data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Wang, A." 1 "Stout, C.D." 2 "Johnson, E.F." 3 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Human Cytochrome P450 2D6 Quinine Complex" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_formula_weight ? _struct.pdbx_formula_weight_method ? _struct.pdbx_model_type_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.text "CYP2D6, P450 2D6, P450, MONOOXYGENASE, OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex" _struct_keywords.pdbx_keywords "OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR" # _exptl.absorpt_coefficient_mu ? _exptl.absorpt_correction_T_max ? _exptl.absorpt_correction_T_min ? _exptl.absorpt_correction_type ? _exptl.absorpt_process_details ? _exptl.entry_id XXXX _exptl.crystals_number 1 _exptl.details ? _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.method_details ? # _citation.abstract ? _citation.abstract_id_CAS ? _citation.book_id_ISBN ? _citation.book_publisher ? _citation.book_publisher_city ? _citation.book_title ? _citation.coordinate_linkage ? _citation.country US _citation.database_id_Medline ? _citation.details ? _citation.id primary _citation.journal_abbrev J.Biol.Chem. _citation.journal_id_ASTM JBCHA3 _citation.journal_id_CSD 0071 _citation.journal_id_ISSN 1083-351X _citation.journal_full ? _citation.journal_issue ? _citation.journal_volume 290 _citation.language ? _citation.page_first 5092 _citation.page_last 5104 _citation.title "Contributions of Ionic Interactions and Protein Dynamics to Cytochrome P450 2D6 (CYP2D6) Substrate and Inhibitor Binding." _citation.year 2015 _citation.database_id_CSD ? _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1074/jbc.M114.627661 _citation.pdbx_database_id_PubMed 25555909 _citation.unpublished_flag ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Wang, A." 1 ? primary "Stout, C.D." 2 ? primary "Zhang, Q." 3 ? primary "Johnson, E.F." 4 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MAKKTSSKGKLPPGPLPLPGLGNLLHVDFQNTPYCFDQLRRRFGDVFSLQLAWTPVVVLNGLAAVREALVTHGEDTADRP PVPITQILGFGPRSQGVFLARYGPAWREQRRFSVSTLRNLGLGKKSLEQWVTEEAACLCAAFANHSGRPFRPNGLLDKAV SNVIASLTCGRRFEYDDPRFLRLLDLAQEGLKEESGFLREVLNAVPVLLHIPALAGKVLRFQKAFLTQLDELLTEHRMTW DPAQPPRDLTEAFLAEMEKAKGNPESSFNDENLRIVVADLFSAGMVTTSTTLAWGLLLMILHPDVQRRVQQEIDDVIGQV RRPEMGDQAHMPYTTAVIHEVQRFGDIVPLGVTHMTSRDIEVQGFRIPKGTTLITNLSSVLKDEAVWEKPFRFHPEHFLD AQGHFVKPEAFLPFSAGRRACLGEPLARMELFLFFTSLLQHFSFSVPTGQPRPSHHGVFAFLVSPSPYELCAVPRHHHH ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MAKKTSSKGKLPPGPLPLPGLGNLLHVDFQNTPYCFDQLRRRFGDVFSLQLAWTPVVVLNGLAAVREALVTHGEDTADRP PVPITQILGFGPRSQGVFLARYGPAWREQRRFSVSTLRNLGLGKKSLEQWVTEEAACLCAAFANHSGRPFRPNGLLDKAV SNVIASLTCGRRFEYDDPRFLRLLDLAQEGLKEESGFLREVLNAVPVLLHIPALAGKVLRFQKAFLTQLDELLTEHRMTW DPAQPPRDLTEAFLAEMEKAKGNPESSFNDENLRIVVADLFSAGMVTTSTTLAWGLLLMILHPDVQRRVQQEIDDVIGQV RRPEMGDQAHMPYTTAVIHEVQRFGDIVPLGVTHMTSRDIEVQGFRIPKGTTLITNLSSVLKDEAVWEKPFRFHPEHFLD AQGHFVKPEAFLPFSAGRRACLGEPLARMELFLFFTSLLQHFSFSVPTGQPRPSHHGVFAFLVSPSPYELCAVPRHHHH ; _entity_poly.pdbx_strand_id A _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 ALA n 1 3 LYS n 1 4 LYS n 1 5 THR n 1 6 SER n 1 7 SER n 1 8 LYS n 1 9 GLY n 1 10 LYS n 1 11 LEU n 1 12 PRO n 1 13 PRO n 1 14 GLY n 1 15 PRO n 1 16 LEU n 1 17 PRO n 1 18 LEU n 1 19 PRO n 1 20 GLY n 1 21 LEU n 1 22 GLY n 1 23 ASN n 1 24 LEU n 1 25 LEU n 1 26 HIS n 1 27 VAL n 1 28 ASP n 1 29 PHE n 1 30 GLN n 1 31 ASN n 1 32 THR n 1 33 PRO n 1 34 TYR n 1 35 CYS n 1 36 PHE n 1 37 ASP n 1 38 GLN n 1 39 LEU n 1 40 ARG n 1 41 ARG n 1 42 ARG n 1 43 PHE n 1 44 GLY n 1 45 ASP n 1 46 VAL n 1 47 PHE n 1 48 SER n 1 49 LEU n 1 50 GLN n 1 51 LEU n 1 52 ALA n 1 53 TRP n 1 54 THR n 1 55 PRO n 1 56 VAL n 1 57 VAL n 1 58 VAL n 1 59 LEU n 1 60 ASN n 1 61 GLY n 1 62 LEU n 1 63 ALA n 1 64 ALA n 1 65 VAL n 1 66 ARG n 1 67 GLU n 1 68 ALA n 1 69 LEU n 1 70 VAL n 1 71 THR n 1 72 HIS n 1 73 GLY n 1 74 GLU n 1 75 ASP n 1 76 THR n 1 77 ALA n 1 78 ASP n 1 79 ARG n 1 80 PRO n 1 81 PRO n 1 82 VAL n 1 83 PRO n 1 84 ILE n 1 85 THR n 1 86 GLN n 1 87 ILE n 1 88 LEU n 1 89 GLY n 1 90 PHE n 1 91 GLY n 1 92 PRO n 1 93 ARG n 1 94 SER n 1 95 GLN n 1 96 GLY n 1 97 VAL n 1 98 PHE n 1 99 LEU n 1 100 ALA n 1 101 ARG n 1 102 TYR n 1 103 GLY n 1 104 PRO n 1 105 ALA n 1 106 TRP n 1 107 ARG n 1 108 GLU n 1 109 GLN n 1 110 ARG n 1 111 ARG n 1 112 PHE n 1 113 SER n 1 114 VAL n 1 115 SER n 1 116 THR n 1 117 LEU n 1 118 ARG n 1 119 ASN n 1 120 LEU n 1 121 GLY n 1 122 LEU n 1 123 GLY n 1 124 LYS n 1 125 LYS n 1 126 SER n 1 127 LEU n 1 128 GLU n 1 129 GLN n 1 130 TRP n 1 131 VAL n 1 132 THR n 1 133 GLU n 1 134 GLU n 1 135 ALA n 1 136 ALA n 1 137 CYS n 1 138 LEU n 1 139 CYS n 1 140 ALA n 1 141 ALA n 1 142 PHE n 1 143 ALA n 1 144 ASN n 1 145 HIS n 1 146 SER n 1 147 GLY n 1 148 ARG n 1 149 PRO n 1 150 PHE n 1 151 ARG n 1 152 PRO n 1 153 ASN n 1 154 GLY n 1 155 LEU n 1 156 LEU n 1 157 ASP n 1 158 LYS n 1 159 ALA n 1 160 VAL n 1 161 SER n 1 162 ASN n 1 163 VAL n 1 164 ILE n 1 165 ALA n 1 166 SER n 1 167 LEU n 1 168 THR n 1 169 CYS n 1 170 GLY n 1 171 ARG n 1 172 ARG n 1 173 PHE n 1 174 GLU n 1 175 TYR n 1 176 ASP n 1 177 ASP n 1 178 PRO n 1 179 ARG n 1 180 PHE n 1 181 LEU n 1 182 ARG n 1 183 LEU n 1 184 LEU n 1 185 ASP n 1 186 LEU n 1 187 ALA n 1 188 GLN n 1 189 GLU n 1 190 GLY n 1 191 LEU n 1 192 LYS n 1 193 GLU n 1 194 GLU n 1 195 SER n 1 196 GLY n 1 197 PHE n 1 198 LEU n 1 199 ARG n 1 200 GLU n 1 201 VAL n 1 202 LEU n 1 203 ASN n 1 204 ALA n 1 205 VAL n 1 206 PRO n 1 207 VAL n 1 208 LEU n 1 209 LEU n 1 210 HIS n 1 211 ILE n 1 212 PRO n 1 213 ALA n 1 214 LEU n 1 215 ALA n 1 216 GLY n 1 217 LYS n 1 218 VAL n 1 219 LEU n 1 220 ARG n 1 221 PHE n 1 222 GLN n 1 223 LYS n 1 224 ALA n 1 225 PHE n 1 226 LEU n 1 227 THR n 1 228 GLN n 1 229 LEU n 1 230 ASP n 1 231 GLU n 1 232 LEU n 1 233 LEU n 1 234 THR n 1 235 GLU n 1 236 HIS n 1 237 ARG n 1 238 MET n 1 239 THR n 1 240 TRP n 1 241 ASP n 1 242 PRO n 1 243 ALA n 1 244 GLN n 1 245 PRO n 1 246 PRO n 1 247 ARG n 1 248 ASP n 1 249 LEU n 1 250 THR n 1 251 GLU n 1 252 ALA n 1 253 PHE n 1 254 LEU n 1 255 ALA n 1 256 GLU n 1 257 MET n 1 258 GLU n 1 259 LYS n 1 260 ALA n 1 261 LYS n 1 262 GLY n 1 263 ASN n 1 264 PRO n 1 265 GLU n 1 266 SER n 1 267 SER n 1 268 PHE n 1 269 ASN n 1 270 ASP n 1 271 GLU n 1 272 ASN n 1 273 LEU n 1 274 ARG n 1 275 ILE n 1 276 VAL n 1 277 VAL n 1 278 ALA n 1 279 ASP n 1 280 LEU n 1 281 PHE n 1 282 SER n 1 283 ALA n 1 284 GLY n 1 285 MET n 1 286 VAL n 1 287 THR n 1 288 THR n 1 289 SER n 1 290 THR n 1 291 THR n 1 292 LEU n 1 293 ALA n 1 294 TRP n 1 295 GLY n 1 296 LEU n 1 297 LEU n 1 298 LEU n 1 299 MET n 1 300 ILE n 1 301 LEU n 1 302 HIS n 1 303 PRO n 1 304 ASP n 1 305 VAL n 1 306 GLN n 1 307 ARG n 1 308 ARG n 1 309 VAL n 1 310 GLN n 1 311 GLN n 1 312 GLU n 1 313 ILE n 1 314 ASP n 1 315 ASP n 1 316 VAL n 1 317 ILE n 1 318 GLY n 1 319 GLN n 1 320 VAL n 1 321 ARG n 1 322 ARG n 1 323 PRO n 1 324 GLU n 1 325 MET n 1 326 GLY n 1 327 ASP n 1 328 GLN n 1 329 ALA n 1 330 HIS n 1 331 MET n 1 332 PRO n 1 333 TYR n 1 334 THR n 1 335 THR n 1 336 ALA n 1 337 VAL n 1 338 ILE n 1 339 HIS n 1 340 GLU n 1 341 VAL n 1 342 GLN n 1 343 ARG n 1 344 PHE n 1 345 GLY n 1 346 ASP n 1 347 ILE n 1 348 VAL n 1 349 PRO n 1 350 LEU n 1 351 GLY n 1 352 VAL n 1 353 THR n 1 354 HIS n 1 355 MET n 1 356 THR n 1 357 SER n 1 358 ARG n 1 359 ASP n 1 360 ILE n 1 361 GLU n 1 362 VAL n 1 363 GLN n 1 364 GLY n 1 365 PHE n 1 366 ARG n 1 367 ILE n 1 368 PRO n 1 369 LYS n 1 370 GLY n 1 371 THR n 1 372 THR n 1 373 LEU n 1 374 ILE n 1 375 THR n 1 376 ASN n 1 377 LEU n 1 378 SER n 1 379 SER n 1 380 VAL n 1 381 LEU n 1 382 LYS n 1 383 ASP n 1 384 GLU n 1 385 ALA n 1 386 VAL n 1 387 TRP n 1 388 GLU n 1 389 LYS n 1 390 PRO n 1 391 PHE n 1 392 ARG n 1 393 PHE n 1 394 HIS n 1 395 PRO n 1 396 GLU n 1 397 HIS n 1 398 PHE n 1 399 LEU n 1 400 ASP n 1 401 ALA n 1 402 GLN n 1 403 GLY n 1 404 HIS n 1 405 PHE n 1 406 VAL n 1 407 LYS n 1 408 PRO n 1 409 GLU n 1 410 ALA n 1 411 PHE n 1 412 LEU n 1 413 PRO n 1 414 PHE n 1 415 SER n 1 416 ALA n 1 417 GLY n 1 418 ARG n 1 419 ARG n 1 420 ALA n 1 421 CYS n 1 422 LEU n 1 423 GLY n 1 424 GLU n 1 425 PRO n 1 426 LEU n 1 427 ALA n 1 428 ARG n 1 429 MET n 1 430 GLU n 1 431 LEU n 1 432 PHE n 1 433 LEU n 1 434 PHE n 1 435 PHE n 1 436 THR n 1 437 SER n 1 438 LEU n 1 439 LEU n 1 440 GLN n 1 441 HIS n 1 442 PHE n 1 443 SER n 1 444 PHE n 1 445 SER n 1 446 VAL n 1 447 PRO n 1 448 THR n 1 449 GLY n 1 450 GLN n 1 451 PRO n 1 452 ARG n 1 453 PRO n 1 454 SER n 1 455 HIS n 1 456 HIS n 1 457 GLY n 1 458 VAL n 1 459 PHE n 1 460 ALA n 1 461 PHE n 1 462 LEU n 1 463 VAL n 1 464 SER n 1 465 PRO n 1 466 SER n 1 467 PRO n 1 468 TYR n 1 469 GLU n 1 470 LEU n 1 471 CYS n 1 472 ALA n 1 473 VAL n 1 474 PRO n 1 475 ARG n 1 476 HIS n 1 477 HIS n 1 478 HIS n 1 479 HIS n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Cytochrome P450 2D6" 53730.566 1 1.14.14.1 ? "UNP RESIDUES 34-497" ? 2 non-polymer syn "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" 616.487 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn Quinine 324.417 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 2 ? ? ? ? 5 non-polymer syn "ZINC ION" 65.409 3 ? ? ? ? 6 water nat water 18.015 96 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 MET 1 23 ? ? ? A ? n A 1 2 ALA 2 24 ? ? ? A ? n A 1 3 LYS 3 25 ? ? ? A ? n A 1 4 LYS 4 26 ? ? ? A ? n A 1 5 THR 5 27 ? ? ? A ? n A 1 6 SER 6 28 ? ? ? A ? n A 1 7 SER 7 29 ? ? ? A ? n A 1 8 LYS 8 30 ? ? ? A ? n A 1 9 GLY 9 31 31 GLY GLY A ? n A 1 10 LYS 10 32 32 LYS LYS A ? n A 1 11 LEU 11 33 33 LEU LEU A ? n A 1 12 PRO 12 34 34 PRO PRO A ? n A 1 13 PRO 13 35 35 PRO PRO A ? n A 1 14 GLY 14 36 36 GLY GLY A ? n A 1 15 PRO 15 37 37 PRO PRO A ? n A 1 16 LEU 16 38 38 LEU LEU A ? n A 1 17 PRO 17 39 39 PRO PRO A ? n A 1 18 LEU 18 40 40 LEU LEU A ? n A 1 19 PRO 19 41 41 PRO PRO A ? n A 1 20 GLY 20 42 42 GLY GLY A ? n A 1 21 LEU 21 43 43 LEU LEU A ? n A 1 22 GLY 22 44 44 GLY GLY A ? n A 1 23 ASN 23 45 45 ASN ASN A ? n A 1 24 LEU 24 46 46 LEU LEU A ? n A 1 25 LEU 25 47 47 LEU LEU A ? n A 1 26 HIS 26 48 ? ? ? A ? n A 1 27 VAL 27 49 ? ? ? A ? n A 1 28 ASP 28 50 ? ? ? A ? n A 1 29 PHE 29 51 51 PHE PHE A ? n A 1 30 GLN 30 52 52 GLN GLN A ? n A 1 31 ASN 31 53 53 ASN ASN A ? n A 1 32 THR 32 54 54 THR THR A ? n A 1 33 PRO 33 55 55 PRO PRO A ? n A 1 34 TYR 34 56 56 TYR TYR A ? n A 1 35 CYS 35 57 57 CYS CYS A ? n A 1 36 PHE 36 58 58 PHE PHE A ? n A 1 37 ASP 37 59 59 ASP ASP A ? n A 1 38 GLN 38 60 60 GLN GLN A ? n A 1 39 LEU 39 61 61 LEU LEU A ? n A 1 40 ARG 40 62 62 ARG ARG A ? n A 1 41 ARG 41 63 63 ARG ARG A ? n A 1 42 ARG 42 64 64 ARG ARG A ? n A 1 43 PHE 43 65 65 PHE PHE A ? n A 1 44 GLY 44 66 66 GLY GLY A ? n A 1 45 ASP 45 67 67 ASP ASP A ? n A 1 46 VAL 46 68 68 VAL VAL A ? n A 1 47 PHE 47 69 69 PHE PHE A ? n A 1 48 SER 48 70 70 SER SER A ? n A 1 49 LEU 49 71 71 LEU LEU A ? n A 1 50 GLN 50 72 72 GLN GLN A ? n A 1 51 LEU 51 73 73 LEU LEU A ? n A 1 52 ALA 52 74 74 ALA ALA A ? n A 1 53 TRP 53 75 75 TRP TRP A ? n A 1 54 THR 54 76 76 THR THR A ? n A 1 55 PRO 55 77 77 PRO PRO A ? n A 1 56 VAL 56 78 78 VAL VAL A ? n A 1 57 VAL 57 79 79 VAL VAL A ? n A 1 58 VAL 58 80 80 VAL VAL A ? n A 1 59 LEU 59 81 81 LEU LEU A ? n A 1 60 ASN 60 82 82 ASN ASN A ? n A 1 61 GLY 61 83 83 GLY GLY A ? n A 1 62 LEU 62 84 84 LEU LEU A ? n A 1 63 ALA 63 85 85 ALA ALA A ? n A 1 64 ALA 64 86 86 ALA ALA A ? n A 1 65 VAL 65 87 87 VAL VAL A ? n A 1 66 ARG 66 88 88 ARG ARG A ? n A 1 67 GLU 67 89 89 GLU GLU A ? n A 1 68 ALA 68 90 90 ALA ALA A ? n A 1 69 LEU 69 91 91 LEU LEU A ? n A 1 70 VAL 70 92 92 VAL VAL A ? n A 1 71 THR 71 93 93 THR THR A ? n A 1 72 HIS 72 94 94 HIS HIS A ? n A 1 73 GLY 73 95 95 GLY GLY A ? n A 1 74 GLU 74 96 96 GLU GLU A ? n A 1 75 ASP 75 97 97 ASP ASP A ? n A 1 76 THR 76 98 98 THR THR A ? n A 1 77 ALA 77 99 99 ALA ALA A ? n A 1 78 ASP 78 100 100 ASP ASP A ? n A 1 79 ARG 79 101 101 ARG ARG A ? n A 1 80 PRO 80 102 102 PRO PRO A ? n A 1 81 PRO 81 103 103 PRO PRO A ? n A 1 82 VAL 82 104 104 VAL VAL A ? n A 1 83 PRO 83 105 105 PRO PRO A ? n A 1 84 ILE 84 106 106 ILE ILE A ? n A 1 85 THR 85 107 107 THR THR A ? n A 1 86 GLN 86 108 108 GLN GLN A ? n A 1 87 ILE 87 109 109 ILE ILE A ? n A 1 88 LEU 88 110 110 LEU LEU A ? n A 1 89 GLY 89 111 111 GLY GLY A ? n A 1 90 PHE 90 112 112 PHE PHE A ? n A 1 91 GLY 91 113 113 GLY GLY A ? n A 1 92 PRO 92 114 114 PRO PRO A ? n A 1 93 ARG 93 115 115 ARG ARG A ? n A 1 94 SER 94 116 116 SER SER A ? n A 1 95 GLN 95 117 117 GLN GLN A ? n A 1 96 GLY 96 118 118 GLY GLY A ? n A 1 97 VAL 97 119 119 VAL VAL A ? n A 1 98 PHE 98 120 120 PHE PHE A ? n A 1 99 LEU 99 121 121 LEU LEU A ? n A 1 100 ALA 100 122 122 ALA ALA A ? n A 1 101 ARG 101 123 123 ARG ARG A ? n A 1 102 TYR 102 124 124 TYR TYR A ? n A 1 103 GLY 103 125 125 GLY GLY A ? n A 1 104 PRO 104 126 126 PRO PRO A ? n A 1 105 ALA 105 127 127 ALA ALA A ? n A 1 106 TRP 106 128 128 TRP TRP A ? n A 1 107 ARG 107 129 129 ARG ARG A ? n A 1 108 GLU 108 130 130 GLU GLU A ? n A 1 109 GLN 109 131 131 GLN GLN A ? n A 1 110 ARG 110 132 132 ARG ARG A ? n A 1 111 ARG 111 133 133 ARG ARG A ? n A 1 112 PHE 112 134 134 PHE PHE A ? n A 1 113 SER 113 135 135 SER SER A ? n A 1 114 VAL 114 136 136 VAL VAL A ? n A 1 115 SER 115 137 137 SER SER A ? n A 1 116 THR 116 138 138 THR THR A ? n A 1 117 LEU 117 139 139 LEU LEU A ? n A 1 118 ARG 118 140 140 ARG ARG A ? n A 1 119 ASN 119 141 141 ASN ASN A ? n A 1 120 LEU 120 142 142 LEU LEU A ? n A 1 121 GLY 121 143 143 GLY GLY A ? n A 1 122 LEU 122 144 144 LEU LEU A ? n A 1 123 GLY 123 145 145 GLY GLY A ? n A 1 124 LYS 124 146 146 LYS LYS A ? n A 1 125 LYS 125 147 147 LYS LYS A ? n A 1 126 SER 126 148 148 SER SER A ? n A 1 127 LEU 127 149 149 LEU LEU A ? n A 1 128 GLU 128 150 150 GLU GLU A ? n A 1 129 GLN 129 151 151 GLN GLN A ? n A 1 130 TRP 130 152 152 TRP TRP A ? n A 1 131 VAL 131 153 153 VAL VAL A ? n A 1 132 THR 132 154 154 THR THR A ? n A 1 133 GLU 133 155 155 GLU GLU A ? n A 1 134 GLU 134 156 156 GLU GLU A ? n A 1 135 ALA 135 157 157 ALA ALA A ? n A 1 136 ALA 136 158 158 ALA ALA A ? n A 1 137 CYS 137 159 159 CYS CYS A ? n A 1 138 LEU 138 160 160 LEU LEU A ? n A 1 139 CYS 139 161 161 CYS CYS A ? n A 1 140 ALA 140 162 162 ALA ALA A ? n A 1 141 ALA 141 163 163 ALA ALA A ? n A 1 142 PHE 142 164 164 PHE PHE A ? n A 1 143 ALA 143 165 165 ALA ALA A ? n A 1 144 ASN 144 166 166 ASN ASN A ? n A 1 145 HIS 145 167 167 HIS HIS A ? n A 1 146 SER 146 168 168 SER SER A ? n A 1 147 GLY 147 169 169 GLY GLY A ? n A 1 148 ARG 148 170 170 ARG ARG A ? n A 1 149 PRO 149 171 171 PRO PRO A ? n A 1 150 PHE 150 172 172 PHE PHE A ? n A 1 151 ARG 151 173 173 ARG ARG A ? n A 1 152 PRO 152 174 174 PRO PRO A ? n A 1 153 ASN 153 175 175 ASN ASN A ? n A 1 154 GLY 154 176 176 GLY GLY A ? n A 1 155 LEU 155 177 177 LEU LEU A ? n A 1 156 LEU 156 178 178 LEU LEU A ? n A 1 157 ASP 157 179 179 ASP ASP A ? n A 1 158 LYS 158 180 180 LYS LYS A ? n A 1 159 ALA 159 181 181 ALA ALA A ? n A 1 160 VAL 160 182 182 VAL VAL A ? n A 1 161 SER 161 183 183 SER SER A ? n A 1 162 ASN 162 184 184 ASN ASN A ? n A 1 163 VAL 163 185 185 VAL VAL A ? n A 1 164 ILE 164 186 186 ILE ILE A ? n A 1 165 ALA 165 187 187 ALA ALA A ? n A 1 166 SER 166 188 188 SER SER A ? n A 1 167 LEU 167 189 189 LEU LEU A ? n A 1 168 THR 168 190 190 THR THR A ? n A 1 169 CYS 169 191 191 CYS CYS A ? n A 1 170 GLY 170 192 192 GLY GLY A ? n A 1 171 ARG 171 193 193 ARG ARG A ? n A 1 172 ARG 172 194 194 ARG ARG A ? n A 1 173 PHE 173 195 195 PHE PHE A ? n A 1 174 GLU 174 196 196 GLU GLU A ? n A 1 175 TYR 175 197 197 TYR TYR A ? n A 1 176 ASP 176 198 198 ASP ASP A ? n A 1 177 ASP 177 199 199 ASP ASP A ? n A 1 178 PRO 178 200 200 PRO PRO A ? n A 1 179 ARG 179 201 201 ARG ARG A ? n A 1 180 PHE 180 202 202 PHE PHE A ? n A 1 181 LEU 181 203 203 LEU LEU A ? n A 1 182 ARG 182 204 204 ARG ARG A ? n A 1 183 LEU 183 205 205 LEU LEU A ? n A 1 184 LEU 184 206 206 LEU LEU A ? n A 1 185 ASP 185 207 207 ASP ASP A ? n A 1 186 LEU 186 208 208 LEU LEU A ? n A 1 187 ALA 187 209 209 ALA ALA A ? n A 1 188 GLN 188 210 210 GLN GLN A ? n A 1 189 GLU 189 211 211 GLU GLU A ? n A 1 190 GLY 190 212 212 GLY GLY A ? n A 1 191 LEU 191 213 213 LEU LEU A ? n A 1 192 LYS 192 214 214 LYS LYS A ? n A 1 193 GLU 193 215 215 GLU GLU A ? n A 1 194 GLU 194 216 216 GLU GLU A ? n A 1 195 SER 195 217 217 SER SER A ? n A 1 196 GLY 196 218 218 GLY GLY A ? n A 1 197 PHE 197 219 219 PHE PHE A ? n A 1 198 LEU 198 220 220 LEU LEU A ? n A 1 199 ARG 199 221 221 ARG ARG A ? n A 1 200 GLU 200 222 222 GLU GLU A ? n A 1 201 VAL 201 223 223 VAL VAL A ? n A 1 202 LEU 202 224 224 LEU LEU A ? n A 1 203 ASN 203 225 225 ASN ASN A ? n A 1 204 ALA 204 226 226 ALA ALA A ? n A 1 205 VAL 205 227 227 VAL VAL A ? n A 1 206 PRO 206 228 228 PRO PRO A ? n A 1 207 VAL 207 229 229 VAL VAL A ? n A 1 208 LEU 208 230 230 LEU LEU A ? n A 1 209 LEU 209 231 231 LEU LEU A ? n A 1 210 HIS 210 232 232 HIS HIS A ? n A 1 211 ILE 211 233 233 ILE ILE A ? n A 1 212 PRO 212 234 234 PRO PRO A ? n A 1 213 ALA 213 235 235 ALA ALA A ? n A 1 214 LEU 214 236 236 LEU LEU A ? n A 1 215 ALA 215 237 237 ALA ALA A ? n A 1 216 GLY 216 238 238 GLY GLY A ? n A 1 217 LYS 217 239 239 LYS LYS A ? n A 1 218 VAL 218 240 240 VAL VAL A ? n A 1 219 LEU 219 241 241 LEU LEU A ? n A 1 220 ARG 220 242 242 ARG ARG A ? n A 1 221 PHE 221 243 243 PHE PHE A ? n A 1 222 GLN 222 244 244 GLN GLN A ? n A 1 223 LYS 223 245 245 LYS LYS A ? n A 1 224 ALA 224 246 246 ALA ALA A ? n A 1 225 PHE 225 247 247 PHE PHE A ? n A 1 226 LEU 226 248 248 LEU LEU A ? n A 1 227 THR 227 249 249 THR THR A ? n A 1 228 GLN 228 250 250 GLN GLN A ? n A 1 229 LEU 229 251 251 LEU LEU A ? n A 1 230 ASP 230 252 252 ASP ASP A ? n A 1 231 GLU 231 253 253 GLU GLU A ? n A 1 232 LEU 232 254 254 LEU LEU A ? n A 1 233 LEU 233 255 255 LEU LEU A ? n A 1 234 THR 234 256 256 THR THR A ? n A 1 235 GLU 235 257 257 GLU GLU A ? n A 1 236 HIS 236 258 258 HIS HIS A ? n A 1 237 ARG 237 259 259 ARG ARG A ? n A 1 238 MET 238 260 260 MET MET A ? n A 1 239 THR 239 261 261 THR THR A ? n A 1 240 TRP 240 262 262 TRP TRP A ? n A 1 241 ASP 241 263 263 ASP ASP A ? n A 1 242 PRO 242 264 264 PRO PRO A ? n A 1 243 ALA 243 265 265 ALA ALA A ? n A 1 244 GLN 244 266 266 GLN GLN A ? n A 1 245 PRO 245 267 267 PRO PRO A ? n A 1 246 PRO 246 268 268 PRO PRO A ? n A 1 247 ARG 247 269 269 ARG ARG A ? n A 1 248 ASP 248 270 270 ASP ASP A ? n A 1 249 LEU 249 271 271 LEU LEU A ? n A 1 250 THR 250 272 272 THR THR A ? n A 1 251 GLU 251 273 273 GLU GLU A ? n A 1 252 ALA 252 274 274 ALA ALA A ? n A 1 253 PHE 253 275 275 PHE PHE A ? n A 1 254 LEU 254 276 276 LEU LEU A ? n A 1 255 ALA 255 277 277 ALA ALA A ? n A 1 256 GLU 256 278 278 GLU GLU A ? n A 1 257 MET 257 279 279 MET MET A ? n A 1 258 GLU 258 280 280 GLU GLU A ? n A 1 259 LYS 259 281 281 LYS LYS A ? n A 1 260 ALA 260 282 282 ALA ALA A ? n A 1 261 LYS 261 283 283 LYS LYS A ? n A 1 262 GLY 262 284 284 GLY GLY A ? n A 1 263 ASN 263 285 285 ASN ASN A ? n A 1 264 PRO 264 286 286 PRO PRO A ? n A 1 265 GLU 265 287 287 GLU GLU A ? n A 1 266 SER 266 288 288 SER SER A ? n A 1 267 SER 267 289 289 SER SER A ? n A 1 268 PHE 268 290 290 PHE PHE A ? n A 1 269 ASN 269 291 291 ASN ASN A ? n A 1 270 ASP 270 292 292 ASP ASP A ? n A 1 271 GLU 271 293 293 GLU GLU A ? n A 1 272 ASN 272 294 294 ASN ASN A ? n A 1 273 LEU 273 295 295 LEU LEU A ? n A 1 274 ARG 274 296 296 ARG ARG A ? n A 1 275 ILE 275 297 297 ILE ILE A ? n A 1 276 VAL 276 298 298 VAL VAL A ? n A 1 277 VAL 277 299 299 VAL VAL A ? n A 1 278 ALA 278 300 300 ALA ALA A ? n A 1 279 ASP 279 301 301 ASP ASP A ? n A 1 280 LEU 280 302 302 LEU LEU A ? n A 1 281 PHE 281 303 303 PHE PHE A ? n A 1 282 SER 282 304 304 SER SER A ? n A 1 283 ALA 283 305 305 ALA ALA A ? n A 1 284 GLY 284 306 306 GLY GLY A ? n A 1 285 MET 285 307 307 MET MET A ? n A 1 286 VAL 286 308 308 VAL VAL A ? n A 1 287 THR 287 309 309 THR THR A ? n A 1 288 THR 288 310 310 THR THR A ? n A 1 289 SER 289 311 311 SER SER A ? n A 1 290 THR 290 312 312 THR THR A ? n A 1 291 THR 291 313 313 THR THR A ? n A 1 292 LEU 292 314 314 LEU LEU A ? n A 1 293 ALA 293 315 315 ALA ALA A ? n A 1 294 TRP 294 316 316 TRP TRP A ? n A 1 295 GLY 295 317 317 GLY GLY A ? n A 1 296 LEU 296 318 318 LEU LEU A ? n A 1 297 LEU 297 319 319 LEU LEU A ? n A 1 298 LEU 298 320 320 LEU LEU A ? n A 1 299 MET 299 321 321 MET MET A ? n A 1 300 ILE 300 322 322 ILE ILE A ? n A 1 301 LEU 301 323 323 LEU LEU A ? n A 1 302 HIS 302 324 324 HIS HIS A ? n A 1 303 PRO 303 325 325 PRO PRO A ? n A 1 304 ASP 304 326 326 ASP ASP A ? n A 1 305 VAL 305 327 327 VAL VAL A ? n A 1 306 GLN 306 328 328 GLN GLN A ? n A 1 307 ARG 307 329 329 ARG ARG A ? n A 1 308 ARG 308 330 330 ARG ARG A ? n A 1 309 VAL 309 331 331 VAL VAL A ? n A 1 310 GLN 310 332 332 GLN GLN A ? n A 1 311 GLN 311 333 333 GLN GLN A ? n A 1 312 GLU 312 334 334 GLU GLU A ? n A 1 313 ILE 313 335 335 ILE ILE A ? n A 1 314 ASP 314 336 336 ASP ASP A ? n A 1 315 ASP 315 337 337 ASP ASP A ? n A 1 316 VAL 316 338 338 VAL VAL A ? n A 1 317 ILE 317 339 339 ILE ILE A ? n A 1 318 GLY 318 340 340 GLY GLY A ? n A 1 319 GLN 319 341 341 GLN GLN A ? n A 1 320 VAL 320 342 342 VAL VAL A ? n A 1 321 ARG 321 343 343 ARG ARG A ? n A 1 322 ARG 322 344 344 ARG ARG A ? n A 1 323 PRO 323 345 345 PRO PRO A ? n A 1 324 GLU 324 346 346 GLU GLU A ? n A 1 325 MET 325 347 347 MET MET A ? n A 1 326 GLY 326 348 348 GLY GLY A ? n A 1 327 ASP 327 349 349 ASP ASP A ? n A 1 328 GLN 328 350 350 GLN GLN A ? n A 1 329 ALA 329 351 351 ALA ALA A ? n A 1 330 HIS 330 352 352 HIS HIS A ? n A 1 331 MET 331 353 353 MET MET A ? n A 1 332 PRO 332 354 354 PRO PRO A ? n A 1 333 TYR 333 355 355 TYR TYR A ? n A 1 334 THR 334 356 356 THR THR A ? n A 1 335 THR 335 357 357 THR THR A ? n A 1 336 ALA 336 358 358 ALA ALA A ? n A 1 337 VAL 337 359 359 VAL VAL A ? n A 1 338 ILE 338 360 360 ILE ILE A ? n A 1 339 HIS 339 361 361 HIS HIS A ? n A 1 340 GLU 340 362 362 GLU GLU A ? n A 1 341 VAL 341 363 363 VAL VAL A ? n A 1 342 GLN 342 364 364 GLN GLN A ? n A 1 343 ARG 343 365 365 ARG ARG A ? n A 1 344 PHE 344 366 366 PHE PHE A ? n A 1 345 GLY 345 367 367 GLY GLY A ? n A 1 346 ASP 346 368 368 ASP ASP A ? n A 1 347 ILE 347 369 369 ILE ILE A ? n A 1 348 VAL 348 370 370 VAL VAL A ? n A 1 349 PRO 349 371 371 PRO PRO A ? n A 1 350 LEU 350 372 372 LEU LEU A ? n A 1 351 GLY 351 373 373 GLY GLY A ? n A 1 352 VAL 352 374 374 VAL VAL A ? n A 1 353 THR 353 375 375 THR THR A ? n A 1 354 HIS 354 376 376 HIS HIS A ? n A 1 355 MET 355 377 377 MET MET A ? n A 1 356 THR 356 378 378 THR THR A ? n A 1 357 SER 357 379 379 SER SER A ? n A 1 358 ARG 358 380 380 ARG ARG A ? n A 1 359 ASP 359 381 381 ASP ASP A ? n A 1 360 ILE 360 382 382 ILE ILE A ? n A 1 361 GLU 361 383 383 GLU GLU A ? n A 1 362 VAL 362 384 384 VAL VAL A ? n A 1 363 GLN 363 385 385 GLN GLN A ? n A 1 364 GLY 364 386 386 GLY GLY A ? n A 1 365 PHE 365 387 387 PHE PHE A ? n A 1 366 ARG 366 388 388 ARG ARG A ? n A 1 367 ILE 367 389 389 ILE ILE A ? n A 1 368 PRO 368 390 390 PRO PRO A ? n A 1 369 LYS 369 391 391 LYS LYS A ? n A 1 370 GLY 370 392 392 GLY GLY A ? n A 1 371 THR 371 393 393 THR THR A ? n A 1 372 THR 372 394 394 THR THR A ? n A 1 373 LEU 373 395 395 LEU LEU A ? n A 1 374 ILE 374 396 396 ILE ILE A ? n A 1 375 THR 375 397 397 THR THR A ? n A 1 376 ASN 376 398 398 ASN ASN A ? n A 1 377 LEU 377 399 399 LEU LEU A ? n A 1 378 SER 378 400 400 SER SER A ? n A 1 379 SER 379 401 401 SER SER A ? n A 1 380 VAL 380 402 402 VAL VAL A ? n A 1 381 LEU 381 403 403 LEU LEU A ? n A 1 382 LYS 382 404 404 LYS LYS A ? n A 1 383 ASP 383 405 405 ASP ASP A ? n A 1 384 GLU 384 406 406 GLU GLU A ? n A 1 385 ALA 385 407 407 ALA ALA A ? n A 1 386 VAL 386 408 408 VAL VAL A ? n A 1 387 TRP 387 409 409 TRP TRP A ? n A 1 388 GLU 388 410 410 GLU GLU A ? n A 1 389 LYS 389 411 411 LYS LYS A ? n A 1 390 PRO 390 412 412 PRO PRO A ? n A 1 391 PHE 391 413 413 PHE PHE A ? n A 1 392 ARG 392 414 414 ARG ARG A ? n A 1 393 PHE 393 415 415 PHE PHE A ? n A 1 394 HIS 394 416 416 HIS HIS A ? n A 1 395 PRO 395 417 417 PRO PRO A ? n A 1 396 GLU 396 418 418 GLU GLU A ? n A 1 397 HIS 397 419 419 HIS HIS A ? n A 1 398 PHE 398 420 420 PHE PHE A ? n A 1 399 LEU 399 421 421 LEU LEU A ? n A 1 400 ASP 400 422 422 ASP ASP A ? n A 1 401 ALA 401 423 423 ALA ALA A ? n A 1 402 GLN 402 424 424 GLN GLN A ? n A 1 403 GLY 403 425 425 GLY GLY A ? n A 1 404 HIS 404 426 426 HIS HIS A ? n A 1 405 PHE 405 427 427 PHE PHE A ? n A 1 406 VAL 406 428 428 VAL VAL A ? n A 1 407 LYS 407 429 429 LYS LYS A ? n A 1 408 PRO 408 430 430 PRO PRO A ? n A 1 409 GLU 409 431 431 GLU GLU A ? n A 1 410 ALA 410 432 432 ALA ALA A ? n A 1 411 PHE 411 433 433 PHE PHE A ? n A 1 412 LEU 412 434 434 LEU LEU A ? n A 1 413 PRO 413 435 435 PRO PRO A ? n A 1 414 PHE 414 436 436 PHE PHE A ? n A 1 415 SER 415 437 437 SER SER A ? n A 1 416 ALA 416 438 438 ALA ALA A ? n A 1 417 GLY 417 439 439 GLY GLY A ? n A 1 418 ARG 418 440 440 ARG ARG A ? n A 1 419 ARG 419 441 441 ARG ARG A ? n A 1 420 ALA 420 442 442 ALA ALA A ? n A 1 421 CYS 421 443 443 CYS CYS A ? n A 1 422 LEU 422 444 444 LEU LEU A ? n A 1 423 GLY 423 445 445 GLY GLY A ? n A 1 424 GLU 424 446 446 GLU GLU A ? n A 1 425 PRO 425 447 447 PRO PRO A ? n A 1 426 LEU 426 448 448 LEU LEU A ? n A 1 427 ALA 427 449 449 ALA ALA A ? n A 1 428 ARG 428 450 450 ARG ARG A ? n A 1 429 MET 429 451 451 MET MET A ? n A 1 430 GLU 430 452 452 GLU GLU A ? n A 1 431 LEU 431 453 453 LEU LEU A ? n A 1 432 PHE 432 454 454 PHE PHE A ? n A 1 433 LEU 433 455 455 LEU LEU A ? n A 1 434 PHE 434 456 456 PHE PHE A ? n A 1 435 PHE 435 457 457 PHE PHE A ? n A 1 436 THR 436 458 458 THR THR A ? n A 1 437 SER 437 459 459 SER SER A ? n A 1 438 LEU 438 460 460 LEU LEU A ? n A 1 439 LEU 439 461 461 LEU LEU A ? n A 1 440 GLN 440 462 462 GLN GLN A ? n A 1 441 HIS 441 463 463 HIS HIS A ? n A 1 442 PHE 442 464 464 PHE PHE A ? n A 1 443 SER 443 465 465 SER SER A ? n A 1 444 PHE 444 466 466 PHE PHE A ? n A 1 445 SER 445 467 467 SER SER A ? n A 1 446 VAL 446 468 468 VAL VAL A ? n A 1 447 PRO 447 469 469 PRO PRO A ? n A 1 448 THR 448 470 470 THR THR A ? n A 1 449 GLY 449 471 471 GLY GLY A ? n A 1 450 GLN 450 472 472 GLN GLN A ? n A 1 451 PRO 451 473 473 PRO PRO A ? n A 1 452 ARG 452 474 474 ARG ARG A ? n A 1 453 PRO 453 475 475 PRO PRO A ? n A 1 454 SER 454 476 476 SER SER A ? n A 1 455 HIS 455 477 477 HIS HIS A ? n A 1 456 HIS 456 478 478 HIS HIS A ? n A 1 457 GLY 457 479 479 GLY GLY A ? n A 1 458 VAL 458 480 480 VAL VAL A ? n A 1 459 PHE 459 481 481 PHE PHE A ? n A 1 460 ALA 460 482 482 ALA ALA A ? n A 1 461 PHE 461 483 483 PHE PHE A ? n A 1 462 LEU 462 484 484 LEU LEU A ? n A 1 463 VAL 463 485 485 VAL VAL A ? n A 1 464 SER 464 486 486 SER SER A ? n A 1 465 PRO 465 487 487 PRO PRO A ? n A 1 466 SER 466 488 488 SER SER A ? n A 1 467 PRO 467 489 489 PRO PRO A ? n A 1 468 TYR 468 490 490 TYR TYR A ? n A 1 469 GLU 469 491 491 GLU GLU A ? n A 1 470 LEU 470 492 492 LEU LEU A ? n A 1 471 CYS 471 493 493 CYS CYS A ? n A 1 472 ALA 472 494 494 ALA ALA A ? n A 1 473 VAL 473 495 495 VAL VAL A ? n A 1 474 PRO 474 496 496 PRO PRO A ? n A 1 475 ARG 475 497 497 ARG ARG A ? n A 1 476 HIS 476 498 ? ? ? A ? n A 1 477 HIS 477 499 ? ? ? A ? n A 1 478 HIS 478 500 ? ? ? A ? n A 1 479 HIS 479 501 ? ? ? A ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code E 2 HEM 1 601 800 HEM HEM A ? F 3 QI9 1 602 801 QI9 QI9 A ? G 4 GOL 1 603 751 GOL GOL A ? H 4 GOL 1 604 752 GOL GOL A ? I 5 ZN 1 605 600 ZN ZN A ? J 5 ZN 1 606 601 ZN ZN A ? K 5 ZN 1 607 602 ZN ZN A ? CA 6 HOH 1 701 134 HOH HOH A ? CA 6 HOH 2 702 8 HOH HOH A ? CA 6 HOH 3 703 210 HOH HOH A ? CA 6 HOH 4 704 238 HOH HOH A ? CA 6 HOH 5 705 264 HOH HOH A ? CA 6 HOH 6 706 150 HOH HOH A ? CA 6 HOH 7 707 250 HOH HOH A ? CA 6 HOH 8 708 262 HOH HOH A ? CA 6 HOH 9 709 231 HOH HOH A ? CA 6 HOH 10 710 179 HOH HOH A ? CA 6 HOH 11 711 198 HOH HOH A ? CA 6 HOH 12 712 1 HOH HOH A ? CA 6 HOH 13 713 7 HOH HOH A ? CA 6 HOH 14 714 11 HOH HOH A ? CA 6 HOH 15 715 13 HOH HOH A ? CA 6 HOH 16 716 15 HOH HOH A ? CA 6 HOH 17 717 16 HOH HOH A ? CA 6 HOH 18 718 18 HOH HOH A ? CA 6 HOH 19 719 20 HOH HOH A ? CA 6 HOH 20 720 29 HOH HOH A ? CA 6 HOH 21 721 33 HOH HOH A ? CA 6 HOH 22 722 44 HOH HOH A ? CA 6 HOH 23 723 46 HOH HOH A ? CA 6 HOH 24 724 47 HOH HOH A ? CA 6 HOH 25 725 50 HOH HOH A ? CA 6 HOH 26 726 53 HOH HOH A ? CA 6 HOH 27 727 61 HOH HOH A ? CA 6 HOH 28 728 63 HOH HOH A ? CA 6 HOH 29 729 66 HOH HOH A ? CA 6 HOH 30 730 68 HOH HOH A ? CA 6 HOH 31 731 69 HOH HOH A ? CA 6 HOH 32 732 70 HOH HOH A ? CA 6 HOH 33 733 71 HOH HOH A ? CA 6 HOH 34 734 79 HOH HOH A ? CA 6 HOH 35 735 82 HOH HOH A ? CA 6 HOH 36 736 84 HOH HOH A ? CA 6 HOH 37 737 85 HOH HOH A ? CA 6 HOH 38 738 88 HOH HOH A ? CA 6 HOH 39 739 93 HOH HOH A ? CA 6 HOH 40 740 97 HOH HOH A ? CA 6 HOH 41 741 100 HOH HOH A ? CA 6 HOH 42 742 102 HOH HOH A ? CA 6 HOH 43 743 105 HOH HOH A ? CA 6 HOH 44 744 107 HOH HOH A ? CA 6 HOH 45 745 113 HOH HOH A ? CA 6 HOH 46 746 123 HOH HOH A ? CA 6 HOH 47 747 127 HOH HOH A ? CA 6 HOH 48 748 128 HOH HOH A ? CA 6 HOH 49 749 129 HOH HOH A ? CA 6 HOH 50 750 130 HOH HOH A ? CA 6 HOH 51 751 136 HOH HOH A ? CA 6 HOH 52 752 142 HOH HOH A ? CA 6 HOH 53 753 144 HOH HOH A ? CA 6 HOH 54 754 153 HOH HOH A ? CA 6 HOH 55 755 164 HOH HOH A ? CA 6 HOH 56 756 169 HOH HOH A ? CA 6 HOH 57 757 170 HOH HOH A ? CA 6 HOH 58 758 171 HOH HOH A ? CA 6 HOH 59 759 172 HOH HOH A ? CA 6 HOH 60 760 178 HOH HOH A ? CA 6 HOH 61 761 181 HOH HOH A ? CA 6 HOH 62 762 184 HOH HOH A ? CA 6 HOH 63 763 186 HOH HOH A ? CA 6 HOH 64 764 190 HOH HOH A ? CA 6 HOH 65 765 196 HOH HOH A ? CA 6 HOH 66 766 197 HOH HOH A ? CA 6 HOH 67 767 203 HOH HOH A ? CA 6 HOH 68 768 204 HOH HOH A ? CA 6 HOH 69 769 221 HOH HOH A ? CA 6 HOH 70 770 222 HOH HOH A ? CA 6 HOH 71 771 229 HOH HOH A ? CA 6 HOH 72 772 233 HOH HOH A ? CA 6 HOH 73 773 235 HOH HOH A ? CA 6 HOH 74 774 242 HOH HOH A ? CA 6 HOH 75 775 247 HOH HOH A ? CA 6 HOH 76 776 253 HOH HOH A ? CA 6 HOH 77 777 260 HOH HOH A ? CA 6 HOH 78 778 261 HOH HOH A ? CA 6 HOH 79 779 268 HOH HOH A ? CA 6 HOH 80 780 270 HOH HOH A ? CA 6 HOH 81 781 272 HOH HOH A ? CA 6 HOH 82 782 273 HOH HOH A ? CA 6 HOH 83 783 274 HOH HOH A ? CA 6 HOH 84 784 275 HOH HOH A ? CA 6 HOH 85 785 276 HOH HOH A ? CA 6 HOH 86 786 277 HOH HOH A ? CA 6 HOH 87 787 279 HOH HOH A ? CA 6 HOH 88 788 283 HOH HOH A ? CA 6 HOH 89 789 287 HOH HOH A ? CA 6 HOH 90 790 288 HOH HOH A ? CA 6 HOH 91 791 289 HOH HOH A ? CA 6 HOH 92 792 292 HOH HOH A ? CA 6 HOH 93 793 294 HOH HOH A ? CA 6 HOH 94 794 295 HOH HOH A ? CA 6 HOH 95 795 299 HOH HOH A ? CA 6 HOH 96 796 304 HOH HOH A ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HEM non-polymer . "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEME "C34 H32 Fe N4 O4" 616.487 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 NA non-polymer . "SODIUM ION" ? "Na 1" 22.990 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 QI9 non-polymer . Quinine "(3alpha,8alpha,9R)-6'-methoxycinchonan-9-ol" "C20 H24 N2 O2" 324.417 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 ZN non-polymer . "ZINC ION" ? "Zn 2" 65.409 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? E N N 2 ? F N N 3 ? G N N 4 ? H N N 4 ? I N N 5 ? J N N 5 ? K N N 5 ? CA N N 6 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A 31 ? GLY A 44 ? ASN A 53 GLY A 66 1 ? 14 HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 61 ? VAL A 70 ? GLY A 83 VAL A 92 1 ? 10 HELX_P HELX_P3 AA3 VAL A 82 ? GLY A 89 ? VAL A 104 GLY A 111 5 ? 8 HELX_P HELX_P4 AA4 GLY A 103 ? GLY A 121 ? GLY A 125 GLY A 143 1 ? 19 HELX_P HELX_P5 AA5 LYS A 125 ? ASN A 144 ? LYS A 147 ASN A 166 1 ? 20 HELX_P HELX_P6 AA6 PRO A 152 ? GLY A 170 ? PRO A 174 GLY A 192 1 ? 19 HELX_P HELX_P7 AA7 ASP A 177 ? GLU A 193 ? ASP A 199 GLU A 215 1 ? 17 HELX_P HELX_P8 AA8 GLY A 196 ? VAL A 205 ? GLY A 218 VAL A 227 1 ? 10 HELX_P HELX_P9 AA9 PRO A 206 ? HIS A 210 ? PRO A 228 HIS A 232 5 ? 5 HELX_P HELX_P10 AB1 ILE A 211 ? LEU A 219 ? ILE A 233 LEU A 241 1 ? 9 HELX_P HELX_P11 AB2 LEU A 219 ? TRP A 240 ? LEU A 241 TRP A 262 1 ? 22 HELX_P HELX_P12 AB3 ASP A 248 ? ALA A 260 ? ASP A 270 ALA A 282 1 ? 13 HELX_P HELX_P13 AB4 ASN A 269 ? HIS A 302 ? ASN A 291 HIS A 324 1 ? 34 HELX_P HELX_P14 AB5 HIS A 302 ? ILE A 317 ? HIS A 324 ILE A 339 1 ? 16 HELX_P HELX_P15 AB6 GLU A 324 ? HIS A 330 ? GLU A 346 HIS A 352 5 ? 7 HELX_P HELX_P16 AB7 MET A 331 ? ASP A 346 ? MET A 353 ASP A 368 1 ? 16 HELX_P HELX_P17 AB8 LEU A 377 ? LYS A 382 ? LEU A 399 LYS A 404 1 ? 6 HELX_P HELX_P18 AB9 HIS A 394 ? LEU A 399 ? HIS A 416 LEU A 421 5 ? 6 HELX_P HELX_P19 AC1 ALA A 416 ? ALA A 420 ? ALA A 438 ALA A 442 5 ? 5 HELX_P HELX_P20 AC2 GLY A 423 ? HIS A 441 ? GLY A 445 HIS A 463 1 ? 19 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 2 ? AA3 ? 2 ? AA4 ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 VAL A 46 ? LEU A 49 ? VAL A 68 LEU A 71 AA1 2 VAL A 56 ? ASN A 60 ? VAL A 78 ASN A 82 AA1 3 THR A 372 ? ASN A 376 ? THR A 394 ASN A 398 AA1 4 HIS A 354 ? MET A 355 ? HIS A 376 MET A 377 AA2 1 ILE A 360 ? VAL A 362 ? ILE A 382 VAL A 384 AA2 2 PHE A 365 ? ILE A 367 ? PHE A 387 ILE A 389 AA3 1 PHE A 442 ? SER A 445 ? PHE A 464 SER A 467 AA3 2 CYS A 471 ? PRO A 474 ? CYS A 493 PRO A 496 AA4 1 GLY A 457 ? PHE A 459 ? GLY A 479 PHE A 481 AA4 2 VAL A 463 ? PRO A 465 ? VAL A 485 PRO A 487 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.017370 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.005189 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.004007 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.000000 # loop_ _atom_type.symbol C FE N NA O S ZN # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 E A E A 1 3 F A F A 1 4 G A G A 1 4 H A H A 1 5 I A I A 1 5 J A J A 1 5 K A K A 1 6 CA A CA A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEM 3 Quinine QI9 4 GLYCEROL GOL 5 "ZINC ION" ZN 6 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 7 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 N LEU A 49 ? N LEU A 71 O VAL A 56 ? O VAL A 78 AA1 2 3 N LEU A 59 ? N LEU A 81 O ILE A 374 ? O ILE A 396 AA1 3 4 O LEU A 373 ? O LEU A 395 N HIS A 354 ? N HIS A 376 AA2 1 2 N ILE A 360 ? N ILE A 382 O ILE A 367 ? O ILE A 389 AA3 1 2 N SER A 443 ? N SER A 465 O VAL A 473 ? O VAL A 495 AA4 1 2 N VAL A 458 ? N VAL A 480 O SER A 464 ? O SER A 486 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . GLY A 1 9 ? 37.618 14.282 -5.813 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A N 1 ATOM 2 C CA . GLY A 1 9 ? 37.194 13.014 -5.239 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A CA 1 ATOM 3 C C . GLY A 1 9 ? 36.418 12.151 -6.217 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A C 1 ATOM 4 O O . GLY A 1 9 ? 36.384 12.428 -7.418 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A O 1 ATOM 5 N N . LYS A 1 10 ? 35.795 11.095 -5.704 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A N 1 ATOM 6 C CA . LYS A 1 10 ? 34.994 10.212 -6.541 1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CA 1 ATOM 7 C C . LYS A 1 10 ? 33.517 10.651 -6.555 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A C 1 ATOM 8 O O . LYS A 1 10 ? 32.946 11.022 -5.524 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A O 1 ATOM 9 C CB . LYS A 1 10 ? 35.115 8.756 -6.068 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CB 1 ATOM 10 C CG . LYS A 1 10 ? 36.561 8.200 -5.953 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CG 1 ATOM 11 C CD . LYS A 1 10 ? 37.401 8.374 -7.233 1.00 65.00 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CD 1 ATOM 12 C CE . LYS A 1 10 ? 38.431 7.243 -7.425 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CE 1 ATOM 13 N NZ . LYS A 1 10 ? 39.393 7.070 -6.292 1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A NZ 1 ATOM 14 N N . LEU A 1 11 ? 32.916 10.617 -7.740 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 1 ATOM 15 C CA . LEU A 1 11 ? 31.513 10.936 -7.902 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 1 ATOM 16 C C . LEU A 1 11 ? 30.665 9.879 -7.198 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 1 ATOM 17 O O . LEU A 1 11 ? 31.051 8.709 -7.136 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 1 ATOM 18 C CB . LEU A 1 11 ? 31.155 11.033 -9.390 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 1 ATOM 19 C CG . LEU A 1 11 ? 31.770 12.189 -10.193 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 1 ATOM 20 C CD1 . LEU A 1 11 ? 31.271 12.184 -11.634 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 1 ATOM 21 C CD2 . LEU A 1 11 ? 31.474 13.532 -9.535 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 1 ATOM 22 N N . PRO A 1 12 ? 29.518 10.297 -6.641 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A N 1 ATOM 23 C CA . PRO A 1 12 ? 28.602 9.390 -5.943 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CA 1 ATOM 24 C C . PRO A 1 12 ? 28.075 8.281 -6.856 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A C 1 ATOM 25 O O . PRO A 1 12 ? 27.756 8.562 -8.015 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A O 1 ATOM 26 C CB . PRO A 1 12 ? 27.457 10.313 -5.501 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CB 1 ATOM 27 C CG . PRO A 1 12 ? 28.060 11.695 -5.493 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CG 1 ATOM 28 C CD . PRO A 1 12 ? 29.058 11.697 -6.597 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CD 1 ATOM 29 N N . PRO A 1 13 ? 27.962 7.043 -6.333 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A N 1 ATOM 30 C CA . PRO A 1 13 ? 27.500 5.910 -7.140 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CA 1 ATOM 31 C C . PRO A 1 13 ? 26.043 6.067 -7.550 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A C 1 ATOM 32 O O . PRO A 1 13 ? 25.358 6.986 -7.084 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A O 1 ATOM 33 C CB . PRO A 1 13 ? 27.668 4.714 -6.197 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CB 1 ATOM 34 C CG . PRO A 1 13 ? 27.493 5.295 -4.849 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CG 1 ATOM 35 C CD . PRO A 1 13 ? 28.122 6.672 -4.916 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CD 1 ATOM 36 N N . GLY A 1 14 ? 25.579 5.166 -8.407 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A N 1 ATOM 37 C CA . GLY A 1 14 ? 24.202 5.174 -8.863 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A CA 1 ATOM 38 C C . GLY A 1 14 ? 23.992 4.211 -10.015 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A C 1 ATOM 39 O O . GLY A 1 14 ? 24.929 3.564 -10.480 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A O 1 ATOM 40 N N . PRO A 1 15 ? 22.746 4.108 -10.481 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A N 1 ATOM 41 C CA . PRO A 1 15 ? 22.400 3.238 -11.609 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CA 1 ATOM 42 C C . PRO A 1 15 ? 23.077 3.694 -12.899 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A C 1 ATOM 43 O O . PRO A 1 15 ? 23.198 4.904 -13.112 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A O 1 ATOM 44 C CB . PRO A 1 15 ? 20.883 3.377 -11.708 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CB 1 ATOM 45 C CG . PRO A 1 15 ? 20.584 4.719 -11.072 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CG 1 ATOM 46 C CD . PRO A 1 15 ? 21.588 4.864 -9.972 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CD 1 ATOM 47 N N . LEU A 1 16 ? 23.514 2.753 -13.735 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A N 1 ATOM 48 C CA . LEU A 1 16 ? 24.169 3.106 -14.993 1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CA 1 ATOM 49 C C . LEU A 1 16 ? 23.217 3.894 -15.898 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A C 1 ATOM 50 O O . LEU A 1 16 ? 22.113 3.430 -16.202 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A O 1 ATOM 51 C CB . LEU A 1 16 ? 24.675 1.854 -15.713 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CB 1 ATOM 52 C CG . LEU A 1 16 ? 25.648 2.088 -16.874 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CG 1 ATOM 53 C CD1 . LEU A 1 16 ? 26.940 2.731 -16.374 1.00 73.13 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD1 1 ATOM 54 C CD2 . LEU A 1 16 ? 25.939 0.799 -17.644 1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD2 1 ATOM 55 N N . PRO A 1 17 ? 23.639 5.100 -16.319 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A N 1 ATOM 56 C CA . PRO A 1 17 ? 22.798 5.954 -17.166 1.00 79.06 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CA 1 ATOM 57 C C . PRO A 1 17 ? 22.719 5.453 -18.613 1.00 83.69 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A C 1 ATOM 58 O O . PRO A 1 17 ? 23.733 5.054 -19.194 1.00 86.91 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A O 1 ATOM 59 C CB . PRO A 1 17 ? 23.498 7.317 -17.090 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CB 1 ATOM 60 C CG . PRO A 1 17 ? 24.937 6.976 -16.874 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CG 1 ATOM 61 C CD . PRO A 1 17 ? 24.935 5.734 -16.008 1.00 78.08 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CD 1 ATOM 62 N N . LEU A 1 18 ? 21.508 5.461 -19.167 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 1 ATOM 63 C CA . LEU A 1 18 ? 21.284 5.208 -20.590 1.00 86.94 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 1 ATOM 64 C C . LEU A 1 18 ? 21.994 6.272 -21.438 1.00 85.44 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 1 ATOM 65 O O . LEU A 1 18 ? 22.232 7.384 -20.963 1.00 83.85 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 1 ATOM 66 C CB . LEU A 1 18 ? 19.780 5.195 -20.895 1.00 87.50 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 1 ATOM 67 C CG . LEU A 1 18 ? 19.061 3.854 -21.078 1.00 90.62 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 1 ATOM 68 C CD1 . LEU A 1 18 ? 19.312 2.901 -19.915 1.00 90.43 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 1 ATOM 69 C CD2 . LEU A 1 18 ? 17.569 4.098 -21.254 1.00 90.84 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 1 ATOM 70 N N . PRO A 1 19 ? 22.333 5.935 -22.695 1.00 84.19 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 1 ATOM 71 C CA . PRO A 1 19 ? 23.049 6.857 -23.591 1.00 83.23 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 1 ATOM 72 C C . PRO A 1 19 ? 22.458 8.274 -23.677 1.00 80.30 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 1 ATOM 73 O O . PRO A 1 19 ? 23.206 9.243 -23.527 1.00 77.13 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 1 ATOM 74 C CB . PRO A 1 19 ? 22.959 6.149 -24.945 1.00 86.64 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 1 ATOM 75 C CG . PRO A 1 19 ? 22.957 4.696 -24.583 1.00 88.32 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 1 ATOM 76 C CD . PRO A 1 19 ? 22.156 4.604 -23.309 1.00 85.93 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 1 ATOM 77 N N . GLY A 1 20 ? 21.150 8.396 -23.895 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A N 1 ATOM 78 C CA . GLY A 1 20 ? 20.540 9.702 -24.068 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A CA 1 ATOM 79 C C . GLY A 1 20 ? 19.531 10.037 -22.991 1.00 76.45 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A C 1 ATOM 80 O O . GLY A 1 20 ? 19.368 11.199 -22.611 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A O 1 ATOM 81 N N . LEU A 1 21 ? 18.845 9.013 -22.502 1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N 1 ATOM 82 C CA . LEU A 1 21 ? 17.851 9.185 -21.449 1.00 72.94 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA 1 ATOM 83 C C . LEU A 1 21 ? 18.524 9.275 -20.080 1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C 1 ATOM 84 O O . LEU A 1 21 ? 18.005 9.908 -19.154 1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O 1 ATOM 85 C CB . LEU A 1 21 ? 16.842 8.028 -21.463 1.00 73.87 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB 1 ATOM 86 C CG . LEU A 1 21 ? 15.796 7.920 -22.579 1.00 76.70 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG 1 ATOM 87 C CD1 . LEU A 1 21 ? 16.398 7.473 -23.899 1.00 80.61 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 1 ATOM 88 C CD2 . LEU A 1 21 ? 14.690 6.968 -22.151 1.00 76.48 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 1 ATOM 89 N N . GLY A 1 22 ? 19.683 8.632 -19.962 1.00 74.38 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A N 1 ATOM 90 C CA . GLY A 1 22 ? 20.399 8.580 -18.700 1.00 73.67 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A CA 1 ATOM 91 C C . GLY A 1 22 ? 19.719 7.696 -17.668 1.00 71.71 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A C 1 ATOM 92 O O . GLY A 1 22 ? 19.514 6.497 -17.890 1.00 71.37 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A O 1 ATOM 93 N N . ASN A 1 23 ? 19.372 8.292 -16.532 1.00 69.56 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A N 1 ATOM 94 C CA . ASN A 1 23 ? 18.782 7.550 -15.423 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CA 1 ATOM 95 C C . ASN A 1 23 ? 17.274 7.734 -15.366 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A C 1 ATOM 96 O O . ASN A 1 23 ? 16.640 7.425 -14.356 1.00 67.07 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A O 1 ATOM 97 C CB . ASN A 1 23 ? 19.409 7.979 -14.089 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CB 1 ATOM 98 C CG . ASN A 1 23 ? 20.891 7.642 -13.996 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CG 1 ATOM 99 O OD1 . ASN A 1 23 ? 21.728 8.522 -13.788 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A OD1 1 ATOM 100 N ND2 . ASN A 1 23 ? 21.219 6.363 -14.136 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A ND2 1 ATOM 101 N N . LEU A 1 24 ? 16.696 8.239 -16.451 1.00 69.41 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A N 1 ATOM 102 C CA . LEU A 1 24 ? 15.255 8.482 -16.500 1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CA 1 ATOM 103 C C . LEU A 1 24 ? 14.447 7.185 -16.378 1.00 72.59 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A C 1 ATOM 104 O O . LEU A 1 24 ? 13.265 7.216 -15.994 1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A O 1 ATOM 105 C CB . LEU A 1 24 ? 14.883 9.208 -17.794 1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CB 1 ATOM 106 C CG . LEU A 1 24 ? 15.147 10.713 -17.794 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CG 1 ATOM 107 C CD1 . LEU A 1 24 ? 14.893 11.291 -19.182 1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CD1 1 ATOM 108 C CD2 . LEU A 1 24 ? 14.289 11.399 -16.729 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CD2 1 ATOM 109 N N . LEU A 1 25 ? 15.085 6.060 -16.712 1.00 75.81 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A N 1 ATOM 110 C CA . LEU A 1 25 ? 14.475 4.740 -16.563 1.00 77.08 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CA 1 ATOM 111 C C . LEU A 1 25 ? 14.071 4.474 -15.116 1.00 75.05 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A C 1 ATOM 112 O O . LEU A 1 25 ? 12.926 4.107 -14.839 1.00 74.63 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A O 1 ATOM 113 C CB . LEU A 1 25 ? 15.432 3.647 -17.043 1.00 80.00 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CB 1 ATOM 114 C CG . LEU A 1 25 ? 14.915 2.210 -16.909 1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CG 1 ATOM 115 C CD1 . LEU A 1 25 ? 13.615 2.018 -17.690 1.00 81.33 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD1 1 ATOM 116 C CD2 . LEU A 1 25 ? 15.972 1.195 -17.349 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD2 1 ATOM 117 N N . PHE A 1 29 ? 6.614 9.261 -11.419 1.00 71.99 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A N 1 ATOM 118 C CA . PHE A 1 29 ? 6.360 10.452 -10.608 1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CA 1 ATOM 119 C C . PHE A 1 29 ? 5.588 10.095 -9.347 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A C 1 ATOM 120 O O . PHE A 1 29 ? 6.045 10.381 -8.249 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A O 1 ATOM 121 C CB . PHE A 1 29 ? 5.592 11.517 -11.406 1.00 70.52 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CB 1 ATOM 122 C CG . PHE A 1 29 ? 5.210 12.739 -10.599 1.00 68.39 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CG 1 ATOM 123 C CD1 . PHE A 1 29 ? 6.171 13.664 -10.208 1.00 66.94 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD1 1 ATOM 124 C CD2 . PHE A 1 29 ? 3.886 12.970 -10.242 1.00 68.10 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD2 1 ATOM 125 C CE1 . PHE A 1 29 ? 5.820 14.787 -9.467 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE1 1 ATOM 126 C CE2 . PHE A 1 29 ? 3.527 14.093 -9.501 1.00 66.27 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE2 1 ATOM 127 C CZ . PHE A 1 29 ? 4.494 15.002 -9.116 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CZ 1 ATOM 128 N N . GLN A 1 30 ? 4.431 9.455 -9.514 1.00 68.57 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A N 1 ATOM 129 C CA . GLN A 1 30 ? 3.546 9.117 -8.393 1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CA 1 ATOM 130 C C . GLN A 1 30 ? 4.208 8.183 -7.383 1.00 63.46 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A C 1 ATOM 131 O O . GLN A 1 30 ? 3.799 8.120 -6.220 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A O 1 ATOM 132 C CB . GLN A 1 30 ? 2.254 8.477 -8.910 1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CB 1 ATOM 133 C CG . GLN A 1 30 ? 2.512 7.270 -9.817 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CG 1 ATOM 134 C CD . GLN A 1 30 ? 1.244 6.592 -10.319 1.00 74.77 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CD 1 ATOM 135 O OE1 . GLN A 1 30 ? 0.182 7.212 -10.409 1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A OE1 1 ATOM 136 N NE2 . GLN A 1 30 ? 1.356 5.305 -10.649 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A NE2 1 ATOM 137 N N . ASN A 1 31 ? 5.233 7.461 -7.821 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A N 1 ATOM 138 C CA . ASN A 1 31 ? 5.902 6.522 -6.931 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CA 1 ATOM 139 C C . ASN A 1 31 ? 7.359 6.862 -6.656 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A C 1 ATOM 140 O O . ASN A 1 31 ? 8.119 6.011 -6.196 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A O 1 ATOM 141 C CB . ASN A 1 31 ? 5.800 5.109 -7.499 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CB 1 ATOM 142 C CG . ASN A 1 31 ? 4.410 4.528 -7.345 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CG 1 ATOM 143 O OD1 . ASN A 1 31 ? 3.986 4.205 -6.234 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A OD1 1 ATOM 144 N ND2 . ASN A 1 31 ? 3.689 4.396 -8.456 1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A ND2 1 ATOM 145 N N . THR A 1 32 ? 7.738 8.112 -6.912 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 1 ATOM 146 C CA . THR A 1 32 ? 9.136 8.545 -6.763 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 1 ATOM 147 C C . THR A 1 32 ? 9.741 8.365 -5.356 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 1 ATOM 148 O O . THR A 1 32 ? 10.866 7.855 -5.249 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 1 ATOM 149 C CB . THR A 1 32 ? 9.313 10.024 -7.178 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 1 ATOM 150 O OG1 . THR A 1 32 ? 8.857 10.198 -8.524 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 1 ATOM 151 C CG2 . THR A 1 32 ? 10.778 10.428 -7.103 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 1 ATOM 152 N N . PRO A 1 33 ? 9.025 8.774 -4.279 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A N 1 ATOM 153 C CA . PRO A 1 33 ? 9.686 8.588 -2.977 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CA 1 ATOM 154 C C . PRO A 1 33 ? 10.026 7.123 -2.676 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A C 1 ATOM 155 O O . PRO A 1 33 ? 11.052 6.873 -2.041 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A O 1 ATOM 156 C CB . PRO A 1 33 ? 8.657 9.116 -1.966 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CB 1 ATOM 157 C CG . PRO A 1 33 ? 7.701 9.904 -2.751 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CG 1 ATOM 158 C CD . PRO A 1 33 ? 7.665 9.323 -4.122 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CD 1 ATOM 159 N N . TYR A 1 34 ? 9.191 6.184 -3.120 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A N 1 ATOM 160 C CA . TYR A 1 34 ? 9.480 4.760 -2.935 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CA 1 ATOM 161 C C . TYR A 1 34 ? 10.731 4.345 -3.721 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A C 1 ATOM 162 O O . TYR A 1 34 ? 11.624 3.700 -3.174 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A O 1 ATOM 163 C CB . TYR A 1 34 ? 8.285 3.895 -3.362 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CB 1 ATOM 164 C CG . TYR A 1 34 ? 7.176 3.761 -2.333 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CG 1 ATOM 165 C CD1 . TYR A 1 34 ? 7.346 2.969 -1.195 1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CD1 1 ATOM 166 C CD2 . TYR A 1 34 ? 5.948 4.399 -2.510 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CD2 1 ATOM 167 C CE1 . TYR A 1 34 ? 6.330 2.832 -0.250 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CE1 1 ATOM 168 C CE2 . TYR A 1 34 ? 4.924 4.265 -1.570 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CE2 1 ATOM 169 C CZ . TYR A 1 34 ? 5.125 3.481 -0.443 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CZ 1 ATOM 170 O OH . TYR A 1 34 ? 4.125 3.335 0.493 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A OH 1 ATOM 171 N N . CYS A 1 35 ? 10.773 4.718 -5.001 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A N 1 ATOM 172 C CA . CYS A 1 35 ? 11.922 4.468 -5.866 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CA 1 ATOM 173 C C . CYS A 1 35 ? 13.242 4.960 -5.269 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A C 1 ATOM 174 O O . CYS A 1 35 ? 14.268 4.279 -5.388 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A O 1 ATOM 175 C CB . CYS A 1 35 ? 11.718 5.122 -7.234 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CB 1 ATOM 176 S SG . CYS A 1 35 ? 13.134 4.900 -8.361 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A SG 1 ATOM 177 N N . PHE A 1 36 ? 13.217 6.135 -4.638 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 178 C CA . PHE A 1 36 ? 14.423 6.681 -4.029 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 179 C C . PHE A 1 36 ? 14.869 5.876 -2.808 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 180 O O . PHE A 1 36 ? 16.073 5.711 -2.576 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 181 C CB . PHE A 1 36 ? 14.224 8.144 -3.631 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 182 C CG . PHE A 1 36 ? 14.437 9.121 -4.758 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 183 C CD1 . PHE A 1 36 ? 14.526 8.685 -6.068 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 184 C CD2 . PHE A 1 36 ? 14.557 10.477 -4.499 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 185 C CE1 . PHE A 1 36 ? 14.717 9.584 -7.095 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 186 C CE2 . PHE A 1 36 ? 14.744 11.377 -5.521 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 187 C CZ . PHE A 1 36 ? 14.825 10.935 -6.818 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 188 N N . ASP A 1 37 ? 13.910 5.379 -2.027 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 189 C CA . ASP A 1 37 ? 14.230 4.541 -0.869 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 190 C C . ASP A 1 37 ? 14.930 3.249 -1.318 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 191 O O . ASP A 1 37 ? 15.801 2.728 -0.627 1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 192 C CB . ASP A 1 37 ? 12.970 4.206 -0.061 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 193 C CG . ASP A 1 37 ? 12.189 5.451 0.381 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 194 O OD1 . ASP A 1 37 ? 10.959 5.325 0.585 1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 195 O OD2 . ASP A 1 37 ? 12.785 6.549 0.531 1.00 66.71 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 196 N N . GLN A 1 38 ? 14.550 2.751 -2.490 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A N 1 ATOM 197 C CA . GLN A 1 38 ? 15.163 1.552 -3.070 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CA 1 ATOM 198 C C . GLN A 1 38 ? 16.614 1.802 -3.521 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A C 1 ATOM 199 O O . GLN A 1 38 ? 17.510 0.993 -3.262 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A O 1 ATOM 200 C CB . GLN A 1 38 ? 14.310 1.060 -4.241 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CB 1 ATOM 201 C CG . GLN A 1 38 ? 14.944 -0.016 -5.088 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CG 1 ATOM 202 C CD . GLN A 1 38 ? 14.656 -1.417 -4.573 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CD 1 ATOM 203 O OE1 . GLN A 1 38 ? 14.748 -1.685 -3.370 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A OE1 1 ATOM 204 N NE2 . GLN A 1 38 ? 14.300 -2.320 -5.483 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A NE2 1 ATOM 205 N N . LEU A 1 39 ? 16.844 2.932 -4.186 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 1 ATOM 206 C CA . LEU A 1 39 ? 18.193 3.326 -4.601 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 1 ATOM 207 C C . LEU A 1 39 ? 19.139 3.565 -3.422 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 1 ATOM 208 O O . LEU A 1 39 ? 20.328 3.272 -3.523 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 1 ATOM 209 C CB . LEU A 1 39 ? 18.138 4.582 -5.470 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 1 ATOM 210 C CG . LEU A 1 39 ? 17.529 4.418 -6.861 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 1 ATOM 211 C CD1 . LEU A 1 39 ? 17.418 5.760 -7.538 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 1 ATOM 212 C CD2 . LEU A 1 39 ? 18.356 3.463 -7.703 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 1 ATOM 213 N N . ARG A 1 40 ? 18.624 4.100 -2.316 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A N 1 ATOM 214 C CA . ARG A 1 40 ? 19.463 4.323 -1.134 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CA 1 ATOM 215 C C . ARG A 1 40 ? 19.964 2.988 -0.566 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A C 1 ATOM 216 O O . ARG A 1 40 ? 21.169 2.820 -0.314 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A O 1 ATOM 217 C CB . ARG A 1 40 ? 18.706 5.108 -0.057 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CB 1 ATOM 218 C CG . ARG A 1 40 ? 19.560 5.459 1.171 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CG 1 ATOM 219 C CD . ARG A 1 40 ? 18.701 5.783 2.389 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CD 1 ATOM 220 N NE . ARG A 1 40 ? 17.788 4.679 2.694 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NE 1 ATOM 221 C CZ . ARG A 1 40 ? 16.459 4.749 2.641 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CZ 1 ATOM 222 N NH1 . ARG A 1 40 ? 15.851 5.889 2.316 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH1 1 ATOM 223 N NH2 . ARG A 1 40 ? 15.739 3.671 2.933 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH2 1 ATOM 224 N N . ARG A 1 41 ? 19.048 2.036 -0.373 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A N 1 ATOM 225 C CA . ARG A 1 41 ? 19.423 0.709 0.123 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CA 1 ATOM 226 C C . ARG A 1 41 ? 20.345 0.023 -0.870 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A C 1 ATOM 227 O O . ARG A 1 41 ? 21.173 -0.809 -0.492 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A O 1 ATOM 228 C CB . ARG A 1 41 ? 18.191 -0.167 0.385 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CB 1 ATOM 229 C CG . ARG A 1 41 ? 17.327 0.303 1.555 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CG 1 ATOM 230 C CD . ARG A 1 41 ? 16.226 -0.690 1.922 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CD 1 ATOM 231 N NE . ARG A 1 41 ? 15.305 -0.951 0.819 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NE 1 ATOM 232 C CZ . ARG A 1 41 ? 14.176 -0.279 0.604 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CZ 1 ATOM 233 N NH1 . ARG A 1 41 ? 13.821 0.716 1.411 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NH1 1 ATOM 234 N NH2 . ARG A 1 41 ? 13.401 -0.597 -0.426 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NH2 1 ATOM 235 N N . ARG A 1 42 ? 20.207 0.382 -2.141 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A N 1 ATOM 236 C CA . ARG A 1 42 ? 21.049 -0.198 -3.172 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CA 1 ATOM 237 C C . ARG A 1 42 ? 22.409 0.496 -3.306 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A C 1 ATOM 238 O O . ARG A 1 42 ? 23.436 -0.183 -3.371 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A O 1 ATOM 239 C CB . ARG A 1 42 ? 20.332 -0.182 -4.524 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CB 1 ATOM 240 C CG . ARG A 1 42 ? 20.873 -1.236 -5.476 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CG 1 ATOM 241 C CD . ARG A 1 42 ? 20.353 -1.080 -6.898 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CD 1 ATOM 242 N NE . ARG A 1 42 ? 18.912 -1.288 -7.004 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NE 1 ATOM 243 C CZ . ARG A 1 42 ? 18.220 -1.154 -8.132 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CZ 1 ATOM 244 N NH1 . ARG A 1 42 ? 18.839 -0.812 -9.256 1.00 65.49 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH1 1 ATOM 245 N NH2 . ARG A 1 42 ? 16.905 -1.357 -8.137 1.00 64.74 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH2 1 ATOM 246 N N . PHE A 1 43 ? 22.432 1.832 -3.346 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A N 1 ATOM 247 C CA . PHE A 1 43 ? 23.683 2.550 -3.670 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CA 1 ATOM 248 C C . PHE A 1 43 ? 24.262 3.396 -2.547 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A C 1 ATOM 249 O O . PHE A 1 43 ? 25.419 3.829 -2.624 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A O 1 ATOM 250 C CB . PHE A 1 43 ? 23.480 3.436 -4.903 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CB 1 ATOM 251 C CG . PHE A 1 43 ? 23.187 2.656 -6.148 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CG 1 ATOM 252 C CD1 . PHE A 1 43 ? 21.928 2.696 -6.724 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CD1 1 ATOM 253 C CD2 . PHE A 1 43 ? 24.158 1.842 -6.713 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CD2 1 ATOM 254 C CE1 . PHE A 1 43 ? 21.650 1.970 -7.858 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CE1 1 ATOM 255 C CE2 . PHE A 1 43 ? 23.885 1.104 -7.849 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CE2 1 ATOM 256 C CZ . PHE A 1 43 ? 22.632 1.168 -8.422 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CZ 1 ATOM 257 N N . GLY A 1 44 ? 23.469 3.638 -1.510 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 258 C CA . GLY A 1 44 ? 23.972 4.353 -0.355 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 259 C C . GLY A 1 44 ? 23.339 5.708 -0.154 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 260 O O . GLY A 1 44 ? 22.497 6.128 -0.939 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 261 N N . ASP A 1 45 ? 23.771 6.404 0.893 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A N 1 ATOM 262 C CA . ASP A 1 45 ? 23.142 7.644 1.311 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CA 1 ATOM 263 C C . ASP A 1 45 ? 23.362 8.805 0.358 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A C 1 ATOM 264 O O . ASP A 1 45 ? 22.644 9.804 0.421 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A O 1 ATOM 265 C CB . ASP A 1 45 ? 23.638 8.042 2.702 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CB 1 ATOM 266 C CG . ASP A 1 45 ? 23.119 7.123 3.787 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CG 1 ATOM 267 O OD1 . ASP A 1 45 ? 23.844 6.945 4.785 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A OD1 1 ATOM 268 O OD2 . ASP A 1 45 ? 22.006 6.576 3.638 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A OD2 1 ATOM 269 N N . VAL A 1 46 ? 24.375 8.705 -0.493 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 1 ATOM 270 C CA . VAL A 1 46 ? 24.616 9.758 -1.463 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 271 C C . VAL A 1 46 ? 24.789 9.178 -2.845 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 1 ATOM 272 O O . VAL A 1 46 ? 25.846 8.643 -3.165 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 1 ATOM 273 C CB . VAL A 1 46 ? 25.849 10.580 -1.110 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 1 ATOM 274 C CG1 . VAL A 1 46 ? 26.048 11.669 -2.142 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 1 ATOM 275 C CG2 . VAL A 1 46 ? 25.699 11.183 0.277 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 1 ATOM 276 N N . PHE A 1 47 ? 23.755 9.293 -3.672 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A N 1 ATOM 277 C CA . PHE A 1 47 ? 23.815 8.704 -5.001 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CA 1 ATOM 278 C C . PHE A 1 47 ? 23.418 9.665 -6.124 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A C 1 ATOM 279 O O . PHE A 1 47 ? 22.763 10.673 -5.896 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A O 1 ATOM 280 C CB . PHE A 1 47 ? 22.954 7.429 -5.063 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CB 1 ATOM 281 C CG . PHE A 1 47 ? 21.477 7.656 -4.887 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CG 1 ATOM 282 C CD1 . PHE A 1 47 ? 20.679 8.038 -5.961 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CD1 1 ATOM 283 C CD2 . PHE A 1 47 ? 20.872 7.438 -3.660 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CD2 1 ATOM 284 C CE1 . PHE A 1 47 ? 19.320 8.214 -5.810 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CE1 1 ATOM 285 C CE2 . PHE A 1 47 ? 19.495 7.616 -3.500 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CE2 1 ATOM 286 C CZ . PHE A 1 47 ? 18.725 8.005 -4.582 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CZ 1 ATOM 287 N N . SER A 1 48 ? 23.836 9.317 -7.336 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 70 SER A N 1 ATOM 288 C CA . SER A 1 48 ? 23.713 10.166 -8.514 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CA 1 ATOM 289 C C . SER A 1 48 ? 22.619 9.701 -9.440 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 70 SER A C 1 ATOM 290 O O . SER A 1 48 ? 22.414 8.498 -9.620 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 70 SER A O 1 ATOM 291 C CB . SER A 1 48 ? 25.031 10.191 -9.283 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CB 1 ATOM 292 O OG . SER A 1 48 ? 26.042 10.807 -8.512 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 70 SER A OG 1 ATOM 293 N N . LEU A 1 49 ? 21.934 10.668 -10.039 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A N 1 ATOM 294 C CA . LEU A 1 49 ? 20.922 10.402 -11.051 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CA 1 ATOM 295 C C . LEU A 1 49 ? 21.044 11.431 -12.160 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A C 1 ATOM 296 O O . LEU A 1 49 ? 21.395 12.583 -11.907 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A O 1 ATOM 297 C CB . LEU A 1 49 ? 19.511 10.451 -10.450 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CB 1 ATOM 298 C CG . LEU A 1 49 ? 19.088 9.371 -9.454 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CG 1 ATOM 299 C CD1 . LEU A 1 49 ? 17.777 9.758 -8.815 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD1 1 ATOM 300 C CD2 . LEU A 1 49 ? 18.980 8.022 -10.139 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD2 1 ATOM 301 N N . GLN A 1 50 ? 20.754 11.027 -13.391 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A N 1 ATOM 302 C CA . GLN A 1 50 ? 20.668 11.992 -14.481 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CA 1 ATOM 303 C C . GLN A 1 50 ? 19.219 12.131 -14.939 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A C 1 ATOM 304 O O . GLN A 1 50 ? 18.833 11.624 -15.986 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A O 1 ATOM 305 C CB . GLN A 1 50 ? 21.568 11.584 -15.649 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CB 1 ATOM 306 C CG . GLN A 1 50 ? 21.761 12.679 -16.687 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CG 1 ATOM 307 C CD . GLN A 1 50 ? 22.326 12.146 -17.986 1.00 74.05 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CD 1 ATOM 308 O OE1 . GLN A 1 50 ? 22.896 11.051 -18.028 1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A OE1 1 ATOM 309 N NE2 . GLN A 1 50 ? 22.165 12.914 -19.059 1.00 76.32 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A NE2 1 ATOM 310 N N . LEU A 1 51 ? 18.416 12.803 -14.125 1.00 61.55 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A N 1 ATOM 311 C CA . LEU A 1 51 ? 17.024 13.067 -14.453 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CA 1 ATOM 312 C C . LEU A 1 51 ? 16.925 14.139 -15.532 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A C 1 ATOM 313 O O . LEU A 1 51 ? 17.349 15.283 -15.322 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A O 1 ATOM 314 C CB . LEU A 1 51 ? 16.255 13.505 -13.208 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CB 1 ATOM 315 C CG . LEU A 1 51 ? 16.107 12.490 -12.075 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CG 1 ATOM 316 C CD1 . LEU A 1 51 ? 15.919 13.207 -10.743 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CD1 1 ATOM 317 C CD2 . LEU A 1 51 ? 14.923 11.588 -12.359 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CD2 1 ATOM 318 N N . ALA A 1 52 ? 16.353 13.761 -16.674 1.00 69.67 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A N 1 ATOM 319 C CA . ALA A 1 52 ? 16.259 14.615 -17.855 1.00 70.67 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CA 1 ATOM 320 C C . ALA A 1 52 ? 17.655 14.976 -18.349 1.00 72.51 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A C 1 ATOM 321 O O . ALA A 1 52 ? 18.470 14.097 -18.645 1.00 75.75 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A O 1 ATOM 322 C CB . ALA A 1 52 ? 15.432 15.879 -17.561 1.00 69.69 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CB 1 ATOM 323 N N . TRP A 1 53 ? 17.926 16.271 -18.435 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 1 ATOM 324 C CA . TRP A 1 53 ? 19.222 16.759 -18.893 1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 1 ATOM 325 C C . TRP A 1 53 ? 19.993 17.368 -17.731 1.00 67.63 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 1 ATOM 326 O O . TRP A 1 53 ? 21.042 17.978 -17.917 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 1 ATOM 327 C CB . TRP A 1 53 ? 19.033 17.781 -20.015 1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 1 ATOM 328 C CG . TRP A 1 53 ? 18.082 17.291 -21.071 1.00 79.28 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 1 ATOM 329 C CD1 . TRP A 1 53 ? 18.386 16.502 -22.147 1.00 82.39 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 1 ATOM 330 C CD2 . TRP A 1 53 ? 16.669 17.534 -21.139 1.00 79.80 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 1 ATOM 331 N NE1 . TRP A 1 53 ? 17.252 16.245 -22.881 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 1 ATOM 332 C CE2 . TRP A 1 53 ? 16.185 16.867 -22.285 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 1 ATOM 333 C CE3 . TRP A 1 53 ? 15.767 18.250 -20.344 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 1 ATOM 334 C CZ2 . TRP A 1 53 ? 14.838 16.900 -22.659 1.00 82.59 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 1 ATOM 335 C CZ3 . TRP A 1 53 ? 14.430 18.279 -20.714 1.00 78.62 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 1 ATOM 336 C CH2 . TRP A 1 53 ? 13.979 17.608 -21.861 1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 1 ATOM 337 N N . THR A 1 54 ? 19.460 17.189 -16.526 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 1 ATOM 338 C CA . THR A 1 54 ? 20.055 17.753 -15.322 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 1 ATOM 339 C C . THR A 1 54 ? 20.798 16.665 -14.534 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 1 ATOM 340 O O . THR A 1 54 ? 20.318 15.538 -14.409 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 1 ATOM 341 C CB . THR A 1 54 ? 18.980 18.442 -14.422 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 1 ATOM 342 O OG1 . THR A 1 54 ? 17.964 17.501 -14.055 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 1 ATOM 343 C CG2 . THR A 1 54 ? 18.317 19.598 -15.159 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 1 ATOM 344 N N . PRO A 1 55 ? 22.000 16.996 -14.038 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A N 1 ATOM 345 C CA . PRO A 1 55 ? 22.767 16.121 -13.149 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CA 1 ATOM 346 C C . PRO A 1 55 ? 22.302 16.318 -11.708 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A C 1 ATOM 347 O O . PRO A 1 55 ? 22.272 17.441 -11.206 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A O 1 ATOM 348 C CB . PRO A 1 55 ? 24.206 16.596 -13.351 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CB 1 ATOM 349 C CG . PRO A 1 55 ? 24.051 18.083 -13.627 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CG 1 ATOM 350 C CD . PRO A 1 55 ? 22.708 18.263 -14.311 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CD 1 ATOM 351 N N . VAL A 1 56 ? 21.927 15.228 -11.056 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 1 ATOM 352 C CA . VAL A 1 56 ? 21.312 15.301 -9.744 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 1 ATOM 353 C C . VAL A 1 56 ? 22.051 14.441 -8.728 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 1 ATOM 354 O O . VAL A 1 56 ? 22.485 13.341 -9.056 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 1 ATOM 355 C CB . VAL A 1 56 ? 19.822 14.854 -9.807 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 1 ATOM 356 C CG1 . VAL A 1 56 ? 19.270 14.615 -8.416 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 1 ATOM 357 C CG2 . VAL A 1 56 ? 18.972 15.882 -10.558 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 1 ATOM 358 N N . VAL A 1 57 ? 22.200 14.945 -7.503 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A N 1 ATOM 359 C CA . VAL A 1 57 ? 22.681 14.117 -6.402 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CA 1 ATOM 360 C C . VAL A 1 57 ? 21.630 14.059 -5.300 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A C 1 ATOM 361 O O . VAL A 1 57 ? 21.201 15.102 -4.802 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A O 1 ATOM 362 C CB . VAL A 1 57 ? 24.017 14.645 -5.817 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CB 1 ATOM 363 C CG1 . VAL A 1 57 ? 24.337 13.921 -4.536 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CG1 1 ATOM 364 C CG2 . VAL A 1 57 ? 25.158 14.496 -6.834 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CG2 1 ATOM 365 N N . VAL A 1 58 ? 21.212 12.852 -4.919 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A N 1 ATOM 366 C CA . VAL A 1 58 ? 20.217 12.681 -3.855 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CA 1 ATOM 367 C C . VAL A 1 58 ? 20.914 12.462 -2.512 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A C 1 ATOM 368 O O . VAL A 1 58 ? 21.859 11.671 -2.417 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A O 1 ATOM 369 C CB . VAL A 1 58 ? 19.277 11.498 -4.145 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CB 1 ATOM 370 C CG1 . VAL A 1 58 ? 18.108 11.472 -3.149 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG1 1 ATOM 371 C CG2 . VAL A 1 58 ? 18.753 11.577 -5.566 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG2 1 ATOM 372 N N . LEU A 1 59 ? 20.443 13.162 -1.483 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A N 1 ATOM 373 C CA . LEU A 1 59 ? 21.035 13.100 -0.149 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CA 1 ATOM 374 C C . LEU A 1 59 ? 20.075 12.445 0.808 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A C 1 ATOM 375 O O . LEU A 1 59 ? 18.940 12.890 0.929 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A O 1 ATOM 376 C CB . LEU A 1 59 ? 21.371 14.497 0.369 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CB 1 ATOM 377 C CG . LEU A 1 59 ? 22.331 15.317 -0.478 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CG 1 ATOM 378 C CD1 . LEU A 1 59 ? 22.144 16.793 -0.172 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD1 1 ATOM 379 C CD2 . LEU A 1 59 ? 23.779 14.835 -0.236 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD2 1 ATOM 380 N N . ASN A 1 60 ? 20.527 11.398 1.491 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A N 1 ATOM 381 C CA . ASN A 1 60 ? 19.668 10.650 2.399 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CA 1 ATOM 382 C C . ASN A 1 60 ? 20.273 10.569 3.788 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A C 1 ATOM 383 O O . ASN A 1 60 ? 21.477 10.385 3.935 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A O 1 ATOM 384 C CB . ASN A 1 60 ? 19.428 9.226 1.887 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CB 1 ATOM 385 C CG . ASN A 1 60 ? 18.917 9.181 0.465 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CG 1 ATOM 386 O OD1 . ASN A 1 60 ? 17.704 9.108 0.224 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A OD1 1 ATOM 387 N ND2 . ASN A 1 60 ? 19.845 9.176 -0.491 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A ND2 1 ATOM 388 N N . GLY A 1 61 ? 19.431 10.678 4.805 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A N 1 ATOM 389 C CA . GLY A 1 61 ? 19.903 10.639 6.173 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A CA 1 ATOM 390 C C . GLY A 1 61 ? 20.289 12.021 6.674 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A C 1 ATOM 391 O O . GLY A 1 61 ? 20.624 12.909 5.877 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A O 1 ATOM 392 N N . LEU A 1 62 ? 20.258 12.189 7.995 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A N 1 ATOM 393 C CA . LEU A 1 62 ? 20.514 13.468 8.620 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CA 1 ATOM 394 C C . LEU A 1 62 ? 21.942 13.938 8.324 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A C 1 ATOM 395 O O . LEU A 1 62 ? 22.171 15.108 8.039 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A O 1 ATOM 396 C CB . LEU A 1 62 ? 20.276 13.392 10.134 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CB 1 ATOM 397 C CG . LEU A 1 62 ? 20.598 14.672 10.920 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CG 1 ATOM 398 C CD1 . LEU A 1 62 ? 19.757 15.824 10.420 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD1 1 ATOM 399 C CD2 . LEU A 1 62 ? 20.448 14.482 12.468 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD2 1 ATOM 400 N N . ALA A 1 63 ? 22.893 13.017 8.382 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 1 ATOM 401 C CA . ALA A 1 63 ? 24.298 13.375 8.253 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 1 ATOM 402 C C . ALA A 1 63 ? 24.591 13.940 6.864 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 1 ATOM 403 O O . ALA A 1 63 ? 25.194 15.009 6.748 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 1 ATOM 404 C CB . ALA A 1 63 ? 25.189 12.164 8.555 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 1 ATOM 405 N N . ALA A 1 64 ? 24.140 13.246 5.819 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A N 1 ATOM 406 C CA . ALA A 1 64 ? 24.338 13.728 4.447 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A CA 1 ATOM 407 C C . ALA A 1 64 ? 23.655 15.092 4.207 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A C 1 ATOM 408 O O . ALA A 1 64 ? 24.265 16.018 3.641 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A O 1 ATOM 409 C CB . ALA A 1 64 ? 23.830 12.703 3.457 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A CB 1 ATOM 410 N N . VAL A 1 65 ? 22.404 15.212 4.657 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 411 C CA . VAL A 1 65 ? 21.655 16.454 4.521 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 412 C C . VAL A 1 65 ? 22.316 17.608 5.273 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 413 O O . VAL A 1 65 ? 22.448 18.717 4.736 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 414 C CB . VAL A 1 65 ? 20.172 16.298 5.031 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 415 C CG1 . VAL A 1 65 ? 19.465 17.637 5.016 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 416 C CG2 . VAL A 1 65 ? 19.418 15.295 4.198 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 417 N N . ARG A 1 66 ? 22.728 17.356 6.516 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A N 1 ATOM 418 C CA . ARG A 1 66 ? 23.351 18.409 7.322 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CA 1 ATOM 419 C C . ARG A 1 66 ? 24.642 18.870 6.697 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A C 1 ATOM 420 O O . ARG A 1 66 ? 24.888 20.078 6.587 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A O 1 ATOM 421 C CB . ARG A 1 66 ? 23.624 17.947 8.749 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CB 1 ATOM 422 C CG . ARG A 1 66 ? 22.397 17.876 9.605 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CG 1 ATOM 423 C CD . ARG A 1 66 ? 22.728 17.969 11.079 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CD 1 ATOM 424 N NE . ARG A 1 66 ? 22.541 19.337 11.551 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NE 1 ATOM 425 C CZ . ARG A 1 66 ? 23.530 20.162 11.875 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CZ 1 ATOM 426 N NH1 . ARG A 1 66 ? 24.795 19.756 11.811 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH1 1 ATOM 427 N NH2 . ARG A 1 66 ? 23.250 21.388 12.286 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH2 1 ATOM 428 N N . GLU A 1 67 ? 25.459 17.911 6.271 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A N 1 ATOM 429 C CA . GLU A 1 67 ? 26.763 18.235 5.700 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CA 1 ATOM 430 C C . GLU A 1 67 ? 26.582 19.129 4.479 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A C 1 ATOM 431 O O . GLU A 1 67 ? 27.282 20.132 4.331 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A O 1 ATOM 432 C CB . GLU A 1 67 ? 27.554 16.958 5.328 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CB 1 ATOM 433 C CG . GLU A 1 67 ? 28.831 17.271 4.534 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CG 1 ATOM 434 C CD . GLU A 1 67 ? 29.821 16.100 4.440 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CD 1 ATOM 435 O OE1 . GLU A 1 67 ? 29.405 14.920 4.535 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE1 1 ATOM 436 O OE2 . GLU A 1 67 ? 31.025 16.381 4.262 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE2 1 ATOM 437 N N . ALA A 1 68 ? 25.623 18.789 3.617 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A N 1 ATOM 438 C CA . ALA A 1 68 ? 25.330 19.636 2.450 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CA 1 ATOM 439 C C . ALA A 1 68 ? 24.764 20.995 2.857 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A C 1 ATOM 440 O O . ALA A 1 68 ? 25.223 22.033 2.398 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A O 1 ATOM 441 C CB . ALA A 1 68 ? 24.361 18.934 1.501 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CB 1 ATOM 442 N N . LEU A 1 69 ? 23.760 20.999 3.723 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A N 1 ATOM 443 C CA . LEU A 1 69 ? 23.023 22.244 3.960 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CA 1 ATOM 444 C C . LEU A 1 69 ? 23.603 23.099 5.095 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A C 1 ATOM 445 O O . LEU A 1 69 ? 23.449 24.304 5.094 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A O 1 ATOM 446 C CB . LEU A 1 69 ? 21.553 21.939 4.225 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CB 1 ATOM 447 C CG . LEU A 1 69 ? 20.803 21.309 3.039 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CG 1 ATOM 448 C CD1 . LEU A 1 69 ? 19.287 21.347 3.245 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD1 1 ATOM 449 C CD2 . LEU A 1 69 ? 21.175 21.960 1.705 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD2 1 ATOM 450 N N . VAL A 1 70 ? 24.280 22.498 6.060 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A N 1 ATOM 451 C CA . VAL A 1 70 ? 24.793 23.302 7.162 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CA 1 ATOM 452 C C . VAL A 1 70 ? 26.301 23.514 7.009 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A C 1 ATOM 453 O O . VAL A 1 70 ? 26.760 24.636 6.773 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A O 1 ATOM 454 C CB . VAL A 1 70 ? 24.457 22.649 8.520 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CB 1 ATOM 455 C CG1 . VAL A 1 70 ? 25.117 23.418 9.667 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG1 1 ATOM 456 C CG2 . VAL A 1 70 ? 22.901 22.566 8.706 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG2 1 ATOM 457 N N . THR A 1 71 ? 27.066 22.436 7.120 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 458 C CA . THR A 1 71 ? 28.500 22.517 6.917 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 459 C C . THR A 1 71 ? 28.859 23.245 5.610 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 460 O O . THR A 1 71 ? 29.590 24.211 5.647 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 461 C CB . THR A 1 71 ? 29.114 21.111 6.954 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 462 O OG1 . THR A 1 71 ? 28.549 20.399 8.061 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 463 C CG2 . THR A 1 71 ? 30.639 21.181 7.121 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 464 N N . HIS A 1 72 ? 28.317 22.834 4.469 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A N 1 ATOM 465 C CA . HIS A 1 72 ? 28.585 23.568 3.227 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CA 1 ATOM 466 C C . HIS A 1 72 ? 27.412 24.480 2.831 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A C 1 ATOM 467 O O . HIS A 1 72 ? 27.190 24.750 1.641 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A O 1 ATOM 468 C CB . HIS A 1 72 ? 28.911 22.597 2.095 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CB 1 ATOM 469 C CG . HIS A 1 72 ? 30.044 21.674 2.415 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CG 1 ATOM 470 N ND1 . HIS A 1 72 ? 31.365 22.083 2.406 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A ND1 1 ATOM 471 C CD2 . HIS A 1 72 ? 30.055 20.367 2.774 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CD2 1 ATOM 472 C CE1 . HIS A 1 72 ? 32.134 21.066 2.748 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CE1 1 ATOM 473 N NE2 . HIS A 1 72 ? 31.368 20.015 2.974 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A NE2 1 ATOM 474 N N . GLY A 1 73 ? 26.689 24.972 3.839 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 1 ATOM 475 C CA . GLY A 1 73 ? 25.578 25.891 3.650 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 1 ATOM 476 C C . GLY A 1 73 ? 25.751 27.026 2.654 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 1 ATOM 477 O O . GLY A 1 73 ? 24.778 27.406 1.984 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 1 ATOM 478 N N . GLU A 1 74 ? 26.966 27.569 2.544 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A N 1 ATOM 479 C CA . GLU A 1 74 ? 27.203 28.717 1.673 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CA 1 ATOM 480 C C . GLU A 1 74 ? 27.252 28.341 0.206 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A C 1 ATOM 481 O O . GLU A 1 74 ? 26.903 29.147 -0.664 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A O 1 ATOM 482 C CB . GLU A 1 74 ? 28.493 29.424 2.069 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CB 1 ATOM 483 C CG . GLU A 1 74 ? 28.225 30.518 3.078 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CG 1 ATOM 484 C CD . GLU A 1 74 ? 29.065 31.766 2.859 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CD 1 ATOM 485 O OE1 . GLU A 1 74 ? 30.324 31.644 2.888 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE1 1 ATOM 486 O OE2 . GLU A 1 74 ? 28.461 32.857 2.662 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE2 1 ATOM 487 N N . ASP A 1 75 ? 27.660 27.103 -0.050 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 1 ATOM 488 C CA . ASP A 1 75 ? 27.773 26.571 -1.401 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 489 C C . ASP A 1 75 ? 26.560 25.752 -1.876 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 1 ATOM 490 O O . ASP A 1 75 ? 26.536 25.283 -3.010 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 1 ATOM 491 C CB . ASP A 1 75 ? 29.022 25.709 -1.485 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 1 ATOM 492 C CG . ASP A 1 75 ? 30.249 26.431 -0.970 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 1 ATOM 493 O OD1 . ASP A 1 75 ? 30.922 25.884 -0.067 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 1 ATOM 494 O OD2 . ASP A 1 75 ? 30.521 27.555 -1.453 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 1 ATOM 495 N N . THR A 1 76 ? 25.559 25.580 -1.019 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 98 THR A N 1 ATOM 496 C CA . THR A 1 76 ? 24.376 24.827 -1.401 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CA 1 ATOM 497 C C . THR A 1 76 ? 23.078 25.604 -1.222 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 98 THR A C 1 ATOM 498 O O . THR A 1 76 ? 22.005 25.007 -1.200 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 98 THR A O 1 ATOM 499 C CB . THR A 1 76 ? 24.268 23.528 -0.593 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CB 1 ATOM 500 O OG1 . THR A 1 76 ? 24.061 23.852 0.786 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 98 THR A OG1 1 ATOM 501 C CG2 . THR A 1 76 ? 25.551 22.676 -0.731 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CG2 1 ATOM 502 N N . ALA A 1 77 ? 23.165 26.927 -1.118 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A N 1 ATOM 503 C CA . ALA A 1 77 ? 21.989 27.744 -0.805 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CA 1 ATOM 504 C C . ALA A 1 77 ? 21.289 28.275 -2.058 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A C 1 ATOM 505 O O . ALA A 1 77 ? 20.244 28.920 -1.969 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A O 1 ATOM 506 C CB . ALA A 1 77 ? 22.379 28.907 0.114 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CB 1 ATOM 507 N N . ASP A 1 78 ? 21.860 27.992 -3.222 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 1 ATOM 508 C CA . ASP A 1 78 ? 21.281 28.406 -4.497 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 1 ATOM 509 C C . ASP A 1 78 ? 20.143 27.473 -4.939 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 1 ATOM 510 O O . ASP A 1 78 ? 20.023 26.348 -4.447 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 1 ATOM 511 C CB . ASP A 1 78 ? 22.386 28.460 -5.566 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 1 ATOM 512 C CG . ASP A 1 78 ? 22.097 29.468 -6.673 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 1 ATOM 513 O OD1 . ASP A 1 78 ? 22.843 29.475 -7.674 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1 ATOM 514 O OD2 . ASP A 1 78 ? 21.121 30.242 -6.551 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1 ATOM 515 N N . ARG A 1 79 ? 19.301 27.969 -5.844 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N 1 ATOM 516 C CA . ARG A 1 79 ? 18.255 27.182 -6.495 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA 1 ATOM 517 C C . ARG A 1 79 ? 18.641 26.937 -7.942 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C 1 ATOM 518 O O . ARG A 1 79 ? 19.368 27.725 -8.532 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O 1 ATOM 519 C CB . ARG A 1 79 ? 16.900 27.901 -6.455 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB 1 ATOM 520 C CG . ARG A 1 79 ? 16.421 28.261 -5.076 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG 1 ATOM 521 C CD . ARG A 1 79 ? 15.900 27.044 -4.364 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD 1 ATOM 522 N NE . ARG A 1 79 ? 15.142 27.416 -3.189 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE 1 ATOM 523 C CZ . ARG A 1 79 ? 15.043 26.682 -2.086 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ 1 ATOM 524 N NH1 . ARG A 1 79 ? 14.319 27.126 -1.077 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 1 ATOM 525 N NH2 . ARG A 1 79 ? 15.670 25.512 -1.979 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 1 ATOM 526 N N . PRO A 1 80 ? 18.154 25.839 -8.523 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A N 1 ATOM 527 C CA . PRO A 1 80 ? 18.325 25.650 -9.965 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CA 1 ATOM 528 C C . PRO A 1 80 ? 17.601 26.754 -10.742 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A C 1 ATOM 529 O O . PRO A 1 80 ? 16.496 27.134 -10.380 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A O 1 ATOM 530 C CB . PRO A 1 80 ? 17.689 24.281 -10.222 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CB 1 ATOM 531 C CG . PRO A 1 80 ? 17.707 23.596 -8.881 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CG 1 ATOM 532 C CD . PRO A 1 80 ? 17.530 24.675 -7.872 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CD 1 ATOM 533 N N . PRO A 1 81 ? 18.231 27.284 -11.792 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N 1 ATOM 534 C CA . PRO A 1 81 ? 17.534 28.318 -12.558 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA 1 ATOM 535 C C . PRO A 1 81 ? 16.223 27.776 -13.117 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C 1 ATOM 536 O O . PRO A 1 81 ? 16.145 26.597 -13.437 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O 1 ATOM 537 C CB . PRO A 1 81 ? 18.524 28.663 -13.680 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB 1 ATOM 538 C CG . PRO A 1 81 ? 19.405 27.476 -13.791 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG 1 ATOM 539 C CD . PRO A 1 81 ? 19.502 26.885 -12.412 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD 1 ATOM 540 N N . VAL A 1 82 ? 15.203 28.620 -13.203 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 1 ATOM 541 C CA . VAL A 1 82 ? 13.922 28.212 -13.771 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 1 ATOM 542 C C . VAL A 1 82 ? 13.482 29.247 -14.813 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 1 ATOM 543 O O . VAL A 1 82 ? 12.776 30.211 -14.490 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 1 ATOM 544 C CB . VAL A 1 82 ? 12.840 28.047 -12.677 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 1 ATOM 545 C CG1 . VAL A 1 82 ? 11.554 27.534 -13.277 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 ATOM 546 C CG2 . VAL A 1 82 ? 13.311 27.086 -11.599 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 ATOM 547 N N . PRO A 1 83 ? 13.922 29.056 -16.071 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A N 1 ATOM 548 C CA . PRO A 1 83 ? 13.653 29.977 -17.180 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CA 1 ATOM 549 C C . PRO A 1 83 ? 12.190 30.363 -17.347 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A C 1 ATOM 550 O O . PRO A 1 83 ? 11.946 31.543 -17.613 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A O 1 ATOM 551 C CB . PRO A 1 83 ? 14.141 29.197 -18.403 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CB 1 ATOM 552 C CG . PRO A 1 83 ? 15.269 28.387 -17.880 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CG 1 ATOM 553 C CD . PRO A 1 83 ? 14.861 27.990 -16.472 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CD 1 ATOM 554 N N . ILE A 1 84 ? 11.252 29.423 -17.205 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 1 ATOM 555 C CA . ILE A 1 84 ? 9.834 29.731 -17.436 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 1 ATOM 556 C C . ILE A 1 84 ? 9.252 30.781 -16.472 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 1 ATOM 557 O O . ILE A 1 84 ? 8.260 31.429 -16.791 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 1 ATOM 558 C CB . ILE A 1 84 ? 8.947 28.469 -17.349 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 1 ATOM 559 C CG1 . ILE A 1 84 ? 8.960 27.893 -15.936 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 ATOM 560 C CG2 . ILE A 1 84 ? 9.406 27.425 -18.346 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 ATOM 561 C CD1 . ILE A 1 84 ? 8.050 26.702 -15.787 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 ATOM 562 N N . THR A 1 85 ? 9.860 30.967 -15.306 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 1 ATOM 563 C CA . THR A 1 85 ? 9.376 31.979 -14.373 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 1 ATOM 564 C C . THR A 1 85 ? 9.400 33.390 -14.970 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 1 ATOM 565 O O . THR A 1 85 ? 8.818 34.310 -14.402 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 1 ATOM 566 C CB . THR A 1 85 ? 10.189 31.984 -13.062 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 1 ATOM 567 O OG1 . THR A 1 85 ? 11.584 32.138 -13.354 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 ATOM 568 C CG2 . THR A 1 85 ? 9.966 30.689 -12.291 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 ATOM 569 N N . GLN A 1 86 ? 10.069 33.558 -16.112 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A N 1 ATOM 570 C CA . GLN A 1 86 ? 10.053 34.826 -16.848 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CA 1 ATOM 571 C C . GLN A 1 86 ? 8.635 35.227 -17.203 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A C 1 ATOM 572 O O . GLN A 1 86 ? 8.319 36.407 -17.308 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A O 1 ATOM 573 C CB . GLN A 1 86 ? 10.873 34.734 -18.133 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CB 1 ATOM 574 C CG . GLN A 1 86 ? 12.356 34.594 -17.945 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CG 1 ATOM 575 C CD . GLN A 1 86 ? 13.066 34.422 -19.276 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CD 1 ATOM 576 O OE1 . GLN A 1 86 ? 12.445 34.046 -20.277 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A OE1 1 ATOM 577 N NE2 . GLN A 1 86 ? 14.370 34.713 -19.301 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A NE2 1 ATOM 578 N N . ILE A 1 87 ? 7.795 34.218 -17.403 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A N 1 ATOM 579 C CA . ILE A 1 87 ? 6.383 34.410 -17.709 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CA 1 ATOM 580 C C . ILE A 1 87 ? 5.659 35.042 -16.520 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A C 1 ATOM 581 O O . ILE A 1 87 ? 4.625 35.683 -16.677 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A O 1 ATOM 582 C CB . ILE A 1 87 ? 5.735 33.059 -18.110 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CB 1 ATOM 583 C CG1 . ILE A 1 87 ? 6.330 32.586 -19.433 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CG1 1 ATOM 584 C CG2 . ILE A 1 87 ? 4.229 33.157 -18.253 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CG2 1 ATOM 585 C CD1 . ILE A 1 87 ? 5.839 31.245 -19.868 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CD1 1 ATOM 586 N N . LEU A 1 88 ? 6.236 34.903 -15.333 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A N 1 ATOM 587 C CA . LEU A 1 88 ? 5.592 35.398 -14.119 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CA 1 ATOM 588 C C . LEU A 1 88 ? 6.161 36.737 -13.660 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A C 1 ATOM 589 O O . LEU A 1 88 ? 5.882 37.186 -12.554 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A O 1 ATOM 590 C CB . LEU A 1 88 ? 5.723 34.362 -12.998 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CB 1 ATOM 591 C CG . LEU A 1 88 ? 5.260 32.962 -13.403 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CG 1 ATOM 592 C CD1 . LEU A 1 88 ? 5.316 31.985 -12.235 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD1 1 ATOM 593 C CD2 . LEU A 1 88 ? 3.859 33.042 -13.976 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD2 1 ATOM 594 N N . GLY A 1 89 ? 6.960 37.373 -14.509 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 1 ATOM 595 C CA . GLY A 1 89 ? 7.529 38.670 -14.182 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 1 ATOM 596 C C . GLY A 1 89 ? 8.841 38.642 -13.409 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 1 ATOM 597 O O . GLY A 1 89 ? 9.270 39.666 -12.866 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 1 ATOM 598 N N . PHE A 1 90 ? 9.480 37.474 -13.356 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N 1 ATOM 599 C CA . PHE A 1 90 ? 10.782 37.317 -12.708 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA 1 ATOM 600 C C . PHE A 1 90 ? 11.859 38.093 -13.425 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C 1 ATOM 601 O O . PHE A 1 90 ? 11.905 38.090 -14.651 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O 1 ATOM 602 C CB . PHE A 1 90 ? 11.195 35.850 -12.676 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB 1 ATOM 603 C CG . PHE A 1 90 ? 10.739 35.103 -11.460 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG 1 ATOM 604 C CD1 . PHE A 1 90 ? 11.664 34.604 -10.565 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 ATOM 605 C CD2 . PHE A 1 90 ? 9.399 34.868 -11.234 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 ATOM 606 C CE1 . PHE A 1 90 ? 11.265 33.899 -9.451 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 ATOM 607 C CE2 . PHE A 1 90 ? 8.988 34.155 -10.124 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 ATOM 608 C CZ . PHE A 1 90 ? 9.924 33.670 -9.231 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ 1 ATOM 609 N N . GLY A 1 91 ? 12.739 38.727 -12.660 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 1 ATOM 610 C CA . GLY A 1 91 ? 13.884 39.442 -13.203 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 1 ATOM 611 C C . GLY A 1 91 ? 14.900 39.507 -12.089 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 1 ATOM 612 O O . GLY A 1 91 ? 14.594 39.063 -10.983 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 1 ATOM 613 N N . PRO A 1 92 ? 16.090 40.072 -12.361 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A N 1 ATOM 614 C CA . PRO A 1 92 ? 17.239 40.041 -11.437 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CA 1 ATOM 615 C C . PRO A 1 92 ? 16.941 40.642 -10.055 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A C 1 ATOM 616 O O . PRO A 1 92 ? 17.352 40.054 -9.040 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A O 1 ATOM 617 C CB . PRO A 1 92 ? 18.326 40.852 -12.176 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CB 1 ATOM 618 C CG . PRO A 1 92 ? 17.628 41.551 -13.288 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CG 1 ATOM 619 C CD . PRO A 1 92 ? 16.400 40.769 -13.623 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CD 1 ATOM 620 N N . ARG A 1 93 ? 16.217 41.759 -10.008 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A N 1 ATOM 621 C CA . ARG A 1 93 ? 15.845 42.373 -8.729 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CA 1 ATOM 622 C C . ARG A 1 93 ? 14.400 42.022 -8.327 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A C 1 ATOM 623 O O . ARG A 1 93 ? 13.787 42.707 -7.496 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A O 1 ATOM 624 C CB . ARG A 1 93 ? 16.030 43.901 -8.786 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CB 1 ATOM 625 C CG . ARG A 1 93 ? 17.511 44.381 -8.817 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CG 1 ATOM 626 C CD . ARG A 1 93 ? 18.333 43.783 -7.665 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CD 1 ATOM 627 N NE . ARG A 1 93 ? 19.760 44.120 -7.763 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NE 1 ATOM 628 C CZ . ARG A 1 93 ? 20.651 43.954 -6.786 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CZ 1 ATOM 629 N NH1 . ARG A 1 93 ? 20.291 43.449 -5.614 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH1 1 ATOM 630 N NH2 . ARG A 1 93 ? 21.907 44.291 -6.972 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH2 1 ATOM 631 N N . SER A 1 94 ? 13.857 40.954 -8.912 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N 1 ATOM 632 C CA . SER A 1 94 ? 12.505 40.516 -8.576 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA 1 ATOM 633 C C . SER A 1 94 ? 12.332 39.002 -8.703 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C 1 ATOM 634 O O . SER A 1 94 ? 11.744 38.516 -9.664 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O 1 ATOM 635 C CB . SER A 1 94 ? 11.493 41.242 -9.458 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB 1 ATOM 636 O OG . SER A 1 94 ? 11.503 40.710 -10.768 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG 1 ATOM 637 N N . GLN A 1 95 ? 12.854 38.263 -7.728 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N 1 ATOM 638 C CA . GLN A 1 95 ? 12.885 36.803 -7.799 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA 1 ATOM 639 C C . GLN A 1 95 ? 12.100 36.183 -6.658 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C 1 ATOM 640 O O . GLN A 1 95 ? 12.205 34.978 -6.408 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O 1 ATOM 641 C CB . GLN A 1 95 ? 14.324 36.292 -7.751 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB 1 ATOM 642 C CG . GLN A 1 95 ? 15.296 37.102 -8.556 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG 1 ATOM 643 C CD . GLN A 1 95 ? 16.724 36.570 -8.489 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD 1 ATOM 644 O OE1 . GLN A 1 95 ? 16.955 35.358 -8.428 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 1 ATOM 645 N NE2 . GLN A 1 95 ? 17.693 37.486 -8.518 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 1 ATOM 646 N N . GLY A 1 96 ? 11.321 37.011 -5.967 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N 1 ATOM 647 C CA . GLY A 1 96 ? 10.632 36.576 -4.769 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA 1 ATOM 648 C C . GLY A 1 96 ? 11.622 36.097 -3.726 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C 1 ATOM 649 O O . GLY A 1 96 ? 12.699 36.656 -3.590 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O 1 ATOM 650 N N . VAL A 1 97 ? 11.240 35.057 -2.993 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A N 1 ATOM 651 C CA . VAL A 1 97 ? 12.097 34.412 -2.008 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CA 1 ATOM 652 C C . VAL A 1 97 ? 12.318 32.947 -2.377 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A C 1 ATOM 653 O O . VAL A 1 97 ? 13.448 32.495 -2.452 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A O 1 ATOM 654 C CB . VAL A 1 97 ? 11.501 34.452 -0.587 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CB 1 ATOM 655 C CG1 . VAL A 1 97 ? 12.334 33.582 0.357 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG1 1 ATOM 656 C CG2 . VAL A 1 97 ? 11.427 35.852 -0.058 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG2 1 ATOM 657 N N . PHE A 1 98 ? 11.223 32.223 -2.619 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N 1 ATOM 658 C CA . PHE A 1 98 ? 11.255 30.756 -2.727 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA 1 ATOM 659 C C . PHE A 1 98 ? 12.200 30.257 -3.810 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C 1 ATOM 660 O O . PHE A 1 98 ? 13.066 29.439 -3.540 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O 1 ATOM 661 C CB . PHE A 1 98 ? 9.850 30.196 -2.988 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB 1 ATOM 662 C CG . PHE A 1 98 ? 9.615 28.824 -2.391 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG 1 ATOM 663 C CD1 . PHE A 1 98 ? 8.700 28.644 -1.378 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 1 ATOM 664 C CD2 . PHE A 1 98 ? 10.317 27.724 -2.834 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 1 ATOM 665 C CE1 . PHE A 1 98 ? 8.487 27.398 -0.825 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 1 ATOM 666 C CE2 . PHE A 1 98 ? 10.092 26.463 -2.284 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 1 ATOM 667 C CZ . PHE A 1 98 ? 9.172 26.310 -1.274 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ 1 ATOM 668 N N . LEU A 1 99 ? 12.036 30.743 -5.036 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N 1 ATOM 669 C CA . LEU A 1 99 ? 12.917 30.317 -6.125 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA 1 ATOM 670 C C . LEU A 1 99 ? 14.042 31.316 -6.418 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C 1 ATOM 671 O O . LEU A 1 99 ? 14.791 31.144 -7.379 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O 1 ATOM 672 C CB . LEU A 1 99 ? 12.103 30.067 -7.405 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB 1 ATOM 673 C CG . LEU A 1 99 ? 11.172 28.853 -7.357 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG 1 ATOM 674 C CD1 . LEU A 1 99 ? 10.517 28.617 -8.709 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 ATOM 675 C CD2 . LEU A 1 99 ? 11.921 27.592 -6.915 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 ATOM 676 N N . ALA A 1 100 ? 14.158 32.359 -5.602 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N 1 ATOM 677 C CA . ALA A 1 100 ? 15.200 33.369 -5.806 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA 1 ATOM 678 C C . ALA A 1 100 ? 16.583 32.725 -5.859 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C 1 ATOM 679 O O . ALA A 1 100 ? 16.899 31.892 -5.018 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O 1 ATOM 680 C CB . ALA A 1 100 ? 15.147 34.423 -4.692 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB 1 ATOM 681 N N . ARG A 1 101 ? 17.395 33.079 -6.853 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N 1 ATOM 682 C CA . ARG A 1 101 ? 18.807 32.649 -6.840 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA 1 ATOM 683 C C . ARG A 1 101 ? 19.497 33.140 -5.560 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C 1 ATOM 684 O O . ARG A 1 101 ? 19.135 34.188 -5.022 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O 1 ATOM 685 C CB . ARG A 1 101 ? 19.561 33.161 -8.075 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB 1 ATOM 686 C CG . ARG A 1 101 ? 19.020 32.618 -9.395 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG 1 ATOM 687 C CD . ARG A 1 101 ? 19.161 31.098 -9.440 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD 1 ATOM 688 N NE . ARG A 1 101 ? 20.562 30.695 -9.341 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE 1 ATOM 689 C CZ . ARG A 1 101 ? 21.393 30.692 -10.378 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ 1 ATOM 690 N NH1 . ARG A 1 101 ? 20.947 31.067 -11.577 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 ATOM 691 N NH2 . ARG A 1 101 ? 22.664 30.321 -10.226 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 ATOM 692 N N . TYR A 1 102 ? 20.454 32.369 -5.052 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A N 1 ATOM 693 C CA . TYR A 1 102 ? 21.208 32.788 -3.875 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CA 1 ATOM 694 C C . TYR A 1 102 ? 22.005 34.044 -4.195 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A C 1 ATOM 695 O O . TYR A 1 102 ? 22.812 34.038 -5.115 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A O 1 ATOM 696 C CB . TYR A 1 102 ? 22.158 31.684 -3.419 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CB 1 ATOM 697 C CG . TYR A 1 102 ? 22.913 31.986 -2.143 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CG 1 ATOM 698 C CD1 . TYR A 1 102 ? 22.237 32.275 -0.974 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD1 1 ATOM 699 C CD2 . TYR A 1 102 ? 24.295 31.929 -2.097 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD2 1 ATOM 700 C CE1 . TYR A 1 102 ? 22.906 32.542 0.188 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE1 1 ATOM 701 C CE2 . TYR A 1 102 ? 24.981 32.172 -0.927 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE2 1 ATOM 702 C CZ . TYR A 1 102 ? 24.276 32.477 0.215 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CZ 1 ATOM 703 O OH . TYR A 1 102 ? 24.939 32.729 1.400 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A OH 1 ATOM 704 N N . GLY A 1 103 ? 21.782 35.103 -3.425 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A N 1 ATOM 705 C CA . GLY A 1 103 ? 22.466 36.371 -3.619 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A CA 1 ATOM 706 C C . GLY A 1 103 ? 21.670 37.477 -2.944 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A C 1 ATOM 707 O O . GLY A 1 103 ? 20.833 37.208 -2.084 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A O 1 ATOM 708 N N . PRO A 1 104 ? 21.901 38.729 -3.340 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N 1 ATOM 709 C CA . PRO A 1 104 ? 21.328 39.832 -2.558 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA 1 ATOM 710 C C . PRO A 1 104 ? 19.802 39.974 -2.682 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C 1 ATOM 711 O O . PRO A 1 104 ? 19.155 40.270 -1.684 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O 1 ATOM 712 C CB . PRO A 1 104 ? 22.046 41.080 -3.110 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB 1 ATOM 713 C CG . PRO A 1 104 ? 22.628 40.673 -4.421 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG 1 ATOM 714 C CD . PRO A 1 104 ? 22.880 39.184 -4.344 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD 1 ATOM 715 N N . ALA A 1 105 ? 19.250 39.760 -3.874 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N 1 ATOM 716 C CA . ALA A 1 105 ? 17.815 39.838 -4.057 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA 1 ATOM 717 C C . ALA A 1 105 ? 17.086 38.812 -3.161 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C 1 ATOM 718 O O . ALA A 1 105 ? 16.076 39.155 -2.544 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O 1 ATOM 719 C CB . ALA A 1 105 ? 17.444 39.652 -5.548 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB 1 ATOM 720 N N . TRP A 1 106 ? 17.611 37.587 -3.058 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A N 1 ATOM 721 C CA . TRP A 1 106 ? 17.072 36.613 -2.106 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CA 1 ATOM 722 C C . TRP A 1 106 ? 17.271 37.034 -0.656 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A C 1 ATOM 723 O O . TRP A 1 106 ? 16.346 36.938 0.146 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A O 1 ATOM 724 C CB . TRP A 1 106 ? 17.701 35.213 -2.292 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CB 1 ATOM 725 C CG . TRP A 1 106 ? 17.430 34.294 -1.103 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CG 1 ATOM 726 C CD1 . TRP A 1 106 ? 16.291 33.556 -0.868 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD1 1 ATOM 727 C CD2 . TRP A 1 106 ? 18.288 34.068 0.026 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD2 1 ATOM 728 N NE1 . TRP A 1 106 ? 16.398 32.881 0.332 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A NE1 1 ATOM 729 C CE2 . TRP A 1 106 ? 17.609 33.181 0.900 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE2 1 ATOM 730 C CE3 . TRP A 1 106 ? 19.562 34.531 0.390 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE3 1 ATOM 731 C CZ2 . TRP A 1 106 ? 18.173 32.734 2.102 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ2 1 ATOM 732 C CZ3 . TRP A 1 106 ? 20.116 34.096 1.596 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ3 1 ATOM 733 C CH2 . TRP A 1 106 ? 19.425 33.194 2.429 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CH2 1 ATOM 734 N N . ARG A 1 107 ? 18.485 37.446 -0.290 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A N 1 ATOM 735 C CA . ARG A 1 107 ? 18.762 37.743 1.122 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CA 1 ATOM 736 C C . ARG A 1 107 ? 17.927 38.920 1.664 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A C 1 ATOM 737 O O . ARG A 1 107 ? 17.370 38.841 2.751 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A O 1 ATOM 738 C CB . ARG A 1 107 ? 20.255 38.025 1.341 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CB 1 ATOM 739 C CG . ARG A 1 107 ? 20.613 38.237 2.816 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CG 1 ATOM 740 C CD . ARG A 1 107 ? 22.075 37.915 3.087 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CD 1 ATOM 741 N NE . ARG A 1 107 ? 22.852 38.243 1.904 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NE 1 ATOM 742 C CZ . ARG A 1 107 ? 23.523 37.376 1.162 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CZ 1 ATOM 743 N NH1 . ARG A 1 107 ? 23.581 36.100 1.494 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NH1 1 ATOM 744 N NH2 . ARG A 1 107 ? 24.143 37.811 0.082 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NH2 1 ATOM 745 N N . GLU A 1 108 ? 17.840 40.003 0.902 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 1 ATOM 746 C CA . GLU A 1 108 ? 17.019 41.136 1.309 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 1 ATOM 747 C C . GLU A 1 108 ? 15.540 40.727 1.552 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 1 ATOM 748 O O . GLU A 1 108 ? 14.969 41.044 2.590 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 1 ATOM 749 C CB . GLU A 1 108 ? 17.122 42.256 0.262 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 1 ATOM 750 C CG . GLU A 1 108 ? 16.262 43.459 0.586 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 1 ATOM 751 C CD . GLU A 1 108 ? 16.549 44.662 -0.290 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 1 ATOM 752 O OE1 . GLU A 1 108 ? 16.567 44.523 -1.536 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 ATOM 753 O OE2 . GLU A 1 108 ? 16.742 45.754 0.279 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 ATOM 754 N N . GLN A 1 109 ? 14.946 39.986 0.622 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A N 1 ATOM 755 C CA . GLN A 1 109 ? 13.560 39.563 0.806 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CA 1 ATOM 756 C C . GLN A 1 109 ? 13.417 38.498 1.896 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A C 1 ATOM 757 O O . GLN A 1 109 ? 12.427 38.494 2.638 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A O 1 ATOM 758 C CB . GLN A 1 109 ? 12.989 39.072 -0.515 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CB 1 ATOM 759 C CG . GLN A 1 109 ? 12.730 40.203 -1.476 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CG 1 ATOM 760 C CD . GLN A 1 109 ? 11.851 41.274 -0.852 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CD 1 ATOM 761 O OE1 . GLN A 1 109 ? 10.875 40.963 -0.155 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A OE1 1 ATOM 762 N NE2 . GLN A 1 109 ? 12.206 42.540 -1.077 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A NE2 1 ATOM 763 N N . ARG A 1 110 ? 14.417 37.621 2.016 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 764 C CA . ARG A 1 110 ? 14.438 36.621 3.083 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 765 C C . ARG A 1 110 ? 14.458 37.295 4.446 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 766 O O . ARG A 1 110 ? 13.682 36.936 5.340 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 767 C CB . ARG A 1 110 ? 15.650 35.687 2.927 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 768 C CG . ARG A 1 110 ? 15.943 34.792 4.126 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 769 C CD . ARG A 1 110 ? 15.140 33.486 4.107 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 770 N NE . ARG A 1 110 ? 15.391 32.704 5.325 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 771 C CZ . ARG A 1 110 ? 15.099 31.411 5.467 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 772 N NH1 . ARG A 1 110 ? 14.544 30.733 4.472 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 773 N NH2 . ARG A 1 110 ? 15.349 30.793 6.608 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 774 N N . ARG A 1 111 ? 15.335 38.284 4.605 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A N 1 ATOM 775 C CA . ARG A 1 111 ? 15.451 38.987 5.877 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CA 1 ATOM 776 C C . ARG A 1 111 ? 14.189 39.798 6.170 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A C 1 ATOM 777 O O . ARG A 1 111 ? 13.771 39.894 7.314 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A O 1 ATOM 778 C CB . ARG A 1 111 ? 16.688 39.918 5.906 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CB 1 ATOM 779 C CG . ARG A 1 111 ? 16.852 40.631 7.260 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CG 1 ATOM 780 C CD . ARG A 1 111 ? 17.933 41.720 7.285 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CD 1 ATOM 781 N NE . ARG A 1 111 ? 17.718 42.772 6.289 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NE 1 ATOM 782 C CZ . ARG A 1 111 ? 18.319 43.960 6.314 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CZ 1 ATOM 783 N NH1 . ARG A 1 111 ? 19.162 44.260 7.297 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NH1 1 ATOM 784 N NH2 . ARG A 1 111 ? 18.068 44.854 5.361 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NH2 1 ATOM 785 N N . PHE A 1 112 ? 13.612 40.402 5.132 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A N 1 ATOM 786 C CA . PHE A 1 112 ? 12.370 41.167 5.274 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CA 1 ATOM 787 C C . PHE A 1 112 ? 11.216 40.269 5.758 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A C 1 ATOM 788 O O . PHE A 1 112 ? 10.567 40.599 6.736 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A O 1 ATOM 789 C CB . PHE A 1 112 ? 11.998 41.890 3.955 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CB 1 ATOM 790 C CG . PHE A 1 112 ? 10.588 42.508 3.958 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CG 1 ATOM 791 C CD1 . PHE A 1 112 ? 9.510 41.809 3.405 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD1 1 ATOM 792 C CD2 . PHE A 1 112 ? 10.346 43.764 4.520 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD2 1 ATOM 793 C CE1 . PHE A 1 112 ? 8.217 42.348 3.407 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE1 1 ATOM 794 C CE2 . PHE A 1 112 ? 9.048 44.318 4.523 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE2 1 ATOM 795 C CZ . PHE A 1 112 ? 7.979 43.592 3.970 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CZ 1 ATOM 796 N N . SER A 1 113 ? 10.969 39.123 5.128 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N 1 ATOM 797 C CA . SER A 1 113 ? 9.880 38.247 5.636 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA 1 ATOM 798 C C . SER A 1 113 ? 10.157 37.700 7.033 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C 1 ATOM 799 O O . SER A 1 113 ? 9.256 37.693 7.875 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O 1 ATOM 800 C CB . SER A 1 113 ? 9.626 37.071 4.704 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB 1 ATOM 801 O OG . SER A 1 113 ? 9.208 37.526 3.439 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG 1 ATOM 802 N N . VAL A 1 114 ? 11.391 37.230 7.270 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A N 1 ATOM 803 C CA . VAL A 1 114 ? 11.755 36.646 8.563 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CA 1 ATOM 804 C C . VAL A 1 114 ? 11.451 37.657 9.643 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A C 1 ATOM 805 O O . VAL A 1 114 ? 10.806 37.345 10.653 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A O 1 ATOM 806 C CB . VAL A 1 114 ? 13.269 36.223 8.639 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CB 1 ATOM 807 C CG1 . VAL A 1 114 ? 13.722 36.032 10.097 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG1 1 ATOM 808 C CG2 . VAL A 1 114 ? 13.514 34.949 7.844 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG2 1 ATOM 809 N N . SER A 1 115 ? 11.881 38.886 9.386 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N 1 ATOM 810 C CA . SER A 1 115 ? 11.763 39.980 10.333 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA 1 ATOM 811 C C . SER A 1 115 ? 10.336 40.502 10.495 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C 1 ATOM 812 O O . SER A 1 115 ? 9.905 40.826 11.605 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O 1 ATOM 813 C CB . SER A 1 115 ? 12.679 41.116 9.900 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB 1 ATOM 814 O OG . SER A 1 115 ? 12.528 42.209 10.771 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG 1 ATOM 815 N N . THR A 1 116 ? 9.619 40.613 9.383 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 138 THR A N 1 ATOM 816 C CA . THR A 1 116 ? 8.230 41.021 9.419 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CA 1 ATOM 817 C C . THR A 1 116 ? 7.379 39.990 10.170 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 138 THR A C 1 ATOM 818 O O . THR A 1 116 ? 6.490 40.359 10.953 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 138 THR A O 1 ATOM 819 C CB . THR A 1 116 ? 7.669 41.228 8.000 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CB 1 ATOM 820 O OG1 . THR A 1 116 ? 8.491 42.169 7.299 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 138 THR A OG1 1 ATOM 821 C CG2 . THR A 1 116 ? 6.237 41.756 8.058 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CG2 1 ATOM 822 N N . LEU A 1 117 ? 7.644 38.705 9.943 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A N 1 ATOM 823 C CA . LEU A 1 117 ? 6.937 37.659 10.693 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CA 1 ATOM 824 C C . LEU A 1 117 ? 7.236 37.808 12.175 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A C 1 ATOM 825 O O . LEU A 1 117 ? 6.350 37.662 13.017 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A O 1 ATOM 826 C CB . LEU A 1 117 ? 7.332 36.254 10.214 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CB 1 ATOM 827 C CG . LEU A 1 117 ? 6.654 35.770 8.933 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CG 1 ATOM 828 C CD1 . LEU A 1 117 ? 7.379 34.567 8.340 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD1 1 ATOM 829 C CD2 . LEU A 1 117 ? 5.180 35.435 9.188 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD2 1 ATOM 830 N N . ARG A 1 118 ? 8.495 38.112 12.487 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N 1 ATOM 831 C CA . ARG A 1 118 ? 8.912 38.290 13.870 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA 1 ATOM 832 C C . ARG A 1 118 ? 8.154 39.441 14.516 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C 1 ATOM 833 O O . ARG A 1 118 ? 7.623 39.301 15.615 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O 1 ATOM 834 C CB . ARG A 1 118 ? 10.419 38.537 13.953 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB 1 ATOM 835 C CG . ARG A 1 118 ? 10.956 38.627 15.363 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG 1 ATOM 836 C CD . ARG A 1 118 ? 12.442 39.040 15.369 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD 1 ATOM 837 N NE . ARG A 1 118 ? 13.266 38.072 14.649 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE 1 ATOM 838 C CZ . ARG A 1 118 ? 14.040 38.351 13.601 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ 1 ATOM 839 N NH1 . ARG A 1 118 ? 14.133 39.591 13.129 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 1 ATOM 840 N NH2 . ARG A 1 118 ? 14.735 37.375 13.029 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 1 ATOM 841 N N . ASN A 1 119 ? 8.087 40.574 13.826 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A N 1 ATOM 842 C CA . ASN A 1 119 ? 7.529 41.776 14.422 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CA 1 ATOM 843 C C . ASN A 1 119 ? 6.013 41.658 14.596 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A C 1 ATOM 844 O O . ASN A 1 119 ? 5.458 42.117 15.592 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A O 1 ATOM 845 C CB . ASN A 1 119 ? 7.879 43.016 13.585 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CB 1 ATOM 846 C CG . ASN A 1 119 ? 9.378 43.320 13.559 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CG 1 ATOM 847 O OD1 . ASN A 1 119 ? 10.143 42.880 14.425 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A OD1 1 ATOM 848 N ND2 . ASN A 1 119 ? 9.797 44.086 12.559 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A ND2 1 ATOM 849 N N . LEU A 1 120 ? 5.350 41.030 13.627 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A N 1 ATOM 850 C CA . LEU A 1 120 ? 3.907 40.803 13.713 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CA 1 ATOM 851 C C . LEU A 1 120 ? 3.577 39.755 14.774 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A C 1 ATOM 852 O O . LEU A 1 120 ? 2.440 39.658 15.231 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A O 1 ATOM 853 C CB . LEU A 1 120 ? 3.343 40.368 12.359 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CB 1 ATOM 854 C CG . LEU A 1 120 ? 3.341 41.406 11.239 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CG 1 ATOM 855 C CD1 . LEU A 1 120 ? 2.838 40.787 9.944 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD1 1 ATOM 856 C CD2 . LEU A 1 120 ? 2.514 42.621 11.627 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD2 1 ATOM 857 N N . GLY A 1 121 ? 4.578 38.970 15.162 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A N 1 ATOM 858 C CA . GLY A 1 121 ? 4.404 37.974 16.204 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A CA 1 ATOM 859 C C . GLY A 1 121 ? 4.666 38.504 17.604 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A C 1 ATOM 860 O O . GLY A 1 121 ? 4.504 37.781 18.592 1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A O 1 ATOM 861 N N . LEU A 1 122 ? 5.082 39.765 17.687 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N 1 ATOM 862 C CA . LEU A 1 122 ? 5.381 40.407 18.966 1.00 67.41 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA 1 ATOM 863 C C . LEU A 1 122 ? 4.438 41.584 19.183 1.00 67.47 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C 1 ATOM 864 O O . LEU A 1 122 ? 3.590 41.879 18.328 1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O 1 ATOM 865 C CB . LEU A 1 122 ? 6.844 40.877 19.019 1.00 68.43 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB 1 ATOM 866 C CG . LEU A 1 122 ? 7.966 39.829 19.026 1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG 1 ATOM 867 C CD1 . LEU A 1 122 ? 9.347 40.481 18.883 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 ATOM 868 C CD2 . LEU A 1 122 ? 7.903 38.971 20.284 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 ATOM 869 N N . GLY A 1 123 ? 4.597 42.256 20.322 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N 1 ATOM 870 C CA . GLY A 1 123 ? 3.781 43.412 20.659 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA 1 ATOM 871 C C . GLY A 1 123 ? 2.366 43.015 21.039 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C 1 ATOM 872 O O . GLY A 1 123 ? 2.137 42.383 22.073 1.00 63.48 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O 1 ATOM 873 N N . LYS A 1 124 ? 1.410 43.381 20.194 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N 1 ATOM 874 C CA . LYS A 1 124 ? 0.022 43.021 20.434 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA 1 ATOM 875 C C . LYS A 1 124 ? -0.294 41.628 19.873 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C 1 ATOM 876 O O . LYS A 1 124 ? -1.444 41.175 19.936 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O 1 ATOM 877 C CB . LYS A 1 124 ? -0.914 44.071 19.836 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB 1 ATOM 878 C CG . LYS A 1 124 ? -0.747 44.301 18.352 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG 1 ATOM 879 C CD . LYS A 1 124 ? -1.843 45.229 17.844 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD 1 ATOM 880 C CE . LYS A 1 124 ? -1.701 45.447 16.361 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE 1 ATOM 881 N NZ . LYS A 1 124 ? -0.300 45.853 16.064 1.00 62.08 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ 1 ATOM 882 N N . LYS A 1 125 ? 0.735 40.964 19.332 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N 1 ATOM 883 C CA . LYS A 1 125 ? 0.649 39.571 18.875 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA 1 ATOM 884 C C . LYS A 1 125 ? -0.422 39.372 17.801 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C 1 ATOM 885 O O . LYS A 1 125 ? -1.299 38.515 17.944 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O 1 ATOM 886 C CB . LYS A 1 125 ? 0.367 38.643 20.061 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB 1 ATOM 887 C CG . LYS A 1 125 ? 1.222 38.920 21.298 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG 1 ATOM 888 C CD . LYS A 1 125 ? 2.586 38.282 21.170 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD 1 ATOM 889 C CE . LYS A 1 125 ? 2.453 36.795 20.879 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE 1 ATOM 890 N NZ . LYS A 1 125 ? 1.658 36.076 21.928 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ 1 ATOM 891 N N . SER A 1 126 ? -0.342 40.153 16.727 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 148 SER A N 1 ATOM 892 C CA . SER A 1 126 ? -1.419 40.192 15.745 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 148 SER A CA 1 ATOM 893 C C . SER A 1 126 ? -1.593 38.862 15.029 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 148 SER A C 1 ATOM 894 O O . SER A 1 126 ? -2.719 38.483 14.721 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 148 SER A O 1 ATOM 895 C CB . SER A 1 126 ? -1.186 41.307 14.719 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 148 SER A CB 1 ATOM 896 O OG . SER A 1 126 ? -1.865 42.489 15.113 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 148 SER A OG 1 ATOM 897 N N . LEU A 1 127 ? -0.489 38.163 14.768 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 1 ATOM 898 C CA . LEU A 1 127 ? -0.555 36.865 14.108 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 1 ATOM 899 C C . LEU A 1 127 ? -1.337 35.883 14.953 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 1 ATOM 900 O O . LEU A 1 127 ? -2.273 35.258 14.469 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 1 ATOM 901 C CB . LEU A 1 127 ? 0.836 36.291 13.839 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 1 ATOM 902 C CG . LEU A 1 127 ? 1.689 36.925 12.736 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 1 ATOM 903 C CD1 . LEU A 1 127 ? 3.079 36.263 12.681 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 ATOM 904 C CD2 . LEU A 1 127 ? 0.983 36.862 11.384 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 ATOM 905 N N . GLU A 1 128 ? -0.947 35.757 16.219 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 1 ATOM 906 C CA . GLU A 1 128 ? -1.604 34.815 17.113 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 1 ATOM 907 C C . GLU A 1 128 ? -3.096 35.149 17.208 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 1 ATOM 908 O O . GLU A 1 128 ? -3.941 34.258 17.215 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 1 ATOM 909 C CB . GLU A 1 128 ? -0.952 34.822 18.500 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 1 ATOM 910 C CG . GLU A 1 128 ? -1.786 34.076 19.532 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 1 ATOM 911 C CD . GLU A 1 128 ? -1.021 33.700 20.791 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 1 ATOM 912 O OE1 . GLU A 1 128 ? -1.614 32.989 21.642 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 ATOM 913 O OE2 . GLU A 1 128 ? 0.170 34.101 20.927 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 ATOM 914 N N . GLN A 1 129 ? -3.406 36.440 17.251 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A N 1 ATOM 915 C CA . GLN A 1 129 ? -4.788 36.895 17.308 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CA 1 ATOM 916 C C . GLN A 1 129 ? -5.555 36.486 16.039 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A C 1 ATOM 917 O O . GLN A 1 129 ? -6.659 35.957 16.122 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A O 1 ATOM 918 C CB . GLN A 1 129 ? -4.825 38.416 17.517 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CB 1 ATOM 919 C CG . GLN A 1 129 ? -6.209 39.006 17.762 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CG 1 ATOM 920 C CD . GLN A 1 129 ? -6.150 40.490 18.126 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CD 1 ATOM 921 O OE1 . GLN A 1 129 ? -5.195 40.950 18.764 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A OE1 1 ATOM 922 N NE2 . GLN A 1 129 ? -7.169 41.245 17.713 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A NE2 1 ATOM 923 N N . TRP A 1 130 ? -4.948 36.708 14.875 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A N 1 ATOM 924 C CA . TRP A 1 130 ? -5.531 36.311 13.599 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CA 1 ATOM 925 C C . TRP A 1 130 ? -5.763 34.807 13.521 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A C 1 ATOM 926 O O . TRP A 1 130 ? -6.804 34.358 13.046 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A O 1 ATOM 927 C CB . TRP A 1 130 ? -4.642 36.741 12.427 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CB 1 ATOM 928 C CG . TRP A 1 130 ? -4.756 38.176 12.060 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CG 1 ATOM 929 C CD1 . TRP A 1 130 ? -5.894 38.932 12.032 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CD1 1 ATOM 930 C CD2 . TRP A 1 130 ? -3.687 39.044 11.669 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CD2 1 ATOM 931 N NE1 . TRP A 1 130 ? -5.598 40.217 11.641 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A NE1 1 ATOM 932 C CE2 . TRP A 1 130 ? -4.250 40.312 11.412 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CE2 1 ATOM 933 C CE3 . TRP A 1 130 ? -2.302 38.871 11.501 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CE3 1 ATOM 934 C CZ2 . TRP A 1 130 ? -3.477 41.407 11.001 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CZ2 1 ATOM 935 C CZ3 . TRP A 1 130 ? -1.536 39.965 11.092 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CZ3 1 ATOM 936 C CH2 . TRP A 1 130 ? -2.125 41.207 10.845 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CH2 1 ATOM 937 N N . VAL A 1 131 ? -4.786 34.034 13.977 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 1 ATOM 938 C CA . VAL A 1 131 ? -4.913 32.601 13.987 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 1 ATOM 939 C C . VAL A 1 131 ? -6.029 32.165 14.935 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 1 ATOM 940 O O . VAL A 1 131 ? -6.884 31.356 14.573 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 1 ATOM 941 C CB . VAL A 1 131 ? -3.611 31.910 14.401 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 1 ATOM 942 C CG1 . VAL A 1 131 ? -3.845 30.389 14.498 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 1 ATOM 943 C CG2 . VAL A 1 131 ? -2.520 32.221 13.400 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 1 ATOM 944 N N . THR A 1 132 ? -6.002 32.700 16.148 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N 1 ATOM 945 C CA . THR A 1 132 ? -7.001 32.368 17.143 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA 1 ATOM 946 C C . THR A 1 132 ? -8.428 32.652 16.645 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C 1 ATOM 947 O O . THR A 1 132 ? -9.324 31.837 16.850 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O 1 ATOM 948 C CB . THR A 1 132 ? -6.738 33.134 18.450 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB 1 ATOM 949 O OG1 . THR A 1 132 ? -5.471 32.718 18.981 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1 ATOM 950 C CG2 . THR A 1 132 ? -7.837 32.848 19.471 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1 ATOM 951 N N . GLU A 1 133 ? -8.629 33.783 15.970 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A N 1 ATOM 952 C CA . GLU A 1 133 ? -9.950 34.088 15.427 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CA 1 ATOM 953 C C . GLU A 1 133 ? -10.278 33.140 14.285 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A C 1 ATOM 954 O O . GLU A 1 133 ? -11.412 32.721 14.131 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A O 1 ATOM 955 C CB . GLU A 1 133 ? -10.035 35.540 14.950 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CB 1 ATOM 956 C CG . GLU A 1 133 ? -9.850 36.558 16.061 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CG 1 ATOM 957 C CD . GLU A 1 133 ? -9.681 37.976 15.547 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CD 1 ATOM 958 O OE1 . GLU A 1 133 ? -9.608 38.900 16.387 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A OE1 1 ATOM 959 O OE2 . GLU A 1 133 ? -9.611 38.167 14.313 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A OE2 1 ATOM 960 N N . GLU A 1 134 ? -9.276 32.774 13.497 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N 1 ATOM 961 C CA . GLU A 1 134 ? -9.554 31.908 12.362 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA 1 ATOM 962 C C . GLU A 1 134 ? -9.958 30.523 12.840 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C 1 ATOM 963 O O . GLU A 1 134 ? -10.816 29.893 12.241 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O 1 ATOM 964 C CB . GLU A 1 134 ? -8.357 31.827 11.410 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB 1 ATOM 965 C CG . GLU A 1 134 ? -8.755 31.324 10.016 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG 1 ATOM 966 C CD . GLU A 1 134 ? -9.860 32.162 9.352 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD 1 ATOM 967 O OE1 . GLU A 1 134 ? -10.661 31.583 8.583 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1 1 ATOM 968 O OE2 . GLU A 1 134 ? -9.915 33.395 9.584 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2 1 ATOM 969 N N . ALA A 1 135 ? -9.349 30.063 13.929 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A N 1 ATOM 970 C CA . ALA A 1 135 ? -9.736 28.803 14.550 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CA 1 ATOM 971 C C . ALA A 1 135 ? -11.192 28.814 14.991 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A C 1 ATOM 972 O O . ALA A 1 135 ? -11.899 27.832 14.796 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A O 1 ATOM 973 C CB . ALA A 1 135 ? -8.836 28.494 15.738 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CB 1 ATOM 974 N N . ALA A 1 136 ? -11.640 29.920 15.586 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1 ATOM 975 C CA . ALA A 1 136 ? -13.032 30.005 16.019 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1 ATOM 976 C C . ALA A 1 136 ? -13.941 29.883 14.797 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1 ATOM 977 O O . ALA A 1 136 ? -14.937 29.155 14.831 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1 ATOM 978 C CB . ALA A 1 136 ? -13.302 31.294 16.771 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1 ATOM 979 N N . CYS A 1 137 ? -13.576 30.565 13.714 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A N 1 ATOM 980 C CA . CYS A 1 137 ? -14.306 30.450 12.457 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A CA 1 ATOM 981 C C . CYS A 1 137 ? -14.287 29.019 11.918 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A C 1 ATOM 982 O O . CYS A 1 137 ? -15.292 28.523 11.410 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A O 1 ATOM 983 C CB . CYS A 1 137 ? -13.736 31.410 11.416 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A CB 1 ATOM 984 S SG . CYS A 1 137 ? -13.866 33.137 11.901 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A SG 1 ATOM 985 N N . LEU A 1 138 ? -13.157 28.343 12.066 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N 1 ATOM 986 C CA . LEU A 1 138 ? -13.026 26.987 11.546 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA 1 ATOM 987 C C . LEU A 1 138 ? -13.885 26.042 12.375 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C 1 ATOM 988 O O . LEU A 1 138 ? -14.608 25.218 11.817 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O 1 ATOM 989 C CB . LEU A 1 138 ? -11.558 26.543 11.537 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB 1 ATOM 990 C CG . LEU A 1 138 ? -11.236 25.120 11.047 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG 1 ATOM 991 C CD1 . LEU A 1 138 ? -11.708 24.895 9.606 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 ATOM 992 C CD2 . LEU A 1 138 ? -9.740 24.773 11.200 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 ATOM 993 N N . CYS A 1 139 ? -13.829 26.185 13.702 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A N 1 ATOM 994 C CA . CYS A 1 139 ? -14.717 25.444 14.603 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A CA 1 ATOM 995 C C . CYS A 1 139 ? -16.194 25.610 14.213 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A C 1 ATOM 996 O O . CYS A 1 139 ? -16.931 24.620 14.141 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A O 1 ATOM 997 C CB . CYS A 1 139 ? -14.519 25.879 16.068 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A CB 1 ATOM 998 S SG . CYS A 1 139 ? -13.080 25.142 16.938 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A SG 1 ATOM 999 N N . ALA A 1 140 ? -16.626 26.845 13.952 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N 1 ATOM 1000 C CA . ALA A 1 140 ? -18.045 27.085 13.644 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA 1 ATOM 1001 C C . ALA A 1 140 ? -18.414 26.388 12.344 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C 1 ATOM 1002 O O . ALA A 1 140 ? -19.448 25.716 12.266 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O 1 ATOM 1003 C CB . ALA A 1 140 ? -18.354 28.573 13.559 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB 1 ATOM 1004 N N . ALA A 1 141 ? -17.540 26.502 11.344 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1 ATOM 1005 C CA . ALA A 1 141 ? -17.777 25.839 10.065 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1 ATOM 1006 C C . ALA A 1 141 ? -17.828 24.296 10.201 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1 ATOM 1007 O O . ALA A 1 141 ? -18.584 23.632 9.484 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1 ATOM 1008 C CB . ALA A 1 141 ? -16.726 26.251 9.069 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1 ATOM 1009 N N . PHE A 1 142 ? -17.044 23.733 11.124 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A N 1 ATOM 1010 C CA . PHE A 1 142 ? -17.118 22.296 11.431 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CA 1 ATOM 1011 C C . PHE A 1 142 ? -18.438 21.926 12.120 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A C 1 ATOM 1012 O O . PHE A 1 142 ? -19.047 20.910 11.789 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A O 1 ATOM 1013 C CB . PHE A 1 142 ? -15.953 21.859 12.329 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CB 1 ATOM 1014 C CG . PHE A 1 142 ? -14.736 21.356 11.588 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CG 1 ATOM 1015 C CD1 . PHE A 1 142 ? -14.087 22.148 10.660 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD1 1 ATOM 1016 C CD2 . PHE A 1 142 ? -14.211 20.109 11.870 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD2 1 ATOM 1017 C CE1 . PHE A 1 142 ? -12.939 21.692 9.998 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE1 1 ATOM 1018 C CE2 . PHE A 1 142 ? -13.075 19.640 11.223 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE2 1 ATOM 1019 C CZ . PHE A 1 142 ? -12.428 20.439 10.283 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CZ 1 ATOM 1020 N N . ALA A 1 143 ? -18.872 22.751 13.076 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N 1 ATOM 1021 C CA . ALA A 1 143 ? -20.110 22.490 13.822 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA 1 ATOM 1022 C C . ALA A 1 143 ? -21.338 22.490 12.917 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C 1 ATOM 1023 O O . ALA A 1 143 ? -22.317 21.799 13.192 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O 1 ATOM 1024 C CB . ALA A 1 143 ? -20.292 23.503 14.942 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB 1 ATOM 1025 N N . ASN A 1 144 ? -21.291 23.251 11.829 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A N 1 ATOM 1026 C CA . ASN A 1 144 ? -22.402 23.278 10.875 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CA 1 ATOM 1027 C C . ASN A 1 144 ? -22.549 21.976 10.075 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A C 1 ATOM 1028 O O . ASN A 1 144 ? -23.504 21.807 9.340 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A O 1 ATOM 1029 C CB . ASN A 1 144 ? -22.254 24.462 9.901 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CB 1 ATOM 1030 C CG . ASN A 1 144 ? -22.548 25.816 10.551 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CG 1 ATOM 1031 O OD1 . ASN A 1 144 ? -23.529 25.980 11.288 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A OD1 1 ATOM 1032 N ND2 . ASN A 1 144 ? -21.699 26.800 10.258 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A ND2 1 ATOM 1033 N N . HIS A 1 145 ? -21.594 21.061 10.206 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A N 1 ATOM 1034 C CA . HIS A 1 145 ? -21.680 19.756 9.548 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CA 1 ATOM 1035 C C . HIS A 1 145 ? -22.179 18.678 10.523 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A C 1 ATOM 1036 O O . HIS A 1 145 ? -22.221 17.488 10.177 1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A O 1 ATOM 1037 C CB . HIS A 1 145 ? -20.317 19.336 8.971 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CB 1 ATOM 1038 C CG . HIS A 1 145 ? -19.877 20.121 7.768 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CG 1 ATOM 1039 N ND1 . HIS A 1 145 ? -19.101 21.261 7.861 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A ND1 1 ATOM 1040 C CD2 . HIS A 1 145 ? -20.100 19.927 6.445 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CD2 1 ATOM 1041 C CE1 . HIS A 1 145 ? -18.871 21.737 6.650 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CE1 1 ATOM 1042 N NE2 . HIS A 1 145 ? -19.462 20.945 5.774 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A NE2 1 ATOM 1043 N N . SER A 1 146 ? -22.559 19.099 11.732 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 168 SER A N 1 ATOM 1044 C CA . SER A 1 146 ? -22.907 18.179 12.822 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CA 1 ATOM 1045 C C . SER A 1 146 ? -23.862 17.090 12.370 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 168 SER A C 1 ATOM 1046 O O . SER A 1 146 ? -24.942 17.373 11.854 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 168 SER A O 1 ATOM 1047 C CB . SER A 1 146 ? -23.527 18.947 14.002 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CB 1 ATOM 1048 O OG . SER A 1 146 ? -24.009 18.070 15.017 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 168 SER A OG 1 ATOM 1049 N N . GLY A 1 147 ? -23.450 15.841 12.546 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N 1 ATOM 1050 C CA . GLY A 1 147 ? -24.320 14.721 12.236 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA 1 ATOM 1051 C C . GLY A 1 147 ? -24.045 14.161 10.857 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C 1 ATOM 1052 O O . GLY A 1 147 ? -24.571 13.111 10.489 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O 1 ATOM 1053 N N . ARG A 1 148 ? -23.203 14.851 10.098 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A N 1 ATOM 1054 C CA . ARG A 1 148 ? -22.948 14.443 8.725 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CA 1 ATOM 1055 C C . ARG A 1 148 ? -21.466 14.239 8.429 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A C 1 ATOM 1056 O O . ARG A 1 148 ? -20.615 15.069 8.777 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A O 1 ATOM 1057 C CB . ARG A 1 148 ? -23.530 15.472 7.754 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CB 1 ATOM 1058 C CG . ARG A 1 148 ? -25.003 15.724 7.939 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CG 1 ATOM 1059 C CD . ARG A 1 148 ? -25.837 14.866 6.997 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CD 1 ATOM 1060 N NE . ARG A 1 148 ? -25.955 13.469 7.411 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NE 1 ATOM 1061 C CZ . ARG A 1 148 ? -25.682 12.431 6.627 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CZ 1 ATOM 1062 N NH1 . ARG A 1 148 ? -25.263 12.626 5.386 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NH1 1 ATOM 1063 N NH2 . ARG A 1 148 ? -25.820 11.200 7.086 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NH2 1 ATOM 1064 N N . PRO A 1 149 ? -21.153 13.118 7.772 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A N 1 ATOM 1065 C CA . PRO A 1 149 ? -19.776 12.896 7.329 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CA 1 ATOM 1066 C C . PRO A 1 149 ? -19.392 13.977 6.339 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A C 1 ATOM 1067 O O . PRO A 1 149 ? -20.244 14.402 5.580 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A O 1 ATOM 1068 C CB . PRO A 1 149 ? -19.828 11.524 6.657 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CB 1 ATOM 1069 C CG . PRO A 1 149 ? -21.131 10.908 7.086 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CG 1 ATOM 1070 C CD . PRO A 1 149 ? -22.067 12.040 7.357 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CD 1 ATOM 1071 N N . PHE A 1 150 ? -18.147 14.436 6.360 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N 1 ATOM 1072 C CA . PHE A 1 150 ? -17.703 15.407 5.369 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA 1 ATOM 1073 C C . PHE A 1 150 ? -16.189 15.343 5.206 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C 1 ATOM 1074 O O . PHE A 1 150 ? -15.483 14.922 6.110 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O 1 ATOM 1075 C CB . PHE A 1 150 ? -18.152 16.829 5.750 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB 1 ATOM 1076 C CG . PHE A 1 150 ? -17.519 17.364 7.008 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG 1 ATOM 1077 C CD1 . PHE A 1 150 ? -16.444 18.261 6.945 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1 ATOM 1078 C CD2 . PHE A 1 150 ? -17.978 16.962 8.255 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1 ATOM 1079 C CE1 . PHE A 1 150 ? -15.863 18.755 8.103 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1 ATOM 1080 C CE2 . PHE A 1 150 ? -17.390 17.451 9.427 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1 ATOM 1081 C CZ . PHE A 1 150 ? -16.347 18.347 9.353 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ 1 ATOM 1082 N N . ARG A 1 151 ? -15.712 15.761 4.042 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1 ATOM 1083 C CA . ARG A 1 151 ? -14.295 15.946 3.812 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1 ATOM 1084 C C . ARG A 1 151 ? -13.856 17.271 4.409 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1 ATOM 1085 O O . ARG A 1 151 ? -14.393 18.315 4.049 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1 ATOM 1086 C CB . ARG A 1 151 ? -13.979 15.886 2.318 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1 ATOM 1087 C CG . ARG A 1 151 ? -14.276 14.536 1.721 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1 ATOM 1088 C CD . ARG A 1 151 ? -13.716 14.373 0.322 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1 ATOM 1089 N NE . ARG A 1 151 ? -13.732 12.963 -0.070 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1 ATOM 1090 C CZ . ARG A 1 151 ? -14.824 12.313 -0.472 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1 ATOM 1091 N NH1 . ARG A 1 151 ? -15.988 12.946 -0.541 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1 ATOM 1092 N NH2 . ARG A 1 151 ? -14.754 11.033 -0.805 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1 ATOM 1093 N N . PRO A 1 152 ? -12.864 17.234 5.321 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N 1 ATOM 1094 C CA . PRO A 1 152 ? -12.405 18.439 6.031 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA 1 ATOM 1095 C C . PRO A 1 152 ? -11.446 19.310 5.227 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C 1 ATOM 1096 O O . PRO A 1 152 ? -11.172 20.442 5.629 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O 1 ATOM 1097 C CB . PRO A 1 152 ? -11.700 17.868 7.259 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB 1 ATOM 1098 C CG . PRO A 1 152 ? -11.191 16.526 6.808 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG 1 ATOM 1099 C CD . PRO A 1 152 ? -12.232 16.002 5.838 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD 1 ATOM 1100 N N . ASN A 1 153 ? -10.953 18.797 4.106 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N 1 ATOM 1101 C CA . ASN A 1 153 ? -9.834 19.419 3.403 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA 1 ATOM 1102 C C . ASN A 1 153 ? -10.105 20.837 2.962 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C 1 ATOM 1103 O O . ASN A 1 153 ? -9.220 21.692 3.018 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O 1 ATOM 1104 C CB . ASN A 1 153 ? -9.440 18.583 2.178 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB 1 ATOM 1105 C CG . ASN A 1 153 ? -9.104 17.159 2.539 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG 1 ATOM 1106 O OD1 . ASN A 1 153 ? -9.843 16.519 3.287 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 ATOM 1107 N ND2 . ASN A 1 153 ? -7.997 16.651 2.019 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 ATOM 1108 N N . GLY A 1 154 ? -11.340 21.083 2.538 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N 1 ATOM 1109 C CA . GLY A 1 154 ? -11.701 22.356 1.949 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA 1 ATOM 1110 C C . GLY A 1 154 ? -11.688 23.458 2.979 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C 1 ATOM 1111 O O . GLY A 1 154 ? -11.197 24.563 2.725 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O 1 ATOM 1112 N N . LEU A 1 155 ? -12.247 23.147 4.142 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1 ATOM 1113 C CA . LEU A 1 155 ? -12.353 24.093 5.243 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1 ATOM 1114 C C . LEU A 1 155 ? -10.973 24.412 5.837 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1 ATOM 1115 O O . LEU A 1 155 ? -10.697 25.550 6.229 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1 ATOM 1116 C CB . LEU A 1 155 ? -13.294 23.534 6.320 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1 ATOM 1117 C CG . LEU A 1 155 ? -14.762 23.590 5.913 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1 ATOM 1118 C CD1 . LEU A 1 155 ? -15.679 22.952 6.961 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1 ATOM 1119 C CD2 . LEU A 1 155 ? -15.157 25.050 5.653 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1 ATOM 1120 N N . LEU A 1 156 ? -10.119 23.394 5.935 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1 ATOM 1121 C CA . LEU A 1 156 ? -8.743 23.590 6.407 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1 ATOM 1122 C C . LEU A 1 156 ? -7.970 24.512 5.464 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1 ATOM 1123 O O . LEU A 1 156 ? -7.229 25.389 5.907 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1 ATOM 1124 C CB . LEU A 1 156 ? -8.009 22.251 6.531 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1 ATOM 1125 C CG . LEU A 1 156 ? -8.522 21.190 7.506 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1 ATOM 1126 C CD1 . LEU A 1 156 ? -7.673 19.950 7.407 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 ATOM 1127 C CD2 . LEU A 1 156 ? -8.540 21.715 8.921 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 ATOM 1128 N N . ASP A 1 157 ? -8.141 24.298 4.162 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N 1 ATOM 1129 C CA . ASP A 1 157 ? -7.547 25.168 3.154 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA 1 ATOM 1130 C C . ASP A 1 157 ? -7.945 26.632 3.372 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C 1 ATOM 1131 O O . ASP A 1 157 ? -7.096 27.532 3.325 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O 1 ATOM 1132 C CB . ASP A 1 157 ? -7.961 24.728 1.745 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB 1 ATOM 1133 C CG . ASP A 1 157 ? -7.261 23.459 1.298 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG 1 ATOM 1134 O OD1 . ASP A 1 157 ? -6.260 23.058 1.936 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1 1 ATOM 1135 O OD2 . ASP A 1 157 ? -7.724 22.858 0.307 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2 1 ATOM 1136 N N . LYS A 1 158 ? -9.245 26.853 3.598 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A N 1 ATOM 1137 C CA . LYS A 1 158 ? -9.774 28.201 3.784 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CA 1 ATOM 1138 C C . LYS A 1 158 ? -9.235 28.850 5.050 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A C 1 ATOM 1139 O O . LYS A 1 158 ? -8.820 29.996 5.027 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A O 1 ATOM 1140 C CB . LYS A 1 158 ? -11.304 28.186 3.827 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CB 1 ATOM 1141 C CG . LYS A 1 158 ? -11.957 27.920 2.477 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CG 1 ATOM 1142 C CD . LYS A 1 158 ? -13.407 27.624 2.647 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CD 1 ATOM 1143 C CE . LYS A 1 158 ? -14.036 27.282 1.306 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CE 1 ATOM 1144 N NZ . LYS A 1 158 ? -15.454 26.909 1.453 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A NZ 1 ATOM 1145 N N . ALA A 1 159 ? -9.248 28.128 6.157 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N 1 ATOM 1146 C CA . ALA A 1 159 ? -8.745 28.686 7.399 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA 1 ATOM 1147 C C . ALA A 1 159 ? -7.247 29.072 7.313 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C 1 ATOM 1148 O O . ALA A 1 159 ? -6.819 30.092 7.838 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O 1 ATOM 1149 C CB . ALA A 1 159 ? -8.978 27.699 8.536 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB 1 ATOM 1150 N N . VAL A 1 160 ? -6.472 28.246 6.628 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A N 1 ATOM 1151 C CA . VAL A 1 160 ? -5.029 28.408 6.522 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CA 1 ATOM 1152 C C . VAL A 1 160 ? -4.719 29.501 5.497 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A C 1 ATOM 1153 O O . VAL A 1 160 ? -3.739 30.249 5.620 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A O 1 ATOM 1154 C CB . VAL A 1 160 ? -4.360 27.056 6.112 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CB 1 ATOM 1155 C CG1 . VAL A 1 160 ? -3.054 27.275 5.411 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG1 1 ATOM 1156 C CG2 . VAL A 1 160 ? -4.195 26.152 7.330 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG2 1 ATOM 1157 N N . SER A 1 161 ? -5.564 29.586 4.478 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1158 C CA . SER A 1 161 ? -5.408 30.631 3.488 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1159 C C . SER A 1 161 ? -5.718 31.999 4.102 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1160 O O . SER A 1 161 ? -4.999 32.956 3.830 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1161 C CB . SER A 1 161 ? -6.287 30.360 2.271 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1162 O OG . SER A 1 161 ? -5.792 29.216 1.604 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1163 N N . ASN A 1 162 ? -6.733 32.085 4.962 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A N 1 ATOM 1164 C CA . ASN A 1 162 ? -7.015 33.348 5.639 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CA 1 ATOM 1165 C C . ASN A 1 162 ? -5.879 33.832 6.556 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A C 1 ATOM 1166 O O . ASN A 1 162 ? -5.696 35.027 6.741 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A O 1 ATOM 1167 C CB . ASN A 1 162 ? -8.296 33.252 6.450 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CB 1 ATOM 1168 C CG . ASN A 1 162 ? -9.516 33.648 5.651 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CG 1 ATOM 1169 O OD1 . ASN A 1 162 ? -9.438 34.482 4.744 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A OD1 1 ATOM 1170 N ND2 . ASN A 1 162 ? -10.657 33.043 5.979 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A ND2 1 ATOM 1171 N N . VAL A 1 163 ? -5.114 32.913 7.125 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A N 1 ATOM 1172 C CA . VAL A 1 163 ? -3.996 33.303 7.982 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CA 1 ATOM 1173 C C . VAL A 1 163 ? -2.906 33.977 7.149 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A C 1 ATOM 1174 O O . VAL A 1 163 ? -2.347 34.989 7.553 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A O 1 ATOM 1175 C CB . VAL A 1 163 ? -3.416 32.099 8.738 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CB 1 ATOM 1176 C CG1 . VAL A 1 163 ? -2.091 32.453 9.429 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CG1 1 ATOM 1177 C CG2 . VAL A 1 163 ? -4.434 31.594 9.750 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CG2 1 ATOM 1178 N N . ILE A 1 164 ? -2.629 33.444 5.966 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A N 1 ATOM 1179 C CA . ILE A 1 164 ? -1.706 34.111 5.059 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CA 1 ATOM 1180 C C . ILE A 1 164 ? -2.301 35.452 4.585 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A C 1 ATOM 1181 O O . ILE A 1 164 ? -1.590 36.458 4.488 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A O 1 ATOM 1182 C CB . ILE A 1 164 ? -1.367 33.252 3.826 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CB 1 ATOM 1183 C CG1 . ILE A 1 164 ? -0.636 31.977 4.231 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG1 1 ATOM 1184 C CG2 . ILE A 1 164 ? -0.517 34.058 2.847 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG2 1 ATOM 1185 C CD1 . ILE A 1 164 ? 0.449 32.196 5.303 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CD1 1 ATOM 1186 N N . ALA A 1 165 ? -3.596 35.448 4.272 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A N 1 ATOM 1187 C CA . ALA A 1 165 ? -4.299 36.667 3.903 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CA 1 ATOM 1188 C C . ALA A 1 165 ? -4.172 37.717 5.008 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A C 1 ATOM 1189 O O . ALA A 1 165 ? -3.989 38.898 4.730 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A O 1 ATOM 1190 C CB . ALA A 1 165 ? -5.772 36.375 3.606 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CB 1 ATOM 1191 N N . SER A 1 166 ? -4.269 37.286 6.259 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 188 SER A N 1 ATOM 1192 C CA . SER A 1 166 ? -4.125 38.214 7.372 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CA 1 ATOM 1193 C C . SER A 1 166 ? -2.696 38.757 7.443 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 188 SER A C 1 ATOM 1194 O O . SER A 1 166 ? -2.490 39.951 7.547 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 188 SER A O 1 ATOM 1195 C CB . SER A 1 166 ? -4.503 37.538 8.689 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CB 1 ATOM 1196 O OG . SER A 1 166 ? -5.862 37.137 8.664 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 188 SER A OG 1 ATOM 1197 N N . LEU A 1 167 ? -1.721 37.858 7.408 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N 1 ATOM 1198 C CA . LEU A 1 167 ? -0.314 38.226 7.390 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA 1 ATOM 1199 C C . LEU A 1 167 ? -0.020 39.225 6.266 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C 1 ATOM 1200 O O . LEU A 1 167 ? 0.642 40.236 6.482 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O 1 ATOM 1201 C CB . LEU A 1 167 ? 0.560 36.967 7.223 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB 1 ATOM 1202 C CG . LEU A 1 167 ? 1.979 37.084 6.636 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG 1 ATOM 1203 C CD1 . LEU A 1 167 ? 2.839 37.923 7.534 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1 ATOM 1204 C CD2 . LEU A 1 167 ? 2.628 35.702 6.449 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1 ATOM 1205 N N . THR A 1 168 ? -0.494 38.921 5.061 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 190 THR A N 1 ATOM 1206 C CA . THR A 1 168 ? -0.083 39.657 3.880 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CA 1 ATOM 1207 C C . THR A 1 168 ? -0.925 40.913 3.633 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 190 THR A C 1 ATOM 1208 O O . THR A 1 168 ? -0.367 41.968 3.377 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 190 THR A O 1 ATOM 1209 C CB . THR A 1 168 ? -0.111 38.766 2.616 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CB 1 ATOM 1210 O OG1 . THR A 1 168 ? -1.419 38.194 2.450 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 190 THR A OG1 1 ATOM 1211 C CG2 . THR A 1 168 ? 0.948 37.647 2.723 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CG2 1 ATOM 1212 N N . CYS A 1 169 ? -2.247 40.811 3.729 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A N 1 ATOM 1213 C CA . CYS A 1 169 ? -3.118 41.941 3.402 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CA 1 ATOM 1214 C C . CYS A 1 169 ? -3.928 42.473 4.591 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A C 1 ATOM 1215 O O . CYS A 1 169 ? -4.719 43.393 4.430 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A O 1 ATOM 1216 C CB . CYS A 1 169 ? -4.064 41.552 2.268 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CB 1 ATOM 1217 S SG . CYS A 1 169 ? -3.247 40.951 0.750 1.00 77.92 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A SG 1 ATOM 1218 N N . GLY A 1 170 ? -3.728 41.911 5.780 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A N 1 ATOM 1219 C CA . GLY A 1 170 ? -4.432 42.376 6.967 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A CA 1 ATOM 1220 C C . GLY A 1 170 ? -5.952 42.174 6.931 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A C 1 ATOM 1221 O O . GLY A 1 170 ? -6.720 42.940 7.535 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A O 1 ATOM 1222 N N . ARG A 1 171 ? -6.396 41.144 6.225 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A N 1 ATOM 1223 C CA . ARG A 1 171 ? -7.803 40.811 6.220 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CA 1 ATOM 1224 C C . ARG A 1 171 ? -7.997 39.324 6.103 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A C 1 ATOM 1225 O O . ARG A 1 171 ? -7.090 38.602 5.709 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A O 1 ATOM 1226 C CB . ARG A 1 171 ? -8.521 41.482 5.062 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CB 1 ATOM 1227 C CG . ARG A 1 171 ? -8.115 40.886 3.743 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CG 1 ATOM 1228 C CD . ARG A 1 171 ? -9.063 41.330 2.684 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CD 1 ATOM 1229 N NE . ARG A 1 171 ? -10.382 40.800 2.937 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NE 1 ATOM 1230 C CZ . ARG A 1 171 ? -11.433 41.031 2.167 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CZ 1 ATOM 1231 N NH1 . ARG A 1 171 ? -11.307 41.804 1.093 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH1 1 ATOM 1232 N NH2 . ARG A 1 171 ? -12.608 40.498 2.477 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH2 1 ATOM 1233 N N . ARG A 1 172 ? -9.200 38.877 6.426 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A N 1 ATOM 1234 C CA . ARG A 1 172 ? -9.606 37.537 6.079 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CA 1 ATOM 1235 C C . ARG A 1 172 ? -10.717 37.634 5.031 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A C 1 ATOM 1236 O O . ARG A 1 172 ? -11.227 38.732 4.736 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A O 1 ATOM 1237 C CB . ARG A 1 172 ? -10.086 36.778 7.316 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CB 1 ATOM 1238 C CG . ARG A 1 172 ? -11.515 37.172 7.734 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CG 1 ATOM 1239 C CD . ARG A 1 172 ? -11.948 36.448 8.988 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CD 1 ATOM 1240 N NE . ARG A 1 172 ? -12.000 35.007 8.800 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NE 1 ATOM 1241 C CZ . ARG A 1 172 ? -13.110 34.335 8.496 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CZ 1 ATOM 1242 N NH1 . ARG A 1 172 ? -14.272 34.977 8.340 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH1 1 ATOM 1243 N NH2 . ARG A 1 172 ? -13.070 33.016 8.353 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH2 1 ATOM 1244 N N . PHE A 1 173 ? -11.088 36.483 4.478 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A N 1 ATOM 1245 C CA . PHE A 1 173 ? -12.208 36.380 3.552 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CA 1 ATOM 1246 C C . PHE A 1 173 ? -13.217 35.395 4.105 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A C 1 ATOM 1247 O O . PHE A 1 173 ? -12.833 34.393 4.734 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A O 1 ATOM 1248 C CB . PHE A 1 173 ? -11.747 35.920 2.167 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CB 1 ATOM 1249 C CG . PHE A 1 173 ? -10.787 36.860 1.503 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CG 1 ATOM 1250 C CD1 . PHE A 1 173 ? -9.434 36.784 1.772 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD1 1 ATOM 1251 C CD2 . PHE A 1 173 ? -11.242 37.823 0.608 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD2 1 ATOM 1252 C CE1 . PHE A 1 173 ? -8.558 37.636 1.171 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE1 1 ATOM 1253 C CE2 . PHE A 1 173 ? -10.360 38.684 0.001 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE2 1 ATOM 1254 C CZ . PHE A 1 173 ? -9.022 38.598 0.288 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CZ 1 ATOM 1255 N N . GLU A 1 174 ? -14.497 35.690 3.884 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A N 1 ATOM 1256 C CA . GLU A 1 174 ? -15.592 34.772 4.199 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CA 1 ATOM 1257 C C . GLU A 1 174 ? -15.434 33.452 3.465 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A C 1 ATOM 1258 O O . GLU A 1 174 ? -14.984 33.434 2.318 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A O 1 ATOM 1259 C CB . GLU A 1 174 ? -16.958 35.390 3.812 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CB 1 ATOM 1260 C CG . GLU A 1 174 ? -17.394 36.545 4.660 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CG 1 ATOM 1261 C CD . GLU A 1 174 ? -17.771 36.099 6.028 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CD 1 ATOM 1262 O OE1 . GLU A 1 174 ? -17.190 36.610 6.996 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE1 1 ATOM 1263 O OE2 . GLU A 1 174 ? -18.656 35.225 6.135 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE2 1 ATOM 1264 N N . TYR A 1 175 ? -15.888 32.372 4.093 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A N 1 ATOM 1265 C CA . TYR A 1 175 ? -15.736 31.032 3.538 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CA 1 ATOM 1266 C C . TYR A 1 175 ? -16.488 30.782 2.227 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A C 1 ATOM 1267 O O . TYR A 1 175 ? -16.163 29.826 1.512 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A O 1 ATOM 1268 C CB . TYR A 1 175 ? -16.148 29.996 4.595 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CB 1 ATOM 1269 C CG . TYR A 1 175 ? -15.075 29.840 5.663 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CG 1 ATOM 1270 C CD1 . TYR A 1 175 ? -15.340 29.217 6.872 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CD1 1 ATOM 1271 C CD2 . TYR A 1 175 ? -13.795 30.359 5.455 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CD2 1 ATOM 1272 C CE1 . TYR A 1 175 ? -14.348 29.088 7.842 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CE1 1 ATOM 1273 C CE2 . TYR A 1 175 ? -12.802 30.223 6.397 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CE2 1 ATOM 1274 C CZ . TYR A 1 175 ? -13.073 29.589 7.595 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CZ 1 ATOM 1275 O OH . TYR A 1 175 ? -12.070 29.454 8.545 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A OH 1 ATOM 1276 N N . ASP A 1 176 ? -17.452 31.640 1.890 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A N 1 ATOM 1277 C CA . ASP A 1 176 ? -18.177 31.509 0.628 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CA 1 ATOM 1278 C C . ASP A 1 176 ? -17.913 32.693 -0.300 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A C 1 ATOM 1279 O O . ASP A 1 176 ? -18.651 32.938 -1.242 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A O 1 ATOM 1280 C CB . ASP A 1 176 ? -19.677 31.379 0.884 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CB 1 ATOM 1281 C CG . ASP A 1 176 ? -20.282 32.646 1.458 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CG 1 ATOM 1282 O OD1 . ASP A 1 176 ? -19.532 33.456 2.044 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A OD1 1 ATOM 1283 O OD2 . ASP A 1 176 ? -21.510 32.839 1.322 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A OD2 1 ATOM 1284 N N . ASP A 1 177 ? -16.861 33.445 -0.032 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N 1 ATOM 1285 C CA . ASP A 1 177 ? -16.553 34.588 -0.883 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA 1 ATOM 1286 C C . ASP A 1 177 ? -16.039 34.081 -2.235 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C 1 ATOM 1287 O O . ASP A 1 177 ? -15.100 33.283 -2.278 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O 1 ATOM 1288 C CB . ASP A 1 177 ? -15.530 35.511 -0.201 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB 1 ATOM 1289 C CG . ASP A 1 177 ? -15.146 36.698 -1.054 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG 1 ATOM 1290 O OD1 . ASP A 1 177 ? -14.069 36.673 -1.665 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1 1 ATOM 1291 O OD2 . ASP A 1 177 ? -15.925 37.666 -1.124 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2 1 ATOM 1292 N N . PRO A 1 178 ? -16.662 34.543 -3.339 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A N 1 ATOM 1293 C CA . PRO A 1 178 ? -16.323 34.201 -4.730 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CA 1 ATOM 1294 C C . PRO A 1 178 ? -14.829 34.304 -5.084 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A C 1 ATOM 1295 O O . PRO A 1 178 ? -14.271 33.336 -5.608 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A O 1 ATOM 1296 C CB . PRO A 1 178 ? -17.126 35.224 -5.541 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CB 1 ATOM 1297 C CG . PRO A 1 178 ? -18.302 35.517 -4.693 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CG 1 ATOM 1298 C CD . PRO A 1 178 ? -17.818 35.461 -3.272 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CD 1 ATOM 1299 N N . ARG A 1 179 ? -14.203 35.449 -4.812 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A N 1 ATOM 1300 C CA . ARG A 1 179 ? -12.802 35.664 -5.172 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CA 1 ATOM 1301 C C . ARG A 1 179 ? -11.859 34.791 -4.347 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A C 1 ATOM 1302 O O . ARG A 1 179 ? -10.859 34.276 -4.857 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A O 1 ATOM 1303 C CB . ARG A 1 179 ? -12.437 37.140 -5.015 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CB 1 ATOM 1304 C CG . ARG A 1 179 ? -13.171 38.026 -6.017 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CG 1 ATOM 1305 C CD . ARG A 1 179 ? -12.675 39.466 -6.003 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CD 1 ATOM 1306 N NE . ARG A 1 179 ? -12.840 40.077 -4.690 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NE 1 ATOM 1307 C CZ . ARG A 1 179 ? -12.489 41.324 -4.396 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CZ 1 ATOM 1308 N NH1 . ARG A 1 179 ? -11.957 42.107 -5.328 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NH1 1 ATOM 1309 N NH2 . ARG A 1 179 ? -12.675 41.784 -3.166 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NH2 1 ATOM 1310 N N . PHE A 1 180 ? -12.187 34.639 -3.071 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A N 1 ATOM 1311 C CA . PHE A 1 180 ? -11.446 33.774 -2.176 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CA 1 ATOM 1312 C C . PHE A 1 180 ? -11.447 32.351 -2.742 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A C 1 ATOM 1313 O O . PHE A 1 180 ? -10.384 31.746 -2.890 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A O 1 ATOM 1314 C CB . PHE A 1 180 ? -12.065 33.831 -0.781 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CB 1 ATOM 1315 C CG . PHE A 1 180 ? -11.265 33.144 0.286 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CG 1 ATOM 1316 C CD1 . PHE A 1 180 ? -11.888 32.267 1.166 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CD1 1 ATOM 1317 C CD2 . PHE A 1 180 ? -9.902 33.400 0.447 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CD2 1 ATOM 1318 C CE1 . PHE A 1 180 ? -11.164 31.639 2.176 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CE1 1 ATOM 1319 C CE2 . PHE A 1 180 ? -9.184 32.775 1.451 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CE2 1 ATOM 1320 C CZ . PHE A 1 180 ? -9.827 31.892 2.317 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CZ 1 ATOM 1321 N N . LEU A 1 181 ? -12.630 31.841 -3.094 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N 1 ATOM 1322 C CA . LEU A 1 181 ? -12.750 30.495 -3.654 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA 1 ATOM 1323 C C . LEU A 1 181 ? -11.970 30.312 -4.969 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C 1 ATOM 1324 O O . LEU A 1 181 ? -11.269 29.307 -5.140 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O 1 ATOM 1325 C CB . LEU A 1 181 ? -14.226 30.129 -3.874 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB 1 ATOM 1326 C CG . LEU A 1 181 ? -15.090 30.009 -2.615 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG 1 ATOM 1327 C CD1 . LEU A 1 181 ? -16.391 29.253 -2.885 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 1 ATOM 1328 C CD2 . LEU A 1 181 ? -14.322 29.341 -1.496 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 1 ATOM 1329 N N . ARG A 1 182 ? -12.076 31.264 -5.891 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A N 1 ATOM 1330 C CA . ARG A 1 182 ? -11.339 31.156 -7.144 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CA 1 ATOM 1331 C C . ARG A 1 182 ? -9.832 31.172 -6.882 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A C 1 ATOM 1332 O O . ARG A 1 182 ? -9.072 30.395 -7.475 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A O 1 ATOM 1333 C CB . ARG A 1 182 ? -11.716 32.280 -8.104 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CB 1 ATOM 1334 C CG . ARG A 1 182 ? -10.893 32.289 -9.397 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CG 1 ATOM 1335 C CD . ARG A 1 182 ? -11.484 33.267 -10.427 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CD 1 ATOM 1336 N NE . ARG A 1 182 ? -10.774 33.236 -11.708 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NE 1 ATOM 1337 C CZ . ARG A 1 182 ? -9.707 33.981 -11.986 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CZ 1 ATOM 1338 N NH1 . ARG A 1 182 ? -9.227 34.812 -11.072 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH1 1 ATOM 1339 N NH2 . ARG A 1 182 ? -9.116 33.897 -13.176 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH2 1 ATOM 1340 N N . LEU A 1 183 ? -9.414 32.060 -5.985 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N 1 ATOM 1341 C CA . LEU A 1 183 ? -8.027 32.132 -5.553 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA 1 ATOM 1342 C C . LEU A 1 183 ? -7.510 30.769 -5.080 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C 1 ATOM 1343 O O . LEU A 1 183 ? -6.432 30.357 -5.480 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O 1 ATOM 1344 C CB . LEU A 1 183 ? -7.858 33.164 -4.431 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB 1 ATOM 1345 C CG . LEU A 1 183 ? -6.392 33.359 -4.047 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG 1 ATOM 1346 C CD1 . LEU A 1 183 ? -5.671 34.010 -5.212 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 1 ATOM 1347 C CD2 . LEU A 1 183 ? -6.238 34.187 -2.781 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 1 ATOM 1348 N N . LEU A 1 184 ? -8.277 30.079 -4.235 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N 1 ATOM 1349 C CA . LEU A 1 184 ? -7.835 28.781 -3.712 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA 1 ATOM 1350 C C . LEU A 1 184 ? -7.834 27.739 -4.815 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C 1 ATOM 1351 O O . LEU A 1 184 ? -6.968 26.883 -4.863 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O 1 ATOM 1352 C CB . LEU A 1 184 ? -8.717 28.302 -2.542 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB 1 ATOM 1353 C CG . LEU A 1 184 ? -8.864 29.250 -1.345 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG 1 ATOM 1354 C CD1 . LEU A 1 184 ? -9.391 28.550 -0.103 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1 1 ATOM 1355 C CD2 . LEU A 1 184 ? -7.566 29.984 -1.045 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2 1 ATOM 1356 N N . ASP A 1 185 ? -8.822 27.820 -5.694 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N 1 ATOM 1357 C CA . ASP A 1 185 ? -8.955 26.881 -6.796 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA 1 ATOM 1358 C C . ASP A 1 185 ? -7.768 27.011 -7.743 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C 1 ATOM 1359 O O . ASP A 1 185 ? -7.140 26.019 -8.117 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O 1 ATOM 1360 C CB . ASP A 1 185 ? -10.270 27.122 -7.543 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB 1 ATOM 1361 C CG . ASP A 1 185 ? -10.520 26.097 -8.619 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG 1 ATOM 1362 O OD1 . ASP A 1 185 ? -11.082 26.456 -9.674 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1 ATOM 1363 O OD2 . ASP A 1 185 ? -10.157 24.923 -8.408 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1 ATOM 1364 N N . LEU A 1 186 ? -7.447 28.249 -8.104 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A N 1 ATOM 1365 C CA . LEU A 1 186 ? -6.325 28.524 -8.987 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CA 1 ATOM 1366 C C . LEU A 1 186 ? -4.998 28.101 -8.367 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A C 1 ATOM 1367 O O . LEU A 1 186 ? -4.116 27.629 -9.065 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A O 1 ATOM 1368 C CB . LEU A 1 186 ? -6.283 30.003 -9.350 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CB 1 ATOM 1369 C CG . LEU A 1 186 ? -7.456 30.502 -10.186 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CG 1 ATOM 1370 C CD1 . LEU A 1 186 ? -7.286 31.980 -10.440 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CD1 1 ATOM 1371 C CD2 . LEU A 1 186 ? -7.535 29.734 -11.487 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CD2 1 ATOM 1372 N N . ALA A 1 187 ? -4.864 28.259 -7.056 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N 1 ATOM 1373 C CA . ALA A 1 187 ? -3.649 27.830 -6.360 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA 1 ATOM 1374 C C . ALA A 1 187 ? -3.424 26.312 -6.424 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C 1 ATOM 1375 O O . ALA A 1 187 ? -2.298 25.871 -6.632 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O 1 ATOM 1376 C CB . ALA A 1 187 ? -3.687 28.285 -4.920 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB 1 ATOM 1377 N N . GLN A 1 188 ? -4.476 25.514 -6.241 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A N 1 ATOM 1378 C CA . GLN A 1 188 ? -4.320 24.057 -6.292 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CA 1 ATOM 1379 C C . GLN A 1 188 ? -4.195 23.541 -7.732 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A C 1 ATOM 1380 O O . GLN A 1 188 ? -3.550 22.526 -7.975 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A O 1 ATOM 1381 C CB . GLN A 1 188 ? -5.484 23.347 -5.585 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CB 1 ATOM 1382 C CG . GLN A 1 188 ? -6.775 23.329 -6.382 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CG 1 ATOM 1383 C CD . GLN A 1 188 ? -7.756 22.271 -5.915 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CD 1 ATOM 1384 O OE1 . GLN A 1 188 ? -7.473 21.502 -4.989 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A OE1 1 ATOM 1385 N NE2 . GLN A 1 188 ? -8.919 22.226 -6.559 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A NE2 1 ATOM 1386 N N . GLU A 1 189 ? -4.819 24.220 -8.688 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A N 1 ATOM 1387 C CA . GLU A 1 189 ? -4.571 23.905 -10.089 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CA 1 ATOM 1388 C C . GLU A 1 189 ? -3.125 24.250 -10.436 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A C 1 ATOM 1389 O O . GLU A 1 189 ? -2.443 23.505 -11.131 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A O 1 ATOM 1390 C CB . GLU A 1 189 ? -5.535 24.660 -11.004 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CB 1 ATOM 1391 C CG . GLU A 1 189 ? -7.002 24.303 -10.816 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CG 1 ATOM 1392 C CD . GLU A 1 189 ? -7.361 22.949 -11.384 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CD 1 ATOM 1393 O OE1 . GLU A 1 189 ? -8.498 22.487 -11.152 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE1 1 ATOM 1394 O OE2 . GLU A 1 189 ? -6.516 22.346 -12.073 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE2 1 ATOM 1395 N N . GLY A 1 190 ? -2.657 25.379 -9.925 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N 1 ATOM 1396 C CA . GLY A 1 190 ? -1.306 25.827 -10.194 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA 1 ATOM 1397 C C . GLY A 1 190 ? -0.275 24.840 -9.677 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C 1 ATOM 1398 O O . GLY A 1 190 ? 0.801 24.703 -10.260 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O 1 ATOM 1399 N N . LEU A 1 191 ? -0.610 24.154 -8.584 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N 1 ATOM 1400 C CA . LEU A 1 191 ? 0.304 23.187 -7.985 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA 1 ATOM 1401 C C . LEU A 1 191 ? 0.511 22.021 -8.955 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C 1 ATOM 1402 O O . LEU A 1 191 ? 1.641 21.668 -9.255 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O 1 ATOM 1403 C CB . LEU A 1 191 ? -0.220 22.700 -6.624 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB 1 ATOM 1404 C CG . LEU A 1 191 ? 0.703 21.736 -5.872 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG 1 ATOM 1405 C CD1 . LEU A 1 191 ? 2.152 22.212 -5.988 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1 ATOM 1406 C CD2 . LEU A 1 191 ? 0.295 21.584 -4.407 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1 ATOM 1407 N N . LYS A 1 192 ? -0.582 21.452 -9.456 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N 1 ATOM 1408 C CA . LYS A 1 192 ? -0.536 20.464 -10.535 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA 1 ATOM 1409 C C . LYS A 1 192 ? 0.334 20.855 -11.749 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C 1 ATOM 1410 O O . LYS A 1 192 ? 0.903 19.982 -12.405 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O 1 ATOM 1411 C CB . LYS A 1 192 ? -1.955 20.172 -11.025 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB 1 ATOM 1412 C CG . LYS A 1 192 ? -2.731 19.206 -10.164 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG 1 ATOM 1413 C CD . LYS A 1 192 ? -3.844 18.548 -10.958 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD 1 ATOM 1414 C CE . LYS A 1 192 ? -5.195 19.164 -10.653 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CE 1 ATOM 1415 N NZ . LYS A 1 192 ? -5.228 20.611 -10.973 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A NZ 1 ATOM 1416 N N . GLU A 1 193 ? 0.416 22.151 -12.054 1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A N 1 ATOM 1417 C CA . GLU A 1 193 ? 1.276 22.674 -13.126 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CA 1 ATOM 1418 C C . GLU A 1 193 ? 2.769 22.577 -12.808 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A C 1 ATOM 1419 O O . GLU A 1 193 ? 3.621 22.873 -13.655 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A O 1 ATOM 1420 C CB . GLU A 1 193 ? 0.946 24.142 -13.415 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CB 1 ATOM 1421 C CG . GLU A 1 193 ? -0.190 24.382 -14.381 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CG 1 ATOM 1422 C CD . GLU A 1 193 ? -0.406 25.863 -14.647 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CD 1 ATOM 1423 O OE1 . GLU A 1 193 ? 0.304 26.692 -14.037 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE1 1 ATOM 1424 O OE2 . GLU A 1 193 ? -1.286 26.199 -15.466 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE2 1 ATOM 1425 N N . GLU A 1 194 ? 3.083 22.211 -11.573 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A N 1 ATOM 1426 C CA . GLU A 1 194 ? 4.467 22.051 -11.151 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CA 1 ATOM 1427 C C . GLU A 1 194 ? 4.999 20.725 -11.687 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A C 1 ATOM 1428 O O . GLU A 1 194 ? 6.207 20.506 -11.773 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A O 1 ATOM 1429 C CB . GLU A 1 194 ? 4.566 22.093 -9.628 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CB 1 ATOM 1430 C CG . GLU A 1 194 ? 5.770 22.798 -9.082 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CG 1 ATOM 1431 C CD . GLU A 1 194 ? 5.629 24.299 -9.110 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CD 1 ATOM 1432 O OE1 . GLU A 1 194 ? 6.593 24.972 -9.538 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE1 1 ATOM 1433 O OE2 . GLU A 1 194 ? 4.567 24.809 -8.698 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE2 1 ATOM 1434 N N . SER A 1 195 ? 4.070 19.839 -12.034 1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 217 SER A N 1 ATOM 1435 C CA . SER A 1 195 ? 4.400 18.519 -12.551 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CA 1 ATOM 1436 C C . SER A 1 195 ? 4.075 18.437 -14.037 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 217 SER A C 1 ATOM 1437 O O . SER A 1 195 ? 3.160 19.110 -14.531 1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 217 SER A O 1 ATOM 1438 C CB . SER A 1 195 ? 3.637 17.434 -11.782 1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CB 1 ATOM 1439 O OG . SER A 1 195 ? 2.244 17.705 -11.770 1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 217 SER A OG 1 ATOM 1440 N N . GLY A 1 196 ? 4.817 17.609 -14.756 1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N 1 ATOM 1441 C CA . GLY A 1 196 ? 4.586 17.471 -16.178 1.00 73.13 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA 1 ATOM 1442 C C . GLY A 1 196 ? 5.872 17.645 -16.943 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C 1 ATOM 1443 O O . GLY A 1 196 ? 6.787 18.344 -16.502 1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O 1 ATOM 1444 N N . PHE A 1 197 ? 5.938 16.996 -18.098 1.00 69.45 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A N 1 ATOM 1445 C CA . PHE A 1 197 ? 7.141 16.996 -18.915 1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CA 1 ATOM 1446 C C . PHE A 1 197 ? 7.383 18.377 -19.535 1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A C 1 ATOM 1447 O O . PHE A 1 197 ? 8.525 18.759 -19.802 1.00 68.01 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A O 1 ATOM 1448 C CB . PHE A 1 197 ? 7.030 15.918 -20.005 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CB 1 ATOM 1449 C CG . PHE A 1 197 ? 8.311 15.669 -20.758 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CG 1 ATOM 1450 C CD1 . PHE A 1 197 ? 9.514 15.500 -20.077 1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD1 1 ATOM 1451 C CD2 . PHE A 1 197 ? 8.310 15.581 -22.144 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD2 1 ATOM 1452 C CE1 . PHE A 1 197 ? 10.697 15.268 -20.768 1.00 76.13 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE1 1 ATOM 1453 C CE2 . PHE A 1 197 ? 9.485 15.347 -22.844 1.00 79.39 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE2 1 ATOM 1454 C CZ . PHE A 1 197 ? 10.682 15.190 -22.157 1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CZ 1 ATOM 1455 N N . LEU A 1 198 ? 6.302 19.122 -19.748 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A N 1 ATOM 1456 C CA . LEU A 1 198 ? 6.374 20.404 -20.439 1.00 65.61 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CA 1 ATOM 1457 C C . LEU A 1 198 ? 7.398 21.358 -19.837 1.00 61.77 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A C 1 ATOM 1458 O O . LEU A 1 198 ? 8.277 21.853 -20.542 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A O 1 ATOM 1459 C CB . LEU A 1 198 ? 5.005 21.077 -20.451 1.00 64.95 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CB 1 ATOM 1460 C CG . LEU A 1 198 ? 4.337 21.120 -21.823 1.00 66.71 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CG 1 ATOM 1461 C CD1 . LEU A 1 198 ? 3.240 22.177 -21.844 1.00 66.83 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD1 1 ATOM 1462 C CD2 . LEU A 1 198 ? 5.366 21.370 -22.918 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD2 1 ATOM 1463 N N . ARG A 1 199 ? 7.296 21.608 -18.537 1.00 58.33 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A N 1 ATOM 1464 C CA . ARG A 1 199 ? 8.182 22.577 -17.905 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CA 1 ATOM 1465 C C . ARG A 1 199 ? 9.635 22.126 -17.997 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A C 1 ATOM 1466 O O . ARG A 1 199 ? 10.555 22.950 -17.957 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A O 1 ATOM 1467 C CB . ARG A 1 199 ? 7.786 22.807 -16.445 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CB 1 ATOM 1468 C CG . ARG A 1 199 ? 7.863 21.572 -15.567 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CG 1 ATOM 1469 C CD . ARG A 1 199 ? 8.204 21.964 -14.135 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CD 1 ATOM 1470 N NE . ARG A 1 199 ? 7.374 23.068 -13.657 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NE 1 ATOM 1471 C CZ . ARG A 1 199 ? 7.848 24.187 -13.116 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CZ 1 ATOM 1472 N NH1 . ARG A 1 199 ? 9.159 24.361 -12.984 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NH1 1 ATOM 1473 N NH2 . ARG A 1 199 ? 7.003 25.133 -12.706 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NH2 1 ATOM 1474 N N . GLU A 1 200 ? 9.839 20.819 -18.141 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A N 1 ATOM 1475 C CA . GLU A 1 200 ? 11.185 20.267 -18.272 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CA 1 ATOM 1476 C C . GLU A 1 200 ? 11.841 20.724 -19.566 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A C 1 ATOM 1477 O O . GLU A 1 200 ? 12.930 21.298 -19.557 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A O 1 ATOM 1478 C CB . GLU A 1 200 ? 11.139 18.739 -18.214 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CB 1 ATOM 1479 C CG . GLU A 1 200 ? 10.981 18.205 -16.822 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CG 1 ATOM 1480 C CD . GLU A 1 200 ? 12.143 18.603 -15.952 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CD 1 ATOM 1481 O OE1 . GLU A 1 200 ? 13.292 18.530 -16.436 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE1 1 ATOM 1482 O OE2 . GLU A 1 200 ? 11.915 18.997 -14.793 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE2 1 ATOM 1483 N N . VAL A 1 201 ? 11.155 20.463 -20.673 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A N 1 ATOM 1484 C CA . VAL A 1 201 ? 11.619 20.846 -21.997 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CA 1 ATOM 1485 C C . VAL A 1 201 ? 11.769 22.355 -22.101 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A C 1 ATOM 1486 O O . VAL A 1 201 ? 12.745 22.853 -22.663 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A O 1 ATOM 1487 C CB . VAL A 1 201 ? 10.646 20.357 -23.089 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CB 1 ATOM 1488 C CG1 . VAL A 1 201 ? 11.166 20.712 -24.479 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CG1 1 ATOM 1489 C CG2 . VAL A 1 201 ? 10.411 18.856 -22.956 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CG2 1 ATOM 1490 N N . LEU A 1 202 ? 10.799 23.078 -21.551 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A N 1 ATOM 1491 C CA . LEU A 1 202 ? 10.786 24.533 -21.641 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CA 1 ATOM 1492 C C . LEU A 1 202 ? 11.933 25.163 -20.852 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A C 1 ATOM 1493 O O . LEU A 1 202 ? 12.554 26.121 -21.319 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A O 1 ATOM 1494 C CB . LEU A 1 202 ? 9.446 25.093 -21.157 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CB 1 ATOM 1495 C CG . LEU A 1 202 ? 8.346 25.303 -22.203 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CG 1 ATOM 1496 C CD1 . LEU A 1 202 ? 8.889 25.976 -23.455 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD1 1 ATOM 1497 C CD2 . LEU A 1 202 ? 7.693 24.006 -22.569 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD2 1 ATOM 1498 N N . ASN A 1 203 ? 12.216 24.636 -19.662 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A N 1 ATOM 1499 C CA . ASN A 1 203 ? 13.338 25.138 -18.870 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CA 1 ATOM 1500 C C . ASN A 1 203 ? 14.684 24.775 -19.497 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A C 1 ATOM 1501 O O . ASN A 1 203 ? 15.631 25.564 -19.435 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A O 1 ATOM 1502 C CB . ASN A 1 203 ? 13.273 24.610 -17.434 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CB 1 ATOM 1503 C CG . ASN A 1 203 ? 12.357 25.433 -16.548 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CG 1 ATOM 1504 O OD1 . ASN A 1 203 ? 12.150 26.622 -16.782 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A OD1 1 ATOM 1505 N ND2 . ASN A 1 203 ? 11.806 24.803 -15.523 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A ND2 1 ATOM 1506 N N . ALA A 1 204 ? 14.761 23.589 -20.105 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A N 1 ATOM 1507 C CA . ALA A 1 204 ? 15.971 23.148 -20.808 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CA 1 ATOM 1508 C C . ALA A 1 204 ? 16.207 23.946 -22.093 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A C 1 ATOM 1509 O O . ALA A 1 204 ? 17.328 24.381 -22.368 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A O 1 ATOM 1510 C CB . ALA A 1 204 ? 15.890 21.660 -21.120 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CB 1 ATOM 1511 N N . VAL A 1 205 ? 15.159 24.128 -22.889 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N 1 ATOM 1512 C CA . VAL A 1 205 ? 15.279 24.894 -24.125 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA 1 ATOM 1513 C C . VAL A 1 205 ? 14.368 26.118 -24.088 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C 1 ATOM 1514 O O . VAL A 1 205 ? 13.303 26.119 -24.710 1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O 1 ATOM 1515 C CB . VAL A 1 205 ? 14.930 24.038 -25.356 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB 1 ATOM 1516 C CG1 . VAL A 1 205 ? 15.406 24.719 -26.631 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1 ATOM 1517 C CG2 . VAL A 1 205 ? 15.553 22.662 -25.234 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1 ATOM 1518 N N . PRO A 1 206 ? 14.790 27.175 -23.369 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A N 1 ATOM 1519 C CA . PRO A 1 206 ? 13.925 28.338 -23.115 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CA 1 ATOM 1520 C C . PRO A 1 206 ? 13.486 29.075 -24.384 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A C 1 ATOM 1521 O O . PRO A 1 206 ? 12.491 29.804 -24.341 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A O 1 ATOM 1522 C CB . PRO A 1 206 ? 14.797 29.241 -22.226 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CB 1 ATOM 1523 C CG . PRO A 1 206 ? 16.199 28.829 -22.522 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CG 1 ATOM 1524 C CD . PRO A 1 206 ? 16.132 27.349 -22.785 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CD 1 ATOM 1525 N N . VAL A 1 207 ? 14.185 28.880 -25.500 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N 1 ATOM 1526 C CA . VAL A 1 207 ? 13.786 29.553 -26.735 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA 1 ATOM 1527 C C . VAL A 1 207 ? 12.428 29.040 -27.210 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C 1 ATOM 1528 O O . VAL A 1 207 ? 11.726 29.729 -27.942 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O 1 ATOM 1529 C CB . VAL A 1 207 ? 14.826 29.379 -27.875 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB 1 ATOM 1530 C CG1 . VAL A 1 207 ? 16.187 29.946 -27.458 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 1 ATOM 1531 C CG2 . VAL A 1 207 ? 14.934 27.912 -28.298 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 1 ATOM 1532 N N . LEU A 1 208 ? 12.046 27.844 -26.772 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A N 1 ATOM 1533 C CA . LEU A 1 208 ? 10.766 27.272 -27.176 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CA 1 ATOM 1534 C C . LEU A 1 208 ? 9.601 28.093 -26.642 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A C 1 ATOM 1535 O O . LEU A 1 208 ? 8.465 27.940 -27.098 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A O 1 ATOM 1536 C CB . LEU A 1 208 ? 10.654 25.823 -26.705 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CB 1 ATOM 1537 C CG . LEU A 1 208 ? 11.692 24.911 -27.355 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CG 1 ATOM 1538 C CD1 . LEU A 1 208 ? 11.624 23.497 -26.797 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD1 1 ATOM 1539 C CD2 . LEU A 1 208 ? 11.500 24.917 -28.861 1.00 61.79 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD2 1 ATOM 1540 N N . LEU A 1 209 ? 9.895 28.966 -25.682 1.00 60.51 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N 1 ATOM 1541 C CA . LEU A 1 209 ? 8.895 29.847 -25.091 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA 1 ATOM 1542 C C . LEU A 1 209 ? 8.384 30.924 -26.054 1.00 64.26 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C 1 ATOM 1543 O O . LEU A 1 209 ? 7.377 31.572 -25.766 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O 1 ATOM 1544 C CB . LEU A 1 209 ? 9.464 30.519 -23.840 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB 1 ATOM 1545 C CG . LEU A 1 209 ? 9.664 29.658 -22.597 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG 1 ATOM 1546 C CD1 . LEU A 1 209 ? 10.490 30.412 -21.570 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1 1 ATOM 1547 C CD2 . LEU A 1 209 ? 8.327 29.287 -22.023 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2 1 ATOM 1548 N N . HIS A 1 210 ? 9.075 31.131 -27.178 1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A N 1 ATOM 1549 C CA . HIS A 1 210 ? 8.626 32.101 -28.185 1.00 70.53 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CA 1 ATOM 1550 C C . HIS A 1 210 ? 7.400 31.589 -28.936 1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A C 1 ATOM 1551 O O . HIS A 1 210 ? 6.802 32.316 -29.731 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A O 1 ATOM 1552 C CB . HIS A 1 210 ? 9.723 32.417 -29.208 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CB 1 ATOM 1553 C CG . HIS A 1 210 ? 10.906 33.147 -28.654 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CG 1 ATOM 1554 N ND1 . HIS A 1 210 ? 12.033 32.498 -28.195 1.00 77.88 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A ND1 1 ATOM 1555 C CD2 . HIS A 1 210 ? 11.159 34.471 -28.529 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CD2 1 ATOM 1556 C CE1 . HIS A 1 210 ? 12.919 33.391 -27.788 1.00 77.66 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CE1 1 ATOM 1557 N NE2 . HIS A 1 210 ? 12.413 34.596 -27.980 1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A NE2 1 ATOM 1558 N N . ILE A 1 211 ? 7.054 30.325 -28.719 1.00 70.16 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A N 1 ATOM 1559 C CA . ILE A 1 211 ? 5.823 29.765 -29.271 1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CA 1 ATOM 1560 C C . ILE A 1 211 ? 4.669 30.011 -28.303 1.00 68.50 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A C 1 ATOM 1561 O O . ILE A 1 211 ? 4.586 29.355 -27.263 1.00 67.60 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A O 1 ATOM 1562 C CB . ILE A 1 211 ? 5.946 28.255 -29.537 1.00 68.85 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CB 1 ATOM 1563 C CG1 . ILE A 1 211 ? 7.228 27.955 -30.316 1.00 69.39 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG1 1 ATOM 1564 C CG2 . ILE A 1 211 ? 4.709 27.751 -30.269 1.00 69.63 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG2 1 ATOM 1565 C CD1 . ILE A 1 211 ? 7.420 26.492 -30.651 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CD1 1 ATOM 1566 N N . PRO A 1 212 ? 3.772 30.955 -28.646 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A N 1 ATOM 1567 C CA . PRO A 1 212 ? 2.682 31.376 -27.751 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CA 1 ATOM 1568 C C . PRO A 1 212 ? 1.795 30.213 -27.291 1.00 63.83 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A C 1 ATOM 1569 O O . PRO A 1 212 ? 1.241 30.269 -26.190 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A O 1 ATOM 1570 C CB . PRO A 1 212 ? 1.885 32.365 -28.613 1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CB 1 ATOM 1571 C CG . PRO A 1 212 ? 2.869 32.853 -29.644 1.00 68.89 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CG 1 ATOM 1572 C CD . PRO A 1 212 ? 3.727 31.660 -29.942 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CD 1 ATOM 1573 N N . ALA A 1 213 ? 1.679 29.178 -28.120 1.00 65.97 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A N 1 ATOM 1574 C CA . ALA A 1 213 ? 0.907 27.984 -27.782 1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A CA 1 ATOM 1575 C C . ALA A 1 213 ? 1.450 27.320 -26.523 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A C 1 ATOM 1576 O O . ALA A 1 213 ? 0.690 26.976 -25.619 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A O 1 ATOM 1577 C CB . ALA A 1 213 ? 0.911 26.997 -28.945 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A CB 1 ATOM 1578 N N . LEU A 1 214 ? 2.768 27.157 -26.461 1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A N 1 ATOM 1579 C CA . LEU A 1 214 ? 3.419 26.490 -25.329 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CA 1 ATOM 1580 C C . LEU A 1 214 ? 3.603 27.404 -24.114 1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A C 1 ATOM 1581 O O . LEU A 1 214 ? 3.600 26.936 -22.967 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A O 1 ATOM 1582 C CB . LEU A 1 214 ? 4.785 25.942 -25.754 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CB 1 ATOM 1583 C CG . LEU A 1 214 ? 4.811 24.842 -26.812 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CG 1 ATOM 1584 C CD1 . LEU A 1 214 ? 6.246 24.515 -27.196 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD1 1 ATOM 1585 C CD2 . LEU A 1 214 ? 4.099 23.614 -26.281 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD2 1 ATOM 1586 N N . ALA A 1 215 ? 3.781 28.698 -24.375 1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A N 1 ATOM 1587 C CA . ALA A 1 215 ? 4.049 29.678 -23.326 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CA 1 ATOM 1588 C C . ALA A 1 215 ? 2.783 29.984 -22.524 1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A C 1 ATOM 1589 O O . ALA A 1 215 ? 2.826 30.096 -21.298 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A O 1 ATOM 1590 C CB . ALA A 1 215 ? 4.627 30.956 -23.932 1.00 64.70 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CB 1 ATOM 1591 N N . GLY A 1 216 ? 1.655 30.107 -23.220 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A N 1 ATOM 1592 C CA . GLY A 1 216 ? 0.380 30.356 -22.567 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A CA 1 ATOM 1593 C C . GLY A 1 216 ? -0.258 29.124 -21.943 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A C 1 ATOM 1594 O O . GLY A 1 216 ? -1.421 29.165 -21.536 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A O 1 ATOM 1595 N N . LYS A 1 217 ? 0.499 28.031 -21.861 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N 1 ATOM 1596 C CA . LYS A 1 217 ? -0.018 26.770 -21.330 1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA 1 ATOM 1597 C C . LYS A 1 217 ? 0.781 26.299 -20.119 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C 1 ATOM 1598 O O . LYS A 1 217 ? 0.235 25.665 -19.205 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O 1 ATOM 1599 C CB . LYS A 1 217 ? -0.008 25.688 -22.419 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB 1 ATOM 1600 C CG . LYS A 1 217 ? -0.355 24.291 -21.931 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG 1 ATOM 1601 C CD . LYS A 1 217 ? 0.017 23.216 -22.957 1.00 67.14 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD 1 ATOM 1602 C CE . LYS A 1 217 ? -0.797 23.341 -24.240 1.00 69.84 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE 1 ATOM 1603 N NZ . LYS A 1 217 ? -0.433 22.286 -25.234 1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ 1 ATOM 1604 N N . VAL A 1 218 ? 2.072 26.617 -20.109 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A N 1 ATOM 1605 C CA . VAL A 1 218 ? 2.965 26.095 -19.078 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CA 1 ATOM 1606 C C . VAL A 1 218 ? 2.630 26.616 -17.688 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A C 1 ATOM 1607 O O . VAL A 1 218 ? 2.773 25.901 -16.696 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A O 1 ATOM 1608 C CB . VAL A 1 218 ? 4.435 26.428 -19.383 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CB 1 ATOM 1609 C CG1 . VAL A 1 218 ? 4.984 25.469 -20.426 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG1 1 ATOM 1610 C CG2 . VAL A 1 218 ? 4.573 27.877 -19.838 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG2 1 ATOM 1611 N N . LEU A 1 219 ? 2.184 27.861 -17.606 1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N 1 ATOM 1612 C CA . LEU A 1 219 ? 1.913 28.440 -16.301 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA 1 ATOM 1613 C C . LEU A 1 219 ? 0.579 29.172 -16.284 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C 1 ATOM 1614 O O . LEU A 1 219 ? 0.427 30.148 -15.557 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O 1 ATOM 1615 C CB . LEU A 1 219 ? 3.052 29.388 -15.894 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB 1 ATOM 1616 C CG . LEU A 1 219 ? 4.393 28.732 -15.528 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG 1 ATOM 1617 C CD1 . LEU A 1 219 ? 5.521 29.751 -15.378 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1 ATOM 1618 C CD2 . LEU A 1 219 ? 4.261 27.889 -14.261 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1 ATOM 1619 N N . ARG A 1 220 ? -0.391 28.699 -17.065 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N 1 ATOM 1620 C CA . ARG A 1 220 ? -1.653 29.419 -17.191 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA 1 ATOM 1621 C C . ARG A 1 220 ? -2.374 29.563 -15.849 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C 1 ATOM 1622 O O . ARG A 1 220 ? -3.009 30.582 -15.590 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O 1 ATOM 1623 C CB . ARG A 1 220 ? -2.568 28.745 -18.215 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB 1 ATOM 1624 C CG . ARG A 1 220 ? -2.675 27.252 -18.058 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG 1 ATOM 1625 C CD . ARG A 1 220 ? -3.812 26.670 -18.890 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD 1 ATOM 1626 N NE . ARG A 1 220 ? -3.867 25.215 -18.749 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE 1 ATOM 1627 C CZ . ARG A 1 220 ? -4.962 24.483 -18.931 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ 1 ATOM 1628 N NH1 . ARG A 1 220 ? -6.105 25.072 -19.257 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1 ATOM 1629 N NH2 . ARG A 1 220 ? -4.911 23.162 -18.777 1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1 ATOM 1630 N N . PHE A 1 221 ? -2.258 28.572 -14.975 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N 1 ATOM 1631 C CA . PHE A 1 221 ? -2.954 28.677 -13.704 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA 1 ATOM 1632 C C . PHE A 1 221 ? -2.192 29.566 -12.730 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C 1 ATOM 1633 O O . PHE A 1 221 ? -2.795 30.397 -12.053 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O 1 ATOM 1634 C CB . PHE A 1 221 ? -3.217 27.292 -13.105 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB 1 ATOM 1635 C CG . PHE A 1 221 ? -4.380 26.570 -13.748 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG 1 ATOM 1636 C CD1 . PHE A 1 221 ? -5.686 26.992 -13.521 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 1 ATOM 1637 C CD2 . PHE A 1 221 ? -4.173 25.480 -14.580 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 1 ATOM 1638 C CE1 . PHE A 1 221 ? -6.758 26.339 -14.108 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 1 ATOM 1639 C CE2 . PHE A 1 221 ? -5.241 24.827 -15.169 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 1 ATOM 1640 C CZ . PHE A 1 221 ? -6.536 25.257 -14.934 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ 1 ATOM 1641 N N . GLN A 1 222 ? -0.875 29.416 -12.664 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A N 1 ATOM 1642 C CA . GLN A 1 222 ? -0.087 30.267 -11.776 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CA 1 ATOM 1643 C C . GLN A 1 222 ? -0.175 31.721 -12.217 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A C 1 ATOM 1644 O O . GLN A 1 222 ? -0.164 32.636 -11.385 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A O 1 ATOM 1645 C CB . GLN A 1 222 ? 1.381 29.830 -11.726 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CB 1 ATOM 1646 C CG . GLN A 1 222 ? 1.618 28.508 -11.035 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CG 1 ATOM 1647 C CD . GLN A 1 222 ? 3.047 28.378 -10.514 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CD 1 ATOM 1648 O OE1 . GLN A 1 222 ? 3.648 29.362 -10.066 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A OE1 1 ATOM 1649 N NE2 . GLN A 1 222 ? 3.595 27.161 -10.572 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A NE2 1 ATOM 1650 N N . LYS A 1 223 ? -0.256 31.930 -13.528 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A N 1 ATOM 1651 C CA . LYS A 1 223 ? -0.375 33.276 -14.072 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CA 1 ATOM 1652 C C . LYS A 1 223 ? -1.741 33.849 -13.715 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A C 1 ATOM 1653 O O . LYS A 1 223 ? -1.851 35.025 -13.392 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A O 1 ATOM 1654 C CB . LYS A 1 223 ? -0.169 33.280 -15.586 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CB 1 ATOM 1655 C CG . LYS A 1 223 ? 0.181 34.644 -16.149 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CG 1 ATOM 1656 C CD . LYS A 1 223 ? 0.401 34.589 -17.658 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CD 1 ATOM 1657 C CE . LYS A 1 223 ? 0.685 35.976 -18.217 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CE 1 ATOM 1658 N NZ . LYS A 1 223 ? 0.886 35.949 -19.696 1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A NZ 1 ATOM 1659 N N . ALA A 1 224 ? -2.774 33.011 -13.757 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N 1 ATOM 1660 C CA . ALA A 1 224 ? -4.112 33.437 -13.364 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA 1 ATOM 1661 C C . ALA A 1 224 ? -4.182 33.637 -11.867 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C 1 ATOM 1662 O O . ALA A 1 224 ? -4.890 34.516 -11.382 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O 1 ATOM 1663 C CB . ALA A 1 224 ? -5.157 32.426 -13.800 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB 1 ATOM 1664 N N . PHE A 1 225 ? -3.448 32.804 -11.138 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A N 1 ATOM 1665 C CA . PHE A 1 225 ? -3.359 32.948 -9.702 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CA 1 ATOM 1666 C C . PHE A 1 225 ? -2.799 34.325 -9.376 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A C 1 ATOM 1667 O O . PHE A 1 225 ? -3.394 35.063 -8.593 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A O 1 ATOM 1668 C CB . PHE A 1 225 ? -2.501 31.844 -9.085 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CB 1 ATOM 1669 C CG . PHE A 1 225 ? -2.310 31.985 -7.597 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CG 1 ATOM 1670 C CD1 . PHE A 1 225 ? -3.301 31.594 -6.718 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CD1 1 ATOM 1671 C CD2 . PHE A 1 225 ? -1.140 32.517 -7.084 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CD2 1 ATOM 1672 C CE1 . PHE A 1 225 ? -3.134 31.733 -5.353 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CE1 1 ATOM 1673 C CE2 . PHE A 1 225 ? -0.961 32.650 -5.716 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CE2 1 ATOM 1674 C CZ . PHE A 1 225 ? -1.971 32.256 -4.849 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CZ 1 ATOM 1675 N N . LEU A 1 226 ? -1.684 34.690 -10.001 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N 1 ATOM 1676 C CA . LEU A 1 226 ? -1.112 36.020 -9.809 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA 1 ATOM 1677 C C . LEU A 1 226 ? -2.039 37.184 -10.208 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C 1 ATOM 1678 O O . LEU A 1 226 ? -2.012 38.252 -9.584 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O 1 ATOM 1679 C CB . LEU A 1 226 ? 0.199 36.122 -10.582 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB 1 ATOM 1680 C CG . LEU A 1 226 ? 1.321 35.391 -9.851 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG 1 ATOM 1681 C CD1 . LEU A 1 226 ? 2.463 35.092 -10.825 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1 1 ATOM 1682 C CD2 . LEU A 1 226 ? 1.774 36.244 -8.663 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2 1 ATOM 1683 N N . THR A 1 227 ? -2.838 36.986 -11.253 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 249 THR A N 1 ATOM 1684 C CA . THR A 1 227 ? -3.767 38.013 -11.709 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CA 1 ATOM 1685 C C . THR A 1 227 ? -4.797 38.329 -10.627 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 249 THR A C 1 ATOM 1686 O O . THR A 1 227 ? -5.056 39.500 -10.326 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 249 THR A O 1 ATOM 1687 C CB . THR A 1 227 ? -4.472 37.575 -12.999 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CB 1 ATOM 1688 O OG1 . THR A 1 227 ? -3.524 37.594 -14.072 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 249 THR A OG1 1 ATOM 1689 C CG2 . THR A 1 227 ? -5.664 38.498 -13.338 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CG2 1 ATOM 1690 N N . GLN A 1 228 ? -5.357 37.277 -10.035 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A N 1 ATOM 1691 C CA . GLN A 1 228 ? -6.273 37.403 -8.909 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CA 1 ATOM 1692 C C . GLN A 1 228 ? -5.605 38.095 -7.707 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A C 1 ATOM 1693 O O . GLN A 1 228 ? -6.234 38.913 -7.042 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A O 1 ATOM 1694 C CB . GLN A 1 228 ? -6.808 36.020 -8.516 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CB 1 ATOM 1695 C CG . GLN A 1 228 ? -7.842 36.012 -7.387 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CG 1 ATOM 1696 C CD . GLN A 1 228 ? -9.195 36.593 -7.797 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CD 1 ATOM 1697 O OE1 . GLN A 1 228 ? -10.018 35.918 -8.429 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A OE1 1 ATOM 1698 N NE2 . GLN A 1 228 ? -9.432 37.851 -7.428 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A NE2 1 ATOM 1699 N N . LEU A 1 229 ? -4.336 37.786 -7.437 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A N 1 ATOM 1700 C CA . LEU A 1 229 ? -3.593 38.480 -6.368 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CA 1 ATOM 1701 C C . LEU A 1 229 ? -3.458 39.983 -6.592 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A C 1 ATOM 1702 O O . LEU A 1 229 ? -3.666 40.772 -5.662 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A O 1 ATOM 1703 C CB . LEU A 1 229 ? -2.187 37.897 -6.200 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CB 1 ATOM 1704 C CG . LEU A 1 229 ? -2.046 36.665 -5.314 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CG 1 ATOM 1705 C CD1 . LEU A 1 229 ? -0.575 36.406 -5.044 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD1 1 ATOM 1706 C CD2 . LEU A 1 229 ? -2.817 36.834 -4.020 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD2 1 ATOM 1707 N N . ASP A 1 230 ? -3.089 40.371 -7.812 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A N 1 ATOM 1708 C CA . ASP A 1 230 ? -2.943 41.785 -8.166 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CA 1 ATOM 1709 C C . ASP A 1 230 ? -4.180 42.593 -7.833 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A C 1 ATOM 1710 O O . ASP A 1 230 ? -4.096 43.725 -7.366 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A O 1 ATOM 1711 C CB . ASP A 1 230 ? -2.630 41.931 -9.654 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CB 1 ATOM 1712 C CG . ASP A 1 230 ? -1.287 41.340 -10.020 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CG 1 ATOM 1713 O OD1 . ASP A 1 230 ? -0.367 41.378 -9.166 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A OD1 1 ATOM 1714 O OD2 . ASP A 1 230 ? -1.151 40.835 -11.153 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A OD2 1 ATOM 1715 N N . GLU A 1 231 ? -5.334 41.996 -8.092 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A N 1 ATOM 1716 C CA . GLU A 1 231 ? -6.610 42.639 -7.844 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CA 1 ATOM 1717 C C . GLU A 1 231 ? -6.769 42.901 -6.347 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A C 1 ATOM 1718 O O . GLU A 1 231 ? -7.279 43.947 -5.936 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A O 1 ATOM 1719 C CB . GLU A 1 231 ? -7.748 41.762 -8.390 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CB 1 ATOM 1720 C CG . GLU A 1 231 ? -9.143 42.307 -8.200 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CG 1 ATOM 1721 C CD . GLU A 1 231 ? -10.210 41.370 -8.760 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CD 1 ATOM 1722 O OE1 . GLU A 1 231 ? -9.936 40.677 -9.771 1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE1 1 ATOM 1723 O OE2 . GLU A 1 231 ? -11.318 41.320 -8.182 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE2 1 ATOM 1724 N N . LEU A 1 232 ? -6.320 41.947 -5.535 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A N 1 ATOM 1725 C CA . LEU A 1 232 ? -6.363 42.106 -4.092 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CA 1 ATOM 1726 C C . LEU A 1 232 ? -5.312 43.099 -3.604 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A C 1 ATOM 1727 O O . LEU A 1 232 ? -5.574 43.877 -2.685 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A O 1 ATOM 1728 C CB . LEU A 1 232 ? -6.183 40.761 -3.409 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CB 1 ATOM 1729 C CG . LEU A 1 232 ? -7.242 39.708 -3.758 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CG 1 ATOM 1730 C CD1 . LEU A 1 232 ? -6.983 38.431 -2.980 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD1 1 ATOM 1731 C CD2 . LEU A 1 232 ? -8.668 40.221 -3.529 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD2 1 ATOM 1732 N N . LEU A 1 233 ? -4.130 43.086 -4.218 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N 1 ATOM 1733 C CA . LEU A 1 233 ? -3.085 44.054 -3.866 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA 1 ATOM 1734 C C . LEU A 1 233 ? -3.522 45.470 -4.256 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C 1 ATOM 1735 O O . LEU A 1 233 ? -3.286 46.428 -3.509 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O 1 ATOM 1736 C CB . LEU A 1 233 ? -1.748 43.690 -4.530 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB 1 ATOM 1737 C CG . LEU A 1 233 ? -1.074 42.409 -3.991 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG 1 ATOM 1738 C CD1 . LEU A 1 233 ? 0.037 41.929 -4.914 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1 ATOM 1739 C CD2 . LEU A 1 233 ? -0.536 42.587 -2.556 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1 ATOM 1740 N N . THR A 1 234 ? -4.179 45.601 -5.406 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 256 THR A N 1 ATOM 1741 C CA . THR A 1 234 ? -4.626 46.908 -5.873 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CA 1 ATOM 1742 C C . THR A 1 234 ? -5.626 47.542 -4.896 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 256 THR A C 1 ATOM 1743 O O . THR A 1 234 ? -5.506 48.719 -4.540 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 256 THR A O 1 ATOM 1744 C CB . THR A 1 234 ? -5.256 46.803 -7.267 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CB 1 ATOM 1745 O OG1 . THR A 1 234 ? -4.248 46.393 -8.197 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 256 THR A OG1 1 ATOM 1746 C CG2 . THR A 1 234 ? -5.864 48.152 -7.710 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CG2 1 ATOM 1747 N N . GLU A 1 235 ? -6.600 46.751 -4.461 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A N 1 ATOM 1748 C CA . GLU A 1 235 ? -7.520 47.166 -3.410 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CA 1 ATOM 1749 C C . GLU A 1 235 ? -6.809 47.504 -2.108 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A C 1 ATOM 1750 O O . GLU A 1 235 ? -7.140 48.483 -1.447 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A O 1 ATOM 1751 C CB . GLU A 1 235 ? -8.544 46.069 -3.139 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CB 1 ATOM 1752 C CG . GLU A 1 235 ? -9.464 45.839 -4.300 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CG 1 ATOM 1753 C CD . GLU A 1 235 ? -10.583 44.889 -3.954 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CD 1 ATOM 1754 O OE1 . GLU A 1 235 ? -11.517 44.755 -4.773 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE1 1 ATOM 1755 O OE2 . GLU A 1 235 ? -10.526 44.278 -2.862 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE2 1 ATOM 1756 N N . HIS A 1 236 ? -5.840 46.683 -1.724 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A N 1 ATOM 1757 C CA . HIS A 1 236 ? -5.194 46.887 -0.441 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CA 1 ATOM 1758 C C . HIS A 1 236 ? -4.392 48.177 -0.468 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A C 1 ATOM 1759 O O . HIS A 1 236 ? -4.241 48.846 0.543 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A O 1 ATOM 1760 C CB . HIS A 1 236 ? -4.310 45.694 -0.101 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CB 1 ATOM 1761 C CG . HIS A 1 236 ? -3.695 45.767 1.259 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CG 1 ATOM 1762 N ND1 . HIS A 1 236 ? -2.496 45.167 1.558 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A ND1 1 ATOM 1763 C CD2 . HIS A 1 236 ? -4.107 46.371 2.399 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CD2 1 ATOM 1764 C CE1 . HIS A 1 236 ? -2.202 45.376 2.828 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CE1 1 ATOM 1765 N NE2 . HIS A 1 236 ? -3.160 46.108 3.361 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A NE2 1 ATOM 1766 N N . ARG A 1 237 ? -3.893 48.531 -1.642 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A N 1 ATOM 1767 C CA . ARG A 1 237 ? -3.066 49.716 -1.802 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CA 1 ATOM 1768 C C . ARG A 1 237 ? -3.875 50.998 -1.602 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A C 1 ATOM 1769 O O . ARG A 1 237 ? -3.346 52.015 -1.163 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A O 1 ATOM 1770 C CB . ARG A 1 237 ? -2.437 49.700 -3.182 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CB 1 ATOM 1771 C CG . ARG A 1 237 ? -1.081 50.331 -3.249 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CG 1 ATOM 1772 C CD . ARG A 1 237 ? -0.324 49.753 -4.423 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CD 1 ATOM 1773 N NE . ARG A 1 237 ? 0.919 50.475 -4.682 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NE 1 ATOM 1774 C CZ . ARG A 1 237 ? 1.929 49.966 -5.374 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CZ 1 ATOM 1775 N NH1 . ARG A 1 237 ? 1.828 48.734 -5.865 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH1 1 ATOM 1776 N NH2 . ARG A 1 237 ? 3.035 50.681 -5.563 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH2 1 ATOM 1777 N N . MET A 1 238 ? -5.166 50.935 -1.911 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 260 MET A N 1 ATOM 1778 C CA . MET A 1 238 ? -6.050 52.070 -1.728 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CA 1 ATOM 1779 C C . MET A 1 238 ? -6.351 52.327 -0.248 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 260 MET A C 1 ATOM 1780 O O . MET A 1 238 ? -6.468 53.475 0.184 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 260 MET A O 1 ATOM 1781 C CB . MET A 1 238 ? -7.345 51.845 -2.506 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CB 1 ATOM 1782 C CG . MET A 1 238 ? -8.489 52.785 -2.132 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CG 1 ATOM 1783 S SD . MET A 1 238 ? -8.247 54.495 -2.656 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 260 MET A SD 1 ATOM 1784 C CE . MET A 1 238 ? -7.765 54.257 -4.365 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CE 1 ATOM 1785 N N . THR A 1 239 ? -6.454 51.266 0.540 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 261 THR A N 1 ATOM 1786 C CA . THR A 1 239 ? -6.859 51.412 1.933 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CA 1 ATOM 1787 C C . THR A 1 239 ? -5.679 51.619 2.878 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 261 THR A C 1 ATOM 1788 O O . THR A 1 239 ? -5.874 51.983 4.042 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 261 THR A O 1 ATOM 1789 C CB . THR A 1 239 ? -7.650 50.193 2.412 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CB 1 ATOM 1790 O OG1 . THR A 1 239 ? -6.868 49.021 2.199 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 261 THR A OG1 1 ATOM 1791 C CG2 . THR A 1 239 ? -8.934 50.055 1.647 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CG2 1 ATOM 1792 N N . TRP A 1 240 ? -4.465 51.392 2.375 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A N 1 ATOM 1793 C CA . TRP A 1 240 ? -3.247 51.514 3.184 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CA 1 ATOM 1794 C C . TRP A 1 240 ? -3.107 52.918 3.764 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A C 1 ATOM 1795 O O . TRP A 1 240 ? -3.208 53.918 3.048 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A O 1 ATOM 1796 C CB . TRP A 1 240 ? -2.004 51.177 2.350 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CB 1 ATOM 1797 C CG . TRP A 1 240 ? -0.661 51.464 3.023 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CG 1 ATOM 1798 C CD1 . TRP A 1 240 ? -0.322 51.241 4.333 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CD1 1 ATOM 1799 C CD2 . TRP A 1 240 ? 0.520 51.999 2.395 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CD2 1 ATOM 1800 N NE1 . TRP A 1 240 ? 0.989 51.610 4.552 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A NE1 1 ATOM 1801 C CE2 . TRP A 1 240 ? 1.528 52.066 3.380 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CE2 1 ATOM 1802 C CE3 . TRP A 1 240 ? 0.819 52.423 1.096 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CE3 1 ATOM 1803 C CZ2 . TRP A 1 240 ? 2.803 52.569 3.115 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CZ2 1 ATOM 1804 C CZ3 . TRP A 1 240 ? 2.098 52.917 0.831 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CZ3 1 ATOM 1805 C CH2 . TRP A 1 240 ? 3.068 52.985 1.839 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CH2 1 ATOM 1806 N N . ASP A 1 241 ? -2.870 52.974 5.065 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A N 1 ATOM 1807 C CA . ASP A 1 241 ? -2.627 54.231 5.737 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CA 1 ATOM 1808 C C . ASP A 1 241 ? -1.141 54.349 6.099 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A C 1 ATOM 1809 O O . ASP A 1 241 ? -0.724 53.894 7.156 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A O 1 ATOM 1810 C CB . ASP A 1 241 ? -3.502 54.335 6.983 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CB 1 ATOM 1811 C CG . ASP A 1 241 ? -3.501 55.712 7.578 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CG 1 ATOM 1812 O OD1 . ASP A 1 241 ? -4.292 55.945 8.512 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A OD1 1 ATOM 1813 O OD2 . ASP A 1 241 ? -2.723 56.568 7.112 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A OD2 1 ATOM 1814 N N . PRO A 1 242 ? -0.347 55.005 5.235 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A N 1 ATOM 1815 C CA . PRO A 1 242 ? 1.101 55.103 5.473 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CA 1 ATOM 1816 C C . PRO A 1 242 ? 1.435 55.995 6.670 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A C 1 ATOM 1817 O O . PRO A 1 242 ? 2.592 56.049 7.053 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A O 1 ATOM 1818 C CB . PRO A 1 242 ? 1.644 55.721 4.177 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CB 1 ATOM 1819 C CG . PRO A 1 242 ? 0.414 55.984 3.289 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CG 1 ATOM 1820 C CD . PRO A 1 242 ? -0.789 55.933 4.181 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CD 1 ATOM 1821 N N . ALA A 1 243 ? 0.446 56.682 7.241 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N 1 ATOM 1822 C CA . ALA A 1 243 ? 0.688 57.556 8.398 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA 1 ATOM 1823 C C . ALA A 1 243 ? 0.662 56.740 9.683 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C 1 ATOM 1824 O O . ALA A 1 243 ? 0.980 57.236 10.765 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O 1 ATOM 1825 C CB . ALA A 1 243 ? -0.344 58.694 8.454 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB 1 ATOM 1826 N N . GLN A 1 244 ? 0.274 55.478 9.544 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A N 1 ATOM 1827 C CA . GLN A 1 244 ? 0.195 54.557 10.667 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CA 1 ATOM 1828 C C . GLN A 1 244 ? 1.218 53.458 10.470 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A C 1 ATOM 1829 O O . GLN A 1 244 ? 1.617 53.193 9.336 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A O 1 ATOM 1830 C CB . GLN A 1 244 ? -1.221 53.964 10.792 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CB 1 ATOM 1831 C CG . GLN A 1 244 ? -2.254 54.966 11.236 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CG 1 ATOM 1832 C CD . GLN A 1 244 ? -1.823 55.710 12.489 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CD 1 ATOM 1833 O OE1 . GLN A 1 244 ? -1.628 55.112 13.546 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A OE1 1 ATOM 1834 N NE2 . GLN A 1 244 ? -1.659 57.018 12.369 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A NE2 1 ATOM 1835 N N . PRO A 1 245 ? 1.663 52.828 11.574 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A N 1 ATOM 1836 C CA . PRO A 1 245 ? 2.601 51.707 11.450 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CA 1 ATOM 1837 C C . PRO A 1 245 ? 1.999 50.612 10.597 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A C 1 ATOM 1838 O O . PRO A 1 245 ? 0.791 50.376 10.698 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A O 1 ATOM 1839 C CB . PRO A 1 245 ? 2.793 51.233 12.900 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CB 1 ATOM 1840 C CG . PRO A 1 245 ? 2.490 52.432 13.727 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CG 1 ATOM 1841 C CD . PRO A 1 245 ? 1.408 53.185 12.981 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CD 1 ATOM 1842 N N . PRO A 1 246 ? 2.815 49.970 9.753 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A N 1 ATOM 1843 C CA . PRO A 1 246 ? 2.378 48.854 8.910 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CA 1 ATOM 1844 C C . PRO A 1 246 ? 1.581 47.814 9.693 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A C 1 ATOM 1845 O O . PRO A 1 246 ? 2.045 47.355 10.727 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A O 1 ATOM 1846 C CB . PRO A 1 246 ? 3.691 48.267 8.403 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CB 1 ATOM 1847 C CG . PRO A 1 246 ? 4.625 49.418 8.385 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CG 1 ATOM 1848 C CD . PRO A 1 246 ? 4.218 50.339 9.502 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CD 1 ATOM 1849 N N . ARG A 1 247 ? 0.393 47.468 9.203 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A N 1 ATOM 1850 C CA . ARG A 1 247 ? -0.478 46.485 9.852 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CA 1 ATOM 1851 C C . ARG A 1 247 ? -0.100 45.070 9.452 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A C 1 ATOM 1852 O O . ARG A 1 247 ? -0.393 44.110 10.161 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A O 1 ATOM 1853 C CB . ARG A 1 247 ? -1.947 46.728 9.476 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CB 1 ATOM 1854 C CG . ARG A 1 247 ? -2.646 47.801 10.274 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CG 1 ATOM 1855 C CD . ARG A 1 247 ? -4.043 48.121 9.716 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CD 1 ATOM 1856 N NE . ARG A 1 247 ? -3.979 48.699 8.372 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NE 1 ATOM 1857 C CZ . ARG A 1 247 ? -4.697 49.744 7.950 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CZ 1 ATOM 1858 N NH1 . ARG A 1 247 ? -5.553 50.360 8.776 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH1 1 ATOM 1859 N NH2 . ARG A 1 247 ? -4.553 50.186 6.698 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH2 1 ATOM 1860 N N . ASP A 1 248 ? 0.522 44.952 8.287 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A N 1 ATOM 1861 C CA . ASP A 1 248 ? 0.713 43.658 7.650 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CA 1 ATOM 1862 C C . ASP A 1 248 ? 1.926 43.716 6.742 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A C 1 ATOM 1863 O O . ASP A 1 248 ? 2.564 44.758 6.608 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A O 1 ATOM 1864 C CB . ASP A 1 248 ? -0.537 43.259 6.854 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CB 1 ATOM 1865 C CG . ASP A 1 248 ? -1.062 44.399 5.981 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CG 1 ATOM 1866 O OD1 . ASP A 1 248 ? -0.357 44.793 5.036 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A OD1 1 ATOM 1867 O OD2 . ASP A 1 248 ? -2.171 44.894 6.245 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A OD2 1 ATOM 1868 N N . LEU A 1 249 ? 2.239 42.601 6.102 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N 1 ATOM 1869 C CA . LEU A 1 249 ? 3.510 42.464 5.416 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA 1 ATOM 1870 C C . LEU A 1 249 ? 3.551 43.307 4.138 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C 1 ATOM 1871 O O . LEU A 1 249 ? 4.581 43.900 3.805 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O 1 ATOM 1872 C CB . LEU A 1 249 ? 3.788 40.988 5.112 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB 1 ATOM 1873 C CG . LEU A 1 249 ? 5.122 40.705 4.425 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CG 1 ATOM 1874 C CD1 . LEU A 1 249 ? 5.635 39.329 4.830 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD1 1 ATOM 1875 C CD2 . LEU A 1 249 ? 4.977 40.779 2.911 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD2 1 ATOM 1876 N N . THR A 1 250 ? 2.432 43.340 3.420 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 272 THR A N 1 ATOM 1877 C CA . THR A 1 250 ? 2.302 44.171 2.217 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CA 1 ATOM 1878 C C . THR A 1 250 ? 2.561 45.663 2.522 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 272 THR A C 1 ATOM 1879 O O . THR A 1 250 ? 3.109 46.383 1.702 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 272 THR A O 1 ATOM 1880 C CB . THR A 1 250 ? 0.893 43.987 1.580 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CB 1 ATOM 1881 O OG1 . THR A 1 250 ? 0.792 42.670 1.025 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 272 THR A OG1 1 ATOM 1882 C CG2 . THR A 1 250 ? 0.617 45.012 0.505 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CG2 1 ATOM 1883 N N . GLU A 1 251 ? 2.185 46.117 3.713 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A N 1 ATOM 1884 C CA . GLU A 1 251 ? 2.316 47.535 4.043 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CA 1 ATOM 1885 C C . GLU A 1 251 ? 3.742 47.828 4.446 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A C 1 ATOM 1886 O O . GLU A 1 251 ? 4.292 48.861 4.068 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A O 1 ATOM 1887 C CB . GLU A 1 251 ? 1.337 47.958 5.152 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CB 1 ATOM 1888 C CG . GLU A 1 251 ? -0.132 47.841 4.754 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CG 1 ATOM 1889 C CD . GLU A 1 251 ? -1.065 48.322 5.856 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CD 1 ATOM 1890 O OE1 . GLU A 1 251 ? -0.554 48.849 6.869 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE1 1 ATOM 1891 O OE2 . GLU A 1 251 ? -2.290 48.155 5.718 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE2 1 ATOM 1892 N N . ALA A 1 252 ? 4.346 46.896 5.177 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A N 1 ATOM 1893 C CA . ALA A 1 252 ? 5.773 46.983 5.461 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CA 1 ATOM 1894 C C . ALA A 1 252 ? 6.535 47.041 4.145 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A C 1 ATOM 1895 O O . ALA A 1 252 ? 7.426 47.869 3.985 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A O 1 ATOM 1896 C CB . ALA A 1 252 ? 6.238 45.805 6.329 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CB 1 ATOM 1897 N N . PHE A 1 253 ? 6.129 46.221 3.180 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A N 1 ATOM 1898 C CA . PHE A 1 253 ? 6.812 46.137 1.883 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CA 1 ATOM 1899 C C . PHE A 1 253 ? 6.626 47.452 1.152 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A C 1 ATOM 1900 O O . PHE A 1 253 ? 7.586 48.027 0.613 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A O 1 ATOM 1901 C CB . PHE A 1 253 ? 6.268 44.956 1.035 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CB 1 ATOM 1902 C CG . PHE A 1 253 ? 7.113 44.607 -0.188 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CG 1 ATOM 1903 C CD1 . PHE A 1 253 ? 7.920 43.472 -0.196 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD1 1 ATOM 1904 C CD2 . PHE A 1 253 ? 7.090 45.406 -1.329 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD2 1 ATOM 1905 C CE1 . PHE A 1 253 ? 8.666 43.139 -1.309 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE1 1 ATOM 1906 C CE2 . PHE A 1 253 ? 7.833 45.084 -2.452 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE2 1 ATOM 1907 C CZ . PHE A 1 253 ? 8.635 43.941 -2.436 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CZ 1 ATOM 1908 N N . LEU A 1 254 ? 5.388 47.940 1.167 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A N 1 ATOM 1909 C CA . LEU A 1 254 ? 5.058 49.175 0.466 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CA 1 ATOM 1910 C C . LEU A 1 254 ? 5.870 50.339 1.016 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A C 1 ATOM 1911 O O . LEU A 1 254 ? 6.361 51.177 0.256 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A O 1 ATOM 1912 C CB . LEU A 1 254 ? 3.556 49.475 0.556 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CB 1 ATOM 1913 C CG . LEU A 1 254 ? 2.666 48.625 -0.358 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CG 1 ATOM 1914 C CD1 . LEU A 1 254 ? 1.186 48.883 -0.068 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CD1 1 ATOM 1915 C CD2 . LEU A 1 254 ? 2.981 48.867 -1.825 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CD2 1 ATOM 1916 N N . ALA A 1 255 ? 6.003 50.378 2.339 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N 1 ATOM 1917 C CA . ALA A 1 255 ? 6.782 51.411 3.009 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA 1 ATOM 1918 C C . ALA A 1 255 ? 8.253 51.308 2.588 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C 1 ATOM 1919 O O . ALA A 1 255 ? 8.914 52.317 2.323 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O 1 ATOM 1920 C CB . ALA A 1 255 ? 6.634 51.296 4.525 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB 1 ATOM 1921 N N . GLU A 1 256 ? 8.746 50.081 2.513 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A N 1 ATOM 1922 C CA . GLU A 1 256 ? 10.099 49.849 2.063 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CA 1 ATOM 1923 C C . GLU A 1 256 ? 10.238 50.303 0.615 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A C 1 ATOM 1924 O O . GLU A 1 256 ? 11.261 50.862 0.224 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A O 1 ATOM 1925 C CB . GLU A 1 256 ? 10.488 48.366 2.222 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CB 1 ATOM 1926 C CG . GLU A 1 256 ? 10.910 48.019 3.631 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CG 1 ATOM 1927 C CD . GLU A 1 256 ? 11.951 49.015 4.167 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CD 1 ATOM 1928 O OE1 . GLU A 1 256 ? 11.829 49.435 5.338 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE1 1 ATOM 1929 O OE2 . GLU A 1 256 ? 12.876 49.403 3.406 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE2 1 ATOM 1930 N N . MET A 1 257 ? 9.194 50.096 -0.173 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 279 MET A N 1 ATOM 1931 C CA . MET A 1 257 ? 9.261 50.457 -1.577 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CA 1 ATOM 1932 C C . MET A 1 257 ? 9.376 51.973 -1.773 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 279 MET A C 1 ATOM 1933 O O . MET A 1 257 ? 10.094 52.435 -2.665 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 279 MET A O 1 ATOM 1934 C CB . MET A 1 257 ? 8.049 49.920 -2.311 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CB 1 ATOM 1935 C CG . MET A 1 257 ? 8.296 49.652 -3.779 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CG 1 ATOM 1936 S SD . MET A 1 257 ? 6.744 49.192 -4.575 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 279 MET A SD 1 ATOM 1937 C CE . MET A 1 257 ? 6.282 47.933 -3.451 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CE 1 ATOM 1938 N N . GLU A 1 258 ? 8.681 52.735 -0.932 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N 1 ATOM 1939 C CA . GLU A 1 258 ? 8.779 54.190 -0.955 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA 1 ATOM 1940 C C . GLU A 1 258 ? 10.211 54.668 -0.683 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C 1 ATOM 1941 O O . GLU A 1 258 ? 10.760 55.436 -1.458 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O 1 ATOM 1942 C CB . GLU A 1 258 ? 7.822 54.829 0.063 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB 1 ATOM 1943 C CG . GLU A 1 258 ? 6.395 54.946 -0.408 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG 1 ATOM 1944 C CD . GLU A 1 258 ? 6.170 56.083 -1.402 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD 1 ATOM 1945 O OE1 . GLU A 1 258 ? 6.805 57.161 -1.261 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1 ATOM 1946 O OE2 . GLU A 1 258 ? 5.347 55.894 -2.323 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1 ATOM 1947 N N . LYS A 1 259 ? 10.807 54.218 0.418 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A N 1 ATOM 1948 C CA . LYS A 1 259 ? 12.176 54.621 0.767 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CA 1 ATOM 1949 C C . LYS A 1 259 ? 13.169 54.261 -0.332 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A C 1 ATOM 1950 O O . LYS A 1 259 ? 14.171 54.952 -0.522 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A O 1 ATOM 1951 C CB . LYS A 1 259 ? 12.624 53.976 2.085 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CB 1 ATOM 1952 C CG . LYS A 1 259 ? 11.820 54.405 3.315 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CG 1 ATOM 1953 C CD . LYS A 1 259 ? 11.795 53.305 4.393 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CD 1 ATOM 1954 C CE . LYS A 1 259 ? 13.174 53.061 5.000 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CE 1 ATOM 1955 N NZ . LYS A 1 259 ? 13.237 51.826 5.856 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A NZ 1 ATOM 1956 N N . ALA A 1 260 ? 12.866 53.195 -1.064 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A N 1 ATOM 1957 C CA . ALA A 1 260 ? 13.782 52.634 -2.055 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CA 1 ATOM 1958 C C . ALA A 1 260 ? 13.597 53.250 -3.439 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A C 1 ATOM 1959 O O . ALA A 1 260 ? 14.324 52.909 -4.373 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A O 1 ATOM 1960 C CB . ALA A 1 260 ? 13.611 51.092 -2.123 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CB 1 ATOM 1961 N N . LYS A 1 261 ? 12.625 54.145 -3.566 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A N 1 ATOM 1962 C CA . LYS A 1 261 ? 12.408 54.877 -4.807 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CA 1 ATOM 1963 C C . LYS A 1 261 ? 13.681 55.642 -5.233 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A C 1 ATOM 1964 O O . LYS A 1 261 ? 14.230 56.417 -4.457 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A O 1 ATOM 1965 C CB . LYS A 1 261 ? 11.232 55.847 -4.632 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CB 1 ATOM 1966 C CG . LYS A 1 261 ? 10.204 55.844 -5.759 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CG 1 ATOM 1967 C CD . LYS A 1 261 ? 8.878 56.506 -5.324 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CD 1 ATOM 1968 C CE . LYS A 1 261 ? 8.223 57.227 -6.513 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CE 1 ATOM 1969 N NZ . LYS A 1 261 ? 7.186 58.263 -6.159 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A NZ 1 ATOM 1970 N N . GLY A 1 262 ? 14.144 55.389 -6.456 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A N 1 ATOM 1971 C CA . GLY A 1 262 ? 15.404 55.918 -6.948 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A CA 1 ATOM 1972 C C . GLY A 1 262 ? 16.602 54.969 -6.830 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A C 1 ATOM 1973 O O . GLY A 1 262 ? 17.690 55.268 -7.337 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A O 1 ATOM 1974 N N . ASN A 1 263 ? 16.427 53.842 -6.138 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A N 1 ATOM 1975 C CA . ASN A 1 263 ? 17.488 52.839 -6.018 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CA 1 ATOM 1976 C C . ASN A 1 263 ? 17.202 51.592 -6.860 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A C 1 ATOM 1977 O O . ASN A 1 263 ? 16.430 50.737 -6.455 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A O 1 ATOM 1978 C CB . ASN A 1 263 ? 17.685 52.441 -4.545 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CB 1 ATOM 1979 C CG . ASN A 1 263 ? 18.757 51.355 -4.352 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CG 1 ATOM 1980 O OD1 . ASN A 1 263 ? 19.523 51.046 -5.265 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A OD1 1 ATOM 1981 N ND2 . ASN A 1 263 ? 18.809 50.783 -3.157 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A ND2 1 ATOM 1982 N N . PRO A 1 264 ? 17.858 51.477 -8.021 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A N 1 ATOM 1983 C CA . PRO A 1 264 ? 17.708 50.292 -8.874 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CA 1 ATOM 1984 C C . PRO A 1 264 ? 18.376 49.011 -8.312 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A C 1 ATOM 1985 O O . PRO A 1 264 ? 18.292 47.989 -8.973 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A O 1 ATOM 1986 C CB . PRO A 1 264 ? 18.385 50.717 -10.180 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CB 1 ATOM 1987 C CG . PRO A 1 264 ? 19.422 51.706 -9.745 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CG 1 ATOM 1988 C CD . PRO A 1 264 ? 18.808 52.455 -8.587 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CD 1 ATOM 1989 N N . GLU A 1 265 ? 19.011 49.066 -7.138 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A N 1 ATOM 1990 C CA . GLU A 1 265 ? 19.592 47.867 -6.511 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CA 1 ATOM 1991 C C . GLU A 1 265 ? 18.606 47.193 -5.561 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A C 1 ATOM 1992 O O . GLU A 1 265 ? 18.829 46.055 -5.125 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A O 1 ATOM 1993 C CB . GLU A 1 265 ? 20.880 48.192 -5.728 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CB 1 ATOM 1994 C CG . GLU A 1 265 ? 21.873 49.105 -6.466 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CG 1 ATOM 1995 C CD . GLU A 1 265 ? 23.261 49.135 -5.840 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CD 1 ATOM 1996 O OE1 . GLU A 1 265 ? 23.542 48.394 -4.854 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE1 1 ATOM 1997 O OE2 . GLU A 1 265 ? 24.091 49.884 -6.374 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE2 1 ATOM 1998 N N . SER A 1 266 ? 17.538 47.911 -5.218 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 288 SER A N 1 ATOM 1999 C CA . SER A 1 266 ? 16.577 47.399 -4.249 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CA 1 ATOM 2000 C C . SER A 1 266 ? 15.759 46.289 -4.870 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 288 SER A C 1 ATOM 2001 O O . SER A 1 266 ? 15.465 46.324 -6.067 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 288 SER A O 1 ATOM 2002 C CB . SER A 1 266 ? 15.652 48.515 -3.741 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CB 1 ATOM 2003 O OG . SER A 1 266 ? 14.860 48.068 -2.649 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 288 SER A OG 1 ATOM 2004 N N . SER A 1 267 ? 15.422 45.292 -4.060 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 289 SER A N 1 ATOM 2005 C CA . SER A 1 267 ? 14.457 44.282 -4.483 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 289 SER A CA 1 ATOM 2006 C C . SER A 1 267 ? 13.039 44.676 -4.028 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 289 SER A C 1 ATOM 2007 O O . SER A 1 267 ? 12.091 43.899 -4.149 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 289 SER A O 1 ATOM 2008 C CB . SER A 1 267 ? 14.845 42.895 -3.949 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 289 SER A CB 1 ATOM 2009 O OG . SER A 1 267 ? 14.890 42.868 -2.530 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 289 SER A OG 1 ATOM 2010 N N . PHE A 1 268 ? 12.880 45.885 -3.495 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A N 1 ATOM 2011 C CA . PHE A 1 268 ? 11.536 46.355 -3.133 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CA 1 ATOM 2012 C C . PHE A 1 268 ? 10.948 47.161 -4.280 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A C 1 ATOM 2013 O O . PHE A 1 268 ? 11.208 48.359 -4.411 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A O 1 ATOM 2014 C CB . PHE A 1 268 ? 11.548 47.198 -1.854 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CB 1 ATOM 2015 C CG . PHE A 1 268 ? 11.821 46.406 -0.606 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CG 1 ATOM 2016 C CD1 . PHE A 1 268 ? 13.089 46.410 -0.033 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD1 1 ATOM 2017 C CD2 . PHE A 1 268 ? 10.818 45.660 -0.005 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD2 1 ATOM 2018 C CE1 . PHE A 1 268 ? 13.350 45.707 1.122 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE1 1 ATOM 2019 C CE2 . PHE A 1 268 ? 11.074 44.936 1.151 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE2 1 ATOM 2020 C CZ . PHE A 1 268 ? 12.345 44.966 1.719 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CZ 1 ATOM 2021 N N . ASN A 1 269 ? 10.165 46.476 -5.104 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A N 1 ATOM 2022 C CA . ASN A 1 269 ? 9.513 47.058 -6.266 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CA 1 ATOM 2023 C C . ASN A 1 269 ? 8.199 46.314 -6.519 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A C 1 ATOM 2024 O O . ASN A 1 269 ? 7.960 45.257 -5.934 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A O 1 ATOM 2025 C CB . ASN A 1 269 ? 10.433 46.990 -7.491 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CB 1 ATOM 2026 C CG . ASN A 1 269 ? 10.995 45.596 -7.717 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CG 1 ATOM 2027 O OD1 . ASN A 1 269 ? 10.243 44.639 -7.945 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A OD1 1 ATOM 2028 N ND2 . ASN A 1 269 ? 12.321 45.467 -7.644 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A ND2 1 ATOM 2029 N N . ASP A 1 270 ? 7.367 46.862 -7.399 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N 1 ATOM 2030 C CA . ASP A 1 270 ? 6.045 46.313 -7.683 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA 1 ATOM 2031 C C . ASP A 1 270 ? 6.085 44.897 -8.246 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C 1 ATOM 2032 O O . ASP A 1 270 ? 5.241 44.070 -7.919 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O 1 ATOM 2033 C CB . ASP A 1 270 ? 5.299 47.220 -8.665 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB 1 ATOM 2034 C CG . ASP A 1 270 ? 4.896 48.528 -8.044 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG 1 ATOM 2035 O OD1 . ASP A 1 270 ? 5.260 49.594 -8.597 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1 1 ATOM 2036 O OD2 . ASP A 1 270 ? 4.213 48.490 -7.002 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2 1 ATOM 2037 N N . GLU A 1 271 ? 7.055 44.638 -9.116 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A N 1 ATOM 2038 C CA . GLU A 1 271 ? 7.194 43.329 -9.729 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CA 1 ATOM 2039 C C . GLU A 1 271 ? 7.543 42.293 -8.676 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A C 1 ATOM 2040 O O . GLU A 1 271 ? 7.104 41.149 -8.745 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A O 1 ATOM 2041 C CB . GLU A 1 271 ? 8.252 43.349 -10.831 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CB 1 ATOM 2042 C CG . GLU A 1 271 ? 7.902 44.252 -11.998 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CG 1 ATOM 2043 C CD . GLU A 1 271 ? 8.215 45.720 -11.721 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CD 1 ATOM 2044 O OE1 . GLU A 1 271 ? 7.817 46.575 -12.541 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A OE1 1 ATOM 2045 O OE2 . GLU A 1 271 ? 8.857 46.022 -10.687 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A OE2 1 ATOM 2046 N N . ASN A 1 272 ? 8.298 42.699 -7.668 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A N 1 ATOM 2047 C CA . ASN A 1 272 ? 8.703 41.733 -6.661 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CA 1 ATOM 2048 C C . ASN A 1 272 ? 7.634 41.529 -5.592 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A C 1 ATOM 2049 O O . ASN A 1 272 ? 7.541 40.455 -5.009 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A O 1 ATOM 2050 C CB . ASN A 1 272 ? 10.046 42.147 -6.022 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CB 1 ATOM 2051 C CG . ASN A 1 272 ? 10.823 40.968 -5.514 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CG 1 ATOM 2052 O OD1 . ASN A 1 272 ? 10.713 39.869 -6.058 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A OD1 1 ATOM 2053 N ND2 . ASN A 1 272 ? 11.592 41.170 -4.454 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A ND2 1 ATOM 2054 N N . LEU A 1 273 ? 6.826 42.555 -5.337 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A N 1 ATOM 2055 C CA . LEU A 1 273 ? 5.784 42.463 -4.314 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CA 1 ATOM 2056 C C . LEU A 1 273 ? 4.770 41.333 -4.594 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A C 1 ATOM 2057 O O . LEU A 1 273 ? 4.435 40.548 -3.698 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A O 1 ATOM 2058 C CB . LEU A 1 273 ? 5.038 43.793 -4.184 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CB 1 ATOM 2059 C CG . LEU A 1 273 ? 3.846 43.738 -3.216 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CG 1 ATOM 2060 C CD1 . LEU A 1 273 ? 4.294 43.448 -1.796 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CD1 1 ATOM 2061 C CD2 . LEU A 1 273 ? 3.059 45.029 -3.276 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CD2 1 ATOM 2062 N N . ARG A 1 274 ? 4.294 41.252 -5.834 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A N 1 ATOM 2063 C CA . ARG A 1 274 ? 3.331 40.219 -6.204 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CA 1 ATOM 2064 C C . ARG A 1 274 ? 3.966 38.815 -6.145 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A C 1 ATOM 2065 O O . ARG A 1 274 ? 3.321 37.857 -5.709 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A O 1 ATOM 2066 C CB . ARG A 1 274 ? 2.753 40.506 -7.597 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CB 1 ATOM 2067 C CG . ARG A 1 274 ? 3.759 40.442 -8.727 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CG 1 ATOM 2068 C CD . ARG A 1 274 ? 3.299 41.257 -9.921 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CD 1 ATOM 2069 N NE . ARG A 1 274 ? 2.133 40.676 -10.582 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NE 1 ATOM 2070 C CZ . ARG A 1 274 ? 2.197 39.703 -11.489 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CZ 1 ATOM 2071 N NH1 . ARG A 1 274 ? 3.382 39.189 -11.831 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH1 1 ATOM 2072 N NH2 . ARG A 1 274 ? 1.082 39.243 -12.054 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH2 1 ATOM 2073 N N . ILE A 1 275 ? 5.222 38.696 -6.565 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A N 1 ATOM 2074 C CA . ILE A 1 275 ? 5.941 37.443 -6.398 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CA 1 ATOM 2075 C C . ILE A 1 275 ? 6.154 37.069 -4.923 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A C 1 ATOM 2076 O O . ILE A 1 275 ? 6.002 35.893 -4.556 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A O 1 ATOM 2077 C CB . ILE A 1 275 ? 7.303 37.479 -7.093 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CB 1 ATOM 2078 C CG1 . ILE A 1 275 ? 7.144 37.907 -8.545 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG1 1 ATOM 2079 C CG2 . ILE A 1 275 ? 7.968 36.124 -7.047 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG2 1 ATOM 2080 C CD1 . ILE A 1 275 ? 8.458 38.145 -9.220 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CD1 1 ATOM 2081 N N . VAL A 1 276 ? 6.486 38.040 -4.071 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N 1 ATOM 2082 C CA . VAL A 1 276 ? 6.736 37.703 -2.666 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA 1 ATOM 2083 C C . VAL A 1 276 ? 5.451 37.268 -1.953 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C 1 ATOM 2084 O O . VAL A 1 276 ? 5.442 36.303 -1.190 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O 1 ATOM 2085 C CB . VAL A 1 276 ? 7.368 38.870 -1.891 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB 1 ATOM 2086 C CG1 . VAL A 1 276 ? 7.336 38.595 -0.378 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 1 ATOM 2087 C CG2 . VAL A 1 276 ? 8.790 39.103 -2.366 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 1 ATOM 2088 N N . VAL A 1 277 ? 4.363 37.964 -2.222 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A N 1 ATOM 2089 C CA . VAL A 1 277 ? 3.087 37.614 -1.621 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CA 1 ATOM 2090 C C . VAL A 1 277 ? 2.613 36.248 -2.134 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A C 1 ATOM 2091 O O . VAL A 1 277 ? 2.187 35.418 -1.348 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A O 1 ATOM 2092 C CB . VAL A 1 277 ? 2.030 38.732 -1.886 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CB 1 ATOM 2093 C CG1 . VAL A 1 277 ? 0.642 38.299 -1.457 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG1 1 ATOM 2094 C CG2 . VAL A 1 277 ? 2.437 39.988 -1.143 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG2 1 ATOM 2095 N N . ALA A 1 278 ? 2.722 36.006 -3.437 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A N 1 ATOM 2096 C CA . ALA A 1 278 ? 2.374 34.713 -4.014 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A CA 1 ATOM 2097 C C . ALA A 1 278 ? 3.221 33.582 -3.437 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A C 1 ATOM 2098 O O . ALA A 1 278 ? 2.714 32.477 -3.234 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A O 1 ATOM 2099 C CB . ALA A 1 278 ? 2.519 34.745 -5.520 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A CB 1 ATOM 2100 N N . ASP A 1 279 ? 4.504 33.853 -3.188 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A N 1 ATOM 2101 C CA . ASP A 1 279 ? 5.379 32.869 -2.569 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CA 1 ATOM 2102 C C . ASP A 1 279 ? 4.885 32.458 -1.181 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A C 1 ATOM 2103 O O . ASP A 1 279 ? 4.884 31.271 -0.856 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A O 1 ATOM 2104 C CB . ASP A 1 279 ? 6.822 33.392 -2.454 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CB 1 ATOM 2105 C CG . ASP A 1 279 ? 7.633 33.181 -3.727 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CG 1 ATOM 2106 O OD1 . ASP A 1 279 ? 8.766 33.705 -3.801 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A OD1 1 ATOM 2107 O OD2 . ASP A 1 279 ? 7.142 32.496 -4.650 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A OD2 1 ATOM 2108 N N . LEU A 1 280 ? 4.470 33.425 -0.367 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A N 1 ATOM 2109 C CA . LEU A 1 280 ? 4.048 33.111 0.997 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CA 1 ATOM 2110 C C . LEU A 1 280 ? 2.738 32.279 1.020 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A C 1 ATOM 2111 O O . LEU A 1 280 ? 2.629 31.307 1.779 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A O 1 ATOM 2112 C CB . LEU A 1 280 ? 3.902 34.398 1.798 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CB 1 ATOM 2113 C CG . LEU A 1 280 ? 5.232 35.149 1.926 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CG 1 ATOM 2114 C CD1 . LEU A 1 280 ? 5.037 36.514 2.538 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD1 1 ATOM 2115 C CD2 . LEU A 1 280 ? 6.307 34.330 2.700 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD2 1 ATOM 2116 N N . PHE A 1 281 ? 1.779 32.664 0.172 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A N 1 ATOM 2117 C CA . PHE A 1 281 ? 0.579 31.876 -0.105 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CA 1 ATOM 2118 C C . PHE A 1 281 ? 0.877 30.453 -0.580 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A C 1 ATOM 2119 O O . PHE A 1 281 ? 0.343 29.487 -0.044 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A O 1 ATOM 2120 C CB . PHE A 1 281 ? -0.279 32.576 -1.172 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CB 1 ATOM 2121 C CG . PHE A 1 281 ? -1.325 33.499 -0.609 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CG 1 ATOM 2122 C CD1 . PHE A 1 281 ? -2.534 32.994 -0.145 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CD1 1 ATOM 2123 C CD2 . PHE A 1 281 ? -1.115 34.875 -0.577 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CD2 1 ATOM 2124 C CE1 . PHE A 1 281 ? -3.511 33.846 0.363 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CE1 1 ATOM 2125 C CE2 . PHE A 1 281 ? -2.091 35.737 -0.075 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CE2 1 ATOM 2126 C CZ . PHE A 1 281 ? -3.290 35.224 0.396 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CZ 1 ATOM 2127 N N . SER A 1 282 ? 1.712 30.338 -1.613 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 304 SER A N 1 ATOM 2128 C CA . SER A 1 282 ? 2.049 29.045 -2.197 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 304 SER A CA 1 ATOM 2129 C C . SER A 1 282 ? 2.728 28.154 -1.187 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 304 SER A C 1 ATOM 2130 O O . SER A 1 282 ? 2.427 26.958 -1.077 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 304 SER A O 1 ATOM 2131 C CB . SER A 1 282 ? 2.963 29.214 -3.405 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 304 SER A CB 1 ATOM 2132 O OG . SER A 1 282 ? 2.229 29.636 -4.531 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 304 SER A OG 1 ATOM 2133 N N . ALA A 1 283 ? 3.647 28.755 -0.449 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A N 1 ATOM 2134 C CA . ALA A 1 283 ? 4.465 28.023 0.501 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CA 1 ATOM 2135 C C . ALA A 1 283 ? 3.688 27.719 1.770 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A C 1 ATOM 2136 O O . ALA A 1 283 ? 3.902 26.692 2.393 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A O 1 ATOM 2137 C CB . ALA A 1 283 ? 5.724 28.824 0.827 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CB 1 ATOM 2138 N N . GLY A 1 284 ? 2.784 28.620 2.151 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A N 1 ATOM 2139 C CA . GLY A 1 284 ? 2.094 28.502 3.421 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A CA 1 ATOM 2140 C C . GLY A 1 284 ? 0.720 27.847 3.432 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A C 1 ATOM 2141 O O . GLY A 1 284 ? 0.225 27.467 4.493 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A O 1 ATOM 2142 N N . MET A 1 285 ? 0.082 27.725 2.278 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 307 MET A N 1 ATOM 2143 C CA . MET A 1 285 ? -1.268 27.160 2.228 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CA 1 ATOM 2144 C C . MET A 1 285 ? -1.290 25.627 2.280 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 307 MET A C 1 ATOM 2145 O O . MET A 1 285 ? -1.650 25.025 3.289 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 307 MET A O 1 ATOM 2146 C CB . MET A 1 285 ? -2.008 27.627 0.956 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CB 1 ATOM 2147 C CG . MET A 1 285 ? -2.606 29.024 1.054 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CG 1 ATOM 2148 S SD . MET A 1 285 ? -3.635 29.570 -0.341 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 307 MET A SD 1 ATOM 2149 C CE . MET A 1 285 ? -2.479 29.550 -1.697 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CE 1 ATOM 2150 N N . VAL A 1 286 ? -0.915 25.013 1.167 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N 1 ATOM 2151 C CA . VAL A 1 286 ? -1.043 23.583 0.960 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA 1 ATOM 2152 C C . VAL A 1 286 ? -0.249 22.776 2.001 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C 1 ATOM 2153 O O . VAL A 1 286 ? -0.672 21.684 2.396 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O 1 ATOM 2154 C CB . VAL A 1 286 ? -0.589 23.210 -0.476 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB 1 ATOM 2155 C CG1 . VAL A 1 286 ? 0.945 23.397 -0.643 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1 1 ATOM 2156 C CG2 . VAL A 1 286 ? -1.027 21.791 -0.846 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2 1 ATOM 2157 N N . THR A 1 287 ? 0.871 23.315 2.478 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 309 THR A N 1 ATOM 2158 C CA . THR A 1 287 ? 1.649 22.648 3.520 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CA 1 ATOM 2159 C C . THR A 1 287 ? 0.880 22.569 4.846 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 309 THR A C 1 ATOM 2160 O O . THR A 1 287 ? 0.571 21.482 5.334 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 309 THR A O 1 ATOM 2161 C CB . THR A 1 287 ? 2.990 23.363 3.765 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CB 1 ATOM 2162 O OG1 . THR A 1 287 ? 2.746 24.759 3.949 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 309 THR A OG1 1 ATOM 2163 C CG2 . THR A 1 287 ? 3.947 23.170 2.561 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CG2 1 ATOM 2164 N N . THR A 1 288 ? 0.551 23.716 5.426 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 310 THR A N 1 ATOM 2165 C CA . THR A 1 288 ? -0.125 23.713 6.716 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA 1 ATOM 2166 C C . THR A 1 288 ? -1.478 22.991 6.639 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 310 THR A C 1 ATOM 2167 O O . THR A 1 288 ? -1.892 22.317 7.571 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 310 THR A O 1 ATOM 2168 C CB . THR A 1 288 ? -0.337 25.132 7.245 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB 1 ATOM 2169 O OG1 . THR A 1 288 ? 0.889 25.863 7.127 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1 1 ATOM 2170 C CG2 . THR A 1 288 ? -0.751 25.086 8.694 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2 1 ATOM 2171 N N . SER A 1 289 ? -2.142 23.089 5.504 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 311 SER A N 1 ATOM 2172 C CA . SER A 1 289 ? -3.449 22.482 5.366 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CA 1 ATOM 2173 C C . SER A 1 289 ? -3.357 20.962 5.255 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 311 SER A C 1 ATOM 2174 O O . SER A 1 289 ? -4.088 20.237 5.923 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 311 SER A O 1 ATOM 2175 C CB . SER A 1 289 ? -4.150 23.073 4.147 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CB 1 ATOM 2176 O OG . SER A 1 289 ? -5.481 22.641 4.089 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 311 SER A OG 1 ATOM 2177 N N . THR A 1 290 ? -2.480 20.497 4.380 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 312 THR A N 1 ATOM 2178 C CA . THR A 1 290 ? -2.235 19.083 4.180 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CA 1 ATOM 2179 C C . THR A 1 290 ? -1.822 18.450 5.505 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 312 THR A C 1 ATOM 2180 O O . THR A 1 290 ? -2.342 17.396 5.889 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 312 THR A O 1 ATOM 2181 C CB . THR A 1 290 ? -1.149 18.894 3.100 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CB 1 ATOM 2182 O OG1 . THR A 1 290 ? -1.612 19.487 1.874 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 312 THR A OG1 1 ATOM 2183 C CG2 . THR A 1 290 ? -0.757 17.428 2.894 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CG2 1 ATOM 2184 N N . THR A 1 291 ? -0.936 19.130 6.230 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 313 THR A N 1 ATOM 2185 C CA . THR A 1 291 ? -0.514 18.637 7.537 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CA 1 ATOM 2186 C C . THR A 1 291 ? -1.709 18.497 8.491 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 313 THR A C 1 ATOM 2187 O O . THR A 1 291 ? -1.850 17.468 9.156 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 313 THR A O 1 ATOM 2188 C CB . THR A 1 291 ? 0.540 19.550 8.186 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CB 1 ATOM 2189 O OG1 . THR A 1 291 ? 1.689 19.610 7.344 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 313 THR A OG1 1 ATOM 2190 C CG2 . THR A 1 291 ? 0.955 19.013 9.552 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CG2 1 ATOM 2191 N N . LEU A 1 292 ? -2.556 19.527 8.568 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A N 1 ATOM 2192 C CA . LEU A 1 292 ? -3.745 19.432 9.401 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CA 1 ATOM 2193 C C . LEU A 1 292 ? -4.649 18.299 8.919 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A C 1 ATOM 2194 O O . LEU A 1 292 ? -5.204 17.580 9.734 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A O 1 ATOM 2195 C CB . LEU A 1 292 ? -4.495 20.754 9.431 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CB 1 ATOM 2196 C CG . LEU A 1 292 ? -3.799 21.815 10.301 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CG 1 ATOM 2197 C CD1 . LEU A 1 292 ? -4.270 23.220 9.928 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD1 1 ATOM 2198 C CD2 . LEU A 1 292 ? -3.973 21.563 11.808 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD2 1 ATOM 2199 N N . ALA A 1 293 ? -4.755 18.108 7.605 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N 1 ATOM 2200 C CA . ALA A 1 293 ? -5.543 16.996 7.058 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA 1 ATOM 2201 C C . ALA A 1 293 ? -4.953 15.642 7.482 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C 1 ATOM 2202 O O . ALA A 1 293 ? -5.707 14.707 7.767 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O 1 ATOM 2203 C CB . ALA A 1 293 ? -5.640 17.094 5.517 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB 1 ATOM 2204 N N . TRP A 1 294 ? -3.620 15.538 7.551 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A N 1 ATOM 2205 C CA . TRP A 1 294 ? -2.976 14.326 8.079 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CA 1 ATOM 2206 C C . TRP A 1 294 ? -3.343 14.142 9.535 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A C 1 ATOM 2207 O O . TRP A 1 294 ? -3.622 13.023 9.998 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A O 1 ATOM 2208 C CB . TRP A 1 294 ? -1.444 14.386 7.946 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CB 1 ATOM 2209 C CG . TRP A 1 294 ? -0.963 13.858 6.647 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CG 1 ATOM 2210 C CD1 . TRP A 1 294 ? -0.530 14.582 5.577 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CD1 1 ATOM 2211 C CD2 . TRP A 1 294 ? -0.910 12.479 6.256 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CD2 1 ATOM 2212 N NE1 . TRP A 1 294 ? -0.183 13.730 4.542 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A NE1 1 ATOM 2213 C CE2 . TRP A 1 294 ? -0.414 12.437 4.936 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CE2 1 ATOM 2214 C CE3 . TRP A 1 294 ? -1.216 11.276 6.904 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CE3 1 ATOM 2215 C CZ2 . TRP A 1 294 ? -0.222 11.242 4.251 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CZ2 1 ATOM 2216 C CZ3 . TRP A 1 294 ? -1.026 10.100 6.229 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CZ3 1 ATOM 2217 C CH2 . TRP A 1 294 ? -0.539 10.084 4.912 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CH2 1 ATOM 2218 N N . GLY A 1 295 ? -3.346 15.258 10.256 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A N 1 ATOM 2219 C CA . GLY A 1 295 ? -3.599 15.247 11.682 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A CA 1 ATOM 2220 C C . GLY A 1 295 ? -4.967 14.688 12.022 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A C 1 ATOM 2221 O O . GLY A 1 295 ? -5.088 13.848 12.923 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A O 1 ATOM 2222 N N . LEU A 1 296 ? -6.001 15.133 11.309 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N 1 ATOM 2223 C CA . LEU A 1 296 ? -7.347 14.658 11.624 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA 1 ATOM 2224 C C . LEU A 1 296 ? -7.529 13.192 11.222 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C 1 ATOM 2225 O O . LEU A 1 296 ? -8.193 12.439 11.920 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O 1 ATOM 2226 C CB . LEU A 1 296 ? -8.406 15.533 10.956 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB 1 ATOM 2227 C CG . LEU A 1 296 ? -8.461 16.972 11.470 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG 1 ATOM 2228 C CD1 . LEU A 1 296 ? -9.557 17.738 10.752 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1 1 ATOM 2229 C CD2 . LEU A 1 296 ? -8.691 16.982 12.965 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2 1 ATOM 2230 N N . LEU A 1 297 ? -6.941 12.803 10.094 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A N 1 ATOM 2231 C CA . LEU A 1 297 ? -6.939 11.416 9.660 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CA 1 ATOM 2232 C C . LEU A 1 297 ? -6.324 10.525 10.734 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A C 1 ATOM 2233 O O . LEU A 1 297 ? -6.916 9.519 11.139 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A O 1 ATOM 2234 C CB . LEU A 1 297 ? -6.171 11.253 8.349 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CB 1 ATOM 2235 C CG . LEU A 1 297 ? -6.071 9.787 7.892 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CG 1 ATOM 2236 C CD1 . LEU A 1 297 ? -7.490 9.208 7.667 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CD1 1 ATOM 2237 C CD2 . LEU A 1 297 ? -5.230 9.646 6.640 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CD2 1 ATOM 2238 N N . LEU A 1 298 ? -5.152 10.913 11.222 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N 1 ATOM 2239 C CA . LEU A 1 298 ? -4.445 10.085 12.199 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA 1 ATOM 2240 C C . LEU A 1 298 ? -5.197 10.057 13.534 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C 1 ATOM 2241 O O . LEU A 1 298 ? -5.017 9.140 14.340 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O 1 ATOM 2242 C CB . LEU A 1 298 ? -3.006 10.579 12.377 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB 1 ATOM 2243 C CG . LEU A 1 298 ? -2.131 10.357 11.132 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG 1 ATOM 2244 C CD1 . LEU A 1 298 ? -0.903 11.256 11.122 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1 1 ATOM 2245 C CD2 . LEU A 1 298 ? -1.686 8.893 10.970 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2 1 ATOM 2246 N N . MET A 1 299 ? -6.056 11.049 13.758 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 321 MET A N 1 ATOM 2247 C CA . MET A 1 299 ? -6.818 11.094 14.995 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CA 1 ATOM 2248 C C . MET A 1 299 ? -8.028 10.165 14.918 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 321 MET A C 1 ATOM 2249 O O . MET A 1 299 ? -8.458 9.626 15.942 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 321 MET A O 1 ATOM 2250 C CB . MET A 1 299 ? -7.249 12.529 15.330 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CB 1 ATOM 2251 C CG . MET A 1 299 ? -6.125 13.431 15.864 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CG 1 ATOM 2252 S SD . MET A 1 299 ? -5.207 12.769 17.288 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 321 MET A SD 1 ATOM 2253 C CE . MET A 1 299 ? -3.834 11.916 16.457 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CE 1 ATOM 2254 N N . ILE A 1 300 ? -8.576 9.942 13.722 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A N 1 ATOM 2255 C CA . ILE A 1 300 ? -9.698 9.010 13.637 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CA 1 ATOM 2256 C C . ILE A 1 300 ? -9.183 7.592 13.439 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A C 1 ATOM 2257 O O . ILE A 1 300 ? -9.873 6.647 13.778 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A O 1 ATOM 2258 C CB . ILE A 1 300 ? -10.717 9.363 12.516 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CB 1 ATOM 2259 C CG1 . ILE A 1 300 ? -10.108 9.215 11.117 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CG1 1 ATOM 2260 C CG2 . ILE A 1 300 ? -11.255 10.768 12.720 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CG2 1 ATOM 2261 C CD1 . ILE A 1 300 ? -11.030 9.752 9.992 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CD1 1 ATOM 2262 N N . LEU A 1 301 ? -7.965 7.447 12.915 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N 1 ATOM 2263 C CA . LEU A 1 301 ? -7.346 6.132 12.798 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA 1 ATOM 2264 C C . LEU A 1 301 ? -6.821 5.691 14.156 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C 1 ATOM 2265 O O . LEU A 1 301 ? -6.688 4.497 14.422 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O 1 ATOM 2266 C CB . LEU A 1 301 ? -6.201 6.136 11.767 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB 1 ATOM 2267 C CG . LEU A 1 301 ? -6.565 6.227 10.282 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG 1 ATOM 2268 C CD1 . LEU A 1 301 ? -5.307 6.249 9.426 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 1 ATOM 2269 C CD2 . LEU A 1 301 ? -7.458 5.042 9.893 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 1 ATOM 2270 N N . HIS A 1 302 ? -6.528 6.657 15.018 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A N 1 ATOM 2271 C CA . HIS A 1 302 ? -5.991 6.338 16.333 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CA 1 ATOM 2272 C C . HIS A 1 302 ? -6.739 7.095 17.414 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A C 1 ATOM 2273 O O . HIS A 1 302 ? -6.206 8.022 18.014 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A O 1 ATOM 2274 C CB . HIS A 1 302 ? -4.491 6.646 16.375 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CB 1 ATOM 2275 C CG . HIS A 1 302 ? -3.722 5.952 15.289 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CG 1 ATOM 2276 N ND1 . HIS A 1 302 ? -3.207 4.681 15.435 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A ND1 1 ATOM 2277 C CD2 . HIS A 1 302 ? -3.433 6.329 14.020 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CD2 1 ATOM 2278 C CE1 . HIS A 1 302 ? -2.612 4.317 14.313 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CE1 1 ATOM 2279 N NE2 . HIS A 1 302 ? -2.738 5.296 13.437 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A NE2 1 ATOM 2280 N N . PRO A 1 303 ? -7.990 6.695 17.668 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A N 1 ATOM 2281 C CA . PRO A 1 303 ? -8.852 7.445 18.593 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CA 1 ATOM 2282 C C . PRO A 1 303 ? -8.304 7.505 20.023 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A C 1 ATOM 2283 O O . PRO A 1 303 ? -8.633 8.438 20.756 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A O 1 ATOM 2284 C CB . PRO A 1 303 ? -10.182 6.675 18.571 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CB 1 ATOM 2285 C CG . PRO A 1 303 ? -10.054 5.627 17.523 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CG 1 ATOM 2286 C CD . PRO A 1 303 ? -8.605 5.439 17.206 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CD 1 ATOM 2287 N N . ASP A 1 304 ? -7.501 6.522 20.416 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A N 1 ATOM 2288 C CA . ASP A 1 304 ? -6.928 6.508 21.752 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CA 1 ATOM 2289 C C . ASP A 1 304 ? -5.970 7.680 21.932 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A C 1 ATOM 2290 O O . ASP A 1 304 ? -5.930 8.288 22.989 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A O 1 ATOM 2291 C CB . ASP A 1 304 ? -6.207 5.189 22.007 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CB 1 ATOM 2292 C CG . ASP A 1 304 ? -5.275 4.825 20.880 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CG 1 ATOM 2293 O OD1 . ASP A 1 304 ? -5.592 5.152 19.714 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD1 1 ATOM 2294 O OD2 . ASP A 1 304 ? -4.217 4.229 21.155 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD2 1 ATOM 2295 N N . VAL A 1 305 ? -5.193 7.986 20.897 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A N 1 ATOM 2296 C CA . VAL A 1 305 ? -4.310 9.148 20.921 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CA 1 ATOM 2297 C C . VAL A 1 305 ? -5.147 10.423 20.990 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A C 1 ATOM 2298 O O . VAL A 1 305 ? -4.838 11.329 21.773 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A O 1 ATOM 2299 C CB . VAL A 1 305 ? -3.380 9.187 19.688 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CB 1 ATOM 2300 C CG1 . VAL A 1 305 ? -2.627 10.500 19.624 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG1 1 ATOM 2301 C CG2 . VAL A 1 305 ? -2.402 8.000 19.727 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG2 1 ATOM 2302 N N . GLN A 1 306 ? -6.221 10.467 20.196 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A N 1 ATOM 2303 C CA . GLN A 1 306 ? -7.157 11.590 20.210 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CA 1 ATOM 2304 C C . GLN A 1 306 ? -7.651 11.872 21.622 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A C 1 ATOM 2305 O O . GLN A 1 306 ? -7.595 13.016 22.090 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A O 1 ATOM 2306 C CB . GLN A 1 306 ? -8.357 11.332 19.293 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CB 1 ATOM 2307 C CG . GLN A 1 306 ? -9.318 12.525 19.190 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CG 1 ATOM 2308 C CD . GLN A 1 306 ? -10.478 12.288 18.222 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CD 1 ATOM 2309 O OE1 . GLN A 1 306 ? -11.466 13.020 18.229 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A OE1 1 ATOM 2310 N NE2 . GLN A 1 306 ? -10.364 11.251 17.396 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A NE2 1 ATOM 2311 N N . ARG A 1 307 ? -8.114 10.823 22.303 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A N 1 ATOM 2312 C CA . ARG A 1 307 ? -8.672 10.970 23.647 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CA 1 ATOM 2313 C C . ARG A 1 307 ? -7.615 11.464 24.628 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A C 1 ATOM 2314 O O . ARG A 1 307 ? -7.895 12.298 25.489 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A O 1 ATOM 2315 C CB . ARG A 1 307 ? -9.266 9.645 24.146 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CB 1 ATOM 2316 C CG . ARG A 1 307 ? -10.526 9.172 23.400 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CG 1 ATOM 2317 C CD . ARG A 1 307 ? -11.045 7.818 23.938 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CD 1 ATOM 2318 N NE . ARG A 1 307 ? -11.590 6.981 22.868 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NE 1 ATOM 2319 C CZ . ARG A 1 307 ? -11.040 5.842 22.437 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CZ 1 ATOM 2320 N NH1 . ARG A 1 307 ? -11.624 5.168 21.449 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NH1 1 ATOM 2321 N NH2 . ARG A 1 307 ? -9.917 5.363 22.990 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NH2 1 ATOM 2322 N N . ARG A 1 308 ? -6.395 10.953 24.501 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A N 1 ATOM 2323 C CA . ARG A 1 308 ? -5.329 11.420 25.369 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CA 1 ATOM 2324 C C . ARG A 1 308 ? -5.069 12.905 25.133 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A C 1 ATOM 2325 O O . ARG A 1 308 ? -4.875 13.650 26.076 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A O 1 ATOM 2326 C CB . ARG A 1 308 ? -4.053 10.603 25.165 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CB 1 ATOM 2327 C CG . ARG A 1 308 ? -4.092 9.236 25.827 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CG 1 ATOM 2328 C CD . ARG A 1 308 ? -2.718 8.568 25.845 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CD 1 ATOM 2329 N NE . ARG A 1 308 ? -1.757 9.239 26.726 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NE 1 ATOM 2330 C CZ . ARG A 1 308 ? -0.486 8.863 26.860 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CZ 1 ATOM 2331 N NH1 . ARG A 1 308 ? -0.022 7.828 26.165 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NH1 1 ATOM 2332 N NH2 . ARG A 1 308 ? 0.335 9.516 27.683 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NH2 1 ATOM 2333 N N . VAL A 1 309 ? -5.101 13.348 23.883 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A N 1 ATOM 2334 C CA . VAL A 1 309 ? -4.902 14.768 23.607 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CA 1 ATOM 2335 C C . VAL A 1 309 ? -6.015 15.582 24.265 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A C 1 ATOM 2336 O O . VAL A 1 309 ? -5.760 16.606 24.903 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A O 1 ATOM 2337 C CB . VAL A 1 309 ? -4.850 15.070 22.095 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CB 1 ATOM 2338 C CG1 . VAL A 1 309 ? -4.990 16.572 21.846 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG1 1 ATOM 2339 C CG2 . VAL A 1 309 ? -3.539 14.550 21.492 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG2 1 ATOM 2340 N N . GLN A 1 310 ? -7.242 15.089 24.141 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A N 1 ATOM 2341 C CA . GLN A 1 310 ? -8.404 15.762 24.702 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CA 1 ATOM 2342 C C . GLN A 1 310 ? -8.376 15.781 26.219 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A C 1 ATOM 2343 O O . GLN A 1 310 ? -8.877 16.710 26.843 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A O 1 ATOM 2344 C CB . GLN A 1 310 ? -9.683 15.107 24.192 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CB 1 ATOM 2345 C CG . GLN A 1 310 ? -10.007 15.587 22.792 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CG 1 ATOM 2346 C CD . GLN A 1 310 ? -10.819 14.618 21.999 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CD 1 ATOM 2347 O OE1 . GLN A 1 310 ? -10.959 13.445 22.371 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A OE1 1 ATOM 2348 N NE2 . GLN A 1 310 ? -11.365 15.094 20.885 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A NE2 1 ATOM 2349 N N . GLN A 1 311 ? -7.770 14.770 26.818 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A N 1 ATOM 2350 C CA . GLN A 1 311 ? -7.635 14.786 28.264 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CA 1 ATOM 2351 C C . GLN A 1 311 ? -6.666 15.903 28.633 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A C 1 ATOM 2352 O O . GLN A 1 311 ? -6.995 16.770 29.440 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A O 1 ATOM 2353 C CB . GLN A 1 311 ? -7.173 13.427 28.798 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CB 1 ATOM 2354 C CG . GLN A 1 311 ? -7.189 13.310 30.311 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CG 1 ATOM 2355 C CD . GLN A 1 311 ? -8.515 13.758 30.945 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CD 1 ATOM 2356 O OE1 . GLN A 1 311 ? -9.534 13.067 30.859 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A OE1 1 ATOM 2357 N NE2 . GLN A 1 311 ? -8.495 14.917 31.596 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A NE2 1 ATOM 2358 N N . GLU A 1 312 ? -5.492 15.904 28.012 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A N 1 ATOM 2359 C CA . GLU A 1 312 ? -4.493 16.919 28.308 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CA 1 ATOM 2360 C C . GLU A 1 312 ? -5.056 18.333 28.087 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A C 1 ATOM 2361 O O . GLU A 1 312 ? -4.738 19.259 28.838 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A O 1 ATOM 2362 C CB . GLU A 1 312 ? -3.240 16.694 27.463 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CB 1 ATOM 2363 C CG . GLU A 1 312 ? -2.017 17.451 27.970 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CG 1 ATOM 2364 C CD . GLU A 1 312 ? -0.881 17.478 26.965 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CD 1 ATOM 2365 O OE1 . GLU A 1 312 ? 0.274 17.280 27.377 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE1 1 ATOM 2366 O OE2 . GLU A 1 312 ? -1.131 17.698 25.765 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE2 1 ATOM 2367 N N . ILE A 1 313 ? -5.916 18.486 27.082 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A N 1 ATOM 2368 C CA . ILE A 1 313 ? -6.551 19.767 26.801 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CA 1 ATOM 2369 C C . ILE A 1 313 ? -7.482 20.213 27.945 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A C 1 ATOM 2370 O O . ILE A 1 313 ? -7.487 21.378 28.345 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A O 1 ATOM 2371 C CB . ILE A 1 313 ? -7.353 19.711 25.472 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CB 1 ATOM 2372 C CG1 . ILE A 1 313 ? -6.416 19.774 24.260 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CG1 1 ATOM 2373 C CG2 . ILE A 1 313 ? -8.348 20.866 25.386 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CG2 1 ATOM 2374 C CD1 . ILE A 1 313 ? -7.124 19.577 22.936 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CD1 1 ATOM 2375 N N . ASP A 1 314 ? -8.269 19.284 28.474 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A N 1 ATOM 2376 C CA . ASP A 1 314 ? -9.187 19.615 29.560 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CA 1 ATOM 2377 C C . ASP A 1 314 ? -8.406 19.974 30.822 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A C 1 ATOM 2378 O O . ASP A 1 314 ? -8.748 20.923 31.519 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A O 1 ATOM 2379 C CB . ASP A 1 314 ? -10.155 18.457 29.834 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CB 1 ATOM 2380 C CG . ASP A 1 314 ? -10.950 18.064 28.606 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CG 1 ATOM 2381 O OD1 . ASP A 1 314 ? -11.055 18.907 27.697 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A OD1 1 ATOM 2382 O OD2 . ASP A 1 314 ? -11.469 16.921 28.543 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A OD2 1 ATOM 2383 N N . ASP A 1 315 ? -7.340 19.234 31.097 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A N 1 ATOM 2384 C CA . ASP A 1 315 ? -6.582 19.446 32.323 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CA 1 ATOM 2385 C C . ASP A 1 315 ? -5.788 20.752 32.303 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A C 1 ATOM 2386 O O . ASP A 1 315 ? -5.548 21.351 33.349 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A O 1 ATOM 2387 C CB . ASP A 1 315 ? -5.632 18.272 32.579 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CB 1 ATOM 2388 C CG . ASP A 1 315 ? -6.363 16.938 32.744 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CG 1 ATOM 2389 O OD1 . ASP A 1 315 ? -7.609 16.928 32.931 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A OD1 1 ATOM 2390 O OD2 . ASP A 1 315 ? -5.675 15.894 32.699 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A OD2 1 ATOM 2391 N N . VAL A 1 316 ? -5.377 21.192 31.118 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A N 1 ATOM 2392 C CA . VAL A 1 316 ? -4.563 22.394 30.999 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CA 1 ATOM 2393 C C . VAL A 1 316 ? -5.389 23.614 30.574 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A C 1 ATOM 2394 O O . VAL A 1 316 ? -5.238 24.697 31.136 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A O 1 ATOM 2395 C CB . VAL A 1 316 ? -3.404 22.178 29.997 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CB 1 ATOM 2396 C CG1 . VAL A 1 316 ? -2.639 23.479 29.750 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG1 1 ATOM 2397 C CG2 . VAL A 1 316 ? -2.455 21.067 30.493 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG2 1 ATOM 2398 N N . ILE A 1 317 ? -6.276 23.432 29.602 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A N 1 ATOM 2399 C CA . ILE A 1 317 ? -7.012 24.545 29.016 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CA 1 ATOM 2400 C C . ILE A 1 317 ? -8.460 24.620 29.525 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A C 1 ATOM 2401 O O . ILE A 1 317 ? -8.888 25.658 30.035 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A O 1 ATOM 2402 C CB . ILE A 1 317 ? -7.017 24.449 27.462 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CB 1 ATOM 2403 C CG1 . ILE A 1 317 ? -5.584 24.344 26.905 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG1 1 ATOM 2404 C CG2 . ILE A 1 317 ? -7.746 25.631 26.836 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG2 1 ATOM 2405 C CD1 . ILE A 1 317 ? -5.516 24.312 25.386 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CD1 1 ATOM 2406 N N . GLY A 1 318 ? -9.205 23.524 29.384 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A N 1 ATOM 2407 C CA . GLY A 1 318 ? -10.615 23.500 29.729 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A CA 1 ATOM 2408 C C . GLY A 1 318 ? -11.438 23.321 28.476 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A C 1 ATOM 2409 O O . GLY A 1 318 ? -10.864 23.224 27.397 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A O 1 ATOM 2410 N N . GLN A 1 319 ? -12.765 23.272 28.602 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A N 1 ATOM 2411 C CA . GLN A 1 319 ? -13.634 23.061 27.434 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CA 1 ATOM 2412 C C . GLN A 1 319 ? -14.196 24.370 26.854 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A C 1 ATOM 2413 O O . GLN A 1 319 ? -14.853 24.346 25.812 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A O 1 ATOM 2414 C CB . GLN A 1 319 ? -14.806 22.110 27.776 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CB 1 ATOM 2415 C CG . GLN A 1 319 ? -15.036 20.949 26.757 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CG 1 ATOM 2416 C CD . GLN A 1 319 ? -16.280 21.112 25.844 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CD 1 ATOM 2417 O OE1 . GLN A 1 319 ? -16.363 22.031 25.019 1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A OE1 1 ATOM 2418 N NE2 . GLN A 1 319 ? -17.234 20.193 25.982 1.00 69.89 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A NE2 1 ATOM 2419 N N . VAL A 1 320 ? -13.941 25.503 27.512 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A N 1 ATOM 2420 C CA . VAL A 1 320 ? -14.497 26.787 27.055 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CA 1 ATOM 2421 C C . VAL A 1 320 ? -13.447 27.773 26.532 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A C 1 ATOM 2422 O O . VAL A 1 320 ? -13.558 28.276 25.410 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A O 1 ATOM 2423 C CB . VAL A 1 320 ? -15.291 27.491 28.176 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CB 1 ATOM 2424 C CG1 . VAL A 1 320 ? -15.807 28.843 27.695 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG1 1 ATOM 2425 C CG2 . VAL A 1 320 ? -16.443 26.621 28.629 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG2 1 ATOM 2426 N N . ARG A 1 321 ? -12.439 28.057 27.351 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A N 1 ATOM 2427 C CA . ARG A 1 321 ? -11.414 29.026 26.992 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CA 1 ATOM 2428 C C . ARG A 1 321 ? -10.714 28.635 25.695 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A C 1 ATOM 2429 O O . ARG A 1 321 ? -10.557 27.448 25.397 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A O 1 ATOM 2430 C CB . ARG A 1 321 ? -10.408 29.161 28.129 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CB 1 ATOM 2431 C CG . ARG A 1 321 ? -9.179 29.988 27.819 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CG 1 ATOM 2432 C CD . ARG A 1 321 ? -8.325 30.087 29.056 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CD 1 ATOM 2433 N NE . ARG A 1 321 ? -6.907 30.057 28.747 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NE 1 ATOM 2434 C CZ . ARG A 1 321 ? -6.170 28.953 28.719 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CZ 1 ATOM 2435 N NH1 . ARG A 1 321 ? -6.716 27.782 28.996 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NH1 1 ATOM 2436 N NH2 . ARG A 1 321 ? -4.880 29.016 28.428 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NH2 1 ATOM 2437 N N . ARG A 1 322 ? -10.328 29.639 24.911 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A N 1 ATOM 2438 C CA . ARG A 1 322 ? -9.598 29.405 23.677 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CA 1 ATOM 2439 C C . ARG A 1 322 ? -8.141 29.049 23.977 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A C 1 ATOM 2440 O O . ARG A 1 322 ? -7.509 29.650 24.855 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A O 1 ATOM 2441 C CB . ARG A 1 322 ? -9.660 30.632 22.770 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CB 1 ATOM 2442 C CG . ARG A 1 322 ? -10.965 30.823 22.031 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CG 1 ATOM 2443 C CD . ARG A 1 322 ? -10.948 32.167 21.298 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CD 1 ATOM 2444 N NE . ARG A 1 322 ? -12.239 32.499 20.706 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NE 1 ATOM 2445 C CZ . ARG A 1 322 ? -12.443 33.515 19.872 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CZ 1 ATOM 2446 N NH1 . ARG A 1 322 ? -11.435 34.305 19.523 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NH1 1 ATOM 2447 N NH2 . ARG A 1 322 ? -13.657 33.738 19.387 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NH2 1 ATOM 2448 N N . PRO A 1 323 ? -7.610 28.053 23.260 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A N 1 ATOM 2449 C CA . PRO A 1 323 ? -6.188 27.704 23.343 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CA 1 ATOM 2450 C C . PRO A 1 323 ? -5.318 28.904 22.991 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A C 1 ATOM 2451 O O . PRO A 1 323 ? -5.692 29.677 22.108 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A O 1 ATOM 2452 C CB . PRO A 1 323 ? -6.029 26.585 22.302 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CB 1 ATOM 2453 C CG . PRO A 1 323 ? -7.405 26.015 22.153 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CG 1 ATOM 2454 C CD . PRO A 1 323 ? -8.351 27.164 22.353 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CD 1 ATOM 2455 N N . GLU A 1 324 ? -4.195 29.049 23.687 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A N 1 ATOM 2456 C CA . GLU A 1 324 ? -3.225 30.108 23.442 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CA 1 ATOM 2457 C C . GLU A 1 324 ? -1.868 29.452 23.279 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A C 1 ATOM 2458 O O . GLU A 1 324 ? -1.716 28.279 23.630 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A O 1 ATOM 2459 C CB . GLU A 1 324 ? -3.197 31.108 24.595 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CB 1 ATOM 2460 C CG . GLU A 1 324 ? -4.550 31.692 24.908 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CG 1 ATOM 2461 C CD . GLU A 1 324 ? -4.616 32.346 26.274 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CD 1 ATOM 2462 O OE1 . GLU A 1 324 ? -3.543 32.629 26.861 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE1 1 ATOM 2463 O OE2 . GLU A 1 324 ? -5.757 32.564 26.753 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE2 1 ATOM 2464 N N . MET A 1 325 ? -0.881 30.193 22.775 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 347 MET A N 1 ATOM 2465 C CA . MET A 1 325 ? 0.435 29.602 22.541 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CA 1 ATOM 2466 C C . MET A 1 325 ? 1.185 29.313 23.837 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 347 MET A C 1 ATOM 2467 O O . MET A 1 325 ? 2.031 28.425 23.881 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 347 MET A O 1 ATOM 2468 C CB . MET A 1 325 ? 1.293 30.496 21.644 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CB 1 ATOM 2469 C CG . MET A 1 325 ? 0.936 30.461 20.155 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CG 1 ATOM 2470 S SD . MET A 1 325 ? 0.733 28.837 19.389 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 347 MET A SD 1 ATOM 2471 C CE . MET A 1 325 ? 2.323 28.050 19.702 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CE 1 ATOM 2472 N N . GLY A 1 326 ? 0.879 30.065 24.888 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A N 1 ATOM 2473 C CA . GLY A 1 326 ? 1.496 29.848 26.187 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A CA 1 ATOM 2474 C C . GLY A 1 326 ? 1.138 28.501 26.795 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A C 1 ATOM 2475 O O . GLY A 1 326 ? 1.843 27.995 27.676 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A O 1 ATOM 2476 N N . ASP A 1 327 ? 0.039 27.922 26.318 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A N 1 ATOM 2477 C CA . ASP A 1 327 ? -0.383 26.580 26.713 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CA 1 ATOM 2478 C C . ASP A 1 327 ? 0.549 25.483 26.179 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A C 1 ATOM 2479 O O . ASP A 1 327 ? 0.726 24.439 26.815 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A O 1 ATOM 2480 C CB . ASP A 1 327 ? -1.812 26.323 26.233 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CB 1 ATOM 2481 C CG . ASP A 1 327 ? -2.807 27.293 26.837 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CG 1 ATOM 2482 O OD1 . ASP A 1 327 ? -3.890 27.530 26.252 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD1 1 ATOM 2483 O OD2 . ASP A 1 327 ? -2.492 27.830 27.913 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD2 1 ATOM 2484 N N . GLN A 1 328 ? 1.150 25.730 25.020 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A N 1 ATOM 2485 C CA . GLN A 1 328 ? 1.984 24.734 24.347 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CA 1 ATOM 2486 C C . GLN A 1 328 ? 3.082 24.178 25.255 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A C 1 ATOM 2487 O O . GLN A 1 328 ? 3.328 22.981 25.276 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A O 1 ATOM 2488 C CB . GLN A 1 328 ? 2.586 25.333 23.071 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CB 1 ATOM 2489 C CG . GLN A 1 328 ? 3.322 24.336 22.197 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CG 1 ATOM 2490 C CD . GLN A 1 328 ? 4.786 24.297 22.530 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CD 1 ATOM 2491 O OE1 . GLN A 1 328 ? 5.470 25.323 22.466 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A OE1 1 ATOM 2492 N NE2 . GLN A 1 328 ? 5.274 23.125 22.923 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A NE2 1 ATOM 2493 N N . ALA A 1 329 ? 3.703 25.043 26.044 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A N 1 ATOM 2494 C CA . ALA A 1 329 ? 4.771 24.623 26.947 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CA 1 ATOM 2495 C C . ALA A 1 329 ? 4.285 23.744 28.106 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A C 1 ATOM 2496 O O . ALA A 1 329 ? 5.091 23.185 28.839 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A O 1 ATOM 2497 C CB . ALA A 1 329 ? 5.496 25.846 27.493 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CB 1 ATOM 2498 N N . HIS A 1 330 ? 2.971 23.635 28.274 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A N 1 ATOM 2499 C CA . HIS A 1 330 ? 2.389 22.814 29.335 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CA 1 ATOM 2500 C C . HIS A 1 330 ? 1.595 21.646 28.755 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A C 1 ATOM 2501 O O . HIS A 1 330 ? 0.808 21.018 29.458 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A O 1 ATOM 2502 C CB . HIS A 1 330 ? 1.479 23.659 30.238 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CB 1 ATOM 2503 C CG . HIS A 1 330 ? 2.124 24.913 30.742 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CG 1 ATOM 2504 N ND1 . HIS A 1 330 ? 1.559 26.160 30.574 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A ND1 1 ATOM 2505 C CD2 . HIS A 1 330 ? 3.290 25.116 31.399 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CD2 1 ATOM 2506 C CE1 . HIS A 1 330 ? 2.349 27.077 31.105 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CE1 1 ATOM 2507 N NE2 . HIS A 1 330 ? 3.407 26.470 31.611 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A NE2 1 ATOM 2508 N N . MET A 1 331 ? 1.789 21.372 27.468 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 353 MET A N 1 ATOM 2509 C CA . MET A 1 331 ? 1.076 20.285 26.810 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CA 1 ATOM 2510 C C . MET A 1 331 ? 2.046 19.408 25.997 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 353 MET A C 1 ATOM 2511 O O . MET A 1 331 ? 2.041 19.421 24.766 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 353 MET A O 1 ATOM 2512 C CB . MET A 1 331 ? -0.049 20.850 25.940 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CB 1 ATOM 2513 C CG . MET A 1 331 ? -1.111 21.582 26.775 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CG 1 ATOM 2514 S SD . MET A 1 331 ? -2.391 22.443 25.839 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 353 MET A SD 1 ATOM 2515 C CE . MET A 1 331 ? -3.187 21.082 25.001 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CE 1 ATOM 2516 N N . PRO A 1 332 ? 2.889 18.638 26.703 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A N 1 ATOM 2517 C CA . PRO A 1 332 ? 3.933 17.879 26.010 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CA 1 ATOM 2518 C C . PRO A 1 332 ? 3.370 16.787 25.113 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A C 1 ATOM 2519 O O . PRO A 1 332 ? 4.003 16.457 24.099 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A O 1 ATOM 2520 C CB . PRO A 1 332 ? 4.750 17.269 27.163 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CB 1 ATOM 2521 C CG . PRO A 1 332 ? 3.792 17.243 28.333 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CG 1 ATOM 2522 C CD . PRO A 1 332 ? 2.975 18.482 28.168 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CD 1 ATOM 2523 N N . TYR A 1 333 ? 2.213 16.234 25.486 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A N 1 ATOM 2524 C CA . TYR A 1 333 ? 1.647 15.124 24.737 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CA 1 ATOM 2525 C C . TYR A 1 333 ? 1.069 15.599 23.417 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A C 1 ATOM 2526 O O . TYR A 1 333 ? 1.292 14.967 22.383 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A O 1 ATOM 2527 C CB . TYR A 1 333 ? 0.566 14.378 25.531 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CB 1 ATOM 2528 C CG . TYR A 1 333 ? 0.137 13.113 24.804 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CG 1 ATOM 2529 C CD1 . TYR A 1 333 ? 0.936 11.964 24.845 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD1 1 ATOM 2530 C CD2 . TYR A 1 333 ? -1.032 13.075 24.035 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD2 1 ATOM 2531 C CE1 . TYR A 1 333 ? 0.577 10.807 24.164 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE1 1 ATOM 2532 C CE2 . TYR A 1 333 ? -1.403 11.924 23.343 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE2 1 ATOM 2533 C CZ . TYR A 1 333 ? -0.586 10.790 23.403 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CZ 1 ATOM 2534 O OH . TYR A 1 333 ? -0.950 9.627 22.740 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A OH 1 ATOM 2535 N N . THR A 1 334 ? 0.318 16.701 23.459 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 356 THR A N 1 ATOM 2536 C CA . THR A 1 334 ? -0.231 17.315 22.253 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CA 1 ATOM 2537 C C . THR A 1 334 ? 0.894 17.763 21.319 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 356 THR A C 1 ATOM 2538 O O . THR A 1 334 ? 0.764 17.660 20.106 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 356 THR A O 1 ATOM 2539 C CB . THR A 1 334 ? -1.145 18.540 22.571 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CB 1 ATOM 2540 O OG1 . THR A 1 334 ? -2.228 18.150 23.420 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 356 THR A OG1 1 ATOM 2541 C CG2 . THR A 1 334 ? -1.720 19.134 21.284 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CG2 1 ATOM 2542 N N . THR A 1 335 ? 1.993 18.250 21.894 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 357 THR A N 1 ATOM 2543 C CA . THR A 1 335 ? 3.145 18.690 21.106 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CA 1 ATOM 2544 C C . THR A 1 335 ? 3.789 17.494 20.412 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 357 THR A C 1 ATOM 2545 O O . THR A 1 335 ? 4.108 17.553 19.215 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 357 THR A O 1 ATOM 2546 C CB . THR A 1 335 ? 4.210 19.416 21.979 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CB 1 ATOM 2547 O OG1 . THR A 1 335 ? 3.583 20.447 22.742 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 357 THR A OG1 1 ATOM 2548 C CG2 . THR A 1 335 ? 5.296 20.064 21.118 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CG2 1 ATOM 2549 N N . ALA A 1 336 ? 3.957 16.411 21.169 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A N 1 ATOM 2550 C CA . ALA A 1 336 ? 4.458 15.162 20.615 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CA 1 ATOM 2551 C C . ALA A 1 336 ? 3.626 14.728 19.426 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A C 1 ATOM 2552 O O . ALA A 1 336 ? 4.159 14.476 18.349 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A O 1 ATOM 2553 C CB . ALA A 1 336 ? 4.461 14.070 21.675 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CB 1 ATOM 2554 N N . VAL A 1 337 ? 2.310 14.669 19.638 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A N 1 ATOM 2555 C CA . VAL A 1 337 ? 1.362 14.227 18.613 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CA 1 ATOM 2556 C C . VAL A 1 337 ? 1.465 15.081 17.360 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A C 1 ATOM 2557 O O . VAL A 1 337 ? 1.556 14.557 16.248 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A O 1 ATOM 2558 C CB . VAL A 1 337 ? -0.089 14.256 19.144 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CB 1 ATOM 2559 C CG1 . VAL A 1 337 ? -1.091 14.064 18.016 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG1 1 ATOM 2560 C CG2 . VAL A 1 337 ? -0.271 13.204 20.226 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG2 1 ATOM 2561 N N . ILE A 1 338 ? 1.472 16.396 17.540 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A N 1 ATOM 2562 C CA . ILE A 1 338 ? 1.591 17.293 16.403 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CA 1 ATOM 2563 C C . ILE A 1 338 ? 2.925 17.075 15.682 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A C 1 ATOM 2564 O O . ILE A 1 338 ? 2.945 16.990 14.450 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A O 1 ATOM 2565 C CB . ILE A 1 338 ? 1.446 18.755 16.831 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CB 1 ATOM 2566 C CG1 . ILE A 1 338 ? -0.010 19.035 17.211 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CG1 1 ATOM 2567 C CG2 . ILE A 1 338 ? 1.911 19.704 15.717 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CG2 1 ATOM 2568 C CD1 . ILE A 1 338 ? -0.176 20.397 17.811 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CD1 1 ATOM 2569 N N . HIS A 1 339 ? 4.020 16.953 16.430 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A N 1 ATOM 2570 C CA . HIS A 1 339 ? 5.297 16.617 15.811 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CA 1 ATOM 2571 C C . HIS A 1 339 ? 5.227 15.269 15.117 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A C 1 ATOM 2572 O O . HIS A 1 339 ? 5.728 15.127 14.007 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A O 1 ATOM 2573 C CB . HIS A 1 339 ? 6.440 16.654 16.836 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CB 1 ATOM 2574 C CG . HIS A 1 339 ? 6.892 18.049 17.167 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CG 1 ATOM 2575 N ND1 . HIS A 1 339 ? 6.134 18.920 17.924 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A ND1 1 ATOM 2576 C CD2 . HIS A 1 339 ? 8.000 18.740 16.802 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CD2 1 ATOM 2577 C CE1 . HIS A 1 339 ? 6.771 20.074 18.039 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CE1 1 ATOM 2578 N NE2 . HIS A 1 339 ? 7.904 19.993 17.364 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A NE2 1 ATOM 2579 N N . GLU A 1 340 ? 4.570 14.294 15.737 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A N 1 ATOM 2580 C CA . GLU A 1 340 ? 4.422 12.977 15.109 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CA 1 ATOM 2581 C C . GLU A 1 340 ? 3.547 13.039 13.850 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A C 1 ATOM 2582 O O . GLU A 1 340 ? 3.784 12.303 12.891 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A O 1 ATOM 2583 C CB . GLU A 1 340 ? 3.847 11.946 16.102 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CB 1 ATOM 2584 C CG . GLU A 1 340 ? 3.703 10.497 15.536 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CG 1 ATOM 2585 C CD . GLU A 1 340 ? 5.028 9.832 15.065 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CD 1 ATOM 2586 O OE1 . GLU A 1 340 ? 6.127 10.438 15.170 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A OE1 1 ATOM 2587 O OE2 . GLU A 1 340 ? 4.959 8.677 14.581 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A OE2 1 ATOM 2588 N N . VAL A 1 341 ? 2.548 13.921 13.843 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A N 1 ATOM 2589 C CA . VAL A 1 341 ? 1.727 14.101 12.648 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CA 1 ATOM 2590 C C . VAL A 1 341 ? 2.581 14.601 11.489 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A C 1 ATOM 2591 O O . VAL A 1 341 ? 2.479 14.108 10.364 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A O 1 ATOM 2592 C CB . VAL A 1 341 ? 0.553 15.071 12.901 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CB 1 ATOM 2593 C CG1 . VAL A 1 341 ? -0.069 15.513 11.587 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CG1 1 ATOM 2594 C CG2 . VAL A 1 341 ? -0.470 14.396 13.782 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CG2 1 ATOM 2595 N N . GLN A 1 342 ? 3.458 15.556 11.772 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A N 1 ATOM 2596 C CA . GLN A 1 342 ? 4.384 16.061 10.750 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CA 1 ATOM 2597 C C . GLN A 1 342 ? 5.385 15.004 10.292 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A C 1 ATOM 2598 O O . GLN A 1 342 ? 5.658 14.888 9.102 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A O 1 ATOM 2599 C CB . GLN A 1 342 ? 5.149 17.273 11.262 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CB 1 ATOM 2600 C CG . GLN A 1 342 ? 4.300 18.499 11.540 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CG 1 ATOM 2601 C CD . GLN A 1 342 ? 5.179 19.729 11.680 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CD 1 ATOM 2602 O OE1 . GLN A 1 342 ? 5.551 20.109 12.792 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A OE1 1 ATOM 2603 N NE2 . GLN A 1 342 ? 5.575 20.316 10.547 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A NE2 1 ATOM 2604 N N . ARG A 1 343 ? 5.934 14.239 11.233 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A N 1 ATOM 2605 C CA . ARG A 1 343 ? 6.974 13.261 10.907 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CA 1 ATOM 2606 C C . ARG A 1 343 ? 6.373 12.137 10.066 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A C 1 ATOM 2607 O O . ARG A 1 343 ? 6.937 11.743 9.030 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A O 1 ATOM 2608 C CB . ARG A 1 343 ? 7.621 12.671 12.176 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CB 1 ATOM 2609 C CG . ARG A 1 343 ? 8.707 11.610 11.887 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CG 1 ATOM 2610 C CD . ARG A 1 343 ? 8.951 10.650 13.043 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CD 1 ATOM 2611 N NE . ARG A 1 343 ? 7.832 9.717 13.203 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NE 1 ATOM 2612 C CZ . ARG A 1 343 ? 7.622 8.643 12.439 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CZ 1 ATOM 2613 N NH1 . ARG A 1 343 ? 6.565 7.859 12.669 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH1 1 ATOM 2614 N NH2 . ARG A 1 343 ? 8.463 8.344 11.448 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH2 1 ATOM 2615 N N . PHE A 1 344 ? 5.226 11.624 10.519 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N 1 ATOM 2616 C CA . PHE A 1 344 ? 4.559 10.533 9.813 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA 1 ATOM 2617 C C . PHE A 1 344 ? 3.953 11.019 8.499 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C 1 ATOM 2618 O O . PHE A 1 344 ? 4.054 10.355 7.483 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O 1 ATOM 2619 C CB . PHE A 1 344 ? 3.471 9.881 10.685 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB 1 ATOM 2620 C CG . PHE A 1 344 ? 2.845 8.662 10.050 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG 1 ATOM 2621 C CD1 . PHE A 1 344 ? 3.422 7.397 10.218 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 1 ATOM 2622 C CD2 . PHE A 1 344 ? 1.714 8.786 9.249 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 1 ATOM 2623 C CE1 . PHE A 1 344 ? 2.862 6.281 9.619 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 1 ATOM 2624 C CE2 . PHE A 1 344 ? 1.135 7.652 8.631 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 1 ATOM 2625 C CZ . PHE A 1 344 ? 1.697 6.411 8.822 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ 1 ATOM 2626 N N . GLY A 1 345 ? 3.333 12.190 8.528 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N 1 ATOM 2627 C CA . GLY A 1 345 ? 2.741 12.784 7.342 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA 1 ATOM 2628 C C . GLY A 1 345 ? 3.750 13.114 6.243 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C 1 ATOM 2629 O O . GLY A 1 345 ? 3.426 12.921 5.064 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O 1 ATOM 2630 N N . ASP A 1 346 ? 4.925 13.653 6.603 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A N 1 ATOM 2631 C CA . ASP A 1 346 ? 6.070 13.634 5.681 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CA 1 ATOM 2632 C C . ASP A 1 346 ? 5.659 14.268 4.355 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A C 1 ATOM 2633 O O . ASP A 1 346 ? 5.831 13.691 3.278 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A O 1 ATOM 2634 C CB . ASP A 1 346 ? 6.535 12.179 5.490 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CB 1 ATOM 2635 C CG . ASP A 1 346 ? 7.872 12.043 4.758 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CG 1 ATOM 2636 O OD1 . ASP A 1 346 ? 8.570 13.052 4.501 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A OD1 1 ATOM 2637 O OD2 . ASP A 1 346 ? 8.233 10.872 4.475 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A OD2 1 ATOM 2638 N N . ILE A 1 347 ? 5.062 15.446 4.455 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A N 1 ATOM 2639 C CA . ILE A 1 347 ? 4.289 15.993 3.345 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CA 1 ATOM 2640 C C . ILE A 1 347 ? 5.152 16.553 2.232 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A C 1 ATOM 2641 O O . ILE A 1 347 ? 4.635 16.787 1.138 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A O 1 ATOM 2642 C CB . ILE A 1 347 ? 3.332 17.111 3.815 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CB 1 ATOM 2643 C CG1 . ILE A 1 347 ? 4.104 18.311 4.341 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG1 1 ATOM 2644 C CG2 . ILE A 1 347 ? 2.429 16.610 4.903 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG2 1 ATOM 2645 C CD1 . ILE A 1 347 ? 3.260 19.586 4.356 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CD1 1 ATOM 2646 N N . VAL A 1 348 ? 6.440 16.792 2.511 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A N 1 ATOM 2647 C CA . VAL A 1 348 ? 7.385 17.239 1.479 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CA 1 ATOM 2648 C C . VAL A 1 348 ? 8.600 16.302 1.430 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A C 1 ATOM 2649 O O . VAL A 1 348 ? 9.726 16.698 1.784 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A O 1 ATOM 2650 C CB . VAL A 1 348 ? 7.858 18.695 1.706 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CB 1 ATOM 2651 C CG1 . VAL A 1 348 ? 8.369 19.271 0.408 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CG1 1 ATOM 2652 C CG2 . VAL A 1 348 ? 6.710 19.580 2.198 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CG2 1 ATOM 2653 N N . PRO A 1 349 ? 8.374 15.057 0.984 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A N 1 ATOM 2654 C CA . PRO A 1 349 ? 9.340 13.965 1.150 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CA 1 ATOM 2655 C C . PRO A 1 349 ? 10.704 14.262 0.522 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A C 1 ATOM 2656 O O . PRO A 1 349 ? 11.736 13.835 1.042 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A O 1 ATOM 2657 C CB . PRO A 1 349 ? 8.658 12.775 0.444 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CB 1 ATOM 2658 C CG . PRO A 1 349 ? 7.663 13.408 -0.487 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CG 1 ATOM 2659 C CD . PRO A 1 349 ? 7.175 14.623 0.244 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CD 1 ATOM 2660 N N . LEU A 1 350 ? 10.690 14.998 -0.583 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A N 1 ATOM 2661 C CA . LEU A 1 350 ? 11.891 15.298 -1.350 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CA 1 ATOM 2662 C C . LEU A 1 350 ? 12.292 16.780 -1.224 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A C 1 ATOM 2663 O O . LEU A 1 350 ? 13.166 17.268 -1.952 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A O 1 ATOM 2664 C CB . LEU A 1 350 ? 11.668 14.929 -2.818 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CB 1 ATOM 2665 C CG . LEU A 1 350 ? 11.410 13.453 -3.093 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CG 1 ATOM 2666 C CD1 . LEU A 1 350 ? 11.068 13.210 -4.564 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD1 1 ATOM 2667 C CD2 . LEU A 1 350 ? 12.653 12.639 -2.671 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD2 1 ATOM 2668 N N . GLY A 1 351 ? 11.650 17.483 -0.295 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N 1 ATOM 2669 C CA . GLY A 1 351 ? 11.868 18.908 -0.089 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA 1 ATOM 2670 C C . GLY A 1 351 ? 11.803 19.780 -1.335 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C 1 ATOM 2671 O O . GLY A 1 351 ? 10.999 19.544 -2.228 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O 1 ATOM 2672 N N . VAL A 1 352 ? 12.667 20.790 -1.391 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A N 1 ATOM 2673 C CA . VAL A 1 352 ? 12.774 21.666 -2.557 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CA 1 ATOM 2674 C C . VAL A 1 352 ? 14.215 21.652 -3.034 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A C 1 ATOM 2675 O O . VAL A 1 352 ? 15.144 21.666 -2.216 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A O 1 ATOM 2676 C CB . VAL A 1 352 ? 12.333 23.093 -2.222 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CB 1 ATOM 2677 C CG1 . VAL A 1 352 ? 12.313 23.976 -3.475 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CG1 1 ATOM 2678 C CG2 . VAL A 1 352 ? 10.954 23.052 -1.547 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CG2 1 ATOM 2679 N N . THR A 1 353 ? 14.423 21.599 -4.344 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 375 THR A N 1 ATOM 2680 C CA . THR A 1 353 ? 15.784 21.391 -4.850 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CA 1 ATOM 2681 C C . THR A 1 353 ? 16.708 22.566 -4.530 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 375 THR A C 1 ATOM 2682 O O . THR A 1 353 ? 16.285 23.725 -4.500 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 375 THR A O 1 ATOM 2683 C CB . THR A 1 353 ? 15.784 21.143 -6.356 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CB 1 ATOM 2684 O OG1 . THR A 1 353 ? 15.037 22.176 -7.002 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 375 THR A OG1 1 ATOM 2685 C CG2 . THR A 1 353 ? 15.132 19.807 -6.664 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CG2 1 ATOM 2686 N N . HIS A 1 354 ? 17.960 22.244 -4.232 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A N 1 ATOM 2687 C CA . HIS A 1 354 ? 19.012 23.234 -4.082 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CA 1 ATOM 2688 C C . HIS A 1 354 ? 19.942 23.055 -5.271 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A C 1 ATOM 2689 O O . HIS A 1 354 ? 19.842 22.054 -5.990 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A O 1 ATOM 2690 C CB . HIS A 1 354 ? 19.774 23.053 -2.772 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CB 1 ATOM 2691 C CG . HIS A 1 354 ? 18.956 23.320 -1.546 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CG 1 ATOM 2692 N ND1 . HIS A 1 354 ? 19.318 24.256 -0.601 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A ND1 1 ATOM 2693 C CD2 . HIS A 1 354 ? 17.799 22.771 -1.106 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CD2 1 ATOM 2694 C CE1 . HIS A 1 354 ? 18.418 24.271 0.369 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CE1 1 ATOM 2695 N NE2 . HIS A 1 354 ? 17.493 23.372 0.091 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A NE2 1 ATOM 2696 N N . MET A 1 355 ? 20.830 24.019 -5.500 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 377 MET A N 1 ATOM 2697 C CA . MET A 1 355 ? 21.886 23.809 -6.474 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CA 1 ATOM 2698 C C . MET A 1 355 ? 23.243 24.196 -5.879 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 377 MET A C 1 ATOM 2699 O O . MET A 1 355 ? 23.347 25.157 -5.115 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 377 MET A O 1 ATOM 2700 C CB . MET A 1 355 ? 21.603 24.590 -7.762 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CB 1 ATOM 2701 C CG . MET A 1 355 ? 22.623 24.302 -8.873 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CG 1 ATOM 2702 S SD . MET A 1 355 ? 22.309 25.162 -10.426 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 377 MET A SD 1 ATOM 2703 C CE . MET A 1 355 ? 22.598 26.869 -9.928 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CE 1 ATOM 2704 N N . THR A 1 356 ? 24.282 23.434 -6.210 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 378 THR A N 1 ATOM 2705 C CA . THR A 1 356 ? 25.617 23.772 -5.741 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CA 1 ATOM 2706 C C . THR A 1 356 ? 26.158 24.957 -6.529 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 378 THR A C 1 ATOM 2707 O O . THR A 1 356 ? 26.092 24.994 -7.751 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 378 THR A O 1 ATOM 2708 C CB . THR A 1 356 ? 26.593 22.592 -5.864 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CB 1 ATOM 2709 O OG1 . THR A 1 356 ? 26.545 22.079 -7.197 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 378 THR A OG1 1 ATOM 2710 C CG2 . THR A 1 356 ? 26.219 21.489 -4.892 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CG2 1 ATOM 2711 N N . SER A 1 357 ? 26.687 25.936 -5.818 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 379 SER A N 1 ATOM 2712 C CA . SER A 1 357 ? 27.326 27.073 -6.460 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 379 SER A CA 1 ATOM 2713 C C . SER A 1 357 ? 28.846 26.913 -6.381 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 379 SER A C 1 ATOM 2714 O O . SER A 1 357 ? 29.596 27.869 -6.580 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 379 SER A O 1 ATOM 2715 C CB . SER A 1 357 ? 26.872 28.370 -5.805 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 379 SER A CB 1 ATOM 2716 O OG . SER A 1 357 ? 27.080 28.294 -4.414 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 379 SER A OG 1 ATOM 2717 N N . ARG A 1 358 ? 29.287 25.685 -6.110 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A N 1 ATOM 2718 C CA . ARG A 1 358 ? 30.705 25.379 -5.913 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CA 1 ATOM 2719 C C . ARG A 1 358 ? 30.908 23.882 -5.676 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A C 1 ATOM 2720 O O . ARG A 1 358 ? 30.095 23.246 -5.006 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A O 1 ATOM 2721 C CB . ARG A 1 358 ? 31.253 26.185 -4.731 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CB 1 ATOM 2722 C CG . ARG A 1 358 ? 32.716 25.991 -4.423 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CG 1 ATOM 2723 C CD . ARG A 1 358 ? 33.111 26.836 -3.214 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CD 1 ATOM 2724 N NE . ARG A 1 358 ? 32.824 28.262 -3.397 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NE 1 ATOM 2725 C CZ . ARG A 1 358 ? 33.712 29.164 -3.819 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CZ 1 ATOM 2726 N NH1 . ARG A 1 358 ? 34.958 28.801 -4.109 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH1 1 ATOM 2727 N NH2 . ARG A 1 358 ? 33.357 30.436 -3.953 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH2 1 ATOM 2728 N N . ASP A 1 359 ? 31.986 23.319 -6.218 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A N 1 ATOM 2729 C CA . ASP A 1 359 ? 32.322 21.924 -5.934 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CA 1 ATOM 2730 C C . ASP A 1 359 ? 32.418 21.729 -4.423 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A C 1 ATOM 2731 O O . ASP A 1 359 ? 33.001 22.553 -3.725 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A O 1 ATOM 2732 C CB . ASP A 1 359 ? 33.637 21.506 -6.603 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CB 1 ATOM 2733 C CG . ASP A 1 359 ? 33.570 21.533 -8.121 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CG 1 ATOM 2734 O OD1 . ASP A 1 359 ? 32.491 21.827 -8.677 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD1 1 ATOM 2735 O OD2 . ASP A 1 359 ? 34.606 21.247 -8.760 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD2 1 ATOM 2736 N N . ILE A 1 360 ? 31.810 20.663 -3.914 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A N 1 ATOM 2737 C CA . ILE A 1 360 ? 31.860 20.369 -2.489 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CA 1 ATOM 2738 C C . ILE A 1 360 ? 32.027 18.885 -2.254 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A C 1 ATOM 2739 O O . ILE A 1 360 ? 31.903 18.080 -3.167 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A O 1 ATOM 2740 C CB . ILE A 1 360 ? 30.585 20.812 -1.742 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CB 1 ATOM 2741 C CG1 . ILE A 1 360 ? 29.374 20.029 -2.274 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG1 1 ATOM 2742 C CG2 . ILE A 1 360 ? 30.377 22.326 -1.856 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG2 1 ATOM 2743 C CD1 . ILE A 1 360 ? 28.130 20.100 -1.392 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CD1 1 ATOM 2744 N N . GLU A 1 361 ? 32.258 18.535 -0.997 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A N 1 ATOM 2745 C CA . GLU A 1 361 ? 32.430 17.157 -0.587 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CA 1 ATOM 2746 C C . GLU A 1 361 ? 31.342 16.753 0.408 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A C 1 ATOM 2747 O O . GLU A 1 361 ? 31.117 17.439 1.393 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A O 1 ATOM 2748 C CB . GLU A 1 361 ? 33.829 16.982 0.024 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CB 1 ATOM 2749 C CG . GLU A 1 361 ? 34.303 15.559 0.194 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CG 1 ATOM 2750 C CD . GLU A 1 361 ? 35.815 15.481 0.443 1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CD 1 ATOM 2751 O OE1 . GLU A 1 361 ? 36.593 15.434 -0.542 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE1 1 ATOM 2752 O OE2 . GLU A 1 361 ? 36.229 15.480 1.626 1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE2 1 ATOM 2753 N N . VAL A 1 362 ? 30.668 15.636 0.153 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A N 1 ATOM 2754 C CA . VAL A 1 362 ? 29.636 15.132 1.058 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CA 1 ATOM 2755 C C . VAL A 1 362 ? 29.803 13.631 1.227 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A C 1 ATOM 2756 O O . VAL A 1 362 ? 29.780 12.902 0.240 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A O 1 ATOM 2757 C CB . VAL A 1 362 ? 28.188 15.437 0.535 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CB 1 ATOM 2758 C CG1 . VAL A 1 362 ? 27.148 14.825 1.457 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG1 1 ATOM 2759 C CG2 . VAL A 1 362 ? 27.973 16.933 0.393 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG2 1 ATOM 2760 N N . GLN A 1 363 ? 29.969 13.173 2.467 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A N 1 ATOM 2761 C CA . GLN A 1 363 ? 30.223 11.755 2.751 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CA 1 ATOM 2762 C C . GLN A 1 363 ? 31.375 11.191 1.916 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A C 1 ATOM 2763 O O . GLN A 1 363 ? 31.330 10.032 1.494 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A O 1 ATOM 2764 C CB . GLN A 1 363 ? 28.964 10.914 2.510 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CB 1 ATOM 2765 C CG . GLN A 1 363 ? 27.757 11.406 3.271 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CG 1 ATOM 2766 C CD . GLN A 1 363 ? 27.844 11.115 4.749 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CD 1 ATOM 2767 O OE1 . GLN A 1 363 ? 27.878 9.955 5.156 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A OE1 1 ATOM 2768 N NE2 . GLN A 1 363 ? 27.887 12.166 5.567 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A NE2 1 ATOM 2769 N N . GLY A 1 364 ? 32.389 12.020 1.666 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A N 1 ATOM 2770 C CA . GLY A 1 364 ? 33.562 11.587 0.926 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A CA 1 ATOM 2771 C C . GLY A 1 364 ? 33.482 11.785 -0.577 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A C 1 ATOM 2772 O O . GLY A 1 364 ? 34.499 11.772 -1.266 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A O 1 ATOM 2773 N N . PHE A 1 365 ? 32.274 11.985 -1.089 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A N 1 ATOM 2774 C CA . PHE A 1 365 ? 32.070 12.077 -2.531 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CA 1 ATOM 2775 C C . PHE A 1 365 ? 32.192 13.505 -3.014 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A C 1 ATOM 2776 O O . PHE A 1 365 ? 31.934 14.436 -2.263 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A O 1 ATOM 2777 C CB . PHE A 1 365 ? 30.702 11.501 -2.910 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CB 1 ATOM 2778 C CG . PHE A 1 365 ? 30.546 10.056 -2.550 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CG 1 ATOM 2779 C CD1 . PHE A 1 365 ? 29.906 9.686 -1.377 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD1 1 ATOM 2780 C CD2 . PHE A 1 365 ? 31.068 9.066 -3.367 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD2 1 ATOM 2781 C CE1 . PHE A 1 365 ? 29.781 8.352 -1.030 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE1 1 ATOM 2782 C CE2 . PHE A 1 365 ? 30.943 7.733 -3.028 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE2 1 ATOM 2783 C CZ . PHE A 1 365 ? 30.294 7.376 -1.857 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CZ 1 ATOM 2784 N N . ARG A 1 366 ? 32.592 13.671 -4.270 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N 1 ATOM 2785 C CA . ARG A 1 366 ? 32.675 14.990 -4.885 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA 1 ATOM 2786 C C . ARG A 1 366 ? 31.344 15.373 -5.526 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C 1 ATOM 2787 O O . ARG A 1 366 ? 30.755 14.583 -6.271 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O 1 ATOM 2788 C CB . ARG A 1 366 ? 33.790 15.035 -5.940 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB 1 ATOM 2789 C CG . ARG A 1 366 ? 34.020 16.412 -6.569 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG 1 ATOM 2790 C CD . ARG A 1 366 ? 35.098 16.362 -7.653 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD 1 ATOM 2791 N NE . ARG A 1 366 ? 34.587 15.838 -8.916 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE 1 ATOM 2792 C CZ . ARG A 1 366 ? 34.048 16.588 -9.874 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ 1 ATOM 2793 N NH1 . ARG A 1 366 ? 33.599 16.021 -10.990 1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 1 ATOM 2794 N NH2 . ARG A 1 366 ? 33.951 17.906 -9.718 1.00 62.67 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 1 ATOM 2795 N N . ILE A 1 367 ? 30.870 16.577 -5.219 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A N 1 ATOM 2796 C CA . ILE A 1 367 ? 29.698 17.132 -5.883 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CA 1 ATOM 2797 C C . ILE A 1 367 ? 30.146 18.316 -6.726 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A C 1 ATOM 2798 O O . ILE A 1 367 ? 30.548 19.341 -6.179 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A O 1 ATOM 2799 C CB . ILE A 1 367 ? 28.617 17.600 -4.884 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CB 1 ATOM 2800 C CG1 . ILE A 1 367 ? 28.440 16.601 -3.738 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG1 1 ATOM 2801 C CG2 . ILE A 1 367 ? 27.289 17.842 -5.597 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG2 1 ATOM 2802 C CD1 . ILE A 1 367 ? 27.411 15.534 -4.000 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CD1 1 ATOM 2803 N N . PRO A 1 368 ? 30.100 18.177 -8.061 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A N 1 ATOM 2804 C CA . PRO A 1 368 ? 30.475 19.294 -8.933 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CA 1 ATOM 2805 C C . PRO A 1 368 ? 29.584 20.526 -8.721 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A C 1 ATOM 2806 O O . PRO A 1 368 ? 28.439 20.416 -8.257 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A O 1 ATOM 2807 C CB . PRO A 1 368 ? 30.288 18.721 -10.347 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CB 1 ATOM 2808 C CG . PRO A 1 368 ? 30.358 17.243 -10.176 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CG 1 ATOM 2809 C CD . PRO A 1 368 ? 29.765 16.964 -8.826 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CD 1 ATOM 2810 N N . LYS A 1 369 ? 30.143 21.690 -9.040 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A N 1 ATOM 2811 C CA . LYS A 1 369 ? 29.401 22.941 -9.106 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CA 1 ATOM 2812 C C . LYS A 1 369 ? 28.294 22.816 -10.140 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A C 1 ATOM 2813 O O . LYS A 1 369 ? 28.492 22.210 -11.206 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A O 1 ATOM 2814 C CB . LYS A 1 369 ? 30.343 24.097 -9.460 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CB 1 ATOM 2815 C CG . LYS A 1 369 ? 29.678 25.456 -9.720 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CG 1 ATOM 2816 C CD . LYS A 1 369 ? 30.686 26.403 -10.375 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CD 1 ATOM 2817 C CE . LYS A 1 369 ? 30.113 27.792 -10.618 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CE 1 ATOM 2818 N NZ . LYS A 1 369 ? 29.917 28.546 -9.353 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A NZ 1 ATOM 2819 N N . GLY A 1 370 ? 27.127 23.370 -9.818 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A N 1 ATOM 2820 C CA . GLY A 1 370 ? 25.997 23.344 -10.726 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A CA 1 ATOM 2821 C C . GLY A 1 370 ? 25.213 22.052 -10.681 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A C 1 ATOM 2822 O O . GLY A 1 370 ? 24.404 21.780 -11.564 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A O 1 ATOM 2823 N N . THR A 1 371 ? 25.453 21.250 -9.651 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 393 THR A N 1 ATOM 2824 C CA . THR A 1 371 ? 24.680 20.030 -9.441 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CA 1 ATOM 2825 C C . THR A 1 371 ? 23.375 20.327 -8.708 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 393 THR A C 1 ATOM 2826 O O . THR A 1 371 ? 23.369 21.042 -7.707 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 393 THR A O 1 ATOM 2827 C CB . THR A 1 371 ? 25.477 18.992 -8.628 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CB 1 ATOM 2828 O OG1 . THR A 1 371 ? 26.744 18.763 -9.255 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 393 THR A OG1 1 ATOM 2829 C CG2 . THR A 1 371 ? 24.720 17.694 -8.533 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CG2 1 ATOM 2830 N N . THR A 1 372 ? 22.272 19.778 -9.206 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 394 THR A N 1 ATOM 2831 C CA . THR A 1 372 ? 21.008 19.884 -8.492 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CA 1 ATOM 2832 C C . THR A 1 372 ? 21.026 18.917 -7.322 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 394 THR A C 1 ATOM 2833 O O . THR A 1 372 ? 21.237 17.729 -7.503 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 394 THR A O 1 ATOM 2834 C CB . THR A 1 372 ? 19.809 19.587 -9.402 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CB 1 ATOM 2835 O OG1 . THR A 1 372 ? 19.716 20.590 -10.418 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 394 THR A OG1 1 ATOM 2836 C CG2 . THR A 1 372 ? 18.515 19.569 -8.600 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CG2 1 ATOM 2837 N N . LEU A 1 373 ? 20.839 19.436 -6.118 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A N 1 ATOM 2838 C CA . LEU A 1 373 ? 20.754 18.600 -4.930 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CA 1 ATOM 2839 C C . LEU A 1 373 ? 19.293 18.332 -4.553 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A C 1 ATOM 2840 O O . LEU A 1 373 ? 18.503 19.274 -4.391 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A O 1 ATOM 2841 C CB . LEU A 1 373 ? 21.468 19.262 -3.740 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CB 1 ATOM 2842 C CG . LEU A 1 373 ? 22.985 19.494 -3.766 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CG 1 ATOM 2843 C CD1 . LEU A 1 373 ? 23.434 20.240 -2.513 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CD1 1 ATOM 2844 C CD2 . LEU A 1 373 ? 23.733 18.173 -3.886 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CD2 1 ATOM 2845 N N . ILE A 1 374 ? 18.935 17.058 -4.401 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A N 1 ATOM 2846 C CA . ILE A 1 374 ? 17.655 16.700 -3.785 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CA 1 ATOM 2847 C C . ILE A 1 374 ? 17.869 16.256 -2.332 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A C 1 ATOM 2848 O O . ILE A 1 374 ? 18.497 15.242 -2.069 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A O 1 ATOM 2849 C CB . ILE A 1 374 ? 16.939 15.576 -4.570 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CB 1 ATOM 2850 C CG1 . ILE A 1 374 ? 16.567 16.068 -5.969 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CG1 1 ATOM 2851 C CG2 . ILE A 1 374 ? 15.693 15.071 -3.807 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CG2 1 ATOM 2852 C CD1 . ILE A 1 374 ? 16.075 14.988 -6.906 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CD1 1 ATOM 2853 N N . THR A 1 375 ? 17.363 17.027 -1.384 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 397 THR A N 1 ATOM 2854 C CA . THR A 1 375 ? 17.411 16.627 0.015 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CA 1 ATOM 2855 C C . THR A 1 375 ? 16.244 15.675 0.319 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 397 THR A C 1 ATOM 2856 O O . THR A 1 375 ? 15.100 16.112 0.404 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 397 THR A O 1 ATOM 2857 C CB . THR A 1 375 ? 17.343 17.851 0.930 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CB 1 ATOM 2858 O OG1 . THR A 1 375 ? 16.052 18.464 0.798 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 397 THR A OG1 1 ATOM 2859 C CG2 . THR A 1 375 ? 18.412 18.871 0.524 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CG2 1 ATOM 2860 N N . ASN A 1 376 ? 16.511 14.377 0.467 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A N 1 ATOM 2861 C CA . ASN A 1 376 ? 15.420 13.446 0.785 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CA 1 ATOM 2862 C C . ASN A 1 376 ? 15.016 13.519 2.259 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A C 1 ATOM 2863 O O . ASN A 1 376 ? 15.432 12.688 3.067 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A O 1 ATOM 2864 C CB . ASN A 1 376 ? 15.800 12.003 0.433 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CB 1 ATOM 2865 C CG . ASN A 1 376 ? 14.602 11.058 0.445 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CG 1 ATOM 2866 O OD1 . ASN A 1 376 ? 13.664 11.207 1.242 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A OD1 1 ATOM 2867 N ND2 . ASN A 1 376 ? 14.627 10.089 -0.443 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A ND2 1 ATOM 2868 N N . LEU A 1 377 ? 14.210 14.516 2.594 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A N 1 ATOM 2869 C CA . LEU A 1 377 ? 13.709 14.712 3.949 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CA 1 ATOM 2870 C C . LEU A 1 377 ? 12.985 13.490 4.510 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A C 1 ATOM 2871 O O . LEU A 1 377 ? 13.162 13.153 5.678 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A O 1 ATOM 2872 C CB . LEU A 1 377 ? 12.760 15.920 3.993 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CB 1 ATOM 2873 C CG . LEU A 1 377 ? 13.339 17.278 3.586 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CG 1 ATOM 2874 C CD1 . LEU A 1 377 ? 12.347 18.406 3.868 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CD1 1 ATOM 2875 C CD2 . LEU A 1 377 ? 14.652 17.553 4.315 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CD2 1 ATOM 2876 N N . SER A 1 378 ? 12.139 12.865 3.691 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 400 SER A N 1 ATOM 2877 C CA . SER A 1 378 ? 11.499 11.598 4.038 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 400 SER A CA 1 ATOM 2878 C C . SER A 1 378 ? 12.486 10.593 4.642 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 400 SER A C 1 ATOM 2879 O O . SER A 1 378 ? 12.213 9.960 5.670 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 400 SER A O 1 ATOM 2880 C CB . SER A 1 378 ? 10.839 10.981 2.801 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 400 SER A CB 1 ATOM 2881 O OG . SER A 1 378 ? 10.167 9.782 3.140 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 400 SER A OG 1 ATOM 2882 N N . SER A 1 379 ? 13.645 10.460 4.004 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 401 SER A N 1 ATOM 2883 C CA . SER A 1 379 ? 14.670 9.540 4.504 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 401 SER A CA 1 ATOM 2884 C C . SER A 1 379 ? 15.195 9.981 5.863 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 401 SER A C 1 ATOM 2885 O O . SER A 1 379 ? 15.811 9.196 6.562 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 401 SER A O 1 ATOM 2886 C CB . SER A 1 379 ? 15.841 9.415 3.529 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 401 SER A CB 1 ATOM 2887 O OG . SER A 1 379 ? 16.687 10.545 3.646 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 401 SER A OG 1 ATOM 2888 N N . VAL A 1 380 ? 14.970 11.230 6.247 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A N 1 ATOM 2889 C CA . VAL A 1 380 ? 15.386 11.650 7.579 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CA 1 ATOM 2890 C C . VAL A 1 380 ? 14.281 11.354 8.616 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A C 1 ATOM 2891 O O . VAL A 1 380 ? 14.544 10.789 9.690 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A O 1 ATOM 2892 C CB . VAL A 1 380 ? 15.754 13.144 7.602 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CB 1 ATOM 2893 C CG1 . VAL A 1 380 ? 16.181 13.573 9.003 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG1 1 ATOM 2894 C CG2 . VAL A 1 380 ? 16.849 13.448 6.569 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG2 1 ATOM 2895 N N . LEU A 1 381 ? 13.051 11.730 8.270 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N 1 ATOM 2896 C CA . LEU A 1 381 ? 11.883 11.587 9.124 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA 1 ATOM 2897 C C . LEU A 1 381 ? 11.532 10.136 9.359 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C 1 ATOM 2898 O O . LEU A 1 381 ? 10.950 9.785 10.392 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O 1 ATOM 2899 C CB . LEU A 1 381 ? 10.672 12.304 8.499 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB 1 ATOM 2900 C CG . LEU A 1 381 ? 10.787 13.811 8.302 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG 1 ATOM 2901 C CD1 . LEU A 1 381 ? 9.578 14.317 7.546 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 1 ATOM 2902 C CD2 . LEU A 1 381 ? 10.926 14.501 9.656 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 1 ATOM 2903 N N . LYS A 1 382 ? 11.872 9.293 8.390 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A N 1 ATOM 2904 C CA . LYS A 1 382 ? 11.548 7.874 8.486 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CA 1 ATOM 2905 C C . LYS A 1 382 ? 12.784 6.993 8.671 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A C 1 ATOM 2906 O O . LYS A 1 382 ? 12.701 5.782 8.446 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A O 1 ATOM 2907 C CB . LYS A 1 382 ? 10.786 7.399 7.230 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CB 1 ATOM 2908 C CG . LYS A 1 382 ? 9.533 8.190 6.873 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CG 1 ATOM 2909 C CD . LYS A 1 382 ? 8.306 7.658 7.573 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CD 1 ATOM 2910 C CE . LYS A 1 382 ? 7.061 8.503 7.270 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CE 1 ATOM 2911 N NZ . LYS A 1 382 ? 6.808 8.549 5.811 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A NZ 1 ATOM 2912 N N . ASP A 1 383 ? 13.919 7.576 9.063 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A N 1 ATOM 2913 C CA . ASP A 1 383 ? 15.173 6.810 9.224 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CA 1 ATOM 2914 C C . ASP A 1 383 ? 15.055 5.686 10.258 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A C 1 ATOM 2915 O O . ASP A 1 383 ? 14.916 5.941 11.444 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A O 1 ATOM 2916 C CB . ASP A 1 383 ? 16.317 7.756 9.617 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CB 1 ATOM 2917 C CG . ASP A 1 383 ? 17.711 7.147 9.435 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CG 1 ATOM 2918 O OD1 . ASP A 1 383 ? 18.685 7.907 9.548 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD1 1 ATOM 2919 O OD2 . ASP A 1 383 ? 17.862 5.931 9.189 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD2 1 ATOM 2920 N N . GLU A 1 384 ? 15.138 4.440 9.811 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A N 1 ATOM 2921 C CA . GLU A 1 384 ? 15.115 3.290 10.724 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CA 1 ATOM 2922 C C . GLU A 1 384 ? 16.240 3.220 11.773 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A C 1 ATOM 2923 O O . GLU A 1 384 ? 16.123 2.518 12.778 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A O 1 ATOM 2924 C CB . GLU A 1 384 ? 15.131 2.005 9.907 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CB 1 ATOM 2925 C CG . GLU A 1 384 ? 13.779 1.658 9.339 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CG 1 ATOM 2926 C CD . GLU A 1 384 ? 13.870 0.641 8.233 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CD 1 ATOM 2927 O OE1 . GLU A 1 384 ? 14.371 1.005 7.150 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A OE1 1 ATOM 2928 O OE2 . GLU A 1 384 ? 13.443 -0.506 8.437 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A OE2 1 ATOM 2929 N N . ALA A 1 385 ? 17.324 3.947 11.551 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A N 1 ATOM 2930 C CA . ALA A 1 385 ? 18.425 3.960 12.511 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CA 1 ATOM 2931 C C . ALA A 1 385 ? 18.108 4.875 13.677 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A C 1 ATOM 2932 O O . ALA A 1 385 ? 18.641 4.711 14.762 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A O 1 ATOM 2933 C CB . ALA A 1 385 ? 19.714 4.402 11.834 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CB 1 ATOM 2934 N N . VAL A 1 386 ? 17.219 5.831 13.445 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A N 1 ATOM 2935 C CA . VAL A 1 386 ? 16.966 6.900 14.400 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CA 1 ATOM 2936 C C . VAL A 1 386 ? 15.632 6.771 15.136 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A C 1 ATOM 2937 O O . VAL A 1 386 ? 15.551 7.012 16.344 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A O 1 ATOM 2938 C CB . VAL A 1 386 ? 17.030 8.275 13.672 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CB 1 ATOM 2939 C CG1 . VAL A 1 386 ? 16.389 9.345 14.494 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG1 1 ATOM 2940 C CG2 . VAL A 1 386 ? 18.484 8.618 13.358 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG2 1 ATOM 2941 N N . TRP A 1 387 ? 14.585 6.379 14.419 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A N 1 ATOM 2942 C CA . TRP A 1 387 ? 13.258 6.315 15.029 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CA 1 ATOM 2943 C C . TRP A 1 387 ? 12.894 4.883 15.429 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A C 1 ATOM 2944 O O . TRP A 1 387 ? 13.272 3.907 14.754 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A O 1 ATOM 2945 C CB . TRP A 1 387 ? 12.201 6.895 14.081 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CB 1 ATOM 2946 C CG . TRP A 1 387 ? 12.540 8.280 13.579 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CG 1 ATOM 2947 C CD1 . TRP A 1 387 ? 13.229 8.594 12.433 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CD1 1 ATOM 2948 C CD2 . TRP A 1 387 ? 12.211 9.532 14.203 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CD2 1 ATOM 2949 N NE1 . TRP A 1 387 ? 13.347 9.958 12.309 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A NE1 1 ATOM 2950 C CE2 . TRP A 1 387 ? 12.743 10.559 13.385 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CE2 1 ATOM 2951 C CE3 . TRP A 1 387 ? 11.531 9.887 15.374 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CE3 1 ATOM 2952 C CZ2 . TRP A 1 387 ? 12.589 11.923 13.687 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CZ2 1 ATOM 2953 C CZ3 . TRP A 1 387 ? 11.397 11.256 15.685 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CZ3 1 ATOM 2954 C CH2 . TRP A 1 387 ? 11.920 12.247 14.839 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CH2 1 ATOM 2955 N N . GLU A 1 388 ? 12.171 4.776 16.539 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A N 1 ATOM 2956 C CA . GLU A 1 388 ? 11.810 3.501 17.138 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CA 1 ATOM 2957 C C . GLU A 1 388 ? 10.935 2.687 16.179 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A C 1 ATOM 2958 O O . GLU A 1 388 ? 11.194 1.504 15.928 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A O 1 ATOM 2959 C CB . GLU A 1 388 ? 11.090 3.728 18.470 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CB 1 ATOM 2960 C CG . GLU A 1 388 ? 10.870 2.457 19.300 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CG 1 ATOM 2961 C CD . GLU A 1 388 ? 9.840 2.642 20.421 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CD 1 ATOM 2962 O OE1 . GLU A 1 388 ? 9.615 3.795 20.869 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A OE1 1 ATOM 2963 O OE2 . GLU A 1 388 ? 9.250 1.628 20.851 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A OE2 1 ATOM 2964 N N . LYS A 1 389 ? 9.902 3.311 15.633 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A N 1 ATOM 2965 C CA . LYS A 1 389 ? 9.091 2.603 14.650 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CA 1 ATOM 2966 C C . LYS A 1 389 ? 8.606 3.585 13.590 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A C 1 ATOM 2967 O O . LYS A 1 389 ? 7.449 4.038 13.621 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A O 1 ATOM 2968 C CB . LYS A 1 389 ? 7.939 1.860 15.337 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CB 1 ATOM 2969 C CG . LYS A 1 389 ? 7.176 2.682 16.357 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CG 1 ATOM 2970 C CD . LYS A 1 389 ? 6.223 1.828 17.184 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CD 1 ATOM 2971 C CE . LYS A 1 389 ? 7.003 1.006 18.188 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CE 1 ATOM 2972 N NZ . LYS A 1 389 ? 6.108 0.323 19.156 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A NZ 1 ATOM 2973 N N . PRO A 1 390 ? 9.504 3.917 12.647 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A N 1 ATOM 2974 C CA . PRO A 1 390 ? 9.344 5.015 11.683 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CA 1 ATOM 2975 C C . PRO A 1 390 ? 8.121 4.888 10.782 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A C 1 ATOM 2976 O O . PRO A 1 390 ? 7.607 5.907 10.309 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A O 1 ATOM 2977 C CB . PRO A 1 390 ? 10.631 4.955 10.841 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CB 1 ATOM 2978 C CG . PRO A 1 390 ? 11.229 3.583 11.098 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CG 1 ATOM 2979 C CD . PRO A 1 390 ? 10.763 3.160 12.452 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CD 1 ATOM 2980 N N . PHE A 1 391 ? 7.643 3.670 10.549 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A N 1 ATOM 2981 C CA . PHE A 1 391 ? 6.518 3.494 9.636 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CA 1 ATOM 2982 C C . PHE A 1 391 ? 5.216 3.368 10.392 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A C 1 ATOM 2983 O O . PHE A 1 391 ? 4.188 3.050 9.815 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A O 1 ATOM 2984 C CB . PHE A 1 391 ? 6.736 2.280 8.729 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CB 1 ATOM 2985 C CG . PHE A 1 391 ? 8.019 2.338 7.987 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CG 1 ATOM 2986 C CD1 . PHE A 1 391 ? 9.006 1.379 8.196 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD1 1 ATOM 2987 C CD2 . PHE A 1 391 ? 8.279 3.394 7.126 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD2 1 ATOM 2988 C CE1 . PHE A 1 391 ? 10.216 1.448 7.524 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE1 1 ATOM 2989 C CE2 . PHE A 1 391 ? 9.503 3.473 6.448 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE2 1 ATOM 2990 C CZ . PHE A 1 391 ? 10.472 2.495 6.655 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CZ 1 ATOM 2991 N N . ARG A 1 392 ? 5.252 3.632 11.688 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A N 1 ATOM 2992 C CA . ARG A 1 392 ? 4.013 3.655 12.454 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CA 1 ATOM 2993 C C . ARG A 1 392 ? 3.773 5.039 13.022 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A C 1 ATOM 2994 O O . ARG A 1 392 ? 4.709 5.820 13.194 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A O 1 ATOM 2995 C CB . ARG A 1 392 ? 4.045 2.605 13.562 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CB 1 ATOM 2996 C CG . ARG A 1 392 ? 4.061 1.203 13.007 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CG 1 ATOM 2997 C CD . ARG A 1 392 ? 3.667 0.174 14.025 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CD 1 ATOM 2998 N NE . ARG A 1 392 ? 4.143 -1.151 13.633 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NE 1 ATOM 2999 C CZ . ARG A 1 392 ? 4.581 -2.067 14.487 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CZ 1 ATOM 3000 N NH1 . ARG A 1 392 ? 4.595 -1.806 15.786 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH1 1 ATOM 3001 N NH2 . ARG A 1 392 ? 5.006 -3.245 14.041 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH2 1 ATOM 3002 N N . PHE A 1 393 ? 2.512 5.363 13.272 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A N 1 ATOM 3003 C CA . PHE A 1 393 ? 2.180 6.615 13.942 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CA 1 ATOM 3004 C C . PHE A 1 393 ? 2.372 6.380 15.423 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A C 1 ATOM 3005 O O . PHE A 1 393 ? 1.691 5.565 16.002 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A O 1 ATOM 3006 C CB . PHE A 1 393 ? 0.749 7.067 13.633 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CB 1 ATOM 3007 C CG . PHE A 1 393 ? 0.348 8.326 14.342 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CG 1 ATOM 3008 C CD1 . PHE A 1 393 ? 0.828 9.560 13.910 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD1 1 ATOM 3009 C CD2 . PHE A 1 393 ? -0.523 8.288 15.431 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD2 1 ATOM 3010 C CE1 . PHE A 1 393 ? 0.458 10.749 14.554 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE1 1 ATOM 3011 C CE2 . PHE A 1 393 ? -0.896 9.473 16.077 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE2 1 ATOM 3012 C CZ . PHE A 1 393 ? -0.386 10.703 15.644 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CZ 1 ATOM 3013 N N . HIS A 1 394 ? 3.310 7.094 16.025 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A N 1 ATOM 3014 C CA . HIS A 1 394 ? 3.850 6.732 17.338 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CA 1 ATOM 3015 C C . HIS A 1 394 ? 4.320 8.002 18.036 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A C 1 ATOM 3016 O O . HIS A 1 394 ? 5.500 8.342 17.979 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A O 1 ATOM 3017 C CB . HIS A 1 394 ? 5.006 5.727 17.170 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CB 1 ATOM 3018 C CG . HIS A 1 394 ? 5.577 5.189 18.452 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CG 1 ATOM 3019 N ND1 . HIS A 1 394 ? 4.883 4.332 19.280 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A ND1 1 ATOM 3020 C CD2 . HIS A 1 394 ? 6.813 5.315 18.999 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CD2 1 ATOM 3021 C CE1 . HIS A 1 394 ? 5.646 3.993 20.304 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CE1 1 ATOM 3022 N NE2 . HIS A 1 394 ? 6.822 4.577 20.158 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A NE2 1 ATOM 3023 N N . PRO A 1 395 ? 3.390 8.695 18.710 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A N 1 ATOM 3024 C CA . PRO A 1 395 ? 3.637 9.956 19.411 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CA 1 ATOM 3025 C C . PRO A 1 395 ? 4.794 9.851 20.389 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A C 1 ATOM 3026 O O . PRO A 1 395 ? 5.433 10.856 20.653 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A O 1 ATOM 3027 C CB . PRO A 1 395 ? 2.310 10.224 20.148 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CB 1 ATOM 3028 C CG . PRO A 1 395 ? 1.287 9.421 19.403 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CG 1 ATOM 3029 C CD . PRO A 1 395 ? 2.025 8.194 18.944 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CD 1 ATOM 3030 N N . GLU A 1 396 ? 5.071 8.652 20.892 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A N 1 ATOM 3031 C CA . GLU A 1 396 ? 6.198 8.441 21.794 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CA 1 ATOM 3032 C C . GLU A 1 396 ? 7.543 8.596 21.079 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A C 1 ATOM 3033 O O . GLU A 1 396 ? 8.593 8.459 21.695 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A O 1 ATOM 3034 C CB . GLU A 1 396 ? 6.130 7.054 22.457 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CB 1 ATOM 3035 C CG . GLU A 1 396 ? 5.003 6.871 23.484 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CG 1 ATOM 3036 C CD . GLU A 1 396 ? 3.595 6.872 22.873 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CD 1 ATOM 3037 O OE1 . GLU A 1 396 ? 3.439 6.606 21.657 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A OE1 1 ATOM 3038 O OE2 . GLU A 1 396 ? 2.638 7.150 23.627 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A OE2 1 ATOM 3039 N N . HIS A 1 397 ? 7.520 8.862 19.777 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A N 1 ATOM 3040 C CA . HIS A 1 397 ? 8.751 9.272 19.103 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CA 1 ATOM 3041 C C . HIS A 1 397 ? 9.257 10.609 19.649 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A C 1 ATOM 3042 O O . HIS A 1 397 ? 10.417 10.945 19.467 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A O 1 ATOM 3043 C CB . HIS A 1 397 ? 8.543 9.369 17.592 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CB 1 ATOM 3044 C CG . HIS A 1 397 ? 8.638 8.048 16.899 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CG 1 ATOM 3045 N ND1 . HIS A 1 397 ? 7.722 7.630 15.960 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A ND1 1 ATOM 3046 C CD2 . HIS A 1 397 ? 9.527 7.032 17.039 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CD2 1 ATOM 3047 C CE1 . HIS A 1 397 ? 8.045 6.419 15.542 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CE1 1 ATOM 3048 N NE2 . HIS A 1 397 ? 9.136 6.033 16.182 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A NE2 1 ATOM 3049 N N . PHE A 1 398 ? 8.388 11.350 20.337 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A N 1 ATOM 3050 C CA . PHE A 1 398 ? 8.735 12.671 20.862 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CA 1 ATOM 3051 C C . PHE A 1 398 ? 8.529 12.777 22.365 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A C 1 ATOM 3052 O O . PHE A 1 398 ? 8.461 13.874 22.908 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A O 1 ATOM 3053 C CB . PHE A 1 398 ? 7.923 13.753 20.139 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CB 1 ATOM 3054 C CG . PHE A 1 398 ? 8.190 13.799 18.671 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CG 1 ATOM 3055 C CD1 . PHE A 1 398 ? 7.444 13.022 17.802 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CD1 1 ATOM 3056 C CD2 . PHE A 1 398 ? 9.230 14.577 18.168 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CD2 1 ATOM 3057 C CE1 . PHE A 1 398 ? 7.709 13.032 16.452 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CE1 1 ATOM 3058 C CE2 . PHE A 1 398 ? 9.503 14.606 16.818 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CE2 1 ATOM 3059 C CZ . PHE A 1 398 ? 8.739 13.827 15.946 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CZ 1 ATOM 3060 N N . LEU A 1 399 ? 8.443 11.629 23.027 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A N 1 ATOM 3061 C CA . LEU A 1 399 ? 8.292 11.567 24.475 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CA 1 ATOM 3062 C C . LEU A 1 399 ? 9.329 10.633 25.094 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A C 1 ATOM 3063 O O . LEU A 1 399 ? 9.719 9.625 24.488 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A O 1 ATOM 3064 C CB . LEU A 1 399 ? 6.890 11.091 24.856 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CB 1 ATOM 3065 C CG . LEU A 1 399 ? 5.692 11.952 24.409 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CG 1 ATOM 3066 C CD1 . LEU A 1 399 ? 4.390 11.163 24.526 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD1 1 ATOM 3067 C CD2 . LEU A 1 399 ? 5.586 13.296 25.179 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD2 1 ATOM 3068 N N . ASP A 1 400 ? 9.776 10.958 26.302 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A N 1 ATOM 3069 C CA . ASP A 1 400 ? 10.574 10.007 27.052 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CA 1 ATOM 3070 C C . ASP A 1 400 ? 9.663 9.294 28.034 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A C 1 ATOM 3071 O O . ASP A 1 400 ? 8.474 9.601 28.100 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A O 1 ATOM 3072 C CB . ASP A 1 400 ? 11.750 10.680 27.765 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CB 1 ATOM 3073 C CG . ASP A 1 400 ? 11.329 11.666 28.856 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CG 1 ATOM 3074 O OD1 . ASP A 1 400 ? 10.200 11.627 29.409 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD1 1 ATOM 3075 O OD2 . ASP A 1 400 ? 12.188 12.489 29.190 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD2 1 ATOM 3076 N N . ALA A 1 401 ? 10.229 8.378 28.813 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A N 1 ATOM 3077 C CA . ALA A 1 401 ? 9.447 7.507 29.689 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CA 1 ATOM 3078 C C . ALA A 1 401 ? 8.708 8.298 30.759 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A C 1 ATOM 3079 O O . ALA A 1 401 ? 7.706 7.840 31.308 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A O 1 ATOM 3080 C CB . ALA A 1 401 ? 10.365 6.439 30.341 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CB 1 ATOM 3081 N N . GLN A 1 402 ? 9.205 9.497 31.036 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A N 1 ATOM 3082 C CA . GLN A 1 402 ? 8.630 10.355 32.063 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CA 1 ATOM 3083 C C . GLN A 1 402 ? 7.541 11.261 31.494 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A C 1 ATOM 3084 O O . GLN A 1 402 ? 6.877 11.979 32.229 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A O 1 ATOM 3085 C CB . GLN A 1 402 ? 9.732 11.196 32.712 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CB 1 ATOM 3086 C CG . GLN A 1 402 ? 9.339 11.878 34.014 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CG 1 ATOM 3087 C CD . GLN A 1 402 ? 9.387 10.930 35.197 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CD 1 ATOM 3088 O OE1 . GLN A 1 402 ? 9.581 9.715 35.031 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A OE1 1 ATOM 3089 N NE2 . GLN A 1 402 ? 9.225 11.480 36.403 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A NE2 1 ATOM 3090 N N . GLY A 1 403 ? 7.367 11.238 30.179 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A N 1 ATOM 3091 C CA . GLY A 1 403 ? 6.325 12.027 29.547 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A CA 1 ATOM 3092 C C . GLY A 1 403 ? 6.789 13.391 29.071 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A C 1 ATOM 3093 O O . GLY A 1 403 ? 5.978 14.197 28.613 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A O 1 ATOM 3094 N N . HIS A 1 404 ? 8.089 13.659 29.188 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A N 1 ATOM 3095 C CA . HIS A 1 404 ? 8.656 14.924 28.707 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CA 1 ATOM 3096 C C . HIS A 1 404 ? 8.762 14.952 27.188 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A C 1 ATOM 3097 O O . HIS A 1 404 ? 9.161 13.950 26.553 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A O 1 ATOM 3098 C CB . HIS A 1 404 ? 10.036 15.167 29.302 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CB 1 ATOM 3099 C CG . HIS A 1 404 ? 10.055 15.168 30.791 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CG 1 ATOM 3100 N ND1 . HIS A 1 404 ? 11.124 14.700 31.521 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A ND1 1 ATOM 3101 C CD2 . HIS A 1 404 ? 9.131 15.578 31.690 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CD2 1 ATOM 3102 C CE1 . HIS A 1 404 ? 10.857 14.822 32.809 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CE1 1 ATOM 3103 N NE2 . HIS A 1 404 ? 9.653 15.350 32.938 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A NE2 1 ATOM 3104 N N . PHE A 1 405 ? 8.410 16.094 26.605 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A N 1 ATOM 3105 C CA . PHE A 1 405 ? 8.542 16.250 25.171 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CA 1 ATOM 3106 C C . PHE A 1 405 ? 10.025 16.326 24.790 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A C 1 ATOM 3107 O O . PHE A 1 405 ? 10.793 17.032 25.431 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A O 1 ATOM 3108 C CB . PHE A 1 405 ? 7.805 17.494 24.679 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CB 1 ATOM 3109 C CG . PHE A 1 405 ? 8.106 17.822 23.260 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CG 1 ATOM 3110 C CD1 . PHE A 1 405 ? 7.505 17.111 22.236 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD1 1 ATOM 3111 C CD2 . PHE A 1 405 ? 9.033 18.796 22.944 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD2 1 ATOM 3112 C CE1 . PHE A 1 405 ? 7.804 17.399 20.919 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE1 1 ATOM 3113 C CE2 . PHE A 1 405 ? 9.339 19.077 21.630 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE2 1 ATOM 3114 C CZ . PHE A 1 405 ? 8.731 18.381 20.621 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CZ 1 ATOM 3115 N N . VAL A 1 406 ? 10.422 15.590 23.757 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A N 1 ATOM 3116 C CA . VAL A 1 406 ? 11.808 15.632 23.272 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CA 1 ATOM 3117 C C . VAL A 1 406 ? 11.819 15.731 21.745 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A C 1 ATOM 3118 O O . VAL A 1 406 ? 11.099 15.001 21.066 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A O 1 ATOM 3119 C CB . VAL A 1 406 ? 12.626 14.389 23.711 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CB 1 ATOM 3120 C CG1 . VAL A 1 406 ? 12.700 14.290 25.223 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CG1 1 ATOM 3121 C CG2 . VAL A 1 406 ? 12.018 13.111 23.135 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CG2 1 ATOM 3122 N N . LYS A 1 407 ? 12.603 16.645 21.197 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A N 1 ATOM 3123 C CA . LYS A 1 407 ? 12.656 16.772 19.750 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CA 1 ATOM 3124 C C . LYS A 1 407 ? 13.990 16.263 19.203 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A C 1 ATOM 3125 O O . LYS A 1 407 ? 15.003 16.961 19.293 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A O 1 ATOM 3126 C CB . LYS A 1 407 ? 12.433 18.225 19.331 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CB 1 ATOM 3127 C CG . LYS A 1 407 ? 12.507 18.415 17.836 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CG 1 ATOM 3128 C CD . LYS A 1 407 ? 11.853 19.701 17.367 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CD 1 ATOM 3129 C CE . LYS A 1 407 ? 12.701 20.939 17.615 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CE 1 ATOM 3130 N NZ . LYS A 1 407 ? 11.934 22.126 17.075 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A NZ 1 ATOM 3131 N N . PRO A 1 408 ? 13.997 15.048 18.628 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A N 1 ATOM 3132 C CA . PRO A 1 408 ? 15.255 14.552 18.070 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CA 1 ATOM 3133 C C . PRO A 1 408 ? 15.748 15.437 16.934 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A C 1 ATOM 3134 O O . PRO A 1 408 ? 14.975 16.197 16.335 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A O 1 ATOM 3135 C CB . PRO A 1 408 ? 14.890 13.154 17.556 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CB 1 ATOM 3136 C CG . PRO A 1 408 ? 13.665 12.756 18.351 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CG 1 ATOM 3137 C CD . PRO A 1 408 ? 12.911 14.064 18.488 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CD 1 ATOM 3138 N N . GLU A 1 409 ? 17.040 15.344 16.655 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A N 1 ATOM 3139 C CA . GLU A 1 409 ? 17.650 16.155 15.616 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CA 1 ATOM 3140 C C . GLU A 1 409 ? 17.129 15.778 14.230 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A C 1 ATOM 3141 O O . GLU A 1 409 ? 17.211 16.563 13.294 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A O 1 ATOM 3142 C CB . GLU A 1 409 ? 19.172 16.010 15.655 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CB 1 ATOM 3143 C CG . GLU A 1 409 ? 19.789 16.287 17.007 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CG 1 ATOM 3144 C CD . GLU A 1 409 ? 19.535 17.703 17.490 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CD 1 ATOM 3145 O OE1 . GLU A 1 409 ? 19.522 18.634 16.651 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A OE1 1 ATOM 3146 O OE2 . GLU A 1 409 ? 19.340 17.889 18.715 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A OE2 1 ATOM 3147 N N . ALA A 1 410 ? 16.641 14.554 14.101 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A N 1 ATOM 3148 C CA . ALA A 1 410 ? 16.161 14.048 12.822 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CA 1 ATOM 3149 C C . ALA A 1 410 ? 14.772 14.566 12.485 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A C 1 ATOM 3150 O O . ALA A 1 410 ? 14.220 14.230 11.445 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A O 1 ATOM 3151 C CB . ALA A 1 410 ? 16.162 12.536 12.820 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CB 1 ATOM 3152 N N . PHE A 1 411 ? 14.198 15.375 13.364 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A N 1 ATOM 3153 C CA . PHE A 1 411 ? 12.960 16.062 13.016 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CA 1 ATOM 3154 C C . PHE A 1 411 ? 13.275 17.266 12.126 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A C 1 ATOM 3155 O O . PHE A 1 411 ? 13.530 18.362 12.617 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A O 1 ATOM 3156 C CB . PHE A 1 411 ? 12.198 16.494 14.273 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CB 1 ATOM 3157 C CG . PHE A 1 411 ? 10.870 17.126 13.987 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CG 1 ATOM 3158 C CD1 . PHE A 1 411 ? 9.787 16.349 13.595 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD1 1 ATOM 3159 C CD2 . PHE A 1 411 ? 10.694 18.503 14.116 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD2 1 ATOM 3160 C CE1 . PHE A 1 411 ? 8.541 16.917 13.351 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE1 1 ATOM 3161 C CE2 . PHE A 1 411 ? 9.446 19.088 13.861 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE2 1 ATOM 3162 C CZ . PHE A 1 411 ? 8.373 18.296 13.472 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CZ 1 ATOM 3163 N N . LEU A 1 412 ? 13.253 17.040 10.815 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A N 1 ATOM 3164 C CA . LEU A 1 412 ? 13.539 18.079 9.831 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CA 1 ATOM 3165 C C . LEU A 1 412 ? 12.432 18.277 8.800 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A C 1 ATOM 3166 O O . LEU A 1 412 ? 12.708 18.297 7.610 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A O 1 ATOM 3167 C CB . LEU A 1 412 ? 14.824 17.763 9.067 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CB 1 ATOM 3168 C CG . LEU A 1 412 ? 16.176 18.068 9.688 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CG 1 ATOM 3169 C CD1 . LEU A 1 412 ? 17.277 17.912 8.607 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CD1 1 ATOM 3170 C CD2 . LEU A 1 412 ? 16.231 19.428 10.348 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CD2 1 ATOM 3171 N N . PRO A 1 413 ? 11.180 18.438 9.236 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A N 1 ATOM 3172 C CA . PRO A 1 413 ? 10.213 18.571 8.150 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CA 1 ATOM 3173 C C . PRO A 1 413 ? 10.320 19.932 7.435 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A C 1 ATOM 3174 O O . PRO A 1 413 ? 9.731 20.105 6.381 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A O 1 ATOM 3175 C CB . PRO A 1 413 ? 8.891 18.430 8.873 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CB 1 ATOM 3176 C CG . PRO A 1 413 ? 9.159 19.075 10.211 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CG 1 ATOM 3177 C CD . PRO A 1 413 ? 10.541 18.597 10.558 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CD 1 ATOM 3178 N N . PHE A 1 414 ? 11.086 20.864 7.996 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A N 1 ATOM 3179 C CA . PHE A 1 414 ? 11.255 22.186 7.407 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CA 1 ATOM 3180 C C . PHE A 1 414 ? 12.614 22.344 6.719 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A C 1 ATOM 3181 O O . PHE A 1 414 ? 13.000 23.453 6.366 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A O 1 ATOM 3182 C CB . PHE A 1 414 ? 11.102 23.282 8.469 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CB 1 ATOM 3183 C CG . PHE A 1 414 ? 9.769 23.274 9.190 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CG 1 ATOM 3184 C CD1 . PHE A 1 414 ? 9.657 22.733 10.468 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD1 1 ATOM 3185 C CD2 . PHE A 1 414 ? 8.635 23.821 8.604 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD2 1 ATOM 3186 C CE1 . PHE A 1 414 ? 8.435 22.742 11.152 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE1 1 ATOM 3187 C CE2 . PHE A 1 414 ? 7.404 23.817 9.280 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE2 1 ATOM 3188 C CZ . PHE A 1 414 ? 7.312 23.277 10.551 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CZ 1 ATOM 3189 N N . SER A 1 415 ? 13.323 21.230 6.534 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 437 SER A N 1 ATOM 3190 C CA . SER A 1 415 ? 14.711 21.209 6.007 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CA 1 ATOM 3191 C C . SER A 1 415 ? 15.675 21.896 6.962 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 437 SER A C 1 ATOM 3192 O O . SER A 1 415 ? 15.416 21.955 8.172 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 437 SER A O 1 ATOM 3193 C CB . SER A 1 415 ? 14.789 21.842 4.611 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CB 1 ATOM 3194 O OG . SER A 1 415 ? 16.093 21.721 4.065 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 437 SER A OG 1 ATOM 3195 N N . ALA A 1 416 ? 16.760 22.453 6.423 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N 1 ATOM 3196 C CA . ALA A 1 416 ? 17.868 22.957 7.247 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA 1 ATOM 3197 C C . ALA A 1 416 ? 18.721 23.964 6.486 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C 1 ATOM 3198 O O . ALA A 1 416 ? 18.655 24.032 5.270 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O 1 ATOM 3199 C CB . ALA A 1 416 ? 18.745 21.800 7.724 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB 1 ATOM 3200 N N . GLY A 1 417 ? 19.532 24.733 7.207 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A N 1 ATOM 3201 C CA . GLY A 1 417 ? 20.434 25.693 6.586 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A CA 1 ATOM 3202 C C . GLY A 1 417 ? 19.751 26.995 6.184 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A C 1 ATOM 3203 O O . GLY A 1 417 ? 18.647 27.296 6.640 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A O 1 ATOM 3204 N N . ARG A 1 418 ? 20.398 27.747 5.295 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A N 1 ATOM 3205 C CA . ARG A 1 418 ? 19.964 29.096 4.922 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CA 1 ATOM 3206 C C . ARG A 1 418 ? 18.601 29.172 4.259 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A C 1 ATOM 3207 O O . ARG A 1 418 ? 17.947 30.216 4.330 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A O 1 ATOM 3208 C CB . ARG A 1 418 ? 20.979 29.741 3.973 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CB 1 ATOM 3209 C CG . ARG A 1 418 ? 22.239 30.223 4.633 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CG 1 ATOM 3210 C CD . ARG A 1 418 ? 23.405 30.085 3.687 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CD 1 ATOM 3211 N NE . ARG A 1 418 ? 24.473 30.990 4.077 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NE 1 ATOM 3212 C CZ . ARG A 1 418 ? 25.412 30.694 4.965 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CZ 1 ATOM 3213 N NH1 . ARG A 1 418 ? 26.334 31.599 5.270 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NH1 1 ATOM 3214 N NH2 . ARG A 1 418 ? 25.419 29.507 5.556 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NH2 1 ATOM 3215 N N . ARG A 1 419 ? 18.185 28.090 3.605 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A N 1 ATOM 3216 C CA . ARG A 1 419 ? 16.911 28.070 2.889 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CA 1 ATOM 3217 C C . ARG A 1 419 ? 15.785 27.363 3.639 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A C 1 ATOM 3218 O O . ARG A 1 419 ? 14.652 27.317 3.163 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A O 1 ATOM 3219 C CB . ARG A 1 419 ? 17.093 27.406 1.536 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CB 1 ATOM 3220 C CG . ARG A 1 419 ? 17.927 28.227 0.613 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CG 1 ATOM 3221 C CD . ARG A 1 419 ? 17.100 29.393 0.104 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CD 1 ATOM 3222 N NE . ARG A 1 419 ? 17.825 29.948 -1.000 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NE 1 ATOM 3223 C CZ . ARG A 1 419 ? 17.291 30.451 -2.099 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CZ 1 ATOM 3224 N NH1 . ARG A 1 419 ? 15.957 30.527 -2.255 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NH1 1 ATOM 3225 N NH2 . ARG A 1 419 ? 18.135 30.912 -3.032 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NH2 1 ATOM 3226 N N . ALA A 1 420 ? 16.090 26.818 4.810 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A N 1 ATOM 3227 C CA . ALA A 1 420 ? 15.076 26.132 5.616 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CA 1 ATOM 3228 C C . ALA A 1 420 ? 13.818 27.001 5.755 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A C 1 ATOM 3229 O O . ALA A 1 420 ? 13.916 28.231 5.759 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A O 1 ATOM 3230 C CB . ALA A 1 420 ? 15.640 25.783 6.979 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CB 1 ATOM 3231 N N . CYS A 1 421 ? 12.653 26.363 5.815 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A N 1 ATOM 3232 C CA . CYS A 1 421 ? 11.366 27.068 5.793 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A CA 1 ATOM 3233 C C . CYS A 1 421 ? 11.388 28.360 6.627 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A C 1 ATOM 3234 O O . CYS A 1 421 ? 11.646 28.307 7.825 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A O 1 ATOM 3235 C CB . CYS A 1 421 ? 10.270 26.133 6.289 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A CB 1 ATOM 3236 S SG . CYS A 1 421 ? 8.556 26.832 6.214 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A SG 1 ATOM 3237 N N . LEU A 1 422 ? 11.160 29.519 6.008 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A N 1 ATOM 3238 C CA . LEU A 1 422 ? 11.103 30.743 6.816 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CA 1 ATOM 3239 C C . LEU A 1 422 ? 9.774 30.806 7.582 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A C 1 ATOM 3240 O O . LEU A 1 422 ? 9.636 31.573 8.531 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A O 1 ATOM 3241 C CB . LEU A 1 422 ? 11.306 32.001 5.967 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CB 1 ATOM 3242 C CG . LEU A 1 422 ? 10.397 32.484 4.828 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CG 1 ATOM 3243 C CD1 . LEU A 1 422 ? 9.073 33.149 5.302 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD1 1 ATOM 3244 C CD2 . LEU A 1 422 ? 11.216 33.445 3.984 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD2 1 ATOM 3245 N N . GLY A 1 423 ? 8.818 29.962 7.196 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A N 1 ATOM 3246 C CA . GLY A 1 423 ? 7.486 30.025 7.772 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A CA 1 ATOM 3247 C C . GLY A 1 423 ? 7.320 29.193 9.024 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A C 1 ATOM 3248 O O . GLY A 1 423 ? 6.246 29.180 9.621 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A O 1 ATOM 3249 N N . GLU A 1 424 ? 8.381 28.510 9.438 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A N 1 ATOM 3250 C CA . GLU A 1 424 ? 8.245 27.525 10.501 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CA 1 ATOM 3251 C C . GLU A 1 424 ? 7.581 28.075 11.776 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A C 1 ATOM 3252 O O . GLU A 1 424 ? 6.704 27.404 12.325 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A O 1 ATOM 3253 C CB . GLU A 1 424 ? 9.620 26.897 10.836 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CB 1 ATOM 3254 C CG . GLU A 1 424 ? 9.626 26.145 12.170 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CG 1 ATOM 3255 C CD . GLU A 1 424 ? 10.856 25.254 12.382 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CD 1 ATOM 3256 O OE1 . GLU A 1 424 ? 10.945 24.592 13.432 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE1 1 ATOM 3257 O OE2 . GLU A 1 424 ? 11.733 25.209 11.503 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE2 1 ATOM 3258 N N . PRO A 1 425 ? 7.986 29.269 12.263 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A N 1 ATOM 3259 C CA . PRO A 1 425 ? 7.324 29.748 13.485 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CA 1 ATOM 3260 C C . PRO A 1 425 ? 5.824 29.945 13.297 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A C 1 ATOM 3261 O O . PRO A 1 425 ? 5.067 29.615 14.210 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A O 1 ATOM 3262 C CB . PRO A 1 425 ? 8.006 31.094 13.767 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CB 1 ATOM 3263 C CG . PRO A 1 425 ? 9.331 30.994 13.078 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CG 1 ATOM 3264 C CD . PRO A 1 425 ? 9.086 30.169 11.852 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CD 1 ATOM 3265 N N . LEU A 1 426 ? 5.401 30.466 12.144 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A N 1 ATOM 3266 C CA . LEU A 1 426 ? 3.971 30.625 11.883 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CA 1 ATOM 3267 C C . LEU A 1 426 ? 3.283 29.260 11.767 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A C 1 ATOM 3268 O O . LEU A 1 426 ? 2.203 29.048 12.303 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A O 1 ATOM 3269 C CB . LEU A 1 426 ? 3.731 31.437 10.613 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CB 1 ATOM 3270 C CG . LEU A 1 426 ? 2.270 31.691 10.230 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CG 1 ATOM 3271 C CD1 . LEU A 1 426 ? 1.502 32.287 11.409 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD1 1 ATOM 3272 C CD2 . LEU A 1 426 ? 2.183 32.614 9.016 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD2 1 ATOM 3273 N N . ALA A 1 427 ? 3.935 28.332 11.075 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A N 1 ATOM 3274 C CA . ALA A 1 427 ? 3.389 26.990 10.900 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CA 1 ATOM 3275 C C . ALA A 1 427 ? 3.165 26.301 12.244 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A C 1 ATOM 3276 O O . ALA A 1 427 ? 2.157 25.631 12.424 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A O 1 ATOM 3277 C CB . ALA A 1 427 ? 4.288 26.164 10.032 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CB 1 ATOM 3278 N N . ARG A 1 428 ? 4.096 26.481 13.179 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A N 1 ATOM 3279 C CA . ARG A 1 428 ? 4.000 25.831 14.479 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CA 1 ATOM 3280 C C . ARG A 1 428 ? 2.791 26.393 15.186 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A C 1 ATOM 3281 O O . ARG A 1 428 ? 2.006 25.673 15.814 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A O 1 ATOM 3282 C CB . ARG A 1 428 ? 5.266 26.056 15.336 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CB 1 ATOM 3283 C CG . ARG A 1 428 ? 6.513 25.336 14.848 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CG 1 ATOM 3284 C CD . ARG A 1 428 ? 7.032 24.325 15.865 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CD 1 ATOM 3285 N NE . ARG A 1 428 ? 6.072 23.247 16.088 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NE 1 ATOM 3286 C CZ . ARG A 1 428 ? 5.826 22.270 15.222 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CZ 1 ATOM 3287 N NH1 . ARG A 1 428 ? 6.469 22.222 14.065 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NH1 1 ATOM 3288 N NH2 . ARG A 1 428 ? 4.922 21.342 15.504 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NH2 1 ATOM 3289 N N . MET A 1 429 ? 2.657 27.703 15.077 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 451 MET A N 1 ATOM 3290 C CA . MET A 1 429 ? 1.556 28.407 15.696 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CA 1 ATOM 3291 C C . MET A 1 429 ? 0.234 27.902 15.129 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 451 MET A C 1 ATOM 3292 O O . MET A 1 429 ? -0.656 27.517 15.885 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 451 MET A O 1 ATOM 3293 C CB . MET A 1 429 ? 1.714 29.913 15.501 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CB 1 ATOM 3294 C CG . MET A 1 429 ? 0.501 30.720 15.967 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CG 1 ATOM 3295 S SD . MET A 1 429 ? 0.753 32.499 15.792 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 451 MET A SD 1 ATOM 3296 C CE . MET A 1 429 ? 2.081 32.784 16.953 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CE 1 ATOM 3297 N N . GLU A 1 430 ? 0.118 27.860 13.807 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A N 1 ATOM 3298 C CA . GLU A 1 430 ? -1.118 27.409 13.185 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CA 1 ATOM 3299 C C . GLU A 1 430 ? -1.451 25.961 13.565 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A C 1 ATOM 3300 O O . GLU A 1 430 ? -2.604 25.645 13.883 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A O 1 ATOM 3301 C CB . GLU A 1 430 ? -1.036 27.524 11.671 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CB 1 ATOM 3302 C CG . GLU A 1 430 ? -0.943 28.936 11.120 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CG 1 ATOM 3303 C CD . GLU A 1 430 ? -1.058 28.938 9.611 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CD 1 ATOM 3304 O OE1 . GLU A 1 430 ? -2.161 28.663 9.111 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE1 1 ATOM 3305 O OE2 . GLU A 1 430 ? -0.041 29.152 8.915 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE2 1 ATOM 3306 N N . LEU A 1 431 ? -0.444 25.084 13.518 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A N 1 ATOM 3307 C CA . LEU A 1 431 ? -0.675 23.677 13.823 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CA 1 ATOM 3308 C C . LEU A 1 431 ? -1.156 23.519 15.254 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A C 1 ATOM 3309 O O . LEU A 1 431 ? -2.036 22.760 15.512 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A O 1 ATOM 3310 C CB . LEU A 1 431 ? 0.589 22.835 13.602 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CB 1 ATOM 3311 C CG . LEU A 1 431 ? 1.129 22.652 12.178 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CG 1 ATOM 3312 C CD1 . LEU A 1 431 ? 2.336 21.709 12.165 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD1 1 ATOM 3313 C CD2 . LEU A 1 431 ? 0.040 22.167 11.211 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD2 1 ATOM 3314 N N . PHE A 1 432 ? -0.576 24.236 16.194 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A N 1 ATOM 3315 C CA . PHE A 1 432 ? -0.970 24.060 17.578 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CA 1 ATOM 3316 C C . PHE A 1 432 ? -2.338 24.663 17.867 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A C 1 ATOM 3317 O O . PHE A 1 432 ? -3.139 24.086 18.608 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A O 1 ATOM 3318 C CB . PHE A 1 432 ? 0.065 24.684 18.518 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CB 1 ATOM 3319 C CG . PHE A 1 432 ? -0.283 24.530 19.968 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CG 1 ATOM 3320 C CD1 . PHE A 1 432 ? -0.911 25.552 20.655 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CD1 1 ATOM 3321 C CD2 . PHE A 1 432 ? -0.018 23.338 20.629 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CD2 1 ATOM 3322 C CE1 . PHE A 1 432 ? -1.255 25.401 21.985 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CE1 1 ATOM 3323 C CE2 . PHE A 1 432 ? -0.351 23.176 21.958 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CE2 1 ATOM 3324 C CZ . PHE A 1 432 ? -0.980 24.213 22.639 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CZ 1 ATOM 3325 N N . LEU A 1 433 ? -2.611 25.833 17.296 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A N 1 ATOM 3326 C CA . LEU A 1 433 ? -3.850 26.513 17.617 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CA 1 ATOM 3327 C C . LEU A 1 433 ? -5.027 25.854 16.877 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A C 1 ATOM 3328 O O . LEU A 1 433 ? -6.081 25.634 17.479 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A O 1 ATOM 3329 C CB . LEU A 1 433 ? -3.737 28.008 17.302 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CB 1 ATOM 3330 C CG . LEU A 1 433 ? -2.850 28.768 18.297 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CG 1 ATOM 3331 C CD1 . LEU A 1 433 ? -2.731 30.265 17.972 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD1 1 ATOM 3332 C CD2 . LEU A 1 433 ? -3.390 28.574 19.712 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD2 1 ATOM 3333 N N . PHE A 1 434 ? -4.862 25.526 15.596 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A N 1 ATOM 3334 C CA . PHE A 1 434 ? -5.956 24.887 14.877 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CA 1 ATOM 3335 C C . PHE A 1 434 ? -6.204 23.471 15.416 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A C 1 ATOM 3336 O O . PHE A 1 434 ? -7.345 23.049 15.565 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A O 1 ATOM 3337 C CB . PHE A 1 434 ? -5.681 24.824 13.377 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CB 1 ATOM 3338 C CG . PHE A 1 434 ? -5.882 26.127 12.648 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CG 1 ATOM 3339 C CD1 . PHE A 1 434 ? -6.979 26.921 12.889 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CD1 1 ATOM 3340 C CD2 . PHE A 1 434 ? -4.970 26.534 11.688 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CD2 1 ATOM 3341 C CE1 . PHE A 1 434 ? -7.160 28.112 12.193 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CE1 1 ATOM 3342 C CE2 . PHE A 1 434 ? -5.131 27.709 10.998 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CE2 1 ATOM 3343 C CZ . PHE A 1 434 ? -6.234 28.505 11.245 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CZ 1 ATOM 3344 N N . PHE A 1 435 ? -5.131 22.743 15.718 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A N 1 ATOM 3345 C CA . PHE A 1 435 ? -5.264 21.344 16.076 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CA 1 ATOM 3346 C C . PHE A 1 435 ? -5.869 21.244 17.449 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A C 1 ATOM 3347 O O . PHE A 1 435 ? -6.848 20.516 17.637 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A O 1 ATOM 3348 C CB . PHE A 1 435 ? -3.903 20.617 16.012 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CB 1 ATOM 3349 C CG . PHE A 1 435 ? -3.981 19.137 16.241 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CG 1 ATOM 3350 C CD1 . PHE A 1 435 ? -4.476 18.293 15.257 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD1 1 ATOM 3351 C CD2 . PHE A 1 435 ? -3.547 18.586 17.436 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD2 1 ATOM 3352 C CE1 . PHE A 1 435 ? -4.549 16.927 15.461 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE1 1 ATOM 3353 C CE2 . PHE A 1 435 ? -3.601 17.208 17.646 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE2 1 ATOM 3354 C CZ . PHE A 1 435 ? -4.108 16.379 16.654 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CZ 1 ATOM 3355 N N . THR A 1 436 ? -5.330 21.988 18.415 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 458 THR A N 1 ATOM 3356 C CA . THR A 1 436 ? -5.895 21.894 19.750 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CA 1 ATOM 3357 C C . THR A 1 436 ? -7.294 22.504 19.821 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 458 THR A C 1 ATOM 3358 O O . THR A 1 436 ? -8.104 22.034 20.609 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 458 THR A O 1 ATOM 3359 C CB . THR A 1 436 ? -5.024 22.568 20.836 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CB 1 ATOM 3360 O OG1 . THR A 1 436 ? -4.985 23.979 20.617 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 458 THR A OG1 1 ATOM 3361 C CG2 . THR A 1 436 ? -3.635 22.012 20.813 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CG2 1 ATOM 3362 N N . SER A 1 437 ? -7.584 23.546 19.038 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 459 SER A N 1 ATOM 3363 C CA . SER A 1 437 ? -8.950 24.109 19.056 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 459 SER A CA 1 ATOM 3364 C C . SER A 1 437 ? -9.974 23.126 18.524 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 459 SER A C 1 ATOM 3365 O O . SER A 1 437 ? -11.054 22.975 19.101 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 459 SER A O 1 ATOM 3366 C CB . SER A 1 437 ? -9.063 25.410 18.241 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 459 SER A CB 1 ATOM 3367 O OG . SER A 1 437 ? -8.207 26.414 18.751 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 459 SER A OG 1 ATOM 3368 N N . LEU A 1 438 ? -9.656 22.481 17.408 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A N 1 ATOM 3369 C CA . LEU A 1 438 ? -10.576 21.502 16.848 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CA 1 ATOM 3370 C C . LEU A 1 438 ? -10.852 20.349 17.837 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A C 1 ATOM 3371 O O . LEU A 1 438 ? -12.010 19.966 18.053 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A O 1 ATOM 3372 C CB . LEU A 1 438 ? -10.031 20.964 15.525 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CB 1 ATOM 3373 C CG . LEU A 1 438 ? -10.118 21.935 14.347 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CG 1 ATOM 3374 C CD1 . LEU A 1 438 ? -9.574 21.297 13.098 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD1 1 ATOM 3375 C CD2 . LEU A 1 438 ? -11.587 22.397 14.127 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD2 1 ATOM 3376 N N . LEU A 1 439 ? -9.796 19.801 18.439 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A N 1 ATOM 3377 C CA . LEU A 1 439 ? -9.954 18.622 19.290 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CA 1 ATOM 3378 C C . LEU A 1 439 ? -10.571 19.011 20.618 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A C 1 ATOM 3379 O O . LEU A 1 439 ? -11.113 18.171 21.333 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A O 1 ATOM 3380 C CB . LEU A 1 439 ? -8.612 17.908 19.511 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CB 1 ATOM 3381 C CG . LEU A 1 439 ? -8.327 16.733 18.571 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CG 1 ATOM 3382 C CD1 . LEU A 1 439 ? -7.942 17.205 17.170 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CD1 1 ATOM 3383 C CD2 . LEU A 1 439 ? -7.251 15.801 19.128 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CD2 1 ATOM 3384 N N . GLN A 1 440 ? -10.489 20.288 20.954 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A N 1 ATOM 3385 C CA . GLN A 1 440 ? -11.119 20.773 22.171 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CA 1 ATOM 3386 C C . GLN A 1 440 ? -12.644 20.666 22.112 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A C 1 ATOM 3387 O O . GLN A 1 440 ? -13.291 20.332 23.109 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A O 1 ATOM 3388 C CB . GLN A 1 440 ? -10.719 22.220 22.426 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CB 1 ATOM 3389 C CG . GLN A 1 440 ? -11.503 22.906 23.523 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CG 1 ATOM 3390 C CD . GLN A 1 440 ? -11.045 24.330 23.737 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CD 1 ATOM 3391 O OE1 . GLN A 1 440 ? -10.911 25.107 22.783 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A OE1 1 ATOM 3392 N NE2 . GLN A 1 440 ? -10.773 24.676 24.990 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A NE2 1 ATOM 3393 N N . HIS A 1 441 ? -13.213 20.949 20.944 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A N 1 ATOM 3394 C CA . HIS A 1 441 ? -14.660 21.093 20.825 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CA 1 ATOM 3395 C C . HIS A 1 441 ? -15.315 19.933 20.080 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A C 1 ATOM 3396 O O . HIS A 1 441 ? -16.535 19.769 20.139 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A O 1 ATOM 3397 C CB . HIS A 1 441 ? -14.999 22.422 20.139 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CB 1 ATOM 3398 C CG . HIS A 1 441 ? -14.862 23.615 21.041 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CG 1 ATOM 3399 N ND1 . HIS A 1 441 ? -15.846 23.995 21.932 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A ND1 1 ATOM 3400 C CD2 . HIS A 1 441 ? -13.856 24.512 21.190 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CD2 1 ATOM 3401 C CE1 . HIS A 1 441 ? -15.451 25.067 22.594 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CE1 1 ATOM 3402 N NE2 . HIS A 1 441 ? -14.245 25.402 22.163 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A NE2 1 ATOM 3403 N N . PHE A 1 442 ? -14.516 19.122 19.388 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A N 1 ATOM 3404 C CA . PHE A 1 442 ? -15.076 18.007 18.630 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CA 1 ATOM 3405 C C . PHE A 1 442 ? -14.396 16.679 18.903 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A C 1 ATOM 3406 O O . PHE A 1 442 ? -13.183 16.605 19.148 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A O 1 ATOM 3407 C CB . PHE A 1 442 ? -15.008 18.267 17.128 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CB 1 ATOM 3408 C CG . PHE A 1 442 ? -15.748 19.483 16.690 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CG 1 ATOM 3409 C CD1 . PHE A 1 442 ? -17.131 19.466 16.582 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CD1 1 ATOM 3410 C CD2 . PHE A 1 442 ? -15.063 20.653 16.375 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CD2 1 ATOM 3411 C CE1 . PHE A 1 442 ? -17.822 20.596 16.167 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CE1 1 ATOM 3412 C CE2 . PHE A 1 442 ? -15.757 21.783 15.973 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CE2 1 ATOM 3413 C CZ . PHE A 1 442 ? -17.130 21.753 15.865 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CZ 1 ATOM 3414 N N . SER A 1 443 ? -15.198 15.624 18.851 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 465 SER A N 1 ATOM 3415 C CA . SER A 1 443 ? -14.675 14.261 18.844 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 465 SER A CA 1 ATOM 3416 C C . SER A 1 443 ? -14.734 13.777 17.396 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 465 SER A C 1 ATOM 3417 O O . SER A 1 443 ? -15.736 13.981 16.712 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 465 SER A O 1 ATOM 3418 C CB . SER A 1 443 ? -15.486 13.367 19.780 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 465 SER A CB 1 ATOM 3419 O OG . SER A 1 443 ? -14.749 12.242 20.196 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 465 SER A OG 1 ATOM 3420 N N . PHE A 1 444 ? -13.654 13.195 16.896 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A N 1 ATOM 3421 C CA . PHE A 1 444 ? -13.610 12.837 15.483 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CA 1 ATOM 3422 C C . PHE A 1 444 ? -13.578 11.317 15.297 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A C 1 ATOM 3423 O O . PHE A 1 444 ? -12.939 10.617 16.071 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A O 1 ATOM 3424 C CB . PHE A 1 444 ? -12.386 13.467 14.795 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CB 1 ATOM 3425 C CG . PHE A 1 444 ? -12.409 14.990 14.707 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CG 1 ATOM 3426 C CD1 . PHE A 1 444 ? -11.816 15.770 15.688 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD1 1 ATOM 3427 C CD2 . PHE A 1 444 ? -12.969 15.632 13.609 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD2 1 ATOM 3428 C CE1 . PHE A 1 444 ? -11.807 17.169 15.587 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE1 1 ATOM 3429 C CE2 . PHE A 1 444 ? -12.972 17.014 13.514 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE2 1 ATOM 3430 C CZ . PHE A 1 444 ? -12.393 17.783 14.503 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CZ 1 ATOM 3431 N N . SER A 1 445 ? -14.236 10.825 14.250 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 467 SER A N 1 ATOM 3432 C CA . SER A 1 445 ? -14.295 9.392 13.966 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CA 1 ATOM 3433 C C . SER A 1 445 ? -14.536 9.075 12.480 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 467 SER A C 1 ATOM 3434 O O . SER A 1 445 ? -15.025 9.921 11.722 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 467 SER A O 1 ATOM 3435 C CB . SER A 1 445 ? -15.396 8.725 14.807 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CB 1 ATOM 3436 O OG . SER A 1 445 ? -16.650 9.368 14.595 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 467 SER A OG 1 ATOM 3437 N N . VAL A 1 446 ? -14.206 7.842 12.084 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A N 1 ATOM 3438 C CA . VAL A 1 446 ? -14.579 7.323 10.771 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CA 1 ATOM 3439 C C . VAL A 1 446 ? -16.108 7.111 10.717 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A C 1 ATOM 3440 O O . VAL A 1 446 ? -16.716 6.601 11.665 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A O 1 ATOM 3441 C CB . VAL A 1 446 ? -13.827 5.991 10.428 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CB 1 ATOM 3442 C CG1 . VAL A 1 446 ? -12.286 6.169 10.574 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG1 1 ATOM 3443 C CG2 . VAL A 1 446 ? -14.282 4.873 11.285 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG2 1 ATOM 3444 N N . PRO A 1 447 ? -16.747 7.542 9.624 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A N 1 ATOM 3445 C CA . PRO A 1 447 ? -18.193 7.306 9.525 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CA 1 ATOM 3446 C C . PRO A 1 447 ? -18.442 5.799 9.492 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A C 1 ATOM 3447 O O . PRO A 1 447 ? -17.608 5.052 8.944 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A O 1 ATOM 3448 C CB . PRO A 1 447 ? -18.577 7.986 8.208 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CB 1 ATOM 3449 C CG . PRO A 1 447 ? -17.462 8.978 7.947 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CG 1 ATOM 3450 C CD . PRO A 1 447 ? -16.226 8.305 8.477 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CD 1 ATOM 3451 N N . THR A 1 448 ? -19.526 5.342 10.110 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 470 THR A N 1 ATOM 3452 C CA . THR A 1 448 ? -19.791 3.915 10.146 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CA 1 ATOM 3453 C C . THR A 1 448 ? -20.125 3.456 8.734 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 470 THR A C 1 ATOM 3454 O O . THR A 1 448 ? -20.627 4.237 7.924 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 470 THR A O 1 ATOM 3455 C CB . THR A 1 448 ? -20.923 3.562 11.118 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CB 1 ATOM 3456 O OG1 . THR A 1 448 ? -22.158 4.110 10.642 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 470 THR A OG1 1 ATOM 3457 C CG2 . THR A 1 448 ? -20.624 4.124 12.502 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CG2 1 ATOM 3458 N N . GLY A 1 449 ? -19.813 2.202 8.422 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A N 1 ATOM 3459 C CA . GLY A 1 449 ? -20.137 1.647 7.122 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A CA 1 ATOM 3460 C C . GLY A 1 449 ? -19.321 2.282 6.022 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A C 1 ATOM 3461 O O . GLY A 1 449 ? -19.659 2.222 4.836 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A O 1 ATOM 3462 N N . GLN A 1 450 ? -18.244 2.925 6.441 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A N 1 ATOM 3463 C CA . GLN A 1 450 ? -17.204 3.348 5.528 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CA 1 ATOM 3464 C C . GLN A 1 450 ? -15.933 2.571 5.852 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A C 1 ATOM 3465 O O . GLN A 1 450 ? -15.684 2.211 7.017 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A O 1 ATOM 3466 C CB . GLN A 1 450 ? -16.974 4.857 5.612 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CB 1 ATOM 3467 C CG . GLN A 1 450 ? -18.063 5.691 4.947 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CG 1 ATOM 3468 C CD . GLN A 1 450 ? -17.700 7.176 4.879 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CD 1 ATOM 3469 O OE1 . GLN A 1 450 ? -16.526 7.558 5.014 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A OE1 1 ATOM 3470 N NE2 . GLN A 1 450 ? -18.706 8.017 4.675 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A NE2 1 ATOM 3471 N N . PRO A 1 451 ? -15.143 2.270 4.816 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A N 1 ATOM 3472 C CA . PRO A 1 451 ? -13.872 1.565 5.008 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CA 1 ATOM 3473 C C . PRO A 1 451 ? -12.857 2.390 5.808 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A C 1 ATOM 3474 O O . PRO A 1 451 ? -12.801 3.612 5.646 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A O 1 ATOM 3475 C CB . PRO A 1 451 ? -13.380 1.324 3.576 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CB 1 ATOM 3476 C CG . PRO A 1 451 ? -14.182 2.249 2.714 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CG 1 ATOM 3477 C CD . PRO A 1 451 ? -15.494 2.421 3.393 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CD 1 ATOM 3478 N N . ARG A 1 452 ? -12.094 1.722 6.671 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A N 1 ATOM 3479 C CA . ARG A 1 452 ? -10.979 2.340 7.368 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CA 1 ATOM 3480 C C . ARG A 1 452 ? -10.053 2.976 6.330 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A C 1 ATOM 3481 O O . ARG A 1 452 ? -9.512 2.275 5.467 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A O 1 ATOM 3482 C CB . ARG A 1 452 ? -10.233 1.314 8.231 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CB 1 ATOM 3483 C CG . ARG A 1 452 ? -8.874 1.795 8.740 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CG 1 ATOM 3484 C CD . ARG A 1 452 ? -8.327 0.918 9.877 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CD 1 ATOM 3485 N NE . ARG A 1 452 ? -8.485 1.554 11.183 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NE 1 ATOM 3486 C CZ . ARG A 1 452 ? -7.480 1.950 11.959 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CZ 1 ATOM 3487 N NH1 . ARG A 1 452 ? -6.224 1.760 11.581 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH1 1 ATOM 3488 N NH2 . ARG A 1 452 ? -7.728 2.525 13.125 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH2 1 ATOM 3489 N N . PRO A 1 453 ? -9.922 4.317 6.378 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A N 1 ATOM 3490 C CA . PRO A 1 453 ? -9.100 5.048 5.407 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CA 1 ATOM 3491 C C . PRO A 1 453 ? -7.637 4.628 5.479 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A C 1 ATOM 3492 O O . PRO A 1 453 ? -7.141 4.298 6.555 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A O 1 ATOM 3493 C CB . PRO A 1 453 ? -9.290 6.511 5.808 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CB 1 ATOM 3494 C CG . PRO A 1 453 ? -9.821 6.483 7.205 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CG 1 ATOM 3495 C CD . PRO A 1 453 ? -10.636 5.224 7.293 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CD 1 ATOM 3496 N N . SER A 1 454 ? -6.978 4.601 4.324 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 476 SER A N 1 ATOM 3497 C CA . SER A 1 454 ? -5.548 4.272 4.231 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 476 SER A CA 1 ATOM 3498 C C . SER A 1 454 ? -4.680 5.282 4.965 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 476 SER A C 1 ATOM 3499 O O . SER A 1 454 ? -4.974 6.471 4.943 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 476 SER A O 1 ATOM 3500 C CB . SER A 1 454 ? -5.110 4.215 2.769 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 476 SER A CB 1 ATOM 3501 O OG . SER A 1 454 ? -3.793 3.713 2.651 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 476 SER A OG 1 ATOM 3502 N N . HIS A 1 455 ? -3.612 4.820 5.612 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A N 1 ATOM 3503 C CA . HIS A 1 455 ? -2.655 5.741 6.209 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CA 1 ATOM 3504 C C . HIS A 1 455 ? -1.538 6.064 5.222 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A C 1 ATOM 3505 O O . HIS A 1 455 ? -0.554 6.692 5.584 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A O 1 ATOM 3506 C CB . HIS A 1 455 ? -2.070 5.178 7.510 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CB 1 ATOM 3507 C CG . HIS A 1 455 ? -1.571 3.771 7.394 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CG 1 ATOM 3508 N ND1 . HIS A 1 455 ? -2.419 2.691 7.245 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A ND1 1 ATOM 3509 C CD2 . HIS A 1 455 ? -0.316 3.264 7.404 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CD2 1 ATOM 3510 C CE1 . HIS A 1 455 ? -1.706 1.580 7.163 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CE1 1 ATOM 3511 N NE2 . HIS A 1 455 ? -0.427 1.899 7.266 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A NE2 1 ATOM 3512 N N . HIS A 1 456 ? -1.699 5.638 3.975 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A N 1 ATOM 3513 C CA . HIS A 1 456 ? -0.702 5.907 2.938 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CA 1 ATOM 3514 C C . HIS A 1 456 ? -1.139 7.093 2.113 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A C 1 ATOM 3515 O O . HIS A 1 456 ? -2.318 7.222 1.760 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A O 1 ATOM 3516 C CB . HIS A 1 456 ? -0.499 4.705 2.016 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CB 1 ATOM 3517 C CG . HIS A 1 456 ? -0.093 3.452 2.727 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CG 1 ATOM 3518 N ND1 . HIS A 1 456 ? 1.152 3.292 3.299 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A ND1 1 ATOM 3519 C CD2 . HIS A 1 456 ? -0.761 2.292 2.943 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CD2 1 ATOM 3520 C CE1 . HIS A 1 456 ? 1.229 2.090 3.845 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CE1 1 ATOM 3521 N NE2 . HIS A 1 456 ? 0.081 1.464 3.643 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A NE2 1 ATOM 3522 N N . GLY A 1 457 ? -0.191 7.951 1.779 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A N 1 ATOM 3523 C CA . GLY A 1 457 ? -0.542 9.182 1.107 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A CA 1 ATOM 3524 C C . GLY A 1 457 ? -0.399 9.066 -0.387 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A C 1 ATOM 3525 O O . GLY A 1 457 ? 0.137 8.087 -0.895 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A O 1 ATOM 3526 N N . VAL A 1 458 ? -0.884 10.077 -1.088 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A N 1 ATOM 3527 C CA . VAL A 1 458 ? -0.674 10.166 -2.521 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CA 1 ATOM 3528 C C . VAL A 1 458 ? 0.379 11.219 -2.798 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A C 1 ATOM 3529 O O . VAL A 1 458 ? 0.231 12.377 -2.390 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A O 1 ATOM 3530 C CB . VAL A 1 458 ? -1.967 10.516 -3.264 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CB 1 ATOM 3531 C CG1 . VAL A 1 458 ? -1.734 10.455 -4.765 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG1 1 ATOM 3532 C CG2 . VAL A 1 458 ? -3.087 9.566 -2.840 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG2 1 ATOM 3533 N N . PHE A 1 459 ? 1.439 10.810 -3.490 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A N 1 ATOM 3534 C CA . PHE A 1 459 ? 2.550 11.698 -3.815 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CA 1 ATOM 3535 C C . PHE A 1 459 ? 2.297 12.554 -5.057 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A C 1 ATOM 3536 O O . PHE A 1 459 ? 1.967 12.024 -6.127 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A O 1 ATOM 3537 C CB . PHE A 1 459 ? 3.839 10.898 -4.031 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CB 1 ATOM 3538 C CG . PHE A 1 459 ? 4.996 11.742 -4.512 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CG 1 ATOM 3539 C CD1 . PHE A 1 459 ? 5.760 12.469 -3.619 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CD1 1 ATOM 3540 C CD2 . PHE A 1 459 ? 5.308 11.817 -5.857 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CD2 1 ATOM 3541 C CE1 . PHE A 1 459 ? 6.820 13.240 -4.056 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CE1 1 ATOM 3542 C CE2 . PHE A 1 459 ? 6.362 12.597 -6.302 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CE2 1 ATOM 3543 C CZ . PHE A 1 459 ? 7.117 13.306 -5.400 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CZ 1 ATOM 3544 N N . ALA A 1 460 ? 2.492 13.867 -4.907 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A N 1 ATOM 3545 C CA . ALA A 1 460 ? 2.542 14.797 -6.031 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A CA 1 ATOM 3546 C C . ALA A 1 460 ? 3.413 16.009 -5.669 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A C 1 ATOM 3547 O O . ALA A 1 460 ? 2.926 17.143 -5.644 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A O 1 ATOM 3548 C CB . ALA A 1 460 ? 1.134 15.228 -6.427 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A CB 1 ATOM 3549 N N . PHE A 1 461 ? 4.699 15.750 -5.406 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A N 1 ATOM 3550 C CA . PHE A 1 461 ? 5.644 16.687 -4.774 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CA 1 ATOM 3551 C C . PHE A 1 461 ? 5.288 16.811 -3.308 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A C 1 ATOM 3552 O O . PHE A 1 461 ? 6.092 16.500 -2.435 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A O 1 ATOM 3553 C CB . PHE A 1 461 ? 5.645 18.086 -5.422 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CB 1 ATOM 3554 C CG . PHE A 1 461 ? 6.107 18.096 -6.850 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CG 1 ATOM 3555 C CD1 . PHE A 1 461 ? 5.348 18.727 -7.830 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CD1 1 ATOM 3556 C CD2 . PHE A 1 461 ? 7.305 17.498 -7.214 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CD2 1 ATOM 3557 C CE1 . PHE A 1 461 ? 5.767 18.751 -9.149 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CE1 1 ATOM 3558 C CE2 . PHE A 1 461 ? 7.741 17.529 -8.539 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CE2 1 ATOM 3559 C CZ . PHE A 1 461 ? 6.968 18.154 -9.505 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CZ 1 ATOM 3560 N N . LEU A 1 462 ? 4.085 17.310 -3.045 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A N 1 ATOM 3561 C CA . LEU A 1 462 ? 3.491 17.245 -1.723 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CA 1 ATOM 3562 C C . LEU A 1 462 ? 2.766 15.912 -1.527 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A C 1 ATOM 3563 O O . LEU A 1 462 ? 2.230 15.350 -2.482 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A O 1 ATOM 3564 C CB . LEU A 1 462 ? 2.514 18.397 -1.523 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CB 1 ATOM 3565 C CG . LEU A 1 462 ? 3.176 19.632 -0.949 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CG 1 ATOM 3566 C CD1 . LEU A 1 462 ? 3.354 20.640 -2.051 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD1 1 ATOM 3567 C CD2 . LEU A 1 462 ? 2.320 20.131 0.174 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD2 1 ATOM 3568 N N . VAL A 1 463 ? 2.777 15.390 -0.303 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A N 1 ATOM 3569 C CA . VAL A 1 463 ? 2.078 14.138 -0.032 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CA 1 ATOM 3570 C C . VAL A 1 463 ? 0.816 14.396 0.795 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A C 1 ATOM 3571 O O . VAL A 1 463 ? 0.875 14.813 1.960 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A O 1 ATOM 3572 C CB . VAL A 1 463 ? 2.976 13.128 0.682 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CB 1 ATOM 3573 C CG1 . VAL A 1 463 ? 2.163 11.897 1.093 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CG1 1 ATOM 3574 C CG2 . VAL A 1 463 ? 4.103 12.707 -0.248 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CG2 1 ATOM 3575 N N . SER A 1 464 ? -0.319 14.179 0.145 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 486 SER A N 1 ATOM 3576 C CA . SER A 1 464 ? -1.628 14.357 0.757 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 486 SER A CA 1 ATOM 3577 C C . SER A 1 464 ? -2.115 13.044 1.317 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 486 SER A C 1 ATOM 3578 O O . SER A 1 464 ? -1.877 11.986 0.726 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 486 SER A O 1 ATOM 3579 C CB . SER A 1 464 ? -2.645 14.864 -0.258 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 486 SER A CB 1 ATOM 3580 O OG . SER A 1 464 ? -2.487 16.246 -0.486 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 486 SER A OG 1 ATOM 3581 N N . PRO A 1 465 ? -2.815 13.097 2.450 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A N 1 ATOM 3582 C CA . PRO A 1 465 ? -3.528 11.889 2.860 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CA 1 ATOM 3583 C C . PRO A 1 465 ? -4.531 11.445 1.799 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A C 1 ATOM 3584 O O . PRO A 1 465 ? -5.071 12.253 1.053 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A O 1 ATOM 3585 C CB . PRO A 1 465 ? -4.234 12.315 4.151 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CB 1 ATOM 3586 C CG . PRO A 1 465 ? -4.331 13.799 4.058 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CG 1 ATOM 3587 C CD . PRO A 1 465 ? -3.101 14.245 3.330 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CD 1 ATOM 3588 N N . SER A 1 466 ? -4.738 10.139 1.723 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 488 SER A N 1 ATOM 3589 C CA . SER A 1 466 ? -5.776 9.555 0.884 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 488 SER A CA 1 ATOM 3590 C C . SER A 1 466 ? -7.120 10.202 1.212 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 488 SER A C 1 ATOM 3591 O O . SER A 1 466 ? -7.363 10.590 2.355 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 488 SER A O 1 ATOM 3592 C CB . SER A 1 466 ? -5.831 8.037 1.098 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 488 SER A CB 1 ATOM 3593 O OG . SER A 1 466 ? -6.766 7.434 0.230 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 488 SER A OG 1 ATOM 3594 N N . PRO A 1 467 ? -7.981 10.381 0.209 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A N 1 ATOM 3595 C CA . PRO A 1 467 ? -9.259 11.058 0.484 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CA 1 ATOM 3596 C C . PRO A 1 467 ? -10.081 10.312 1.529 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A C 1 ATOM 3597 O O . PRO A 1 467 ? -10.299 9.114 1.408 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A O 1 ATOM 3598 C CB . PRO A 1 467 ? -9.970 11.052 -0.879 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CB 1 ATOM 3599 C CG . PRO A 1 467 ? -8.854 10.951 -1.878 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CG 1 ATOM 3600 C CD . PRO A 1 467 ? -7.787 10.105 -1.224 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CD 1 ATOM 3601 N N . TYR A 1 468 ? -10.516 11.021 2.559 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A N 1 ATOM 3602 C CA . TYR A 1 468 ? -11.323 10.413 3.600 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CA 1 ATOM 3603 C C . TYR A 1 468 ? -12.435 11.374 4.019 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A C 1 ATOM 3604 O O . TYR A 1 468 ? -12.373 12.566 3.732 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A O 1 ATOM 3605 C CB . TYR A 1 468 ? -10.462 10.033 4.807 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CB 1 ATOM 3606 C CG . TYR A 1 468 ? -9.866 11.248 5.494 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CG 1 ATOM 3607 C CD1 . TYR A 1 468 ? -10.418 11.751 6.668 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CD1 1 ATOM 3608 C CD2 . TYR A 1 468 ? -8.773 11.907 4.953 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CD2 1 ATOM 3609 C CE1 . TYR A 1 468 ? -9.889 12.874 7.289 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CE1 1 ATOM 3610 C CE2 . TYR A 1 468 ? -8.248 13.037 5.563 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CE2 1 ATOM 3611 C CZ . TYR A 1 468 ? -8.801 13.513 6.732 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CZ 1 ATOM 3612 O OH . TYR A 1 468 ? -8.264 14.632 7.347 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A OH 1 ATOM 3613 N N . GLU A 1 469 ? -13.461 10.833 4.677 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A N 1 ATOM 3614 C CA . GLU A 1 469 ? -14.450 11.646 5.375 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CA 1 ATOM 3615 C C . GLU A 1 469 ? -14.370 11.397 6.883 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A C 1 ATOM 3616 O O . GLU A 1 469 ? -13.944 10.332 7.326 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A O 1 ATOM 3617 C CB . GLU A 1 469 ? -15.858 11.344 4.869 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CB 1 ATOM 3618 C CG . GLU A 1 469 ? -16.114 11.755 3.435 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CG 1 ATOM 3619 C CD . GLU A 1 469 ? -17.490 11.349 2.964 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CD 1 ATOM 3620 O OE1 . GLU A 1 469 ? -18.175 10.653 3.728 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE1 1 ATOM 3621 O OE2 . GLU A 1 469 ? -17.879 11.716 1.832 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE2 1 ATOM 3622 N N . LEU A 1 470 ? -14.765 12.377 7.681 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A N 1 ATOM 3623 C CA . LEU A 1 470 ? -14.899 12.126 9.108 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CA 1 ATOM 3624 C C . LEU A 1 470 ? -16.248 12.613 9.643 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A C 1 ATOM 3625 O O . LEU A 1 470 ? -16.983 13.345 8.973 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A O 1 ATOM 3626 C CB . LEU A 1 470 ? -13.749 12.774 9.888 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CB 1 ATOM 3627 C CG . LEU A 1 470 ? -13.296 14.188 9.517 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CG 1 ATOM 3628 C CD1 . LEU A 1 470 ? -14.340 15.277 9.877 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD1 1 ATOM 3629 C CD2 . LEU A 1 470 ? -11.980 14.473 10.197 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD2 1 ATOM 3630 N N . CYS A 1 471 ? -16.561 12.182 10.859 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A N 1 ATOM 3631 C CA . CYS A 1 471 ? -17.671 12.750 11.614 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A CA 1 ATOM 3632 C C . CYS A 1 471 ? -17.084 13.656 12.692 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A C 1 ATOM 3633 O O . CYS A 1 471 ? -16.103 13.284 13.352 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A O 1 ATOM 3634 C CB . CYS A 1 471 ? -18.544 11.645 12.229 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A CB 1 ATOM 3635 S SG . CYS A 1 471 ? -19.653 10.856 11.039 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A SG 1 ATOM 3636 N N . ALA A 1 472 ? -17.638 14.860 12.832 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A N 1 ATOM 3637 C CA . ALA A 1 472 ? -17.205 15.749 13.901 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A CA 1 ATOM 3638 C C . ALA A 1 472 ? -18.374 15.977 14.844 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A C 1 ATOM 3639 O O . ALA A 1 472 ? -19.327 16.674 14.509 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A O 1 ATOM 3640 C CB . ALA A 1 472 ? -16.673 17.066 13.352 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A CB 1 ATOM 3641 N N . VAL A 1 473 ? -18.288 15.337 16.008 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A N 1 ATOM 3642 C CA . VAL A 1 473 ? -19.298 15.396 17.055 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CA 1 ATOM 3643 C C . VAL A 1 473 ? -18.876 16.349 18.162 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A C 1 ATOM 3644 O O . VAL A 1 473 ? -17.785 16.223 18.704 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A O 1 ATOM 3645 C CB . VAL A 1 473 ? -19.534 14.005 17.675 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CB 1 ATOM 3646 C CG1 . VAL A 1 473 ? -20.413 14.109 18.923 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CG1 1 ATOM 3647 C CG2 . VAL A 1 473 ? -20.107 13.049 16.641 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CG2 1 ATOM 3648 N N . PRO A 1 474 ? -19.737 17.308 18.508 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A N 1 ATOM 3649 C CA . PRO A 1 474 ? -19.428 18.224 19.616 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CA 1 ATOM 3650 C C . PRO A 1 474 ? -19.198 17.514 20.957 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A C 1 ATOM 3651 O O . PRO A 1 474 ? -19.846 16.498 21.226 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A O 1 ATOM 3652 C CB . PRO A 1 474 ? -20.676 19.121 19.675 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CB 1 ATOM 3653 C CG . PRO A 1 474 ? -21.169 19.129 18.264 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CG 1 ATOM 3654 C CD . PRO A 1 474 ? -20.904 17.752 17.724 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CD 1 ATOM 3655 N N . ARG A 1 475 ? -18.300 18.054 21.783 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A N 1 ATOM 3656 C CA . ARG A 1 475 ? -17.983 17.444 23.073 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CA 1 ATOM 3657 C C . ARG A 1 475 ? -18.816 17.994 24.245 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A C 1 ATOM 3658 O O . ARG A 1 475 ? -19.375 19.099 24.192 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A O 1 ATOM 3659 C CB . ARG A 1 475 ? -16.491 17.609 23.371 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CB 1 ATOM 3660 C CG . ARG A 1 475 ? -15.579 16.937 22.345 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CG 1 ATOM 3661 C CD . ARG A 1 475 ? -14.095 17.038 22.723 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CD 1 ATOM 3662 N NE . ARG A 1 475 ? -13.791 16.252 23.918 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NE 1 ATOM 3663 C CZ . ARG A 1 475 ? -13.010 16.663 24.914 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CZ 1 ATOM 3664 N NH1 . ARG A 1 475 ? -12.436 17.861 24.859 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH1 1 ATOM 3665 N NH2 . ARG A 1 475 ? -12.809 15.876 25.965 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH2 1 HETATM 3666 C CHA . HEM E 2 . ? 10.598 26.678 2.317 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHA 1 HETATM 3667 C CHB . HEM E 2 . ? 8.223 23.020 4.484 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHB 1 HETATM 3668 C CHC . HEM E 2 . ? 4.908 26.279 5.989 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHC 1 HETATM 3669 C CHD . HEM E 2 . ? 7.175 29.858 3.672 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHD 1 HETATM 3670 C C1A . HEM E 2 . ? 10.257 25.403 2.734 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1A 1 HETATM 3671 C C2A . HEM E 2 . ? 10.997 24.175 2.471 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2A 1 HETATM 3672 C C3A . HEM E 2 . ? 10.362 23.178 3.056 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3A 1 HETATM 3673 C C4A . HEM E 2 . ? 9.181 23.720 3.738 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4A 1 HETATM 3674 C CMA . HEM E 2 . ? 10.809 21.741 2.996 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMA 1 HETATM 3675 C CAA . HEM E 2 . ? 12.280 24.039 1.630 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAA 1 HETATM 3676 C CBA . HEM E 2 . ? 13.564 24.320 2.411 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBA 1 HETATM 3677 C CGA . HEM E 2 . ? 14.741 24.085 1.487 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CGA 1 HETATM 3678 O O1A . HEM E 2 . ? 14.779 24.674 0.357 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O1A 1 HETATM 3679 O O2A . HEM E 2 . ? 15.656 23.305 1.882 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O2A 1 HETATM 3680 C C1B . HEM E 2 . ? 7.112 23.576 5.129 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1B 1 HETATM 3681 C C2B . HEM E 2 . ? 6.157 22.900 6.014 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2B 1 HETATM 3682 C C3B . HEM E 2 . ? 5.253 23.811 6.423 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3B 1 HETATM 3683 C C4B . HEM E 2 . ? 5.605 25.089 5.819 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4B 1 HETATM 3684 C CMB . HEM E 2 . ? 6.234 21.435 6.356 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMB 1 HETATM 3685 C CAB . HEM E 2 . ? 4.009 23.677 7.343 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAB 1 HETATM 3686 C CBB . HEM E 2 . ? 3.564 22.537 7.882 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBB 1 HETATM 3687 C C1C . HEM E 2 . ? 5.230 27.535 5.532 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1C 1 HETATM 3688 C C2C . HEM E 2 . ? 4.555 28.777 5.863 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2C 1 HETATM 3689 C C3C . HEM E 2 . ? 5.181 29.776 5.211 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3C 1 HETATM 3690 C C4C . HEM E 2 . ? 6.274 29.184 4.467 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4C 1 HETATM 3691 C CMC . HEM E 2 . ? 3.363 28.885 6.776 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMC 1 HETATM 3692 C CAC . HEM E 2 . ? 4.911 31.299 5.175 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAC 1 HETATM 3693 C CBC . HEM E 2 . ? 4.273 32.000 6.112 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBC 1 HETATM 3694 C C1D . HEM E 2 . ? 8.290 29.314 3.065 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1D 1 HETATM 3695 C C2D . HEM E 2 . ? 9.206 29.993 2.172 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2D 1 HETATM 3696 C C3D . HEM E 2 . ? 10.152 29.102 1.807 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3D 1 HETATM 3697 C C4D . HEM E 2 . ? 9.868 27.837 2.448 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4D 1 HETATM 3698 C CMD . HEM E 2 . ? 9.106 31.449 1.734 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMD 1 HETATM 3699 C CAD . HEM E 2 . ? 11.352 29.386 0.884 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAD 1 HETATM 3700 C CBD . HEM E 2 . ? 12.525 29.756 1.804 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBD 1 HETATM 3701 C CGD . HEM E 2 . ? 13.751 30.096 0.987 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CGD 1 HETATM 3702 O O1D . HEM E 2 . ? 14.585 30.904 1.465 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O1D 1 HETATM 3703 O O2D . HEM E 2 . ? 13.891 29.593 -0.152 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O2D 1 HETATM 3704 N NA . HEM E 2 . ? 9.178 25.087 3.532 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NA 1 HETATM 3705 N NB . HEM E 2 . ? 6.718 24.898 5.039 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NB 1 HETATM 3706 N NC . HEM E 2 . ? 6.267 27.827 4.679 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NC 1 HETATM 3707 N ND . HEM E 2 . ? 8.717 28.001 3.205 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A ND 1 HETATM 3708 FE FE . HEM E 2 . ? 7.772 26.481 4.254 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A FE 1 HETATM 3709 O O1 . QI9 F 3 . ? 3.463 25.980 -4.237 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A O1 1 HETATM 3710 C C10 . QI9 F 3 . ? 4.565 25.148 -4.580 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C10 1 HETATM 3711 C C11 . QI9 F 3 . ? 5.714 26.002 -5.155 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C11 1 HETATM 3712 N N1 . QI9 F 3 . ? 5.428 26.529 -6.506 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A N1 1 HETATM 3713 C C15 . QI9 F 3 . ? 4.630 27.762 -6.423 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C15 1 HETATM 3714 C C14 . QI9 F 3 . ? 5.431 28.896 -5.784 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C14 1 HETATM 3715 C C16 . QI9 F 3 . ? 6.718 26.866 -7.130 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C16 1 HETATM 3716 C C17 . QI9 F 3 . ? 7.587 27.768 -6.227 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C17 1 HETATM 3717 C C18 . QI9 F 3 . ? 8.796 27.055 -5.702 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C18 1 HETATM 3718 C C19 . QI9 F 3 . ? 9.089 25.781 -5.853 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C19 1 HETATM 3719 C C13 . QI9 F 3 . ? 6.661 28.289 -5.118 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C13 1 HETATM 3720 C C12 . QI9 F 3 . ? 6.206 27.124 -4.234 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C12 1 HETATM 3721 C C4 . QI9 F 3 . ? 5.058 24.357 -3.378 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C4 1 HETATM 3722 C C5 . QI9 F 3 . ? 4.638 24.684 -2.114 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C5 1 HETATM 3723 C C6 . QI9 F 3 . ? 5.137 23.994 -1.021 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C6 1 HETATM 3724 N N . QI9 F 3 . ? 6.024 23.015 -1.089 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A N 1 HETATM 3725 C C7 . QI9 F 3 . ? 6.463 22.657 -2.340 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C7 1 HETATM 3726 C C3 . QI9 F 3 . ? 5.999 23.288 -3.521 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C3 1 HETATM 3727 C C2 . QI9 F 3 . ? 6.460 22.809 -4.772 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C2 1 HETATM 3728 C C8 . QI9 F 3 . ? 7.391 21.591 -2.452 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C8 1 HETATM 3729 C C9 . QI9 F 3 . ? 7.818 21.162 -3.676 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C9 1 HETATM 3730 C C1 . QI9 F 3 . ? 7.345 21.767 -4.837 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C1 1 HETATM 3731 O O . QI9 F 3 . ? 7.781 21.266 -6.036 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A O 1 HETATM 3732 C C . QI9 F 3 . ? 8.709 20.190 -6.008 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C 1 HETATM 3733 C C1 . GOL G 4 . ? 14.533 18.458 -13.425 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C1 1 HETATM 3734 O O1 . GOL G 4 . ? 15.291 19.572 -13.840 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O1 1 HETATM 3735 C C2 . GOL G 4 . ? 14.364 18.457 -11.916 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C2 1 HETATM 3736 O O2 . GOL G 4 . ? 13.003 18.651 -11.590 1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O2 1 HETATM 3737 C C3 . GOL G 4 . ? 14.858 17.104 -11.413 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C3 1 HETATM 3738 O O3 . GOL G 4 . ? 14.821 17.060 -10.007 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O3 1 HETATM 3739 C C1 . GOL H 4 . ? 11.110 17.349 -9.150 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C1 1 HETATM 3740 O O1 . GOL H 4 . ? 10.425 16.986 -10.336 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O1 1 HETATM 3741 C C2 . GOL H 4 . ? 11.350 16.125 -8.254 1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C2 1 HETATM 3742 O O2 . GOL H 4 . ? 11.720 14.985 -9.018 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O2 1 HETATM 3743 C C3 . GOL H 4 . ? 12.451 16.461 -7.248 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C3 1 HETATM 3744 O O3 . GOL H 4 . ? 12.114 17.660 -6.569 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O3 1 HETATM 3745 ZN ZN . ZN I 5 . ? -3.042 46.444 5.216 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 605 ZN A ZN 1 HETATM 3746 ZN ZN . ZN J 5 . ? -17.498 22.843 22.661 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 606 ZN A ZN 1 HETATM 3747 ZN ZN . ZN K 5 . ? 12.517 13.492 30.895 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 607 ZN A ZN 1 HETATM 3748 O O . HOH CA 6 . ? 32.576 17.852 3.901 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O 1 HETATM 3749 O O . HOH CA 6 . ? 16.343 47.867 -0.684 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O 1 HETATM 3750 O O . HOH CA 6 . ? -7.047 41.648 10.442 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O 1 HETATM 3751 O O . HOH CA 6 . ? 13.685 50.331 1.172 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O 1 HETATM 3752 O O . HOH CA 6 . ? -7.787 46.652 1.769 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O 1 HETATM 3753 O O . HOH CA 6 . ? -13.562 39.898 -1.648 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O 1 HETATM 3754 O O . HOH CA 6 . ? -9.725 42.991 -0.707 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O 1 HETATM 3755 O O . HOH CA 6 . ? -5.171 55.602 -0.735 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O 1 HETATM 3756 O O . HOH CA 6 . ? -15.061 37.882 2.364 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O 1 HETATM 3757 O O . HOH CA 6 . ? 18.393 43.457 -3.461 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O 1 HETATM 3758 O O . HOH CA 6 . ? -7.728 49.141 10.330 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O 1 HETATM 3759 O O . HOH CA 6 . ? 13.302 21.310 9.864 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O 1 HETATM 3760 O O . HOH CA 6 . ? 23.043 34.387 3.578 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O 1 HETATM 3761 O O . HOH CA 6 . ? 15.300 18.807 -2.375 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O 1 HETATM 3762 O O . HOH CA 6 . ? 10.528 32.937 -5.882 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O 1 HETATM 3763 O O . HOH CA 6 . ? 16.865 33.424 7.692 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O 1 HETATM 3764 O O . HOH CA 6 . ? 4.167 18.958 8.263 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O 1 HETATM 3765 O O . HOH CA 6 . ? 8.797 15.833 4.472 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O 1 HETATM 3766 O O . HOH CA 6 . ? 14.296 20.747 0.995 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O 1 HETATM 3767 O O . HOH CA 6 . ? 19.445 25.627 3.050 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O 1 HETATM 3768 O O . HOH CA 6 . ? 0.478 3.214 12.365 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O 1 HETATM 3769 O O . HOH CA 6 . ? 3.212 10.092 4.285 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O 1 HETATM 3770 O O . HOH CA 6 . ? 7.724 17.838 5.684 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O 1 HETATM 3771 O O . HOH CA 6 . ? 6.162 40.211 -11.025 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O 1 HETATM 3772 O O . HOH CA 6 . ? -14.188 20.818 3.991 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O 1 HETATM 3773 O O . HOH CA 6 . ? 15.743 29.614 -9.634 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O 1 HETATM 3774 O O . HOH CA 6 . ? 5.611 16.745 7.053 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O 1 HETATM 3775 O O . HOH CA 6 . ? 0.355 7.299 22.894 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O 1 HETATM 3776 O O . HOH CA 6 . ? -0.001 26.237 -1.388 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O 1 HETATM 3777 O O . HOH CA 6 . ? 9.973 7.229 23.704 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O 1 HETATM 3778 O O . HOH CA 6 . ? 17.813 12.398 15.695 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O 1 HETATM 3779 O O . HOH CA 6 . ? 15.701 43.176 4.111 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O 1 HETATM 3780 O O . HOH CA 6 . ? 13.304 22.866 12.077 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O 1 HETATM 3781 O O . HOH CA 6 . ? 3.095 23.179 17.056 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O 1 HETATM 3782 O O . HOH CA 6 . ? -18.581 21.621 20.956 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O 1 HETATM 3783 O O . HOH CA 6 . ? 26.256 6.472 -1.312 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O 1 HETATM 3784 O O . HOH CA 6 . ? 10.827 6.278 20.931 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O 1 HETATM 3785 O O . HOH CA 6 . ? 8.483 49.532 -8.295 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O 1 HETATM 3786 O O . HOH CA 6 . ? -0.594 29.328 6.315 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O 1 HETATM 3787 O O . HOH CA 6 . ? 18.617 32.264 6.192 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O 1 HETATM 3788 O O . HOH CA 6 . ? 9.433 21.872 17.152 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O 1 HETATM 3789 O O . HOH CA 6 . ? 8.679 16.670 -2.161 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O 1 HETATM 3790 O O . HOH CA 6 . ? 18.569 13.592 18.603 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O 1 HETATM 3791 O O . HOH CA 6 . ? 2.881 44.683 -7.273 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O 1 HETATM 3792 O O . HOH CA 6 . ? 10.730 33.190 10.163 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O 1 HETATM 3793 O O . HOH CA 6 . ? -21.596 11.889 11.831 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O 1 HETATM 3794 O O . HOH CA 6 . ? 13.181 26.544 9.622 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O 1 HETATM 3795 O O . HOH CA 6 . ? 10.101 38.604 1.447 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O 1 HETATM 3796 O O . HOH CA 6 . ? -8.824 35.314 11.119 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O 1 HETATM 3797 O O . HOH CA 6 . ? -3.263 8.455 3.870 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O 1 HETATM 3798 O O . HOH CA 6 . ? 7.973 18.410 28.334 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O 1 HETATM 3799 O O . HOH CA 6 . ? 7.684 22.142 24.031 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O 1 HETATM 3800 O O . HOH CA 6 . ? 22.097 25.524 1.906 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O 1 HETATM 3801 O O . HOH CA 6 . ? 23.072 27.334 5.294 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O 1 HETATM 3802 O O . HOH CA 6 . ? -13.427 7.968 5.319 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O 1 HETATM 3803 O O . HOH CA 6 . ? 13.789 39.057 -4.391 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O 1 HETATM 3804 O O . HOH CA 6 . ? 10.405 34.914 11.696 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O 1 HETATM 3805 O O . HOH CA 6 . ? 7.500 23.704 1.065 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O 1 HETATM 3806 O O . HOH CA 6 . ? 15.750 3.916 7.220 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O 1 HETATM 3807 O O . HOH CA 6 . ? 13.429 18.855 23.175 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O 1 HETATM 3808 O O . HOH CA 6 . ? -7.209 20.312 0.077 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O 1 HETATM 3809 O O . HOH CA 6 . ? -5.716 18.653 1.968 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O 1 HETATM 3810 O O . HOH CA 6 . ? -12.729 6.692 14.303 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O 1 HETATM 3811 O O . HOH CA 6 . ? 0.207 43.596 -8.421 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O 1 HETATM 3812 O O . HOH CA 6 . ? 5.275 52.128 -1.776 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O 1 HETATM 3813 O O . HOH CA 6 . ? 19.778 37.056 -5.173 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O 1 HETATM 3814 O O . HOH CA 6 . ? -19.747 15.675 11.234 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O 1 HETATM 3815 O O . HOH CA 6 . ? 12.115 7.562 2.618 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O 1 HETATM 3816 O O . HOH CA 6 . ? 18.425 31.897 -12.610 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O 1 HETATM 3817 O O . HOH CA 6 . ? -6.330 20.056 3.598 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O 1 HETATM 3818 O O . HOH CA 6 . ? 31.431 24.749 1.778 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O 1 HETATM 3819 O O . HOH CA 6 . ? 17.921 28.017 8.968 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O 1 HETATM 3820 O O . HOH CA 6 . ? -6.861 29.408 19.924 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O 1 HETATM 3821 O O . HOH CA 6 . ? 22.419 9.708 8.846 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O 1 HETATM 3822 O O . HOH CA 6 . ? 17.110 21.025 -11.369 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O 1 HETATM 3823 O O . HOH CA 6 . ? 13.247 7.666 28.593 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O 1 HETATM 3824 O O . HOH CA 6 . ? 11.364 51.078 -4.961 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O 1 HETATM 3825 O O . HOH CA 6 . ? 13.729 50.874 -6.475 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O 1 HETATM 3826 O O . HOH CA 6 . ? 5.411 11.005 2.260 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O 1 HETATM 3827 O O . HOH CA 6 . ? 25.752 5.094 2.661 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O 1 HETATM 3828 O O . HOH CA 6 . ? 34.103 25.161 -8.094 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O 1 HETATM 3829 O O . HOH CA 6 . ? 19.376 6.782 5.503 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O 1 HETATM 3830 O O . HOH CA 6 . ? 8.610 23.487 -9.590 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O 1 HETATM 3831 O O . HOH CA 6 . ? -12.139 26.911 -3.797 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O 1 HETATM 3832 O O . HOH CA 6 . ? 18.932 4.376 7.549 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O 1 HETATM 3833 O O . HOH CA 6 . ? 13.203 53.244 -8.217 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O 1 HETATM 3834 O O . HOH CA 6 . ? 11.628 7.896 33.563 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O 1 HETATM 3835 O O . HOH CA 6 . ? 5.598 21.045 25.516 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O 1 HETATM 3836 O O . HOH CA 6 . ? 2.351 7.249 4.929 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O 1 HETATM 3837 O O . HOH CA 6 . ? -12.550 11.572 21.313 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O 1 HETATM 3838 O O . HOH CA 6 . ? 19.226 18.859 13.007 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O 1 HETATM 3839 O O . HOH CA 6 . ? -15.705 25.709 -0.922 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O 1 HETATM 3840 O O . HOH CA 6 . ? 2.293 51.778 6.813 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O 1 HETATM 3841 O O . HOH CA 6 . ? 19.975 20.528 11.289 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O 1 HETATM 3842 O O . HOH CA 6 . ? 6.925 25.911 2.331 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O 1 HETATM 3843 O O . HOH CA 6 . ? -7.193 13.985 2.314 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O 1 # loop_ _atom_site_anisotrop.id _atom_site_anisotrop.type_symbol _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code _atom_site_anisotrop.U[1][1] _atom_site_anisotrop.U[2][2] _atom_site_anisotrop.U[3][3] _atom_site_anisotrop.U[1][2] _atom_site_anisotrop.U[1][3] _atom_site_anisotrop.U[2][3] _atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd _atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd _atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 1 N N . GLY A 9 ? 0.5534 0.7005 0.9293 0.0988 0.2455 0.0037 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A N 2 C CA . GLY A 9 ? 0.5484 0.6865 0.9177 0.1033 0.2360 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A CA 3 C C . GLY A 9 ? 0.5581 0.6816 0.8813 0.1092 0.2461 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A C 4 O O . GLY A 9 ? 0.5626 0.6832 0.8611 0.1109 0.2623 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 31 GLY A O 5 N N . LYS A 10 ? 0.5554 0.6687 0.8666 0.1123 0.2355 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A N 6 C CA . LYS A 10 ? 0.5814 0.6790 0.8493 0.1174 0.2416 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CA 7 C C . LYS A 10 ? 0.6123 0.7008 0.8368 0.1114 0.2306 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A C 8 O O . LYS A 10 ? 0.5999 0.6901 0.8289 0.1058 0.2139 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A O 9 C CB . LYS A 10 ? 0.5667 0.6564 0.8450 0.1243 0.2368 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CB 10 C CG . LYS A 10 ? 0.6702 0.7684 0.9945 0.1306 0.2459 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CG 11 C CD . LYS A 10 ? 0.6809 0.7827 1.0061 0.1355 0.2702 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CD 12 C CE . LYS A 10 ? 0.6825 0.7838 1.0351 0.1453 0.2818 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CE 13 N NZ . LYS A 10 ? 0.6425 0.7552 1.0502 0.1448 0.2722 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A NZ 14 N N . LEU A 11 ? 0.6467 0.7253 0.8296 0.1127 0.2399 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 15 C CA . LEU A 11 ? 0.6412 0.7100 0.7821 0.1074 0.2299 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 16 C C . LEU A 11 ? 0.6236 0.6805 0.7537 0.1089 0.2151 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 17 O O . LEU A 11 ? 0.6728 0.7239 0.8127 0.1159 0.2174 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 18 C CB . LEU A 11 ? 0.6909 0.7510 0.7916 0.1087 0.2423 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 19 C CG . LEU A 11 ? 0.7278 0.7974 0.8310 0.1061 0.2566 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 20 C CD1 . LEU A 11 ? 0.7689 0.8273 0.8274 0.1073 0.2666 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 21 C CD2 . LEU A 11 ? 0.7071 0.7865 0.8196 0.0970 0.2467 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 22 N N . PRO A 12 ? 0.5458 0.5988 0.6572 0.1025 0.2002 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A N 23 C CA . PRO A 12 ? 0.5231 0.5642 0.6231 0.1029 0.1858 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CA 24 C C . PRO A 12 ? 0.5472 0.5718 0.6158 0.1080 0.1889 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A C 25 O O . PRO A 12 ? 0.5698 0.5899 0.6088 0.1073 0.1961 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A O 26 C CB . PRO A 12 ? 0.4982 0.5389 0.5791 0.0945 0.1733 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CB 27 C CG . PRO A 12 ? 0.4867 0.5426 0.5848 0.0899 0.1785 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CG 28 C CD . PRO A 12 ? 0.5200 0.5799 0.6228 0.0943 0.1964 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 34 PRO A CD 29 N N . PRO A 13 ? 0.5259 0.5407 0.6006 0.1126 0.1824 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A N 30 C CA . PRO A 13 ? 0.5406 0.5385 0.5885 0.1178 0.1840 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CA 31 C C . PRO A 13 ? 0.5580 0.5446 0.5656 0.1120 0.1737 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A C 32 O O . PRO A 13 ? 0.5281 0.5198 0.5299 0.1044 0.1647 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A O 33 C CB . PRO A 13 ? 0.5187 0.5098 0.5881 0.1225 0.1764 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CB 34 C CG . PRO A 13 ? 0.4883 0.4880 0.5788 0.1166 0.1640 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CG 35 C CD . PRO A 13 ? 0.4820 0.4995 0.5870 0.1125 0.1708 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 35 PRO A CD 36 N N . GLY A 14 ? 0.6000 0.5715 0.5818 0.1156 0.1743 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A N 37 C CA . GLY A 14 ? 0.6069 0.5672 0.5535 0.1099 0.1632 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A CA 38 C C . GLY A 14 ? 0.6555 0.6002 0.5771 0.1146 0.1673 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A C 39 O O . GLY A 14 ? 0.6828 0.6252 0.6126 0.1229 0.1800 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A O 40 N N . PRO A 15 ? 0.6881 0.6220 0.5803 0.1090 0.1563 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A N 41 C CA . PRO A 15 ? 0.7559 0.6736 0.6220 0.1117 0.1580 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CA 42 C C . PRO A 15 ? 0.8364 0.7563 0.6863 0.1147 0.1753 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A C 43 O O . PRO A 15 ? 0.8308 0.7625 0.6777 0.1101 0.1801 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A O 44 C CB . PRO A 15 ? 0.7418 0.6519 0.5850 0.1019 0.1415 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CB 45 C CG . PRO A 15 ? 0.7001 0.6255 0.5503 0.0944 0.1368 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CG 46 C CD . PRO A 15 ? 0.6639 0.6008 0.5476 0.0990 0.1417 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CD 47 N N . LEU A 16 ? 0.9143 0.8220 0.7536 0.1224 0.1848 -0.1778 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A N 48 C CA . LEU A 16 ? 0.9861 0.8937 0.8076 0.1260 0.2028 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CA 49 C C . LEU A 16 ? 1.0467 0.9499 0.8320 0.1175 0.1981 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A C 50 O O . LEU A 16 ? 1.0696 0.9587 0.8319 0.1129 0.1849 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A O 51 C CB . LEU A 16 ? 1.0163 0.9086 0.8297 0.1360 0.2127 -0.1929 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CB 52 C CG . LEU A 16 ? 1.0285 0.9212 0.8300 0.1425 0.2354 -0.1937 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CG 53 C CD1 . LEU A 16 ? 1.0095 0.9222 0.8469 0.1462 0.2501 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD1 54 C CD2 . LEU A 16 ? 1.0499 0.9242 0.8374 0.1521 0.2435 -0.2095 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD2 55 N N . PRO A 17 ? 1.0816 0.9965 0.8633 0.1151 0.2084 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A N 56 C CA . PRO A 17 ? 1.1146 1.0259 0.8632 0.1074 0.2040 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CA 57 C C . PRO A 17 ? 1.1919 1.0855 0.9025 0.1109 0.2123 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A C 58 O O . PRO A 17 ? 1.2336 1.1246 0.9440 0.1197 0.2304 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A O 59 C CB . PRO A 17 ? 1.0911 1.0204 0.8531 0.1053 0.2146 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CB 60 C CG . PRO A 17 ? 1.0858 1.0229 0.8766 0.1144 0.2322 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CG 61 C CD . PRO A 17 ? 1.0747 1.0065 0.8855 0.1191 0.2242 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 39 PRO A CD 62 N N . LEU A 18 ? 1.2320 1.1130 0.9112 0.1041 0.1987 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 63 C CA . LEU A 18 ? 1.2677 1.1308 0.9051 0.1057 0.2042 -0.1917 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 64 C C . LEU A 18 ? 1.2509 1.1207 0.8748 0.1071 0.2217 -0.1826 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 65 O O . LEU A 18 ? 1.2189 1.1061 0.8608 0.1031 0.2233 -0.1689 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 66 C CB . LEU A 18 ? 1.2881 1.1383 0.8983 0.0965 0.1837 -0.1957 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 67 C CG . LEU A 18 ? 1.3391 1.1685 0.9355 0.0968 0.1723 -0.2113 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 68 C CD1 . LEU A 18 ? 1.3237 1.1564 0.9558 0.1003 0.1682 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 69 C CD2 . LEU A 18 ? 1.3516 1.1723 0.9274 0.0862 0.1513 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 70 N N . PRO A 19 ? 1.2507 1.1058 0.8424 0.1126 0.2351 -0.1903 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A N 71 C CA . PRO A 19 ? 1.2423 1.1016 0.8186 0.1146 0.2537 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CA 72 C C . PRO A 19 ? 1.2050 1.0735 0.7727 0.1051 0.2461 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A C 73 O O . PRO A 19 ? 1.1536 1.0380 0.7388 0.1050 0.2580 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A O 74 C CB . PRO A 19 ? 1.3082 1.1438 0.8399 0.1197 0.2612 -0.1952 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CB 75 C CG . PRO A 19 ? 1.3300 1.1545 0.8711 0.1253 0.2569 -0.2101 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CG 76 C CD . PRO A 19 ? 1.2876 1.1206 0.8569 0.1181 0.2348 -0.2076 ? ? ? ? ? ? 41 PRO A CD 77 N N . GLY A 20 ? 1.2196 1.0782 0.7629 0.0974 0.2266 -0.1708 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A N 78 C CA . GLY A 20 ? 1.2115 1.0768 0.7443 0.0891 0.2190 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A CA 79 C C . GLY A 20 ? 1.1590 1.0333 0.7125 0.0805 0.1969 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A C 80 O O . GLY A 20 ? 1.1480 1.0361 0.7132 0.0749 0.1932 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 42 GLY A O 81 N N . LEU A 21 ? 1.1255 0.9913 0.6835 0.0796 0.1826 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N 82 C CA . LEU A 21 ? 1.1069 0.9798 0.6848 0.0720 0.1624 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA 83 C C . LEU A 21 ? 1.0753 0.9667 0.6977 0.0736 0.1654 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C 84 O O . LEU A 21 ? 1.0321 0.9353 0.6743 0.0676 0.1540 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O 85 C CB . LEU A 21 ? 1.1285 0.9840 0.6944 0.0699 0.1463 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB 86 C CG . LEU A 21 ? 1.1846 1.0205 0.7090 0.0657 0.1351 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG 87 C CD1 . LEU A 21 ? 1.2514 1.0707 0.7408 0.0725 0.1494 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 88 C CD2 . LEU A 21 ? 1.1848 1.0093 0.7116 0.0611 0.1155 -0.1864 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 89 N N . GLY A 22 ? 1.0984 0.9916 0.7362 0.0822 0.1808 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A N 90 C CA . GLY A 22 ? 1.0704 0.9790 0.7497 0.0848 0.1837 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A CA 91 C C . GLY A 22 ? 1.0410 0.9465 0.7372 0.0830 0.1675 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A C 92 O O . GLY A 22 ? 1.0445 0.9353 0.7321 0.0864 0.1646 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 44 GLY A O 93 N N . ASN A 23 ? 1.0016 0.9200 0.7214 0.0778 0.1573 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A N 94 C CA . ASN A 23 ? 0.9679 0.8847 0.7063 0.0760 0.1431 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CA 95 C C . ASN A 23 ? 0.9779 0.8890 0.7021 0.0666 0.1245 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A C 96 O O . ASN A 23 ? 0.9651 0.8776 0.7056 0.0630 0.1121 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A O 97 C CB . ASN A 23 ? 0.9045 0.8379 0.6792 0.0770 0.1443 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CB 98 C CG . ASN A 23 ? 0.8878 0.8266 0.6827 0.0864 0.1613 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CG 99 O OD1 . ASN A 23 ? 0.8666 0.8192 0.6779 0.0872 0.1711 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A OD1 100 N ND2 . ASN A 23 ? 0.9018 0.8297 0.6980 0.0935 0.1646 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A ND2 101 N N . LEU A 24 ? 1.0128 0.9173 0.7070 0.0627 0.1226 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A N 102 C CA . LEU A 24 ? 1.0186 0.9176 0.6996 0.0539 0.1049 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CA 103 C C . LEU A 24 ? 1.0660 0.9492 0.7431 0.0523 0.0930 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A C 104 O O . LEU A 24 ? 1.0616 0.9425 0.7395 0.0449 0.0774 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A O 105 C CB . LEU A 24 ? 1.0337 0.9265 0.6814 0.0513 0.1055 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CB 106 C CG . LEU A 24 ? 1.0025 0.9104 0.6540 0.0489 0.1104 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CG 107 C CD1 . LEU A 24 ? 1.0347 0.9338 0.6506 0.0476 0.1126 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CD1 108 C CD2 . LEU A 24 ? 0.9505 0.8695 0.6219 0.0420 0.0963 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 46 LEU A CD2 109 N N . LEU A 25 ? 1.1114 0.9837 0.7853 0.0591 0.1009 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A N 110 C CA . LEU A 25 ? 1.1331 0.9893 0.8061 0.0582 0.0911 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CA 111 C C . LEU A 25 ? 1.0947 0.9579 0.7988 0.0546 0.0814 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A C 112 O O . LEU A 25 ? 1.0927 0.9477 0.7953 0.0474 0.0667 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A O 113 C CB . LEU A 25 ? 1.1750 1.0203 0.8444 0.0676 0.1035 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CB 114 C CG . LEU A 25 ? 1.1953 1.0223 0.8653 0.0672 0.0945 -0.2108 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CG 115 C CD1 . LEU A 25 ? 1.2133 1.0230 0.8538 0.0593 0.0798 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD1 116 C CD2 . LEU A 25 ? 1.2344 1.0518 0.9036 0.0779 0.1081 -0.2226 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD2 117 N N . PHE A 29 ? 1.0287 0.9333 0.7735 0.0047 -0.0013 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A N 118 C CA . PHE A 29 ? 0.9991 0.9194 0.7588 0.0028 -0.0022 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CA 119 C C . PHE A 29 ? 0.9701 0.8907 0.7487 -0.0007 -0.0100 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A C 120 O O . PHE A 29 ? 0.9397 0.8700 0.7356 0.0006 -0.0046 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A O 121 C CB . PHE A 29 ? 1.0036 0.9262 0.7497 -0.0002 -0.0091 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CB 122 C CG . PHE A 29 ? 0.9667 0.9038 0.7280 -0.0020 -0.0109 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CG 123 C CD1 . PHE A 29 ? 0.9408 0.8915 0.7111 0.0012 -0.0001 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD1 124 C CD2 . PHE A 29 ? 0.9615 0.8976 0.7283 -0.0068 -0.0239 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CD2 125 C CE1 . PHE A 29 ? 0.9116 0.8740 0.6949 -0.0003 -0.0020 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE1 126 C CE2 . PHE A 29 ? 0.9298 0.8781 0.7099 -0.0078 -0.0250 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CE2 127 C CZ . PHE A 29 ? 0.9079 0.8689 0.6954 -0.0044 -0.0140 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 51 PHE A CZ 128 N N . GLN A 30 ? 0.9739 0.8829 0.7485 -0.0052 -0.0232 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A N 129 C CA . GLN A 30 ? 0.9460 0.8539 0.7376 -0.0089 -0.0321 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CA 130 C C . GLN A 30 ? 0.9005 0.8052 0.7057 -0.0063 -0.0262 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A C 131 O O . GLN A 30 ? 0.8683 0.7753 0.6889 -0.0078 -0.0297 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A O 132 C CB . GLN A 30 ? 0.9837 0.8784 0.7696 -0.0141 -0.0483 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CB 133 C CG . GLN A 30 ? 1.0349 0.9125 0.8059 -0.0131 -0.0496 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CG 134 C CD . GLN A 30 ? 1.0702 0.9337 0.8371 -0.0187 -0.0672 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CD 135 O OE1 . GLN A 30 ? 1.0712 0.9380 0.8412 -0.0231 -0.0786 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A OE1 136 N NE2 . GLN A 30 ? 1.1000 0.9474 0.8615 -0.0185 -0.0699 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A NE2 137 N N . ASN A 31 ? 0.8931 0.7916 0.6923 -0.0020 -0.0174 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A N 138 C CA . ASN A 31 ? 0.8699 0.7634 0.6821 0.0010 -0.0121 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CA 139 C C . ASN A 31 ? 0.8054 0.7086 0.6241 0.0070 0.0029 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A C 140 O O . ASN A 31 ? 0.7879 0.6853 0.6150 0.0109 0.0087 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A O 141 C CB . ASN A 31 ? 0.9333 0.8081 0.7383 0.0012 -0.0162 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CB 142 C CG . ASN A 31 ? 0.9667 0.8311 0.7745 -0.0049 -0.0326 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A CG 143 O OD1 . ASN A 31 ? 0.9614 0.8252 0.7859 -0.0065 -0.0378 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A OD1 144 N ND2 . ASN A 31 ? 1.0003 0.8561 0.7924 -0.0082 -0.0417 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 53 ASN A ND2 145 N N . THR A 32 ? 0.7619 0.6797 0.5786 0.0079 0.0084 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 146 C CA . THR A 32 ? 0.7182 0.6466 0.5425 0.0137 0.0214 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 147 C C . THR A 32 ? 0.6808 0.6122 0.5253 0.0160 0.0253 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 148 O O . THR A 32 ? 0.6793 0.6101 0.5317 0.0220 0.0336 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 149 C CB . THR A 32 ? 0.6761 0.6189 0.4968 0.0137 0.0243 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 150 O OG1 . THR A 32 ? 0.6946 0.6327 0.4942 0.0123 0.0214 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 151 C CG2 . THR A 32 ? 0.6500 0.6021 0.4791 0.0202 0.0364 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 152 N N . PRO A 33 ? 0.6357 0.5696 0.4877 0.0121 0.0193 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A N 153 C CA . PRO A 33 ? 0.6022 0.5356 0.4684 0.0152 0.0232 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CA 154 C C . PRO A 33 ? 0.6175 0.5363 0.4881 0.0192 0.0236 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A C 155 O O . PRO A 33 ? 0.6139 0.5322 0.4952 0.0250 0.0300 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A O 156 C CB . PRO A 33 ? 0.5758 0.5122 0.4454 0.0116 0.0147 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CB 157 C CG . PRO A 33 ? 0.5856 0.5276 0.4461 0.0064 0.0095 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CG 158 C CD . PRO A 33 ? 0.6192 0.5548 0.4676 0.0063 0.0089 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 55 PRO A CD 159 N N . TYR A 34 ? 0.6331 0.5398 0.4972 0.0166 0.0156 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A N 160 C CA . TYR A 34 ? 0.6568 0.5483 0.5261 0.0202 0.0150 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CA 161 C C . TYR A 34 ? 0.6169 0.5060 0.4853 0.0256 0.0275 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A C 162 O O . TYR A 34 ? 0.5906 0.4742 0.4705 0.0317 0.0331 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A O 163 C CB . TYR A 34 ? 0.7510 0.6292 0.6137 0.0153 0.0030 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CB 164 C CG . TYR A 34 ? 0.8188 0.6958 0.6916 0.0116 -0.0096 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CG 165 C CD1 . TYR A 34 ? 0.8465 0.7181 0.7358 0.0146 -0.0126 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CD1 166 C CD2 . TYR A 34 ? 0.8466 0.7279 0.7147 0.0052 -0.0190 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CD2 167 C CE1 . TYR A 34 ? 0.8492 0.7200 0.7500 0.0108 -0.0237 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CE1 168 C CE2 . TYR A 34 ? 0.8555 0.7359 0.7357 0.0016 -0.0299 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CE2 169 C CZ . TYR A 34 ? 0.8536 0.7286 0.7500 0.0042 -0.0318 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A CZ 170 O OH . TYR A 34 ? 0.8486 0.7287 0.7635 -0.0014 -0.0385 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 56 TYR A OH 171 N N . CYS A 35 ? 0.6095 0.5037 0.4653 0.0249 0.0301 -0.1310 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A N 172 C CA . CYS A 35 ? 0.6293 0.5263 0.4847 0.0322 0.0401 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CA 173 C C . CYS A 35 ? 0.6285 0.5402 0.5021 0.0400 0.0488 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A C 174 O O . CYS A 35 ? 0.6243 0.5346 0.5065 0.0494 0.0544 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A O 175 C CB . CYS A 35 ? 0.6305 0.5318 0.4652 0.0314 0.0407 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A CB 176 S SG . CYS A 35 ? 0.7527 0.6557 0.5810 0.0420 0.0542 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 57 CYS A SG 177 N N . PHE A 36 ? 0.6154 0.5404 0.4942 0.0378 0.0482 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 178 C CA . PHE A 36 ? 0.6093 0.5470 0.5030 0.0468 0.0535 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 179 C C . PHE A 36 ? 0.6425 0.5672 0.5447 0.0561 0.0504 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 180 O O . PHE A 36 ? 0.6599 0.5847 0.5739 0.0632 0.0602 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 181 C CB . PHE A 36 ? 0.5767 0.5278 0.4707 0.0425 0.0524 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 182 C CG . PHE A 36 ? 0.5576 0.5168 0.4390 0.0424 0.0577 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 183 C CD1 . PHE A 36 ? 0.5731 0.5266 0.4394 0.0439 0.0620 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 184 C CD2 . PHE A 36 ? 0.5119 0.4832 0.3958 0.0404 0.0587 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 185 C CE1 . PHE A 36 ? 0.5774 0.5370 0.4303 0.0434 0.0676 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 186 C CE2 . PHE A 36 ? 0.5054 0.4830 0.3783 0.0395 0.0640 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 187 C CZ . PHE A 36 ? 0.5401 0.5120 0.3971 0.0410 0.0686 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 188 N N . ASP A 37 ? 0.6696 0.5756 0.5697 0.0439 0.0498 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 189 C CA . ASP A 37 ? 0.7242 0.6279 0.6436 0.0498 0.0452 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 190 C C . ASP A 37 ? 0.6879 0.5772 0.6101 0.0574 0.0498 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 191 O O . ASP A 37 ? 0.6930 0.5862 0.6385 0.0637 0.0510 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 192 C CB . ASP A 37 ? 0.8090 0.7110 0.7316 0.0436 0.0315 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 193 C CG . ASP A 37 ? 0.9161 0.8310 0.8338 0.0378 0.0263 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 194 O OD1 . ASP A 37 ? 0.9187 0.8300 0.8311 0.0323 0.0167 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 195 O OD2 . ASP A 37 ? 0.8956 0.8235 0.8157 0.0389 0.0316 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 196 N N . GLN A 38 ? 0.6611 0.5368 0.5640 0.0544 0.0522 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A N 197 C CA . GLN A 38 ? 0.6838 0.5439 0.5833 0.0631 0.0555 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CA 198 C C . GLN A 38 ? 0.6464 0.5256 0.5583 0.0778 0.0609 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A C 199 O O . GLN A 38 ? 0.6315 0.5053 0.5588 0.0852 0.0669 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A O 200 C CB . GLN A 38 ? 0.7176 0.5782 0.6151 0.0494 0.0567 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CB 201 C CG . GLN A 38 ? 0.7790 0.6399 0.6859 0.0567 0.0586 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CG 202 C CD . GLN A 38 ? 0.8248 0.6442 0.7168 0.0576 0.0588 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CD 203 O OE1 . GLN A 38 ? 0.8269 0.6437 0.7310 0.0635 0.0510 -0.1476 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A OE1 204 N NE2 . GLN A 38 ? 0.8396 0.6506 0.7282 0.0545 0.0576 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A NE2 205 N N . LEU A 39 ? 0.6162 0.5163 0.5264 0.0765 0.0651 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A N 206 C CA . LEU A 39 ? 0.5738 0.4855 0.4938 0.0840 0.0793 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CA 207 C C . LEU A 39 ? 0.5460 0.4656 0.4937 0.0869 0.0843 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A C 208 O O . LEU A 39 ? 0.5363 0.4610 0.5024 0.0936 0.0941 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A O 209 C CB . LEU A 39 ? 0.5279 0.4546 0.4363 0.0796 0.0843 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CB 210 C CG . LEU A 39 ? 0.5033 0.4249 0.3884 0.0757 0.0843 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CG 211 C CD1 . LEU A 39 ? 0.4833 0.4171 0.3558 0.0708 0.0886 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD1 212 C CD2 . LEU A 39 ? 0.5224 0.4356 0.4049 0.0847 0.0940 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 61 LEU A CD2 213 N N . ARG A 40 ? 0.5416 0.4645 0.4962 0.0806 0.0774 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A N 214 C CA . ARG A 40 ? 0.5354 0.4697 0.5224 0.0815 0.0791 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CA 215 C C . ARG A 40 ? 0.5490 0.4744 0.5572 0.0866 0.0774 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A C 216 O O . ARG A 40 ? 0.5399 0.4739 0.5749 0.0924 0.0831 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A O 217 C CB . ARG A 40 ? 0.5171 0.4574 0.5071 0.0735 0.0701 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CB 218 C CG . ARG A 40 ? 0.5203 0.4743 0.5442 0.0749 0.0683 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CG 219 C CD . ARG A 40 ? 0.5455 0.5015 0.5698 0.0684 0.0544 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CD 220 N NE . ARG A 40 ? 0.5995 0.5408 0.6163 0.0665 0.0456 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NE 221 C CZ . ARG A 40 ? 0.6101 0.5451 0.6054 0.0598 0.0388 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CZ 222 N NH1 . ARG A 40 ? 0.5958 0.5378 0.5740 0.0547 0.0393 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH1 223 N NH2 . ARG A 40 ? 0.6244 0.5464 0.6183 0.0582 0.0312 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH2 224 N N . ARG A 41 ? 0.5669 0.4755 0.5652 0.0841 0.0690 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A N 225 C CA . ARG A 41 ? 0.5946 0.4932 0.6120 0.0885 0.0661 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CA 226 C C . ARG A 41 ? 0.6060 0.4993 0.6228 0.0977 0.0764 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A C 227 O O . ARG A 41 ? 0.6175 0.5094 0.6582 0.1035 0.0778 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A O 228 C CB . ARG A 41 ? 0.6417 0.5227 0.6478 0.0830 0.0552 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CB 229 C CG . ARG A 41 ? 0.6594 0.5467 0.6722 0.0754 0.0434 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CG 230 C CD . ARG A 41 ? 0.6844 0.5563 0.6938 0.0706 0.0320 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CD 231 N NE . ARG A 41 ? 0.7239 0.5823 0.7058 0.0662 0.0321 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NE 232 C CZ . ARG A 41 ? 0.7427 0.6029 0.7066 0.0583 0.0269 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A CZ 233 N NH1 . ARG A 41 ? 0.7292 0.6038 0.6974 0.0548 0.0223 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NH1 234 N NH2 . ARG A 41 ? 0.7677 0.6151 0.7097 0.0537 0.0260 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 63 ARG A NH2 235 N N . ARG A 42 ? 0.6100 0.5014 0.6004 0.0993 0.0826 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A N 236 C CA . ARG A 42 ? 0.6387 0.5269 0.6269 0.1084 0.0925 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CA 237 C C . ARG A 42 ? 0.6095 0.5181 0.6201 0.1130 0.1053 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A C 238 O O . ARG A 42 ? 0.6223 0.5314 0.6529 0.1205 0.1126 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A O 239 C CB . ARG A 42 ? 0.6903 0.5700 0.6438 0.1082 0.0919 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CB 240 C CG . ARG A 42 ? 0.7675 0.6360 0.7160 0.1172 0.0982 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CG 241 C CD . ARG A 42 ? 0.8326 0.6995 0.7535 0.1158 0.0990 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CD 242 N NE . ARG A 42 ? 0.8646 0.7220 0.7690 0.1056 0.0840 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NE 243 C CZ . ARG A 42 ? 0.9005 0.7580 0.7865 0.0985 0.0833 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A CZ 244 N NH1 . ARG A 42 ? 0.9178 0.7796 0.7909 0.1027 0.0963 -0.1905 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH1 245 N NH2 . ARG A 42 ? 0.9095 0.7609 0.7896 0.0858 0.0723 -0.1881 ? ? ? ? ? ? 64 ARG A NH2 246 N N . PHE A 43 ? 0.5713 0.4961 0.5801 0.1081 0.1080 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A N 247 C CA . PHE A 43 ? 0.5521 0.4949 0.5797 0.1115 0.1211 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CA 248 C C . PHE A 43 ? 0.5010 0.4607 0.5595 0.1083 0.1192 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A C 249 O O . PHE A 43 ? 0.4912 0.4651 0.5736 0.1112 0.1285 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A O 250 C CB . PHE A 43 ? 0.5418 0.4898 0.5437 0.1093 0.1284 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CB 251 C CG . PHE A 43 ? 0.5636 0.4978 0.5394 0.1133 0.1318 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CG 252 C CD1 . PHE A 43 ? 0.5641 0.4889 0.5086 0.1078 0.1229 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CD1 253 C CD2 . PHE A 43 ? 0.5820 0.5128 0.5670 0.1223 0.1432 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CD2 254 C CE1 . PHE A 43 ? 0.5919 0.5042 0.5145 0.1105 0.1248 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CE1 255 C CE2 . PHE A 43 ? 0.6106 0.5276 0.5709 0.1261 0.1463 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CE2 256 C CZ . PHE A 43 ? 0.6236 0.5312 0.5527 0.1200 0.1366 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 65 PHE A CZ 257 N N . GLY A 44 ? 0.4573 0.4156 0.5166 0.1021 0.1068 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 258 C CA . GLY A 44 ? 0.4361 0.4089 0.5251 0.0994 0.1022 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 259 C C . GLY A 44 ? 0.4181 0.3993 0.4952 0.0919 0.0989 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 260 O O . GLY A 44 ? 0.4402 0.4167 0.4858 0.0884 0.1001 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 261 N N . ASP A 45 ? 0.3899 0.3836 0.4932 0.0897 0.0935 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A N 262 C CA . ASP A 45 ? 0.3711 0.3717 0.4662 0.0829 0.0885 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CA 263 C C . ASP A 45 ? 0.3586 0.3688 0.4424 0.0807 0.0987 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A C 264 O O . ASP A 45 ? 0.3526 0.3655 0.4209 0.0748 0.0957 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A O 265 C CB . ASP A 45 ? 0.3682 0.3789 0.4957 0.0820 0.0776 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CB 266 C CG . ASP A 45 ? 0.3955 0.3959 0.5229 0.0807 0.0616 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A CG 267 O OD1 . ASP A 45 ? 0.4411 0.4461 0.5953 0.0821 0.0517 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A OD1 268 O OD2 . ASP A 45 ? 0.3731 0.3605 0.4746 0.0783 0.0585 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 67 ASP A OD2 269 N N . VAL A 46 ? 0.3468 0.3625 0.4398 0.0854 0.1106 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A N 270 C CA . VAL A 46 ? 0.3393 0.3636 0.4220 0.0833 0.1206 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 271 C C . VAL A 46 ? 0.3539 0.3717 0.4172 0.0877 0.1317 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A C 272 O O . VAL A 46 ? 0.3742 0.3953 0.4565 0.0937 0.1409 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A O 273 C CB . VAL A 46 ? 0.3292 0.3708 0.4480 0.0834 0.1251 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CB 274 C CG1 . VAL A 46 ? 0.3449 0.3940 0.4522 0.0806 0.1358 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG1 275 C CG2 . VAL A 46 ? 0.3033 0.3513 0.4424 0.0792 0.1120 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 68 VAL A CG2 276 N N . PHE A 47 ? 0.3479 0.3570 0.3746 0.0847 0.1301 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A N 277 C CA . PHE A 47 ? 0.3969 0.3985 0.4030 0.0887 0.1386 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CA 278 C C . PHE A 47 ? 0.4079 0.4120 0.3878 0.0843 0.1431 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A C 279 O O . PHE A 47 ? 0.3885 0.3970 0.3601 0.0776 0.1367 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A O 280 C CB . PHE A 47 ? 0.4100 0.3939 0.3977 0.0908 0.1302 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CB 281 C CG . PHE A 47 ? 0.3978 0.3743 0.3609 0.0838 0.1166 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CG 282 C CD1 . PHE A 47 ? 0.3485 0.3220 0.2823 0.0796 0.1152 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CD1 283 C CD2 . PHE A 47 ? 0.3772 0.3494 0.3477 0.0810 0.1051 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CD2 284 C CE1 . PHE A 47 ? 0.3403 0.3086 0.2564 0.0728 0.1021 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CE1 285 C CE2 . PHE A 47 ? 0.3095 0.2749 0.2589 0.0746 0.0932 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CE2 286 C CZ . PHE A 47 ? 0.3207 0.2852 0.2448 0.0705 0.0914 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 69 PHE A CZ 287 N N . SER A 48 ? 0.4546 0.4552 0.4222 0.0884 0.1543 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 70 SER A N 288 C CA . SER A 48 ? 0.4856 0.4885 0.4311 0.0853 0.1615 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CA 289 C C . SER A 48 ? 0.5466 0.5357 0.4560 0.0834 0.1556 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 70 SER A C 290 O O . SER A 48 ? 0.5693 0.5464 0.4716 0.0876 0.1533 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 70 SER A O 291 C CB . SER A 48 ? 0.5008 0.5096 0.4579 0.0911 0.1802 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CB 292 O OG . SER A 48 ? 0.4940 0.5176 0.4874 0.0912 0.1852 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 70 SER A OG 293 N N . LEU A 49 ? 0.5797 0.5703 0.4679 0.0768 0.1528 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A N 294 C CA . LEU A 49 ? 0.6365 0.6152 0.4913 0.0739 0.1474 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CA 295 C C . LEU A 49 ? 0.7074 0.6894 0.5439 0.0712 0.1559 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A C 296 O O . LEU A 49 ? 0.7262 0.7199 0.5739 0.0681 0.1593 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A O 297 C CB . LEU A 49 ? 0.6074 0.5822 0.4542 0.0668 0.1288 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CB 298 C CG . LEU A 49 ? 0.5654 0.5333 0.4237 0.0682 0.1183 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CG 299 C CD1 . LEU A 49 ? 0.5249 0.4926 0.3788 0.0601 0.1025 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD1 300 C CD2 . LEU A 49 ? 0.5861 0.5391 0.4318 0.0725 0.1191 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 71 LEU A CD2 301 N N . GLN A 50 ? 0.7694 0.7399 0.5772 0.0722 0.1593 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A N 302 C CA . GLN A 50 ? 0.8289 0.7998 0.6141 0.0690 0.1653 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CA 303 C C . GLN A 50 ? 0.8614 0.8230 0.6190 0.0621 0.1502 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A C 304 O O . GLN A 50 ? 0.8973 0.8457 0.6269 0.0629 0.1504 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A O 305 C CB . GLN A 50 ? 0.8925 0.8574 0.6642 0.0758 0.1833 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CB 306 C CG . GLN A 50 ? 0.9510 0.9182 0.7037 0.0734 0.1930 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CG 307 C CD . GLN A 50 ? 1.0428 0.9991 0.7717 0.0797 0.2087 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A CD 308 O OE1 . GLN A 50 ? 1.0754 1.0260 0.8098 0.0871 0.2161 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A OE1 309 N NE2 . GLN A 50 ? 1.0818 1.0345 0.7833 0.0772 0.2140 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 72 GLN A NE2 310 N N . LEU A 51 ? 0.8680 0.8361 0.6344 0.0556 0.1368 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A N 311 C CA . LEU A 51 ? 0.9010 0.8627 0.6468 0.0487 0.1220 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CA 312 C C . LEU A 51 ? 0.9599 0.9217 0.6835 0.0458 0.1262 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A C 313 O O . LEU A 51 ? 0.9708 0.9441 0.7050 0.0439 0.1312 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A O 314 C CB . LEU A 51 ? 0.8533 0.8227 0.6176 0.0433 0.1081 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CB 315 C CG . LEU A 51 ? 0.8137 0.7814 0.5972 0.0448 0.1012 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CG 316 C CD1 . LEU A 51 ? 0.7706 0.7497 0.5767 0.0416 0.0945 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CD1 317 C CD2 . LEU A 51 ? 0.8240 0.7783 0.5921 0.0416 0.0889 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 73 LEU A CD2 318 N N . ALA A 52 ? 1.0022 0.9503 0.6947 0.0453 0.1238 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A N 319 C CA . ALA A 52 ? 1.0249 0.9696 0.6907 0.0435 0.1281 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CA 320 C C . ALA A 52 ? 1.0457 0.9957 0.7136 0.0487 0.1491 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A C 321 O O . ALA A 52 ? 1.0886 1.0337 0.7560 0.0554 0.1610 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A O 322 C CB . ALA A 52 ? 1.0090 0.9616 0.6774 0.0364 0.1170 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 74 ALA A CB 323 N N . TRP A 53 ? 1.0289 0.9888 0.7006 0.0457 0.1539 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A N 324 C CA . TRP A 53 ? 1.0356 1.0016 0.7118 0.0496 0.1741 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CA 325 C C . TRP A 53 ? 0.9572 0.9400 0.6722 0.0492 0.1783 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A C 326 O O . TRP A 53 ? 0.9620 0.9528 0.6884 0.0509 0.1937 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A O 327 C CB . TRP A 53 ? 1.0848 1.0476 0.7338 0.0464 0.1779 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CB 328 C CG . TRP A 53 ? 1.1523 1.0978 0.7621 0.0457 0.1696 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CG 329 C CD1 . TRP A 53 ? 1.2058 1.1371 0.7875 0.0509 0.1792 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD1 330 C CD2 . TRP A 53 ? 1.1660 1.1055 0.7607 0.0396 0.1497 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CD2 331 N NE1 . TRP A 53 ? 1.2371 1.1531 0.7859 0.0480 0.1656 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A NE1 332 C CE2 . TRP A 53 ? 1.2137 1.1350 0.7712 0.0411 0.1473 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE2 333 C CE3 . TRP A 53 ? 1.1393 1.0867 0.7487 0.0334 0.1339 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CE3 334 C CZ2 . TRP A 53 ? 1.2302 1.1413 0.7664 0.0362 0.1287 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ2 335 C CZ3 . TRP A 53 ? 1.1532 1.0913 0.7427 0.0290 0.1166 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CZ3 336 C CH2 . TRP A 53 ? 1.1963 1.1167 0.7504 0.0303 0.1138 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 75 TRP A CH2 337 N N . THR A 54 ? 0.8848 0.8722 0.6200 0.0467 0.1646 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 338 C CA . THR A 54 ? 0.8046 0.8060 0.5747 0.0458 0.1658 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 339 C C . THR A 54 ? 0.7109 0.7143 0.5050 0.0520 0.1699 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 340 O O . THR A 54 ? 0.6742 0.6689 0.4621 0.0542 0.1628 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 341 C CB . THR A 54 ? 0.7307 0.7362 0.5074 0.0390 0.1482 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 342 O OG1 . THR A 54 ? 0.7265 0.7242 0.4969 0.0384 0.1339 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 343 C CG2 . THR A 54 ? 0.7393 0.7438 0.4959 0.0334 0.1444 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 344 N N . PRO A 55 ? 0.6462 0.6608 0.4691 0.0547 0.1817 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A N 345 C CA . PRO A 55 ? 0.5954 0.6138 0.4466 0.0603 0.1848 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CA 346 C C . PRO A 55 ? 0.5192 0.5432 0.3908 0.0568 0.1706 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A C 347 O O . PRO A 55 ? 0.4910 0.5234 0.3738 0.0519 0.1677 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A O 348 C CB . PRO A 55 ? 0.6194 0.6481 0.4930 0.0637 0.2032 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CB 349 C CG . PRO A 55 ? 0.6226 0.6574 0.4918 0.0571 0.2038 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CG 350 C CD . PRO A 55 ? 0.6354 0.6596 0.4673 0.0524 0.1924 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 77 PRO A CD 351 N N . VAL A 56 ? 0.4932 0.5114 0.3687 0.0593 0.1619 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A N 352 C CA . VAL A 56 ? 0.4521 0.4729 0.3410 0.0561 0.1478 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CA 353 C C . VAL A 56 ? 0.4240 0.4470 0.3408 0.0616 0.1491 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A C 354 O O . VAL A 56 ? 0.3656 0.3826 0.2828 0.0677 0.1548 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A O 355 C CB . VAL A 56 ? 0.4418 0.4521 0.3072 0.0522 0.1322 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CB 356 C CG1 . VAL A 56 ? 0.3939 0.4049 0.2738 0.0506 0.1195 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG1 357 C CG2 . VAL A 56 ? 0.4444 0.4541 0.2876 0.0457 0.1275 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 78 VAL A CG2 358 N N . VAL A 57 ? 0.3202 0.3511 0.2603 0.0596 0.1439 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A N 359 C CA . VAL A 57 ? 0.3619 0.3934 0.3272 0.0639 0.1416 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CA 360 C C . VAL A 57 ? 0.3484 0.3755 0.3105 0.0602 0.1260 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A C 361 O O . VAL A 57 ? 0.3204 0.3525 0.2830 0.0548 0.1205 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A O 362 C CB . VAL A 57 ? 0.3693 0.4145 0.3719 0.0657 0.1500 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CB 363 C CG1 . VAL A 57 ? 0.3590 0.4049 0.3885 0.0687 0.1437 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CG1 364 C CG2 . VAL A 57 ? 0.3609 0.4100 0.3709 0.0705 0.1667 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 79 VAL A CG2 365 N N . VAL A 58 ? 0.3499 0.3670 0.3089 0.0631 0.1195 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A N 366 C CA . VAL A 58 ? 0.3120 0.3235 0.2681 0.0599 0.1058 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CA 367 C C . VAL A 58 ? 0.3067 0.3224 0.2937 0.0623 0.1049 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A C 368 O O . VAL A 58 ? 0.3104 0.3268 0.3174 0.0682 0.1107 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A O 369 C CB . VAL A 58 ? 0.3279 0.3253 0.2647 0.0607 0.0980 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CB 370 C CG1 . VAL A 58 ? 0.2656 0.2572 0.1970 0.0562 0.0842 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG1 371 C CG2 . VAL A 58 ? 0.3427 0.3368 0.2541 0.0586 0.0994 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 80 VAL A CG2 372 N N . LEU A 59 ? 0.2872 0.3057 0.2792 0.0577 0.0971 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A N 373 C CA . LEU A 59 ? 0.2770 0.3014 0.3005 0.0587 0.0938 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CA 374 C C . LEU A 59 ? 0.2742 0.2894 0.2899 0.0562 0.0794 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A C 375 O O . LEU A 59 ? 0.2701 0.2814 0.2643 0.0506 0.0717 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A O 376 C CB . LEU A 59 ? 0.2691 0.3063 0.3066 0.0541 0.0905 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CB 377 C CG . LEU A 59 ? 0.2704 0.3183 0.3201 0.0555 0.1052 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CG 378 C CD1 . LEU A 59 ? 0.2450 0.3006 0.2950 0.0487 0.0989 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD1 379 C CD2 . LEU A 59 ? 0.2917 0.3487 0.3799 0.0611 0.1104 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD2 380 N N . ASN A 60 ? 0.2750 0.2871 0.3092 0.0601 0.0751 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A N 381 C CA . ASN A 60 ? 0.2661 0.2688 0.2934 0.0578 0.0615 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CA 382 C C . ASN A 60 ? 0.2504 0.2577 0.3019 0.0579 0.0500 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A C 383 O O . ASN A 60 ? 0.2692 0.2831 0.3483 0.0624 0.0528 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A O 384 C CB . ASN A 60 ? 0.2815 0.2707 0.3024 0.0622 0.0651 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CB 385 C CG . ASN A 60 ? 0.3042 0.2855 0.2973 0.0623 0.0736 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A CG 386 O OD1 . ASN A 60 ? 0.3044 0.2767 0.2732 0.0576 0.0672 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A OD1 387 N ND2 . ASN A 60 ? 0.3377 0.3229 0.3340 0.0673 0.0845 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 82 ASN A ND2 388 N N . GLY A 61 ? 0.2227 0.2259 0.2637 0.0531 0.0369 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A N 389 C CA . GLY A 61 ? 0.1789 0.1835 0.2360 0.0528 0.0245 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A CA 390 C C . GLY A 61 ? 0.1877 0.2018 0.2498 0.0493 0.0195 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A C 391 O O . GLY A 61 ? 0.1971 0.2195 0.2614 0.0486 0.0280 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A O 392 N N . LEU A 62 ? 0.1880 0.1992 0.2509 0.0470 0.0056 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A N 393 C CA . LEU A 62 ? 0.2157 0.2319 0.2797 0.0433 -0.0019 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CA 394 C C . LEU A 62 ? 0.2415 0.2694 0.3364 0.0453 0.0005 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A C 395 O O . LEU A 62 ? 0.2760 0.3112 0.3736 0.0424 0.0024 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A O 396 C CB . LEU A 62 ? 0.2126 0.2203 0.2687 0.0415 -0.0176 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CB 397 C CG . LEU A 62 ? 0.2212 0.2304 0.2765 0.0380 -0.0278 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CG 398 C CD1 . LEU A 62 ? 0.1573 0.1685 0.1937 0.0343 -0.0220 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD1 399 C CD2 . LEU A 62 ? 0.1726 0.1701 0.2162 0.0371 -0.0438 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 84 LEU A CD2 400 N N . ALA A 63 ? 0.2203 0.2501 0.3409 0.0502 0.0005 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A N 401 C CA . ALA A 63 ? 0.2082 0.2500 0.3644 0.0523 0.0015 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CA 402 C C . ALA A 63 ? 0.2082 0.2602 0.3701 0.0533 0.0199 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A C 403 O O . ALA A 63 ? 0.2113 0.2732 0.3881 0.0506 0.0203 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A O 404 C CB . ALA A 63 ? 0.1877 0.2293 0.3722 0.0583 -0.0012 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 85 ALA A CB 405 N N . ALA A 64 ? 0.1997 0.2481 0.3481 0.0568 0.0345 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A N 406 C CA . ALA A 64 ? 0.2068 0.2621 0.3536 0.0580 0.0529 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A CA 407 C C . ALA A 64 ? 0.2052 0.2625 0.3307 0.0514 0.0524 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A C 408 O O . ALA A 64 ? 0.2194 0.2870 0.3575 0.0502 0.0604 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A O 409 C CB . ALA A 64 ? 0.1811 0.2276 0.3096 0.0626 0.0657 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 86 ALA A CB 410 N N . VAL A 65 ? 0.1604 0.2083 0.2564 0.0472 0.0434 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 411 C CA . VAL A 65 ? 0.1556 0.2040 0.2318 0.0415 0.0417 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 412 C C . VAL A 65 ? 0.1811 0.2366 0.2753 0.0378 0.0323 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 413 O O . VAL A 65 ? 0.1464 0.2081 0.2419 0.0349 0.0372 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 414 C CB . VAL A 65 ? 0.2559 0.2932 0.3016 0.0383 0.0332 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 415 C CG1 . VAL A 65 ? 0.1491 0.1873 0.1790 0.0331 0.0306 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 416 C CG2 . VAL A 65 ? 0.1623 0.1921 0.1899 0.0405 0.0409 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 417 N N . ARG A 66 ? 0.2033 0.2563 0.3104 0.0378 0.0178 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A N 418 C CA . ARG A 66 ? 0.2415 0.2982 0.3640 0.0340 0.0057 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CA 419 C C . ARG A 66 ? 0.2292 0.2996 0.3864 0.0347 0.0132 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A C 420 O O . ARG A 66 ? 0.2662 0.3418 0.4303 0.0304 0.0119 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A O 421 C CB . ARG A 66 ? 0.3018 0.3514 0.4300 0.0342 -0.0124 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CB 422 C CG . ARG A 66 ? 0.3693 0.4053 0.4637 0.0322 -0.0213 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CG 423 C CD . ARG A 66 ? 0.4459 0.4737 0.5410 0.0309 -0.0406 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CD 424 N NE . ARG A 66 ? 0.5115 0.5359 0.5961 0.0262 -0.0487 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NE 425 C CZ . ARG A 66 ? 0.5446 0.5729 0.6509 0.0237 -0.0585 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A CZ 426 N NH1 . ARG A 66 ? 0.5517 0.5888 0.6939 0.0254 -0.0615 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH1 427 N NH2 . ARG A 66 ? 0.5560 0.5787 0.6498 0.0196 -0.0659 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 88 ARG A NH2 428 N N . GLU A 67 ? 0.2029 0.2792 0.3836 0.0403 0.0218 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A N 429 C CA . GLU A 67 ? 0.2020 0.2928 0.4211 0.0419 0.0308 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CA 430 C C . GLU A 67 ? 0.1997 0.2965 0.4098 0.0399 0.0475 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A C 431 O O . GLU A 67 ? 0.1999 0.3065 0.4325 0.0367 0.0485 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A O 432 C CB . GLU A 67 ? 0.1962 0.2914 0.4399 0.0497 0.0408 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CB 433 C CG . GLU A 67 ? 0.2132 0.3246 0.4966 0.0524 0.0557 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CG 434 C CD . GLU A 67 ? 0.2099 0.3265 0.5268 0.0604 0.0623 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CD 435 O OE1 . GLU A 67 ? 0.1910 0.2979 0.4950 0.0654 0.0626 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE1 436 O OE2 . GLU A 67 ? 0.2157 0.3411 0.5618 0.0593 0.0651 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE2 437 N N . ALA A 68 ? 0.2060 0.2960 0.3828 0.0415 0.0592 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A N 438 C CA . ALA A 68 ? 0.2006 0.2938 0.3627 0.0394 0.0736 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CA 439 C C . ALA A 68 ? 0.1997 0.2913 0.3500 0.0321 0.0627 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A C 440 O O . ALA A 68 ? 0.2096 0.3089 0.3724 0.0290 0.0680 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A O 441 C CB . ALA A 68 ? 0.1806 0.2644 0.3071 0.0424 0.0849 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 90 ALA A CB 442 N N . LEU A 69 ? 0.2165 0.2974 0.3434 0.0295 0.0482 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A N 443 C CA . LEU A 69 ? 0.2082 0.2853 0.3183 0.0237 0.0406 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CA 444 C C . LEU A 69 ? 0.2000 0.2779 0.3297 0.0197 0.0242 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A C 445 O O . LEU A 69 ? 0.2086 0.2863 0.3363 0.0151 0.0208 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A O 446 C CB . LEU A 69 ? 0.1831 0.2482 0.2573 0.0232 0.0355 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CB 447 C CG . LEU A 69 ? 0.2128 0.2750 0.2638 0.0256 0.0488 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CG 448 C CD1 . LEU A 69 ? 0.1821 0.2344 0.2020 0.0234 0.0426 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD1 449 C CD2 . LEU A 69 ? 0.2193 0.2883 0.2715 0.0251 0.0638 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD2 450 N N . VAL A 70 ? 0.1971 0.2745 0.3455 0.0213 0.0130 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A N 451 C CA . VAL A 70 ? 0.2090 0.2842 0.3720 0.0171 -0.0050 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CA 452 C C . VAL A 70 ? 0.2275 0.3160 0.4361 0.0167 -0.0046 0.0010 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A C 453 O O . VAL A 70 ? 0.2514 0.3455 0.4765 0.0123 -0.0050 0.0064 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A O 454 C CB . VAL A 70 ? 0.2217 0.2846 0.3712 0.0182 -0.0220 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CB 455 C CG1 . VAL A 70 ? 0.2107 0.2693 0.3743 0.0142 -0.0422 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG1 456 C CG2 . VAL A 70 ? 0.2074 0.2581 0.3143 0.0181 -0.0214 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG2 457 N N . THR A 71 ? 0.2021 0.2958 0.4334 0.0214 -0.0034 0.0016 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 458 C CA . THR A 71 ? 0.1983 0.3063 0.4775 0.0219 -0.0011 0.0089 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 459 C C . THR A 71 ? 0.1981 0.3186 0.4912 0.0209 0.0190 0.0135 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 460 O O . THR A 71 ? 0.2022 0.3303 0.5232 0.0163 0.0150 0.0209 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 461 C CB . THR A 71 ? 0.2036 0.3156 0.5028 0.0289 0.0027 0.0079 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 462 O OG1 . THR A 71 ? 0.2076 0.3058 0.4854 0.0298 -0.0138 0.0037 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 463 C CG2 . THR A 71 ? 0.1920 0.3182 0.5466 0.0292 -0.0012 0.0165 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 464 N N . HIS A 72 ? 0.2001 0.3212 0.4716 0.0247 0.0396 0.0096 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A N 465 C CA . HIS A 72 ? 0.1835 0.3142 0.4616 0.0236 0.0589 0.0147 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CA 466 C C . HIS A 72 ? 0.2182 0.3403 0.4576 0.0191 0.0598 0.0128 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A C 467 O O . HIS A 72 ? 0.2382 0.3629 0.4646 0.0197 0.0777 0.0141 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A O 468 C CB . HIS A 72 ? 0.1661 0.3026 0.4469 0.0311 0.0828 0.0124 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CB 469 C CG . HIS A 72 ? 0.1770 0.3218 0.4972 0.0365 0.0834 0.0142 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CG 470 N ND1 . HIS A 72 ? 0.1716 0.3243 0.5270 0.0343 0.0827 0.0232 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A ND1 471 C CD2 . HIS A 72 ? 0.1692 0.3089 0.4884 0.0425 0.0809 0.0082 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CD2 472 C CE1 . HIS A 72 ? 0.1701 0.3230 0.5450 0.0388 0.0800 0.0226 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CE1 473 N NE2 . HIS A 72 ? 0.1734 0.3185 0.5268 0.0438 0.0788 0.0138 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A NE2 474 N N . GLY A 73 ? 0.2227 0.3339 0.4441 0.0149 0.0405 0.0103 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 475 C CA . GLY A 73 ? 0.2255 0.3283 0.4147 0.0108 0.0386 0.0089 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 476 C C . GLY A 73 ? 0.2726 0.3819 0.4674 0.0071 0.0501 0.0160 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 477 O O . GLY A 73 ? 0.2972 0.4009 0.4615 0.0062 0.0565 0.0144 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 478 N N . GLU A 74 ? 0.2798 0.4007 0.5145 0.0048 0.0524 0.0247 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A N 479 C CA . GLU A 74 ? 0.2947 0.4216 0.5382 0.0006 0.0627 0.0334 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CA 480 C C . GLU A 74 ? 0.2511 0.3843 0.4850 0.0046 0.0884 0.0355 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A C 481 O O . GLU A 74 ? 0.2358 0.3684 0.4556 0.0019 0.0980 0.0403 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A O 482 C CB . GLU A 74 ? 0.3515 0.4888 0.6440 -0.0039 0.0561 0.0430 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CB 483 C CG . GLU A 74 ? 0.4306 0.5582 0.7230 -0.0106 0.0333 0.0433 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CG 484 C CD . GLU A 74 ? 0.4990 0.6343 0.8272 -0.0173 0.0324 0.0547 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CD 485 O OE1 . GLU A 74 ? 0.5250 0.6735 0.8990 -0.0180 0.0340 0.0621 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE1 486 O OE2 . GLU A 74 ? 0.5009 0.6289 0.8136 -0.0219 0.0299 0.0568 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE2 487 N N . ASP A 75 ? 0.2181 0.3554 0.4573 0.0113 0.0990 0.0314 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A N 488 C CA . ASP A 75 ? 0.2211 0.3619 0.4486 0.0166 0.1241 0.0315 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 489 C C . ASP A 75 ? 0.2235 0.3512 0.4023 0.0206 0.1279 0.0207 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A C 490 O O . ASP A 75 ? 0.2158 0.3397 0.3723 0.0242 0.1427 0.0182 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A O 491 C CB . ASP A 75 ? 0.2429 0.3898 0.4977 0.0216 0.1300 0.0320 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CB 492 C CG . ASP A 75 ? 0.2609 0.4177 0.5620 0.0173 0.1224 0.0421 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A CG 493 O OD1 . ASP A 75 ? 0.2772 0.4374 0.6071 0.0188 0.1111 0.0416 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD1 494 O OD2 . ASP A 75 ? 0.2486 0.4083 0.5563 0.0124 0.1262 0.0507 ? ? ? ? ? ? 97 ASP A OD2 495 N N . THR A 76 ? 0.2124 0.3292 0.3688 0.0189 0.1098 0.0136 ? ? ? ? ? ? 98 THR A N 496 C CA . THR A 76 ? 0.2342 0.3390 0.3488 0.0217 0.1113 0.0042 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CA 497 C C . THR A 76 ? 0.2597 0.3548 0.3442 0.0168 0.0997 0.0030 ? ? ? ? ? ? 98 THR A C 498 O O . THR A 76 ? 0.2926 0.3779 0.3477 0.0181 0.0952 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 98 THR A O 499 C CB . THR A 76 ? 0.2281 0.3281 0.3433 0.0261 0.1029 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CB 500 O OG1 . THR A 76 ? 0.2090 0.3062 0.3322 0.0224 0.0820 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 98 THR A OG1 501 C CG2 . THR A 76 ? 0.1731 0.2824 0.3211 0.0320 0.1139 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 98 THR A CG2 502 N N . ALA A 77 ? 0.2464 0.3443 0.3404 0.0112 0.0949 0.0107 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A N 503 C CA . ALA A 77 ? 0.2362 0.3252 0.3070 0.0070 0.0828 0.0099 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CA 504 C C . ALA A 77 ? 0.1763 0.2617 0.2201 0.0058 0.0929 0.0129 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A C 505 O O . ALA A 77 ? 0.1902 0.2684 0.2145 0.0029 0.0843 0.0127 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A O 506 C CB . ALA A 77 ? 0.1558 0.2463 0.2498 0.0018 0.0694 0.0155 ? ? ? ? ? ? 99 ALA A CB 507 N N . ASP A 78 ? 0.2064 0.2961 0.2484 0.0083 0.1112 0.0158 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 508 C CA . ASP A 78 ? 0.2422 0.3271 0.2550 0.0076 0.1214 0.0191 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 509 C C . ASP A 78 ? 0.2479 0.3214 0.2225 0.0105 0.1202 0.0094 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 510 O O . ASP A 78 ? 0.2308 0.3017 0.2041 0.0141 0.1166 0.0006 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 511 C CB . ASP A 78 ? 0.2718 0.3634 0.2947 0.0089 0.1391 0.0252 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 512 C CG . ASP A 78 ? 0.2931 0.3809 0.2970 0.0047 0.1429 0.0326 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 513 O OD1 . ASP A 78 ? 0.3248 0.4149 0.3288 0.0053 0.1542 0.0359 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 514 O OD2 . ASP A 78 ? 0.2709 0.3530 0.2595 0.0012 0.1348 0.0354 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 515 N N . ARG A 79 ? 0.2617 0.3280 0.2084 0.0074 0.1176 0.0108 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N 516 C CA . ARG A 79 ? 0.2722 0.3290 0.1879 0.0076 0.1104 0.0022 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA 517 C C . ARG A 79 ? 0.3164 0.3725 0.2182 0.0082 0.1194 0.0024 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C 518 O O . ARG A 79 ? 0.3461 0.4063 0.2545 0.0067 0.1291 0.0108 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O 519 C CB . ARG A 79 ? 0.2663 0.3161 0.1635 0.0035 0.0985 0.0037 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB 520 C CG . ARG A 79 ? 0.2166 0.2661 0.1233 0.0038 0.0899 0.0040 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG 521 C CD . ARG A 79 ? 0.2079 0.2534 0.1115 0.0061 0.0820 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD 522 N NE . ARG A 79 ? 0.1911 0.2356 0.1005 0.0049 0.0685 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE 523 C CZ . ARG A 79 ? 0.2137 0.2578 0.1319 0.0066 0.0614 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ 524 N NH1 . ARG A 79 ? 0.1673 0.2090 0.0885 0.0051 0.0500 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 525 N NH2 . ARG A 79 ? 0.1953 0.2404 0.1190 0.0101 0.0662 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 526 N N . PRO A 80 ? 0.3187 0.3694 0.2018 0.0105 0.1162 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A N 527 C CA . PRO A 80 ? 0.3494 0.3972 0.2132 0.0112 0.1236 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CA 528 C C . PRO A 80 ? 0.3710 0.4153 0.2160 0.0062 0.1199 0.0008 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A C 529 O O . PRO A 80 ? 0.3625 0.4036 0.2005 0.0031 0.1072 0.0011 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A O 530 C CB . PRO A 80 ? 0.3561 0.3974 0.2043 0.0144 0.1173 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CB 531 C CG . PRO A 80 ? 0.3246 0.3678 0.1915 0.0167 0.1116 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CG 532 C CD . PRO A 80 ? 0.2892 0.3362 0.1699 0.0130 0.1067 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CD 533 N N . PRO A 81 ? 0.4063 0.4514 0.2444 0.0055 0.1312 0.0072 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N 534 C CA . PRO A 81 ? 0.4211 0.4620 0.2403 0.0007 0.1271 0.0148 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA 535 C C . PRO A 81 ? 0.4336 0.4670 0.2265 0.0007 0.1144 0.0088 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C 536 O O . PRO A 81 ? 0.4349 0.4649 0.2184 0.0045 0.1143 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O 537 C CB . PRO A 81 ? 0.4378 0.4800 0.2518 0.0012 0.1430 0.0211 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB 538 C CG . PRO A 81 ? 0.4493 0.4936 0.2696 0.0072 0.1533 0.0134 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG 539 C CD . PRO A 81 ? 0.4114 0.4600 0.2559 0.0094 0.1477 0.0075 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD 540 N N . VAL A 82 ? 0.4459 0.4765 0.2294 -0.0032 0.1036 0.0143 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N 541 C CA . VAL A 82 ? 0.4583 0.4830 0.2205 -0.0026 0.0909 0.0105 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA 542 C C . VAL A 82 ? 0.5097 0.5308 0.2528 -0.0056 0.0892 0.0204 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C 543 O O . VAL A 82 ? 0.5069 0.5281 0.2537 -0.0082 0.0803 0.0278 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O 544 C CB . VAL A 82 ? 0.4193 0.4440 0.1926 -0.0023 0.0759 0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB 545 C CG1 . VAL A 82 ? 0.4335 0.4515 0.1888 -0.0008 0.0635 0.0030 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 546 C CG2 . VAL A 82 ? 0.3792 0.4070 0.1710 0.0002 0.0776 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 547 N N . PRO A 83 ? 0.5519 0.5690 0.2742 -0.0047 0.0979 0.0211 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A N 548 C CA . PRO A 83 ? 0.5744 0.5876 0.2759 -0.0073 0.0980 0.0311 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CA 549 C C . PRO A 83 ? 0.5828 0.5914 0.2728 -0.0077 0.0806 0.0341 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A C 550 O O . PRO A 83 ? 0.5856 0.5944 0.2732 -0.0106 0.0782 0.0458 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A O 551 C CB . PRO A 83 ? 0.6045 0.6117 0.2816 -0.0042 0.1079 0.0262 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CB 552 C CG . PRO A 83 ? 0.6064 0.6180 0.3010 -0.0010 0.1205 0.0190 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CG 553 C CD . PRO A 83 ? 0.5784 0.5946 0.2972 -0.0006 0.1105 0.0131 ? ? ? ? ? ? 105 PRO A CD 554 N N . ILE A 84 ? 0.5788 0.5829 0.2636 -0.0048 0.0691 0.0245 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N 555 C CA . ILE A 84 ? 0.6028 0.6007 0.2775 -0.0045 0.0527 0.0270 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA 556 C C . ILE A 84 ? 0.5904 0.5919 0.2849 -0.0051 0.0447 0.0349 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C 557 O O . ILE A 84 ? 0.6087 0.6042 0.2955 -0.0048 0.0338 0.0408 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O 558 C CB . ILE A 84 ? 0.6023 0.5938 0.2718 -0.0026 0.0418 0.0149 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB 559 C CG1 . ILE A 84 ? 0.5615 0.5594 0.2578 -0.0015 0.0401 0.0082 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 560 C CG2 . ILE A 84 ? 0.6421 0.6266 0.2891 -0.0013 0.0484 0.0067 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 561 C CD1 . ILE A 84 ? 0.5676 0.5595 0.2616 -0.0006 0.0293 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 562 N N . THR A 85 ? 0.5630 0.5713 0.2830 -0.0056 0.0498 0.0345 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N 563 C CA . THR A 85 ? 0.5613 0.5690 0.2985 -0.0053 0.0435 0.0412 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA 564 C C . THR A 85 ? 0.6110 0.6157 0.3425 -0.0070 0.0447 0.0552 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C 565 O O . THR A 85 ? 0.6222 0.6200 0.3614 -0.0057 0.0385 0.0612 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O 566 C CB . THR A 85 ? 0.5213 0.5357 0.2841 -0.0062 0.0499 0.0387 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB 567 O OG1 . THR A 85 ? 0.5224 0.5422 0.2881 -0.0111 0.0644 0.0412 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 568 C CG2 . THR A 85 ? 0.4928 0.5084 0.2636 -0.0035 0.0463 0.0262 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 569 N N . GLN A 86 ? 0.6501 0.6564 0.3660 -0.0099 0.0532 0.0603 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A N 570 C CA . GLN A 86 ? 0.6768 0.6799 0.3849 -0.0118 0.0540 0.0746 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CA 571 C C . GLN A 86 ? 0.6636 0.6553 0.3583 -0.0078 0.0391 0.0781 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A C 572 O O . GLN A 86 ? 0.6595 0.6438 0.3547 -0.0075 0.0359 0.0892 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A O 573 C CB . GLN A 86 ? 0.7394 0.7435 0.4266 -0.0155 0.0652 0.0780 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CB 574 C CG . GLN A 86 ? 0.7883 0.7979 0.4856 -0.0205 0.0823 0.0767 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CG 575 C CD . GLN A 86 ? 0.8749 0.8828 0.5475 -0.0214 0.0949 0.0795 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A CD 576 O OE1 . GLN A 86 ? 0.9104 0.9124 0.5560 -0.0183 0.0899 0.0781 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A OE1 577 N NE2 . GLN A 86 ? 0.8987 0.9088 0.5811 -0.0247 0.1116 0.0831 ? ? ? ? ? ? 108 GLN A NE2 578 N N . ILE A 87 ? 0.6642 0.6528 0.3465 -0.0061 0.0295 0.0683 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A N 579 C CA . ILE A 87 ? 0.6858 0.6639 0.3588 -0.0058 0.0127 0.0691 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CA 580 C C . ILE A 87 ? 0.6573 0.6323 0.3524 -0.0063 0.0037 0.0705 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A C 581 O O . ILE A 87 ? 0.6597 0.6279 0.3541 -0.0080 -0.0092 0.0756 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A O 582 C CB . ILE A 87 ? 0.6755 0.6506 0.3355 -0.0057 0.0046 0.0569 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CB 583 C CG1 . ILE A 87 ? 0.7042 0.6771 0.3366 -0.0061 0.0120 0.0559 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CG1 584 C CG2 . ILE A 87 ? 0.6871 0.6535 0.3440 -0.0071 -0.0143 0.0571 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CG2 585 C CD1 . ILE A 87 ? 0.7192 0.6857 0.3367 -0.0060 0.0055 0.0435 ? ? ? ? ? ? 109 ILE A CD1 586 N N . LEU A 88 ? 0.6271 0.6075 0.3425 -0.0059 0.0103 0.0663 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A N 587 C CA . LEU A 88 ? 0.5851 0.5634 0.3208 -0.0080 0.0022 0.0661 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CA 588 C C . LEU A 88 ? 0.5563 0.5326 0.3039 -0.0111 0.0073 0.0762 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A C 589 O O . LEU A 88 ? 0.5376 0.5167 0.3049 -0.0142 0.0024 0.0763 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A O 590 C CB . LEU A 88 ? 0.5523 0.5365 0.3024 -0.0068 0.0039 0.0544 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CB 591 C CG . LEU A 88 ? 0.5487 0.5349 0.2898 -0.0049 -0.0005 0.0441 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CG 592 C CD1 . LEU A 88 ? 0.5073 0.4983 0.2643 -0.0037 0.0004 0.0337 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD1 593 C CD2 . LEU A 88 ? 0.5691 0.5495 0.3025 -0.0069 -0.0162 0.0458 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD2 594 N N . GLY A 89 ? 0.5713 0.5444 0.3081 -0.0109 0.0169 0.0854 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 595 C CA . GLY A 89 ? 0.5793 0.5495 0.3284 -0.0156 0.0215 0.0959 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 596 C C . GLY A 89 ? 0.5893 0.5645 0.3538 -0.0182 0.0352 0.0944 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 597 O O . GLY A 89 ? 0.6038 0.5832 0.3880 -0.0235 0.0363 0.1024 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 598 N N . PHE A 90 ? 0.5842 0.5622 0.3445 -0.0144 0.0445 0.0847 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N 599 C CA . PHE A 90 ? 0.5662 0.5484 0.3414 -0.0191 0.0573 0.0818 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA 600 C C . PHE A 90 ? 0.5766 0.5578 0.3511 -0.0266 0.0690 0.0914 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C 601 O O . PHE A 90 ? 0.6140 0.5883 0.3672 -0.0305 0.0709 0.0932 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O 602 C CB . PHE A 90 ? 0.5615 0.5434 0.3325 -0.0159 0.0629 0.0680 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB 603 C CG . PHE A 90 ? 0.5201 0.5119 0.3060 -0.0118 0.0558 0.0593 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG 604 C CD1 . PHE A 90 ? 0.5046 0.5041 0.3068 -0.0162 0.0628 0.0529 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 605 C CD2 . PHE A 90 ? 0.5094 0.5023 0.2921 -0.0092 0.0413 0.0561 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 606 C CE1 . PHE A 90 ? 0.4836 0.4882 0.2965 -0.0124 0.0568 0.0447 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 607 C CE2 . PHE A 90 ? 0.4964 0.4930 0.2904 -0.0088 0.0355 0.0466 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 608 C CZ . PHE A 90 ? 0.4845 0.4866 0.2926 -0.0095 0.0433 0.0411 ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ 609 N N . GLY A 91 ? 0.5380 0.5330 0.3423 -0.0288 0.0749 0.0977 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N 610 C CA . GLY A 91 ? 0.5262 0.5254 0.3404 -0.0328 0.0872 0.1080 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA 611 C C . GLY A 91 ? 0.4825 0.4972 0.3341 -0.0321 0.0933 0.1087 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C 612 O O . GLY A 91 ? 0.4530 0.4738 0.3170 -0.0294 0.0867 0.1019 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O 613 N N . PRO A 92 ? 0.4814 0.5023 0.3518 -0.0348 0.1050 0.1173 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A N 614 C CA . PRO A 92 ? 0.4572 0.4918 0.3653 -0.0346 0.1116 0.1181 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CA 615 C C . PRO A 92 ? 0.4361 0.4757 0.3726 -0.0356 0.0998 0.1208 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A C 616 O O . PRO A 92 ? 0.4208 0.4676 0.3771 -0.0338 0.0979 0.1124 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A O 617 C CB . PRO A 92 ? 0.4592 0.4966 0.3814 -0.0385 0.1231 0.1297 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CB 618 C CG . PRO A 92 ? 0.4890 0.5137 0.3827 -0.0411 0.1206 0.1370 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CG 619 C CD . PRO A 92 ? 0.5058 0.5201 0.3624 -0.0386 0.1120 0.1273 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CD 620 N N . ARG A 93 ? 0.4334 0.4668 0.3714 -0.0386 0.0892 0.1293 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A N 621 C CA . ARG A 93 ? 0.4279 0.4591 0.3903 -0.0395 0.0727 0.1237 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CA 622 C C . ARG A 93 ? 0.4366 0.4607 0.3796 -0.0359 0.0589 0.1132 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A C 623 O O . ARG A 93 ? 0.4307 0.4497 0.3864 -0.0360 0.0457 0.1105 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A O 624 C CB . ARG A 93 ? 0.4413 0.4684 0.4244 -0.0447 0.0684 0.1371 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CB 625 C CG . ARG A 93 ? 0.4582 0.4934 0.4735 -0.0492 0.0789 0.1470 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CG 626 C CD . ARG A 93 ? 0.4225 0.4657 0.4647 -0.0483 0.0767 0.1362 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CD 627 N NE . ARG A 93 ? 0.4238 0.4765 0.4994 -0.0525 0.0869 0.1461 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NE 628 C CZ . ARG A 93 ? 0.3812 0.4404 0.4894 -0.0536 0.0828 0.1410 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CZ 629 N NH1 . ARG A 93 ? 0.3806 0.4368 0.4893 -0.0506 0.0692 0.1259 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH1 630 N NH2 . ARG A 93 ? 0.3703 0.4388 0.5114 -0.0579 0.0919 0.1517 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH2 631 N N . SER A 94 ? 0.4458 0.4690 0.3591 -0.0327 0.0621 0.1074 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N 632 C CA . SER A 94 ? 0.4356 0.4535 0.3334 -0.0296 0.0496 0.0983 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA 633 C C . SER A 94 ? 0.3835 0.4034 0.2610 -0.0259 0.0535 0.0870 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C 634 O O . SER A 94 ? 0.3746 0.3895 0.2229 -0.0251 0.0543 0.0876 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O 635 C CB . SER A 94 ? 0.4848 0.4942 0.3644 -0.0310 0.0428 0.1077 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB 636 O OG . SER A 94 ? 0.5352 0.5405 0.3840 -0.0307 0.0505 0.1108 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG 637 N N . GLN A 95 ? 0.3697 0.3955 0.2625 -0.0238 0.0548 0.0767 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N 638 C CA . GLN A 95 ? 0.3485 0.3763 0.2263 -0.0203 0.0597 0.0663 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA 639 C C . GLN A 95 ? 0.3049 0.3322 0.1875 -0.0177 0.0487 0.0546 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C 640 O O . GLN A 95 ? 0.2770 0.3061 0.1542 -0.0149 0.0512 0.0453 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O 641 C CB . GLN A 95 ? 0.3625 0.3983 0.2544 -0.0196 0.0733 0.0656 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB 642 C CG . GLN A 95 ? 0.3844 0.4232 0.2837 -0.0226 0.0854 0.0787 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG 643 C CD . GLN A 95 ? 0.3854 0.4338 0.3038 -0.0215 0.0997 0.0785 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD 644 O OE1 . GLN A 95 ? 0.3713 0.4219 0.2832 -0.0175 0.1051 0.0691 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 645 N NE2 . GLN A 95 ? 0.3873 0.4415 0.3319 -0.0250 0.1057 0.0893 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 646 N N . GLY A 96 ? 0.2779 0.3019 0.1708 -0.0182 0.0373 0.0554 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N 647 C CA . GLY A 96 ? 0.2688 0.2921 0.1684 -0.0155 0.0287 0.0455 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA 648 C C . GLY A 96 ? 0.2553 0.2831 0.1721 -0.0143 0.0313 0.0388 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C 649 O O . GLY A 96 ? 0.2569 0.2878 0.1908 -0.0164 0.0350 0.0432 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O 650 N N . VAL A 97 ? 0.2538 0.2819 0.1672 -0.0114 0.0285 0.0291 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A N 651 C CA . VAL A 97 ? 0.2514 0.2829 0.1781 -0.0099 0.0296 0.0226 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CA 652 C C . VAL A 97 ? 0.2571 0.2916 0.1727 -0.0077 0.0360 0.0167 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A C 653 O O . VAL A 97 ? 0.2775 0.3170 0.2020 -0.0073 0.0433 0.0164 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A O 654 C CB . VAL A 97 ? 0.2565 0.2836 0.1891 -0.0078 0.0203 0.0159 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CB 655 C CG1 . VAL A 97 ? 0.2726 0.3020 0.2140 -0.0062 0.0205 0.0094 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG1 656 C CG2 . VAL A 97 ? 0.2424 0.2644 0.1867 -0.0091 0.0141 0.0196 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG2 657 N N . PHE A 98 ? 0.2571 0.2883 0.1554 -0.0062 0.0330 0.0124 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N 658 C CA . PHE A 98 ? 0.2557 0.2873 0.1444 -0.0038 0.0363 0.0050 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA 659 C C . PHE A 98 ? 0.2438 0.2774 0.1250 -0.0035 0.0479 0.0061 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C 660 O O . PHE A 98 ? 0.2377 0.2746 0.1268 -0.0013 0.0536 0.0019 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O 661 C CB . PHE A 98 ? 0.2952 0.3204 0.1690 -0.0032 0.0296 0.0017 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB 662 C CG . PHE A 98 ? 0.3436 0.3637 0.2200 -0.0005 0.0274 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG 663 C CD1 . PHE A 98 ? 0.3385 0.3572 0.2206 0.0002 0.0203 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 664 C CD2 . PHE A 98 ? 0.4085 0.4249 0.2817 0.0013 0.0332 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 665 C CE1 . PHE A 98 ? 0.3476 0.3617 0.2324 0.0017 0.0189 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 666 C CE2 . PHE A 98 ? 0.4271 0.4387 0.3029 0.0031 0.0307 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 667 C CZ . PHE A 98 ? 0.3740 0.3847 0.2558 0.0028 0.0233 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ 668 N N . LEU A 99 ? 0.2635 0.2931 0.1300 -0.0050 0.0515 0.0121 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N 669 C CA . LEU A 99 ? 0.2779 0.3034 0.1364 -0.0045 0.0634 0.0127 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA 670 C C . LEU A 99 ? 0.2832 0.3194 0.1540 -0.0064 0.0739 0.0229 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C 671 O O . LEU A 99 ? 0.2982 0.3349 0.1652 -0.0075 0.0839 0.0243 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O 672 C CB . LEU A 99 ? 0.2974 0.3076 0.1329 -0.0041 0.0600 0.0122 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB 673 C CG . LEU A 99 ? 0.2920 0.3040 0.1249 0.0046 0.0500 0.0055 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG 674 C CD1 . LEU A 99 ? 0.3161 0.3376 0.1360 0.0027 0.0449 0.0052 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 675 C CD2 . LEU A 99 ? 0.2830 0.3099 0.1296 0.0055 0.0528 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 676 N N . ALA A 100 ? 0.2720 0.3124 0.1640 -0.0085 0.0678 0.0280 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N 677 C CA . ALA A 100 ? 0.2794 0.3251 0.1904 -0.0112 0.0747 0.0379 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA 678 C C . ALA A 100 ? 0.2689 0.3226 0.1959 -0.0092 0.0875 0.0373 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C 679 O O . ALA A 100 ? 0.2118 0.2684 0.1506 -0.0067 0.0850 0.0295 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O 680 C CB . ALA A 100 ? 0.2600 0.3060 0.1944 -0.0137 0.0633 0.0401 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB 681 N N . ARG A 101 ? 0.2836 0.3408 0.2114 -0.0101 0.1018 0.0461 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N 682 C CA . ARG A 101 ? 0.2973 0.3642 0.2488 -0.0083 0.1150 0.0475 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA 683 C C . ARG A 101 ? 0.2770 0.3510 0.2674 -0.0106 0.1057 0.0486 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C 684 O O . ARG A 101 ? 0.2713 0.3425 0.2703 -0.0146 0.0940 0.0523 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O 685 C CB . ARG A 101 ? 0.2969 0.3655 0.2474 -0.0103 0.1281 0.0563 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB 686 C CG . ARG A 101 ? 0.3200 0.3796 0.2338 -0.0099 0.1299 0.0509 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG 687 C CD . ARG A 101 ? 0.3283 0.3879 0.2348 -0.0050 0.1318 0.0382 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD 688 N NE . ARG A 101 ? 0.3218 0.3912 0.2547 -0.0020 0.1441 0.0391 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE 689 C CZ . ARG A 101 ? 0.3580 0.4300 0.2899 -0.0012 0.1570 0.0428 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ 690 N NH1 . ARG A 101 ? 0.3857 0.4508 0.2893 -0.0035 0.1589 0.0458 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 691 N NH2 . ARG A 101 ? 0.3433 0.4245 0.3027 0.0019 0.1677 0.0440 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 692 N N . TYR A 102 ? 0.2628 0.3443 0.2756 -0.0080 0.1097 0.0448 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A N 693 C CA . TYR A 102 ? 0.2566 0.3438 0.3060 -0.0104 0.0996 0.0462 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CA 694 C C . TYR A 102 ? 0.2623 0.3554 0.3371 -0.0155 0.1039 0.0594 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A C 695 O O . TYR A 102 ? 0.2673 0.3679 0.3507 -0.0151 0.1212 0.0672 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A O 696 C CB . TYR A 102 ? 0.2589 0.3537 0.3293 -0.0064 0.1037 0.0413 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CB 697 C CG . TYR A 102 ? 0.2374 0.3367 0.3436 -0.0088 0.0903 0.0419 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CG 698 C CD1 . TYR A 102 ? 0.2204 0.3111 0.3216 -0.0106 0.0710 0.0362 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD1 699 C CD2 . TYR A 102 ? 0.2435 0.3546 0.3879 -0.0091 0.0968 0.0479 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD2 700 C CE1 . TYR A 102 ? 0.2237 0.3154 0.3525 -0.0128 0.0573 0.0361 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE1 701 C CE2 . TYR A 102 ? 0.2378 0.3517 0.4144 -0.0116 0.0819 0.0484 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE2 702 C CZ . TYR A 102 ? 0.2613 0.3644 0.4276 -0.0136 0.0615 0.0420 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CZ 703 O OH . TYR A 102 ? 0.3019 0.4048 0.4955 -0.0162 0.0449 0.0418 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A OH 704 N N . GLY A 103 ? 0.2381 0.3270 0.3250 -0.0202 0.0888 0.0617 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A N 705 C CA . GLY A 103 ? 0.2321 0.3248 0.3452 -0.0259 0.0898 0.0742 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A CA 706 C C . GLY A 103 ? 0.2221 0.3039 0.3315 -0.0298 0.0723 0.0737 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A C 707 O O . GLY A 103 ? 0.2234 0.2970 0.3179 -0.0277 0.0592 0.0634 ? ? ? ? ? ? 125 GLY A O 708 N N . PRO A 104 ? 0.2197 0.3008 0.3426 -0.0350 0.0728 0.0851 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N 709 C CA . PRO A 104 ? 0.1979 0.2679 0.3241 -0.0385 0.0553 0.0842 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA 710 C C . PRO A 104 ? 0.2315 0.2901 0.3221 -0.0360 0.0497 0.0790 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C 711 O O . PRO A 104 ? 0.2254 0.2745 0.3123 -0.0354 0.0350 0.0713 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O 712 C CB . PRO A 104 ? 0.2077 0.2805 0.3597 -0.0449 0.0593 0.0992 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB 713 C CG . PRO A 104 ? 0.2339 0.3175 0.3839 -0.0441 0.0814 0.1089 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG 714 C CD . PRO A 104 ? 0.2316 0.3223 0.3740 -0.0382 0.0890 0.0995 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD 715 N N . ALA A 105 ? 0.2100 0.2690 0.2752 -0.0345 0.0611 0.0834 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N 716 C CA . ALA A 105 ? 0.2892 0.3387 0.3240 -0.0324 0.0551 0.0795 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA 717 C C . ALA A 105 ? 0.2858 0.3323 0.3065 -0.0275 0.0471 0.0649 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C 718 O O . ALA A 105 ? 0.2964 0.3344 0.3083 -0.0264 0.0359 0.0598 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O 719 C CB . ALA A 105 ? 0.2891 0.3390 0.2974 -0.0318 0.0677 0.0867 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB 720 N N . TRP A 106 ? 0.2546 0.3077 0.2751 -0.0245 0.0534 0.0587 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A N 721 C CA . TRP A 106 ? 0.1836 0.2339 0.1949 -0.0205 0.0458 0.0461 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CA 722 C C . TRP A 106 ? 0.2040 0.2498 0.2330 -0.0213 0.0319 0.0412 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A C 723 O O . TRP A 106 ? 0.1692 0.2071 0.1858 -0.0190 0.0226 0.0336 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A O 724 C CB . TRP A 106 ? 0.1820 0.2397 0.1923 -0.0171 0.0552 0.0412 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CB 725 C CG . TRP A 106 ? 0.1701 0.2252 0.1788 -0.0138 0.0461 0.0299 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CG 726 C CD1 . TRP A 106 ? 0.1669 0.2165 0.1529 -0.0107 0.0420 0.0220 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD1 727 C CD2 . TRP A 106 ? 0.1618 0.2190 0.1930 -0.0138 0.0392 0.0265 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CD2 728 N NE1 . TRP A 106 ? 0.1576 0.2056 0.1493 -0.0085 0.0345 0.0143 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A NE1 729 C CE2 . TRP A 106 ? 0.2110 0.2630 0.2288 -0.0103 0.0320 0.0167 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE2 730 C CE3 . TRP A 106 ? 0.2306 0.2934 0.2932 -0.0166 0.0375 0.0315 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CE3 731 C CZ2 . TRP A 106 ? 0.2138 0.2649 0.2447 -0.0093 0.0233 0.0119 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ2 732 C CZ3 . TRP A 106 ? 0.2394 0.3014 0.3168 -0.0158 0.0272 0.0261 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CZ3 733 C CH2 . TRP A 106 ? 0.2318 0.2875 0.2915 -0.0120 0.0203 0.0164 ? ? ? ? ? ? 128 TRP A CH2 734 N N . ARG A 107 ? 0.1866 0.2366 0.2442 -0.0244 0.0304 0.0452 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A N 735 C CA . ARG A 107 ? 0.1922 0.2359 0.2640 -0.0252 0.0155 0.0395 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CA 736 C C . ARG A 107 ? 0.2009 0.2313 0.2664 -0.0264 0.0040 0.0383 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A C 737 O O . ARG A 107 ? 0.2165 0.2373 0.2723 -0.0238 -0.0063 0.0294 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A O 738 C CB . ARG A 107 ? 0.2046 0.2552 0.3115 -0.0291 0.0142 0.0452 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CB 739 C CG . ARG A 107 ? 0.2262 0.2685 0.3455 -0.0301 -0.0035 0.0387 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CG 740 C CD . ARG A 107 ? 0.2565 0.3084 0.4095 -0.0324 -0.0051 0.0421 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CD 741 N NE . ARG A 107 ? 0.2810 0.3457 0.4556 -0.0355 0.0093 0.0543 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NE 742 C CZ . ARG A 107 ? 0.2716 0.3501 0.4559 -0.0334 0.0246 0.0581 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A CZ 743 N NH1 . ARG A 107 ? 0.2828 0.3645 0.4602 -0.0285 0.0260 0.0505 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NH1 744 N NH2 . ARG A 107 ? 0.2752 0.3636 0.4761 -0.0361 0.0390 0.0699 ? ? ? ? ? ? 129 ARG A NH2 745 N N . GLU A 108 ? 0.2131 0.2423 0.2837 -0.0298 0.0067 0.0476 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 746 C CA . GLU A 108 ? 0.2582 0.2744 0.3239 -0.0303 -0.0031 0.0468 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 747 C C . GLU A 108 ? 0.1814 0.1911 0.2191 -0.0249 -0.0048 0.0389 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 748 O O . GLU A 108 ? 0.1823 0.1808 0.2147 -0.0225 -0.0144 0.0314 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 749 C CB . GLU A 108 ? 0.2795 0.2964 0.3544 -0.0347 0.0015 0.0598 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 750 C CG . GLU A 108 ? 0.3133 0.3163 0.3851 -0.0349 -0.0081 0.0598 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 751 C CD . GLU A 108 ? 0.3433 0.3454 0.4293 -0.0400 -0.0057 0.0735 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 752 O OE1 . GLU A 108 ? 0.3471 0.3573 0.4266 -0.0413 0.0060 0.0833 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 753 O OE2 . GLU A 108 ? 0.3626 0.3543 0.4649 -0.0428 -0.0160 0.0744 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 754 N N . GLN A 109 ? 0.1952 0.2114 0.2153 -0.0229 0.0045 0.0404 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A N 755 C CA . GLN A 109 ? 0.2125 0.2241 0.2108 -0.0184 0.0025 0.0341 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CA 756 C C . GLN A 109 ? 0.2415 0.2519 0.2328 -0.0145 -0.0007 0.0230 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A C 757 O O . GLN A 109 ? 0.2432 0.2462 0.2240 -0.0110 -0.0056 0.0168 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A O 758 C CB . GLN A 109 ? 0.1962 0.2136 0.1779 -0.0180 0.0111 0.0390 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CB 759 C CG . GLN A 109 ? 0.1914 0.2064 0.1738 -0.0209 0.0120 0.0499 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CG 760 C CD . GLN A 109 ? 0.2398 0.2444 0.2258 -0.0198 0.0022 0.0491 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CD 761 O OE1 . GLN A 109 ? 0.2321 0.2324 0.2096 -0.0156 -0.0023 0.0413 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A OE1 762 N NE2 . GLN A 109 ? 0.2451 0.2452 0.2451 -0.0233 -0.0003 0.0574 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A NE2 763 N N . ARG A 110 ? 0.2492 0.2667 0.2477 -0.0149 0.0025 0.0212 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 764 C CA . ARG A 110 ? 0.2395 0.2552 0.2332 -0.0117 -0.0014 0.0120 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 765 C C . ARG A 110 ? 0.2292 0.2330 0.2266 -0.0112 -0.0132 0.0068 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 766 O O . ARG A 110 ? 0.2507 0.2470 0.2336 -0.0073 -0.0170 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 767 C CB . ARG A 110 ? 0.2586 0.2840 0.2643 -0.0124 0.0034 0.0124 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 768 C CG . ARG A 110 ? 0.2443 0.2670 0.2499 -0.0098 -0.0029 0.0046 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 769 C CD . ARG A 110 ? 0.2181 0.2421 0.2048 -0.0057 0.0014 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 770 N NE . ARG A 110 ? 0.1894 0.2092 0.1753 -0.0034 -0.0053 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 771 C CZ . ARG A 110 ? 0.1875 0.2090 0.1637 -0.0004 -0.0025 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 772 N NH1 . ARG A 110 ? 0.1944 0.2212 0.1609 0.0006 0.0064 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 773 N NH2 . ARG A 110 ? 0.1762 0.1928 0.1514 0.0014 -0.0094 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 774 N N . ARG A 111 ? 0.2241 0.2249 0.2401 -0.0151 -0.0188 0.0107 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A N 775 C CA . ARG A 111 ? 0.2315 0.2182 0.2495 -0.0150 -0.0316 0.0051 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CA 776 C C . ARG A 111 ? 0.2175 0.1919 0.2208 -0.0120 -0.0340 0.0020 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A C 777 O O . ARG A 111 ? 0.1910 0.1525 0.1825 -0.0086 -0.0407 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A O 778 C CB . ARG A 111 ? 0.2501 0.2357 0.2944 -0.0208 -0.0385 0.0104 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CB 779 C CG . ARG A 111 ? 0.3266 0.2944 0.3706 -0.0209 -0.0541 0.0033 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CG 780 C CD . ARG A 111 ? 0.4192 0.3834 0.4906 -0.0273 -0.0634 0.0086 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CD 781 N NE . ARG A 111 ? 0.4874 0.4533 0.5690 -0.0304 -0.0581 0.0176 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NE 782 C CZ . ARG A 111 ? 0.5395 0.4984 0.6422 -0.0357 -0.0664 0.0224 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A CZ 783 N NH1 . ARG A 111 ? 0.5460 0.4952 0.6616 -0.0386 -0.0814 0.0181 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NH1 784 N NH2 . ARG A 111 ? 0.5655 0.5261 0.6763 -0.0383 -0.0607 0.0317 ? ? ? ? ? ? 133 ARG A NH2 785 N N . PHE A 112 ? 0.2214 0.1993 0.2256 -0.0129 -0.0282 0.0089 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A N 786 C CA . PHE A 112 ? 0.2232 0.1912 0.2174 -0.0096 -0.0296 0.0073 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CA 787 C C . PHE A 112 ? 0.2386 0.2058 0.2130 -0.0037 -0.0262 0.0004 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A C 788 O O . PHE A 112 ? 0.2747 0.2298 0.2404 0.0005 -0.0298 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A O 789 C CB . PHE A 112 ? 0.2166 0.1896 0.2162 -0.0120 -0.0248 0.0178 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CB 790 C CG . PHE A 112 ? 0.2336 0.1991 0.2248 -0.0079 -0.0254 0.0172 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CG 791 C CD1 . PHE A 112 ? 0.2141 0.1864 0.1930 -0.0049 -0.0198 0.0180 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD1 792 C CD2 . PHE A 112 ? 0.2355 0.1866 0.2328 -0.0068 -0.0322 0.0157 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CD2 793 C CE1 . PHE A 112 ? 0.2209 0.1879 0.1966 -0.0009 -0.0206 0.0183 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE1 794 C CE2 . PHE A 112 ? 0.2629 0.2076 0.2553 -0.0021 -0.0319 0.0154 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CE2 795 C CZ . PHE A 112 ? 0.2383 0.1920 0.2213 0.0009 -0.0259 0.0171 ? ? ? ? ? ? 134 PHE A CZ 796 N N . SER A 113 ? 0.2334 0.2124 0.2009 -0.0031 -0.0190 0.0016 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N 797 C CA . SER A 113 ? 0.2365 0.2148 0.1885 0.0019 -0.0162 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA 798 C C . SER A 113 ? 0.2808 0.2514 0.2252 0.0047 -0.0202 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C 799 O O . SER A 113 ? 0.2928 0.2551 0.2259 0.0094 -0.0200 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O 800 C CB . SER A 113 ? 0.1844 0.1753 0.1310 0.0014 -0.0093 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB 801 O OG . SER A 113 ? 0.1825 0.1782 0.1305 -0.0006 -0.0065 0.0057 ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG 802 N N . VAL A 114 ? 0.2946 0.2678 0.2455 0.0020 -0.0233 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A N 803 C CA . VAL A 114 ? 0.2800 0.2453 0.2226 0.0041 -0.0288 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CA 804 C C . VAL A 114 ? 0.2934 0.2408 0.2280 0.0066 -0.0359 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A C 805 O O . VAL A 114 ? 0.3008 0.2384 0.2178 0.0114 -0.0359 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A O 806 C CB . VAL A 114 ? 0.2478 0.2180 0.2044 0.0003 -0.0338 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CB 807 C CG1 . VAL A 114 ? 0.2287 0.1859 0.1771 0.0019 -0.0441 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG1 808 C CG2 . VAL A 114 ? 0.2088 0.1938 0.1686 -0.0001 -0.0257 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG2 809 N N . SER A 115 ? 0.3026 0.2451 0.2496 0.0036 -0.0410 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N 810 C CA . SER A 115 ? 0.3492 0.2724 0.2903 0.0054 -0.0491 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA 811 C C . SER A 115 ? 0.3771 0.2925 0.3062 0.0112 -0.0434 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C 812 O O . SER A 115 ? 0.3957 0.2942 0.3089 0.0161 -0.0460 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O 813 C CB . SER A 115 ? 0.3796 0.3005 0.3414 -0.0003 -0.0565 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB 814 O OG . SER A 115 ? 0.4487 0.3489 0.4044 0.0014 -0.0651 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG 815 N N . THR A 116 ? 0.3689 0.2958 0.3058 0.0110 -0.0358 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 138 THR A N 816 C CA . THR A 116 ? 0.3836 0.3062 0.3144 0.0165 -0.0301 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CA 817 C C . THR A 116 ? 0.4051 0.3276 0.3193 0.0221 -0.0236 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 138 THR A C 818 O O . THR A 116 ? 0.4235 0.3348 0.3278 0.0283 -0.0204 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 138 THR A O 819 C CB . THR A 116 ? 0.3720 0.3079 0.3150 0.0144 -0.0252 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CB 820 O OG1 . THR A 116 ? 0.3777 0.3135 0.3356 0.0090 -0.0301 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 138 THR A OG1 821 C CG2 . THR A 116 ? 0.3657 0.2973 0.3075 0.0203 -0.0209 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CG2 822 N N . LEU A 117 ? 0.3864 0.3211 0.2982 0.0202 -0.0208 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A N 823 C CA . LEU A 117 ? 0.3901 0.3244 0.2874 0.0248 -0.0150 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CA 824 C C . LEU A 117 ? 0.4510 0.3671 0.3310 0.0283 -0.0192 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A C 825 O O . LEU A 117 ? 0.4572 0.3650 0.3228 0.0343 -0.0134 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A O 826 C CB . LEU A 117 ? 0.3318 0.2802 0.2304 0.0217 -0.0129 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CB 827 C CG . LEU A 117 ? 0.2982 0.2618 0.2053 0.0199 -0.0072 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CG 828 C CD1 . LEU A 117 ? 0.2790 0.2538 0.1881 0.0163 -0.0065 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD1 829 C CD2 . LEU A 117 ? 0.2963 0.2608 0.1993 0.0246 -0.0004 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD2 830 N N . ARG A 118 ? 0.4972 0.4065 0.3786 0.0246 -0.0295 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N 831 C CA . ARG A 118 ? 0.5537 0.4433 0.4165 0.0271 -0.0368 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA 832 C C . ARG A 118 ? 0.5721 0.4432 0.4238 0.0327 -0.0357 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C 833 O O . ARG A 118 ? 0.5907 0.4527 0.4259 0.0374 -0.0313 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O 834 C CB . ARG A 118 ? 0.5867 0.4732 0.4589 0.0211 -0.0504 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB 835 C CG . ARG A 118 ? 0.6484 0.5146 0.5013 0.0227 -0.0608 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG 836 C CD . ARG A 118 ? 0.6893 0.5518 0.5567 0.0161 -0.0770 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD 837 N NE . ARG A 118 ? 0.6752 0.5581 0.5622 0.0113 -0.0766 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE 838 C CZ . ARG A 118 ? 0.6789 0.5761 0.5943 0.0054 -0.0775 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ 839 N NH1 . ARG A 118 ? 0.6755 0.5693 0.6045 0.0027 -0.0802 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1 840 N NH2 . ARG A 118 ? 0.6846 0.5990 0.6151 0.0025 -0.0751 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2 841 N N . ASN A 119 ? 0.5651 0.4359 0.4326 0.0311 -0.0374 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A N 842 C CA . ASN A 119 ? 0.6059 0.4570 0.4653 0.0363 -0.0379 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CA 843 C C . ASN A 119 ? 0.6228 0.4745 0.4749 0.0444 -0.0236 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A C 844 O O . ASN A 119 ? 0.6236 0.4576 0.4586 0.0512 -0.0201 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A O 845 C CB . ASN A 119 ? 0.6228 0.4736 0.5040 0.0321 -0.0440 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CB 846 C CG . ASN A 119 ? 0.6411 0.4886 0.5323 0.0244 -0.0582 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CG 847 O OD1 . ASN A 119 ? 0.6553 0.4940 0.5340 0.0233 -0.0664 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A OD1 848 N ND2 . ASN A 119 ? 0.6398 0.4943 0.5548 0.0189 -0.0615 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A ND2 849 N N . LEU A 120 ? 0.6457 0.5184 0.5121 0.0433 -0.0154 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A N 850 C CA . LEU A 120 ? 0.6743 0.5510 0.5398 0.0501 -0.0024 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CA 851 C C . LEU A 120 ? 0.7668 0.6394 0.6109 0.0545 0.0046 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A C 852 O O . LEU A 120 ? 0.8140 0.6878 0.6573 0.0600 0.0159 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A O 853 C CB . LEU A 120 ? 0.5992 0.4987 0.4860 0.0467 0.0015 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CB 854 C CG . LEU A 120 ? 0.5431 0.4471 0.4501 0.0436 -0.0029 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CG 855 C CD1 . LEU A 120 ? 0.4915 0.4163 0.4132 0.0399 -0.0003 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD1 856 C CD2 . LEU A 120 ? 0.5508 0.4412 0.4609 0.0504 0.0001 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD2 857 N N . GLY A 121 ? 0.8105 0.6861 0.6486 0.0490 -0.0021 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A N 858 C CA . GLY A 121 ? 0.8404 0.7202 0.6710 0.0485 0.0025 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A CA 859 C C . GLY A 121 ? 0.8971 0.7603 0.7120 0.0504 -0.0005 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A C 860 O O . GLY A 121 ? 0.9407 0.8035 0.7459 0.0509 0.0031 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 143 GLY A O 861 N N . LEU A 122 ? 0.9433 0.7913 0.7550 0.0513 -0.0077 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N 862 C CA . LEU A 122 ? 0.9787 0.8087 0.7740 0.0531 -0.0121 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA 863 C C . LEU A 122 ? 0.9842 0.8024 0.7770 0.0595 -0.0053 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C 864 O O . LEU A 122 ? 0.9470 0.7714 0.7529 0.0626 0.0023 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O 865 C CB . LEU A 122 ? 0.9948 0.8155 0.7897 0.0478 -0.0291 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB 866 C CG . LEU A 122 ? 0.9948 0.8239 0.7924 0.0420 -0.0375 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG 867 C CD1 . LEU A 122 ? 0.9988 0.8195 0.8027 0.0369 -0.0546 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 868 C CD2 . LEU A 122 ? 1.0218 0.8481 0.8031 0.0436 -0.0347 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 869 N N . GLY A 123 ? 1.0138 0.8144 0.7901 0.0618 -0.0082 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N 870 C CA . GLY A 123 ? 1.0125 0.8000 0.7854 0.0681 -0.0019 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA 871 C C . GLY A 123 ? 0.9657 0.7594 0.7370 0.0746 0.0158 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C 872 O O . GLY A 123 ? 0.9551 0.7466 0.7104 0.0761 0.0211 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O 873 N N . LYS A 124 ? 0.9299 0.7310 0.7191 0.0785 0.0247 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N 874 C CA . LYS A 124 ? 0.9184 0.7276 0.7121 0.0846 0.0415 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA 875 C C . LYS A 124 ? 0.8675 0.6977 0.6715 0.0816 0.0464 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C 876 O O . LYS A 124 ? 0.8575 0.6973 0.6696 0.0855 0.0595 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O 877 C CB . LYS A 124 ? 0.9248 0.7323 0.7364 0.0910 0.0486 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB 878 C CG . LYS A 124 ? 0.9026 0.7182 0.7359 0.0891 0.0430 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG 879 C CD . LYS A 124 ? 0.9058 0.7208 0.7599 0.0966 0.0514 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD 880 C CE . LYS A 124 ? 0.8852 0.7066 0.7602 0.0955 0.0453 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE 881 N NZ . LYS A 124 ? 0.8938 0.7040 0.7609 0.0890 0.0288 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ 882 N N . LYS A 125 ? 0.8256 0.6628 0.6307 0.0745 0.0356 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N 883 C CA . LYS A 125 ? 0.7667 0.6222 0.5793 0.0706 0.0381 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA 884 C C . LYS A 125 ? 0.6882 0.5585 0.5218 0.0733 0.0473 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C 885 O O . LYS A 125 ? 0.6443 0.5254 0.4836 0.0745 0.0570 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O 886 C CB . LYS A 125 ? 0.7973 0.6526 0.5965 0.0710 0.0440 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB 887 C CG . LYS A 125 ? 0.8511 0.6890 0.6271 0.0705 0.0365 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG 888 C CD . LYS A 125 ? 0.8647 0.7050 0.6384 0.0634 0.0230 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD 889 C CE . LYS A 125 ? 0.8711 0.7283 0.6532 0.0600 0.0263 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE 890 N NZ . LYS A 125 ? 0.9040 0.7594 0.6750 0.0633 0.0365 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ 891 N N . SER A 126 ? 0.6500 0.5197 0.4955 0.0744 0.0435 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 148 SER A N 892 C CA . SER A 126 ? 0.6156 0.4966 0.4821 0.0789 0.0519 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 148 SER A CA 893 C C . SER A 126 ? 0.5604 0.4604 0.4354 0.0752 0.0537 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 148 SER A C 894 O O . SER A 126 ? 0.5178 0.4293 0.4086 0.0786 0.0634 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 148 SER A O 895 C CB . SER A 126 ? 0.6040 0.4809 0.4838 0.0797 0.0448 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 148 SER A CB 896 O OG . SER A 126 ? 0.6184 0.4813 0.5015 0.0881 0.0507 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 148 SER A OG 897 N N . LEU A 127 ? 0.5408 0.4442 0.4076 0.0681 0.0441 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 898 C CA . LEU A 127 ? 0.5002 0.4206 0.3738 0.0638 0.0447 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 899 C C . LEU A 127 ? 0.4556 0.3821 0.3299 0.0638 0.0533 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 900 O O . LEU A 127 ? 0.4255 0.3644 0.3137 0.0652 0.0605 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 901 C CB . LEU A 127 ? 0.5207 0.4433 0.3870 0.0559 0.0331 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 902 C CG . LEU A 127 ? 0.5301 0.4574 0.4081 0.0498 0.0222 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 903 C CD1 . LEU A 127 ? 0.5190 0.4474 0.3895 0.0437 0.0134 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 904 C CD2 . LEU A 127 ? 0.5189 0.4634 0.4191 0.0469 0.0227 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 905 N N . GLU A 128 ? 0.4462 0.3631 0.3055 0.0628 0.0523 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N 906 C CA . GLU A 128 ? 0.4519 0.3718 0.3085 0.0633 0.0602 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA 907 C C . GLU A 128 ? 0.4476 0.3704 0.3161 0.0700 0.0739 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C 908 O O . GLU A 128 ? 0.4392 0.3721 0.3178 0.0703 0.0817 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O 909 C CB . GLU A 128 ? 0.4866 0.3928 0.3222 0.0628 0.0571 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB 910 C CG . GLU A 128 ? 0.5431 0.4487 0.3729 0.0655 0.0674 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG 911 C CD . GLU A 128 ? 0.6163 0.5101 0.4243 0.0643 0.0631 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD 912 O OE1 . GLU A 128 ? 0.6338 0.5261 0.4346 0.0664 0.0713 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 913 O OE2 . GLU A 128 ? 0.6523 0.5380 0.4506 0.0615 0.0515 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 914 N N . GLN A 129 ? 0.4505 0.3646 0.3204 0.0755 0.0766 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A N 915 C CA . GLN A 129 ? 0.4615 0.3789 0.3474 0.0824 0.0894 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CA 916 C C . GLN A 129 ? 0.4207 0.3561 0.3343 0.0828 0.0925 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A C 917 O O . GLN A 129 ? 0.4055 0.3513 0.3357 0.0847 0.1023 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A O 918 C CB . GLN A 129 ? 0.5092 0.4127 0.3927 0.0881 0.0897 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CB 919 C CG . GLN A 129 ? 0.5674 0.4726 0.4675 0.0958 0.1031 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CG 920 C CD . GLN A 129 ? 0.6395 0.5285 0.5345 0.1013 0.1027 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CD 921 O OE1 . GLN A 129 ? 0.6764 0.5494 0.5479 0.0997 0.0952 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A OE1 922 N NE2 . GLN A 129 ? 0.6498 0.5428 0.5688 0.1076 0.1099 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A NE2 923 N N . TRP A 130 ? 0.4025 0.3415 0.3216 0.0808 0.0838 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A N 924 C CA . TRP A 130 ? 0.3759 0.3336 0.3220 0.0784 0.0816 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CA 925 C C . TRP A 130 ? 0.3629 0.3334 0.3125 0.0738 0.0836 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A C 926 O O . TRP A 130 ? 0.3805 0.3657 0.3557 0.0732 0.0869 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A O 927 C CB . TRP A 130 ? 0.3755 0.3366 0.3250 0.0707 0.0653 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CB 928 C CG . TRP A 130 ? 0.4314 0.3864 0.3909 0.0736 0.0618 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CG 929 C CD1 . TRP A 130 ? 0.4517 0.4083 0.4324 0.0803 0.0686 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CD1 930 C CD2 . TRP A 130 ? 0.4705 0.4167 0.4219 0.0701 0.0507 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CD2 931 N NE1 . TRP A 130 ? 0.4703 0.4184 0.4551 0.0811 0.0618 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A NE1 932 C CE2 . TRP A 130 ? 0.4836 0.4253 0.4506 0.0746 0.0508 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CE2 933 C CE3 . TRP A 130 ? 0.4955 0.4376 0.4308 0.0634 0.0407 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CE3 934 C CZ2 . TRP A 130 ? 0.5156 0.4480 0.4813 0.0723 0.0411 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CZ2 935 C CZ3 . TRP A 130 ? 0.5173 0.4515 0.4531 0.0611 0.0317 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CZ3 936 C CH2 . TRP A 130 ? 0.5258 0.4549 0.4760 0.0652 0.0318 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 152 TRP A CH2 937 N N . VAL A 131 ? 0.3397 0.3043 0.2658 0.0702 0.0802 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A N 938 C CA . VAL A 131 ? 0.3117 0.2860 0.2401 0.0655 0.0810 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CA 939 C C . VAL A 131 ? 0.3039 0.2797 0.2400 0.0682 0.0928 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A C 940 O O . VAL A 131 ? 0.2884 0.2773 0.2444 0.0677 0.0982 0.0007 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A O 941 C CB . VAL A 131 ? 0.3006 0.2684 0.2077 0.0588 0.0711 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CB 942 C CG1 . VAL A 131 ? 0.2713 0.2473 0.1820 0.0549 0.0730 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG1 943 C CG2 . VAL A 131 ? 0.3131 0.2815 0.2156 0.0552 0.0598 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 153 VAL A CG2 944 N N . THR A 132 ? 0.3044 0.2668 0.2250 0.0711 0.0966 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N 945 C CA . THR A 132 ? 0.3641 0.3258 0.2877 0.0745 0.1088 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA 946 C C . THR A 132 ? 0.3680 0.3419 0.3234 0.0790 0.1190 0.0002 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C 947 O O . THR A 132 ? 0.3655 0.3481 0.3359 0.0788 0.1272 0.0073 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O 948 C CB . THR A 132 ? 0.4117 0.3557 0.3119 0.0782 0.1115 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB 949 O OG1 . THR A 132 ? 0.4293 0.3642 0.3052 0.0735 0.1014 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 950 C CG2 . THR A 132 ? 0.4158 0.3584 0.3178 0.0828 0.1261 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 951 N N . GLU A 133 ? 0.3644 0.3393 0.3329 0.0827 0.1177 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A N 952 C CA . GLU A 133 ? 0.3808 0.3690 0.3851 0.0865 0.1248 0.0066 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CA 953 C C . GLU A 133 ? 0.3200 0.3275 0.3507 0.0819 0.1204 0.0148 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A C 954 O O . GLU A 133 ? 0.3108 0.3313 0.3710 0.0819 0.1258 0.0232 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A O 955 C CB . GLU A 133 ? 0.4374 0.4216 0.4515 0.0916 0.1226 0.0039 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CB 956 C CG . GLU A 133 ? 0.5100 0.4753 0.5017 0.0966 0.1273 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CG 957 C CD . GLU A 133 ? 0.5524 0.5109 0.5504 0.1009 0.1228 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A CD 958 O OE1 . GLU A 133 ? 0.5892 0.5324 0.5723 0.1055 0.1263 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A OE1 959 O OE2 . GLU A 133 ? 0.5533 0.5211 0.5712 0.1000 0.1152 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 155 GLU A OE2 960 N N . GLU A 134 ? 0.2892 0.2984 0.3096 0.0769 0.1089 0.0124 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N 961 C CA . GLU A 134 ? 0.2514 0.2769 0.2935 0.0681 0.0971 0.0191 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA 962 C C . GLU A 134 ? 0.2657 0.2974 0.3121 0.0659 0.1042 0.0238 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C 963 O O . GLU A 134 ? 0.2860 0.3320 0.3615 0.0619 0.1013 0.0317 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O 964 C CB . GLU A 134 ? 0.2024 0.2260 0.2283 0.0601 0.0795 0.0148 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB 965 C CG . GLU A 134 ? 0.2033 0.2411 0.2512 0.0522 0.0657 0.0210 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG 966 C CD . GLU A 134 ? 0.2062 0.2528 0.2856 0.0544 0.0631 0.0279 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD 967 O OE1 . GLU A 134 ? 0.1850 0.2441 0.2890 0.0498 0.0559 0.0350 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1 968 O OE2 . GLU A 134 ? 0.2192 0.2594 0.2992 0.0605 0.0669 0.0261 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2 969 N N . ALA A 135 ? 0.2488 0.2687 0.2666 0.0680 0.1124 0.0194 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A N 970 C CA . ALA A 135 ? 0.2331 0.2557 0.2525 0.0649 0.1178 0.0242 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CA 971 C C . ALA A 135 ? 0.2348 0.2642 0.2812 0.0680 0.1291 0.0322 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A C 972 O O . ALA A 135 ? 0.2135 0.2546 0.2831 0.0645 0.1313 0.0403 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A O 973 C CB . ALA A 135 ? 0.2319 0.2373 0.2145 0.0642 0.1175 0.0178 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CB 974 N N . ALA A 136 ? 0.2556 0.2773 0.3002 0.0742 0.1361 0.0300 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 975 C CA . ALA A 136 ? 0.2814 0.3090 0.3518 0.0776 0.1478 0.0376 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 976 C C . ALA A 136 ? 0.2737 0.3214 0.3890 0.0749 0.1427 0.0466 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 977 O O . ALA A 136 ? 0.3011 0.3592 0.4434 0.0728 0.1471 0.0556 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 978 C CB . ALA A 136 ? 0.2950 0.3106 0.3556 0.0851 0.1558 0.0330 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 979 N N . CYS A 137 ? 0.2439 0.2969 0.3680 0.0745 0.1318 0.0446 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A N 980 C CA . CYS A 137 ? 0.2242 0.2962 0.3900 0.0708 0.1218 0.0531 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A CA 981 C C . CYS A 137 ? 0.2134 0.2974 0.3917 0.0626 0.1146 0.0584 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A C 982 O O . CYS A 137 ? 0.2308 0.3283 0.4451 0.0583 0.1098 0.0674 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A O 983 C CB . CYS A 137 ? 0.2025 0.2744 0.3673 0.0706 0.1079 0.0495 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A CB 984 S SG . CYS A 137 ? 0.3022 0.3624 0.4626 0.0809 0.1163 0.0448 ? ? ? ? ? ? 159 CYS A SG 985 N N . LEU A 138 ? 0.2163 0.2905 0.3599 0.0582 0.1095 0.0516 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N 986 C CA . LEU A 138 ? 0.2032 0.2830 0.3506 0.0487 0.0987 0.0541 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA 987 C C . LEU A 138 ? 0.2339 0.3202 0.4009 0.0496 0.1134 0.0627 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C 988 O O . LEU A 138 ? 0.2602 0.3583 0.4574 0.0431 0.1064 0.0702 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O 989 C CB . LEU A 138 ? 0.1874 0.2548 0.2944 0.0448 0.0909 0.0447 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB 990 C CG . LEU A 138 ? 0.1941 0.2639 0.2998 0.0358 0.0801 0.0453 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG 991 C CD1 . LEU A 138 ? 0.1633 0.2429 0.2923 0.0282 0.0619 0.0483 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 992 C CD2 . LEU A 138 ? 0.1570 0.2141 0.2240 0.0339 0.0753 0.0360 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 993 N N . CYS A 139 ? 0.2384 0.3120 0.3825 0.0556 0.1291 0.0604 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A N 994 C CA . CYS A 139 ? 0.2358 0.3090 0.3901 0.0557 0.1401 0.0676 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A CA 995 C C . CYS A 139 ? 0.2446 0.3312 0.4444 0.0555 0.1411 0.0776 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A C 996 O O . CYS A 139 ? 0.2501 0.3452 0.4755 0.0507 0.1407 0.0862 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A O 997 C CB . CYS A 139 ? 0.2475 0.3028 0.3682 0.0627 0.1536 0.0628 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A CB 998 S SG . CYS A 139 ? 0.5530 0.5912 0.6245 0.0612 0.1523 0.0551 ? ? ? ? ? ? 161 CYS A SG 999 N N . ALA A 140 ? 0.2315 0.3193 0.4423 0.0603 0.1413 0.0767 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N 1000 C CA . ALA A 140 ? 0.2405 0.3393 0.4939 0.0604 0.1420 0.0862 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA 1001 C C . ALA A 140 ? 0.2226 0.3370 0.5101 0.0513 0.1239 0.0927 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C 1002 O O . ALA A 140 ? 0.2277 0.3499 0.5468 0.0476 0.1230 0.1021 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O 1003 C CB . ALA A 140 ? 0.2142 0.3103 0.4721 0.0671 0.1443 0.0837 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB 1004 N N . ALA A 141 ? 0.1714 0.2891 0.4512 0.0475 0.1084 0.0876 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A N 1005 C CA . ALA A 141 ? 0.1944 0.3246 0.5009 0.0380 0.0877 0.0923 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CA 1006 C C . ALA A 141 ? 0.2053 0.3381 0.5173 0.0305 0.0859 0.0960 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A C 1007 O O . ALA A 141 ? 0.1824 0.3231 0.5244 0.0230 0.0722 0.1026 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A O 1008 C CB . ALA A 141 ? 0.1445 0.2725 0.4306 0.0352 0.0710 0.0847 ? ? ? ? ? ? 163 ALA A CB 1009 N N . PHE A 142 ? 0.2141 0.3380 0.4961 0.0324 0.0983 0.0919 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A N 1010 C CA . PHE A 142 ? 0.2177 0.3420 0.5041 0.0263 0.0991 0.0961 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CA 1011 C C . PHE A 142 ? 0.2422 0.3681 0.5545 0.0277 0.1094 0.1061 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A C 1012 O O . PHE A 142 ? 0.2455 0.3773 0.5838 0.0206 0.1015 0.1130 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A O 1013 C CB . PHE A 142 ? 0.2228 0.3348 0.4677 0.0287 0.1099 0.0898 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CB 1014 C CG . PHE A 142 ? 0.2086 0.3127 0.4248 0.0222 0.0924 0.0803 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CG 1015 C CD1 . PHE A 142 ? 0.2268 0.3269 0.4261 0.0214 0.0777 0.0717 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD1 1016 C CD2 . PHE A 142 ? 0.2029 0.3006 0.4054 0.0173 0.0908 0.0796 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD2 1017 C CE1 . PHE A 142 ? 0.2241 0.3149 0.3942 0.0161 0.0628 0.0625 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE1 1018 C CE2 . PHE A 142 ? 0.2206 0.3088 0.3950 0.0122 0.0752 0.0700 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE2 1019 C CZ . PHE A 142 ? 0.2270 0.3119 0.3849 0.0118 0.0619 0.0612 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CZ 1020 N N . ALA A 143 ? 0.2507 0.3704 0.5557 0.0368 0.1264 0.1066 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N 1021 C CA . ALA A 143 ? 0.2704 0.3915 0.5992 0.0394 0.1390 0.1164 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA 1022 C C . ALA A 143 ? 0.2912 0.4247 0.6678 0.0349 0.1273 0.1255 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C 1023 O O . ALA A 143 ? 0.3144 0.4519 0.7186 0.0332 0.1312 0.1352 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O 1024 C CB . ALA A 143 ? 0.2732 0.3843 0.5833 0.0500 0.1583 0.1141 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB 1025 N N . ASN A 144 ? 0.2935 0.4323 0.6798 0.0330 0.1120 0.1227 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A N 1026 C CA . ASN A 144 ? 0.3102 0.4587 0.7387 0.0280 0.0970 0.1308 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CA 1027 C C . ASN A 144 ? 0.3234 0.4764 0.7695 0.0170 0.0782 0.1344 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A C 1028 O O . ASN A 144 ? 0.3192 0.4776 0.7986 0.0120 0.0645 0.1414 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A O 1029 C CB . ASN A 144 ? 0.3057 0.4565 0.7356 0.0287 0.0837 0.1267 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CB 1030 C CG . ASN A 144 ? 0.3254 0.4723 0.7518 0.0390 0.0998 0.1257 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CG 1031 O OD1 . ASN A 144 ? 0.3344 0.4815 0.7795 0.0438 0.1145 0.1325 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A OD1 1032 N ND2 . ASN A 144 ? 0.3257 0.4688 0.7288 0.0426 0.0967 0.1172 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A ND2 1033 N N . HIS A 145 ? 0.3633 0.5126 0.7863 0.0129 0.0767 0.1294 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A N 1034 C CA . HIS A 145 ? 0.3831 0.5342 0.8200 0.0025 0.0596 0.1318 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CA 1035 C C . HIS A 145 ? 0.4556 0.6052 0.9030 0.0024 0.0730 0.1395 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A C 1036 O O . HIS A 145 ? 0.4841 0.6332 0.9415 -0.0057 0.0615 0.1416 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A O 1037 C CB . HIS A 145 ? 0.3397 0.4873 0.7473 -0.0031 0.0474 0.1217 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CB 1038 C CG . HIS A 145 ? 0.3253 0.4745 0.7258 -0.0055 0.0285 0.1153 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CG 1039 N ND1 . HIS A 145 ? 0.3149 0.4634 0.6921 0.0013 0.0350 0.1088 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A ND1 1040 C CD2 . HIS A 145 ? 0.3127 0.4622 0.7232 -0.0137 0.0025 0.1143 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CD2 1041 C CE1 . HIS A 145 ? 0.2906 0.4404 0.6661 -0.0026 0.0143 0.1051 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A CE1 1042 N NE2 . HIS A 145 ? 0.3067 0.4561 0.6996 -0.0117 -0.0058 0.1080 ? ? ? ? ? ? 167 HIS A NE2 1043 N N . SER A 146 ? 0.5076 0.6550 0.9515 0.0115 0.0966 0.1434 ? ? ? ? ? ? 168 SER A N 1044 C CA . SER A 146 ? 0.5409 0.6854 0.9878 0.0131 0.1123 0.1504 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CA 1045 C C . SER A 146 ? 0.5476 0.6978 1.0339 0.0054 0.1007 0.1602 ? ? ? ? ? ? 168 SER A C 1046 O O . SER A 146 ? 0.5749 0.7314 1.0966 0.0044 0.0934 0.1672 ? ? ? ? ? ? 168 SER A O 1047 C CB . SER A 146 ? 0.5911 0.7329 1.0365 0.0239 0.1366 0.1547 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CB 1048 O OG . SER A 146 ? 0.6227 0.7623 1.0743 0.0255 0.1514 0.1631 ? ? ? ? ? ? 168 SER A OG 1049 N N . GLY A 147 ? 0.5468 0.6936 1.0271 -0.0002 0.0978 0.1608 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N 1050 C CA . GLY A 147 ? 0.5288 0.6792 1.0449 -0.0071 0.0875 0.1700 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA 1051 C C . GLY A 147 ? 0.4887 0.6385 1.0110 -0.0179 0.0587 0.1648 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C 1052 O O . GLY A 147 ? 0.4979 0.6475 1.0440 -0.0249 0.0462 0.1700 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O 1053 N N . ARG A 148 ? 0.4319 0.5799 0.9309 -0.0191 0.0476 0.1542 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A N 1054 C CA . ARG A 148 ? 0.3806 0.5259 0.8808 -0.0288 0.0193 0.1481 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CA 1055 C C . ARG A 148 ? 0.3292 0.4678 0.7915 -0.0322 0.0133 0.1359 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A C 1056 O O . ARG A 148 ? 0.3062 0.4450 0.7415 -0.0266 0.0244 0.1298 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A O 1057 C CB . ARG A 148 ? 0.3646 0.5137 0.8784 -0.0286 0.0054 0.1479 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CB 1058 C CG . ARG A 148 ? 0.3487 0.5038 0.9028 -0.0258 0.0097 0.1603 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CG 1059 C CD . ARG A 148 ? 0.3549 0.5080 0.9379 -0.0347 -0.0141 0.1651 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CD 1060 N NE . ARG A 148 ? 0.3408 0.4911 0.9338 -0.0390 -0.0133 0.1693 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NE 1061 C CZ . ARG A 148 ? 0.3199 0.4621 0.9085 -0.0480 -0.0346 0.1645 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A CZ 1062 N NH1 . ARG A 148 ? 0.3209 0.4561 0.8921 -0.0534 -0.0579 0.1551 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NH1 1063 N NH2 . ARG A 148 ? 0.3091 0.4488 0.9085 -0.0513 -0.0324 0.1690 ? ? ? ? ? ? 170 ARG A NH2 1064 N N . PRO A 149 ? 0.3073 0.4388 0.7674 -0.0413 -0.0048 0.1320 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A N 1065 C CA . PRO A 149 ? 0.2659 0.3898 0.6922 -0.0454 -0.0134 0.1199 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CA 1066 C C . PRO A 149 ? 0.2540 0.3790 0.6657 -0.0451 -0.0265 0.1119 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A C 1067 O O . PRO A 149 ? 0.2541 0.3811 0.6831 -0.0462 -0.0395 0.1145 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A O 1068 C CB . PRO A 149 ? 0.2639 0.3778 0.6955 -0.0550 -0.0334 0.1175 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CB 1069 C CG . PRO A 149 ? 0.2850 0.4029 0.7535 -0.0551 -0.0296 0.1301 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CG 1070 C CD . PRO A 149 ? 0.2914 0.4203 0.7803 -0.0480 -0.0191 0.1380 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CD 1071 N N . PHE A 150 ? 0.2485 0.3718 0.6293 -0.0435 -0.0229 0.1031 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N 1072 C CA . PHE A 150 ? 0.2523 0.3723 0.6104 -0.0421 -0.0362 0.0942 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA 1073 C C . PHE A 150 ? 0.2586 0.3622 0.5616 -0.0398 -0.0367 0.0797 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C 1074 O O . PHE A 150 ? 0.2629 0.3608 0.5462 -0.0365 -0.0219 0.0775 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O 1075 C CB . PHE A 150 ? 0.1498 0.2816 0.5198 -0.0336 -0.0231 0.0997 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB 1076 C CG . PHE A 150 ? 0.1820 0.3121 0.5280 -0.0236 0.0033 0.0982 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG 1077 C CD1 . PHE A 150 ? 0.1817 0.3029 0.4853 -0.0177 0.0061 0.0876 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1078 C CD2 . PHE A 150 ? 0.1479 0.2838 0.5122 -0.0203 0.0249 0.1075 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1079 C CE1 . PHE A 150 ? 0.1433 0.2609 0.4240 -0.0089 0.0280 0.0857 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1080 C CE2 . PHE A 150 ? 0.1495 0.2809 0.4867 -0.0110 0.0481 0.1056 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1081 C CZ . PHE A 150 ? 0.1474 0.2693 0.4433 -0.0054 0.0487 0.0944 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ 1082 N N . ARG A 151 ? 0.2620 0.3581 0.5414 -0.0417 -0.0539 0.0706 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1083 C CA . ARG A 151 ? 0.2691 0.3520 0.4995 -0.0386 -0.0529 0.0578 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1084 C C . ARG A 151 ? 0.2378 0.3248 0.4530 -0.0294 -0.0369 0.0573 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1085 O O . ARG A 151 ? 0.2170 0.3113 0.4444 -0.0273 -0.0398 0.0611 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1086 C CB . ARG A 151 ? 0.3310 0.4037 0.5413 -0.0439 -0.0758 0.0491 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1087 C CG . ARG A 151 ? 0.4131 0.4774 0.6319 -0.0527 -0.0926 0.0470 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1088 C CD . ARG A 151 ? 0.4938 0.5430 0.6807 -0.0567 -0.1126 0.0357 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1089 N NE . ARG A 151 ? 0.5651 0.6020 0.7522 -0.0638 -0.1254 0.0307 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1090 C CZ . ARG A 151 ? 0.6145 0.6521 0.8338 -0.0718 -0.1422 0.0362 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1091 N NH1 . ARG A 151 ? 0.6378 0.6873 0.8881 -0.0717 -0.1449 0.0469 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1092 N NH2 . ARG A 151 ? 0.6446 0.6677 0.8586 -0.0767 -0.1518 0.0304 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1093 N N . PRO A 152 ? 0.2359 0.3170 0.4243 -0.0240 -0.0213 0.0527 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N 1094 C CA . PRO A 152 ? 0.2198 0.3024 0.3925 -0.0153 -0.0060 0.0516 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA 1095 C C . PRO A 152 ? 0.2323 0.3081 0.3737 -0.0137 -0.0134 0.0425 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C 1096 O O . PRO A 152 ? 0.2417 0.3188 0.3739 -0.0074 -0.0042 0.0419 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O 1097 C CB . PRO A 152 ? 0.2301 0.3067 0.3856 -0.0117 0.0097 0.0503 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB 1098 C CG . PRO A 152 ? 0.2406 0.3083 0.3869 -0.0182 -0.0010 0.0454 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG 1099 C CD . PRO A 152 ? 0.2386 0.3110 0.4145 -0.0259 -0.0175 0.0495 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD 1100 N N . ASN A 153 ? 0.2448 0.3129 0.3703 -0.0192 -0.0294 0.0356 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N 1101 C CA . ASN A 153 ? 0.2478 0.3080 0.3397 -0.0178 -0.0338 0.0268 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA 1102 C C . ASN A 153 ? 0.2269 0.2919 0.3210 -0.0149 -0.0359 0.0295 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C 1103 O O . ASN A 153 ? 0.2144 0.2758 0.2862 -0.0108 -0.0304 0.0251 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O 1104 C CB . ASN A 153 ? 0.2968 0.3472 0.3726 -0.0241 -0.0502 0.0197 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB 1105 C CG . ASN A 153 ? 0.3363 0.3800 0.4095 -0.0268 -0.0492 0.0162 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG 1106 O OD1 . ASN A 153 ? 0.3934 0.4420 0.4915 -0.0281 -0.0447 0.0228 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1107 N ND2 . ASN A 153 ? 0.3311 0.3634 0.3757 -0.0274 -0.0525 0.0065 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1108 N N . GLY A 154 ? 0.2259 0.2990 0.3495 -0.0174 -0.0443 0.0373 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N 1109 C CA . GLY A 154 ? 0.2030 0.2801 0.3317 -0.0154 -0.0497 0.0408 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA 1110 C C . GLY A 154 ? 0.1952 0.2772 0.3289 -0.0071 -0.0325 0.0435 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C 1111 O O . GLY A 154 ? 0.1917 0.2711 0.3107 -0.0037 -0.0319 0.0415 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O 1112 N N . LEU A 155 ? 0.1866 0.2748 0.3407 -0.0038 -0.0182 0.0483 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1113 C CA . LEU A 155 ? 0.1904 0.2815 0.3490 0.0048 -0.0002 0.0506 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1114 C C . LEU A 155 ? 0.1921 0.2724 0.3129 0.0090 0.0092 0.0417 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1115 O O . LEU A 155 ? 0.1891 0.2670 0.3018 0.0150 0.0167 0.0402 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1116 C CB . LEU A 155 ? 0.1918 0.2908 0.3788 0.0070 0.0139 0.0584 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1117 C CG . LEU A 155 ? 0.2201 0.3324 0.4527 0.0049 0.0078 0.0692 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1118 C CD1 . LEU A 155 ? 0.2313 0.3524 0.4947 0.0067 0.0233 0.0781 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1119 C CD2 . LEU A 155 ? 0.2041 0.3206 0.4477 0.0105 0.0078 0.0719 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1120 N N . LEU A 156 ? 0.1830 0.2563 0.2830 0.0058 0.0081 0.0360 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1121 C CA . LEU A 156 ? 0.1911 0.2546 0.2578 0.0088 0.0141 0.0278 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1122 C C . LEU A 156 ? 0.1912 0.2506 0.2399 0.0083 0.0054 0.0230 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1123 O O . LEU A 156 ? 0.2065 0.2610 0.2393 0.0128 0.0117 0.0194 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1124 C CB . LEU A 156 ? 0.1363 0.1937 0.1884 0.0051 0.0125 0.0233 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1125 C CG . LEU A 156 ? 0.1384 0.1973 0.2031 0.0049 0.0212 0.0280 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1126 C CD1 . LEU A 156 ? 0.1707 0.2222 0.2199 0.0010 0.0166 0.0229 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1127 C CD2 . LEU A 156 ? 0.1417 0.1990 0.2018 0.0123 0.0385 0.0302 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1128 N N . ASP A 157 ? 0.1718 0.2321 0.2221 0.0026 -0.0093 0.0232 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N 1129 C CA . ASP A 157 ? 0.2084 0.2652 0.2428 0.0017 -0.0175 0.0206 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA 1130 C C . ASP A 157 ? 0.2134 0.2732 0.2579 0.0068 -0.0134 0.0249 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C 1131 O O . ASP A 157 ? 0.1387 0.1935 0.1664 0.0091 -0.0113 0.0217 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O 1132 C CB . ASP A 157 ? 0.2175 0.2739 0.2532 -0.0049 -0.0344 0.0218 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB 1133 C CG . ASP A 157 ? 0.2556 0.3047 0.2727 -0.0093 -0.0393 0.0149 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG 1134 O OD1 . ASP A 157 ? 0.2330 0.2778 0.2345 -0.0073 -0.0303 0.0093 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1 1135 O OD2 . ASP A 157 ? 0.2928 0.3398 0.3113 -0.0148 -0.0529 0.0150 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2 1136 N N . LYS A 158 ? 0.1855 0.2536 0.2600 0.0084 -0.0125 0.0324 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A N 1137 C CA . LYS A 158 ? 0.1730 0.2441 0.2618 0.0138 -0.0087 0.0370 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CA 1138 C C . LYS A 158 ? 0.1656 0.2314 0.2436 0.0212 0.0076 0.0330 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A C 1139 O O . LYS A 158 ? 0.1647 0.2259 0.2348 0.0246 0.0087 0.0315 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A O 1140 C CB . LYS A 158 ? 0.1575 0.2397 0.2852 0.0145 -0.0097 0.0463 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CB 1141 C CG . LYS A 158 ? 0.1529 0.2391 0.2937 0.0075 -0.0295 0.0513 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CG 1142 C CD . LYS A 158 ? 0.1589 0.2570 0.3416 0.0073 -0.0307 0.0606 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CD 1143 C CE . LYS A 158 ? 0.1785 0.2789 0.3730 -0.0005 -0.0534 0.0652 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A CE 1144 N NZ . LYS A 158 ? 0.1472 0.2601 0.3874 -0.0017 -0.0564 0.0750 ? ? ? ? ? ? 180 LYS A NZ 1145 N N . ALA A 159 ? 0.1524 0.2175 0.2294 0.0235 0.0195 0.0316 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N 1146 C CA . ALA A 159 ? 0.1688 0.2263 0.2313 0.0305 0.0338 0.0274 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA 1147 C C . ALA A 159 ? 0.1858 0.2328 0.2168 0.0299 0.0306 0.0193 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C 1148 O O . ALA A 159 ? 0.1838 0.2236 0.2048 0.0348 0.0357 0.0161 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O 1149 C CB . ALA A 159 ? 0.1598 0.2171 0.2227 0.0324 0.0459 0.0281 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB 1150 N N . VAL A 160 ? 0.1952 0.2412 0.2125 0.0238 0.0219 0.0161 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A N 1151 C CA . VAL A 160 ? 0.2204 0.2585 0.2122 0.0226 0.0195 0.0094 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CA 1152 C C . VAL A 160 ? 0.2205 0.2580 0.2100 0.0213 0.0115 0.0101 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A C 1153 O O . VAL A 160 ? 0.1954 0.2263 0.1708 0.0225 0.0122 0.0065 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A O 1154 C CB . VAL A 160 ? 0.2022 0.2398 0.1830 0.0173 0.0145 0.0061 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CB 1155 C CG1 . VAL A 160 ? 0.2170 0.2500 0.1789 0.0148 0.0091 0.0013 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG1 1156 C CG2 . VAL A 160 ? 0.2006 0.2349 0.1762 0.0193 0.0232 0.0044 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG2 1157 N N . SER A 161 ? 0.2146 0.2583 0.2187 0.0183 0.0030 0.0157 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1158 C CA . SER A 161 ? 0.2237 0.2664 0.2260 0.0171 -0.0048 0.0182 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1159 C C . SER A 161 ? 0.2048 0.2451 0.2168 0.0232 0.0010 0.0201 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1160 O O . SER A 161 ? 0.2300 0.2648 0.2324 0.0235 -0.0009 0.0191 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1161 C CB . SER A 161 ? 0.2385 0.2869 0.2525 0.0124 -0.0171 0.0241 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1162 O OG . SER A 161 ? 0.2319 0.2786 0.2309 0.0069 -0.0231 0.0206 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1163 N N . ASN A 162 ? 0.1686 0.2121 0.1992 0.0283 0.0091 0.0226 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A N 1164 C CA . ASN A 162 ? 0.1859 0.2250 0.2240 0.0354 0.0163 0.0229 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CA 1165 C C . ASN A 162 ? 0.2046 0.2317 0.2201 0.0387 0.0232 0.0150 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A C 1166 O O . ASN A 162 ? 0.2529 0.2729 0.2676 0.0424 0.0243 0.0139 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A O 1167 C CB . ASN A 162 ? 0.1757 0.2203 0.2375 0.0411 0.0265 0.0267 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CB 1168 C CG . ASN A 162 ? 0.1800 0.2342 0.2723 0.0409 0.0195 0.0357 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A CG 1169 O OD1 . ASN A 162 ? 0.1700 0.2232 0.2645 0.0393 0.0094 0.0387 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A OD1 1170 N ND2 . ASN A 162 ? 0.1815 0.2453 0.2993 0.0424 0.0245 0.0411 ? ? ? ? ? ? 184 ASN A ND2 1171 N N . VAL A 163 ? 0.1861 0.2100 0.1839 0.0371 0.0264 0.0097 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A N 1172 C CA . VAL A 163 ? 0.2193 0.2313 0.1959 0.0394 0.0302 0.0025 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CA 1173 C C . VAL A 163 ? 0.2264 0.2351 0.1938 0.0353 0.0212 0.0014 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A C 1174 O O . VAL A 163 ? 0.2600 0.2593 0.2211 0.0378 0.0217 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A O 1175 C CB . VAL A 163 ? 0.2169 0.2266 0.1782 0.0384 0.0341 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CB 1176 C CG1 . VAL A 163 ? 0.2066 0.2042 0.1461 0.0392 0.0336 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CG1 1177 C CG2 . VAL A 163 ? 0.2042 0.2148 0.1724 0.0433 0.0454 0.0001 ? ? ? ? ? ? 185 VAL A CG2 1178 N N . ILE A 164 ? 0.2156 0.2311 0.1825 0.0290 0.0133 0.0041 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A N 1179 C CA . ILE A 164 ? 0.2364 0.2498 0.1964 0.0252 0.0065 0.0049 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CA 1180 C C . ILE A 164 ? 0.2333 0.2455 0.2059 0.0271 0.0033 0.0103 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A C 1181 O O . ILE A 164 ? 0.2353 0.2411 0.2043 0.0269 0.0014 0.0101 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A O 1182 C CB . ILE A 164 ? 0.2463 0.2658 0.2003 0.0189 0.0000 0.0069 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CB 1183 C CG1 . ILE A 164 ? 0.2630 0.2825 0.2054 0.0173 0.0028 0.0014 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG1 1184 C CG2 . ILE A 164 ? 0.2374 0.2547 0.1847 0.0155 -0.0049 0.0095 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG2 1185 C CD1 . ILE A 164 ? 0.2758 0.2879 0.2085 0.0195 0.0072 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CD1 1186 N N . ALA A 165 ? 0.2004 0.2190 0.1903 0.0285 0.0019 0.0158 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A N 1187 C CA . ALA A 165 ? 0.2323 0.2501 0.2379 0.0312 -0.0011 0.0216 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CA 1188 C C . ALA A 165 ? 0.2490 0.2565 0.2556 0.0379 0.0063 0.0173 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A C 1189 O O . ALA A 165 ? 0.2725 0.2740 0.2829 0.0389 0.0029 0.0195 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A O 1190 C CB . ALA A 165 ? 0.2205 0.2476 0.2488 0.0324 -0.0032 0.0281 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CB 1191 N N . SER A 166 ? 0.2468 0.2505 0.2485 0.0426 0.0161 0.0113 ? ? ? ? ? ? 188 SER A N 1192 C CA . SER A 166 ? 0.2703 0.2611 0.2676 0.0494 0.0231 0.0056 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CA 1193 C C . SER A 166 ? 0.2505 0.2307 0.2302 0.0464 0.0183 0.0006 ? ? ? ? ? ? 188 SER A C 1194 O O . SER A 166 ? 0.2508 0.2213 0.2326 0.0488 0.0165 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 188 SER A O 1195 C CB . SER A 166 ? 0.3037 0.2913 0.2944 0.0548 0.0350 0.0006 ? ? ? ? ? ? 188 SER A CB 1196 O OG . SER A 166 ? 0.3245 0.3224 0.3363 0.0578 0.0406 0.0063 ? ? ? ? ? ? 188 SER A OG 1197 N N . LEU A 167 ? 0.2480 0.2300 0.2127 0.0414 0.0160 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N 1198 C CA . LEU A 167 ? 0.2324 0.2073 0.1849 0.0376 0.0109 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA 1199 C C . LEU A 167 ? 0.2219 0.1976 0.1831 0.0339 0.0036 0.0004 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C 1200 O O . LEU A 167 ? 0.2082 0.1738 0.1683 0.0340 0.0008 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O 1201 C CB . LEU A 167 ? 0.2261 0.2069 0.1673 0.0325 0.0094 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB 1202 C CG . LEU A 167 ? 0.2443 0.2249 0.1800 0.0266 0.0035 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG 1203 C CD1 . LEU A 167 ? 0.2435 0.2109 0.1737 0.0281 0.0015 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1204 C CD2 . LEU A 167 ? 0.2643 0.2519 0.1920 0.0229 0.0038 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1205 N N . THR A 168 ? 0.2188 0.2054 0.1875 0.0302 -0.0002 0.0079 ? ? ? ? ? ? 190 THR A N 1206 C CA . THR A 168 ? 0.2345 0.2221 0.2064 0.0256 -0.0069 0.0148 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CA 1207 C C . THR A 168 ? 0.2241 0.2078 0.2116 0.0289 -0.0096 0.0204 ? ? ? ? ? ? 190 THR A C 1208 O O . THR A 168 ? 0.2155 0.1922 0.2053 0.0276 -0.0131 0.0230 ? ? ? ? ? ? 190 THR A O 1209 C CB . THR A 168 ? 0.2618 0.2600 0.2292 0.0199 -0.0108 0.0202 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CB 1210 O OG1 . THR A 168 ? 0.2744 0.2795 0.2506 0.0217 -0.0114 0.0228 ? ? ? ? ? ? 190 THR A OG1 1211 C CG2 . THR A 168 ? 0.2478 0.2486 0.2007 0.0165 -0.0083 0.0149 ? ? ? ? ? ? 190 THR A CG2 1212 N N . CYS A 169 ? 0.2508 0.2390 0.2514 0.0333 -0.0079 0.0228 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A N 1213 C CA . CYS A 169 ? 0.2691 0.2549 0.2880 0.0368 -0.0109 0.0292 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CA 1214 C C . CYS A 169 ? 0.2640 0.2429 0.2943 0.0460 -0.0028 0.0244 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A C 1215 O O . CYS A 169 ? 0.3016 0.2784 0.3500 0.0503 -0.0040 0.0291 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A O 1216 C CB . CYS A 169 ? 0.3034 0.3005 0.3332 0.0341 -0.0178 0.0386 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A CB 1217 S SG . CYS A 169 ? 0.9820 0.9844 0.9940 0.0242 -0.0267 0.0443 ? ? ? ? ? ? 191 CYS A SG 1218 N N . GLY A 170 ? 0.2521 0.2267 0.2711 0.0495 0.0059 0.0153 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A N 1219 C CA . GLY A 170 ? 0.2424 0.2084 0.2669 0.0589 0.0158 0.0099 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A CA 1220 C C . GLY A 170 ? 0.2568 0.2327 0.3047 0.0642 0.0212 0.0154 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A C 1221 O O . GLY A 170 ? 0.2591 0.2288 0.3202 0.0727 0.0284 0.0143 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A O 1222 N N . ARG A 171 ? 0.2399 0.2309 0.2946 0.0593 0.0176 0.0213 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A N 1223 C CA . ARG A 171 ? 0.2446 0.2466 0.3244 0.0633 0.0217 0.0271 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CA 1224 C C . ARG A 171 ? 0.2564 0.2701 0.3336 0.0585 0.0220 0.0282 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A C 1225 O O . ARG A 171 ? 0.2548 0.2694 0.3126 0.0516 0.0165 0.0259 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A O 1226 C CB . ARG A 171 ? 0.2178 0.2262 0.3213 0.0619 0.0110 0.0377 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CB 1227 C CG . ARG A 171 ? 0.2099 0.2259 0.3052 0.0519 -0.0030 0.0434 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CG 1228 C CD . ARG A 171 ? 0.2209 0.2441 0.3401 0.0508 -0.0141 0.0547 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CD 1229 N NE . ARG A 171 ? 0.2142 0.2486 0.3605 0.0543 -0.0107 0.0587 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NE 1230 C CZ . ARG A 171 ? 0.2452 0.2879 0.4189 0.0541 -0.0204 0.0691 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CZ 1231 N NH1 . ARG A 171 ? 0.2330 0.2727 0.4069 0.0507 -0.0342 0.0763 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH1 1232 N NH2 . ARG A 171 ? 0.2213 0.2753 0.4234 0.0572 -0.0166 0.0730 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH2 1233 N N . ARG A 172 ? 0.1790 0.2018 0.2785 0.0624 0.0287 0.0321 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A N 1234 C CA . ARG A 172 ? 0.2149 0.2503 0.3201 0.0571 0.0259 0.0357 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CA 1235 C C . ARG A 172 ? 0.2215 0.2688 0.3574 0.0549 0.0153 0.0465 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A C 1236 O O . ARG A 172 ? 0.2113 0.2577 0.3654 0.0589 0.0124 0.0513 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A O 1237 C CB . ARG A 172 ? 0.2239 0.2608 0.3316 0.0621 0.0416 0.0328 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CB 1238 C CG . ARG A 172 ? 0.2238 0.2674 0.3656 0.0700 0.0515 0.0388 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CG 1239 C CD . ARG A 172 ? 0.2098 0.2541 0.3518 0.0753 0.0694 0.0367 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CD 1240 N NE . ARG A 172 ? 0.1856 0.2395 0.3276 0.0681 0.0663 0.0393 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NE 1241 C CZ . ARG A 172 ? 0.1890 0.2576 0.3630 0.0663 0.0656 0.0482 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CZ 1242 N NH1 . ARG A 172 ? 0.1686 0.2457 0.3793 0.0712 0.0680 0.0559 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH1 1243 N NH2 . ARG A 172 ? 0.1740 0.2489 0.3459 0.0594 0.0620 0.0497 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH2 1244 N N . PHE A 173 ? 0.2268 0.2844 0.3687 0.0486 0.0083 0.0503 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A N 1245 C CA . PHE A 173 ? 0.2065 0.2754 0.3782 0.0458 -0.0036 0.0605 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CA 1246 C C . PHE A 173 ? 0.2214 0.3015 0.4177 0.0469 0.0035 0.0638 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A C 1247 O O . PHE A 173 ? 0.2315 0.3110 0.4132 0.0453 0.0114 0.0586 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A O 1248 C CB . PHE A 173 ? 0.1961 0.2653 0.3520 0.0360 -0.0223 0.0627 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CB 1249 C CG . PHE A 173 ? 0.2152 0.2746 0.3489 0.0343 -0.0290 0.0617 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CG 1250 C CD1 . PHE A 173 ? 0.2163 0.2667 0.3179 0.0327 -0.0239 0.0533 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD1 1251 C CD2 . PHE A 173 ? 0.2245 0.2839 0.3714 0.0340 -0.0407 0.0702 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD2 1252 C CE1 . PHE A 173 ? 0.2299 0.2722 0.3146 0.0308 -0.0292 0.0535 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE1 1253 C CE2 . PHE A 173 ? 0.2277 0.2778 0.3548 0.0321 -0.0461 0.0705 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE2 1254 C CZ . PHE A 173 ? 0.2244 0.2663 0.3212 0.0304 -0.0397 0.0623 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CZ 1255 N N . GLU A 174 ? 0.2069 0.2973 0.4425 0.0495 0.0008 0.0732 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A N 1256 C CA . GLU A 174 ? 0.2125 0.3161 0.4799 0.0492 0.0049 0.0791 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CA 1257 C C . GLU A 174 ? 0.2030 0.3103 0.4614 0.0386 -0.0090 0.0794 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A C 1258 O O . GLU A 174 ? 0.1501 0.2535 0.3918 0.0316 -0.0270 0.0794 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A O 1259 C CB . GLU A 174 ? 0.2066 0.3216 0.5218 0.0525 -0.0005 0.0908 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CB 1260 C CG . GLU A 174 ? 0.2430 0.3544 0.5721 0.0633 0.0162 0.0904 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CG 1261 C CD . GLU A 174 ? 0.2954 0.4064 0.6259 0.0685 0.0394 0.0868 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A CD 1262 O OE1 . GLU A 174 ? 0.3124 0.4125 0.6215 0.0762 0.0556 0.0788 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE1 1263 O OE2 . GLU A 174 ? 0.3408 0.4606 0.6917 0.0644 0.0408 0.0921 ? ? ? ? ? ? 196 GLU A OE2 1264 N N . TYR A 175 ? 0.1907 0.3049 0.4619 0.0376 -0.0008 0.0805 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A N 1265 C CA . TYR A 175 ? 0.1963 0.3122 0.4594 0.0280 -0.0125 0.0797 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CA 1266 C C . TYR A 175 ? 0.2266 0.3491 0.5111 0.0204 -0.0361 0.0874 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A C 1267 O O . TYR A 175 ? 0.2334 0.3526 0.5018 0.0119 -0.0498 0.0848 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A O 1268 C CB . TYR A 175 ? 0.1691 0.2909 0.4456 0.0292 0.0027 0.0806 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CB 1269 C CG . TYR A 175 ? 0.1733 0.2843 0.4137 0.0332 0.0197 0.0710 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CG 1270 C CD1 . TYR A 175 ? 0.1731 0.2861 0.4192 0.0370 0.0383 0.0716 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CD1 1271 C CD2 . TYR A 175 ? 0.1758 0.2742 0.3770 0.0331 0.0167 0.0620 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CD2 1272 C CE1 . TYR A 175 ? 0.1946 0.2962 0.4056 0.0405 0.0516 0.0632 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CE1 1273 C CE2 . TYR A 175 ? 0.1927 0.2811 0.3629 0.0363 0.0294 0.0537 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CE2 1274 C CZ . TYR A 175 ? 0.1986 0.2879 0.3722 0.0400 0.0461 0.0540 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A CZ 1275 O OH . TYR A 175 ? 0.1896 0.2674 0.3302 0.0430 0.0569 0.0460 ? ? ? ? ? ? 197 TYR A OH 1276 N N . ASP A 176 ? 0.2373 0.3673 0.5560 0.0235 -0.0419 0.0966 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A N 1277 C CA . ASP A 176 ? 0.2628 0.3942 0.5951 0.0156 -0.0655 0.1031 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CA 1278 C C . ASP A 176 ? 0.2916 0.4154 0.6102 0.0158 -0.0781 0.1046 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A C 1279 O O . ASP A 176 ? 0.3254 0.4464 0.6527 0.0109 -0.0936 0.1099 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A O 1280 C CB . ASP A 176 ? 0.2998 0.4370 0.6712 0.0152 -0.0619 0.1107 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CB 1281 C CG . ASP A 176 ? 0.3260 0.4646 0.7178 0.0240 -0.0483 0.1144 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A CG 1282 O OD1 . ASP A 176 ? 0.3224 0.4576 0.6991 0.0319 -0.0356 0.1096 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A OD1 1283 O OD2 . ASP A 176 ? 0.3633 0.5051 0.7863 0.0230 -0.0506 0.1219 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A OD2 1284 N N . ASP A 177 ? 0.3041 0.4216 0.5974 0.0210 -0.0703 0.0995 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A N 1285 C CA . ASP A 177 ? 0.3524 0.4627 0.6338 0.0213 -0.0817 0.1023 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CA 1286 C C . ASP A 177 ? 0.3946 0.4970 0.6450 0.0114 -0.1032 0.1014 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A C 1287 O O . ASP A 177 ? 0.4193 0.5146 0.6351 0.0072 -0.1008 0.0926 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A O 1288 C CB . ASP A 177 ? 0.3647 0.4651 0.6207 0.0279 -0.0654 0.0949 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CB 1289 C CG . ASP A 177 ? 0.3984 0.4906 0.6422 0.0278 -0.0763 0.0984 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A CG 1290 O OD1 . ASP A 177 ? 0.4035 0.4857 0.6093 0.0229 -0.0817 0.0938 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD1 1291 O OD2 . ASP A 177 ? 0.4516 0.5473 0.7252 0.0328 -0.0789 0.1064 ? ? ? ? ? ? 199 ASP A OD2 1292 N N . PRO A 178 ? 0.4168 0.5139 0.6688 0.0067 -0.1190 0.1068 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A N 1293 C CA . PRO A 178 ? 0.4272 0.5129 0.6462 -0.0022 -0.1377 0.1056 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CA 1294 C C . PRO A 178 ? 0.4187 0.4947 0.5924 -0.0032 -0.1374 0.0998 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A C 1295 O O . PRO A 178 ? 0.4123 0.4818 0.5567 -0.0092 -0.1432 0.0938 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A O 1296 C CB . PRO A 178 ? 0.4298 0.5116 0.6612 -0.0029 -0.1481 0.1135 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CB 1297 C CG . PRO A 178 ? 0.4225 0.5156 0.7012 0.0022 -0.1393 0.1188 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CG 1298 C CD . PRO A 178 ? 0.4158 0.5166 0.7027 0.0103 -0.1179 0.1143 ? ? ? ? ? ? 200 PRO A CD 1299 N N . ARG A 179 ? 0.3973 0.4710 0.5653 0.0024 -0.1301 0.1015 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A N 1300 C CA . ARG A 179 ? 0.3885 0.4513 0.5138 0.0007 -0.1272 0.0962 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CA 1301 C C . ARG A 179 ? 0.3728 0.4342 0.4777 0.0010 -0.1107 0.0841 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A C 1302 O O . ARG A 179 ? 0.3690 0.4224 0.4382 -0.0033 -0.1114 0.0781 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A O 1303 C CB . ARG A 179 ? 0.3959 0.4545 0.5226 0.0061 -0.1210 0.0999 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CB 1304 C CG . ARG A 179 ? 0.4578 0.5129 0.5938 0.0044 -0.1350 0.1094 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CG 1305 C CD . ARG A 179 ? 0.4966 0.5456 0.6304 0.0087 -0.1309 0.1136 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CD 1306 N NE . ARG A 179 ? 0.5051 0.5598 0.6681 0.0181 -0.1168 0.1131 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NE 1307 C CZ . ARG A 179 ? 0.5177 0.5662 0.6840 0.0232 -0.1103 0.1147 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A CZ 1308 N NH1 . ARG A 179 ? 0.5318 0.5708 0.6784 0.0196 -0.1186 0.1198 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NH1 1309 N NH2 . ARG A 179 ? 0.5131 0.5635 0.7001 0.0315 -0.0943 0.1099 ? ? ? ? ? ? 201 ARG A NH2 1310 N N . PHE A 180 ? 0.3410 0.4099 0.4689 0.0066 -0.0955 0.0810 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A N 1311 C CA . PHE A 180 ? 0.3180 0.3859 0.4307 0.0072 -0.0808 0.0709 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CA 1312 C C . PHE A 180 ? 0.3279 0.3953 0.4282 0.0000 -0.0902 0.0676 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A C 1313 O O . PHE A 180 ? 0.3509 0.4113 0.4198 -0.0028 -0.0870 0.0597 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A O 1314 C CB . PHE A 180 ? 0.2910 0.3665 0.4323 0.0144 -0.0647 0.0704 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CB 1315 C CG . PHE A 180 ? 0.2533 0.3263 0.3777 0.0162 -0.0487 0.0608 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CG 1316 C CD1 . PHE A 180 ? 0.1520 0.2320 0.2947 0.0177 -0.0398 0.0603 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CD1 1317 C CD2 . PHE A 180 ? 0.2631 0.3267 0.3554 0.0165 -0.0424 0.0533 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CD2 1318 C CE1 . PHE A 180 ? 0.1466 0.2231 0.2725 0.0196 -0.0257 0.0524 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CE1 1319 C CE2 . PHE A 180 ? 0.2430 0.3039 0.3212 0.0182 -0.0294 0.0452 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CE2 1320 C CZ . PHE A 180 ? 0.1466 0.2134 0.2403 0.0198 -0.0214 0.0448 ? ? ? ? ? ? 202 PHE A CZ 1321 N N . LEU A 181 ? 0.3038 0.3780 0.4302 -0.0030 -0.1024 0.0737 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N 1322 C CA . LEU A 181 ? 0.2978 0.3699 0.4153 -0.0102 -0.1136 0.0707 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA 1323 C C . LEU A 181 ? 0.3249 0.3841 0.4015 -0.0161 -0.1269 0.0673 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C 1324 O O . LEU A 181 ? 0.3459 0.3984 0.3969 -0.0195 -0.1259 0.0589 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O 1325 C CB . LEU A 181 ? 0.2734 0.3549 0.4304 -0.0130 -0.1273 0.0793 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB 1326 C CG . LEU A 181 ? 0.2562 0.3512 0.4556 -0.0079 -0.1131 0.0830 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG 1327 C CD1 . LEU A 181 ? 0.2581 0.3605 0.4926 -0.0128 -0.1257 0.0897 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 1328 C CD2 . LEU A 181 ? 0.2375 0.3312 0.4224 -0.0052 -0.0929 0.0741 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 1329 N N . ARG A 182 ? 0.3377 0.3925 0.4074 -0.0169 -0.1386 0.0740 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A N 1330 C CA . ARG A 182 ? 0.4101 0.4503 0.4374 -0.0214 -0.1454 0.0699 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CA 1331 C C . ARG A 182 ? 0.4343 0.4693 0.4291 -0.0199 -0.1326 0.0630 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A C 1332 O O . ARG A 182 ? 0.4505 0.4760 0.4132 -0.0229 -0.1316 0.0551 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A O 1333 C CB . ARG A 182 ? 0.4664 0.5010 0.4914 -0.0215 -0.1533 0.0771 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CB 1334 C CG . ARG A 182 ? 0.5417 0.5615 0.5228 -0.0247 -0.1558 0.0733 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CG 1335 C CD . ARG A 182 ? 0.6010 0.6154 0.5825 -0.0258 -0.1665 0.0816 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CD 1336 N NE . ARG A 182 ? 0.6467 0.6475 0.5874 -0.0283 -0.1685 0.0787 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NE 1337 C CZ . ARG A 182 ? 0.6521 0.6482 0.5695 -0.0264 -0.1595 0.0794 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CZ 1338 N NH1 . ARG A 182 ? 0.6337 0.6362 0.5634 -0.0226 -0.1495 0.0825 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH1 1339 N NH2 . ARG A 182 ? 0.6717 0.6564 0.5543 -0.0280 -0.1601 0.0774 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH2 1340 N N . LEU A 183 ? 0.4157 0.4552 0.4206 -0.0141 -0.1172 0.0634 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N 1341 C CA . LEU A 183 ? 0.4011 0.4364 0.3823 -0.0120 -0.1015 0.0558 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA 1342 C C . LEU A 183 ? 0.3890 0.4237 0.3595 -0.0133 -0.0942 0.0457 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C 1343 O O . LEU A 183 ? 0.3884 0.4159 0.3296 -0.0149 -0.0903 0.0397 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O 1344 C CB . LEU A 183 ? 0.3795 0.4195 0.3789 -0.0055 -0.0875 0.0568 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB 1345 C CG . LEU A 183 ? 0.3922 0.4271 0.3688 -0.0040 -0.0741 0.0501 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG 1346 C CD1 . LEU A 183 ? 0.4007 0.4277 0.3526 -0.0070 -0.0794 0.0540 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 1347 C CD2 . LEU A 183 ? 0.3893 0.4266 0.3822 0.0023 -0.0612 0.0488 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 1348 N N . LEU A 184 ? 0.3775 0.4197 0.3732 -0.0122 -0.0917 0.0447 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N 1349 C CA . LEU A 184 ? 0.3851 0.4264 0.3732 -0.0133 -0.0850 0.0362 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA 1350 C C . LEU A 184 ? 0.3992 0.4326 0.3675 -0.0195 -0.0983 0.0327 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C 1351 O O . LEU A 184 ? 0.4186 0.4458 0.3652 -0.0206 -0.0935 0.0245 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O 1352 C CB . LEU A 184 ? 0.3638 0.4146 0.3842 -0.0109 -0.0786 0.0375 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB 1353 C CG . LEU A 184 ? 0.3666 0.4235 0.4062 -0.0039 -0.0643 0.0401 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG 1354 C CD1 . LEU A 184 ? 0.3413 0.4049 0.4021 -0.0012 -0.0534 0.0394 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1 1355 C CD2 . LEU A 184 ? 0.3864 0.4374 0.4032 -0.0007 -0.0541 0.0353 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2 1356 N N . ASP A 185 ? 0.4133 0.4458 0.3893 -0.0233 -0.1158 0.0389 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N 1357 C CA . ASP A 185 ? 0.4473 0.4695 0.4034 -0.0292 -0.1307 0.0353 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA 1358 C C . ASP A 185 ? 0.4686 0.4785 0.3843 -0.0284 -0.1240 0.0289 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C 1359 O O . ASP A 185 ? 0.4831 0.4850 0.3779 -0.0291 -0.1201 0.0198 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O 1360 C CB . ASP A 185 ? 0.4745 0.4969 0.4495 -0.0317 -0.1455 0.0423 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB 1361 C CG . ASP A 185 ? 0.5128 0.5229 0.4706 -0.0362 -0.1552 0.0365 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG 1362 O OD1 . ASP A 185 ? 0.5314 0.5350 0.4841 -0.0382 -0.1661 0.0401 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1363 O OD2 . ASP A 185 ? 0.5430 0.5492 0.4924 -0.0377 -0.1524 0.0283 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1364 N N . LEU A 186 ? 0.4786 0.4880 0.3870 -0.0262 -0.1214 0.0344 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A N 1365 C CA . LEU A 186 ? 0.4810 0.4815 0.3572 -0.0248 -0.1135 0.0306 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CA 1366 C C . LEU A 186 ? 0.4546 0.4551 0.3175 -0.0222 -0.0974 0.0228 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A C 1367 O O . LEU A 186 ? 0.4561 0.4503 0.2968 -0.0210 -0.0905 0.0164 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A O 1368 C CB . LEU A 186 ? 0.4843 0.4852 0.3604 -0.0234 -0.1141 0.0397 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CB 1369 C CG . LEU A 186 ? 0.4948 0.4936 0.3803 -0.0256 -0.1294 0.0475 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CG 1370 C CD1 . LEU A 186 ? 0.5034 0.5022 0.3892 -0.0237 -0.1284 0.0565 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CD1 1371 C CD2 . LEU A 186 ? 0.5223 0.5101 0.3840 -0.0283 -0.1364 0.0428 ? ? ? ? ? ? 208 LEU A CD2 1372 N N . ALA A 187 ? 0.4386 0.4471 0.3171 -0.0210 -0.0914 0.0236 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N 1373 C CA . ALA A 187 ? 0.4335 0.4422 0.3022 -0.0187 -0.0766 0.0162 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA 1374 C C . ALA A 187 ? 0.4536 0.4579 0.3152 -0.0193 -0.0749 0.0066 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C 1375 O O . ALA A 187 ? 0.4670 0.4680 0.3147 -0.0165 -0.0641 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O 1376 C CB . ALA A 187 ? 0.4002 0.4185 0.2945 -0.0147 -0.0664 0.0174 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB 1377 N N . GLN A 188 ? 0.4644 0.4696 0.3394 -0.0226 -0.0858 0.0066 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A N 1378 C CA . GLN A 188 ? 0.4893 0.4892 0.3588 -0.0237 -0.0854 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CA 1379 C C . GLN A 188 ? 0.5137 0.5041 0.3638 -0.0242 -0.0893 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A C 1380 O O . GLN A 188 ? 0.5418 0.5271 0.3805 -0.0233 -0.0840 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A O 1381 C CB . GLN A 188 ? 0.5089 0.5135 0.4044 -0.0270 -0.0946 -0.0000 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CB 1382 C CG . GLN A 188 ? 0.5739 0.5771 0.4803 -0.0313 -0.1125 0.0052 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CG 1383 C CD . GLN A 188 ? 0.6213 0.6273 0.5528 -0.0351 -0.1212 0.0055 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CD 1384 O OE1 . GLN A 188 ? 0.6334 0.6423 0.5743 -0.0336 -0.1108 0.0016 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A OE1 1385 N NE2 . GLN A 188 ? 0.6415 0.6472 0.5882 -0.0386 -0.1358 0.0104 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A NE2 1386 N N . GLU A 189 ? 0.5218 0.5096 0.3682 -0.0258 -0.0988 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A N 1387 C CA . GLU A 189 ? 0.5569 0.5351 0.3799 -0.0260 -0.1012 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CA 1388 C C . GLU A 189 ? 0.5466 0.5247 0.3507 -0.0215 -0.0857 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A C 1389 O O . GLU A 189 ? 0.5748 0.5475 0.3618 -0.0203 -0.0808 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A O 1390 C CB . GLU A 189 ? 0.5965 0.5714 0.4189 -0.0286 -0.1151 0.0028 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CB 1391 C CG . GLU A 189 ? 0.6238 0.5998 0.4694 -0.0332 -0.1315 0.0067 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CG 1392 C CD . GLU A 189 ? 0.6668 0.6331 0.5053 -0.0364 -0.1398 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CD 1393 O OE1 . GLU A 189 ? 0.6944 0.6616 0.5550 -0.0404 -0.1526 0.0023 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE1 1394 O OE2 . GLU A 189 ? 0.6818 0.6396 0.4945 -0.0350 -0.1336 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE2 1395 N N . GLY A 190 ? 0.5231 0.5076 0.3326 -0.0190 -0.0782 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N 1396 C CA . GLY A 190 ? 0.5620 0.5476 0.3589 -0.0150 -0.0642 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA 1397 C C . GLY A 190 ? 0.5904 0.5783 0.3879 -0.0121 -0.0525 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C 1398 O O . GLY A 190 ? 0.6041 0.5917 0.3895 -0.0095 -0.0430 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O 1399 N N . LEU A 191 ? 0.5919 0.5824 0.4044 -0.0129 -0.0534 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A N 1400 C CA . LEU A 191 ? 0.6003 0.5927 0.4159 -0.0103 -0.0435 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CA 1401 C C . LEU A 191 ? 0.6406 0.6264 0.4422 -0.0111 -0.0446 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A C 1402 O O . LEU A 191 ? 0.6564 0.6432 0.4513 -0.0083 -0.0346 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A O 1403 C CB . LEU A 191 ? 0.5569 0.5518 0.3895 -0.0115 -0.0454 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CB 1404 C CG . LEU A 191 ? 0.5101 0.5064 0.3474 -0.0086 -0.0359 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CG 1405 C CD1 . LEU A 191 ? 0.4995 0.4993 0.3345 -0.0034 -0.0236 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD1 1406 C CD2 . LEU A 191 ? 0.4565 0.4550 0.3081 -0.0093 -0.0360 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A CD2 1407 N N . LYS A 192 ? 0.6572 0.6357 0.4552 -0.0153 -0.0575 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N 1408 C CA . LYS A 192 ? 0.6959 0.6647 0.4769 -0.0165 -0.0609 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA 1409 C C . LYS A 192 ? 0.7455 0.7116 0.5046 -0.0141 -0.0540 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C 1410 O O . LYS A 192 ? 0.7735 0.7333 0.5186 -0.0133 -0.0502 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O 1411 C CB . LYS A 192 ? 0.7078 0.6684 0.4882 -0.0216 -0.0784 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB 1412 C CG . LYS A 192 ? 0.7073 0.6665 0.5051 -0.0248 -0.0860 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG 1413 C CD . LYS A 192 ? 0.7554 0.7037 0.5496 -0.0297 -0.1028 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD 1414 C CE . LYS A 192 ? 0.7782 0.7307 0.5925 -0.0337 -0.1168 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CE 1415 N NZ . LYS A 192 ? 0.7998 0.7578 0.6112 -0.0322 -0.1161 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A NZ 1416 N N . GLU A 193 ? 0.7676 0.7376 0.5234 -0.0131 -0.0527 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A N 1417 C CA . GLU A 193 ? 0.7963 0.7647 0.5322 -0.0110 -0.0452 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CA 1418 C C . GLU A 193 ? 0.8250 0.8004 0.5636 -0.0070 -0.0286 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A C 1419 O O . GLU A 193 ? 0.8529 0.8275 0.5762 -0.0053 -0.0204 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A O 1420 C CB . GLU A 193 ? 0.7602 0.7305 0.4943 -0.0113 -0.0485 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CB 1421 C CG . GLU A 193 ? 0.7493 0.7104 0.4705 -0.0149 -0.0636 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CG 1422 C CD . GLU A 193 ? 0.7145 0.6774 0.4349 -0.0149 -0.0660 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CD 1423 O OE1 . GLU A 193 ? 0.6719 0.6424 0.4017 -0.0124 -0.0559 0.0009 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE1 1424 O OE2 . GLU A 193 ? 0.7389 0.6945 0.4494 -0.0176 -0.0787 0.0008 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE2 1425 N N . GLU A 194 ? 0.8256 0.8079 0.5844 -0.0057 -0.0239 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A N 1426 C CA . GLU A 194 ? 0.8404 0.8295 0.6058 -0.0023 -0.0101 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CA 1427 C C . GLU A 194 ? 0.8904 0.8733 0.6455 -0.0018 -0.0061 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A C 1428 O O . GLU A 194 ? 0.9152 0.9011 0.6698 0.0008 0.0054 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A O 1429 C CB . GLU A 194 ? 0.8126 0.8089 0.6021 -0.0010 -0.0080 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CB 1430 C CG . GLU A 194 ? 0.7972 0.8002 0.5977 0.0019 0.0029 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CG 1431 C CD . GLU A 194 ? 0.7952 0.7997 0.5955 0.0023 0.0024 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CD 1432 O OE1 . GLU A 194 ? 0.8191 0.8263 0.6155 0.0031 0.0108 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE1 1433 O OE2 . GLU A 194 ? 0.7721 0.7748 0.5763 0.0011 -0.0060 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE2 1434 N N . SER A 195 ? 0.9263 0.8995 0.6738 -0.0044 -0.0163 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 217 SER A N 1435 C CA . SER A 195 ? 0.9405 0.9044 0.6767 -0.0040 -0.0145 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CA 1436 C C . SER A 195 ? 0.9907 0.9426 0.6989 -0.0051 -0.0195 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 217 SER A C 1437 O O . SER A 195 ? 0.9913 0.9400 0.6916 -0.0077 -0.0297 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 217 SER A O 1438 C CB . SER A 195 ? 0.9288 0.8881 0.6768 -0.0063 -0.0226 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 217 SER A CB 1439 O OG . SER A 195 ? 0.9327 0.8886 0.6825 -0.0104 -0.0370 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 217 SER A OG 1440 N N . GLY A 196 ? 1.0278 0.9720 0.7202 -0.0029 -0.0126 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N 1441 C CA . GLY A 196 ? 1.0619 0.9927 0.7241 -0.0034 -0.0165 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA 1442 C C . GLY A 196 ? 1.0375 0.9683 0.6838 0.0006 -0.0012 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C 1443 O O . GLY A 196 ? 1.0233 0.9663 0.6820 0.0029 0.0105 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O 1444 N N . PHE A 197 ? 1.0348 0.9509 0.6530 0.0015 -0.0013 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A N 1445 C CA . PHE A 197 ? 1.0377 0.9513 0.6377 0.0058 0.0143 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CA 1446 C C . PHE A 197 ? 1.0268 0.9457 0.6156 0.0056 0.0189 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A C 1447 O O . PHE A 197 ? 1.0248 0.9488 0.6105 0.0087 0.0346 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A O 1448 C CB . PHE A 197 ? 1.0876 0.9815 0.6574 0.0069 0.0120 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CB 1449 C CG . PHE A 197 ? 1.1325 1.0224 0.6847 0.0124 0.0297 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CG 1450 C CD1 . PHE A 197 ? 1.1177 1.0188 0.6907 0.0166 0.0454 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD1 1451 C CD2 . PHE A 197 ? 1.1871 1.0613 0.7016 0.0134 0.0307 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CD2 1452 C CE1 . PHE A 197 ? 1.1454 1.0430 0.7041 0.0221 0.0626 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE1 1453 C CE2 . PHE A 197 ? 1.2163 1.0864 0.7138 0.0189 0.0485 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CE2 1454 C CZ . PHE A 197 ? 1.1945 1.0767 0.7153 0.0233 0.0649 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 219 PHE A CZ 1455 N N . LEU A 198 ? 1.0114 0.9287 0.5954 0.0017 0.0053 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A N 1456 C CA . LEU A 198 ? 1.0010 0.9205 0.5714 0.0011 0.0074 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CA 1457 C C . LEU A 198 ? 0.9405 0.8763 0.5301 0.0028 0.0216 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A C 1458 O O . LEU A 198 ? 0.9348 0.8710 0.5102 0.0046 0.0341 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A O 1459 C CB . LEU A 198 ? 0.9930 0.9105 0.5643 -0.0030 -0.0106 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CB 1460 C CG . LEU A 198 ? 1.0324 0.9333 0.5688 -0.0048 -0.0208 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CG 1461 C CD1 . LEU A 198 ? 1.0323 0.9345 0.5726 -0.0083 -0.0355 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD1 1462 C CD2 . LEU A 198 ? 1.0573 0.9533 0.5649 -0.0018 -0.0065 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 220 LEU A CD2 1463 N N . ARG A 199 ? 0.8824 0.8304 0.5036 0.0021 0.0198 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A N 1464 C CA . ARG A 199 ? 0.8490 0.8111 0.4890 0.0030 0.0309 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CA 1465 C C . ARG A 199 ? 0.8454 0.8103 0.4864 0.0065 0.0487 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A C 1466 O O . ARG A 199 ? 0.8507 0.8238 0.4982 0.0070 0.0603 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A O 1467 C CB . ARG A 199 ? 0.8127 0.7851 0.4843 0.0021 0.0252 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CB 1468 C CG . ARG A 199 ? 0.7935 0.7665 0.4810 0.0032 0.0247 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CG 1469 C CD . ARG A 199 ? 0.7441 0.7297 0.4616 0.0037 0.0275 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CD 1470 N NE . ARG A 199 ? 0.7225 0.7124 0.4491 0.0017 0.0190 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NE 1471 C CZ . ARG A 199 ? 0.6897 0.6881 0.4287 0.0020 0.0240 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A CZ 1472 N NH1 . ARG A 199 ? 0.6670 0.6711 0.4123 0.0032 0.0372 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NH1 1473 N NH2 . ARG A 199 ? 0.6742 0.6738 0.4199 0.0010 0.0158 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 221 ARG A NH2 1474 N N . GLU A 200 ? 0.8386 0.7958 0.4736 0.0089 0.0507 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A N 1475 C CA . GLU A 200 ? 0.8301 0.7884 0.4662 0.0132 0.0675 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CA 1476 C C . GLU A 200 ? 0.8187 0.7718 0.4283 0.0147 0.0793 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A C 1477 O O . GLU A 200 ? 0.7863 0.7474 0.4037 0.0162 0.0939 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A O 1478 C CB . GLU A 200 ? 0.8678 0.8168 0.5012 0.0157 0.0660 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CB 1479 C CG . GLU A 200 ? 0.8509 0.8070 0.5142 0.0155 0.0608 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CG 1480 C CD . GLU A 200 ? 0.8482 0.8177 0.5368 0.0178 0.0729 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CD 1481 O OE1 . GLU A 200 ? 0.8910 0.8609 0.5755 0.0216 0.0879 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE1 1482 O OE2 . GLU A 200 ? 0.8157 0.7947 0.5281 0.0159 0.0676 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE2 1483 N N . VAL A 201 ? 0.8366 0.7755 0.4145 0.0140 0.0724 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A N 1484 C CA . VAL A 201 ? 0.8527 0.7838 0.3996 0.0153 0.0821 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CA 1485 C C . VAL A 201 ? 0.8473 0.7877 0.3972 0.0126 0.0852 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A C 1486 O O . VAL A 201 ? 0.8725 0.8152 0.4146 0.0140 0.1010 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A O 1487 C CB . VAL A 201 ? 0.8641 0.7766 0.3752 0.0144 0.0701 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CB 1488 C CG1 . VAL A 201 ? 0.8999 0.8028 0.3752 0.0162 0.0810 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CG1 1489 C CG2 . VAL A 201 ? 0.8530 0.7547 0.3617 0.0164 0.0654 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A CG2 1490 N N . LEU A 202 ? 0.8144 0.7599 0.3766 0.0086 0.0707 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A N 1491 C CA . LEU A 202 ? 0.7963 0.7491 0.3611 0.0058 0.0713 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CA 1492 C C . LEU A 202 ? 0.7682 0.7356 0.3606 0.0059 0.0854 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A C 1493 O O . LEU A 202 ? 0.7771 0.7481 0.3649 0.0047 0.0954 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A O 1494 C CB . LEU A 202 ? 0.7729 0.7269 0.3467 0.0025 0.0522 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CB 1495 C CG . LEU A 202 ? 0.8123 0.7533 0.3570 0.0008 0.0384 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CG 1496 C CD1 . LEU A 202 ? 0.8584 0.7942 0.3741 0.0009 0.0478 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD1 1497 C CD2 . LEU A 202 ? 0.8383 0.7657 0.3672 0.0013 0.0288 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A CD2 1498 N N . ASN A 203 ? 0.7354 0.7105 0.3563 0.0070 0.0860 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A N 1499 C CA . ASN A 203 ? 0.7186 0.7060 0.3662 0.0071 0.0986 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CA 1500 C C . ASN A 203 ? 0.7599 0.7466 0.4014 0.0106 0.1183 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A C 1501 O O . ASN A 203 ? 0.7717 0.7660 0.4252 0.0098 0.1308 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A O 1502 C CB . ASN A 203 ? 0.6701 0.6644 0.3476 0.0077 0.0933 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CB 1503 C CG . ASN A 203 ? 0.6401 0.6398 0.3330 0.0043 0.0799 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CG 1504 O OD1 . ASN A 203 ? 0.6585 0.6602 0.3485 0.0014 0.0784 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A OD1 1505 N ND2 . ASN A 203 ? 0.5980 0.5993 0.3071 0.0048 0.0707 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 225 ASN A ND2 1506 N N . ALA A 204 ? 0.7684 0.7453 0.3922 0.0147 0.1212 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A N 1507 C CA . ALA A 204 ? 0.7609 0.7352 0.3760 0.0194 0.1405 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CA 1508 C C . ALA A 204 ? 0.8025 0.7719 0.3899 0.0184 0.1495 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A C 1509 O O . ALA A 204 ? 0.8190 0.7936 0.4119 0.0198 0.1671 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A O 1510 C CB . ALA A 204 ? 0.7515 0.7145 0.3528 0.0241 0.1402 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CB 1511 N N . VAL A 205 ? 0.8253 0.7843 0.3833 0.0161 0.1374 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N 1512 C CA . VAL A 205 ? 0.8731 0.8261 0.4016 0.0150 0.1441 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA 1513 C C . VAL A 205 ? 0.8833 0.8394 0.4110 0.0092 0.1303 0.0021 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C 1514 O O . VAL A 205 ? 0.9297 0.8754 0.4326 0.0079 0.1162 0.0015 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O 1515 C CB . VAL A 205 ? 0.9143 0.8490 0.4013 0.0181 0.1433 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB 1516 C CG1 . VAL A 205 ? 0.9530 0.8817 0.4094 0.0183 0.1560 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1517 C CG2 . VAL A 205 ? 0.9219 0.8520 0.4116 0.0240 0.1523 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1518 N N . PRO A 206 ? 0.8512 0.8205 0.4063 0.0059 0.1340 0.0130 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A N 1519 C CA . PRO A 206 ? 0.8353 0.8083 0.3957 0.0009 0.1204 0.0241 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CA 1520 C C . PRO A 206 ? 0.8825 0.8470 0.4097 -0.0010 0.1179 0.0333 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A C 1521 O O . PRO A 206 ? 0.8758 0.8397 0.4013 -0.0038 0.1028 0.0404 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A O 1522 C CB . PRO A 206 ? 0.7948 0.7814 0.3886 -0.0020 0.1298 0.0332 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CB 1523 C CG . PRO A 206 ? 0.8126 0.8012 0.4096 0.0012 0.1512 0.0311 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CG 1524 C CD . PRO A 206 ? 0.8302 0.8105 0.4130 0.0069 0.1515 0.0159 ? ? ? ? ? ? 228 PRO A CD 1525 N N . VAL A 207 ? 0.9288 0.8862 0.4293 0.0011 0.1323 0.0335 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N 1526 C CA . VAL A 207 ? 0.9720 0.9202 0.4380 -0.0006 0.1301 0.0426 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA 1527 C C . VAL A 207 ? 0.9684 0.9031 0.4087 0.0002 0.1099 0.0360 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C 1528 O O . VAL A 207 ? 0.9737 0.9018 0.3921 -0.0019 0.1004 0.0445 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O 1529 C CB . VAL A 207 ? 0.9948 0.9364 0.4339 0.0020 0.1510 0.0435 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB 1530 C CG1 . VAL A 207 ? 0.9782 0.9328 0.4450 0.0010 0.1716 0.0513 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 1531 C CG2 . VAL A 207 ? 1.0199 0.9495 0.4384 0.0079 0.1548 0.0268 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 1532 N N . LEU A 208 ? 0.9537 0.8839 0.3982 0.0028 0.1026 0.0213 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A N 1533 C CA . LEU A 208 ? 0.9814 0.8977 0.4043 0.0028 0.0830 0.0142 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CA 1534 C C . LEU A 208 ? 0.9847 0.9053 0.4230 -0.0007 0.0636 0.0222 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A C 1535 O O . LEU A 208 ? 1.0169 0.9259 0.4373 -0.0016 0.0461 0.0204 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A O 1536 C CB . LEU A 208 ? 0.9563 0.8678 0.3856 0.0055 0.0799 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CB 1537 C CG . LEU A 208 ? 0.9785 0.8823 0.3886 0.0102 0.0979 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CG 1538 C CD1 . LEU A 208 ? 0.9621 0.8619 0.3823 0.0130 0.0949 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD1 1539 C CD2 . LEU A 208 ? 1.0333 0.9193 0.3952 0.0110 0.0983 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 230 LEU A CD2 1540 N N . LEU A 209 ? 0.9638 0.8999 0.4354 -0.0025 0.0667 0.0311 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A N 1541 C CA . LEU A 209 ? 0.9553 0.8958 0.4442 -0.0047 0.0508 0.0394 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CA 1542 C C . LEU A 209 ? 1.0137 0.9479 0.4801 -0.0064 0.0443 0.0528 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A C 1543 O O . LEU A 209 ? 1.0261 0.9597 0.5015 -0.0074 0.0287 0.0590 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A O 1544 C CB . LEU A 209 ? 0.9061 0.8629 0.4339 -0.0059 0.0575 0.0453 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CB 1545 C CG . LEU A 209 ? 0.8530 0.8170 0.4094 -0.0045 0.0584 0.0341 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CG 1546 C CD1 . LEU A 209 ? 0.8108 0.7888 0.3992 -0.0062 0.0680 0.0410 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD1 1547 C CD2 . LEU A 209 ? 0.8295 0.7898 0.3941 -0.0043 0.0391 0.0287 ? ? ? ? ? ? 231 LEU A CD2 1548 N N . HIS A 210 ? 1.0681 0.9970 0.5058 -0.0064 0.0563 0.0577 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A N 1549 C CA . HIS A 210 ? 1.1152 1.0368 0.5277 -0.0078 0.0505 0.0709 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CA 1550 C C . HIS A 210 ? 1.1341 1.0384 0.5175 -0.0074 0.0311 0.0651 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A C 1551 O O . HIS A 210 ? 1.1537 1.0498 0.5162 -0.0085 0.0217 0.0750 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A O 1552 C CB . HIS A 210 ? 1.1817 1.1015 0.5694 -0.0082 0.0697 0.0780 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CB 1553 C CG . HIS A 210 ? 1.1921 1.1274 0.6069 -0.0105 0.0879 0.0872 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CG 1554 N ND1 . HIS A 210 ? 1.1958 1.1376 0.6257 -0.0095 0.1053 0.0791 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A ND1 1555 C CD2 . HIS A 210 ? 1.1955 1.1394 0.6247 -0.0142 0.0911 0.1040 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CD2 1556 C CE1 . HIS A 210 ? 1.1813 1.1348 0.6345 -0.0130 0.1179 0.0901 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CE1 1557 N NE2 . HIS A 210 ? 1.1826 1.1376 0.6357 -0.0164 0.1096 0.1054 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A NE2 1558 N N . ILE A 211 ? 1.1289 1.0265 0.5105 -0.0062 0.0250 0.0493 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A N 1559 C CA . ILE A 211 ? 1.1439 1.0250 0.5036 -0.0070 0.0044 0.0428 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CA 1560 C C . ILE A 211 ? 1.1087 0.9945 0.4993 -0.0089 -0.0145 0.0439 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A C 1561 O O . ILE A 211 ? 1.0858 0.9787 0.5040 -0.0086 -0.0155 0.0351 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A O 1562 C CB . ILE A 211 ? 1.1346 1.0043 0.4771 -0.0053 0.0059 0.0255 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CB 1563 C CG1 . ILE A 211 ? 1.1510 1.0173 0.4682 -0.0024 0.0281 0.0232 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG1 1564 C CG2 . ILE A 211 ? 1.1598 1.0101 0.4756 -0.0071 -0.0159 0.0202 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG2 1565 C CD1 . ILE A 211 ? 1.1617 1.0148 0.4596 0.0002 0.0310 0.0062 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CD1 1566 N N . PRO A 212 ? 1.1035 0.9849 0.4897 -0.0108 -0.0292 0.0549 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A N 1567 C CA . PRO A 212 ? 1.0576 0.9433 0.4746 -0.0125 -0.0461 0.0578 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CA 1568 C C . PRO A 212 ? 1.0395 0.9198 0.4658 -0.0140 -0.0604 0.0443 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A C 1569 O O . PRO A 212 ? 0.9769 0.8655 0.4369 -0.0149 -0.0673 0.0435 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A O 1570 C CB . PRO A 212 ? 1.0839 0.9598 0.4828 -0.0142 -0.0601 0.0703 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CB 1571 C CG . PRO A 212 ? 1.1252 0.9987 0.4937 -0.0128 -0.0448 0.0784 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CG 1572 C CD . PRO A 212 ? 1.1464 1.0170 0.4969 -0.0113 -0.0308 0.0653 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CD 1573 N N . ALA A 213 ? 1.0814 0.9472 0.4779 -0.0144 -0.0643 0.0343 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A N 1574 C CA . ALA A 213 ? 1.0647 0.9237 0.4679 -0.0162 -0.0773 0.0216 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A CA 1575 C C . ALA A 213 ? 1.0265 0.8991 0.4619 -0.0145 -0.0662 0.0133 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A C 1576 O O . ALA A 213 ? 1.0071 0.8838 0.4697 -0.0163 -0.0767 0.0098 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A O 1577 C CB . ALA A 213 ? 1.1095 0.9489 0.4716 -0.0162 -0.0805 0.0120 ? ? ? ? ? ? 235 ALA A CB 1578 N N . LEU A 214 ? 1.0268 0.9064 0.4598 -0.0112 -0.0451 0.0109 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A N 1579 C CA . LEU A 214 ? 0.9874 0.8791 0.4489 -0.0094 -0.0338 0.0031 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CA 1580 C C . LEU A 214 ? 0.9797 0.8892 0.4784 -0.0091 -0.0292 0.0113 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A C 1581 O O . LEU A 214 ? 0.9526 0.8709 0.4799 -0.0088 -0.0283 0.0059 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A O 1582 C CB . LEU A 214 ? 0.9727 0.8642 0.4184 -0.0061 -0.0133 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CB 1583 C CG . LEU A 214 ? 0.9992 0.8722 0.4087 -0.0051 -0.0141 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CG 1584 C CD1 . LEU A 214 ? 1.0090 0.8832 0.4058 -0.0012 0.0088 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD1 1585 C CD2 . LEU A 214 ? 0.9805 0.8477 0.4011 -0.0062 -0.0261 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 236 LEU A CD2 1586 N N . ALA A 215 ? 1.0112 0.9249 0.5082 -0.0092 -0.0261 0.0245 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A N 1587 C CA . ALA A 215 ? 0.9882 0.9164 0.5168 -0.0087 -0.0209 0.0331 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CA 1588 C C . ALA A 215 ? 0.9806 0.9096 0.5323 -0.0106 -0.0382 0.0350 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A C 1589 O O . ALA A 215 ? 0.9509 0.8899 0.5326 -0.0100 -0.0360 0.0343 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A O 1590 C CB . ALA A 215 ? 1.0031 0.9336 0.5215 -0.0085 -0.0125 0.0473 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CB 1591 N N . GLY A 216 ? 1.0165 0.9342 0.5540 -0.0130 -0.0556 0.0375 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A N 1592 C CA . GLY A 216 ? 1.0062 0.9239 0.5658 -0.0155 -0.0729 0.0395 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A CA 1593 C C . GLY A 216 ? 1.0090 0.9259 0.5821 -0.0171 -0.0811 0.0279 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A C 1594 O O . GLY A 216 ? 1.0039 0.9196 0.5936 -0.0200 -0.0967 0.0291 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A O 1595 N N . LYS A 217 ? 1.0156 0.9330 0.5831 -0.0154 -0.0705 0.0172 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N 1596 C CA . LYS A 217 ? 0.9964 0.9116 0.5745 -0.0168 -0.0773 0.0061 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA 1597 C C . LYS A 217 ? 0.9463 0.8739 0.5485 -0.0144 -0.0637 0.0004 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C 1598 O O . LYS A 217 ? 0.9342 0.8649 0.5578 -0.0156 -0.0693 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O 1599 C CB . LYS A 217 ? 1.0290 0.9292 0.5760 -0.0175 -0.0807 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB 1600 C CG . LYS A 217 ? 1.0085 0.9051 0.5646 -0.0186 -0.0856 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG 1601 C CD . LYS A 217 ? 1.0485 0.9301 0.5724 -0.0180 -0.0839 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD 1602 C CE . LYS A 217 ? 1.0987 0.9629 0.5920 -0.0208 -0.0998 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE 1603 N NZ . LYS A 217 ? 1.1449 0.9922 0.6040 -0.0199 -0.0981 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ 1604 N N . VAL A 218 ? 0.9175 0.8521 0.5171 -0.0112 -0.0460 0.0019 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A N 1605 C CA . VAL A 218 ? 0.8758 0.8209 0.4957 -0.0088 -0.0329 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CA 1606 C C . VAL A 218 ? 0.8098 0.7655 0.4621 -0.0089 -0.0350 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A C 1607 O O . VAL A 218 ? 0.7868 0.7480 0.4578 -0.0082 -0.0322 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A O 1608 C CB . VAL A 218 ? 0.8979 0.8486 0.5105 -0.0061 -0.0140 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CB 1609 C CG1 . VAL A 218 ? 0.9485 0.8896 0.5337 -0.0051 -0.0079 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG1 1610 C CG2 . VAL A 218 ? 0.9159 0.8687 0.5224 -0.0064 -0.0119 0.0117 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG2 1611 N N . LEU A 219 ? 0.7714 0.7287 0.4294 -0.0097 -0.0400 0.0104 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N 1612 C CA . LEU A 219 ? 0.7029 0.6684 0.3892 -0.0095 -0.0410 0.0140 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA 1613 C C . LEU A 219 ? 0.6757 0.6374 0.3686 -0.0124 -0.0570 0.0210 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C 1614 O O . LEU A 219 ? 0.6661 0.6323 0.3758 -0.0124 -0.0573 0.0279 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O 1615 C CB . LEU A 219 ? 0.6743 0.6473 0.3680 -0.0071 -0.0268 0.0203 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB 1616 C CG . LEU A 219 ? 0.6330 0.6131 0.3311 -0.0047 -0.0111 0.0142 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG 1617 C CD1 . LEU A 219 ? 0.6031 0.5895 0.3063 -0.0034 0.0019 0.0222 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1618 C CD2 . LEU A 219 ? 0.5818 0.5667 0.3015 -0.0040 -0.0119 0.0061 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1619 N N . ARG A 220 ? 0.6759 0.6288 0.3567 -0.0152 -0.0709 0.0193 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N 1620 C CA . ARG A 220 ? 0.6838 0.6333 0.3719 -0.0183 -0.0872 0.0271 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA 1621 C C . ARG A 220 ? 0.6292 0.5865 0.3494 -0.0195 -0.0922 0.0282 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C 1622 O O . ARG A 220 ? 0.6219 0.5813 0.3559 -0.0206 -0.0992 0.0370 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O 1623 C CB . ARG A 220 ? 0.7593 0.6975 0.4308 -0.0216 -0.1024 0.0243 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB 1624 C CG . ARG A 220 ? 0.8283 0.7634 0.4990 -0.0225 -0.1040 0.0126 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG 1625 C CD . ARG A 220 ? 0.9027 0.8257 0.5628 -0.0267 -0.1227 0.0109 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD 1626 N NE . ARG A 220 ? 0.9389 0.8572 0.5978 -0.0277 -0.1240 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE 1627 C CZ . ARG A 220 ? 0.9687 0.8790 0.6316 -0.0319 -0.1407 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ 1628 N NH1 . ARG A 220 ? 0.9785 0.8855 0.6484 -0.0355 -0.1576 0.0049 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 1629 N NH2 . ARG A 220 ? 0.9777 0.8832 0.6395 -0.0327 -0.1408 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 1630 N N . PHE A 221 ? 0.5873 0.5491 0.3198 -0.0190 -0.0883 0.0198 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N 1631 C CA . PHE A 221 ? 0.5566 0.5255 0.3176 -0.0201 -0.0926 0.0213 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA 1632 C C . PHE A 221 ? 0.5366 0.5133 0.3100 -0.0174 -0.0808 0.0250 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C 1633 O O . PHE A 221 ? 0.5239 0.5048 0.3158 -0.0183 -0.0857 0.0317 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O 1634 C CB . PHE A 221 ? 0.5385 0.5083 0.3082 -0.0212 -0.0941 0.0121 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB 1635 C CG . PHE A 221 ? 0.5478 0.5102 0.3158 -0.0253 -0.1106 0.0106 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG 1636 C CD1 . PHE A 221 ? 0.5417 0.5060 0.3301 -0.0285 -0.1252 0.0177 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 1637 C CD2 . PHE A 221 ? 0.5614 0.5147 0.3092 -0.0260 -0.1118 0.0026 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 1638 C CE1 . PHE A 221 ? 0.5688 0.5263 0.3588 -0.0326 -0.1413 0.0171 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 1639 C CE2 . PHE A 221 ? 0.5970 0.5417 0.3431 -0.0302 -0.1281 0.0013 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 1640 C CZ . PHE A 221 ? 0.5978 0.5447 0.3656 -0.0337 -0.1432 0.0087 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ 1641 N N . GLN A 222 ? 0.5301 0.5085 0.2946 -0.0142 -0.0657 0.0210 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A N 1642 C CA . GLN A 222 ? 0.5308 0.5148 0.3063 -0.0122 -0.0551 0.0246 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CA 1643 C C . GLN A 222 ? 0.5433 0.5250 0.3165 -0.0130 -0.0576 0.0357 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A C 1644 O O . GLN A 222 ? 0.5390 0.5243 0.3275 -0.0134 -0.0564 0.0411 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A O 1645 C CB . GLN A 222 ? 0.5486 0.5349 0.3172 -0.0088 -0.0393 0.0192 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CB 1646 C CG . GLN A 222 ? 0.5750 0.5646 0.3510 -0.0074 -0.0355 0.0090 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CG 1647 C CD . GLN A 222 ? 0.5997 0.5940 0.3797 -0.0039 -0.0206 0.0060 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A CD 1648 O OE1 . GLN A 222 ? 0.6036 0.5993 0.3894 -0.0031 -0.0145 0.0115 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A OE1 1649 N NE2 . GLN A 222 ? 0.5894 0.5856 0.3674 -0.0024 -0.0156 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 244 GLN A NE2 1650 N N . LYS A 223 ? 0.5667 0.5421 0.3203 -0.0136 -0.0614 0.0394 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A N 1651 C CA . LYS A 223 ? 0.5775 0.5497 0.3276 -0.0145 -0.0646 0.0508 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CA 1652 C C . LYS A 223 ? 0.5312 0.5041 0.3001 -0.0171 -0.0799 0.0568 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A C 1653 O O . LYS A 223 ? 0.5139 0.4883 0.2949 -0.0175 -0.0812 0.0656 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A O 1654 C CB . LYS A 223 ? 0.6377 0.6023 0.3600 -0.0143 -0.0653 0.0534 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CB 1655 C CG . LYS A 223 ? 0.6883 0.6496 0.4037 -0.0143 -0.0629 0.0654 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CG 1656 C CD . LYS A 223 ? 0.7468 0.7006 0.4320 -0.0139 -0.0628 0.0682 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CD 1657 C CE . LYS A 223 ? 0.7733 0.7233 0.4522 -0.0140 -0.0607 0.0816 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CE 1658 N NZ . LYS A 223 ? 0.8211 0.7638 0.4686 -0.0135 -0.0603 0.0853 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A NZ 1659 N N . ALA A 224 ? 0.5096 0.4821 0.2837 -0.0188 -0.0914 0.0526 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N 1660 C CA . ALA A 224 ? 0.4995 0.4750 0.2971 -0.0209 -0.1057 0.0585 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA 1661 C C . ALA A 224 ? 0.4551 0.4400 0.2793 -0.0199 -0.1016 0.0584 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C 1662 O O . ALA A 224 ? 0.4426 0.4318 0.2891 -0.0198 -0.1080 0.0663 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O 1663 C CB . ALA A 224 ? 0.5233 0.4958 0.3215 -0.0236 -0.1190 0.0544 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB 1664 N N . PHE A 225 ? 0.4394 0.4274 0.2618 -0.0186 -0.0910 0.0496 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A N 1665 C CA . PHE A 225 ? 0.4242 0.4202 0.2671 -0.0175 -0.0858 0.0490 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CA 1666 C C . PHE A 225 ? 0.4545 0.4518 0.3025 -0.0164 -0.0802 0.0568 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A C 1667 O O . PHE A 225 ? 0.4858 0.4886 0.3562 -0.0156 -0.0844 0.0630 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A O 1668 C CB . PHE A 225 ? 0.4210 0.4186 0.2578 -0.0162 -0.0745 0.0383 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CB 1669 C CG . PHE A 225 ? 0.4025 0.4078 0.2565 -0.0152 -0.0684 0.0375 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CG 1670 C CD1 . PHE A 225 ? 0.3893 0.4012 0.2657 -0.0151 -0.0737 0.0372 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CD1 1671 C CD2 . PHE A 225 ? 0.4117 0.4183 0.2628 -0.0137 -0.0562 0.0369 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CD2 1672 C CE1 . PHE A 225 ? 0.3804 0.3991 0.2774 -0.0110 -0.0629 0.0339 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CE1 1673 C CE2 . PHE A 225 ? 0.4041 0.4171 0.2750 -0.0107 -0.0483 0.0336 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CE2 1674 C CZ . PHE A 225 ? 0.3890 0.4074 0.2815 -0.0088 -0.0510 0.0317 ? ? ? ? ? ? 247 PHE A CZ 1675 N N . LEU A 226 ? 0.4557 0.4482 0.2852 -0.0159 -0.0710 0.0573 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N 1676 C CA . LEU A 226 ? 0.4606 0.4531 0.2949 -0.0159 -0.0664 0.0656 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA 1677 C C . LEU A 226 ? 0.4754 0.4661 0.3210 -0.0164 -0.0779 0.0771 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C 1678 O O . LEU A 226 ? 0.4692 0.4621 0.3315 -0.0157 -0.0776 0.0841 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O 1679 C CB . LEU A 226 ? 0.4547 0.4423 0.2679 -0.0157 -0.0549 0.0654 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB 1680 C CG . LEU A 226 ? 0.4148 0.4060 0.2270 -0.0144 -0.0416 0.0565 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG 1681 C CD1 . LEU A 226 ? 0.4373 0.4242 0.2289 -0.0130 -0.0308 0.0550 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1 1682 C CD2 . LEU A 226 ? 0.3625 0.3591 0.1923 -0.0153 -0.0372 0.0601 ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2 1683 N N . THR A 227 ? 0.4800 0.4662 0.3177 -0.0175 -0.0883 0.0790 ? ? ? ? ? ? 249 THR A N 1684 C CA . THR A 227 ? 0.4913 0.4756 0.3409 -0.0179 -0.1000 0.0895 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CA 1685 C C . THR A 227 ? 0.4825 0.4748 0.3666 -0.0161 -0.1069 0.0924 ? ? ? ? ? ? 249 THR A C 1686 O O . THR A 227 ? 0.4823 0.4755 0.3852 -0.0144 -0.1091 0.1008 ? ? ? ? ? ? 249 THR A O 1687 C CB . THR A 227 ? 0.4992 0.4772 0.3333 -0.0198 -0.1110 0.0900 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CB 1688 O OG1 . THR A 227 ? 0.4892 0.4594 0.2924 -0.0200 -0.1041 0.0901 ? ? ? ? ? ? 249 THR A OG1 1689 C CG2 . THR A 227 ? 0.4986 0.4759 0.3511 -0.0204 -0.1254 0.1002 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CG2 1690 N N . GLN A 228 ? 0.4791 0.4771 0.3730 -0.0159 -0.1093 0.0857 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A N 1691 C CA . GLN A 228 ? 0.4748 0.4822 0.4030 -0.0131 -0.1130 0.0879 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CA 1692 C C . GLN A 228 ? 0.4496 0.4606 0.3916 -0.0088 -0.0998 0.0865 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A C 1693 O O . GLN A 228 ? 0.4359 0.4506 0.4065 -0.0044 -0.0992 0.0900 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A O 1694 C CB . GLN A 228 ? 0.5020 0.5146 0.4357 -0.0141 -0.1155 0.0803 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CB 1695 C CG . GLN A 228 ? 0.5217 0.5452 0.4946 -0.0102 -0.1160 0.0816 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CG 1696 C CD . GLN A 228 ? 0.5642 0.5905 0.5636 -0.0097 -0.1299 0.0913 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A CD 1697 O OE1 . GLN A 228 ? 0.5863 0.6120 0.5883 -0.0132 -0.1399 0.0906 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A OE1 1698 N NE2 . GLN A 228 ? 0.5658 0.5940 0.5865 -0.0052 -0.1283 0.0987 ? ? ? ? ? ? 250 GLN A NE2 1699 N N . LEU A 229 ? 0.4547 0.4637 0.3783 -0.0093 -0.0870 0.0793 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A N 1700 C CA . LEU A 229 ? 0.4482 0.4583 0.3835 -0.0055 -0.0738 0.0757 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CA 1701 C C . LEU A 229 ? 0.4500 0.4553 0.3931 -0.0045 -0.0754 0.0850 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A C 1702 O O . LEU A 229 ? 0.4285 0.4345 0.3942 0.0001 -0.0712 0.0843 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A O 1703 C CB . LEU A 229 ? 0.4568 0.4655 0.3718 -0.0070 -0.0621 0.0678 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CB 1704 C CG . LEU A 229 ? 0.4472 0.4607 0.3634 -0.0056 -0.0552 0.0565 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CG 1705 C CD1 . LEU A 229 ? 0.4422 0.4542 0.3446 -0.0063 -0.0438 0.0505 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD1 1706 C CD2 . LEU A 229 ? 0.4197 0.4379 0.3627 -0.0005 -0.0523 0.0535 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD2 1707 N N . ASP A 230 ? 0.4742 0.4733 0.3972 -0.0087 -0.0809 0.0936 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A N 1708 C CA . ASP A 230 ? 0.4849 0.4785 0.4141 -0.0087 -0.0834 0.1043 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CA 1709 C C . ASP A 230 ? 0.4787 0.4736 0.4380 -0.0045 -0.0920 0.1101 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A C 1710 O O . ASP A 230 ? 0.4895 0.4813 0.4663 -0.0015 -0.0893 0.1134 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A O 1711 C CB . ASP A 230 ? 0.5298 0.5163 0.4321 -0.0134 -0.0884 0.1123 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CB 1712 C CG . ASP A 230 ? 0.5683 0.5528 0.4438 -0.0162 -0.0765 0.1072 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A CG 1713 O OD1 . ASP A 230 ? 0.5642 0.5516 0.4447 -0.0157 -0.0660 0.1032 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A OD1 1714 O OD2 . ASP A 230 ? 0.5967 0.5767 0.4486 -0.0178 -0.0764 0.1057 ? ? ? ? ? ? 252 ASP A OD2 1715 N N . GLU A 231 ? 0.4790 0.4782 0.4459 -0.0044 -0.1026 0.1114 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A N 1716 C CA . GLU A 231 ? 0.4887 0.4909 0.4878 -0.0002 -0.1111 0.1177 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CA 1717 C C . GLU A 231 ? 0.4352 0.4419 0.4614 0.0067 -0.0988 0.1095 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A C 1718 O O . GLU A 231 ? 0.4226 0.4278 0.4738 0.0118 -0.0991 0.1138 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A O 1719 C CB . GLU A 231 ? 0.5428 0.5497 0.5461 -0.0023 -0.1221 0.1172 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CB 1720 C CG . GLU A 231 ? 0.6060 0.6178 0.6457 0.0015 -0.1295 0.1226 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CG 1721 C CD . GLU A 231 ? 0.6647 0.6809 0.7092 -0.0018 -0.1401 0.1215 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CD 1722 O OE1 . GLU A 231 ? 0.7165 0.7272 0.7312 -0.0076 -0.1455 0.1192 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE1 1723 O OE2 . GLU A 231 ? 0.6498 0.6744 0.7287 0.0016 -0.1421 0.1228 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE2 1724 N N . LEU A 232 ? 0.3939 0.4046 0.4135 0.0074 -0.0879 0.0976 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A N 1725 C CA . LEU A 232 ? 0.3567 0.3693 0.3946 0.0138 -0.0754 0.0891 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CA 1726 C C . LEU A 232 ? 0.3575 0.3615 0.3909 0.0154 -0.0672 0.0868 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A C 1727 O O . LEU A 232 ? 0.3691 0.3699 0.4212 0.0215 -0.0618 0.0843 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A O 1728 C CB . LEU A 232 ? 0.3482 0.3664 0.3783 0.0136 -0.0675 0.0784 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CB 1729 C CG . LEU A 232 ? 0.3476 0.3739 0.3856 0.0118 -0.0754 0.0799 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CG 1730 C CD1 . LEU A 232 ? 0.3221 0.3528 0.3534 0.0117 -0.0663 0.0695 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD1 1731 C CD2 . LEU A 232 ? 0.3408 0.3727 0.4142 0.0166 -0.0803 0.0866 ? ? ? ? ? ? 254 LEU A CD2 1732 N N . LEU A 233 ? 0.3544 0.3543 0.3640 0.0099 -0.0663 0.0876 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N 1733 C CA . LEU A 233 ? 0.3312 0.3231 0.3391 0.0101 -0.0604 0.0870 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA 1734 C C . LEU A 233 ? 0.3140 0.2993 0.3379 0.0117 -0.0673 0.0976 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C 1735 O O . LEU A 233 ? 0.3337 0.3119 0.3706 0.0154 -0.0633 0.0954 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O 1736 C CB . LEU A 233 ? 0.3498 0.3405 0.3324 0.0037 -0.0572 0.0873 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB 1737 C CG . LEU A 233 ? 0.3610 0.3566 0.3301 0.0028 -0.0489 0.0759 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG 1738 C CD1 . LEU A 233 ? 0.3727 0.3682 0.3177 -0.0031 -0.0463 0.0779 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 1739 C CD2 . LEU A 233 ? 0.3409 0.3338 0.3189 0.0067 -0.0403 0.0658 ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 1740 N N . THR A 234 ? 0.2932 0.2795 0.3158 0.0091 -0.0787 0.1090 ? ? ? ? ? ? 256 THR A N 1741 C CA . THR A 234 ? 0.3301 0.3098 0.3679 0.0104 -0.0868 0.1208 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CA 1742 C C . THR A 234 ? 0.3359 0.3154 0.4065 0.0189 -0.0856 0.1183 ? ? ? ? ? ? 256 THR A C 1743 O O . THR A 234 ? 0.3479 0.3186 0.4327 0.0222 -0.0844 0.1204 ? ? ? ? ? ? 256 THR A O 1744 C CB . THR A 234 ? 0.3615 0.3420 0.3905 0.0061 -0.1012 0.1337 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CB 1745 O OG1 . THR A 234 ? 0.3869 0.3647 0.3829 -0.0009 -0.1003 0.1365 ? ? ? ? ? ? 256 THR A OG1 1746 C CG2 . THR A 234 ? 0.3490 0.3235 0.3968 0.0079 -0.1091 0.1443 ? ? ? ? ? ? 256 THR A CG2 1747 N N . GLU A 235 ? 0.3107 0.2990 0.3935 0.0224 -0.0852 0.1137 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A N 1748 C CA . GLU A 235 ? 0.3176 0.3068 0.4303 0.0314 -0.0799 0.1097 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CA 1749 C C . GLU A 235 ? 0.2918 0.2736 0.4031 0.0361 -0.0661 0.0974 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A C 1750 O O . GLU A 235 ? 0.2865 0.2607 0.4166 0.0430 -0.0625 0.0961 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A O 1751 C CB . GLU A 235 ? 0.3469 0.3484 0.4713 0.0334 -0.0796 0.1067 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CB 1752 C CG . GLU A 235 ? 0.3983 0.4061 0.5308 0.0299 -0.0956 0.1187 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CG 1753 C CD . GLU A 235 ? 0.4290 0.4489 0.5815 0.0322 -0.0960 0.1168 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CD 1754 O OE1 . GLU A 235 ? 0.4539 0.4790 0.6188 0.0296 -0.1093 0.1253 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE1 1755 O OE2 . GLU A 235 ? 0.4279 0.4515 0.5825 0.0358 -0.0822 0.1062 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE2 1756 N N . HIS A 236 ? 0.2768 0.2595 0.3652 0.0326 -0.0588 0.0882 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A N 1757 C CA . HIS A 236 ? 0.2518 0.2267 0.3367 0.0367 -0.0476 0.0762 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CA 1758 C C . HIS A 236 ? 0.2675 0.2290 0.3527 0.0360 -0.0493 0.0783 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A C 1759 O O . HIS A 236 ? 0.2746 0.2256 0.3660 0.0415 -0.0436 0.0707 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A O 1760 C CB . HIS A 236 ? 0.2640 0.2430 0.3258 0.0326 -0.0415 0.0672 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CB 1761 C CG . HIS A 236 ? 0.2833 0.2541 0.3396 0.0367 -0.0317 0.0548 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CG 1762 N ND1 . HIS A 236 ? 0.2940 0.2638 0.3304 0.0324 -0.0283 0.0480 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A ND1 1763 C CD2 . HIS A 236 ? 0.2980 0.2600 0.3646 0.0448 -0.0251 0.0480 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CD2 1764 C CE1 . HIS A 236 ? 0.2955 0.2560 0.3295 0.0372 -0.0216 0.0378 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A CE1 1765 N NE2 . HIS A 236 ? 0.2939 0.2487 0.3440 0.0449 -0.0190 0.0371 ? ? ? ? ? ? 258 HIS A NE2 1766 N N . ARG A 237 ? 0.3010 0.2620 0.3789 0.0291 -0.0574 0.0890 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A N 1767 C CA . ARG A 237 ? 0.3489 0.2980 0.4281 0.0269 -0.0596 0.0932 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CA 1768 C C . ARG A 237 ? 0.3530 0.2927 0.4574 0.0335 -0.0633 0.0977 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A C 1769 O O . ARG A 237 ? 0.3663 0.2929 0.4768 0.0348 -0.0626 0.0958 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A O 1770 C CB . ARG A 237 ? 0.4312 0.3828 0.4957 0.0182 -0.0659 0.1054 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CB 1771 C CG . ARG A 237 ? 0.5245 0.4681 0.5821 0.0131 -0.0638 0.1069 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CG 1772 C CD . ARG A 237 ? 0.5912 0.5410 0.6271 0.0048 -0.0643 0.1149 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CD 1773 N NE . ARG A 237 ? 0.6422 0.5855 0.6761 -0.0006 -0.0623 0.1202 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NE 1774 C CZ . ARG A 237 ? 0.6656 0.6135 0.6818 -0.0072 -0.0579 0.1240 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CZ 1775 N NH1 . ARG A 237 ? 0.6735 0.6308 0.6699 -0.0087 -0.0556 0.1217 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH1 1776 N NH2 . ARG A 237 ? 0.6749 0.6177 0.6944 -0.0120 -0.0553 0.1299 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH2 1777 N N . MET A 238 ? 0.3203 0.2664 0.4412 0.0377 -0.0677 0.1035 ? ? ? ? ? ? 260 MET A N 1778 C CA . MET A 238 ? 0.3013 0.2400 0.4498 0.0450 -0.0708 0.1080 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CA 1779 C C . MET A 238 ? 0.3038 0.2350 0.4635 0.0549 -0.0593 0.0941 ? ? ? ? ? ? 260 MET A C 1780 O O . MET A 238 ? 0.3252 0.2428 0.5000 0.0606 -0.0588 0.0930 ? ? ? ? ? ? 260 MET A O 1781 C CB . MET A 238 ? 0.2947 0.2441 0.4603 0.0465 -0.0796 0.1190 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CB 1782 C CG . MET A 238 ? 0.3017 0.2478 0.4992 0.0553 -0.0794 0.1203 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CG 1783 S SD . MET A 238 ? 0.3591 0.2915 0.5639 0.0535 -0.0853 0.1271 ? ? ? ? ? ? 260 MET A SD 1784 C CE . MET A 238 ? 0.4951 0.4332 0.6777 0.0408 -0.0981 0.1415 ? ? ? ? ? ? 260 MET A CE 1785 N N . THR A 239 ? 0.2633 0.2016 0.4138 0.0571 -0.0500 0.0833 ? ? ? ? ? ? 261 THR A N 1786 C CA . THR A 239 ? 0.3056 0.2366 0.4634 0.0671 -0.0379 0.0707 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CA 1787 C C . THR A 239 ? 0.3205 0.2369 0.4576 0.0666 -0.0321 0.0579 ? ? ? ? ? ? 261 THR A C 1788 O O . THR A 239 ? 0.3334 0.2380 0.4720 0.0751 -0.0233 0.0469 ? ? ? ? ? ? 261 THR A O 1789 C CB . THR A 239 ? 0.2798 0.2246 0.4392 0.0704 -0.0298 0.0662 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CB 1790 O OG1 . THR A 239 ? 0.2760 0.2290 0.4104 0.0623 -0.0301 0.0633 ? ? ? ? ? ? 261 THR A OG1 1791 C CG2 . THR A 239 ? 0.2521 0.2101 0.4375 0.0720 -0.0360 0.0779 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CG2 1792 N N . TRP A 240 ? 0.3108 0.2276 0.4290 0.0570 -0.0372 0.0595 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A N 1793 C CA . TRP A 240 ? 0.3222 0.2268 0.4227 0.0550 -0.0343 0.0487 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CA 1794 C C . TRP A 240 ? 0.3383 0.2220 0.4487 0.0600 -0.0356 0.0447 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A C 1795 O O . TRP A 240 ? 0.3165 0.1950 0.4423 0.0588 -0.0430 0.0546 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A O 1796 C CB . TRP A 240 ? 0.3033 0.2132 0.3892 0.0437 -0.0401 0.0544 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CB 1797 C CG . TRP A 240 ? 0.3180 0.2157 0.3921 0.0403 -0.0400 0.0460 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CG 1798 C CD1 . TRP A 240 ? 0.3140 0.2021 0.3769 0.0443 -0.0348 0.0316 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CD1 1799 C CD2 . TRP A 240 ? 0.3022 0.1963 0.3753 0.0317 -0.0462 0.0527 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CD2 1800 N NE1 . TRP A 240 ? 0.2919 0.1705 0.3483 0.0386 -0.0393 0.0285 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A NE1 1801 C CE2 . TRP A 240 ? 0.2827 0.1658 0.3471 0.0307 -0.0456 0.0416 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CE2 1802 C CE3 . TRP A 240 ? 0.3040 0.2028 0.3826 0.0248 -0.0521 0.0676 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CE3 1803 C CZ2 . TRP A 240 ? 0.2823 0.1602 0.3484 0.0229 -0.0509 0.0451 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CZ2 1804 C CZ3 . TRP A 240 ? 0.3037 0.1972 0.3819 0.0173 -0.0553 0.0715 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CZ3 1805 C CH2 . TRP A 240 ? 0.2922 0.1762 0.3665 0.0163 -0.0548 0.0604 ? ? ? ? ? ? 262 TRP A CH2 1806 N N . ASP A 241 ? 0.3619 0.2321 0.4618 0.0656 -0.0289 0.0301 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A N 1807 C CA . ASP A 241 ? 0.4075 0.2544 0.5120 0.0702 -0.0306 0.0234 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CA 1808 C C . ASP A 241 ? 0.4115 0.2474 0.4991 0.0629 -0.0360 0.0171 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A C 1809 O O . ASP A 241 ? 0.3288 0.1570 0.3976 0.0649 -0.0318 0.0041 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A O 1810 C CB . ASP A 241 ? 0.4394 0.2751 0.5430 0.0830 -0.0193 0.0109 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CB 1811 C CG . ASP A 241 ? 0.4828 0.2929 0.5934 0.0896 -0.0208 0.0042 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A CG 1812 O OD1 . ASP A 241 ? 0.5391 0.3380 0.6502 0.1013 -0.0106 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A OD1 1813 O OD2 . ASP A 241 ? 0.4669 0.2672 0.5828 0.0834 -0.0316 0.0086 ? ? ? ? ? ? 263 ASP A OD2 1814 N N . PRO A 242 ? 0.4055 0.2398 0.5011 0.0544 -0.0456 0.0270 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A N 1815 C CA . PRO A 242 ? 0.3944 0.2210 0.4798 0.0463 -0.0514 0.0232 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CA 1816 C C . PRO A 242 ? 0.4202 0.2199 0.5021 0.0511 -0.0540 0.0095 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A C 1817 O O . PRO A 242 ? 0.4203 0.2118 0.4940 0.0451 -0.0600 0.0045 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A O 1818 C CB . PRO A 242 ? 0.3818 0.2133 0.4815 0.0372 -0.0594 0.0396 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CB 1819 C CG . PRO A 242 ? 0.3991 0.2389 0.5140 0.0410 -0.0591 0.0516 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CG 1820 C CD . PRO A 242 ? 0.4018 0.2366 0.5192 0.0532 -0.0519 0.0415 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CD 1821 N N . ALA A 243 ? 0.4425 0.2280 0.5307 0.0619 -0.0501 0.0034 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N 1822 C CA . ALA A 243 ? 0.4625 0.2188 0.5439 0.0676 -0.0523 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA 1823 C C . ALA A 243 ? 0.4752 0.2253 0.5292 0.0735 -0.0445 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C 1824 O O . ALA A 243 ? 0.5089 0.2338 0.5482 0.0778 -0.0465 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O 1825 C CB . ALA A 243 ? 0.4486 0.1912 0.5478 0.0773 -0.0500 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB 1826 N N . GLN A 244 ? 0.4636 0.2355 0.5095 0.0735 -0.0361 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A N 1827 C CA . GLN A 244 ? 0.4882 0.2573 0.5083 0.0785 -0.0277 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CA 1828 C C . GLN A 244 ? 0.4648 0.2488 0.4722 0.0684 -0.0318 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A C 1829 O O . GLN A 244 ? 0.4459 0.2483 0.4659 0.0596 -0.0364 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A O 1830 C CB . GLN A 244 ? 0.5134 0.2946 0.5373 0.0881 -0.0131 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CB 1831 C CG . GLN A 244 ? 0.5833 0.3482 0.6185 0.1003 -0.0062 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CG 1832 C CD . GLN A 244 ? 0.6646 0.3972 0.6788 0.1061 -0.0068 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A CD 1833 O OE1 . GLN A 244 ? 0.6999 0.4282 0.6875 0.1072 -0.0002 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A OE1 1834 N NE2 . GLN A 244 ? 0.6894 0.4082 0.7155 0.1048 -0.0128 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 266 GLN A NE2 1835 N N . PRO A 245 ? 0.4848 0.2597 0.4663 0.0700 -0.0300 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A N 1836 C CA . PRO A 245 ? 0.4819 0.2712 0.4527 0.0614 -0.0334 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CA 1837 C C . PRO A 245 ? 0.4774 0.2948 0.4554 0.0597 -0.0257 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A C 1838 O O . PRO A 245 ? 0.5069 0.3296 0.4878 0.0674 -0.0153 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A O 1839 C CB . PRO A 245 ? 0.4942 0.2670 0.4348 0.0666 -0.0309 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CB 1840 C CG . PRO A 245 ? 0.5250 0.2684 0.4592 0.0747 -0.0318 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CG 1841 C CD . PRO A 245 ? 0.5152 0.2636 0.4747 0.0798 -0.0259 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 267 PRO A CD 1842 N N . PRO A 246 ? 0.4481 0.2828 0.4302 0.0499 -0.0305 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A N 1843 C CA . PRO A 246 ? 0.4209 0.2803 0.4066 0.0473 -0.0249 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CA 1844 C C . PRO A 246 ? 0.4388 0.3024 0.4105 0.0540 -0.0144 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A C 1845 O O . PRO A 246 ? 0.4603 0.3146 0.4125 0.0555 -0.0135 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A O 1846 C CB . PRO A 246 ? 0.3848 0.2541 0.3681 0.0372 -0.0310 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CB 1847 C CG . PRO A 246 ? 0.3996 0.2548 0.3913 0.0328 -0.0408 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CG 1848 C CD . PRO A 246 ? 0.4372 0.2679 0.4229 0.0406 -0.0418 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 268 PRO A CD 1849 N N . ARG A 247 ? 0.4214 0.2982 0.4039 0.0577 -0.0073 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A N 1850 C CA . ARG A 247 ? 0.3873 0.2701 0.3619 0.0637 0.0036 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CA 1851 C C . ARG A 247 ? 0.3226 0.2229 0.2901 0.0573 0.0037 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A C 1852 O O . ARG A 247 ? 0.3326 0.2355 0.2883 0.0602 0.0110 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A O 1853 C CB . ARG A 247 ? 0.3914 0.2819 0.3863 0.0701 0.0103 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CB 1854 C CG . ARG A 247 ? 0.4532 0.3259 0.4525 0.0804 0.0163 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CG 1855 C CD . ARG A 247 ? 0.4540 0.3368 0.4807 0.0861 0.0213 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CD 1856 N NE . ARG A 247 ? 0.4612 0.3520 0.5073 0.0799 0.0102 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NE 1857 C CZ . ARG A 247 ? 0.4819 0.3692 0.5508 0.0844 0.0083 0.0031 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A CZ 1858 N NH1 . ARG A 247 ? 0.4993 0.3752 0.5765 0.0958 0.0178 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH1 1859 N NH2 . ARG A 247 ? 0.4535 0.3477 0.5362 0.0778 -0.0027 0.0149 ? ? ? ? ? ? 269 ARG A NH2 1860 N N . ASP A 248 ? 0.2616 0.1734 0.2363 0.0488 -0.0037 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A N 1861 C CA . ASP A 248 ? 0.2295 0.1587 0.2006 0.0433 -0.0033 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CA 1862 C C . ASP A 248 ? 0.2163 0.1501 0.1878 0.0345 -0.0108 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A C 1863 O O . ASP A 248 ? 0.2706 0.1953 0.2474 0.0323 -0.0164 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A O 1864 C CB . ASP A 248 ? 0.2344 0.1779 0.2190 0.0445 -0.0005 0.0008 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CB 1865 C CG . ASP A 248 ? 0.2244 0.1673 0.2271 0.0448 -0.0053 0.0092 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A CG 1866 O OD1 . ASP A 248 ? 0.2217 0.1664 0.2261 0.0384 -0.0125 0.0156 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A OD1 1867 O OD2 . ASP A 248 ? 0.2229 0.1635 0.2387 0.0517 -0.0016 0.0100 ? ? ? ? ? ? 270 ASP A OD2 1868 N N . LEU A 249 ? 0.2102 0.1578 0.1771 0.0295 -0.0104 0.0011 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A N 1869 C CA . LEU A 249 ? 0.2445 0.1965 0.2097 0.0221 -0.0146 0.0045 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CA 1870 C C . LEU A 249 ? 0.2531 0.2082 0.2291 0.0179 -0.0186 0.0152 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A C 1871 O O . LEU A 249 ? 0.2641 0.2162 0.2438 0.0132 -0.0221 0.0184 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A O 1872 C CB . LEU A 249 ? 0.2393 0.2037 0.1956 0.0191 -0.0117 0.0040 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CB 1873 C CG . LEU A 249 ? 0.2552 0.2251 0.2102 0.0124 -0.0135 0.0071 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CG 1874 C CD1 . LEU A 249 ? 0.2628 0.2382 0.2081 0.0118 -0.0107 0.0017 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD1 1875 C CD2 . LEU A 249 ? 0.2456 0.2244 0.2034 0.0083 -0.0139 0.0171 ? ? ? ? ? ? 271 LEU A CD2 1876 N N . THR A 250 ? 0.2201 0.1812 0.2018 0.0195 -0.0185 0.0215 ? ? ? ? ? ? 272 THR A N 1877 C CA . THR A 250 ? 0.2029 0.1654 0.1930 0.0162 -0.0232 0.0327 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CA 1878 C C . THR A 250 ? 0.2145 0.1635 0.2158 0.0173 -0.0269 0.0340 ? ? ? ? ? ? 272 THR A C 1879 O O . THR A 250 ? 0.2197 0.1674 0.2261 0.0125 -0.0307 0.0425 ? ? ? ? ? ? 272 THR A O 1880 C CB . THR A 250 ? 0.3065 0.2759 0.3026 0.0187 -0.0246 0.0386 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CB 1881 O OG1 . THR A 250 ? 0.3144 0.2952 0.2998 0.0158 -0.0234 0.0390 ? ? ? ? ? ? 272 THR A OG1 1882 C CG2 . THR A 250 ? 0.2933 0.2610 0.2984 0.0166 -0.0309 0.0504 ? ? ? ? ? ? 272 THR A CG2 1883 N N . GLU A 251 ? 0.2209 0.1585 0.2249 0.0237 -0.0255 0.0253 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A N 1884 C CA . GLU A 251 ? 0.2888 0.2110 0.3032 0.0256 -0.0295 0.0252 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CA 1885 C C . GLU A 251 ? 0.2702 0.1843 0.2812 0.0207 -0.0332 0.0214 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A C 1886 O O . GLU A 251 ? 0.2725 0.1795 0.2940 0.0171 -0.0385 0.0269 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A O 1887 C CB . GLU A 251 ? 0.2444 0.1551 0.2615 0.0353 -0.0258 0.0167 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CB 1888 C CG . GLU A 251 ? 0.2842 0.2031 0.3123 0.0405 -0.0226 0.0219 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CG 1889 C CD . GLU A 251 ? 0.2903 0.1977 0.3234 0.0509 -0.0164 0.0140 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CD 1890 O OE1 . GLU A 251 ? 0.2663 0.1568 0.2911 0.0540 -0.0157 0.0041 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE1 1891 O OE2 . GLU A 251 ? 0.2500 0.1648 0.2951 0.0561 -0.0123 0.0174 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE2 1892 N N . ALA A 252 ? 0.2497 0.1656 0.2480 0.0202 -0.0309 0.0130 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A N 1893 C CA . ALA A 252 ? 0.2369 0.1484 0.2345 0.0145 -0.0355 0.0106 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CA 1894 C C . ALA A 252 ? 0.2307 0.1535 0.2370 0.0065 -0.0365 0.0229 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A C 1895 O O . ALA A 252 ? 0.3566 0.2737 0.3740 0.0017 -0.0414 0.0268 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A O 1896 C CB . ALA A 252 ? 0.2317 0.1457 0.2147 0.0152 -0.0333 0.0014 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CB 1897 N N . PHE A 253 ? 0.2203 0.1581 0.2216 0.0051 -0.0317 0.0292 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A N 1898 C CA . PHE A 253 ? 0.2866 0.2347 0.2906 -0.0018 -0.0304 0.0405 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CA 1899 C C . PHE A 253 ? 0.2942 0.2363 0.3103 -0.0037 -0.0344 0.0512 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A C 1900 O O . PHE A 253 ? 0.2771 0.2188 0.3020 -0.0097 -0.0354 0.0591 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A O 1901 C CB . PHE A 253 ? 0.2184 0.1804 0.2099 -0.0019 -0.0254 0.0434 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CB 1902 C CG . PHE A 253 ? 0.2148 0.1863 0.2024 -0.0081 -0.0217 0.0525 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CG 1903 C CD1 . PHE A 253 ? 0.2115 0.1914 0.1915 -0.0100 -0.0165 0.0486 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD1 1904 C CD2 . PHE A 253 ? 0.2194 0.1906 0.2101 -0.0117 -0.0227 0.0652 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD2 1905 C CE1 . PHE A 253 ? 0.2052 0.1930 0.1808 -0.0146 -0.0110 0.0563 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE1 1906 C CE2 . PHE A 253 ? 0.2237 0.2023 0.2075 -0.0167 -0.0174 0.0737 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE2 1907 C CZ . PHE A 253 ? 0.2168 0.2037 0.1930 -0.0179 -0.0107 0.0688 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CZ 1908 N N . LEU A 254 ? 0.2735 0.2108 0.2925 0.0015 -0.0364 0.0521 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A N 1909 C CA . LEU A 254 ? 0.2797 0.2106 0.3109 0.0004 -0.0409 0.0629 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CA 1910 C C . LEU A 254 ? 0.2544 0.1711 0.2991 -0.0016 -0.0458 0.0619 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A C 1911 O O . LEU A 254 ? 0.2930 0.2073 0.3481 -0.0068 -0.0485 0.0733 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A O 1912 C CB . LEU A 254 ? 0.2464 0.1744 0.2820 0.0075 -0.0426 0.0628 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CB 1913 C CG . LEU A 254 ? 0.2649 0.2061 0.2927 0.0077 -0.0415 0.0688 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CG 1914 C CD1 . LEU A 254 ? 0.2930 0.2321 0.3307 0.0153 -0.0431 0.0678 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CD1 1915 C CD2 . LEU A 254 ? 0.2876 0.2334 0.3120 0.0012 -0.0440 0.0836 ? ? ? ? ? ? 276 LEU A CD2 1916 N N . ALA A 255 ? 0.3328 0.2390 0.3764 0.0024 -0.0472 0.0485 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N 1917 C CA . ALA A 255 ? 0.3447 0.2347 0.3992 0.0006 -0.0538 0.0451 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA 1918 C C . ALA A 255 ? 0.3376 0.2338 0.3988 -0.0086 -0.0549 0.0511 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C 1919 O O . ALA A 255 ? 0.3492 0.2380 0.4264 -0.0137 -0.0600 0.0581 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O 1920 C CB . ALA A 255 ? 0.2754 0.1519 0.3209 0.0069 -0.0552 0.0284 ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB 1921 N N . GLU A 256 ? 0.3080 0.2180 0.3589 -0.0105 -0.0496 0.0489 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A N 1922 C CA . GLU A 256 ? 0.3013 0.2198 0.3603 -0.0183 -0.0484 0.0551 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CA 1923 C C . GLU A 256 ? 0.3061 0.2323 0.3725 -0.0236 -0.0447 0.0719 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A C 1924 O O . GLU A 256 ? 0.2947 0.2212 0.3768 -0.0302 -0.0453 0.0806 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A O 1925 C CB . GLU A 256 ? 0.2840 0.2159 0.3304 -0.0181 -0.0425 0.0493 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CB 1926 C CG . GLU A 256 ? 0.2965 0.2202 0.3395 -0.0158 -0.0477 0.0355 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CG 1927 C CD . GLU A 256 ? 0.3588 0.2702 0.4199 -0.0206 -0.0574 0.0352 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CD 1928 O OE1 . GLU A 256 ? 0.3827 0.2771 0.4399 -0.0172 -0.0656 0.0242 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE1 1929 O OE2 . GLU A 256 ? 0.3725 0.2903 0.4516 -0.0277 -0.0569 0.0463 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE2 1930 N N . MET A 257 ? 0.3155 0.2469 0.3708 -0.0207 -0.0412 0.0773 ? ? ? ? ? ? 279 MET A N 1931 C CA . MET A 257 ? 0.3311 0.2682 0.3875 -0.0254 -0.0379 0.0936 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CA 1932 C C . MET A 257 ? 0.3426 0.2673 0.4178 -0.0282 -0.0442 0.1031 ? ? ? ? ? ? 279 MET A C 1933 O O . MET A 257 ? 0.3532 0.2807 0.4363 -0.0347 -0.0416 0.1169 ? ? ? ? ? ? 279 MET A O 1934 C CB . MET A 257 ? 0.3500 0.2931 0.3896 -0.0216 -0.0359 0.0965 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CB 1935 C CG . MET A 257 ? 0.3920 0.3442 0.4207 -0.0264 -0.0302 0.1104 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CG 1936 S SD . MET A 257 ? 0.6935 0.6487 0.7037 -0.0222 -0.0329 0.1137 ? ? ? ? ? ? 279 MET A SD 1937 C CE . MET A 257 ? 0.2497 0.2100 0.2527 -0.0164 -0.0314 0.0956 ? ? ? ? ? ? 279 MET A CE 1938 N N . GLU A 258 ? 0.3186 0.2289 0.4010 -0.0232 -0.0517 0.0959 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N 1939 C CA . GLU A 258 ? 0.3637 0.2593 0.4655 -0.0252 -0.0588 0.1028 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA 1940 C C . GLU A 258 ? 0.3435 0.2351 0.4627 -0.0326 -0.0615 0.1048 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C 1941 O O . GLU A 258 ? 0.3326 0.2234 0.4663 -0.0390 -0.0618 0.1192 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O 1942 C CB . GLU A 258 ? 0.3909 0.2700 0.4961 -0.0171 -0.0654 0.0915 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB 1943 C CG . GLU A 258 ? 0.4474 0.3272 0.5485 -0.0109 -0.0651 0.0955 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG 1944 C CD . GLU A 258 ? 0.5260 0.4002 0.6407 -0.0137 -0.0695 0.1123 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD 1945 O OE1 . GLU A 258 ? 0.5657 0.4270 0.6975 -0.0175 -0.0749 0.1161 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1946 O OE2 . GLU A 258 ? 0.5430 0.4248 0.6512 -0.0125 -0.0687 0.1219 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1947 N N . LYS A 259 ? 0.3445 0.2336 0.4635 -0.0320 -0.0640 0.0911 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A N 1948 C CA . LYS A 259 ? 0.3776 0.2630 0.5161 -0.0393 -0.0688 0.0922 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CA 1949 C C . LYS A 259 ? 0.3579 0.2605 0.5044 -0.0471 -0.0600 0.1071 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A C 1950 O O . LYS A 259 ? 0.3540 0.2548 0.5238 -0.0545 -0.0625 0.1161 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A O 1951 C CB . LYS A 259 ? 0.3998 0.2812 0.5327 -0.0371 -0.0735 0.0752 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CB 1952 C CG . LYS A 259 ? 0.4508 0.3117 0.5744 -0.0293 -0.0815 0.0595 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CG 1953 C CD . LYS A 259 ? 0.4682 0.3300 0.5724 -0.0245 -0.0811 0.0436 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CD 1954 C CE . LYS A 259 ? 0.5009 0.3621 0.6147 -0.0306 -0.0881 0.0398 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CE 1955 N NZ . LYS A 259 ? 0.5066 0.3721 0.6012 -0.0267 -0.0869 0.0274 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A NZ 1956 N N . ALA A 260 ? 0.3343 0.2530 0.4619 -0.0453 -0.0494 0.1099 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A N 1957 C CA . ALA A 260 ? 0.3507 0.2858 0.4803 -0.0511 -0.0383 0.1215 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CA 1958 C C . ALA A 260 ? 0.3730 0.3102 0.5019 -0.0546 -0.0326 0.1403 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A C 1959 O O . ALA A 260 ? 0.3862 0.3352 0.5148 -0.0591 -0.0216 0.1518 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A O 1960 C CB . ALA A 260 ? 0.2675 0.2166 0.3743 -0.0471 -0.0297 0.1136 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CB 1961 N N . LYS A 261 ? 0.3033 0.2284 0.4313 -0.0521 -0.0395 0.1438 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A N 1962 C CA . LYS A 261 ? 0.3184 0.2424 0.4465 -0.0555 -0.0367 0.1625 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CA 1963 C C . LYS A 261 ? 0.3291 0.2538 0.4820 -0.0643 -0.0336 0.1768 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A C 1964 O O . LYS A 261 ? 0.3317 0.2481 0.5084 -0.0665 -0.0417 0.1721 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A O 1965 C CB . LYS A 261 ? 0.4537 0.3625 0.5843 -0.0511 -0.0473 0.1626 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CB 1966 C CG . LYS A 261 ? 0.4845 0.3953 0.5967 -0.0489 -0.0458 0.1739 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CG 1967 C CD . LYS A 261 ? 0.4797 0.3777 0.5951 -0.0419 -0.0563 0.1692 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CD 1968 C CE . LYS A 261 ? 0.5096 0.4074 0.6200 -0.0421 -0.0578 0.1825 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CE 1969 N NZ . LYS A 261 ? 0.5277 0.4131 0.6508 -0.0365 -0.0677 0.1798 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A NZ 1970 N N . GLY A 262 ? 0.3374 0.2747 0.4802 -0.0671 -0.0210 0.1884 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A N 1971 C CA . GLY A 262 ? 0.3479 0.2920 0.5097 -0.0729 -0.0142 0.1974 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A CA 1972 C C . GLY A 262 ? 0.3381 0.2967 0.5074 -0.0756 -0.0037 0.1954 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A C 1973 O O . GLY A 262 ? 0.3910 0.3577 0.5759 -0.0797 0.0043 0.2034 ? ? ? ? ? ? 284 GLY A O 1974 N N . ASN A 263 ? 0.3202 0.2822 0.4807 -0.0732 -0.0037 0.1849 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A N 1975 C CA . ASN A 263 ? 0.3103 0.2867 0.4776 -0.0749 0.0063 0.1823 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CA 1976 C C . ASN A 263 ? 0.3088 0.2963 0.4444 -0.0713 0.0205 0.1830 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A C 1977 O O . ASN A 263 ? 0.2977 0.2855 0.4112 -0.0651 0.0172 0.1689 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A O 1978 C CB . ASN A 263 ? 0.2938 0.2672 0.4732 -0.0730 -0.0050 0.1648 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CB 1979 C CG . ASN A 263 ? 0.3208 0.3096 0.5086 -0.0738 0.0037 0.1606 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CG 1980 O OD1 . ASN A 263 ? 0.2881 0.2896 0.4809 -0.0768 0.0189 0.1725 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A OD1 1981 N ND2 . ASN A 263 ? 0.2701 0.2570 0.4593 -0.0706 -0.0056 0.1440 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A ND2 1982 N N . PRO A 264 ? 0.3234 0.3202 0.4520 -0.0723 0.0354 0.1918 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A N 1983 C CA . PRO A 264 ? 0.3273 0.3324 0.4235 -0.0685 0.0492 0.1905 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CA 1984 C C . PRO A 264 ? 0.3102 0.3274 0.4116 -0.0669 0.0563 0.1812 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A C 1985 O O . PRO A 264 ? 0.3826 0.4056 0.4576 -0.0631 0.0676 0.1781 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A O 1986 C CB . PRO A 264 ? 0.3527 0.3605 0.4438 -0.0704 0.0625 0.2018 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CB 1987 C CG . PRO A 264 ? 0.3534 0.3628 0.4853 -0.0754 0.0594 0.2074 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CG 1988 C CD . PRO A 264 ? 0.3402 0.3387 0.4900 -0.0766 0.0400 0.2026 ? ? ? ? ? ? 286 PRO A CD 1989 N N . GLU A 265 ? 0.2941 0.3133 0.4273 -0.0692 0.0486 0.1754 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A N 1990 C CA . GLU A 265 ? 0.3460 0.3755 0.4834 -0.0661 0.0519 0.1629 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CA 1991 C C . GLU A 265 ? 0.3348 0.3583 0.4526 -0.0599 0.0397 0.1441 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A C 1992 O O . GLU A 265 ? 0.2523 0.2827 0.3650 -0.0563 0.0422 0.1332 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A O 1993 C CB . GLU A 265 ? 0.2719 0.3067 0.4529 -0.0711 0.0481 0.1642 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CB 1994 C CG . GLU A 265 ? 0.2889 0.3276 0.4923 -0.0752 0.0552 0.1773 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CG 1995 C CD . GLU A 265 ? 0.2842 0.3316 0.5276 -0.0779 0.0530 0.1764 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CD 1996 O OE1 . GLU A 265 ? 0.3109 0.3620 0.5663 -0.0772 0.0466 0.1665 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE1 1997 O OE2 . GLU A 265 ? 0.2989 0.3498 0.5618 -0.0805 0.0577 0.1861 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE2 1998 N N . SER A 266 ? 0.3065 0.3169 0.4154 -0.0586 0.0268 0.1410 ? ? ? ? ? ? 288 SER A N 1999 C CA . SER A 266 ? 0.2896 0.2937 0.3832 -0.0528 0.0160 0.1244 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CA 2000 C C . SER A 266 ? 0.2660 0.2747 0.3261 -0.0477 0.0230 0.1199 ? ? ? ? ? ? 288 SER A C 2001 O O . SER A 266 ? 0.2643 0.2742 0.3070 -0.0483 0.0310 0.1300 ? ? ? ? ? ? 288 SER A O 2002 C CB . SER A 266 ? 0.2923 0.2811 0.3878 -0.0520 0.0021 0.1229 ? ? ? ? ? ? 288 SER A CB 2003 O OG . SER A 266 ? 0.2513 0.2340 0.3361 -0.0462 -0.0070 0.1067 ? ? ? ? ? ? 288 SER A OG 2004 N N . SER A 267 ? 0.2599 0.2700 0.3104 -0.0429 0.0195 0.1053 ? ? ? ? ? ? 289 SER A N 2005 C CA . SER A 267 ? 0.2544 0.2663 0.2748 -0.0382 0.0227 0.0994 ? ? ? ? ? ? 289 SER A CA 2006 C C . SER A 267 ? 0.2574 0.2593 0.2676 -0.0346 0.0112 0.0941 ? ? ? ? ? ? 289 SER A C 2007 O O . SER A 267 ? 0.2650 0.2674 0.2546 -0.0306 0.0106 0.0881 ? ? ? ? ? ? 289 SER A O 2008 C CB . SER A 267 ? 0.2282 0.2477 0.2444 -0.0350 0.0265 0.0878 ? ? ? ? ? ? 289 SER A CB 2009 O OG . SER A 267 ? 0.2115 0.2269 0.2402 -0.0333 0.0162 0.0769 ? ? ? ? ? ? 289 SER A OG 2010 N N . PHE A 268 ? 0.2643 0.2566 0.2906 -0.0359 0.0021 0.0962 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A N 2011 C CA . PHE A 268 ? 0.2706 0.2534 0.2900 -0.0318 -0.0070 0.0923 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CA 2012 C C . PHE A 268 ? 0.2861 0.2655 0.3000 -0.0336 -0.0072 0.1060 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A C 2013 O O . PHE A 268 ? 0.2603 0.2329 0.2901 -0.0368 -0.0107 0.1150 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A O 2014 C CB . PHE A 268 ? 0.2585 0.2299 0.2953 -0.0307 -0.0171 0.0852 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CB 2015 C CG . PHE A 268 ? 0.2402 0.2116 0.2765 -0.0277 -0.0195 0.0707 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CG 2016 C CD1 . PHE A 268 ? 0.2219 0.1943 0.2745 -0.0313 -0.0210 0.0686 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD1 2017 C CD2 . PHE A 268 ? 0.2238 0.1942 0.2445 -0.0216 -0.0208 0.0600 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD2 2018 C CE1 . PHE A 268 ? 0.2146 0.1855 0.2654 -0.0287 -0.0249 0.0561 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE1 2019 C CE2 . PHE A 268 ? 0.2332 0.2024 0.2514 -0.0189 -0.0228 0.0478 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE2 2020 C CZ . PHE A 268 ? 0.2087 0.1776 0.2406 -0.0224 -0.0254 0.0458 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CZ 2021 N N . ASN A 269 ? 0.2940 0.2772 0.2852 -0.0316 -0.0046 0.1077 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A N 2022 C CA . ASN A 269 ? 0.3043 0.2839 0.2848 -0.0330 -0.0061 0.1207 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CA 2023 C C . ASN A 269 ? 0.3152 0.2955 0.2757 -0.0287 -0.0106 0.1159 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A C 2024 O O . ASN A 269 ? 0.3003 0.2853 0.2544 -0.0254 -0.0097 0.1038 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A O 2025 C CB . ASN A 269 ? 0.3232 0.3075 0.2943 -0.0379 0.0048 0.1332 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CB 2026 C CG . ASN A 269 ? 0.3505 0.3442 0.3058 -0.0371 0.0152 0.1264 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A CG 2027 O OD1 . ASN A 269 ? 0.3855 0.3807 0.3194 -0.0338 0.0142 0.1198 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A OD1 2028 N ND2 . ASN A 269 ? 0.3349 0.3350 0.3033 -0.0399 0.0250 0.1280 ? ? ? ? ? ? 291 ASN A ND2 2029 N N . ASP A 270 ? 0.3393 0.3148 0.2914 -0.0291 -0.0161 0.1263 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A N 2030 C CA . ASP A 270 ? 0.3664 0.3419 0.3043 -0.0256 -0.0231 0.1237 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CA 2031 C C . ASP A 270 ? 0.3483 0.3301 0.2607 -0.0257 -0.0179 0.1186 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A C 2032 O O . ASP A 270 ? 0.3297 0.3141 0.2369 -0.0224 -0.0222 0.1098 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A O 2033 C CB . ASP A 270 ? 0.4273 0.3960 0.3611 -0.0269 -0.0310 0.1383 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CB 2034 C CG . ASP A 270 ? 0.4766 0.4376 0.4362 -0.0252 -0.0384 0.1415 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A CG 2035 O OD1 . ASP A 270 ? 0.5385 0.4933 0.5044 -0.0287 -0.0394 0.1546 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD1 2036 O OD2 . ASP A 270 ? 0.4620 0.4225 0.4354 -0.0201 -0.0426 0.1310 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A OD2 2037 N N . GLU A 271 ? 0.3661 0.3497 0.2636 -0.0293 -0.0082 0.1246 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A N 2038 C CA . GLU A 271 ? 0.3803 0.3676 0.2517 -0.0291 -0.0022 0.1196 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CA 2039 C C . GLU A 271 ? 0.3351 0.3293 0.2143 -0.0263 0.0020 0.1043 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A C 2040 O O . GLU A 271 ? 0.3330 0.3292 0.1971 -0.0243 0.0013 0.0960 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A O 2041 C CB . GLU A 271 ? 0.4312 0.4181 0.2860 -0.0326 0.0101 0.1292 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CB 2042 C CG . GLU A 271 ? 0.5006 0.4774 0.3446 -0.0334 0.0069 0.1399 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CG 2043 C CD . GLU A 271 ? 0.5592 0.5341 0.4282 -0.0367 0.0048 0.1521 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A CD 2044 O OE1 . GLU A 271 ? 0.6000 0.5666 0.4637 -0.0373 0.0003 0.1613 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A OE1 2045 O OE2 . GLU A 271 ? 0.5624 0.5425 0.4573 -0.0381 0.0070 0.1511 ? ? ? ? ? ? 293 GLU A OE2 2046 N N . ASN A 272 ? 0.3018 0.2985 0.2051 -0.0263 0.0048 0.1007 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A N 2047 C CA . ASN A 272 ? 0.2843 0.2866 0.1940 -0.0238 0.0081 0.0873 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CA 2048 C C . ASN A 272 ? 0.2529 0.2537 0.1699 -0.0196 -0.0009 0.0776 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A C 2049 O O . ASN A 272 ? 0.2405 0.2450 0.1538 -0.0172 0.0004 0.0671 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A O 2050 C CB . ASN A 272 ? 0.2438 0.2490 0.1751 -0.0258 0.0138 0.0874 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CB 2051 C CG . ASN A 272 ? 0.2330 0.2451 0.1649 -0.0244 0.0205 0.0775 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CG 2052 O OD1 . ASN A 272 ? 0.2366 0.2518 0.1495 -0.0230 0.0255 0.0738 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A OD1 2053 N ND2 . ASN A 272 ? 0.2265 0.2400 0.1798 -0.0247 0.0195 0.0730 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A ND2 2054 N N . LEU A 273 ? 0.2880 0.2830 0.2159 -0.0185 -0.0091 0.0814 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A N 2055 C CA . LEU A 273 ? 0.2675 0.2608 0.2039 -0.0138 -0.0154 0.0731 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CA 2056 C C . LEU A 273 ? 0.2686 0.2659 0.1912 -0.0118 -0.0180 0.0687 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A C 2057 O O . LEU A 273 ? 0.2623 0.2621 0.1873 -0.0086 -0.0175 0.0587 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A O 2058 C CB . LEU A 273 ? 0.2796 0.2657 0.2304 -0.0124 -0.0228 0.0792 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CB 2059 C CG . LEU A 273 ? 0.2793 0.2636 0.2393 -0.0065 -0.0275 0.0717 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CG 2060 C CD1 . LEU A 273 ? 0.2098 0.1926 0.1764 -0.0036 -0.0240 0.0595 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CD1 2061 C CD2 . LEU A 273 ? 0.2883 0.2653 0.2627 -0.0045 -0.0342 0.0787 ? ? ? ? ? ? 295 LEU A CD2 2062 N N . ARG A 274 ? 0.2720 0.2686 0.1794 -0.0139 -0.0213 0.0766 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A N 2063 C CA . ARG A 274 ? 0.2908 0.2896 0.1855 -0.0129 -0.0260 0.0731 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CA 2064 C C . ARG A 274 ? 0.2899 0.2929 0.1709 -0.0132 -0.0189 0.0639 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A C 2065 O O . ARG A 274 ? 0.3213 0.3270 0.2018 -0.0112 -0.0213 0.0562 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A O 2066 C CB . ARG A 274 ? 0.3259 0.3206 0.2047 -0.0156 -0.0333 0.0839 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CB 2067 C CG . ARG A 274 ? 0.3853 0.3773 0.2413 -0.0195 -0.0265 0.0901 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CG 2068 C CD . ARG A 274 ? 0.4670 0.4521 0.3111 -0.0220 -0.0338 0.1037 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CD 2069 N NE . ARG A 274 ? 0.5186 0.5007 0.3527 -0.0203 -0.0437 0.1006 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NE 2070 C CZ . ARG A 274 ? 0.5363 0.5154 0.3479 -0.0194 -0.0414 0.0946 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CZ 2071 N NH1 . ARG A 274 ? 0.5424 0.5208 0.3395 -0.0191 -0.0283 0.0908 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH1 2072 N NH2 . ARG A 274 ? 0.5224 0.4991 0.3281 -0.0185 -0.0525 0.0928 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH2 2073 N N . ILE A 275 ? 0.2518 0.2556 0.1242 -0.0155 -0.0098 0.0651 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A N 2074 C CA . ILE A 275 ? 0.2859 0.2935 0.1498 -0.0149 -0.0021 0.0562 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CA 2075 C C . ILE A 275 ? 0.2952 0.3064 0.1766 -0.0121 -0.0007 0.0464 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A C 2076 O O . ILE A 275 ? 0.2920 0.3056 0.1688 -0.0104 0.0003 0.0379 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A O 2077 C CB . ILE A 275 ? 0.2774 0.2859 0.1333 -0.0173 0.0090 0.0604 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CB 2078 C CG1 . ILE A 275 ? 0.2971 0.3003 0.1318 -0.0199 0.0088 0.0710 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG1 2079 C CG2 . ILE A 275 ? 0.2705 0.2825 0.1175 -0.0159 0.0170 0.0513 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CG2 2080 C CD1 . ILE A 275 ? 0.2960 0.3001 0.1253 -0.0220 0.0217 0.0774 ? ? ? ? ? ? 297 ILE A CD1 2081 N N . VAL A 276 ? 0.2611 0.2713 0.1612 -0.0115 -0.0012 0.0474 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N 2082 C CA . VAL A 276 ? 0.2542 0.2653 0.1664 -0.0088 -0.0005 0.0381 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA 2083 C C . VAL A 276 ? 0.2432 0.2536 0.1569 -0.0051 -0.0055 0.0325 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C 2084 O O . VAL A 276 ? 0.2611 0.2735 0.1741 -0.0031 -0.0038 0.0245 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O 2085 C CB . VAL A 276 ? 0.2459 0.2531 0.1753 -0.0091 -0.0015 0.0395 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB 2086 C CG1 . VAL A 276 ? 0.1781 0.1828 0.1151 -0.0056 -0.0033 0.0296 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 2087 C CG2 . VAL A 276 ? 0.2444 0.2542 0.1779 -0.0128 0.0045 0.0443 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 2088 N N . VAL A 277 ? 0.2299 0.2379 0.1474 -0.0043 -0.0115 0.0376 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A N 2089 C CA . VAL A 277 ? 0.2175 0.2262 0.1406 -0.0007 -0.0152 0.0339 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CA 2090 C C . VAL A 277 ? 0.2282 0.2412 0.1396 -0.0017 -0.0161 0.0311 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A C 2091 O O . VAL A 277 ? 0.2518 0.2670 0.1664 0.0006 -0.0150 0.0247 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A O 2092 C CB . VAL A 277 ? 0.2373 0.2431 0.1712 0.0007 -0.0216 0.0413 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CB 2093 C CG1 . VAL A 277 ? 0.1957 0.2042 0.1382 0.0042 -0.0247 0.0393 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG1 2094 C CG2 . VAL A 277 ? 0.1883 0.1877 0.1349 0.0026 -0.0206 0.0417 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG2 2095 N N . ALA A 278 ? 0.2164 0.2293 0.1129 -0.0051 -0.0181 0.0357 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A N 2096 C CA . ALA A 278 ? 0.2172 0.2314 0.0997 -0.0064 -0.0200 0.0321 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A CA 2097 C C . ALA A 278 ? 0.2687 0.2850 0.1471 -0.0057 -0.0127 0.0231 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A C 2098 O O . ALA A 278 ? 0.3019 0.3194 0.1781 -0.0051 -0.0143 0.0177 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A O 2099 C CB . ALA A 278 ? 0.2197 0.2302 0.0818 -0.0100 -0.0227 0.0381 ? ? ? ? ? ? 300 ALA A CB 2100 N N . ASP A 279 ? 0.2466 0.2632 0.1260 -0.0058 -0.0053 0.0222 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A N 2101 C CA . ASP A 279 ? 0.2382 0.2570 0.1174 -0.0047 0.0009 0.0145 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CA 2102 C C . ASP A 279 ? 0.2244 0.2440 0.1148 -0.0017 -0.0004 0.0085 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A C 2103 O O . ASP A 279 ? 0.2399 0.2606 0.1271 -0.0008 0.0010 0.0026 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A O 2104 C CB . ASP A 279 ? 0.2479 0.2678 0.1324 -0.0055 0.0076 0.0160 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CB 2105 C CG . ASP A 279 ? 0.2775 0.2979 0.1485 -0.0077 0.0140 0.0194 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A CG 2106 O OD1 . ASP A 279 ? 0.2801 0.3025 0.1581 -0.0088 0.0201 0.0229 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A OD1 2107 O OD2 . ASP A 279 ? 0.2989 0.3164 0.1529 -0.0081 0.0129 0.0187 ? ? ? ? ? ? 301 ASP A OD2 2108 N N . LEU A 280 ? 0.1944 0.2122 0.0968 0.0003 -0.0025 0.0101 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A N 2109 C CA . LEU A 280 ? 0.1844 0.2012 0.0942 0.0038 -0.0019 0.0047 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CA 2110 C C . LEU A 280 ? 0.2846 0.3037 0.1953 0.0048 -0.0043 0.0038 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A C 2111 O O . LEU A 280 ? 0.2781 0.2979 0.1889 0.0063 -0.0021 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A O 2112 C CB . LEU A 280 ? 0.1543 0.1662 0.0740 0.0062 -0.0028 0.0059 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CB 2113 C CG . LEU A 280 ? 0.2583 0.2672 0.1803 0.0047 -0.0018 0.0064 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CG 2114 C CD1 . LEU A 280 ? 0.1597 0.1616 0.0906 0.0066 -0.0043 0.0077 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD1 2115 C CD2 . LEU A 280 ? 0.1517 0.1608 0.0717 0.0048 0.0007 0.0002 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD2 2116 N N . PHE A 281 ? 0.2886 0.3090 0.2013 0.0036 -0.0096 0.0094 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A N 2117 C CA . PHE A 281 ? 0.2862 0.3095 0.2018 0.0031 -0.0141 0.0101 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CA 2118 C C . PHE A 281 ? 0.2831 0.3067 0.1867 0.0006 -0.0144 0.0055 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A C 2119 O O . PHE A 281 ? 0.2563 0.2815 0.1647 0.0012 -0.0143 0.0023 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A O 2120 C CB . PHE A 281 ? 0.3122 0.3357 0.2302 0.0013 -0.0222 0.0178 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CB 2121 C CG . PHE A 281 ? 0.3397 0.3645 0.2771 0.0047 -0.0238 0.0221 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CG 2122 C CD1 . PHE A 281 ? 0.3415 0.3706 0.2938 0.0065 -0.0252 0.0224 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CD1 2123 C CD2 . PHE A 281 ? 0.3601 0.3817 0.3027 0.0063 -0.0236 0.0262 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CD2 2124 C CE1 . PHE A 281 ? 0.3575 0.3883 0.3299 0.0106 -0.0249 0.0266 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CE1 2125 C CE2 . PHE A 281 ? 0.3671 0.3887 0.3283 0.0103 -0.0244 0.0297 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CE2 2126 C CZ . PHE A 281 ? 0.3655 0.3921 0.3417 0.0129 -0.0244 0.0298 ? ? ? ? ? ? 303 PHE A CZ 2127 N N . SER A 282 ? 0.3090 0.3305 0.1971 -0.0020 -0.0142 0.0056 ? ? ? ? ? ? 304 SER A N 2128 C CA . SER A 282 ? 0.3020 0.3216 0.1764 -0.0038 -0.0140 0.0005 ? ? ? ? ? ? 304 SER A CA 2129 C C . SER A 282 ? 0.2878 0.3062 0.1677 -0.0016 -0.0076 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 304 SER A C 2130 O O . SER A 282 ? 0.3076 0.3237 0.1876 -0.0019 -0.0087 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 304 SER A O 2131 C CB . SER A 282 ? 0.2957 0.3081 0.1568 -0.0044 -0.0113 0.0016 ? ? ? ? ? ? 304 SER A CB 2132 O OG . SER A 282 ? 0.3122 0.3226 0.1645 -0.0063 -0.0188 0.0068 ? ? ? ? ? ? 304 SER A OG 2133 N N . ALA A 283 ? 0.2490 0.2683 0.1341 0.0000 -0.0021 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A N 2134 C CA . ALA A 283 ? 0.2463 0.2626 0.1369 0.0015 0.0026 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CA 2135 C C . ALA A 283 ? 0.2488 0.2675 0.1466 0.0038 0.0022 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A C 2136 O O . ALA A 283 ? 0.2562 0.2718 0.1566 0.0041 0.0039 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A O 2137 C CB . ALA A 283 ? 0.2249 0.2425 0.1178 0.0022 0.0065 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CB 2138 N N . GLY A 284 ? 0.2391 0.2608 0.1420 0.0056 0.0005 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A N 2139 C CA . GLY A 284 ? 0.2256 0.2465 0.1362 0.0087 0.0027 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A CA 2140 C C . GLY A 284 ? 0.2261 0.2501 0.1449 0.0086 0.0009 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A C 2141 O O . GLY A 284 ? 0.2416 0.2652 0.1660 0.0111 0.0048 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 306 GLY A O 2142 N N . MET A 285 ? 0.2320 0.2584 0.1517 0.0055 -0.0052 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 307 MET A N 2143 C CA . MET A 285 ? 0.2312 0.2611 0.1631 0.0046 -0.0088 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CA 2144 C C . MET A 285 ? 0.2210 0.2502 0.1509 0.0025 -0.0096 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 307 MET A C 2145 O O . MET A 285 ? 0.2187 0.2488 0.1567 0.0041 -0.0051 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 307 MET A O 2146 C CB . MET A 285 ? 0.2424 0.2740 0.1767 0.0016 -0.0181 0.0022 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CB 2147 C CG . MET A 285 ? 0.2837 0.3173 0.2298 0.0040 -0.0186 0.0081 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CG 2148 S SD . MET A 285 ? 0.8827 0.9183 0.8350 0.0007 -0.0315 0.0157 ? ? ? ? ? ? 307 MET A SD 2149 C CE . MET A 285 ? 0.3184 0.3475 0.2424 -0.0033 -0.0355 0.0139 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CE 2150 N N . VAL A 286 ? 0.2220 0.2484 0.1401 -0.0010 -0.0151 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A N 2151 C CA . VAL A 286 ? 0.2218 0.2457 0.1379 -0.0035 -0.0181 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CA 2152 C C . VAL A 286 ? 0.2521 0.2741 0.1667 -0.0012 -0.0107 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A C 2153 O O . VAL A 286 ? 0.2780 0.2990 0.1991 -0.0022 -0.0113 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A O 2154 C CB . VAL A 286 ? 0.2953 0.3134 0.1931 -0.0067 -0.0242 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CB 2155 C CG1 . VAL A 286 ? 0.2084 0.2235 0.0909 -0.0047 -0.0169 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG1 2156 C CG2 . VAL A 286 ? 0.2941 0.3075 0.1910 -0.0097 -0.0304 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 308 VAL A CG2 2157 N N . THR A 287 ? 0.2280 0.2490 0.1357 0.0015 -0.0047 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 309 THR A N 2158 C CA . THR A 287 ? 0.1966 0.2152 0.1032 0.0038 0.0006 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CA 2159 C C . THR A 287 ? 0.1920 0.2116 0.1087 0.0060 0.0044 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 309 THR A C 2160 O O . THR A 287 ? 0.1893 0.2075 0.1102 0.0056 0.0051 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 309 THR A O 2161 C CB . THR A 287 ? 0.1904 0.2038 0.0951 0.0049 0.0043 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CB 2162 O OG1 . THR A 287 ? 0.1930 0.2095 0.0991 0.0063 0.0049 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 309 THR A OG1 2163 C CG2 . THR A 287 ? 0.1450 0.1532 0.0445 0.0029 0.0039 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 309 THR A CG2 2164 N N . THR A 288 ? 0.1833 0.2042 0.1034 0.0087 0.0074 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 310 THR A N 2165 C CA . THR A 288 ? 0.1988 0.2189 0.1249 0.0119 0.0133 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA 2166 C C . THR A 288 ? 0.2033 0.2279 0.1445 0.0101 0.0129 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 310 THR A C 2167 O O . THR A 288 ? 0.2325 0.2562 0.1783 0.0113 0.0180 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 310 THR A O 2168 C CB . THR A 288 ? 0.2011 0.2203 0.1278 0.0156 0.0170 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB 2169 O OG1 . THR A 288 ? 0.2353 0.2509 0.1515 0.0160 0.0153 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1 2170 C CG2 . THR A 288 ? 0.1979 0.2132 0.1240 0.0200 0.0250 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2 2171 N N . SER A 289 ? 0.1789 0.2078 0.1281 0.0068 0.0060 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 311 SER A N 2172 C CA . SER A 289 ? 0.1983 0.2319 0.1658 0.0044 0.0034 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CA 2173 C C . SER A 289 ? 0.1976 0.2284 0.1652 0.0009 0.0002 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 311 SER A C 2174 O O . SER A 289 ? 0.2086 0.2411 0.1896 0.0004 0.0035 0.0002 ? ? ? ? ? ? 311 SER A O 2175 C CB . SER A 289 ? 0.1918 0.2294 0.1669 0.0015 -0.0058 0.0010 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CB 2176 O OG . SER A 289 ? 0.1895 0.2328 0.1872 -0.0007 -0.0092 0.0068 ? ? ? ? ? ? 311 SER A OG 2177 N N . THR A 290 ? 0.1872 0.2132 0.1405 -0.0015 -0.0056 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 312 THR A N 2178 C CA . THR A 290 ? 0.2036 0.2245 0.1548 -0.0043 -0.0090 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CA 2179 C C . THR A 290 ? 0.1892 0.2077 0.1407 -0.0016 -0.0009 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 312 THR A C 2180 O O . THR A 290 ? 0.1896 0.2069 0.1513 -0.0035 -0.0011 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 312 THR A O 2181 C CB . THR A 290 ? 0.2482 0.2633 0.1807 -0.0053 -0.0132 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CB 2182 O OG1 . THR A 290 ? 0.2500 0.2658 0.1791 -0.0080 -0.0210 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 312 THR A OG1 2183 C CG2 . THR A 290 ? 0.2438 0.2516 0.1727 -0.0071 -0.0159 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 312 THR A CG2 2184 N N . THR A 291 ? 0.1684 0.1855 0.1091 0.0026 0.0054 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 313 THR A N 2185 C CA . THR A 291 ? 0.1920 0.2051 0.1294 0.0054 0.0118 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CA 2186 C C . THR A 291 ? 0.1989 0.2145 0.1491 0.0063 0.0180 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 313 THR A C 2187 O O . THR A 291 ? 0.2044 0.2170 0.1580 0.0058 0.0205 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 313 THR A O 2188 C CB . THR A 291 ? 0.2004 0.2107 0.1243 0.0095 0.0155 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CB 2189 O OG1 . THR A 291 ? 0.2150 0.2241 0.1307 0.0088 0.0114 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 313 THR A OG1 2190 C CG2 . THR A 291 ? 0.1470 0.1512 0.0646 0.0123 0.0201 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CG2 2191 N N . LEU A 292 ? 0.1694 0.1904 0.1275 0.0079 0.0213 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A N 2192 C CA . LEU A 292 ? 0.1632 0.1877 0.1362 0.0093 0.0291 0.0059 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CA 2193 C C . LEU A 292 ? 0.1517 0.1802 0.1448 0.0041 0.0244 0.0100 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A C 2194 O O . LEU A 292 ? 0.1503 0.1788 0.1531 0.0040 0.0308 0.0159 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A O 2195 C CB . LEU A 292 ? 0.1775 0.2074 0.1585 0.0125 0.0333 0.0089 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CB 2196 C CG . LEU A 292 ? 0.2035 0.2271 0.1661 0.0184 0.0402 0.0058 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CG 2197 C CD1 . LEU A 292 ? 0.1687 0.1961 0.1376 0.0209 0.0406 0.0064 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD1 2198 C CD2 . LEU A 292 ? 0.1592 0.1769 0.1144 0.0229 0.0522 0.0091 ? ? ? ? ? ? 314 LEU A CD2 2199 N N . ALA A 293 ? 0.1570 0.1872 0.1549 -0.0006 0.0128 0.0070 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N 2200 C CA . ALA A 293 ? 0.1919 0.2234 0.2076 -0.0064 0.0053 0.0095 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA 2201 C C . ALA A 293 ? 0.1981 0.2218 0.2082 -0.0078 0.0056 0.0076 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C 2202 O O . ALA A 293 ? 0.2098 0.2342 0.2378 -0.0110 0.0055 0.0131 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O 2203 C CB . ALA A 293 ? 0.1494 0.1806 0.1641 -0.0109 -0.0088 0.0050 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB 2204 N N . TRP A 294 ? 0.1785 0.1951 0.1669 -0.0055 0.0060 0.0007 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A N 2205 C CA . TRP A 294 ? 0.1781 0.1870 0.1618 -0.0057 0.0069 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CA 2206 C C . TRP A 294 ? 0.1965 0.2054 0.1844 -0.0031 0.0176 0.0077 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A C 2207 O O . TRP A 294 ? 0.2128 0.2183 0.2098 -0.0053 0.0185 0.0122 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A O 2208 C CB . TRP A 294 ? 0.1873 0.1900 0.1499 -0.0028 0.0059 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CB 2209 C CG . TRP A 294 ? 0.1914 0.1898 0.1492 -0.0055 -0.0029 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CG 2210 C CD1 . TRP A 294 ? 0.1596 0.1590 0.1069 -0.0055 -0.0067 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CD1 2211 C CD2 . TRP A 294 ? 0.2017 0.1926 0.1637 -0.0085 -0.0087 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CD2 2212 N NE1 . TRP A 294 ? 0.2143 0.2065 0.1562 -0.0078 -0.0135 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A NE1 2213 C CE2 . TRP A 294 ? 0.2139 0.2005 0.1651 -0.0096 -0.0152 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CE2 2214 C CE3 . TRP A 294 ? 0.1729 0.1590 0.1460 -0.0103 -0.0085 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CE3 2215 C CZ2 . TRP A 294 ? 0.2201 0.1970 0.1702 -0.0118 -0.0217 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CZ2 2216 C CZ3 . TRP A 294 ? 0.1821 0.1593 0.1569 -0.0130 -0.0158 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CZ3 2217 C CH2 . TRP A 294 ? 0.1941 0.1661 0.1569 -0.0135 -0.0224 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 316 TRP A CH2 2218 N N . GLY A 295 ? 0.1582 0.1696 0.1384 0.0016 0.0259 0.0098 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A N 2219 C CA . GLY A 295 ? 0.2024 0.2114 0.1794 0.0054 0.0376 0.0167 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A CA 2220 C C . GLY A 295 ? 0.2071 0.2216 0.2079 0.0030 0.0433 0.0267 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A C 2221 O O . GLY A 295 ? 0.2144 0.2244 0.2160 0.0031 0.0495 0.0329 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A O 2222 N N . LEU A 296 ? 0.1635 0.1875 0.1853 0.0007 0.0410 0.0292 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N 2223 C CA . LEU A 296 ? 0.1666 0.1976 0.2167 -0.0017 0.0467 0.0398 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA 2224 C C . LEU A 296 ? 0.1741 0.2025 0.2390 -0.0085 0.0381 0.0417 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C 2225 O O . LEU A 296 ? 0.2006 0.2299 0.2816 -0.0101 0.0450 0.0511 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O 2226 C CB . LEU A 296 ? 0.1606 0.2030 0.2330 -0.0023 0.0449 0.0426 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB 2227 C CG . LEU A 296 ? 0.2033 0.2481 0.2666 0.0049 0.0553 0.0424 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG 2228 C CD1 . LEU A 296 ? 0.1547 0.2111 0.2447 0.0041 0.0522 0.0461 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1 2229 C CD2 . LEU A 296 ? 0.1715 0.2133 0.2289 0.0105 0.0735 0.0490 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2 2230 N N . LEU A 297 ? 0.1804 0.2044 0.2395 -0.0123 0.0236 0.0328 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A N 2231 C CA . LEU A 297 ? 0.2007 0.2187 0.2693 -0.0182 0.0141 0.0319 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CA 2232 C C . LEU A 297 ? 0.2262 0.2357 0.2852 -0.0165 0.0212 0.0351 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A C 2233 O O . LEU A 297 ? 0.2494 0.2575 0.3264 -0.0201 0.0227 0.0430 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A O 2234 C CB . LEU A 297 ? 0.1973 0.2089 0.2522 -0.0206 -0.0002 0.0198 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CB 2235 C CG . LEU A 297 ? 0.2124 0.2144 0.2739 -0.0259 -0.0101 0.0169 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CG 2236 C CD1 . LEU A 297 ? 0.2247 0.2315 0.3193 -0.0327 -0.0159 0.0251 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CD1 2237 C CD2 . LEU A 297 ? 0.1836 0.1772 0.2268 -0.0267 -0.0217 0.0040 ? ? ? ? ? ? 319 LEU A CD2 2238 N N . LEU A 298 ? 0.2333 0.2368 0.2652 -0.0111 0.0251 0.0299 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N 2239 C CA . LEU A 298 ? 0.2411 0.2352 0.2616 -0.0093 0.0294 0.0327 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA 2240 C C . LEU A 298 ? 0.2483 0.2440 0.2740 -0.0073 0.0436 0.0454 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C 2241 O O . LEU A 298 ? 0.2618 0.2500 0.2852 -0.0075 0.0472 0.0516 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O 2242 C CB . LEU A 298 ? 0.2255 0.2134 0.2181 -0.0042 0.0284 0.0245 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB 2243 C CG . LEU A 298 ? 0.2311 0.2160 0.2186 -0.0057 0.0166 0.0129 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG 2244 C CD1 . LEU A 298 ? 0.1765 0.1601 0.1425 -0.0009 0.0167 0.0056 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1 2245 C CD2 . LEU A 298 ? 0.1877 0.1632 0.1800 -0.0083 0.0102 0.0112 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2 2246 N N . MET A 299 ? 0.2319 0.2365 0.2646 -0.0050 0.0525 0.0498 ? ? ? ? ? ? 321 MET A N 2247 C CA . MET A 299 ? 0.2259 0.2319 0.2626 -0.0022 0.0687 0.0617 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CA 2248 C C . MET A 299 ? 0.2316 0.2437 0.3031 -0.0081 0.0704 0.0727 ? ? ? ? ? ? 321 MET A C 2249 O O . MET A 299 ? 0.2335 0.2435 0.3092 -0.0075 0.0824 0.0840 ? ? ? ? ? ? 321 MET A O 2250 C CB . MET A 299 ? 0.2268 0.2389 0.2579 0.0037 0.0793 0.0619 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CB 2251 C CG . MET A 299 ? 0.2076 0.2108 0.2027 0.0102 0.0811 0.0541 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CG 2252 S SD . MET A 299 ? 0.2274 0.2146 0.1916 0.0137 0.0867 0.0576 ? ? ? ? ? ? 321 MET A SD 2253 C CE . MET A 299 ? 0.2183 0.1995 0.1766 0.0097 0.0680 0.0481 ? ? ? ? ? ? 321 MET A CE 2254 N N . ILE A 300 ? 0.2232 0.2420 0.3196 -0.0142 0.0580 0.0700 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A N 2255 C CA . ILE A 300 ? 0.2426 0.2666 0.3751 -0.0208 0.0573 0.0805 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CA 2256 C C . ILE A 300 ? 0.2425 0.2555 0.3759 -0.0261 0.0469 0.0790 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A C 2257 O O . ILE A 300 ? 0.2411 0.2542 0.3984 -0.0308 0.0492 0.0895 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A O 2258 C CB . ILE A 300 ? 0.2416 0.2774 0.4052 -0.0257 0.0474 0.0803 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CB 2259 C CG1 . ILE A 300 ? 0.2390 0.2693 0.3939 -0.0297 0.0267 0.0667 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CG1 2260 C CG2 . ILE A 300 ? 0.2244 0.2711 0.3903 -0.0200 0.0579 0.0824 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CG2 2261 C CD1 . ILE A 300 ? 0.1805 0.2208 0.3592 -0.0339 0.0153 0.0658 ? ? ? ? ? ? 322 ILE A CD1 2262 N N . LEU A 301 ? 0.2441 0.2474 0.3529 -0.0250 0.0363 0.0664 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A N 2263 C CA . LEU A 301 ? 0.2525 0.2436 0.3597 -0.0284 0.0276 0.0641 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CA 2264 C C . LEU A 301 ? 0.2683 0.2514 0.3599 -0.0245 0.0388 0.0719 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A C 2265 O O . LEU A 301 ? 0.2851 0.2595 0.3838 -0.0276 0.0359 0.0764 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A O 2266 C CB . LEU A 301 ? 0.2484 0.2319 0.3357 -0.0276 0.0142 0.0481 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CB 2267 C CG . LEU A 301 ? 0.2487 0.2343 0.3463 -0.0323 -0.0003 0.0392 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CG 2268 C CD1 . LEU A 301 ? 0.2264 0.2032 0.2991 -0.0299 -0.0091 0.0243 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD1 2269 C CD2 . LEU A 301 ? 0.2769 0.2593 0.4041 -0.0405 -0.0095 0.0439 ? ? ? ? ? ? 323 LEU A CD2 2270 N N . HIS A 302 ? 0.2660 0.2507 0.3354 -0.0177 0.0508 0.0735 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A N 2271 C CA . HIS A 302 ? 0.2802 0.2553 0.3290 -0.0135 0.0604 0.0806 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CA 2272 C C . HIS A 302 ? 0.2975 0.2775 0.3416 -0.0091 0.0788 0.0910 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A C 2273 O O . HIS A 302 ? 0.3277 0.3045 0.3437 -0.0026 0.0851 0.0876 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A O 2274 C CB . HIS A 302 ? 0.2686 0.2348 0.2857 -0.0086 0.0539 0.0697 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CB 2275 C CG . HIS A 302 ? 0.2802 0.2417 0.3015 -0.0117 0.0383 0.0590 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CG 2276 N ND1 . HIS A 302 ? 0.2791 0.2298 0.3033 -0.0136 0.0323 0.0606 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A ND1 2277 C CD2 . HIS A 302 ? 0.2713 0.2365 0.2945 -0.0129 0.0282 0.0466 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CD2 2278 C CE1 . HIS A 302 ? 0.2826 0.2304 0.3101 -0.0153 0.0199 0.0489 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A CE1 2279 N NE2 . HIS A 302 ? 0.2768 0.2330 0.3024 -0.0150 0.0175 0.0404 ? ? ? ? ? ? 324 HIS A NE2 2280 N N . PRO A 303 ? 0.3054 0.2925 0.3781 -0.0126 0.0879 0.1038 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A N 2281 C CA . PRO A 303 ? 0.3324 0.3256 0.4050 -0.0080 0.1079 0.1139 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CA 2282 C C . PRO A 303 ? 0.3708 0.3513 0.4075 -0.0014 0.1210 0.1196 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A C 2283 O O . PRO A 303 ? 0.4042 0.3858 0.4257 0.0051 0.1345 0.1207 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A O 2284 C CB . PRO A 303 ? 0.3184 0.3208 0.4334 -0.0142 0.1137 0.1281 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CB 2285 C CG . PRO A 303 ? 0.3059 0.3065 0.4427 -0.0227 0.0942 0.1237 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CG 2286 C CD . PRO A 303 ? 0.3022 0.2902 0.4083 -0.0209 0.0807 0.1102 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CD 2287 N N . ASP A 304 ? 0.3579 0.3254 0.3805 -0.0029 0.1147 0.1214 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A N 2288 C CA . ASP A 304 ? 0.3730 0.3263 0.3592 0.0028 0.1241 0.1272 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CA 2289 C C . ASP A 304 ? 0.3500 0.2976 0.2996 0.0097 0.1211 0.1148 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A C 2290 O O . ASP A 304 ? 0.3663 0.3085 0.2901 0.0154 0.1276 0.1130 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A O 2291 C CB . ASP A 304 ? 0.4077 0.3485 0.3897 -0.0005 0.1147 0.1314 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CB 2292 C CG . ASP A 304 ? 0.4387 0.3785 0.4270 -0.0037 0.0937 0.1177 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A CG 2293 O OD1 . ASP A 304 ? 0.4140 0.3648 0.4236 -0.0068 0.0864 0.1089 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD1 2294 O OD2 . ASP A 304 ? 0.4900 0.4175 0.4614 -0.0028 0.0848 0.1158 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A OD2 2295 N N . VAL A 305 ? 0.3258 0.2763 0.2765 0.0085 0.1049 0.1006 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A N 2296 C CA . VAL A 305 ? 0.3240 0.2709 0.2463 0.0140 0.1009 0.0888 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CA 2297 C C . VAL A 305 ? 0.3367 0.2918 0.2597 0.0181 0.1133 0.0880 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A C 2298 O O . VAL A 305 ? 0.3526 0.3013 0.2488 0.0239 0.1165 0.0829 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A O 2299 C CB . VAL A 305 ? 0.2970 0.2471 0.2252 0.0115 0.0827 0.0750 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CB 2300 C CG1 . VAL A 305 ? 0.2683 0.2172 0.1736 0.0164 0.0796 0.0641 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG1 2301 C CG2 . VAL A 305 ? 0.2768 0.2167 0.2015 0.0092 0.0713 0.0749 ? ? ? ? ? ? 327 VAL A CG2 2302 N N . GLN A 306 ? 0.3109 0.2808 0.2686 0.0144 0.1157 0.0903 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A N 2303 C CA . GLN A 306 ? 0.2952 0.2746 0.2613 0.0182 0.1279 0.0911 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CA 2304 C C . GLN A 306 ? 0.3311 0.3046 0.2822 0.0237 0.1387 0.0938 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A C 2305 O O . GLN A 306 ? 0.3195 0.2897 0.2526 0.0295 0.1410 0.0864 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A O 2306 C CB . GLN A 306 ? 0.2610 0.2569 0.2724 0.0124 0.1272 0.0960 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CB 2307 C CG . GLN A 306 ? 0.2832 0.2903 0.3083 0.0165 0.1367 0.0958 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CG 2308 C CD . GLN A 306 ? 0.2962 0.3201 0.3687 0.0104 0.1343 0.1019 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CD 2309 O OE1 . GLN A 306 ? 0.3014 0.3348 0.3923 0.0133 0.1410 0.1039 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A OE1 2310 N NE2 . GLN A 306 ? 0.2725 0.2977 0.3633 0.0022 0.1186 0.1010 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A NE2 2311 N N . ARG A 307 ? 0.3608 0.3318 0.3193 0.0215 0.1447 0.1046 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A N 2312 C CA . ARG A 307 ? 0.4112 0.3765 0.3563 0.0265 0.1567 0.1088 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CA 2313 C C . ARG A 307 ? 0.4391 0.3882 0.3403 0.0314 0.1530 0.1012 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A C 2314 O O . ARG A 307 ? 0.4627 0.4069 0.3473 0.0371 0.1604 0.0982 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A O 2315 C CB . ARG A 307 ? 0.4597 0.4250 0.4206 0.0226 0.1629 0.1224 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CB 2316 C CG . ARG A 307 ? 0.4696 0.4512 0.4785 0.0175 0.1668 0.1310 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CG 2317 C CD . ARG A 307 ? 0.4887 0.4692 0.5135 0.0132 0.1715 0.1443 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CD 2318 N NE . ARG A 307 ? 0.4714 0.4630 0.5397 0.0048 0.1641 0.1500 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NE 2319 C CZ . ARG A 307 ? 0.4919 0.4783 0.5680 -0.0023 0.1531 0.1531 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A CZ 2320 N NH1 . ARG A 307 ? 0.4854 0.4812 0.6027 -0.0103 0.1447 0.1568 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NH1 2321 N NH2 . ARG A 307 ? 0.5036 0.4744 0.5474 -0.0014 0.1489 0.1523 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A NH2 2322 N N . ARG A 308 ? 0.4436 0.3839 0.3273 0.0292 0.1409 0.0983 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A N 2323 C CA . ARG A 308 ? 0.4661 0.3919 0.3121 0.0331 0.1342 0.0910 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CA 2324 C C . ARG A 308 ? 0.4293 0.3562 0.2661 0.0370 0.1305 0.0784 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A C 2325 O O . ARG A 308 ? 0.4648 0.3825 0.2783 0.0414 0.1319 0.0739 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A O 2326 C CB . ARG A 308 ? 0.4976 0.4147 0.3314 0.0301 0.1204 0.0905 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CB 2327 C CG . ARG A 308 ? 0.5507 0.4605 0.3833 0.0273 0.1224 0.1028 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CG 2328 C CD . ARG A 308 ? 0.5923 0.4902 0.4080 0.0260 0.1077 0.1019 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CD 2329 N NE . ARG A 308 ? 0.6335 0.5203 0.4164 0.0300 0.0999 0.0944 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NE 2330 C CZ . ARG A 308 ? 0.6511 0.5276 0.4185 0.0299 0.0856 0.0925 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A CZ 2331 N NH1 . ARG A 308 ? 0.6395 0.5140 0.4193 0.0268 0.0783 0.0973 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NH1 2332 N NH2 . ARG A 308 ? 0.6676 0.5349 0.4089 0.0329 0.0780 0.0861 ? ? ? ? ? ? 330 ARG A NH2 2333 N N . VAL A 309 ? 0.3889 0.3265 0.2444 0.0353 0.1260 0.0733 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A N 2334 C CA . VAL A 309 ? 0.3878 0.3269 0.2374 0.0385 0.1223 0.0623 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CA 2335 C C . VAL A 309 ? 0.4211 0.3616 0.2738 0.0431 0.1355 0.0638 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A C 2336 O O . VAL A 309 ? 0.4412 0.3735 0.2745 0.0474 0.1349 0.0569 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A O 2337 C CB . VAL A 309 ? 0.3464 0.2976 0.2168 0.0356 0.1162 0.0578 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CB 2338 C CG1 . VAL A 309 ? 0.2988 0.2530 0.1687 0.0389 0.1153 0.0491 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG1 2339 C CG2 . VAL A 309 ? 0.2936 0.2405 0.1544 0.0327 0.1025 0.0534 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG2 2340 N N . GLN A 310 ? 0.4199 0.3700 0.2982 0.0423 0.1474 0.0734 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A N 2341 C CA . GLN A 310 ? 0.4302 0.3826 0.3161 0.0472 0.1614 0.0763 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CA 2342 C C . GLN A 310 ? 0.4748 0.4126 0.3320 0.0517 0.1691 0.0780 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A C 2343 O O . GLN A 310 ? 0.4983 0.4316 0.3471 0.0573 0.1778 0.0756 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A O 2344 C CB . GLN A 310 ? 0.4148 0.3820 0.3395 0.0445 0.1708 0.0873 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CB 2345 C CG . GLN A 310 ? 0.3932 0.3750 0.3468 0.0419 0.1655 0.0846 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CG 2346 C CD . GLN A 310 ? 0.3862 0.3825 0.3796 0.0359 0.1666 0.0947 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A CD 2347 O OE1 . GLN A 310 ? 0.4130 0.4079 0.4123 0.0324 0.1692 0.1034 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A OE1 2348 N NE2 . GLN A 310 ? 0.3480 0.3580 0.3707 0.0339 0.1634 0.0940 ? ? ? ? ? ? 332 GLN A NE2 2349 N N . GLN A 311 ? 0.5025 0.4319 0.3434 0.0494 0.1660 0.0824 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A N 2350 C CA . GLN A 311 ? 0.5570 0.4712 0.3670 0.0535 0.1720 0.0839 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CA 2351 C C . GLN A 311 ? 0.5724 0.4747 0.3532 0.0567 0.1623 0.0716 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A C 2352 O O . GLN A 311 ? 0.6057 0.4998 0.3705 0.0622 0.1699 0.0686 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A O 2353 C CB . GLN A 311 ? 0.5705 0.4781 0.3701 0.0499 0.1695 0.0922 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CB 2354 C CG . GLN A 311 ? 0.6346 0.5272 0.4035 0.0537 0.1774 0.0961 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CG 2355 C CD . GLN A 311 ? 0.6788 0.5730 0.4534 0.0590 0.1972 0.1010 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A CD 2356 O OE1 . GLN A 311 ? 0.6734 0.5772 0.4735 0.0577 0.2090 0.1118 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A OE1 2357 N NE2 . GLN A 311 ? 0.7153 0.5996 0.4673 0.0652 0.2007 0.0934 ? ? ? ? ? ? 333 GLN A NE2 2358 N N . GLU A 312 ? 0.5548 0.4563 0.3307 0.0533 0.1457 0.0647 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A N 2359 C CA . GLU A 312 ? 0.5694 0.4607 0.3222 0.0553 0.1346 0.0537 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CA 2360 C C . GLU A 312 ? 0.5896 0.4836 0.3482 0.0592 0.1394 0.0471 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A C 2361 O O . GLU A 312 ? 0.6242 0.5063 0.3606 0.0630 0.1383 0.0409 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A O 2362 C CB . GLU A 312 ? 0.5443 0.4379 0.2994 0.0507 0.1169 0.0483 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CB 2363 C CG . GLU A 312 ? 0.5607 0.4421 0.2917 0.0518 0.1039 0.0393 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CG 2364 C CD . GLU A 312 ? 0.5380 0.4246 0.2778 0.0479 0.0879 0.0332 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A CD 2365 O OE1 . GLU A 312 ? 0.5611 0.4386 0.2853 0.0469 0.0760 0.0309 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE1 2366 O OE2 . GLU A 312 ? 0.5082 0.4076 0.2705 0.0459 0.0872 0.0309 ? ? ? ? ? ? 334 GLU A OE2 2367 N N . ILE A 313 ? 0.5556 0.4646 0.3442 0.0584 0.1449 0.0490 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A N 2368 C CA . ILE A 313 ? 0.5571 0.4697 0.3546 0.0622 0.1501 0.0443 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CA 2369 C C . ILE A 313 ? 0.6105 0.5148 0.3971 0.0687 0.1664 0.0475 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A C 2370 O O . ILE A 313 ? 0.6233 0.5194 0.3967 0.0732 0.1680 0.0409 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A O 2371 C CB . ILE A 313 ? 0.4347 0.3657 0.2689 0.0597 0.1525 0.0475 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CB 2372 C CG1 . ILE A 313 ? 0.3869 0.3244 0.2281 0.0548 0.1367 0.0411 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CG1 2373 C CG2 . ILE A 313 ? 0.4409 0.3756 0.2873 0.0646 0.1624 0.0462 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CG2 2374 C CD1 . ILE A 313 ? 0.3257 0.2801 0.2002 0.0519 0.1380 0.0448 ? ? ? ? ? ? 335 ILE A CD1 2375 N N . ASP A 314 ? 0.6393 0.5452 0.4315 0.0693 0.1791 0.0578 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A N 2376 C CA . ASP A 314 ? 0.6818 0.5800 0.4641 0.0758 0.1964 0.0618 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CA 2377 C C . ASP A 314 ? 0.7299 0.6072 0.4698 0.0792 0.1939 0.0565 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A C 2378 O O . ASP A 314 ? 0.7814 0.6485 0.5055 0.0854 0.2022 0.0527 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A O 2379 C CB . ASP A 314 ? 0.6692 0.5743 0.4687 0.0751 0.2103 0.0752 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CB 2380 C CG . ASP A 314 ? 0.6140 0.5394 0.4575 0.0712 0.2119 0.0811 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A CG 2381 O OD1 . ASP A 314 ? 0.5819 0.5153 0.4416 0.0713 0.2069 0.0754 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A OD1 2382 O OD2 . ASP A 314 ? 0.6060 0.5391 0.4686 0.0679 0.2173 0.0918 ? ? ? ? ? ? 336 ASP A OD2 2383 N N . ASP A 315 ? 0.7204 0.5906 0.4419 0.0753 0.1819 0.0561 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A N 2384 C CA . ASP A 315 ? 0.7646 0.6146 0.4461 0.0781 0.1782 0.0523 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CA 2385 C C . ASP A 315 ? 0.7591 0.6002 0.4252 0.0798 0.1668 0.0399 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A C 2386 O O . ASP A 315 ? 0.7942 0.6177 0.4294 0.0842 0.1683 0.0358 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A O 2387 C CB . ASP A 315 ? 0.7982 0.6437 0.4670 0.0732 0.1672 0.0561 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CB 2388 C CG . ASP A 315 ? 0.8491 0.7010 0.5301 0.0712 0.1785 0.0693 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A CG 2389 O OD1 . ASP A 315 ? 0.8669 0.7241 0.5614 0.0744 0.1963 0.0760 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A OD1 2390 O OD2 . ASP A 315 ? 0.8654 0.7167 0.5435 0.0664 0.1693 0.0736 ? ? ? ? ? ? 337 ASP A OD2 2391 N N . VAL A 316 ? 0.6907 0.5430 0.3777 0.0762 0.1554 0.0342 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A N 2392 C CA . VAL A 316 ? 0.6660 0.5112 0.3422 0.0769 0.1435 0.0233 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CA 2393 C C . VAL A 316 ? 0.6578 0.5077 0.3478 0.0809 0.1516 0.0194 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A C 2394 O O . VAL A 316 ? 0.6941 0.5311 0.3654 0.0851 0.1516 0.0126 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A O 2395 C CB . VAL A 316 ? 0.6381 0.4913 0.3262 0.0703 0.1246 0.0192 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CB 2396 C CG1 . VAL A 316 ? 0.6253 0.4735 0.3081 0.0706 0.1132 0.0089 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG1 2397 C CG2 . VAL A 316 ? 0.6348 0.4812 0.3073 0.0670 0.1152 0.0224 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG2 2398 N N . ILE A 317 ? 0.6108 0.4781 0.3334 0.0797 0.1584 0.0239 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A N 2399 C CA . ILE A 317 ? 0.6025 0.4762 0.3425 0.0828 0.1642 0.0208 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CA 2400 C C . ILE A 317 ? 0.6547 0.5295 0.4028 0.0889 0.1854 0.0275 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A C 2401 O O . ILE A 317 ? 0.6816 0.5476 0.4199 0.0950 0.1936 0.0237 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A O 2402 C CB . ILE A 317 ? 0.5187 0.4114 0.2916 0.0776 0.1563 0.0210 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CB 2403 C CG1 . ILE A 317 ? 0.5086 0.4010 0.2755 0.0718 0.1366 0.0149 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG1 2404 C CG2 . ILE A 317 ? 0.5065 0.4054 0.2973 0.0809 0.1613 0.0182 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG2 2405 C CD1 . ILE A 317 ? 0.4595 0.3686 0.2544 0.0671 0.1291 0.0143 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CD1 2406 N N . GLY A 318 ? 0.6595 0.5451 0.4268 0.0873 0.1944 0.0378 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A N 2407 C CA . GLY A 318 ? 0.7032 0.5930 0.4859 0.0924 0.2145 0.0458 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A CA 2408 C C . GLY A 318 ? 0.6811 0.5920 0.5072 0.0896 0.2164 0.0513 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A C 2409 O O . GLY A 318 ? 0.6576 0.5778 0.4967 0.0840 0.2023 0.0482 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A O 2410 N N . GLN A 319 ? 0.6878 0.6061 0.5369 0.0934 0.2335 0.0598 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A N 2411 C CA . GLN A 319 ? 0.6804 0.6193 0.5744 0.0905 0.2348 0.0663 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CA 2412 C C . GLN A 319 ? 0.6884 0.6323 0.6000 0.0944 0.2371 0.0623 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A C 2413 O O . GLN A 319 ? 0.6685 0.6290 0.6172 0.0920 0.2359 0.0669 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A O 2414 C CB . GLN A 319 ? 0.6974 0.6446 0.6155 0.0912 0.2507 0.0799 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CB 2415 C CG . GLN A 319 ? 0.9331 0.8980 0.8862 0.0834 0.2441 0.0881 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CG 2416 C CD . GLN A 319 ? 0.8708 0.8543 0.8729 0.0830 0.2491 0.0955 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CD 2417 O OE1 . GLN A 319 ? 0.8540 0.8436 0.8696 0.0834 0.2431 0.0906 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A OE1 2418 N NE2 . GLN A 319 ? 0.8776 0.8703 0.9076 0.0817 0.2590 0.1080 ? ? ? ? ? ? 341 GLN A NE2 2419 N N . VAL A 320 ? 0.7310 0.6604 0.6168 0.1002 0.2397 0.0540 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A N 2420 C CA . VAL A 320 ? 0.7396 0.6723 0.6411 0.1046 0.2430 0.0504 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CA 2421 C C . VAL A 320 ? 0.7375 0.6646 0.6237 0.1032 0.2270 0.0384 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A C 2422 O O . VAL A 320 ? 0.7194 0.6579 0.6295 0.1012 0.2200 0.0371 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A O 2423 C CB . VAL A 320 ? 0.7854 0.7065 0.6755 0.1139 0.2620 0.0510 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CB 2424 C CG1 . VAL A 320 ? 0.7890 0.7129 0.6954 0.1185 0.2648 0.0467 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG1 2425 C CG2 . VAL A 320 ? 0.8051 0.7333 0.7155 0.1158 0.2796 0.0639 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG2 2426 N N . ARG A 321 ? 0.7474 0.6566 0.5947 0.1041 0.2210 0.0302 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A N 2427 C CA . ARG A 321 ? 0.7053 0.6075 0.5376 0.1029 0.2062 0.0191 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CA 2428 C C . ARG A 321 ? 0.6589 0.5741 0.5074 0.0950 0.1894 0.0182 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A C 2429 O O . ARG A 321 ? 0.6343 0.5576 0.4904 0.0898 0.1857 0.0237 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A O 2430 C CB . ARG A 321 ? 0.7151 0.5965 0.5051 0.1040 0.2010 0.0121 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CB 2431 C CG . ARG A 321 ? 0.6976 0.5714 0.4723 0.1014 0.1835 0.0015 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CG 2432 C CD . ARG A 321 ? 0.7377 0.5904 0.4727 0.1030 0.1796 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CD 2433 N NE . ARG A 321 ? 0.7603 0.6098 0.4843 0.0969 0.1596 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NE 2434 C CZ . ARG A 321 ? 0.7778 0.6301 0.4979 0.0912 0.1503 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A CZ 2435 N NH1 . ARG A 321 ? 0.8038 0.6613 0.5284 0.0907 0.1591 0.0016 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NH1 2436 N NH2 . ARG A 321 ? 0.7654 0.6151 0.4783 0.0862 0.1327 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A NH2 2437 N N . ARG A 322 ? 0.6265 0.5436 0.4806 0.0945 0.1803 0.0116 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A N 2438 C CA . ARG A 322 ? 0.5713 0.4989 0.4375 0.0878 0.1649 0.0099 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CA 2439 C C . ARG A 322 ? 0.5491 0.4670 0.3885 0.0831 0.1504 0.0041 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A C 2440 O O . ARG A 322 ? 0.5638 0.4658 0.3764 0.0854 0.1476 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A O 2441 C CB . ARG A 322 ? 0.5613 0.4930 0.4418 0.0893 0.1607 0.0053 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CB 2442 C CG . ARG A 322 ? 0.5634 0.5102 0.4800 0.0918 0.1701 0.0123 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CG 2443 C CD . ARG A 322 ? 0.5733 0.5208 0.4998 0.0944 0.1659 0.0071 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CD 2444 N NE . ARG A 322 ? 0.5804 0.5412 0.5428 0.0977 0.1749 0.0139 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NE 2445 C CZ . ARG A 322 ? 0.5791 0.5445 0.5595 0.0998 0.1716 0.0122 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A CZ 2446 N NH1 . ARG A 322 ? 0.5758 0.5331 0.5405 0.0991 0.1604 0.0037 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NH1 2447 N NH2 . ARG A 322 ? 0.5775 0.5557 0.5936 0.1026 0.1790 0.0196 ? ? ? ? ? ? 344 ARG A NH2 2448 N N . PRO A 323 ? 0.5024 0.4297 0.3499 0.0766 0.1411 0.0066 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A N 2449 C CA . PRO A 323 ? 0.5025 0.4235 0.3311 0.0717 0.1262 0.0016 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CA 2450 C C . PRO A 323 ? 0.4998 0.4151 0.3211 0.0713 0.1151 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A C 2451 O O . PRO A 323 ? 0.4828 0.4051 0.3208 0.0722 0.1154 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A O 2452 C CB . PRO A 323 ? 0.4650 0.4003 0.3118 0.0656 0.1203 0.0061 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CB 2453 C CG . PRO A 323 ? 0.4643 0.4100 0.3334 0.0674 0.1341 0.0150 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CG 2454 C CD . PRO A 323 ? 0.4782 0.4227 0.3548 0.0737 0.1446 0.0146 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CD 2455 N N . GLU A 324 ? 0.5125 0.4151 0.3105 0.0700 0.1057 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A N 2456 C CA . GLU A 324 ? 0.5126 0.4087 0.3036 0.0689 0.0941 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CA 2457 C C . GLU A 324 ? 0.4948 0.3912 0.2803 0.0627 0.0796 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A C 2458 O O . GLU A 324 ? 0.4966 0.3942 0.2783 0.0607 0.0796 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A O 2459 C CB . GLU A 324 ? 0.5612 0.4389 0.3289 0.0744 0.0974 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CB 2460 C CG . GLU A 324 ? 0.6141 0.4905 0.3863 0.0814 0.1135 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CG 2461 C CD . GLU A 324 ? 0.6791 0.5357 0.4236 0.0874 0.1194 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CD 2462 O OE1 . GLU A 324 ? 0.6942 0.5369 0.4164 0.0861 0.1086 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE1 2463 O OE2 . GLU A 324 ? 0.7058 0.5603 0.4514 0.0935 0.1351 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE2 2464 N N . MET A 325 ? 0.4798 0.3745 0.2657 0.0601 0.0679 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 347 MET A N 2465 C CA . MET A 325 ? 0.4752 0.3714 0.2599 0.0545 0.0547 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CA 2466 C C . MET A 325 ? 0.5010 0.3823 0.2619 0.0552 0.0500 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 347 MET A C 2467 O O . MET A 325 ? 0.5151 0.3978 0.2747 0.0515 0.0423 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 347 MET A O 2468 C CB . MET A 325 ? 0.4485 0.3468 0.2414 0.0516 0.0444 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CB 2469 C CG . MET A 325 ? 0.4048 0.3190 0.2206 0.0491 0.0451 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CG 2470 S SD . MET A 325 ? 0.4515 0.3813 0.2820 0.0448 0.0462 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 347 MET A SD 2471 C CE . MET A 325 ? 0.3408 0.2676 0.1640 0.0401 0.0340 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CE 2472 N N . GLY A 326 ? 0.5260 0.3920 0.2674 0.0602 0.0546 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A N 2473 C CA . GLY A 326 ? 0.5614 0.4106 0.2764 0.0616 0.0505 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A CA 2474 C C . GLY A 326 ? 0.5965 0.4464 0.3047 0.0619 0.0567 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A C 2475 O O . GLY A 326 ? 0.6323 0.4709 0.3213 0.0616 0.0508 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A O 2476 N N . ASP A 327 ? 0.5792 0.4417 0.3033 0.0624 0.0683 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A N 2477 C CA . ASP A 327 ? 0.5837 0.4488 0.3058 0.0621 0.0748 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CA 2478 C C . ASP A 327 ? 0.5662 0.4389 0.2966 0.0564 0.0641 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A C 2479 O O . ASP A 327 ? 0.5795 0.4477 0.2992 0.0560 0.0643 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A O 2480 C CB . ASP A 327 ? 0.5641 0.4410 0.3047 0.0641 0.0896 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CB 2481 C CG . ASP A 327 ? 0.5899 0.4592 0.3232 0.0707 0.1024 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CG 2482 O OD1 . ASP A 327 ? 0.5682 0.4478 0.3211 0.0727 0.1126 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD1 2483 O OD2 . ASP A 327 ? 0.6444 0.4967 0.3519 0.0742 0.1021 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD2 2484 N N . GLN A 328 ? 0.5376 0.4210 0.2863 0.0523 0.0551 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A N 2485 C CA . GLN A 328 ? 0.5432 0.4350 0.3026 0.0473 0.0462 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CA 2486 C C . GLN A 328 ? 0.5393 0.4191 0.2801 0.0467 0.0370 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A C 2487 O O . GLN A 328 ? 0.5366 0.4184 0.2779 0.0449 0.0354 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A O 2488 C CB . GLN A 328 ? 0.5517 0.4539 0.3296 0.0437 0.0380 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CB 2489 C CG . GLN A 328 ? 0.5756 0.4878 0.3667 0.0391 0.0310 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CG 2490 C CD . GLN A 328 ? 0.6376 0.5425 0.4207 0.0375 0.0184 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A CD 2491 O OE1 . GLN A 328 ? 0.6804 0.5814 0.4623 0.0372 0.0116 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A OE1 2492 N NE2 . GLN A 328 ? 0.6516 0.5535 0.4286 0.0368 0.0150 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 350 GLN A NE2 2493 N N . ALA A 329 ? 0.5548 0.4206 0.2779 0.0485 0.0308 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A N 2494 C CA . ALA A 329 ? 0.5633 0.4158 0.2674 0.0481 0.0205 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CA 2495 C C . ALA A 329 ? 0.6018 0.4439 0.2850 0.0508 0.0273 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A C 2496 O O . ALA A 329 ? 0.6345 0.4659 0.3018 0.0504 0.0190 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A O 2497 C CB . ALA A 329 ? 0.5774 0.4157 0.2671 0.0494 0.0117 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A CB 2498 N N . HIS A 330 ? 0.6074 0.4522 0.2907 0.0537 0.0425 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A N 2499 C CA . HIS A 330 ? 0.6316 0.4675 0.2961 0.0565 0.0514 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CA 2500 C C . HIS A 330 ? 0.5789 0.4285 0.2613 0.0548 0.0606 0.0046 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A C 2501 O O . HIS A 330 ? 0.5883 0.4339 0.2611 0.0571 0.0719 0.0108 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A O 2502 C CB . HIS A 330 ? 0.6900 0.5144 0.3363 0.0623 0.0634 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CB 2503 C CG . HIS A 330 ? 0.7420 0.5519 0.3709 0.0643 0.0553 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CG 2504 N ND1 . HIS A 330 ? 0.7614 0.5701 0.3928 0.0674 0.0610 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A ND1 2505 C CD2 . HIS A 330 ? 0.7682 0.5631 0.3772 0.0636 0.0413 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CD2 2506 C CE1 . HIS A 330 ? 0.7791 0.5724 0.3922 0.0685 0.0511 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A CE1 2507 N NE2 . HIS A 330 ? 0.7877 0.5724 0.3873 0.0661 0.0387 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 352 HIS A NE2 2508 N N . MET A 331 ? 0.5155 0.3806 0.2234 0.0509 0.0562 0.0044 ? ? ? ? ? ? 353 MET A N 2509 C CA . MET A 331 ? 0.4809 0.3581 0.2063 0.0490 0.0636 0.0111 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CA 2510 C C . MET A 331 ? 0.4555 0.3390 0.1919 0.0445 0.0522 0.0117 ? ? ? ? ? ? 353 MET A C 2511 O O . MET A 331 ? 0.4273 0.3236 0.1847 0.0419 0.0502 0.0100 ? ? ? ? ? ? 353 MET A O 2512 C CB . MET A 331 ? 0.4606 0.3505 0.2072 0.0497 0.0733 0.0109 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CB 2513 C CG . MET A 331 ? 0.4801 0.3634 0.2169 0.0550 0.0867 0.0115 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CG 2514 S SD . MET A 331 ? 0.4856 0.3821 0.2472 0.0568 0.0973 0.0111 ? ? ? ? ? ? 353 MET A SD 2515 C CE . MET A 331 ? 0.3626 0.2742 0.1490 0.0537 0.1041 0.0202 ? ? ? ? ? ? 353 MET A CE 2516 N N . PRO A 332 ? 0.4570 0.3305 0.1779 0.0440 0.0447 0.0143 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A N 2517 C CA . PRO A 332 ? 0.4598 0.3371 0.1897 0.0407 0.0331 0.0144 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CA 2518 C C . PRO A 332 ? 0.4504 0.3380 0.1973 0.0387 0.0387 0.0199 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A C 2519 O O . PRO A 332 ? 0.4513 0.3456 0.2114 0.0364 0.0313 0.0179 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A O 2520 C CB . PRO A 332 ? 0.4680 0.3302 0.1753 0.0414 0.0253 0.0175 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CB 2521 C CG . PRO A 332 ? 0.4734 0.3266 0.1620 0.0446 0.0372 0.0221 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CG 2522 C CD . PRO A 332 ? 0.4684 0.3255 0.1617 0.0467 0.0458 0.0170 ? ? ? ? ? ? 354 PRO A CD 2523 N N . TYR A 333 ? 0.4277 0.3157 0.1741 0.0398 0.0517 0.0271 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A N 2524 C CA . TYR A 333 ? 0.4002 0.2959 0.1621 0.0376 0.0572 0.0339 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CA 2525 C C . TYR A 333 ? 0.3821 0.2920 0.1668 0.0363 0.0606 0.0304 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A C 2526 O O . TYR A 333 ? 0.3757 0.2915 0.1728 0.0339 0.0572 0.0309 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A O 2527 C CB . TYR A 333 ? 0.4100 0.3027 0.1683 0.0385 0.0707 0.0442 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CB 2528 C CG . TYR A 333 ? 0.4030 0.3016 0.1784 0.0355 0.0746 0.0526 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CG 2529 C CD1 . TYR A 333 ? 0.4133 0.3046 0.1838 0.0337 0.0665 0.0576 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD1 2530 C CD2 . TYR A 333 ? 0.3773 0.2879 0.1758 0.0343 0.0854 0.0561 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD2 2531 C CE1 . TYR A 333 ? 0.4096 0.3038 0.1965 0.0307 0.0696 0.0660 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE1 2532 C CE2 . TYR A 333 ? 0.3837 0.2988 0.2002 0.0307 0.0884 0.0645 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE2 2533 C CZ . TYR A 333 ? 0.4150 0.3211 0.2252 0.0289 0.0805 0.0693 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CZ 2534 O OH . TYR A 333 ? 0.4266 0.3356 0.2584 0.0247 0.0819 0.0775 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A OH 2535 N N . THR A 334 ? 0.3898 0.3039 0.1785 0.0382 0.0673 0.0271 ? ? ? ? ? ? 356 THR A N 2536 C CA . THR A 334 ? 0.3597 0.2867 0.1689 0.0371 0.0694 0.0238 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CA 2537 C C . THR A 334 ? 0.3295 0.2603 0.1434 0.0349 0.0563 0.0157 ? ? ? ? ? ? 356 THR A C 2538 O O . THR A 334 ? 0.3115 0.2520 0.1408 0.0328 0.0552 0.0144 ? ? ? ? ? ? 356 THR A O 2539 C CB . THR A 334 ? 0.3631 0.2916 0.1740 0.0403 0.0778 0.0217 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CB 2540 O OG1 . THR A 334 ? 0.3781 0.3039 0.1868 0.0429 0.0915 0.0293 ? ? ? ? ? ? 356 THR A OG1 2541 C CG2 . THR A 334 ? 0.2818 0.2235 0.1144 0.0392 0.0793 0.0193 ? ? ? ? ? ? 356 THR A CG2 2542 N N . THR A 335 ? 0.3304 0.2532 0.1311 0.0353 0.0468 0.0110 ? ? ? ? ? ? 357 THR A N 2543 C CA . THR A 335 ? 0.3170 0.2435 0.1241 0.0331 0.0350 0.0044 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CA 2544 C C . THR A 335 ? 0.3072 0.2356 0.1193 0.0312 0.0295 0.0060 ? ? ? ? ? ? 357 THR A C 2545 O O . THR A 335 ? 0.2930 0.2300 0.1184 0.0293 0.0257 0.0022 ? ? ? ? ? ? 357 THR A O 2546 C CB . THR A 335 ? 0.3012 0.2175 0.0940 0.0341 0.0261 0.0004 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CB 2547 O OG1 . THR A 335 ? 0.3328 0.2439 0.1165 0.0367 0.0318 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 357 THR A OG1 2548 C CG2 . THR A 335 ? 0.2722 0.1939 0.0754 0.0318 0.0159 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CG2 2549 N N . ALA A 336 ? 0.3161 0.2353 0.1164 0.0321 0.0294 0.0118 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A N 2550 C CA . ALA A 336 ? 0.3119 0.2297 0.1145 0.0312 0.0250 0.0146 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CA 2551 C C . ALA A 336 ? 0.2876 0.2146 0.1048 0.0297 0.0318 0.0158 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A C 2552 O O . ALA A 336 ? 0.2708 0.2048 0.1029 0.0275 0.0253 0.0110 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A O 2553 C CB . ALA A 336 ? 0.3401 0.2458 0.1282 0.0322 0.0259 0.0232 ? ? ? ? ? ? 358 ALA A CB 2554 N N . VAL A 337 ? 0.2969 0.2269 0.1184 0.0298 0.0439 0.0216 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A N 2555 C CA . VAL A 337 ? 0.2797 0.2216 0.1259 0.0265 0.0485 0.0235 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CA 2556 C C . VAL A 337 ? 0.2553 0.2081 0.1143 0.0250 0.0440 0.0151 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A C 2557 O O . VAL A 337 ? 0.2466 0.2069 0.1237 0.0212 0.0383 0.0121 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A O 2558 C CB . VAL A 337 ? 0.2888 0.2329 0.1391 0.0274 0.0633 0.0321 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CB 2559 C CG1 . VAL A 337 ? 0.2362 0.1948 0.1176 0.0232 0.0649 0.0329 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG1 2560 C CG2 . VAL A 337 ? 0.2749 0.2091 0.1160 0.0278 0.0687 0.0423 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG2 2561 N N . ILE A 338 ? 0.2264 0.1791 0.0759 0.0278 0.0459 0.0111 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A N 2562 C CA . ILE A 338 ? 0.2325 0.1945 0.0929 0.0265 0.0417 0.0043 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CA 2563 C C . ILE A 338 ? 0.2220 0.1843 0.0829 0.0249 0.0307 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A C 2564 O O . ILE A 338 ? 0.2127 0.1836 0.0881 0.0219 0.0272 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A O 2565 C CB . ILE A 338 ? 0.2388 0.2021 0.0993 0.0274 0.0419 0.0012 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CB 2566 C CG1 . ILE A 338 ? 0.2165 0.1819 0.0812 0.0297 0.0540 0.0065 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CG1 2567 C CG2 . ILE A 338 ? 0.1938 0.1646 0.0637 0.0253 0.0355 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CG2 2568 C CD1 . ILE A 338 ? 0.2382 0.2010 0.0990 0.0319 0.0552 0.0034 ? ? ? ? ? ? 360 ILE A CD1 2569 N N . HIS A 339 ? 0.2188 0.1738 0.0707 0.0256 0.0241 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A N 2570 C CA . HIS A 339 ? 0.2229 0.1780 0.0771 0.0250 0.0152 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CA 2571 C C . HIS A 339 ? 0.2062 0.1646 0.0748 0.0225 0.0140 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A C 2572 O O . HIS A 339 ? 0.1928 0.1575 0.0731 0.0208 0.0103 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A O 2573 C CB . HIS A 339 ? 0.2629 0.2088 0.1065 0.0265 0.0077 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CB 2574 C CG . HIS A 339 ? 0.2705 0.2178 0.1152 0.0258 0.0045 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CG 2575 N ND1 . HIS A 339 ? 0.2881 0.2334 0.1277 0.0263 0.0095 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A ND1 2576 C CD2 . HIS A 339 ? 0.2764 0.2258 0.1263 0.0250 -0.0026 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CD2 2577 C CE1 . HIS A 339 ? 0.2916 0.2364 0.1317 0.0259 0.0047 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A CE1 2578 N NE2 . HIS A 339 ? 0.2941 0.2416 0.1408 0.0248 -0.0026 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 361 HIS A NE2 2579 N N . GLU A 340 ? 0.2401 0.1940 0.1089 0.0221 0.0176 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A N 2580 C CA . GLU A 340 ? 0.2487 0.2045 0.1335 0.0191 0.0157 0.0008 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CA 2581 C C . GLU A 340 ? 0.2451 0.2104 0.1454 0.0157 0.0175 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A C 2582 O O . GLU A 340 ? 0.1822 0.1492 0.0936 0.0134 0.0131 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A O 2583 C CB . GLU A 340 ? 0.2139 0.1622 0.0968 0.0188 0.0194 0.0100 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CB 2584 C CG . GLU A 340 ? 0.2119 0.1597 0.1126 0.0155 0.0163 0.0113 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CG 2585 C CD . GLU A 340 ? 0.2556 0.2002 0.1611 0.0163 0.0074 0.0056 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A CD 2586 O OE1 . GLU A 340 ? 0.2083 0.1525 0.1062 0.0191 0.0031 0.0014 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A OE1 2587 O OE2 . GLU A 340 ? 0.2100 0.1523 0.1289 0.0142 0.0048 0.0053 ? ? ? ? ? ? 362 GLU A OE2 2588 N N . VAL A 341 ? 0.1852 0.1557 0.0858 0.0156 0.0234 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A N 2589 C CA . VAL A 341 ? 0.2154 0.1948 0.1304 0.0123 0.0229 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CA 2590 C C . VAL A 341 ? 0.2032 0.1862 0.1173 0.0119 0.0170 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A C 2591 O O . VAL A 341 ? 0.1915 0.1768 0.1139 0.0090 0.0129 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A O 2592 C CB . VAL A 341 ? 0.2104 0.1952 0.1280 0.0131 0.0301 0.0019 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CB 2593 C CG1 . VAL A 341 ? 0.1642 0.1578 0.0948 0.0101 0.0267 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CG1 2594 C CG2 . VAL A 341 ? 0.2075 0.1908 0.1318 0.0128 0.0377 0.0112 ? ? ? ? ? ? 363 VAL A CG2 2595 N N . GLN A 342 ? 0.2188 0.2009 0.1218 0.0148 0.0165 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A N 2596 C CA . GLN A 342 ? 0.2083 0.1939 0.1111 0.0146 0.0125 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CA 2597 C C . GLN A 342 ? 0.2056 0.1885 0.1123 0.0144 0.0084 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A C 2598 O O . GLN A 342 ? 0.2069 0.1926 0.1172 0.0132 0.0069 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A O 2599 C CB . GLN A 342 ? 0.2010 0.1857 0.0942 0.0173 0.0122 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CB 2600 C CG . GLN A 342 ? 0.1574 0.1446 0.0492 0.0174 0.0159 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CG 2601 C CD . GLN A 342 ? 0.2021 0.1902 0.0965 0.0160 0.0129 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A CD 2602 O OE1 . GLN A 342 ? 0.2025 0.1854 0.0910 0.0174 0.0119 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A OE1 2603 N NE2 . GLN A 342 ? 0.1454 0.1384 0.0463 0.0135 0.0112 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 364 GLN A NE2 2604 N N . ARG A 343 ? 0.1990 0.1753 0.1041 0.0161 0.0070 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A N 2605 C CA . ARG A 343 ? 0.1896 0.1629 0.1007 0.0170 0.0033 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CA 2606 C C . ARG A 343 ? 0.2406 0.2125 0.1603 0.0145 0.0029 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A C 2607 O O . ARG A 343 ? 0.1689 0.1408 0.0924 0.0147 0.0017 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A O 2608 C CB . ARG A 343 ? 0.1762 0.1419 0.0843 0.0194 0.0004 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CB 2609 C CG . ARG A 343 ? 0.1803 0.1428 0.0984 0.0210 -0.0036 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CG 2610 C CD . ARG A 343 ? 0.1895 0.1431 0.1071 0.0224 -0.0073 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CD 2611 N NE . ARG A 343 ? 0.2106 0.1599 0.1306 0.0199 -0.0050 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NE 2612 C CZ . ARG A 343 ? 0.2372 0.1844 0.1689 0.0184 -0.0056 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A CZ 2613 N NH1 . ARG A 343 ? 0.2238 0.1669 0.1596 0.0154 -0.0042 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH1 2614 N NH2 . ARG A 343 ? 0.1924 0.1407 0.1320 0.0200 -0.0071 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 365 ARG A NH2 2615 N N . PHE A 344 ? 0.2193 0.1890 0.1421 0.0122 0.0041 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N 2616 C CA . PHE A 344 ? 0.2048 0.1717 0.1374 0.0089 0.0019 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA 2617 C C . PHE A 344 ? 0.2047 0.1765 0.1382 0.0062 0.0006 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C 2618 O O . PHE A 344 ? 0.2102 0.1783 0.1458 0.0048 -0.0029 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O 2619 C CB . PHE A 344 ? 0.2108 0.1749 0.1500 0.0066 0.0037 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB 2620 C CG . PHE A 344 ? 0.2041 0.1637 0.1562 0.0027 -0.0003 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG 2621 C CD1 . PHE A 344 ? 0.1963 0.1466 0.1533 0.0033 -0.0035 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 2622 C CD2 . PHE A 344 ? 0.1872 0.1508 0.1473 -0.0017 -0.0022 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 2623 C CE1 . PHE A 344 ? 0.2233 0.1675 0.1922 -0.0005 -0.0082 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 2624 C CE2 . PHE A 344 ? 0.1927 0.1504 0.1649 -0.0060 -0.0081 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 2625 C CZ . PHE A 344 ? 0.2189 0.1665 0.1951 -0.0055 -0.0109 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ 2626 N N . GLY A 345 ? 0.2208 0.1996 0.1513 0.0057 0.0031 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N 2627 C CA . GLY A 345 ? 0.2154 0.1988 0.1459 0.0031 0.0008 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA 2628 C C . GLY A 345 ? 0.2138 0.1970 0.1354 0.0044 -0.0004 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C 2629 O O . GLY A 345 ? 0.2325 0.2140 0.1519 0.0020 -0.0042 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O 2630 N N . ASP A 346 ? 0.1886 0.1732 0.1049 0.0080 0.0027 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A N 2631 C CA . ASP A 346 ? 0.2045 0.1882 0.1162 0.0099 0.0035 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CA 2632 C C . ASP A 346 ? 0.1882 0.1742 0.0925 0.0078 0.0027 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A C 2633 O O . ASP A 346 ? 0.1976 0.1786 0.0964 0.0073 0.0016 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A O 2634 C CB . ASP A 346 ? 0.2484 0.2242 0.1642 0.0109 0.0021 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CB 2635 C CG . ASP A 346 ? 0.2703 0.2449 0.1840 0.0145 0.0055 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A CG 2636 O OD1 . ASP A 346 ? 0.2507 0.2316 0.1614 0.0160 0.0090 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A OD1 2637 O OD2 . ASP A 346 ? 0.3010 0.2681 0.2179 0.0160 0.0050 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 368 ASP A OD2 2638 N N . ILE A 347 ? 0.1819 0.1740 0.0848 0.0066 0.0029 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A N 2639 C CA . ILE A 347 ? 0.2041 0.1978 0.1018 0.0037 -0.0001 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CA 2640 C C . ILE A 347 ? 0.2185 0.2080 0.1106 0.0030 0.0027 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A C 2641 O O . ILE A 347 ? 0.2114 0.1980 0.0959 0.0007 -0.0005 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A O 2642 C CB . ILE A 347 ? 0.2058 0.2060 0.1082 0.0027 -0.0004 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CB 2643 C CG1 . ILE A 347 ? 0.1978 0.1998 0.1004 0.0048 0.0041 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG1 2644 C CG2 . ILE A 347 ? 0.1533 0.1537 0.0668 0.0022 -0.0002 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CG2 2645 C CD1 . ILE A 347 ? 0.1805 0.1880 0.0842 0.0045 0.0037 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 369 ILE A CD1 2646 N N . VAL A 348 ? 0.2243 0.2139 0.1195 0.0051 0.0079 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A N 2647 C CA . VAL A 348 ? 0.2272 0.2142 0.1176 0.0054 0.0121 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CA 2648 C C . VAL A 348 ? 0.2482 0.2333 0.1407 0.0084 0.0167 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A C 2649 O O . VAL A 348 ? 0.2439 0.2339 0.1428 0.0112 0.0208 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A O 2650 C CB . VAL A 348 ? 0.2203 0.2124 0.1143 0.0058 0.0142 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CB 2651 C CG1 . VAL A 348 ? 0.2325 0.2221 0.1185 0.0058 0.0177 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CG1 2652 C CG2 . VAL A 348 ? 0.2313 0.2264 0.1272 0.0043 0.0103 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 370 VAL A CG2 2653 N N . PRO A 349 ? 0.2564 0.2352 0.1446 0.0083 0.0157 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A N 2654 C CA . PRO A 349 ? 0.2559 0.2322 0.1487 0.0124 0.0192 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CA 2655 C C . PRO A 349 ? 0.2860 0.2632 0.1792 0.0158 0.0277 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A C 2656 O O . PRO A 349 ? 0.2684 0.2490 0.1720 0.0208 0.0312 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A O 2657 C CB . PRO A 349 ? 0.2070 0.1739 0.0926 0.0106 0.0160 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CB 2658 C CG . PRO A 349 ? 0.2431 0.2098 0.1190 0.0052 0.0123 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CG 2659 C CD . PRO A 349 ? 0.2486 0.2222 0.1284 0.0044 0.0101 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 371 PRO A CD 2660 N N . LEU A 350 ? 0.3042 0.2797 0.1882 0.0137 0.0307 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A N 2661 C CA . LEU A 350 ? 0.2804 0.2570 0.1639 0.0170 0.0399 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CA 2662 C C . LEU A 350 ? 0.2473 0.2325 0.1343 0.0172 0.0420 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A C 2663 O O . LEU A 350 ? 0.2447 0.2322 0.1308 0.0198 0.0499 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A O 2664 C CB . LEU A 350 ? 0.2982 0.2776 0.1751 0.0111 0.0423 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CB 2665 C CG . LEU A 350 ? 0.3320 0.3111 0.2095 0.0137 0.0388 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CG 2666 C CD1 . LEU A 350 ? 0.3538 0.3347 0.2177 0.0162 0.0364 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD1 2667 C CD2 . LEU A 350 ? 0.3442 0.3206 0.2320 0.0201 0.0464 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD2 2668 N N . GLY A 351 ? 0.2316 0.2213 0.1228 0.0147 0.0356 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N 2669 C CA . GLY A 351 ? 0.2386 0.2362 0.1338 0.0139 0.0359 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA 2670 C C . GLY A 351 ? 0.2526 0.2477 0.1375 0.0126 0.0392 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C 2671 O O . GLY A 351 ? 0.2248 0.2114 0.0977 0.0108 0.0363 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O 2672 N N . VAL A 352 ? 0.2683 0.2719 0.1583 0.0137 0.0449 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A N 2673 C CA . VAL A 352 ? 0.2766 0.2794 0.1580 0.0129 0.0492 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CA 2674 C C . VAL A 352 ? 0.2977 0.3078 0.1857 0.0170 0.0613 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A C 2675 O O . VAL A 352 ? 0.3106 0.3322 0.2157 0.0186 0.0656 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A O 2676 C CB . VAL A 352 ? 0.2715 0.2797 0.1543 0.0100 0.0453 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CB 2677 C CG1 . VAL A 352 ? 0.2566 0.2630 0.1287 0.0091 0.0490 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CG1 2678 C CG2 . VAL A 352 ? 0.2684 0.2718 0.1500 0.0078 0.0345 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 374 VAL A CG2 2679 N N . THR A 353 ? 0.2818 0.3123 0.1686 0.0170 0.0625 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 375 THR A N 2680 C CA . THR A 353 ? 0.2977 0.3328 0.1902 0.0197 0.0764 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CA 2681 C C . THR A 353 ? 0.2650 0.3080 0.1713 0.0187 0.0852 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 375 THR A C 2682 O O . THR A 353 ? 0.2550 0.2984 0.1578 0.0145 0.0824 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 375 THR A O 2683 C CB . THR A 353 ? 0.3212 0.3547 0.1969 0.0198 0.0816 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CB 2684 O OG1 . THR A 353 ? 0.3504 0.3831 0.2132 0.0153 0.0774 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 375 THR A OG1 2685 C CG2 . THR A 353 ? 0.3061 0.3318 0.1717 0.0215 0.0756 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 375 THR A CG2 2686 N N . HIS A 354 ? 0.2504 0.2981 0.1763 0.0226 0.0952 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A N 2687 C CA . HIS A 354 ? 0.2138 0.2700 0.1607 0.0220 0.1049 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CA 2688 C C . HIS A 354 ? 0.3084 0.3684 0.2570 0.0241 0.1174 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A C 2689 O O . HIS A 354 ? 0.2475 0.3026 0.1822 0.0270 0.1189 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A O 2690 C CB . HIS A 354 ? 0.1969 0.2590 0.1745 0.0240 0.1036 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CB 2691 C CG . HIS A 354 ? 0.1804 0.2394 0.1579 0.0205 0.0855 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CG 2692 N ND1 . HIS A 354 ? 0.1874 0.2515 0.1856 0.0172 0.0762 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A ND1 2693 C CD2 . HIS A 354 ? 0.1770 0.2274 0.1361 0.0201 0.0756 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CD2 2694 C CE1 . HIS A 354 ? 0.1585 0.2165 0.1481 0.0155 0.0625 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A CE1 2695 N NE2 . HIS A 354 ? 0.1630 0.2138 0.1307 0.0172 0.0625 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 376 HIS A NE2 2696 N N . MET A 355 ? 0.3131 0.3813 0.2789 0.0226 0.1267 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 377 MET A N 2697 C CA . MET A 355 ? 0.3151 0.3876 0.2875 0.0253 0.1402 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CA 2698 C C . MET A 355 ? 0.2994 0.3846 0.3133 0.0263 0.1477 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 377 MET A C 2699 O O . MET A 355 ? 0.2743 0.3657 0.3084 0.0226 0.1437 0.0042 ? ? ? ? ? ? 377 MET A O 2700 C CB . MET A 355 ? 0.3223 0.3919 0.2719 0.0218 0.1448 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CB 2701 C CG . MET A 355 ? 0.3494 0.4216 0.3003 0.0251 0.1601 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CG 2702 S SD . MET A 355 ? 0.3874 0.4549 0.3087 0.0215 0.1662 0.0012 ? ? ? ? ? ? 377 MET A SD 2703 C CE . MET A 355 ? 0.4282 0.5036 0.3719 0.0153 0.1663 0.0153 ? ? ? ? ? ? 377 MET A CE 2704 N N . THR A 356 ? 0.3126 0.4018 0.3419 0.0311 0.1574 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 378 THR A N 2705 C CA . THR A 356 ? 0.3096 0.4118 0.3821 0.0317 0.1631 0.0037 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CA 2706 C C . THR A 356 ? 0.3570 0.4648 0.4355 0.0279 0.1722 0.0143 ? ? ? ? ? ? 378 THR A C 2707 O O . THR A 356 ? 0.3983 0.5012 0.4524 0.0284 0.1815 0.0143 ? ? ? ? ? ? 378 THR A O 2708 C CB . THR A 356 ? 0.2990 0.4036 0.3882 0.0385 0.1709 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CB 2709 O OG1 . THR A 356 ? 0.3228 0.4203 0.3837 0.0416 0.1817 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 378 THR A OG1 2710 C CG2 . THR A 356 ? 0.2917 0.3921 0.3837 0.0420 0.1610 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 378 THR A CG2 2711 N N . SER A 357 ? 0.3667 0.4841 0.4783 0.0237 0.1685 0.0238 ? ? ? ? ? ? 379 SER A N 2712 C CA . SER A 357 ? 0.4078 0.5310 0.5318 0.0198 0.1764 0.0351 ? ? ? ? ? ? 379 SER A CA 2713 C C . SER A 357 ? 0.4541 0.5885 0.6200 0.0221 0.1840 0.0410 ? ? ? ? ? ? 379 SER A C 2714 O O . SER A 357 ? 0.4731 0.6147 0.6628 0.0185 0.1881 0.0518 ? ? ? ? ? ? 379 SER A O 2715 C CB . SER A 357 ? 0.3783 0.5037 0.5120 0.0127 0.1658 0.0426 ? ? ? ? ? ? 379 SER A CB 2716 O OG . SER A 357 ? 0.3598 0.4914 0.5255 0.0117 0.1532 0.0422 ? ? ? ? ? ? 379 SER A OG 2717 N N . ARG A 358 ? 0.4804 0.6155 0.6557 0.0282 0.1855 0.0341 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A N 2718 C CA . ARG A 358 ? 0.4906 0.6356 0.7077 0.0310 0.1910 0.0390 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CA 2719 C C . ARG A 358 ? 0.4659 0.6082 0.6842 0.0383 0.1919 0.0295 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A C 2720 O O . ARG A 358 ? 0.4373 0.5736 0.6416 0.0395 0.1812 0.0212 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A O 2721 C CB . ARG A 358 ? 0.4996 0.6542 0.7603 0.0256 0.1771 0.0473 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CB 2722 C CG . ARG A 358 ? 0.5325 0.6970 0.8400 0.0273 0.1788 0.0537 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CG 2723 C CD . ARG A 358 ? 0.5406 0.7115 0.8863 0.0208 0.1600 0.0609 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CD 2724 N NE . ARG A 358 ? 0.5533 0.7246 0.8971 0.0135 0.1573 0.0688 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NE 2725 C CZ . ARG A 358 ? 0.5885 0.7656 0.9571 0.0102 0.1628 0.0800 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CZ 2726 N NH1 . ARG A 358 ? 0.6090 0.7926 1.0072 0.0137 0.1722 0.0850 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH1 2727 N NH2 . ARG A 358 ? 0.5974 0.7733 0.9625 0.0036 0.1591 0.0867 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH2 2728 N N . ASP A 359 ? 0.4825 0.6288 0.7181 0.0434 0.2049 0.0312 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A N 2729 C CA . ASP A 359 ? 0.4747 0.6191 0.7179 0.0504 0.2055 0.0234 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CA 2730 C C . ASP A 359 ? 0.4186 0.5673 0.6922 0.0489 0.1871 0.0236 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A C 2731 O O . ASP A 359 ? 0.3946 0.5522 0.7026 0.0440 0.1784 0.0326 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A O 2732 C CB . ASP A 359 ? 0.5193 0.6694 0.7863 0.0557 0.2220 0.0275 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CB 2733 C CG . ASP A 359 ? 0.5806 0.7251 0.8153 0.0584 0.2409 0.0261 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A CG 2734 O OD1 . ASP A 359 ? 0.5907 0.7262 0.7836 0.0560 0.2397 0.0218 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD1 2735 O OD2 . ASP A 359 ? 0.6219 0.7706 0.8736 0.0631 0.2566 0.0296 ? ? ? ? ? ? 381 ASP A OD2 2736 N N . ILE A 360 ? 0.3587 0.5001 0.6186 0.0526 0.1797 0.0138 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A N 2737 C CA . ILE A 360 ? 0.3309 0.4751 0.6166 0.0517 0.1617 0.0135 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CA 2738 C C . ILE A 360 ? 0.3406 0.4798 0.6286 0.0589 0.1614 0.0059 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A C 2739 O O . ILE A 360 ? 0.3210 0.4531 0.5857 0.0643 0.1740 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A O 2740 C CB . ILE A 360 ? 0.3050 0.4442 0.5701 0.0472 0.1471 0.0100 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CB 2741 C CG1 . ILE A 360 ? 0.2155 0.3412 0.4337 0.0506 0.1510 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG1 2742 C CG2 . ILE A 360 ? 0.3220 0.4657 0.5872 0.0398 0.1453 0.0179 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG2 2743 C CD1 . ILE A 360 ? 0.2422 0.3615 0.4425 0.0479 0.1368 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CD1 2744 N N . GLU A 361 ? 0.3458 0.4874 0.6602 0.0586 0.1452 0.0068 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A N 2745 C CA . GLU A 361 ? 0.3582 0.4949 0.6788 0.0648 0.1419 0.0008 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CA 2746 C C . GLU A 361 ? 0.3100 0.4387 0.6146 0.0641 0.1255 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A C 2747 O O . GLU A 361 ? 0.2875 0.4193 0.6034 0.0591 0.1095 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A O 2748 C CB . GLU A 361 ? 0.4118 0.5576 0.7813 0.0655 0.1365 0.0088 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CB 2749 C CG . GLU A 361 ? 0.4774 0.6194 0.8586 0.0726 0.1375 0.0045 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CG 2750 C CD . GLU A 361 ? 0.5382 0.6897 0.9673 0.0734 0.1374 0.0135 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CD 2751 O OE1 . GLU A 361 ? 0.5567 0.7126 0.9951 0.0768 0.1560 0.0159 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE1 2752 O OE2 . GLU A 361 ? 0.5530 0.7070 1.0102 0.0704 0.1182 0.0184 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE2 2753 N N . VAL A 362 ? 0.3216 0.4388 0.5997 0.0692 0.1288 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A N 2754 C CA . VAL A 362 ? 0.3165 0.4246 0.5796 0.0692 0.1146 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CA 2755 C C . VAL A 362 ? 0.3282 0.4283 0.5942 0.0758 0.1138 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A C 2756 O O . VAL A 362 ? 0.3657 0.4591 0.6135 0.0803 0.1271 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A O 2757 C CB . VAL A 362 ? 0.2199 0.3180 0.4369 0.0668 0.1178 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CB 2758 C CG1 . VAL A 362 ? 0.1868 0.2747 0.3899 0.0671 0.1044 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG1 2759 C CG2 . VAL A 362 ? 0.1890 0.2943 0.4030 0.0602 0.1181 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG2 2760 N N . GLN A 363 ? 0.3045 0.4042 0.5923 0.0762 0.0971 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A N 2761 C CA . GLN A 363 ? 0.3415 0.4337 0.6368 0.0820 0.0944 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CA 2762 C C . GLN A 363 ? 0.3409 0.4372 0.6542 0.0872 0.1094 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A C 2763 O O . GLN A 363 ? 0.3336 0.4209 0.6376 0.0931 0.1159 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A O 2764 C CB . GLN A 363 ? 0.3963 0.4726 0.6539 0.0844 0.0958 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CB 2765 C CG . GLN A 363 ? 0.4482 0.5194 0.6868 0.0798 0.0830 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CG 2766 C CD . GLN A 363 ? 0.4905 0.5603 0.7484 0.0790 0.0618 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A CD 2767 O OE1 . GLN A 363 ? 0.5332 0.5949 0.7966 0.0833 0.0566 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A OE1 2768 N NE2 . GLN A 363 ? 0.4804 0.5553 0.7416 0.0721 0.0470 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 385 GLN A NE2 2769 N N . GLY A 364 ? 0.3499 0.4590 0.6890 0.0849 0.1148 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A N 2770 C CA . GLY A 364 ? 0.3713 0.4856 0.7319 0.0898 0.1294 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A CA 2771 C C . GLY A 364 ? 0.3998 0.5128 0.7352 0.0921 0.1513 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A C 2772 O O . GLY A 364 ? 0.4231 0.5424 0.7770 0.0952 0.1652 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 386 GLY A O 2773 N N . PHE A 365 ? 0.4073 0.5112 0.6999 0.0905 0.1537 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A N 2774 C CA . PHE A 365 ? 0.4272 0.5268 0.6892 0.0926 0.1715 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CA 2775 C C . PHE A 365 ? 0.4209 0.5295 0.6812 0.0868 0.1775 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A C 2776 O O . PHE A 365 ? 0.4148 0.5291 0.6837 0.0805 0.1661 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A O 2777 C CB . PHE A 365 ? 0.4415 0.5251 0.6570 0.0934 0.1692 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CB 2778 C CG . PHE A 365 ? 0.4571 0.5298 0.6722 0.0992 0.1643 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CG 2779 C CD1 . PHE A 365 ? 0.4398 0.5075 0.6577 0.0974 0.1475 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD1 2780 C CD2 . PHE A 365 ? 0.4873 0.5544 0.7005 0.1066 0.1765 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD2 2781 C CE1 . PHE A 365 ? 0.4423 0.4992 0.6613 0.1024 0.1426 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE1 2782 C CE2 . PHE A 365 ? 0.4893 0.5457 0.7038 0.1120 0.1716 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE2 2783 C CZ . PHE A 365 ? 0.4610 0.5122 0.6786 0.1096 0.1544 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CZ 2784 N N . ARG A 366 ? 0.4370 0.5462 0.6862 0.0891 0.1952 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N 2785 C CA . ARG A 366 ? 0.4460 0.5619 0.6899 0.0839 0.2025 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA 2786 C C . ARG A 366 ? 0.4533 0.5591 0.6480 0.0805 0.2016 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C 2787 O O . ARG A 366 ? 0.4627 0.5565 0.6241 0.0843 0.2061 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O 2788 C CB . ARG A 366 ? 0.4941 0.6155 0.7508 0.0879 0.2225 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB 2789 C CG . ARG A 366 ? 0.5162 0.6450 0.7723 0.0826 0.2307 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG 2790 C CD . ARG A 366 ? 0.5782 0.7111 0.8452 0.0874 0.2522 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD 2791 N NE . ARG A 366 ? 0.6408 0.7617 0.8639 0.0919 0.2652 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE 2792 C CZ . ARG A 366 ? 0.6896 0.8064 0.8790 0.0887 0.2719 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ 2793 N NH1 . ARG A 366 ? 0.7262 0.8311 0.8760 0.0929 0.2816 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 2794 N NH2 . ARG A 366 ? 0.6873 0.8112 0.8827 0.0812 0.2679 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 2795 N N . ILE A 367 ? 0.4355 0.5456 0.6267 0.0732 0.1945 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A N 2796 C CA . ILE A 367 ? 0.4470 0.5489 0.5951 0.0692 0.1939 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CA 2797 C C . ILE A 367 ? 0.4501 0.5588 0.5987 0.0656 0.2050 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A C 2798 O O . ILE A 367 ? 0.4411 0.5600 0.6159 0.0607 0.2011 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A O 2799 C CB . ILE A 367 ? 0.4445 0.5441 0.5838 0.0636 0.1768 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CB 2800 C CG1 . ILE A 367 ? 0.4409 0.5371 0.5930 0.0665 0.1649 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG1 2801 C CG2 . ILE A 367 ? 0.4652 0.5536 0.5573 0.0605 0.1746 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG2 2802 C CD1 . ILE A 367 ? 0.4429 0.5239 0.5599 0.0694 0.1614 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CD1 2803 N N . PRO A 368 ? 0.4572 0.5597 0.5778 0.0681 0.2183 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A N 2804 C CA . PRO A 368 ? 0.4681 0.5757 0.5861 0.0648 0.2295 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CA 2805 C C . PRO A 368 ? 0.4537 0.5614 0.5573 0.0566 0.2195 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A C 2806 O O . PRO A 368 ? 0.4197 0.5201 0.5016 0.0540 0.2060 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A O 2807 C CB . PRO A 368 ? 0.5011 0.5983 0.5826 0.0692 0.2425 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CB 2808 C CG . PRO A 368 ? 0.5036 0.5941 0.5847 0.0764 0.2420 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CG 2809 C CD . PRO A 368 ? 0.4715 0.5618 0.5633 0.0742 0.2236 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CD 2810 N N . LYS A 369 ? 0.4542 0.5699 0.5722 0.0526 0.2262 0.0081 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A N 2811 C CA . LYS A 369 ? 0.4234 0.5385 0.5264 0.0452 0.2200 0.0138 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CA 2812 C C . LYS A 369 ? 0.4312 0.5333 0.4834 0.0446 0.2205 0.0071 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A C 2813 O O . LYS A 369 ? 0.4557 0.5521 0.4882 0.0491 0.2322 0.0028 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A O 2814 C CB . LYS A 369 ? 0.4408 0.5660 0.5690 0.0419 0.2296 0.0273 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CB 2815 C CG . LYS A 369 ? 0.4391 0.5629 0.5517 0.0344 0.2255 0.0345 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CG 2816 C CD . LYS A 369 ? 0.4588 0.5907 0.5921 0.0324 0.2388 0.0472 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CD 2817 C CE . LYS A 369 ? 0.4630 0.5935 0.5847 0.0249 0.2347 0.0557 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A CE 2818 N NZ . LYS A 369 ? 0.4369 0.5728 0.5849 0.0193 0.2187 0.0601 ? ? ? ? ? ? 391 LYS A NZ 2819 N N . GLY A 370 ? 0.4029 0.4999 0.4348 0.0392 0.2073 0.0062 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A N 2820 C CA . GLY A 370 ? 0.4062 0.4913 0.3930 0.0375 0.2042 0.0009 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A CA 2821 C C . GLY A 370 ? 0.4050 0.4798 0.3692 0.0412 0.1964 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A C 2822 O O . GLY A 370 ? 0.4324 0.4970 0.3615 0.0409 0.1943 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 392 GLY A O 2823 N N . THR A 371 ? 0.3748 0.4519 0.3606 0.0445 0.1912 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 393 THR A N 2824 C CA . THR A 371 ? 0.3861 0.4533 0.3542 0.0475 0.1822 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CA 2825 C C . THR A 371 ? 0.3140 0.3767 0.2687 0.0425 0.1650 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 393 THR A C 2826 O O . THR A 371 ? 0.2905 0.3593 0.2642 0.0392 0.1590 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 393 THR A O 2827 C CB . THR A 371 ? 0.3890 0.4597 0.3860 0.0535 0.1838 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CB 2828 O OG1 . THR A 371 ? 0.4079 0.4838 0.4217 0.0584 0.2002 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 393 THR A OG1 2829 C CG2 . THR A 371 ? 0.3301 0.3893 0.3083 0.0569 0.1758 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 393 THR A CG2 2830 N N . THR A 372 ? 0.3238 0.3755 0.2472 0.0418 0.1570 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 394 THR A N 2831 C CA . THR A 372 ? 0.3049 0.3522 0.2180 0.0376 0.1405 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CA 2832 C C . THR A 372 ? 0.2998 0.3461 0.2290 0.0410 0.1341 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 394 THR A C 2833 O O . THR A 372 ? 0.3324 0.3735 0.2601 0.0460 0.1363 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 394 THR A O 2834 C CB . THR A 372 ? 0.3467 0.3837 0.2261 0.0355 0.1328 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CB 2835 O OG1 . THR A 372 ? 0.3749 0.4124 0.2387 0.0319 0.1374 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 394 THR A OG1 2836 C CG2 . THR A 372 ? 0.3090 0.3425 0.1829 0.0316 0.1159 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 394 THR A CG2 2837 N N . LEU A 373 ? 0.2633 0.3136 0.2078 0.0385 0.1267 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A N 2838 C CA . LEU A 373 ? 0.2479 0.2961 0.2058 0.0411 0.1197 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CA 2839 C C . LEU A 373 ? 0.3041 0.3434 0.2411 0.0381 0.1050 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A C 2840 O O . LEU A 373 ? 0.2834 0.3231 0.2113 0.0329 0.0981 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A O 2841 C CB . LEU A 373 ? 0.2471 0.3048 0.2369 0.0405 0.1203 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CB 2842 C CG . LEU A 373 ? 0.2808 0.3504 0.3044 0.0433 0.1318 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CG 2843 C CD1 . LEU A 373 ? 0.2574 0.3368 0.3143 0.0411 0.1273 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CD1 2844 C CD2 . LEU A 373 ? 0.2703 0.3385 0.3056 0.0500 0.1372 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 395 LEU A CD2 2845 N N . ILE A 374 ? 0.3141 0.3455 0.2458 0.0412 0.1003 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A N 2846 C CA . ILE A 374 ? 0.3049 0.3290 0.2250 0.0387 0.0864 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CA 2847 C C . ILE A 374 ? 0.2851 0.3073 0.2226 0.0408 0.0829 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A C 2848 O O . ILE A 374 ? 0.2755 0.2951 0.2252 0.0454 0.0864 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A O 2849 C CB . ILE A 374 ? 0.3250 0.3397 0.2276 0.0393 0.0822 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CB 2850 C CG1 . ILE A 374 ? 0.3469 0.3617 0.2300 0.0362 0.0843 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CG1 2851 C CG2 . ILE A 374 ? 0.3081 0.3148 0.2064 0.0360 0.0681 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CG2 2852 C CD1 . ILE A 374 ? 0.3837 0.3887 0.2499 0.0371 0.0827 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 396 ILE A CD1 2853 N N . THR A 375 ? 0.2753 0.2976 0.2143 0.0368 0.0763 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 397 THR A N 2854 C CA . THR A 375 ? 0.2555 0.2789 0.2107 0.0361 0.0699 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CA 2855 C C . THR A 375 ? 0.2553 0.2665 0.1956 0.0347 0.0606 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 397 THR A C 2856 O O . THR A 375 ? 0.2327 0.2387 0.1589 0.0295 0.0529 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 397 THR A O 2857 C CB . THR A 375 ? 0.2466 0.2771 0.2108 0.0317 0.0611 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CB 2858 O OG1 . THR A 375 ? 0.2523 0.2789 0.1952 0.0273 0.0555 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 397 THR A OG1 2859 C CG2 . THR A 375 ? 0.2435 0.2844 0.2234 0.0316 0.0690 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 397 THR A CG2 2860 N N . ASN A 376 ? 0.2513 0.2568 0.1976 0.0388 0.0613 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A N 2861 C CA . ASN A 376 ? 0.2389 0.2330 0.1743 0.0367 0.0525 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CA 2862 C C . ASN A 376 ? 0.2253 0.2229 0.1696 0.0348 0.0415 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A C 2863 O O . ASN A 376 ? 0.2521 0.2474 0.2102 0.0372 0.0377 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A O 2864 C CB . ASN A 376 ? 0.2339 0.2184 0.1719 0.0417 0.0562 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CB 2865 C CG . ASN A 376 ? 0.2366 0.2079 0.1617 0.0383 0.0484 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A CG 2866 O OD1 . ASN A 376 ? 0.2129 0.1857 0.1366 0.0342 0.0391 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A OD1 2867 N ND2 . ASN A 376 ? 0.2429 0.2013 0.1585 0.0407 0.0522 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 398 ASN A ND2 2868 N N . LEU A 377 ? 0.1886 0.1892 0.1244 0.0302 0.0363 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A N 2869 C CA . LEU A 377 ? 0.1976 0.1983 0.1368 0.0280 0.0269 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CA 2870 C C . LEU A 377 ? 0.2150 0.2071 0.1525 0.0278 0.0215 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A C 2871 O O . LEU A 377 ? 0.2166 0.2072 0.1621 0.0285 0.0160 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A O 2872 C CB . LEU A 377 ? 0.1947 0.1983 0.1225 0.0238 0.0241 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CB 2873 C CG . LEU A 377 ? 0.2009 0.2123 0.1307 0.0229 0.0278 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CG 2874 C CD1 . LEU A 377 ? 0.1961 0.2073 0.1183 0.0186 0.0233 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CD1 2875 C CD2 . LEU A 377 ? 0.1999 0.2164 0.1485 0.0249 0.0269 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 399 LEU A CD2 2876 N N . SER A 378 ? 0.2173 0.2029 0.1437 0.0265 0.0223 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 400 SER A N 2877 C CA . SER A 378 ? 0.2348 0.2113 0.1621 0.0261 0.0176 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 400 SER A CA 2878 C C . SER A 378 ? 0.2248 0.1979 0.1671 0.0304 0.0173 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 400 SER A C 2879 O O . SER A 378 ? 0.1868 0.1558 0.1348 0.0299 0.0116 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 400 SER A O 2880 C CB . SER A 378 ? 0.2612 0.2296 0.1762 0.0249 0.0185 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 400 SER A CB 2881 O OG . SER A 378 ? 0.2634 0.2225 0.1815 0.0236 0.0130 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 400 SER A OG 2882 N N . SER A 379 ? 0.2365 0.2115 0.1863 0.0349 0.0241 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 401 SER A N 2883 C CA . SER A 379 ? 0.2297 0.2024 0.1977 0.0397 0.0240 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 401 SER A CA 2884 C C . SER A 379 ? 0.2093 0.1877 0.1897 0.0396 0.0173 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 401 SER A C 2885 O O . SER A 379 ? 0.2525 0.2278 0.2471 0.0426 0.0134 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 401 SER A O 2886 C CB . SER A 379 ? 0.2325 0.2076 0.2088 0.0453 0.0346 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 401 SER A CB 2887 O OG . SER A 379 ? 0.2446 0.2320 0.2307 0.0456 0.0377 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 401 SER A OG 2888 N N . VAL A 380 ? 0.1917 0.1769 0.1660 0.0364 0.0152 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A N 2889 C CA . VAL A 380 ? 0.2075 0.1948 0.1887 0.0361 0.0072 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CA 2890 C C . VAL A 380 ? 0.2244 0.2044 0.1937 0.0332 0.0003 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A C 2891 O O . VAL A 380 ? 0.2378 0.2126 0.2117 0.0343 -0.0064 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A O 2892 C CB . VAL A 380 ? 0.1782 0.1742 0.1592 0.0343 0.0074 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CB 2893 C CG1 . VAL A 380 ? 0.1607 0.1559 0.1458 0.0338 -0.0028 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG1 2894 C CG2 . VAL A 380 ? 0.1622 0.1663 0.1569 0.0369 0.0159 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 402 VAL A CG2 2895 N N . LEU A 381 ? 0.1868 0.1662 0.1413 0.0296 0.0024 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N 2896 C CA . LEU A 381 ? 0.1863 0.1606 0.1308 0.0269 -0.0012 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA 2897 C C . LEU A 381 ? 0.1992 0.1648 0.1479 0.0272 -0.0032 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C 2898 O O . LEU A 381 ? 0.1996 0.1600 0.1444 0.0260 -0.0066 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O 2899 C CB . LEU A 381 ? 0.1813 0.1587 0.1146 0.0232 0.0020 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB 2900 C CG . LEU A 381 ? 0.1742 0.1589 0.1023 0.0224 0.0037 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG 2901 C CD1 . LEU A 381 ? 0.1569 0.1438 0.0766 0.0192 0.0061 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 2902 C CD2 . LEU A 381 ? 0.1676 0.1510 0.0918 0.0228 -0.0005 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 2903 N N . LYS A 382 ? 0.2187 0.1817 0.1744 0.0289 -0.0005 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A N 2904 C CA . LYS A 382 ? 0.2695 0.2227 0.2306 0.0291 -0.0029 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CA 2905 C C . LYS A 382 ? 0.2761 0.2255 0.2526 0.0342 -0.0042 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A C 2906 O O . LYS A 382 ? 0.2774 0.2179 0.2603 0.0353 -0.0051 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A O 2907 C CB . LYS A 382 ? 0.2895 0.2385 0.2459 0.0271 -0.0003 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CB 2908 C CG . LYS A 382 ? 0.3011 0.2539 0.2458 0.0221 -0.0001 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CG 2909 C CD . LYS A 382 ? 0.3275 0.2760 0.2734 0.0180 -0.0040 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CD 2910 C CE . LYS A 382 ? 0.3170 0.2710 0.2559 0.0135 -0.0037 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A CE 2911 N NZ . LYS A 382 ? 0.3296 0.2823 0.2628 0.0120 -0.0040 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 404 LYS A NZ 2912 N N . ASP A 383 ? 0.2669 0.2226 0.2513 0.0372 -0.0051 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A N 2913 C CA . ASP A 383 ? 0.2738 0.2277 0.2774 0.0425 -0.0067 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CA 2914 C C . ASP A 383 ? 0.2778 0.2214 0.2867 0.0430 -0.0144 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A C 2915 O O . ASP A 383 ? 0.2894 0.2313 0.2924 0.0413 -0.0212 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A O 2916 C CB . ASP A 383 ? 0.3019 0.2651 0.3153 0.0444 -0.0087 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CB 2917 C CG . ASP A 383 ? 0.3549 0.3201 0.3935 0.0503 -0.0080 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A CG 2918 O OD1 . ASP A 383 ? 0.3784 0.3526 0.4295 0.0517 -0.0089 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD1 2919 O OD2 . ASP A 383 ? 0.3889 0.3466 0.4372 0.0538 -0.0068 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 405 ASP A OD2 2920 N N . GLU A 384 ? 0.3092 0.2445 0.3279 0.0455 -0.0132 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A N 2921 C CA . GLU A 384 ? 0.3400 0.2647 0.3665 0.0463 -0.0205 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CA 2922 C C . GLU A 384 ? 0.3475 0.2728 0.3873 0.0499 -0.0285 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A C 2923 O O . GLU A 384 ? 0.3742 0.2907 0.4149 0.0495 -0.0362 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A O 2924 C CB . GLU A 384 ? 0.3642 0.2792 0.4012 0.0491 -0.0176 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CB 2925 C CG . GLU A 384 ? 0.3700 0.2782 0.3940 0.0441 -0.0159 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CG 2926 C CD . GLU A 384 ? 0.3706 0.2687 0.4008 0.0470 -0.0123 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A CD 2927 O OE1 . GLU A 384 ? 0.4184 0.3200 0.4464 0.0503 -0.0048 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A OE1 2928 O OE2 . GLU A 384 ? 0.3279 0.2135 0.3642 0.0461 -0.0168 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 406 GLU A OE2 2929 N N . ALA A 385 ? 0.3289 0.2642 0.3798 0.0530 -0.0274 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A N 2930 C CA . ALA A 385 ? 0.3170 0.2534 0.3828 0.0559 -0.0371 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CA 2931 C C . ALA A 385 ? 0.3097 0.2461 0.3571 0.0517 -0.0456 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A C 2932 O O . ALA A 385 ? 0.3512 0.2827 0.4016 0.0526 -0.0570 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A O 2933 C CB . ALA A 385 ? 0.2905 0.2383 0.3791 0.0604 -0.0329 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CB 2934 N N . VAL A 386 ? 0.2726 0.2130 0.2995 0.0474 -0.0404 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A N 2935 C CA . VAL A 386 ? 0.2766 0.2170 0.2850 0.0443 -0.0462 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CA 2936 C C . VAL A 386 ? 0.3010 0.2327 0.2851 0.0406 -0.0460 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A C 2937 O O . VAL A 386 ? 0.3183 0.2429 0.2875 0.0397 -0.0535 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A O 2938 C CB . VAL A 386 ? 0.3072 0.2593 0.3123 0.0427 -0.0403 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CB 2939 C CG1 . VAL A 386 ? 0.3262 0.2761 0.3079 0.0392 -0.0437 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG1 2940 C CG2 . VAL A 386 ? 0.2690 0.2298 0.2982 0.0458 -0.0426 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG2 2941 N N . TRP A 387 ? 0.2889 0.2202 0.2690 0.0384 -0.0376 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A N 2942 C CA . TRP A 387 ? 0.2846 0.2099 0.2461 0.0347 -0.0355 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CA 2943 C C . TRP A 387 ? 0.2704 0.1849 0.2371 0.0346 -0.0376 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A C 2944 O O . TRP A 387 ? 0.2551 0.1674 0.2394 0.0365 -0.0375 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A O 2945 C CB . TRP A 387 ? 0.2644 0.1965 0.2195 0.0315 -0.0264 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CB 2946 C CG . TRP A 387 ? 0.2539 0.1961 0.2052 0.0315 -0.0239 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CG 2947 C CD1 . TRP A 387 ? 0.2414 0.1917 0.2039 0.0330 -0.0205 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CD1 2948 C CD2 . TRP A 387 ? 0.2449 0.1892 0.1800 0.0301 -0.0242 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CD2 2949 N NE1 . TRP A 387 ? 0.2439 0.2016 0.1996 0.0320 -0.0191 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A NE1 2950 C CE2 . TRP A 387 ? 0.2431 0.1969 0.1825 0.0303 -0.0219 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CE2 2951 C CE3 . TRP A 387 ? 0.2420 0.1798 0.1584 0.0290 -0.0252 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CE3 2952 C CZ2 . TRP A 387 ? 0.2250 0.1819 0.1525 0.0292 -0.0220 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CZ2 2953 C CZ3 . TRP A 387 ? 0.2329 0.1732 0.1356 0.0286 -0.0246 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CZ3 2954 C CH2 . TRP A 387 ? 0.1992 0.1488 0.1085 0.0285 -0.0237 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 409 TRP A CH2 2955 N N . GLU A 388 ? 0.2484 0.1553 0.1994 0.0326 -0.0389 0.0086 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A N 2956 C CA . GLU A 388 ? 0.3203 0.2159 0.2743 0.0320 -0.0413 0.0168 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CA 2957 C C . GLU A 388 ? 0.2987 0.1941 0.2648 0.0292 -0.0353 0.0126 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A C 2958 O O . GLU A 388 ? 0.2952 0.1836 0.2769 0.0303 -0.0382 0.0124 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A O 2959 C CB . GLU A 388 ? 0.3649 0.2529 0.2958 0.0301 -0.0410 0.0281 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CB 2960 C CG . GLU A 388 ? 0.4398 0.3147 0.3716 0.0297 -0.0443 0.0394 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CG 2961 C CD . GLU A 388 ? 0.4979 0.3659 0.4059 0.0274 -0.0390 0.0507 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A CD 2962 O OE1 . GLU A 388 ? 0.5214 0.3917 0.4083 0.0277 -0.0358 0.0503 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A OE1 2963 O OE2 . GLU A 388 ? 0.5213 0.3810 0.4322 0.0254 -0.0372 0.0600 ? ? ? ? ? ? 410 GLU A OE2 2964 N N . LYS A 389 ? 0.2641 0.1662 0.2238 0.0257 -0.0281 0.0092 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A N 2965 C CA . LYS A 389 ? 0.2887 0.1902 0.2600 0.0226 -0.0248 0.0044 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CA 2966 C C . LYS A 389 ? 0.2816 0.1936 0.2490 0.0207 -0.0196 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A C 2967 O O . LYS A 389 ? 0.2765 0.1924 0.2382 0.0169 -0.0152 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A O 2968 C CB . LYS A 389 ? 0.3123 0.2067 0.2836 0.0184 -0.0231 0.0150 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CB 2969 C CG . LYS A 389 ? 0.3548 0.2517 0.3085 0.0168 -0.0179 0.0243 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CG 2970 C CD . LYS A 389 ? 0.4014 0.2904 0.3566 0.0135 -0.0151 0.0371 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CD 2971 C CE . LYS A 389 ? 0.4535 0.3304 0.4059 0.0162 -0.0213 0.0458 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CE 2972 N NZ . LYS A 389 ? 0.4943 0.3631 0.4436 0.0132 -0.0172 0.0604 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A NZ 2973 N N . PRO A 390 ? 0.2644 0.1812 0.2361 0.0237 -0.0196 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A N 2974 C CA . PRO A 390 ? 0.2491 0.1759 0.2148 0.0229 -0.0152 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CA 2975 C C . PRO A 390 ? 0.2694 0.1967 0.2351 0.0183 -0.0129 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A C 2976 O O . PRO A 390 ? 0.2814 0.2166 0.2394 0.0165 -0.0099 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A O 2977 C CB . PRO A 390 ? 0.2373 0.1660 0.2113 0.0275 -0.0150 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CB 2978 C CG . PRO A 390 ? 0.2234 0.1419 0.2110 0.0304 -0.0190 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CG 2979 C CD . PRO A 390 ? 0.2699 0.1822 0.2547 0.0286 -0.0233 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 412 PRO A CD 2980 N N . PHE A 391 ? 0.2752 0.1935 0.2503 0.0163 -0.0155 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A N 2981 C CA . PHE A 391 ? 0.2756 0.1931 0.2523 0.0115 -0.0159 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CA 2982 C C . PHE A 391 ? 0.2780 0.1960 0.2584 0.0064 -0.0156 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A C 2983 O O . PHE A 391 ? 0.2557 0.1724 0.2427 0.0016 -0.0176 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A O 2984 C CB . PHE A 391 ? 0.2688 0.1748 0.2538 0.0119 -0.0197 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CB 2985 C CG . PHE A 391 ? 0.2956 0.2008 0.2784 0.0178 -0.0176 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CG 2986 C CD1 . PHE A 391 ? 0.3059 0.2029 0.2989 0.0226 -0.0189 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD1 2987 C CD2 . PHE A 391 ? 0.3074 0.2208 0.2793 0.0189 -0.0135 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD2 2988 C CE1 . PHE A 391 ? 0.3121 0.2096 0.3063 0.0288 -0.0151 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE1 2989 C CE2 . PHE A 391 ? 0.3229 0.2365 0.2941 0.0247 -0.0094 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE2 2990 C CZ . PHE A 391 ? 0.3146 0.2208 0.2980 0.0298 -0.0096 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CZ 2991 N N . ARG A 392 ? 0.3069 0.2263 0.2829 0.0075 -0.0129 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A N 2992 C CA . ARG A 392 ? 0.3212 0.2421 0.2992 0.0035 -0.0093 0.0016 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CA 2993 C C . ARG A 392 ? 0.3047 0.2349 0.2692 0.0049 -0.0033 0.0052 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A C 2994 O O . ARG A 392 ? 0.3043 0.2370 0.2571 0.0089 -0.0033 0.0018 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A O 2995 C CB . ARG A 392 ? 0.3518 0.2631 0.3346 0.0035 -0.0100 0.0123 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CB 2996 C CG . ARG A 392 ? 0.4116 0.3127 0.4106 0.0014 -0.0161 0.0095 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CG 2997 C CD . ARG A 392 ? 0.4869 0.3791 0.4940 -0.0006 -0.0161 0.0224 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CD 2998 N NE . ARG A 392 ? 0.5367 0.4165 0.5575 -0.0005 -0.0232 0.0188 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NE 2999 C CZ . ARG A 392 ? 0.5723 0.4418 0.5974 0.0010 -0.0257 0.0273 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A CZ 3000 N NH1 . ARG A 392 ? 0.5618 0.4313 0.5756 0.0021 -0.0219 0.0401 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH1 3001 N NH2 . ARG A 392 ? 0.6236 0.4814 0.6628 0.0015 -0.0322 0.0229 ? ? ? ? ? ? 414 ARG A NH2 3002 N N . PHE A 393 ? 0.2994 0.2346 0.2674 0.0016 0.0018 0.0119 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A N 3003 C CA . PHE A 393 ? 0.2720 0.2139 0.2273 0.0035 0.0089 0.0160 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CA 3004 C C . PHE A 393 ? 0.2554 0.1900 0.1994 0.0060 0.0129 0.0262 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A C 3005 O O . PHE A 393 ? 0.2386 0.1688 0.1898 0.0037 0.0160 0.0357 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A O 3006 C CB . PHE A 393 ? 0.2836 0.2340 0.2494 -0.0002 0.0138 0.0195 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CB 3007 C CG . PHE A 393 ? 0.2765 0.2327 0.2305 0.0026 0.0225 0.0235 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CG 3008 C CD1 . PHE A 393 ? 0.2005 0.1619 0.1435 0.0053 0.0218 0.0159 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD1 3009 C CD2 . PHE A 393 ? 0.2812 0.2367 0.2351 0.0028 0.0321 0.0350 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CD2 3010 C CE1 . PHE A 393 ? 0.2013 0.1662 0.1333 0.0083 0.0294 0.0187 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE1 3011 C CE2 . PHE A 393 ? 0.3084 0.2675 0.2498 0.0064 0.0412 0.0376 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CE2 3012 C CZ . PHE A 393 ? 0.2819 0.2451 0.2122 0.0092 0.0392 0.0289 ? ? ? ? ? ? 415 PHE A CZ 3013 N N . HIS A 394 ? 0.2858 0.2181 0.2114 0.0105 0.0121 0.0246 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A N 3014 C CA . HIS A 394 ? 0.3176 0.2394 0.2289 0.0133 0.0116 0.0325 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CA 3015 C C . HIS A 394 ? 0.3079 0.2291 0.1963 0.0173 0.0130 0.0312 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A C 3016 O O . HIS A 394 ? 0.3105 0.2301 0.1928 0.0198 0.0055 0.0255 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A O 3017 C CB . HIS A 394 ? 0.3130 0.2277 0.2312 0.0144 0.0019 0.0299 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CB 3018 C CG . HIS A 394 ? 0.3502 0.2529 0.2560 0.0168 -0.0013 0.0391 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CG 3019 N ND1 . HIS A 394 ? 0.3849 0.2797 0.2900 0.0150 0.0027 0.0512 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A ND1 3020 C CD2 . HIS A 394 ? 0.3514 0.2482 0.2467 0.0205 -0.0092 0.0384 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CD2 3021 C CE1 . HIS A 394 ? 0.3787 0.2622 0.2697 0.0178 -0.0025 0.0577 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CE1 3022 N NE2 . HIS A 394 ? 0.3639 0.2484 0.2493 0.0211 -0.0107 0.0500 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A NE2 3023 N N . PRO A 395 ? 0.2799 0.2016 0.1566 0.0180 0.0227 0.0367 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A N 3024 C CA . PRO A 395 ? 0.2870 0.2058 0.1399 0.0219 0.0251 0.0350 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CA 3025 C C . PRO A 395 ? 0.3098 0.2159 0.1423 0.0250 0.0169 0.0367 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A C 3026 O O . PRO A 395 ? 0.3084 0.2120 0.1253 0.0277 0.0130 0.0316 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A O 3027 C CB . PRO A 395 ? 0.3027 0.2209 0.1486 0.0225 0.0391 0.0435 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CB 3028 C CG . PRO A 395 ? 0.2790 0.2059 0.1528 0.0177 0.0432 0.0472 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CG 3029 C CD . PRO A 395 ? 0.2823 0.2057 0.1689 0.0152 0.0326 0.0459 ? ? ? ? ? ? 417 PRO A CD 3030 N N . GLU A 396 ? 0.3492 0.2468 0.1831 0.0244 0.0131 0.0439 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A N 3031 C CA . GLU A 396 ? 0.3997 0.2846 0.2163 0.0272 0.0029 0.0465 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CA 3032 C C . GLU A 396 ? 0.3898 0.2791 0.2185 0.0279 -0.0097 0.0373 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A C 3033 O O . GLU A 396 ? 0.4186 0.2993 0.2388 0.0300 -0.0205 0.0387 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A O 3034 C CB . GLU A 396 ? 0.4282 0.3029 0.2460 0.0262 0.0016 0.0578 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CB 3035 C CG . GLU A 396 ? 0.4855 0.3525 0.2862 0.0262 0.0142 0.0699 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CG 3036 C CD . GLU A 396 ? 0.5049 0.3836 0.3244 0.0231 0.0279 0.0715 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A CD 3037 O OE1 . GLU A 396 ? 0.4833 0.3735 0.3307 0.0199 0.0256 0.0650 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A OE1 3038 O OE2 . GLU A 396 ? 0.5402 0.4160 0.3461 0.0241 0.0411 0.0794 ? ? ? ? ? ? 418 GLU A OE2 3039 N N . HIS A 397 ? 0.3555 0.2579 0.2047 0.0263 -0.0085 0.0284 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A N 3040 C CA . HIS A 397 ? 0.3400 0.2477 0.1988 0.0275 -0.0173 0.0197 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CA 3041 C C . HIS A 397 ? 0.3417 0.2472 0.1819 0.0296 -0.0209 0.0168 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A C 3042 O O . HIS A 397 ? 0.3423 0.2493 0.1883 0.0307 -0.0301 0.0124 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A O 3043 C CB . HIS A 397 ? 0.3031 0.2238 0.1826 0.0255 -0.0136 0.0112 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CB 3044 C CG . HIS A 397 ? 0.3040 0.2247 0.2035 0.0243 -0.0151 0.0104 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CG 3045 N ND1 . HIS A 397 ? 0.2919 0.2177 0.2037 0.0213 -0.0098 0.0078 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A ND1 3046 C CD2 . HIS A 397 ? 0.3148 0.2296 0.2244 0.0260 -0.0222 0.0119 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CD2 3047 C CE1 . HIS A 397 ? 0.2970 0.2188 0.2237 0.0210 -0.0133 0.0068 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A CE1 3048 N NE2 . HIS A 397 ? 0.3086 0.2242 0.2351 0.0242 -0.0201 0.0094 ? ? ? ? ? ? 419 HIS A NE2 3049 N N . PHE A 398 ? 0.3374 0.2385 0.1566 0.0302 -0.0137 0.0195 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A N 3050 C CA . PHE A 398 ? 0.3530 0.2496 0.1525 0.0322 -0.0167 0.0158 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CA 3051 C C . PHE A 398 ? 0.3739 0.2556 0.1457 0.0340 -0.0164 0.0219 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A C 3052 O O . PHE A 398 ? 0.4048 0.2875 0.1714 0.0338 -0.0149 0.0178 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A O 3053 C CB . PHE A 398 ? 0.3459 0.2525 0.1487 0.0316 -0.0074 0.0102 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CB 3054 C CG . PHE A 398 ? 0.3221 0.2435 0.1509 0.0293 -0.0081 0.0035 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CG 3055 C CD1 . PHE A 398 ? 0.2344 0.1639 0.0810 0.0268 -0.0020 0.0041 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CD1 3056 C CD2 . PHE A 398 ? 0.2381 0.1640 0.0732 0.0294 -0.0154 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CD2 3057 C CE1 . PHE A 398 ? 0.2157 0.1561 0.0813 0.0250 -0.0029 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CE1 3058 C CE2 . PHE A 398 ? 0.2180 0.1563 0.0741 0.0277 -0.0145 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CE2 3059 C CZ . PHE A 398 ? 0.2221 0.1670 0.0914 0.0257 -0.0082 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 420 PHE A CZ 3060 N N . LEU A 399 ? 0.3785 0.2500 0.1421 0.0345 -0.0173 0.0311 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A N 3061 C CA . LEU A 399 ? 0.4042 0.2659 0.1502 0.0348 -0.0164 0.0364 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CA 3062 C C . LEU A 399 ? 0.4370 0.2874 0.1781 0.0354 -0.0302 0.0423 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A C 3063 O O . LEU A 399 ? 0.4342 0.2828 0.1870 0.0357 -0.0363 0.0463 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A O 3064 C CB . LEU A 399 ? 0.4109 0.2724 0.1527 0.0344 -0.0007 0.0442 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CB 3065 C CG . LEU A 399 ? 0.4232 0.2959 0.1723 0.0341 0.0136 0.0403 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CG 3066 C CD1 . LEU A 399 ? 0.4153 0.2892 0.1684 0.0333 0.0280 0.0501 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD1 3067 C CD2 . LEU A 399 ? 0.3637 0.2358 0.1021 0.0355 0.0155 0.0341 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD2 3068 N N . ASP A 400 ? 0.4500 0.2918 0.1750 0.0357 -0.0360 0.0429 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A N 3069 C CA . ASP A 400 ? 0.4745 0.3054 0.1941 0.0359 -0.0480 0.0502 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CA 3070 C C . ASP A 400 ? 0.5068 0.3302 0.2105 0.0359 -0.0381 0.0602 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A C 3071 O O . ASP A 400 ? 0.4852 0.3126 0.1840 0.0357 -0.0224 0.0609 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A O 3072 C CB . ASP A 400 ? 0.4656 0.2903 0.1776 0.0361 -0.0627 0.0457 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CB 3073 C CG . ASP A 400 ? 0.4885 0.3063 0.1767 0.0365 -0.0575 0.0427 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CG 3074 O OD1 . ASP A 400 ? 0.4910 0.3066 0.1650 0.0372 -0.0435 0.0464 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD1 3075 O OD2 . ASP A 400 ? 0.4953 0.3088 0.1795 0.0364 -0.0684 0.0369 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD2 3076 N N . ALA A 401 ? 0.5478 0.3611 0.2452 0.0359 -0.0473 0.0684 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A N 3077 C CA . ALA A 401 ? 0.5974 0.4037 0.2821 0.0355 -0.0388 0.0801 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CA 3078 C C . ALA A 401 ? 0.6348 0.4370 0.2944 0.0364 -0.0282 0.0791 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A C 3079 O O . ALA A 401 ? 0.6587 0.4589 0.3097 0.0361 -0.0153 0.0874 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A O 3080 C CB . ALA A 401 ? 0.5052 0.3013 0.1888 0.0356 -0.0531 0.0888 ? ? ? ? ? ? 423 ALA A CB 3081 N N . GLN A 402 ? 0.6512 0.4515 0.3005 0.0374 -0.0338 0.0691 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A N 3082 C CA . GLN A 402 ? 0.6701 0.4636 0.2947 0.0391 -0.0257 0.0666 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CA 3083 C C . GLN A 402 ? 0.6324 0.4362 0.2641 0.0398 -0.0098 0.0604 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A C 3084 O O . GLN A 402 ? 0.6479 0.4470 0.2625 0.0417 -0.0005 0.0584 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A O 3085 C CB . GLN A 402 ? 0.7154 0.4984 0.3251 0.0399 -0.0409 0.0595 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CB 3086 C CG . GLN A 402 ? 0.7858 0.5552 0.3634 0.0421 -0.0361 0.0584 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CG 3087 C CD . GLN A 402 ? 0.8461 0.6020 0.4008 0.0425 -0.0385 0.0692 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A CD 3088 O OE1 . GLN A 402 ? 0.8536 0.6117 0.4189 0.0410 -0.0421 0.0786 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A OE1 3089 N NE2 . GLN A 402 ? 0.8722 0.6131 0.3949 0.0447 -0.0368 0.0682 ? ? ? ? ? ? 424 GLN A NE2 3090 N N . GLY A 403 ? 0.5921 0.4094 0.2492 0.0385 -0.0072 0.0573 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A N 3091 C CA . GLY A 403 ? 0.5659 0.3942 0.2333 0.0389 0.0068 0.0523 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A CA 3092 C C . GLY A 403 ? 0.5510 0.3837 0.2236 0.0394 0.0016 0.0403 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A C 3093 O O . GLY A 403 ? 0.5383 0.3795 0.2192 0.0400 0.0118 0.0358 ? ? ? ? ? ? 425 GLY A O 3094 N N . HIS A 404 ? 0.5492 0.3762 0.2189 0.0390 -0.0147 0.0360 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A N 3095 C CA . HIS A 404 ? 0.5240 0.3549 0.2012 0.0388 -0.0209 0.0258 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CA 3096 C C . HIS A 404 ? 0.4778 0.3241 0.1819 0.0371 -0.0209 0.0221 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A C 3097 O O . HIS A 404 ? 0.4641 0.3137 0.1798 0.0362 -0.0257 0.0258 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A O 3098 C CB . HIS A 404 ? 0.5317 0.3516 0.1997 0.0385 -0.0387 0.0233 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CB 3099 C CG . HIS A 404 ? 0.5890 0.3917 0.2277 0.0401 -0.0409 0.0263 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CG 3100 N ND1 . HIS A 404 ? 0.6101 0.4008 0.2380 0.0396 -0.0565 0.0292 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A ND1 3101 C CD2 . HIS A 404 ? 0.6307 0.4255 0.2479 0.0425 -0.0295 0.0269 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CD2 3102 C CE1 . HIS A 404 ? 0.6620 0.4375 0.2608 0.0414 -0.0549 0.0313 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CE1 3103 N NE2 . HIS A 404 ? 0.6721 0.4496 0.2632 0.0434 -0.0381 0.0299 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A NE2 3104 N N . PHE A 405 ? 0.4362 0.2907 0.1495 0.0370 -0.0159 0.0152 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A N 3105 C CA . PHE A 405 ? 0.4096 0.2783 0.1465 0.0354 -0.0161 0.0112 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CA 3106 C C . PHE A 405 ? 0.4013 0.2694 0.1461 0.0344 -0.0320 0.0078 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A C 3107 O O . PHE A 405 ? 0.4178 0.2781 0.1547 0.0344 -0.0412 0.0048 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A O 3108 C CB . PHE A 405 ? 0.3897 0.2672 0.1350 0.0353 -0.0076 0.0057 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CB 3109 C CG . PHE A 405 ? 0.3413 0.2323 0.1086 0.0334 -0.0096 0.0011 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CG 3110 C CD1 . PHE A 405 ? 0.3134 0.2144 0.0943 0.0324 -0.0032 0.0030 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD1 3111 C CD2 . PHE A 405 ? 0.3165 0.2089 0.0899 0.0324 -0.0183 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CD2 3112 C CE1 . PHE A 405 ? 0.2994 0.2120 0.0982 0.0308 -0.0050 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE1 3113 C CE2 . PHE A 405 ? 0.2881 0.1928 0.0807 0.0307 -0.0195 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CE2 3114 C CZ . PHE A 405 ? 0.2897 0.2044 0.0943 0.0299 -0.0128 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 427 PHE A CZ 3115 N N . VAL A 406 ? 0.3837 0.2591 0.1441 0.0337 -0.0354 0.0084 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A N 3116 C CA . VAL A 406 ? 0.3963 0.2731 0.1685 0.0332 -0.0499 0.0054 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CA 3117 C C . VAL A 406 ? 0.3928 0.2835 0.1849 0.0327 -0.0470 0.0010 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A C 3118 O O . VAL A 406 ? 0.4253 0.3208 0.2215 0.0331 -0.0391 0.0028 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A O 3119 C CB . VAL A 406 ? 0.4674 0.3356 0.2380 0.0341 -0.0617 0.0116 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CB 3120 C CG1 . VAL A 406 ? 0.4850 0.3389 0.2345 0.0344 -0.0656 0.0159 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CG1 3121 C CG2 . VAL A 406 ? 0.4756 0.3456 0.2505 0.0351 -0.0558 0.0171 ? ? ? ? ? ? 428 VAL A CG2 3122 N N . LYS A 407 ? 0.3551 0.2517 0.1587 0.0318 -0.0530 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A N 3123 C CA . LYS A 407 ? 0.3261 0.2358 0.1469 0.0315 -0.0499 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CA 3124 C C . LYS A 407 ? 0.3391 0.2548 0.1832 0.0314 -0.0601 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A C 3125 O O . LYS A 407 ? 0.3409 0.2566 0.1920 0.0308 -0.0704 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A O 3126 C CB . LYS A 407 ? 0.3147 0.2317 0.1414 0.0295 -0.0448 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CB 3127 C CG . LYS A 407 ? 0.3222 0.2525 0.1655 0.0289 -0.0410 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CG 3128 C CD . LYS A 407 ? 0.3664 0.3042 0.2148 0.0266 -0.0328 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CD 3129 C CE . LYS A 407 ? 0.4013 0.3362 0.2511 0.0257 -0.0408 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CE 3130 N NZ . LYS A 407 ? 0.4117 0.3530 0.2659 0.0239 -0.0325 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A NZ 3131 N N . PRO A 408 ? 0.3137 0.2359 0.1753 0.0315 -0.0561 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A N 3132 C CA . PRO A 408 ? 0.3083 0.2381 0.1975 0.0320 -0.0627 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CA 3133 C C . PRO A 408 ? 0.3047 0.2481 0.2127 0.0308 -0.0591 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A C 3134 O O . PRO A 408 ? 0.2890 0.2373 0.1909 0.0294 -0.0502 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A O 3135 C CB . PRO A 408 ? 0.2963 0.2289 0.1972 0.0327 -0.0560 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CB 3136 C CG . PRO A 408 ? 0.3011 0.2234 0.1783 0.0324 -0.0513 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CG 3137 C CD . PRO A 408 ? 0.3027 0.2247 0.1613 0.0315 -0.0461 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 430 PRO A CD 3138 N N . GLU A 409 ? 0.3105 0.2599 0.2425 0.0314 -0.0660 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A N 3139 C CA . GLU A 409 ? 0.3267 0.2890 0.2786 0.0303 -0.0622 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CA 3140 C C . GLU A 409 ? 0.2459 0.2186 0.2065 0.0305 -0.0473 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A C 3141 O O . GLU A 409 ? 0.2186 0.2005 0.1864 0.0292 -0.0407 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A O 3142 C CB . GLU A 409 ? 0.4077 0.3749 0.3877 0.0313 -0.0719 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CB 3143 C CG . GLU A 409 ? 0.5102 0.4658 0.4829 0.0308 -0.0900 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CG 3144 C CD . GLU A 409 ? 0.5964 0.5456 0.5501 0.0281 -0.0952 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A CD 3145 O OE1 . GLU A 409 ? 0.6126 0.5712 0.5750 0.0262 -0.0882 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A OE1 3146 O OE2 . GLU A 409 ? 0.6578 0.5910 0.5862 0.0280 -0.1061 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 431 GLU A OE2 3147 N N . ALA A 410 ? 0.2172 0.1872 0.1768 0.0319 -0.0429 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A N 3148 C CA . ALA A 410 ? 0.1922 0.1690 0.1579 0.0322 -0.0309 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CA 3149 C C . ALA A 410 ? 0.1810 0.1575 0.1279 0.0296 -0.0237 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A C 3150 O O . ALA A 410 ? 0.1867 0.1671 0.1349 0.0290 -0.0156 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A O 3151 C CB . ALA A 410 ? 0.1997 0.1719 0.1727 0.0344 -0.0305 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CB 3152 N N . PHE A 411 ? 0.1777 0.1487 0.1070 0.0283 -0.0270 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A N 3153 C CA . PHE A 411 ? 0.2002 0.1728 0.1163 0.0263 -0.0200 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CA 3154 C C . PHE A 411 ? 0.1882 0.1694 0.1100 0.0250 -0.0172 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A C 3155 O O . PHE A 411 ? 0.1817 0.1612 0.0987 0.0244 -0.0215 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A O 3156 C CB . PHE A 411 ? 0.1989 0.1617 0.0941 0.0264 -0.0224 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CB 3157 C CG . PHE A 411 ? 0.2172 0.1818 0.1022 0.0251 -0.0145 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CG 3158 C CD1 . PHE A 411 ? 0.2076 0.1738 0.0934 0.0241 -0.0080 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD1 3159 C CD2 . PHE A 411 ? 0.2331 0.1976 0.1101 0.0248 -0.0144 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD2 3160 C CE1 . PHE A 411 ? 0.1893 0.1581 0.0699 0.0230 -0.0016 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE1 3161 C CE2 . PHE A 411 ? 0.2076 0.1765 0.0856 0.0224 -0.0066 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE2 3162 C CZ . PHE A 411 ? 0.1904 0.1618 0.0699 0.0217 -0.0006 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CZ 3163 N N . LEU A 412 ? 0.1871 0.1759 0.1177 0.0245 -0.0102 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A N 3164 C CA . LEU A 412 ? 0.1885 0.1854 0.1241 0.0232 -0.0060 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CA 3165 C C . LEU A 412 ? 0.1680 0.1677 0.0953 0.0214 0.0010 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A C 3166 O O . LEU A 412 ? 0.1788 0.1839 0.1108 0.0211 0.0064 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A O 3167 C CB . LEU A 412 ? 0.2124 0.2160 0.1667 0.0247 -0.0035 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CB 3168 C CG . LEU A 412 ? 0.2460 0.2513 0.2164 0.0256 -0.0104 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CG 3169 C CD1 . LEU A 412 ? 0.4687 0.4837 0.4602 0.0272 -0.0034 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CD1 3170 C CD2 . LEU A 412 ? 0.2487 0.2523 0.2141 0.0233 -0.0170 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 434 LEU A CD2 3171 N N . PRO A 413 ? 0.1810 0.1770 0.0963 0.0203 0.0010 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A N 3172 C CA . PRO A 413 ? 0.1692 0.1683 0.0820 0.0177 0.0058 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CA 3173 C C . PRO A 413 ? 0.1650 0.1684 0.0798 0.0152 0.0076 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A C 3174 O O . PRO A 413 ? 0.1756 0.1796 0.0902 0.0123 0.0105 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A O 3175 C CB . PRO A 413 ? 0.1683 0.1634 0.0764 0.0159 0.0056 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CB 3176 C CG . PRO A 413 ? 0.1797 0.1706 0.0828 0.0174 0.0025 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CG 3177 C CD . PRO A 413 ? 0.1726 0.1614 0.0774 0.0208 -0.0022 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 435 PRO A CD 3178 N N . PHE A 414 ? 0.1541 0.1589 0.0690 0.0169 0.0047 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A N 3179 C CA . PHE A 414 ? 0.1494 0.1583 0.0656 0.0155 0.0059 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CA 3180 C C . PHE A 414 ? 0.1649 0.1800 0.0930 0.0157 0.0080 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A C 3181 O O . PHE A 414 ? 0.1602 0.1786 0.0927 0.0142 0.0085 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A O 3182 C CB . PHE A 414 ? 0.1556 0.1596 0.0675 0.0156 0.0012 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CB 3183 C CG . PHE A 414 ? 0.1826 0.1804 0.0907 0.0135 0.0020 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CG 3184 C CD1 . PHE A 414 ? 0.2115 0.2033 0.1145 0.0149 -0.0005 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD1 3185 C CD2 . PHE A 414 ? 0.1672 0.1661 0.0762 0.0110 0.0052 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD2 3186 C CE1 . PHE A 414 ? 0.2074 0.1964 0.1072 0.0142 0.0022 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE1 3187 C CE2 . PHE A 414 ? 0.1846 0.1810 0.0914 0.0107 0.0068 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE2 3188 C CZ . PHE A 414 ? 0.1897 0.1820 0.0923 0.0124 0.0061 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CZ 3189 N N . SER A 415 ? 0.1376 0.1539 0.0733 0.0175 0.0099 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 437 SER A N 3190 C CA . SER A 415 ? 0.1635 0.1862 0.1157 0.0184 0.0134 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CA 3191 C C . SER A 415 ? 0.1369 0.1600 0.1023 0.0180 0.0059 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 437 SER A C 3192 O O . SER A 415 ? 0.1959 0.2120 0.1553 0.0181 -0.0026 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 437 SER A O 3193 C CB . SER A 415 ? 0.1542 0.1825 0.1051 0.0171 0.0219 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CB 3194 O OG . SER A 415 ? 0.1614 0.1962 0.1289 0.0186 0.0280 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 437 SER A OG 3195 N N . ALA A 416 ? 0.1361 0.1666 0.1185 0.0174 0.0089 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N 3196 C CA . ALA A 416 ? 0.2092 0.2410 0.2101 0.0166 0.0005 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA 3197 C C . ALA A 416 ? 0.1859 0.2264 0.2044 0.0144 0.0051 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C 3198 O O . ALA A 416 ? 0.1917 0.2378 0.2089 0.0144 0.0167 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O 3199 C CB . ALA A 416 ? 0.1381 0.1706 0.1543 0.0197 -0.0026 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB 3200 N N . GLY A 417 ? 0.1702 0.2107 0.2048 0.0123 -0.0045 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A N 3201 C CA . GLY A 417 ? 0.1813 0.2304 0.2378 0.0095 -0.0011 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A CA 3202 C C . GLY A 417 ? 0.1859 0.2327 0.2308 0.0061 0.0002 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A C 3203 O O . GLY A 417 ? 0.1988 0.2365 0.2211 0.0059 -0.0044 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 439 GLY A O 3204 N N . ARG A 418 ? 0.1886 0.2438 0.2501 0.0037 0.0075 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A N 3205 C CA . ARG A 418 ? 0.2165 0.2697 0.2727 -0.0000 0.0075 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CA 3206 C C . ARG A 418 ? 0.2103 0.2593 0.2382 0.0007 0.0137 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A C 3207 O O . ARG A 418 ? 0.2163 0.2598 0.2356 -0.0016 0.0098 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A O 3208 C CB . ARG A 418 ? 0.2522 0.3162 0.3330 -0.0027 0.0165 0.0037 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CB 3209 C CG . ARG A 418 ? 0.2827 0.3505 0.3966 -0.0055 0.0073 0.0081 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CG 3210 C CD . ARG A 418 ? 0.3140 0.3963 0.4569 -0.0056 0.0207 0.0153 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CD 3211 N NE . ARG A 418 ? 0.3528 0.4395 0.5303 -0.0103 0.0124 0.0222 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NE 3212 C CZ . ARG A 418 ? 0.3567 0.4455 0.5607 -0.0107 0.0006 0.0227 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A CZ 3213 N NH1 . ARG A 418 ? 0.3527 0.4448 0.5890 -0.0159 -0.0084 0.0294 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NH1 3214 N NH2 . ARG A 418 ? 0.3380 0.4249 0.5368 -0.0063 -0.0035 0.0170 ? ? ? ? ? ? 440 ARG A NH2 3215 N N . ARG A 419 ? 0.1933 0.2442 0.2083 0.0037 0.0226 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A N 3216 C CA . ARG A 419 ? 0.1890 0.2363 0.1790 0.0041 0.0272 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CA 3217 C C . ARG A 419 ? 0.1864 0.2259 0.1584 0.0061 0.0211 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A C 3218 O O . ARG A 419 ? 0.2052 0.2418 0.1595 0.0061 0.0229 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A O 3219 C CB . ARG A 419 ? 0.1995 0.2518 0.1839 0.0056 0.0407 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CB 3220 C CG . ARG A 419 ? 0.2278 0.2869 0.2245 0.0036 0.0497 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CG 3221 C CD . ARG A 419 ? 0.2618 0.3174 0.2453 0.0003 0.0484 0.0007 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CD 3222 N NE . ARG A 419 ? 0.2868 0.3483 0.2771 -0.0013 0.0598 0.0082 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NE 3223 C CZ . ARG A 419 ? 0.2803 0.3398 0.2530 -0.0026 0.0658 0.0125 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A CZ 3224 N NH1 . ARG A 419 ? 0.2422 0.2943 0.1915 -0.0029 0.0598 0.0101 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NH1 3225 N NH2 . ARG A 419 ? 0.2589 0.3241 0.2396 -0.0039 0.0778 0.0204 ? ? ? ? ? ? 441 ARG A NH2 3226 N N . ALA A 420 ? 0.1563 0.1925 0.1336 0.0076 0.0135 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A N 3227 C CA . ALA A 420 ? 0.1724 0.2010 0.1336 0.0095 0.0087 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CA 3228 C C . ALA A 420 ? 0.1791 0.2022 0.1255 0.0085 0.0064 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A C 3229 O O . ALA A 420 ? 0.1860 0.2081 0.1364 0.0065 0.0039 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A O 3230 C CB . ALA A 420 ? 0.1916 0.2153 0.1589 0.0107 -0.0007 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CB 3231 N N . CYS A 421 ? 0.1900 0.2099 0.1222 0.0099 0.0075 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A N 3232 C CA . CYS A 421 ? 0.1773 0.1938 0.0988 0.0095 0.0068 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A CA 3233 C C . CYS A 421 ? 0.1547 0.1654 0.0776 0.0092 0.0013 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A C 3234 O O . CYS A 421 ? 0.1521 0.1560 0.0732 0.0106 -0.0043 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A O 3235 C CB . CYS A 421 ? 0.1658 0.1782 0.0784 0.0109 0.0067 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A CB 3236 S SG . CYS A 421 ? 0.1772 0.1847 0.0868 0.0092 0.0071 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 443 CYS A SG 3237 N N . LEU A 422 ? 0.1455 0.1571 0.0704 0.0075 0.0020 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A N 3238 C CA . LEU A 422 ? 0.1521 0.1558 0.0777 0.0076 -0.0037 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CA 3239 C C . LEU A 422 ? 0.1739 0.1704 0.0871 0.0108 -0.0039 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A C 3240 O O . LEU A 422 ? 0.1665 0.1534 0.0757 0.0125 -0.0080 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A O 3241 C CB . LEU A 422 ? 0.1601 0.1660 0.0938 0.0048 -0.0031 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CB 3242 C CG . LEU A 422 ? 0.1896 0.1988 0.1197 0.0038 0.0010 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CG 3243 C CD1 . LEU A 422 ? 0.1477 0.1503 0.0715 0.0063 -0.0010 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD1 3244 C CD2 . LEU A 422 ? 0.1476 0.1601 0.0886 0.0003 0.0021 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD2 3245 N N . GLY A 423 ? 0.1861 0.1867 0.0939 0.0118 0.0006 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A N 3246 C CA . GLY A 423 ? 0.2101 0.2064 0.1108 0.0147 0.0022 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A CA 3247 C C . GLY A 423 ? 0.2337 0.2247 0.1333 0.0150 0.0025 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A C 3248 O O . GLY A 423 ? 0.2602 0.2486 0.1583 0.0166 0.0055 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A O 3249 N N . GLU A 424 ? 0.2289 0.2189 0.1286 0.0144 -0.0004 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A N 3250 C CA . GLU A 424 ? 0.2278 0.2142 0.1256 0.0146 -0.0002 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CA 3251 C C . GLU A 424 ? 0.2349 0.2130 0.1257 0.0170 0.0002 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A C 3252 O O . GLU A 424 ? 0.2544 0.2323 0.1438 0.0176 0.0043 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A O 3253 C CB . GLU A 424 ? 0.2271 0.2118 0.1241 0.0151 -0.0054 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CB 3254 C CG . GLU A 424 ? 0.2577 0.2357 0.1488 0.0163 -0.0075 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CG 3255 C CD . GLU A 424 ? 0.2967 0.2734 0.1876 0.0175 -0.0134 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CD 3256 O OE1 . GLU A 424 ? 0.3150 0.2852 0.1995 0.0186 -0.0162 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE1 3257 O OE2 . GLU A 424 ? 0.3192 0.3016 0.2157 0.0180 -0.0156 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE2 3258 N N . PRO A 425 ? 0.2179 0.1876 0.1028 0.0188 -0.0039 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A N 3259 C CA . PRO A 425 ? 0.2336 0.1936 0.1095 0.0217 -0.0024 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CA 3260 C C . PRO A 425 ? 0.2611 0.2239 0.1386 0.0238 0.0055 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A C 3261 O O . PRO A 425 ? 0.2893 0.2485 0.1617 0.0261 0.0100 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A O 3262 C CB . PRO A 425 ? 0.2303 0.1795 0.1001 0.0230 -0.0091 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CB 3263 C CG . PRO A 425 ? 0.2370 0.1893 0.1121 0.0204 -0.0165 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CG 3264 C CD . PRO A 425 ? 0.2092 0.1756 0.0936 0.0186 -0.0109 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 447 PRO A CD 3265 N N . LEU A 426 ? 0.2401 0.2085 0.1233 0.0238 0.0072 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A N 3266 C CA . LEU A 426 ? 0.2538 0.2251 0.1391 0.0268 0.0140 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CA 3267 C C . LEU A 426 ? 0.2513 0.2304 0.1419 0.0252 0.0180 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A C 3268 O O . LEU A 426 ? 0.2576 0.2358 0.1473 0.0284 0.0243 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A O 3269 C CB . LEU A 426 ? 0.2234 0.1989 0.1120 0.0278 0.0134 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CB 3270 C CG . LEU A 426 ? 0.2342 0.2138 0.1281 0.0314 0.0194 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CG 3271 C CD1 . LEU A 426 ? 0.2256 0.1948 0.1132 0.0380 0.0260 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD1 3272 C CD2 . LEU A 426 ? 0.2442 0.2293 0.1500 0.0289 0.0155 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD2 3273 N N . ALA A 427 ? 0.2443 0.2297 0.1397 0.0208 0.0148 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A N 3274 C CA . ALA A 427 ? 0.2341 0.2246 0.1330 0.0194 0.0173 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CA 3275 C C . ALA A 427 ? 0.2557 0.2412 0.1494 0.0211 0.0201 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A C 3276 O O . ALA A 427 ? 0.2573 0.2445 0.1517 0.0228 0.0254 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A O 3277 C CB . ALA A 427 ? 0.1974 0.1922 0.1004 0.0152 0.0136 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 449 ALA A CB 3278 N N . ARG A 428 ? 0.2623 0.2410 0.1495 0.0212 0.0166 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A N 3279 C CA . ARG A 428 ? 0.2850 0.2573 0.1637 0.0230 0.0183 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CA 3280 C C . ARG A 428 ? 0.3041 0.2720 0.1778 0.0273 0.0257 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A C 3281 O O . ARG A 428 ? 0.3181 0.2849 0.1888 0.0292 0.0317 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A O 3282 C CB . ARG A 428 ? 0.3056 0.2697 0.1757 0.0231 0.0117 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CB 3283 C CG . ARG A 428 ? 0.3198 0.2870 0.1941 0.0204 0.0054 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CG 3284 C CD . ARG A 428 ? 0.3549 0.3156 0.2204 0.0216 0.0026 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CD 3285 N NE . ARG A 428 ? 0.3605 0.3225 0.2247 0.0223 0.0086 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NE 3286 C CZ . ARG A 428 ? 0.3522 0.3213 0.2243 0.0208 0.0104 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A CZ 3287 N NH1 . ARG A 428 ? 0.3316 0.3072 0.2130 0.0185 0.0074 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NH1 3288 N NH2 . ARG A 428 ? 0.3839 0.3525 0.2534 0.0220 0.0157 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 450 ARG A NH2 3289 N N . MET A 429 ? 0.2949 0.2598 0.1678 0.0293 0.0259 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 451 MET A N 3290 C CA . MET A 429 ? 0.3025 0.2621 0.1710 0.0344 0.0337 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CA 3291 C C . MET A 429 ? 0.2869 0.2550 0.1655 0.0361 0.0420 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 451 MET A C 3292 O O . MET A 429 ? 0.3256 0.2920 0.2025 0.0391 0.0503 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 451 MET A O 3293 C CB . MET A 429 ? 0.2902 0.2442 0.1567 0.0367 0.0319 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CB 3294 C CG . MET A 429 ? 0.3315 0.2804 0.1960 0.0429 0.0412 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CG 3295 S SD . MET A 429 ? 0.5268 0.4658 0.3873 0.0465 0.0386 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 451 MET A SD 3296 C CE . MET A 429 ? 0.4973 0.4223 0.3409 0.0447 0.0297 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 451 MET A CE 3297 N N . GLU A 430 ? 0.2393 0.2164 0.1280 0.0343 0.0400 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A N 3298 C CA . GLU A 430 ? 0.2246 0.2104 0.1237 0.0365 0.0473 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CA 3299 C C . GLU A 430 ? 0.2560 0.2444 0.1564 0.0351 0.0509 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A C 3300 O O . GLU A 430 ? 0.2687 0.2603 0.1765 0.0383 0.0609 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A O 3301 C CB . GLU A 430 ? 0.2130 0.2079 0.1189 0.0349 0.0426 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CB 3302 C CG . GLU A 430 ? 0.2288 0.2229 0.1383 0.0358 0.0392 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CG 3303 C CD . GLU A 430 ? 0.2494 0.2541 0.1726 0.0307 0.0317 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CD 3304 O OE1 . GLU A 430 ? 0.2626 0.2755 0.2018 0.0298 0.0325 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE1 3305 O OE2 . GLU A 430 ? 0.2702 0.2746 0.1880 0.0273 0.0249 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE2 3306 N N . LEU A 431 ? 0.2361 0.2236 0.1318 0.0306 0.0436 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A N 3307 C CA . LEU A 431 ? 0.2213 0.2097 0.1168 0.0297 0.0466 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CA 3308 C C . LEU A 431 ? 0.1933 0.1746 0.0819 0.0328 0.0540 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A C 3309 O O . LEU A 431 ? 0.2269 0.2104 0.1203 0.0341 0.0623 0.0011 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A O 3310 C CB . LEU A 431 ? 0.2018 0.1889 0.0934 0.0255 0.0377 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CB 3311 C CG . LEU A 431 ? 0.1942 0.1877 0.0915 0.0221 0.0310 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CG 3312 C CD1 . LEU A 431 ? 0.1744 0.1657 0.0695 0.0193 0.0249 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD1 3313 C CD2 . LEU A 431 ? 0.1896 0.1915 0.0972 0.0218 0.0333 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD2 3314 N N . PHE A 432 ? 0.2197 0.1921 0.0970 0.0339 0.0515 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A N 3315 C CA . PHE A 432 ? 0.2556 0.2195 0.1221 0.0371 0.0582 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CA 3316 C C . PHE A 432 ? 0.3121 0.2769 0.1843 0.0419 0.0702 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A C 3317 O O . PHE A 432 ? 0.3538 0.3171 0.2254 0.0442 0.0799 0.0031 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A O 3318 C CB . PHE A 432 ? 0.2872 0.2399 0.1377 0.0376 0.0516 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CB 3319 C CG . PHE A 432 ? 0.3168 0.2587 0.1517 0.0413 0.0581 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CG 3320 C CD1 . PHE A 432 ? 0.3488 0.2836 0.1765 0.0459 0.0648 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CD1 3321 C CD2 . PHE A 432 ? 0.3435 0.2813 0.1698 0.0406 0.0581 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CD2 3322 C CE1 . PHE A 432 ? 0.3945 0.3184 0.2056 0.0497 0.0717 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CE1 3323 C CE2 . PHE A 432 ? 0.3911 0.3180 0.2008 0.0440 0.0645 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CE2 3324 C CZ . PHE A 432 ? 0.4120 0.3320 0.2136 0.0486 0.0716 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 454 PHE A CZ 3325 N N . LEU A 433 ? 0.2934 0.2606 0.1722 0.0437 0.0704 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A N 3326 C CA . LEU A 433 ? 0.2807 0.2481 0.1664 0.0491 0.0821 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CA 3327 C C . LEU A 433 ? 0.2673 0.2482 0.1760 0.0494 0.0904 0.0054 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A C 3328 O O . LEU A 433 ? 0.2743 0.2566 0.1913 0.0524 0.1019 0.0111 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A O 3329 C CB . LEU A 433 ? 0.2512 0.2155 0.1367 0.0518 0.0798 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CB 3330 C CG . LEU A 433 ? 0.2734 0.2232 0.1382 0.0527 0.0748 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CG 3331 C CD1 . LEU A 433 ? 0.2566 0.2018 0.1213 0.0555 0.0727 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD1 3332 C CD2 . LEU A 433 ? 0.2887 0.2292 0.1409 0.0568 0.0840 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 455 LEU A CD2 3333 N N . PHE A 434 ? 0.2247 0.2157 0.1451 0.0462 0.0849 0.0061 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A N 3334 C CA . PHE A 434 ? 0.2177 0.2228 0.1634 0.0459 0.0920 0.0141 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CA 3335 C C . PHE A 434 ? 0.2378 0.2438 0.1856 0.0435 0.0966 0.0199 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A C 3336 O O . PHE A 434 ? 0.2475 0.2615 0.2167 0.0441 0.1063 0.0282 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A O 3337 C CB . PHE A 434 ? 0.2132 0.2280 0.1723 0.0399 0.0782 0.0128 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CB 3338 C CG . PHE A 434 ? 0.2129 0.2309 0.1809 0.0414 0.0741 0.0109 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CG 3339 C CD1 . PHE A 434 ? 0.2333 0.2550 0.2181 0.0467 0.0834 0.0150 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CD1 3340 C CD2 . PHE A 434 ? 0.2202 0.2378 0.1814 0.0376 0.0614 0.0059 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CD2 3341 C CE1 . PHE A 434 ? 0.2375 0.2616 0.2319 0.0480 0.0786 0.0140 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CE1 3342 C CE2 . PHE A 434 ? 0.2105 0.2303 0.1793 0.0385 0.0572 0.0054 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CE2 3343 C CZ . PHE A 434 ? 0.2196 0.2425 0.2052 0.0436 0.0650 0.0095 ? ? ? ? ? ? 456 PHE A CZ 3344 N N . PHE A 435 ? 0.2396 0.2375 0.1680 0.0404 0.0892 0.0164 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A N 3345 C CA . PHE A 435 ? 0.2244 0.2226 0.1546 0.0380 0.0928 0.0224 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CA 3346 C C . PHE A 435 ? 0.2603 0.2517 0.1855 0.0411 0.1027 0.0266 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A C 3347 O O . PHE A 435 ? 0.2766 0.2742 0.2192 0.0407 0.1122 0.0355 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A O 3348 C CB . PHE A 435 ? 0.2153 0.2062 0.1272 0.0347 0.0819 0.0175 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CB 3349 C CG . PHE A 435 ? 0.2128 0.2034 0.1284 0.0316 0.0835 0.0237 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CG 3350 C CD1 . PHE A 435 ? 0.1993 0.2003 0.1408 0.0254 0.0772 0.0265 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD1 3351 C CD2 . PHE A 435 ? 0.2440 0.2234 0.1413 0.0330 0.0857 0.0254 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD2 3352 C CE1 . PHE A 435 ? 0.2199 0.2195 0.1678 0.0218 0.0766 0.0317 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE1 3353 C CE2 . PHE A 435 ? 0.2558 0.2336 0.1556 0.0305 0.0882 0.0325 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE2 3354 C CZ . PHE A 435 ? 0.2460 0.2344 0.1740 0.0243 0.0825 0.0351 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CZ 3355 N N . THR A 436 ? 0.2731 0.2523 0.1766 0.0440 0.1007 0.0210 ? ? ? ? ? ? 458 THR A N 3356 C CA . THR A 436 ? 0.3362 0.3076 0.2311 0.0477 0.1109 0.0249 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CA 3357 C C . THR A 436 ? 0.3395 0.3172 0.2533 0.0518 0.1238 0.0297 ? ? ? ? ? ? 458 THR A C 3358 O O . THR A 436 ? 0.3742 0.3509 0.2919 0.0539 0.1351 0.0366 ? ? ? ? ? ? 458 THR A O 3359 C CB . THR A 436 ? 0.4076 0.3636 0.2742 0.0501 0.1063 0.0182 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CB 3360 O OG1 . THR A 436 ? 0.4327 0.3872 0.2986 0.0526 0.1042 0.0121 ? ? ? ? ? ? 458 THR A OG1 3361 C CG2 . THR A 436 ? 0.3774 0.3284 0.2300 0.0461 0.0932 0.0143 ? ? ? ? ? ? 458 THR A CG2 3362 N N . SER A 437 ? 0.3061 0.2898 0.2324 0.0533 0.1225 0.0268 ? ? ? ? ? ? 459 SER A N 3363 C CA . SER A 437 ? 0.3122 0.3030 0.2612 0.0575 0.1344 0.0322 ? ? ? ? ? ? 459 SER A CA 3364 C C . SER A 437 ? 0.2949 0.3007 0.2765 0.0546 0.1403 0.0427 ? ? ? ? ? ? 459 SER A C 3365 O O . SER A 437 ? 0.3250 0.3336 0.3216 0.0573 0.1521 0.0500 ? ? ? ? ? ? 459 SER A O 3366 C CB . SER A 437 ? 0.2914 0.2864 0.2503 0.0597 0.1312 0.0278 ? ? ? ? ? ? 459 SER A CB 3367 O OG . SER A 437 ? 0.3126 0.2938 0.2452 0.0622 0.1260 0.0187 ? ? ? ? ? ? 459 SER A OG 3368 N N . LEU A 438 ? 0.2618 0.2777 0.2567 0.0491 0.1319 0.0439 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A N 3369 C CA . LEU A 438 ? 0.2599 0.2907 0.2896 0.0447 0.1349 0.0542 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CA 3370 C C . LEU A 438 ? 0.3192 0.3452 0.3457 0.0437 0.1425 0.0611 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A C 3371 O O . LEU A 438 ? 0.3420 0.3758 0.3953 0.0435 0.1509 0.0705 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A O 3372 C CB . LEU A 438 ? 0.2259 0.2660 0.2662 0.0381 0.1223 0.0532 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CB 3373 C CG . LEU A 438 ? 0.2124 0.2596 0.2658 0.0369 0.1103 0.0485 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CG 3374 C CD1 . LEU A 438 ? 0.1709 0.2211 0.2275 0.0283 0.0904 0.0446 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD1 3375 C CD2 . LEU A 438 ? 0.1834 0.2446 0.2761 0.0389 0.1175 0.0572 ? ? ? ? ? ? 460 LEU A CD2 3376 N N . LEU A 439 ? 0.3365 0.3500 0.3321 0.0429 0.1388 0.0571 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A N 3377 C CA . LEU A 439 ? 0.3284 0.3373 0.3207 0.0414 0.1448 0.0643 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CA 3378 C C . LEU A 439 ? 0.3515 0.3519 0.3330 0.0476 0.1573 0.0667 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A C 3379 O O . LEU A 439 ? 0.3599 0.3593 0.3464 0.0474 0.1660 0.0750 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A O 3380 C CB . LEU A 439 ? 0.2969 0.2947 0.2606 0.0389 0.1360 0.0600 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CB 3381 C CG . LEU A 439 ? 0.2894 0.2943 0.2687 0.0318 0.1296 0.0643 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CG 3382 C CD1 . LEU A 439 ? 0.2748 0.2878 0.2637 0.0288 0.1175 0.0574 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CD1 3383 C CD2 . LEU A 439 ? 0.2926 0.2847 0.2462 0.0303 0.1247 0.0636 ? ? ? ? ? ? 461 LEU A CD2 3384 N N . GLN A 440 ? 0.3609 0.3547 0.3277 0.0530 0.1587 0.0596 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A N 3385 C CA . GLN A 440 ? 0.4077 0.3929 0.3642 0.0594 0.1716 0.0614 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CA 3386 C C . GLN A 440 ? 0.4354 0.4325 0.4273 0.0610 0.1847 0.0717 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A C 3387 O O . GLN A 440 ? 0.4793 0.4720 0.4695 0.0643 0.1976 0.0782 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A O 3388 C CB . GLN A 440 ? 0.4198 0.3955 0.3561 0.0643 0.1694 0.0515 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CB 3389 C CG . GLN A 440 ? 0.4474 0.4150 0.3764 0.0716 0.1840 0.0529 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CG 3390 C CD . GLN A 440 ? 0.4713 0.4286 0.3807 0.0759 0.1807 0.0428 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CD 3391 O OE1 . GLN A 440 ? 0.4539 0.4175 0.3750 0.0751 0.1734 0.0383 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A OE1 3392 N NE2 . GLN A 440 ? 0.5189 0.4598 0.3980 0.0803 0.1857 0.0394 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A NE2 3393 N N . HIS A 441 ? 0.4102 0.4223 0.4354 0.0587 0.1809 0.0738 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A N 3394 C CA . HIS A 441 ? 0.4124 0.4361 0.4746 0.0606 0.1911 0.0829 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CA 3395 C C . HIS A 441 ? 0.3777 0.4169 0.4785 0.0536 0.1879 0.0932 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A C 3396 O O . HIS A 441 ? 0.3704 0.4185 0.5038 0.0543 0.1959 0.1027 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A O 3397 C CB . HIS A 441 ? 0.4227 0.4517 0.4984 0.0637 0.1888 0.0787 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CB 3398 C CG . HIS A 441 ? 0.4912 0.5059 0.5395 0.0716 0.1964 0.0717 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CG 3399 N ND1 . HIS A 441 ? 0.5298 0.5411 0.5835 0.0780 0.2124 0.0764 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A ND1 3400 C CD2 . HIS A 441 ? 0.5197 0.5223 0.5362 0.0738 0.1898 0.0604 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CD2 3401 C CE1 . HIS A 441 ? 0.5607 0.5580 0.5858 0.0839 0.2155 0.0680 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A CE1 3402 N NE2 . HIS A 441 ? 0.5519 0.5437 0.5548 0.0812 0.2012 0.0582 ? ? ? ? ? ? 463 HIS A NE2 3403 N N . PHE A 442 ? 0.3256 0.3674 0.4241 0.0467 0.1758 0.0916 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A N 3404 C CA . PHE A 442 ? 0.2940 0.3494 0.4296 0.0389 0.1703 0.1006 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CA 3405 C C . PHE A 442 ? 0.3130 0.3628 0.4359 0.0337 0.1672 0.1030 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A C 3406 O O . PHE A 442 ? 0.3166 0.3550 0.4040 0.0340 0.1629 0.0956 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A O 3407 C CB . PHE A 442 ? 0.2315 0.2997 0.3909 0.0333 0.1556 0.0982 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CB 3408 C CG . PHE A 442 ? 0.2616 0.3371 0.4401 0.0373 0.1562 0.0975 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CG 3409 C CD1 . PHE A 442 ? 0.2627 0.3486 0.4809 0.0372 0.1599 0.1071 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CD1 3410 C CD2 . PHE A 442 ? 0.2576 0.3289 0.4154 0.0412 0.1524 0.0877 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CD2 3411 C CE1 . PHE A 442 ? 0.2303 0.3223 0.4673 0.0410 0.1598 0.1072 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CE1 3412 C CE2 . PHE A 442 ? 0.2711 0.3485 0.4477 0.0449 0.1527 0.0878 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CE2 3413 C CZ . PHE A 442 ? 0.2240 0.3118 0.4400 0.0448 0.1563 0.0975 ? ? ? ? ? ? 464 PHE A CZ 3414 N N . SER A 443 ? 0.3007 0.3583 0.4547 0.0288 0.1685 0.1136 ? ? ? ? ? ? 465 SER A N 3415 C CA . SER A 443 ? 0.2959 0.3504 0.4478 0.0220 0.1630 0.1173 ? ? ? ? ? ? 465 SER A CA 3416 C C . SER A 443 ? 0.2692 0.3356 0.4534 0.0124 0.1467 0.1180 ? ? ? ? ? ? 465 SER A C 3417 O O . SER A 443 ? 0.2421 0.3211 0.4634 0.0099 0.1423 0.1221 ? ? ? ? ? ? 465 SER A O 3418 C CB . SER A 443 ? 0.3076 0.3611 0.4719 0.0223 0.1741 0.1286 ? ? ? ? ? ? 465 SER A CB 3419 O OG . SER A 443 ? 0.3299 0.3744 0.4772 0.0185 0.1720 0.1307 ? ? ? ? ? ? 465 SER A OG 3420 N N . PHE A 444 ? 0.2242 0.2856 0.3941 0.0068 0.1364 0.1136 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A N 3421 C CA . PHE A 444 ? 0.2045 0.2739 0.3991 -0.0023 0.1177 0.1111 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CA 3422 C C . PHE A 444 ? 0.3131 0.3786 0.5214 -0.0110 0.1081 0.1155 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A C 3423 O O . PHE A 444 ? 0.3167 0.3709 0.5030 -0.0102 0.1135 0.1173 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A O 3424 C CB . PHE A 444 ? 0.1955 0.2566 0.3556 -0.0008 0.1032 0.0949 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CB 3425 C CG . PHE A 444 ? 0.2242 0.2890 0.3749 0.0063 0.1078 0.0895 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CG 3426 C CD1 . PHE A 444 ? 0.2389 0.2947 0.3557 0.0149 0.1213 0.0860 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD1 3427 C CD2 . PHE A 444 ? 0.1794 0.2546 0.3533 0.0039 0.0968 0.0873 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD2 3428 C CE1 . PHE A 444 ? 0.1994 0.2566 0.3078 0.0212 0.1244 0.0803 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE1 3429 C CE2 . PHE A 444 ? 0.2077 0.2853 0.3739 0.0103 0.1003 0.0828 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE2 3430 C CZ . PHE A 444 ? 0.1860 0.2547 0.3204 0.0189 0.1144 0.0791 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CZ 3431 N N . SER A 445 ? 0.1983 0.2715 0.4418 -0.0193 0.0924 0.1169 ? ? ? ? ? ? 467 SER A N 3432 C CA . SER A 445 ? 0.2732 0.3418 0.5335 -0.0281 0.0812 0.1204 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CA 3433 C C . SER A 445 ? 0.2545 0.3251 0.5353 -0.0366 0.0561 0.1136 ? ? ? ? ? ? 467 SER A C 3434 O O . SER A 445 ? 0.2389 0.3187 0.5328 -0.0366 0.0490 0.1110 ? ? ? ? ? ? 467 SER A O 3435 C CB . SER A 445 ? 0.2150 0.2887 0.5038 -0.0285 0.0937 0.1353 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CB 3436 O OG . SER A 445 ? 0.2522 0.3388 0.5704 -0.0261 0.0951 0.1395 ? ? ? ? ? ? 467 SER A OG 3437 N N . VAL A 446 ? 0.2471 0.3077 0.5298 -0.0437 0.0425 0.1111 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A N 3438 C CA . VAL A 446 ? 0.2532 0.3131 0.5573 -0.0526 0.0188 0.1060 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CA 3439 C C . VAL A 446 ? 0.2505 0.3245 0.6081 -0.0584 0.0184 0.1203 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A C 3440 O O . VAL A 446 ? 0.2492 0.3253 0.6190 -0.0556 0.0317 0.1310 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A O 3441 C CB . VAL A 446 ? 0.2046 0.2475 0.4964 -0.0580 0.0053 0.0990 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CB 3442 C CG1 . VAL A 446 ? 0.2219 0.2519 0.4643 -0.0513 0.0073 0.0861 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG1 3443 C CG2 . VAL A 446 ? 0.2185 0.2599 0.5339 -0.0619 0.0134 0.1125 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG2 3444 N N . PRO A 447 ? 0.2403 0.3200 0.6147 -0.0615 0.0014 0.1165 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A N 3445 C CA . PRO A 447 ? 0.2497 0.3373 0.6607 -0.0620 -0.0023 0.1258 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CA 3446 C C . PRO A 447 ? 0.2744 0.3530 0.6997 -0.0684 -0.0119 0.1287 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A C 3447 O O . PRO A 447 ? 0.2732 0.3380 0.6816 -0.0740 -0.0258 0.1192 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A O 3448 C CB . PRO A 447 ? 0.2028 0.2933 0.6206 -0.0647 -0.0227 0.1193 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CB 3449 C CG . PRO A 447 ? 0.2140 0.3040 0.6002 -0.0624 -0.0212 0.1091 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CG 3450 C CD . PRO A 447 ? 0.2224 0.2995 0.5767 -0.0619 -0.0146 0.1032 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CD 3451 N N . THR A 448 ? 0.2856 0.3708 0.7407 -0.0669 -0.0039 0.1414 ? ? ? ? ? ? 470 THR A N 3452 C CA . THR A 448 ? 0.2963 0.3738 0.7671 -0.0726 -0.0121 0.1453 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CA 3453 C C . THR A 448 ? 0.2846 0.3550 0.7665 -0.0801 -0.0410 0.1377 ? ? ? ? ? ? 470 THR A C 3454 O O . THR A 448 ? 0.2724 0.3478 0.7614 -0.0800 -0.0516 0.1351 ? ? ? ? ? ? 470 THR A O 3455 C CB . THR A 448 ? 0.3538 0.4408 0.8561 -0.0693 0.0031 0.1614 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CB 3456 O OG1 . THR A 448 ? 0.3834 0.4811 0.9177 -0.0684 -0.0026 0.1671 ? ? ? ? ? ? 470 THR A OG1 3457 C CG2 . THR A 448 ? 0.3612 0.4528 0.8455 -0.0605 0.0319 0.1676 ? ? ? ? ? ? 470 THR A CG2 3458 N N . GLY A 449 ? 0.2631 0.3199 0.7430 -0.0861 -0.0541 0.1335 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A N 3459 C CA . GLY A 449 ? 0.3758 0.4224 0.8618 -0.0924 -0.0813 0.1257 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A CA 3460 C C . GLY A 449 ? 0.3694 0.4071 0.8223 -0.0935 -0.0958 0.1095 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A C 3461 O O . GLY A 449 ? 0.3670 0.3972 0.8188 -0.0970 -0.1175 0.1024 ? ? ? ? ? ? 471 GLY A O 3462 N N . GLN A 450 ? 0.3608 0.3988 0.7854 -0.0900 -0.0831 0.1041 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A N 3463 C CA . GLN A 450 ? 0.3614 0.3886 0.7503 -0.0909 -0.0949 0.0879 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CA 3464 C C . GLN A 450 ? 0.3621 0.3741 0.7252 -0.0918 -0.0917 0.0800 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A C 3465 O O . GLN A 450 ? 0.3408 0.3551 0.7083 -0.0898 -0.0741 0.0887 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A O 3466 C CB . GLN A 450 ? 0.3493 0.3890 0.7275 -0.0861 -0.0850 0.0874 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CB 3467 C CG . GLN A 450 ? 0.3497 0.3996 0.7464 -0.0852 -0.0936 0.0913 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CG 3468 C CD . GLN A 450 ? 0.3391 0.3990 0.7213 -0.0804 -0.0865 0.0887 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A CD 3469 O OE1 . GLN A 450 ? 0.3273 0.3840 0.6809 -0.0789 -0.0808 0.0807 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A OE1 3470 N NE2 . GLN A 450 ? 0.3245 0.3960 0.7276 -0.0778 -0.0871 0.0958 ? ? ? ? ? ? 472 GLN A NE2 3471 N N . PRO A 451 ? 0.3869 0.3815 0.7211 -0.0939 -0.1086 0.0637 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A N 3472 C CA . PRO A 451 ? 0.3998 0.3778 0.7081 -0.0937 -0.1069 0.0544 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CA 3473 C C . PRO A 451 ? 0.3982 0.3812 0.6789 -0.0853 -0.0870 0.0536 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A C 3474 O O . PRO A 451 ? 0.3908 0.3841 0.6583 -0.0803 -0.0820 0.0517 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A O 3475 C CB . PRO A 451 ? 0.4162 0.3762 0.6949 -0.0946 -0.1275 0.0361 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CB 3476 C CG . PRO A 451 ? 0.4191 0.3880 0.7013 -0.0949 -0.1374 0.0360 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CG 3477 C CD . PRO A 451 ? 0.4009 0.3883 0.7254 -0.0959 -0.1303 0.0538 ? ? ? ? ? ? 473 PRO A CD 3478 N N . ARG A 452 ? 0.4092 0.3846 0.6781 -0.0819 -0.0756 0.0550 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A N 3479 C CA . ARG A 452 ? 0.4140 0.3904 0.6486 -0.0721 -0.0591 0.0517 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CA 3480 C C . ARG A 452 ? 0.4125 0.3821 0.6110 -0.0680 -0.0673 0.0345 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A C 3481 O O . ARG A 452 ? 0.4227 0.3763 0.6072 -0.0699 -0.0807 0.0221 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A O 3482 C CB . ARG A 452 ? 0.4240 0.3890 0.6511 -0.0703 -0.0517 0.0542 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CB 3483 C CG . ARG A 452 ? 0.4385 0.4001 0.6273 -0.0608 -0.0404 0.0477 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CG 3484 C CD . ARG A 452 ? 0.4712 0.4249 0.6572 -0.0586 -0.0309 0.0551 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CD 3485 N NE . ARG A 452 ? 0.4907 0.4549 0.6739 -0.0538 -0.0116 0.0680 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NE 3486 C CZ . ARG A 452 ? 0.5125 0.4740 0.6665 -0.0461 -0.0014 0.0667 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CZ 3487 N NH1 . ARG A 452 ? 0.5437 0.4945 0.6733 -0.0424 -0.0079 0.0543 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH1 3488 N NH2 . ARG A 452 ? 0.5098 0.4786 0.6594 -0.0420 0.0152 0.0781 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH2 3489 N N . PRO A 453 ? 0.3818 0.3630 0.5660 -0.0623 -0.0590 0.0339 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A N 3490 C CA . PRO A 453 ? 0.3545 0.3312 0.5063 -0.0585 -0.0651 0.0197 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CA 3491 C C . PRO A 453 ? 0.3504 0.3143 0.4710 -0.0532 -0.0615 0.0093 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A C 3492 O O . PRO A 453 ? 0.3552 0.3184 0.4735 -0.0496 -0.0497 0.0145 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A O 3493 C CB . PRO A 453 ? 0.3406 0.3332 0.4891 -0.0533 -0.0533 0.0249 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CB 3494 C CG . PRO A 453 ? 0.3527 0.3550 0.5211 -0.0516 -0.0369 0.0396 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CG 3495 C CD . PRO A 453 ? 0.3693 0.3682 0.5695 -0.0594 -0.0435 0.0471 ? ? ? ? ? ? 475 PRO A CD 3496 N N . SER A 454 ? 0.3528 0.3057 0.4503 -0.0527 -0.0720 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 476 SER A N 3497 C CA . SER A 454 ? 0.3615 0.3030 0.4311 -0.0470 -0.0684 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 476 SER A CA 3498 C C . SER A 454 ? 0.3451 0.2958 0.3972 -0.0391 -0.0535 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 476 SER A C 3499 O O . SER A 454 ? 0.3223 0.2846 0.3716 -0.0375 -0.0495 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 476 SER A O 3500 C CB . SER A 454 ? 0.3805 0.3096 0.4278 -0.0474 -0.0806 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 476 SER A CB 3501 O OG . SER A 454 ? 0.4173 0.3347 0.4431 -0.0420 -0.0767 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 476 SER A OG 3502 N N . HIS A 455 ? 0.3449 0.2897 0.3862 -0.0343 -0.0463 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A N 3503 C CA . HIS A 455 ? 0.3648 0.3159 0.3880 -0.0273 -0.0350 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CA 3504 C C . HIS A 455 ? 0.3564 0.3021 0.3560 -0.0234 -0.0374 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A C 3505 O O . HIS A 455 ? 0.3370 0.2860 0.3226 -0.0178 -0.0298 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A O 3506 C CB . HIS A 455 ? 0.4174 0.3658 0.4417 -0.0239 -0.0266 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CB 3507 C CG . HIS A 455 ? 0.4856 0.4196 0.5133 -0.0248 -0.0321 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CG 3508 N ND1 . HIS A 455 ? 0.5336 0.4607 0.5814 -0.0310 -0.0396 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A ND1 3509 C CD2 . HIS A 455 ? 0.5161 0.4411 0.5322 -0.0200 -0.0316 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CD2 3510 C CE1 . HIS A 455 ? 0.5590 0.4723 0.6056 -0.0299 -0.0434 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A CE1 3511 N NE2 . HIS A 455 ? 0.5495 0.4617 0.5775 -0.0230 -0.0383 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 477 HIS A NE2 3512 N N . HIS A 456 ? 0.3959 0.3324 0.3908 -0.0265 -0.0480 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A N 3513 C CA . HIS A 456 ? 0.4403 0.3705 0.4112 -0.0228 -0.0488 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CA 3514 C C . HIS A 456 ? 0.4434 0.3806 0.4045 -0.0241 -0.0517 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A C 3515 O O . HIS A 456 ? 0.4538 0.3935 0.4260 -0.0296 -0.0603 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A O 3516 C CB . HIS A 456 ? 0.5118 0.4239 0.4770 -0.0243 -0.0579 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CB 3517 C CG . HIS A 456 ? 0.5770 0.4801 0.5535 -0.0232 -0.0565 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CG 3518 N ND1 . HIS A 456 ? 0.6032 0.5055 0.5742 -0.0165 -0.0475 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A ND1 3519 C CD2 . HIS A 456 ? 0.6057 0.4998 0.6003 -0.0281 -0.0639 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CD2 3520 C CE1 . HIS A 456 ? 0.6270 0.5199 0.6111 -0.0170 -0.0494 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A CE1 3521 N NE2 . HIS A 456 ? 0.6264 0.5139 0.6247 -0.0241 -0.0589 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 478 HIS A NE2 3522 N N . GLY A 457 ? 0.4467 0.3871 0.3889 -0.0191 -0.0453 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A N 3523 C CA . GLY A 457 ? 0.4511 0.3986 0.3840 -0.0199 -0.0469 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A CA 3524 C C . GLY A 457 ? 0.4647 0.4008 0.3769 -0.0211 -0.0548 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A C 3525 O O . GLY A 457 ? 0.4796 0.4018 0.3820 -0.0200 -0.0570 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A O 3526 N N . VAL A 458 ? 0.4656 0.4063 0.3697 -0.0229 -0.0590 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A N 3527 C CA . VAL A 458 ? 0.4699 0.3993 0.3481 -0.0234 -0.0654 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CA 3528 C C . VAL A 458 ? 0.4457 0.3842 0.3106 -0.0181 -0.0522 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A C 3529 O O . VAL A 458 ? 0.4186 0.3674 0.2859 -0.0175 -0.0497 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A O 3530 C CB . VAL A 458 ? 0.4816 0.4111 0.3629 -0.0295 -0.0797 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CB 3531 C CG1 . VAL A 458 ? 0.5027 0.4267 0.3647 -0.0288 -0.0800 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG1 3532 C CG2 . VAL A 458 ? 0.4879 0.4146 0.3945 -0.0356 -0.0909 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 480 VAL A CG2 3533 N N . PHE A 459 ? 0.4714 0.4069 0.3257 -0.0147 -0.0437 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A N 3534 C CA . PHE A 459 ? 0.4897 0.4354 0.3378 -0.0108 -0.0311 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CA 3535 C C . PHE A 459 ? 0.5242 0.4737 0.3606 -0.0119 -0.0332 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A C 3536 O O . PHE A 459 ? 0.5392 0.4796 0.3641 -0.0136 -0.0391 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A O 3537 C CB . PHE A 459 ? 0.4981 0.4394 0.3429 -0.0069 -0.0213 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CB 3538 C CG . PHE A 459 ? 0.5039 0.4554 0.3450 -0.0037 -0.0098 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CG 3539 C CD1 . PHE A 459 ? 0.4838 0.4450 0.3353 -0.0017 -0.0018 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CD1 3540 C CD2 . PHE A 459 ? 0.5247 0.4747 0.3519 -0.0028 -0.0079 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CD2 3541 C CE1 . PHE A 459 ? 0.4849 0.4544 0.3368 0.0009 0.0069 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CE1 3542 C CE2 . PHE A 459 ? 0.5259 0.4850 0.3509 0.0006 0.0018 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CE2 3543 C CZ . PHE A 459 ? 0.5046 0.4737 0.3438 0.0026 0.0087 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 481 PHE A CZ 3544 N N . ALA A 460 ? 0.5235 0.4851 0.3622 -0.0106 -0.0285 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A N 3545 C CA . ALA A 460 ? 0.5337 0.4994 0.3613 -0.0102 -0.0282 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A CA 3546 C C . ALA A 460 ? 0.5212 0.5001 0.3545 -0.0068 -0.0183 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A C 3547 O O . ALA A 460 ? 0.5188 0.5034 0.3538 -0.0070 -0.0210 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A O 3548 C CB . ALA A 460 ? 0.5120 0.4748 0.3373 -0.0143 -0.0416 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 482 ALA A CB 3549 N N . PHE A 461 ? 0.5135 0.4947 0.3516 -0.0036 -0.0078 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A N 3550 C CA . PHE A 461 ? 0.4962 0.4874 0.3456 -0.0010 0.0006 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CA 3551 C C . PHE A 461 ? 0.4598 0.4519 0.3222 -0.0037 0.0000 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A C 3552 O O . PHE A 461 ? 0.4756 0.4542 0.3381 -0.0048 0.0067 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A O 3553 C CB . PHE A 461 ? 0.5376 0.5350 0.3823 0.0005 0.0008 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CB 3554 C CG . PHE A 461 ? 0.6077 0.6022 0.4355 0.0013 0.0037 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CG 3555 C CD1 . PHE A 461 ? 0.6386 0.6309 0.4521 -0.0003 -0.0023 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CD1 3556 C CD2 . PHE A 461 ? 0.6455 0.6389 0.4703 0.0039 0.0125 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CD2 3557 C CE1 . PHE A 461 ? 0.6724 0.6612 0.4670 0.0003 0.0007 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CE1 3558 C CE2 . PHE A 461 ? 0.6800 0.6701 0.4866 0.0051 0.0166 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CE2 3559 C CZ . PHE A 461 ? 0.6962 0.6838 0.4867 0.0031 0.0108 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 483 PHE A CZ 3560 N N . LEU A 462 ? 0.4199 0.4138 0.2834 -0.0044 -0.0077 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A N 3561 C CA . LEU A 462 ? 0.4066 0.3875 0.2710 -0.0073 -0.0096 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CA 3562 C C . LEU A 462 ? 0.3740 0.3569 0.2424 -0.0075 -0.0167 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A C 3563 O O . LEU A 462 ? 0.3416 0.3190 0.2029 -0.0092 -0.0239 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A O 3564 C CB . LEU A 462 ? 0.4468 0.4317 0.3126 -0.0041 -0.0160 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CB 3565 C CG . LEU A 462 ? 0.4286 0.4181 0.2992 -0.0024 -0.0088 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CG 3566 C CD1 . LEU A 462 ? 0.4359 0.4234 0.2986 -0.0012 -0.0092 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD1 3567 C CD2 . LEU A 462 ? 0.4125 0.4133 0.2946 -0.0028 -0.0101 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD2 3568 N N . VAL A 463 ? 0.3538 0.3337 0.2283 -0.0057 -0.0158 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A N 3569 C CA . VAL A 463 ? 0.3231 0.2967 0.2041 -0.0071 -0.0226 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CA 3570 C C . VAL A 463 ? 0.2829 0.2639 0.1830 -0.0099 -0.0260 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A C 3571 O O . VAL A 463 ? 0.2544 0.2426 0.1647 -0.0077 -0.0197 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A O 3572 C CB . VAL A 463 ? 0.3058 0.2753 0.1915 -0.0039 -0.0173 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CB 3573 C CG1 . VAL A 463 ? 0.3233 0.2870 0.2219 -0.0069 -0.0234 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CG1 3574 C CG2 . VAL A 463 ? 0.3016 0.2652 0.1764 -0.0022 -0.0122 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 485 VAL A CG2 3575 N N . SER A 464 ? 0.2909 0.2695 0.1951 -0.0147 -0.0362 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 486 SER A N 3576 C CA . SER A 464 ? 0.2884 0.2746 0.2146 -0.0176 -0.0397 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 486 SER A CA 3577 C C . SER A 464 ? 0.2779 0.2600 0.2197 -0.0202 -0.0423 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 486 SER A C 3578 O O . SER A 464 ? 0.2897 0.2604 0.2248 -0.0219 -0.0482 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 486 SER A O 3579 C CB . SER A 464 ? 0.3181 0.3049 0.2451 -0.0219 -0.0510 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 486 SER A CB 3580 O OG . SER A 464 ? 0.3662 0.3596 0.2862 -0.0197 -0.0479 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 486 SER A OG 3581 N N . PRO A 465 ? 0.2835 0.2737 0.2459 -0.0203 -0.0376 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A N 3582 C CA . PRO A 465 ? 0.2914 0.2783 0.2723 -0.0241 -0.0413 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CA 3583 C C . PRO A 465 ? 0.2853 0.2679 0.2747 -0.0306 -0.0563 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A C 3584 O O . PRO A 465 ? 0.2710 0.2573 0.2592 -0.0323 -0.0629 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A O 3585 C CB . PRO A 465 ? 0.2841 0.2819 0.2844 -0.0227 -0.0320 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CB 3586 C CG . PRO A 465 ? 0.2696 0.2761 0.2653 -0.0199 -0.0284 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CG 3587 C CD . PRO A 465 ? 0.2780 0.2794 0.2479 -0.0172 -0.0288 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 487 PRO A CD 3588 N N . SER A 466 ? 0.3255 0.2987 0.3228 -0.0343 -0.0628 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 488 SER A N 3589 C CA . SER A 466 ? 0.3649 0.3325 0.3743 -0.0414 -0.0789 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 488 SER A CA 3590 C C . SER A 466 ? 0.3437 0.3255 0.3818 -0.0445 -0.0808 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 488 SER A C 3591 O O . SER A 466 ? 0.3447 0.3381 0.3984 -0.0418 -0.0682 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 488 SER A O 3592 C CB . SER A 466 ? 0.4026 0.3590 0.4225 -0.0448 -0.0835 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 488 SER A CB 3593 O OG . SER A 466 ? 0.4442 0.3927 0.4747 -0.0522 -0.1012 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 488 SER A OG 3594 N N . PRO A 467 ? 0.3436 0.3243 0.3878 -0.0498 -0.0965 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A N 3595 C CA . PRO A 467 ? 0.3234 0.3189 0.3987 -0.0522 -0.0984 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CA 3596 C C . PRO A 467 ? 0.2794 0.2820 0.3909 -0.0550 -0.0933 0.0059 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A C 3597 O O . PRO A 467 ? 0.2814 0.2749 0.4028 -0.0602 -0.1017 0.0044 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A O 3598 C CB . PRO A 467 ? 0.3611 0.3499 0.4361 -0.0586 -0.1203 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CB 3599 C CG . PRO A 467 ? 0.3977 0.3702 0.4300 -0.0567 -0.1247 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CG 3600 C CD . PRO A 467 ? 0.3861 0.3515 0.4066 -0.0529 -0.1125 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CD 3601 N N . TYR A 468 ? 0.2461 0.2637 0.3762 -0.0513 -0.0787 0.0165 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A N 3602 C CA . TYR A 468 ? 0.2391 0.2644 0.4029 -0.0532 -0.0707 0.0281 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CA 3603 C C . TYR A 468 ? 0.2309 0.2737 0.4249 -0.0519 -0.0642 0.0402 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A C 3604 O O . TYR A 468 ? 0.2157 0.2640 0.4001 -0.0479 -0.0628 0.0392 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A O 3605 C CB . TYR A 468 ? 0.2302 0.2528 0.3809 -0.0479 -0.0530 0.0286 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CB 3606 C CG . TYR A 468 ? 0.2181 0.2472 0.3503 -0.0395 -0.0371 0.0289 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CG 3607 C CD1 . TYR A 468 ? 0.2098 0.2497 0.3578 -0.0355 -0.0207 0.0397 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CD1 3608 C CD2 . TYR A 468 ? 0.1766 0.2001 0.2758 -0.0355 -0.0384 0.0184 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CD2 3609 C CE1 . TYR A 468 ? 0.2091 0.2525 0.3386 -0.0278 -0.0076 0.0389 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CE1 3610 C CE2 . TYR A 468 ? 0.1961 0.2246 0.2804 -0.0285 -0.0257 0.0187 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CE2 3611 C CZ . TYR A 468 ? 0.2082 0.2457 0.3067 -0.0247 -0.0111 0.0283 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A CZ 3612 O OH . TYR A 468 ? 0.1557 0.1955 0.2373 -0.0177 0.0004 0.0274 ? ? ? ? ? ? 490 TYR A OH 3613 N N . GLU A 469 ? 0.2347 0.2859 0.4669 -0.0553 -0.0601 0.0522 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A N 3614 C CA . GLU A 469 ? 0.2218 0.2903 0.4848 -0.0522 -0.0476 0.0650 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CA 3615 C C . GLU A 469 ? 0.2319 0.3041 0.4990 -0.0473 -0.0242 0.0731 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A C 3616 O O . GLU A 469 ? 0.1774 0.2409 0.4385 -0.0493 -0.0218 0.0727 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A O 3617 C CB . GLU A 469 ? 0.2296 0.3069 0.5391 -0.0599 -0.0613 0.0746 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CB 3618 C CG . GLU A 469 ? 0.2484 0.3228 0.5553 -0.0644 -0.0851 0.0687 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CG 3619 C CD . GLU A 469 ? 0.2707 0.3494 0.6174 -0.0705 -0.0992 0.0774 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CD 3620 O OE1 . GLU A 469 ? 0.2705 0.3531 0.6442 -0.0708 -0.0900 0.0870 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE1 3621 O OE2 . GLU A 469 ? 0.2990 0.3724 0.6397 -0.0721 -0.1173 0.0739 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE2 3622 N N . LEU A 470 ? 0.2267 0.3102 0.5022 -0.0405 -0.0067 0.0805 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A N 3623 C CA . LEU A 470 ? 0.2171 0.3036 0.4983 -0.0362 0.0158 0.0898 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CA 3624 C C . LEU A 470 ? 0.2091 0.3125 0.5325 -0.0344 0.0284 0.1043 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A C 3625 O O . LEU A 470 ? 0.1952 0.3086 0.5415 -0.0350 0.0206 0.1065 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A O 3626 C CB . LEU A 470 ? 0.2028 0.2819 0.4412 -0.0272 0.0302 0.0830 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CB 3627 C CG . LEU A 470 ? 0.2052 0.2853 0.4219 -0.0212 0.0300 0.0752 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CG 3628 C CD1 . LEU A 470 ? 0.1567 0.2505 0.3989 -0.0162 0.0416 0.0839 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD1 3629 C CD2 . LEU A 470 ? 0.2057 0.2748 0.3796 -0.0148 0.0392 0.0672 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD2 3630 N N . CYS A 471 ? 0.2213 0.3273 0.5551 -0.0318 0.0485 0.1148 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A N 3631 C CA . CYS A 471 ? 0.2387 0.3534 0.5931 -0.0248 0.0648 0.1247 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A CA 3632 C C . CYS A 471 ? 0.2445 0.3554 0.5659 -0.0140 0.0868 0.1224 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A C 3633 O O . CYS A 471 ? 0.2391 0.3403 0.5296 -0.0125 0.0950 0.1196 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A O 3634 C CB . CYS A 471 ? 0.2618 0.3757 0.6392 -0.0266 0.0696 0.1353 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A CB 3635 S SG . CYS A 471 ? 0.3122 0.4304 0.7332 -0.0365 0.0447 0.1393 ? ? ? ? ? ? 493 CYS A SG 3636 N N . ALA A 472 ? 0.2425 0.3585 0.5677 -0.0065 0.0945 0.1227 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A N 3637 C CA . ALA A 472 ? 0.2462 0.3551 0.5386 0.0043 0.1139 0.1194 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A CA 3638 C C . ALA A 472 ? 0.2720 0.3819 0.5794 0.0110 0.1299 0.1280 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A C 3639 O O . ALA A 472 ? 0.2786 0.3962 0.6121 0.0132 0.1290 0.1315 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A O 3640 C CB . ALA A 472 ? 0.2223 0.3328 0.4999 0.0083 0.1103 0.1106 ? ? ? ? ? ? 494 ALA A CB 3641 N N . VAL A 473 ? 0.2836 0.3852 0.5749 0.0140 0.1439 0.1319 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A N 3642 C CA . VAL A 473 ? 0.3038 0.4047 0.6055 0.0203 0.1612 0.1405 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CA 3643 C C . VAL A 473 ? 0.3302 0.4193 0.5926 0.0307 0.1776 0.1348 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A C 3644 O O . VAL A 473 ? 0.3617 0.4389 0.5844 0.0322 0.1796 0.1282 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A O 3645 C CB . VAL A 473 ? 0.3171 0.4159 0.6268 0.0167 0.1656 0.1493 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CB 3646 C CG1 . VAL A 473 ? 0.2884 0.3846 0.6010 0.0244 0.1864 0.1578 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CG1 3647 C CG2 . VAL A 473 ? 0.2505 0.3592 0.6018 0.0064 0.1484 0.1552 ? ? ? ? ? ? 495 VAL A CG2 3648 N N . PRO A 474 ? 0.3329 0.4238 0.6061 0.0377 0.1882 0.1371 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A N 3649 C CA . PRO A 474 ? 0.3634 0.4411 0.5997 0.0474 0.2033 0.1314 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CA 3650 C C . PRO A 474 ? 0.4035 0.4692 0.6129 0.0504 0.2166 0.1344 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A C 3651 O O . PRO A 474 ? 0.4025 0.4729 0.6341 0.0475 0.2212 0.1450 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A O 3652 C CB . PRO A 474 ? 0.3563 0.4401 0.6210 0.0531 0.2126 0.1368 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CB 3653 C CG . PRO A 474 ? 0.3172 0.4163 0.6228 0.0464 0.1960 0.1396 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CG 3654 C CD . PRO A 474 ? 0.3046 0.4087 0.6224 0.0367 0.1834 0.1431 ? ? ? ? ? ? 496 PRO A CD 3655 N N . ARG A 475 ? 0.4318 0.4819 0.5949 0.0558 0.2216 0.1255 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A N 3656 C CA . ARG A 475 ? 0.4513 0.4884 0.5843 0.0585 0.2323 0.1276 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CA 3657 C C . ARG A 475 ? 0.4761 0.5065 0.6036 0.0674 0.2523 0.1318 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A C 3658 O O . ARG A 475 ? 0.4880 0.5197 0.6236 0.0728 0.2581 0.1297 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A O 3659 C CB . ARG A 475 ? 0.4449 0.4671 0.5297 0.0587 0.2243 0.1160 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CB 3660 C CG . ARG A 475 ? 0.4184 0.4451 0.5049 0.0505 0.2068 0.1124 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CG 3661 C CD . ARG A 475 ? 0.4177 0.4290 0.4577 0.0509 0.1991 0.1020 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CD 3662 N NE . ARG A 475 ? 0.4544 0.4536 0.4696 0.0520 0.2057 0.1058 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NE 3663 C CZ . ARG A 475 ? 0.4580 0.4405 0.4314 0.0565 0.2069 0.0991 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CZ 3664 N NH1 . ARG A 475 ? 0.4573 0.4331 0.4102 0.0601 0.2017 0.0879 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH1 3665 N NH2 . ARG A 475 ? 0.4558 0.4282 0.4091 0.0570 0.2126 0.1040 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH2 3666 C CHA . HEM E . ? 0.1631 0.1879 0.0717 0.0061 0.0197 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHA 3667 C CHB . HEM E . ? 0.1658 0.1713 0.0754 0.0067 0.0119 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHB 3668 C CHC . HEM E . ? 0.1435 0.1508 0.0522 0.0087 0.0091 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHC 3669 C CHD . HEM E . ? 0.1717 0.1879 0.0771 0.0069 0.0074 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CHD 3670 C C1A . HEM E . ? 0.1706 0.1892 0.0798 0.0070 0.0182 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1A 3671 C C2A . HEM E . ? 0.1554 0.1744 0.0661 0.0084 0.0219 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2A 3672 C C3A . HEM E . ? 0.1765 0.1895 0.0869 0.0085 0.0187 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3A 3673 C C4A . HEM E . ? 0.1851 0.1945 0.0946 0.0071 0.0143 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4A 3674 C CMA . HEM E . ? 0.1842 0.1956 0.0958 0.0102 0.0207 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMA 3675 C CAA . HEM E . ? 0.1684 0.1946 0.0816 0.0099 0.0299 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAA 3676 C CBA . HEM E . ? 0.2047 0.2372 0.1347 0.0111 0.0300 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBA 3677 C CGA . HEM E . ? 0.2480 0.2859 0.1865 0.0123 0.0396 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CGA 3678 O O1A . HEM E . ? 0.2605 0.3004 0.1923 0.0110 0.0465 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O1A 3679 O O2A . HEM E . ? 0.2600 0.3000 0.2122 0.0148 0.0410 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O2A 3680 C C1B . HEM E . ? 0.1755 0.1799 0.0850 0.0063 0.0101 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1B 3681 C C2B . HEM E . ? 0.1884 0.1914 0.0981 0.0067 0.0096 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2B 3682 C C3B . HEM E . ? 0.1835 0.1876 0.0931 0.0074 0.0098 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3B 3683 C C4B . HEM E . ? 0.1492 0.1549 0.0585 0.0072 0.0092 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4B 3684 C CMB . HEM E . ? 0.1353 0.1369 0.0450 0.0072 0.0097 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMB 3685 C CAB . HEM E . ? 0.1673 0.1721 0.0765 0.0096 0.0115 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAB 3686 C CBB . HEM E . ? 0.1361 0.1406 0.0444 0.0106 0.0128 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBB 3687 C C1C . HEM E . ? 0.1621 0.1710 0.0697 0.0090 0.0082 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1C 3688 C C2C . HEM E . ? 0.1718 0.1810 0.0778 0.0122 0.0080 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2C 3689 C C3C . HEM E . ? 0.1655 0.1763 0.0704 0.0117 0.0065 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3C 3690 C C4C . HEM E . ? 0.1701 0.1833 0.0750 0.0086 0.0070 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4C 3691 C CMC . HEM E . ? 0.1418 0.1493 0.0473 0.0165 0.0106 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMC 3692 C CAC . HEM E . ? 0.1752 0.1829 0.0845 0.0123 0.0050 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAC 3693 C CBC . HEM E . ? 0.2198 0.2216 0.1306 0.0159 0.0055 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBC 3694 C C1D . HEM E . ? 0.1731 0.1927 0.0786 0.0054 0.0103 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C1D 3695 C C2D . HEM E . ? 0.1844 0.2069 0.0933 0.0031 0.0129 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C2D 3696 C C3D . HEM E . ? 0.1816 0.2074 0.0911 0.0031 0.0174 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C3D 3697 C C4D . HEM E . ? 0.1713 0.1957 0.0778 0.0052 0.0165 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A C4D 3698 C CMD . HEM E . ? 0.1547 0.1763 0.0672 0.0013 0.0115 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CMD 3699 C CAD . HEM E . ? 0.1505 0.1809 0.0651 0.0015 0.0238 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CAD 3700 C CBD . HEM E . ? 0.1541 0.1858 0.0862 0.0014 0.0220 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CBD 3701 C CGD . HEM E . ? 0.1808 0.2187 0.1239 -0.0003 0.0291 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A CGD 3702 O O1D . HEM E . ? 0.1976 0.2367 0.1577 -0.0020 0.0264 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O1D 3703 O O2D . HEM E . ? 0.1578 0.1985 0.0926 0.0000 0.0377 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A O2D 3704 N NA . HEM E . ? 0.1696 0.1821 0.0785 0.0067 0.0140 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NA 3705 N NB . HEM E . ? 0.1339 0.1400 0.0429 0.0062 0.0095 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NB 3706 N NC . HEM E . ? 0.1744 0.1851 0.0810 0.0075 0.0080 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A NC 3707 N ND . HEM E . ? 0.1871 0.2056 0.0931 0.0058 0.0120 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A ND 3708 FE FE . HEM E . ? 0.2167 0.2274 0.1247 0.0063 0.0101 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 601 HEM A FE 3709 O O1 . QI9 F . ? 0.4981 0.4970 0.3459 -0.0003 -0.0094 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A O1 3710 C C10 . QI9 F . ? 0.4932 0.4880 0.3377 0.0026 -0.0027 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C10 3711 C C11 . QI9 F . ? 0.5028 0.4981 0.3423 0.0038 0.0050 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C11 3712 N N1 . QI9 F . ? 0.5409 0.5407 0.3685 0.0041 0.0025 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A N1 3713 C C15 . QI9 F . ? 0.5271 0.5269 0.3541 0.0010 -0.0031 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C15 3714 C C14 . QI9 F . ? 0.5161 0.5169 0.3494 -0.0007 0.0032 0.0012 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C14 3715 C C16 . QI9 F . ? 0.5635 0.5658 0.3864 0.0056 0.0123 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C16 3716 C C17 . QI9 F . ? 0.5558 0.5547 0.3865 0.0037 0.0192 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C17 3717 C C18 . QI9 F . ? 0.5741 0.5727 0.4121 0.0048 0.0277 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C18 3718 C C19 . QI9 F . ? 0.5918 0.5899 0.4297 0.0088 0.0291 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C19 3719 C C13 . QI9 F . ? 0.5172 0.5175 0.3574 0.0005 0.0121 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C13 3720 C C12 . QI9 F . ? 0.4923 0.4909 0.3405 0.0011 0.0089 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C12 3721 C C4 . QI9 F . ? 0.4838 0.4759 0.3381 0.0017 0.0015 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C4 3722 C C5 . QI9 F . ? 0.4612 0.4585 0.3266 0.0001 0.0006 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C5 3723 C C6 . QI9 F . ? 0.4567 0.4549 0.3317 0.0007 0.0041 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C6 3724 N N . QI9 F . ? 0.4563 0.4504 0.3303 0.0017 0.0081 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A N 3725 C C7 . QI9 F . ? 0.4759 0.4644 0.3393 0.0026 0.0099 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C7 3726 C C3 . QI9 F . ? 0.4882 0.4754 0.3408 0.0036 0.0067 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C3 3727 C C2 . QI9 F . ? 0.5143 0.5044 0.3583 0.0092 0.0081 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C2 3728 C C8 . QI9 F . ? 0.4895 0.4742 0.3520 0.0039 0.0149 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C8 3729 C C9 . QI9 F . ? 0.5192 0.4978 0.3697 0.0070 0.0174 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C9 3730 C C1 . QI9 F . ? 0.5382 0.5313 0.3847 0.0127 0.0128 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C1 3731 O O . QI9 F . ? 0.5624 0.5733 0.4070 0.0083 0.0161 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A O 3732 C C . QI9 F . ? 0.5873 0.5988 0.4346 0.0082 0.0223 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 602 QI9 A C 3733 C C1 . GOL G . ? 0.8605 0.8539 0.6144 0.0241 0.0925 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C1 3734 O O1 . GOL G . ? 0.8827 0.8825 0.6364 0.0236 0.1030 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O1 3735 C C2 . GOL G . ? 0.8098 0.8105 0.5899 0.0230 0.0856 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C2 3736 O O2 . GOL G . ? 0.7828 0.7819 0.5603 0.0186 0.0706 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O2 3737 C C3 . GOL G . ? 0.8064 0.8037 0.5968 0.0277 0.0883 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A C3 3738 O O3 . GOL G . ? 0.7755 0.7787 0.5888 0.0274 0.0830 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 603 GOL A O3 3739 C C1 . GOL H . ? 0.8383 0.8344 0.6458 0.0147 0.0458 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C1 3740 O O1 . GOL H . ? 0.8579 0.8455 0.6428 0.0133 0.0419 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O1 3741 C C2 . GOL H . ? 0.8331 0.8260 0.6537 0.0167 0.0455 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C2 3742 O O2 . GOL H . ? 0.8591 0.8434 0.6682 0.0198 0.0500 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O2 3743 C C3 . GOL H . ? 0.8080 0.8087 0.6480 0.0198 0.0524 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A C3 3744 O O3 . GOL H . ? 0.7896 0.7971 0.6382 0.0169 0.0482 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 604 GOL A O3 3745 ZN ZN . ZN I . ? 0.3113 0.2496 0.3548 0.0539 -0.0085 0.0218 ? ? ? ? ? ? 605 ZN A ZN 3746 ZN ZN . ZN J . ? 0.6412 0.6614 0.7302 0.0791 0.2318 0.0943 ? ? ? ? ? ? 606 ZN A ZN 3747 ZN ZN . ZN K . ? 0.5508 0.3454 0.2014 0.0373 -0.0751 0.0339 ? ? ? ? ? ? 607 ZN A ZN #