATOM 513 C CG . ASP A 1 68 ? -8.683 34.409 20.984 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A CG 1 ATOM 514 O OD1 . ASP A 1 68 ? -8.860 33.404 20.253 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A OD1 1 ATOM 515 O OD2 . ASP A 1 68 ? -9.598 35.218 21.226 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 68 ASP A OD2 1 ATOM 516 N N . ILE A 1 69 ? -4.140 34.175 22.164 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A N 1 ATOM 517 C CA . ILE A 1 69 ? -2.778 34.608 22.515 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A CA 1 ATOM 518 C C . ILE A 1 69 ? -1.776 34.364 21.383 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A C 1 ATOM 519 O O . ILE A 1 69 ? -0.993 35.268 21.051 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A O 1 ATOM 520 C CB . ILE A 1 69 ? -2.276 33.950 23.827 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A CB 1 ATOM 521 C CG1 . ILE A 1 69 ? -3.047 34.527 25.012 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A CG1 1 ATOM 522 C CG2 . ILE A 1 69 ? -0.775 34.177 24.032 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A CG2 1 ATOM 523 C CD1 . ILE A 1 69 ? -3.101 33.602 26.198 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 69 ILE A CD1 1 ATOM 524 N N . VAL A 1 70 ? -1.807 33.163 20.803 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A N 1 ATOM 525 C CA . VAL A 1 70 ? -0.944 32.823 19.665 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CA 1 ATOM 526 C C . VAL A 1 70 ? -1.202 33.795 18.491 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A C 1 ATOM 527 O O . VAL A 1 70 ? -0.260 34.317 17.899 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A O 1 ATOM 528 C CB . VAL A 1 70 ? -1.100 31.325 19.268 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CB 1 ATOM 529 C CG1 . VAL A 1 70 ? -0.370 30.965 17.971 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG1 1 ATOM 530 C CG2 . VAL A 1 70 ? -0.564 30.431 20.367 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG2 1 ATOM 531 N N . ARG A 1 71 ? -2.472 34.066 18.192 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A N 1 ATOM 532 C CA . ARG A 1 71 ? -2.843 34.996 17.105 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CA 1 ATOM 533 C C . ARG A 1 71 ? -2.246 36.378 17.339 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A C 1 ATOM 534 O O . ARG A 1 71 ? -1.555 36.926 16.458 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A O 1 ATOM 535 C CB . ARG A 1 71 ? -4.367 35.091 16.922 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CB 1 ATOM 536 C CG . ARG A 1 71 ? -4.961 33.901 16.166 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CG 1 ATOM 537 C CD . ARG A 1 71 ? -6.486 33.878 16.192 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CD 1 ATOM 538 N NE . ARG A 1 71 ? -6.988 32.596 15.666 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NE 1 ATOM 539 C CZ . ARG A 1 71 ? -7.894 31.798 16.242 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A CZ 1 ATOM 540 N NH1 . ARG A 1 71 ? -8.481 32.109 17.405 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NH1 1 ATOM 541 N NH2 . ARG A 1 71 ? -8.241 30.664 15.628 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 71 ARG A NH2 1 ATOM 542 N N . ILE A 1 72 ? -2.468 36.903 18.546 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A N 1 ATOM 543 C CA . ILE A 1 72 ? -1.891 38.170 18.942 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CA 1 ATOM 544 C C . ILE A 1 72 ? -0.386 38.100 18.744 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A C 1 ATOM 545 O O . ILE A 1 72 ? 0.170 38.931 18.061 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A O 1 ATOM 546 C CB . ILE A 1 72 ? -2.305 38.570 20.372 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CB 1 ATOM 547 C CG1 . ILE A 1 72 ? -3.810 38.864 20.408 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG1 1 ATOM 548 C CG2 . ILE A 1 72 ? -1.583 39.838 20.829 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG2 1 ATOM 549 C CD1 . ILE A 1 72 ? -4.432 38.836 21.783 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CD1 1 ATOM 550 N N . ALA A 1 73 ? 0.268 37.080 19.269 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N 1 ATOM 551 C CA . ALA A 1 73 ? 1.737 36.980 19.129 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA 1 ATOM 552 C C . ALA A 1 73 ? 2.227 36.923 17.658 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C 1 ATOM 553 O O . ALA A 1 73 ? 3.297 37.453 17.358 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O 1 ATOM 554 C CB . ALA A 1 73 ? 2.275 35.794 19.916 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB 1 ATOM 555 N N . ASN A 1 74 ? 1.439 36.303 16.766 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A N 1 ATOM 556 C CA . ASN A 1 74 ? 1.735 36.297 15.323 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A CA 1 ATOM 557 C C . ASN A 1 74 ? 1.548 37.683 14.707 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A C 1 ATOM 558 O O . ASN A 1 74 ? 2.407 38.144 13.978 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A O 1 ATOM 559 C CB . ASN A 1 74 ? 0.874 35.284 14.534 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A CB 1 ATOM 560 C CG . ASN A 1 74 ? 1.415 33.865 14.588 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A CG 1 ATOM 561 O OD1 . ASN A 1 74 ? 2.107 33.423 13.684 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A OD1 1 ATOM 562 N ND2 . ASN A 1 74 ? 1.092 33.144 15.644 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 74 ASN A ND2 1 ATOM 563 N N . GLU A 1 75 ? 0.418 38.334 14.976 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A N 1 ATOM 564 C CA . GLU A 1 75 ? 0.195 39.719 14.497 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CA 1 ATOM 565 C C . GLU A 1 75 ? 1.327 40.677 14.914 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A C 1 ATOM 566 O O . GLU A 1 75 ? 1.771 41.460 14.090 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A O 1 ATOM 567 C CB . GLU A 1 75 ? -1.189 40.277 14.927 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CB 1 ATOM 568 C CG . GLU A 1 75 ? -2.370 39.793 14.057 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CG 1 ATOM 569 C CD . GLU A 1 75 ? -3.751 39.793 14.759 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CD 1 ATOM 570 O OE1 . GLU A 1 75 ? -3.852 40.212 15.949 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE1 1 ATOM 571 O OE2 . GLU A 1 75 ? -4.754 39.358 14.113 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE2 1 ATOM 572 N N . TYR A 1 76 ? 1.827 40.577 16.150 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A N 1 ATOM 573 C CA . TYR A 1 76 ? 2.827 41.534 16.682 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CA 1 ATOM 574 C C . TYR A 1 76 ? 4.302 41.112 16.637 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A C 1 ATOM 575 O O . TYR A 1 76 ? 5.155 41.901 17.009 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A O 1 ATOM 576 C CB . TYR A 1 76 ? 2.468 41.909 18.127 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CB 1 ATOM 577 C CG . TYR A 1 76 ? 1.283 42.835 18.233 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CG 1 ATOM 578 C CD1 . TYR A 1 76 ? 1.447 44.213 18.170 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CD1 1 ATOM 579 C CD2 . TYR A 1 76 ? -0.003 42.332 18.400 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CD2 1 ATOM 580 C CE1 . TYR A 1 76 ? 0.354 45.061 18.262 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CE1 1 ATOM 581 C CE2 . TYR A 1 76 ? -1.100 43.167 18.488 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CE2 1 ATOM 582 C CZ . TYR A 1 76 ? -0.919 44.529 18.414 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A CZ 1 ATOM 583 O OH . TYR A 1 76 ? -2.026 45.343 18.490 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 76 TYR A OH 1 ATOM 584 N N . GLY A 1 77 ? 4.613 39.889 16.208 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A N 1 ATOM 585 C CA . GLY A 1 77 ? 5.995 39.378 16.238 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A CA 1 ATOM 586 C C . GLY A 1 77 ? 6.618 39.104 17.615 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A C 1 ATOM 587 O O . GLY A 1 77 ? 7.830 39.191 17.774 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A O 1 ATOM 588 N N . ILE A 1 78 ? 5.785 38.749 18.595 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A N 1 ATOM 589 C CA . ILE A 1 78 ? 6.188 38.488 19.988 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CA 1 ATOM 590 C C . ILE A 1 78 ? 6.490 36.995 20.153 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A C 1 ATOM 591 O O . ILE A 1 78 ? 5.568 36.184 20.160 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A O 1 ATOM 592 C CB . ILE A 1 78 ? 5.032 38.804 20.997 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CB 1 ATOM 593 C CG1 . ILE A 1 78 ? 4.437 40.234 20.818 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CG1 1 ATOM 594 C CG2 . ILE A 1 78 ? 5.470 38.554 22.428 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CG2 1 ATOM 595 C CD1 . ILE A 1 78 ? 5.302 41.404 21.238 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 78 ILE A CD1 1 ATOM 596 N N . PRO A 1 79 ? 7.760 36.616 20.325 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A N 1 ATOM 597 C CA . PRO A 1 79 ? 7.989 35.196 20.643 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A CA 1 ATOM 598 C C . PRO A 1 79 ? 7.334 34.712 21.962 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A C 1 ATOM 599 O O . PRO A 1 79 ? 7.399 35.412 22.969 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A O 1 ATOM 600 C CB . PRO A 1 79 ? 9.505 35.104 20.734 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A CB 1 ATOM 601 C CG . PRO A 1 79 ? 9.947 36.497 21.029 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A CG 1 ATOM 602 C CD . PRO A 1 79 ? 9.021 37.370 20.250 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 79 PRO A CD 1 ATOM 603 N N . LEU A 1 80 ? 6.701 33.535 21.906 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A N 1 ATOM 604 C CA . LEU A 1 80 ? 6.022 32.889 23.047 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A CA 1 ATOM 605 C C . LEU A 1 80 ? 6.758 31.660 23.522 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A C 1 ATOM 606 O O . LEU A 1 80 ? 7.185 30.870 22.708 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A O 1 ATOM 607 C CB . LEU A 1 80 ? 4.624 32.413 22.647 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A CB 1 ATOM 608 C CG . LEU A 1 80 ? 3.559 33.447 22.279 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A CG 1 ATOM 609 C CD1 . LEU A 1 80 ? 2.293 32.715 21.864 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A CD1 1 ATOM 610 C CD2 . LEU A 1 80 ? 3.258 34.408 23.422 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 80 LEU A CD2 1 ATOM 611 N N . SER A 1 81 ? 6.839 31.450 24.828 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 81 SER A N 1 ATOM 612 C CA . SER A 1 81 ? 7.583 30.317 25.385 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CA 1 ATOM 613 C C . SER A 1 81 ? 6.696 29.584 26.402 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 81 SER A C 1 ATOM 614 O O . SER A 1 81 ? 6.652 29.964 27.562 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 81 SER A O 1 ATOM 615 C CB . SER A 1 81 ? 8.879 30.836 26.022 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 81 SER A CB 1 ATOM 616 O OG . SER A 1 81 ? 9.687 29.796 26.537 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 81 SER A OG 1 ATOM 617 N N . PRO A 1 82 ? 5.982 28.528 25.971 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A N 1 ATOM 618 C CA . PRO A 1 82 ? 5.049 27.849 26.857 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CA 1 ATOM 619 C C . PRO A 1 82 ? 5.690 27.002 27.970 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A C 1 ATOM 620 O O . PRO A 1 82 ? 6.736 26.401 27.778 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A O 1 ATOM 621 C CB . PRO A 1 82 ? 4.299 26.926 25.903 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CB 1 ATOM 622 C CG . PRO A 1 82 ? 5.309 26.561 24.892 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CG 1 ATOM 623 C CD . PRO A 1 82 ? 6.138 27.789 24.707 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 82 PRO A CD 1 ATOM 624 N N . VAL A 1 83 ? 5.036 26.962 29.121 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A N 1 ATOM 625 C CA . VAL A 1 83 ? 5.399 26.045 30.203 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CA 1 ATOM 626 C C . VAL A 1 83 ? 4.129 25.492 30.784 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A C 1 ATOM 627 O O . VAL A 1 83 ? 3.048 25.970 30.454 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A O 1 ATOM 628 C CB . VAL A 1 83 ? 6.219 26.728 31.309 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CB 1 ATOM 629 C CG1 . VAL A 1 83 ? 7.507 27.288 30.730 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG1 1 ATOM 630 C CG2 . VAL A 1 83 ? 5.431 27.832 31.994 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 83 VAL A CG2 1 ATOM 631 N N . SER A 1 84 ? 4.269 24.491 31.648 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 84 SER A N 1 ATOM 632 C CA . SER A 1 84 ? 3.149 23.911 32.367 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 84 SER A CA 1 ATOM 633 C C . SER A 1 84 ? 3.220 24.473 33.760 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 84 SER A C 1 ATOM 634 O O . SER A 1 84 ? 2.598 25.477 33.997 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 84 SER A O 1 ATOM 635 C CB . SER A 1 84 ? 3.206 22.403 32.324 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 84 SER A CB 1 ATOM 636 O OG . SER A 1 84 ? 2.816 21.959 31.049 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 84 SER A OG 1 ATOM 637 N N . THR A 1 85 ? 4.000 23.895 34.666 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 85 THR A N 1 ATOM 638 C CA . THR A 1 85 ? 4.215 24.524 35.991 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 85 THR A CA 1 ATOM 639 C C . THR A 1 85 ? 5.509 25.348 36.061 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 85 THR A C 1 ATOM 640 O O . THR A 1 85 ? 5.711 26.150 36.982 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 85 THR A O 1 ATOM 641 C CB . THR A 1 85 ? 4.188 23.481 37.130 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 85 THR A CB 1 ATOM 642 O OG1 . THR A 1 85 ? 4.857 22.288 36.706 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 85 THR A OG1 1 ATOM 643 C CG2 . THR A 1 85 ? 2.757 23.131 37.511 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 85 THR A CG2 1 ATOM 644 N N . GLY A 1 86 ? 6.375 25.160 35.067 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A N 1 ATOM 645 C CA . GLY A 1 86 ? 7.629 25.893 34.970 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A CA 1 ATOM 646 C C . GLY A 1 86 ? 8.652 25.543 36.033 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A C 1 ATOM 647 O O . GLY A 1 86 ? 9.430 26.410 36.426 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 86 GLY A O 1 ATOM 648 N N . LYS A 1 87 ? 8.672 24.287 36.488 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A N 1 ATOM 649 C CA . LYS A 1 87 ? 9.635 23.822 37.490 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CA 1 ATOM 650 C C . LYS A 1 87 ? 10.771 23.017 36.877 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A C 1 ATOM 651 O O . LYS A 1 87 ? 11.255 22.044 37.500 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A O 1 ATOM 652 C CB . LYS A 1 87 ? 8.929 22.965 38.545 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CB 1 ATOM 653 C CG . LYS A 1 87 ? 7.874 23.703 39.368 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CG 1 ATOM 654 C CD . LYS A 1 87 ? 8.483 24.830 40.207 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CD 1 ATOM 655 C CE . LYS A 1 87 ? 7.563 25.278 41.333 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A CE 1 ATOM 656 N NZ . LYS A 1 87 ? 8.319 26.047 42.372 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 87 LYS A NZ 1 ATOM 657 N N . ASN A 1 88 ? 11.250 23.427 35.689 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A N 1 ATOM 658 C CA . ASN A 1 88 ? 12.256 22.636 34.954 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CA 1 ATOM 659 C C . ASN A 1 88 ? 13.635 22.914 35.472 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A C 1 ATOM 660 O O . ASN A 1 88 ? 14.578 23.136 34.707 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A O 1 ATOM 661 C CB . ASN A 1 88 ? 12.202 22.932 33.462 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CB 1 ATOM 662 C CG . ASN A 1 88 ? 12.713 21.782 32.600 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A CG 1 ATOM 663 O OD1 . ASN A 1 88 ? 12.844 20.627 33.034 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A OD1 1 ATOM 664 N ND2 . ASN A 1 88 ? 12.975 22.099 31.348 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 88 ASN A ND2 1 ATOM 665 N N . ASN A 1 89 ? 13.751 22.854 36.790 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A N 1 ATOM 666 C CA . ASN A 1 89 ? 14.931 23.322 37.485 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CA 1 ATOM 667 C C . ASN A 1 89 ? 16.049 22.349 37.216 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A C 1 ATOM 668 O O . ASN A 1 89 ? 15.844 21.146 37.256 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A O 1 ATOM 669 C CB . ASN A 1 89 ? 14.667 23.396 38.979 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CB 1 ATOM 670 C CG . ASN A 1 89 ? 13.599 24.413 39.341 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CG 1 ATOM 671 O OD1 . ASN A 1 89 ? 13.322 25.362 38.595 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A OD1 1 ATOM 672 N ND2 . ASN A 1 89 ? 12.991 24.215 40.497 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A ND2 1 ATOM 673 N N . GLY A 1 90 ? 17.223 22.864 36.906 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 90 GLY A N 1 ATOM 674 C CA . GLY A 1 90 ? 18.310 22.031 36.418 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 90 GLY A CA 1 ATOM 675 C C . GLY A 1 90 ? 18.432 22.176 34.923 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 90 GLY A C 1 ATOM 676 O O . GLY A 1 90 ? 19.477 21.870 34.361 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 90 GLY A O 1 ATOM 677 N N . TYR A 1 91 ? 17.365 22.641 34.273 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A N 1 ATOM 678 C CA . TYR A 1 91 ? 17.380 22.858 32.840 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CA 1 ATOM 679 C C . TYR A 1 91 ? 16.946 24.260 32.408 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A C 1 ATOM 680 O O . TYR A 1 91 ? 16.806 24.510 31.220 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A O 1 ATOM 681 C CB . TYR A 1 91 ? 16.521 21.799 32.192 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CB 1 ATOM 682 C CG . TYR A 1 91 ? 17.045 20.394 32.385 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CG 1 ATOM 683 C CD1 . TYR A 1 91 ? 18.306 20.020 31.918 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CD1 1 ATOM 684 C CD2 . TYR A 1 91 ? 16.260 19.422 32.991 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CD2 1 ATOM 685 C CE1 . TYR A 1 91 ? 18.765 18.714 32.073 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CE1 1 ATOM 686 C CE2 . TYR A 1 91 ? 16.705 18.127 33.145 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CE2 1 ATOM 687 C CZ . TYR A 1 91 ? 17.947 17.764 32.688 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A CZ 1 ATOM 688 O OH . TYR A 1 91 ? 18.360 16.448 32.870 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 91 TYR A OH 1 ATOM 689 N N . GLY A 1 92 ? 16.801 25.190 33.348 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A N 1 ATOM 690 C CA . GLY A 1 92 ? 16.429 26.558 33.013 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A CA 1 ATOM 691 C C . GLY A 1 92 ? 15.254 27.136 33.761 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A C 1 ATOM 692 O O . GLY A 1 92 ? 15.003 28.344 33.653 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 92 GLY A O 1 ATOM 693 N N . GLY A 1 93 ? 14.543 26.294 34.513 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 93 GLY A N 1 ATOM 694 C CA . GLY A 1 93 ? 13.322 26.676 35.231 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 93 GLY A CA 1 ATOM 695 C C . GLY A 1 93 ? 12.139 26.961 34.295 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 93 GLY A C 1 ATOM 696 O O . GLY A 1 93 ? 11.887 26.231 33.341 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 93 GLY A O 1 ATOM 697 N N . ALA A 1 94 ? 11.416 28.039 34.582 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A N 1 ATOM 698 C CA . ALA A 1 94 ? 10.454 28.608 33.648 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CA 1 ATOM 699 C C . ALA A 1 94 ? 11.102 29.532 32.613 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A C 1 ATOM 700 O O . ALA A 1 94 ? 10.405 30.063 31.771 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A O 1 ATOM 701 C CB . ALA A 1 94 ? 9.378 29.383 34.410 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CB 1 ATOM 702 N N . ALA A 1 95 ? 12.405 29.749 32.671 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A N 1 ATOM 703 C CA . ALA A 1 95 ? 13.004 30.834 31.898 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CA 1 ATOM 704 C C . ALA A 1 95 ? 13.114 30.452 30.418 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A C 1 ATOM 705 O O . ALA A 1 95 ? 13.479 29.317 30.094 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A O 1 ATOM 706 C CB . ALA A 1 95 ? 14.374 31.185 32.450 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 95 ALA A CB 1 ATOM 707 N N . PRO A 1 96 ? 12.823 31.393 29.520 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A N 1 ATOM 708 C CA . PRO A 1 96 ? 12.825 31.070 28.099 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A CA 1 ATOM 709 C C . PRO A 1 96 ? 14.232 31.103 27.506 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A C 1 ATOM 710 O O . PRO A 1 96 ? 15.038 31.906 27.932 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A O 1 ATOM 711 C CB . PRO A 1 96 ? 11.987 32.193 27.505 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A CB 1 ATOM 712 C CG . PRO A 1 96 ? 12.355 33.374 28.356 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A CG 1 ATOM 713 C CD . PRO A 1 96 ? 12.581 32.829 29.752 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 96 PRO A CD 1 ATOM 714 N N . ARG A 1 97 ? 14.504 30.235 26.527 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A N 1 ATOM 715 C CA . ARG A 1 97 ? 15.766 30.224 25.786 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CA 1 ATOM 716 C C . ARG A 1 97 ? 16.125 31.598 25.235 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A C 1 ATOM 717 O O . ARG A 1 97 ? 17.206 32.127 25.482 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A O 1 ATOM 718 C CB . ARG A 1 97 ? 15.670 29.244 24.625 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CB 1 ATOM 719 C CG . ARG A 1 97 ? 16.896 29.157 23.720 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CG 1 ATOM 720 C CD . ARG A 1 97 ? 18.150 28.605 24.413 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CD 1 ATOM 721 N NE . ARG A 1 97 ? 19.334 28.844 23.579 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NE 1 ATOM 722 C CZ . ARG A 1 97 ? 19.917 30.033 23.390 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CZ 1 ATOM 723 N NH1 . ARG A 1 97 ? 19.459 31.124 23.987 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH1 1 ATOM 724 N NH2 . ARG A 1 97 ? 20.959 30.125 22.575 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH2 1 ATOM 725 N N . LEU A 1 98 ? 15.185 32.166 24.499 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A N 1 ATOM 726 C CA . LEU A 1 98 ? 15.387 33.447 23.895 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CA 1 ATOM 727 C C . LEU A 1 98 ? 15.014 34.542 24.864 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A C 1 ATOM 728 O O . LEU A 1 98 ? 13.852 34.626 25.279 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A O 1 ATOM 729 C CB . LEU A 1 98 ? 14.503 33.546 22.679 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CB 1 ATOM 730 C CG . LEU A 1 98 ? 14.502 34.902 22.005 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CG 1 ATOM 731 C CD1 . LEU A 1 98 ? 15.908 35.258 21.509 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD1 1 ATOM 732 C CD2 . LEU A 1 98 ? 13.464 34.856 20.889 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 98 LEU A CD2 1 ATOM 733 N N . SER A 1 99 ? 15.964 35.414 25.201 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 99 SER A N 1 ATOM 734 C CA . SER A 1 99 ? 15.618 36.554 26.068 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 99 SER A CA 1 ATOM 735 C C . SER A 1 99 ? 14.573 37.431 25.386 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 99 SER A C 1 ATOM 736 O O . SER A 1 99 ? 14.704 37.726 24.195 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 99 SER A O 1 ATOM 737 C CB . SER A 1 99 ? 16.844 37.378 26.434 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 99 SER A CB 1 ATOM 738 O OG . SER A 1 99 ? 17.551 36.737 27.469 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 99 SER A OG 1 ATOM 739 N N . GLY A 1 100 ? 13.531 37.793 26.133 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N 1 ATOM 740 C CA . GLY A 1 100 ? 12.483 38.720 25.672 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA 1 ATOM 741 C C . GLY A 1 100 ? 11.180 38.051 25.291 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C 1 ATOM 742 O O . GLY A 1 100 ? 10.186 38.720 24.971 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O 1 ATOM 743 N N . SER A 1 101 ? 11.176 36.723 25.334 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N 1 ATOM 744 C CA . SER A 1 101 ? 9.979 35.962 25.057 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA 1 ATOM 745 C C . SER A 1 101 ? 8.992 36.183 26.165 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C 1 ATOM 746 O O . SER A 1 101 ? 9.339 36.630 27.249 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O 1 ATOM 747 C CB . SER A 1 101 ? 10.295 34.469 24.934 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB 1 ATOM 748 O OG . SER A 1 101 ? 11.295 34.244 23.948 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG 1 ATOM 749 N N . VAL A 1 102 ? 7.747 35.892 25.869 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N 1 ATOM 750 C CA . VAL A 1 102 ? 6.686 35.950 26.839 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA 1 ATOM 751 C C . VAL A 1 102 ? 6.463 34.509 27.273 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C 1 ATOM 752 O O . VAL A 1 102 ? 6.386 33.596 26.457 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O 1 ATOM 753 C CB . VAL A 1 102 ? 5.433 36.602 26.202 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB 1 ATOM 754 C CG1 . VAL A 1 102 ? 4.178 36.372 27.030 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 1 ATOM 755 C CG2 . VAL A 1 102 ? 5.693 38.089 25.996 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 1 ATOM 756 N N . ILE A 1 103 ? 6.383 34.292 28.566 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N 1 ATOM 757 C CA . ILE A 1 103 ? 6.057 32.967 29.067 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA 1 ATOM 758 C C . ILE A 1 103 ? 4.540 32.823 29.061 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C 1 ATOM 759 O O . ILE A 1 103 ? 3.831 33.659 29.571 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O 1 ATOM 760 C CB . ILE A 1 103 ? 6.618 32.735 30.465 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB 1 ATOM 761 C CG1 . ILE A 1 103 ? 8.137 32.876 30.421 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 ATOM 762 C CG2 . ILE A 1 103 ? 6.263 31.343 30.948 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 ATOM 763 C CD1 . ILE A 1 103 ? 8.799 33.026 31.772 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 ATOM 764 N N . VAL A 1 104 ? 4.062 31.761 28.445 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 765 C CA . VAL A 1 104 ? 2.680 31.354 28.576 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 766 C C . VAL A 1 104 ? 2.672 30.278 29.642 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 767 O O . VAL A 1 104 ? 3.093 29.167 29.410 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 768 C CB . VAL A 1 104 ? 2.096 30.816 27.248 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 769 C CG1 . VAL A 1 104 ? 0.590 30.607 27.373 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 770 C CG2 . VAL A 1 104 ? 2.386 31.787 26.106 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 771 N N . LYS A 1 105 ? 2.235 30.638 30.835 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N 1 ATOM 772 C CA . LYS A 1 105 ? 2.144 29.674 31.910 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA 1 ATOM 773 C C . LYS A 1 105 ? 0.780 29.039 31.835 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C 1 ATOM 774 O O . LYS A 1 105 ? -0.188 29.563 32.384 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O 1 ATOM 775 C CB . LYS A 1 105 ? 2.385 30.317 33.261 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB 1 ATOM 776 C CG . LYS A 1 105 ? 2.280 29.323 34.395 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG 1 ATOM 777 C CD . LYS A 1 105 ? 3.312 29.600 35.477 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD 1 ATOM 778 C CE . LYS A 1 105 ? 2.905 29.012 36.815 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE 1 ATOM 779 N NZ . LYS A 1 105 ? 3.570 29.786 37.900 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ 1 ATOM 780 N N . THR A 1 106 ? 0.728 27.900 31.148 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N 1 ATOM 781 C CA . THR A 1 106 ? -0.515 27.195 30.950 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA 1 ATOM 782 C C . THR A 1 106 ? -0.968 26.550 32.252 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C 1 ATOM 783 O O . THR A 1 106 ? -2.146 26.295 32.419 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O 1 ATOM 784 C CB . THR A 1 106 ? -0.454 26.128 29.814 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB 1 ATOM 785 O OG1 . THR A 1 106 ? 0.605 25.188 30.035 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 ATOM 786 C CG2 . THR A 1 106 ? -0.231 26.758 28.489 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 ATOM 787 N N . GLY A 1 107 ? -0.076 26.301 33.196 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N 1 ATOM 788 C CA . GLY A 1 107 ? -0.484 25.565 34.388 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA 1 ATOM 789 C C . GLY A 1 107 ? -1.176 26.331 35.485 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C 1 ATOM 790 O O . GLY A 1 107 ? -1.763 25.709 36.353 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O 1 ATOM 791 N N . GLU A 1 108 ? -1.099 27.659 35.478 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N 1 ATOM 792 C CA . GLU A 1 108 ? -1.655 28.461 36.573 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA 1 ATOM 793 C C . GLU A 1 108 ? -3.139 28.159 36.753 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C 1 ATOM 794 O O . GLU A 1 108 ? -3.563 27.699 37.802 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O 1 ATOM 795 C CB . GLU A 1 108 ? -1.440 29.956 36.314 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB 1 ATOM 796 C CG . GLU A 1 108 ? -1.828 30.884 37.474 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG 1 ATOM 797 C CD . GLU A 1 108 ? -1.010 30.660 38.750 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD 1 ATOM 798 O OE1 . GLU A 1 108 ? 0.091 30.075 38.641 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 ATOM 799 O OE2 . GLU A 1 108 ? -1.463 31.067 39.861 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 ATOM 800 N N . ARG A 1 109 ? -3.880 28.329 35.668 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N 1 ATOM 801 C CA . ARG A 1 109 ? -5.330 28.211 35.638 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA 1 ATOM 802 C C . ARG A 1 109 ? -5.914 26.978 34.940 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C 1 ATOM 803 O O . ARG A 1 109 ? -7.008 26.512 35.313 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O 1 ATOM 804 C CB . ARG A 1 109 ? -5.870 29.441 34.982 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB 1 ATOM 805 C CG . ARG A 1 109 ? -5.322 30.676 35.654 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG 1 ATOM 806 C CD . ARG A 1 109 ? -6.316 31.805 35.578 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD 1 ATOM 807 N NE . ARG A 1 109 ? -6.235 32.491 34.309 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE 1 ATOM 808 C CZ . ARG A 1 109 ? -7.187 33.249 33.781 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ 1 ATOM 809 N NH1 . ARG A 1 109 ? -8.369 33.423 34.369 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 1 ATOM 810 N NH2 . ARG A 1 109 ? -6.939 33.835 32.620 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 1 ATOM 811 N N . MET A 1 110 ? -5.211 26.466 33.930 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 110 MET A N 1 ATOM 812 C CA . MET A 1 110 ? -5.559 25.178 33.298 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CA 1 ATOM 813 C C . MET A 1 110 ? -4.904 24.008 34.066 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 110 MET A C 1 ATOM 814 O O . MET A 1 110 ? -3.837 23.485 33.701 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 110 MET A O 1 ATOM 815 C CB . MET A 1 110 ? -5.175 25.155 31.809 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CB 1 ATOM 816 C CG . MET A 1 110 ? -5.707 26.305 30.991 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CG 1 ATOM 817 S SD . MET A 1 110 ? -4.763 26.472 29.474 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 110 MET A SD 1 ATOM 818 C CE . MET A 1 110 ? -5.317 24.997 28.615 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CE 1 ATOM 819 N N . ASN A 1 111 ? -5.587 23.599 35.119 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N 1 ATOM 820 C CA . ASN A 1 111 ? -5.051 22.636 36.060 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA 1 ATOM 821 C C . ASN A 1 111 ? -6.106 21.612 36.479 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C 1 ATOM 822 O O . ASN A 1 111 ? -6.025 21.044 37.571 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O 1 ATOM 823 C CB . ASN A 1 111 ? -4.554 23.400 37.288 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB 1 ATOM 824 C CG . ASN A 1 111 ? -5.676 24.122 37.983 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG 1 ATOM 825 O OD1 . ASN A 1 111 ? -6.758 24.300 37.415 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 1 ATOM 826 N ND2 . ASN A 1 111 ? -5.449 24.516 39.202 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 1 ATOM 827 N N . ARG A 1 112 ? -7.088 21.384 35.615 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N 1 ATOM 828 C CA . ARG A 1 112 ? -8.120 20.407 35.883 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA 1 ATOM 829 C C . ARG A 1 112 ? -7.673 19.014 35.455 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C 1 ATOM 830 O O . ARG A 1 112 ? -7.039 18.819 34.406 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O 1 ATOM 831 C CB . ARG A 1 112 ? -9.446 20.783 35.208 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB 1 ATOM 832 C CG . ARG A 1 112 ? -10.036 22.055 35.797 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG 1 ATOM 833 C CD . ARG A 1 112 ? -11.382 22.457 35.192 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD 1 ATOM 834 N NE . ARG A 1 112 ? -11.330 22.758 33.747 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE 1 ATOM 835 C CZ . ARG A 1 112 ? -10.724 23.816 33.174 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ 1 ATOM 836 N NH1 . ARG A 1 112 ? -10.054 24.732 33.884 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 1 ATOM 837 N NH2 . ARG A 1 112 ? -10.776 23.956 31.848 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 1 ATOM 838 N N . ILE A 1 113 ? -8.017 18.062 36.311 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A N 1 ATOM 839 C CA . ILE A 1 113 ? -8.034 16.661 35.971 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CA 1 ATOM 840 C C . ILE A 1 113 ? -9.351 16.463 35.261 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A C 1 ATOM 841 O O . ILE A 1 113 ? -10.383 16.684 35.837 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A O 1 ATOM 842 C CB . ILE A 1 113 ? -7.948 15.780 37.225 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CB 1 ATOM 843 C CG1 . ILE A 1 113 ? -6.639 16.106 37.963 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG1 1 ATOM 844 C CG2 . ILE A 1 113 ? -8.017 14.308 36.838 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CG2 1 ATOM 845 C CD1 . ILE A 1 113 ? -6.530 15.527 39.350 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 113 ILE A CD1 1 ATOM 846 N N . LEU A 1 114 ? -9.309 16.070 33.998 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N 1 ATOM 847 C CA . LEU A 1 114 ? -10.527 15.975 33.191 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA 1 ATOM 848 C C . LEU A 1 114 ? -11.198 14.625 33.367 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C 1 ATOM 849 O O . LEU A 1 114 ? -12.400 14.569 33.564 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O 1 ATOM 850 C CB . LEU A 1 114 ? -10.214 16.254 31.728 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB 1 ATOM 851 C CG . LEU A 1 114 ? -9.646 17.654 31.541 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG 1 ATOM 852 C CD1 . LEU A 1 114 ? -8.748 17.755 30.316 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 ATOM 853 C CD2 . LEU A 1 114 ? -10.797 18.650 31.462 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 ATOM 854 N N . GLU A 1 115 ? -10.424 13.549 33.308 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N 1 ATOM 855 C CA . GLU A 1 115 ? -10.936 12.200 33.478 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA 1 ATOM 856 C C . GLU A 1 115 ? -9.848 11.361 34.105 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C 1 ATOM 857 O O . GLU A 1 115 ? -8.704 11.531 33.818 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O 1 ATOM 858 C CB . GLU A 1 115 ? -11.367 11.611 32.123 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB 1 ATOM 859 C CG . GLU A 1 115 ? -12.105 10.279 32.203 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG 1 ATOM 860 C CD . GLU A 1 115 ? -12.614 9.747 30.855 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD 1 ATOM 861 O OE1 . GLU A 1 115 ? -12.148 10.174 29.760 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 ATOM 862 O OE2 . GLU A 1 115 ? -13.499 8.860 30.889 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 ATOM 863 N N . VAL A 1 116 ? -10.222 10.508 35.031 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N 1 ATOM 864 C CA . VAL A 1 116 ? -9.412 9.379 35.434 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA 1 ATOM 865 C C . VAL A 1 116 ? -10.361 8.222 35.285 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C 1 ATOM 866 O O . VAL A 1 116 ? -11.401 8.200 35.898 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O 1 ATOM 867 C CB . VAL A 1 116 ? -8.918 9.521 36.870 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB 1 ATOM 868 C CG1 . VAL A 1 116 ? -8.190 8.273 37.338 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 1 ATOM 869 C CG2 . VAL A 1 116 ? -7.974 10.711 36.943 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 1 ATOM 870 N N . ASN A 1 117 ? -10.023 7.301 34.413 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N 1 ATOM 871 C CA . ASN A 1 117 ? -10.855 6.192 34.083 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA 1 ATOM 872 C C . ASN A 1 117 ? -10.236 4.984 34.771 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C 1 ATOM 873 O O . ASN A 1 117 ? -9.149 4.565 34.412 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O 1 ATOM 874 C CB . ASN A 1 117 ? -10.847 6.069 32.575 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB 1 ATOM 875 C CG . ASN A 1 117 ? -11.905 5.128 32.061 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG 1 ATOM 876 O OD1 . ASN A 1 117 ? -11.938 3.947 32.422 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 ATOM 877 N ND2 . ASN A 1 117 ? -12.769 5.636 31.205 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 ATOM 878 N N . GLU A 1 118 ? -10.902 4.457 35.795 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N 1 ATOM 879 C CA . GLU A 1 118 ? -10.395 3.286 36.557 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA 1 ATOM 880 C C . GLU A 1 118 ? -10.321 1.968 35.759 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C 1 ATOM 881 O O . GLU A 1 118 ? -9.423 1.157 35.964 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O 1 ATOM 882 C CB . GLU A 1 118 ? -11.252 3.054 37.798 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB 1 ATOM 883 C CG . GLU A 1 118 ? -11.118 4.149 38.849 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG 1 ATOM 884 C CD . GLU A 1 118 ? -9.942 3.929 39.818 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD 1 ATOM 885 O OE1 . GLU A 1 118 ? -9.765 2.780 40.340 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 ATOM 886 O OE2 . GLU A 1 118 ? -9.205 4.923 40.069 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 ATOM 887 N N . LYS A 1 119 ? -11.270 1.775 34.852 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A N 1 ATOM 888 C CA . LYS A 1 119 ? -11.397 0.554 34.090 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A CA 1 ATOM 889 C C . LYS A 1 119 ? -10.271 0.389 33.038 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A C 1 ATOM 890 O O . LYS A 1 119 ? -9.733 -0.721 32.871 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A O 1 ATOM 891 C CB . LYS A 1 119 ? -12.776 0.534 33.440 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A CB 1 ATOM 892 C CG . LYS A 1 119 ? -13.082 -0.727 32.664 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A CG 1 ATOM 893 C CD . LYS A 1 119 ? -14.470 -0.694 32.048 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A CD 1 ATOM 894 C CE . LYS A 1 119 ? -14.655 -1.826 31.048 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A CE 1 ATOM 895 N NZ . LYS A 1 119 ? -15.760 -1.518 30.107 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A NZ 1 ATOM 896 N N . TYR A 1 120 ? -9.925 1.477 32.339 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A N 1 ATOM 897 C CA . TYR A 1 120 ? -8.893 1.447 31.288 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CA 1 ATOM 898 C C . TYR A 1 120 ? -7.509 1.974 31.727 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A C 1 ATOM 899 O O . TYR A 1 120 ? -6.527 1.871 30.977 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A O 1 ATOM 900 C CB . TYR A 1 120 ? -9.402 2.186 30.059 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CB 1 ATOM 901 C CG . TYR A 1 120 ? -10.749 1.655 29.595 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CG 1 ATOM 902 C CD1 . TYR A 1 120 ? -10.937 0.287 29.330 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD1 1 ATOM 903 C CD2 . TYR A 1 120 ? -11.842 2.509 29.440 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CD2 1 ATOM 904 C CE1 . TYR A 1 120 ? -12.169 -0.205 28.913 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE1 1 ATOM 905 C CE2 . TYR A 1 120 ? -13.076 2.034 29.024 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CE2 1 ATOM 906 C CZ . TYR A 1 120 ? -13.239 0.679 28.762 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A CZ 1 ATOM 907 O OH . TYR A 1 120 ? -14.474 0.217 28.364 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 120 TYR A OH 1 ATOM 908 N N . GLY A 1 121 ? -7.433 2.519 32.944 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N 1 ATOM 909 C CA . GLY A 1 121 ? -6.163 2.843 33.564 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA 1 ATOM 910 C C . GLY A 1 121 ? -5.506 3.988 32.857 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C 1 ATOM 911 O O . GLY A 1 121 ? -4.386 3.858 32.423 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O 1 ATOM 912 N N . TYR A 1 122 ? -6.223 5.095 32.710 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A N 1 ATOM 913 C CA . TYR A 1 122 ? -5.676 6.300 32.097 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CA 1 ATOM 914 C C . TYR A 1 122 ? -6.203 7.533 32.793 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A C 1 ATOM 915 O O . TYR A 1 122 ? -7.174 7.474 33.536 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A O 1 ATOM 916 C CB . TYR A 1 122 ? -6.001 6.376 30.595 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CB 1 ATOM 917 C CG . TYR A 1 122 ? -7.461 6.669 30.214 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CG 1 ATOM 918 C CD1 . TYR A 1 122 ? -7.998 7.955 30.301 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD1 1 ATOM 919 C CD2 . TYR A 1 122 ? -8.291 5.655 29.702 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD2 1 ATOM 920 C CE1 . TYR A 1 122 ? -9.313 8.211 29.938 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE1 1 ATOM 921 C CE2 . TYR A 1 122 ? -9.612 5.912 29.332 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE2 1 ATOM 922 C CZ . TYR A 1 122 ? -10.115 7.192 29.459 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CZ 1 ATOM 923 O OH . TYR A 1 122 ? -11.416 7.449 29.116 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A OH 1 ATOM 924 N N . ALA A 1 123 ? -5.572 8.657 32.502 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N 1 ATOM 925 C CA . ALA A 1 123 ? -6.056 9.955 32.923 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA 1 ATOM 926 C C . ALA A 1 123 ? -5.875 10.976 31.816 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C 1 ATOM 927 O O . ALA A 1 123 ? -4.867 10.944 31.114 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O 1 ATOM 928 C CB . ALA A 1 123 ? -5.311 10.409 34.158 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB 1 ATOM 929 N N . LEU A 1 124 ? -6.849 11.872 31.671 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N 1 ATOM 930 C CA . LEU A 1 124 ? -6.770 13.008 30.769 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA 1 ATOM 931 C C . LEU A 1 124 ? -6.579 14.268 31.616 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C 1 ATOM 932 O O . LEU A 1 124 ? -7.418 14.583 32.448 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O 1 ATOM 933 C CB . LEU A 1 124 ? -8.031 13.095 29.932 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB 1 ATOM 934 C CG . LEU A 1 124 ? -8.142 14.258 28.933 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG 1 ATOM 935 C CD1 . LEU A 1 124 ? -6.926 14.371 27.982 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1 ATOM 936 C CD2 . LEU A 1 124 ? -9.443 14.091 28.142 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1 ATOM 937 N N . LEU A 1 125 ? -5.483 14.987 31.393 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N 1 ATOM 938 C CA . LEU A 1 125 ? -5.038 16.072 32.261 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA 1 ATOM 939 C C . LEU A 1 125 ? -4.777 17.327 31.477 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C 1 ATOM 940 O O . LEU A 1 125 ? -4.234 17.245 30.378 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O 1 ATOM 941 C CB . LEU A 1 125 ? -3.700 15.706 32.891 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB 1 ATOM 942 C CG . LEU A 1 125 ? -3.584 14.355 33.570 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG 1 ATOM 943 C CD1 . LEU A 1 125 ? -2.154 14.122 34.027 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 ATOM 944 C CD2 . LEU A 1 125 ? -4.546 14.289 34.739 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 ATOM 945 N N . GLU A 1 126 ? -5.123 18.477 32.060 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A N 1 ATOM 946 C CA . GLU A 1 126 ? -4.601 19.783 31.636 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CA 1 ATOM 947 C C . GLU A 1 126 ? -3.199 19.951 32.222 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A C 1 ATOM 948 O O . GLU A 1 126 ? -2.828 19.219 33.141 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A O 1 ATOM 949 C CB . GLU A 1 126 ? -5.487 20.911 32.155 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CB 1 ATOM 950 C CG . GLU A 1 126 ? -6.857 21.015 31.528 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CG 1 ATOM 951 C CD . GLU A 1 126 ? -7.629 22.243 32.016 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A CD 1 ATOM 952 O OE1 . GLU A 1 126 ? -7.562 22.585 33.221 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE1 1 ATOM 953 O OE2 . GLU A 1 126 ? -8.320 22.884 31.197 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 126 GLU A OE2 1 ATOM 954 N N . PRO A 1 127 ? -2.417 20.927 31.722 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N 1 ATOM 955 C CA . PRO A 1 127 ? -0.992 21.014 32.107 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA 1 ATOM 956 C C . PRO A 1 127 ? -0.628 21.592 33.505 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C 1 ATOM 957 O O . PRO A 1 127 ? 0.548 21.682 33.814 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O 1 ATOM 958 C CB . PRO A 1 127 ? -0.380 21.921 31.009 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB 1 ATOM 959 C CG . PRO A 1 127 ? -1.488 22.265 30.069 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG 1 ATOM 960 C CD . PRO A 1 127 ? -2.774 21.988 30.763 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD 1 ATOM 961 N N . GLY A 1 128 ? -1.603 22.019 34.304 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N 1 ATOM 962 C CA . GLY A 1 128 ? -1.344 22.522 35.648 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA 1 ATOM 963 C C . GLY A 1 128 ? -1.470 21.462 36.728 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C 1 ATOM 964 O O . GLY A 1 128 ? -1.246 21.750 37.899 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O 1 ATOM 965 N N . VAL A 1 129 ? -1.816 20.235 36.342 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A N 1 ATOM 966 C CA . VAL A 1 129 ? -1.976 19.144 37.282 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CA 1 ATOM 967 C C . VAL A 1 129 ? -0.589 18.665 37.645 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A C 1 ATOM 968 O O . VAL A 1 129 ? 0.124 18.118 36.808 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A O 1 ATOM 969 C CB . VAL A 1 129 ? -2.753 17.983 36.677 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CB 1 ATOM 970 C CG1 . VAL A 1 129 ? -2.887 16.864 37.690 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG1 1 ATOM 971 C CG2 . VAL A 1 129 ? -4.119 18.445 36.229 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 129 VAL A CG2 1 ATOM 972 N N . THR A 1 130 ? -0.231 18.889 38.903 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N 1 ATOM 973 C CA . THR A 1 130 ? 1.007 18.426 39.487 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA 1 ATOM 974 C C . THR A 1 130 ? 0.834 17.002 39.940 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C 1 ATOM 975 O O . THR A 1 130 ? -0.271 16.481 40.039 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O 1 ATOM 976 C CB . THR A 1 130 ? 1.438 19.275 40.715 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB 1 ATOM 977 O OG1 . THR A 1 130 ? 0.554 19.035 41.812 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1 1 ATOM 978 C CG2 . THR A 1 130 ? 1.428 20.784 40.399 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2 1 ATOM 979 N N . TYR A 1 131 ? 1.971 16.386 40.222 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N 1 ATOM 980 C CA . TYR A 1 131 ? 2.015 15.018 40.702 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA 1 ATOM 981 C C . TYR A 1 131 ? 1.297 14.883 42.053 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C 1 ATOM 982 O O . TYR A 1 131 ? 0.525 13.946 42.265 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O 1 ATOM 983 C CB . TYR A 1 131 ? 3.462 14.531 40.759 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB 1 ATOM 984 C CG . TYR A 1 131 ? 4.119 14.377 39.387 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG 1 ATOM 985 C CD1 . TYR A 1 131 ? 3.914 13.218 38.618 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1 ATOM 986 C CD2 . TYR A 1 131 ? 4.961 15.369 38.859 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1 ATOM 987 C CE1 . TYR A 1 131 ? 4.503 13.062 37.363 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1 ATOM 988 C CE2 . TYR A 1 131 ? 5.565 15.211 37.609 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1 ATOM 989 C CZ . TYR A 1 131 ? 5.330 14.055 36.861 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ 1 ATOM 990 O OH . TYR A 1 131 ? 5.926 13.852 35.610 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH 1 ATOM 991 N N . PHE A 1 132 ? 1.513 15.856 42.934 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A N 1 ATOM 992 C CA . PHE A 1 132 ? 0.744 15.968 44.189 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CA 1 ATOM 993 C C . PHE A 1 132 ? -0.760 16.020 43.937 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A C 1 ATOM 994 O O . PHE A 1 132 ? -1.484 15.269 44.564 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A O 1 ATOM 995 C CB . PHE A 1 132 ? 1.185 17.192 45.015 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CB 1 ATOM 996 C CG . PHE A 1 132 ? 2.458 16.985 45.799 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CG 1 ATOM 997 C CD1 . PHE A 1 132 ? 2.431 16.368 47.058 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CD1 1 ATOM 998 C CD2 . PHE A 1 132 ? 3.675 17.410 45.301 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CD2 1 ATOM 999 C CE1 . PHE A 1 132 ? 3.597 16.185 47.796 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CE1 1 ATOM 1000 C CE2 . PHE A 1 132 ? 4.841 17.225 46.024 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CE2 1 ATOM 1001 C CZ . PHE A 1 132 ? 4.809 16.606 47.276 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 132 PHE A CZ 1 ATOM 1002 N N . ASP A 1 133 ? -1.226 16.891 43.034 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A N 1 ATOM 1003 C CA . ASP A 1 133 ? -2.658 17.002 42.696 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CA 1 ATOM 1004 C C . ASP A 1 133 ? -3.222 15.651 42.290 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A C 1 ATOM 1005 O O . ASP A 1 133 ? -4.171 15.149 42.881 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A O 1 ATOM 1006 C CB . ASP A 1 133 ? -2.914 17.953 41.520 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CB 1 ATOM 1007 C CG . ASP A 1 133 ? -2.653 19.410 41.848 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A CG 1 ATOM 1008 O OD1 . ASP A 1 133 ? -2.802 19.806 43.039 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD1 1 ATOM 1009 O OD2 . ASP A 1 133 ? -2.303 20.171 40.887 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 133 ASP A OD2 1 ATOM 1010 N N . LEU A 1 134 ? -2.596 15.058 41.283 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A N 1 ATOM 1011 C CA . LEU A 1 134 ? -3.021 13.757 40.802 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 1 ATOM 1012 C C . LEU A 1 134 ? -2.983 12.732 41.913 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A C 1 ATOM 1013 O O . LEU A 1 134 ? -3.971 12.066 42.119 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A O 1 ATOM 1014 C CB . LEU A 1 134 ? -2.188 13.290 39.607 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CB 1 ATOM 1015 C CG . LEU A 1 134 ? -2.657 12.015 38.909 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CG 1 ATOM 1016 C CD1 . LEU A 1 134 ? -4.120 12.067 38.494 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD1 1 ATOM 1017 C CD2 . LEU A 1 134 ? -1.774 11.770 37.695 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 134 LEU A CD2 1 ATOM 1018 N N . TYR A 1 135 ? -1.876 12.637 42.642 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A N 1 ATOM 1019 C CA . TYR A 1 135 ? -1.799 11.738 43.802 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CA 1 ATOM 1020 C C . TYR A 1 135 ? -2.973 11.900 44.781 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A C 1 ATOM 1021 O O . TYR A 1 135 ? -3.589 10.910 45.206 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A O 1 ATOM 1022 C CB . TYR A 1 135 ? -0.516 11.986 44.583 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CB 1 ATOM 1023 C CG . TYR A 1 135 ? -0.374 11.073 45.759 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CG 1 ATOM 1024 C CD1 . TYR A 1 135 ? -0.312 9.685 45.586 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD1 1 ATOM 1025 C CD2 . TYR A 1 135 ? -0.315 11.576 47.049 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CD2 1 ATOM 1026 C CE1 . TYR A 1 135 ? -0.171 8.818 46.664 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE1 1 ATOM 1027 C CE2 . TYR A 1 135 ? -0.172 10.717 48.143 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CE2 1 ATOM 1028 C CZ . TYR A 1 135 ? -0.107 9.339 47.943 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A CZ 1 ATOM 1029 O OH . TYR A 1 135 ? 0.018 8.509 49.029 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A OH 1 ATOM 1030 N N . GLU A 1 136 ? -3.248 13.161 45.131 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N 1 ATOM 1031 C CA . GLU A 1 136 ? -4.320 13.543 46.062 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA 1 ATOM 1032 C C . GLU A 1 136 ? -5.695 13.106 45.546 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C 1 ATOM 1033 O O . GLU A 1 136 ? -6.542 12.671 46.313 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O 1 ATOM 1034 C CB . GLU A 1 136 ? -4.256 15.066 46.342 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB 1 ATOM 1035 C CG . GLU A 1 136 ? -5.425 15.689 47.103 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG 1 ATOM 1036 C CD . GLU A 1 136 ? -5.739 14.997 48.427 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD 1 ATOM 1037 O OE1 . GLU A 1 136 ? -4.798 14.781 49.244 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 ATOM 1038 O OE2 . GLU A 1 136 ? -6.942 14.677 48.650 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 ATOM 1039 N N . TYR A 1 137 ? -5.908 13.209 44.243 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A N 1 ATOM 1040 C CA . TYR A 1 137 ? -7.141 12.745 43.625 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CA 1 ATOM 1041 C C . TYR A 1 137 ? -7.294 11.242 43.764 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A C 1 ATOM 1042 O O . TYR A 1 137 ? -8.365 10.746 44.131 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A O 1 ATOM 1043 C CB . TYR A 1 137 ? -7.137 13.108 42.151 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CB 1 ATOM 1044 C CG . TYR A 1 137 ? -8.394 12.740 41.415 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CG 1 ATOM 1045 C CD1 . TYR A 1 137 ? -8.591 11.437 40.947 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CD1 1 ATOM 1046 C CD2 . TYR A 1 137 ? -9.380 13.693 41.167 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CD2 1 ATOM 1047 C CE1 . TYR A 1 137 ? -9.738 11.081 40.276 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CE1 1 ATOM 1048 C CE2 . TYR A 1 137 ? -10.534 13.354 40.483 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CE2 1 ATOM 1049 C CZ . TYR A 1 137 ? -10.702 12.043 40.035 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A CZ 1 ATOM 1050 O OH . TYR A 1 137 ? -11.827 11.680 39.346 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 137 TYR A OH 1 ATOM 1051 N N . LEU A 1 138 ? -6.225 10.527 43.442 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N 1 ATOM 1052 C CA . LEU A 1 138 ? -6.211 9.075 43.494 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA 1 ATOM 1053 C C . LEU A 1 138 ? -6.429 8.560 44.895 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C 1 ATOM 1054 O O . LEU A 1 138 ? -7.083 7.559 45.052 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O 1 ATOM 1055 C CB . LEU A 1 138 ? -4.887 8.521 42.965 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB 1 ATOM 1056 C CG . LEU A 1 138 ? -4.499 8.781 41.509 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG 1 ATOM 1057 C CD1 . LEU A 1 138 ? -3.185 8.083 41.208 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1 1 ATOM 1058 C CD2 . LEU A 1 138 ? -5.580 8.323 40.548 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2 1 ATOM 1059 N N . GLN A 1 139 ? -5.876 9.229 45.901 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A N 1 ATOM 1060 C CA . GLN A 1 139 ? -6.159 8.897 47.312 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CA 1 ATOM 1061 C C . GLN A 1 139 ? -7.618 9.156 47.703 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A C 1 ATOM 1062 O O . GLN A 1 139 ? -8.260 8.279 48.257 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A O 1 ATOM 1063 C CB . GLN A 1 139 ? -5.257 9.680 48.258 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CB 1 ATOM 1064 C CG . GLN A 1 139 ? -3.800 9.282 48.167 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CG 1 ATOM 1065 C CD . GLN A 1 139 ? -3.516 8.022 48.951 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A CD 1 ATOM 1066 O OE1 . GLN A 1 139 ? -3.304 6.947 48.368 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A OE1 1 ATOM 1067 N NE2 . GLN A 1 139 ? -3.544 8.139 50.299 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 139 GLN A NE2 1 ATOM 1068 N N . SER A 1 140 ? -8.124 10.351 47.417 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 140 SER A N 1 ATOM 1069 C CA . SER A 1 140 ? -9.525 10.707 47.698 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 140 SER A CA 1 ATOM 1070 C C . SER A 1 140 ? -10.532 9.730 47.105 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 140 SER A C 1 ATOM 1071 O O . SER A 1 140 ? -11.474 9.343 47.787 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 140 SER A O 1 ATOM 1072 C CB . SER A 1 140 ? -9.861 12.095 47.147 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 140 SER A CB 1 ATOM 1073 O OG . SER A 1 140 ? -9.098 13.081 47.810 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 140 SER A OG 1 ATOM 1074 N N . HIS A 1 141 ? -10.340 9.337 45.845 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A N 1 ATOM 1075 C CA . HIS A 1 141 ? -11.295 8.461 45.171 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CA 1 ATOM 1076 C C . HIS A 1 141 ? -10.932 6.996 45.318 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A C 1 ATOM 1077 O O . HIS A 1 141 ? -11.398 6.175 44.544 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A O 1 ATOM 1078 C CB . HIS A 1 141 ? -11.448 8.851 43.704 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CB 1 ATOM 1079 C CG . HIS A 1 141 ? -12.002 10.225 43.513 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CG 1 ATOM 1080 N ND1 . HIS A 1 141 ? -11.257 11.365 43.728 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A ND1 1 ATOM 1081 C CD2 . HIS A 1 141 ? -13.235 10.645 43.149 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CD2 1 ATOM 1082 C CE1 . HIS A 1 141 ? -12.002 12.429 43.486 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CE1 1 ATOM 1083 N NE2 . HIS A 1 141 ? -13.207 12.020 43.135 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A NE2 1 ATOM 1084 N N . ASP A 1 142 ? -10.112 6.657 46.312 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 1 ATOM 1085 C CA . ASP A 1 142 ? -9.920 5.277 46.714 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 1 ATOM 1086 C C . ASP A 1 142 ? -9.379 4.457 45.527 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 1 ATOM 1087 O O . ASP A 1 142 ? -9.644 3.247 45.408 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 1 ATOM 1088 C CB . ASP A 1 142 ? -11.270 4.718 47.243 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 1 ATOM 1089 C CG . ASP A 1 142 ? -11.147 4.028 48.612 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 1 ATOM 1090 O OD1 . ASP A 1 142 ? -10.202 3.234 48.817 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 1 ATOM 1091 O OD2 . ASP A 1 142 ? -12.012 4.283 49.487 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 1 ATOM 1092 N N . SER A 1 143 ? -8.606 5.118 44.659 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 143 SER A N 1 ATOM 1093 C CA . SER A 1 143 ? -8.241 4.556 43.364 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 143 SER A CA 1 ATOM 1094 C C . SER A 1 143 ? -7.351 3.301 43.452 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 143 SER A C 1 ATOM 1095 O O . SER A 1 143 ? -6.491 3.200 44.314 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 143 SER A O 1 ATOM 1096 C CB . SER A 1 143 ? -7.543 5.628 42.531 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 143 SER A CB 1 ATOM 1097 O OG . SER A 1 143 ? -7.008 5.100 41.325 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 143 SER A OG 1 ATOM 1098 N N . GLY A 1 144 ? -7.545 2.357 42.539 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A N 1 ATOM 1099 C CA . GLY A 1 144 ? -6.626 1.229 42.390 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A CA 1 ATOM 1100 C C . GLY A 1 144 ? -5.499 1.463 41.392 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A C 1 ATOM 1101 O O . GLY A 1 144 ? -4.828 0.507 41.002 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 144 GLY A O 1 ATOM 1102 N N . LEU A 1 145 ? -5.289 2.715 40.965 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N 1 ATOM 1103 C CA . LEU A 1 145 ? -4.183 3.093 40.064 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA 1 ATOM 1104 C C . LEU A 1 145 ? -3.058 3.830 40.800 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C 1 ATOM 1105 O O . LEU A 1 145 ? -3.289 4.439 41.826 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O 1 ATOM 1106 C CB . LEU A 1 145 ? -4.714 4.016 38.969 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB 1 ATOM 1107 C CG . LEU A 1 145 ? -5.913 3.552 38.155 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG 1 ATOM 1108 C CD1 . LEU A 1 145 ? -6.326 4.693 37.260 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 ATOM 1109 C CD2 . LEU A 1 145 ? -5.619 2.297 37.340 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 ATOM 1110 N N . MET A 1 146 ? -1.844 3.791 40.261 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 146 MET A N 1 ATOM 1111 C CA . MET A 1 146 ? -0.725 4.598 40.781 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 146 MET A CA 1 ATOM 1112 C C . MET A 1 146 ? -0.144 5.468 39.688 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 146 MET A C 1 ATOM 1113 O O . MET A 1 146 ? -0.099 5.085 38.509 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 146 MET A O 1 ATOM 1114 C CB . MET A 1 146 ? 0.379 3.738 41.433 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 146 MET A CB 1 ATOM 1115 C CG . MET A 1 146 ? 1.112 2.762 40.536 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 146 MET A CG 1 ATOM 1116 S SD . MET A 1 146 ? 2.052 1.508 41.462 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 146 MET A SD 1 ATOM 1117 C CE . MET A 1 146 ? 3.563 2.389 41.803 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 146 MET A CE 1 ATOM 1118 N N . LEU A 1 147 ? 0.293 6.654 40.073 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A N 1 ATOM 1119 C CA . LEU A 1 147 ? 0.963 7.523 39.125 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CA 1 ATOM 1120 C C . LEU A 1 147 ? 2.440 7.167 39.092 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A C 1 ATOM 1121 O O . LEU A 1 147 ? 2.936 6.434 39.946 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A O 1 ATOM 1122 C CB . LEU A 1 147 ? 0.719 9.000 39.453 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CB 1 ATOM 1123 C CG . LEU A 1 147 ? 1.282 9.554 40.756 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CG 1 ATOM 1124 C CD1 . LEU A 1 147 ? 2.756 9.825 40.594 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CD1 1 ATOM 1125 C CD2 . LEU A 1 147 ? 0.583 10.836 41.139 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CD2 1 ATOM 1126 N N . ASP A 1 148 ? 3.128 7.667 38.075 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A N 1 ATOM 1127 C CA . ASP A 1 148 ? 4.562 7.560 38.015 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A CA 1 ATOM 1128 C C . ASP A 1 148 ? 5.194 8.936 38.091 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A C 1 ATOM 1129 O O . ASP A 1 148 ? 4.998 9.756 37.190 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A O 1 ATOM 1130 C CB . ASP A 1 148 ? 4.995 6.882 36.743 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A CB 1 ATOM 1131 C CG . ASP A 1 148 ? 6.439 6.506 36.789 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A CG 1 ATOM 1132 O OD1 . ASP A 1 148 ? 7.317 7.377 36.553 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A OD1 1 ATOM 1133 O OD2 . ASP A 1 148 ? 6.698 5.335 37.125 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 148 ASP A OD2 1 ATOM 1134 N N . CYS A 1 149 ? 5.980 9.173 39.138 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A N 1 ATOM 1135 C CA . CYS A 1 149 ? 6.573 10.473 39.346 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A CA 1 ATOM 1136 C C . CYS A 1 149 ? 8.075 10.478 39.317 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A C 1 ATOM 1137 O O . CYS A 1 149 ? 8.706 9.431 39.528 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A O 1 ATOM 1138 C CB . CYS A 1 149 ? 6.119 11.065 40.672 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A CB 1 ATOM 1139 S SG . CYS A 1 149 ? 6.263 9.956 42.071 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 149 CYS A SG 1 ATOM 1140 N N . PRO A 1 150 ? 8.645 11.673 39.073 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A N 1 ATOM 1141 C CA . PRO A 1 150 ? 10.036 11.955 39.280 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CA 1 ATOM 1142 C C . PRO A 1 150 ? 10.369 12.219 40.747 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A C 1 ATOM 1143 O O . PRO A 1 150 ? 9.474 12.262 41.594 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A O 1 ATOM 1144 C CB . PRO A 1 150 ? 10.273 13.217 38.411 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CB 1 ATOM 1145 C CG . PRO A 1 150 ? 8.991 13.910 38.350 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CG 1 ATOM 1146 C CD . PRO A 1 150 ? 7.970 12.809 38.407 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A CD 1 ATOM 1147 N N . ASP A 1 151 ? 11.666 12.394 41.009 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A N 1 ATOM 1148 C CA . ASP A 1 151 ? 12.219 12.726 42.342 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CA 1 ATOM 1149 C C . ASP A 1 151 ? 11.520 13.862 43.034 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A C 1 ATOM 1150 O O . ASP A 1 151 ? 11.472 13.877 44.253 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A O 1 ATOM 1151 C CB . ASP A 1 151 ? 13.713 13.086 42.226 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CB 1 ATOM 1152 C CG . ASP A 1 151 ? 14.617 11.851 41.989 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CG 1 ATOM 1153 O OD1 . ASP A 1 151 ? 14.104 10.714 42.085 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD1 1 ATOM 1154 O OD2 . ASP A 1 151 ? 15.848 12.011 41.738 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD2 1 ATOM 1155 N N . LEU A 1 152 ? 11.002 14.802 42.244 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A N 1 ATOM 1156 C CA . LEU A 1 152 ? 10.293 15.970 42.729 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CA 1 ATOM 1157 C C . LEU A 1 152 ? 8.884 16.118 42.137 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A C 1 ATOM 1158 O O . LEU A 1 152 ? 8.712 16.394 40.939 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A O 1 ATOM 1159 C CB . LEU A 1 152 ? 11.129 17.218 42.423 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CB 1 ATOM 1160 C CG . LEU A 1 152 ? 12.419 17.385 43.232 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CG 1 ATOM 1161 C CD1 . LEU A 1 152 ? 13.083 18.702 42.865 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD1 1 ATOM 1162 C CD2 . LEU A 1 152 ? 12.188 17.357 44.737 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD2 1 ATOM 1163 N N . GLY A 1 153 ? 7.885 15.997 43.006 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N 1 ATOM 1164 C CA . GLY A 1 153 ? 6.468 15.987 42.620 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA 1 ATOM 1165 C C . GLY A 1 153 ? 5.789 17.335 42.445 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C 1 ATOM 1166 O O . GLY A 1 153 ? 4.570 17.403 42.193 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O 1 ATOM 1167 N N . TRP A 1 154 ? 6.548 18.421 42.569 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A N 1 ATOM 1168 C CA . TRP A 1 154 ? 5.967 19.761 42.361 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CA 1 ATOM 1169 C C . TRP A 1 154 ? 5.845 20.191 40.903 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A C 1 ATOM 1170 O O . TRP A 1 154 ? 5.221 21.218 40.609 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A O 1 ATOM 1171 C CB . TRP A 1 154 ? 6.725 20.801 43.169 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CB 1 ATOM 1172 C CG . TRP A 1 154 ? 8.161 21.051 42.817 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CG 1 ATOM 1173 C CD1 . TRP A 1 154 ? 8.938 20.427 41.876 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CD1 1 ATOM 1174 C CD2 . TRP A 1 154 ? 8.999 22.002 43.466 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CD2 1 ATOM 1175 N NE1 . TRP A 1 154 ? 10.213 20.947 41.897 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A NE1 1 ATOM 1176 C CE2 . TRP A 1 154 ? 10.274 21.924 42.857 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CE2 1 ATOM 1177 C CE3 . TRP A 1 154 ? 8.786 22.934 44.511 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CE3 1 ATOM 1178 C CZ2 . TRP A 1 154 ? 11.336 22.738 43.246 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CZ2 1 ATOM 1179 C CZ3 . TRP A 1 154 ? 9.832 23.741 44.908 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CZ3 1 ATOM 1180 C CH2 . TRP A 1 154 ? 11.107 23.640 44.273 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 154 TRP A CH2 1 ATOM 1181 N N . GLY A 1 155 ? 6.449 19.407 40.007 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A N 1 ATOM 1182 C CA . GLY A 1 155 ? 6.371 19.633 38.569 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A CA 1 ATOM 1183 C C . GLY A 1 155 ? 5.113 19.031 38.003 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A C 1 ATOM 1184 O O . GLY A 1 155 ? 4.322 18.474 38.744 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A O 1 ATOM 1185 N N . SER A 1 156 ? 4.948 19.147 36.690 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 156 SER A N 1 ATOM 1186 C CA . SER A 1 156 ? 3.684 18.861 36.021 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CA 1 ATOM 1187 C C . SER A 1 156 ? 3.761 17.508 35.321 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 156 SER A C 1 ATOM 1188 O O . SER A 1 156 ? 4.761 17.195 34.694 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 156 SER A O 1 ATOM 1189 C CB . SER A 1 156 ? 3.362 19.966 35.005 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CB 1 ATOM 1190 O OG . SER A 1 156 ? 2.351 19.550 34.100 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 156 SER A OG 1 ATOM 1191 N N . VAL A 1 157 ? 2.697 16.723 35.419 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A N 1 ATOM 1192 C CA . VAL A 1 157 ? 2.624 15.415 34.739 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A CA 1 ATOM 1193 C C . VAL A 1 157 ? 2.820 15.627 33.223 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A C 1 ATOM 1194 O O . VAL A 1 157 ? 3.539 14.872 32.576 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A O 1 ATOM 1195 C CB . VAL A 1 157 ? 1.273 14.698 35.018 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A CB 1 ATOM 1196 C CG1 . VAL A 1 157 ? 1.185 13.354 34.310 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A CG1 1 ATOM 1197 C CG2 . VAL A 1 157 ? 1.077 14.482 36.505 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A CG2 1 ATOM 1198 N N . VAL A 1 158 ? 2.176 16.678 32.701 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A N 1 ATOM 1199 C CA . VAL A 1 158 ? 2.207 17.037 31.303 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CA 1 ATOM 1200 C C . VAL A 1 158 ? 3.539 17.627 30.952 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A C 1 ATOM 1201 O O . VAL A 1 158 ? 4.137 17.240 29.976 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A O 1 ATOM 1202 C CB . VAL A 1 158 ? 1.109 18.068 30.957 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CB 1 ATOM 1203 C CG1 . VAL A 1 158 ? 1.410 18.822 29.680 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CG1 1 ATOM 1204 C CG2 . VAL A 1 158 ? -0.241 17.397 30.832 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CG2 1 ATOM 1205 N N . GLY A 1 159 ? 3.980 18.623 31.690 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N 1 ATOM 1206 C CA . GLY A 1 159 ? 5.232 19.301 31.346 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA 1 ATOM 1207 C C . GLY A 1 159 ? 6.446 18.399 31.396 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C 1 ATOM 1208 O O . GLY A 1 159 ? 7.336 18.442 30.541 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O 1 ATOM 1209 N N . ASN A 1 160 ? 6.472 17.555 32.401 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A N 1 ATOM 1210 C CA . ASN A 1 160 ? 7.541 16.627 32.536 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CA 1 ATOM 1211 C C . ASN A 1 160 ? 7.537 15.652 31.376 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A C 1 ATOM 1212 O O . ASN A 1 160 ? 8.587 15.425 30.796 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A O 1 ATOM 1213 C CB . ASN A 1 160 ? 7.423 15.897 33.856 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CB 1 ATOM 1214 C CG . ASN A 1 160 ? 8.634 15.060 34.144 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CG 1 ATOM 1215 O OD1 . ASN A 1 160 ? 8.836 14.023 33.500 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A OD1 1 ATOM 1216 N ND2 . ASN A 1 160 ? 9.475 15.514 35.082 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A ND2 1 ATOM 1217 N N . THR A 1 161 ? 6.372 15.101 31.024 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 161 THR A N 1 ATOM 1218 C CA . THR A 1 161 ? 6.263 14.207 29.858 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CA 1 ATOM 1219 C C . THR A 1 161 ? 6.783 14.896 28.575 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 161 THR A C 1 ATOM 1220 O O . THR A 1 161 ? 7.627 14.326 27.870 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 161 THR A O 1 ATOM 1221 C CB . THR A 1 161 ? 4.829 13.664 29.650 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CB 1 ATOM 1222 O OG1 . THR A 1 161 ? 4.382 12.994 30.834 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 161 THR A OG1 1 ATOM 1223 C CG2 . THR A 1 161 ? 4.754 12.675 28.479 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CG2 1 ATOM 1224 N N . LEU A 1 162 ? 6.348 16.130 28.323 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1 ATOM 1225 C CA . LEU A 1 162 ? 6.768 16.884 27.138 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1 ATOM 1226 C C . LEU A 1 162 ? 8.260 17.165 27.029 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1 ATOM 1227 O O . LEU A 1 162 ? 8.757 17.341 25.930 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1 ATOM 1228 C CB . LEU A 1 162 ? 6.007 18.201 27.009 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1 ATOM 1229 C CG . LEU A 1 162 ? 4.493 18.103 26.784 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1 ATOM 1230 C CD1 . LEU A 1 162 ? 3.961 19.460 26.370 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 ATOM 1231 C CD2 . LEU A 1 162 ? 4.082 17.055 25.751 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 ATOM 1232 N N . ASP A 1 163 ? 8.986 17.197 28.130 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N 1 ATOM 1233 C CA . ASP A 1 163 ? 10.445 17.213 28.017 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA 1 ATOM 1234 C C . ASP A 1 163 ? 11.105 15.797 28.123 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C 1 ATOM 1235 O O . ASP A 1 163 ? 12.314 15.684 28.315 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O 1 ATOM 1236 C CB . ASP A 1 163 ? 11.018 18.227 29.014 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB 1 ATOM 1237 C CG . ASP A 1 163 ? 12.179 19.052 28.431 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG 1 ATOM 1238 O OD1 . ASP A 1 163 ? 12.126 19.432 27.218 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1 ATOM 1239 O OD2 . ASP A 1 163 ? 13.145 19.332 29.211 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1 ATOM 1240 N N . ARG A 1 164 ? 10.309 14.735 27.924 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A N 1 ATOM 1241 C CA . ARG A 1 164 ? 10.716 13.320 28.030 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CA 1 ATOM 1242 C C . ARG A 1 164 ? 11.484 13.011 29.314 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A C 1 ATOM 1243 O O . ARG A 1 164 ? 12.490 12.301 29.314 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A O 1 ATOM 1244 C CB . ARG A 1 164 ? 11.471 12.858 26.779 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CB 1 ATOM 1245 C CG . ARG A 1 164 ? 10.664 13.002 25.494 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CG 1 ATOM 1246 C CD . ARG A 1 164 ? 11.216 12.182 24.357 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CD 1 ATOM 1247 N NE . ARG A 1 164 ? 12.496 12.708 23.907 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NE 1 ATOM 1248 C CZ . ARG A 1 164 ? 12.708 13.570 22.905 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CZ 1 ATOM 1249 N NH1 . ARG A 1 164 ? 11.714 14.079 22.170 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH1 1 ATOM 1250 N NH2 . ARG A 1 164 ? 13.956 13.924 22.614 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH2 1 ATOM 1251 N N . GLY A 1 165 ? 10.966 13.533 30.426 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A N 1 ATOM 1252 C CA . GLY A 1 165 ? 11.468 13.199 31.756 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A CA 1 ATOM 1253 C C . GLY A 1 165 ? 11.187 11.759 32.118 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A C 1 ATOM 1254 O O . GLY A 1 165 ? 10.495 11.051 31.400 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A O 1 ATOM 1255 N N . VAL A 1 166 ? 11.734 11.332 33.238 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A N 1 ATOM 1256 C CA . VAL A 1 166 ? 11.661 9.941 33.648 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CA 1 ATOM 1257 C C . VAL A 1 166 ? 11.249 9.833 35.098 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A C 1 ATOM 1258 O O . VAL A 1 166 ? 11.398 10.762 35.881 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A O 1 ATOM 1259 C CB . VAL A 1 166 ? 12.998 9.202 33.426 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CB 1 ATOM 1260 C CG1 . VAL A 1 166 ? 13.301 9.205 31.959 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG1 1 ATOM 1261 C CG2 . VAL A 1 166 ? 14.153 9.855 34.181 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 166 VAL A CG2 1 ATOM 1262 N N . GLY A 1 167 ? 10.710 8.671 35.412 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N 1 ATOM 1263 C CA . GLY A 1 167 ? 10.271 8.308 36.738 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA 1 ATOM 1264 C C . GLY A 1 167 ? 10.722 6.894 36.964 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C 1 ATOM 1265 O O . GLY A 1 167 ? 11.528 6.384 36.177 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O 1 ATOM 1266 N N . TYR A 1 168 ? 10.219 6.260 38.028 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N 1 ATOM 1267 C CA . TYR A 1 168 ? 10.906 5.093 38.609 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA 1 ATOM 1268 C C . TYR A 1 168 ? 10.076 3.829 38.838 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C 1 ATOM 1269 O O . TYR A 1 168 ? 10.650 2.811 39.215 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O 1 ATOM 1270 C CB . TYR A 1 168 ? 11.715 5.510 39.856 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB 1 ATOM 1271 C CG . TYR A 1 168 ? 12.621 6.686 39.554 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG 1 ATOM 1272 C CD1 . TYR A 1 168 ? 13.846 6.514 38.917 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 1 ATOM 1273 C CD2 . TYR A 1 168 ? 12.208 7.988 39.806 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 1 ATOM 1274 C CE1 . TYR A 1 168 ? 14.648 7.609 38.590 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 1 ATOM 1275 C CE2 . TYR A 1 168 ? 12.999 9.077 39.473 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 1 ATOM 1276 C CZ . TYR A 1 168 ? 14.219 8.891 38.868 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ 1 ATOM 1277 O OH . TYR A 1 168 ? 14.994 9.994 38.560 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH 1 ATOM 1278 N N . THR A 1 169 ? 8.778 3.849 38.528 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 169 THR A N 1 ATOM 1279 C CA . THR A 1 169 ? 7.967 2.630 38.555 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CA 1 ATOM 1280 C C . THR A 1 169 ? 8.149 1.931 37.209 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 169 THR A C 1 ATOM 1281 O O . THR A 1 169 ? 8.875 2.435 36.347 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 169 THR A O 1 ATOM 1282 C CB . THR A 1 169 ? 6.471 2.904 38.820 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CB 1 ATOM 1283 O OG1 . THR A 1 169 ? 5.819 3.308 37.612 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 169 THR A OG1 1 ATOM 1284 C CG2 . THR A 1 169 ? 6.262 3.948 39.923 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CG2 1 ATOM 1285 N N . PRO A 1 170 ? 7.489 0.778 36.994 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A N 1 ATOM 1286 C CA . PRO A 1 170 ? 7.543 0.212 35.627 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CA 1 ATOM 1287 C C . PRO A 1 170 ? 7.038 1.128 34.489 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A C 1 ATOM 1288 O O . PRO A 1 170 ? 7.341 0.874 33.325 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A O 1 ATOM 1289 C CB . PRO A 1 170 ? 6.660 -1.015 35.726 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CB 1 ATOM 1290 C CG . PRO A 1 170 ? 6.803 -1.444 37.169 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CG 1 ATOM 1291 C CD . PRO A 1 170 ? 6.982 -0.194 37.977 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 170 PRO A CD 1 ATOM 1292 N N . TYR A 1 171 ? 6.284 2.173 34.827 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A N 1 ATOM 1293 C CA . TYR A 1 171 ? 5.873 3.184 33.865 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CA 1 ATOM 1294 C C . TYR A 1 171 ? 6.793 4.397 33.897 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A C 1 ATOM 1295 O O . TYR A 1 171 ? 6.349 5.501 33.695 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A O 1 ATOM 1296 C CB . TYR A 1 171 ? 4.440 3.615 34.171 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CB 1 ATOM 1297 C CG . TYR A 1 171 ? 3.350 2.717 33.626 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CG 1 ATOM 1298 C CD1 . TYR A 1 171 ? 3.493 1.326 33.555 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CD1 1 ATOM 1299 C CD2 . TYR A 1 171 ? 2.152 3.273 33.206 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CD2 1 ATOM 1300 C CE1 . TYR A 1 171 ? 2.484 0.540 33.057 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CE1 1 ATOM 1301 C CE2 . TYR A 1 171 ? 1.135 2.491 32.724 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CE2 1 ATOM 1302 C CZ . TYR A 1 171 ? 1.301 1.131 32.659 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A CZ 1 ATOM 1303 O OH . TYR A 1 171 ? 0.259 0.392 32.161 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 171 TYR A OH 1 ATOM 1304 N N . GLY A 1 172 ? 8.081 4.201 34.118 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A N 1 ATOM 1305 C CA . GLY A 1 172 ? 9.015 5.320 34.254 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A CA 1 ATOM 1306 C C . GLY A 1 172 ? 9.216 6.182 33.024 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A C 1 ATOM 1307 O O . GLY A 1 172 ? 9.433 7.369 33.150 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A O 1 ATOM 1308 N N . ASP A 1 173 ? 9.166 5.577 31.841 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A N 1 ATOM 1309 C CA . ASP A 1 173 ? 9.338 6.300 30.587 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CA 1 ATOM 1310 C C . ASP A 1 173 ? 8.021 7.010 30.253 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A C 1 ATOM 1311 O O . ASP A 1 173 ? 7.150 6.468 29.561 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A O 1 ATOM 1312 C CB . ASP A 1 173 ? 9.773 5.312 29.496 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CB 1 ATOM 1313 C CG . ASP A 1 173 ? 10.005 5.962 28.120 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A CG 1 ATOM 1314 O OD1 . ASP A 1 173 ? 10.119 7.212 27.964 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD1 1 ATOM 1315 O OD2 . ASP A 1 173 ? 10.086 5.176 27.149 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A OD2 1 ATOM 1316 N N . HIS A 1 174 ? 7.891 8.238 30.740 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A N 1 ATOM 1317 C CA . HIS A 1 174 ? 6.642 8.976 30.641 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A CA 1 ATOM 1318 C C . HIS A 1 174 ? 6.105 9.121 29.239 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A C 1 ATOM 1319 O O . HIS A 1 174 ? 4.921 8.865 29.010 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A O 1 ATOM 1320 C CB . HIS A 1 174 ? 6.792 10.353 31.263 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A CB 1 ATOM 1321 C CG . HIS A 1 174 ? 6.979 10.307 32.743 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A CG 1 ATOM 1322 N ND1 . HIS A 1 174 ? 7.557 11.332 33.453 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A ND1 1 ATOM 1323 C CD2 . HIS A 1 174 ? 6.679 9.343 33.649 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A CD2 1 ATOM 1324 C CE1 . HIS A 1 174 ? 7.605 11.006 34.733 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A CE1 1 ATOM 1325 N NE2 . HIS A 1 174 ? 7.085 9.800 34.876 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A NE2 1 ATOM 1326 N N . PHE A 1 175 ? 6.969 9.511 28.304 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A N 1 ATOM 1327 C CA . PHE A 1 175 ? 6.536 9.650 26.906 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CA 1 ATOM 1328 C C . PHE A 1 175 ? 5.956 8.368 26.281 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A C 1 ATOM 1329 O O . PHE A 1 175 ? 5.027 8.462 25.485 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A O 1 ATOM 1330 C CB . PHE A 1 175 ? 7.621 10.228 25.989 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CB 1 ATOM 1331 C CG . PHE A 1 175 ? 7.196 10.262 24.567 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CG 1 ATOM 1332 C CD1 . PHE A 1 175 ? 6.146 11.092 24.172 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD1 1 ATOM 1333 C CD2 . PHE A 1 175 ? 7.738 9.394 23.637 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD2 1 ATOM 1334 C CE1 . PHE A 1 175 ? 5.696 11.099 22.857 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE1 1 ATOM 1335 C CE2 . PHE A 1 175 ? 7.284 9.390 22.310 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE2 1 ATOM 1336 C CZ . PHE A 1 175 ? 6.269 10.246 21.921 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CZ 1 ATOM 1337 N N . MET A 1 176 ? 6.458 7.189 26.665 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 176 MET A N 1 ATOM 1338 C CA . MET A 1 176 ? 5.911 5.916 26.153 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CA 1 ATOM 1339 C C . MET A 1 176 ? 4.446 5.737 26.478 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 176 MET A C 1 ATOM 1340 O O . MET A 1 176 ? 3.720 5.135 25.719 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 176 MET A O 1 ATOM 1341 C CB . MET A 1 176 ? 6.659 4.689 26.682 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CB 1 ATOM 1342 C CG . MET A 1 176 ? 5.893 3.388 26.416 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CG 1 ATOM 1343 S SD . MET A 1 176 ? 6.823 1.869 26.519 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 176 MET A SD 1 ATOM 1344 C CE . MET A 1 176 ? 7.801 2.095 28.011 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 176 MET A CE 1 ATOM 1345 N N . TRP A 1 177 ? 4.039 6.210 27.639 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A N 1 ATOM 1346 C CA . TRP A 1 177 ? 2.698 5.995 28.138 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CA 1 ATOM 1347 C C . TRP A 1 177 ? 1.764 7.177 27.841 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A C 1 ATOM 1348 O O . TRP A 1 177 ? 0.557 7.088 28.084 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A O 1 ATOM 1349 C CB . TRP A 1 177 ? 2.785 5.693 29.645 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CB 1 ATOM 1350 C CG . TRP A 1 177 ? 3.471 4.419 29.869 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CG 1 ATOM 1351 C CD1 . TRP A 1 177 ? 4.703 4.226 30.421 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CD1 1 ATOM 1352 C CD2 . TRP A 1 177 ? 2.996 3.133 29.486 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CD2 1 ATOM 1353 N NE1 . TRP A 1 177 ? 5.011 2.883 30.428 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A NE1 1 ATOM 1354 C CE2 . TRP A 1 177 ? 3.975 2.195 29.858 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CE2 1 ATOM 1355 C CE3 . TRP A 1 177 ? 1.823 2.678 28.871 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CE3 1 ATOM 1356 C CZ2 . TRP A 1 177 ? 3.821 0.844 29.638 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CZ2 1 ATOM 1357 C CZ3 . TRP A 1 177 ? 1.682 1.324 28.649 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CZ3 1 ATOM 1358 C CH2 . TRP A 1 177 ? 2.669 0.429 29.032 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A CH2 1 ATOM 1359 N N . GLN A 1 178 ? 2.322 8.274 27.325 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A N 1 ATOM 1360 C CA . GLN A 1 178 ? 1.530 9.376 26.810 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CA 1 ATOM 1361 C C . GLN A 1 178 ? 0.662 8.835 25.692 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A C 1 ATOM 1362 O O . GLN A 1 178 ? 1.129 8.023 24.891 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A O 1 ATOM 1363 C CB . GLN A 1 178 ? 2.428 10.510 26.320 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CB 1 ATOM 1364 C CG . GLN A 1 178 ? 1.712 11.733 25.753 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CG 1 ATOM 1365 C CD . GLN A 1 178 ? 1.450 11.617 24.268 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CD 1 ATOM 1366 O OE1 . GLN A 1 178 ? 2.335 11.261 23.515 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A OE1 1 ATOM 1367 N NE2 . GLN A 1 178 ? 0.254 11.931 23.842 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A NE2 1 ATOM 1368 N N . THR A 1 179 ? -0.610 9.251 25.689 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N 1 ATOM 1369 C CA . THR A 1 179 ? -1.621 8.715 24.785 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1 ATOM 1370 C C . THR A 1 179 ? -2.621 9.800 24.427 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C 1 ATOM 1371 O O . THR A 1 179 ? -3.441 10.209 25.252 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O 1 ATOM 1372 C CB . THR A 1 179 ? -2.365 7.511 25.393 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB 1 ATOM 1373 O OG1 . THR A 1 179 ? -1.482 6.773 26.255 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1 ATOM 1374 C CG2 . THR A 1 179 ? -2.893 6.606 24.265 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1 ATOM 1375 N N . GLY A 1 180 ? -2.547 10.261 23.189 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A N 1 ATOM 1376 C CA . GLY A 1 180 ? -3.298 11.415 22.730 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A CA 1 ATOM 1377 C C . GLY A 1 180 ? -2.871 12.723 23.372 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A C 1 ATOM 1378 O O . GLY A 1 180 ? -2.402 12.744 24.492 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 180 GLY A O 1 ATOM 1379 N N . LEU A 1 181 ? -3.028 13.817 22.638 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A N 1 ATOM 1380 C CA . LEU A 1 181 ? -2.867 15.156 23.181 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A CA 1 ATOM 1381 C C . LEU A 1 181 ? -3.558 16.162 22.271 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A C 1 ATOM 1382 O O . LEU A 1 181 ? -3.743 15.876 21.097 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A O 1 ATOM 1383 C CB . LEU A 1 181 ? -1.384 15.490 23.379 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A CB 1 ATOM 1384 C CG . LEU A 1 181 ? -0.399 15.537 22.218 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A CG 1 ATOM 1385 C CD1 . LEU A 1 181 ? -0.491 16.872 21.490 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A CD1 1 ATOM 1386 C CD2 . LEU A 1 181 ? 1.025 15.324 22.724 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 181 LEU A CD2 1 ATOM 1387 N N . GLU A 1 182 ? -3.971 17.300 22.831 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N 1 ATOM 1388 C CA . GLU A 1 182 ? -4.534 18.445 22.103 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA 1 ATOM 1389 C C . GLU A 1 182 ? -3.469 19.528 22.069 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C 1 ATOM 1390 O O . GLU A 1 182 ? -2.776 19.712 23.043 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O 1 ATOM 1391 C CB . GLU A 1 182 ? -5.771 18.982 22.824 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB 1 ATOM 1392 C CG . GLU A 1 182 ? -6.550 20.057 22.074 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG 1 ATOM 1393 C CD . GLU A 1 182 ? -7.804 20.519 22.816 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD 1 ATOM 1394 O OE1 . GLU A 1 182 ? -7.683 21.331 23.765 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 ATOM 1395 O OE2 . GLU A 1 182 ? -8.922 20.088 22.444 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 ATOM 1396 N N . VAL A 1 183 ? -3.334 20.240 20.960 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A N 1 ATOM 1397 C CA . VAL A 1 183 ? -2.277 21.216 20.811 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CA 1 ATOM 1398 C C . VAL A 1 183 ? -2.676 22.406 19.926 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A C 1 ATOM 1399 O O . VAL A 1 183 ? -3.275 22.253 18.877 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A O 1 ATOM 1400 C CB . VAL A 1 183 ? -0.978 20.539 20.300 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CB 1 ATOM 1401 C CG1 . VAL A 1 183 ? -1.159 19.853 18.968 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CG1 1 ATOM 1402 C CG2 . VAL A 1 183 ? 0.145 21.553 20.181 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CG2 1 ATOM 1403 N N . VAL A 1 184 ? -2.321 23.599 20.372 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A N 1 ATOM 1404 C CA . VAL A 1 184 ? -2.489 24.803 19.596 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CA 1 ATOM 1405 C C . VAL A 1 184 ? -1.211 24.993 18.766 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A C 1 ATOM 1406 O O . VAL A 1 184 ? -0.130 25.128 19.320 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A O 1 ATOM 1407 C CB . VAL A 1 184 ? -2.753 26.018 20.517 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CB 1 ATOM 1408 C CG1 . VAL A 1 184 ? -2.780 27.319 19.708 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG1 1 ATOM 1409 C CG2 . VAL A 1 184 ? -4.066 25.822 21.267 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG2 1 ATOM 1410 N N . LEU A 1 185 ? -1.336 24.995 17.441 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N 1 ATOM 1411 C CA . LEU A 1 185 ? -0.180 25.077 16.555 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA 1 ATOM 1412 C C . LEU A 1 185 ? 0.198 26.536 16.392 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C 1 ATOM 1413 O O . LEU A 1 185 ? -0.559 27.395 16.805 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O 1 ATOM 1414 C CB . LEU A 1 185 ? -0.497 24.394 15.230 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB 1 ATOM 1415 C CG . LEU A 1 185 ? -0.957 22.929 15.355 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG 1 ATOM 1416 C CD1 . LEU A 1 185 ? -1.631 22.447 14.073 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1 ATOM 1417 C CD2 . LEU A 1 185 ? 0.213 22.032 15.706 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1 ATOM 1418 N N . PRO A 1 186 ? 1.377 26.835 15.818 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A N 1 ATOM 1419 C CA . PRO A 1 186 ? 1.938 28.188 15.936 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A CA 1 ATOM 1420 C C . PRO A 1 186 ? 1.195 29.349 15.297 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A C 1 ATOM 1421 O O . PRO A 1 186 ? 1.567 30.485 15.536 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A O 1 ATOM 1422 C CB . PRO A 1 186 ? 3.316 28.048 15.283 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A CB 1 ATOM 1423 C CG . PRO A 1 186 ? 3.653 26.622 15.449 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A CG 1 ATOM 1424 C CD . PRO A 1 186 ? 2.353 25.931 15.198 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A CD 1 ATOM 1425 N N . GLN A 1 187 ? 0.198 29.075 14.467 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A N 1 ATOM 1426 C CA . GLN A 1 187 ? -0.643 30.138 13.870 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CA 1 ATOM 1427 C C . GLN A 1 187 ? -2.052 30.198 14.431 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A C 1 ATOM 1428 O O . GLN A 1 187 ? -2.840 31.043 14.014 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A O 1 ATOM 1429 C CB . GLN A 1 187 ? -0.665 30.029 12.345 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CB 1 ATOM 1430 C CG . GLN A 1 187 ? 0.703 30.296 11.726 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CG 1 ATOM 1431 C CD . GLN A 1 187 ? 0.641 30.331 10.223 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A CD 1 ATOM 1432 O OE1 . GLN A 1 187 ? 0.509 29.290 9.577 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A OE1 1 ATOM 1433 N NE2 . GLN A 1 187 ? 0.719 31.526 9.651 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A NE2 1 ATOM 1434 N N . GLY A 1 188 ? -2.346 29.339 15.406 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A N 1 ATOM 1435 C CA . GLY A 1 188 ? -3.585 29.439 16.199 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A CA 1 ATOM 1436 C C . GLY A 1 188 ? -4.559 28.299 16.056 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A C 1 ATOM 1437 O O . GLY A 1 188 ? -5.514 28.253 16.799 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 188 GLY A O 1 ATOM 1438 N N . GLU A 1 189 ? -4.306 27.375 15.129 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A N 1 ATOM 1439 C CA . GLU A 1 189 ? -5.209 26.240 14.884 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CA 1 ATOM 1440 C C . GLU A 1 189 ? -5.056 25.234 16.022 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A C 1 ATOM 1441 O O . GLU A 1 189 ? -3.964 25.015 16.529 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A O 1 ATOM 1442 C CB . GLU A 1 189 ? -4.937 25.519 13.545 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CB 1 ATOM 1443 C CG . GLU A 1 189 ? -4.486 26.388 12.368 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CG 1 ATOM 1444 C CD . GLU A 1 189 ? -2.952 26.427 12.173 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CD 1 ATOM 1445 O OE1 . GLU A 1 189 ? -2.205 26.782 13.139 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A OE1 1 ATOM 1446 O OE2 . GLU A 1 189 ? -2.492 26.116 11.038 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A OE2 1 ATOM 1447 N N . VAL A 1 190 ? -6.156 24.605 16.396 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A N 1 ATOM 1448 C CA . VAL A 1 190 ? -6.141 23.582 17.428 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CA 1 ATOM 1449 C C . VAL A 1 190 ? -6.288 22.214 16.778 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A C 1 ATOM 1450 O O . VAL A 1 190 ? -7.142 22.006 15.917 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A O 1 ATOM 1451 C CB . VAL A 1 190 ? -7.216 23.824 18.511 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CB 1 ATOM 1452 C CG1 . VAL A 1 190 ? -8.602 23.965 17.923 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG1 1 ATOM 1453 C CG2 . VAL A 1 190 ? -7.220 22.709 19.533 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A CG2 1 ATOM 1454 N N . MET A 1 191 ? -5.452 21.281 17.221 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 191 MET A N 1 ATOM 1455 C CA . MET A 1 191 ? -5.416 19.922 16.699 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 191 MET A CA 1 ATOM 1456 C C . MET A 1 191 ? -5.418 18.902 17.825 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 191 MET A C 1 ATOM 1457 O O . MET A 1 191 ? -4.784 19.116 18.843 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 191 MET A O 1 ATOM 1458 C CB . MET A 1 191 ? -4.133 19.751 15.888 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 191 MET A CB 1 ATOM 1459 C CG . MET A 1 191 ? -3.966 18.380 15.251 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 191 MET A CG 1 ATOM 1460 S SD . MET A 1 191 ? -2.539 18.320 14.153 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 191 MET A SD 1 ATOM 1461 C CE . MET A 1 191 ? -1.230 18.005 15.346 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 191 MET A CE 1 ATOM 1462 N N . ARG A 1 192 ? -6.093 17.783 17.607 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A N 1 ATOM 1463 C CA . ARG A 1 192 ? -6.012 16.605 18.485 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A CA 1 ATOM 1464 C C . ARG A 1 192 ? -5.377 15.423 17.781 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A C 1 ATOM 1465 O O . ARG A 1 192 ? -5.752 15.113 16.656 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A O 1 ATOM 1466 C CB . ARG A 1 192 ? -7.403 16.164 18.932 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A CB 1 ATOM 1467 C CG . ARG A 1 192 ? -8.063 17.154 19.846 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A CG 1 ATOM 1468 C CD . ARG A 1 192 ? -9.249 16.535 20.531 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A CD 1 ATOM 1469 N NE . ARG A 1 192 ? -9.884 17.500 21.413 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A NE 1 ATOM 1470 C CZ . ARG A 1 192 ? -10.936 17.237 22.177 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A CZ 1 ATOM 1471 N NH1 . ARG A 1 192 ? -11.485 16.020 22.176 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A NH1 1 ATOM 1472 N NH2 . ARG A 1 192 ? -11.436 18.198 22.948 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 192 ARG A NH2 1 ATOM 1473 N N . THR A 1 193 ? -4.473 14.723 18.463 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 193 THR A N 1 ATOM 1474 C CA . THR A 1 193 ? -3.758 13.581 17.862 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 193 THR A CA 1 ATOM 1475 C C . THR A 1 193 ? -4.446 12.254 18.149 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 193 THR A C 1 ATOM 1476 O O . THR A 1 193 ? -5.318 12.154 19.026 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 193 THR A O 1 ATOM 1477 C CB . THR A 1 193 ? -2.321 13.473 18.387 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 193 THR A CB 1 ATOM 1478 O OG1 . THR A 1 193 ? -2.350 13.152 19.774 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 193 THR A OG1 1 ATOM 1479 C CG2 . THR A 1 193 ? -1.565 14.772 18.198 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 193 THR A CG2 1 ATOM 1480 N N . GLY A 1 194 ? -4.034 11.245 17.400 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 194 GLY A N 1 ATOM 1481 C CA . GLY A 1 194 ? -4.485 9.891 17.617 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 194 GLY A CA 1 ATOM 1482 C C . GLY A 1 194 ? -5.947 9.690 17.285 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 194 GLY A C 1 ATOM 1483 O O . GLY A 1 194 ? -6.446 10.219 16.314 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 194 GLY A O 1 ATOM 1484 N N . MET A 1 195 ? -6.636 8.937 18.125 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 195 MET A N 1 ATOM 1485 C CA . MET A 1 195 ? -8.062 8.700 17.982 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 195 MET A CA 1 ATOM 1486 C C . MET A 1 195 ? -8.913 9.906 18.370 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 195 MET A C 1 ATOM 1487 O O . MET A 1 195 ? -10.116 9.869 18.176 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 195 MET A O 1 ATOM 1488 C CB . MET A 1 195 ? -8.480 7.483 18.830 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 195 MET A CB 1 ATOM 1489 C CG . MET A 1 195 ? -7.809 6.170 18.453 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 195 MET A CG 1 ATOM 1490 S SD . MET A 1 195 ? -7.950 5.769 16.693 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 195 MET A SD 1 ATOM 1491 C CE . MET A 1 195 ? -9.716 5.500 16.541 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 195 MET A CE 1 ATOM 1492 N N . GLY A 1 196 ? -8.312 10.972 18.898 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N 1 ATOM 1493 C CA . GLY A 1 196 ? -9.041 12.191 19.239 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA 1 ATOM 1494 C C . GLY A 1 196 ? -9.387 13.030 18.022 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C 1 ATOM 1495 O O . GLY A 1 196 ? -10.246 13.893 18.090 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O 1 ATOM 1496 N N . ALA A 1 197 ? -8.684 12.806 16.912 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A N 1 ATOM 1497 C CA . ALA A 1 197 ? -9.068 13.389 15.622 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CA 1 ATOM 1498 C C . ALA A 1 197 ? -10.368 12.793 15.078 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A C 1 ATOM 1499 O O . ALA A 1 197 ? -11.036 13.423 14.269 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A O 1 ATOM 1500 C CB . ALA A 1 197 ? -7.952 13.208 14.605 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CB 1 ATOM 1501 N N . LEU A 1 198 ? -10.715 11.584 15.506 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A N 1 ATOM 1502 C CA . LEU A 1 198 ? -11.977 11.003 15.117 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CA 1 ATOM 1503 C C . LEU A 1 198 ? -13.091 11.486 16.031 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A C 1 ATOM 1504 O O . LEU A 1 198 ? -13.115 11.080 17.191 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A O 1 ATOM 1505 C CB . LEU A 1 198 ? -11.925 9.479 15.147 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CB 1 ATOM 1506 C CG . LEU A 1 198 ? -13.173 8.952 14.432 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CG 1 ATOM 1507 C CD1 . LEU A 1 198 ? -12.763 7.918 13.430 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD1 1 ATOM 1508 C CD2 . LEU A 1 198 ? -14.170 8.383 15.411 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 198 LEU A CD2 1 ATOM 1509 N N . PRO A 1 199 ? -14.032 12.308 15.507 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A N 1 ATOM 1510 C CA . PRO A 1 199 ? -15.069 12.889 16.382 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A CA 1 ATOM 1511 C C . PRO A 1 199 ? -15.917 11.831 17.026 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A C 1 ATOM 1512 O O . PRO A 1 199 ? -16.276 10.858 16.355 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A O 1 ATOM 1513 C CB . PRO A 1 199 ? -15.923 13.729 15.427 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A CB 1 ATOM 1514 C CG . PRO A 1 199 ? -15.025 14.002 14.268 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A CG 1 ATOM 1515 C CD . PRO A 1 199 ? -14.232 12.737 14.110 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 199 PRO A CD 1 ATOM 1516 N N . GLY A 1 200 ? -16.183 12.003 18.320 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N 1 ATOM 1517 C CA . GLY A 1 200 ? -16.956 11.030 19.106 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA 1 ATOM 1518 C C . GLY A 1 200 ? -16.264 9.751 19.573 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C 1 ATOM 1519 O O . GLY A 1 200 ? -16.926 8.873 20.116 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O 1 ATOM 1520 N N . SER A 1 201 ? -14.952 9.648 19.388 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 201 SER A N 1 ATOM 1521 C CA . SER A 1 201 ? -14.192 8.462 19.771 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 201 SER A CA 1 ATOM 1522 C C . SER A 1 201 ? -13.954 8.374 21.272 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 201 SER A C 1 ATOM 1523 O O . SER A 1 201 ? -13.528 9.328 21.881 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 201 SER A O 1 ATOM 1524 C CB . SER A 1 201 ? -12.825 8.478 19.079 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 201 SER A CB 1 ATOM 1525 O OG . SER A 1 201 ? -11.979 7.439 19.553 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 201 SER A OG 1 ATOM 1526 N N . ASP A 1 202 ? -14.172 7.199 21.850 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A N 1 ATOM 1527 C CA . ASP A 1 202 ? -13.807 6.936 23.253 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CA 1 ATOM 1528 C C . ASP A 1 202 ? -12.408 6.307 23.380 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A C 1 ATOM 1529 O O . ASP A 1 202 ? -12.037 5.856 24.454 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A O 1 ATOM 1530 C CB . ASP A 1 202 ? -14.901 6.082 23.942 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CB 1 ATOM 1531 C CG . ASP A 1 202 ? -16.074 6.945 24.483 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CG 1 ATOM 1532 O OD1 . ASP A 1 202 ? -15.815 7.963 25.200 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD1 1 ATOM 1533 O OD2 . ASP A 1 202 ? -17.253 6.608 24.210 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD2 1 ATOM 1534 N N . ALA A 1 203 ? -11.622 6.341 22.293 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A N 1 ATOM 1535 C CA . ALA A 1 203 ? -10.341 5.635 22.206 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CA 1 ATOM 1536 C C . ALA A 1 203 ? -9.122 6.547 22.252 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A C 1 ATOM 1537 O O . ALA A 1 203 ? -7.994 6.066 22.106 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A O 1 ATOM 1538 C CB . ALA A 1 203 ? -10.296 4.772 20.945 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CB 1 ATOM 1539 N N . TRP A 1 204 ? -9.346 7.829 22.527 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A N 1 ATOM 1540 C CA . TRP A 1 204 ? -8.285 8.840 22.566 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CA 1 ATOM 1541 C C . TRP A 1 204 ? -7.143 8.565 23.538 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A C 1 ATOM 1542 O O . TRP A 1 204 ? -5.972 8.821 23.230 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A O 1 ATOM 1543 C CB . TRP A 1 204 ? -8.891 10.197 22.907 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CB 1 ATOM 1544 C CG . TRP A 1 204 ? -8.011 11.351 22.597 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CG 1 ATOM 1545 C CD1 . TRP A 1 204 ? -6.946 11.372 21.740 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CD1 1 ATOM 1546 C CD2 . TRP A 1 204 ? -8.147 12.681 23.103 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CD2 1 ATOM 1547 N NE1 . TRP A 1 204 ? -6.409 12.622 21.691 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A NE1 1 ATOM 1548 C CE2 . TRP A 1 204 ? -7.118 13.451 22.522 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CE2 1 ATOM 1549 C CE3 . TRP A 1 204 ? -9.019 13.288 24.013 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CE3 1 ATOM 1550 C CZ2 . TRP A 1 204 ? -6.936 14.804 22.812 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CZ2 1 ATOM 1551 C CZ3 . TRP A 1 204 ? -8.852 14.628 24.304 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CZ3 1 ATOM 1552 C CH2 . TRP A 1 204 ? -7.811 15.378 23.703 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 204 TRP A CH2 1 ATOM 1553 N N . GLN A 1 205 ? -7.486 8.069 24.718 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A N 1 ATOM 1554 C CA . GLN A 1 205 ? -6.465 7.593 25.661 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A CA 1 ATOM 1555 C C . GLN A 1 205 ? -6.191 6.097 25.580 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A C 1 ATOM 1556 O O . GLN A 1 205 ? -5.340 5.605 26.302 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A O 1 ATOM 1557 C CB . GLN A 1 205 ? -6.832 7.968 27.095 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A CB 1 ATOM 1558 C CG . GLN A 1 205 ? -6.369 9.349 27.504 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A CG 1 ATOM 1559 C CD . GLN A 1 205 ? -7.018 10.426 26.678 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A CD 1 ATOM 1560 O OE1 . GLN A 1 205 ? -8.162 10.789 26.922 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A OE1 1 ATOM 1561 N NE2 . GLN A 1 205 ? -6.286 10.942 25.675 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A NE2 1 ATOM 1562 N N . LEU A 1 206 ? -6.881 5.385 24.695 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N 1 ATOM 1563 C CA . LEU A 1 206 ? -6.769 3.934 24.585 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA 1 ATOM 1564 C C . LEU A 1 206 ? -5.790 3.468 23.503 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C 1 ATOM 1565 O O . LEU A 1 206 ? -5.044 2.518 23.734 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O 1 ATOM 1566 C CB . LEU A 1 206 ? -8.152 3.333 24.326 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB 1 ATOM 1567 C CG . LEU A 1 206 ? -9.188 3.596 25.433 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG 1 ATOM 1568 C CD1 . LEU A 1 206 ? -10.474 2.850 25.130 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1 1 ATOM 1569 C CD2 . LEU A 1 206 ? -8.708 3.196 26.807 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2 1 ATOM 1570 N N . PHE A 1 207 ? -5.827 4.107 22.328 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A N 1 ATOM 1571 C CA . PHE A 1 207 ? -4.931 3.781 21.210 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CA 1 ATOM 1572 C C . PHE A 1 207 ? -4.139 5.038 20.780 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A C 1 ATOM 1573 O O . PHE A 1 207 ? -4.713 6.014 20.279 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A O 1 ATOM 1574 C CB . PHE A 1 207 ? -5.730 3.158 20.050 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CB 1 ATOM 1575 C CG . PHE A 1 207 ? -4.876 2.665 18.903 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CG 1 ATOM 1576 C CD1 . PHE A 1 207 ? -3.865 1.717 19.107 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CD1 1 ATOM 1577 C CD2 . PHE A 1 207 ? -5.081 3.138 17.602 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CD2 1 ATOM 1578 C CE1 . PHE A 1 207 ? -3.078 1.278 18.048 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CE1 1 ATOM 1579 C CE2 . PHE A 1 207 ? -4.281 2.701 16.537 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CE2 1 ATOM 1580 C CZ . PHE A 1 207 ? -3.287 1.770 16.764 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 207 PHE A CZ 1 ATOM 1581 N N . PRO A 1 208 ? -2.810 5.025 20.979 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A N 1 ATOM 1582 C CA . PRO A 1 208 ? -2.019 6.249 20.803 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CA 1 ATOM 1583 C C . PRO A 1 208 ? -1.898 6.751 19.369 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A C 1 ATOM 1584 O O . PRO A 1 208 ? -1.845 7.969 19.169 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A O 1 ATOM 1585 C CB . PRO A 1 208 ? -0.634 5.849 21.315 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CB 1 ATOM 1586 C CG . PRO A 1 208 ? -0.560 4.395 21.065 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CG 1 ATOM 1587 C CD . PRO A 1 208 ? -1.950 3.862 21.248 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CD 1 ATOM 1588 N N . TYR A 1 209 ? -1.895 5.831 18.402 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A N 1 ATOM 1589 C CA . TYR A 1 209 ? -1.424 6.121 17.050 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CA 1 ATOM 1590 C C . TYR A 1 209 ? -2.448 6.742 16.102 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A C 1 ATOM 1591 O O . TYR A 1 209 ? -2.058 7.453 15.180 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A O 1 ATOM 1592 C CB . TYR A 1 209 ? -0.854 4.872 16.368 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CB 1 ATOM 1593 C CG . TYR A 1 209 ? 0.155 4.072 17.158 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CG 1 ATOM 1594 C CD1 . TYR A 1 209 ? 1.178 4.690 17.866 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD1 1 ATOM 1595 C CD2 . TYR A 1 209 ? 0.106 2.672 17.162 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CD2 1 ATOM 1596 C CE1 . TYR A 1 209 ? 2.114 3.939 18.590 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE1 1 ATOM 1597 C CE2 . TYR A 1 209 ? 1.032 1.909 17.872 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CE2 1 ATOM 1598 C CZ . TYR A 1 209 ? 2.036 2.541 18.591 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A CZ 1 ATOM 1599 O OH . TYR A 1 209 ? 2.955 1.786 19.295 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 209 TYR A OH 1 ATOM 1600 N N . GLY A 1 210 ? -3.734 6.466 16.270 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N 1 ATOM 1601 C CA . GLY A 1 210 ? -4.712 6.837 15.235 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA 1 ATOM 1602 C C . GLY A 1 210 ? -4.399 6.260 13.851 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C 1 ATOM 1603 O O . GLY A 1 210 ? -4.026 5.089 13.731 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O 1 ATOM 1604 N N . PHE A 1 211 ? -4.539 7.095 12.821 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A N 1 ATOM 1605 C CA . PHE A 1 211 ? -4.330 6.713 11.423 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CA 1 ATOM 1606 C C . PHE A 1 211 ? -3.460 7.754 10.716 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A C 1 ATOM 1607 O O . PHE A 1 211 ? -3.591 8.957 10.936 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A O 1 ATOM 1608 C CB . PHE A 1 211 ? -5.672 6.597 10.708 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CB 1 ATOM 1609 C CG . PHE A 1 211 ? -5.563 6.305 9.233 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CG 1 ATOM 1610 C CD1 . PHE A 1 211 ? -5.483 4.985 8.763 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CD1 1 ATOM 1611 C CD2 . PHE A 1 211 ? -5.546 7.341 8.300 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CD2 1 ATOM 1612 C CE1 . PHE A 1 211 ? -5.391 4.713 7.394 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CE1 1 ATOM 1613 C CE2 . PHE A 1 211 ? -5.438 7.068 6.933 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CE2 1 ATOM 1614 C CZ . PHE A 1 211 ? -5.369 5.753 6.478 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 211 PHE A CZ 1 ATOM 1615 N N . GLY A 1 212 ? -2.575 7.286 9.849 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N 1 ATOM 1616 C CA . GLY A 1 212 ? -1.711 8.171 9.120 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA 1 ATOM 1617 C C . GLY A 1 212 ? -0.503 8.447 9.940 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C 1 ATOM 1618 O O . GLY A 1 212 ? -0.274 7.773 10.930 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O 1 ATOM 1619 N N . PRO A 1 213 ? 0.311 9.429 9.531 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A N 1 ATOM 1620 C CA . PRO A 1 213 ? 1.537 9.573 10.298 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CA 1 ATOM 1621 C C . PRO A 1 213 ? 1.304 9.906 11.794 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A C 1 ATOM 1622 O O . PRO A 1 213 ? 0.313 10.561 12.160 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A O 1 ATOM 1623 C CB . PRO A 1 213 ? 2.314 10.653 9.520 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CB 1 ATOM 1624 C CG . PRO A 1 213 ? 1.698 10.696 8.152 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CG 1 ATOM 1625 C CD . PRO A 1 213 ? 0.273 10.318 8.351 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 213 PRO A CD 1 ATOM 1626 N N . PHE A 1 214 ? 2.199 9.398 12.637 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A N 1 ATOM 1627 C CA . PHE A 1 214 ? 2.086 9.534 14.084 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CA 1 ATOM 1628 C C . PHE A 1 214 ? 2.899 10.748 14.568 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A C 1 ATOM 1629 O O . PHE A 1 214 ? 4.132 10.701 14.584 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A O 1 ATOM 1630 C CB . PHE A 1 214 ? 2.576 8.263 14.754 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CB 1 ATOM 1631 C CG . PHE A 1 214 ? 2.513 8.310 16.259 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CG 1 ATOM 1632 C CD1 . PHE A 1 214 ? 1.317 8.632 16.918 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CD1 1 ATOM 1633 C CD2 . PHE A 1 214 ? 3.650 8.035 17.037 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CD2 1 ATOM 1634 C CE1 . PHE A 1 214 ? 1.273 8.666 18.314 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CE1 1 ATOM 1635 C CE2 . PHE A 1 214 ? 3.591 8.070 18.422 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CE2 1 ATOM 1636 C CZ . PHE A 1 214 ? 2.406 8.375 19.059 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A CZ 1 ATOM 1637 N N . PRO A 1 215 ? 2.219 11.841 14.965 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A N 1 ATOM 1638 C CA . PRO A 1 215 ? 2.971 13.059 15.208 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CA 1 ATOM 1639 C C . PRO A 1 215 ? 3.359 13.378 16.654 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A C 1 ATOM 1640 O O . PRO A 1 215 ? 4.025 14.394 16.857 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A O 1 ATOM 1641 C CB . PRO A 1 215 ? 2.002 14.128 14.695 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CB 1 ATOM 1642 C CG . PRO A 1 215 ? 0.639 13.549 14.866 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CG 1 ATOM 1643 C CD . PRO A 1 215 ? 0.771 12.085 15.087 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 215 PRO A CD 1 ATOM 1644 N N . ASP A 1 216 ? 2.982 12.554 17.641 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N 1 ATOM 1645 C CA . ASP A 1 216 ? 3.016 12.994 19.062 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA 1 ATOM 1646 C C . ASP A 1 216 ? 4.405 13.343 19.591 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C 1 ATOM 1647 O O . ASP A 1 216 ? 4.560 14.267 20.402 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O 1 ATOM 1648 C CB . ASP A 1 216 ? 2.333 11.971 20.001 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB 1 ATOM 1649 C CG . ASP A 1 216 ? 0.803 11.941 19.824 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG 1 ATOM 1650 O OD1 . ASP A 1 216 ? 0.369 12.004 18.656 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 1 ATOM 1651 O OD2 . ASP A 1 216 ? 0.041 11.849 20.828 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 1 ATOM 1652 N N . GLY A 1 217 ? 5.402 12.603 19.119 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N 1 ATOM 1653 C CA . GLY A 1 217 ? 6.783 12.859 19.467 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA 1 ATOM 1654 C C . GLY A 1 217 ? 7.319 14.177 18.978 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C 1 ATOM 1655 O O . GLY A 1 217 ? 8.261 14.701 19.550 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O 1 ATOM 1656 N N . MET A 1 218 ? 6.733 14.707 17.911 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 218 MET A N 1 ATOM 1657 C CA . MET A 1 218 ? 7.125 16.003 17.399 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 218 MET A CA 1 ATOM 1658 C C . MET A 1 218 ? 6.780 17.149 18.355 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 218 MET A C 1 ATOM 1659 O O . MET A 1 218 ? 7.284 18.245 18.173 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 218 MET A O 1 ATOM 1660 C CB . MET A 1 218 ? 6.491 16.258 16.017 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 218 MET A CB 1 ATOM 1661 C CG . MET A 1 218 ? 6.995 15.373 14.870 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 218 MET A CG 1 ATOM 1662 S SD . MET A 1 218 ? 8.797 15.419 14.671 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 218 MET A SD 1 ATOM 1663 C CE . MET A 1 218 ? 9.126 17.155 14.359 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 218 MET A CE 1 ATOM 1664 N N . PHE A 1 219 ? 5.940 16.908 19.360 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A N 1 ATOM 1665 C CA . PHE A 1 219 ? 5.633 17.915 20.351 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CA 1 ATOM 1666 C C . PHE A 1 219 ? 6.366 17.702 21.674 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A C 1 ATOM 1667 O O . PHE A 1 219 ? 5.937 18.229 22.701 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A O 1 ATOM 1668 C CB . PHE A 1 219 ? 4.109 18.034 20.515 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CB 1 ATOM 1669 C CG . PHE A 1 219 ? 3.412 18.404 19.234 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CG 1 ATOM 1670 C CD1 . PHE A 1 219 ? 3.352 19.733 18.818 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD1 1 ATOM 1671 C CD2 . PHE A 1 219 ? 2.877 17.425 18.405 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD2 1 ATOM 1672 C CE1 . PHE A 1 219 ? 2.739 20.082 17.620 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE1 1 ATOM 1673 C CE2 . PHE A 1 219 ? 2.272 17.764 17.192 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE2 1 ATOM 1674 C CZ . PHE A 1 219 ? 2.203 19.098 16.799 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CZ 1 ATOM 1675 N N . THR A 1 220 ? 7.476 16.954 21.644 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 220 THR A N 1 ATOM 1676 C CA . THR A 1 220 ? 8.335 16.713 22.813 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CA 1 ATOM 1677 C C . THR A 1 220 ? 9.710 17.305 22.545 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 220 THR A C 1 ATOM 1678 O O . THR A 1 220 ? 10.197 17.246 21.434 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 220 THR A O 1 ATOM 1679 C CB . THR A 1 220 ? 8.539 15.221 23.114 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CB 1 ATOM 1680 O OG1 . THR A 1 220 ? 9.126 14.579 21.977 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 220 THR A OG1 1 ATOM 1681 C CG2 . THR A 1 220 ? 7.232 14.549 23.442 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CG2 1 ATOM 1682 N N . GLN A 1 221 ? 10.337 17.865 23.576 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A N 1 ATOM 1683 C CA . GLN A 1 221 ? 11.510 18.697 23.423 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CA 1 ATOM 1684 C C . GLN A 1 221 ? 11.426 19.635 22.215 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A C 1 ATOM 1685 O O . GLN A 1 221 ? 12.438 19.889 21.560 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A O 1 ATOM 1686 C CB . GLN A 1 221 ? 12.766 17.834 23.343 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CB 1 ATOM 1687 C CG . GLN A 1 221 ? 13.095 17.103 24.630 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CG 1 ATOM 1688 C CD . GLN A 1 221 ? 14.536 16.607 24.726 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CD 1 ATOM 1689 O OE1 . GLN A 1 221 ? 15.412 16.892 23.880 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A OE1 1 ATOM 1690 N NE2 . GLN A 1 221 ? 14.790 15.849 25.774 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 221 GLN A NE2 1 ATOM 1691 N N . SER A 1 222 ? 10.241 20.172 21.929 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 222 SER A N 1 ATOM 1692 C CA . SER A 1 222 ? 10.029 20.867 20.656 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CA 1 ATOM 1693 C C . SER A 1 222 ? 9.397 22.214 20.853 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 222 SER A C 1 ATOM 1694 O O . SER A 1 222 ? 8.862 22.487 21.889 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 222 SER A O 1 ATOM 1695 C CB . SER A 1 222 ? 9.128 20.053 19.750 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CB 1 ATOM 1696 O OG . SER A 1 222 ? 7.796 20.317 20.064 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 222 SER A OG 1 ATOM 1697 N N . ASN A 1 223 ? 9.424 23.044 19.826 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A N 1 ATOM 1698 C CA . ASN A 1 223 ? 8.739 24.311 19.867 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CA 1 ATOM 1699 C C . ASN A 1 223 ? 7.750 24.337 18.700 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A C 1 ATOM 1700 O O . ASN A 1 223 ? 7.646 25.332 17.976 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A O 1 ATOM 1701 C CB . ASN A 1 223 ? 9.765 25.418 19.804 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CB 1 ATOM 1702 C CG . ASN A 1 223 ? 10.759 25.222 18.677 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CG 1 ATOM 1703 O OD1 . ASN A 1 223 ? 10.531 24.409 17.771 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A OD1 1 ATOM 1704 N ND2 . ASN A 1 223 ? 11.879 25.939 18.737 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A ND2 1 ATOM 1705 N N . LEU A 1 224 ? 7.015 23.237 18.520 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A N 1 ATOM 1706 C CA . LEU A 1 224 ? 6.049 23.125 17.430 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CA 1 ATOM 1707 C C . LEU A 1 224 ? 4.600 23.412 17.830 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A C 1 ATOM 1708 O O . LEU A 1 224 ? 3.713 23.401 16.975 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A O 1 ATOM 1709 C CB . LEU A 1 224 ? 6.165 21.759 16.750 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CB 1 ATOM 1710 C CG . LEU A 1 224 ? 7.557 21.361 16.230 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CG 1 ATOM 1711 C CD1 . LEU A 1 224 ? 7.462 20.127 15.352 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD1 1 ATOM 1712 C CD2 . LEU A 1 224 ? 8.228 22.486 15.454 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD2 1 ATOM 1713 N N . GLY A 1 225 ? 4.354 23.693 19.101 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A N 1 ATOM 1714 C CA . GLY A 1 225 ? 3.011 24.016 19.550 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A CA 1 ATOM 1715 C C . GLY A 1 225 ? 2.909 24.144 21.060 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A C 1 ATOM 1716 O O . GLY A 1 225 ? 3.844 23.833 21.773 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 225 GLY A O 1 ATOM 1717 N N . ILE A 1 226 ? 1.751 24.596 21.522 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A N 1 ATOM 1718 C CA . ILE A 1 226 ? 1.417 24.720 22.915 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CA 1 ATOM 1719 C C . ILE A 1 226 ? 0.363 23.670 23.252 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A C 1 ATOM 1720 O O . ILE A 1 226 ? -0.796 23.774 22.791 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A O 1 ATOM 1721 C CB . ILE A 1 226 ? 0.859 26.113 23.197 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CB 1 ATOM 1722 C CG1 . ILE A 1 226 ? 1.909 27.156 22.783 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CG1 1 ATOM 1723 C CG2 . ILE A 1 226 ? 0.455 26.221 24.663 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CG2 1 ATOM 1724 C CD1 . ILE A 1 226 ? 1.510 28.607 22.924 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CD1 1 ATOM 1725 N N . VAL A 1 227 ? 0.762 22.681 24.062 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N 1 ATOM 1726 C CA . VAL A 1 227 ? -0.097 21.560 24.416 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA 1 ATOM 1727 C C . VAL A 1 227 ? -1.084 22.001 25.493 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C 1 ATOM 1728 O O . VAL A 1 227 ? -0.686 22.655 26.449 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O 1 ATOM 1729 C CB . VAL A 1 227 ? 0.732 20.358 24.908 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB 1 ATOM 1730 C CG1 . VAL A 1 227 ? -0.167 19.179 25.287 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1 ATOM 1731 C CG2 . VAL A 1 227 ? 1.735 19.910 23.834 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1 ATOM 1732 N N . THR A 1 228 ? -2.368 21.673 25.320 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 228 THR A N 1 ATOM 1733 C CA . THR A 1 228 ? -3.435 22.070 26.262 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA 1 ATOM 1734 C C . THR A 1 228 ? -4.102 20.917 26.984 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C 1 ATOM 1735 O O . THR A 1 228 ? -4.671 21.123 28.033 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O 1 ATOM 1736 C CB . THR A 1 228 ? -4.543 22.916 25.588 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB 1 ATOM 1737 O OG1 . THR A 1 228 ? -5.240 22.145 24.606 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1 1 ATOM 1738 C CG2 . THR A 1 228 ? -3.960 24.151 24.934 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2 1 ATOM 1739 N N . LYS A 1 229 ? -4.081 19.719 26.406 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A N 1 ATOM 1740 C CA . LYS A 1 229 ? -4.552 18.516 27.089 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CA 1 ATOM 1741 C C . LYS A 1 229 ? -3.603 17.369 26.761 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A C 1 ATOM 1742 O O . LYS A 1 229 ? -3.007 17.378 25.700 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A O 1 ATOM 1743 C CB . LYS A 1 229 ? -5.966 18.148 26.650 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CB 1 ATOM 1744 C CG . LYS A 1 229 ? -7.015 19.228 26.859 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CG 1 ATOM 1745 C CD . LYS A 1 229 ? -8.341 18.840 26.205 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CD 1 ATOM 1746 C CE . LYS A 1 229 ? -9.500 19.729 26.665 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CE 1 ATOM 1747 N NZ . LYS A 1 229 ? -9.506 21.086 26.043 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A NZ 1 ATOM 1748 N N . MET A 1 230 ? -3.446 16.407 27.674 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 230 MET A N 1 ATOM 1749 C CA . MET A 1 230 ? -2.654 15.210 27.408 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CA 1 ATOM 1750 C C . MET A 1 230 ? -3.176 14.037 28.221 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 230 MET A C 1 ATOM 1751 O O . MET A 1 230 ? -3.493 14.183 29.380 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 230 MET A O 1 ATOM 1752 C CB . MET A 1 230 ? -1.191 15.455 27.773 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CB 1 ATOM 1753 C CG . MET A 1 230 ? -0.177 14.576 27.040 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CG 1 ATOM 1754 S SD . MET A 1 230 ? 1.482 14.580 27.791 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 230 MET A SD 1 ATOM 1755 C CE . MET A 1 230 ? 1.159 13.627 29.290 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CE 1 ATOM 1756 N N . GLY A 1 231 ? -3.244 12.872 27.602 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A N 1 ATOM 1757 C CA . GLY A 1 231 ? -3.593 11.656 28.287 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A CA 1 ATOM 1758 C C . GLY A 1 231 ? -2.364 10.838 28.614 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A C 1 ATOM 1759 O O . GLY A 1 231 ? -1.331 10.965 27.967 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A O 1 ATOM 1760 N N . ILE A 1 232 ? -2.486 9.990 29.620 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A N 1 ATOM 1761 C CA . ILE A 1 232 ? -1.386 9.171 30.061 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CA 1 ATOM 1762 C C . ILE A 1 232 ? -1.984 7.942 30.702 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A C 1 ATOM 1763 O O . ILE A 1 232 ? -2.939 8.031 31.439 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A O 1 ATOM 1764 C CB . ILE A 1 232 ? -0.423 9.934 31.032 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CB 1 ATOM 1765 C CG1 . ILE A 1 232 ? 0.721 9.034 31.539 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CG1 1 ATOM 1766 C CG2 . ILE A 1 232 ? -1.162 10.476 32.229 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CG2 1 ATOM 1767 C CD1 . ILE A 1 232 ? 2.114 9.670 31.553 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CD1 1 ATOM 1768 N N . ALA A 1 233 ? -1.420 6.794 30.388 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A N 1 ATOM 1769 C CA . ALA A 1 233 ? -1.753 5.564 31.057 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A CA 1 ATOM 1770 C C . ALA A 1 233 ? -1.220 5.557 32.512 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A C 1 ATOM 1771 O O . ALA A 1 233 ? -0.153 6.109 32.815 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A O 1 ATOM 1772 C CB . ALA A 1 233 ? -1.201 4.386 30.265 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A CB 1 ATOM 1773 N N . LEU A 1 234 ? -1.988 4.921 33.393 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A N 1 ATOM 1774 C CA . LEU A 1 234 ? -1.658 4.746 34.793 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A CA 1 ATOM 1775 C C . LEU A 1 234 ? -1.645 3.254 35.110 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A C 1 ATOM 1776 O O . LEU A 1 234 ? -2.576 2.518 34.773 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A O 1 ATOM 1777 C CB . LEU A 1 234 ? -2.693 5.446 35.677 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A CB 1 ATOM 1778 C CG . LEU A 1 234 ? -2.860 6.966 35.497 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A CG 1 ATOM 1779 C CD1 . LEU A 1 234 ? -3.888 7.533 36.474 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A CD1 1 ATOM 1780 C CD2 . LEU A 1 234 ? -1.539 7.699 35.687 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 234 LEU A CD2 1 ATOM 1781 N N . MET A 1 235 ? -0.593 2.817 35.774 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 235 MET A N 1 ATOM 1782 C CA . MET A 1 235 ? -0.442 1.418 36.147 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 235 MET A CA 1 ATOM 1783 C C . MET A 1 235 ? -1.372 1.090 37.314 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 235 MET A C 1 ATOM 1784 O O . MET A 1 235 ? -1.751 1.952 38.088 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 235 MET A O 1 ATOM 1785 C CB . MET A 1 235 ? 1.041 1.135 36.441 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 235 MET A CB 1 ATOM 1786 C CG . MET A 1 235 ? 1.379 0.054 37.418 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 235 MET A CG 1 ATOM 1787 S SD . MET A 1 235 ? 3.159 -0.239 37.419 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 235 MET A SD 1 ATOM 1788 C CE . MET A 1 235 ? 3.243 -1.456 36.087 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 235 MET A CE 1 ATOM 1789 N N . GLN A 1 236 ? -1.789 -0.162 37.384 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N 1 ATOM 1790 C CA . GLN A 1 236 ? -2.493 -0.675 38.544 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA 1 ATOM 1791 C C . GLN A 1 236 ? -1.540 -0.804 39.713 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C 1 ATOM 1792 O O . GLN A 1 236 ? -0.469 -1.354 39.541 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O 1 ATOM 1793 C CB . GLN A 1 236 ? -3.035 -2.069 38.266 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB 1 ATOM 1794 C CG . GLN A 1 236 ? -4.426 -2.100 37.670 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG 1 ATOM 1795 C CD . GLN A 1 236 ? -5.091 -3.469 37.821 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD 1 ATOM 1796 O OE1 . GLN A 1 236 ? -4.803 -4.235 38.755 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 1 ATOM 1797 N NE2 . GLN A 1 236 ? -5.995 -3.780 36.892 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 1 ATOM 1798 N N . ARG A 1 237 ? -1.955 -0.358 40.904 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A N 1 ATOM 1799 C CA . ARG A 1 237 ? -1.184 -0.624 42.135 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A CA 1 ATOM 1800 C C . ARG A 1 237 ? -1.070 -2.138 42.417 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A C 1 ATOM 1801 O O . ARG A 1 237 ? -2.082 -2.800 42.590 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A O 1 ATOM 1802 C CB . ARG A 1 237 ? -1.768 0.112 43.369 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A CB 1 ATOM 1803 C CG . ARG A 1 237 ? -0.761 0.238 44.520 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A CG 1 ATOM 1804 C CD . ARG A 1 237 ? -1.229 1.155 45.654 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A CD 1 ATOM 1805 N NE . ARG A 1 237 ? -1.112 2.602 45.383 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A NE 1 ATOM 1806 C CZ . ARG A 1 237 ? 0.035 3.288 45.233 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A CZ 1 ATOM 1807 N NH1 . ARG A 1 237 ? 1.232 2.692 45.281 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A NH1 1 ATOM 1808 N NH2 . ARG A 1 237 ? -0.006 4.598 45.002 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 237 ARG A NH2 1 ATOM 1809 N N . PRO A 1 238 ? 0.164 -2.683 42.467 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A N 1 ATOM 1810 C CA . PRO A 1 238 ? 0.332 -4.114 42.736 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A CA 1 ATOM 1811 C C . PRO A 1 238 ? 0.007 -4.418 44.181 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A C 1 ATOM 1812 O O . PRO A 1 238 ? 0.010 -3.492 44.986 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A O 1 ATOM 1813 C CB . PRO A 1 238 ? 1.811 -4.358 42.454 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A CB 1 ATOM 1814 C CG . PRO A 1 238 ? 2.453 -3.076 42.809 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A CG 1 ATOM 1815 C CD . PRO A 1 238 ? 1.465 -1.993 42.452 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 238 PRO A CD 1 ATOM 1816 N N . PRO A 1 239 ? -0.304 -5.694 44.511 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A N 1 ATOM 1817 C CA . PRO A 1 239 ? -0.732 -6.074 45.896 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CA 1 ATOM 1818 C C . PRO A 1 239 ? 0.308 -5.828 47.005 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A C 1 ATOM 1819 O O . PRO A 1 239 ? -0.086 -5.633 48.147 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A O 1 ATOM 1820 C CB . PRO A 1 239 ? -1.013 -7.578 45.777 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CB 1 ATOM 1821 C CG . PRO A 1 239 ? -0.182 -8.016 44.615 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CG 1 ATOM 1822 C CD . PRO A 1 239 ? -0.231 -6.876 43.633 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CD 1 ATOM 1823 N N . ALA A 1 240 ? 1.599 -5.849 46.665 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A N 1 ATOM 1824 C CA . ALA A 1 240 ? 2.669 -5.544 47.610 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A CA 1 ATOM 1825 C C . ALA A 1 240 ? 3.964 -5.158 46.895 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A C 1 ATOM 1826 O O . ALA A 1 240 ? 4.173 -5.499 45.718 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A O 1 ATOM 1827 C CB . ALA A 1 240 ? 2.935 -6.730 48.524 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A CB 1 ATOM 1828 N N . SER A 1 241 ? 4.827 -4.473 47.651 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 241 SER A N 1 ATOM 1829 C CA . SER A 1 241 ? 6.132 -4.048 47.192 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 241 SER A CA 1 ATOM 1830 C C . SER A 1 241 ? 7.243 -4.101 48.281 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 241 SER A C 1 ATOM 1831 O O . SER A 1 241 ? 6.976 -4.199 49.476 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 241 SER A O 1 ATOM 1832 C CB . SER A 1 241 ? 6.028 -2.626 46.634 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 241 SER A CB 1 ATOM 1833 O OG . SER A 1 241 ? 6.027 -1.658 47.669 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 241 SER A OG 1 ATOM 1834 N N . GLN A 1 242 ? 8.488 -4.017 47.804 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A N 1 ATOM 1835 C CA . GLN A 1 242 ? 9.684 -4.054 48.616 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A CA 1 ATOM 1836 C C . GLN A 1 242 ? 10.858 -3.367 47.926 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A C 1 ATOM 1837 O O . GLN A 1 242 ? 11.381 -3.860 46.930 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A O 1 ATOM 1838 C CB . GLN A 1 242 ? 10.064 -5.489 48.869 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A CB 1 ATOM 1839 C CG . GLN A 1 242 ? 11.371 -5.633 49.629 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A CG 1 ATOM 1840 C CD . GLN A 1 242 ? 11.451 -6.958 50.324 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A CD 1 ATOM 1841 O OE1 . GLN A 1 242 ? 10.557 -7.308 51.072 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A OE1 1 ATOM 1842 N NE2 . GLN A 1 242 ? 12.514 -7.711 50.074 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 242 GLN A NE2 1 ATOM 1843 N N . SER A 1 243 ? 11.296 -2.246 48.480 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 243 SER A N 1 ATOM 1844 C CA . SER A 1 243 ? 12.487 -1.564 48.018 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 243 SER A CA 1 ATOM 1845 C C . SER A 1 243 ? 13.728 -2.047 48.745 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 243 SER A C 1 ATOM 1846 O O . SER A 1 243 ? 13.655 -2.549 49.847 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 243 SER A O 1 ATOM 1847 C CB . SER A 1 243 ? 12.323 -0.063 48.195 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 243 SER A CB 1 ATOM 1848 O OG . SER A 1 243 ? 11.155 0.387 47.520 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 243 SER A OG 1 ATOM 1849 N N . PHE A 1 244 ? 14.872 -1.897 48.094 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N 1 ATOM 1850 C CA . PHE A 1 244 ? 16.133 -2.310 48.648 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA 1 ATOM 1851 C C . PHE A 1 244 ? 17.254 -1.364 48.234 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C 1 ATOM 1852 O O . PHE A 1 244 ? 17.137 -0.602 47.282 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O 1 ATOM 1853 C CB . PHE A 1 244 ? 16.459 -3.738 48.227 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB 1 ATOM 1854 C CG . PHE A 1 244 ? 16.517 -3.926 46.746 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG 1 ATOM 1855 C CD1 . PHE A 1 244 ? 15.355 -4.174 46.017 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 1 ATOM 1856 C CD2 . PHE A 1 244 ? 17.724 -3.802 46.061 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 1 ATOM 1857 C CE1 . PHE A 1 244 ? 15.396 -4.321 44.622 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 1 ATOM 1858 C CE2 . PHE A 1 244 ? 17.780 -3.952 44.679 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 1 ATOM 1859 C CZ . PHE A 1 244 ? 16.616 -4.224 43.954 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ 1 ATOM 1860 N N . LEU A 1 245 ? 18.331 -1.433 49.008 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A N 1 ATOM 1861 C CA . LEU A 1 245 ? 19.569 -0.712 48.785 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A CA 1 ATOM 1862 C C . LEU A 1 245 ? 20.640 -1.763 48.739 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A C 1 ATOM 1863 O O . LEU A 1 245 ? 20.618 -2.686 49.567 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A O 1 ATOM 1864 C CB . LEU A 1 245 ? 19.852 0.206 49.970 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A CB 1 ATOM 1865 C CG . LEU A 1 245 ? 21.226 0.861 50.145 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A CG 1 ATOM 1866 C CD1 . LEU A 1 245 ? 21.690 1.549 48.872 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A CD1 1 ATOM 1867 C CD2 . LEU A 1 245 ? 21.173 1.880 51.278 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 245 LEU A CD2 1 ATOM 1868 N N . ILE A 1 246 ? 21.555 -1.645 47.778 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A N 1 ATOM 1869 C CA . ILE A 1 246 ? 22.830 -2.359 47.830 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A CA 1 ATOM 1870 C C . ILE A 1 246 ? 23.935 -1.301 47.845 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A C 1 ATOM 1871 O O . ILE A 1 246 ? 23.953 -0.418 46.991 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A O 1 ATOM 1872 C CB . ILE A 1 246 ? 23.028 -3.295 46.636 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A CB 1 ATOM 1873 C CG1 . ILE A 1 246 ? 21.737 -4.013 46.268 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A CG1 1 ATOM 1874 C CG2 . ILE A 1 246 ? 24.116 -4.307 46.947 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A CG2 1 ATOM 1875 C CD1 . ILE A 1 246 ? 21.812 -4.699 44.921 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 246 ILE A CD1 1 ATOM 1876 N N . THR A 1 247 ? 24.835 -1.360 48.824 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 247 THR A N 1 ATOM 1877 C CA . THR A 1 247 ? 25.984 -0.448 48.856 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CA 1 ATOM 1878 C C . THR A 1 247 ? 27.206 -1.142 48.307 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 247 THR A C 1 ATOM 1879 O O . THR A 1 247 ? 27.404 -2.324 48.528 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 247 THR A O 1 ATOM 1880 C CB . THR A 1 247 ? 26.349 0.012 50.271 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CB 1 ATOM 1881 O OG1 . THR A 1 247 ? 26.535 -1.134 51.101 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 247 THR A OG1 1 ATOM 1882 C CG2 . THR A 1 247 ? 25.267 0.853 50.867 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 247 THR A CG2 1 ATOM 1883 N N . PHE A 1 248 ? 28.033 -0.370 47.617 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A N 1 ATOM 1884 C CA . PHE A 1 248 ? 29.270 -0.840 47.012 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CA 1 ATOM 1885 C C . PHE A 1 248 ? 30.375 0.099 47.427 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A C 1 ATOM 1886 O O . PHE A 1 248 ? 30.237 1.314 47.303 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A O 1 ATOM 1887 C CB . PHE A 1 248 ? 29.133 -0.842 45.516 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CB 1 ATOM 1888 C CG . PHE A 1 248 ? 28.084 -1.757 45.039 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CG 1 ATOM 1889 C CD1 . PHE A 1 248 ? 28.323 -3.112 44.970 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CD1 1 ATOM 1890 C CD2 . PHE A 1 248 ? 26.834 -1.275 44.688 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CD2 1 ATOM 1891 C CE1 . PHE A 1 248 ? 27.331 -3.987 44.540 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CE1 1 ATOM 1892 C CE2 . PHE A 1 248 ? 25.834 -2.139 44.253 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CE2 1 ATOM 1893 C CZ . PHE A 1 248 ? 26.081 -3.497 44.179 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 248 PHE A CZ 1 ATOM 1894 N N . ASP A 1 249 ? 31.479 -0.473 47.895 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A N 1 ATOM 1895 C CA . ASP A 1 249 ? 32.509 0.307 48.599 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CA 1 ATOM 1896 C C . ASP A 1 249 ? 33.440 1.132 47.679 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A C 1 ATOM 1897 O O . ASP A 1 249 ? 33.724 2.293 47.981 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A O 1 ATOM 1898 C CB . ASP A 1 249 ? 33.338 -0.600 49.523 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CB 1 ATOM 1899 C CG . ASP A 1 249 ? 33.590 0.035 50.874 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A CG 1 ATOM 1900 O OD1 . ASP A 1 249 ? 32.663 -0.012 51.722 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A OD1 1 ATOM 1901 O OD2 . ASP A 1 249 ? 34.700 0.585 51.085 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 249 ASP A OD2 1 ATOM 1902 N N . LYS A 1 250 ? 33.904 0.539 46.575 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A N 1 ATOM 1903 C CA . LYS A 1 250 ? 34.945 1.156 45.744 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CA 1 ATOM 1904 C C . LYS A 1 250 ? 34.341 1.960 44.599 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A C 1 ATOM 1905 O O . LYS A 1 250 ? 33.290 1.628 44.075 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A O 1 ATOM 1906 C CB . LYS A 1 250 ? 35.917 0.094 45.194 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CB 1 ATOM 1907 C CG . LYS A 1 250 ? 36.864 -0.520 46.242 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CG 1 ATOM 1908 C CD . LYS A 1 250 ? 38.230 -0.934 45.666 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CD 1 ATOM 1909 C CE . LYS A 1 250 ? 38.246 -2.356 45.109 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CE 1 ATOM 1910 N NZ . LYS A 1 250 ? 38.541 -3.346 46.190 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A NZ 1 ATOM 1911 N N . GLU A 1 251 ? 35.044 2.999 44.184 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A N 1 ATOM 1912 C CA . GLU A 1 251 ? 34.605 3.830 43.061 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CA 1 ATOM 1913 C C . GLU A 1 251 ? 34.635 2.964 41.813 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A C 1 ATOM 1914 O O . GLU A 1 251 ? 33.729 3.018 41.000 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A O 1 ATOM 1915 C CB . GLU A 1 251 ? 35.477 5.101 42.896 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CB 1 ATOM 1916 C CG . GLU A 1 251 ? 35.885 5.772 44.225 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CG 1 ATOM 1917 C CD . GLU A 1 251 ? 36.453 7.189 44.108 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A CD 1 ATOM 1918 O OE1 . GLU A 1 251 ? 36.457 7.786 42.997 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE1 1 ATOM 1919 O OE2 . GLU A 1 251 ? 36.900 7.714 45.165 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 251 GLU A OE2 1 ATOM 1920 N N . GLU A 1 252 ? 35.651 2.106 41.721 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A N 1 ATOM 1921 C CA . GLU A 1 252 ? 35.872 1.235 40.570 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A CA 1 ATOM 1922 C C . GLU A 1 252 ? 34.929 0.069 40.490 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A C 1 ATOM 1923 O O . GLU A 1 252 ? 35.020 -0.703 39.541 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A O 1 ATOM 1924 C CB . GLU A 1 252 ? 37.316 0.699 40.531 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A CB 1 ATOM 1925 C CG . GLU A 1 252 ? 38.380 1.778 40.261 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A CG 1 ATOM 1926 C CD . GLU A 1 252 ? 39.013 2.367 41.522 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A CD 1 ATOM 1927 O OE1 . GLU A 1 252 ? 38.465 2.156 42.650 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A OE1 1 ATOM 1928 O OE2 . GLU A 1 252 ? 40.074 3.040 41.374 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 252 GLU A OE2 1 ATOM 1929 N N . ASP A 1 253 ? 34.030 -0.081 41.466 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A N 1 ATOM 1930 C CA . ASP A 1 253 ? 32.984 -1.098 41.371 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CA 1 ATOM 1931 C C . ASP A 1 253 ? 31.931 -0.888 40.274 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A C 1 ATOM 1932 O O . ASP A 1 253 ? 31.220 -1.832 39.923 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A O 1 ATOM 1933 C CB . ASP A 1 253 ? 32.292 -1.273 42.717 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CB 1 ATOM 1934 C CG . ASP A 1 253 ? 33.169 -1.968 43.727 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A CG 1 ATOM 1935 O OD1 . ASP A 1 253 ? 34.063 -2.724 43.303 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD1 1 ATOM 1936 O OD2 . ASP A 1 253 ? 32.966 -1.760 44.949 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 253 ASP A OD2 1 ATOM 1937 N N . LEU A 1 254 ? 31.844 0.333 39.744 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A N 1 ATOM 1938 C CA . LEU A 1 254 ? 30.844 0.698 38.732 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CA 1 ATOM 1939 C C . LEU A 1 254 ? 30.750 -0.293 37.595 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A C 1 ATOM 1940 O O . LEU A 1 254 ? 29.653 -0.750 37.262 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A O 1 ATOM 1941 C CB . LEU A 1 254 ? 31.146 2.079 38.172 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CB 1 ATOM 1942 C CG . LEU A 1 254 ? 30.233 2.677 37.107 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CG 1 ATOM 1943 C CD1 . LEU A 1 254 ? 28.753 2.655 37.485 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD1 1 ATOM 1944 C CD2 . LEU A 1 254 ? 30.702 4.094 36.865 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD2 1 ATOM 1945 N N . GLU A 1 255 ? 31.907 -0.641 37.035 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A N 1 ATOM 1946 C CA . GLU A 1 255 ? 31.983 -1.545 35.871 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CA 1 ATOM 1947 C C . GLU A 1 255 ? 31.254 -2.851 36.117 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A C 1 ATOM 1948 O O . GLU A 1 255 ? 30.414 -3.278 35.308 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A O 1 ATOM 1949 C CB . GLU A 1 255 ? 33.439 -1.838 35.487 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CB 1 ATOM 1950 C CG . GLU A 1 255 ? 33.648 -2.675 34.224 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CG 1 ATOM 1951 C CD . GLU A 1 255 ? 35.124 -2.932 33.941 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CD 1 ATOM 1952 O OE1 . GLU A 1 255 ? 35.952 -2.084 34.343 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE1 1 ATOM 1953 O OE2 . GLU A 1 255 ? 35.461 -3.976 33.328 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE2 1 ATOM 1954 N N . GLN A 1 256 ? 31.589 -3.473 37.242 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A N 1 ATOM 1955 C CA . GLN A 1 256 ? 31.043 -4.769 37.548 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A CA 1 ATOM 1956 C C . GLN A 1 256 ? 29.544 -4.653 37.880 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A C 1 ATOM 1957 O O . GLN A 1 256 ? 28.769 -5.561 37.555 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A O 1 ATOM 1958 C CB . GLN A 1 256 ? 31.823 -5.405 38.687 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A CB 1 ATOM 1959 C CG . GLN A 1 256 ? 32.090 -6.882 38.484 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A CG 1 ATOM 1960 C CD . GLN A 1 256 ? 32.752 -7.519 39.710 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A CD 1 ATOM 1961 O OE1 . GLN A 1 256 ? 33.668 -6.946 40.327 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A OE1 1 ATOM 1962 N NE2 . GLN A 1 256 ? 32.304 -8.718 40.058 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 256 GLN A NE2 1 ATOM 1963 N N . ILE A 1 257 ? 29.152 -3.537 38.510 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A N 1 ATOM 1964 C CA . ILE A 1 257 ? 27.766 -3.318 38.950 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A CA 1 ATOM 1965 C C . ILE A 1 257 ? 26.806 -3.364 37.772 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A C 1 ATOM 1966 O O . ILE A 1 257 ? 25.754 -3.986 37.833 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A O 1 ATOM 1967 C CB . ILE A 1 257 ? 27.584 -1.958 39.677 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A CB 1 ATOM 1968 C CG1 . ILE A 1 257 ? 28.283 -1.968 41.044 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A CG1 1 ATOM 1969 C CG2 . ILE A 1 257 ? 26.100 -1.653 39.917 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A CG2 1 ATOM 1970 C CD1 . ILE A 1 257 ? 28.610 -0.598 41.608 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 257 ILE A CD1 1 ATOM 1971 N N . VAL A 1 258 ? 27.213 -2.672 36.715 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A N 1 ATOM 1972 C CA . VAL A 1 258 ? 26.426 -2.470 35.511 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A CA 1 ATOM 1973 C C . VAL A 1 258 ? 26.381 -3.765 34.700 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A C 1 ATOM 1974 O O . VAL A 1 258 ? 25.325 -4.122 34.183 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A O 1 ATOM 1975 C CB . VAL A 1 258 ? 26.999 -1.301 34.665 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A CB 1 ATOM 1976 C CG1 . VAL A 1 258 ? 26.195 -1.091 33.396 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A CG1 1 ATOM 1977 C CG2 . VAL A 1 258 ? 27.015 -0.005 35.456 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 258 VAL A CG2 1 ATOM 1978 N N . ASP A 1 259 ? 27.504 -4.475 34.609 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A N 1 ATOM 1979 C CA . ASP A 1 259 ? 27.555 -5.752 33.864 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CA 1 ATOM 1980 C C . ASP A 1 259 ? 26.725 -6.875 34.500 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A C 1 ATOM 1981 O O . ASP A 1 259 ? 26.157 -7.726 33.818 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A O 1 ATOM 1982 C CB . ASP A 1 259 ? 29.006 -6.197 33.665 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CB 1 ATOM 1983 C CG . ASP A 1 259 ? 29.802 -5.229 32.790 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CG 1 ATOM 1984 O OD1 . ASP A 1 259 ? 29.163 -4.398 32.054 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A OD1 1 ATOM 1985 O OD2 . ASP A 1 259 ? 31.071 -5.301 32.842 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A OD2 1 ATOM 1986 N N . ILE A 1 260 ? 26.646 -6.852 35.810 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A N 1 ATOM 1987 C CA . ILE A 1 260 ? 25.776 -7.752 36.526 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CA 1 ATOM 1988 C C . ILE A 1 260 ? 24.306 -7.337 36.368 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A C 1 ATOM 1989 O O . ILE A 1 260 ? 23.429 -8.185 36.248 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A O 1 ATOM 1990 C CB . ILE A 1 260 ? 26.208 -7.850 38.000 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CB 1 ATOM 1991 C CG1 . ILE A 1 260 ? 27.590 -8.546 38.067 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CG1 1 ATOM 1992 C CG2 . ILE A 1 260 ? 25.185 -8.635 38.799 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CG2 1 ATOM 1993 C CD1 . ILE A 1 260 ? 28.345 -8.391 39.370 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CD1 1 ATOM 1994 N N . MET A 1 261 ? 24.056 -6.037 36.364 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 261 MET A N 1 ATOM 1995 C CA . MET A 1 261 ? 22.715 -5.481 36.247 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CA 1 ATOM 1996 C C . MET A 1 261 ? 22.033 -5.910 34.944 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 261 MET A C 1 ATOM 1997 O O . MET A 1 261 ? 20.933 -6.429 34.983 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 261 MET A O 1 ATOM 1998 C CB . MET A 1 261 ? 22.814 -3.946 36.374 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CB 1 ATOM 1999 C CG . MET A 1 261 ? 21.547 -3.121 36.226 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CG 1 ATOM 2000 S SD . MET A 1 261 ? 20.965 -3.058 34.514 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 261 MET A SD 1 ATOM 2001 C CE . MET A 1 261 ? 22.150 -2.054 33.590 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CE 1 ATOM 2002 N N . LEU A 1 262 ? 22.696 -5.726 33.802 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A N 1 ATOM 2003 C CA . LEU A 1 262 ? 22.027 -5.806 32.487 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CA 1 ATOM 2004 C C . LEU A 1 262 ? 21.190 -7.067 32.219 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A C 1 ATOM 2005 O O . LEU A 1 262 ? 20.008 -6.939 31.843 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A O 1 ATOM 2006 C CB . LEU A 1 262 ? 23.020 -5.564 31.337 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CB 1 ATOM 2007 C CG . LEU A 1 262 ? 22.522 -5.743 29.885 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CG 1 ATOM 2008 C CD1 . LEU A 1 262 ? 21.315 -4.854 29.568 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CD1 1 ATOM 2009 C CD2 . LEU A 1 262 ? 23.662 -5.538 28.887 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 262 LEU A CD2 1 ATOM 2010 N N . PRO A 1 263 ? 21.776 -8.275 32.420 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A N 1 ATOM 2011 C CA . PRO A 1 263 ? 20.996 -9.487 32.192 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CA 1 ATOM 2012 C C . PRO A 1 263 ? 19.820 -9.633 33.142 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A C 1 ATOM 2013 O O . PRO A 1 263 ? 18.924 -10.363 32.821 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A O 1 ATOM 2014 C CB . PRO A 1 263 ? 21.999 -10.625 32.411 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CB 1 ATOM 2015 C CG . PRO A 1 263 ? 23.309 -9.976 32.588 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CG 1 ATOM 2016 C CD . PRO A 1 263 ? 23.051 -8.598 33.065 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CD 1 ATOM 2017 N N . LEU A 1 264 ? 19.836 -8.955 34.288 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A N 1 ATOM 2018 C CA . LEU A 1 264 ? 18.672 -8.900 35.198 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A CA 1 ATOM 2019 C C . LEU A 1 264 ? 17.621 -7.810 34.899 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A C 1 ATOM 2020 O O . LEU A 1 264 ? 16.522 -7.846 35.455 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A O 1 ATOM 2021 C CB . LEU A 1 264 ? 19.136 -8.682 36.637 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A CB 1 ATOM 2022 C CG . LEU A 1 264 ? 20.134 -9.639 37.282 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A CG 1 ATOM 2023 C CD1 . LEU A 1 264 ? 20.165 -9.331 38.766 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A CD1 1 ATOM 2024 C CD2 . LEU A 1 264 ? 19.780 -11.105 37.068 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 264 LEU A CD2 1 ATOM 2025 N N . ARG A 1 265 ? 17.967 -6.839 34.063 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A N 1 ATOM 2026 C CA . ARG A 1 265 ? 17.098 -5.711 33.750 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A CA 1 ATOM 2027 C C . ARG A 1 265 ? 16.425 -5.861 32.405 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A C 1 ATOM 2028 O O . ARG A 1 265 ? 15.235 -5.595 32.292 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A O 1 ATOM 2029 C CB . ARG A 1 265 ? 17.936 -4.446 33.755 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A CB 1 ATOM 2030 C CG . ARG A 1 265 ? 17.236 -3.173 33.358 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A CG 1 ATOM 2031 C CD . ARG A 1 265 ? 15.978 -2.969 34.164 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A CD 1 ATOM 2032 N NE . ARG A 1 265 ? 15.345 -1.693 33.893 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A NE 1 ATOM 2033 C CZ . ARG A 1 265 ? 14.031 -1.465 33.965 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A CZ 1 ATOM 2034 N NH1 . ARG A 1 265 ? 13.171 -2.450 34.285 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A NH1 1 ATOM 2035 N NH2 . ARG A 1 265 ? 13.561 -0.230 33.709 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 265 ARG A NH2 1 ATOM 2036 N N . ILE A 1 266 ? 17.179 -6.304 31.397 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A N 1 ATOM 2037 C CA . ILE A 1 266 ? 16.695 -6.402 30.011 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CA 1 ATOM 2038 C C . ILE A 1 266 ? 15.263 -6.945 29.841 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A C 1 ATOM 2039 O O . ILE A 1 266 ? 14.498 -6.390 29.061 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A O 1 ATOM 2040 C CB . ILE A 1 266 ? 17.714 -7.171 29.116 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CB 1 ATOM 2041 C CG1 . ILE A 1 266 ? 17.609 -6.737 27.644 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG1 1 ATOM 2042 C CG2 . ILE A 1 266 ? 17.604 -8.684 29.276 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG2 1 ATOM 2043 C CD1 . ILE A 1 266 ? 18.708 -7.329 26.792 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CD1 1 ATOM 2044 N N . ASN A 1 267 ? 14.907 -7.982 30.606 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A N 1 ATOM 2045 C CA . ASN A 1 267 ? 13.552 -8.588 30.627 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A CA 1 ATOM 2046 C C . ASN A 1 267 ? 12.534 -8.029 31.620 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A C 1 ATOM 2047 O O . ASN A 1 267 ? 11.512 -8.671 31.872 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A O 1 ATOM 2048 C CB . ASN A 1 267 ? 13.673 -10.068 30.969 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A CB 1 ATOM 2049 C CG . ASN A 1 267 ? 13.860 -10.899 29.765 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A CG 1 ATOM 2050 O OD1 . ASN A 1 267 ? 14.946 -11.464 29.558 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A OD1 1 ATOM 2051 N ND2 . ASN A 1 267 ? 12.803 -10.978 28.924 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 267 ASN A ND2 1 ATOM 2052 N N . MET A 1 268 ? 12.825 -6.889 32.232 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 268 MET A N 1 ATOM 2053 C CA . MET A 1 268 ? 11.969 -6.352 33.286 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CA 1 ATOM 2054 C C . MET A 1 268 ? 11.726 -7.308 34.473 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 268 MET A C 1 ATOM 2055 O O . MET A 1 268 ? 10.728 -7.156 35.167 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 268 MET A O 1 ATOM 2056 C CB . MET A 1 268 ? 10.609 -5.910 32.712 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CB 1 ATOM 2057 C CG . MET A 1 268 ? 10.665 -5.081 31.433 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CG 1 ATOM 2058 S SD . MET A 1 268 ? 9.030 -4.876 30.687 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 268 MET A SD 1 ATOM 2059 C CE . MET A 1 268 ? 8.276 -3.779 31.894 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CE 1 ATOM 2060 N N . ALA A 1 269 ? 12.616 -8.274 34.711 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A N 1 ATOM 2061 C CA . ALA A 1 269 ? 12.523 -9.149 35.888 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CA 1 ATOM 2062 C C . ALA A 1 269 ? 13.821 -9.898 36.026 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A C 1 ATOM 2063 O O . ALA A 1 269 ? 14.232 -10.531 35.074 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A O 1 ATOM 2064 C CB . ALA A 1 269 ? 11.393 -10.144 35.745 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CB 1 ATOM 2065 N N . PRO A 1 270 ? 14.449 -9.906 37.195 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A N 1 ATOM 2066 C CA . PRO A 1 270 ? 13.869 -9.493 38.481 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CA 1 ATOM 2067 C C . PRO A 1 270 ? 13.883 -7.999 38.799 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A C 1 ATOM 2068 O O . PRO A 1 270 ? 13.237 -7.601 39.767 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A O 1 ATOM 2069 C CB . PRO A 1 270 ? 14.755 -10.220 39.503 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CB 1 ATOM 2070 C CG . PRO A 1 270 ? 16.055 -10.392 38.813 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CG 1 ATOM 2071 C CD . PRO A 1 270 ? 15.692 -10.663 37.381 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CD 1 ATOM 2072 N N . LEU A 1 271 ? 14.619 -7.206 38.022 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N 1 ATOM 2073 C CA . LEU A 1 271 ? 14.631 -5.765 38.180 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA 1 ATOM 2074 C C . LEU A 1 271 ? 13.452 -5.166 37.394 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C 1 ATOM 2075 O O . LEU A 1 271 ? 13.577 -4.789 36.235 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O 1 ATOM 2076 C CB . LEU A 1 271 ? 16.011 -5.169 37.820 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB 1 ATOM 2077 C CG . LEU A 1 271 ? 17.059 -5.478 38.913 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CG 1 ATOM 2078 C CD1 . LEU A 1 271 ? 18.480 -5.368 38.401 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD1 1 ATOM 2079 C CD2 . LEU A 1 271 ? 16.918 -4.595 40.154 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD2 1 ATOM 2080 N N . GLN A 1 272 ? 12.308 -5.094 38.087 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A N 1 ATOM 2081 C CA . GLN A 1 272 ? 10.997 -4.683 37.544 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CA 1 ATOM 2082 C C . GLN A 1 272 ? 10.813 -3.208 37.397 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A C 1 ATOM 2083 O O . GLN A 1 272 ? 10.086 -2.747 36.499 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A O 1 ATOM 2084 C CB . GLN A 1 272 ? 9.876 -5.134 38.462 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CB 1 ATOM 2085 C CG . GLN A 1 272 ? 9.692 -6.639 38.520 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CG 1 ATOM 2086 C CD . GLN A 1 272 ? 8.872 -7.042 39.718 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CD 1 ATOM 2087 O OE1 . GLN A 1 272 ? 9.278 -6.790 40.856 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A OE1 1 ATOM 2088 N NE2 . GLN A 1 272 ? 7.722 -7.662 39.486 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 272 GLN A NE2 1 ATOM 2089 N N . ASN A 1 273 ? 11.428 -2.474 38.308 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A N 1 ATOM 2090 C CA . ASN A 1 273 ? 11.300 -1.042 38.312 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CA 1 ATOM 2091 C C . ASN A 1 273 ? 12.482 -0.448 37.556 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A C 1 ATOM 2092 O O . ASN A 1 273 ? 13.189 -1.175 36.873 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A O 1 ATOM 2093 C CB . ASN A 1 273 ? 11.162 -0.550 39.750 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CB 1 ATOM 2094 C CG . ASN A 1 273 ? 12.459 -0.093 40.346 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CG 1 ATOM 2095 O OD1 . ASN A 1 273 ? 13.402 -0.879 40.491 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A OD1 1 ATOM 2096 N ND2 . ASN A 1 273 ? 12.520 1.196 40.703 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 273 ASN A ND2 1 ATOM 2097 N N . VAL A 1 274 ? 12.647 0.871 37.627 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A N 1 ATOM 2098 C CA . VAL A 1 274 ? 13.789 1.542 37.026 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A CA 1 ATOM 2099 C C . VAL A 1 274 ? 14.799 1.704 38.147 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A C 1 ATOM 2100 O O . VAL A 1 274 ? 14.662 2.623 38.957 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A O 1 ATOM 2101 C CB . VAL A 1 274 ? 13.406 2.920 36.426 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A CB 1 ATOM 2102 C CG1 . VAL A 1 274 ? 14.627 3.675 35.935 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A CG1 1 ATOM 2103 C CG2 . VAL A 1 274 ? 12.405 2.757 35.297 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 274 VAL A CG2 1 ATOM 2104 N N . PRO A 1 275 ? 15.811 0.811 38.206 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A N 1 ATOM 2105 C CA . PRO A 1 275 ? 16.847 0.972 39.217 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CA 1 ATOM 2106 C C . PRO A 1 275 ? 17.593 2.288 39.081 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A C 1 ATOM 2107 O O . PRO A 1 275 ? 17.607 2.893 38.000 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A O 1 ATOM 2108 C CB . PRO A 1 275 ? 17.820 -0.182 38.928 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CB 1 ATOM 2109 C CG . PRO A 1 275 ? 17.100 -1.123 38.046 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CG 1 ATOM 2110 C CD . PRO A 1 275 ? 16.153 -0.276 37.267 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 275 PRO A CD 1 ATOM 2111 N N . VAL A 1 276 ? 18.193 2.720 40.190 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A N 1 ATOM 2112 C CA . VAL A 1 276 ? 19.025 3.915 40.204 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CA 1 ATOM 2113 C C . VAL A 1 276 ? 20.293 3.606 40.976 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A C 1 ATOM 2114 O O . VAL A 1 276 ? 20.247 3.012 42.041 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A O 1 ATOM 2115 C CB . VAL A 1 276 ? 18.293 5.168 40.754 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CB 1 ATOM 2116 C CG1 . VAL A 1 276 ? 17.043 5.498 39.924 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG1 1 ATOM 2117 C CG2 . VAL A 1 276 ? 17.915 5.006 42.214 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG2 1 ATOM 2118 N N . LEU A 1 277 ? 21.424 3.989 40.404 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A N 1 ATOM 2119 C CA . LEU A 1 277 ? 22.723 3.800 41.003 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CA 1 ATOM 2120 C C . LEU A 1 277 ? 23.226 5.200 41.281 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A C 1 ATOM 2121 O O . LEU A 1 277 ? 23.558 5.945 40.362 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A O 1 ATOM 2122 C CB . LEU A 1 277 ? 23.648 3.032 40.057 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CB 1 ATOM 2123 C CG . LEU A 1 277 ? 25.027 2.687 40.611 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CG 1 ATOM 2124 C CD1 . LEU A 1 277 ? 24.924 1.648 41.720 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CD1 1 ATOM 2125 C CD2 . LEU A 1 277 ? 25.956 2.212 39.494 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 277 LEU A CD2 1 ATOM 2126 N N . ARG A 1 278 ? 23.246 5.556 42.557 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A N 1 ATOM 2127 C CA . ARG A 1 278 ? 23.568 6.901 42.993 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A CA 1 ATOM 2128 C C . ARG A 1 278 ? 24.912 6.816 43.663 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A C 1 ATOM 2129 O O . ARG A 1 278 ? 25.190 5.824 44.316 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A O 1 ATOM 2130 C CB . ARG A 1 278 ? 22.484 7.424 43.937 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A CB 1 ATOM 2131 C CG . ARG A 1 278 ? 21.203 7.765 43.181 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A CG 1 ATOM 2132 C CD . ARG A 1 278 ? 19.958 7.784 44.041 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A CD 1 ATOM 2133 N NE . ARG A 1 278 ? 20.089 8.798 45.072 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A NE 1 ATOM 2134 C CZ . ARG A 1 278 ? 19.522 10.006 45.081 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A CZ 1 ATOM 2135 N NH1 . ARG A 1 278 ? 18.724 10.424 44.105 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A NH1 1 ATOM 2136 N NH2 . ARG A 1 278 ? 19.761 10.825 46.113 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 278 ARG A NH2 1 ATOM 2137 N N . ASN A 1 279 ? 25.761 7.822 43.459 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A N 1 ATOM 2138 C CA . ASN A 1 279 ? 27.083 7.854 44.072 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A CA 1 ATOM 2139 C C . ASN A 1 279 ? 26.935 8.508 45.454 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A C 1 ATOM 2140 O O . ASN A 1 279 ? 25.822 8.921 45.802 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A O 1 ATOM 2141 C CB . ASN A 1 279 ? 28.105 8.561 43.167 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A CB 1 ATOM 2142 C CG . ASN A 1 279 ? 27.936 10.060 43.133 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A CG 1 ATOM 2143 O OD1 . ASN A 1 279 ? 26.905 10.586 43.512 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A OD1 1 ATOM 2144 N ND2 . ASN A 1 279 ? 28.949 10.760 42.666 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 279 ASN A ND2 1 ATOM 2145 N N . ILE A 1 280 ? 28.028 8.601 46.227 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A N 1 ATOM 2146 C CA . ILE A 1 280 ? 27.990 9.078 47.639 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CA 1 ATOM 2147 C C . ILE A 1 280 ? 27.739 10.586 47.775 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A C 1 ATOM 2148 O O . ILE A 1 280 ? 27.055 11.007 48.705 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A O 1 ATOM 2149 C CB . ILE A 1 280 ? 29.265 8.668 48.458 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CB 1 ATOM 2150 C CG1 . ILE A 1 280 ? 29.114 8.945 49.956 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CG1 1 ATOM 2151 C CG2 . ILE A 1 280 ? 30.517 9.407 48.001 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CG2 1 ATOM 2152 C CD1 . ILE A 1 280 ? 28.016 8.156 50.626 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CD1 1 ATOM 2153 N N . PHE A 1 281 ? 28.283 11.388 46.862 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A N 1 ATOM 2154 C CA . PHE A 1 281 ? 28.032 12.838 46.867 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CA 1 ATOM 2155 C C . PHE A 1 281 ? 26.560 13.166 46.725 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A C 1 ATOM 2156 O O . PHE A 1 281 ? 26.096 14.132 47.307 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A O 1 ATOM 2157 C CB . PHE A 1 281 ? 28.765 13.539 45.720 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CB 1 ATOM 2158 C CG . PHE A 1 281 ? 30.245 13.590 45.885 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CG 1 ATOM 2159 C CD1 . PHE A 1 281 ? 30.825 14.554 46.690 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CD1 1 ATOM 2160 C CD2 . PHE A 1 281 ? 31.061 12.680 45.233 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CD2 1 ATOM 2161 C CE1 . PHE A 1 281 ? 32.194 14.614 46.839 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CE1 1 ATOM 2162 C CE2 . PHE A 1 281 ? 32.439 12.731 45.371 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CE2 1 ATOM 2163 C CZ . PHE A 1 281 ? 33.005 13.704 46.174 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 281 PHE A CZ 1 ATOM 2164 N N . MET A 1 282 ? 25.863 12.384 45.899 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 282 MET A N 1 ATOM 2165 C CA . MET A 1 282 ? 24.414 12.509 45.650 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 282 MET A CA 1 ATOM 2166 C C . MET A 1 282 ? 23.637 12.127 46.907 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 282 MET A C 1 ATOM 2167 O O . MET A 1 282 ? 22.774 12.876 47.319 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 282 MET A O 1 ATOM 2168 C CB . MET A 1 282 ? 24.028 11.635 44.428 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 282 MET A CB 1 ATOM 2169 C CG . MET A 1 282 ? 22.567 11.540 44.010 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 282 MET A CG 1 ATOM 2170 S SD . MET A 1 282 ? 21.780 12.969 43.252 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 282 MET A SD 1 ATOM 2171 C CE . MET A 1 282 ? 22.433 12.984 41.587 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 282 MET A CE 1 ATOM 2172 N N . ASP A 1 283 ? 23.957 10.993 47.533 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A N 1 ATOM 2173 C CA . ASP A 1 283 ? 23.263 10.560 48.784 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CA 1 ATOM 2174 C C . ASP A 1 283 ? 23.614 11.362 50.034 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A C 1 ATOM 2175 O O . ASP A 1 283 ? 22.756 11.629 50.849 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A O 1 ATOM 2176 C CB . ASP A 1 283 ? 23.568 9.101 49.108 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CB 1 ATOM 2177 C CG . ASP A 1 283 ? 22.726 8.131 48.335 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A CG 1 ATOM 2178 O OD1 . ASP A 1 283 ? 21.820 8.549 47.565 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD1 1 ATOM 2179 O OD2 . ASP A 1 283 ? 22.987 6.920 48.533 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 283 ASP A OD2 1 ATOM 2180 N N . ALA A 1 284 ? 24.889 11.680 50.195 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N 1 ATOM 2181 C CA . ALA A 1 284 ? 25.340 12.570 51.243 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA 1 ATOM 2182 C C . ALA A 1 284 ? 24.646 13.900 51.120 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C 1 ATOM 2183 O O . ALA A 1 284 ? 24.067 14.389 52.081 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O 1 ATOM 2184 C CB . ALA A 1 284 ? 26.849 12.775 51.173 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB 1 ATOM 2185 N N . ALA A 1 285 ? 24.677 14.494 49.943 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A N 1 ATOM 2186 C CA . ALA A 1 285 ? 24.030 15.804 49.762 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CA 1 ATOM 2187 C C . ALA A 1 285 ? 22.530 15.871 50.118 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A C 1 ATOM 2188 O O . ALA A 1 285 ? 22.034 16.936 50.449 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A O 1 ATOM 2189 C CB . ALA A 1 285 ? 24.286 16.355 48.356 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 285 ALA A CB 1 ATOM 2190 N N . ALA A 1 286 ? 21.831 14.739 50.078 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N 1 ATOM 2191 C CA . ALA A 1 286 ? 20.408 14.661 50.448 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA 1 ATOM 2192 C C . ALA A 1 286 ? 20.147 14.714 51.948 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C 1 ATOM 2193 O O . ALA A 1 286 ? 19.004 14.967 52.374 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O 1 ATOM 2194 C CB . ALA A 1 286 ? 19.805 13.394 49.852 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB 1 ATOM 2195 N N . VAL A 1 287 ? 21.179 14.457 52.752 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A N 1 ATOM 2196 C CA . VAL A 1 287 ? 21.042 14.398 54.224 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CA 1 ATOM 2197 C C . VAL A 1 287 ? 21.976 15.343 55.015 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A C 1 ATOM 2198 O O . VAL A 1 287 ? 21.849 15.450 56.222 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A O 1 ATOM 2199 C CB . VAL A 1 287 ? 21.211 12.933 54.730 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CB 1 ATOM 2200 C CG1 . VAL A 1 287 ? 20.167 12.028 54.090 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CG1 1 ATOM 2201 C CG2 . VAL A 1 287 ? 22.610 12.382 54.452 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CG2 1 ATOM 2202 N N . SER A 1 288 ? 22.895 16.028 54.338 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 288 SER A N 1 ATOM 2203 C CA . SER A 1 288 ? 23.967 16.744 54.998 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CA 1 ATOM 2204 C C . SER A 1 288 ? 24.497 17.847 54.118 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 288 SER A C 1 ATOM 2205 O O . SER A 1 288 ? 24.336 17.813 52.912 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 288 SER A O 1 ATOM 2206 C CB . SER A 1 288 ? 25.126 15.786 55.321 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CB 1 ATOM 2207 O OG . SER A 1 288 ? 25.813 15.332 54.153 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 288 SER A OG 1 ATOM 2208 N N . LYS A 1 289 ? 25.185 18.783 54.748 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A N 1 ATOM 2209 C CA . LYS A 1 289 ? 25.865 19.876 54.071 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CA 1 ATOM 2210 C C . LYS A 1 289 ? 27.319 19.465 53.822 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A C 1 ATOM 2211 O O . LYS A 1 289 ? 27.855 18.590 54.509 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A O 1 ATOM 2212 C CB . LYS A 1 289 ? 25.796 21.149 54.940 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CB 1 ATOM 2213 C CG . LYS A 1 289 ? 24.404 21.427 55.512 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CG 1 ATOM 2214 C CD . LYS A 1 289 ? 24.273 22.804 56.141 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CD 1 ATOM 2215 C CE . LYS A 1 289 ? 22.817 23.151 56.483 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CE 1 ATOM 2216 N NZ . LYS A 1 289 ? 22.475 22.911 57.924 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A NZ 1 ATOM 2217 N N . ARG A 1 290 ? 27.958 20.094 52.843 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A N 1 ATOM 2218 C CA . ARG A 1 290 ? 29.368 19.817 52.538 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A CA 1 ATOM 2219 C C . ARG A 1 290 ? 30.323 20.158 53.713 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A C 1 ATOM 2220 O O . ARG A 1 290 ? 31.287 19.415 53.963 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A O 1 ATOM 2221 C CB . ARG A 1 290 ? 29.789 20.584 51.283 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A CB 1 ATOM 2222 C CG . ARG A 1 290 ? 31.153 20.213 50.711 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A CG 1 ATOM 2223 C CD . ARG A 1 290 ? 31.490 21.053 49.482 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A CD 1 ATOM 2224 N NE . ARG A 1 290 ? 32.407 20.338 48.592 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A NE 1 ATOM 2225 C CZ . ARG A 1 290 ? 33.704 20.601 48.408 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A CZ 1 ATOM 2226 N NH1 . ARG A 1 290 ? 34.318 21.601 49.064 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A NH1 1 ATOM 2227 N NH2 . ARG A 1 290 ? 34.409 19.849 47.547 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 290 ARG A NH2 1 ATOM 2228 N N . THR A 1 291 ? 30.061 21.260 54.432 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 291 THR A N 1 ATOM 2229 C CA . THR A 1 291 ? 30.920 21.663 55.558 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 291 THR A CA 1 ATOM 2230 C C . THR A 1 291 ? 30.962 20.658 56.729 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 291 THR A C 1 ATOM 2231 O O . THR A 1 291 ? 31.885 20.707 57.527 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 291 THR A O 1 ATOM 2232 C CB . THR A 1 291 ? 30.592 23.074 56.092 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 291 THR A CB 1 ATOM 2233 O OG1 . THR A 1 291 ? 29.199 23.166 56.385 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 291 THR A OG1 1 ATOM 2234 C CG2 . THR A 1 291 ? 30.980 24.151 55.077 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 291 THR A CG2 1 ATOM 2235 N N . GLU A 1 292 ? 29.999 19.744 56.822 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A N 1 ATOM 2236 C CA . GLU A 1 292 ? 30.100 18.595 57.745 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A CA 1 ATOM 2237 C C . GLU A 1 292 ? 31.239 17.587 57.427 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A C 1 ATOM 2238 O O . GLU A 1 292 ? 31.668 16.855 58.306 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A O 1 ATOM 2239 C CB . GLU A 1 292 ? 28.745 17.873 57.812 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A CB 1 ATOM 2240 C CG . GLU A 1 292 ? 28.692 16.545 58.568 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A CG 1 ATOM 2241 C CD . GLU A 1 292 ? 27.261 16.100 58.865 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A CD 1 ATOM 2242 O OE1 . GLU A 1 292 ? 26.315 16.768 58.351 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A OE1 1 ATOM 2243 O OE2 . GLU A 1 292 ? 27.079 15.093 59.608 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 292 GLU A OE2 1 ATOM 2244 N N . TRP A 1 293 ? 31.715 17.532 56.188 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A N 1 ATOM 2245 C CA . TRP A 1 293 ? 32.762 16.580 55.805 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CA 1 ATOM 2246 C C . TRP A 1 293 ? 34.082 17.228 55.419 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A C 1 ATOM 2247 O O . TRP A 1 293 ? 35.129 16.596 55.522 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A O 1 ATOM 2248 C CB . TRP A 1 293 ? 32.263 15.720 54.644 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CB 1 ATOM 2249 C CG . TRP A 1 293 ? 30.857 15.300 54.845 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CG 1 ATOM 2250 C CD1 . TRP A 1 293 ? 29.746 15.815 54.241 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CD1 1 ATOM 2251 C CD2 . TRP A 1 293 ? 30.401 14.320 55.759 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CD2 1 ATOM 2252 N NE1 . TRP A 1 293 ? 28.628 15.198 54.716 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A NE1 1 ATOM 2253 C CE2 . TRP A 1 293 ? 29.002 14.273 55.650 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CE2 1 ATOM 2254 C CE3 . TRP A 1 293 ? 31.042 13.462 56.651 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CE3 1 ATOM 2255 C CZ2 . TRP A 1 293 ? 28.238 13.411 56.400 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CZ2 1 ATOM 2256 C CZ3 . TRP A 1 293 ? 30.285 12.609 57.396 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CZ3 1 ATOM 2257 C CH2 . TRP A 1 293 ? 28.897 12.585 57.272 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CH2 1 ATOM 2258 N N . PHE A 1 294 ? 34.037 18.468 54.952 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A N 1 ATOM 2259 C CA . PHE A 1 294 ? 35.222 19.136 54.445 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CA 1 ATOM 2260 C C . PHE A 1 294 ? 34.937 20.618 54.309 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A C 1 ATOM 2261 O O . PHE A 1 294 ? 33.889 21.020 53.793 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A O 1 ATOM 2262 C CB . PHE A 1 294 ? 35.612 18.555 53.084 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CB 1 ATOM 2263 C CG . PHE A 1 294 ? 36.887 19.115 52.514 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CG 1 ATOM 2264 C CD1 . PHE A 1 294 ? 38.109 18.980 53.208 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CD1 1 ATOM 2265 C CD2 . PHE A 1 294 ? 36.894 19.753 51.273 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CD2 1 ATOM 2266 C CE1 . PHE A 1 294 ? 39.302 19.490 52.676 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CE1 1 ATOM 2267 C CE2 . PHE A 1 294 ? 38.087 20.256 50.740 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CE2 1 ATOM 2268 C CZ . PHE A 1 294 ? 39.292 20.124 51.443 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 294 PHE A CZ 1 ATOM 2269 N N . ASP A 1 295 ? 35.887 21.420 54.762 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A N 1 ATOM 2270 C CA . ASP A 1 295 ? 35.770 22.875 54.725 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A CA 1 ATOM 2271 C C . ASP A 1 295 ? 36.975 23.576 54.066 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A C 1 ATOM 2272 O O . ASP A 1 295 ? 37.084 24.796 54.140 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A O 1 ATOM 2273 C CB . ASP A 1 295 ? 35.558 23.388 56.152 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A CB 1 ATOM 2274 C CG . ASP A 1 295 ? 36.568 22.803 57.142 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A CG 1 ATOM 2275 O OD1 . ASP A 1 295 ? 37.249 21.806 56.786 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A OD1 1 ATOM 2276 O OD2 . ASP A 1 295 ? 36.674 23.326 58.277 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 295 ASP A OD2 1 ATOM 2277 N N . GLY A 1 296 ? 37.863 22.818 53.418 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N 1 ATOM 2278 C CA . GLY A 1 296 ? 38.992 23.376 52.674 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA 1 ATOM 2279 C C . GLY A 1 296 ? 38.591 23.743 51.248 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C 1 ATOM 2280 O O . GLY A 1 296 ? 37.392 23.847 50.936 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O 1 ATOM 2281 N N . ASP A 1 297 ? 39.603 23.914 50.388 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A N 1 ATOM 2282 C CA . ASP A 1 297 ? 39.437 24.358 48.982 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A CA 1 ATOM 2283 C C . ASP A 1 297 ? 39.485 23.170 48.049 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A C 1 ATOM 2284 O O . ASP A 1 297 ? 40.150 22.175 48.338 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A O 1 ATOM 2285 C CB . ASP A 1 297 ? 40.563 25.315 48.536 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A CB 1 ATOM 2286 C CG . ASP A 1 297 ? 41.036 26.241 49.646 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A CG 1 ATOM 2287 O OD1 . ASP A 1 297 ? 40.206 26.600 50.516 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A OD1 1 ATOM 2288 O OD2 . ASP A 1 297 ? 42.240 26.598 49.645 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 297 ASP A OD2 1 ATOM 2289 N N . GLY A 1 298 ? 38.804 23.283 46.917 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A N 1 ATOM 2290 C CA . GLY A 1 298 ? 38.928 22.280 45.880 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A CA 1 ATOM 2291 C C . GLY A 1 298 ? 38.223 20.965 46.186 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A C 1 ATOM 2292 O O . GLY A 1 298 ? 37.490 20.860 47.172 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A O 1 ATOM 2293 N N . PRO A 1 299 ? 38.434 19.955 45.325 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N 1 ATOM 2294 C CA . PRO A 1 299 ? 37.864 18.620 45.441 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA 1 ATOM 2295 C C . PRO A 1 299 ? 38.011 17.978 46.800 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C 1 ATOM 2296 O O . PRO A 1 299 ? 39.099 17.946 47.365 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O 1 ATOM 2297 C CB . PRO A 1 299 ? 38.663 17.811 44.425 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB 1 ATOM 2298 C CG . PRO A 1 299 ? 39.006 18.795 43.367 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG 1 ATOM 2299 C CD . PRO A 1 299 ? 39.043 20.160 43.999 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD 1 ATOM 2300 N N . MET A 1 300 ? 36.904 17.463 47.299 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 300 MET A N 1 ATOM 2301 C CA . MET A 1 300 ? 36.877 16.756 48.551 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CA 1 ATOM 2302 C C . MET A 1 300 ? 37.937 15.650 48.539 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 300 MET A C 1 ATOM 2303 O O . MET A 1 300 ? 37.890 14.775 47.679 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 300 MET A O 1 ATOM 2304 C CB . MET A 1 300 ? 35.500 16.160 48.745 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CB 1 ATOM 2305 C CG . MET A 1 300 ? 35.272 15.607 50.125 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CG 1 ATOM 2306 S SD . MET A 1 300 ? 33.525 15.297 50.355 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 300 MET A SD 1 ATOM 2307 C CE . MET A 1 300 ? 32.900 16.974 50.494 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 300 MET A CE 1 ATOM 2308 N N . PRO A 1 301 ? 38.921 15.711 49.458 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A N 1 ATOM 2309 C CA . PRO A 1 301 ? 39.927 14.642 49.557 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A CA 1 ATOM 2310 C C . PRO A 1 301 ? 39.341 13.253 49.879 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A C 1 ATOM 2311 O O . PRO A 1 301 ? 38.219 13.163 50.385 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A O 1 ATOM 2312 C CB . PRO A 1 301 ? 40.832 15.115 50.711 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A CB 1 ATOM 2313 C CG . PRO A 1 301 ? 40.636 16.591 50.778 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A CG 1 ATOM 2314 C CD . PRO A 1 301 ? 39.205 16.812 50.401 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A CD 1 ATOM 2315 N N . ALA A 1 302 ? 40.110 12.199 49.603 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A N 1 ATOM 2316 C CA . ALA A 1 302 ? 39.646 10.812 49.755 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CA 1 ATOM 2317 C C . ALA A 1 302 ? 39.400 10.353 51.216 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A C 1 ATOM 2318 O O . ALA A 1 302 ? 38.617 9.426 51.450 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A O 1 ATOM 2319 C CB . ALA A 1 302 ? 40.609 9.864 49.051 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CB 1 ATOM 2320 N N . GLU A 1 303 ? 40.044 10.996 52.190 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A N 1 ATOM 2321 C CA . GLU A 1 303 ? 39.757 10.721 53.615 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CA 1 ATOM 2322 C C . GLU A 1 303 ? 38.369 11.247 53.999 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A C 1 ATOM 2323 O O . GLU A 1 303 ? 37.653 10.590 54.754 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A O 1 ATOM 2324 C CB . GLU A 1 303 ? 40.805 11.330 54.576 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CB 1 ATOM 2325 C CG . GLU A 1 303 ? 42.254 10.896 54.360 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CG 1 ATOM 2326 C CD . GLU A 1 303 ? 43.008 11.873 53.472 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A CD 1 ATOM 2327 O OE1 . GLU A 1 303 ? 43.380 12.961 53.963 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE1 1 ATOM 2328 O OE2 . GLU A 1 303 ? 43.196 11.578 52.272 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A OE2 1 ATOM 2329 N N . ALA A 1 304 ? 38.012 12.435 53.496 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N 1 ATOM 2330 C CA . ALA A 1 304 ? 36.669 13.011 53.696 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA 1 ATOM 2331 C C . ALA A 1 304 ? 35.561 12.204 53.012 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C 1 ATOM 2332 O O . ALA A 1 304 ? 34.468 12.082 53.539 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O 1 ATOM 2333 C CB . ALA A 1 304 ? 36.623 14.459 53.223 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB 1 ATOM 2334 N N . ILE A 1 305 ? 35.847 11.654 51.840 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A N 1 ATOM 2335 C CA . ILE A 1 305 ? 34.941 10.712 51.191 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CA 1 ATOM 2336 C C . ILE A 1 305 ? 34.718 9.471 52.075 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A C 1 ATOM 2337 O O . ILE A 1 305 ? 33.579 8.986 52.197 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A O 1 ATOM 2338 C CB . ILE A 1 305 ? 35.433 10.352 49.771 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CB 1 ATOM 2339 C CG1 . ILE A 1 305 ? 35.331 11.598 48.870 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CG1 1 ATOM 2340 C CG2 . ILE A 1 305 ? 34.602 9.216 49.175 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CG2 1 ATOM 2341 C CD1 . ILE A 1 305 ? 36.109 11.523 47.571 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A CD1 1 ATOM 2342 N N . GLU A 1 306 ? 35.780 8.981 52.715 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A N 1 ATOM 2343 C CA . GLU A 1 306 ? 35.635 7.885 53.672 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A CA 1 ATOM 2344 C C . GLU A 1 306 ? 34.734 8.178 54.883 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A C 1 ATOM 2345 O O . GLU A 1 306 ? 33.954 7.321 55.278 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A O 1 ATOM 2346 C CB . GLU A 1 306 ? 37.012 7.356 54.107 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A CB 1 ATOM 2347 C CG . GLU A 1 306 ? 37.736 6.565 53.013 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A CG 1 ATOM 2348 C CD . GLU A 1 306 ? 36.879 5.436 52.438 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A CD 1 ATOM 2349 O OE1 . GLU A 1 306 ? 36.207 4.733 53.228 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A OE1 1 ATOM 2350 O OE2 . GLU A 1 306 ? 36.839 5.277 51.198 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 306 GLU A OE2 1 ATOM 2351 N N . ARG A 1 307 ? 34.814 9.377 55.451 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A N 1 ATOM 2352 C CA . ARG A 1 307 ? 33.955 9.735 56.586 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A CA 1 ATOM 2353 C C . ARG A 1 307 ? 32.483 9.714 56.187 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A C 1 ATOM 2354 O O . ARG A 1 307 ? 31.672 9.164 56.922 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A O 1 ATOM 2355 C CB . ARG A 1 307 ? 34.336 11.092 57.207 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A CB 1 ATOM 2356 C CG . ARG A 1 307 ? 35.668 11.093 57.952 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A CG 1 ATOM 2357 C CD . ARG A 1 307 ? 35.847 12.346 58.820 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A CD 1 ATOM 2358 N NE . ARG A 1 307 ? 36.018 13.624 58.082 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A NE 1 ATOM 2359 C CZ . ARG A 1 307 ? 37.126 14.027 57.434 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A CZ 1 ATOM 2360 N NH1 . ARG A 1 307 ? 38.207 13.249 57.361 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A NH1 1 ATOM 2361 N NH2 . ARG A 1 307 ? 37.157 15.219 56.824 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 307 ARG A NH2 1 ATOM 2362 N N . MET A 1 308 ? 32.144 10.278 55.023 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 308 MET A N 1 ATOM 2363 C CA . MET A 1 308 ? 30.767 10.193 54.475 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CA 1 ATOM 2364 C C . MET A 1 308 ? 30.275 8.749 54.376 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 308 MET A C 1 ATOM 2365 O O . MET A 1 308 ? 29.198 8.433 54.842 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 308 MET A O 1 ATOM 2366 C CB . MET A 1 308 ? 30.662 10.820 53.081 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CB 1 ATOM 2367 C CG . MET A 1 308 ? 30.673 12.327 53.088 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CG 1 ATOM 2368 S SD . MET A 1 308 ? 30.291 13.137 51.525 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 308 MET A SD 1 ATOM 2369 C CE . MET A 1 308 ? 31.394 12.320 50.382 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CE 1 ATOM 2370 N N . LYS A 1 309 ? 31.072 7.880 53.771 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A N 1 ATOM 2371 C CA . LYS A 1 309 ? 30.735 6.461 53.689 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CA 1 ATOM 2372 C C . LYS A 1 309 ? 30.599 5.805 55.048 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A C 1 ATOM 2373 O O . LYS A 1 309 ? 29.751 4.934 55.211 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A O 1 ATOM 2374 C CB . LYS A 1 309 ? 31.767 5.695 52.863 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CB 1 ATOM 2375 C CG . LYS A 1 309 ? 31.677 5.976 51.381 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CG 1 ATOM 2376 C CD . LYS A 1 309 ? 32.973 5.684 50.663 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CD 1 ATOM 2377 C CE . LYS A 1 309 ? 33.430 4.253 50.893 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A CE 1 ATOM 2378 N NZ . LYS A 1 309 ? 34.639 3.939 50.100 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 309 LYS A NZ 1 ATOM 2379 N N . LYS A 1 310 ? 31.429 6.196 56.010 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A N 1 ATOM 2380 C CA . LYS A 1 310 ? 31.352 5.592 57.326 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CA 1 ATOM 2381 C C . LYS A 1 310 ? 30.156 6.098 58.127 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A C 1 ATOM 2382 O O . LYS A 1 310 ? 29.305 5.280 58.480 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A O 1 ATOM 2383 C CB . LYS A 1 310 ? 32.672 5.716 58.105 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CB 1 ATOM 2384 C CG . LYS A 1 310 ? 33.851 4.896 57.547 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CG 1 ATOM 2385 C CD . LYS A 1 310 ? 33.533 3.471 57.038 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CD 1 ATOM 2386 C CE . LYS A 1 310 ? 32.984 2.543 58.128 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CE 1 ATOM 2387 N NZ . LYS A 1 310 ? 32.750 1.152 57.632 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A NZ 1 ATOM 2388 N N . ASP A 1 311 ? 30.048 7.409 58.373 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A N 1 ATOM 2389 C CA . ASP A 1 311 ? 28.946 7.927 59.222 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A CA 1 ATOM 2390 C C . ASP A 1 311 ? 27.564 7.499 58.713 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A C 1 ATOM 2391 O O . ASP A 1 311 ? 26.734 7.005 59.488 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A O 1 ATOM 2392 C CB . ASP A 1 311 ? 28.971 9.467 59.408 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A CB 1 ATOM 2393 C CG . ASP A 1 311 ? 27.829 9.980 60.380 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A CG 1 ATOM 2394 O OD1 . ASP A 1 311 ? 26.630 9.951 60.003 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A OD1 1 ATOM 2395 O OD2 . ASP A 1 311 ? 28.113 10.407 61.534 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 311 ASP A OD2 1 ATOM 2396 N N . LEU A 1 312 ? 27.336 7.680 57.412 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A N 1 ATOM 2397 C CA . LEU A 1 312 ? 26.040 7.372 56.795 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CA 1 ATOM 2398 C C . LEU A 1 312 ? 25.876 5.895 56.449 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A C 1 ATOM 2399 O O . LEU A 1 312 ? 24.769 5.480 56.107 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A O 1 ATOM 2400 C CB . LEU A 1 312 ? 25.846 8.196 55.528 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CB 1 ATOM 2401 C CG . LEU A 1 312 ? 25.995 9.705 55.662 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CG 1 ATOM 2402 C CD1 . LEU A 1 312 ? 26.110 10.345 54.290 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD1 1 ATOM 2403 C CD2 . LEU A 1 312 ? 24.818 10.265 56.443 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD2 1 ATOM 2404 N N . ASP A 1 313 ? 26.972 5.121 56.511 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A N 1 ATOM 2405 C CA . ASP A 1 313 ? 26.951 3.661 56.293 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CA 1 ATOM 2406 C C . ASP A 1 313 ? 26.569 3.311 54.842 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A C 1 ATOM 2407 O O . ASP A 1 313 ? 25.822 2.368 54.569 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A O 1 ATOM 2408 C CB . ASP A 1 313 ? 26.022 2.961 57.323 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CB 1 ATOM 2409 C CG . ASP A 1 313 ? 26.126 1.436 57.286 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A CG 1 ATOM 2410 O OD1 . ASP A 1 313 ? 27.155 0.890 56.814 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD1 1 ATOM 2411 O OD2 . ASP A 1 313 ? 25.159 0.767 57.704 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 313 ASP A OD2 1 ATOM 2412 N N . LEU A 1 314 ? 27.111 4.081 53.910 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A N 1 ATOM 2413 C CA . LEU A 1 314 ? 26.869 3.869 52.489 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CA 1 ATOM 2414 C C . LEU A 1 314 ? 28.153 3.560 51.728 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A C 1 ATOM 2415 O O . LEU A 1 314 ? 29.273 3.691 52.254 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A O 1 ATOM 2416 C CB . LEU A 1 314 ? 26.167 5.096 51.901 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CB 1 ATOM 2417 C CG . LEU A 1 314 ? 24.792 5.431 52.507 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CG 1 ATOM 2418 C CD1 . LEU A 1 314 ? 24.253 6.755 51.977 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD1 1 ATOM 2419 C CD2 . LEU A 1 314 ? 23.783 4.320 52.274 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD2 1 ATOM 2420 N N . GLY A 1 315 ? 27.965 3.136 50.484 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 315 GLY A N 1 ATOM 2421 C CA . GLY A 1 315 ? 29.059 2.889 49.554 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 315 GLY A CA 1 ATOM 2422 C C . GLY A 1 315 ? 29.381 4.117 48.720 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 315 GLY A C 1 ATOM 2423 O O . GLY A 1 315 ? 28.728 5.148 48.855 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 315 GLY A O 1 ATOM 2424 N N . PHE A 1 316 ? 30.409 4.021 47.876 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A N 1 ATOM 2425 C CA . PHE A 1 316 ? 30.622 5.053 46.874 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CA 1 ATOM 2426 C C . PHE A 1 316 ? 29.484 4.976 45.887 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A C 1 ATOM 2427 O O . PHE A 1 316 ? 29.006 5.987 45.393 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A O 1 ATOM 2428 C CB . PHE A 1 316 ? 31.929 4.911 46.107 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CB 1 ATOM 2429 C CG . PHE A 1 316 ? 32.239 6.117 45.288 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CG 1 ATOM 2430 C CD1 . PHE A 1 316 ? 31.746 6.242 43.992 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CD1 1 ATOM 2431 C CD2 . PHE A 1 316 ? 32.948 7.172 45.835 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CD2 1 ATOM 2432 C CE1 . PHE A 1 316 ? 31.980 7.390 43.242 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CE1 1 ATOM 2433 C CE2 . PHE A 1 316 ? 33.201 8.321 45.080 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CE2 1 ATOM 2434 C CZ . PHE A 1 316 ? 32.714 8.427 43.781 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CZ 1 ATOM 2435 N N . TRP A 1 317 ? 29.074 3.755 45.585 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A N 1 ATOM 2436 C CA . TRP A 1 317 ? 27.927 3.535 44.712 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CA 1 ATOM 2437 C C . TRP A 1 317 ? 26.812 2.891 45.511 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A C 1 ATOM 2438 O O . TRP A 1 317 ? 27.066 2.131 46.429 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A O 1 ATOM 2439 C CB . TRP A 1 317 ? 28.328 2.680 43.506 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CB 1 ATOM 2440 C CG . TRP A 1 317 ? 29.250 3.390 42.532 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CG 1 ATOM 2441 C CD1 . TRP A 1 317 ? 30.524 3.057 42.253 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CD1 1 ATOM 2442 C CD2 . TRP A 1 317 ? 28.944 4.519 41.710 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CD2 1 ATOM 2443 N NE1 . TRP A 1 317 ? 31.051 3.905 41.320 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A NE1 1 ATOM 2444 C CE2 . TRP A 1 317 ? 30.096 4.811 40.960 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CE2 1 ATOM 2445 C CE3 . TRP A 1 317 ? 27.807 5.315 41.534 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CE3 1 ATOM 2446 C CZ2 . TRP A 1 317 ? 30.158 5.868 40.056 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CZ2 1 ATOM 2447 C CZ3 . TRP A 1 317 ? 27.858 6.359 40.612 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CZ3 1 ATOM 2448 C CH2 . TRP A 1 317 ? 29.031 6.630 39.892 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 317 TRP A CH2 1 ATOM 2449 N N . ASN A 1 318 ? 25.582 3.220 45.136 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A N 1 ATOM 2450 C CA . ASN A 1 318 ? 24.399 2.894 45.919 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A CA 1 ATOM 2451 C C . ASN A 1 318 ? 23.235 2.586 44.986 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A C 1 ATOM 2452 O O . ASN A 1 318 ? 22.660 3.476 44.348 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A O 1 ATOM 2453 C CB . ASN A 1 318 ? 24.077 4.044 46.880 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A CB 1 ATOM 2454 C CG . ASN A 1 318 ? 25.131 4.186 47.982 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A CG 1 ATOM 2455 O OD1 . ASN A 1 318 ? 25.440 3.212 48.684 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A OD1 1 ATOM 2456 N ND2 . ASN A 1 318 ? 25.702 5.380 48.128 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 318 ASN A ND2 1 ATOM 2457 N N . PHE A 1 319 ? 22.919 1.302 44.906 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N 1 ATOM 2458 C CA . PHE A 1 319 ? 21.893 0.795 44.014 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA 1 ATOM 2459 C C . PHE A 1 319 ? 20.555 0.727 44.758 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C 1 ATOM 2460 O O . PHE A 1 319 ? 20.445 0.062 45.787 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O 1 ATOM 2461 C CB . PHE A 1 319 ? 22.329 -0.579 43.550 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB 1 ATOM 2462 C CG . PHE A 1 319 ? 21.491 -1.157 42.466 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG 1 ATOM 2463 C CD1 . PHE A 1 319 ? 20.282 -1.776 42.753 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1 1 ATOM 2464 C CD2 . PHE A 1 319 ? 21.933 -1.149 41.151 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2 1 ATOM 2465 C CE1 . PHE A 1 319 ? 19.525 -2.355 41.751 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1 1 ATOM 2466 C CE2 . PHE A 1 319 ? 21.180 -1.733 40.133 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2 1 ATOM 2467 C CZ . PHE A 1 319 ? 19.980 -2.340 40.430 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ 1 ATOM 2468 N N . TYR A 1 320 ? 19.551 1.425 44.233 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A N 1 ATOM 2469 C CA . TYR A 1 320 ? 18.211 1.438 44.810 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CA 1 ATOM 2470 C C . TYR A 1 320 ? 17.210 0.907 43.810 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A C 1 ATOM 2471 O O . TYR A 1 320 ? 17.158 1.379 42.664 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A O 1 ATOM 2472 C CB . TYR A 1 320 ? 17.781 2.843 45.201 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CB 1 ATOM 2473 C CG . TYR A 1 320 ? 18.649 3.544 46.254 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CG 1 ATOM 2474 C CD1 . TYR A 1 320 ? 19.819 4.212 45.894 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CD1 1 ATOM 2475 C CD2 . TYR A 1 320 ? 18.267 3.576 47.602 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CD2 1 ATOM 2476 C CE1 . TYR A 1 320 ? 20.577 4.878 46.842 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CE1 1 ATOM 2477 C CE2 . TYR A 1 320 ? 19.036 4.236 48.557 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CE2 1 ATOM 2478 C CZ . TYR A 1 320 ? 20.182 4.893 48.167 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CZ 1 ATOM 2479 O OH . TYR A 1 320 ? 20.944 5.547 49.096 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A OH 1 ATOM 2480 N N . GLY A 1 321 ? 16.413 -0.056 44.258 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A N 1 ATOM 2481 C CA . GLY A 1 321 ? 15.462 -0.751 43.434 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A CA 1 ATOM 2482 C C . GLY A 1 321 ? 14.253 -1.116 44.241 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A C 1 ATOM 2483 O O . GLY A 1 321 ? 14.255 -0.975 45.450 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A O 1 ATOM 2484 N N . THR A 1 322 ? 13.216 -1.585 43.554 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 322 THR A N 1 ATOM 2485 C CA . THR A 1 322 ? 11.961 -1.955 44.183 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 322 THR A CA 1 ATOM 2486 C C . THR A 1 322 ? 11.317 -3.086 43.416 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 322 THR A C 1 ATOM 2487 O O . THR A 1 322 ? 11.338 -3.105 42.188 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 322 THR A O 1 ATOM 2488 C CB . THR A 1 322 ? 11.022 -0.757 44.251 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 322 THR A CB 1 ATOM 2489 O OG1 . THR A 1 322 ? 11.617 0.250 45.071 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 322 THR A OG1 1 ATOM 2490 C CG2 . THR A 1 322 ? 9.659 -1.138 44.829 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 322 THR A CG2 1 ATOM 2491 N N . LEU A 1 323 ? 10.751 -4.027 44.155 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N 1 ATOM 2492 C CA . LEU A 1 323 ? 10.122 -5.189 43.590 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA 1 ATOM 2493 C C . LEU A 1 323 ? 8.635 -5.094 43.870 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C 1 ATOM 2494 O O . LEU A 1 323 ? 8.211 -4.437 44.824 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O 1 ATOM 2495 C CB . LEU A 1 323 ? 10.712 -6.453 44.212 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB 1 ATOM 2496 C CG . LEU A 1 323 ? 12.239 -6.583 44.129 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG 1 ATOM 2497 C CD1 . LEU A 1 323 ? 12.760 -7.724 44.982 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 1 ATOM 2498 C CD2 . LEU A 1 323 ? 12.656 -6.796 42.690 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 1 ATOM 2499 N N . TYR A 1 324 ? 7.836 -5.748 43.031 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A N 1 ATOM 2500 C CA . TYR A 1 324 ? 6.394 -5.669 43.122 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CA 1 ATOM 2501 C C . TYR A 1 324 ? 5.743 -7.019 42.873 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A C 1 ATOM 2502 O O . TYR A 1 324 ? 6.170 -7.778 41.995 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A O 1 ATOM 2503 C CB . TYR A 1 324 ? 5.860 -4.740 42.057 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CB 1 ATOM 2504 C CG . TYR A 1 324 ? 6.490 -3.383 41.933 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CG 1 ATOM 2505 C CD1 . TYR A 1 324 ? 6.038 -2.314 42.684 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CD1 1 ATOM 2506 C CD2 . TYR A 1 324 ? 7.488 -3.160 41.027 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CD2 1 ATOM 2507 C CE1 . TYR A 1 324 ? 6.587 -1.058 42.537 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CE1 1 ATOM 2508 C CE2 . TYR A 1 324 ? 8.038 -1.911 40.878 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CE2 1 ATOM 2509 C CZ . TYR A 1 324 ? 7.576 -0.860 41.628 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CZ 1 ATOM 2510 O OH . TYR A 1 324 ? 8.140 0.373 41.478 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A OH 1 ATOM 2511 N N . GLY A 1 325 ? 4.679 -7.293 43.607 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A N 1 ATOM 2512 C CA . GLY A 1 325 ? 3.818 -8.413 43.277 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A CA 1 ATOM 2513 C C . GLY A 1 325 ? 3.436 -9.218 44.492 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A C 1 ATOM 2514 O O . GLY A 1 325 ? 3.567 -8.741 45.636 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 325 GLY A O 1 ATOM 2515 N N . PRO A 1 326 ? 2.975 -10.460 44.250 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A N 1 ATOM 2516 C CA . PRO A 1 326 ? 2.704 -11.396 45.332 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A CA 1 ATOM 2517 C C . PRO A 1 326 ? 3.960 -11.598 46.217 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A C 1 ATOM 2518 O O . PRO A 1 326 ? 5.101 -11.610 45.713 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A O 1 ATOM 2519 C CB . PRO A 1 326 ? 2.333 -12.685 44.594 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A CB 1 ATOM 2520 C CG . PRO A 1 326 ? 1.894 -12.252 43.236 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A CG 1 ATOM 2521 C CD . PRO A 1 326 ? 2.773 -11.079 42.925 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 326 PRO A CD 1 ATOM 2522 N N . PRO A 1 327 ? 3.764 -11.725 47.530 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A N 1 ATOM 2523 C CA . PRO A 1 327 ? 4.943 -11.880 48.375 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A CA 1 ATOM 2524 C C . PRO A 1 327 ? 5.920 -13.051 48.039 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A C 1 ATOM 2525 O O . PRO A 1 327 ? 7.128 -12.861 48.176 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A O 1 ATOM 2526 C CB . PRO A 1 327 ? 4.335 -12.009 49.776 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A CB 1 ATOM 2527 C CG . PRO A 1 327 ? 3.030 -11.262 49.714 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A CG 1 ATOM 2528 C CD . PRO A 1 327 ? 2.567 -11.326 48.296 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 327 PRO A CD 1 ATOM 2529 N N . PRO A 1 328 ? 5.421 -14.235 47.588 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A N 1 ATOM 2530 C CA . PRO A 1 328 ? 6.365 -15.285 47.121 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CA 1 ATOM 2531 C C . PRO A 1 328 ? 7.221 -14.874 45.898 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A C 1 ATOM 2532 O O . PRO A 1 328 ? 8.398 -15.271 45.805 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A O 1 ATOM 2533 C CB . PRO A 1 328 ? 5.453 -16.472 46.770 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CB 1 ATOM 2534 C CG . PRO A 1 328 ? 4.154 -16.185 47.444 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CG 1 ATOM 2535 C CD . PRO A 1 328 ? 4.021 -14.694 47.500 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 328 PRO A CD 1 ATOM 2536 N N . LEU A 1 329 ? 6.640 -14.070 44.999 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A N 1 ATOM 2537 C CA . LEU A 1 329 ? 7.400 -13.484 43.865 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A CA 1 ATOM 2538 C C . LEU A 1 329 ? 8.457 -12.476 44.301 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A C 1 ATOM 2539 O O . LEU A 1 329 ? 9.597 -12.534 43.832 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A O 1 ATOM 2540 C CB . LEU A 1 329 ? 6.479 -12.813 42.842 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A CB 1 ATOM 2541 C CG . LEU A 1 329 ? 7.088 -12.548 41.464 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A CG 1 ATOM 2542 C CD1 . LEU A 1 329 ? 7.399 -13.865 40.751 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A CD1 1 ATOM 2543 C CD2 . LEU A 1 329 ? 6.138 -11.718 40.627 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 329 LEU A CD2 1 ATOM 2544 N N . ILE A 1 330 ? 8.091 -11.566 45.198 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A N 1 ATOM 2545 C CA . ILE A 1 330 ? 9.053 -10.573 45.679 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CA 1 ATOM 2546 C C . ILE A 1 330 ? 10.316 -11.243 46.213 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A C 1 ATOM 2547 O O . ILE A 1 330 ? 11.405 -10.756 45.987 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A O 1 ATOM 2548 C CB . ILE A 1 330 ? 8.421 -9.615 46.715 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CB 1 ATOM 2549 C CG1 . ILE A 1 330 ? 7.474 -8.663 45.987 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CG1 1 ATOM 2550 C CG2 . ILE A 1 330 ? 9.473 -8.814 47.472 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CG2 1 ATOM 2551 C CD1 . ILE A 1 330 ? 6.528 -7.904 46.885 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 330 ILE A CD1 1 ATOM 2552 N N . GLU A 1 331 ? 10.148 -12.382 46.887 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N 1 ATOM 2553 C CA . GLU A 1 331 ? 11.246 -13.088 47.541 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA 1 ATOM 2554 C C . GLU A 1 331 ? 12.104 -13.863 46.588 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C 1 ATOM 2555 O O . GLU A 1 331 ? 13.305 -13.866 46.764 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O 1 ATOM 2556 C CB . GLU A 1 331 ? 10.723 -13.992 48.651 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB 1 ATOM 2557 C CG . GLU A 1 331 ? 10.092 -13.166 49.766 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG 1 ATOM 2558 C CD . GLU A 1 331 ? 9.877 -13.921 51.060 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD 1 ATOM 2559 O OE1 . GLU A 1 331 ? 9.963 -15.174 51.059 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1 1 ATOM 2560 O OE2 . GLU A 1 331 ? 9.607 -13.243 52.088 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2 1 ATOM 2561 N N . MET A 1 332 ? 11.500 -14.523 45.603 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 332 MET A N 1 ATOM 2562 C CA . MET A 1 332 ? 12.241 -15.137 44.492 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 332 MET A CA 1 ATOM 2563 C C . MET A 1 332 ? 13.185 -14.135 43.824 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 332 MET A C 1 ATOM 2564 O O . MET A 1 332 ? 14.359 -14.417 43.606 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 332 MET A O 1 ATOM 2565 C CB . MET A 1 332 ? 11.298 -15.618 43.392 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 332 MET A CB 1 ATOM 2566 C CG . MET A 1 332 ? 10.839 -17.062 43.444 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 332 MET A CG 1 ATOM 2567 S SD . MET A 1 332 ? 9.886 -17.531 41.956 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 332 MET A SD 1 ATOM 2568 C CE . MET A 1 332 ? 10.666 -16.623 40.596 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 332 MET A CE 1 ATOM 2569 N N . TYR A 1 333 ? 12.628 -12.975 43.488 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A N 1 ATOM 2570 C CA . TYR A 1 333 ? 13.349 -11.917 42.794 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CA 1 ATOM 2571 C C . TYR A 1 333 ? 14.400 -11.249 43.667 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A C 1 ATOM 2572 O O . TYR A 1 333 ? 15.524 -11.015 43.221 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A O 1 ATOM 2573 C CB . TYR A 1 333 ? 12.384 -10.872 42.268 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CB 1 ATOM 2574 C CG . TYR A 1 333 ? 11.537 -11.265 41.063 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CG 1 ATOM 2575 C CD1 . TYR A 1 333 ? 11.690 -12.487 40.376 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CD1 1 ATOM 2576 C CD2 . TYR A 1 333 ? 10.621 -10.368 40.575 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CD2 1 ATOM 2577 C CE1 . TYR A 1 333 ? 10.908 -12.791 39.262 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CE1 1 ATOM 2578 C CE2 . TYR A 1 333 ? 9.854 -10.646 39.459 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CE2 1 ATOM 2579 C CZ . TYR A 1 333 ? 9.988 -11.846 38.801 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A CZ 1 ATOM 2580 O OH . TYR A 1 333 ? 9.165 -12.044 37.699 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 333 TYR A OH 1 ATOM 2581 N N . TYR A 1 334 ? 14.068 -10.959 44.913 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A N 1 ATOM 2582 C CA . TYR A 1 334 ? 15.084 -10.461 45.832 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CA 1 ATOM 2583 C C . TYR A 1 334 ? 16.225 -11.473 45.976 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A C 1 ATOM 2584 O O . TYR A 1 334 ? 17.392 -11.070 46.031 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A O 1 ATOM 2585 C CB . TYR A 1 334 ? 14.485 -10.108 47.198 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CB 1 ATOM 2586 C CG . TYR A 1 334 ? 15.412 -9.284 48.073 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CG 1 ATOM 2587 C CD1 . TYR A 1 334 ? 15.991 -8.102 47.592 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CD1 1 ATOM 2588 C CD2 . TYR A 1 334 ? 15.702 -9.669 49.391 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CD2 1 ATOM 2589 C CE1 . TYR A 1 334 ? 16.839 -7.344 48.383 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CE1 1 ATOM 2590 C CE2 . TYR A 1 334 ? 16.541 -8.904 50.193 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CE2 1 ATOM 2591 C CZ . TYR A 1 334 ? 17.113 -7.746 49.680 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A CZ 1 ATOM 2592 O OH . TYR A 1 334 ? 17.950 -6.971 50.456 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 334 TYR A OH 1 ATOM 2593 N N . GLY A 1 335 ? 15.879 -12.767 46.028 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 335 GLY A N 1 ATOM 2594 C CA . GLY A 1 335 ? 16.851 -13.865 46.049 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 335 GLY A CA 1 ATOM 2595 C C . GLY A 1 335 ? 17.819 -13.867 44.868 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 335 GLY A C 1 ATOM 2596 O O . GLY A 1 335 ? 19.024 -14.041 45.059 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 335 GLY A O 1 ATOM 2597 N N . MET A 1 336 ? 17.294 -13.678 43.651 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 336 MET A N 1 ATOM 2598 C CA . MET A 1 336 ? 18.109 -13.655 42.422 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 336 MET A CA 1 ATOM 2599 C C . MET A 1 336 ? 19.083 -12.473 42.408 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 336 MET A C 1 ATOM 2600 O O . MET A 1 336 ? 20.272 -12.626 42.085 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 336 MET A O 1 ATOM 2601 C CB . MET A 1 336 ? 17.217 -13.585 41.189 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 336 MET A CB 1 ATOM 2602 C CG . MET A 1 336 ? 16.497 -14.878 40.893 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 336 MET A CG 1 ATOM 2603 S SD . MET A 1 336 ? 14.979 -14.629 39.949 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 336 MET A SD 1 ATOM 2604 C CE . MET A 1 336 ? 15.609 -14.300 38.309 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 336 MET A CE 1 ATOM 2605 N N . ILE A 1 337 ? 18.558 -11.306 42.775 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N 1 ATOM 2606 C CA . ILE A 1 337 ? 19.339 -10.079 42.903 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA 1 ATOM 2607 C C . ILE A 1 337 ? 20.462 -10.254 43.936 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C 1 ATOM 2608 O O . ILE A 1 337 ? 21.617 -9.924 43.643 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O 1 ATOM 2609 C CB . ILE A 1 337 ? 18.424 -8.872 43.213 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB 1 ATOM 2610 C CG1 . ILE A 1 337 ? 17.580 -8.547 41.983 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1 ATOM 2611 C CG2 . ILE A 1 337 ? 19.200 -7.626 43.591 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1 ATOM 2612 C CD1 . ILE A 1 337 ? 16.268 -7.858 42.281 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1 ATOM 2613 N N . LYS A 1 338 ? 20.152 -10.785 45.121 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A N 1 ATOM 2614 C CA . LYS A 1 338 ? 21.198 -10.991 46.146 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CA 1 ATOM 2615 C C . LYS A 1 338 ? 22.342 -11.886 45.644 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A C 1 ATOM 2616 O O . LYS A 1 338 ? 23.511 -11.675 45.966 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A O 1 ATOM 2617 C CB . LYS A 1 338 ? 20.610 -11.540 47.465 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CB 1 ATOM 2618 C CG . LYS A 1 338 ? 20.429 -10.483 48.548 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CG 1 ATOM 2619 C CD . LYS A 1 338 ? 19.958 -11.008 49.905 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CD 1 ATOM 2620 C CE . LYS A 1 338 ? 18.600 -11.687 49.792 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CE 1 ATOM 2621 N NZ . LYS A 1 338 ? 17.917 -11.886 51.108 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A NZ 1 ATOM 2622 N N . GLU A 1 339 ? 21.984 -12.869 44.840 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N 1 ATOM 2623 C CA . GLU A 1 339 ? 22.943 -13.848 44.333 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA 1 ATOM 2624 C C . GLU A 1 339 ? 23.908 -13.237 43.304 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C 1 ATOM 2625 O O . GLU A 1 339 ? 25.116 -13.444 43.376 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O 1 ATOM 2626 C CB . GLU A 1 339 ? 22.180 -15.022 43.711 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB 1 ATOM 2627 C CG . GLU A 1 339 ? 22.974 -16.312 43.616 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG 1 ATOM 2628 C CD . GLU A 1 339 ? 22.124 -17.498 43.163 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD 1 ATOM 2629 O OE1 . GLU A 1 339 ? 20.864 -17.441 43.303 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1 1 ATOM 2630 O OE2 . GLU A 1 339 ? 22.719 -18.498 42.670 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2 1 ATOM 2631 N N . ALA A 1 340 ? 23.359 -12.465 42.375 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A N 1 ATOM 2632 C CA . ALA A 1 340 ? 24.143 -11.847 41.343 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A CA 1 ATOM 2633 C C . ALA A 1 340 ? 25.081 -10.757 41.874 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A C 1 ATOM 2634 O O . ALA A 1 340 ? 26.291 -10.848 41.689 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A O 1 ATOM 2635 C CB . ALA A 1 340 ? 23.239 -11.302 40.257 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A CB 1 ATOM 2636 N N . PHE A 1 341 ? 24.535 -9.731 42.516 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A N 1 ATOM 2637 C CA . PHE A 1 341 ? 25.354 -8.631 43.059 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CA 1 ATOM 2638 C C . PHE A 1 341 ? 26.226 -9.048 44.245 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A C 1 ATOM 2639 O O . PHE A 1 341 ? 27.154 -8.338 44.594 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A O 1 ATOM 2640 C CB . PHE A 1 341 ? 24.489 -7.437 43.473 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CB 1 ATOM 2641 C CG . PHE A 1 341 ? 23.859 -6.713 42.322 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CG 1 ATOM 2642 C CD1 . PHE A 1 341 ? 24.572 -5.751 41.612 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD1 1 ATOM 2643 C CD2 . PHE A 1 341 ? 22.543 -6.977 41.945 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CD2 1 ATOM 2644 C CE1 . PHE A 1 341 ? 23.989 -5.077 40.543 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE1 1 ATOM 2645 C CE2 . PHE A 1 341 ? 21.949 -6.293 40.883 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CE2 1 ATOM 2646 C CZ . PHE A 1 341 ? 22.678 -5.345 40.183 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 341 PHE A CZ 1 ATOM 2647 N N . GLY A 1 342 ? 25.925 -10.186 44.868 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A N 1 ATOM 2648 C CA . GLY A 1 342 ? 26.770 -10.750 45.915 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A CA 1 ATOM 2649 C C . GLY A 1 342 ? 28.228 -10.922 45.498 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A C 1 ATOM 2650 O O . GLY A 1 342 ? 29.149 -10.769 46.332 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 342 GLY A O 1 ATOM 2651 N N . LYS A 1 343 ? 28.440 -11.210 44.213 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A N 1 ATOM 2652 C CA . LYS A 1 343 ? 29.781 -11.404 43.672 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CA 1 ATOM 2653 C C . LYS A 1 343 ? 30.706 -10.255 43.982 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A C 1 ATOM 2654 O O . LYS A 1 343 ? 31.869 -10.493 44.256 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A O 1 ATOM 2655 C CB . LYS A 1 343 ? 29.775 -11.590 42.155 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CB 1 ATOM 2656 C CG . LYS A 1 343 ? 29.084 -12.849 41.678 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CG 1 ATOM 2657 C CD . LYS A 1 343 ? 29.332 -13.083 40.189 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CD 1 ATOM 2658 C CE . LYS A 1 343 ? 28.249 -12.490 39.299 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CE 1 ATOM 2659 N NZ . LYS A 1 343 ? 26.908 -13.028 39.650 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A NZ 1 ATOM 2660 N N . ILE A 1 344 ? 30.204 -9.022 43.940 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A N 1 ATOM 2661 C CA . ILE A 1 344 ? 31.064 -7.863 44.144 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A CA 1 ATOM 2662 C C . ILE A 1 344 ? 31.534 -7.805 45.595 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A C 1 ATOM 2663 O O . ILE A 1 344 ? 30.717 -7.552 46.461 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A O 1 ATOM 2664 C CB . ILE A 1 344 ? 30.371 -6.546 43.753 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A CB 1 ATOM 2665 C CG1 . ILE A 1 344 ? 30.155 -6.526 42.235 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A CG1 1 ATOM 2666 C CG2 . ILE A 1 344 ? 31.218 -5.344 44.161 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A CG2 1 ATOM 2667 C CD1 . ILE A 1 344 ? 29.153 -5.492 41.729 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A CD1 1 ATOM 2668 N N . PRO A 1 345 ? 32.850 -8.017 45.851 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A N 1 ATOM 2669 C CA . PRO A 1 345 ? 33.347 -7.977 47.230 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CA 1 ATOM 2670 C C . PRO A 1 345 ? 32.935 -6.690 47.924 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A C 1 ATOM 2671 O O . PRO A 1 345 ? 33.102 -5.631 47.357 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A O 1 ATOM 2672 C CB . PRO A 1 345 ? 34.874 -8.016 47.072 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CB 1 ATOM 2673 C CG . PRO A 1 345 ? 35.146 -8.475 45.669 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CG 1 ATOM 2674 C CD . PRO A 1 345 ? 33.952 -8.090 44.860 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CD 1 ATOM 2675 N N . GLY A 1 346 ? 32.358 -6.788 49.120 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A N 1 ATOM 2676 C CA . GLY A 1 346 ? 31.950 -5.609 49.921 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A CA 1 ATOM 2677 C C . GLY A 1 346 ? 30.528 -5.105 49.683 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A C 1 ATOM 2678 O O . GLY A 1 346 ? 30.097 -4.146 50.315 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A O 1 ATOM 2679 N N . ALA A 1 347 ? 29.802 -5.743 48.765 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A N 1 ATOM 2680 C CA . ALA A 1 347 ? 28.384 -5.468 48.567 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CA 1 ATOM 2681 C C . ALA A 1 347 ? 27.550 -5.831 49.822 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A C 1 ATOM 2682 O O . ALA A 1 347 ? 27.618 -6.963 50.319 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A O 1 ATOM 2683 C CB . ALA A 1 347 ? 27.873 -6.241 47.359 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CB 1 ATOM 2684 N N . ARG A 1 348 ? 26.775 -4.866 50.316 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A N 1 ATOM 2685 C CA . ARG A 1 348 ? 25.871 -5.091 51.430 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CA 1 ATOM 2686 C C . ARG A 1 348 ? 24.434 -4.716 51.093 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A C 1 ATOM 2687 O O . ARG A 1 348 ? 24.195 -3.708 50.447 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A O 1 ATOM 2688 C CB . ARG A 1 348 ? 26.325 -4.286 52.634 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CB 1 ATOM 2689 C CG . ARG A 1 348 ? 27.661 -4.745 53.215 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CG 1 ATOM 2690 C CD . ARG A 1 348 ? 28.066 -3.829 54.345 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CD 1 ATOM 2691 N NE . ARG A 1 348 ? 27.970 -2.450 53.865 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NE 1 ATOM 2692 C CZ . ARG A 1 348 ? 27.595 -1.398 54.592 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A CZ 1 ATOM 2693 N NH1 . ARG A 1 348 ? 27.278 -1.530 55.881 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH1 1 ATOM 2694 N NH2 . ARG A 1 348 ? 27.530 -0.191 54.020 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 348 ARG A NH2 1 ATOM 2695 N N . PHE A 1 349 ? 23.500 -5.515 51.609 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N 1 ATOM 2696 C CA . PHE A 1 349 ? 22.082 -5.471 51.257 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA 1 ATOM 2697 C C . PHE A 1 349 ? 21.218 -4.975 52.386 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C 1 ATOM 2698 O O . PHE A 1 349 ? 21.374 -5.390 53.514 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O 1 ATOM 2699 C CB . PHE A 1 349 ? 21.638 -6.862 50.868 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB 1 ATOM 2700 C CG . PHE A 1 349 ? 22.272 -7.327 49.613 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG 1 ATOM 2701 C CD1 . PHE A 1 349 ? 23.502 -7.943 49.636 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1 ATOM 2702 C CD2 . PHE A 1 349 ? 21.673 -7.066 48.388 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1 ATOM 2703 C CE1 . PHE A 1 349 ? 24.107 -8.367 48.464 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1 ATOM 2704 C CE2 . PHE A 1 349 ? 22.267 -7.476 47.203 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1 ATOM 2705 C CZ . PHE A 1 349 ? 23.494 -8.137 47.244 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ 1 ATOM 2706 N N . PHE A 1 350 ? 20.313 -4.064 52.070 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A N 1 ATOM 2707 C CA . PHE A 1 350 ? 19.328 -3.567 53.021 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CA 1 ATOM 2708 C C . PHE A 1 350 ? 17.980 -3.451 52.322 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A C 1 ATOM 2709 O O . PHE A 1 350 ? 17.913 -2.887 51.226 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A O 1 ATOM 2710 C CB . PHE A 1 350 ? 19.755 -2.195 53.520 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CB 1 ATOM 2711 C CG . PHE A 1 350 ? 21.117 -2.170 54.150 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CG 1 ATOM 2712 C CD1 . PHE A 1 350 ? 21.302 -2.619 55.447 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD1 1 ATOM 2713 C CD2 . PHE A 1 350 ? 22.211 -1.673 53.458 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD2 1 ATOM 2714 C CE1 . PHE A 1 350 ? 22.566 -2.590 56.040 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE1 1 ATOM 2715 C CE2 . PHE A 1 350 ? 23.470 -1.636 54.043 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE2 1 ATOM 2716 C CZ . PHE A 1 350 ? 23.657 -2.097 55.338 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CZ 1 ATOM 2717 N N . THR A 1 351 ? 16.920 -3.990 52.923 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 351 THR A N 1 ATOM 2718 C CA . THR A 1 351 ? 15.554 -3.683 52.473 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA 1 ATOM 2719 C C . THR A 1 351 ? 15.051 -2.480 53.256 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 351 THR A C 1 ATOM 2720 O O . THR A 1 351 ? 15.707 -2.054 54.191 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 351 THR A O 1 ATOM 2721 C CB . THR A 1 351 ? 14.558 -4.844 52.642 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB 1 ATOM 2722 O OG1 . THR A 1 351 ? 14.139 -4.945 54.012 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1 1 ATOM 2723 C CG2 . THR A 1 351 ? 15.148 -6.164 52.117 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2 1 ATOM 2724 N N . HIS A 1 352 ? 13.893 -1.952 52.854 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A N 1 ATOM 2725 C CA . HIS A 1 352 ? 13.275 -0.774 53.483 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CA 1 ATOM 2726 C C . HIS A 1 352 ? 12.747 -1.023 54.872 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A C 1 ATOM 2727 O O . HIS A 1 352 ? 12.507 -0.068 55.591 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A O 1 ATOM 2728 C CB . HIS A 1 352 ? 12.138 -0.202 52.625 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CB 1 ATOM 2729 C CG . HIS A 1 352 ? 10.876 -1.008 52.657 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CG 1 ATOM 2730 N ND1 . HIS A 1 352 ? 10.712 -2.181 51.943 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A ND1 1 ATOM 2731 C CD2 . HIS A 1 352 ? 9.717 -0.812 53.321 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CD2 1 ATOM 2732 C CE1 . HIS A 1 352 ? 9.512 -2.675 52.177 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CE1 1 ATOM 2733 N NE2 . HIS A 1 352 ? 8.889 -1.864 53.010 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A NE2 1 ATOM 2734 N N . GLU A 1 353 ? 12.520 -2.292 55.219 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A N 1 ATOM 2735 C CA . GLU A 1 353 ? 12.187 -2.716 56.582 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CA 1 ATOM 2736 C C . GLU A 1 353 ? 13.398 -2.637 57.528 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A C 1 ATOM 2737 O O . GLU A 1 353 ? 13.257 -2.299 58.688 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A O 1 ATOM 2738 C CB . GLU A 1 353 ? 11.680 -4.163 56.586 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CB 1 ATOM 2739 C CG . GLU A 1 353 ? 10.498 -4.455 55.655 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CG 1 ATOM 2740 C CD . GLU A 1 353 ? 9.861 -5.831 55.884 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CD 1 ATOM 2741 O OE1 . GLU A 1 353 ? 9.722 -6.259 57.053 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE1 1 ATOM 2742 O OE2 . GLU A 1 353 ? 9.460 -6.483 54.896 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE2 1 ATOM 2743 N N . GLU A 1 354 ? 14.585 -2.943 57.015 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A N 1 ATOM 2744 C CA . GLU A 1 354 ? 15.789 -3.136 57.822 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CA 1 ATOM 2745 C C . GLU A 1 354 ? 16.471 -1.838 58.284 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A C 1 ATOM 2746 O O . GLU A 1 354 ? 16.994 -1.799 59.391 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A O 1 ATOM 2747 C CB . GLU A 1 354 ? 16.800 -4.027 57.055 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CB 1 ATOM 2748 C CG . GLU A 1 354 ? 16.258 -5.407 56.636 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CG 1 ATOM 2749 C CD . GLU A 1 354 ? 17.316 -6.359 56.045 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CD 1 ATOM 2750 O OE1 . GLU A 1 354 ? 17.859 -6.076 54.951 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE1 1 ATOM 2751 O OE2 . GLU A 1 354 ? 17.599 -7.414 56.664 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE2 1 ATOM 2752 N N . ARG A 1 355 ? 16.449 -0.787 57.464 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A N 1 ATOM 2753 C CA . ARG A 1 355 ? 17.232 0.432 57.704 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A CA 1 ATOM 2754 C C . ARG A 1 355 ? 16.414 1.699 57.849 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A C 1 ATOM 2755 O O . ARG A 1 355 ? 15.719 2.101 56.921 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A O 1 ATOM 2756 C CB . ARG A 1 355 ? 18.218 0.651 56.561 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A CB 1 ATOM 2757 C CG . ARG A 1 355 ? 19.591 0.066 56.834 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A CG 1 ATOM 2758 C CD . ARG A 1 355 ? 20.631 0.642 55.891 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A CD 1 ATOM 2759 N NE . ARG A 1 355 ? 20.982 2.024 56.207 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A NE 1 ATOM 2760 C CZ . ARG A 1 355 ? 22.101 2.629 55.817 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A CZ 1 ATOM 2761 N NH1 . ARG A 1 355 ? 23.005 1.994 55.086 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A NH1 1 ATOM 2762 N NH2 . ARG A 1 355 ? 22.325 3.891 56.162 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 355 ARG A NH2 1 ATOM 2763 N N . ASP A 1 356 ? 16.599 2.374 58.977 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A N 1 ATOM 2764 C CA . ASP A 1 356 ? 15.800 3.538 59.365 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A CA 1 ATOM 2765 C C . ASP A 1 356 ? 16.651 4.646 60.009 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A C 1 ATOM 2766 O O . ASP A 1 356 ? 16.138 5.433 60.802 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A O 1 ATOM 2767 C CB . ASP A 1 356 ? 14.743 3.057 60.359 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A CB 1 ATOM 2768 C CG . ASP A 1 356 ? 15.345 2.148 61.452 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A CG 1 ATOM 2769 O OD1 . ASP A 1 356 ? 16.049 2.678 62.356 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A OD1 1 ATOM 2770 O OD2 . ASP A 1 356 ? 15.142 0.902 61.370 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 356 ASP A OD2 1 ATOM 2771 N N . ASP A 1 357 ? 17.939 4.706 59.663 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A N 1 ATOM 2772 C CA . ASP A 1 357 ? 18.876 5.730 60.164 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A CA 1 ATOM 2773 C C . ASP A 1 357 ? 18.979 6.916 59.165 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A C 1 ATOM 2774 O O . ASP A 1 357 ? 18.174 7.020 58.231 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A O 1 ATOM 2775 C CB . ASP A 1 357 ? 20.241 5.093 60.505 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A CB 1 ATOM 2776 C CG . ASP A 1 357 ? 20.944 4.478 59.298 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A CG 1 ATOM 2777 O OD1 . ASP A 1 357 ? 20.256 3.957 58.389 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A OD1 1 ATOM 2778 O OD2 . ASP A 1 357 ? 22.198 4.488 59.258 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 357 ASP A OD2 1 ATOM 2779 N N . ARG A 1 358 ? 19.929 7.822 59.394 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A N 1 ATOM 2780 C CA . ARG A 1 358 ? 20.117 9.022 58.575 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CA 1 ATOM 2781 C C . ARG A 1 358 ? 20.518 8.713 57.146 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A C 1 ATOM 2782 O O . ARG A 1 358 ? 20.056 9.389 56.235 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A O 1 ATOM 2783 C CB . ARG A 1 358 ? 21.187 9.923 59.200 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CB 1 ATOM 2784 C CG . ARG A 1 358 ? 21.314 11.266 58.517 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CG 1 ATOM 2785 C CD . ARG A 1 358 ? 21.936 12.305 59.426 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CD 1 ATOM 2786 N NE . ARG A 1 358 ? 23.406 12.224 59.436 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NE 1 ATOM 2787 C CZ . ARG A 1 358 ? 24.252 13.172 59.001 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A CZ 1 ATOM 2788 N NH1 . ARG A 1 358 ? 23.830 14.337 58.481 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH1 1 ATOM 2789 N NH2 . ARG A 1 358 ? 25.563 12.950 59.088 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 358 ARG A NH2 1 ATOM 2790 N N . GLY A 1 359 ? 21.409 7.731 56.962 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A N 1 ATOM 2791 C CA . GLY A 1 359 ? 21.812 7.268 55.632 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A CA 1 ATOM 2792 C C . GLY A 1 359 ? 20.711 6.531 54.875 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A C 1 ATOM 2793 O O . GLY A 1 359 ? 20.670 6.547 53.634 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A O 1 ATOM 2794 N N . GLY A 1 360 ? 19.815 5.889 55.631 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 360 GLY A N 1 ATOM 2795 C CA . GLY A 1 360 ? 18.629 5.247 55.091 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 360 GLY A CA 1 ATOM 2796 C C . GLY A 1 360 ? 17.524 6.175 54.617 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 360 GLY A C 1 ATOM 2797 O O . GLY A 1 360 ? 16.564 5.710 54.028 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 360 GLY A O 1 ATOM 2798 N N . HIS A 1 361 ? 17.652 7.477 54.872 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A N 1 ATOM 2799 C CA . HIS A 1 361 ? 16.663 8.470 54.450 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CA 1 ATOM 2800 C C . HIS A 1 361 ? 16.395 8.458 52.934 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A C 1 ATOM 2801 O O . HIS A 1 361 ? 15.300 8.838 52.488 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A O 1 ATOM 2802 C CB . HIS A 1 361 ? 17.087 9.887 54.907 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CB 1 ATOM 2803 C CG . HIS A 1 361 ? 16.204 10.983 54.383 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CG 1 ATOM 2804 N ND1 . HIS A 1 361 ? 14.866 11.079 54.709 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A ND1 1 ATOM 2805 C CD2 . HIS A 1 361 ? 16.457 11.999 53.520 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CD2 1 ATOM 2806 C CE1 . HIS A 1 361 ? 14.338 12.119 54.084 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CE1 1 ATOM 2807 N NE2 . HIS A 1 361 ? 15.282 12.693 53.357 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A NE2 1 ATOM 2808 N N . VAL A 1 362 ? 17.370 8.046 52.134 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A N 1 ATOM 2809 C CA . VAL A 1 362 ? 17.142 7.998 50.708 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CA 1 ATOM 2810 C C . VAL A 1 362 ? 16.353 6.758 50.306 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A C 1 ATOM 2811 O O . VAL A 1 362 ? 15.408 6.865 49.550 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A O 1 ATOM 2812 C CB . VAL A 1 362 ? 18.431 8.113 49.908 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CB 1 ATOM 2813 C CG1 . VAL A 1 362 ? 18.104 8.046 48.422 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG1 1 ATOM 2814 C CG2 . VAL A 1 362 ? 19.129 9.431 50.234 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG2 1 ATOM 2815 N N . LEU A 1 363 ? 16.746 5.595 50.811 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N 1 ATOM 2816 C CA . LEU A 1 363 ? 15.980 4.345 50.638 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA 1 ATOM 2817 C C . LEU A 1 363 ? 14.520 4.523 50.982 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C 1 ATOM 2818 O O . LEU A 1 363 ? 13.625 4.057 50.267 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O 1 ATOM 2819 C CB . LEU A 1 363 ? 16.552 3.254 51.526 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB 1 ATOM 2820 C CG . LEU A 1 363 ? 15.858 1.896 51.561 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG 1 ATOM 2821 C CD1 . LEU A 1 363 ? 15.635 1.343 50.170 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1 ATOM 2822 C CD2 . LEU A 1 363 ? 16.709 0.927 52.375 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1 ATOM 2823 N N . GLN A 1 364 ? 14.276 5.213 52.083 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A N 1 ATOM 2824 C CA . GLN A 1 364 ? 12.903 5.490 52.478 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CA 1 ATOM 2825 C C . GLN A 1 364 ? 12.244 6.429 51.451 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A C 1 ATOM 2826 O O . GLN A 1 364 ? 11.087 6.227 51.097 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A O 1 ATOM 2827 C CB . GLN A 1 364 ? 12.833 6.025 53.926 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CB 1 ATOM 2828 C CG . GLN A 1 364 ? 13.264 5.017 54.998 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CG 1 ATOM 2829 C CD . GLN A 1 364 ? 12.434 3.742 55.019 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CD 1 ATOM 2830 O OE1 . GLN A 1 364 ? 11.231 3.769 54.754 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A OE1 1 ATOM 2831 N NE2 . GLN A 1 364 ? 13.084 2.611 55.301 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A NE2 1 ATOM 2832 N N . ASP A 1 365 ? 13.001 7.416 50.958 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A N 1 ATOM 2833 C CA . ASP A 1 365 ? 12.522 8.316 49.887 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CA 1 ATOM 2834 C C . ASP A 1 365 ? 12.264 7.593 48.561 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A C 1 ATOM 2835 O O . ASP A 1 365 ? 11.252 7.851 47.939 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A O 1 ATOM 2836 C CB . ASP A 1 365 ? 13.471 9.512 49.673 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CB 1 ATOM 2837 C CG . ASP A 1 365 ? 12.802 10.674 48.930 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CG 1 ATOM 2838 O OD1 . ASP A 1 365 ? 11.621 10.934 49.220 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD1 1 ATOM 2839 O OD2 . ASP A 1 365 ? 13.441 11.352 48.083 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD2 1 ATOM 2840 N N . ARG A 1 366 ? 13.145 6.673 48.167 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A N 1 ATOM 2841 C CA . ARG A 1 366 ? 12.972 5.910 46.918 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CA 1 ATOM 2842 C C . ARG A 1 366 ? 11.763 5.008 46.977 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A C 1 ATOM 2843 O O . ARG A 1 366 ? 11.054 4.869 45.996 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A O 1 ATOM 2844 C CB . ARG A 1 366 ? 14.166 5.024 46.580 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CB 1 ATOM 2845 C CG . ARG A 1 366 ? 15.526 5.695 46.548 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CG 1 ATOM 2846 C CD . ARG A 1 366 ? 15.566 7.051 45.850 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CD 1 ATOM 2847 N NE . ARG A 1 366 ? 15.328 6.892 44.435 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NE 1 ATOM 2848 C CZ . ARG A 1 366 ? 15.379 7.859 43.536 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CZ 1 ATOM 2849 N NH1 . ARG A 1 366 ? 15.682 9.103 43.895 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NH1 1 ATOM 2850 N NH2 . ARG A 1 366 ? 15.114 7.566 42.257 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NH2 1 ATOM 2851 N N . HIS A 1 367 ? 11.542 4.394 48.129 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A N 1 ATOM 2852 C CA . HIS A 1 367 ? 10.386 3.535 48.340 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A CA 1 ATOM 2853 C C . HIS A 1 367 ? 9.055 4.271 48.252 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A C 1 ATOM 2854 O O . HIS A 1 367 ? 8.058 3.650 47.911 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A O 1 ATOM 2855 C CB . HIS A 1 367 ? 10.526 2.870 49.699 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A CB 1 ATOM 2856 C CG . HIS A 1 367 ? 9.404 1.956 50.053 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A CG 1 ATOM 2857 N ND1 . HIS A 1 367 ? 9.199 0.752 49.415 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A ND1 1 ATOM 2858 C CD2 . HIS A 1 367 ? 8.436 2.062 50.991 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A CD2 1 ATOM 2859 C CE1 . HIS A 1 367 ? 8.145 0.158 49.943 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A CE1 1 ATOM 2860 N NE2 . HIS A 1 367 ? 7.670 0.927 50.907 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 367 HIS A NE2 1 ATOM 2861 N N . LYS A 1 368 ? 9.029 5.570 48.571 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A N 1 ATOM 2862 C CA . LYS A 1 368 ? 7.859 6.403 48.292 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CA 1 ATOM 2863 C C . LYS A 1 368 ? 7.688 6.640 46.779 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A C 1 ATOM 2864 O O . LYS A 1 368 ? 6.659 6.289 46.182 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A O 1 ATOM 2865 C CB . LYS A 1 368 ? 7.912 7.731 49.059 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CB 1 ATOM 2866 C CG . LYS A 1 368 ? 7.601 7.579 50.551 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CG 1 ATOM 2867 C CD . LYS A 1 368 ? 7.244 8.893 51.250 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CD 1 ATOM 2868 C CE . LYS A 1 368 ? 8.442 9.570 51.906 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CE 1 ATOM 2869 N NZ . LYS A 1 368 ? 8.448 11.058 51.695 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A NZ 1 ATOM 2870 N N . ILE A 1 369 ? 8.728 7.188 46.174 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A N 1 ATOM 2871 C CA . ILE A 1 369 ? 8.766 7.507 44.725 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CA 1 ATOM 2872 C C . ILE A 1 369 ? 8.456 6.317 43.791 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A C 1 ATOM 2873 O O . ILE A 1 369 ? 7.619 6.405 42.886 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A O 1 ATOM 2874 C CB . ILE A 1 369 ? 10.148 8.093 44.384 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CB 1 ATOM 2875 C CG1 . ILE A 1 369 ? 10.280 9.464 45.035 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG1 1 ATOM 2876 C CG2 . ILE A 1 369 ? 10.381 8.240 42.884 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG2 1 ATOM 2877 C CD1 . ILE A 1 369 ? 11.714 9.847 45.347 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CD1 1 ATOM 2878 N N . ASN A 1 370 ? 9.156 5.210 44.018 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A N 1 ATOM 2879 C CA . ASN A 1 370 ? 8.919 3.943 43.298 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A CA 1 ATOM 2880 C C . ASN A 1 370 ? 7.539 3.320 43.529 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A C 1 ATOM 2881 O O . ASN A 1 370 ? 7.174 2.423 42.804 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A O 1 ATOM 2882 C CB . ASN A 1 370 ? 9.980 2.904 43.661 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A CB 1 ATOM 2883 C CG . ASN A 1 370 ? 11.402 3.355 43.333 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A CG 1 ATOM 2884 O OD1 . ASN A 1 370 ? 11.633 4.378 42.685 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A OD1 1 ATOM 2885 N ND2 . ASN A 1 370 ? 12.370 2.597 43.827 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 370 ASN A ND2 1 ATOM 2886 N N . ASN A 1 371 ? 6.789 3.760 44.540 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A N 1 ATOM 2887 C CA . ASN A 1 371 ? 5.386 3.382 44.705 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CA 1 ATOM 2888 C C . ASN A 1 371 ? 4.423 4.543 44.347 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A C 1 ATOM 2889 O O . ASN A 1 371 ? 3.253 4.558 44.783 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A O 1 ATOM 2890 C CB . ASN A 1 371 ? 5.135 2.866 46.127 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CB 1 ATOM 2891 C CG . ASN A 1 371 ? 5.594 1.431 46.323 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CG 1 ATOM 2892 O OD1 . ASN A 1 371 ? 4.898 0.484 45.965 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A OD1 1 ATOM 2893 N ND2 . ASN A 1 371 ? 6.770 1.263 46.901 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A ND2 1 ATOM 2894 N N . GLY A 1 372 ? 4.895 5.479 43.519 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A N 1 ATOM 2895 C CA . GLY A 1 372 ? 4.105 6.579 43.015 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A CA 1 ATOM 2896 C C . GLY A 1 372 ? 3.545 7.511 44.050 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A C 1 ATOM 2897 O O . GLY A 1 372 ? 2.405 7.961 43.909 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A O 1 ATOM 2898 N N . ILE A 1 373 ? 4.323 7.770 45.100 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A N 1 ATOM 2899 C CA . ILE A 1 373 ? 3.988 8.763 46.122 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A CA 1 ATOM 2900 C C . ILE A 1 373 ? 5.006 9.887 45.973 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A C 1 ATOM 2901 O O . ILE A 1 373 ? 6.187 9.682 46.247 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A O 1 ATOM 2902 C CB . ILE A 1 373 ? 4.041 8.191 47.548 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A CB 1 ATOM 2903 C CG1 . ILE A 1 373 ? 3.151 6.943 47.692 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A CG1 1 ATOM 2904 C CG2 . ILE A 1 373 ? 3.573 9.237 48.551 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A CG2 1 ATOM 2905 C CD1 . ILE A 1 373 ? 3.474 6.079 48.903 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 373 ILE A CD1 1 ATOM 2906 N N . PRO A 1 374 ? 4.561 11.069 45.510 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A N 1 ATOM 2907 C CA . PRO A 1 374 ? 5.505 12.154 45.260 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A CA 1 ATOM 2908 C C . PRO A 1 374 ? 6.139 12.698 46.527 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A C 1 ATOM 2909 O O . PRO A 1 374 ? 5.510 12.668 47.573 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A O 1 ATOM 2910 C CB . PRO A 1 374 ? 4.669 13.231 44.585 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A CB 1 ATOM 2911 C CG . PRO A 1 374 ? 3.262 12.748 44.530 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A CG 1 ATOM 2912 C CD . PRO A 1 374 ? 3.164 11.441 45.209 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 374 PRO A CD 1 ATOM 2913 N N . SER A 1 375 ? 7.377 13.182 46.403 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 375 SER A N 1 ATOM 2914 C CA . SER A 1 375 ? 8.166 13.695 47.515 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 375 SER A CA 1 ATOM 2915 C C . SER A 1 375 ? 8.873 15.012 47.162 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 375 SER A C 1 ATOM 2916 O O . SER A 1 375 ? 9.097 15.311 45.988 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 375 SER A O 1 ATOM 2917 C CB . SER A 1 375 ? 9.206 12.648 47.885 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 375 SER A CB 1 ATOM 2918 O OG . SER A 1 375 ? 9.877 13.001 49.092 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 375 SER A OG 1 ATOM 2919 N N . LEU A 1 376 ? 9.214 15.793 48.182 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A N 1 ATOM 2920 C CA . LEU A 1 376 ? 10.148 16.939 48.053 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CA 1 ATOM 2921 C C . LEU A 1 376 ? 11.446 16.774 48.863 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A C 1 ATOM 2922 O O . LEU A 1 376 ? 12.225 17.703 48.963 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A O 1 ATOM 2923 C CB . LEU A 1 376 ? 9.453 18.253 48.455 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CB 1 ATOM 2924 C CG . LEU A 1 376 ? 8.216 18.696 47.648 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CG 1 ATOM 2925 C CD1 . LEU A 1 376 ? 7.484 19.820 48.358 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CD1 1 ATOM 2926 C CD2 . LEU A 1 376 ? 8.564 19.115 46.229 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CD2 1 ATOM 2927 N N . ASP A 1 377 ? 11.686 15.586 49.410 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A N 1 ATOM 2928 C CA . ASP A 1 377 ? 12.898 15.281 50.187 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A CA 1 ATOM 2929 C C . ASP A 1 377 ? 14.209 15.610 49.444 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A C 1 ATOM 2930 O O . ASP A 1 377 ? 15.177 16.091 50.040 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A O 1 ATOM 2931 C CB . ASP A 1 377 ? 12.898 13.796 50.591 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A CB 1 ATOM 2932 C CG . ASP A 1 377 ? 11.845 13.466 51.675 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A CG 1 ATOM 2933 O OD1 . ASP A 1 377 ? 11.778 14.200 52.691 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A OD1 1 ATOM 2934 O OD2 . ASP A 1 377 ? 11.087 12.464 51.519 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 377 ASP A OD2 1 ATOM 2935 N N . GLU A 1 378 ? 14.224 15.353 48.142 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1 ATOM 2936 C CA . GLU A 1 378 ? 15.355 15.678 47.283 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1 ATOM 2937 C C . GLU A 1 378 ? 15.681 17.169 47.171 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1 ATOM 2938 O O . GLU A 1 378 ? 16.759 17.503 46.736 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1 ATOM 2939 C CB . GLU A 1 378 ? 15.136 15.081 45.875 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB 1 ATOM 2940 C CG . GLU A 1 378 ? 15.317 13.555 45.794 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG 1 ATOM 2941 C CD . GLU A 1 378 ? 16.756 13.134 45.493 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD 1 ATOM 2942 O OE1 . GLU A 1 378 ? 17.152 13.069 44.281 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1 ATOM 2943 O OE2 . GLU A 1 378 ? 17.486 12.869 46.485 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1 ATOM 2944 N N . LEU A 1 379 ? 14.781 18.074 47.554 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A N 1 ATOM 2945 C CA . LEU A 1 379 ? 15.158 19.503 47.669 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A CA 1 ATOM 2946 C C . LEU A 1 379 ? 16.285 19.777 48.628 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A C 1 ATOM 2947 O O . LEU A 1 379 ? 16.965 20.751 48.456 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A O 1 ATOM 2948 C CB . LEU A 1 379 ? 13.983 20.377 48.069 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A CB 1 ATOM 2949 C CG . LEU A 1 379 ? 12.938 20.550 46.978 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A CG 1 ATOM 2950 C CD1 . LEU A 1 379 ? 11.714 21.266 47.539 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A CD1 1 ATOM 2951 C CD2 . LEU A 1 379 ? 13.523 21.294 45.781 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A CD2 1 ATOM 2952 N N . GLN A 1 380 ? 16.501 18.908 49.602 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A N 1 ATOM 2953 C CA . GLN A 1 380 ? 17.594 19.090 50.548 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CA 1 ATOM 2954 C C . GLN A 1 380 ? 18.976 19.093 49.899 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A C 1 ATOM 2955 O O . GLN A 1 380 ? 19.863 19.767 50.404 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A O 1 ATOM 2956 C CB . GLN A 1 380 ? 17.550 18.065 51.680 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CB 1 ATOM 2957 C CG . GLN A 1 380 ? 17.955 18.659 53.028 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CG 1 ATOM 2958 C CD . GLN A 1 380 ? 18.175 17.607 54.108 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CD 1 ATOM 2959 O OE1 . GLN A 1 380 ? 19.214 17.599 54.770 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A OE1 1 ATOM 2960 N NE2 . GLN A 1 380 ? 17.212 16.710 54.283 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A NE2 1 ATOM 2961 N N . LEU A 1 381 ? 19.155 18.360 48.794 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A N 1 ATOM 2962 C CA . LEU A 1 381 ? 20.346 18.469 47.917 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CA 1 ATOM 2963 C C . LEU A 1 381 ? 20.899 19.861 47.717 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A C 1 ATOM 2964 O O . LEU A 1 381 ? 22.095 20.044 47.696 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A O 1 ATOM 2965 C CB . LEU A 1 381 ? 20.027 17.957 46.514 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CB 1 ATOM 2966 C CG . LEU A 1 381 ? 20.324 16.510 46.112 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CG 1 ATOM 2967 C CD1 . LEU A 1 381 ? 19.971 15.532 47.206 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CD1 1 ATOM 2968 C CD2 . LEU A 1 381 ? 19.556 16.174 44.842 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CD2 1 ATOM 2969 N N . LEU A 1 382 ? 20.008 20.829 47.542 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A N 1 ATOM 2970 C CA . LEU A 1 382 ? 20.398 22.218 47.319 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A CA 1 ATOM 2971 C C . LEU A 1 382 ? 20.918 22.934 48.573 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A C 1 ATOM 2972 O O . LEU A 1 382 ? 21.231 24.126 48.496 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A O 1 ATOM 2973 C CB . LEU A 1 382 ? 19.233 23.031 46.713 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A CB 1 ATOM 2974 C CG . LEU A 1 382 ? 18.706 22.742 45.296 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A CG 1 ATOM 2975 C CD1 . LEU A 1 382 ? 19.865 22.643 44.298 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A CD1 1 ATOM 2976 C CD2 . LEU A 1 382 ? 17.842 21.490 45.210 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 382 LEU A CD2 1 ATOM 2977 N N . ASP A 1 383 ? 21.000 22.256 49.721 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A N 1 ATOM 2978 C CA . ASP A 1 383 ? 21.689 22.806 50.899 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A CA 1 ATOM 2979 C C . ASP A 1 383 ? 23.081 22.233 51.024 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A C 1 ATOM 2980 O O . ASP A 1 383 ? 23.689 22.371 52.075 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A O 1 ATOM 2981 C CB . ASP A 1 383 ? 20.919 22.534 52.213 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A CB 1 ATOM 2982 C CG . ASP A 1 383 ? 19.446 22.870 52.115 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A CG 1 ATOM 2983 O OD1 . ASP A 1 383 ? 19.092 23.776 51.336 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A OD1 1 ATOM 2984 O OD2 . ASP A 1 383 ? 18.636 22.213 52.811 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 383 ASP A OD2 1 ATOM 2985 N N . TRP A 1 384 ? 23.590 21.578 49.985 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A N 1 ATOM 2986 C CA . TRP A 1 384 ? 24.956 21.033 49.999 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CA 1 ATOM 2987 C C . TRP A 1 384 ? 25.933 22.172 50.227 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A C 1 ATOM 2988 O O . TRP A 1 384 ? 26.833 22.062 51.032 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A O 1 ATOM 2989 C CB . TRP A 1 384 ? 25.251 20.332 48.671 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CB 1 ATOM 2990 C CG . TRP A 1 384 ? 26.574 19.598 48.539 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CG 1 ATOM 2991 C CD1 . TRP A 1 384 ? 27.541 19.802 47.582 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CD1 1 ATOM 2992 C CD2 . TRP A 1 384 ? 27.039 18.519 49.338 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CD2 1 ATOM 2993 N NE1 . TRP A 1 384 ? 28.580 18.918 47.749 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A NE1 1 ATOM 2994 C CE2 . TRP A 1 384 ? 28.298 18.120 48.824 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CE2 1 ATOM 2995 C CE3 . TRP A 1 384 ? 26.529 17.858 50.448 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CE3 1 ATOM 2996 C CZ2 . TRP A 1 384 ? 29.034 17.087 49.384 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CZ2 1 ATOM 2997 C CZ3 . TRP A 1 384 ? 27.259 16.829 51.001 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CZ3 1 ATOM 2998 C CH2 . TRP A 1 384 ? 28.500 16.454 50.468 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 384 TRP A CH2 1 ATOM 2999 N N . VAL A 1 385 ? 25.719 23.262 49.504 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A N 1 ATOM 3000 C CA . VAL A 1 385 ? 26.466 24.512 49.661 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A CA 1 ATOM 3001 C C . VAL A 1 385 ? 25.434 25.635 49.789 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A C 1 ATOM 3002 O O . VAL A 1 385 ? 24.251 25.417 49.451 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A O 1 ATOM 3003 C CB . VAL A 1 385 ? 27.391 24.767 48.444 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A CB 1 ATOM 3004 C CG1 . VAL A 1 385 ? 28.255 23.554 48.164 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A CG1 1 ATOM 3005 C CG2 . VAL A 1 385 ? 26.606 25.122 47.196 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 385 VAL A CG2 1 ATOM 3006 N N . PRO A 1 386 ? 25.861 26.829 50.262 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A N 1 ATOM 3007 C CA . PRO A 1 386 ? 24.927 27.974 50.317 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A CA 1 ATOM 3008 C C . PRO A 1 386 ? 24.484 28.458 48.930 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A C 1 ATOM 3009 O O . PRO A 1 386 ? 25.234 28.326 47.960 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A O 1 ATOM 3010 C CB . PRO A 1 386 ? 25.737 29.072 51.041 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A CB 1 ATOM 3011 C CG . PRO A 1 386 ? 27.169 28.694 50.865 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A CG 1 ATOM 3012 C CD . PRO A 1 386 ? 27.186 27.181 50.824 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 386 PRO A CD 1 ATOM 3013 N N . ASN A 1 387 ? 23.265 28.993 48.852 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A N 1 ATOM 3014 C CA . ASN A 1 387 ? 22.669 29.473 47.601 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CA 1 ATOM 3015 C C . ASN A 1 387 ? 22.665 28.389 46.526 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A C 1 ATOM 3016 O O . ASN A 1 387 ? 22.738 28.669 45.322 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A O 1 ATOM 3017 C CB . ASN A 1 387 ? 23.391 30.739 47.149 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CB 1 ATOM 3018 C CG . ASN A 1 387 ? 23.465 31.774 48.259 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CG 1 ATOM 3019 O OD1 . ASN A 1 387 ? 24.478 31.909 48.927 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A OD1 1 ATOM 3020 N ND2 . ASN A 1 387 ? 22.360 32.462 48.496 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A ND2 1 ATOM 3021 N N . GLY A 1 388 ? 22.514 27.150 46.995 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 388 GLY A N 1 ATOM 3022 C CA . GLY A 1 388 ? 22.730 25.968 46.203 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 388 GLY A CA 1 ATOM 3023 C C . GLY A 1 388 ? 21.844 25.938 44.983 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 388 GLY A C 1 ATOM 3024 O O . GLY A 1 388 ? 20.709 26.398 45.004 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 388 GLY A O 1 ATOM 3025 N N . GLY A 1 389 ? 22.427 25.448 43.902 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 389 GLY A N 1 ATOM 3026 C CA . GLY A 1 389 ? 21.730 25.179 42.663 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 389 GLY A CA 1 ATOM 3027 C C . GLY A 1 389 ? 22.423 24.029 41.965 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 389 GLY A C 1 ATOM 3028 O O . GLY A 1 389 ? 23.563 23.702 42.284 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 389 GLY A O 1 ATOM 3029 N N . HIS A 1 390 ? 21.713 23.413 41.023 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A N 1 ATOM 3030 C CA . HIS A 1 390 ? 22.251 22.347 40.173 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CA 1 ATOM 3031 C C . HIS A 1 390 ? 22.005 22.560 38.689 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A C 1 ATOM 3032 O O . HIS A 1 390 ? 21.121 23.271 38.253 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A O 1 ATOM 3033 C CB . HIS A 1 390 ? 21.750 20.953 40.612 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CB 1 ATOM 3034 C CG . HIS A 1 390 ? 20.306 20.682 40.310 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CG 1 ATOM 3035 N ND1 . HIS A 1 390 ? 19.894 20.035 39.171 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A ND1 1 ATOM 3036 C CD2 . HIS A 1 390 ? 19.181 20.943 41.017 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CD2 1 ATOM 3037 C CE1 . HIS A 1 390 ? 18.576 19.922 39.171 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CE1 1 ATOM 3038 N NE2 . HIS A 1 390 ? 18.109 20.423 40.311 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A NE2 1 ATOM 3039 N N . ILE A 1 391 ? 22.856 21.922 37.923 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A N 1 ATOM 3040 C CA . ILE A 1 391 ? 22.619 21.734 36.509 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A CA 1 ATOM 3041 C C . ILE A 1 391 ? 22.687 20.234 36.167 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A C 1 ATOM 3042 O O . ILE A 1 391 ? 23.412 19.450 36.814 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A O 1 ATOM 3043 C CB . ILE A 1 391 ? 23.609 22.541 35.672 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A CB 1 ATOM 3044 C CG1 . ILE A 1 391 ? 23.123 22.604 34.221 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A CG1 1 ATOM 3045 C CG2 . ILE A 1 391 ? 25.020 21.960 35.804 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A CG2 1 ATOM 3046 C CD1 . ILE A 1 391 ? 23.976 23.495 33.340 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 391 ILE A CD1 1 ATOM 3047 N N . GLY A 1 392 ? 21.890 19.862 35.171 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A N 1 ATOM 3048 C CA . GLY A 1 392 ? 21.839 18.515 34.630 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A CA 1 ATOM 3049 C C . GLY A 1 392 ? 22.676 18.396 33.371 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A C 1 ATOM 3050 O O . GLY A 1 392 ? 22.408 19.036 32.361 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A O 1 ATOM 3051 N N . PHE A 1 393 ? 23.726 17.603 33.477 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A N 1 ATOM 3052 C CA . PHE A 1 393 ? 24.436 17.094 32.344 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CA 1 ATOM 3053 C C . PHE A 1 393 ? 24.024 15.630 32.257 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A C 1 ATOM 3054 O O . PHE A 1 393 ? 24.296 14.842 33.169 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A O 1 ATOM 3055 C CB . PHE A 1 393 ? 25.943 17.205 32.568 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CB 1 ATOM 3056 C CG . PHE A 1 393 ? 26.753 16.607 31.459 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CG 1 ATOM 3057 C CD1 . PHE A 1 393 ? 26.683 17.161 30.198 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CD1 1 ATOM 3058 C CD2 . PHE A 1 393 ? 27.559 15.489 31.675 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CD2 1 ATOM 3059 C CE1 . PHE A 1 393 ? 27.408 16.626 29.162 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CE1 1 ATOM 3060 C CE2 . PHE A 1 393 ? 28.303 14.937 30.641 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CE2 1 ATOM 3061 C CZ . PHE A 1 393 ? 28.213 15.500 29.373 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 393 PHE A CZ 1 ATOM 3062 N N . SER A 1 394 ? 23.370 15.270 31.162 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 394 SER A N 1 ATOM 3063 C CA . SER A 1 394 ? 22.611 14.031 31.108 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CA 1 ATOM 3064 C C . SER A 1 394 ? 22.919 13.213 29.877 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 394 SER A C 1 ATOM 3065 O O . SER A 1 394 ? 22.042 12.981 29.055 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 394 SER A O 1 ATOM 3066 C CB . SER A 1 394 ? 21.133 14.368 31.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CB 1 ATOM 3067 O OG . SER A 1 394 ? 20.930 15.410 32.093 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 394 SER A OG 1 ATOM 3068 N N . PRO A 1 395 ? 24.167 12.735 29.762 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A N 1 ATOM 3069 C CA . PRO A 1 395 ? 24.486 11.839 28.677 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A CA 1 ATOM 3070 C C . PRO A 1 395 ? 23.770 10.508 28.794 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A C 1 ATOM 3071 O O . PRO A 1 395 ? 23.316 10.110 29.867 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A O 1 ATOM 3072 C CB . PRO A 1 395 ? 25.999 11.658 28.799 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A CB 1 ATOM 3073 C CG . PRO A 1 395 ? 26.280 11.907 30.234 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A CG 1 ATOM 3074 C CD . PRO A 1 395 ? 25.355 13.027 30.572 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 395 PRO A CD 1 ATOM 3075 N N . VAL A 1 396 ? 23.681 9.843 27.657 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A N 1 ATOM 3076 C CA . VAL A 1 396 ? 23.077 8.543 27.529 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A CA 1 ATOM 3077 C C . VAL A 1 396 ? 24.240 7.594 27.440 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A C 1 ATOM 3078 O O . VAL A 1 396 ? 25.241 7.906 26.833 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A O 1 ATOM 3079 C CB . VAL A 1 396 ? 22.220 8.493 26.260 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A CB 1 ATOM 3080 C CG1 . VAL A 1 396 ? 21.649 7.106 26.039 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A CG1 1 ATOM 3081 C CG2 . VAL A 1 396 ? 21.102 9.517 26.364 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 396 VAL A CG2 1 ATOM 3082 N N . SER A 1 397 ? 24.096 6.436 28.053 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 397 SER A N 1 ATOM 3083 C CA . SER A 1 397 ? 25.142 5.418 28.080 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CA 1 ATOM 3084 C C . SER A 1 397 ? 24.540 4.068 27.744 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 397 SER A C 1 ATOM 3085 O O . SER A 1 397 ? 23.369 3.789 28.063 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 397 SER A O 1 ATOM 3086 C CB . SER A 1 397 ? 25.747 5.364 29.487 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CB 1 ATOM 3087 O OG . SER A 1 397 ? 26.573 4.237 29.700 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 397 SER A OG 1 ATOM 3088 N N . ALA A 1 398 ? 25.345 3.220 27.129 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A N 1 ATOM 3089 C CA . ALA A 1 398 ? 24.992 1.818 27.020 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A CA 1 ATOM 3090 C C . ALA A 1 398 ? 24.972 1.182 28.424 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A C 1 ATOM 3091 O O . ALA A 1 398 ? 25.660 1.642 29.308 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A O 1 ATOM 3092 C CB . ALA A 1 398 ? 25.998 1.094 26.147 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A CB 1 ATOM 3093 N N . PRO A 1 399 ? 24.186 0.114 28.622 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A N 1 ATOM 3094 C CA . PRO A 1 399 ? 24.210 -0.649 29.847 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A CA 1 ATOM 3095 C C . PRO A 1 399 ? 25.437 -1.589 29.844 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A C 1 ATOM 3096 O O . PRO A 1 399 ? 25.344 -2.824 29.722 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A O 1 ATOM 3097 C CB . PRO A 1 399 ? 22.891 -1.394 29.790 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A CB 1 ATOM 3098 C CG . PRO A 1 399 ? 22.706 -1.665 28.371 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A CG 1 ATOM 3099 C CD . PRO A 1 399 ? 23.301 -0.510 27.628 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 399 PRO A CD 1 ATOM 3100 N N . ASP A 1 400 ? 26.596 -0.964 29.970 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A N 1 ATOM 3101 C CA . ASP A 1 400 ? 27.867 -1.633 29.796 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A CA 1 ATOM 3102 C C . ASP A 1 400 ? 28.799 -0.932 30.721 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A C 1 ATOM 3103 O O . ASP A 1 400 ? 28.884 0.293 30.708 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A O 1 ATOM 3104 C CB . ASP A 1 400 ? 28.340 -1.482 28.361 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A CB 1 ATOM 3105 C CG . ASP A 1 400 ? 29.753 -1.992 28.165 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A CG 1 ATOM 3106 O OD1 . ASP A 1 400 ? 29.962 -3.209 28.014 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A OD1 1 ATOM 3107 O OD2 . ASP A 1 400 ? 30.674 -1.167 28.153 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 400 ASP A OD2 1 ATOM 3108 N N . GLY A 1 401 ? 29.487 -1.697 31.546 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 401 GLY A N 1 ATOM 3109 C CA . GLY A 1 401 ? 30.252 -1.121 32.651 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 401 GLY A CA 1 ATOM 3110 C C . GLY A 1 401 ? 31.476 -0.358 32.234 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 401 GLY A C 1 ATOM 3111 O O . GLY A 1 401 ? 31.921 0.518 32.956 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 401 GLY A O 1 ATOM 3112 N N . ARG A 1 402 ? 32.048 -0.717 31.084 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A N 1 ATOM 3113 C CA . ARG A 1 402 ? 33.200 0.003 30.555 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CA 1 ATOM 3114 C C . ARG A 1 402 ? 32.776 1.373 30.055 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A C 1 ATOM 3115 O O . ARG A 1 402 ? 33.464 2.334 30.350 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A O 1 ATOM 3116 C CB . ARG A 1 402 ? 33.910 -0.786 29.458 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CB 1 ATOM 3117 C CG . ARG A 1 402 ? 34.755 -1.939 29.979 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CG 1 ATOM 3118 C CD . ARG A 1 402 ? 35.126 -2.881 28.841 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CD 1 ATOM 3119 N NE . ARG A 1 402 ? 35.798 -4.128 29.255 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NE 1 ATOM 3120 C CZ . ARG A 1 402 ? 35.228 -5.154 29.912 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CZ 1 ATOM 3121 N NH1 . ARG A 1 402 ? 33.953 -5.127 30.295 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NH1 1 ATOM 3122 N NH2 . ARG A 1 402 ? 35.946 -6.228 30.208 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NH2 1 ATOM 3123 N N . GLU A 1 403 ? 31.643 1.462 29.347 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A N 1 ATOM 3124 C CA . GLU A 1 403 ? 31.079 2.747 28.863 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CA 1 ATOM 3125 C C . GLU A 1 403 ? 30.731 3.674 30.012 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A C 1 ATOM 3126 O O . GLU A 1 403 ? 31.093 4.862 30.014 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A O 1 ATOM 3127 C CB . GLU A 1 403 ? 29.841 2.528 27.953 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CB 1 ATOM 3128 C CG . GLU A 1 403 ? 29.329 3.788 27.200 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CG 1 ATOM 3129 C CD . GLU A 1 403 ? 28.792 3.538 25.767 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CD 1 ATOM 3130 O OE1 . GLU A 1 403 ? 29.471 2.803 24.989 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A OE1 1 ATOM 3131 O OE2 . GLU A 1 403 ? 27.722 4.120 25.383 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A OE2 1 ATOM 3132 N N . ALA A 1 404 ? 30.046 3.119 31.003 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A N 1 ATOM 3133 C CA . ALA A 1 404 ? 29.723 3.849 32.225 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A CA 1 ATOM 3134 C C . ALA A 1 404 ? 30.979 4.287 33.004 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A C 1 ATOM 3135 O O . ALA A 1 404 ? 31.033 5.397 33.496 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A O 1 ATOM 3136 C CB . ALA A 1 404 ? 28.793 3.011 33.100 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A CB 1 ATOM 3137 N N . MET A 1 405 ? 31.983 3.423 33.109 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 405 MET A N 1 ATOM 3138 C CA . MET A 1 405 ? 33.229 3.756 33.816 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 405 MET A CA 1 ATOM 3139 C C . MET A 1 405 ? 33.994 4.799 33.037 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 405 MET A C 1 ATOM 3140 O O . MET A 1 405 ? 34.677 5.617 33.630 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 405 MET A O 1 ATOM 3141 C CB . MET A 1 405 ? 34.111 2.513 34.010 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 405 MET A CB 1 ATOM 3142 C CG . MET A 1 405 ? 35.376 2.722 34.851 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 405 MET A CG 1 ATOM 3143 S SD . MET A 1 405 ? 35.054 3.155 36.592 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 405 MET A SD 1 ATOM 3144 C CE . MET A 1 405 ? 35.016 1.499 37.279 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 405 MET A CE 1 ATOM 3145 N N . LYS A 1 406 ? 33.877 4.761 31.707 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A N 1 ATOM 3146 C CA . LYS A 1 406 ? 34.518 5.758 30.875 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A CA 1 ATOM 3147 C C . LYS A 1 406 ? 33.858 7.113 31.078 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A C 1 ATOM 3148 O O . LYS A 1 406 ? 34.550 8.126 31.200 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A O 1 ATOM 3149 C CB . LYS A 1 406 ? 34.527 5.379 29.392 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A CB 1 ATOM 3150 C CG . LYS A 1 406 ? 35.707 6.041 28.675 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A CG 1 ATOM 3151 C CD . LYS A 1 406 ? 35.621 6.107 27.140 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A CD 1 ATOM 3152 C CE . LYS A 1 406 ? 36.413 7.312 26.611 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A CE 1 ATOM 3153 N NZ . LYS A 1 406 ? 36.730 7.222 25.152 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 406 LYS A NZ 1 ATOM 3154 N N . GLN A 1 407 ? 32.527 7.125 31.115 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A N 1 ATOM 3155 C CA . GLN A 1 407 ? 31.789 8.367 31.307 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CA 1 ATOM 3156 C C . GLN A 1 407 ? 32.002 8.970 32.673 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A C 1 ATOM 3157 O O . GLN A 1 407 ? 32.068 10.183 32.816 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A O 1 ATOM 3158 C CB . GLN A 1 407 ? 30.309 8.144 31.113 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CB 1 ATOM 3159 C CG . GLN A 1 407 ? 29.903 7.977 29.676 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CG 1 ATOM 3160 C CD . GLN A 1 407 ? 28.397 8.094 29.494 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CD 1 ATOM 3161 O OE1 . GLN A 1 407 ? 27.653 8.342 30.447 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A OE1 1 ATOM 3162 N NE2 . GLN A 1 407 ? 27.941 7.905 28.257 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A NE2 1 ATOM 3163 N N . PHE A 1 408 ? 32.072 8.106 33.671 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A N 1 ATOM 3164 C CA . PHE A 1 408 ? 32.310 8.512 35.049 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CA 1 ATOM 3165 C C . PHE A 1 408 ? 33.659 9.189 35.222 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A C 1 ATOM 3166 O O . PHE A 1 408 ? 33.745 10.285 35.743 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A O 1 ATOM 3167 C CB . PHE A 1 408 ? 32.224 7.307 35.978 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CB 1 ATOM 3168 C CG . PHE A 1 408 ? 32.705 7.597 37.348 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CG 1 ATOM 3169 C CD1 . PHE A 1 408 ? 31.944 8.370 38.193 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CD1 1 ATOM 3170 C CD2 . PHE A 1 408 ? 33.949 7.142 37.774 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CD2 1 ATOM 3171 C CE1 . PHE A 1 408 ? 32.395 8.671 39.458 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CE1 1 ATOM 3172 C CE2 . PHE A 1 408 ? 34.410 7.436 39.042 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CE2 1 ATOM 3173 C CZ . PHE A 1 408 ? 33.627 8.203 39.889 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 408 PHE A CZ 1 ATOM 3174 N N . GLU A 1 409 ? 34.702 8.528 34.762 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A N 1 ATOM 3175 C CA . GLU A 1 409 ? 36.050 9.103 34.812 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CA 1 ATOM 3176 C C . GLU A 1 409 ? 36.197 10.408 34.008 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A C 1 ATOM 3177 O O . GLU A 1 409 ? 36.783 11.363 34.496 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A O 1 ATOM 3178 C CB . GLU A 1 409 ? 37.076 8.056 34.395 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CB 1 ATOM 3179 C CG . GLU A 1 409 ? 37.147 6.950 35.436 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CG 1 ATOM 3180 C CD . GLU A 1 409 ? 38.221 5.927 35.147 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CD 1 ATOM 3181 O OE1 . GLU A 1 409 ? 38.308 5.451 33.988 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A OE1 1 ATOM 3182 O OE2 . GLU A 1 409 ? 38.977 5.588 36.089 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A OE2 1 ATOM 3183 N N . MET A 1 410 ? 35.632 10.434 32.805 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 410 MET A N 1 ATOM 3184 C CA . MET A 1 410 ? 35.586 11.635 31.943 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 410 MET A CA 1 ATOM 3185 C C . MET A 1 410 ? 34.956 12.831 32.633 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 410 MET A C 1 ATOM 3186 O O . MET A 1 410 ? 35.458 13.948 32.515 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 410 MET A O 1 ATOM 3187 C CB . MET A 1 410 ? 34.796 11.337 30.653 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 410 MET A CB 1 ATOM 3188 C CG . MET A 1 410 ? 34.507 12.541 29.750 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 410 MET A CG 1 ATOM 3189 S SD . MET A 1 410 ? 33.682 12.151 28.179 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 410 MET A SD 1 ATOM 3190 C CE . MET A 1 410 ? 34.892 11.027 27.460 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 410 MET A CE 1 ATOM 3191 N N . VAL A 1 411 ? 33.839 12.584 33.315 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A N 1 ATOM 3192 C CA . VAL A 1 411 ? 33.087 13.624 34.005 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A CA 1 ATOM 3193 C C . VAL A 1 411 ? 33.828 14.093 35.259 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A C 1 ATOM 3194 O O . VAL A 1 411 ? 33.993 15.317 35.473 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A O 1 ATOM 3195 C CB . VAL A 1 411 ? 31.658 13.144 34.314 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A CB 1 ATOM 3196 C CG1 . VAL A 1 411 ? 30.908 14.106 35.232 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A CG1 1 ATOM 3197 C CG2 . VAL A 1 411 ? 30.901 12.989 33.010 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 411 VAL A CG2 1 ATOM 3198 N N . ARG A 1 412 ? 34.294 13.121 36.053 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A N 1 ATOM 3199 C CA . ARG A 1 412 ? 35.056 13.389 37.283 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CA 1 ATOM 3200 C C . ARG A 1 412 ? 36.362 14.142 37.011 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A C 1 ATOM 3201 O O . ARG A 1 412 ? 36.723 15.044 37.770 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A O 1 ATOM 3202 C CB . ARG A 1 412 ? 35.357 12.084 38.062 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CB 1 ATOM 3203 C CG . ARG A 1 412 ? 35.880 12.311 39.495 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CG 1 ATOM 3204 C CD . ARG A 1 412 ? 36.449 11.057 40.156 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CD 1 ATOM 3205 N NE . ARG A 1 412 ? 37.392 10.414 39.249 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NE 1 ATOM 3206 C CZ . ARG A 1 412 ? 37.807 9.162 39.345 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CZ 1 ATOM 3207 N NH1 . ARG A 1 412 ? 37.404 8.381 40.343 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NH1 1 ATOM 3208 N NH2 . ARG A 1 412 ? 38.629 8.696 38.415 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NH2 1 ATOM 3209 N N . ASN A 1 413 ? 37.078 13.763 35.952 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A N 1 ATOM 3210 C CA . ASN A 1 413 ? 38.306 14.474 35.564 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A CA 1 ATOM 3211 C C . ASN A 1 413 ? 38.015 15.970 35.396 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A C 1 ATOM 3212 O O . ASN A 1 413 ? 38.738 16.799 35.947 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A O 1 ATOM 3213 C CB . ASN A 1 413 ? 38.925 13.890 34.285 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A CB 1 ATOM 3214 C CG . ASN A 1 413 ? 40.195 14.616 33.867 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A CG 1 ATOM 3215 O OD1 . ASN A 1 413 ? 40.972 15.059 34.707 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A OD1 1 ATOM 3216 N ND2 . ASN A 1 413 ? 40.407 14.751 32.567 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 413 ASN A ND2 1 ATOM 3217 N N . ARG A 1 414 ? 36.933 16.302 34.686 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A N 1 ATOM 3218 C CA . ARG A 1 414 ? 36.545 17.703 34.461 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CA 1 ATOM 3219 C C . ARG A 1 414 ? 35.865 18.374 35.663 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A C 1 ATOM 3220 O O . ARG A 1 414 ? 35.944 19.583 35.795 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A O 1 ATOM 3221 C CB . ARG A 1 414 ? 35.634 17.829 33.236 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CB 1 ATOM 3222 C CG . ARG A 1 414 ? 36.229 17.311 31.942 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CG 1 ATOM 3223 C CD . ARG A 1 414 ? 37.268 18.260 31.388 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CD 1 ATOM 3224 N NE . ARG A 1 414 ? 38.044 17.644 30.314 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NE 1 ATOM 3225 C CZ . ARG A 1 414 ? 39.180 18.139 29.813 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CZ 1 ATOM 3226 N NH1 . ARG A 1 414 ? 39.718 19.267 30.278 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH1 1 ATOM 3227 N NH2 . ARG A 1 414 ? 39.795 17.486 28.836 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH2 1 ATOM 3228 N N . ALA A 1 415 ? 35.169 17.618 36.508 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 415 ALA A N 1 ATOM 3229 C CA . ALA A 1 415 ? 34.517 18.197 37.694 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 415 ALA A CA 1 ATOM 3230 C C . ALA A 1 415 ? 35.547 18.657 38.730 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 415 ALA A C 1 ATOM 3231 O O . ALA A 1 415 ? 35.350 19.689 39.358 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 415 ALA A O 1 ATOM 3232 C CB . ALA A 1 415 ? 33.531 17.206 38.311 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 415 ALA A CB 1 ATOM 3233 N N . ASN A 1 416 ? 36.626 17.893 38.892 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A N 1 ATOM 3234 C CA . ASN A 1 416 ? 37.774 18.289 39.708 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A CA 1 ATOM 3235 C C . ASN A 1 416 ? 38.589 19.444 39.139 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A C 1 ATOM 3236 O O . ASN A 1 416 ? 39.072 20.292 39.883 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A O 1 ATOM 3237 C CB . ASN A 1 416 ? 38.724 17.109 39.893 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A CB 1 ATOM 3238 C CG . ASN A 1 416 ? 38.103 15.999 40.682 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A CG 1 ATOM 3239 O OD1 . ASN A 1 416 ? 37.085 16.202 41.353 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A OD1 1 ATOM 3240 N ND2 . ASN A 1 416 ? 38.693 14.817 40.611 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 416 ASN A ND2 1 ATOM 3241 N N . GLU A 1 417 ? 38.777 19.452 37.828 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A N 1 ATOM 3242 C CA . GLU A 1 417 ? 39.482 20.533 37.149 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A CA 1 ATOM 3243 C C . GLU A 1 417 ? 38.794 21.872 37.387 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A C 1 ATOM 3244 O O . GLU A 1 417 ? 39.458 22.880 37.567 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A O 1 ATOM 3245 C CB . GLU A 1 417 ? 39.571 20.248 35.636 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A CB 1 ATOM 3246 C CG . GLU A 1 417 ? 40.478 21.188 34.844 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A CG 1 ATOM 3247 C CD . GLU A 1 417 ? 40.214 21.167 33.334 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A CD 1 ATOM 3248 O OE1 . GLU A 1 417 ? 39.582 20.215 32.830 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A OE1 1 ATOM 3249 O OE2 . GLU A 1 417 ? 40.651 22.109 32.631 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 417 GLU A OE2 1 ATOM 3250 N N . TYR A 1 418 ? 37.470 21.879 37.392 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A N 1 ATOM 3251 C CA . TYR A 1 418 ? 36.705 23.118 37.577 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CA 1 ATOM 3252 C C . TYR A 1 418 ? 36.190 23.351 39.010 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A C 1 ATOM 3253 O O . TYR A 1 418 ? 35.415 24.283 39.239 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A O 1 ATOM 3254 C CB . TYR A 1 418 ? 35.541 23.150 36.577 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CB 1 ATOM 3255 C CG . TYR A 1 418 ? 35.980 23.445 35.164 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CG 1 ATOM 3256 C CD1 . TYR A 1 418 ? 36.478 22.437 34.355 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD1 1 ATOM 3257 C CD2 . TYR A 1 418 ? 35.883 24.727 34.640 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD2 1 ATOM 3258 C CE1 . TYR A 1 418 ? 36.870 22.683 33.058 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE1 1 ATOM 3259 C CE2 . TYR A 1 418 ? 36.278 24.994 33.348 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE2 1 ATOM 3260 C CZ . TYR A 1 418 ? 36.780 23.967 32.566 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CZ 1 ATOM 3261 O OH . TYR A 1 418 ? 37.181 24.207 31.284 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A OH 1 ATOM 3262 N N . ASN A 1 419 ? 36.615 22.525 39.965 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A N 1 ATOM 3263 C CA . ASN A 1 419 ? 36.141 22.605 41.353 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A CA 1 ATOM 3264 C C . ASN A 1 419 ? 34.620 22.595 41.494 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A C 1 ATOM 3265 O O . ASN A 1 419 ? 34.008 23.537 42.028 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A O 1 ATOM 3266 C CB . ASN A 1 419 ? 36.725 23.832 42.070 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A CB 1 ATOM 3267 C CG . ASN A 1 419 ? 36.481 23.798 43.571 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A CG 1 ATOM 3268 O OD1 . ASN A 1 419 ? 36.330 22.727 44.167 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A OD1 1 ATOM 3269 N ND2 . ASN A 1 419 ? 36.424 24.967 44.187 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 419 ASN A ND2 1 ATOM 3270 N N . LYS A 1 420 ? 34.025 21.511 40.998 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A N 1 ATOM 3271 C CA . LYS A 1 420 ? 32.591 21.247 41.184 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CA 1 ATOM 3272 C C . LYS A 1 420 ? 32.420 19.821 41.659 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A C 1 ATOM 3273 O O . LYS A 1 420 ? 33.144 18.919 41.236 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A O 1 ATOM 3274 C CB . LYS A 1 420 ? 31.802 21.488 39.892 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CB 1 ATOM 3275 C CG . LYS A 1 420 ? 31.812 22.920 39.384 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CG 1 ATOM 3276 C CD . LYS A 1 420 ? 31.126 23.888 40.342 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CD 1 ATOM 3277 C CE . LYS A 1 420 ? 31.448 25.343 40.015 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CE 1 ATOM 3278 N NZ . LYS A 1 420 ? 32.760 25.775 40.588 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A NZ 1 ATOM 3279 N N . ASP A 1 421 ? 31.484 19.625 42.570 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A N 1 ATOM 3280 C CA . ASP A 1 421 ? 31.226 18.296 43.073 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CA 1 ATOM 3281 C C . ASP A 1 421 ? 30.299 17.598 42.078 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A C 1 ATOM 3282 O O . ASP A 1 421 ? 29.327 18.187 41.584 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A O 1 ATOM 3283 C CB . ASP A 1 421 ? 30.611 18.341 44.485 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CB 1 ATOM 3284 C CG . ASP A 1 421 ? 31.655 18.534 45.602 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CG 1 ATOM 3285 O OD1 . ASP A 1 421 ? 32.873 18.608 45.348 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD1 1 ATOM 3286 O OD2 . ASP A 1 421 ? 31.234 18.587 46.767 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD2 1 ATOM 3287 N N . TYR A 1 422 ? 30.594 16.329 41.822 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A N 1 ATOM 3288 C CA . TYR A 1 422 ? 29.898 15.534 40.834 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CA 1 ATOM 3289 C C . TYR A 1 422 ? 29.010 14.487 41.533 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A C 1 ATOM 3290 O O . TYR A 1 422 ? 29.462 13.425 41.933 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A O 1 ATOM 3291 C CB . TYR A 1 422 ? 30.952 14.942 39.898 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CB 1 ATOM 3292 C CG . TYR A 1 422 ? 30.556 13.782 39.040 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CG 1 ATOM 3293 C CD1 . TYR A 1 422 ? 29.332 13.729 38.414 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CD1 1 ATOM 3294 C CD2 . TYR A 1 422 ? 31.447 12.741 38.823 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CD2 1 ATOM 3295 C CE1 . TYR A 1 422 ? 28.986 12.639 37.618 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CE1 1 ATOM 3296 C CE2 . TYR A 1 422 ? 31.132 11.657 38.025 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CE2 1 ATOM 3297 C CZ . TYR A 1 422 ? 29.902 11.599 37.425 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A CZ 1 ATOM 3298 O OH . TYR A 1 422 ? 29.583 10.525 36.647 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 422 TYR A OH 1 ATOM 3299 N N . ALA A 1 423 ? 27.737 14.831 41.691 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A N 1 ATOM 3300 C CA . ALA A 1 423 ? 26.698 13.900 42.131 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CA 1 ATOM 3301 C C . ALA A 1 423 ? 26.224 13.177 40.883 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A C 1 ATOM 3302 O O . ALA A 1 423 ? 25.923 13.820 39.858 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A O 1 ATOM 3303 C CB . ALA A 1 423 ? 25.537 14.651 42.770 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CB 1 ATOM 3304 N N . ALA A 1 424 ? 26.138 11.854 40.979 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 424 ALA A N 1 ATOM 3305 C CA . ALA A 1 424 ? 25.900 10.988 39.831 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 424 ALA A CA 1 ATOM 3306 C C . ALA A 1 424 ? 24.699 10.104 40.121 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 424 ALA A C 1 ATOM 3307 O O . ALA A 1 424 ? 24.553 9.605 41.247 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 424 ALA A O 1 ATOM 3308 C CB . ALA A 1 424 ? 27.117 10.141 39.560 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 424 ALA A CB 1 ATOM 3309 N N . GLN A 1 425 ? 23.836 9.944 39.117 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A N 1 ATOM 3310 C CA . GLN A 1 425 ? 22.668 9.065 39.206 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A CA 1 ATOM 3311 C C . GLN A 1 425 ? 22.415 8.388 37.866 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A C 1 ATOM 3312 O O . GLN A 1 425 ? 21.853 9.000 36.963 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A O 1 ATOM 3313 C CB . GLN A 1 425 ? 21.425 9.852 39.649 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A CB 1 ATOM 3314 C CG . GLN A 1 425 ? 20.121 9.068 39.553 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A CG 1 ATOM 3315 C CD . GLN A 1 425 ? 19.015 9.585 40.460 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A CD 1 ATOM 3316 O OE1 . GLN A 1 425 ? 19.214 9.728 41.654 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A OE1 1 ATOM 3317 N NE2 . GLN A 1 425 ? 17.834 9.826 39.905 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 425 GLN A NE2 1 ATOM 3318 N N . PHE A 1 426 ? 22.830 7.131 37.745 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A N 1 ATOM 3319 C CA . PHE A 1 426 ? 22.506 6.315 36.576 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CA 1 ATOM 3320 C C . PHE A 1 426 ? 21.078 5.823 36.732 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A C 1 ATOM 3321 O O . PHE A 1 426 ? 20.750 5.168 37.695 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A O 1 ATOM 3322 C CB . PHE A 1 426 ? 23.438 5.117 36.433 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CB 1 ATOM 3323 C CG . PHE A 1 426 ? 24.828 5.464 36.004 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CG 1 ATOM 3324 C CD1 . PHE A 1 426 ? 25.146 5.565 34.675 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CD1 1 ATOM 3325 C CD2 . PHE A 1 426 ? 25.828 5.656 36.938 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CD2 1 ATOM 3326 C CE1 . PHE A 1 426 ? 26.436 5.863 34.274 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CE1 1 ATOM 3327 C CE2 . PHE A 1 426 ? 27.131 5.959 36.544 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CE2 1 ATOM 3328 C CZ . PHE A 1 426 ? 27.434 6.061 35.203 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 426 PHE A CZ 1 ATOM 3329 N N . ILE A 1 427 ? 20.225 6.186 35.790 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A N 1 ATOM 3330 C CA . ILE A 1 427 ? 18.825 5.760 35.761 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A CA 1 ATOM 3331 C C . ILE A 1 427 ? 18.781 4.690 34.667 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A C 1 ATOM 3332 O O . ILE A 1 427 ? 19.192 4.956 33.562 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A O 1 ATOM 3333 C CB . ILE A 1 427 ? 17.902 6.952 35.435 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A CB 1 ATOM 3334 C CG1 . ILE A 1 427 ? 18.255 8.155 36.329 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A CG1 1 ATOM 3335 C CG2 . ILE A 1 427 ? 16.444 6.535 35.539 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A CG2 1 ATOM 3336 C CD1 . ILE A 1 427 ? 17.570 9.454 35.958 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 427 ILE A CD1 1 ATOM 3337 N N . ILE A 1 428 ? 18.283 3.502 34.976 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A N 1 ATOM 3338 C CA . ILE A 1 428 ? 18.565 2.322 34.177 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CA 1 ATOM 3339 C C . ILE A 1 428 ? 17.303 1.780 33.528 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A C 1 ATOM 3340 O O . ILE A 1 428 ? 16.426 1.276 34.207 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A O 1 ATOM 3341 C CB . ILE A 1 428 ? 19.219 1.258 35.066 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CB 1 ATOM 3342 C CG1 . ILE A 1 428 ? 20.474 1.872 35.735 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CG1 1 ATOM 3343 C CG2 . ILE A 1 428 ? 19.531 0.012 34.263 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CG2 1 ATOM 3344 C CD1 . ILE A 1 428 ? 21.456 0.922 36.406 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CD1 1 ATOM 3345 N N . GLY A 1 429 ? 17.220 1.910 32.210 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A N 1 ATOM 3346 C CA . GLY A 1 429 ? 16.138 1.341 31.399 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A CA 1 ATOM 3347 C C . GLY A 1 429 ? 16.454 -0.100 31.053 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A C 1 ATOM 3348 O O . GLY A 1 429 ? 17.367 -0.689 31.651 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 429 GLY A O 1 ATOM 3349 N N . LEU A 1 430 ? 15.733 -0.662 30.079 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A N 1 ATOM 3350 C CA . LEU A 1 430 ? 15.972 -2.055 29.629 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CA 1 ATOM 3351 C C . LEU A 1 430 ? 17.295 -2.176 28.930 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A C 1 ATOM 3352 O O . LEU A 1 430 ? 18.078 -3.086 29.222 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A O 1 ATOM 3353 C CB . LEU A 1 430 ? 14.909 -2.549 28.652 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CB 1 ATOM 3354 C CG . LEU A 1 430 ? 13.455 -2.331 29.016 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CG 1 ATOM 3355 C CD1 . LEU A 1 430 ? 12.559 -3.044 28.017 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD1 1 ATOM 3356 C CD2 . LEU A 1 430 ? 13.213 -2.808 30.433 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 430 LEU A CD2 1 ATOM 3357 N N . ARG A 1 431 ? 17.529 -1.242 28.008 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A N 1 ATOM 3358 C CA . ARG A 1 431 ? 18.626 -1.311 27.058 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A CA 1 ATOM 3359 C C . ARG A 1 431 ? 19.592 -0.107 27.088 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A C 1 ATOM 3360 O O . ARG A 1 431 ? 20.561 -0.097 26.338 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A O 1 ATOM 3361 C CB . ARG A 1 431 ? 18.027 -1.492 25.655 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A CB 1 ATOM 3362 C CG . ARG A 1 431 ? 17.544 -2.900 25.408 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A CG 1 ATOM 3363 C CD . ARG A 1 431 ? 17.108 -3.154 23.970 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A CD 1 ATOM 3364 N NE . ARG A 1 431 ? 16.496 -4.482 23.837 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A NE 1 ATOM 3365 C CZ . ARG A 1 431 ? 15.259 -4.769 24.249 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A CZ 1 ATOM 3366 N NH1 . ARG A 1 431 ? 14.479 -3.825 24.787 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A NH1 1 ATOM 3367 N NH2 . ARG A 1 431 ? 14.762 -5.991 24.108 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 431 ARG A NH2 1 ATOM 3368 N N . GLU A 1 432 ? 19.357 0.882 27.953 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A N 1 ATOM 3369 C CA . GLU A 1 432 ? 20.184 2.096 28.000 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CA 1 ATOM 3370 C C . GLU A 1 432 ? 20.125 2.748 29.376 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A C 1 ATOM 3371 O O . GLU A 1 432 ? 19.274 2.415 30.175 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A O 1 ATOM 3372 C CB . GLU A 1 432 ? 19.726 3.083 26.924 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CB 1 ATOM 3373 C CG . GLU A 1 432 ? 18.218 3.328 26.840 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CG 1 ATOM 3374 C CD . GLU A 1 432 ? 17.639 4.185 27.967 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CD 1 ATOM 3375 O OE1 . GLU A 1 432 ? 18.315 5.157 28.424 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE1 1 ATOM 3376 O OE2 . GLU A 1 432 ? 16.484 3.896 28.380 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE2 1 ATOM 3377 N N . MET A 1 433 ? 21.026 3.682 29.644 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 433 MET A N 1 ATOM 3378 C CA . MET A 1 433 ? 21.072 4.357 30.934 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 433 MET A CA 1 ATOM 3379 C C . MET A 1 433 ? 21.129 5.822 30.669 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 433 MET A C 1 ATOM 3380 O O . MET A 1 433 ? 21.893 6.241 29.818 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 433 MET A O 1 ATOM 3381 C CB . MET A 1 433 ? 22.306 3.944 31.756 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 433 MET A CB 1 ATOM 3382 C CG . MET A 1 433 ? 22.369 2.451 32.101 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 433 MET A CG 1 ATOM 3383 S SD . MET A 1 433 ? 23.533 2.021 33.427 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 433 MET A SD 1 ATOM 3384 C CE . MET A 1 433 ? 25.097 2.420 32.654 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 433 MET A CE 1 ATOM 3385 N N . HIS A 1 434 ? 20.303 6.582 31.383 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A N 1 ATOM 3386 C CA . HIS A 1 434 ? 20.376 8.037 31.438 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A CA 1 ATOM 3387 C C . HIS A 1 434 ? 21.409 8.369 32.504 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A C 1 ATOM 3388 O O . HIS A 1 434 ? 21.193 8.069 33.659 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A O 1 ATOM 3389 C CB . HIS A 1 434 ? 19.034 8.624 31.880 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A CB 1 ATOM 3390 C CG . HIS A 1 434 ? 17.971 8.585 30.833 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A CG 1 ATOM 3391 N ND1 . HIS A 1 434 ? 17.762 7.505 30.004 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A ND1 1 ATOM 3392 C CD2 . HIS A 1 434 ? 17.034 9.498 30.499 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A CD2 1 ATOM 3393 C CE1 . HIS A 1 434 ? 16.755 7.761 29.194 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A CE1 1 ATOM 3394 N NE2 . HIS A 1 434 ? 16.290 8.962 29.481 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 434 HIS A NE2 1 ATOM 3395 N N . HIS A 1 435 ? 22.539 8.955 32.152 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A N 1 ATOM 3396 C CA . HIS A 1 435 ? 23.548 9.194 33.168 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A CA 1 ATOM 3397 C C . HIS A 1 435 ? 23.422 10.641 33.592 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A C 1 ATOM 3398 O O . HIS A 1 435 ? 24.000 11.522 32.967 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A O 1 ATOM 3399 C CB . HIS A 1 435 ? 24.934 8.850 32.649 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A CB 1 ATOM 3400 C CG . HIS A 1 435 ? 26.042 9.112 33.624 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A CG 1 ATOM 3401 N ND1 . HIS A 1 435 ? 27.370 9.001 33.274 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A ND1 1 ATOM 3402 C CD2 . HIS A 1 435 ? 26.031 9.464 34.932 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A CD2 1 ATOM 3403 C CE1 . HIS A 1 435 ? 28.128 9.280 34.318 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A CE1 1 ATOM 3404 N NE2 . HIS A 1 435 ? 27.340 9.567 35.337 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 435 HIS A NE2 1 ATOM 3405 N N . VAL A 1 436 ? 22.669 10.866 34.669 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A N 1 ATOM 3406 C CA . VAL A 1 436 ? 22.480 12.196 35.192 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A CA 1 ATOM 3407 C C . VAL A 1 436 ? 23.654 12.583 36.091 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A C 1 ATOM 3408 O O . VAL A 1 436 ? 23.955 11.923 37.075 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A O 1 ATOM 3409 C CB . VAL A 1 436 ? 21.142 12.339 35.912 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A CB 1 ATOM 3410 C CG1 . VAL A 1 436 ? 21.022 13.717 36.552 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A CG1 1 ATOM 3411 C CG2 . VAL A 1 436 ? 20.023 12.101 34.913 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 436 VAL A CG2 1 ATOM 3412 N N . CYS A 1 437 ? 24.337 13.647 35.692 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A N 1 ATOM 3413 C CA . CYS A 1 437 ? 25.462 14.199 36.412 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A CA 1 ATOM 3414 C C . CYS A 1 437 ? 24.954 15.559 36.908 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A C 1 ATOM 3415 O O . CYS A 1 437 ? 24.753 16.480 36.112 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A O 1 ATOM 3416 C CB . CYS A 1 437 ? 26.679 14.337 35.466 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A CB 1 ATOM 3417 S SG . CYS A 1 437 ? 27.237 12.824 34.590 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 437 CYS A SG 1 ATOM 3418 N N . LEU A 1 438 ? 24.670 15.644 38.203 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A N 1 ATOM 3419 C CA . LEU A 1 438 ? 24.219 16.881 38.831 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A CA 1 ATOM 3420 C C . LEU A 1 438 ? 25.393 17.552 39.463 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A C 1 ATOM 3421 O O . LEU A 1 438 ? 25.986 17.023 40.381 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A O 1 ATOM 3422 C CB . LEU A 1 438 ? 23.233 16.614 39.964 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A CB 1 ATOM 3423 C CG . LEU A 1 438 ? 21.777 16.352 39.701 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A CG 1 ATOM 3424 C CD1 . LEU A 1 438 ? 21.005 16.734 40.956 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A CD1 1 ATOM 3425 C CD2 . LEU A 1 438 ? 21.289 17.154 38.520 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 438 LEU A CD2 1 ATOM 3426 N N . PHE A 1 439 ? 25.707 18.732 38.989 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A N 1 ATOM 3427 C CA . PHE A 1 439 ? 26.761 19.531 39.566 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CA 1 ATOM 3428 C C . PHE A 1 439 ? 26.093 20.565 40.434 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A C 1 ATOM 3429 O O . PHE A 1 439 ? 25.315 21.376 39.930 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A O 1 ATOM 3430 C CB . PHE A 1 439 ? 27.566 20.186 38.451 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CB 1 ATOM 3431 C CG . PHE A 1 439 ? 28.174 19.197 37.520 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CG 1 ATOM 3432 C CD1 . PHE A 1 439 ? 29.059 18.235 38.000 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD1 1 ATOM 3433 C CD2 . PHE A 1 439 ? 27.843 19.189 36.173 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD2 1 ATOM 3434 C CE1 . PHE A 1 439 ? 29.623 17.298 37.142 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE1 1 ATOM 3435 C CE2 . PHE A 1 439 ? 28.420 18.260 35.311 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE2 1 ATOM 3436 C CZ . PHE A 1 439 ? 29.310 17.318 35.795 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CZ 1 ATOM 3437 N N . ILE A 1 440 ? 26.376 20.532 41.728 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A N 1 ATOM 3438 C CA . ILE A 1 440 ? 25.724 21.444 42.664 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CA 1 ATOM 3439 C C . ILE A 1 440 ? 26.718 22.566 42.935 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A C 1 ATOM 3440 O O . ILE A 1 440 ? 27.936 22.327 43.018 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A O 1 ATOM 3441 C CB . ILE A 1 440 ? 25.197 20.693 43.905 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CB 1 ATOM 3442 C CG1 . ILE A 1 440 ? 24.363 19.481 43.459 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CG1 1 ATOM 3443 C CG2 . ILE A 1 440 ? 24.294 21.569 44.739 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CG2 1 ATOM 3444 C CD1 . ILE A 1 440 ? 24.206 18.389 44.489 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CD1 1 ATOM 3445 N N . TYR A 1 441 ? 26.218 23.794 42.996 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A N 1 ATOM 3446 C CA . TYR A 1 441 ? 27.089 24.971 43.032 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CA 1 ATOM 3447 C C . TYR A 1 441 ? 26.397 26.181 43.635 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A C 1 ATOM 3448 O O . TYR A 1 441 ? 25.182 26.233 43.718 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A O 1 ATOM 3449 C CB . TYR A 1 441 ? 27.576 25.308 41.613 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CB 1 ATOM 3450 C CG . TYR A 1 441 ? 26.474 25.797 40.697 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CG 1 ATOM 3451 C CD1 . TYR A 1 441 ? 25.565 24.902 40.133 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CD1 1 ATOM 3452 C CD2 . TYR A 1 441 ? 26.319 27.156 40.409 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CD2 1 ATOM 3453 C CE1 . TYR A 1 441 ? 24.547 25.339 39.301 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CE1 1 ATOM 3454 C CE2 . TYR A 1 441 ? 25.297 27.602 39.567 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CE2 1 ATOM 3455 C CZ . TYR A 1 441 ? 24.417 26.686 39.021 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A CZ 1 ATOM 3456 O OH . TYR A 1 441 ? 23.395 27.101 38.207 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 441 TYR A OH 1 ATOM 3457 N N . ASP A 1 442 ? 27.206 27.154 44.029 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A N 1 ATOM 3458 C CA . ASP A 1 442 ? 26.757 28.361 44.721 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A CA 1 ATOM 3459 C C . ASP A 1 442 ? 26.292 29.351 43.683 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A C 1 ATOM 3460 O O . ASP A 1 442 ? 27.118 29.905 42.935 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A O 1 ATOM 3461 C CB . ASP A 1 442 ? 27.930 28.959 45.517 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A CB 1 ATOM 3462 C CG . ASP A 1 442 ? 27.522 30.084 46.456 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A CG 1 ATOM 3463 O OD1 . ASP A 1 442 ? 26.564 30.837 46.159 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A OD1 1 ATOM 3464 O OD2 . ASP A 1 442 ? 28.182 30.204 47.515 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 442 ASP A OD2 1 ATOM 3465 N N . THR A 1 443 ? 24.985 29.610 43.646 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 443 THR A N 1 ATOM 3466 C CA . THR A 1 443 ? 24.434 30.438 42.579 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 443 THR A CA 1 ATOM 3467 C C . THR A 1 443 ? 24.812 31.926 42.710 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 443 THR A C 1 ATOM 3468 O O . THR A 1 443 ? 24.836 32.646 41.705 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 443 THR A O 1 ATOM 3469 C CB . THR A 1 443 ? 22.912 30.288 42.460 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 443 THR A CB 1 ATOM 3470 O OG1 . THR A 1 443 ? 22.259 30.804 43.623 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 443 THR A OG1 1 ATOM 3471 C CG2 . THR A 1 443 ? 22.549 28.825 42.228 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 443 THR A CG2 1 ATOM 3472 N N . ALA A 1 444 ? 25.113 32.384 43.930 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 444 ALA A N 1 ATOM 3473 C CA . ALA A 1 444 ? 25.467 33.790 44.156 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 444 ALA A CA 1 ATOM 3474 C C . ALA A 1 444 ? 26.737 34.210 43.384 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 444 ALA A C 1 ATOM 3475 O O . ALA A 1 444 ? 26.750 35.278 42.767 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 444 ALA A O 1 ATOM 3476 C CB . ALA A 1 444 ? 25.621 34.068 45.643 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 444 ALA A CB 1 ATOM 3477 N N . ILE A 1 445 ? 27.752 33.334 43.362 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A N 1 ATOM 3478 C CA . ILE A 1 445 ? 29.101 33.678 42.874 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CA 1 ATOM 3479 C C . ILE A 1 445 ? 29.201 33.639 41.332 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A C 1 ATOM 3480 O O . ILE A 1 445 ? 29.044 32.589 40.742 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A O 1 ATOM 3481 C CB . ILE A 1 445 ? 30.220 32.761 43.473 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CB 1 ATOM 3482 C CG1 . ILE A 1 445 ? 30.082 32.554 44.996 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG1 1 ATOM 3483 C CG2 . ILE A 1 445 ? 31.596 33.363 43.179 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CG2 1 ATOM 3484 C CD1 . ILE A 1 445 ? 31.116 31.610 45.612 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 445 ILE A CD1 1 ATOM 3485 N N . PRO A 1 446 ? 29.507 34.785 40.685 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A N 1 ATOM 3486 C CA . PRO A 1 446 ? 29.649 34.825 39.219 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A CA 1 ATOM 3487 C C . PRO A 1 446 ? 30.644 33.811 38.641 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A C 1 ATOM 3488 O O . PRO A 1 446 ? 30.372 33.219 37.602 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A O 1 ATOM 3489 C CB . PRO A 1 446 ? 30.167 36.238 38.944 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A CB 1 ATOM 3490 C CG . PRO A 1 446 ? 29.808 37.028 40.140 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A CG 1 ATOM 3491 C CD . PRO A 1 446 ? 29.846 36.087 41.297 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 446 PRO A CD 1 ATOM 3492 N N . GLU A 1 447 ? 31.790 33.632 39.291 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A N 1 ATOM 3493 C CA . GLU A 1 447 ? 32.803 32.660 38.836 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CA 1 ATOM 3494 C C . GLU A 1 447 ? 32.376 31.185 38.914 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A C 1 ATOM 3495 O O . GLU A 1 447 ? 32.732 30.401 38.057 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A O 1 ATOM 3496 C CB . GLU A 1 447 ? 34.132 32.874 39.577 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CB 1 ATOM 3497 C CG . GLU A 1 447 ? 35.082 33.796 38.817 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CG 1 ATOM 3498 C CD . GLU A 1 447 ? 36.006 34.566 39.727 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CD 1 ATOM 3499 O OE1 . GLU A 1 447 ? 35.475 35.348 40.553 1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A OE1 1 ATOM 3500 O OE2 . GLU A 1 447 ? 37.247 34.395 39.607 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A OE2 1 ATOM 3501 N N . ALA A 1 448 ? 31.625 30.818 39.943 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 448 ALA A N 1 ATOM 3502 C CA . ALA A 1 448 ? 31.036 29.487 40.048 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 448 ALA A CA 1 ATOM 3503 C C . ALA A 1 448 ? 30.095 29.197 38.874 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 448 ALA A C 1 ATOM 3504 O O . ALA A 1 448 ? 30.080 28.096 38.334 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 448 ALA A O 1 ATOM 3505 C CB . ALA A 1 448 ? 30.275 29.372 41.355 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 448 ALA A CB 1 ATOM 3506 N N . ARG A 1 449 ? 29.318 30.191 38.477 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A N 1 ATOM 3507 C CA . ARG A 1 449 ? 28.355 30.022 37.402 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A CA 1 ATOM 3508 C C . ARG A 1 449 ? 29.036 29.870 36.042 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A C 1 ATOM 3509 O O . ARG A 1 449 ? 28.594 29.080 35.237 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A O 1 ATOM 3510 C CB . ARG A 1 449 ? 27.386 31.200 37.353 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A CB 1 ATOM 3511 C CG . ARG A 1 449 ? 26.626 31.476 38.649 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A CG 1 ATOM 3512 C CD . ARG A 1 449 ? 25.316 32.214 38.386 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A CD 1 ATOM 3513 N NE . ARG A 1 449 ? 25.518 33.489 37.707 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A NE 1 ATOM 3514 C CZ . ARG A 1 449 ? 25.787 34.659 38.298 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A CZ 1 ATOM 3515 N NH1 . ARG A 1 449 ? 25.889 34.773 39.627 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A NH1 1 ATOM 3516 N NH2 . ARG A 1 449 ? 25.972 35.737 37.536 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 449 ARG A NH2 1 ATOM 3517 N N . GLU A 1 450 ? 30.093 30.637 35.775 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A N 1 ATOM 3518 C CA . GLU A 1 450 ? 30.776 30.604 34.469 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CA 1 ATOM 3519 C C . GLU A 1 450 ? 31.648 29.363 34.321 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A C 1 ATOM 3520 O O . GLU A 1 450 ? 31.772 28.805 33.225 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A O 1 ATOM 3521 C CB . GLU A 1 450 ? 31.629 31.847 34.287 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CB 1 ATOM 3522 C CG . GLU A 1 450 ? 32.216 32.053 32.886 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CG 1 ATOM 3523 C CD . GLU A 1 450 ? 31.194 32.472 31.815 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CD 1 ATOM 3524 O OE1 . GLU A 1 450 ? 30.120 33.058 32.124 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE1 1 ATOM 3525 O OE2 . GLU A 1 450 ? 31.496 32.220 30.626 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE2 1 ATOM 3526 N N . GLU A 1 451 ? 32.279 28.963 35.427 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A N 1 ATOM 3527 C CA . GLU A 1 451 ? 32.964 27.677 35.508 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A CA 1 ATOM 3528 C C . GLU A 1 451 ? 31.978 26.529 35.219 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A C 1 ATOM 3529 O O . GLU A 1 451 ? 32.340 25.580 34.534 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A O 1 ATOM 3530 C CB . GLU A 1 451 ? 33.632 27.490 36.877 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A CB 1 ATOM 3531 C CG . GLU A 1 451 ? 34.860 28.371 37.132 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A CG 1 ATOM 3532 C CD . GLU A 1 451 ? 35.338 28.289 38.588 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A CD 1 ATOM 3533 O OE1 . GLU A 1 451 ? 34.492 28.361 39.516 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A OE1 1 ATOM 3534 O OE2 . GLU A 1 451 ? 36.561 28.138 38.815 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 451 GLU A OE2 1 ATOM 3535 N N . ILE A 1 452 ? 30.746 26.623 35.723 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A N 1 ATOM 3536 C CA . ILE A 1 452 ? 29.696 25.627 35.417 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A CA 1 ATOM 3537 C C . ILE A 1 452 ? 29.379 25.617 33.920 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A C 1 ATOM 3538 O O . ILE A 1 452 ? 29.263 24.560 33.313 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A O 1 ATOM 3539 C CB . ILE A 1 452 ? 28.404 25.863 36.257 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A CB 1 ATOM 3540 C CG1 . ILE A 1 452 ? 28.556 25.291 37.674 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A CG1 1 ATOM 3541 C CG2 . ILE A 1 452 ? 27.160 25.273 35.610 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A CG2 1 ATOM 3542 C CD1 . ILE A 1 452 ? 28.271 23.807 37.852 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 452 ILE A CD1 1 ATOM 3543 N N . LEU A 1 453 ? 29.216 26.795 33.338 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A N 1 ATOM 3544 C CA . LEU A 1 453 ? 28.937 26.918 31.923 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CA 1 ATOM 3545 C C . LEU A 1 453 ? 30.128 26.425 31.091 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A C 1 ATOM 3546 O O . LEU A 1 453 ? 29.956 25.578 30.239 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A O 1 ATOM 3547 C CB . LEU A 1 453 ? 28.568 28.363 31.583 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CB 1 ATOM 3548 C CG . LEU A 1 453 ? 28.267 28.675 30.108 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CG 1 ATOM 3549 C CD1 . LEU A 1 453 ? 27.229 27.709 29.530 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD1 1 ATOM 3550 C CD2 . LEU A 1 453 ? 27.833 30.125 29.910 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD2 1 ATOM 3551 N N . GLN A 1 454 ? 31.332 26.921 31.359 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A N 1 ATOM 3552 C CA . GLN A 1 454 ? 32.518 26.451 30.647 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A CA 1 ATOM 3553 C C . GLN A 1 454 ? 32.698 24.966 30.806 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A C 1 ATOM 3554 O O . GLN A 1 454 ? 32.959 24.274 29.817 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A O 1 ATOM 3555 C CB . GLN A 1 454 ? 33.802 27.131 31.121 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A CB 1 ATOM 3556 C CG . GLN A 1 454 ? 33.931 28.604 30.803 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A CG 1 ATOM 3557 C CD . GLN A 1 454 ? 33.590 28.947 29.366 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A CD 1 ATOM 3558 O OE1 . GLN A 1 454 ? 34.396 28.743 28.465 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A OE1 1 ATOM 3559 N NE2 . GLN A 1 454 ? 32.393 29.491 29.147 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 454 GLN A NE2 1 ATOM 3560 N N . MET A 1 455 ? 32.559 24.482 32.039 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 455 MET A N 1 ATOM 3561 C CA . MET A 1 455 ? 32.765 23.057 32.343 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 455 MET A CA 1 ATOM 3562 C C . MET A 1 455 ? 31.821 22.154 31.562 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 455 MET A C 1 ATOM 3563 O O . MET A 1 455 ? 32.233 21.120 31.057 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 455 MET A O 1 ATOM 3564 C CB . MET A 1 455 ? 32.579 22.771 33.831 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 455 MET A CB 1 ATOM 3565 C CG . MET A 1 455 ? 32.884 21.326 34.205 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 455 MET A CG 1 ATOM 3566 S SD . MET A 1 455 ? 32.367 20.821 35.846 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 455 MET A SD 1 ATOM 3567 C CE . MET A 1 455 ? 30.619 21.202 35.859 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 455 MET A CE 1 ATOM 3568 N N . THR A 1 456 ? 30.553 22.530 31.488 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 456 THR A N 1 ATOM 3569 C CA . THR A 1 456 ? 29.555 21.709 30.803 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CA 1 ATOM 3570 C C . THR A 1 456 ? 29.715 21.780 29.265 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 456 THR A C 1 ATOM 3571 O O . THR A 1 456 ? 29.525 20.773 28.603 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 456 THR A O 1 ATOM 3572 C CB . THR A 1 456 ? 28.113 22.024 31.298 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CB 1 ATOM 3573 O OG1 . THR A 1 456 ? 27.869 23.436 31.284 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 456 THR A OG1 1 ATOM 3574 C CG2 . THR A 1 456 ? 27.928 21.533 32.733 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 456 THR A CG2 1 ATOM 3575 N N . LYS A 1 457 ? 30.088 22.949 28.718 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A N 1 ATOM 3576 C CA . LYS A 1 457 ? 30.418 23.085 27.273 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A CA 1 ATOM 3577 C C . LYS A 1 457 ? 31.566 22.164 26.863 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A C 1 ATOM 3578 O O . LYS A 1 457 ? 31.484 21.507 25.828 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A O 1 ATOM 3579 C CB . LYS A 1 457 ? 30.768 24.526 26.899 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A CB 1 ATOM 3580 C CG . LYS A 1 457 ? 29.565 25.445 26.936 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A CG 1 ATOM 3581 C CD . LYS A 1 457 ? 29.928 26.918 26.803 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A CD 1 ATOM 3582 C CE . LYS A 1 457 ? 29.938 27.361 25.343 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A CE 1 ATOM 3583 N NZ . LYS A 1 457 ? 28.559 27.684 24.876 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 457 LYS A NZ 1 ATOM 3584 N N . VAL A 1 458 ? 32.606 22.104 27.703 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A N 1 ATOM 3585 C CA . VAL A 1 458 ? 33.696 21.156 27.515 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CA 1 ATOM 3586 C C . VAL A 1 458 ? 33.193 19.688 27.538 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A C 1 ATOM 3587 O O . VAL A 1 458 ? 33.578 18.911 26.670 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A O 1 ATOM 3588 C CB . VAL A 1 458 ? 34.851 21.371 28.538 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CB 1 ATOM 3589 C CG1 . VAL A 1 458 ? 35.877 20.244 28.450 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG1 1 ATOM 3590 C CG2 . VAL A 1 458 ? 35.535 22.712 28.312 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 458 VAL A CG2 1 ATOM 3591 N N . LEU A 1 459 ? 32.360 19.312 28.508 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A N 1 ATOM 3592 C CA . LEU A 1 459 ? 31.888 17.923 28.612 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CA 1 ATOM 3593 C C . LEU A 1 459 ? 30.973 17.524 27.470 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A C 1 ATOM 3594 O O . LEU A 1 459 ? 31.034 16.394 27.034 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A O 1 ATOM 3595 C CB . LEU A 1 459 ? 31.158 17.661 29.925 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CB 1 ATOM 3596 C CG . LEU A 1 459 ? 31.986 17.567 31.203 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CG 1 ATOM 3597 C CD1 . LEU A 1 459 ? 31.065 17.632 32.406 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD1 1 ATOM 3598 C CD2 . LEU A 1 459 ? 32.817 16.286 31.252 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 459 LEU A CD2 1 ATOM 3599 N N . VAL A 1 460 ? 30.124 18.426 26.995 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A N 1 ATOM 3600 C CA . VAL A 1 460 ? 29.291 18.139 25.837 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CA 1 ATOM 3601 C C . VAL A 1 460 ? 30.177 17.706 24.670 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A C 1 ATOM 3602 O O . VAL A 1 460 ? 29.939 16.649 24.092 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A O 1 ATOM 3603 C CB . VAL A 1 460 ? 28.428 19.350 25.406 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CB 1 ATOM 3604 C CG1 . VAL A 1 460 ? 27.733 19.102 24.067 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CG1 1 ATOM 3605 C CG2 . VAL A 1 460 ? 27.379 19.662 26.468 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CG2 1 ATOM 3606 N N . ARG A 1 461 ? 31.195 18.515 24.364 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A N 1 ATOM 3607 C CA . ARG A 1 461 ? 32.109 18.286 23.241 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A CA 1 ATOM 3608 C C . ARG A 1 461 ? 33.031 17.082 23.465 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A C 1 ATOM 3609 O O . ARG A 1 461 ? 33.266 16.293 22.552 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A O 1 ATOM 3610 C CB . ARG A 1 461 ? 32.952 19.534 23.002 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A CB 1 ATOM 3611 C CG . ARG A 1 461 ? 33.808 19.497 21.731 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A CG 1 ATOM 3612 C CD . ARG A 1 461 ? 35.217 20.075 21.953 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A CD 1 ATOM 3613 N NE . ARG A 1 461 ? 35.209 21.392 22.642 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A NE 1 ATOM 3614 C CZ . ARG A 1 461 ? 35.959 21.761 23.699 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A CZ 1 ATOM 3615 N NH1 . ARG A 1 461 ? 36.856 20.947 24.261 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A NH1 1 ATOM 3616 N NH2 . ARG A 1 461 ? 35.820 22.992 24.203 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 461 ARG A NH2 1 ATOM 3617 N N . GLU A 1 462 ? 33.571 16.970 24.673 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A N 1 ATOM 3618 C CA . GLU A 1 462 ? 34.371 15.816 25.092 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A CA 1 ATOM 3619 C C . GLU A 1 462 ? 33.517 14.521 25.070 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A C 1 ATOM 3620 O O . GLU A 1 462 ? 34.032 13.456 24.755 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A O 1 ATOM 3621 C CB . GLU A 1 462 ? 35.033 16.110 26.476 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A CB 1 ATOM 3622 C CG . GLU A 1 462 ? 35.867 14.991 27.142 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A CG 1 ATOM 3623 C CD . GLU A 1 462 ? 36.905 15.473 28.197 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A CD 1 ATOM 3624 O OE1 . GLU A 1 462 ? 37.678 16.406 27.879 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A OE1 1 ATOM 3625 O OE2 . GLU A 1 462 ? 37.001 14.922 29.337 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 462 GLU A OE2 1 ATOM 3626 N N . ALA A 1 463 ? 32.218 14.611 25.360 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A N 1 ATOM 3627 C CA . ALA A 1 463 ? 31.333 13.438 25.320 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A CA 1 ATOM 3628 C C . ALA A 1 463 ? 30.999 13.026 23.885 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A C 1 ATOM 3629 O O . ALA A 1 463 ? 31.018 11.853 23.553 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A O 1 ATOM 3630 C CB . ALA A 1 463 ? 30.056 13.692 26.120 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A CB 1 ATOM 3631 N N . ALA A 1 464 ? 30.687 14.006 23.055 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A N 1 ATOM 3632 C CA . ALA A 1 464 ? 30.431 13.813 21.638 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A CA 1 ATOM 3633 C C . ALA A 1 464 ? 31.610 13.183 20.905 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A C 1 ATOM 3634 O O . ALA A 1 464 ? 31.421 12.245 20.135 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A O 1 ATOM 3635 C CB . ALA A 1 464 ? 30.091 15.146 20.992 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A CB 1 ATOM 3636 N N . GLU A 1 465 ? 32.815 13.703 21.140 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A N 1 ATOM 3637 C CA . GLU A 1 465 ? 34.049 13.127 20.578 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CA 1 ATOM 3638 C C . GLU A 1 465 ? 34.234 11.663 20.948 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A C 1 ATOM 3639 O O . GLU A 1 465 ? 34.839 10.911 20.176 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A O 1 ATOM 3640 C CB . GLU A 1 465 ? 35.284 13.923 21.006 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CB 1 ATOM 3641 C CG . GLU A 1 465 ? 35.377 15.256 20.286 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CG 1 ATOM 3642 C CD . GLU A 1 465 ? 36.302 16.288 20.947 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A CD 1 ATOM 3643 O OE1 . GLU A 1 465 ? 36.812 16.045 22.087 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE1 1 ATOM 3644 O OE2 . GLU A 1 465 ? 36.499 17.367 20.301 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 465 GLU A OE2 1 ATOM 3645 N N . ALA A 1 466 ? 33.707 11.258 22.107 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 466 ALA A N 1 ATOM 3646 C CA . ALA A 1 466 ? 33.712 9.845 22.522 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 466 ALA A CA 1 ATOM 3647 C C . ALA A 1 466 ? 32.493 9.022 22.054 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 466 ALA A C 1 ATOM 3648 O O . ALA A 1 466 ? 32.371 7.851 22.394 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 466 ALA A O 1 ATOM 3649 C CB . ALA A 1 466 ? 33.858 9.762 24.037 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 466 ALA A CB 1 ATOM 3650 N N . GLY A 1 467 ? 31.598 9.618 21.282 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 467 GLY A N 1 ATOM 3651 C CA . GLY A 1 467 ? 30.380 8.950 20.858 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 467 GLY A CA 1 ATOM 3652 C C . GLY A 1 467 ? 29.189 9.049 21.791 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 467 GLY A C 1 ATOM 3653 O O . GLY A 1 467 ? 28.212 8.345 21.589 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 467 GLY A O 1 ATOM 3654 N N . TYR A 1 468 ? 29.246 9.921 22.790 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A N 1 ATOM 3655 C CA . TYR A 1 468 ? 28.114 10.114 23.738 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CA 1 ATOM 3656 C C . TYR A 1 468 ? 27.305 11.424 23.557 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A C 1 ATOM 3657 O O . TYR A 1 468 ? 27.841 12.499 23.271 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A O 1 ATOM 3658 C CB . TYR A 1 468 ? 28.581 9.976 25.191 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CB 1 ATOM 3659 C CG . TYR A 1 468 ? 29.546 8.823 25.421 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CG 1 ATOM 3660 C CD1 . TYR A 1 468 ? 29.317 7.557 24.857 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CD1 1 ATOM 3661 C CD2 . TYR A 1 468 ? 30.698 8.991 26.201 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CD2 1 ATOM 3662 C CE1 . TYR A 1 468 ? 30.213 6.506 25.049 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CE1 1 ATOM 3663 C CE2 . TYR A 1 468 ? 31.589 7.937 26.414 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CE2 1 ATOM 3664 C CZ . TYR A 1 468 ? 31.346 6.692 25.831 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A CZ 1 ATOM 3665 O OH . TYR A 1 468 ? 32.221 5.639 26.050 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 468 TYR A OH 1 ATOM 3666 N N . GLY A 1 469 ? 26.000 11.298 23.735 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 469 GLY A N 1 ATOM 3667 C CA . GLY A 1 469 ? 25.059 12.381 23.539 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 469 GLY A CA 1 ATOM 3668 C C . GLY A 1 469 ? 24.136 12.547 24.721 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 469 GLY A C 1 ATOM 3669 O O . GLY A 1 469 ? 23.916 11.615 25.473 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 469 GLY A O 1 ATOM 3670 N N . GLU A 1 470 ? 23.595 13.745 24.855 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N 1 ATOM 3671 C CA . GLU A 1 470 ? 22.706 14.080 25.933 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA 1 ATOM 3672 C C . GLU A 1 470 ? 21.251 13.818 25.539 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C 1 ATOM 3673 O O . GLU A 1 470 ? 20.857 14.089 24.411 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O 1 ATOM 3674 C CB . GLU A 1 470 ? 22.887 15.565 26.328 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB 1 ATOM 3675 C CG . GLU A 1 470 ? 24.140 15.863 27.166 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG 1 ATOM 3676 C CD . GLU A 1 470 ? 25.432 15.774 26.371 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD 1 ATOM 3677 O OE1 . GLU A 1 470 ? 25.863 16.751 25.733 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1 1 ATOM 3678 O OE2 . GLU A 1 470 ? 26.039 14.706 26.373 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2 1 ATOM 3679 N N . TYR A 1 471 ? 20.447 13.335 26.484 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A N 1 ATOM 3680 C CA . TYR A 1 471 ? 19.005 13.145 26.255 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CA 1 ATOM 3681 C C . TYR A 1 471 ? 18.162 14.410 26.512 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A C 1 ATOM 3682 O O . TYR A 1 471 ? 17.011 14.505 26.076 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A O 1 ATOM 3683 C CB . TYR A 1 471 ? 18.486 11.992 27.098 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CB 1 ATOM 3684 C CG . TYR A 1 471 ? 17.765 12.376 28.370 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CG 1 ATOM 3685 C CD1 . TYR A 1 471 ? 18.457 12.637 29.540 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CD1 1 ATOM 3686 C CD2 . TYR A 1 471 ? 16.382 12.418 28.419 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CD2 1 ATOM 3687 C CE1 . TYR A 1 471 ? 17.789 12.951 30.721 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CE1 1 ATOM 3688 C CE2 . TYR A 1 471 ? 15.710 12.735 29.591 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CE2 1 ATOM 3689 C CZ . TYR A 1 471 ? 16.407 13.007 30.737 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A CZ 1 ATOM 3690 O OH . TYR A 1 471 ? 15.711 13.339 31.890 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 471 TYR A OH 1 ATOM 3691 N N . ARG A 1 472 ? 18.740 15.379 27.217 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A N 1 ATOM 3692 C CA . ARG A 1 472 ? 18.006 16.532 27.738 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A CA 1 ATOM 3693 C C . ARG A 1 472 ? 19.039 17.512 28.218 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A C 1 ATOM 3694 O O . ARG A 1 472 ? 20.056 17.100 28.765 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A O 1 ATOM 3695 C CB . ARG A 1 472 ? 17.119 16.077 28.901 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A CB 1 ATOM 3696 C CG . ARG A 1 472 ? 16.135 17.090 29.437 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A CG 1 ATOM 3697 C CD . ARG A 1 472 ? 15.138 16.347 30.305 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A CD 1 ATOM 3698 N NE . ARG A 1 472 ? 14.224 17.235 31.016 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A NE 1 ATOM 3699 C CZ . ARG A 1 472 ? 13.517 16.898 32.096 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A CZ 1 ATOM 3700 N NH1 . ARG A 1 472 ? 13.595 15.678 32.626 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A NH1 1 ATOM 3701 N NH2 . ARG A 1 472 ? 12.726 17.804 32.668 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 472 ARG A NH2 1 ATOM 3702 N N . THR A 1 473 ? 18.817 18.800 28.009 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 473 THR A N 1 ATOM 3703 C CA . THR A 1 473 ? 19.802 19.764 28.439 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 473 THR A CA 1 ATOM 3704 C C . THR A 1 473 ? 19.203 21.108 28.751 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 473 THR A C 1 ATOM 3705 O O . THR A 1 473 ? 18.059 21.406 28.397 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 473 THR A O 1 ATOM 3706 C CB . THR A 1 473 ? 20.937 19.882 27.402 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 473 THR A CB 1 ATOM 3707 O OG1 . THR A 1 473 ? 22.130 20.388 28.029 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 473 THR A OG1 1 ATOM 3708 C CG2 . THR A 1 473 ? 20.545 20.732 26.230 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 473 THR A CG2 1 ATOM 3709 N N . HIS A 1 474 ? 20.026 21.902 29.415 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A N 1 ATOM 3710 C CA . HIS A 1 474 ? 19.726 23.261 29.851 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A CA 1 ATOM 3711 C C . HIS A 1 474 ? 19.665 24.182 28.640 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A C 1 ATOM 3712 O O . HIS A 1 474 ? 20.405 23.969 27.668 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A O 1 ATOM 3713 C CB . HIS A 1 474 ? 20.866 23.732 30.793 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A CB 1 ATOM 3714 C CG . HIS A 1 474 ? 20.529 24.887 31.691 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A CG 1 ATOM 3715 N ND1 . HIS A 1 474 ? 20.790 26.198 31.358 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A ND1 1 ATOM 3716 C CD2 . HIS A 1 474 ? 20.040 24.919 32.952 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A CD2 1 ATOM 3717 C CE1 . HIS A 1 474 ? 20.434 26.987 32.350 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A CE1 1 ATOM 3718 N NE2 . HIS A 1 474 ? 19.961 26.236 33.328 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 474 HIS A NE2 1 ATOM 3719 N N . ASN A 1 475 ? 18.797 25.196 28.718 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A N 1 ATOM 3720 C CA . ASN A 1 475 ? 18.789 26.342 27.804 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A CA 1 ATOM 3721 C C . ASN A 1 475 ? 20.151 26.740 27.241 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A C 1 ATOM 3722 O O . ASN A 1 475 ? 20.310 26.905 26.025 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A O 1 ATOM 3723 C CB . ASN A 1 475 ? 18.177 27.562 28.506 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A CB 1 ATOM 3724 C CG . ASN A 1 475 ? 16.668 27.510 28.533 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A CG 1 ATOM 3725 O OD1 . ASN A 1 475 ? 16.073 26.809 27.740 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A OD1 1 ATOM 3726 N ND2 . ASN A 1 475 ? 16.042 28.243 29.449 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 475 ASN A ND2 1 ATOM 3727 N N . ALA A 1 476 ? 21.139 26.864 28.115 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 476 ALA A N 1 ATOM 3728 C CA . ALA A 1 476 ? 22.414 27.438 27.754 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 476 ALA A CA 1 ATOM 3729 C C . ALA A 1 476 ? 23.271 26.525 26.933 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 476 ALA A C 1 ATOM 3730 O O . ALA A 1 476 ? 24.285 26.969 26.462 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 476 ALA A O 1 ATOM 3731 C CB . ALA A 1 476 ? 23.178 27.834 29.001 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 476 ALA A CB 1 ATOM 3732 N N . LEU A 1 477 ? 22.899 25.254 26.814 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A N 1 ATOM 3733 C CA . LEU A 1 477 ? 23.682 24.248 26.129 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CA 1 ATOM 3734 C C . LEU A 1 477 ? 22.957 23.648 24.939 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A C 1 ATOM 3735 O O . LEU A 1 477 ? 23.479 22.736 24.306 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A O 1 ATOM 3736 C CB . LEU A 1 477 ? 23.998 23.120 27.114 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CB 1 ATOM 3737 C CG . LEU A 1 477 ? 24.818 23.433 28.362 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CG 1 ATOM 3738 C CD1 . LEU A 1 477 ? 24.857 22.227 29.289 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CD1 1 ATOM 3739 C CD2 . LEU A 1 477 ? 26.235 23.818 27.993 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CD2 1 ATOM 3740 N N . MET A 1 478 ? 21.774 24.163 24.614 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 478 MET A N 1 ATOM 3741 C CA . MET A 1 478 ? 20.929 23.561 23.591 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 478 MET A CA 1 ATOM 3742 C C . MET A 1 478 ? 21.559 23.627 22.215 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 478 MET A C 1 ATOM 3743 O O . MET A 1 478 ? 21.504 22.663 21.487 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 478 MET A O 1 ATOM 3744 C CB . MET A 1 478 ? 19.535 24.211 23.575 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 478 MET A CB 1 ATOM 3745 C CG . MET A 1 478 ? 18.635 23.715 24.683 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 478 MET A CG 1 ATOM 3746 S SD . MET A 1 478 ? 17.069 24.590 24.832 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 478 MET A SD 1 ATOM 3747 C CE . MET A 1 478 ? 16.355 23.606 26.136 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 478 MET A CE 1 ATOM 3748 N N . ASP A 1 479 ? 22.135 24.764 21.847 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A N 1 ATOM 3749 C CA . ASP A 1 479 ? 22.829 24.878 20.573 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A CA 1 ATOM 3750 C C . ASP A 1 479 ? 24.013 23.940 20.537 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A C 1 ATOM 3751 O O . ASP A 1 479 ? 24.217 23.245 19.550 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A O 1 ATOM 3752 C CB . ASP A 1 479 ? 23.288 26.301 20.309 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A CB 1 ATOM 3753 C CG . ASP A 1 479 ? 22.131 27.260 20.080 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A CG 1 ATOM 3754 O OD1 . ASP A 1 479 ? 21.070 26.842 19.580 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A OD1 1 ATOM 3755 O OD2 . ASP A 1 479 ? 22.280 28.455 20.401 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 479 ASP A OD2 1 ATOM 3756 N N . ASP A 1 480 ? 24.775 23.887 21.621 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A N 1 ATOM 3757 C CA . ASP A 1 480 ? 25.937 22.997 21.673 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A CA 1 ATOM 3758 C C . ASP A 1 480 ? 25.584 21.539 21.611 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A C 1 ATOM 3759 O O . ASP A 1 480 ? 26.302 20.770 21.003 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A O 1 ATOM 3760 C CB . ASP A 1 480 ? 26.783 23.261 22.923 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A CB 1 ATOM 3761 C CG . ASP A 1 480 ? 27.716 24.449 22.749 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A CG 1 ATOM 3762 O OD1 . ASP A 1 480 ? 27.538 25.214 21.764 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A OD1 1 ATOM 3763 O OD2 . ASP A 1 480 ? 28.630 24.617 23.590 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 480 ASP A OD2 1 ATOM 3764 N N . VAL A 1 481 ? 24.489 21.152 22.249 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A N 1 ATOM 3765 C CA . VAL A 1 481 ? 24.072 19.751 22.238 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CA 1 ATOM 3766 C C . VAL A 1 481 ? 23.579 19.344 20.864 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A C 1 ATOM 3767 O O . VAL A 1 481 ? 23.968 18.291 20.384 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A O 1 ATOM 3768 C CB . VAL A 1 481 ? 23.021 19.444 23.319 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CB 1 ATOM 3769 C CG1 . VAL A 1 481 ? 22.311 18.120 23.058 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CG1 1 ATOM 3770 C CG2 . VAL A 1 481 ? 23.692 19.396 24.685 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CG2 1 ATOM 3771 N N . MET A 1 482 ? 22.749 20.173 20.237 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 482 MET A N 1 ATOM 3772 C CA . MET A 1 482 ? 22.206 19.866 18.918 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 482 MET A CA 1 ATOM 3773 C C . MET A 1 482 ? 23.301 19.848 17.827 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 482 MET A C 1 ATOM 3774 O O . MET A 1 482 ? 23.283 19.017 16.902 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 482 MET A O 1 ATOM 3775 C CB . MET A 1 482 ? 21.098 20.860 18.584 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 482 MET A CB 1 ATOM 3776 C CG . MET A 1 482 ? 20.395 20.650 17.263 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 482 MET A CG 1 ATOM 3777 S SD . MET A 1 482 ? 19.736 18.997 16.968 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 482 MET A SD 1 ATOM 3778 C CE . MET A 1 482 ? 18.095 19.149 17.673 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 482 MET A CE 1 ATOM 3779 N N . ALA A 1 483 ? 24.278 20.736 17.980 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A N 1 ATOM 3780 C CA . ALA A 1 483 ? 25.472 20.750 17.135 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CA 1 ATOM 3781 C C . ALA A 1 483 ? 26.231 19.409 17.184 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A C 1 ATOM 3782 O O . ALA A 1 483 ? 26.905 19.069 16.214 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A O 1 ATOM 3783 C CB . ALA A 1 483 ? 26.387 21.913 17.518 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 483 ALA A CB 1 ATOM 3784 N N . THR A 1 484 ? 26.120 18.651 18.282 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 484 THR A N 1 ATOM 3785 C CA . THR A 1 484 ? 26.691 17.297 18.319 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CA 1 ATOM 3786 C C . THR A 1 484 ? 25.901 16.252 17.507 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 484 THR A C 1 ATOM 3787 O O . THR A 1 484 ? 26.491 15.245 17.117 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 484 THR A O 1 ATOM 3788 C CB . THR A 1 484 ? 26.896 16.758 19.753 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CB 1 ATOM 3789 O OG1 . THR A 1 484 ? 25.641 16.666 20.447 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 484 THR A OG1 1 ATOM 3790 C CG2 . THR A 1 484 ? 27.851 17.642 20.541 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 484 THR A CG2 1 ATOM 3791 N N . PHE A 1 485 ? 24.599 16.462 17.253 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A N 1 ATOM 3792 C CA . PHE A 1 485 ? 23.803 15.469 16.485 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CA 1 ATOM 3793 C C . PHE A 1 485 ? 23.866 15.719 14.987 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A C 1 ATOM 3794 O O . PHE A 1 485 ? 22.829 15.879 14.317 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A O 1 ATOM 3795 C CB . PHE A 1 485 ? 22.342 15.391 16.982 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CB 1 ATOM 3796 C CG . PHE A 1 485 ? 22.189 14.723 18.342 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CG 1 ATOM 3797 C CD1 . PHE A 1 485 ? 22.013 13.344 18.447 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CD1 1 ATOM 3798 C CD2 . PHE A 1 485 ? 22.242 15.475 19.530 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CD2 1 ATOM 3799 C CE1 . PHE A 1 485 ? 21.872 12.728 19.698 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CE1 1 ATOM 3800 C CE2 . PHE A 1 485 ? 22.102 14.850 20.782 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CE2 1 ATOM 3801 C CZ . PHE A 1 485 ? 21.911 13.480 20.862 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CZ 1 ATOM 3802 N N . ASN A 1 486 ? 25.095 15.676 14.466 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A N 1 ATOM 3803 C CA . ASN A 1 486 ? 25.434 16.243 13.151 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CA 1 ATOM 3804 C C . ASN A 1 486 ? 25.857 15.211 12.074 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A C 1 ATOM 3805 O O . ASN A 1 486 ? 26.668 15.511 11.174 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A O 1 ATOM 3806 C CB . ASN A 1 486 ? 26.494 17.354 13.303 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CB 1 ATOM 3807 C CG . ASN A 1 486 ? 27.876 16.842 13.757 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CG 1 ATOM 3808 O OD1 . ASN A 1 486 ? 28.065 15.711 14.161 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A OD1 1 ATOM 3809 N ND2 . ASN A 1 486 ? 28.846 17.721 13.695 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A ND2 1 ATOM 3810 N N . TRP A 1 487 ? 25.288 14.009 12.169 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A N 1 ATOM 3811 C CA . TRP A 1 487 ? 25.450 12.991 11.154 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CA 1 ATOM 3812 C C . TRP A 1 487 ? 24.919 13.506 9.826 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A C 1 ATOM 3813 O O . TRP A 1 487 ? 23.897 14.211 9.777 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A O 1 ATOM 3814 C CB . TRP A 1 487 ? 24.683 11.710 11.523 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CB 1 ATOM 3815 C CG . TRP A 1 487 ? 25.048 10.583 10.601 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CG 1 ATOM 3816 C CD1 . TRP A 1 487 ? 26.085 9.669 10.761 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CD1 1 ATOM 3817 C CD2 . TRP A 1 487 ? 24.432 10.274 9.351 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CD2 1 ATOM 3818 N NE1 . TRP A 1 487 ? 26.119 8.811 9.690 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A NE1 1 ATOM 3819 C CE2 . TRP A 1 487 ? 25.122 9.159 8.806 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CE2 1 ATOM 3820 C CE3 . TRP A 1 487 ? 23.362 10.828 8.635 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CE3 1 ATOM 3821 C CZ2 . TRP A 1 487 ? 24.770 8.587 7.574 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CZ2 1 ATOM 3822 C CZ3 . TRP A 1 487 ? 23.007 10.262 7.407 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CZ3 1 ATOM 3823 C CH2 . TRP A 1 487 ? 23.718 9.155 6.889 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 487 TRP A CH2 1 ATOM 3824 N N . GLY A 1 488 ? 25.611 13.118 8.752 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A N 1 ATOM 3825 C CA . GLY A 1 488 ? 25.234 13.486 7.394 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A CA 1 ATOM 3826 C C . GLY A 1 488 ? 25.178 14.987 7.286 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A C 1 ATOM 3827 O O . GLY A 1 488 ? 24.182 15.536 6.836 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 488 GLY A O 1 ATOM 3828 N N . ASP A 1 489 ? 26.231 15.653 7.763 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A N 1 ATOM 3829 C CA . ASP A 1 489 ? 26.379 17.096 7.569 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CA 1 ATOM 3830 C C . ASP A 1 489 ? 25.220 17.919 8.236 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A C 1 ATOM 3831 O O . ASP A 1 489 ? 24.682 18.873 7.655 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A O 1 ATOM 3832 C CB . ASP A 1 489 ? 26.502 17.360 6.043 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CB 1 ATOM 3833 C CG . ASP A 1 489 ? 27.670 18.257 5.694 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CG 1 ATOM 3834 O OD1 . ASP A 1 489 ? 28.830 17.762 5.801 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A OD1 1 ATOM 3835 O OD2 . ASP A 1 489 ? 27.431 19.440 5.315 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A OD2 1 ATOM 3836 N N . GLY A 1 490 ? 24.837 17.521 9.452 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A N 1 ATOM 3837 C CA . GLY A 1 490 ? 23.751 18.179 10.195 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A CA 1 ATOM 3838 C C . GLY A 1 490 ? 22.348 17.945 9.679 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A C 1 ATOM 3839 O O . GLY A 1 490 ? 21.481 18.811 9.779 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A O 1 ATOM 3840 N N . ALA A 1 491 ? 22.123 16.753 9.155 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 491 ALA A N 1 ATOM 3841 C CA . ALA A 1 491 ? 20.867 16.393 8.529 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 491 ALA A CA 1 ATOM 3842 C C . ALA A 1 491 ? 19.689 16.572 9.471 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 491 ALA A C 1 ATOM 3843 O O . ALA A 1 491 ? 18.665 17.114 9.073 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 491 ALA A O 1 ATOM 3844 C CB . ALA A 1 491 ? 20.928 14.947 8.035 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 491 ALA A CB 1 ATOM 3845 N N . LEU A 1 492 ? 19.840 16.126 10.717 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A N 1 ATOM 3846 C CA . LEU A 1 492 ? 18.729 16.131 11.672 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CA 1 ATOM 3847 C C . LEU A 1 492 ? 18.235 17.537 11.949 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A C 1 ATOM 3848 O O . LEU A 1 492 ? 17.030 17.781 11.985 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A O 1 ATOM 3849 C CB . LEU A 1 492 ? 19.133 15.463 12.983 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CB 1 ATOM 3850 C CG . LEU A 1 492 ? 18.014 15.281 14.009 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CG 1 ATOM 3851 C CD1 . LEU A 1 492 ? 16.881 14.436 13.438 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD1 1 ATOM 3852 C CD2 . LEU A 1 492 ? 18.550 14.660 15.289 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD2 1 ATOM 3853 N N . LEU A 1 493 ? 19.166 18.462 12.119 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A N 1 ATOM 3854 C CA . LEU A 1 493 ? 18.807 19.862 12.371 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CA 1 ATOM 3855 C C . LEU A 1 493 ? 18.118 20.508 11.180 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A C 1 ATOM 3856 O O . LEU A 1 493 ? 17.149 21.247 11.352 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A O 1 ATOM 3857 C CB . LEU A 1 493 ? 20.043 20.690 12.751 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CB 1 ATOM 3858 C CG . LEU A 1 493 ? 19.811 22.150 13.118 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CG 1 ATOM 3859 C CD1 . LEU A 1 493 ? 18.943 22.249 14.357 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CD1 1 ATOM 3860 C CD2 . LEU A 1 493 ? 21.121 22.896 13.334 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 493 LEU A CD2 1 ATOM 3861 N N . LYS A 1 494 ? 18.627 20.252 9.976 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A N 1 ATOM 3862 C CA . LYS A 1 494 ? 18.035 20.838 8.770 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CA 1 ATOM 3863 C C . LYS A 1 494 ? 16.581 20.401 8.612 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A C 1 ATOM 3864 O O . LYS A 1 494 ? 15.728 21.219 8.242 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A O 1 ATOM 3865 C CB . LYS A 1 494 ? 18.820 20.471 7.514 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CB 1 ATOM 3866 C CG . LYS A 1 494 ? 20.191 21.124 7.389 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CG 1 ATOM 3867 C CD . LYS A 1 494 ? 20.949 20.490 6.228 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CD 1 ATOM 3868 C CE . LYS A 1 494 ? 22.301 21.151 6.020 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CE 1 ATOM 3869 N NZ . LYS A 1 494 ? 23.333 20.187 5.544 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A NZ 1 ATOM 3870 N N . PHE A 1 495 ? 16.315 19.125 8.900 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A N 1 ATOM 3871 C CA . PHE A 1 495 ? 14.964 18.577 8.857 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CA 1 ATOM 3872 C C . PHE A 1 495 ? 14.044 19.313 9.848 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A C 1 ATOM 3873 O O . PHE A 1 495 ? 12.933 19.755 9.502 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A O 1 ATOM 3874 C CB . PHE A 1 495 ? 15.044 17.079 9.140 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CB 1 ATOM 3875 C CG . PHE A 1 495 ? 13.719 16.410 9.413 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CG 1 ATOM 3876 C CD1 . PHE A 1 495 ? 12.959 15.886 8.386 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CD1 1 ATOM 3877 C CD2 . PHE A 1 495 ? 13.263 16.240 10.717 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CD2 1 ATOM 3878 C CE1 . PHE A 1 495 ? 11.758 15.247 8.649 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CE1 1 ATOM 3879 C CE2 . PHE A 1 495 ? 12.070 15.599 10.971 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CE2 1 ATOM 3880 C CZ . PHE A 1 495 ? 11.320 15.099 9.936 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 495 PHE A CZ 1 ATOM 3881 N N . HIS A 1 496 ? 14.521 19.450 11.080 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A N 1 ATOM 3882 C CA . HIS A 1 496 ? 13.761 20.123 12.113 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A CA 1 ATOM 3883 C C . HIS A 1 496 ? 13.478 21.583 11.795 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A C 1 ATOM 3884 O O . HIS A 1 496 ? 12.373 22.052 12.062 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A O 1 ATOM 3885 C CB . HIS A 1 496 ? 14.455 20.009 13.476 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A CB 1 ATOM 3886 C CG . HIS A 1 496 ? 14.219 18.705 14.154 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A CG 1 ATOM 3887 N ND1 . HIS A 1 496 ? 15.221 18.001 14.785 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A ND1 1 ATOM 3888 C CD2 . HIS A 1 496 ? 13.096 17.972 14.303 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A CD2 1 ATOM 3889 C CE1 . HIS A 1 496 ? 14.733 16.875 15.271 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A CE1 1 ATOM 3890 N NE2 . HIS A 1 496 ? 13.445 16.837 14.995 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 496 HIS A NE2 1 ATOM 3891 N N . GLU A 1 497 ? 14.474 22.292 11.258 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A N 1 ATOM 3892 C CA . GLU A 1 497 ? 14.315 23.703 10.849 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CA 1 ATOM 3893 C C . GLU A 1 497 ? 13.308 23.863 9.676 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A C 1 ATOM 3894 O O . GLU A 1 497 ? 12.571 24.857 9.600 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A O 1 ATOM 3895 C CB . GLU A 1 497 ? 15.674 24.318 10.474 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CB 1 ATOM 3896 C CG . GLU A 1 497 ? 16.625 24.616 11.640 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CG 1 ATOM 3897 C CD . GLU A 1 497 ? 18.042 25.045 11.188 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A CD 1 ATOM 3898 O OE1 . GLU A 1 497 ? 18.342 25.056 9.961 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE1 1 ATOM 3899 O OE2 . GLU A 1 497 ? 18.884 25.385 12.056 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 497 GLU A OE2 1 ATOM 3900 N N . LYS A 1 498 ? 13.266 22.867 8.788 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A N 1 ATOM 3901 C CA . LYS A 1 498 ? 12.332 22.875 7.668 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A CA 1 ATOM 3902 C C . LYS A 1 498 ? 10.863 22.745 8.142 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A C 1 ATOM 3903 O O . LYS A 1 498 ? 9.989 23.431 7.619 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A O 1 ATOM 3904 C CB . LYS A 1 498 ? 12.696 21.791 6.643 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A CB 1 ATOM 3905 C CG . LYS A 1 498 ? 12.818 22.303 5.212 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A CG 1 ATOM 3906 C CD . LYS A 1 498 ? 12.876 21.138 4.225 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A CD 1 ATOM 3907 C CE . LYS A 1 498 ? 13.822 21.377 3.053 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A CE 1 ATOM 3908 N NZ . LYS A 1 498 ? 15.134 20.681 3.245 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 498 LYS A NZ 1 ATOM 3909 N N . ILE A 1 499 ? 10.612 21.876 9.130 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A N 1 ATOM 3910 C CA . ILE A 1 499 ? 9.265 21.693 9.710 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A CA 1 ATOM 3911 C C . ILE A 1 499 ? 8.861 22.924 10.497 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A C 1 ATOM 3912 O O . ILE A 1 499 ? 7.739 23.436 10.351 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A O 1 ATOM 3913 C CB . ILE A 1 499 ? 9.193 20.434 10.602 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A CB 1 ATOM 3914 C CG1 . ILE A 1 499 ? 9.200 19.195 9.707 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A CG1 1 ATOM 3915 C CG2 . ILE A 1 499 ? 7.941 20.425 11.466 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A CG2 1 ATOM 3916 C CD1 . ILE A 1 499 ? 9.564 17.908 10.412 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 499 ILE A CD1 1 ATOM 3917 N N . LYS A 1 500 ? 9.782 23.381 11.332 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N 1 ATOM 3918 C CA . LYS A 1 500 ? 9.629 24.625 12.053 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA 1 ATOM 3919 C C . LYS A 1 500 ? 9.210 25.783 11.144 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C 1 ATOM 3920 O O . LYS A 1 500 ? 8.295 26.514 11.470 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O 1 ATOM 3921 C CB . LYS A 1 500 ? 10.943 24.961 12.766 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB 1 ATOM 3922 C CG . LYS A 1 500 ? 10.963 26.255 13.561 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG 1 ATOM 3923 C CD . LYS A 1 500 ? 9.903 26.274 14.639 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD 1 ATOM 3924 C CE . LYS A 1 500 ? 10.177 27.350 15.680 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE 1 ATOM 3925 N NZ . LYS A 1 500 ? 9.035 27.477 16.628 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ 1 ATOM 3926 N N . ASP A 1 501 ? 9.874 25.949 10.009 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A N 1 ATOM 3927 C CA . ASP A 1 501 ? 9.574 27.090 9.145 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A CA 1 ATOM 3928 C C . ASP A 1 501 ? 8.200 26.995 8.482 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A C 1 ATOM 3929 O O . ASP A 1 501 ? 7.572 28.024 8.239 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A O 1 ATOM 3930 C CB . ASP A 1 501 ? 10.689 27.316 8.120 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A CB 1 ATOM 3931 C CG . ASP A 1 501 ? 11.989 27.830 8.778 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A CG 1 ATOM 3932 O OD1 . ASP A 1 501 ? 11.932 28.530 9.834 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A OD1 1 ATOM 3933 O OD2 . ASP A 1 501 ? 13.090 27.520 8.243 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 501 ASP A OD2 1 ATOM 3934 N N . ALA A 1 502 ? 7.716 25.775 8.243 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 502 ALA A N 1 ATOM 3935 C CA . ALA A 1 502 ? 6.457 25.557 7.543 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 502 ALA A CA 1 ATOM 3936 C C . ALA A 1 502 ? 5.229 25.538 8.453 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 502 ALA A C 1 ATOM 3937 O O . ALA A 1 502 ? 4.098 25.733 7.973 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 502 ALA A O 1 ATOM 3938 C CB . ALA A 1 502 ? 6.536 24.260 6.746 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 502 ALA A CB 1 ATOM 3939 N N . LEU A 1 503 ? 5.433 25.223 9.736 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A N 1 ATOM 3940 C CA . LEU A 1 503 ? 4.378 25.349 10.770 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CA 1 ATOM 3941 C C . LEU A 1 503 ? 4.379 26.691 11.497 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A C 1 ATOM 3942 O O . LEU A 1 503 ? 3.353 27.124 11.995 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A O 1 ATOM 3943 C CB . LEU A 1 503 ? 4.478 24.206 11.788 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CB 1 ATOM 3944 C CG . LEU A 1 503 ? 3.963 22.886 11.214 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CG 1 ATOM 3945 C CD1 . LEU A 1 503 ? 4.320 21.730 12.133 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CD1 1 ATOM 3946 C CD2 . LEU A 1 503 ? 2.457 22.915 10.937 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 503 LEU A CD2 1 ATOM 3947 N N . ASP A 1 504 ? 5.536 27.332 11.545 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A N 1 ATOM 3948 C CA . ASP A 1 504 ? 5.730 28.567 12.267 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A CA 1 ATOM 3949 C C . ASP A 1 504 ? 6.390 29.627 11.359 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A C 1 ATOM 3950 O O . ASP A 1 504 ? 7.510 30.071 11.645 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A O 1 ATOM 3951 C CB . ASP A 1 504 ? 6.574 28.273 13.518 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A CB 1 ATOM 3952 C CG . ASP A 1 504 ? 6.515 29.377 14.554 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A CG 1 ATOM 3953 O OD1 . ASP A 1 504 ? 5.932 30.463 14.281 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A OD1 1 ATOM 3954 O OD2 . ASP A 1 504 ? 7.077 29.167 15.658 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 504 ASP A OD2 1 ATOM 3955 N N . PRO A 1 505 ? 5.674 30.060 10.288 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A N 1 ATOM 3956 C CA . PRO A 1 505 ? 6.191 31.077 9.363 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A CA 1 ATOM 3957 C C . PRO A 1 505 ? 6.681 32.366 10.007 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A C 1 ATOM 3958 O O . PRO A 1 505 ? 7.634 32.966 9.507 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A O 1 ATOM 3959 C CB . PRO A 1 505 ? 5.006 31.361 8.426 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A CB 1 ATOM 3960 C CG . PRO A 1 505 ? 3.814 30.693 9.034 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A CG 1 ATOM 3961 C CD . PRO A 1 505 ? 4.354 29.557 9.846 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 505 PRO A CD 1 ATOM 3962 N N . ASN A 1 506 ? 6.071 32.798 11.101 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A N 1 ATOM 3963 C CA . ASN A 1 506 ? 6.545 34.023 11.756 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A CA 1 ATOM 3964 C C . ASN A 1 506 ? 7.442 33.800 12.969 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A C 1 ATOM 3965 O O . ASN A 1 506 ? 7.802 34.782 13.663 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A O 1 ATOM 3966 C CB . ASN A 1 506 ? 5.372 34.914 12.121 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A CB 1 ATOM 3967 C CG . ASN A 1 506 ? 4.496 35.220 10.927 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A CG 1 ATOM 3968 O OD1 . ASN A 1 506 ? 4.997 35.547 9.822 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A OD1 1 ATOM 3969 N ND2 . ASN A 1 506 ? 3.179 35.097 11.124 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 506 ASN A ND2 1 ATOM 3970 N N . GLY A 1 507 ? 7.802 32.543 13.229 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 507 GLY A N 1 ATOM 3971 C CA . GLY A 1 507 ? 8.874 32.242 14.168 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 507 GLY A CA 1 ATOM 3972 C C . GLY A 1 507 ? 8.498 32.659 15.569 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 507 GLY A C 1 ATOM 3973 O O . GLY A 1 507 ? 9.213 33.417 16.223 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 507 GLY A O 1 ATOM 3974 N N . ILE A 1 508 ? 7.354 32.154 16.005 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A N 1 ATOM 3975 C CA . ILE A 1 508 ? 6.672 32.614 17.204 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CA 1 ATOM 3976 C C . ILE A 1 508 ? 6.914 31.746 18.437 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A C 1 ATOM 3977 O O . ILE A 1 508 ? 7.071 32.293 19.525 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A O 1 ATOM 3978 C CB . ILE A 1 508 ? 5.148 32.723 16.920 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CB 1 ATOM 3979 C CG1 . ILE A 1 508 ? 4.886 33.782 15.836 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CG1 1 ATOM 3980 C CG2 . ILE A 1 508 ? 4.362 33.072 18.175 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CG2 1 ATOM 3981 C CD1 . ILE A 1 508 ? 5.494 35.152 16.117 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CD1 1 ATOM 3982 N N . ILE A 1 509 ? 6.915 30.420 18.289 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A N 1 ATOM 3983 C CA . ILE A 1 509 ? 6.876 29.541 19.455 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A CA 1 ATOM 3984 C C . ILE A 1 509 ? 8.290 29.149 19.895 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A C 1 ATOM 3985 O O . ILE A 1 509 ? 9.109 28.752 19.075 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A O 1 ATOM 3986 C CB . ILE A 1 509 ? 5.999 28.311 19.198 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A CB 1 ATOM 3987 C CG1 . ILE A 1 509 ? 4.545 28.732 18.911 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A CG1 1 ATOM 3988 C CG2 . ILE A 1 509 ? 6.025 27.355 20.386 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A CG2 1 ATOM 3989 C CD1 . ILE A 1 509 ? 3.715 29.212 20.098 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 509 ILE A CD1 1 ATOM 3990 N N . ALA A 1 510 ? 8.551 29.314 21.194 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 510 ALA A N 1 ATOM 3991 C CA . ALA A 1 510 ? 9.826 29.002 21.906 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 510 ALA A CA 1 ATOM 3992 C C . ALA A 1 510 ? 11.097 28.907 21.085 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 510 ALA A C 1 ATOM 3993 O O . ALA A 1 510 ? 11.752 27.872 21.065 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 510 ALA A O 1 ATOM 3994 C CB . ALA A 1 510 ? 9.660 27.736 22.767 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 510 ALA A CB 1 ATOM 3995 N N . PRO A 1 511 ? 11.465 29.998 20.425 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A N 1 ATOM 3996 C CA . PRO A 1 511 ? 12.611 29.890 19.544 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A CA 1 ATOM 3997 C C . PRO A 1 511 ? 13.882 29.517 20.303 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A C 1 ATOM 3998 O O . PRO A 1 511 ? 14.061 29.921 21.468 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A O 1 ATOM 3999 C CB . PRO A 1 511 ? 12.707 31.280 18.925 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A CB 1 ATOM 4000 C CG . PRO A 1 511 ? 11.324 31.810 19.011 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A CG 1 ATOM 4001 C CD . PRO A 1 511 ? 10.876 31.340 20.364 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 511 PRO A CD 1 ATOM 4002 N N . GLY A 1 512 ? 14.703 28.691 19.653 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 512 GLY A N 1 ATOM 4003 C CA . GLY A 1 512 ? 15.943 28.193 20.219 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 512 GLY A CA 1 ATOM 4004 C C . GLY A 1 512 ? 15.828 26.894 20.982 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 512 GLY A C 1 ATOM 4005 O O . GLY A 1 512 ? 16.841 26.289 21.311 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 512 GLY A O 1 ATOM 4006 N N . LYS A 1 513 ? 14.609 26.468 21.287 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A N 1 ATOM 4007 C CA . LYS A 1 513 ? 14.382 25.216 22.016 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A CA 1 ATOM 4008 C C . LYS A 1 513 ? 14.986 24.050 21.230 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A C 1 ATOM 4009 O O . LYS A 1 513 ? 14.656 23.844 20.060 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A O 1 ATOM 4010 C CB . LYS A 1 513 ? 12.887 25.009 22.251 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A CB 1 ATOM 4011 C CG . LYS A 1 513 ? 12.487 23.687 22.894 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A CG 1 ATOM 4012 C CD . LYS A 1 513 ? 12.763 23.650 24.379 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A CD 1 ATOM 4013 C CE . LYS A 1 513 ? 12.512 22.249 24.919 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A CE 1 ATOM 4014 N NZ . LYS A 1 513 ? 13.357 21.943 26.109 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 513 LYS A NZ 1 ATOM 4015 N N . SER A 1 514 ? 15.871 23.328 21.898 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 514 SER A N 1 ATOM 4016 C CA . SER A 1 514 ? 16.654 22.249 21.322 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CA 1 ATOM 4017 C C . SER A 1 514 ? 17.563 22.681 20.146 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 514 SER A C 1 ATOM 4018 O O . SER A 1 514 ? 17.861 21.875 19.278 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 514 SER A O 1 ATOM 4019 C CB . SER A 1 514 ? 15.742 21.091 20.921 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CB 1 ATOM 4020 O OG . SER A 1 514 ? 14.827 20.805 21.963 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 514 SER A OG 1 ATOM 4021 N N . GLY A 1 515 ? 18.010 23.940 20.143 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 515 GLY A N 1 ATOM 4022 C CA . GLY A 1 515 ? 18.819 24.496 19.070 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 515 GLY A CA 1 ATOM 4023 C C . GLY A 1 515 ? 18.088 24.723 17.759 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 515 GLY A C 1 ATOM 4024 O O . GLY A 1 515 ? 18.729 24.964 16.748 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 515 GLY A O 1 ATOM 4025 N N . ILE A 1 516 ? 16.757 24.672 17.772 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A N 1 ATOM 4026 C CA . ILE A 1 516 ? 15.929 24.858 16.579 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A CA 1 ATOM 4027 C C . ILE A 1 516 ? 15.371 26.282 16.573 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A C 1 ATOM 4028 O O . ILE A 1 516 ? 14.449 26.627 17.328 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A O 1 ATOM 4029 C CB . ILE A 1 516 ? 14.765 23.842 16.523 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A CB 1 ATOM 4030 C CG1 . ILE A 1 516 ? 15.317 22.418 16.472 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A CG1 1 ATOM 4031 C CG2 . ILE A 1 516 ? 13.886 24.072 15.295 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A CG2 1 ATOM 4032 C CD1 . ILE A 1 516 ? 14.319 21.356 16.857 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 516 ILE A CD1 1 ATOM 4033 N N . TRP A 1 517 ? 15.931 27.101 15.699 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A N 1 ATOM 4034 C CA . TRP A 1 517 ? 15.535 28.488 15.556 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CA 1 ATOM 4035 C C . TRP A 1 517 ? 14.740 28.618 14.274 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A C 1 ATOM 4036 O O . TRP A 1 517 ? 14.976 27.844 13.337 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A O 1 ATOM 4037 C CB . TRP A 1 517 ? 16.783 29.334 15.475 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CB 1 ATOM 4038 C CG . TRP A 1 517 ? 17.617 29.309 16.720 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CG 1 ATOM 4039 C CD1 . TRP A 1 517 ? 18.639 28.427 17.046 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CD1 1 ATOM 4040 C CD2 . TRP A 1 517 ? 17.528 30.232 17.802 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CD2 1 ATOM 4041 N NE1 . TRP A 1 517 ? 19.165 28.758 18.271 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A NE1 1 ATOM 4042 C CE2 . TRP A 1 517 ? 18.513 29.866 18.749 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CE2 1 ATOM 4043 C CE3 . TRP A 1 517 ? 16.718 31.341 18.058 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CE3 1 ATOM 4044 C CZ2 . TRP A 1 517 ? 18.689 30.561 19.942 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CZ2 1 ATOM 4045 C CZ3 . TRP A 1 517 ? 16.899 32.050 19.259 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CZ3 1 ATOM 4046 C CH2 . TRP A 1 517 ? 17.877 31.651 20.181 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 517 TRP A CH2 1 ATOM 4047 N N . SER A 1 518 ? 13.795 29.556 14.231 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 518 SER A N 1 ATOM 4048 C CA . SER A 1 518 ? 13.066 29.838 12.979 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 518 SER A CA 1 ATOM 4049 C C . SER A 1 518 ? 13.935 30.731 12.092 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 518 SER A C 1 ATOM 4050 O O . SER A 1 518 ? 14.845 31.380 12.597 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 518 SER A O 1 ATOM 4051 C CB . SER A 1 518 ? 11.740 30.533 13.269 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 518 SER A CB 1 ATOM 4052 O OG . SER A 1 518 ? 11.965 31.644 14.123 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 518 SER A OG 1 ATOM 4053 N N . GLN A 1 519 ? 13.631 30.769 10.787 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A N 1 ATOM 4054 C CA . GLN A 1 519 ? 14.416 31.540 9.771 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A CA 1 ATOM 4055 C C . GLN A 1 519 ? 14.872 32.904 10.244 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A C 1 ATOM 4056 O O . GLN A 1 519 ? 16.002 33.306 9.964 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A O 1 ATOM 4057 C CB . GLN A 1 519 ? 13.664 31.721 8.437 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A CB 1 ATOM 4058 C CG . GLN A 1 519 ? 12.265 32.338 8.568 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A CG 1 ATOM 4059 C CD . GLN A 1 519 ? 11.710 32.989 7.295 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A CD 1 ATOM 4060 O OE1 . GLN A 1 519 ? 12.462 33.463 6.428 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A OE1 1 ATOM 4061 N NE2 . GLN A 1 519 ? 10.379 33.034 7.191 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 519 GLN A NE2 1 ATOM 4062 N N . ARG A 1 520 ? 14.008 33.605 10.972 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A N 1 ATOM 4063 C CA . ARG A 1 520 ? 14.290 34.979 11.359 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A CA 1 ATOM 4064 C C . ARG A 1 520 ? 15.289 35.134 12.506 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A C 1 ATOM 4065 O O . ARG A 1 520 ? 15.767 36.228 12.693 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A O 1 ATOM 4066 C CB . ARG A 1 520 ? 12.992 35.764 11.623 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A CB 1 ATOM 4067 C CG . ARG A 1 520 ? 12.364 35.644 13.010 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A CG 1 ATOM 4068 C CD . ARG A 1 520 ? 10.953 36.196 12.978 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A CD 1 ATOM 4069 N NE . ARG A 1 520 ? 10.302 36.096 14.277 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A NE 1 ATOM 4070 C CZ . ARG A 1 520 ? 10.153 37.086 15.162 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A CZ 1 ATOM 4071 N NH1 . ARG A 1 520 ? 10.620 38.320 14.946 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A NH1 1 ATOM 4072 N NH2 . ARG A 1 520 ? 9.527 36.820 16.301 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 520 ARG A NH2 1 ATOM 4073 N N . PHE A 1 521 ? 15.612 34.075 13.257 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A N 1 ATOM 4074 C CA . PHE A 1 521 ? 16.664 34.150 14.283 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CA 1 ATOM 4075 C C . PHE A 1 521 ? 17.973 33.475 13.935 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A C 1 ATOM 4076 O O . PHE A 1 521 ? 18.979 33.778 14.584 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A O 1 ATOM 4077 C CB . PHE A 1 521 ? 16.158 33.626 15.613 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CB 1 ATOM 4078 C CG . PHE A 1 521 ? 14.994 34.403 16.125 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CG 1 ATOM 4079 C CD1 . PHE A 1 521 ? 15.156 35.727 16.510 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CD1 1 ATOM 4080 C CD2 . PHE A 1 521 ? 13.717 33.848 16.154 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CD2 1 ATOM 4081 C CE1 . PHE A 1 521 ? 14.084 36.477 16.951 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CE1 1 ATOM 4082 C CE2 . PHE A 1 521 ? 12.637 34.595 16.589 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CE2 1 ATOM 4083 C CZ . PHE A 1 521 ? 12.821 35.912 16.989 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 521 PHE A CZ 1 ATOM 4084 N N . ARG A 1 522 ? 17.990 32.589 12.934 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A N 1 ATOM 4085 C CA . ARG A 1 522 ? 19.216 31.858 12.581 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A CA 1 ATOM 4086 C C . ARG A 1 522 ? 20.346 32.824 12.281 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A C 1 ATOM 4087 O O . ARG A 1 522 ? 20.184 33.754 11.487 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A O 1 ATOM 4088 C CB . ARG A 1 522 ? 19.003 30.928 11.376 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A CB 1 ATOM 4089 C CG . ARG A 1 522 ? 18.056 29.786 11.684 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A CG 1 ATOM 4090 C CD . ARG A 1 522 ? 18.285 28.533 10.862 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A CD 1 ATOM 4091 N NE . ARG A 1 522 ? 17.590 28.604 9.590 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A NE 1 ATOM 4092 C CZ . ARG A 1 522 ? 16.286 28.395 9.404 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A CZ 1 ATOM 4093 N NH1 . ARG A 1 522 ? 15.457 28.085 10.413 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A NH1 1 ATOM 4094 N NH2 . ARG A 1 522 ? 15.790 28.512 8.178 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 522 ARG A NH2 1 ATOM 4095 N N . GLY A 1 523 ? 21.460 32.625 12.977 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 523 GLY A N 1 ATOM 4096 C CA . GLY A 1 523 ? 22.689 33.352 12.732 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 523 GLY A CA 1 ATOM 4097 C C . GLY A 1 523 ? 22.936 34.520 13.665 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 523 GLY A C 1 ATOM 4098 O O . GLY A 1 523 ? 24.040 35.062 13.694 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 523 GLY A O 1 ATOM 4099 N N . GLN A 1 524 ? 21.941 34.902 14.452 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A N 1 ATOM 4100 C CA . GLN A 1 524 ? 22.049 36.104 15.260 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A CA 1 ATOM 4101 C C . GLN A 1 524 ? 22.767 35.914 16.607 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A C 1 ATOM 4102 O O . GLN A 1 524 ? 23.149 36.910 17.251 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A O 1 ATOM 4103 C CB . GLN A 1 524 ? 20.660 36.700 15.444 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A CB 1 ATOM 4104 C CG . GLN A 1 524 ? 20.012 36.987 14.100 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A CG 1 ATOM 4105 C CD . GLN A 1 524 ? 18.808 37.870 14.185 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A CD 1 ATOM 4106 O OE1 . GLN A 1 524 ? 18.446 38.357 15.252 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A OE1 1 ATOM 4107 N NE2 . GLN A 1 524 ? 18.174 38.091 13.048 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 524 GLN A NE2 1 ATOM 4108 N N . ASN A 1 525 ? 22.984 34.655 17.012 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A N 1 ATOM 4109 C CA . ASN A 1 525 ? 23.532 34.338 18.341 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A CA 1 ATOM 4110 C C . ASN A 1 525 ? 22.653 35.090 19.385 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A C 1 ATOM 4111 O O . ASN A 1 525 ? 23.042 36.113 19.950 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A O 1 ATOM 4112 C CB . ASN A 1 525 ? 25.053 34.658 18.406 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A CB 1 ATOM 4113 C CG . ASN A 1 525 ? 25.881 33.870 17.359 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A CG 1 ATOM 4114 O OD1 . ASN A 1 525 ? 26.285 32.728 17.599 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A OD1 1 ATOM 4115 N ND2 . ASN A 1 525 ? 26.140 34.489 16.200 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 525 ASN A ND2 1 ATOM 4116 N N . LEU A 1 526 ? 21.432 34.559 19.555 1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A N 1 ATOM 4117 C CA . LEU A 1 526 ? 20.278 35.223 20.202 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A CA 1 ATOM 4118 C C . LEU A 1 526 ? 19.832 36.560 19.567 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A C 1 ATOM 4119 O O . LEU A 1 526 ? 18.780 36.637 18.912 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A O 1 ATOM 4120 C CB . LEU A 1 526 ? 20.524 35.384 21.695 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A CB 1 ATOM 4121 C CG . LEU A 1 526 ? 20.429 34.081 22.508 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A CG 1 ATOM 4122 C CD1 . LEU A 1 526 ? 21.820 33.578 22.923 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A CD1 1 ATOM 4123 C CD2 . LEU A 1 526 ? 19.526 34.386 23.711 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 526 LEU A CD2 1 ATOM 4124 N N . THR B 1 2 ? -2.949 -0.535 -23.061 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 2 THR B N 1 ATOM 4125 C CA . THR B 1 2 ? -2.841 0.940 -22.822 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 2 THR B CA 1 ATOM 4126 C C . THR B 1 2 ? -1.718 1.257 -21.807 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 2 THR B C 1 ATOM 4127 O O . THR B 1 2 ? -1.861 0.985 -20.610 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 2 THR B O 1 ATOM 4128 C CB . THR B 1 2 ? -4.205 1.562 -22.397 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 2 THR B CB 1 ATOM 4129 O OG1 . THR B 1 2 ? -4.053 2.973 -22.250 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 2 THR B OG1 1 ATOM 4130 C CG2 . THR B 1 2 ? -4.778 0.986 -21.069 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 2 THR B CG2 1 ATOM 4131 N N . ARG B 1 3 ? -0.611 1.835 -22.290 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B N 1 ATOM 4132 C CA . ARG B 1 3 ? 0.641 1.955 -21.501 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B CA 1 ATOM 4133 C C . ARG B 1 3 ? 0.547 2.945 -20.335 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B C 1 ATOM 4134 O O . ARG B 1 3 ? 0.256 4.124 -20.562 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B O 1 ATOM 4135 C CB . ARG B 1 3 ? 1.805 2.391 -22.401 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B CB 1 ATOM 4136 C CG . ARG B 1 3 ? 3.177 2.196 -21.769 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B CG 1 ATOM 4137 C CD . ARG B 1 3 ? 4.154 3.302 -22.141 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B CD 1 ATOM 4138 N NE . ARG B 1 3 ? 5.519 2.913 -21.792 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B NE 1 ATOM 4139 C CZ . ARG B 1 3 ? 6.623 3.614 -22.056 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B CZ 1 ATOM 4140 N NH1 . ARG B 1 3 ? 6.565 4.789 -22.674 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B NH1 1 ATOM 4141 N NH2 . ARG B 1 3 ? 7.808 3.135 -21.689 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 3 ARG B NH2 1 ATOM 4142 N N . THR B 1 4 ? 0.855 2.488 -19.113 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 4 THR B N 1 ATOM 4143 C CA . THR B 1 4 ? 0.732 3.353 -17.917 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 4 THR B CA 1 ATOM 4144 C C . THR B 1 4 ? 1.867 4.370 -17.806 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 4 THR B C 1 ATOM 4145 O O . THR B 1 4 ? 3.036 4.015 -17.947 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 4 THR B O 1 ATOM 4146 C CB . THR B 1 4 ? 0.698 2.567 -16.588 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 4 THR B CB 1 ATOM 4147 O OG1 . THR B 1 4 ? -0.188 1.444 -16.679 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 4 THR B OG1 1 ATOM 4148 C CG2 . THR B 1 4 ? 0.221 3.468 -15.478 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 4 THR B CG2 1 ATOM 4149 N N . LEU B 1 5 ? 1.504 5.620 -17.531 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B N 1 ATOM 4150 C CA . LEU B 1 5 ? 2.463 6.709 -17.389 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B CA 1 ATOM 4151 C C . LEU B 1 5 ? 2.143 7.548 -16.144 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B C 1 ATOM 4152 O O . LEU B 1 5 ? 0.983 7.660 -15.775 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B O 1 ATOM 4153 C CB . LEU B 1 5 ? 2.413 7.598 -18.619 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B CB 1 ATOM 4154 C CG . LEU B 1 5 ? 2.891 6.925 -19.911 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B CG 1 ATOM 4155 C CD1 . LEU B 1 5 ? 1.867 7.049 -21.041 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B CD1 1 ATOM 4156 C CD2 . LEU B 1 5 ? 4.248 7.465 -20.337 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 5 LEU B CD2 1 ATOM 4157 N N . PRO B 1 6 ? 3.172 8.140 -15.499 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B N 1 ATOM 4158 C CA . PRO B 1 6 ? 2.972 9.139 -14.436 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CA 1 ATOM 4159 C C . PRO B 1 6 ? 2.159 10.320 -14.938 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B C 1 ATOM 4160 O O . PRO B 1 6 ? 2.387 10.744 -16.068 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B O 1 ATOM 4161 C CB . PRO B 1 6 ? 4.386 9.630 -14.125 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CB 1 ATOM 4162 C CG . PRO B 1 6 ? 5.314 8.591 -14.644 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CG 1 ATOM 4163 C CD . PRO B 1 6 ? 4.603 7.831 -15.718 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CD 1 ATOM 4164 N N . PRO B 1 7 ? 1.232 10.859 -14.123 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B N 1 ATOM 4165 C CA . PRO B 1 7 ? 0.423 12.006 -14.545 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B CA 1 ATOM 4166 C C . PRO B 1 7 ? 1.228 13.153 -15.151 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B C 1 ATOM 4167 O O . PRO B 1 7 ? 2.292 13.494 -14.641 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B O 1 ATOM 4168 C CB . PRO B 1 7 ? -0.238 12.454 -13.246 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B CB 1 ATOM 4169 C CG . PRO B 1 7 ? -0.435 11.177 -12.507 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B CG 1 ATOM 4170 C CD . PRO B 1 7 ? 0.792 10.354 -12.814 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 7 PRO B CD 1 ATOM 4171 N N . GLY B 1 8 ? 0.732 13.708 -16.257 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 8 GLY B N 1 ATOM 4172 C CA . GLY B 1 8 ? 1.444 14.757 -16.993 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 8 GLY B CA 1 ATOM 4173 C C . GLY B 1 8 ? 2.922 14.493 -17.247 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 8 GLY B C 1 ATOM 4174 O O . GLY B 1 8 ? 3.750 15.375 -17.063 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 8 GLY B O 1 ATOM 4175 N N . VAL B 1 9 ? 3.250 13.268 -17.643 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B N 1 ATOM 4176 C CA . VAL B 1 9 ? 4.583 12.931 -18.128 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B CA 1 ATOM 4177 C C . VAL B 1 9 ? 4.411 12.179 -19.447 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B C 1 ATOM 4178 O O . VAL B 1 9 ? 3.583 11.275 -19.562 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B O 1 ATOM 4179 C CB . VAL B 1 9 ? 5.390 12.116 -17.085 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B CB 1 ATOM 4180 C CG1 . VAL B 1 9 ? 6.731 11.645 -17.643 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B CG1 1 ATOM 4181 C CG2 . VAL B 1 9 ? 5.642 12.963 -15.850 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 9 VAL B CG2 1 ATOM 4182 N N . SER B 1 10 ? 5.209 12.564 -20.434 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 10 SER B N 1 ATOM 4183 C CA . SER B 1 10 ? 5.086 12.046 -21.786 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CA 1 ATOM 4184 C C . SER B 1 10 ? 5.871 10.752 -21.947 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 10 SER B C 1 ATOM 4185 O O . SER B 1 10 ? 6.711 10.424 -21.110 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 10 SER B O 1 ATOM 4186 C CB . SER B 1 10 ? 5.626 13.083 -22.731 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 10 SER B CB 1 ATOM 4187 O OG . SER B 1 10 ? 6.862 13.536 -22.226 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 10 SER B OG 1 ATOM 4188 N N . ASP B 1 11 ? 5.595 10.022 -23.028 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B N 1 ATOM 4189 C CA . ASP B 1 11 ? 6.286 8.757 -23.318 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CA 1 ATOM 4190 C C . ASP B 1 11 ? 7.802 8.925 -23.391 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B C 1 ATOM 4191 O O . ASP B 1 11 ? 8.536 8.057 -22.921 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B O 1 ATOM 4192 C CB . ASP B 1 11 ? 5.791 8.121 -24.628 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CB 1 ATOM 4193 C CG . ASP B 1 11 ? 4.494 7.334 -24.463 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B CG 1 ATOM 4194 O OD1 . ASP B 1 11 ? 4.430 6.423 -23.609 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B OD1 1 ATOM 4195 O OD2 . ASP B 1 11 ? 3.538 7.596 -25.226 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 11 ASP B OD2 1 ATOM 4196 N N . GLU B 1 12 ? 8.255 10.028 -23.990 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B N 1 ATOM 4197 C CA . GLU B 1 12 ? 9.697 10.317 -24.135 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B CA 1 ATOM 4198 C C . GLU B 1 12 ? 10.357 10.865 -22.851 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B C 1 ATOM 4199 O O . GLU B 1 12 ? 11.493 10.495 -22.544 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B O 1 ATOM 4200 C CB . GLU B 1 12 ? 9.979 11.232 -25.351 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B CB 1 ATOM 4201 C CG . GLU B 1 12 ? 9.798 12.752 -25.171 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B CG 1 ATOM 4202 C CD . GLU B 1 12 ? 8.343 13.214 -25.085 1.00 63.19 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B CD 1 ATOM 4203 O OE1 . GLU B 1 12 ? 7.454 12.545 -25.684 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B OE1 1 ATOM 4204 O OE2 . GLU B 1 12 ? 8.095 14.257 -24.420 1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 12 GLU B OE2 1 ATOM 4205 N N . ARG B 1 13 ? 9.664 11.742 -22.117 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B N 1 ATOM 4206 C CA . ARG B 1 13 ? 10.150 12.195 -20.805 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B CA 1 ATOM 4207 C C . ARG B 1 13 ? 10.195 10.984 -19.834 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B C 1 ATOM 4208 O O . ARG B 1 13 ? 11.134 10.862 -19.060 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B O 1 ATOM 4209 C CB . ARG B 1 13 ? 9.307 13.360 -20.227 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B CB 1 ATOM 4210 C CG . ARG B 1 13 ? 9.376 14.704 -20.967 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B CG 1 ATOM 4211 C CD . ARG B 1 13 ? 10.641 15.505 -20.674 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B CD 1 ATOM 4212 N NE . ARG B 1 13 ? 10.671 16.030 -19.299 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B NE 1 ATOM 4213 C CZ . ARG B 1 13 ? 11.737 16.573 -18.688 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B CZ 1 ATOM 4214 N NH1 . ARG B 1 13 ? 12.917 16.688 -19.310 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B NH1 1 ATOM 4215 N NH2 . ARG B 1 13 ? 11.631 17.001 -17.424 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 13 ARG B NH2 1 ATOM 4216 N N . PHE B 1 14 ? 9.217 10.079 -19.906 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B N 1 ATOM 4217 C CA . PHE B 1 14 ? 9.259 8.856 -19.106 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CA 1 ATOM 4218 C C . PHE B 1 14 ? 10.394 7.933 -19.546 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B C 1 ATOM 4219 O O . PHE B 1 14 ? 11.074 7.335 -18.693 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B O 1 ATOM 4220 C CB . PHE B 1 14 ? 7.920 8.103 -19.124 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CB 1 ATOM 4221 C CG . PHE B 1 14 ? 7.871 6.905 -18.182 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CG 1 ATOM 4222 C CD1 . PHE B 1 14 ? 8.056 7.060 -16.817 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CD1 1 ATOM 4223 C CD2 . PHE B 1 14 ? 7.621 5.622 -18.661 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CD2 1 ATOM 4224 C CE1 . PHE B 1 14 ? 8.010 5.965 -15.957 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CE1 1 ATOM 4225 C CE2 . PHE B 1 14 ? 7.571 4.525 -17.801 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CE2 1 ATOM 4226 C CZ . PHE B 1 14 ? 7.767 4.696 -16.449 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 14 PHE B CZ 1 ATOM 4227 N N . ASP B 1 15 ? 10.594 7.809 -20.861 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B N 1 ATOM 4228 C CA . ASP B 1 15 ? 11.688 6.979 -21.414 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B CA 1 ATOM 4229 C C . ASP B 1 15 ? 13.064 7.424 -20.907 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B C 1 ATOM 4230 O O . ASP B 1 15 ? 13.896 6.578 -20.550 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B O 1 ATOM 4231 C CB . ASP B 1 15 ? 11.689 6.984 -22.954 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B CB 1 ATOM 4232 C CG . ASP B 1 15 ? 10.773 5.921 -23.567 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B CG 1 ATOM 4233 O OD1 . ASP B 1 15 ? 9.837 5.427 -22.882 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B OD1 1 ATOM 4234 O OD2 . ASP B 1 15 ? 10.996 5.599 -24.766 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 15 ASP B OD2 1 ATOM 4235 N N . ALA B 1 16 ? 13.283 8.742 -20.882 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 16 ALA B N 1 ATOM 4236 C CA . ALA B 1 16 ? 14.564 9.326 -20.467 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 16 ALA B CA 1 ATOM 4237 C C . ALA B 1 16 ? 14.831 9.081 -18.984 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 16 ALA B C 1 ATOM 4238 O O . ALA B 1 16 ? 15.964 8.731 -18.597 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 16 ALA B O 1 ATOM 4239 C CB . ALA B 1 16 ? 14.594 10.820 -20.762 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 16 ALA B CB 1 ATOM 4240 N N . ALA B 1 17 ? 13.783 9.271 -18.172 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 17 ALA B N 1 ATOM 4241 C CA . ALA B 1 17 ? 13.833 8.974 -16.741 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CA 1 ATOM 4242 C C . ALA B 1 17 ? 14.200 7.518 -16.525 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 17 ALA B C 1 ATOM 4243 O O . ALA B 1 17 ? 15.193 7.238 -15.860 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 17 ALA B O 1 ATOM 4244 C CB . ALA B 1 17 ? 12.513 9.278 -16.083 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CB 1 ATOM 4245 N N . LEU B 1 18 ? 13.435 6.601 -17.119 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B N 1 ATOM 4246 C CA . LEU B 1 18 ? 13.784 5.170 -17.077 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B CA 1 ATOM 4247 C C . LEU B 1 18 ? 15.257 4.917 -17.380 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B C 1 ATOM 4248 O O . LEU B 1 18 ? 15.912 4.113 -16.710 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B O 1 ATOM 4249 C CB . LEU B 1 18 ? 12.940 4.349 -18.057 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B CB 1 ATOM 4250 C CG . LEU B 1 18 ? 11.601 3.850 -17.528 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B CG 1 ATOM 4251 C CD1 . LEU B 1 18 ? 10.743 3.353 -18.684 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B CD1 1 ATOM 4252 C CD2 . LEU B 1 18 ? 11.775 2.749 -16.489 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 18 LEU B CD2 1 ATOM 4253 N N . GLN B 1 19 ? 15.770 5.596 -18.398 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B N 1 ATOM 4254 C CA . GLN B 1 19 ? 17.141 5.385 -18.805 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B CA 1 ATOM 4255 C C . GLN B 1 19 ? 18.074 5.838 -17.698 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B C 1 ATOM 4256 O O . GLN B 1 19 ? 19.016 5.119 -17.357 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B O 1 ATOM 4257 C CB . GLN B 1 19 ? 17.468 6.040 -20.165 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B CB 1 ATOM 4258 C CG . GLN B 1 19 ? 17.672 5.018 -21.290 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B CG 1 ATOM 4259 C CD . GLN B 1 19 ? 18.618 3.877 -20.894 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B CD 1 ATOM 4260 O OE1 . GLN B 1 19 ? 18.314 2.699 -21.107 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B OE1 1 ATOM 4261 N NE2 . GLN B 1 19 ? 19.745 4.222 -20.264 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 19 GLN B NE2 1 ATOM 4262 N N . ARG B 1 20 ? 17.767 6.992 -17.099 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B N 1 ATOM 4263 C CA . ARG B 1 20 ? 18.529 7.492 -15.943 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B CA 1 ATOM 4264 C C . ARG B 1 20 ? 18.465 6.553 -14.731 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B C 1 ATOM 4265 O O . ARG B 1 20 ? 19.462 6.403 -14.028 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B O 1 ATOM 4266 C CB . ARG B 1 20 ? 18.076 8.899 -15.533 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B CB 1 ATOM 4267 C CG . ARG B 1 20 ? 18.363 10.006 -16.539 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B CG 1 ATOM 4268 C CD . ARG B 1 20 ? 19.828 10.413 -16.606 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B CD 1 ATOM 4269 N NE . ARG B 1 20 ? 20.444 10.722 -15.310 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B NE 1 ATOM 4270 C CZ . ARG B 1 20 ? 20.247 11.833 -14.594 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B CZ 1 ATOM 4271 N NH1 . ARG B 1 20 ? 19.403 12.800 -14.992 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B NH1 1 ATOM 4272 N NH2 . ARG B 1 20 ? 20.907 11.972 -13.447 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 20 ARG B NH2 1 ATOM 4273 N N . PHE B 1 21 ? 17.309 5.938 -14.477 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B N 1 ATOM 4274 C CA . PHE B 1 21 ? 17.188 4.977 -13.375 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CA 1 ATOM 4275 C C . PHE B 1 21 ? 18.128 3.817 -13.578 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B C 1 ATOM 4276 O O . PHE B 1 21 ? 18.786 3.392 -12.626 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B O 1 ATOM 4277 C CB . PHE B 1 21 ? 15.745 4.437 -13.178 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CB 1 ATOM 4278 C CG . PHE B 1 21 ? 14.772 5.439 -12.597 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CG 1 ATOM 4279 C CD1 . PHE B 1 21 ? 15.147 6.328 -11.594 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CD1 1 ATOM 4280 C CD2 . PHE B 1 21 ? 13.468 5.471 -13.040 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CD2 1 ATOM 4281 C CE1 . PHE B 1 21 ? 14.248 7.242 -11.079 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CE1 1 ATOM 4282 C CE2 . PHE B 1 21 ? 12.566 6.383 -12.523 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CE2 1 ATOM 4283 C CZ . PHE B 1 21 ? 12.959 7.271 -11.539 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 21 PHE B CZ 1 ATOM 4284 N N . ARG B 1 22 ? 18.211 3.329 -14.813 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B N 1 ATOM 4285 C CA . ARG B 1 22 ? 19.115 2.215 -15.125 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B CA 1 ATOM 4286 C C . ARG B 1 22 ? 20.598 2.555 -14.915 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B C 1 ATOM 4287 O O . ARG B 1 22 ? 21.373 1.693 -14.502 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B O 1 ATOM 4288 C CB . ARG B 1 22 ? 18.892 1.729 -16.539 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B CB 1 ATOM 4289 C CG . ARG B 1 22 ? 17.523 1.125 -16.760 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B CG 1 ATOM 4290 C CD . ARG B 1 22 ? 17.376 0.662 -18.191 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B CD 1 ATOM 4291 N NE . ARG B 1 22 ? 16.006 0.294 -18.515 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B NE 1 ATOM 4292 C CZ . ARG B 1 22 ? 15.191 0.960 -19.325 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B CZ 1 ATOM 4293 N NH1 . ARG B 1 22 ? 15.559 2.078 -19.953 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B NH1 1 ATOM 4294 N NH2 . ARG B 1 22 ? 13.970 0.485 -19.521 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 22 ARG B NH2 1 ATOM 4295 N N . ASP B 1 23 ? 20.974 3.810 -15.177 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B N 1 ATOM 4296 C CA . ASP B 1 23 ? 22.334 4.304 -14.894 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B CA 1 ATOM 4297 C C . ASP B 1 23 ? 22.673 4.141 -13.429 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B C 1 ATOM 4298 O O . ASP B 1 23 ? 23.794 3.757 -13.097 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B O 1 ATOM 4299 C CB . ASP B 1 23 ? 22.509 5.797 -15.250 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B CB 1 ATOM 4300 C CG . ASP B 1 23 ? 22.526 6.054 -16.751 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B CG 1 ATOM 4301 O OD1 . ASP B 1 23 ? 23.375 5.452 -17.449 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B OD1 1 ATOM 4302 O OD2 . ASP B 1 23 ? 21.713 6.879 -17.231 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 23 ASP B OD2 1 ATOM 4303 N N . VAL B 1 24 ? 21.702 4.454 -12.568 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B N 1 ATOM 4304 C CA . VAL B 1 24 ? 21.892 4.412 -11.123 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B CA 1 ATOM 4305 C C . VAL B 1 24 ? 21.999 2.973 -10.608 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B C 1 ATOM 4306 O O . VAL B 1 24 ? 22.913 2.684 -9.826 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B O 1 ATOM 4307 C CB . VAL B 1 24 ? 20.770 5.183 -10.389 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B CB 1 ATOM 4308 C CG1 . VAL B 1 24 ? 20.896 5.037 -8.884 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B CG1 1 ATOM 4309 C CG2 . VAL B 1 24 ? 20.824 6.661 -10.761 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 24 VAL B CG2 1 ATOM 4310 N N . VAL B 1 25 ? 21.095 2.090 -11.064 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B N 1 ATOM 4311 C CA . VAL B 1 25 ? 20.933 0.718 -10.508 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B CA 1 ATOM 4312 C C . VAL B 1 25 ? 21.345 -0.450 -11.389 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B C 1 ATOM 4313 O O . VAL B 1 25 ? 21.326 -1.587 -10.917 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B O 1 ATOM 4314 C CB . VAL B 1 25 ? 19.464 0.418 -10.086 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B CB 1 ATOM 4315 C CG1 . VAL B 1 25 ? 18.974 1.425 -9.049 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B CG1 1 ATOM 4316 C CG2 . VAL B 1 25 ? 18.514 0.358 -11.279 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 25 VAL B CG2 1 ATOM 4317 N N . GLY B 1 26 ? 21.675 -0.201 -12.654 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 26 GLY B N 1 ATOM 4318 C CA . GLY B 1 26 ? 21.983 -1.276 -13.603 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 26 GLY B CA 1 ATOM 4319 C C . GLY B 1 26 ? 20.738 -1.744 -14.313 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 26 GLY B C 1 ATOM 4320 O O . GLY B 1 26 ? 19.634 -1.506 -13.861 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 26 GLY B O 1 ATOM 4321 N N . ASP B 1 27 ? 20.925 -2.421 -15.432 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B N 1 ATOM 4322 C CA . ASP B 1 27 ? 19.807 -2.748 -16.339 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B CA 1 ATOM 4323 C C . ASP B 1 27 ? 18.816 -3.761 -15.778 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B C 1 ATOM 4324 O O . ASP B 1 27 ? 17.598 -3.554 -15.871 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B O 1 ATOM 4325 C CB . ASP B 1 27 ? 20.337 -3.275 -17.685 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B CB 1 ATOM 4326 C CG . ASP B 1 27 ? 20.751 -2.161 -18.634 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B CG 1 ATOM 4327 O OD1 . ASP B 1 27 ? 20.898 -0.986 -18.202 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B OD1 1 ATOM 4328 O OD2 . ASP B 1 27 ? 20.918 -2.480 -19.828 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 27 ASP B OD2 1 ATOM 4329 N N . LYS B 1 28 ? 19.353 -4.840 -15.201 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B N 1 ATOM 4330 C CA . LYS B 1 28 ? 18.542 -5.964 -14.692 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B CA 1 ATOM 4331 C C . LYS B 1 28 ? 17.401 -5.486 -13.779 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B C 1 ATOM 4332 O O . LYS B 1 28 ? 16.329 -6.087 -13.763 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B O 1 ATOM 4333 C CB . LYS B 1 28 ? 19.376 -7.025 -13.912 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B CB 1 ATOM 4334 C CG . LYS B 1 28 ? 20.817 -7.295 -14.369 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B CG 1 ATOM 4335 C CD . LYS B 1 28 ? 21.856 -6.480 -13.577 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B CD 1 ATOM 4336 C CE . LYS B 1 28 ? 23.021 -5.986 -14.435 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B CE 1 ATOM 4337 N NZ . LYS B 1 28 ? 23.890 -7.107 -14.889 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 28 LYS B NZ 1 ATOM 4338 N N . TRP B 1 29 ? 17.634 -4.397 -13.039 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B N 1 ATOM 4339 C CA . TRP B 1 29 ? 16.781 -3.993 -11.923 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CA 1 ATOM 4340 C C . TRP B 1 29 ? 15.850 -2.824 -12.217 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B C 1 ATOM 4341 O O . TRP B 1 29 ? 15.473 -2.091 -11.297 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B O 1 ATOM 4342 C CB . TRP B 1 29 ? 17.689 -3.671 -10.748 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CB 1 ATOM 4343 C CG . TRP B 1 29 ? 18.608 -4.785 -10.496 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CG 1 ATOM 4344 C CD1 . TRP B 1 29 ? 19.935 -4.847 -10.817 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CD1 1 ATOM 4345 C CD2 . TRP B 1 29 ? 18.270 -6.038 -9.920 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CD2 1 ATOM 4346 N NE1 . TRP B 1 29 ? 20.448 -6.062 -10.451 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B NE1 1 ATOM 4347 C CE2 . TRP B 1 29 ? 19.447 -6.817 -9.897 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CE2 1 ATOM 4348 C CE3 . TRP B 1 29 ? 17.084 -6.580 -9.408 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CE3 1 ATOM 4349 C CZ2 . TRP B 1 29 ? 19.482 -8.121 -9.376 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CZ2 1 ATOM 4350 C CZ3 . TRP B 1 29 ? 17.109 -7.890 -8.896 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CZ3 1 ATOM 4351 C CH2 . TRP B 1 29 ? 18.312 -8.642 -8.888 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 29 TRP B CH2 1 ATOM 4352 N N . VAL B 1 30 ? 15.463 -2.655 -13.486 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B N 1 ATOM 4353 C CA . VAL B 1 30 ? 14.460 -1.656 -13.891 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B CA 1 ATOM 4354 C C . VAL B 1 30 ? 13.464 -2.393 -14.776 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B C 1 ATOM 4355 O O . VAL B 1 30 ? 13.763 -2.685 -15.937 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B O 1 ATOM 4356 C CB . VAL B 1 30 ? 15.094 -0.431 -14.600 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B CB 1 ATOM 4357 C CG1 . VAL B 1 30 ? 14.055 0.607 -14.963 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B CG1 1 ATOM 4358 C CG2 . VAL B 1 30 ? 16.116 0.244 -13.702 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 30 VAL B CG2 1 ATOM 4359 N N . LEU B 1 31 ? 12.307 -2.729 -14.212 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B N 1 ATOM 4360 C CA . LEU B 1 31 ? 11.232 -3.406 -14.942 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CA 1 ATOM 4361 C C . LEU B 1 31 ? 10.313 -2.327 -15.502 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B C 1 ATOM 4362 O O . LEU B 1 31 ? 10.003 -1.373 -14.783 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B O 1 ATOM 4363 C CB . LEU B 1 31 ? 10.420 -4.321 -14.011 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CB 1 ATOM 4364 C CG . LEU B 1 31 ? 11.102 -5.134 -12.894 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CG 1 ATOM 4365 C CD1 . LEU B 1 31 ? 10.069 -5.815 -12.013 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD1 1 ATOM 4366 C CD2 . LEU B 1 31 ? 12.070 -6.176 -13.441 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD2 1 ATOM 4367 N N . SER B 1 32 ? 9.896 -2.450 -16.771 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 32 SER B N 1 ATOM 4368 C CA . SER B 1 32 ? 8.863 -1.534 -17.333 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CA 1 ATOM 4369 C C . SER B 1 32 ? 7.887 -2.107 -18.377 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 32 SER B C 1 ATOM 4370 O O . SER B 1 32 ? 7.096 -1.350 -18.926 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 32 SER B O 1 ATOM 4371 C CB . SER B 1 32 ? 9.506 -0.242 -17.869 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CB 1 ATOM 4372 O OG . SER B 1 32 ? 10.141 -0.431 -19.122 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 32 SER B OG 1 ATOM 4373 N N . THR B 1 33 ? 7.889 -3.418 -18.603 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 33 THR B N 1 ATOM 4374 C CA . THR B 1 33 ? 7.107 -4.020 -19.694 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 33 THR B CA 1 ATOM 4375 C C . THR B 1 33 ? 5.800 -4.623 -19.167 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 33 THR B C 1 ATOM 4376 O O . THR B 1 33 ? 5.780 -5.210 -18.083 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 33 THR B O 1 ATOM 4377 C CB . THR B 1 33 ? 7.926 -5.104 -20.432 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 33 THR B CB 1 ATOM 4378 O OG1 . THR B 1 33 ? 8.170 -6.215 -19.560 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 33 THR B OG1 1 ATOM 4379 C CG2 . THR B 1 33 ? 9.262 -4.539 -20.930 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 33 THR B CG2 1 ATOM 4380 N N . ALA B 1 34 ? 4.729 -4.504 -19.960 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 34 ALA B N 1 ATOM 4381 C CA . ALA B 1 34 ? 3.341 -4.822 -19.542 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 34 ALA B CA 1 ATOM 4382 C C . ALA B 1 34 ? 3.208 -5.946 -18.526 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 34 ALA B C 1 ATOM 4383 O O . ALA B 1 34 ? 2.570 -5.761 -17.487 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 34 ALA B O 1 ATOM 4384 C CB . ALA B 1 34 ? 2.478 -5.142 -20.753 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 34 ALA B CB 1 ATOM 4385 N N . ASP B 1 35 ? 3.821 -7.095 -18.820 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B N 1 ATOM 4386 C CA . ASP B 1 35 ? 3.676 -8.298 -17.967 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B CA 1 ATOM 4387 C C . ASP B 1 35 ? 4.867 -8.625 -17.028 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B C 1 ATOM 4388 O O . ASP B 1 35 ? 4.797 -9.591 -16.262 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B O 1 ATOM 4389 C CB . ASP B 1 35 ? 3.185 -9.536 -18.774 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B CB 1 ATOM 4390 C CG . ASP B 1 35 ? 4.107 -9.921 -19.920 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B CG 1 ATOM 4391 O OD1 . ASP B 1 35 ? 4.485 -9.030 -20.716 1.00 66.86 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B OD1 1 ATOM 4392 O OD2 . ASP B 1 35 ? 4.416 -11.127 -20.037 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 35 ASP B OD2 1 ATOM 4393 N N . GLU B 1 36 ? 5.929 -7.812 -17.051 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B N 1 ATOM 4394 C CA . GLU B 1 36 ? 6.878 -7.740 -15.902 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B CA 1 ATOM 4395 C C . GLU B 1 36 ? 6.203 -7.103 -14.670 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B C 1 ATOM 4396 O O . GLU B 1 36 ? 6.349 -7.591 -13.543 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B O 1 ATOM 4397 C CB . GLU B 1 36 ? 8.137 -6.941 -16.250 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B CB 1 ATOM 4398 C CG . GLU B 1 36 ? 9.213 -7.737 -16.956 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B CG 1 ATOM 4399 C CD . GLU B 1 36 ? 10.434 -6.900 -17.309 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B CD 1 ATOM 4400 O OE1 . GLU B 1 36 ? 10.295 -5.737 -17.770 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B OE1 1 ATOM 4401 O OE2 . GLU B 1 36 ? 11.555 -7.417 -17.138 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 36 GLU B OE2 1 ATOM 4402 N N . LEU B 1 37 ? 5.458 -6.022 -14.923 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B N 1 ATOM 4403 C CA . LEU B 1 37 ? 4.727 -5.268 -13.912 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B CA 1 ATOM 4404 C C . LEU B 1 37 ? 3.437 -5.945 -13.491 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B C 1 ATOM 4405 O O . LEU B 1 37 ? 2.827 -5.521 -12.509 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B O 1 ATOM 4406 C CB . LEU B 1 37 ? 4.362 -3.880 -14.443 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B CB 1 ATOM 4407 C CG . LEU B 1 37 ? 5.480 -3.009 -15.020 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B CG 1 ATOM 4408 C CD1 . LEU B 1 37 ? 4.904 -1.745 -15.635 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B CD1 1 ATOM 4409 C CD2 . LEU B 1 37 ? 6.503 -2.678 -13.950 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 37 LEU B CD2 1 ATOM 4410 N N . GLU B 1 38 ? 2.993 -6.943 -14.258 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B N 1 ATOM 4411 C CA . GLU B 1 38 ? 1.845 -7.801 -13.901 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B CA 1 ATOM 4412 C C . GLU B 1 38 ? 1.891 -8.292 -12.471 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B C 1 ATOM 4413 O O . GLU B 1 38 ? 0.878 -8.273 -11.769 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B O 1 ATOM 4414 C CB . GLU B 1 38 ? 1.743 -9.033 -14.833 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B CB 1 ATOM 4415 C CG . GLU B 1 38 ? 0.662 -8.944 -15.900 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B CG 1 ATOM 4416 C CD . GLU B 1 38 ? -0.720 -8.864 -15.281 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B CD 1 ATOM 4417 O OE1 . GLU B 1 38 ? -1.063 -9.788 -14.496 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B OE1 1 ATOM 4418 O OE2 . GLU B 1 38 ? -1.436 -7.866 -15.556 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 38 GLU B OE2 1 ATOM 4419 N N . ALA B 1 39 ? 3.076 -8.722 -12.053 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 39 ALA B N 1 ATOM 4420 C CA . ALA B 1 39 ? 3.291 -9.246 -10.703 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 39 ALA B CA 1 ATOM 4421 C C . ALA B 1 39 ? 3.228 -8.182 -9.584 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 39 ALA B C 1 ATOM 4422 O O . ALA B 1 39 ? 3.273 -8.528 -8.409 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 39 ALA B O 1 ATOM 4423 C CB . ALA B 1 39 ? 4.624 -9.983 -10.649 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 39 ALA B CB 1 ATOM 4424 N N . PHE B 1 40 ? 3.143 -6.903 -9.947 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B N 1 ATOM 4425 C CA . PHE B 1 40 ? 3.066 -5.808 -8.992 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CA 1 ATOM 4426 C C . PHE B 1 40 ? 1.686 -5.132 -8.914 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B C 1 ATOM 4427 O O . PHE B 1 40 ? 1.518 -4.159 -8.176 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B O 1 ATOM 4428 C CB . PHE B 1 40 ? 4.161 -4.815 -9.328 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CB 1 ATOM 4429 C CG . PHE B 1 40 ? 5.530 -5.382 -9.155 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CG 1 ATOM 4430 C CD1 . PHE B 1 40 ? 6.113 -6.152 -10.161 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD1 1 ATOM 4431 C CD2 . PHE B 1 40 ? 6.232 -5.180 -7.978 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CD2 1 ATOM 4432 C CE1 . PHE B 1 40 ? 7.384 -6.693 -9.994 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE1 1 ATOM 4433 C CE2 . PHE B 1 40 ? 7.498 -5.709 -7.810 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CE2 1 ATOM 4434 C CZ . PHE B 1 40 ? 8.076 -6.466 -8.815 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 40 PHE B CZ 1 ATOM 4435 N N . ARG B 1 41 ? 0.706 -5.665 -9.650 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B N 1 ATOM 4436 C CA . ARG B 1 41 ? -0.698 -5.307 -9.459 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B CA 1 ATOM 4437 C C . ARG B 1 41 ? -1.113 -5.768 -8.062 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B C 1 ATOM 4438 O O . ARG B 1 41 ? -0.543 -6.709 -7.525 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B O 1 ATOM 4439 C CB . ARG B 1 41 ? -1.627 -5.996 -10.493 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B CB 1 ATOM 4440 C CG . ARG B 1 41 ? -1.411 -5.630 -11.954 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B CG 1 ATOM 4441 C CD . ARG B 1 41 ? -1.938 -4.240 -12.298 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B CD 1 ATOM 4442 N NE . ARG B 1 41 ? -3.325 -4.236 -12.814 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B NE 1 ATOM 4443 C CZ . ARG B 1 41 ? -3.704 -4.318 -14.102 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B CZ 1 ATOM 4444 N NH1 . ARG B 1 41 ? -2.812 -4.426 -15.095 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B NH1 1 ATOM 4445 N NH2 . ARG B 1 41 ? -5.007 -4.278 -14.407 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 41 ARG B NH2 1 ATOM 4446 N N . ASP B 1 42 ? -2.111 -5.100 -7.490 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B N 1 ATOM 4447 C CA . ASP B 1 42 ? -2.690 -5.512 -6.215 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CA 1 ATOM 4448 C C . ASP B 1 42 ? -3.172 -6.950 -6.433 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B C 1 ATOM 4449 O O . ASP B 1 42 ? -4.010 -7.165 -7.287 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B O 1 ATOM 4450 C CB . ASP B 1 42 ? -3.824 -4.548 -5.821 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CB 1 ATOM 4451 C CG . ASP B 1 42 ? -4.684 -5.038 -4.644 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CG 1 ATOM 4452 O OD1 . ASP B 1 42 ? -4.297 -5.954 -3.870 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD1 1 ATOM 4453 O OD2 . ASP B 1 42 ? -5.791 -4.461 -4.498 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD2 1 ATOM 4454 N N . PRO B 1 43 ? -2.597 -7.942 -5.709 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B N 1 ATOM 4455 C CA . PRO B 1 43 ? -3.034 -9.330 -5.921 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B CA 1 ATOM 4456 C C . PRO B 1 43 ? -4.471 -9.620 -5.475 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B C 1 ATOM 4457 O O . PRO B 1 43 ? -5.039 -10.616 -5.904 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B O 1 ATOM 4458 C CB . PRO B 1 43 ? -2.041 -10.141 -5.082 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B CB 1 ATOM 4459 C CG . PRO B 1 43 ? -1.639 -9.215 -3.998 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B CG 1 ATOM 4460 C CD . PRO B 1 43 ? -1.562 -7.867 -4.651 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 43 PRO B CD 1 ATOM 4461 N N . TYR B 1 44 ? -5.036 -8.780 -4.611 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B N 1 ATOM 4462 C CA . TYR B 1 44 ? -6.415 -8.911 -4.193 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CA 1 ATOM 4463 C C . TYR B 1 44 ? -7.167 -7.634 -4.640 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B C 1 ATOM 4464 O O . TYR B 1 44 ? -7.537 -6.800 -3.803 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B O 1 ATOM 4465 C CB . TYR B 1 44 ? -6.495 -9.145 -2.680 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CB 1 ATOM 4466 C CG . TYR B 1 44 ? -5.640 -10.280 -2.112 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CG 1 ATOM 4467 C CD1 . TYR B 1 44 ? -5.363 -11.463 -2.842 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD1 1 ATOM 4468 C CD2 . TYR B 1 44 ? -5.124 -10.188 -0.817 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD2 1 ATOM 4469 C CE1 . TYR B 1 44 ? -4.579 -12.490 -2.293 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE1 1 ATOM 4470 C CE2 . TYR B 1 44 ? -4.352 -11.208 -0.255 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE2 1 ATOM 4471 C CZ . TYR B 1 44 ? -4.065 -12.347 -0.987 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CZ 1 ATOM 4472 O OH . TYR B 1 44 ? -3.304 -13.321 -0.370 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B OH 1 ATOM 4473 N N . PRO B 1 45 ? -7.390 -7.479 -5.973 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B N 1 ATOM 4474 C CA . PRO B 1 45 ? -7.996 -6.255 -6.522 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CA 1 ATOM 4475 C C . PRO B 1 45 ? -9.388 -5.973 -5.993 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B C 1 ATOM 4476 O O . PRO B 1 45 ? -10.163 -6.882 -5.701 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B O 1 ATOM 4477 C CB . PRO B 1 45 ? -8.048 -6.513 -8.032 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CB 1 ATOM 4478 C CG . PRO B 1 45 ? -8.050 -7.993 -8.159 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CG 1 ATOM 4479 C CD . PRO B 1 45 ? -7.187 -8.487 -7.033 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CD 1 ATOM 4480 N N . VAL B 1 46 ? -9.670 -4.683 -5.888 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B N 1 ATOM 4481 C CA . VAL B 1 46 ? -10.856 -4.167 -5.223 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B CA 1 ATOM 4482 C C . VAL B 1 46 ? -11.478 -3.114 -6.152 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B C 1 ATOM 4483 O O . VAL B 1 46 ? -10.825 -2.134 -6.509 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B O 1 ATOM 4484 C CB . VAL B 1 46 ? -10.445 -3.609 -3.841 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B CB 1 ATOM 4485 C CG1 . VAL B 1 46 ? -11.453 -2.614 -3.268 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B CG1 1 ATOM 4486 C CG2 . VAL B 1 46 ? -10.230 -4.769 -2.880 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 46 VAL B CG2 1 ATOM 4487 N N . GLY B 1 47 ? -12.732 -3.337 -6.541 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 47 GLY B N 1 ATOM 4488 C CA . GLY B 1 47 ? -13.399 -2.541 -7.566 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 47 GLY B CA 1 ATOM 4489 C C . GLY B 1 47 ? -13.326 -3.254 -8.898 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 47 GLY B C 1 ATOM 4490 O O . GLY B 1 47 ? -12.428 -4.060 -9.128 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 47 GLY B O 1 ATOM 4491 N N . ALA B 1 48 ? -14.277 -2.951 -9.775 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 48 ALA B N 1 ATOM 4492 C CA . ALA B 1 48 ? -14.349 -3.550 -11.105 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 48 ALA B CA 1 ATOM 4493 C C . ALA B 1 48 ? -13.375 -2.856 -12.061 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 48 ALA B C 1 ATOM 4494 O O . ALA B 1 48 ? -12.711 -3.529 -12.857 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 48 ALA B O 1 ATOM 4495 C CB . ALA B 1 48 ? -15.776 -3.479 -11.640 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 48 ALA B CB 1 ATOM 4496 N N . ALA B 1 49 ? -13.300 -1.522 -11.986 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 49 ALA B N 1 ATOM 4497 C CA . ALA B 1 49 ? -12.307 -0.730 -12.742 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 49 ALA B CA 1 ATOM 4498 C C . ALA B 1 49 ? -10.863 -1.049 -12.316 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 49 ALA B C 1 ATOM 4499 O O . ALA B 1 49 ? -10.618 -1.406 -11.161 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 49 ALA B O 1 ATOM 4500 C CB . ALA B 1 49 ? -12.580 0.760 -12.573 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 49 ALA B CB 1 ATOM 4501 N N . GLU B 1 50 ? -9.920 -0.929 -13.251 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B N 1 ATOM 4502 C CA . GLU B 1 50 ? -8.490 -1.115 -12.954 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CA 1 ATOM 4503 C C . GLU B 1 50 ? -7.864 0.164 -12.347 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B C 1 ATOM 4504 O O . GLU B 1 50 ? -7.717 1.182 -13.021 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B O 1 ATOM 4505 C CB . GLU B 1 50 ? -7.714 -1.613 -14.198 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CB 1 ATOM 4506 C CG . GLU B 1 50 ? -7.573 -0.619 -15.362 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CG 1 ATOM 4507 C CD . GLU B 1 50 ? -7.442 -1.284 -16.743 1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B CD 1 ATOM 4508 O OE1 . GLU B 1 50 ? -8.254 -2.190 -17.070 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B OE1 1 ATOM 4509 O OE2 . GLU B 1 50 ? -6.526 -0.885 -17.515 1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 50 GLU B OE2 1 ATOM 4510 N N . ALA B 1 51 ? -7.517 0.100 -11.064 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B N 1 ATOM 4511 C CA . ALA B 1 51 ? -6.844 1.192 -10.363 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CA 1 ATOM 4512 C C . ALA B 1 51 ? -5.469 0.714 -9.899 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B C 1 ATOM 4513 O O . ALA B 1 51 ? -5.190 -0.469 -9.971 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B O 1 ATOM 4514 C CB . ALA B 1 51 ? -7.680 1.620 -9.176 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CB 1 ATOM 4515 N N . ASN B 1 52 ? -4.606 1.623 -9.441 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B N 1 ATOM 4516 C CA . ASN B 1 52 ? -3.368 1.240 -8.740 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B CA 1 ATOM 4517 C C . ASN B 1 52 ? -2.327 0.540 -9.636 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B C 1 ATOM 4518 O O . ASN B 1 52 ? -1.798 -0.529 -9.282 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B O 1 ATOM 4519 C CB . ASN B 1 52 ? -3.720 0.371 -7.507 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B CB 1 ATOM 4520 C CG . ASN B 1 52 ? -4.785 1.020 -6.633 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B CG 1 ATOM 4521 O OD1 . ASN B 1 52 ? -4.622 2.157 -6.201 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B OD1 1 ATOM 4522 N ND2 . ASN B 1 52 ? -5.882 0.327 -6.405 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 52 ASN B ND2 1 ATOM 4523 N N . LEU B 1 53 ? -2.047 1.166 -10.786 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B N 1 ATOM 4524 C CA . LEU B 1 53 ? -1.198 0.606 -11.840 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CA 1 ATOM 4525 C C . LEU B 1 53 ? 0.197 1.215 -11.793 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B C 1 ATOM 4526 O O . LEU B 1 53 ? 0.348 2.426 -11.966 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B O 1 ATOM 4527 C CB . LEU B 1 53 ? -1.763 0.945 -13.217 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CB 1 ATOM 4528 C CG . LEU B 1 53 ? -3.109 0.443 -13.734 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CG 1 ATOM 4529 C CD1 . LEU B 1 53 ? -3.341 1.037 -15.125 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD1 1 ATOM 4530 C CD2 . LEU B 1 53 ? -3.153 -1.084 -13.763 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD2 1 ATOM 4531 N N . PRO B 1 54 ? 1.233 0.398 -11.594 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B N 1 ATOM 4532 C CA . PRO B 1 54 ? 2.566 0.971 -11.676 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B CA 1 ATOM 4533 C C . PRO B 1 54 ? 3.023 1.221 -13.109 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B C 1 ATOM 4534 O O . PRO B 1 54 ? 2.664 0.461 -14.023 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B O 1 ATOM 4535 C CB . PRO B 1 54 ? 3.432 -0.102 -11.042 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B CB 1 ATOM 4536 C CG . PRO B 1 54 ? 2.709 -1.374 -11.304 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B CG 1 ATOM 4537 C CD . PRO B 1 54 ? 1.264 -1.009 -11.159 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 54 PRO B CD 1 ATOM 4538 N N . SER B 1 55 ? 3.822 2.271 -13.293 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 55 SER B N 1 ATOM 4539 C CA . SER B 1 55 ? 4.459 2.544 -14.581 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 55 SER B CA 1 ATOM 4540 C C . SER B 1 55 ? 5.818 1.843 -14.736 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 55 SER B C 1 ATOM 4541 O O . SER B 1 55 ? 6.260 1.591 -15.867 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 55 SER B O 1 ATOM 4542 C CB . SER B 1 55 ? 4.616 4.047 -14.794 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 55 SER B CB 1 ATOM 4543 O OG . SER B 1 55 ? 5.631 4.564 -13.975 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 55 SER B OG 1 ATOM 4544 N N . ALA B 1 56 ? 6.471 1.540 -13.609 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 56 ALA B N 1 ATOM 4545 C CA . ALA B 1 56 ? 7.792 0.856 -13.591 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 56 ALA B CA 1 ATOM 4546 C C . ALA B 1 56 ? 8.155 0.330 -12.181 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 56 ALA B C 1 ATOM 4547 O O . ALA B 1 56 ? 7.454 0.607 -11.235 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 56 ALA B O 1 ATOM 4548 C CB . ALA B 1 56 ? 8.878 1.799 -14.103 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 56 ALA B CB 1 ATOM 4549 N N . VAL B 1 57 ? 9.232 -0.439 -12.053 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B N 1 ATOM 4550 C CA . VAL B 1 57 ? 9.728 -0.874 -10.728 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CA 1 ATOM 4551 C C . VAL B 1 57 ? 11.240 -0.691 -10.736 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B C 1 ATOM 4552 O O . VAL B 1 57 ? 11.895 -1.071 -11.707 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B O 1 ATOM 4553 C CB . VAL B 1 57 ? 9.379 -2.350 -10.420 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CB 1 ATOM 4554 C CG1 . VAL B 1 57 ? 9.928 -2.794 -9.072 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG1 1 ATOM 4555 C CG2 . VAL B 1 57 ? 7.875 -2.579 -10.450 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG2 1 ATOM 4556 N N . VAL B 1 58 ? 11.791 -0.129 -9.661 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B N 1 ATOM 4557 C CA . VAL B 1 58 ? 13.239 0.143 -9.550 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B CA 1 ATOM 4558 C C . VAL B 1 58 ? 13.778 -0.512 -8.262 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B C 1 ATOM 4559 O O . VAL B 1 58 ? 13.319 -0.189 -7.180 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B O 1 ATOM 4560 C CB . VAL B 1 58 ? 13.485 1.674 -9.549 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B CB 1 ATOM 4561 C CG1 . VAL B 1 58 ? 14.936 2.018 -9.246 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B CG1 1 ATOM 4562 C CG2 . VAL B 1 58 ? 13.068 2.278 -10.880 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 58 VAL B CG2 1 ATOM 4563 N N . SER B 1 59 ? 14.737 -1.430 -8.378 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 59 SER B N 1 ATOM 4564 C CA . SER B 1 59 ? 15.302 -2.157 -7.223 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 59 SER B CA 1 ATOM 4565 C C . SER B 1 59 ? 16.739 -1.728 -6.951 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 59 SER B C 1 ATOM 4566 O O . SER B 1 59 ? 17.647 -2.332 -7.507 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 59 SER B O 1 ATOM 4567 C CB . SER B 1 59 ? 15.269 -3.663 -7.499 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 59 SER B CB 1 ATOM 4568 O OG . SER B 1 59 ? 13.939 -4.123 -7.656 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 59 SER B OG 1 ATOM 4569 N N . PRO B 1 60 ? 16.954 -0.693 -6.093 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B N 1 ATOM 4570 C CA . PRO B 1 60 ? 18.293 -0.224 -5.757 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B CA 1 ATOM 4571 C C . PRO B 1 60 ? 18.916 -1.121 -4.734 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B C 1 ATOM 4572 O O . PRO B 1 60 ? 18.195 -1.855 -4.053 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B O 1 ATOM 4573 C CB . PRO B 1 60 ? 18.037 1.134 -5.132 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B CB 1 ATOM 4574 C CG . PRO B 1 60 ? 16.747 0.953 -4.425 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B CG 1 ATOM 4575 C CD . PRO B 1 60 ? 15.942 0.005 -5.270 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 60 PRO B CD 1 ATOM 4576 N N . GLU B 1 61 ? 20.238 -1.051 -4.633 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B N 1 ATOM 4577 C CA . GLU B 1 61 ? 21.012 -1.917 -3.740 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B CA 1 ATOM 4578 C C . GLU B 1 61 ? 21.620 -1.231 -2.498 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B C 1 ATOM 4579 O O . GLU B 1 61 ? 22.087 -1.916 -1.586 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B O 1 ATOM 4580 C CB . GLU B 1 61 ? 22.111 -2.673 -4.525 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B CB 1 ATOM 4581 C CG . GLU B 1 61 ? 23.305 -1.852 -5.031 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B CG 1 ATOM 4582 C CD . GLU B 1 61 ? 24.541 -2.705 -5.381 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B CD 1 ATOM 4583 O OE1 . GLU B 1 61 ? 24.729 -3.814 -4.796 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B OE1 1 ATOM 4584 O OE2 . GLU B 1 61 ? 25.340 -2.254 -6.249 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 61 GLU B OE2 1 ATOM 4585 N N . SER B 1 62 ? 21.607 0.098 -2.461 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 62 SER B N 1 ATOM 4586 C CA . SER B 1 62 ? 22.166 0.849 -1.345 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 62 SER B CA 1 ATOM 4587 C C . SER B 1 62 ? 21.393 2.131 -1.126 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 62 SER B C 1 ATOM 4588 O O . SER B 1 62 ? 20.509 2.474 -1.883 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 62 SER B O 1 ATOM 4589 C CB . SER B 1 62 ? 23.622 1.191 -1.635 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 62 SER B CB 1 ATOM 4590 O OG . SER B 1 62 ? 23.701 2.141 -2.691 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 62 SER B OG 1 ATOM 4591 N N . THR B 1 63 ? 21.750 2.844 -0.070 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 63 THR B N 1 ATOM 4592 C CA . THR B 1 63 ? 21.140 4.137 0.254 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 63 THR B CA 1 ATOM 4593 C C . THR B 1 63 ? 21.442 5.165 -0.804 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 63 THR B C 1 ATOM 4594 O O . THR B 1 63 ? 20.614 6.020 -1.070 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 63 THR B O 1 ATOM 4595 C CB . THR B 1 63 ? 21.633 4.649 1.635 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 63 THR B CB 1 ATOM 4596 O OG1 . THR B 1 63 ? 21.021 3.863 2.656 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 63 THR B OG1 1 ATOM 4597 C CG2 . THR B 1 63 ? 21.266 6.104 1.897 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 63 THR B CG2 1 ATOM 4598 N N . GLU B 1 64 ? 22.630 5.068 -1.400 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B N 1 ATOM 4599 C CA . GLU B 1 64 ? 23.140 6.078 -2.326 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B CA 1 ATOM 4600 C C . GLU B 1 64 ? 22.303 6.012 -3.596 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B C 1 ATOM 4601 O O . GLU B 1 64 ? 21.796 7.029 -4.078 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B O 1 ATOM 4602 C CB . GLU B 1 64 ? 24.635 5.871 -2.611 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B CB 1 ATOM 4603 C CG . GLU B 1 64 ? 25.577 6.171 -1.437 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B CG 1 ATOM 4604 C CD . GLU B 1 64 ? 25.399 5.261 -0.200 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B CD 1 ATOM 4605 O OE1 . GLU B 1 64 ? 25.099 4.047 -0.344 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B OE1 1 ATOM 4606 O OE2 . GLU B 1 64 ? 25.545 5.765 0.942 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 64 GLU B OE2 1 ATOM 4607 N N . GLN B 1 65 ? 22.089 4.807 -4.099 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B N 1 ATOM 4608 C CA . GLN B 1 65 ? 21.230 4.647 -5.258 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B CA 1 ATOM 4609 C C . GLN B 1 65 ? 19.813 5.179 -4.975 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B C 1 ATOM 4610 O O . GLN B 1 65 ? 19.223 5.842 -5.842 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B O 1 ATOM 4611 C CB . GLN B 1 65 ? 21.214 3.191 -5.736 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B CB 1 ATOM 4612 C CG . GLN B 1 65 ? 22.573 2.725 -6.241 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B CG 1 ATOM 4613 C CD . GLN B 1 65 ? 22.561 1.310 -6.787 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B CD 1 ATOM 4614 O OE1 . GLN B 1 65 ? 21.559 0.586 -6.683 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B OE1 1 ATOM 4615 N NE2 . GLN B 1 65 ? 23.685 0.905 -7.389 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 65 GLN B NE2 1 ATOM 4616 N N . VAL B 1 66 ? 19.300 4.946 -3.761 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B N 1 ATOM 4617 C CA . VAL B 1 66 ? 17.982 5.491 -3.363 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B CA 1 ATOM 4618 C C . VAL B 1 66 ? 17.966 7.005 -3.431 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B C 1 ATOM 4619 O O . VAL B 1 66 ? 17.035 7.559 -3.979 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B O 1 ATOM 4620 C CB . VAL B 1 66 ? 17.514 5.044 -1.964 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B CB 1 ATOM 4621 C CG1 . VAL B 1 66 ? 16.158 5.652 -1.631 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B CG1 1 ATOM 4622 C CG2 . VAL B 1 66 ? 17.384 3.532 -1.904 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 66 VAL B CG2 1 ATOM 4623 N N . GLN B 1 67 ? 19.000 7.665 -2.913 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B N 1 ATOM 4624 C CA . GLN B 1 67 ? 19.094 9.146 -2.975 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B CA 1 ATOM 4625 C C . GLN B 1 67 ? 19.061 9.675 -4.418 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B C 1 ATOM 4626 O O . GLN B 1 67 ? 18.337 10.625 -4.709 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B O 1 ATOM 4627 C CB . GLN B 1 67 ? 20.350 9.662 -2.297 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B CB 1 ATOM 4628 C CG . GLN B 1 67 ? 20.453 9.369 -0.807 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B CG 1 ATOM 4629 C CD . GLN B 1 67 ? 21.818 9.750 -0.263 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B CD 1 ATOM 4630 O OE1 . GLN B 1 67 ? 22.707 8.906 -0.117 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B OE1 1 ATOM 4631 N NE2 . GLN B 1 67 ? 22.012 11.038 -0.019 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 67 GLN B NE2 1 ATOM 4632 N N . ASP B 1 68 ? 19.844 9.030 -5.295 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B N 1 ATOM 4633 C CA . ASP B 1 68 ? 19.959 9.375 -6.730 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B CA 1 ATOM 4634 C C . ASP B 1 68 ? 18.647 9.167 -7.477 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B C 1 ATOM 4635 O O . ASP B 1 68 ? 18.178 10.061 -8.165 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B O 1 ATOM 4636 C CB . ASP B 1 68 ? 21.077 8.552 -7.407 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B CB 1 ATOM 4637 C CG . ASP B 1 68 ? 22.487 9.135 -7.165 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B CG 1 ATOM 4638 O OD1 . ASP B 1 68 ? 22.671 9.901 -6.188 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B OD1 1 ATOM 4639 O OD2 . ASP B 1 68 ? 23.423 8.823 -7.951 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 68 ASP B OD2 1 ATOM 4640 N N . ILE B 1 69 ? 18.057 7.991 -7.329 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B N 1 ATOM 4641 C CA . ILE B 1 69 ? 16.701 7.736 -7.824 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B CA 1 ATOM 4642 C C . ILE B 1 69 ? 15.702 8.819 -7.440 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B C 1 ATOM 4643 O O . ILE B 1 69 ? 14.860 9.192 -8.247 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B O 1 ATOM 4644 C CB . ILE B 1 69 ? 16.165 6.416 -7.286 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B CB 1 ATOM 4645 C CG1 . ILE B 1 69 ? 16.862 5.274 -7.995 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B CG1 1 ATOM 4646 C CG2 . ILE B 1 69 ? 14.660 6.292 -7.497 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B CG2 1 ATOM 4647 C CD1 . ILE B 1 69 ? 16.788 3.988 -7.214 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 69 ILE B CD1 1 ATOM 4648 N N . VAL B 1 70 ? 15.784 9.282 -6.198 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B N 1 ATOM 4649 C CA . VAL B 1 70 ? 14.903 10.326 -5.691 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CA 1 ATOM 4650 C C . VAL B 1 70 ? 15.196 11.634 -6.387 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B C 1 ATOM 4651 O O . VAL B 1 70 ? 14.252 12.335 -6.720 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B O 1 ATOM 4652 C CB . VAL B 1 70 ? 14.975 10.457 -4.133 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CB 1 ATOM 4653 C CG1 . VAL B 1 70 ? 14.322 11.731 -3.590 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG1 1 ATOM 4654 C CG2 . VAL B 1 70 ? 14.300 9.262 -3.499 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG2 1 ATOM 4655 N N . ARG B 1 71 ? 16.472 11.964 -6.600 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B N 1 ATOM 4656 C CA . ARG B 1 71 ? 16.862 13.230 -7.236 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B CA 1 ATOM 4657 C C . ARG B 1 71 ? 16.353 13.284 -8.668 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B C 1 ATOM 4658 O O . ARG B 1 71 ? 15.830 14.302 -9.122 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B O 1 ATOM 4659 C CB . ARG B 1 71 ? 18.371 13.406 -7.249 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B CB 1 ATOM 4660 C CG . ARG B 1 71 ? 19.045 13.383 -5.879 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B CG 1 ATOM 4661 C CD . ARG B 1 71 ? 20.269 14.285 -5.808 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B CD 1 ATOM 4662 N NE . ARG B 1 71 ? 20.885 14.258 -4.476 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B NE 1 ATOM 4663 C CZ . ARG B 1 71 ? 21.705 13.302 -4.022 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B CZ 1 ATOM 4664 N NH1 . ARG B 1 71 ? 22.032 12.251 -4.775 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B NH1 1 ATOM 4665 N NH2 . ARG B 1 71 ? 22.212 13.387 -2.796 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 71 ARG B NH2 1 ATOM 4666 N N . ILE B 1 72 ? 16.496 12.154 -9.355 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B N 1 ATOM 4667 C CA . ILE B 1 72 ? 16.027 11.969 -10.741 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B CA 1 ATOM 4668 C C . ILE B 1 72 ? 14.511 12.112 -10.814 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B C 1 ATOM 4669 O O . ILE B 1 72 ? 14.002 12.735 -11.741 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B O 1 ATOM 4670 C CB . ILE B 1 72 ? 16.499 10.598 -11.333 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B CB 1 ATOM 4671 C CG1 . ILE B 1 72 ? 18.024 10.605 -11.532 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B CG1 1 ATOM 4672 C CG2 . ILE B 1 72 ? 15.840 10.291 -12.671 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B CG2 1 ATOM 4673 C CD1 . ILE B 1 72 ? 18.670 9.232 -11.589 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 72 ILE B CD1 1 ATOM 4674 N N . ALA B 1 73 ? 13.802 11.545 -9.834 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 73 ALA B N 1 ATOM 4675 C CA . ALA B 1 73 ? 12.353 11.704 -9.743 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CA 1 ATOM 4676 C C . ALA B 1 73 ? 11.922 13.143 -9.461 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 73 ALA B C 1 ATOM 4677 O O . ALA B 1 73 ? 10.878 13.572 -9.922 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 73 ALA B O 1 ATOM 4678 C CB . ALA B 1 73 ? 11.803 10.790 -8.681 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CB 1 ATOM 4679 N N . ASN B 1 74 ? 12.698 13.887 -8.684 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B N 1 ATOM 4680 C CA . ASN B 1 74 ? 12.441 15.314 -8.528 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B CA 1 ATOM 4681 C C . ASN B 1 74 ? 12.652 16.058 -9.839 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B C 1 ATOM 4682 O O . ASN B 1 74 ? 11.839 16.903 -10.168 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B O 1 ATOM 4683 C CB . ASN B 1 74 ? 13.288 15.930 -7.414 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B CB 1 ATOM 4684 C CG . ASN B 1 74 ? 12.679 15.701 -6.045 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B CG 1 ATOM 4685 O OD1 . ASN B 1 74 ? 11.910 16.515 -5.549 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B OD1 1 ATOM 4686 N ND2 . ASN B 1 74 ? 12.989 14.571 -5.453 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 74 ASN B ND2 1 ATOM 4687 N N . GLU B 1 75 ? 13.718 15.727 -10.578 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B N 1 ATOM 4688 C CA . GLU B 1 75 ? 13.997 16.330 -11.897 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B CA 1 ATOM 4689 C C . GLU B 1 75 ? 12.805 16.189 -12.875 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B C 1 ATOM 4690 O O . GLU B 1 75 ? 12.454 17.130 -13.586 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B O 1 ATOM 4691 C CB . GLU B 1 75 ? 15.262 15.711 -12.548 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B CB 1 ATOM 4692 C CG . GLU B 1 75 ? 16.481 16.620 -12.735 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B CG 1 ATOM 4693 C CD . GLU B 1 75 ? 17.259 16.302 -14.026 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B CD 1 ATOM 4694 O OE1 . GLU B 1 75 ? 16.853 16.800 -15.122 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B OE1 1 ATOM 4695 O OE2 . GLU B 1 75 ? 18.276 15.552 -13.956 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 75 GLU B OE2 1 ATOM 4696 N N . TYR B 1 76 ? 12.176 15.021 -12.893 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B N 1 ATOM 4697 C CA . TYR B 1 76 ? 11.130 14.727 -13.879 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CA 1 ATOM 4698 C C . TYR B 1 76 ? 9.699 14.899 -13.335 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B C 1 ATOM 4699 O O . TYR B 1 76 ? 8.759 14.990 -14.095 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B O 1 ATOM 4700 C CB . TYR B 1 76 ? 11.385 13.335 -14.502 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CB 1 ATOM 4701 C CG . TYR B 1 76 ? 12.608 13.316 -15.430 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CG 1 ATOM 4702 C CD1 . TYR B 1 76 ? 12.540 13.845 -16.718 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CD1 1 ATOM 4703 C CD2 . TYR B 1 76 ? 13.834 12.790 -15.019 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CD2 1 ATOM 4704 C CE1 . TYR B 1 76 ? 13.651 13.847 -17.567 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CE1 1 ATOM 4705 C CE2 . TYR B 1 76 ? 14.954 12.798 -15.858 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CE2 1 ATOM 4706 C CZ . TYR B 1 76 ? 14.855 13.326 -17.136 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B CZ 1 ATOM 4707 O OH . TYR B 1 76 ? 15.946 13.341 -17.983 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 76 TYR B OH 1 ATOM 4708 N N . GLY B 1 77 ? 9.544 15.010 -12.024 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B N 1 ATOM 4709 C CA . GLY B 1 77 ? 8.219 15.043 -11.405 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B CA 1 ATOM 4710 C C . GLY B 1 77 ? 7.540 13.694 -11.465 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B C 1 ATOM 4711 O O . GLY B 1 77 ? 6.327 13.608 -11.640 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B O 1 ATOM 4712 N N . ILE B 1 78 ? 8.330 12.634 -11.316 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B N 1 ATOM 4713 C CA . ILE B 1 78 ? 7.812 11.254 -11.337 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CA 1 ATOM 4714 C C . ILE B 1 78 ? 7.544 10.722 -9.918 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B C 1 ATOM 4715 O O . ILE B 1 78 ? 8.441 10.712 -9.089 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B O 1 ATOM 4716 C CB . ILE B 1 78 ? 8.789 10.311 -12.056 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CB 1 ATOM 4717 C CG1 . ILE B 1 78 ? 8.934 10.765 -13.525 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG1 1 ATOM 4718 C CG2 . ILE B 1 78 ? 8.302 8.858 -11.938 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CG2 1 ATOM 4719 C CD1 . ILE B 1 78 ? 9.851 9.912 -14.379 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 78 ILE B CD1 1 ATOM 4720 N N . PRO B 1 79 ? 6.315 10.289 -9.631 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B N 1 ATOM 4721 C CA . PRO B 1 79 ? 6.051 9.754 -8.303 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B CA 1 ATOM 4722 C C . PRO B 1 79 ? 6.755 8.440 -7.970 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B C 1 ATOM 4723 O O . PRO B 1 79 ? 6.857 7.555 -8.813 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B O 1 ATOM 4724 C CB . PRO B 1 79 ? 4.547 9.523 -8.321 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B CB 1 ATOM 4725 C CG . PRO B 1 79 ? 4.029 10.516 -9.292 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B CG 1 ATOM 4726 C CD . PRO B 1 79 ? 5.069 10.563 -10.363 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 79 PRO B CD 1 ATOM 4727 N N . LEU B 1 80 ? 7.212 8.326 -6.730 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B N 1 ATOM 4728 C CA . LEU B 1 80 ? 7.892 7.129 -6.232 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B CA 1 ATOM 4729 C C . LEU B 1 80 ? 7.033 6.558 -5.153 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B C 1 ATOM 4730 O O . LEU B 1 80 ? 6.502 7.305 -4.340 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B O 1 ATOM 4731 C CB . LEU B 1 80 ? 9.250 7.463 -5.623 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B CB 1 ATOM 4732 C CG . LEU B 1 80 ? 10.177 8.223 -6.545 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B CG 1 ATOM 4733 C CD1 . LEU B 1 80 ? 11.463 8.588 -5.837 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B CD1 1 ATOM 4734 C CD2 . LEU B 1 80 ? 10.451 7.394 -7.794 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 80 LEU B CD2 1 ATOM 4735 N N . SER B 1 81 ? 6.914 5.236 -5.142 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 81 SER B N 1 ATOM 4736 C CA . SER B 1 81 ? 6.105 4.536 -4.166 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 81 SER B CA 1 ATOM 4737 C C . SER B 1 81 ? 6.987 3.468 -3.526 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 81 SER B C 1 ATOM 4738 O O . SER B 1 81 ? 7.113 2.387 -4.078 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 81 SER B O 1 ATOM 4739 C CB . SER B 1 81 ? 4.882 3.931 -4.859 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 81 SER B CB 1 ATOM 4740 O OG . SER B 1 81 ? 3.806 3.842 -3.947 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 81 SER B OG 1 ATOM 4741 N N . PRO B 1 82 ? 7.630 3.767 -2.371 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B N 1 ATOM 4742 C CA . PRO B 1 82 ? 8.506 2.770 -1.779 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CA 1 ATOM 4743 C C . PRO B 1 82 ? 7.735 1.607 -1.142 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B C 1 ATOM 4744 O O . PRO B 1 82 ? 6.636 1.782 -0.648 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B O 1 ATOM 4745 C CB . PRO B 1 82 ? 9.263 3.570 -0.716 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CB 1 ATOM 4746 C CG . PRO B 1 82 ? 8.275 4.561 -0.257 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CG 1 ATOM 4747 C CD . PRO B 1 82 ? 7.464 4.925 -1.475 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 82 PRO B CD 1 ATOM 4748 N N . VAL B 1 83 ? 8.313 0.420 -1.224 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B N 1 ATOM 4749 C CA . VAL B 1 83 ? 7.839 -0.761 -0.507 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B CA 1 ATOM 4750 C C . VAL B 1 83 ? 9.095 -1.433 -0.011 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B C 1 ATOM 4751 O O . VAL B 1 83 ? 10.212 -0.991 -0.332 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B O 1 ATOM 4752 C CB . VAL B 1 83 ? 7.026 -1.723 -1.404 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B CB 1 ATOM 4753 C CG1 . VAL B 1 83 ? 5.891 -0.975 -2.095 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B CG1 1 ATOM 4754 C CG2 . VAL B 1 83 ? 7.896 -2.383 -2.464 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 83 VAL B CG2 1 ATOM 4755 N N . SER B 1 84 ? 8.915 -2.485 0.769 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 84 SER B N 1 ATOM 4756 C CA . SER B 1 84 ? 10.041 -3.268 1.249 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 84 SER B CA 1 ATOM 4757 C C . SER B 1 84 ? 10.073 -4.548 0.450 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 84 SER B C 1 ATOM 4758 O O . SER B 1 84 ? 10.888 -4.699 -0.474 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 84 SER B O 1 ATOM 4759 C CB . SER B 1 84 ? 9.936 -3.535 2.752 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 84 SER B CB 1 ATOM 4760 O OG . SER B 1 84 ? 10.139 -2.349 3.486 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 84 SER B OG 1 ATOM 4761 N N . THR B 1 85 ? 9.164 -5.447 0.791 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 85 THR B N 1 ATOM 4762 C CA . THR B 1 85 ? 8.976 -6.675 0.068 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 85 THR B CA 1 ATOM 4763 C C . THR B 1 85 ? 7.653 -6.672 -0.691 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 85 THR B C 1 ATOM 4764 O O . THR B 1 85 ? 7.390 -7.595 -1.439 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 85 THR B O 1 ATOM 4765 C CB . THR B 1 85 ? 9.065 -7.876 1.026 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 85 THR B CB 1 ATOM 4766 O OG1 . THR B 1 85 ? 8.184 -7.678 2.137 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 85 THR B OG1 1 ATOM 4767 C CG2 . THR B 1 85 ? 10.478 -8.005 1.562 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 85 THR B CG2 1 ATOM 4768 N N . GLY B 1 86 ? 6.839 -5.635 -0.531 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 86 GLY B N 1 ATOM 4769 C CA . GLY B 1 86 ? 5.603 -5.506 -1.307 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 86 GLY B CA 1 ATOM 4770 C C . GLY B 1 86 ? 4.496 -6.532 -1.061 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 86 GLY B C 1 ATOM 4771 O O . GLY B 1 86 ? 3.631 -6.738 -1.912 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 86 GLY B O 1 ATOM 4772 N N . LYS B 1 87 ? 4.501 -7.156 0.105 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B N 1 ATOM 4773 C CA . LYS B 1 87 ? 3.532 -8.188 0.426 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B CA 1 ATOM 4774 C C . LYS B 1 87 ? 2.394 -7.639 1.290 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B C 1 ATOM 4775 O O . LYS B 1 87 ? 1.824 -8.377 2.096 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B O 1 ATOM 4776 C CB . LYS B 1 87 ? 4.240 -9.350 1.136 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B CB 1 ATOM 4777 C CG . LYS B 1 87 ? 5.295 -10.046 0.274 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B CG 1 ATOM 4778 C CD . LYS B 1 87 ? 4.677 -11.068 -0.668 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B CD 1 ATOM 4779 C CE . LYS B 1 87 ? 5.508 -11.277 -1.930 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B CE 1 ATOM 4780 N NZ . LYS B 1 87 ? 4.685 -11.932 -2.996 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 87 LYS B NZ 1 ATOM 4781 N N . ASN B 1 88 ? 2.026 -6.367 1.090 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B N 1 ATOM 4782 C CA . ASN B 1 88 ? 1.042 -5.701 1.935 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B CA 1 ATOM 4783 C C . ASN B 1 88 ? -0.383 -6.086 1.512 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B C 1 ATOM 4784 O O . ASN B 1 88 ? -1.247 -5.244 1.282 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B O 1 ATOM 4785 C CB . ASN B 1 88 ? 1.246 -4.183 1.895 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B CB 1 ATOM 4786 C CG . ASN B 1 88 ? 0.563 -3.467 3.052 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B CG 1 ATOM 4787 O OD1 . ASN B 1 88 ? 0.561 -3.952 4.189 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B OD1 1 ATOM 4788 N ND2 . ASN B 1 88 ? -0.016 -2.310 2.772 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 88 ASN B ND2 1 ATOM 4789 N N . ASN B 1 89 ? -0.626 -7.388 1.449 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B N 1 ATOM 4790 C CA . ASN B 1 89 ? -1.849 -7.911 0.900 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CA 1 ATOM 4791 C C . ASN B 1 89 ? -3.002 -7.754 1.895 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B C 1 ATOM 4792 O O . ASN B 1 89 ? -2.831 -7.856 3.104 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B O 1 ATOM 4793 C CB . ASN B 1 89 ? -1.687 -9.373 0.535 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CB 1 ATOM 4794 C CG . ASN B 1 89 ? -0.535 -9.627 -0.410 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CG 1 ATOM 4795 O OD1 . ASN B 1 89 ? -0.125 -8.757 -1.167 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B OD1 1 ATOM 4796 N ND2 . ASN B 1 89 ? -0.011 -10.844 -0.372 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B ND2 1 ATOM 4797 N N . GLY B 1 90 ? -4.181 -7.474 1.364 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B N 1 ATOM 4798 C CA . GLY B 1 90 ? -5.300 -7.098 2.191 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B CA 1 ATOM 4799 C C . GLY B 1 90 ? -5.451 -5.609 2.202 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B C 1 ATOM 4800 O O . GLY B 1 90 ? -6.518 -5.144 2.544 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 90 GLY B O 1 ATOM 4801 N N . TYR B 1 91 ? -4.399 -4.870 1.834 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B N 1 ATOM 4802 C CA . TYR B 1 91 ? -4.380 -3.406 1.841 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CA 1 ATOM 4803 C C . TYR B 1 91 ? -3.891 -2.763 0.517 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B C 1 ATOM 4804 O O . TYR B 1 91 ? -3.718 -1.529 0.427 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B O 1 ATOM 4805 C CB . TYR B 1 91 ? -3.468 -2.922 2.989 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CB 1 ATOM 4806 C CG . TYR B 1 91 ? -3.939 -3.264 4.384 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CG 1 ATOM 4807 C CD1 . TYR B 1 91 ? -5.206 -2.890 4.826 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CD1 1 ATOM 4808 C CD2 . TYR B 1 91 ? -3.116 -3.951 5.279 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CD2 1 ATOM 4809 C CE1 . TYR B 1 91 ? -5.646 -3.195 6.107 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CE1 1 ATOM 4810 C CE2 . TYR B 1 91 ? -3.556 -4.260 6.567 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CE2 1 ATOM 4811 C CZ . TYR B 1 91 ? -4.820 -3.872 6.967 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B CZ 1 ATOM 4812 O OH . TYR B 1 91 ? -5.261 -4.165 8.217 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 91 TYR B OH 1 ATOM 4813 N N . GLY B 1 92 ? -3.678 -3.577 -0.519 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 92 GLY B N 1 ATOM 4814 C CA . GLY B 1 92 ? -3.088 -3.086 -1.774 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 92 GLY B CA 1 ATOM 4815 C C . GLY B 1 92 ? -1.882 -3.854 -2.292 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 92 GLY B C 1 ATOM 4816 O O . GLY B 1 92 ? -1.478 -3.631 -3.431 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 92 GLY B O 1 ATOM 4817 N N . GLY B 1 93 ? -1.309 -4.758 -1.497 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 93 GLY B N 1 ATOM 4818 C CA . GLY B 1 93 ? -0.113 -5.481 -1.910 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 93 GLY B CA 1 ATOM 4819 C C . GLY B 1 93 ? 0.977 -4.459 -2.144 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 93 GLY B C 1 ATOM 4820 O O . GLY B 1 93 ? 1.145 -3.546 -1.333 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 93 GLY B O 1 ATOM 4821 N N . ALA B 1 94 ? 1.676 -4.562 -3.273 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 94 ALA B N 1 ATOM 4822 C CA . ALA B 1 94 ? 2.762 -3.649 -3.580 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 94 ALA B CA 1 ATOM 4823 C C . ALA B 1 94 ? 2.289 -2.441 -4.361 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 94 ALA B C 1 ATOM 4824 O O . ALA B 1 94 ? 3.055 -1.490 -4.537 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 94 ALA B O 1 ATOM 4825 C CB . ALA B 1 94 ? 3.836 -4.366 -4.366 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 94 ALA B CB 1 ATOM 4826 N N . ALA B 1 95 ? 1.033 -2.473 -4.825 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 95 ALA B N 1 ATOM 4827 C CA . ALA B 1 95 ? 0.534 -1.514 -5.817 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 95 ALA B CA 1 ATOM 4828 C C . ALA B 1 95 ? 0.508 -0.129 -5.239 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 95 ALA B C 1 ATOM 4829 O O . ALA B 1 95 ? 0.254 0.015 -4.058 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 95 ALA B O 1 ATOM 4830 C CB . ALA B 1 95 ? -0.866 -1.885 -6.262 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 95 ALA B CB 1 ATOM 4831 N N . PRO B 1 96 ? 0.753 0.889 -6.072 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B N 1 ATOM 4832 C CA . PRO B 1 96 ? 0.739 2.257 -5.596 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B CA 1 ATOM 4833 C C . PRO B 1 96 ? -0.679 2.833 -5.507 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B C 1 ATOM 4834 O O . PRO B 1 96 ? -1.617 2.364 -6.204 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B O 1 ATOM 4835 C CB . PRO B 1 96 ? 1.536 2.994 -6.671 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B CB 1 ATOM 4836 C CG . PRO B 1 96 ? 1.209 2.243 -7.932 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B CG 1 ATOM 4837 C CD . PRO B 1 96 ? 1.103 0.810 -7.508 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 96 PRO B CD 1 ATOM 4838 N N . ARG B 1 97 ? -0.817 3.866 -4.666 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B N 1 ATOM 4839 C CA . ARG B 1 97 ? -2.081 4.559 -4.507 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CA 1 ATOM 4840 C C . ARG B 1 97 ? -2.359 5.411 -5.744 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B C 1 ATOM 4841 O O . ARG B 1 97 ? -3.476 5.415 -6.243 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B O 1 ATOM 4842 C CB . ARG B 1 97 ? -2.102 5.388 -3.211 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CB 1 ATOM 4843 C CG . ARG B 1 97 ? -3.365 6.225 -2.978 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CG 1 ATOM 4844 C CD . ARG B 1 97 ? -4.669 5.441 -3.070 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CD 1 ATOM 4845 N NE . ARG B 1 97 ? -5.851 6.300 -3.106 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NE 1 ATOM 4846 C CZ . ARG B 1 97 ? -6.267 6.993 -4.167 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CZ 1 ATOM 4847 N NH1 . ARG B 1 97 ? -5.601 6.977 -5.318 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH1 1 ATOM 4848 N NH2 . ARG B 1 97 ? -7.367 7.724 -4.072 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH2 1 ATOM 4849 N N . LEU B 1 98 ? -1.348 6.121 -6.236 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B N 1 ATOM 4850 C CA . LEU B 1 98 ? -1.502 6.932 -7.438 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B CA 1 ATOM 4851 C C . LEU B 1 98 ? -1.104 6.073 -8.595 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B C 1 ATOM 4852 O O . LEU B 1 98 ? 0.034 5.622 -8.649 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B O 1 ATOM 4853 C CB . LEU B 1 98 ? -0.619 8.170 -7.395 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B CB 1 ATOM 4854 C CG . LEU B 1 98 ? -0.708 9.137 -8.580 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B CG 1 ATOM 4855 C CD1 . LEU B 1 98 ? -2.117 9.676 -8.787 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B CD1 1 ATOM 4856 C CD2 . LEU B 1 98 ? 0.271 10.288 -8.386 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 98 LEU B CD2 1 ATOM 4857 N N . SER B 1 99 ? -2.046 5.812 -9.503 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 99 SER B N 1 ATOM 4858 C CA . SER B 1 99 ? -1.728 5.085 -10.737 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 99 SER B CA 1 ATOM 4859 C C . SER B 1 99 ? -0.734 5.915 -11.550 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 99 SER B C 1 ATOM 4860 O O . SER B 1 99 ? -0.917 7.129 -11.681 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 99 SER B O 1 ATOM 4861 C CB . SER B 1 99 ? -2.982 4.758 -11.561 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 99 SER B CB 1 ATOM 4862 O OG . SER B 1 99 ? -3.526 3.497 -11.194 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 99 SER B OG 1 ATOM 4863 N N . GLY B 1 100 ? 0.327 5.257 -12.037 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B N 1 ATOM 4864 C CA . GLY B 1 100 ? 1.443 5.931 -12.746 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B CA 1 ATOM 4865 C C . GLY B 1 100 ? 2.762 6.087 -11.984 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B C 1 ATOM 4866 O O . GLY B 1 100 ? 3.797 6.419 -12.588 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B O 1 ATOM 4867 N N . SER B 1 101 ? 2.728 5.848 -10.669 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N 1 ATOM 4868 C CA . SER B 1 101 ? 3.921 5.942 -9.821 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA 1 ATOM 4869 C C . SER B 1 101 ? 4.859 4.784 -10.101 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 101 SER B C 1 ATOM 4870 O O . SER B 1 101 ? 4.428 3.699 -10.509 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 101 SER B O 1 ATOM 4871 C CB . SER B 1 101 ? 3.565 5.901 -8.324 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB 1 ATOM 4872 O OG . SER B 1 101 ? 2.706 6.948 -7.933 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG 1 ATOM 4873 N N . VAL B 1 102 ? 6.143 5.042 -9.860 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B N 1 ATOM 4874 C CA . VAL B 1 102 ? 7.195 4.022 -9.919 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CA 1 ATOM 4875 C C . VAL B 1 102 ? 7.325 3.389 -8.537 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B C 1 ATOM 4876 O O . VAL B 1 102 ? 7.449 4.091 -7.537 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B O 1 ATOM 4877 C CB . VAL B 1 102 ? 8.538 4.640 -10.376 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CB 1 ATOM 4878 C CG1 . VAL B 1 102 ? 9.679 3.638 -10.283 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG1 1 ATOM 4879 C CG2 . VAL B 1 102 ? 8.393 5.174 -11.789 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG2 1 ATOM 4880 N N . ILE B 1 103 ? 7.285 2.068 -8.488 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N 1 ATOM 4881 C CA . ILE B 1 103 ? 7.554 1.336 -7.253 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA 1 ATOM 4882 C C . ILE B 1 103 ? 9.057 1.380 -7.033 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C 1 ATOM 4883 O O . ILE B 1 103 ? 9.811 1.173 -7.966 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O 1 ATOM 4884 C CB . ILE B 1 103 ? 6.984 -0.114 -7.304 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB 1 ATOM 4885 C CG1 . ILE B 1 103 ? 5.456 -0.057 -7.296 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 ATOM 4886 C CG2 . ILE B 1 103 ? 7.472 -0.986 -6.147 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 ATOM 4887 C CD1 . ILE B 1 103 ? 4.777 -1.343 -7.701 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 ATOM 4888 N N . VAL B 1 104 ? 9.483 1.716 -5.811 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N 1 ATOM 4889 C CA . VAL B 1 104 ? 10.886 1.538 -5.386 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA 1 ATOM 4890 C C . VAL B 1 104 ? 10.890 0.394 -4.406 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C 1 ATOM 4891 O O . VAL B 1 104 ? 10.618 0.597 -3.243 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O 1 ATOM 4892 C CB . VAL B 1 104 ? 11.503 2.782 -4.724 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB 1 ATOM 4893 C CG1 . VAL B 1 104 ? 12.962 2.546 -4.390 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 1 ATOM 4894 C CG2 . VAL B 1 104 ? 11.399 3.974 -5.643 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 1 ATOM 4895 N N . LYS B 1 105 ? 11.180 -0.802 -4.895 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N 1 ATOM 4896 C CA . LYS B 1 105 ? 11.206 -1.983 -4.071 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA 1 ATOM 4897 C C . LYS B 1 105 ? 12.586 -2.042 -3.389 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C 1 ATOM 4898 O O . LYS B 1 105 ? 13.543 -2.650 -3.882 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O 1 ATOM 4899 C CB . LYS B 1 105 ? 10.878 -3.240 -4.907 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB 1 ATOM 4900 C CG . LYS B 1 105 ? 10.498 -4.476 -4.095 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG 1 ATOM 4901 C CD . LYS B 1 105 ? 10.428 -5.764 -4.922 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD 1 ATOM 4902 C CE . LYS B 1 105 ? 10.164 -6.990 -4.042 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE 1 ATOM 4903 N NZ . LYS B 1 105 ? 9.971 -8.228 -4.843 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ 1 ATOM 4904 N N . THR B 1 106 ? 12.674 -1.415 -2.225 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N 1 ATOM 4905 C CA . THR B 1 106 ? 13.934 -1.311 -1.506 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA 1 ATOM 4906 C C . THR B 1 106 ? 14.495 -2.666 -1.127 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C 1 ATOM 4907 O O . THR B 1 106 ? 15.703 -2.852 -1.136 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O 1 ATOM 4908 C CB . THR B 1 106 ? 13.784 -0.484 -0.216 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB 1 ATOM 4909 O OG1 . THR B 1 106 ? 12.742 -1.050 0.596 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 ATOM 4910 C CG2 . THR B 1 106 ? 13.484 1.009 -0.549 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 ATOM 4911 N N . GLY B 1 107 ? 13.626 -3.618 -0.822 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N 1 ATOM 4912 C CA . GLY B 1 107 ? 14.071 -4.897 -0.276 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA 1 ATOM 4913 C C . GLY B 1 107 ? 14.667 -5.926 -1.205 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C 1 ATOM 4914 O O . GLY B 1 107 ? 15.295 -6.860 -0.743 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O 1 ATOM 4915 N N . GLU B 1 108 ? 14.453 -5.758 -2.503 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N 1 ATOM 4916 C CA . GLU B 1 108 ? 14.909 -6.715 -3.518 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA 1 ATOM 4917 C C . GLU B 1 108 ? 16.413 -6.945 -3.374 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C 1 ATOM 4918 O O . GLU B 1 108 ? 16.846 -8.082 -3.284 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O 1 ATOM 4919 C CB . GLU B 1 108 ? 14.533 -6.208 -4.925 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB 1 ATOM 4920 C CG . GLU B 1 108 ? 14.792 -7.139 -6.113 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG 1 ATOM 4921 C CD . GLU B 1 108 ? 13.853 -8.349 -6.218 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD 1 ATOM 4922 O OE1 . GLU B 1 108 ? 12.691 -8.322 -5.725 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 1 ATOM 4923 O OE2 . GLU B 1 108 ? 14.289 -9.348 -6.839 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 1 ATOM 4924 N N . ARG B 1 109 ? 17.189 -5.869 -3.297 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B N 1 ATOM 4925 C CA . ARG B 1 109 ? 18.623 -5.974 -3.061 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CA 1 ATOM 4926 C C . ARG B 1 109 ? 19.121 -5.434 -1.703 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B C 1 ATOM 4927 O O . ARG B 1 109 ? 20.252 -5.726 -1.308 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B O 1 ATOM 4928 C CB . ARG B 1 109 ? 19.365 -5.287 -4.202 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CB 1 ATOM 4929 C CG . ARG B 1 109 ? 19.353 -6.096 -5.473 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CG 1 ATOM 4930 C CD . ARG B 1 109 ? 20.443 -5.679 -6.439 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CD 1 ATOM 4931 N NE . ARG B 1 109 ? 20.091 -4.447 -7.146 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NE 1 ATOM 4932 C CZ . ARG B 1 109 ? 20.952 -3.682 -7.828 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CZ 1 ATOM 4933 N NH1 . ARG B 1 109 ? 22.252 -3.988 -7.877 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH1 1 ATOM 4934 N NH2 . ARG B 1 109 ? 20.518 -2.579 -8.448 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH2 1 ATOM 4935 N N . MET B 1 110 ? 18.321 -4.627 -1.009 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 110 MET B N 1 ATOM 4936 C CA . MET B 1 110 ? 18.708 -4.141 0.321 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CA 1 ATOM 4937 C C . MET B 1 110 ? 18.091 -5.069 1.365 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 110 MET B C 1 ATOM 4938 O O . MET B 1 110 ? 17.036 -4.786 1.952 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 110 MET B O 1 ATOM 4939 C CB . MET B 1 110 ? 18.286 -2.683 0.529 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CB 1 ATOM 4940 C CG . MET B 1 110 ? 18.772 -1.751 -0.562 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CG 1 ATOM 4941 S SD . MET B 1 110 ? 18.251 -0.034 -0.373 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 110 MET B SD 1 ATOM 4942 C CE . MET B 1 110 ? 19.298 0.457 1.000 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CE 1 ATOM 4943 N N . ASN B 1 111 ? 18.760 -6.191 1.592 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B N 1 ATOM 4944 C CA . ASN B 1 111 ? 18.201 -7.247 2.422 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CA 1 ATOM 4945 C C . ASN B 1 111 ? 19.196 -7.809 3.434 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B C 1 ATOM 4946 O O . ASN B 1 111 ? 19.050 -8.934 3.904 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B O 1 ATOM 4947 C CB . ASN B 1 111 ? 17.634 -8.345 1.516 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CB 1 ATOM 4948 C CG . ASN B 1 111 ? 18.694 -9.000 0.677 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CG 1 ATOM 4949 O OD1 . ASN B 1 111 ? 19.789 -8.468 0.498 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B OD1 1 ATOM 4950 N ND2 . ASN B 1 111 ? 18.387 -10.178 0.174 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B ND2 1 ATOM 4951 N N . ARG B 1 112 ? 20.178 -7.005 3.809 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B N 1 ATOM 4952 C CA . ARG B 1 112 ? 21.190 -7.458 4.731 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CA 1 ATOM 4953 C C . ARG B 1 112 ? 20.677 -7.277 6.173 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B C 1 ATOM 4954 O O . ARG B 1 112 ? 20.068 -6.259 6.510 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B O 1 ATOM 4955 C CB . ARG B 1 112 ? 22.503 -6.685 4.521 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CB 1 ATOM 4956 C CG . ARG B 1 112 ? 23.061 -6.671 3.098 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CG 1 ATOM 4957 C CD . ARG B 1 112 ? 24.255 -5.718 3.005 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CD 1 ATOM 4958 N NE . ARG B 1 112 ? 25.414 -6.275 3.733 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NE 1 ATOM 4959 C CZ . ARG B 1 112 ? 26.331 -5.587 4.435 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CZ 1 ATOM 4960 N NH1 . ARG B 1 112 ? 26.286 -4.255 4.553 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH1 1 ATOM 4961 N NH2 . ARG B 1 112 ? 27.321 -6.253 5.037 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH2 1 ATOM 4962 N N . ILE B 1 113 ? 20.908 -8.300 6.994 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B N 1 ATOM 4963 C CA . ILE B 1 113 ? 20.894 -8.198 8.446 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CA 1 ATOM 4964 C C . ILE B 1 113 ? 22.191 -7.493 8.824 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B C 1 ATOM 4965 O O . ILE B 1 113 ? 23.240 -8.132 8.880 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B O 1 ATOM 4966 C CB . ILE B 1 113 ? 20.815 -9.622 9.075 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CB 1 ATOM 4967 C CG1 . ILE B 1 113 ? 19.393 -10.198 8.873 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG1 1 ATOM 4968 C CG2 . ILE B 1 113 ? 21.188 -9.649 10.558 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG2 1 ATOM 4969 C CD1 . ILE B 1 113 ? 19.327 -11.707 8.832 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CD1 1 ATOM 4970 N N . LEU B 1 114 ? 22.137 -6.187 9.080 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N 1 ATOM 4971 C CA . LEU B 1 114 ? 23.358 -5.424 9.385 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA 1 ATOM 4972 C C . LEU B 1 114 ? 24.007 -5.837 10.711 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C 1 ATOM 4973 O O . LEU B 1 114 ? 25.217 -6.000 10.782 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O 1 ATOM 4974 C CB . LEU B 1 114 ? 23.096 -3.920 9.369 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB 1 ATOM 4975 C CG . LEU B 1 114 ? 22.669 -3.325 8.011 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG 1 ATOM 4976 C CD1 . LEU B 1 114 ? 22.050 -1.947 8.145 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 ATOM 4977 C CD2 . LEU B 1 114 ? 23.846 -3.241 7.070 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 ATOM 4978 N N . GLU B 1 115 ? 23.206 -6.012 11.753 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N 1 ATOM 4979 C CA . GLU B 1 115 ? 23.690 -6.515 13.047 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA 1 ATOM 4980 C C . GLU B 1 115 ? 22.561 -7.225 13.813 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C 1 ATOM 4981 O O . GLU B 1 115 ? 21.412 -6.807 13.765 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O 1 ATOM 4982 C CB . GLU B 1 115 ? 24.267 -5.370 13.903 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB 1 ATOM 4983 C CG . GLU B 1 115 ? 24.739 -5.830 15.278 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG 1 ATOM 4984 C CD . GLU B 1 115 ? 25.528 -4.787 16.049 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD 1 ATOM 4985 O OE1 . GLU B 1 115 ? 25.402 -3.579 15.718 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 ATOM 4986 O OE2 . GLU B 1 115 ? 26.275 -5.185 16.994 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 ATOM 4987 N N . VAL B 1 116 ? 22.888 -8.311 14.496 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N 1 ATOM 4988 C CA . VAL B 1 116 ? 22.056 -8.785 15.590 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA 1 ATOM 4989 C C . VAL B 1 116 ? 22.961 -8.848 16.821 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C 1 ATOM 4990 O O . VAL B 1 116 ? 23.940 -9.577 16.840 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O 1 ATOM 4991 C CB . VAL B 1 116 ? 21.399 -10.140 15.272 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB 1 ATOM 4992 C CG1 . VAL B 1 116 ? 20.649 -10.705 16.476 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 1 ATOM 4993 C CG2 . VAL B 1 116 ? 20.438 -9.993 14.104 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 1 ATOM 4994 N N . ASN B 1 117 ? 22.629 -8.062 17.833 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N 1 ATOM 4995 C CA . ASN B 1 117 ? 23.398 -7.986 19.056 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA 1 ATOM 4996 C C . ASN B 1 117 ? 22.715 -8.769 20.185 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C 1 ATOM 4997 O O . ASN B 1 117 ? 21.640 -8.377 20.638 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O 1 ATOM 4998 C CB . ASN B 1 117 ? 23.551 -6.524 19.422 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB 1 ATOM 4999 C CG . ASN B 1 117 ? 24.511 -6.306 20.566 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG 1 ATOM 5000 O OD1 . ASN B 1 117 ? 24.453 -7.015 21.569 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 ATOM 5001 N ND2 . ASN B 1 117 ? 25.373 -5.303 20.443 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 ATOM 5002 N N . GLU B 1 118 ? 23.364 -9.847 20.648 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N 1 ATOM 5003 C CA . GLU B 1 118 ? 22.832 -10.731 21.724 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA 1 ATOM 5004 C C . GLU B 1 118 ? 22.798 -10.076 23.119 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C 1 ATOM 5005 O O . GLU B 1 118 ? 21.864 -10.248 23.893 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O 1 ATOM 5006 C CB . GLU B 1 118 ? 23.681 -12.001 21.815 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB 1 ATOM 5007 C CG . GLU B 1 118 ? 23.695 -12.860 20.550 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG 1 ATOM 5008 C CD . GLU B 1 118 ? 22.419 -13.672 20.373 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD 1 ATOM 5009 O OE1 . GLU B 1 118 ? 21.945 -14.256 21.378 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 ATOM 5010 O OE2 . GLU B 1 118 ? 21.891 -13.739 19.231 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 ATOM 5011 N N . LYS B 1 119 ? 23.853 -9.344 23.428 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B N 1 ATOM 5012 C CA . LYS B 1 119 ? 23.958 -8.649 24.688 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B CA 1 ATOM 5013 C C . LYS B 1 119 ? 22.743 -7.728 24.880 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B C 1 ATOM 5014 O O . LYS B 1 119 ? 21.958 -7.917 25.793 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B O 1 ATOM 5015 C CB . LYS B 1 119 ? 25.281 -7.873 24.724 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B CB 1 ATOM 5016 C CG . LYS B 1 119 ? 25.599 -7.183 26.038 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B CG 1 ATOM 5017 C CD . LYS B 1 119 ? 26.845 -6.299 25.878 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B CD 1 ATOM 5018 C CE . LYS B 1 119 ? 27.136 -5.491 27.138 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B CE 1 ATOM 5019 N NZ . LYS B 1 119 ? 28.520 -5.700 27.633 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 119 LYS B NZ 1 ATOM 5020 N N . TYR B 1 120 ? 22.566 -6.773 23.987 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B N 1 ATOM 5021 C CA . TYR B 1 120 ? 21.526 -5.769 24.157 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CA 1 ATOM 5022 C C . TYR B 1 120 ? 20.168 -6.143 23.555 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B C 1 ATOM 5023 O O . TYR B 1 120 ? 19.253 -5.353 23.623 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B O 1 ATOM 5024 C CB . TYR B 1 120 ? 21.979 -4.446 23.551 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CB 1 ATOM 5025 C CG . TYR B 1 120 ? 23.295 -3.948 24.068 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CG 1 ATOM 5026 C CD1 . TYR B 1 120 ? 23.515 -3.759 25.434 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CD1 1 ATOM 5027 C CD2 . TYR B 1 120 ? 24.338 -3.665 23.185 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CD2 1 ATOM 5028 C CE1 . TYR B 1 120 ? 24.742 -3.303 25.898 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CE1 1 ATOM 5029 C CE2 . TYR B 1 120 ? 25.560 -3.193 23.638 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CE2 1 ATOM 5030 C CZ . TYR B 1 120 ? 25.752 -3.012 24.988 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B CZ 1 ATOM 5031 O OH . TYR B 1 120 ? 26.967 -2.530 25.397 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 120 TYR B OH 1 ATOM 5032 N N . GLY B 1 121 ? 20.045 -7.322 22.957 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N 1 ATOM 5033 C CA . GLY B 1 121 ? 18.782 -7.827 22.442 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA 1 ATOM 5034 C C . GLY B 1 121 ? 18.143 -6.947 21.391 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C 1 ATOM 5035 O O . GLY B 1 121 ? 17.010 -6.518 21.550 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O 1 ATOM 5036 N N . TYR B 1 122 ? 18.870 -6.627 20.340 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B N 1 ATOM 5037 C CA . TYR B 1 122 ? 18.317 -5.821 19.243 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CA 1 ATOM 5038 C C . TYR B 1 122 ? 18.841 -6.316 17.886 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B C 1 ATOM 5039 O O . TYR B 1 122 ? 19.807 -7.081 17.825 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B O 1 ATOM 5040 C CB . TYR B 1 122 ? 18.606 -4.314 19.444 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CB 1 ATOM 5041 C CG . TYR B 1 122 ? 20.021 -3.894 19.130 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CG 1 ATOM 5042 C CD1 . TYR B 1 122 ? 20.468 -3.870 17.816 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD1 1 ATOM 5043 C CD2 . TYR B 1 122 ? 20.920 -3.498 20.131 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD2 1 ATOM 5044 C CE1 . TYR B 1 122 ? 21.746 -3.497 17.477 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE1 1 ATOM 5045 C CE2 . TYR B 1 122 ? 22.217 -3.123 19.795 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE2 1 ATOM 5046 C CZ . TYR B 1 122 ? 22.606 -3.137 18.446 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CZ 1 ATOM 5047 O OH . TYR B 1 122 ? 23.848 -2.815 17.989 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 122 TYR B OH 1 ATOM 5048 N N . ALA B 1 123 ? 18.208 -5.839 16.811 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N 1 ATOM 5049 C CA . ALA B 1 123 ? 18.695 -6.042 15.444 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA 1 ATOM 5050 C C . ALA B 1 123 ? 18.715 -4.761 14.630 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C 1 ATOM 5051 O O . ALA B 1 123 ? 17.876 -3.922 14.810 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O 1 ATOM 5052 C CB . ALA B 1 123 ? 17.813 -7.062 14.746 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB 1 ATOM 5053 N N . LEU B 1 124 ? 19.665 -4.618 13.720 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N 1 ATOM 5054 C CA . LEU B 1 124 ? 19.622 -3.560 12.705 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA 1 ATOM 5055 C C . LEU B 1 124 ? 19.407 -4.218 11.333 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C 1 ATOM 5056 O O . LEU B 1 124 ? 20.103 -5.192 11.004 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O 1 ATOM 5057 C CB . LEU B 1 124 ? 20.908 -2.765 12.752 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB 1 ATOM 5058 C CG . LEU B 1 124 ? 21.004 -1.548 11.840 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG 1 ATOM 5059 C CD1 . LEU B 1 124 ? 19.848 -0.566 12.029 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 1 ATOM 5060 C CD2 . LEU B 1 124 ? 22.329 -0.845 12.115 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 1 ATOM 5061 N N . LEU B 1 125 ? 18.443 -3.710 10.554 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N 1 ATOM 5062 C CA . LEU B 1 125 ? 17.967 -4.390 9.353 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA 1 ATOM 5063 C C . LEU B 1 125 ? 17.793 -3.433 8.190 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C 1 ATOM 5064 O O . LEU B 1 125 ? 17.353 -2.329 8.378 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O 1 ATOM 5065 C CB . LEU B 1 125 ? 16.619 -5.058 9.600 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB 1 ATOM 5066 C CG . LEU B 1 125 ? 16.494 -6.035 10.770 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG 1 ATOM 5067 C CD1 . LEU B 1 125 ? 15.039 -6.436 11.023 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 ATOM 5068 C CD2 . LEU B 1 125 ? 17.341 -7.281 10.554 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 ATOM 5069 N N . GLU B 1 126 ? 18.121 -3.880 6.982 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B N 1 ATOM 5070 C CA . GLU B 1 126 ? 17.693 -3.212 5.754 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CA 1 ATOM 5071 C C . GLU B 1 126 ? 16.232 -3.674 5.477 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B C 1 ATOM 5072 O O . GLU B 1 126 ? 15.795 -4.646 6.055 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B O 1 ATOM 5073 C CB . GLU B 1 126 ? 18.654 -3.550 4.587 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CB 1 ATOM 5074 C CG . GLU B 1 126 ? 20.089 -3.051 4.749 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CG 1 ATOM 5075 C CD . GLU B 1 126 ? 20.929 -3.113 3.460 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B CD 1 ATOM 5076 O OE1 . GLU B 1 126 ? 20.980 -4.182 2.806 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B OE1 1 ATOM 5077 O OE2 . GLU B 1 126 ? 21.560 -2.097 3.085 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 126 GLU B OE2 1 ATOM 5078 N N . PRO B 1 127 ? 15.480 -2.983 4.587 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N 1 ATOM 5079 C CA . PRO B 1 127 ? 14.065 -3.344 4.336 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA 1 ATOM 5080 C C . PRO B 1 127 ? 13.818 -4.749 3.794 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C 1 ATOM 5081 O O . PRO B 1 127 ? 12.703 -5.259 3.907 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O 1 ATOM 5082 C CB . PRO B 1 127 ? 13.615 -2.333 3.290 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB 1 ATOM 5083 C CG . PRO B 1 127 ? 14.553 -1.195 3.440 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG 1 ATOM 5084 C CD . PRO B 1 127 ? 15.870 -1.798 3.817 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD 1 ATOM 5085 N N . GLY B 1 128 ? 14.835 -5.374 3.216 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N 1 ATOM 5086 C CA . GLY B 1 128 ? 14.662 -6.690 2.610 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA 1 ATOM 5087 C C . GLY B 1 128 ? 14.719 -7.893 3.527 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C 1 ATOM 5088 O O . GLY B 1 128 ? 14.537 -9.019 3.068 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O 1 ATOM 5089 N N . VAL B 1 129 ? 14.964 -7.690 4.811 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N 1 ATOM 5090 C CA . VAL B 1 129 ? 14.950 -8.823 5.721 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA 1 ATOM 5091 C C . VAL B 1 129 ? 13.496 -9.208 5.955 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C 1 ATOM 5092 O O . VAL B 1 129 ? 12.703 -8.374 6.421 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O 1 ATOM 5093 C CB . VAL B 1 129 ? 15.653 -8.514 7.061 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB 1 ATOM 5094 C CG1 . VAL B 1 129 ? 15.630 -9.747 7.983 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1 1 ATOM 5095 C CG2 . VAL B 1 129 ? 17.084 -8.038 6.814 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2 1 ATOM 5096 N N . THR B 1 130 ? 13.148 -10.441 5.576 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 130 THR B N 1 ATOM 5097 C CA . THR B 1 130 ? 11.840 -11.023 5.902 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CA 1 ATOM 5098 C C . THR B 1 130 ? 11.913 -11.658 7.261 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 130 THR B C 1 ATOM 5099 O O . THR B 1 130 ? 13.015 -11.820 7.816 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 130 THR B O 1 ATOM 5100 C CB . THR B 1 130 ? 11.391 -12.118 4.915 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CB 1 ATOM 5101 O OG1 . THR B 1 130 ? 12.286 -13.232 4.973 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 130 THR B OG1 1 ATOM 5102 C CG2 . THR B 1 130 ? 11.303 -11.577 3.494 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CG2 1 ATOM 5103 N N . TYR B 1 131 ? 10.752 -12.033 7.788 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N 1 ATOM 5104 C CA . TYR B 1 131 ? 10.684 -12.698 9.069 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA 1 ATOM 5105 C C . TYR B 1 131 ? 11.249 -14.083 8.970 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C 1 ATOM 5106 O O . TYR B 1 131 ? 11.767 -14.567 9.932 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O 1 ATOM 5107 C CB . TYR B 1 131 ? 9.259 -12.747 9.627 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB 1 ATOM 5108 C CG . TYR B 1 131 ? 8.688 -11.404 10.003 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG 1 ATOM 5109 C CD1 . TYR B 1 131 ? 8.954 -10.813 11.252 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1 1 ATOM 5110 C CD2 . TYR B 1 131 ? 7.872 -10.707 9.115 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2 1 ATOM 5111 C CE1 . TYR B 1 131 ? 8.424 -9.563 11.593 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1 1 ATOM 5112 C CE2 . TYR B 1 131 ? 7.338 -9.464 9.445 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2 1 ATOM 5113 C CZ . TYR B 1 131 ? 7.610 -8.895 10.672 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ 1 ATOM 5114 O OH . TYR B 1 131 ? 7.049 -7.670 10.952 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH 1 ATOM 5115 N N . PHE B 1 132 ? 11.160 -14.736 7.819 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B N 1 ATOM 5116 C CA . PHE B 1 132 ? 11.857 -16.014 7.633 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CA 1 ATOM 5117 C C . PHE B 1 132 ? 13.372 -15.877 7.677 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B C 1 ATOM 5118 O O . PHE B 1 132 ? 14.059 -16.710 8.304 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B O 1 ATOM 5119 C CB . PHE B 1 132 ? 11.496 -16.649 6.306 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CB 1 ATOM 5120 C CG . PHE B 1 132 ? 10.216 -17.390 6.339 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CG 1 ATOM 5121 C CD1 . PHE B 1 132 ? 10.100 -18.531 7.130 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CD1 1 ATOM 5122 C CD2 . PHE B 1 132 ? 9.151 -16.981 5.570 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CD2 1 ATOM 5123 C CE1 . PHE B 1 132 ? 8.912 -19.233 7.177 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CE1 1 ATOM 5124 C CE2 . PHE B 1 132 ? 7.967 -17.671 5.600 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CE2 1 ATOM 5125 C CZ . PHE B 1 132 ? 7.834 -18.796 6.407 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 132 PHE B CZ 1 ATOM 5126 N N . ASP B 1 133 ? 13.885 -14.853 6.989 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B N 1 ATOM 5127 C CA . ASP B 1 133 ? 15.334 -14.617 6.905 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CA 1 ATOM 5128 C C . ASP B 1 133 ? 15.911 -14.391 8.293 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B C 1 ATOM 5129 O O . ASP B 1 133 ? 16.963 -14.932 8.621 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B O 1 ATOM 5130 C CB . ASP B 1 133 ? 15.671 -13.405 6.016 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CB 1 ATOM 5131 C CG . ASP B 1 133 ? 15.422 -13.656 4.537 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B CG 1 ATOM 5132 O OD1 . ASP B 1 133 ? 15.623 -14.790 4.037 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD1 1 ATOM 5133 O OD2 . ASP B 1 133 ? 15.022 -12.690 3.851 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 133 ASP B OD2 1 ATOM 5134 N N . LEU B 1 134 ? 15.212 -13.592 9.098 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B N 1 ATOM 5135 C CA . LEU B 1 134 ? 15.698 -13.224 10.428 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CA 1 ATOM 5136 C C . LEU B 1 134 ? 15.641 -14.403 11.350 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B C 1 ATOM 5137 O O . LEU B 1 134 ? 16.577 -14.631 12.090 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B O 1 ATOM 5138 C CB . LEU B 1 134 ? 14.881 -12.079 11.026 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CB 1 ATOM 5139 C CG . LEU B 1 134 ? 15.319 -11.544 12.389 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CG 1 ATOM 5140 C CD1 . LEU B 1 134 ? 16.808 -11.194 12.464 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CD1 1 ATOM 5141 C CD2 . LEU B 1 134 ? 14.476 -10.335 12.748 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CD2 1 ATOM 5142 N N . TYR B 1 135 ? 14.532 -15.135 11.308 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B N 1 ATOM 5143 C CA . TYR B 1 135 ? 14.407 -16.405 12.045 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CA 1 ATOM 5144 C C . TYR B 1 135 ? 15.521 -17.408 11.686 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B C 1 ATOM 5145 O O . TYR B 1 135 ? 16.021 -18.102 12.562 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B O 1 ATOM 5146 C CB . TYR B 1 135 ? 13.020 -17.056 11.829 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CB 1 ATOM 5147 C CG . TYR B 1 135 ? 12.805 -18.337 12.643 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CG 1 ATOM 5148 C CD1 . TYR B 1 135 ? 12.796 -18.308 14.046 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD1 1 ATOM 5149 C CD2 . TYR B 1 135 ? 12.618 -19.574 12.008 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CD2 1 ATOM 5150 C CE1 . TYR B 1 135 ? 12.606 -19.464 14.782 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE1 1 ATOM 5151 C CE2 . TYR B 1 135 ? 12.415 -20.738 12.739 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CE2 1 ATOM 5152 C CZ . TYR B 1 135 ? 12.410 -20.686 14.126 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B CZ 1 ATOM 5153 O OH . TYR B 1 135 ? 12.231 -21.850 14.859 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 135 TYR B OH 1 ATOM 5154 N N . GLU B 1 136 ? 15.896 -17.466 10.409 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N 1 ATOM 5155 C CA . GLU B 1 136 ? 16.989 -18.347 9.949 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA 1 ATOM 5156 C C . GLU B 1 136 ? 18.375 -17.895 10.489 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C 1 ATOM 5157 O O . GLU B 1 136 ? 19.196 -18.727 10.862 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O 1 ATOM 5158 C CB . GLU B 1 136 ? 16.954 -18.449 8.413 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB 1 ATOM 5159 C CG . GLU B 1 136 ? 18.096 -19.196 7.742 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG 1 ATOM 5160 C CD . GLU B 1 136 ? 18.249 -20.634 8.217 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD 1 ATOM 5161 O OE1 . GLU B 1 136 ? 17.242 -21.400 8.221 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 1 ATOM 5162 O OE2 . GLU B 1 136 ? 19.399 -21.000 8.574 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 1 ATOM 5163 N N . TYR B 1 137 ? 18.609 -16.581 10.552 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B N 1 ATOM 5164 C CA . TYR B 1 137 ? 19.803 -16.025 11.182 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CA 1 ATOM 5165 C C . TYR B 1 137 ? 19.886 -16.491 12.649 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B C 1 ATOM 5166 O O . TYR B 1 137 ? 20.902 -17.026 13.095 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B O 1 ATOM 5167 C CB . TYR B 1 137 ? 19.790 -14.491 11.083 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CB 1 ATOM 5168 C CG . TYR B 1 137 ? 21.091 -13.834 11.526 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CG 1 ATOM 5169 C CD1 . TYR B 1 137 ? 22.145 -13.599 10.610 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CD1 1 ATOM 5170 C CD2 . TYR B 1 137 ? 21.288 -13.467 12.858 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CD2 1 ATOM 5171 C CE1 . TYR B 1 137 ? 23.340 -13.007 11.010 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CE1 1 ATOM 5172 C CE2 . TYR B 1 137 ? 22.483 -12.891 13.265 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CE2 1 ATOM 5173 C CZ . TYR B 1 137 ? 23.502 -12.652 12.338 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B CZ 1 ATOM 5174 O OH . TYR B 1 137 ? 24.674 -12.077 12.775 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 137 TYR B OH 1 ATOM 5175 N N . LEU B 1 138 ? 18.779 -16.309 13.360 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N 1 ATOM 5176 C CA . LEU B 1 138 ? 18.660 -16.649 14.767 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA 1 ATOM 5177 C C . LEU B 1 138 ? 18.830 -18.127 15.079 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C 1 ATOM 5178 O O . LEU B 1 138 ? 19.479 -18.456 16.062 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O 1 ATOM 5179 C CB . LEU B 1 138 ? 17.311 -16.178 15.308 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB 1 ATOM 5180 C CG . LEU B 1 138 ? 17.057 -14.669 15.323 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG 1 ATOM 5181 C CD1 . LEU B 1 138 ? 15.711 -14.427 15.972 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1 1 ATOM 5182 C CD2 . LEU B 1 138 ? 18.129 -13.861 16.039 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2 1 ATOM 5183 N N . GLN B 1 139 ? 18.238 -19.008 14.269 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B N 1 ATOM 5184 C CA . GLN B 1 139 ? 18.434 -20.468 14.413 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CA 1 ATOM 5185 C C . GLN B 1 139 ? 19.914 -20.858 14.198 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B C 1 ATOM 5186 O O . GLN B 1 139 ? 20.497 -21.543 15.039 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B O 1 ATOM 5187 C CB . GLN B 1 139 ? 17.526 -21.250 13.448 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CB 1 ATOM 5188 C CG . GLN B 1 139 ? 16.036 -21.196 13.756 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CG 1 ATOM 5189 C CD . GLN B 1 139 ? 15.663 -22.017 14.981 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B CD 1 ATOM 5190 O OE1 . GLN B 1 139 ? 15.271 -21.468 16.032 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B OE1 1 ATOM 5191 N NE2 . GLN B 1 139 ? 15.810 -23.343 14.870 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 139 GLN B NE2 1 ATOM 5192 N N . SER B 1 140 ? 20.504 -20.390 13.089 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 140 SER B N 1 ATOM 5193 C CA . SER B 1 140 ? 21.940 -20.594 12.752 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 140 SER B CA 1 ATOM 5194 C C . SER B 1 140 ? 22.906 -20.245 13.855 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 140 SER B C 1 ATOM 5195 O O . SER B 1 140 ? 23.818 -21.008 14.115 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 140 SER B O 1 ATOM 5196 C CB . SER B 1 140 ? 22.372 -19.729 11.574 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 140 SER B CB 1 ATOM 5197 O OG . SER B 1 140 ? 21.472 -19.862 10.524 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 140 SER B OG 1 ATOM 5198 N N . HIS B 1 141 ? 22.706 -19.078 14.471 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B N 1 ATOM 5199 C CA . HIS B 1 141 ? 23.584 -18.584 15.535 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B CA 1 ATOM 5200 C C . HIS B 1 141 ? 23.218 -19.042 16.933 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B C 1 ATOM 5201 O O . HIS B 1 141 ? 23.828 -18.580 17.880 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B O 1 ATOM 5202 C CB . HIS B 1 141 ? 23.648 -17.059 15.502 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B CB 1 ATOM 5203 C CG . HIS B 1 141 ? 24.312 -16.539 14.284 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B CG 1 ATOM 5204 N ND1 . HIS B 1 141 ? 23.708 -16.564 13.047 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B ND1 1 ATOM 5205 C CD2 . HIS B 1 141 ? 25.546 -16.023 14.093 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B CD2 1 ATOM 5206 C CE1 . HIS B 1 141 ? 24.530 -16.054 12.147 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B CE1 1 ATOM 5207 N NE2 . HIS B 1 141 ? 25.651 -15.714 12.756 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 141 HIS B NE2 1 ATOM 5208 N N . ASP B 1 142 ? 22.236 -19.933 17.078 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B N 1 ATOM 5209 C CA . ASP B 1 142 ? 21.874 -20.498 18.391 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B CA 1 ATOM 5210 C C . ASP B 1 142 ? 21.547 -19.376 19.392 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B C 1 ATOM 5211 O O . ASP B 1 142 ? 22.002 -19.369 20.549 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B O 1 ATOM 5212 C CB . ASP B 1 142 ? 23.008 -21.419 18.906 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B CB 1 ATOM 5213 C CG . ASP B 1 142 ? 22.539 -22.408 19.967 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B CG 1 ATOM 5214 O OD1 . ASP B 1 142 ? 21.388 -22.876 19.876 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B OD1 1 ATOM 5215 O OD2 . ASP B 1 142 ? 23.318 -22.730 20.889 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 142 ASP B OD2 1 ATOM 5216 N N . SER B 1 143 ? 20.752 -18.432 18.916 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 143 SER B N 1 ATOM 5217 C CA . SER B 1 143 ? 20.505 -17.176 19.610 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 143 SER B CA 1 ATOM 5218 C C . SER B 1 143 ? 19.616 -17.362 20.847 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 143 SER B C 1 ATOM 5219 O O . SER B 1 143 ? 18.836 -18.302 20.920 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 143 SER B O 1 ATOM 5220 C CB . SER B 1 143 ? 19.847 -16.199 18.625 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 143 SER B CB 1 ATOM 5221 O OG . SER B 1 143 ? 19.490 -14.987 19.248 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 143 SER B OG 1 ATOM 5222 N N . GLY B 1 144 ? 19.733 -16.450 21.805 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B N 1 ATOM 5223 C CA . GLY B 1 144 ? 18.801 -16.372 22.936 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B CA 1 ATOM 5224 C C . GLY B 1 144 ? 17.538 -15.574 22.652 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B C 1 ATOM 5225 O O . GLY B 1 144 ? 16.605 -15.576 23.450 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 144 GLY B O 1 ATOM 5226 N N . LEU B 1 145 ? 17.503 -14.916 21.494 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N 1 ATOM 5227 C CA . LEU B 1 145 ? 16.435 -14.023 21.113 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA 1 ATOM 5228 C C . LEU B 1 145 ? 15.390 -14.648 20.223 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C 1 ATOM 5229 O O . LEU B 1 145 ? 15.655 -15.588 19.485 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O 1 ATOM 5230 C CB . LEU B 1 145 ? 17.036 -12.858 20.335 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB 1 ATOM 5231 C CG . LEU B 1 145 ? 18.155 -12.067 21.000 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG 1 ATOM 5232 C CD1 . LEU B 1 145 ? 18.623 -11.000 20.012 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 ATOM 5233 C CD2 . LEU B 1 145 ? 17.679 -11.479 22.319 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 ATOM 5234 N N . MET B 1 146 ? 14.203 -14.057 20.244 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 146 MET B N 1 ATOM 5235 C CA . MET B 1 146 ? 13.131 -14.433 19.342 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 146 MET B CA 1 ATOM 5236 C C . MET B 1 146 ? 12.564 -13.190 18.706 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 146 MET B C 1 ATOM 5237 O O . MET B 1 146 ? 12.604 -12.111 19.272 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 146 MET B O 1 ATOM 5238 C CB . MET B 1 146 ? 12.051 -15.198 20.088 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 146 MET B CB 1 ATOM 5239 C CG . MET B 1 146 ? 11.354 -14.422 21.178 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 146 MET B CG 1 ATOM 5240 S SD . MET B 1 146 ? 10.269 -15.507 22.129 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 146 MET B SD 1 ATOM 5241 C CE . MET B 1 146 ? 8.697 -15.343 21.305 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 146 MET B CE 1 ATOM 5242 N N . LEU B 1 147 ? 12.009 -13.365 17.528 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B N 1 ATOM 5243 C CA . LEU B 1 147 ? 11.351 -12.279 16.840 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B CA 1 ATOM 5244 C C . LEU B 1 147 ? 9.875 -12.264 17.146 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B C 1 ATOM 5245 O O . LEU B 1 147 ? 9.346 -13.144 17.826 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B O 1 ATOM 5246 C CB . LEU B 1 147 ? 11.595 -12.336 15.334 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B CB 1 ATOM 5247 C CG . LEU B 1 147 ? 11.350 -13.630 14.568 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B CG 1 ATOM 5248 C CD1 . LEU B 1 147 ? 9.896 -14.059 14.658 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B CD1 1 ATOM 5249 C CD2 . LEU B 1 147 ? 11.797 -13.445 13.116 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 147 LEU B CD2 1 ATOM 5250 N N . ASP B 1 148 ? 9.228 -11.213 16.670 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B N 1 ATOM 5251 C CA . ASP B 1 148 ? 7.797 -11.139 16.684 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CA 1 ATOM 5252 C C . ASP B 1 148 ? 7.281 -11.015 15.263 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B C 1 ATOM 5253 O O . ASP B 1 148 ? 7.535 -10.000 14.592 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B O 1 ATOM 5254 C CB . ASP B 1 148 ? 7.343 -9.950 17.501 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CB 1 ATOM 5255 C CG . ASP B 1 148 ? 5.838 -9.883 17.609 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CG 1 ATOM 5256 O OD1 . ASP B 1 148 ? 5.214 -9.537 16.574 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B OD1 1 ATOM 5257 O OD2 . ASP B 1 148 ? 5.297 -10.210 18.702 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 148 ASP B OD2 1 ATOM 5258 N N . CYS B 1 149 ? 6.541 -12.037 14.830 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B N 1 ATOM 5259 C CA . CYS B 1 149 ? 6.021 -12.094 13.476 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B CA 1 ATOM 5260 C C . CYS B 1 149 ? 4.496 -12.002 13.438 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B C 1 ATOM 5261 O O . CYS B 1 149 ? 3.832 -12.347 14.403 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B O 1 ATOM 5262 C CB . CYS B 1 149 ? 6.470 -13.377 12.784 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B CB 1 ATOM 5263 S SG . CYS B 1 149 ? 6.109 -14.858 13.748 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 149 CYS B SG 1 ATOM 5264 N N . PRO B 1 150 ? 3.948 -11.514 12.316 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B N 1 ATOM 5265 C CA . PRO B 1 150 ? 2.531 -11.635 12.011 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B CA 1 ATOM 5266 C C . PRO B 1 150 ? 2.100 -13.040 11.574 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B C 1 ATOM 5267 O O . PRO B 1 150 ? 2.901 -13.980 11.650 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B O 1 ATOM 5268 C CB . PRO B 1 150 ? 2.333 -10.621 10.883 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B CB 1 ATOM 5269 C CG . PRO B 1 150 ? 3.664 -10.424 10.292 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B CG 1 ATOM 5270 C CD . PRO B 1 150 ? 4.614 -10.544 11.425 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 150 PRO B CD 1 ATOM 5271 N N . ASP B 1 151 ? 0.830 -13.169 11.161 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B N 1 ATOM 5272 C CA . ASP B 1 151 ? 0.272 -14.424 10.626 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CA 1 ATOM 5273 C C . ASP B 1 151 ? 1.066 -14.976 9.476 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B C 1 ATOM 5274 O O . ASP B 1 151 ? 1.262 -16.185 9.418 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B O 1 ATOM 5275 C CB . ASP B 1 151 ? -1.164 -14.235 10.128 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CB 1 ATOM 5276 C CG . ASP B 1 151 ? -2.171 -14.162 11.247 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CG 1 ATOM 5277 O OD1 . ASP B 1 151 ? -1.758 -13.876 12.390 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD1 1 ATOM 5278 O OD2 . ASP B 1 151 ? -3.383 -14.390 10.986 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD2 1 ATOM 5279 N N . LEU B 1 152 ? 1.487 -14.089 8.568 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B N 1 ATOM 5280 C CA . LEU B 1 152 ? 2.235 -14.441 7.363 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CA 1 ATOM 5281 C C . LEU B 1 152 ? 3.629 -13.847 7.392 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B C 1 ATOM 5282 O O . LEU B 1 152 ? 3.801 -12.642 7.153 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B O 1 ATOM 5283 C CB . LEU B 1 152 ? 1.519 -13.891 6.135 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CB 1 ATOM 5284 C CG . LEU B 1 152 ? 0.105 -14.400 5.852 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CG 1 ATOM 5285 C CD1 . LEU B 1 152 ? -0.527 -13.594 4.726 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD1 1 ATOM 5286 C CD2 . LEU B 1 152 ? 0.140 -15.876 5.505 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD2 1 ATOM 5287 N N . GLY B 1 153 ? 4.626 -14.698 7.629 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 153 GLY B N 1 ATOM 5288 C CA . GLY B 1 153 ? 6.029 -14.273 7.761 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 153 GLY B CA 1 ATOM 5289 C C . GLY B 1 153 ? 6.844 -13.997 6.507 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 153 GLY B C 1 ATOM 5290 O O . GLY B 1 153 ? 8.070 -13.863 6.570 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 153 GLY B O 1 ATOM 5291 N N . TRP B 1 154 ? 6.188 -13.932 5.358 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B N 1 ATOM 5292 C CA . TRP B 1 154 ? 6.899 -13.619 4.115 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CA 1 ATOM 5293 C C . TRP B 1 154 ? 7.192 -12.127 3.958 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B C 1 ATOM 5294 O O . TRP B 1 154 ? 8.021 -11.732 3.133 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B O 1 ATOM 5295 C CB . TRP B 1 154 ? 6.165 -14.158 2.884 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CB 1 ATOM 5296 C CG . TRP B 1 154 ? 4.730 -13.712 2.666 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CG 1 ATOM 5297 C CD1 . TRP B 1 154 ? 3.998 -12.776 3.368 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CD1 1 ATOM 5298 C CD2 . TRP B 1 154 ? 3.875 -14.185 1.631 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CD2 1 ATOM 5299 N NE1 . TRP B 1 154 ? 2.736 -12.661 2.837 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B NE1 1 ATOM 5300 C CE2 . TRP B 1 154 ? 2.632 -13.509 1.766 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CE2 1 ATOM 5301 C CE3 . TRP B 1 154 ? 4.038 -15.128 0.595 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CE3 1 ATOM 5302 C CZ2 . TRP B 1 154 ? 1.552 -13.744 0.907 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CZ2 1 ATOM 5303 C CZ3 . TRP B 1 154 ? 2.963 -15.370 -0.263 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CZ3 1 ATOM 5304 C CH2 . TRP B 1 154 ? 1.732 -14.672 -0.102 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 154 TRP B CH2 1 ATOM 5305 N N . GLY B 1 155 ? 6.524 -11.301 4.755 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N 1 ATOM 5306 C CA . GLY B 1 155 ? 6.737 -9.884 4.697 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA 1 ATOM 5307 C C . GLY B 1 155 ? 8.024 -9.486 5.392 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C 1 ATOM 5308 O O . GLY B 1 155 ? 8.751 -10.303 5.952 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O 1 ATOM 5309 N N . SER B 1 156 ? 8.259 -8.191 5.375 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 156 SER B N 1 ATOM 5310 C CA . SER B 1 156 ? 9.468 -7.600 5.874 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 156 SER B CA 1 ATOM 5311 C C . SER B 1 156 ? 9.263 -7.111 7.291 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 156 SER B C 1 ATOM 5312 O O . SER B 1 156 ? 8.189 -6.595 7.625 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 156 SER B O 1 ATOM 5313 C CB . SER B 1 156 ? 9.874 -6.440 4.968 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 156 SER B CB 1 ATOM 5314 O OG . SER B 1 156 ? 10.063 -5.260 5.716 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 156 SER B OG 1 ATOM 5315 N N . VAL B 1 157 ? 10.312 -7.250 8.100 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B N 1 ATOM 5316 C CA . VAL B 1 157 ? 10.336 -6.710 9.460 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B CA 1 ATOM 5317 C C . VAL B 1 157 ? 10.094 -5.182 9.391 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B C 1 ATOM 5318 O O . VAL B 1 157 ? 9.329 -4.652 10.185 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B O 1 ATOM 5319 C CB . VAL B 1 157 ? 11.656 -7.033 10.250 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B CB 1 ATOM 5320 C CG1 . VAL B 1 157 ? 11.464 -6.766 11.726 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B CG1 1 ATOM 5321 C CG2 . VAL B 1 157 ? 12.101 -8.488 10.111 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 157 VAL B CG2 1 ATOM 5322 N N . VAL B 1 158 ? 10.703 -4.501 8.414 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B N 1 ATOM 5323 C CA . VAL B 1 158 ? 10.628 -3.021 8.263 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CA 1 ATOM 5324 C C . VAL B 1 158 ? 9.304 -2.544 7.638 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B C 1 ATOM 5325 O O . VAL B 1 158 ? 8.706 -1.547 8.072 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B O 1 ATOM 5326 C CB . VAL B 1 158 ? 11.836 -2.495 7.429 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CB 1 ATOM 5327 C CG1 . VAL B 1 158 ? 11.765 -1.000 7.137 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG1 1 ATOM 5328 C CG2 . VAL B 1 158 ? 13.135 -2.804 8.159 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG2 1 ATOM 5329 N N . GLY B 1 159 ? 8.850 -3.245 6.606 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N 1 ATOM 5330 C CA . GLY B 1 159 ? 7.608 -2.885 5.936 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA 1 ATOM 5331 C C . GLY B 1 159 ? 6.434 -2.928 6.883 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C 1 ATOM 5332 O O . GLY B 1 159 ? 5.734 -1.951 7.054 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O 1 ATOM 5333 N N . ASN B 1 160 ? 6.250 -4.075 7.510 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B N 1 ATOM 5334 C CA . ASN B 1 160 ? 5.251 -4.261 8.544 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B CA 1 ATOM 5335 C C . ASN B 1 160 ? 5.326 -3.194 9.672 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B C 1 ATOM 5336 O O . ASN B 1 160 ? 4.316 -2.600 10.041 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B O 1 ATOM 5337 C CB . ASN B 1 160 ? 5.411 -5.661 9.141 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B CB 1 ATOM 5338 C CG . ASN B 1 160 ? 4.206 -6.071 9.962 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B CG 1 ATOM 5339 O OD1 . ASN B 1 160 ? 4.101 -5.733 11.140 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B OD1 1 ATOM 5340 N ND2 . ASN B 1 160 ? 3.267 -6.769 9.330 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 160 ASN B ND2 1 ATOM 5341 N N . THR B 1 161 ? 6.519 -2.955 10.199 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 161 THR B N 1 ATOM 5342 C CA . THR B 1 161 ? 6.704 -1.984 11.263 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CA 1 ATOM 5343 C C . THR B 1 161 ? 6.346 -0.587 10.775 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 161 THR B C 1 ATOM 5344 O O . THR B 1 161 ? 5.699 0.165 11.484 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 161 THR B O 1 ATOM 5345 C CB . THR B 1 161 ? 8.132 -2.035 11.838 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CB 1 ATOM 5346 O OG1 . THR B 1 161 ? 8.302 -3.236 12.594 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 161 THR B OG1 1 ATOM 5347 C CG2 . THR B 1 161 ? 8.405 -0.884 12.767 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CG2 1 ATOM 5348 N N . LEU B 1 162 ? 6.715 -0.246 9.552 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B N 1 ATOM 5349 C CA . LEU B 1 162 ? 6.405 1.086 9.031 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CA 1 ATOM 5350 C C . LEU B 1 162 ? 4.941 1.266 8.679 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B C 1 ATOM 5351 O O . LEU B 1 162 ? 4.523 2.400 8.476 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B O 1 ATOM 5352 C CB . LEU B 1 162 ? 7.268 1.429 7.825 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CB 1 ATOM 5353 C CG . LEU B 1 162 ? 8.763 1.528 8.102 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CG 1 ATOM 5354 C CD1 . LEU B 1 162 ? 9.523 1.507 6.782 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD1 1 ATOM 5355 C CD2 . LEU B 1 162 ? 9.141 2.757 8.921 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD2 1 ATOM 5356 N N . ASP B 1 163 ? 4.166 0.183 8.591 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N 1 ATOM 5357 C CA . ASP B 1 163 ? 2.689 0.298 8.508 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA 1 ATOM 5358 C C . ASP B 1 163 ? 1.968 0.093 9.861 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C 1 ATOM 5359 O O . ASP B 1 163 ? 0.727 -0.103 9.908 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O 1 ATOM 5360 C CB . ASP B 1 163 ? 2.144 -0.671 7.450 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB 1 ATOM 5361 C CG . ASP B 1 163 ? 1.122 -0.013 6.514 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG 1 ATOM 5362 O OD1 . ASP B 1 163 ? 1.486 0.989 5.840 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1 1 ATOM 5363 O OD2 . ASP B 1 163 ? -0.030 -0.502 6.439 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2 1 ATOM 5364 N N . ARG B 1 164 ? 2.741 0.182 10.954 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B N 1 ATOM 5365 C CA . ARG B 1 164 ? 2.269 -0.066 12.310 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CA 1 ATOM 5366 C C . ARG B 1 164 ? 1.539 -1.386 12.436 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B C 1 ATOM 5367 O O . ARG B 1 164 ? 0.538 -1.507 13.160 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B O 1 ATOM 5368 C CB . ARG B 1 164 ? 1.428 1.108 12.802 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CB 1 ATOM 5369 C CG . ARG B 1 164 ? 2.260 2.354 13.054 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CG 1 ATOM 5370 C CD . ARG B 1 164 ? 1.611 3.317 14.020 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CD 1 ATOM 5371 N NE . ARG B 1 164 ? 0.386 3.927 13.488 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NE 1 ATOM 5372 C CZ . ARG B 1 164 ? 0.331 4.952 12.629 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CZ 1 ATOM 5373 N NH1 . ARG B 1 164 ? 1.428 5.503 12.129 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH1 1 ATOM 5374 N NH2 . ARG B 1 164 ? -0.836 5.421 12.240 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH2 1 ATOM 5375 N N . GLY B 1 165 ? 2.075 -2.394 11.746 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B N 1 ATOM 5376 C CA . GLY B 1 165 ? 1.568 -3.739 11.860 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B CA 1 ATOM 5377 C C . GLY B 1 165 ? 1.777 -4.303 13.269 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B C 1 ATOM 5378 O O . GLY B 1 165 ? 2.315 -3.616 14.152 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B O 1 ATOM 5379 N N . VAL B 1 166 ? 1.332 -5.553 13.467 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B N 1 ATOM 5380 C CA . VAL B 1 166 ? 1.284 -6.203 14.794 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CA 1 ATOM 5381 C C . VAL B 1 166 ? 1.510 -7.715 14.779 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B C 1 ATOM 5382 O O . VAL B 1 166 ? 1.068 -8.425 13.888 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B O 1 ATOM 5383 C CB . VAL B 1 166 ? -0.063 -5.925 15.516 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CB 1 ATOM 5384 C CG1 . VAL B 1 166 ? -0.214 -4.430 15.780 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG1 1 ATOM 5385 C CG2 . VAL B 1 166 ? -1.265 -6.428 14.711 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 166 VAL B CG2 1 ATOM 5386 N N . GLY B 1 167 ? 2.212 -8.191 15.789 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B N 1 ATOM 5387 C CA . GLY B 1 167 ? 2.407 -9.602 16.018 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B CA 1 ATOM 5388 C C . GLY B 1 167 ? 1.883 -9.946 17.387 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B C 1 ATOM 5389 O O . GLY B 1 167 ? 1.220 -9.120 18.021 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 167 GLY B O 1 ATOM 5390 N N . TYR B 1 168 ? 2.176 -11.161 17.850 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B N 1 ATOM 5391 C CA . TYR B 1 168 ? 1.386 -11.783 18.935 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CA 1 ATOM 5392 C C . TYR B 1 168 ? 2.173 -12.256 20.165 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B C 1 ATOM 5393 O O . TYR B 1 168 ? 1.589 -12.845 21.072 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B O 1 ATOM 5394 C CB . TYR B 1 168 ? 0.519 -12.905 18.331 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CB 1 ATOM 5395 C CG . TYR B 1 168 ? -0.293 -12.396 17.152 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CG 1 ATOM 5396 C CD1 . TYR B 1 168 ? 0.244 -12.368 15.856 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD1 1 ATOM 5397 C CD2 . TYR B 1 168 ? -1.562 -11.869 17.341 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD2 1 ATOM 5398 C CE1 . TYR B 1 168 ? -0.480 -11.856 14.793 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE1 1 ATOM 5399 C CE2 . TYR B 1 168 ? -2.301 -11.356 16.274 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE2 1 ATOM 5400 C CZ . TYR B 1 168 ? -1.758 -11.351 15.003 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CZ 1 ATOM 5401 O OH . TYR B 1 168 ? -2.508 -10.841 13.958 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B OH 1 ATOM 5402 N N . THR B 1 169 ? 3.480 -11.976 20.204 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 169 THR B N 1 ATOM 5403 C CA . THR B 1 169 ? 4.306 -12.166 21.393 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CA 1 ATOM 5404 C C . THR B 1 169 ? 4.186 -10.877 22.261 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 169 THR B C 1 ATOM 5405 O O . THR B 1 169 ? 3.523 -9.905 21.870 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 169 THR B O 1 ATOM 5406 C CB . THR B 1 169 ? 5.790 -12.471 21.043 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CB 1 ATOM 5407 O OG1 . THR B 1 169 ? 6.481 -11.257 20.712 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 169 THR B OG1 1 ATOM 5408 C CG2 . THR B 1 169 ? 5.928 -13.482 19.908 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CG2 1 ATOM 5409 N N . PRO B 1 170 ? 4.802 -10.865 23.452 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B N 1 ATOM 5410 C CA . PRO B 1 170 ? 4.738 -9.633 24.259 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B CA 1 ATOM 5411 C C . PRO B 1 170 ? 5.316 -8.401 23.557 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B C 1 ATOM 5412 O O . PRO B 1 170 ? 4.915 -7.284 23.859 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B O 1 ATOM 5413 C CB . PRO B 1 170 ? 5.554 -9.990 25.495 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B CB 1 ATOM 5414 C CG . PRO B 1 170 ? 5.373 -11.472 25.628 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B CG 1 ATOM 5415 C CD . PRO B 1 170 ? 5.340 -12.000 24.221 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 170 PRO B CD 1 ATOM 5416 N N . TYR B 1 171 ? 6.226 -8.633 22.606 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B N 1 ATOM 5417 C CA . TYR B 1 171 ? 6.760 -7.595 21.705 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CA 1 ATOM 5418 C C . TYR B 1 171 ? 5.863 -7.320 20.458 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B C 1 ATOM 5419 O O . TYR B 1 171 ? 6.345 -6.800 19.440 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B O 1 ATOM 5420 C CB . TYR B 1 171 ? 8.197 -7.967 21.283 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CB 1 ATOM 5421 C CG . TYR B 1 171 ? 9.255 -7.572 22.278 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CG 1 ATOM 5422 C CD1 . TYR B 1 171 ? 9.056 -7.706 23.668 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CD1 1 ATOM 5423 C CD2 . TYR B 1 171 ? 10.477 -7.067 21.846 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CD2 1 ATOM 5424 C CE1 . TYR B 1 171 ? 10.041 -7.330 24.583 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CE1 1 ATOM 5425 C CE2 . TYR B 1 171 ? 11.457 -6.690 22.756 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CE2 1 ATOM 5426 C CZ . TYR B 1 171 ? 11.234 -6.823 24.118 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B CZ 1 ATOM 5427 O OH . TYR B 1 171 ? 12.228 -6.445 24.996 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 171 TYR B OH 1 ATOM 5428 N N . GLY B 1 172 ? 4.566 -7.634 20.564 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 172 GLY B N 1 ATOM 5429 C CA . GLY B 1 172 ? 3.616 -7.562 19.449 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 172 GLY B CA 1 ATOM 5430 C C . GLY B 1 172 ? 3.463 -6.202 18.818 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 172 GLY B C 1 ATOM 5431 O O . GLY B 1 172 ? 3.276 -6.095 17.623 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 172 GLY B O 1 ATOM 5432 N N . ASP B 1 173 ? 3.532 -5.151 19.615 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B N 1 ATOM 5433 C CA . ASP B 1 173 ? 3.344 -3.824 19.075 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CA 1 ATOM 5434 C C . ASP B 1 173 ? 4.644 -3.396 18.394 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B C 1 ATOM 5435 O O . ASP B 1 173 ? 5.528 -2.831 19.043 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B O 1 ATOM 5436 C CB . ASP B 1 173 ? 2.918 -2.867 20.179 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CB 1 ATOM 5437 C CG . ASP B 1 173 ? 2.737 -1.451 19.681 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CG 1 ATOM 5438 O OD1 . ASP B 1 173 ? 2.550 -1.228 18.457 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD1 1 ATOM 5439 O OD2 . ASP B 1 173 ? 2.787 -0.543 20.533 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD2 1 ATOM 5440 N N . HIS B 1 174 ? 4.753 -3.667 17.091 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B N 1 ATOM 5441 C CA . HIS B 1 174 ? 6.038 -3.543 16.375 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B CA 1 ATOM 5442 C C . HIS B 1 174 ? 6.587 -2.138 16.377 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B C 1 ATOM 5443 O O . HIS B 1 174 ? 7.784 -1.963 16.456 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B O 1 ATOM 5444 C CB . HIS B 1 174 ? 5.982 -4.009 14.913 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B CB 1 ATOM 5445 C CG . HIS B 1 174 ? 5.625 -5.448 14.735 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B CG 1 ATOM 5446 N ND1 . HIS B 1 174 ? 4.986 -5.913 13.609 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B ND1 1 ATOM 5447 C CD2 . HIS B 1 174 ? 5.784 -6.517 15.541 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B CD2 1 ATOM 5448 C CE1 . HIS B 1 174 ? 4.781 -7.210 13.719 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B CE1 1 ATOM 5449 N NE2 . HIS B 1 174 ? 5.241 -7.599 14.889 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 174 HIS B NE2 1 ATOM 5450 N N . PHE B 1 175 ? 5.731 -1.134 16.288 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B N 1 ATOM 5451 C CA . PHE B 1 175 ? 6.249 0.205 16.232 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CA 1 ATOM 5452 C C . PHE B 1 175 ? 6.924 0.628 17.551 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B C 1 ATOM 5453 O O . PHE B 1 175 ? 7.873 1.434 17.517 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B O 1 ATOM 5454 C CB . PHE B 1 175 ? 5.192 1.231 15.786 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CB 1 ATOM 5455 C CG . PHE B 1 175 ? 5.696 2.645 15.860 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CG 1 ATOM 5456 C CD1 . PHE B 1 175 ? 6.692 3.070 15.002 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD1 1 ATOM 5457 C CD2 . PHE B 1 175 ? 5.264 3.499 16.865 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD2 1 ATOM 5458 C CE1 . PHE B 1 175 ? 7.217 4.346 15.090 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE1 1 ATOM 5459 C CE2 . PHE B 1 175 ? 5.794 4.778 16.975 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE2 1 ATOM 5460 C CZ . PHE B 1 175 ? 6.775 5.201 16.086 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CZ 1 ATOM 5461 N N . MET B 1 176 ? 6.477 0.109 18.699 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 176 MET B N 1 ATOM 5462 C CA . MET B 1 176 ? 7.058 0.555 19.980 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 176 MET B CA 1 ATOM 5463 C C . MET B 1 176 ? 8.447 -0.014 20.252 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 176 MET B C 1 ATOM 5464 O O . MET B 1 176 ? 9.221 0.579 20.981 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 176 MET B O 1 ATOM 5465 C CB . MET B 1 176 ? 6.106 0.328 21.147 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 176 MET B CB 1 ATOM 5466 C CG . MET B 1 176 ? 6.091 -1.047 21.744 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 176 MET B CG 1 ATOM 5467 S SD . MET B 1 176 ? 6.085 -0.932 23.539 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 176 MET B SD 1 ATOM 5468 C CE . MET B 1 176 ? 7.787 -0.386 23.831 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 176 MET B CE 1 ATOM 5469 N N . TRP B 1 177 ? 8.740 -1.149 19.626 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B N 1 ATOM 5470 C CA . TRP B 1 177 ? 10.041 -1.786 19.698 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CA 1 ATOM 5471 C C . TRP B 1 177 ? 10.969 -1.385 18.578 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B C 1 ATOM 5472 O O . TRP B 1 177 ? 12.104 -1.804 18.545 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B O 1 ATOM 5473 C CB . TRP B 1 177 ? 9.865 -3.301 19.740 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CB 1 ATOM 5474 C CG . TRP B 1 177 ? 9.066 -3.670 20.924 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CG 1 ATOM 5475 C CD1 . TRP B 1 177 ? 7.802 -4.111 20.928 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CD1 1 ATOM 5476 C CD2 . TRP B 1 177 ? 9.457 -3.534 22.288 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CD2 1 ATOM 5477 N NE1 . TRP B 1 177 ? 7.374 -4.291 22.197 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B NE1 1 ATOM 5478 C CE2 . TRP B 1 177 ? 8.375 -3.942 23.062 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CE2 1 ATOM 5479 C CE3 . TRP B 1 177 ? 10.629 -3.101 22.933 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CE3 1 ATOM 5480 C CZ2 . TRP B 1 177 ? 8.419 -3.962 24.469 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CZ2 1 ATOM 5481 C CZ3 . TRP B 1 177 ? 10.667 -3.084 24.323 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CZ3 1 ATOM 5482 C CH2 . TRP B 1 177 ? 9.573 -3.526 25.074 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 177 TRP B CH2 1 ATOM 5483 N N . GLN B 1 178 ? 10.483 -0.569 17.666 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B N 1 ATOM 5484 C CA . GLN B 1 178 ? 11.310 0.129 16.695 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CA 1 ATOM 5485 C C . GLN B 1 178 ? 12.248 1.101 17.408 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B C 1 ATOM 5486 O O . GLN B 1 178 ? 11.823 1.856 18.291 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B O 1 ATOM 5487 C CB . GLN B 1 178 ? 10.385 0.896 15.714 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CB 1 ATOM 5488 C CG . GLN B 1 178 ? 11.052 1.569 14.527 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CG 1 ATOM 5489 C CD . GLN B 1 178 ? 11.503 2.972 14.836 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CD 1 ATOM 5490 O OE1 . GLN B 1 178 ? 10.771 3.744 15.481 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B OE1 1 ATOM 5491 N NE2 . GLN B 1 178 ? 12.731 3.318 14.402 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B NE2 1 ATOM 5492 N N . THR B 1 179 ? 13.521 1.069 17.023 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 179 THR B N 1 ATOM 5493 C CA . THR B 1 179 ? 14.543 1.942 17.623 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CA 1 ATOM 5494 C C . THR B 1 179 ? 15.578 2.375 16.573 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 179 THR B C 1 ATOM 5495 O O . THR B 1 179 ? 16.418 1.603 16.150 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 179 THR B O 1 ATOM 5496 C CB . THR B 1 179 ? 15.250 1.275 18.826 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CB 1 ATOM 5497 O OG1 . THR B 1 179 ? 14.329 0.452 19.546 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 179 THR B OG1 1 ATOM 5498 C CG2 . THR B 1 179 ? 15.835 2.329 19.771 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 179 THR B CG2 1 ATOM 5499 N N . GLY B 1 180 ? 15.475 3.628 16.144 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B N 1 ATOM 5500 C CA . GLY B 1 180 ? 16.436 4.231 15.224 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B CA 1 ATOM 5501 C C . GLY B 1 180 ? 16.113 3.889 13.799 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B C 1 ATOM 5502 O O . GLY B 1 180 ? 15.731 2.756 13.500 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 180 GLY B O 1 ATOM 5503 N N . LEU B 1 181 ? 16.227 4.865 12.909 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B N 1 ATOM 5504 C CA . LEU B 1 181 ? 16.126 4.544 11.483 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B CA 1 ATOM 5505 C C . LEU B 1 181 ? 16.907 5.488 10.614 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B C 1 ATOM 5506 O O . LEU B 1 181 ? 17.198 6.598 11.013 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B O 1 ATOM 5507 C CB . LEU B 1 181 ? 14.664 4.402 11.001 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B CB 1 ATOM 5508 C CG . LEU B 1 181 ? 13.629 5.507 11.240 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B CG 1 ATOM 5509 C CD1 . LEU B 1 181 ? 13.875 6.749 10.398 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B CD1 1 ATOM 5510 C CD2 . LEU B 1 181 ? 12.245 4.960 10.937 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 181 LEU B CD2 1 ATOM 5511 N N . GLU B 1 182 ? 17.295 4.989 9.449 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B N 1 ATOM 5512 C CA . GLU B 1 182 ? 17.830 5.818 8.388 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CA 1 ATOM 5513 C C . GLU B 1 182 ? 16.733 6.090 7.347 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B C 1 ATOM 5514 O O . GLU B 1 182 ? 15.978 5.190 6.981 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B O 1 ATOM 5515 C CB . GLU B 1 182 ? 19.011 5.136 7.734 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CB 1 ATOM 5516 C CG . GLU B 1 182 ? 19.812 6.092 6.898 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CG 1 ATOM 5517 C CD . GLU B 1 182 ? 21.003 5.432 6.259 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CD 1 ATOM 5518 O OE1 . GLU B 1 182 ? 20.801 4.482 5.452 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE1 1 ATOM 5519 O OE2 . GLU B 1 182 ? 22.138 5.860 6.569 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE2 1 ATOM 5520 N N . VAL B 1 183 ? 16.650 7.324 6.874 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B N 1 ATOM 5521 C CA . VAL B 1 183 ? 15.634 7.685 5.917 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B CA 1 ATOM 5522 C C . VAL B 1 183 ? 16.184 8.647 4.872 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B C 1 ATOM 5523 O O . VAL B 1 183 ? 16.975 9.557 5.177 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B O 1 ATOM 5524 C CB . VAL B 1 183 ? 14.395 8.286 6.628 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B CB 1 ATOM 5525 C CG1 . VAL B 1 183 ? 14.693 9.657 7.216 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B CG1 1 ATOM 5526 C CG2 . VAL B 1 183 ? 13.196 8.348 5.676 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 183 VAL B CG2 1 ATOM 5527 N N . VAL B 1 184 ? 15.751 8.413 3.632 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B N 1 ATOM 5528 C CA . VAL B 1 184 ? 15.921 9.355 2.534 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CA 1 ATOM 5529 C C . VAL B 1 184 ? 14.672 10.234 2.448 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B C 1 ATOM 5530 O O . VAL B 1 184 ? 13.571 9.754 2.230 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B O 1 ATOM 5531 C CB . VAL B 1 184 ? 16.217 8.638 1.196 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CB 1 ATOM 5532 C CG1 . VAL B 1 184 ? 16.331 9.639 0.052 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG1 1 ATOM 5533 C CG2 . VAL B 1 184 ? 17.519 7.832 1.316 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG2 1 ATOM 5534 N N . LEU B 1 185 ? 14.879 11.533 2.637 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N 1 ATOM 5535 C CA . LEU B 1 185 ? 13.812 12.517 2.599 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA 1 ATOM 5536 C C . LEU B 1 185 ? 13.502 12.864 1.160 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C 1 ATOM 5537 O O . LEU B 1 185 ? 14.307 12.576 0.284 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O 1 ATOM 5538 C CB . LEU B 1 185 ? 14.221 13.745 3.412 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB 1 ATOM 5539 C CG . LEU B 1 185 ? 14.529 13.434 4.891 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG 1 ATOM 5540 C CD1 . LEU B 1 185 ? 14.901 14.732 5.589 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1 1 ATOM 5541 C CD2 . LEU B 1 185 ? 13.379 12.745 5.626 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2 1 ATOM 5542 N N . PRO B 1 186 ? 12.346 13.487 0.905 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B N 1 ATOM 5543 C CA . PRO B 1 186 ? 11.793 13.530 -0.449 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B CA 1 ATOM 5544 C C . PRO B 1 186 ? 12.601 14.230 -1.540 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B C 1 ATOM 5545 O O . PRO B 1 186 ? 12.296 14.043 -2.718 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B O 1 ATOM 5546 C CB . PRO B 1 186 ? 10.452 14.241 -0.260 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B CB 1 ATOM 5547 C CG . PRO B 1 186 ? 10.131 14.081 1.179 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B CG 1 ATOM 5548 C CD . PRO B 1 186 ? 11.463 14.184 1.850 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 186 PRO B CD 1 ATOM 5549 N N . GLN B 1 187 ? 13.589 15.035 -1.170 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B N 1 ATOM 5550 C CA . GLN B 1 187 ? 14.505 15.605 -2.130 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CA 1 ATOM 5551 C C . GLN B 1 187 ? 15.880 14.938 -2.112 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B C 1 ATOM 5552 O O . GLN B 1 187 ? 16.830 15.528 -2.595 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B O 1 ATOM 5553 C CB . GLN B 1 187 ? 14.658 17.102 -1.876 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CB 1 ATOM 5554 C CG . GLN B 1 187 ? 13.403 17.900 -2.070 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CG 1 ATOM 5555 C CD . GLN B 1 187 ? 13.587 19.337 -1.619 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B CD 1 ATOM 5556 O OE1 . GLN B 1 187 ? 13.523 19.655 -0.408 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B OE1 1 ATOM 5557 N NE2 . GLN B 1 187 ? 13.804 20.223 -2.580 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 187 GLN B NE2 1 ATOM 5558 N N . GLY B 1 188 ? 16.004 13.730 -1.564 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 188 GLY B N 1 ATOM 5559 C CA . GLY B 1 188 ? 17.265 12.962 -1.626 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 188 GLY B CA 1 ATOM 5560 C C . GLY B 1 188 ? 18.312 13.147 -0.531 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 188 GLY B C 1 ATOM 5561 O O . GLY B 1 188 ? 19.327 12.444 -0.536 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 188 GLY B O 1 ATOM 5562 N N . GLU B 1 189 ? 18.075 14.079 0.396 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B N 1 ATOM 5563 C CA . GLU B 1 189 ? 18.883 14.211 1.628 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CA 1 ATOM 5564 C C . GLU B 1 189 ? 18.737 12.914 2.448 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B C 1 ATOM 5565 O O . GLU B 1 189 ? 17.694 12.288 2.422 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B O 1 ATOM 5566 C CB . GLU B 1 189 ? 18.440 15.399 2.528 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CB 1 ATOM 5567 C CG . GLU B 1 189 ? 17.813 16.643 1.871 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CG 1 ATOM 5568 C CD . GLU B 1 189 ? 16.259 16.679 1.894 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CD 1 ATOM 5569 O OE1 . GLU B 1 189 ? 15.585 15.856 1.198 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE1 1 ATOM 5570 O OE2 . GLU B 1 189 ? 15.706 17.578 2.590 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE2 1 ATOM 5571 N N . VAL B 1 190 ? 19.760 12.530 3.195 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B N 1 ATOM 5572 C CA . VAL B 1 190 ? 19.680 11.316 4.016 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B CA 1 ATOM 5573 C C . VAL B 1 190 ? 19.837 11.687 5.473 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B C 1 ATOM 5574 O O . VAL B 1 190 ? 20.663 12.525 5.807 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B O 1 ATOM 5575 C CB . VAL B 1 190 ? 20.687 10.225 3.598 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B CB 1 ATOM 5576 C CG1 . VAL B 1 190 ? 22.115 10.738 3.575 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B CG1 1 ATOM 5577 C CG2 . VAL B 1 190 ? 20.568 9.005 4.495 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 190 VAL B CG2 1 ATOM 5578 N N . MET B 1 191 ? 19.041 11.046 6.326 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 191 MET B N 1 ATOM 5579 C CA . MET B 1 191 ? 18.931 11.417 7.724 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 191 MET B CA 1 ATOM 5580 C C . MET B 1 191 ? 18.793 10.211 8.615 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 191 MET B C 1 ATOM 5581 O O . MET B 1 191 ? 17.978 9.346 8.331 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 191 MET B O 1 ATOM 5582 C CB . MET B 1 191 ? 17.690 12.268 7.907 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 191 MET B CB 1 ATOM 5583 C CG . MET B 1 191 ? 17.523 12.801 9.319 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 191 MET B CG 1 ATOM 5584 S SD . MET B 1 191 ? 16.068 13.836 9.488 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 191 MET B SD 1 ATOM 5585 C CE . MET B 1 191 ? 14.783 12.594 9.570 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 191 MET B CE 1 ATOM 5586 N N . ARG B 1 192 ? 19.560 10.190 9.710 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B N 1 ATOM 5587 C CA . ARG B 1 192 ? 19.412 9.177 10.785 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CA 1 ATOM 5588 C C . ARG B 1 192 ? 18.758 9.737 12.023 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B C 1 ATOM 5589 O O . ARG B 1 192 ? 19.148 10.806 12.505 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B O 1 ATOM 5590 C CB . ARG B 1 192 ? 20.753 8.584 11.184 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CB 1 ATOM 5591 C CG . ARG B 1 192 ? 21.229 7.573 10.189 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CG 1 ATOM 5592 C CD . ARG B 1 192 ? 22.598 7.069 10.533 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CD 1 ATOM 5593 N NE . ARG B 1 192 ? 23.007 6.099 9.535 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NE 1 ATOM 5594 C CZ . ARG B 1 192 ? 24.068 5.302 9.622 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CZ 1 ATOM 5595 N NH1 . ARG B 1 192 ? 24.881 5.339 10.684 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH1 1 ATOM 5596 N NH2 . ARG B 1 192 ? 24.300 4.440 8.626 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH2 1 ATOM 5597 N N . THR B 1 193 ? 17.786 8.988 12.535 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 193 THR B N 1 ATOM 5598 C CA . THR B 1 193 ? 17.038 9.376 13.741 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 193 THR B CA 1 ATOM 5599 C C . THR B 1 193 ? 17.658 8.853 15.038 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 193 THR B C 1 ATOM 5600 O O . THR B 1 193 ? 18.451 7.895 15.047 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 193 THR B O 1 ATOM 5601 C CB . THR B 1 193 ? 15.551 8.945 13.705 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 193 THR B CB 1 ATOM 5602 O OG1 . THR B 1 193 ? 15.414 7.514 13.853 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 193 THR B OG1 1 ATOM 5603 C CG2 . THR B 1 193 ? 14.895 9.417 12.421 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 193 THR B CG2 1 ATOM 5604 N N . GLY B 1 194 ? 17.274 9.510 16.124 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 194 GLY B N 1 ATOM 5605 C CA . GLY B 1 194 ? 17.713 9.155 17.472 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 194 GLY B CA 1 ATOM 5606 C C . GLY B 1 194 ? 19.187 9.389 17.705 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 194 GLY B C 1 ATOM 5607 O O . GLY B 1 194 ? 19.756 10.362 17.202 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 194 GLY B O 1 ATOM 5608 N N . MET B 1 195 ? 19.804 8.452 18.421 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 195 MET B N 1 ATOM 5609 C CA . MET B 1 195 ? 21.234 8.476 18.671 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 195 MET B CA 1 ATOM 5610 C C . MET B 1 195 ? 22.047 8.204 17.403 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 195 MET B C 1 ATOM 5611 O O . MET B 1 195 ? 23.266 8.428 17.387 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 195 MET B O 1 ATOM 5612 C CB . MET B 1 195 ? 21.598 7.447 19.735 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 195 MET B CB 1 ATOM 5613 C CG . MET B 1 195 ? 20.922 7.633 21.095 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 195 MET B CG 1 ATOM 5614 S SD . MET B 1 195 ? 21.097 9.260 21.879 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 195 MET B SD 1 ATOM 5615 C CE . MET B 1 195 ? 22.878 9.424 21.892 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 195 MET B CE 1 ATOM 5616 N N . GLY B 1 196 ? 21.391 7.742 16.336 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 196 GLY B N 1 ATOM 5617 C CA . GLY B 1 196 ? 22.037 7.597 15.040 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 196 GLY B CA 1 ATOM 5618 C C . GLY B 1 196 ? 22.481 8.906 14.430 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 196 GLY B C 1 ATOM 5619 O O . GLY B 1 196 ? 23.395 8.913 13.605 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 196 GLY B O 1 ATOM 5620 N N . ALA B 1 197 ? 21.840 10.008 14.837 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B N 1 ATOM 5621 C CA . ALA B 1 197 ? 22.264 11.348 14.446 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CA 1 ATOM 5622 C C . ALA B 1 197 ? 23.572 11.818 15.068 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B C 1 ATOM 5623 O O . ALA B 1 197 ? 24.064 12.877 14.687 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B O 1 ATOM 5624 C CB . ALA B 1 197 ? 21.193 12.342 14.754 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CB 1 ATOM 5625 N N . LEU B 1 198 ? 24.139 11.058 16.006 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B N 1 ATOM 5626 C CA . LEU B 1 198 ? 25.387 11.425 16.633 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CA 1 ATOM 5627 C C . LEU B 1 198 ? 26.482 10.479 16.160 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B C 1 ATOM 5628 O O . LEU B 1 198 ? 26.513 9.327 16.577 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B O 1 ATOM 5629 C CB . LEU B 1 198 ? 25.273 11.399 18.167 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CB 1 ATOM 5630 C CG . LEU B 1 198 ? 26.458 12.090 18.882 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CG 1 ATOM 5631 C CD1 . LEU B 1 198 ? 26.006 12.926 20.066 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD1 1 ATOM 5632 C CD2 . LEU B 1 198 ? 27.530 11.091 19.321 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 198 LEU B CD2 1 ATOM 5633 N N . PRO B 1 199 ? 27.408 10.980 15.311 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B N 1 ATOM 5634 C CA . PRO B 1 199 ? 28.477 10.152 14.705 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B CA 1 ATOM 5635 C C . PRO B 1 199 ? 29.169 9.247 15.712 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B C 1 ATOM 5636 O O . PRO B 1 199 ? 29.627 9.732 16.762 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B O 1 ATOM 5637 C CB . PRO B 1 199 ? 29.476 11.198 14.182 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B CB 1 ATOM 5638 C CG . PRO B 1 199 ? 28.661 12.410 13.919 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B CG 1 ATOM 5639 C CD . PRO B 1 199 ? 27.555 12.407 14.949 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 199 PRO B CD 1 ATOM 5640 N N . GLY B 1 200 ? 29.198 7.946 15.425 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B N 1 ATOM 5641 C CA . GLY B 1 200 ? 29.918 6.973 16.277 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B CA 1 ATOM 5642 C C . GLY B 1 200 ? 29.209 6.470 17.525 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B C 1 ATOM 5643 O O . GLY B 1 200 ? 29.806 5.760 18.336 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B O 1 ATOM 5644 N N . SER B 1 201 ? 27.932 6.820 17.683 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 201 SER B N 1 ATOM 5645 C CA . SER B 1 201 ? 27.160 6.339 18.803 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 201 SER B CA 1 ATOM 5646 C C . SER B 1 201 ? 26.987 4.860 18.622 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 201 SER B C 1 ATOM 5647 O O . SER B 1 201 ? 26.821 4.428 17.499 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 201 SER B O 1 ATOM 5648 C CB . SER B 1 201 ? 25.801 6.997 18.842 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 201 SER B CB 1 ATOM 5649 O OG . SER B 1 201 ? 25.234 6.802 20.118 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 201 SER B OG 1 ATOM 5650 N N . ASP B 1 202 ? 27.073 4.101 19.719 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B N 1 ATOM 5651 C CA . ASP B 1 202 ? 26.671 2.673 19.802 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B CA 1 ATOM 5652 C C . ASP B 1 202 ? 25.201 2.539 20.219 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B C 1 ATOM 5653 O O . ASP B 1 202 ? 24.676 1.427 20.363 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B O 1 ATOM 5654 C CB . ASP B 1 202 ? 27.513 1.912 20.864 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B CB 1 ATOM 5655 C CG . ASP B 1 202 ? 28.992 1.705 20.455 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B CG 1 ATOM 5656 O OD1 . ASP B 1 202 ? 29.304 1.829 19.248 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B OD1 1 ATOM 5657 O OD2 . ASP B 1 202 ? 29.841 1.387 21.347 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B OD2 1 ATOM 5658 N N . ALA B 1 203 ? 24.535 3.662 20.443 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N 1 ATOM 5659 C CA . ALA B 1 203 ? 23.256 3.649 21.104 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA 1 ATOM 5660 C C . ALA B 1 203 ? 22.051 3.761 20.163 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C 1 ATOM 5661 O O . ALA B 1 203 ? 20.925 3.905 20.631 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O 1 ATOM 5662 C CB . ALA B 1 203 ? 23.236 4.773 22.149 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB 1 ATOM 5663 N N . TRP B 1 204 ? 22.262 3.696 18.853 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B N 1 ATOM 5664 C CA . TRP B 1 204 ? 21.160 3.841 17.893 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CA 1 ATOM 5665 C C . TRP B 1 204 ? 19.955 2.925 18.196 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B C 1 ATOM 5666 O O . TRP B 1 204 ? 18.813 3.385 18.262 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B O 1 ATOM 5667 C CB . TRP B 1 204 ? 21.692 3.590 16.486 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CB 1 ATOM 5668 C CG . TRP B 1 204 ? 20.878 4.130 15.373 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CG 1 ATOM 5669 C CD1 . TRP B 1 204 ? 19.784 4.942 15.455 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CD1 1 ATOM 5670 C CD2 . TRP B 1 204 ? 21.148 3.960 13.991 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CD2 1 ATOM 5671 N NE1 . TRP B 1 204 ? 19.339 5.265 14.193 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B NE1 1 ATOM 5672 C CE2 . TRP B 1 204 ? 20.160 4.664 13.278 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CE2 1 ATOM 5673 C CE3 . TRP B 1 204 ? 22.126 3.278 13.284 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CE3 1 ATOM 5674 C CZ2 . TRP B 1 204 ? 20.121 4.690 11.887 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CZ2 1 ATOM 5675 C CZ3 . TRP B 1 204 ? 22.092 3.310 11.902 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CZ3 1 ATOM 5676 C CH2 . TRP B 1 204 ? 21.096 4.011 11.217 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 204 TRP B CH2 1 ATOM 5677 N N . GLN B 1 205 ? 20.230 1.647 18.425 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B N 1 ATOM 5678 C CA . GLN B 1 205 ? 19.202 0.650 18.746 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B CA 1 ATOM 5679 C C . GLN B 1 205 ? 19.027 0.459 20.267 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B C 1 ATOM 5680 O O . GLN B 1 205 ? 18.458 -0.543 20.712 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B O 1 ATOM 5681 C CB . GLN B 1 205 ? 19.561 -0.696 18.102 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B CB 1 ATOM 5682 C CG . GLN B 1 205 ? 19.232 -0.823 16.628 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B CG 1 ATOM 5683 C CD . GLN B 1 205 ? 19.961 0.178 15.762 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B CD 1 ATOM 5684 O OE1 . GLN B 1 205 ? 21.194 0.103 15.588 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B OE1 1 ATOM 5685 N NE2 . GLN B 1 205 ? 19.202 1.146 15.215 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 205 GLN B NE2 1 ATOM 5686 N N . LEU B 1 206 ? 19.513 1.418 21.048 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N 1 ATOM 5687 C CA . LEU B 1 206 ? 19.469 1.386 22.489 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA 1 ATOM 5688 C C . LEU B 1 206 ? 18.526 2.435 23.113 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C 1 ATOM 5689 O O . LEU B 1 206 ? 17.779 2.103 24.047 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O 1 ATOM 5690 C CB . LEU B 1 206 ? 20.888 1.568 23.037 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB 1 ATOM 5691 C CG . LEU B 1 206 ? 21.877 0.484 22.633 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG 1 ATOM 5692 C CD1 . LEU B 1 206 ? 23.160 0.597 23.431 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1 1 ATOM 5693 C CD2 . LEU B 1 206 ? 21.290 -0.904 22.851 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2 1 ATOM 5694 N N . PHE B 1 207 ? 18.584 3.681 22.625 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B N 1 ATOM 5695 C CA . PHE B 1 207 ? 17.719 4.764 23.083 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CA 1 ATOM 5696 C C . PHE B 1 207 ? 17.031 5.372 21.863 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B C 1 ATOM 5697 O O . PHE B 1 207 ? 17.692 5.997 21.037 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B O 1 ATOM 5698 C CB . PHE B 1 207 ? 18.543 5.808 23.849 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CB 1 ATOM 5699 C CG . PHE B 1 207 ? 17.745 6.972 24.400 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CG 1 ATOM 5700 C CD1 . PHE B 1 207 ? 16.663 6.764 25.246 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CD1 1 ATOM 5701 C CD2 . PHE B 1 207 ? 18.102 8.292 24.088 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CD2 1 ATOM 5702 C CE1 . PHE B 1 207 ? 15.948 7.851 25.763 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CE1 1 ATOM 5703 C CE2 . PHE B 1 207 ? 17.392 9.373 24.589 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CE2 1 ATOM 5704 C CZ . PHE B 1 207 ? 16.314 9.163 25.431 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B CZ 1 ATOM 5705 N N . PRO B 1 208 ? 15.706 5.184 21.745 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B N 1 ATOM 5706 C CA . PRO B 1 208 ? 15.011 5.634 20.541 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CA 1 ATOM 5707 C C . PRO B 1 208 ? 14.970 7.137 20.328 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B C 1 ATOM 5708 O O . PRO B 1 208 ? 15.025 7.565 19.189 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B O 1 ATOM 5709 C CB . PRO B 1 208 ? 13.584 5.118 20.735 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CB 1 ATOM 5710 C CG . PRO B 1 208 ? 13.429 4.995 22.198 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CG 1 ATOM 5711 C CD . PRO B 1 208 ? 14.775 4.568 22.710 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 208 PRO B CD 1 ATOM 5712 N N . TYR B 1 209 ? 14.868 7.933 21.389 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B N 1 ATOM 5713 C CA . TYR B 1 209 ? 14.415 9.334 21.226 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CA 1 ATOM 5714 C C . TYR B 1 209 ? 15.459 10.312 20.772 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B C 1 ATOM 5715 O O . TYR B 1 209 ? 15.120 11.326 20.173 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B O 1 ATOM 5716 C CB . TYR B 1 209 ? 13.827 9.907 22.506 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CB 1 ATOM 5717 C CG . TYR B 1 209 ? 12.812 9.042 23.165 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CG 1 ATOM 5718 C CD1 . TYR B 1 209 ? 11.759 8.483 22.443 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD1 1 ATOM 5719 C CD2 . TYR B 1 209 ? 12.894 8.781 24.523 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CD2 1 ATOM 5720 C CE1 . TYR B 1 209 ? 10.814 7.685 23.068 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE1 1 ATOM 5721 C CE2 . TYR B 1 209 ? 11.959 7.991 25.156 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CE2 1 ATOM 5722 C CZ . TYR B 1 209 ? 10.931 7.445 24.433 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B CZ 1 ATOM 5723 O OH . TYR B 1 209 ? 10.038 6.665 25.104 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 209 TYR B OH 1 ATOM 5724 N N . GLY B 1 210 ? 16.714 10.051 21.091 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B N 1 ATOM 5725 C CA . GLY B 1 210 ? 17.754 11.026 20.840 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B CA 1 ATOM 5726 C C . GLY B 1 210 ? 17.464 12.335 21.557 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B C 1 ATOM 5727 O O . GLY B 1 210 ? 17.177 12.345 22.750 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B O 1 ATOM 5728 N N . PHE B 1 211 ? 17.494 13.437 20.813 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B N 1 ATOM 5729 C CA . PHE B 1 211 ? 17.431 14.784 21.396 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CA 1 ATOM 5730 C C . PHE B 1 211 ? 16.623 15.709 20.513 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B C 1 ATOM 5731 O O . PHE B 1 211 ? 16.797 15.765 19.289 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B O 1 ATOM 5732 C CB . PHE B 1 211 ? 18.841 15.347 21.617 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CB 1 ATOM 5733 C CG . PHE B 1 211 ? 18.866 16.767 22.086 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CG 1 ATOM 5734 C CD1 . PHE B 1 211 ? 18.623 17.071 23.410 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CD1 1 ATOM 5735 C CD2 . PHE B 1 211 ? 19.142 17.806 21.204 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CD2 1 ATOM 5736 C CE1 . PHE B 1 211 ? 18.644 18.386 23.865 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CE1 1 ATOM 5737 C CE2 . PHE B 1 211 ? 19.155 19.127 21.640 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CE2 1 ATOM 5738 C CZ . PHE B 1 211 ? 18.908 19.414 22.978 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 211 PHE B CZ 1 ATOM 5739 N N . GLY B 1 212 ? 15.770 16.472 21.173 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N 1 ATOM 5740 C CA . GLY B 1 212 ? 14.822 17.314 20.489 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA 1 ATOM 5741 C C . GLY B 1 212 ? 13.681 16.492 19.935 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C 1 ATOM 5742 O O . GLY B 1 212 ? 13.518 15.333 20.318 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O 1 ATOM 5743 N N . PRO B 1 213 ? 12.912 17.069 19.003 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B N 1 ATOM 5744 C CA . PRO B 1 213 ? 11.715 16.416 18.563 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CA 1 ATOM 5745 C C . PRO B 1 213 ? 11.962 15.004 18.036 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B C 1 ATOM 5746 O O . PRO B 1 213 ? 12.914 14.779 17.308 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B O 1 ATOM 5747 C CB . PRO B 1 213 ? 11.170 17.380 17.499 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CB 1 ATOM 5748 C CG . PRO B 1 213 ? 11.697 18.705 17.885 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CG 1 ATOM 5749 C CD . PRO B 1 213 ? 13.083 18.360 18.320 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 213 PRO B CD 1 ATOM 5750 N N . PHE B 1 214 ? 11.122 14.070 18.481 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B N 1 ATOM 5751 C CA . PHE B 1 214 ? 11.256 12.647 18.169 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CA 1 ATOM 5752 C C . PHE B 1 214 ? 10.392 12.374 16.948 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B C 1 ATOM 5753 O O . PHE B 1 214 ? 9.163 12.350 17.050 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B O 1 ATOM 5754 C CB . PHE B 1 214 ? 10.808 11.803 19.357 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CB 1 ATOM 5755 C CG . PHE B 1 214 ? 10.633 10.333 19.055 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CG 1 ATOM 5756 C CD1 . PHE B 1 214 ? 11.685 9.575 18.566 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD1 1 ATOM 5757 C CD2 . PHE B 1 214 ? 9.410 9.686 19.317 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD2 1 ATOM 5758 C CE1 . PHE B 1 214 ? 11.524 8.210 18.329 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE1 1 ATOM 5759 C CE2 . PHE B 1 214 ? 9.246 8.318 19.085 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE2 1 ATOM 5760 C CZ . PHE B 1 214 ? 10.305 7.581 18.584 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CZ 1 ATOM 5761 N N . PRO B 1 215 ? 11.029 12.172 15.788 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B N 1 ATOM 5762 C CA . PRO B 1 215 ? 10.245 12.097 14.582 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B CA 1 ATOM 5763 C C . PRO B 1 215 ? 9.878 10.707 14.086 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B C 1 ATOM 5764 O O . PRO B 1 215 ? 9.049 10.629 13.192 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B O 1 ATOM 5765 C CB . PRO B 1 215 ? 11.153 12.787 13.566 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B CB 1 ATOM 5766 C CG . PRO B 1 215 ? 12.521 12.361 13.990 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B CG 1 ATOM 5767 C CD . PRO B 1 215 ? 12.473 12.199 15.492 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 215 PRO B CD 1 ATOM 5768 N N . ASP B 1 216 ? 10.465 9.630 14.616 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B N 1 ATOM 5769 C CA . ASP B 1 216 ? 10.289 8.259 14.022 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CA 1 ATOM 5770 C C . ASP B 1 216 ? 8.848 7.926 13.647 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B C 1 ATOM 5771 O O . ASP B 1 216 ? 8.632 7.306 12.618 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B O 1 ATOM 5772 C CB . ASP B 1 216 ? 10.827 7.115 14.932 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CB 1 ATOM 5773 C CG . ASP B 1 216 ? 12.324 7.168 15.135 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CG 1 ATOM 5774 O OD1 . ASP B 1 216 ? 12.872 8.268 14.970 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD1 1 ATOM 5775 O OD2 . ASP B 1 216 ? 12.955 6.136 15.494 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD2 1 ATOM 5776 N N . GLY B 1 217 ? 7.883 8.324 14.483 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B N 1 ATOM 5777 C CA . GLY B 1 217 ? 6.453 8.067 14.237 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B CA 1 ATOM 5778 C C . GLY B 1 217 ? 5.912 8.639 12.948 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B C 1 ATOM 5779 O O . GLY B 1 217 ? 5.012 8.067 12.336 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B O 1 ATOM 5780 N N . MET B 1 218 ? 6.481 9.767 12.539 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 218 MET B N 1 ATOM 5781 C CA . MET B 1 218 ? 6.143 10.425 11.282 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 218 MET B CA 1 ATOM 5782 C C . MET B 1 218 ? 6.626 9.713 9.996 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 218 MET B C 1 ATOM 5783 O O . MET B 1 218 ? 6.290 10.165 8.894 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 218 MET B O 1 ATOM 5784 C CB . MET B 1 218 ? 6.632 11.889 11.301 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 218 MET B CB 1 ATOM 5785 C CG . MET B 1 218 ? 5.908 12.773 12.317 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 218 MET B CG 1 ATOM 5786 S SD . MET B 1 218 ? 4.206 13.235 11.847 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 218 MET B SD 1 ATOM 5787 C CE . MET B 1 218 ? 4.545 14.465 10.575 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 218 MET B CE 1 ATOM 5788 N N . PHE B 1 219 ? 7.375 8.618 10.103 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B N 1 ATOM 5789 C CA . PHE B 1 219 ? 7.705 7.813 8.920 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CA 1 ATOM 5790 C C . PHE B 1 219 ? 6.937 6.482 8.890 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B C 1 ATOM 5791 O O . PHE B 1 219 ? 7.335 5.531 8.205 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B O 1 ATOM 5792 C CB . PHE B 1 219 ? 9.224 7.632 8.822 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CB 1 ATOM 5793 C CG . PHE B 1 219 ? 9.966 8.937 8.742 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CG 1 ATOM 5794 C CD1 . PHE B 1 219 ? 10.061 9.628 7.540 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD1 1 ATOM 5795 C CD2 . PHE B 1 219 ? 10.527 9.512 9.876 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD2 1 ATOM 5796 C CE1 . PHE B 1 219 ? 10.727 10.847 7.465 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE1 1 ATOM 5797 C CE2 . PHE B 1 219 ? 11.200 10.724 9.807 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE2 1 ATOM 5798 C CZ . PHE B 1 219 ? 11.302 11.396 8.601 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CZ 1 ATOM 5799 N N . THR B 1 220 ? 5.809 6.436 9.603 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 220 THR B N 1 ATOM 5800 C CA . THR B 1 220 ? 4.986 5.246 9.682 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA 1 ATOM 5801 C C . THR B 1 220 ? 3.602 5.630 9.176 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 220 THR B C 1 ATOM 5802 O O . THR B 1 220 ? 3.107 6.690 9.525 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 220 THR B O 1 ATOM 5803 C CB . THR B 1 220 ? 4.930 4.696 11.128 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB 1 ATOM 5804 O OG1 . THR B 1 220 ? 4.223 5.607 11.989 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1 1 ATOM 5805 C CG2 . THR B 1 220 ? 6.344 4.486 11.662 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2 1 ATOM 5806 N N . GLN B 1 221 ? 2.990 4.754 8.370 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B N 1 ATOM 5807 C CA . GLN B 1 221 ? 1.836 5.090 7.501 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CA 1 ATOM 5808 C C . GLN B 1 221 ? 2.043 6.427 6.771 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B C 1 ATOM 5809 O O . GLN B 1 221 ? 1.122 7.246 6.679 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B O 1 ATOM 5810 C CB . GLN B 1 221 ? 0.502 5.067 8.274 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CB 1 ATOM 5811 C CG . GLN B 1 221 ? 0.307 3.784 9.087 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CG 1 ATOM 5812 C CD . GLN B 1 221 ? -1.144 3.433 9.382 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CD 1 ATOM 5813 O OE1 . GLN B 1 221 ? -2.070 4.234 9.153 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B OE1 1 ATOM 5814 N NE2 . GLN B 1 221 ? -1.350 2.222 9.897 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B NE2 1 ATOM 5815 N N . SER B 1 222 ? 3.256 6.622 6.253 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 222 SER B N 1 ATOM 5816 C CA . SER B 1 222 ? 3.701 7.928 5.820 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 222 SER B CA 1 ATOM 5817 C C . SER B 1 222 ? 4.224 7.954 4.420 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 222 SER B C 1 ATOM 5818 O O . SER B 1 222 ? 4.586 6.950 3.876 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 222 SER B O 1 ATOM 5819 C CB . SER B 1 222 ? 4.807 8.447 6.735 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 222 SER B CB 1 ATOM 5820 O OG . SER B 1 222 ? 4.983 9.849 6.514 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 222 SER B OG 1 ATOM 5821 N N . ASN B 1 223 ? 4.261 9.146 3.864 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B N 1 ATOM 5822 C CA . ASN B 1 223 ? 4.849 9.387 2.574 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CA 1 ATOM 5823 C C . ASN B 1 223 ? 5.911 10.509 2.648 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B C 1 ATOM 5824 O O . ASN B 1 223 ? 6.108 11.251 1.678 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B O 1 ATOM 5825 C CB . ASN B 1 223 ? 3.751 9.647 1.516 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CB 1 ATOM 5826 C CG . ASN B 1 223 ? 2.908 10.884 1.786 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CG 1 ATOM 5827 O OD1 . ASN B 1 223 ? 3.276 11.763 2.566 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B OD1 1 ATOM 5828 N ND2 . ASN B 1 223 ? 1.752 10.960 1.116 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B ND2 1 ATOM 5829 N N . LEU B 1 224 ? 6.605 10.591 3.788 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B N 1 ATOM 5830 C CA . LEU B 1 224 ? 7.610 11.611 4.043 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CA 1 ATOM 5831 C C . LEU B 1 224 ? 9.038 11.164 3.714 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B C 1 ATOM 5832 O O . LEU B 1 224 ? 9.950 11.997 3.669 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B O 1 ATOM 5833 C CB . LEU B 1 224 ? 7.529 12.090 5.515 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CB 1 ATOM 5834 C CG . LEU B 1 224 ? 6.255 12.834 5.954 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CG 1 ATOM 5835 C CD1 . LEU B 1 224 ? 6.370 13.341 7.370 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD1 1 ATOM 5836 C CD2 . LEU B 1 224 ? 5.957 14.015 5.061 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD2 1 ATOM 5837 N N . GLY B 1 225 ? 9.258 9.877 3.491 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B N 1 ATOM 5838 C CA . GLY B 1 225 ? 10.580 9.427 3.086 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B CA 1 ATOM 5839 C C . GLY B 1 225 ? 10.648 8.000 2.611 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B C 1 ATOM 5840 O O . GLY B 1 225 ? 9.653 7.334 2.498 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B O 1 ATOM 5841 N N . ILE B 1 226 ? 11.860 7.557 2.306 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B N 1 ATOM 5842 C CA . ILE B 1 226 ? 12.144 6.164 2.000 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CA 1 ATOM 5843 C C . ILE B 1 226 ? 13.115 5.627 3.043 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B C 1 ATOM 5844 O O . ILE B 1 226 ? 14.243 6.101 3.189 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B O 1 ATOM 5845 C CB . ILE B 1 226 ? 12.716 5.979 0.579 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CB 1 ATOM 5846 C CG1 . ILE B 1 226 ? 11.763 6.631 -0.445 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CG1 1 ATOM 5847 C CG2 . ILE B 1 226 ? 12.917 4.490 0.268 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CG2 1 ATOM 5848 C CD1 . ILE B 1 226 ? 12.252 6.609 -1.882 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CD1 1 ATOM 5849 N N . VAL B 1 227 ? 12.662 4.609 3.751 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B N 1 ATOM 5850 C CA . VAL B 1 227 ? 13.432 4.045 4.833 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CA 1 ATOM 5851 C C . VAL B 1 227 ? 14.427 3.021 4.278 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B C 1 ATOM 5852 O O . VAL B 1 227 ? 14.074 2.176 3.456 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B O 1 ATOM 5853 C CB . VAL B 1 227 ? 12.502 3.453 5.909 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CB 1 ATOM 5854 C CG1 . VAL B 1 227 ? 13.310 2.911 7.067 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG1 1 ATOM 5855 C CG2 . VAL B 1 227 ? 11.512 4.518 6.413 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG2 1 ATOM 5856 N N . THR B 1 228 ? 15.673 3.132 4.722 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 228 THR B N 1 ATOM 5857 C CA . THR B 1 228 ? 16.763 2.275 4.258 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CA 1 ATOM 5858 C C . THR B 1 228 ? 17.334 1.376 5.333 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 228 THR B C 1 ATOM 5859 O O . THR B 1 228 ? 17.856 0.312 5.037 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 228 THR B O 1 ATOM 5860 C CB . THR B 1 228 ? 17.917 3.119 3.670 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CB 1 ATOM 5861 O OG1 . THR B 1 228 ? 18.240 4.222 4.541 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 228 THR B OG1 1 ATOM 5862 C CG2 . THR B 1 228 ? 17.488 3.661 2.331 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CG2 1 ATOM 5863 N N . LYS B 1 229 ? 17.309 1.834 6.579 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B N 1 ATOM 5864 C CA . LYS B 1 229 ? 17.653 0.977 7.714 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CA 1 ATOM 5865 C C . LYS B 1 229 ? 16.674 1.217 8.852 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B C 1 ATOM 5866 O O . LYS B 1 229 ? 16.162 2.334 9.009 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B O 1 ATOM 5867 C CB . LYS B 1 229 ? 19.055 1.251 8.200 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CB 1 ATOM 5868 C CG . LYS B 1 229 ? 20.090 1.296 7.128 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CG 1 ATOM 5869 C CD . LYS B 1 229 ? 21.428 1.636 7.750 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CD 1 ATOM 5870 C CE . LYS B 1 229 ? 22.574 1.329 6.803 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CE 1 ATOM 5871 N NZ . LYS B 1 229 ? 22.455 2.172 5.579 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B NZ 1 ATOM 5872 N N . MET B 1 230 ? 16.402 0.163 9.623 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 230 MET B N 1 ATOM 5873 C CA . MET B 1 230 ? 15.614 0.272 10.845 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 230 MET B CA 1 ATOM 5874 C C . MET B 1 230 ? 16.186 -0.633 11.917 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 230 MET B C 1 ATOM 5875 O O . MET B 1 230 ? 16.571 -1.761 11.646 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 230 MET B O 1 ATOM 5876 C CB . MET B 1 230 ? 14.181 -0.123 10.576 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 230 MET B CB 1 ATOM 5877 C CG . MET B 1 230 ? 13.185 0.402 11.592 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 230 MET B CG 1 ATOM 5878 S SD . MET B 1 230 ? 11.580 -0.384 11.337 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 230 MET B SD 1 ATOM 5879 C CE . MET B 1 230 ? 11.917 -1.910 12.212 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 230 MET B CE 1 ATOM 5880 N N . GLY B 1 231 ? 16.218 -0.146 13.142 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 231 GLY B N 1 ATOM 5881 C CA . GLY B 1 231 ? 16.532 -0.983 14.258 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 231 GLY B CA 1 ATOM 5882 C C . GLY B 1 231 ? 15.287 -1.446 14.976 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 231 GLY B C 1 ATOM 5883 O O . GLY B 1 231 ? 14.287 -0.720 15.064 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 231 GLY B O 1 ATOM 5884 N N . ILE B 1 232 ? 15.357 -2.653 15.525 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B N 1 ATOM 5885 C CA . ILE B 1 232 ? 14.288 -3.172 16.350 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B CA 1 ATOM 5886 C C . ILE B 1 232 ? 14.833 -3.997 17.530 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B C 1 ATOM 5887 O O . ILE B 1 232 ? 15.841 -4.729 17.431 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B O 1 ATOM 5888 C CB . ILE B 1 232 ? 13.279 -3.963 15.501 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B CB 1 ATOM 5889 C CG1 . ILE B 1 232 ? 12.102 -4.437 16.351 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B CG1 1 ATOM 5890 C CG2 . ILE B 1 232 ? 13.954 -5.149 14.828 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B CG2 1 ATOM 5891 C CD1 . ILE B 1 232 ? 10.889 -4.769 15.511 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B CD1 1 ATOM 5892 N N . ALA B 1 233 ? 14.156 -3.847 18.656 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B N 1 ATOM 5893 C CA . ALA B 1 233 ? 14.507 -4.579 19.850 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B CA 1 ATOM 5894 C C . ALA B 1 233 ? 13.902 -5.953 19.744 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B C 1 ATOM 5895 O O . ALA B 1 233 ? 12.820 -6.115 19.200 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B O 1 ATOM 5896 C CB . ALA B 1 233 ? 13.970 -3.872 21.077 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B CB 1 ATOM 5897 N N . LEU B 1 234 ? 14.622 -6.925 20.287 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N 1 ATOM 5898 C CA . LEU B 1 234 ? 14.249 -8.323 20.277 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA 1 ATOM 5899 C C . LEU B 1 234 ? 14.162 -8.858 21.695 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C 1 ATOM 5900 O O . LEU B 1 234 ? 15.073 -8.663 22.481 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O 1 ATOM 5901 C CB . LEU B 1 234 ? 15.286 -9.125 19.509 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB 1 ATOM 5902 C CG . LEU B 1 234 ? 15.364 -8.788 18.023 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG 1 ATOM 5903 C CD1 . LEU B 1 234 ? 16.560 -9.512 17.414 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1 1 ATOM 5904 C CD2 . LEU B 1 234 ? 14.073 -9.156 17.301 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2 1 ATOM 5905 N N . MET B 1 235 ? 13.051 -9.539 21.985 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 235 MET B N 1 ATOM 5906 C CA . MET B 1 235 ? 12.791 -10.180 23.259 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 235 MET B CA 1 ATOM 5907 C C . MET B 1 235 ? 13.718 -11.361 23.441 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 235 MET B C 1 ATOM 5908 O O . MET B 1 235 ? 14.045 -12.045 22.490 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 235 MET B O 1 ATOM 5909 C CB . MET B 1 235 ? 11.336 -10.678 23.315 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 235 MET B CB 1 ATOM 5910 C CG . MET B 1 235 ? 10.912 -11.177 24.686 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 235 MET B CG 1 ATOM 5911 S SD . MET B 1 235 ? 9.167 -11.597 24.779 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 235 MET B SD 1 ATOM 5912 C CE . MET B 1 235 ? 9.120 -13.017 23.721 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 235 MET B CE 1 ATOM 5913 N N . GLN B 1 236 ? 14.124 -11.598 24.676 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B N 1 ATOM 5914 C CA . GLN B 1 236 ? 14.743 -12.859 25.050 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CA 1 ATOM 5915 C C . GLN B 1 236 ? 13.751 -14.029 24.982 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B C 1 ATOM 5916 O O . GLN B 1 236 ? 12.612 -13.908 25.424 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B O 1 ATOM 5917 C CB . GLN B 1 236 ? 15.281 -12.793 26.466 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CB 1 ATOM 5918 C CG . GLN B 1 236 ? 16.732 -12.395 26.599 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CG 1 ATOM 5919 C CD . GLN B 1 236 ? 17.183 -12.618 28.024 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CD 1 ATOM 5920 O OE1 . GLN B 1 236 ? 17.610 -11.695 28.692 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B OE1 1 ATOM 5921 N NE2 . GLN B 1 236 ? 17.018 -13.849 28.523 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 236 GLN B NE2 1 ATOM 5922 N N . ARG B 1 237 ? 14.210 -15.167 24.471 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B N 1 ATOM 5923 C CA . ARG B 1 237 ? 13.407 -16.378 24.448 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B CA 1 ATOM 5924 C C . ARG B 1 237 ? 13.255 -16.911 25.880 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B C 1 ATOM 5925 O O . ARG B 1 237 ? 14.249 -17.148 26.545 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B O 1 ATOM 5926 C CB . ARG B 1 237 ? 14.039 -17.454 23.521 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B CB 1 ATOM 5927 C CG . ARG B 1 237 ? 13.143 -18.671 23.329 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B CG 1 ATOM 5928 C CD . ARG B 1 237 ? 13.590 -19.621 22.220 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B CD 1 ATOM 5929 N NE . ARG B 1 237 ? 13.390 -19.136 20.840 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B NE 1 ATOM 5930 C CZ . ARG B 1 237 ? 12.207 -18.942 20.221 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B CZ 1 ATOM 5931 N NH1 . ARG B 1 237 ? 11.034 -19.158 20.842 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B NH1 1 ATOM 5932 N NH2 . ARG B 1 237 ? 12.196 -18.490 18.956 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 237 ARG B NH2 1 ATOM 5933 N N . PRO B 1 238 ? 12.013 -17.094 26.354 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B N 1 ATOM 5934 C CA . PRO B 1 238 ? 11.804 -17.657 27.690 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B CA 1 ATOM 5935 C C . PRO B 1 238 ? 12.098 -19.156 27.737 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B C 1 ATOM 5936 O O . PRO B 1 238 ? 12.038 -19.823 26.710 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B O 1 ATOM 5937 C CB . PRO B 1 238 ? 10.328 -17.403 27.941 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B CB 1 ATOM 5938 C CG . PRO B 1 238 ? 9.723 -17.480 26.580 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B CG 1 ATOM 5939 C CD . PRO B 1 238 ? 10.733 -16.889 25.643 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 238 PRO B CD 1 ATOM 5940 N N . PRO B 1 239 ? 12.383 -19.688 28.928 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B N 1 ATOM 5941 C CA . PRO B 1 239 ? 12.811 -21.088 29.067 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CA 1 ATOM 5942 C C . PRO B 1 239 ? 11.754 -22.171 28.683 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B C 1 ATOM 5943 O O . PRO B 1 239 ? 12.119 -23.275 28.272 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B O 1 ATOM 5944 C CB . PRO B 1 239 ? 13.181 -21.185 30.559 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CB 1 ATOM 5945 C CG . PRO B 1 239 ? 12.360 -20.133 31.242 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CG 1 ATOM 5946 C CD . PRO B 1 239 ? 12.154 -19.032 30.237 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CD 1 ATOM 5947 N N . ALA B 1 240 ? 10.472 -21.861 28.841 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B N 1 ATOM 5948 C CA . ALA B 1 240 ? 9.372 -22.732 28.382 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B CA 1 ATOM 5949 C C . ALA B 1 240 ? 8.150 -21.910 27.941 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B C 1 ATOM 5950 O O . ALA B 1 240 ? 8.075 -20.715 28.206 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B O 1 ATOM 5951 C CB . ALA B 1 240 ? 8.974 -23.702 29.490 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B CB 1 ATOM 5952 N N . SER B 1 241 ? 7.202 -22.550 27.259 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 241 SER B N 1 ATOM 5953 C CA . SER B 1 241 ? 5.948 -21.878 26.886 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 241 SER B CA 1 ATOM 5954 C C . SER B 1 241 ? 4.771 -22.834 26.680 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 241 SER B C 1 ATOM 5955 O O . SER B 1 241 ? 4.934 -24.028 26.444 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 241 SER B O 1 ATOM 5956 C CB . SER B 1 241 ? 6.154 -21.014 25.639 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 241 SER B CB 1 ATOM 5957 O OG . SER B 1 241 ? 5.618 -21.638 24.503 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 241 SER B OG 1 ATOM 5958 N N . GLN B 1 242 ? 3.569 -22.291 26.775 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B N 1 ATOM 5959 C CA . GLN B 1 242 ? 2.358 -23.098 26.631 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B CA 1 ATOM 5960 C C . GLN B 1 242 ? 1.264 -22.271 26.019 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B C 1 ATOM 5961 O O . GLN B 1 242 ? 0.983 -21.190 26.498 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B O 1 ATOM 5962 C CB . GLN B 1 242 ? 1.899 -23.624 27.977 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B CB 1 ATOM 5963 C CG . GLN B 1 242 ? 0.961 -24.799 27.842 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B CG 1 ATOM 5964 C CD . GLN B 1 242 ? 0.489 -25.293 29.179 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B CD 1 ATOM 5965 O OE1 . GLN B 1 242 ? 0.891 -26.376 29.623 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B OE1 1 ATOM 5966 N NE2 . GLN B 1 242 ? -0.369 -24.501 29.841 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 242 GLN B NE2 1 ATOM 5967 N N . SER B 1 243 ? 0.676 -22.776 24.944 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 243 SER B N 1 ATOM 5968 C CA . SER B 1 243 ? -0.413 -22.104 24.273 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 243 SER B CA 1 ATOM 5969 C C . SER B 1 243 ? -1.701 -22.807 24.587 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 243 SER B C 1 ATOM 5970 O O . SER B 1 243 ? -1.713 -23.981 24.935 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 243 SER B O 1 ATOM 5971 C CB . SER B 1 243 ? -0.201 -22.094 22.774 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 243 SER B CB 1 ATOM 5972 O OG . SER B 1 243 ? 1.120 -21.690 22.466 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 243 SER B OG 1 ATOM 5973 N N . PHE B 1 244 ? -2.792 -22.084 24.442 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N 1 ATOM 5974 C CA . PHE B 1 244 ? -4.060 -22.621 24.815 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA 1 ATOM 5975 C C . PHE B 1 244 ? -5.160 -22.063 23.919 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C 1 ATOM 5976 O O . PHE B 1 244 ? -5.086 -20.921 23.470 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O 1 ATOM 5977 C CB . PHE B 1 244 ? -4.327 -22.328 26.307 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB 1 ATOM 5978 C CG . PHE B 1 244 ? -4.490 -20.867 26.618 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG 1 ATOM 5979 C CD1 . PHE B 1 244 ? -5.731 -20.247 26.498 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 1 ATOM 5980 C CD2 . PHE B 1 244 ? -3.397 -20.097 26.986 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 1 ATOM 5981 C CE1 . PHE B 1 244 ? -5.889 -18.886 26.757 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 1 ATOM 5982 C CE2 . PHE B 1 244 ? -3.538 -18.730 27.247 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 1 ATOM 5983 C CZ . PHE B 1 244 ? -4.791 -18.123 27.137 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ 1 ATOM 5984 N N . LEU B 1 245 ? -6.183 -22.888 23.691 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B N 1 ATOM 5985 C CA . LEU B 1 245 ? -7.410 -22.490 23.027 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CA 1 ATOM 5986 C C . LEU B 1 245 ? -8.554 -22.512 24.012 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B C 1 ATOM 5987 O O . LEU B 1 245 ? -8.726 -23.516 24.714 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B O 1 ATOM 5988 C CB . LEU B 1 245 ? -7.723 -23.488 21.925 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CB 1 ATOM 5989 C CG . LEU B 1 245 ? -9.123 -23.477 21.304 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CG 1 ATOM 5990 C CD1 . LEU B 1 245 ? -9.466 -22.111 20.737 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CD1 1 ATOM 5991 C CD2 . LEU B 1 245 ? -9.175 -24.514 20.208 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CD2 1 ATOM 5992 N N . ILE B 1 246 ? -9.361 -21.450 24.060 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B N 1 ATOM 5993 C CA . ILE B 1 246 ? -10.689 -21.574 24.670 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B CA 1 ATOM 5994 C C . ILE B 1 246 ? -11.754 -21.375 23.615 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B C 1 ATOM 5995 O O . ILE B 1 246 ? -11.699 -20.405 22.862 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B O 1 ATOM 5996 C CB . ILE B 1 246 ? -10.966 -20.573 25.789 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B CB 1 ATOM 5997 C CG1 . ILE B 1 246 ? -9.724 -20.335 26.644 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B CG1 1 ATOM 5998 C CG2 . ILE B 1 246 ? -12.100 -21.108 26.651 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B CG2 1 ATOM 5999 C CD1 . ILE B 1 246 ? -9.851 -19.180 27.622 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 246 ILE B CD1 1 ATOM 6000 N N . THR B 1 247 ? -12.723 -22.281 23.591 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 247 THR B N 1 ATOM 6001 C CA . THR B 1 247 ? -13.856 -22.186 22.685 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CA 1 ATOM 6002 C C . THR B 1 247 ? -15.099 -21.721 23.440 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 247 THR B C 1 ATOM 6003 O O . THR B 1 247 ? -15.381 -22.184 24.544 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 247 THR B O 1 ATOM 6004 C CB . THR B 1 247 ? -14.173 -23.549 22.048 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CB 1 ATOM 6005 O OG1 . THR B 1 247 ? -14.415 -24.507 23.083 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 247 THR B OG1 1 ATOM 6006 C CG2 . THR B 1 247 ? -13.011 -24.032 21.195 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 247 THR B CG2 1 ATOM 6007 N N . PHE B 1 248 ? -15.839 -20.804 22.833 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B N 1 ATOM 6008 C CA . PHE B 1 248 ? -17.092 -20.330 23.382 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CA 1 ATOM 6009 C C . PHE B 1 248 ? -18.118 -20.702 22.355 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B C 1 ATOM 6010 O O . PHE B 1 248 ? -18.021 -20.331 21.196 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B O 1 ATOM 6011 C CB . PHE B 1 248 ? -17.049 -18.822 23.654 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CB 1 ATOM 6012 C CG . PHE B 1 248 ? -15.976 -18.441 24.625 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CG 1 ATOM 6013 C CD1 . PHE B 1 248 ? -16.194 -18.536 25.988 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CD1 1 ATOM 6014 C CD2 . PHE B 1 248 ? -14.721 -18.053 24.174 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CD2 1 ATOM 6015 C CE1 . PHE B 1 248 ? -15.184 -18.226 26.889 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CE1 1 ATOM 6016 C CE2 . PHE B 1 248 ? -13.711 -17.743 25.060 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CE2 1 ATOM 6017 C CZ . PHE B 1 248 ? -13.941 -17.826 26.424 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 248 PHE B CZ 1 ATOM 6018 N N . ASP B 1 249 ? -19.098 -21.460 22.797 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B N 1 ATOM 6019 C CA . ASP B 1 249 ? -20.036 -22.067 21.895 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CA 1 ATOM 6020 C C . ASP B 1 249 ? -20.948 -21.018 21.238 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B C 1 ATOM 6021 O O . ASP B 1 249 ? -21.158 -21.078 20.031 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B O 1 ATOM 6022 C CB . ASP B 1 249 ? -20.827 -23.138 22.646 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CB 1 ATOM 6023 C CG . ASP B 1 249 ? -21.966 -23.679 21.845 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CG 1 ATOM 6024 O OD1 . ASP B 1 249 ? -21.711 -24.249 20.757 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B OD1 1 ATOM 6025 O OD2 . ASP B 1 249 ? -23.118 -23.520 22.311 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B OD2 1 ATOM 6026 N N . LYS B 1 250 ? -21.460 -20.051 22.005 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B N 1 ATOM 6027 C CA . LYS B 1 250 ? -22.473 -19.101 21.481 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CA 1 ATOM 6028 C C . LYS B 1 250 ? -21.862 -17.846 20.851 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B C 1 ATOM 6029 O O . LYS B 1 250 ? -20.851 -17.334 21.297 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B O 1 ATOM 6030 C CB . LYS B 1 250 ? -23.475 -18.681 22.574 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CB 1 ATOM 6031 C CG . LYS B 1 250 ? -24.422 -19.784 23.051 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CG 1 ATOM 6032 C CD . LYS B 1 250 ? -25.239 -19.363 24.279 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CD 1 ATOM 6033 C CE . LYS B 1 250 ? -25.976 -20.542 24.924 1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CE 1 ATOM 6034 N NZ . LYS B 1 250 ? -27.152 -21.003 24.131 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B NZ 1 ATOM 6035 N N . GLU B 1 251 ? -22.513 -17.360 19.808 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B N 1 ATOM 6036 C CA . GLU B 1 251 ? -22.193 -16.083 19.172 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CA 1 ATOM 6037 C C . GLU B 1 251 ? -22.333 -14.851 20.088 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B C 1 ATOM 6038 O O . GLU B 1 251 ? -21.656 -13.848 19.878 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B O 1 ATOM 6039 C CB . GLU B 1 251 ? -23.128 -15.960 17.992 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CB 1 ATOM 6040 C CG . GLU B 1 251 ? -23.057 -14.706 17.149 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CG 1 ATOM 6041 C CD . GLU B 1 251 ? -23.899 -14.871 15.887 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B CD 1 ATOM 6042 O OE1 . GLU B 1 251 ? -24.783 -15.763 15.870 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE1 1 ATOM 6043 O OE2 . GLU B 1 251 ? -23.676 -14.131 14.900 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 251 GLU B OE2 1 ATOM 6044 N N . GLU B 1 252 ? -23.188 -14.956 21.110 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B N 1 ATOM 6045 C CA . GLU B 1 252 ? -23.519 -13.876 22.060 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CA 1 ATOM 6046 C C . GLU B 1 252 ? -22.518 -13.750 23.215 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B C 1 ATOM 6047 O O . GLU B 1 252 ? -22.508 -12.746 23.942 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B O 1 ATOM 6048 C CB . GLU B 1 252 ? -24.908 -14.122 22.679 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CB 1 ATOM 6049 C CG . GLU B 1 252 ? -26.085 -14.080 21.703 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CG 1 ATOM 6050 C CD . GLU B 1 252 ? -26.183 -15.304 20.782 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CD 1 ATOM 6051 O OE1 . GLU B 1 252 ? -26.175 -16.458 21.290 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B OE1 1 ATOM 6052 O OE2 . GLU B 1 252 ? -26.251 -15.104 19.542 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B OE2 1 ATOM 6053 N N . ASP B 1 253 ? -21.679 -14.770 23.395 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B N 1 ATOM 6054 C CA . ASP B 1 253 ? -20.687 -14.797 24.490 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CA 1 ATOM 6055 C C . ASP B 1 253 ? -19.607 -13.717 24.385 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B C 1 ATOM 6056 O O . ASP B 1 253 ? -18.891 -13.479 25.370 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B O 1 ATOM 6057 C CB . ASP B 1 253 ? -19.956 -16.149 24.530 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CB 1 ATOM 6058 C CG . ASP B 1 253 ? -20.870 -17.334 24.822 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B CG 1 ATOM 6059 O OD1 . ASP B 1 253 ? -21.911 -17.181 25.508 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B OD1 1 ATOM 6060 O OD2 . ASP B 1 253 ? -20.493 -18.443 24.365 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 253 ASP B OD2 1 ATOM 6061 N N . LEU B 1 254 ? -19.472 -13.118 23.194 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B N 1 ATOM 6062 C CA . LEU B 1 254 ? -18.483 -12.063 22.905 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CA 1 ATOM 6063 C C . LEU B 1 254 ? -18.370 -10.979 23.980 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B C 1 ATOM 6064 O O . LEU B 1 254 ? -17.294 -10.743 24.525 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B O 1 ATOM 6065 C CB . LEU B 1 254 ? -18.786 -11.417 21.545 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CB 1 ATOM 6066 C CG . LEU B 1 254 ? -17.877 -10.291 21.052 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CG 1 ATOM 6067 C CD1 . LEU B 1 254 ? -16.430 -10.759 20.944 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD1 1 ATOM 6068 C CD2 . LEU B 1 254 ? -18.387 -9.798 19.710 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD2 1 ATOM 6069 N N . GLU B 1 255 ? -19.491 -10.356 24.293 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B N 1 ATOM 6070 C CA . GLU B 1 255 ? -19.557 -9.335 25.313 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B CA 1 ATOM 6071 C C . GLU B 1 255 ? -18.929 -9.803 26.611 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B C 1 ATOM 6072 O O . GLU B 1 255 ? -18.147 -9.087 27.243 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B O 1 ATOM 6073 C CB . GLU B 1 255 ? -21.020 -8.973 25.563 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B CB 1 ATOM 6074 C CG . GLU B 1 255 ? -21.281 -7.802 26.504 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B CG 1 ATOM 6075 C CD . GLU B 1 255 ? -22.760 -7.671 26.844 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B CD 1 ATOM 6076 O OE1 . GLU B 1 255 ? -23.587 -7.313 25.943 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B OE1 1 ATOM 6077 O OE2 . GLU B 1 255 ? -23.088 -7.947 28.018 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 255 GLU B OE2 1 ATOM 6078 N N . GLN B 1 256 ? -19.275 -11.018 26.996 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B N 1 ATOM 6079 C CA . GLN B 1 256 ? -18.855 -11.525 28.257 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B CA 1 ATOM 6080 C C . GLN B 1 256 ? -17.394 -11.927 28.196 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B C 1 ATOM 6081 O O . GLN B 1 256 ? -16.699 -11.866 29.206 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B O 1 ATOM 6082 C CB . GLN B 1 256 ? -19.753 -12.684 28.687 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B CB 1 ATOM 6083 C CG . GLN B 1 256 ? -19.799 -12.889 30.190 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B CG 1 ATOM 6084 C CD . GLN B 1 256 ? -20.674 -14.066 30.600 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B CD 1 ATOM 6085 O OE1 . GLN B 1 256 ? -21.519 -14.533 29.825 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B OE1 1 ATOM 6086 N NE2 . GLN B 1 256 ? -20.467 -14.562 31.814 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 256 GLN B NE2 1 ATOM 6087 N N . ILE B 1 257 ? -16.922 -12.337 27.022 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B N 1 ATOM 6088 C CA . ILE B 1 257 ? -15.518 -12.764 26.875 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B CA 1 ATOM 6089 C C . ILE B 1 257 ? -14.578 -11.601 26.961 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B C 1 ATOM 6090 O O . ILE B 1 257 ? -13.494 -11.720 27.549 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B O 1 ATOM 6091 C CB . ILE B 1 257 ? -15.249 -13.429 25.528 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B CB 1 ATOM 6092 C CG1 . ILE B 1 257 ? -15.950 -14.782 25.454 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B CG1 1 ATOM 6093 C CG2 . ILE B 1 257 ? -13.747 -13.604 25.280 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B CG2 1 ATOM 6094 C CD1 . ILE B 1 257 ? -16.309 -15.155 24.037 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B CD1 1 ATOM 6095 N N . VAL B 1 258 ? -14.970 -10.499 26.336 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B N 1 ATOM 6096 C CA . VAL B 1 258 ? -14.158 -9.292 26.407 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B CA 1 ATOM 6097 C C . VAL B 1 258 ? -14.125 -8.706 27.845 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B C 1 ATOM 6098 O O . VAL B 1 258 ? -13.051 -8.370 28.344 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B O 1 ATOM 6099 C CB . VAL B 1 258 ? -14.591 -8.251 25.364 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B CB 1 ATOM 6100 C CG1 . VAL B 1 258 ? -13.804 -6.963 25.538 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B CG1 1 ATOM 6101 C CG2 . VAL B 1 258 ? -14.385 -8.790 23.957 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 258 VAL B CG2 1 ATOM 6102 N N . ASP B 1 259 ? -15.272 -8.624 28.517 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B N 1 ATOM 6103 C CA . ASP B 1 259 ? -15.325 -8.065 29.881 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CA 1 ATOM 6104 C C . ASP B 1 259 ? -14.513 -8.835 30.917 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B C 1 ATOM 6105 O O . ASP B 1 259 ? -13.964 -8.229 31.857 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B O 1 ATOM 6106 C CB . ASP B 1 259 ? -16.770 -7.882 30.352 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CB 1 ATOM 6107 C CG . ASP B 1 259 ? -17.491 -6.766 29.582 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CG 1 ATOM 6108 O OD1 . ASP B 1 259 ? -16.820 -5.806 29.104 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B OD1 1 ATOM 6109 O OD2 . ASP B 1 259 ? -18.729 -6.854 29.425 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B OD2 1 ATOM 6110 N N . ILE B 1 260 ? -14.415 -10.149 30.733 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B N 1 ATOM 6111 C CA . ILE B 1 260 ? -13.591 -11.000 31.600 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B CA 1 ATOM 6112 C C . ILE B 1 260 ? -12.119 -10.904 31.221 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B C 1 ATOM 6113 O O . ILE B 1 260 ? -11.256 -10.932 32.088 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B O 1 ATOM 6114 C CB . ILE B 1 260 ? -14.088 -12.469 31.605 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B CB 1 ATOM 6115 C CG1 . ILE B 1 260 ? -15.287 -12.583 32.551 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B CG1 1 ATOM 6116 C CG2 . ILE B 1 260 ? -12.990 -13.443 32.033 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B CG2 1 ATOM 6117 C CD1 . ILE B 1 260 ? -16.199 -13.751 32.268 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 260 ILE B CD1 1 ATOM 6118 N N . MET B 1 261 ? -11.849 -10.798 29.929 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 261 MET B N 1 ATOM 6119 C CA . MET B 1 261 ? -10.500 -10.661 29.442 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 261 MET B CA 1 ATOM 6120 C C . MET B 1 261 ? -9.778 -9.434 30.068 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 261 MET B C 1 ATOM 6121 O O . MET B 1 261 ? -8.673 -9.570 30.608 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 261 MET B O 1 ATOM 6122 C CB . MET B 1 261 ? -10.539 -10.639 27.896 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 261 MET B CB 1 ATOM 6123 C CG . MET B 1 261 ? -9.228 -10.371 27.167 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 261 MET B CG 1 ATOM 6124 S SD . MET B 1 261 ? -8.706 -8.643 27.362 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 261 MET B SD 1 ATOM 6125 C CE . MET B 1 261 ? -10.022 -7.701 26.574 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 261 MET B CE 1 ATOM 6126 N N . LEU B 1 262 ? -10.406 -8.258 30.049 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B N 1 ATOM 6127 C CA . LEU B 1 262 ? -9.687 -6.999 30.358 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CA 1 ATOM 6128 C C . LEU B 1 262 ? -8.825 -6.948 31.656 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B C 1 ATOM 6129 O O . LEU B 1 262 ? -7.663 -6.504 31.598 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B O 1 ATOM 6130 C CB . LEU B 1 262 ? -10.639 -5.802 30.280 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CB 1 ATOM 6131 C CG . LEU B 1 262 ? -10.032 -4.430 30.571 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CG 1 ATOM 6132 C CD1 . LEU B 1 262 ? -8.945 -4.084 29.562 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD1 1 ATOM 6133 C CD2 . LEU B 1 262 ? -11.123 -3.368 30.602 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 262 LEU B CD2 1 ATOM 6134 N N . PRO B 1 263 ? -9.371 -7.389 32.808 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B N 1 ATOM 6135 C CA . PRO B 1 263 ? -8.540 -7.376 34.013 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B CA 1 ATOM 6136 C C . PRO B 1 263 ? -7.390 -8.373 33.991 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B C 1 ATOM 6137 O O . PRO B 1 263 ? -6.375 -8.130 34.625 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B O 1 ATOM 6138 C CB . PRO B 1 263 ? -9.524 -7.730 35.123 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B CB 1 ATOM 6139 C CG . PRO B 1 263 ? -10.834 -7.325 34.596 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B CG 1 ATOM 6140 C CD . PRO B 1 263 ? -10.768 -7.697 33.145 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 263 PRO B CD 1 ATOM 6141 N N . LEU B 1 264 ? -7.535 -9.466 33.245 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B N 1 ATOM 6142 C CA . LEU B 1 264 ? -6.467 -10.461 33.119 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CA 1 ATOM 6143 C C . LEU B 1 264 ? -5.383 -10.055 32.120 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B C 1 ATOM 6144 O O . LEU B 1 264 ? -4.344 -10.707 32.041 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B O 1 ATOM 6145 C CB . LEU B 1 264 ? -7.037 -11.799 32.685 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CB 1 ATOM 6146 C CG . LEU B 1 264 ? -8.273 -12.347 33.405 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CG 1 ATOM 6147 C CD1 . LEU B 1 264 ? -8.625 -13.667 32.748 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CD1 1 ATOM 6148 C CD2 . LEU B 1 264 ? -8.101 -12.540 34.900 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CD2 1 ATOM 6149 N N . ARG B 1 265 ? -5.624 -9.002 31.345 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B N 1 ATOM 6150 C CA . ARG B 1 265 ? -4.690 -8.565 30.318 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B CA 1 ATOM 6151 C C . ARG B 1 265 ? -4.020 -7.244 30.641 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B C 1 ATOM 6152 O O . ARG B 1 265 ? -2.850 -7.068 30.325 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B O 1 ATOM 6153 C CB . ARG B 1 265 ? -5.421 -8.501 28.965 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B CB 1 ATOM 6154 C CG . ARG B 1 265 ? -4.650 -7.918 27.766 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B CG 1 ATOM 6155 C CD . ARG B 1 265 ? -3.304 -8.585 27.483 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B CD 1 ATOM 6156 N NE . ARG B 1 265 ? -2.631 -7.963 26.334 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B NE 1 ATOM 6157 C CZ . ARG B 1 265 ? -1.347 -8.111 26.014 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B CZ 1 ATOM 6158 N NH1 . ARG B 1 265 ? -0.528 -8.866 26.747 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B NH1 1 ATOM 6159 N NH2 . ARG B 1 265 ? -0.865 -7.485 24.944 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 265 ARG B NH2 1 ATOM 6160 N N . ILE B 1 266 ? -4.739 -6.324 31.278 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N 1 ATOM 6161 C CA . ILE B 1 266 ? -4.270 -4.950 31.413 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA 1 ATOM 6162 C C . ILE B 1 266 ? -2.907 -4.808 32.107 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C 1 ATOM 6163 O O . ILE B 1 266 ? -2.209 -3.855 31.853 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O 1 ATOM 6164 C CB . ILE B 1 266 ? -5.370 -4.042 32.044 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB 1 ATOM 6165 C CG1 . ILE B 1 266 ? -5.051 -2.557 31.900 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 1 ATOM 6166 C CG2 . ILE B 1 266 ? -5.600 -4.352 33.517 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 1 ATOM 6167 C CD1 . ILE B 1 266 ? -6.283 -1.679 31.957 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 1 ATOM 6168 N N . ASN B 1 267 ? -2.502 -5.756 32.945 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B N 1 ATOM 6169 C CA . ASN B 1 267 ? -1.163 -5.721 33.560 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B CA 1 ATOM 6170 C C . ASN B 1 267 ? -0.225 -6.726 33.008 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B C 1 ATOM 6171 O O . ASN B 1 267 ? 0.671 -7.154 33.711 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B O 1 ATOM 6172 C CB . ASN B 1 267 ? -1.272 -5.970 35.058 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B CB 1 ATOM 6173 C CG . ASN B 1 267 ? -2.317 -5.103 35.695 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B CG 1 ATOM 6174 O OD1 . ASN B 1 267 ? -3.157 -5.574 36.466 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B OD1 1 ATOM 6175 N ND2 . ASN B 1 267 ? -2.294 -3.808 35.348 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 267 ASN B ND2 1 ATOM 6176 N N . MET B 1 268 ? -0.446 -7.133 31.767 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 268 MET B N 1 ATOM 6177 C CA . MET B 1 268 ? 0.382 -8.129 31.089 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 268 MET B CA 1 ATOM 6178 C C . MET B 1 268 ? 0.538 -9.464 31.809 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 268 MET B C 1 ATOM 6179 O O . MET B 1 268 ? 1.445 -10.226 31.482 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 268 MET B O 1 ATOM 6180 C CB . MET B 1 268 ? 1.771 -7.548 30.824 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 268 MET B CB 1 ATOM 6181 C CG . MET B 1 268 ? 1.753 -6.217 30.109 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 268 MET B CG 1 ATOM 6182 S SD . MET B 1 268 ? 3.285 -5.857 29.239 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 268 MET B SD 1 ATOM 6183 C CE . MET B 1 268 ? 3.341 -7.143 27.973 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 268 MET B CE 1 ATOM 6184 N N . ALA B 1 269 ? -0.342 -9.748 32.767 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 269 ALA B N 1 ATOM 6185 C CA . ALA B 1 269 ? -0.327 -10.982 33.539 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 269 ALA B CA 1 ATOM 6186 C C . ALA B 1 269 ? -1.725 -11.191 34.132 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 269 ALA B C 1 ATOM 6187 O O . ALA B 1 269 ? -2.316 -10.231 34.604 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 269 ALA B O 1 ATOM 6188 C CB . ALA B 1 269 ? 0.707 -10.878 34.636 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 269 ALA B CB 1 ATOM 6189 N N . PRO B 1 270 ? -2.296 -12.394 34.102 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B N 1 ATOM 6190 C CA . PRO B 1 270 ? -1.727 -13.615 33.523 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B CA 1 ATOM 6191 C C . PRO B 1 270 ? -1.768 -13.759 31.982 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B C 1 ATOM 6192 O O . PRO B 1 270 ? -1.171 -14.703 31.451 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B O 1 ATOM 6193 C CB . PRO B 1 270 ? -2.609 -14.698 34.138 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B CB 1 ATOM 6194 C CG . PRO B 1 270 ? -3.938 -14.033 34.210 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B CG 1 ATOM 6195 C CD . PRO B 1 270 ? -3.611 -12.659 34.709 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 270 PRO B CD 1 ATOM 6196 N N . LEU B 1 271 ? -2.478 -12.893 31.267 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N 1 ATOM 6197 C CA . LEU B 1 271 ? -2.398 -12.918 29.808 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA 1 ATOM 6198 C C . LEU B 1 271 ? -1.199 -12.105 29.379 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C 1 ATOM 6199 O O . LEU B 1 271 ? -1.271 -10.880 29.325 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O 1 ATOM 6200 C CB . LEU B 1 271 ? -3.663 -12.361 29.168 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB 1 ATOM 6201 C CG . LEU B 1 271 ? -4.924 -13.188 29.360 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CG 1 ATOM 6202 C CD1 . LEU B 1 271 ? -6.090 -12.418 28.768 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD1 1 ATOM 6203 C CD2 . LEU B 1 271 ? -4.802 -14.561 28.717 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD2 1 ATOM 6204 N N . GLN B 1 272 ? -0.110 -12.790 29.052 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B N 1 ATOM 6205 C CA . GLN B 1 272 ? 1.173 -12.132 28.753 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CA 1 ATOM 6206 C C . GLN B 1 272 ? 1.344 -11.689 27.298 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B C 1 ATOM 6207 O O . GLN B 1 272 ? 1.814 -10.574 26.994 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B O 1 ATOM 6208 C CB . GLN B 1 272 ? 2.306 -13.075 29.123 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CB 1 ATOM 6209 C CG . GLN B 1 272 ? 2.372 -13.425 30.594 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CG 1 ATOM 6210 C CD . GLN B 1 272 ? 3.228 -14.647 30.818 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CD 1 ATOM 6211 O OE1 . GLN B 1 272 ? 2.826 -15.769 30.489 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B OE1 1 ATOM 6212 N NE2 . GLN B 1 272 ? 4.432 -14.439 31.353 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B NE2 1 ATOM 6213 N N . ASN B 1 273 ? 0.960 -12.597 26.410 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B N 1 ATOM 6214 C CA . ASN B 1 273 ? 1.036 -12.407 24.956 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CA 1 ATOM 6215 C C . ASN B 1 273 ? -0.170 -11.599 24.501 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B C 1 ATOM 6216 O O . ASN B 1 273 ? -1.040 -11.263 25.313 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B O 1 ATOM 6217 C CB . ASN B 1 273 ? 1.115 -13.785 24.240 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CB 1 ATOM 6218 C CG . ASN B 1 273 ? -0.254 -14.364 23.878 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CG 1 ATOM 6219 O OD1 . ASN B 1 273 ? -1.143 -14.492 24.731 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B OD1 1 ATOM 6220 N ND2 . ASN B 1 273 ? -0.425 -14.724 22.608 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B ND2 1 ATOM 6221 N N . VAL B 1 274 ? -0.225 -11.316 23.209 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B N 1 ATOM 6222 C CA . VAL B 1 274 ? -1.363 -10.646 22.613 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B CA 1 ATOM 6223 C C . VAL B 1 274 ? -2.404 -11.707 22.260 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B C 1 ATOM 6224 O O . VAL B 1 274 ? -2.258 -12.380 21.254 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B O 1 ATOM 6225 C CB . VAL B 1 274 ? -0.936 -9.854 21.350 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B CB 1 ATOM 6226 C CG1 . VAL B 1 274 ? -2.133 -9.184 20.677 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B CG1 1 ATOM 6227 C CG2 . VAL B 1 274 ? 0.136 -8.823 21.689 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 274 VAL B CG2 1 ATOM 6228 N N . PRO B 1 275 ? -3.466 -11.855 23.077 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B N 1 ATOM 6229 C CA . PRO B 1 275 ? -4.520 -12.825 22.768 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CA 1 ATOM 6230 C C . PRO B 1 275 ? -5.261 -12.494 21.514 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B C 1 ATOM 6231 O O . PRO B 1 275 ? -5.358 -11.329 21.155 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B O 1 ATOM 6232 C CB . PRO B 1 275 ? -5.524 -12.648 23.898 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CB 1 ATOM 6233 C CG . PRO B 1 275 ? -4.842 -11.834 24.941 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CG 1 ATOM 6234 C CD . PRO B 1 275 ? -3.855 -10.996 24.209 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 275 PRO B CD 1 ATOM 6235 N N . VAL B 1 276 ? -5.827 -13.505 20.873 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B N 1 ATOM 6236 C CA . VAL B 1 276 ? -6.667 -13.272 19.715 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B CA 1 ATOM 6237 C C . VAL B 1 276 ? -8.009 -13.966 19.927 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B C 1 ATOM 6238 O O . VAL B 1 276 ? -8.048 -15.056 20.482 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B O 1 ATOM 6239 C CB . VAL B 1 276 ? -5.974 -13.694 18.407 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B CB 1 ATOM 6240 C CG1 . VAL B 1 276 ? -4.703 -12.889 18.209 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B CG1 1 ATOM 6241 C CG2 . VAL B 1 276 ? -5.619 -15.153 18.405 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 276 VAL B CG2 1 ATOM 6242 N N . LEU B 1 277 ? -9.094 -13.306 19.529 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B N 1 ATOM 6243 C CA . LEU B 1 277 ? -10.422 -13.898 19.533 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B CA 1 ATOM 6244 C C . LEU B 1 277 ? -10.912 -14.007 18.087 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B C 1 ATOM 6245 O O . LEU B 1 277 ? -11.238 -13.002 17.451 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B O 1 ATOM 6246 C CB . LEU B 1 277 ? -11.389 -13.066 20.392 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B CB 1 ATOM 6247 C CG . LEU B 1 277 ? -12.745 -13.744 20.665 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B CG 1 ATOM 6248 C CD1 . LEU B 1 277 ? -12.632 -15.041 21.449 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B CD1 1 ATOM 6249 C CD2 . LEU B 1 277 ? -13.680 -12.797 21.389 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 277 LEU B CD2 1 ATOM 6250 N N . ARG B 1 278 ? -10.932 -15.233 17.576 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B N 1 ATOM 6251 C CA . ARG B 1 278 ? -11.279 -15.511 16.186 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B CA 1 ATOM 6252 C C . ARG B 1 278 ? -12.662 -16.149 16.121 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B C 1 ATOM 6253 O O . ARG B 1 278 ? -12.985 -16.971 16.958 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B O 1 ATOM 6254 C CB . ARG B 1 278 ? -10.241 -16.449 15.574 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B CB 1 ATOM 6255 C CG . ARG B 1 278 ? -8.878 -15.799 15.351 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B CG 1 ATOM 6256 C CD . ARG B 1 278 ? -7.721 -16.793 15.352 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B CD 1 ATOM 6257 N NE . ARG B 1 278 ? -7.757 -17.677 14.188 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B NE 1 ATOM 6258 C CZ . ARG B 1 278 ? -7.098 -17.504 13.037 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B CZ 1 ATOM 6259 N NH1 . ARG B 1 278 ? -6.297 -16.459 12.810 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B NH1 1 ATOM 6260 N NH2 . ARG B 1 278 ? -7.253 -18.411 12.079 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 278 ARG B NH2 1 ATOM 6261 N N . ASN B 1 279 ? -13.486 -15.761 15.146 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B N 1 ATOM 6262 C CA . ASN B 1 279 ? -14.789 -16.423 14.946 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B CA 1 ATOM 6263 C C . ASN B 1 279 ? -14.626 -17.703 14.154 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B C 1 ATOM 6264 O O . ASN B 1 279 ? -13.559 -17.988 13.603 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B O 1 ATOM 6265 C CB . ASN B 1 279 ? -15.917 -15.499 14.387 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B CB 1 ATOM 6266 C CG . ASN B 1 279 ? -15.758 -15.131 12.911 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B CG 1 ATOM 6267 O OD1 . ASN B 1 279 ? -14.694 -15.255 12.338 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B OD1 1 ATOM 6268 N ND2 . ASN B 1 279 ? -16.827 -14.630 12.310 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 279 ASN B ND2 1 ATOM 6269 N N . ILE B 1 280 ? -15.690 -18.489 14.135 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B N 1 ATOM 6270 C CA . ILE B 1 280 ? -15.655 -19.796 13.457 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CA 1 ATOM 6271 C C . ILE B 1 280 ? -15.319 -19.670 11.971 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B C 1 ATOM 6272 O O . ILE B 1 280 ? -14.699 -20.562 11.390 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B O 1 ATOM 6273 C CB . ILE B 1 280 ? -16.955 -20.607 13.688 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CB 1 ATOM 6274 C CG1 . ILE B 1 280 ? -16.850 -22.021 13.102 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CG1 1 ATOM 6275 C CG2 . ILE B 1 280 ? -18.169 -19.877 13.129 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CG2 1 ATOM 6276 C CD1 . ILE B 1 280 ? -15.700 -22.849 13.619 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CD1 1 ATOM 6277 N N . PHE B 1 281 ? -15.713 -18.549 11.378 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B N 1 ATOM 6278 C CA . PHE B 1 281 ? -15.462 -18.295 9.974 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CA 1 ATOM 6279 C C . PHE B 1 281 ? -13.967 -18.182 9.723 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B C 1 ATOM 6280 O O . PHE B 1 281 ? -13.424 -18.903 8.883 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B O 1 ATOM 6281 C CB . PHE B 1 281 ? -16.231 -17.050 9.492 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CB 1 ATOM 6282 C CG . PHE B 1 281 ? -17.690 -17.325 9.147 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CG 1 ATOM 6283 C CD1 . PHE B 1 281 ? -18.684 -17.291 10.133 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CD1 1 ATOM 6284 C CD2 . PHE B 1 281 ? -18.073 -17.613 7.818 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CD2 1 ATOM 6285 C CE1 . PHE B 1 281 ? -20.013 -17.543 9.806 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CE1 1 ATOM 6286 C CE2 . PHE B 1 281 ? -19.406 -17.864 7.492 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CE2 1 ATOM 6287 C CZ . PHE B 1 281 ? -20.374 -17.827 8.487 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 281 PHE B CZ 1 ATOM 6288 N N . MET B 1 282 ? -13.310 -17.300 10.470 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 282 MET B N 1 ATOM 6289 C CA . MET B 1 282 ? -11.853 -17.147 10.407 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CA 1 ATOM 6290 C C . MET B 1 282 ? -11.162 -18.523 10.508 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 282 MET B C 1 ATOM 6291 O O . MET B 1 282 ? -10.372 -18.868 9.643 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 282 MET B O 1 ATOM 6292 C CB . MET B 1 282 ? -11.375 -16.189 11.506 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CB 1 ATOM 6293 C CG . MET B 1 282 ? -9.882 -15.903 11.516 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CG 1 ATOM 6294 S SD . MET B 1 282 ? -9.307 -14.908 10.124 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 282 MET B SD 1 ATOM 6295 C CE . MET B 1 282 ? -9.820 -13.266 10.655 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 282 MET B CE 1 ATOM 6296 N N . ASP B 1 283 ? -11.512 -19.315 11.525 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B N 1 ATOM 6297 C CA . ASP B 1 283 ? -10.870 -20.625 11.762 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CA 1 ATOM 6298 C C . ASP B 1 283 ? -11.216 -21.739 10.759 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B C 1 ATOM 6299 O O . ASP B 1 283 ? -10.357 -22.571 10.453 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B O 1 ATOM 6300 C CB . ASP B 1 283 ? -11.186 -21.135 13.176 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CB 1 ATOM 6301 C CG . ASP B 1 283 ? -10.238 -20.594 14.237 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B CG 1 ATOM 6302 O OD1 . ASP B 1 283 ? -9.357 -19.753 13.946 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD1 1 ATOM 6303 O OD2 . ASP B 1 283 ? -10.380 -21.043 15.389 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 283 ASP B OD2 1 ATOM 6304 N N . ALA B 1 284 ? -12.466 -21.781 10.285 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B N 1 ATOM 6305 C CA . ALA B 1 284 ? -12.873 -22.736 9.238 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CA 1 ATOM 6306 C C . ALA B 1 284 ? -12.059 -22.537 7.971 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B C 1 ATOM 6307 O O . ALA B 1 284 ? -11.414 -23.471 7.507 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B O 1 ATOM 6308 C CB . ALA B 1 284 ? -14.351 -22.597 8.916 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 284 ALA B CB 1 ATOM 6309 N N . ALA B 1 285 ? -12.083 -21.318 7.433 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B N 1 ATOM 6310 C CA . ALA B 1 285 ? -11.320 -20.962 6.234 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CA 1 ATOM 6311 C C . ALA B 1 285 ? -9.825 -21.287 6.288 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B C 1 ATOM 6312 O O . ALA B 1 285 ? -9.217 -21.571 5.263 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B O 1 ATOM 6313 C CB . ALA B 1 285 ? -11.521 -19.495 5.900 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 285 ALA B CB 1 ATOM 6314 N N . ALA B 1 286 ? -9.233 -21.233 7.473 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B N 1 ATOM 6315 C CA . ALA B 1 286 ? -7.834 -21.623 7.649 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CA 1 ATOM 6316 C C . ALA B 1 286 ? -7.594 -23.132 7.407 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B C 1 ATOM 6317 O O . ALA B 1 286 ? -6.486 -23.505 6.993 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B O 1 ATOM 6318 C CB . ALA B 1 286 ? -7.344 -21.210 9.031 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 286 ALA B CB 1 ATOM 6319 N N . VAL B 1 287 ? -8.626 -23.963 7.644 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B N 1 ATOM 6320 C CA . VAL B 1 287 ? -8.568 -25.426 7.470 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B CA 1 ATOM 6321 C C . VAL B 1 287 ? -9.454 -26.052 6.388 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B C 1 ATOM 6322 O O . VAL B 1 287 ? -9.374 -27.260 6.185 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B O 1 ATOM 6323 C CB . VAL B 1 287 ? -8.900 -26.174 8.790 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B CB 1 ATOM 6324 C CG1 . VAL B 1 287 ? -7.917 -25.777 9.881 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B CG1 1 ATOM 6325 C CG2 . VAL B 1 287 ? -10.349 -25.959 9.232 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 287 VAL B CG2 1 ATOM 6326 N N . SER B 1 288 ? -10.301 -25.278 5.716 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 288 SER B N 1 ATOM 6327 C CA . SER B 1 288 ? -11.295 -25.855 4.811 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CA 1 ATOM 6328 C C . SER B 1 288 ? -11.812 -24.885 3.769 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 288 SER B C 1 ATOM 6329 O O . SER B 1 288 ? -11.589 -23.688 3.875 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 288 SER B O 1 ATOM 6330 C CB . SER B 1 288 ? -12.476 -26.342 5.623 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CB 1 ATOM 6331 O OG . SER B 1 288 ? -13.205 -25.255 6.184 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 288 SER B OG 1 ATOM 6332 N N . LYS B 1 289 ? -12.523 -25.424 2.776 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B N 1 ATOM 6333 C CA . LYS B 1 289 ? -13.189 -24.641 1.723 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B CA 1 ATOM 6334 C C . LYS B 1 289 ? -14.651 -24.402 2.113 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B C 1 ATOM 6335 O O . LYS B 1 289 ? -15.256 -25.246 2.802 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B O 1 ATOM 6336 C CB . LYS B 1 289 ? -13.140 -25.388 0.383 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B CB 1 ATOM 6337 C CG . LYS B 1 289 ? -11.753 -25.833 -0.080 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B CG 1 ATOM 6338 C CD . LYS B 1 289 ? -11.864 -26.780 -1.265 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B CD 1 ATOM 6339 C CE . LYS B 1 289 ? -12.048 -26.036 -2.588 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B CE 1 ATOM 6340 N NZ . LYS B 1 289 ? -10.762 -25.966 -3.345 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 289 LYS B NZ 1 ATOM 6341 N N . ARG B 1 290 ? -15.221 -23.274 1.663 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B N 1 ATOM 6342 C CA . ARG B 1 290 ? -16.640 -22.940 1.937 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B CA 1 ATOM 6343 C C . ARG B 1 290 ? -17.600 -24.059 1.508 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B C 1 ATOM 6344 O O . ARG B 1 290 ? -18.532 -24.417 2.243 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B O 1 ATOM 6345 C CB . ARG B 1 290 ? -17.039 -21.636 1.247 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B CB 1 ATOM 6346 C CG . ARG B 1 290 ? -18.353 -21.021 1.718 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B CG 1 ATOM 6347 C CD . ARG B 1 290 ? -18.431 -19.554 1.298 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B CD 1 ATOM 6348 N NE . ARG B 1 290 ? -19.481 -18.797 1.977 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B NE 1 ATOM 6349 C CZ . ARG B 1 290 ? -20.759 -18.705 1.589 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B CZ 1 ATOM 6350 N NH1 . ARG B 1 290 ? -21.217 -19.349 0.511 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B NH1 1 ATOM 6351 N NH2 . ARG B 1 290 ? -21.610 -17.974 2.311 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B NH2 1 ATOM 6352 N N . THR B 1 291 ? -17.333 -24.623 0.334 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 291 THR B N 1 ATOM 6353 C CA . THR B 1 291 ? -18.136 -25.706 -0.218 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA 1 ATOM 6354 C C . THR B 1 291 ? -18.229 -26.976 0.635 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 291 THR B C 1 ATOM 6355 O O . THR B 1 291 ? -19.144 -27.755 0.439 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 291 THR B O 1 ATOM 6356 C CB . THR B 1 291 ? -17.679 -26.075 -1.651 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB 1 ATOM 6357 O OG1 . THR B 1 291 ? -16.265 -26.358 -1.685 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1 1 ATOM 6358 C CG2 . THR B 1 291 ? -18.010 -24.929 -2.601 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2 1 ATOM 6359 N N . GLU B 1 292 ? -17.324 -27.193 1.580 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B N 1 ATOM 6360 C CA . GLU B 1 292 ? -17.509 -28.293 2.521 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B CA 1 ATOM 6361 C C . GLU B 1 292 ? -18.764 -28.140 3.397 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B C 1 ATOM 6362 O O . GLU B 1 292 ? -19.317 -29.136 3.878 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B O 1 ATOM 6363 C CB . GLU B 1 292 ? -16.295 -28.448 3.422 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B CB 1 ATOM 6364 C CG . GLU B 1 292 ? -16.395 -29.677 4.317 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B CG 1 ATOM 6365 C CD . GLU B 1 292 ? -15.077 -30.090 4.928 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B CD 1 ATOM 6366 O OE1 . GLU B 1 292 ? -14.016 -29.832 4.306 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B OE1 1 ATOM 6367 O OE2 . GLU B 1 292 ? -15.113 -30.688 6.032 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 292 GLU B OE2 1 ATOM 6368 N N . TRP B 1 293 ? -19.196 -26.898 3.610 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B N 1 ATOM 6369 C CA . TRP B 1 293 ? -20.258 -26.587 4.578 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CA 1 ATOM 6370 C C . TRP B 1 293 ? -21.563 -26.076 3.962 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B C 1 ATOM 6371 O O . TRP B 1 293 ? -22.624 -26.240 4.564 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B O 1 ATOM 6372 C CB . TRP B 1 293 ? -19.702 -25.579 5.600 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CB 1 ATOM 6373 C CG . TRP B 1 293 ? -18.304 -25.965 6.052 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CG 1 ATOM 6374 C CD1 . TRP B 1 293 ? -17.127 -25.415 5.639 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CD1 1 ATOM 6375 C CD2 . TRP B 1 293 ? -17.959 -27.035 6.933 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CD2 1 ATOM 6376 N NE1 . TRP B 1 293 ? -16.072 -26.055 6.233 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B NE1 1 ATOM 6377 C CE2 . TRP B 1 293 ? -16.556 -27.053 7.036 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CE2 1 ATOM 6378 C CE3 . TRP B 1 293 ? -18.702 -27.964 7.669 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CE3 1 ATOM 6379 C CZ2 . TRP B 1 293 ? -15.880 -27.964 7.838 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CZ2 1 ATOM 6380 C CZ3 . TRP B 1 293 ? -18.028 -28.879 8.467 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CZ3 1 ATOM 6381 C CH2 . TRP B 1 293 ? -16.633 -28.873 8.539 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 293 TRP B CH2 1 ATOM 6382 N N . PHE B 1 294 ? -21.486 -25.472 2.777 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B N 1 ATOM 6383 C CA . PHE B 1 294 ? -22.652 -24.868 2.126 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CA 1 ATOM 6384 C C . PHE B 1 294 ? -22.257 -24.503 0.692 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B C 1 ATOM 6385 O O . PHE B 1 294 ? -21.477 -23.580 0.479 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B O 1 ATOM 6386 C CB . PHE B 1 294 ? -23.126 -23.630 2.931 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CB 1 ATOM 6387 C CG . PHE B 1 294 ? -24.276 -22.871 2.309 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CG 1 ATOM 6388 C CD1 . PHE B 1 294 ? -25.587 -23.340 2.419 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD1 1 ATOM 6389 C CD2 . PHE B 1 294 ? -24.056 -21.655 1.645 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CD2 1 ATOM 6390 C CE1 . PHE B 1 294 ? -26.646 -22.630 1.857 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE1 1 ATOM 6391 C CE2 . PHE B 1 294 ? -25.111 -20.941 1.080 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CE2 1 ATOM 6392 C CZ . PHE B 1 294 ? -26.409 -21.432 1.182 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 294 PHE B CZ 1 ATOM 6393 N N . ASP B 1 295 ? -22.739 -25.288 -0.272 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B N 1 ATOM 6394 C CA . ASP B 1 295 ? -22.655 -24.949 -1.698 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B CA 1 ATOM 6395 C C . ASP B 1 295 ? -23.886 -24.084 -1.891 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B C 1 ATOM 6396 O O . ASP B 1 295 ? -24.997 -24.559 -1.656 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B O 1 ATOM 6397 C CB . ASP B 1 295 ? -22.708 -26.224 -2.584 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B CB 1 ATOM 6398 C CG . ASP B 1 295 ? -21.936 -26.078 -3.939 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B CG 1 ATOM 6399 O OD1 . ASP B 1 295 ? -21.940 -24.977 -4.536 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B OD1 1 ATOM 6400 O OD2 . ASP B 1 295 ? -21.333 -27.081 -4.419 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 295 ASP B OD2 1 ATOM 6401 N N . GLY B 1 296 ? -23.696 -22.810 -2.246 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N 1 ATOM 6402 C CA . GLY B 1 296 ? -24.813 -21.849 -2.339 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA 1 ATOM 6403 C C . GLY B 1 296 ? -24.378 -20.404 -2.533 1.00 62.49 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C 1 ATOM 6404 O O . GLY B 1 296 ? -23.405 -19.965 -1.926 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O 1 ATOM 6405 N N . ASP B 1 297 ? -25.102 -19.666 -3.375 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 297 ASP B N 1 ATOM 6406 C CA . ASP B 1 297 ? -24.768 -18.284 -3.694 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 297 ASP B CA 1 ATOM 6407 C C . ASP B 1 297 ? -24.751 -17.349 -2.478 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 297 ASP B C 1 ATOM 6408 O O . ASP B 1 297 ? -23.919 -16.448 -2.423 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 297 ASP B O 1 ATOM 6409 N N . GLY B 1 298 ? -25.635 -17.582 -1.500 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 298 GLY B N 1 ATOM 6410 C CA . GLY B 1 298 ? -25.923 -16.606 -0.427 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 298 GLY B CA 1 ATOM 6411 C C . GLY B 1 298 ? -25.140 -16.723 0.875 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 298 GLY B C 1 ATOM 6412 O O . GLY B 1 298 ? -24.141 -17.455 0.931 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 298 GLY B O 1 ATOM 6413 N N . PRO B 1 299 ? -25.585 -15.998 1.936 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B N 1 ATOM 6414 C CA . PRO B 1 299 ? -24.943 -16.103 3.252 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CA 1 ATOM 6415 C C . PRO B 1 299 ? -25.212 -17.456 3.926 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B C 1 ATOM 6416 O O . PRO B 1 299 ? -26.235 -18.078 3.678 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B O 1 ATOM 6417 C CB . PRO B 1 299 ? -25.573 -14.941 4.062 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CB 1 ATOM 6418 C CG . PRO B 1 299 ? -26.376 -14.139 3.087 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CG 1 ATOM 6419 C CD . PRO B 1 299 ? -26.768 -15.122 2.020 1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CD 1 ATOM 6420 N N . MET B 1 300 ? -24.293 -17.891 4.777 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 300 MET B N 1 ATOM 6421 C CA . MET B 1 300 ? -24.296 -19.262 5.294 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 300 MET B CA 1 ATOM 6422 C C . MET B 1 300 ? -25.387 -19.453 6.366 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 300 MET B C 1 ATOM 6423 O O . MET B 1 300 ? -25.345 -18.785 7.404 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 300 MET B O 1 ATOM 6424 C CB . MET B 1 300 ? -22.902 -19.609 5.847 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 300 MET B CB 1 ATOM 6425 C CG . MET B 1 300 ? -22.647 -21.091 6.050 1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 300 MET B CG 1 ATOM 6426 S SD . MET B 1 300 ? -20.929 -21.513 6.439 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 300 MET B SD 1 ATOM 6427 C CE . MET B 1 300 ? -20.107 -21.238 4.872 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 300 MET B CE 1 ATOM 6428 N N . PRO B 1 301 ? -26.384 -20.344 6.112 1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B N 1 ATOM 6429 C CA . PRO B 1 301 ? -27.427 -20.593 7.143 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B CA 1 ATOM 6430 C C . PRO B 1 301 ? -26.895 -21.150 8.478 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B C 1 ATOM 6431 O O . PRO B 1 301 ? -25.869 -21.842 8.500 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B O 1 ATOM 6432 C CB . PRO B 1 301 ? -28.370 -21.613 6.468 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B CB 1 ATOM 6433 C CG . PRO B 1 301 ? -27.614 -22.151 5.294 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B CG 1 ATOM 6434 C CD . PRO B 1 301 ? -26.703 -21.049 4.850 1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 301 PRO B CD 1 ATOM 6435 N N . ALA B 1 302 ? -27.603 -20.848 9.567 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 302 ALA B N 1 ATOM 6436 C CA . ALA B 1 302 ? -27.205 -21.273 10.916 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 302 ALA B CA 1 ATOM 6437 C C . ALA B 1 302 ? -26.884 -22.786 11.068 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 302 ALA B C 1 ATOM 6438 O O . ALA B 1 302 ? -25.967 -23.145 11.814 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA B O 1 ATOM 6439 C CB . ALA B 1 302 ? -28.258 -20.839 11.936 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 302 ALA B CB 1 ATOM 6440 N N . GLU B 1 303 ? -27.627 -23.650 10.362 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B N 1 ATOM 6441 C CA . GLU B 1 303 ? -27.389 -25.114 10.386 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CA 1 ATOM 6442 C C . GLU B 1 303 ? -26.047 -25.497 9.748 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B C 1 ATOM 6443 O O . GLU B 1 303 ? -25.419 -26.462 10.165 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B O 1 ATOM 6444 C CB . GLU B 1 303 ? -28.557 -25.925 9.772 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CB 1 ATOM 6445 C CG . GLU B 1 303 ? -28.979 -25.584 8.338 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CG 1 ATOM 6446 C CD . GLU B 1 303 ? -30.315 -24.821 8.240 1.00 61.97 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B CD 1 ATOM 6447 O OE1 . GLU B 1 303 ? -30.386 -23.631 8.649 1.00 61.96 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE1 1 ATOM 6448 O OE2 . GLU B 1 303 ? -31.304 -25.409 7.731 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 303 GLU B OE2 1 ATOM 6449 N N . ALA B 1 304 ? -25.606 -24.724 8.761 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B N 1 ATOM 6450 C CA . ALA B 1 304 ? -24.237 -24.842 8.246 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CA 1 ATOM 6451 C C . ALA B 1 304 ? -23.192 -24.266 9.230 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B C 1 ATOM 6452 O O . ALA B 1 304 ? -22.087 -24.785 9.301 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B O 1 ATOM 6453 C CB . ALA B 1 304 ? -24.112 -24.188 6.870 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 304 ALA B CB 1 ATOM 6454 N N . ILE B 1 305 ? -23.537 -23.200 9.960 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B N 1 ATOM 6455 C CA . ILE B 1 305 ? -22.677 -22.661 11.040 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CA 1 ATOM 6456 C C . ILE B 1 305 ? -22.428 -23.722 12.112 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B C 1 ATOM 6457 O O . ILE B 1 305 ? -21.289 -23.898 12.560 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B O 1 ATOM 6458 C CB . ILE B 1 305 ? -23.218 -21.310 11.660 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CB 1 ATOM 6459 C CG1 . ILE B 1 305 ? -22.763 -20.091 10.823 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG1 1 ATOM 6460 C CG2 . ILE B 1 305 ? -22.749 -21.094 13.096 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CG2 1 ATOM 6461 C CD1 . ILE B 1 305 ? -23.527 -18.797 11.075 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 305 ILE B CD1 1 ATOM 6462 N N . GLU B 1 306 ? -23.488 -24.429 12.504 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B N 1 ATOM 6463 C CA . GLU B 1 306 ? -23.385 -25.409 13.581 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B CA 1 ATOM 6464 C C . GLU B 1 306 ? -22.589 -26.645 13.149 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B C 1 ATOM 6465 O O . GLU B 1 306 ? -21.849 -27.184 13.963 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B O 1 ATOM 6466 C CB . GLU B 1 306 ? -24.761 -25.801 14.135 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B CB 1 ATOM 6467 C CG . GLU B 1 306 ? -25.626 -24.637 14.656 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B CG 1 ATOM 6468 C CD . GLU B 1 306 ? -25.189 -24.024 16.001 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B CD 1 ATOM 6469 O OE1 . GLU B 1 306 ? -24.923 -24.783 16.966 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B OE1 1 ATOM 6470 O OE2 . GLU B 1 306 ? -25.136 -22.765 16.107 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 306 GLU B OE2 1 ATOM 6471 N N . ARG B 1 307 ? -22.698 -27.084 11.890 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B N 1 ATOM 6472 C CA . ARG B 1 307 ? -21.905 -28.244 11.431 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CA 1 ATOM 6473 C C . ARG B 1 307 ? -20.420 -27.909 11.482 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B C 1 ATOM 6474 O O . ARG B 1 307 ? -19.641 -28.723 11.982 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B O 1 ATOM 6475 C CB . ARG B 1 307 ? -22.299 -28.756 10.029 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CB 1 ATOM 6476 C CG . ARG B 1 307 ? -21.868 -30.217 9.756 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CG 1 ATOM 6477 C CD . ARG B 1 307 ? -22.103 -30.710 8.320 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CD 1 ATOM 6478 N NE . ARG B 1 307 ? -23.376 -30.221 7.776 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NE 1 ATOM 6479 C CZ . ARG B 1 307 ? -23.536 -29.161 6.975 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B CZ 1 ATOM 6480 N NH1 . ARG B 1 307 ? -22.502 -28.427 6.546 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH1 1 ATOM 6481 N NH2 . ARG B 1 307 ? -24.761 -28.827 6.583 1.00 60.51 ? ? ? ? ? ? 307 ARG B NH2 1 ATOM 6482 N N . MET B 1 308 ? -20.043 -26.715 10.999 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 308 MET B N 1 ATOM 6483 C CA . MET B 1 308 ? -18.656 -26.189 11.125 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 308 MET B CA 1 ATOM 6484 C C . MET B 1 308 ? -18.114 -26.370 12.549 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 308 MET B C 1 ATOM 6485 O O . MET B 1 308 ? -17.089 -27.006 12.753 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 308 MET B O 1 ATOM 6486 C CB . MET B 1 308 ? -18.561 -24.697 10.735 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 308 MET B CB 1 ATOM 6487 C CG . MET B 1 308 ? -18.620 -24.419 9.241 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 308 MET B CG 1 ATOM 6488 S SD . MET B 1 308 ? -18.036 -22.792 8.691 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 308 MET B SD 1 ATOM 6489 C CE . MET B 1 308 ? -18.967 -21.681 9.735 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 308 MET B CE 1 ATOM 6490 N N . LYS B 1 309 ? -18.845 -25.832 13.517 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B N 1 ATOM 6491 C CA . LYS B 1 309 ? -18.519 -25.974 14.935 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CA 1 ATOM 6492 C C . LYS B 1 309 ? -18.415 -27.413 15.390 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B C 1 ATOM 6493 O O . LYS B 1 309 ? -17.473 -27.761 16.100 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B O 1 ATOM 6494 C CB . LYS B 1 309 ? -19.563 -25.250 15.798 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CB 1 ATOM 6495 C CG . LYS B 1 309 ? -19.469 -23.735 15.722 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CG 1 ATOM 6496 C CD . LYS B 1 309 ? -20.750 -23.048 16.112 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CD 1 ATOM 6497 C CE . LYS B 1 309 ? -21.070 -23.271 17.569 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B CE 1 ATOM 6498 N NZ . LYS B 1 309 ? -22.459 -22.836 17.870 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 309 LYS B NZ 1 ATOM 6499 N N . LYS B 1 310 ? -19.383 -28.231 14.982 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B N 1 ATOM 6500 C CA . LYS B 1 310 ? -19.459 -29.628 15.428 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B CA 1 ATOM 6501 C C . LYS B 1 310 ? -18.332 -30.494 14.856 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B C 1 ATOM 6502 O O . LYS B 1 310 ? -17.762 -31.292 15.591 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B O 1 ATOM 6503 C CB . LYS B 1 310 ? -20.813 -30.256 15.082 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B CB 1 ATOM 6504 C CG . LYS B 1 310 ? -21.297 -31.259 16.116 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B CG 1 ATOM 6505 C CD . LYS B 1 310 ? -21.948 -30.528 17.285 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B CD 1 ATOM 6506 C CE . LYS B 1 310 ? -22.382 -31.469 18.400 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B CE 1 ATOM 6507 N NZ . LYS B 1 310 ? -22.619 -30.692 19.652 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 310 LYS B NZ 1 ATOM 6508 N N . ASP B 1 311 ? -18.014 -30.338 13.569 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B N 1 ATOM 6509 C CA . ASP B 1 311 ? -16.963 -31.161 12.929 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B CA 1 ATOM 6510 C C . ASP B 1 311 ? -15.565 -30.720 13.377 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B C 1 ATOM 6511 O O . ASP B 1 311 ? -14.734 -31.552 13.741 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B O 1 ATOM 6512 C CB . ASP B 1 311 ? -17.082 -31.180 11.377 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B CB 1 ATOM 6513 C CG . ASP B 1 311 ? -15.817 -31.778 10.668 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B CG 1 ATOM 6514 O OD1 . ASP B 1 311 ? -14.769 -31.111 10.640 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B OD1 1 ATOM 6515 O OD2 . ASP B 1 311 ? -15.855 -32.901 10.117 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 311 ASP B OD2 1 ATOM 6516 N N . LEU B 1 312 ? -15.312 -29.415 13.349 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B N 1 ATOM 6517 C CA . LEU B 1 312 ? -14.026 -28.886 13.773 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B CA 1 ATOM 6518 C C . LEU B 1 312 ? -13.850 -28.838 15.301 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B C 1 ATOM 6519 O O . LEU B 1 312 ? -12.745 -28.569 15.764 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B O 1 ATOM 6520 C CB . LEU B 1 312 ? -13.812 -27.503 13.171 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B CB 1 ATOM 6521 C CG . LEU B 1 312 ? -13.805 -27.442 11.639 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B CG 1 ATOM 6522 C CD1 . LEU B 1 312 ? -13.904 -26.002 11.138 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B CD1 1 ATOM 6523 C CD2 . LEU B 1 312 ? -12.559 -28.116 11.093 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 312 LEU B CD2 1 ATOM 6524 N N . ASP B 1 313 ? -14.908 -29.107 16.080 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B N 1 ATOM 6525 C CA . ASP B 1 313 ? -14.823 -29.120 17.552 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CA 1 ATOM 6526 C C . ASP B 1 313 ? -14.354 -27.729 18.025 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B C 1 ATOM 6527 O O . ASP B 1 313 ? -13.425 -27.589 18.822 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B O 1 ATOM 6528 C CB . ASP B 1 313 ? -13.909 -30.279 18.043 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CB 1 ATOM 6529 C CG . ASP B 1 313 ? -13.904 -30.462 19.591 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B CG 1 ATOM 6530 O OD1 . ASP B 1 313 ? -14.897 -30.085 20.251 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD1 1 ATOM 6531 O OD2 . ASP B 1 313 ? -12.886 -30.971 20.158 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 313 ASP B OD2 1 ATOM 6532 N N . LEU B 1 314 ? -14.985 -26.704 17.465 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B N 1 ATOM 6533 C CA . LEU B 1 314 ? -14.684 -25.312 17.782 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CA 1 ATOM 6534 C C . LEU B 1 314 ? -15.964 -24.585 18.152 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B C 1 ATOM 6535 O O . LEU B 1 314 ? -17.065 -25.045 17.827 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B O 1 ATOM 6536 C CB . LEU B 1 314 ? -14.034 -24.606 16.593 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CB 1 ATOM 6537 C CG . LEU B 1 314 ? -12.661 -25.126 16.163 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CG 1 ATOM 6538 C CD1 . LEU B 1 314 ? -12.271 -24.584 14.793 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD1 1 ATOM 6539 C CD2 . LEU B 1 314 ? -11.568 -24.827 17.192 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD2 1 ATOM 6540 N N . GLY B 1 315 ? -15.803 -23.456 18.834 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 315 GLY B N 1 ATOM 6541 C CA . GLY B 1 315 ? -16.918 -22.587 19.194 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 315 GLY B CA 1 ATOM 6542 C C . GLY B 1 315 ? -17.083 -21.488 18.157 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 315 GLY B C 1 ATOM 6543 O O . GLY B 1 315 ? -16.273 -21.385 17.239 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 315 GLY B O 1 ATOM 6544 N N . PHE B 1 316 ? -18.135 -20.676 18.292 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B N 1 ATOM 6545 C CA . PHE B 1 316 ? -18.326 -19.534 17.406 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CA 1 ATOM 6546 C C . PHE B 1 316 ? -17.190 -18.555 17.663 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B C 1 ATOM 6547 O O . PHE B 1 316 ? -16.589 -18.054 16.714 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B O 1 ATOM 6548 C CB . PHE B 1 316 ? -19.688 -18.848 17.595 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CB 1 ATOM 6549 C CG . PHE B 1 316 ? -20.010 -17.824 16.523 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CG 1 ATOM 6550 C CD1 . PHE B 1 316 ? -19.518 -16.530 16.600 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CD1 1 ATOM 6551 C CD2 . PHE B 1 316 ? -20.820 -18.153 15.447 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CD2 1 ATOM 6552 C CE1 . PHE B 1 316 ? -19.811 -15.586 15.609 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CE1 1 ATOM 6553 C CE2 . PHE B 1 316 ? -21.128 -17.216 14.460 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CE2 1 ATOM 6554 C CZ . PHE B 1 316 ? -20.620 -15.932 14.538 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CZ 1 ATOM 6555 N N . TRP B 1 317 ? -16.902 -18.306 18.940 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B N 1 ATOM 6556 C CA . TRP B 1 317 ? -15.744 -17.516 19.334 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CA 1 ATOM 6557 C C . TRP B 1 317 ? -14.669 -18.423 19.917 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B C 1 ATOM 6558 O O . TRP B 1 317 ? -14.944 -19.290 20.750 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B O 1 ATOM 6559 C CB . TRP B 1 317 ? -16.156 -16.416 20.316 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CB 1 ATOM 6560 C CG . TRP B 1 317 ? -17.009 -15.368 19.653 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CG 1 ATOM 6561 C CD1 . TRP B 1 317 ? -18.327 -15.168 19.840 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CD1 1 ATOM 6562 C CD2 . TRP B 1 317 ? -16.600 -14.431 18.668 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CD2 1 ATOM 6563 N NE1 . TRP B 1 317 ? -18.774 -14.150 19.057 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B NE1 1 ATOM 6564 C CE2 . TRP B 1 317 ? -17.731 -13.678 18.319 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CE2 1 ATOM 6565 C CE3 . TRP B 1 317 ? -15.382 -14.148 18.041 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CE3 1 ATOM 6566 C CZ2 . TRP B 1 317 ? -17.685 -12.645 17.379 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CZ2 1 ATOM 6567 C CZ3 . TRP B 1 317 ? -15.335 -13.130 17.097 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CZ3 1 ATOM 6568 C CH2 . TRP B 1 317 ? -16.475 -12.390 16.780 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 317 TRP B CH2 1 ATOM 6569 N N . ASN B 1 318 ? -13.444 -18.216 19.438 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B N 1 ATOM 6570 C CA . ASN B 1 318 ? -12.306 -19.070 19.737 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B CA 1 ATOM 6571 C C . ASN B 1 318 ? -11.102 -18.212 20.187 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B C 1 ATOM 6572 O O . ASN B 1 318 ? -10.622 -17.343 19.434 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B O 1 ATOM 6573 C CB . ASN B 1 318 ? -11.959 -19.907 18.500 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B CB 1 ATOM 6574 C CG . ASN B 1 318 ? -13.103 -20.846 18.068 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B CG 1 ATOM 6575 O OD1 . ASN B 1 318 ? -13.688 -21.578 18.882 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B OD1 1 ATOM 6576 N ND2 . ASN B 1 318 ? -13.416 -20.835 16.765 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 318 ASN B ND2 1 ATOM 6577 N N . PHE B 1 319 ? -10.625 -18.478 21.406 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N 1 ATOM 6578 C CA . PHE B 1 319 ? -9.651 -17.611 22.089 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA 1 ATOM 6579 C C . PHE B 1 319 ? -8.275 -18.246 22.192 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C 1 ATOM 6580 O O . PHE B 1 319 ? -8.117 -19.285 22.816 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O 1 ATOM 6581 C CB . PHE B 1 319 ? -10.149 -17.285 23.500 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB 1 ATOM 6582 C CG . PHE B 1 319 ? -9.291 -16.304 24.238 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG 1 ATOM 6583 C CD1 . PHE B 1 319 ? -8.137 -16.723 24.896 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1 1 ATOM 6584 C CD2 . PHE B 1 319 ? -9.636 -14.957 24.272 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2 1 ATOM 6585 C CE1 . PHE B 1 319 ? -7.346 -15.826 25.573 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1 1 ATOM 6586 C CE2 . PHE B 1 319 ? -8.846 -14.049 24.961 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2 1 ATOM 6587 C CZ . PHE B 1 319 ? -7.701 -14.493 25.614 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ 1 ATOM 6588 N N . TYR B 1 320 ? -7.277 -17.587 21.636 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B N 1 ATOM 6589 C CA . TYR B 1 320 ? -5.962 -18.192 21.494 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CA 1 ATOM 6590 C C . TYR B 1 320 ? -4.955 -17.329 22.245 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B C 1 ATOM 6591 O O . TYR B 1 320 ? -4.845 -16.123 21.996 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B O 1 ATOM 6592 C CB . TYR B 1 320 ? -5.577 -18.297 20.018 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CB 1 ATOM 6593 C CG . TYR B 1 320 ? -6.386 -19.259 19.153 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CG 1 ATOM 6594 C CD1 . TYR B 1 320 ? -7.529 -18.847 18.470 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CD1 1 ATOM 6595 C CD2 . TYR B 1 320 ? -5.959 -20.575 18.960 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CD2 1 ATOM 6596 C CE1 . TYR B 1 320 ? -8.239 -19.731 17.647 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CE1 1 ATOM 6597 C CE2 . TYR B 1 320 ? -6.651 -21.463 18.136 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CE2 1 ATOM 6598 C CZ . TYR B 1 320 ? -7.788 -21.046 17.473 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CZ 1 ATOM 6599 O OH . TYR B 1 320 ? -8.449 -21.965 16.662 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B OH 1 ATOM 6600 N N . GLY B 1 321 ? -4.247 -17.958 23.176 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 321 GLY B N 1 ATOM 6601 C CA . GLY B 1 321 ? -3.307 -17.273 24.041 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 321 GLY B CA 1 ATOM 6602 C C . GLY B 1 321 ? -2.085 -18.121 24.275 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 321 GLY B C 1 ATOM 6603 O O . GLY B 1 321 ? -2.058 -19.289 23.897 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 321 GLY B O 1 ATOM 6604 N N . THR B 1 322 ? -1.069 -17.510 24.876 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 322 THR B N 1 ATOM 6605 C CA . THR B 1 322 ? 0.190 -18.164 25.177 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 322 THR B CA 1 ATOM 6606 C C . THR B 1 322 ? 0.778 -17.581 26.455 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 322 THR B C 1 ATOM 6607 O O . THR B 1 322 ? 0.632 -16.378 26.760 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 322 THR B O 1 ATOM 6608 C CB . THR B 1 322 ? 1.210 -18.039 24.025 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 322 THR B CB 1 ATOM 6609 O OG1 . THR B 1 322 ? 0.698 -18.675 22.847 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 322 THR B OG1 1 ATOM 6610 C CG2 . THR B 1 322 ? 2.568 -18.698 24.361 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 322 THR B CG2 1 ATOM 6611 N N . LEU B 1 323 ? 1.434 -18.479 27.184 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B N 1 ATOM 6612 C CA . LEU B 1 323 ? 2.059 -18.215 28.455 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CA 1 ATOM 6613 C C . LEU B 1 323 ? 3.537 -18.551 28.341 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B C 1 ATOM 6614 O O . LEU B 1 323 ? 3.921 -19.445 27.576 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B O 1 ATOM 6615 C CB . LEU B 1 323 ? 1.397 -19.079 29.527 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CB 1 ATOM 6616 C CG . LEU B 1 323 ? -0.118 -18.886 29.623 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CG 1 ATOM 6617 C CD1 . LEU B 1 323 ? -0.730 -19.956 30.519 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD1 1 ATOM 6618 C CD2 . LEU B 1 323 ? -0.462 -17.486 30.127 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD2 1 ATOM 6619 N N . TYR B 1 324 ? 4.338 -17.821 29.111 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B N 1 ATOM 6620 C CA . TYR B 1 324 ? 5.790 -17.895 29.056 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CA 1 ATOM 6621 C C . TYR B 1 324 ? 6.379 -17.835 30.450 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B C 1 ATOM 6622 O O . TYR B 1 324 ? 5.876 -17.115 31.312 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B O 1 ATOM 6623 C CB . TYR B 1 324 ? 6.360 -16.696 28.327 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CB 1 ATOM 6624 C CG . TYR B 1 324 ? 5.777 -16.370 26.970 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CG 1 ATOM 6625 C CD1 . TYR B 1 324 ? 6.260 -16.976 25.812 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CD1 1 ATOM 6626 C CD2 . TYR B 1 324 ? 4.801 -15.386 26.831 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CD2 1 ATOM 6627 C CE1 . TYR B 1 324 ? 5.764 -16.639 24.562 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CE1 1 ATOM 6628 C CE2 . TYR B 1 324 ? 4.299 -15.045 25.582 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CE2 1 ATOM 6629 C CZ . TYR B 1 324 ? 4.781 -15.671 24.441 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B CZ 1 ATOM 6630 O OH . TYR B 1 324 ? 4.291 -15.335 23.187 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 324 TYR B OH 1 ATOM 6631 N N . GLY B 1 325 ? 7.490 -18.525 30.645 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 325 GLY B N 1 ATOM 6632 C CA . GLY B 1 325 ? 8.186 -18.523 31.922 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 325 GLY B CA 1 ATOM 6633 C C . GLY B 1 325 ? 8.496 -19.922 32.431 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 325 GLY B C 1 ATOM 6634 O O . GLY B 1 325 ? 8.255 -20.940 31.744 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 325 GLY B O 1 ATOM 6635 N N . PRO B 1 326 ? 9.042 -19.993 33.649 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B N 1 ATOM 6636 C CA . PRO B 1 326 ? 9.270 -21.303 34.252 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B CA 1 ATOM 6637 C C . PRO B 1 326 ? 7.936 -22.052 34.418 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B C 1 ATOM 6638 O O . PRO B 1 326 ? 6.876 -21.415 34.506 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B O 1 ATOM 6639 C CB . PRO B 1 326 ? 9.874 -20.970 35.613 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B CB 1 ATOM 6640 C CG . PRO B 1 326 ? 10.275 -19.529 35.539 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B CG 1 ATOM 6641 C CD . PRO B 1 326 ? 9.366 -18.882 34.557 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 326 PRO B CD 1 ATOM 6642 N N . PRO B 1 327 ? 7.970 -23.389 34.437 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B N 1 ATOM 6643 C CA . PRO B 1 327 ? 6.699 -24.114 34.524 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B CA 1 ATOM 6644 C C . PRO B 1 327 ? 5.742 -23.864 35.725 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B C 1 ATOM 6645 O O . PRO B 1 327 ? 4.532 -24.011 35.562 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B O 1 ATOM 6646 C CB . PRO B 1 327 ? 7.162 -25.555 34.450 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B CB 1 ATOM 6647 C CG . PRO B 1 327 ? 8.265 -25.464 33.440 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B CG 1 ATOM 6648 C CD . PRO B 1 327 ? 9.030 -24.258 33.901 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 327 PRO B CD 1 ATOM 6649 N N . PRO B 1 328 ? 6.265 -23.478 36.904 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B N 1 ATOM 6650 C CA . PRO B 1 328 ? 5.358 -23.076 37.991 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B CA 1 ATOM 6651 C C . PRO B 1 328 ? 4.476 -21.855 37.684 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B C 1 ATOM 6652 O O . PRO B 1 328 ? 3.285 -21.848 38.027 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B O 1 ATOM 6653 C CB . PRO B 1 328 ? 6.316 -22.767 39.149 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B CB 1 ATOM 6654 C CG . PRO B 1 328 ? 7.494 -23.637 38.897 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B CG 1 ATOM 6655 C CD . PRO B 1 328 ? 7.644 -23.647 37.396 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 328 PRO B CD 1 ATOM 6656 N N . LEU B 1 329 ? 5.064 -20.847 37.046 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B N 1 ATOM 6657 C CA . LEU B 1 329 ? 4.362 -19.611 36.720 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B CA 1 ATOM 6658 C C . LEU B 1 329 ? 3.265 -19.825 35.697 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B C 1 ATOM 6659 O O . LEU B 1 329 ? 2.176 -19.255 35.812 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B O 1 ATOM 6660 C CB . LEU B 1 329 ? 5.343 -18.586 36.181 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B CB 1 ATOM 6661 C CG . LEU B 1 329 ? 4.853 -17.138 36.158 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B CG 1 ATOM 6662 C CD1 . LEU B 1 329 ? 4.898 -16.513 37.565 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B CD1 1 ATOM 6663 C CD2 . LEU B 1 329 ? 5.693 -16.361 35.148 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 329 LEU B CD2 1 ATOM 6664 N N . ILE B 1 330 ? 3.570 -20.651 34.704 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B N 1 ATOM 6665 C CA . ILE B 1 330 ? 2.606 -21.066 33.685 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B CA 1 ATOM 6666 C C . ILE B 1 330 ? 1.400 -21.751 34.311 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B C 1 ATOM 6667 O O . ILE B 1 330 ? 0.286 -21.369 33.993 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B O 1 ATOM 6668 C CB . ILE B 1 330 ? 3.255 -21.990 32.619 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B CB 1 ATOM 6669 C CG1 . ILE B 1 330 ? 4.197 -21.149 31.736 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B CG1 1 ATOM 6670 C CG2 . ILE B 1 330 ? 2.194 -22.731 31.798 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B CG2 1 ATOM 6671 C CD1 . ILE B 1 330 ? 4.994 -21.920 30.694 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 330 ILE B CD1 1 ATOM 6672 N N . GLU B 1 331 ? 1.634 -22.759 35.163 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B N 1 ATOM 6673 C CA . GLU B 1 331 ? 0.567 -23.483 35.863 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CA 1 ATOM 6674 C C . GLU B 1 331 ? -0.303 -22.509 36.658 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B C 1 ATOM 6675 O O . GLU B 1 331 ? -1.527 -22.599 36.607 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B O 1 ATOM 6676 C CB . GLU B 1 331 ? 1.135 -24.584 36.802 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CB 1 ATOM 6677 C CG . GLU B 1 331 ? 1.489 -25.936 36.136 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CG 1 ATOM 6678 C CD . GLU B 1 331 ? 2.838 -26.553 36.599 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CD 1 ATOM 6679 O OE1 . GLU B 1 331 ? 3.151 -26.573 37.821 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE1 1 ATOM 6680 O OE2 . GLU B 1 331 ? 3.613 -27.032 35.731 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE2 1 ATOM 6681 N N . MET B 1 332 ? 0.337 -21.576 37.374 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 332 MET B N 1 ATOM 6682 C CA . MET B 1 332 ? -0.367 -20.500 38.126 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 332 MET B CA 1 ATOM 6683 C C . MET B 1 332 ? -1.302 -19.702 37.264 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 332 MET B C 1 ATOM 6684 O O . MET B 1 332 ? -2.454 -19.513 37.632 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 332 MET B O 1 ATOM 6685 C CB . MET B 1 332 ? 0.603 -19.489 38.758 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 332 MET B CB 1 ATOM 6686 C CG . MET B 1 332 ? 0.543 -19.389 40.273 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 332 MET B CG 1 ATOM 6687 S SD . MET B 1 332 ? 1.984 -18.502 40.927 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 332 MET B SD 1 ATOM 6688 C CE . MET B 1 332 ? 1.527 -16.795 40.550 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 332 MET B CE 1 ATOM 6689 N N . TYR B 1 333 ? -0.777 -19.221 36.135 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B N 1 ATOM 6690 C CA . TYR B 1 333 ? -1.494 -18.289 35.256 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CA 1 ATOM 6691 C C . TYR B 1 333 ? -2.572 -18.966 34.399 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B C 1 ATOM 6692 O O . TYR B 1 333 ? -3.610 -18.364 34.138 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B O 1 ATOM 6693 C CB . TYR B 1 333 ? -0.521 -17.531 34.344 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CB 1 ATOM 6694 C CG . TYR B 1 333 ? 0.287 -16.387 34.938 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CG 1 ATOM 6695 C CD1 . TYR B 1 333 ? 0.168 -15.974 36.278 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CD1 1 ATOM 6696 C CD2 . TYR B 1 333 ? 1.151 -15.686 34.122 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CD2 1 ATOM 6697 C CE1 . TYR B 1 333 ? 0.920 -14.911 36.773 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CE1 1 ATOM 6698 C CE2 . TYR B 1 333 ? 1.901 -14.633 34.599 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CE2 1 ATOM 6699 C CZ . TYR B 1 333 ? 1.789 -14.244 35.915 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B CZ 1 ATOM 6700 O OH . TYR B 1 333 ? 2.560 -13.185 36.318 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B OH 1 ATOM 6701 N N . TYR B 1 334 ? -2.320 -20.199 33.961 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B N 1 ATOM 6702 C CA . TYR B 1 334 ? -3.333 -21.001 33.276 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CA 1 ATOM 6703 C C . TYR B 1 334 ? -4.481 -21.293 34.247 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B C 1 ATOM 6704 O O . TYR B 1 334 ? -5.668 -21.209 33.876 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B O 1 ATOM 6705 C CB . TYR B 1 334 ? -2.720 -22.303 32.721 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CB 1 ATOM 6706 C CG . TYR B 1 334 ? -3.634 -23.072 31.765 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CG 1 ATOM 6707 C CD1 . TYR B 1 334 ? -4.303 -22.425 30.701 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CD1 1 ATOM 6708 C CD2 . TYR B 1 334 ? -3.828 -24.441 31.913 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CD2 1 ATOM 6709 C CE1 . TYR B 1 334 ? -5.131 -23.127 29.841 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CE1 1 ATOM 6710 C CE2 . TYR B 1 334 ? -4.661 -25.144 31.054 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CE2 1 ATOM 6711 C CZ . TYR B 1 334 ? -5.309 -24.485 30.027 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B CZ 1 ATOM 6712 O OH . TYR B 1 334 ? -6.133 -25.212 29.191 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 334 TYR B OH 1 ATOM 6713 N N . GLY B 1 335 ? -4.106 -21.605 35.493 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 335 GLY B N 1 ATOM 6714 C CA . GLY B 1 335 ? -5.038 -21.744 36.591 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 335 GLY B CA 1 ATOM 6715 C C . GLY B 1 335 ? -6.026 -20.607 36.634 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 335 GLY B C 1 ATOM 6716 O O . GLY B 1 335 ? -7.235 -20.836 36.595 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 335 GLY B O 1 ATOM 6717 N N . MET B 1 336 ? -5.513 -19.379 36.685 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 336 MET B N 1 ATOM 6718 C CA . MET B 1 336 ? -6.375 -18.195 36.832 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 336 MET B CA 1 ATOM 6719 C C . MET B 1 336 ? -7.226 -17.967 35.576 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 336 MET B C 1 ATOM 6720 O O . MET B 1 336 ? -8.368 -17.523 35.656 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 336 MET B O 1 ATOM 6721 C CB . MET B 1 336 ? -5.554 -16.936 37.093 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 336 MET B CB 1 ATOM 6722 C CG . MET B 1 336 ? -4.714 -16.902 38.353 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 336 MET B CG 1 ATOM 6723 S SD . MET B 1 336 ? -3.445 -15.597 38.254 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 336 MET B SD 1 ATOM 6724 C CE . MET B 1 336 ? -2.534 -15.919 39.760 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 336 MET B CE 1 ATOM 6725 N N . ILE B 1 337 ? -6.653 -18.249 34.412 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B N 1 ATOM 6726 C CA . ILE B 1 337 ? -7.380 -18.125 33.150 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B CA 1 ATOM 6727 C C . ILE B 1 337 ? -8.521 -19.154 33.069 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B C 1 ATOM 6728 O O . ILE B 1 337 ? -9.613 -18.825 32.619 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B O 1 ATOM 6729 C CB . ILE B 1 337 ? -6.424 -18.226 31.943 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B CB 1 ATOM 6730 C CG1 . ILE B 1 337 ? -5.515 -16.996 31.906 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B CG1 1 ATOM 6731 C CG2 . ILE B 1 337 ? -7.182 -18.300 30.630 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B CG2 1 ATOM 6732 C CD1 . ILE B 1 337 ? -4.255 -17.194 31.099 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 337 ILE B CD1 1 ATOM 6733 N N . LYS B 1 338 ? -8.276 -20.388 33.504 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B N 1 ATOM 6734 C CA . LYS B 1 338 ? -9.350 -21.380 33.581 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CA 1 ATOM 6735 C C . LYS B 1 338 ? -10.494 -20.859 34.444 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B C 1 ATOM 6736 O O . LYS B 1 338 ? -11.638 -20.788 33.991 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B O 1 ATOM 6737 C CB . LYS B 1 338 ? -8.848 -22.731 34.109 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CB 1 ATOM 6738 C CG . LYS B 1 338 ? -8.243 -23.620 33.032 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CG 1 ATOM 6739 C CD . LYS B 1 338 ? -7.466 -24.806 33.601 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CD 1 ATOM 6740 C CE . LYS B 1 338 ? -8.376 -25.765 34.376 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CE 1 ATOM 6741 N NZ . LYS B 1 338 ? -7.720 -27.068 34.692 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B NZ 1 ATOM 6742 N N . GLU B 1 339 ? -10.177 -20.447 35.660 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B N 1 ATOM 6743 C CA . GLU B 1 339 ? -11.211 -20.055 36.605 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CA 1 ATOM 6744 C C . GLU B 1 339 ? -12.019 -18.805 36.168 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B C 1 ATOM 6745 O O . GLU B 1 339 ? -13.202 -18.708 36.477 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B O 1 ATOM 6746 C CB . GLU B 1 339 ? -10.616 -19.880 38.010 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CB 1 ATOM 6747 C CG . GLU B 1 339 ? -11.596 -20.196 39.140 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CG 1 ATOM 6748 C CD . GLU B 1 339 ? -11.969 -18.972 39.955 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B CD 1 ATOM 6749 O OE1 . GLU B 1 339 ? -11.229 -18.666 40.915 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE1 1 ATOM 6750 O OE2 . GLU B 1 339 ? -12.989 -18.314 39.630 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 339 GLU B OE2 1 ATOM 6751 N N . ALA B 1 340 ? -11.396 -17.878 35.441 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B N 1 ATOM 6752 C CA . ALA B 1 340 ? -12.063 -16.652 34.987 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B CA 1 ATOM 6753 C C . ALA B 1 340 ? -13.000 -16.884 33.791 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B C 1 ATOM 6754 O O . ALA B 1 340 ? -14.156 -16.463 33.813 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B O 1 ATOM 6755 C CB . ALA B 1 340 ? -11.024 -15.611 34.628 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B CB 1 ATOM 6756 N N . PHE B 1 341 ? -12.491 -17.519 32.739 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B N 1 ATOM 6757 C CA . PHE B 1 341 ? -13.291 -17.783 31.540 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CA 1 ATOM 6758 C C . PHE B 1 341 ? -14.203 -19.012 31.676 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B C 1 ATOM 6759 O O . PHE B 1 341 ? -15.093 -19.208 30.849 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B O 1 ATOM 6760 C CB . PHE B 1 341 ? -12.403 -17.931 30.306 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CB 1 ATOM 6761 C CG . PHE B 1 341 ? -11.803 -16.640 29.826 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CG 1 ATOM 6762 C CD1 . PHE B 1 341 ? -12.566 -15.734 29.091 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD1 1 ATOM 6763 C CD2 . PHE B 1 341 ? -10.478 -16.336 30.089 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CD2 1 ATOM 6764 C CE1 . PHE B 1 341 ? -12.020 -14.555 28.630 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE1 1 ATOM 6765 C CE2 . PHE B 1 341 ? -9.928 -15.153 29.647 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CE2 1 ATOM 6766 C CZ . PHE B 1 341 ? -10.696 -14.270 28.904 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 341 PHE B CZ 1 ATOM 6767 N N . GLY B 1 342 ? -13.982 -19.836 32.696 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 342 GLY B N 1 ATOM 6768 C CA . GLY B 1 342 ? -14.921 -20.893 33.041 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 342 GLY B CA 1 ATOM 6769 C C . GLY B 1 342 ? -16.234 -20.444 33.688 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 342 GLY B C 1 ATOM 6770 O O . GLY B 1 342 ? -17.114 -21.280 33.897 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 342 GLY B O 1 ATOM 6771 N N . LYS B 1 343 ? -16.366 -19.156 34.033 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B N 1 ATOM 6772 C CA . LYS B 1 343 ? -17.669 -18.548 34.367 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B CA 1 ATOM 6773 C C . LYS B 1 343 ? -18.630 -18.563 33.162 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B C 1 ATOM 6774 O O . LYS B 1 343 ? -19.833 -18.593 33.335 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B O 1 ATOM 6775 C CB . LYS B 1 343 ? -17.539 -17.079 34.827 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B CB 1 ATOM 6776 C CG . LYS B 1 343 ? -16.606 -16.768 35.998 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B CG 1 ATOM 6777 C CD . LYS B 1 343 ? -17.100 -17.307 37.331 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B CD 1 ATOM 6778 C CE . LYS B 1 343 ? -15.913 -17.602 38.244 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B CE 1 ATOM 6779 N NZ . LYS B 1 343 ? -16.301 -18.028 39.613 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 343 LYS B NZ 1 ATOM 6780 N N . ILE B 1 344 ? -18.113 -18.523 31.940 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B N 1 ATOM 6781 C CA . ILE B 1 344 ? -18.984 -18.483 30.777 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B CA 1 ATOM 6782 C C . ILE B 1 344 ? -19.473 -19.900 30.439 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B C 1 ATOM 6783 O O . ILE B 1 344 ? -18.646 -20.801 30.282 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B O 1 ATOM 6784 C CB . ILE B 1 344 ? -18.302 -17.832 29.577 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B CB 1 ATOM 6785 C CG1 . ILE B 1 344 ? -17.828 -16.423 29.977 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B CG1 1 ATOM 6786 C CG2 . ILE B 1 344 ? -19.279 -17.789 28.409 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B CG2 1 ATOM 6787 C CD1 . ILE B 1 344 ? -17.272 -15.559 28.861 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 344 ILE B CD1 1 ATOM 6788 N N . PRO B 1 345 ? -20.815 -20.097 30.317 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B N 1 ATOM 6789 C CA . PRO B 1 345 ? -21.341 -21.454 30.023 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CA 1 ATOM 6790 C C . PRO B 1 345 ? -21.000 -21.967 28.622 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B C 1 ATOM 6791 O O . PRO B 1 345 ? -20.948 -21.186 27.682 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B O 1 ATOM 6792 C CB . PRO B 1 345 ? -22.862 -21.294 30.182 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CB 1 ATOM 6793 C CG . PRO B 1 345 ? -23.038 -20.027 30.944 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CG 1 ATOM 6794 C CD . PRO B 1 345 ? -21.920 -19.136 30.503 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CD 1 ATOM 6795 N N . GLY B 1 346 ? -20.738 -23.267 28.508 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 346 GLY B N 1 ATOM 6796 C CA . GLY B 1 346 ? -20.305 -23.883 27.247 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 346 GLY B CA 1 ATOM 6797 C C . GLY B 1 346 ? -18.822 -23.773 26.911 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 346 GLY B C 1 ATOM 6798 O O . GLY B 1 346 ? -18.360 -24.403 25.963 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 346 GLY B O 1 ATOM 6799 N N . ALA B 1 347 ? -18.073 -22.996 27.699 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B N 1 ATOM 6800 C CA . ALA B 1 347 ? -16.661 -22.692 27.438 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CA 1 ATOM 6801 C C . ALA B 1 347 ? -15.778 -23.874 27.811 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B C 1 ATOM 6802 O O . ALA B 1 347 ? -15.874 -24.371 28.935 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B O 1 ATOM 6803 C CB . ALA B 1 347 ? -16.229 -21.459 28.220 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CB 1 ATOM 6804 N N . ARG B 1 348 ? -14.924 -24.303 26.874 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B N 1 ATOM 6805 C CA . ARG B 1 348 ? -14.091 -25.503 27.014 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CA 1 ATOM 6806 C C . ARG B 1 348 ? -12.655 -25.137 26.660 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B C 1 ATOM 6807 O O . ARG B 1 348 ? -12.427 -24.337 25.746 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B O 1 ATOM 6808 C CB . ARG B 1 348 ? -14.601 -26.635 26.096 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CB 1 ATOM 6809 C CG . ARG B 1 348 ? -16.000 -27.173 26.426 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CG 1 ATOM 6810 C CD . ARG B 1 348 ? -16.608 -28.095 25.354 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CD 1 ATOM 6811 N NE . ARG B 1 348 ? -16.396 -27.558 24.002 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NE 1 ATOM 6812 C CZ . ARG B 1 348 ? -15.880 -28.207 22.946 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B CZ 1 ATOM 6813 N NH1 . ARG B 1 348 ? -15.551 -29.496 23.007 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH1 1 ATOM 6814 N NH2 . ARG B 1 348 ? -15.700 -27.552 21.789 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 348 ARG B NH2 1 ATOM 6815 N N . PHE B 1 349 ? -11.702 -25.747 27.368 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B N 1 ATOM 6816 C CA . PHE B 1 349 ? -10.281 -25.385 27.298 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CA 1 ATOM 6817 C C . PHE B 1 349 ? -9.410 -26.492 26.727 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B C 1 ATOM 6818 O O . PHE B 1 349 ? -9.624 -27.664 27.001 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B O 1 ATOM 6819 C CB . PHE B 1 349 ? -9.749 -25.058 28.690 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CB 1 ATOM 6820 C CG . PHE B 1 349 ? -10.478 -23.939 29.360 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CG 1 ATOM 6821 C CD1 . PHE B 1 349 ? -11.727 -24.163 29.961 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD1 1 ATOM 6822 C CD2 . PHE B 1 349 ? -9.937 -22.655 29.383 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD2 1 ATOM 6823 C CE1 . PHE B 1 349 ? -12.410 -23.138 30.568 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE1 1 ATOM 6824 C CE2 . PHE B 1 349 ? -10.625 -21.617 29.998 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE2 1 ATOM 6825 C CZ . PHE B 1 349 ? -11.857 -21.862 30.592 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CZ 1 ATOM 6826 N N . PHE B 1 350 ? -8.404 -26.090 25.955 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B N 1 ATOM 6827 C CA . PHE B 1 350 ? -7.415 -27.005 25.370 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CA 1 ATOM 6828 C C . PHE B 1 350 ? -6.018 -26.359 25.376 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B C 1 ATOM 6829 O O . PHE B 1 350 ? -5.891 -25.154 25.139 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B O 1 ATOM 6830 C CB . PHE B 1 350 ? -7.805 -27.350 23.926 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CB 1 ATOM 6831 C CG . PHE B 1 350 ? -9.228 -27.791 23.773 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CG 1 ATOM 6832 C CD1 . PHE B 1 350 ? -9.599 -29.096 24.070 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CD1 1 ATOM 6833 C CD2 . PHE B 1 350 ? -10.201 -26.900 23.351 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CD2 1 ATOM 6834 C CE1 . PHE B 1 350 ? -10.906 -29.508 23.926 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CE1 1 ATOM 6835 C CE2 . PHE B 1 350 ? -11.513 -27.309 23.207 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CE2 1 ATOM 6836 C CZ . PHE B 1 350 ? -11.864 -28.613 23.502 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 350 PHE B CZ 1 ATOM 6837 N N . THR B 1 351 ? -4.984 -27.155 25.646 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 351 THR B N 1 ATOM 6838 C CA . THR B 1 351 ? -3.593 -26.718 25.470 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CA 1 ATOM 6839 C C . THR B 1 351 ? -3.017 -27.309 24.173 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 351 THR B C 1 ATOM 6840 O O . THR B 1 351 ? -3.690 -28.086 23.494 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 351 THR B O 1 ATOM 6841 C CB . THR B 1 351 ? -2.718 -27.037 26.698 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CB 1 ATOM 6842 O OG1 . THR B 1 351 ? -2.363 -28.422 26.735 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 351 THR B OG1 1 ATOM 6843 C CG2 . THR B 1 351 ? -3.440 -26.641 27.970 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 351 THR B CG2 1 ATOM 6844 N N . HIS B 1 352 ? -1.802 -26.902 23.811 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B N 1 ATOM 6845 C CA . HIS B 1 352 ? -1.173 -27.335 22.539 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CA 1 ATOM 6846 C C . HIS B 1 352 ? -0.819 -28.831 22.499 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B C 1 ATOM 6847 O O . HIS B 1 352 ? -0.786 -29.426 21.441 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B O 1 ATOM 6848 C CB . HIS B 1 352 ? 0.044 -26.450 22.182 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CB 1 ATOM 6849 C CG . HIS B 1 352 ? 1.288 -26.762 22.962 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CG 1 ATOM 6850 N ND1 . HIS B 1 352 ? 1.474 -26.364 24.271 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B ND1 1 ATOM 6851 C CD2 . HIS B 1 352 ? 2.414 -27.428 22.608 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CD2 1 ATOM 6852 C CE1 . HIS B 1 352 ? 2.653 -26.785 24.693 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CE1 1 ATOM 6853 N NE2 . HIS B 1 352 ? 3.246 -27.427 23.702 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B NE2 1 ATOM 6854 N N . GLU B 1 353 ? -0.583 -29.425 23.656 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B N 1 ATOM 6855 C CA . GLU B 1 353 ? -0.411 -30.859 23.776 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CA 1 ATOM 6856 C C . GLU B 1 353 ? -1.728 -31.624 23.602 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B C 1 ATOM 6857 O O . GLU B 1 353 ? -1.702 -32.779 23.249 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B O 1 ATOM 6858 C CB . GLU B 1 353 ? 0.176 -31.206 25.148 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CB 1 ATOM 6859 C CG . GLU B 1 353 ? 1.507 -30.533 25.477 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CG 1 ATOM 6860 C CD . GLU B 1 353 ? 1.581 -30.047 26.925 1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CD 1 ATOM 6861 O OE1 . GLU B 1 353 ? 1.732 -30.896 27.847 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B OE1 1 ATOM 6862 O OE2 . GLU B 1 353 ? 1.489 -28.805 27.138 1.00 68.29 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B OE2 1 ATOM 6863 N N . GLU B 1 354 ? -2.868 -30.991 23.847 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B N 1 ATOM 6864 C CA . GLU B 1 354 ? -4.161 -31.690 23.943 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B CA 1 ATOM 6865 C C . GLU B 1 354 ? -4.944 -31.867 22.641 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B C 1 ATOM 6866 O O . GLU B 1 354 ? -6.009 -32.471 22.677 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B O 1 ATOM 6867 C CB . GLU B 1 354 ? -5.072 -30.981 24.969 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B CB 1 ATOM 6868 C CG . GLU B 1 354 ? -4.531 -31.014 26.395 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B CG 1 ATOM 6869 C CD . GLU B 1 354 ? -5.434 -30.312 27.413 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B CD 1 ATOM 6870 O OE1 . GLU B 1 354 ? -5.658 -29.092 27.294 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B OE1 1 ATOM 6871 O OE2 . GLU B 1 354 ? -5.908 -30.965 28.362 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 354 GLU B OE2 1 ATOM 6872 N N . ARG B 1 355 ? -4.459 -31.366 21.506 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B N 1 ATOM 6873 C CA . ARG B 1 355 ? -5.247 -31.443 20.263 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B CA 1 ATOM 6874 C C . ARG B 1 355 ? -4.403 -31.798 19.038 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B C 1 ATOM 6875 O O . ARG B 1 355 ? -3.472 -31.056 18.716 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B O 1 ATOM 6876 C CB . ARG B 1 355 ? -5.949 -30.108 20.000 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B CB 1 ATOM 6877 C CG . ARG B 1 355 ? -7.097 -29.744 20.951 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B CG 1 ATOM 6878 C CD . ARG B 1 355 ? -8.462 -30.259 20.513 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B CD 1 ATOM 6879 N NE . ARG B 1 355 ? -8.970 -29.674 19.251 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B NE 1 ATOM 6880 C CZ . ARG B 1 355 ? -10.066 -28.912 19.091 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B CZ 1 ATOM 6881 N NH1 . ARG B 1 355 ? -10.848 -28.552 20.113 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B NH1 1 ATOM 6882 N NH2 . ARG B 1 355 ? -10.397 -28.502 17.862 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B NH2 1 ATOM 6883 N N . ASP B 1 356 ? -4.737 -32.912 18.361 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B N 1 ATOM 6884 C CA . ASP B 1 356 ? -4.159 -33.256 17.025 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B CA 1 ATOM 6885 C C . ASP B 1 356 ? -5.154 -33.259 15.831 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B C 1 ATOM 6886 O O . ASP B 1 356 ? -4.748 -33.444 14.682 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B O 1 ATOM 6887 C CB . ASP B 1 356 ? -3.351 -34.572 17.074 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B CB 1 ATOM 6888 C CG . ASP B 1 356 ? -4.156 -35.755 17.575 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B CG 1 ATOM 6889 O OD1 . ASP B 1 356 ? -5.405 -35.692 17.583 1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B OD1 1 ATOM 6890 O OD2 . ASP B 1 356 ? -3.521 -36.758 17.967 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 356 ASP B OD2 1 ATOM 6891 N N . ASP B 1 357 ? -6.437 -33.032 16.100 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B N 1 ATOM 6892 C CA . ASP B 1 357 ? -7.477 -33.001 15.053 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B CA 1 ATOM 6893 C C . ASP B 1 357 ? -7.312 -31.810 14.121 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B C 1 ATOM 6894 O O . ASP B 1 357 ? -6.405 -30.998 14.304 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B O 1 ATOM 6895 C CB . ASP B 1 357 ? -8.889 -33.020 15.674 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B CB 1 ATOM 6896 C CG . ASP B 1 357 ? -9.136 -31.880 16.648 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B CG 1 ATOM 6897 O OD1 . ASP B 1 357 ? -8.175 -31.166 17.022 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B OD1 1 ATOM 6898 O OD2 . ASP B 1 357 ? -10.299 -31.717 17.068 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 357 ASP B OD2 1 ATOM 6899 N N . ARG B 1 358 ? -8.178 -31.718 13.115 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B N 1 ATOM 6900 C CA . ARG B 1 358 ? -8.057 -30.674 12.108 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CA 1 ATOM 6901 C C . ARG B 1 358 ? -8.444 -29.301 12.641 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B C 1 ATOM 6902 O O . ARG B 1 358 ? -7.791 -28.329 12.322 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B O 1 ATOM 6903 C CB . ARG B 1 358 ? -8.881 -31.002 10.866 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CB 1 ATOM 6904 C CG . ARG B 1 358 ? -8.614 -30.035 9.726 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CG 1 ATOM 6905 C CD . ARG B 1 358 ? -9.296 -30.410 8.415 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CD 1 ATOM 6906 N NE . ARG B 1 358 ? -10.744 -30.658 8.543 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NE 1 ATOM 6907 C CZ . ARG B 1 358 ? -11.689 -30.236 7.696 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B CZ 1 ATOM 6908 N NH1 . ARG B 1 358 ? -11.394 -29.488 6.639 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH1 1 ATOM 6909 N NH2 . ARG B 1 358 ? -12.960 -30.551 7.927 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 358 ARG B NH2 1 ATOM 6910 N N . GLY B 1 359 ? -9.498 -29.207 13.438 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B N 1 ATOM 6911 C CA . GLY B 1 359 ? -9.856 -27.930 14.057 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B CA 1 ATOM 6912 C C . GLY B 1 359 ? -8.746 -27.335 14.915 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B C 1 ATOM 6913 O O . GLY B 1 359 ? -8.642 -26.104 15.062 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B O 1 ATOM 6914 N N . GLY B 1 360 ? -7.917 -28.216 15.476 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 360 GLY B N 1 ATOM 6915 C CA . GLY B 1 360 ? -6.742 -27.836 16.249 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 360 GLY B CA 1 ATOM 6916 C C . GLY B 1 360 ? -5.530 -27.338 15.475 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 360 GLY B C 1 ATOM 6917 O O . GLY B 1 360 ? -4.599 -26.844 16.097 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 360 GLY B O 1 ATOM 6918 N N . HIS B 1 361 ? -5.515 -27.435 14.141 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B N 1 ATOM 6919 C CA . HIS B 1 361 ? -4.347 -26.963 13.353 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CA 1 ATOM 6920 C C . HIS B 1 361 ? -4.098 -25.452 13.497 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B C 1 ATOM 6921 O O . HIS B 1 361 ? -2.969 -24.995 13.299 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B O 1 ATOM 6922 C CB . HIS B 1 361 ? -4.430 -27.343 11.852 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CB 1 ATOM 6923 C CG . HIS B 1 361 ? -4.198 -28.803 11.556 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CG 1 ATOM 6924 N ND1 . HIS B 1 361 ? -3.584 -29.677 12.438 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B ND1 1 ATOM 6925 C CD2 . HIS B 1 361 ? -4.482 -29.534 10.448 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CD2 1 ATOM 6926 C CE1 . HIS B 1 361 ? -3.522 -30.881 11.894 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CE1 1 ATOM 6927 N NE2 . HIS B 1 361 ? -4.056 -30.820 10.687 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B NE2 1 ATOM 6928 N N . VAL B 1 362 ? -5.138 -24.701 13.865 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N 1 ATOM 6929 C CA . VAL B 1 362 ? -5.016 -23.268 14.081 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA 1 ATOM 6930 C C . VAL B 1 362 ? -4.249 -23.036 15.377 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C 1 ATOM 6931 O O . VAL B 1 362 ? -3.389 -22.158 15.430 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O 1 ATOM 6932 C CB . VAL B 1 362 ? -6.367 -22.555 14.187 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB 1 ATOM 6933 C CG1 . VAL B 1 362 ? -6.158 -21.052 14.076 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 1 ATOM 6934 C CG2 . VAL B 1 362 ? -7.332 -23.023 13.104 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 1 ATOM 6935 N N . LEU B 1 363 ? -4.557 -23.821 16.413 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B N 1 ATOM 6936 C CA . LEU B 1 363 ? -3.842 -23.715 17.679 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CA 1 ATOM 6937 C C . LEU B 1 363 ? -2.377 -23.989 17.481 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B C 1 ATOM 6938 O O . LEU B 1 363 ? -1.552 -23.281 18.016 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B O 1 ATOM 6939 C CB . LEU B 1 363 ? -4.397 -24.654 18.751 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CB 1 ATOM 6940 C CG . LEU B 1 363 ? -3.685 -24.652 20.119 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CG 1 ATOM 6941 C CD1 . LEU B 1 363 ? -3.688 -23.276 20.770 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD1 1 ATOM 6942 C CD2 . LEU B 1 363 ? -4.313 -25.665 21.070 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD2 1 ATOM 6943 N N . GLN B 1 364 ? -2.046 -25.008 16.711 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B N 1 ATOM 6944 C CA . GLN B 1 364 ? -0.639 -25.324 16.431 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CA 1 ATOM 6945 C C . GLN B 1 364 ? 0.044 -24.200 15.626 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B C 1 ATOM 6946 O O . GLN B 1 364 ? 1.198 -23.892 15.875 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B O 1 ATOM 6947 C CB . GLN B 1 364 ? -0.508 -26.701 15.739 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CB 1 ATOM 6948 C CG . GLN B 1 364 ? -1.027 -27.882 16.563 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CG 1 ATOM 6949 C CD . GLN B 1 364 ? -0.318 -28.006 17.908 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CD 1 ATOM 6950 O OE1 . GLN B 1 364 ? 0.912 -27.962 17.980 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B OE1 1 ATOM 6951 N NE2 . GLN B 1 364 ? -1.084 -28.130 18.979 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B NE2 1 ATOM 6952 N N . ASP B 1 365 ? -0.682 -23.567 14.708 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B N 1 ATOM 6953 C CA . ASP B 1 365 ? -0.167 -22.379 14.018 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B CA 1 ATOM 6954 C C . ASP B 1 365 ? -0.014 -21.168 14.949 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B C 1 ATOM 6955 O O . ASP B 1 365 ? 0.914 -20.391 14.765 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B O 1 ATOM 6956 C CB . ASP B 1 365 ? -1.042 -21.992 12.825 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B CB 1 ATOM 6957 C CG . ASP B 1 365 ? -0.403 -20.906 11.944 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B CG 1 ATOM 6958 O OD1 . ASP B 1 365 ? 0.825 -20.967 11.691 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B OD1 1 ATOM 6959 O OD2 . ASP B 1 365 ? -1.138 -19.988 11.498 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 365 ASP B OD2 1 ATOM 6960 N N . ARG B 1 366 ? -0.906 -20.990 15.924 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B N 1 ATOM 6961 C CA . ARG B 1 366 ? -0.733 -19.904 16.899 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B CA 1 ATOM 6962 C C . ARG B 1 366 ? 0.477 -20.171 17.821 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B C 1 ATOM 6963 O O . ARG B 1 366 ? 1.240 -19.248 18.135 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B O 1 ATOM 6964 C CB . ARG B 1 366 ? -1.978 -19.691 17.766 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B CB 1 ATOM 6965 C CG . ARG B 1 366 ? -3.305 -19.434 17.062 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B CG 1 ATOM 6966 C CD . ARG B 1 366 ? -3.219 -18.513 15.877 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B CD 1 ATOM 6967 N NE . ARG B 1 366 ? -2.732 -17.206 16.261 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B NE 1 ATOM 6968 C CZ . ARG B 1 366 ? -2.727 -16.145 15.456 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B CZ 1 ATOM 6969 N NH1 . ARG B 1 366 ? -3.192 -16.224 14.197 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B NH1 1 ATOM 6970 N NH2 . ARG B 1 366 ? -2.246 -14.984 15.922 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 366 ARG B NH2 1 ATOM 6971 N N . HIS B 1 367 ? 0.662 -21.428 18.225 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B N 1 ATOM 6972 C CA . HIS B 1 367 ? 1.784 -21.809 19.090 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B CA 1 ATOM 6973 C C . HIS B 1 367 ? 3.133 -21.560 18.429 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B C 1 ATOM 6974 O O . HIS B 1 367 ? 4.105 -21.378 19.143 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B O 1 ATOM 6975 C CB . HIS B 1 367 ? 1.665 -23.279 19.542 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B CB 1 ATOM 6976 C CG . HIS B 1 367 ? 2.759 -23.733 20.465 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B CG 1 ATOM 6977 N ND1 . HIS B 1 367 ? 2.919 -23.232 21.741 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B ND1 1 ATOM 6978 C CD2 . HIS B 1 367 ? 3.739 -24.651 20.299 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B CD2 1 ATOM 6979 C CE1 . HIS B 1 367 ? 3.949 -23.820 22.320 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B CE1 1 ATOM 6980 N NE2 . HIS B 1 367 ? 4.462 -24.690 21.468 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 367 HIS B NE2 1 ATOM 6981 N N . LYS B 1 368 ? 3.204 -21.553 17.092 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B N 1 ATOM 6982 C CA . LYS B 1 368 ? 4.448 -21.183 16.394 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CA 1 ATOM 6983 C C . LYS B 1 368 ? 4.607 -19.657 16.429 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B C 1 ATOM 6984 O O . LYS B 1 368 ? 5.570 -19.145 17.005 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B O 1 ATOM 6985 C CB . LYS B 1 368 ? 4.473 -21.710 14.949 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CB 1 ATOM 6986 C CG . LYS B 1 368 ? 4.652 -23.225 14.823 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CG 1 ATOM 6987 C CD . LYS B 1 368 ? 5.111 -23.684 13.439 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CD 1 ATOM 6988 C CE . LYS B 1 368 ? 4.161 -23.301 12.290 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CE 1 ATOM 6989 N NZ . LYS B 1 368 ? 2.885 -24.092 12.191 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B NZ 1 ATOM 6990 N N . ILE B 1 369 ? 3.632 -18.946 15.864 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B N 1 ATOM 6991 C CA . ILE B 1 369 ? 3.604 -17.470 15.802 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CA 1 ATOM 6992 C C . ILE B 1 369 ? 3.806 -16.791 17.165 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B C 1 ATOM 6993 O O . ILE B 1 369 ? 4.608 -15.877 17.293 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B O 1 ATOM 6994 C CB . ILE B 1 369 ? 2.278 -17.014 15.144 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CB 1 ATOM 6995 C CG1 . ILE B 1 369 ? 2.316 -17.296 13.633 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG1 1 ATOM 6996 C CG2 . ILE B 1 369 ? 1.966 -15.543 15.390 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG2 1 ATOM 6997 C CD1 . ILE B 1 369 ? 0.947 -17.401 12.968 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CD1 1 ATOM 6998 N N . ASN B 1 370 ? 3.082 -17.231 18.181 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B N 1 ATOM 6999 C CA . ASN B 1 370 ? 3.251 -16.692 19.538 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B CA 1 ATOM 7000 C C . ASN B 1 370 ? 4.606 -16.983 20.169 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B C 1 ATOM 7001 O O . ASN B 1 370 ? 4.947 -16.393 21.175 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B O 1 ATOM 7002 C CB . ASN B 1 370 ? 2.172 -17.241 20.458 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B CB 1 ATOM 7003 C CG . ASN B 1 370 ? 0.782 -16.723 20.119 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B CG 1 ATOM 7004 O OD1 . ASN B 1 370 ? 0.594 -15.857 19.237 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B OD1 1 ATOM 7005 N ND2 . ASN B 1 370 ? -0.212 -17.264 20.813 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 370 ASN B ND2 1 ATOM 7006 N N . ASN B 1 371 ? 5.347 -17.930 19.607 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B N 1 ATOM 7007 C CA . ASN B 1 371 ? 6.724 -18.185 19.990 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B CA 1 ATOM 7008 C C . ASN B 1 371 ? 7.738 -17.685 18.940 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B C 1 ATOM 7009 O O . ASN B 1 371 ? 8.903 -18.133 18.926 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B O 1 ATOM 7010 C CB . ASN B 1 371 ? 6.910 -19.683 20.261 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B CB 1 ATOM 7011 C CG . ASN B 1 371 ? 6.300 -20.114 21.581 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B CG 1 ATOM 7012 O OD1 . ASN B 1 371 ? 6.881 -19.905 22.649 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B OD1 1 ATOM 7013 N ND2 . ASN B 1 371 ? 5.130 -20.720 21.521 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B ND2 1 ATOM 7014 N N . GLY B 1 372 ? 7.340 -16.733 18.093 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B N 1 ATOM 7015 C CA . GLY B 1 372 ? 8.248 -16.205 17.070 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B CA 1 ATOM 7016 C C . GLY B 1 372 ? 8.838 -17.197 16.067 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B C 1 ATOM 7017 O O . GLY B 1 372 ? 9.993 -17.068 15.682 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B O 1 ATOM 7018 N N . ILE B 1 373 ? 8.028 -18.175 15.658 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B N 1 ATOM 7019 C CA . ILE B 1 373 ? 8.348 -19.119 14.594 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B CA 1 ATOM 7020 C C . ILE B 1 373 ? 7.467 -18.751 13.392 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B C 1 ATOM 7021 O O . ILE B 1 373 ? 6.263 -19.066 13.379 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B O 1 ATOM 7022 C CB . ILE B 1 373 ? 8.101 -20.583 15.036 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B CB 1 ATOM 7023 C CG1 . ILE B 1 373 ? 9.061 -20.967 16.166 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B CG1 1 ATOM 7024 C CG2 . ILE B 1 373 ? 8.279 -21.548 13.857 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B CG2 1 ATOM 7025 C CD1 . ILE B 1 373 ? 8.764 -22.302 16.816 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 373 ILE B CD1 1 ATOM 7026 N N . PRO B 1 374 ? 8.045 -18.078 12.383 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B N 1 ATOM 7027 C CA . PRO B 1 374 ? 7.206 -17.576 11.290 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B CA 1 ATOM 7028 C C . PRO B 1 374 ? 6.547 -18.693 10.498 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B C 1 ATOM 7029 O O . PRO B 1 374 ? 6.975 -19.830 10.586 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B O 1 ATOM 7030 C CB . PRO B 1 374 ? 8.178 -16.795 10.397 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B CB 1 ATOM 7031 C CG . PRO B 1 374 ? 9.472 -16.734 11.122 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B CG 1 ATOM 7032 C CD . PRO B 1 374 ? 9.473 -17.823 12.148 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 374 PRO B CD 1 ATOM 7033 N N . SER B 1 375 ? 5.513 -18.359 9.739 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 375 SER B N 1 ATOM 7034 C CA . SER B 1 375 ? 4.674 -19.365 9.092 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 375 SER B CA 1 ATOM 7035 C C . SER B 1 375 ? 3.867 -18.775 7.955 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 375 SER B C 1 ATOM 7036 O O . SER B 1 375 ? 3.738 -17.555 7.812 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 375 SER B O 1 ATOM 7037 C CB . SER B 1 375 ? 3.722 -19.992 10.113 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 375 SER B CB 1 ATOM 7038 O OG . SER B 1 375 ? 2.514 -20.426 9.522 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 375 SER B OG 1 ATOM 7039 N N . LEU B 1 376 ? 3.342 -19.678 7.141 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B N 1 ATOM 7040 C CA . LEU B 1 376 ? 2.523 -19.329 6.017 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CA 1 ATOM 7041 C C . LEU B 1 376 ? 1.236 -20.126 6.005 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B C 1 ATOM 7042 O O . LEU B 1 376 ? 0.588 -20.157 4.976 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B O 1 ATOM 7043 C CB . LEU B 1 376 ? 3.310 -19.600 4.737 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CB 1 ATOM 7044 C CG . LEU B 1 376 ? 4.449 -18.662 4.330 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CG 1 ATOM 7045 C CD1 . LEU B 1 376 ? 4.888 -18.999 2.909 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CD1 1 ATOM 7046 C CD2 . LEU B 1 376 ? 4.027 -17.208 4.374 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CD2 1 ATOM 7047 N N . ASP B 1 377 ? 0.843 -20.746 7.125 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B N 1 ATOM 7048 C CA . ASP B 1 377 ? -0.357 -21.619 7.157 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B CA 1 ATOM 7049 C C . ASP B 1 377 ? -1.667 -20.879 6.916 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B C 1 ATOM 7050 O O . ASP B 1 377 ? -2.613 -21.440 6.359 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B O 1 ATOM 7051 C CB . ASP B 1 377 ? -0.479 -22.379 8.485 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B CB 1 ATOM 7052 C CG . ASP B 1 377 ? 0.514 -23.506 8.614 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B CG 1 ATOM 7053 O OD1 . ASP B 1 377 ? 0.990 -24.033 7.579 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B OD1 1 ATOM 7054 O OD2 . ASP B 1 377 ? 0.799 -23.870 9.778 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 377 ASP B OD2 1 ATOM 7055 N N . GLU B 1 378 ? -1.702 -19.612 7.321 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B N 1 ATOM 7056 C CA . GLU B 1 378 ? -2.879 -18.774 7.153 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B CA 1 ATOM 7057 C C . GLU B 1 378 ? -3.117 -18.387 5.682 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B C 1 ATOM 7058 O O . GLU B 1 378 ? -4.129 -17.765 5.386 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B O 1 ATOM 7059 C CB . GLU B 1 378 ? -2.753 -17.512 8.009 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B CB 1 ATOM 7060 C CG . GLU B 1 378 ? -2.527 -17.772 9.504 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B CG 1 ATOM 7061 C CD . GLU B 1 378 ? -3.760 -17.603 10.380 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B CD 1 ATOM 7062 O OE1 . GLU B 1 378 ? -4.663 -16.805 10.015 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B OE1 1 ATOM 7063 O OE2 . GLU B 1 378 ? -3.803 -18.265 11.458 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 378 GLU B OE2 1 ATOM 7064 N N . LEU B 1 379 ? -2.197 -18.721 4.771 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B N 1 ATOM 7065 C CA . LEU B 1 379 ? -2.478 -18.618 3.336 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B CA 1 ATOM 7066 C C . LEU B 1 379 ? -3.671 -19.466 2.912 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B C 1 ATOM 7067 O O . LEU B 1 379 ? -4.435 -19.050 2.027 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B O 1 ATOM 7068 C CB . LEU B 1 379 ? -1.275 -19.030 2.476 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B CB 1 ATOM 7069 C CG . LEU B 1 379 ? -0.165 -18.025 2.150 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B CG 1 ATOM 7070 C CD1 . LEU B 1 379 ? 0.788 -18.643 1.120 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B CD1 1 ATOM 7071 C CD2 . LEU B 1 379 ? -0.728 -16.691 1.657 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 379 LEU B CD2 1 ATOM 7072 N N . GLN B 1 380 ? -3.830 -20.638 3.542 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B N 1 ATOM 7073 C CA . GLN B 1 380 ? -4.900 -21.567 3.191 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CA 1 ATOM 7074 C C . GLN B 1 380 ? -6.284 -20.916 3.270 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B C 1 ATOM 7075 O O . GLN B 1 380 ? -7.197 -21.283 2.538 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B O 1 ATOM 7076 C CB . GLN B 1 380 ? -4.845 -22.803 4.064 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CB 1 ATOM 7077 C CG . GLN B 1 380 ? -5.597 -23.975 3.452 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CG 1 ATOM 7078 C CD . GLN B 1 380 ? -5.740 -25.142 4.400 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CD 1 ATOM 7079 O OE1 . GLN B 1 380 ? -4.952 -25.293 5.326 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B OE1 1 ATOM 7080 N NE2 . GLN B 1 380 ? -6.754 -25.971 4.180 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B NE2 1 ATOM 7081 N N . LEU B 1 381 ? -6.416 -19.954 4.178 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B N 1 ATOM 7082 C CA . LEU B 1 381 ? -7.540 -18.993 4.235 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CA 1 ATOM 7083 C C . LEU B 1 381 ? -8.057 -18.517 2.850 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B C 1 ATOM 7084 O O . LEU B 1 381 ? -9.256 -18.438 2.623 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B O 1 ATOM 7085 C CB . LEU B 1 381 ? -7.111 -17.788 5.099 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CB 1 ATOM 7086 C CG . LEU B 1 381 ? -7.993 -17.096 6.135 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CG 1 ATOM 7087 C CD1 . LEU B 1 381 ? -8.410 -18.035 7.253 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CD1 1 ATOM 7088 C CD2 . LEU B 1 381 ? -7.217 -15.915 6.723 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CD2 1 ATOM 7089 N N . LEU B 1 382 ? -7.164 -18.211 1.923 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B N 1 ATOM 7090 C CA . LEU B 1 382 ? -7.598 -17.758 0.597 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B CA 1 ATOM 7091 C C . LEU B 1 382 ? -8.272 -18.856 -0.273 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B C 1 ATOM 7092 O O . LEU B 1 382 ? -8.911 -18.529 -1.261 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B O 1 ATOM 7093 C CB . LEU B 1 382 ? -6.433 -17.105 -0.168 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B CB 1 ATOM 7094 C CG . LEU B 1 382 ? -5.995 -15.697 0.246 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B CG 1 ATOM 7095 C CD1 . LEU B 1 382 ? -7.176 -14.748 0.355 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B CD1 1 ATOM 7096 C CD2 . LEU B 1 382 ? -5.205 -15.661 1.547 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 382 LEU B CD2 1 ATOM 7097 N N . ASP B 1 383 ? -8.137 -20.133 0.090 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B N 1 ATOM 7098 C CA . ASP B 1 383 ? -8.860 -21.206 -0.601 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B CA 1 ATOM 7099 C C . ASP B 1 383 ? -10.361 -21.085 -0.470 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B C 1 ATOM 7100 O O . ASP B 1 383 ? -11.047 -21.237 -1.458 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B O 1 ATOM 7101 C CB . ASP B 1 383 ? -8.458 -22.600 -0.106 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B CB 1 ATOM 7102 C CG . ASP B 1 383 ? -7.064 -22.997 -0.538 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B CG 1 ATOM 7103 O OD1 . ASP B 1 383 ? -6.555 -22.456 -1.548 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B OD1 1 ATOM 7104 O OD2 . ASP B 1 383 ? -6.482 -23.875 0.139 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 383 ASP B OD2 1 ATOM 7105 N N . TRP B 1 384 ? -10.853 -20.853 0.741 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B N 1 ATOM 7106 C CA . TRP B 1 384 ? -12.286 -20.701 1.060 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CA 1 ATOM 7107 C C . TRP B 1 384 ? -13.257 -20.583 -0.134 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B C 1 ATOM 7108 O O . TRP B 1 384 ? -14.311 -21.235 -0.144 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B O 1 ATOM 7109 C CB . TRP B 1 384 ? -12.448 -19.484 1.974 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CB 1 ATOM 7110 C CG . TRP B 1 384 ? -13.763 -19.299 2.674 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CG 1 ATOM 7111 C CD1 . TRP B 1 384 ? -14.596 -18.228 2.559 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CD1 1 ATOM 7112 C CD2 . TRP B 1 384 ? -14.356 -20.169 3.639 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CD2 1 ATOM 7113 N NE1 . TRP B 1 384 ? -15.683 -18.386 3.386 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B NE1 1 ATOM 7114 C CE2 . TRP B 1 384 ? -15.560 -19.576 4.055 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CE2 1 ATOM 7115 C CE3 . TRP B 1 384 ? -13.997 -21.401 4.180 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CE3 1 ATOM 7116 C CZ2 . TRP B 1 384 ? -16.404 -20.172 4.996 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CZ2 1 ATOM 7117 C CZ3 . TRP B 1 384 ? -14.843 -22.000 5.125 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CZ3 1 ATOM 7118 C CH2 . TRP B 1 384 ? -16.030 -21.385 5.511 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 384 TRP B CH2 1 ATOM 7119 N N . VAL B 1 385 ? -12.907 -19.725 -1.104 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B N 1 ATOM 7120 C CA . VAL B 1 385 ? -13.590 -19.645 -2.411 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B CA 1 ATOM 7121 C C . VAL B 1 385 ? -12.573 -19.613 -3.587 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B C 1 ATOM 7122 O O . VAL B 1 385 ? -11.381 -19.354 -3.392 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B O 1 ATOM 7123 C CB . VAL B 1 385 ? -14.600 -18.456 -2.440 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B CB 1 ATOM 7124 C CG1 . VAL B 1 385 ? -15.724 -18.694 -1.425 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B CG1 1 ATOM 7125 C CG2 . VAL B 1 385 ? -13.930 -17.116 -2.166 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 385 VAL B CG2 1 ATOM 7126 N N . PRO B 1 386 ? -13.032 -19.911 -4.815 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B N 1 ATOM 7127 C CA . PRO B 1 386 ? -12.113 -19.821 -5.955 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B CA 1 ATOM 7128 C C . PRO B 1 386 ? -11.459 -18.447 -6.071 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B C 1 ATOM 7129 O O . PRO B 1 386 ? -12.143 -17.419 -5.847 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B O 1 ATOM 7130 C CB . PRO B 1 386 ? -13.028 -20.042 -7.164 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B CB 1 ATOM 7131 C CG . PRO B 1 386 ? -14.179 -20.809 -6.631 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B CG 1 ATOM 7132 C CD . PRO B 1 386 ? -14.381 -20.354 -5.224 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 386 PRO B CD 1 ATOM 7133 N N . ASN B 1 387 ? -10.166 -18.443 -6.426 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B N 1 ATOM 7134 C CA . ASN B 1 387 ? -9.388 -17.205 -6.650 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B CA 1 ATOM 7135 C C . ASN B 1 387 ? -9.488 -16.258 -5.461 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B C 1 ATOM 7136 O O . ASN B 1 387 ? -9.752 -15.060 -5.615 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B O 1 ATOM 7137 C CB . ASN B 1 387 ? -9.878 -16.481 -7.903 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B CB 1 ATOM 7138 C CG . ASN B 1 387 ? -9.830 -17.355 -9.129 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B CG 1 ATOM 7139 O OD1 . ASN B 1 387 ? -8.738 -17.676 -9.615 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B OD1 1 ATOM 7140 N ND2 . ASN B 1 387 ? -11.004 -17.756 -9.639 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 387 ASN B ND2 1 ATOM 7141 N N . GLY B 1 388 ? -9.316 -16.819 -4.269 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 388 GLY B N 1 ATOM 7142 C CA . GLY B 1 388 ? -9.528 -16.074 -3.054 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 388 GLY B CA 1 ATOM 7143 C C . GLY B 1 388 ? -8.564 -14.914 -2.943 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 388 GLY B C 1 ATOM 7144 O O . GLY B 1 388 ? -7.366 -15.055 -3.233 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 388 GLY B O 1 ATOM 7145 N N . GLY B 1 389 ? -9.122 -13.757 -2.585 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 389 GLY B N 1 ATOM 7146 C CA . GLY B 1 389 ? -8.375 -12.619 -2.061 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 389 GLY B CA 1 ATOM 7147 C C . GLY B 1 389 ? -9.134 -12.123 -0.844 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 389 GLY B C 1 ATOM 7148 O O . GLY B 1 389 ? -10.298 -12.467 -0.664 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 389 GLY B O 1 ATOM 7149 N N . HIS B 1 390 ? -8.459 -11.364 0.019 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B N 1 ATOM 7150 C CA . HIS B 1 390 ? -9.109 -10.613 1.098 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B CA 1 ATOM 7151 C C . HIS B 1 390 ? -8.783 -9.132 1.041 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B C 1 ATOM 7152 O O . HIS B 1 390 ? -7.931 -8.659 0.294 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B O 1 ATOM 7153 C CB . HIS B 1 390 ? -8.763 -11.185 2.485 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B CB 1 ATOM 7154 C CG . HIS B 1 390 ? -7.324 -11.023 2.887 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B CG 1 ATOM 7155 N ND1 . HIS B 1 390 ? -6.837 -9.896 3.520 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B ND1 1 ATOM 7156 C CD2 . HIS B 1 390 ? -6.268 -11.862 2.755 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B CD2 1 ATOM 7157 C CE1 . HIS B 1 390 ? -5.543 -10.042 3.747 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B CE1 1 ATOM 7158 N NE2 . HIS B 1 390 ? -5.174 -11.251 3.335 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 390 HIS B NE2 1 ATOM 7159 N N . ILE B 1 391 ? -9.548 -8.406 1.828 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B N 1 ATOM 7160 C CA . ILE B 1 391 ? -9.294 -7.009 2.135 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B CA 1 ATOM 7161 C C . ILE B 1 391 ? -9.456 -6.914 3.637 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B C 1 ATOM 7162 O O . ILE B 1 391 ? -10.191 -7.701 4.233 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B O 1 ATOM 7163 C CB . ILE B 1 391 ? -10.270 -6.057 1.418 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B CB 1 ATOM 7164 C CG1 . ILE B 1 391 ? -9.905 -4.602 1.692 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B CG1 1 ATOM 7165 C CG2 . ILE B 1 391 ? -11.714 -6.313 1.843 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B CG2 1 ATOM 7166 C CD1 . ILE B 1 391 ? -10.788 -3.598 0.980 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 391 ILE B CD1 1 ATOM 7167 N N . GLY B 1 392 ? -8.755 -5.949 4.230 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 7168 C CA . GLY B 1 392 ? -8.831 -5.662 5.657 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 7169 C C . GLY B 1 392 ? -9.593 -4.394 6.001 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 7170 O O . GLY B 1 392 ? -9.191 -3.275 5.613 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 7171 N N . PHE B 1 393 ? -10.705 -4.586 6.709 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B N 1 ATOM 7172 C CA . PHE B 1 393 ? -11.383 -3.521 7.407 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CA 1 ATOM 7173 C C . PHE B 1 393 ? -11.035 -3.807 8.830 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B C 1 ATOM 7174 O O . PHE B 1 393 ? -11.448 -4.844 9.362 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B O 1 ATOM 7175 C CB . PHE B 1 393 ? -12.889 -3.580 7.183 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CB 1 ATOM 7176 C CG . PHE B 1 393 ? -13.670 -2.557 7.974 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CG 1 ATOM 7177 C CD1 . PHE B 1 393 ? -13.499 -1.215 7.743 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CD1 1 ATOM 7178 C CD2 . PHE B 1 393 ? -14.607 -2.960 8.947 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CD2 1 ATOM 7179 C CE1 . PHE B 1 393 ? -14.221 -0.284 8.469 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CE1 1 ATOM 7180 C CE2 . PHE B 1 393 ? -15.333 -2.027 9.670 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CE2 1 ATOM 7181 C CZ . PHE B 1 393 ? -15.136 -0.683 9.432 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 393 PHE B CZ 1 ATOM 7182 N N . SER B 1 394 ? -10.263 -2.887 9.427 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 394 SER B N 1 ATOM 7183 C CA . SER B 1 394 ? -9.658 -3.060 10.758 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 394 SER B CA 1 ATOM 7184 C C . SER B 1 394 ? -9.960 -1.902 11.741 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 394 SER B C 1 ATOM 7185 O O . SER B 1 394 ? -9.095 -1.099 12.038 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 394 SER B O 1 ATOM 7186 C CB . SER B 1 394 ? -8.154 -3.246 10.569 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 394 SER B CB 1 ATOM 7187 O OG . SER B 1 394 ? -7.911 -3.960 9.362 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 394 SER B OG 1 ATOM 7188 N N . PRO B 1 395 ? -11.201 -1.817 12.249 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B N 1 ATOM 7189 C CA . PRO B 1 395 ? -11.510 -0.843 13.302 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B CA 1 ATOM 7190 C C . PRO B 1 395 ? -10.831 -1.100 14.634 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B C 1 ATOM 7191 O O . PRO B 1 395 ? -10.567 -2.234 14.982 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B O 1 ATOM 7192 C CB . PRO B 1 395 ? -13.037 -0.952 13.462 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B CB 1 ATOM 7193 C CG . PRO B 1 395 ? -13.411 -2.232 12.802 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B CG 1 ATOM 7194 C CD . PRO B 1 395 ? -12.435 -2.368 11.674 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 395 PRO B CD 1 ATOM 7195 N N . VAL B 1 396 ? -10.554 -0.023 15.344 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B N 1 ATOM 7196 C CA . VAL B 1 396 ? -10.067 -0.076 16.697 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B CA 1 ATOM 7197 C C . VAL B 1 396 ? -11.287 -0.093 17.622 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B C 1 ATOM 7198 O O . VAL B 1 396 ? -12.219 0.701 17.457 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B O 1 ATOM 7199 C CB . VAL B 1 396 ? -9.259 1.189 17.050 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B CB 1 ATOM 7200 C CG1 . VAL B 1 396 ? -8.973 1.258 18.554 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B CG1 1 ATOM 7201 C CG2 . VAL B 1 396 ? -7.981 1.258 16.233 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 396 VAL B CG2 1 ATOM 7202 N N . SER B 1 397 ? -11.242 -0.952 18.629 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 397 SER B N 1 ATOM 7203 C CA . SER B 1 397 ? -12.270 -1.004 19.652 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CA 1 ATOM 7204 C C . SER B 1 397 ? -11.663 -0.782 21.028 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 397 SER B C 1 ATOM 7205 O O . SER B 1 397 ? -10.569 -1.235 21.303 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 397 SER B O 1 ATOM 7206 C CB . SER B 1 397 ? -12.948 -2.378 19.617 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 397 SER B CB 1 ATOM 7207 O OG . SER B 1 397 ? -13.948 -2.462 20.609 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 397 SER B OG 1 ATOM 7208 N N . ALA B 1 398 ? -12.396 -0.095 21.896 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 398 ALA B N 1 ATOM 7209 C CA . ALA B 1 398 ? -12.175 -0.217 23.347 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 398 ALA B CA 1 ATOM 7210 C C . ALA B 1 398 ? -12.348 -1.698 23.765 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 398 ALA B C 1 ATOM 7211 O O . ALA B 1 398 ? -13.188 -2.401 23.210 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 398 ALA B O 1 ATOM 7212 C CB . ALA B 1 398 ? -13.158 0.656 24.117 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 398 ALA B CB 1 ATOM 7213 N N . PRO B 1 399 ? -11.573 -2.174 24.753 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B N 1 ATOM 7214 C CA . PRO B 1 399 ? -11.656 -3.570 25.206 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B CA 1 ATOM 7215 C C . PRO B 1 399 ? -12.838 -3.757 26.165 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B C 1 ATOM 7216 O O . PRO B 1 399 ? -12.683 -4.044 27.360 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B O 1 ATOM 7217 C CB . PRO B 1 399 ? -10.323 -3.763 25.903 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B CB 1 ATOM 7218 C CG . PRO B 1 399 ? -10.057 -2.411 26.512 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B CG 1 ATOM 7219 C CD . PRO B 1 399 ? -10.727 -1.376 25.657 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 399 PRO B CD 1 ATOM 7220 N N . ASP B 1 400 ? -14.019 -3.580 25.587 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B N 1 ATOM 7221 C CA . ASP B 1 400 ? -15.290 -3.581 26.279 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B CA 1 ATOM 7222 C C . ASP B 1 400 ? -16.224 -4.500 25.516 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B C 1 ATOM 7223 O O . ASP B 1 400 ? -16.323 -4.428 24.303 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B O 1 ATOM 7224 C CB . ASP B 1 400 ? -15.864 -2.170 26.309 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B CB 1 ATOM 7225 C CG . ASP B 1 400 ? -17.306 -2.126 26.815 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B CG 1 ATOM 7226 O OD1 . ASP B 1 400 ? -17.661 -2.913 27.741 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B OD1 1 ATOM 7227 O OD2 . ASP B 1 400 ? -18.091 -1.309 26.267 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 400 ASP B OD2 1 ATOM 7228 N N . GLY B 1 401 ? -16.921 -5.346 26.241 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B N 1 ATOM 7229 C CA . GLY B 1 401 ? -17.792 -6.329 25.634 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B CA 1 ATOM 7230 C C . GLY B 1 401 ? -18.933 -5.735 24.851 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B C 1 ATOM 7231 O O . GLY B 1 401 ? -19.258 -6.212 23.759 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 401 GLY B O 1 ATOM 7232 N N . ARG B 1 402 ? -19.548 -4.700 25.404 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B N 1 ATOM 7233 C CA . ARG B 1 402 ? -20.673 -4.081 24.720 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B CA 1 ATOM 7234 C C . ARG B 1 402 ? -20.207 -3.464 23.408 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B C 1 ATOM 7235 O O . ARG B 1 402 ? -20.831 -3.713 22.398 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B O 1 ATOM 7236 C CB . ARG B 1 402 ? -21.415 -3.054 25.605 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B CB 1 ATOM 7237 C CG . ARG B 1 402 ? -22.495 -2.221 24.891 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B CG 1 ATOM 7238 C CD . ARG B 1 402 ? -23.532 -3.069 24.162 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B CD 1 ATOM 7239 N NE . ARG B 1 402 ? -24.223 -3.974 25.081 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B NE 1 ATOM 7240 C CZ . ARG B 1 402 ? -25.201 -3.616 25.920 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B CZ 1 ATOM 7241 N NH1 . ARG B 1 402 ? -25.651 -2.360 25.976 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B NH1 1 ATOM 7242 N NH2 . ARG B 1 402 ? -25.727 -4.525 26.725 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 402 ARG B NH2 1 ATOM 7243 N N . GLU B 1 403 ? -19.125 -2.679 23.420 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B N 1 ATOM 7244 C CA . GLU B 1 403 ? -18.609 -2.039 22.195 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B CA 1 ATOM 7245 C C . GLU B 1 403 ? -18.129 -3.034 21.133 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B C 1 ATOM 7246 O O . GLU B 1 403 ? -18.155 -2.732 19.945 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B O 1 ATOM 7247 C CB . GLU B 1 403 ? -17.480 -1.063 22.526 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B CB 1 ATOM 7248 C CG . GLU B 1 403 ? -17.114 -0.110 21.387 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B CG 1 ATOM 7249 C CD . GLU B 1 403 ? -16.233 1.053 21.838 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B CD 1 ATOM 7250 O OE1 . GLU B 1 403 ? -16.675 1.831 22.721 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B OE1 1 ATOM 7251 O OE2 . GLU B 1 403 ? -15.099 1.189 21.298 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 403 GLU B OE2 1 ATOM 7252 N N . ALA B 1 404 ? -17.699 -4.217 21.568 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B N 1 ATOM 7253 C CA . ALA B 1 404 ? -17.290 -5.294 20.661 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B CA 1 ATOM 7254 C C . ALA B 1 404 ? -18.463 -6.070 20.004 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B C 1 ATOM 7255 O O . ALA B 1 404 ? -18.295 -6.629 18.921 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B O 1 ATOM 7256 C CB . ALA B 1 404 ? -16.365 -6.244 21.397 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B CB 1 ATOM 7257 N N . MET B 1 405 ? -19.628 -6.127 20.660 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 405 MET B N 1 ATOM 7258 C CA . MET B 1 405 ? -20.839 -6.682 20.040 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 405 MET B CA 1 ATOM 7259 C C . MET B 1 405 ? -21.430 -5.706 19.042 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 405 MET B C 1 ATOM 7260 O O . MET B 1 405 ? -21.896 -6.124 18.005 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 405 MET B O 1 ATOM 7261 C CB . MET B 1 405 ? -21.913 -7.035 21.074 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 405 MET B CB 1 ATOM 7262 C CG . MET B 1 405 ? -22.865 -8.144 20.612 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 405 MET B CG 1 ATOM 7263 S SD . MET B 1 405 ? -22.499 -9.772 21.359 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 405 MET B SD 1 ATOM 7264 C CE . MET B 1 405 ? -23.689 -9.768 22.720 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 405 MET B CE 1 ATOM 7265 N N . LYS B 1 406 ? -21.427 -4.412 19.370 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B N 1 ATOM 7266 C CA . LYS B 1 406 ? -21.947 -3.376 18.477 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CA 1 ATOM 7267 C C . LYS B 1 406 ? -21.176 -3.286 17.169 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B C 1 ATOM 7268 O O . LYS B 1 406 ? -21.798 -3.150 16.129 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B O 1 ATOM 7269 C CB . LYS B 1 406 ? -21.977 -1.998 19.143 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CB 1 ATOM 7270 C CG . LYS B 1 406 ? -23.119 -1.834 20.112 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CG 1 ATOM 7271 C CD . LYS B 1 406 ? -23.254 -0.383 20.567 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CD 1 ATOM 7272 C CE . LYS B 1 406 ? -24.271 -0.236 21.705 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B CE 1 ATOM 7273 N NZ . LYS B 1 406 ? -23.707 0.506 22.879 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 406 LYS B NZ 1 ATOM 7274 N N . GLN B 1 407 ? -19.840 -3.327 17.224 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B N 1 ATOM 7275 C CA . GLN B 1 407 ? -18.994 -3.405 16.005 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B CA 1 ATOM 7276 C C . GLN B 1 407 ? -19.218 -4.705 15.231 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B C 1 ATOM 7277 O O . GLN B 1 407 ? -19.249 -4.699 14.011 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B O 1 ATOM 7278 C CB . GLN B 1 407 ? -17.511 -3.295 16.333 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B CB 1 ATOM 7279 C CG . GLN B 1 407 ? -17.032 -1.913 16.753 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B CG 1 ATOM 7280 C CD . GLN B 1 407 ? -15.510 -1.835 16.907 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B CD 1 ATOM 7281 O OE1 . GLN B 1 407 ? -14.785 -2.768 16.571 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B OE1 1 ATOM 7282 N NE2 . GLN B 1 407 ? -15.026 -0.718 17.431 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 407 GLN B NE2 1 ATOM 7283 N N . PHE B 1 408 ? -19.380 -5.808 15.956 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B N 1 ATOM 7284 C CA . PHE B 1 408 ? -19.621 -7.125 15.362 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CA 1 ATOM 7285 C C . PHE B 1 408 ? -20.946 -7.238 14.581 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B C 1 ATOM 7286 O O . PHE B 1 408 ? -20.954 -7.727 13.452 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B O 1 ATOM 7287 C CB . PHE B 1 408 ? -19.565 -8.197 16.455 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CB 1 ATOM 7288 C CG . PHE B 1 408 ? -20.026 -9.544 16.006 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CG 1 ATOM 7289 C CD1 . PHE B 1 408 ? -19.239 -10.299 15.156 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CD1 1 ATOM 7290 C CD2 . PHE B 1 408 ? -21.244 -10.054 16.430 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CD2 1 ATOM 7291 C CE1 . PHE B 1 408 ? -19.656 -11.547 14.715 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CE1 1 ATOM 7292 C CE2 . PHE B 1 408 ? -21.676 -11.306 16.010 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CE2 1 ATOM 7293 C CZ . PHE B 1 408 ? -20.880 -12.057 15.148 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 408 PHE B CZ 1 ATOM 7294 N N . GLU B 1 409 ? -22.054 -6.811 15.192 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B N 1 ATOM 7295 C CA . GLU B 1 409 ? -23.381 -6.837 14.544 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CA 1 ATOM 7296 C C . GLU B 1 409 ? -23.428 -5.892 13.334 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B C 1 ATOM 7297 O O . GLU B 1 409 ? -23.706 -6.339 12.229 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B O 1 ATOM 7298 C CB . GLU B 1 409 ? -24.488 -6.503 15.547 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CB 1 ATOM 7299 C CG . GLU B 1 409 ? -24.602 -7.516 16.685 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CG 1 ATOM 7300 C CD . GLU B 1 409 ? -25.982 -7.570 17.341 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CD 1 ATOM 7301 O OE1 . GLU B 1 409 ? -27.019 -7.387 16.633 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B OE1 1 ATOM 7302 O OE2 . GLU B 1 409 ? -26.028 -7.827 18.575 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 409 GLU B OE2 1 ATOM 7303 N N . MET B 1 410 ? -23.112 -4.613 13.557 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 410 MET B N 1 ATOM 7304 C CA . MET B 1 410 ? -22.884 -3.596 12.499 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 410 MET B CA 1 ATOM 7305 C C . MET B 1 410 ? -22.145 -4.119 11.268 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 410 MET B C 1 ATOM 7306 O O . MET B 1 410 ? -22.560 -3.856 10.136 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 410 MET B O 1 ATOM 7307 C CB . MET B 1 410 ? -22.096 -2.424 13.087 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 410 MET B CB 1 ATOM 7308 C CG . MET B 1 410 ? -21.798 -1.226 12.184 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 410 MET B CG 1 ATOM 7309 S SD . MET B 1 410 ? -20.825 0.055 13.048 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 410 MET B SD 1 ATOM 7310 C CE . MET B 1 410 ? -21.953 0.515 14.379 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 410 MET B CE 1 ATOM 7311 N N . VAL B 1 411 ? -21.058 -4.860 11.500 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B N 1 ATOM 7312 C CA . VAL B 1 411 ? -20.232 -5.422 10.422 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B CA 1 ATOM 7313 C C . VAL B 1 411 ? -20.903 -6.645 9.812 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B C 1 ATOM 7314 O O . VAL B 1 411 ? -20.966 -6.738 8.595 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B O 1 ATOM 7315 C CB . VAL B 1 411 ? -18.785 -5.736 10.884 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B CB 1 ATOM 7316 C CG1 . VAL B 1 411 ? -18.023 -6.523 9.829 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B CG1 1 ATOM 7317 C CG2 . VAL B 1 411 ? -18.023 -4.448 11.171 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 411 VAL B CG2 1 ATOM 7318 N N . ARG B 1 412 ? -21.389 -7.562 10.648 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B N 1 ATOM 7319 C CA . ARG B 1 412 ? -22.166 -8.723 10.205 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CA 1 ATOM 7320 C C . ARG B 1 412 ? -23.382 -8.361 9.322 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B C 1 ATOM 7321 O O . ARG B 1 412 ? -23.630 -9.033 8.312 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B O 1 ATOM 7322 C CB . ARG B 1 412 ? -22.633 -9.544 11.414 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CB 1 ATOM 7323 C CG . ARG B 1 412 ? -23.413 -10.817 11.071 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CG 1 ATOM 7324 C CD . ARG B 1 412 ? -24.028 -11.516 12.272 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CD 1 ATOM 7325 N NE . ARG B 1 412 ? -24.766 -10.597 13.140 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NE 1 ATOM 7326 C CZ . ARG B 1 412 ? -25.311 -10.941 14.308 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CZ 1 ATOM 7327 N NH1 . ARG B 1 412 ? -25.241 -12.192 14.739 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NH1 1 ATOM 7328 N NH2 . ARG B 1 412 ? -25.953 -10.035 15.046 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NH2 1 ATOM 7329 N N . ASN B 1 413 ? -24.132 -7.319 9.686 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B N 1 ATOM 7330 C CA . ASN B 1 413 ? -25.296 -6.915 8.892 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B CA 1 ATOM 7331 C C . ASN B 1 413 ? -24.932 -6.537 7.468 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B C 1 ATOM 7332 O O . ASN B 1 413 ? -25.568 -6.989 6.518 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B O 1 ATOM 7333 C CB . ASN B 1 413 ? -26.049 -5.776 9.559 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B CB 1 ATOM 7334 C CG . ASN B 1 413 ? -26.799 -6.249 10.776 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B CG 1 ATOM 7335 O OD1 . ASN B 1 413 ? -26.407 -5.975 11.908 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B OD1 1 ATOM 7336 N ND2 . ASN B 1 413 ? -27.862 -7.013 10.554 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 413 ASN B ND2 1 ATOM 7337 N N . ARG B 1 414 ? -23.891 -5.729 7.326 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B N 1 ATOM 7338 C CA . ARG B 1 414 ? -23.384 -5.363 6.010 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CA 1 ATOM 7339 C C . ARG B 1 414 ? -22.760 -6.545 5.264 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B C 1 ATOM 7340 O O . ARG B 1 414 ? -22.807 -6.612 4.037 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B O 1 ATOM 7341 C CB . ARG B 1 414 ? -22.354 -4.241 6.122 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CB 1 ATOM 7342 C CG . ARG B 1 414 ? -22.876 -2.957 6.717 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CG 1 ATOM 7343 C CD . ARG B 1 414 ? -23.925 -2.318 5.847 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CD 1 ATOM 7344 N NE . ARG B 1 414 ? -24.609 -1.284 6.591 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NE 1 ATOM 7345 C CZ . ARG B 1 414 ? -25.738 -0.706 6.217 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CZ 1 ATOM 7346 N NH1 . ARG B 1 414 ? -26.337 -1.048 5.077 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH1 1 ATOM 7347 N NH2 . ARG B 1 414 ? -26.271 0.230 6.997 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH2 1 ATOM 7348 N N . ALA B 1 415 ? -22.157 -7.462 5.998 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 415 ALA B N 1 ATOM 7349 C CA . ALA B 1 415 ? -21.607 -8.661 5.394 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 415 ALA B CA 1 ATOM 7350 C C . ALA B 1 415 ? -22.717 -9.481 4.720 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 415 ALA B C 1 ATOM 7351 O O . ALA B 1 415 ? -22.525 -9.966 3.609 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 415 ALA B O 1 ATOM 7352 C CB . ALA B 1 415 ? -20.870 -9.492 6.445 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 415 ALA B CB 1 ATOM 7353 N N . ASN B 1 416 ? -23.867 -9.596 5.388 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B N 1 ATOM 7354 C CA . ASN B 1 416 ? -24.988 -10.369 4.884 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B CA 1 ATOM 7355 C C . ASN B 1 416 ? -25.684 -9.648 3.731 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B C 1 ATOM 7356 O O . ASN B 1 416 ? -25.988 -10.274 2.710 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B O 1 ATOM 7357 C CB . ASN B 1 416 ? -25.946 -10.732 6.028 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B CB 1 ATOM 7358 C CG . ASN B 1 416 ? -25.266 -11.604 7.096 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B CG 1 ATOM 7359 O OD1 . ASN B 1 416 ? -24.098 -11.988 6.955 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B OD1 1 ATOM 7360 N ND2 . ASN B 1 416 ? -25.985 -11.917 8.161 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B ND2 1 ATOM 7361 N N . GLU B 1 417 ? -25.876 -8.337 3.867 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B N 1 ATOM 7362 C CA . GLU B 1 417 ? -26.473 -7.509 2.813 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B CA 1 ATOM 7363 C C . GLU B 1 417 ? -25.712 -7.591 1.497 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B C 1 ATOM 7364 O O . GLU B 1 417 ? -26.335 -7.632 0.435 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B O 1 ATOM 7365 C CB . GLU B 1 417 ? -26.580 -6.045 3.264 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B CB 1 ATOM 7366 C CG . GLU B 1 417 ? -27.079 -5.055 2.206 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B CG 1 ATOM 7367 C CD . GLU B 1 417 ? -26.950 -3.590 2.628 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B CD 1 ATOM 7368 O OE1 . GLU B 1 417 ? -27.211 -3.276 3.809 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B OE1 1 ATOM 7369 O OE2 . GLU B 1 417 ? -26.595 -2.740 1.775 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B OE2 1 ATOM 7370 N N . TYR B 1 418 ? -24.383 -7.604 1.555 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B N 1 ATOM 7371 C CA . TYR B 1 418 ? -23.556 -7.667 0.335 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CA 1 ATOM 7372 C C . TYR B 1 418 ? -23.085 -9.079 -0.054 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B C 1 ATOM 7373 O O . TYR B 1 418 ? -22.350 -9.233 -1.033 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B O 1 ATOM 7374 C CB . TYR B 1 418 ? -22.364 -6.714 0.457 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CB 1 ATOM 7375 C CG . TYR B 1 418 ? -22.719 -5.241 0.301 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CG 1 ATOM 7376 C CD1 . TYR B 1 418 ? -23.266 -4.514 1.365 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CD1 1 ATOM 7377 C CD2 . TYR B 1 418 ? -22.490 -4.565 -0.904 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CD2 1 ATOM 7378 C CE1 . TYR B 1 418 ? -23.582 -3.161 1.237 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CE1 1 ATOM 7379 C CE2 . TYR B 1 418 ? -22.803 -3.211 -1.044 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CE2 1 ATOM 7380 C CZ . TYR B 1 418 ? -23.345 -2.512 0.030 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CZ 1 ATOM 7381 O OH . TYR B 1 418 ? -23.644 -1.172 -0.083 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B OH 1 ATOM 7382 N N . ASN B 1 419 ? -23.525 -10.094 0.696 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B N 1 ATOM 7383 C CA . ASN B 1 419 ? -23.210 -11.528 0.467 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B CA 1 ATOM 7384 C C . ASN B 1 419 ? -21.756 -11.982 0.710 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B C 1 ATOM 7385 O O . ASN B 1 419 ? -21.300 -12.989 0.140 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B O 1 ATOM 7386 C CB . ASN B 1 419 ? -23.711 -11.991 -0.927 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B CB 1 ATOM 7387 C CG . ASN B 1 419 ? -24.935 -12.882 -0.847 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B CG 1 ATOM 7388 O OD1 . ASN B 1 419 ? -25.485 -13.124 0.229 1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B OD1 1 ATOM 7389 N ND2 . ASN B 1 419 ? -25.377 -13.366 -1.999 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 419 ASN B ND2 1 ATOM 7390 N N . LYS B 1 420 ? -21.056 -11.281 1.599 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B N 1 ATOM 7391 C CA . LYS B 1 420 ? -19.647 -11.557 1.854 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B CA 1 ATOM 7392 C C . LYS B 1 420 ? -19.525 -12.163 3.221 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B C 1 ATOM 7393 O O . LYS B 1 420 ? -20.257 -11.802 4.132 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B O 1 ATOM 7394 C CB . LYS B 1 420 ? -18.819 -10.277 1.769 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B CB 1 ATOM 7395 C CG . LYS B 1 420 ? -18.908 -9.550 0.435 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B CG 1 ATOM 7396 C CD . LYS B 1 420 ? -18.228 -10.311 -0.707 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B CD 1 ATOM 7397 C CE . LYS B 1 420 ? -18.831 -9.966 -2.052 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B CE 1 ATOM 7398 N NZ . LYS B 1 420 ? -20.166 -10.613 -2.207 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 420 LYS B NZ 1 ATOM 7399 N N . ASP B 1 421 ? -18.604 -13.098 3.368 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B N 1 ATOM 7400 C CA . ASP B 1 421 ? -18.450 -13.768 4.651 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B CA 1 ATOM 7401 C C . ASP B 1 421 ? -17.553 -12.968 5.562 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B C 1 ATOM 7402 O O . ASP B 1 421 ? -16.525 -12.406 5.142 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B O 1 ATOM 7403 C CB . ASP B 1 421 ? -17.910 -15.171 4.471 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B CB 1 ATOM 7404 C CG . ASP B 1 421 ? -18.829 -16.011 3.668 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B CG 1 ATOM 7405 O OD1 . ASP B 1 421 ? -19.273 -15.520 2.598 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B OD1 1 ATOM 7406 O OD2 . ASP B 1 421 ? -19.112 -17.139 4.112 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 421 ASP B OD2 1 ATOM 7407 N N . TYR B 1 422 ? -17.963 -12.938 6.820 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B N 1 ATOM 7408 C CA . TYR B 1 422 ? -17.316 -12.144 7.836 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CA 1 ATOM 7409 C C . TYR B 1 422 ? -16.426 -13.023 8.731 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B C 1 ATOM 7410 O O . TYR B 1 422 ? -16.916 -13.779 9.577 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B O 1 ATOM 7411 C CB . TYR B 1 422 ? -18.392 -11.423 8.629 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CB 1 ATOM 7412 C CG . TYR B 1 422 ? -17.928 -10.664 9.832 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CG 1 ATOM 7413 C CD1 . TYR B 1 422 ? -16.634 -10.159 9.936 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CD1 1 ATOM 7414 C CD2 . TYR B 1 422 ? -18.802 -10.418 10.872 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CD2 1 ATOM 7415 C CE1 . TYR B 1 422 ? -16.230 -9.457 11.058 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CE1 1 ATOM 7416 C CE2 . TYR B 1 422 ? -18.403 -9.704 11.992 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CE2 1 ATOM 7417 C CZ . TYR B 1 422 ? -17.115 -9.232 12.085 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B CZ 1 ATOM 7418 O OH . TYR B 1 422 ? -16.720 -8.540 13.197 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 422 TYR B OH 1 ATOM 7419 N N . ALA B 1 423 ? -15.120 -12.918 8.499 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B N 1 ATOM 7420 C CA . ALA B 1 423 ? -14.088 -13.556 9.315 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CA 1 ATOM 7421 C C . ALA B 1 423 ? -13.508 -12.462 10.217 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B C 1 ATOM 7422 O O . ALA B 1 423 ? -13.086 -11.413 9.733 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B O 1 ATOM 7423 C CB . ALA B 1 423 ? -13.006 -14.153 8.426 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CB 1 ATOM 7424 N N . ALA B 1 424 ? -13.488 -12.715 11.519 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 424 ALA B N 1 ATOM 7425 C CA . ALA B 1 424 ? -13.179 -11.692 12.521 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 424 ALA B CA 1 ATOM 7426 C C . ALA B 1 424 ? -12.084 -12.180 13.444 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 424 ALA B C 1 ATOM 7427 O O . ALA B 1 424 ? -12.115 -13.315 13.882 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 424 ALA B O 1 ATOM 7428 C CB . ALA B 1 424 ? -14.418 -11.393 13.338 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 424 ALA B CB 1 ATOM 7429 N N . GLN B 1 425 ? -11.133 -11.314 13.752 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B N 1 ATOM 7430 C CA . GLN B 1 425 ? -10.101 -11.614 14.729 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B CA 1 ATOM 7431 C C . GLN B 1 425 ? -9.905 -10.348 15.537 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B C 1 ATOM 7432 O O . GLN B 1 425 ? -9.466 -9.345 14.995 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B O 1 ATOM 7433 C CB . GLN B 1 425 ? -8.825 -12.029 13.998 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B CB 1 ATOM 7434 C CG . GLN B 1 425 ? -7.594 -12.233 14.860 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B CG 1 ATOM 7435 C CD . GLN B 1 425 ? -6.448 -12.898 14.109 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B CD 1 ATOM 7436 O OE1 . GLN B 1 425 ? -6.494 -14.095 13.854 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B OE1 1 ATOM 7437 N NE2 . GLN B 1 425 ? -5.415 -12.131 13.764 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 425 GLN B NE2 1 ATOM 7438 N N . PHE B 1 426 ? -10.285 -10.391 16.814 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B N 1 ATOM 7439 C CA . PHE B 1 426 ? -9.975 -9.309 17.785 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CA 1 ATOM 7440 C C . PHE B 1 426 ? -8.558 -9.517 18.324 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B C 1 ATOM 7441 O O . PHE B 1 426 ? -8.305 -10.510 18.973 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B O 1 ATOM 7442 C CB . PHE B 1 426 ? -10.986 -9.281 18.945 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CB 1 ATOM 7443 C CG . PHE B 1 426 ? -12.342 -8.802 18.537 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CG 1 ATOM 7444 C CD1 . PHE B 1 426 ? -13.285 -9.684 18.041 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CD1 1 ATOM 7445 C CD2 . PHE B 1 426 ? -12.653 -7.456 18.587 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CD2 1 ATOM 7446 C CE1 . PHE B 1 426 ? -14.528 -9.234 17.622 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CE1 1 ATOM 7447 C CE2 . PHE B 1 426 ? -13.896 -6.993 18.181 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CE2 1 ATOM 7448 C CZ . PHE B 1 426 ? -14.839 -7.887 17.700 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 426 PHE B CZ 1 ATOM 7449 N N . ILE B 1 427 ? -7.646 -8.604 17.992 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B N 1 ATOM 7450 C CA . ILE B 1 427 ? -6.259 -8.615 18.456 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B CA 1 ATOM 7451 C C . ILE B 1 427 ? -6.251 -7.708 19.684 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B C 1 ATOM 7452 O O . ILE B 1 427 ? -6.627 -6.531 19.584 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B O 1 ATOM 7453 C CB . ILE B 1 427 ? -5.279 -8.060 17.381 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B CB 1 ATOM 7454 C CG1 . ILE B 1 427 ? -5.480 -8.778 16.032 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B CG1 1 ATOM 7455 C CG2 . ILE B 1 427 ? -3.820 -8.172 17.832 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B CG2 1 ATOM 7456 C CD1 . ILE B 1 427 ? -4.665 -8.243 14.862 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 427 ILE B CD1 1 ATOM 7457 N N . ILE B 1 428 ? -5.820 -8.231 20.829 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N 1 ATOM 7458 C CA . ILE B 1 428 ? -6.084 -7.567 22.100 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA 1 ATOM 7459 C C . ILE B 1 428 ? -4.826 -6.990 22.744 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C 1 ATOM 7460 O O . ILE B 1 428 ? -3.978 -7.727 23.245 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O 1 ATOM 7461 C CB . ILE B 1 428 ? -6.803 -8.539 23.065 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB 1 ATOM 7462 C CG1 . ILE B 1 428 ? -8.178 -8.950 22.485 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 ATOM 7463 C CG2 . ILE B 1 428 ? -6.982 -7.913 24.445 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 ATOM 7464 C CD1 . ILE B 1 428 ? -8.534 -10.397 22.735 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 ATOM 7465 N N . GLY B 1 429 ? -4.726 -5.663 22.737 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 429 GLY B N 1 ATOM 7466 C CA . GLY B 1 429 ? -3.627 -4.966 23.387 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 429 GLY B CA 1 ATOM 7467 C C . GLY B 1 429 ? -3.941 -4.756 24.847 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 429 GLY B C 1 ATOM 7468 O O . GLY B 1 429 ? -4.819 -5.393 25.390 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 429 GLY B O 1 ATOM 7469 N N . LEU B 1 430 ? -3.219 -3.845 25.478 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B N 1 ATOM 7470 C CA . LEU B 1 430 ? -3.433 -3.512 26.877 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CA 1 ATOM 7471 C C . LEU B 1 430 ? -4.772 -2.819 27.086 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B C 1 ATOM 7472 O O . LEU B 1 430 ? -5.585 -3.262 27.892 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B O 1 ATOM 7473 C CB . LEU B 1 430 ? -2.325 -2.585 27.375 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CB 1 ATOM 7474 C CG . LEU B 1 430 ? -0.958 -3.198 27.604 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CG 1 ATOM 7475 C CD1 . LEU B 1 430 ? 0.090 -2.113 27.838 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD1 1 ATOM 7476 C CD2 . LEU B 1 430 ? -1.028 -4.118 28.798 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 430 LEU B CD2 1 ATOM 7477 N N . ARG B 1 431 ? -4.974 -1.721 26.355 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B N 1 ATOM 7478 C CA . ARG B 1 431 ? -6.125 -0.810 26.567 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B CA 1 ATOM 7479 C C . ARG B 1 431 ? -7.023 -0.638 25.344 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B C 1 ATOM 7480 O O . ARG B 1 431 ? -7.887 0.216 25.327 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B O 1 ATOM 7481 C CB . ARG B 1 431 ? -5.611 0.565 27.013 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B CB 1 ATOM 7482 C CG . ARG B 1 431 ? -4.842 0.483 28.293 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B CG 1 ATOM 7483 C CD . ARG B 1 431 ? -4.339 1.831 28.708 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B CD 1 ATOM 7484 N NE . ARG B 1 431 ? -3.876 1.735 30.074 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B NE 1 ATOM 7485 C CZ . ARG B 1 431 ? -2.725 1.203 30.466 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B CZ 1 ATOM 7486 N NH1 . ARG B 1 431 ? -1.825 0.730 29.602 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B NH1 1 ATOM 7487 N NH2 . ARG B 1 431 ? -2.451 1.189 31.763 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 431 ARG B NH2 1 ATOM 7488 N N . GLU B 1 432 ? -6.817 -1.477 24.338 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B N 1 ATOM 7489 C CA . GLU B 1 432 ? -7.498 -1.361 23.068 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B CA 1 ATOM 7490 C C . GLU B 1 432 ? -7.457 -2.719 22.367 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B C 1 ATOM 7491 O O . GLU B 1 432 ? -6.688 -3.613 22.763 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B O 1 ATOM 7492 C CB . GLU B 1 432 ? -6.815 -0.280 22.222 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B CB 1 ATOM 7493 C CG . GLU B 1 432 ? -5.304 -0.461 22.028 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B CG 1 ATOM 7494 C CD . GLU B 1 432 ? -4.932 -1.528 20.993 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B CD 1 ATOM 7495 O OE1 . GLU B 1 432 ? -5.684 -1.683 20.003 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B OE1 1 ATOM 7496 O OE2 . GLU B 1 432 ? -3.887 -2.204 21.162 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B OE2 1 ATOM 7497 N N . MET B 1 433 ? -8.294 -2.859 21.342 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 433 MET B N 1 ATOM 7498 C CA . MET B 1 433 ? -8.318 -4.020 20.477 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 433 MET B CA 1 ATOM 7499 C C . MET B 1 433 ? -8.272 -3.552 19.022 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 433 MET B C 1 ATOM 7500 O O . MET B 1 433 ? -8.883 -2.547 18.653 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 433 MET B O 1 ATOM 7501 C CB . MET B 1 433 ? -9.594 -4.834 20.700 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 433 MET B CB 1 ATOM 7502 C CG . MET B 1 433 ? -9.832 -5.323 22.126 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 433 MET B CG 1 ATOM 7503 S SD . MET B 1 433 ? -11.184 -6.524 22.236 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 433 MET B SD 1 ATOM 7504 C CE . MET B 1 433 ? -12.535 -5.508 21.658 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 433 MET B CE 1 ATOM 7505 N N . HIS B 1 434 ? -7.521 -4.267 18.207 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B N 1 ATOM 7506 C CA . HIS B 1 434 ? -7.630 -4.131 16.785 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B CA 1 ATOM 7507 C C . HIS B 1 434 ? -8.715 -5.176 16.404 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B C 1 ATOM 7508 O O . HIS B 1 434 ? -8.522 -6.367 16.601 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B O 1 ATOM 7509 C CB . HIS B 1 434 ? -6.272 -4.409 16.105 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B CB 1 ATOM 7510 C CG . HIS B 1 434 ? -5.156 -3.499 16.544 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B CG 1 ATOM 7511 N ND1 . HIS B 1 434 ? -4.740 -2.427 15.788 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B ND1 1 ATOM 7512 C CD2 . HIS B 1 434 ? -4.345 -3.523 17.631 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B CD2 1 ATOM 7513 C CE1 . HIS B 1 434 ? -3.748 -1.806 16.401 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B CE1 1 ATOM 7514 N NE2 . HIS B 1 434 ? -3.488 -2.454 17.521 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 434 HIS B NE2 1 ATOM 7515 N N . HIS B 1 435 ? -9.879 -4.717 15.938 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B N 1 ATOM 7516 C CA . HIS B 1 435 ? -10.951 -5.600 15.427 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B CA 1 ATOM 7517 C C . HIS B 1 435 ? -10.811 -5.788 13.895 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B C 1 ATOM 7518 O O . HIS B 1 435 ? -11.390 -5.043 13.100 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B O 1 ATOM 7519 C CB . HIS B 1 435 ? -12.322 -5.032 15.815 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B CB 1 ATOM 7520 C CG . HIS B 1 435 ? -13.492 -5.785 15.248 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B CG 1 ATOM 7521 N ND1 . HIS B 1 435 ? -14.750 -5.225 15.143 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B ND1 1 ATOM 7522 C CD2 . HIS B 1 435 ? -13.598 -7.041 14.753 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B CD2 1 ATOM 7523 C CE1 . HIS B 1 435 ? -15.580 -6.108 14.621 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B CE1 1 ATOM 7524 N NE2 . HIS B 1 435 ? -14.907 -7.220 14.378 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 435 HIS B NE2 1 ATOM 7525 N N . VAL B 1 436 ? -10.041 -6.803 13.509 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B N 1 ATOM 7526 C CA . VAL B 1 436 ? -9.716 -7.052 12.109 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B CA 1 ATOM 7527 C C . VAL B 1 436 ? -10.801 -7.904 11.454 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B C 1 ATOM 7528 O O . VAL B 1 436 ? -11.089 -9.007 11.915 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B O 1 ATOM 7529 C CB . VAL B 1 436 ? -8.361 -7.758 11.952 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B CB 1 ATOM 7530 C CG1 . VAL B 1 436 ? -8.031 -7.937 10.485 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B CG1 1 ATOM 7531 C CG2 . VAL B 1 436 ? -7.263 -6.943 12.614 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B CG2 1 ATOM 7532 N N . CYS B 1 437 ? -11.386 -7.367 10.386 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B N 1 ATOM 7533 C CA . CYS B 1 437 ? -12.429 -8.038 9.634 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B CA 1 ATOM 7534 C C . CYS B 1 437 ? -11.838 -8.327 8.283 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B C 1 ATOM 7535 O O . CYS B 1 437 ? -11.490 -7.409 7.549 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B O 1 ATOM 7536 C CB . CYS B 1 437 ? -13.683 -7.168 9.484 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B CB 1 ATOM 7537 S SG . CYS B 1 437 ? -14.388 -6.552 11.042 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 437 CYS B SG 1 ATOM 7538 N N . LEU B 1 438 ? -11.673 -9.615 8.003 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B N 1 ATOM 7539 C CA . LEU B 1 438 ? -11.282 -10.105 6.699 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B CA 1 ATOM 7540 C C . LEU B 1 438 ? -12.549 -10.531 5.968 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B C 1 ATOM 7541 O O . LEU B 1 438 ? -13.365 -11.303 6.489 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B O 1 ATOM 7542 C CB . LEU B 1 438 ? -10.313 -11.286 6.815 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B CB 1 ATOM 7543 C CG . LEU B 1 438 ? -8.950 -10.992 7.438 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B CG 1 ATOM 7544 C CD1 . LEU B 1 438 ? -8.036 -12.210 7.406 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B CD1 1 ATOM 7545 C CD2 . LEU B 1 438 ? -8.281 -9.834 6.722 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 438 LEU B CD2 1 ATOM 7546 N N . PHE B 1 439 ? -12.720 -9.976 4.780 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B N 1 ATOM 7547 C CA . PHE B 1 439 ? -13.754 -10.400 3.886 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CA 1 ATOM 7548 C C . PHE B 1 439 ? -13.087 -11.074 2.719 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B C 1 ATOM 7549 O O . PHE B 1 439 ? -12.361 -10.423 1.976 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B O 1 ATOM 7550 C CB . PHE B 1 439 ? -14.524 -9.201 3.411 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CB 1 ATOM 7551 C CG . PHE B 1 439 ? -15.163 -8.462 4.504 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CG 1 ATOM 7552 C CD1 . PHE B 1 439 ? -16.227 -9.018 5.171 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CD1 1 ATOM 7553 C CD2 . PHE B 1 439 ? -14.705 -7.217 4.870 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CD2 1 ATOM 7554 C CE1 . PHE B 1 439 ? -16.841 -8.341 6.197 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CE1 1 ATOM 7555 C CE2 . PHE B 1 439 ? -15.308 -6.527 5.895 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CE2 1 ATOM 7556 C CZ . PHE B 1 439 ? -16.381 -7.092 6.561 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 439 PHE B CZ 1 ATOM 7557 N N . ILE B 1 440 ? -13.338 -12.374 2.576 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B N 1 ATOM 7558 C CA . ILE B 1 440 ? -12.772 -13.181 1.488 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CA 1 ATOM 7559 C C . ILE B 1 440 ? -13.756 -13.239 0.298 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B C 1 ATOM 7560 O O . ILE B 1 440 ? -14.976 -13.320 0.478 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B O 1 ATOM 7561 C CB . ILE B 1 440 ? -12.381 -14.604 1.981 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CB 1 ATOM 7562 C CG1 . ILE B 1 440 ? -11.541 -14.524 3.266 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CG1 1 ATOM 7563 C CG2 . ILE B 1 440 ? -11.602 -15.377 0.901 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CG2 1 ATOM 7564 C CD1 . ILE B 1 440 ? -11.487 -15.824 4.031 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CD1 1 ATOM 7565 N N . TYR B 1 441 ? -13.213 -13.174 -0.913 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B N 1 ATOM 7566 C CA . TYR B 1 441 ? -14.026 -13.066 -2.129 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CA 1 ATOM 7567 C C . TYR B 1 441 ? -13.279 -13.602 -3.323 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B C 1 ATOM 7568 O O . TYR B 1 441 ? -12.062 -13.733 -3.288 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B O 1 ATOM 7569 C CB . TYR B 1 441 ? -14.442 -11.610 -2.410 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CB 1 ATOM 7570 C CG . TYR B 1 441 ? -13.279 -10.653 -2.626 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CG 1 ATOM 7571 C CD1 . TYR B 1 441 ? -12.441 -10.287 -1.559 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CD1 1 ATOM 7572 C CD2 . TYR B 1 441 ? -13.015 -10.095 -3.884 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CD2 1 ATOM 7573 C CE1 . TYR B 1 441 ? -11.370 -9.421 -1.737 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CE1 1 ATOM 7574 C CE2 . TYR B 1 441 ? -11.948 -9.214 -4.063 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CE2 1 ATOM 7575 C CZ . TYR B 1 441 ? -11.126 -8.875 -2.979 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B CZ 1 ATOM 7576 O OH . TYR B 1 441 ? -10.058 -8.007 -3.112 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 441 TYR B OH 1 ATOM 7577 N N . ASP B 1 442 ? -14.044 -13.897 -4.367 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B N 1 ATOM 7578 C CA . ASP B 1 442 ? -13.538 -14.276 -5.675 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B CA 1 ATOM 7579 C C . ASP B 1 442 ? -13.079 -12.995 -6.394 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B C 1 ATOM 7580 O O . ASP B 1 442 ? -13.898 -12.161 -6.789 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B O 1 ATOM 7581 C CB . ASP B 1 442 ? -14.665 -14.996 -6.450 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B CB 1 ATOM 7582 C CG . ASP B 1 442 ? -14.195 -15.672 -7.732 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B CG 1 ATOM 7583 O OD1 . ASP B 1 442 ? -13.154 -15.281 -8.319 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B OD1 1 ATOM 7584 O OD2 . ASP B 1 442 ? -14.913 -16.599 -8.168 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B OD2 1 ATOM 7585 N N . THR B 1 443 ? -11.764 -12.856 -6.550 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 443 THR B N 1 ATOM 7586 C CA . THR B 1 443 ? -11.151 -11.687 -7.193 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 443 THR B CA 1 ATOM 7587 C C . THR B 1 443 ? -11.271 -11.669 -8.702 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 443 THR B C 1 ATOM 7588 O O . THR B 1 443 ? -10.957 -10.652 -9.332 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 443 THR B O 1 ATOM 7589 C CB . THR B 1 443 ? -9.640 -11.604 -6.886 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 443 THR B CB 1 ATOM 7590 O OG1 . THR B 1 443 ? -9.063 -12.897 -7.007 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 443 THR B OG1 1 ATOM 7591 C CG2 . THR B 1 443 ? -9.398 -11.083 -5.493 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 443 THR B CG2 1 ATOM 7592 N N . ALA B 1 444 ? -11.671 -12.793 -9.295 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 444 ALA B N 1 ATOM 7593 C CA . ALA B 1 444 ? -11.912 -12.843 -10.734 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 444 ALA B CA 1 ATOM 7594 C C . ALA B 1 444 ? -13.297 -12.284 -11.103 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 444 ALA B C 1 ATOM 7595 O O . ALA B 1 444 ? -13.409 -11.650 -12.132 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 444 ALA B O 1 ATOM 7596 C CB . ALA B 1 444 ? -11.730 -14.257 -11.261 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 444 ALA B CB 1 ATOM 7597 N N . ILE B 1 445 ? -14.330 -12.487 -10.276 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B N 1 ATOM 7598 C CA . ILE B 1 445 ? -15.691 -11.966 -10.579 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B CA 1 ATOM 7599 C C . ILE B 1 445 ? -15.676 -10.454 -10.313 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B C 1 ATOM 7600 O O . ILE B 1 445 ? -15.351 -10.053 -9.200 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B O 1 ATOM 7601 C CB . ILE B 1 445 ? -16.837 -12.641 -9.749 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B CB 1 ATOM 7602 C CG1 . ILE B 1 445 ? -16.825 -14.172 -9.890 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B CG1 1 ATOM 7603 C CG2 . ILE B 1 445 ? -18.212 -12.146 -10.201 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B CG2 1 ATOM 7604 C CD1 . ILE B 1 445 ? -17.701 -14.896 -8.882 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 445 ILE B CD1 1 ATOM 7605 N N . PRO B 1 446 ? -16.001 -9.613 -11.331 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B N 1 ATOM 7606 C CA . PRO B 1 446 ? -15.956 -8.131 -11.167 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B CA 1 ATOM 7607 C C . PRO B 1 446 ? -17.092 -7.484 -10.369 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B C 1 ATOM 7608 O O . PRO B 1 446 ? -16.926 -6.359 -9.897 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B O 1 ATOM 7609 C CB . PRO B 1 446 ? -15.986 -7.603 -12.615 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B CB 1 ATOM 7610 C CG . PRO B 1 446 ? -15.732 -8.787 -13.479 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B CG 1 ATOM 7611 C CD . PRO B 1 446 ? -16.275 -9.964 -12.737 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 446 PRO B CD 1 ATOM 7612 N N . GLU B 1 447 ? -18.232 -8.175 -10.267 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B N 1 ATOM 7613 C CA . GLU B 1 447 ? -19.321 -7.823 -9.331 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B CA 1 ATOM 7614 C C . GLU B 1 447 ? -18.905 -8.009 -7.873 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B C 1 ATOM 7615 O O . GLU B 1 447 ? -19.276 -7.194 -7.030 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B O 1 ATOM 7616 C CB . GLU B 1 447 ? -20.584 -8.669 -9.558 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B CB 1 ATOM 7617 C CG . GLU B 1 447 ? -21.449 -8.232 -10.722 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B CG 1 ATOM 7618 C CD . GLU B 1 447 ? -20.878 -8.651 -12.062 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B CD 1 ATOM 7619 O OE1 . GLU B 1 447 ? -20.474 -9.839 -12.214 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B OE1 1 ATOM 7620 O OE2 . GLU B 1 447 ? -20.824 -7.783 -12.960 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 447 GLU B OE2 1 ATOM 7621 N N . ALA B 1 448 ? -18.179 -9.093 -7.575 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 448 ALA B N 1 ATOM 7622 C CA . ALA B 1 448 ? -17.683 -9.368 -6.214 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 448 ALA B CA 1 ATOM 7623 C C . ALA B 1 448 ? -16.615 -8.360 -5.789 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 448 ALA B C 1 ATOM 7624 O O . ALA B 1 448 ? -16.583 -7.931 -4.638 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 448 ALA B O 1 ATOM 7625 C CB . ALA B 1 448 ? -17.139 -10.789 -6.110 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 448 ALA B CB 1 ATOM 7626 N N . ARG B 1 449 ? -15.738 -8.003 -6.722 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B N 1 ATOM 7627 C CA . ARG B 1 449 ? -14.748 -6.961 -6.491 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CA 1 ATOM 7628 C C . ARG B 1 449 ? -15.417 -5.627 -6.204 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B C 1 ATOM 7629 O O . ARG B 1 449 ? -14.941 -4.848 -5.362 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B O 1 ATOM 7630 C CB . ARG B 1 449 ? -13.849 -6.787 -7.709 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CB 1 ATOM 7631 C CG . ARG B 1 449 ? -12.886 -7.922 -7.952 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CG 1 ATOM 7632 C CD . ARG B 1 449 ? -11.661 -7.403 -8.665 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CD 1 ATOM 7633 N NE . ARG B 1 449 ? -11.968 -6.931 -10.007 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NE 1 ATOM 7634 C CZ . ARG B 1 449 ? -11.951 -7.676 -11.116 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B CZ 1 ATOM 7635 N NH1 . ARG B 1 449 ? -11.639 -8.979 -11.097 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH1 1 ATOM 7636 N NH2 . ARG B 1 449 ? -12.262 -7.107 -12.275 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B NH2 1 ATOM 7637 N N . GLU B 1 450 ? -16.501 -5.365 -6.927 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B N 1 ATOM 7638 C CA . GLU B 1 450 ? -17.260 -4.140 -6.771 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B CA 1 ATOM 7639 C C . GLU B 1 450 ? -18.103 -4.134 -5.493 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B C 1 ATOM 7640 O O . GLU B 1 450 ? -18.218 -3.101 -4.846 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B O 1 ATOM 7641 C CB . GLU B 1 450 ? -18.130 -3.908 -8.013 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B CB 1 ATOM 7642 C CG . GLU B 1 450 ? -18.684 -2.500 -8.157 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B CG 1 ATOM 7643 C CD . GLU B 1 450 ? -17.631 -1.396 -8.035 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B CD 1 ATOM 7644 O OE1 . GLU B 1 450 ? -16.704 -1.298 -8.896 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B OE1 1 ATOM 7645 O OE2 . GLU B 1 450 ? -17.747 -0.615 -7.064 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 450 GLU B OE2 1 ATOM 7646 N N . GLU B 1 451 ? -18.698 -5.271 -5.133 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B N 1 ATOM 7647 C CA . GLU B 1 451 ? -19.437 -5.381 -3.869 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B CA 1 ATOM 7648 C C . GLU B 1 451 ? -18.534 -5.070 -2.693 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B C 1 ATOM 7649 O O . GLU B 1 451 ? -18.919 -4.300 -1.827 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B O 1 ATOM 7650 C CB . GLU B 1 451 ? -20.053 -6.768 -3.673 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B CB 1 ATOM 7651 C CG . GLU B 1 451 ? -21.414 -6.946 -4.345 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B CG 1 ATOM 7652 C CD . GLU B 1 451 ? -21.830 -8.410 -4.530 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B CD 1 ATOM 7653 O OE1 . GLU B 1 451 ? -20.996 -9.337 -4.399 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B OE1 1 ATOM 7654 O OE2 . GLU B 1 451 ? -23.012 -8.639 -4.830 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 451 GLU B OE2 1 ATOM 7655 N N . ILE B 1 452 ? -17.338 -5.664 -2.685 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B N 1 ATOM 7656 C CA . ILE B 1 452 ? -16.308 -5.389 -1.671 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B CA 1 ATOM 7657 C C . ILE B 1 452 ? -16.018 -3.899 -1.503 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B C 1 ATOM 7658 O O . ILE B 1 452 ? -16.088 -3.410 -0.384 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B O 1 ATOM 7659 C CB . ILE B 1 452 ? -14.980 -6.132 -1.971 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B CB 1 ATOM 7660 C CG1 . ILE B 1 452 ? -15.126 -7.643 -1.709 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B CG1 1 ATOM 7661 C CG2 . ILE B 1 452 ? -13.812 -5.580 -1.152 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B CG2 1 ATOM 7662 C CD1 . ILE B 1 452 ? -15.172 -8.072 -0.250 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 452 ILE B CD1 1 ATOM 7663 N N . LEU B 1 453 ? -15.687 -3.188 -2.584 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B N 1 ATOM 7664 C CA . LEU B 1 453 ? -15.308 -1.766 -2.486 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CA 1 ATOM 7665 C C . LEU B 1 453 ? -16.431 -0.897 -1.937 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B C 1 ATOM 7666 O O . LEU B 1 453 ? -16.209 -0.079 -1.027 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B O 1 ATOM 7667 C CB . LEU B 1 453 ? -14.835 -1.210 -3.830 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CB 1 ATOM 7668 C CG . LEU B 1 453 ? -14.399 0.273 -3.857 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CG 1 ATOM 7669 C CD1 . LEU B 1 453 ? -13.405 0.601 -2.745 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD1 1 ATOM 7670 C CD2 . LEU B 1 453 ? -13.814 0.699 -5.219 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD2 1 ATOM 7671 N N . GLN B 1 454 ? -17.634 -1.095 -2.472 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B N 1 ATOM 7672 C CA . GLN B 1 454 ? -18.823 -0.375 -2.012 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B CA 1 ATOM 7673 C C . GLN B 1 454 ? -19.180 -0.747 -0.549 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B C 1 ATOM 7674 O O . GLN B 1 454 ? -19.574 0.130 0.232 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B O 1 ATOM 7675 C CB . GLN B 1 454 ? -20.025 -0.583 -2.971 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B CB 1 ATOM 7676 C CG . GLN B 1 454 ? -19.777 -0.170 -4.427 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B CG 1 ATOM 7677 C CD . GLN B 1 454 ? -19.380 1.299 -4.586 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B CD 1 ATOM 7678 O OE1 . GLN B 1 454 ? -20.053 2.185 -4.077 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B OE1 1 ATOM 7679 N NE2 . GLN B 1 454 ? -18.285 1.559 -5.285 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 454 GLN B NE2 1 ATOM 7680 N N . MET B 1 455 ? -19.022 -2.020 -0.174 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 455 MET B N 1 ATOM 7681 C CA . MET B 1 455 ? -19.345 -2.464 1.188 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 455 MET B CA 1 ATOM 7682 C C . MET B 1 455 ? -18.444 -1.835 2.241 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 455 MET B C 1 ATOM 7683 O O . MET B 1 455 ? -18.902 -1.440 3.323 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 455 MET B O 1 ATOM 7684 C CB . MET B 1 455 ? -19.210 -3.981 1.326 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 455 MET B CB 1 ATOM 7685 C CG . MET B 1 455 ? -19.618 -4.491 2.707 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 455 MET B CG 1 ATOM 7686 S SD . MET B 1 455 ? -19.389 -6.251 2.924 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 455 MET B SD 1 ATOM 7687 C CE . MET B 1 455 ? -17.600 -6.338 3.062 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 455 MET B CE 1 ATOM 7688 N N . THR B 1 456 ? -17.149 -1.820 1.941 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 456 THR B N 1 ATOM 7689 C CA . THR B 1 456 ? -16.163 -1.310 2.892 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 456 THR B CA 1 ATOM 7690 C C . THR B 1 456 ? -16.271 0.203 2.978 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 456 THR B C 1 ATOM 7691 O O . THR B 1 456 ? -16.069 0.766 4.047 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 456 THR B O 1 ATOM 7692 C CB . THR B 1 456 ? -14.725 -1.744 2.539 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 456 THR B CB 1 ATOM 7693 O OG1 . THR B 1 456 ? -14.411 -1.384 1.184 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 456 THR B OG1 1 ATOM 7694 C CG2 . THR B 1 456 ? -14.583 -3.243 2.733 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 456 THR B CG2 1 ATOM 7695 N N . LYS B 1 457 ? -16.609 0.842 1.851 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B N 1 ATOM 7696 C CA . LYS B 1 457 ? -16.959 2.264 1.820 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CA 1 ATOM 7697 C C . LYS B 1 457 ? -18.122 2.577 2.760 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B C 1 ATOM 7698 O O . LYS B 1 457 ? -18.063 3.570 3.494 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B O 1 ATOM 7699 C CB . LYS B 1 457 ? -17.327 2.711 0.406 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CB 1 ATOM 7700 C CG . LYS B 1 457 ? -16.176 3.220 -0.442 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CG 1 ATOM 7701 C CD . LYS B 1 457 ? -16.730 3.847 -1.723 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CD 1 ATOM 7702 C CE . LYS B 1 457 ? -15.929 5.052 -2.209 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B CE 1 ATOM 7703 N NZ . LYS B 1 457 ? -14.640 4.644 -2.831 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 457 LYS B NZ 1 ATOM 7704 N N . VAL B 1 458 ? -19.167 1.742 2.739 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B N 1 ATOM 7705 C CA . VAL B 1 458 ? -20.280 1.884 3.694 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B CA 1 ATOM 7706 C C . VAL B 1 458 ? -19.746 1.683 5.107 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B C 1 ATOM 7707 O O . VAL B 1 458 ? -19.942 2.552 5.959 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B O 1 ATOM 7708 C CB . VAL B 1 458 ? -21.489 0.932 3.405 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B CB 1 ATOM 7709 C CG1 . VAL B 1 458 ? -22.532 0.954 4.529 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B CG1 1 ATOM 7710 C CG2 . VAL B 1 458 ? -22.177 1.326 2.112 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 458 VAL B CG2 1 ATOM 7711 N N . LEU B 1 459 ? -19.056 0.563 5.339 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B N 1 ATOM 7712 C CA . LEU B 1 459 ? -18.493 0.267 6.666 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B CA 1 ATOM 7713 C C . LEU B 1 459 ? -17.634 1.395 7.282 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B C 1 ATOM 7714 O O . LEU B 1 459 ? -17.789 1.731 8.452 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B O 1 ATOM 7715 C CB . LEU B 1 459 ? -17.717 -1.055 6.659 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B CB 1 ATOM 7716 C CG . LEU B 1 459 ? -18.534 -2.351 6.643 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B CG 1 ATOM 7717 C CD1 . LEU B 1 459 ? -17.585 -3.536 6.637 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B CD1 1 ATOM 7718 C CD2 . LEU B 1 459 ? -19.468 -2.484 7.833 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 459 LEU B CD2 1 ATOM 7719 N N . VAL B 1 460 ? -16.770 2.009 6.490 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B N 1 ATOM 7720 C CA . VAL B 1 460 ? -15.937 3.112 6.995 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CA 1 ATOM 7721 C C . VAL B 1 460 ? -16.770 4.310 7.458 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B C 1 ATOM 7722 O O . VAL B 1 460 ? -16.456 4.925 8.476 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B O 1 ATOM 7723 C CB . VAL B 1 460 ? -14.897 3.563 5.944 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CB 1 ATOM 7724 C CG1 . VAL B 1 460 ? -14.233 4.892 6.340 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CG1 1 ATOM 7725 C CG2 . VAL B 1 460 ? -13.859 2.477 5.760 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CG2 1 ATOM 7726 N N . ARG B 1 461 ? -17.811 4.620 6.700 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B N 1 ATOM 7727 C CA . ARG B 1 461 ? -18.685 5.738 6.982 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B CA 1 ATOM 7728 C C . ARG B 1 461 ? -19.582 5.445 8.204 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B C 1 ATOM 7729 O O . ARG B 1 461 ? -19.777 6.310 9.039 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B O 1 ATOM 7730 C CB . ARG B 1 461 ? -19.529 6.026 5.739 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B CB 1 ATOM 7731 C CG . ARG B 1 461 ? -20.067 7.449 5.594 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B CG 1 ATOM 7732 C CD . ARG B 1 461 ? -21.583 7.621 5.788 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B CD 1 ATOM 7733 N NE . ARG B 1 461 ? -22.446 6.453 5.476 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B NE 1 ATOM 7734 C CZ . ARG B 1 461 ? -22.654 5.921 4.259 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B CZ 1 ATOM 7735 N NH1 . ARG B 1 461 ? -22.046 6.412 3.175 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B NH1 1 ATOM 7736 N NH2 . ARG B 1 461 ? -23.464 4.861 4.122 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 461 ARG B NH2 1 ATOM 7737 N N . GLU B 1 462 ? -20.099 4.220 8.308 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B N 1 ATOM 7738 C CA . GLU B 1 462 ? -21.012 3.802 9.399 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B CA 1 ATOM 7739 C C . GLU B 1 462 ? -20.247 3.639 10.690 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B C 1 ATOM 7740 O O . GLU B 1 462 ? -20.772 3.933 11.758 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B O 1 ATOM 7741 C CB . GLU B 1 462 ? -21.716 2.467 9.048 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B CB 1 ATOM 7742 C CG . GLU B 1 462 ? -22.826 2.004 10.003 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B CG 1 ATOM 7743 C CD . GLU B 1 462 ? -23.603 0.755 9.535 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B CD 1 ATOM 7744 O OE1 . GLU B 1 462 ? -23.486 0.333 8.357 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B OE1 1 ATOM 7745 O OE2 . GLU B 1 462 ? -24.364 0.186 10.357 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 462 GLU B OE2 1 ATOM 7746 N N . ALA B 1 463 ? -19.010 3.156 10.594 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 463 ALA B N 1 ATOM 7747 C CA . ALA B 1 463 ? -18.132 3.014 11.767 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 463 ALA B CA 1 ATOM 7748 C C . ALA B 1 463 ? -17.760 4.371 12.381 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 463 ALA B C 1 ATOM 7749 O O . ALA B 1 463 ? -17.745 4.499 13.591 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 463 ALA B O 1 ATOM 7750 C CB . ALA B 1 463 ? -16.884 2.202 11.426 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 463 ALA B CB 1 ATOM 7751 N N . ALA B 1 464 ? -17.501 5.373 11.543 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N 1 ATOM 7752 C CA . ALA B 1 464 ? -17.169 6.735 12.004 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA 1 ATOM 7753 C C . ALA B 1 464 ? -18.368 7.522 12.579 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C 1 ATOM 7754 O O . ALA B 1 464 ? -18.223 8.221 13.597 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O 1 ATOM 7755 C CB . ALA B 1 464 ? -16.487 7.525 10.892 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB 1 ATOM 7756 N N . GLU B 1 465 ? -19.537 7.403 11.940 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B N 1 ATOM 7757 C CA . GLU B 1 465 ? -20.833 7.867 12.513 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CA 1 ATOM 7758 C C . GLU B 1 465 ? -21.039 7.353 13.957 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B C 1 ATOM 7759 O O . GLU B 1 465 ? -21.521 8.090 14.798 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B O 1 ATOM 7760 C CB . GLU B 1 465 ? -22.033 7.402 11.646 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CB 1 ATOM 7761 C CG . GLU B 1 465 ? -22.253 8.076 10.286 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CG 1 ATOM 7762 C CD . GLU B 1 465 ? -23.257 7.322 9.364 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B CD 1 ATOM 7763 O OE1 . GLU B 1 465 ? -23.777 6.225 9.749 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE1 1 ATOM 7764 O OE2 . GLU B 1 465 ? -23.545 7.818 8.242 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 465 GLU B OE2 1 ATOM 7765 N N . ALA B 1 466 ? -20.685 6.085 14.207 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 466 ALA B N 1 ATOM 7766 C CA . ALA B 1 466 ? -20.776 5.431 15.534 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 466 ALA B CA 1 ATOM 7767 C C . ALA B 1 466 ? -19.566 5.627 16.479 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 466 ALA B C 1 ATOM 7768 O O . ALA B 1 466 ? -19.590 5.132 17.618 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 466 ALA B O 1 ATOM 7769 C CB . ALA B 1 466 ? -21.019 3.940 15.345 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 466 ALA B CB 1 ATOM 7770 N N . GLY B 1 467 ? -18.511 6.305 16.010 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B N 1 ATOM 7771 C CA . GLY B 1 467 ? -17.356 6.679 16.866 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B CA 1 ATOM 7772 C C . GLY B 1 467 ? -16.085 5.845 16.777 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B C 1 ATOM 7773 O O . GLY B 1 467 ? -15.246 5.866 17.692 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 467 GLY B O 1 ATOM 7774 N N . TYR B 1 468 ? -15.933 5.140 15.668 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B N 1 ATOM 7775 C CA . TYR B 1 468 ? -14.849 4.198 15.488 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CA 1 ATOM 7776 C C . TYR B 1 468 ? -14.029 4.521 14.230 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B C 1 ATOM 7777 O O . TYR B 1 468 ? -14.591 4.778 13.149 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B O 1 ATOM 7778 C CB . TYR B 1 468 ? -15.401 2.798 15.358 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CB 1 ATOM 7779 C CG . TYR B 1 468 ? -16.480 2.401 16.336 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CG 1 ATOM 7780 C CD1 . TYR B 1 468 ? -16.325 2.587 17.698 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CD1 1 ATOM 7781 C CD2 . TYR B 1 468 ? -17.635 1.759 15.881 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CD2 1 ATOM 7782 C CE1 . TYR B 1 468 ? -17.313 2.165 18.595 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CE1 1 ATOM 7783 C CE2 . TYR B 1 468 ? -18.636 1.338 16.749 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CE2 1 ATOM 7784 C CZ . TYR B 1 468 ? -18.483 1.542 18.105 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B CZ 1 ATOM 7785 O OH . TYR B 1 468 ? -19.481 1.108 18.942 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 468 TYR B OH 1 ATOM 7786 N N . GLY B 1 469 ? -12.706 4.514 14.389 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B N 1 ATOM 7787 C CA . GLY B 1 469 ? -11.780 4.696 13.290 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B CA 1 ATOM 7788 C C . GLY B 1 469 ? -10.985 3.452 13.058 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B C 1 ATOM 7789 O O . GLY B 1 469 ? -10.928 2.574 13.901 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 469 GLY B O 1 ATOM 7790 N N . GLU B 1 470 ? -10.336 3.413 11.904 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B N 1 ATOM 7791 C CA . GLU B 1 470 ? -9.471 2.301 11.514 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B CA 1 ATOM 7792 C C . GLU B 1 470 ? -7.996 2.605 11.810 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B C 1 ATOM 7793 O O . GLU B 1 470 ? -7.514 3.750 11.629 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B O 1 ATOM 7794 C CB . GLU B 1 470 ? -9.684 1.944 10.033 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B CB 1 ATOM 7795 C CG . GLU B 1 470 ? -11.050 1.307 9.708 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B CG 1 ATOM 7796 C CD . GLU B 1 470 ? -12.248 2.268 9.796 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B CD 1 ATOM 7797 O OE1 . GLU B 1 470 ? -12.483 3.006 8.815 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B OE1 1 ATOM 7798 O OE2 . GLU B 1 470 ? -12.978 2.274 10.837 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 470 GLU B OE2 1 ATOM 7799 N N . TYR B 1 471 ? -7.302 1.556 12.271 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B N 1 ATOM 7800 C CA . TYR B 1 471 ? -5.861 1.577 12.546 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CA 1 ATOM 7801 C C . TYR B 1 471 ? -5.005 1.553 11.244 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B C 1 ATOM 7802 O O . TYR B 1 471 ? -3.893 2.088 11.201 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B O 1 ATOM 7803 C CB . TYR B 1 471 ? -5.490 0.416 13.506 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CB 1 ATOM 7804 C CG . TYR B 1 471 ? -4.761 -0.789 12.912 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CG 1 ATOM 7805 C CD1 . TYR B 1 471 ? -5.460 -1.898 12.413 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CD1 1 ATOM 7806 C CD2 . TYR B 1 471 ? -3.356 -0.843 12.908 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CD2 1 ATOM 7807 C CE1 . TYR B 1 471 ? -4.779 -2.997 11.892 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CE1 1 ATOM 7808 C CE2 . TYR B 1 471 ? -2.667 -1.934 12.395 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CE2 1 ATOM 7809 C CZ . TYR B 1 471 ? -3.374 -2.999 11.884 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B CZ 1 ATOM 7810 O OH . TYR B 1 471 ? -2.660 -4.050 11.390 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 471 TYR B OH 1 ATOM 7811 N N . ARG B 1 472 ? -5.546 0.951 10.186 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B N 1 ATOM 7812 C CA . ARG B 1 472 ? -4.816 0.650 8.950 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B CA 1 ATOM 7813 C C . ARG B 1 472 ? -5.888 0.487 7.875 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B C 1 ATOM 7814 O O . ARG B 1 472 ? -7.021 0.161 8.214 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B O 1 ATOM 7815 C CB . ARG B 1 472 ? -4.071 -0.662 9.163 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B CB 1 ATOM 7816 C CG . ARG B 1 472 ? -2.869 -0.917 8.304 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B CG 1 ATOM 7817 C CD . ARG B 1 472 ? -2.167 -2.150 8.836 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B CD 1 ATOM 7818 N NE . ARG B 1 472 ? -1.098 -2.587 7.938 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B NE 1 ATOM 7819 C CZ . ARG B 1 472 ? -0.409 -3.733 8.032 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B CZ 1 ATOM 7820 N NH1 . ARG B 1 472 ? -0.632 -4.631 9.001 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B NH1 1 ATOM 7821 N NH2 . ARG B 1 472 ? 0.531 -3.980 7.129 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 472 ARG B NH2 1 ATOM 7822 N N . THR B 1 473 ? -5.586 0.747 6.603 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 473 THR B N 1 ATOM 7823 C CA . THR B 1 473 ? -6.566 0.455 5.541 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 473 THR B CA 1 ATOM 7824 C C . THR B 1 473 ? -5.978 0.241 4.149 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 473 THR B C 1 ATOM 7825 O O . THR B 1 473 ? -4.779 0.452 3.903 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 473 THR B O 1 ATOM 7826 C CB . THR B 1 473 ? -7.708 1.501 5.514 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 473 THR B CB 1 ATOM 7827 O OG1 . THR B 1 473 ? -8.938 0.851 5.182 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 473 THR B OG1 1 ATOM 7828 C CG2 . THR B 1 473 ? -7.450 2.647 4.546 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 473 THR B CG2 1 ATOM 7829 N N . HIS B 1 474 ? -6.858 -0.204 3.250 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B N 1 ATOM 7830 C CA . HIS B 1 474 ? -6.524 -0.454 1.841 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B CA 1 ATOM 7831 C C . HIS B 1 474 ? -6.366 0.861 1.084 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B C 1 ATOM 7832 O O . HIS B 1 474 ? -7.064 1.826 1.403 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B O 1 ATOM 7833 C CB . HIS B 1 474 ? -7.646 -1.304 1.202 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B CB 1 ATOM 7834 C CG . HIS B 1 474 ? -7.272 -1.977 -0.091 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B CG 1 ATOM 7835 N ND1 . HIS B 1 474 ? -7.155 -1.293 -1.280 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B ND1 1 ATOM 7836 C CD2 . HIS B 1 474 ? -7.038 -3.276 -0.388 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B CD2 1 ATOM 7837 C CE1 . HIS B 1 474 ? -6.832 -2.127 -2.247 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B CE1 1 ATOM 7838 N NE2 . HIS B 1 474 ? -6.749 -3.337 -1.732 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 474 HIS B NE2 1 ATOM 7839 N N . ASN B 1 475 ? -5.462 0.896 0.094 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B N 1 ATOM 7840 C CA . ASN B 1 475 ? -5.369 2.010 -0.869 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B CA 1 ATOM 7841 C C . ASN B 1 475 ? -6.741 2.594 -1.200 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B C 1 ATOM 7842 O O . ASN B 1 475 ? -7.006 3.736 -0.896 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B O 1 ATOM 7843 C CB . ASN B 1 475 ? -4.718 1.541 -2.176 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B CB 1 ATOM 7844 C CG . ASN B 1 475 ? -3.212 1.437 -2.090 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B CG 1 ATOM 7845 O OD1 . ASN B 1 475 ? -2.578 2.125 -1.303 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B OD1 1 ATOM 7846 N ND2 . ASN B 1 475 ? -2.629 0.587 -2.936 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 475 ASN B ND2 1 ATOM 7847 N N . ALA B 1 476 ? -7.576 1.812 -1.877 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B N 1 ATOM 7848 C CA . ALA B 1 476 ? -9.040 2.003 -2.021 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CA 1 ATOM 7849 C C . ALA B 1 476 ? -9.770 2.886 -1.024 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B C 1 ATOM 7850 O O . ALA B 1 476 ? -10.569 3.721 -1.434 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B O 1 ATOM 7851 C CB . ALA B 1 476 ? -9.726 0.640 -2.047 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 476 ALA B CB 1 ATOM 7852 N N . LEU B 1 477 ? -9.528 2.665 0.270 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B N 1 ATOM 7853 C CA . LEU B 1 477 ? -10.231 3.375 1.360 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CA 1 ATOM 7854 C C . LEU B 1 477 ? -9.452 4.523 2.045 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B C 1 ATOM 7855 O O . LEU B 1 477 ? -9.945 5.105 3.021 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B O 1 ATOM 7856 C CB . LEU B 1 477 ? -10.640 2.352 2.418 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CB 1 ATOM 7857 C CG . LEU B 1 477 ? -11.342 1.105 1.875 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CG 1 ATOM 7858 C CD1 . LEU B 1 477 ? -11.547 0.080 2.987 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CD1 1 ATOM 7859 C CD2 . LEU B 1 477 ? -12.664 1.493 1.231 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CD2 1 ATOM 7860 N N . MET B 1 478 ? -8.274 4.871 1.524 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 478 MET B N 1 ATOM 7861 C CA . MET B 1 478 ? -7.351 5.735 2.268 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 478 MET B CA 1 ATOM 7862 C C . MET B 1 478 ? -7.867 7.158 2.416 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 478 MET B C 1 ATOM 7863 O O . MET B 1 478 ? -7.771 7.734 3.505 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 478 MET B O 1 ATOM 7864 C CB . MET B 1 478 ? -5.957 5.753 1.633 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 478 MET B CB 1 ATOM 7865 C CG . MET B 1 478 ? -5.068 4.613 2.064 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 478 MET B CG 1 ATOM 7866 S SD . MET B 1 478 ? -3.423 4.749 1.351 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 478 MET B SD 1 ATOM 7867 C CE . MET B 1 478 ? -2.745 3.244 2.072 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 478 MET B CE 1 ATOM 7868 N N . ASP B 1 479 ? -8.383 7.720 1.319 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B N 1 ATOM 7869 C CA . ASP B 1 479 ? -9.033 9.021 1.352 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CA 1 ATOM 7870 C C . ASP B 1 479 ? -10.209 9.026 2.303 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B C 1 ATOM 7871 O O . ASP B 1 479 ? -10.421 10.041 2.974 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B O 1 ATOM 7872 C CB . ASP B 1 479 ? -9.559 9.447 -0.023 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CB 1 ATOM 7873 C CG . ASP B 1 479 ? -8.474 9.918 -0.951 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B CG 1 ATOM 7874 O OD1 . ASP B 1 479 ? -7.484 10.574 -0.504 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD1 1 ATOM 7875 O OD2 . ASP B 1 479 ? -8.626 9.630 -2.160 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 479 ASP B OD2 1 ATOM 7876 N N . ASP B 1 480 ? -10.975 7.928 2.334 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B N 1 ATOM 7877 C CA . ASP B 1 480 ? -12.250 7.855 3.089 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B CA 1 ATOM 7878 C C . ASP B 1 480 ? -12.037 7.693 4.573 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B C 1 ATOM 7879 O O . ASP B 1 480 ? -12.756 8.292 5.373 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B O 1 ATOM 7880 C CB . ASP B 1 480 ? -13.160 6.716 2.588 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B CB 1 ATOM 7881 C CG . ASP B 1 480 ? -13.814 7.032 1.237 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B CG 1 ATOM 7882 O OD1 . ASP B 1 480 ? -13.482 8.068 0.605 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B OD1 1 ATOM 7883 O OD2 . ASP B 1 480 ? -14.676 6.241 0.802 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 480 ASP B OD2 1 ATOM 7884 N N . VAL B 1 481 ? -11.063 6.858 4.926 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B N 1 ATOM 7885 C CA . VAL B 1 481 ? -10.624 6.726 6.303 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CA 1 ATOM 7886 C C . VAL B 1 481 ? -10.110 8.078 6.788 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B C 1 ATOM 7887 O O . VAL B 1 481 ? -10.547 8.524 7.843 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B O 1 ATOM 7888 C CB . VAL B 1 481 ? -9.591 5.597 6.470 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CB 1 ATOM 7889 C CG1 . VAL B 1 481 ? -8.922 5.649 7.828 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CG1 1 ATOM 7890 C CG2 . VAL B 1 481 ? -10.281 4.263 6.292 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CG2 1 ATOM 7891 N N . MET B 1 482 ? -9.244 8.761 6.033 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 482 MET B N 1 ATOM 7892 C CA . MET B 1 482 ? -8.667 10.034 6.550 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 482 MET B CA 1 ATOM 7893 C C . MET B 1 482 ? -9.727 11.156 6.738 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 482 MET B C 1 ATOM 7894 O O . MET B 1 482 ? -9.582 12.019 7.606 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 482 MET B O 1 ATOM 7895 C CB . MET B 1 482 ? -7.468 10.508 5.709 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 482 MET B CB 1 ATOM 7896 C CG . MET B 1 482 ? -6.765 11.777 6.212 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 482 MET B CG 1 ATOM 7897 S SD . MET B 1 482 ? -6.341 11.839 7.984 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 482 MET B SD 1 ATOM 7898 C CE . MET B 1 482 ? -4.751 11.029 8.001 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 482 MET B CE 1 ATOM 7899 N N . ALA B 1 483 ? -10.802 11.110 5.953 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 483 ALA B N 1 ATOM 7900 C CA . ALA B 1 483 ? -11.933 12.027 6.104 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 483 ALA B CA 1 ATOM 7901 C C . ALA B 1 483 ? -12.710 11.821 7.396 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 483 ALA B C 1 ATOM 7902 O O . ALA B 1 483 ? -13.364 12.731 7.852 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 483 ALA B O 1 ATOM 7903 C CB . ALA B 1 483 ? -12.885 11.891 4.924 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 483 ALA B CB 1 ATOM 7904 N N . THR B 1 484 ? -12.670 10.624 7.967 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 484 THR B N 1 ATOM 7905 C CA . THR B 1 484 ? -13.310 10.356 9.256 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 484 THR B CA 1 ATOM 7906 C C . THR B 1 484 ? -12.608 11.023 10.453 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 484 THR B C 1 ATOM 7907 O O . THR B 1 484 ? -13.288 11.377 11.422 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 484 THR B O 1 ATOM 7908 C CB . THR B 1 484 ? -13.454 8.840 9.540 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 484 THR B CB 1 ATOM 7909 O OG1 . THR B 1 484 ? -12.171 8.220 9.639 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 484 THR B OG1 1 ATOM 7910 C CG2 . THR B 1 484 ? -14.247 8.154 8.461 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 484 THR B CG2 1 ATOM 7911 N N . PHE B 1 485 ? -11.278 11.199 10.383 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B N 1 ATOM 7912 C CA . PHE B 1 485 ? -10.486 11.859 11.450 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CA 1 ATOM 7913 C C . PHE B 1 485 ? -10.475 13.373 11.205 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B C 1 ATOM 7914 O O . PHE B 1 485 ? -9.410 13.985 11.019 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B O 1 ATOM 7915 C CB . PHE B 1 485 ? -9.031 11.308 11.535 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CB 1 ATOM 7916 C CG . PHE B 1 485 ? -8.938 9.845 11.925 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CG 1 ATOM 7917 C CD1 . PHE B 1 485 ? -9.083 8.843 10.976 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CD1 1 ATOM 7918 C CD2 . PHE B 1 485 ? -8.716 9.474 13.238 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CD2 1 ATOM 7919 C CE1 . PHE B 1 485 ? -9.021 7.506 11.331 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CE1 1 ATOM 7920 C CE2 . PHE B 1 485 ? -8.657 8.135 13.603 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CE2 1 ATOM 7921 C CZ . PHE B 1 485 ? -8.810 7.146 12.651 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CZ 1 ATOM 7922 N N . ASN B 1 486 ? -11.660 13.980 11.243 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B N 1 ATOM 7923 C CA . ASN B 1 486 ? -11.822 15.373 10.822 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B CA 1 ATOM 7924 C C . ASN B 1 486 ? -12.191 16.348 11.933 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B C 1 ATOM 7925 O O . ASN B 1 486 ? -12.603 17.481 11.645 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B O 1 ATOM 7926 C CB . ASN B 1 486 ? -12.819 15.476 9.656 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B CB 1 ATOM 7927 C CG . ASN B 1 486 ? -14.223 15.016 10.016 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B CG 1 ATOM 7928 O OD1 . ASN B 1 486 ? -14.535 14.703 11.161 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B OD1 1 ATOM 7929 N ND2 . ASN B 1 486 ? -15.078 14.976 9.019 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 486 ASN B ND2 1 ATOM 7930 N N . TRP B 1 487 ? -12.007 15.932 13.186 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B N 1 ATOM 7931 C CA . TRP B 1 487 ? -12.030 16.863 14.315 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CA 1 ATOM 7932 C C . TRP B 1 487 ? -11.335 18.184 13.962 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B C 1 ATOM 7933 O O . TRP B 1 487 ? -10.238 18.180 13.398 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B O 1 ATOM 7934 C CB . TRP B 1 487 ? -11.361 16.265 15.579 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CB 1 ATOM 7935 C CG . TRP B 1 487 ? -11.752 17.034 16.804 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CG 1 ATOM 7936 C CD1 . TRP B 1 487 ? -12.830 16.801 17.602 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CD1 1 ATOM 7937 C CD2 . TRP B 1 487 ? -11.116 18.215 17.308 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CD2 1 ATOM 7938 N NE1 . TRP B 1 487 ? -12.894 17.751 18.591 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B NE1 1 ATOM 7939 C CE2 . TRP B 1 487 ? -11.859 18.637 18.432 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CE2 1 ATOM 7940 C CE3 . TRP B 1 487 ? -9.988 18.955 16.917 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CE3 1 ATOM 7941 C CZ2 . TRP B 1 487 ? -11.512 19.766 19.181 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CZ2 1 ATOM 7942 C CZ3 . TRP B 1 487 ? -9.644 20.072 17.644 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CZ3 1 ATOM 7943 C CH2 . TRP B 1 487 ? -10.410 20.473 18.777 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 487 TRP B CH2 1 ATOM 7944 N N . GLY B 1 488 ? -11.983 19.292 14.306 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 488 GLY B N 1 ATOM 7945 C CA . GLY B 1 488 ? -11.412 20.626 14.143 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 488 GLY B CA 1 ATOM 7946 C C . GLY B 1 488 ? -11.408 21.130 12.720 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 488 GLY B C 1 ATOM 7947 O O . GLY B 1 488 ? -10.470 21.837 12.311 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 488 GLY B O 1 ATOM 7948 N N . ASP B 1 489 ? -12.460 20.768 11.976 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B N 1 ATOM 7949 C CA . ASP B 1 489 ? -12.605 21.120 10.571 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CA 1 ATOM 7950 C C . ASP B 1 489 ? -11.418 20.483 9.781 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B C 1 ATOM 7951 O O . ASP B 1 489 ? -10.744 21.143 8.977 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B O 1 ATOM 7952 C CB . ASP B 1 489 ? -12.699 22.668 10.449 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CB 1 ATOM 7953 C CG . ASP B 1 489 ? -13.386 23.160 9.135 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CG 1 ATOM 7954 O OD1 . ASP B 1 489 ? -13.890 22.347 8.332 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B OD1 1 ATOM 7955 O OD2 . ASP B 1 489 ? -13.425 24.400 8.901 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B OD2 1 ATOM 7956 N N . GLY B 1 490 ? -11.163 19.196 10.035 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 490 GLY B N 1 ATOM 7957 C CA . GLY B 1 490 ? -10.019 18.491 9.440 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 490 GLY B CA 1 ATOM 7958 C C . GLY B 1 490 ? -8.649 19.021 9.836 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 490 GLY B C 1 ATOM 7959 O O . GLY B 1 490 ? -7.748 19.112 9.007 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 490 GLY B O 1 ATOM 7960 N N . ALA B 1 491 ? -8.498 19.386 11.106 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 491 ALA B N 1 ATOM 7961 C CA . ALA B 1 491 ? -7.229 19.899 11.671 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 491 ALA B CA 1 ATOM 7962 C C . ALA B 1 491 ? -6.038 18.971 11.475 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 491 ALA B C 1 ATOM 7963 O O . ALA B 1 491 ? -4.948 19.439 11.164 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 491 ALA B O 1 ATOM 7964 C CB . ALA B 1 491 ? -7.397 20.196 13.155 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 491 ALA B CB 1 ATOM 7965 N N . LEU B 1 492 ? -6.242 17.664 11.646 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B N 1 ATOM 7966 C CA . LEU B 1 492 ? -5.153 16.676 11.450 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CA 1 ATOM 7967 C C . LEU B 1 492 ? -4.602 16.609 10.008 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B C 1 ATOM 7968 O O . LEU B 1 492 ? -3.397 16.625 9.797 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B O 1 ATOM 7969 C CB . LEU B 1 492 ? -5.594 15.272 11.911 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CB 1 ATOM 7970 C CG . LEU B 1 492 ? -4.501 14.183 11.946 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CG 1 ATOM 7971 C CD1 . LEU B 1 492 ? -3.411 14.503 12.962 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD1 1 ATOM 7972 C CD2 . LEU B 1 492 ? -5.112 12.827 12.244 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD2 1 ATOM 7973 N N . LEU B 1 493 ? -5.490 16.523 9.031 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B N 1 ATOM 7974 C CA . LEU B 1 493 ? -5.082 16.464 7.644 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B CA 1 ATOM 7975 C C . LEU B 1 493 ? -4.393 17.740 7.188 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B C 1 ATOM 7976 O O . LEU B 1 493 ? -3.404 17.665 6.476 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B O 1 ATOM 7977 C CB . LEU B 1 493 ? -6.271 16.152 6.736 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B CB 1 ATOM 7978 C CG . LEU B 1 493 ? -5.944 15.857 5.271 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B CG 1 ATOM 7979 C CD1 . LEU B 1 493 ? -4.908 14.757 5.154 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B CD1 1 ATOM 7980 C CD2 . LEU B 1 493 ? -7.201 15.477 4.514 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 493 LEU B CD2 1 ATOM 7981 N N . LYS B 1 494 ? -4.883 18.911 7.593 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B N 1 ATOM 7982 C CA . LYS B 1 494 ? -4.196 20.178 7.254 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CA 1 ATOM 7983 C C . LYS B 1 494 ? -2.777 20.176 7.767 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B C 1 ATOM 7984 O O . LYS B 1 494 ? -1.869 20.677 7.095 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B O 1 ATOM 7985 C CB . LYS B 1 494 ? -4.938 21.398 7.799 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CB 1 ATOM 7986 C CG . LYS B 1 494 ? -6.221 21.663 7.036 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CG 1 ATOM 7987 C CD . LYS B 1 494 ? -7.260 22.469 7.806 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CD 1 ATOM 7988 C CE . LYS B 1 494 ? -8.497 22.655 6.934 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CE 1 ATOM 7989 N NZ . LYS B 1 494 ? -9.627 23.178 7.736 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B NZ 1 ATOM 7990 N N . PHE B 1 495 ? -2.588 19.588 8.948 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B N 1 ATOM 7991 C CA . PHE B 1 495 ? -1.265 19.464 9.561 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CA 1 ATOM 7992 C C . PHE B 1 495 ? -0.324 18.587 8.727 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B C 1 ATOM 7993 O O . PHE B 1 495 ? 0.802 18.988 8.419 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B O 1 ATOM 7994 C CB . PHE B 1 495 ? -1.432 18.942 10.997 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CB 1 ATOM 7995 C CG . PHE B 1 495 ? -0.143 18.587 11.688 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CG 1 ATOM 7996 C CD1 . PHE B 1 495 ? 0.630 19.575 12.287 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CD1 1 ATOM 7997 C CD2 . PHE B 1 495 ? 0.280 17.257 11.745 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CD2 1 ATOM 7998 C CE1 . PHE B 1 495 ? 1.809 19.256 12.916 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CE1 1 ATOM 7999 C CE2 . PHE B 1 495 ? 1.458 16.929 12.376 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CE2 1 ATOM 8000 C CZ . PHE B 1 495 ? 2.224 17.923 12.967 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 495 PHE B CZ 1 ATOM 8001 N N . HIS B 1 496 ? -0.801 17.400 8.369 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B N 1 ATOM 8002 C CA . HIS B 1 496 ? 0.011 16.435 7.614 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B CA 1 ATOM 8003 C C . HIS B 1 496 ? 0.425 16.914 6.232 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B C 1 ATOM 8004 O O . HIS B 1 496 ? 1.484 16.531 5.726 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B O 1 ATOM 8005 C CB . HIS B 1 496 ? -0.735 15.121 7.443 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B CB 1 ATOM 8006 C CG . HIS B 1 496 ? -0.761 14.283 8.666 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B CG 1 ATOM 8007 N ND1 . HIS B 1 496 ? 0.388 13.891 9.308 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B ND1 1 ATOM 8008 C CD2 . HIS B 1 496 ? -1.790 13.726 9.347 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B CD2 1 ATOM 8009 C CE1 . HIS B 1 496 ? 0.064 13.150 10.357 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B CE1 1 ATOM 8010 N NE2 . HIS B 1 496 ? -1.251 13.038 10.406 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 496 HIS B NE2 1 ATOM 8011 N N . GLU B 1 497 ? -0.450 17.722 5.635 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B N 1 ATOM 8012 C CA . GLU B 1 497 ? -0.250 18.343 4.319 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B CA 1 ATOM 8013 C C . GLU B 1 497 ? 0.743 19.481 4.331 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B C 1 ATOM 8014 O O . GLU B 1 497 ? 1.495 19.646 3.405 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B O 1 ATOM 8015 C CB . GLU B 1 497 ? -1.591 18.855 3.780 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B CB 1 ATOM 8016 C CG . GLU B 1 497 ? -2.540 17.736 3.381 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B CG 1 ATOM 8017 C CD . GLU B 1 497 ? -3.864 18.216 2.796 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B CD 1 ATOM 8018 O OE1 . GLU B 1 497 ? -4.397 19.275 3.206 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B OE1 1 ATOM 8019 O OE2 . GLU B 1 497 ? -4.385 17.487 1.919 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 497 GLU B OE2 1 ATOM 8020 N N . LYS B 1 498 ? 0.705 20.291 5.370 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B N 1 ATOM 8021 C CA . LYS B 1 498 ? 1.660 21.365 5.547 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B CA 1 ATOM 8022 C C . LYS B 1 498 ? 3.062 20.797 5.756 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B C 1 ATOM 8023 O O . LYS B 1 498 ? 4.048 21.377 5.317 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B O 1 ATOM 8024 C CB . LYS B 1 498 ? 1.245 22.226 6.733 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B CB 1 ATOM 8025 C CG . LYS B 1 498 ? 1.716 23.634 6.611 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B CG 1 ATOM 8026 C CD . LYS B 1 498 ? 0.826 24.390 5.640 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B CD 1 ATOM 8027 C CE . LYS B 1 498 ? 1.368 25.797 5.411 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B CE 1 ATOM 8028 N NZ . LYS B 1 498 ? 0.270 26.791 5.612 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 498 LYS B NZ 1 ATOM 8029 N N . ILE B 1 499 ? 3.147 19.642 6.398 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B N 1 ATOM 8030 C CA . ILE B 1 499 ? 4.428 18.963 6.581 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CA 1 ATOM 8031 C C . ILE B 1 499 ? 4.909 18.294 5.299 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B C 1 ATOM 8032 O O . ILE B 1 499 ? 6.067 18.421 4.934 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B O 1 ATOM 8033 C CB . ILE B 1 499 ? 4.366 17.954 7.750 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CB 1 ATOM 8034 C CG1 . ILE B 1 499 ? 4.444 18.740 9.045 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG1 1 ATOM 8035 C CG2 . ILE B 1 499 ? 5.503 16.941 7.675 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CG2 1 ATOM 8036 C CD1 . ILE B 1 499 ? 4.098 17.928 10.253 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 499 ILE B CD1 1 ATOM 8037 N N . LYS B 1 500 ? 4.019 17.551 4.661 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B N 1 ATOM 8038 C CA . LYS B 1 500 ? 4.245 16.994 3.326 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B CA 1 ATOM 8039 C C . LYS B 1 500 ? 4.786 18.054 2.348 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B C 1 ATOM 8040 O O . LYS B 1 500 ? 5.792 17.834 1.690 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B O 1 ATOM 8041 C CB . LYS B 1 500 ? 2.913 16.383 2.813 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B CB 1 ATOM 8042 C CG . LYS B 1 500 ? 2.896 15.771 1.412 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B CG 1 ATOM 8043 C CD . LYS B 1 500 ? 3.944 14.685 1.250 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B CD 1 ATOM 8044 C CE . LYS B 1 500 ? 3.757 13.898 -0.037 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B CE 1 ATOM 8045 N NZ . LYS B 1 500 ? 4.996 13.174 -0.431 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 500 LYS B NZ 1 ATOM 8046 N N . ASP B 1 501 ? 4.129 19.205 2.291 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B N 1 ATOM 8047 C CA . ASP B 1 501 ? 4.514 20.256 1.341 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B CA 1 ATOM 8048 C C . ASP B 1 501 ? 5.829 20.976 1.655 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B C 1 ATOM 8049 O O . ASP B 1 501 ? 6.473 21.509 0.737 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B O 1 ATOM 8050 C CB . ASP B 1 501 ? 3.369 21.247 1.128 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B CB 1 ATOM 8051 C CG . ASP B 1 501 ? 2.230 20.647 0.288 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B CG 1 ATOM 8052 O OD1 . ASP B 1 501 ? 2.502 19.829 -0.650 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B OD1 1 ATOM 8053 O OD2 . ASP B 1 501 ? 1.055 20.989 0.570 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 501 ASP B OD2 1 ATOM 8054 N N . ALA B 1 502 ? 6.249 20.970 2.918 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 502 ALA B N 1 ATOM 8055 C CA . ALA B 1 502 ? 7.554 21.520 3.289 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 502 ALA B CA 1 ATOM 8056 C C . ALA B 1 502 ? 8.722 20.618 2.869 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 502 ALA B C 1 ATOM 8057 O O . ALA B 1 502 ? 9.730 21.094 2.359 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 502 ALA B O 1 ATOM 8058 C CB . ALA B 1 502 ? 7.603 21.753 4.792 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 502 ALA B CB 1 ATOM 8059 N N . LEU B 1 503 ? 8.587 19.321 3.127 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B N 1 ATOM 8060 C CA . LEU B 1 503 ? 9.660 18.334 2.860 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B CA 1 ATOM 8061 C C . LEU B 1 503 ? 9.710 17.853 1.409 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B C 1 ATOM 8062 O O . LEU B 1 503 ? 10.761 17.410 0.928 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B O 1 ATOM 8063 C CB . LEU B 1 503 ? 9.486 17.116 3.772 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B CB 1 ATOM 8064 C CG . LEU B 1 503 ? 9.743 17.409 5.244 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B CG 1 ATOM 8065 C CD1 . LEU B 1 503 ? 9.068 16.394 6.137 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B CD1 1 ATOM 8066 C CD2 . LEU B 1 503 ? 11.237 17.457 5.521 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 503 LEU B CD2 1 ATOM 8067 N N . ASP B 1 504 ? 8.564 17.969 0.736 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B N 1 ATOM 8068 C CA . ASP B 1 504 ? 8.377 17.540 -0.617 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B CA 1 ATOM 8069 C C . ASP B 1 504 ? 7.706 18.617 -1.465 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B C 1 ATOM 8070 O O . ASP B 1 504 ? 6.574 18.450 -1.884 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B O 1 ATOM 8071 C CB . ASP B 1 504 ? 7.546 16.271 -0.609 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B CB 1 ATOM 8072 C CG . ASP B 1 504 ? 7.711 15.466 -1.855 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B CG 1 ATOM 8073 O OD1 . ASP B 1 504 ? 8.176 15.988 -2.916 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B OD1 1 ATOM 8074 O OD2 . ASP B 1 504 ? 7.362 14.272 -1.773 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 504 ASP B OD2 1 ATOM 8075 N N . PRO B 1 505 ? 8.434 19.706 -1.774 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B N 1 ATOM 8076 C CA . PRO B 1 505 ? 7.883 20.723 -2.671 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B CA 1 ATOM 8077 C C . PRO B 1 505 ? 7.402 20.223 -4.041 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B C 1 ATOM 8078 O O . PRO B 1 505 ? 6.494 20.815 -4.590 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B O 1 ATOM 8079 C CB . PRO B 1 505 ? 9.034 21.718 -2.832 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B CB 1 ATOM 8080 C CG . PRO B 1 505 ? 10.270 21.005 -2.396 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B CG 1 ATOM 8081 C CD . PRO B 1 505 ? 9.825 20.017 -1.369 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 505 PRO B CD 1 ATOM 8082 N N . ASN B 1 506 ? 7.971 19.150 -4.581 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B N 1 ATOM 8083 C CA . ASN B 1 506 ? 7.600 18.666 -5.912 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B CA 1 ATOM 8084 C C . ASN B 1 506 ? 6.666 17.453 -5.963 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B C 1 ATOM 8085 O O . ASN B 1 506 ? 6.369 16.958 -7.057 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B O 1 ATOM 8086 C CB . ASN B 1 506 ? 8.872 18.363 -6.706 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B CB 1 ATOM 8087 C CG . ASN B 1 506 ? 9.751 19.601 -6.895 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B CG 1 ATOM 8088 O OD1 . ASN B 1 506 ? 9.280 20.664 -7.314 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B OD1 1 ATOM 8089 N ND2 . ASN B 1 506 ? 11.028 19.465 -6.596 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 506 ASN B ND2 1 ATOM 8090 N N . GLY B 1 507 ? 6.204 16.969 -4.810 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 507 GLY B N 1 ATOM 8091 C CA . GLY B 1 507 ? 5.158 15.946 -4.770 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 507 GLY B CA 1 ATOM 8092 C C . GLY B 1 507 ? 5.595 14.604 -5.314 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 507 GLY B C 1 ATOM 8093 O O . GLY B 1 507 ? 4.954 14.027 -6.175 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 507 GLY B O 1 ATOM 8094 N N . ILE B 1 508 ? 6.686 14.095 -4.775 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B N 1 ATOM 8095 C CA . ILE B 1 508 ? 7.355 12.911 -5.303 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CA 1 ATOM 8096 C C . ILE B 1 508 ? 6.999 11.616 -4.567 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B C 1 ATOM 8097 O O . ILE B 1 508 ? 6.672 10.623 -5.213 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B O 1 ATOM 8098 C CB . ILE B 1 508 ? 8.891 13.163 -5.333 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CB 1 ATOM 8099 C CG1 . ILE B 1 508 ? 9.202 14.349 -6.271 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CG1 1 ATOM 8100 C CG2 . ILE B 1 508 ? 9.669 11.896 -5.702 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CG2 1 ATOM 8101 C CD1 . ILE B 1 508 ? 8.550 14.262 -7.640 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CD1 1 ATOM 8102 N N . ILE B 1 509 ? 7.049 11.612 -3.237 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B N 1 ATOM 8103 C CA . ILE B 1 509 ? 6.919 10.361 -2.485 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B CA 1 ATOM 8104 C C . ILE B 1 509 ? 5.448 9.944 -2.242 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B C 1 ATOM 8105 O O . ILE B 1 509 ? 4.615 10.779 -1.874 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B O 1 ATOM 8106 C CB . ILE B 1 509 ? 7.699 10.429 -1.157 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B CB 1 ATOM 8107 C CG1 . ILE B 1 509 ? 9.165 10.809 -1.403 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B CG1 1 ATOM 8108 C CG2 . ILE B 1 509 ? 7.641 9.094 -0.414 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B CG2 1 ATOM 8109 C CD1 . ILE B 1 509 ? 9.978 9.813 -2.215 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 509 ILE B CD1 1 ATOM 8110 N N . ALA B 1 510 ? 5.189 8.631 -2.409 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 510 ALA B N 1 ATOM 8111 C CA . ALA B 1 510 ? 3.862 7.943 -2.379 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 510 ALA B CA 1 ATOM 8112 C C . ALA B 1 510 ? 2.666 8.824 -2.134 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 510 ALA B C 1 ATOM 8113 O O . ALA B 1 510 ? 2.005 8.700 -1.106 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 510 ALA B O 1 ATOM 8114 C CB . ALA B 1 510 ? 3.880 6.800 -1.383 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 510 ALA B CB 1 ATOM 8115 N N . PRO B 1 511 ? 2.370 9.710 -3.096 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B N 1 ATOM 8116 C CA . PRO B 1 511 ? 1.297 10.661 -2.875 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B CA 1 ATOM 8117 C C . PRO B 1 511 ? -0.033 9.932 -2.740 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B C 1 ATOM 8118 O O . PRO B 1 511 ? -0.280 8.935 -3.446 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B O 1 ATOM 8119 C CB . PRO B 1 511 ? 1.315 11.545 -4.142 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B CB 1 ATOM 8120 C CG . PRO B 1 511 ? 2.460 11.076 -4.982 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B CG 1 ATOM 8121 C CD . PRO B 1 511 ? 2.820 9.709 -4.500 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 511 PRO B CD 1 ATOM 8122 N N . GLY B 1 512 ? -0.852 10.418 -1.807 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 512 GLY B N 1 ATOM 8123 C CA . GLY B 1 512 ? -2.151 9.829 -1.505 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 512 GLY B CA 1 ATOM 8124 C C . GLY B 1 512 ? -2.120 8.804 -0.394 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 512 GLY B C 1 ATOM 8125 O O . GLY B 1 512 ? -3.166 8.457 0.150 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 512 GLY B O 1 ATOM 8126 N N . LYS B 1 513 ? -0.927 8.317 -0.061 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B N 1 ATOM 8127 C CA . LYS B 1 513 ? -0.741 7.435 1.083 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B CA 1 ATOM 8128 C C . LYS B 1 513 ? -1.396 8.064 2.321 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B C 1 ATOM 8129 O O . LYS B 1 513 ? -1.187 9.242 2.620 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B O 1 ATOM 8130 C CB . LYS B 1 513 ? 0.755 7.171 1.286 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B CB 1 ATOM 8131 C CG . LYS B 1 513 ? 1.146 6.358 2.509 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B CG 1 ATOM 8132 C CD . LYS B 1 513 ? 0.452 5.022 2.587 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B CD 1 ATOM 8133 C CE . LYS B 1 513 ? 0.813 4.352 3.898 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B CE 1 ATOM 8134 N NZ . LYS B 1 513 ? 0.277 2.957 4.008 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 513 LYS B NZ 1 ATOM 8135 N N . SER B 1 514 ? -2.233 7.286 2.999 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 514 SER B N 1 ATOM 8136 C CA . SER B 1 514 ? -2.974 7.755 4.172 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 514 SER B CA 1 ATOM 8137 C C . SER B 1 514 ? -3.856 8.983 3.900 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 514 SER B C 1 ATOM 8138 O O . SER B 1 514 ? -4.113 9.785 4.805 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 514 SER B O 1 ATOM 8139 C CB . SER B 1 514 ? -2.028 7.990 5.362 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 514 SER B CB 1 ATOM 8140 O OG . SER B 1 514 ? -1.388 6.768 5.714 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 514 SER B OG 1 ATOM 8141 N N . GLY B 1 515 ? -4.337 9.119 2.666 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 515 GLY B N 1 ATOM 8142 C CA . GLY B 1 515 ? -5.175 10.238 2.304 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 515 GLY B CA 1 ATOM 8143 C C . GLY B 1 515 ? -4.453 11.565 2.245 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 515 GLY B C 1 ATOM 8144 O O . GLY B 1 515 ? -5.112 12.593 2.202 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 515 GLY B O 1 ATOM 8145 N N . ILE B 1 516 ? -3.114 11.541 2.185 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B N 1 ATOM 8146 C CA . ILE B 1 516 ? -2.284 12.752 2.203 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B CA 1 ATOM 8147 C C . ILE B 1 516 ? -1.672 13.006 0.827 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B C 1 ATOM 8148 O O . ILE B 1 516 ? -0.724 12.332 0.419 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B O 1 ATOM 8149 C CB . ILE B 1 516 ? -1.140 12.662 3.246 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B CB 1 ATOM 8150 C CG1 . ILE B 1 516 ? -1.679 12.668 4.668 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B CG1 1 ATOM 8151 C CG2 . ILE B 1 516 ? -0.200 13.862 3.150 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B CG2 1 ATOM 8152 C CD1 . ILE B 1 516 ? -0.710 12.049 5.643 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 516 ILE B CD1 1 ATOM 8153 N N . TRP B 1 517 ? -2.204 14.032 0.164 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B N 1 ATOM 8154 C CA . TRP B 1 517 ? -1.853 14.421 -1.205 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CA 1 ATOM 8155 C C . TRP B 1 517 ? -1.079 15.730 -1.152 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B C 1 ATOM 8156 O O . TRP B 1 517 ? -1.470 16.658 -0.430 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B O 1 ATOM 8157 C CB . TRP B 1 517 ? -3.118 14.636 -2.023 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CB 1 ATOM 8158 C CG . TRP B 1 517 ? -3.890 13.386 -2.274 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CG 1 ATOM 8159 C CD1 . TRP B 1 517 ? -4.982 12.927 -1.574 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CD1 1 ATOM 8160 C CD2 . TRP B 1 517 ? -3.647 12.422 -3.311 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CD2 1 ATOM 8161 N NE1 . TRP B 1 517 ? -5.424 11.742 -2.109 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B NE1 1 ATOM 8162 C CE2 . TRP B 1 517 ? -4.626 11.407 -3.177 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CE2 1 ATOM 8163 C CE3 . TRP B 1 517 ? -2.701 12.323 -4.351 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CE3 1 ATOM 8164 C CZ2 . TRP B 1 517 ? -4.683 10.300 -4.041 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CZ2 1 ATOM 8165 C CZ3 . TRP B 1 517 ? -2.757 11.212 -5.214 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CZ3 1 ATOM 8166 C CH2 . TRP B 1 517 ? -3.741 10.220 -5.049 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 517 TRP B CH2 1 ATOM 8167 N N . SER B 1 518 ? 0.016 15.812 -1.902 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 518 SER B N 1 ATOM 8168 C CA . SER B 1 518 ? 0.747 17.069 -2.013 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 518 SER B CA 1 ATOM 8169 C C . SER B 1 518 ? -0.049 18.062 -2.875 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 518 SER B C 1 ATOM 8170 O O . SER B 1 518 ? -1.029 17.680 -3.532 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 518 SER B O 1 ATOM 8171 C CB . SER B 1 518 ? 2.147 16.846 -2.579 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 518 SER B CB 1 ATOM 8172 O OG . SER B 1 518 ? 2.077 16.353 -3.905 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 518 SER B OG 1 ATOM 8173 N N . GLN B 1 519 ? 0.396 19.322 -2.837 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B N 1 ATOM 8174 C CA . GLN B 1 519 ? -0.253 20.489 -3.479 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B CA 1 ATOM 8175 C C . GLN B 1 519 ? -0.657 20.234 -4.942 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B C 1 ATOM 8176 O O . GLN B 1 519 ? -1.795 20.466 -5.337 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B O 1 ATOM 8177 C CB . GLN B 1 519 ? 0.682 21.725 -3.390 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B CB 1 ATOM 8178 C CG . GLN B 1 519 ? 0.034 23.099 -3.604 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B CG 1 ATOM 8179 C CD . GLN B 1 519 ? -0.370 23.389 -5.051 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B CD 1 ATOM 8180 O OE1 . GLN B 1 519 ? -1.482 23.851 -5.309 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B OE1 1 ATOM 8181 N NE2 . GLN B 1 519 ? 0.530 23.112 -6.002 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 519 GLN B NE2 1 ATOM 8182 N N . ARG B 1 520 ? 0.263 19.726 -5.742 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B N 1 ATOM 8183 C CA . ARG B 1 520 ? -0.035 19.518 -7.148 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B CA 1 ATOM 8184 C C . ARG B 1 520 ? -1.112 18.483 -7.450 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B C 1 ATOM 8185 O O . ARG B 1 520 ? -1.587 18.458 -8.568 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B O 1 ATOM 8186 C CB . ARG B 1 520 ? 1.232 19.193 -7.923 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B CB 1 ATOM 8187 C CG . ARG B 1 520 ? 1.808 17.828 -7.634 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B CG 1 ATOM 8188 C CD . ARG B 1 520 ? 3.207 17.706 -8.207 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B CD 1 ATOM 8189 N NE . ARG B 1 520 ? 3.157 16.981 -9.471 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B NE 1 ATOM 8190 C CZ . ARG B 1 520 ? 3.739 15.811 -9.720 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B CZ 1 ATOM 8191 N NH1 . ARG B 1 520 ? 4.500 15.171 -8.823 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B NH1 1 ATOM 8192 N NH2 . ARG B 1 520 ? 3.571 15.283 -10.920 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 520 ARG B NH2 1 ATOM 8193 N N . PHE B 1 521 ? -1.488 17.632 -6.495 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B N 1 ATOM 8194 C CA . PHE B 1 521 ? -2.570 16.646 -6.712 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CA 1 ATOM 8195 C C . PHE B 1 521 ? -3.864 16.976 -5.985 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B C 1 ATOM 8196 O O . PHE B 1 521 ? -4.822 16.249 -6.127 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B O 1 ATOM 8197 C CB . PHE B 1 521 ? -2.135 15.240 -6.280 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CB 1 ATOM 8198 C CG . PHE B 1 521 ? -0.952 14.692 -7.046 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CG 1 ATOM 8199 C CD1 . PHE B 1 521 ? -1.054 14.405 -8.409 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CD1 1 ATOM 8200 C CD2 . PHE B 1 521 ? 0.259 14.441 -6.408 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CD2 1 ATOM 8201 C CE1 . PHE B 1 521 ? 0.025 13.902 -9.127 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CE1 1 ATOM 8202 C CE2 . PHE B 1 521 ? 1.336 13.934 -7.118 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CE2 1 ATOM 8203 C CZ . PHE B 1 521 ? 1.219 13.665 -8.480 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 521 PHE B CZ 1 ATOM 8204 N N . ARG B 1 522 ? -3.915 18.052 -5.205 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B N 1 ATOM 8205 C CA . ARG B 1 522 ? -5.082 18.272 -4.338 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B CA 1 ATOM 8206 C C . ARG B 1 522 ? -6.351 18.673 -5.101 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B C 1 ATOM 8207 O O . ARG B 1 522 ? -6.292 19.413 -6.085 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B O 1 ATOM 8208 C CB . ARG B 1 522 ? -4.781 19.279 -3.214 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B CB 1 ATOM 8209 C CG . ARG B 1 522 ? -3.812 18.737 -2.168 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B CG 1 ATOM 8210 C CD . ARG B 1 522 ? -4.058 19.233 -0.753 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B CD 1 ATOM 8211 N NE . ARG B 1 522 ? -3.447 20.540 -0.491 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B NE 1 ATOM 8212 C CZ . ARG B 1 522 ? -2.196 20.753 -0.074 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B CZ 1 ATOM 8213 N NH1 . ARG B 1 522 ? -1.349 19.743 0.162 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B NH1 1 ATOM 8214 N NH2 . ARG B 1 522 ? -1.789 22.006 0.118 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 522 ARG B NH2 1 ATOM 8215 N N . GLY B 1 523 ? -7.491 18.165 -4.629 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 523 GLY B N 1 ATOM 8216 C CA . GLY B 1 523 ? -8.778 18.464 -5.231 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 523 GLY B CA 1 ATOM 8217 C C . GLY B 1 523 ? -8.901 17.869 -6.622 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 523 GLY B C 1 ATOM 8218 O O . GLY B 1 523 ? -9.233 18.569 -7.573 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 523 GLY B O 1 ATOM 8219 N N . GLN B 1 524 ? -8.605 16.580 -6.735 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B N 1 ATOM 8220 C CA . GLN B 1 524 ? -8.638 15.872 -8.000 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B CA 1 ATOM 8221 C C . GLN B 1 524 ? -9.229 14.498 -7.785 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B C 1 ATOM 8222 O O . GLN B 1 524 ? -9.190 13.985 -6.669 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B O 1 ATOM 8223 C CB . GLN B 1 524 ? -7.235 15.715 -8.539 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B CB 1 ATOM 8224 C CG . GLN B 1 524 ? -6.601 17.003 -9.005 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B CG 1 ATOM 8225 C CD . GLN B 1 524 ? -5.251 16.771 -9.687 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B CD 1 ATOM 8226 O OE1 . GLN B 1 524 ? -4.878 15.636 -9.968 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B OE1 1 ATOM 8227 N NE2 . GLN B 1 524 ? -4.509 17.849 -9.945 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 524 GLN B NE2 1 ATOM 8228 N N . ASN B 1 525 ? -9.779 13.916 -8.852 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B N 1 ATOM 8229 C CA . ASN B 1 525 ? -10.242 12.530 -8.827 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B CA 1 ATOM 8230 C C . ASN B 1 525 ? -9.090 11.642 -9.243 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B C 1 ATOM 8231 O O . ASN B 1 525 ? -8.858 11.403 -10.423 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B O 1 ATOM 8232 C CB . ASN B 1 525 ? -11.469 12.309 -9.713 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B CB 1 ATOM 8233 C CG . ASN B 1 525 ? -12.165 10.965 -9.458 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B CG 1 ATOM 8234 O OD1 . ASN B 1 525 ? -11.883 10.267 -8.488 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B OD1 1 ATOM 8235 N ND2 . ASN B 1 525 ? -13.105 10.612 -10.336 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 525 ASN B ND2 1 ATOM 8236 N N . LEU B 1 526 ? -8.355 11.188 -8.231 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B N 1 ATOM 8237 C CA . LEU B 1 526 ? -7.313 10.177 -8.362 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B CA 1 ATOM 8238 C C . LEU B 1 526 ? -7.568 9.079 -7.320 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B C 1 ATOM 8239 O O . LEU B 1 526 ? -7.186 7.910 -7.498 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B O 1 ATOM 8240 C CB . LEU B 1 526 ? -5.957 10.822 -8.136 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B CB 1 ATOM 8241 C CG . LEU B 1 526 ? -5.704 12.100 -8.924 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B CG 1 ATOM 8242 C CD1 . LEU B 1 526 ? -4.398 12.693 -8.433 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B CD1 1 ATOM 8243 C CD2 . LEU B 1 526 ? -5.656 11.833 -10.420 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 526 LEU B CD2 1 HETATM 8244 P PA . FAD C 2 . ? 7.756 22.605 32.812 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A PA 1 HETATM 8245 O O1A . FAD C 2 . ? 8.854 23.448 33.389 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O1A 1 HETATM 8246 O O2A . FAD C 2 . ? 6.348 23.169 32.931 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O2A 1 HETATM 8247 O O5B . FAD C 2 . ? 8.011 22.271 31.265 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O5B 1 HETATM 8248 C C5B . FAD C 2 . ? 9.169 21.582 30.783 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C5B 1 HETATM 8249 C C4B . FAD C 2 . ? 9.382 21.968 29.334 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C4B 1 HETATM 8250 O O4B . FAD C 2 . ? 8.451 21.282 28.488 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O4B 1 HETATM 8251 C C3B . FAD C 2 . ? 9.113 23.448 29.093 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C3B 1 HETATM 8252 O O3B . FAD C 2 . ? 10.253 24.234 29.365 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O3B 1 HETATM 8253 C C2B . FAD C 2 . ? 8.740 23.487 27.657 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C2B 1 HETATM 8254 O O2B . FAD C 2 . ? 9.945 23.422 26.932 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O2B 1 HETATM 8255 C C1B . FAD C 2 . ? 7.963 22.212 27.522 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C1B 1 HETATM 8256 N N9A . FAD C 2 . ? 6.539 22.445 27.814 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N9A 1 HETATM 8257 C C8A . FAD C 2 . ? 5.936 22.411 29.000 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C8A 1 HETATM 8258 N N7A . FAD C 2 . ? 4.610 22.623 28.908 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N7A 1 HETATM 8259 C C5A . FAD C 2 . ? 4.351 22.793 27.632 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C5A 1 HETATM 8260 C C6A . FAD C 2 . ? 3.151 23.075 26.864 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C6A 1 HETATM 8261 N N6A . FAD C 2 . ? 1.989 23.205 27.511 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N6A 1 HETATM 8262 N N1A . FAD C 2 . ? 3.274 23.206 25.535 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N1A 1 HETATM 8263 C C2A . FAD C 2 . ? 4.457 23.072 24.905 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C2A 1 HETATM 8264 N N3A . FAD C 2 . ? 5.600 22.810 25.545 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N3A 1 HETATM 8265 C C4A . FAD C 2 . ? 5.608 22.668 26.895 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C4A 1 HETATM 8266 N N1 . FAD C 2 . ? 13.281 15.424 36.108 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N1 1 HETATM 8267 C C2 . FAD C 2 . ? 12.807 14.186 35.852 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C2 1 HETATM 8268 O O2 . FAD C 2 . ? 12.217 13.987 34.784 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O2 1 HETATM 8269 N N3 . FAD C 2 . ? 12.944 13.141 36.683 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N3 1 HETATM 8270 C C4 . FAD C 2 . ? 13.555 13.265 37.859 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C4 1 HETATM 8271 O O4 . FAD C 2 . ? 13.643 12.260 38.594 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O4 1 HETATM 8272 C C4X . FAD C 2 . ? 14.102 14.595 38.235 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C4X 1 HETATM 8273 N N5 . FAD C 2 . ? 14.754 14.791 39.388 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N5 1 HETATM 8274 C C5X . FAD C 2 . ? 15.235 16.006 39.678 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C5X 1 HETATM 8275 C C6 . FAD C 2 . ? 15.888 16.157 40.871 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C6 1 HETATM 8276 C C7 . FAD C 2 . ? 16.411 17.398 41.226 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C7 1 HETATM 8277 C C7M . FAD C 2 . ? 17.125 17.528 42.547 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C7M 1 HETATM 8278 C C8 . FAD C 2 . ? 16.255 18.571 40.332 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C8 1 HETATM 8279 C C8M . FAD C 2 . ? 16.886 19.918 40.693 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C8M 1 HETATM 8280 C C9 . FAD C 2 . ? 15.597 18.400 39.135 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C9 1 HETATM 8281 C C9A . FAD C 2 . ? 15.084 17.170 38.756 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C9A 1 HETATM 8282 N N10 . FAD C 2 . ? 14.398 16.982 37.533 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A N10 1 HETATM 8283 C C10 . FAD C 2 . ? 13.924 15.692 37.257 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A C10 1 HETATM 8284 C "C1'" . FAD C 2 . ? 14.198 18.051 36.521 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "C1'" 1 HETATM 8285 C "C2'" . FAD C 2 . ? 12.846 18.815 36.569 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "C2'" 1 HETATM 8286 O "O2'" . FAD C 2 . ? 12.710 19.572 37.762 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "O2'" 1 HETATM 8287 C "C3'" . FAD C 2 . ? 11.573 17.972 36.391 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "C3'" 1 HETATM 8288 O "O3'" . FAD C 2 . ? 11.668 17.278 35.143 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "O3'" 1 HETATM 8289 C "C4'" . FAD C 2 . ? 10.278 18.799 36.374 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "C4'" 1 HETATM 8290 O "O4'" . FAD C 2 . ? 9.111 17.952 36.465 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "O4'" 1 HETATM 8291 C "C5'" . FAD C 2 . ? 10.143 19.632 35.095 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "C5'" 1 HETATM 8292 O "O5'" . FAD C 2 . ? 9.365 20.818 35.328 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A "O5'" 1 HETATM 8293 P P . FAD C 2 . ? 7.805 20.802 34.999 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A P 1 HETATM 8294 O O1P . FAD C 2 . ? 7.127 21.941 35.711 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O1P 1 HETATM 8295 O O2P . FAD C 2 . ? 7.300 19.410 35.285 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O2P 1 HETATM 8296 O O3P . FAD C 2 . ? 7.891 21.076 33.413 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 600 FAD A O3P 1 HETATM 8297 C CAI . V55 D 3 . ? 17.199 13.644 37.897 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAI 1 HETATM 8298 C CAG . V55 D 3 . ? 17.470 14.949 37.505 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAG 1 HETATM 8299 C CAK . V55 D 3 . ? 17.341 15.318 36.158 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAK 1 HETATM 8300 C CAJ . V55 D 3 . ? 16.929 14.378 35.203 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAJ 1 HETATM 8301 C CAF . V55 D 3 . ? 16.650 13.077 35.597 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAF 1 HETATM 8302 O OAB . V55 D 3 . ? 17.770 13.915 40.132 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A OAB 1 HETATM 8303 C CAE . V55 D 3 . ? 16.784 12.722 36.929 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAE 1 HETATM 8304 C CAD . V55 D 3 . ? 17.293 13.221 39.229 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAD 1 HETATM 8305 C CAA . V55 D 3 . ? 18.664 17.281 36.301 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A CAA 1 HETATM 8306 O OAH . V55 D 3 . ? 17.567 16.588 35.697 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A OAH 1 HETATM 8307 O OAC . V55 D 3 . ? 16.827 14.764 33.892 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 601 V55 A OAC 1 HETATM 8308 C C1 . GOL E 4 . ? 22.797 29.525 16.898 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A C1 1 HETATM 8309 O O1 . GOL E 4 . ? 22.944 30.435 18.009 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A O1 1 HETATM 8310 C C2 . GOL E 4 . ? 22.347 30.237 15.607 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A C2 1 HETATM 8311 O O2 . GOL E 4 . ? 21.707 31.476 15.937 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A O2 1 HETATM 8312 C C3 . GOL E 4 . ? 21.357 29.411 14.746 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A C3 1 HETATM 8313 O O3 . GOL E 4 . ? 21.685 28.011 14.606 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 1527 GOL A O3 1 HETATM 8314 P PA . FAD F 2 . ? 5.423 -3.794 2.345 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B PA 1 HETATM 8315 O O1A . FAD F 2 . ? 4.310 -4.325 1.481 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O1A 1 HETATM 8316 O O2A . FAD F 2 . ? 6.796 -3.705 1.748 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O2A 1 HETATM 8317 O O5B . FAD F 2 . ? 5.122 -2.280 2.710 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O5B 1 HETATM 8318 C C5B . FAD F 2 . ? 4.183 -1.886 3.688 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C5B 1 HETATM 8319 C C4B . FAD F 2 . ? 3.914 -0.393 3.540 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C4B 1 HETATM 8320 O O4B . FAD F 2 . ? 4.793 0.379 4.377 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O4B 1 HETATM 8321 C C3B . FAD F 2 . ? 4.080 0.144 2.123 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C3B 1 HETATM 8322 O O3B . FAD F 2 . ? 2.832 0.025 1.456 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O3B 1 HETATM 8323 C C2B . FAD F 2 . ? 4.551 1.560 2.358 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C2B 1 HETATM 8324 O O2B . FAD F 2 . ? 3.447 2.427 2.560 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O2B 1 HETATM 8325 C C1B . FAD F 2 . ? 5.332 1.492 3.658 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C1B 1 HETATM 8326 N N9A . FAD F 2 . ? 6.761 1.234 3.403 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N9A 1 HETATM 8327 C C8A . FAD F 2 . ? 7.331 0.032 3.213 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C8A 1 HETATM 8328 N N7A . FAD F 2 . ? 8.652 0.130 2.980 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N7A 1 HETATM 8329 C C5A . FAD F 2 . ? 8.938 1.425 3.027 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C5A 1 HETATM 8330 C C6A . FAD F 2 . ? 10.167 2.196 2.892 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C6A 1 HETATM 8331 N N6A . FAD F 2 . ? 11.330 1.541 2.651 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N6A 1 HETATM 8332 N N1A . FAD F 2 . ? 10.067 3.552 3.011 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N1A 1 HETATM 8333 C C2A . FAD F 2 . ? 8.892 4.187 3.271 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C2A 1 HETATM 8334 N N3A . FAD F 2 . ? 7.724 3.533 3.413 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N3A 1 HETATM 8335 C C4A . FAD F 2 . ? 7.694 2.167 3.299 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C4A 1 HETATM 8336 N N1 . FAD F 2 . ? -0.492 -7.775 9.034 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N1 1 HETATM 8337 C C2 . FAD F 2 . ? -0.067 -7.760 10.305 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C2 1 HETATM 8338 O O2 . FAD F 2 . ? 0.518 -6.743 10.677 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O2 1 HETATM 8339 N N3 . FAD F 2 . ? -0.252 -8.778 11.163 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N3 1 HETATM 8340 C C4 . FAD F 2 . ? -0.867 -9.899 10.799 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C4 1 HETATM 8341 O O4 . FAD F 2 . ? -1.023 -10.856 11.569 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O4 1 HETATM 8342 C C4X . FAD F 2 . ? -1.354 -10.005 9.425 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C4X 1 HETATM 8343 N N5 . FAD F 2 . ? -1.973 -11.113 9.024 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N5 1 HETATM 8344 C C5X . FAD F 2 . ? -2.431 -11.236 7.772 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C5X 1 HETATM 8345 C C6 . FAD F 2 . ? -3.073 -12.419 7.450 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C6 1 HETATM 8346 C C7 . FAD F 2 . ? -3.570 -12.616 6.182 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C7 1 HETATM 8347 C C7M . FAD F 2 . ? -4.254 -13.913 5.861 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C7M 1 HETATM 8348 C C8 . FAD F 2 . ? -3.402 -11.545 5.170 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C8 1 HETATM 8349 C C8M . FAD F 2 . ? -4.006 -11.758 3.798 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C8M 1 HETATM 8350 C C9 . FAD F 2 . ? -2.748 -10.358 5.485 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C9 1 HETATM 8351 C C9A . FAD F 2 . ? -2.243 -10.137 6.774 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C9A 1 HETATM 8352 N N10 . FAD F 2 . ? -1.575 -8.929 7.191 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B N10 1 HETATM 8353 C C10 . FAD F 2 . ? -1.133 -8.855 8.527 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B C10 1 HETATM 8354 C "C1'" . FAD F 2 . ? -1.305 -7.774 6.307 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "C1'" 1 HETATM 8355 C "C2'" . FAD F 2 . ? 0.067 -7.963 5.594 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "C2'" 1 HETATM 8356 O "O2'" . FAD F 2 . ? 0.219 -9.297 5.077 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "O2'" 1 HETATM 8357 C "C3'" . FAD F 2 . ? 1.327 -7.739 6.435 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "C3'" 1 HETATM 8358 O "O3'" . FAD F 2 . ? 1.208 -6.516 7.147 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "O3'" 1 HETATM 8359 C "C4'" . FAD F 2 . ? 2.608 -7.739 5.590 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "C4'" 1 HETATM 8360 O "O4'" . FAD F 2 . ? 3.694 -8.324 6.323 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "O4'" 1 HETATM 8361 C "C5'" . FAD F 2 . ? 3.038 -6.360 5.137 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "C5'" 1 HETATM 8362 O "O5'" . FAD F 2 . ? 3.826 -6.550 3.979 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B "O5'" 1 HETATM 8363 P P . FAD F 2 . ? 5.389 -6.177 3.927 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B P 1 HETATM 8364 O O1P . FAD F 2 . ? 5.956 -6.785 2.667 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O1P 1 HETATM 8365 O O2P . FAD F 2 . ? 6.027 -6.584 5.205 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O2P 1 HETATM 8366 O O3P . FAD F 2 . ? 5.489 -4.562 3.770 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 600 FAD B O3P 1 HETATM 8367 C CAI . V55 G 3 . ? -4.675 -9.712 10.067 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAI 1 HETATM 8368 C CAG . V55 G 3 . ? -4.952 -9.001 8.893 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAG 1 HETATM 8369 C CAK . V55 G 3 . ? -4.716 -7.620 8.812 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAK 1 HETATM 8370 C CAJ . V55 G 3 . ? -4.214 -6.929 9.921 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAJ 1 HETATM 8371 C CAF . V55 G 3 . ? -3.929 -7.630 11.103 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAF 1 HETATM 8372 O OAB . V55 G 3 . ? -4.704 -11.843 11.014 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B OAB 1 HETATM 8373 C CAE . V55 G 3 . ? -4.151 -9.011 11.163 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAE 1 HETATM 8374 C CAD . V55 G 3 . ? -4.930 -11.099 10.057 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAD 1 HETATM 8375 C CAA . V55 G 3 . ? -4.936 -7.499 6.412 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B CAA 1 HETATM 8376 O OAH . V55 G 3 . ? -4.971 -6.865 7.706 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B OAH 1 HETATM 8377 O OAC . V55 G 3 . ? -4.032 -5.577 9.772 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 601 V55 B OAC 1 HETATM 8378 O O . HOH H 5 . ? 14.593 39.760 15.102 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O 1 HETATM 8379 O O . HOH H 5 . ? -1.001 44.780 14.606 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O 1 HETATM 8380 O O . HOH H 5 . ? -0.875 42.045 37.583 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O 1 HETATM 8381 O O . HOH H 5 . ? 17.819 25.405 35.953 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O 1 HETATM 8382 O O . HOH H 5 . ? -10.394 31.236 19.746 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O 1 HETATM 8383 O O . HOH H 5 . ? -7.151 36.681 18.513 1.00 4.03 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O 1 HETATM 8384 O O . HOH H 5 . ? 8.133 42.038 14.893 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O 1 HETATM 8385 O O . HOH H 5 . ? 7.124 28.706 38.102 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O 1 HETATM 8386 O O . HOH H 5 . ? -16.849 1.935 28.065 1.00 3.90 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O 1 HETATM 8387 O O . HOH H 5 . ? -2.977 11.837 50.836 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O 1 HETATM 8388 O O . HOH H 5 . ? -7.462 16.580 15.249 1.00 4.81 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O 1 HETATM 8389 O O . HOH H 5 . ? 3.757 -3.859 50.455 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O 1 HETATM 8390 O O . HOH H 5 . ? 30.379 -8.000 29.955 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O 1 HETATM 8391 O O . HOH H 5 . ? 6.361 -2.838 28.385 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O 1 HETATM 8392 O O . HOH H 5 . ? 16.049 -13.408 34.021 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O 1 HETATM 8393 O O . HOH H 5 . ? 7.840 -4.287 59.070 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O 1 HETATM 8394 O O . HOH H 5 . ? 9.265 4.919 52.802 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O 1 HETATM 8395 O O . HOH H 5 . ? 18.781 29.408 45.026 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O 1 HETATM 8396 O O . HOH H 5 . ? 30.898 22.569 44.222 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O 1 HETATM 8397 O O . HOH H 5 . ? 33.249 14.365 42.950 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O 1 HETATM 8398 O O . HOH H 5 . ? 29.197 15.499 9.481 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O 1 HETATM 8399 O O . HOH I 5 . ? 5.835 -8.551 -4.823 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O 1 HETATM 8400 O O . HOH I 5 . ? -8.248 6.307 -1.137 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O 1 HETATM 8401 O O . HOH I 5 . ? 8.328 -6.190 17.408 1.00 6.25 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O 1 HETATM 8402 O O . HOH I 5 . ? 9.326 4.014 18.793 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O 1 HETATM 8403 O O . HOH I 5 . ? 12.212 1.314 21.595 1.00 4.97 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O 1 HETATM 8404 O O . HOH I 5 . ? 25.200 6.808 13.008 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O 1 HETATM 8405 O O . HOH I 5 . ? -5.139 -14.976 -6.009 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O 1 HETATM 8406 O O . HOH I 5 . ? -18.823 -14.625 -0.132 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O 1 HETATM 8407 O O . HOH I 5 . ? 2.887 19.005 -4.817 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O 1 #