data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Wang, A." 1 "Stout, C.D." 2 "Johnson, E.F." 3 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Human Cytochrome P450 2D6 Quinine Complex" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CYP2D6, P450 2D6, P450, MONOOXYGENASE, OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex" _struct_keywords.pdbx_keywords "OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev J.Biol.Chem. _citation.journal_id_ASTM JBCHA3 _citation.journal_id_CSD 0071 _citation.journal_id_ISSN 1083-351X _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 290 _citation.language ? _citation.page_first 5092 _citation.page_last 5104 _citation.title "Contributions of Ionic Interactions and Protein Dynamics to Cytochrome P450 2D6 (CYP2D6) Substrate and Inhibitor Binding." _citation.year 2015 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1074/jbc.M114.627661 _citation.pdbx_database_id_PubMed 25555909 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Wang, A." 1 ? primary "Stout, C.D." 2 ? primary "Zhang, Q." 3 ? primary "Johnson, E.F." 4 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MAKKTSSKGKLPPGPLPLPGLGNLLHVDFQNTPYCFDQLRRRFGDVFSLQLAWTPVVVLNGLAAVREALVTHGEDTADRP PVPITQILGFGPRSQGVFLARYGPAWREQRRFSVSTLRNLGLGKKSLEQWVTEEAACLCAAFANHSGRPFRPNGLLDKAV SNVIASLTCGRRFEYDDPRFLRLLDLAQEGLKEESGFLREVLNAVPVLLHIPALAGKVLRFQKAFLTQLDELLTEHRMTW DPAQPPRDLTEAFLAEMEKAKGNPESSFNDENLRIVVADLFSAGMVTTSTTLAWGLLLMILHPDVQRRVQQEIDDVIGQV RRPEMGDQAHMPYTTAVIHEVQRFGDIVPLGVTHMTSRDIEVQGFRIPKGTTLITNLSSVLKDEAVWEKPFRFHPEHFLD AQGHFVKPEAFLPFSAGRRACLGEPLARMELFLFFTSLLQHFSFSVPTGQPRPSHHGVFAFLVSPSPYELCAVPRHHHH ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MAKKTSSKGKLPPGPLPLPGLGNLLHVDFQNTPYCFDQLRRRFGDVFSLQLAWTPVVVLNGLAAVREALVTHGEDTADRP PVPITQILGFGPRSQGVFLARYGPAWREQRRFSVSTLRNLGLGKKSLEQWVTEEAACLCAAFANHSGRPFRPNGLLDKAV SNVIASLTCGRRFEYDDPRFLRLLDLAQEGLKEESGFLREVLNAVPVLLHIPALAGKVLRFQKAFLTQLDELLTEHRMTW DPAQPPRDLTEAFLAEMEKAKGNPESSFNDENLRIVVADLFSAGMVTTSTTLAWGLLLMILHPDVQRRVQQEIDDVIGQV RRPEMGDQAHMPYTTAVIHEVQRFGDIVPLGVTHMTSRDIEVQGFRIPKGTTLITNLSSVLKDEAVWEKPFRFHPEHFLD AQGHFVKPEAFLPFSAGRRACLGEPLARMELFLFFTSLLQHFSFSVPTGQPRPSHHGVFAFLVSPSPYELCAVPRHHHH ; _entity_poly.pdbx_strand_id B _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ALA n 1 3 LYS n 1 4 LYS n 1 5 THR n 1 6 SER n 1 7 SER n 1 8 LYS n 1 9 GLY n 1 10 LYS n 1 11 LEU n 1 12 PRO n 1 13 PRO n 1 14 GLY n 1 15 PRO n 1 16 LEU n 1 17 PRO n 1 18 LEU n 1 19 PRO n 1 20 GLY n 1 21 LEU n 1 22 GLY n 1 23 ASN n 1 24 LEU n 1 25 LEU n 1 26 HIS n 1 27 VAL n 1 28 ASP n 1 29 PHE n 1 30 GLN n 1 31 ASN n 1 32 THR n 1 33 PRO n 1 34 TYR n 1 35 CYS n 1 36 PHE n 1 37 ASP n 1 38 GLN n 1 39 LEU n 1 40 ARG n 1 41 ARG n 1 42 ARG n 1 43 PHE n 1 44 GLY n 1 45 ASP n 1 46 VAL n 1 47 PHE n 1 48 SER n 1 49 LEU n 1 50 GLN n 1 51 LEU n 1 52 ALA n 1 53 TRP n 1 54 THR n 1 55 PRO n 1 56 VAL n 1 57 VAL n 1 58 VAL n 1 59 LEU n 1 60 ASN n 1 61 GLY n 1 62 LEU n 1 63 ALA n 1 64 ALA n 1 65 VAL n 1 66 ARG n 1 67 GLU n 1 68 ALA n 1 69 LEU n 1 70 VAL n 1 71 THR n 1 72 HIS n 1 73 GLY n 1 74 GLU n 1 75 ASP n 1 76 THR n 1 77 ALA n 1 78 ASP n 1 79 ARG n 1 80 PRO n 1 81 PRO n 1 82 VAL n 1 83 PRO n 1 84 ILE n 1 85 THR n 1 86 GLN n 1 87 ILE n 1 88 LEU n 1 89 GLY n 1 90 PHE n 1 91 GLY n 1 92 PRO n 1 93 ARG n 1 94 SER n 1 95 GLN n 1 96 GLY n 1 97 VAL n 1 98 PHE n 1 99 LEU n 1 100 ALA n 1 101 ARG n 1 102 TYR n 1 103 GLY n 1 104 PRO n 1 105 ALA n 1 106 TRP n 1 107 ARG n 1 108 GLU n 1 109 GLN n 1 110 ARG n 1 111 ARG n 1 112 PHE n 1 113 SER n 1 114 VAL n 1 115 SER n 1 116 THR n 1 117 LEU n 1 118 ARG n 1 119 ASN n 1 120 LEU n 1 121 GLY n 1 122 LEU n 1 123 GLY n 1 124 LYS n 1 125 LYS n 1 126 SER n 1 127 LEU n 1 128 GLU n 1 129 GLN n 1 130 TRP n 1 131 VAL n 1 132 THR n 1 133 GLU n 1 134 GLU n 1 135 ALA n 1 136 ALA n 1 137 CYS n 1 138 LEU n 1 139 CYS n 1 140 ALA n 1 141 ALA n 1 142 PHE n 1 143 ALA n 1 144 ASN n 1 145 HIS n 1 146 SER n 1 147 GLY n 1 148 ARG n 1 149 PRO n 1 150 PHE n 1 151 ARG n 1 152 PRO n 1 153 ASN n 1 154 GLY n 1 155 LEU n 1 156 LEU n 1 157 ASP n 1 158 LYS n 1 159 ALA n 1 160 VAL n 1 161 SER n 1 162 ASN n 1 163 VAL n 1 164 ILE n 1 165 ALA n 1 166 SER n 1 167 LEU n 1 168 THR n 1 169 CYS n 1 170 GLY n 1 171 ARG n 1 172 ARG n 1 173 PHE n 1 174 GLU n 1 175 TYR n 1 176 ASP n 1 177 ASP n 1 178 PRO n 1 179 ARG n 1 180 PHE n 1 181 LEU n 1 182 ARG n 1 183 LEU n 1 184 LEU n 1 185 ASP n 1 186 LEU n 1 187 ALA n 1 188 GLN n 1 189 GLU n 1 190 GLY n 1 191 LEU n 1 192 LYS n 1 193 GLU n 1 194 GLU n 1 195 SER n 1 196 GLY n 1 197 PHE n 1 198 LEU n 1 199 ARG n 1 200 GLU n 1 201 VAL n 1 202 LEU n 1 203 ASN n 1 204 ALA n 1 205 VAL n 1 206 PRO n 1 207 VAL n 1 208 LEU n 1 209 LEU n 1 210 HIS n 1 211 ILE n 1 212 PRO n 1 213 ALA n 1 214 LEU n 1 215 ALA n 1 216 GLY n 1 217 LYS n 1 218 VAL n 1 219 LEU n 1 220 ARG n 1 221 PHE n 1 222 GLN n 1 223 LYS n 1 224 ALA n 1 225 PHE n 1 226 LEU n 1 227 THR n 1 228 GLN n 1 229 LEU n 1 230 ASP n 1 231 GLU n 1 232 LEU n 1 233 LEU n 1 234 THR n 1 235 GLU n 1 236 HIS n 1 237 ARG n 1 238 MET n 1 239 THR n 1 240 TRP n 1 241 ASP n 1 242 PRO n 1 243 ALA n 1 244 GLN n 1 245 PRO n 1 246 PRO n 1 247 ARG n 1 248 ASP n 1 249 LEU n 1 250 THR n 1 251 GLU n 1 252 ALA n 1 253 PHE n 1 254 LEU n 1 255 ALA n 1 256 GLU n 1 257 MET n 1 258 GLU n 1 259 LYS n 1 260 ALA n 1 261 LYS n 1 262 GLY n 1 263 ASN n 1 264 PRO n 1 265 GLU n 1 266 SER n 1 267 SER n 1 268 PHE n 1 269 ASN n 1 270 ASP n 1 271 GLU n 1 272 ASN n 1 273 LEU n 1 274 ARG n 1 275 ILE n 1 276 VAL n 1 277 VAL n 1 278 ALA n 1 279 ASP n 1 280 LEU n 1 281 PHE n 1 282 SER n 1 283 ALA n 1 284 GLY n 1 285 MET n 1 286 VAL n 1 287 THR n 1 288 THR n 1 289 SER n 1 290 THR n 1 291 THR n 1 292 LEU n 1 293 ALA n 1 294 TRP n 1 295 GLY n 1 296 LEU n 1 297 LEU n 1 298 LEU n 1 299 MET n 1 300 ILE n 1 301 LEU n 1 302 HIS n 1 303 PRO n 1 304 ASP n 1 305 VAL n 1 306 GLN n 1 307 ARG n 1 308 ARG n 1 309 VAL n 1 310 GLN n 1 311 GLN n 1 312 GLU n 1 313 ILE n 1 314 ASP n 1 315 ASP n 1 316 VAL n 1 317 ILE n 1 318 GLY n 1 319 GLN n 1 320 VAL n 1 321 ARG n 1 322 ARG n 1 323 PRO n 1 324 GLU n 1 325 MET n 1 326 GLY n 1 327 ASP n 1 328 GLN n 1 329 ALA n 1 330 HIS n 1 331 MET n 1 332 PRO n 1 333 TYR n 1 334 THR n 1 335 THR n 1 336 ALA n 1 337 VAL n 1 338 ILE n 1 339 HIS n 1 340 GLU n 1 341 VAL n 1 342 GLN n 1 343 ARG n 1 344 PHE n 1 345 GLY n 1 346 ASP n 1 347 ILE n 1 348 VAL n 1 349 PRO n 1 350 LEU n 1 351 GLY n 1 352 VAL n 1 353 THR n 1 354 HIS n 1 355 MET n 1 356 THR n 1 357 SER n 1 358 ARG n 1 359 ASP n 1 360 ILE n 1 361 GLU n 1 362 VAL n 1 363 GLN n 1 364 GLY n 1 365 PHE n 1 366 ARG n 1 367 ILE n 1 368 PRO n 1 369 LYS n 1 370 GLY n 1 371 THR n 1 372 THR n 1 373 LEU n 1 374 ILE n 1 375 THR n 1 376 ASN n 1 377 LEU n 1 378 SER n 1 379 SER n 1 380 VAL n 1 381 LEU n 1 382 LYS n 1 383 ASP n 1 384 GLU n 1 385 ALA n 1 386 VAL n 1 387 TRP n 1 388 GLU n 1 389 LYS n 1 390 PRO n 1 391 PHE n 1 392 ARG n 1 393 PHE n 1 394 HIS n 1 395 PRO n 1 396 GLU n 1 397 HIS n 1 398 PHE n 1 399 LEU n 1 400 ASP n 1 401 ALA n 1 402 GLN n 1 403 GLY n 1 404 HIS n 1 405 PHE n 1 406 VAL n 1 407 LYS n 1 408 PRO n 1 409 GLU n 1 410 ALA n 1 411 PHE n 1 412 LEU n 1 413 PRO n 1 414 PHE n 1 415 SER n 1 416 ALA n 1 417 GLY n 1 418 ARG n 1 419 ARG n 1 420 ALA n 1 421 CYS n 1 422 LEU n 1 423 GLY n 1 424 GLU n 1 425 PRO n 1 426 LEU n 1 427 ALA n 1 428 ARG n 1 429 MET n 1 430 GLU n 1 431 LEU n 1 432 PHE n 1 433 LEU n 1 434 PHE n 1 435 PHE n 1 436 THR n 1 437 SER n 1 438 LEU n 1 439 LEU n 1 440 GLN n 1 441 HIS n 1 442 PHE n 1 443 SER n 1 444 PHE n 1 445 SER n 1 446 VAL n 1 447 PRO n 1 448 THR n 1 449 GLY n 1 450 GLN n 1 451 PRO n 1 452 ARG n 1 453 PRO n 1 454 SER n 1 455 HIS n 1 456 HIS n 1 457 GLY n 1 458 VAL n 1 459 PHE n 1 460 ALA n 1 461 PHE n 1 462 LEU n 1 463 VAL n 1 464 SER n 1 465 PRO n 1 466 SER n 1 467 PRO n 1 468 TYR n 1 469 GLU n 1 470 LEU n 1 471 CYS n 1 472 ALA n 1 473 VAL n 1 474 PRO n 1 475 ARG n 1 476 HIS n 1 477 HIS n 1 478 HIS n 1 479 HIS n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Cytochrome P450 2D6" 53730.566 1 1.14.14.1 ? "UNP RESIDUES 34-497" ? 2 non-polymer syn "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" 616.487 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn Quinine 324.417 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 2 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "ZINC ION" 65.409 1 ? ? ? ? 6 non-polymer syn "SODIUM ION" 22.990 1 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 65 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero B 1 1 MET 1 23 ? ? ? B ? n B 1 2 ALA 2 24 ? ? ? B ? n B 1 3 LYS 3 25 ? ? ? B ? n B 1 4 LYS 4 26 ? ? ? B ? n B 1 5 THR 5 27 ? ? ? B ? n B 1 6 SER 6 28 ? ? ? B ? n B 1 7 SER 7 29 ? ? ? B ? n B 1 8 LYS 8 30 ? ? ? B ? n B 1 9 GLY 9 31 ? ? ? B ? n B 1 10 LYS 10 32 32 LYS LYS B ? n B 1 11 LEU 11 33 33 LEU LEU B ? n B 1 12 PRO 12 34 34 PRO PRO B ? n B 1 13 PRO 13 35 35 PRO PRO B ? n B 1 14 GLY 14 36 36 GLY GLY B ? n B 1 15 PRO 15 37 37 PRO PRO B ? n B 1 16 LEU 16 38 38 LEU LEU B ? n B 1 17 PRO 17 39 39 PRO PRO B ? n B 1 18 LEU 18 40 ? ? ? B ? n B 1 19 PRO 19 41 ? ? ? B ? n B 1 20 GLY 20 42 ? ? ? B ? n B 1 21 LEU 21 43 ? ? ? B ? n B 1 22 GLY 22 44 ? ? ? B ? n B 1 23 ASN 23 45 ? ? ? B ? n B 1 24 LEU 24 46 ? ? ? B ? n B 1 25 LEU 25 47 ? ? ? B ? n B 1 26 HIS 26 48 ? ? ? B ? n B 1 27 VAL 27 49 ? ? ? B ? n B 1 28 ASP 28 50 ? ? ? B ? n B 1 29 PHE 29 51 51 PHE PHE B ? n B 1 30 GLN 30 52 52 GLN GLN B ? n B 1 31 ASN 31 53 53 ASN ASN B ? n B 1 32 THR 32 54 54 THR THR B ? n B 1 33 PRO 33 55 55 PRO PRO B ? n B 1 34 TYR 34 56 56 TYR TYR B ? n B 1 35 CYS 35 57 57 CYS CYS B ? n B 1 36 PHE 36 58 58 PHE PHE B ? n B 1 37 ASP 37 59 59 ASP ASP B ? n B 1 38 GLN 38 60 60 GLN GLN B ? n B 1 39 LEU 39 61 61 LEU LEU B ? n B 1 40 ARG 40 62 62 ARG ARG B ? n B 1 41 ARG 41 63 63 ARG ARG B ? n B 1 42 ARG 42 64 64 ARG ARG B ? n B 1 43 PHE 43 65 65 PHE PHE B ? n B 1 44 GLY 44 66 66 GLY GLY B ? n B 1 45 ASP 45 67 67 ASP ASP B ? n B 1 46 VAL 46 68 68 VAL VAL B ? n B 1 47 PHE 47 69 69 PHE PHE B ? n B 1 48 SER 48 70 70 SER SER B ? n B 1 49 LEU 49 71 71 LEU LEU B ? n B 1 50 GLN 50 72 72 GLN GLN B ? n B 1 51 LEU 51 73 73 LEU LEU B ? n B 1 52 ALA 52 74 74 ALA ALA B ? n B 1 53 TRP 53 75 75 TRP TRP B ? n B 1 54 THR 54 76 76 THR THR B ? n B 1 55 PRO 55 77 77 PRO PRO B ? n B 1 56 VAL 56 78 78 VAL VAL B ? n B 1 57 VAL 57 79 79 VAL VAL B ? n B 1 58 VAL 58 80 80 VAL VAL B ? n B 1 59 LEU 59 81 81 LEU LEU B ? n B 1 60 ASN 60 82 82 ASN ASN B ? n B 1 61 GLY 61 83 83 GLY GLY B ? n B 1 62 LEU 62 84 84 LEU LEU B ? n B 1 63 ALA 63 85 85 ALA ALA B ? n B 1 64 ALA 64 86 86 ALA ALA B ? n B 1 65 VAL 65 87 87 VAL VAL B ? n B 1 66 ARG 66 88 88 ARG ARG B ? n B 1 67 GLU 67 89 89 GLU GLU B ? n B 1 68 ALA 68 90 90 ALA ALA B ? n B 1 69 LEU 69 91 91 LEU LEU B ? n B 1 70 VAL 70 92 92 VAL VAL B ? n B 1 71 THR 71 93 93 THR THR B ? n B 1 72 HIS 72 94 94 HIS HIS B ? n B 1 73 GLY 73 95 95 GLY GLY B ? n B 1 74 GLU 74 96 96 GLU GLU B ? n B 1 75 ASP 75 97 97 ASP ASP B ? n B 1 76 THR 76 98 98 THR THR B ? n B 1 77 ALA 77 99 99 ALA ALA B ? n B 1 78 ASP 78 100 100 ASP ASP B ? n B 1 79 ARG 79 101 101 ARG ARG B ? n B 1 80 PRO 80 102 102 PRO PRO B ? n B 1 81 PRO 81 103 103 PRO PRO B ? n B 1 82 VAL 82 104 104 VAL VAL B ? n B 1 83 PRO 83 105 105 PRO PRO B ? n B 1 84 ILE 84 106 106 ILE ILE B ? n B 1 85 THR 85 107 107 THR THR B ? n B 1 86 GLN 86 108 108 GLN GLN B ? n B 1 87 ILE 87 109 109 ILE ILE B ? n B 1 88 LEU 88 110 110 LEU LEU B ? n B 1 89 GLY 89 111 111 GLY GLY B ? n B 1 90 PHE 90 112 112 PHE PHE B ? n B 1 91 GLY 91 113 113 GLY GLY B ? n B 1 92 PRO 92 114 114 PRO PRO B ? n B 1 93 ARG 93 115 115 ARG ARG B ? n B 1 94 SER 94 116 116 SER SER B ? n B 1 95 GLN 95 117 117 GLN GLN B ? n B 1 96 GLY 96 118 118 GLY GLY B ? n B 1 97 VAL 97 119 119 VAL VAL B ? n B 1 98 PHE 98 120 120 PHE PHE B ? n B 1 99 LEU 99 121 121 LEU LEU B ? n B 1 100 ALA 100 122 122 ALA ALA B ? n B 1 101 ARG 101 123 123 ARG ARG B ? n B 1 102 TYR 102 124 124 TYR TYR B ? n B 1 103 GLY 103 125 125 GLY GLY B ? n B 1 104 PRO 104 126 126 PRO PRO B ? n B 1 105 ALA 105 127 127 ALA ALA B ? n B 1 106 TRP 106 128 128 TRP TRP B ? n B 1 107 ARG 107 129 129 ARG ARG B ? n B 1 108 GLU 108 130 130 GLU GLU B ? n B 1 109 GLN 109 131 131 GLN GLN B ? n B 1 110 ARG 110 132 132 ARG ARG B ? n B 1 111 ARG 111 133 133 ARG ARG B ? n B 1 112 PHE 112 134 134 PHE PHE B ? n B 1 113 SER 113 135 135 SER SER B ? n B 1 114 VAL 114 136 136 VAL VAL B ? n B 1 115 SER 115 137 137 SER SER B ? n B 1 116 THR 116 138 138 THR THR B ? n B 1 117 LEU 117 139 139 LEU LEU B ? n B 1 118 ARG 118 140 140 ARG ARG B ? n B 1 119 ASN 119 141 141 ASN ASN B ? n B 1 120 LEU 120 142 142 LEU LEU B ? n B 1 121 GLY 121 143 143 GLY GLY B ? n B 1 122 LEU 122 144 144 LEU LEU B ? n B 1 123 GLY 123 145 145 GLY GLY B ? n B 1 124 LYS 124 146 146 LYS LYS B ? n B 1 125 LYS 125 147 147 LYS LYS B ? n B 1 126 SER 126 148 148 SER SER B ? n B 1 127 LEU 127 149 149 LEU LEU B ? n B 1 128 GLU 128 150 150 GLU GLU B ? n B 1 129 GLN 129 151 151 GLN GLN B ? n B 1 130 TRP 130 152 152 TRP TRP B ? n B 1 131 VAL 131 153 153 VAL VAL B ? n B 1 132 THR 132 154 154 THR THR B ? n B 1 133 GLU 133 155 155 GLU GLU B ? n B 1 134 GLU 134 156 156 GLU GLU B ? n B 1 135 ALA 135 157 157 ALA ALA B ? n B 1 136 ALA 136 158 158 ALA ALA B ? n B 1 137 CYS 137 159 159 CYS CYS B ? n B 1 138 LEU 138 160 160 LEU LEU B ? n B 1 139 CYS 139 161 161 CYS CYS B ? n B 1 140 ALA 140 162 162 ALA ALA B ? n B 1 141 ALA 141 163 163 ALA ALA B ? n B 1 142 PHE 142 164 164 PHE PHE B ? n B 1 143 ALA 143 165 165 ALA ALA B ? n B 1 144 ASN 144 166 166 ASN ASN B ? n B 1 145 HIS 145 167 167 HIS HIS B ? n B 1 146 SER 146 168 168 SER SER B ? n B 1 147 GLY 147 169 169 GLY GLY B ? n B 1 148 ARG 148 170 170 ARG ARG B ? n B 1 149 PRO 149 171 171 PRO PRO B ? n B 1 150 PHE 150 172 172 PHE PHE B ? n B 1 151 ARG 151 173 173 ARG ARG B ? n B 1 152 PRO 152 174 174 PRO PRO B ? n B 1 153 ASN 153 175 175 ASN ASN B ? n B 1 154 GLY 154 176 176 GLY GLY B ? n B 1 155 LEU 155 177 177 LEU LEU B ? n B 1 156 LEU 156 178 178 LEU LEU B ? n B 1 157 ASP 157 179 179 ASP ASP B ? n B 1 158 LYS 158 180 180 LYS LYS B ? n B 1 159 ALA 159 181 181 ALA ALA B ? n B 1 160 VAL 160 182 182 VAL VAL B ? n B 1 161 SER 161 183 183 SER SER B ? n B 1 162 ASN 162 184 184 ASN ASN B ? n B 1 163 VAL 163 185 185 VAL VAL B ? n B 1 164 ILE 164 186 186 ILE ILE B ? n B 1 165 ALA 165 187 187 ALA ALA B ? n B 1 166 SER 166 188 188 SER SER B ? n B 1 167 LEU 167 189 189 LEU LEU B ? n B 1 168 THR 168 190 190 THR THR B ? n B 1 169 CYS 169 191 191 CYS CYS B ? n B 1 170 GLY 170 192 192 GLY GLY B ? n B 1 171 ARG 171 193 193 ARG ARG B ? n B 1 172 ARG 172 194 194 ARG ARG B ? n B 1 173 PHE 173 195 195 PHE PHE B ? n B 1 174 GLU 174 196 196 GLU GLU B ? n B 1 175 TYR 175 197 197 TYR TYR B ? n B 1 176 ASP 176 198 198 ASP ASP B ? n B 1 177 ASP 177 199 199 ASP ASP B ? n B 1 178 PRO 178 200 200 PRO PRO B ? n B 1 179 ARG 179 201 201 ARG ARG B ? n B 1 180 PHE 180 202 202 PHE PHE B ? n B 1 181 LEU 181 203 203 LEU LEU B ? n B 1 182 ARG 182 204 204 ARG ARG B ? n B 1 183 LEU 183 205 205 LEU LEU B ? n B 1 184 LEU 184 206 206 LEU LEU B ? n B 1 185 ASP 185 207 207 ASP ASP B ? n B 1 186 LEU 186 208 208 LEU LEU B ? n B 1 187 ALA 187 209 209 ALA ALA B ? n B 1 188 GLN 188 210 210 GLN GLN B ? n B 1 189 GLU 189 211 211 GLU GLU B ? n B 1 190 GLY 190 212 212 GLY GLY B ? n B 1 191 LEU 191 213 213 LEU LEU B ? n B 1 192 LYS 192 214 214 LYS LYS B ? n B 1 193 GLU 193 215 215 GLU GLU B ? n B 1 194 GLU 194 216 216 GLU GLU B ? n B 1 195 SER 195 217 217 SER SER B ? n B 1 196 GLY 196 218 218 GLY GLY B ? n B 1 197 PHE 197 219 219 PHE PHE B ? n B 1 198 LEU 198 220 220 LEU LEU B ? n B 1 199 ARG 199 221 221 ARG ARG B ? n B 1 200 GLU 200 222 222 GLU GLU B ? n B 1 201 VAL 201 223 223 VAL VAL B ? n B 1 202 LEU 202 224 224 LEU LEU B ? n B 1 203 ASN 203 225 225 ASN ASN B ? n B 1 204 ALA 204 226 226 ALA ALA B ? n B 1 205 VAL 205 227 227 VAL VAL B ? n B 1 206 PRO 206 228 228 PRO PRO B ? n B 1 207 VAL 207 229 229 VAL VAL B ? n B 1 208 LEU 208 230 230 LEU LEU B ? n B 1 209 LEU 209 231 231 LEU LEU B ? n B 1 210 HIS 210 232 232 HIS HIS B ? n B 1 211 ILE 211 233 233 ILE ILE B ? n B 1 212 PRO 212 234 234 PRO PRO B ? n B 1 213 ALA 213 235 235 ALA ALA B ? n B 1 214 LEU 214 236 236 LEU LEU B ? n B 1 215 ALA 215 237 237 ALA ALA B ? n B 1 216 GLY 216 238 238 GLY GLY B ? n B 1 217 LYS 217 239 239 LYS LYS B ? n B 1 218 VAL 218 240 240 VAL VAL B ? n B 1 219 LEU 219 241 241 LEU LEU B ? n B 1 220 ARG 220 242 242 ARG ARG B ? n B 1 221 PHE 221 243 243 PHE PHE B ? n B 1 222 GLN 222 244 244 GLN GLN B ? n B 1 223 LYS 223 245 245 LYS LYS B ? n B 1 224 ALA 224 246 246 ALA ALA B ? n B 1 225 PHE 225 247 247 PHE PHE B ? n B 1 226 LEU 226 248 248 LEU LEU B ? n B 1 227 THR 227 249 249 THR THR B ? n B 1 228 GLN 228 250 250 GLN GLN B ? n B 1 229 LEU 229 251 251 LEU LEU B ? n B 1 230 ASP 230 252 252 ASP ASP B ? n B 1 231 GLU 231 253 253 GLU GLU B ? n B 1 232 LEU 232 254 254 LEU LEU B ? n B 1 233 LEU 233 255 255 LEU LEU B ? n B 1 234 THR 234 256 256 THR THR B ? n B 1 235 GLU 235 257 257 GLU GLU B ? n B 1 236 HIS 236 258 258 HIS HIS B ? n B 1 237 ARG 237 259 259 ARG ARG B ? n B 1 238 MET 238 260 260 MET MET B ? n B 1 239 THR 239 261 261 THR THR B ? n B 1 240 TRP 240 262 262 TRP TRP B ? n B 1 241 ASP 241 263 263 ASP ASP B ? n B 1 242 PRO 242 264 264 PRO PRO B ? n B 1 243 ALA 243 265 265 ALA ALA B ? n B 1 244 GLN 244 266 266 GLN GLN B ? n B 1 245 PRO 245 267 267 PRO PRO B ? n B 1 246 PRO 246 268 268 PRO PRO B ? n B 1 247 ARG 247 269 269 ARG ARG B ? n B 1 248 ASP 248 270 270 ASP ASP B ? n B 1 249 LEU 249 271 271 LEU LEU B ? n B 1 250 THR 250 272 272 THR THR B ? n B 1 251 GLU 251 273 273 GLU GLU B ? n B 1 252 ALA 252 274 274 ALA ALA B ? n B 1 253 PHE 253 275 275 PHE PHE B ? n B 1 254 LEU 254 276 276 LEU LEU B ? n B 1 255 ALA 255 277 277 ALA ALA B ? n B 1 256 GLU 256 278 278 GLU GLU B ? n B 1 257 MET 257 279 279 MET MET B ? n B 1 258 GLU 258 280 280 GLU GLU B ? n B 1 259 LYS 259 281 281 LYS LYS B ? n B 1 260 ALA 260 282 282 ALA ALA B ? n B 1 261 LYS 261 283 283 LYS LYS B ? n B 1 262 GLY 262 284 284 GLY GLY B ? n B 1 263 ASN 263 285 285 ASN ASN B ? n B 1 264 PRO 264 286 286 PRO PRO B ? n B 1 265 GLU 265 287 287 GLU GLU B ? n B 1 266 SER 266 288 288 SER SER B ? n B 1 267 SER 267 289 289 SER SER B ? n B 1 268 PHE 268 290 290 PHE PHE B ? n B 1 269 ASN 269 291 291 ASN ASN B ? n B 1 270 ASP 270 292 292 ASP ASP B ? n B 1 271 GLU 271 293 293 GLU GLU B ? n B 1 272 ASN 272 294 294 ASN ASN B ? n B 1 273 LEU 273 295 295 LEU LEU B ? n B 1 274 ARG 274 296 296 ARG ARG B ? n B 1 275 ILE 275 297 297 ILE ILE B ? n B 1 276 VAL 276 298 298 VAL VAL B ? n B 1 277 VAL 277 299 299 VAL VAL B ? n B 1 278 ALA 278 300 300 ALA ALA B ? n B 1 279 ASP 279 301 301 ASP ASP B ? n B 1 280 LEU 280 302 302 LEU LEU B ? n B 1 281 PHE 281 303 303 PHE PHE B ? n B 1 282 SER 282 304 304 SER SER B ? n B 1 283 ALA 283 305 305 ALA ALA B ? n B 1 284 GLY 284 306 306 GLY GLY B ? n B 1 285 MET 285 307 307 MET MET B ? n B 1 286 VAL 286 308 308 VAL VAL B ? n B 1 287 THR 287 309 309 THR THR B ? n B 1 288 THR 288 310 310 THR THR B ? n B 1 289 SER 289 311 311 SER SER B ? n B 1 290 THR 290 312 312 THR THR B ? n B 1 291 THR 291 313 313 THR THR B ? n B 1 292 LEU 292 314 314 LEU LEU B ? n B 1 293 ALA 293 315 315 ALA ALA B ? n B 1 294 TRP 294 316 316 TRP TRP B ? n B 1 295 GLY 295 317 317 GLY GLY B ? n B 1 296 LEU 296 318 318 LEU LEU B ? n B 1 297 LEU 297 319 319 LEU LEU B ? n B 1 298 LEU 298 320 320 LEU LEU B ? n B 1 299 MET 299 321 321 MET MET B ? n B 1 300 ILE 300 322 322 ILE ILE B ? n B 1 301 LEU 301 323 323 LEU LEU B ? n B 1 302 HIS 302 324 324 HIS HIS B ? n B 1 303 PRO 303 325 325 PRO PRO B ? n B 1 304 ASP 304 326 326 ASP ASP B ? n B 1 305 VAL 305 327 327 VAL VAL B ? n B 1 306 GLN 306 328 328 GLN GLN B ? n B 1 307 ARG 307 329 329 ARG ARG B ? n B 1 308 ARG 308 330 330 ARG ARG B ? n B 1 309 VAL 309 331 331 VAL VAL B ? n B 1 310 GLN 310 332 332 GLN GLN B ? n B 1 311 GLN 311 333 333 GLN GLN B ? n B 1 312 GLU 312 334 334 GLU GLU B ? n B 1 313 ILE 313 335 335 ILE ILE B ? n B 1 314 ASP 314 336 336 ASP ASP B ? n B 1 315 ASP 315 337 337 ASP ASP B ? n B 1 316 VAL 316 338 338 VAL VAL B ? n B 1 317 ILE 317 339 339 ILE ILE B ? n B 1 318 GLY 318 340 340 GLY GLY B ? n B 1 319 GLN 319 341 341 GLN GLN B ? n B 1 320 VAL 320 342 342 VAL VAL B ? n B 1 321 ARG 321 343 343 ARG ARG B ? n B 1 322 ARG 322 344 344 ARG ARG B ? n B 1 323 PRO 323 345 345 PRO PRO B ? n B 1 324 GLU 324 346 346 GLU GLU B ? n B 1 325 MET 325 347 347 MET MET B ? n B 1 326 GLY 326 348 348 GLY GLY B ? n B 1 327 ASP 327 349 349 ASP ASP B ? n B 1 328 GLN 328 350 350 GLN GLN B ? n B 1 329 ALA 329 351 351 ALA ALA B ? n B 1 330 HIS 330 352 352 HIS HIS B ? n B 1 331 MET 331 353 353 MET MET B ? n B 1 332 PRO 332 354 354 PRO PRO B ? n B 1 333 TYR 333 355 355 TYR TYR B ? n B 1 334 THR 334 356 356 THR THR B ? n B 1 335 THR 335 357 357 THR THR B ? n B 1 336 ALA 336 358 358 ALA ALA B ? n B 1 337 VAL 337 359 359 VAL VAL B ? n B 1 338 ILE 338 360 360 ILE ILE B ? n B 1 339 HIS 339 361 361 HIS HIS B ? n B 1 340 GLU 340 362 362 GLU GLU B ? n B 1 341 VAL 341 363 363 VAL VAL B ? n B 1 342 GLN 342 364 364 GLN GLN B ? n B 1 343 ARG 343 365 365 ARG ARG B ? n B 1 344 PHE 344 366 366 PHE PHE B ? n B 1 345 GLY 345 367 367 GLY GLY B ? n B 1 346 ASP 346 368 368 ASP ASP B ? n B 1 347 ILE 347 369 369 ILE ILE B ? n B 1 348 VAL 348 370 370 VAL VAL B ? n B 1 349 PRO 349 371 371 PRO PRO B ? n B 1 350 LEU 350 372 372 LEU LEU B ? n B 1 351 GLY 351 373 373 GLY GLY B ? n B 1 352 VAL 352 374 374 VAL VAL B ? n B 1 353 THR 353 375 375 THR THR B ? n B 1 354 HIS 354 376 376 HIS HIS B ? n B 1 355 MET 355 377 377 MET MET B ? n B 1 356 THR 356 378 378 THR THR B ? n B 1 357 SER 357 379 379 SER SER B ? n B 1 358 ARG 358 380 380 ARG ARG B ? n B 1 359 ASP 359 381 381 ASP ASP B ? n B 1 360 ILE 360 382 382 ILE ILE B ? n B 1 361 GLU 361 383 383 GLU GLU B ? n B 1 362 VAL 362 384 384 VAL VAL B ? n B 1 363 GLN 363 385 385 GLN GLN B ? n B 1 364 GLY 364 386 386 GLY GLY B ? n B 1 365 PHE 365 387 387 PHE PHE B ? n B 1 366 ARG 366 388 388 ARG ARG B ? n B 1 367 ILE 367 389 389 ILE ILE B ? n B 1 368 PRO 368 390 390 PRO PRO B ? n B 1 369 LYS 369 391 391 LYS LYS B ? n B 1 370 GLY 370 392 392 GLY GLY B ? n B 1 371 THR 371 393 393 THR THR B ? n B 1 372 THR 372 394 394 THR THR B ? n B 1 373 LEU 373 395 395 LEU LEU B ? n B 1 374 ILE 374 396 396 ILE ILE B ? n B 1 375 THR 375 397 397 THR THR B ? n B 1 376 ASN 376 398 398 ASN ASN B ? n B 1 377 LEU 377 399 399 LEU LEU B ? n B 1 378 SER 378 400 400 SER SER B ? n B 1 379 SER 379 401 401 SER SER B ? n B 1 380 VAL 380 402 402 VAL VAL B ? n B 1 381 LEU 381 403 403 LEU LEU B ? n B 1 382 LYS 382 404 404 LYS LYS B ? n B 1 383 ASP 383 405 405 ASP ASP B ? n B 1 384 GLU 384 406 406 GLU GLU B ? n B 1 385 ALA 385 407 407 ALA ALA B ? n B 1 386 VAL 386 408 408 VAL VAL B ? n B 1 387 TRP 387 409 409 TRP TRP B ? n B 1 388 GLU 388 410 410 GLU GLU B ? n B 1 389 LYS 389 411 411 LYS LYS B ? n B 1 390 PRO 390 412 412 PRO PRO B ? n B 1 391 PHE 391 413 413 PHE PHE B ? n B 1 392 ARG 392 414 414 ARG ARG B ? n B 1 393 PHE 393 415 415 PHE PHE B ? n B 1 394 HIS 394 416 416 HIS HIS B ? n B 1 395 PRO 395 417 417 PRO PRO B ? n B 1 396 GLU 396 418 418 GLU GLU B ? n B 1 397 HIS 397 419 419 HIS HIS B ? n B 1 398 PHE 398 420 420 PHE PHE B ? n B 1 399 LEU 399 421 421 LEU LEU B ? n B 1 400 ASP 400 422 422 ASP ASP B ? n B 1 401 ALA 401 423 423 ALA ALA B ? n B 1 402 GLN 402 424 424 GLN GLN B ? n B 1 403 GLY 403 425 425 GLY GLY B ? n B 1 404 HIS 404 426 426 HIS HIS B ? n B 1 405 PHE 405 427 427 PHE PHE B ? n B 1 406 VAL 406 428 428 VAL VAL B ? n B 1 407 LYS 407 429 429 LYS LYS B ? n B 1 408 PRO 408 430 430 PRO PRO B ? n B 1 409 GLU 409 431 431 GLU GLU B ? n B 1 410 ALA 410 432 432 ALA ALA B ? n B 1 411 PHE 411 433 433 PHE PHE B ? n B 1 412 LEU 412 434 434 LEU LEU B ? n B 1 413 PRO 413 435 435 PRO PRO B ? n B 1 414 PHE 414 436 436 PHE PHE B ? n B 1 415 SER 415 437 437 SER SER B ? n B 1 416 ALA 416 438 438 ALA ALA B ? n B 1 417 GLY 417 439 439 GLY GLY B ? n B 1 418 ARG 418 440 440 ARG ARG B ? n B 1 419 ARG 419 441 441 ARG ARG B ? n B 1 420 ALA 420 442 442 ALA ALA B ? n B 1 421 CYS 421 443 443 CYS CYS B ? n B 1 422 LEU 422 444 444 LEU LEU B ? n B 1 423 GLY 423 445 445 GLY GLY B ? n B 1 424 GLU 424 446 446 GLU GLU B ? n B 1 425 PRO 425 447 447 PRO PRO B ? n B 1 426 LEU 426 448 448 LEU LEU B ? n B 1 427 ALA 427 449 449 ALA ALA B ? n B 1 428 ARG 428 450 450 ARG ARG B ? n B 1 429 MET 429 451 451 MET MET B ? n B 1 430 GLU 430 452 452 GLU GLU B ? n B 1 431 LEU 431 453 453 LEU LEU B ? n B 1 432 PHE 432 454 454 PHE PHE B ? n B 1 433 LEU 433 455 455 LEU LEU B ? n B 1 434 PHE 434 456 456 PHE PHE B ? n B 1 435 PHE 435 457 457 PHE PHE B ? n B 1 436 THR 436 458 458 THR THR B ? n B 1 437 SER 437 459 459 SER SER B ? n B 1 438 LEU 438 460 460 LEU LEU B ? n B 1 439 LEU 439 461 461 LEU LEU B ? n B 1 440 GLN 440 462 462 GLN GLN B ? n B 1 441 HIS 441 463 463 HIS HIS B ? n B 1 442 PHE 442 464 464 PHE PHE B ? n B 1 443 SER 443 465 465 SER SER B ? n B 1 444 PHE 444 466 466 PHE PHE B ? n B 1 445 SER 445 467 467 SER SER B ? n B 1 446 VAL 446 468 468 VAL VAL B ? n B 1 447 PRO 447 469 469 PRO PRO B ? n B 1 448 THR 448 470 470 THR THR B ? n B 1 449 GLY 449 471 471 GLY GLY B ? n B 1 450 GLN 450 472 472 GLN GLN B ? n B 1 451 PRO 451 473 473 PRO PRO B ? n B 1 452 ARG 452 474 474 ARG ARG B ? n B 1 453 PRO 453 475 475 PRO PRO B ? n B 1 454 SER 454 476 476 SER SER B ? n B 1 455 HIS 455 477 477 HIS HIS B ? n B 1 456 HIS 456 478 478 HIS HIS B ? n B 1 457 GLY 457 479 479 GLY GLY B ? n B 1 458 VAL 458 480 480 VAL VAL B ? n B 1 459 PHE 459 481 481 PHE PHE B ? n B 1 460 ALA 460 482 482 ALA ALA B ? n B 1 461 PHE 461 483 483 PHE PHE B ? n B 1 462 LEU 462 484 484 LEU LEU B ? n B 1 463 VAL 463 485 485 VAL VAL B ? n B 1 464 SER 464 486 486 SER SER B ? n B 1 465 PRO 465 487 487 PRO PRO B ? n B 1 466 SER 466 488 488 SER SER B ? n B 1 467 PRO 467 489 489 PRO PRO B ? n B 1 468 TYR 468 490 490 TYR TYR B ? n B 1 469 GLU 469 491 491 GLU GLU B ? n B 1 470 LEU 470 492 492 LEU LEU B ? n B 1 471 CYS 471 493 493 CYS CYS B ? n B 1 472 ALA 472 494 494 ALA ALA B ? n B 1 473 VAL 473 495 495 VAL VAL B ? n B 1 474 PRO 474 496 496 PRO PRO B ? n B 1 475 ARG 475 497 497 ARG ARG B ? n B 1 476 HIS 476 498 ? ? ? B ? n B 1 477 HIS 477 499 ? ? ? B ? n B 1 478 HIS 478 500 ? ? ? B ? n B 1 479 HIS 479 501 ? ? ? B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code L 2 HEM 1 601 800 HEM HEM B ? M 3 QI9 1 602 801 QI9 QI9 B ? N 4 GOL 1 603 751 GOL GOL B ? O 4 GOL 1 604 752 GOL GOL B ? P 5 ZN 1 605 600 ZN ZN B ? Q 6 NA 1 606 191 NA NA B ? DA 7 HOH 1 701 230 HOH HOH B ? DA 7 HOH 2 702 117 HOH HOH B ? DA 7 HOH 3 703 228 HOH HOH B ? DA 7 HOH 4 704 152 HOH HOH B ? DA 7 HOH 5 705 124 HOH HOH B ? DA 7 HOH 6 706 192 HOH HOH B ? DA 7 HOH 7 707 80 HOH HOH B ? DA 7 HOH 8 708 108 HOH HOH B ? DA 7 HOH 9 709 180 HOH HOH B ? DA 7 HOH 10 710 3 HOH HOH B ? DA 7 HOH 11 711 9 HOH HOH B ? DA 7 HOH 12 712 10 HOH HOH B ? DA 7 HOH 13 713 23 HOH HOH B ? DA 7 HOH 14 714 27 HOH HOH B ? DA 7 HOH 15 715 31 HOH HOH B ? DA 7 HOH 16 716 32 HOH HOH B ? DA 7 HOH 17 717 34 HOH HOH B ? DA 7 HOH 18 718 35 HOH HOH B ? DA 7 HOH 19 719 36 HOH HOH B ? DA 7 HOH 20 720 42 HOH HOH B ? DA 7 HOH 21 721 45 HOH HOH B ? DA 7 HOH 22 722 60 HOH HOH B ? DA 7 HOH 23 723 62 HOH HOH B ? DA 7 HOH 24 724 64 HOH HOH B ? DA 7 HOH 25 725 74 HOH HOH B ? DA 7 HOH 26 726 77 HOH HOH B ? DA 7 HOH 27 727 78 HOH HOH B ? DA 7 HOH 28 728 91 HOH HOH B ? DA 7 HOH 29 729 92 HOH HOH B ? DA 7 HOH 30 730 94 HOH HOH B ? DA 7 HOH 31 731 96 HOH HOH B ? DA 7 HOH 32 732 115 HOH HOH B ? DA 7 HOH 33 733 119 HOH HOH B ? DA 7 HOH 34 734 122 HOH HOH B ? DA 7 HOH 35 735 137 HOH HOH B ? DA 7 HOH 36 736 138 HOH HOH B ? DA 7 HOH 37 737 140 HOH HOH B ? DA 7 HOH 38 738 147 HOH HOH B ? DA 7 HOH 39 739 160 HOH HOH B ? DA 7 HOH 40 740 168 HOH HOH B ? DA 7 HOH 41 741 182 HOH HOH B ? DA 7 HOH 42 742 183 HOH HOH B ? DA 7 HOH 43 743 187 HOH HOH B ? DA 7 HOH 44 744 188 HOH HOH B ? DA 7 HOH 45 745 194 HOH HOH B ? DA 7 HOH 46 746 202 HOH HOH B ? DA 7 HOH 47 747 214 HOH HOH B ? DA 7 HOH 48 748 216 HOH HOH B ? DA 7 HOH 49 749 218 HOH HOH B ? DA 7 HOH 50 750 220 HOH HOH B ? DA 7 HOH 51 751 223 HOH HOH B ? DA 7 HOH 52 752 224 HOH HOH B ? DA 7 HOH 53 753 236 HOH HOH B ? DA 7 HOH 54 754 237 HOH HOH B ? DA 7 HOH 55 755 240 HOH HOH B ? DA 7 HOH 56 756 243 HOH HOH B ? DA 7 HOH 57 757 246 HOH HOH B ? DA 7 HOH 58 758 259 HOH HOH B ? DA 7 HOH 59 759 263 HOH HOH B ? DA 7 HOH 60 760 280 HOH HOH B ? DA 7 HOH 61 761 285 HOH HOH B ? DA 7 HOH 62 762 290 HOH HOH B ? DA 7 HOH 63 763 291 HOH HOH B ? DA 7 HOH 64 764 298 HOH HOH B ? DA 7 HOH 65 765 303 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HEM non-polymer . "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEME "C34 H32 Fe N4 O4" 616.487 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 NA non-polymer . "SODIUM ION" ? "Na 1" 22.990 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 QI9 non-polymer . Quinine "(3alpha,8alpha,9R)-6'-methoxycinchonan-9-ol" "C20 H24 N2 O2" 324.417 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 ZN non-polymer . "ZINC ION" ? "Zn 2" 65.409 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details B N N 1 ? L N N 2 ? M N N 3 ? N N N 4 ? O N N 4 ? P N N 5 ? Q N N 6 ? DA N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 ASN B 31 ? GLY B 44 ? ASN B 53 GLY B 66 1 ? 14 HELX_P HELX_P2 AA2 GLY B 61 ? VAL B 70 ? GLY B 83 VAL B 92 1 ? 10 HELX_P HELX_P3 AA3 HIS B 72 ? THR B 76 ? HIS B 94 THR B 98 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 VAL B 82 ? GLY B 89 ? VAL B 104 GLY B 111 5 ? 8 HELX_P HELX_P5 AA5 GLY B 103 ? GLY B 121 ? GLY B 125 GLY B 143 1 ? 19 HELX_P HELX_P6 AA6 LYS B 125 ? ASN B 144 ? LYS B 147 ASN B 166 1 ? 20 HELX_P HELX_P7 AA7 PRO B 152 ? GLY B 170 ? PRO B 174 GLY B 192 1 ? 19 HELX_P HELX_P8 AA8 ASP B 177 ? GLU B 193 ? ASP B 199 GLU B 215 1 ? 17 HELX_P HELX_P9 AA9 GLY B 196 ? VAL B 205 ? GLY B 218 VAL B 227 1 ? 10 HELX_P HELX_P10 AB1 PRO B 206 ? HIS B 210 ? PRO B 228 HIS B 232 5 ? 5 HELX_P HELX_P11 AB2 ILE B 211 ? LEU B 219 ? ILE B 233 LEU B 241 1 ? 9 HELX_P HELX_P12 AB3 LEU B 219 ? TRP B 240 ? LEU B 241 TRP B 262 1 ? 22 HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 248 ? ALA B 260 ? ASP B 270 ALA B 282 1 ? 13 HELX_P HELX_P14 AB5 ASN B 269 ? HIS B 302 ? ASN B 291 HIS B 324 1 ? 34 HELX_P HELX_P15 AB6 HIS B 302 ? ILE B 317 ? HIS B 324 ILE B 339 1 ? 16 HELX_P HELX_P16 AB7 GLU B 324 ? ALA B 329 ? GLU B 346 ALA B 351 1 ? 6 HELX_P HELX_P17 AB8 MET B 331 ? ASP B 346 ? MET B 353 ASP B 368 1 ? 16 HELX_P HELX_P18 AB9 LEU B 377 ? LYS B 382 ? LEU B 399 LYS B 404 1 ? 6 HELX_P HELX_P19 AC1 HIS B 394 ? LEU B 399 ? HIS B 416 LEU B 421 5 ? 6 HELX_P HELX_P20 AC2 ALA B 416 ? ALA B 420 ? ALA B 438 ALA B 442 5 ? 5 HELX_P HELX_P21 AC3 GLY B 423 ? HIS B 441 ? GLY B 445 HIS B 463 1 ? 19 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 2 ? AA3 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 VAL B 46 ? LEU B 51 ? VAL B 68 LEU B 73 AA1 2 THR B 54 ? ASN B 60 ? THR B 76 ASN B 82 AA1 3 THR B 372 ? ASN B 376 ? THR B 394 ASN B 398 AA1 4 HIS B 354 ? MET B 355 ? HIS B 376 MET B 377 AA2 1 ILE B 360 ? VAL B 362 ? ILE B 382 VAL B 384 AA2 2 PHE B 365 ? ILE B 367 ? PHE B 387 ILE B 389 AA3 1 PHE B 442 ? SER B 445 ? PHE B 464 SER B 467 AA3 2 CYS B 471 ? PRO B 474 ? CYS B 493 PRO B 496 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.017370 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.005189 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.004007 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.000000 # loop_ _atom_type.symbol C FE N NA O S ZN # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 B B B B 1 2 L B L B 1 3 M B M B 1 4 N B N B 1 4 O B O B 1 5 P B P B 1 6 Q B Q B 1 7 DA B DA B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEM 3 Quinine QI9 4 GLYCEROL GOL 5 "ZINC ION" ZN 6 "SODIUM ION" NA 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU B 49 ? N LEU B 71 O VAL B 56 ? O VAL B 78 AA1 2 3 N VAL B 57 ? N VAL B 79 O THR B 372 ? O THR B 394 AA1 3 4 O LEU B 373 ? O LEU B 395 N HIS B 354 ? N HIS B 376 AA2 1 2 N ILE B 360 ? N ILE B 382 O ILE B 367 ? O ILE B 389 AA3 1 2 N SER B 443 ? N SER B 465 O VAL B 473 ? O VAL B 495 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . LYS B 1 10 ? 39.711 -9.886 73.380 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B N 1 ATOM 2 C CA . LYS B 1 10 ? 39.518 -11.052 72.528 1.00 70.56 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CA 1 ATOM 3 C C . LYS B 1 10 ? 38.028 -11.310 72.349 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B C 1 ATOM 4 O O . LYS B 1 10 ? 37.550 -11.518 71.232 1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B O 1 ATOM 5 C CB . LYS B 1 10 ? 40.214 -12.280 73.127 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CB 1 ATOM 6 C CG . LYS B 1 10 ? 40.708 -13.294 72.111 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CG 1 ATOM 7 C CD . LYS B 1 10 ? 41.879 -12.771 71.302 1.00 75.26 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CD 1 ATOM 8 C CE . LYS B 1 10 ? 41.547 -12.765 69.824 1.00 74.69 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CE 1 ATOM 9 N NZ . LYS B 1 10 ? 40.389 -11.868 69.535 1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B NZ 1 ATOM 10 N N . LEU B 1 11 ? 37.289 -11.280 73.454 1.00 64.15 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B N 1 ATOM 11 C CA . LEU B 1 11 ? 35.852 -11.550 73.429 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CA 1 ATOM 12 C C . LEU B 1 11 ? 35.067 -10.414 72.756 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B C 1 ATOM 13 O O . LEU B 1 11 ? 35.485 -9.252 72.800 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B O 1 ATOM 14 C CB . LEU B 1 11 ? 35.341 -11.794 74.858 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CB 1 ATOM 15 C CG . LEU B 1 11 ? 35.953 -13.009 75.569 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CG 1 ATOM 16 C CD1 . LEU B 1 11 ? 35.542 -13.099 77.035 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD1 1 ATOM 17 C CD2 . LEU B 1 11 ? 35.588 -14.291 74.829 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD2 1 ATOM 18 N N . PRO B 1 12 ? 33.931 -10.750 72.116 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B N 1 ATOM 19 C CA . PRO B 1 12 ? 33.102 -9.725 71.474 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CA 1 ATOM 20 C C . PRO B 1 12 ? 32.643 -8.691 72.481 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B C 1 ATOM 21 O O . PRO B 1 12 ? 32.322 -9.047 73.613 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B O 1 ATOM 22 C CB . PRO B 1 12 ? 31.909 -10.518 70.907 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CB 1 ATOM 23 C CG . PRO B 1 12 ? 31.934 -11.829 71.597 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CG 1 ATOM 24 C CD . PRO B 1 12 ? 33.371 -12.100 71.931 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CD 1 ATOM 25 N N . PRO B 1 13 ? 32.617 -7.419 72.078 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B N 1 ATOM 26 C CA . PRO B 1 13 ? 32.279 -6.322 72.991 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CA 1 ATOM 27 C C . PRO B 1 13 ? 30.789 -6.334 73.350 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B C 1 ATOM 28 O O . PRO B 1 13 ? 30.046 -7.121 72.782 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B O 1 ATOM 29 C CB . PRO B 1 13 ? 32.650 -5.078 72.185 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CB 1 ATOM 30 C CG . PRO B 1 13 ? 32.410 -5.491 70.761 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CG 1 ATOM 31 C CD . PRO B 1 13 ? 32.786 -6.958 70.687 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CD 1 ATOM 32 N N . GLY B 1 14 ? 30.365 -5.475 74.271 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B N 1 ATOM 33 C CA . GLY B 1 14 ? 28.969 -5.404 74.662 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B CA 1 ATOM 34 C C . GLY B 1 14 ? 28.804 -4.561 75.908 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B C 1 ATOM 35 O O . GLY B 1 14 ? 29.799 -4.224 76.550 1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B O 1 ATOM 36 N N . PRO B 1 15 ? 27.551 -4.212 76.258 1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B N 1 ATOM 37 C CA . PRO B 1 15 ? 27.272 -3.426 77.471 1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CA 1 ATOM 38 C C . PRO B 1 15 ? 27.753 -4.131 78.741 1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B C 1 ATOM 39 O O . PRO B 1 15 ? 27.913 -5.361 78.743 1.00 70.58 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B O 1 ATOM 40 C CB . PRO B 1 15 ? 25.743 -3.289 77.466 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CB 1 ATOM 41 C CG . PRO B 1 15 ? 25.261 -4.393 76.586 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CG 1 ATOM 42 C CD . PRO B 1 15 ? 26.317 -4.567 75.537 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CD 1 ATOM 43 N N . LEU B 1 16 ? 27.984 -3.361 79.803 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B N 1 ATOM 44 C CA . LEU B 1 16 ? 28.472 -3.925 81.060 1.00 77.07 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CA 1 ATOM 45 C C . LEU B 1 16 ? 27.341 -4.108 82.082 1.00 78.81 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B C 1 ATOM 46 O O . LEU B 1 16 ? 26.509 -3.212 82.261 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B O 1 ATOM 47 C CB . LEU B 1 16 ? 29.584 -3.046 81.646 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CB 1 ATOM 48 C CG . LEU B 1 16 ? 31.000 -3.328 81.127 1.00 80.56 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CG 1 ATOM 49 C CD1 . LEU B 1 16 ? 31.169 -2.880 79.672 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD1 1 ATOM 50 C CD2 . LEU B 1 16 ? 32.049 -2.691 82.023 1.00 83.60 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD2 1 ATOM 51 N N . PRO B 1 17 ? 27.302 -5.286 82.741 1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B N 1 ATOM 52 C CA . PRO B 1 17 ? 26.344 -5.606 83.809 1.00 80.83 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CA 1 ATOM 53 C C . PRO B 1 17 ? 26.874 -5.274 85.207 1.00 82.57 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B C 1 ATOM 54 O O . PRO B 1 17 ? 26.134 -5.376 86.188 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B O 1 ATOM 55 C CB . PRO B 1 17 ? 26.147 -7.115 83.647 1.00 80.07 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CB 1 ATOM 56 C CG . PRO B 1 17 ? 27.490 -7.592 83.168 1.00 80.00 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CG 1 ATOM 57 C CD . PRO B 1 17 ? 28.084 -6.472 82.335 1.00 79.67 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CD 1 ATOM 58 N N . PHE B 1 29 ? 10.188 -5.667 76.461 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B N 1 ATOM 59 C CA . PHE B 1 29 ? 10.397 -6.893 75.698 1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CA 1 ATOM 60 C C . PHE B 1 29 ? 10.195 -6.665 74.205 1.00 62.67 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B C 1 ATOM 61 O O . PHE B 1 29 ? 10.900 -7.236 73.373 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B O 1 ATOM 62 C CB . PHE B 1 29 ? 9.455 -7.993 76.182 1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CB 1 ATOM 63 C CG . PHE B 1 29 ? 9.548 -9.273 75.385 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CG 1 ATOM 64 C CD1 . PHE B 1 29 ? 10.614 -10.142 75.561 1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CD1 1 ATOM 65 C CD2 . PHE B 1 29 ? 8.558 -9.612 74.471 1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CD2 1 ATOM 66 C CE1 . PHE B 1 29 ? 10.694 -11.328 74.840 1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CE1 1 ATOM 67 C CE2 . PHE B 1 29 ? 8.635 -10.794 73.742 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CE2 1 ATOM 68 C CZ . PHE B 1 29 ? 9.701 -11.652 73.928 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CZ 1 ATOM 69 N N . GLN B 1 30 ? 9.231 -5.820 73.870 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B N 1 ATOM 70 C CA . GLN B 1 30 ? 8.911 -5.549 72.473 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CA 1 ATOM 71 C C . GLN B 1 30 ? 10.037 -4.827 71.728 1.00 65.16 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B C 1 ATOM 72 O O . GLN B 1 30 ? 10.039 -4.768 70.499 1.00 66.00 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B O 1 ATOM 73 C CB . GLN B 1 30 ? 7.618 -4.736 72.386 1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CB 1 ATOM 74 C CG . GLN B 1 30 ? 6.409 -5.509 72.881 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CG 1 ATOM 75 C CD . GLN B 1 30 ? 6.328 -6.900 72.262 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CD 1 ATOM 76 O OE1 . GLN B 1 30 ? 6.302 -7.045 71.038 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B OE1 1 ATOM 77 N NE2 . GLN B 1 30 ? 6.301 -7.928 73.106 1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B NE2 1 ATOM 78 N N . ASN B 1 31 ? 10.996 -4.285 72.472 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B N 1 ATOM 79 C CA . ASN B 1 31 ? 12.070 -3.503 71.873 1.00 66.04 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CA 1 ATOM 80 C C . ASN B 1 31 ? 13.351 -4.301 71.631 1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B C 1 ATOM 81 O O . ASN B 1 31 ? 14.374 -3.714 71.267 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B O 1 ATOM 82 C CB . ASN B 1 31 ? 12.401 -2.290 72.754 1.00 69.85 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CB 1 ATOM 83 C CG . ASN B 1 31 ? 11.294 -1.247 72.771 1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CG 1 ATOM 84 O OD1 . ASN B 1 31 ? 10.558 -1.079 71.790 1.00 74.06 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B OD1 1 ATOM 85 N ND2 . ASN B 1 31 ? 11.176 -0.534 73.890 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B ND2 1 ATOM 86 N N . THR B 1 32 ? 13.299 -5.618 71.838 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 54 THR B N 1 ATOM 87 C CA . THR B 1 32 ? 14.495 -6.461 71.718 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CA 1 ATOM 88 C C . THR B 1 32 ? 15.176 -6.281 70.354 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 54 THR B C 1 ATOM 89 O O . THR B 1 32 ? 16.377 -6.015 70.312 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 54 THR B O 1 ATOM 90 C CB . THR B 1 32 ? 14.170 -7.966 71.966 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CB 1 ATOM 91 O OG1 . THR B 1 32 ? 13.630 -8.126 73.282 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 54 THR B OG1 1 ATOM 92 C CG2 . THR B 1 32 ? 15.419 -8.846 71.827 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CG2 1 ATOM 93 N N . PRO B 1 33 ? 14.418 -6.393 69.239 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B N 1 ATOM 94 C CA . PRO B 1 33 ? 15.100 -6.154 67.960 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CA 1 ATOM 95 C C . PRO B 1 33 ? 15.674 -4.744 67.852 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B C 1 ATOM 96 O O . PRO B 1 33 ? 16.807 -4.597 67.381 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B O 1 ATOM 97 C CB . PRO B 1 33 ? 13.991 -6.369 66.927 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CB 1 ATOM 98 C CG . PRO B 1 33 ? 13.027 -7.260 67.601 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CG 1 ATOM 99 C CD . PRO B 1 33 ? 13.012 -6.787 69.019 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CD 1 ATOM 100 N N . TYR B 1 34 ? 14.897 -3.745 68.276 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B N 1 ATOM 101 C CA . TYR B 1 34 ? 15.361 -2.363 68.354 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CA 1 ATOM 102 C C . TYR B 1 34 ? 16.591 -2.285 69.263 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B C 1 ATOM 103 O O . TYR B 1 34 ? 17.614 -1.679 68.907 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B O 1 ATOM 104 C CB . TYR B 1 34 ? 14.240 -1.432 68.867 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CB 1 ATOM 105 C CG . TYR B 1 34 ? 14.680 0.013 69.070 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CG 1 ATOM 106 C CD1 . TYR B 1 34 ? 14.550 0.956 68.050 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CD1 1 ATOM 107 C CD2 . TYR B 1 34 ? 15.229 0.433 70.279 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CD2 1 ATOM 108 C CE1 . TYR B 1 34 ? 14.961 2.274 68.229 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CE1 1 ATOM 109 C CE2 . TYR B 1 34 ? 15.648 1.747 70.463 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CE2 1 ATOM 110 C CZ . TYR B 1 34 ? 15.511 2.659 69.436 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CZ 1 ATOM 111 O OH . TYR B 1 34 ? 15.926 3.959 69.632 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B OH 1 ATOM 112 N N . CYS B 1 35 ? 16.476 -2.904 70.436 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B N 1 ATOM 113 C CA . CYS B 1 35 ? 17.573 -2.981 71.398 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CA 1 ATOM 114 C C . CYS B 1 35 ? 18.827 -3.626 70.773 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B C 1 ATOM 115 O O . CYS B 1 35 ? 19.940 -3.097 70.899 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B O 1 ATOM 116 C CB . CYS B 1 35 ? 17.116 -3.759 72.635 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CB 1 ATOM 117 S SG . CYS B 1 35 ? 18.297 -3.841 73.983 1.00 73.62 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B SG 1 ATOM 118 N N . PHE B 1 36 ? 18.637 -4.753 70.087 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B N 1 ATOM 119 C CA . PHE B 1 36 ? 19.733 -5.426 69.391 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CA 1 ATOM 120 C C . PHE B 1 36 ? 20.311 -4.562 68.261 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B C 1 ATOM 121 O O . PHE B 1 36 ? 21.507 -4.632 67.967 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B O 1 ATOM 122 C CB . PHE B 1 36 ? 19.272 -6.778 68.830 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CB 1 ATOM 123 C CG . PHE B 1 36 ? 19.177 -7.875 69.867 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CG 1 ATOM 124 C CD1 . PHE B 1 36 ? 18.927 -9.185 69.487 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD1 1 ATOM 125 C CD2 . PHE B 1 36 ? 19.340 -7.596 71.220 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD2 1 ATOM 126 C CE1 . PHE B 1 36 ? 18.839 -10.202 70.440 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE1 1 ATOM 127 C CE2 . PHE B 1 36 ? 19.256 -8.600 72.172 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE2 1 ATOM 128 C CZ . PHE B 1 36 ? 19.000 -9.908 71.779 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CZ 1 ATOM 129 N N . ASP B 1 37 ? 19.458 -3.758 67.625 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B N 1 ATOM 130 C CA . ASP B 1 37 ? 19.904 -2.853 66.564 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CA 1 ATOM 131 C C . ASP B 1 37 ? 20.774 -1.748 67.148 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B C 1 ATOM 132 O O . ASP B 1 37 ? 21.839 -1.438 66.619 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B O 1 ATOM 133 C CB . ASP B 1 37 ? 18.714 -2.240 65.814 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CB 1 ATOM 134 C CG . ASP B 1 37 ? 18.091 -3.195 64.800 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CG 1 ATOM 135 O OD1 . ASP B 1 37 ? 18.808 -4.073 64.263 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD1 1 ATOM 136 O OD2 . ASP B 1 37 ? 16.877 -3.063 64.538 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD2 1 ATOM 137 N N . GLN B 1 38 ? 20.315 -1.162 68.247 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B N 1 ATOM 138 C CA . GLN B 1 38 ? 21.056 -0.084 68.884 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CA 1 ATOM 139 C C . GLN B 1 38 ? 22.367 -0.602 69.461 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B C 1 ATOM 140 O O . GLN B 1 38 ? 23.394 0.083 69.427 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B O 1 ATOM 141 C CB . GLN B 1 38 ? 20.219 0.577 69.976 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CB 1 ATOM 142 C CG . GLN B 1 38 ? 20.913 1.760 70.614 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CG 1 ATOM 143 C CD . GLN B 1 38 ? 20.120 2.337 71.754 1.00 66.91 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CD 1 ATOM 144 O OE1 . GLN B 1 38 ? 18.892 2.255 71.766 1.00 67.40 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B OE1 1 ATOM 145 N NE2 . GLN B 1 38 ? 20.816 2.915 72.729 1.00 69.24 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B NE2 1 ATOM 146 N N . LEU B 1 39 ? 22.322 -1.818 69.994 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B N 1 ATOM 147 C CA . LEU B 1 39 ? 23.525 -2.471 70.480 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CA 1 ATOM 148 C C . LEU B 1 39 ? 24.442 -2.773 69.308 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B C 1 ATOM 149 O O . LEU B 1 39 ? 25.671 -2.691 69.417 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B O 1 ATOM 150 C CB . LEU B 1 39 ? 23.179 -3.752 71.237 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CB 1 ATOM 151 C CG . LEU B 1 39 ? 22.545 -3.543 72.611 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CG 1 ATOM 152 C CD1 . LEU B 1 39 ? 22.302 -4.879 73.278 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD1 1 ATOM 153 C CD2 . LEU B 1 39 ? 23.411 -2.624 73.492 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD2 1 ATOM 154 N N . ARG B 1 40 ? 23.835 -3.111 68.177 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B N 1 ATOM 155 C CA . ARG B 1 40 ? 24.604 -3.438 66.990 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CA 1 ATOM 156 C C . ARG B 1 40 ? 25.374 -2.213 66.510 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B C 1 ATOM 157 O O . ARG B 1 40 ? 26.517 -2.333 66.051 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B O 1 ATOM 158 C CB . ARG B 1 40 ? 23.701 -3.966 65.878 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CB 1 ATOM 159 C CG . ARG B 1 40 ? 24.476 -4.479 64.701 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CG 1 ATOM 160 C CD . ARG B 1 40 ? 23.602 -4.754 63.513 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CD 1 ATOM 161 N NE . ARG B 1 40 ? 24.411 -5.219 62.389 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NE 1 ATOM 162 C CZ . ARG B 1 40 ? 23.902 -5.688 61.255 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CZ 1 ATOM 163 N NH1 . ARG B 1 40 ? 22.585 -5.745 61.108 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NH1 1 ATOM 164 N NH2 . ARG B 1 40 ? 24.705 -6.093 60.273 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NH2 1 ATOM 165 N N . ARG B 1 41 ? 24.744 -1.044 66.638 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B N 1 ATOM 166 C CA . ARG B 1 41 ? 25.320 0.212 66.174 1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CA 1 ATOM 167 C C . ARG B 1 41 ? 26.544 0.634 66.977 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B C 1 ATOM 168 O O . ARG B 1 41 ? 27.443 1.289 66.450 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B O 1 ATOM 169 C CB . ARG B 1 41 ? 24.272 1.328 66.224 1.00 68.42 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CB 1 ATOM 170 C CG . ARG B 1 41 ? 23.038 1.098 65.350 1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CG 1 ATOM 171 C CD . ARG B 1 41 ? 23.395 1.039 63.865 1.00 72.93 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CD 1 ATOM 172 N NE . ARG B 1 41 ? 23.841 -0.290 63.441 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NE 1 ATOM 173 C CZ . ARG B 1 41 ? 24.426 -0.552 62.275 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CZ 1 ATOM 174 N NH1 . ARG B 1 41 ? 24.796 -1.795 61.978 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NH1 1 ATOM 175 N NH2 . ARG B 1 41 ? 24.644 0.430 61.409 1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NH2 1 ATOM 176 N N . ARG B 1 42 ? 26.574 0.272 68.254 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B N 1 ATOM 177 C CA . ARG B 1 42 ? 27.675 0.674 69.116 1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CA 1 ATOM 178 C C . ARG B 1 42 ? 28.784 -0.363 69.164 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B C 1 ATOM 179 O O . ARG B 1 42 ? 29.957 -0.014 69.292 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B O 1 ATOM 180 C CB . ARG B 1 42 ? 27.168 0.952 70.533 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CB 1 ATOM 181 C CG . ARG B 1 42 ? 26.228 2.144 70.609 1.00 78.16 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CG 1 ATOM 182 C CD . ARG B 1 42 ? 25.826 2.477 72.044 1.00 83.04 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CD 1 ATOM 183 N NE . ARG B 1 42 ? 24.871 1.509 72.592 1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NE 1 ATOM 184 C CZ . ARG B 1 42 ? 24.220 1.668 73.742 1.00 84.96 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CZ 1 ATOM 185 N NH1 . ARG B 1 42 ? 24.411 2.761 74.475 1.00 87.39 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH1 1 ATOM 186 N NH2 . ARG B 1 42 ? 23.375 0.735 74.157 1.00 83.48 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH2 1 ATOM 187 N N . PHE B 1 43 ? 28.422 -1.636 69.051 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B N 1 ATOM 188 C CA . PHE B 1 43 ? 29.398 -2.688 69.304 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CA 1 ATOM 189 C C . PHE B 1 43 ? 29.771 -3.506 68.068 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B C 1 ATOM 190 O O . PHE B 1 43 ? 30.767 -4.232 68.082 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B O 1 ATOM 191 C CB . PHE B 1 43 ? 28.877 -3.610 70.413 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CB 1 ATOM 192 C CG . PHE B 1 43 ? 28.609 -2.897 71.715 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CG 1 ATOM 193 C CD1 . PHE B 1 43 ? 27.311 -2.615 72.112 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD1 1 ATOM 194 C CD2 . PHE B 1 43 ? 29.660 -2.496 72.534 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD2 1 ATOM 195 C CE1 . PHE B 1 43 ? 27.059 -1.957 73.307 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE1 1 ATOM 196 C CE2 . PHE B 1 43 ? 29.415 -1.833 73.732 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE2 1 ATOM 197 C CZ . PHE B 1 43 ? 28.110 -1.564 74.116 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CZ 1 ATOM 198 N N . GLY B 1 44 ? 28.987 -3.389 67.004 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B N 1 ATOM 199 C CA . GLY B 1 44 ? 29.244 -4.151 65.797 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B CA 1 ATOM 200 C C . GLY B 1 44 ? 28.298 -5.326 65.617 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B C 1 ATOM 201 O O . GLY B 1 44 ? 27.310 -5.467 66.344 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B O 1 ATOM 202 N N . ASP B 1 45 ? 28.621 -6.175 64.645 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B N 1 ATOM 203 C CA . ASP B 1 45 ? 27.746 -7.258 64.212 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CA 1 ATOM 204 C C . ASP B 1 45 ? 27.753 -8.441 65.159 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B C 1 ATOM 205 O O . ASP B 1 45 ? 26.934 -9.347 65.049 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B O 1 ATOM 206 C CB . ASP B 1 45 ? 28.149 -7.731 62.815 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CB 1 ATOM 207 C CG . ASP B 1 45 ? 27.874 -6.690 61.746 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CG 1 ATOM 208 O OD1 . ASP B 1 45 ? 28.639 -6.640 60.756 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B OD1 1 ATOM 209 O OD2 . ASP B 1 45 ? 26.885 -5.930 61.902 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B OD2 1 ATOM 210 N N . VAL B 1 46 ? 28.704 -8.437 66.079 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B N 1 ATOM 211 C CA . VAL B 1 46 ? 28.871 -9.532 67.011 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CA 1 ATOM 212 C C . VAL B 1 46 ? 29.132 -8.978 68.400 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B C 1 ATOM 213 O O . VAL B 1 46 ? 30.233 -8.525 68.698 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B O 1 ATOM 214 C CB . VAL B 1 46 ? 30.034 -10.463 66.600 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CB 1 ATOM 215 C CG1 . VAL B 1 46 ? 30.178 -11.608 67.599 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CG1 1 ATOM 216 C CG2 . VAL B 1 46 ? 29.829 -11.014 65.183 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CG2 1 ATOM 217 N N . PHE B 1 47 ? 28.119 -9.001 69.257 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B N 1 ATOM 218 C CA . PHE B 1 47 ? 28.315 -8.502 70.611 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CA 1 ATOM 219 C C . PHE B 1 47 ? 27.910 -9.533 71.665 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B C 1 ATOM 220 O O . PHE B 1 47 ? 27.399 -10.612 71.334 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B O 1 ATOM 221 C CB . PHE B 1 47 ? 27.559 -7.185 70.819 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CB 1 ATOM 222 C CG . PHE B 1 47 ? 26.069 -7.274 70.603 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CG 1 ATOM 223 C CD1 . PHE B 1 47 ? 25.233 -7.721 71.615 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CD1 1 ATOM 224 C CD2 . PHE B 1 47 ? 25.502 -6.862 69.406 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CD2 1 ATOM 225 C CE1 . PHE B 1 47 ? 23.863 -7.778 71.436 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CE1 1 ATOM 226 C CE2 . PHE B 1 47 ? 24.117 -6.910 69.218 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CE2 1 ATOM 227 C CZ . PHE B 1 47 ? 23.301 -7.375 70.233 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CZ 1 ATOM 228 N N . SER B 1 48 ? 28.155 -9.210 72.933 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 70 SER B N 1 ATOM 229 C CA . SER B 1 48 ? 27.880 -10.152 74.014 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CA 1 ATOM 230 C C . SER B 1 48 ? 26.893 -9.593 75.032 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 70 SER B C 1 ATOM 231 O O . SER B 1 48 ? 26.841 -8.385 75.258 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 70 SER B O 1 ATOM 232 C CB . SER B 1 48 ? 29.182 -10.550 74.706 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CB 1 ATOM 233 O OG . SER B 1 48 ? 29.937 -9.401 75.044 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 70 SER B OG 1 ATOM 234 N N . LEU B 1 49 ? 26.111 -10.488 75.632 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B N 1 ATOM 235 C CA . LEU B 1 49 ? 25.145 -10.136 76.664 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CA 1 ATOM 236 C C . LEU B 1 49 ? 25.177 -11.144 77.789 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B C 1 ATOM 237 O O . LEU B 1 49 ? 25.551 -12.298 77.573 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B O 1 ATOM 238 C CB . LEU B 1 49 ? 23.736 -10.084 76.096 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CB 1 ATOM 239 C CG . LEU B 1 49 ? 23.476 -9.002 75.071 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CG 1 ATOM 240 C CD1 . LEU B 1 49 ? 22.052 -9.132 74.596 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CD1 1 ATOM 241 C CD2 . LEU B 1 49 ? 23.728 -7.653 75.719 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CD2 1 ATOM 242 N N . GLN B 1 50 ? 24.760 -10.722 78.980 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B N 1 ATOM 243 C CA . GLN B 1 50 ? 24.657 -11.631 80.119 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CA 1 ATOM 244 C C . GLN B 1 50 ? 23.206 -11.847 80.516 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B C 1 ATOM 245 O O . GLN B 1 50 ? 22.766 -11.352 81.549 1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B O 1 ATOM 246 C CB . GLN B 1 50 ? 25.442 -11.096 81.317 1.00 66.05 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CB 1 ATOM 247 C CG . GLN B 1 50 ? 25.995 -12.187 82.232 1.00 69.98 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CG 1 ATOM 248 C CD . GLN B 1 50 ? 27.165 -12.938 81.601 1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CD 1 ATOM 249 O OE1 . GLN B 1 50 ? 28.019 -12.334 80.948 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B OE1 1 ATOM 250 N NE2 . GLN B 1 50 ? 27.198 -14.260 81.786 1.00 70.84 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B NE2 1 ATOM 251 N N . LEU B 1 51 ? 22.462 -12.584 79.694 1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B N 1 ATOM 252 C CA . LEU B 1 51 ? 21.038 -12.807 79.941 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CA 1 ATOM 253 C C . LEU B 1 51 ? 20.828 -13.803 81.077 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B C 1 ATOM 254 O O . LEU B 1 51 ? 21.120 -14.998 80.928 1.00 73.59 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B O 1 ATOM 255 C CB . LEU B 1 51 ? 20.342 -13.306 78.678 1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CB 1 ATOM 256 C CG . LEU B 1 51 ? 20.592 -12.463 77.429 1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CG 1 ATOM 257 C CD1 . LEU B 1 51 ? 19.738 -12.959 76.265 1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CD1 1 ATOM 258 C CD2 . LEU B 1 51 ? 20.334 -10.992 77.707 1.00 65.00 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CD2 1 ATOM 259 N N . ALA B 1 52 ? 20.296 -13.303 82.194 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B N 1 ATOM 260 C CA . ALA B 1 52 ? 20.260 -14.042 83.455 1.00 80.22 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B CA 1 ATOM 261 C C . ALA B 1 52 ? 21.680 -14.470 83.822 1.00 83.13 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B C 1 ATOM 262 O O . ALA B 1 52 ? 22.588 -13.634 83.919 1.00 85.91 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B O 1 ATOM 263 C CB . ALA B 1 52 ? 19.324 -15.250 83.362 1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B CB 1 ATOM 264 N N . TRP B 1 53 ? 21.879 -15.769 84.014 1.00 84.40 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B N 1 ATOM 265 C CA . TRP B 1 53 ? 23.208 -16.291 84.309 1.00 85.45 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CA 1 ATOM 266 C C . TRP B 1 53 ? 23.802 -16.982 83.078 1.00 81.55 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B C 1 ATOM 267 O O . TRP B 1 53 ? 24.729 -17.787 83.185 1.00 81.40 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B O 1 ATOM 268 C CB . TRP B 1 53 ? 23.146 -17.243 85.507 1.00 89.89 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CB 1 ATOM 269 C CG . TRP B 1 53 ? 22.730 -16.535 86.776 1.00 96.84 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CG 1 ATOM 270 C CD1 . TRP B 1 53 ? 23.560 -15.980 87.717 1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CD1 1 ATOM 271 C CD2 . TRP B 1 53 ? 21.387 -16.286 87.226 1.00 99.14 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CD2 1 ATOM 272 N NE1 . TRP B 1 53 ? 22.814 -15.411 88.727 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B NE1 1 ATOM 273 C CE2 . TRP B 1 53 ? 21.482 -15.584 88.449 1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CE2 1 ATOM 274 C CE3 . TRP B 1 53 ? 20.117 -16.593 86.718 1.00 97.83 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CE3 1 ATOM 275 C CZ2 . TRP B 1 53 ? 20.355 -15.183 89.172 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CZ2 1 ATOM 276 C CZ3 . TRP B 1 53 ? 18.998 -16.195 87.439 1.00 99.01 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CZ3 1 ATOM 277 C CH2 . TRP B 1 53 ? 19.127 -15.497 88.652 1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CH2 1 ATOM 278 N N . THR B 1 54 ? 23.265 -16.647 81.906 1.00 77.00 ? ? ? ? ? ? 76 THR B N 1 ATOM 279 C CA . THR B 1 54 ? 23.751 -17.196 80.640 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CA 1 ATOM 280 C C . THR B 1 54 ? 24.561 -16.168 79.857 1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 76 THR B C 1 ATOM 281 O O . THR B 1 54 ? 24.077 -15.066 79.587 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 76 THR B O 1 ATOM 282 C CB . THR B 1 54 ? 22.589 -17.687 79.751 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CB 1 ATOM 283 O OG1 . THR B 1 54 ? 21.728 -18.546 80.510 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 76 THR B OG1 1 ATOM 284 C CG2 . THR B 1 54 ? 23.122 -18.436 78.529 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CG2 1 ATOM 285 N N . PRO B 1 55 ? 25.808 -16.525 79.492 1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B N 1 ATOM 286 C CA . PRO B 1 55 ? 26.598 -15.659 78.611 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CA 1 ATOM 287 C C . PRO B 1 55 ? 26.172 -15.861 77.154 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B C 1 ATOM 288 O O . PRO B 1 55 ? 26.325 -16.952 76.586 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B O 1 ATOM 289 C CB . PRO B 1 55 ? 28.037 -16.122 78.851 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CB 1 ATOM 290 C CG . PRO B 1 55 ? 27.924 -17.531 79.383 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CG 1 ATOM 291 C CD . PRO B 1 55 ? 26.487 -17.809 79.751 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CD 1 ATOM 292 N N . VAL B 1 56 ? 25.623 -14.809 76.563 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B N 1 ATOM 293 C CA . VAL B 1 56 ? 25.078 -14.888 75.222 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CA 1 ATOM 294 C C . VAL B 1 56 ? 25.942 -14.113 74.224 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B C 1 ATOM 295 O O . VAL B 1 56 ? 26.521 -13.076 74.561 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B O 1 ATOM 296 C CB . VAL B 1 56 ? 23.621 -14.364 75.224 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CB 1 ATOM 297 C CG1 . VAL B 1 56 ? 23.167 -13.926 73.835 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CG1 1 ATOM 298 C CG2 . VAL B 1 56 ? 22.688 -15.425 75.811 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CG2 1 ATOM 299 N N . VAL B 1 57 ? 26.053 -14.630 73.004 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B N 1 ATOM 300 C CA . VAL B 1 57 ? 26.657 -13.859 71.926 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CA 1 ATOM 301 C C . VAL B 1 57 ? 25.659 -13.710 70.791 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B C 1 ATOM 302 O O . VAL B 1 57 ? 25.152 -14.713 70.270 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B O 1 ATOM 303 C CB . VAL B 1 57 ? 27.969 -14.509 71.426 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CB 1 ATOM 304 C CG1 . VAL B 1 57 ? 28.339 -13.992 70.045 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CG1 1 ATOM 305 C CG2 . VAL B 1 57 ? 29.090 -14.257 72.437 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CG2 1 ATOM 306 N N . VAL B 1 58 ? 25.359 -12.463 70.419 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B N 1 ATOM 307 C CA . VAL B 1 58 ? 24.343 -12.200 69.390 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CA 1 ATOM 308 C C . VAL B 1 58 ? 24.994 -11.950 68.036 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B C 1 ATOM 309 O O . VAL B 1 58 ? 25.941 -11.174 67.916 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B O 1 ATOM 310 C CB . VAL B 1 58 ? 23.435 -10.993 69.761 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CB 1 ATOM 311 C CG1 . VAL B 1 58 ? 22.330 -10.784 68.709 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CG1 1 ATOM 312 C CG2 . VAL B 1 58 ? 22.830 -11.184 71.142 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CG2 1 ATOM 313 N N . LEU B 1 59 ? 24.470 -12.623 67.021 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B N 1 ATOM 314 C CA . LEU B 1 59 ? 25.002 -12.558 65.671 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CA 1 ATOM 315 C C . LEU B 1 59 ? 24.070 -11.766 64.752 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B C 1 ATOM 316 O O . LEU B 1 59 ? 22.902 -12.121 64.608 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B O 1 ATOM 317 C CB . LEU B 1 59 ? 25.193 -13.975 65.120 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CB 1 ATOM 318 C CG . LEU B 1 59 ? 26.158 -14.886 65.879 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CG 1 ATOM 319 C CD1 . LEU B 1 59 ? 25.954 -16.329 65.474 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD1 1 ATOM 320 C CD2 . LEU B 1 59 ? 27.606 -14.444 65.626 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD2 1 ATOM 321 N N . ASN B 1 60 ? 24.591 -10.717 64.115 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B N 1 ATOM 322 C CA . ASN B 1 60 ? 23.776 -9.867 63.240 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CA 1 ATOM 323 C C . ASN B 1 60 ? 24.357 -9.736 61.842 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B C 1 ATOM 324 O O . ASN B 1 60 ? 25.572 -9.613 61.687 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B O 1 ATOM 325 C CB . ASN B 1 60 ? 23.607 -8.472 63.849 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CB 1 ATOM 326 C CG . ASN B 1 60 ? 23.186 -8.527 65.299 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CG 1 ATOM 327 O OD1 . ASN B 1 60 ? 21.998 -8.518 65.615 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B OD1 1 ATOM 328 N ND2 . ASN B 1 60 ? 24.170 -8.615 66.197 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B ND2 1 ATOM 329 N N . GLY B 1 61 ? 23.488 -9.748 60.834 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B N 1 ATOM 330 C CA . GLY B 1 61 ? 23.910 -9.653 59.448 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B CA 1 ATOM 331 C C . GLY B 1 61 ? 24.299 -11.007 58.894 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B C 1 ATOM 332 O O . GLY B 1 61 ? 24.592 -11.932 59.666 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B O 1 ATOM 333 N N . LEU B 1 62 ? 24.324 -11.140 57.568 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B N 1 ATOM 334 C CA . LEU B 1 62 ? 24.619 -12.428 56.937 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CA 1 ATOM 335 C C . LEU B 1 62 ? 26.051 -12.935 57.238 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B C 1 ATOM 336 O O . LEU B 1 62 ? 26.234 -14.110 57.579 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B O 1 ATOM 337 C CB . LEU B 1 62 ? 24.393 -12.334 55.421 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CB 1 ATOM 338 C CG . LEU B 1 62 ? 24.412 -13.630 54.587 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CG 1 ATOM 339 C CD1 . LEU B 1 62 ? 23.304 -14.619 54.959 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CD1 1 ATOM 340 C CD2 . LEU B 1 62 ? 24.313 -13.304 53.101 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CD2 1 ATOM 341 N N . ALA B 1 63 ? 27.048 -12.059 57.122 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B N 1 ATOM 342 C CA . ALA B 1 63 ? 28.445 -12.439 57.316 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B CA 1 ATOM 343 C C . ALA B 1 63 ? 28.675 -13.159 58.646 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B C 1 ATOM 344 O O . ALA B 1 63 ? 29.182 -14.282 58.669 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B O 1 ATOM 345 C CB . ALA B 1 63 ? 29.369 -11.189 57.212 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B CB 1 ATOM 346 N N . ALA B 1 64 ? 28.283 -12.515 59.742 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B N 1 ATOM 347 C CA . ALA B 1 64 ? 28.438 -13.092 61.079 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B CA 1 ATOM 348 C C . ALA B 1 64 ? 27.655 -14.397 61.250 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B C 1 ATOM 349 O O . ALA B 1 64 ? 28.163 -15.363 61.824 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B O 1 ATOM 350 C CB . ALA B 1 64 ? 28.009 -12.083 62.144 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B CB 1 ATOM 351 N N . VAL B 1 65 ? 26.423 -14.418 60.754 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B N 1 ATOM 352 C CA . VAL B 1 65 ? 25.574 -15.588 60.887 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CA 1 ATOM 353 C C . VAL B 1 65 ? 26.151 -16.745 60.085 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B C 1 ATOM 354 O O . VAL B 1 65 ? 26.234 -17.869 60.582 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B O 1 ATOM 355 C CB . VAL B 1 65 ? 24.126 -15.280 60.447 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CB 1 ATOM 356 C CG1 . VAL B 1 65 ? 23.292 -16.568 60.341 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG1 1 ATOM 357 C CG2 . VAL B 1 65 ? 23.492 -14.344 61.443 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG2 1 ATOM 358 N N . ARG B 1 66 ? 26.594 -16.461 58.864 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B N 1 ATOM 359 C CA . ARG B 1 66 ? 27.204 -17.508 58.039 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CA 1 ATOM 360 C C . ARG B 1 66 ? 28.553 -17.966 58.579 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B C 1 ATOM 361 O O . ARG B 1 66 ? 28.856 -19.170 58.560 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B O 1 ATOM 362 C CB . ARG B 1 66 ? 27.347 -17.045 56.583 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CB 1 ATOM 363 C CG . ARG B 1 66 ? 26.022 -17.106 55.805 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CG 1 ATOM 364 C CD . ARG B 1 66 ? 26.214 -17.012 54.294 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CD 1 ATOM 365 N NE . ARG B 1 66 ? 27.054 -18.090 53.777 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NE 1 ATOM 366 C CZ . ARG B 1 66 ? 28.336 -17.950 53.469 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CZ 1 ATOM 367 N NH1 . ARG B 1 66 ? 28.923 -16.769 53.622 1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NH1 1 ATOM 368 N NH2 . ARG B 1 66 ? 29.028 -18.986 53.007 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NH2 1 ATOM 369 N N . GLU B 1 67 ? 29.356 -17.031 59.083 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B N 1 ATOM 370 C CA . GLU B 1 67 ? 30.684 -17.402 59.580 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CA 1 ATOM 371 C C . GLU B 1 67 ? 30.533 -18.356 60.765 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B C 1 ATOM 372 O O . GLU B 1 67 ? 31.282 -19.329 60.894 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B O 1 ATOM 373 C CB . GLU B 1 67 ? 31.516 -16.164 59.977 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CB 1 ATOM 374 C CG . GLU B 1 67 ? 32.885 -16.522 60.578 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CG 1 ATOM 375 C CD . GLU B 1 67 ? 33.800 -15.330 60.840 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CD 1 ATOM 376 O OE1 . GLU B 1 67 ? 34.962 -15.563 61.243 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE1 1 ATOM 377 O OE2 . GLU B 1 67 ? 33.379 -14.169 60.658 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE2 1 ATOM 378 N N . ALA B 1 68 ? 29.543 -18.085 61.613 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B N 1 ATOM 379 C CA . ALA B 1 68 ? 29.285 -18.935 62.770 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B CA 1 ATOM 380 C C . ALA B 1 68 ? 28.606 -20.266 62.404 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B C 1 ATOM 381 O O . ALA B 1 68 ? 29.005 -21.311 62.893 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B O 1 ATOM 382 C CB . ALA B 1 68 ? 28.446 -18.186 63.789 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B CB 1 ATOM 383 N N . LEU B 1 69 ? 27.590 -20.248 61.546 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B N 1 ATOM 384 C CA . LEU B 1 69 ? 26.825 -21.474 61.302 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CA 1 ATOM 385 C C . LEU B 1 69 ? 27.318 -22.299 60.107 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B C 1 ATOM 386 O O . LEU B 1 69 ? 27.106 -23.491 60.049 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B O 1 ATOM 387 C CB . LEU B 1 69 ? 25.332 -21.146 61.116 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CB 1 ATOM 388 C CG . LEU B 1 69 ? 24.593 -20.388 62.234 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CG 1 ATOM 389 C CD1 . LEU B 1 69 ? 23.137 -20.345 61.943 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD1 1 ATOM 390 C CD2 . LEU B 1 69 ? 24.812 -20.983 63.613 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD2 1 ATOM 391 N N . VAL B 1 70 ? 27.955 -21.675 59.132 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B N 1 ATOM 392 C CA . VAL B 1 70 ? 28.425 -22.433 57.980 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CA 1 ATOM 393 C C . VAL B 1 70 ? 29.919 -22.680 58.109 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B C 1 ATOM 394 O O . VAL B 1 70 ? 30.359 -23.822 58.272 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B O 1 ATOM 395 C CB . VAL B 1 70 ? 28.122 -21.703 56.653 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CB 1 ATOM 396 C CG1 . VAL B 1 70 ? 28.733 -22.451 55.478 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CG1 1 ATOM 397 C CG2 . VAL B 1 70 ? 26.600 -21.522 56.474 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CG2 1 ATOM 398 N N . THR B 1 71 ? 30.693 -21.600 58.077 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 93 THR B N 1 ATOM 399 C CA . THR B 1 71 ? 32.148 -21.691 58.154 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CA 1 ATOM 400 C C . THR B 1 71 ? 32.619 -22.421 59.414 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 93 THR B C 1 ATOM 401 O O . THR B 1 71 ? 33.520 -23.273 59.341 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 93 THR B O 1 ATOM 402 C CB . THR B 1 71 ? 32.790 -20.298 58.097 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CB 1 ATOM 403 O OG1 . THR B 1 71 ? 32.488 -19.697 56.835 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 93 THR B OG1 1 ATOM 404 C CG2 . THR B 1 71 ? 34.310 -20.387 58.263 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CG2 1 ATOM 405 N N . HIS B 1 72 ? 32.033 -22.109 60.568 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B N 1 ATOM 406 C CA . HIS B 1 72 ? 32.359 -22.891 61.760 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CA 1 ATOM 407 C C . HIS B 1 72 ? 31.198 -23.802 62.130 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B C 1 ATOM 408 O O . HIS B 1 72 ? 30.964 -24.075 63.306 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B O 1 ATOM 409 C CB . HIS B 1 72 ? 32.728 -21.991 62.939 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CB 1 ATOM 410 C CG . HIS B 1 72 ? 33.993 -21.224 62.732 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CG 1 ATOM 411 N ND1 . HIS B 1 72 ? 35.234 -21.827 62.710 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B ND1 1 ATOM 412 C CD2 . HIS B 1 72 ? 34.213 -19.904 62.531 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CD2 1 ATOM 413 C CE1 . HIS B 1 72 ? 36.161 -20.911 62.506 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CE1 1 ATOM 414 N NE2 . HIS B 1 72 ? 35.569 -19.737 62.392 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B NE2 1 ATOM 415 N N . GLY B 1 73 ? 30.484 -24.283 61.115 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B N 1 ATOM 416 C CA . GLY B 1 73 ? 29.286 -25.090 61.321 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B CA 1 ATOM 417 C C . GLY B 1 73 ? 29.414 -26.290 62.248 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B C 1 ATOM 418 O O . GLY B 1 73 ? 28.505 -26.583 63.036 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B O 1 ATOM 419 N N . GLU B 1 74 ? 30.549 -26.976 62.154 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B N 1 ATOM 420 C CA . GLU B 1 74 ? 30.817 -28.155 62.958 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CA 1 ATOM 421 C C . GLU B 1 74 ? 30.861 -27.791 64.434 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B C 1 ATOM 422 O O . GLU B 1 74 ? 30.554 -28.610 65.295 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B O 1 ATOM 423 C CB . GLU B 1 74 ? 32.143 -28.793 62.519 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CB 1 ATOM 424 C CG . GLU B 1 74 ? 32.470 -30.144 63.168 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CG 1 ATOM 425 C CD . GLU B 1 74 ? 31.631 -31.288 62.614 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CD 1 ATOM 426 O OE1 . GLU B 1 74 ? 30.843 -31.047 61.663 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE1 1 ATOM 427 O OE2 . GLU B 1 74 ? 31.751 -32.424 63.132 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE2 1 ATOM 428 N N . ASP B 1 75 ? 31.247 -26.553 64.720 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B N 1 ATOM 429 C CA . ASP B 1 75 ? 31.425 -26.112 66.096 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CA 1 ATOM 430 C C . ASP B 1 75 ? 30.210 -25.357 66.657 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B C 1 ATOM 431 O O . ASP B 1 75 ? 30.189 -25.004 67.832 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B O 1 ATOM 432 C CB . ASP B 1 75 ? 32.667 -25.229 66.196 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CB 1 ATOM 433 C CG . ASP B 1 75 ? 33.940 -25.952 65.775 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CG 1 ATOM 434 O OD1 . ASP B 1 75 ? 34.753 -25.343 65.036 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD1 1 ATOM 435 O OD2 . ASP B 1 75 ? 34.134 -27.117 66.184 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD2 1 ATOM 436 N N . THR B 1 76 ? 29.200 -25.110 65.828 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 98 THR B N 1 ATOM 437 C CA . THR B 1 76 ? 28.061 -24.322 66.284 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CA 1 ATOM 438 C C . THR B 1 76 ? 26.722 -25.024 66.073 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 98 THR B C 1 ATOM 439 O O . THR B 1 76 ? 25.683 -24.389 65.995 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 98 THR B O 1 ATOM 440 C CB . THR B 1 76 ? 28.026 -22.936 65.587 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CB 1 ATOM 441 O OG1 . THR B 1 76 ? 27.874 -23.089 64.167 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 98 THR B OG1 1 ATOM 442 C CG2 . THR B 1 76 ? 29.314 -22.157 65.871 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CG2 1 ATOM 443 N N . ALA B 1 77 ? 26.738 -26.344 65.993 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B N 1 ATOM 444 C CA . ALA B 1 77 ? 25.511 -27.074 65.724 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B CA 1 ATOM 445 C C . ALA B 1 77 ? 24.979 -27.732 66.980 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B C 1 ATOM 446 O O . ALA B 1 77 ? 24.244 -28.704 66.914 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B O 1 ATOM 447 C CB . ALA B 1 77 ? 25.735 -28.108 64.643 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B CB 1 ATOM 448 N N . ASP B 1 78 ? 25.343 -27.195 68.129 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N 1 ATOM 449 C CA . ASP B 1 78 ? 24.888 -27.746 69.388 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA 1 ATOM 450 C C . ASP B 1 78 ? 23.723 -26.911 69.931 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C 1 ATOM 451 O O . ASP B 1 78 ? 23.550 -25.764 69.542 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O 1 ATOM 452 C CB . ASP B 1 78 ? 26.058 -27.788 70.374 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB 1 ATOM 453 C CG . ASP B 1 78 ? 25.813 -28.706 71.546 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG 1 ATOM 454 O OD1 . ASP B 1 78 ? 26.629 -28.640 72.480 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 ATOM 455 O OD2 . ASP B 1 78 ? 24.824 -29.479 71.552 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 ATOM 456 N N . ARG B 1 79 ? 22.912 -27.498 70.805 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N 1 ATOM 457 C CA . ARG B 1 79 ? 21.860 -26.746 71.483 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA 1 ATOM 458 C C . ARG B 1 79 ? 22.254 -26.569 72.941 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C 1 ATOM 459 O O . ARG B 1 79 ? 22.889 -27.431 73.529 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O 1 ATOM 460 C CB . ARG B 1 79 ? 20.493 -27.454 71.390 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB 1 ATOM 461 C CG . ARG B 1 79 ? 19.986 -27.702 69.989 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG 1 ATOM 462 C CD . ARG B 1 79 ? 19.511 -26.431 69.332 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD 1 ATOM 463 N NE . ARG B 1 79 ? 18.738 -26.721 68.135 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE 1 ATOM 464 C CZ . ARG B 1 79 ? 18.578 -25.886 67.114 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ 1 ATOM 465 N NH1 . ARG B 1 79 ? 17.838 -26.258 66.071 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 ATOM 466 N NH2 . ARG B 1 79 ? 19.161 -24.690 67.133 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 ATOM 467 N N . PRO B 1 80 ? 21.873 -25.434 73.530 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B N 1 ATOM 468 C CA . PRO B 1 80 ? 22.087 -25.265 74.970 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CA 1 ATOM 469 C C . PRO B 1 80 ? 21.267 -26.293 75.744 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B C 1 ATOM 470 O O . PRO B 1 80 ? 20.159 -26.607 75.344 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B O 1 ATOM 471 C CB . PRO B 1 80 ? 21.604 -23.835 75.241 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CB 1 ATOM 472 C CG . PRO B 1 80 ? 21.586 -23.157 73.874 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CG 1 ATOM 473 C CD . PRO B 1 80 ? 21.282 -24.245 72.892 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CD 1 ATOM 474 N N . PRO B 1 81 ? 21.809 -26.824 76.842 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B N 1 ATOM 475 C CA . PRO B 1 81 ? 21.026 -27.820 77.585 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CA 1 ATOM 476 C C . PRO B 1 81 ? 19.714 -27.228 78.115 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B C 1 ATOM 477 O O . PRO B 1 81 ? 19.683 -26.050 78.478 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B O 1 ATOM 478 C CB . PRO B 1 81 ? 21.960 -28.225 78.733 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CB 1 ATOM 479 C CG . PRO B 1 81 ? 22.890 -27.054 78.893 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CG 1 ATOM 480 C CD . PRO B 1 81 ? 23.078 -26.487 77.512 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CD 1 ATOM 481 N N . VAL B 1 82 ? 18.653 -28.034 78.137 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N 1 ATOM 482 C CA . VAL B 1 82 ? 17.348 -27.595 78.642 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA 1 ATOM 483 C C . VAL B 1 82 ? 16.824 -28.606 79.661 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C 1 ATOM 484 O O . VAL B 1 82 ? 16.100 -29.545 79.303 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O 1 ATOM 485 C CB . VAL B 1 82 ? 16.319 -27.428 77.504 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB 1 ATOM 486 C CG1 . VAL B 1 82 ? 14.983 -26.938 78.049 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 1 ATOM 487 C CG2 . VAL B 1 82 ? 16.829 -26.469 76.462 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 1 ATOM 488 N N . PRO B 1 83 ? 17.199 -28.425 80.938 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B N 1 ATOM 489 C CA . PRO B 1 83 ? 16.958 -29.408 82.003 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CA 1 ATOM 490 C C . PRO B 1 83 ? 15.489 -29.805 82.198 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B C 1 ATOM 491 O O . PRO B 1 83 ? 15.218 -30.962 82.532 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B O 1 ATOM 492 C CB . PRO B 1 83 ? 17.496 -28.699 83.253 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CB 1 ATOM 493 C CG . PRO B 1 83 ? 18.531 -27.758 82.728 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CG 1 ATOM 494 C CD . PRO B 1 83 ? 17.988 -27.274 81.419 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CD 1 ATOM 495 N N . ILE B 1 84 ? 14.554 -28.884 81.997 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B N 1 ATOM 496 C CA . ILE B 1 84 ? 13.157 -29.212 82.251 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CA 1 ATOM 497 C C . ILE B 1 84 ? 12.568 -30.206 81.245 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B C 1 ATOM 498 O O . ILE B 1 84 ? 11.534 -30.812 81.516 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B O 1 ATOM 499 C CB . ILE B 1 84 ? 12.281 -27.969 82.245 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CB 1 ATOM 500 C CG1 . ILE B 1 84 ? 12.458 -27.220 80.923 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CG1 1 ATOM 501 C CG2 . ILE B 1 84 ? 12.612 -27.101 83.429 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CG2 1 ATOM 502 C CD1 . ILE B 1 84 ? 11.523 -26.047 80.768 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CD1 1 ATOM 503 N N . THR B 1 85 ? 13.218 -30.392 80.099 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N 1 ATOM 504 C CA . THR B 1 85 ? 12.712 -31.359 79.129 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA 1 ATOM 505 C C . THR B 1 85 ? 12.684 -32.788 79.678 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C 1 ATOM 506 O O . THR B 1 85 ? 12.063 -33.658 79.070 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O 1 ATOM 507 C CB . THR B 1 85 ? 13.531 -31.372 77.828 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB 1 ATOM 508 O OG1 . THR B 1 85 ? 14.922 -31.542 78.134 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 ATOM 509 C CG2 . THR B 1 85 ? 13.315 -30.095 77.049 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 ATOM 510 N N . GLN B 1 86 ? 13.343 -33.034 80.811 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B N 1 ATOM 511 C CA . GLN B 1 86 ? 13.231 -34.327 81.488 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CA 1 ATOM 512 C C . GLN B 1 86 ? 11.784 -34.649 81.817 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B C 1 ATOM 513 O O . GLN B 1 86 ? 11.420 -35.816 81.941 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B O 1 ATOM 514 C CB . GLN B 1 86 ? 14.028 -34.357 82.788 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CB 1 ATOM 515 C CG . GLN B 1 86 ? 15.518 -34.209 82.663 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CG 1 ATOM 516 C CD . GLN B 1 86 ? 16.153 -33.951 84.019 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CD 1 ATOM 517 O OE1 . GLN B 1 86 ? 16.261 -32.799 84.460 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B OE1 1 ATOM 518 N NE2 . GLN B 1 86 ? 16.548 -35.023 84.703 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B NE2 1 ATOM 519 N N . ILE B 1 87 ? 10.976 -33.605 81.988 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B N 1 ATOM 520 C CA . ILE B 1 87 ? 9.554 -33.758 82.281 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CA 1 ATOM 521 C C . ILE B 1 87 ? 8.824 -34.407 81.100 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B C 1 ATOM 522 O O . ILE B 1 87 ? 7.799 -35.062 81.281 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B O 1 ATOM 523 C CB . ILE B 1 87 ? 8.903 -32.396 82.627 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CB 1 ATOM 524 C CG1 . ILE B 1 87 ? 9.558 -31.803 83.869 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG1 1 ATOM 525 C CG2 . ILE B 1 87 ? 7.403 -32.535 82.878 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG2 1 ATOM 526 C CD1 . ILE B 1 87 ? 8.956 -30.485 84.291 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CD1 1 ATOM 527 N N . LEU B 1 88 ? 9.383 -34.245 79.900 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B N 1 ATOM 528 C CA . LEU B 1 88 ? 8.787 -34.781 78.677 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CA 1 ATOM 529 C C . LEU B 1 88 ? 9.474 -36.066 78.180 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B C 1 ATOM 530 O O . LEU B 1 88 ? 9.257 -36.491 77.048 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B O 1 ATOM 531 C CB . LEU B 1 88 ? 8.824 -33.721 77.569 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CB 1 ATOM 532 C CG . LEU B 1 88 ? 8.434 -32.299 77.984 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CG 1 ATOM 533 C CD1 . LEU B 1 88 ? 8.583 -31.358 76.824 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD1 1 ATOM 534 C CD2 . LEU B 1 88 ? 7.010 -32.235 78.529 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD2 1 ATOM 535 N N . GLY B 1 89 ? 10.315 -36.666 79.015 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N 1 ATOM 536 C CA . GLY B 1 89 ? 10.958 -37.930 78.678 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA 1 ATOM 537 C C . GLY B 1 89 ? 12.258 -37.880 77.881 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C 1 ATOM 538 O O . GLY B 1 89 ? 12.611 -38.852 77.206 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O 1 ATOM 539 N N . PHE B 1 90 ? 12.977 -36.763 77.955 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N 1 ATOM 540 C CA . PHE B 1 90 ? 14.277 -36.662 77.296 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA 1 ATOM 541 C C . PHE B 1 90 ? 15.359 -37.470 77.995 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C 1 ATOM 542 O O . PHE B 1 90 ? 15.408 -37.531 79.224 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O 1 ATOM 543 C CB . PHE B 1 90 ? 14.727 -35.206 77.209 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB 1 ATOM 544 C CG . PHE B 1 90 ? 14.159 -34.466 76.034 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG 1 ATOM 545 C CD1 . PHE B 1 90 ? 14.996 -33.955 75.062 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 ATOM 546 C CD2 . PHE B 1 90 ? 12.783 -34.287 75.903 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 ATOM 547 C CE1 . PHE B 1 90 ? 14.488 -33.272 73.983 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 ATOM 548 C CE2 . PHE B 1 90 ? 12.263 -33.610 74.828 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 ATOM 549 C CZ . PHE B 1 90 ? 13.121 -33.094 73.862 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ 1 ATOM 550 N N . GLY B 1 91 ? 16.237 -38.071 77.201 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B N 1 ATOM 551 C CA . GLY B 1 91 ? 17.357 -38.834 77.721 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B CA 1 ATOM 552 C C . GLY B 1 91 ? 18.380 -38.944 76.615 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B C 1 ATOM 553 O O . GLY B 1 91 ? 18.104 -38.525 75.491 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B O 1 ATOM 554 N N . PRO B 1 92 ? 19.550 -39.518 76.916 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B N 1 ATOM 555 C CA . PRO B 1 92 ? 20.704 -39.520 76.002 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CA 1 ATOM 556 C C . PRO B 1 92 ? 20.397 -40.114 74.619 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B C 1 ATOM 557 O O . PRO B 1 92 ? 20.842 -39.552 73.609 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B O 1 ATOM 558 C CB . PRO B 1 92 ? 21.744 -40.368 76.752 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CB 1 ATOM 559 C CG . PRO B 1 92 ? 20.939 -41.190 77.733 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CG 1 ATOM 560 C CD . PRO B 1 92 ? 19.799 -40.306 78.134 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CD 1 ATOM 561 N N . ARG B 1 93 ? 19.649 -41.218 74.576 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B N 1 ATOM 562 C CA . ARG B 1 93 ? 19.233 -41.829 73.309 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CA 1 ATOM 563 C C . ARG B 1 93 ? 17.764 -41.486 72.981 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B C 1 ATOM 564 O O . ARG B 1 93 ? 17.106 -42.174 72.190 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B O 1 ATOM 565 C CB . ARG B 1 93 ? 19.441 -43.353 73.352 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CB 1 ATOM 566 C CG . ARG B 1 93 ? 20.915 -43.811 73.289 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CG 1 ATOM 567 C CD . ARG B 1 93 ? 21.593 -43.396 71.968 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CD 1 ATOM 568 N NE . ARG B 1 93 ? 23.038 -43.682 71.946 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NE 1 ATOM 569 C CZ . ARG B 1 93 ? 23.861 -43.336 70.951 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CZ 1 ATOM 570 N NH1 . ARG B 1 93 ? 23.390 -42.687 69.885 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH1 1 ATOM 571 N NH2 . ARG B 1 93 ? 25.152 -43.631 71.012 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH2 1 ATOM 572 N N . SER B 1 94 ? 17.262 -40.412 73.594 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 116 SER B N 1 ATOM 573 C CA . SER B 1 94 ? 15.912 -39.921 73.341 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA 1 ATOM 574 C C . SER B 1 94 ? 15.839 -38.399 73.406 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 116 SER B C 1 ATOM 575 O O . SER B 1 94 ? 15.261 -37.835 74.330 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 116 SER B O 1 ATOM 576 C CB . SER B 1 94 ? 14.945 -40.544 74.341 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB 1 ATOM 577 O OG . SER B 1 94 ? 15.085 -41.952 74.304 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG 1 ATOM 578 N N . GLN B 1 95 ? 16.432 -37.732 72.425 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B N 1 ATOM 579 C CA . GLN B 1 95 ? 16.515 -36.277 72.453 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CA 1 ATOM 580 C C . GLN B 1 95 ? 15.724 -35.610 71.328 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B C 1 ATOM 581 O O . GLN B 1 95 ? 15.881 -34.400 71.097 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B O 1 ATOM 582 C CB . GLN B 1 95 ? 17.963 -35.825 72.355 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CB 1 ATOM 583 C CG . GLN B 1 95 ? 18.878 -36.343 73.425 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CG 1 ATOM 584 C CD . GLN B 1 95 ? 20.299 -35.867 73.214 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CD 1 ATOM 585 O OE1 . GLN B 1 95 ? 20.575 -34.666 73.258 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B OE1 1 ATOM 586 N NE2 . GLN B 1 95 ? 21.209 -36.807 72.955 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B NE2 1 ATOM 587 N N . GLY B 1 96 ? 14.896 -36.389 70.632 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N 1 ATOM 588 C CA . GLY B 1 96 ? 14.234 -35.909 69.430 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA 1 ATOM 589 C C . GLY B 1 96 ? 15.193 -35.328 68.403 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C 1 ATOM 590 O O . GLY B 1 96 ? 16.299 -35.818 68.217 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O 1 ATOM 591 N N . VAL B 1 97 ? 14.755 -34.275 67.728 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B N 1 ATOM 592 C CA . VAL B 1 97 ? 15.590 -33.581 66.766 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CA 1 ATOM 593 C C . VAL B 1 97 ? 15.884 -32.157 67.214 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B C 1 ATOM 594 O O . VAL B 1 97 ? 17.044 -31.772 67.352 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B O 1 ATOM 595 C CB . VAL B 1 97 ? 14.934 -33.505 65.371 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CB 1 ATOM 596 C CG1 . VAL B 1 97 ? 15.819 -32.659 64.426 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG1 1 ATOM 597 C CG2 . VAL B 1 97 ? 14.711 -34.878 64.800 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG2 1 ATOM 598 N N . PHE B 1 98 ? 14.817 -31.395 67.460 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N 1 ATOM 599 C CA . PHE B 1 98 ? 14.887 -29.945 67.637 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA 1 ATOM 600 C C . PHE B 1 98 ? 15.823 -29.502 68.763 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C 1 ATOM 601 O O . PHE B 1 98 ? 16.691 -28.653 68.555 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O 1 ATOM 602 C CB . PHE B 1 98 ? 13.488 -29.385 67.883 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB 1 ATOM 603 C CG . PHE B 1 98 ? 13.265 -28.010 67.304 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG 1 ATOM 604 C CD1 . PHE B 1 98 ? 12.543 -27.839 66.146 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 1 ATOM 605 C CD2 . PHE B 1 98 ? 13.766 -26.900 67.926 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 1 ATOM 606 C CE1 . PHE B 1 98 ? 12.330 -26.584 65.607 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 1 ATOM 607 C CE2 . PHE B 1 98 ? 13.539 -25.622 67.407 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 1 ATOM 608 C CZ . PHE B 1 98 ? 12.815 -25.472 66.237 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ 1 ATOM 609 N N . LEU B 1 99 ? 15.673 -30.065 69.956 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N 1 ATOM 610 C CA . LEU B 1 99 ? 16.549 -29.647 71.043 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA 1 ATOM 611 C C . LEU B 1 99 ? 17.706 -30.635 71.286 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C 1 ATOM 612 O O . LEU B 1 99 ? 18.465 -30.476 72.232 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O 1 ATOM 613 C CB . LEU B 1 99 ? 15.738 -29.454 72.328 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB 1 ATOM 614 C CG . LEU B 1 99 ? 14.784 -28.256 72.304 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG 1 ATOM 615 C CD1 . LEU B 1 99 ? 13.931 -28.182 73.553 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 ATOM 616 C CD2 . LEU B 1 99 ? 15.574 -26.966 72.130 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 ATOM 617 N N . ALA B 1 100 ? 17.840 -31.637 70.422 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N 1 ATOM 618 C CA . ALA B 1 100 ? 18.867 -32.669 70.576 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA 1 ATOM 619 C C . ALA B 1 100 ? 20.275 -32.087 70.619 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C 1 ATOM 620 O O . ALA B 1 100 ? 20.615 -31.222 69.824 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O 1 ATOM 621 C CB . ALA B 1 100 ? 18.767 -33.682 69.451 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB 1 ATOM 622 N N . ARG B 1 101 ? 21.080 -32.550 71.569 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N 1 ATOM 623 C CA . ARG B 1 101 ? 22.463 -32.111 71.632 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA 1 ATOM 624 C C . ARG B 1 101 ? 23.149 -32.511 70.320 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C 1 ATOM 625 O O . ARG B 1 101 ? 22.754 -33.478 69.674 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O 1 ATOM 626 C CB . ARG B 1 101 ? 23.172 -32.719 72.847 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB 1 ATOM 627 C CG . ARG B 1 101 ? 22.565 -32.308 74.188 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG 1 ATOM 628 C CD . ARG B 1 101 ? 22.703 -30.814 74.400 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD 1 ATOM 629 N NE . ARG B 1 101 ? 24.115 -30.453 74.413 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE 1 ATOM 630 C CZ . ARG B 1 101 ? 24.854 -30.397 75.516 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ 1 ATOM 631 N NH1 . ARG B 1 101 ? 24.293 -30.640 76.691 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 1 ATOM 632 N NH2 . ARG B 1 101 ? 26.145 -30.079 75.446 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 1 ATOM 633 N N . TYR B 1 102 ? 24.134 -31.739 69.892 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B N 1 ATOM 634 C CA . TYR B 1 102 ? 24.930 -32.144 68.743 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CA 1 ATOM 635 C C . TYR B 1 102 ? 25.685 -33.445 69.048 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B C 1 ATOM 636 O O . TYR B 1 102 ? 26.417 -33.520 70.031 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B O 1 ATOM 637 C CB . TYR B 1 102 ? 25.910 -31.040 68.365 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CB 1 ATOM 638 C CG . TYR B 1 102 ? 26.634 -31.309 67.076 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CG 1 ATOM 639 C CD1 . TYR B 1 102 ? 25.951 -31.329 65.869 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD1 1 ATOM 640 C CD2 . TYR B 1 102 ? 27.998 -31.552 67.065 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD2 1 ATOM 641 C CE1 . TYR B 1 102 ? 26.611 -31.575 64.689 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE1 1 ATOM 642 C CE2 . TYR B 1 102 ? 28.657 -31.790 65.900 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE2 1 ATOM 643 C CZ . TYR B 1 102 ? 27.970 -31.801 64.714 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CZ 1 ATOM 644 O OH . TYR B 1 102 ? 28.662 -32.041 63.547 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B OH 1 ATOM 645 N N . GLY B 1 103 ? 25.496 -34.461 68.209 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B N 1 ATOM 646 C CA . GLY B 1 103 ? 26.038 -35.793 68.455 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B CA 1 ATOM 647 C C . GLY B 1 103 ? 25.267 -36.858 67.679 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B C 1 ATOM 648 O O . GLY B 1 103 ? 24.426 -36.531 66.837 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B O 1 ATOM 649 N N . PRO B 1 104 ? 25.524 -38.142 67.970 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N 1 ATOM 650 C CA . PRO B 1 104 ? 24.927 -39.222 67.166 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA 1 ATOM 651 C C . PRO B 1 104 ? 23.402 -39.333 67.283 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C 1 ATOM 652 O O . PRO B 1 104 ? 22.728 -39.574 66.285 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O 1 ATOM 653 C CB . PRO B 1 104 ? 25.608 -40.496 67.708 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB 1 ATOM 654 C CG . PRO B 1 104 ? 26.199 -40.118 69.033 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG 1 ATOM 655 C CD . PRO B 1 104 ? 26.471 -38.639 68.986 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD 1 ATOM 656 N N . ALA B 1 105 ? 22.856 -39.135 68.473 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N 1 ATOM 657 C CA . ALA B 1 105 ? 21.413 -39.208 68.636 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA 1 ATOM 658 C C . ALA B 1 105 ? 20.693 -38.118 67.799 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C 1 ATOM 659 O O . ALA B 1 105 ? 19.684 -38.403 67.156 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O 1 ATOM 660 C CB . ALA B 1 105 ? 21.046 -39.107 70.099 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB 1 ATOM 661 N N . TRP B 1 106 ? 21.212 -36.887 67.780 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B N 1 ATOM 662 C CA . TRP B 1 106 ? 20.643 -35.847 66.910 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CA 1 ATOM 663 C C . TRP B 1 106 ? 20.826 -36.165 65.435 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B C 1 ATOM 664 O O . TRP B 1 106 ? 19.903 -35.992 64.635 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B O 1 ATOM 665 C CB . TRP B 1 106 ? 21.266 -34.473 67.173 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CB 1 ATOM 666 C CG . TRP B 1 106 ? 21.003 -33.505 66.037 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CG 1 ATOM 667 C CD1 . TRP B 1 106 ? 19.853 -32.777 65.813 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CD1 1 ATOM 668 C CD2 . TRP B 1 106 ? 21.882 -33.203 64.950 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CD2 1 ATOM 669 N NE1 . TRP B 1 106 ? 19.982 -32.032 64.666 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B NE1 1 ATOM 670 C CE2 . TRP B 1 106 ? 21.215 -32.277 64.115 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CE2 1 ATOM 671 C CE3 . TRP B 1 106 ? 23.169 -33.615 64.603 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CE3 1 ATOM 672 C CZ2 . TRP B 1 106 ? 21.799 -31.761 62.958 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CZ2 1 ATOM 673 C CZ3 . TRP B 1 106 ? 23.746 -33.101 63.457 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CZ3 1 ATOM 674 C CH2 . TRP B 1 106 ? 23.064 -32.181 62.652 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CH2 1 ATOM 675 N N . ARG B 1 107 ? 22.039 -36.575 65.074 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B N 1 ATOM 676 C CA . ARG B 1 107 ? 22.400 -36.827 63.679 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CA 1 ATOM 677 C C . ARG B 1 107 ? 21.603 -37.982 63.072 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B C 1 ATOM 678 O O . ARG B 1 107 ? 21.227 -37.933 61.910 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B O 1 ATOM 679 C CB . ARG B 1 107 ? 23.913 -37.116 63.558 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CB 1 ATOM 680 C CG . ARG B 1 107 ? 24.390 -37.271 62.117 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CG 1 ATOM 681 C CD . ARG B 1 107 ? 25.895 -37.349 62.005 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CD 1 ATOM 682 N NE . ARG B 1 107 ? 26.548 -36.149 62.514 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NE 1 ATOM 683 C CZ . ARG B 1 107 ? 27.270 -36.097 63.627 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CZ 1 ATOM 684 N NH1 . ARG B 1 107 ? 27.457 -37.187 64.353 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NH1 1 ATOM 685 N NH2 . ARG B 1 107 ? 27.820 -34.947 64.006 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NH2 1 ATOM 686 N N . GLU B 1 108 ? 21.375 -39.028 63.854 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N 1 ATOM 687 C CA . GLU B 1 108 ? 20.607 -40.164 63.371 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA 1 ATOM 688 C C . GLU B 1 108 ? 19.172 -39.742 63.045 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C 1 ATOM 689 O O . GLU B 1 108 ? 18.637 -40.090 61.991 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O 1 ATOM 690 C CB . GLU B 1 108 ? 20.614 -41.305 64.396 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB 1 ATOM 691 C CG . GLU B 1 108 ? 19.972 -42.568 63.853 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG 1 ATOM 692 C CD . GLU B 1 108 ? 20.191 -43.820 64.694 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD 1 ATOM 693 O OE1 . GLU B 1 108 ? 20.132 -43.773 65.945 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 ATOM 694 O OE2 . GLU B 1 108 ? 20.406 -44.876 64.075 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 ATOM 695 N N . GLN B 1 109 ? 18.561 -38.973 63.941 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B N 1 ATOM 696 C CA . GLN B 1 109 ? 17.161 -38.589 63.769 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CA 1 ATOM 697 C C . GLN B 1 109 ? 17.011 -37.528 62.689 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B C 1 ATOM 698 O O . GLN B 1 109 ? 16.061 -37.551 61.895 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B O 1 ATOM 699 C CB . GLN B 1 109 ? 16.588 -38.112 65.091 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CB 1 ATOM 700 C CG . GLN B 1 109 ? 16.365 -39.255 66.045 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CG 1 ATOM 701 C CD . GLN B 1 109 ? 15.495 -40.329 65.418 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CD 1 ATOM 702 O OE1 . GLN B 1 109 ? 14.496 -40.027 64.762 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B OE1 1 ATOM 703 N NE2 . GLN B 1 109 ? 15.891 -41.590 65.584 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B NE2 1 ATOM 704 N N . ARG B 1 110 ? 17.980 -36.622 62.644 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N 1 ATOM 705 C CA . ARG B 1 110 ? 18.069 -35.640 61.579 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA 1 ATOM 706 C C . ARG B 1 110 ? 18.077 -36.311 60.211 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C 1 ATOM 707 O O . ARG B 1 110 ? 17.248 -35.996 59.351 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O 1 ATOM 708 C CB . ARG B 1 110 ? 19.334 -34.790 61.752 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB 1 ATOM 709 C CG . ARG B 1 110 ? 19.622 -33.883 60.587 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG 1 ATOM 710 C CD . ARG B 1 110 ? 18.852 -32.591 60.709 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD 1 ATOM 711 N NE . ARG B 1 110 ? 18.990 -31.767 59.511 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE 1 ATOM 712 C CZ . ARG B 1 110 ? 18.771 -30.455 59.482 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ 1 ATOM 713 N NH1 . ARG B 1 110 ? 18.440 -29.803 60.586 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 1 ATOM 714 N NH2 . ARG B 1 110 ? 18.887 -29.786 58.350 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 1 ATOM 715 N N . ARG B 1 111 ? 18.996 -37.258 60.029 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B N 1 ATOM 716 C CA . ARG B 1 111 ? 19.112 -37.993 58.770 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CA 1 ATOM 717 C C . ARG B 1 111 ? 17.867 -38.830 58.450 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B C 1 ATOM 718 O O . ARG B 1 111 ? 17.471 -38.931 57.287 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B O 1 ATOM 719 C CB . ARG B 1 111 ? 20.339 -38.910 58.787 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CB 1 ATOM 720 C CG . ARG B 1 111 ? 20.708 -39.436 57.395 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CG 1 ATOM 721 C CD . ARG B 1 111 ? 21.217 -40.890 57.384 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CD 1 ATOM 722 N NE . ARG B 1 111 ? 21.805 -41.210 56.078 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NE 1 ATOM 723 C CZ . ARG B 1 111 ? 22.039 -42.436 55.608 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CZ 1 ATOM 724 N NH1 . ARG B 1 111 ? 21.746 -43.514 56.329 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NH1 1 ATOM 725 N NH2 . ARG B 1 111 ? 22.571 -42.581 54.398 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NH2 1 ATOM 726 N N . PHE B 1 112 ? 17.270 -39.444 59.475 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B N 1 ATOM 727 C CA . PHE B 1 112 ? 16.016 -40.186 59.295 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CA 1 ATOM 728 C C . PHE B 1 112 ? 14.920 -39.263 58.778 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B C 1 ATOM 729 O O . PHE B 1 112 ? 14.279 -39.560 57.774 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B O 1 ATOM 730 C CB . PHE B 1 112 ? 15.560 -40.854 60.597 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CB 1 ATOM 731 C CG . PHE B 1 112 ? 14.161 -41.425 60.523 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CG 1 ATOM 732 C CD1 . PHE B 1 112 ? 13.080 -40.720 61.039 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CD1 1 ATOM 733 C CD2 . PHE B 1 112 ? 13.922 -42.652 59.908 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CD2 1 ATOM 734 C CE1 . PHE B 1 112 ? 11.787 -41.240 60.962 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CE1 1 ATOM 735 C CE2 . PHE B 1 112 ? 12.638 -43.175 59.831 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CE2 1 ATOM 736 C CZ . PHE B 1 112 ? 11.566 -42.461 60.355 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CZ 1 ATOM 737 N N . SER B 1 113 ? 14.706 -38.140 59.460 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N 1 ATOM 738 C CA . SER B 1 113 ? 13.646 -37.207 59.059 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA 1 ATOM 739 C C . SER B 1 113 ? 13.885 -36.609 57.682 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C 1 ATOM 740 O O . SER B 1 113 ? 12.983 -36.580 56.863 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O 1 ATOM 741 C CB . SER B 1 113 ? 13.500 -36.090 60.079 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB 1 ATOM 742 O OG . SER B 1 113 ? 12.877 -36.590 61.245 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG 1 ATOM 743 N N . VAL B 1 114 ? 15.104 -36.136 57.428 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N 1 ATOM 744 C CA . VAL B 1 114 ? 15.451 -35.603 56.114 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA 1 ATOM 745 C C . VAL B 1 114 ? 15.130 -36.659 55.043 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C 1 ATOM 746 O O . VAL B 1 114 ? 14.394 -36.386 54.097 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O 1 ATOM 747 C CB . VAL B 1 114 ? 16.942 -35.167 56.050 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB 1 ATOM 748 C CG1 . VAL B 1 114 ? 17.377 -34.883 54.605 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 1 ATOM 749 C CG2 . VAL B 1 114 ? 17.178 -33.917 56.940 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 1 ATOM 750 N N . SER B 1 115 ? 15.623 -37.879 55.227 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 137 SER B N 1 ATOM 751 C CA . SER B 1 115 ? 15.365 -38.955 54.268 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA 1 ATOM 752 C C . SER B 1 115 ? 13.896 -39.323 54.093 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 137 SER B C 1 ATOM 753 O O . SER B 1 115 ? 13.427 -39.493 52.968 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 137 SER B O 1 ATOM 754 C CB . SER B 1 115 ? 16.122 -40.209 54.670 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB 1 ATOM 755 O OG . SER B 1 115 ? 17.462 -40.094 54.266 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG 1 ATOM 756 N N . THR B 1 116 ? 13.187 -39.482 55.205 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 138 THR B N 1 ATOM 757 C CA . THR B 1 116 ? 11.790 -39.860 55.169 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CA 1 ATOM 758 C C . THR B 1 116 ? 10.980 -38.771 54.447 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 138 THR B C 1 ATOM 759 O O . THR B 1 116 ? 10.149 -39.068 53.590 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 138 THR B O 1 ATOM 760 C CB . THR B 1 116 ? 11.253 -40.113 56.606 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CB 1 ATOM 761 O OG1 . THR B 1 116 ? 12.035 -41.138 57.240 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 138 THR B OG1 1 ATOM 762 C CG2 . THR B 1 116 ? 9.782 -40.548 56.577 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CG2 1 ATOM 763 N N . LEU B 1 117 ? 11.242 -37.510 54.773 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B N 1 ATOM 764 C CA . LEU B 1 117 ? 10.646 -36.392 54.029 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CA 1 ATOM 765 C C . LEU B 1 117 ? 10.950 -36.447 52.529 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B C 1 ATOM 766 O O . LEU B 1 117 ? 10.056 -36.226 51.710 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B O 1 ATOM 767 C CB . LEU B 1 117 ? 11.127 -35.060 54.589 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CB 1 ATOM 768 C CG . LEU B 1 117 ? 10.424 -34.638 55.874 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CG 1 ATOM 769 C CD1 . LEU B 1 117 ? 11.166 -33.465 56.517 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD1 1 ATOM 770 C CD2 . LEU B 1 117 ? 8.980 -34.255 55.572 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD2 1 ATOM 771 N N . ARG B 1 118 ? 12.201 -36.743 52.168 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N 1 ATOM 772 C CA . ARG B 1 118 ? 12.587 -36.866 50.759 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA 1 ATOM 773 C C . ARG B 1 118 ? 11.875 -38.021 50.057 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C 1 ATOM 774 O O . ARG B 1 118 ? 11.424 -37.874 48.927 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O 1 ATOM 775 C CB . ARG B 1 118 ? 14.102 -37.056 50.614 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB 1 ATOM 776 C CG . ARG B 1 118 ? 14.550 -37.283 49.171 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG 1 ATOM 777 C CD . ARG B 1 118 ? 16.031 -37.580 49.077 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD 1 ATOM 778 N NE . ARG B 1 118 ? 16.809 -36.603 49.828 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE 1 ATOM 779 C CZ . ARG B 1 118 ? 17.582 -36.897 50.869 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ 1 ATOM 780 N NH1 . ARG B 1 118 ? 17.699 -38.155 51.278 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 1 ATOM 781 N NH2 . ARG B 1 118 ? 18.248 -35.928 51.495 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 1 ATOM 782 N N . ASN B 1 119 ? 11.791 -39.172 50.719 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N 1 ATOM 783 C CA . ASN B 1 119 ? 11.167 -40.346 50.121 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA 1 ATOM 784 C C . ASN B 1 119 ? 9.667 -40.148 49.920 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C 1 ATOM 785 O O . ASN B 1 119 ? 9.108 -40.529 48.889 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O 1 ATOM 786 C CB . ASN B 1 119 ? 11.394 -41.595 50.983 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB 1 ATOM 787 C CG . ASN B 1 119 ? 12.860 -42.001 51.075 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG 1 ATOM 788 O OD1 . ASN B 1 119 ? 13.709 -41.533 50.301 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 1 ATOM 789 N ND2 . ASN B 1 119 ? 13.162 -42.891 52.024 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 1 ATOM 790 N N . LEU B 1 120 ? 9.020 -39.556 50.917 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B N 1 ATOM 791 C CA . LEU B 1 120 ? 7.574 -39.433 50.905 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CA 1 ATOM 792 C C . LEU B 1 120 ? 7.108 -38.473 49.815 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B C 1 ATOM 793 O O . LEU B 1 120 ? 5.942 -38.516 49.403 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B O 1 ATOM 794 C CB . LEU B 1 120 ? 7.060 -38.990 52.283 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CB 1 ATOM 795 C CG . LEU B 1 120 ? 6.893 -40.124 53.307 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CG 1 ATOM 796 C CD1 . LEU B 1 120 ? 6.452 -39.609 54.666 1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CD1 1 ATOM 797 C CD2 . LEU B 1 120 ? 5.923 -41.185 52.795 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CD2 1 ATOM 798 N N . GLY B 1 121 ? 8.023 -37.628 49.340 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B N 1 ATOM 799 C CA . GLY B 1 121 ? 7.725 -36.675 48.284 1.00 65.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B CA 1 ATOM 800 C C . GLY B 1 121 ? 8.361 -37.053 46.955 1.00 68.84 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B C 1 ATOM 801 O O . GLY B 1 121 ? 8.466 -36.237 46.034 1.00 70.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B O 1 ATOM 802 N N . LEU B 1 122 ? 8.802 -38.301 46.863 1.00 71.79 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N 1 ATOM 803 C CA . LEU B 1 122 ? 9.315 -38.851 45.617 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA 1 ATOM 804 C C . LEU B 1 122 ? 8.379 -39.950 45.149 1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C 1 ATOM 805 O O . LEU B 1 122 ? 7.481 -40.366 45.897 1.00 74.83 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O 1 ATOM 806 C CB . LEU B 1 122 ? 10.739 -39.393 45.795 1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB 1 ATOM 807 C CG . LEU B 1 122 ? 11.903 -38.521 45.299 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG 1 ATOM 808 C CD1 . LEU B 1 122 ? 11.890 -37.133 45.946 1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 1 ATOM 809 C CD2 . LEU B 1 122 ? 13.236 -39.219 45.535 1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 1 ATOM 810 N N . GLY B 1 123 ? 8.589 -40.415 43.917 1.00 76.61 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N 1 ATOM 811 C CA . GLY B 1 123 ? 7.775 -41.473 43.332 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA 1 ATOM 812 C C . GLY B 1 123 ? 6.302 -41.117 43.222 1.00 75.59 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C 1 ATOM 813 O O . GLY B 1 123 ? 5.918 -40.245 42.437 1.00 74.29 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O 1 ATOM 814 N N . LYS B 1 124 ? 5.477 -41.788 44.023 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N 1 ATOM 815 C CA . LYS B 1 124 ? 4.032 -41.547 44.045 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA 1 ATOM 816 C C . LYS B 1 124 ? 3.683 -40.141 44.544 1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C 1 ATOM 817 O O . LYS B 1 124 ? 2.547 -39.677 44.363 1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O 1 ATOM 818 C CB . LYS B 1 124 ? 3.339 -42.581 44.928 1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB 1 ATOM 819 C CG . LYS B 1 124 ? 3.628 -42.394 46.404 1.00 66.98 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG 1 ATOM 820 C CD . LYS B 1 124 ? 2.833 -43.366 47.233 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD 1 ATOM 821 C CE . LYS B 1 124 ? 3.268 -44.779 46.976 1.00 65.49 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE 1 ATOM 822 N NZ . LYS B 1 124 ? 2.514 -45.671 47.876 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ 1 ATOM 823 N N . LYS B 1 125 ? 4.659 -39.490 45.184 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N 1 ATOM 824 C CA . LYS B 1 125 ? 4.527 -38.129 45.721 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA 1 ATOM 825 C C . LYS B 1 125 ? 3.312 -37.956 46.659 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C 1 ATOM 826 O O . LYS B 1 125 ? 2.443 -37.099 46.442 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O 1 ATOM 827 C CB . LYS B 1 125 ? 4.472 -37.116 44.568 1.00 69.77 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB 1 ATOM 828 C CG . LYS B 1 125 ? 5.722 -37.127 43.684 1.00 72.39 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG 1 ATOM 829 C CD . LYS B 1 125 ? 5.683 -36.042 42.614 1.00 74.57 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD 1 ATOM 830 C CE . LYS B 1 125 ? 6.848 -36.184 41.635 1.00 75.37 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE 1 ATOM 831 N NZ . LYS B 1 125 ? 8.177 -36.166 42.318 1.00 74.36 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ 1 ATOM 832 N N . SER B 1 126 ? 3.287 -38.767 47.715 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 148 SER B N 1 ATOM 833 C CA . SER B 1 126 ? 2.225 -38.726 48.715 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 148 SER B CA 1 ATOM 834 C C . SER B 1 126 ? 2.154 -37.374 49.411 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 148 SER B C 1 ATOM 835 O O . SER B 1 126 ? 1.054 -36.856 49.641 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 148 SER B O 1 ATOM 836 C CB . SER B 1 126 ? 2.422 -39.837 49.750 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 148 SER B CB 1 ATOM 837 O OG . SER B 1 126 ? 2.114 -41.099 49.186 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 148 SER B OG 1 ATOM 838 N N . LEU B 1 127 ? 3.314 -36.811 49.751 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N 1 ATOM 839 C CA . LEU B 1 127 ? 3.361 -35.493 50.368 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA 1 ATOM 840 C C . LEU B 1 127 ? 2.616 -34.481 49.526 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C 1 ATOM 841 O O . LEU B 1 127 ? 1.722 -33.806 50.029 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O 1 ATOM 842 C CB . LEU B 1 127 ? 4.795 -35.017 50.576 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB 1 ATOM 843 C CG . LEU B 1 127 ? 5.470 -35.443 51.879 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG 1 ATOM 844 C CD1 . LEU B 1 127 ? 6.821 -34.724 52.032 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 1 ATOM 845 C CD2 . LEU B 1 127 ? 4.550 -35.185 53.075 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 1 ATOM 846 N N . GLU B 1 128 ? 2.967 -34.380 48.247 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B N 1 ATOM 847 C CA . GLU B 1 128 ? 2.293 -33.420 47.393 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CA 1 ATOM 848 C C . GLU B 1 128 ? 0.797 -33.741 47.298 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B C 1 ATOM 849 O O . GLU B 1 128 ? -0.036 -32.832 47.332 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B O 1 ATOM 850 C CB . GLU B 1 128 ? 2.916 -33.368 46.000 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CB 1 ATOM 851 C CG . GLU B 1 128 ? 2.154 -32.441 45.062 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CG 1 ATOM 852 C CD . GLU B 1 128 ? 2.938 -32.073 43.825 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CD 1 ATOM 853 O OE1 . GLU B 1 128 ? 2.489 -31.172 43.075 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B OE1 1 ATOM 854 O OE2 . GLU B 1 128 ? 4.009 -32.680 43.606 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B OE2 1 ATOM 855 N N . GLN B 1 129 ? 0.471 -35.032 47.212 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B N 1 ATOM 856 C CA . GLN B 1 129 ? -0.918 -35.489 47.151 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CA 1 ATOM 857 C C . GLN B 1 129 ? -1.683 -35.097 48.417 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B C 1 ATOM 858 O O . GLN B 1 129 ? -2.786 -34.549 48.343 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B O 1 ATOM 859 C CB . GLN B 1 129 ? -0.977 -37.011 46.945 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CB 1 ATOM 860 C CG . GLN B 1 129 ? -2.386 -37.567 46.723 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CG 1 ATOM 861 C CD . GLN B 1 129 ? -2.433 -39.097 46.682 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CD 1 ATOM 862 O OE1 . GLN B 1 129 ? -1.408 -39.767 46.521 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B OE1 1 ATOM 863 N NE2 . GLN B 1 129 ? -3.630 -39.651 46.839 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B NE2 1 ATOM 864 N N . TRP B 1 130 ? -1.086 -35.380 49.576 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B N 1 ATOM 865 C CA . TRP B 1 130 ? -1.675 -35.015 50.862 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CA 1 ATOM 866 C C . TRP B 1 130 ? -1.922 -33.523 50.956 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B C 1 ATOM 867 O O . TRP B 1 130 ? -3.005 -33.094 51.362 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B O 1 ATOM 868 C CB . TRP B 1 130 ? -0.775 -35.455 52.018 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CB 1 ATOM 869 C CG . TRP B 1 130 ? -0.922 -36.890 52.384 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CG 1 ATOM 870 C CD1 . TRP B 1 130 ? -2.080 -37.601 52.453 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD1 1 ATOM 871 C CD2 . TRP B 1 130 ? 0.134 -37.800 52.732 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD2 1 ATOM 872 N NE1 . TRP B 1 130 ? -1.818 -38.896 52.829 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B NE1 1 ATOM 873 C CE2 . TRP B 1 130 ? -0.465 -39.045 53.005 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE2 1 ATOM 874 C CE3 . TRP B 1 130 ? 1.529 -37.677 52.848 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE3 1 ATOM 875 C CZ2 . TRP B 1 130 ? 0.277 -40.170 53.379 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ2 1 ATOM 876 C CZ3 . TRP B 1 130 ? 2.275 -38.803 53.225 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ3 1 ATOM 877 C CH2 . TRP B 1 130 ? 1.640 -40.032 53.486 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CH2 1 ATOM 878 N N . VAL B 1 131 ? -0.922 -32.731 50.579 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B N 1 ATOM 879 C CA . VAL B 1 131 ? -1.047 -31.277 50.624 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CA 1 ATOM 880 C C . VAL B 1 131 ? -2.105 -30.753 49.642 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B C 1 ATOM 881 O O . VAL B 1 131 ? -2.926 -29.916 50.006 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B O 1 ATOM 882 C CB . VAL B 1 131 ? 0.297 -30.590 50.332 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CB 1 ATOM 883 C CG1 . VAL B 1 131 ? 0.117 -29.088 50.272 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG1 1 ATOM 884 C CG2 . VAL B 1 131 ? 1.301 -30.953 51.396 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG2 1 ATOM 885 N N . THR B 1 132 ? -2.088 -31.250 48.410 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 154 THR B N 1 ATOM 886 C CA . THR B 1 132 ? -3.079 -30.869 47.406 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CA 1 ATOM 887 C C . THR B 1 132 ? -4.518 -31.155 47.853 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 154 THR B C 1 ATOM 888 O O . THR B 1 132 ? -5.413 -30.331 47.652 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 154 THR B O 1 ATOM 889 C CB . THR B 1 132 ? -2.826 -31.605 46.080 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CB 1 ATOM 890 O OG1 . THR B 1 132 ? -1.542 -31.230 45.569 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 154 THR B OG1 1 ATOM 891 C CG2 . THR B 1 132 ? -3.902 -31.251 45.057 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CG2 1 ATOM 892 N N . GLU B 1 133 ? -4.734 -32.331 48.445 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B N 1 ATOM 893 C CA . GLU B 1 133 ? -6.054 -32.707 48.935 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CA 1 ATOM 894 C C . GLU B 1 133 ? -6.445 -31.818 50.111 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B C 1 ATOM 895 O O . GLU B 1 133 ? -7.605 -31.445 50.257 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B O 1 ATOM 896 C CB . GLU B 1 133 ? -6.091 -34.188 49.341 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CB 1 ATOM 897 C CG . GLU B 1 133 ? -5.942 -35.162 48.166 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CG 1 ATOM 898 C CD . GLU B 1 133 ? -5.873 -36.633 48.596 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CD 1 ATOM 899 O OE1 . GLU B 1 133 ? -6.084 -37.513 47.732 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE1 1 ATOM 900 O OE2 . GLU B 1 133 ? -5.592 -36.910 49.784 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE2 1 ATOM 901 N N . GLU B 1 134 ? -5.470 -31.472 50.944 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N 1 ATOM 902 C CA . GLU B 1 134 ? -5.756 -30.633 52.094 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA 1 ATOM 903 C C . GLU B 1 134 ? -6.142 -29.221 51.632 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C 1 ATOM 904 O O . GLU B 1 134 ? -7.057 -28.615 52.185 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O 1 ATOM 905 C CB . GLU B 1 134 ? -4.558 -30.594 53.048 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB 1 ATOM 906 C CG . GLU B 1 134 ? -4.891 -30.088 54.425 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG 1 ATOM 907 C CD . GLU B 1 134 ? -5.996 -30.899 55.099 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD 1 ATOM 908 O OE1 . GLU B 1 134 ? -6.758 -30.314 55.905 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 1 ATOM 909 O OE2 . GLU B 1 134 ? -6.102 -32.119 54.837 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 1 ATOM 910 N N . ALA B 1 135 ? -5.443 -28.715 50.615 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B N 1 ATOM 911 C CA . ALA B 1 135 ? -5.723 -27.400 50.037 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CA 1 ATOM 912 C C . ALA B 1 135 ? -7.169 -27.281 49.578 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B C 1 ATOM 913 O O . ALA B 1 135 ? -7.808 -26.251 49.785 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B O 1 ATOM 914 C CB . ALA B 1 135 ? -4.778 -27.119 48.868 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CB 1 ATOM 915 N N . ALA B 1 136 ? -7.676 -28.344 48.962 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N 1 ATOM 916 C CA . ALA B 1 136 ? -9.070 -28.400 48.549 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA 1 ATOM 917 C C . ALA B 1 136 ? -10.004 -28.400 49.762 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C 1 ATOM 918 O O . ALA B 1 136 ? -11.047 -27.748 49.747 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O 1 ATOM 919 C CB . ALA B 1 136 ? -9.316 -29.634 47.686 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB 1 ATOM 920 N N . CYS B 1 137 ? -9.646 -29.143 50.804 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B N 1 ATOM 921 C CA . CYS B 1 137 ? -10.412 -29.119 52.046 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B CA 1 ATOM 922 C C . CYS B 1 137 ? -10.434 -27.714 52.643 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B C 1 ATOM 923 O O . CYS B 1 137 ? -11.471 -27.247 53.136 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B O 1 ATOM 924 C CB . CYS B 1 137 ? -9.838 -30.110 53.060 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B CB 1 ATOM 925 S SG . CYS B 1 137 ? -9.936 -31.803 52.520 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B SG 1 ATOM 926 N N . LEU B 1 138 ? -9.284 -27.050 52.584 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N 1 ATOM 927 C CA . LEU B 1 138 ? -9.131 -25.695 53.081 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA 1 ATOM 928 C C . LEU B 1 138 ? -9.998 -24.748 52.277 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C 1 ATOM 929 O O . LEU B 1 138 ? -10.701 -23.911 52.842 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O 1 ATOM 930 C CB . LEU B 1 138 ? -7.656 -25.262 53.008 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB 1 ATOM 931 C CG . LEU B 1 138 ? -7.331 -23.930 53.670 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG 1 ATOM 932 C CD1 . LEU B 1 138 ? -7.826 -23.902 55.111 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 ATOM 933 C CD2 . LEU B 1 138 ? -5.833 -23.681 53.602 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 ATOM 934 N N . CYS B 1 139 ? -9.954 -24.885 50.955 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B N 1 ATOM 935 C CA . CYS B 1 139 ? -10.805 -24.072 50.096 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B CA 1 ATOM 936 C C . CYS B 1 139 ? -12.286 -24.250 50.414 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B C 1 ATOM 937 O O . CYS B 1 139 ? -12.998 -23.253 50.526 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B O 1 ATOM 938 C CB . CYS B 1 139 ? -10.551 -24.380 48.618 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B CB 1 ATOM 939 S SG . CYS B 1 139 ? -9.102 -23.525 47.950 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B SG 1 ATOM 940 N N . ALA B 1 140 ? -12.755 -25.491 50.570 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N 1 ATOM 941 C CA . ALA B 1 140 ? -14.173 -25.710 50.912 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA 1 ATOM 942 C C . ALA B 1 140 ? -14.540 -24.991 52.207 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C 1 ATOM 943 O O . ALA B 1 140 ? -15.539 -24.279 52.275 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O 1 ATOM 944 C CB . ALA B 1 140 ? -14.482 -27.196 51.037 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB 1 ATOM 945 N N . ALA B 1 141 ? -13.706 -25.158 53.229 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B N 1 ATOM 946 C CA . ALA B 1 141 ? -13.949 -24.519 54.517 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CA 1 ATOM 947 C C . ALA B 1 141 ? -13.975 -22.982 54.424 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B C 1 ATOM 948 O O . ALA B 1 141 ? -14.677 -22.332 55.196 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B O 1 ATOM 949 C CB . ALA B 1 141 ? -12.915 -24.963 55.523 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CB 1 ATOM 950 N N . PHE B 1 142 ? -13.210 -22.402 53.499 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B N 1 ATOM 951 C CA . PHE B 1 142 ? -13.241 -20.950 53.280 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CA 1 ATOM 952 C C . PHE B 1 142 ? -14.559 -20.580 52.634 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B C 1 ATOM 953 O O . PHE B 1 142 ? -15.266 -19.695 53.099 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B O 1 ATOM 954 C CB . PHE B 1 142 ? -12.083 -20.479 52.390 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CB 1 ATOM 955 C CG . PHE B 1 142 ? -10.852 -20.064 53.145 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CG 1 ATOM 956 C CD1 . PHE B 1 142 ? -10.334 -20.861 54.153 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD1 1 ATOM 957 C CD2 . PHE B 1 142 ? -10.188 -18.889 52.823 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD2 1 ATOM 958 C CE1 . PHE B 1 142 ? -9.189 -20.476 54.843 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE1 1 ATOM 959 C CE2 . PHE B 1 142 ? -9.041 -18.508 53.504 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE2 1 ATOM 960 C CZ . PHE B 1 142 ? -8.547 -19.298 54.516 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CZ 1 ATOM 961 N N . ALA B 1 143 ? -14.882 -21.286 51.557 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B N 1 ATOM 962 C CA . ALA B 1 143 ? -16.129 -21.099 50.837 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CA 1 ATOM 963 C C . ALA B 1 143 ? -17.331 -21.128 51.776 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B C 1 ATOM 964 O O . ALA B 1 143 ? -18.295 -20.383 51.575 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B O 1 ATOM 965 C CB . ALA B 1 143 ? -16.268 -22.155 49.762 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CB 1 ATOM 966 N N . ASN B 1 144 ? -17.272 -21.965 52.811 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B N 1 ATOM 967 C CA . ASN B 1 144 ? -18.322 -21.979 53.828 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CA 1 ATOM 968 C C . ASN B 1 144 ? -18.509 -20.617 54.502 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B C 1 ATOM 969 O O . ASN B 1 144 ? -19.573 -20.328 55.037 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B O 1 ATOM 970 C CB . ASN B 1 144 ? -18.024 -23.039 54.885 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CB 1 ATOM 971 C CG . ASN B 1 144 ? -18.160 -24.445 54.348 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CG 1 ATOM 972 O OD1 . ASN B 1 144 ? -18.901 -24.677 53.391 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B OD1 1 ATOM 973 N ND2 . ASN B 1 144 ? -17.448 -25.397 54.960 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B ND2 1 ATOM 974 N N . HIS B 1 145 ? -17.462 -19.798 54.484 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B N 1 ATOM 975 C CA . HIS B 1 145 ? -17.529 -18.419 54.972 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CA 1 ATOM 976 C C . HIS B 1 145 ? -17.709 -17.451 53.792 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B C 1 ATOM 977 O O . HIS B 1 145 ? -16.773 -16.722 53.420 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B O 1 ATOM 978 C CB . HIS B 1 145 ? -16.255 -18.037 55.750 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CB 1 ATOM 979 C CG . HIS B 1 145 ? -16.075 -18.743 57.062 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CG 1 ATOM 980 N ND1 . HIS B 1 145 ? -15.442 -19.963 57.172 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B ND1 1 ATOM 981 C CD2 . HIS B 1 145 ? -16.389 -18.369 58.326 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CD2 1 ATOM 982 C CE1 . HIS B 1 145 ? -15.398 -20.323 58.443 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CE1 1 ATOM 983 N NE2 . HIS B 1 145 ? -15.971 -19.375 59.164 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B NE2 1 ATOM 984 N N . SER B 1 146 ? -18.892 -17.453 53.186 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 168 SER B N 1 ATOM 985 C CA . SER B 1 146 ? -19.115 -16.660 51.980 1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 168 SER B CA 1 ATOM 986 C C . SER B 1 146 ? -19.546 -15.236 52.290 1.00 76.41 ? ? ? ? ? ? 168 SER B C 1 ATOM 987 O O . SER B 1 146 ? -20.665 -15.009 52.756 1.00 80.17 ? ? ? ? ? ? 168 SER B O 1 ATOM 988 C CB . SER B 1 146 ? -20.170 -17.322 51.092 1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 168 SER B CB 1 ATOM 989 O OG . SER B 1 146 ? -21.434 -17.286 51.720 1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 168 SER B OG 1 ATOM 990 N N . GLY B 1 147 ? -18.659 -14.281 52.016 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N 1 ATOM 991 C CA . GLY B 1 147 ? -18.961 -12.869 52.202 1.00 80.23 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA 1 ATOM 992 C C . GLY B 1 147 ? -18.744 -12.390 53.628 1.00 80.01 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C 1 ATOM 993 O O . GLY B 1 147 ? -18.180 -11.299 53.849 1.00 80.79 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O 1 ATOM 994 N N . ARG B 1 148 ? -19.199 -13.205 54.583 1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B N 1 ATOM 995 C CA . ARG B 1 148 ? -18.999 -12.946 56.004 1.00 63.87 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CA 1 ATOM 996 C C . ARG B 1 148 ? -17.525 -12.765 56.342 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B C 1 ATOM 997 O O . ARG B 1 148 ? -16.680 -13.527 55.877 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B O 1 ATOM 998 C CB . ARG B 1 148 ? -19.576 -14.083 56.842 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CB 1 ATOM 999 C CG . ARG B 1 148 ? -21.069 -14.221 56.757 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CG 1 ATOM 1000 C CD . ARG B 1 148 ? -21.544 -15.366 57.630 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CD 1 ATOM 1001 N NE . ARG B 1 148 ? -20.789 -16.587 57.363 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NE 1 ATOM 1002 C CZ . ARG B 1 148 ? -21.142 -17.507 56.471 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CZ 1 ATOM 1003 N NH1 . ARG B 1 148 ? -22.255 -17.355 55.763 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NH1 1 ATOM 1004 N NH2 . ARG B 1 148 ? -20.389 -18.582 56.300 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NH2 1 ATOM 1005 N N . PRO B 1 149 ? -17.208 -11.725 57.127 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B N 1 ATOM 1006 C CA . PRO B 1 149 ? -15.823 -11.579 57.599 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CA 1 ATOM 1007 C C . PRO B 1 149 ? -15.479 -12.697 58.586 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B C 1 ATOM 1008 O O . PRO B 1 149 ? -16.329 -13.088 59.385 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B O 1 ATOM 1009 C CB . PRO B 1 149 ? -15.808 -10.202 58.272 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CB 1 ATOM 1010 C CG . PRO B 1 149 ? -17.256 -9.829 58.494 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CG 1 ATOM 1011 C CD . PRO B 1 149 ? -18.079 -10.587 57.493 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CD 1 ATOM 1012 N N . PHE B 1 150 ? -14.261 -13.224 58.496 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B N 1 ATOM 1013 C CA . PHE B 1 150 ? -13.773 -14.248 59.414 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CA 1 ATOM 1014 C C . PHE B 1 150 ? -12.248 -14.201 59.538 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B C 1 ATOM 1015 O O . PHE B 1 150 ? -11.544 -13.801 58.601 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B O 1 ATOM 1016 C CB . PHE B 1 150 ? -14.212 -15.649 58.961 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CB 1 ATOM 1017 C CG . PHE B 1 150 ? -13.652 -16.071 57.627 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CG 1 ATOM 1018 C CD1 . PHE B 1 150 ? -12.699 -17.063 57.548 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD1 1 ATOM 1019 C CD2 . PHE B 1 150 ? -14.097 -15.485 56.450 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD2 1 ATOM 1020 C CE1 . PHE B 1 150 ? -12.181 -17.462 56.320 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE1 1 ATOM 1021 C CE2 . PHE B 1 150 ? -13.591 -15.873 55.219 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE2 1 ATOM 1022 C CZ . PHE B 1 150 ? -12.636 -16.865 55.150 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CZ 1 ATOM 1023 N N . ARG B 1 151 ? -11.753 -14.597 60.707 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N 1 ATOM 1024 C CA . ARG B 1 151 ? -10.332 -14.791 60.910 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA 1 ATOM 1025 C C . ARG B 1 151 ? -9.965 -16.123 60.292 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C 1 ATOM 1026 O O . ARG B 1 151 ? -10.548 -17.157 60.641 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O 1 ATOM 1027 C CB . ARG B 1 151 ? -9.971 -14.756 62.393 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB 1 ATOM 1028 C CG . ARG B 1 151 ? -10.430 -13.501 63.089 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG 1 ATOM 1029 C CD . ARG B 1 151 ? -9.846 -13.395 64.479 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD 1 ATOM 1030 N NE . ARG B 1 151 ? -10.380 -12.248 65.224 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE 1 ATOM 1031 C CZ . ARG B 1 151 ? -9.863 -11.797 66.367 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ 1 ATOM 1032 N NH1 . ARG B 1 151 ? -8.791 -12.393 66.895 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1 1 ATOM 1033 N NH2 . ARG B 1 151 ? -10.404 -10.751 66.978 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2 1 ATOM 1034 N N . PRO B 1 152 ? -9.015 -16.105 59.349 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N 1 ATOM 1035 C CA . PRO B 1 152 ? -8.612 -17.344 58.676 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA 1 ATOM 1036 C C . PRO B 1 152 ? -7.565 -18.124 59.457 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C 1 ATOM 1037 O O . PRO B 1 152 ? -7.193 -19.212 59.025 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O 1 ATOM 1038 C CB . PRO B 1 152 ? -8.049 -16.852 57.347 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB 1 ATOM 1039 C CG . PRO B 1 152 ? -7.541 -15.468 57.655 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG 1 ATOM 1040 C CD . PRO B 1 152 ? -8.440 -14.904 58.715 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD 1 ATOM 1041 N N . ASN B 1 153 ? -7.105 -17.576 60.580 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N 1 ATOM 1042 C CA . ASN B 1 153 ? -6.040 -18.190 61.383 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA 1 ATOM 1043 C C . ASN B 1 153 ? -6.357 -19.593 61.854 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C 1 ATOM 1044 O O . ASN B 1 153 ? -5.464 -20.453 61.919 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O 1 ATOM 1045 C CB . ASN B 1 153 ? -5.741 -17.342 62.617 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB 1 ATOM 1046 C CG . ASN B 1 153 ? -5.341 -15.939 62.268 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG 1 ATOM 1047 O OD1 . ASN B 1 153 ? -6.008 -15.266 61.469 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 ATOM 1048 N ND2 . ASN B 1 153 ? -4.245 -15.483 62.851 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 ATOM 1049 N N . GLY B 1 154 ? -7.626 -19.802 62.222 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B N 1 ATOM 1050 C CA . GLY B 1 154 ? -8.065 -21.068 62.754 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B CA 1 ATOM 1051 C C . GLY B 1 154 ? -8.007 -22.148 61.700 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B C 1 ATOM 1052 O O . GLY B 1 154 ? -7.536 -23.278 61.956 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B O 1 ATOM 1053 N N . LEU B 1 155 ? -8.474 -21.813 60.499 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N 1 ATOM 1054 C CA . LEU B 1 155 ? -8.483 -22.796 59.423 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA 1 ATOM 1055 C C . LEU B 1 155 ? -7.079 -23.135 58.925 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C 1 ATOM 1056 O O . LEU B 1 155 ? -6.792 -24.292 58.618 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O 1 ATOM 1057 C CB . LEU B 1 155 ? -9.340 -22.304 58.265 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB 1 ATOM 1058 C CG . LEU B 1 155 ? -10.837 -22.361 58.566 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG 1 ATOM 1059 C CD1 . LEU B 1 155 ? -11.580 -21.773 57.398 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 1 ATOM 1060 C CD2 . LEU B 1 155 ? -11.292 -23.821 58.862 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 1 ATOM 1061 N N . LEU B 1 156 ? -6.221 -22.125 58.826 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B N 1 ATOM 1062 C CA . LEU B 1 156 ? -4.848 -22.331 58.356 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CA 1 ATOM 1063 C C . LEU B 1 156 ? -4.114 -23.316 59.271 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B C 1 ATOM 1064 O O . LEU B 1 156 ? -3.467 -24.233 58.798 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B O 1 ATOM 1065 C CB . LEU B 1 156 ? -4.090 -20.994 58.263 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CB 1 ATOM 1066 C CG . LEU B 1 156 ? -4.658 -20.021 57.224 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CG 1 ATOM 1067 C CD1 . LEU B 1 156 ? -3.875 -18.730 57.228 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CD1 1 ATOM 1068 C CD2 . LEU B 1 156 ? -4.637 -20.642 55.845 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CD2 1 ATOM 1069 N N . ASP B 1 157 ? -4.260 -23.124 60.578 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N 1 ATOM 1070 C CA . ASP B 1 157 ? -3.791 -24.091 61.573 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA 1 ATOM 1071 C C . ASP B 1 157 ? -4.249 -25.528 61.297 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C 1 ATOM 1072 O O . ASP B 1 157 ? -3.447 -26.451 61.352 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O 1 ATOM 1073 C CB . ASP B 1 157 ? -4.270 -23.693 62.980 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB 1 ATOM 1074 C CG . ASP B 1 157 ? -3.636 -22.399 63.487 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG 1 ATOM 1075 O OD1 . ASP B 1 157 ? -2.568 -21.957 62.965 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 1 ATOM 1076 O OD2 . ASP B 1 157 ? -4.226 -21.835 64.436 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 1 ATOM 1077 N N . LYS B 1 158 ? -5.541 -25.721 61.011 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B N 1 ATOM 1078 C CA . LYS B 1 158 ? -6.070 -27.077 60.813 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CA 1 ATOM 1079 C C . LYS B 1 158 ? -5.488 -27.734 59.570 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B C 1 ATOM 1080 O O . LYS B 1 158 ? -5.083 -28.893 59.604 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B O 1 ATOM 1081 C CB . LYS B 1 158 ? -7.596 -27.068 60.724 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CB 1 ATOM 1082 C CG . LYS B 1 158 ? -8.271 -26.876 62.058 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CG 1 ATOM 1083 C CD . LYS B 1 158 ? -9.768 -26.633 61.898 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CD 1 ATOM 1084 C CE . LYS B 1 158 ? -10.364 -26.095 63.187 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CE 1 ATOM 1085 N NZ . LYS B 1 158 ? -11.852 -26.045 63.151 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B NZ 1 ATOM 1086 N N . ALA B 1 159 ? -5.443 -26.981 58.476 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N 1 ATOM 1087 C CA . ALA B 1 159 ? -4.904 -27.482 57.218 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA 1 ATOM 1088 C C . ALA B 1 159 ? -3.409 -27.846 57.327 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C 1 ATOM 1089 O O . ALA B 1 159 ? -2.961 -28.888 56.832 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O 1 ATOM 1090 C CB . ALA B 1 159 ? -5.122 -26.447 56.118 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB 1 ATOM 1091 N N . VAL B 1 160 ? -2.646 -26.988 57.994 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B N 1 ATOM 1092 C CA . VAL B 1 160 ? -1.209 -27.191 58.124 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CA 1 ATOM 1093 C C . VAL B 1 160 ? -0.929 -28.336 59.103 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B C 1 ATOM 1094 O O . VAL B 1 160 ? 0.024 -29.105 58.935 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B O 1 ATOM 1095 C CB . VAL B 1 160 ? -0.511 -25.866 58.572 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CB 1 ATOM 1096 C CG1 . VAL B 1 160 ? 0.886 -26.116 59.059 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG1 1 ATOM 1097 C CG2 . VAL B 1 160 ? -0.511 -24.876 57.422 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG2 1 ATOM 1098 N N . SER B 1 161 ? -1.776 -28.461 60.118 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 183 SER B N 1 ATOM 1099 C CA . SER B 1 161 ? -1.625 -29.548 61.076 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CA 1 ATOM 1100 C C . SER B 1 161 ? -1.947 -30.893 60.438 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 183 SER B C 1 ATOM 1101 O O . SER B 1 161 ? -1.343 -31.910 60.783 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 183 SER B O 1 ATOM 1102 C CB . SER B 1 161 ? -2.512 -29.328 62.297 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CB 1 ATOM 1103 O OG . SER B 1 161 ? -2.097 -28.183 63.018 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 183 SER B OG 1 ATOM 1104 N N . ASN B 1 162 ? -2.893 -30.894 59.506 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B N 1 ATOM 1105 C CA . ASN B 1 162 ? -3.264 -32.129 58.830 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CA 1 ATOM 1106 C C . ASN B 1 162 ? -2.179 -32.594 57.878 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B C 1 ATOM 1107 O O . ASN B 1 162 ? -2.054 -33.788 57.626 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B O 1 ATOM 1108 C CB . ASN B 1 162 ? -4.588 -31.982 58.066 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CB 1 ATOM 1109 C CG . ASN B 1 162 ? -5.789 -32.484 58.871 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CG 1 ATOM 1110 O OD1 . ASN B 1 162 ? -5.638 -33.218 59.844 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B OD1 1 ATOM 1111 N ND2 . ASN B 1 162 ? -6.985 -32.069 58.468 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B ND2 1 ATOM 1112 N N . VAL B 1 163 ? -1.395 -31.665 57.335 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B N 1 ATOM 1113 C CA . VAL B 1 163 ? -0.229 -32.076 56.536 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CA 1 ATOM 1114 C C . VAL B 1 163 ? 0.795 -32.823 57.405 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B C 1 ATOM 1115 O O . VAL B 1 163 ? 1.306 -33.855 57.011 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B O 1 ATOM 1116 C CB . VAL B 1 163 ? 0.479 -30.883 55.847 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CB 1 ATOM 1117 C CG1 . VAL B 1 163 ? 1.771 -31.346 55.142 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CG1 1 ATOM 1118 C CG2 . VAL B 1 163 ? -0.460 -30.218 54.839 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CG2 1 ATOM 1119 N N . ILE B 1 164 ? 1.077 -32.315 58.596 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B N 1 ATOM 1120 C CA . ILE B 1 164 ? 1.986 -33.018 59.497 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CA 1 ATOM 1121 C C . ILE B 1 164 ? 1.407 -34.371 59.910 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B C 1 ATOM 1122 O O . ILE B 1 164 ? 2.127 -35.379 59.944 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B O 1 ATOM 1123 C CB . ILE B 1 164 ? 2.279 -32.210 60.757 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CB 1 ATOM 1124 C CG1 . ILE B 1 164 ? 2.794 -30.829 60.377 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG1 1 ATOM 1125 C CG2 . ILE B 1 164 ? 3.297 -32.950 61.613 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG2 1 ATOM 1126 C CD1 . ILE B 1 164 ? 4.075 -30.890 59.616 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CD1 1 ATOM 1127 N N . ALA B 1 165 ? 0.104 -34.373 60.210 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B N 1 ATOM 1128 C CA . ALA B 1 165 ? -0.623 -35.585 60.544 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B CA 1 ATOM 1129 C C . ALA B 1 165 ? -0.459 -36.627 59.452 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B C 1 ATOM 1130 O O . ALA B 1 165 ? -0.214 -37.811 59.733 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B O 1 ATOM 1131 C CB . ALA B 1 165 ? -2.107 -35.270 60.766 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B CB 1 ATOM 1132 N N . SER B 1 166 ? -0.590 -36.184 58.204 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 188 SER B N 1 ATOM 1133 C CA . SER B 1 166 ? -0.425 -37.062 57.052 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 188 SER B CA 1 ATOM 1134 C C . SER B 1 166 ? 0.991 -37.615 56.979 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 188 SER B C 1 ATOM 1135 O O . SER B 1 166 ? 1.181 -38.811 56.825 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 188 SER B O 1 ATOM 1136 C CB . SER B 1 166 ? -0.751 -36.331 55.758 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 188 SER B CB 1 ATOM 1137 O OG . SER B 1 166 ? -2.061 -35.825 55.795 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 188 SER B OG 1 ATOM 1138 N N . LEU B 1 167 ? 1.973 -36.722 57.065 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1139 C CA . LEU B 1 167 ? 3.387 -37.097 57.062 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1140 C C . LEU B 1 167 ? 3.720 -38.125 58.146 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1141 O O . LEU B 1 167 ? 4.342 -39.126 57.869 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1142 C CB . LEU B 1 167 ? 4.266 -35.852 57.253 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1143 C CG . LEU B 1 167 ? 5.687 -36.040 57.815 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1144 C CD1 . LEU B 1 167 ? 6.574 -36.781 56.823 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1145 C CD2 . LEU B 1 167 ? 6.339 -34.697 58.194 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1146 N N . THR B 1 168 ? 3.312 -37.843 59.378 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 190 THR B N 1 ATOM 1147 C CA . THR B 1 168 ? 3.735 -38.586 60.549 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CA 1 ATOM 1148 C C . THR B 1 168 ? 2.842 -39.782 60.859 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 190 THR B C 1 ATOM 1149 O O . THR B 1 168 ? 3.334 -40.819 61.267 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 190 THR B O 1 ATOM 1150 C CB . THR B 1 168 ? 3.776 -37.679 61.795 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CB 1 ATOM 1151 O OG1 . THR B 1 168 ? 2.447 -37.267 62.142 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 190 THR B OG1 1 ATOM 1152 C CG2 . THR B 1 168 ? 4.648 -36.449 61.554 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CG2 1 ATOM 1153 N N . CYS B 1 169 ? 1.535 -39.644 60.662 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B N 1 ATOM 1154 C CA . CYS B 1 169 ? 0.611 -40.711 61.050 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B CA 1 ATOM 1155 C C . CYS B 1 169 ? -0.197 -41.311 59.891 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B C 1 ATOM 1156 O O . CYS B 1 169 ? -0.978 -42.221 60.097 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B O 1 ATOM 1157 C CB . CYS B 1 169 ? -0.351 -40.191 62.123 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B CB 1 ATOM 1158 S SG . CYS B 1 169 ? 0.374 -39.822 63.738 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B SG 1 ATOM 1159 N N . GLY B 1 170 ? -0.017 -40.801 58.678 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B N 1 ATOM 1160 C CA . GLY B 1 170 ? -0.740 -41.310 57.525 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B CA 1 ATOM 1161 C C . GLY B 1 170 ? -2.246 -41.076 57.541 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B C 1 ATOM 1162 O O . GLY B 1 170 ? -3.002 -41.755 56.834 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B O 1 ATOM 1163 N N . ARG B 1 171 ? -2.709 -40.112 58.327 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B N 1 ATOM 1164 C CA . ARG B 1 171 ? -4.137 -39.788 58.304 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CA 1 ATOM 1165 C C . ARG B 1 171 ? -4.376 -38.284 58.362 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B C 1 ATOM 1166 O O . ARG B 1 171 ? -3.465 -37.517 58.693 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B O 1 ATOM 1167 C CB . ARG B 1 171 ? -4.862 -40.447 59.465 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CB 1 ATOM 1168 C CG . ARG B 1 171 ? -4.494 -39.857 60.810 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CG 1 ATOM 1169 C CD . ARG B 1 171 ? -5.490 -40.298 61.879 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CD 1 ATOM 1170 N NE . ARG B 1 171 ? -6.819 -39.790 61.582 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NE 1 ATOM 1171 C CZ . ARG B 1 171 ? -7.901 -40.021 62.316 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CZ 1 ATOM 1172 N NH1 . ARG B 1 171 ? -7.818 -40.776 63.415 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NH1 1 ATOM 1173 N NH2 . ARG B 1 171 ? -9.072 -39.504 61.934 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NH2 1 ATOM 1174 N N . ARG B 1 172 ? -5.603 -37.872 58.046 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B N 1 ATOM 1175 C CA . ARG B 1 172 ? -6.027 -36.514 58.329 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CA 1 ATOM 1176 C C . ARG B 1 172 ? -7.204 -36.540 59.302 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B C 1 ATOM 1177 O O . ARG B 1 172 ? -7.764 -37.608 59.593 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B O 1 ATOM 1178 C CB . ARG B 1 172 ? -6.397 -35.764 57.043 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CB 1 ATOM 1179 C CG . ARG B 1 172 ? -7.733 -36.158 56.417 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CG 1 ATOM 1180 C CD . ARG B 1 172 ? -8.055 -35.278 55.205 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CD 1 ATOM 1181 N NE . ARG B 1 172 ? -8.208 -33.858 55.535 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NE 1 ATOM 1182 C CZ . ARG B 1 172 ? -9.364 -33.291 55.886 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CZ 1 ATOM 1183 N NH1 . ARG B 1 172 ? -10.474 -34.022 55.969 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NH1 1 ATOM 1184 N NH2 . ARG B 1 172 ? -9.417 -31.994 56.152 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NH2 1 ATOM 1185 N N . PHE B 1 173 ? -7.555 -35.362 59.813 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B N 1 ATOM 1186 C CA . PHE B 1 173 ? -8.638 -35.219 60.776 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CA 1 ATOM 1187 C C . PHE B 1 173 ? -9.682 -34.273 60.218 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B C 1 ATOM 1188 O O . PHE B 1 173 ? -9.352 -33.278 59.574 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B O 1 ATOM 1189 C CB . PHE B 1 173 ? -8.123 -34.701 62.120 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CB 1 ATOM 1190 C CG . PHE B 1 173 ? -7.218 -35.664 62.835 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CG 1 ATOM 1191 C CD1 . PHE B 1 173 ? -5.854 -35.625 62.636 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD1 1 ATOM 1192 C CD2 . PHE B 1 173 ? -7.739 -36.636 63.679 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD2 1 ATOM 1193 C CE1 . PHE B 1 173 ? -5.025 -36.517 63.281 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE1 1 ATOM 1194 C CE2 . PHE B 1 173 ? -6.915 -37.530 64.318 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE2 1 ATOM 1195 C CZ . PHE B 1 173 ? -5.562 -37.477 64.118 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CZ 1 ATOM 1196 N N . GLU B 1 174 ? -10.942 -34.620 60.427 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B N 1 ATOM 1197 C CA . GLU B 1 174 ? -12.057 -33.760 60.068 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CA 1 ATOM 1198 C C . GLU B 1 174 ? -11.885 -32.430 60.805 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B C 1 ATOM 1199 O O . GLU B 1 174 ? -11.383 -32.413 61.927 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B O 1 ATOM 1200 C CB . GLU B 1 174 ? -13.378 -34.444 60.439 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CB 1 ATOM 1201 C CG . GLU B 1 174 ? -14.525 -34.160 59.504 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CG 1 ATOM 1202 C CD . GLU B 1 174 ? -14.273 -34.667 58.099 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CD 1 ATOM 1203 O OE1 . GLU B 1 174 ? -13.792 -35.805 57.947 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE1 1 ATOM 1204 O OE2 . GLU B 1 174 ? -14.561 -33.911 57.142 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE2 1 ATOM 1205 N N . TYR B 1 175 ? -12.267 -31.316 60.190 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B N 1 ATOM 1206 C CA . TYR B 1 175 ? -12.000 -30.021 60.817 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CA 1 ATOM 1207 C C . TYR B 1 175 ? -12.751 -29.848 62.130 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B C 1 ATOM 1208 O O . TYR B 1 175 ? -12.347 -29.055 62.974 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B O 1 ATOM 1209 C CB . TYR B 1 175 ? -12.325 -28.865 59.861 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CB 1 ATOM 1210 C CG . TYR B 1 175 ? -11.254 -28.668 58.808 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CG 1 ATOM 1211 C CD1 . TYR B 1 175 ? -11.471 -27.850 57.716 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CD1 1 ATOM 1212 C CD2 . TYR B 1 175 ? -10.025 -29.333 58.904 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CD2 1 ATOM 1213 C CE1 . TYR B 1 175 ? -10.493 -27.673 56.747 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CE1 1 ATOM 1214 C CE2 . TYR B 1 175 ? -9.043 -29.165 57.942 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CE2 1 ATOM 1215 C CZ . TYR B 1 175 ? -9.285 -28.330 56.866 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CZ 1 ATOM 1216 O OH . TYR B 1 175 ? -8.329 -28.148 55.900 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B OH 1 ATOM 1217 N N . ASP B 1 176 ? -13.823 -30.609 62.323 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B N 1 ATOM 1218 C CA . ASP B 1 176 ? -14.570 -30.524 63.566 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CA 1 ATOM 1219 C C . ASP B 1 176 ? -14.265 -31.692 64.510 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B C 1 ATOM 1220 O O . ASP B 1 176 ? -14.990 -31.910 65.466 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B O 1 ATOM 1221 C CB . ASP B 1 176 ? -16.064 -30.461 63.274 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CB 1 ATOM 1222 C CG . ASP B 1 176 ? -16.612 -31.780 62.763 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CG 1 ATOM 1223 O OD1 . ASP B 1 176 ? -16.446 -32.088 61.559 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B OD1 1 ATOM 1224 O OD2 . ASP B 1 176 ? -17.215 -32.516 63.576 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B OD2 1 ATOM 1225 N N . ASP B 1 177 ? -13.187 -32.431 64.256 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N 1 ATOM 1226 C CA . ASP B 1 177 ? -12.852 -33.602 65.082 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA 1 ATOM 1227 C C . ASP B 1 177 ? -12.415 -33.125 66.471 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C 1 ATOM 1228 O O . ASP B 1 177 ? -11.488 -32.323 66.588 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O 1 ATOM 1229 C CB . ASP B 1 177 ? -11.764 -34.446 64.394 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB 1 ATOM 1230 C CG . ASP B 1 177 ? -11.385 -35.708 65.166 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG 1 ATOM 1231 O OD1 . ASP B 1 177 ? -10.617 -35.624 66.149 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1 1 ATOM 1232 O OD2 . ASP B 1 177 ? -11.806 -36.805 64.751 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2 1 ATOM 1233 N N . PRO B 1 178 ? -13.122 -33.577 67.524 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B N 1 ATOM 1234 C CA . PRO B 1 178 ? -12.874 -33.134 68.905 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CA 1 ATOM 1235 C C . PRO B 1 178 ? -11.431 -33.360 69.347 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B C 1 ATOM 1236 O O . PRO B 1 178 ? -10.806 -32.458 69.917 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B O 1 ATOM 1237 C CB . PRO B 1 178 ? -13.839 -33.994 69.727 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CB 1 ATOM 1238 C CG . PRO B 1 178 ? -14.938 -34.306 68.783 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CG 1 ATOM 1239 C CD . PRO B 1 178 ? -14.305 -34.453 67.435 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CD 1 ATOM 1240 N N . ARG B 1 179 ? -10.916 -34.555 69.081 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B N 1 ATOM 1241 C CA . ARG B 1 179 ? -9.537 -34.894 69.413 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CA 1 ATOM 1242 C C . ARG B 1 179 ? -8.533 -34.022 68.662 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B C 1 ATOM 1243 O O . ARG B 1 179 ? -7.480 -33.652 69.193 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B O 1 ATOM 1244 C CB . ARG B 1 179 ? -9.285 -36.367 69.101 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CB 1 ATOM 1245 C CG . ARG B 1 179 ? -8.375 -37.042 70.076 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CG 1 ATOM 1246 C CD . ARG B 1 179 ? -8.616 -38.546 70.083 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CD 1 ATOM 1247 N NE . ARG B 1 179 ? -8.743 -39.074 68.725 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NE 1 ATOM 1248 C CZ . ARG B 1 179 ? -8.734 -40.368 68.420 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CZ 1 ATOM 1249 N NH1 . ARG B 1 179 ? -8.589 -41.266 69.380 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NH1 1 ATOM 1250 N NH2 . ARG B 1 179 ? -8.861 -40.753 67.155 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NH2 1 ATOM 1251 N N . PHE B 1 180 ? -8.866 -33.713 67.417 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B N 1 ATOM 1252 C CA . PHE B 1 180 ? -8.060 -32.844 66.581 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CA 1 ATOM 1253 C C . PHE B 1 180 ? -8.016 -31.422 67.162 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B C 1 ATOM 1254 O O . PHE B 1 180 ? -6.950 -30.840 67.315 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B O 1 ATOM 1255 C CB . PHE B 1 180 ? -8.630 -32.842 65.161 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CB 1 ATOM 1256 C CG . PHE B 1 180 ? -7.771 -32.131 64.150 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CG 1 ATOM 1257 C CD1 . PHE B 1 180 ? -8.332 -31.204 63.275 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CD1 1 ATOM 1258 C CD2 . PHE B 1 180 ? -6.409 -32.400 64.060 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CD2 1 ATOM 1259 C CE1 . PHE B 1 180 ? -7.546 -30.555 62.333 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CE1 1 ATOM 1260 C CE2 . PHE B 1 180 ? -5.627 -31.760 63.117 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CE2 1 ATOM 1261 C CZ . PHE B 1 180 ? -6.200 -30.832 62.253 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CZ 1 ATOM 1262 N N . LEU B 1 181 ? -9.185 -30.879 67.490 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B N 1 ATOM 1263 C CA . LEU B 1 181 ? -9.268 -29.552 68.093 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CA 1 ATOM 1264 C C . LEU B 1 181 ? -8.455 -29.474 69.391 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B C 1 ATOM 1265 O O . LEU B 1 181 ? -7.715 -28.507 69.603 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B O 1 ATOM 1266 C CB . LEU B 1 181 ? -10.733 -29.160 68.350 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CB 1 ATOM 1267 C CG . LEU B 1 181 ? -11.609 -29.163 67.089 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CG 1 ATOM 1268 C CD1 . LEU B 1 181 ? -13.100 -28.866 67.373 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD1 1 ATOM 1269 C CD2 . LEU B 1 181 ? -11.042 -28.222 66.037 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD2 1 ATOM 1270 N N . ARG B 1 182 ? -8.560 -30.492 70.242 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B N 1 ATOM 1271 C CA . ARG B 1 182 ? -7.847 -30.459 71.513 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CA 1 ATOM 1272 C C . ARG B 1 182 ? -6.342 -30.522 71.309 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B C 1 ATOM 1273 O O . ARG B 1 182 ? -5.577 -29.835 72.001 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B O 1 ATOM 1274 C CB . ARG B 1 182 ? -8.283 -31.598 72.421 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CB 1 ATOM 1275 C CG . ARG B 1 182 ? -7.572 -31.566 73.749 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CG 1 ATOM 1276 C CD . ARG B 1 182 ? -8.218 -32.487 74.746 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CD 1 ATOM 1277 N NE . ARG B 1 182 ? -7.660 -32.288 76.080 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NE 1 ATOM 1278 C CZ . ARG B 1 182 ? -6.569 -32.905 76.526 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CZ 1 ATOM 1279 N NH1 . ARG B 1 182 ? -5.925 -33.758 75.739 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NH1 1 ATOM 1280 N NH2 . ARG B 1 182 ? -6.122 -32.672 77.757 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NH2 1 ATOM 1281 N N . LEU B 1 183 ? -5.918 -31.348 70.359 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B N 1 ATOM 1282 C CA . LEU B 1 183 ? -4.515 -31.405 69.973 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CA 1 ATOM 1283 C C . LEU B 1 183 ? -3.972 -30.017 69.605 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B C 1 ATOM 1284 O O . LEU B 1 183 ? -2.911 -29.621 70.080 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B O 1 ATOM 1285 C CB . LEU B 1 183 ? -4.330 -32.367 68.803 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CB 1 ATOM 1286 C CG . LEU B 1 183 ? -2.882 -32.607 68.397 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CG 1 ATOM 1287 C CD1 . LEU B 1 183 ? -2.177 -33.495 69.427 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD1 1 ATOM 1288 C CD2 . LEU B 1 183 ? -2.803 -33.205 66.991 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD2 1 ATOM 1289 N N . LEU B 1 184 ? -4.703 -29.286 68.767 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N 1 ATOM 1290 C CA . LEU B 1 184 ? -4.273 -27.959 68.321 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA 1 ATOM 1291 C C . LEU B 1 184 ? -4.340 -26.940 69.452 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C 1 ATOM 1292 O O . LEU B 1 184 ? -3.456 -26.103 69.598 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O 1 ATOM 1293 C CB . LEU B 1 184 ? -5.124 -27.475 67.142 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB 1 ATOM 1294 C CG . LEU B 1 184 ? -4.762 -27.903 65.715 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG 1 ATOM 1295 C CD1 . LEU B 1 184 ? -4.694 -29.409 65.579 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1 1 ATOM 1296 C CD2 . LEU B 1 184 ? -5.774 -27.346 64.740 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2 1 ATOM 1297 N N . ASP B 1 185 ? -5.398 -27.022 70.252 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N 1 ATOM 1298 C CA . ASP B 1 185 ? -5.562 -26.149 71.403 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA 1 ATOM 1299 C C . ASP B 1 185 ? -4.405 -26.313 72.401 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C 1 ATOM 1300 O O . ASP B 1 185 ? -3.842 -25.326 72.883 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O 1 ATOM 1301 C CB . ASP B 1 185 ? -6.901 -26.428 72.082 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB 1 ATOM 1302 C CG . ASP B 1 185 ? -7.216 -25.434 73.182 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG 1 ATOM 1303 O OD1 . ASP B 1 185 ? -8.078 -25.740 74.033 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 1 ATOM 1304 O OD2 . ASP B 1 185 ? -6.599 -24.348 73.200 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 1 ATOM 1305 N N . LEU B 1 186 ? -4.037 -27.554 72.697 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B N 1 ATOM 1306 C CA . LEU B 1 186 ? -2.934 -27.807 73.621 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CA 1 ATOM 1307 C C . LEU B 1 186 ? -1.607 -27.306 73.053 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B C 1 ATOM 1308 O O . LEU B 1 186 ? -0.778 -26.769 73.786 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B O 1 ATOM 1309 C CB . LEU B 1 186 ? -2.844 -29.292 73.954 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CB 1 ATOM 1310 C CG . LEU B 1 186 ? -4.062 -29.799 74.723 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CG 1 ATOM 1311 C CD1 . LEU B 1 186 ? -4.010 -31.302 74.850 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CD1 1 ATOM 1312 C CD2 . LEU B 1 186 ? -4.147 -29.147 76.095 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CD2 1 ATOM 1313 N N . ALA B 1 187 ? -1.423 -27.470 71.746 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N 1 ATOM 1314 C CA . ALA B 1 187 ? -0.245 -26.956 71.047 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA 1 ATOM 1315 C C . ALA B 1 187 ? -0.106 -25.436 71.163 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C 1 ATOM 1316 O O . ALA B 1 187 ? 0.997 -24.930 71.347 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O 1 ATOM 1317 C CB . ALA B 1 187 ? -0.292 -27.352 69.585 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB 1 ATOM 1318 N N . GLN B 1 188 ? -1.219 -24.714 71.041 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B N 1 ATOM 1319 C CA . GLN B 1 188 ? -1.195 -23.259 71.145 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CA 1 ATOM 1320 C C . GLN B 1 188 ? -0.818 -22.831 72.557 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B C 1 ATOM 1321 O O . GLN B 1 188 ? 0.007 -21.947 72.742 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B O 1 ATOM 1322 C CB . GLN B 1 188 ? -2.546 -22.663 70.753 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CB 1 ATOM 1323 C CG . GLN B 1 188 ? -2.739 -21.218 71.173 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CG 1 ATOM 1324 C CD . GLN B 1 188 ? -4.199 -20.804 71.165 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CD 1 ATOM 1325 O OE1 . GLN B 1 188 ? -5.070 -21.568 70.741 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B OE1 1 ATOM 1326 N NE2 . GLN B 1 188 ? -4.476 -19.593 71.642 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B NE2 1 ATOM 1327 N N . GLU B 1 189 ? -1.410 -23.472 73.555 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B N 1 ATOM 1328 C CA . GLU B 1 189 ? -1.082 -23.152 74.938 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CA 1 ATOM 1329 C C . GLU B 1 189 ? 0.337 -23.572 75.304 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B C 1 ATOM 1330 O O . GLU B 1 189 ? 0.997 -22.921 76.114 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B O 1 ATOM 1331 C CB . GLU B 1 189 ? -2.080 -23.807 75.882 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CB 1 ATOM 1332 C CG . GLU B 1 189 ? -3.501 -23.290 75.727 1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CG 1 ATOM 1333 C CD . GLU B 1 189 ? -3.668 -21.882 76.261 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CD 1 ATOM 1334 O OE1 . GLU B 1 189 ? -4.795 -21.349 76.177 1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE1 1 ATOM 1335 O OE2 . GLU B 1 189 ? -2.682 -21.309 76.774 1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE2 1 ATOM 1336 N N . GLY B 1 190 ? 0.803 -24.656 74.693 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N 1 ATOM 1337 C CA . GLY B 1 190 ? 2.148 -25.146 74.921 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA 1 ATOM 1338 C C . GLY B 1 190 ? 3.204 -24.170 74.436 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C 1 ATOM 1339 O O . GLY B 1 190 ? 4.309 -24.102 74.986 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O 1 ATOM 1340 N N . LEU B 1 191 ? 2.862 -23.411 73.398 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1 ATOM 1341 C CA . LEU B 1 191 ? 3.759 -22.389 72.878 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1 ATOM 1342 C C . LEU B 1 191 ? 3.920 -21.281 73.913 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1 ATOM 1343 O O . LEU B 1 191 ? 5.019 -20.764 74.105 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1 ATOM 1344 C CB . LEU B 1 191 ? 3.245 -21.820 71.546 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1 ATOM 1345 C CG . LEU B 1 191 ? 4.328 -20.998 70.841 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1 ATOM 1346 C CD1 . LEU B 1 191 ? 5.618 -21.815 70.778 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1 ATOM 1347 C CD2 . LEU B 1 191 ? 3.913 -20.529 69.442 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1 ATOM 1348 N N . LYS B 1 192 ? 2.825 -20.941 74.592 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1 ATOM 1349 C CA . LYS B 1 192 ? 2.856 -19.974 75.689 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1 ATOM 1350 C C . LYS B 1 192 ? 3.840 -20.376 76.793 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1 ATOM 1351 O O . LYS B 1 192 ? 4.439 -19.515 77.436 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1 ATOM 1352 C CB . LYS B 1 192 ? 1.460 -19.795 76.293 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1 ATOM 1353 C CG . LYS B 1 192 ? 0.443 -19.117 75.385 1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1 ATOM 1354 C CD . LYS B 1 192 ? -0.814 -18.735 76.178 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1 ATOM 1355 C CE . LYS B 1 192 ? -1.887 -18.111 75.297 1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1 ATOM 1356 N NZ . LYS B 1 192 ? -2.337 -19.035 74.212 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1 ATOM 1357 N N . GLU B 1 193 ? 4.014 -21.679 77.007 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N 1 ATOM 1358 C CA . GLU B 1 193 ? 4.955 -22.171 78.015 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA 1 ATOM 1359 C C . GLU B 1 193 ? 6.408 -22.184 77.543 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C 1 ATOM 1360 O O . GLU B 1 193 ? 7.273 -22.744 78.221 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O 1 ATOM 1361 C CB . GLU B 1 193 ? 4.573 -23.583 78.460 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB 1 ATOM 1362 C CG . GLU B 1 193 ? 3.254 -23.683 79.201 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG 1 ATOM 1363 C CD . GLU B 1 193 ? 2.835 -25.124 79.404 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD 1 ATOM 1364 O OE1 . GLU B 1 193 ? 3.435 -26.007 78.755 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 1 ATOM 1365 O OE2 . GLU B 1 193 ? 1.913 -25.378 80.211 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 1 ATOM 1366 N N . GLU B 1 194 ? 6.682 -21.585 76.388 1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B N 1 ATOM 1367 C CA . GLU B 1 194 ? 8.058 -21.497 75.888 1.00 66.14 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CA 1 ATOM 1368 C C . GLU B 1 194 ? 8.773 -20.271 76.454 1.00 66.54 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B C 1 ATOM 1369 O O . GLU B 1 194 ? 9.998 -20.141 76.352 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B O 1 ATOM 1370 C CB . GLU B 1 194 ? 8.075 -21.449 74.361 1.00 67.11 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CB 1 ATOM 1371 C CG . GLU B 1 194 ? 7.807 -22.786 73.702 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CG 1 ATOM 1372 C CD . GLU B 1 194 ? 8.957 -23.728 73.881 1.00 68.62 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CD 1 ATOM 1373 O OE1 . GLU B 1 194 ? 10.109 -23.281 73.735 1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE1 1 ATOM 1374 O OE2 . GLU B 1 194 ? 8.719 -24.905 74.190 1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE2 1 ATOM 1375 N N . SER B 1 195 ? 7.986 -19.375 77.041 1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 217 SER B N 1 ATOM 1376 C CA . SER B 1 195 ? 8.507 -18.178 77.679 1.00 69.11 ? ? ? ? ? ? 217 SER B CA 1 ATOM 1377 C C . SER B 1 195 ? 8.039 -18.114 79.131 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 217 SER B C 1 ATOM 1378 O O . SER B 1 195 ? 6.971 -18.630 79.476 1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 217 SER B O 1 ATOM 1379 C CB . SER B 1 195 ? 8.060 -16.925 76.921 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 217 SER B CB 1 ATOM 1380 O OG . SER B 1 195 ? 8.465 -15.749 77.600 1.00 69.95 ? ? ? ? ? ? 217 SER B OG 1 ATOM 1381 N N . GLY B 1 196 ? 8.834 -17.480 79.983 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N 1 ATOM 1382 C CA . GLY B 1 196 ? 8.460 -17.341 81.376 1.00 78.38 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA 1 ATOM 1383 C C . GLY B 1 196 ? 9.650 -17.393 82.300 1.00 77.77 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C 1 ATOM 1384 O O . GLY B 1 196 ? 10.617 -18.111 82.054 1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O 1 ATOM 1385 N N . PHE B 1 197 ? 9.572 -16.619 83.371 1.00 76.83 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B N 1 ATOM 1386 C CA . PHE B 1 197 ? 10.647 -16.554 84.343 1.00 78.09 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CA 1 ATOM 1387 C C . PHE B 1 197 ? 10.860 -17.922 84.980 1.00 77.60 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B C 1 ATOM 1388 O O . PHE B 1 197 ? 11.993 -18.406 85.070 1.00 78.13 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B O 1 ATOM 1389 C CB . PHE B 1 197 ? 10.335 -15.502 85.409 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CB 1 ATOM 1390 C CG . PHE B 1 197 ? 11.423 -15.327 86.428 1.00 86.75 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CG 1 ATOM 1391 C CD1 . PHE B 1 197 ? 12.703 -14.958 86.038 1.00 87.78 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD1 1 ATOM 1392 C CD2 . PHE B 1 197 ? 11.166 -15.518 87.776 1.00 90.32 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD2 1 ATOM 1393 C CE1 . PHE B 1 197 ? 13.709 -14.794 86.975 1.00 90.04 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE1 1 ATOM 1394 C CE2 . PHE B 1 197 ? 12.168 -15.352 88.718 1.00 92.74 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE2 1 ATOM 1395 C CZ . PHE B 1 197 ? 13.440 -14.990 88.316 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CZ 1 ATOM 1396 N N . LEU B 1 198 ? 9.755 -18.536 85.401 1.00 75.57 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1 ATOM 1397 C CA . LEU B 1 198 ? 9.759 -19.840 86.062 1.00 73.98 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1 ATOM 1398 C C . LEU B 1 198 ? 10.555 -20.878 85.280 1.00 69.61 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1 ATOM 1399 O O . LEU B 1 198 ? 11.307 -21.669 85.856 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1 ATOM 1400 C CB . LEU B 1 198 ? 8.322 -20.318 86.263 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1 ATOM 1401 C CG . LEU B 1 198 ? 8.060 -21.729 86.787 1.00 72.82 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1 ATOM 1402 C CD1 . LEU B 1 198 ? 8.811 -22.004 88.079 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1 ATOM 1403 C CD2 . LEU B 1 198 ? 6.567 -21.905 86.992 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1 ATOM 1404 N N . ARG B 1 199 ? 10.386 -20.855 83.964 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B N 1 ATOM 1405 C CA . ARG B 1 199 ? 11.131 -21.717 83.064 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CA 1 ATOM 1406 C C . ARG B 1 199 ? 12.647 -21.545 83.223 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B C 1 ATOM 1407 O O . ARG B 1 199 ? 13.385 -22.525 83.382 1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B O 1 ATOM 1408 C CB . ARG B 1 199 ? 10.719 -21.424 81.627 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CB 1 ATOM 1409 C CG . ARG B 1 199 ? 11.423 -22.276 80.629 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CG 1 ATOM 1410 C CD . ARG B 1 199 ? 11.210 -21.783 79.226 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CD 1 ATOM 1411 N NE . ARG B 1 199 ? 11.989 -22.590 78.296 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NE 1 ATOM 1412 C CZ . ARG B 1 199 ? 11.535 -23.692 77.705 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CZ 1 ATOM 1413 N NH1 . ARG B 1 199 ? 10.297 -24.112 77.936 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NH1 1 ATOM 1414 N NH2 . ARG B 1 199 ? 12.318 -24.367 76.875 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NH2 1 ATOM 1415 N N . GLU B 1 200 ? 13.093 -20.290 83.174 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B N 1 ATOM 1416 C CA . GLU B 1 200 ? 14.499 -19.932 83.316 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CA 1 ATOM 1417 C C . GLU B 1 200 ? 15.072 -20.439 84.625 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B C 1 ATOM 1418 O O . GLU B 1 200 ? 16.145 -21.040 84.657 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B O 1 ATOM 1419 C CB . GLU B 1 200 ? 14.668 -18.414 83.242 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CB 1 ATOM 1420 C CG . GLU B 1 200 ? 14.003 -17.765 82.045 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CG 1 ATOM 1421 C CD . GLU B 1 200 ? 14.730 -18.068 80.756 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CD 1 ATOM 1422 O OE1 . GLU B 1 200 ? 15.963 -18.272 80.801 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE1 1 ATOM 1423 O OE2 . GLU B 1 200 ? 14.069 -18.099 79.696 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE2 1 ATOM 1424 N N . VAL B 1 201 ? 14.343 -20.180 85.705 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B N 1 ATOM 1425 C CA . VAL B 1 201 ? 14.775 -20.548 87.045 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CA 1 ATOM 1426 C C . VAL B 1 201 ? 14.958 -22.052 87.166 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B C 1 ATOM 1427 O O . VAL B 1 201 ? 15.938 -22.529 87.743 1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B O 1 ATOM 1428 C CB . VAL B 1 201 ? 13.764 -20.079 88.108 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CB 1 ATOM 1429 C CG1 . VAL B 1 201 ? 14.289 -20.372 89.509 1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CG1 1 ATOM 1430 C CG2 . VAL B 1 201 ? 13.472 -18.603 87.937 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CG2 1 ATOM 1431 N N . LEU B 1 202 ? 14.005 -22.796 86.617 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B N 1 ATOM 1432 C CA . LEU B 1 202 ? 14.044 -24.247 86.702 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CA 1 ATOM 1433 C C . LEU B 1 202 ? 15.181 -24.805 85.862 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B C 1 ATOM 1434 O O . LEU B 1 202 ? 15.797 -25.812 86.231 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B O 1 ATOM 1435 C CB . LEU B 1 202 ? 12.713 -24.845 86.262 1.00 59.94 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CB 1 ATOM 1436 C CG . LEU B 1 202 ? 11.514 -24.501 87.147 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CG 1 ATOM 1437 C CD1 . LEU B 1 202 ? 10.450 -25.532 86.931 1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD1 1 ATOM 1438 C CD2 . LEU B 1 202 ? 11.880 -24.433 88.620 1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD2 1 ATOM 1439 N N . ASN B 1 203 ? 15.458 -24.139 84.743 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B N 1 ATOM 1440 C CA . ASN B 1 203 ? 16.542 -24.537 83.850 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CA 1 ATOM 1441 C C . ASN B 1 203 ? 17.908 -24.202 84.443 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B C 1 ATOM 1442 O O . ASN B 1 203 ? 18.873 -24.962 84.289 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B O 1 ATOM 1443 C CB . ASN B 1 203 ? 16.375 -23.870 82.480 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CB 1 ATOM 1444 C CG . ASN B 1 203 ? 15.403 -24.620 81.582 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CG 1 ATOM 1445 O OD1 . ASN B 1 203 ? 15.292 -25.847 81.654 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B OD1 1 ATOM 1446 N ND2 . ASN B 1 203 ? 14.697 -23.888 80.733 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B ND2 1 ATOM 1447 N N . ALA B 1 204 ? 17.982 -23.061 85.122 1.00 58.10 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B N 1 ATOM 1448 C CA . ALA B 1 204 ? 19.196 -22.676 85.825 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CA 1 ATOM 1449 C C . ALA B 1 204 ? 19.368 -23.524 87.082 1.00 60.89 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B C 1 ATOM 1450 O O . ALA B 1 204 ? 20.475 -23.971 87.388 1.00 61.87 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B O 1 ATOM 1451 C CB . ALA B 1 204 ? 19.164 -21.194 86.173 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CB 1 ATOM 1452 N N . VAL B 1 205 ? 18.270 -23.752 87.802 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B N 1 ATOM 1453 C CA . VAL B 1 205 ? 18.302 -24.532 89.042 1.00 64.29 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CA 1 ATOM 1454 C C . VAL B 1 205 ? 17.413 -25.772 88.949 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B C 1 ATOM 1455 O O . VAL B 1 205 ? 16.299 -25.780 89.483 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B O 1 ATOM 1456 C CB . VAL B 1 205 ? 17.848 -23.684 90.251 1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CB 1 ATOM 1457 C CG1 . VAL B 1 205 ? 18.274 -24.337 91.562 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG1 1 ATOM 1458 C CG2 . VAL B 1 205 ? 18.412 -22.276 90.148 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG2 1 ATOM 1459 N N . PRO B 1 206 ? 17.913 -26.831 88.280 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B N 1 ATOM 1460 C CA . PRO B 1 206 ? 17.165 -28.060 87.973 1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CA 1 ATOM 1461 C C . PRO B 1 206 ? 16.554 -28.725 89.199 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B C 1 ATOM 1462 O O . PRO B 1 206 ? 15.528 -29.395 89.086 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B O 1 ATOM 1463 C CB . PRO B 1 206 ? 18.232 -28.970 87.346 1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CB 1 ATOM 1464 C CG . PRO B 1 206 ? 19.226 -28.033 86.780 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CG 1 ATOM 1465 C CD . PRO B 1 206 ? 19.290 -26.897 87.761 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CD 1 ATOM 1466 N N . VAL B 1 207 ? 17.173 -28.530 90.357 1.00 61.99 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N 1 ATOM 1467 C CA . VAL B 1 207 ? 16.756 -29.223 91.565 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA 1 ATOM 1468 C C . VAL B 1 207 ? 15.366 -28.791 92.034 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C 1 ATOM 1469 O O . VAL B 1 207 ? 14.675 -29.537 92.738 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O 1 ATOM 1470 C CB . VAL B 1 207 ? 17.768 -29.002 92.700 1.00 65.96 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB 1 ATOM 1471 C CG1 . VAL B 1 207 ? 17.737 -27.552 93.185 1.00 67.06 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 1 ATOM 1472 C CG2 . VAL B 1 207 ? 17.481 -29.941 93.829 1.00 67.97 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 1 ATOM 1473 N N . LEU B 1 208 ? 14.950 -27.596 91.624 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B N 1 ATOM 1474 C CA . LEU B 1 208 ? 13.653 -27.067 92.021 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CA 1 ATOM 1475 C C . LEU B 1 208 ? 12.526 -27.924 91.447 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B C 1 ATOM 1476 O O . LEU B 1 208 ? 11.396 -27.890 91.944 1.00 62.18 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B O 1 ATOM 1477 C CB . LEU B 1 208 ? 13.515 -25.606 91.579 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CB 1 ATOM 1478 C CG . LEU B 1 208 ? 14.405 -24.632 92.361 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CG 1 ATOM 1479 C CD1 . LEU B 1 208 ? 14.198 -23.190 91.912 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CD1 1 ATOM 1480 C CD2 . LEU B 1 208 ? 14.164 -24.772 93.854 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CD2 1 ATOM 1481 N N . LEU B 1 209 ? 12.855 -28.703 90.414 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1 ATOM 1482 C CA . LEU B 1 209 ? 11.908 -29.610 89.766 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1 ATOM 1483 C C . LEU B 1 209 ? 11.405 -30.695 90.718 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1 ATOM 1484 O O . LEU B 1 209 ? 10.345 -31.278 90.497 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1 ATOM 1485 C CB . LEU B 1 209 ? 12.550 -30.263 88.537 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1 ATOM 1486 C CG . LEU B 1 209 ? 12.847 -29.363 87.340 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1 ATOM 1487 C CD1 . LEU B 1 209 ? 13.697 -30.108 86.323 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1 ATOM 1488 C CD2 . LEU B 1 209 ? 11.547 -28.882 86.713 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1 ATOM 1489 N N . HIS B 1 210 ? 12.179 -30.962 91.769 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B N 1 ATOM 1490 C CA . HIS B 1 210 ? 11.804 -31.935 92.794 1.00 70.86 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CA 1 ATOM 1491 C C . HIS B 1 210 ? 10.538 -31.513 93.542 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B C 1 ATOM 1492 O O . HIS B 1 210 ? 9.879 -32.337 94.175 1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B O 1 ATOM 1493 C CB . HIS B 1 210 ? 12.950 -32.139 93.791 1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CB 1 ATOM 1494 C CG . HIS B 1 210 ? 14.139 -32.849 93.219 1.00 77.76 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CG 1 ATOM 1495 N ND1 . HIS B 1 210 ? 14.762 -32.446 92.057 1.00 76.63 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B ND1 1 ATOM 1496 C CD2 . HIS B 1 210 ? 14.826 -33.931 93.658 1.00 80.19 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CD2 1 ATOM 1497 C CE1 . HIS B 1 210 ? 15.777 -33.253 91.801 1.00 76.77 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CE1 1 ATOM 1498 N NE2 . HIS B 1 210 ? 15.838 -34.162 92.757 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B NE2 1 ATOM 1499 N N . ILE B 1 211 ? 10.213 -30.223 93.483 1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B N 1 ATOM 1500 C CA . ILE B 1 211 ? 8.944 -29.723 94.003 1.00 73.19 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CA 1 ATOM 1501 C C . ILE B 1 211 ? 7.819 -29.989 93.005 1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B C 1 ATOM 1502 O O . ILE B 1 211 ? 7.775 -29.360 91.947 1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B O 1 ATOM 1503 C CB . ILE B 1 211 ? 9.004 -28.215 94.283 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CB 1 ATOM 1504 C CG1 . ILE B 1 211 ? 10.234 -27.876 95.120 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CG1 1 ATOM 1505 C CG2 . ILE B 1 211 ? 7.734 -27.753 94.978 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CG2 1 ATOM 1506 C CD1 . ILE B 1 211 ? 10.407 -26.396 95.336 1.00 77.06 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CD1 1 ATOM 1507 N N . PRO B 1 212 ? 6.900 -30.915 93.337 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B N 1 ATOM 1508 C CA . PRO B 1 212 ? 5.846 -31.303 92.387 1.00 68.92 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CA 1 ATOM 1509 C C . PRO B 1 212 ? 4.942 -30.135 91.985 1.00 69.42 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B C 1 ATOM 1510 O O . PRO B 1 212 ? 4.346 -30.165 90.907 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B O 1 ATOM 1511 C CB . PRO B 1 212 ? 5.053 -32.372 93.156 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CB 1 ATOM 1512 C CG . PRO B 1 212 ? 6.006 -32.883 94.200 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CG 1 ATOM 1513 C CD . PRO B 1 212 ? 6.816 -31.680 94.596 1.00 73.06 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CD 1 ATOM 1514 N N . ALA B 1 213 ? 4.847 -29.122 92.842 1.00 71.67 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B N 1 ATOM 1515 C CA . ALA B 1 213 ? 4.060 -27.930 92.540 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B CA 1 ATOM 1516 C C . ALA B 1 213 ? 4.616 -27.232 91.309 1.00 72.08 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B C 1 ATOM 1517 O O . ALA B 1 213 ? 3.871 -26.874 90.395 1.00 71.69 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B O 1 ATOM 1518 C CB . ALA B 1 213 ? 4.046 -26.983 93.733 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B CB 1 ATOM 1519 N N . LEU B 1 214 ? 5.935 -27.059 91.285 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B N 1 ATOM 1520 C CA . LEU B 1 214 ? 6.615 -26.437 90.154 1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CA 1 ATOM 1521 C C . LEU B 1 214 ? 6.657 -27.352 88.932 1.00 70.64 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B C 1 ATOM 1522 O O . LEU B 1 214 ? 6.295 -26.942 87.827 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B O 1 ATOM 1523 C CB . LEU B 1 214 ? 8.039 -26.042 90.547 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CB 1 ATOM 1524 C CG . LEU B 1 214 ? 8.162 -25.038 91.690 1.00 75.46 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CG 1 ATOM 1525 C CD1 . LEU B 1 214 ? 9.617 -24.877 92.100 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD1 1 ATOM 1526 C CD2 . LEU B 1 214 ? 7.568 -23.708 91.266 1.00 74.86 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD2 1 ATOM 1527 N N . ALA B 1 215 ? 7.107 -28.588 89.138 1.00 71.94 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B N 1 ATOM 1528 C CA . ALA B 1 215 ? 7.286 -29.546 88.045 1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B CA 1 ATOM 1529 C C . ALA B 1 215 ? 6.018 -29.721 87.207 1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B C 1 ATOM 1530 O O . ALA B 1 215 ? 6.068 -29.685 85.974 1.00 67.80 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B O 1 ATOM 1531 C CB . ALA B 1 215 ? 7.742 -30.900 88.598 1.00 70.96 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B CB 1 ATOM 1532 N N . GLY B 1 216 ? 4.887 -29.895 87.883 1.00 75.86 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B N 1 ATOM 1533 C CA . GLY B 1 216 ? 3.638 -30.187 87.207 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B CA 1 ATOM 1534 C C . GLY B 1 216 ? 2.856 -28.974 86.739 1.00 79.00 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B C 1 ATOM 1535 O O . GLY B 1 216 ? 1.657 -29.074 86.468 1.00 80.56 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B O 1 ATOM 1536 N N . LYS B 1 217 ? 3.515 -27.825 86.632 1.00 79.89 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B N 1 ATOM 1537 C CA . LYS B 1 217 ? 2.825 -26.632 86.149 1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CA 1 ATOM 1538 C C . LYS B 1 217 ? 3.551 -25.984 84.971 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B C 1 ATOM 1539 O O . LYS B 1 217 ? 2.926 -25.315 84.144 1.00 77.81 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B O 1 ATOM 1540 C CB . LYS B 1 217 ? 2.649 -25.619 87.286 1.00 83.36 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CB 1 ATOM 1541 C CG . LYS B 1 217 ? 1.446 -24.681 87.120 1.00 86.78 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CG 1 ATOM 1542 C CD . LYS B 1 217 ? 1.817 -23.374 86.408 1.00 87.89 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CD 1 ATOM 1543 C CE . LYS B 1 217 ? 2.809 -22.547 87.228 1.00 90.23 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CE 1 ATOM 1544 N NZ . LYS B 1 217 ? 3.170 -21.248 86.580 1.00 89.64 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B NZ 1 ATOM 1545 N N . VAL B 1 218 ? 4.859 -26.206 84.878 1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B N 1 ATOM 1546 C CA . VAL B 1 218 ? 5.690 -25.493 83.906 1.00 69.54 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CA 1 ATOM 1547 C C . VAL B 1 218 ? 5.549 -25.988 82.476 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B C 1 ATOM 1548 O O . VAL B 1 218 ? 5.795 -25.245 81.522 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B O 1 ATOM 1549 C CB . VAL B 1 218 ? 7.166 -25.583 84.294 1.00 69.98 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CB 1 ATOM 1550 C CG1 . VAL B 1 218 ? 7.336 -25.009 85.661 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CG1 1 ATOM 1551 C CG2 . VAL B 1 218 ? 7.640 -27.038 84.285 1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CG2 1 ATOM 1552 N N . LEU B 1 219 ? 5.172 -27.248 82.322 1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N 1 ATOM 1553 C CA . LEU B 1 219 ? 5.027 -27.814 80.993 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA 1 ATOM 1554 C C . LEU B 1 219 ? 3.768 -28.651 80.932 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C 1 ATOM 1555 O O . LEU B 1 219 ? 3.716 -29.648 80.216 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O 1 ATOM 1556 C CB . LEU B 1 219 ? 6.249 -28.653 80.626 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB 1 ATOM 1557 C CG . LEU B 1 219 ? 7.571 -27.910 80.416 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG 1 ATOM 1558 C CD1 . LEU B 1 219 ? 8.717 -28.905 80.298 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 1 ATOM 1559 C CD2 . LEU B 1 219 ? 7.494 -27.024 79.179 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 1 ATOM 1560 N N . ARG B 1 220 ? 2.749 -28.242 81.682 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N 1 ATOM 1561 C CA . ARG B 1 220 ? 1.540 -29.044 81.776 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA 1 ATOM 1562 C C . ARG B 1 220 ? 0.815 -29.128 80.429 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C 1 ATOM 1563 O O . ARG B 1 220 ? 0.187 -30.153 80.128 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O 1 ATOM 1564 C CB . ARG B 1 220 ? 0.602 -28.503 82.861 1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB 1 ATOM 1565 C CG . ARG B 1 220 ? 0.167 -27.077 82.676 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG 1 ATOM 1566 C CD . ARG B 1 220 ? -1.121 -26.827 83.435 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD 1 ATOM 1567 N NE . ARG B 1 220 ? -1.453 -25.408 83.462 1.00 66.20 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE 1 ATOM 1568 C CZ . ARG B 1 220 ? -2.682 -24.930 83.617 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ 1 ATOM 1569 N NH1 . ARG B 1 220 ? -3.704 -25.763 83.751 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 1 ATOM 1570 N NH2 . ARG B 1 220 ? -2.884 -23.618 83.630 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 1 ATOM 1571 N N . PHE B 1 221 ? 0.920 -28.080 79.611 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N 1 ATOM 1572 C CA . PHE B 1 221 ? 0.286 -28.109 78.298 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA 1 ATOM 1573 C C . PHE B 1 221 ? 1.115 -28.929 77.301 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C 1 ATOM 1574 O O . PHE B 1 221 ? 0.560 -29.654 76.473 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O 1 ATOM 1575 C CB . PHE B 1 221 ? 0.049 -26.691 77.771 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB 1 ATOM 1576 C CG . PHE B 1 221 ? -1.110 -25.977 78.434 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG 1 ATOM 1577 C CD1 . PHE B 1 221 ? -2.409 -26.431 78.268 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 1 ATOM 1578 C CD2 . PHE B 1 221 ? -0.903 -24.844 79.205 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 1 ATOM 1579 C CE1 . PHE B 1 221 ? -3.479 -25.777 78.875 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 1 ATOM 1580 C CE2 . PHE B 1 221 ? -1.964 -24.188 79.808 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 1 ATOM 1581 C CZ . PHE B 1 221 ? -3.254 -24.657 79.645 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ 1 ATOM 1582 N N . GLN B 1 222 ? 2.435 -28.834 77.374 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B N 1 ATOM 1583 C CA . GLN B 1 222 ? 3.260 -29.617 76.464 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CA 1 ATOM 1584 C C . GLN B 1 222 ? 3.213 -31.100 76.830 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B C 1 ATOM 1585 O O . GLN B 1 222 ? 3.443 -31.967 75.978 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B O 1 ATOM 1586 C CB . GLN B 1 222 ? 4.708 -29.117 76.458 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CB 1 ATOM 1587 C CG . GLN B 1 222 ? 4.906 -27.853 75.656 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CG 1 ATOM 1588 C CD . GLN B 1 222 ? 6.373 -27.514 75.460 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CD 1 ATOM 1589 O OE1 . GLN B 1 222 ? 7.202 -28.394 75.193 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B OE1 1 ATOM 1590 N NE2 . GLN B 1 222 ? 6.705 -26.233 75.598 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B NE2 1 ATOM 1591 N N . LYS B 1 223 ? 2.911 -31.384 78.097 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B N 1 ATOM 1592 C CA . LYS B 1 223 ? 2.806 -32.764 78.565 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CA 1 ATOM 1593 C C . LYS B 1 223 ? 1.452 -33.337 78.172 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B C 1 ATOM 1594 O O . LYS B 1 223 ? 1.345 -34.504 77.791 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B O 1 ATOM 1595 C CB . LYS B 1 223 ? 3.008 -32.845 80.082 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CB 1 ATOM 1596 C CG . LYS B 1 223 ? 3.030 -34.257 80.628 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CG 1 ATOM 1597 C CD . LYS B 1 223 ? 3.443 -34.273 82.093 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CD 1 ATOM 1598 C CE . LYS B 1 223 ? 3.555 -35.700 82.624 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CE 1 ATOM 1599 N NZ . LYS B 1 223 ? 4.194 -35.750 83.980 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B NZ 1 ATOM 1600 N N . ALA B 1 224 ? 0.422 -32.500 78.266 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N 1 ATOM 1601 C CA . ALA B 1 224 ? -0.918 -32.879 77.830 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA 1 ATOM 1602 C C . ALA B 1 224 ? -0.925 -33.079 76.318 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C 1 ATOM 1603 O O . ALA B 1 224 ? -1.664 -33.914 75.795 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O 1 ATOM 1604 C CB . ALA B 1 224 ? -1.930 -31.833 78.233 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB 1 ATOM 1605 N N . PHE B 1 225 ? -0.085 -32.315 75.625 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B N 1 ATOM 1606 C CA . PHE B 1 225 ? 0.014 -32.406 74.179 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CA 1 ATOM 1607 C C . PHE B 1 225 ? 0.652 -33.742 73.824 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B C 1 ATOM 1608 O O . PHE B 1 225 ? 0.112 -34.489 73.003 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B O 1 ATOM 1609 C CB . PHE B 1 225 ? 0.813 -31.227 73.613 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CB 1 ATOM 1610 C CG . PHE B 1 225 ? 0.983 -31.257 72.109 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CG 1 ATOM 1611 C CD1 . PHE B 1 225 ? -0.023 -30.809 71.270 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CD1 1 ATOM 1612 C CD2 . PHE B 1 225 ? 2.163 -31.708 71.543 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CD2 1 ATOM 1613 C CE1 . PHE B 1 225 ? 0.138 -30.837 69.895 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CE1 1 ATOM 1614 C CE2 . PHE B 1 225 ? 2.329 -31.735 70.169 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CE2 1 ATOM 1615 C CZ . PHE B 1 225 ? 1.307 -31.296 69.343 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CZ 1 ATOM 1616 N N . LEU B 1 226 ? 1.771 -34.070 74.468 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N 1 ATOM 1617 C CA . LEU B 1 226 ? 2.405 -35.365 74.252 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA 1 ATOM 1618 C C . LEU B 1 226 ? 1.473 -36.528 74.649 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C 1 ATOM 1619 O O . LEU B 1 226 ? 1.498 -37.579 74.007 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O 1 ATOM 1620 C CB . LEU B 1 226 ? 3.740 -35.448 75.008 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB 1 ATOM 1621 C CG . LEU B 1 226 ? 4.966 -34.795 74.336 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG 1 ATOM 1622 C CD1 . LEU B 1 226 ? 6.080 -34.529 75.346 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1 1 ATOM 1623 C CD2 . LEU B 1 226 ? 5.496 -35.666 73.207 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2 1 ATOM 1624 N N . THR B 1 227 ? 0.644 -36.348 75.680 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 249 THR B N 1 ATOM 1625 C CA . THR B 1 227 ? -0.293 -37.404 76.096 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CA 1 ATOM 1626 C C . THR B 1 227 ? -1.348 -37.682 75.014 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 249 THR B C 1 ATOM 1627 O O . THR B 1 227 ? -1.663 -38.837 74.719 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 249 THR B O 1 ATOM 1628 C CB . THR B 1 227 ? -0.994 -37.046 77.418 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CB 1 ATOM 1629 O OG1 . THR B 1 227 ? -0.036 -37.061 78.479 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 249 THR B OG1 1 ATOM 1630 C CG2 . THR B 1 227 ? -2.119 -38.044 77.737 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CG2 1 ATOM 1631 N N . GLN B 1 228 ? -1.885 -36.616 74.427 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B N 1 ATOM 1632 C CA . GLN B 1 228 ? -2.780 -36.708 73.279 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CA 1 ATOM 1633 C C . GLN B 1 228 ? -2.112 -37.405 72.075 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B C 1 ATOM 1634 O O . GLN B 1 228 ? -2.703 -38.262 71.432 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B O 1 ATOM 1635 C CB . GLN B 1 228 ? -3.248 -35.308 72.890 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CB 1 ATOM 1636 C CG . GLN B 1 228 ? -4.273 -35.268 71.780 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CG 1 ATOM 1637 C CD . GLN B 1 228 ? -5.589 -35.886 72.194 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CD 1 ATOM 1638 O OE1 . GLN B 1 228 ? -5.817 -37.086 71.990 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B OE1 1 ATOM 1639 N NE2 . GLN B 1 228 ? -6.461 -35.078 72.788 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B NE2 1 ATOM 1640 N N . LEU B 1 229 ? -0.871 -37.042 71.781 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B N 1 ATOM 1641 C CA . LEU B 1 229 ? -0.115 -37.685 70.705 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CA 1 ATOM 1642 C C . LEU B 1 229 ? 0.099 -39.191 70.930 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B C 1 ATOM 1643 O O . LEU B 1 229 ? -0.113 -39.997 70.017 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B O 1 ATOM 1644 C CB . LEU B 1 229 ? 1.235 -37.001 70.549 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CB 1 ATOM 1645 C CG . LEU B 1 229 ? 1.689 -36.714 69.129 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CG 1 ATOM 1646 C CD1 . LEU B 1 229 ? 0.585 -36.043 68.329 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD1 1 ATOM 1647 C CD2 . LEU B 1 229 ? 2.925 -35.837 69.205 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD2 1 ATOM 1648 N N . ASP B 1 230 ? 0.521 -39.559 72.141 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1 ATOM 1649 C CA . ASP B 1 230 ? 0.638 -40.966 72.535 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1 ATOM 1650 C C . ASP B 1 230 ? -0.610 -41.754 72.195 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1 ATOM 1651 O O . ASP B 1 230 ? -0.545 -42.891 71.717 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1 ATOM 1652 C CB . ASP B 1 230 ? 0.909 -41.095 74.035 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1 ATOM 1653 C CG . ASP B 1 230 ? 2.238 -40.507 74.433 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1 ATOM 1654 O OD1 . ASP B 1 230 ? 3.139 -40.436 73.571 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1 ATOM 1655 O OD2 . ASP B 1 230 ? 2.383 -40.112 75.607 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1 ATOM 1656 N N . GLU B 1 231 ? -1.759 -41.147 72.447 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B N 1 ATOM 1657 C CA . GLU B 1 231 ? -3.008 -41.835 72.185 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CA 1 ATOM 1658 C C . GLU B 1 231 ? -3.160 -42.090 70.683 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B C 1 ATOM 1659 O O . GLU B 1 231 ? -3.620 -43.151 70.274 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B O 1 ATOM 1660 C CB . GLU B 1 231 ? -4.182 -41.026 72.736 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CB 1 ATOM 1661 C CG . GLU B 1 231 ? -5.534 -41.639 72.449 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CG 1 ATOM 1662 C CD . GLU B 1 231 ? -6.672 -40.693 72.763 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CD 1 ATOM 1663 O OE1 . GLU B 1 231 ? -6.518 -39.853 73.676 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B OE1 1 ATOM 1664 O OE2 . GLU B 1 231 ? -7.717 -40.783 72.090 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B OE2 1 ATOM 1665 N N . LEU B 1 232 ? -2.740 -41.127 69.865 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B N 1 ATOM 1666 C CA . LEU B 1 232 ? -2.826 -41.267 68.411 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CA 1 ATOM 1667 C C . LEU B 1 232 ? -1.824 -42.285 67.901 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B C 1 ATOM 1668 O O . LEU B 1 232 ? -2.147 -43.114 67.049 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B O 1 ATOM 1669 C CB . LEU B 1 232 ? -2.599 -39.925 67.727 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CB 1 ATOM 1670 C CG . LEU B 1 232 ? -3.659 -38.881 68.077 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CG 1 ATOM 1671 C CD1 . LEU B 1 232 ? -3.261 -37.546 67.454 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD1 1 ATOM 1672 C CD2 . LEU B 1 232 ? -5.057 -39.335 67.639 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD2 1 ATOM 1673 N N . LEU B 1 233 ? -0.603 -42.215 68.426 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N 1 ATOM 1674 C CA . LEU B 1 233 ? 0.409 -43.204 68.114 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA 1 ATOM 1675 C C . LEU B 1 233 ? -0.053 -44.608 68.529 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C 1 ATOM 1676 O O . LEU B 1 233 ? 0.156 -45.572 67.788 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O 1 ATOM 1677 C CB . LEU B 1 233 ? 1.740 -42.825 68.779 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB 1 ATOM 1678 C CG . LEU B 1 233 ? 2.314 -41.527 68.192 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG 1 ATOM 1679 C CD1 . LEU B 1 233 ? 3.445 -40.933 69.031 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 1 ATOM 1680 C CD2 . LEU B 1 233 ? 2.766 -41.745 66.749 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 1 ATOM 1681 N N . THR B 1 234 ? -0.708 -44.742 69.680 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 256 THR B N 1 ATOM 1682 C CA . THR B 1 234 ? -1.133 -46.078 70.108 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CA 1 ATOM 1683 C C . THR B 1 234 ? -2.153 -46.666 69.115 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 256 THR B C 1 ATOM 1684 O O . THR B 1 234 ? -2.034 -47.819 68.709 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 256 THR B O 1 ATOM 1685 C CB . THR B 1 234 ? -1.704 -46.047 71.525 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CB 1 ATOM 1686 O OG1 . THR B 1 234 ? -0.655 -45.688 72.432 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 256 THR B OG1 1 ATOM 1687 C CG2 . THR B 1 234 ? -2.282 -47.417 71.919 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CG2 1 ATOM 1688 N N . GLU B 1 235 ? -3.116 -45.859 68.684 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B N 1 ATOM 1689 C CA . GLU B 1 235 ? -3.997 -46.243 67.586 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CA 1 ATOM 1690 C C . GLU B 1 235 ? -3.248 -46.598 66.297 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B C 1 ATOM 1691 O O . GLU B 1 235 ? -3.533 -47.618 65.671 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B O 1 ATOM 1692 C CB . GLU B 1 235 ? -5.004 -45.120 67.286 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CB 1 ATOM 1693 C CG . GLU B 1 235 ? -6.096 -44.993 68.320 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CG 1 ATOM 1694 C CD . GLU B 1 235 ? -7.191 -44.030 67.912 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CD 1 ATOM 1695 O OE1 . GLU B 1 235 ? -7.897 -43.542 68.816 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE1 1 ATOM 1696 O OE2 . GLU B 1 235 ? -7.348 -43.764 66.698 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE2 1 ATOM 1697 N N . HIS B 1 236 ? -2.302 -45.759 65.888 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B N 1 ATOM 1698 C CA . HIS B 1 236 ? -1.588 -45.983 64.632 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CA 1 ATOM 1699 C C . HIS B 1 236 ? -0.772 -47.291 64.680 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B C 1 ATOM 1700 O O . HIS B 1 236 ? -0.652 -47.995 63.675 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B O 1 ATOM 1701 C CB . HIS B 1 236 ? -0.711 -44.766 64.327 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CB 1 ATOM 1702 C CG . HIS B 1 236 ? -0.046 -44.796 62.983 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CG 1 ATOM 1703 N ND1 . HIS B 1 236 ? 1.274 -44.442 62.808 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B ND1 1 ATOM 1704 C CD2 . HIS B 1 236 ? -0.518 -45.093 61.750 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CD2 1 ATOM 1705 C CE1 . HIS B 1 236 ? 1.590 -44.534 61.528 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CE1 1 ATOM 1706 N NE2 . HIS B 1 236 ? 0.521 -44.924 60.863 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B NE2 1 ATOM 1707 N N . ARG B 1 237 ? -0.264 -47.654 65.854 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B N 1 ATOM 1708 C CA . ARG B 1 237 ? 0.517 -48.885 65.981 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CA 1 ATOM 1709 C C . ARG B 1 237 ? -0.328 -50.128 65.694 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B C 1 ATOM 1710 O O . ARG B 1 237 ? 0.164 -51.102 65.140 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B O 1 ATOM 1711 C CB . ARG B 1 237 ? 1.148 -48.978 67.370 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CB 1 ATOM 1712 C CG . ARG B 1 237 ? 2.188 -47.903 67.594 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CG 1 ATOM 1713 C CD . ARG B 1 237 ? 2.721 -47.883 69.014 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CD 1 ATOM 1714 N NE . ARG B 1 237 ? 3.846 -48.797 69.193 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NE 1 ATOM 1715 C CZ . ARG B 1 237 ? 5.013 -48.439 69.720 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CZ 1 ATOM 1716 N NH1 . ARG B 1 237 ? 5.202 -47.177 70.112 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NH1 1 ATOM 1717 N NH2 . ARG B 1 237 ? 5.988 -49.339 69.848 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NH2 1 ATOM 1718 N N . MET B 1 238 ? -1.609 -50.082 66.039 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 260 MET B N 1 ATOM 1719 C CA . MET B 1 238 ? -2.491 -51.209 65.784 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CA 1 ATOM 1720 C C . MET B 1 238 ? -2.778 -51.435 64.283 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 260 MET B C 1 ATOM 1721 O O . MET B 1 238 ? -2.782 -52.577 63.807 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 260 MET B O 1 ATOM 1722 C CB . MET B 1 238 ? -3.797 -51.019 66.555 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CB 1 ATOM 1723 C CG . MET B 1 238 ? -4.917 -51.963 66.142 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CG 1 ATOM 1724 S SD . MET B 1 238 ? -4.546 -53.699 66.475 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 260 MET B SD 1 ATOM 1725 C CE . MET B 1 238 ? -4.051 -53.612 68.203 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CE 1 ATOM 1726 N N . THR B 1 239 ? -3.018 -50.359 63.540 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 261 THR B N 1 ATOM 1727 C CA . THR B 1 239 ? -3.321 -50.470 62.112 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CA 1 ATOM 1728 C C . THR B 1 239 ? -2.105 -50.654 61.189 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 261 THR B C 1 ATOM 1729 O O . THR B 1 239 ? -2.271 -50.999 60.023 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 261 THR B O 1 ATOM 1730 C CB . THR B 1 239 ? -4.087 -49.242 61.623 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CB 1 ATOM 1731 O OG1 . THR B 1 239 ? -3.302 -48.071 61.876 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 261 THR B OG1 1 ATOM 1732 C CG2 . THR B 1 239 ? -5.416 -49.114 62.349 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CG2 1 ATOM 1733 N N . TRP B 1 240 ? -0.900 -50.398 61.690 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B N 1 ATOM 1734 C CA . TRP B 1 240 ? 0.322 -50.589 60.903 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CA 1 ATOM 1735 C C . TRP B 1 240 ? 0.433 -51.986 60.275 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B C 1 ATOM 1736 O O . TRP B 1 240 ? 0.314 -53.008 60.956 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B O 1 ATOM 1737 C CB . TRP B 1 240 ? 1.548 -50.354 61.778 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CB 1 ATOM 1738 C CG . TRP B 1 240 ? 2.868 -50.568 61.093 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CG 1 ATOM 1739 C CD1 . TRP B 1 240 ? 3.181 -50.307 59.783 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CD1 1 ATOM 1740 C CD2 . TRP B 1 240 ? 4.054 -51.087 61.691 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CD2 1 ATOM 1741 N NE1 . TRP B 1 240 ? 4.495 -50.629 59.536 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B NE1 1 ATOM 1742 C CE2 . TRP B 1 240 ? 5.057 -51.103 60.693 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CE2 1 ATOM 1743 C CE3 . TRP B 1 240 ? 4.370 -51.535 62.977 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CE3 1 ATOM 1744 C CZ2 . TRP B 1 240 ? 6.356 -51.557 60.944 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CZ2 1 ATOM 1745 C CZ3 . TRP B 1 240 ? 5.667 -51.984 63.225 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CZ3 1 ATOM 1746 C CH2 . TRP B 1 240 ? 6.638 -51.991 62.210 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CH2 1 ATOM 1747 N N . ASP B 1 241 ? 0.655 -52.018 58.970 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B N 1 ATOM 1748 C CA . ASP B 1 241 ? 0.995 -53.263 58.314 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CA 1 ATOM 1749 C C . ASP B 1 241 ? 2.499 -53.292 58.045 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B C 1 ATOM 1750 O O . ASP B 1 241 ? 2.975 -52.618 57.137 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B O 1 ATOM 1751 C CB . ASP B 1 241 ? 0.214 -53.431 57.016 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CB 1 ATOM 1752 C CG . ASP B 1 241 ? 0.334 -54.821 56.464 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CG 1 ATOM 1753 O OD1 . ASP B 1 241 ? -0.226 -55.107 55.384 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B OD1 1 ATOM 1754 O OD2 . ASP B 1 241 ? 0.993 -55.640 57.130 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B OD2 1 ATOM 1755 N N . PRO B 1 242 ? 3.249 -54.088 58.827 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B N 1 ATOM 1756 C CA . PRO B 1 242 ? 4.690 -54.168 58.595 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CA 1 ATOM 1757 C C . PRO B 1 242 ? 5.022 -54.998 57.354 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B C 1 ATOM 1758 O O . PRO B 1 242 ? 6.184 -55.007 56.939 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B O 1 ATOM 1759 C CB . PRO B 1 242 ? 5.226 -54.842 59.869 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CB 1 ATOM 1760 C CG . PRO B 1 242 ? 3.990 -55.315 60.651 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CG 1 ATOM 1761 C CD . PRO B 1 242 ? 2.791 -55.121 59.772 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CD 1 ATOM 1762 N N . ALA B 1 243 ? 4.034 -55.694 56.790 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N 1 ATOM 1763 C CA . ALA B 1 243 ? 4.242 -56.475 55.565 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA 1 ATOM 1764 C C . ALA B 1 243 ? 4.330 -55.562 54.347 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C 1 ATOM 1765 O O . ALA B 1 243 ? 4.732 -55.983 53.265 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O 1 ATOM 1766 C CB . ALA B 1 243 ? 3.118 -57.498 55.375 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB 1 ATOM 1767 N N . GLN B 1 244 ? 3.947 -54.305 54.530 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B N 1 ATOM 1768 C CA . GLN B 1 244 ? 3.932 -53.348 53.436 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CA 1 ATOM 1769 C C . GLN B 1 244 ? 4.994 -52.280 53.664 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B C 1 ATOM 1770 O O . GLN B 1 244 ? 5.391 -52.045 54.802 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B O 1 ATOM 1771 C CB . GLN B 1 244 ? 2.544 -52.719 53.315 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CB 1 ATOM 1772 C CG . GLN B 1 244 ? 2.013 -52.613 51.901 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CG 1 ATOM 1773 C CD . GLN B 1 244 ? 1.838 -53.963 51.228 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CD 1 ATOM 1774 O OE1 . GLN B 1 244 ? 1.758 -55.004 51.885 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B OE1 1 ATOM 1775 N NE2 . GLN B 1 244 ? 1.780 -53.949 49.899 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B NE2 1 ATOM 1776 N N . PRO B 1 245 ? 5.476 -51.649 52.579 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B N 1 ATOM 1777 C CA . PRO B 1 245 ? 6.344 -50.476 52.708 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CA 1 ATOM 1778 C C . PRO B 1 245 ? 5.734 -49.415 53.606 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B C 1 ATOM 1779 O O . PRO B 1 245 ? 4.549 -49.129 53.465 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B O 1 ATOM 1780 C CB . PRO B 1 245 ? 6.454 -49.965 51.269 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CB 1 ATOM 1781 C CG . PRO B 1 245 ? 6.285 -51.179 50.426 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CG 1 ATOM 1782 C CD . PRO B 1 245 ? 5.346 -52.087 51.175 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CD 1 ATOM 1783 N N . PRO B 1 246 ? 6.536 -48.817 54.497 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B N 1 ATOM 1784 C CA . PRO B 1 246 ? 6.020 -47.763 55.374 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CA 1 ATOM 1785 C C . PRO B 1 246 ? 5.365 -46.651 54.574 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B C 1 ATOM 1786 O O . PRO B 1 246 ? 6.012 -46.084 53.699 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B O 1 ATOM 1787 C CB . PRO B 1 246 ? 7.262 -47.228 56.075 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CB 1 ATOM 1788 C CG . PRO B 1 246 ? 8.313 -48.262 55.881 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CG 1 ATOM 1789 C CD . PRO B 1 246 ? 8.001 -48.949 54.592 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CD 1 ATOM 1790 N N . ARG B 1 247 ? 4.122 -46.314 54.892 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B N 1 ATOM 1791 C CA . ARG B 1 247 ? 3.432 -45.288 54.129 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CA 1 ATOM 1792 C C . ARG B 1 247 ? 3.507 -43.919 54.795 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B C 1 ATOM 1793 O O . ARG B 1 247 ? 2.978 -42.945 54.273 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B O 1 ATOM 1794 C CB . ARG B 1 247 ? 1.967 -45.692 53.896 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CB 1 ATOM 1795 C CG . ARG B 1 247 ? 1.184 -46.046 55.147 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CG 1 ATOM 1796 C CD . ARG B 1 247 ? -0.273 -46.434 54.803 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CD 1 ATOM 1797 N NE . ARG B 1 247 ? -0.880 -45.410 53.943 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NE 1 ATOM 1798 C CZ . ARG B 1 247 ? -1.483 -44.304 54.380 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CZ 1 ATOM 1799 N NH1 . ARG B 1 247 ? -1.594 -44.054 55.685 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH1 1 ATOM 1800 N NH2 . ARG B 1 247 ? -1.992 -43.449 53.500 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH2 1 ATOM 1801 N N . ASP B 1 248 ? 4.178 -43.829 55.934 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B N 1 ATOM 1802 C CA . ASP B 1 248 ? 4.319 -42.540 56.609 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CA 1 ATOM 1803 C C . ASP B 1 248 ? 5.498 -42.588 57.575 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B C 1 ATOM 1804 O O . ASP B 1 248 ? 6.105 -43.641 57.740 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B O 1 ATOM 1805 C CB . ASP B 1 248 ? 3.026 -42.174 57.349 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CB 1 ATOM 1806 C CG . ASP B 1 248 ? 2.514 -43.312 58.221 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CG 1 ATOM 1807 O OD1 . ASP B 1 248 ? 3.192 -43.676 59.189 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B OD1 1 ATOM 1808 O OD2 . ASP B 1 248 ? 1.417 -43.831 57.956 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B OD2 1 ATOM 1809 N N . LEU B 1 249 ? 5.798 -41.468 58.231 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N 1 ATOM 1810 C CA . LEU B 1 249 ? 7.062 -41.348 58.959 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA 1 ATOM 1811 C C . LEU B 1 249 ? 7.116 -42.267 60.175 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C 1 ATOM 1812 O O . LEU B 1 249 ? 8.135 -42.889 60.432 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O 1 ATOM 1813 C CB . LEU B 1 249 ? 7.311 -39.893 59.384 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB 1 ATOM 1814 C CG . LEU B 1 249 ? 8.564 -39.658 60.235 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CG 1 ATOM 1815 C CD1 . LEU B 1 249 ? 9.334 -38.383 59.803 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD1 1 ATOM 1816 C CD2 . LEU B 1 249 ? 8.212 -39.590 61.709 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD2 1 ATOM 1817 N N . THR B 1 250 ? 6.024 -42.335 60.925 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 272 THR B N 1 ATOM 1818 C CA . THR B 1 250 ? 5.958 -43.171 62.119 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CA 1 ATOM 1819 C C . THR B 1 250 ? 6.204 -44.652 61.803 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 272 THR B C 1 ATOM 1820 O O . THR B 1 250 ? 6.859 -45.361 62.568 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 272 THR B O 1 ATOM 1821 C CB . THR B 1 250 ? 4.594 -43.001 62.823 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CB 1 ATOM 1822 O OG1 . THR B 1 250 ? 4.578 -41.731 63.495 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 272 THR B OG1 1 ATOM 1823 C CG2 . THR B 1 250 ? 4.357 -44.092 63.830 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CG2 1 ATOM 1824 N N . GLU B 1 251 ? 5.698 -45.108 60.665 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B N 1 ATOM 1825 C CA . GLU B 1 251 ? 5.856 -46.502 60.279 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CA 1 ATOM 1826 C C . GLU B 1 251 ? 7.312 -46.787 59.914 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B C 1 ATOM 1827 O O . GLU B 1 251 ? 7.881 -47.818 60.310 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B O 1 ATOM 1828 C CB . GLU B 1 251 ? 4.922 -46.858 59.106 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CB 1 ATOM 1829 C CG . GLU B 1 251 ? 3.451 -46.965 59.468 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CG 1 ATOM 1830 C CD . GLU B 1 251 ? 2.569 -47.300 58.261 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CD 1 ATOM 1831 O OE1 . GLU B 1 251 ? 3.118 -47.762 57.232 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE1 1 ATOM 1832 O OE2 . GLU B 1 251 ? 1.340 -47.064 58.334 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE2 1 ATOM 1833 N N . ALA B 1 252 ? 7.905 -45.871 59.154 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B N 1 ATOM 1834 C CA . ALA B 1 252 ? 9.335 -45.921 58.867 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CA 1 ATOM 1835 C C . ALA B 1 252 ? 10.117 -46.033 60.167 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B C 1 ATOM 1836 O O . ALA B 1 252 ? 11.035 -46.851 60.289 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B O 1 ATOM 1837 C CB . ALA B 1 252 ? 9.770 -44.681 58.085 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CB 1 ATOM 1838 N N . PHE B 1 253 ? 9.740 -45.213 61.143 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B N 1 ATOM 1839 C CA . PHE B 1 253 ? 10.440 -45.171 62.421 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CA 1 ATOM 1840 C C . PHE B 1 253 ? 10.281 -46.513 63.140 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B C 1 ATOM 1841 O O . PHE B 1 253 ? 11.249 -47.067 63.663 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B O 1 ATOM 1842 C CB . PHE B 1 253 ? 9.915 -44.001 63.277 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CB 1 ATOM 1843 C CG . PHE B 1 253 ? 10.756 -43.693 64.492 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CG 1 ATOM 1844 C CD1 . PHE B 1 253 ? 11.562 -42.562 64.524 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CD1 1 ATOM 1845 C CD2 . PHE B 1 253 ? 10.730 -44.527 65.609 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CD2 1 ATOM 1846 C CE1 . PHE B 1 253 ? 12.325 -42.270 65.641 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CE1 1 ATOM 1847 C CE2 . PHE B 1 253 ? 11.489 -44.242 66.732 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CE2 1 ATOM 1848 C CZ . PHE B 1 253 ? 12.293 -43.100 66.743 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CZ 1 ATOM 1849 N N . LEU B 1 254 ? 9.058 -47.039 63.134 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B N 1 ATOM 1850 C CA . LEU B 1 254 ? 8.770 -48.337 63.738 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CA 1 ATOM 1851 C C . LEU B 1 254 ? 9.531 -49.474 63.049 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B C 1 ATOM 1852 O O . LEU B 1 254 ? 10.007 -50.389 63.716 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B O 1 ATOM 1853 C CB . LEU B 1 254 ? 7.264 -48.616 63.715 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CB 1 ATOM 1854 C CG . LEU B 1 254 ? 6.406 -47.723 64.621 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CG 1 ATOM 1855 C CD1 . LEU B 1 254 ? 4.913 -47.740 64.228 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CD1 1 ATOM 1856 C CD2 . LEU B 1 254 ? 6.591 -48.087 66.090 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CD2 1 ATOM 1857 N N . ALA B 1 255 ? 9.644 -49.418 61.723 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N 1 ATOM 1858 C CA . ALA B 1 255 ? 10.434 -50.405 60.983 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA 1 ATOM 1859 C C . ALA B 1 255 ? 11.882 -50.408 61.472 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C 1 ATOM 1860 O O . ALA B 1 255 ? 12.478 -51.477 61.662 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O 1 ATOM 1861 C CB . ALA B 1 255 ? 10.387 -50.130 59.483 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB 1 ATOM 1862 N N . GLU B 1 256 ? 12.427 -49.211 61.678 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B N 1 ATOM 1863 C CA . GLU B 1 256 ? 13.789 -49.048 62.160 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CA 1 ATOM 1864 C C . GLU B 1 256 ? 13.905 -49.477 63.620 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B C 1 ATOM 1865 O O . GLU B 1 256 ? 14.906 -50.066 64.026 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B O 1 ATOM 1866 C CB . GLU B 1 256 ? 14.265 -47.594 61.993 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CB 1 ATOM 1867 C CG . GLU B 1 256 ? 14.633 -47.209 60.561 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CG 1 ATOM 1868 C CD . GLU B 1 256 ? 15.680 -48.131 59.956 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CD 1 ATOM 1869 O OE1 . GLU B 1 256 ? 15.591 -48.425 58.745 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B OE1 1 ATOM 1870 O OE2 . GLU B 1 256 ? 16.591 -48.573 60.692 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B OE2 1 ATOM 1871 N N . MET B 1 257 ? 12.879 -49.194 64.411 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 279 MET B N 1 ATOM 1872 C CA . MET B 1 257 ? 12.905 -49.608 65.801 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CA 1 ATOM 1873 C C . MET B 1 257 ? 13.074 -51.135 65.930 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 279 MET B C 1 ATOM 1874 O O . MET B 1 257 ? 13.827 -51.621 66.792 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 279 MET B O 1 ATOM 1875 C CB . MET B 1 257 ? 11.641 -49.158 66.503 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CB 1 ATOM 1876 C CG . MET B 1 257 ? 11.857 -48.741 67.942 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CG 1 ATOM 1877 S SD . MET B 1 257 ? 10.276 -48.502 68.788 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 279 MET B SD 1 ATOM 1878 C CE . MET B 1 257 ? 9.620 -47.172 67.807 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CE 1 ATOM 1879 N N . GLU B 1 258 ? 12.395 -51.871 65.048 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B N 1 ATOM 1880 C CA . GLU B 1 258 ? 12.450 -53.328 65.021 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CA 1 ATOM 1881 C C . GLU B 1 258 ? 13.853 -53.867 64.713 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B C 1 ATOM 1882 O O . GLU B 1 258 ? 14.360 -54.730 65.419 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B O 1 ATOM 1883 C CB . GLU B 1 258 ? 11.449 -53.880 64.000 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CB 1 ATOM 1884 C CG . GLU B 1 258 ? 10.058 -54.063 64.556 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CG 1 ATOM 1885 C CD . GLU B 1 258 ? 10.058 -54.854 65.859 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CD 1 ATOM 1886 O OE1 . GLU B 1 258 ? 9.759 -54.247 66.916 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B OE1 1 ATOM 1887 O OE2 . GLU B 1 258 ? 10.373 -56.070 65.829 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B OE2 1 ATOM 1888 N N . LYS B 1 259 ? 14.467 -53.350 63.655 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B N 1 ATOM 1889 C CA . LYS B 1 259 ? 15.829 -53.715 63.306 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CA 1 ATOM 1890 C C . LYS B 1 259 ? 16.807 -53.398 64.434 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B C 1 ATOM 1891 O O . LYS B 1 259 ? 17.840 -54.072 64.590 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B O 1 ATOM 1892 C CB . LYS B 1 259 ? 16.253 -53.004 62.027 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CB 1 ATOM 1893 C CG . LYS B 1 259 ? 15.500 -53.492 60.813 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CG 1 ATOM 1894 C CD . LYS B 1 259 ? 15.290 -52.375 59.814 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CD 1 ATOM 1895 C CE . LYS B 1 259 ? 16.384 -52.339 58.789 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CE 1 ATOM 1896 N NZ . LYS B 1 259 ? 16.161 -51.192 57.866 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B NZ 1 ATOM 1897 N N . ALA B 1 260 ? 16.450 -52.404 65.242 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B N 1 ATOM 1898 C CA . ALA B 1 260 ? 17.329 -51.925 66.289 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B CA 1 ATOM 1899 C C . ALA B 1 260 ? 17.134 -52.635 67.627 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B C 1 ATOM 1900 O O . ALA B 1 260 ? 17.845 -52.341 68.573 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B O 1 ATOM 1901 C CB . ALA B 1 260 ? 17.147 -50.411 66.468 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B CB 1 ATOM 1902 N N . LYS B 1 261 ? 16.175 -53.551 67.729 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B N 1 ATOM 1903 C CA . LYS B 1 261 ? 16.046 -54.319 68.965 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CA 1 ATOM 1904 C C . LYS B 1 261 ? 17.354 -55.083 69.269 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B C 1 ATOM 1905 O O . LYS B 1 261 ? 17.896 -55.789 68.418 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B O 1 ATOM 1906 C CB . LYS B 1 261 ? 14.851 -55.287 68.897 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CB 1 ATOM 1907 C CG . LYS B 1 261 ? 13.497 -54.566 68.950 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CG 1 ATOM 1908 C CD . LYS B 1 261 ? 12.320 -55.518 69.125 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CD 1 ATOM 1909 C CE . LYS B 1 261 ? 12.541 -56.432 70.339 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CE 1 ATOM 1910 N NZ . LYS B 1 261 ? 11.536 -57.543 70.445 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B NZ 1 ATOM 1911 N N . GLY B 1 262 ? 17.853 -54.904 70.489 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B N 1 ATOM 1912 C CA . GLY B 1 262 ? 19.146 -55.429 70.895 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B CA 1 ATOM 1913 C C . GLY B 1 262 ? 20.260 -54.387 70.852 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B C 1 ATOM 1914 O O . GLY B 1 262 ? 21.367 -54.638 71.344 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B O 1 ATOM 1915 N N . ASN B 1 263 ? 19.976 -53.220 70.271 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B N 1 ATOM 1916 C CA . ASN B 1 263 ? 21.007 -52.198 70.073 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CA 1 ATOM 1917 C C . ASN B 1 263 ? 20.806 -50.950 70.930 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B C 1 ATOM 1918 O O . ASN B 1 263 ? 20.057 -50.055 70.557 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B O 1 ATOM 1919 C CB . ASN B 1 263 ? 21.079 -51.806 68.598 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CB 1 ATOM 1920 C CG . ASN B 1 263 ? 22.142 -50.753 68.312 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CG 1 ATOM 1921 O OD1 . ASN B 1 263 ? 23.053 -50.520 69.116 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B OD1 1 ATOM 1922 N ND2 . ASN B 1 263 ? 22.024 -50.111 67.156 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B ND2 1 ATOM 1923 N N . PRO B 1 264 ? 21.498 -50.883 72.074 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B N 1 ATOM 1924 C CA . PRO B 1 264 ? 21.337 -49.748 72.983 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CA 1 ATOM 1925 C C . PRO B 1 264 ? 21.997 -48.458 72.463 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B C 1 ATOM 1926 O O . PRO B 1 264 ? 21.886 -47.428 73.123 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B O 1 ATOM 1927 C CB . PRO B 1 264 ? 22.011 -50.234 74.263 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CB 1 ATOM 1928 C CG . PRO B 1 264 ? 23.086 -51.157 73.777 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CG 1 ATOM 1929 C CD . PRO B 1 264 ? 22.497 -51.849 72.568 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CD 1 ATOM 1930 N N . GLU B 1 265 ? 22.638 -48.499 71.300 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B N 1 ATOM 1931 C CA . GLU B 1 265 ? 23.209 -47.284 70.730 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CA 1 ATOM 1932 C C . GLU B 1 265 ? 22.245 -46.585 69.778 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B C 1 ATOM 1933 O O . GLU B 1 265 ? 22.510 -45.472 69.333 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B O 1 ATOM 1934 C CB . GLU B 1 265 ? 24.512 -47.586 69.988 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CB 1 ATOM 1935 C CG . GLU B 1 265 ? 25.499 -48.411 70.796 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CG 1 ATOM 1936 C CD . GLU B 1 265 ? 26.786 -48.648 70.045 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CD 1 ATOM 1937 O OE1 . GLU B 1 265 ? 26.927 -48.113 68.926 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE1 1 ATOM 1938 O OE2 . GLU B 1 265 ? 27.667 -49.345 70.581 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE2 1 ATOM 1939 N N . SER B 1 266 ? 21.140 -47.246 69.455 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 288 SER B N 1 ATOM 1940 C CA . SER B 1 266 ? 20.206 -46.691 68.490 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CA 1 ATOM 1941 C C . SER B 1 266 ? 19.371 -45.598 69.130 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 288 SER B C 1 ATOM 1942 O O . SER B 1 266 ? 19.066 -45.665 70.317 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 288 SER B O 1 ATOM 1943 C CB . SER B 1 266 ? 19.294 -47.785 67.920 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CB 1 ATOM 1944 O OG . SER B 1 266 ? 18.344 -47.231 67.015 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 288 SER B OG 1 ATOM 1945 N N . SER B 1 267 ? 18.994 -44.596 68.348 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 289 SER B N 1 ATOM 1946 C CA . SER B 1 267 ? 18.048 -43.611 68.852 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 289 SER B CA 1 ATOM 1947 C C . SER B 1 267 ? 16.608 -43.957 68.427 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 289 SER B C 1 ATOM 1948 O O . SER B 1 267 ? 15.690 -43.208 68.708 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 289 SER B O 1 ATOM 1949 C CB . SER B 1 267 ? 18.424 -42.191 68.396 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 289 SER B CB 1 ATOM 1950 O OG . SER B 1 267 ? 18.254 -42.009 66.997 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 289 SER B OG 1 ATOM 1951 N N . PHE B 1 268 ? 16.418 -45.083 67.745 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1 ATOM 1952 C CA . PHE B 1 268 ? 15.065 -45.546 67.409 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1 ATOM 1953 C C . PHE B 1 268 ? 14.480 -46.383 68.545 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1 ATOM 1954 O O . PHE B 1 268 ? 14.734 -47.582 68.632 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1 ATOM 1955 C CB . PHE B 1 268 ? 15.062 -46.368 66.116 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1 ATOM 1956 C CG . PHE B 1 268 ? 15.426 -45.581 64.904 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1 ATOM 1957 C CD1 . PHE B 1 268 ? 16.713 -45.633 64.392 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1 ATOM 1958 C CD2 . PHE B 1 268 ? 14.482 -44.777 64.278 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1 ATOM 1959 C CE1 . PHE B 1 268 ? 17.056 -44.906 63.277 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1 ATOM 1960 C CE2 . PHE B 1 268 ? 14.812 -44.042 63.160 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1 ATOM 1961 C CZ . PHE B 1 268 ? 16.101 -44.102 62.657 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1 ATOM 1962 N N . ASN B 1 269 ? 13.710 -45.742 69.413 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B N 1 ATOM 1963 C CA . ASN B 1 269 ? 13.083 -46.401 70.555 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CA 1 ATOM 1964 C C . ASN B 1 269 ? 11.759 -45.689 70.857 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B C 1 ATOM 1965 O O . ASN B 1 269 ? 11.529 -44.586 70.355 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B O 1 ATOM 1966 C CB . ASN B 1 269 ? 14.021 -46.380 71.771 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CB 1 ATOM 1967 C CG . ASN B 1 269 ? 14.519 -44.982 72.092 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CG 1 ATOM 1968 O OD1 . ASN B 1 269 ? 13.740 -44.113 72.482 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B OD1 1 ATOM 1969 N ND2 . ASN B 1 269 ? 15.821 -44.753 71.913 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B ND2 1 ATOM 1970 N N . ASP B 1 270 ? 10.899 -46.295 71.674 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N 1 ATOM 1971 C CA . ASP B 1 270 ? 9.559 -45.745 71.928 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA 1 ATOM 1972 C C . ASP B 1 270 ? 9.574 -44.335 72.554 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C 1 ATOM 1973 O O . ASP B 1 270 ? 8.691 -43.523 72.282 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O 1 ATOM 1974 C CB . ASP B 1 270 ? 8.748 -46.698 72.834 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB 1 ATOM 1975 C CG . ASP B 1 270 ? 8.144 -47.870 72.070 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG 1 ATOM 1976 O OD1 . ASP B 1 270 ? 8.133 -48.997 72.591 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1 1 ATOM 1977 O OD2 . ASP B 1 270 ? 7.670 -47.664 70.942 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2 1 ATOM 1978 N N . GLU B 1 271 ? 10.566 -44.047 73.390 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B N 1 ATOM 1979 C CA . GLU B 1 271 ? 10.607 -42.769 74.088 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CA 1 ATOM 1980 C C . GLU B 1 271 ? 10.984 -41.648 73.134 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B C 1 ATOM 1981 O O . GLU B 1 271 ? 10.559 -40.500 73.317 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B O 1 ATOM 1982 C CB . GLU B 1 271 ? 11.584 -42.817 75.269 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CB 1 ATOM 1983 C CG . GLU B 1 271 ? 11.196 -43.789 76.391 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CG 1 ATOM 1984 C CD . GLU B 1 271 ? 11.443 -45.258 76.036 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CD 1 ATOM 1985 O OE1 . GLU B 1 271 ? 12.473 -45.565 75.385 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B OE1 1 ATOM 1986 O OE2 . GLU B 1 271 ? 10.603 -46.108 76.413 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B OE2 1 ATOM 1987 N N . ASN B 1 272 ? 11.747 -41.985 72.099 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B N 1 ATOM 1988 C CA . ASN B 1 272 ? 12.169 -41.001 71.111 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CA 1 ATOM 1989 C C . ASN B 1 272 ? 11.145 -40.804 69.993 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B C 1 ATOM 1990 O O . ASN B 1 272 ? 11.064 -39.722 69.419 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B O 1 ATOM 1991 C CB . ASN B 1 272 ? 13.527 -41.388 70.512 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CB 1 ATOM 1992 C CG . ASN B 1 272 ? 14.352 -40.164 70.078 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CG 1 ATOM 1993 O OD1 . ASN B 1 272 ? 14.034 -39.028 70.430 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B OD1 1 ATOM 1994 N ND2 . ASN B 1 272 ? 15.409 -40.400 69.303 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B ND2 1 ATOM 1995 N N . LEU B 1 273 ? 10.365 -41.840 69.685 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1 ATOM 1996 C CA . LEU B 1 273 ? 9.323 -41.743 68.661 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1 ATOM 1997 C C . LEU B 1 273 ? 8.347 -40.591 68.977 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1 ATOM 1998 O O . LEU B 1 273 ? 8.035 -39.749 68.123 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1 ATOM 1999 C CB . LEU B 1 273 ? 8.553 -43.075 68.532 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 1 ATOM 2000 C CG . LEU B 1 273 ? 7.323 -43.017 67.617 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 1 ATOM 2001 C CD1 . LEU B 1 273 ? 7.709 -42.817 66.171 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 1 ATOM 2002 C CD2 . LEU B 1 273 ? 6.370 -44.248 67.788 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 1 ATOM 2003 N N . ARG B 1 274 ? 7.883 -40.551 70.219 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B N 1 ATOM 2004 C CA . ARG B 1 274 ? 6.890 -39.571 70.619 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CA 1 ATOM 2005 C C . ARG B 1 274 ? 7.484 -38.151 70.619 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B C 1 ATOM 2006 O O . ARG B 1 274 ? 6.805 -37.201 70.225 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B O 1 ATOM 2007 C CB . ARG B 1 274 ? 6.300 -39.950 71.983 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CB 1 ATOM 2008 C CG . ARG B 1 274 ? 7.218 -39.766 73.153 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CG 1 ATOM 2009 C CD . ARG B 1 274 ? 6.740 -40.584 74.321 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CD 1 ATOM 2010 N NE . ARG B 1 274 ? 5.527 -40.034 74.908 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NE 1 ATOM 2011 C CZ . ARG B 1 274 ? 5.519 -39.112 75.866 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CZ 1 ATOM 2012 N NH1 . ARG B 1 274 ? 6.666 -38.623 76.339 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH1 1 ATOM 2013 N NH2 . ARG B 1 274 ? 4.360 -38.675 76.347 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH2 1 ATOM 2014 N N . ILE B 1 275 ? 8.750 -38.008 71.016 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B N 1 ATOM 2015 C CA . ILE B 1 275 ? 9.435 -36.719 70.929 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CA 1 ATOM 2016 C C . ILE B 1 275 ? 9.691 -36.278 69.485 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B C 1 ATOM 2017 O O . ILE B 1 275 ? 9.493 -35.108 69.140 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B O 1 ATOM 2018 C CB . ILE B 1 275 ? 10.809 -36.736 71.645 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CB 1 ATOM 2019 C CG1 . ILE B 1 275 ? 10.685 -37.225 73.080 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CG1 1 ATOM 2020 C CG2 . ILE B 1 275 ? 11.416 -35.369 71.642 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CG2 1 ATOM 2021 C CD1 . ILE B 1 275 ? 12.053 -37.447 73.721 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CD1 1 ATOM 2022 N N . VAL B 1 276 ? 10.173 -37.204 68.656 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N 1 ATOM 2023 C CA . VAL B 1 276 ? 10.398 -36.895 67.250 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA 1 ATOM 2024 C C . VAL B 1 276 ? 9.108 -36.433 66.583 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C 1 ATOM 2025 O O . VAL B 1 276 ? 9.098 -35.347 66.011 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O 1 ATOM 2026 C CB . VAL B 1 276 ? 10.992 -38.085 66.458 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB 1 ATOM 2027 C CG1 . VAL B 1 276 ? 10.950 -37.797 64.948 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1 1 ATOM 2028 C CG2 . VAL B 1 276 ? 12.408 -38.343 66.896 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2 1 ATOM 2029 N N . VAL B 1 277 ? 8.028 -37.217 66.676 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B N 1 ATOM 2030 C CA . VAL B 1 277 ? 6.752 -36.818 66.078 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CA 1 ATOM 2031 C C . VAL B 1 277 ? 6.253 -35.461 66.626 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B C 1 ATOM 2032 O O . VAL B 1 277 ? 5.796 -34.617 65.857 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B O 1 ATOM 2033 C CB . VAL B 1 277 ? 5.650 -37.917 66.277 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CB 1 ATOM 2034 C CG1 . VAL B 1 277 ? 4.237 -37.362 65.998 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG1 1 ATOM 2035 C CG2 . VAL B 1 277 ? 5.923 -39.128 65.393 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG2 1 ATOM 2036 N N . ALA B 1 278 ? 6.352 -35.238 67.935 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B N 1 ATOM 2037 C CA . ALA B 1 278 ? 5.911 -33.966 68.518 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B CA 1 ATOM 2038 C C . ALA B 1 278 ? 6.773 -32.758 68.059 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B C 1 ATOM 2039 O O . ALA B 1 278 ? 6.260 -31.633 67.935 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B O 1 ATOM 2040 C CB . ALA B 1 278 ? 5.902 -34.060 70.039 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B CB 1 ATOM 2041 N N . ASP B 1 279 ? 8.063 -33.001 67.809 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B N 1 ATOM 2042 C CA . ASP B 1 279 ? 8.977 -31.996 67.235 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CA 1 ATOM 2043 C C . ASP B 1 279 ? 8.533 -31.580 65.849 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B C 1 ATOM 2044 O O . ASP B 1 279 ? 8.587 -30.398 65.497 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B O 1 ATOM 2045 C CB . ASP B 1 279 ? 10.426 -32.530 67.154 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CB 1 ATOM 2046 C CG . ASP B 1 279 ? 11.209 -32.351 68.457 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CG 1 ATOM 2047 O OD1 . ASP B 1 279 ? 12.431 -32.673 68.485 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B OD1 1 ATOM 2048 O OD2 . ASP B 1 279 ? 10.611 -31.875 69.447 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B OD2 1 ATOM 2049 N N . LEU B 1 280 ? 8.098 -32.549 65.052 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B N 1 ATOM 2050 C CA . LEU B 1 280 ? 7.667 -32.257 63.687 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CA 1 ATOM 2051 C C . LEU B 1 280 ? 6.383 -31.412 63.698 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B C 1 ATOM 2052 O O . LEU B 1 280 ? 6.281 -30.437 62.940 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B O 1 ATOM 2053 C CB . LEU B 1 280 ? 7.475 -33.552 62.893 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CB 1 ATOM 2054 C CG . LEU B 1 280 ? 8.765 -34.361 62.713 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CG 1 ATOM 2055 C CD1 . LEU B 1 280 ? 8.532 -35.622 61.891 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD1 1 ATOM 2056 C CD2 . LEU B 1 280 ? 9.876 -33.507 62.081 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD2 1 ATOM 2057 N N . PHE B 1 281 ? 5.433 -31.752 64.576 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B N 1 ATOM 2058 C CA . PHE B 1 281 ? 4.223 -30.947 64.772 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CA 1 ATOM 2059 C C . PHE B 1 281 ? 4.568 -29.536 65.280 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B C 1 ATOM 2060 O O . PHE B 1 281 ? 4.211 -28.539 64.658 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B O 1 ATOM 2061 C CB . PHE B 1 281 ? 3.255 -31.621 65.766 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CB 1 ATOM 2062 C CG . PHE B 1 281 ? 2.237 -32.556 65.131 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CG 1 ATOM 2063 C CD1 . PHE B 1 281 ? 1.104 -32.055 64.496 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CD1 1 ATOM 2064 C CD2 . PHE B 1 281 ? 2.377 -33.938 65.235 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CD2 1 ATOM 2065 C CE1 . PHE B 1 281 ? 0.156 -32.913 63.935 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CE1 1 ATOM 2066 C CE2 . PHE B 1 281 ? 1.418 -34.811 64.681 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CE2 1 ATOM 2067 C CZ . PHE B 1 281 ? 0.314 -34.297 64.034 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CZ 1 ATOM 2068 N N . SER B 1 282 ? 5.235 -29.456 66.430 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 304 SER B N 1 ATOM 2069 C CA . SER B 1 282 ? 5.605 -28.171 67.001 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 304 SER B CA 1 ATOM 2070 C C . SER B 1 282 ? 6.310 -27.294 65.967 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 304 SER B C 1 ATOM 2071 O O . SER B 1 282 ? 5.894 -26.168 65.727 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 304 SER B O 1 ATOM 2072 C CB . SER B 1 282 ? 6.508 -28.356 68.220 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 304 SER B CB 1 ATOM 2073 O OG . SER B 1 282 ? 5.849 -29.063 69.247 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 304 SER B OG 1 ATOM 2074 N N . ALA B 1 283 ? 7.338 -27.840 65.321 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B N 1 ATOM 2075 C CA . ALA B 1 283 ? 8.158 -27.073 64.390 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CA 1 ATOM 2076 C C . ALA B 1 283 ? 7.454 -26.706 63.090 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B C 1 ATOM 2077 O O . ALA B 1 283 ? 7.816 -25.716 62.455 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B O 1 ATOM 2078 C CB . ALA B 1 283 ? 9.448 -27.847 64.073 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CB 1 ATOM 2079 N N . GLY B 1 284 ? 6.460 -27.500 62.697 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 1 ATOM 2080 C CA . GLY B 1 284 ? 5.880 -27.409 61.364 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 1 ATOM 2081 C C . GLY B 1 284 ? 4.530 -26.737 61.290 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 1 ATOM 2082 O O . GLY B 1 284 ? 4.097 -26.291 60.219 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 1 ATOM 2083 N N . MET B 1 285 ? 3.848 -26.672 62.427 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 307 MET B N 1 ATOM 2084 C CA . MET B 1 285 ? 2.501 -26.113 62.484 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CA 1 ATOM 2085 C C . MET B 1 285 ? 2.547 -24.597 62.498 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 307 MET B C 1 ATOM 2086 O O . MET B 1 285 ? 2.257 -23.949 61.498 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 307 MET B O 1 ATOM 2087 C CB . MET B 1 285 ? 1.740 -26.622 63.727 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CB 1 ATOM 2088 C CG . MET B 1 285 ? 1.035 -27.978 63.553 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CG 1 ATOM 2089 S SD . MET B 1 285 ? 0.025 -28.591 64.969 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 307 MET B SD 1 ATOM 2090 C CE . MET B 1 285 ? 1.137 -28.415 66.364 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CE 1 ATOM 2091 N N . VAL B 1 286 ? 2.931 -24.043 63.639 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B N 1 ATOM 2092 C CA . VAL B 1 286 ? 2.724 -22.634 63.909 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CA 1 ATOM 2093 C C . VAL B 1 286 ? 3.532 -21.772 62.929 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B C 1 ATOM 2094 O O . VAL B 1 286 ? 3.124 -20.654 62.599 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B O 1 ATOM 2095 C CB . VAL B 1 286 ? 3.057 -22.292 65.402 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CB 1 ATOM 2096 C CG1 . VAL B 1 286 ? 4.558 -22.507 65.725 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG1 1 ATOM 2097 C CG2 . VAL B 1 286 ? 2.608 -20.874 65.753 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG2 1 ATOM 2098 N N . THR B 1 287 ? 4.631 -22.321 62.409 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 309 THR B N 1 ATOM 2099 C CA . THR B 1 287 ? 5.465 -21.612 61.432 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CA 1 ATOM 2100 C C . THR B 1 287 ? 4.788 -21.480 60.064 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 309 THR B C 1 ATOM 2101 O O . THR B 1 287 ? 4.544 -20.359 59.581 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 309 THR B O 1 ATOM 2102 C CB . THR B 1 287 ? 6.807 -22.313 61.232 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CB 1 ATOM 2103 O OG1 . THR B 1 287 ? 6.555 -23.716 61.094 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 309 THR B OG1 1 ATOM 2104 C CG2 . THR B 1 287 ? 7.752 -22.074 62.431 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CG2 1 ATOM 2105 N N . THR B 1 288 ? 4.485 -22.617 59.439 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 310 THR B N 1 ATOM 2106 C CA . THR B 1 288 ? 3.822 -22.613 58.139 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA 1 ATOM 2107 C C . THR B 1 288 ? 2.459 -21.903 58.215 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 310 THR B C 1 ATOM 2108 O O . THR B 1 288 ? 2.054 -21.208 57.292 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 310 THR B O 1 ATOM 2109 C CB . THR B 1 288 ? 3.601 -24.034 57.591 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB 1 ATOM 2110 O OG1 . THR B 1 288 ? 4.760 -24.830 57.829 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1 1 ATOM 2111 C CG2 . THR B 1 288 ? 3.327 -23.989 56.097 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2 1 ATOM 2112 N N . SER B 1 289 ? 1.768 -22.077 59.332 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 311 SER B N 1 ATOM 2113 C CA . SER B 1 289 ? 0.456 -21.484 59.499 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CA 1 ATOM 2114 C C . SER B 1 289 ? 0.511 -19.971 59.637 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 311 SER B C 1 ATOM 2115 O O . SER B 1 289 ? -0.256 -19.240 58.990 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 311 SER B O 1 ATOM 2116 C CB . SER B 1 289 ? -0.234 -22.077 60.716 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CB 1 ATOM 2117 O OG . SER B 1 289 ? -1.614 -21.784 60.659 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 311 SER B OG 1 ATOM 2118 N N . THR B 1 290 ? 1.398 -19.505 60.509 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 312 THR B N 1 ATOM 2119 C CA . THR B 1 290 ? 1.561 -18.085 60.721 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CA 1 ATOM 2120 C C . THR B 1 290 ? 2.027 -17.386 59.436 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 312 THR B C 1 ATOM 2121 O O . THR B 1 290 ? 1.629 -16.250 59.167 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 312 THR B O 1 ATOM 2122 C CB . THR B 1 290 ? 2.549 -17.810 61.862 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CB 1 ATOM 2123 O OG1 . THR B 1 290 ? 2.089 -18.469 63.055 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 312 THR B OG1 1 ATOM 2124 C CG2 . THR B 1 290 ? 2.678 -16.320 62.105 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CG2 1 ATOM 2125 N N . THR B 1 291 ? 2.850 -18.071 58.648 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 313 THR B N 1 ATOM 2126 C CA . THR B 1 291 ? 3.338 -17.532 57.386 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CA 1 ATOM 2127 C C . THR B 1 291 ? 2.178 -17.343 56.413 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 313 THR B C 1 ATOM 2128 O O . THR B 1 291 ? 2.102 -16.323 55.722 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 313 THR B O 1 ATOM 2129 C CB . THR B 1 291 ? 4.401 -18.443 56.747 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CB 1 ATOM 2130 O OG1 . THR B 1 291 ? 5.471 -18.625 57.668 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 313 THR B OG1 1 ATOM 2131 C CG2 . THR B 1 291 ? 4.964 -17.831 55.471 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CG2 1 ATOM 2132 N N . LEU B 1 292 ? 1.264 -18.311 56.364 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B N 1 ATOM 2133 C CA . LEU B 1 292 ? 0.088 -18.144 55.516 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CA 1 ATOM 2134 C C . LEU B 1 292 ? -0.813 -17.027 56.061 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B C 1 ATOM 2135 O O . LEU B 1 292 ? -1.431 -16.314 55.294 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B O 1 ATOM 2136 C CB . LEU B 1 292 ? -0.682 -19.456 55.383 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CB 1 ATOM 2137 C CG . LEU B 1 292 ? 0.092 -20.542 54.635 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CG 1 ATOM 2138 C CD1 . LEU B 1 292 ? -0.517 -21.899 54.901 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD1 1 ATOM 2139 C CD2 . LEU B 1 292 ? 0.118 -20.250 53.145 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD2 1 ATOM 2140 N N . ALA B 1 293 ? -0.866 -16.864 57.375 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B N 1 ATOM 2141 C CA . ALA B 1 293 ? -1.640 -15.790 57.966 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CA 1 ATOM 2142 C C . ALA B 1 293 ? -1.092 -14.427 57.530 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B C 1 ATOM 2143 O O . ALA B 1 293 ? -1.852 -13.495 57.272 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B O 1 ATOM 2144 C CB . ALA B 1 293 ? -1.649 -15.907 59.484 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CB 1 ATOM 2145 N N . TRP B 1 294 ? 0.230 -14.322 57.429 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B N 1 ATOM 2146 C CA . TRP B 1 294 ? 0.869 -13.107 56.908 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CA 1 ATOM 2147 C C . TRP B 1 294 ? 0.566 -12.919 55.424 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B C 1 ATOM 2148 O O . TRP B 1 294 ? 0.370 -11.801 54.948 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B O 1 ATOM 2149 C CB . TRP B 1 294 ? 2.380 -13.160 57.097 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CB 1 ATOM 2150 C CG . TRP B 1 294 ? 2.862 -12.727 58.432 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CG 1 ATOM 2151 C CD1 . TRP B 1 294 ? 3.383 -13.519 59.403 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CD1 1 ATOM 2152 C CD2 . TRP B 1 294 ? 2.885 -11.386 58.945 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CD2 1 ATOM 2153 N NE1 . TRP B 1 294 ? 3.738 -12.759 60.495 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B NE1 1 ATOM 2154 C CE2 . TRP B 1 294 ? 3.454 -11.447 60.236 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CE2 1 ATOM 2155 C CE3 . TRP B 1 294 ? 2.488 -10.142 58.435 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CE3 1 ATOM 2156 C CZ2 . TRP B 1 294 ? 3.629 -10.314 61.032 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CZ2 1 ATOM 2157 C CZ3 . TRP B 1 294 ? 2.669 -9.015 59.220 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CZ3 1 ATOM 2158 C CH2 . TRP B 1 294 ? 3.224 -9.108 60.509 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CH2 1 ATOM 2159 N N . GLY B 1 295 ? 0.541 -14.036 54.703 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B N 1 ATOM 2160 C CA . GLY B 1 295 ? 0.295 -14.025 53.275 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B CA 1 ATOM 2161 C C . GLY B 1 295 ? -1.027 -13.366 52.936 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B C 1 ATOM 2162 O O . GLY B 1 295 ? -1.060 -12.401 52.165 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B O 1 ATOM 2163 N N . LEU B 1 296 ? -2.109 -13.870 53.526 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N 1 ATOM 2164 C CA . LEU B 1 296 ? -3.436 -13.339 53.275 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA 1 ATOM 2165 C C . LEU B 1 296 ? -3.614 -11.906 53.767 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C 1 ATOM 2166 O O . LEU B 1 296 ? -4.276 -11.097 53.122 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O 1 ATOM 2167 C CB . LEU B 1 296 ? -4.487 -14.236 53.924 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB 1 ATOM 2168 C CG . LEU B 1 296 ? -4.586 -15.618 53.281 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG 1 ATOM 2169 C CD1 . LEU B 1 296 ? -5.626 -16.443 53.976 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1 1 ATOM 2170 C CD2 . LEU B 1 296 ? -4.887 -15.485 51.806 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2 1 ATOM 2171 N N . LEU B 1 297 ? -3.041 -11.598 54.921 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B N 1 ATOM 2172 C CA . LEU B 1 297 ? -3.056 -10.238 55.413 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CA 1 ATOM 2173 C C . LEU B 1 297 ? -2.436 -9.311 54.371 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B C 1 ATOM 2174 O O . LEU B 1 297 ? -3.043 -8.312 53.988 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B O 1 ATOM 2175 C CB . LEU B 1 297 ? -2.310 -10.123 56.745 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CB 1 ATOM 2176 C CG . LEU B 1 297 ? -2.133 -8.700 57.282 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CG 1 ATOM 2177 C CD1 . LEU B 1 297 ? -3.477 -7.983 57.465 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CD1 1 ATOM 2178 C CD2 . LEU B 1 297 ? -1.386 -8.750 58.588 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CD2 1 ATOM 2179 N N . LEU B 1 298 ? -1.237 -9.652 53.904 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B N 1 ATOM 2180 C CA . LEU B 1 298 ? -0.557 -8.812 52.921 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CA 1 ATOM 2181 C C . LEU B 1 298 ? -1.310 -8.765 51.596 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B C 1 ATOM 2182 O O . LEU B 1 298 ? -1.278 -7.754 50.914 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B O 1 ATOM 2183 C CB . LEU B 1 298 ? 0.873 -9.291 52.690 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CB 1 ATOM 2184 C CG . LEU B 1 298 ? 1.751 -9.114 53.919 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CG 1 ATOM 2185 C CD1 . LEU B 1 298 ? 2.990 -10.009 53.849 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD1 1 ATOM 2186 C CD2 . LEU B 1 298 ? 2.144 -7.660 54.053 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD2 1 ATOM 2187 N N . MET B 1 299 ? -1.989 -9.849 51.232 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 321 MET B N 1 ATOM 2188 C CA . MET B 1 299 ? -2.786 -9.825 50.011 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CA 1 ATOM 2189 C C . MET B 1 299 ? -4.013 -8.905 50.126 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 321 MET B C 1 ATOM 2190 O O . MET B 1 299 ? -4.476 -8.381 49.110 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 321 MET B O 1 ATOM 2191 C CB . MET B 1 299 ? -3.221 -11.235 49.605 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CB 1 ATOM 2192 C CG . MET B 1 299 ? -2.121 -12.100 49.005 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CG 1 ATOM 2193 S SD . MET B 1 299 ? -1.080 -11.301 47.756 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 321 MET B SD 1 ATOM 2194 C CE . MET B 1 299 ? 0.280 -10.665 48.756 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CE 1 ATOM 2195 N N . ILE B 1 300 ? -4.549 -8.686 51.328 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B N 1 ATOM 2196 C CA . ILE B 1 300 ? -5.667 -7.737 51.420 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CA 1 ATOM 2197 C C . ILE B 1 300 ? -5.176 -6.303 51.635 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B C 1 ATOM 2198 O O . ILE B 1 300 ? -5.825 -5.365 51.226 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B O 1 ATOM 2199 C CB . ILE B 1 300 ? -6.700 -8.104 52.536 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CB 1 ATOM 2200 C CG1 . ILE B 1 300 ? -6.109 -7.909 53.932 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CG1 1 ATOM 2201 C CG2 . ILE B 1 300 ? -7.265 -9.510 52.319 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CG2 1 ATOM 2202 C CD1 . ILE B 1 300 ? -6.992 -8.449 55.021 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CD1 1 ATOM 2203 N N . LEU B 1 301 ? -4.018 -6.138 52.256 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B N 1 ATOM 2204 C CA . LEU B 1 301 ? -3.378 -4.825 52.355 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CA 1 ATOM 2205 C C . LEU B 1 301 ? -2.827 -4.355 51.022 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B C 1 ATOM 2206 O O . LEU B 1 301 ? -2.706 -3.162 50.776 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B O 1 ATOM 2207 C CB . LEU B 1 301 ? -2.250 -4.858 53.382 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CB 1 ATOM 2208 C CG . LEU B 1 301 ? -2.743 -4.978 54.820 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CG 1 ATOM 2209 C CD1 . LEU B 1 301 ? -1.608 -5.388 55.767 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD1 1 ATOM 2210 C CD2 . LEU B 1 301 ? -3.377 -3.649 55.233 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD2 1 ATOM 2211 N N . HIS B 1 302 ? -2.477 -5.296 50.160 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B N 1 ATOM 2212 C CA . HIS B 1 302 ? -1.914 -4.933 48.876 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CA 1 ATOM 2213 C C . HIS B 1 302 ? -2.643 -5.665 47.750 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B C 1 ATOM 2214 O O . HIS B 1 302 ? -2.093 -6.571 47.130 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B O 1 ATOM 2215 C CB . HIS B 1 302 ? -0.421 -5.233 48.861 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CB 1 ATOM 2216 C CG . HIS B 1 302 ? 0.342 -4.557 49.966 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CG 1 ATOM 2217 N ND1 . HIS B 1 302 ? 0.800 -3.258 49.877 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B ND1 1 ATOM 2218 C CD2 . HIS B 1 302 ? 0.739 -5.008 51.180 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CD2 1 ATOM 2219 C CE1 . HIS B 1 302 ? 1.439 -2.937 50.990 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CE1 1 ATOM 2220 N NE2 . HIS B 1 302 ? 1.419 -3.984 51.795 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B NE2 1 ATOM 2221 N N . PRO B 1 303 ? -3.896 -5.257 47.479 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B N 1 ATOM 2222 C CA . PRO B 1 303 ? -4.789 -5.938 46.532 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CA 1 ATOM 2223 C C . PRO B 1 303 ? -4.217 -5.970 45.118 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B C 1 ATOM 2224 O O . PRO B 1 303 ? -4.474 -6.910 44.370 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B O 1 ATOM 2225 C CB . PRO B 1 303 ? -6.069 -5.094 46.575 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CB 1 ATOM 2226 C CG . PRO B 1 303 ? -5.955 -4.232 47.797 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CG 1 ATOM 2227 C CD . PRO B 1 303 ? -4.495 -4.018 48.003 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CD 1 ATOM 2228 N N . ASP B 1 304 ? -3.446 -4.950 44.766 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B N 1 ATOM 2229 C CA . ASP B 1 304 ? -2.776 -4.912 43.473 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CA 1 ATOM 2230 C C . ASP B 1 304 ? -1.840 -6.123 43.281 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B C 1 ATOM 2231 O O . ASP B 1 304 ? -1.810 -6.737 42.211 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B O 1 ATOM 2232 C CB . ASP B 1 304 ? -2.009 -3.590 43.322 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CB 1 ATOM 2233 C CG . ASP B 1 304 ? -1.158 -3.254 44.553 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CG 1 ATOM 2234 O OD1 . ASP B 1 304 ? -0.007 -2.812 44.366 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD1 1 ATOM 2235 O OD2 . ASP B 1 304 ? -1.635 -3.421 45.701 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD2 1 ATOM 2236 N N . VAL B 1 305 ? -1.090 -6.478 44.320 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B N 1 ATOM 2237 C CA . VAL B 1 305 ? -0.222 -7.647 44.249 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CA 1 ATOM 2238 C C . VAL B 1 305 ? -1.043 -8.928 44.107 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B C 1 ATOM 2239 O O . VAL B 1 305 ? -0.724 -9.788 43.274 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B O 1 ATOM 2240 C CB . VAL B 1 305 ? 0.675 -7.757 45.487 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CB 1 ATOM 2241 C CG1 . VAL B 1 305 ? 1.600 -8.969 45.362 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG1 1 ATOM 2242 C CG2 . VAL B 1 305 ? 1.465 -6.474 45.677 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG2 1 ATOM 2243 N N . GLN B 1 306 ? -2.098 -9.042 44.918 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B N 1 ATOM 2244 C CA . GLN B 1 306 ? -3.016 -10.170 44.840 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CA 1 ATOM 2245 C C . GLN B 1 306 ? -3.458 -10.370 43.396 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B C 1 ATOM 2246 O O . GLN B 1 306 ? -3.349 -11.468 42.857 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B O 1 ATOM 2247 C CB . GLN B 1 306 ? -4.220 -9.958 45.760 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CB 1 ATOM 2248 C CG . GLN B 1 306 ? -5.218 -11.140 45.785 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CG 1 ATOM 2249 C CD . GLN B 1 306 ? -6.450 -10.893 46.661 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CD 1 ATOM 2250 O OE1 . GLN B 1 306 ? -7.507 -11.510 46.460 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B OE1 1 ATOM 2251 N NE2 . GLN B 1 306 ? -6.316 -9.998 47.633 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B NE2 1 ATOM 2252 N N . ARG B 1 307 ? -3.900 -9.292 42.750 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B N 1 ATOM 2253 C CA . ARG B 1 307 ? -4.402 -9.375 41.375 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CA 1 ATOM 2254 C C . ARG B 1 307 ? -3.331 -9.788 40.371 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B C 1 ATOM 2255 O O . ARG B 1 307 ? -3.611 -10.547 39.445 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B O 1 ATOM 2256 C CB . ARG B 1 307 ? -5.021 -8.045 40.940 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CB 1 ATOM 2257 C CG . ARG B 1 307 ? -6.376 -7.768 41.567 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CG 1 ATOM 2258 C CD . ARG B 1 307 ? -7.004 -6.503 40.981 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CD 1 ATOM 2259 N NE . ARG B 1 307 ? -7.358 -5.538 42.019 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NE 1 ATOM 2260 C CZ . ARG B 1 307 ? -6.631 -4.470 42.329 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CZ 1 ATOM 2261 N NH1 . ARG B 1 307 ? -5.511 -4.208 41.669 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NH1 1 ATOM 2262 N NH2 . ARG B 1 307 ? -7.032 -3.655 43.294 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NH2 1 ATOM 2263 N N . ARG B 1 308 ? -2.108 -9.297 40.543 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B N 1 ATOM 2264 C CA . ARG B 1 308 ? -1.017 -9.751 39.687 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CA 1 ATOM 2265 C C . ARG B 1 308 ? -0.736 -11.234 39.906 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B C 1 ATOM 2266 O O . ARG B 1 308 ? -0.512 -11.955 38.950 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B O 1 ATOM 2267 C CB . ARG B 1 308 ? 0.256 -8.931 39.912 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CB 1 ATOM 2268 C CG . ARG B 1 308 ? 0.160 -7.515 39.390 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CG 1 ATOM 2269 C CD . ARG B 1 308 ? 1.507 -6.803 39.467 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CD 1 ATOM 2270 N NE . ARG B 1 308 ? 2.530 -7.433 38.628 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NE 1 ATOM 2271 C CZ . ARG B 1 308 ? 3.799 -7.035 38.578 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CZ 1 ATOM 2272 N NH1 . ARG B 1 308 ? 4.205 -6.014 39.322 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NH1 1 ATOM 2273 N NH2 . ARG B 1 308 ? 4.671 -7.652 37.787 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NH2 1 ATOM 2274 N N . VAL B 1 309 ? -0.764 -11.701 41.150 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 1 ATOM 2275 C CA . VAL B 1 309 ? -0.598 -13.139 41.393 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 1 ATOM 2276 C C . VAL B 1 309 ? -1.711 -13.916 40.691 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 1 ATOM 2277 O O . VAL B 1 309 ? -1.457 -14.879 39.953 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 1 ATOM 2278 C CB . VAL B 1 309 ? -0.596 -13.495 42.909 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 1 ATOM 2279 C CG1 . VAL B 1 309 ? -0.716 -15.022 43.111 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 1 ATOM 2280 C CG2 . VAL B 1 309 ? 0.657 -12.974 43.577 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 1 ATOM 2281 N N . GLN B 1 310 ? -2.945 -13.473 40.899 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B N 1 ATOM 2282 C CA . GLN B 1 310 ? -4.107 -14.145 40.315 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CA 1 ATOM 2283 C C . GLN B 1 310 ? -4.109 -14.110 38.789 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B C 1 ATOM 2284 O O . GLN B 1 310 ? -4.685 -14.986 38.149 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B O 1 ATOM 2285 C CB . GLN B 1 310 ? -5.396 -13.528 40.859 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CB 1 ATOM 2286 C CG . GLN B 1 310 ? -5.694 -14.002 42.270 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CG 1 ATOM 2287 C CD . GLN B 1 310 ? -6.576 -13.051 43.018 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CD 1 ATOM 2288 O OE1 . GLN B 1 310 ? -6.748 -11.901 42.610 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B OE1 1 ATOM 2289 N NE2 . GLN B 1 310 ? -7.145 -13.516 44.125 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B NE2 1 ATOM 2290 N N . GLN B 1 311 ? -3.450 -13.111 38.208 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B N 1 ATOM 2291 C CA . GLN B 1 311 ? -3.341 -13.036 36.756 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CA 1 ATOM 2292 C C . GLN B 1 311 ? -2.319 -14.072 36.279 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B C 1 ATOM 2293 O O . GLN B 1 311 ? -2.520 -14.727 35.251 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B O 1 ATOM 2294 C CB . GLN B 1 311 ? -2.953 -11.620 36.309 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CB 1 ATOM 2295 C CG . GLN B 1 311 ? -2.916 -11.421 34.808 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CG 1 ATOM 2296 C CD . GLN B 1 311 ? -4.279 -11.606 34.155 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CD 1 ATOM 2297 O OE1 . GLN B 1 311 ? -4.524 -12.600 33.463 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B OE1 1 ATOM 2298 N NE2 . GLN B 1 311 ? -5.173 -10.646 34.372 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B NE2 1 ATOM 2299 N N . GLU B 1 312 ? -1.240 -14.240 37.042 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B N 1 ATOM 2300 C CA . GLU B 1 312 ? -0.222 -15.232 36.706 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CA 1 ATOM 2301 C C . GLU B 1 312 ? -0.767 -16.650 36.899 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B C 1 ATOM 2302 O O . GLU B 1 312 ? -0.405 -17.576 36.163 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B O 1 ATOM 2303 C CB . GLU B 1 312 ? 1.032 -15.019 37.552 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CB 1 ATOM 2304 C CG . GLU B 1 312 ? 2.231 -15.869 37.134 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CG 1 ATOM 2305 C CD . GLU B 1 312 ? 3.454 -15.596 37.987 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CD 1 ATOM 2306 O OE1 . GLU B 1 312 ? 4.462 -15.067 37.458 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE1 1 ATOM 2307 O OE2 . GLU B 1 312 ? 3.398 -15.897 39.197 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE2 1 ATOM 2308 N N . ILE B 1 313 ? -1.645 -16.808 37.888 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B N 1 ATOM 2309 C CA . ILE B 1 313 ? -2.332 -18.077 38.115 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CA 1 ATOM 2310 C C . ILE B 1 313 ? -3.211 -18.421 36.915 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B C 1 ATOM 2311 O O . ILE B 1 313 ? -3.155 -19.530 36.376 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B O 1 ATOM 2312 C CB . ILE B 1 313 ? -3.196 -18.026 39.400 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CB 1 ATOM 2313 C CG1 . ILE B 1 313 ? -2.317 -18.159 40.650 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CG1 1 ATOM 2314 C CG2 . ILE B 1 313 ? -4.257 -19.107 39.385 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CG2 1 ATOM 2315 C CD1 . ILE B 1 313 ? -3.084 -18.029 41.962 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CD1 1 ATOM 2316 N N . ASP B 1 314 ? -4.027 -17.460 36.499 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B N 1 ATOM 2317 C CA . ASP B 1 314 ? -4.911 -17.665 35.364 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CA 1 ATOM 2318 C C . ASP B 1 314 ? -4.109 -17.988 34.102 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B C 1 ATOM 2319 O O . ASP B 1 314 ? -4.495 -18.855 33.316 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B O 1 ATOM 2320 C CB . ASP B 1 314 ? -5.796 -16.433 35.146 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CB 1 ATOM 2321 C CG . ASP B 1 314 ? -6.781 -16.204 36.289 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CG 1 ATOM 2322 O OD1 . ASP B 1 314 ? -7.035 -17.141 37.083 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B OD1 1 ATOM 2323 O OD2 . ASP B 1 314 ? -7.313 -15.084 36.391 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B OD2 1 ATOM 2324 N N . ASP B 1 315 ? -2.974 -17.320 33.930 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B N 1 ATOM 2325 C CA . ASP B 1 315 ? -2.168 -17.479 32.720 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CA 1 ATOM 2326 C C . ASP B 1 315 ? -1.460 -18.822 32.639 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B C 1 ATOM 2327 O O . ASP B 1 315 ? -1.215 -19.330 31.549 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B O 1 ATOM 2328 C CB . ASP B 1 315 ? -1.125 -16.366 32.622 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CB 1 ATOM 2329 C CG . ASP B 1 315 ? -1.732 -15.024 32.290 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CG 1 ATOM 2330 O OD1 . ASP B 1 315 ? -0.961 -14.096 31.968 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B OD1 1 ATOM 2331 O OD2 . ASP B 1 315 ? -2.971 -14.890 32.347 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B OD2 1 ATOM 2332 N N . VAL B 1 316 ? -1.125 -19.392 33.790 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B N 1 ATOM 2333 C CA . VAL B 1 316 ? -0.275 -20.577 33.831 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CA 1 ATOM 2334 C C . VAL B 1 316 ? -1.061 -21.830 34.178 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B C 1 ATOM 2335 O O . VAL B 1 316 ? -0.960 -22.852 33.505 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B O 1 ATOM 2336 C CB . VAL B 1 316 ? 0.876 -20.401 34.858 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CB 1 ATOM 2337 C CG1 . VAL B 1 316 ? 1.600 -21.718 35.098 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CG1 1 ATOM 2338 C CG2 . VAL B 1 316 ? 1.841 -19.324 34.392 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CG2 1 ATOM 2339 N N . ILE B 1 317 ? -1.844 -21.742 35.241 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2340 C CA . ILE B 1 317 ? -2.590 -22.890 35.730 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2341 C C . ILE B 1 317 ? -3.985 -22.906 35.117 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2342 O O . ILE B 1 317 ? -4.460 -23.948 34.680 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2343 C CB . ILE B 1 317 ? -2.697 -22.873 37.272 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2344 C CG1 . ILE B 1 317 ? -1.325 -22.629 37.905 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2345 C CG2 . ILE B 1 317 ? -3.291 -24.171 37.785 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2346 C CD1 . ILE B 1 317 ? -1.367 -22.541 39.422 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2347 N N . GLY B 1 318 ? -4.625 -21.741 35.070 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B N 1 ATOM 2348 C CA . GLY B 1 318 ? -5.990 -21.635 34.595 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B CA 1 ATOM 2349 C C . GLY B 1 318 ? -6.955 -21.509 35.757 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B C 1 ATOM 2350 O O . GLY B 1 318 ? -6.551 -21.207 36.879 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B O 1 ATOM 2351 N N . GLN B 1 319 ? -8.234 -21.748 35.493 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B N 1 ATOM 2352 C CA . GLN B 1 319 ? -9.258 -21.628 36.525 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CA 1 ATOM 2353 C C . GLN B 1 319 ? -9.711 -22.996 37.049 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B C 1 ATOM 2354 O O . GLN B 1 319 ? -10.195 -23.105 38.182 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B O 1 ATOM 2355 C CB . GLN B 1 319 ? -10.462 -20.845 35.986 1.00 67.99 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CB 1 ATOM 2356 C CG . GLN B 1 319 ? -11.467 -20.389 37.049 1.00 70.86 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CG 1 ATOM 2357 C CD . GLN B 1 319 ? -10.837 -19.519 38.130 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CD 1 ATOM 2358 O OE1 . GLN B 1 319 ? -10.411 -20.021 39.171 1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B OE1 1 ATOM 2359 N NE2 . GLN B 1 319 ? -10.781 -18.210 37.889 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B NE2 1 ATOM 2360 N N . VAL B 1 320 ? -9.529 -24.038 36.240 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B N 1 ATOM 2361 C CA . VAL B 1 320 ? -10.118 -25.338 36.553 1.00 69.58 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CA 1 ATOM 2362 C C . VAL B 1 320 ? -9.200 -26.283 37.343 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B C 1 ATOM 2363 O O . VAL B 1 320 ? -9.546 -26.682 38.456 1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B O 1 ATOM 2364 C CB . VAL B 1 320 ? -10.605 -26.050 35.261 1.00 73.28 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CB 1 ATOM 2365 C CG1 . VAL B 1 320 ? -9.601 -25.884 34.120 1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG1 1 ATOM 2366 C CG2 . VAL B 1 320 ? -10.911 -27.509 35.535 1.00 73.56 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG2 1 ATOM 2367 N N . ARG B 1 321 ? -8.037 -26.640 36.802 1.00 64.86 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B N 1 ATOM 2368 C CA . ARG B 1 321 ? -7.202 -27.640 37.471 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CA 1 ATOM 2369 C C . ARG B 1 321 ? -6.433 -27.083 38.675 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B C 1 ATOM 2370 O O . ARG B 1 321 ? -6.127 -25.892 38.750 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B O 1 ATOM 2371 C CB . ARG B 1 321 ? -6.222 -28.278 36.482 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CB 1 ATOM 2372 C CG . ARG B 1 321 ? -5.020 -27.440 36.168 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CG 1 ATOM 2373 C CD . ARG B 1 321 ? -3.928 -28.264 35.508 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CD 1 ATOM 2374 N NE . ARG B 1 321 ? -2.833 -27.409 35.054 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NE 1 ATOM 2375 C CZ . ARG B 1 321 ? -1.798 -27.051 35.810 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CZ 1 ATOM 2376 N NH1 . ARG B 1 321 ? -1.701 -27.482 37.066 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NH1 1 ATOM 2377 N NH2 . ARG B 1 321 ? -0.856 -26.258 35.310 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NH2 1 ATOM 2378 N N . ARG B 1 322 ? -6.135 -27.971 39.616 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B N 1 ATOM 2379 C CA . ARG B 1 322 ? -5.435 -27.611 40.835 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CA 1 ATOM 2380 C C . ARG B 1 322 ? -3.978 -27.283 40.537 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B C 1 ATOM 2381 O O . ARG B 1 322 ? -3.399 -27.830 39.600 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B O 1 ATOM 2382 C CB . ARG B 1 322 ? -5.530 -28.745 41.857 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CB 1 ATOM 2383 C CG . ARG B 1 322 ? -6.943 -29.025 42.320 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CG 1 ATOM 2384 C CD . ARG B 1 322 ? -7.021 -30.289 43.181 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CD 1 ATOM 2385 N NE . ARG B 1 322 ? -8.407 -30.579 43.543 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NE 1 ATOM 2386 C CZ . ARG B 1 322 ? -8.784 -31.546 44.374 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CZ 1 ATOM 2387 N NH1 . ARG B 1 322 ? -7.876 -32.332 44.943 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NH1 1 ATOM 2388 N NH2 . ARG B 1 322 ? -10.074 -31.720 44.640 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NH2 1 ATOM 2389 N N . PRO B 1 323 ? -3.389 -26.371 41.326 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B N 1 ATOM 2390 C CA . PRO B 1 323 ? -1.969 -26.044 41.206 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CA 1 ATOM 2391 C C . PRO B 1 323 ? -1.110 -27.236 41.581 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B C 1 ATOM 2392 O O . PRO B 1 323 ? -1.470 -27.977 42.492 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B O 1 ATOM 2393 C CB . PRO B 1 323 ? -1.780 -24.895 42.205 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CB 1 ATOM 2394 C CG . PRO B 1 323 ? -3.137 -24.339 42.419 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CG 1 ATOM 2395 C CD . PRO B 1 323 ? -4.059 -25.524 42.322 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CD 1 ATOM 2396 N N . GLU B 1 324 ? 0.002 -27.414 40.876 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B N 1 ATOM 2397 C CA . GLU B 1 324 ? 0.948 -28.493 41.144 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CA 1 ATOM 2398 C C . GLU B 1 324 ? 2.315 -27.891 41.332 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B C 1 ATOM 2399 O O . GLU B 1 324 ? 2.553 -26.760 40.889 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B O 1 ATOM 2400 C CB . GLU B 1 324 ? 0.972 -29.504 39.997 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CB 1 ATOM 2401 C CG . GLU B 1 324 ? -0.392 -30.022 39.627 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CG 1 ATOM 2402 C CD . GLU B 1 324 ? -0.461 -30.496 38.194 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CD 1 ATOM 2403 O OE1 . GLU B 1 324 ? 0.604 -30.772 37.603 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B OE1 1 ATOM 2404 O OE2 . GLU B 1 324 ? -1.585 -30.579 37.659 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B OE2 1 ATOM 2405 N N . MET B 1 325 ? 3.220 -28.640 41.961 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 347 MET B N 1 ATOM 2406 C CA . MET B 1 325 ? 4.570 -28.138 42.212 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CA 1 ATOM 2407 C C . MET B 1 325 ? 5.303 -27.741 40.935 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 347 MET B C 1 ATOM 2408 O O . MET B 1 325 ? 6.093 -26.807 40.948 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 347 MET B O 1 ATOM 2409 C CB . MET B 1 325 ? 5.404 -29.164 42.986 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CB 1 ATOM 2410 C CG . MET B 1 325 ? 5.263 -29.074 44.507 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CG 1 ATOM 2411 S SD . MET B 1 325 ? 5.002 -27.400 45.180 1.00 72.38 ? ? ? ? ? ? 347 MET B SD 1 ATOM 2412 C CE . MET B 1 325 ? 6.654 -26.687 45.081 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CE 1 ATOM 2413 N N . GLY B 1 326 ? 5.036 -28.435 39.833 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B N 1 ATOM 2414 C CA . GLY B 1 326 ? 5.662 -28.113 38.559 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B CA 1 ATOM 2415 C C . GLY B 1 326 ? 5.333 -26.738 37.993 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B C 1 ATOM 2416 O O . GLY B 1 326 ? 6.026 -26.235 37.104 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B O 1 ATOM 2417 N N . ASP B 1 327 ? 4.265 -26.132 38.504 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B N 1 ATOM 2418 C CA . ASP B 1 327 ? 3.858 -24.791 38.090 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CA 1 ATOM 2419 C C . ASP B 1 327 ? 4.766 -23.697 38.652 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B C 1 ATOM 2420 O O . ASP B 1 327 ? 4.950 -22.649 38.026 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B O 1 ATOM 2421 C CB . ASP B 1 327 ? 2.419 -24.518 38.522 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CB 1 ATOM 2422 C CG . ASP B 1 327 ? 1.422 -25.380 37.789 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CG 1 ATOM 2423 O OD1 . ASP B 1 327 ? 0.364 -25.699 38.375 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B OD1 1 ATOM 2424 O OD2 . ASP B 1 327 ? 1.699 -25.735 36.622 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B OD2 1 ATOM 2425 N N . GLN B 1 328 ? 5.316 -23.946 39.837 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B N 1 ATOM 2426 C CA . GLN B 1 328 ? 6.071 -22.937 40.563 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CA 1 ATOM 2427 C C . GLN B 1 328 ? 7.240 -22.447 39.717 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B C 1 ATOM 2428 O O . GLN B 1 328 ? 7.541 -21.253 39.682 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B O 1 ATOM 2429 C CB . GLN B 1 328 ? 6.540 -23.501 41.908 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CB 1 ATOM 2430 C CG . GLN B 1 328 ? 7.284 -22.515 42.790 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CG 1 ATOM 2431 C CD . GLN B 1 328 ? 8.781 -22.677 42.671 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CD 1 ATOM 2432 O OE1 . GLN B 1 328 ? 9.303 -23.784 42.814 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B OE1 1 ATOM 2433 N NE2 . GLN B 1 328 ? 9.482 -21.579 42.387 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B NE2 1 ATOM 2434 N N . ALA B 1 329 ? 7.857 -23.373 38.992 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B N 1 ATOM 2435 C CA . ALA B 1 329 ? 8.978 -23.049 38.125 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B CA 1 ATOM 2436 C C . ALA B 1 329 ? 8.576 -22.090 37.009 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B C 1 ATOM 2437 O O . ALA B 1 329 ? 9.428 -21.442 36.408 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B O 1 ATOM 2438 C CB . ALA B 1 329 ? 9.565 -24.322 37.541 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B CB 1 ATOM 2439 N N . HIS B 1 330 ? 7.279 -22.004 36.729 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B N 1 ATOM 2440 C CA . HIS B 1 330 ? 6.776 -21.114 35.685 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CA 1 ATOM 2441 C C . HIS B 1 330 ? 6.019 -19.922 36.261 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B C 1 ATOM 2442 O O . HIS B 1 330 ? 5.301 -19.217 35.546 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B O 1 ATOM 2443 C CB . HIS B 1 330 ? 5.866 -21.880 34.721 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CB 1 ATOM 2444 C CG . HIS B 1 330 ? 6.510 -23.087 34.118 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CG 1 ATOM 2445 N ND1 . HIS B 1 330 ? 6.104 -24.373 34.409 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B ND1 1 ATOM 2446 C CD2 . HIS B 1 330 ? 7.545 -23.206 33.254 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CD2 1 ATOM 2447 C CE1 . HIS B 1 330 ? 6.854 -25.231 33.742 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CE1 1 ATOM 2448 N NE2 . HIS B 1 330 ? 7.737 -24.549 33.034 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B NE2 1 ATOM 2449 N N . MET B 1 331 ? 6.170 -19.696 37.557 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 353 MET B N 1 ATOM 2450 C CA . MET B 1 331 ? 5.457 -18.599 38.195 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CA 1 ATOM 2451 C C . MET B 1 331 ? 6.394 -17.775 39.064 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 353 MET B C 1 ATOM 2452 O O . MET B 1 331 ? 6.364 -17.868 40.289 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 353 MET B O 1 ATOM 2453 C CB . MET B 1 331 ? 4.283 -19.136 39.013 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CB 1 ATOM 2454 C CG . MET B 1 331 ? 3.206 -19.746 38.148 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CG 1 ATOM 2455 S SD . MET B 1 331 ? 2.061 -20.784 39.071 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 353 MET B SD 1 ATOM 2456 C CE . MET B 1 331 ? 1.003 -19.567 39.848 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CE 1 ATOM 2457 N N . PRO B 1 332 ? 7.227 -16.955 38.419 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B N 1 ATOM 2458 C CA . PRO B 1 332 ? 8.262 -16.160 39.090 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CA 1 ATOM 2459 C C . PRO B 1 332 ? 7.686 -15.103 40.037 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B C 1 ATOM 2460 O O . PRO B 1 332 ? 8.199 -14.907 41.136 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B O 1 ATOM 2461 C CB . PRO B 1 332 ? 9.003 -15.493 37.925 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CB 1 ATOM 2462 C CG . PRO B 1 332 ? 7.975 -15.424 36.817 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CG 1 ATOM 2463 C CD . PRO B 1 332 ? 7.164 -16.686 36.968 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CD 1 ATOM 2464 N N . TYR B 1 333 ? 6.624 -14.435 39.611 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B N 1 ATOM 2465 C CA . TYR B 1 333 ? 6.027 -13.391 40.420 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CA 1 ATOM 2466 C C . TYR B 1 333 ? 5.383 -13.970 41.678 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B C 1 ATOM 2467 O O . TYR B 1 333 ? 5.530 -13.411 42.764 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B O 1 ATOM 2468 C CB . TYR B 1 333 ? 4.990 -12.598 39.613 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CB 1 ATOM 2469 C CG . TYR B 1 333 ? 4.514 -11.397 40.380 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CG 1 ATOM 2470 C CD1 . TYR B 1 333 ? 5.326 -10.280 40.500 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD1 1 ATOM 2471 C CD2 . TYR B 1 333 ? 3.272 -11.389 41.022 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD2 1 ATOM 2472 C CE1 . TYR B 1 333 ? 4.925 -9.189 41.210 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE1 1 ATOM 2473 C CE2 . TYR B 1 333 ? 2.859 -10.283 41.750 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE2 1 ATOM 2474 C CZ . TYR B 1 333 ? 3.700 -9.190 41.838 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CZ 1 ATOM 2475 O OH . TYR B 1 333 ? 3.356 -8.068 42.547 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B OH 1 ATOM 2476 N N . THR B 1 334 ? 4.669 -15.084 41.535 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 356 THR B N 1 ATOM 2477 C CA . THR B 1 334 ? 3.988 -15.685 42.683 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CA 1 ATOM 2478 C C . THR B 1 334 ? 5.042 -16.169 43.670 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 356 THR B C 1 ATOM 2479 O O . THR B 1 334 ? 4.880 -16.041 44.888 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 356 THR B O 1 ATOM 2480 C CB . THR B 1 334 ? 3.048 -16.845 42.264 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CB 1 ATOM 2481 O OG1 . THR B 1 334 ? 1.934 -16.319 41.530 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 356 THR B OG1 1 ATOM 2482 C CG2 . THR B 1 334 ? 2.518 -17.602 43.480 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CG2 1 ATOM 2483 N N . THR B 1 335 ? 6.142 -16.679 43.128 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 357 THR B N 1 ATOM 2484 C CA . THR B 1 335 ? 7.242 -17.188 43.934 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CA 1 ATOM 2485 C C . THR B 1 335 ? 7.896 -16.035 44.703 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 357 THR B C 1 ATOM 2486 O O . THR B 1 335 ? 8.155 -16.136 45.905 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 357 THR B O 1 ATOM 2487 C CB . THR B 1 335 ? 8.275 -17.913 43.040 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CB 1 ATOM 2488 O OG1 . THR B 1 335 ? 7.627 -18.991 42.344 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 357 THR B OG1 1 ATOM 2489 C CG2 . THR B 1 335 ? 9.424 -18.461 43.863 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CG2 1 ATOM 2490 N N . ALA B 1 336 ? 8.139 -14.935 43.996 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B N 1 ATOM 2491 C CA . ALA B 1 336 ? 8.663 -13.719 44.601 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CA 1 ATOM 2492 C C . ALA B 1 336 ? 7.759 -13.242 45.735 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B C 1 ATOM 2493 O O . ALA B 1 336 ? 8.238 -12.931 46.820 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B O 1 ATOM 2494 C CB . ALA B 1 336 ? 8.816 -12.619 43.543 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CB 1 ATOM 2495 N N . VAL B 1 337 ? 6.451 -13.198 45.481 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B N 1 ATOM 2496 C CA . VAL B 1 337 ? 5.484 -12.773 46.493 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CA 1 ATOM 2497 C C . VAL B 1 337 ? 5.570 -13.667 47.728 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B C 1 ATOM 2498 O O . VAL B 1 337 ? 5.649 -13.182 48.860 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B O 1 ATOM 2499 C CB . VAL B 1 337 ? 4.051 -12.784 45.939 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CB 1 ATOM 2500 C CG1 . VAL B 1 337 ? 3.036 -12.514 47.042 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CG1 1 ATOM 2501 C CG2 . VAL B 1 337 ? 3.911 -11.766 44.812 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CG2 1 ATOM 2502 N N . ILE B 1 338 ? 5.579 -14.976 47.512 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B N 1 ATOM 2503 C CA . ILE B 1 338 ? 5.592 -15.897 48.642 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CA 1 ATOM 2504 C C . ILE B 1 338 ? 6.851 -15.694 49.462 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B C 1 ATOM 2505 O O . ILE B 1 338 ? 6.792 -15.623 50.692 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B O 1 ATOM 2506 C CB . ILE B 1 338 ? 5.490 -17.354 48.189 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CB 1 ATOM 2507 C CG1 . ILE B 1 338 ? 4.086 -17.630 47.649 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CG1 1 ATOM 2508 C CG2 . ILE B 1 338 ? 5.828 -18.296 49.345 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CG2 1 ATOM 2509 C CD1 . ILE B 1 338 ? 3.901 -19.036 47.158 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CD1 1 ATOM 2510 N N . HIS B 1 339 ? 7.979 -15.557 48.768 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B N 1 ATOM 2511 C CA . HIS B 1 339 ? 9.250 -15.261 49.412 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CA 1 ATOM 2512 C C . HIS B 1 339 ? 9.216 -13.934 50.172 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B C 1 ATOM 2513 O O . HIS B 1 339 ? 9.722 -13.842 51.290 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B O 1 ATOM 2514 C CB . HIS B 1 339 ? 10.383 -15.268 48.373 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CB 1 ATOM 2515 C CG . HIS B 1 339 ? 10.894 -16.645 48.046 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CG 1 ATOM 2516 N ND1 . HIS B 1 339 ? 10.208 -17.526 47.231 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B ND1 1 ATOM 2517 C CD2 . HIS B 1 339 ? 12.014 -17.297 48.444 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CD2 1 ATOM 2518 C CE1 . HIS B 1 339 ? 10.893 -18.653 47.131 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CE1 1 ATOM 2519 N NE2 . HIS B 1 339 ? 11.990 -18.541 47.861 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B NE2 1 ATOM 2520 N N . GLU B 1 340 ? 8.625 -12.907 49.577 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B N 1 ATOM 2521 C CA . GLU B 1 340 ? 8.515 -11.623 50.253 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CA 1 ATOM 2522 C C . GLU B 1 340 ? 7.588 -11.684 51.486 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B C 1 ATOM 2523 O O . GLU B 1 340 ? 7.841 -11.000 52.475 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B O 1 ATOM 2524 C CB . GLU B 1 340 ? 8.039 -10.534 49.276 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CB 1 ATOM 2525 C CG . GLU B 1 340 ? 7.890 -9.135 49.885 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CG 1 ATOM 2526 C CD . GLU B 1 340 ? 9.213 -8.476 50.289 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CD 1 ATOM 2527 O OE1 . GLU B 1 340 ? 10.291 -9.095 50.155 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B OE1 1 ATOM 2528 O OE2 . GLU B 1 340 ? 9.168 -7.316 50.741 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B OE2 1 ATOM 2529 N N . VAL B 1 341 ? 6.526 -12.491 51.437 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B N 1 ATOM 2530 C CA . VAL B 1 341 ? 5.713 -12.726 52.637 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CA 1 ATOM 2531 C C . VAL B 1 341 ? 6.570 -13.243 53.801 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B C 1 ATOM 2532 O O . VAL B 1 341 ? 6.406 -12.822 54.935 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B O 1 ATOM 2533 C CB . VAL B 1 341 ? 4.581 -13.730 52.373 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CB 1 ATOM 2534 C CG1 . VAL B 1 341 ? 3.870 -14.104 53.677 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CG1 1 ATOM 2535 C CG2 . VAL B 1 341 ? 3.601 -13.147 51.388 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CG2 1 ATOM 2536 N N . GLN B 1 342 ? 7.498 -14.145 53.501 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B N 1 ATOM 2537 C CA . GLN B 1 342 ? 8.349 -14.744 54.526 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CA 1 ATOM 2538 C C . GLN B 1 342 ? 9.357 -13.748 55.053 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B C 1 ATOM 2539 O O . GLN B 1 342 ? 9.610 -13.695 56.254 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B O 1 ATOM 2540 C CB . GLN B 1 342 ? 9.084 -15.957 53.974 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CB 1 ATOM 2541 C CG . GLN B 1 342 ? 8.196 -17.130 53.555 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CG 1 ATOM 2542 C CD . GLN B 1 342 ? 9.034 -18.379 53.334 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CD 1 ATOM 2543 O OE1 . GLN B 1 342 ? 9.338 -18.738 52.202 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B OE1 1 ATOM 2544 N NE2 . GLN B 1 342 ? 9.448 -19.021 54.425 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B NE2 1 ATOM 2545 N N . ARG B 1 343 ? 9.929 -12.967 54.142 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B N 1 ATOM 2546 C CA . ARG B 1 343 ? 10.924 -11.978 54.499 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CA 1 ATOM 2547 C C . ARG B 1 343 ? 10.293 -10.886 55.341 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B C 1 ATOM 2548 O O . ARG B 1 343 ? 10.785 -10.564 56.420 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B O 1 ATOM 2549 C CB . ARG B 1 343 ? 11.565 -11.361 53.258 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CB 1 ATOM 2550 C CG . ARG B 1 343 ? 12.749 -10.432 53.608 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CG 1 ATOM 2551 C CD . ARG B 1 343 ? 13.075 -9.453 52.490 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CD 1 ATOM 2552 N NE . ARG B 1 343 ? 12.004 -8.482 52.306 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NE 1 ATOM 2553 C CZ . ARG B 1 343 ? 11.822 -7.398 53.061 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CZ 1 ATOM 2554 N NH1 . ARG B 1 343 ? 10.796 -6.589 52.792 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH1 1 ATOM 2555 N NH2 . ARG B 1 343 ? 12.657 -7.114 54.072 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH2 1 ATOM 2556 N N . PHE B 1 344 ? 9.209 -10.315 54.837 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B N 1 ATOM 2557 C CA . PHE B 1 344 ? 8.476 -9.304 55.570 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CA 1 ATOM 2558 C C . PHE B 1 344 ? 7.971 -9.845 56.893 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B C 1 ATOM 2559 O O . PHE B 1 344 ? 8.212 -9.256 57.945 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B O 1 ATOM 2560 C CB . PHE B 1 344 ? 7.285 -8.793 54.752 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CB 1 ATOM 2561 C CG . PHE B 1 344 ? 6.604 -7.618 55.364 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CG 1 ATOM 2562 C CD1 . PHE B 1 344 ? 7.013 -6.327 55.056 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CD1 1 ATOM 2563 C CD2 . PHE B 1 344 ? 5.569 -7.788 56.256 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CD2 1 ATOM 2564 C CE1 . PHE B 1 344 ? 6.395 -5.237 55.619 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CE1 1 ATOM 2565 C CE2 . PHE B 1 344 ? 4.938 -6.676 56.824 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CE2 1 ATOM 2566 C CZ . PHE B 1 344 ? 5.356 -5.411 56.503 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CZ 1 ATOM 2567 N N . GLY B 1 345 ? 7.241 -10.957 56.819 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B N 1 ATOM 2568 C CA . GLY B 1 345 ? 6.655 -11.594 57.986 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B CA 1 ATOM 2569 C C . GLY B 1 345 ? 7.669 -11.888 59.078 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B C 1 ATOM 2570 O O . GLY B 1 345 ? 7.394 -11.623 60.252 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B O 1 ATOM 2571 N N . ASP B 1 346 ? 8.826 -12.444 58.701 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B N 1 ATOM 2572 C CA . ASP B 1 346 ? 9.984 -12.500 59.615 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CA 1 ATOM 2573 C C . ASP B 1 346 ? 9.574 -13.162 60.940 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B C 1 ATOM 2574 O O . ASP B 1 346 ? 9.738 -12.607 62.030 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B O 1 ATOM 2575 C CB . ASP B 1 346 ? 10.538 -11.081 59.827 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CB 1 ATOM 2576 C CG . ASP B 1 346 ? 11.800 -11.033 60.713 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CG 1 ATOM 2577 O OD1 . ASP B 1 346 ? 12.498 -12.064 60.894 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B OD1 1 ATOM 2578 O OD2 . ASP B 1 346 ? 12.104 -9.915 61.208 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B OD2 1 ATOM 2579 N N . ILE B 1 347 ? 9.018 -14.358 60.815 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B N 1 ATOM 2580 C CA . ILE B 1 347 ? 8.226 -14.943 61.889 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CA 1 ATOM 2581 C C . ILE B 1 347 ? 9.066 -15.580 62.985 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B C 1 ATOM 2582 O O . ILE B 1 347 ? 8.541 -15.872 64.055 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B O 1 ATOM 2583 C CB . ILE B 1 347 ? 7.230 -16.000 61.328 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CB 1 ATOM 2584 C CG1 . ILE B 1 347 ? 7.973 -17.189 60.752 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG1 1 ATOM 2585 C CG2 . ILE B 1 347 ? 6.310 -15.366 60.272 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG2 1 ATOM 2586 C CD1 . ILE B 1 347 ? 7.121 -18.452 60.636 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CD1 1 ATOM 2587 N N . VAL B 1 348 ? 10.357 -15.794 62.722 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B N 1 ATOM 2588 C CA . VAL B 1 348 ? 11.260 -16.294 63.748 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CA 1 ATOM 2589 C C . VAL B 1 348 ? 12.453 -15.344 63.898 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B C 1 ATOM 2590 O O . VAL B 1 348 ? 13.575 -15.697 63.548 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B O 1 ATOM 2591 C CB . VAL B 1 348 ? 11.765 -17.729 63.424 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CB 1 ATOM 2592 C CG1 . VAL B 1 348 ? 12.304 -18.388 64.681 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CG1 1 ATOM 2593 C CG2 . VAL B 1 348 ? 10.640 -18.591 62.823 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CG2 1 ATOM 2594 N N . PRO B 1 349 ? 12.209 -14.130 64.417 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B N 1 ATOM 2595 C CA . PRO B 1 349 ? 13.204 -13.050 64.316 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CA 1 ATOM 2596 C C . PRO B 1 349 ? 14.560 -13.365 64.957 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B C 1 ATOM 2597 O O . PRO B 1 349 ? 15.599 -12.986 64.406 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B O 1 ATOM 2598 C CB . PRO B 1 349 ? 12.524 -11.868 65.030 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CB 1 ATOM 2599 C CG . PRO B 1 349 ? 11.489 -12.479 65.897 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CG 1 ATOM 2600 C CD . PRO B 1 349 ? 11.009 -13.712 65.163 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CD 1 ATOM 2601 N N . LEU B 1 350 ? 14.545 -14.039 66.101 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B N 1 ATOM 2602 C CA . LEU B 1 350 ? 15.776 -14.447 66.765 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CA 1 ATOM 2603 C C . LEU B 1 350 ? 16.085 -15.943 66.582 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B C 1 ATOM 2604 O O . LEU B 1 350 ? 16.848 -16.516 67.353 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B O 1 ATOM 2605 C CB . LEU B 1 350 ? 15.709 -14.100 68.255 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CB 1 ATOM 2606 C CG . LEU B 1 350 ? 15.500 -12.612 68.548 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CG 1 ATOM 2607 C CD1 . LEU B 1 350 ? 15.453 -12.325 70.051 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CD1 1 ATOM 2608 C CD2 . LEU B 1 350 ? 16.581 -11.737 67.857 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CD2 1 ATOM 2609 N N . GLY B 1 351 ? 15.512 -16.563 65.552 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B N 1 ATOM 2610 C CA . GLY B 1 351 ? 15.777 -17.958 65.236 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B CA 1 ATOM 2611 C C . GLY B 1 351 ? 15.617 -18.888 66.432 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B C 1 ATOM 2612 O O . GLY B 1 351 ? 14.787 -18.649 67.305 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B O 1 ATOM 2613 N N . VAL B 1 352 ? 16.421 -19.947 66.482 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B N 1 ATOM 2614 C CA . VAL B 1 352 ? 16.462 -20.830 67.648 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CA 1 ATOM 2615 C C . VAL B 1 352 ? 17.905 -20.865 68.157 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B C 1 ATOM 2616 O O . VAL B 1 352 ? 18.828 -20.908 67.355 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B O 1 ATOM 2617 C CB . VAL B 1 352 ? 15.924 -22.254 67.296 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CB 1 ATOM 2618 C CG1 . VAL B 1 352 ? 16.043 -23.212 68.484 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CG1 1 ATOM 2619 C CG2 . VAL B 1 352 ? 14.485 -22.150 66.854 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CG2 1 ATOM 2620 N N . THR B 1 353 ? 18.112 -20.798 69.468 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 375 THR B N 1 ATOM 2621 C CA . THR B 1 353 ? 19.469 -20.619 69.970 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CA 1 ATOM 2622 C C . THR B 1 353 ? 20.381 -21.810 69.656 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 375 THR B C 1 ATOM 2623 O O . THR B 1 353 ? 19.956 -22.960 69.688 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 375 THR B O 1 ATOM 2624 C CB . THR B 1 353 ? 19.493 -20.379 71.480 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CB 1 ATOM 2625 O OG1 . THR B 1 353 ? 18.816 -21.453 72.141 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 375 THR B OG1 1 ATOM 2626 C CG2 . THR B 1 353 ? 18.809 -19.048 71.826 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CG2 1 ATOM 2627 N N . HIS B 1 354 ? 21.633 -21.514 69.322 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B N 1 ATOM 2628 C CA . HIS B 1 354 ? 22.651 -22.547 69.196 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CA 1 ATOM 2629 C C . HIS B 1 354 ? 23.593 -22.424 70.374 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B C 1 ATOM 2630 O O . HIS B 1 354 ? 23.597 -21.402 71.069 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B O 1 ATOM 2631 C CB . HIS B 1 354 ? 23.449 -22.420 67.902 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CB 1 ATOM 2632 C CG . HIS B 1 354 ? 22.646 -22.628 66.659 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CG 1 ATOM 2633 N ND1 . HIS B 1 354 ? 23.094 -23.400 65.607 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B ND1 1 ATOM 2634 C CD2 . HIS B 1 354 ? 21.448 -22.125 66.277 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CD2 1 ATOM 2635 C CE1 . HIS B 1 354 ? 22.198 -23.372 64.637 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CE1 1 ATOM 2636 N NE2 . HIS B 1 354 ? 21.194 -22.601 65.017 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B NE2 1 ATOM 2637 N N . MET B 1 355 ? 24.399 -23.457 70.596 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 377 MET B N 1 ATOM 2638 C CA . MET B 1 355 ? 25.512 -23.338 71.531 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CA 1 ATOM 2639 C C . MET B 1 355 ? 26.802 -23.807 70.833 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 377 MET B C 1 ATOM 2640 O O . MET B 1 355 ? 26.771 -24.691 69.969 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 377 MET B O 1 ATOM 2641 C CB . MET B 1 355 ? 25.239 -24.132 72.827 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CB 1 ATOM 2642 C CG . MET B 1 355 ? 26.238 -23.862 73.956 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CG 1 ATOM 2643 S SD . MET B 1 355 ? 25.998 -24.871 75.443 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 377 MET B SD 1 ATOM 2644 C CE . MET B 1 355 ? 26.180 -26.517 74.754 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CE 1 ATOM 2645 N N . THR B 1 356 ? 27.927 -23.188 71.169 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 378 THR B N 1 ATOM 2646 C CA . THR B 1 356 ? 29.206 -23.649 70.641 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CA 1 ATOM 2647 C C . THR B 1 356 ? 29.655 -24.893 71.383 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 378 THR B C 1 ATOM 2648 O O . THR B 1 356 ? 29.536 -24.968 72.594 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 378 THR B O 1 ATOM 2649 C CB . THR B 1 356 ? 30.287 -22.594 70.774 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CB 1 ATOM 2650 O OG1 . THR B 1 356 ? 30.450 -22.267 72.161 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 378 THR B OG1 1 ATOM 2651 C CG2 . THR B 1 356 ? 29.900 -21.351 70.017 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CG2 1 ATOM 2652 N N . SER B 1 357 ? 30.175 -25.870 70.655 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 379 SER B N 1 ATOM 2653 C CA . SER B 1 357 ? 30.734 -27.061 71.288 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 379 SER B CA 1 ATOM 2654 C C . SER B 1 357 ? 32.248 -26.959 71.349 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 379 SER B C 1 ATOM 2655 O O . SER B 1 357 ? 32.925 -27.869 71.821 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 379 SER B O 1 ATOM 2656 C CB . SER B 1 357 ? 30.320 -28.325 70.538 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 379 SER B CB 1 ATOM 2657 O OG . SER B 1 357 ? 30.702 -28.250 69.176 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 379 SER B OG 1 ATOM 2658 N N . ARG B 1 358 ? 32.768 -25.826 70.888 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B N 1 ATOM 2659 C CA . ARG B 1 358 ? 34.205 -25.616 70.767 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CA 1 ATOM 2660 C C . ARG B 1 358 ? 34.482 -24.123 70.601 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B C 1 ATOM 2661 O O . ARG B 1 358 ? 33.615 -23.375 70.157 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B O 1 ATOM 2662 C CB . ARG B 1 358 ? 34.760 -26.407 69.576 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CB 1 ATOM 2663 C CG . ARG B 1 358 ? 36.259 -26.552 69.557 1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CG 1 ATOM 2664 C CD . ARG B 1 358 ? 36.787 -26.830 68.157 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CD 1 ATOM 2665 N NE . ARG B 1 358 ? 36.325 -28.108 67.618 1.00 75.73 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NE 1 ATOM 2666 C CZ . ARG B 1 358 ? 36.816 -28.681 66.519 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CZ 1 ATOM 2667 N NH1 . ARG B 1 358 ? 37.801 -28.092 65.842 1.00 79.08 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NH1 1 ATOM 2668 N NH2 . ARG B 1 358 ? 36.327 -29.847 66.099 1.00 77.96 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NH2 1 ATOM 2669 N N . ASP B 1 359 ? 35.681 -23.682 70.964 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B N 1 ATOM 2670 C CA . ASP B 1 359 ? 36.052 -22.284 70.776 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CA 1 ATOM 2671 C C . ASP B 1 359 ? 36.117 -21.957 69.281 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B C 1 ATOM 2672 O O . ASP B 1 359 ? 36.511 -22.806 68.477 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B O 1 ATOM 2673 C CB . ASP B 1 359 ? 37.390 -21.989 71.459 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CB 1 ATOM 2674 C CG . ASP B 1 359 ? 37.382 -22.342 72.936 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CG 1 ATOM 2675 O OD1 . ASP B 1 359 ? 37.570 -23.529 73.279 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD1 1 ATOM 2676 O OD2 . ASP B 1 359 ? 37.198 -21.426 73.759 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD2 1 ATOM 2677 N N . ILE B 1 360 ? 35.703 -20.739 68.916 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B N 1 ATOM 2678 C CA . ILE B 1 360 ? 35.703 -20.278 67.521 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CA 1 ATOM 2679 C C . ILE B 1 360 ? 36.013 -18.785 67.364 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B C 1 ATOM 2680 O O . ILE B 1 360 ? 36.042 -18.019 68.329 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B O 1 ATOM 2681 C CB . ILE B 1 360 ? 34.342 -20.515 66.817 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CB 1 ATOM 2682 C CG1 . ILE B 1 360 ? 33.210 -19.895 67.634 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CG1 1 ATOM 2683 C CG2 . ILE B 1 360 ? 34.096 -21.990 66.561 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CG2 1 ATOM 2684 C CD1 . ILE B 1 360 ? 31.860 -19.952 66.950 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CD1 1 ATOM 2685 N N . GLU B 1 361 ? 36.199 -18.383 66.115 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B N 1 ATOM 2686 C CA . GLU B 1 361 ? 36.489 -17.004 65.776 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CA 1 ATOM 2687 C C . GLU B 1 361 ? 35.425 -16.473 64.839 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B C 1 ATOM 2688 O O . GLU B 1 361 ? 35.198 -17.039 63.768 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B O 1 ATOM 2689 C CB . GLU B 1 361 ? 37.869 -16.896 65.126 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CB 1 ATOM 2690 C CG . GLU B 1 361 ? 38.254 -15.511 64.637 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CG 1 ATOM 2691 C CD . GLU B 1 361 ? 39.690 -15.468 64.116 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CD 1 ATOM 2692 O OE1 . GLU B 1 361 ? 39.958 -16.089 63.063 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE1 1 ATOM 2693 O OE2 . GLU B 1 361 ? 40.550 -14.822 64.762 1.00 65.88 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE2 1 ATOM 2694 N N . VAL B 1 362 ? 34.766 -15.391 65.238 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B N 1 ATOM 2695 C CA . VAL B 1 362 ? 33.766 -14.780 64.378 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CA 1 ATOM 2696 C C . VAL B 1 362 ? 34.049 -13.297 64.216 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B C 1 ATOM 2697 O O . VAL B 1 362 ? 33.884 -12.511 65.157 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B O 1 ATOM 2698 C CB . VAL B 1 362 ? 32.335 -15.000 64.921 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CB 1 ATOM 2699 C CG1 . VAL B 1 362 ? 31.320 -14.243 64.075 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG1 1 ATOM 2700 C CG2 . VAL B 1 362 ? 32.021 -16.494 64.955 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG2 1 ATOM 2701 N N . GLN B 1 363 ? 34.482 -12.933 63.010 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B N 1 ATOM 2702 C CA . GLN B 1 363 ? 34.914 -11.579 62.700 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CA 1 ATOM 2703 C C . GLN B 1 363 ? 35.961 -11.106 63.696 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B C 1 ATOM 2704 O O . GLN B 1 363 ? 35.871 -10.012 64.240 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B O 1 ATOM 2705 C CB . GLN B 1 363 ? 33.725 -10.628 62.681 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CB 1 ATOM 2706 C CG . GLN B 1 363 ? 32.752 -10.920 61.573 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CG 1 ATOM 2707 C CD . GLN B 1 363 ? 31.600 -9.953 61.580 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CD 1 ATOM 2708 O OE1 . GLN B 1 363 ? 31.624 -8.965 62.318 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B OE1 1 ATOM 2709 N NE2 . GLN B 1 363 ? 30.579 -10.226 60.770 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B NE2 1 ATOM 2710 N N . GLY B 1 364 ? 36.947 -11.951 63.952 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B N 1 ATOM 2711 C CA . GLY B 1 364 ? 38.085 -11.536 64.742 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B CA 1 ATOM 2712 C C . GLY B 1 364 ? 37.894 -11.730 66.229 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B C 1 ATOM 2713 O O . GLY B 1 364 ? 38.869 -11.683 66.988 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B O 1 ATOM 2714 N N . PHE B 1 365 ? 36.655 -11.961 66.652 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B N 1 ATOM 2715 C CA . PHE B 1 365 ? 36.387 -12.112 68.077 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CA 1 ATOM 2716 C C . PHE B 1 365 ? 36.467 -13.573 68.497 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B C 1 ATOM 2717 O O . PHE B 1 365 ? 36.275 -14.484 67.685 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B O 1 ATOM 2718 C CB . PHE B 1 365 ? 35.025 -11.515 68.440 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CB 1 ATOM 2719 C CG . PHE B 1 365 ? 34.906 -10.052 68.118 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CG 1 ATOM 2720 C CD1 . PHE B 1 365 ? 35.620 -9.108 68.841 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD1 1 ATOM 2721 C CD2 . PHE B 1 365 ? 34.087 -9.620 67.085 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD2 1 ATOM 2722 C CE1 . PHE B 1 365 ? 35.514 -7.763 68.539 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE1 1 ATOM 2723 C CE2 . PHE B 1 365 ? 33.982 -8.277 66.781 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE2 1 ATOM 2724 C CZ . PHE B 1 365 ? 34.698 -7.351 67.509 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CZ 1 ATOM 2725 N N . ARG B 1 366 ? 36.788 -13.789 69.769 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B N 1 ATOM 2726 C CA . ARG B 1 366 ? 36.850 -15.132 70.318 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CA 1 ATOM 2727 C C . ARG B 1 366 ? 35.527 -15.489 70.963 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B C 1 ATOM 2728 O O . ARG B 1 366 ? 34.949 -14.699 71.717 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B O 1 ATOM 2729 C CB . ARG B 1 366 ? 37.973 -15.279 71.348 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CB 1 ATOM 2730 C CG . ARG B 1 366 ? 38.197 -16.736 71.784 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CG 1 ATOM 2731 C CD . ARG B 1 366 ? 39.346 -16.895 72.787 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CD 1 ATOM 2732 N NE . ARG B 1 366 ? 38.919 -16.666 74.168 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NE 1 ATOM 2733 C CZ . ARG B 1 366 ? 38.552 -17.627 75.014 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CZ 1 ATOM 2734 N NH1 . ARG B 1 366 ? 38.178 -17.309 76.248 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NH1 1 ATOM 2735 N NH2 . ARG B 1 366 ? 38.566 -18.904 74.639 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NH2 1 ATOM 2736 N N . ILE B 1 367 ? 35.055 -16.690 70.667 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B N 1 ATOM 2737 C CA . ILE B 1 367 ? 33.854 -17.192 71.293 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CA 1 ATOM 2738 C C . ILE B 1 367 ? 34.182 -18.489 72.011 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B C 1 ATOM 2739 O O . ILE B 1 367 ? 34.462 -19.501 71.369 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B O 1 ATOM 2740 C CB . ILE B 1 367 ? 32.744 -17.399 70.263 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CB 1 ATOM 2741 C CG1 . ILE B 1 367 ? 32.447 -16.061 69.564 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CG1 1 ATOM 2742 C CG2 . ILE B 1 367 ? 31.509 -17.994 70.926 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CG2 1 ATOM 2743 C CD1 . ILE B 1 367 ? 31.295 -16.108 68.587 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CD1 1 ATOM 2744 N N . PRO B 1 368 ? 34.161 -18.453 73.354 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B N 1 ATOM 2745 C CA . PRO B 1 368 ? 34.499 -19.621 74.173 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CA 1 ATOM 2746 C C . PRO B 1 368 ? 33.489 -20.753 73.971 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B C 1 ATOM 2747 O O . PRO B 1 368 ? 32.337 -20.513 73.590 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B O 1 ATOM 2748 C CB . PRO B 1 368 ? 34.436 -19.085 75.612 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CB 1 ATOM 2749 C CG . PRO B 1 368 ? 34.322 -17.581 75.491 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CG 1 ATOM 2750 C CD . PRO B 1 368 ? 33.677 -17.327 74.170 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CD 1 ATOM 2751 N N . LYS B 1 369 ? 33.946 -21.975 74.215 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B N 1 ATOM 2752 C CA . LYS B 1 369 ? 33.119 -23.167 74.119 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CA 1 ATOM 2753 C C . LYS B 1 369 ? 31.968 -23.091 75.120 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B C 1 ATOM 2754 O O . LYS B 1 369 ? 32.168 -22.703 76.264 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B O 1 ATOM 2755 C CB . LYS B 1 369 ? 33.981 -24.412 74.369 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CB 1 ATOM 2756 C CG . LYS B 1 369 ? 33.221 -25.724 74.454 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CG 1 ATOM 2757 C CD . LYS B 1 369 ? 33.907 -26.704 75.408 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CD 1 ATOM 2758 C CE . LYS B 1 369 ? 33.321 -28.108 75.287 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CE 1 ATOM 2759 N NZ . LYS B 1 369 ? 33.992 -28.889 74.199 1.00 54.93 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B NZ 1 ATOM 2760 N N . GLY B 1 370 ? 30.762 -23.442 74.694 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 1 ATOM 2761 C CA . GLY B 1 370 ? 29.641 -23.497 75.616 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 1 ATOM 2762 C C . GLY B 1 370 ? 28.864 -22.198 75.690 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 1 ATOM 2763 O O . GLY B 1 370 ? 28.010 -22.023 76.559 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 1 ATOM 2764 N N . THR B 1 371 ? 29.161 -21.283 74.771 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 393 THR B N 1 ATOM 2765 C CA . THR B 1 371 ? 28.438 -20.018 74.672 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CA 1 ATOM 2766 C C . THR B 1 371 ? 27.105 -20.180 73.918 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 393 THR B C 1 ATOM 2767 O O . THR B 1 371 ? 27.053 -20.853 72.889 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 393 THR B O 1 ATOM 2768 C CB . THR B 1 371 ? 29.300 -18.955 73.952 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CB 1 ATOM 2769 O OG1 . THR B 1 371 ? 30.554 -18.800 74.636 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 393 THR B OG1 1 ATOM 2770 C CG2 . THR B 1 371 ? 28.584 -17.609 73.896 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CG2 1 ATOM 2771 N N . THR B 1 372 ? 26.034 -19.568 74.425 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 394 THR B N 1 ATOM 2772 C CA . THR B 1 372 ? 24.769 -19.520 73.683 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CA 1 ATOM 2773 C C . THR B 1 372 ? 24.828 -18.473 72.565 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 394 THR B C 1 ATOM 2774 O O . THR B 1 372 ? 25.118 -17.300 72.817 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 394 THR B O 1 ATOM 2775 C CB . THR B 1 372 ? 23.561 -19.202 74.595 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CB 1 ATOM 2776 O OG1 . THR B 1 372 ? 23.450 -20.197 75.615 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 394 THR B OG1 1 ATOM 2777 C CG2 . THR B 1 372 ? 22.278 -19.193 73.791 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CG2 1 ATOM 2778 N N . LEU B 1 373 ? 24.568 -18.912 71.337 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B N 1 ATOM 2779 C CA . LEU B 1 373 ? 24.504 -18.021 70.183 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CA 1 ATOM 2780 C C . LEU B 1 373 ? 23.062 -17.714 69.785 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B C 1 ATOM 2781 O O . LEU B 1 373 ? 22.236 -18.626 69.620 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B O 1 ATOM 2782 C CB . LEU B 1 373 ? 25.236 -18.629 68.983 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CB 1 ATOM 2783 C CG . LEU B 1 373 ? 26.717 -18.960 69.144 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CG 1 ATOM 2784 C CD1 . LEU B 1 373 ? 27.266 -19.544 67.849 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CD1 1 ATOM 2785 C CD2 . LEU B 1 373 ? 27.521 -17.747 69.565 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CD2 1 ATOM 2786 N N . ILE B 1 374 ? 22.765 -16.428 69.632 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B N 1 ATOM 2787 C CA . ILE B 1 374 ? 21.493 -15.989 69.077 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CA 1 ATOM 2788 C C . ILE B 1 374 ? 21.679 -15.572 67.627 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B C 1 ATOM 2789 O O . ILE B 1 374 ? 22.316 -14.580 67.338 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B O 1 ATOM 2790 C CB . ILE B 1 374 ? 20.883 -14.817 69.883 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CB 1 ATOM 2791 C CG1 . ILE B 1 374 ? 20.589 -15.245 71.321 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CG1 1 ATOM 2792 C CG2 . ILE B 1 374 ? 19.599 -14.309 69.223 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CG2 1 ATOM 2793 C CD1 . ILE B 1 374 ? 19.986 -14.144 72.175 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CD1 1 ATOM 2794 N N . THR B 1 375 ? 21.133 -16.345 66.705 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 397 THR B N 1 ATOM 2795 C CA . THR B 1 375 ? 21.129 -15.924 65.306 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CA 1 ATOM 2796 C C . THR B 1 375 ? 20.031 -14.881 65.077 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 397 THR B C 1 ATOM 2797 O O . THR B 1 375 ? 18.837 -15.214 65.070 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 397 THR B O 1 ATOM 2798 C CB . THR B 1 375 ? 20.908 -17.114 64.371 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CB 1 ATOM 2799 O OG1 . THR B 1 375 ? 19.578 -17.608 64.557 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 397 THR B OG1 1 ATOM 2800 C CG2 . THR B 1 375 ? 21.899 -18.228 64.690 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CG2 1 ATOM 2801 N N . ASN B 1 376 ? 20.423 -13.619 64.917 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B N 1 ATOM 2802 C CA . ASN B 1 376 ? 19.455 -12.555 64.637 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CA 1 ATOM 2803 C C . ASN B 1 376 ? 19.047 -12.580 63.155 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B C 1 ATOM 2804 O O . ASN B 1 376 ? 19.584 -11.844 62.321 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B O 1 ATOM 2805 C CB . ASN B 1 376 ? 20.023 -11.189 65.029 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CB 1 ATOM 2806 C CG . ASN B 1 376 ? 18.984 -10.073 64.974 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CG 1 ATOM 2807 O OD1 . ASN B 1 376 ? 17.877 -10.251 64.451 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B OD1 1 ATOM 2808 N ND2 . ASN B 1 376 ? 19.343 -8.910 65.511 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B ND2 1 ATOM 2809 N N . LEU B 1 377 ? 18.103 -13.464 62.856 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B N 1 ATOM 2810 C CA . LEU B 1 377 ? 17.588 -13.709 61.507 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CA 1 ATOM 2811 C C . LEU B 1 377 ? 16.924 -12.469 60.946 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B C 1 ATOM 2812 O O . LEU B 1 377 ? 17.131 -12.107 59.789 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B O 1 ATOM 2813 C CB . LEU B 1 377 ? 16.592 -14.888 61.513 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CB 1 ATOM 2814 C CG . LEU B 1 377 ? 17.213 -16.269 61.773 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CG 1 ATOM 2815 C CD1 . LEU B 1 377 ? 16.221 -17.410 61.561 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CD1 1 ATOM 2816 C CD2 . LEU B 1 377 ? 18.451 -16.490 60.908 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CD2 1 ATOM 2817 N N . SER B 1 378 ? 16.109 -11.834 61.777 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 400 SER B N 1 ATOM 2818 C CA . SER B 1 378 ? 15.534 -10.538 61.455 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 400 SER B CA 1 ATOM 2819 C C . SER B 1 378 ? 16.547 -9.573 60.818 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 400 SER B C 1 ATOM 2820 O O . SER B 1 378 ? 16.267 -8.984 59.778 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 400 SER B O 1 ATOM 2821 C CB . SER B 1 378 ? 14.967 -9.905 62.705 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 400 SER B CB 1 ATOM 2822 O OG . SER B 1 378 ? 14.078 -8.873 62.359 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 400 SER B OG 1 ATOM 2823 N N . SER B 1 379 ? 17.717 -9.410 61.439 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 401 SER B N 1 ATOM 2824 C CA . SER B 1 379 ? 18.697 -8.429 60.936 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 401 SER B CA 1 ATOM 2825 C C . SER B 1 379 ? 19.221 -8.807 59.542 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 401 SER B C 1 ATOM 2826 O O . SER B 1 379 ? 19.700 -7.958 58.810 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 401 SER B O 1 ATOM 2827 C CB . SER B 1 379 ? 19.879 -8.260 61.912 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 401 SER B CB 1 ATOM 2828 O OG . SER B 1 379 ? 20.689 -9.423 61.967 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 401 SER B OG 1 ATOM 2829 N N . VAL B 1 380 ? 19.106 -10.078 59.176 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B N 1 ATOM 2830 C CA . VAL B 1 380 ? 19.454 -10.511 57.833 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CA 1 ATOM 2831 C C . VAL B 1 380 ? 18.306 -10.212 56.863 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B C 1 ATOM 2832 O O . VAL B 1 380 ? 18.510 -9.656 55.787 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B O 1 ATOM 2833 C CB . VAL B 1 380 ? 19.778 -12.014 57.793 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CB 1 ATOM 2834 C CG1 . VAL B 1 380 ? 20.357 -12.393 56.427 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CG1 1 ATOM 2835 C CG2 . VAL B 1 380 ? 20.715 -12.377 58.930 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CG2 1 ATOM 2836 N N . LEU B 1 381 ? 17.094 -10.585 57.255 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B N 1 ATOM 2837 C CA . LEU B 1 381 ? 15.931 -10.421 56.396 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CA 1 ATOM 2838 C C . LEU B 1 381 ? 15.614 -8.944 56.175 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B C 1 ATOM 2839 O O . LEU B 1 381 ? 15.069 -8.571 55.135 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B O 1 ATOM 2840 C CB . LEU B 1 381 ? 14.705 -11.146 56.989 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CB 1 ATOM 2841 C CG . LEU B 1 381 ? 14.813 -12.667 57.134 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CG 1 ATOM 2842 C CD1 . LEU B 1 381 ? 13.538 -13.225 57.740 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD1 1 ATOM 2843 C CD2 . LEU B 1 381 ? 15.095 -13.331 55.800 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD2 1 ATOM 2844 N N . LYS B 1 382 ? 15.974 -8.111 57.152 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B N 1 ATOM 2845 C CA . LYS B 1 382 ? 15.700 -6.663 57.111 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CA 1 ATOM 2846 C C . LYS B 1 382 ? 16.956 -5.813 56.967 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B C 1 ATOM 2847 O O . LYS B 1 382 ? 16.958 -4.646 57.333 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B O 1 ATOM 2848 C CB . LYS B 1 382 ? 14.963 -6.208 58.375 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CB 1 ATOM 2849 C CG . LYS B 1 382 ? 13.728 -7.017 58.735 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CG 1 ATOM 2850 C CD . LYS B 1 382 ? 12.638 -6.869 57.718 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CD 1 ATOM 2851 C CE . LYS B 1 382 ? 11.468 -7.791 58.045 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CE 1 ATOM 2852 N NZ . LYS B 1 382 ? 10.779 -7.427 59.321 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B NZ 1 ATOM 2853 N N . ASP B 1 383 ? 18.026 -6.403 56.454 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B N 1 ATOM 2854 C CA . ASP B 1 383 ? 19.274 -5.678 56.296 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CA 1 ATOM 2855 C C . ASP B 1 383 ? 19.170 -4.485 55.337 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B C 1 ATOM 2856 O O . ASP B 1 383 ? 18.808 -4.650 54.172 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B O 1 ATOM 2857 C CB . ASP B 1 383 ? 20.361 -6.617 55.811 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CB 1 ATOM 2858 C CG . ASP B 1 383 ? 21.727 -6.029 55.989 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CG 1 ATOM 2859 O OD1 . ASP B 1 383 ? 22.066 -5.090 55.252 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B OD1 1 ATOM 2860 O OD2 . ASP B 1 383 ? 22.452 -6.493 56.883 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B OD2 1 ATOM 2861 N N . GLU B 1 384 ? 19.515 -3.294 55.829 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B N 1 ATOM 2862 C CA . GLU B 1 384 ? 19.398 -2.061 55.042 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CA 1 ATOM 2863 C C . GLU B 1 384 ? 20.321 -1.969 53.841 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B C 1 ATOM 2864 O O . GLU B 1 384 ? 20.127 -1.107 52.992 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B O 1 ATOM 2865 C CB . GLU B 1 384 ? 19.662 -0.842 55.909 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CB 1 ATOM 2866 C CG . GLU B 1 384 ? 18.515 -0.445 56.792 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CG 1 ATOM 2867 C CD . GLU B 1 384 ? 18.887 0.713 57.695 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CD 1 ATOM 2868 O OE1 . GLU B 1 384 ? 18.323 0.789 58.806 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B OE1 1 ATOM 2869 O OE2 . GLU B 1 384 ? 19.745 1.536 57.298 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B OE2 1 ATOM 2870 N N . ALA B 1 385 ? 21.334 -2.823 53.780 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B N 1 ATOM 2871 C CA . ALA B 1 385 ? 22.245 -2.802 52.647 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B CA 1 ATOM 2872 C C . ALA B 1 385 ? 21.704 -3.649 51.506 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B C 1 ATOM 2873 O O . ALA B 1 385 ? 21.672 -3.202 50.365 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B O 1 ATOM 2874 C CB . ALA B 1 385 ? 23.649 -3.278 53.064 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B CB 1 ATOM 2875 N N . VAL B 1 386 ? 21.245 -4.857 51.826 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B N 1 ATOM 2876 C CA . VAL B 1 386 ? 20.719 -5.789 50.820 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CA 1 ATOM 2877 C C . VAL B 1 386 ? 19.333 -5.423 50.241 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B C 1 ATOM 2878 O O . VAL B 1 386 ? 19.136 -5.393 49.017 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B O 1 ATOM 2879 C CB . VAL B 1 386 ? 20.632 -7.206 51.411 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CB 1 ATOM 2880 C CG1 . VAL B 1 386 ? 20.307 -8.199 50.335 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG1 1 ATOM 2881 C CG2 . VAL B 1 386 ? 21.951 -7.563 52.104 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG2 1 ATOM 2882 N N . TRP B 1 387 ? 18.366 -5.165 51.114 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B N 1 ATOM 2883 C CA . TRP B 1 387 ? 16.998 -4.911 50.670 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CA 1 ATOM 2884 C C . TRP B 1 387 ? 16.754 -3.428 50.430 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B C 1 ATOM 2885 O O . TRP B 1 387 ? 17.025 -2.595 51.293 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B O 1 ATOM 2886 C CB . TRP B 1 387 ? 16.005 -5.472 51.697 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CB 1 ATOM 2887 C CG . TRP B 1 387 ? 16.407 -6.860 52.137 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CG 1 ATOM 2888 C CD1 . TRP B 1 387 ? 17.112 -7.188 53.257 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CD1 1 ATOM 2889 C CD2 . TRP B 1 387 ? 16.159 -8.085 51.443 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CD2 1 ATOM 2890 N NE1 . TRP B 1 387 ? 17.314 -8.541 53.307 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B NE1 1 ATOM 2891 C CE2 . TRP B 1 387 ? 16.737 -9.118 52.206 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CE2 1 ATOM 2892 C CE3 . TRP B 1 387 ? 15.513 -8.408 50.244 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CE3 1 ATOM 2893 C CZ2 . TRP B 1 387 ? 16.674 -10.464 51.822 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CZ2 1 ATOM 2894 C CZ3 . TRP B 1 387 ? 15.454 -9.755 49.855 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CZ3 1 ATOM 2895 C CH2 . TRP B 1 387 ? 16.035 -10.761 50.645 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CH2 1 ATOM 2896 N N . GLU B 1 388 ? 16.258 -3.103 49.243 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B N 1 ATOM 2897 C CA . GLU B 1 388 ? 15.964 -1.718 48.886 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CA 1 ATOM 2898 C C . GLU B 1 388 ? 14.932 -1.100 49.816 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B C 1 ATOM 2899 O O . GLU B 1 388 ? 15.039 0.070 50.180 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B O 1 ATOM 2900 C CB . GLU B 1 388 ? 15.474 -1.632 47.443 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CB 1 ATOM 2901 C CG . GLU B 1 388 ? 16.500 -2.086 46.432 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CG 1 ATOM 2902 C CD . GLU B 1 388 ? 16.038 -1.878 45.015 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CD 1 ATOM 2903 O OE1 . GLU B 1 388 ? 16.641 -2.479 44.098 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B OE1 1 ATOM 2904 O OE2 . GLU B 1 388 ? 15.074 -1.106 44.817 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B OE2 1 ATOM 2905 N N . LYS B 1 389 ? 13.934 -1.891 50.194 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B N 1 ATOM 2906 C CA . LYS B 1 389 ? 12.854 -1.412 51.044 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CA 1 ATOM 2907 C C . LYS B 1 389 ? 12.599 -2.391 52.190 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B C 1 ATOM 2908 O O . LYS B 1 389 ? 11.553 -3.046 52.236 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B O 1 ATOM 2909 C CB . LYS B 1 389 ? 11.593 -1.210 50.212 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CB 1 ATOM 2910 C CG . LYS B 1 389 ? 11.733 -0.090 49.190 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CG 1 ATOM 2911 C CD . LYS B 1 389 ? 10.731 -0.214 48.062 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CD 1 ATOM 2912 C CE . LYS B 1 389 ? 10.968 0.856 47.007 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CE 1 ATOM 2913 N NZ . LYS B 1 389 ? 10.413 2.166 47.406 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B NZ 1 ATOM 2914 N N . PRO B 1 390 ? 13.562 -2.484 53.121 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B N 1 ATOM 2915 C CA . PRO B 1 390 ? 13.591 -3.570 54.110 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CA 1 ATOM 2916 C C . PRO B 1 390 ? 12.351 -3.657 54.975 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B C 1 ATOM 2917 O O . PRO B 1 390 ? 12.039 -4.750 55.446 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B O 1 ATOM 2918 C CB . PRO B 1 390 ? 14.811 -3.239 54.980 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CB 1 ATOM 2919 C CG . PRO B 1 390 ? 15.091 -1.784 54.736 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CG 1 ATOM 2920 C CD . PRO B 1 390 ? 14.663 -1.523 53.318 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CD 1 ATOM 2921 N N . PHE B 1 391 ? 11.661 -2.538 55.186 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B N 1 ATOM 2922 C CA . PHE B 1 391 ? 10.531 -2.526 56.115 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CA 1 ATOM 2923 C C . PHE B 1 391 ? 9.201 -2.341 55.392 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B C 1 ATOM 2924 O O . PHE B 1 391 ? 8.205 -1.971 55.985 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B O 1 ATOM 2925 C CB . PHE B 1 391 ? 10.732 -1.429 57.168 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CB 1 ATOM 2926 C CG . PHE B 1 391 ? 11.982 -1.607 57.969 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CG 1 ATOM 2927 C CD1 . PHE B 1 391 ? 13.095 -0.827 57.722 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD1 1 ATOM 2928 C CD2 . PHE B 1 391 ? 12.067 -2.604 58.932 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD2 1 ATOM 2929 C CE1 . PHE B 1 391 ? 14.264 -1.008 58.452 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE1 1 ATOM 2930 C CE2 . PHE B 1 391 ? 13.231 -2.802 59.657 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE2 1 ATOM 2931 C CZ . PHE B 1 391 ? 14.331 -1.998 59.419 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CZ 1 ATOM 2932 N N . ARG B 1 392 ? 9.198 -2.620 54.101 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B N 1 ATOM 2933 C CA . ARG B 1 392 ? 8.003 -2.488 53.301 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CA 1 ATOM 2934 C C . ARG B 1 392 ? 7.734 -3.808 52.570 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B C 1 ATOM 2935 O O . ARG B 1 392 ? 8.674 -4.563 52.281 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B O 1 ATOM 2936 C CB . ARG B 1 392 ? 8.181 -1.324 52.333 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CB 1 ATOM 2937 C CG . ARG B 1 392 ? 6.992 -0.991 51.511 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CG 1 ATOM 2938 C CD . ARG B 1 392 ? 7.168 0.366 50.846 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CD 1 ATOM 2939 N NE . ARG B 1 392 ? 6.011 0.663 50.023 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NE 1 ATOM 2940 C CZ . ARG B 1 392 ? 4.868 1.130 50.506 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CZ 1 ATOM 2941 N NH1 . ARG B 1 392 ? 4.743 1.378 51.808 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH1 1 ATOM 2942 N NH2 . ARG B 1 392 ? 3.852 1.360 49.682 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH2 1 ATOM 2943 N N . PHE B 1 393 ? 6.462 -4.109 52.305 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B N 1 ATOM 2944 C CA . PHE B 1 393 ? 6.130 -5.290 51.513 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CA 1 ATOM 2945 C C . PHE B 1 393 ? 6.391 -5.019 50.038 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B C 1 ATOM 2946 O O . PHE B 1 393 ? 5.650 -4.277 49.415 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B O 1 ATOM 2947 C CB . PHE B 1 393 ? 4.670 -5.704 51.716 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CB 1 ATOM 2948 C CG . PHE B 1 393 ? 4.283 -6.927 50.936 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CG 1 ATOM 2949 C CD1 . PHE B 1 393 ? 4.820 -8.175 51.269 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CD1 1 ATOM 2950 C CD2 . PHE B 1 393 ? 3.390 -6.841 49.872 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CD2 1 ATOM 2951 C CE1 . PHE B 1 393 ? 4.467 -9.303 50.556 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CE1 1 ATOM 2952 C CE2 . PHE B 1 393 ? 3.034 -7.975 49.158 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CE2 1 ATOM 2953 C CZ . PHE B 1 393 ? 3.579 -9.201 49.491 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CZ 1 ATOM 2954 N N . HIS B 1 394 ? 7.436 -5.636 49.489 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B N 1 ATOM 2955 C CA . HIS B 1 394 ? 7.993 -5.247 48.193 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CA 1 ATOM 2956 C C . HIS B 1 394 ? 8.527 -6.476 47.432 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B C 1 ATOM 2957 O O . HIS B 1 394 ? 9.701 -6.839 47.543 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B O 1 ATOM 2958 C CB . HIS B 1 394 ? 9.092 -4.194 48.416 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CB 1 ATOM 2959 C CG . HIS B 1 394 ? 9.654 -3.599 47.160 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CG 1 ATOM 2960 N ND1 . HIS B 1 394 ? 8.917 -2.788 46.322 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B ND1 1 ATOM 2961 C CD2 . HIS B 1 394 ? 10.896 -3.668 46.620 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CD2 1 ATOM 2962 C CE1 . HIS B 1 394 ? 9.677 -2.391 45.316 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CE1 1 ATOM 2963 N NE2 . HIS B 1 394 ? 10.880 -2.915 45.471 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B NE2 1 ATOM 2964 N N . PRO B 1 395 ? 7.645 -7.132 46.664 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B N 1 ATOM 2965 C CA . PRO B 1 395 ? 7.958 -8.399 45.992 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CA 1 ATOM 2966 C C . PRO B 1 395 ? 9.111 -8.293 45.000 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B C 1 ATOM 2967 O O . PRO B 1 395 ? 9.768 -9.291 44.693 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B O 1 ATOM 2968 C CB . PRO B 1 395 ? 6.651 -8.738 45.276 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CB 1 ATOM 2969 C CG . PRO B 1 395 ? 5.595 -8.079 46.119 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CG 1 ATOM 2970 C CD . PRO B 1 395 ? 6.218 -6.780 46.536 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CD 1 ATOM 2971 N N . GLU B 1 396 ? 9.366 -7.084 44.514 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B N 1 ATOM 2972 C CA . GLU B 1 396 ? 10.453 -6.860 43.578 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CA 1 ATOM 2973 C C . GLU B 1 396 ? 11.806 -7.214 44.186 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B C 1 ATOM 2974 O O . GLU B 1 396 ? 12.800 -7.307 43.463 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B O 1 ATOM 2975 C CB . GLU B 1 396 ? 10.461 -5.402 43.110 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CB 1 ATOM 2976 C CG . GLU B 1 396 ? 9.416 -5.085 42.042 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CG 1 ATOM 2977 C CD . GLU B 1 396 ? 7.987 -5.176 42.557 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CD 1 ATOM 2978 O OE1 . GLU B 1 396 ? 7.770 -5.042 43.789 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B OE1 1 ATOM 2979 O OE2 . GLU B 1 396 ? 7.079 -5.387 41.723 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B OE2 1 ATOM 2980 N N . HIS B 1 397 ? 11.849 -7.414 45.505 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B N 1 ATOM 2981 C CA . HIS B 1 397 ? 13.089 -7.838 46.158 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CA 1 ATOM 2982 C C . HIS B 1 397 ? 13.575 -9.180 45.602 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B C 1 ATOM 2983 O O . HIS B 1 397 ? 14.740 -9.517 45.732 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B O 1 ATOM 2984 C CB . HIS B 1 397 ? 12.916 -7.949 47.675 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CB 1 ATOM 2985 C CG . HIS B 1 397 ? 12.929 -6.634 48.379 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CG 1 ATOM 2986 N ND1 . HIS B 1 397 ? 12.087 -6.345 49.432 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B ND1 1 ATOM 2987 C CD2 . HIS B 1 397 ? 13.686 -5.527 48.187 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CD2 1 ATOM 2988 C CE1 . HIS B 1 397 ? 12.320 -5.116 49.855 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CE1 1 ATOM 2989 N NE2 . HIS B 1 397 ? 13.294 -4.602 49.122 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B NE2 1 ATOM 2990 N N . PHE B 1 398 ? 12.673 -9.940 44.991 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B N 1 ATOM 2991 C CA . PHE B 1 398 ? 13.015 -11.249 44.455 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CA 1 ATOM 2992 C C . PHE B 1 398 ? 12.788 -11.293 42.940 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B C 1 ATOM 2993 O O . PHE B 1 398 ? 12.629 -12.372 42.358 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B O 1 ATOM 2994 C CB . PHE B 1 398 ? 12.203 -12.342 45.173 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CB 1 ATOM 2995 C CG . PHE B 1 398 ? 12.407 -12.357 46.663 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CG 1 ATOM 2996 C CD1 . PHE B 1 398 ? 11.665 -11.510 47.491 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CD1 1 ATOM 2997 C CD2 . PHE B 1 398 ? 13.360 -13.194 47.239 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CD2 1 ATOM 2998 C CE1 . PHE B 1 398 ? 11.872 -11.502 48.862 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CE1 1 ATOM 2999 C CE2 . PHE B 1 398 ? 13.573 -13.192 48.618 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CE2 1 ATOM 3000 C CZ . PHE B 1 398 ? 12.828 -12.349 49.428 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CZ 1 ATOM 3001 N N . LEU B 1 399 ? 12.776 -10.118 42.305 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B N 1 ATOM 3002 C CA . LEU B 1 399 ? 12.680 -10.015 40.841 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CA 1 ATOM 3003 C C . LEU B 1 399 ? 13.767 -9.129 40.234 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B C 1 ATOM 3004 O O . LEU B 1 399 ? 14.000 -8.009 40.714 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B O 1 ATOM 3005 C CB . LEU B 1 399 ? 11.314 -9.464 40.434 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CB 1 ATOM 3006 C CG . LEU B 1 399 ? 10.117 -10.275 40.927 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CG 1 ATOM 3007 C CD1 . LEU B 1 399 ? 8.828 -9.490 40.726 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD1 1 ATOM 3008 C CD2 . LEU B 1 399 ? 10.068 -11.623 40.214 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD2 1 ATOM 3009 N N . ASP B 1 400 ? 14.409 -9.606 39.167 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B N 1 ATOM 3010 C CA . ASP B 1 400 ? 15.376 -8.775 38.453 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CA 1 ATOM 3011 C C . ASP B 1 400 ? 14.674 -7.863 37.448 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B C 1 ATOM 3012 O O . ASP B 1 400 ? 13.443 -7.797 37.414 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B O 1 ATOM 3013 C CB . ASP B 1 400 ? 16.441 -9.631 37.754 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CB 1 ATOM 3014 C CG . ASP B 1 400 ? 15.856 -10.637 36.773 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CG 1 ATOM 3015 O OD1 . ASP B 1 400 ? 14.840 -10.340 36.112 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD1 1 ATOM 3016 O OD2 . ASP B 1 400 ? 16.432 -11.744 36.657 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD2 1 ATOM 3017 N N . ALA B 1 401 ? 15.464 -7.172 36.631 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B N 1 ATOM 3018 C CA . ALA B 1 401 ? 14.950 -6.167 35.707 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CA 1 ATOM 3019 C C . ALA B 1 401 ? 13.967 -6.769 34.711 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B C 1 ATOM 3020 O O . ALA B 1 401 ? 12.998 -6.116 34.316 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B O 1 ATOM 3021 C CB . ALA B 1 401 ? 16.101 -5.488 34.971 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CB 1 ATOM 3022 N N . GLN B 1 402 ? 14.216 -8.013 34.312 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B N 1 ATOM 3023 C CA . GLN B 1 402 ? 13.303 -8.721 33.423 1.00 63.93 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CA 1 ATOM 3024 C C . GLN B 1 402 ? 12.057 -9.204 34.160 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B C 1 ATOM 3025 O O . GLN B 1 402 ? 10.941 -9.024 33.693 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B O 1 ATOM 3026 C CB . GLN B 1 402 ? 14.000 -9.909 32.766 1.00 66.55 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CB 1 ATOM 3027 C CG . GLN B 1 402 ? 15.072 -9.523 31.776 1.00 72.72 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CG 1 ATOM 3028 C CD . GLN B 1 402 ? 16.420 -9.312 32.424 1.00 76.09 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CD 1 ATOM 3029 O OE1 . GLN B 1 402 ? 16.550 -9.362 33.649 1.00 75.86 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B OE1 1 ATOM 3030 N NE2 . GLN B 1 402 ? 17.438 -9.079 31.602 1.00 79.00 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B NE2 1 ATOM 3031 N N . GLY B 1 403 ? 12.244 -9.814 35.320 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B N 1 ATOM 3032 C CA . GLY B 1 403 ? 11.116 -10.324 36.068 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B CA 1 ATOM 3033 C C . GLY B 1 403 ? 11.332 -11.785 36.372 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B C 1 ATOM 3034 O O . GLY B 1 403 ? 10.394 -12.512 36.689 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B O 1 ATOM 3035 N N . HIS B 1 404 ? 12.580 -12.219 36.245 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B N 1 ATOM 3036 C CA . HIS B 1 404 ? 12.956 -13.556 36.678 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CA 1 ATOM 3037 C C . HIS B 1 404 ? 13.138 -13.568 38.187 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B C 1 ATOM 3038 O O . HIS B 1 404 ? 13.660 -12.619 38.770 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B O 1 ATOM 3039 C CB . HIS B 1 404 ? 14.233 -14.018 35.979 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CB 1 ATOM 3040 C CG . HIS B 1 404 ? 14.096 -14.128 34.495 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CG 1 ATOM 3041 N ND1 . HIS B 1 404 ? 14.260 -13.051 33.651 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B ND1 1 ATOM 3042 C CD2 . HIS B 1 404 ? 13.799 -15.185 33.704 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CD2 1 ATOM 3043 C CE1 . HIS B 1 404 ? 14.073 -13.440 32.403 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CE1 1 ATOM 3044 N NE2 . HIS B 1 404 ? 13.793 -14.732 32.407 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B NE2 1 ATOM 3045 N N . PHE B 1 405 ? 12.692 -14.644 38.816 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B N 1 ATOM 3046 C CA . PHE B 1 405 ? 12.819 -14.780 40.252 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CA 1 ATOM 3047 C C . PHE B 1 405 ? 14.274 -14.984 40.626 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B C 1 ATOM 3048 O O . PHE B 1 405 ? 14.931 -15.886 40.128 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B O 1 ATOM 3049 C CB . PHE B 1 405 ? 11.955 -15.943 40.773 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CB 1 ATOM 3050 C CG . PHE B 1 405 ? 12.283 -16.354 42.177 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CG 1 ATOM 3051 C CD1 . PHE B 1 405 ? 11.848 -15.594 43.260 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CD1 1 ATOM 3052 C CD2 . PHE B 1 405 ? 13.035 -17.490 42.418 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CD2 1 ATOM 3053 C CE1 . PHE B 1 405 ? 12.166 -15.961 44.554 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CE1 1 ATOM 3054 C CE2 . PHE B 1 405 ? 13.360 -17.862 43.712 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CE2 1 ATOM 3055 C CZ . PHE B 1 405 ? 12.921 -17.102 44.781 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CZ 1 ATOM 3056 N N . VAL B 1 406 ? 14.773 -14.108 41.489 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B N 1 ATOM 3057 C CA . VAL B 1 406 ? 16.115 -14.222 42.045 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CA 1 ATOM 3058 C C . VAL B 1 406 ? 16.013 -14.276 43.560 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B C 1 ATOM 3059 O O . VAL B 1 406 ? 15.203 -13.567 44.167 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B O 1 ATOM 3060 C CB . VAL B 1 406 ? 17.024 -13.047 41.622 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CB 1 ATOM 3061 C CG1 . VAL B 1 406 ? 17.350 -13.138 40.144 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CG1 1 ATOM 3062 C CG2 . VAL B 1 406 ? 16.357 -11.724 41.943 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CG2 1 ATOM 3063 N N . LYS B 1 407 ? 16.813 -15.135 44.178 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B N 1 ATOM 3064 C CA . LYS B 1 407 ? 16.767 -15.252 45.619 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CA 1 ATOM 3065 C C . LYS B 1 407 ? 18.101 -14.839 46.207 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B C 1 ATOM 3066 O O . LYS B 1 407 ? 19.075 -15.566 46.097 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B O 1 ATOM 3067 C CB . LYS B 1 407 ? 16.405 -16.673 46.057 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CB 1 ATOM 3068 C CG . LYS B 1 407 ? 16.268 -16.776 47.559 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CG 1 ATOM 3069 C CD . LYS B 1 407 ? 15.820 -18.150 48.022 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CD 1 ATOM 3070 C CE . LYS B 1 407 ? 16.817 -19.228 47.601 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CE 1 ATOM 3071 N NZ . LYS B 1 407 ? 16.324 -20.587 47.955 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B NZ 1 ATOM 3072 N N . PRO B 1 408 ? 18.136 -13.659 46.836 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B N 1 ATOM 3073 C CA . PRO B 1 408 ? 19.365 -13.150 47.446 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CA 1 ATOM 3074 C C . PRO B 1 408 ? 19.821 -14.050 48.586 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B C 1 ATOM 3075 O O . PRO B 1 408 ? 18.994 -14.692 49.242 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B O 1 ATOM 3076 C CB . PRO B 1 408 ? 18.959 -11.769 47.964 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CB 1 ATOM 3077 C CG . PRO B 1 408 ? 17.701 -11.416 47.219 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CG 1 ATOM 3078 C CD . PRO B 1 408 ? 17.010 -12.724 46.999 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CD 1 ATOM 3079 N N . GLU B 1 409 ? 21.126 -14.101 48.819 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B N 1 ATOM 3080 C CA . GLU B 1 409 ? 21.677 -14.934 49.880 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CA 1 ATOM 3081 C C . GLU B 1 409 ? 21.141 -14.547 51.264 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B C 1 ATOM 3082 O O . GLU B 1 409 ? 21.072 -15.375 52.160 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B O 1 ATOM 3083 C CB . GLU B 1 409 ? 23.205 -14.852 49.869 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CB 1 ATOM 3084 C CG . GLU B 1 409 ? 23.822 -15.348 48.581 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CG 1 ATOM 3085 C CD . GLU B 1 409 ? 25.331 -15.546 48.686 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CD 1 ATOM 3086 O OE1 . GLU B 1 409 ? 25.877 -16.326 47.870 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B OE1 1 ATOM 3087 O OE2 . GLU B 1 409 ? 25.979 -14.929 49.571 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B OE2 1 ATOM 3088 N N . ALA B 1 410 ? 20.769 -13.283 51.435 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B N 1 ATOM 3089 C CA . ALA B 1 410 ? 20.265 -12.803 52.715 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CA 1 ATOM 3090 C C . ALA B 1 410 ? 18.849 -13.349 53.020 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B C 1 ATOM 3091 O O . ALA B 1 410 ? 18.278 -13.092 54.075 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B O 1 ATOM 3092 C CB . ALA B 1 410 ? 20.274 -11.283 52.742 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CB 1 ATOM 3093 N N . PHE B 1 411 ? 18.281 -14.116 52.100 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B N 1 ATOM 3094 C CA . PHE B 1 411 ? 17.021 -14.788 52.392 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CA 1 ATOM 3095 C C . PHE B 1 411 ? 17.304 -16.004 53.277 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B C 1 ATOM 3096 O O . PHE B 1 411 ? 17.544 -17.098 52.781 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B O 1 ATOM 3097 C CB . PHE B 1 411 ? 16.293 -15.200 51.100 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CB 1 ATOM 3098 C CG . PHE B 1 411 ? 14.912 -15.740 51.323 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CG 1 ATOM 3099 C CD1 . PHE B 1 411 ? 13.870 -14.897 51.667 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD1 1 ATOM 3100 C CD2 . PHE B 1 411 ? 14.652 -17.092 51.180 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD2 1 ATOM 3101 C CE1 . PHE B 1 411 ? 12.599 -15.386 51.859 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE1 1 ATOM 3102 C CE2 . PHE B 1 411 ? 13.385 -17.598 51.377 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE2 1 ATOM 3103 C CZ . PHE B 1 411 ? 12.350 -16.745 51.719 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CZ 1 ATOM 3104 N N . LEU B 1 412 ? 17.287 -15.802 54.590 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 1 ATOM 3105 C CA . LEU B 1 412 ? 17.526 -16.906 55.519 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 1 ATOM 3106 C C . LEU B 1 412 ? 16.432 -17.114 56.575 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 1 ATOM 3107 O O . LEU B 1 412 ? 16.743 -17.192 57.769 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 1 ATOM 3108 C CB . LEU B 1 412 ? 18.850 -16.715 56.257 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 1 ATOM 3109 C CG . LEU B 1 412 ? 20.213 -16.924 55.624 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 1 ATOM 3110 C CD1 . LEU B 1 412 ? 21.204 -16.752 56.777 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 1 ATOM 3111 C CD2 . LEU B 1 412 ? 20.363 -18.298 55.005 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 1 ATOM 3112 N N . PRO B 1 413 ? 15.164 -17.237 56.154 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B N 1 ATOM 3113 C CA . PRO B 1 413 ? 14.116 -17.412 57.166 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CA 1 ATOM 3114 C C . PRO B 1 413 ? 14.153 -18.801 57.817 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B C 1 ATOM 3115 O O . PRO B 1 413 ? 13.575 -18.991 58.886 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B O 1 ATOM 3116 C CB . PRO B 1 413 ? 12.824 -17.215 56.367 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CB 1 ATOM 3117 C CG . PRO B 1 413 ? 13.173 -17.744 55.020 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CG 1 ATOM 3118 C CD . PRO B 1 413 ? 14.620 -17.345 54.784 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CD 1 ATOM 3119 N N . PHE B 1 414 ? 14.829 -19.744 57.175 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B N 1 ATOM 3120 C CA . PHE B 1 414 ? 15.022 -21.081 57.713 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CA 1 ATOM 3121 C C . PHE B 1 414 ? 16.404 -21.282 58.389 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B C 1 ATOM 3122 O O . PHE B 1 414 ? 16.790 -22.417 58.658 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B O 1 ATOM 3123 C CB . PHE B 1 414 ? 14.851 -22.126 56.590 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CB 1 ATOM 3124 C CG . PHE B 1 414 ? 13.495 -22.075 55.878 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CG 1 ATOM 3125 C CD1 . PHE B 1 414 ? 13.345 -21.392 54.675 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CD1 1 ATOM 3126 C CD2 . PHE B 1 414 ? 12.399 -22.737 56.398 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CD2 1 ATOM 3127 C CE1 . PHE B 1 414 ? 12.124 -21.357 54.011 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CE1 1 ATOM 3128 C CE2 . PHE B 1 414 ? 11.148 -22.710 55.737 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CE2 1 ATOM 3129 C CZ . PHE B 1 414 ? 11.012 -22.016 54.545 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CZ 1 ATOM 3130 N N . SER B 1 415 ? 17.140 -20.195 58.629 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 437 SER B N 1 ATOM 3131 C CA . SER B 1 415 ? 18.510 -20.220 59.178 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CA 1 ATOM 3132 C C . SER B 1 415 ? 19.540 -20.852 58.209 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 437 SER B C 1 ATOM 3133 O O . SER B 1 415 ? 19.326 -20.902 57.003 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 437 SER B O 1 ATOM 3134 C CB . SER B 1 415 ? 18.530 -20.934 60.535 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CB 1 ATOM 3135 O OG . SER B 1 415 ? 19.808 -20.850 61.151 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 437 SER B OG 1 ATOM 3136 N N . ALA B 1 416 ? 20.659 -21.331 58.730 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B N 1 ATOM 3137 C CA . ALA B 1 416 ? 21.735 -21.836 57.866 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CA 1 ATOM 3138 C C . ALA B 1 416 ? 22.567 -22.889 58.586 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B C 1 ATOM 3139 O O . ALA B 1 416 ? 22.461 -23.042 59.801 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B O 1 ATOM 3140 C CB . ALA B 1 416 ? 22.644 -20.680 57.390 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CB 1 ATOM 3141 N N . GLY B 1 417 ? 23.394 -23.607 57.831 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B N 1 ATOM 3142 C CA . GLY B 1 417 ? 24.226 -24.653 58.395 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B CA 1 ATOM 3143 C C . GLY B 1 417 ? 23.488 -25.925 58.798 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B C 1 ATOM 3144 O O . GLY B 1 417 ? 22.342 -26.149 58.408 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B O 1 ATOM 3145 N N . ARG B 1 418 ? 24.155 -26.736 59.618 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B N 1 ATOM 3146 C CA . ARG B 1 418 ? 23.735 -28.094 59.971 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CA 1 ATOM 3147 C C . ARG B 1 418 ? 22.384 -28.208 60.677 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B C 1 ATOM 3148 O O . ARG B 1 418 ? 21.742 -29.251 60.602 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B O 1 ATOM 3149 C CB . ARG B 1 418 ? 24.805 -28.747 60.861 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CB 1 ATOM 3150 C CG . ARG B 1 418 ? 25.863 -29.487 60.096 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CG 1 ATOM 3151 C CD . ARG B 1 418 ? 27.087 -29.731 60.962 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CD 1 ATOM 3152 N NE . ARG B 1 418 ? 28.142 -30.382 60.193 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NE 1 ATOM 3153 C CZ . ARG B 1 418 ? 28.977 -29.734 59.385 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CZ 1 ATOM 3154 N NH1 . ARG B 1 418 ? 29.901 -30.405 58.702 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NH1 1 ATOM 3155 N NH2 . ARG B 1 418 ? 28.875 -28.420 59.250 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NH2 1 ATOM 3156 N N . ARG B 1 419 ? 21.983 -27.162 61.395 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B N 1 ATOM 3157 C CA . ARG B 1 419 ? 20.697 -27.177 62.104 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CA 1 ATOM 3158 C C . ARG B 1 419 ? 19.568 -26.473 61.363 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B C 1 ATOM 3159 O O . ARG B 1 419 ? 18.424 -26.464 61.844 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B O 1 ATOM 3160 C CB . ARG B 1 419 ? 20.841 -26.541 63.488 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CB 1 ATOM 3161 C CG . ARG B 1 419 ? 21.775 -27.328 64.418 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CG 1 ATOM 3162 C CD . ARG B 1 419 ? 21.177 -28.696 64.702 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CD 1 ATOM 3163 N NE . ARG B 1 419 ? 21.608 -29.159 66.001 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NE 1 ATOM 3164 C CZ . ARG B 1 419 ? 20.817 -29.638 66.956 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CZ 1 ATOM 3165 N NH1 . ARG B 1 419 ? 19.508 -29.755 66.788 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NH1 1 ATOM 3166 N NH2 . ARG B 1 419 ? 21.361 -30.017 68.103 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NH2 1 ATOM 3167 N N . ALA B 1 420 ? 19.874 -25.891 60.203 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B N 1 ATOM 3168 C CA . ALA B 1 420 ? 18.864 -25.165 59.428 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B CA 1 ATOM 3169 C C . ALA B 1 420 ? 17.621 -26.033 59.246 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B C 1 ATOM 3170 O O . ALA B 1 420 ? 17.718 -27.265 59.202 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B O 1 ATOM 3171 C CB . ALA B 1 420 ? 19.407 -24.732 58.080 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B CB 1 ATOM 3172 N N . CYS B 1 421 ? 16.460 -25.385 59.164 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B N 1 ATOM 3173 C CA . CYS B 1 421 ? 15.181 -26.085 59.181 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B CA 1 ATOM 3174 C C . CYS B 1 421 ? 15.198 -27.322 58.263 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B C 1 ATOM 3175 O O . CYS B 1 421 ? 15.502 -27.194 57.068 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B O 1 ATOM 3176 C CB . CYS B 1 421 ? 14.057 -25.126 58.770 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B CB 1 ATOM 3177 S SG . CYS B 1 421 ? 12.414 -25.859 58.725 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B SG 1 ATOM 3178 N N . LEU B 1 422 ? 14.904 -28.506 58.819 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B N 1 ATOM 3179 C CA . LEU B 1 422 ? 14.835 -29.717 58.000 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CA 1 ATOM 3180 C C . LEU B 1 422 ? 13.498 -29.791 57.268 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B C 1 ATOM 3181 O O . LEU B 1 422 ? 13.329 -30.575 56.328 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B O 1 ATOM 3182 C CB . LEU B 1 422 ? 15.059 -30.980 58.846 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CB 1 ATOM 3183 C CG . LEU B 1 422 ? 14.136 -31.484 59.966 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CG 1 ATOM 3184 C CD1 . LEU B 1 422 ? 12.854 -32.111 59.450 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD1 1 ATOM 3185 C CD2 . LEU B 1 422 ? 14.885 -32.497 60.844 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD2 1 ATOM 3186 N N . GLY B 1 423 ? 12.556 -28.954 57.690 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B N 1 ATOM 3187 C CA . GLY B 1 423 ? 11.230 -28.966 57.098 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B CA 1 ATOM 3188 C C . GLY B 1 423 ? 11.099 -28.070 55.886 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B C 1 ATOM 3189 O O . GLY B 1 423 ? 10.016 -27.955 55.308 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B O 1 ATOM 3190 N N . GLU B 1 424 ? 12.201 -27.452 55.478 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B N 1 ATOM 3191 C CA . GLU B 1 424 ? 12.132 -26.419 54.462 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CA 1 ATOM 3192 C C . GLU B 1 424 ? 11.470 -26.898 53.156 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B C 1 ATOM 3193 O O . GLU B 1 424 ? 10.636 -26.173 52.604 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B O 1 ATOM 3194 C CB . GLU B 1 424 ? 13.531 -25.824 54.175 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CB 1 ATOM 3195 C CG . GLU B 1 424 ? 13.551 -25.043 52.871 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CG 1 ATOM 3196 C CD . GLU B 1 424 ? 14.763 -24.123 52.683 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CD 1 ATOM 3197 O OE1 . GLU B 1 424 ? 14.773 -23.357 51.693 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE1 1 ATOM 3198 O OE2 . GLU B 1 424 ? 15.708 -24.156 53.505 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE2 1 ATOM 3199 N N . PRO B 1 425 ? 11.824 -28.098 52.658 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B N 1 ATOM 3200 C CA . PRO B 1 425 ? 11.193 -28.426 51.371 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CA 1 ATOM 3201 C C . PRO B 1 425 ? 9.700 -28.715 51.503 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B C 1 ATOM 3202 O O . PRO B 1 425 ? 8.965 -28.487 50.538 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B O 1 ATOM 3203 C CB . PRO B 1 425 ? 11.958 -29.672 50.904 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CB 1 ATOM 3204 C CG . PRO B 1 425 ? 13.297 -29.563 51.600 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CG 1 ATOM 3205 C CD . PRO B 1 425 ? 12.958 -28.997 52.957 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CD 1 ATOM 3206 N N . LEU B 1 426 ? 9.251 -29.186 52.662 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B N 1 ATOM 3207 C CA . LEU B 1 426 ? 7.826 -29.357 52.865 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CA 1 ATOM 3208 C C . LEU B 1 426 ? 7.144 -27.992 53.067 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B C 1 ATOM 3209 O O . LEU B 1 426 ? 5.973 -27.797 52.654 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B O 1 ATOM 3210 C CB . LEU B 1 426 ? 7.543 -30.270 54.059 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CB 1 ATOM 3211 C CG . LEU B 1 426 ? 6.063 -30.333 54.461 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CG 1 ATOM 3212 C CD1 . LEU B 1 426 ? 5.195 -30.916 53.318 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD1 1 ATOM 3213 C CD2 . LEU B 1 426 ? 5.885 -31.129 55.751 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD2 1 ATOM 3214 N N . ALA B 1 427 ? 7.861 -27.055 53.702 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B N 1 ATOM 3215 C CA . ALA B 1 427 ? 7.296 -25.723 53.929 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B CA 1 ATOM 3216 C C . ALA B 1 427 ? 7.110 -24.998 52.597 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B C 1 ATOM 3217 O O . ALA B 1 427 ? 6.052 -24.432 52.348 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B O 1 ATOM 3218 C CB . ALA B 1 427 ? 8.160 -24.913 54.861 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B CB 1 ATOM 3219 N N . ARG B 1 428 ? 8.132 -25.027 51.746 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 1 ATOM 3220 C CA . ARG B 1 428 ? 8.036 -24.459 50.409 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 1 ATOM 3221 C C . ARG B 1 428 ? 6.827 -25.047 49.680 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 1 ATOM 3222 O O . ARG B 1 428 ? 6.040 -24.314 49.075 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 1 ATOM 3223 C CB . ARG B 1 428 ? 9.319 -24.714 49.603 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 1 ATOM 3224 C CG . ARG B 1 428 ? 10.609 -24.045 50.169 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 1 ATOM 3225 C CD . ARG B 1 428 ? 11.113 -22.917 49.272 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 1 ATOM 3226 N NE . ARG B 1 428 ? 10.057 -21.938 49.020 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 1 ATOM 3227 C CZ . ARG B 1 428 ? 9.762 -20.928 49.830 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 1 ATOM 3228 N NH1 . ARG B 1 428 ? 10.463 -20.737 50.936 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 1 ATOM 3229 N NH2 . ARG B 1 428 ? 8.771 -20.100 49.534 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 1 ATOM 3230 N N . MET B 1 429 ? 6.666 -26.367 49.748 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 451 MET B N 1 ATOM 3231 C CA . MET B 1 429 ? 5.547 -27.014 49.067 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CA 1 ATOM 3232 C C . MET B 1 429 ? 4.182 -26.546 49.604 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 451 MET B C 1 ATOM 3233 O O . MET B 1 429 ? 3.313 -26.167 48.827 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 451 MET B O 1 ATOM 3234 C CB . MET B 1 429 ? 5.664 -28.530 49.174 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CB 1 ATOM 3235 C CG . MET B 1 429 ? 4.384 -29.268 48.774 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CG 1 ATOM 3236 S SD . MET B 1 429 ? 4.616 -31.048 48.735 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 451 MET B SD 1 ATOM 3237 C CE . MET B 1 429 ? 5.814 -31.190 47.400 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CE 1 ATOM 3238 N N . GLU B 1 430 ? 3.999 -26.561 50.922 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B N 1 ATOM 3239 C CA . GLU B 1 430 ? 2.758 -26.084 51.527 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CA 1 ATOM 3240 C C . GLU B 1 430 ? 2.452 -24.630 51.186 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B C 1 ATOM 3241 O O . GLU B 1 430 ? 1.308 -24.298 50.839 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B O 1 ATOM 3242 C CB . GLU B 1 430 ? 2.807 -26.219 53.042 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CB 1 ATOM 3243 C CG . GLU B 1 430 ? 2.955 -27.643 53.570 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CG 1 ATOM 3244 C CD . GLU B 1 430 ? 2.629 -27.716 55.038 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CD 1 ATOM 3245 O OE1 . GLU B 1 430 ? 1.441 -27.586 55.385 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B OE1 1 ATOM 3246 O OE2 . GLU B 1 430 ? 3.550 -27.870 55.852 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B OE2 1 ATOM 3247 N N . LEU B 1 431 ? 3.459 -23.760 51.322 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B N 1 ATOM 3248 C CA . LEU B 1 431 ? 3.281 -22.344 51.047 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CA 1 ATOM 3249 C C . LEU B 1 431 ? 2.832 -22.151 49.622 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B C 1 ATOM 3250 O O . LEU B 1 431 ? 1.894 -21.418 49.368 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B O 1 ATOM 3251 C CB . LEU B 1 431 ? 4.565 -21.550 51.298 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CB 1 ATOM 3252 C CG . LEU B 1 431 ? 5.007 -21.429 52.759 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CG 1 ATOM 3253 C CD1 . LEU B 1 431 ? 6.293 -20.568 52.900 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD1 1 ATOM 3254 C CD2 . LEU B 1 431 ? 3.854 -20.883 53.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD2 1 ATOM 3255 N N . PHE B 1 432 ? 3.483 -22.817 48.680 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B N 1 ATOM 3256 C CA . PHE B 1 432 ? 3.130 -22.597 47.286 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CA 1 ATOM 3257 C C . PHE B 1 432 ? 1.753 -23.160 46.978 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B C 1 ATOM 3258 O O . PHE B 1 432 ? 0.965 -22.535 46.288 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B O 1 ATOM 3259 C CB . PHE B 1 432 ? 4.167 -23.202 46.329 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CB 1 ATOM 3260 C CG . PHE B 1 432 ? 3.819 -23.003 44.878 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CG 1 ATOM 3261 C CD1 . PHE B 1 432 ? 3.191 -24.004 44.153 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CD1 1 ATOM 3262 C CD2 . PHE B 1 432 ? 4.064 -21.793 44.258 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CD2 1 ATOM 3263 C CE1 . PHE B 1 432 ? 2.839 -23.806 42.819 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CE1 1 ATOM 3264 C CE2 . PHE B 1 432 ? 3.728 -21.592 42.929 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CE2 1 ATOM 3265 C CZ . PHE B 1 432 ? 3.104 -22.599 42.209 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CZ 1 ATOM 3266 N N . LEU B 1 433 ? 1.451 -24.339 47.501 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B N 1 ATOM 3267 C CA . LEU B 1 433 ? 0.196 -25.004 47.160 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CA 1 ATOM 3268 C C . LEU B 1 433 ? -1.003 -24.395 47.875 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B C 1 ATOM 3269 O O . LEU B 1 433 ? -2.042 -24.190 47.247 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B O 1 ATOM 3270 C CB . LEU B 1 433 ? 0.292 -26.499 47.457 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CB 1 ATOM 3271 C CG . LEU B 1 433 ? 1.303 -27.194 46.546 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CG 1 ATOM 3272 C CD1 . LEU B 1 433 ? 1.320 -28.708 46.780 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CD1 1 ATOM 3273 C CD2 . LEU B 1 433 ? 1.029 -26.875 45.080 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CD2 1 ATOM 3274 N N . PHE B 1 434 ? -0.883 -24.096 49.170 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B N 1 ATOM 3275 C CA . PHE B 1 434 ? -2.012 -23.481 49.879 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CA 1 ATOM 3276 C C . PHE B 1 434 ? -2.273 -22.061 49.388 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B C 1 ATOM 3277 O O . PHE B 1 434 ? -3.424 -21.652 49.229 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B O 1 ATOM 3278 C CB . PHE B 1 434 ? -1.792 -23.460 51.388 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CB 1 ATOM 3279 C CG . PHE B 1 434 ? -2.012 -24.785 52.061 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CG 1 ATOM 3280 C CD1 . PHE B 1 434 ? -3.264 -25.399 52.042 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CD1 1 ATOM 3281 C CD2 . PHE B 1 434 ? -0.978 -25.402 52.749 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CD2 1 ATOM 3282 C CE1 . PHE B 1 434 ? -3.474 -26.616 52.682 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CE1 1 ATOM 3283 C CE2 . PHE B 1 434 ? -1.175 -26.615 53.388 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CE2 1 ATOM 3284 C CZ . PHE B 1 434 ? -2.432 -27.226 53.355 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CZ 1 ATOM 3285 N N . PHE B 1 435 ? -1.205 -21.310 49.140 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B N 1 ATOM 3286 C CA . PHE B 1 435 ? -1.339 -19.902 48.759 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CA 1 ATOM 3287 C C . PHE B 1 435 ? -1.903 -19.786 47.347 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B C 1 ATOM 3288 O O . PHE B 1 435 ? -2.888 -19.079 47.124 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B O 1 ATOM 3289 C CB . PHE B 1 435 ? 0.013 -19.191 48.871 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CB 1 ATOM 3290 C CG . PHE B 1 435 ? -0.044 -17.691 48.690 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CG 1 ATOM 3291 C CD1 . PHE B 1 435 ? -0.533 -16.873 49.693 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD1 1 ATOM 3292 C CD2 . PHE B 1 435 ? 0.470 -17.100 47.544 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD2 1 ATOM 3293 C CE1 . PHE B 1 435 ? -0.551 -15.482 49.539 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE1 1 ATOM 3294 C CE2 . PHE B 1 435 ? 0.456 -15.716 47.381 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE2 1 ATOM 3295 C CZ . PHE B 1 435 ? -0.053 -14.905 48.379 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CZ 1 ATOM 3296 N N . THR B 1 436 ? -1.302 -20.488 46.389 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 458 THR B N 1 ATOM 3297 C CA . THR B 1 436 ? -1.797 -20.390 45.029 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CA 1 ATOM 3298 C C . THR B 1 436 ? -3.192 -20.986 44.893 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 458 THR B C 1 ATOM 3299 O O . THR B 1 436 ? -3.962 -20.518 44.058 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 458 THR B O 1 ATOM 3300 C CB . THR B 1 436 ? -0.870 -21.065 44.003 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CB 1 ATOM 3301 O OG1 . THR B 1 436 ? -0.838 -22.474 44.235 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 458 THR B OG1 1 ATOM 3302 C CG2 . THR B 1 436 ? 0.529 -20.497 44.100 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CG2 1 ATOM 3303 N N . SER B 1 437 ? -3.537 -21.991 45.703 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 459 SER B N 1 ATOM 3304 C CA . SER B 1 437 ? -4.894 -22.566 45.627 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 459 SER B CA 1 ATOM 3305 C C . SER B 1 437 ? -5.953 -21.622 46.185 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 459 SER B C 1 ATOM 3306 O O . SER B 1 437 ? -7.031 -21.481 45.610 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 459 SER B O 1 ATOM 3307 C CB . SER B 1 437 ? -4.991 -23.901 46.373 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 459 SER B CB 1 ATOM 3308 O OG . SER B 1 437 ? -4.094 -24.853 45.835 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 459 SER B OG 1 ATOM 3309 N N . LEU B 1 438 ? -5.663 -21.004 47.325 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B N 1 ATOM 3310 C CA . LEU B 1 438 ? -6.592 -20.041 47.907 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CA 1 ATOM 3311 C C . LEU B 1 438 ? -6.813 -18.874 46.942 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B C 1 ATOM 3312 O O . LEU B 1 438 ? -7.953 -18.462 46.702 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B O 1 ATOM 3313 C CB . LEU B 1 438 ? -6.078 -19.536 49.259 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CB 1 ATOM 3314 C CG . LEU B 1 438 ? -6.134 -20.557 50.395 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CG 1 ATOM 3315 C CD1 . LEU B 1 438 ? -5.498 -20.003 51.668 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CD1 1 ATOM 3316 C CD2 . LEU B 1 438 ? -7.576 -20.980 50.640 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CD2 1 ATOM 3317 N N . LEU B 1 439 ? -5.726 -18.373 46.359 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B N 1 ATOM 3318 C CA . LEU B 1 439 ? -5.811 -17.209 45.474 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CA 1 ATOM 3319 C C . LEU B 1 439 ? -6.425 -17.551 44.125 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B C 1 ATOM 3320 O O . LEU B 1 439 ? -6.981 -16.682 43.458 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B O 1 ATOM 3321 C CB . LEU B 1 439 ? -4.430 -16.578 45.259 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CB 1 ATOM 3322 C CG . LEU B 1 439 ? -3.792 -15.827 46.432 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CG 1 ATOM 3323 C CD1 . LEU B 1 439 ? -3.080 -14.564 45.942 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CD1 1 ATOM 3324 C CD2 . LEU B 1 439 ? -4.843 -15.500 47.481 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CD2 1 ATOM 3325 N N . GLN B 1 440 ? -6.315 -18.808 43.712 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B N 1 ATOM 3326 C CA . GLN B 1 440 ? -6.945 -19.232 42.472 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CA 1 ATOM 3327 C C . GLN B 1 440 ? -8.464 -19.147 42.565 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B C 1 ATOM 3328 O O . GLN B 1 440 ? -9.110 -18.683 41.637 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B O 1 ATOM 3329 C CB . GLN B 1 440 ? -6.539 -20.656 42.105 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CB 1 ATOM 3330 C CG . GLN B 1 440 ? -7.112 -21.137 40.779 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CG 1 ATOM 3331 C CD . GLN B 1 440 ? -6.801 -22.600 40.507 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CD 1 ATOM 3332 O OE1 . GLN B 1 440 ? -7.009 -23.460 41.365 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B OE1 1 ATOM 3333 N NE2 . GLN B 1 440 ? -6.289 -22.888 39.314 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B NE2 1 ATOM 3334 N N . HIS B 1 441 ? -9.040 -19.584 43.679 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B N 1 ATOM 3335 C CA . HIS B 1 441 ? -10.495 -19.671 43.754 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CA 1 ATOM 3336 C C . HIS B 1 441 ? -11.129 -18.470 44.436 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B C 1 ATOM 3337 O O . HIS B 1 441 ? -12.297 -18.164 44.186 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B O 1 ATOM 3338 C CB . HIS B 1 441 ? -10.925 -20.960 44.460 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CB 1 ATOM 3339 C CG . HIS B 1 441 ? -10.831 -22.174 43.588 1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CG 1 ATOM 3340 N ND1 . HIS B 1 441 ? -10.629 -23.443 44.091 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B ND1 1 ATOM 3341 C CD2 . HIS B 1 441 ? -10.899 -22.309 42.242 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CD2 1 ATOM 3342 C CE1 . HIS B 1 441 ? -10.580 -24.308 43.093 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CE1 1 ATOM 3343 N NE2 . HIS B 1 441 ? -10.739 -23.645 41.960 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B NE2 1 ATOM 3344 N N . PHE B 1 442 ? -10.371 -17.775 45.280 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B N 1 ATOM 3345 C CA . PHE B 1 442 ? -10.932 -16.626 45.980 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CA 1 ATOM 3346 C C . PHE B 1 442 ? -10.223 -15.303 45.687 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B C 1 ATOM 3347 O O . PHE B 1 442 ? -8.999 -15.236 45.460 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B O 1 ATOM 3348 C CB . PHE B 1 442 ? -10.922 -16.849 47.497 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CB 1 ATOM 3349 C CG . PHE B 1 442 ? -11.789 -17.995 47.962 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CG 1 ATOM 3350 C CD1 . PHE B 1 442 ? -13.174 -17.853 48.050 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CD1 1 ATOM 3351 C CD2 . PHE B 1 442 ? -11.221 -19.212 48.321 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CD2 1 ATOM 3352 C CE1 . PHE B 1 442 ? -13.972 -18.903 48.479 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CE1 1 ATOM 3353 C CE2 . PHE B 1 442 ? -12.014 -20.269 48.757 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CE2 1 ATOM 3354 C CZ . PHE B 1 442 ? -13.384 -20.118 48.838 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CZ 1 ATOM 3355 N N . SER B 1 443 ? -11.020 -14.246 45.702 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 465 SER B N 1 ATOM 3356 C CA . SER B 1 443 ? -10.512 -12.890 45.774 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 465 SER B CA 1 ATOM 3357 C C . SER B 1 443 ? -10.627 -12.458 47.241 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 465 SER B C 1 ATOM 3358 O O . SER B 1 443 ? -11.694 -12.571 47.855 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 465 SER B O 1 ATOM 3359 C CB . SER B 1 443 ? -11.300 -11.970 44.840 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 465 SER B CB 1 ATOM 3360 O OG . SER B 1 443 ? -10.641 -10.741 44.619 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 465 SER B OG 1 ATOM 3361 N N . PHE B 1 444 ? -9.522 -12.008 47.821 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B N 1 ATOM 3362 C CA . PHE B 1 444 ? -9.513 -11.639 49.229 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CA 1 ATOM 3363 C C . PHE B 1 444 ? -9.445 -10.133 49.412 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B C 1 ATOM 3364 O O . PHE B 1 444 ? -8.624 -9.457 48.771 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B O 1 ATOM 3365 C CB . PHE B 1 444 ? -8.325 -12.283 49.954 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CB 1 ATOM 3366 C CG . PHE B 1 444 ? -8.409 -13.771 50.064 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CG 1 ATOM 3367 C CD1 . PHE B 1 444 ? -7.742 -14.584 49.168 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CD1 1 ATOM 3368 C CD2 . PHE B 1 444 ? -9.141 -14.360 51.081 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CD2 1 ATOM 3369 C CE1 . PHE B 1 444 ? -7.804 -15.958 49.284 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CE1 1 ATOM 3370 C CE2 . PHE B 1 444 ? -9.212 -15.726 51.198 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CE2 1 ATOM 3371 C CZ . PHE B 1 444 ? -8.538 -16.528 50.294 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CZ 1 ATOM 3372 N N . SER B 1 445 ? -10.262 -9.629 50.332 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 467 SER B N 1 ATOM 3373 C CA . SER B 1 445 ? -10.300 -8.207 50.646 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 467 SER B CA 1 ATOM 3374 C C . SER B 1 445 ? -10.536 -7.961 52.137 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 467 SER B C 1 ATOM 3375 O O . SER B 1 445 ? -11.110 -8.802 52.843 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 467 SER B O 1 ATOM 3376 C CB . SER B 1 445 ? -11.403 -7.509 49.831 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 467 SER B CB 1 ATOM 3377 O OG . SER B 1 445 ? -12.654 -8.176 50.018 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 467 SER B OG 1 ATOM 3378 N N . VAL B 1 446 ? -10.085 -6.801 52.605 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B N 1 ATOM 3379 C CA . VAL B 1 446 ? -10.489 -6.259 53.896 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CA 1 ATOM 3380 C C . VAL B 1 446 ? -11.977 -5.907 53.816 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B C 1 ATOM 3381 O O . VAL B 1 446 ? -12.412 -5.306 52.839 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B O 1 ATOM 3382 C CB . VAL B 1 446 ? -9.640 -5.019 54.253 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CB 1 ATOM 3383 C CG1 . VAL B 1 446 ? -9.447 -4.161 53.016 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CG1 1 ATOM 3384 C CG2 . VAL B 1 446 ? -10.269 -4.215 55.388 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CG2 1 ATOM 3385 N N . PRO B 1 447 ? -12.770 -6.308 54.825 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B N 1 ATOM 3386 C CA . PRO B 1 447 ? -14.231 -6.112 54.809 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CA 1 ATOM 3387 C C . PRO B 1 447 ? -14.624 -4.650 54.615 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B C 1 ATOM 3388 O O . PRO B 1 447 ? -14.106 -3.811 55.351 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B O 1 ATOM 3389 C CB . PRO B 1 447 ? -14.663 -6.615 56.186 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CB 1 ATOM 3390 C CG . PRO B 1 447 ? -13.580 -7.625 56.560 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CG 1 ATOM 3391 C CD . PRO B 1 447 ? -12.317 -7.032 56.031 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CD 1 ATOM 3392 N N . THR B 1 448 ? -15.501 -4.345 53.655 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 470 THR B N 1 ATOM 3393 C CA . THR B 1 448 ? -15.857 -2.946 53.368 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CA 1 ATOM 3394 C C . THR B 1 448 ? -16.364 -2.253 54.633 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 470 THR B C 1 ATOM 3395 O O . THR B 1 448 ? -17.133 -2.826 55.406 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 470 THR B O 1 ATOM 3396 C CB . THR B 1 448 ? -16.928 -2.816 52.236 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CB 1 ATOM 3397 O OG1 . THR B 1 448 ? -18.214 -3.219 52.720 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 470 THR B OG1 1 ATOM 3398 C CG2 . THR B 1 448 ? -16.538 -3.658 51.011 1.00 61.08 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CG2 1 ATOM 3399 N N . GLY B 1 449 ? -15.887 -1.031 54.857 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B N 1 ATOM 3400 C CA . GLY B 1 449 ? -16.245 -0.279 56.045 1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B CA 1 ATOM 3401 C C . GLY B 1 449 ? -15.326 -0.466 57.241 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B C 1 ATOM 3402 O O . GLY B 1 449 ? -15.108 0.466 58.019 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B O 1 ATOM 3403 N N . GLN B 1 450 ? -14.785 -1.673 57.386 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B N 1 ATOM 3404 C CA . GLN B 1 450 ? -13.897 -2.014 58.498 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CA 1 ATOM 3405 C C . GLN B 1 450 ? -12.535 -1.292 58.432 1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B C 1 ATOM 3406 O O . GLN B 1 450 ? -12.064 -0.935 57.349 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B O 1 ATOM 3407 C CB . GLN B 1 450 ? -13.682 -3.532 58.534 1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CB 1 ATOM 3408 C CG . GLN B 1 450 ? -14.497 -4.273 59.583 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CG 1 ATOM 3409 C CD . GLN B 1 450 ? -13.740 -5.465 60.159 1.00 66.10 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CD 1 ATOM 3410 O OE1 . GLN B 1 450 ? -13.572 -6.495 59.501 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B OE1 1 ATOM 3411 N NE2 . GLN B 1 450 ? -13.260 -5.320 61.390 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B NE2 1 ATOM 3412 N N . PRO B 1 451 ? -11.902 -1.071 59.599 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B N 1 ATOM 3413 C CA . PRO B 1 451 ? -10.588 -0.409 59.679 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CA 1 ATOM 3414 C C . PRO B 1 451 ? -9.445 -1.219 59.034 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B C 1 ATOM 3415 O O . PRO B 1 451 ? -9.377 -2.442 59.211 1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B O 1 ATOM 3416 C CB . PRO B 1 451 ? -10.353 -0.275 61.193 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CB 1 ATOM 3417 C CG . PRO B 1 451 ? -11.691 -0.445 61.825 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CG 1 ATOM 3418 C CD . PRO B 1 451 ? -12.458 -1.362 60.934 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CD 1 ATOM 3419 N N . ARG B 1 452 ? -8.557 -0.547 58.308 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B N 1 ATOM 3420 C CA . ARG B 1 452 ? -7.425 -1.217 57.673 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CA 1 ATOM 3421 C C . ARG B 1 452 ? -6.498 -1.891 58.701 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B C 1 ATOM 3422 O O . ARG B 1 452 ? -6.029 -1.241 59.636 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B O 1 ATOM 3423 C CB . ARG B 1 452 ? -6.649 -0.216 56.824 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CB 1 ATOM 3424 C CG . ARG B 1 452 ? -5.244 -0.659 56.448 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CG 1 ATOM 3425 C CD . ARG B 1 452 ? -4.664 0.252 55.377 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CD 1 ATOM 3426 N NE . ARG B 1 452 ? -5.213 -0.058 54.060 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NE 1 ATOM 3427 C CZ . ARG B 1 452 ? -4.506 -0.580 53.061 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CZ 1 ATOM 3428 N NH1 . ARG B 1 452 ? -3.211 -0.844 53.214 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH1 1 ATOM 3429 N NH2 . ARG B 1 452 ? -5.096 -0.831 51.900 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH2 1 ATOM 3430 N N . PRO B 1 453 ? -6.260 -3.213 58.550 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B N 1 ATOM 3431 C CA . PRO B 1 453 ? -5.439 -3.956 59.521 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CA 1 ATOM 3432 C C . PRO B 1 453 ? -3.977 -3.533 59.521 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B C 1 ATOM 3433 O O . PRO B 1 453 ? -3.440 -3.117 58.496 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B O 1 ATOM 3434 C CB . PRO B 1 453 ? -5.577 -5.418 59.069 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CB 1 ATOM 3435 C CG . PRO B 1 453 ? -6.010 -5.346 57.648 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CG 1 ATOM 3436 C CD . PRO B 1 453 ? -6.867 -4.108 57.549 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CD 1 ATOM 3437 N N . SER B 1 454 ? -3.338 -3.638 60.679 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 476 SER B N 1 ATOM 3438 C CA . SER B 1 454 ? -1.948 -3.240 60.823 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 476 SER B CA 1 ATOM 3439 C C . SER B 1 454 ? -0.994 -4.154 60.044 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 476 SER B C 1 ATOM 3440 O O . SER B 1 454 ? -1.291 -5.324 59.824 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 476 SER B O 1 ATOM 3441 C CB . SER B 1 454 ? -1.575 -3.223 62.308 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 476 SER B CB 1 ATOM 3442 O OG . SER B 1 454 ? -0.285 -2.689 62.516 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 476 SER B OG 1 ATOM 3443 N N . HIS B 1 455 ? 0.132 -3.593 59.609 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B N 1 ATOM 3444 C CA . HIS B 1 455 ? 1.256 -4.337 59.044 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CA 1 ATOM 3445 C C . HIS B 1 455 ? 2.110 -4.929 60.149 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B C 1 ATOM 3446 O O . HIS B 1 455 ? 2.879 -5.856 59.925 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B O 1 ATOM 3447 C CB . HIS B 1 455 ? 2.171 -3.428 58.205 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CB 1 ATOM 3448 C CG . HIS B 1 455 ? 1.678 -3.137 56.824 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CG 1 ATOM 3449 N ND1 . HIS B 1 455 ? 0.893 -2.042 56.532 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B ND1 1 ATOM 3450 C CD2 . HIS B 1 455 ? 1.905 -3.767 55.645 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CD2 1 ATOM 3451 C CE1 . HIS B 1 455 ? 0.633 -2.023 55.235 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CE1 1 ATOM 3452 N NE2 . HIS B 1 455 ? 1.236 -3.059 54.674 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B NE2 1 ATOM 3453 N N . HIS B 1 456 ? 2.006 -4.346 61.337 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B N 1 ATOM 3454 C CA . HIS B 1 456 ? 2.987 -4.573 62.393 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CA 1 ATOM 3455 C C . HIS B 1 456 ? 2.766 -5.867 63.151 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B C 1 ATOM 3456 O O . HIS B 1 456 ? 1.657 -6.166 63.569 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B O 1 ATOM 3457 C CB . HIS B 1 456 ? 2.983 -3.400 63.381 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CB 1 ATOM 3458 C CG . HIS B 1 456 ? 4.050 -3.488 64.429 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CG 1 ATOM 3459 N ND1 . HIS B 1 456 ? 5.390 -3.599 64.122 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B ND1 1 ATOM 3460 C CD2 . HIS B 1 456 ? 3.974 -3.491 65.782 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CD2 1 ATOM 3461 C CE1 . HIS B 1 456 ? 6.094 -3.657 65.239 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CE1 1 ATOM 3462 N NE2 . HIS B 1 456 ? 5.259 -3.596 66.261 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B NE2 1 ATOM 3463 N N . GLY B 1 457 ? 3.831 -6.631 63.336 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B N 1 ATOM 3464 C CA . GLY B 1 457 ? 3.738 -7.843 64.119 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B CA 1 ATOM 3465 C C . GLY B 1 457 ? 4.135 -7.615 65.563 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B C 1 ATOM 3466 O O . GLY B 1 457 ? 5.083 -6.902 65.838 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B O 1 ATOM 3467 N N . VAL B 1 458 ? 3.414 -8.232 66.492 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B N 1 ATOM 3468 C CA . VAL B 1 458 ? 3.812 -8.205 67.898 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CA 1 ATOM 3469 C C . VAL B 1 458 ? 5.036 -9.101 68.157 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B C 1 ATOM 3470 O O . VAL B 1 458 ? 4.981 -10.317 67.951 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B O 1 ATOM 3471 C CB . VAL B 1 458 ? 2.655 -8.644 68.811 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CB 1 ATOM 3472 C CG1 . VAL B 1 458 ? 3.168 -8.957 70.215 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CG1 1 ATOM 3473 C CG2 . VAL B 1 458 ? 1.581 -7.563 68.841 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CG2 1 ATOM 3474 N N . PHE B 1 459 ? 6.128 -8.490 68.616 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B N 1 ATOM 3475 C CA . PHE B 1 459 ? 7.394 -9.205 68.779 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CA 1 ATOM 3476 C C . PHE B 1 459 ? 7.336 -10.291 69.860 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B C 1 ATOM 3477 O O . PHE B 1 459 ? 6.780 -10.102 70.944 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B O 1 ATOM 3478 C CB . PHE B 1 459 ? 8.546 -8.236 69.088 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CB 1 ATOM 3479 C CG . PHE B 1 459 ? 9.836 -8.936 69.413 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CG 1 ATOM 3480 C CD1 . PHE B 1 459 ? 10.617 -9.479 68.405 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CD1 1 ATOM 3481 C CD2 . PHE B 1 459 ? 10.246 -9.091 70.729 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CD2 1 ATOM 3482 C CE1 . PHE B 1 459 ? 11.789 -10.150 68.701 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CE1 1 ATOM 3483 C CE2 . PHE B 1 459 ? 11.416 -9.764 71.028 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CE2 1 ATOM 3484 C CZ . PHE B 1 459 ? 12.190 -10.292 70.008 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CZ 1 ATOM 3485 N N . ALA B 1 460 ? 7.955 -11.420 69.542 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B N 1 ATOM 3486 C CA . ALA B 1 460 ? 7.912 -12.619 70.355 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B CA 1 ATOM 3487 C C . ALA B 1 460 ? 8.816 -13.616 69.673 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B C 1 ATOM 3488 O O . ALA B 1 460 ? 9.384 -13.313 68.624 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B O 1 ATOM 3489 C CB . ALA B 1 460 ? 6.492 -13.161 70.472 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B CB 1 ATOM 3490 N N . PHE B 1 461 ? 8.941 -14.801 70.257 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B N 1 ATOM 3491 C CA . PHE B 1 461 ? 9.755 -15.845 69.658 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CA 1 ATOM 3492 C C . PHE B 1 461 ? 9.176 -16.171 68.297 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B C 1 ATOM 3493 O O . PHE B 1 461 ? 9.908 -16.312 67.313 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B O 1 ATOM 3494 C CB . PHE B 1 461 ? 9.795 -17.088 70.544 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CB 1 ATOM 3495 C CG . PHE B 1 461 ? 10.387 -16.845 71.901 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CG 1 ATOM 3496 C CD1 . PHE B 1 461 ? 11.412 -15.920 72.072 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CD1 1 ATOM 3497 C CD2 . PHE B 1 461 ? 9.917 -17.536 73.012 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CD2 1 ATOM 3498 C CE1 . PHE B 1 461 ? 11.960 -15.689 73.329 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CE1 1 ATOM 3499 C CE2 . PHE B 1 461 ? 10.468 -17.314 74.278 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CE2 1 ATOM 3500 C CZ . PHE B 1 461 ? 11.490 -16.388 74.433 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CZ 1 ATOM 3501 N N . LEU B 1 462 ? 7.853 -16.294 68.241 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 1 ATOM 3502 C CA . LEU B 1 462 ? 7.189 -16.419 66.959 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 1 ATOM 3503 C C . LEU B 1 462 ? 6.340 -15.180 66.714 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 1 ATOM 3504 O O . LEU B 1 462 ? 5.534 -14.801 67.558 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 1 ATOM 3505 C CB . LEU B 1 462 ? 6.352 -17.697 66.891 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 1 ATOM 3506 C CG . LEU B 1 462 ? 5.815 -17.908 65.475 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 1 ATOM 3507 C CD1 . LEU B 1 462 ? 5.984 -19.326 65.022 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 1 ATOM 3508 C CD2 . LEU B 1 462 ? 4.351 -17.479 65.380 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 1 ATOM 3509 N N . VAL B 1 463 ? 6.542 -14.535 65.565 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B N 1 ATOM 3510 C CA . VAL B 1 463 ? 5.834 -13.284 65.248 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CA 1 ATOM 3511 C C . VAL B 1 463 ? 4.656 -13.505 64.296 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B C 1 ATOM 3512 O O . VAL B 1 463 ? 4.834 -13.782 63.102 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B O 1 ATOM 3513 C CB . VAL B 1 463 ? 6.782 -12.238 64.627 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CB 1 ATOM 3514 C CG1 . VAL B 1 463 ? 6.013 -11.005 64.185 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CG1 1 ATOM 3515 C CG2 . VAL B 1 463 ? 7.892 -11.853 65.624 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CG2 1 ATOM 3516 N N . SER B 1 464 ? 3.452 -13.394 64.848 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 486 SER B N 1 ATOM 3517 C CA . SER B 1 464 ? 2.232 -13.541 64.073 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 486 SER B CA 1 ATOM 3518 C C . SER B 1 464 ? 1.591 -12.194 63.790 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 486 SER B C 1 ATOM 3519 O O . SER B 1 464 ? 1.807 -11.226 64.517 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 486 SER B O 1 ATOM 3520 C CB . SER B 1 464 ? 1.239 -14.462 64.791 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 486 SER B CB 1 ATOM 3521 O OG . SER B 1 464 ? 0.962 -14.003 66.090 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 486 SER B OG 1 ATOM 3522 N N . PRO B 1 465 ? 0.816 -12.117 62.702 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B N 1 ATOM 3523 C CA . PRO B 1 465 ? 0.119 -10.865 62.427 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CA 1 ATOM 3524 C C . PRO B 1 465 ? -0.880 -10.556 63.537 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B C 1 ATOM 3525 O O . PRO B 1 465 ? -1.350 -11.455 64.219 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B O 1 ATOM 3526 C CB . PRO B 1 465 ? -0.584 -11.145 61.092 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CB 1 ATOM 3527 C CG . PRO B 1 465 ? -0.694 -12.642 61.029 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CG 1 ATOM 3528 C CD . PRO B 1 465 ? 0.561 -13.130 61.666 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CD 1 ATOM 3529 N N . SER B 1 466 ? -1.183 -9.283 63.733 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 488 SER B N 1 ATOM 3530 C CA . SER B 1 466 ? -2.190 -8.907 64.703 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 488 SER B CA 1 ATOM 3531 C C . SER B 1 466 ? -3.530 -9.370 64.146 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 488 SER B C 1 ATOM 3532 O O . SER B 1 466 ? -3.664 -9.544 62.935 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 488 SER B O 1 ATOM 3533 C CB . SER B 1 466 ? -2.162 -7.406 64.957 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 488 SER B CB 1 ATOM 3534 O OG . SER B 1 466 ? -2.253 -6.719 63.728 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 488 SER B OG 1 ATOM 3535 N N . PRO B 1 467 ? -4.506 -9.622 65.026 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B N 1 ATOM 3536 C CA . PRO B 1 467 ? -5.764 -10.239 64.585 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CA 1 ATOM 3537 C C . PRO B 1 467 ? -6.485 -9.403 63.537 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B C 1 ATOM 3538 O O . PRO B 1 467 ? -6.548 -8.185 63.645 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B O 1 ATOM 3539 C CB . PRO B 1 467 ? -6.584 -10.328 65.877 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CB 1 ATOM 3540 C CG . PRO B 1 467 ? -5.561 -10.370 66.965 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CG 1 ATOM 3541 C CD . PRO B 1 467 ? -4.435 -9.489 66.492 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CD 1 ATOM 3542 N N . TYR B 1 468 ? -7.014 -10.071 62.520 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B N 1 ATOM 3543 C CA . TYR B 1 468 ? -7.693 -9.395 61.422 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CA 1 ATOM 3544 C C . TYR B 1 468 ? -8.717 -10.342 60.819 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B C 1 ATOM 3545 O O . TYR B 1 468 ? -8.593 -11.565 60.933 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B O 1 ATOM 3546 C CB . TYR B 1 468 ? -6.693 -8.952 60.351 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CB 1 ATOM 3547 C CG . TYR B 1 468 ? -6.065 -10.121 59.610 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CG 1 ATOM 3548 C CD1 . TYR B 1 468 ? -6.633 -10.599 58.434 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CD1 1 ATOM 3549 C CD2 . TYR B 1 468 ? -4.919 -10.756 60.099 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CD2 1 ATOM 3550 C CE1 . TYR B 1 468 ? -6.091 -11.663 57.759 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CE1 1 ATOM 3551 C CE2 . TYR B 1 468 ? -4.356 -11.831 59.419 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CE2 1 ATOM 3552 C CZ . TYR B 1 468 ? -4.950 -12.280 58.248 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CZ 1 ATOM 3553 O OH . TYR B 1 468 ? -4.433 -13.340 57.542 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B OH 1 ATOM 3554 N N . GLU B 1 469 ? -9.718 -9.773 60.165 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B N 1 ATOM 3555 C CA . GLU B 1 469 ? -10.726 -10.553 59.469 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CA 1 ATOM 3556 C C . GLU B 1 469 ? -10.653 -10.218 57.995 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B C 1 ATOM 3557 O O . GLU B 1 469 ? -10.240 -9.126 57.648 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B O 1 ATOM 3558 C CB . GLU B 1 469 ? -12.114 -10.254 60.021 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CB 1 ATOM 3559 C CG . GLU B 1 469 ? -12.209 -10.396 61.521 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CG 1 ATOM 3560 C CD . GLU B 1 469 ? -13.583 -10.029 62.058 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CD 1 ATOM 3561 O OE1 . GLU B 1 469 ? -14.520 -9.808 61.257 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE1 1 ATOM 3562 O OE2 . GLU B 1 469 ? -13.723 -9.959 63.294 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE2 1 ATOM 3563 N N . LEU B 1 470 ? -11.053 -11.139 57.126 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B N 1 ATOM 3564 C CA . LEU B 1 470 ? -11.130 -10.820 55.705 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CA 1 ATOM 3565 C C . LEU B 1 470 ? -12.435 -11.321 55.114 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B C 1 ATOM 3566 O O . LEU B 1 470 ? -13.166 -12.069 55.762 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B O 1 ATOM 3567 C CB . LEU B 1 470 ? -9.941 -11.407 54.933 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CB 1 ATOM 3568 C CG . LEU B 1 470 ? -9.411 -12.776 55.368 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CG 1 ATOM 3569 C CD1 . LEU B 1 470 ? -10.410 -13.903 55.051 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD1 1 ATOM 3570 C CD2 . LEU B 1 470 ? -8.028 -13.050 54.754 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD2 1 ATOM 3571 N N . CYS B 1 471 ? -12.727 -10.901 53.887 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B N 1 ATOM 3572 C CA . CYS B 1 471 ? -13.808 -11.505 53.118 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B CA 1 ATOM 3573 C C . CYS B 1 471 ? -13.199 -12.313 51.989 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B C 1 ATOM 3574 O O . CYS B 1 471 ? -12.162 -11.933 51.415 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B O 1 ATOM 3575 C CB . CYS B 1 471 ? -14.771 -10.442 52.579 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B CB 1 ATOM 3576 S SG . CYS B 1 471 ? -15.666 -9.609 53.886 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B SG 1 ATOM 3577 N N . ALA B 1 472 ? -13.822 -13.454 51.718 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B N 1 ATOM 3578 C CA . ALA B 1 472 ? -13.369 -14.383 50.697 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B CA 1 ATOM 3579 C C . ALA B 1 472 ? -14.536 -14.609 49.755 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B C 1 ATOM 3580 O O . ALA B 1 472 ? -15.589 -15.052 50.181 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B O 1 ATOM 3581 C CB . ALA B 1 472 ? -12.893 -15.703 51.326 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B CB 1 ATOM 3582 N N . VAL B 1 473 ? -14.363 -14.241 48.491 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B N 1 ATOM 3583 C CA . VAL B 1 473 ? -15.427 -14.350 47.506 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CA 1 ATOM 3584 C C . VAL B 1 473 ? -14.903 -15.041 46.252 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B C 1 ATOM 3585 O O . VAL B 1 473 ? -13.802 -14.742 45.788 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B O 1 ATOM 3586 C CB . VAL B 1 473 ? -16.009 -12.960 47.132 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CB 1 ATOM 3587 C CG1 . VAL B 1 473 ? -16.652 -12.305 48.336 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CG1 1 ATOM 3588 C CG2 . VAL B 1 473 ? -14.935 -12.066 46.573 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CG2 1 ATOM 3589 N N . PRO B 1 474 ? -15.688 -15.982 45.706 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B N 1 ATOM 3590 C CA . PRO B 1 474 ? -15.335 -16.737 44.500 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CA 1 ATOM 3591 C C . PRO B 1 474 ? -14.914 -15.867 43.319 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B C 1 ATOM 3592 O O . PRO B 1 474 ? -15.415 -14.765 43.177 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B O 1 ATOM 3593 C CB . PRO B 1 474 ? -16.632 -17.487 44.182 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CB 1 ATOM 3594 C CG . PRO B 1 474 ? -17.239 -17.718 45.514 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CG 1 ATOM 3595 C CD . PRO B 1 474 ? -16.942 -16.471 46.303 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CD 1 ATOM 3596 N N . ARG B 1 475 ? -14.010 -16.363 42.479 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B N 1 ATOM 3597 C CA . ARG B 1 475 ? -13.597 -15.613 41.293 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CA 1 ATOM 3598 C C . ARG B 1 475 ? -14.291 -16.110 40.020 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B C 1 ATOM 3599 O O . ARG B 1 475 ? -14.736 -17.252 39.949 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B O 1 ATOM 3600 C CB . ARG B 1 475 ? -12.073 -15.679 41.123 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CB 1 ATOM 3601 C CG . ARG B 1 475 ? -11.292 -15.101 42.287 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CG 1 ATOM 3602 C CD . ARG B 1 475 ? -9.789 -15.137 42.022 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CD 1 ATOM 3603 N NE . ARG B 1 475 ? -9.445 -14.474 40.771 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NE 1 ATOM 3604 C CZ . ARG B 1 475 ? -8.600 -14.970 39.874 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CZ 1 ATOM 3605 N NH1 . ARG B 1 475 ? -8.001 -16.135 40.096 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NH1 1 ATOM 3606 N NH2 . ARG B 1 475 ? -8.357 -14.302 38.753 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NH2 1 HETATM 3607 C CHA . HEM L 2 . ? 14.330 -25.782 62.580 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHA 1 HETATM 3608 C CHB . HEM L 2 . ? 11.940 -22.047 60.563 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHB 1 HETATM 3609 C CHC . HEM L 2 . ? 8.650 -25.162 58.763 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHC 1 HETATM 3610 C CHD . HEM L 2 . ? 10.847 -28.841 61.083 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHD 1 HETATM 3611 C C1A . HEM L 2 . ? 13.964 -24.501 62.211 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1A 1 HETATM 3612 C C2A . HEM L 2 . ? 14.669 -23.271 62.546 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2A 1 HETATM 3613 C C3A . HEM L 2 . ? 14.010 -22.252 61.987 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3A 1 HETATM 3614 C C4A . HEM L 2 . ? 12.870 -22.790 61.271 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4A 1 HETATM 3615 C CMA . HEM L 2 . ? 14.377 -20.790 62.077 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMA 1 HETATM 3616 C CAA . HEM L 2 . ? 15.942 -23.152 63.411 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAA 1 HETATM 3617 C CBA . HEM L 2 . ? 17.234 -23.376 62.631 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBA 1 HETATM 3618 C CGA . HEM L 2 . ? 18.405 -23.204 63.571 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CGA 1 HETATM 3619 O O1A . HEM L 2 . ? 18.408 -23.840 64.658 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O1A 1 HETATM 3620 O O2A . HEM L 2 . ? 19.339 -22.436 63.233 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O2A 1 HETATM 3621 C C1B . HEM L 2 . ? 10.854 -22.556 59.873 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1B 1 HETATM 3622 C C2B . HEM L 2 . ? 9.940 -21.805 59.026 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2B 1 HETATM 3623 C C3B . HEM L 2 . ? 9.028 -22.677 58.544 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3B 1 HETATM 3624 C C4B . HEM L 2 . ? 9.347 -23.996 59.044 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4B 1 HETATM 3625 C CMB . HEM L 2 . ? 10.056 -20.307 58.813 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMB 1 HETATM 3626 C CAB . HEM L 2 . ? 7.830 -22.460 57.602 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAB 1 HETATM 3627 C CBB . HEM L 2 . ? 7.719 -21.406 56.801 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBB 1 HETATM 3628 C C1C . HEM L 2 . ? 8.967 -26.432 59.227 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1C 1 HETATM 3629 C C2C . HEM L 2 . ? 8.247 -27.660 58.926 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2C 1 HETATM 3630 C C3C . HEM L 2 . ? 8.850 -28.671 59.587 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3C 1 HETATM 3631 C C4C . HEM L 2 . ? 9.973 -28.115 60.299 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4C 1 HETATM 3632 C CMC . HEM L 2 . ? 7.032 -27.717 58.030 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMC 1 HETATM 3633 C CAC . HEM L 2 . ? 8.557 -30.186 59.647 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAC 1 HETATM 3634 C CBC . HEM L 2 . ? 7.918 -30.849 58.695 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBC 1 HETATM 3635 C C1D . HEM L 2 . ? 11.970 -28.338 61.723 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1D 1 HETATM 3636 C C2D . HEM L 2 . ? 12.837 -29.058 62.624 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2D 1 HETATM 3637 C C3D . HEM L 2 . ? 13.796 -28.221 63.049 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3D 1 HETATM 3638 C C4D . HEM L 2 . ? 13.576 -26.932 62.417 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4D 1 HETATM 3639 C CMD . HEM L 2 . ? 12.661 -30.504 63.011 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMD 1 HETATM 3640 C CAD . HEM L 2 . ? 14.978 -28.572 63.994 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAD 1 HETATM 3641 C CBD . HEM L 2 . ? 16.172 -28.891 63.086 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBD 1 HETATM 3642 C CGD . HEM L 2 . ? 17.399 -29.290 63.885 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CGD 1 HETATM 3643 O O1D . HEM L 2 . ? 18.292 -29.949 63.298 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O1D 1 HETATM 3644 O O2D . HEM L 2 . ? 17.487 -28.973 65.099 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O2D 1 HETATM 3645 N NA . HEM L 2 . ? 12.879 -24.165 61.421 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NA 1 HETATM 3646 N NB . HEM L 2 . ? 10.460 -23.884 59.849 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NB 1 HETATM 3647 N NC . HEM L 2 . ? 10.019 -26.753 60.066 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NC 1 HETATM 3648 N ND . HEM L 2 . ? 12.449 -27.049 61.627 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B ND 1 HETATM 3649 FE FE . HEM L 2 . ? 11.522 -25.475 60.654 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B FE 1 HETATM 3650 O O1 . QI9 M 3 . ? 7.022 -25.190 69.124 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B O1 1 HETATM 3651 C C10 . QI9 M 3 . ? 8.152 -24.413 69.500 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C10 1 HETATM 3652 C C11 . QI9 M 3 . ? 9.301 -25.279 70.063 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C11 1 HETATM 3653 N N1 . QI9 M 3 . ? 9.000 -25.873 71.384 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B N1 1 HETATM 3654 C C15 . QI9 M 3 . ? 8.231 -27.119 71.226 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C15 1 HETATM 3655 C C14 . QI9 M 3 . ? 9.064 -28.206 70.540 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C14 1 HETATM 3656 C C16 . QI9 M 3 . ? 10.284 -26.209 72.020 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C16 1 HETATM 3657 C C17 . QI9 M 3 . ? 11.186 -27.066 71.108 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C17 1 HETATM 3658 C C18 . QI9 M 3 . ? 12.428 -26.325 70.698 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C18 1 HETATM 3659 C C19 . QI9 M 3 . ? 12.695 -25.023 70.782 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C19 1 HETATM 3660 C C13 . QI9 M 3 . ? 10.303 -27.542 69.943 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C13 1 HETATM 3661 C C12 . QI9 M 3 . ? 9.848 -26.340 69.105 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C12 1 HETATM 3662 C C4 . QI9 M 3 . ? 8.666 -23.576 68.341 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C4 1 HETATM 3663 C C5 . QI9 M 3 . ? 8.329 -23.889 67.048 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C5 1 HETATM 3664 C C6 . QI9 M 3 . ? 8.874 -23.170 66.000 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C6 1 HETATM 3665 N N . QI9 M 3 . ? 9.724 -22.169 66.137 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B N 1 HETATM 3666 C C7 . QI9 M 3 . ? 10.070 -21.815 67.418 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C7 1 HETATM 3667 C C3 . QI9 M 3 . ? 9.560 -22.484 68.555 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C3 1 HETATM 3668 C C2 . QI9 M 3 . ? 9.950 -22.035 69.840 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C2 1 HETATM 3669 C C8 . QI9 M 3 . ? 10.958 -20.728 67.603 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C8 1 HETATM 3670 C C9 . QI9 M 3 . ? 11.324 -20.331 68.858 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C9 1 HETATM 3671 C C1 . QI9 M 3 . ? 10.824 -20.991 69.977 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C1 1 HETATM 3672 O O . QI9 M 3 . ? 11.266 -20.597 71.214 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B O 1 HETATM 3673 C C . QI9 M 3 . ? 12.198 -19.527 71.287 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C 1 HETATM 3674 C C1 . GOL N 4 . ? 17.437 -18.909 76.693 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C1 1 HETATM 3675 O O1 . GOL N 4 . ? 17.784 -18.714 78.048 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O1 1 HETATM 3676 C C2 . GOL N 4 . ? 16.727 -17.671 76.158 1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C2 1 HETATM 3677 O O2 . GOL N 4 . ? 15.351 -17.725 76.467 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O2 1 HETATM 3678 C C3 . GOL N 4 . ? 17.316 -16.403 76.767 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C3 1 HETATM 3679 O O3 . GOL N 4 . ? 18.324 -15.906 75.912 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O3 1 HETATM 3680 C C1 . GOL O 4 . ? 16.646 -15.423 72.287 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C1 1 HETATM 3681 O O1 . GOL O 4 . ? 16.451 -14.807 73.549 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O1 1 HETATM 3682 C C2 . GOL O 4 . ? 15.878 -16.738 72.254 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C2 1 HETATM 3683 O O2 . GOL O 4 . ? 14.882 -16.697 73.259 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O2 1 HETATM 3684 C C3 . GOL O 4 . ? 15.261 -16.946 70.875 1.00 56.69 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C3 1 HETATM 3685 O O3 . GOL O 4 . ? 14.836 -18.280 70.728 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O3 1 HETATM 3686 ZN ZN . ZN P 5 . ? 0.586 -45.352 59.022 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 605 ZN B ZN 1 HETATM 3687 NA NA . NA Q 6 . ? 19.608 -47.158 64.586 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 606 NA B NA 1 HETATM 3688 O O . HOH DA 7 . ? -11.296 -0.664 55.334 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O 1 HETATM 3689 O O . HOH DA 7 . ? -3.425 -40.204 53.826 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O 1 HETATM 3690 O O . HOH DA 7 . ? 0.736 -53.898 63.234 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O 1 HETATM 3691 O O . HOH DA 7 . ? -1.582 -54.704 64.629 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O 1 HETATM 3692 O O . HOH DA 7 . ? 14.791 -57.279 65.205 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O 1 HETATM 3693 O O . HOH DA 7 . ? -10.236 -38.658 65.826 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O 1 HETATM 3694 O O . HOH DA 7 . ? -11.612 -36.806 61.833 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O 1 HETATM 3695 O O . HOH DA 7 . ? -5.885 -42.185 64.757 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O 1 HETATM 3696 O O . HOH DA 7 . ? -8.991 -43.140 64.560 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O 1 HETATM 3697 O O . HOH DA 7 . ? 17.209 -20.008 55.397 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O 1 HETATM 3698 O O . HOH DA 7 . ? 17.114 1.540 50.369 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O 1 HETATM 3699 O O . HOH DA 7 . ? 12.716 -14.731 60.935 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O 1 HETATM 3700 O O . HOH DA 7 . ? -0.639 -25.048 63.306 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O 1 HETATM 3701 O O . HOH DA 7 . ? 8.098 -17.776 56.826 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O 1 HETATM 3702 O O . HOH DA 7 . ? 23.112 -36.167 69.778 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O 1 HETATM 3703 O O . HOH DA 7 . ? 3.142 -28.250 58.224 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O 1 HETATM 3704 O O . HOH DA 7 . ? 13.870 -32.290 70.719 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O 1 HETATM 3705 O O . HOH DA 7 . ? 18.205 -19.832 64.047 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O 1 HETATM 3706 O O . HOH DA 7 . ? 23.012 -24.694 61.891 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O 1 HETATM 3707 O O . HOH DA 7 . ? 26.841 -26.299 59.859 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O 1 HETATM 3708 O O . HOH DA 7 . ? 26.784 -33.270 61.207 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O 1 HETATM 3709 O O . HOH DA 7 . ? 20.661 -32.389 57.257 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O 1 HETATM 3710 O O . HOH DA 7 . ? 17.348 -38.260 69.131 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O 1 HETATM 3711 O O . HOH DA 7 . ? 9.593 -39.604 75.769 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O 1 HETATM 3712 O O . HOH DA 7 . ? 9.463 -15.664 58.200 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O 1 HETATM 3713 O O . HOH DA 7 . ? 19.219 -17.832 67.981 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O 1 HETATM 3714 O O . HOH DA 7 . ? 7.058 -9.004 61.369 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O 1 HETATM 3715 O O . HOH DA 7 . ? 11.788 -16.626 59.451 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O 1 HETATM 3716 O O . HOH DA 7 . ? 3.447 -25.504 66.225 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O 1 HETATM 3717 O O . HOH DA 7 . ? 17.144 -21.587 53.128 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O 1 HETATM 3718 O O . HOH DA 7 . ? 4.438 -2.219 53.208 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O 1 HETATM 3719 O O . HOH DA 7 . ? 22.618 0.842 55.673 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O 1 HETATM 3720 O O . HOH DA 7 . ? 11.293 -22.698 63.940 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O 1 HETATM 3721 O O . HOH DA 7 . ? 0.057 -7.260 61.891 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O 1 HETATM 3722 O O . HOH DA 7 . ? 13.786 -21.271 50.628 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O 1 HETATM 3723 O O . HOH DA 7 . ? 5.014 -5.953 42.714 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O 1 HETATM 3724 O O . HOH DA 7 . ? 11.841 -53.696 60.381 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O 1 HETATM 3725 O O . HOH DA 7 . ? 23.345 -23.488 55.359 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O 1 HETATM 3726 O O . HOH DA 7 . ? 16.665 -25.481 55.525 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O 1 HETATM 3727 O O . HOH DA 7 . ? 22.347 -31.401 58.773 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O 1 HETATM 3728 O O . HOH DA 7 . ? 19.183 -29.235 74.527 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O 1 HETATM 3729 O O . HOH DA 7 . ? -10.691 -19.615 60.980 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O 1 HETATM 3730 O O . HOH DA 7 . ? 3.765 -50.957 67.364 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O 1 HETATM 3731 O O . HOH DA 7 . ? 9.463 -10.060 62.760 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O 1 HETATM 3732 O O . HOH DA 7 . ? -12.647 -25.038 65.502 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O 1 HETATM 3733 O O . HOH DA 7 . ? 18.668 -0.474 51.475 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O 1 HETATM 3734 O O . HOH DA 7 . ? -12.814 -31.422 56.791 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O 1 HETATM 3735 O O . HOH DA 7 . ? -8.331 -10.483 43.371 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O 1 HETATM 3736 O O . HOH DA 7 . ? -12.054 -30.936 71.312 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O 1 HETATM 3737 O O . HOH DA 7 . ? 18.207 -24.875 74.121 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O 1 HETATM 3738 O O . HOH DA 7 . ? 16.985 -52.611 72.179 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O 1 HETATM 3739 O O . HOH DA 7 . ? 19.844 -22.194 54.700 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O 1 HETATM 3740 O O . HOH DA 7 . ? 12.788 -16.173 67.381 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O 1 HETATM 3741 O O . HOH DA 7 . ? 19.085 -38.107 54.050 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O 1 HETATM 3742 O O . HOH DA 7 . ? 14.566 -32.154 54.715 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O 1 HETATM 3743 O O . HOH DA 7 . ? 9.776 3.509 44.944 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O 1 HETATM 3744 O O . HOH DA 7 . ? -1.920 -1.058 57.432 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O 1 HETATM 3745 O O . HOH DA 7 . ? 12.617 -0.102 44.505 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O 1 HETATM 3746 O O . HOH DA 7 . ? 27.189 -9.581 59.737 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O 1 HETATM 3747 O O . HOH DA 7 . ? 0.034 -31.792 81.949 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O 1 HETATM 3748 O O . HOH DA 7 . ? 28.429 -28.203 67.260 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O 1 HETATM 3749 O O . HOH DA 7 . ? 13.668 -20.544 48.269 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 762 HOH B O 1 HETATM 3750 O O . HOH DA 7 . ? -6.683 -13.802 64.978 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 763 HOH B O 1 HETATM 3751 O O . HOH DA 7 . ? 10.561 -25.167 62.360 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 764 HOH B O 1 HETATM 3752 O O . HOH DA 7 . ? 15.460 -12.897 74.954 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 765 HOH B O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . LYS B 10 ? 0.8329 0.8455 1.0817 -0.1323 -0.3073 0.0435 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B N 2 C CA . LYS B 10 ? 0.7936 0.8249 1.0624 -0.1251 -0.2913 0.0499 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CA 3 C C . LYS B 10 ? 0.7756 0.8000 1.0059 -0.1204 -0.2787 0.0426 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B C 4 O O . LYS B 10 ? 0.7729 0.8083 1.0153 -0.1170 -0.2604 0.0430 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B O 5 C CB . LYS B 10 ? 0.7990 0.8383 1.0825 -0.1221 -0.3012 0.0592 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CB 6 C CG . LYS B 10 ? 0.7851 0.8477 1.1128 -0.1163 -0.2867 0.0684 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CG 7 C CD . LYS B 10 ? 0.8017 0.8781 1.1797 -0.1194 -0.2822 0.0740 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CD 8 C CE . LYS B 10 ? 0.7834 0.8737 1.1809 -0.1162 -0.2567 0.0737 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CE 9 N NZ . LYS B 10 ? 0.7904 0.8687 1.1530 -0.1184 -0.2493 0.0638 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B NZ 10 N N . LEU B 11 ? 0.7495 0.7550 0.9327 -0.1203 -0.2882 0.0359 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B N 11 C CA . LEU B 11 ? 0.6751 0.6724 0.8195 -0.1155 -0.2773 0.0290 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CA 12 C C . LEU B 11 ? 0.6296 0.6185 0.7623 -0.1174 -0.2663 0.0200 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B C 13 O O . LEU B 11 ? 0.6282 0.6089 0.7661 -0.1232 -0.2720 0.0162 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B O 14 C CB . LEU B 11 ? 0.6701 0.6484 0.7668 -0.1150 -0.2893 0.0246 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CB 15 C CG . LEU B 11 ? 0.6319 0.6164 0.7352 -0.1130 -0.3000 0.0341 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CG 16 C CD1 . LEU B 11 ? 0.6457 0.6096 0.7003 -0.1140 -0.3125 0.0300 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD1 17 C CD2 . LEU B 11 ? 0.5835 0.5850 0.7028 -0.1056 -0.2863 0.0409 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD2 18 N N . PRO B 12 ? 0.5822 0.5727 0.7005 -0.1125 -0.2510 0.0171 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B N 19 C CA . PRO B 12 ? 0.5664 0.5477 0.6730 -0.1140 -0.2407 0.0092 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CA 20 C C . PRO B 12 ? 0.5966 0.5523 0.6642 -0.1169 -0.2496 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B C 21 O O . PRO B 12 ? 0.6243 0.5680 0.6581 -0.1151 -0.2574 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B O 22 C CB . PRO B 12 ? 0.5465 0.5321 0.6382 -0.1077 -0.2262 0.0086 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CB 23 C CG . PRO B 12 ? 0.5449 0.5357 0.6276 -0.1029 -0.2309 0.0135 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CG 24 C CD . PRO B 12 ? 0.5494 0.5501 0.6637 -0.1057 -0.2429 0.0216 ? ? ? ? ? ? 34 PRO B CD 25 N N . PRO B 13 ? 0.6083 0.5551 0.6804 -0.1213 -0.2476 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B N 26 C CA . PRO B 13 ? 0.6514 0.5733 0.6906 -0.1243 -0.2557 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CA 27 C C . PRO B 13 ? 0.6782 0.5834 0.6723 -0.1190 -0.2469 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B C 28 O O . PRO B 13 ? 0.6640 0.5778 0.6554 -0.1136 -0.2353 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B O 29 C CB . PRO B 13 ? 0.6313 0.5518 0.6960 -0.1298 -0.2529 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CB 30 C CG . PRO B 13 ? 0.5937 0.5323 0.6855 -0.1273 -0.2365 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CG 31 C CD . PRO B 13 ? 0.5786 0.5374 0.6851 -0.1233 -0.2355 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 35 PRO B CD 32 N N . GLY B 14 ? 0.7261 0.6075 0.6861 -0.1203 -0.2518 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B N 33 C CA . GLY B 14 ? 0.7580 0.6222 0.6759 -0.1149 -0.2419 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B CA 34 C C . GLY B 14 ? 0.8490 0.6880 0.7309 -0.1170 -0.2494 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B C 35 O O . GLY B 14 ? 0.8926 0.7286 0.7800 -0.1229 -0.2645 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 36 GLY B O 36 N N . PRO B 15 ? 0.8928 0.7132 0.7384 -0.1122 -0.2386 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B N 37 C CA . PRO B 15 ? 0.9626 0.7577 0.7707 -0.1135 -0.2427 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CA 38 C C . PRO B 15 ? 1.0278 0.8206 0.8124 -0.1150 -0.2546 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B C 39 O O . PRO B 15 ? 1.0281 0.8365 0.8173 -0.1125 -0.2554 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B O 40 C CB . PRO B 15 ? 0.9517 0.7328 0.7295 -0.1058 -0.2246 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CB 41 C CG . PRO B 15 ? 0.8979 0.6981 0.6888 -0.1004 -0.2142 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CG 42 C CD . PRO B 15 ? 0.8620 0.6842 0.7003 -0.1051 -0.2212 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 37 PRO B CD 43 N N . LEU B 16 ? 1.0909 0.8637 0.8506 -0.1192 -0.2640 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B N 44 C CA . LEU B 16 ? 1.1418 0.9096 0.8769 -0.1217 -0.2770 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CA 45 C C . LEU B 16 ? 1.1874 0.9367 0.8702 -0.1167 -0.2666 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B C 46 O O . LEU B 16 ? 1.2028 0.9334 0.8636 -0.1146 -0.2560 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B O 47 C CB . LEU B 16 ? 1.1749 0.9329 0.9156 -0.1308 -0.2964 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CB 48 C CG . LEU B 16 ? 1.1649 0.9434 0.9526 -0.1364 -0.3116 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CG 49 C CD1 . LEU B 16 ? 1.1281 0.9212 0.9606 -0.1365 -0.3038 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD1 50 C CD2 . LEU B 16 ? 1.2083 0.9753 0.9929 -0.1451 -0.3329 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD2 51 N N . PRO B 17 ? 1.2080 0.9627 0.8727 -0.1145 -0.2684 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B N 52 C CA . PRO B 17 ? 1.2390 0.9779 0.8544 -0.1103 -0.2590 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CA 53 C C . PRO B 17 ? 1.2780 0.9983 0.8608 -0.1164 -0.2741 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B C 54 O O . PRO B 17 ? 1.3008 1.0052 0.8399 -0.1140 -0.2665 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B O 55 C CB . PRO B 17 ? 1.2219 0.9789 0.8417 -0.1054 -0.2543 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CB 56 C CG . PRO B 17 ? 1.2005 0.9771 0.8621 -0.1103 -0.2717 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CG 57 C CD . PRO B 17 ? 1.1845 0.9631 0.8795 -0.1148 -0.2766 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 39 PRO B CD 58 N N . PHE B 29 ? 1.0023 0.7655 0.6825 -0.0006 0.0080 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B N 59 C CA . PHE B 29 ? 0.9686 0.7591 0.6699 -0.0020 0.0035 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CA 60 C C . PHE B 29 ? 0.9425 0.7507 0.6881 0.0000 0.0028 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B C 61 O O . PHE B 29 ? 0.9159 0.7417 0.6803 -0.0044 -0.0081 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B O 62 C CB . PHE B 29 ? 0.9695 0.7683 0.6604 0.0034 0.0192 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CB 63 C CG . PHE B 29 ? 0.9328 0.7581 0.6466 0.0025 0.0159 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CG 64 C CD1 . PHE B 29 ? 0.9269 0.7594 0.6313 -0.0042 0.0011 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CD1 65 C CD2 . PHE B 29 ? 0.9021 0.7446 0.6477 0.0084 0.0272 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CD2 66 C CE1 . PHE B 29 ? 0.8947 0.7497 0.6202 -0.0045 -0.0009 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CE1 67 C CE2 . PHE B 29 ? 0.8707 0.7353 0.6352 0.0073 0.0240 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CE2 68 C CZ . PHE B 29 ? 0.8661 0.7365 0.6203 0.0011 0.0108 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 51 PHE B CZ 69 N N . GLN B 30 ? 0.9598 0.7622 0.7214 0.0067 0.0147 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B N 70 C CA . GLN B 30 ? 0.9437 0.7608 0.7448 0.0088 0.0141 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CA 71 C C . GLN B 30 ? 0.9486 0.7643 0.7630 0.0015 -0.0027 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B C 72 O O . GLN B 30 ? 0.9450 0.7743 0.7884 0.0010 -0.0060 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B O 73 C CB . GLN B 30 ? 0.9494 0.7587 0.7653 0.0178 0.0297 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CB 74 C CG . GLN B 30 ? 0.9522 0.7680 0.7652 0.0253 0.0480 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CG 75 C CD . GLN B 30 ? 0.9169 0.7581 0.7429 0.0238 0.0461 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CD 76 O OE1 . GLN B 30 ? 0.8880 0.7449 0.7429 0.0230 0.0399 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B OE1 77 N NE2 . GLN B 30 ? 0.9200 0.7637 0.7229 0.0232 0.0511 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B NE2 78 N N . ASN B 31 ? 0.9667 0.7655 0.7595 -0.0046 -0.0133 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B N 79 C CA . ASN B 31 ? 0.9690 0.7647 0.7755 -0.0120 -0.0286 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CA 80 C C . ASN B 31 ? 0.9397 0.7501 0.7483 -0.0205 -0.0436 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B C 81 O O . ASN B 31 ? 0.9210 0.7290 0.7400 -0.0276 -0.0566 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B O 82 C CB . ASN B 31 ? 1.0333 0.8006 0.8200 -0.0146 -0.0331 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CB 83 C CG . ASN B 31 ? 1.0848 0.8363 0.8782 -0.0065 -0.0195 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B CG 84 O OD1 . ASN B 31 ? 1.0762 0.8384 0.8992 -0.0011 -0.0124 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B OD1 85 N ND2 . ASN B 31 ? 1.1390 0.8640 0.9048 -0.0056 -0.0161 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 53 ASN B ND2 86 N N . THR B 32 ? 0.9275 0.7525 0.7284 -0.0196 -0.0414 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 54 THR B N 87 C CA . THR B 32 ? 0.8908 0.7292 0.6944 -0.0266 -0.0548 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CA 88 C C . THR B 32 ? 0.8000 0.6529 0.6366 -0.0308 -0.0613 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 54 THR B C 89 O O . THR B 32 ? 0.7597 0.6122 0.6019 -0.0384 -0.0747 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 54 THR B O 90 C CB . THR B 32 ? 0.7398 0.5930 0.5357 -0.0237 -0.0493 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CB 91 O OG1 . THR B 32 ? 0.7829 0.6216 0.5453 -0.0209 -0.0431 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 54 THR B OG1 92 C CG2 . THR B 32 ? 0.7114 0.5782 0.5137 -0.0302 -0.0629 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CG2 93 N N . PRO B 33 ? 0.7485 0.6134 0.6066 -0.0262 -0.0519 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B N 94 C CA . PRO B 33 ? 0.7074 0.5833 0.5920 -0.0309 -0.0575 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CA 95 C C . PRO B 33 ? 0.7027 0.5639 0.5941 -0.0357 -0.0650 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B C 96 O O . PRO B 33 ? 0.6787 0.5453 0.5836 -0.0431 -0.0746 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B O 97 C CB . PRO B 33 ? 0.6885 0.5747 0.5887 -0.0249 -0.0465 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CB 98 C CG . PRO B 33 ? 0.6912 0.5803 0.5777 -0.0185 -0.0370 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CG 99 C CD . PRO B 33 ? 0.7266 0.5968 0.5877 -0.0178 -0.0373 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 55 PRO B CD 100 N N . TYR B 34 ? 0.7187 0.5616 0.6029 -0.0316 -0.0601 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B N 101 C CA . TYR B 34 ? 0.7341 0.5588 0.6223 -0.0359 -0.0671 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CA 102 C C . TYR B 34 ? 0.7374 0.5537 0.6112 -0.0441 -0.0813 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B C 103 O O . TYR B 34 ? 0.7326 0.5473 0.6208 -0.0520 -0.0923 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B O 104 C CB . TYR B 34 ? 0.7687 0.5731 0.6485 -0.0287 -0.0578 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CB 105 C CG . TYR B 34 ? 0.7969 0.5789 0.6788 -0.0329 -0.0650 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CG 106 C CD1 . TYR B 34 ? 0.7843 0.5637 0.6918 -0.0332 -0.0651 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CD1 107 C CD2 . TYR B 34 ? 0.8300 0.5920 0.6875 -0.0370 -0.0726 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CD2 108 C CE1 . TYR B 34 ? 0.7993 0.5573 0.7106 -0.0373 -0.0719 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CE1 109 C CE2 . TYR B 34 ? 0.8518 0.5920 0.7118 -0.0415 -0.0801 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CE2 110 C CZ . TYR B 34 ? 0.8359 0.5743 0.7241 -0.0415 -0.0793 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B CZ 111 O OH . TYR B 34 ? 0.8665 0.5821 0.7585 -0.0461 -0.0868 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 56 TYR B OH 112 N N . CYS B 35 ? 0.7343 0.5451 0.5801 -0.0426 -0.0813 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B N 113 C CA . CYS B 35 ? 0.7363 0.5392 0.5648 -0.0504 -0.0965 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CA 114 C C . CYS B 35 ? 0.7076 0.5309 0.5582 -0.0577 -0.1080 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B C 115 O O . CYS B 35 ? 0.7026 0.5213 0.5608 -0.0662 -0.1225 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B O 116 C CB . CYS B 35 ? 0.7371 0.5337 0.5306 -0.0468 -0.0929 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B CB 117 S SG . CYS B 35 ? 1.0834 0.8660 0.8477 -0.0561 -0.1128 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 57 CYS B SG 118 N N . PHE B 36 ? 0.6638 0.5094 0.5266 -0.0543 -0.1010 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B N 119 C CA . PHE B 36 ? 0.6186 0.4843 0.5048 -0.0597 -0.1082 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CA 120 C C . PHE B 36 ? 0.6222 0.4914 0.5377 -0.0647 -0.1103 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B C 121 O O . PHE B 36 ? 0.5962 0.4747 0.5305 -0.0719 -0.1197 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B O 122 C CB . PHE B 36 ? 0.5660 0.4521 0.4579 -0.0542 -0.0982 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CB 123 C CG . PHE B 36 ? 0.5438 0.4313 0.4136 -0.0520 -0.0999 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CG 124 C CD1 . PHE B 36 ? 0.5142 0.4192 0.3898 -0.0482 -0.0931 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD1 125 C CD2 . PHE B 36 ? 0.5651 0.4351 0.4068 -0.0542 -0.1084 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD2 126 C CE1 . PHE B 36 ? 0.5155 0.4211 0.3715 -0.0464 -0.0948 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE1 127 C CE2 . PHE B 36 ? 0.5732 0.4434 0.3923 -0.0527 -0.1102 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE2 128 C CZ . PHE B 36 ? 0.5444 0.4330 0.3719 -0.0487 -0.1032 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CZ 129 N N . ASP B 37 ? 0.6562 0.5185 0.5770 -0.0609 -0.1011 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B N 130 C CA . ASP B 37 ? 0.6665 0.5294 0.6122 -0.0657 -0.1024 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CA 131 C C . ASP B 37 ? 0.6959 0.5421 0.6434 -0.0737 -0.1156 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B C 132 O O . ASP B 37 ? 0.7042 0.5565 0.6739 -0.0816 -0.1229 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B O 133 C CB . ASP B 37 ? 0.6772 0.5348 0.6272 -0.0595 -0.0910 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CB 134 C CG . ASP B 37 ? 0.6648 0.5412 0.6223 -0.0545 -0.0805 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CG 135 O OD1 . ASP B 37 ? 0.6615 0.5554 0.6286 -0.0577 -0.0812 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD1 136 O OD2 . ASP B 37 ? 0.6594 0.5327 0.6141 -0.0475 -0.0716 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD2 137 N N . GLN B 38 ? 0.7286 0.5530 0.6524 -0.0718 -0.1183 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B N 138 C CA . GLN B 38 ? 0.7763 0.5812 0.6981 -0.0796 -0.1318 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CA 139 C C . GLN B 38 ? 0.7600 0.5718 0.6832 -0.0881 -0.1478 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B C 140 O O . GLN B 38 ? 0.7613 0.5688 0.7009 -0.0974 -0.1607 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B O 141 C CB . GLN B 38 ? 0.8452 0.6234 0.7371 -0.0751 -0.1296 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CB 142 C CG . GLN B 38 ? 0.9194 0.6739 0.8073 -0.0832 -0.1436 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CG 143 C CD . GLN B 38 ? 0.9872 0.7135 0.8414 -0.0787 -0.1404 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CD 144 O OE1 . GLN B 38 ? 0.9980 0.7210 0.8420 -0.0685 -0.1243 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B OE1 145 N NE2 . GLN B 38 ? 1.0296 0.7350 0.8663 -0.0864 -0.1555 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 60 GLN B NE2 146 N N . LEU B 39 ? 0.7396 0.5621 0.6476 -0.0851 -0.1477 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B N 147 C CA . LEU B 39 ? 0.7209 0.5529 0.6333 -0.0922 -0.1630 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CA 148 C C . LEU B 39 ? 0.7007 0.5561 0.6528 -0.0966 -0.1632 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B C 149 O O . LEU B 39 ? 0.6965 0.5572 0.6676 -0.1053 -0.1774 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B O 150 C CB . LEU B 39 ? 0.6894 0.5276 0.5777 -0.0871 -0.1614 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CB 151 C CG . LEU B 39 ? 0.6893 0.5035 0.5346 -0.0848 -0.1636 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CG 152 C CD1 . LEU B 39 ? 0.6728 0.4951 0.4969 -0.0808 -0.1621 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD1 153 C CD2 . LEU B 39 ? 0.7078 0.5012 0.5424 -0.0945 -0.1834 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 61 LEU B CD2 154 N N . ARG B 40 ? 0.6870 0.5560 0.6518 -0.0908 -0.1472 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B N 155 C CA . ARG B 40 ? 0.6789 0.5691 0.6772 -0.0943 -0.1438 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CA 156 C C . ARG B 40 ? 0.7447 0.6287 0.7666 -0.1030 -0.1500 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B C 157 O O . ARG B 40 ? 0.7505 0.6483 0.8010 -0.1099 -0.1548 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B O 158 C CB . ARG B 40 ? 0.6188 0.5207 0.6200 -0.0868 -0.1259 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CB 159 C CG . ARG B 40 ? 0.5667 0.4898 0.5967 -0.0899 -0.1205 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CG 160 C CD . ARG B 40 ? 0.5361 0.4664 0.5667 -0.0843 -0.1046 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CD 161 N NE . ARG B 40 ? 0.5215 0.4698 0.5764 -0.0879 -0.0985 0.0009 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NE 162 C CZ . ARG B 40 ? 0.5135 0.4707 0.5694 -0.0844 -0.0854 0.0072 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B CZ 163 N NH1 . ARG B 40 ? 0.5141 0.4652 0.5513 -0.0775 -0.0788 0.0050 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NH1 164 N NH2 . ARG B 40 ? 0.5031 0.4749 0.5788 -0.0880 -0.0787 0.0157 ? ? ? ? ? ? 62 ARG B NH2 165 N N . ARG B 41 ? 0.8016 0.6646 0.8134 -0.1025 -0.1493 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B N 166 C CA . ARG B 41 ? 0.8483 0.7022 0.8815 -0.1104 -0.1544 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CA 167 C C . ARG B 41 ? 0.8802 0.7278 0.9225 -0.1209 -0.1737 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B C 168 O O . ARG B 41 ? 0.8972 0.7475 0.9686 -0.1296 -0.1789 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B O 169 C CB . ARG B 41 ? 0.9166 0.7473 0.9359 -0.1063 -0.1494 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CB 170 C CG . ARG B 41 ? 0.9460 0.7818 0.9612 -0.0968 -0.1322 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CG 171 C CD . ARG B 41 ? 0.9588 0.8115 1.0005 -0.0996 -0.1245 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CD 172 N NE . ARG B 41 ? 0.9564 0.8336 1.0045 -0.0990 -0.1199 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NE 173 C CZ . ARG B 41 ? 0.9523 0.8459 1.0221 -0.1026 -0.1135 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B CZ 174 N NH1 . ARG B 41 ? 0.9390 0.8529 1.0133 -0.1012 -0.1087 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NH1 175 N NH2 . ARG B 41 ? 0.9603 0.8489 1.0466 -0.1078 -0.1113 0.0010 ? ? ? ? ? ? 63 ARG B NH2 176 N N . ARG B 42 ? 0.9181 0.7567 0.9355 -0.1207 -0.1849 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B N 177 C CA . ARG B 42 ? 0.9266 0.7611 0.9482 -0.1276 -0.2009 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CA 178 C C . ARG B 42 ? 0.8616 0.7204 0.9028 -0.1301 -0.2072 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B C 179 O O . ARG B 42 ? 0.8589 0.7238 0.9225 -0.1360 -0.2162 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B O 180 C CB . ARG B 42 ? 0.9942 0.8061 0.9755 -0.1246 -0.2070 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CB 181 C CG . ARG B 42 ? 1.0729 0.8587 1.0382 -0.1222 -0.2012 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CG 182 C CD . ARG B 42 ? 1.1554 0.9185 1.0812 -0.1197 -0.2055 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CD 183 N NE . ARG B 42 ? 1.1758 0.9370 1.0685 -0.1118 -0.1983 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NE 184 C CZ . ARG B 42 ? 1.2108 0.9524 1.0650 -0.1077 -0.1963 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B CZ 185 N NH1 . ARG B 42 ? 1.2519 0.9733 1.0951 -0.1109 -0.2017 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH1 186 N NH2 . ARG B 42 ? 1.2009 0.9431 1.0277 -0.1006 -0.1880 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 64 ARG B NH2 187 N N . PHE B 43 ? 0.7815 0.6538 0.8162 -0.1253 -0.2023 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B N 188 C CA . PHE B 43 ? 0.7220 0.6146 0.7719 -0.1261 -0.2089 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CA 189 C C . PHE B 43 ? 0.6369 0.5553 0.7209 -0.1262 -0.1990 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B C 190 O O . PHE B 43 ? 0.6219 0.5584 0.7289 -0.1273 -0.2030 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B O 191 C CB . PHE B 43 ? 0.7217 0.6093 0.7361 -0.1207 -0.2131 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CB 192 C CG . PHE B 43 ? 0.7373 0.6003 0.7164 -0.1209 -0.2216 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CG 193 C CD1 . PHE B 43 ? 0.7397 0.5828 0.6820 -0.1156 -0.2140 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD1 194 C CD2 . PHE B 43 ? 0.7570 0.6163 0.7401 -0.1264 -0.2365 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CD2 195 C CE1 . PHE B 43 ? 0.7762 0.5964 0.6855 -0.1156 -0.2195 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE1 196 C CE2 . PHE B 43 ? 0.7855 0.6214 0.7344 -0.1272 -0.2440 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CE2 197 C CZ . PHE B 43 ? 0.8004 0.6168 0.7119 -0.1217 -0.2346 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 65 PHE B CZ 198 N N . GLY B 44 ? 0.5768 0.4974 0.6626 -0.1223 -0.1822 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B N 199 C CA . GLY B 44 ? 0.5187 0.4627 0.6299 -0.1199 -0.1673 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B CA 200 C C . GLY B 44 ? 0.4834 0.4352 0.5747 -0.1094 -0.1540 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B C 201 O O . GLY B 44 ? 0.4837 0.4231 0.5421 -0.1036 -0.1539 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 66 GLY B O 202 N N . ASP B 45 ? 0.4376 0.4099 0.5498 -0.1074 -0.1422 0.0037 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B N 203 C CA . ASP B 45 ? 0.4114 0.3917 0.5092 -0.0983 -0.1279 0.0053 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CA 204 C C . ASP B 45 ? 0.3825 0.3676 0.4688 -0.0942 -0.1346 0.0038 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B C 205 O O . ASP B 45 ? 0.3572 0.3460 0.4280 -0.0867 -0.1251 0.0038 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B O 206 C CB . ASP B 45 ? 0.4251 0.4231 0.5477 -0.0983 -0.1128 0.0147 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CB 207 C CG . ASP B 45 ? 0.4566 0.4488 0.5831 -0.1011 -0.1032 0.0176 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B CG 208 O OD1 . ASP B 45 ? 0.4640 0.4676 0.6158 -0.1053 -0.0950 0.0256 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B OD1 209 O OD2 . ASP B 45 ? 0.4663 0.4422 0.5709 -0.0988 -0.1032 0.0124 ? ? ? ? ? ? 67 ASP B OD2 210 N N . VAL B 46 ? 0.3857 0.3707 0.4811 -0.0996 -0.1520 0.0033 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B N 211 C CA . VAL B 46 ? 0.3836 0.3730 0.4704 -0.0969 -0.1610 0.0038 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CA 212 C C . VAL B 46 ? 0.4309 0.4037 0.4991 -0.1020 -0.1820 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B C 213 O O . VAL B 46 ? 0.4497 0.4238 0.5394 -0.1102 -0.1975 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B O 214 C CB . VAL B 46 ? 0.3710 0.3826 0.4957 -0.0982 -0.1619 0.0135 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CB 215 C CG1 . VAL B 46 ? 0.3688 0.3837 0.4849 -0.0951 -0.1726 0.0151 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CG1 216 C CG2 . VAL B 46 ? 0.3498 0.3759 0.4905 -0.0936 -0.1401 0.0191 ? ? ? ? ? ? 68 VAL B CG2 217 N N . PHE B 47 ? 0.4591 0.4155 0.4868 -0.0977 -0.1826 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B N 218 C CA . PHE B 47 ? 0.4879 0.4257 0.4911 -0.1026 -0.2017 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CA 219 C C . PHE B 47 ? 0.5391 0.4731 0.5119 -0.0983 -0.2066 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B C 220 O O . PHE B 47 ? 0.5481 0.4938 0.5201 -0.0910 -0.1942 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B O 221 C CB . PHE B 47 ? 0.4783 0.3928 0.4573 -0.1035 -0.1994 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CB 222 C CG . PHE B 47 ? 0.4501 0.3577 0.4031 -0.0941 -0.1803 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CG 223 C CD1 . PHE B 47 ? 0.4323 0.3280 0.3470 -0.0891 -0.1793 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CD1 224 C CD2 . PHE B 47 ? 0.4215 0.3340 0.3887 -0.0907 -0.1640 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CD2 225 C CE1 . PHE B 47 ? 0.4444 0.3348 0.3395 -0.0806 -0.1616 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CE1 226 C CE2 . PHE B 47 ? 0.4265 0.3330 0.3730 -0.0823 -0.1482 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CE2 227 C CZ . PHE B 47 ? 0.4365 0.3329 0.3492 -0.0771 -0.1467 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 69 PHE B CZ 228 N N . SER B 48 ? 0.5757 0.4944 0.5240 -0.1002 -0.2185 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 70 SER B N 229 C CA . SER B 48 ? 0.5998 0.5144 0.5187 -0.0963 -0.2220 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CA 230 C C . SER B 48 ? 0.6413 0.5308 0.5115 -0.0943 -0.2194 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 70 SER B C 231 O O . SER B 48 ? 0.6612 0.5348 0.5219 -0.0975 -0.2214 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 70 SER B O 232 C CB . SER B 48 ? 0.6145 0.5357 0.5490 -0.1000 -0.2379 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CB 233 O OG . SER B 48 ? 0.6621 0.5737 0.6025 -0.1065 -0.2487 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 70 SER B OG 234 N N . LEU B 49 ? 0.6570 0.5434 0.4980 -0.0888 -0.2136 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B N 235 C CA . LEU B 49 ? 0.7166 0.5808 0.5109 -0.0860 -0.2081 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CA 236 C C . LEU B 49 ? 0.7963 0.6589 0.5664 -0.0843 -0.2124 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B C 237 O O . LEU B 49 ? 0.8150 0.6943 0.6025 -0.0828 -0.2150 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B O 238 C CB . LEU B 49 ? 0.6886 0.5477 0.4679 -0.0798 -0.1898 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CB 239 C CG . LEU B 49 ? 0.6491 0.5052 0.4461 -0.0807 -0.1835 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CG 240 C CD1 . LEU B 49 ? 0.6250 0.4822 0.4146 -0.0711 -0.1597 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CD1 241 C CD2 . LEU B 49 ? 0.6686 0.5041 0.4527 -0.0852 -0.1905 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 71 LEU B CD2 242 N N . GLN B 50 ? 0.8606 0.7028 0.5909 -0.0844 -0.2125 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B N 243 C CA . GLN B 50 ? 0.9312 0.7694 0.6335 -0.0830 -0.2150 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CA 244 C C . GLN B 50 ? 0.9888 0.8159 0.6544 -0.0764 -0.1963 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B C 245 O O . GLN B 50 ? 1.0531 0.8612 0.6824 -0.0766 -0.1934 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B O 246 C CB . GLN B 50 ? 1.0006 0.8243 0.6845 -0.0892 -0.2311 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CB 247 C CG . GLN B 50 ? 1.0524 0.8795 0.7269 -0.0904 -0.2424 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CG 248 C CD . GLN B 50 ? 1.0444 0.8935 0.7642 -0.0925 -0.2549 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B CD 249 O OE1 . GLN B 50 ? 1.0366 0.8931 0.7901 -0.0966 -0.2630 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B OE1 250 N NE2 . GLN B 50 ? 1.0367 0.8960 0.7590 -0.0895 -0.2555 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 72 GLN B NE2 251 N N . LEU B 51 ? 0.9945 0.8335 0.6701 -0.0708 -0.1829 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B N 252 C CA . LEU B 51 ? 1.0395 0.8700 0.6859 -0.0641 -0.1632 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CA 253 C C . LEU B 51 ? 1.1130 0.9405 0.7319 -0.0627 -0.1622 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B C 254 O O . LEU B 51 ? 1.1071 0.9492 0.7397 -0.0617 -0.1659 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B O 255 C CB . LEU B 51 ? 0.9952 0.8395 0.6622 -0.0591 -0.1504 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CB 256 C CG . LEU B 51 ? 0.9757 0.8251 0.6728 -0.0610 -0.1520 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CG 257 C CD1 . LEU B 51 ? 0.9552 0.8230 0.6797 -0.0532 -0.1317 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CD1 258 C CD2 . LEU B 51 ? 0.9860 0.8153 0.6685 -0.0624 -0.1499 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 73 LEU B CD2 259 N N . ALA B 52 ? 1.1845 0.9928 0.7654 -0.0624 -0.1565 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B N 260 C CA . ALA B 52 ? 1.2318 1.0337 0.7826 -0.0629 -0.1585 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B CA 261 C C . ALA B 52 ? 1.2620 1.0702 0.8262 -0.0692 -0.1823 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B C 262 O O . ALA B 52 ? 1.2963 1.0995 0.8684 -0.0749 -0.1972 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B O 263 C CB . ALA B 52 ? 1.2220 1.0327 0.7682 -0.0568 -0.1428 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 74 ALA B CB 264 N N . TRP B 53 ? 1.2729 1.0920 0.8418 -0.0681 -0.1858 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B N 265 C CA . TRP B 53 ? 1.2781 1.1044 0.8641 -0.0732 -0.2078 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CA 266 C C . TRP B 53 ? 1.2050 1.0544 0.8393 -0.0720 -0.2121 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B C 267 O O . TRP B 53 ? 1.1931 1.0526 0.8473 -0.0739 -0.2260 0.0066 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B O 268 C CB . TRP B 53 ? 1.3460 1.1662 0.9032 -0.0735 -0.2111 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CB 269 C CG . TRP B 53 ? 1.4577 1.2547 0.9671 -0.0758 -0.2088 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CG 270 C CD1 . TRP B 53 ? 1.5230 1.3064 1.0148 -0.0826 -0.2265 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CD1 271 C CD2 . TRP B 53 ? 1.5028 1.2871 0.9769 -0.0714 -0.1872 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CD2 272 N NE1 . TRP B 53 ? 1.5763 1.3388 1.0218 -0.0827 -0.2173 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B NE1 273 C CE2 . TRP B 53 ? 1.5639 1.3270 0.9989 -0.0757 -0.1925 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CE2 274 C CE3 . TRP B 53 ? 1.4852 1.2740 0.9581 -0.0643 -0.1637 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CE3 275 C CZ2 . TRP B 53 ? 1.5968 1.3435 0.9924 -0.0728 -0.1739 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CZ2 276 C CZ3 . TRP B 53 ? 1.5175 1.2909 0.9537 -0.0614 -0.1453 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CZ3 277 C CH2 . TRP B 53 ? 1.5736 1.3262 0.9719 -0.0655 -0.1499 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 75 TRP B CH2 278 N N . THR B 54 ? 1.1384 0.9956 0.7918 -0.0686 -0.1998 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 76 THR B N 279 C CA . THR B 54 ? 1.0308 0.9093 0.7291 -0.0675 -0.2018 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CA 280 C C . THR B 54 ? 0.9753 0.8585 0.7035 -0.0717 -0.2100 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76 THR B C 281 O O . THR B 54 ? 0.9858 0.8593 0.7052 -0.0721 -0.2031 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 76 THR B O 282 C CB . THR B 54 ? 0.9433 0.8292 0.6446 -0.0611 -0.1826 0.0005 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CB 283 O OG1 . THR B 54 ? 0.9275 0.8078 0.6000 -0.0572 -0.1727 0.0046 ? ? ? ? ? ? 76 THR B OG1 284 C CG2 . THR B 54 ? 0.8678 0.7757 0.6133 -0.0600 -0.1851 0.0100 ? ? ? ? ? ? 76 THR B CG2 285 N N . PRO B 55 ? 0.8992 0.7970 0.6649 -0.0749 -0.2241 0.0032 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B N 286 C CA . PRO B 55 ? 0.8415 0.7470 0.6420 -0.0789 -0.2298 0.0006 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CA 287 C C . PRO B 55 ? 0.7908 0.7119 0.6192 -0.0753 -0.2171 0.0023 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B C 288 O O . PRO B 55 ? 0.7823 0.7199 0.6344 -0.0722 -0.2149 0.0120 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B O 289 C CB . PRO B 55 ? 0.8386 0.7545 0.6687 -0.0828 -0.2476 0.0104 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CB 290 C CG . PRO B 55 ? 0.8574 0.7777 0.6803 -0.0792 -0.2484 0.0207 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CG 291 C CD . PRO B 55 ? 0.8779 0.7873 0.6600 -0.0743 -0.2330 0.0166 ? ? ? ? ? ? 77 PRO B CD 292 N N . VAL B 56 ? 0.6888 0.6035 0.5137 -0.0758 -0.2090 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B N 293 C CA . VAL B 56 ? 0.5889 0.5151 0.4339 -0.0730 -0.1968 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CA 294 C C . VAL B 56 ? 0.5242 0.4608 0.4091 -0.0773 -0.1998 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B C 295 O O . VAL B 56 ? 0.5215 0.4487 0.4066 -0.0829 -0.2095 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B O 296 C CB . VAL B 56 ? 0.5731 0.4859 0.3883 -0.0676 -0.1778 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CB 297 C CG1 . VAL B 56 ? 0.5267 0.4502 0.3692 -0.0639 -0.1608 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CG1 298 C CG2 . VAL B 56 ? 0.5624 0.4730 0.3513 -0.0617 -0.1681 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 78 VAL B CG2 299 N N . VAL B 57 ? 0.4449 0.4014 0.3653 -0.0737 -0.1875 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B N 300 C CA . VAL B 57 ? 0.4222 0.3878 0.3770 -0.0770 -0.1846 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CA 301 C C . VAL B 57 ? 0.4116 0.3812 0.3696 -0.0711 -0.1622 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B C 302 O O . VAL B 57 ? 0.3326 0.3128 0.2953 -0.0651 -0.1496 0.0024 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B O 303 C CB . VAL B 57 ? 0.4035 0.3896 0.4026 -0.0796 -0.1919 0.0100 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CB 304 C CG1 . VAL B 57 ? 0.3638 0.3623 0.3980 -0.0808 -0.1804 0.0115 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CG1 305 C CG2 . VAL B 57 ? 0.3835 0.3650 0.3862 -0.0867 -0.2156 0.0116 ? ? ? ? ? ? 79 VAL B CG2 306 N N . VAL B 58 ? 0.4103 0.3703 0.3653 -0.0732 -0.1582 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B N 307 C CA . VAL B 58 ? 0.3841 0.3456 0.3398 -0.0681 -0.1391 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CA 308 C C . VAL B 58 ? 0.3621 0.3377 0.3535 -0.0706 -0.1331 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B C 309 O O . VAL B 58 ? 0.3206 0.2962 0.3307 -0.0774 -0.1421 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B O 310 C CB . VAL B 58 ? 0.4682 0.4093 0.3980 -0.0675 -0.1361 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CB 311 C CG1 . VAL B 58 ? 0.3384 0.2818 0.2709 -0.0618 -0.1179 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CG1 312 C CG2 . VAL B 58 ? 0.4879 0.4133 0.3796 -0.0654 -0.1403 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 80 VAL B CG2 313 N N . LEU B 59 ? 0.2931 0.2799 0.2930 -0.0655 -0.1178 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B N 314 C CA . LEU B 59 ? 0.3189 0.3187 0.3479 -0.0674 -0.1092 0.0046 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CA 315 C C . LEU B 59 ? 0.3264 0.3201 0.3486 -0.0657 -0.0970 0.0025 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B C 316 O O . LEU B 59 ? 0.3226 0.3135 0.3277 -0.0598 -0.0879 0.0008 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B O 317 C CB . LEU B 59 ? 0.3012 0.3172 0.3446 -0.0634 -0.1012 0.0108 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CB 318 C CG . LEU B 59 ? 0.2968 0.3209 0.3532 -0.0642 -0.1126 0.0150 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CG 319 C CD1 . LEU B 59 ? 0.2437 0.2791 0.3065 -0.0584 -0.1031 0.0194 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD1 320 C CD2 . LEU B 59 ? 0.2849 0.3179 0.3753 -0.0710 -0.1204 0.0192 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD2 321 N N . ASN B 60 ? 0.3218 0.3139 0.3593 -0.0711 -0.0974 0.0036 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B N 322 C CA . ASN B 60 ? 0.3140 0.2992 0.3463 -0.0702 -0.0879 0.0031 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CA 323 C C . ASN B 60 ? 0.2965 0.2921 0.3515 -0.0738 -0.0791 0.0104 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B C 324 O O . ASN B 60 ? 0.3130 0.3162 0.3915 -0.0795 -0.0829 0.0143 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B O 325 C CB . ASN B 60 ? 0.3280 0.2951 0.3508 -0.0734 -0.0961 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CB 326 C CG . ASN B 60 ? 0.3621 0.3168 0.3601 -0.0710 -0.1047 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B CG 327 O OD1 . ASN B 60 ? 0.3529 0.2988 0.3292 -0.0650 -0.0988 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B OD1 328 N ND2 . ASN B 60 ? 0.3856 0.3396 0.3866 -0.0759 -0.1188 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 82 ASN B ND2 329 N N . GLY B 61 ? 0.2694 0.2648 0.3171 -0.0706 -0.0674 0.0127 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B N 330 C CA . GLY B 61 ? 0.2455 0.2485 0.3078 -0.0739 -0.0574 0.0197 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B CA 331 C C . GLY B 61 ? 0.2466 0.2646 0.3174 -0.0718 -0.0489 0.0231 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B C 332 O O . GLY B 61 ? 0.2688 0.2929 0.3421 -0.0692 -0.0533 0.0213 ? ? ? ? ? ? 83 GLY B O 333 N N . LEU B 62 ? 0.2404 0.2632 0.3146 -0.0730 -0.0367 0.0281 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B N 334 C CA . LEU B 62 ? 0.2519 0.2865 0.3317 -0.0706 -0.0266 0.0300 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CA 335 C C . LEU B 62 ? 0.3064 0.3537 0.4145 -0.0730 -0.0279 0.0321 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B C 336 O O . LEU B 62 ? 0.3380 0.3931 0.4510 -0.0690 -0.0272 0.0310 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B O 337 C CB . LEU B 62 ? 0.2491 0.2834 0.3230 -0.0725 -0.0133 0.0344 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CB 338 C CG . LEU B 62 ? 0.2526 0.2947 0.3243 -0.0697 -0.0009 0.0347 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CG 339 C CD1 . LEU B 62 ? 0.2233 0.2636 0.2772 -0.0630 -0.0027 0.0301 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CD1 340 C CD2 . LEU B 62 ? 0.2776 0.3165 0.3401 -0.0734 0.0111 0.0391 ? ? ? ? ? ? 84 LEU B CD2 341 N N . ALA B 63 ? 0.2943 0.3435 0.4231 -0.0796 -0.0300 0.0357 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B N 342 C CA . ALA B 63 ? 0.3234 0.3859 0.4847 -0.0825 -0.0311 0.0390 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B CA 343 C C . ALA B 63 ? 0.3221 0.3880 0.4881 -0.0794 -0.0448 0.0360 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B C 344 O O . ALA B 63 ? 0.3296 0.4068 0.5106 -0.0762 -0.0415 0.0374 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B O 345 C CB . ALA B 63 ? 0.2255 0.2876 0.4088 -0.0911 -0.0351 0.0432 ? ? ? ? ? ? 85 ALA B CB 346 N N . ALA B 64 ? 0.3090 0.3640 0.4607 -0.0802 -0.0599 0.0318 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B N 347 C CA . ALA B 64 ? 0.2918 0.3468 0.4413 -0.0780 -0.0745 0.0293 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B CA 348 C C . ALA B 64 ? 0.2745 0.3314 0.4074 -0.0702 -0.0696 0.0276 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B C 349 O O . ALA B 64 ? 0.2733 0.3379 0.4175 -0.0679 -0.0749 0.0295 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B O 350 C CB . ALA B 64 ? 0.2828 0.3219 0.4125 -0.0804 -0.0892 0.0238 ? ? ? ? ? ? 86 ALA B CB 351 N N . VAL B 65 ? 0.2585 0.3083 0.3667 -0.0662 -0.0604 0.0249 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B N 352 C CA . VAL B 65 ? 0.2546 0.3051 0.3472 -0.0595 -0.0558 0.0233 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CA 353 C C . VAL B 65 ? 0.2547 0.3181 0.3664 -0.0574 -0.0450 0.0267 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B C 354 O O . VAL B 65 ? 0.2324 0.3006 0.3478 -0.0534 -0.0470 0.0274 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B O 355 C CB . VAL B 65 ? 0.2581 0.2988 0.3242 -0.0564 -0.0488 0.0201 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CB 356 C CG1 . VAL B 65 ? 0.2396 0.2828 0.2945 -0.0503 -0.0422 0.0194 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG1 357 C CG2 . VAL B 65 ? 0.2610 0.2884 0.3084 -0.0567 -0.0586 0.0156 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG2 358 N N . ARG B 66 ? 0.2921 0.3601 0.4163 -0.0602 -0.0332 0.0292 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B N 359 C CA . ARG B 66 ? 0.3200 0.3990 0.4623 -0.0583 -0.0207 0.0313 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CA 360 C C . ARG B 66 ? 0.2872 0.3781 0.4636 -0.0591 -0.0263 0.0349 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B C 361 O O . ARG B 66 ? 0.2981 0.3965 0.4874 -0.0547 -0.0219 0.0356 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B O 362 C CB . ARG B 66 ? 0.3940 0.4734 0.5375 -0.0617 -0.0052 0.0330 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CB 363 C CG . ARG B 66 ? 0.4535 0.5233 0.5657 -0.0596 0.0023 0.0303 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CG 364 C CD . ARG B 66 ? 0.5211 0.5912 0.6313 -0.0625 0.0186 0.0322 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CD 365 N NE . ARG B 66 ? 0.5742 0.6538 0.7029 -0.0606 0.0309 0.0321 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NE 366 C CZ . ARG B 66 ? 0.5947 0.6838 0.7521 -0.0637 0.0381 0.0356 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B CZ 367 N NH1 . ARG B 66 ? 0.6047 0.6948 0.7750 -0.0696 0.0332 0.0399 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NH1 368 N NH2 . ARG B 66 ? 0.5971 0.6942 0.7721 -0.0609 0.0507 0.0347 ? ? ? ? ? ? 88 ARG B NH2 369 N N . GLU B 67 ? 0.2731 0.3656 0.4659 -0.0647 -0.0369 0.0373 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B N 370 C CA . GLU B 67 ? 0.2828 0.3878 0.5125 -0.0661 -0.0441 0.0418 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CA 371 C C . GLU B 67 ? 0.2788 0.3837 0.5041 -0.0615 -0.0573 0.0417 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B C 372 O O . GLU B 67 ? 0.2707 0.3864 0.5224 -0.0587 -0.0574 0.0453 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B O 373 C CB . GLU B 67 ? 0.2918 0.3971 0.5394 -0.0741 -0.0560 0.0444 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CB 374 C CG . GLU B 67 ? 0.2954 0.4143 0.5840 -0.0761 -0.0667 0.0498 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CG 375 C CD . GLU B 67 ? 0.3243 0.4449 0.6362 -0.0850 -0.0780 0.0528 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CD 376 O OE1 . GLU B 67 ? 0.3470 0.4799 0.6971 -0.0875 -0.0871 0.0581 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE1 377 O OE2 . GLU B 67 ? 0.3312 0.4409 0.6259 -0.0897 -0.0786 0.0504 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE2 378 N N . ALA B 68 ? 0.2791 0.3711 0.4712 -0.0605 -0.0674 0.0378 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B N 379 C CA . ALA B 68 ? 0.2898 0.3794 0.4715 -0.0566 -0.0793 0.0382 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B CA 380 C C . ALA B 68 ? 0.3084 0.3997 0.4821 -0.0495 -0.0679 0.0377 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B C 381 O O . ALA B 68 ? 0.3316 0.4285 0.5187 -0.0461 -0.0726 0.0414 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B O 382 C CB . ALA B 68 ? 0.2883 0.3627 0.4357 -0.0580 -0.0915 0.0338 ? ? ? ? ? ? 90 ALA B CB 383 N N . LEU B 69 ? 0.2932 0.3791 0.4463 -0.0473 -0.0541 0.0338 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B N 384 C CA . LEU B 69 ? 0.2827 0.3679 0.4253 -0.0413 -0.0456 0.0326 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CA 385 C C . LEU B 69 ? 0.2869 0.3808 0.4506 -0.0391 -0.0297 0.0331 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B C 386 O O . LEU B 69 ? 0.3066 0.4017 0.4724 -0.0343 -0.0251 0.0330 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B O 387 C CB . LEU B 69 ? 0.2618 0.3358 0.3702 -0.0400 -0.0411 0.0280 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CB 388 C CG . LEU B 69 ? 0.2525 0.3158 0.3359 -0.0408 -0.0527 0.0259 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CG 389 C CD1 . LEU B 69 ? 0.2686 0.3238 0.3262 -0.0381 -0.0456 0.0224 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD1 390 C CD2 . LEU B 69 ? 0.2477 0.3099 0.3286 -0.0394 -0.0658 0.0285 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD2 391 N N . VAL B 70 ? 0.2993 0.3977 0.4771 -0.0427 -0.0202 0.0333 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B N 392 C CA . VAL B 70 ? 0.3078 0.4127 0.5023 -0.0407 -0.0029 0.0327 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CA 393 C C . VAL B 70 ? 0.3138 0.4320 0.5507 -0.0412 -0.0034 0.0374 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B C 394 O O . VAL B 70 ? 0.3240 0.4482 0.5809 -0.0364 -0.0016 0.0388 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B O 395 C CB . VAL B 70 ? 0.3377 0.4384 0.5185 -0.0442 0.0114 0.0303 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CB 396 C CG1 . VAL B 70 ? 0.3379 0.4440 0.5342 -0.0427 0.0305 0.0291 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CG1 397 C CG2 . VAL B 70 ? 0.3450 0.4332 0.4873 -0.0434 0.0110 0.0264 ? ? ? ? ? ? 92 VAL B CG2 398 N N . THR B 71 ? 0.2882 0.4110 0.5411 -0.0470 -0.0067 0.0404 ? ? ? ? ? ? 93 THR B N 399 C CA . THR B 71 ? 0.2714 0.4083 0.5694 -0.0484 -0.0074 0.0457 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CA 400 C C . THR B 71 ? 0.3090 0.4511 0.6258 -0.0454 -0.0250 0.0499 ? ? ? ? ? ? 93 THR B C 401 O O . THR B 71 ? 0.3372 0.4907 0.6903 -0.0421 -0.0212 0.0535 ? ? ? ? ? ? 93 THR B O 402 C CB . THR B 71 ? 0.2298 0.3692 0.5401 -0.0563 -0.0118 0.0488 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CB 403 O OG1 . THR B 71 ? 0.1882 0.3235 0.4845 -0.0591 0.0059 0.0467 ? ? ? ? ? ? 93 THR B OG1 404 C CG2 . THR B 71 ? 0.2374 0.3930 0.5993 -0.0582 -0.0144 0.0552 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CG2 405 N N . HIS B 72 ? 0.3015 0.4350 0.5946 -0.0466 -0.0439 0.0499 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B N 406 C CA . HIS B 72 ? 0.2883 0.4244 0.5924 -0.0438 -0.0609 0.0545 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CA 407 C C . HIS B 72 ? 0.2591 0.3854 0.5316 -0.0382 -0.0606 0.0519 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B C 408 O O . HIS B 72 ? 0.2520 0.3734 0.5123 -0.0375 -0.0769 0.0546 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B O 409 C CB . HIS B 72 ? 0.2972 0.4304 0.5995 -0.0498 -0.0842 0.0573 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CB 410 C CG . HIS B 72 ? 0.3197 0.4639 0.6602 -0.0558 -0.0879 0.0613 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CG 411 N ND1 . HIS B 72 ? 0.3250 0.4848 0.7141 -0.0547 -0.0895 0.0681 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B ND1 412 C CD2 . HIS B 72 ? 0.3181 0.4601 0.6584 -0.0630 -0.0900 0.0600 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CD2 413 C CE1 . HIS B 72 ? 0.3206 0.4870 0.7358 -0.0609 -0.0917 0.0706 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B CE1 414 N NE2 . HIS B 72 ? 0.3226 0.4792 0.7109 -0.0667 -0.0928 0.0661 ? ? ? ? ? ? 94 HIS B NE2 415 N N . GLY B 73 ? 0.2622 0.3855 0.5216 -0.0346 -0.0421 0.0470 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B N 416 C CA . GLY B 73 ? 0.2952 0.4090 0.5255 -0.0301 -0.0402 0.0442 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B CA 417 C C . GLY B 73 ? 0.3269 0.4418 0.5664 -0.0254 -0.0500 0.0492 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B C 418 O O . GLY B 73 ? 0.3315 0.4375 0.5439 -0.0240 -0.0575 0.0495 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B O 419 N N . GLU B 74 ? 0.3407 0.4666 0.6199 -0.0230 -0.0493 0.0539 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B N 420 C CA . GLU B 74 ? 0.3579 0.4856 0.6523 -0.0184 -0.0588 0.0602 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CA 421 C C . GLU B 74 ? 0.3287 0.4524 0.6107 -0.0215 -0.0828 0.0662 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B C 422 O O . GLU B 74 ? 0.3129 0.4318 0.5865 -0.0187 -0.0924 0.0710 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B O 423 C CB . GLU B 74 ? 0.4289 0.5703 0.7745 -0.0153 -0.0533 0.0643 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CB 424 C CG . GLU B 74 ? 0.4925 0.6359 0.8599 -0.0094 -0.0609 0.0713 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CG 425 C CD . GLU B 74 ? 0.5334 0.6690 0.8884 -0.0035 -0.0462 0.0666 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B CD 426 O OE1 . GLU B 74 ? 0.5584 0.6879 0.8891 -0.0042 -0.0301 0.0577 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE1 427 O OE2 . GLU B 74 ? 0.5389 0.6739 0.9086 0.0014 -0.0517 0.0723 ? ? ? ? ? ? 96 GLU B OE2 428 N N . ASP B 75 ? 0.3207 0.4451 0.6002 -0.0278 -0.0924 0.0659 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B N 429 C CA . ASP B 75 ? 0.3352 0.4546 0.6025 -0.0318 -0.1161 0.0706 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CA 430 C C . ASP B 75 ? 0.3250 0.4288 0.5417 -0.0345 -0.1197 0.0650 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B C 431 O O . ASP B 75 ? 0.3285 0.4246 0.5261 -0.0378 -0.1378 0.0673 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B O 432 C CB . ASP B 75 ? 0.3780 0.5065 0.6757 -0.0378 -0.1272 0.0736 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CB 433 C CG . ASP B 75 ? 0.4137 0.5589 0.7667 -0.0350 -0.1247 0.0803 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B CG 434 O OD1 . ASP B 75 ? 0.4370 0.5927 0.8206 -0.0380 -0.1175 0.0797 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD1 435 O OD2 . ASP B 75 ? 0.4137 0.5615 0.7813 -0.0299 -0.1294 0.0864 ? ? ? ? ? ? 97 ASP B OD2 436 N N . THR B 76 ? 0.2972 0.3958 0.4922 -0.0331 -0.1027 0.0576 ? ? ? ? ? ? 98 THR B N 437 C CA . THR B 76 ? 0.3016 0.3866 0.4541 -0.0351 -0.1045 0.0522 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CA 438 C C . THR B 76 ? 0.2903 0.3685 0.4176 -0.0303 -0.0925 0.0494 ? ? ? ? ? ? 98 THR B C 439 O O . THR B 76 ? 0.3082 0.3777 0.4072 -0.0309 -0.0873 0.0439 ? ? ? ? ? ? 98 THR B O 440 C CB . THR B 76 ? 0.2371 0.3207 0.3856 -0.0397 -0.0989 0.0461 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CB 441 O OG1 . THR B 76 ? 0.2085 0.2977 0.3681 -0.0377 -0.0796 0.0432 ? ? ? ? ? ? 98 THR B OG1 442 C CG2 . THR B 76 ? 0.2175 0.3069 0.3911 -0.0456 -0.1119 0.0491 ? ? ? ? ? ? 98 THR B CG2 443 N N . ALA B 77 ? 0.2702 0.3521 0.4101 -0.0255 -0.0886 0.0534 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B N 444 C CA . ALA B 77 ? 0.2437 0.3197 0.3641 -0.0216 -0.0774 0.0510 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B CA 445 C C . ALA B 77 ? 0.2649 0.3333 0.3656 -0.0200 -0.0871 0.0564 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B C 446 O O . ALA B 77 ? 0.2856 0.3513 0.3807 -0.0164 -0.0802 0.0576 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B O 447 C CB . ALA B 77 ? 0.1901 0.2729 0.3350 -0.0175 -0.0638 0.0505 ? ? ? ? ? ? 99 ALA B CB 448 N N . ASP B 78 ? 0.2302 0.2941 0.3191 -0.0233 -0.1032 0.0596 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N 449 C CA . ASP B 78 ? 0.2845 0.3394 0.3501 -0.0227 -0.1127 0.0653 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA 450 C C . ASP B 78 ? 0.3000 0.3425 0.3246 -0.0245 -0.1103 0.0597 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C 451 O O . ASP B 78 ? 0.2959 0.3365 0.3131 -0.0269 -0.1068 0.0523 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O 452 C CB . ASP B 78 ? 0.2990 0.3552 0.3754 -0.0255 -0.1334 0.0732 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB 453 C CG . ASP B 78 ? 0.3054 0.3540 0.3649 -0.0244 -0.1434 0.0822 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG 454 O OD1 . ASP B 78 ? 0.3141 0.3607 0.3741 -0.0275 -0.1626 0.0888 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 455 O OD2 . ASP B 78 ? 0.3049 0.3488 0.3503 -0.0209 -0.1331 0.0833 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 456 N N . ARG B 79 ? 0.3021 0.3359 0.3016 -0.0230 -0.1108 0.0634 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N 457 C CA . ARG B 79 ? 0.3159 0.3373 0.2770 -0.0242 -0.1081 0.0586 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA 458 C C . ARG B 79 ? 0.3504 0.3613 0.2871 -0.0277 -0.1248 0.0630 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C 459 O O . ARG B 79 ? 0.3265 0.3385 0.2705 -0.0277 -0.1361 0.0725 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O 460 C CB . ARG B 79 ? 0.3083 0.3265 0.2560 -0.0205 -0.0936 0.0590 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB 461 C CG . ARG B 79 ? 0.2573 0.2837 0.2247 -0.0177 -0.0787 0.0546 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG 462 C CD . ARG B 79 ? 0.2500 0.2753 0.2105 -0.0190 -0.0717 0.0453 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD 463 N NE . ARG B 79 ? 0.2314 0.2615 0.2023 -0.0167 -0.0580 0.0420 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE 464 C CZ . ARG B 79 ? 0.3051 0.3377 0.2812 -0.0176 -0.0519 0.0357 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ 465 N NH1 . ARG B 79 ? 0.2068 0.2425 0.1896 -0.0160 -0.0412 0.0335 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 466 N NH2 . ARG B 79 ? 0.2911 0.3222 0.2655 -0.0205 -0.0573 0.0321 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 467 N N . PRO B 80 ? 0.3682 0.3677 0.2748 -0.0307 -0.1269 0.0561 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B N 468 C CA . PRO B 80 ? 0.4244 0.4103 0.2990 -0.0343 -0.1417 0.0591 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CA 469 C C . PRO B 80 ? 0.4492 0.4282 0.3008 -0.0319 -0.1369 0.0664 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B C 470 O O . PRO B 80 ? 0.4463 0.4262 0.2944 -0.0280 -0.1196 0.0646 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B O 471 C CB . PRO B 80 ? 0.4450 0.4187 0.2917 -0.0370 -0.1392 0.0476 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CB 472 C CG . PRO B 80 ? 0.4246 0.4086 0.2988 -0.0358 -0.1288 0.0406 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CG 473 C CD . PRO B 80 ? 0.3253 0.3226 0.2260 -0.0309 -0.1165 0.0453 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CD 474 N N . PRO B 81 ? 0.4839 0.4559 0.3207 -0.0344 -0.1526 0.0755 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B N 475 C CA . PRO B 81 ? 0.5108 0.4754 0.3250 -0.0325 -0.1473 0.0838 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CA 476 C C . PRO B 81 ? 0.5493 0.5005 0.3225 -0.0322 -0.1327 0.0766 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B C 477 O O . PRO B 81 ? 0.5582 0.4993 0.3079 -0.0350 -0.1350 0.0671 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B O 478 C CB . PRO B 81 ? 0.5034 0.4610 0.3060 -0.0363 -0.1688 0.0937 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CB 479 C CG . PRO B 81 ? 0.5003 0.4562 0.3051 -0.0406 -0.1811 0.0853 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CG 480 C CD . PRO B 81 ? 0.4804 0.4493 0.3175 -0.0398 -0.1765 0.0790 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CD 481 N N . VAL B 82 ? 0.5684 0.5194 0.3358 -0.0286 -0.1172 0.0810 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N 482 C CA . VAL B 82 ? 0.5998 0.5397 0.3331 -0.0276 -0.1008 0.0755 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA 483 C C . VAL B 82 ? 0.6578 0.5887 0.3657 -0.0278 -0.0980 0.0870 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C 484 O O . VAL B 82 ? 0.6750 0.6124 0.3978 -0.0246 -0.0855 0.0931 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O 485 C CB . VAL B 82 ? 0.5675 0.5173 0.3225 -0.0231 -0.0806 0.0685 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB 486 C CG1 . VAL B 82 ? 0.5956 0.5349 0.3201 -0.0216 -0.0635 0.0632 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 487 C CG2 . VAL B 82 ? 0.5265 0.4844 0.3053 -0.0232 -0.0831 0.0587 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 488 N N . PRO B 83 ? 0.6883 0.6053 0.3619 -0.0312 -0.1084 0.0891 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B N 489 C CA . PRO B 83 ? 0.7011 0.6117 0.3568 -0.0308 -0.1070 0.0999 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CA 490 C C . PRO B 83 ? 0.7048 0.6113 0.3434 -0.0284 -0.0842 0.1023 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B C 491 O O . PRO B 83 ? 0.7150 0.6219 0.3555 -0.0275 -0.0811 0.1147 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B O 492 C CB . PRO B 83 ? 0.7304 0.6286 0.3551 -0.0340 -0.1172 0.0948 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CB 493 C CG . PRO B 83 ? 0.7171 0.6192 0.3591 -0.0365 -0.1319 0.0863 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CG 494 C CD . PRO B 83 ? 0.6959 0.6062 0.3572 -0.0344 -0.1207 0.0792 ? ? ? ? ? ? 105 PRO B CD 495 N N . ILE B 84 ? 0.6919 0.5946 0.3167 -0.0271 -0.0681 0.0911 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B N 496 C CA . ILE B 84 ? 0.7119 0.6116 0.3237 -0.0248 -0.0453 0.0932 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CA 497 C C . ILE B 84 ? 0.6970 0.6101 0.3442 -0.0223 -0.0354 0.1007 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B C 498 O O . ILE B 84 ? 0.7075 0.6196 0.3498 -0.0210 -0.0191 0.1067 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B O 499 C CB . ILE B 84 ? 0.6978 0.5916 0.2933 -0.0230 -0.0292 0.0787 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CB 500 C CG1 . ILE B 84 ? 0.6467 0.5506 0.2727 -0.0214 -0.0306 0.0689 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CG1 501 C CG2 . ILE B 84 ? 0.7247 0.6059 0.2873 -0.0249 -0.0343 0.0706 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CG2 502 C CD1 . ILE B 84 ? 0.6462 0.5460 0.2646 -0.0185 -0.0139 0.0553 ? ? ? ? ? ? 106 ILE B CD1 503 N N . THR B 85 ? 0.6647 0.5927 0.3536 -0.0208 -0.0439 0.0992 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N 504 C CA . THR B 85 ? 0.6443 0.5862 0.3718 -0.0178 -0.0349 0.1038 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA 505 C C . THR B 85 ? 0.6774 0.6170 0.4051 -0.0187 -0.0367 0.1199 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C 506 O O . THR B 85 ? 0.6775 0.6253 0.4316 -0.0168 -0.0271 0.1244 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O 507 C CB . THR B 85 ? 0.5976 0.5536 0.3663 -0.0164 -0.0438 0.0994 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB 508 O OG1 . THR B 85 ? 0.6198 0.5745 0.3904 -0.0187 -0.0643 0.1043 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 509 C CG2 . THR B 85 ? 0.5670 0.5272 0.3421 -0.0152 -0.0384 0.0850 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 510 N N . GLN B 86 ? 0.7087 0.6362 0.4072 -0.0220 -0.0497 0.1289 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B N 511 C CA . GLN B 86 ? 0.7411 0.6634 0.4338 -0.0233 -0.0509 0.1457 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CA 512 C C . GLN B 86 ? 0.7475 0.6666 0.4278 -0.0227 -0.0281 0.1490 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B C 513 O O . GLN B 86 ? 0.7642 0.6839 0.4551 -0.0229 -0.0238 0.1617 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B O 514 C CB . GLN B 86 ? 0.7989 0.7098 0.4633 -0.0248 -0.0651 0.1503 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CB 515 C CG . GLN B 86 ? 0.8068 0.7212 0.4869 -0.0257 -0.0886 0.1494 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CG 516 C CD . GLN B 86 ? 0.8695 0.7729 0.5187 -0.0276 -0.1005 0.1502 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B CD 517 O OE1 . GLN B 86 ? 0.8953 0.7928 0.5203 -0.0293 -0.1020 0.1389 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B OE1 518 N NE2 . GLN B 86 ? 0.8917 0.7916 0.5415 -0.0278 -0.1088 0.1636 ? ? ? ? ? ? 108 GLN B NE2 519 N N . ILE B 87 ? 0.7428 0.6578 0.4020 -0.0220 -0.0135 0.1378 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B N 520 C CA . ILE B 87 ? 0.7544 0.6676 0.4049 -0.0210 0.0103 0.1396 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CA 521 C C . ILE B 87 ? 0.7129 0.6425 0.4114 -0.0181 0.0207 0.1400 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B C 522 O O . ILE B 87 ? 0.7101 0.6407 0.4134 -0.0182 0.0364 0.1474 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B O 523 C CB . ILE B 87 ? 0.7718 0.6787 0.3961 -0.0197 0.0238 0.1256 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CB 524 C CG1 . ILE B 87 ? 0.8073 0.7046 0.3971 -0.0210 0.0138 0.1216 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG1 525 C CG2 . ILE B 87 ? 0.7935 0.7026 0.4186 -0.0180 0.0496 0.1267 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG2 526 C CD1 . ILE B 87 ? 0.8283 0.7198 0.3962 -0.0199 0.0263 0.1066 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CD1 527 N N . LEU B 88 ? 0.6676 0.6094 0.4009 -0.0162 0.0115 0.1323 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B N 528 C CA . LEU B 88 ? 0.6201 0.5760 0.3965 -0.0141 0.0189 0.1307 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CA 529 C C . LEU B 88 ? 0.6036 0.5644 0.4090 -0.0145 0.0075 0.1398 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B C 530 O O . LEU B 88 ? 0.5802 0.5513 0.4209 -0.0131 0.0096 0.1365 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B O 531 C CB . LEU B 88 ? 0.5688 0.5338 0.3633 -0.0118 0.0187 0.1154 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CB 532 C CG . LEU B 88 ? 0.5653 0.5243 0.3335 -0.0109 0.0261 0.1046 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CG 533 C CD1 . LEU B 88 ? 0.5198 0.4876 0.3093 -0.0089 0.0236 0.0917 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD1 534 C CD2 . LEU B 88 ? 0.5887 0.5449 0.3461 -0.0099 0.0473 0.1062 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD2 535 N N . GLY B 89 ? 0.6255 0.5778 0.4158 -0.0164 -0.0052 0.1509 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N 536 C CA . GLY B 89 ? 0.6147 0.5700 0.4327 -0.0162 -0.0154 0.1608 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA 537 C C . GLY B 89 ? 0.6047 0.5668 0.4479 -0.0145 -0.0316 0.1557 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C 538 O O . GLY B 89 ? 0.5861 0.5533 0.4621 -0.0131 -0.0354 0.1595 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O 539 N N . PHE B 90 ? 0.6098 0.5715 0.4391 -0.0148 -0.0403 0.1471 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N 540 C CA . PHE B 90 ? 0.5919 0.5605 0.4452 -0.0136 -0.0552 0.1433 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA 541 C C . PHE B 90 ? 0.6102 0.5739 0.4652 -0.0145 -0.0728 0.1568 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C 542 O O . PHE B 90 ? 0.6556 0.6078 0.4780 -0.0173 -0.0790 0.1663 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O 543 C CB . PHE B 90 ? 0.5795 0.5488 0.4190 -0.0144 -0.0599 0.1309 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB 544 C CG . PHE B 90 ? 0.5349 0.5133 0.3905 -0.0125 -0.0483 0.1170 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG 545 C CD1 . PHE B 90 ? 0.4987 0.4856 0.3770 -0.0116 -0.0545 0.1085 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 546 C CD2 . PHE B 90 ? 0.5210 0.4993 0.3700 -0.0118 -0.0311 0.1134 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 547 C CE1 . PHE B 90 ? 0.4793 0.4732 0.3698 -0.0104 -0.0448 0.0971 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 548 C CE2 . PHE B 90 ? 0.4975 0.4837 0.3617 -0.0103 -0.0225 0.1020 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 549 C CZ . PHE B 90 ? 0.4813 0.4746 0.3645 -0.0097 -0.0298 0.0939 ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ 550 N N . GLY B 91 ? 0.5762 0.5481 0.4691 -0.0121 -0.0806 0.1575 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B N 551 C CA . GLY B 91 ? 0.5944 0.5637 0.4981 -0.0120 -0.0983 0.1702 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B CA 552 C C . GLY B 91 ? 0.5761 0.5572 0.5227 -0.0088 -0.1039 0.1642 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B C 553 O O . GLY B 91 ? 0.5512 0.5406 0.5141 -0.0071 -0.0929 0.1512 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B O 554 N N . PRO B 92 ? 0.5847 0.5664 0.5503 -0.0079 -0.1205 0.1740 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B N 555 C CA . PRO B 92 ? 0.5764 0.5695 0.5831 -0.0048 -0.1267 0.1690 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CA 556 C C . PRO B 92 ? 0.5652 0.5657 0.6065 -0.0007 -0.1112 0.1605 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B C 557 O O . PRO B 92 ? 0.5546 0.5644 0.6153 0.0008 -0.1070 0.1487 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B O 558 C CB . PRO B 92 ? 0.5931 0.5835 0.6151 -0.0041 -0.1458 0.1852 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CB 559 C CG . PRO B 92 ? 0.6091 0.5867 0.6054 -0.0058 -0.1447 0.1985 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CG 560 C CD . PRO B 92 ? 0.6185 0.5898 0.5699 -0.0096 -0.1336 0.1920 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CD 561 N N . ARG B 93 ? 0.5767 0.5720 0.6239 0.0006 -0.1029 0.1664 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B N 562 C CA . ARG B 93 ? 0.5730 0.5724 0.6481 0.0036 -0.0887 0.1578 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CA 563 C C . ARG B 93 ? 0.5630 0.5606 0.6173 0.0013 -0.0728 0.1499 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B C 564 O O . ARG B 93 ? 0.5611 0.5583 0.6312 0.0023 -0.0620 0.1459 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B O 565 C CB . ARG B 93 ? 0.6079 0.6025 0.7106 0.0065 -0.0909 0.1687 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CB 566 C CG . ARG B 93 ? 0.6333 0.6320 0.7707 0.0104 -0.1036 0.1742 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CG 567 C CD . ARG B 93 ? 0.6395 0.6489 0.8054 0.0135 -0.0969 0.1591 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CD 568 N NE . ARG B 93 ? 0.6677 0.6831 0.8690 0.0173 -0.1081 0.1641 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NE 569 C CZ . ARG B 93 ? 0.6693 0.6944 0.8984 0.0201 -0.1034 0.1536 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CZ 570 N NH1 . ARG B 93 ? 0.6733 0.7022 0.8956 0.0192 -0.0886 0.1377 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH1 571 N NH2 . ARG B 93 ? 0.6567 0.6879 0.9212 0.0237 -0.1134 0.1595 ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH2 572 N N . SER B 94 ? 0.5387 0.5347 0.5586 -0.0018 -0.0720 0.1475 ? ? ? ? ? ? 116 SER B N 573 C CA . SER B 94 ? 0.4853 0.4808 0.4874 -0.0036 -0.0576 0.1401 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA 574 C C . SER B 94 ? 0.4007 0.3986 0.3792 -0.0052 -0.0569 0.1303 ? ? ? ? ? ? 116 SER B C 575 O O . SER B 94 ? 0.3920 0.3839 0.3386 -0.0075 -0.0553 0.1326 ? ? ? ? ? ? 116 SER B O 576 C CB . SER B 94 ? 0.5355 0.5221 0.5177 -0.0057 -0.0531 0.1519 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB 577 O OG . SER B 94 ? 0.5518 0.5350 0.5574 -0.0044 -0.0550 0.1618 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG 578 N N . GLN B 95 ? 0.3552 0.3610 0.3491 -0.0042 -0.0574 0.1192 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B N 579 C CA . GLN B 95 ? 0.3571 0.3647 0.3323 -0.0058 -0.0584 0.1103 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CA 580 C C . GLN B 95 ? 0.3420 0.3547 0.3209 -0.0056 -0.0460 0.0979 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B C 581 O O . GLN B 95 ? 0.3281 0.3429 0.2980 -0.0066 -0.0464 0.0896 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B O 582 C CB . GLN B 95 ? 0.3887 0.4009 0.3767 -0.0057 -0.0713 0.1090 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CB 583 C CG . GLN B 95 ? 0.4447 0.4527 0.4313 -0.0062 -0.0871 0.1214 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CG 584 C CD . GLN B 95 ? 0.4729 0.4877 0.4789 -0.0063 -0.0997 0.1198 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B CD 585 O OE1 . GLN B 95 ? 0.4670 0.4830 0.4607 -0.0087 -0.1034 0.1128 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B OE1 586 N NE2 . GLN B 95 ? 0.4908 0.5103 0.5303 -0.0035 -0.1059 0.1262 ? ? ? ? ? ? 117 GLN B NE2 587 N N . GLY B 96 ? 0.3105 0.3243 0.3030 -0.0048 -0.0361 0.0969 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N 588 C CA . GLY B 96 ? 0.2843 0.3027 0.2839 -0.0049 -0.0268 0.0860 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA 589 C C . GLY B 96 ? 0.2706 0.2951 0.2845 -0.0044 -0.0293 0.0773 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C 590 O O . GLY B 96 ? 0.2450 0.2717 0.2769 -0.0030 -0.0350 0.0792 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O 591 N N . VAL B 97 ? 0.2861 0.3133 0.2931 -0.0054 -0.0244 0.0683 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B N 592 C CA . VAL B 97 ? 0.2671 0.2994 0.2843 -0.0056 -0.0255 0.0606 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CA 593 C C . VAL B 97 ? 0.2636 0.2959 0.2644 -0.0071 -0.0300 0.0576 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B C 594 O O . VAL B 97 ? 0.2680 0.3027 0.2746 -0.0075 -0.0377 0.0578 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B O 595 C CB . VAL B 97 ? 0.2893 0.3236 0.3134 -0.0063 -0.0169 0.0523 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CB 596 C CG1 . VAL B 97 ? 0.3185 0.3571 0.3489 -0.0071 -0.0171 0.0452 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG1 597 C CG2 . VAL B 97 ? 0.2561 0.2888 0.2965 -0.0054 -0.0129 0.0532 ? ? ? ? ? ? 119 VAL B CG2 598 N N . PHE B 98 ? 0.2755 0.3048 0.2577 -0.0078 -0.0253 0.0550 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N 599 C CA . PHE B 98 ? 0.2827 0.3106 0.2504 -0.0091 -0.0273 0.0497 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA 600 C C . PHE B 98 ? 0.2891 0.3132 0.2449 -0.0102 -0.0381 0.0528 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C 601 O O . PHE B 98 ? 0.2772 0.3031 0.2362 -0.0118 -0.0440 0.0491 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O 602 C CB . PHE B 98 ? 0.3149 0.3392 0.2667 -0.0087 -0.0194 0.0475 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB 603 C CG . PHE B 98 ? 0.3334 0.3579 0.2810 -0.0094 -0.0175 0.0398 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG 604 C CD1 . PHE B 98 ? 0.3324 0.3605 0.2897 -0.0094 -0.0114 0.0359 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 605 C CD2 . PHE B 98 ? 0.3987 0.4187 0.3323 -0.0104 -0.0227 0.0370 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 606 C CE1 . PHE B 98 ? 0.3505 0.3781 0.3046 -0.0100 -0.0105 0.0303 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 607 C CE2 . PHE B 98 ? 0.4252 0.4442 0.3563 -0.0110 -0.0210 0.0304 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 608 C CZ . PHE B 98 ? 0.3801 0.4031 0.3220 -0.0106 -0.0147 0.0276 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ 609 N N . LEU B 99 ? 0.2951 0.3134 0.2367 -0.0101 -0.0414 0.0600 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N 610 C CA . LEU B 99 ? 0.3123 0.3253 0.2392 -0.0120 -0.0538 0.0630 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA 611 C C . LEU B 99 ? 0.3342 0.3503 0.2785 -0.0118 -0.0648 0.0714 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C 612 O O . LEU B 99 ? 0.2919 0.3037 0.2259 -0.0138 -0.0776 0.0760 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O 613 C CB . LEU B 99 ? 0.3330 0.3352 0.2269 -0.0125 -0.0518 0.0657 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB 614 C CG . LEU B 99 ? 0.3477 0.3455 0.2241 -0.0124 -0.0426 0.0569 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG 615 C CD1 . LEU B 99 ? 0.3765 0.3633 0.2212 -0.0123 -0.0373 0.0593 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 616 C CD2 . LEU B 99 ? 0.3435 0.3401 0.2178 -0.0145 -0.0504 0.0493 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 617 N N . ALA B 100 ? 0.2581 0.2808 0.2291 -0.0096 -0.0604 0.0732 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N 618 C CA . ALA B 100 ? 0.2600 0.2858 0.2527 -0.0084 -0.0691 0.0813 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA 619 C C . ALA B 100 ? 0.2633 0.2938 0.2691 -0.0099 -0.0814 0.0811 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C 620 O O . ALA B 100 ? 0.2489 0.2846 0.2633 -0.0109 -0.0787 0.0732 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O 621 C CB . ALA B 100 ? 0.2427 0.2738 0.2628 -0.0056 -0.0600 0.0800 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB 622 N N . ARG B 101 ? 0.2771 0.3055 0.2849 -0.0105 -0.0956 0.0906 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N 623 C CA . ARG B 101 ? 0.3376 0.3717 0.3637 -0.0121 -0.1091 0.0919 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA 624 C C . ARG B 101 ? 0.3090 0.3549 0.3757 -0.0092 -0.1017 0.0885 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C 625 O O . ARG B 101 ? 0.3008 0.3481 0.3813 -0.0057 -0.0912 0.0886 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O 626 C CB . ARG B 101 ? 0.3416 0.3716 0.3660 -0.0131 -0.1270 0.1045 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB 627 C CG . ARG B 101 ? 0.3774 0.3937 0.3566 -0.0165 -0.1342 0.1077 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG 628 C CD . ARG B 101 ? 0.4145 0.4272 0.3732 -0.0208 -0.1389 0.0988 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD 629 N NE . ARG B 101 ? 0.4410 0.4603 0.4235 -0.0233 -0.1554 0.1008 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE 630 C CZ . ARG B 101 ? 0.4803 0.4937 0.4520 -0.0270 -0.1761 0.1084 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ 631 N NH1 . ARG B 101 ? 0.5147 0.5141 0.4475 -0.0288 -0.1816 0.1142 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 632 N NH2 . ARG B 101 ? 0.4777 0.4989 0.4770 -0.0295 -0.1914 0.1106 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 633 N N . TYR B 102 ? 0.2825 0.3358 0.3671 -0.0110 -0.1061 0.0849 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B N 634 C CA . TYR B 102 ? 0.2877 0.3519 0.4114 -0.0083 -0.0987 0.0827 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CA 635 C C . TYR B 102 ? 0.2993 0.3668 0.4522 -0.0045 -0.1054 0.0927 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B C 636 O O . TYR B 102 ? 0.3417 0.4091 0.4992 -0.0058 -0.1227 0.1018 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B O 637 C CB . TYR B 102 ? 0.3012 0.3730 0.4400 -0.0115 -0.1027 0.0787 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CB 638 C CG . TYR B 102 ? 0.3064 0.3889 0.4820 -0.0090 -0.0909 0.0750 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CG 639 C CD1 . TYR B 102 ? 0.3061 0.3882 0.4776 -0.0076 -0.0725 0.0663 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD1 640 C CD2 . TYR B 102 ? 0.3030 0.3957 0.5172 -0.0082 -0.0980 0.0804 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD2 641 C CE1 . TYR B 102 ? 0.3109 0.4008 0.5114 -0.0057 -0.0603 0.0623 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE1 642 C CE2 . TYR B 102 ? 0.3061 0.4080 0.5534 -0.0057 -0.0847 0.0766 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE2 643 C CZ . TYR B 102 ? 0.3200 0.4198 0.5584 -0.0045 -0.0653 0.0673 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CZ 644 O OH . TYR B 102 ? 0.3432 0.4507 0.6114 -0.0023 -0.0508 0.0631 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B OH 645 N N . GLY B 103 ? 0.2783 0.3475 0.4506 -0.0000 -0.0925 0.0910 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B N 646 C CA . GLY B 103 ? 0.2722 0.3423 0.4722 0.0043 -0.0968 0.1001 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B CA 647 C C . GLY B 103 ? 0.2545 0.3203 0.4592 0.0082 -0.0811 0.0963 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B C 648 O O . GLY B 103 ? 0.2369 0.3004 0.4262 0.0073 -0.0674 0.0862 ? ? ? ? ? ? 125 GLY B O 649 N N . PRO B 104 ? 0.2305 0.2939 0.4562 0.0123 -0.0842 0.1046 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N 650 C CA . PRO B 104 ? 0.2530 0.3114 0.4882 0.0159 -0.0697 0.1002 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA 651 C C . PRO B 104 ? 0.2269 0.2756 0.4277 0.0135 -0.0635 0.0979 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C 652 O O . PRO B 104 ? 0.2190 0.2650 0.4181 0.0139 -0.0495 0.0884 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O 653 C CB . PRO B 104 ? 0.2817 0.3387 0.5473 0.0205 -0.0780 0.1120 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB 654 C CG . PRO B 104 ? 0.2945 0.3531 0.5545 0.0182 -0.0989 0.1248 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG 655 C CD . PRO B 104 ? 0.2878 0.3529 0.5328 0.0136 -0.1020 0.1184 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD 656 N N . ALA B 105 ? 0.2793 0.3226 0.4528 0.0107 -0.0734 0.1062 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N 657 C CA . ALA B 105 ? 0.2413 0.2767 0.3855 0.0085 -0.0664 0.1049 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA 658 C C . ALA B 105 ? 0.3181 0.3558 0.4439 0.0059 -0.0557 0.0918 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C 659 O O . ALA B 105 ? 0.3072 0.3415 0.4268 0.0055 -0.0449 0.0861 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O 660 C CB . ALA B 105 ? 0.2601 0.2892 0.3770 0.0060 -0.0775 0.1162 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB 661 N N . TRP B 106 ? 0.2928 0.3359 0.4117 0.0038 -0.0596 0.0876 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B N 662 C CA . TRP B 106 ? 0.2140 0.2591 0.3192 0.0015 -0.0502 0.0761 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CA 663 C C . TRP B 106 ? 0.2016 0.2498 0.3269 0.0032 -0.0381 0.0670 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B C 664 O O . TRP B 106 ? 0.2697 0.3154 0.3835 0.0019 -0.0285 0.0594 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B O 665 C CB . TRP B 106 ? 0.2721 0.3213 0.3688 -0.0012 -0.0573 0.0738 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CB 666 C CG . TRP B 106 ? 0.2608 0.3131 0.3533 -0.0030 -0.0474 0.0627 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CG 667 C CD1 . TRP B 106 ? 0.1995 0.2480 0.2679 -0.0050 -0.0413 0.0571 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CD1 668 C CD2 . TRP B 106 ? 0.1927 0.2520 0.3065 -0.0028 -0.0421 0.0569 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CD2 669 N NE1 . TRP B 106 ? 0.1895 0.2417 0.2618 -0.0063 -0.0343 0.0488 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B NE1 670 C CE2 . TRP B 106 ? 0.2519 0.3104 0.3503 -0.0052 -0.0338 0.0484 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CE2 671 C CE3 . TRP B 106 ? 0.1906 0.2569 0.3363 -0.0007 -0.0428 0.0585 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CE3 672 C CZ2 . TRP B 106 ? 0.1787 0.2420 0.2887 -0.0062 -0.0263 0.0420 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CZ2 673 C CZ3 . TRP B 106 ? 0.2215 0.2934 0.3805 -0.0014 -0.0337 0.0514 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CZ3 674 C CH2 . TRP B 106 ? 0.2290 0.2989 0.3684 -0.0044 -0.0256 0.0435 ? ? ? ? ? ? 128 TRP B CH2 675 N N . ARG B 107 ? 0.1999 0.2535 0.3548 0.0058 -0.0388 0.0677 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B N 676 C CA . ARG B 107 ? 0.2363 0.2922 0.4096 0.0075 -0.0260 0.0584 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CA 677 C C . ARG B 107 ? 0.1936 0.2415 0.3685 0.0092 -0.0167 0.0547 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B C 678 O O . ARG B 107 ? 0.1913 0.2368 0.3621 0.0082 -0.0056 0.0447 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B O 679 C CB . ARG B 107 ? 0.2408 0.3044 0.4499 0.0107 -0.0279 0.0610 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CB 680 C CG . ARG B 107 ? 0.2214 0.2871 0.4481 0.0124 -0.0123 0.0508 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CG 681 C CD . ARG B 107 ? 0.2317 0.3070 0.4958 0.0154 -0.0125 0.0534 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CD 682 N NE . ARG B 107 ? 0.2551 0.3391 0.5193 0.0120 -0.0225 0.0573 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NE 683 C CZ . ARG B 107 ? 0.2648 0.3540 0.5429 0.0122 -0.0388 0.0678 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B CZ 684 N NH1 . ARG B 107 ? 0.2601 0.3468 0.5536 0.0160 -0.0469 0.0767 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NH1 685 N NH2 . ARG B 107 ? 0.2766 0.3723 0.5530 0.0082 -0.0479 0.0698 ? ? ? ? ? ? 129 ARG B NH2 686 N N . GLU B 108 ? 0.2009 0.2438 0.3817 0.0112 -0.0220 0.0632 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N 687 C CA . GLU B 108 ? 0.2054 0.2396 0.3893 0.0122 -0.0146 0.0604 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA 688 C C . GLU B 108 ? 0.2239 0.2538 0.3799 0.0081 -0.0100 0.0550 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C 689 O O . GLU B 108 ? 0.2349 0.2599 0.3899 0.0071 -0.0010 0.0460 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O 690 C CB . GLU B 108 ? 0.2137 0.2429 0.4089 0.0146 -0.0223 0.0726 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB 691 C CG . GLU B 108 ? 0.2756 0.2952 0.4800 0.0158 -0.0148 0.0697 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG 692 C CD . GLU B 108 ? 0.2809 0.2948 0.5039 0.0189 -0.0214 0.0818 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD 693 O OE1 . GLU B 108 ? 0.2359 0.2501 0.4499 0.0181 -0.0322 0.0948 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 694 O OE2 . GLU B 108 ? 0.2893 0.2969 0.5350 0.0220 -0.0153 0.0781 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 695 N N . GLN B 109 ? 0.2279 0.2592 0.3615 0.0055 -0.0161 0.0603 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B N 696 C CA . GLN B 109 ? 0.1988 0.2270 0.3102 0.0021 -0.0121 0.0569 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CA 697 C C . GLN B 109 ? 0.2041 0.2355 0.3057 -0.0002 -0.0065 0.0462 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B C 698 O O . GLN B 109 ? 0.2052 0.2332 0.2988 -0.0024 -0.0009 0.0401 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B O 699 C CB . GLN B 109 ? 0.2046 0.2326 0.2962 0.0007 -0.0184 0.0656 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CB 700 C CG . GLN B 109 ? 0.2156 0.2382 0.3118 0.0018 -0.0221 0.0767 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CG 701 C CD . GLN B 109 ? 0.2509 0.2677 0.3565 0.0013 -0.0151 0.0746 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CD 702 O OE1 . GLN B 109 ? 0.2337 0.2500 0.3306 -0.0013 -0.0091 0.0679 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B OE1 703 N NE2 . GLN B 109 ? 0.2604 0.2724 0.3856 0.0035 -0.0167 0.0803 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B NE2 704 N N . ARG B 110 ? 0.1874 0.2248 0.2907 0.0000 -0.0088 0.0448 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N 705 C CA . ARG B 110 ? 0.2327 0.2728 0.3295 -0.0021 -0.0033 0.0358 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA 706 C C . ARG B 110 ? 0.2181 0.2541 0.3230 -0.0021 0.0064 0.0272 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C 707 O O . ARG B 110 ? 0.2382 0.2707 0.3290 -0.0050 0.0109 0.0208 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O 708 C CB . ARG B 110 ? 0.2334 0.2806 0.3382 -0.0019 -0.0071 0.0368 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB 709 C CG . ARG B 110 ? 0.2229 0.2727 0.3248 -0.0041 -0.0002 0.0287 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG 710 C CD . ARG B 110 ? 0.2126 0.2621 0.2914 -0.0074 -0.0028 0.0275 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD 711 N NE . ARG B 110 ? 0.1709 0.2211 0.2449 -0.0100 0.0038 0.0207 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE 712 C CZ . ARG B 110 ? 0.1690 0.2203 0.2296 -0.0127 0.0016 0.0199 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ 713 N NH1 . ARG B 110 ? 0.1693 0.2206 0.2198 -0.0129 -0.0064 0.0239 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 714 N NH2 . ARG B 110 ? 0.1693 0.2203 0.2253 -0.0153 0.0077 0.0149 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 715 N N . ARG B 111 ? 0.2036 0.2390 0.3312 0.0013 0.0093 0.0271 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B N 716 C CA . ARG B 111 ? 0.2594 0.2887 0.3945 0.0018 0.0198 0.0178 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CA 717 C C . ARG B 111 ? 0.2497 0.2692 0.3756 -0.0000 0.0214 0.0148 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B C 718 O O . ARG B 111 ? 0.2354 0.2484 0.3522 -0.0025 0.0281 0.0053 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B O 719 C CB . ARG B 111 ? 0.3188 0.3490 0.4839 0.0068 0.0231 0.0189 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CB 720 C CG . ARG B 111 ? 0.4051 0.4290 0.5768 0.0077 0.0368 0.0072 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CG 721 C CD . ARG B 111 ? 0.4938 0.5114 0.6922 0.0127 0.0410 0.0068 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CD 722 N NE . ARG B 111 ? 0.5660 0.5781 0.7709 0.0140 0.0561 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NE 723 C CZ . ARG B 111 ? 0.5992 0.6013 0.8204 0.0176 0.0642 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B CZ 724 N NH1 . ARG B 111 ? 0.5997 0.5963 0.8352 0.0203 0.0579 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NH1 725 N NH2 . ARG B 111 ? 0.6167 0.6129 0.8390 0.0184 0.0795 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 133 ARG B NH2 726 N N . PHE B 112 ? 0.2607 0.2785 0.3889 0.0007 0.0149 0.0233 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B N 727 C CA . PHE B 112 ? 0.2435 0.2530 0.3655 -0.0018 0.0153 0.0220 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CA 728 C C . PHE B 112 ? 0.2469 0.2570 0.3465 -0.0066 0.0152 0.0177 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B C 729 O O . PHE B 112 ? 0.2464 0.2496 0.3400 -0.0096 0.0184 0.0099 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B O 730 C CB . PHE B 112 ? 0.2306 0.2394 0.3580 -0.0008 0.0089 0.0338 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CB 731 C CG . PHE B 112 ? 0.2515 0.2540 0.3732 -0.0043 0.0092 0.0341 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CG 732 C CD1 . PHE B 112 ? 0.2304 0.2366 0.3364 -0.0072 0.0066 0.0384 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CD1 733 C CD2 . PHE B 112 ? 0.2501 0.2425 0.3839 -0.0047 0.0123 0.0297 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CD2 734 C CE1 . PHE B 112 ? 0.2317 0.2336 0.3370 -0.0106 0.0070 0.0394 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CE1 735 C CE2 . PHE B 112 ? 0.2337 0.2206 0.3650 -0.0087 0.0114 0.0303 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CE2 736 C CZ . PHE B 112 ? 0.2130 0.2057 0.3312 -0.0118 0.0087 0.0356 ? ? ? ? ? ? 134 PHE B CZ 737 N N . SER B 113 ? 0.2625 0.2799 0.3501 -0.0073 0.0108 0.0227 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N 738 C CA . SER B 113 ? 0.2542 0.2726 0.3240 -0.0111 0.0102 0.0198 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA 739 C C . SER B 113 ? 0.2407 0.2574 0.3019 -0.0134 0.0144 0.0102 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C 740 O O . SER B 113 ? 0.2246 0.2368 0.2762 -0.0171 0.0146 0.0055 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O 741 C CB . SER B 113 ? 0.2880 0.3132 0.3476 -0.0106 0.0059 0.0261 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB 742 O OG . SER B 113 ? 0.3281 0.3529 0.3887 -0.0098 0.0033 0.0346 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG 743 N N . VAL B 114 ? 0.2706 0.2908 0.3354 -0.0118 0.0174 0.0080 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N 744 C CA . VAL B 114 ? 0.2844 0.3023 0.3403 -0.0142 0.0232 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA 745 C C . VAL B 114 ? 0.3039 0.3109 0.3583 -0.0159 0.0283 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C 746 O O . VAL B 114 ? 0.3139 0.3153 0.3517 -0.0203 0.0283 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O 747 C CB . VAL B 114 ? 0.2492 0.2728 0.3156 -0.0119 0.0276 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB 748 C CG1 . VAL B 114 ? 0.2365 0.2559 0.2946 -0.0144 0.0369 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 749 C CG2 . VAL B 114 ? 0.1828 0.2152 0.2460 -0.0119 0.0211 0.0058 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 750 N N . SER B 115 ? 0.3104 0.3134 0.3821 -0.0127 0.0315 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 137 SER B N 751 C CA . SER B 115 ? 0.3687 0.3592 0.4395 -0.0142 0.0365 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA 752 C C . SER B 115 ? 0.3852 0.3690 0.4458 -0.0188 0.0303 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 137 SER B C 753 O O . SER B 115 ? 0.4054 0.3794 0.4517 -0.0231 0.0317 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 137 SER B O 754 C CB . SER B 115 ? 0.4006 0.3877 0.4957 -0.0092 0.0402 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB 755 O OG . SER B 115 ? 0.4465 0.4360 0.5520 -0.0058 0.0490 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG 756 N N . THR B 116 ? 0.3668 0.3555 0.4348 -0.0182 0.0235 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 138 THR B N 757 C CA . THR B 116 ? 0.3846 0.3690 0.4489 -0.0224 0.0179 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CA 758 C C . THR B 116 ? 0.3975 0.3835 0.4424 -0.0271 0.0142 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 138 THR B C 759 O O . THR B 116 ? 0.4030 0.3811 0.4400 -0.0321 0.0110 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 138 THR B O 760 C CB . THR B 116 ? 0.3493 0.3399 0.4253 -0.0205 0.0135 0.0034 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CB 761 O OG1 . THR B 116 ? 0.3289 0.3171 0.4227 -0.0163 0.0156 0.0071 ? ? ? ? ? ? 138 THR B OG1 762 C CG2 . THR B 116 ? 0.3534 0.3408 0.4305 -0.0251 0.0089 0.0052 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CG2 763 N N . LEU B 117 ? 0.4082 0.4035 0.4460 -0.0259 0.0135 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B N 764 C CA . LEU B 117 ? 0.4255 0.4218 0.4460 -0.0298 0.0102 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CA 765 C C . LEU B 117 ? 0.4727 0.4589 0.4778 -0.0336 0.0133 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B C 766 O O . LEU B 117 ? 0.4769 0.4578 0.4687 -0.0388 0.0079 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B O 767 C CB . LEU B 117 ? 0.4032 0.4091 0.4198 -0.0275 0.0103 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CB 768 C CG . LEU B 117 ? 0.4044 0.4182 0.4266 -0.0255 0.0062 0.0042 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CG 769 C CD1 . LEU B 117 ? 0.3934 0.4143 0.4122 -0.0228 0.0066 0.0076 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD1 770 C CD2 . LEU B 117 ? 0.4101 0.4240 0.4279 -0.0290 0.0009 0.0055 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD2 771 N N . ARG B 118 ? 0.5083 0.4914 0.5149 -0.0312 0.0221 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N 772 C CA . ARG B 118 ? 0.5609 0.5328 0.5506 -0.0345 0.0280 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA 773 C C . ARG B 118 ? 0.5918 0.5495 0.5764 -0.0384 0.0259 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C 774 O O . ARG B 118 ? 0.6105 0.5582 0.5732 -0.0441 0.0237 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O 775 C CB . ARG B 118 ? 0.5854 0.5577 0.5833 -0.0303 0.0401 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB 776 C CG . ARG B 118 ? 0.6276 0.5868 0.6070 -0.0334 0.0496 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG 777 C CD . ARG B 118 ? 0.6559 0.6163 0.6492 -0.0284 0.0636 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD 778 N NE . ARG B 118 ? 0.6631 0.6389 0.6694 -0.0252 0.0640 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE 779 C CZ . ARG B 118 ? 0.6620 0.6475 0.6960 -0.0193 0.0646 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ 780 N NH1 . ARG B 118 ? 0.6506 0.6320 0.7031 -0.0155 0.0657 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1 781 N NH2 . ARG B 118 ? 0.6561 0.6543 0.6992 -0.0176 0.0631 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2 782 N N . ASN B 119 ? 0.6091 0.5648 0.6132 -0.0358 0.0258 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N 783 C CA . ASN B 119 ? 0.6550 0.5961 0.6573 -0.0396 0.0235 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA 784 C C . ASN B 119 ? 0.6887 0.6286 0.6830 -0.0461 0.0109 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C 785 O O . ASN B 119 ? 0.7160 0.6425 0.6948 -0.0522 0.0066 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O 786 C CB . ASN B 119 ? 0.6544 0.5939 0.6827 -0.0352 0.0257 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB 787 C CG . ASN B 119 ? 0.6627 0.6015 0.7035 -0.0287 0.0374 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG 788 O OD1 . ASN B 119 ? 0.6726 0.6096 0.7021 -0.0281 0.0461 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 789 N ND2 . ASN B 119 ? 0.6493 0.5897 0.7153 -0.0239 0.0379 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 790 N N . LEU B 120 ? 0.6928 0.6463 0.6982 -0.0448 0.0048 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B N 791 C CA . LEU B 120 ? 0.7317 0.6866 0.7379 -0.0499 -0.0064 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CA 792 C C . LEU B 120 ? 0.7870 0.7391 0.7702 -0.0554 -0.0128 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B C 793 O O . LEU B 120 ? 0.8009 0.7501 0.7824 -0.0612 -0.0235 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B O 794 C CB . LEU B 120 ? 0.6982 0.6684 0.7221 -0.0463 -0.0084 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CB 795 C CG . LEU B 120 ? 0.6730 0.6437 0.7193 -0.0440 -0.0068 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CG 796 C CD1 . LEU B 120 ? 0.6396 0.6240 0.6977 -0.0406 -0.0068 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CD1 797 C CD2 . LEU B 120 ? 0.6778 0.6383 0.7309 -0.0500 -0.0131 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B CD2 798 N N . GLY B 121 ? 0.8217 0.7743 0.7885 -0.0539 -0.0067 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B N 799 C CA . GLY B 121 ? 0.8617 0.8103 0.8042 -0.0591 -0.0120 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B CA 800 C C . GLY B 121 ? 0.9221 0.8541 0.8392 -0.0629 -0.0067 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B C 801 O O . GLY B 121 ? 0.9512 0.8785 0.8438 -0.0667 -0.0077 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 143 GLY B O 802 N N . LEU B 122 ? 0.9611 0.8831 0.8835 -0.0619 -0.0001 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N 803 C CA . LEU B 122 ? 1.0013 0.9046 0.8995 -0.0656 0.0062 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA 804 C C . LEU B 122 ? 1.0238 0.9122 0.9188 -0.0716 -0.0031 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C 805 O O . LEU B 122 ? 1.0104 0.9049 0.9277 -0.0720 -0.0124 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O 806 C CB . LEU B 122 ? 1.0137 0.9155 0.9214 -0.0589 0.0236 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB 807 C CG . LEU B 122 ? 1.0371 0.9411 0.9306 -0.0569 0.0362 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG 808 C CD1 . LEU B 122 ? 1.0358 0.9579 0.9349 -0.0550 0.0320 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 809 C CD2 . LEU B 122 ? 1.0277 0.9312 0.9385 -0.0499 0.0528 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 810 N N . GLY B 123 ? 1.0586 0.9267 0.9255 -0.0768 -0.0003 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N 811 C CA . GLY B 123 ? 1.0760 0.9263 0.9357 -0.0837 -0.0098 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA 812 C C . GLY B 123 ? 1.0534 0.9066 0.9121 -0.0912 -0.0307 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C 813 O O . GLY B 123 ? 1.0463 0.8968 0.8794 -0.0968 -0.0392 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O 814 N N . LYS B 124 ? 1.0304 0.8894 0.9190 -0.0913 -0.0389 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N 815 C CA . LYS B 124 ? 1.0069 0.8712 0.9038 -0.0979 -0.0581 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA 816 C C . LYS B 124 ? 0.9827 0.8674 0.8865 -0.0952 -0.0622 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C 817 O O . LYS B 124 ? 1.0066 0.8958 0.9137 -0.1006 -0.0779 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O 818 C CB . LYS B 124 ? 0.9691 0.8371 0.9012 -0.0977 -0.0623 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB 819 C CG . LYS B 124 ? 0.8976 0.7861 0.8614 -0.0884 -0.0530 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CG 820 C CD . LYS B 124 ? 0.8660 0.7576 0.8623 -0.0893 -0.0575 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CD 821 C CE . LYS B 124 ? 0.8723 0.7454 0.8706 -0.0903 -0.0528 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CE 822 N NZ . LYS B 124 ? 0.8643 0.7415 0.8965 -0.0911 -0.0567 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B NZ 823 N N . LYS B 125 ? 0.9437 0.8403 0.8519 -0.0870 -0.0486 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N 824 C CA . LYS B 125 ? 0.9226 0.8369 0.8366 -0.0834 -0.0499 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA 825 C C . LYS B 125 ? 0.8363 0.7657 0.7804 -0.0829 -0.0596 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C 826 O O . LYS B 125 ? 0.8148 0.7503 0.7587 -0.0860 -0.0709 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O 827 C CB . LYS B 125 ? 0.9537 0.8616 0.8357 -0.0887 -0.0562 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB 828 C CG . LYS B 125 ? 1.0016 0.8960 0.8530 -0.0888 -0.0435 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG 829 C CD . LYS B 125 ? 1.0421 0.9305 0.8606 -0.0942 -0.0490 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD 830 C CE . LYS B 125 ? 1.0685 0.9411 0.8542 -0.0954 -0.0350 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE 831 N NZ . LYS B 125 ? 1.0478 0.9294 0.8483 -0.0866 -0.0152 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ 832 N N . SER B 126 ? 0.7516 0.6869 0.7223 -0.0788 -0.0542 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 148 SER B N 833 C CA . SER B 126 ? 0.6693 0.6187 0.6697 -0.0778 -0.0594 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 148 SER B CA 834 C C . SER B 126 ? 0.6076 0.5735 0.6135 -0.0725 -0.0571 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 148 SER B C 835 O O . SER B 126 ? 0.6031 0.5782 0.6234 -0.0740 -0.0652 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 148 SER B O 836 C CB . SER B 126 ? 0.6265 0.5777 0.6502 -0.0739 -0.0515 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 148 SER B CB 837 O OG . SER B 126 ? 0.6092 0.5456 0.6348 -0.0797 -0.0565 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 148 SER B OG 838 N N . LEU B 127 ? 0.5471 0.5163 0.5435 -0.0665 -0.0460 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N 839 C CA . LEU B 127 ? 0.4954 0.4776 0.4942 -0.0618 -0.0437 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA 840 C C . LEU B 127 ? 0.4490 0.4313 0.4375 -0.0662 -0.0547 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C 841 O O . LEU B 127 ? 0.4257 0.4186 0.4301 -0.0649 -0.0593 0.0016 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O 842 C CB . LEU B 127 ? 0.5252 0.5083 0.5122 -0.0565 -0.0324 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB 843 C CG . LEU B 127 ? 0.5340 0.5239 0.5365 -0.0499 -0.0228 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG 844 C CD1 . LEU B 127 ? 0.5395 0.5320 0.5324 -0.0455 -0.0144 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 845 C CD2 . LEU B 127 ? 0.5136 0.5152 0.5356 -0.0472 -0.0241 0.0022 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 846 N N . GLU B 128 ? 0.4468 0.4168 0.4092 -0.0713 -0.0587 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B N 847 C CA . GLU B 128 ? 0.4746 0.4431 0.4250 -0.0760 -0.0708 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CA 848 C C . GLU B 128 ? 0.4791 0.4501 0.4480 -0.0809 -0.0856 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B C 849 O O . GLU B 128 ? 0.4646 0.4437 0.4438 -0.0811 -0.0942 0.0024 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B O 850 C CB . GLU B 128 ? 0.5183 0.4707 0.4331 -0.0816 -0.0724 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CB 851 C CG . GLU B 128 ? 0.5636 0.5127 0.4640 -0.0875 -0.0873 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CG 852 C CD . GLU B 128 ? 0.6260 0.5605 0.4875 -0.0920 -0.0858 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CD 853 O OE1 . GLU B 128 ? 0.6514 0.5826 0.4978 -0.0965 -0.0971 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B OE1 854 O OE2 . GLU B 128 ? 0.6495 0.5755 0.4960 -0.0911 -0.0727 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B OE2 855 N N . GLN B 129 ? 0.4973 0.4613 0.4734 -0.0847 -0.0883 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B N 856 C CA . GLN B 129 ? 0.5203 0.4867 0.5179 -0.0902 -0.1024 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CA 857 C C . GLN B 129 ? 0.4766 0.4620 0.5100 -0.0846 -0.0992 0.0050 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B C 858 O O . GLN B 129 ? 0.4639 0.4573 0.5146 -0.0867 -0.1101 0.0125 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B O 859 C CB . GLN B 129 ? 0.5760 0.5305 0.5762 -0.0950 -0.1038 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CB 860 C CG . GLN B 129 ? 0.6266 0.5814 0.6485 -0.1025 -0.1202 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CG 861 C CD . GLN B 129 ? 0.6694 0.6126 0.6982 -0.1068 -0.1205 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CD 862 O OE1 . GLN B 129 ? 0.6926 0.6234 0.7036 -0.1053 -0.1104 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B OE1 863 N NE2 . GLN B 129 ? 0.6723 0.6194 0.7295 -0.1122 -0.1318 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B NE2 864 N N . TRP B 130 ? 0.4539 0.4460 0.4982 -0.0775 -0.0841 0.0064 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B N 865 C CA . TRP B 130 ? 0.4337 0.4420 0.5064 -0.0718 -0.0777 0.0163 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CA 866 C C . TRP B 130 ? 0.3959 0.4132 0.4688 -0.0681 -0.0789 0.0223 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B C 867 O O . TRP B 130 ? 0.4006 0.4288 0.4984 -0.0673 -0.0824 0.0303 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B O 868 C CB . TRP B 130 ? 0.4657 0.4767 0.5407 -0.0650 -0.0618 0.0164 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CB 869 C CG . TRP B 130 ? 0.5189 0.5258 0.6079 -0.0671 -0.0597 0.0155 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CG 870 C CD1 . TRP B 130 ? 0.5482 0.5574 0.6615 -0.0719 -0.0663 0.0196 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD1 871 C CD2 . TRP B 130 ? 0.5489 0.5486 0.6314 -0.0646 -0.0505 0.0109 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CD2 872 N NE1 . TRP B 130 ? 0.5701 0.5729 0.6909 -0.0727 -0.0616 0.0178 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B NE1 873 C CE2 . TRP B 130 ? 0.5633 0.5600 0.6656 -0.0680 -0.0521 0.0125 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE2 874 C CE3 . TRP B 130 ? 0.5713 0.5671 0.6360 -0.0597 -0.0414 0.0062 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CE3 875 C CZ2 . TRP B 130 ? 0.5894 0.5783 0.6932 -0.0664 -0.0451 0.0097 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ2 876 C CZ3 . TRP B 130 ? 0.5928 0.5820 0.6608 -0.0579 -0.0346 0.0034 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CZ3 877 C CH2 . TRP B 130 ? 0.6031 0.5885 0.6900 -0.0611 -0.0365 0.0052 ? ? ? ? ? ? 152 TRP B CH2 878 N N . VAL B 131 ? 0.3691 0.3820 0.4168 -0.0659 -0.0754 0.0187 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B N 879 C CA . VAL B 131 ? 0.3487 0.3680 0.3952 -0.0626 -0.0766 0.0239 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CA 880 C C . VAL B 131 ? 0.3430 0.3615 0.3934 -0.0682 -0.0934 0.0279 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B C 881 O O . VAL B 131 ? 0.3364 0.3648 0.4071 -0.0653 -0.0963 0.0357 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B O 882 C CB . VAL B 131 ? 0.3430 0.3564 0.3618 -0.0603 -0.0699 0.0194 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CB 883 C CG1 . VAL B 131 ? 0.3252 0.3432 0.3432 -0.0577 -0.0727 0.0249 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG1 884 C CG2 . VAL B 131 ? 0.3304 0.3466 0.3498 -0.0543 -0.0552 0.0172 ? ? ? ? ? ? 153 VAL B CG2 885 N N . THR B 132 ? 0.3499 0.3558 0.3807 -0.0761 -0.1047 0.0226 ? ? ? ? ? ? 154 THR B N 886 C CA . THR B 132 ? 0.3774 0.3805 0.4091 -0.0827 -0.1237 0.0267 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CA 887 C C . THR B 132 ? 0.3825 0.3971 0.4538 -0.0838 -0.1320 0.0344 ? ? ? ? ? ? 154 THR B C 888 O O . THR B 132 ? 0.3969 0.4185 0.4849 -0.0841 -0.1428 0.0425 ? ? ? ? ? ? 154 THR B O 889 C CB . THR B 132 ? 0.4088 0.3938 0.4100 -0.0921 -0.1342 0.0182 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CB 890 O OG1 . THR B 132 ? 0.4332 0.4080 0.3987 -0.0913 -0.1257 0.0119 ? ? ? ? ? ? 154 THR B OG1 891 C CG2 . THR B 132 ? 0.4111 0.3925 0.4123 -0.0999 -0.1567 0.0232 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CG2 892 N N . GLU B 133 ? 0.3671 0.3837 0.4554 -0.0845 -0.1269 0.0323 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B N 893 C CA . GLU B 133 ? 0.3456 0.3738 0.4743 -0.0858 -0.1323 0.0399 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CA 894 C C . GLU B 133 ? 0.2938 0.3388 0.4494 -0.0767 -0.1206 0.0487 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B C 895 O O . GLU B 133 ? 0.2895 0.3457 0.4774 -0.0767 -0.1271 0.0571 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B O 896 C CB . GLU B 133 ? 0.3454 0.3706 0.4848 -0.0886 -0.1277 0.0361 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CB 897 C CG . GLU B 133 ? 0.3886 0.3960 0.5063 -0.0984 -0.1408 0.0268 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CG 898 C CD . GLU B 133 ? 0.4079 0.4104 0.5363 -0.1006 -0.1351 0.0225 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CD 899 O OE1 . GLU B 133 ? 0.4445 0.4333 0.5645 -0.1094 -0.1475 0.0158 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE1 900 O OE2 . GLU B 133 ? 0.3797 0.3905 0.5230 -0.0940 -0.1188 0.0257 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE2 901 N N . GLU B 134 ? 0.2556 0.3019 0.3983 -0.0691 -0.1034 0.0464 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N 902 C CA . GLU B 134 ? 0.2230 0.2821 0.3856 -0.0606 -0.0911 0.0529 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA 903 C C . GLU B 134 ? 0.2442 0.3065 0.4095 -0.0587 -0.0989 0.0576 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C 904 O O . GLU B 134 ? 0.2318 0.3056 0.4271 -0.0544 -0.0968 0.0649 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O 905 C CB . GLU B 134 ? 0.2019 0.2594 0.3462 -0.0540 -0.0733 0.0488 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB 906 C CG . GLU B 134 ? 0.1884 0.2571 0.3518 -0.0461 -0.0588 0.0542 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG 907 C CD . GLU B 134 ? 0.2531 0.3310 0.4499 -0.0469 -0.0550 0.0604 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD 908 O OE1 . GLU B 134 ? 0.1790 0.2674 0.3990 -0.0418 -0.0468 0.0665 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 909 O OE2 . GLU B 134 ? 0.2431 0.3172 0.4436 -0.0526 -0.0593 0.0590 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 910 N N . ALA B 135 ? 0.2654 0.3170 0.4002 -0.0617 -0.1072 0.0537 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B N 911 C CA . ALA B 135 ? 0.2863 0.3382 0.4202 -0.0608 -0.1165 0.0587 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CA 912 C C . ALA B 135 ? 0.3204 0.3793 0.4859 -0.0644 -0.1328 0.0671 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B C 913 O O . ALA B 135 ? 0.3412 0.4081 0.5286 -0.0598 -0.1345 0.0745 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B O 914 C CB . ALA B 135 ? 0.2855 0.3227 0.3791 -0.0657 -0.1239 0.0537 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CB 915 N N . ALA B 136 ? 0.3228 0.3782 0.4922 -0.0727 -0.1452 0.0659 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N 916 C CA . ALA B 136 ? 0.3168 0.3796 0.5201 -0.0772 -0.1624 0.0741 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA 917 C C . ALA B 136 ? 0.3086 0.3893 0.5595 -0.0708 -0.1509 0.0811 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C 918 O O . ALA B 136 ? 0.3422 0.4336 0.6274 -0.0691 -0.1585 0.0902 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O 919 C CB . ALA B 136 ? 0.3148 0.3680 0.5098 -0.0882 -0.1777 0.0697 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB 920 N N . CYS B 137 ? 0.2784 0.3623 0.5321 -0.0672 -0.1325 0.0775 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B N 921 C CA . CYS B 137 ? 0.2558 0.3552 0.5487 -0.0607 -0.1176 0.0839 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B CA 922 C C . CYS B 137 ? 0.2641 0.3701 0.5646 -0.0510 -0.1072 0.0874 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B C 923 O O . CYS B 137 ? 0.2819 0.4009 0.6219 -0.0466 -0.1036 0.0951 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B O 924 C CB . CYS B 137 ? 0.2213 0.3201 0.5073 -0.0587 -0.0992 0.0795 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B CB 925 S SG . CYS B 137 ? 0.3205 0.4117 0.6055 -0.0693 -0.1093 0.0758 ? ? ? ? ? ? 159 CYS B SG 926 N N . LEU B 138 ? 0.1999 0.2963 0.4639 -0.0477 -0.1020 0.0816 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N 927 C CA . LEU B 138 ? 0.1942 0.2931 0.4594 -0.0391 -0.0931 0.0832 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA 928 C C . LEU B 138 ? 0.2415 0.3438 0.5279 -0.0397 -0.1094 0.0909 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C 929 O O . LEU B 138 ? 0.2557 0.3672 0.5722 -0.0327 -0.1030 0.0964 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O 930 C CB . LEU B 138 ? 0.1947 0.2814 0.4160 -0.0375 -0.0874 0.0755 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB 931 C CG . LEU B 138 ? 0.2278 0.3150 0.4469 -0.0289 -0.0764 0.0755 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG 932 C CD1 . LEU B 138 ? 0.2118 0.3084 0.4545 -0.0212 -0.0573 0.0768 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 933 C CD2 . LEU B 138 ? 0.2152 0.2910 0.3934 -0.0288 -0.0716 0.0681 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 934 N N . CYS B 139 ? 0.2465 0.3405 0.5168 -0.0482 -0.1305 0.0914 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B N 935 C CA . CYS B 139 ? 0.2666 0.3627 0.5561 -0.0500 -0.1497 0.1002 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B CA 936 C C . CYS B 139 ? 0.2638 0.3733 0.6041 -0.0486 -0.1519 0.1084 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B C 937 O O . CYS B 139 ? 0.2643 0.3777 0.6286 -0.0426 -0.1512 0.1147 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B O 938 C CB . CYS B 139 ? 0.2953 0.3782 0.5544 -0.0609 -0.1726 0.0992 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B CB 939 S SG . CYS B 139 ? 0.5033 0.5690 0.7078 -0.0611 -0.1719 0.0939 ? ? ? ? ? ? 161 CYS B SG 940 N N . ALA B 140 ? 0.2671 0.3788 0.6183 -0.0531 -0.1509 0.1071 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N 941 C CA . ALA B 140 ? 0.2296 0.3494 0.6228 -0.0511 -0.1485 0.1139 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA 942 C C . ALA B 140 ? 0.2482 0.3812 0.6729 -0.0400 -0.1268 0.1172 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C 943 O O . ALA B 140 ? 0.2832 0.4201 0.7376 -0.0354 -0.1265 0.1237 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O 944 C CB . ALA B 140 ? 0.2320 0.3520 0.6311 -0.0571 -0.1481 0.1117 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB 945 N N . ALA B 141 ? 0.2384 0.3770 0.6550 -0.0357 -0.1081 0.1124 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B N 946 C CA . ALA B 141 ? 0.2298 0.3784 0.6692 -0.0250 -0.0848 0.1138 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CA 947 C C . ALA B 141 ? 0.2399 0.3875 0.6842 -0.0176 -0.0852 0.1159 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B C 948 O O . ALA B 141 ? 0.2547 0.4081 0.7261 -0.0092 -0.0704 0.1185 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B O 949 C CB . ALA B 141 ? 0.1773 0.3224 0.5880 -0.0221 -0.0644 0.1061 ? ? ? ? ? ? 163 ALA B CB 950 N N . PHE B 142 ? 0.2352 0.3730 0.6505 -0.0205 -0.1006 0.1142 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B N 951 C CA . PHE B 142 ? 0.2546 0.3896 0.6747 -0.0143 -0.1038 0.1173 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CA 952 C C . PHE B 142 ? 0.2852 0.4191 0.7332 -0.0156 -0.1159 0.1253 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B C 953 O O . PHE B 142 ? 0.2905 0.4282 0.7671 -0.0080 -0.1072 0.1289 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B O 954 C CB . PHE B 142 ? 0.2597 0.3784 0.6316 -0.0184 -0.1153 0.1131 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CB 955 C CG . PHE B 142 ? 0.2581 0.3676 0.5943 -0.0132 -0.0967 0.1037 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CG 956 C CD1 . PHE B 142 ? 0.2521 0.3623 0.5746 -0.0116 -0.0782 0.0964 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD1 957 C CD2 . PHE B 142 ? 0.2605 0.3599 0.5766 -0.0105 -0.0993 0.1028 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD2 958 C CE1 . PHE B 142 ? 0.2385 0.3401 0.5288 -0.0074 -0.0635 0.0883 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE1 959 C CE2 . PHE B 142 ? 0.2536 0.3444 0.5385 -0.0066 -0.0840 0.0943 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE2 960 C CZ . PHE B 142 ? 0.2379 0.3301 0.5102 -0.0050 -0.0667 0.0869 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CZ 961 N N . ALA B 143 ? 0.3083 0.4359 0.7471 -0.0256 -0.1358 0.1275 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B N 962 C CA . ALA B 143 ? 0.3275 0.4532 0.7910 -0.0286 -0.1501 0.1356 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CA 963 C C . ALA B 143 ? 0.3531 0.4903 0.8635 -0.0224 -0.1350 0.1399 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B C 964 O O . ALA B 143 ? 0.3706 0.5086 0.9100 -0.0199 -0.1393 0.1469 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B O 965 C CB . ALA B 143 ? 0.3371 0.4546 0.7827 -0.0402 -0.1699 0.1356 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CB 966 N N . ASN B 144 ? 0.3536 0.4990 0.8713 -0.0201 -0.1165 0.1360 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B N 967 C CA . ASN B 144 ? 0.3741 0.5293 0.9319 -0.0137 -0.0981 0.1395 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CA 968 C C . ASN B 144 ? 0.3827 0.5404 0.9579 -0.0029 -0.0831 0.1401 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B C 969 O O . ASN B 144 ? 0.3668 0.5300 0.9780 0.0019 -0.0724 0.1444 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B O 970 C CB . ASN B 144 ? 0.3832 0.5447 0.9375 -0.0129 -0.0787 0.1349 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CB 971 C CG . ASN B 144 ? 0.4086 0.5680 0.9568 -0.0229 -0.0912 0.1352 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B CG 972 O OD1 . ASN B 144 ? 0.4458 0.6014 1.0048 -0.0292 -0.1109 0.1402 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B OD1 973 N ND2 . ASN B 144 ? 0.3885 0.5494 0.9191 -0.0246 -0.0801 0.1299 ? ? ? ? ? ? 166 ASN B ND2 974 N N . HIS B 145 ? 0.4104 0.5632 0.9600 0.0008 -0.0820 0.1354 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B N 975 C CA . HIS B 145 ? 0.4523 0.6042 1.0142 0.0107 -0.0706 0.1351 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CA 976 C C . HIS B 145 ? 0.5289 0.6727 1.0913 0.0081 -0.0927 0.1410 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B C 977 O O . HIS B 145 ? 0.5434 0.6797 1.0799 0.0091 -0.0988 0.1386 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B O 978 C CB . HIS B 145 ? 0.4143 0.5643 0.9487 0.0171 -0.0548 0.1265 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CB 979 C CG . HIS B 145 ? 0.3580 0.5144 0.8909 0.0212 -0.0295 0.1209 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CG 980 N ND1 . HIS B 145 ? 0.3505 0.5093 0.8624 0.0151 -0.0291 0.1179 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B ND1 981 C CD2 . HIS B 145 ? 0.3339 0.4926 0.8794 0.0303 -0.0032 0.1174 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CD2 982 C CE1 . HIS B 145 ? 0.3376 0.5005 0.8502 0.0201 -0.0042 0.1140 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CE1 983 N NE2 . HIS B 145 ? 0.3372 0.4995 0.8680 0.0293 0.0122 0.1133 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B NE2 984 N N . SER B 146 ? 0.5922 0.7370 1.1834 0.0044 -0.1052 0.1492 ? ? ? ? ? ? 168 SER B N 985 C CA . SER B 146 ? 0.6524 0.7887 1.2425 0.0002 -0.1282 0.1560 ? ? ? ? ? ? 168 SER B CA 986 C C . SER B 146 ? 0.7173 0.8530 1.3330 0.0089 -0.1207 0.1588 ? ? ? ? ? ? 168 SER B C 987 O O . SER B 146 ? 0.7491 0.8913 1.4057 0.0131 -0.1119 0.1630 ? ? ? ? ? ? 168 SER B O 988 C CB . SER B 146 ? 0.6660 0.8022 1.2740 -0.0087 -0.1477 0.1640 ? ? ? ? ? ? 168 SER B CB 989 O OG . SER B 146 ? 0.6680 0.8131 1.3236 -0.0043 -0.1369 0.1690 ? ? ? ? ? ? 168 SER B OG 990 N N . GLY B 147 ? 0.7697 0.8970 1.3618 0.0113 -0.1243 0.1567 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N 991 C CA . GLY B 147 ? 0.7703 0.8946 1.3834 0.0190 -0.1192 0.1591 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA 992 C C . GLY B 147 ? 0.7633 0.8911 1.3858 0.0311 -0.0901 0.1508 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C 993 O O . GLY B 147 ? 0.7782 0.8987 1.3929 0.0376 -0.0844 0.1474 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O 994 N N . ARG B 148 ? 0.6642 0.8013 1.3017 0.0336 -0.0716 0.1474 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B N 995 C CA . ARG B 148 ? 0.5491 0.6883 1.1895 0.0441 -0.0419 0.1385 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CA 996 C C . ARG B 148 ? 0.4368 0.5691 1.0366 0.0472 -0.0357 0.1295 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B C 997 O O . ARG B 148 ? 0.3718 0.5035 0.9416 0.0406 -0.0467 0.1284 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B O 998 C CB . ARG B 148 ? 0.5102 0.6592 1.1636 0.0437 -0.0255 0.1371 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CB 999 C CG . ARG B 148 ? 0.4894 0.6451 1.1871 0.0424 -0.0266 0.1455 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CG 1000 C CD . ARG B 148 ? 0.4802 0.6442 1.1874 0.0420 -0.0094 0.1442 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CD 1001 N NE . ARG B 148 ? 0.4878 0.6530 1.1645 0.0344 -0.0177 0.1422 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NE 1002 C CZ . ARG B 148 ? 0.5056 0.6728 1.1856 0.0246 -0.0382 0.1483 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B CZ 1003 N NH1 . ARG B 148 ? 0.5311 0.6997 1.2438 0.0211 -0.0529 0.1575 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NH1 1004 N NH2 . ARG B 148 ? 0.4955 0.6626 1.1464 0.0182 -0.0437 0.1450 ? ? ? ? ? ? 170 ARG B NH2 1005 N N . PRO B 149 ? 0.3817 0.5075 0.9806 0.0571 -0.0185 0.1228 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B N 1006 C CA . PRO B 149 ? 0.3108 0.4291 0.8728 0.0608 -0.0102 0.1136 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CA 1007 C C . PRO B 149 ? 0.2894 0.4142 0.8369 0.0613 0.0084 0.1069 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B C 1008 O O . PRO B 149 ? 0.2942 0.4253 0.8613 0.0637 0.0257 0.1061 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B O 1009 C CB . PRO B 149 ? 0.3071 0.4152 0.8762 0.0714 0.0051 0.1076 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CB 1010 C CG . PRO B 149 ? 0.3428 0.4562 0.9543 0.0743 0.0123 0.1121 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CG 1011 C CD . PRO B 149 ? 0.3548 0.4781 0.9860 0.0647 -0.0085 0.1237 ? ? ? ? ? ? 171 PRO B CD 1012 N N . PHE B 150 ? 0.2516 0.3744 0.7652 0.0583 0.0044 0.1030 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B N 1013 C CA . PHE B 150 ? 0.2666 0.3902 0.7528 0.0563 0.0212 0.0954 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CA 1014 C C . PHE B 150 ? 0.2898 0.3970 0.7165 0.0524 0.0210 0.0855 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B C 1015 O O . PHE B 150 ? 0.2950 0.3937 0.7005 0.0476 0.0029 0.0865 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B O 1016 C CB . PHE B 150 ? 0.2633 0.4002 0.7608 0.0476 0.0112 0.1021 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CB 1017 C CG . PHE B 150 ? 0.1964 0.3295 0.6710 0.0368 -0.0163 0.1058 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CG 1018 C CD1 . PHE B 150 ? 0.1955 0.3232 0.6283 0.0289 -0.0188 0.1005 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD1 1019 C CD2 . PHE B 150 ? 0.2226 0.3565 0.7170 0.0345 -0.0393 0.1148 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD2 1020 C CE1 . PHE B 150 ? 0.2087 0.3315 0.6188 0.0193 -0.0418 0.1028 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE1 1021 C CE2 . PHE B 150 ? 0.2012 0.3299 0.6706 0.0242 -0.0636 0.1179 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE2 1022 C CZ . PHE B 150 ? 0.2162 0.3391 0.6429 0.0166 -0.0639 0.1113 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CZ 1023 N N . ARG B 151 ? 0.2980 0.4008 0.6991 0.0544 0.0414 0.0765 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N 1024 C CA . ARG B 151 ? 0.3026 0.3926 0.6508 0.0500 0.0410 0.0680 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA 1025 C C . ARG B 151 ? 0.2850 0.3805 0.6181 0.0400 0.0284 0.0713 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C 1026 O O . ARG B 151 ? 0.2712 0.3771 0.6187 0.0383 0.0347 0.0744 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O 1027 C CB . ARG B 151 ? 0.3394 0.4219 0.6654 0.0553 0.0653 0.0582 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB 1028 C CG . ARG B 151 ? 0.4042 0.4799 0.7457 0.0656 0.0805 0.0533 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG 1029 C CD . ARG B 151 ? 0.4808 0.5444 0.7883 0.0692 0.1017 0.0419 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD 1030 N NE . ARG B 151 ? 0.5520 0.6077 0.8742 0.0795 0.1191 0.0358 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE 1031 C CZ . ARG B 151 ? 0.6116 0.6519 0.9022 0.0834 0.1361 0.0240 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ 1032 N NH1 . ARG B 151 ? 0.6444 0.6768 0.8886 0.0778 0.1363 0.0184 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1 1033 N NH2 . ARG B 151 ? 0.6225 0.6544 0.9278 0.0929 0.1521 0.0178 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2 1034 N N . PRO B 152 ? 0.2722 0.3602 0.5772 0.0333 0.0111 0.0708 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N 1035 C CA . PRO B 152 ? 0.2566 0.3477 0.5455 0.0239 -0.0008 0.0727 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA 1036 C C . PRO B 152 ? 0.2596 0.3453 0.5123 0.0218 0.0096 0.0651 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C 1037 O O . PRO B 152 ? 0.2722 0.3596 0.5121 0.0149 0.0023 0.0658 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O 1038 C CB . PRO B 152 ? 0.2591 0.3430 0.5331 0.0184 -0.0215 0.0751 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB 1039 C CG . PRO B 152 ? 0.2612 0.3344 0.5254 0.0242 -0.0164 0.0710 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG 1040 C CD . PRO B 152 ? 0.2648 0.3418 0.5581 0.0339 0.0008 0.0700 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD 1041 N N . ASN B 153 ? 0.2670 0.3453 0.5037 0.0276 0.0257 0.0581 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N 1042 C CA . ASN B 153 ? 0.2585 0.3305 0.4596 0.0258 0.0341 0.0514 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA 1043 C C . ASN B 153 ? 0.2655 0.3454 0.4703 0.0230 0.0406 0.0541 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C 1044 O O . ASN B 153 ? 0.2426 0.3193 0.4220 0.0183 0.0383 0.0519 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O 1045 C CB . ASN B 153 ? 0.2954 0.3580 0.4821 0.0327 0.0504 0.0439 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB 1046 C CG . ASN B 153 ? 0.3458 0.3983 0.5276 0.0354 0.0450 0.0405 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG 1047 O OD1 . ASN B 153 ? 0.3838 0.4392 0.5914 0.0369 0.0366 0.0455 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1048 N ND2 . ASN B 153 ? 0.3544 0.3947 0.5043 0.0355 0.0485 0.0326 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1049 N N . GLY B 154 ? 0.2717 0.3617 0.5102 0.0263 0.0496 0.0592 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B N 1050 C CA . GLY B 154 ? 0.1929 0.2907 0.4395 0.0239 0.0578 0.0629 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B CA 1051 C C . GLY B 154 ? 0.2354 0.3381 0.4859 0.0154 0.0408 0.0673 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B C 1052 O O . GLY B 154 ? 0.2263 0.3280 0.4613 0.0110 0.0422 0.0670 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B O 1053 N N . LEU B 155 ? 0.2181 0.3245 0.4879 0.0127 0.0240 0.0713 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N 1054 C CA . LEU B 155 ? 0.2089 0.3179 0.4806 0.0040 0.0068 0.0746 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA 1055 C C . LEU B 155 ? 0.2163 0.3143 0.4474 -0.0010 -0.0015 0.0685 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C 1056 O O . LEU B 155 ? 0.2209 0.3184 0.4436 -0.0070 -0.0065 0.0682 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O 1057 C CB . LEU B 155 ? 0.2011 0.3153 0.5008 0.0019 -0.0105 0.0808 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB 1058 C CG . LEU B 155 ? 0.2116 0.3399 0.5604 0.0048 -0.0055 0.0886 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG 1059 C CD1 . LEU B 155 ? 0.2148 0.3472 0.5898 0.0028 -0.0254 0.0953 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 1060 C CD2 . LEU B 155 ? 0.2344 0.3703 0.5966 -0.0003 -0.0020 0.0918 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 1061 N N . LEU B 156 ? 0.1745 0.2636 0.3827 0.0014 -0.0025 0.0638 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B N 1062 C CA . LEU B 156 ? 0.2390 0.3186 0.4117 -0.0029 -0.0089 0.0584 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CA 1063 C C . LEU B 156 ? 0.1722 0.2498 0.3264 -0.0033 0.0016 0.0548 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B C 1064 O O . LEU B 156 ? 0.1703 0.2450 0.3102 -0.0086 -0.0044 0.0531 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B O 1065 C CB . LEU B 156 ? 0.2342 0.3053 0.3896 0.0001 -0.0098 0.0547 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CB 1066 C CG . LEU B 156 ? 0.2253 0.2963 0.3954 -0.0003 -0.0225 0.0593 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CG 1067 C CD1 . LEU B 156 ? 0.1851 0.2467 0.3388 0.0026 -0.0220 0.0560 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CD1 1068 C CD2 . LEU B 156 ? 0.2218 0.2920 0.3869 -0.0085 -0.0397 0.0622 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B CD2 1069 N N . ASP B 157 ? 0.1952 0.2735 0.3500 0.0024 0.0173 0.0538 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N 1070 C CA . ASP B 157 ? 0.2096 0.2865 0.3502 0.0022 0.0275 0.0527 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA 1071 C C . ASP B 157 ? 0.2040 0.2867 0.3583 -0.0030 0.0243 0.0573 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C 1072 O O . ASP B 157 ? 0.1806 0.2593 0.3182 -0.0063 0.0229 0.0557 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O 1073 C CB . ASP B 157 ? 0.2232 0.3006 0.3667 0.0086 0.0455 0.0528 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB 1074 C CG . ASP B 157 ? 0.2536 0.3218 0.3774 0.0135 0.0500 0.0464 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG 1075 O OD1 . ASP B 157 ? 0.2118 0.2731 0.3154 0.0114 0.0405 0.0422 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 1076 O OD2 . ASP B 157 ? 0.3014 0.3690 0.4305 0.0192 0.0641 0.0455 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 1077 N N . LYS B 158 ? 0.2155 0.3074 0.4024 -0.0038 0.0230 0.0631 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B N 1078 C CA . LYS B 158 ? 0.2066 0.3037 0.4097 -0.0091 0.0201 0.0676 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CA 1079 C C . LYS B 158 ? 0.2069 0.2989 0.3986 -0.0163 0.0033 0.0649 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B C 1080 O O . LYS B 158 ? 0.1678 0.2569 0.3522 -0.0202 0.0028 0.0643 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B O 1081 C CB . LYS B 158 ? 0.1877 0.2966 0.4322 -0.0089 0.0209 0.0748 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CB 1082 C CG . LYS B 158 ? 0.1747 0.2892 0.4335 -0.0028 0.0414 0.0782 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CG 1083 C CD . LYS B 158 ? 0.1905 0.3179 0.4951 -0.0015 0.0427 0.0854 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CD 1084 C CE . LYS B 158 ? 0.1821 0.3135 0.4981 0.0063 0.0658 0.0870 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B CE 1085 N NZ . LYS B 158 ? 0.1894 0.3353 0.5559 0.0077 0.0701 0.0950 ? ? ? ? ? ? 180 LYS B NZ 1086 N N . ALA B 159 ? 0.2197 0.3094 0.4088 -0.0180 -0.0097 0.0633 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N 1087 C CA . ALA B 159 ? 0.2362 0.3191 0.4104 -0.0249 -0.0248 0.0600 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA 1088 C C . ALA B 159 ? 0.2493 0.3229 0.3905 -0.0254 -0.0215 0.0534 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C 1089 O O . ALA B 159 ? 0.2685 0.3372 0.4007 -0.0303 -0.0263 0.0506 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O 1090 C CB . ALA B 159 ? 0.2171 0.2983 0.3915 -0.0263 -0.0381 0.0607 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB 1091 N N . VAL B 160 ? 0.2277 0.2986 0.3527 -0.0202 -0.0134 0.0507 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B N 1092 C CA . VAL B 160 ? 0.2335 0.2969 0.3312 -0.0203 -0.0111 0.0453 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CA 1093 C C . VAL B 160 ? 0.2265 0.2902 0.3229 -0.0197 -0.0023 0.0461 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B C 1094 O O . VAL B 160 ? 0.2304 0.2889 0.3131 -0.0219 -0.0037 0.0429 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B O 1095 C CB . VAL B 160 ? 0.1684 0.2286 0.2514 -0.0155 -0.0066 0.0426 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CB 1096 C CG1 . VAL B 160 ? 0.2066 0.2613 0.2671 -0.0150 -0.0025 0.0384 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG1 1097 C CG2 . VAL B 160 ? 0.1707 0.2282 0.2507 -0.0174 -0.0168 0.0420 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG2 1098 N N . SER B 161 ? 0.2025 0.2720 0.3143 -0.0167 0.0072 0.0510 ? ? ? ? ? ? 183 SER B N 1099 C CA . SER B 161 ? 0.1702 0.2395 0.2811 -0.0165 0.0155 0.0537 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CA 1100 C C . SER B 161 ? 0.1700 0.2394 0.2934 -0.0223 0.0091 0.0553 ? ? ? ? ? ? 183 SER B C 1101 O O . SER B 161 ? 0.1718 0.2371 0.2884 -0.0236 0.0112 0.0555 ? ? ? ? ? ? 183 SER B O 1102 C CB . SER B 161 ? 0.1900 0.2646 0.3128 -0.0123 0.0289 0.0589 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CB 1103 O OG . SER B 161 ? 0.1785 0.2500 0.2853 -0.0070 0.0358 0.0560 ? ? ? ? ? ? 183 SER B OG 1104 N N . ASN B 162 ? 0.1695 0.2427 0.3119 -0.0261 0.0003 0.0566 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B N 1105 C CA . ASN B 162 ? 0.2063 0.2779 0.3605 -0.0325 -0.0075 0.0572 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CA 1106 C C . ASN B 162 ? 0.2097 0.2711 0.3425 -0.0361 -0.0159 0.0498 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B C 1107 O O . ASN B 162 ? 0.2357 0.2923 0.3708 -0.0401 -0.0185 0.0485 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B O 1108 C CB . ASN B 162 ? 0.1942 0.2722 0.3748 -0.0363 -0.0170 0.0608 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CB 1109 C CG . ASN B 162 ? 0.1728 0.2606 0.3852 -0.0361 -0.0092 0.0691 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B CG 1110 O OD1 . ASN B 162 ? 0.1736 0.2613 0.3863 -0.0349 0.0019 0.0721 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B OD1 1111 N ND2 . ASN B 162 ? 0.1727 0.2690 0.4131 -0.0375 -0.0150 0.0736 ? ? ? ? ? ? 184 ASN B ND2 1112 N N . VAL B 163 ? 0.1890 0.2464 0.3017 -0.0347 -0.0192 0.0448 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B N 1113 C CA . VAL B 163 ? 0.2060 0.2538 0.2973 -0.0374 -0.0235 0.0376 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CA 1114 C C . VAL B 163 ? 0.2111 0.2559 0.2943 -0.0346 -0.0147 0.0367 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B C 1115 O O . VAL B 163 ? 0.2270 0.2651 0.3068 -0.0373 -0.0164 0.0332 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B O 1116 C CB . VAL B 163 ? 0.2054 0.2500 0.2774 -0.0365 -0.0269 0.0335 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CB 1117 C CG1 . VAL B 163 ? 0.1860 0.2213 0.2371 -0.0387 -0.0277 0.0263 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CG1 1118 C CG2 . VAL B 163 ? 0.2102 0.2558 0.2882 -0.0401 -0.0381 0.0351 ? ? ? ? ? ? 185 VAL B CG2 1119 N N . ILE B 164 ? 0.2088 0.2575 0.2889 -0.0292 -0.0059 0.0401 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B N 1120 C CA . ILE B 164 ? 0.2382 0.2841 0.3113 -0.0268 0.0005 0.0410 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CA 1121 C C . ILE B 164 ? 0.2507 0.2963 0.3394 -0.0290 0.0026 0.0458 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B C 1122 O O . ILE B 164 ? 0.2414 0.2813 0.3279 -0.0297 0.0027 0.0448 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B O 1123 C CB . ILE B 164 ? 0.2715 0.3201 0.3359 -0.0215 0.0082 0.0441 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CB 1124 C CG1 . ILE B 164 ? 0.2778 0.3260 0.3293 -0.0198 0.0058 0.0396 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG1 1125 C CG2 . ILE B 164 ? 0.2826 0.3274 0.3384 -0.0198 0.0118 0.0458 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG2 1126 C CD1 . ILE B 164 ? 0.3008 0.3439 0.3396 -0.0212 0.0014 0.0339 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CD1 1127 N N . ALA B 165 ? 0.2394 0.2912 0.3463 -0.0299 0.0047 0.0515 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B N 1128 C CA . ALA B 165 ? 0.1802 0.2327 0.3060 -0.0329 0.0067 0.0571 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B CA 1129 C C . ALA B 165 ? 0.2075 0.2525 0.3371 -0.0384 -0.0025 0.0521 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B C 1130 O O . ALA B 165 ? 0.2343 0.2741 0.3690 -0.0399 -0.0008 0.0538 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B O 1131 C CB . ALA B 165 ? 0.1805 0.2423 0.3293 -0.0337 0.0092 0.0633 ? ? ? ? ? ? 187 ALA B CB 1132 N N . SER B 166 ? 0.2011 0.2440 0.3267 -0.0417 -0.0121 0.0457 ? ? ? ? ? ? 188 SER B N 1133 C CA . SER B 166 ? 0.2337 0.2670 0.3574 -0.0474 -0.0210 0.0389 ? ? ? ? ? ? 188 SER B CA 1134 C C . SER B 166 ? 0.2187 0.2427 0.3258 -0.0455 -0.0178 0.0331 ? ? ? ? ? ? 188 SER B C 1135 O O . SER B 166 ? 0.2345 0.2508 0.3470 -0.0479 -0.0185 0.0310 ? ? ? ? ? ? 188 SER B O 1136 C CB . SER B 166 ? 0.2647 0.2961 0.3809 -0.0512 -0.0318 0.0336 ? ? ? ? ? ? 188 SER B CB 1137 O OG . SER B 166 ? 0.3063 0.3468 0.4421 -0.0527 -0.0360 0.0398 ? ? ? ? ? ? 188 SER B OG 1138 N N . LEU B 167 ? 0.2152 0.2401 0.3044 -0.0412 -0.0145 0.0304 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1139 C CA . LEU B 167 ? 0.2375 0.2560 0.3145 -0.0386 -0.0108 0.0257 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1140 C C . LEU B 167 ? 0.2041 0.2216 0.2910 -0.0360 -0.0051 0.0314 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1141 O O . LEU B 167 ? 0.2142 0.2236 0.3031 -0.0366 -0.0049 0.0278 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1142 C CB . LEU B 167 ? 0.2536 0.2759 0.3150 -0.0344 -0.0079 0.0245 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1143 C CG . LEU B 167 ? 0.2802 0.3008 0.3351 -0.0301 -0.0028 0.0239 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1144 C CD1 . LEU B 167 ? 0.3002 0.3119 0.3513 -0.0316 -0.0030 0.0157 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1145 C CD2 . LEU B 167 ? 0.2869 0.3126 0.3297 -0.0266 -0.0010 0.0243 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1146 N N . THR B 168 ? 0.1897 0.2145 0.2816 -0.0331 -0.0001 0.0402 ? ? ? ? ? ? 190 THR B N 1147 C CA . THR B 168 ? 0.2151 0.2388 0.3107 -0.0303 0.0052 0.0474 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CA 1148 C C . THR B 168 ? 0.2403 0.2620 0.3549 -0.0336 0.0061 0.0536 ? ? ? ? ? ? 190 THR B C 1149 O O . THR B 168 ? 0.2307 0.2466 0.3505 -0.0331 0.0075 0.0568 ? ? ? ? ? ? 190 THR B O 1150 C CB . THR B 168 ? 0.2253 0.2556 0.3117 -0.0261 0.0109 0.0539 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CB 1151 O OG1 . THR B 168 ? 0.2370 0.2738 0.3321 -0.0271 0.0142 0.0588 ? ? ? ? ? ? 190 THR B OG1 1152 C CG2 . THR B 168 ? 0.2159 0.2477 0.2852 -0.0233 0.0095 0.0482 ? ? ? ? ? ? 190 THR B CG2 1153 N N . CYS B 169 ? 0.2476 0.2742 0.3749 -0.0371 0.0050 0.0560 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B N 1154 C CA . CYS B 169 ? 0.2583 0.2845 0.4068 -0.0408 0.0066 0.0633 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B CA 1155 C C . CYS B 169 ? 0.2459 0.2683 0.4097 -0.0476 -0.0021 0.0584 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B C 1156 O O . CYS B 169 ? 0.2707 0.2922 0.4547 -0.0516 -0.0021 0.0639 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B O 1157 C CB . CYS B 169 ? 0.2918 0.3280 0.4478 -0.0393 0.0148 0.0734 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B CB 1158 S SG . CYS B 169 ? 0.6603 0.6976 0.7978 -0.0330 0.0254 0.0813 ? ? ? ? ? ? 191 CYS B SG 1159 N N . GLY B 170 ? 0.2465 0.2658 0.3999 -0.0495 -0.0100 0.0483 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B N 1160 C CA . GLY B 170 ? 0.2500 0.2637 0.4129 -0.0567 -0.0203 0.0428 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B CA 1161 C C . GLY B 170 ? 0.2536 0.2767 0.4389 -0.0609 -0.0241 0.0492 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B C 1162 O O . GLY B 170 ? 0.2639 0.2827 0.4638 -0.0679 -0.0332 0.0473 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B O 1163 N N . ARG B 171 ? 0.2434 0.2790 0.4329 -0.0568 -0.0175 0.0565 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B N 1164 C CA . ARG B 171 ? 0.2501 0.2961 0.4647 -0.0599 -0.0203 0.0627 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CA 1165 C C . ARG B 171 ? 0.2439 0.2996 0.4532 -0.0554 -0.0187 0.0635 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B C 1166 O O . ARG B 171 ? 0.2285 0.2834 0.4152 -0.0497 -0.0131 0.0608 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B O 1167 C CB . ARG B 171 ? 0.2027 0.2551 0.4410 -0.0599 -0.0100 0.0741 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CB 1168 C CG . ARG B 171 ? 0.1978 0.2560 0.4255 -0.0524 0.0052 0.0805 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CG 1169 C CD . ARG B 171 ? 0.2513 0.3174 0.5035 -0.0530 0.0165 0.0928 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CD 1170 N NE . ARG B 171 ? 0.2399 0.3176 0.5197 -0.0554 0.0145 0.0963 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NE 1171 C CZ . ARG B 171 ? 0.2405 0.3277 0.5482 -0.0565 0.0243 0.1067 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B CZ 1172 N NH1 . ARG B 171 ? 0.2354 0.3207 0.5438 -0.0559 0.0370 0.1152 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NH1 1173 N NH2 . ARG B 171 ? 0.2084 0.3070 0.5447 -0.0583 0.0212 0.1095 ? ? ? ? ? ? 193 ARG B NH2 1174 N N . ARG B 172 ? 0.1938 0.2584 0.4263 -0.0582 -0.0240 0.0675 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B N 1175 C CA . ARG B 172 ? 0.2245 0.2994 0.4602 -0.0532 -0.0200 0.0705 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CA 1176 C C . ARG B 172 ? 0.2254 0.3128 0.4928 -0.0518 -0.0095 0.0811 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B C 1177 O O . ARG B 172 ? 0.1883 0.2769 0.4769 -0.0561 -0.0076 0.0866 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B O 1178 C CB . ARG B 172 ? 0.2309 0.3058 0.4664 -0.0565 -0.0357 0.0663 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CB 1179 C CG . ARG B 172 ? 0.1942 0.2744 0.4622 -0.0635 -0.0478 0.0707 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CG 1180 C CD . ARG B 172 ? 0.1987 0.2785 0.4634 -0.0664 -0.0644 0.0679 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CD 1181 N NE . ARG B 172 ? 0.2089 0.2973 0.4751 -0.0593 -0.0591 0.0711 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NE 1182 C CZ . ARG B 172 ? 0.2195 0.3213 0.5195 -0.0572 -0.0573 0.0793 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B CZ 1183 N NH1 . ARG B 172 ? 0.2012 0.3109 0.5377 -0.0619 -0.0603 0.0859 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NH1 1184 N NH2 . ARG B 172 ? 0.2144 0.3217 0.5142 -0.0504 -0.0521 0.0810 ? ? ? ? ? ? 194 ARG B NH2 1185 N N . PHE B 173 ? 0.2253 0.3215 0.4964 -0.0458 -0.0015 0.0840 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B N 1186 C CA . PHE B 173 ? 0.2167 0.3250 0.5166 -0.0432 0.0119 0.0934 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CA 1187 C C . PHE B 173 ? 0.2353 0.3539 0.5615 -0.0427 0.0055 0.0956 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B C 1188 O O . PHE B 173 ? 0.2623 0.3788 0.5746 -0.0405 -0.0025 0.0904 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B O 1189 C CB . PHE B 173 ? 0.2147 0.3226 0.4951 -0.0354 0.0310 0.0949 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CB 1190 C CG . PHE B 173 ? 0.2285 0.3275 0.4876 -0.0358 0.0374 0.0956 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CG 1191 C CD1 . PHE B 173 ? 0.1844 0.2727 0.4101 -0.0344 0.0325 0.0882 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD1 1192 C CD2 . PHE B 173 ? 0.2436 0.3449 0.5186 -0.0378 0.0480 0.1045 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD2 1193 C CE1 . PHE B 173 ? 0.1895 0.2700 0.3992 -0.0345 0.0370 0.0898 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE1 1194 C CE2 . PHE B 173 ? 0.1979 0.2902 0.4543 -0.0382 0.0525 0.1064 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE2 1195 C CZ . PHE B 173 ? 0.1966 0.2787 0.4211 -0.0364 0.0464 0.0991 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CZ 1196 N N . GLU B 174 ? 0.2276 0.3575 0.5941 -0.0452 0.0084 0.1040 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B N 1197 C CA . GLU B 174 ? 0.2663 0.4085 0.6661 -0.0440 0.0041 0.1083 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CA 1198 C C . GLU B 174 ? 0.2403 0.3853 0.6294 -0.0339 0.0188 0.1072 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B C 1199 O O . GLU B 174 ? 0.2235 0.3653 0.5932 -0.0289 0.0370 0.1069 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B O 1200 C CB . GLU B 174 ? 0.3226 0.4723 0.7598 -0.0457 0.0089 0.1166 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CB 1201 C CG . GLU B 174 ? 0.4051 0.5582 0.8690 -0.0476 -0.0074 0.1186 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CG 1202 C CD . GLU B 174 ? 0.4604 0.6052 0.9156 -0.0566 -0.0330 0.1136 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B CD 1203 O OE1 . GLU B 174 ? 0.4453 0.5821 0.8893 -0.0629 -0.0371 0.1108 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE1 1204 O OE2 . GLU B 174 ? 0.5229 0.6676 0.9807 -0.0574 -0.0490 0.1123 ? ? ? ? ? ? 196 GLU B OE2 1205 N N . TYR B 175 ? 0.2174 0.3666 0.6172 -0.0313 0.0105 0.1065 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B N 1206 C CA . TYR B 175 ? 0.2129 0.3618 0.5998 -0.0219 0.0233 0.1038 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CA 1207 C C . TYR B 175 ? 0.2377 0.3957 0.6465 -0.0156 0.0477 0.1095 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B C 1208 O O . TYR B 175 ? 0.2284 0.3824 0.6173 -0.0081 0.0631 0.1060 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B O 1209 C CB . TYR B 175 ? 0.2091 0.3604 0.6068 -0.0203 0.0088 0.1030 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CB 1210 C CG . TYR B 175 ? 0.2199 0.3584 0.5807 -0.0239 -0.0089 0.0955 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CG 1211 C CD1 . TYR B 175 ? 0.2072 0.3453 0.5731 -0.0252 -0.0264 0.0958 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CD1 1212 C CD2 . TYR B 175 ? 0.2135 0.3403 0.5354 -0.0262 -0.0078 0.0890 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CD2 1213 C CE1 . TYR B 175 ? 0.2033 0.3292 0.5338 -0.0289 -0.0408 0.0895 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CE1 1214 C CE2 . TYR B 175 ? 0.2059 0.3217 0.4960 -0.0294 -0.0216 0.0822 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CE2 1215 C CZ . TYR B 175 ? 0.1990 0.3141 0.4922 -0.0309 -0.0374 0.0824 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B CZ 1216 O OH . TYR B 175 ? 0.1974 0.3010 0.4578 -0.0344 -0.0495 0.0763 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B OH 1217 N N . ASP B 176 ? 0.2913 0.4563 0.7321 -0.0184 0.0509 0.1167 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B N 1218 C CA . ASP B 176 ? 0.3411 0.5081 0.7914 -0.0121 0.0738 0.1203 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CA 1219 C C . ASP B 176 ? 0.3508 0.5132 0.7854 -0.0145 0.0869 0.1231 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B C 1220 O O . ASP B 176 ? 0.3622 0.5255 0.8056 -0.0113 0.1037 0.1273 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B O 1221 C CB . ASP B 176 ? 0.3830 0.5561 0.8731 -0.0116 0.0698 0.1259 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CB 1222 C CG . ASP B 176 ? 0.4378 0.6110 0.9449 -0.0200 0.0573 0.1306 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B CG 1223 O OD1 . ASP B 176 ? 0.4487 0.6200 0.9569 -0.0268 0.0341 0.1289 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B OD1 1224 O OD2 . ASP B 176 ? 0.4757 0.6500 0.9937 -0.0199 0.0707 0.1357 ? ? ? ? ? ? 198 ASP B OD2 1225 N N . ASP B 177 ? 0.3510 0.5078 0.7624 -0.0201 0.0794 0.1210 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B N 1226 C CA . ASP B 177 ? 0.3757 0.5265 0.7723 -0.0228 0.0894 0.1245 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CA 1227 C C . ASP B 177 ? 0.3830 0.5293 0.7520 -0.0159 0.1125 0.1243 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B C 1228 O O . ASP B 177 ? 0.3656 0.5072 0.7069 -0.0121 0.1144 0.1185 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B O 1229 C CB . ASP B 177 ? 0.3819 0.5258 0.7606 -0.0302 0.0745 0.1218 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CB 1230 C CG . ASP B 177 ? 0.4075 0.5443 0.7735 -0.0332 0.0826 0.1264 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B CG 1231 O OD1 . ASP B 177 ? 0.4138 0.5436 0.7485 -0.0292 0.0956 0.1263 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD1 1232 O OD2 . ASP B 177 ? 0.4319 0.5670 0.8144 -0.0394 0.0734 0.1291 ? ? ? ? ? ? 199 ASP B OD2 1233 N N . PRO B 178 ? 0.4044 0.5499 0.7775 -0.0139 0.1289 0.1296 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B N 1234 C CA . PRO B 178 ? 0.4184 0.5576 0.7630 -0.0077 0.1509 0.1291 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CA 1235 C C . PRO B 178 ? 0.4153 0.5440 0.7169 -0.0086 0.1522 0.1270 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B C 1236 O O . PRO B 178 ? 0.4189 0.5419 0.6915 -0.0033 0.1612 0.1220 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B O 1237 C CB . PRO B 178 ? 0.4293 0.5692 0.7879 -0.0088 0.1632 0.1367 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CB 1238 C CG . PRO B 178 ? 0.4161 0.5657 0.8195 -0.0121 0.1508 0.1400 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CG 1239 C CD . PRO B 178 ? 0.3982 0.5486 0.8046 -0.0175 0.1272 0.1363 ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CD 1240 N N . ARG B 179 ? 0.3963 0.5215 0.6941 -0.0152 0.1426 0.1308 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B N 1241 C CA . ARG B 179 ? 0.3956 0.5099 0.6553 -0.0164 0.1407 0.1299 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CA 1242 C C . ARG B 179 ? 0.3676 0.4757 0.6029 -0.0138 0.1251 0.1179 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B C 1243 O O . ARG B 179 ? 0.3557 0.4532 0.5525 -0.0107 0.1260 0.1132 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B O 1244 C CB . ARG B 179 ? 0.4135 0.5244 0.6801 -0.0238 0.1308 0.1355 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CB 1245 C CG . ARG B 179 ? 0.4603 0.5591 0.6927 -0.0240 0.1365 0.1396 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CG 1246 C CD . ARG B 179 ? 0.4963 0.5927 0.7444 -0.0302 0.1327 0.1475 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CD 1247 N NE . ARG B 179 ? 0.4861 0.5862 0.7623 -0.0360 0.1149 0.1448 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NE 1248 C CZ . ARG B 179 ? 0.4473 0.5427 0.7358 -0.0419 0.1065 0.1484 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B CZ 1249 N NH1 . ARG B 179 ? 0.4504 0.5384 0.7277 -0.0424 0.1143 0.1562 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NH1 1250 N NH2 . ARG B 179 ? 0.4121 0.5090 0.7224 -0.0473 0.0898 0.1439 ? ? ? ? ? ? 201 ARG B NH2 1251 N N . PHE B 180 ? 0.3427 0.4570 0.6008 -0.0156 0.1100 0.1138 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B N 1252 C CA . PHE B 180 ? 0.3174 0.4269 0.5570 -0.0137 0.0956 0.1036 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CA 1253 C C . PHE B 180 ? 0.3251 0.4333 0.5501 -0.0061 0.1062 0.0987 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B C 1254 O O . PHE B 180 ? 0.3252 0.4240 0.5166 -0.0034 0.1031 0.0918 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B O 1255 C CB . PHE B 180 ? 0.2793 0.3956 0.5480 -0.0180 0.0782 0.1021 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CB 1256 C CG . PHE B 180 ? 0.2476 0.3578 0.4962 -0.0177 0.0621 0.0928 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CG 1257 C CD1 . PHE B 180 ? 0.2158 0.3316 0.4816 -0.0168 0.0530 0.0907 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CD1 1258 C CD2 . PHE B 180 ? 0.2316 0.3307 0.4462 -0.0184 0.0560 0.0871 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CD2 1259 C CE1 . PHE B 180 ? 0.1964 0.3059 0.4426 -0.0171 0.0389 0.0833 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CE1 1260 C CE2 . PHE B 180 ? 0.1795 0.2735 0.3772 -0.0185 0.0430 0.0792 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CE2 1261 C CZ . PHE B 180 ? 0.1782 0.2770 0.3903 -0.0181 0.0347 0.0774 ? ? ? ? ? ? 202 PHE B CZ 1262 N N . LEU B 181 ? 0.3252 0.4427 0.5776 -0.0026 0.1188 0.1024 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B N 1263 C CA . LEU B 181 ? 0.3445 0.4598 0.5863 0.0050 0.1311 0.0974 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CA 1264 C C . LEU B 181 ? 0.3824 0.4853 0.5813 0.0080 0.1447 0.0951 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B C 1265 O O . LEU B 181 ? 0.4049 0.4987 0.5753 0.0120 0.1440 0.0869 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B O 1266 C CB . LEU B 181 ? 0.3304 0.4581 0.6132 0.0085 0.1459 0.1028 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CB 1267 C CG . LEU B 181 ? 0.3192 0.4598 0.6473 0.0054 0.1306 0.1060 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CG 1268 C CD1 . LEU B 181 ? 0.3274 0.4776 0.6952 0.0091 0.1419 0.1109 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD1 1269 C CD2 . LEU B 181 ? 0.3150 0.4514 0.6330 0.0065 0.1117 0.0982 ? ? ? ? ? ? 203 LEU B CD2 1270 N N . ARG B 182 ? 0.3969 0.4984 0.5901 0.0054 0.1557 0.1027 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B N 1271 C CA . ARG B 182 ? 0.4525 0.5413 0.6032 0.0075 0.1677 0.1019 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CA 1272 C C . ARG B 182 ? 0.4748 0.5522 0.5893 0.0057 0.1511 0.0961 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B C 1273 O O . ARG B 182 ? 0.4998 0.5661 0.5785 0.0088 0.1541 0.0903 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B O 1274 C CB . ARG B 182 ? 0.4924 0.5814 0.6446 0.0043 0.1818 0.1132 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CB 1275 C CG . ARG B 182 ? 0.5404 0.6150 0.6455 0.0059 0.1931 0.1133 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CG 1276 C CD . ARG B 182 ? 0.5945 0.6666 0.6981 0.0036 0.2046 0.1213 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CD 1277 N NE . ARG B 182 ? 0.6669 0.7238 0.7226 0.0050 0.2140 0.1198 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NE 1278 C CZ . ARG B 182 ? 0.7115 0.7577 0.7336 0.0018 0.2067 0.1236 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B CZ 1279 N NH1 . ARG B 182 ? 0.7006 0.7496 0.7334 -0.0024 0.1917 0.1288 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NH1 1280 N NH2 . ARG B 182 ? 0.7538 0.7858 0.7320 0.0025 0.2134 0.1220 ? ? ? ? ? ? 204 ARG B NH2 1281 N N . LEU B 183 ? 0.4541 0.5339 0.5789 0.0006 0.1339 0.0974 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B N 1282 C CA . LEU B 183 ? 0.4338 0.5050 0.5320 -0.0008 0.1180 0.0917 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CA 1283 C C . LEU B 183 ? 0.4144 0.4820 0.4983 0.0031 0.1120 0.0812 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B C 1284 O O . LEU B 183 ? 0.4136 0.4713 0.4651 0.0044 0.1092 0.0766 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B O 1285 C CB . LEU B 183 ? 0.4153 0.4902 0.5326 -0.0063 0.1018 0.0929 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CB 1286 C CG . LEU B 183 ? 0.4285 0.4952 0.5224 -0.0078 0.0875 0.0878 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CG 1287 C CD1 . LEU B 183 ? 0.4544 0.5130 0.5267 -0.0088 0.0912 0.0938 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD1 1288 C CD2 . LEU B 183 ? 0.4164 0.4861 0.5293 -0.0123 0.0723 0.0854 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD2 1289 N N . LEU B 184 ? 0.3932 0.4685 0.5024 0.0046 0.1091 0.0783 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B N 1290 C CA . LEU B 184 ? 0.3995 0.4713 0.4991 0.0080 0.1030 0.0695 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CA 1291 C C . LEU B 184 ? 0.4287 0.4933 0.5087 0.0138 0.1180 0.0655 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B C 1292 O O . LEU B 184 ? 0.4363 0.4918 0.4907 0.0157 0.1137 0.0581 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B O 1293 C CB . LEU B 184 ? 0.3863 0.4677 0.5195 0.0079 0.0953 0.0692 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CB 1294 C CG . LEU B 184 ? 0.3643 0.4480 0.5062 0.0026 0.0756 0.0682 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CG 1295 C CD1 . LEU B 184 ? 0.3500 0.4352 0.4974 -0.0031 0.0718 0.0734 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD1 1296 C CD2 . LEU B 184 ? 0.3722 0.4645 0.5462 0.0026 0.0691 0.0694 ? ? ? ? ? ? 206 LEU B CD2 1297 N N . ASP B 185 ? 0.4650 0.5333 0.5575 0.0164 0.1362 0.0701 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N 1298 C CA . ASP B 185 ? 0.5034 0.5634 0.5758 0.0220 0.1536 0.0658 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA 1299 C C . ASP B 185 ? 0.5280 0.5732 0.5530 0.0208 0.1540 0.0633 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C 1300 O O . ASP B 185 ? 0.5546 0.5885 0.5524 0.0238 0.1553 0.0550 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O 1301 C CB . ASP B 185 ? 0.5325 0.5996 0.6277 0.0243 0.1751 0.0725 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB 1302 C CG . ASP B 185 ? 0.5871 0.6451 0.6642 0.0308 0.1956 0.0667 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG 1303 O OD1 . ASP B 185 ? 0.6190 0.6791 0.7025 0.0325 0.2168 0.0719 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 1304 O OD2 . ASP B 185 ? 0.5996 0.6476 0.6556 0.0340 0.1913 0.0567 ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 1305 N N . LEU B 186 ? 0.5110 0.5558 0.5273 0.0162 0.1513 0.0709 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B N 1306 C CA . LEU B 186 ? 0.5161 0.5474 0.4900 0.0145 0.1491 0.0705 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CA 1307 C C . LEU B 186 ? 0.5016 0.5273 0.4587 0.0134 0.1298 0.0629 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B C 1308 O O . LEU B 186 ? 0.4917 0.5051 0.4145 0.0140 0.1283 0.0579 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B O 1309 C CB . LEU B 186 ? 0.4991 0.5317 0.4726 0.0098 0.1488 0.0817 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CB 1310 C CG . LEU B 186 ? 0.5115 0.5478 0.4966 0.0102 0.1699 0.0904 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CG 1311 C CD1 . LEU B 186 ? 0.5246 0.5630 0.5159 0.0049 0.1674 0.1023 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CD1 1312 C CD2 . LEU B 186 ? 0.5417 0.5654 0.4909 0.0136 0.1876 0.0878 ? ? ? ? ? ? 208 LEU B CD2 1313 N N . ALA B 187 ? 0.4824 0.5166 0.4635 0.0114 0.1155 0.0621 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N 1314 C CA . ALA B 187 ? 0.4747 0.5054 0.4454 0.0103 0.0988 0.0553 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA 1315 C C . ALA B 187 ? 0.5168 0.5409 0.4757 0.0141 0.1003 0.0458 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C 1316 O O . ALA B 187 ? 0.5188 0.5343 0.4540 0.0134 0.0918 0.0404 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O 1317 C CB . ALA B 187 ? 0.4331 0.4735 0.4317 0.0075 0.0864 0.0560 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB 1318 N N . GLN B 188 ? 0.5478 0.5759 0.5259 0.0181 0.1106 0.0440 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B N 1319 C CA . GLN B 188 ? 0.5768 0.5978 0.5472 0.0223 0.1131 0.0350 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CA 1320 C C . GLN B 188 ? 0.5978 0.6037 0.5307 0.0241 0.1231 0.0303 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B C 1321 O O . GLN B 188 ? 0.6111 0.6063 0.5220 0.0244 0.1168 0.0224 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B O 1322 C CB . GLN B 188 ? 0.6146 0.6434 0.6178 0.0267 0.1228 0.0353 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CB 1323 C CG . GLN B 188 ? 0.6831 0.7025 0.6789 0.0324 0.1310 0.0264 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CG 1324 C CD . GLN B 188 ? 0.7313 0.7582 0.7601 0.0380 0.1460 0.0281 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CD 1325 O OE1 . GLN B 188 ? 0.7369 0.7774 0.7968 0.0369 0.1481 0.0364 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B OE1 1326 N NE2 . GLN B 188 ? 0.7609 0.7786 0.7850 0.0439 0.1563 0.0202 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B NE2 1327 N N . GLU B 189 ? 0.6177 0.6220 0.5420 0.0247 0.1383 0.0354 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B N 1328 C CA . GLU B 189 ? 0.6688 0.6569 0.5521 0.0257 0.1480 0.0313 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CA 1329 C C . GLU B 189 ? 0.6739 0.6532 0.5246 0.0207 0.1326 0.0318 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B C 1330 O O . GLU B 189 ? 0.6837 0.6477 0.4993 0.0206 0.1314 0.0250 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B O 1331 C CB . GLU B 189 ? 0.7116 0.7003 0.5930 0.0269 0.1691 0.0381 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CB 1332 C CG . GLU B 189 ? 0.7318 0.7284 0.6456 0.0325 0.1871 0.0373 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CG 1333 C CD . GLU B 189 ? 0.7844 0.7682 0.6826 0.0382 0.1981 0.0253 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CD 1334 O OE1 . GLU B 189 ? 0.8053 0.7945 0.7311 0.0438 0.2136 0.0238 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE1 1335 O OE2 . GLU B 189 ? 0.8124 0.7801 0.6721 0.0372 0.1911 0.0172 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE2 1336 N N . GLY B 190 ? 0.6556 0.6439 0.5194 0.0166 0.1203 0.0395 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N 1337 C CA . GLY B 190 ? 0.6640 0.6464 0.5051 0.0123 0.1048 0.0413 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA 1338 C C . GLY B 190 ? 0.6621 0.6399 0.4961 0.0117 0.0899 0.0324 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C 1339 O O . GLY B 190 ? 0.6651 0.6334 0.4727 0.0090 0.0795 0.0309 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O 1340 N N . LEU B 191 ? 0.6503 0.6348 0.5091 0.0138 0.0882 0.0274 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B N 1341 C CA . LEU B 191 ? 0.6472 0.6274 0.5022 0.0131 0.0758 0.0194 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CA 1342 C C . LEU B 191 ? 0.7056 0.6694 0.5302 0.0148 0.0808 0.0106 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B C 1343 O O . LEU B 191 ? 0.7356 0.6907 0.5417 0.0122 0.0689 0.0056 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B O 1344 C CB . LEU B 191 ? 0.5980 0.5879 0.4852 0.0148 0.0736 0.0174 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CB 1345 C CG . LEU B 191 ? 0.5698 0.5569 0.4554 0.0126 0.0592 0.0118 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CG 1346 C CD1 . LEU B 191 ? 0.5516 0.5400 0.4286 0.0079 0.0462 0.0152 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD1 1347 C CD2 . LEU B 191 ? 0.5356 0.5316 0.4503 0.0133 0.0552 0.0116 ? ? ? ? ? ? 213 LEU B CD2 1348 N N . LYS B 192 ? 0.7400 0.6991 0.5603 0.0191 0.0988 0.0084 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B N 1349 C CA . LYS B 192 ? 0.7966 0.7375 0.5843 0.0210 0.1067 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CA 1350 C C . LYS B 192 ? 0.8599 0.7875 0.6059 0.0166 0.0996 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B C 1351 O O . LYS B 192 ? 0.8986 0.8100 0.6153 0.0155 0.0955 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B O 1352 C CB . LYS B 192 ? 0.8301 0.7691 0.6209 0.0266 0.1305 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CB 1353 C CG . LYS B 192 ? 0.8134 0.7623 0.6438 0.0318 0.1378 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CG 1354 C CD . LYS B 192 ? 0.8683 0.8123 0.6990 0.0380 0.1628 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CD 1355 C CE . LYS B 192 ? 0.8769 0.8321 0.7521 0.0436 0.1695 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B CE 1356 N NZ . LYS B 192 ? 0.8598 0.8360 0.7744 0.0416 0.1624 0.0037 ? ? ? ? ? ? 214 LYS B NZ 1357 N N . GLU B 193 ? 0.8802 0.8139 0.6241 0.0135 0.0970 0.0105 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N 1358 C CA . GLU B 193 ? 0.9125 0.8345 0.6193 0.0090 0.0880 0.0136 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA 1359 C C . GLU B 193 ? 0.9401 0.8637 0.6483 0.0045 0.0643 0.0136 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C 1360 O O . GLU B 193 ? 0.9806 0.8978 0.6660 0.0004 0.0533 0.0185 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O 1361 C CB . GLU B 193 ? 0.8785 0.8056 0.5839 0.0075 0.0944 0.0266 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB 1362 C CG . GLU B 193 ? 0.8599 0.7835 0.5576 0.0109 0.1188 0.0283 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG 1363 C CD . GLU B 193 ? 0.8289 0.7604 0.5347 0.0090 0.1245 0.0426 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD 1364 O OE1 . GLU B 193 ? 0.7836 0.7252 0.5085 0.0061 0.1099 0.0501 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 1365 O OE2 . GLU B 193 ? 0.8554 0.7826 0.5492 0.0105 0.1442 0.0463 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 1366 N N . GLU B 194 ? 0.9328 0.8649 0.6686 0.0051 0.0566 0.0091 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B N 1367 C CA . GLU B 194 ? 0.9460 0.8804 0.6865 0.0009 0.0362 0.0087 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CA 1368 C C . GLU B 194 ? 0.9649 0.8833 0.6800 -0.0010 0.0283 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B C 1369 O O . GLU B 194 ? 0.9670 0.8843 0.6800 -0.0053 0.0110 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B O 1370 C CB . GLU B 194 ? 0.9401 0.8900 0.7197 0.0017 0.0321 0.0093 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CB 1371 C CG . GLU B 194 ? 0.9405 0.9050 0.7443 0.0015 0.0330 0.0192 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CG 1372 C CD . GLU B 194 ? 0.9471 0.9133 0.7470 -0.0023 0.0196 0.0259 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CD 1373 O OE1 . GLU B 194 ? 0.9526 0.9167 0.7502 -0.0050 0.0061 0.0229 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE1 1374 O OE2 . GLU B 194 ? 0.9539 0.9233 0.7548 -0.0026 0.0225 0.0345 ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE2 1375 N N . SER B 195 ? 0.9819 0.8879 0.6798 0.0022 0.0416 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 217 SER B N 1376 C CA . SER B 195 ? 1.0225 0.9100 0.6931 0.0005 0.0362 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 217 SER B CA 1377 C C . SER B 195 ? 1.0858 0.9543 0.7129 0.0010 0.0476 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 217 SER B C 1378 O O . SER B 195 ? 1.0700 0.9405 0.6952 0.0048 0.0659 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 217 SER B O 1379 C CB . SER B 195 ? 1.0059 0.8929 0.6969 0.0041 0.0413 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 217 SER B CB 1380 O OG . SER B 195 ? 1.0424 0.9091 0.7064 0.0027 0.0377 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 217 SER B OG 1381 N N . GLY B 196 ? 1.1479 0.9973 0.7393 -0.0031 0.0370 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N 1382 C CA . GLY B 196 ? 1.2011 1.0303 0.7469 -0.0033 0.0470 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA 1383 C C . GLY B 196 ? 1.2039 1.0252 0.7259 -0.0103 0.0263 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C 1384 O O . GLY B 196 ? 1.2038 1.0334 0.7334 -0.0147 0.0080 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O 1385 N N . PHE B 197 ? 1.2065 1.0116 0.7009 -0.0110 0.0293 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B N 1386 C CA . PHE B 197 ? 1.2340 1.0296 0.7036 -0.0176 0.0102 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CA 1387 C C . PHE B 197 ? 1.2285 1.0311 0.6887 -0.0201 0.0056 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B C 1388 O O . PHE B 197 ? 1.2336 1.0398 0.6952 -0.0252 -0.0159 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B O 1389 C CB . PHE B 197 ? 1.2957 1.0712 0.7347 -0.0174 0.0177 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CB 1390 C CG . PHE B 197 ? 1.3736 1.1372 0.7851 -0.0245 -0.0023 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CG 1391 C CD1 . PHE B 197 ? 1.3828 1.1472 0.8053 -0.0300 -0.0267 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD1 1392 C CD2 . PHE B 197 ? 1.4347 1.1866 0.8105 -0.0257 0.0033 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CD2 1393 C CE1 . PHE B 197 ? 1.4223 1.1764 0.8225 -0.0367 -0.0457 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE1 1394 C CE2 . PHE B 197 ? 1.4780 1.2182 0.8275 -0.0325 -0.0159 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CE2 1395 C CZ . PHE B 197 ? 1.4693 1.2108 0.8319 -0.0379 -0.0407 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 219 PHE B CZ 1396 N N . LEU B 198 ? 1.2043 1.0091 0.6579 -0.0163 0.0261 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B N 1397 C CA . LEU B 198 ? 1.1857 0.9959 0.6294 -0.0181 0.0252 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CA 1398 C C . LEU B 198 ? 1.1168 0.9423 0.5857 -0.0204 0.0088 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B C 1399 O O . LEU B 198 ? 1.1054 0.9316 0.5652 -0.0243 -0.0057 0.0086 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B O 1400 C CB . LEU B 198 ? 1.1751 0.9893 0.6204 -0.0132 0.0521 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CB 1401 C CG . LEU B 198 ? 1.1681 0.9897 0.6092 -0.0144 0.0559 0.0047 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CG 1402 C CD1 . LEU B 198 ? 1.2093 1.0196 0.6148 -0.0197 0.0425 0.0083 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD1 1403 C CD2 . LEU B 198 ? 1.1700 0.9945 0.6149 -0.0096 0.0843 0.0053 ? ? ? ? ? ? 220 LEU B CD2 1404 N N . ARG B 199 ? 1.0421 0.8789 0.5428 -0.0177 0.0113 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B N 1405 C CA . ARG B 199 ? 0.9675 0.8182 0.4946 -0.0194 -0.0033 0.0099 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CA 1406 C C . ARG B 199 ? 0.9637 0.8126 0.4900 -0.0251 -0.0302 0.0103 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B C 1407 O O . ARG B 199 ? 0.9690 0.8243 0.5015 -0.0277 -0.0440 0.0219 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B O 1408 C CB . ARG B 199 ? 0.8959 0.7558 0.4527 -0.0160 0.0037 0.0069 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CB 1409 C CG . ARG B 199 ? 0.8298 0.7073 0.4217 -0.0172 -0.0095 0.0169 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CG 1410 C CD . ARG B 199 ? 0.7771 0.6700 0.4119 -0.0138 -0.0058 0.0119 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CD 1411 N NE . ARG B 199 ? 0.7535 0.6637 0.4234 -0.0151 -0.0181 0.0202 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NE 1412 C CZ . ARG B 199 ? 0.7564 0.6807 0.4515 -0.0129 -0.0116 0.0292 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B CZ 1413 N NH1 . ARG B 199 ? 0.7699 0.6945 0.4618 -0.0096 0.0065 0.0321 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NH1 1414 N NH2 . ARG B 199 ? 0.7474 0.6849 0.4722 -0.0140 -0.0225 0.0351 ? ? ? ? ? ? 221 ARG B NH2 1415 N N . GLU B 200 ? 0.9384 0.7786 0.4600 -0.0268 -0.0373 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B N 1416 C CA . GLU B 200 ? 0.9102 0.7483 0.4342 -0.0324 -0.0619 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CA 1417 C C . GLU B 200 ? 0.9130 0.7439 0.4123 -0.0363 -0.0730 0.0024 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B C 1418 O O . GLU B 200 ? 0.8902 0.7275 0.4014 -0.0398 -0.0922 0.0113 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B O 1419 C CB . GLU B 200 ? 0.9416 0.7681 0.4598 -0.0337 -0.0641 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CB 1420 C CG . GLU B 200 ? 0.9326 0.7629 0.4711 -0.0296 -0.0519 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CG 1421 C CD . GLU B 200 ? 0.9180 0.7638 0.4917 -0.0311 -0.0643 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CD 1422 O OE1 . GLU B 200 ? 0.9174 0.7682 0.5019 -0.0361 -0.0848 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE1 1423 O OE2 . GLU B 200 ? 0.9011 0.7586 0.5016 -0.0266 -0.0520 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE2 1424 N N . VAL B 201 ? 0.9484 0.7657 0.4138 -0.0354 -0.0605 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B N 1425 C CA . VAL B 201 ? 0.9909 0.7983 0.4259 -0.0393 -0.0696 0.0019 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CA 1426 C C . VAL B 201 ? 1.0017 0.8197 0.4448 -0.0393 -0.0741 0.0193 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B C 1427 O O . VAL B 201 ? 1.0435 0.8603 0.4817 -0.0435 -0.0932 0.0268 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B O 1428 C CB . VAL B 201 ? 1.0177 0.8093 0.4149 -0.0377 -0.0508 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CB 1429 C CG1 . VAL B 201 ? 1.0587 0.8379 0.4205 -0.0425 -0.0620 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CG1 1430 C CG2 . VAL B 201 ? 1.0165 0.7968 0.4083 -0.0366 -0.0440 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 223 VAL B CG2 1431 N N . LEU B 202 ? 0.9773 0.8055 0.4345 -0.0347 -0.0568 0.0258 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B N 1432 C CA . LEU B 202 ? 0.9853 0.8227 0.4513 -0.0343 -0.0588 0.0425 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CA 1433 C C . LEU B 202 ? 0.9594 0.8094 0.4595 -0.0359 -0.0790 0.0505 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B C 1434 O O . LEU B 202 ? 0.9554 0.8086 0.4594 -0.0374 -0.0911 0.0632 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B O 1435 C CB . LEU B 202 ? 0.9857 0.8306 0.4613 -0.0295 -0.0348 0.0470 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CB 1436 C CG . LEU B 202 ? 1.0586 0.8935 0.5052 -0.0276 -0.0123 0.0415 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CG 1437 C CD1 . LEU B 202 ? 1.0605 0.9049 0.5195 -0.0244 0.0064 0.0522 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD1 1438 C CD2 . LEU B 202 ? 1.1290 0.9491 0.5359 -0.0314 -0.0193 0.0417 ? ? ? ? ? ? 224 LEU B CD2 1439 N N . ASN B 203 ? 0.9431 0.7998 0.4687 -0.0353 -0.0822 0.0433 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B N 1440 C CA . ASN B 203 ? 0.9113 0.7809 0.4724 -0.0368 -0.0999 0.0494 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CA 1441 C C . ASN B 203 ? 0.9307 0.7960 0.4896 -0.0420 -0.1236 0.0490 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B C 1442 O O . ASN B 203 ? 0.9220 0.7960 0.5036 -0.0435 -0.1396 0.0591 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B O 1443 C CB . ASN B 203 ? 0.8492 0.7268 0.4362 -0.0350 -0.0950 0.0417 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CB 1444 C CG . ASN B 203 ? 0.7838 0.6712 0.3877 -0.0308 -0.0786 0.0474 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CG 1445 O OD1 . ASN B 203 ? 0.7677 0.6610 0.3791 -0.0299 -0.0776 0.0600 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B OD1 1446 N ND2 . ASN B 203 ? 0.7431 0.6316 0.3538 -0.0284 -0.0660 0.0386 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B ND2 1447 N N . ALA B 204 ? 0.9410 0.7924 0.4742 -0.0447 -0.1256 0.0372 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B N 1448 C CA . ALA B 204 ? 0.9437 0.7885 0.4704 -0.0505 -0.1475 0.0363 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CA 1449 C C . ALA B 204 ? 0.9916 0.8290 0.4928 -0.0524 -0.1540 0.0463 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B C 1450 O O . ALA B 204 ? 0.9997 0.8397 0.5114 -0.0560 -0.1742 0.0543 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B O 1451 C CB . ALA B 204 ? 0.9440 0.7743 0.4497 -0.0531 -0.1472 0.0203 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CB 1452 N N . VAL B 205 ? 1.0232 0.8518 0.4925 -0.0501 -0.1365 0.0462 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B N 1453 C CA . VAL B 205 ? 1.0606 0.8808 0.5012 -0.0519 -0.1403 0.0558 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CA 1454 C C . VAL B 205 ? 1.0650 0.8927 0.5093 -0.0475 -0.1248 0.0681 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B C 1455 O O . VAL B 205 ? 1.1093 0.9301 0.5275 -0.0454 -0.1051 0.0663 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B O 1456 C CB . VAL B 205 ? 1.0902 0.8903 0.4828 -0.0544 -0.1340 0.0454 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CB 1457 C CG1 . VAL B 205 ? 1.1245 0.9145 0.4869 -0.0583 -0.1456 0.0550 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG1 1458 C CG2 . VAL B 205 ? 1.0866 0.8785 0.4770 -0.0578 -0.1434 0.0303 ? ? ? ? ? ? 227 VAL B CG2 1459 N N . PRO B 206 ? 1.0183 0.8599 0.4968 -0.0461 -0.1332 0.0808 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B N 1460 C CA . PRO B 206 ? 0.9885 0.8383 0.4790 -0.0420 -0.1201 0.0931 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CA 1461 C C . PRO B 206 ? 1.0163 0.8563 0.4723 -0.0422 -0.1119 0.1016 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B C 1462 O O . PRO B 206 ? 1.0129 0.8566 0.4697 -0.0389 -0.0934 0.1078 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B O 1463 C CB . PRO B 206 ? 0.9596 0.8217 0.4890 -0.0421 -0.1382 0.1046 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CB 1464 C CG . PRO B 206 ? 0.9448 0.8106 0.4934 -0.0447 -0.1533 0.0954 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CG 1465 C CD . PRO B 206 ? 0.9923 0.8423 0.5033 -0.0487 -0.1563 0.0840 ? ? ? ? ? ? 228 PRO B CD 1466 N N . VAL B 207 ? 1.0339 0.8615 0.4602 -0.0466 -0.1255 0.1021 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N 1467 C CA . VAL B 207 ? 1.0634 0.8812 0.4559 -0.0476 -0.1207 0.1117 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA 1468 C C . VAL B 207 ? 1.0611 0.8716 0.4232 -0.0457 -0.0941 0.1046 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C 1469 O O . VAL B 207 ? 1.0699 0.8770 0.4127 -0.0451 -0.0823 0.1143 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O 1470 C CB . VAL B 207 ? 1.1122 0.9169 0.4772 -0.0535 -0.1426 0.1128 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB 1471 C CG1 . VAL B 207 ? 1.1409 0.9319 0.4754 -0.0567 -0.1418 0.0952 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 1472 C CG2 . VAL B 207 ? 1.1503 0.9467 0.4856 -0.0545 -0.1406 0.1263 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 1473 N N . LEU B 208 ? 1.0309 0.8393 0.3912 -0.0448 -0.0842 0.0882 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B N 1474 C CA . LEU B 208 ? 1.0309 0.8324 0.3667 -0.0427 -0.0584 0.0797 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CA 1475 C C . LEU B 208 ? 1.0347 0.8486 0.3912 -0.0381 -0.0368 0.0884 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B C 1476 O O . LEU B 208 ? 1.0713 0.8814 0.4097 -0.0367 -0.0145 0.0870 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B O 1477 C CB . LEU B 208 ? 0.9791 0.7759 0.3150 -0.0422 -0.0537 0.0605 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CB 1478 C CG . LEU B 208 ? 0.9833 0.7641 0.2913 -0.0473 -0.0710 0.0503 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CG 1479 C CD1 . LEU B 208 ? 0.9668 0.7419 0.2761 -0.0464 -0.0649 0.0315 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CD1 1480 C CD2 . LEU B 208 ? 1.0169 0.7814 0.2770 -0.0503 -0.0678 0.0524 ? ? ? ? ? ? 230 LEU B CD2 1481 N N . LEU B 209 ? 0.9996 0.8278 0.3951 -0.0363 -0.0435 0.0974 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B N 1482 C CA . LEU B 209 ? 0.9810 0.8210 0.4006 -0.0327 -0.0261 0.1068 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CA 1483 C C . LEU B 209 ? 1.0406 0.8778 0.4424 -0.0333 -0.0181 0.1218 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B C 1484 O O . LEU B 209 ? 1.0486 0.8927 0.4615 -0.0312 0.0016 0.1280 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B O 1485 C CB . LEU B 209 ? 0.9255 0.7787 0.3879 -0.0312 -0.0384 0.1137 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CB 1486 C CG . LEU B 209 ? 0.8793 0.7389 0.3664 -0.0301 -0.0423 0.1012 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CG 1487 C CD1 . LEU B 209 ? 0.8346 0.7057 0.3601 -0.0297 -0.0577 0.1094 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD1 1488 C CD2 . LEU B 209 ? 0.8594 0.7230 0.3539 -0.0268 -0.0178 0.0932 ? ? ? ? ? ? 231 LEU B CD2 1489 N N . HIS B 210 ? 1.1105 0.9375 0.4857 -0.0366 -0.0338 0.1280 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B N 1490 C CA . HIS B 210 ? 1.1723 0.9944 0.5254 -0.0377 -0.0281 0.1427 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CA 1491 C C . HIS B 210 ? 1.2011 1.0171 0.5245 -0.0378 -0.0025 0.1373 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B C 1492 O O . HIS B 210 ? 1.2325 1.0481 0.5445 -0.0383 0.0097 0.1496 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B O 1493 C CB . HIS B 210 ? 1.2460 1.0565 0.5737 -0.0417 -0.0520 0.1487 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CB 1494 C CG . HIS B 210 ? 1.2594 1.0764 0.6188 -0.0417 -0.0760 0.1580 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CG 1495 N ND1 . HIS B 210 ? 1.2300 1.0565 0.6251 -0.0405 -0.0862 0.1506 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B ND1 1496 C CD2 . HIS B 210 ? 1.2898 1.1049 0.6520 -0.0427 -0.0914 0.1742 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CD2 1497 C CE1 . HIS B 210 ? 1.2219 1.0530 0.6418 -0.0409 -0.1062 0.1613 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B CE1 1498 N NE2 . HIS B 210 ? 1.2585 1.0825 0.6597 -0.0421 -0.1101 0.1756 ? ? ? ? ? ? 232 HIS B NE2 1499 N N . ILE B 211 ? 1.1987 1.0093 0.5107 -0.0375 0.0060 0.1191 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B N 1500 C CA . ILE B 211 ? 1.2278 1.0336 0.5194 -0.0366 0.0327 0.1116 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CA 1501 C C . ILE B 211 ? 1.1757 0.9967 0.5044 -0.0328 0.0542 0.1126 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B C 1502 O O . ILE B 211 ? 1.1243 0.9520 0.4797 -0.0301 0.0552 0.1024 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B O 1503 C CB . ILE B 211 ? 1.2523 1.0451 0.5204 -0.0369 0.0341 0.0910 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CB 1504 C CG1 . ILE B 211 ? 1.2943 1.0723 0.5305 -0.0416 0.0094 0.0889 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CG1 1505 C CG2 . ILE B 211 ? 1.2851 1.0706 0.5295 -0.0356 0.0619 0.0838 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CG2 1506 C CD1 . ILE B 211 ? 1.3160 1.0803 0.5316 -0.0425 0.0080 0.0688 ? ? ? ? ? ? 233 ILE B CD1 1507 N N . PRO B 212 ? 1.1793 1.0058 0.5104 -0.0331 0.0713 0.1252 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B N 1508 C CA . PRO B 212 ? 1.1357 0.9771 0.5058 -0.0306 0.0900 0.1279 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CA 1509 C C . PRO B 212 ? 1.1397 0.9812 0.5168 -0.0272 0.1094 0.1103 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B C 1510 O O . PRO B 212 ? 1.1190 0.9726 0.5336 -0.0245 0.1187 0.1086 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B O 1511 C CB . PRO B 212 ? 1.1561 0.9996 0.5184 -0.0331 0.1045 0.1437 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CB 1512 C CG . PRO B 212 ? 1.1939 1.0266 0.5227 -0.0361 0.0864 0.1542 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CG 1513 C CD . PRO B 212 ? 1.2193 1.0382 0.5184 -0.0363 0.0731 0.1383 ? ? ? ? ? ? 234 PRO B CD 1514 N N . ALA B 213 ? 1.1847 1.0119 0.5266 -0.0271 0.1150 0.0974 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B N 1515 C CA . ALA B 213 ? 1.1913 1.0161 0.5386 -0.0229 0.1325 0.0801 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B CA 1516 C C . ALA B 213 ? 1.1781 1.0080 0.5527 -0.0203 0.1203 0.0703 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B C 1517 O O . ALA B 213 ? 1.1598 0.9986 0.5657 -0.0162 0.1336 0.0645 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B O 1518 C CB . ALA B 213 ? 1.2387 1.0444 0.5401 -0.0236 0.1376 0.0681 ? ? ? ? ? ? 235 ALA B CB 1519 N N . LEU B 214 ? 1.1990 1.0234 0.5631 -0.0229 0.0947 0.0692 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B N 1520 C CA . LEU B 214 ? 1.1756 1.0045 0.5640 -0.0214 0.0808 0.0610 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CA 1521 C C . LEU B 214 ? 1.1359 0.9820 0.5663 -0.0203 0.0768 0.0719 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B C 1522 O O . LEU B 214 ? 1.0888 0.9430 0.5485 -0.0170 0.0829 0.0657 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B O 1523 C CB . LEU B 214 ? 1.1933 1.0118 0.5605 -0.0253 0.0541 0.0576 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CB 1524 C CG . LEU B 214 ? 1.2477 1.0470 0.5724 -0.0272 0.0543 0.0453 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CG 1525 C CD1 . LEU B 214 ? 1.2685 1.0591 0.5760 -0.0322 0.0255 0.0452 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD1 1526 C CD2 . LEU B 214 ? 1.2399 1.0345 0.5698 -0.0234 0.0679 0.0273 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD2 1527 N N . ALA B 215 ? 1.1500 1.0006 0.5829 -0.0230 0.0665 0.0882 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B N 1528 C CA . ALA B 215 ? 1.1197 0.9842 0.5903 -0.0224 0.0604 0.0992 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B CA 1529 C C . ALA B 215 ? 1.1106 0.9863 0.6122 -0.0194 0.0824 0.0992 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B C 1530 O O . ALA B 215 ? 1.0529 0.9374 0.5857 -0.0174 0.0800 0.0972 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B O 1531 C CB . ALA B 215 ? 1.1214 0.9868 0.5880 -0.0251 0.0503 0.1176 ? ? ? ? ? ? 237 ALA B CB 1532 N N . GLY B 216 ? 1.1712 1.0464 0.6648 -0.0193 0.1036 0.1013 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B N 1533 C CA . GLY B 216 ? 1.1764 1.0629 0.7025 -0.0170 0.1242 0.1031 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B CA 1534 C C . GLY B 216 ? 1.1924 1.0797 0.7296 -0.0119 0.1396 0.0874 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B C 1535 O O . GLY B 216 ? 1.2015 1.0969 0.7623 -0.0094 0.1596 0.0878 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B O 1536 N N . LYS B 217 ? 1.2111 1.0902 0.7343 -0.0104 0.1300 0.0739 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B N 1537 C CA . LYS B 217 ? 1.2090 1.0879 0.7441 -0.0052 0.1435 0.0593 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CA 1538 C C . LYS B 217 ? 1.1742 1.0557 0.7266 -0.0035 0.1294 0.0518 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B C 1539 O O . LYS B 217 ? 1.1643 1.0511 0.7409 0.0012 0.1396 0.0442 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B O 1540 C CB . LYS B 217 ? 1.2683 1.1317 0.7674 -0.0045 0.1515 0.0474 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CB 1541 C CG . LYS B 217 ? 1.3066 1.1705 0.8203 0.0015 0.1746 0.0361 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CG 1542 C CD . LYS B 217 ? 1.3202 1.1792 0.8400 0.0049 0.1684 0.0211 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CD 1543 C CE . LYS B 217 ? 1.3696 1.2101 0.8485 0.0020 0.1542 0.0110 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CE 1544 N NZ . LYS B 217 ? 1.3622 1.1966 0.8470 0.0047 0.1482 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B NZ 1545 N N . VAL B 218 ? 1.1242 1.0026 0.6664 -0.0072 0.1058 0.0547 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B N 1546 C CA . VAL B 218 ? 1.0701 0.9487 0.6233 -0.0066 0.0907 0.0468 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CA 1547 C C . VAL B 218 ? 0.9777 0.8703 0.5694 -0.0045 0.0906 0.0522 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B C 1548 O O . VAL B 218 ? 0.9212 0.8158 0.5273 -0.0024 0.0860 0.0442 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B O 1549 C CB . VAL B 218 ? 1.0844 0.9563 0.6183 -0.0114 0.0648 0.0487 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CB 1550 C CG1 . VAL B 218 ? 1.1369 0.9939 0.6322 -0.0135 0.0639 0.0425 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CG1 1551 C CG2 . VAL B 218 ? 1.0727 0.9518 0.6154 -0.0143 0.0543 0.0657 ? ? ? ? ? ? 240 VAL B CG2 1552 N N . LEU B 219 ? 0.9301 0.8318 0.5384 -0.0052 0.0950 0.0659 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N 1553 C CA . LEU B 219 ? 0.8348 0.7527 0.4865 -0.0035 0.0930 0.0705 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA 1554 C C . LEU B 219 ? 0.8048 0.7318 0.4779 -0.0020 0.1122 0.0796 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C 1555 O O . LEU B 219 ? 0.7832 0.7231 0.4891 -0.0029 0.1075 0.0881 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O 1556 C CB . LEU B 219 ? 0.7854 0.7081 0.4475 -0.0071 0.0701 0.0783 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB 1557 C CG . LEU B 219 ? 0.7339 0.6526 0.3884 -0.0088 0.0490 0.0704 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG 1558 C CD1 . LEU B 219 ? 0.6947 0.6172 0.3582 -0.0121 0.0290 0.0806 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 1559 C CD2 . LEU B 219 ? 0.6780 0.6075 0.3643 -0.0059 0.0482 0.0592 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 1560 N N . ARG B 220 ? 0.8110 0.7339 0.4726 -0.0003 0.1320 0.0763 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N 1561 C CA . ARG B 220 ? 0.8114 0.7440 0.4960 0.0000 0.1493 0.0850 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA 1562 C C . ARG B 220 ? 0.7641 0.7127 0.4955 0.0037 0.1561 0.0859 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C 1563 O O . ARG B 220 ? 0.7445 0.7039 0.5040 0.0025 0.1615 0.0964 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O 1564 C CB . ARG B 220 ? 0.8559 0.7830 0.5242 0.0012 0.1679 0.0795 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB 1565 C CG . ARG B 220 ? 0.8889 0.8132 0.5589 0.0065 0.1771 0.0644 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG 1566 C CD . ARG B 220 ? 0.9420 0.8664 0.6142 0.0091 0.2002 0.0621 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD 1567 N NE . ARG B 220 ? 0.9762 0.8942 0.6448 0.0143 0.2087 0.0471 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE 1568 C CZ . ARG B 220 ? 0.9989 0.9206 0.6859 0.0191 0.2293 0.0429 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ 1569 N NH1 . ARG B 220 ? 1.0035 0.9361 0.7142 0.0187 0.2430 0.0526 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 1570 N NH2 . ARG B 220 ? 1.0134 0.9277 0.6971 0.0241 0.2355 0.0291 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 1571 N N . PHE B 221 ? 0.7304 0.6834 0.4774 0.0069 0.1507 0.0738 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N 1572 C CA . PHE B 221 ? 0.6805 0.6514 0.4772 0.0089 0.1501 0.0728 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA 1573 C C . PHE B 221 ? 0.6473 0.6273 0.4659 0.0055 0.1293 0.0771 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C 1574 O O . PHE B 221 ? 0.6312 0.6242 0.4857 0.0048 0.1294 0.0825 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O 1575 C CB . PHE B 221 ? 0.6510 0.6225 0.4569 0.0133 0.1519 0.0594 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB 1576 C CG . PHE B 221 ? 0.6573 0.6247 0.4595 0.0180 0.1761 0.0553 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG 1577 C CD1 . PHE B 221 ? 0.6446 0.6241 0.4796 0.0199 0.1928 0.0620 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 1578 C CD2 . PHE B 221 ? 0.6772 0.6284 0.4452 0.0206 0.1822 0.0443 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 1579 C CE1 . PHE B 221 ? 0.6642 0.6416 0.5017 0.0244 0.2143 0.0576 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 1580 C CE2 . PHE B 221 ? 0.7020 0.6496 0.4703 0.0251 0.2037 0.0391 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 1581 C CZ . PHE B 221 ? 0.6892 0.6511 0.4946 0.0270 0.2186 0.0456 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ 1582 N N . GLN B 222 ? 0.6324 0.6053 0.4305 0.0034 0.1118 0.0747 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B N 1583 C CA . GLN B 222 ? 0.6156 0.5964 0.4347 0.0008 0.0941 0.0784 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CA 1584 C C . GLN B 222 ? 0.6034 0.5851 0.4262 -0.0022 0.0945 0.0921 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B C 1585 O O . GLN B 222 ? 0.5735 0.5637 0.4234 -0.0037 0.0857 0.0962 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B O 1586 C CB . GLN B 222 ? 0.6465 0.6207 0.4472 -0.0006 0.0759 0.0729 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CB 1587 C CG . GLN B 222 ? 0.6669 0.6435 0.4765 0.0015 0.0713 0.0606 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CG 1588 C CD . GLN B 222 ? 0.6978 0.6710 0.4984 -0.0007 0.0525 0.0567 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B CD 1589 O OE1 . GLN B 222 ? 0.6891 0.6659 0.4983 -0.0030 0.0407 0.0627 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B OE1 1590 N NE2 . GLN B 222 ? 0.7160 0.6819 0.5015 0.0001 0.0499 0.0466 ? ? ? ? ? ? 244 GLN B NE2 1591 N N . LYS B 223 ? 0.6175 0.5891 0.4116 -0.0031 0.1051 0.0991 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B N 1592 C CA . LYS B 223 ? 0.6134 0.5840 0.4087 -0.0062 0.1068 0.1137 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CA 1593 C C . LYS B 223 ? 0.5710 0.5526 0.3995 -0.0059 0.1224 0.1191 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B C 1594 O O . LYS B 223 ? 0.5534 0.5406 0.4055 -0.0084 0.1190 0.1283 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B O 1595 C CB . LYS B 223 ? 0.6579 0.6122 0.4067 -0.0081 0.1119 0.1203 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CB 1596 C CG . LYS B 223 ? 0.6822 0.6334 0.4289 -0.0117 0.1116 0.1370 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CG 1597 C CD . LYS B 223 ? 0.7452 0.6804 0.4449 -0.0151 0.1101 0.1417 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CD 1598 C CE . LYS B 223 ? 0.7754 0.7078 0.4761 -0.0199 0.1058 0.1580 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B CE 1599 N NZ . LYS B 223 ? 0.8264 0.7463 0.4849 -0.0244 0.0973 0.1628 ? ? ? ? ? ? 245 LYS B NZ 1600 N N . ALA B 224 ? 0.5482 0.5324 0.3804 -0.0029 0.1392 0.1133 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B N 1601 C CA . ALA B 224 ? 0.5044 0.5009 0.3734 -0.0024 0.1536 0.1175 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CA 1602 C C . ALA B 224 ? 0.4740 0.4840 0.3846 -0.0028 0.1405 0.1137 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B C 1603 O O . ALA B 224 ? 0.4660 0.4855 0.4097 -0.0049 0.1434 0.1203 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B O 1604 C CB . ALA B 224 ? 0.4903 0.4868 0.3566 0.0017 0.1736 0.1113 ? ? ? ? ? ? 246 ALA B CB 1605 N N . PHE B 225 ? 0.4526 0.4623 0.3599 -0.0014 0.1261 0.1032 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B N 1606 C CA . PHE B 225 ? 0.4265 0.4467 0.3664 -0.0020 0.1135 0.0987 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CA 1607 C C . PHE B 225 ? 0.4590 0.4796 0.4086 -0.0058 0.1017 0.1058 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B C 1608 O O . PHE B 225 ? 0.4741 0.5027 0.4551 -0.0079 0.1000 0.1087 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B O 1609 C CB . PHE B 225 ? 0.4114 0.4298 0.3422 0.0002 0.1026 0.0866 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CB 1610 C CG . PHE B 225 ? 0.3673 0.3947 0.3262 -0.0008 0.0900 0.0818 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CG 1611 C CD1 . PHE B 225 ? 0.3401 0.3767 0.3263 0.0003 0.0936 0.0787 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CD1 1612 C CD2 . PHE B 225 ? 0.3450 0.3710 0.3022 -0.0029 0.0748 0.0806 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CD2 1613 C CE1 . PHE B 225 ? 0.3051 0.3480 0.3122 -0.0013 0.0815 0.0746 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CE1 1614 C CE2 . PHE B 225 ? 0.3206 0.3531 0.2994 -0.0040 0.0649 0.0757 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CE2 1615 C CZ . PHE B 225 ? 0.2997 0.3400 0.3012 -0.0036 0.0680 0.0727 ? ? ? ? ? ? 247 PHE B CZ 1616 N N . LEU B 226 ? 0.4721 0.4833 0.3959 -0.0068 0.0934 0.1090 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N 1617 C CA . LEU B 226 ? 0.4735 0.4838 0.4073 -0.0097 0.0832 0.1166 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA 1618 C C . LEU B 226 ? 0.4925 0.5040 0.4407 -0.0123 0.0936 0.1291 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C 1619 O O . LEU B 226 ? 0.4988 0.5132 0.4715 -0.0148 0.0875 0.1332 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O 1620 C CB . LEU B 226 ? 0.4892 0.4892 0.3936 -0.0100 0.0722 0.1193 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB 1621 C CG . LEU B 226 ? 0.4750 0.4754 0.3771 -0.0088 0.0568 0.1095 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG 1622 C CD1 . LEU B 226 ? 0.4923 0.4822 0.3616 -0.0091 0.0480 0.1116 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1 1623 C CD2 . LEU B 226 ? 0.4479 0.4539 0.3789 -0.0098 0.0463 0.1092 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2 1624 N N . THR B 227 ? 0.4941 0.5026 0.4280 -0.0121 0.1101 0.1348 ? ? ? ? ? ? 249 THR B N 1625 C CA . THR B 227 ? 0.4866 0.4966 0.4354 -0.0151 0.1219 0.1476 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CA 1626 C C . THR B 227 ? 0.4658 0.4889 0.4591 -0.0163 0.1249 0.1460 ? ? ? ? ? ? 249 THR B C 1627 O O . THR B 227 ? 0.4555 0.4808 0.4729 -0.0200 0.1233 0.1540 ? ? ? ? ? ? 249 THR B O 1628 C CB . THR B 227 ? 0.5122 0.5163 0.4353 -0.0144 0.1417 0.1534 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CB 1629 O OG1 . THR B 227 ? 0.5276 0.5174 0.4077 -0.0149 0.1370 0.1576 ? ? ? ? ? ? 249 THR B OG1 1630 C CG2 . THR B 227 ? 0.5125 0.5205 0.4576 -0.0178 0.1547 0.1647 ? ? ? ? ? ? 249 THR B CG2 1631 N N . GLN B 228 ? 0.4596 0.4904 0.4639 -0.0135 0.1280 0.1359 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B N 1632 C CA . GLN B 228 ? 0.4343 0.4773 0.4793 -0.0148 0.1265 0.1330 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CA 1633 C C . GLN B 228 ? 0.3954 0.4394 0.4573 -0.0176 0.1078 0.1294 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B C 1634 O O . GLN B 228 ? 0.3919 0.4408 0.4839 -0.0213 0.1053 0.1329 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B O 1635 C CB . GLN B 228 ? 0.4615 0.5105 0.5104 -0.0107 0.1303 0.1226 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CB 1636 C CG . GLN B 228 ? 0.4727 0.5343 0.5630 -0.0119 0.1283 0.1207 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CG 1637 C CD . GLN B 228 ? 0.4960 0.5651 0.6136 -0.0141 0.1434 0.1311 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B CD 1638 O OE1 . GLN B 228 ? 0.5040 0.5745 0.6409 -0.0191 0.1402 0.1389 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B OE1 1639 N NE2 . GLN B 228 ? 0.5105 0.5838 0.6314 -0.0104 0.1606 0.1313 ? ? ? ? ? ? 250 GLN B NE2 1640 N N . LEU B 229 ? 0.3952 0.4338 0.4378 -0.0159 0.0952 0.1220 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B N 1641 C CA . LEU B 229 ? 0.4092 0.4471 0.4642 -0.0179 0.0797 0.1179 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CA 1642 C C . LEU B 229 ? 0.4278 0.4605 0.4917 -0.0213 0.0771 0.1277 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B C 1643 O O . LEU B 229 ? 0.4131 0.4475 0.5020 -0.0245 0.0709 0.1268 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B O 1644 C CB . LEU B 229 ? 0.4151 0.4482 0.4472 -0.0152 0.0693 0.1097 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CB 1645 C CG . LEU B 229 ? 0.4019 0.4383 0.4460 -0.0155 0.0576 0.0991 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CG 1646 C CD1 . LEU B 229 ? 0.3688 0.4136 0.4313 -0.0159 0.0603 0.0941 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD1 1647 C CD2 . LEU B 229 ? 0.4089 0.4415 0.4299 -0.0127 0.0508 0.0924 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD2 1648 N N . ASP B 230 ? 0.4462 0.4712 0.4885 -0.0209 0.0813 0.1371 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B N 1649 C CA . ASP B 230 ? 0.4589 0.4779 0.5090 -0.0240 0.0803 0.1489 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CA 1650 C C . ASP B 230 ? 0.4393 0.4636 0.5218 -0.0282 0.0872 0.1546 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B C 1651 O O . ASP B 230 ? 0.4321 0.4535 0.5353 -0.0314 0.0809 0.1580 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B O 1652 C CB . ASP B 230 ? 0.5120 0.5225 0.5322 -0.0236 0.0870 0.1604 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CB 1653 C CG . ASP B 230 ? 0.5583 0.5621 0.5479 -0.0206 0.0770 0.1565 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B CG 1654 O OD1 . ASP B 230 ? 0.5555 0.5603 0.5525 -0.0193 0.0640 0.1481 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD1 1655 O OD2 . ASP B 230 ? 0.6011 0.5982 0.5591 -0.0199 0.0823 0.1617 ? ? ? ? ? ? 252 ASP B OD2 1656 N N . GLU B 231 ? 0.4437 0.4756 0.5327 -0.0282 0.1002 0.1556 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B N 1657 C CA . GLU B 231 ? 0.4574 0.4958 0.5805 -0.0325 0.1071 0.1620 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CA 1658 C C . GLU B 231 ? 0.4156 0.4587 0.5679 -0.0351 0.0939 0.1528 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B C 1659 O O . GLU B 231 ? 0.4194 0.4620 0.5981 -0.0401 0.0909 0.1574 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B O 1660 C CB . GLU B 231 ? 0.4975 0.5444 0.6246 -0.0312 0.1244 0.1643 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CB 1661 C CG . GLU B 231 ? 0.5348 0.5903 0.7009 -0.0354 0.1305 0.1696 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CG 1662 C CD . GLU B 231 ? 0.5798 0.6446 0.7534 -0.0321 0.1437 0.1665 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B CD 1663 O OE1 . GLU B 231 ? 0.6110 0.6725 0.7553 -0.0277 0.1547 0.1651 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B OE1 1664 O OE2 . GLU B 231 ? 0.5846 0.6592 0.7937 -0.0341 0.1424 0.1650 ? ? ? ? ? ? 253 GLU B OE2 1665 N N . LEU B 232 ? 0.3884 0.4343 0.5338 -0.0323 0.0855 0.1398 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B N 1666 C CA . LEU B 232 ? 0.3603 0.4087 0.5265 -0.0349 0.0726 0.1304 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CA 1667 C C . LEU B 232 ? 0.3578 0.3965 0.5232 -0.0367 0.0610 0.1280 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B C 1668 O O . LEU B 232 ? 0.3577 0.3946 0.5456 -0.0412 0.0540 0.1261 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B O 1669 C CB . LEU B 232 ? 0.3524 0.4054 0.5084 -0.0315 0.0676 0.1184 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CB 1670 C CG . LEU B 232 ? 0.3595 0.4222 0.5220 -0.0293 0.0785 0.1195 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CG 1671 C CD1 . LEU B 232 ? 0.3575 0.4223 0.5071 -0.0255 0.0726 0.1082 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD1 1672 C CD2 . LEU B 232 ? 0.3311 0.4026 0.5315 -0.0339 0.0806 0.1242 ? ? ? ? ? ? 254 LEU B CD2 1673 N N . LEU B 233 ? 0.3469 0.3786 0.4871 -0.0330 0.0588 0.1280 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N 1674 C CA . LEU B 233 ? 0.3209 0.3432 0.4620 -0.0335 0.0497 0.1273 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA 1675 C C . LEU B 233 ? 0.3161 0.3330 0.4760 -0.0376 0.0524 0.1390 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C 1676 O O . LEU B 233 ? 0.3129 0.3235 0.4896 -0.0403 0.0450 0.1361 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O 1677 C CB . LEU B 233 ? 0.3251 0.3424 0.4387 -0.0287 0.0470 0.1275 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB 1678 C CG . LEU B 233 ? 0.3163 0.3378 0.4151 -0.0254 0.0425 0.1151 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG 1679 C CD1 . LEU B 233 ? 0.2986 0.3168 0.3703 -0.0213 0.0407 0.1163 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 1680 C CD2 . LEU B 233 ? 0.3063 0.3263 0.4170 -0.0265 0.0330 0.1036 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 1681 N N . THR B 234 ? 0.3154 0.3338 0.4729 -0.0385 0.0638 0.1519 ? ? ? ? ? ? 256 THR B N 1682 C CA . THR B 234 ? 0.3385 0.3512 0.5141 -0.0429 0.0669 0.1646 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CA 1683 C C . THR B 234 ? 0.3253 0.3413 0.5361 -0.0488 0.0641 0.1615 ? ? ? ? ? ? 256 THR B C 1684 O O . THR B 234 ? 0.3207 0.3285 0.5493 -0.0523 0.0579 0.1629 ? ? ? ? ? ? 256 THR B O 1685 C CB . THR B 234 ? 0.3654 0.3789 0.5296 -0.0432 0.0816 0.1796 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CB 1686 O OG1 . THR B 234 ? 0.3783 0.3854 0.5081 -0.0389 0.0809 0.1829 ? ? ? ? ? ? 256 THR B OG1 1687 C CG2 . THR B 234 ? 0.3556 0.3639 0.5412 -0.0484 0.0854 0.1931 ? ? ? ? ? ? 256 THR B CG2 1688 N N . GLU B 235 ? 0.3191 0.3462 0.5404 -0.0498 0.0674 0.1566 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B N 1689 C CA . GLU B 235 ? 0.3388 0.3693 0.5916 -0.0556 0.0608 0.1515 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CA 1690 C C . GLU B 235 ? 0.3285 0.3508 0.5820 -0.0566 0.0453 0.1379 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B C 1691 O O . GLU B 235 ? 0.2595 0.2752 0.5345 -0.0621 0.0386 0.1368 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B O 1692 C CB . GLU B 235 ? 0.3696 0.4140 0.6316 -0.0553 0.0646 0.1477 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CB 1693 C CG . GLU B 235 ? 0.4202 0.4736 0.6945 -0.0560 0.0811 0.1606 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CG 1694 C CD . GLU B 235 ? 0.4715 0.5384 0.7625 -0.0553 0.0834 0.1561 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CD 1695 O OE1 . GLU B 235 ? 0.4970 0.5704 0.7856 -0.0516 0.0973 0.1609 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE1 1696 O OE2 . GLU B 235 ? 0.4869 0.5569 0.7920 -0.0581 0.0707 0.1472 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B OE2 1697 N N . HIS B 236 ? 0.2477 0.2692 0.4774 -0.0516 0.0403 0.1272 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B N 1698 C CA . HIS B 236 ? 0.2425 0.2564 0.4702 -0.0523 0.0281 0.1136 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CA 1699 C C . HIS B 236 ? 0.2981 0.2982 0.5298 -0.0528 0.0246 0.1154 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B C 1700 O O . HIS B 236 ? 0.2545 0.2457 0.4968 -0.0561 0.0165 0.1067 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B O 1701 C CB . HIS B 236 ? 0.2331 0.2498 0.4348 -0.0467 0.0258 0.1039 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CB 1702 C CG . HIS B 236 ? 0.2813 0.2913 0.4785 -0.0475 0.0155 0.0895 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CG 1703 N ND1 . HIS B 236 ? 0.2766 0.2825 0.4539 -0.0426 0.0135 0.0828 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B ND1 1704 C CD2 . HIS B 236 ? 0.2842 0.2904 0.4923 -0.0527 0.0071 0.0806 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CD2 1705 C CE1 . HIS B 236 ? 0.2812 0.2812 0.4572 -0.0446 0.0063 0.0703 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B CE1 1706 N NE2 . HIS B 236 ? 0.2291 0.2283 0.4214 -0.0508 0.0017 0.0684 ? ? ? ? ? ? 258 HIS B NE2 1707 N N . ARG B 237 ? 0.3220 0.3191 0.5458 -0.0497 0.0307 0.1269 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B N 1708 C CA . ARG B 237 ? 0.3476 0.3316 0.5778 -0.0495 0.0272 0.1304 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CA 1709 C C . ARG B 237 ? 0.3386 0.3158 0.5982 -0.0564 0.0257 0.1345 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B C 1710 O O . ARG B 237 ? 0.3433 0.3080 0.6135 -0.0575 0.0195 0.1298 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B O 1711 C CB . ARG B 237 ? 0.4110 0.3933 0.6261 -0.0454 0.0326 0.1442 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CB 1712 C CG . ARG B 237 ? 0.4931 0.4792 0.6808 -0.0390 0.0312 0.1391 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CG 1713 C CD . ARG B 237 ? 0.5522 0.5363 0.7214 -0.0359 0.0349 0.1529 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CD 1714 N NE . ARG B 237 ? 0.5718 0.5455 0.7445 -0.0334 0.0281 0.1571 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NE 1715 C CZ . ARG B 237 ? 0.5864 0.5587 0.7412 -0.0285 0.0237 0.1589 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B CZ 1716 N NH1 . ARG B 237 ? 0.5839 0.5636 0.7138 -0.0261 0.0252 0.1560 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NH1 1717 N NH2 . ARG B 237 ? 0.5891 0.5523 0.7527 -0.0262 0.0170 0.1636 ? ? ? ? ? ? 259 ARG B NH2 1718 N N . MET B 238 ? 0.3320 0.3172 0.6065 -0.0612 0.0315 0.1427 ? ? ? ? ? ? 260 MET B N 1719 C CA . MET B 238 ? 0.3035 0.2834 0.6088 -0.0688 0.0296 0.1473 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CA 1720 C C . MET B 238 ? 0.3070 0.2819 0.6256 -0.0738 0.0178 0.1316 ? ? ? ? ? ? 260 MET B C 1721 O O . MET B 238 ? 0.3479 0.3098 0.6840 -0.0783 0.0118 0.1292 ? ? ? ? ? ? 260 MET B O 1722 C CB . MET B 238 ? 0.2934 0.2856 0.6097 -0.0711 0.0394 0.1585 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CB 1723 C CG . MET B 238 ? 0.3021 0.2937 0.6462 -0.0768 0.0352 0.1579 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CG 1724 S SD . MET B 238 ? 0.3740 0.3495 0.7289 -0.0781 0.0324 0.1639 ? ? ? ? ? ? 260 MET B SD 1725 C CE . MET B 238 ? 0.3327 0.3098 0.6654 -0.0723 0.0454 0.1811 ? ? ? ? ? ? 260 MET B CE 1726 N N . THR B 239 ? 0.2746 0.2582 0.5840 -0.0732 0.0140 0.1209 ? ? ? ? ? ? 261 THR B N 1727 C CA . THR B 239 ? 0.2748 0.2532 0.5916 -0.0785 0.0018 0.1063 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CA 1728 C C . THR B 239 ? 0.2778 0.2425 0.5761 -0.0756 -0.0052 0.0909 ? ? ? ? ? ? 261 THR B C 1729 O O . THR B 239 ? 0.2846 0.2401 0.5867 -0.0807 -0.0149 0.0786 ? ? ? ? ? ? 261 THR B O 1730 C CB . THR B 239 ? 0.2637 0.2561 0.5782 -0.0795 -0.0007 0.1018 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CB 1731 O OG1 . THR B 239 ? 0.2555 0.2543 0.5418 -0.0716 0.0038 0.0987 ? ? ? ? ? ? 261 THR B OG1 1732 C CG2 . THR B 239 ? 0.2623 0.2682 0.6015 -0.0830 0.0063 0.1155 ? ? ? ? ? ? 261 THR B CG2 1733 N N . TRP B 240 ? 0.2745 0.2378 0.5530 -0.0678 -0.0003 0.0914 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B N 1734 C CA . TRP B 240 ? 0.2809 0.2324 0.5453 -0.0643 -0.0043 0.0779 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CA 1735 C C . TRP B 240 ? 0.3086 0.2417 0.5892 -0.0684 -0.0094 0.0718 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B C 1736 O O . TRP B 240 ? 0.3028 0.2295 0.6016 -0.0696 -0.0071 0.0822 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B O 1737 C CB . TRP B 240 ? 0.2933 0.2463 0.5430 -0.0558 0.0016 0.0835 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CB 1738 C CG . TRP B 240 ? 0.2971 0.2398 0.5373 -0.0513 -0.0005 0.0715 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CG 1739 C CD1 . TRP B 240 ? 0.2928 0.2298 0.5230 -0.0522 -0.0047 0.0546 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CD1 1740 C CD2 . TRP B 240 ? 0.3143 0.2511 0.5550 -0.0450 0.0020 0.0762 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CD2 1741 N NE1 . TRP B 240 ? 0.3033 0.2318 0.5288 -0.0466 -0.0028 0.0480 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B NE1 1742 C CE2 . TRP B 240 ? 0.3257 0.2546 0.5597 -0.0419 0.0006 0.0611 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CE2 1743 C CE3 . TRP B 240 ? 0.3163 0.2536 0.5626 -0.0419 0.0051 0.0922 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CE3 1744 C CZ2 . TRP B 240 ? 0.2874 0.2103 0.5248 -0.0353 0.0024 0.0617 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CZ2 1745 C CZ3 . TRP B 240 ? 0.3189 0.2494 0.5666 -0.0356 0.0048 0.0932 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CZ3 1746 C CH2 . TRP B 240 ? 0.3082 0.2324 0.5538 -0.0322 0.0036 0.0780 ? ? ? ? ? ? 262 TRP B CH2 1747 N N . ASP B 241 ? 0.3266 0.2499 0.5991 -0.0707 -0.0160 0.0549 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B N 1748 C CA . ASP B 241 ? 0.3563 0.2593 0.6386 -0.0732 -0.0197 0.0458 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CA 1749 C C . ASP B 241 ? 0.3708 0.2658 0.6383 -0.0652 -0.0155 0.0368 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B C 1750 O O . ASP B 241 ? 0.3204 0.2145 0.5674 -0.0639 -0.0164 0.0234 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B O 1751 C CB . ASP B 241 ? 0.3631 0.2571 0.6457 -0.0821 -0.0298 0.0321 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CB 1752 C CG . ASP B 241 ? 0.4007 0.2720 0.6964 -0.0861 -0.0336 0.0237 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B CG 1753 O OD1 . ASP B 241 ? 0.4374 0.2973 0.7316 -0.0939 -0.0429 0.0112 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B OD1 1754 O OD2 . ASP B 241 ? 0.3842 0.2483 0.6919 -0.0815 -0.0278 0.0299 ? ? ? ? ? ? 263 ASP B OD2 1755 N N . PRO B 242 ? 0.3746 0.2637 0.6541 -0.0601 -0.0108 0.0450 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B N 1756 C CA . PRO B 242 ? 0.3718 0.2542 0.6435 -0.0521 -0.0068 0.0373 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CA 1757 C C . PRO B 242 ? 0.4069 0.2684 0.6805 -0.0541 -0.0083 0.0190 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B C 1758 O O . PRO B 242 ? 0.4202 0.2757 0.6872 -0.0478 -0.0036 0.0097 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B O 1759 C CB . PRO B 242 ? 0.3281 0.2101 0.6159 -0.0470 -0.0033 0.0539 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CB 1760 C CG . PRO B 242 ? 0.3303 0.2150 0.6343 -0.0534 -0.0049 0.0690 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CG 1761 C CD . PRO B 242 ? 0.3319 0.2168 0.6359 -0.0623 -0.0100 0.0602 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B CD 1762 N N . ALA B 243 ? 0.4195 0.2696 0.7029 -0.0628 -0.0145 0.0139 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N 1763 C CA . ALA B 243 ? 0.4560 0.2835 0.7373 -0.0658 -0.0167 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA 1764 C C . ALA B 243 ? 0.4799 0.3073 0.7313 -0.0678 -0.0184 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C 1765 O O . ALA B 243 ? 0.5011 0.3100 0.7416 -0.0690 -0.0178 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O 1766 C CB . ALA B 243 ? 0.4441 0.2585 0.7451 -0.0757 -0.0246 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB 1767 N N . GLN B 244 ? 0.4668 0.3137 0.7039 -0.0682 -0.0200 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B N 1768 C CA . GLN B 244 ? 0.4863 0.3342 0.6948 -0.0706 -0.0228 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CA 1769 C C . GLN B 244 ? 0.4621 0.3232 0.6542 -0.0620 -0.0146 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B C 1770 O O . GLN B 244 ? 0.4460 0.3202 0.6481 -0.0558 -0.0098 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B O 1771 C CB . GLN B 244 ? 0.5144 0.3730 0.7218 -0.0789 -0.0331 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CB 1772 C CG . GLN B 244 ? 0.5801 0.4262 0.7684 -0.0874 -0.0429 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CG 1773 C CD . GLN B 244 ? 0.6382 0.4591 0.8339 -0.0936 -0.0477 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B CD 1774 O OE1 . GLN B 244 ? 0.6396 0.4545 0.8616 -0.0933 -0.0459 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B OE1 1775 N NE2 . GLN B 244 ? 0.6794 0.4839 0.8502 -0.0995 -0.0539 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 266 GLN B NE2 1776 N N . PRO B 245 ? 0.4536 0.3102 0.6195 -0.0621 -0.0131 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B N 1777 C CA . PRO B 245 ? 0.4247 0.2952 0.5748 -0.0555 -0.0065 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CA 1778 C C . PRO B 245 ? 0.4102 0.3025 0.5613 -0.0551 -0.0097 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B C 1779 O O . PRO B 245 ? 0.4339 0.3304 0.5849 -0.0618 -0.0180 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B O 1780 C CB . PRO B 245 ? 0.4326 0.2935 0.5530 -0.0595 -0.0074 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CB 1781 C CG . PRO B 245 ? 0.4594 0.2962 0.5804 -0.0645 -0.0094 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CG 1782 C CD . PRO B 245 ? 0.4679 0.3035 0.6168 -0.0683 -0.0165 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 267 PRO B CD 1783 N N . PRO B 246 ? 0.3840 0.2896 0.5365 -0.0475 -0.0034 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B N 1784 C CA . PRO B 246 ? 0.3507 0.2752 0.5015 -0.0467 -0.0052 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CA 1785 C C . PRO B 246 ? 0.3726 0.3025 0.5042 -0.0513 -0.0104 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B C 1786 O O . PRO B 246 ? 0.4111 0.3377 0.5233 -0.0505 -0.0085 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B O 1787 C CB . PRO B 246 ? 0.3064 0.2397 0.4543 -0.0384 0.0016 0.0008 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CB 1788 C CG . PRO B 246 ? 0.3301 0.2508 0.4886 -0.0343 0.0067 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CG 1789 C CD . PRO B 246 ? 0.3605 0.2639 0.5141 -0.0396 0.0053 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 268 PRO B CD 1790 N N . ARG B 247 ? 0.3416 0.2801 0.4798 -0.0557 -0.0163 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B N 1791 C CA . ARG B 247 ? 0.3377 0.2812 0.4614 -0.0601 -0.0229 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CA 1792 C C . ARG B 247 ? 0.3089 0.2692 0.4255 -0.0555 -0.0199 0.0028 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B C 1793 O O . ARG B 247 ? 0.3104 0.2761 0.4167 -0.0580 -0.0249 0.0014 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B O 1794 C CB . ARG B 247 ? 0.3656 0.3080 0.5036 -0.0682 -0.0326 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CB 1795 C CG . ARG B 247 ? 0.3942 0.3467 0.5580 -0.0679 -0.0305 0.0120 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CG 1796 C CD . ARG B 247 ? 0.4229 0.3751 0.6048 -0.0767 -0.0404 0.0142 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CD 1797 N NE . ARG B 247 ? 0.4369 0.3940 0.6073 -0.0805 -0.0493 0.0101 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NE 1798 C CZ . ARG B 247 ? 0.4035 0.3770 0.5777 -0.0786 -0.0490 0.0184 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B CZ 1799 N NH1 . ARG B 247 ? 0.3629 0.3491 0.5496 -0.0734 -0.0392 0.0305 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH1 1800 N NH2 . ARG B 247 ? 0.4007 0.3765 0.5654 -0.0822 -0.0585 0.0147 ? ? ? ? ? ? 269 ARG B NH2 1801 N N . ASP B 248 ? 0.2920 0.2595 0.4135 -0.0490 -0.0125 0.0110 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B N 1802 C CA . ASP B 248 ? 0.2660 0.2473 0.3790 -0.0447 -0.0096 0.0173 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CA 1803 C C . ASP B 248 ? 0.2632 0.2471 0.3758 -0.0378 -0.0028 0.0222 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B C 1804 O O . ASP B 248 ? 0.2305 0.2065 0.3524 -0.0362 -0.0007 0.0220 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B O 1805 C CB . ASP B 248 ? 0.2223 0.2142 0.3469 -0.0465 -0.0108 0.0277 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CB 1806 C CG . ASP B 248 ? 0.2256 0.2159 0.3708 -0.0476 -0.0085 0.0367 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B CG 1807 O OD1 . ASP B 248 ? 0.2241 0.2146 0.3711 -0.0431 -0.0029 0.0432 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B OD1 1808 O OD2 . ASP B 248 ? 0.2367 0.2258 0.3972 -0.0534 -0.0130 0.0383 ? ? ? ? ? ? 270 ASP B OD2 1809 N N . LEU B 249 ? 0.2449 0.2390 0.3480 -0.0340 -0.0005 0.0269 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B N 1810 C CA . LEU B 249 ? 0.2605 0.2566 0.3603 -0.0282 0.0034 0.0299 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CA 1811 C C . LEU B 249 ? 0.2651 0.2602 0.3776 -0.0261 0.0053 0.0407 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B C 1812 O O . LEU B 249 ? 0.2778 0.2687 0.3958 -0.0227 0.0063 0.0417 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B O 1813 C CB . LEU B 249 ? 0.2464 0.2522 0.3321 -0.0255 0.0042 0.0319 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CB 1814 C CG . LEU B 249 ? 0.2529 0.2615 0.3353 -0.0204 0.0060 0.0359 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CG 1815 C CD1 . LEU B 249 ? 0.2668 0.2798 0.3357 -0.0190 0.0060 0.0303 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD1 1816 C CD2 . LEU B 249 ? 0.2439 0.2570 0.3259 -0.0186 0.0070 0.0475 ? ? ? ? ? ? 271 LEU B CD2 1817 N N . THR B 250 ? 0.2599 0.2591 0.3778 -0.0280 0.0060 0.0496 ? ? ? ? ? ? 272 THR B N 1818 C CA . THR B 250 ? 0.2725 0.2703 0.3998 -0.0268 0.0083 0.0615 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CA 1819 C C . THR B 250 ? 0.2915 0.2780 0.4357 -0.0280 0.0070 0.0608 ? ? ? ? ? ? 272 THR B C 1820 O O . THR B 250 ? 0.2324 0.2151 0.3828 -0.0251 0.0076 0.0683 ? ? ? ? ? ? 272 THR B O 1821 C CB . THR B 250 ? 0.2173 0.2211 0.3488 -0.0296 0.0114 0.0704 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CB 1822 O OG1 . THR B 250 ? 0.2332 0.2456 0.3487 -0.0267 0.0144 0.0731 ? ? ? ? ? ? 272 THR B OG1 1823 C CG2 . THR B 250 ? 0.2269 0.2267 0.3699 -0.0301 0.0143 0.0827 ? ? ? ? ? ? 272 THR B CG2 1824 N N . GLU B 251 ? 0.2308 0.2108 0.3818 -0.0325 0.0044 0.0516 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B N 1825 C CA . GLU B 251 ? 0.3249 0.2920 0.4917 -0.0341 0.0033 0.0489 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CA 1826 C C . GLU B 251 ? 0.3262 0.2869 0.4918 -0.0290 0.0047 0.0421 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B C 1827 O O . GLU B 251 ? 0.2535 0.2065 0.4334 -0.0264 0.0055 0.0462 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B O 1828 C CB . GLU B 251 ? 0.2494 0.2097 0.4209 -0.0409 -0.0011 0.0394 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CB 1829 C CG . GLU B 251 ? 0.2934 0.2587 0.4770 -0.0465 -0.0030 0.0475 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CG 1830 C CD . GLU B 251 ? 0.3181 0.2764 0.5071 -0.0541 -0.0102 0.0379 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CD 1831 O OE1 . GLU B 251 ? 0.2686 0.2140 0.4518 -0.0552 -0.0128 0.0252 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE1 1832 O OE2 . GLU B 251 ? 0.2550 0.2203 0.4535 -0.0589 -0.0131 0.0429 ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE2 1833 N N . ALA B 252 ? 0.2410 0.2047 0.3915 -0.0275 0.0054 0.0322 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B N 1834 C CA . ALA B 252 ? 0.2426 0.2034 0.3929 -0.0223 0.0085 0.0265 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CA 1835 C C . ALA B 252 ? 0.2389 0.2049 0.3969 -0.0168 0.0086 0.0390 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B C 1836 O O . ALA B 252 ? 0.2453 0.2053 0.4177 -0.0128 0.0097 0.0399 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B O 1837 C CB . ALA B 252 ? 0.2365 0.2030 0.3683 -0.0219 0.0099 0.0175 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CB 1838 N N . PHE B 253 ? 0.2310 0.2073 0.3789 -0.0167 0.0071 0.0488 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B N 1839 C CA . PHE B 253 ? 0.2560 0.2366 0.4050 -0.0125 0.0055 0.0609 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CA 1840 C C . PHE B 253 ? 0.2620 0.2348 0.4279 -0.0123 0.0045 0.0715 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B C 1841 O O . PHE B 253 ? 0.2471 0.2170 0.4234 -0.0082 0.0024 0.0775 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B O 1842 C CB . PHE B 253 ? 0.2609 0.2515 0.3915 -0.0132 0.0051 0.0675 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CB 1843 C CG . PHE B 253 ? 0.2271 0.2214 0.3514 -0.0095 0.0020 0.0775 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CG 1844 C CD1 . PHE B 253 ? 0.2208 0.2218 0.3331 -0.0072 0.0001 0.0740 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CD1 1845 C CD2 . PHE B 253 ? 0.2381 0.2284 0.3676 -0.0088 0.0002 0.0911 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CD2 1846 C CE1 . PHE B 253 ? 0.2258 0.2291 0.3313 -0.0047 -0.0048 0.0829 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CE1 1847 C CE2 . PHE B 253 ? 0.2444 0.2366 0.3649 -0.0062 -0.0046 0.1008 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CE2 1848 C CZ . PHE B 253 ? 0.2771 0.2759 0.3855 -0.0042 -0.0076 0.0962 ? ? ? ? ? ? 275 PHE B CZ 1849 N N . LEU B 254 ? 0.2738 0.2430 0.4446 -0.0171 0.0055 0.0742 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B N 1850 C CA . LEU B 254 ? 0.2918 0.2525 0.4798 -0.0181 0.0050 0.0845 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CA 1851 C C . LEU B 254 ? 0.2908 0.2392 0.4984 -0.0160 0.0044 0.0781 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B C 1852 O O . LEU B 254 ? 0.2752 0.2173 0.4974 -0.0134 0.0028 0.0878 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B O 1853 C CB . LEU B 254 ? 0.2597 0.2198 0.4520 -0.0246 0.0066 0.0875 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CB 1854 C CG . LEU B 254 ? 0.3174 0.2885 0.4957 -0.0262 0.0095 0.0968 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CG 1855 C CD1 . LEU B 254 ? 0.2540 0.2274 0.4398 -0.0325 0.0114 0.0956 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CD1 1856 C CD2 . LEU B 254 ? 0.2654 0.2359 0.4412 -0.0244 0.0106 0.1140 ? ? ? ? ? ? 276 LEU B CD2 1857 N N . ALA B 255 ? 0.3061 0.2500 0.5133 -0.0170 0.0061 0.0618 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N 1858 C CA . ALA B 255 ? 0.3010 0.2320 0.5246 -0.0143 0.0077 0.0529 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA 1859 C C . ALA B 255 ? 0.2894 0.2232 0.5213 -0.0067 0.0079 0.0574 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C 1860 O O . ALA B 255 ? 0.2851 0.2097 0.5385 -0.0031 0.0077 0.0609 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O 1861 C CB . ALA B 255 ? 0.2781 0.2039 0.4923 -0.0167 0.0106 0.0339 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB 1862 N N . GLU B 256 ? 0.2634 0.2097 0.4803 -0.0044 0.0075 0.0576 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B N 1863 C CA . GLU B 256 ? 0.2617 0.2129 0.4869 0.0021 0.0059 0.0623 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CA 1864 C C . GLU B 256 ? 0.2945 0.2469 0.5263 0.0038 -0.0006 0.0812 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B C 1865 O O . GLU B 256 ? 0.2729 0.2229 0.5235 0.0088 -0.0037 0.0876 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B O 1866 C CB . GLU B 256 ? 0.2796 0.2435 0.4867 0.0028 0.0063 0.0576 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CB 1867 C CG . GLU B 256 ? 0.3070 0.2693 0.5102 0.0027 0.0131 0.0402 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CG 1868 C CD . GLU B 256 ? 0.3464 0.3002 0.5729 0.0077 0.0184 0.0335 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B CD 1869 O OE1 . GLU B 256 ? 0.3779 0.3225 0.6027 0.0063 0.0253 0.0189 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B OE1 1870 O OE2 . GLU B 256 ? 0.3397 0.2953 0.5863 0.0130 0.0154 0.0427 ? ? ? ? ? ? 278 GLU B OE2 1871 N N . MET B 257 ? 0.3035 0.2590 0.5202 -0.0005 -0.0025 0.0908 ? ? ? ? ? ? 279 MET B N 1872 C CA . MET B 257 ? 0.3149 0.2696 0.5326 0.0002 -0.0079 0.1093 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CA 1873 C C . MET B 257 ? 0.3381 0.2800 0.5824 0.0017 -0.0092 0.1161 ? ? ? ? ? ? 279 MET B C 1874 O O . MET B 257 ? 0.2991 0.2389 0.5536 0.0053 -0.0153 0.1292 ? ? ? ? ? ? 279 MET B O 1875 C CB . MET B 257 ? 0.3012 0.2597 0.4990 -0.0050 -0.0063 0.1169 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CB 1876 C CG . MET B 257 ? 0.3355 0.2981 0.5167 -0.0042 -0.0110 0.1325 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CG 1877 S SD . MET B 257 ? 0.6840 0.6481 0.8461 -0.0101 -0.0053 0.1422 ? ? ? ? ? ? 279 MET B SD 1878 C CE . MET B 257 ? 0.2717 0.2458 0.4204 -0.0121 0.0001 0.1254 ? ? ? ? ? ? 279 MET B CE 1879 N N . GLU B 258 ? 0.3205 0.2532 0.5763 -0.0013 -0.0046 0.1071 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B N 1880 C CA . GLU B 258 ? 0.3711 0.2894 0.6532 -0.0005 -0.0051 0.1112 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CA 1881 C C . GLU B 258 ? 0.3362 0.2494 0.6412 0.0070 -0.0060 0.1077 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B C 1882 O O . GLU B 258 ? 0.3230 0.2300 0.6472 0.0104 -0.0107 0.1205 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B O 1883 C CB . GLU B 258 ? 0.4035 0.3121 0.6911 -0.0060 -0.0006 0.0991 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CB 1884 C CG . GLU B 258 ? 0.4649 0.3735 0.7475 -0.0130 -0.0007 0.1090 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CG 1885 C CD . GLU B 258 ? 0.5400 0.4442 0.8326 -0.0126 -0.0040 0.1303 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B CD 1886 O OE1 . GLU B 258 ? 0.5643 0.4774 0.8392 -0.0137 -0.0048 0.1436 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B OE1 1887 O OE2 . GLU B 258 ? 0.5683 0.4590 0.8853 -0.0110 -0.0055 0.1338 ? ? ? ? ? ? 280 GLU B OE2 1888 N N . LYS B 259 ? 0.3239 0.2400 0.6278 0.0096 -0.0011 0.0909 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B N 1889 C CA . LYS B 259 ? 0.3702 0.2839 0.6971 0.0171 0.0003 0.0864 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CA 1890 C C . LYS B 259 ? 0.3805 0.3039 0.7130 0.0219 -0.0081 0.1021 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B C 1891 O O . LYS B 259 ? 0.3135 0.2334 0.6741 0.0283 -0.0104 0.1067 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B O 1892 C CB . LYS B 259 ? 0.3646 0.2815 0.6836 0.0181 0.0086 0.0665 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CB 1893 C CG . LYS B 259 ? 0.3867 0.2904 0.7021 0.0139 0.0157 0.0499 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CG 1894 C CD . LYS B 259 ? 0.3927 0.3027 0.6824 0.0106 0.0209 0.0347 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CD 1895 C CE . LYS B 259 ? 0.4271 0.3339 0.7245 0.0156 0.0302 0.0199 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CE 1896 N NZ . LYS B 259 ? 0.4483 0.3611 0.7177 0.0117 0.0346 0.0073 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B NZ 1897 N N . ALA B 260 ? 0.2986 0.2332 0.6052 0.0187 -0.0132 0.1107 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B N 1898 C CA . ALA B 260 ? 0.2989 0.2425 0.6042 0.0218 -0.0227 0.1242 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B CA 1899 C C . ALA B 260 ? 0.3142 0.2522 0.6214 0.0211 -0.0319 0.1457 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B C 1900 O O . ALA B 260 ? 0.3192 0.2625 0.6238 0.0231 -0.0420 0.1584 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B O 1901 C CB . ALA B 260 ? 0.2865 0.2433 0.5604 0.0188 -0.0237 0.1211 ? ? ? ? ? ? 282 ALA B CB 1902 N N . LYS B 261 ? 0.3236 0.2507 0.6343 0.0176 -0.0293 0.1504 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B N 1903 C CA . LYS B 261 ? 0.3732 0.2934 0.6872 0.0169 -0.0372 0.1720 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CA 1904 C C . LYS B 261 ? 0.3745 0.2905 0.7200 0.0240 -0.0457 0.1811 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B C 1905 O O . LYS B 261 ? 0.3516 0.2625 0.7264 0.0284 -0.0412 0.1707 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B O 1906 C CB . LYS B 261 ? 0.3503 0.2585 0.6695 0.0119 -0.0319 0.1752 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CB 1907 C CG . LYS B 261 ? 0.4320 0.3455 0.7220 0.0046 -0.0257 0.1724 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CG 1908 C CD . LYS B 261 ? 0.3547 0.2579 0.6519 -0.0011 -0.0219 0.1799 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CD 1909 C CE . LYS B 261 ? 0.4779 0.3753 0.7805 -0.0006 -0.0284 0.2002 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CE 1910 N NZ . LYS B 261 ? 0.4838 0.3735 0.7961 -0.0057 -0.0243 0.2040 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B NZ 1911 N N . GLY B 262 ? 0.3628 0.2848 0.6961 0.0237 -0.0569 0.1962 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B N 1912 C CA . GLY B 262 ? 0.3733 0.2987 0.7286 0.0283 -0.0661 0.2015 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B CA 1913 C C . GLY B 262 ? 0.3629 0.3006 0.7191 0.0319 -0.0723 0.1983 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B C 1914 O O . GLY B 262 ? 0.3724 0.3152 0.7443 0.0345 -0.0820 0.2043 ? ? ? ? ? ? 284 GLY B O 1915 N N . ASN B 263 ? 0.3445 0.2873 0.6854 0.0317 -0.0673 0.1891 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B N 1916 C CA . ASN B 263 ? 0.3573 0.3129 0.7010 0.0347 -0.0715 0.1834 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CA 1917 C C . ASN B 263 ? 0.3333 0.2971 0.6375 0.0297 -0.0791 0.1884 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B C 1918 O O . ASN B 263 ? 0.3217 0.2899 0.5987 0.0256 -0.0708 0.1772 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B O 1919 C CB . ASN B 263 ? 0.3148 0.2749 0.6670 0.0363 -0.0568 0.1605 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CB 1920 C CG . ASN B 263 ? 0.3032 0.2774 0.6600 0.0387 -0.0590 0.1537 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CG 1921 O OD1 . ASN B 263 ? 0.3090 0.2893 0.6741 0.0406 -0.0726 0.1656 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B OD1 1922 N ND2 . ASN B 263 ? 0.2886 0.2674 0.6398 0.0381 -0.0463 0.1350 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B ND2 1923 N N . PRO B 264 ? 0.3489 0.3150 0.6477 0.0292 -0.0944 0.2029 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B N 1924 C CA . PRO B 264 ? 0.3547 0.3249 0.6144 0.0245 -0.1030 0.2086 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CA 1925 C C . PRO B 264 ? 0.3376 0.3204 0.5956 0.0253 -0.1037 0.1967 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B C 1926 O O . PRO B 264 ? 0.3422 0.3283 0.5673 0.0212 -0.1099 0.1982 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B O 1927 C CB . PRO B 264 ? 0.3812 0.3497 0.6360 0.0226 -0.1176 0.2221 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CB 1928 C CG . PRO B 264 ? 0.3804 0.3513 0.6815 0.0278 -0.1193 0.2204 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CG 1929 C CD . PRO B 264 ? 0.3653 0.3311 0.6899 0.0313 -0.1033 0.2104 ? ? ? ? ? ? 286 PRO B CD 1930 N N . GLU B 265 ? 0.3206 0.3098 0.6106 0.0299 -0.0958 0.1834 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B N 1931 C CA . GLU B 265 ? 0.3050 0.3064 0.5927 0.0297 -0.0938 0.1709 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CA 1932 C C . GLU B 265 ? 0.3785 0.3815 0.6442 0.0266 -0.0775 0.1534 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B C 1933 O O . GLU B 265 ? 0.3525 0.3643 0.6095 0.0252 -0.0750 0.1433 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B O 1934 C CB . GLU B 265 ? 0.2975 0.3061 0.6315 0.0361 -0.0931 0.1664 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CB 1935 C CG . GLU B 265 ? 0.3145 0.3224 0.6750 0.0386 -0.1073 0.1810 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CG 1936 C CD . GLU B 265 ? 0.3419 0.3584 0.7463 0.0434 -0.1031 0.1737 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CD 1937 O OE1 . GLU B 265 ? 0.3580 0.3807 0.7749 0.0466 -0.0907 0.1603 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE1 1938 O OE2 . GLU B 265 ? 0.3591 0.3762 0.7852 0.0438 -0.1115 0.1815 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE2 1939 N N . SER B 266 ? 0.3765 0.3707 0.6352 0.0251 -0.0674 0.1505 ? ? ? ? ? ? 288 SER B N 1940 C CA . SER B 266 ? 0.3440 0.3391 0.5855 0.0222 -0.0535 0.1348 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CA 1941 C C . SER B 266 ? 0.3138 0.3115 0.5154 0.0168 -0.0550 0.1359 ? ? ? ? ? ? 288 SER B C 1942 O O . SER B 266 ? 0.3298 0.3234 0.5129 0.0146 -0.0629 0.1492 ? ? ? ? ? ? 288 SER B O 1943 C CB . SER B 266 ? 0.2770 0.2616 0.5270 0.0218 -0.0437 0.1313 ? ? ? ? ? ? 288 SER B CB 1944 O OG . SER B 266 ? 0.2656 0.2510 0.4981 0.0182 -0.0326 0.1171 ? ? ? ? ? ? 288 SER B OG 1945 N N . SER B 267 ? 0.2611 0.2643 0.4484 0.0147 -0.0470 0.1221 ? ? ? ? ? ? 289 SER B N 1946 C CA . SER B 267 ? 0.3305 0.3348 0.4825 0.0101 -0.0460 0.1218 ? ? ? ? ? ? 289 SER B CA 1947 C C . SER B 267 ? 0.3323 0.3316 0.4752 0.0073 -0.0353 0.1175 ? ? ? ? ? ? 289 SER B C 1948 O O . SER B 267 ? 0.3328 0.3333 0.4509 0.0039 -0.0319 0.1163 ? ? ? ? ? ? 289 SER B O 1949 C CB . SER B 267 ? 0.2496 0.2627 0.3904 0.0091 -0.0453 0.1112 ? ? ? ? ? ? 289 SER B CB 1950 O OG . SER B 267 ? 0.2598 0.2754 0.4093 0.0093 -0.0345 0.0968 ? ? ? ? ? ? 289 SER B OG 1951 N N . PHE B 268 ? 0.2579 0.2514 0.4228 0.0085 -0.0300 0.1151 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B N 1952 C CA . PHE B 268 ? 0.2659 0.2539 0.4260 0.0051 -0.0220 0.1127 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CA 1953 C C . PHE B 268 ? 0.2736 0.2546 0.4306 0.0035 -0.0249 0.1287 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B C 1954 O O . PHE B 268 ? 0.2824 0.2558 0.4606 0.0052 -0.0268 0.1353 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B O 1955 C CB . PHE B 268 ? 0.2532 0.2359 0.4360 0.0061 -0.0154 0.1016 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CB 1956 C CG . PHE B 268 ? 0.2708 0.2585 0.4521 0.0065 -0.0102 0.0857 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CG 1957 C CD1 . PHE B 268 ? 0.2535 0.2434 0.4529 0.0109 -0.0101 0.0806 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD1 1958 C CD2 . PHE B 268 ? 0.2602 0.2506 0.4231 0.0025 -0.0053 0.0767 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CD2 1959 C CE1 . PHE B 268 ? 0.2305 0.2245 0.4270 0.0109 -0.0039 0.0668 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE1 1960 C CE2 . PHE B 268 ? 0.2598 0.2538 0.4190 0.0024 -0.0009 0.0633 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CE2 1961 C CZ . PHE B 268 ? 0.2808 0.2762 0.4553 0.0064 0.0004 0.0583 ? ? ? ? ? ? 290 PHE B CZ 1962 N N . ASN B 269 ? 0.2793 0.2619 0.4098 0.0003 -0.0243 0.1350 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B N 1963 C CA . ASN B 269 ? 0.3196 0.2956 0.4416 -0.0019 -0.0250 0.1508 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CA 1964 C C . ASN B 269 ? 0.3234 0.3021 0.4218 -0.0060 -0.0165 0.1500 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B C 1965 O O . ASN B 269 ? 0.3111 0.2968 0.3982 -0.0065 -0.0130 0.1387 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B O 1966 C CB . ASN B 269 ? 0.3146 0.2884 0.4264 -0.0003 -0.0365 0.1645 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CB 1967 C CG . ASN B 269 ? 0.3485 0.3292 0.4367 -0.0003 -0.0411 0.1597 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B CG 1968 O OD1 . ASN B 269 ? 0.3680 0.3503 0.4293 -0.0030 -0.0359 0.1578 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B OD1 1969 N ND2 . ASN B 269 ? 0.3113 0.2959 0.4118 0.0029 -0.0504 0.1575 ? ? ? ? ? ? 291 ASN B ND2 1970 N N . ASP B 270 ? 0.3488 0.3219 0.4411 -0.0089 -0.0125 0.1624 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B N 1971 C CA . ASP B 270 ? 0.3695 0.3456 0.4456 -0.0126 -0.0021 0.1622 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CA 1972 C C . ASP B 270 ? 0.3751 0.3559 0.4194 -0.0123 -0.0013 0.1595 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B C 1973 O O . ASP B 270 ? 0.3833 0.3695 0.4194 -0.0136 0.0070 0.1521 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B O 1974 C CB . ASP B 270 ? 0.4120 0.3809 0.4876 -0.0158 0.0028 0.1784 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CB 1975 C CG . ASP B 270 ? 0.4288 0.3940 0.5354 -0.0179 0.0062 0.1780 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B CG 1976 O OD1 . ASP B 270 ? 0.4629 0.4196 0.5802 -0.0191 0.0048 0.1912 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD1 1977 O OD2 . ASP B 270 ? 0.4318 0.4016 0.5516 -0.0188 0.0097 0.1646 ? ? ? ? ? ? 292 ASP B OD2 1978 N N . GLU B 271 ? 0.3777 0.3556 0.4052 -0.0107 -0.0106 0.1656 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B N 1979 C CA . GLU B 271 ? 0.3916 0.3710 0.3866 -0.0111 -0.0107 0.1632 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CA 1980 C C . GLU B 271 ? 0.3705 0.3582 0.3683 -0.0093 -0.0118 0.1469 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B C 1981 O O . GLU B 271 ? 0.3639 0.3540 0.3410 -0.0099 -0.0072 0.1406 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B O 1982 C CB . GLU B 271 ? 0.4413 0.4137 0.4163 -0.0109 -0.0228 0.1747 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CB 1983 C CG . GLU B 271 ? 0.5126 0.4751 0.4767 -0.0133 -0.0218 0.1929 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CG 1984 C CD . GLU B 271 ? 0.5705 0.5295 0.5675 -0.0124 -0.0256 0.2014 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B CD 1985 O OE1 . GLU B 271 ? 0.5817 0.5432 0.6033 -0.0092 -0.0353 0.1974 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B OE1 1986 O OE2 . GLU B 271 ? 0.5989 0.5524 0.5985 -0.0150 -0.0182 0.2120 ? ? ? ? ? ? 293 GLU B OE2 1987 N N . ASN B 272 ? 0.2999 0.2910 0.3234 -0.0072 -0.0168 0.1400 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B N 1988 C CA . ASN B 272 ? 0.2807 0.2792 0.3081 -0.0059 -0.0174 0.1255 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CA 1989 C C . ASN B 272 ? 0.2905 0.2932 0.3273 -0.0072 -0.0077 0.1149 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B C 1990 O O . ASN B 272 ? 0.2526 0.2606 0.2829 -0.0072 -0.0058 0.1047 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B O 1991 C CB . ASN B 272 ? 0.2731 0.2733 0.3228 -0.0031 -0.0259 0.1228 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CB 1992 C CG . ASN B 272 ? 0.2652 0.2719 0.3102 -0.0022 -0.0299 0.1128 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B CG 1993 O OD1 . ASN B 272 ? 0.2647 0.2730 0.2870 -0.0036 -0.0288 0.1094 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B OD1 1994 N ND2 . ASN B 272 ? 0.2533 0.2634 0.3212 0.0002 -0.0335 0.1081 ? ? ? ? ? ? 294 ASN B ND2 1995 N N . LEU B 273 ? 0.3042 0.3040 0.3569 -0.0087 -0.0026 0.1180 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B N 1996 C CA . LEU B 273 ? 0.2773 0.2805 0.3398 -0.0108 0.0046 0.1092 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CA 1997 C C . LEU B 273 ? 0.2802 0.2882 0.3246 -0.0120 0.0111 0.1070 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B C 1998 O O . LEU B 273 ? 0.2371 0.2502 0.2817 -0.0123 0.0128 0.0967 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B O 1999 C CB . LEU B 273 ? 0.2552 0.2534 0.3367 -0.0132 0.0080 0.1151 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CB 2000 C CG . LEU B 273 ? 0.2617 0.2629 0.3534 -0.0165 0.0138 0.1079 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CG 2001 C CD1 . LEU B 273 ? 0.2323 0.2346 0.3329 -0.0163 0.0108 0.0936 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD1 2002 C CD2 . LEU B 273 ? 0.2536 0.2501 0.3627 -0.0201 0.0175 0.1162 ? ? ? ? ? ? 295 LEU B CD2 2003 N N . ARG B 274 ? 0.3094 0.3148 0.3376 -0.0126 0.0151 0.1171 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B N 2004 C CA . ARG B 274 ? 0.2959 0.3047 0.3090 -0.0132 0.0237 0.1157 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CA 2005 C C . ARG B 274 ? 0.3273 0.3385 0.3218 -0.0112 0.0204 0.1070 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B C 2006 O O . ARG B 274 ? 0.3571 0.3729 0.3492 -0.0110 0.0256 0.0997 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B O 2007 C CB . ARG B 274 ? 0.3005 0.3042 0.2988 -0.0144 0.0307 0.1287 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CB 2008 C CG . ARG B 274 ? 0.3398 0.3366 0.3116 -0.0134 0.0249 0.1355 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CG 2009 C CD . ARG B 274 ? 0.3978 0.3875 0.3590 -0.0154 0.0305 0.1506 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CD 2010 N NE . ARG B 274 ? 0.4386 0.4291 0.3859 -0.0164 0.0453 0.1520 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NE 2011 C CZ . ARG B 274 ? 0.4751 0.4610 0.3893 -0.0157 0.0495 0.1517 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CZ 2012 N NH1 . ARG B 274 ? 0.4814 0.4616 0.3726 -0.0148 0.0379 0.1502 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH1 2013 N NH2 . ARG B 274 ? 0.4867 0.4733 0.3919 -0.0161 0.0654 0.1525 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH2 2014 N N . ILE B 275 ? 0.2714 0.2794 0.2555 -0.0098 0.0111 0.1080 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B N 2015 C CA . ILE B 275 ? 0.2949 0.3048 0.2651 -0.0085 0.0064 0.0996 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CA 2016 C C . ILE B 275 ? 0.2938 0.3099 0.2807 -0.0081 0.0047 0.0880 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B C 2017 O O . ILE B 275 ? 0.2393 0.2584 0.2187 -0.0079 0.0064 0.0801 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B O 2018 C CB . ILE B 275 ? 0.3140 0.3197 0.2736 -0.0079 -0.0053 0.1040 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CB 2019 C CG1 . ILE B 275 ? 0.3637 0.3612 0.3030 -0.0089 -0.0057 0.1166 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CG1 2020 C CG2 . ILE B 275 ? 0.2784 0.2853 0.2237 -0.0075 -0.0099 0.0957 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CG2 2021 C CD1 . ILE B 275 ? 0.3991 0.3924 0.3325 -0.0087 -0.0202 0.1229 ? ? ? ? ? ? 297 ILE B CD1 2022 N N . VAL B 276 ? 0.2586 0.2755 0.2668 -0.0080 0.0014 0.0871 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N 2023 C CA . VAL B 276 ? 0.2328 0.2539 0.2539 -0.0082 0.0010 0.0763 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA 2024 C C . VAL B 276 ? 0.2479 0.2719 0.2704 -0.0099 0.0076 0.0711 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C 2025 O O . VAL B 276 ? 0.2436 0.2709 0.2606 -0.0099 0.0075 0.0637 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O 2026 C CB . VAL B 276 ? 0.2440 0.2632 0.2869 -0.0078 -0.0012 0.0753 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB 2027 C CG1 . VAL B 276 ? 0.2026 0.2241 0.2540 -0.0088 0.0008 0.0637 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1 2028 C CG2 . VAL B 276 ? 0.2200 0.2383 0.2669 -0.0055 -0.0084 0.0790 ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2 2029 N N . VAL B 277 ? 0.2706 0.2938 0.3019 -0.0115 0.0125 0.0758 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B N 2030 C CA . VAL B 277 ? 0.2084 0.2355 0.2453 -0.0134 0.0174 0.0722 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CA 2031 C C . VAL B 277 ? 0.2295 0.2596 0.2509 -0.0120 0.0216 0.0709 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B C 2032 O O . VAL B 277 ? 0.2285 0.2624 0.2522 -0.0123 0.0218 0.0644 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B O 2033 C CB . VAL B 277 ? 0.2726 0.2988 0.3243 -0.0158 0.0221 0.0793 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CB 2034 C CG1 . VAL B 277 ? 0.2483 0.2801 0.3067 -0.0174 0.0275 0.0781 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG1 2035 C CG2 . VAL B 277 ? 0.2645 0.2865 0.3341 -0.0178 0.0179 0.0771 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG2 2036 N N . ALA B 278 ? 0.2315 0.2587 0.2362 -0.0105 0.0246 0.0770 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B N 2037 C CA . ALA B 278 ? 0.2301 0.2579 0.2185 -0.0089 0.0297 0.0746 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B CA 2038 C C . ALA B 278 ? 0.3210 0.3491 0.3000 -0.0077 0.0236 0.0658 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B C 2039 O O . ALA B 278 ? 0.3163 0.3459 0.2907 -0.0067 0.0269 0.0608 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B O 2040 C CB . ALA B 278 ? 0.2516 0.2735 0.2195 -0.0081 0.0344 0.0824 ? ? ? ? ? ? 300 ALA B CB 2041 N N . ASP B 279 ? 0.2816 0.3083 0.2606 -0.0079 0.0151 0.0645 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B N 2042 C CA . ASP B 279 ? 0.2620 0.2898 0.2370 -0.0076 0.0092 0.0569 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CA 2043 C C . ASP B 279 ? 0.2275 0.2595 0.2145 -0.0086 0.0099 0.0500 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B C 2044 O O . ASP B 279 ? 0.2111 0.2438 0.1924 -0.0084 0.0091 0.0446 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B O 2045 C CB . ASP B 279 ? 0.2641 0.2911 0.2436 -0.0076 0.0010 0.0579 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CB 2046 C CG . ASP B 279 ? 0.2965 0.3190 0.2593 -0.0071 -0.0045 0.0628 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B CG 2047 O OD1 . ASP B 279 ? 0.2882 0.3110 0.2569 -0.0070 -0.0126 0.0645 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B OD1 2048 O OD2 . ASP B 279 ? 0.3230 0.3412 0.2670 -0.0068 -0.0009 0.0650 ? ? ? ? ? ? 301 ASP B OD2 2049 N N . LEU B 280 ? 0.2281 0.2617 0.2308 -0.0101 0.0107 0.0504 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B N 2050 C CA . LEU B 280 ? 0.2292 0.2651 0.2406 -0.0120 0.0099 0.0443 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CA 2051 C C . LEU B 280 ? 0.2650 0.3037 0.2766 -0.0118 0.0137 0.0441 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B C 2052 O O . LEU B 280 ? 0.2931 0.3331 0.3033 -0.0122 0.0116 0.0392 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B O 2053 C CB . LEU B 280 ? 0.2008 0.2355 0.2268 -0.0142 0.0090 0.0441 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CB 2054 C CG . LEU B 280 ? 0.1944 0.2261 0.2241 -0.0137 0.0062 0.0432 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CG 2055 C CD1 . LEU B 280 ? 0.1822 0.2103 0.2256 -0.0158 0.0062 0.0414 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD1 2056 C CD2 . LEU B 280 ? 0.1776 0.2102 0.2016 -0.0133 0.0037 0.0370 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD2 2057 N N . PHE B 281 ? 0.2591 0.2987 0.2734 -0.0110 0.0198 0.0499 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B N 2058 C CA . PHE B 281 ? 0.2775 0.3204 0.2950 -0.0098 0.0254 0.0504 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CA 2059 C C . PHE B 281 ? 0.2843 0.3249 0.2856 -0.0070 0.0267 0.0467 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B C 2060 O O . PHE B 281 ? 0.2875 0.3297 0.2919 -0.0065 0.0255 0.0426 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B O 2061 C CB . PHE B 281 ? 0.3138 0.3577 0.3368 -0.0093 0.0342 0.0580 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CB 2062 C CG . PHE B 281 ? 0.3536 0.4018 0.3999 -0.0124 0.0345 0.0613 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CG 2063 C CD1 . PHE B 281 ? 0.3659 0.4199 0.4284 -0.0131 0.0350 0.0603 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CD1 2064 C CD2 . PHE B 281 ? 0.3790 0.4251 0.4327 -0.0148 0.0336 0.0661 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CD2 2065 C CE1 . PHE B 281 ? 0.3780 0.4359 0.4635 -0.0167 0.0335 0.0636 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CE1 2066 C CE2 . PHE B 281 ? 0.3815 0.4303 0.4575 -0.0183 0.0332 0.0688 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CE2 2067 C CZ . PHE B 281 ? 0.3793 0.4343 0.4709 -0.0196 0.0327 0.0675 ? ? ? ? ? ? 303 PHE B CZ 2068 N N . SER B 282 ? 0.2888 0.3245 0.2726 -0.0055 0.0283 0.0483 ? ? ? ? ? ? 304 SER B N 2069 C CA . SER B 282 ? 0.3142 0.3455 0.2808 -0.0034 0.0288 0.0440 ? ? ? ? ? ? 304 SER B CA 2070 C C . SER B 282 ? 0.3275 0.3594 0.2957 -0.0043 0.0212 0.0376 ? ? ? ? ? ? 304 SER B C 2071 O O . SER B 282 ? 0.3565 0.3878 0.3244 -0.0030 0.0225 0.0338 ? ? ? ? ? ? 304 SER B O 2072 C CB . SER B 282 ? 0.3187 0.3433 0.2645 -0.0031 0.0272 0.0464 ? ? ? ? ? ? 304 SER B CB 2073 O OG . SER B 282 ? 0.3217 0.3442 0.2618 -0.0025 0.0352 0.0531 ? ? ? ? ? ? 304 SER B OG 2074 N N . ALA B 283 ? 0.3029 0.3357 0.2744 -0.0064 0.0142 0.0369 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B N 2075 C CA . ALA B 283 ? 0.2974 0.3304 0.2691 -0.0078 0.0083 0.0317 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CA 2076 C C . ALA B 283 ? 0.2931 0.3290 0.2755 -0.0091 0.0077 0.0293 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B C 2077 O O . ALA B 283 ? 0.2908 0.3257 0.2707 -0.0099 0.0046 0.0257 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B O 2078 C CB . ALA B 283 ? 0.2849 0.3185 0.2595 -0.0094 0.0031 0.0319 ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CB 2079 N N . GLY B 284 ? 0.3023 0.3413 0.2966 -0.0099 0.0097 0.0318 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N 2080 C CA . GLY B 284 ? 0.2788 0.3198 0.2827 -0.0124 0.0064 0.0301 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA 2081 C C . GLY B 284 ? 0.2838 0.3275 0.2967 -0.0112 0.0082 0.0317 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C 2082 O O . GLY B 284 ? 0.2967 0.3411 0.3153 -0.0131 0.0033 0.0307 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O 2083 N N . MET B 285 ? 0.2874 0.3321 0.3021 -0.0081 0.0154 0.0346 ? ? ? ? ? ? 307 MET B N 2084 C CA . MET B 285 ? 0.2752 0.3235 0.3033 -0.0061 0.0193 0.0367 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CA 2085 C C . MET B 285 ? 0.2303 0.2756 0.2532 -0.0034 0.0193 0.0333 ? ? ? ? ? ? 307 MET B C 2086 O O . MET B 285 ? 0.2398 0.2860 0.2701 -0.0044 0.0134 0.0327 ? ? ? ? ? ? 307 MET B O 2087 C CB . MET B 285 ? 0.3020 0.3522 0.3343 -0.0035 0.0300 0.0411 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CB 2088 C CG . MET B 285 ? 0.3372 0.3923 0.3861 -0.0063 0.0307 0.0464 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CG 2089 S SD . MET B 285 ? 0.5324 0.5903 0.5888 -0.0041 0.0452 0.0535 ? ? ? ? ? ? 307 MET B SD 2090 C CE . MET B 285 ? 0.4774 0.5263 0.5022 -0.0015 0.0506 0.0525 ? ? ? ? ? ? 307 MET B CE 2091 N N . VAL B 286 ? 0.2015 0.2420 0.2103 -0.0002 0.0254 0.0313 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B N 2092 C CA . VAL B 286 ? 0.2266 0.2628 0.2323 0.0032 0.0280 0.0278 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CA 2093 C C . VAL B 286 ? 0.2218 0.2549 0.2233 0.0010 0.0186 0.0246 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B C 2094 O O . VAL B 286 ? 0.1982 0.2292 0.2055 0.0028 0.0177 0.0234 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B O 2095 C CB . VAL B 286 ? 0.2117 0.2405 0.1981 0.0063 0.0361 0.0250 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CB 2096 C CG1 . VAL B 286 ? 0.4297 0.4534 0.3958 0.0036 0.0297 0.0229 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG1 2097 C CG2 . VAL B 286 ? 0.2216 0.2446 0.2070 0.0105 0.0411 0.0206 ? ? ? ? ? ? 308 VAL B CG2 2098 N N . THR B 287 ? 0.2180 0.2509 0.2116 -0.0028 0.0122 0.0239 ? ? ? ? ? ? 309 THR B N 2099 C CA . THR B 287 ? 0.2194 0.2497 0.2089 -0.0056 0.0048 0.0217 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CA 2100 C C . THR B 287 ? 0.2244 0.2575 0.2255 -0.0079 -0.0006 0.0241 ? ? ? ? ? ? 309 THR B C 2101 O O . THR B 287 ? 0.2152 0.2456 0.2191 -0.0075 -0.0036 0.0242 ? ? ? ? ? ? 309 THR B O 2102 C CB . THR B 287 ? 0.2138 0.2440 0.1948 -0.0089 0.0014 0.0206 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CB 2103 O OG1 . THR B 287 ? 0.2352 0.2697 0.2220 -0.0100 0.0023 0.0231 ? ? ? ? ? ? 309 THR B OG1 2104 C CG2 . THR B 287 ? 0.1872 0.2132 0.1553 -0.0076 0.0024 0.0184 ? ? ? ? ? ? 309 THR B CG2 2105 N N . THR B 288 ? 0.2112 0.2484 0.2183 -0.0107 -0.0028 0.0262 ? ? ? ? ? ? 310 THR B N 2106 C CA . THR B 288 ? 0.2127 0.2513 0.2278 -0.0139 -0.0098 0.0284 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CA 2107 C C . THR B 288 ? 0.2412 0.2825 0.2730 -0.0110 -0.0100 0.0318 ? ? ? ? ? ? 310 THR B C 2108 O O . THR B 288 ? 0.2477 0.2878 0.2842 -0.0125 -0.0170 0.0341 ? ? ? ? ? ? 310 THR B O 2109 C CB . THR B 288 ? 0.1897 0.2307 0.2087 -0.0175 -0.0122 0.0291 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CB 2110 O OG1 . THR B 288 ? 0.1794 0.2187 0.1880 -0.0185 -0.0095 0.0262 ? ? ? ? ? ? 310 THR B OG1 2111 C CG2 . THR B 288 ? 0.1908 0.2297 0.2089 -0.0225 -0.0214 0.0298 ? ? ? ? ? ? 310 THR B CG2 2112 N N . SER B 289 ? 0.2278 0.2724 0.2688 -0.0068 -0.0017 0.0328 ? ? ? ? ? ? 311 SER B N 2113 C CA . SER B 289 ? 0.2186 0.2668 0.2797 -0.0032 0.0006 0.0361 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CA 2114 C C . SER B 289 ? 0.2227 0.2657 0.2827 0.0005 0.0014 0.0344 ? ? ? ? ? ? 311 SER B C 2115 O O . SER B 289 ? 0.1838 0.2279 0.2592 0.0014 -0.0038 0.0377 ? ? ? ? ? ? 311 SER B O 2116 C CB . SER B 289 ? 0.1787 0.2313 0.2487 0.0004 0.0121 0.0375 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CB 2117 O OG . SER B 289 ? 0.1794 0.2381 0.2756 0.0031 0.0141 0.0417 ? ? ? ? ? ? 311 SER B OG 2118 N N . THR B 290 ? 0.1869 0.2236 0.2297 0.0026 0.0070 0.0295 ? ? ? ? ? ? 312 THR B N 2119 C CA . THR B 290 ? 0.2146 0.2441 0.2547 0.0057 0.0079 0.0266 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CA 2120 C C . THR B 290 ? 0.2107 0.2369 0.2489 0.0019 -0.0033 0.0283 ? ? ? ? ? ? 312 THR B C 2121 O O . THR B 290 ? 0.2340 0.2563 0.2810 0.0041 -0.0055 0.0294 ? ? ? ? ? ? 312 THR B O 2122 C CB . THR B 290 ? 0.2319 0.2539 0.2511 0.0071 0.0137 0.0205 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CB 2123 O OG1 . THR B 290 ? 0.2193 0.2428 0.2365 0.0102 0.0243 0.0198 ? ? ? ? ? ? 312 THR B OG1 2124 C CG2 . THR B 290 ? 0.2431 0.2557 0.2599 0.0101 0.0144 0.0166 ? ? ? ? ? ? 312 THR B CG2 2125 N N . THR B 291 ? 0.2036 0.2307 0.2306 -0.0038 -0.0094 0.0288 ? ? ? ? ? ? 313 THR B N 2126 C CA . THR B 291 ? 0.2009 0.2244 0.2226 -0.0082 -0.0185 0.0309 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CA 2127 C C . THR B 291 ? 0.1917 0.2177 0.2289 -0.0091 -0.0262 0.0370 ? ? ? ? ? ? 313 THR B C 2128 O O . THR B 291 ? 0.1976 0.2190 0.2367 -0.0098 -0.0325 0.0402 ? ? ? ? ? ? 313 THR B O 2129 C CB . THR B 291 ? 0.2110 0.2349 0.2178 -0.0138 -0.0210 0.0295 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CB 2130 O OG1 . THR B 291 ? 0.2208 0.2433 0.2171 -0.0130 -0.0154 0.0250 ? ? ? ? ? ? 313 THR B OG1 2131 C CG2 . THR B 291 ? 0.1923 0.2113 0.1904 -0.0187 -0.0280 0.0317 ? ? ? ? ? ? 313 THR B CG2 2132 N N . LEU B 292 ? 0.2119 0.2451 0.2616 -0.0093 -0.0268 0.0394 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B N 2133 C CA . LEU B 292 ? 0.2622 0.2985 0.3300 -0.0103 -0.0358 0.0459 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CA 2134 C C . LEU B 292 ? 0.2423 0.2792 0.3314 -0.0037 -0.0327 0.0483 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B C 2135 O O . LEU B 292 ? 0.2232 0.2591 0.3248 -0.0039 -0.0418 0.0540 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B O 2136 C CB . LEU B 292 ? 0.2237 0.2674 0.3025 -0.0126 -0.0377 0.0478 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CB 2137 C CG . LEU B 292 ? 0.2227 0.2640 0.2822 -0.0193 -0.0421 0.0452 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CG 2138 C CD1 . LEU B 292 ? 0.2175 0.2650 0.2879 -0.0206 -0.0405 0.0454 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD1 2139 C CD2 . LEU B 292 ? 0.2112 0.2471 0.2611 -0.0254 -0.0553 0.0484 ? ? ? ? ? ? 314 LEU B CD2 2140 N N . ALA B 293 ? 0.1927 0.2299 0.2850 0.0022 -0.0199 0.0439 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B N 2141 C CA . ALA B 293 ? 0.2788 0.3147 0.3899 0.0092 -0.0142 0.0443 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CA 2142 C C . ALA B 293 ? 0.2723 0.2982 0.3768 0.0095 -0.0195 0.0442 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B C 2143 O O . ALA B 293 ? 0.2655 0.2900 0.3899 0.0130 -0.0226 0.0482 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B O 2144 C CB . ALA B 293 ? 0.2887 0.3240 0.3967 0.0148 0.0019 0.0383 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CB 2145 N N . TRP B 294 ? 0.2609 0.2800 0.3399 0.0056 -0.0208 0.0402 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B N 2146 C CA . TRP B 294 ? 0.2526 0.2620 0.3245 0.0042 -0.0265 0.0409 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CA 2147 C C . TRP B 294 ? 0.2403 0.2499 0.3165 -0.0006 -0.0403 0.0496 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B C 2148 O O . TRP B 294 ? 0.2240 0.2273 0.3079 0.0003 -0.0461 0.0540 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B O 2149 C CB . TRP B 294 ? 0.2125 0.2164 0.2590 0.0002 -0.0248 0.0355 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CB 2150 C CG . TRP B 294 ? 0.2167 0.2149 0.2560 0.0042 -0.0154 0.0276 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CG 2151 C CD1 . TRP B 294 ? 0.2143 0.2143 0.2408 0.0045 -0.0084 0.0220 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CD1 2152 C CD2 . TRP B 294 ? 0.2617 0.2495 0.3042 0.0081 -0.0128 0.0242 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CD2 2153 N NE1 . TRP B 294 ? 0.2243 0.2154 0.2432 0.0078 -0.0024 0.0153 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B NE1 2154 C CE2 . TRP B 294 ? 0.2655 0.2486 0.2939 0.0101 -0.0046 0.0157 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CE2 2155 C CE3 . TRP B 294 ? 0.2412 0.2220 0.2967 0.0099 -0.0174 0.0277 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CE3 2156 C CZ2 . TRP B 294 ? 0.2808 0.2516 0.3061 0.0135 -0.0005 0.0092 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CZ2 2157 C CZ3 . TRP B 294 ? 0.2540 0.2231 0.3093 0.0139 -0.0127 0.0216 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CZ3 2158 C CH2 . TRP B 294 ? 0.2742 0.2380 0.3138 0.0155 -0.0041 0.0118 ? ? ? ? ? ? 316 TRP B CH2 2159 N N . GLY B 295 ? 0.2264 0.2416 0.2960 -0.0060 -0.0458 0.0519 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B N 2160 C CA . GLY B 295 ? 0.2354 0.2493 0.3026 -0.0119 -0.0595 0.0595 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B CA 2161 C C . GLY B 295 ? 0.2690 0.2847 0.3632 -0.0087 -0.0676 0.0675 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B C 2162 O O . GLY B 295 ? 0.3065 0.3155 0.4014 -0.0102 -0.0768 0.0739 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B O 2163 N N . LEU B 296 ? 0.2428 0.2678 0.3612 -0.0043 -0.0641 0.0679 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B N 2164 C CA . LEU B 296 ? 0.2225 0.2516 0.3732 -0.0007 -0.0712 0.0758 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CA 2165 C C . LEU B 296 ? 0.2279 0.2510 0.3939 0.0065 -0.0666 0.0763 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B C 2166 O O . LEU B 296 ? 0.2361 0.2573 0.4209 0.0077 -0.0771 0.0847 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B O 2167 C CB . LEU B 296 ? 0.3043 0.3458 0.4801 0.0025 -0.0653 0.0756 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CB 2168 C CG . LEU B 296 ? 0.2926 0.3396 0.4605 -0.0050 -0.0732 0.0768 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CG 2169 C CD1 . LEU B 296 ? 0.2043 0.2633 0.4000 -0.0020 -0.0668 0.0775 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD1 2170 C CD2 . LEU B 296 ? 0.2232 0.2670 0.3886 -0.0119 -0.0936 0.0852 ? ? ? ? ? ? 318 LEU B CD2 2171 N N . LEU B 297 ? 0.2253 0.2444 0.3836 0.0114 -0.0516 0.0672 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B N 2172 C CA . LEU B 297 ? 0.2620 0.2722 0.4302 0.0178 -0.0465 0.0655 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CA 2173 C C . LEU B 297 ? 0.2793 0.2791 0.4360 0.0131 -0.0590 0.0713 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B C 2174 O O . LEU B 297 ? 0.2513 0.2469 0.4287 0.0163 -0.0656 0.0780 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B O 2175 C CB . LEU B 297 ? 0.2679 0.2726 0.4201 0.0215 -0.0304 0.0537 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CB 2176 C CG . LEU B 297 ? 0.2765 0.2684 0.4330 0.0270 -0.0252 0.0496 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CG 2177 C CD1 . LEU B 297 ? 0.2844 0.2778 0.4782 0.0355 -0.0224 0.0533 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CD1 2178 C CD2 . LEU B 297 ? 0.2843 0.2702 0.4205 0.0292 -0.0112 0.0375 ? ? ? ? ? ? 319 LEU B CD2 2179 N N . LEU B 298 ? 0.2753 0.2710 0.4008 0.0057 -0.0618 0.0693 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B N 2180 C CA . LEU B 298 ? 0.2687 0.2543 0.3809 0.0004 -0.0716 0.0752 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CA 2181 C C . LEU B 298 ? 0.2612 0.2478 0.3814 -0.0037 -0.0883 0.0877 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B C 2182 O O . LEU B 298 ? 0.2913 0.2691 0.4134 -0.0050 -0.0971 0.0955 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B O 2183 C CB . LEU B 298 ? 0.2504 0.2329 0.3298 -0.0068 -0.0692 0.0707 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CB 2184 C CG . LEU B 298 ? 0.2456 0.2248 0.3165 -0.0038 -0.0564 0.0598 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CG 2185 C CD1 . LEU B 298 ? 0.2396 0.2210 0.2847 -0.0099 -0.0531 0.0550 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD1 2186 C CD2 . LEU B 298 ? 0.2562 0.2230 0.3303 -0.0021 -0.0566 0.0601 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD2 2187 N N . MET B 299 ? 0.2569 0.2532 0.3815 -0.0061 -0.0936 0.0901 ? ? ? ? ? ? 321 MET B N 2188 C CA . MET B 299 ? 0.2682 0.2649 0.4005 -0.0104 -0.1116 0.1020 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CA 2189 C C . MET B 299 ? 0.3073 0.3056 0.4789 -0.0032 -0.1173 0.1099 ? ? ? ? ? ? 321 MET B C 2190 O O . MET B 299 ? 0.2868 0.2810 0.4646 -0.0063 -0.1338 0.1216 ? ? ? ? ? ? 321 MET B O 2191 C CB . MET B 299 ? 0.2644 0.2701 0.3925 -0.0154 -0.1171 0.1019 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CB 2192 C CG . MET B 299 ? 0.2669 0.2686 0.3561 -0.0240 -0.1167 0.0973 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CG 2193 S SD . MET B 299 ? 0.2870 0.2737 0.3428 -0.0320 -0.1248 0.1033 ? ? ? ? ? ? 321 MET B SD 2194 C CE . MET B 299 ? 0.2773 0.2596 0.3231 -0.0283 -0.1069 0.0942 ? ? ? ? ? ? 321 MET B CE 2195 N N . ILE B 300 ? 0.2638 0.2673 0.4620 0.0062 -0.1039 0.1041 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B N 2196 C CA . ILE B 300 ? 0.2919 0.2962 0.5302 0.0138 -0.1078 0.1113 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CA 2197 C C . ILE B 300 ? 0.2948 0.2852 0.5335 0.0180 -0.1043 0.1109 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B C 2198 O O . ILE B 300 ? 0.3197 0.3061 0.5835 0.0214 -0.1134 0.1202 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B O 2199 C CB . ILE B 300 ? 0.3149 0.3313 0.5879 0.0228 -0.0944 0.1067 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CB 2200 C CG1 . ILE B 300 ? 0.3422 0.3543 0.6057 0.0291 -0.0722 0.0929 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CG1 2201 C CG2 . ILE B 300 ? 0.2723 0.3023 0.5494 0.0183 -0.0986 0.1083 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CG2 2202 C CD1 . ILE B 300 ? 0.3616 0.3848 0.6505 0.0364 -0.0568 0.0878 ? ? ? ? ? ? 322 ILE B CD1 2203 N N . LEU B 301 ? 0.3203 0.3029 0.5326 0.0174 -0.0923 0.1005 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B N 2204 C CA . LEU B 301 ? 0.3204 0.2881 0.5287 0.0191 -0.0907 0.0998 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CA 2205 C C . LEU B 301 ? 0.3198 0.2787 0.5101 0.0105 -0.1066 0.1110 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B C 2206 O O . LEU B 301 ? 0.3361 0.2832 0.5338 0.0118 -0.1109 0.1163 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B O 2207 C CB . LEU B 301 ? 0.3231 0.2853 0.5075 0.0194 -0.0752 0.0857 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CB 2208 C CG . LEU B 301 ? 0.3221 0.2876 0.5214 0.0286 -0.0581 0.0744 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CG 2209 C CD1 . LEU B 301 ? 0.3110 0.2733 0.4804 0.0268 -0.0457 0.0613 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD1 2210 C CD2 . LEU B 301 ? 0.3171 0.2731 0.5452 0.0376 -0.0545 0.0745 ? ? ? ? ? ? 323 LEU B CD2 2211 N N . HIS B 302 ? 0.3174 0.2808 0.4829 0.0015 -0.1145 0.1144 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B N 2212 C CA . HIS B 302 ? 0.3304 0.2845 0.4734 -0.0074 -0.1278 0.1248 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CA 2213 C C . HIS B 302 ? 0.3550 0.3147 0.4952 -0.0133 -0.1444 0.1350 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B C 2214 O O . HIS B 302 ? 0.3235 0.2843 0.4333 -0.0215 -0.1467 0.1337 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B O 2215 C CB . HIS B 302 ? 0.3230 0.2725 0.4294 -0.0141 -0.1194 0.1175 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CB 2216 C CG . HIS B 302 ? 0.3444 0.2881 0.4522 -0.0095 -0.1054 0.1073 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CG 2217 N ND1 . HIS B 302 ? 0.3598 0.2901 0.4702 -0.0094 -0.1067 0.1109 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B ND1 2218 C CD2 . HIS B 302 ? 0.3360 0.2840 0.4415 -0.0055 -0.0909 0.0937 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CD2 2219 C CE1 . HIS B 302 ? 0.3589 0.2855 0.4689 -0.0058 -0.0940 0.0992 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B CE1 2220 N NE2 . HIS B 302 ? 0.3588 0.2959 0.4646 -0.0034 -0.0846 0.0888 ? ? ? ? ? ? 324 HIS B NE2 2221 N N . PRO B 303 ? 0.3674 0.3299 0.5404 -0.0092 -0.1565 0.1452 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B N 2222 C CA . PRO B 303 ? 0.3892 0.3579 0.5664 -0.0143 -0.1745 0.1550 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CA 2223 C C . PRO B 303 ? 0.4255 0.3838 0.5642 -0.0262 -0.1885 0.1634 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B C 2224 O O . PRO B 303 ? 0.4322 0.3939 0.5539 -0.0338 -0.1962 0.1632 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B O 2225 C CB . PRO B 303 ? 0.4047 0.3761 0.6267 -0.0074 -0.1820 0.1633 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CB 2226 C CG . PRO B 303 ? 0.3916 0.3603 0.6381 0.0041 -0.1665 0.1572 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CG 2227 C CD . PRO B 303 ? 0.3892 0.3474 0.5984 0.0002 -0.1550 0.1486 ? ? ? ? ? ? 325 PRO B CD 2228 N N . ASP B 304 ? 0.4511 0.3962 0.5745 -0.0285 -0.1879 0.1676 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B N 2229 C CA . ASP B 304 ? 0.4826 0.4176 0.5659 -0.0401 -0.1945 0.1723 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CA 2230 C C . ASP B 304 ? 0.4559 0.3917 0.5004 -0.0470 -0.1885 0.1651 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B C 2231 O O . ASP B 304 ? 0.4786 0.4115 0.4951 -0.0561 -0.1949 0.1657 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B O 2232 C CB . ASP B 304 ? 0.5226 0.4445 0.5998 -0.0406 -0.1916 0.1775 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CB 2233 C CG . ASP B 304 ? 0.5362 0.4555 0.6199 -0.0340 -0.1761 0.1699 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B CG 2234 O OD1 . ASP B 304 ? 0.5496 0.4596 0.6099 -0.0388 -0.1694 0.1693 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD1 2235 O OD2 . ASP B 304 ? 0.5211 0.4498 0.6325 -0.0248 -0.1663 0.1601 ? ? ? ? ? ? 326 ASP B OD2 2236 N N . VAL B 305 ? 0.4066 0.3471 0.4498 -0.0430 -0.1711 0.1528 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B N 2237 C CA . VAL B 305 ? 0.3948 0.3382 0.4067 -0.0485 -0.1614 0.1424 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CA 2238 C C . VAL B 305 ? 0.3848 0.3377 0.3995 -0.0499 -0.1678 0.1395 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B C 2239 O O . VAL B 305 ? 0.3708 0.3206 0.3546 -0.0582 -0.1718 0.1385 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B O 2240 C CB . VAL B 305 ? 0.3689 0.3170 0.3836 -0.0434 -0.1411 0.1286 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CB 2241 C CG1 . VAL B 305 ? 0.3762 0.3272 0.3613 -0.0489 -0.1318 0.1191 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG1 2242 C CG2 . VAL B 305 ? 0.3457 0.2840 0.3605 -0.0424 -0.1357 0.1309 ? ? ? ? ? ? 327 VAL B CG2 2243 N N . GLN B 306 ? 0.3604 0.3242 0.4125 -0.0420 -0.1682 0.1381 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B N 2244 C CA . GLN B 306 ? 0.3389 0.3126 0.4014 -0.0431 -0.1753 0.1368 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CA 2245 C C . GLN B 306 ? 0.3697 0.3362 0.4135 -0.0527 -0.1954 0.1464 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B C 2246 O O . GLN B 306 ? 0.3724 0.3384 0.3929 -0.0596 -0.1974 0.1412 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B O 2247 C CB . GLN B 306 ? 0.3241 0.3094 0.4347 -0.0334 -0.1744 0.1379 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CB 2248 C CG . GLN B 306 ? 0.3293 0.3265 0.4569 -0.0344 -0.1808 0.1369 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CG 2249 C CD . GLN B 306 ? 0.3381 0.3478 0.5171 -0.0248 -0.1785 0.1392 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B CD 2250 O OE1 . GLN B 306 ? 0.3053 0.3242 0.5077 -0.0259 -0.1891 0.1436 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B OE1 2251 N NE2 . GLN B 306 ? 0.2954 0.3049 0.4925 -0.0155 -0.1642 0.1357 ? ? ? ? ? ? 328 GLN B NE2 2252 N N . ARG B 307 ? 0.4168 0.3763 0.4685 -0.0535 -0.2042 0.1555 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B N 2253 C CA . ARG B 307 ? 0.4662 0.4180 0.5010 -0.0626 -0.2183 0.1609 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CA 2254 C C . ARG B 307 ? 0.4949 0.4345 0.4782 -0.0726 -0.2161 0.1579 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B C 2255 O O . ARG B 307 ? 0.5136 0.4485 0.4760 -0.0802 -0.2240 0.1565 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B O 2256 C CB . ARG B 307 ? 0.4980 0.4447 0.5525 -0.0613 -0.2280 0.1721 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CB 2257 C CG . ARG B 307 ? 0.5117 0.4695 0.6175 -0.0535 -0.2328 0.1757 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CG 2258 C CD . ARG B 307 ? 0.5538 0.5056 0.6773 -0.0535 -0.2438 0.1870 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CD 2259 N NE . ARG B 307 ? 0.5484 0.5057 0.7138 -0.0422 -0.2366 0.1883 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NE 2260 C CZ . ARG B 307 ? 0.5686 0.5183 0.7325 -0.0382 -0.2295 0.1898 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B CZ 2261 N NH1 . ARG B 307 ? 0.5857 0.5233 0.7096 -0.0450 -0.2287 0.1912 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NH1 2262 N NH2 . ARG B 307 ? 0.5739 0.5274 0.7767 -0.0274 -0.2222 0.1894 ? ? ? ? ? ? 329 ARG B NH2 2263 N N . ARG B 308 ? 0.5025 0.4362 0.4658 -0.0725 -0.2048 0.1565 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B N 2264 C CA . ARG B 308 ? 0.5230 0.4465 0.4398 -0.0812 -0.1987 0.1524 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CA 2265 C C . ARG B 308 ? 0.4935 0.4219 0.3951 -0.0832 -0.1922 0.1409 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B C 2266 O O . ARG B 308 ? 0.5107 0.4315 0.3809 -0.0908 -0.1933 0.1371 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B O 2267 C CB . ARG B 308 ? 0.5318 0.4492 0.4350 -0.0808 -0.1862 0.1536 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CB 2268 C CG . ARG B 308 ? 0.5873 0.4962 0.4960 -0.0814 -0.1925 0.1649 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CG 2269 C CD . ARG B 308 ? 0.6095 0.5110 0.5013 -0.0829 -0.1797 0.1659 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CD 2270 N NE . ARG B 308 ? 0.6361 0.5311 0.4859 -0.0913 -0.1709 0.1613 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NE 2271 C CZ . ARG B 308 ? 0.6332 0.5228 0.4655 -0.0941 -0.1577 0.1611 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B CZ 2272 N NH1 . ARG B 308 ? 0.6118 0.5006 0.4638 -0.0899 -0.1532 0.1653 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NH1 2273 N NH2 . ARG B 308 ? 0.6480 0.5323 0.4448 -0.1010 -0.1482 0.1565 ? ? ? ? ? ? 330 ARG B NH2 2274 N N . VAL B 309 ? 0.4696 0.4099 0.3934 -0.0763 -0.1853 0.1353 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B N 2275 C CA . VAL B 309 ? 0.4794 0.4250 0.3926 -0.0781 -0.1803 0.1247 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CA 2276 C C . VAL B 309 ? 0.5057 0.4513 0.4222 -0.0823 -0.1935 0.1245 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B C 2277 O O . VAL B 309 ? 0.5363 0.4753 0.4240 -0.0892 -0.1934 0.1180 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B O 2278 C CB . VAL B 309 ? 0.3669 0.3269 0.3107 -0.0687 -0.1665 0.1159 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CB 2279 C CG1 . VAL B 309 ? 0.3565 0.3226 0.2966 -0.0704 -0.1628 0.1056 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG1 2280 C CG2 . VAL B 309 ? 0.3522 0.3113 0.2899 -0.0651 -0.1479 0.1101 ? ? ? ? ? ? 331 VAL B CG2 2281 N N . GLN B 310 ? 0.5004 0.4526 0.4530 -0.0783 -0.2045 0.1316 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B N 2282 C CA . GLN B 310 ? 0.5202 0.4732 0.4822 -0.0823 -0.2181 0.1328 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CA 2283 C C . GLN B 310 ? 0.5614 0.4986 0.4891 -0.0920 -0.2283 0.1359 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B C 2284 O O . GLN B 310 ? 0.5849 0.5184 0.5042 -0.0977 -0.2372 0.1335 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B O 2285 C CB . GLN B 310 ? 0.4949 0.4584 0.5061 -0.0756 -0.2261 0.1408 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CB 2286 C CG . GLN B 310 ? 0.4663 0.4463 0.5126 -0.0670 -0.2171 0.1361 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CG 2287 C CD . GLN B 310 ? 0.4605 0.4500 0.5539 -0.0578 -0.2176 0.1431 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B CD 2288 O OE1 . GLN B 310 ? 0.4831 0.4663 0.5819 -0.0570 -0.2231 0.1511 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B OE1 2289 N NE2 . GLN B 310 ? 0.4279 0.4323 0.5567 -0.0506 -0.2107 0.1400 ? ? ? ? ? ? 332 GLN B NE2 2290 N N . GLN B 311 ? 0.5776 0.5048 0.4850 -0.0942 -0.2267 0.1414 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B N 2291 C CA . GLN B 311 ? 0.6121 0.5237 0.4836 -0.1035 -0.2347 0.1445 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CA 2292 C C . GLN B 311 ? 0.6069 0.5104 0.4357 -0.1092 -0.2239 0.1334 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B C 2293 O O . GLN B 311 ? 0.6195 0.5126 0.4222 -0.1166 -0.2309 0.1309 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B O 2294 C CB . GLN B 311 ? 0.6282 0.5322 0.4933 -0.1040 -0.2356 0.1545 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CB 2295 C CG . GLN B 311 ? 0.6980 0.5860 0.5277 -0.1135 -0.2448 0.1595 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CG 2296 C CD . GLN B 311 ? 0.7653 0.6513 0.6072 -0.1173 -0.2653 0.1655 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B CD 2297 O OE1 . GLN B 311 ? 0.7915 0.6709 0.6116 -0.1237 -0.2711 0.1605 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B OE1 2298 N NE2 . GLN B 311 ? 0.7844 0.6754 0.6623 -0.1135 -0.2762 0.1763 ? ? ? ? ? ? 333 GLN B NE2 2299 N N . GLU B 312 ? 0.5700 0.4779 0.3930 -0.1056 -0.2067 0.1263 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B N 2300 C CA . GLU B 312 ? 0.5789 0.4803 0.3663 -0.1099 -0.1941 0.1151 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CA 2301 C C . GLU B 312 ? 0.5837 0.4890 0.3754 -0.1108 -0.1972 0.1059 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B C 2302 O O . GLU B 312 ? 0.6083 0.5038 0.3692 -0.1165 -0.1942 0.0978 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B O 2303 C CB . GLU B 312 ? 0.5537 0.4599 0.3387 -0.1056 -0.1755 0.1107 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CB 2304 C CG . GLU B 312 ? 0.5673 0.4663 0.3164 -0.1099 -0.1600 0.1000 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CG 2305 C CD . GLU B 312 ? 0.5539 0.4582 0.3044 -0.1061 -0.1422 0.0970 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B CD 2306 O OE1 . GLU B 312 ? 0.5778 0.4747 0.3066 -0.1090 -0.1317 0.0984 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE1 2307 O OE2 . GLU B 312 ? 0.5210 0.4373 0.2954 -0.1003 -0.1390 0.0937 ? ? ? ? ? ? 334 GLU B OE2 2308 N N . ILE B 313 ? 0.5436 0.4629 0.3749 -0.1050 -0.2027 0.1074 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B N 2309 C CA . ILE B 313 ? 0.5405 0.4646 0.3829 -0.1059 -0.2075 0.1006 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CA 2310 C C . ILE B 313 ? 0.6013 0.5147 0.4318 -0.1132 -0.2238 0.1032 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B C 2311 O O . ILE B 313 ? 0.6290 0.5347 0.4377 -0.1186 -0.2245 0.0948 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B O 2312 C CB . ILE B 313 ? 0.4803 0.4225 0.3719 -0.0979 -0.2101 0.1037 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CB 2313 C CG1 . ILE B 313 ? 0.4253 0.3776 0.3245 -0.0916 -0.1940 0.0978 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CG1 2314 C CG2 . ILE B 313 ? 0.4748 0.4211 0.3838 -0.1000 -0.2199 0.1009 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CG2 2315 C CD1 . ILE B 313 ? 0.3785 0.3487 0.3253 -0.0832 -0.1942 0.1009 ? ? ? ? ? ? 335 ILE B CD1 2316 N N . ASP B 314 ? 0.6219 0.5342 0.4670 -0.1136 -0.2372 0.1148 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B N 2317 C CA . ASP B 314 ? 0.6675 0.5694 0.5028 -0.1210 -0.2547 0.1190 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CA 2318 C C . ASP B 314 ? 0.7330 0.6160 0.5151 -0.1294 -0.2521 0.1140 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B C 2319 O O . ASP B 314 ? 0.7814 0.6547 0.5448 -0.1359 -0.2607 0.1097 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B O 2320 C CB . ASP B 314 ? 0.6748 0.5783 0.5348 -0.1198 -0.2686 0.1333 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CB 2321 C CG . ASP B 314 ? 0.6577 0.5791 0.5731 -0.1117 -0.2716 0.1380 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B CG 2322 O OD1 . ASP B 314 ? 0.6584 0.5901 0.5929 -0.1086 -0.2671 0.1312 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B OD1 2323 O OD2 . ASP B 314 ? 0.6545 0.5793 0.5953 -0.1083 -0.2779 0.1485 ? ? ? ? ? ? 336 ASP B OD2 2324 N N . ASP B 315 ? 0.7525 0.6304 0.5108 -0.1291 -0.2394 0.1141 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B N 2325 C CA . ASP B 315 ? 0.8051 0.6654 0.5141 -0.1365 -0.2346 0.1103 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CA 2326 C C . ASP B 315 ? 0.7964 0.6516 0.4799 -0.1386 -0.2223 0.0954 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B C 2327 O O . ASP B 315 ? 0.8294 0.6691 0.4755 -0.1455 -0.2229 0.0906 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B O 2328 C CB . ASP B 315 ? 0.8400 0.6974 0.5348 -0.1352 -0.2227 0.1152 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CB 2329 C CG . ASP B 315 ? 0.8922 0.7484 0.6007 -0.1354 -0.2359 0.1300 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B CG 2330 O OD1 . ASP B 315 ? 0.9287 0.7796 0.6218 -0.1361 -0.2288 0.1352 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B OD1 2331 O OD2 . ASP B 315 ? 0.9013 0.7619 0.6374 -0.1350 -0.2531 0.1368 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B OD2 2332 N N . VAL B 316 ? 0.7573 0.6248 0.4607 -0.1327 -0.2110 0.0879 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B N 2333 C CA . VAL B 316 ? 0.7502 0.6135 0.4317 -0.1337 -0.1965 0.0736 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CA 2334 C C . VAL B 316 ? 0.7217 0.5887 0.4189 -0.1341 -0.2040 0.0665 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B C 2335 O O . VAL B 316 ? 0.7470 0.6025 0.4192 -0.1392 -0.2037 0.0571 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B O 2336 C CB . VAL B 316 ? 0.6652 0.5381 0.3537 -0.1275 -0.1765 0.0694 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CB 2337 C CG1 . VAL B 316 ? 0.6544 0.5253 0.3297 -0.1276 -0.1627 0.0547 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CG1 2338 C CG2 . VAL B 316 ? 0.6708 0.5378 0.3390 -0.1283 -0.1665 0.0747 ? ? ? ? ? ? 338 VAL B CG2 2339 N N . ILE B 317 ? 0.6746 0.5577 0.4144 -0.1287 -0.2102 0.0709 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 2340 C CA . ILE B 317 ? 0.6576 0.5468 0.4186 -0.1285 -0.2161 0.0652 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 2341 C C . ILE B 317 ? 0.7091 0.5958 0.4837 -0.1327 -0.2375 0.0725 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 2342 O O . ILE B 317 ? 0.7265 0.6065 0.4943 -0.1375 -0.2450 0.0665 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 2343 C CB . ILE B 317 ? 0.5828 0.4919 0.3849 -0.1204 -0.2098 0.0659 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 2344 C CG1 . ILE B 317 ? 0.5497 0.4617 0.3401 -0.1163 -0.1902 0.0610 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 2345 C CG2 . ILE B 317 ? 0.5734 0.4882 0.3950 -0.1207 -0.2129 0.0589 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 2346 C CD1 . ILE B 317 ? 0.4967 0.4271 0.3240 -0.1086 -0.1843 0.0620 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 2347 N N . GLY B 318 ? 0.7477 0.6390 0.5417 -0.1309 -0.2475 0.0855 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B N 2348 C CA . GLY B 318 ? 0.7861 0.6767 0.5993 -0.1342 -0.2681 0.0941 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B CA 2349 C C . GLY B 318 ? 0.7669 0.6771 0.6353 -0.1273 -0.2718 0.0999 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B C 2350 O O . GLY B 318 ? 0.7295 0.6529 0.6191 -0.1197 -0.2593 0.0993 ? ? ? ? ? ? 340 GLY B O 2351 N N . GLN B 319 ? 0.8123 0.7240 0.7042 -0.1299 -0.2886 0.1056 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B N 2352 C CA . GLN B 319 ? 0.8306 0.7607 0.7777 -0.1235 -0.2916 0.1118 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CA 2353 C C . GLN B 319 ? 0.8341 0.7709 0.7993 -0.1240 -0.2910 0.1044 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B C 2354 O O . GLN B 319 ? 0.8008 0.7548 0.8085 -0.1175 -0.2855 0.1060 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B O 2355 C CB . GLN B 319 ? 0.8946 0.8241 0.8648 -0.1253 -0.3101 0.1252 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CB 2356 C CG . GLN B 319 ? 0.9047 0.8534 0.9345 -0.1173 -0.3104 0.1332 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CG 2357 C CD . GLN B 319 ? 0.8884 0.8490 0.9345 -0.1076 -0.2938 0.1339 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CD 2358 O OE1 . GLN B 319 ? 0.8706 0.8420 0.9278 -0.1022 -0.2793 0.1269 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B OE1 2359 N NE2 . GLN B 319 ? 0.8856 0.8436 0.9333 -0.1055 -0.2964 0.1426 ? ? ? ? ? ? 341 GLN B NE2 2360 N N . VAL B 320 ? 0.9058 0.8286 0.8386 -0.1317 -0.2956 0.0959 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B N 2361 C CA . VAL B 320 ? 0.9221 0.8489 0.8728 -0.1337 -0.2987 0.0899 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CA 2362 C C . VAL B 320 ? 0.9034 0.8340 0.8471 -0.1312 -0.2813 0.0772 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B C 2363 O O . VAL B 320 ? 0.8968 0.8431 0.8781 -0.1263 -0.2752 0.0771 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B O 2364 C CB . VAL B 320 ? 0.9836 0.8926 0.9080 -0.1439 -0.3156 0.0875 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CB 2365 C CG1 . VAL B 320 ? 1.0152 0.9038 0.8813 -0.1495 -0.3135 0.0819 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG1 2366 C CG2 . VAL B 320 ? 0.9837 0.8936 0.9177 -0.1465 -0.3160 0.0784 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG2 2367 N N . ARG B 321 ? 0.8834 0.7999 0.7811 -0.1346 -0.2726 0.0670 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B N 2368 C CA . ARG B 321 ? 0.8182 0.7363 0.7096 -0.1331 -0.2575 0.0546 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CA 2369 C C . ARG B 321 ? 0.7562 0.6885 0.6626 -0.1249 -0.2409 0.0551 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B C 2370 O O . ARG B 321 ? 0.7560 0.6915 0.6608 -0.1211 -0.2378 0.0621 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B O 2371 C CB . ARG B 321 ? 0.8025 0.6999 0.6415 -0.1392 -0.2524 0.0424 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CB 2372 C CG . ARG B 321 ? 0.7468 0.6376 0.5523 -0.1376 -0.2400 0.0416 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CG 2373 C CD . ARG B 321 ? 0.7352 0.6088 0.4962 -0.1417 -0.2287 0.0275 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CD 2374 N NE . ARG B 321 ? 0.7409 0.6073 0.4697 -0.1409 -0.2169 0.0280 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NE 2375 C CZ . ARG B 321 ? 0.7132 0.5867 0.4426 -0.1354 -0.1997 0.0259 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B CZ 2376 N NH1 . ARG B 321 ? 0.6626 0.5500 0.4209 -0.1304 -0.1926 0.0229 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NH1 2377 N NH2 . ARG B 321 ? 0.7290 0.5957 0.4306 -0.1354 -0.1895 0.0273 ? ? ? ? ? ? 343 ARG B NH2 2378 N N . ARG B 322 ? 0.6945 0.6346 0.6156 -0.1226 -0.2308 0.0477 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B N 2379 C CA . ARG B 322 ? 0.6350 0.5887 0.5713 -0.1156 -0.2158 0.0476 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CA 2380 C C . ARG B 322 ? 0.6221 0.5654 0.5172 -0.1157 -0.2032 0.0412 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B C 2381 O O . ARG B 322 ? 0.6502 0.5765 0.5074 -0.1211 -0.2015 0.0327 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B O 2382 C CB . ARG B 322 ? 0.6147 0.5778 0.5769 -0.1144 -0.2092 0.0418 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CB 2383 C CG . ARG B 322 ? 0.6338 0.6099 0.6424 -0.1133 -0.2180 0.0492 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CG 2384 C CD . ARG B 322 ? 0.6613 0.6438 0.6922 -0.1137 -0.2112 0.0434 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CD 2385 N NE . ARG B 322 ? 0.6977 0.6918 0.7725 -0.1130 -0.2184 0.0510 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NE 2386 C CZ . ARG B 322 ? 0.7032 0.7060 0.8079 -0.1126 -0.2128 0.0498 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B CZ 2387 N NH1 . ARG B 322 ? 0.6983 0.6990 0.7943 -0.1131 -0.2010 0.0413 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NH1 2388 N NH2 . ARG B 322 ? 0.7016 0.7145 0.8457 -0.1118 -0.2186 0.0577 ? ? ? ? ? ? 344 ARG B NH2 2389 N N . PRO B 323 ? 0.5833 0.5367 0.4864 -0.1095 -0.1935 0.0453 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B N 2390 C CA . PRO B 323 ? 0.5854 0.5312 0.4555 -0.1083 -0.1782 0.0398 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CA 2391 C C . PRO B 323 ? 0.5633 0.5059 0.4250 -0.1069 -0.1613 0.0268 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B C 2392 O O . PRO B 323 ? 0.5365 0.4892 0.4279 -0.1031 -0.1566 0.0247 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B O 2393 C CB . PRO B 323 ? 0.5746 0.5349 0.4699 -0.0984 -0.1676 0.0471 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CB 2394 C CG . PRO B 323 ? 0.5638 0.5346 0.4941 -0.0972 -0.1832 0.0583 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CG 2395 C CD . PRO B 323 ? 0.5623 0.5341 0.5076 -0.1022 -0.1944 0.0557 ? ? ? ? ? ? 345 PRO B CD 2396 N N . GLU B 324 ? 0.5856 0.5141 0.4086 -0.1100 -0.1519 0.0189 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B N 2397 C CA . GLU B 324 ? 0.5870 0.5111 0.4016 -0.1082 -0.1348 0.0065 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CA 2398 C C . GLU B 324 ? 0.5847 0.5096 0.3860 -0.1032 -0.1158 0.0047 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B C 2399 O O . GLU B 324 ? 0.5916 0.5144 0.3786 -0.1041 -0.1175 0.0114 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B O 2400 C CB . GLU B 324 ? 0.6331 0.5370 0.4139 -0.1176 -0.1412 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CB 2401 C CG . GLU B 324 ? 0.6743 0.5754 0.4653 -0.1244 -0.1633 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CG 2402 C CD . GLU B 324 ? 0.7348 0.6160 0.4912 -0.1307 -0.1684 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CD 2403 O OE1 . GLU B 324 ? 0.7669 0.6344 0.4890 -0.1320 -0.1550 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B OE1 2404 O OE2 . GLU B 324 ? 0.7408 0.6202 0.5052 -0.1343 -0.1852 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B OE2 2405 N N . MET B 325 ? 0.5759 0.5032 0.3831 -0.0983 -0.0984 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 347 MET B N 2406 C CA . MET B 325 ? 0.5663 0.4959 0.3661 -0.0935 -0.0803 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CA 2407 C C . MET B 325 ? 0.5992 0.5133 0.3581 -0.0996 -0.0769 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 347 MET B C 2408 O O . MET B 325 ? 0.5998 0.5167 0.3532 -0.0974 -0.0680 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 347 MET B O 2409 C CB . MET B 325 ? 0.5394 0.4727 0.3524 -0.0881 -0.0643 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CB 2410 C CG . MET B 325 ? 0.5024 0.4535 0.3529 -0.0797 -0.0601 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CG 2411 S SD . MET B 325 ? 0.9733 0.9374 0.8393 -0.0751 -0.0632 0.0035 ? ? ? ? ? ? 347 MET B SD 2412 C CE . MET B 325 ? 0.3717 0.3345 0.2226 -0.0729 -0.0473 0.0017 ? ? ? ? ? ? 347 MET B CE 2413 N N . GLY B 326 ? 0.6400 0.5370 0.3693 -0.1076 -0.0838 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B N 2414 C CA . GLY B 326 ? 0.6902 0.5701 0.3753 -0.1143 -0.0801 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B CA 2415 C C . GLY B 326 ? 0.7082 0.5865 0.3791 -0.1180 -0.0911 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B C 2416 O O . GLY B 326 ? 0.7365 0.6058 0.3821 -0.1198 -0.0825 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B O 2417 N N . ASP B 327 ? 0.6998 0.5894 0.3977 -0.1162 -0.1072 0.0060 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B N 2418 C CA . ASP B 327 ? 0.7126 0.6034 0.4101 -0.1167 -0.1168 0.0191 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CA 2419 C C . ASP B 327 ? 0.7012 0.5999 0.4037 -0.1123 -0.1048 0.0250 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B C 2420 O O . ASP B 327 ? 0.7199 0.6142 0.4107 -0.1138 -0.1056 0.0329 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B O 2421 C CB . ASP B 327 ? 0.7026 0.6035 0.4319 -0.1155 -0.1366 0.0281 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CB 2422 C CG . ASP B 327 ? 0.7531 0.6457 0.4787 -0.1207 -0.1508 0.0251 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B CG 2423 O OD1 . ASP B 327 ? 0.7415 0.6437 0.4981 -0.1194 -0.1628 0.0281 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B OD1 2424 O OD2 . ASP B 327 ? 0.7992 0.6755 0.4915 -0.1260 -0.1495 0.0198 ? ? ? ? ? ? 349 ASP B OD2 2425 N N . GLN B 328 ? 0.6685 0.5811 0.4004 -0.1039 -0.0904 0.0208 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B N 2426 C CA . GLN B 328 ? 0.6501 0.5730 0.3982 -0.0978 -0.0793 0.0259 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CA 2427 C C . GLN B 328 ? 0.6600 0.5727 0.3771 -0.1019 -0.0673 0.0257 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B C 2428 O O . GLN B 328 ? 0.6652 0.5794 0.3827 -0.1016 -0.0665 0.0345 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B O 2429 C CB . GLN B 328 ? 0.6365 0.5734 0.4156 -0.0894 -0.0666 0.0200 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CB 2430 C CG . GLN B 328 ? 0.6397 0.5870 0.4372 -0.0833 -0.0569 0.0243 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CG 2431 C CD . GLN B 328 ? 0.6713 0.6168 0.4581 -0.0830 -0.0388 0.0186 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B CD 2432 O OE1 . GLN B 328 ? 0.6903 0.6356 0.4776 -0.0817 -0.0293 0.0096 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B OE1 2433 N NE2 . GLN B 328 ? 0.6804 0.6244 0.4596 -0.0843 -0.0338 0.0243 ? ? ? ? ? ? 350 GLN B NE2 2434 N N . ALA B 329 ? 0.6648 0.5662 0.3552 -0.1059 -0.0577 0.0158 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B N 2435 C CA . ALA B 329 ? 0.6787 0.5697 0.3384 -0.1101 -0.0434 0.0147 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B CA 2436 C C . ALA B 329 ? 0.7078 0.5885 0.3462 -0.1154 -0.0535 0.0243 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B C 2437 O O . ALA B 329 ? 0.7443 0.6203 0.3681 -0.1170 -0.0424 0.0272 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B O 2438 C CB . ALA B 329 ? 0.6973 0.5769 0.3342 -0.1127 -0.0309 0.0009 ? ? ? ? ? ? 351 ALA B CB 2439 N N . HIS B 330 ? 0.6994 0.5781 0.3416 -0.1173 -0.0741 0.0294 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B N 2440 C CA . HIS B 330 ? 0.7071 0.5770 0.3349 -0.1215 -0.0854 0.0390 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CA 2441 C C . HIS B 330 ? 0.6560 0.5354 0.3101 -0.1187 -0.0993 0.0524 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B C 2442 O O . HIS B 330 ? 0.6633 0.5371 0.3130 -0.1216 -0.1131 0.0614 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B O 2443 C CB . HIS B 330 ? 0.7461 0.6041 0.3566 -0.1267 -0.0988 0.0353 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CB 2444 C CG . HIS B 330 ? 0.7850 0.6317 0.3697 -0.1293 -0.0862 0.0215 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CG 2445 N ND1 . HIS B 330 ? 0.7856 0.6314 0.3754 -0.1291 -0.0890 0.0111 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B ND1 2446 C CD2 . HIS B 330 ? 0.8196 0.6552 0.3749 -0.1317 -0.0697 0.0161 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CD2 2447 C CE1 . HIS B 330 ? 0.8113 0.6450 0.3755 -0.1312 -0.0751 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B CE1 2448 N NE2 . HIS B 330 ? 0.8333 0.6610 0.3765 -0.1326 -0.0628 0.0023 ? ? ? ? ? ? 352 HIS B NE2 2449 N N . MET B 331 ? 0.5960 0.4892 0.2776 -0.1129 -0.0958 0.0537 ? ? ? ? ? ? 353 MET B N 2450 C CA . MET B 331 ? 0.5590 0.4610 0.2679 -0.1092 -0.1077 0.0653 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CA 2451 C C . MET B 331 ? 0.5188 0.4286 0.2405 -0.1050 -0.0953 0.0685 ? ? ? ? ? ? 353 MET B C 2452 O O . MET B 331 ? 0.4859 0.4096 0.2412 -0.0970 -0.0902 0.0649 ? ? ? ? ? ? 353 MET B O 2453 C CB . MET B 331 ? 0.5242 0.4364 0.2619 -0.1057 -0.1208 0.0648 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CB 2454 C CG . MET B 331 ? 0.5277 0.4328 0.2592 -0.1101 -0.1358 0.0641 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CG 2455 S SD . MET B 331 ? 0.5746 0.4916 0.3384 -0.1071 -0.1463 0.0603 ? ? ? ? ? ? 353 MET B SD 2456 C CE . MET B 331 ? 0.4324 0.3625 0.2379 -0.1010 -0.1590 0.0740 ? ? ? ? ? ? 353 MET B CE 2457 N N . PRO B 332 ? 0.5349 0.4375 0.2393 -0.1080 -0.0872 0.0733 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B N 2458 C CA . PRO B 332 ? 0.5228 0.4314 0.2398 -0.1048 -0.0737 0.0756 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CA 2459 C C . PRO B 332 ? 0.5033 0.4211 0.2556 -0.0983 -0.0819 0.0832 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B C 2460 O O . PRO B 332 ? 0.4933 0.4217 0.2714 -0.0918 -0.0723 0.0792 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B O 2461 C CB . PRO B 332 ? 0.5611 0.4578 0.2505 -0.1110 -0.0671 0.0809 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CB 2462 C CG . PRO B 332 ? 0.5879 0.4746 0.2626 -0.1148 -0.0830 0.0852 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CG 2463 C CD . PRO B 332 ? 0.5764 0.4651 0.2533 -0.1141 -0.0906 0.0765 ? ? ? ? ? ? 354 PRO B CD 2464 N N . TYR B 333 ? 0.5031 0.4160 0.2564 -0.1001 -0.0998 0.0938 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B N 2465 C CA . TYR B 333 ? 0.4715 0.3910 0.2582 -0.0937 -0.1071 0.1009 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CA 2466 C C . TYR B 333 ? 0.4272 0.3609 0.2479 -0.0852 -0.1068 0.0933 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B C 2467 O O . TYR B 333 ? 0.4015 0.3431 0.2488 -0.0782 -0.1009 0.0920 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B O 2468 C CB . TYR B 333 ? 0.4910 0.4024 0.2751 -0.0969 -0.1264 0.1139 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CB 2469 C CG . TYR B 333 ? 0.4803 0.3961 0.2972 -0.0905 -0.1324 0.1223 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CG 2470 C CD1 . TYR B 333 ? 0.4733 0.3850 0.2922 -0.0902 -0.1248 0.1273 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD1 2471 C CD2 . TYR B 333 ? 0.4565 0.3807 0.3061 -0.0841 -0.1433 0.1237 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD2 2472 C CE1 . TYR B 333 ? 0.4614 0.3755 0.3112 -0.0839 -0.1287 0.1327 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE1 2473 C CE2 . TYR B 333 ? 0.4315 0.3590 0.3132 -0.0771 -0.1457 0.1292 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE2 2474 C CZ . TYR B 333 ? 0.4458 0.3674 0.3263 -0.0770 -0.1385 0.1331 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CZ 2475 O OH . TYR B 333 ? 0.4479 0.3704 0.3587 -0.0702 -0.1402 0.1375 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B OH 2476 N N . THR B 334 ? 0.4191 0.3548 0.2376 -0.0862 -0.1132 0.0884 ? ? ? ? ? ? 356 THR B N 2477 C CA . THR B 334 ? 0.3933 0.3421 0.2436 -0.0789 -0.1126 0.0825 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CA 2478 C C . THR B 334 ? 0.3857 0.3420 0.2427 -0.0742 -0.0941 0.0721 ? ? ? ? ? ? 356 THR B C 2479 O O . THR B 334 ? 0.3673 0.3335 0.2514 -0.0668 -0.0894 0.0694 ? ? ? ? ? ? 356 THR B O 2480 C CB . THR B 334 ? 0.4182 0.3670 0.2651 -0.0822 -0.1234 0.0797 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CB 2481 O OG1 . THR B 334 ? 0.4472 0.3912 0.2958 -0.0856 -0.1434 0.0907 ? ? ? ? ? ? 356 THR B OG1 2482 C CG2 . THR B 334 ? 0.3709 0.3332 0.2490 -0.0751 -0.1192 0.0732 ? ? ? ? ? ? 356 THR B CG2 2483 N N . THR B 335 ? 0.3904 0.3414 0.2224 -0.0787 -0.0836 0.0667 ? ? ? ? ? ? 357 THR B N 2484 C CA . THR B 335 ? 0.3620 0.3197 0.2002 -0.0750 -0.0672 0.0577 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CA 2485 C C . THR B 335 ? 0.3519 0.3134 0.2057 -0.0710 -0.0609 0.0606 ? ? ? ? ? ? 357 THR B C 2486 O O . THR B 335 ? 0.3228 0.2931 0.1970 -0.0649 -0.0545 0.0557 ? ? ? ? ? ? 357 THR B O 2487 C CB . THR B 335 ? 0.3872 0.3375 0.1967 -0.0809 -0.0568 0.0521 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CB 2488 O OG1 . THR B 335 ? 0.4096 0.3540 0.2031 -0.0849 -0.0635 0.0480 ? ? ? ? ? ? 357 THR B OG1 2489 C CG2 . THR B 335 ? 0.3581 0.3162 0.1785 -0.0768 -0.0408 0.0437 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CG2 2490 N N . ALA B 336 ? 0.3380 0.2915 0.1810 -0.0750 -0.0638 0.0690 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B N 2491 C CA . ALA B 336 ? 0.3719 0.3264 0.2295 -0.0723 -0.0602 0.0728 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CA 2492 C C . ALA B 336 ? 0.3401 0.3011 0.2268 -0.0646 -0.0661 0.0732 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B C 2493 O O . ALA B 336 ? 0.3163 0.2823 0.2191 -0.0598 -0.0593 0.0688 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B O 2494 C CB . ALA B 336 ? 0.3540 0.2972 0.1956 -0.0784 -0.0650 0.0838 ? ? ? ? ? ? 358 ALA B CB 2495 N N . VAL B 337 ? 0.3462 0.3064 0.2394 -0.0637 -0.0788 0.0782 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B N 2496 C CA . VAL B 337 ? 0.3181 0.2842 0.2405 -0.0560 -0.0829 0.0787 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CA 2497 C C . VAL B 337 ? 0.3015 0.2779 0.2371 -0.0503 -0.0736 0.0685 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B C 2498 O O . VAL B 337 ? 0.3008 0.2806 0.2532 -0.0443 -0.0682 0.0653 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B O 2499 C CB . VAL B 337 ? 0.3267 0.2922 0.2570 -0.0563 -0.0980 0.0860 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CB 2500 C CG1 . VAL B 337 ? 0.3082 0.2817 0.2719 -0.0477 -0.0991 0.0854 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CG1 2501 C CG2 . VAL B 337 ? 0.3324 0.2869 0.2511 -0.0615 -0.1091 0.0979 ? ? ? ? ? ? 359 VAL B CG2 2502 N N . ILE B 338 ? 0.2912 0.2710 0.2175 -0.0525 -0.0718 0.0633 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B N 2503 C CA . ILE B 338 ? 0.2752 0.2640 0.2137 -0.0475 -0.0640 0.0552 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CA 2504 C C . ILE B 338 ? 0.2555 0.2461 0.1939 -0.0454 -0.0526 0.0498 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B C 2505 O O . ILE B 338 ? 0.2332 0.2288 0.1861 -0.0396 -0.0480 0.0461 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B O 2506 C CB . ILE B 338 ? 0.2892 0.2796 0.2175 -0.0508 -0.0640 0.0507 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CB 2507 C CG1 . ILE B 338 ? 0.2667 0.2571 0.2014 -0.0523 -0.0769 0.0555 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CG1 2508 C CG2 . ILE B 338 ? 0.2566 0.2550 0.1949 -0.0463 -0.0543 0.0430 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CG2 2509 C CD1 . ILE B 338 ? 0.2722 0.2621 0.1968 -0.0564 -0.0787 0.0507 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B CD1 2510 N N . HIS B 339 ? 0.2757 0.2616 0.1974 -0.0504 -0.0482 0.0499 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B N 2511 C CA . HIS B 339 ? 0.2779 0.2654 0.2017 -0.0496 -0.0391 0.0462 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CA 2512 C C . HIS B 339 ? 0.2854 0.2709 0.2224 -0.0462 -0.0407 0.0484 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B C 2513 O O . HIS B 339 ? 0.3001 0.2889 0.2462 -0.0426 -0.0359 0.0435 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B O 2514 C CB . HIS B 339 ? 0.3106 0.2936 0.2167 -0.0561 -0.0336 0.0473 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CB 2515 C CG . HIS B 339 ? 0.3239 0.3094 0.2203 -0.0579 -0.0268 0.0412 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CG 2516 N ND1 . HIS B 339 ? 0.3485 0.3308 0.2319 -0.0605 -0.0306 0.0403 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B ND1 2517 C CD2 . HIS B 339 ? 0.3031 0.2936 0.2028 -0.0571 -0.0168 0.0355 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CD2 2518 C CE1 . HIS B 339 ? 0.3448 0.3289 0.2228 -0.0612 -0.0222 0.0336 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B CE1 2519 N NE2 . HIS B 339 ? 0.3128 0.3025 0.2019 -0.0588 -0.0136 0.0310 ? ? ? ? ? ? 361 HIS B NE2 2520 N N . GLU B 340 ? 0.2564 0.2353 0.1941 -0.0474 -0.0480 0.0558 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B N 2521 C CA . GLU B 340 ? 0.2555 0.2304 0.2069 -0.0439 -0.0496 0.0575 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CA 2522 C C . GLU B 340 ? 0.2669 0.2461 0.2358 -0.0360 -0.0493 0.0531 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B C 2523 O O . GLU B 340 ? 0.2632 0.2402 0.2407 -0.0323 -0.0461 0.0492 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B O 2524 C CB . GLU B 340 ? 0.2719 0.2378 0.2216 -0.0468 -0.0582 0.0677 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CB 2525 C CG . GLU B 340 ? 0.3010 0.2606 0.2664 -0.0431 -0.0602 0.0697 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CG 2526 C CD . GLU B 340 ? 0.3177 0.2736 0.2819 -0.0455 -0.0540 0.0669 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B CD 2527 O OE1 . GLU B 340 ? 0.2713 0.2311 0.2252 -0.0496 -0.0476 0.0638 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B OE1 2528 O OE2 . GLU B 340 ? 0.3148 0.2635 0.2904 -0.0433 -0.0559 0.0679 ? ? ? ? ? ? 362 GLU B OE2 2529 N N . VAL B 341 ? 0.2400 0.2245 0.2140 -0.0338 -0.0523 0.0533 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B N 2530 C CA . VAL B 341 ? 0.2297 0.2195 0.2198 -0.0267 -0.0489 0.0489 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CA 2531 C C . VAL B 341 ? 0.2201 0.2133 0.2066 -0.0246 -0.0398 0.0405 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B C 2532 O O . VAL B 341 ? 0.2178 0.2099 0.2120 -0.0195 -0.0356 0.0364 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B O 2533 C CB . VAL B 341 ? 0.2264 0.2230 0.2233 -0.0259 -0.0526 0.0507 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CB 2534 C CG1 . VAL B 341 ? 0.2163 0.2191 0.2290 -0.0190 -0.0461 0.0461 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CG1 2535 C CG2 . VAL B 341 ? 0.2371 0.2306 0.2413 -0.0273 -0.0638 0.0596 ? ? ? ? ? ? 363 VAL B CG2 2536 N N . GLN B 342 ? 0.2171 0.2133 0.1914 -0.0287 -0.0369 0.0381 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B N 2537 C CA . GLN B 342 ? 0.2091 0.2090 0.1811 -0.0272 -0.0302 0.0316 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CA 2538 C C . GLN B 342 ? 0.2355 0.2303 0.2064 -0.0277 -0.0288 0.0295 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B C 2539 O O . GLN B 342 ? 0.2135 0.2082 0.1861 -0.0246 -0.0259 0.0244 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B O 2540 C CB . GLN B 342 ? 0.2063 0.2105 0.1691 -0.0311 -0.0277 0.0302 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CB 2541 C CG . GLN B 342 ? 0.2042 0.2125 0.1673 -0.0312 -0.0292 0.0307 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CG 2542 C CD . GLN B 342 ? 0.2489 0.2604 0.2047 -0.0336 -0.0247 0.0271 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B CD 2543 O OE1 . GLN B 342 ? 0.2491 0.2581 0.1946 -0.0383 -0.0251 0.0278 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B OE1 2544 N NE2 . GLN B 342 ? 0.2402 0.2561 0.2007 -0.0305 -0.0201 0.0233 ? ? ? ? ? ? 364 GLN B NE2 2545 N N . ARG B 343 ? 0.2243 0.2141 0.1913 -0.0324 -0.0313 0.0336 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B N 2546 C CA . ARG B 343 ? 0.2243 0.2090 0.1925 -0.0343 -0.0309 0.0325 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CA 2547 C C . ARG B 343 ? 0.2566 0.2340 0.2329 -0.0296 -0.0328 0.0306 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B C 2548 O O . ARG B 343 ? 0.2526 0.2271 0.2296 -0.0280 -0.0313 0.0249 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B O 2549 C CB . ARG B 343 ? 0.2337 0.2141 0.1969 -0.0407 -0.0323 0.0389 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CB 2550 C CG . ARG B 343 ? 0.2378 0.2140 0.2050 -0.0438 -0.0315 0.0380 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CG 2551 C CD . ARG B 343 ? 0.2505 0.2196 0.2155 -0.0494 -0.0332 0.0460 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CD 2552 N NE . ARG B 343 ? 0.2584 0.2192 0.2276 -0.0470 -0.0393 0.0505 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NE 2553 C CZ . ARG B 343 ? 0.3069 0.2599 0.2862 -0.0441 -0.0420 0.0486 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B CZ 2554 N NH1 . ARG B 343 ? 0.2701 0.2157 0.2557 -0.0413 -0.0471 0.0534 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH1 2555 N NH2 . ARG B 343 ? 0.2605 0.2120 0.2441 -0.0441 -0.0403 0.0418 ? ? ? ? ? ? 365 ARG B NH2 2556 N N . PHE B 344 ? 0.2341 0.2077 0.2165 -0.0276 -0.0366 0.0355 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B N 2557 C CA . PHE B 344 ? 0.2398 0.2062 0.2327 -0.0222 -0.0371 0.0335 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CA 2558 C C . PHE B 344 ? 0.2727 0.2421 0.2676 -0.0161 -0.0314 0.0260 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B C 2559 O O . PHE B 344 ? 0.2857 0.2483 0.2798 -0.0134 -0.0287 0.0195 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B O 2560 C CB . PHE B 344 ? 0.2453 0.2093 0.2485 -0.0205 -0.0425 0.0412 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CB 2561 C CG . PHE B 344 ? 0.2534 0.2086 0.2706 -0.0147 -0.0425 0.0399 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CG 2562 C CD1 . PHE B 344 ? 0.3013 0.2452 0.3217 -0.0167 -0.0463 0.0429 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CD1 2563 C CD2 . PHE B 344 ? 0.2822 0.2395 0.3104 -0.0072 -0.0378 0.0355 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CD2 2564 C CE1 . PHE B 344 ? 0.3293 0.2634 0.3638 -0.0110 -0.0459 0.0409 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CE1 2565 C CE2 . PHE B 344 ? 0.3068 0.2548 0.3489 -0.0012 -0.0359 0.0333 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CE2 2566 C CZ . PHE B 344 ? 0.2727 0.2088 0.3180 -0.0030 -0.0403 0.0356 ? ? ? ? ? ? 366 PHE B CZ 2567 N N . GLY B 345 ? 0.2701 0.2485 0.2665 -0.0142 -0.0297 0.0270 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B N 2568 C CA . GLY B 345 ? 0.2559 0.2379 0.2541 -0.0088 -0.0232 0.0217 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B CA 2569 C C . GLY B 345 ? 0.2528 0.2333 0.2387 -0.0094 -0.0195 0.0147 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B C 2570 O O . GLY B 345 ? 0.2662 0.2419 0.2499 -0.0050 -0.0146 0.0089 ? ? ? ? ? ? 367 GLY B O 2571 N N . ASP B 346 ? 0.2296 0.2138 0.2074 -0.0147 -0.0216 0.0152 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B N 2572 C CA . ASP B 346 ? 0.2550 0.2370 0.2239 -0.0163 -0.0213 0.0100 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CA 2573 C C . ASP B 346 ? 0.2357 0.2185 0.1986 -0.0119 -0.0164 0.0052 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B C 2574 O O . ASP B 346 ? 0.2731 0.2477 0.2286 -0.0100 -0.0153 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B O 2575 C CB . ASP B 346 ? 0.2886 0.2596 0.2577 -0.0178 -0.0245 0.0075 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CB 2576 C CG . ASP B 346 ? 0.3197 0.2878 0.2810 -0.0208 -0.0269 0.0024 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B CG 2577 O OD1 . ASP B 346 ? 0.2924 0.2683 0.2502 -0.0227 -0.0271 0.0027 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B OD1 2578 O OD2 . ASP B 346 ? 0.3683 0.3254 0.3283 -0.0214 -0.0296 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 368 ASP B OD2 2579 N N . ILE B 347 ? 0.2153 0.2067 0.1801 -0.0106 -0.0135 0.0077 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B N 2580 C CA . ILE B 347 ? 0.2182 0.2106 0.1804 -0.0059 -0.0072 0.0055 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CA 2581 C C . ILE B 347 ? 0.2679 0.2595 0.2167 -0.0066 -0.0068 0.0023 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B C 2582 O O . ILE B 347 ? 0.2858 0.2750 0.2274 -0.0032 -0.0012 0.0001 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B O 2583 C CB . ILE B 347 ? 0.2636 0.2655 0.2357 -0.0047 -0.0048 0.0103 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CB 2584 C CG1 . ILE B 347 ? 0.2636 0.2724 0.2333 -0.0089 -0.0075 0.0126 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG1 2585 C CG2 . ILE B 347 ? 0.2064 0.2087 0.1921 -0.0042 -0.0075 0.0144 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CG2 2586 C CD1 . ILE B 347 ? 0.2566 0.2729 0.2328 -0.0079 -0.0047 0.0156 ? ? ? ? ? ? 369 ILE B CD1 2587 N N . VAL B 348 ? 0.2483 0.2418 0.1944 -0.0112 -0.0124 0.0028 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B N 2588 C CA . VAL B 348 ? 0.2469 0.2393 0.1824 -0.0123 -0.0147 0.0007 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CA 2589 C C . VAL B 348 ? 0.2570 0.2432 0.1896 -0.0162 -0.0217 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B C 2590 O O . VAL B 348 ? 0.2561 0.2474 0.1938 -0.0201 -0.0264 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B O 2591 C CB . VAL B 348 ? 0.2602 0.2625 0.2001 -0.0140 -0.0154 0.0049 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CB 2592 C CG1 . VAL B 348 ? 0.2698 0.2706 0.1989 -0.0137 -0.0173 0.0044 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CG1 2593 C CG2 . VAL B 348 ? 0.2563 0.2650 0.2037 -0.0118 -0.0101 0.0083 ? ? ? ? ? ? 370 VAL B CG2 2594 N N . PRO B 349 ? 0.2774 0.2522 0.2039 -0.0151 -0.0221 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B N 2595 C CA . PRO B 349 ? 0.2986 0.2667 0.2265 -0.0195 -0.0292 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CA 2596 C C . PRO B 349 ? 0.3187 0.2874 0.2420 -0.0239 -0.0372 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B C 2597 O O . PRO B 349 ? 0.2552 0.2263 0.1889 -0.0288 -0.0428 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B O 2598 C CB . PRO B 349 ? 0.2717 0.2253 0.1912 -0.0165 -0.0270 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CB 2599 C CG . PRO B 349 ? 0.2779 0.2305 0.1868 -0.0110 -0.0190 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CG 2600 C CD . PRO B 349 ? 0.2585 0.2255 0.1777 -0.0098 -0.0152 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 371 PRO B CD 2601 N N . LEU B 350 ? 0.2681 0.2348 0.1773 -0.0224 -0.0379 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B N 2602 C CA . LEU B 350 ? 0.2744 0.2420 0.1800 -0.0264 -0.0474 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CA 2603 C C . LEU B 350 ? 0.2608 0.2414 0.1737 -0.0259 -0.0469 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B C 2604 O O . LEU B 350 ? 0.3095 0.2908 0.2178 -0.0276 -0.0541 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B O 2605 C CB . LEU B 350 ? 0.3006 0.2542 0.1818 -0.0261 -0.0512 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CB 2606 C CG . LEU B 350 ? 0.3675 0.3055 0.2404 -0.0266 -0.0522 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CG 2607 C CD1 . LEU B 350 ? 0.3925 0.3142 0.2365 -0.0267 -0.0554 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CD1 2608 C CD2 . LEU B 350 ? 0.3144 0.2527 0.2040 -0.0326 -0.0611 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 372 LEU B CD2 2609 N N . GLY B 351 ? 0.2553 0.2452 0.1799 -0.0238 -0.0393 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B N 2610 C CA . GLY B 351 ? 0.2604 0.2612 0.1938 -0.0233 -0.0379 0.0039 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B CA 2611 C C . GLY B 351 ? 0.3014 0.3005 0.2222 -0.0212 -0.0391 0.0054 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B C 2612 O O . GLY B 351 ? 0.3191 0.3098 0.2226 -0.0187 -0.0359 0.0027 ? ? ? ? ? ? 373 GLY B O 2613 N N . VAL B 352 ? 0.3023 0.3087 0.2318 -0.0221 -0.0431 0.0100 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B N 2614 C CA . VAL B 352 ? 0.3133 0.3174 0.2310 -0.0210 -0.0465 0.0131 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CA 2615 C C . VAL B 352 ? 0.3180 0.3230 0.2408 -0.0247 -0.0594 0.0153 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B C 2616 O O . VAL B 352 ? 0.3074 0.3207 0.2517 -0.0267 -0.0619 0.0169 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B O 2617 C CB . VAL B 352 ? 0.2934 0.3049 0.2193 -0.0181 -0.0398 0.0183 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CB 2618 C CG1 . VAL B 352 ? 0.2963 0.3051 0.2113 -0.0173 -0.0438 0.0234 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CG1 2619 C CG2 . VAL B 352 ? 0.2399 0.2506 0.1628 -0.0152 -0.0290 0.0165 ? ? ? ? ? ? 374 VAL B CG2 2620 N N . THR B 353 ? 0.2757 0.2718 0.1788 -0.0258 -0.0677 0.0154 ? ? ? ? ? ? 375 THR B N 2621 C CA . THR B 353 ? 0.3307 0.3266 0.2389 -0.0302 -0.0827 0.0171 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CA 2622 C C . THR B 353 ? 0.3099 0.3181 0.2427 -0.0300 -0.0871 0.0250 ? ? ? ? ? ? 375 THR B C 2623 O O . THR B 353 ? 0.2777 0.2894 0.2118 -0.0267 -0.0821 0.0298 ? ? ? ? ? ? 375 THR B O 2624 C CB . THR B 353 ? 0.3766 0.3586 0.2545 -0.0320 -0.0923 0.0159 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CB 2625 O OG1 . THR B 353 ? 0.3964 0.3765 0.2594 -0.0289 -0.0879 0.0209 ? ? ? ? ? ? 375 THR B OG1 2626 C CG2 . THR B 353 ? 0.4002 0.3681 0.2554 -0.0325 -0.0888 0.0064 ? ? ? ? ? ? 375 THR B CG2 2627 N N . HIS B 354 ? 0.2974 0.3121 0.2523 -0.0336 -0.0958 0.0263 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B N 2628 C CA . HIS B 354 ? 0.2623 0.2880 0.2431 -0.0334 -0.1016 0.0337 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CA 2629 C C . HIS B 354 ? 0.3437 0.3650 0.3201 -0.0373 -0.1206 0.0373 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B C 2630 O O . HIS B 354 ? 0.3020 0.3122 0.2577 -0.0411 -0.1289 0.0325 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B O 2631 C CB . HIS B 354 ? 0.2428 0.2808 0.2571 -0.0343 -0.0965 0.0337 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CB 2632 C CG . HIS B 354 ? 0.2477 0.2895 0.2659 -0.0312 -0.0795 0.0308 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CG 2633 N ND1 . HIS B 354 ? 0.2099 0.2622 0.2535 -0.0295 -0.0712 0.0329 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B ND1 2634 C CD2 . HIS B 354 ? 0.2224 0.2582 0.2225 -0.0299 -0.0699 0.0258 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CD2 2635 C CE1 . HIS B 354 ? 0.2002 0.2518 0.2378 -0.0278 -0.0583 0.0292 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B CE1 2636 N NE2 . HIS B 354 ? 0.2065 0.2490 0.2196 -0.0280 -0.0580 0.0255 ? ? ? ? ? ? 376 HIS B NE2 2637 N N . MET B 355 ? 0.2827 0.3117 0.2787 -0.0366 -0.1285 0.0456 ? ? ? ? ? ? 377 MET B N 2638 C CA . MET B 355 ? 0.3503 0.3779 0.3508 -0.0410 -0.1492 0.0504 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CA 2639 C C . MET B 355 ? 0.3440 0.3881 0.3916 -0.0412 -0.1528 0.0563 ? ? ? ? ? ? 377 MET B C 2640 O O . MET B 355 ? 0.3420 0.3961 0.4123 -0.0365 -0.1404 0.0586 ? ? ? ? ? ? 377 MET B O 2641 C CB . MET B 355 ? 0.3584 0.3767 0.3330 -0.0404 -0.1591 0.0569 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CB 2642 C CG . MET B 355 ? 0.3834 0.3959 0.3522 -0.0461 -0.1834 0.0613 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CG 2643 S SD . MET B 355 ? 0.4500 0.4507 0.3867 -0.0459 -0.1961 0.0711 ? ? ? ? ? ? 377 MET B SD 2644 C CE . MET B 355 ? 0.4594 0.4758 0.4348 -0.0393 -0.1881 0.0818 ? ? ? ? ? ? 377 MET B CE 2645 N N . THR B 356 ? 0.3569 0.4035 0.4204 -0.0466 -0.1689 0.0580 ? ? ? ? ? ? 378 THR B N 2646 C CA . THR B 356 ? 0.3480 0.4110 0.4596 -0.0467 -0.1730 0.0646 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CA 2647 C C . THR B 356 ? 0.3965 0.4624 0.5186 -0.0442 -0.1849 0.0753 ? ? ? ? ? ? 378 THR B C 2648 O O . THR B 356 ? 0.4009 0.4557 0.4959 -0.0465 -0.2008 0.0788 ? ? ? ? ? ? 378 THR B O 2649 C CB . THR B 356 ? 0.3318 0.3977 0.4619 -0.0539 -0.1874 0.0641 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CB 2650 O OG1 . THR B 356 ? 0.3195 0.3729 0.4237 -0.0589 -0.2100 0.0657 ? ? ? ? ? ? 378 THR B OG1 2651 C CG2 . THR B 356 ? 0.3390 0.4015 0.4614 -0.0566 -0.1760 0.0548 ? ? ? ? ? ? 378 THR B CG2 2652 N N . SER B 357 ? 0.4414 0.5211 0.6021 -0.0394 -0.1771 0.0805 ? ? ? ? ? ? 379 SER B N 2653 C CA . SER B 357 ? 0.5012 0.5846 0.6799 -0.0367 -0.1891 0.0917 ? ? ? ? ? ? 379 SER B CA 2654 C C . SER B 357 ? 0.5564 0.6499 0.7767 -0.0392 -0.2007 0.0971 ? ? ? ? ? ? 379 SER B C 2655 O O . SER B 357 ? 0.6029 0.6976 0.8411 -0.0368 -0.2073 0.1053 ? ? ? ? ? ? 379 SER B O 2656 C CB . SER B 357 ? 0.4943 0.5831 0.6882 -0.0289 -0.1712 0.0934 ? ? ? ? ? ? 379 SER B CB 2657 O OG . SER B 357 ? 0.4864 0.5872 0.7132 -0.0268 -0.1538 0.0884 ? ? ? ? ? ? 379 SER B OG 2658 N N . ARG B 358 ? 0.5923 0.6900 0.8247 -0.0440 -0.1999 0.0917 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B N 2659 C CA . ARG B 358 ? 0.6256 0.7315 0.8975 -0.0462 -0.2045 0.0952 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CA 2660 C C . ARG B 358 ? 0.6135 0.7172 0.8813 -0.0532 -0.2072 0.0885 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B C 2661 O O . ARG B 358 ? 0.6128 0.7132 0.8589 -0.0551 -0.1998 0.0809 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B O 2662 C CB . ARG B 358 ? 0.6422 0.7651 0.9625 -0.0403 -0.1876 0.0977 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CB 2663 C CG . ARG B 358 ? 0.7085 0.8392 1.0718 -0.0407 -0.1917 0.1036 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CG 2664 C CD . ARG B 358 ? 0.7451 0.8911 1.1515 -0.0364 -0.1699 0.1021 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CD 2665 N NE . ARG B 358 ? 0.7703 0.9204 1.1865 -0.0283 -0.1558 0.1029 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NE 2666 C CZ . ARG B 358 ? 0.7823 0.9427 1.2345 -0.0231 -0.1361 0.1018 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B CZ 2667 N NH1 . ARG B 358 ? 0.7848 0.9533 1.2666 -0.0251 -0.1277 0.1007 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NH1 2668 N NH2 . ARG B 358 ? 0.7812 0.9424 1.2384 -0.0159 -0.1239 0.1014 ? ? ? ? ? ? 380 ARG B NH2 2669 N N . ASP B 359 ? 0.5820 0.6866 0.8709 -0.0573 -0.2182 0.0918 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B N 2670 C CA . ASP B 359 ? 0.5535 0.6561 0.8435 -0.0640 -0.2207 0.0863 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CA 2671 C C . ASP B 359 ? 0.4934 0.6103 0.8129 -0.0630 -0.2002 0.0831 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B C 2672 O O . ASP B 359 ? 0.4534 0.5838 0.8071 -0.0576 -0.1867 0.0869 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B O 2673 C CB . ASP B 359 ? 0.5696 0.6712 0.8808 -0.0684 -0.2371 0.0918 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CB 2674 C CG . ASP B 359 ? 0.5873 0.6744 0.8690 -0.0702 -0.2572 0.0956 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B CG 2675 O OD1 . ASP B 359 ? 0.5867 0.6764 0.8779 -0.0658 -0.2602 0.1033 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD1 2676 O OD2 . ASP B 359 ? 0.6136 0.6858 0.8622 -0.0761 -0.2696 0.0907 ? ? ? ? ? ? 381 ASP B OD2 2677 N N . ILE B 360 ? 0.4658 0.5781 0.7702 -0.0681 -0.1968 0.0758 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B N 2678 C CA . ILE B 360 ? 0.4180 0.5414 0.7449 -0.0687 -0.1772 0.0728 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CA 2679 C C . ILE B 360 ? 0.4110 0.5294 0.7368 -0.0763 -0.1800 0.0687 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B C 2680 O O . ILE B 360 ? 0.4088 0.5134 0.7115 -0.0812 -0.1967 0.0661 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B O 2681 C CB . ILE B 360 ? 0.4196 0.5432 0.7251 -0.0659 -0.1627 0.0677 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CB 2682 C CG1 . ILE B 360 ? 0.4286 0.5320 0.6799 -0.0677 -0.1708 0.0609 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CG1 2683 C CG2 . ILE B 360 ? 0.4212 0.5509 0.7340 -0.0573 -0.1520 0.0710 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CG2 2684 C CD1 . ILE B 360 ? 0.4138 0.5091 0.6320 -0.0627 -0.1501 0.0540 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B CD1 2685 N N . GLU B 361 ? 0.4097 0.5381 0.7587 -0.0774 -0.1622 0.0679 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B N 2686 C CA . GLU B 361 ? 0.4555 0.5801 0.8074 -0.0844 -0.1617 0.0650 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CA 2687 C C . GLU B 361 ? 0.4384 0.5608 0.7731 -0.0861 -0.1465 0.0596 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B C 2688 O O . GLU B 361 ? 0.4025 0.5348 0.7492 -0.0824 -0.1265 0.0605 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B O 2689 C CB . GLU B 361 ? 0.5012 0.6390 0.8992 -0.0852 -0.1541 0.0709 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CB 2690 C CG . GLU B 361 ? 0.5588 0.6943 0.9647 -0.0924 -0.1512 0.0695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CG 2691 C CD . GLU B 361 ? 0.6044 0.7529 1.0564 -0.0928 -0.1449 0.0763 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CD 2692 O OE1 . GLU B 361 ? 0.6062 0.7674 1.0817 -0.0885 -0.1240 0.0788 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE1 2693 O OE2 . GLU B 361 ? 0.6313 0.7765 1.0954 -0.0974 -0.1604 0.0787 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE2 2694 N N . VAL B 362 ? 0.4536 0.5606 0.7578 -0.0912 -0.1550 0.0536 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B N 2695 C CA . VAL B 362 ? 0.4470 0.5459 0.7268 -0.0907 -0.1382 0.0482 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CA 2696 C C . VAL B 362 ? 0.4665 0.5585 0.7509 -0.0993 -0.1427 0.0464 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B C 2697 O O . VAL B 362 ? 0.4904 0.5680 0.7552 -0.1038 -0.1602 0.0418 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B O 2698 C CB . VAL B 362 ? 0.4369 0.5195 0.6661 -0.0851 -0.1380 0.0413 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CB 2699 C CG1 . VAL B 362 ? 0.4121 0.4849 0.6171 -0.0843 -0.1224 0.0361 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG1 2700 C CG2 . VAL B 362 ? 0.4116 0.5010 0.6382 -0.0769 -0.1316 0.0437 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG2 2701 N N . GLN B 363 ? 0.4543 0.5555 0.7638 -0.1016 -0.1262 0.0501 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B N 2702 C CA . GLN B 363 ? 0.4501 0.5468 0.7713 -0.1100 -0.1281 0.0506 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CA 2703 C C . GLN B 363 ? 0.4608 0.5540 0.7933 -0.1128 -0.1467 0.0513 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B C 2704 O O . GLN B 363 ? 0.4888 0.5672 0.8063 -0.1178 -0.1584 0.0469 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B O 2705 C CB . GLN B 363 ? 0.4590 0.5356 0.7396 -0.1105 -0.1267 0.0435 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CB 2706 C CG . GLN B 363 ? 0.4822 0.5575 0.7422 -0.1043 -0.1041 0.0427 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CG 2707 C CD . GLN B 363 ? 0.5242 0.5801 0.7483 -0.1043 -0.1038 0.0366 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B CD 2708 O OE1 . GLN B 363 ? 0.5629 0.6060 0.7802 -0.1093 -0.1183 0.0327 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B OE1 2709 N NE2 . GLN B 363 ? 0.5061 0.5590 0.7078 -0.0986 -0.0878 0.0356 ? ? ? ? ? ? 385 GLN B NE2 2710 N N . GLY B 364 ? 0.4496 0.5555 0.8087 -0.1096 -0.1496 0.0567 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B N 2711 C CA . GLY B 364 ? 0.4731 0.5776 0.8495 -0.1128 -0.1661 0.0594 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B CA 2712 C C . GLY B 364 ? 0.4863 0.5779 0.8358 -0.1124 -0.1887 0.0558 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B C 2713 O O . GLY B 364 ? 0.4878 0.5792 0.8515 -0.1143 -0.2038 0.0592 ? ? ? ? ? ? 386 GLY B O 2714 N N . PHE B 365 ? 0.4744 0.5547 0.7842 -0.1099 -0.1908 0.0495 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B N 2715 C CA . PHE B 365 ? 0.4903 0.5559 0.7678 -0.1095 -0.2101 0.0456 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CA 2716 C C . PHE B 365 ? 0.4937 0.5677 0.7739 -0.1031 -0.2125 0.0508 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B C 2717 O O . PHE B 365 ? 0.4761 0.5640 0.7721 -0.0980 -0.1977 0.0544 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B O 2718 C CB . PHE B 365 ? 0.4958 0.5422 0.7263 -0.1101 -0.2112 0.0356 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CB 2719 C CG . PHE B 365 ? 0.5022 0.5373 0.7286 -0.1161 -0.2100 0.0303 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CG 2720 C CD1 . PHE B 365 ? 0.5323 0.5568 0.7593 -0.1217 -0.2247 0.0282 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD1 2721 C CD2 . PHE B 365 ? 0.4843 0.5188 0.7070 -0.1164 -0.1946 0.0279 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD2 2722 C CE1 . PHE B 365 ? 0.5224 0.5359 0.7472 -0.1271 -0.2235 0.0235 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE1 2723 C CE2 . PHE B 365 ? 0.4847 0.5078 0.7049 -0.1218 -0.1936 0.0240 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE2 2724 C CZ . PHE B 365 ? 0.5040 0.5167 0.7259 -0.1269 -0.2078 0.0217 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CZ 2725 N N . ARG B 366 ? 0.5109 0.5755 0.7760 -0.1037 -0.2311 0.0514 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B N 2726 C CA . ARG B 366 ? 0.4986 0.5680 0.7628 -0.0982 -0.2357 0.0570 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CA 2727 C C . ARG B 366 ? 0.5045 0.5602 0.7201 -0.0951 -0.2369 0.0513 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B C 2728 O O . ARG B 366 ? 0.5128 0.5499 0.6903 -0.0983 -0.2449 0.0436 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B O 2729 C CB . ARG B 366 ? 0.5230 0.5897 0.7987 -0.1008 -0.2552 0.0627 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CB 2730 C CG . ARG B 366 ? 0.5322 0.6056 0.8156 -0.0951 -0.2590 0.0707 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CG 2731 C CD . ARG B 366 ? 0.5661 0.6366 0.8629 -0.0983 -0.2794 0.0776 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CD 2732 N NE . ARG B 366 ? 0.5986 0.6484 0.8487 -0.1015 -0.2969 0.0737 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NE 2733 C CZ . ARG B 366 ? 0.6038 0.6473 0.8301 -0.0985 -0.3038 0.0769 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B CZ 2734 N NH1 . ARG B 366 ? 0.6421 0.6660 0.8240 -0.1020 -0.3179 0.0728 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NH1 2735 N NH2 . ARG B 366 ? 0.5673 0.6235 0.8137 -0.0919 -0.2959 0.0842 ? ? ? ? ? ? 388 ARG B NH2 2736 N N . ILE B 367 ? 0.4968 0.5614 0.7142 -0.0886 -0.2281 0.0550 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B N 2737 C CA . ILE B 367 ? 0.4837 0.5367 0.6577 -0.0851 -0.2288 0.0514 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CA 2738 C C . ILE B 367 ? 0.4739 0.5300 0.6508 -0.0809 -0.2364 0.0595 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B C 2739 O O . ILE B 367 ? 0.4454 0.5171 0.6529 -0.0759 -0.2279 0.0660 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B O 2740 C CB . ILE B 367 ? 0.4640 0.5224 0.6322 -0.0814 -0.2109 0.0480 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CB 2741 C CG1 . ILE B 367 ? 0.4616 0.5155 0.6275 -0.0864 -0.2042 0.0409 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CG1 2742 C CG2 . ILE B 367 ? 0.4621 0.5090 0.5869 -0.0773 -0.2110 0.0454 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CG2 2743 C CD1 . ILE B 367 ? 0.4527 0.5061 0.6039 -0.0813 -0.1820 0.0366 ? ? ? ? ? ? 389 ILE B CD1 2744 N N . PRO B 368 ? 0.5063 0.5464 0.6509 -0.0829 -0.2519 0.0590 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B N 2745 C CA . PRO B 368 ? 0.5204 0.5607 0.6646 -0.0801 -0.2613 0.0675 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CA 2746 C C . PRO B 368 ? 0.5040 0.5472 0.6345 -0.0731 -0.2502 0.0697 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B C 2747 O O . PRO B 368 ? 0.4841 0.5228 0.5897 -0.0713 -0.2390 0.0631 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B O 2748 C CB . PRO B 368 ? 0.5675 0.5868 0.6701 -0.0849 -0.2778 0.0640 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CB 2749 C CG . PRO B 368 ? 0.5783 0.5880 0.6686 -0.0904 -0.2781 0.0539 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CG 2750 C CD . PRO B 368 ? 0.5387 0.5581 0.6416 -0.0878 -0.2596 0.0497 ? ? ? ? ? ? 390 PRO B CD 2751 N N . LYS B 369 ? 0.5093 0.5594 0.6579 -0.0693 -0.2537 0.0793 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B N 2752 C CA . LYS B 369 ? 0.5108 0.5632 0.6500 -0.0627 -0.2451 0.0831 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CA 2753 C C . LYS B 369 ? 0.5153 0.5486 0.5973 -0.0630 -0.2476 0.0790 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B C 2754 O O . LYS B 369 ? 0.5538 0.5727 0.6088 -0.0673 -0.2609 0.0781 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B O 2755 C CB . LYS B 369 ? 0.5360 0.5966 0.7061 -0.0594 -0.2511 0.0946 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CB 2756 C CG . LYS B 369 ? 0.5593 0.6200 0.7198 -0.0529 -0.2447 0.0999 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CG 2757 C CD . LYS B 369 ? 0.5975 0.6551 0.7649 -0.0524 -0.2583 0.1106 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CD 2758 C CE . LYS B 369 ? 0.6085 0.6688 0.7785 -0.0454 -0.2503 0.1172 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B CE 2759 N NZ . LYS B 369 ? 0.5949 0.6728 0.8195 -0.0399 -0.2400 0.1214 ? ? ? ? ? ? 391 LYS B NZ 2760 N N . GLY B 370 ? 0.4879 0.5204 0.5508 -0.0587 -0.2342 0.0764 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B N 2761 C CA . GLY B 370 ? 0.4965 0.5115 0.5072 -0.0581 -0.2334 0.0735 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B CA 2762 C C . GLY B 370 ? 0.4925 0.4944 0.4688 -0.0613 -0.2289 0.0613 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B C 2763 O O . GLY B 370 ? 0.5130 0.4982 0.4444 -0.0613 -0.2275 0.0572 ? ? ? ? ? ? 392 GLY B O 2764 N N . THR B 371 ? 0.4596 0.4685 0.4580 -0.0638 -0.2254 0.0557 ? ? ? ? ? ? 393 THR B N 2765 C CA . THR B 371 ? 0.4642 0.4611 0.4358 -0.0665 -0.2202 0.0441 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CA 2766 C C . THR B 371 ? 0.4414 0.4386 0.3995 -0.0610 -0.1996 0.0399 ? ? ? ? ? ? 393 THR B C 2767 O O . THR B 371 ? 0.4143 0.4261 0.4005 -0.0562 -0.1856 0.0433 ? ? ? ? ? ? 393 THR B O 2768 C CB . THR B 371 ? 0.4623 0.4659 0.4651 -0.0715 -0.2229 0.0405 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CB 2769 O OG1 . THR B 371 ? 0.5050 0.5082 0.5229 -0.0757 -0.2386 0.0444 ? ? ? ? ? ? 393 THR B OG1 2770 C CG2 . THR B 371 ? 0.4532 0.4424 0.4292 -0.0744 -0.2185 0.0287 ? ? ? ? ? ? 393 THR B CG2 2771 N N . THR B 372 ? 0.4485 0.4287 0.3648 -0.0606 -0.1932 0.0315 ? ? ? ? ? ? 394 THR B N 2772 C CA . THR B 372 ? 0.4351 0.4152 0.3428 -0.0547 -0.1700 0.0262 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CA 2773 C C . THR B 372 ? 0.4014 0.3861 0.3292 -0.0559 -0.1613 0.0198 ? ? ? ? ? ? 394 THR B C 2774 O O . THR B 372 ? 0.4145 0.3896 0.3350 -0.0610 -0.1693 0.0134 ? ? ? ? ? ? 394 THR B O 2775 C CB . THR B 372 ? 0.4578 0.4188 0.3176 -0.0531 -0.1642 0.0197 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CB 2776 O OG1 . THR B 372 ? 0.4920 0.4479 0.3304 -0.0523 -0.1706 0.0267 ? ? ? ? ? ? 394 THR B OG1 2777 C CG2 . THR B 372 ? 0.4339 0.3972 0.2917 -0.0470 -0.1413 0.0156 ? ? ? ? ? ? 394 THR B CG2 2778 N N . LEU B 373 ? 0.3522 0.3504 0.3042 -0.0516 -0.1456 0.0219 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B N 2779 C CA . LEU B 373 ? 0.3352 0.3374 0.3034 -0.0524 -0.1355 0.0173 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CA 2780 C C . LEU B 373 ? 0.3459 0.3413 0.2938 -0.0478 -0.1189 0.0115 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B C 2781 O O . LEU B 373 ? 0.3300 0.3287 0.2721 -0.0426 -0.1084 0.0138 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B O 2782 C CB . LEU B 373 ? 0.2990 0.3197 0.3069 -0.0515 -0.1289 0.0232 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CB 2783 C CG . LEU B 373 ? 0.3139 0.3453 0.3532 -0.0552 -0.1425 0.0299 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CG 2784 C CD1 . LEU B 373 ? 0.2932 0.3417 0.3700 -0.0531 -0.1305 0.0341 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CD1 2785 C CD2 . LEU B 373 ? 0.3219 0.3476 0.3651 -0.0628 -0.1574 0.0271 ? ? ? ? ? ? 395 LEU B CD2 2786 N N . ILE B 374 ? 0.3068 0.2928 0.2464 -0.0500 -0.1174 0.0045 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B N 2787 C CA . ILE B 374 ? 0.3345 0.3157 0.2628 -0.0458 -0.1024 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CA 2788 C C . ILE B 374 ? 0.2789 0.2694 0.2326 -0.0467 -0.0943 0.0012 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B C 2789 O O . ILE B 374 ? 0.2819 0.2702 0.2464 -0.0514 -0.0992 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B O 2790 C CB . ILE B 374 ? 0.3672 0.3293 0.2679 -0.0467 -0.1044 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CB 2791 C CG1 . ILE B 374 ? 0.3934 0.3441 0.2626 -0.0458 -0.1100 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CG1 2792 C CG2 . ILE B 374 ? 0.3160 0.2746 0.2119 -0.0420 -0.0892 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CG2 2793 C CD1 . ILE B 374 ? 0.4222 0.3521 0.2610 -0.0463 -0.1102 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 396 ILE B CD1 2794 N N . THR B 375 ? 0.2820 0.2820 0.2444 -0.0426 -0.0822 0.0045 ? ? ? ? ? ? 397 THR B N 2795 C CA . THR B 375 ? 0.2809 0.2870 0.2600 -0.0435 -0.0734 0.0056 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CA 2796 C C . THR B 375 ? 0.2928 0.2883 0.2580 -0.0420 -0.0676 0.0008 ? ? ? ? ? ? 397 THR B C 2797 O O . THR B 375 ? 0.2464 0.2395 0.1992 -0.0371 -0.0598 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 397 THR B O 2798 C CB . THR B 375 ? 0.2626 0.2805 0.2530 -0.0402 -0.0632 0.0100 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CB 2799 O OG1 . THR B 375 ? 0.2416 0.2557 0.2148 -0.0351 -0.0564 0.0086 ? ? ? ? ? ? 397 THR B OG1 2800 C CG2 . THR B 375 ? 0.2232 0.2506 0.2287 -0.0403 -0.0682 0.0147 ? ? ? ? ? ? 397 THR B CG2 2801 N N . ASN B 376 ? 0.2887 0.2775 0.2580 -0.0462 -0.0717 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B N 2802 C CA . ASN B 376 ? 0.2967 0.2748 0.2568 -0.0447 -0.0668 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CA 2803 C C . ASN B 376 ? 0.3035 0.2888 0.2752 -0.0439 -0.0570 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B C 2804 O O . ASN B 376 ? 0.3221 0.3080 0.3064 -0.0481 -0.0569 0.0016 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B O 2805 C CB . ASN B 376 ? 0.2776 0.2439 0.2379 -0.0497 -0.0754 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CB 2806 C CG . ASN B 376 ? 0.3851 0.3376 0.3352 -0.0472 -0.0711 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B CG 2807 O OD1 . ASN B 376 ? 0.2788 0.2327 0.2260 -0.0421 -0.0616 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B OD1 2808 N ND2 . ASN B 376 ? 0.3053 0.2441 0.2520 -0.0509 -0.0786 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 398 ASN B ND2 2809 N N . LEU B 377 ? 0.2713 0.2614 0.2376 -0.0390 -0.0493 0.0006 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B N 2810 C CA . LEU B 377 ? 0.2613 0.2573 0.2339 -0.0382 -0.0412 0.0048 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CA 2811 C C . LEU B 377 ? 0.2665 0.2538 0.2378 -0.0385 -0.0399 0.0045 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B C 2812 O O . LEU B 377 ? 0.2616 0.2510 0.2406 -0.0416 -0.0373 0.0089 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B O 2813 C CB . LEU B 377 ? 0.2302 0.2310 0.1964 -0.0332 -0.0354 0.0055 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CB 2814 C CG . LEU B 377 ? 0.2489 0.2589 0.2195 -0.0327 -0.0355 0.0074 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CG 2815 C CD1 . LEU B 377 ? 0.2405 0.2546 0.2073 -0.0286 -0.0293 0.0087 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CD1 2816 C CD2 . LEU B 377 ? 0.2627 0.2809 0.2496 -0.0369 -0.0348 0.0106 ? ? ? ? ? ? 399 LEU B CD2 2817 N N . SER B 378 ? 0.2919 0.2687 0.2530 -0.0352 -0.0409 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 400 SER B N 2818 C CA . SER B 378 ? 0.2927 0.2592 0.2547 -0.0349 -0.0408 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 400 SER B CA 2819 C C . SER B 378 ? 0.2890 0.2528 0.2619 -0.0414 -0.0450 0.0016 ? ? ? ? ? ? 400 SER B C 2820 O O . SER B 378 ? 0.3028 0.2650 0.2814 -0.0427 -0.0429 0.0063 ? ? ? ? ? ? 400 SER B O 2821 C CB . SER B 378 ? 0.2979 0.2516 0.2484 -0.0313 -0.0421 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 400 SER B CB 2822 O OG . SER B 378 ? 0.3247 0.2693 0.2781 -0.0288 -0.0396 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 400 SER B OG 2823 N N . SER B 379 ? 0.2686 0.2316 0.2447 -0.0458 -0.0515 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 401 SER B N 2824 C CA . SER B 379 ? 0.2806 0.2407 0.2697 -0.0526 -0.0556 0.0020 ? ? ? ? ? ? 401 SER B CA 2825 C C . SER B 379 ? 0.2672 0.2387 0.2686 -0.0562 -0.0498 0.0104 ? ? ? ? ? ? 401 SER B C 2826 O O . SER B 379 ? 0.3070 0.2758 0.3179 -0.0612 -0.0498 0.0148 ? ? ? ? ? ? 401 SER B O 2827 C CB . SER B 379 ? 0.3001 0.2584 0.2931 -0.0573 -0.0653 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 401 SER B CB 2828 O OG . SER B 379 ? 0.3123 0.2845 0.3126 -0.0584 -0.0658 0.0012 ? ? ? ? ? ? 401 SER B OG 2829 N N . VAL B 380 ? 0.2527 0.2357 0.2526 -0.0537 -0.0443 0.0126 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B N 2830 C CA . VAL B 380 ? 0.2612 0.2528 0.2677 -0.0564 -0.0369 0.0191 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CA 2831 C C . VAL B 380 ? 0.3039 0.2907 0.3013 -0.0546 -0.0327 0.0226 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B C 2832 O O . VAL B 380 ? 0.3139 0.2991 0.3139 -0.0588 -0.0298 0.0285 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B O 2833 C CB . VAL B 380 ? 0.2204 0.2242 0.2288 -0.0544 -0.0326 0.0192 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CB 2834 C CG1 . VAL B 380 ? 0.2175 0.2286 0.2326 -0.0579 -0.0237 0.0246 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CG1 2835 C CG2 . VAL B 380 ? 0.2204 0.2283 0.2371 -0.0550 -0.0392 0.0163 ? ? ? ? ? ? 402 VAL B CG2 2836 N N . LEU B 381 ? 0.2299 0.2145 0.2174 -0.0487 -0.0327 0.0197 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B N 2837 C CA . LEU B 381 ? 0.2760 0.2575 0.2575 -0.0467 -0.0306 0.0234 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CA 2838 C C . LEU B 381 ? 0.3007 0.2705 0.2850 -0.0480 -0.0342 0.0258 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B C 2839 O O . LEU B 381 ? 0.2462 0.2130 0.2286 -0.0491 -0.0338 0.0321 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B O 2840 C CB . LEU B 381 ? 0.2449 0.2277 0.2201 -0.0400 -0.0299 0.0199 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CB 2841 C CG . LEU B 381 ? 0.2461 0.2391 0.2187 -0.0384 -0.0265 0.0184 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CG 2842 C CD1 . LEU B 381 ? 0.2475 0.2408 0.2158 -0.0324 -0.0255 0.0160 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD1 2843 C CD2 . LEU B 381 ? 0.2127 0.2114 0.1842 -0.0418 -0.0222 0.0229 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD2 2844 N N . LYS B 382 ? 0.3190 0.2811 0.3070 -0.0481 -0.0386 0.0210 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B N 2845 C CA . LYS B 382 ? 0.3430 0.2918 0.3353 -0.0489 -0.0423 0.0219 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CA 2846 C C . LYS B 382 ? 0.3400 0.2850 0.3417 -0.0563 -0.0454 0.0240 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B C 2847 O O . LYS B 382 ? 0.3407 0.2732 0.3468 -0.0573 -0.0498 0.0221 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B O 2848 C CB . LYS B 382 ? 0.3767 0.3157 0.3654 -0.0431 -0.0445 0.0134 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CB 2849 C CG . LYS B 382 ? 0.3966 0.3396 0.3788 -0.0357 -0.0405 0.0109 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CG 2850 C CD . LYS B 382 ? 0.4180 0.3613 0.4042 -0.0333 -0.0392 0.0177 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CD 2851 C CE . LYS B 382 ? 0.4324 0.3821 0.4160 -0.0268 -0.0353 0.0160 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B CE 2852 N NZ . LYS B 382 ? 0.4669 0.4089 0.4494 -0.0204 -0.0327 0.0079 ? ? ? ? ? ? 404 LYS B NZ 2853 N N . ASP B 383 ? 0.3510 0.3063 0.3575 -0.0614 -0.0425 0.0277 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B N 2854 C CA . ASP B 383 ? 0.3672 0.3212 0.3867 -0.0689 -0.0446 0.0306 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CA 2855 C C . ASP B 383 ? 0.3855 0.3299 0.4092 -0.0731 -0.0444 0.0386 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B C 2856 O O . ASP B 383 ? 0.3985 0.3451 0.4165 -0.0741 -0.0393 0.0463 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B O 2857 C CB . ASP B 383 ? 0.3779 0.3463 0.4046 -0.0728 -0.0390 0.0339 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CB 2858 C CG . ASP B 383 ? 0.4174 0.3871 0.4623 -0.0800 -0.0420 0.0355 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B CG 2859 O OD1 . ASP B 383 ? 0.4325 0.3969 0.4848 -0.0856 -0.0405 0.0420 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B OD1 2860 O OD2 . ASP B 383 ? 0.4530 0.4285 0.5056 -0.0804 -0.0465 0.0308 ? ? ? ? ? ? 405 ASP B OD2 2861 N N . GLU B 384 ? 0.3885 0.3214 0.4211 -0.0762 -0.0506 0.0368 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B N 2862 C CA . GLU B 384 ? 0.4108 0.3322 0.4490 -0.0802 -0.0515 0.0447 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CA 2863 C C . GLU B 384 ? 0.4060 0.3333 0.4513 -0.0884 -0.0457 0.0558 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B C 2864 O O . GLU B 384 ? 0.4106 0.3293 0.4570 -0.0917 -0.0452 0.0647 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B O 2865 C CB . GLU B 384 ? 0.4515 0.3581 0.4991 -0.0822 -0.0596 0.0393 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CB 2866 C CG . GLU B 384 ? 0.4977 0.3918 0.5374 -0.0743 -0.0634 0.0305 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CG 2867 C CD . GLU B 384 ? 0.5652 0.4427 0.6121 -0.0768 -0.0710 0.0232 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B CD 2868 O OE1 . GLU B 384 ? 0.6147 0.4834 0.6529 -0.0711 -0.0736 0.0118 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B OE1 2869 O OE2 . GLU B 384 ? 0.5677 0.4403 0.6282 -0.0848 -0.0740 0.0285 ? ? ? ? ? ? 406 GLU B OE2 2870 N N . ALA B 385 ? 0.3957 0.3369 0.4468 -0.0916 -0.0408 0.0557 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B N 2871 C CA . ALA B 385 ? 0.4083 0.3558 0.4667 -0.0991 -0.0323 0.0657 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B CA 2872 C C . ALA B 385 ? 0.3963 0.3493 0.4370 -0.0973 -0.0231 0.0710 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B C 2873 O O . ALA B 385 ? 0.4247 0.3731 0.4593 -0.1018 -0.0181 0.0810 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B O 2874 C CB . ALA B 385 ? 0.4031 0.3632 0.4804 -0.1034 -0.0303 0.0636 ? ? ? ? ? ? 407 ALA B CB 2875 N N . VAL B 386 ? 0.3680 0.3293 0.3989 -0.0911 -0.0216 0.0645 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B N 2876 C CA . VAL B 386 ? 0.3404 0.3063 0.3536 -0.0894 -0.0140 0.0676 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CA 2877 C C . VAL B 386 ? 0.3654 0.3211 0.3618 -0.0866 -0.0183 0.0718 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B C 2878 O O . VAL B 386 ? 0.3811 0.3335 0.3640 -0.0901 -0.0139 0.0801 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B O 2879 C CB . VAL B 386 ? 0.3074 0.2845 0.3178 -0.0837 -0.0121 0.0591 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CB 2880 C CG1 . VAL B 386 ? 0.3045 0.2856 0.2984 -0.0834 -0.0036 0.0615 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG1 2881 C CG2 . VAL B 386 ? 0.2994 0.2866 0.3295 -0.0858 -0.0105 0.0555 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG2 2882 N N . TRP B 387 ? 0.3525 0.3028 0.3493 -0.0802 -0.0267 0.0663 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B N 2883 C CA . TRP B 387 ? 0.3339 0.2766 0.3201 -0.0765 -0.0314 0.0700 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CA 2884 C C . TRP B 387 ? 0.3172 0.2459 0.3097 -0.0788 -0.0372 0.0770 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B C 2885 O O . TRP B 387 ? 0.3142 0.2364 0.3199 -0.0784 -0.0413 0.0729 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B O 2886 C CB . TRP B 387 ? 0.3185 0.2635 0.3042 -0.0678 -0.0354 0.0608 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CB 2887 C CG . TRP B 387 ? 0.3046 0.2623 0.2875 -0.0659 -0.0305 0.0539 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CG 2888 C CD1 . TRP B 387 ? 0.2631 0.2259 0.2542 -0.0646 -0.0305 0.0461 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CD1 2889 C CD2 . TRP B 387 ? 0.2671 0.2327 0.2384 -0.0654 -0.0256 0.0545 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CD2 2890 N NE1 . TRP B 387 ? 0.2525 0.2264 0.2396 -0.0629 -0.0258 0.0427 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B NE1 2891 C CE2 . TRP B 387 ? 0.2545 0.2300 0.2298 -0.0633 -0.0222 0.0472 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CE2 2892 C CE3 . TRP B 387 ? 0.3221 0.2860 0.2791 -0.0670 -0.0248 0.0606 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CE3 2893 C CZ2 . TRP B 387 ? 0.2903 0.2738 0.2577 -0.0621 -0.0170 0.0453 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CZ2 2894 C CZ3 . TRP B 387 ? 0.3124 0.2838 0.2592 -0.0664 -0.0199 0.0577 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CZ3 2895 C CH2 . TRP B 387 ? 0.2565 0.2375 0.2097 -0.0637 -0.0155 0.0499 ? ? ? ? ? ? 409 TRP B CH2 2896 N N . GLU B 388 ? 0.3648 0.2875 0.3470 -0.0816 -0.0381 0.0878 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B N 2897 C CA . GLU B 388 ? 0.4047 0.3132 0.3929 -0.0838 -0.0441 0.0966 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CA 2898 C C . GLU B 388 ? 0.4021 0.3028 0.4016 -0.0759 -0.0522 0.0912 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B C 2899 O O . GLU B 388 ? 0.3830 0.2722 0.3954 -0.0765 -0.0563 0.0921 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B O 2900 C CB . GLU B 388 ? 0.4542 0.3578 0.4258 -0.0878 -0.0452 0.1099 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CB 2901 C CG . GLU B 388 ? 0.5329 0.4409 0.4908 -0.0962 -0.0351 0.1158 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CG 2902 C CD . GLU B 388 ? 0.6238 0.5236 0.5608 -0.1011 -0.0369 0.1294 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B CD 2903 O OE1 . GLU B 388 ? 0.6711 0.5739 0.5898 -0.1070 -0.0276 0.1331 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B OE1 2904 O OE2 . GLU B 388 ? 0.6496 0.5389 0.5880 -0.0990 -0.0475 0.1365 ? ? ? ? ? ? 410 GLU B OE2 2905 N N . LYS B 389 ? 0.3415 0.2480 0.3369 -0.0686 -0.0537 0.0853 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B N 2906 C CA . LYS B 389 ? 0.3365 0.2367 0.3429 -0.0603 -0.0588 0.0801 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CA 2907 C C . LYS B 389 ? 0.3446 0.2541 0.3504 -0.0538 -0.0554 0.0671 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B C 2908 O O . LYS B 389 ? 0.3188 0.2335 0.3227 -0.0481 -0.0561 0.0658 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B O 2909 C CB . LYS B 389 ? 0.3531 0.2493 0.3587 -0.0575 -0.0652 0.0896 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CB 2910 C CG . LYS B 389 ? 0.3899 0.2739 0.3964 -0.0634 -0.0701 0.1036 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CG 2911 C CD . LYS B 389 ? 0.4162 0.2989 0.4147 -0.0635 -0.0772 0.1155 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CD 2912 C CE . LYS B 389 ? 0.4383 0.3083 0.4343 -0.0704 -0.0823 0.1309 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CE 2913 N NZ . LYS B 389 ? 0.3976 0.2542 0.4157 -0.0659 -0.0890 0.1339 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B NZ 2914 N N . PRO B 390 ? 0.3466 0.2579 0.3546 -0.0551 -0.0525 0.0582 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B N 2915 C CA . PRO B 390 ? 0.3254 0.2465 0.3290 -0.0509 -0.0490 0.0477 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CA 2916 C C . PRO B 390 ? 0.3460 0.2648 0.3519 -0.0419 -0.0494 0.0410 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B C 2917 O O . PRO B 390 ? 0.3468 0.2750 0.3470 -0.0383 -0.0461 0.0360 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B O 2918 C CB . PRO B 390 ? 0.3147 0.2335 0.3227 -0.0546 -0.0493 0.0409 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CB 2919 C CG . PRO B 390 ? 0.3095 0.2143 0.3273 -0.0585 -0.0534 0.0453 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CG 2920 C CD . PRO B 390 ? 0.3152 0.2187 0.3313 -0.0611 -0.0537 0.0583 ? ? ? ? ? ? 412 PRO B CD 2921 N N . PHE B 391 ? 0.3483 0.2546 0.3638 -0.0382 -0.0524 0.0412 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B N 2922 C CA . PHE B 391 ? 0.3571 0.2603 0.3772 -0.0292 -0.0503 0.0338 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CA 2923 C C . PHE B 391 ? 0.3495 0.2526 0.3794 -0.0246 -0.0527 0.0418 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B C 2924 O O . PHE B 391 ? 0.3470 0.2452 0.3875 -0.0170 -0.0511 0.0380 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B O 2925 C CB . PHE B 391 ? 0.3944 0.2822 0.4194 -0.0271 -0.0506 0.0248 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CB 2926 C CG . PHE B 391 ? 0.4327 0.3202 0.4488 -0.0319 -0.0506 0.0167 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CG 2927 C CD1 . PHE B 391 ? 0.4666 0.3473 0.4866 -0.0395 -0.0551 0.0189 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD1 2928 C CD2 . PHE B 391 ? 0.4484 0.3433 0.4534 -0.0294 -0.0470 0.0082 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD2 2929 C CE1 . PHE B 391 ? 0.4810 0.3624 0.4959 -0.0444 -0.0569 0.0123 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE1 2930 C CE2 . PHE B 391 ? 0.4544 0.3492 0.4520 -0.0341 -0.0493 0.0020 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE2 2931 C CZ . PHE B 391 ? 0.4688 0.3574 0.4724 -0.0416 -0.0547 0.0039 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CZ 2932 N N . ARG B 392 ? 0.3487 0.2570 0.3750 -0.0293 -0.0566 0.0531 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B N 2933 C CA . ARG B 392 ? 0.3545 0.2628 0.3891 -0.0264 -0.0618 0.0624 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CA 2934 C C . ARG B 392 ? 0.3551 0.2768 0.3786 -0.0287 -0.0625 0.0663 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B C 2935 O O . ARG B 392 ? 0.2901 0.2181 0.2986 -0.0344 -0.0594 0.0652 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B O 2936 C CB . ARG B 392 ? 0.3845 0.2814 0.4237 -0.0310 -0.0688 0.0738 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CB 2937 C CG . ARG B 392 ? 0.3911 0.2858 0.4408 -0.0283 -0.0768 0.0850 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CG 2938 C CD . ARG B 392 ? 0.4240 0.3040 0.4810 -0.0316 -0.0834 0.0955 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CD 2939 N NE . ARG B 392 ? 0.4470 0.3249 0.5147 -0.0292 -0.0931 0.1078 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NE 2940 C CZ . ARG B 392 ? 0.4703 0.3453 0.5621 -0.0201 -0.0952 0.1069 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B CZ 2941 N NH1 . ARG B 392 ? 0.4553 0.3276 0.5593 -0.0127 -0.0867 0.0934 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH1 2942 N NH2 . ARG B 392 ? 0.4972 0.3715 0.6010 -0.0185 -0.1059 0.1196 ? ? ? ? ? ? 414 ARG B NH2 2943 N N . PHE B 393 ? 0.3341 0.2599 0.3667 -0.0241 -0.0663 0.0703 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B N 2944 C CA . PHE B 393 ? 0.3076 0.2438 0.3299 -0.0271 -0.0690 0.0745 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CA 2945 C C . PHE B 393 ? 0.3099 0.2413 0.3199 -0.0349 -0.0768 0.0867 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B C 2946 O O . PHE B 393 ? 0.3143 0.2393 0.3332 -0.0344 -0.0857 0.0965 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B O 2947 C CB . PHE B 393 ? 0.3222 0.2648 0.3607 -0.0204 -0.0716 0.0753 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CB 2948 C CG . PHE B 393 ? 0.3288 0.2808 0.3576 -0.0240 -0.0758 0.0788 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CG 2949 C CD1 . PHE B 393 ? 0.2678 0.2284 0.2833 -0.0257 -0.0689 0.0712 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CD1 2950 C CD2 . PHE B 393 ? 0.3217 0.2729 0.3547 -0.0259 -0.0876 0.0898 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CD2 2951 C CE1 . PHE B 393 ? 0.2713 0.2387 0.2779 -0.0291 -0.0727 0.0734 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CE1 2952 C CE2 . PHE B 393 ? 0.2889 0.2471 0.3113 -0.0299 -0.0926 0.0920 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CE2 2953 C CZ . PHE B 393 ? 0.2774 0.2431 0.2863 -0.0315 -0.0846 0.0834 ? ? ? ? ? ? 415 PHE B CZ 2954 N N . HIS B 394 ? 0.3290 0.2631 0.3184 -0.0421 -0.0730 0.0865 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B N 2955 C CA . HIS B 394 ? 0.3225 0.2497 0.2960 -0.0505 -0.0768 0.0970 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CA 2956 C C . HIS B 394 ? 0.3333 0.2668 0.2834 -0.0565 -0.0729 0.0960 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B C 2957 O O . HIS B 394 ? 0.3161 0.2525 0.2574 -0.0601 -0.0638 0.0911 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B O 2958 C CB . HIS B 394 ? 0.3254 0.2446 0.3017 -0.0536 -0.0727 0.0975 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CB 2959 C CG . HIS B 394 ? 0.4168 0.3275 0.3792 -0.0622 -0.0752 0.1097 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CG 2960 N ND1 . HIS B 394 ? 0.4438 0.3447 0.4072 -0.0636 -0.0857 0.1226 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B ND1 2961 C CD2 . HIS B 394 ? 0.3941 0.3042 0.3421 -0.0700 -0.0680 0.1117 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CD2 2962 C CE1 . HIS B 394 ? 0.3820 0.2758 0.3290 -0.0722 -0.0848 0.1322 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CE1 2963 N NE2 . HIS B 394 ? 0.3991 0.2986 0.3370 -0.0762 -0.0733 0.1256 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B NE2 2964 N N . PRO B 395 ? 0.3512 0.2863 0.2926 -0.0577 -0.0803 0.1004 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B N 2965 C CA . PRO B 395 ? 0.3643 0.3039 0.2835 -0.0626 -0.0770 0.0975 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CA 2966 C C . PRO B 395 ? 0.3984 0.3318 0.2938 -0.0712 -0.0712 0.1018 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B C 2967 O O . PRO B 395 ? 0.4122 0.3493 0.2915 -0.0745 -0.0631 0.0963 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B O 2968 C CB . PRO B 395 ? 0.3386 0.2772 0.2551 -0.0629 -0.0900 0.1038 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CB 2969 C CG . PRO B 395 ? 0.3504 0.2910 0.2969 -0.0547 -0.0959 0.1049 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CG 2970 C CD . PRO B 395 ? 0.3525 0.2861 0.3087 -0.0535 -0.0923 0.1068 ? ? ? ? ? ? 417 PRO B CD 2971 N N . GLU B 396 ? 0.4133 0.3369 0.3076 -0.0748 -0.0743 0.1117 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B N 2972 C CA . GLU B 396 ? 0.4363 0.3535 0.3094 -0.0833 -0.0674 0.1172 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CA 2973 C C . GLU B 396 ? 0.4150 0.3395 0.2924 -0.0838 -0.0524 0.1081 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B C 2974 O O . GLU B 396 ? 0.4321 0.3543 0.2936 -0.0905 -0.0432 0.1106 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B O 2975 C CB . GLU B 396 ? 0.4627 0.3679 0.3388 -0.0865 -0.0735 0.1302 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CB 2976 C CG . GLU B 396 ? 0.5156 0.4112 0.3785 -0.0895 -0.0882 0.1431 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CG 2977 C CD . GLU B 396 ? 0.5421 0.4417 0.4254 -0.0818 -0.1009 0.1421 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B CD 2978 O OE1 . GLU B 396 ? 0.5165 0.4228 0.4269 -0.0737 -0.0981 0.1337 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B OE1 2979 O OE2 . GLU B 396 ? 0.5793 0.4749 0.4513 -0.0841 -0.1135 0.1498 ? ? ? ? ? ? 418 GLU B OE2 2980 N N . HIS B 397 ? 0.3706 0.3035 0.2694 -0.0770 -0.0499 0.0982 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B N 2981 C CA . HIS B 397 ? 0.3663 0.3070 0.2713 -0.0772 -0.0382 0.0898 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CA 2982 C C . HIS B 397 ? 0.3838 0.3304 0.2718 -0.0799 -0.0295 0.0850 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B C 2983 O O . HIS B 397 ? 0.3917 0.3435 0.2820 -0.0820 -0.0187 0.0811 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B O 2984 C CB . HIS B 397 ? 0.3070 0.2545 0.2332 -0.0695 -0.0389 0.0800 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CB 2985 C CG . HIS B 397 ? 0.3275 0.2685 0.2707 -0.0675 -0.0429 0.0814 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CG 2986 N ND1 . HIS B 397 ? 0.3121 0.2526 0.2699 -0.0601 -0.0478 0.0763 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B ND1 2987 C CD2 . HIS B 397 ? 0.3496 0.2833 0.2979 -0.0722 -0.0422 0.0869 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CD2 2988 C CE1 . HIS B 397 ? 0.3098 0.2418 0.2795 -0.0600 -0.0501 0.0776 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B CE1 2989 N NE2 . HIS B 397 ? 0.3455 0.2734 0.3106 -0.0675 -0.0475 0.0842 ? ? ? ? ? ? 419 HIS B NE2 2990 N N . PHE B 398 ? 0.3899 0.3353 0.2628 -0.0799 -0.0345 0.0852 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B N 2991 C CA . PHE B 398 ? 0.3883 0.3369 0.2441 -0.0822 -0.0269 0.0795 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CA 2992 C C . PHE B 398 ? 0.4582 0.3959 0.2833 -0.0895 -0.0288 0.0868 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B C 2993 O O . PHE B 398 ? 0.5073 0.4440 0.3139 -0.0914 -0.0266 0.0821 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B O 2994 C CB . PHE B 398 ? 0.3559 0.3121 0.2195 -0.0760 -0.0306 0.0710 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CB 2995 C CG . PHE B 398 ? 0.3206 0.2859 0.2092 -0.0692 -0.0285 0.0642 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CG 2996 C CD1 . PHE B 398 ? 0.2973 0.2620 0.2029 -0.0643 -0.0363 0.0658 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CD1 2997 C CD2 . PHE B 398 ? 0.2885 0.2619 0.1830 -0.0678 -0.0187 0.0563 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CD2 2998 C CE1 . PHE B 398 ? 0.2716 0.2424 0.1951 -0.0587 -0.0339 0.0590 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CE1 2999 C CE2 . PHE B 398 ? 0.2668 0.2472 0.1810 -0.0623 -0.0182 0.0508 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CE2 3000 C CZ . PHE B 398 ? 0.2724 0.2508 0.1987 -0.0581 -0.0257 0.0518 ? ? ? ? ? ? 420 PHE B CZ 3001 N N . LEU B 399 ? 0.4769 0.4051 0.2954 -0.0941 -0.0332 0.0982 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B N 3002 C CA . LEU B 399 ? 0.5159 0.4315 0.3013 -0.1022 -0.0349 0.1069 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CA 3003 C C . LEU B 399 ? 0.5417 0.4509 0.3189 -0.1089 -0.0250 0.1152 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B C 3004 O O . LEU B 399 ? 0.5357 0.4444 0.3328 -0.1081 -0.0270 0.1209 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B O 3005 C CB . LEU B 399 ? 0.5113 0.4190 0.2927 -0.1024 -0.0540 0.1164 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CB 3006 C CG . LEU B 399 ? 0.4983 0.4123 0.2899 -0.0966 -0.0647 0.1101 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CG 3007 C CD1 . LEU B 399 ? 0.4900 0.3985 0.2893 -0.0954 -0.0836 0.1208 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD1 3008 C CD2 . LEU B 399 ? 0.5060 0.4181 0.2709 -0.1003 -0.0621 0.1033 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD2 3009 N N . ASP B 400 ? 0.5874 0.4904 0.3348 -0.1159 -0.0138 0.1160 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B N 3010 C CA . ASP B 400 ? 0.6466 0.5426 0.3834 -0.1232 -0.0033 0.1256 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CA 3011 C C . ASP B 400 ? 0.7065 0.5902 0.4285 -0.1255 -0.0153 0.1367 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B C 3012 O O . ASP B 400 ? 0.7065 0.5870 0.4279 -0.1229 -0.0328 0.1390 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B O 3013 C CB . ASP B 400 ? 0.6771 0.5743 0.3966 -0.1262 0.0169 0.1185 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CB 3014 C CG . ASP B 400 ? 0.7163 0.6069 0.4053 -0.1261 0.0149 0.1119 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CG 3015 O OD1 . ASP B 400 ? 0.7384 0.6201 0.4125 -0.1269 -0.0004 0.1171 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD1 3016 O OD2 . ASP B 400 ? 0.7252 0.6193 0.4068 -0.1256 0.0286 0.1012 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD2 3017 N N . ALA B 401 ? 0.7691 0.6469 0.4818 -0.1301 -0.0057 0.1437 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B N 3018 C CA . ALA B 401 ? 0.8248 0.6911 0.5257 -0.1326 -0.0159 0.1556 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CA 3019 C C . ALA B 401 ? 0.8897 0.7486 0.5622 -0.1332 -0.0266 0.1542 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B C 3020 O O . ALA B 401 ? 0.9276 0.7796 0.5981 -0.1333 -0.0435 0.1626 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B O 3021 C CB . ALA B 401 ? 0.8525 0.7143 0.5460 -0.1378 -0.0005 0.1628 ? ? ? ? ? ? 423 ALA B CB 3022 N N . GLN B 402 ? 0.9301 0.7902 0.5825 -0.1338 -0.0172 0.1433 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B N 3023 C CA . GLN B 402 ? 0.9834 0.8361 0.6094 -0.1350 -0.0277 0.1400 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CA 3024 C C . GLN B 402 ? 0.9712 0.8290 0.6124 -0.1306 -0.0455 0.1358 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B C 3025 O O . GLN B 402 ? 0.9954 0.8476 0.6315 -0.1311 -0.0632 0.1406 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B O 3026 C CB . GLN B 402 ? 1.0257 0.8765 0.6264 -0.1370 -0.0111 0.1288 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CB 3027 C CG . GLN B 402 ? 1.1127 0.9569 0.6935 -0.1415 0.0060 0.1333 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CG 3028 C CD . GLN B 402 ? 1.1449 0.9989 0.7473 -0.1406 0.0263 0.1324 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B CD 3029 O OE1 . GLN B 402 ? 1.1285 0.9935 0.7604 -0.1371 0.0262 0.1291 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B OE1 3030 N NE2 . GLN B 402 ? 1.1874 1.0378 0.7763 -0.1441 0.0439 0.1358 ? ? ? ? ? ? 424 GLN B NE2 3031 N N . GLY B 403 ? 0.9311 0.8000 0.5927 -0.1262 -0.0406 0.1274 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B N 3032 C CA . GLY B 403 ? 0.8824 0.7571 0.5596 -0.1217 -0.0555 0.1236 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B CA 3033 C C . GLY B 403 ? 0.7920 0.6722 0.4634 -0.1202 -0.0469 0.1096 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B C 3034 O O . GLY B 403 ? 0.7568 0.6400 0.4333 -0.1176 -0.0578 0.1047 ? ? ? ? ? ? 425 GLY B O 3035 N N . HIS B 404 ? 0.7439 0.6254 0.4064 -0.1219 -0.0267 0.1034 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B N 3036 C CA . HIS B 404 ? 0.7024 0.5901 0.3647 -0.1198 -0.0161 0.0901 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CA 3037 C C . HIS B 404 ? 0.6094 0.5101 0.3026 -0.1151 -0.0145 0.0881 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B C 3038 O O . HIS B 404 ? 0.5821 0.4885 0.2981 -0.1132 -0.0113 0.0931 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B O 3039 C CB . HIS B 404 ? 0.7495 0.6342 0.3949 -0.1225 0.0059 0.0842 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CB 3040 C CG . HIS B 404 ? 0.8278 0.6987 0.4396 -0.1270 0.0058 0.0848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CG 3041 N ND1 . HIS B 404 ? 0.8724 0.7353 0.4718 -0.1310 0.0049 0.0960 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B ND1 3042 C CD2 . HIS B 404 ? 0.8614 0.7240 0.4485 -0.1286 0.0059 0.0759 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CD2 3043 C CE1 . HIS B 404 ? 0.9083 0.7590 0.4753 -0.1349 0.0047 0.0941 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B CE1 3044 N NE2 . HIS B 404 ? 0.9065 0.7564 0.4654 -0.1337 0.0052 0.0816 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B NE2 3045 N N . PHE B 405 ? 0.5607 0.4691 0.2659 -0.1098 -0.0169 0.0774 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B N 3046 C CA . PHE B 405 ? 0.5192 0.4431 0.2628 -0.1012 -0.0151 0.0713 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CA 3047 C C . PHE B 405 ? 0.5390 0.4703 0.2942 -0.1000 0.0041 0.0658 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B C 3048 O O . PHE B 405 ? 0.5642 0.4936 0.3051 -0.1020 0.0170 0.0588 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B O 3049 C CB . PHE B 405 ? 0.4912 0.4203 0.2428 -0.0965 -0.0222 0.0625 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CB 3050 C CG . PHE B 405 ? 0.4255 0.3691 0.2100 -0.0885 -0.0167 0.0550 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CG 3051 C CD1 . PHE B 405 ? 0.3773 0.3284 0.1891 -0.0829 -0.0241 0.0582 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CD1 3052 C CD2 . PHE B 405 ? 0.4011 0.3497 0.1882 -0.0866 -0.0041 0.0449 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CD2 3053 C CE1 . PHE B 405 ? 0.3485 0.3111 0.1857 -0.0763 -0.0194 0.0516 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CE1 3054 C CE2 . PHE B 405 ? 0.3781 0.3391 0.1938 -0.0797 -0.0005 0.0394 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CE2 3055 C CZ . PHE B 405 ? 0.3523 0.3200 0.1911 -0.0749 -0.0084 0.0428 ? ? ? ? ? ? 427 PHE B CZ 3056 N N . VAL B 406 ? 0.5404 0.4793 0.3223 -0.0970 0.0054 0.0691 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B N 3057 C CA . VAL B 406 ? 0.5253 0.4736 0.3262 -0.0955 0.0205 0.0646 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CA 3058 C C . VAL B 406 ? 0.4857 0.4461 0.3193 -0.0877 0.0153 0.0597 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B C 3059 O O . VAL B 406 ? 0.4970 0.4573 0.3416 -0.0848 0.0029 0.0632 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B O 3060 C CB . VAL B 406 ? 0.5492 0.4941 0.3507 -0.1009 0.0277 0.0738 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CB 3061 C CG1 . VAL B 406 ? 0.5750 0.5082 0.3419 -0.1089 0.0374 0.0779 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CG1 3062 C CG2 . VAL B 406 ? 0.5677 0.5088 0.3787 -0.1007 0.0136 0.0831 ? ? ? ? ? ? 428 VAL B CG2 3063 N N . LYS B 407 ? 0.4502 0.4201 0.2987 -0.0844 0.0248 0.0516 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B N 3064 C CA . LYS B 407 ? 0.4088 0.3888 0.2841 -0.0777 0.0198 0.0471 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CA 3065 C C . LYS B 407 ? 0.3822 0.3699 0.2794 -0.0779 0.0276 0.0472 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B C 3066 O O . LYS B 407 ? 0.3934 0.3866 0.2966 -0.0781 0.0392 0.0432 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B O 3067 C CB . LYS B 407 ? 0.3816 0.3667 0.2592 -0.0729 0.0201 0.0384 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CB 3068 C CG . LYS B 407 ? 0.3752 0.3692 0.2765 -0.0664 0.0144 0.0350 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CG 3069 C CD . LYS B 407 ? 0.4110 0.4091 0.3149 -0.0620 0.0140 0.0281 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CD 3070 C CE . LYS B 407 ? 0.4549 0.4555 0.3585 -0.0626 0.0265 0.0227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CE 3071 N NZ . LYS B 407 ? 0.4833 0.4859 0.3889 -0.0588 0.0257 0.0164 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B NZ 3072 N N . PRO B 408 ? 0.3616 0.3491 0.2723 -0.0778 0.0207 0.0517 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B N 3073 C CA . PRO B 408 ? 0.3547 0.3487 0.2879 -0.0789 0.0252 0.0522 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CA 3074 C C . PRO B 408 ? 0.3498 0.3546 0.3019 -0.0736 0.0256 0.0446 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B C 3075 O O . PRO B 408 ? 0.3428 0.3489 0.2932 -0.0684 0.0191 0.0399 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B O 3076 C CB . PRO B 408 ? 0.3460 0.3345 0.2864 -0.0793 0.0145 0.0570 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CB 3077 C CG . PRO B 408 ? 0.3629 0.3412 0.2831 -0.0799 0.0075 0.0619 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CG 3078 C CD . PRO B 408 ? 0.3644 0.3448 0.2717 -0.0768 0.0079 0.0564 ? ? ? ? ? ? 430 PRO B CD 3079 N N . GLU B 409 ? 0.3538 0.3664 0.3249 -0.0752 0.0328 0.0443 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B N 3080 C CA . GLU B 409 ? 0.3577 0.3805 0.3484 -0.0707 0.0319 0.0386 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CA 3081 C C . GLU B 409 ? 0.3097 0.3323 0.3075 -0.0667 0.0181 0.0363 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B C 3082 O O . GLU B 409 ? 0.2892 0.3170 0.2933 -0.0620 0.0147 0.0316 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B O 3083 C CB . GLU B 409 ? 0.4240 0.4555 0.4384 -0.0739 0.0404 0.0404 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CB 3084 C CG . GLU B 409 ? 0.5079 0.5401 0.5167 -0.0771 0.0573 0.0416 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CG 3085 C CD . GLU B 409 ? 0.5961 0.6398 0.6347 -0.0785 0.0673 0.0425 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B CD 3086 O OE1 . GLU B 409 ? 0.6356 0.6819 0.6741 -0.0787 0.0829 0.0408 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B OE1 3087 O OE2 . GLU B 409 ? 0.6133 0.6632 0.6764 -0.0795 0.0596 0.0447 ? ? ? ? ? ? 431 GLU B OE2 3088 N N . ALA B 410 ? 0.2856 0.3009 0.2813 -0.0687 0.0108 0.0396 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B N 3089 C CA . ALA B 410 ? 0.2531 0.2658 0.2531 -0.0651 -0.0006 0.0365 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CA 3090 C C . ALA B 410 ? 0.2635 0.2731 0.2494 -0.0594 -0.0049 0.0332 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B C 3091 O O . ALA B 410 ? 0.2258 0.2328 0.2124 -0.0556 -0.0122 0.0300 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B O 3092 C CB . ALA B 410 ? 0.2372 0.2414 0.2400 -0.0687 -0.0060 0.0404 ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CB 3093 N N . PHE B 411 ? 0.2562 0.2656 0.2293 -0.0590 -0.0002 0.0338 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B N 3094 C CA . PHE B 411 ? 0.2596 0.2681 0.2239 -0.0541 -0.0041 0.0309 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CA 3095 C C . PHE B 411 ? 0.2407 0.2570 0.2124 -0.0501 -0.0028 0.0257 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B C 3096 O O . PHE B 411 ? 0.2096 0.2297 0.1796 -0.0500 0.0032 0.0240 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B O 3097 C CB . PHE B 411 ? 0.2551 0.2596 0.2030 -0.0560 -0.0016 0.0333 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CB 3098 C CG . PHE B 411 ? 0.2640 0.2674 0.2061 -0.0519 -0.0071 0.0316 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CG 3099 C CD1 . PHE B 411 ? 0.2590 0.2578 0.2021 -0.0496 -0.0147 0.0339 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD1 3100 C CD2 . PHE B 411 ? 0.2519 0.2588 0.1901 -0.0504 -0.0043 0.0278 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD2 3101 C CE1 . PHE B 411 ? 0.2623 0.2614 0.2042 -0.0460 -0.0190 0.0331 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE1 3102 C CE2 . PHE B 411 ? 0.2478 0.2543 0.1835 -0.0473 -0.0095 0.0269 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE2 3103 C CZ . PHE B 411 ? 0.2587 0.2621 0.1972 -0.0451 -0.0167 0.0298 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CZ 3104 N N . LEU B 412 ? 0.2329 0.2500 0.2115 -0.0469 -0.0086 0.0232 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B N 3105 C CA . LEU B 412 ? 0.2417 0.2651 0.2260 -0.0433 -0.0089 0.0197 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CA 3106 C C . LEU B 412 ? 0.2290 0.2501 0.2077 -0.0383 -0.0137 0.0173 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B C 3107 O O . LEU B 412 ? 0.2272 0.2491 0.2091 -0.0364 -0.0176 0.0152 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B O 3108 C CB . LEU B 412 ? 0.2364 0.2641 0.2349 -0.0448 -0.0112 0.0194 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CB 3109 C CG . LEU B 412 ? 0.2616 0.2960 0.2744 -0.0485 -0.0052 0.0213 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CG 3110 C CD1 . LEU B 412 ? 0.2925 0.3309 0.3206 -0.0490 -0.0123 0.0209 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD1 3111 C CD2 . LEU B 412 ? 0.2480 0.2877 0.2622 -0.0468 0.0031 0.0202 ? ? ? ? ? ? 434 LEU B CD2 3112 N N . PRO B 413 ? 0.2070 0.2251 0.1776 -0.0365 -0.0134 0.0178 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B N 3113 C CA . PRO B 413 ? 0.2024 0.2191 0.1703 -0.0317 -0.0159 0.0160 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CA 3114 C C . PRO B 413 ? 0.1846 0.2067 0.1542 -0.0290 -0.0141 0.0145 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B C 3115 O O . PRO B 413 ? 0.2444 0.2656 0.2117 -0.0254 -0.0153 0.0134 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B O 3116 C CB . PRO B 413 ? 0.1923 0.2061 0.1562 -0.0311 -0.0163 0.0183 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CB 3117 C CG . PRO B 413 ? 0.1943 0.2097 0.1547 -0.0351 -0.0136 0.0201 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CG 3118 C CD . PRO B 413 ? 0.1968 0.2131 0.1605 -0.0388 -0.0110 0.0204 ? ? ? ? ? ? 435 PRO B CD 3119 N N . PHE B 414 ? 0.1817 0.2085 0.1552 -0.0306 -0.0106 0.0147 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B N 3120 C CA . PHE B 414 ? 0.1772 0.2086 0.1550 -0.0283 -0.0092 0.0140 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CA 3121 C C . PHE B 414 ? 0.2790 0.3144 0.2664 -0.0286 -0.0108 0.0141 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B C 3122 O O . PHE B 414 ? 0.2972 0.3365 0.2912 -0.0270 -0.0095 0.0144 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B O 3123 C CB . PHE B 414 ? 0.1767 0.2093 0.1543 -0.0294 -0.0042 0.0133 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CB 3124 C CG . PHE B 414 ? 0.1791 0.2080 0.1485 -0.0298 -0.0050 0.0138 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CG 3125 C CD1 . PHE B 414 ? 0.2048 0.2298 0.1668 -0.0335 -0.0049 0.0148 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CD1 3126 C CD2 . PHE B 414 ? 0.1901 0.2195 0.1601 -0.0271 -0.0063 0.0141 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CD2 3127 C CE1 . PHE B 414 ? 0.2341 0.2557 0.1898 -0.0344 -0.0080 0.0161 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CE1 3128 C CE2 . PHE B 414 ? 0.2062 0.2334 0.1729 -0.0279 -0.0084 0.0151 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CE2 3129 C CZ . PHE B 414 ? 0.2110 0.2342 0.1706 -0.0315 -0.0102 0.0161 ? ? ? ? ? ? 436 PHE B CZ 3130 N N . SER B 415 ? 0.2267 0.2609 0.2167 -0.0309 -0.0142 0.0143 ? ? ? ? ? ? 437 SER B N 3131 C CA . SER B 415 ? 0.2378 0.2762 0.2402 -0.0324 -0.0176 0.0151 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CA 3132 C C . SER B 415 ? 0.2642 0.3095 0.2812 -0.0341 -0.0111 0.0161 ? ? ? ? ? ? 437 SER B C 3133 O O . SER B 415 ? 0.2716 0.3160 0.2851 -0.0357 -0.0038 0.0156 ? ? ? ? ? ? 437 SER B O 3134 C CB . SER B 415 ? 0.2180 0.2571 0.2195 -0.0293 -0.0233 0.0155 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CB 3135 O OG . SER B 415 ? 0.1845 0.2272 0.1980 -0.0311 -0.0297 0.0170 ? ? ? ? ? ? 437 SER B OG 3136 N N . ALA B 416 ? 0.1765 0.2280 0.2097 -0.0340 -0.0135 0.0175 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B N 3137 C CA . ALA B 416 ? 0.2157 0.2740 0.2669 -0.0352 -0.0058 0.0183 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CA 3138 C C . ALA B 416 ? 0.1902 0.2553 0.2601 -0.0324 -0.0088 0.0202 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B C 3139 O O . ALA B 416 ? 0.1736 0.2378 0.2412 -0.0308 -0.0188 0.0218 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B O 3140 C CB . ALA B 416 ? 0.1786 0.2390 0.2399 -0.0401 -0.0047 0.0199 ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CB 3141 N N . GLY B 417 ? 0.1822 0.2534 0.2702 -0.0319 0.0001 0.0202 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B N 3142 C CA . GLY B 417 ? 0.1945 0.2725 0.3050 -0.0287 -0.0021 0.0227 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B CA 3143 C C . GLY B 417 ? 0.2038 0.2786 0.3078 -0.0241 -0.0027 0.0222 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B C 3144 O O . GLY B 417 ? 0.2306 0.2988 0.3148 -0.0234 0.0012 0.0192 ? ? ? ? ? ? 439 GLY B O 3145 N N . ARG B 418 ? 0.2077 0.2872 0.3301 -0.0213 -0.0088 0.0262 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B N 3146 C CA . ARG B 418 ? 0.2128 0.2901 0.3365 -0.0168 -0.0088 0.0273 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CA 3147 C C . ARG B 418 ? 0.1927 0.2622 0.2905 -0.0161 -0.0141 0.0276 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B C 3148 O O . ARG B 418 ? 0.1791 0.2451 0.2739 -0.0134 -0.0105 0.0272 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B O 3149 C CB . ARG B 418 ? 0.2350 0.3189 0.3849 -0.0145 -0.0174 0.0336 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CB 3150 C CG . ARG B 418 ? 0.2828 0.3736 0.4643 -0.0120 -0.0078 0.0332 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CG 3151 C CD . ARG B 418 ? 0.3225 0.4220 0.5348 -0.0107 -0.0188 0.0407 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CD 3152 N NE . ARG B 418 ? 0.3502 0.4576 0.5978 -0.0078 -0.0077 0.0402 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NE 3153 C CZ . ARG B 418 ? 0.3475 0.4621 0.6125 -0.0101 0.0015 0.0382 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B CZ 3154 N NH1 . ARG B 418 ? 0.3355 0.4569 0.6334 -0.0067 0.0138 0.0374 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NH1 3155 N NH2 . ARG B 418 ? 0.3397 0.4541 0.5900 -0.0156 -0.0006 0.0370 ? ? ? ? ? ? 440 ARG B NH2 3156 N N . ARG B 419 ? 0.1854 0.2517 0.2661 -0.0184 -0.0221 0.0283 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B N 3157 C CA . ARG B 419 ? 0.2057 0.2648 0.2628 -0.0175 -0.0252 0.0286 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CA 3158 C C . ARG B 419 ? 0.2145 0.2689 0.2537 -0.0189 -0.0189 0.0239 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B C 3159 O O . ARG B 419 ? 0.2248 0.2742 0.2478 -0.0179 -0.0197 0.0240 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B O 3160 C CB . ARG B 419 ? 0.2200 0.2762 0.2667 -0.0186 -0.0374 0.0318 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CB 3161 C CG . ARG B 419 ? 0.2327 0.2920 0.2935 -0.0173 -0.0469 0.0382 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CG 3162 C CD . ARG B 419 ? 0.2463 0.3034 0.3063 -0.0137 -0.0444 0.0418 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CD 3163 N NE . ARG B 419 ? 0.2993 0.3548 0.3586 -0.0131 -0.0564 0.0492 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NE 3164 C CZ . ARG B 419 ? 0.3302 0.3789 0.3706 -0.0121 -0.0593 0.0534 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B CZ 3165 N NH1 . ARG B 419 ? 0.3093 0.3533 0.3332 -0.0112 -0.0504 0.0508 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NH1 3166 N NH2 . ARG B 419 ? 0.3646 0.4112 0.4035 -0.0123 -0.0715 0.0610 ? ? ? ? ? ? 441 ARG B NH2 3167 N N . ALA B 420 ? 0.1696 0.2256 0.2126 -0.0213 -0.0127 0.0207 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B N 3168 C CA . ALA B 420 ? 0.1844 0.2356 0.2114 -0.0230 -0.0085 0.0175 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B CA 3169 C C . ALA B 420 ? 0.1683 0.2159 0.1863 -0.0210 -0.0053 0.0165 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B C 3170 O O . ALA B 420 ? 0.1874 0.2360 0.2135 -0.0191 -0.0027 0.0169 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B O 3171 C CB . ALA B 420 ? 0.1790 0.2316 0.2104 -0.0260 -0.0011 0.0152 ? ? ? ? ? ? 442 ALA B CB 3172 N N . CYS B 421 ? 0.1899 0.2333 0.1936 -0.0216 -0.0058 0.0156 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B N 3173 C CA . CYS B 421 ? 0.1754 0.2162 0.1731 -0.0201 -0.0044 0.0157 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B CA 3174 C C . CYS B 421 ? 0.1919 0.2325 0.1957 -0.0203 0.0008 0.0137 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B C 3175 O O . CYS B 421 ? 0.1991 0.2386 0.2018 -0.0227 0.0051 0.0105 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B O 3176 C CB . CYS B 421 ? 0.1830 0.2205 0.1700 -0.0212 -0.0047 0.0148 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B CB 3177 S SG . CYS B 421 ? 0.1684 0.2043 0.1528 -0.0200 -0.0036 0.0157 ? ? ? ? ? ? 443 CYS B SG 3178 N N . LEU B 422 ? 0.1678 0.2083 0.1770 -0.0180 0.0007 0.0155 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B N 3179 C CA . LEU B 422 ? 0.2045 0.2426 0.2195 -0.0182 0.0053 0.0128 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CA 3180 C C . LEU B 422 ? 0.2222 0.2561 0.2280 -0.0204 0.0056 0.0107 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B C 3181 O O . LEU B 422 ? 0.2379 0.2676 0.2437 -0.0220 0.0086 0.0067 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B O 3182 C CB . LEU B 422 ? 0.2183 0.2568 0.2449 -0.0152 0.0044 0.0162 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CB 3183 C CG . LEU B 422 ? 0.2117 0.2492 0.2363 -0.0137 0.0012 0.0216 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CG 3184 C CD1 . LEU B 422 ? 0.2339 0.2678 0.2566 -0.0151 0.0032 0.0202 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD1 3185 C CD2 . LEU B 422 ? 0.1888 0.2270 0.2255 -0.0109 -0.0008 0.0266 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD2 3186 N N . GLY B 423 ? 0.2112 0.2457 0.2098 -0.0206 0.0022 0.0131 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B N 3187 C CA . GLY B 423 ? 0.2059 0.2379 0.2001 -0.0225 0.0009 0.0125 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B CA 3188 C C . GLY B 423 ? 0.2258 0.2551 0.2103 -0.0260 -0.0001 0.0099 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B C 3189 O O . GLY B 423 ? 0.2580 0.2852 0.2391 -0.0281 -0.0033 0.0100 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B O 3190 N N . GLU B 424 ? 0.2292 0.2586 0.2105 -0.0269 0.0022 0.0082 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B N 3191 C CA . GLU B 424 ? 0.2400 0.2665 0.2108 -0.0303 0.0013 0.0075 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CA 3192 C C . GLU B 424 ? 0.2357 0.2559 0.1967 -0.0343 0.0005 0.0047 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B C 3193 O O . GLU B 424 ? 0.2280 0.2456 0.1813 -0.0367 -0.0046 0.0066 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B O 3194 C CB . GLU B 424 ? 0.2375 0.2650 0.2083 -0.0313 0.0055 0.0066 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CB 3195 C CG . GLU B 424 ? 0.2761 0.2987 0.2338 -0.0358 0.0066 0.0061 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CG 3196 C CD . GLU B 424 ? 0.3100 0.3344 0.2693 -0.0374 0.0105 0.0071 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CD 3197 O OE1 . GLU B 424 ? 0.3027 0.3226 0.2505 -0.0413 0.0114 0.0081 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE1 3198 O OE2 . GLU B 424 ? 0.3463 0.3762 0.3185 -0.0351 0.0120 0.0075 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE2 3199 N N . PRO B 425 ? 0.2327 0.2493 0.1939 -0.0351 0.0047 0.0002 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B N 3200 C CA . PRO B 425 ? 0.2419 0.2502 0.1891 -0.0399 0.0027 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CA 3201 C C . PRO B 425 ? 0.2776 0.2854 0.2278 -0.0409 -0.0058 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B C 3202 O O . PRO B 425 ? 0.3216 0.3238 0.2603 -0.0454 -0.0118 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B O 3203 C CB . PRO B 425 ? 0.2346 0.2378 0.1821 -0.0400 0.0102 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CB 3204 C CG . PRO B 425 ? 0.2274 0.2372 0.1876 -0.0360 0.0172 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CG 3205 C CD . PRO B 425 ? 0.2186 0.2366 0.1896 -0.0326 0.0116 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 447 PRO B CD 3206 N N . LEU B 426 ? 0.2570 0.2705 0.2225 -0.0372 -0.0066 0.0020 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B N 3207 C CA . LEU B 426 ? 0.2687 0.2837 0.2412 -0.0380 -0.0133 0.0052 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CA 3208 C C . LEU B 426 ? 0.2834 0.3025 0.2565 -0.0372 -0.0179 0.0104 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B C 3209 O O . LEU B 426 ? 0.2944 0.3133 0.2704 -0.0395 -0.0251 0.0130 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B O 3210 C CB . LEU B 426 ? 0.2262 0.2456 0.2146 -0.0345 -0.0110 0.0077 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CB 3211 C CG . LEU B 426 ? 0.2165 0.2396 0.2165 -0.0348 -0.0158 0.0125 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CG 3212 C CD1 . LEU B 426 ? 0.2023 0.2197 0.2010 -0.0406 -0.0232 0.0101 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD1 3213 C CD2 . LEU B 426 ? 0.1996 0.2270 0.2133 -0.0314 -0.0115 0.0163 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD2 3214 N N . ALA B 427 ? 0.2476 0.2701 0.2200 -0.0341 -0.0144 0.0120 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B N 3215 C CA . ALA B 427 ? 0.2373 0.2619 0.2110 -0.0328 -0.0178 0.0160 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B CA 3216 C C . ALA B 427 ? 0.2484 0.2677 0.2105 -0.0373 -0.0234 0.0166 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B C 3217 O O . ALA B 427 ? 0.2547 0.2742 0.2209 -0.0380 -0.0302 0.0205 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B O 3218 C CB . ALA B 427 ? 0.2115 0.2386 0.1853 -0.0293 -0.0136 0.0165 ? ? ? ? ? ? 449 ALA B CB 3219 N N . ARG B 428 ? 0.2573 0.2715 0.2055 -0.0405 -0.0205 0.0134 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B N 3220 C CA . ARG B 428 ? 0.2875 0.2946 0.2197 -0.0457 -0.0250 0.0142 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CA 3221 C C . ARG B 428 ? 0.3383 0.3414 0.2680 -0.0495 -0.0341 0.0146 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B C 3222 O O . ARG B 428 ? 0.3536 0.3543 0.2799 -0.0521 -0.0431 0.0193 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B O 3223 C CB . ARG B 428 ? 0.2954 0.2970 0.2124 -0.0488 -0.0175 0.0097 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CB 3224 C CG . ARG B 428 ? 0.3852 0.3910 0.3067 -0.0462 -0.0097 0.0100 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CG 3225 C CD . ARG B 428 ? 0.4076 0.4085 0.3156 -0.0502 -0.0090 0.0129 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CD 3226 N NE . ARG B 428 ? 0.4203 0.4189 0.3258 -0.0514 -0.0189 0.0188 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NE 3227 C CZ . ARG B 428 ? 0.4134 0.4158 0.3307 -0.0481 -0.0221 0.0229 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B CZ 3228 N NH1 . ARG B 428 ? 0.4037 0.4117 0.3327 -0.0441 -0.0171 0.0215 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH1 3229 N NH2 . ARG B 428 ? 0.4386 0.4385 0.3562 -0.0487 -0.0308 0.0284 ? ? ? ? ? ? 450 ARG B NH2 3230 N N . MET B 429 ? 0.3406 0.3429 0.2739 -0.0500 -0.0328 0.0103 ? ? ? ? ? ? 451 MET B N 3231 C CA . MET B 429 ? 0.3339 0.3318 0.2661 -0.0545 -0.0425 0.0101 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CA 3232 C C . MET B 429 ? 0.2991 0.3045 0.2512 -0.0527 -0.0509 0.0171 ? ? ? ? ? ? 451 MET B C 3233 O O . MET B 429 ? 0.3066 0.3090 0.2563 -0.0567 -0.0621 0.0207 ? ? ? ? ? ? 451 MET B O 3234 C CB . MET B 429 ? 0.3416 0.3369 0.2773 -0.0551 -0.0389 0.0040 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CB 3235 C CG . MET B 429 ? 0.3566 0.3491 0.2983 -0.0595 -0.0498 0.0043 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CG 3236 S SD . MET B 429 ? 0.5082 0.4938 0.4516 -0.0611 -0.0457 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 451 MET B SD 3237 C CE . MET B 429 ? 0.4243 0.3953 0.3351 -0.0653 -0.0401 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 451 MET B CE 3238 N N . GLU B 430 ? 0.2530 0.2675 0.2246 -0.0468 -0.0453 0.0194 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B N 3239 C CA . GLU B 430 ? 0.2182 0.2402 0.2107 -0.0441 -0.0497 0.0256 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CA 3240 C C . GLU B 430 ? 0.2602 0.2822 0.2520 -0.0435 -0.0551 0.0307 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B C 3241 O O . GLU B 430 ? 0.2862 0.3101 0.2900 -0.0448 -0.0647 0.0358 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B O 3242 C CB . GLU B 430 ? 0.1948 0.2246 0.2023 -0.0377 -0.0399 0.0266 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CB 3243 C CG . GLU B 430 ? 0.2101 0.2407 0.2230 -0.0376 -0.0349 0.0240 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CG 3244 C CD . GLU B 430 ? 0.2277 0.2658 0.2557 -0.0321 -0.0271 0.0274 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B CD 3245 O OE1 . GLU B 430 ? 0.2531 0.2967 0.2986 -0.0310 -0.0285 0.0321 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B OE1 3246 O OE2 . GLU B 430 ? 0.2421 0.2802 0.2644 -0.0290 -0.0197 0.0258 ? ? ? ? ? ? 452 GLU B OE2 3247 N N . LEU B 431 ? 0.2331 0.2530 0.2137 -0.0416 -0.0496 0.0297 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B N 3248 C CA . LEU B 431 ? 0.2471 0.2654 0.2272 -0.0409 -0.0540 0.0346 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CA 3249 C C . LEU B 431 ? 0.2558 0.2673 0.2243 -0.0473 -0.0661 0.0378 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B C 3250 O O . LEU B 431 ? 0.2699 0.2822 0.2490 -0.0472 -0.0752 0.0443 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B O 3251 C CB . LEU B 431 ? 0.2766 0.2923 0.2453 -0.0393 -0.0466 0.0327 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CB 3252 C CG . LEU B 431 ? 0.2746 0.2956 0.2528 -0.0332 -0.0372 0.0304 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CG 3253 C CD1 . LEU B 431 ? 0.2050 0.2229 0.1732 -0.0329 -0.0325 0.0288 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD1 3254 C CD2 . LEU B 431 ? 0.2455 0.2713 0.2430 -0.0282 -0.0378 0.0339 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD2 3255 N N . PHE B 432 ? 0.2653 0.2690 0.2115 -0.0530 -0.0664 0.0336 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B N 3256 C CA . PHE B 432 ? 0.2998 0.2944 0.2283 -0.0600 -0.0782 0.0365 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CA 3257 C C . PHE B 432 ? 0.3298 0.3257 0.2708 -0.0628 -0.0913 0.0394 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B C 3258 O O . PHE B 432 ? 0.3490 0.3423 0.2906 -0.0658 -0.1046 0.0463 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B O 3259 C CB . PHE B 432 ? 0.3189 0.3029 0.2173 -0.0656 -0.0735 0.0301 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CB 3260 C CG . PHE B 432 ? 0.3731 0.3453 0.2471 -0.0736 -0.0854 0.0329 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CG 3261 C CD1 . PHE B 432 ? 0.4090 0.3744 0.2732 -0.0794 -0.0945 0.0295 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CD1 3262 C CD2 . PHE B 432 ? 0.3942 0.3610 0.2547 -0.0757 -0.0887 0.0395 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CD2 3263 C CE1 . PHE B 432 ? 0.4508 0.4035 0.2888 -0.0875 -0.1073 0.0323 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CE1 3264 C CE2 . PHE B 432 ? 0.4389 0.3936 0.2739 -0.0836 -0.1006 0.0433 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CE2 3265 C CZ . PHE B 432 ? 0.4599 0.4073 0.2824 -0.0896 -0.1104 0.0396 ? ? ? ? ? ? 454 PHE B CZ 3266 N N . LEU B 433 ? 0.3339 0.3341 0.2870 -0.0620 -0.0885 0.0350 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B N 3267 C CA . LEU B 433 ? 0.3078 0.3090 0.2740 -0.0659 -0.1013 0.0373 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CA 3268 C C . LEU B 433 ? 0.2843 0.2972 0.2845 -0.0613 -0.1059 0.0455 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B C 3269 O O . LEU B 433 ? 0.2860 0.2990 0.2960 -0.0649 -0.1211 0.0516 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B O 3270 C CB . LEU B 433 ? 0.2940 0.2948 0.2630 -0.0671 -0.0963 0.0301 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CB 3271 C CG . LEU B 433 ? 0.3095 0.2969 0.2462 -0.0723 -0.0931 0.0214 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CG 3272 C CD1 . LEU B 433 ? 0.3118 0.2970 0.2534 -0.0736 -0.0894 0.0143 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CD1 3273 C CD2 . LEU B 433 ? 0.3259 0.3009 0.2369 -0.0806 -0.1071 0.0225 ? ? ? ? ? ? 455 LEU B CD2 3274 N N . PHE B 434 ? 0.2673 0.2895 0.2858 -0.0534 -0.0933 0.0459 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B N 3275 C CA . PHE B 434 ? 0.2601 0.2927 0.3110 -0.0483 -0.0948 0.0529 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CA 3276 C C . PHE B 434 ? 0.2679 0.2985 0.3203 -0.0473 -0.1028 0.0596 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B C 3277 O O . PHE B 434 ? 0.2582 0.2938 0.3345 -0.0468 -0.1128 0.0669 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B O 3278 C CB . PHE B 434 ? 0.2108 0.2513 0.2757 -0.0403 -0.0783 0.0509 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CB 3279 C CG . PHE B 434 ? 0.2385 0.2839 0.3140 -0.0403 -0.0720 0.0482 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CG 3280 C CD1 . PHE B 434 ? 0.2495 0.3013 0.3507 -0.0423 -0.0784 0.0525 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CD1 3281 C CD2 . PHE B 434 ? 0.2541 0.2977 0.3164 -0.0383 -0.0601 0.0424 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CD2 3282 C CE1 . PHE B 434 ? 0.2410 0.2967 0.3531 -0.0427 -0.0722 0.0510 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CE1 3283 C CE2 . PHE B 434 ? 0.2417 0.2887 0.3140 -0.0384 -0.0546 0.0412 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CE2 3284 C CZ . PHE B 434 ? 0.2369 0.2897 0.3337 -0.0406 -0.0602 0.0455 ? ? ? ? ? ? 456 PHE B CZ 3285 N N . PHE B 435 ? 0.2815 0.3048 0.3107 -0.0471 -0.0986 0.0578 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B N 3286 C CA . PHE B 435 ? 0.2809 0.3010 0.3113 -0.0458 -0.1048 0.0646 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CA 3287 C C . PHE B 435 ? 0.3105 0.3237 0.3313 -0.0534 -0.1236 0.0709 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B C 3288 O O . PHE B 435 ? 0.3240 0.3398 0.3652 -0.0524 -0.1349 0.0795 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B O 3289 C CB . PHE B 435 ? 0.2754 0.2892 0.2840 -0.0446 -0.0951 0.0612 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CB 3290 C CG . PHE B 435 ? 0.2843 0.2944 0.2969 -0.0424 -0.0991 0.0678 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CG 3291 C CD1 . PHE B 435 ? 0.2654 0.2810 0.3035 -0.0345 -0.0938 0.0697 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD1 3292 C CD2 . PHE B 435 ? 0.3079 0.3075 0.2968 -0.0483 -0.1065 0.0719 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD2 3293 C CE1 . PHE B 435 ? 0.2713 0.2819 0.3142 -0.0323 -0.0972 0.0753 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE1 3294 C CE2 . PHE B 435 ? 0.3151 0.3103 0.3083 -0.0465 -0.1102 0.0788 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE2 3295 C CZ . PHE B 435 ? 0.2906 0.2911 0.3118 -0.0384 -0.1060 0.0803 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CZ 3296 N N . THR B 436 ? 0.3369 0.3404 0.3265 -0.0611 -0.1273 0.0667 ? ? ? ? ? ? 458 THR B N 3297 C CA . THR B 436 ? 0.3898 0.3841 0.3639 -0.0692 -0.1458 0.0724 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CA 3298 C C . THR B 436 ? 0.3801 0.3804 0.3792 -0.0716 -0.1606 0.0765 ? ? ? ? ? ? 458 THR B C 3299 O O . THR B 436 ? 0.4038 0.4005 0.4052 -0.0759 -0.1789 0.0851 ? ? ? ? ? ? 458 THR B O 3300 C CB . THR B 436 ? 0.4438 0.4244 0.3756 -0.0773 -0.1453 0.0657 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CB 3301 O OG1 . THR B 436 ? 0.4855 0.4673 0.4171 -0.0788 -0.1406 0.0568 ? ? ? ? ? ? 458 THR B OG1 3302 C CG2 . THR B 436 ? 0.4254 0.4014 0.3362 -0.0754 -0.1302 0.0624 ? ? ? ? ? ? 458 THR B CG2 3303 N N . SER B 437 ? 0.3515 0.3607 0.3709 -0.0691 -0.1537 0.0715 ? ? ? ? ? ? 459 SER B N 3304 C CA . SER B 437 ? 0.3524 0.3686 0.4007 -0.0716 -0.1672 0.0761 ? ? ? ? ? ? 459 SER B CA 3305 C C . SER B 437 ? 0.3532 0.3815 0.4429 -0.0651 -0.1709 0.0861 ? ? ? ? ? ? 459 SER B C 3306 O O . SER B 437 ? 0.3763 0.4071 0.4853 -0.0686 -0.1891 0.0944 ? ? ? ? ? ? 459 SER B O 3307 C CB . SER B 437 ? 0.3240 0.3464 0.3851 -0.0710 -0.1578 0.0690 ? ? ? ? ? ? 459 SER B CB 3308 O OG . SER B 437 ? 0.3464 0.3571 0.3733 -0.0767 -0.1549 0.0595 ? ? ? ? ? ? 459 SER B OG 3309 N N . LEU B 438 ? 0.3227 0.3582 0.4271 -0.0557 -0.1537 0.0851 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B N 3310 C CA . LEU B 438 ? 0.3072 0.3527 0.4502 -0.0484 -0.1539 0.0932 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CA 3311 C C . LEU B 438 ? 0.3278 0.3665 0.4669 -0.0504 -0.1701 0.1024 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B C 3312 O O . LEU B 438 ? 0.3244 0.3691 0.4952 -0.0497 -0.1835 0.1120 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B O 3313 C CB . LEU B 438 ? 0.2771 0.3274 0.4276 -0.0385 -0.1318 0.0885 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CB 3314 C CG . LEU B 438 ? 0.2550 0.3138 0.4173 -0.0353 -0.1163 0.0824 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CG 3315 C CD1 . LEU B 438 ? 0.2121 0.2723 0.3731 -0.0267 -0.0960 0.0774 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CD1 3316 C CD2 . LEU B 438 ? 0.2210 0.2922 0.4254 -0.0345 -0.1211 0.0887 ? ? ? ? ? ? 460 LEU B CD2 3317 N N . LEU B 439 ? 0.3366 0.3627 0.4382 -0.0532 -0.1692 0.1004 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B N 3318 C CA . LEU B 439 ? 0.3444 0.3623 0.4388 -0.0553 -0.1831 0.1100 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CA 3319 C C . LEU B 439 ? 0.3532 0.3631 0.4350 -0.0650 -0.2047 0.1156 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B C 3320 O O . LEU B 439 ? 0.3481 0.3522 0.4353 -0.0658 -0.2145 0.1238 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B O 3321 C CB . LEU B 439 ? 0.3664 0.3727 0.4243 -0.0560 -0.1737 0.1065 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CB 3322 C CG . LEU B 439 ? 0.3480 0.3577 0.4155 -0.0468 -0.1544 0.1021 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CG 3323 C CD1 . LEU B 439 ? 0.3255 0.3242 0.3754 -0.0475 -0.1558 0.1070 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CD1 3324 C CD2 . LEU B 439 ? 0.3444 0.3664 0.4572 -0.0377 -0.1499 0.1045 ? ? ? ? ? ? 461 LEU B CD2 3325 N N . GLN B 440 ? 0.3862 0.3924 0.4486 -0.0719 -0.2068 0.1085 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B N 3326 C CA . GLN B 440 ? 0.4537 0.4489 0.5018 -0.0804 -0.2213 0.1102 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CA 3327 C C . GLN B 440 ? 0.4891 0.4927 0.5804 -0.0785 -0.2315 0.1179 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B C 3328 O O . GLN B 440 ? 0.5503 0.5460 0.6403 -0.0825 -0.2452 0.1250 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B O 3329 C CB . GLN B 440 ? 0.4801 0.4689 0.5012 -0.0873 -0.2204 0.0998 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CB 3330 C CG . GLN B 440 ? 0.5351 0.5102 0.5368 -0.0963 -0.2354 0.1005 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CG 3331 C CD . GLN B 440 ? 0.5717 0.5403 0.5514 -0.1023 -0.2339 0.0893 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B CD 3332 O OE1 . GLN B 440 ? 0.5649 0.5440 0.5671 -0.1001 -0.2286 0.0847 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B OE1 3333 N NE2 . GLN B 440 ? 0.6114 0.5620 0.5472 -0.1098 -0.2376 0.0848 ? ? ? ? ? ? 462 GLN B NE2 3334 N N . HIS B 441 ? 0.4864 0.5061 0.6169 -0.0725 -0.2243 0.1170 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B N 3335 C CA . HIS B 441 ? 0.5396 0.5673 0.7118 -0.0714 -0.2321 0.1237 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CA 3336 C C . HIS B 441 ? 0.5342 0.5719 0.7468 -0.0622 -0.2278 0.1318 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B C 3337 O O . HIS B 441 ? 0.5328 0.5729 0.7754 -0.0620 -0.2369 0.1395 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B O 3338 C CB . HIS B 441 ? 0.5682 0.6065 0.7617 -0.0714 -0.2264 0.1185 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CB 3339 C CG . HIS B 441 ? 0.6595 0.6865 0.8241 -0.0814 -0.2357 0.1125 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CG 3340 N ND1 . HIS B 441 ? 0.6836 0.7148 0.8488 -0.0832 -0.2288 0.1045 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B ND1 3341 C CD2 . HIS B 441 ? 0.7142 0.7248 0.8479 -0.0900 -0.2509 0.1130 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CD2 3342 C CE1 . HIS B 441 ? 0.7101 0.7276 0.8466 -0.0922 -0.2393 0.0997 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B CE1 3343 N NE2 . HIS B 441 ? 0.7365 0.7413 0.8526 -0.0964 -0.2526 0.1045 ? ? ? ? ? ? 463 HIS B NE2 3344 N N . PHE B 442 ? 0.4529 0.4954 0.6669 -0.0544 -0.2142 0.1300 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B N 3345 C CA . PHE B 442 ? 0.3959 0.4465 0.6479 -0.0447 -0.2080 0.1361 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CA 3346 C C . PHE B 442 ? 0.4099 0.4509 0.6445 -0.0423 -0.2087 0.1396 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B C 3347 O O . PHE B 442 ? 0.4206 0.4528 0.6165 -0.0449 -0.2060 0.1355 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B O 3348 C CB . PHE B 442 ? 0.2757 0.3421 0.5572 -0.0350 -0.1885 0.1316 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CB 3349 C CG . PHE B 442 ? 0.3199 0.3974 0.6281 -0.0360 -0.1849 0.1300 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CG 3350 C CD1 . PHE B 442 ? 0.2739 0.3580 0.6235 -0.0338 -0.1873 0.1366 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CD1 3351 C CD2 . PHE B 442 ? 0.3049 0.3859 0.5981 -0.0393 -0.1787 0.1223 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CD2 3352 C CE1 . PHE B 442 ? 0.2689 0.3623 0.6433 -0.0350 -0.1832 0.1358 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CE1 3353 C CE2 . PHE B 442 ? 0.2970 0.3873 0.6152 -0.0405 -0.1748 0.1215 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CE2 3354 C CZ . PHE B 442 ? 0.2577 0.3540 0.6158 -0.0384 -0.1769 0.1283 ? ? ? ? ? ? 464 PHE B CZ 3355 N N . SER B 443 ? 0.3895 0.4317 0.6546 -0.0375 -0.2116 0.1473 ? ? ? ? ? ? 465 SER B N 3356 C CA . SER B 443 ? 0.3532 0.3890 0.6154 -0.0324 -0.2086 0.1507 ? ? ? ? ? ? 465 SER B CA 3357 C C . SER B 443 ? 0.3142 0.3616 0.6117 -0.0195 -0.1899 0.1475 ? ? ? ? ? ? 465 SER B C 3358 O O . SER B 443 ? 0.2887 0.3473 0.6272 -0.0143 -0.1843 0.1486 ? ? ? ? ? ? 465 SER B O 3359 C CB . SER B 443 ? 0.3438 0.3722 0.6171 -0.0354 -0.2236 0.1609 ? ? ? ? ? ? 465 SER B CB 3360 O OG . SER B 443 ? 0.3772 0.3957 0.6374 -0.0334 -0.2234 0.1644 ? ? ? ? ? ? 465 SER B OG 3361 N N . PHE B 444 ? 0.3056 0.3494 0.5863 -0.0144 -0.1792 0.1431 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B N 3362 C CA . PHE B 444 ? 0.2887 0.3391 0.5934 -0.0028 -0.1579 0.1368 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CA 3363 C C . PHE B 444 ? 0.2970 0.3395 0.6145 0.0046 -0.1552 0.1404 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B C 3364 O O . PHE B 444 ? 0.3000 0.3290 0.5887 0.0007 -0.1617 0.1427 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B O 3365 C CB . PHE B 444 ? 0.2694 0.3165 0.5378 -0.0037 -0.1389 0.1229 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CB 3366 C CG . PHE B 444 ? 0.2540 0.3091 0.5153 -0.0088 -0.1369 0.1179 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CG 3367 C CD1 . PHE B 444 ? 0.2686 0.3174 0.4930 -0.0189 -0.1466 0.1161 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CD1 3368 C CD2 . PHE B 444 ? 0.2391 0.3070 0.5304 -0.0033 -0.1239 0.1148 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CD2 3369 C CE1 . PHE B 444 ? 0.2660 0.3206 0.4850 -0.0234 -0.1445 0.1110 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CE1 3370 C CE2 . PHE B 444 ? 0.2327 0.3071 0.5188 -0.0081 -0.1220 0.1110 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CE2 3371 C CZ . PHE B 444 ? 0.2441 0.3115 0.4944 -0.0181 -0.1329 0.1089 ? ? ? ? ? ? 466 PHE B CZ 3372 N N . SER B 445 ? 0.2662 0.3162 0.6262 0.0152 -0.1435 0.1401 ? ? ? ? ? ? 467 SER B N 3373 C CA . SER B 445 ? 0.3338 0.3755 0.7105 0.0234 -0.1383 0.1416 ? ? ? ? ? ? 467 SER B CA 3374 C C . SER B 445 ? 0.3283 0.3742 0.7281 0.0352 -0.1128 0.1316 ? ? ? ? ? ? 467 SER B C 3375 O O . SER B 445 ? 0.3250 0.3836 0.7422 0.0378 -0.1014 0.1274 ? ? ? ? ? ? 467 SER B O 3376 C CB . SER B 445 ? 0.3545 0.3952 0.7556 0.0206 -0.1514 0.1511 ? ? ? ? ? ? 467 SER B CB 3377 O OG . SER B 445 ? 0.3753 0.4296 0.8095 0.0207 -0.1502 0.1526 ? ? ? ? ? ? 467 SER B OG 3378 N N . VAL B 446 ? 0.3317 0.3654 0.7292 0.0415 -0.1034 0.1273 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B N 3379 C CA . VAL B 446 ? 0.3412 0.3753 0.7644 0.0534 -0.0810 0.1188 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CA 3380 C C . VAL B 446 ? 0.3595 0.4032 0.8329 0.0582 -0.0830 0.1263 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B C 3381 O O . VAL B 446 ? 0.3904 0.4309 0.8719 0.0533 -0.0998 0.1358 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B O 3382 C CB . VAL B 446 ? 0.3670 0.3826 0.7731 0.0573 -0.0736 0.1123 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CB 3383 C CG1 . VAL B 446 ? 0.3921 0.3979 0.7962 0.0528 -0.0956 0.1248 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CG1 3384 C CG2 . VAL B 446 ? 0.3722 0.3853 0.8110 0.0704 -0.0539 0.1054 ? ? ? ? ? ? 468 VAL B CG2 3385 N N . PRO B 447 ? 0.3478 0.4022 0.8471 0.0646 -0.0640 0.1206 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B N 3386 C CA . PRO B 447 ? 0.3676 0.4311 0.9087 0.0660 -0.0626 0.1258 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CA 3387 C C . PRO B 447 ? 0.4255 0.4795 0.9870 0.0705 -0.0648 0.1288 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B C 3388 O O . PRO B 447 ? 0.4446 0.4871 1.0002 0.0785 -0.0506 0.1203 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B O 3389 C CB . PRO B 447 ? 0.3420 0.4135 0.8975 0.0737 -0.0356 0.1162 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CB 3390 C CG . PRO B 447 ? 0.3266 0.3993 0.8475 0.0718 -0.0306 0.1097 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CG 3391 C CD . PRO B 447 ? 0.3216 0.3796 0.8103 0.0701 -0.0422 0.1094 ? ? ? ? ? ? 469 PRO B CD 3392 N N . THR B 448 ? 0.4574 0.5147 1.0416 0.0653 -0.0824 0.1404 ? ? ? ? ? ? 470 THR B N 3393 C CA . THR B 448 ? 0.4859 0.5344 1.0904 0.0688 -0.0867 0.1447 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CA 3394 C C . THR B 448 ? 0.4886 0.5359 1.1205 0.0810 -0.0610 0.1354 ? ? ? ? ? ? 470 THR B C 3395 O O . THR B 448 ? 0.4746 0.5326 1.1279 0.0847 -0.0451 0.1317 ? ? ? ? ? ? 470 THR B O 3396 C CB . THR B 448 ? 0.5449 0.5990 1.1760 0.0616 -0.1083 0.1590 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CB 3397 O OG1 . THR B 448 ? 0.5240 0.5913 1.1959 0.0643 -0.0990 0.1602 ? ? ? ? ? ? 470 THR B OG1 3398 C CG2 . THR B 448 ? 0.5552 0.6097 1.1559 0.0486 -0.1323 0.1668 ? ? ? ? ? ? 470 THR B CG2 3399 N N . GLY B 449 ? 0.5156 0.5482 1.1436 0.0868 -0.0562 0.1312 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B N 3400 C CA . GLY B 449 ? 0.5493 0.5767 1.1966 0.0982 -0.0315 0.1205 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B CA 3401 C C . GLY B 449 ? 0.5741 0.5927 1.1917 0.1044 -0.0093 0.1044 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B C 3402 O O . GLY B 449 ? 0.5897 0.5946 1.2061 0.1124 0.0062 0.0942 ? ? ? ? ? ? 471 GLY B O 3403 N N . GLN B 450 ? 0.5844 0.6097 1.1771 0.1004 -0.0081 0.1019 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B N 3404 C CA . GLN B 450 ? 0.6047 0.6224 1.1673 0.1052 0.0119 0.0873 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CA 3405 C C . GLN B 450 ? 0.6077 0.6050 1.1369 0.1055 0.0077 0.0817 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B C 3406 O O . GLN B 450 ? 0.6107 0.6029 1.1311 0.0993 -0.0141 0.0912 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B O 3407 C CB . GLN B 450 ? 0.6092 0.6406 1.1564 0.0999 0.0115 0.0882 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CB 3408 C CG . GLN B 450 ? 0.6302 0.6732 1.1921 0.1038 0.0340 0.0825 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CG 3409 C CD . GLN B 450 ? 0.6443 0.6913 1.1760 0.1020 0.0433 0.0760 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B CD 3410 O OE1 . GLN B 450 ? 0.6362 0.6943 1.1612 0.0943 0.0291 0.0832 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B OE1 3411 N NE2 . GLN B 450 ? 0.6628 0.6995 1.1737 0.1086 0.0670 0.0618 ? ? ? ? ? ? 472 GLN B NE2 3412 N N . PRO B 451 ? 0.6090 0.5930 1.1175 0.1120 0.0286 0.0661 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B N 3413 C CA . PRO B 451 ? 0.6082 0.5704 1.0848 0.1119 0.0263 0.0589 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CA 3414 C C . PRO B 451 ? 0.5794 0.5436 1.0109 0.0987 0.0109 0.0617 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B C 3415 O O . PRO B 451 ? 0.5701 0.5472 0.9852 0.0938 0.0139 0.0605 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B O 3416 C CB . PRO B 451 ? 0.6236 0.5741 1.0826 0.1190 0.0540 0.0398 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CB 3417 C CG . PRO B 451 ? 0.6355 0.5989 1.1247 0.1248 0.0708 0.0385 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CG 3418 C CD . PRO B 451 ? 0.6178 0.6047 1.1310 0.1190 0.0562 0.0540 ? ? ? ? ? ? 473 PRO B CD 3419 N N . ARG B 452 ? 0.5569 0.5081 0.9682 0.0927 -0.0043 0.0653 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B N 3420 C CA . ARG B 452 ? 0.5188 0.4710 0.8872 0.0800 -0.0172 0.0674 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CA 3421 C C . ARG B 452 ? 0.4661 0.4154 0.7934 0.0771 -0.0024 0.0522 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B C 3422 O O . ARG B 452 ? 0.4681 0.4024 0.7819 0.0810 0.0104 0.0395 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B O 3423 C CB . ARG B 452 ? 0.5490 0.4860 0.9059 0.0750 -0.0326 0.0735 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CB 3424 C CG . ARG B 452 ? 0.5517 0.4849 0.8614 0.0633 -0.0396 0.0715 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CG 3425 C CD . ARG B 452 ? 0.5503 0.4716 0.8544 0.0575 -0.0563 0.0819 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CD 3426 N NE . ARG B 452 ? 0.5266 0.4573 0.8424 0.0526 -0.0755 0.0991 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NE 3427 C CZ . ARG B 452 ? 0.4999 0.4327 0.7866 0.0415 -0.0885 0.1064 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CZ 3428 N NH1 . ARG B 452 ? 0.4677 0.3954 0.7164 0.0345 -0.0840 0.0987 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH1 3429 N NH2 . ARG B 452 ? 0.5061 0.4455 0.8020 0.0372 -0.1062 0.1215 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH2 3430 N N . PRO B 453 ? 0.4093 0.3722 0.7170 0.0701 -0.0049 0.0536 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B N 3431 C CA . PRO B 453 ? 0.3811 0.3427 0.6525 0.0673 0.0078 0.0411 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CA 3432 C C . PRO B 453 ? 0.3759 0.3230 0.6097 0.0608 0.0033 0.0349 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B C 3433 O O . PRO B 453 ? 0.3900 0.3331 0.6185 0.0547 -0.0120 0.0428 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B O 3434 C CB . PRO B 453 ? 0.3503 0.3297 0.6157 0.0609 0.0020 0.0472 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CB 3435 C CG . PRO B 453 ? 0.3557 0.3415 0.6399 0.0568 -0.0182 0.0620 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CG 3436 C CD . PRO B 453 ? 0.3714 0.3513 0.6931 0.0652 -0.0190 0.0666 ? ? ? ? ? ? 475 PRO B CD 3437 N N . SER B 454 ? 0.3610 0.3002 0.5691 0.0616 0.0166 0.0215 ? ? ? ? ? ? 476 SER B N 3438 C CA . SER B 454 ? 0.3810 0.3069 0.5564 0.0555 0.0128 0.0149 ? ? ? ? ? ? 476 SER B CA 3439 C C . SER B 454 ? 0.3878 0.3225 0.5395 0.0448 0.0009 0.0205 ? ? ? ? ? ? 476 SER B C 3440 O O . SER B 454 ? 0.4017 0.3511 0.5527 0.0425 0.0001 0.0247 ? ? ? ? ? ? 476 SER B O 3441 C CB . SER B 454 ? 0.3892 0.3047 0.5423 0.0587 0.0287 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 476 SER B CB 3442 O OG . SER B 454 ? 0.3946 0.2959 0.5206 0.0531 0.0240 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 476 SER B OG 3443 N N . HIS B 455 ? 0.3870 0.3120 0.5215 0.0384 -0.0079 0.0207 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B N 3444 C CA . HIS B 455 ? 0.3734 0.3038 0.4830 0.0286 -0.0158 0.0234 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CA 3445 C C . HIS B 455 ? 0.3704 0.2992 0.4539 0.0269 -0.0076 0.0121 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B C 3446 O O . HIS B 455 ? 0.3467 0.2833 0.4127 0.0206 -0.0109 0.0132 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B O 3447 C CB . HIS B 455 ? 0.3959 0.3162 0.4994 0.0223 -0.0266 0.0283 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CB 3448 C CG . HIS B 455 ? 0.3995 0.3226 0.5183 0.0200 -0.0388 0.0426 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CG 3449 N ND1 . HIS B 455 ? 0.4233 0.3385 0.5672 0.0252 -0.0424 0.0481 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B ND1 3450 C CD2 . HIS B 455 ? 0.3947 0.3261 0.5052 0.0127 -0.0488 0.0525 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CD2 3451 C CE1 . HIS B 455 ? 0.4387 0.3577 0.5889 0.0209 -0.0554 0.0619 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B CE1 3452 N NE2 . HIS B 455 ? 0.4318 0.3600 0.5601 0.0131 -0.0591 0.0643 ? ? ? ? ? ? 477 HIS B NE2 3453 N N . HIS B 456 ? 0.4187 0.3360 0.4990 0.0325 0.0027 0.0011 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B N 3454 C CA . HIS B 456 ? 0.4773 0.3878 0.5297 0.0298 0.0073 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CA 3455 C C . HIS B 456 ? 0.4810 0.4019 0.5214 0.0309 0.0158 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B C 3456 O O . HIS B 456 ? 0.4730 0.3987 0.5260 0.0374 0.0258 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B O 3457 C CB . HIS B 456 ? 0.5352 0.4258 0.5842 0.0346 0.0143 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CB 3458 C CG . HIS B 456 ? 0.5919 0.4727 0.6105 0.0307 0.0159 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CG 3459 N ND1 . HIS B 456 ? 0.6059 0.4867 0.6094 0.0218 0.0050 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B ND1 3460 C CD2 . HIS B 456 ? 0.6244 0.4948 0.6245 0.0342 0.0265 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CD2 3461 C CE1 . HIS B 456 ? 0.6257 0.4970 0.6048 0.0198 0.0070 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B CE1 3462 N NE2 . HIS B 456 ? 0.6338 0.4978 0.6078 0.0271 0.0197 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 478 HIS B NE2 3463 N N . GLY B 457 ? 0.5172 0.4416 0.5351 0.0245 0.0120 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B N 3464 C CA . GLY B 457 ? 0.5564 0.4886 0.5611 0.0250 0.0191 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B CA 3465 C C . GLY B 457 ? 0.5921 0.5110 0.5732 0.0266 0.0266 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B C 3466 O O . GLY B 457 ? 0.5984 0.5049 0.5657 0.0230 0.0210 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 479 GLY B O 3467 N N . VAL B 458 ? 0.6270 0.5477 0.6023 0.0312 0.0390 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B N 3468 C CA . VAL B 458 ? 0.6773 0.5850 0.6235 0.0317 0.0459 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CA 3469 C C . VAL B 458 ? 0.6577 0.5690 0.5805 0.0243 0.0371 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B C 3470 O O . VAL B 458 ? 0.6576 0.5830 0.5820 0.0226 0.0368 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B O 3471 C CB . VAL B 458 ? 0.7195 0.6280 0.6651 0.0386 0.0635 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CB 3472 C CG1 . VAL B 458 ? 0.7533 0.6499 0.6619 0.0373 0.0693 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CG1 3473 C CG2 . VAL B 458 ? 0.7419 0.6425 0.7086 0.0468 0.0740 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 480 VAL B CG2 3474 N N . PHE B 459 ? 0.6637 0.5617 0.5671 0.0199 0.0294 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B N 3475 C CA . PHE B 459 ? 0.6636 0.5653 0.5502 0.0126 0.0187 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CA 3476 C C . PHE B 459 ? 0.6591 0.5620 0.5234 0.0130 0.0245 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B C 3477 O O . PHE B 459 ? 0.6791 0.5704 0.5257 0.0169 0.0351 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B O 3478 C CB . PHE B 459 ? 0.6773 0.5640 0.5509 0.0074 0.0082 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CB 3479 C CG . PHE B 459 ? 0.6733 0.5633 0.5316 0.0003 -0.0030 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CG 3480 C CD1 . PHE B 459 ? 0.6390 0.5438 0.5125 -0.0046 -0.0120 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CD1 3481 C CD2 . PHE B 459 ? 0.6998 0.5781 0.5286 -0.0012 -0.0041 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CD2 3482 C CE1 . PHE B 459 ? 0.6349 0.5440 0.4992 -0.0104 -0.0217 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CE1 3483 C CE2 . PHE B 459 ? 0.7002 0.5824 0.5181 -0.0076 -0.0160 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CE2 3484 C CZ . PHE B 459 ? 0.6620 0.5603 0.5002 -0.0118 -0.0246 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 481 PHE B CZ 3485 N N . ALA B 460 ? 0.6270 0.5432 0.4918 0.0088 0.0176 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B N 3486 C CA . ALA B 460 ? 0.6086 0.5288 0.4572 0.0087 0.0215 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B CA 3487 C C . ALA B 460 ? 0.5723 0.5065 0.4290 0.0035 0.0108 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B C 3488 O O . ALA B 460 ? 0.5505 0.4903 0.4234 0.0004 0.0027 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B O 3489 C CB . ALA B 460 ? 0.5942 0.5208 0.4520 0.0148 0.0367 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 482 ALA B CB 3490 N N . PHE B 461 ? 0.5617 0.5006 0.4073 0.0027 0.0117 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B N 3491 C CA . PHE B 461 ? 0.5425 0.4942 0.3976 -0.0013 0.0030 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CA 3492 C C . PHE B 461 ? 0.4931 0.4584 0.3752 -0.0002 0.0055 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B C 3493 O O . PHE B 461 ? 0.4717 0.4444 0.3666 -0.0037 -0.0022 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B O 3494 C CB . PHE B 461 ? 0.6008 0.5544 0.4414 -0.0016 0.0047 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CB 3495 C CG . PHE B 461 ? 0.6952 0.6344 0.5051 -0.0036 0.0005 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CG 3496 C CD1 . PHE B 461 ? 0.7296 0.6595 0.5313 -0.0076 -0.0111 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CD1 3497 C CD2 . PHE B 461 ? 0.7507 0.6847 0.5389 -0.0021 0.0076 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CD2 3498 C CE1 . PHE B 461 ? 0.7804 0.6954 0.5517 -0.0103 -0.0171 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CE1 3499 C CE2 . PHE B 461 ? 0.8028 0.7214 0.5578 -0.0046 0.0025 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CE2 3500 C CZ . PHE B 461 ? 0.8134 0.7222 0.5594 -0.0088 -0.0106 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 483 PHE B CZ 3501 N N . LEU B 462 ? 0.4708 0.4388 0.3613 0.0045 0.0163 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N 3502 C CA . LEU B 462 ? 0.4356 0.4143 0.3507 0.0053 0.0169 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA 3503 C C . LEU B 462 ? 0.4038 0.3769 0.3289 0.0091 0.0215 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C 3504 O O . LEU B 462 ? 0.4191 0.3855 0.3393 0.0138 0.0315 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O 3505 C CB . LEU B 462 ? 0.4521 0.4411 0.3763 0.0067 0.0231 0.0004 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB 3506 C CG . LEU B 462 ? 0.4563 0.4556 0.4039 0.0060 0.0203 0.0053 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG 3507 C CD1 . LEU B 462 ? 0.4483 0.4571 0.4013 0.0032 0.0178 0.0107 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 3508 C CD2 . LEU B 462 ? 0.4693 0.4702 0.4331 0.0107 0.0283 0.0062 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 3509 N N . VAL B 463 ? 0.3688 0.3437 0.3076 0.0073 0.0146 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B N 3510 C CA . VAL B 463 ? 0.3699 0.3386 0.3204 0.0107 0.0168 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CA 3511 C C . VAL B 463 ? 0.3651 0.3437 0.3396 0.0131 0.0186 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B C 3512 O O . VAL B 463 ? 0.3652 0.3511 0.3492 0.0094 0.0108 0.0029 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B O 3513 C CB . VAL B 463 ? 0.3682 0.3302 0.3186 0.0068 0.0074 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CB 3514 C CG1 . VAL B 463 ? 0.3775 0.3330 0.3428 0.0104 0.0087 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CG1 3515 C CG2 . VAL B 463 ? 0.3722 0.3231 0.3015 0.0041 0.0041 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 485 VAL B CG2 3516 N N . SER B 464 ? 0.3687 0.3471 0.3525 0.0191 0.0290 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 486 SER B N 3517 C CA . SER B 464 ? 0.3632 0.3511 0.3735 0.0217 0.0302 0.0028 ? ? ? ? ? ? 486 SER B CA 3518 C C . SER B 464 ? 0.3534 0.3347 0.3803 0.0261 0.0309 0.0018 ? ? ? ? ? ? 486 SER B C 3519 O O . SER B 464 ? 0.3523 0.3207 0.3702 0.0290 0.0355 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 486 SER B O 3520 C CB . SER B 464 ? 0.3886 0.3836 0.4055 0.0252 0.0418 0.0045 ? ? ? ? ? ? 486 SER B CB 3521 O OG . SER B 464 ? 0.4293 0.4149 0.4354 0.0302 0.0547 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 486 SER B OG 3522 N N . PRO B 465 ? 0.3436 0.3327 0.3949 0.0264 0.0251 0.0094 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B N 3523 C CA . PRO B 465 ? 0.3525 0.3358 0.4238 0.0312 0.0252 0.0101 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CA 3524 C C . PRO B 465 ? 0.3605 0.3407 0.4425 0.0396 0.0411 0.0051 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B C 3525 O O . PRO B 465 ? 0.3617 0.3486 0.4428 0.0412 0.0510 0.0048 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B O 3526 C CB . PRO B 465 ? 0.3520 0.3461 0.4464 0.0291 0.0147 0.0208 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CB 3527 C CG . PRO B 465 ? 0.3219 0.3281 0.4130 0.0256 0.0149 0.0238 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CG 3528 C CD . PRO B 465 ? 0.3174 0.3192 0.3785 0.0220 0.0170 0.0177 ? ? ? ? ? ? 487 PRO B CD 3529 N N . SER B 466 ? 0.3920 0.3613 0.4839 0.0449 0.0447 0.0012 ? ? ? ? ? ? 488 SER B N 3530 C CA . SER B 466 ? 0.4095 0.3751 0.5142 0.0536 0.0615 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 488 SER B CA 3531 C C . SER B 466 ? 0.3872 0.3687 0.5290 0.0569 0.0629 0.0057 ? ? ? ? ? ? 488 SER B C 3532 O O . SER B 466 ? 0.3598 0.3502 0.5172 0.0530 0.0482 0.0153 ? ? ? ? ? ? 488 SER B O 3533 C CB . SER B 466 ? 0.4465 0.3952 0.5549 0.0585 0.0644 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 488 SER B CB 3534 O OG . SER B 466 ? 0.4650 0.4148 0.5948 0.0573 0.0503 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 488 SER B OG 3535 N N . PRO B 467 ? 0.4041 0.3893 0.5593 0.0634 0.0803 0.0036 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B N 3536 C CA . PRO B 467 ? 0.4110 0.4135 0.6035 0.0657 0.0819 0.0133 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CA 3537 C C . PRO B 467 ? 0.4037 0.4097 0.6337 0.0685 0.0711 0.0211 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B C 3538 O O . PRO B 467 ? 0.4170 0.4112 0.6548 0.0739 0.0735 0.0171 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B O 3539 C CB . PRO B 467 ? 0.4356 0.4374 0.6346 0.0733 0.1060 0.0077 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CB 3540 C CG . PRO B 467 ? 0.4484 0.4355 0.6013 0.0715 0.1141 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CG 3541 C CD . PRO B 467 ? 0.4322 0.4061 0.5654 0.0679 0.0994 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CD 3542 N N . TYR B 468 ? 0.3738 0.3947 0.6261 0.0645 0.0581 0.0325 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B N 3543 C CA . TYR B 468 ? 0.3424 0.3673 0.6289 0.0658 0.0441 0.0421 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CA 3544 C C . TYR B 468 ? 0.3275 0.3710 0.6453 0.0636 0.0375 0.0530 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B C 3545 O O . TYR B 468 ? 0.3257 0.3775 0.6315 0.0584 0.0384 0.0536 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B O 3546 C CB . TYR B 468 ? 0.3145 0.3313 0.5801 0.0587 0.0243 0.0451 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CB 3547 C CG . TYR B 468 ? 0.2924 0.3164 0.5360 0.0485 0.0115 0.0492 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CG 3548 C CD1 . TYR B 468 ? 0.2622 0.2966 0.5238 0.0437 -0.0048 0.0603 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CD1 3549 C CD2 . TYR B 468 ? 0.2372 0.2569 0.4425 0.0437 0.0156 0.0418 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CD2 3550 C CE1 . TYR B 468 ? 0.2504 0.2894 0.4911 0.0347 -0.0152 0.0627 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CE1 3551 C CE2 . TYR B 468 ? 0.2260 0.2516 0.4138 0.0352 0.0053 0.0450 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CE2 3552 C CZ . TYR B 468 ? 0.2988 0.3335 0.5035 0.0308 -0.0093 0.0549 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B CZ 3553 O OH . TYR B 468 ? 0.2115 0.2502 0.3983 0.0225 -0.0188 0.0570 ? ? ? ? ? ? 490 TYR B OH 3554 N N . GLU B 469 ? 0.3110 0.3606 0.6704 0.0674 0.0297 0.0619 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B N 3555 C CA . GLU B 469 ? 0.2818 0.3487 0.6750 0.0646 0.0194 0.0733 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CA 3556 C C . GLU B 469 ? 0.2643 0.3304 0.6619 0.0585 -0.0071 0.0836 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B C 3557 O O . GLU B 469 ? 0.2416 0.2957 0.6333 0.0602 -0.0134 0.0836 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B O 3558 C CB . GLU B 469 ? 0.3068 0.3835 0.7510 0.0742 0.0332 0.0765 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CB 3559 C CG . GLU B 469 ? 0.3547 0.4291 0.7921 0.0810 0.0621 0.0659 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CG 3560 C CD . GLU B 469 ? 0.4221 0.5060 0.9120 0.0913 0.0785 0.0688 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CD 3561 O OE1 . GLU B 469 ? 0.4328 0.5246 0.9580 0.0895 0.0647 0.0790 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE1 3562 O OE2 . GLU B 469 ? 0.4693 0.5490 0.9538 0.0978 0.1043 0.0597 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE2 3563 N N . LEU B 470 ? 0.2475 0.3248 0.6541 0.0512 -0.0230 0.0923 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B N 3564 C CA . LEU B 470 ? 0.2484 0.3243 0.6594 0.0452 -0.0489 0.1031 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CA 3565 C C . LEU B 470 ? 0.2546 0.3462 0.7097 0.0438 -0.0615 0.1148 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B C 3566 O O . LEU B 470 ? 0.2433 0.3477 0.7226 0.0461 -0.0500 0.1143 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B O 3567 C CB . LEU B 470 ? 0.2301 0.2985 0.5926 0.0342 -0.0614 0.1012 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CB 3568 C CG . LEU B 470 ? 0.2368 0.3094 0.5730 0.0290 -0.0534 0.0942 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CG 3569 C CD1 . LEU B 470 ? 0.2190 0.3065 0.5814 0.0251 -0.0605 0.1008 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD1 3570 C CD2 . LEU B 470 ? 0.2171 0.2792 0.5048 0.0205 -0.0614 0.0902 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD2 3571 N N . CYS B 471 ? 0.2624 0.3520 0.7260 0.0391 -0.0852 0.1255 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B N 3572 C CA . CYS B 471 ? 0.2420 0.3387 0.7237 0.0311 -0.0994 0.1332 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B CA 3573 C C . CYS B 471 ? 0.2935 0.3865 0.7407 0.0190 -0.1202 0.1361 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B C 3574 O O . CYS B 471 ? 0.3011 0.3834 0.7146 0.0159 -0.1294 0.1360 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B O 3575 C CB . CYS B 471 ? 0.3442 0.4372 0.8540 0.0321 -0.1082 0.1411 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B CB 3576 S SG . CYS B 471 ? 0.3987 0.4961 0.9514 0.0453 -0.0826 0.1371 ? ? ? ? ? ? 493 CYS B SG 3577 N N . ALA B 472 ? 0.3006 0.4013 0.7544 0.0121 -0.1261 0.1378 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B N 3578 C CA . ALA B 472 ? 0.2993 0.3956 0.7205 0.0003 -0.1439 0.1387 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B CA 3579 C C . ALA B 472 ? 0.3230 0.4185 0.7613 -0.0070 -0.1612 0.1467 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B C 3580 O O . ALA B 472 ? 0.3221 0.4270 0.7944 -0.0055 -0.1558 0.1486 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B O 3581 C CB . ALA B 472 ? 0.2628 0.3671 0.6726 -0.0014 -0.1339 0.1315 ? ? ? ? ? ? 494 ALA B CB 3582 N N . VAL B 473 ? 0.3659 0.4494 0.7809 -0.0147 -0.1814 0.1519 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B N 3583 C CA . VAL B 473 ? 0.3894 0.4699 0.8181 -0.0219 -0.1999 0.1601 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CA 3584 C C . VAL B 473 ? 0.4142 0.4827 0.7988 -0.0341 -0.2184 0.1599 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B C 3585 O O . VAL B 473 ? 0.4068 0.4649 0.7513 -0.0369 -0.2212 0.1573 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B O 3586 C CB . VAL B 473 ? 0.4414 0.5174 0.8918 -0.0189 -0.2068 0.1687 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CB 3587 C CG1 . VAL B 473 ? 0.4344 0.5210 0.9301 -0.0070 -0.1876 0.1682 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CG1 3588 C CG2 . VAL B 473 ? 0.4427 0.5058 0.8574 -0.0200 -0.2121 0.1690 ? ? ? ? ? ? 495 VAL B CG2 3589 N N . PRO B 474 ? 0.4420 0.5108 0.8329 -0.0415 -0.2300 0.1621 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B N 3590 C CA . PRO B 474 ? 0.4753 0.5312 0.8252 -0.0532 -0.2471 0.1609 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CA 3591 C C . PRO B 474 ? 0.5008 0.5411 0.8189 -0.0586 -0.2618 0.1658 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B C 3592 O O . PRO B 474 ? 0.5126 0.5522 0.8520 -0.0555 -0.2662 0.1739 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B O 3593 C CB . PRO B 474 ? 0.4854 0.5447 0.8634 -0.0579 -0.2582 0.1657 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CB 3594 C CG . PRO B 474 ? 0.4585 0.5347 0.8812 -0.0493 -0.2401 0.1646 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CG 3595 C CD . PRO B 474 ? 0.4455 0.5266 0.8831 -0.0388 -0.2254 0.1650 ? ? ? ? ? ? 496 PRO B CD 3596 N N . ARG B 475 ? 0.5321 0.5594 0.8001 -0.0667 -0.2683 0.1610 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B N 3597 C CA . ARG B 475 ? 0.5741 0.5854 0.8081 -0.0729 -0.2811 0.1658 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CA 3598 C C . ARG B 475 ? 0.6009 0.6012 0.8220 -0.0836 -0.3022 0.1704 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B C 3599 O O . ARG B 475 ? 0.6098 0.6117 0.8337 -0.0878 -0.3063 0.1668 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B O 3600 C CB . ARG B 475 ? 0.5668 0.5689 0.7508 -0.0749 -0.2729 0.1580 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CB 3601 C CG . ARG B 475 ? 0.5280 0.5384 0.7205 -0.0651 -0.2543 0.1542 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CG 3602 C CD . ARG B 475 ? 0.5153 0.5155 0.6584 -0.0681 -0.2475 0.1476 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CD 3603 N NE . ARG B 475 ? 0.5407 0.5246 0.6505 -0.0752 -0.2583 0.1528 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NE 3604 C CZ . ARG B 475 ? 0.5616 0.5321 0.6228 -0.0835 -0.2600 0.1480 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B CZ 3605 N NH1 . ARG B 475 ? 0.5430 0.5142 0.5840 -0.0857 -0.2521 0.1375 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NH1 3606 N NH2 . ARG B 475 ? 0.5919 0.5481 0.6252 -0.0896 -0.2687 0.1536 ? ? ? ? ? ? 497 ARG B NH2 3607 C CHA . HEM L . ? 0.1939 0.2304 0.1748 -0.0151 -0.0135 0.0222 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHA 3608 C CHB . HEM L . ? 0.1862 0.2142 0.1532 -0.0177 -0.0099 0.0151 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHB 3609 C CHC . HEM L . ? 0.2257 0.2604 0.2101 -0.0182 -0.0047 0.0195 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHC 3610 C CHD . HEM L . ? 0.1775 0.2145 0.1722 -0.0144 -0.0008 0.0248 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CHD 3611 C C1A . HEM L . ? 0.2200 0.2541 0.1945 -0.0163 -0.0132 0.0192 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1A 3612 C C2A . HEM L . ? 0.2295 0.2610 0.1999 -0.0178 -0.0178 0.0174 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2A 3613 C C3A . HEM L . ? 0.2127 0.2413 0.1791 -0.0184 -0.0160 0.0151 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3A 3614 C C4A . HEM L . ? 0.2024 0.2324 0.1706 -0.0174 -0.0113 0.0158 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4A 3615 C CMA . HEM L . ? 0.1896 0.2136 0.1520 -0.0201 -0.0194 0.0127 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMA 3616 C CAA . HEM L . ? 0.2525 0.2840 0.2242 -0.0189 -0.0250 0.0185 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAA 3617 C CBA . HEM L . ? 0.2569 0.2948 0.2457 -0.0212 -0.0259 0.0191 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBA 3618 C CGA . HEM L . ? 0.3039 0.3424 0.2970 -0.0225 -0.0350 0.0210 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CGA 3619 O O1A . HEM L . ? 0.3269 0.3636 0.3143 -0.0209 -0.0399 0.0240 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O1A 3620 O O2A . HEM L . ? 0.2339 0.2745 0.2364 -0.0256 -0.0380 0.0202 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O2A 3621 C C1B . HEM L . ? 0.2067 0.2362 0.1771 -0.0174 -0.0077 0.0162 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1B 3622 C C2B . HEM L . ? 0.2336 0.2615 0.2049 -0.0182 -0.0085 0.0167 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2B 3623 C C3B . HEM L . ? 0.2154 0.2457 0.1916 -0.0184 -0.0079 0.0181 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3B 3624 C C4B . HEM L . ? 0.2220 0.2548 0.2004 -0.0177 -0.0056 0.0183 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4B 3625 C CMB . HEM L . ? 0.1797 0.2032 0.1484 -0.0188 -0.0109 0.0161 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMB 3626 C CAB . HEM L . ? 0.1996 0.2297 0.1802 -0.0196 -0.0105 0.0201 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAB 3627 C CBB . HEM L . ? 0.1832 0.2103 0.1617 -0.0213 -0.0142 0.0210 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBB 3628 C C1C . HEM L . ? 0.2272 0.2631 0.2151 -0.0177 -0.0028 0.0203 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1C 3629 C C2C . HEM L . ? 0.2271 0.2636 0.2225 -0.0187 -0.0021 0.0214 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2C 3630 C C3C . HEM L . ? 0.2103 0.2469 0.2085 -0.0175 -0.0003 0.0226 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3C 3631 C C4C . HEM L . ? 0.1808 0.2175 0.1734 -0.0158 -0.0007 0.0226 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4C 3632 C CMC . HEM L . ? 0.2288 0.2653 0.2292 -0.0211 -0.0048 0.0216 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMC 3633 C CAC . HEM L . ? 0.2094 0.2454 0.2166 -0.0180 0.0010 0.0244 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAC 3634 C CBC . HEM L . ? 0.2278 0.2620 0.2403 -0.0209 -0.0003 0.0225 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBC 3635 C C1D . HEM L . ? 0.1968 0.2340 0.1879 -0.0135 -0.0035 0.0251 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C1D 3636 C C2D . HEM L . ? 0.1943 0.2317 0.1884 -0.0121 -0.0060 0.0288 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C2D 3637 C C3D . HEM L . ? 0.2070 0.2447 0.1972 -0.0124 -0.0103 0.0283 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C3D 3638 C C4D . HEM L . ? 0.2071 0.2442 0.1918 -0.0139 -0.0097 0.0240 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B C4D 3639 C CMD . HEM L . ? 0.1781 0.2149 0.1798 -0.0110 -0.0050 0.0333 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CMD 3640 C CAD . HEM L . ? 0.1846 0.2228 0.1779 -0.0117 -0.0165 0.0323 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CAD 3641 C CBD . HEM L . ? 0.1786 0.2213 0.1892 -0.0123 -0.0166 0.0305 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CBD 3642 C CGD . HEM L . ? 0.2510 0.2958 0.2714 -0.0115 -0.0237 0.0352 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B CGD 3643 O O1D . HEM L . ? 0.1796 0.2285 0.2192 -0.0108 -0.0223 0.0352 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O1D 3644 O O2D . HEM L . ? 0.1932 0.2352 0.2025 -0.0116 -0.0309 0.0389 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B O2D 3645 N NA . HEM L . ? 0.1762 0.2094 0.1492 -0.0164 -0.0097 0.0178 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NA 3646 N NB . HEM L . ? 0.2086 0.2410 0.1834 -0.0169 -0.0057 0.0176 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NB 3647 N NC . HEM L . ? 0.1879 0.2241 0.1742 -0.0162 -0.0021 0.0207 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B NC 3648 N ND . HEM L . ? 0.2179 0.2548 0.2030 -0.0143 -0.0057 0.0226 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B ND 3649 FE FE . HEM L . ? 0.1887 0.2237 0.1677 -0.0160 -0.0050 0.0192 ? ? ? ? ? ? 601 HEM B FE 3650 O O1 . QI9 M . ? 0.4610 0.4719 0.3718 0.0000 0.0269 0.0321 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B O1 3651 C C10 . QI9 M . ? 0.4857 0.4897 0.3803 -0.0011 0.0188 0.0276 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C10 3652 C C11 . QI9 M . ? 0.4741 0.4764 0.3599 -0.0035 0.0101 0.0323 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C11 3653 N N1 . QI9 M . ? 0.5011 0.4969 0.3675 -0.0031 0.0146 0.0375 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B N1 3654 C C15 . QI9 M . ? 0.4818 0.4837 0.3620 -0.0026 0.0213 0.0449 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C15 3655 C C14 . QI9 M . ? 0.4661 0.4743 0.3638 -0.0045 0.0125 0.0494 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C14 3656 C C16 . QI9 M . ? 0.5175 0.5088 0.3711 -0.0056 0.0026 0.0406 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C16 3657 C C17 . QI9 M . ? 0.4993 0.4997 0.3766 -0.0070 -0.0061 0.0441 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C17 3658 C C18 . QI9 M . ? 0.5330 0.5341 0.4142 -0.0089 -0.0172 0.0395 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C18 3659 C C19 . QI9 M . ? 0.5510 0.5470 0.4222 -0.0098 -0.0201 0.0324 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C19 3660 C C13 . QI9 M . ? 0.4615 0.4707 0.3625 -0.0058 0.0016 0.0441 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C13 3661 C C12 . QI9 M . ? 0.4462 0.4573 0.3531 -0.0051 0.0047 0.0363 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C12 3662 C C4 . QI9 M . ? 0.4918 0.4988 0.3983 -0.0023 0.0123 0.0226 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C4 3663 C C5 . QI9 M . ? 0.4543 0.4696 0.3817 -0.0029 0.0120 0.0236 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C5 3664 C C6 . QI9 M . ? 0.4417 0.4586 0.3766 -0.0046 0.0064 0.0201 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C6 3665 N N . QI9 M . ? 0.4575 0.4693 0.3842 -0.0058 0.0011 0.0160 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B N 3666 C C7 . QI9 M . ? 0.4978 0.5014 0.4057 -0.0053 0.0002 0.0143 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C7 3667 C C3 . QI9 M . ? 0.5160 0.5163 0.4113 -0.0036 0.0055 0.0172 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C3 3668 C C2 . QI9 M . ? 0.5637 0.5532 0.4346 -0.0038 0.0038 0.0148 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C2 3669 C C8 . QI9 M . ? 0.5143 0.5114 0.4141 -0.0072 -0.0066 0.0094 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C8 3670 C C9 . QI9 M . ? 0.5556 0.5427 0.4343 -0.0075 -0.0093 0.0067 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C9 3671 C C1 . QI9 M . ? 0.5979 0.5806 0.4603 -0.0058 -0.0042 0.0092 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C1 3672 O O . QI9 M . ? 0.6590 0.6298 0.4958 -0.0070 -0.0081 0.0063 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B O 3673 C C . QI9 M . ? 0.6877 0.6513 0.5184 -0.0100 -0.0179 0.0005 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 B C 3674 C C1 . GOL N . ? 0.9057 0.8157 0.6248 -0.0345 -0.0953 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C1 3675 O O1 . GOL N . ? 0.9329 0.8248 0.6134 -0.0387 -0.1066 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O1 3676 C C2 . GOL N . ? 0.9300 0.8349 0.6516 -0.0321 -0.0837 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C2 3677 O O2 . GOL N . ? 0.9432 0.8422 0.6477 -0.0268 -0.0651 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O2 3678 C C3 . GOL N . ? 0.9782 0.8658 0.6802 -0.0372 -0.0953 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B C3 3679 O O3 . GOL N . ? 0.9693 0.8660 0.7023 -0.0409 -0.1065 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 603 GOL B O3 3680 C C1 . GOL O . ? 0.8219 0.7515 0.6319 -0.0298 -0.0709 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C1 3681 O O1 . GOL O . ? 0.8542 0.7643 0.6307 -0.0307 -0.0733 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O1 3682 C C2 . GOL O . ? 0.8232 0.7623 0.6340 -0.0252 -0.0608 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C2 3683 O O2 . GOL O . ? 0.8556 0.7823 0.6378 -0.0220 -0.0518 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O2 3684 C C3 . GOL O . ? 0.7879 0.7406 0.6256 -0.0219 -0.0503 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B C3 3685 O O3 . GOL O . ? 0.7718 0.7346 0.6155 -0.0192 -0.0445 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 604 GOL B O3 3686 ZN ZN . ZN P . ? 0.2974 0.2842 0.4886 -0.0565 -0.0098 0.0515 ? ? ? ? ? ? 605 ZN B ZN #