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"C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details D N N 1 ? CB N N 2 ? DB N N 3 ? EB N N 4 ? FB N N 2 ? GB N N 2 ? HB N N 5 ? IB N N 6 ? JB N N 5 ? KB N N 2 ? LB N N 2 ? MB N N 2 ? 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O TRP D 354 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . HIS D 1 6 ? 62.348 11.264 86.441 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 3 HIS D N 1 ATOM 2 C CA . HIS D 1 6 ? 61.201 10.997 85.579 0.86 53.05 ? ? ? ? ? ? 3 HIS D CA 1 ATOM 3 C C . HIS D 1 6 ? 60.231 12.174 85.545 0.47 48.80 ? ? ? ? ? ? 3 HIS D C 1 ATOM 4 O O . HIS D 1 6 ? 60.248 13.035 86.426 0.93 57.95 ? ? ? ? ? ? 3 HIS D O 1 ATOM 5 C CB . 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ILE D 1 8 ? 54.446 11.570 86.781 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 5 ILE D CG2 1 ATOM 18 C CD1 . ILE D 1 8 ? 52.524 13.674 87.561 0.34 45.88 ? ? ? ? ? ? 5 ILE D CD1 1 ATOM 19 N N . TYR D 1 9 ? 53.441 12.654 82.306 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D N 1 ATOM 20 C CA . TYR D 1 9 ? 52.854 13.340 81.166 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CA 1 ATOM 21 C C . TYR D 1 9 ? 51.341 13.159 81.131 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D C 1 ATOM 22 O O . TYR D 1 9 ? 50.857 12.034 81.073 0.82 31.27 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D O 1 ATOM 23 C CB . TYR D 1 9 ? 53.463 12.819 79.863 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CB 1 ATOM 24 C CG . TYR D 1 9 ? 54.966 12.942 79.767 0.64 35.83 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CG 1 ATOM 25 C CD1 . TYR D 1 9 ? 55.565 14.143 79.405 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CD1 1 ATOM 26 C CD2 . TYR D 1 9 ? 55.785 11.850 80.010 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CD2 1 ATOM 27 C CE1 . TYR D 1 9 ? 56.943 14.252 79.309 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CE1 1 ATOM 28 C CE2 . TYR D 1 9 ? 57.159 11.948 79.915 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CE2 1 ATOM 29 C CZ . TYR D 1 9 ? 57.733 13.150 79.563 0.62 36.93 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D CZ 1 ATOM 30 O OH . TYR D 1 9 ? 59.104 13.242 79.467 0.85 38.98 ? ? ? ? ? ? 6 TYR D OH 1 ATOM 31 N N . ASN D 1 10 ? 50.605 14.264 81.169 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D N 1 ATOM 32 C CA . ASN D 1 10 ? 49.171 14.222 80.924 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D CA 1 ATOM 33 C C . ASN D 1 10 ? 48.919 14.330 79.435 0.89 36.79 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D C 1 ATOM 34 O O . ASN D 1 10 ? 49.203 15.360 78.828 0.84 33.82 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D O 1 ATOM 35 C CB . ASN D 1 10 ? 48.447 15.335 81.670 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D CB 1 ATOM 36 C CG . ASN D 1 10 ? 48.641 15.248 83.170 0.36 32.84 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D CG 1 ATOM 37 O OD1 . ASN D 1 10 ? 49.178 16.165 83.790 0.53 35.45 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D OD1 1 ATOM 38 N ND2 . ASN D 1 10 ? 48.208 14.139 83.762 0.66 35.42 ? ? ? ? ? ? 7 ASN D ND2 1 ATOM 39 N N . VAL D 1 11 ? 48.402 13.251 78.856 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D N 1 ATOM 40 C CA . VAL D 1 11 ? 48.159 13.171 77.422 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D CA 1 ATOM 41 C C . VAL D 1 11 ? 46.674 13.146 77.116 0.82 30.09 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D C 1 ATOM 42 O O . VAL D 1 11 ? 45.935 12.291 77.622 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D O 1 ATOM 43 C CB . VAL D 1 11 ? 48.806 11.922 76.820 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D CB 1 ATOM 44 C CG1 . VAL D 1 11 ? 48.511 11.832 75.314 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D CG1 1 ATOM 45 C CG2 . VAL D 1 11 ? 50.307 11.918 77.086 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 8 VAL D CG2 1 ATOM 46 N N . GLU D 1 12 ? 46.232 14.091 76.297 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D N 1 ATOM 47 C CA . GLU D 1 12 ? 44.837 14.135 75.894 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D CA 1 ATOM 48 C C . GLU D 1 12 ? 44.768 13.967 74.391 0.77 27.76 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D C 1 ATOM 49 O O . GLU D 1 12 ? 45.428 14.695 73.642 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D O 1 ATOM 50 C CB . GLU D 1 12 ? 44.170 15.447 76.338 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D CB 1 ATOM 51 C CG . GLU D 1 12 ? 42.651 15.460 76.158 0.85 33.31 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D CG 1 ATOM 52 C CD . GLU D 1 12 ? 42.065 16.865 76.163 0.89 40.28 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D CD 1 ATOM 53 O OE1 . GLU D 1 12 ? 42.842 17.842 76.190 0.47 37.87 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D OE1 1 ATOM 54 O OE2 . GLU D 1 12 ? 40.825 16.992 76.134 0.85 48.64 ? ? ? ? ? ? 9 GLU D OE2 1 ATOM 55 N N . VAL D 1 13 ? 44.003 12.975 73.950 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D N 1 ATOM 56 C CA . VAL D 1 13 ? 43.834 12.733 72.531 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D CA 1 ATOM 57 C C . VAL D 1 13 ? 42.415 13.002 72.068 0.68 25.30 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D C 1 ATOM 58 O O . VAL D 1 13 ? 41.457 12.437 72.610 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D O 1 ATOM 59 C CB . VAL D 1 13 ? 44.181 11.293 72.157 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D CB 1 ATOM 60 C CG1 . VAL D 1 13 ? 44.077 11.126 70.649 0.76 24.90 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D CG1 1 ATOM 61 C CG2 . VAL D 1 13 ? 45.585 10.946 72.626 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 10 VAL D CG2 1 ATOM 62 N N . GLU D 1 14 ? 42.280 13.866 71.068 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D N 1 ATOM 63 C CA A GLU D 1 14 ? 40.977 14.093 70.454 0.48 25.99 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CA 1 ATOM 64 C CA B GLU D 1 14 ? 40.988 14.124 70.441 0.52 26.00 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CA 1 ATOM 65 C C . GLU D 1 14 ? 40.878 13.348 69.128 0.92 25.76 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D C 1 ATOM 66 O O . GLU D 1 14 ? 41.669 13.567 68.207 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D O 1 ATOM 67 C CB A GLU D 1 14 ? 40.706 15.580 70.241 0.48 25.13 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CB 1 ATOM 68 C CB B GLU D 1 14 ? 40.800 15.621 70.190 0.52 25.14 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CB 1 ATOM 69 C CG A GLU D 1 14 ? 39.327 15.848 69.662 0.48 25.98 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CG 1 ATOM 70 C CG B GLU D 1 14 ? 41.247 16.504 71.347 0.52 27.50 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CG 1 ATOM 71 C CD A GLU D 1 14 ? 39.074 17.320 69.358 0.48 32.30 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CD 1 ATOM 72 C CD B GLU D 1 14 ? 41.210 17.989 71.012 0.52 31.10 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D CD 1 ATOM 73 O OE1 A GLU D 1 14 ? 39.462 18.183 70.175 0.48 33.21 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D OE1 1 ATOM 74 O OE1 B GLU D 1 14 ? 41.042 18.337 69.824 0.52 34.95 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D OE1 1 ATOM 75 O OE2 A GLU D 1 14 ? 38.487 17.611 68.296 0.48 25.82 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D OE2 1 ATOM 76 O OE2 B GLU D 1 14 ? 41.352 18.809 71.940 0.52 31.40 ? ? ? ? ? ? 11 GLU D OE2 1 ATOM 77 N N . THR D 1 15 ? 39.904 12.451 69.052 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 12 THR D N 1 ATOM 78 C CA . THR D 1 15 ? 39.643 11.644 67.859 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 12 THR D CA 1 ATOM 79 C C . THR D 1 15 ? 38.552 12.327 67.040 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 12 THR D C 1 ATOM 80 O O . THR D 1 15 ? 37.549 12.783 67.597 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 12 THR D O 1 ATOM 81 C CB . THR D 1 15 ? 39.224 10.193 68.252 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 12 THR D CB 1 ATOM 82 O OG1 . THR D 1 15 ? 40.295 9.576 68.980 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 12 THR D OG1 1 ATOM 83 C CG2 . THR D 1 15 ? 38.890 9.339 67.033 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 12 THR D CG2 1 ATOM 84 N N . GLY D 1 16 ? 38.765 12.437 65.729 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 13 GLY D N 1 ATOM 85 C CA . GLY D 1 16 ? 37.797 13.063 64.841 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 13 GLY D CA 1 ATOM 86 C C . GLY D 1 16 ? 36.441 12.381 64.917 0.74 27.34 ? ? ? ? ? ? 13 GLY D C 1 ATOM 87 O O . GLY D 1 16 ? 36.353 11.211 65.301 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 13 GLY D O 1 ATOM 88 N N . ASP D 1 17 ? 35.388 13.108 64.545 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D N 1 ATOM 89 C CA . ASP D 1 17 ? 34.019 12.618 64.685 0.97 27.05 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D CA 1 ATOM 90 C C . ASP D 1 17 ? 33.498 11.863 63.446 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D C 1 ATOM 91 O O . ASP D 1 17 ? 32.368 11.370 63.444 0.44 35.55 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D O 1 ATOM 92 C CB . ASP D 1 17 ? 33.084 13.791 65.021 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D CB 1 ATOM 93 C CG . ASP D 1 17 ? 32.037 13.436 66.074 0.63 34.90 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D CG 1 ATOM 94 O OD1 . ASP D 1 17 ? 31.468 12.323 66.027 0.97 41.52 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D OD1 1 ATOM 95 O OD2 . ASP D 1 17 ? 31.774 14.284 66.950 0.39 41.03 ? ? ? ? ? ? 14 ASP D OD2 1 ATOM 96 N N . ARG D 1 18 ? 34.326 11.740 62.414 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D N 1 ATOM 97 C CA . ARG D 1 18 ? 33.891 11.129 61.157 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D CA 1 ATOM 98 C C . ARG D 1 18 ? 33.795 9.604 61.265 0.66 25.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D C 1 ATOM 99 O O . ARG D 1 18 ? 34.462 8.988 62.089 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D O 1 ATOM 100 C CB . ARG D 1 18 ? 34.841 11.525 60.028 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D CB 1 ATOM 101 C CG . ARG D 1 18 ? 36.277 11.016 60.201 0.89 23.92 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D CG 1 ATOM 102 C CD . ARG D 1 18 ? 37.219 11.731 59.241 0.74 25.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D CD 1 ATOM 103 N NE . ARG D 1 18 ? 37.283 13.174 59.502 0.69 21.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D NE 1 ATOM 104 C CZ . ARG D 1 18 ? 37.854 14.046 58.675 0.51 25.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D CZ 1 ATOM 105 N NH1 . ARG D 1 18 ? 38.401 13.613 57.547 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D NH1 1 ATOM 106 N NH2 . ARG D 1 18 ? 37.890 15.341 58.974 0.95 27.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG D NH2 1 ATOM 107 N N . GLU D 1 19 ? 32.967 8.988 60.430 0.88 24.92 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D N 1 ATOM 108 C CA A GLU D 1 19 ? 32.742 7.542 60.494 0.51 27.82 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CA 1 ATOM 109 C CA B GLU D 1 19 ? 32.746 7.551 60.555 0.49 27.82 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CA 1 ATOM 110 C C . GLU D 1 19 ? 34.057 6.778 60.439 0.76 26.72 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D C 1 ATOM 111 O O . GLU D 1 19 ? 34.923 7.108 59.627 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D O 1 ATOM 112 C CB A GLU D 1 19 ? 31.822 7.091 59.355 0.51 27.32 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CB 1 ATOM 113 C CB B GLU D 1 19 ? 31.723 7.071 59.523 0.49 27.41 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CB 1 ATOM 114 C CG A GLU D 1 19 ? 31.550 5.599 59.314 0.51 28.48 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CG 1 ATOM 115 C CG B GLU D 1 19 ? 30.298 7.125 60.063 0.49 29.53 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CG 1 ATOM 116 C CD A GLU D 1 19 ? 30.539 5.234 58.245 0.51 32.14 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CD 1 ATOM 117 C CD B GLU D 1 19 ? 29.280 7.559 59.029 0.49 29.75 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D CD 1 ATOM 118 O OE1 A GLU D 1 19 ? 29.852 6.151 57.753 0.51 29.10 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D OE1 1 ATOM 119 O OE1 B GLU D 1 19 ? 28.504 8.497 59.315 0.49 31.72 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D OE1 1 ATOM 120 O OE2 A GLU D 1 19 ? 30.435 4.041 57.891 0.51 34.48 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D OE2 1 ATOM 121 O OE2 B GLU D 1 19 ? 29.252 6.961 57.937 0.49 26.49 ? ? ? ? ? ? 16 GLU D OE2 1 ATOM 122 N N . HIS D 1 20 ? 34.192 5.780 61.316 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D N 1 ATOM 123 C CA . HIS D 1 20 ? 35.367 4.910 61.425 0.82 24.94 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D CA 1 ATOM 124 C C . HIS D 1 20 ? 36.633 5.624 61.894 0.93 24.73 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D C 1 ATOM 125 O O . HIS D 1 20 ? 37.721 5.056 61.818 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D O 1 ATOM 126 C CB . HIS D 1 20 ? 35.637 4.195 60.091 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D CB 1 ATOM 127 C CG . HIS D 1 20 ? 34.638 3.127 59.786 0.82 32.15 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D CG 1 ATOM 128 N ND1 . HIS D 1 20 ? 33.919 3.086 58.610 0.71 34.09 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D ND1 1 ATOM 129 C CD2 . HIS D 1 20 ? 34.216 2.072 60.524 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D CD2 1 ATOM 130 C CE1 . HIS D 1 20 ? 33.104 2.047 58.633 0.62 34.17 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D CE1 1 ATOM 131 N NE2 . HIS D 1 20 ? 33.264 1.416 59.782 0.79 35.06 ? ? ? ? ? ? 17 HIS D NE2 1 ATOM 132 N N . ALA D 1 21 ? 36.491 6.839 62.418 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 18 ALA D N 1 ATOM 133 C CA . ALA D 1 21 ? 37.643 7.539 63.000 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 18 ALA D CA 1 ATOM 134 C C . ALA D 1 21 ? 38.239 6.812 64.214 0.87 25.29 ? ? ? ? ? ? 18 ALA D C 1 ATOM 135 O O . ALA D 1 21 ? 39.428 6.945 64.496 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 18 ALA D O 1 ATOM 136 C CB . ALA D 1 21 ? 37.256 8.932 63.394 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 18 ALA D CB 1 ATOM 137 N N . GLY D 1 22 ? 37.403 6.071 64.938 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 19 GLY D N 1 ATOM 138 C CA . GLY D 1 22 ? 37.828 5.372 66.143 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 19 GLY D CA 1 ATOM 139 C C . GLY D 1 22 ? 38.686 4.151 65.878 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 19 GLY D C 1 ATOM 140 O O . GLY D 1 22 ? 38.820 3.718 64.743 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 19 GLY D O 1 ATOM 141 N N . THR D 1 23 ? 39.269 3.591 66.931 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 20 THR D N 1 ATOM 142 C CA . THR D 1 23 ? 40.145 2.431 66.788 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 20 THR D CA 1 ATOM 143 C C . THR D 1 23 ? 40.101 1.583 68.049 0.79 31.70 ? ? ? ? ? ? 20 THR D C 1 ATOM 144 O O . THR D 1 23 ? 39.835 2.099 69.135 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 20 THR D O 1 ATOM 145 C CB . THR D 1 23 ? 41.623 2.843 66.500 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 20 THR D CB 1 ATOM 146 O OG1 . THR D 1 23 ? 42.411 1.671 66.252 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 20 THR D OG1 1 ATOM 147 C CG2 . THR D 1 23 ? 42.235 3.600 67.677 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 20 THR D CG2 1 ATOM 148 N N . ASP D 1 24 ? 40.348 0.283 67.909 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D N 1 ATOM 149 C CA . ASP D 1 24 ? 40.552 -0.554 69.092 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D CA 1 ATOM 150 C C . ASP D 1 24 ? 41.949 -1.166 69.077 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D C 1 ATOM 151 O O . ASP D 1 24 ? 42.253 -2.066 69.854 0.82 34.19 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D O 1 ATOM 152 C CB . ASP D 1 24 ? 39.477 -1.642 69.206 0.96 42.00 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D CB 1 ATOM 153 C CG . ASP D 1 24 ? 39.356 -2.491 67.958 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D CG 1 ATOM 154 O OD1 . ASP D 1 24 ? 40.318 -2.546 67.165 0.52 40.71 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D OD1 1 ATOM 155 O OD2 . ASP D 1 24 ? 38.287 -3.107 67.771 0.46 42.63 ? ? ? ? ? ? 21 ASP D OD2 1 ATOM 156 N N . ALA D 1 25 ? 42.804 -0.660 68.195 0.97 30.31 ? ? ? ? ? ? 22 ALA D N 1 ATOM 157 C CA . ALA D 1 25 ? 44.216 -1.048 68.197 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 22 ALA D CA 1 ATOM 158 C C . ALA D 1 25 ? 44.917 -0.611 69.483 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 22 ALA D C 1 ATOM 159 O O . ALA D 1 25 ? 44.497 0.340 70.135 0.73 28.97 ? ? ? ? ? ? 22 ALA D O 1 ATOM 160 C CB . ALA D 1 25 ? 44.927 -0.457 67.000 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 22 ALA D CB 1 ATOM 161 N N . THR D 1 26 ? 45.993 -1.304 69.842 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 23 THR D N 1 ATOM 162 C CA . THR D 1 26 ? 46.820 -0.861 70.954 0.66 29.65 ? ? ? ? ? ? 23 THR D CA 1 ATOM 163 C C . THR D 1 26 ? 47.653 0.341 70.517 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 23 THR D C 1 ATOM 164 O O . THR D 1 26 ? 48.418 0.263 69.552 0.82 31.68 ? ? ? ? ? ? 23 THR D O 1 ATOM 165 C CB . THR D 1 26 ? 47.740 -1.975 71.469 0.76 30.69 ? ? ? ? ? ? 23 THR D CB 1 ATOM 166 O OG1 . THR D 1 26 ? 46.944 -3.084 71.902 0.72 30.21 ? ? ? ? ? ? 23 THR D OG1 1 ATOM 167 C CG2 . THR D 1 26 ? 48.574 -1.472 72.639 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 23 THR D CG2 1 ATOM 168 N N . ILE D 1 27 ? 47.469 1.452 71.224 0.90 26.32 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D N 1 ATOM 169 C CA . ILE D 1 27 ? 48.164 2.705 70.940 0.78 29.12 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D CA 1 ATOM 170 C C . ILE D 1 27 ? 49.277 2.961 71.947 0.99 27.91 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D C 1 ATOM 171 O O . ILE D 1 27 ? 49.072 2.872 73.159 0.91 27.70 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D O 1 ATOM 172 C CB . ILE D 1 27 ? 47.197 3.918 70.968 0.89 27.86 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D CB 1 ATOM 173 C CG1 . ILE D 1 27 ? 46.054 3.731 69.967 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D CG1 1 ATOM 174 C CG2 . ILE D 1 27 ? 47.957 5.221 70.696 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D CG2 1 ATOM 175 C CD1 . ILE D 1 27 ? 46.515 3.315 68.564 0.97 24.30 ? ? ? ? ? ? 24 ILE D CD1 1 ATOM 176 N N . THR D 1 28 ? 50.461 3.270 71.441 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 25 THR D N 1 ATOM 177 C CA . THR D 1 28 ? 51.546 3.724 72.295 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 25 THR D CA 1 ATOM 178 C C . THR D 1 28 ? 52.035 5.071 71.813 0.91 32.81 ? ? ? ? ? ? 25 THR D C 1 ATOM 179 O O . THR D 1 28 ? 51.823 5.443 70.659 0.90 31.12 ? ? ? ? ? ? 25 THR D O 1 ATOM 180 C CB . THR D 1 28 ? 52.718 2.747 72.310 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 25 THR D CB 1 ATOM 181 O OG1 . THR D 1 28 ? 52.939 2.270 70.983 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 25 THR D OG1 1 ATOM 182 C CG2 . THR D 1 28 ? 52.410 1.567 73.235 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 25 THR D CG2 1 ATOM 183 N N . ILE D 1 29 ? 52.684 5.804 72.707 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D N 1 ATOM 184 C CA . ILE D 1 29 ? 53.193 7.115 72.364 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D CA 1 ATOM 185 C C . ILE D 1 29 ? 54.635 7.241 72.822 0.95 34.86 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D C 1 ATOM 186 O O . ILE D 1 29 ? 54.991 6.821 73.928 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D O 1 ATOM 187 C CB . ILE D 1 29 ? 52.337 8.234 72.988 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D CB 1 ATOM 188 C CG1 . ILE D 1 29 ? 52.855 9.607 72.561 0.90 32.35 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D CG1 1 ATOM 189 C CG2 . ILE D 1 29 ? 52.296 8.117 74.518 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D CG2 1 ATOM 190 C CD1 . ILE D 1 29 ? 52.017 10.742 73.081 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 26 ILE D CD1 1 ATOM 191 N N . ARG D 1 30 ? 55.470 7.804 71.959 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D N 1 ATOM 192 C CA . ARG D 1 30 ? 56.845 8.076 72.334 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D CA 1 ATOM 193 C C . ARG D 1 30 ? 57.095 9.575 72.279 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D C 1 ATOM 194 O O . ARG D 1 30 ? 56.827 10.214 71.266 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D O 1 ATOM 195 C CB . ARG D 1 30 ? 57.816 7.319 71.427 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D CB 1 ATOM 196 C CG . ARG D 1 30 ? 59.276 7.522 71.801 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D CG 1 ATOM 197 C CD . ARG D 1 30 ? 60.152 6.468 71.146 0.98 40.99 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D CD 1 ATOM 198 N NE . ARG D 1 30 ? 60.346 6.750 69.729 0.83 42.31 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D NE 1 ATOM 199 C CZ . ARG D 1 30 ? 60.932 5.921 68.875 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D CZ 1 ATOM 200 N NH1 . ARG D 1 30 ? 61.379 4.741 69.287 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D NH1 1 ATOM 201 N NH2 . ARG D 1 30 ? 61.061 6.271 67.606 0.77 44.10 ? ? ? ? ? ? 27 ARG D NH2 1 ATOM 202 N N . ILE D 1 31 ? 57.595 10.130 73.380 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D N 1 ATOM 203 C CA . ILE D 1 31 ? 57.793 11.571 73.496 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D CA 1 ATOM 204 C C . ILE D 1 31 ? 59.271 11.967 73.419 0.97 41.03 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D C 1 ATOM 205 O O . ILE D 1 31 ? 60.105 11.448 74.165 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D O 1 ATOM 206 C CB . ILE D 1 31 ? 57.211 12.106 74.816 0.91 38.18 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D CB 1 ATOM 207 C CG1 . ILE D 1 31 ? 55.754 11.657 74.993 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D CG1 1 ATOM 208 C CG2 . ILE D 1 31 ? 57.336 13.623 74.876 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D CG2 1 ATOM 209 C CD1 . ILE D 1 31 ? 55.116 12.151 76.295 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 28 ILE D CD1 1 ATOM 210 N N . THR D 1 32 ? 59.579 12.896 72.519 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 29 THR D N 1 ATOM 211 C CA . THR D 1 32 ? 60.951 13.356 72.306 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 29 THR D CA 1 ATOM 212 C C . THR D 1 32 ? 61.101 14.822 72.680 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 29 THR D C 1 ATOM 213 O O . THR D 1 32 ? 60.264 15.646 72.320 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 29 THR D O 1 ATOM 214 C CB . THR D 1 32 ? 61.386 13.186 70.842 0.87 38.20 ? ? ? ? ? ? 29 THR D CB 1 ATOM 215 O OG1 . THR D 1 32 ? 61.387 11.797 70.494 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 29 THR D OG1 1 ATOM 216 C CG2 . THR D 1 32 ? 62.779 13.765 70.623 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 29 THR D CG2 1 ATOM 217 N N . GLY D 1 33 ? 62.176 15.146 73.393 0.86 35.92 ? ? ? ? ? ? 30 GLY D N 1 ATOM 218 C CA . GLY D 1 33 ? 62.452 16.518 73.770 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 30 GLY D CA 1 ATOM 219 C C . GLY D 1 33 ? 63.936 16.824 73.871 0.73 38.14 ? ? ? ? ? ? 30 GLY D C 1 ATOM 220 O O . GLY D 1 33 ? 64.774 16.019 73.468 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 30 GLY D O 1 ATOM 221 N N . ALA D 1 34 ? 64.256 17.988 74.429 0.84 41.26 ? ? ? ? ? ? 31 ALA D N 1 ATOM 222 C CA . ALA D 1 34 ? 65.637 18.475 74.489 0.86 41.36 ? ? ? ? ? ? 31 ALA D CA 1 ATOM 223 C C . ALA D 1 34 ? 66.591 17.516 75.196 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 31 ALA D C 1 ATOM 224 O O . ALA D 1 34 ? 67.765 17.436 74.840 0.61 39.94 ? ? ? ? ? ? 31 ALA D O 1 ATOM 225 C CB . ALA D 1 34 ? 65.677 19.832 75.166 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 31 ALA D CB 1 ATOM 226 N N . LYS D 1 35 ? 66.084 16.779 76.183 0.97 43.13 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D N 1 ATOM 227 C CA . LYS D 1 35 ? 66.937 15.939 77.013 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D CA 1 ATOM 228 C C . LYS D 1 35 ? 66.956 14.480 76.583 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D C 1 ATOM 229 O O . LYS D 1 35 ? 67.642 13.664 77.195 0.60 44.16 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D O 1 ATOM 230 C CB . LYS D 1 35 ? 66.506 16.032 78.478 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D CB 1 ATOM 231 C CG . LYS D 1 35 ? 66.595 17.422 79.060 0.79 45.27 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D CG 1 ATOM 232 C CD . LYS D 1 35 ? 66.338 17.414 80.559 0.91 47.35 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D CD 1 ATOM 233 C CE . LYS D 1 35 ? 66.320 18.828 81.120 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D CE 1 ATOM 234 N NZ . LYS D 1 35 ? 66.060 18.830 82.585 0.76 49.03 ? ? ? ? ? ? 32 LYS D NZ 1 ATOM 235 N N . GLY D 1 36 ? 66.211 14.148 75.531 0.75 41.29 ? ? ? ? ? ? 33 GLY D N 1 ATOM 236 C CA . GLY D 1 36 ? 66.149 12.776 75.049 0.92 40.39 ? ? ? ? ? ? 33 GLY D CA 1 ATOM 237 C C . GLY D 1 36 ? 64.734 12.345 74.694 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 33 GLY D C 1 ATOM 238 O O . GLY D 1 36 ? 63.897 13.180 74.352 0.68 40.96 ? ? ? ? ? ? 33 GLY D O 1 ATOM 239 N N . ARG D 1 37 ? 64.457 11.044 74.766 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D N 1 ATOM 240 C CA . ARG D 1 37 ? 63.099 10.571 74.519 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D CA 1 ATOM 241 C C . ARG D 1 37 ? 62.684 9.407 75.421 0.32 42.94 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D C 1 ATOM 242 O O . ARG D 1 37 ? 63.516 8.631 75.896 0.97 43.35 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D O 1 ATOM 243 C CB . ARG D 1 37 ? 62.935 10.174 73.049 0.92 48.07 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D CB 1 ATOM 244 C CG . ARG D 1 37 ? 63.513 8.831 72.691 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D CG 1 ATOM 245 C CD . ARG D 1 37 ? 63.353 8.560 71.213 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D CD 1 ATOM 246 N NE . ARG D 1 37 ? 63.958 7.286 70.832 0.38 48.84 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D NE 1 ATOM 247 C CZ . ARG D 1 37 ? 64.223 6.934 69.578 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D CZ 1 ATOM 248 N NH1 . ARG D 1 37 ? 63.943 7.764 68.588 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D NH1 1 ATOM 249 N NH2 . ARG D 1 37 ? 64.770 5.754 69.316 0.89 55.80 ? ? ? ? ? ? 34 ARG D NH2 1 ATOM 250 N N . THR D 1 38 ? 61.380 9.306 75.658 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 35 THR D N 1 ATOM 251 C CA . THR D 1 38 ? 60.814 8.210 76.436 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 35 THR D CA 1 ATOM 252 C C . THR D 1 38 ? 60.821 6.911 75.646 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 35 THR D C 1 ATOM 253 O O . THR D 1 38 ? 61.171 6.889 74.467 0.75 42.37 ? ? ? ? ? ? 35 THR D O 1 ATOM 254 C CB . THR D 1 38 ? 59.356 8.502 76.856 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 35 THR D CB 1 ATOM 255 O OG1 . THR D 1 38 ? 58.501 8.439 75.704 0.97 40.09 ? ? ? ? ? ? 35 THR D OG1 1 ATOM 256 C CG2 . THR D 1 38 ? 59.235 9.872 77.501 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 35 THR D CG2 1 ATOM 257 N N . ASP D 1 39 ? 60.428 5.826 76.305 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D N 1 ATOM 258 C CA . ASP D 1 39 ? 60.050 4.609 75.597 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D CA 1 ATOM 259 C C . ASP D 1 39 ? 58.660 4.814 75.007 0.77 41.13 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D C 1 ATOM 260 O O . ASP D 1 39 ? 58.013 5.836 75.253 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D O 1 ATOM 261 C CB . ASP D 1 39 ? 60.042 3.393 76.529 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D CB 1 ATOM 262 C CG . ASP D 1 39 ? 61.372 3.165 77.213 0.23 51.40 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D CG 1 ATOM 263 O OD1 . ASP D 1 39 ? 62.422 3.526 76.631 0.73 54.91 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D OD1 1 ATOM 264 O OD2 . ASP D 1 39 ? 61.358 2.614 78.335 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 36 ASP D OD2 1 ATOM 265 N N . TYR D 1 40 ? 58.192 3.841 74.240 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D N 1 ATOM 266 C CA . TYR D 1 40 ? 56.799 3.848 73.824 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CA 1 ATOM 267 C C . TYR D 1 40 ? 55.914 3.603 75.041 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D C 1 ATOM 268 O O . TYR D 1 40 ? 55.996 2.557 75.678 0.77 42.78 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D O 1 ATOM 269 C CB . TYR D 1 40 ? 56.549 2.809 72.728 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CB 1 ATOM 270 C CG . TYR D 1 40 ? 56.806 3.378 71.355 0.98 38.50 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CG 1 ATOM 271 C CD1 . TYR D 1 40 ? 55.887 4.240 70.751 0.65 35.04 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CD1 1 ATOM 272 C CD2 . TYR D 1 40 ? 57.979 3.088 70.672 0.82 38.30 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CD2 1 ATOM 273 C CE1 . TYR D 1 40 ? 56.132 4.787 69.490 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CE1 1 ATOM 274 C CE2 . TYR D 1 40 ? 58.230 3.622 69.421 0.89 35.82 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CE2 1 ATOM 275 C CZ . TYR D 1 40 ? 57.311 4.467 68.835 0.56 37.36 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D CZ 1 ATOM 276 O OH . TYR D 1 40 ? 57.582 4.984 67.589 0.80 38.81 ? ? ? ? ? ? 37 TYR D OH 1 ATOM 277 N N . LEU D 1 41 ? 55.090 4.592 75.375 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D N 1 ATOM 278 C CA . LEU D 1 41 ? 54.234 4.511 76.550 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D CA 1 ATOM 279 C C . LEU D 1 41 ? 52.800 4.142 76.163 0.50 34.96 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D C 1 ATOM 280 O O . LEU D 1 41 ? 52.270 4.638 75.175 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D O 1 ATOM 281 C CB . LEU D 1 41 ? 54.258 5.836 77.308 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D CB 1 ATOM 282 C CG . LEU D 1 41 ? 55.661 6.381 77.588 0.82 37.43 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D CG 1 ATOM 283 C CD1 . LEU D 1 41 ? 55.581 7.676 78.379 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D CD1 1 ATOM 284 C CD2 . LEU D 1 41 ? 56.528 5.345 78.307 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 38 LEU D CD2 1 ATOM 285 N N . LYS D 1 42 ? 52.174 3.270 76.945 0.82 35.53 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D N 1 ATOM 286 C CA . LYS D 1 42 ? 50.853 2.753 76.600 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D CA 1 ATOM 287 C C . LYS D 1 42 ? 49.731 3.753 76.858 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D C 1 ATOM 288 O O . LYS D 1 42 ? 49.650 4.336 77.934 0.84 32.59 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D O 1 ATOM 289 C CB . LYS D 1 42 ? 50.565 1.463 77.379 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D CB 1 ATOM 290 C CG . LYS D 1 42 ? 51.046 0.196 76.697 0.96 46.87 ? ? ? ? ? ? 39 LYS D CG 1 ATOM 291 N N . LEU D 1 43 ? 48.871 3.939 75.858 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D N 1 ATOM 292 C CA . LEU D 1 43 ? 47.601 4.641 76.041 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D CA 1 ATOM 293 C C . LEU D 1 43 ? 46.476 3.623 75.906 0.69 31.42 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D C 1 ATOM 294 O O . LEU D 1 43 ? 45.855 3.527 74.848 0.69 27.10 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D O 1 ATOM 295 C CB . LEU D 1 43 ? 47.429 5.756 75.006 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D CB 1 ATOM 296 C CG . LEU D 1 43 ? 48.559 6.774 74.845 0.86 32.15 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D CG 1 ATOM 297 C CD1 . LEU D 1 43 ? 48.255 7.732 73.705 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D CD1 1 ATOM 298 C CD2 . LEU D 1 43 ? 48.755 7.537 76.145 0.79 26.83 ? ? ? ? ? ? 40 LEU D CD2 1 ATOM 299 N N . ASP D 1 44 ? 46.227 2.855 76.964 0.90 33.01 ? ? ? ? ? ? 41 ASP D N 1 ATOM 300 C CA . ASP D 1 44 ? 45.388 1.662 76.851 0.65 35.22 ? ? ? ? ? ? 41 ASP D CA 1 ATOM 301 C C . ASP D 1 44 ? 44.406 1.466 78.004 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 41 ASP D C 1 ATOM 302 O O . ASP D 1 44 ? 44.161 0.338 78.432 0.10 36.82 ? ? ? ? ? ? 41 ASP D O 1 ATOM 303 C CB . ASP D 1 44 ? 46.270 0.410 76.733 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 41 ASP D CB 1 ATOM 304 N N . LYS D 1 45 ? 43.846 2.560 78.504 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 42 LYS D N 1 ATOM 305 C CA . LYS D 1 45 ? 42.730 2.479 79.434 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 42 LYS D CA 1 ATOM 306 C C . LYS D 1 45 ? 41.518 3.166 78.808 0.53 26.36 ? ? ? ? ? ? 42 LYS D C 1 ATOM 307 O O . LYS D 1 45 ? 41.562 4.361 78.531 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 42 LYS D O 1 ATOM 308 C CB . LYS D 1 45 ? 43.088 3.118 80.777 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 42 LYS D CB 1 ATOM 309 N N . GLY D 1 46 ? 40.448 2.407 78.570 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 43 GLY D N 1 ATOM 310 C CA . GLY D 1 46 ? 39.247 2.947 77.944 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 43 GLY D CA 1 ATOM 311 C C . GLY D 1 46 ? 39.272 2.863 76.421 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 43 GLY D C 1 ATOM 312 O O . GLY D 1 46 ? 40.241 2.391 75.841 0.90 21.34 ? ? ? ? ? ? 43 GLY D O 1 ATOM 313 N N . SER D 1 47 ? 38.225 3.351 75.763 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 44 SER D N 1 ATOM 314 C CA . SER D 1 47 ? 38.133 3.226 74.305 0.90 24.33 ? ? ? ? ? ? 44 SER D CA 1 ATOM 315 C C . SER D 1 47 ? 38.553 4.504 73.576 0.88 24.84 ? ? ? ? ? ? 44 SER D C 1 ATOM 316 O O . SER D 1 47 ? 38.705 5.558 74.192 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 44 SER D O 1 ATOM 317 C CB . SER D 1 47 ? 36.704 2.858 73.903 0.95 19.20 ? ? ? ? ? ? 44 SER D CB 1 ATOM 318 O OG . SER D 1 47 ? 35.797 3.879 74.306 0.99 19.59 ? ? ? ? ? ? 44 SER D OG 1 ATOM 319 N N . PHE D 1 48 ? 38.737 4.396 72.263 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D N 1 ATOM 320 C CA . PHE D 1 48 ? 38.941 5.562 71.402 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CA 1 ATOM 321 C C . PHE D 1 48 ? 37.791 5.649 70.398 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D C 1 ATOM 322 O O . PHE D 1 48 ? 37.918 5.183 69.271 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D O 1 ATOM 323 C CB . PHE D 1 48 ? 40.272 5.476 70.636 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CB 1 ATOM 324 C CG . PHE D 1 48 ? 41.489 5.873 71.436 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CG 1 ATOM 325 C CD1 . PHE D 1 48 ? 41.642 7.171 71.913 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CD1 1 ATOM 326 C CD2 . PHE D 1 48 ? 42.507 4.960 71.666 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CD2 1 ATOM 327 C CE1 . PHE D 1 48 ? 42.778 7.534 72.625 0.78 25.06 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CE1 1 ATOM 328 C CE2 . PHE D 1 48 ? 43.642 5.319 72.379 0.79 29.61 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CE2 1 ATOM 329 C CZ . PHE D 1 48 ? 43.779 6.605 72.852 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 45 PHE D CZ 1 ATOM 330 N N . GLU D 1 49 ? 36.662 6.217 70.795 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D N 1 ATOM 331 C CA . GLU D 1 49 ? 35.551 6.314 69.861 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D CA 1 ATOM 332 C C . GLU D 1 49 ? 35.666 7.588 69.045 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D C 1 ATOM 333 O O . GLU D 1 49 ? 36.327 8.551 69.462 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D O 1 ATOM 334 C CB . GLU D 1 49 ? 34.205 6.273 70.596 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D CB 1 ATOM 335 C CG . GLU D 1 49 ? 33.986 5.023 71.447 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D CG 1 ATOM 336 C CD . GLU D 1 49 ? 33.531 3.815 70.643 0.75 24.50 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D CD 1 ATOM 337 O OE1 . GLU D 1 49 ? 33.388 3.930 69.412 0.81 22.54 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D OE1 1 ATOM 338 O OE2 . GLU D 1 49 ? 33.319 2.743 71.246 0.80 22.12 ? ? ? ? ? ? 46 GLU D OE2 1 ATOM 339 N N . ALA D 1 50 ? 35.012 7.599 67.888 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 47 ALA D N 1 ATOM 340 C CA . ALA D 1 50 ? 34.940 8.814 67.084 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 47 ALA D CA 1 ATOM 341 C C . ALA D 1 50 ? 34.364 9.951 67.927 0.89 29.43 ? ? ? ? ? ? 47 ALA D C 1 ATOM 342 O O . ALA D 1 50 ? 33.387 9.763 68.642 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 47 ALA D O 1 ATOM 343 C CB . ALA D 1 50 ? 34.096 8.587 65.825 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 47 ALA D CB 1 ATOM 344 N N . GLY D 1 51 ? 34.994 11.122 67.866 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 48 GLY D N 1 ATOM 345 C CA . GLY D 1 51 ? 34.498 12.283 68.586 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 48 GLY D CA 1 ATOM 346 C C . GLY D 1 51 ? 34.982 12.367 70.026 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 48 GLY D C 1 ATOM 347 O O . GLY D 1 51 ? 34.691 13.335 70.728 0.89 25.65 ? ? ? ? ? ? 48 GLY D O 1 ATOM 348 N N . SER D 1 52 ? 35.732 11.361 70.473 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 49 SER D N 1 ATOM 349 C CA . SER D 1 52 ? 36.114 11.284 71.875 0.85 25.66 ? ? ? ? ? ? 49 SER D CA 1 ATOM 350 C C . SER D 1 52 ? 37.288 12.202 72.209 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 49 SER D C 1 ATOM 351 O O . SER D 1 52 ? 38.121 12.512 71.360 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 49 SER D O 1 ATOM 352 C CB . SER D 1 52 ? 36.453 9.831 72.272 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 49 SER D CB 1 ATOM 353 O OG . SER D 1 52 ? 37.583 9.321 71.575 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 49 SER D OG 1 ATOM 354 N N . LYS D 1 53 ? 37.326 12.637 73.460 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D N 1 ATOM 355 C CA . LYS D 1 53 ? 38.473 13.341 74.002 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D CA 1 ATOM 356 C C . LYS D 1 53 ? 38.916 12.549 75.205 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D C 1 ATOM 357 O O . LYS D 1 53 ? 38.240 12.544 76.231 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D O 1 ATOM 358 C CB . LYS D 1 53 ? 38.125 14.790 74.367 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D CB 1 ATOM 359 C CG . LYS D 1 53 ? 37.727 15.621 73.152 0.65 31.75 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D CG 1 ATOM 360 C CD . LYS D 1 53 ? 37.524 17.092 73.486 0.76 38.73 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D CD 1 ATOM 361 C CE . LYS D 1 53 ? 38.842 17.798 73.706 0.72 40.65 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D CE 1 ATOM 362 N NZ . LYS D 1 53 ? 38.711 19.268 73.458 0.74 38.98 ? ? ? ? ? ? 50 LYS D NZ 1 ATOM 363 N N . GLU D 1 54 ? 40.046 11.866 75.069 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D N 1 ATOM 364 C CA . GLU D 1 54 ? 40.430 10.859 76.041 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D CA 1 ATOM 365 C C . GLU D 1 54 ? 41.728 11.225 76.754 0.94 27.65 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D C 1 ATOM 366 O O . GLU D 1 54 ? 42.685 11.690 76.131 0.86 26.31 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D O 1 ATOM 367 C CB . GLU D 1 54 ? 40.544 9.486 75.351 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D CB 1 ATOM 368 C CG . GLU D 1 54 ? 39.221 8.967 74.717 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D CG 1 ATOM 369 C CD . GLU D 1 54 ? 38.079 8.766 75.737 0.83 26.96 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D CD 1 ATOM 370 O OE1 . GLU D 1 54 ? 36.938 8.439 75.331 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D OE1 1 ATOM 371 O OE2 . GLU D 1 54 ? 38.309 8.944 76.949 0.89 27.02 ? ? ? ? ? ? 51 GLU D OE2 1 ATOM 372 N N . GLN D 1 55 ? 41.750 10.991 78.061 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D N 1 ATOM 373 C CA . GLN D 1 55 ? 42.834 11.445 78.923 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D CA 1 ATOM 374 C C . GLN D 1 55 ? 43.653 10.287 79.462 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D C 1 ATOM 375 O O . GLN D 1 55 ? 43.109 9.243 79.789 0.90 21.23 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D O 1 ATOM 376 C CB . GLN D 1 55 ? 42.273 12.266 80.081 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D CB 1 ATOM 377 C CG . GLN D 1 55 ? 41.538 13.525 79.637 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D CG 1 ATOM 378 C CD . GLN D 1 55 ? 40.792 14.188 80.773 0.82 39.31 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D CD 1 ATOM 379 O OE1 . GLN D 1 55 ? 41.193 14.093 81.932 0.64 37.57 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D OE1 1 ATOM 380 N NE2 . GLN D 1 55 ? 39.687 14.854 80.448 0.62 43.20 ? ? ? ? ? ? 52 GLN D NE2 1 ATOM 381 N N . TYR D 1 56 ? 44.965 10.483 79.547 0.82 27.37 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D N 1 ATOM 382 C CA . TYR D 1 56 ? 45.883 9.436 79.974 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CA 1 ATOM 383 C C . TYR D 1 56 ? 46.984 10.037 80.817 0.60 31.13 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D C 1 ATOM 384 O O . TYR D 1 56 ? 47.397 11.183 80.602 0.87 31.18 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D O 1 ATOM 385 C CB . TYR D 1 56 ? 46.487 8.699 78.767 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CB 1 ATOM 386 C CG . TYR D 1 56 ? 45.438 8.050 77.905 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CG 1 ATOM 387 C CD1 . TYR D 1 56 ? 44.826 8.760 76.870 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CD1 1 ATOM 388 C CD2 . TYR D 1 56 ? 45.018 6.741 78.149 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CD2 1 ATOM 389 C CE1 . TYR D 1 56 ? 43.840 8.182 76.095 0.79 25.20 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CE1 1 ATOM 390 C CE2 . TYR D 1 56 ? 44.033 6.152 77.367 0.79 24.93 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CE2 1 ATOM 391 C CZ . TYR D 1 56 ? 43.445 6.882 76.348 0.89 24.36 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D CZ 1 ATOM 392 O OH . TYR D 1 56 ? 42.460 6.316 75.572 0.75 25.20 ? ? ? ? ? ? 53 TYR D OH 1 ATOM 393 N N . THR D 1 57 ? 47.453 9.260 81.784 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 54 THR D N 1 ATOM 394 C CA . THR D 1 57 ? 48.585 9.670 82.596 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 54 THR D CA 1 ATOM 395 C C . THR D 1 57 ? 49.652 8.604 82.504 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 54 THR D C 1 ATOM 396 O O . THR D 1 57 ? 49.431 7.455 82.884 0.82 37.42 ? ? ? ? ? ? 54 THR D O 1 ATOM 397 C CB . THR D 1 57 ? 48.194 9.895 84.054 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 54 THR D CB 1 ATOM 398 O OG1 . THR D 1 57 ? 47.194 10.916 84.119 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 54 THR D OG1 1 ATOM 399 C CG2 . THR D 1 57 ? 49.404 10.342 84.860 0.94 37.08 ? ? ? ? ? ? 54 THR D CG2 1 ATOM 400 N N . VAL D 1 58 ? 50.807 8.978 81.974 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D N 1 ATOM 401 C CA . VAL D 1 58 ? 51.880 8.017 81.781 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D CA 1 ATOM 402 C C . VAL D 1 58 ? 53.170 8.579 82.356 0.89 40.35 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D C 1 ATOM 403 O O . VAL D 1 58 ? 53.314 9.793 82.510 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D O 1 ATOM 404 C CB . VAL D 1 58 ? 52.071 7.663 80.296 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D CB 1 ATOM 405 C CG1 . VAL D 1 58 ? 50.891 6.859 79.798 0.94 38.13 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D CG1 1 ATOM 406 C CG2 . VAL D 1 58 ? 52.252 8.921 79.454 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 55 VAL D CG2 1 ATOM 407 N N . GLN D 1 59 ? 54.096 7.687 82.684 0.75 43.13 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D N 1 ATOM 408 C CA . GLN D 1 59 ? 55.333 8.080 83.341 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D CA 1 ATOM 409 C C . GLN D 1 59 ? 56.528 7.667 82.503 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D C 1 ATOM 410 O O . GLN D 1 59 ? 56.555 6.569 81.941 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D O 1 ATOM 411 C CB . GLN D 1 59 ? 55.416 7.461 84.741 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D CB 1 ATOM 412 C CG . GLN D 1 59 ? 56.699 7.779 85.483 0.33 49.51 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D CG 1 ATOM 413 C CD . GLN D 1 59 ? 56.586 7.522 86.968 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D CD 1 ATOM 414 O OE1 . GLN D 1 59 ? 55.518 7.174 87.470 1.00 65.47 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D OE1 1 ATOM 415 N NE2 . GLN D 1 59 ? 57.690 7.700 87.684 0.82 55.63 ? ? ? ? ? ? 56 GLN D NE2 1 ATOM 416 N N . GLY D 1 60 ? 57.514 8.555 82.404 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 57 GLY D N 1 ATOM 417 C CA . GLY D 1 60 ? 58.718 8.233 81.666 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 57 GLY D CA 1 ATOM 418 C C . GLY D 1 60 ? 59.876 9.173 81.927 0.72 41.60 ? ? ? ? ? ? 57 GLY D C 1 ATOM 419 O O . GLY D 1 60 ? 59.820 10.035 82.808 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 57 GLY D O 1 ATOM 420 N N . PHE D 1 61 ? 60.940 8.980 81.155 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D N 1 ATOM 421 C CA . PHE D 1 61 ? 62.088 9.877 81.153 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CA 1 ATOM 422 C C . PHE D 1 61 ? 61.639 11.324 80.969 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D C 1 ATOM 423 O O . PHE D 1 61 ? 60.786 11.608 80.126 0.59 42.16 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D O 1 ATOM 424 C CB . PHE D 1 61 ? 63.055 9.460 80.041 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CB 1 ATOM 425 C CG . PHE D 1 61 ? 64.360 10.198 80.050 0.57 48.11 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CG 1 ATOM 426 C CD1 . PHE D 1 61 ? 65.429 9.728 80.795 0.69 46.06 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CD1 1 ATOM 427 C CD2 . PHE D 1 61 ? 64.530 11.345 79.292 0.59 46.65 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CD2 1 ATOM 428 C CE1 . PHE D 1 61 ? 66.637 10.399 80.797 0.64 44.37 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CE1 1 ATOM 429 C CE2 . PHE D 1 61 ? 65.737 12.018 79.290 0.67 46.48 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CE2 1 ATOM 430 C CZ . PHE D 1 61 ? 66.790 11.544 80.045 0.58 45.98 ? ? ? ? ? ? 58 PHE D CZ 1 ATOM 431 N N . ASP D 1 62 ? 62.189 12.232 81.772 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D N 1 ATOM 432 C CA . ASP D 1 62 ? 61.954 13.662 81.574 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D CA 1 ATOM 433 C C . ASP D 1 62 ? 62.731 14.154 80.353 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D C 1 ATOM 434 O O . ASP D 1 62 ? 63.960 14.206 80.377 0.55 41.12 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D O 1 ATOM 435 C CB . ASP D 1 62 ? 62.365 14.462 82.811 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D CB 1 ATOM 436 C CG . ASP D 1 62 ? 62.089 15.944 82.661 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D CG 1 ATOM 437 O OD1 . ASP D 1 62 ? 61.228 16.301 81.833 0.72 46.18 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D OD1 1 ATOM 438 O OD2 . ASP D 1 62 ? 62.720 16.756 83.375 0.94 53.08 ? ? ? ? ? ? 59 ASP D OD2 1 ATOM 439 N N . VAL D 1 63 ? 62.017 14.517 79.291 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D N 1 ATOM 440 C CA . VAL D 1 63 ? 62.663 14.938 78.048 0.78 44.78 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D CA 1 ATOM 441 C C . VAL D 1 63 ? 62.877 16.443 78.007 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D C 1 ATOM 442 O O . VAL D 1 63 ? 63.296 16.991 76.986 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D O 1 ATOM 443 C CB . VAL D 1 63 ? 61.840 14.525 76.810 0.71 42.50 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D CB 1 ATOM 444 C CG1 . VAL D 1 63 ? 61.647 13.023 76.785 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D CG1 1 ATOM 445 C CG2 . VAL D 1 63 ? 60.496 15.246 76.801 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 60 VAL D CG2 1 ATOM 446 N N . GLY D 1 64 ? 62.580 17.112 79.115 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 61 GLY D N 1 ATOM 447 C CA . GLY D 1 64 ? 62.668 18.557 79.162 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 61 GLY D CA 1 ATOM 448 C C . GLY D 1 64 ? 61.628 19.191 78.260 0.89 45.12 ? ? ? ? ? ? 61 GLY D C 1 ATOM 449 O O . GLY D 1 64 ? 60.457 18.813 78.290 0.92 39.21 ? ? ? ? ? ? 61 GLY D O 1 ATOM 450 N N . ASP D 1 65 ? 62.053 20.160 77.457 0.72 40.32 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D N 1 ATOM 451 C CA . ASP D 1 65 ? 61.161 20.807 76.502 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D CA 1 ATOM 452 C C . ASP D 1 65 ? 60.737 19.798 75.447 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D C 1 ATOM 453 O O . ASP D 1 65 ? 61.583 19.274 74.730 0.93 42.52 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D O 1 ATOM 454 C CB . ASP D 1 65 ? 61.845 22.001 75.846 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D CB 1 ATOM 455 C CG . ASP D 1 65 ? 60.892 22.841 75.026 0.75 38.94 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D CG 1 ATOM 456 O OD1 . ASP D 1 65 ? 59.753 23.072 75.486 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D OD1 1 ATOM 457 O OD2 . ASP D 1 65 ? 61.284 23.272 73.919 0.54 37.16 ? ? ? ? ? ? 62 ASP D OD2 1 ATOM 458 N N . ILE D 1 66 ? 59.439 19.509 75.357 0.72 38.44 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D N 1 ATOM 459 C CA . ILE D 1 66 ? 58.966 18.512 74.396 0.85 36.29 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D CA 1 ATOM 460 C C . ILE D 1 66 ? 59.061 19.060 72.978 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D C 1 ATOM 461 O O . ILE D 1 66 ? 58.641 20.177 72.712 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D O 1 ATOM 462 C CB . ILE D 1 66 ? 57.515 18.066 74.669 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D CB 1 ATOM 463 C CG1 . ILE D 1 66 ? 57.390 17.472 76.079 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D CG1 1 ATOM 464 C CG2 . ILE D 1 66 ? 57.074 17.050 73.612 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D CG2 1 ATOM 465 C CD1 . ILE D 1 66 ? 56.007 16.935 76.415 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 63 ILE D CD1 1 ATOM 466 N N . GLN D 1 67 ? 59.606 18.268 72.064 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D N 1 ATOM 467 C CA . GLN D 1 67 ? 59.856 18.763 70.719 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D CA 1 ATOM 468 C C . GLN D 1 67 ? 59.070 18.020 69.636 0.71 34.45 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D C 1 ATOM 469 O O . GLN D 1 67 ? 58.685 18.616 68.636 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D O 1 ATOM 470 C CB . GLN D 1 67 ? 61.358 18.707 70.437 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D CB 1 ATOM 471 C CG . GLN D 1 67 ? 62.134 19.592 71.403 0.95 35.55 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D CG 1 ATOM 472 C CD . GLN D 1 67 ? 63.628 19.490 71.251 0.94 36.90 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D CD 1 ATOM 473 O OE1 . GLN D 1 67 ? 64.152 18.472 70.800 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D OE1 1 ATOM 474 N NE2 . GLN D 1 67 ? 64.332 20.556 71.631 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 64 GLN D NE2 1 ATOM 475 N N . LEU D 1 68 ? 58.839 16.727 69.825 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D N 1 ATOM 476 C CA . LEU D 1 68 ? 57.943 16.004 68.940 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D CA 1 ATOM 477 C C . LEU D 1 68 ? 57.430 14.743 69.625 0.92 34.04 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D C 1 ATOM 478 O O . LEU D 1 68 ? 57.951 14.327 70.663 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D O 1 ATOM 479 C CB . LEU D 1 68 ? 58.631 15.667 67.600 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D CB 1 ATOM 480 C CG . LEU D 1 68 ? 59.862 14.760 67.520 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D CG 1 ATOM 481 C CD1 . LEU D 1 68 ? 59.487 13.282 67.474 0.50 37.50 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D CD1 1 ATOM 482 C CD2 . LEU D 1 68 ? 60.692 15.121 66.301 0.67 35.96 ? ? ? ? ? ? 65 LEU D CD2 1 ATOM 483 N N . ILE D 1 69 ? 56.387 14.154 69.050 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D N 1 ATOM 484 C CA . ILE D 1 69 ? 55.854 12.899 69.555 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D CA 1 ATOM 485 C C . ILE D 1 69 ? 55.605 11.937 68.412 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D C 1 ATOM 486 O O . ILE D 1 69 ? 55.461 12.338 67.254 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D O 1 ATOM 487 C CB . ILE D 1 69 ? 54.541 13.087 70.340 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D CB 1 ATOM 488 C CG1 . ILE D 1 69 ? 53.449 13.641 69.427 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D CG1 1 ATOM 489 C CG2 . ILE D 1 69 ? 54.764 13.981 71.533 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D CG2 1 ATOM 490 C CD1 . ILE D 1 69 ? 52.132 13.877 70.124 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 66 ILE D CD1 1 ATOM 491 N N . GLU D 1 70 ? 55.569 10.659 68.756 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D N 1 ATOM 492 C CA . GLU D 1 70 ? 55.284 9.612 67.799 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D CA 1 ATOM 493 C C . GLU D 1 70 ? 54.155 8.752 68.321 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D C 1 ATOM 494 O O . GLU D 1 70 ? 54.242 8.194 69.407 0.91 31.90 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D O 1 ATOM 495 C CB . GLU D 1 70 ? 56.515 8.749 67.549 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D CB 1 ATOM 496 C CG . GLU D 1 70 ? 57.683 9.486 66.928 0.91 38.71 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D CG 1 ATOM 497 C CD . GLU D 1 70 ? 58.964 8.697 67.054 0.57 38.40 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D CD 1 ATOM 498 O OE1 . GLU D 1 70 ? 59.353 8.033 66.074 0.79 43.05 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D OE1 1 ATOM 499 O OE2 . GLU D 1 70 ? 59.570 8.731 68.144 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 67 GLU D OE2 1 ATOM 500 N N . LEU D 1 71 ? 53.094 8.654 67.540 0.79 30.32 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D N 1 ATOM 501 C CA . LEU D 1 71 ? 51.998 7.765 67.867 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D CA 1 ATOM 502 C C . LEU D 1 71 ? 52.251 6.454 67.162 0.81 32.45 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D C 1 ATOM 503 O O . LEU D 1 71 ? 52.658 6.451 66.002 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D O 1 ATOM 504 C CB . LEU D 1 71 ? 50.669 8.364 67.433 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D CB 1 ATOM 505 C CG . LEU D 1 71 ? 50.137 9.526 68.275 0.89 23.33 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D CG 1 ATOM 506 C CD1 . LEU D 1 71 ? 48.911 10.137 67.603 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D CD1 1 ATOM 507 C CD2 . LEU D 1 71 ? 49.787 9.021 69.656 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 68 LEU D CD2 1 ATOM 508 N N . HIS D 1 72 ? 52.031 5.346 67.859 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D N 1 ATOM 509 C CA . HIS D 1 72 ? 52.149 4.043 67.227 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D CA 1 ATOM 510 C C . HIS D 1 72 ? 50.927 3.159 67.454 0.87 30.67 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D C 1 ATOM 511 O O . HIS D 1 72 ? 50.407 3.052 68.570 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D O 1 ATOM 512 C CB . HIS D 1 72 ? 53.391 3.300 67.716 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D CB 1 ATOM 513 C CG . HIS D 1 72 ? 53.517 1.930 67.129 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D CG 1 ATOM 514 N ND1 . HIS D 1 72 ? 53.970 1.711 65.845 0.76 32.42 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D ND1 1 ATOM 515 C CD2 . HIS D 1 72 ? 53.197 0.713 67.630 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D CD2 1 ATOM 516 C CE1 . HIS D 1 72 ? 53.943 0.415 65.587 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D CE1 1 ATOM 517 N NE2 . HIS D 1 72 ? 53.482 -0.213 66.656 0.82 29.52 ? ? ? ? ? ? 69 HIS D NE2 1 ATOM 518 N N . SER D 1 73 ? 50.490 2.515 66.380 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 70 SER D N 1 ATOM 519 C CA . SER D 1 73 ? 49.346 1.611 66.426 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 70 SER D CA 1 ATOM 520 C C . SER D 1 73 ? 49.768 0.209 66.023 0.66 32.95 ? ? ? ? ? ? 70 SER D C 1 ATOM 521 O O . SER D 1 73 ? 50.417 0.030 64.995 0.87 29.84 ? ? ? ? ? ? 70 SER D O 1 ATOM 522 C CB . SER D 1 73 ? 48.241 2.104 65.498 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 70 SER D CB 1 ATOM 523 O OG . SER D 1 73 ? 47.358 1.047 65.173 0.95 32.81 ? ? ? ? ? ? 70 SER D OG 1 ATOM 524 N N . ASP D 1 74 ? 49.386 -0.790 66.812 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D N 1 ATOM 525 C CA . ASP D 1 74 ? 49.761 -2.160 66.494 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D CA 1 ATOM 526 C C . ASP D 1 74 ? 48.908 -2.707 65.347 0.69 34.73 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D C 1 ATOM 527 O O . ASP D 1 74 ? 49.102 -3.838 64.905 0.75 36.69 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D O 1 ATOM 528 C CB . ASP D 1 74 ? 49.664 -3.050 67.746 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D CB 1 ATOM 529 C CG . ASP D 1 74 ? 48.230 -3.403 68.133 0.75 33.05 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D CG 1 ATOM 530 O OD1 . ASP D 1 74 ? 47.271 -2.758 67.660 0.83 32.46 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D OD1 1 ATOM 531 O OD2 . ASP D 1 74 ? 48.068 -4.344 68.938 0.64 33.03 ? ? ? ? ? ? 71 ASP D OD2 1 ATOM 532 N N . GLY D 1 75 ? 47.980 -1.886 64.858 0.92 34.24 ? ? ? ? ? ? 72 GLY D N 1 ATOM 533 C CA . GLY D 1 75 ? 47.114 -2.270 63.755 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 72 GLY D CA 1 ATOM 534 C C . GLY D 1 75 ? 45.980 -3.203 64.164 0.90 31.31 ? ? ? ? ? ? 72 GLY D C 1 ATOM 535 O O . GLY D 1 75 ? 45.267 -3.734 63.319 0.84 35.33 ? ? ? ? ? ? 72 GLY D O 1 ATOM 536 N N . GLY D 1 76 ? 45.819 -3.413 65.463 0.87 34.89 ? ? ? ? ? ? 73 GLY D N 1 ATOM 537 C CA . GLY D 1 76 ? 44.688 -4.164 65.968 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 73 GLY D CA 1 ATOM 538 C C . GLY D 1 76 ? 44.918 -5.659 66.010 0.60 37.50 ? ? ? ? ? ? 73 GLY D C 1 ATOM 539 O O . GLY D 1 76 ? 45.869 -6.175 65.424 0.72 35.57 ? ? ? ? ? ? 73 GLY D O 1 ATOM 540 N N . GLY D 1 77 ? 44.033 -6.359 66.707 0.72 38.66 ? ? ? ? ? ? 74 GLY D N 1 ATOM 541 C CA . GLY D 1 77 ? 44.142 -7.797 66.839 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 74 GLY D CA 1 ATOM 542 C C . GLY D 1 77 ? 43.317 -8.542 65.814 0.64 38.34 ? ? ? ? ? ? 74 GLY D C 1 ATOM 543 O O . GLY D 1 77 ? 42.873 -7.966 64.821 0.95 40.85 ? ? ? ? ? ? 74 GLY D O 1 ATOM 544 N N . TYR D 1 78 ? 43.121 -9.833 66.064 0.59 36.25 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D N 1 ATOM 545 C CA . TYR D 1 78 ? 42.385 -10.711 65.165 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CA 1 ATOM 546 C C . TYR D 1 78 ? 40.982 -10.185 64.862 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D C 1 ATOM 547 O O . TYR D 1 78 ? 40.494 -10.318 63.743 0.66 39.07 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D O 1 ATOM 548 C CB . TYR D 1 78 ? 42.302 -12.121 65.766 0.71 42.79 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CB 1 ATOM 549 C CG . TYR D 1 78 ? 41.604 -13.128 64.878 0.82 43.37 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CG 1 ATOM 550 C CD1 . TYR D 1 78 ? 42.256 -13.687 63.787 0.78 43.24 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CD1 1 ATOM 551 C CD2 . TYR D 1 78 ? 40.295 -13.520 65.132 0.85 41.81 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CD2 1 ATOM 552 C CE1 . TYR D 1 78 ? 41.625 -14.606 62.969 0.54 44.36 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CE1 1 ATOM 553 C CE2 . TYR D 1 78 ? 39.653 -14.440 64.316 0.78 41.86 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CE2 1 ATOM 554 C CZ . TYR D 1 78 ? 40.325 -14.979 63.237 0.88 48.33 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D CZ 1 ATOM 555 O OH . TYR D 1 78 ? 39.701 -15.894 62.423 0.58 49.89 ? ? ? ? ? ? 75 TYR D OH 1 ATOM 556 N N . TRP D 1 79 ? 40.355 -9.560 65.858 0.90 34.87 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D N 1 ATOM 557 C CA . TRP D 1 79 ? 38.978 -9.074 65.735 0.56 40.18 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CA 1 ATOM 558 C C . TRP D 1 79 ? 38.824 -7.612 65.293 0.76 40.67 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D C 1 ATOM 559 O O . TRP D 1 79 ? 37.715 -7.170 64.994 0.58 35.86 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D O 1 ATOM 560 C CB . TRP D 1 79 ? 38.258 -9.257 67.070 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CB 1 ATOM 561 C CG . TRP D 1 79 ? 38.309 -10.665 67.576 0.41 35.50 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CG 1 ATOM 562 C CD1 . TRP D 1 79 ? 39.013 -11.127 68.650 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CD1 1 ATOM 563 C CD2 . TRP D 1 79 ? 37.633 -11.800 67.019 0.75 34.53 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CD2 1 ATOM 564 N NE1 . TRP D 1 79 ? 38.811 -12.481 68.802 0.69 38.74 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D NE1 1 ATOM 565 C CE2 . TRP D 1 79 ? 37.968 -12.917 67.812 0.66 34.86 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CE2 1 ATOM 566 C CE3 . TRP D 1 79 ? 36.774 -11.979 65.926 0.77 33.83 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CE3 1 ATOM 567 C CZ2 . TRP D 1 79 ? 37.478 -14.194 67.548 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CZ2 1 ATOM 568 C CZ3 . TRP D 1 79 ? 36.286 -13.252 65.665 0.89 32.91 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CZ3 1 ATOM 569 C CH2 . TRP D 1 79 ? 36.639 -14.340 66.474 0.56 32.57 ? ? ? ? ? ? 76 TRP D CH2 1 ATOM 570 N N . SER D 1 80 ? 39.917 -6.858 65.258 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 77 SER D N 1 ATOM 571 C CA . SER D 1 80 ? 39.835 -5.429 64.936 0.87 42.21 ? ? ? ? ? ? 77 SER D CA 1 ATOM 572 C C . SER D 1 80 ? 39.341 -5.163 63.509 0.80 41.79 ? ? ? ? ? ? 77 SER D C 1 ATOM 573 O O . SER D 1 80 ? 39.998 -5.530 62.535 0.51 42.45 ? ? ? ? ? ? 77 SER D O 1 ATOM 574 C CB . SER D 1 80 ? 41.192 -4.766 65.144 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 77 SER D CB 1 ATOM 575 O OG . SER D 1 80 ? 41.600 -4.889 66.497 0.66 39.30 ? ? ? ? ? ? 77 SER D OG 1 ATOM 576 N N . GLY D 1 81 ? 38.187 -4.506 63.400 0.84 40.44 ? ? ? ? ? ? 78 GLY D N 1 ATOM 577 C CA . GLY D 1 81 ? 37.547 -4.257 62.117 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 78 GLY D CA 1 ATOM 578 C C . GLY D 1 81 ? 38.095 -3.084 61.319 0.62 39.56 ? ? ? ? ? ? 78 GLY D C 1 ATOM 579 O O . GLY D 1 81 ? 38.203 -3.156 60.097 0.75 35.98 ? ? ? ? ? ? 78 GLY D O 1 ATOM 580 N N . ASP D 1 82 ? 38.432 -1.993 61.997 0.73 39.09 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D N 1 ATOM 581 C CA . ASP D 1 82 ? 38.996 -0.835 61.310 0.68 34.54 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D CA 1 ATOM 582 C C . ASP D 1 82 ? 39.993 -0.107 62.210 0.85 31.46 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D C 1 ATOM 583 O O . ASP D 1 82 ? 39.678 0.946 62.768 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D O 1 ATOM 584 C CB . ASP D 1 82 ? 37.883 0.121 60.858 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D CB 1 ATOM 585 C CG . ASP D 1 82 ? 38.399 1.240 59.957 0.67 35.45 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D CG 1 ATOM 586 O OD1 . ASP D 1 82 ? 38.527 1.021 58.733 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D OD1 1 ATOM 587 O OD2 . ASP D 1 82 ? 38.676 2.343 60.467 0.78 36.54 ? ? ? ? ? ? 79 ASP D OD2 1 ATOM 588 N N . PRO D 1 83 ? 41.198 -0.676 62.359 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D N 1 ATOM 589 C CA . PRO D 1 83 ? 42.217 -0.113 63.249 0.90 30.10 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D CA 1 ATOM 590 C C . PRO D 1 83 ? 42.680 1.299 62.875 0.57 27.75 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D C 1 ATOM 591 O O . PRO D 1 83 ? 43.171 1.991 63.763 0.71 24.19 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D O 1 ATOM 592 C CB . PRO D 1 83 ? 43.378 -1.103 63.124 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D CB 1 ATOM 593 C CG . PRO D 1 83 ? 43.154 -1.794 61.816 0.67 37.33 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D CG 1 ATOM 594 C CD . PRO D 1 83 ? 41.668 -1.900 61.691 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 80 PRO D CD 1 ATOM 595 N N . ASP D 1 84 ? 42.536 1.710 61.614 0.95 27.18 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D N 1 ATOM 596 C CA . ASP D 1 84 ? 42.919 3.065 61.207 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D CA 1 ATOM 597 C C . ASP D 1 84 ? 42.219 4.074 62.088 0.97 28.48 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D C 1 ATOM 598 O O . ASP D 1 84 ? 41.066 3.897 62.452 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D O 1 ATOM 599 C CB . ASP D 1 84 ? 42.587 3.329 59.738 0.88 28.69 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D CB 1 ATOM 600 C CG . ASP D 1 84 ? 43.464 2.533 58.794 0.51 27.04 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D CG 1 ATOM 601 O OD1 . ASP D 1 84 ? 44.250 1.693 59.281 0.73 28.03 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D OD1 1 ATOM 602 O OD2 . ASP D 1 84 ? 43.363 2.745 57.568 0.69 25.80 ? ? ? ? ? ? 81 ASP D OD2 1 ATOM 603 N N . TRP D 1 85 ? 42.926 5.143 62.420 0.92 26.27 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D N 1 ATOM 604 C CA . TRP D 1 85 ? 42.532 6.001 63.522 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CA 1 ATOM 605 C C . TRP D 1 85 ? 42.624 7.468 63.112 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D C 1 ATOM 606 O O . TRP D 1 85 ? 43.715 7.975 62.882 0.94 25.38 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D O 1 ATOM 607 C CB . TRP D 1 85 ? 43.441 5.685 64.715 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CB 1 ATOM 608 C CG . TRP D 1 85 ? 43.181 6.420 65.972 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CG 1 ATOM 609 C CD1 . TRP D 1 85 ? 41.993 6.919 66.404 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CD1 1 ATOM 610 C CD2 . TRP D 1 85 ? 44.147 6.744 66.976 0.85 23.75 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CD2 1 ATOM 611 N NE1 . TRP D 1 85 ? 42.155 7.524 67.629 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D NE1 1 ATOM 612 C CE2 . TRP D 1 85 ? 43.470 7.434 67.999 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CE2 1 ATOM 613 C CE3 . TRP D 1 85 ? 45.524 6.522 67.107 0.97 23.92 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CE3 1 ATOM 614 C CZ2 . TRP D 1 85 ? 44.119 7.908 69.140 0.90 23.98 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CZ2 1 ATOM 615 C CZ3 . TRP D 1 85 ? 46.170 6.995 68.242 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CZ3 1 ATOM 616 C CH2 . TRP D 1 85 ? 45.464 7.672 69.247 0.95 22.79 ? ? ? ? ? ? 82 TRP D CH2 1 ATOM 617 N N . PHE D 1 86 ? 41.496 8.163 62.992 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D N 1 ATOM 618 C CA . PHE D 1 86 ? 41.597 9.574 62.607 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CA 1 ATOM 619 C C . PHE D 1 86 ? 41.730 10.463 63.829 0.92 22.74 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D C 1 ATOM 620 O O . PHE D 1 86 ? 40.787 10.636 64.595 0.93 23.63 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D O 1 ATOM 621 C CB . PHE D 1 86 ? 40.395 10.029 61.780 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CB 1 ATOM 622 C CG . PHE D 1 86 ? 40.599 11.365 61.120 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CG 1 ATOM 623 C CD1 . PHE D 1 86 ? 40.238 12.530 61.762 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CD1 1 ATOM 624 C CD2 . PHE D 1 86 ? 41.167 11.449 59.857 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CD2 1 ATOM 625 C CE1 . PHE D 1 86 ? 40.422 13.766 61.153 0.91 24.21 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CE1 1 ATOM 626 C CE2 . PHE D 1 86 ? 41.356 12.682 59.242 0.87 23.63 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CE2 1 ATOM 627 C CZ . PHE D 1 86 ? 40.988 13.832 59.885 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 83 PHE D CZ 1 ATOM 628 N N . VAL D 1 87 ? 42.905 11.057 63.982 0.88 21.24 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D N 1 ATOM 629 C CA . VAL D 1 87 ? 43.208 11.883 65.130 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D CA 1 ATOM 630 C C . VAL D 1 87 ? 43.142 13.353 64.753 0.83 24.19 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D C 1 ATOM 631 O O . VAL D 1 87 ? 43.784 13.780 63.795 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D O 1 ATOM 632 C CB . VAL D 1 87 ? 44.595 11.548 65.690 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D CB 1 ATOM 633 C CG1 . VAL D 1 87 ? 44.981 12.494 66.821 0.98 23.85 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D CG1 1 ATOM 634 C CG2 . VAL D 1 87 ? 44.627 10.106 66.145 0.88 22.99 ? ? ? ? ? ? 84 VAL D CG2 1 ATOM 635 N N . ASN D 1 88 ? 42.331 14.107 65.492 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D N 1 ATOM 636 C CA . ASN D 1 88 ? 42.279 15.558 65.366 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D CA 1 ATOM 637 C C . ASN D 1 88 ? 43.513 16.207 65.977 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D C 1 ATOM 638 O O . ASN D 1 88 ? 44.222 16.959 65.319 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D O 1 ATOM 639 C CB . ASN D 1 88 ? 41.036 16.117 66.056 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D CB 1 ATOM 640 C CG . ASN D 1 88 ? 39.779 15.995 65.213 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D CG 1 ATOM 641 O OD1 . ASN D 1 88 ? 39.807 15.488 64.096 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D OD1 1 ATOM 642 N ND2 . ASN D 1 88 ? 38.662 16.464 65.760 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 85 ASN D ND2 1 ATOM 643 N N . ARG D 1 89 ? 43.751 15.915 67.253 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D N 1 ATOM 644 C CA . ARG D 1 89 ? 44.773 16.631 68.007 0.89 25.13 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D CA 1 ATOM 645 C C . ARG D 1 89 ? 45.234 15.843 69.226 0.89 26.62 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D C 1 ATOM 646 O O . ARG D 1 89 ? 44.458 15.106 69.829 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D O 1 ATOM 647 C CB . ARG D 1 89 ? 44.229 18.004 68.445 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D CB 1 ATOM 648 C CG . ARG D 1 89 ? 45.267 18.954 68.996 0.70 28.09 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D CG 1 ATOM 649 C CD . ARG D 1 89 ? 44.628 20.241 69.514 0.64 31.98 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D CD 1 ATOM 650 N NE . ARG D 1 89 ? 43.484 20.664 68.711 0.43 31.91 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D NE 1 ATOM 651 C CZ . ARG D 1 89 ? 43.565 21.441 67.636 0.27 34.31 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D CZ 1 ATOM 652 N NH1 . ARG D 1 89 ? 44.742 21.878 67.219 0.71 34.23 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D NH1 1 ATOM 653 N NH2 . ARG D 1 89 ? 42.467 21.780 66.973 0.26 34.90 ? ? ? ? ? ? 86 ARG D NH2 1 ATOM 654 N N . VAL D 1 90 ? 46.499 16.008 69.587 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D N 1 ATOM 655 C CA . VAL D 1 90 ? 47.019 15.494 70.846 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D CA 1 ATOM 656 C C . VAL D 1 90 ? 47.503 16.677 71.671 0.81 29.49 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D C 1 ATOM 657 O O . VAL D 1 90 ? 48.122 17.599 71.141 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D O 1 ATOM 658 C CB . VAL D 1 90 ? 48.175 14.490 70.639 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D CB 1 ATOM 659 C CG1 . VAL D 1 90 ? 48.754 14.026 71.985 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D CG1 1 ATOM 660 C CG2 . VAL D 1 90 ? 47.704 13.294 69.817 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 87 VAL D CG2 1 ATOM 661 N N . ILE D 1 91 ? 47.199 16.665 72.963 0.95 26.43 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D N 1 ATOM 662 C CA . ILE D 1 91 ? 47.661 17.711 73.862 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D CA 1 ATOM 663 C C . ILE D 1 91 ? 48.426 17.087 75.012 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D C 1 ATOM 664 O O . ILE D 1 91 ? 47.977 16.108 75.616 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D O 1 ATOM 665 C CB . ILE D 1 91 ? 46.505 18.558 74.407 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D CB 1 ATOM 666 C CG1 . ILE D 1 91 ? 45.754 19.226 73.254 0.81 33.51 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D CG1 1 ATOM 667 C CG2 . ILE D 1 91 ? 47.044 19.620 75.364 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D CG2 1 ATOM 668 C CD1 . ILE D 1 91 ? 44.461 19.921 73.668 0.77 36.60 ? ? ? ? ? ? 88 ILE D CD1 1 ATOM 669 N N . ILE D 1 92 ? 49.604 17.632 75.297 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D N 1 ATOM 670 C CA . ILE D 1 92 ? 50.441 17.084 76.353 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D CA 1 ATOM 671 C C . ILE D 1 92 ? 50.897 18.149 77.342 0.73 37.90 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D C 1 ATOM 672 O O . ILE D 1 92 ? 51.266 19.266 76.959 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D O 1 ATOM 673 C CB . ILE D 1 92 ? 51.670 16.385 75.772 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D CB 1 ATOM 674 C CG1 . ILE D 1 92 ? 51.237 15.315 74.766 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D CG1 1 ATOM 675 C CG2 . ILE D 1 92 ? 52.526 15.791 76.888 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D CG2 1 ATOM 676 C CD1 . ILE D 1 92 ? 52.350 14.421 74.318 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 89 ILE D CD1 1 ATOM 677 N N . ILE D 1 93 ? 50.832 17.792 78.621 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D N 1 ATOM 678 C CA . ILE D 1 93 ? 51.424 18.575 79.698 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D CA 1 ATOM 679 C C . ILE D 1 93 ? 52.450 17.724 80.433 0.59 36.52 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D C 1 ATOM 680 O O . ILE D 1 93 ? 52.129 16.644 80.923 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D O 1 ATOM 681 C CB . ILE D 1 93 ? 50.374 19.071 80.701 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D CB 1 ATOM 682 C CG1 . ILE D 1 93 ? 49.488 20.139 80.059 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D CG1 1 ATOM 683 C CG2 . ILE D 1 93 ? 51.056 19.597 81.956 0.76 38.88 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D CG2 1 ATOM 684 C CD1 . ILE D 1 93 ? 48.349 20.585 80.932 0.56 36.38 ? ? ? ? ? ? 90 ILE D CD1 1 ATOM 685 N N . SER D 1 94 ? 53.687 18.206 80.485 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 91 SER D N 1 ATOM 686 C CA . SER D 1 94 ? 54.740 17.550 81.245 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 91 SER D CA 1 ATOM 687 C C . SER D 1 94 ? 54.769 18.112 82.661 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 91 SER D C 1 ATOM 688 O O . SER D 1 94 ? 54.515 19.299 82.866 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 91 SER D O 1 ATOM 689 C CB . SER D 1 94 ? 56.097 17.749 80.569 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 91 SER D CB 1 ATOM 690 O OG . SER D 1 94 ? 57.146 17.211 81.350 0.93 39.85 ? ? ? ? ? ? 91 SER D OG 1 ATOM 691 N N . SER D 1 95 ? 55.075 17.268 83.639 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 92 SER D N 1 ATOM 692 C CA . SER D 1 95 ? 55.139 17.731 85.025 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 92 SER D CA 1 ATOM 693 C C . SER D 1 95 ? 56.321 18.667 85.245 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 92 SER D C 1 ATOM 694 O O . SER D 1 95 ? 56.350 19.416 86.214 0.95 47.43 ? ? ? ? ? ? 92 SER D O 1 ATOM 695 C CB . SER D 1 95 ? 55.229 16.549 85.991 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 92 SER D CB 1 ATOM 696 O OG . SER D 1 95 ? 56.292 15.673 85.650 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 92 SER D OG 1 ATOM 697 N N . THR D 1 96 ? 57.288 18.630 84.334 0.67 45.14 ? ? ? ? ? ? 93 THR D N 1 ATOM 698 C CA . THR D 1 96 ? 58.518 19.398 84.499 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 93 THR D CA 1 ATOM 699 C C . THR D 1 96 ? 58.594 20.621 83.592 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 93 THR D C 1 ATOM 700 O O . THR D 1 96 ? 59.636 21.268 83.508 0.71 46.45 ? ? ? ? ? ? 93 THR D O 1 ATOM 701 C CB . THR D 1 96 ? 59.744 18.524 84.234 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 93 THR D CB 1 ATOM 702 O OG1 . THR D 1 96 ? 59.832 18.233 82.833 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 93 THR D OG1 1 ATOM 703 C CG2 . THR D 1 96 ? 59.638 17.232 85.012 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 93 THR D CG2 1 ATOM 704 N N . GLN D 1 97 ? 57.496 20.941 82.912 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D N 1 ATOM 705 C CA . GLN D 1 97 ? 57.479 22.081 82.000 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D CA 1 ATOM 706 C C . GLN D 1 97 ? 56.227 22.919 82.209 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D C 1 ATOM 707 O O . GLN D 1 97 ? 55.129 22.382 82.336 0.75 44.52 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D O 1 ATOM 708 C CB . GLN D 1 97 ? 57.562 21.607 80.545 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D CB 1 ATOM 709 C CG . GLN D 1 97 ? 58.660 20.584 80.281 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D CG 1 ATOM 710 C CD . GLN D 1 97 ? 60.057 21.180 80.388 0.87 43.64 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D CD 1 ATOM 711 O OE1 . GLN D 1 97 ? 60.961 20.574 80.957 0.69 42.41 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D OE1 1 ATOM 712 N NE2 . GLN D 1 97 ? 60.237 22.367 79.826 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 94 GLN D NE2 1 ATOM 713 N N . ASP D 1 98 ? 56.392 24.237 82.253 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D N 1 ATOM 714 C CA . ASP D 1 98 ? 55.259 25.141 82.455 0.77 42.96 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D CA 1 ATOM 715 C C . ASP D 1 98 ? 54.676 25.538 81.104 0.89 45.80 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D C 1 ATOM 716 O O . ASP D 1 98 ? 54.636 26.713 80.740 0.54 41.84 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D O 1 ATOM 717 C CB . ASP D 1 98 ? 55.685 26.379 83.255 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D CB 1 ATOM 718 C CG . ASP D 1 98 ? 54.516 27.284 83.603 0.92 53.72 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D CG 1 ATOM 719 O OD1 . ASP D 1 98 ? 53.368 26.791 83.655 0.50 52.31 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D OD1 1 ATOM 720 O OD2 . ASP D 1 98 ? 54.746 28.492 83.821 0.39 55.03 ? ? ? ? ? ? 95 ASP D OD2 1 ATOM 721 N N . ARG D 1 99 ? 54.232 24.540 80.352 0.45 45.05 ? ? ? ? ? ? 96 ARG D N 1 ATOM 722 C CA . ARG D 1 99 ? 53.745 24.777 79.005 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 96 ARG D CA 1 ATOM 723 C C . ARG D 1 99 ? 52.670 23.770 78.618 0.91 39.58 ? ? ? ? ? ? 96 ARG D C 1 ATOM 724 O O . ARG D 1 99 ? 52.656 22.639 79.101 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 96 ARG D O 1 ATOM 725 C CB . ARG D 1 99 ? 54.903 24.716 78.002 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 96 ARG D CB 1 ATOM 726 N N . VAL D 1 100 ? 51.762 24.198 77.754 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D N 1 ATOM 727 C CA . VAL D 1 100 ? 50.810 23.287 77.148 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D CA 1 ATOM 728 C C . VAL D 1 100 ? 51.178 23.051 75.683 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D C 1 ATOM 729 O O . VAL D 1 100 ? 51.096 23.961 74.861 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D O 1 ATOM 730 C CB . VAL D 1 100 ? 49.388 23.819 77.250 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D CB 1 ATOM 731 C CG1 . VAL D 1 100 ? 48.431 22.891 76.513 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D CG1 1 ATOM 732 C CG2 . VAL D 1 100 ? 48.993 23.953 78.712 0.85 38.85 ? ? ? ? ? ? 97 VAL D CG2 1 ATOM 733 N N . TYR D 1 101 ? 51.610 21.830 75.384 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D N 1 ATOM 734 C CA . TYR D 1 101 ? 52.017 21.430 74.042 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CA 1 ATOM 735 C C . TYR D 1 101 ? 50.830 20.908 73.238 0.82 33.94 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D C 1 ATOM 736 O O . TYR D 1 101 ? 50.155 19.963 73.659 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D O 1 ATOM 737 C CB . TYR D 1 101 ? 53.099 20.350 74.109 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CB 1 ATOM 738 C CG . TYR D 1 101 ? 54.338 20.747 74.878 0.49 37.25 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CG 1 ATOM 739 C CD1 . TYR D 1 101 ? 55.403 21.375 74.243 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CD1 1 ATOM 740 C CD2 . TYR D 1 101 ? 54.447 20.485 76.236 0.83 35.32 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CD2 1 ATOM 741 C CE1 . TYR D 1 101 ? 56.542 21.730 74.943 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CE1 1 ATOM 742 C CE2 . TYR D 1 101 ? 55.583 20.838 76.947 0.89 36.64 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CE2 1 ATOM 743 C CZ . TYR D 1 101 ? 56.625 21.459 76.296 0.73 37.28 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D CZ 1 ATOM 744 O OH . TYR D 1 101 ? 57.753 21.808 76.999 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 98 TYR D OH 1 ATOM 745 N N . SER D 1 102 ? 50.589 21.516 72.082 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 99 SER D N 1 ATOM 746 C CA . SER D 1 102 ? 49.459 21.156 71.230 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 99 SER D CA 1 ATOM 747 C C . SER D 1 102 ? 49.953 20.602 69.905 0.90 34.23 ? ? ? ? ? ? 99 SER D C 1 ATOM 748 O O . SER D 1 102 ? 50.737 21.256 69.213 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 99 SER D O 1 ATOM 749 C CB . SER D 1 102 ? 48.556 22.371 71.000 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 99 SER D CB 1 ATOM 750 O OG . SER D 1 102 ? 47.338 21.997 70.385 0.87 37.47 ? ? ? ? ? ? 99 SER D OG 1 ATOM 751 N N . PHE D 1 103 ? 49.492 19.397 69.557 0.97 26.97 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D N 1 ATOM 752 C CA . PHE D 1 103 ? 49.921 18.702 68.344 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CA 1 ATOM 753 C C . PHE D 1 103 ? 48.747 18.470 67.396 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D C 1 ATOM 754 O O . PHE D 1 103 ? 48.070 17.439 67.474 0.87 28.26 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D O 1 ATOM 755 C CB . PHE D 1 103 ? 50.560 17.349 68.678 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CB 1 ATOM 756 C CG . PHE D 1 103 ? 51.692 17.426 69.665 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CG 1 ATOM 757 C CD1 . PHE D 1 103 ? 51.443 17.501 71.028 0.76 29.82 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CD1 1 ATOM 758 C CD2 . PHE D 1 103 ? 53.003 17.406 69.230 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CD2 1 ATOM 759 C CE1 . PHE D 1 103 ? 52.492 17.563 71.940 0.83 27.20 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CE1 1 ATOM 760 C CE2 . PHE D 1 103 ? 54.052 17.466 70.129 0.94 34.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CE2 1 ATOM 761 C CZ . PHE D 1 103 ? 53.798 17.546 71.485 0.97 34.42 ? ? ? ? ? ? 100 PHE D CZ 1 ATOM 762 N N . PRO D 1 104 ? 48.498 19.422 66.494 0.88 27.60 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D N 1 ATOM 763 C CA . PRO D 1 104 ? 47.408 19.234 65.531 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D CA 1 ATOM 764 C C . PRO D 1 104 ? 47.739 18.127 64.528 0.79 25.18 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D C 1 ATOM 765 O O . PRO D 1 104 ? 48.882 17.973 64.122 0.82 23.31 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D O 1 ATOM 766 C CB . PRO D 1 104 ? 47.304 20.599 64.842 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D CB 1 ATOM 767 C CG . PRO D 1 104 ? 48.677 21.192 64.982 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D CG 1 ATOM 768 C CD . PRO D 1 104 ? 49.222 20.688 66.291 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 101 PRO D CD 1 ATOM 769 N N . CYS D 1 105 ? 46.740 17.348 64.145 0.96 24.87 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D N 1 ATOM 770 C CA . CYS D 1 105 ? 46.975 16.246 63.231 0.88 27.42 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D CA 1 ATOM 771 C C . CYS D 1 105 ? 46.003 16.300 62.060 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D C 1 ATOM 772 O O . CYS D 1 105 ? 46.379 16.683 60.949 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D O 1 ATOM 773 C CB . CYS D 1 105 ? 46.859 14.911 63.973 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D CB 1 ATOM 774 S SG . CYS D 1 105 ? 47.196 13.472 62.949 0.84 24.77 ? ? ? ? ? ? 102 CYS D SG 1 ATOM 775 N N . PHE D 1 106 ? 44.753 15.926 62.324 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D N 1 ATOM 776 C CA . PHE D 1 106 ? 43.691 15.941 61.317 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CA 1 ATOM 777 C C . PHE D 1 106 ? 44.086 15.107 60.104 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D C 1 ATOM 778 O O . PHE D 1 106 ? 43.872 15.499 58.957 0.79 27.20 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D O 1 ATOM 779 C CB . PHE D 1 106 ? 43.345 17.381 60.922 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CB 1 ATOM 780 C CG . PHE D 1 106 ? 42.748 18.168 62.050 0.84 25.66 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CG 1 ATOM 781 C CD1 . PHE D 1 106 ? 41.395 18.066 62.342 0.89 25.91 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CD1 1 ATOM 782 C CD2 . PHE D 1 106 ? 43.543 18.963 62.853 0.86 28.35 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CD2 1 ATOM 783 C CE1 . PHE D 1 106 ? 40.852 18.769 63.399 0.93 21.82 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CE1 1 ATOM 784 C CE2 . PHE D 1 106 ? 43.001 19.675 63.911 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CE2 1 ATOM 785 C CZ . PHE D 1 106 ? 41.659 19.574 64.184 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 103 PHE D CZ 1 ATOM 786 N N . ARG D 1 107 ? 44.662 13.945 60.392 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D N 1 ATOM 787 C CA . ARG D 1 107 ? 45.025 12.951 59.383 0.83 26.87 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CA 1 ATOM 788 C C . ARG D 1 107 ? 44.806 11.557 59.955 0.81 27.56 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D C 1 ATOM 789 O O . ARG D 1 107 ? 44.563 11.392 61.161 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D O 1 ATOM 790 C CB . ARG D 1 107 ? 46.487 13.114 58.935 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CB 1 ATOM 791 C CG . ARG D 1 107 ? 46.772 14.422 58.217 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CG 1 ATOM 792 C CD . ARG D 1 107 ? 48.168 14.462 57.597 0.84 28.71 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CD 1 ATOM 793 N NE . ARG D 1 107 ? 49.246 14.176 58.544 0.62 31.73 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NE 1 ATOM 794 C CZ . ARG D 1 107 ? 49.648 15.024 59.482 0.83 33.52 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CZ 1 ATOM 795 N NH1 . ARG D 1 107 ? 49.045 16.197 59.602 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NH1 1 ATOM 796 N NH2 . ARG D 1 107 ? 50.640 14.706 60.302 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NH2 1 ATOM 797 N N . TRP D 1 108 ? 44.903 10.550 59.099 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D N 1 ATOM 798 C CA . TRP D 1 108 ? 44.733 9.173 59.552 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CA 1 ATOM 799 C C . TRP D 1 108 ? 46.041 8.584 60.092 0.98 25.97 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D C 1 ATOM 800 O O . TRP D 1 108 ? 47.095 8.684 59.460 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D O 1 ATOM 801 C CB . TRP D 1 108 ? 44.188 8.297 58.410 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CB 1 ATOM 802 C CG . TRP D 1 108 ? 42.753 8.609 58.066 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CG 1 ATOM 803 C CD1 . TRP D 1 108 ? 42.306 9.518 57.157 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CD1 1 ATOM 804 C CD2 . TRP D 1 108 ? 41.578 8.008 58.645 0.89 25.00 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CD2 1 ATOM 805 N NE1 . TRP D 1 108 ? 40.925 9.524 57.129 0.91 28.75 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D NE1 1 ATOM 806 C CE2 . TRP D 1 108 ? 40.457 8.608 58.036 0.89 29.59 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CE2 1 ATOM 807 C CE3 . TRP D 1 108 ? 41.372 7.022 59.619 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CE3 1 ATOM 808 C CZ2 . TRP D 1 108 ? 39.143 8.258 58.372 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CZ2 1 ATOM 809 C CZ3 . TRP D 1 108 ? 40.063 6.673 59.951 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CZ3 1 ATOM 810 C CH2 . TRP D 1 108 ? 38.969 7.290 59.328 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 105 TRP D CH2 1 ATOM 811 N N . VAL D 1 109 ? 45.958 7.970 61.268 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D N 1 ATOM 812 C CA . VAL D 1 109 ? 47.053 7.181 61.822 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D CA 1 ATOM 813 C C . VAL D 1 109 ? 46.886 5.730 61.387 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D C 1 ATOM 814 O O . VAL D 1 109 ? 45.905 5.088 61.738 0.98 29.41 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D O 1 ATOM 815 C CB . VAL D 1 109 ? 47.086 7.263 63.362 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D CB 1 ATOM 816 C CG1 . VAL D 1 109 ? 48.177 6.357 63.932 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D CG1 1 ATOM 817 C CG2 . VAL D 1 109 ? 47.265 8.718 63.826 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 106 VAL D CG2 1 ATOM 818 N N . ILE D 1 110 ? 47.825 5.220 60.601 0.75 28.09 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D N 1 ATOM 819 C CA . ILE D 1 110 ? 47.742 3.835 60.156 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CA 1 ATOM 820 C C . ILE D 1 110 ? 48.545 2.937 61.098 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D C 1 ATOM 821 O O . ILE D 1 110 ? 47.974 2.181 61.875 0.74 29.00 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D O 1 ATOM 822 C CB . ILE D 1 110 ? 48.246 3.665 58.712 0.93 31.45 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CB 1 ATOM 823 C CG1 . ILE D 1 110 ? 47.645 4.741 57.801 0.83 32.88 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CG1 1 ATOM 824 C CG2 . ILE D 1 110 ? 47.900 2.271 58.200 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CG2 1 ATOM 825 C CD1 . ILE D 1 110 ? 46.121 4.783 57.799 0.97 32.63 ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CD1 1 ATOM 826 N N . LYS D 1 111 ? 49.869 3.043 61.036 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 108 LYS D N 1 ATOM 827 C CA . LYS D 1 111 ? 50.738 2.363 61.990 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 108 LYS D CA 1 ATOM 828 C C . LYS D 1 111 ? 51.580 3.356 62.799 0.86 29.49 ? ? ? ? ? ? 108 LYS D C 1 ATOM 829 O O . LYS D 1 111 ? 51.711 3.216 64.019 0.81 31.27 ? ? ? ? ? ? 108 LYS D O 1 ATOM 830 C CB . LYS D 1 111 ? 51.655 1.364 61.268 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 108 LYS D CB 1 ATOM 831 N N . ASP D 1 112 ? 52.156 4.349 62.121 0.92 28.61 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D N 1 ATOM 832 C CA . ASP D 1 112 ? 53.016 5.337 62.783 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D CA 1 ATOM 833 C C . ASP D 1 112 ? 52.708 6.758 62.348 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D C 1 ATOM 834 O O . ASP D 1 112 ? 52.425 7.004 61.184 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D O 1 ATOM 835 C CB . ASP D 1 112 ? 54.488 5.038 62.508 0.88 35.93 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D CB 1 ATOM 836 C CG . ASP D 1 112 ? 54.912 3.694 63.038 0.88 33.63 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D CG 1 ATOM 837 O OD1 . ASP D 1 112 ? 55.081 3.572 64.269 0.97 34.81 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D OD1 1 ATOM 838 O OD2 . ASP D 1 112 ? 55.073 2.761 62.223 0.74 31.91 ? ? ? ? ? ? 109 ASP D OD2 1 ATOM 839 N N . MET D 1 113 ? 52.783 7.695 63.289 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 110 MET D N 1 ATOM 840 C CA . MET D 1 113 ? 52.537 9.102 62.987 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 110 MET D CA 1 ATOM 841 C C . MET D 1 113 ? 53.459 9.987 63.816 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 110 MET D C 1 ATOM 842 O O . MET D 1 113 ? 53.457 9.908 65.047 0.92 33.88 ? ? ? ? ? ? 110 MET D O 1 ATOM 843 C CB . MET D 1 113 ? 51.070 9.463 63.258 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 110 MET D CB 1 ATOM 844 C CG . MET D 1 113 ? 50.708 10.927 63.021 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 110 MET D CG 1 ATOM 845 S SD . MET D 1 113 ? 50.825 11.380 61.279 0.89 33.83 ? ? ? ? ? ? 110 MET D SD 1 ATOM 846 C CE . MET D 1 113 ? 49.437 10.483 60.599 0.81 27.50 ? ? ? ? ? ? 110 MET D CE 1 ATOM 847 N N . VAL D 1 114 ? 54.251 10.817 63.143 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D N 1 ATOM 848 C CA . VAL D 1 114 ? 55.044 11.841 63.826 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D CA 1 ATOM 849 C C . VAL D 1 114 ? 54.266 13.159 63.875 0.73 31.42 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D C 1 ATOM 850 O O . VAL D 1 114 ? 53.703 13.593 62.865 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D O 1 ATOM 851 C CB . VAL D 1 114 ? 56.401 12.086 63.131 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D CB 1 ATOM 852 C CG1 . VAL D 1 114 ? 57.246 13.063 63.937 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D CG1 1 ATOM 853 C CG2 . VAL D 1 114 ? 57.151 10.767 62.917 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 111 VAL D CG2 1 ATOM 854 N N . LEU D 1 115 ? 54.226 13.795 65.041 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D N 1 ATOM 855 C CA . LEU D 1 115 ? 53.577 15.104 65.150 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D CA 1 ATOM 856 C C . LEU D 1 115 ? 54.481 16.150 65.789 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D C 1 ATOM 857 O O . LEU D 1 115 ? 55.258 15.836 66.689 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D O 1 ATOM 858 C CB . LEU D 1 115 ? 52.283 15.001 65.959 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D CB 1 ATOM 859 C CG . LEU D 1 115 ? 51.186 14.077 65.424 0.85 26.70 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D CG 1 ATOM 860 C CD1 . LEU D 1 115 ? 50.045 13.966 66.451 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D CD1 1 ATOM 861 C CD2 . LEU D 1 115 ? 50.691 14.607 64.095 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 112 LEU D CD2 1 ATOM 862 N N . PHE D 1 116 ? 54.351 17.393 65.339 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D N 1 ATOM 863 C CA . PHE D 1 116 ? 55.089 18.513 65.923 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CA 1 ATOM 864 C C . PHE D 1 116 ? 54.140 19.430 66.674 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D C 1 ATOM 865 O O . PHE D 1 116 ? 52.973 19.552 66.293 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D O 1 ATOM 866 C CB . PHE D 1 116 ? 55.817 19.307 64.841 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CB 1 ATOM 867 C CG . PHE D 1 116 ? 56.678 18.467 63.946 0.71 37.09 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CG 1 ATOM 868 C CD1 . PHE D 1 116 ? 57.522 17.512 64.475 0.90 32.91 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CD1 1 ATOM 869 C CD2 . PHE D 1 116 ? 56.634 18.628 62.572 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CD2 1 ATOM 870 C CE1 . PHE D 1 116 ? 58.312 16.732 63.648 0.74 30.96 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CE1 1 ATOM 871 C CE2 . PHE D 1 116 ? 57.425 17.858 61.743 0.61 40.01 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CE2 1 ATOM 872 C CZ . PHE D 1 116 ? 58.263 16.908 62.283 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 113 PHE D CZ 1 ATOM 873 N N . PRO D 1 117 ? 54.633 20.075 67.750 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D N 1 ATOM 874 C CA . PRO D 1 117 ? 53.831 20.999 68.553 0.77 30.79 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CA 1 ATOM 875 C C . PRO D 1 117 ? 53.895 22.423 68.041 0.91 34.07 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D C 1 ATOM 876 O O . PRO D 1 117 ? 54.872 22.805 67.397 0.78 33.43 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D O 1 ATOM 877 C CB . PRO D 1 117 ? 54.478 20.909 69.935 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CB 1 ATOM 878 C CG . PRO D 1 117 ? 55.927 20.672 69.629 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CG 1 ATOM 879 C CD . PRO D 1 117 ? 55.955 19.835 68.360 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CD 1 ATOM 880 N N . GLY D 1 118 ? 52.862 23.199 68.345 0.88 34.33 ? ? ? ? ? ? 115 GLY D N 1 ATOM 881 C CA . GLY D 1 118 ? 52.864 24.615 68.048 0.84 33.34 ? ? ? ? ? ? 115 GLY D CA 1 ATOM 882 C C . GLY D 1 118 ? 52.441 24.982 66.641 0.85 32.01 ? ? ? ? ? ? 115 GLY D C 1 ATOM 883 O O . GLY D 1 118 ? 51.767 24.228 65.940 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 115 GLY D O 1 ATOM 884 N N . GLU D 1 119 ? 52.855 26.173 66.235 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D N 1 ATOM 885 C CA . GLU D 1 119 ? 52.373 26.791 65.021 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D CA 1 ATOM 886 C C . GLU D 1 119 ? 53.060 26.238 63.778 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D C 1 ATOM 887 O O . GLU D 1 119 ? 54.136 25.649 63.861 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D O 1 ATOM 888 C CB . GLU D 1 119 ? 52.575 28.309 65.113 0.82 32.77 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D CB 1 ATOM 889 C CG . GLU D 1 119 ? 51.718 28.994 66.188 0.63 35.59 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D CG 1 ATOM 890 C CD . GLU D 1 119 ? 52.431 29.202 67.521 0.70 37.56 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D CD 1 ATOM 891 O OE1 . GLU D 1 119 ? 53.307 28.390 67.889 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D OE1 1 ATOM 892 O OE2 . GLU D 1 119 ? 52.110 30.194 68.207 0.43 36.71 ? ? ? ? ? ? 116 GLU D OE2 1 ATOM 893 N N . ALA D 1 120 ? 52.432 26.442 62.625 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 117 ALA D N 1 ATOM 894 C CA . ALA D 1 120 ? 53.026 26.063 61.347 0.96 27.96 ? ? ? ? ? ? 117 ALA D CA 1 ATOM 895 C C . ALA D 1 120 ? 54.369 26.750 61.145 0.90 27.34 ? ? ? ? ? ? 117 ALA D C 1 ATOM 896 O O . ALA D 1 120 ? 54.587 27.845 61.652 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 117 ALA D O 1 ATOM 897 C CB . ALA D 1 120 ? 52.093 26.409 60.208 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 117 ALA D CB 1 ATOM 898 N N . THR D 1 121 ? 55.270 26.109 60.405 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 118 THR D N 1 ATOM 899 C CA . THR D 1 121 ? 56.579 26.704 60.141 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 118 THR D CA 1 ATOM 900 C C . THR D 1 121 ? 57.002 26.534 58.697 0.79 23.42 ? ? ? ? ? ? 118 THR D C 1 ATOM 901 O O . THR D 1 121 ? 56.648 25.543 58.049 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 118 THR D O 1 ATOM 902 C CB . THR D 1 121 ? 57.673 26.097 61.035 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 118 THR D CB 1 ATOM 903 O OG1 . THR D 1 121 ? 57.657 24.664 60.907 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 118 THR D OG1 1 ATOM 904 C CG2 . THR D 1 121 ? 57.444 26.480 62.496 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 118 THR D CG2 1 ATOM 905 N N . LEU D 1 122 ? 57.754 27.512 58.194 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D N 1 ATOM 906 C CA . LEU D 1 122 ? 58.520 27.337 56.965 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D CA 1 ATOM 907 C C . LEU D 1 122 ? 59.721 26.437 57.284 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D C 1 ATOM 908 O O . LEU D 1 122 ? 60.195 26.416 58.427 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D O 1 ATOM 909 C CB . LEU D 1 122 ? 58.961 28.692 56.403 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D CB 1 ATOM 910 C CG . LEU D 1 122 ? 57.816 29.673 56.137 0.86 29.61 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D CG 1 ATOM 911 C CD1 . LEU D 1 122 ? 58.335 30.955 55.523 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D CD1 1 ATOM 912 C CD2 . LEU D 1 122 ? 56.756 29.044 55.243 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 119 LEU D CD2 1 ATOM 913 N N . PRO D 1 123 ? 60.204 25.673 56.290 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D N 1 ATOM 914 C CA . PRO D 1 123 ? 61.255 24.683 56.558 0.95 27.72 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D CA 1 ATOM 915 C C . PRO D 1 123 ? 62.572 25.271 57.067 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D C 1 ATOM 916 O O . PRO D 1 123 ? 63.299 24.565 57.766 0.89 29.04 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D O 1 ATOM 917 C CB . PRO D 1 123 ? 61.463 23.999 55.185 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D CB 1 ATOM 918 C CG . PRO D 1 123 ? 60.783 24.871 54.189 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D CG 1 ATOM 919 C CD . PRO D 1 123 ? 59.670 25.552 54.922 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 120 PRO D CD 1 ATOM 920 N N . PHE D 1 124 ? 62.871 26.524 56.743 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D N 1 ATOM 921 C CA . PHE D 1 124 ? 64.111 27.140 57.211 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CA 1 ATOM 922 C C . PHE D 1 124 ? 63.963 27.819 58.580 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D C 1 ATOM 923 O O . PHE D 1 124 ? 64.965 28.206 59.183 0.73 33.04 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D O 1 ATOM 924 C CB . PHE D 1 124 ? 64.640 28.155 56.180 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CB 1 ATOM 925 C CG . PHE D 1 124 ? 63.658 29.248 55.828 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CG 1 ATOM 926 C CD1 . PHE D 1 124 ? 63.532 30.377 56.631 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CD1 1 ATOM 927 C CD2 . PHE D 1 124 ? 62.875 29.153 54.680 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CD2 1 ATOM 928 C CE1 . PHE D 1 124 ? 62.625 31.385 56.310 0.78 34.74 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CE1 1 ATOM 929 C CE2 . PHE D 1 124 ? 61.968 30.159 54.349 0.86 24.63 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CE2 1 ATOM 930 C CZ . PHE D 1 124 ? 61.843 31.279 55.165 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 121 PHE D CZ 1 ATOM 931 N N . ASN D 1 125 ? 62.733 27.973 59.072 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D N 1 ATOM 932 C CA . ASN D 1 125 ? 62.535 28.542 60.410 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D CA 1 ATOM 933 C C . ASN D 1 125 ? 63.277 27.702 61.445 0.76 36.66 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D C 1 ATOM 934 O O . ASN D 1 125 ? 63.333 26.477 61.326 0.94 37.43 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D O 1 ATOM 935 C CB . ASN D 1 125 ? 61.050 28.627 60.787 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D CB 1 ATOM 936 C CG . ASN D 1 125 ? 60.273 29.603 59.925 0.54 32.64 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D CG 1 ATOM 937 O OD1 . ASN D 1 125 ? 59.069 29.431 59.707 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D OD1 1 ATOM 938 N ND2 . ASN D 1 125 ? 60.950 30.637 59.439 0.94 32.74 ? ? ? ? ? ? 122 ASN D ND2 1 ATOM 939 N N . GLU D 1 126 ? 63.844 28.361 62.453 0.95 36.15 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D N 1 ATOM 940 C CA . GLU D 1 126 ? 64.685 27.686 63.449 0.88 37.43 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D CA 1 ATOM 941 C C . GLU D 1 126 ? 63.907 26.666 64.277 0.96 39.32 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D C 1 ATOM 942 O O . GLU D 1 126 ? 62.857 26.967 64.844 0.85 38.33 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D O 1 ATOM 943 C CB . GLU D 1 126 ? 65.342 28.708 64.380 0.66 41.29 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D CB 1 ATOM 944 C CG . GLU D 1 126 ? 66.340 28.097 65.353 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 123 GLU D CG 1 ATOM 945 N N . VAL D 1 127 ? 64.452 25.461 64.355 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D N 1 ATOM 946 C CA . VAL D 1 127 ? 63.757 24.339 64.955 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D CA 1 ATOM 947 C C . VAL D 1 127 ? 64.822 23.311 65.357 0.90 34.14 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D C 1 ATOM 948 O O . VAL D 1 127 ? 65.906 23.300 64.776 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D O 1 ATOM 949 C CB . VAL D 1 127 ? 62.718 23.767 63.951 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D CB 1 ATOM 950 C CG1 . VAL D 1 127 ? 63.268 22.556 63.195 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D CG1 1 ATOM 951 C CG2 . VAL D 1 127 ? 61.404 23.474 64.625 0.77 40.79 ? ? ? ? ? ? 124 VAL D CG2 1 ATOM 952 N N . PRO D 1 128 ? 64.546 22.479 66.378 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D N 1 ATOM 953 C CA . PRO D 1 128 ? 65.519 21.429 66.713 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D CA 1 ATOM 954 C C . PRO D 1 128 ? 65.874 20.533 65.518 0.99 34.87 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D C 1 ATOM 955 O O . PRO D 1 128 ? 65.048 20.322 64.625 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D O 1 ATOM 956 C CB . PRO D 1 128 ? 64.808 20.623 67.804 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D CB 1 ATOM 957 C CG . PRO D 1 128 ? 63.866 21.607 68.443 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D CG 1 ATOM 958 C CD . PRO D 1 128 ? 63.449 22.568 67.363 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 125 PRO D CD 1 ATOM 959 N N . ALA D 1 129 ? 67.101 20.023 65.506 0.89 32.33 ? ? ? ? ? ? 126 ALA D N 1 ATOM 960 C CA . ALA D 1 129 ? 67.576 19.177 64.418 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 126 ALA D CA 1 ATOM 961 C C . ALA D 1 129 ? 66.659 17.989 64.174 0.87 32.03 ? ? ? ? ? ? 126 ALA D C 1 ATOM 962 O O . ALA D 1 129 ? 66.388 17.640 63.024 0.75 32.02 ? ? ? ? ? ? 126 ALA D O 1 ATOM 963 C CB . ALA D 1 129 ? 68.991 18.684 64.703 0.92 35.64 ? ? ? ? ? ? 126 ALA D CB 1 ATOM 964 N N . ILE D 1 130 ? 66.188 17.366 65.250 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D N 1 ATOM 965 C CA . ILE D 1 130 ? 65.390 16.159 65.110 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D CA 1 ATOM 966 C C . ILE D 1 130 ? 64.073 16.473 64.398 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D C 1 ATOM 967 O O . ILE D 1 130 ? 63.544 15.647 63.661 0.87 27.48 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D O 1 ATOM 968 C CB . ILE D 1 130 ? 65.122 15.482 66.479 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D CB 1 ATOM 969 C CG1 . ILE D 1 130 ? 64.358 14.173 66.282 0.54 33.01 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D CG1 1 ATOM 970 C CG2 . ILE D 1 130 ? 64.376 16.412 67.424 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D CG2 1 ATOM 971 C CD1 . ILE D 1 130 ? 65.051 13.197 65.356 0.85 37.59 ? ? ? ? ? ? 127 ILE D CD1 1 ATOM 972 N N . VAL D 1 131 ? 63.566 17.684 64.584 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D N 1 ATOM 973 C CA . VAL D 1 131 ? 62.339 18.085 63.925 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D CA 1 ATOM 974 C C . VAL D 1 131 ? 62.579 18.254 62.419 0.73 29.71 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D C 1 ATOM 975 O O . VAL D 1 131 ? 61.809 17.750 61.604 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D O 1 ATOM 976 C CB . VAL D 1 131 ? 61.787 19.374 64.535 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D CB 1 ATOM 977 C CG1 . VAL D 1 131 ? 60.606 19.901 63.719 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D CG1 1 ATOM 978 C CG2 . VAL D 1 131 ? 61.381 19.124 65.985 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 128 VAL D CG2 1 ATOM 979 N N . SER D 1 132 ? 63.651 18.950 62.055 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 129 SER D N 1 ATOM 980 C CA . SER D 1 132 ? 64.042 19.076 60.644 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 129 SER D CA 1 ATOM 981 C C . SER D 1 132 ? 64.253 17.705 60.009 0.76 26.82 ? ? ? ? ? ? 129 SER D C 1 ATOM 982 O O . SER D 1 132 ? 63.839 17.464 58.878 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 129 SER D O 1 ATOM 983 C CB . SER D 1 132 ? 65.316 19.918 60.503 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 129 SER D CB 1 ATOM 984 O OG . SER D 1 132 ? 65.028 21.294 60.671 0.90 35.30 ? ? ? ? ? ? 129 SER D OG 1 ATOM 985 N N . GLU D 1 133 ? 64.891 16.801 60.740 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D N 1 ATOM 986 C CA . GLU D 1 133 ? 65.130 15.462 60.214 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CA 1 ATOM 987 C C . GLU D 1 133 ? 63.816 14.743 59.910 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D C 1 ATOM 988 O O . GLU D 1 133 ? 63.646 14.164 58.835 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D O 1 ATOM 989 C CB . GLU D 1 133 ? 65.957 14.641 61.203 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CB 1 ATOM 990 C CG . GLU D 1 133 ? 67.352 15.182 61.418 0.69 38.75 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CG 1 ATOM 991 C CD . GLU D 1 133 ? 68.132 14.373 62.426 0.30 38.83 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CD 1 ATOM 992 O OE1 . GLU D 1 133 ? 67.815 13.178 62.606 0.70 45.22 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D OE1 1 ATOM 993 O OE2 . GLU D 1 133 ? 69.057 14.937 63.043 0.78 42.92 ? ? ? ? ? ? 130 GLU D OE2 1 ATOM 994 N N . GLN D 1 134 ? 62.888 14.789 60.862 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D N 1 ATOM 995 C CA . GLN D 1 134 ? 61.603 14.120 60.700 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D CA 1 ATOM 996 C C . GLN D 1 134 ? 60.767 14.774 59.611 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D C 1 ATOM 997 O O . GLN D 1 134 ? 60.050 14.103 58.880 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D O 1 ATOM 998 C CB . GLN D 1 134 ? 60.842 14.114 62.022 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D CB 1 ATOM 999 C CG . GLN D 1 134 ? 61.433 13.157 63.022 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D CG 1 ATOM 1000 C CD . GLN D 1 134 ? 61.471 11.747 62.473 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D CD 1 ATOM 1001 O OE1 . GLN D 1 134 ? 60.460 11.233 62.007 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D OE1 1 ATOM 1002 N NE2 . GLN D 1 134 ? 62.644 11.126 62.498 0.80 38.04 ? ? ? ? ? ? 131 GLN D NE2 1 ATOM 1003 N N . ARG D 1 135 ? 60.861 16.094 59.510 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D N 1 ATOM 1004 C CA . ARG D 1 135 ? 60.171 16.808 58.456 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CA 1 ATOM 1005 C C . ARG D 1 135 ? 60.668 16.311 57.097 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D C 1 ATOM 1006 O O . ARG D 1 135 ? 59.882 16.005 56.209 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D O 1 ATOM 1007 C CB . ARG D 1 135 ? 60.391 18.316 58.594 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CB 1 ATOM 1008 C CG . ARG D 1 135 ? 59.498 19.139 57.681 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CG 1 ATOM 1009 C CD . ARG D 1 135 ? 59.695 20.640 57.901 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CD 1 ATOM 1010 N NE . ARG D 1 135 ? 58.813 21.422 57.042 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NE 1 ATOM 1011 C CZ . ARG D 1 135 ? 58.160 22.505 57.446 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CZ 1 ATOM 1012 N NH1 . ARG D 1 135 ? 58.306 22.921 58.693 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NH1 1 ATOM 1013 N NH2 . ARG D 1 135 ? 57.366 23.169 56.609 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NH2 1 ATOM 1014 N N . GLN D 1 136 ? 61.984 16.222 56.946 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D N 1 ATOM 1015 C CA . GLN D 1 136 ? 62.562 15.727 55.701 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D CA 1 ATOM 1016 C C . GLN D 1 136 ? 62.113 14.293 55.419 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D C 1 ATOM 1017 O O . GLN D 1 136 ? 61.757 13.964 54.288 0.86 28.56 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D O 1 ATOM 1018 C CB . GLN D 1 136 ? 64.087 15.805 55.756 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D CB 1 ATOM 1019 C CG . GLN D 1 136 ? 64.764 15.759 54.404 0.68 40.86 ? ? ? ? ? ? 133 GLN D CG 1 ATOM 1020 N N . LYS D 1 137 ? 62.117 13.445 56.446 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 134 LYS D N 1 ATOM 1021 C CA . LYS D 1 137 ? 61.692 12.057 56.289 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 134 LYS D CA 1 ATOM 1022 C C . LYS D 1 137 ? 60.222 11.974 55.863 0.80 27.12 ? ? ? ? ? ? 134 LYS D C 1 ATOM 1023 O O . LYS D 1 137 ? 59.868 11.154 55.021 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 134 LYS D O 1 ATOM 1024 C CB . LYS D 1 137 ? 61.920 11.268 57.586 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 134 LYS D CB 1 ATOM 1025 N N . GLU D 1 138 ? 59.372 12.830 56.433 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D N 1 ATOM 1026 C CA . GLU D 1 138 ? 57.964 12.853 56.052 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D CA 1 ATOM 1027 C C . GLU D 1 138 ? 57.845 13.076 54.548 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D C 1 ATOM 1028 O O . GLU D 1 138 ? 57.104 12.378 53.858 0.94 25.56 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D O 1 ATOM 1029 C CB . GLU D 1 138 ? 57.190 13.952 56.811 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D CB 1 ATOM 1030 C CG . GLU D 1 138 ? 55.696 13.992 56.444 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D CG 1 ATOM 1031 C CD . GLU D 1 138 ? 54.911 15.109 57.141 0.81 26.20 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D CD 1 ATOM 1032 O OE1 . GLU D 1 138 ? 55.276 16.295 56.998 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D OE1 1 ATOM 1033 O OE2 . GLU D 1 138 ? 53.910 14.798 57.820 0.64 32.12 ? ? ? ? ? ? 135 GLU D OE2 1 ATOM 1034 N N . LEU D 1 139 ? 58.602 14.045 54.048 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D N 1 ATOM 1035 C CA . LEU D 1 139 ? 58.528 14.421 52.648 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D CA 1 ATOM 1036 C C . LEU D 1 139 ? 59.060 13.331 51.724 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D C 1 ATOM 1037 O O . LEU D 1 139 ? 58.547 13.155 50.621 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D O 1 ATOM 1038 C CB . LEU D 1 139 ? 59.293 15.728 52.414 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D CB 1 ATOM 1039 C CG . LEU D 1 139 ? 58.510 16.939 52.924 0.88 25.82 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D CG 1 ATOM 1040 C CD1 . LEU D 1 139 ? 59.337 18.205 52.853 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D CD1 1 ATOM 1041 C CD2 . LEU D 1 139 ? 57.204 17.082 52.128 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 136 LEU D CD2 1 ATOM 1042 N N . GLU D 1 140 ? 60.087 12.610 52.167 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D N 1 ATOM 1043 C CA . GLU D 1 140 ? 60.590 11.464 51.404 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D CA 1 ATOM 1044 C C . GLU D 1 140 ? 59.505 10.390 51.276 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D C 1 ATOM 1045 O O . GLU D 1 140 ? 59.287 9.843 50.203 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D O 1 ATOM 1046 C CB . GLU D 1 140 ? 61.855 10.899 52.055 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D CB 1 ATOM 1047 C CG . GLU D 1 140 ? 63.038 11.878 51.964 0.76 28.18 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D CG 1 ATOM 1048 C CD . GLU D 1 140 ? 64.213 11.512 52.860 0.85 29.89 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D CD 1 ATOM 1049 O OE1 . GLU D 1 140 ? 64.138 10.497 53.589 0.60 28.92 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D OE1 1 ATOM 1050 O OE2 . GLU D 1 140 ? 65.212 12.260 52.842 0.67 32.00 ? ? ? ? ? ? 137 GLU D OE2 1 ATOM 1051 N N . GLN D 1 141 ? 58.800 10.111 52.362 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D N 1 ATOM 1052 C CA A GLN D 1 141 ? 57.705 9.140 52.352 0.45 27.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CA 1 ATOM 1053 C CA B GLN D 1 141 ? 57.740 9.110 52.292 0.55 27.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CA 1 ATOM 1054 C C . GLN D 1 141 ? 56.576 9.593 51.411 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D C 1 ATOM 1055 O O . GLN D 1 141 ? 55.998 8.797 50.665 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D O 1 ATOM 1056 C CB A GLN D 1 141 ? 57.169 8.930 53.779 0.45 25.85 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CB 1 ATOM 1057 C CB B GLN D 1 141 ? 57.244 8.741 53.691 0.55 25.76 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CB 1 ATOM 1058 C CG A GLN D 1 141 ? 58.206 8.414 54.777 0.45 24.83 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CG 1 ATOM 1059 C CG B GLN D 1 141 ? 56.257 7.581 53.695 0.55 31.83 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CG 1 ATOM 1060 C CD A GLN D 1 141 ? 57.726 8.441 56.231 0.45 32.53 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CD 1 ATOM 1061 C CD B GLN D 1 141 ? 56.785 6.357 52.966 0.55 26.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D CD 1 ATOM 1062 O OE1 A GLN D 1 141 ? 57.016 9.358 56.653 0.45 30.99 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D OE1 1 ATOM 1063 O OE1 B GLN D 1 141 ? 57.838 5.816 53.309 0.55 28.34 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D OE1 1 ATOM 1064 N NE2 A GLN D 1 141 ? 58.123 7.433 57.002 0.45 22.98 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D NE2 1 ATOM 1065 N NE2 B GLN D 1 141 ? 56.054 5.918 51.955 0.55 19.19 ? ? ? ? ? ? 138 GLN D NE2 1 ATOM 1066 N N . ARG D 1 142 ? 56.261 10.886 51.453 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D N 1 ATOM 1067 C CA . ARG D 1 142 ? 55.172 11.438 50.626 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CA 1 ATOM 1068 C C . ARG D 1 142 ? 55.389 11.144 49.142 0.91 28.97 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D C 1 ATOM 1069 O O . ARG D 1 142 ? 54.445 10.808 48.422 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D O 1 ATOM 1070 C CB . ARG D 1 142 ? 55.039 12.960 50.819 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CB 1 ATOM 1071 C CG . ARG D 1 142 ? 54.598 13.411 52.220 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CG 1 ATOM 1072 C CD . ARG D 1 142 ? 53.096 13.275 52.448 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CD 1 ATOM 1073 N NE . ARG D 1 142 ? 52.684 14.084 53.598 0.82 23.22 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NE 1 ATOM 1074 C CZ . ARG D 1 142 ? 52.438 15.394 53.547 0.89 19.02 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CZ 1 ATOM 1075 N NH1 . ARG D 1 142 ? 52.525 16.047 52.395 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NH1 1 ATOM 1076 N NH2 . ARG D 1 142 ? 52.093 16.057 54.647 0.93 22.65 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NH2 1 ATOM 1077 N N . LYS D 1 143 ? 56.641 11.271 48.705 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D N 1 ATOM 1078 C CA . LYS D 1 143 ? 57.024 11.065 47.307 0.97 30.25 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D CA 1 ATOM 1079 C C . LYS D 1 143 ? 56.920 9.615 46.859 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D C 1 ATOM 1080 O O . LYS D 1 143 ? 56.867 9.333 45.664 0.88 30.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D O 1 ATOM 1081 C CB . LYS D 1 143 ? 58.456 11.542 47.075 0.98 29.42 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D CB 1 ATOM 1082 C CG . LYS D 1 143 ? 58.738 12.933 47.578 0.86 33.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D CG 1 ATOM 1083 C CD . LYS D 1 143 ? 58.432 13.968 46.547 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D CD 1 ATOM 1084 C CE . LYS D 1 143 ? 59.159 15.265 46.875 0.87 28.81 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D CE 1 ATOM 1085 N NZ . LYS D 1 143 ? 58.922 15.689 48.285 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 140 LYS D NZ 1 ATOM 1086 N N . LEU D 1 144 ? 56.926 8.694 47.816 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D N 1 ATOM 1087 C CA . LEU D 1 144 ? 56.719 7.289 47.498 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D CA 1 ATOM 1088 C C . LEU D 1 144 ? 55.233 7.004 47.458 0.84 29.91 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D C 1 ATOM 1089 O O . LEU D 1 144 ? 54.761 6.236 46.630 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D O 1 ATOM 1090 C CB . LEU D 1 144 ? 57.416 6.381 48.518 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D CB 1 ATOM 1091 C CG . LEU D 1 144 ? 58.934 6.308 48.338 0.81 31.66 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D CG 1 ATOM 1092 C CD1 . LEU D 1 144 ? 59.610 5.721 49.564 0.87 30.63 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D CD1 1 ATOM 1093 C CD2 . LEU D 1 144 ? 59.269 5.487 47.099 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 141 LEU D CD2 1 ATOM 1094 N N . THR D 1 145 ? 54.500 7.651 48.355 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 142 THR D N 1 ATOM 1095 C CA . THR D 1 145 ? 53.071 7.422 48.511 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 142 THR D CA 1 ATOM 1096 C C . THR D 1 145 ? 52.251 8.104 47.417 0.88 28.18 ? ? ? ? ? ? 142 THR D C 1 ATOM 1097 O O . THR D 1 145 ? 51.237 7.573 46.944 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 142 THR D O 1 ATOM 1098 C CB . THR D 1 145 ? 52.608 7.928 49.887 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 142 THR D CB 1 ATOM 1099 O OG1 . THR D 1 145 ? 53.278 7.180 50.908 0.91 27.91 ? ? ? ? ? ? 142 THR D OG1 1 ATOM 1100 C CG2 . THR D 1 145 ? 51.108 7.758 50.060 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 142 THR D CG2 1 ATOM 1101 N N . TYR D 1 146 ? 52.702 9.290 47.021 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D N 1 ATOM 1102 C CA . TYR D 1 146 ? 51.940 10.141 46.125 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CA 1 ATOM 1103 C C . TYR D 1 146 ? 52.684 10.313 44.818 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D C 1 ATOM 1104 O O . TYR D 1 146 ? 53.591 11.141 44.714 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D O 1 ATOM 1105 C CB . TYR D 1 146 ? 51.675 11.507 46.771 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CB 1 ATOM 1106 C CG . TYR D 1 146 ? 50.735 11.426 47.948 0.86 21.51 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CG 1 ATOM 1107 C CD1 . TYR D 1 146 ? 49.354 11.413 47.755 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CD1 1 ATOM 1108 C CD2 . TYR D 1 146 ? 51.221 11.353 49.252 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CD2 1 ATOM 1109 C CE1 . TYR D 1 146 ? 48.479 11.334 48.840 0.92 23.76 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CE1 1 ATOM 1110 C CE2 . TYR D 1 146 ? 50.357 11.271 50.337 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CE2 1 ATOM 1111 C CZ . TYR D 1 146 ? 48.986 11.264 50.122 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D CZ 1 ATOM 1112 O OH . TYR D 1 146 ? 48.124 11.181 51.197 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 143 TYR D OH 1 ATOM 1113 N N . GLN D 1 147 ? 52.300 9.527 43.820 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D N 1 ATOM 1114 C CA . GLN D 1 147 ? 53.049 9.507 42.571 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D CA 1 ATOM 1115 C C . GLN D 1 147 ? 52.244 9.987 41.367 0.96 21.84 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D C 1 ATOM 1116 O O . GLN D 1 147 ? 51.013 9.810 41.297 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D O 1 ATOM 1117 C CB . GLN D 1 147 ? 53.569 8.093 42.320 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D CB 1 ATOM 1118 C CG . GLN D 1 147 ? 54.326 7.495 43.499 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D CG 1 ATOM 1119 C CD . GLN D 1 147 ? 55.029 6.191 43.129 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D CD 1 ATOM 1120 O OE1 . GLN D 1 147 ? 54.928 5.721 41.993 0.51 27.99 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D OE1 1 ATOM 1121 N NE2 . GLN D 1 147 ? 55.766 5.622 44.077 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 144 GLN D NE2 1 ATOM 1122 N N . TRP D 1 148 ? 52.957 10.589 40.418 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D N 1 ATOM 1123 C CA . TRP D 1 148 ? 52.373 11.098 39.179 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CA 1 ATOM 1124 C C . TRP D 1 148 ? 51.936 9.960 38.272 0.87 22.61 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D C 1 ATOM 1125 O O . TRP D 1 148 ? 52.578 8.914 38.222 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D O 1 ATOM 1126 C CB . TRP D 1 148 ? 53.377 11.981 38.433 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CB 1 ATOM 1127 C CG . TRP D 1 148 ? 53.636 13.299 39.073 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CG 1 ATOM 1128 C CD1 . TRP D 1 148 ? 54.759 13.683 39.743 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CD1 1 ATOM 1129 C CD2 . TRP D 1 148 ? 52.751 14.417 39.090 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CD2 1 ATOM 1130 N NE1 . TRP D 1 148 ? 54.624 14.981 40.186 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D NE1 1 ATOM 1131 C CE2 . TRP D 1 148 ? 53.399 15.452 39.794 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CE2 1 ATOM 1132 C CE3 . TRP D 1 148 ? 51.460 14.639 38.594 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CE3 1 ATOM 1133 C CZ2 . TRP D 1 148 ? 52.804 16.695 40.006 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CZ2 1 ATOM 1134 C CZ3 . TRP D 1 148 ? 50.868 15.872 38.815 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CZ3 1 ATOM 1135 C CH2 . TRP D 1 148 ? 51.538 16.881 39.512 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 145 TRP D CH2 1 ATOM 1136 N N . ASP D 1 149 ? 50.835 10.165 37.563 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D N 1 ATOM 1137 C CA . ASP D 1 149 ? 50.412 9.247 36.510 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CA 1 ATOM 1138 C C . ASP D 1 149 ? 49.737 10.107 35.453 0.94 24.70 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D C 1 ATOM 1139 O O . ASP D 1 149 ? 49.391 11.267 35.716 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D O 1 ATOM 1140 C CB . ASP D 1 149 ? 49.472 8.158 37.045 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CB 1 ATOM 1141 C CG . ASP D 1 149 ? 49.482 6.902 36.185 0.84 32.14 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CG 1 ATOM 1142 O OD1 . ASP D 1 149 ? 50.050 6.938 35.072 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D OD1 1 ATOM 1143 O OD2 . ASP D 1 149 ? 48.931 5.874 36.626 0.66 29.36 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D OD2 1 ATOM 1144 N N . TYR D 1 150 ? 49.569 9.571 34.252 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D N 1 ATOM 1145 C CA . TYR D 1 150 ? 49.090 10.392 33.141 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CA 1 ATOM 1146 C C . TYR D 1 150 ? 48.174 9.591 32.249 0.96 29.03 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D C 1 ATOM 1147 O O . TYR D 1 150 ? 48.483 8.453 31.909 0.93 29.45 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D O 1 ATOM 1148 C CB . TYR D 1 150 ? 50.266 10.944 32.317 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CB 1 ATOM 1149 C CG . TYR D 1 150 ? 51.281 11.685 33.148 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CG 1 ATOM 1150 C CD1 . TYR D 1 150 ? 51.134 13.042 33.409 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CD1 1 ATOM 1151 C CD2 . TYR D 1 150 ? 52.370 11.023 33.695 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CD2 1 ATOM 1152 C CE1 . TYR D 1 150 ? 52.061 13.724 34.180 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CE1 1 ATOM 1153 C CE2 . TYR D 1 150 ? 53.297 11.690 34.472 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CE2 1 ATOM 1154 C CZ . TYR D 1 150 ? 53.138 13.041 34.714 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D CZ 1 ATOM 1155 O OH . TYR D 1 150 ? 54.059 13.708 35.495 0.99 23.56 ? ? ? ? ? ? 147 TYR D OH 1 ATOM 1156 N N . VAL D 1 151 ? 47.051 10.191 31.865 0.88 27.37 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D N 1 ATOM 1157 C CA . VAL D 1 151 ? 46.145 9.570 30.907 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CA 1 ATOM 1158 C C . VAL D 1 151 ? 46.839 9.508 29.548 0.77 28.66 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D C 1 ATOM 1159 O O . VAL D 1 151 ? 46.664 8.564 28.773 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D O 1 ATOM 1160 C CB . VAL D 1 151 ? 44.811 10.351 30.812 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CB 1 ATOM 1161 C CG1 . VAL D 1 151 ? 44.017 9.953 29.575 0.87 27.31 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CG1 1 ATOM 1162 C CG2 . VAL D 1 151 ? 43.985 10.126 32.079 0.76 27.64 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CG2 1 ATOM 1163 N N . SER D 1 152 ? 47.664 10.511 29.287 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 149 SER D N 1 ATOM 1164 C CA . SER D 1 152 ? 48.345 10.642 28.005 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 149 SER D CA 1 ATOM 1165 C C . SER D 1 152 ? 49.322 11.792 28.101 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 149 SER D C 1 ATOM 1166 O O . SER D 1 152 ? 49.371 12.489 29.120 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 149 SER D O 1 ATOM 1167 C CB . SER D 1 152 ? 47.354 10.896 26.865 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 149 SER D CB 1 ATOM 1168 O OG . SER D 1 152 ? 47.089 12.288 26.728 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 149 SER D OG 1 ATOM 1169 N N . ASP D 1 153 ? 50.075 12.000 27.027 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D N 1 ATOM 1170 C CA . ASP D 1 153 ? 51.057 13.074 26.945 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D CA 1 ATOM 1171 C C . ASP D 1 153 ? 50.387 14.437 26.907 0.92 29.22 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D C 1 ATOM 1172 O O . ASP D 1 153 ? 51.035 15.460 27.104 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D O 1 ATOM 1173 C CB . ASP D 1 153 ? 51.936 12.908 25.692 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D CB 1 ATOM 1174 C CG . ASP D 1 153 ? 52.759 11.624 25.706 0.75 33.87 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D CG 1 ATOM 1175 O OD1 . ASP D 1 153 ? 52.889 10.992 26.775 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D OD1 1 ATOM 1176 O OD2 . ASP D 1 153 ? 53.282 11.247 24.639 0.59 38.51 ? ? ? ? ? ? 150 ASP D OD2 1 ATOM 1177 N N . ASP D 1 154 ? 49.086 14.454 26.633 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D N 1 ATOM 1178 C CA . ASP D 1 154 ? 48.383 15.720 26.453 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D CA 1 ATOM 1179 C C . ASP D 1 154 ? 47.366 16.001 27.563 0.73 28.49 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D C 1 ATOM 1180 O O . ASP D 1 154 ? 46.439 16.789 27.388 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D O 1 ATOM 1181 C CB . ASP D 1 154 ? 47.689 15.736 25.094 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D CB 1 ATOM 1182 C CG . ASP D 1 154 ? 48.671 15.636 23.937 0.67 29.93 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D CG 1 ATOM 1183 O OD1 . ASP D 1 154 ? 49.688 16.351 23.963 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D OD1 1 ATOM 1184 O OD2 . ASP D 1 154 ? 48.432 14.832 23.015 0.66 30.69 ? ? ? ? ? ? 151 ASP D OD2 1 ATOM 1185 N N . MET D 1 155 ? 47.545 15.365 28.711 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 152 MET D N 1 ATOM 1186 C CA . MET D 1 155 ? 46.634 15.581 29.831 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 152 MET D CA 1 ATOM 1187 C C . MET D 1 155 ? 47.425 15.965 31.072 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 152 MET D C 1 ATOM 1188 O O . MET D 1 155 ? 48.574 15.554 31.222 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 152 MET D O 1 ATOM 1189 C CB . MET D 1 155 ? 45.787 14.326 30.093 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 152 MET D CB 1 ATOM 1190 C CG . MET D 1 155 ? 44.743 14.036 29.019 0.62 26.56 ? ? ? ? ? ? 152 MET D CG 1 ATOM 1191 S SD . MET D 1 155 ? 43.445 15.293 28.919 0.84 28.82 ? ? ? ? ? ? 152 MET D SD 1 ATOM 1192 C CE . MET D 1 155 ? 42.417 14.805 30.293 0.96 27.03 ? ? ? ? ? ? 152 MET D CE 1 ATOM 1193 N N . PRO D 1 156 ? 46.814 16.762 31.969 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D N 1 ATOM 1194 C CA . PRO D 1 156 ? 47.523 17.145 33.193 0.92 27.64 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D CA 1 ATOM 1195 C C . PRO D 1 156 ? 47.763 15.935 34.068 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D C 1 ATOM 1196 O O . PRO D 1 156 ? 46.982 14.977 34.030 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D O 1 ATOM 1197 C CB . PRO D 1 156 ? 46.565 18.136 33.872 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D CB 1 ATOM 1198 C CG . PRO D 1 156 ? 45.215 17.746 33.361 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D CG 1 ATOM 1199 C CD . PRO D 1 156 ? 45.445 17.307 31.932 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 153 PRO D CD 1 ATOM 1200 N N . GLY D 1 157 ? 48.839 15.963 34.841 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 154 GLY D N 1 ATOM 1201 C CA . GLY D 1 157 ? 49.146 14.838 35.698 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 154 GLY D CA 1 ATOM 1202 C C . GLY D 1 157 ? 48.101 14.581 36.769 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 154 GLY D C 1 ATOM 1203 O O . GLY D 1 157 ? 47.490 15.522 37.306 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 154 GLY D O 1 ATOM 1204 N N . ASN D 1 158 ? 47.895 13.297 37.065 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D N 1 ATOM 1205 C CA . ASN D 1 158 ? 46.985 12.861 38.117 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CA 1 ATOM 1206 C C . ASN D 1 158 ? 47.701 11.932 39.091 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D C 1 ATOM 1207 O O . ASN D 1 158 ? 48.860 11.572 38.888 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D O 1 ATOM 1208 C CB . ASN D 1 158 ? 45.741 12.169 37.525 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CB 1 ATOM 1209 C CG . ASN D 1 158 ? 46.080 10.928 36.694 0.87 25.09 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CG 1 ATOM 1210 O OD1 . ASN D 1 158 ? 46.178 10.991 35.470 0.96 26.88 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D OD1 1 ATOM 1211 N ND2 . ASN D 1 158 ? 46.246 9.796 37.363 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D ND2 1 ATOM 1212 N N . ILE D 1 159 ? 47.021 11.567 40.165 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D N 1 ATOM 1213 C CA . ILE D 1 159 ? 47.598 10.670 41.154 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D CA 1 ATOM 1214 C C . ILE D 1 159 ? 47.569 9.234 40.626 0.84 23.82 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D C 1 ATOM 1215 O O . ILE D 1 159 ? 46.617 8.830 39.969 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D O 1 ATOM 1216 C CB . ILE D 1 159 ? 46.837 10.754 42.503 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D CB 1 ATOM 1217 C CG1 . ILE D 1 159 ? 47.518 9.903 43.587 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D CG1 1 ATOM 1218 C CG2 . ILE D 1 159 ? 45.374 10.342 42.330 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D CG2 1 ATOM 1219 C CD1 . ILE D 1 159 ? 46.971 10.224 45.018 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 156 ILE D CD1 1 ATOM 1220 N N . LYS D 1 160 ? 48.623 8.475 40.897 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D N 1 ATOM 1221 C CA . LYS D 1 160 ? 48.672 7.083 40.478 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D CA 1 ATOM 1222 C C . LYS D 1 160 ? 47.825 6.250 41.432 0.79 25.62 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D C 1 ATOM 1223 O O . LYS D 1 160 ? 48.119 6.182 42.626 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D O 1 ATOM 1224 C CB . LYS D 1 160 ? 50.123 6.580 40.447 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D CB 1 ATOM 1225 C CG . LYS D 1 160 ? 50.295 5.147 39.938 0.97 24.58 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D CG 1 ATOM 1226 C CD . LYS D 1 160 ? 51.756 4.677 40.094 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D CD 1 ATOM 1227 C CE . LYS D 1 160 ? 52.694 5.505 39.224 0.53 27.71 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D CE 1 ATOM 1228 N NZ . LYS D 1 160 ? 54.144 5.195 39.453 0.44 35.43 ? ? ? ? ? ? 157 LYS D NZ 1 ATOM 1229 N N . ALA D 1 161 ? 46.767 5.641 40.896 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 158 ALA D N 1 ATOM 1230 C CA . ALA D 1 161 ? 45.830 4.826 41.669 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 158 ALA D CA 1 ATOM 1231 C C . ALA D 1 161 ? 44.854 4.127 40.731 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 158 ALA D C 1 ATOM 1232 O O . ALA D 1 161 ? 44.141 4.778 39.971 0.72 27.34 ? ? ? ? ? ? 158 ALA D O 1 ATOM 1233 C CB . ALA D 1 161 ? 45.063 5.674 42.678 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 158 ALA D CB 1 ATOM 1234 N N . LYS D 1 162 ? 44.813 2.803 40.790 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 159 LYS D N 1 ATOM 1235 C CA . LYS D 1 162 ? 43.882 2.055 39.952 0.71 32.81 ? ? ? ? ? ? 159 LYS D CA 1 ATOM 1236 C C . LYS D 1 162 ? 42.436 2.323 40.376 0.89 34.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS D C 1 ATOM 1237 O O . LYS D 1 162 ? 41.584 2.665 39.553 0.72 34.04 ? ? ? ? ? ? 159 LYS D O 1 ATOM 1238 C CB . LYS D 1 162 ? 44.198 0.560 40.008 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 159 LYS D CB 1 ATOM 1239 N N . THR D 1 163 ? 42.164 2.197 41.669 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 160 THR D N 1 ATOM 1240 C CA . THR D 1 163 ? 40.817 2.417 42.181 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 160 THR D CA 1 ATOM 1241 C C . THR D 1 163 ? 40.842 3.312 43.410 0.89 29.30 ? ? ? ? ? ? 160 THR D C 1 ATOM 1242 O O . THR D 1 163 ? 41.906 3.596 43.963 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 160 THR D O 1 ATOM 1243 C CB . THR D 1 163 ? 40.131 1.094 42.583 0.92 29.38 ? ? ? ? ? ? 160 THR D CB 1 ATOM 1244 O OG1 . THR D 1 163 ? 40.743 0.601 43.782 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 160 THR D OG1 1 ATOM 1245 C CG2 . THR D 1 163 ? 40.262 0.057 41.490 0.56 31.19 ? ? ? ? ? ? 160 THR D CG2 1 ATOM 1246 N N . HIS D 1 164 ? 39.654 3.714 43.850 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D N 1 ATOM 1247 C CA . HIS D 1 164 ? 39.501 4.551 45.033 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D CA 1 ATOM 1248 C C . HIS D 1 164 ? 40.220 3.953 46.246 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D C 1 ATOM 1249 O O . HIS D 1 164 ? 40.981 4.636 46.935 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D O 1 ATOM 1250 C CB . HIS D 1 164 ? 38.011 4.751 45.339 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D CB 1 ATOM 1251 C CG . HIS D 1 164 ? 37.750 5.592 46.548 0.84 25.98 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D CG 1 ATOM 1252 N ND1 . HIS D 1 164 ? 37.583 5.054 47.807 0.85 23.08 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D ND1 1 ATOM 1253 C CD2 . HIS D 1 164 ? 37.619 6.933 46.690 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D CD2 1 ATOM 1254 C CE1 . HIS D 1 164 ? 37.358 6.028 48.673 0.92 23.98 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D CE1 1 ATOM 1255 N NE2 . HIS D 1 164 ? 37.383 7.179 48.021 0.82 23.16 ? ? ? ? ? ? 161 HIS D NE2 1 ATOM 1256 N N . ASP D 1 165 ? 40.004 2.667 46.488 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D N 1 ATOM 1257 C CA . ASP D 1 165 ? 40.547 2.036 47.687 0.88 29.58 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D CA 1 ATOM 1258 C C . ASP D 1 165 ? 42.066 1.809 47.591 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D C 1 ATOM 1259 O O . ASP D 1 165 ? 42.703 1.450 48.575 0.85 31.76 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D O 1 ATOM 1260 C CB . ASP D 1 165 ? 39.807 0.723 47.973 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D CB 1 ATOM 1261 C CG . ASP D 1 165 ? 38.333 0.947 48.338 0.42 30.69 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D CG 1 ATOM 1262 O OD1 . ASP D 1 165 ? 37.923 2.104 48.605 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D OD1 1 ATOM 1263 O OD2 . ASP D 1 165 ? 37.577 -0.039 48.358 0.46 31.02 ? ? ? ? ? ? 162 ASP D OD2 1 ATOM 1264 N N . ASP D 1 166 ? 42.645 2.055 46.419 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D N 1 ATOM 1265 C CA . ASP D 1 166 ? 44.106 2.104 46.280 0.89 32.93 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D CA 1 ATOM 1266 C C . ASP D 1 166 ? 44.701 3.431 46.761 0.89 27.21 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D C 1 ATOM 1267 O O . ASP D 1 166 ? 45.904 3.537 46.975 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D O 1 ATOM 1268 C CB . ASP D 1 166 ? 44.521 1.878 44.828 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D CB 1 ATOM 1269 C CG . ASP D 1 166 ? 44.235 0.475 44.355 0.63 30.34 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D CG 1 ATOM 1270 O OD1 . ASP D 1 166 ? 44.241 -0.443 45.202 0.39 30.25 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D OD1 1 ATOM 1271 O OD2 . ASP D 1 166 ? 44.004 0.297 43.140 0.65 34.03 ? ? ? ? ? ? 163 ASP D OD2 1 ATOM 1272 N N . LEU D 1 167 ? 43.863 4.450 46.914 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D N 1 ATOM 1273 C CA . LEU D 1 167 ? 44.334 5.738 47.415 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D CA 1 ATOM 1274 C C . LEU D 1 167 ? 44.706 5.675 48.890 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D C 1 ATOM 1275 O O . LEU D 1 167 ? 44.084 4.938 49.664 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D O 1 ATOM 1276 C CB . LEU D 1 167 ? 43.269 6.814 47.216 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D CB 1 ATOM 1277 C CG . LEU D 1 167 ? 42.932 7.123 45.761 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D CG 1 ATOM 1278 C CD1 . LEU D 1 167 ? 41.567 7.826 45.666 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D CD1 1 ATOM 1279 C CD2 . LEU D 1 167 ? 44.026 7.985 45.159 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 164 LEU D CD2 1 ATOM 1280 N N . PRO D 1 168 ? 45.715 6.463 49.287 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D N 1 ATOM 1281 C CA . PRO D 1 168 ? 45.961 6.705 50.710 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D CA 1 ATOM 1282 C C . PRO D 1 168 ? 44.678 7.214 51.359 0.87 23.38 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D C 1 ATOM 1283 O O . PRO D 1 168 ? 43.937 8.000 50.748 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D O 1 ATOM 1284 C CB . PRO D 1 168 ? 47.057 7.786 50.716 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D CB 1 ATOM 1285 C CG . PRO D 1 168 ? 47.697 7.685 49.375 0.93 23.33 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D CG 1 ATOM 1286 C CD . PRO D 1 168 ? 46.633 7.220 48.419 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 165 PRO D CD 1 ATOM 1287 N N . ARG D 1 169 ? 44.411 6.769 52.580 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D N 1 ATOM 1288 C CA . ARG D 1 169 ? 43.146 7.083 53.224 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D CA 1 ATOM 1289 C C . ARG D 1 169 ? 42.959 8.585 53.405 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D C 1 ATOM 1290 O O . ARG D 1 169 ? 41.837 9.081 53.349 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D O 1 ATOM 1291 C CB . ARG D 1 169 ? 43.040 6.367 54.574 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D CB 1 ATOM 1292 C CG . ARG D 1 169 ? 41.642 6.402 55.122 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D CG 1 ATOM 1293 C CD . ARG D 1 169 ? 41.349 5.224 55.995 0.79 35.48 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D CD 1 ATOM 1294 N NE . ARG D 1 169 ? 39.941 5.211 56.364 0.91 36.56 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D NE 1 ATOM 1295 C CZ . ARG D 1 169 ? 39.383 4.249 57.087 0.33 37.31 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D CZ 1 ATOM 1296 N NH1 . ARG D 1 169 ? 40.120 3.236 57.508 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D NH1 1 ATOM 1297 N NH2 . ARG D 1 169 ? 38.098 4.299 57.383 0.94 39.56 ? ? ? ? ? ? 166 ARG D NH2 1 ATOM 1298 N N . ASP D 1 170 ? 44.067 9.307 53.586 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D N 1 ATOM 1299 C CA . ASP D 1 170 ? 44.047 10.761 53.712 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D CA 1 ATOM 1300 C C . ASP D 1 170 ? 43.421 11.473 52.516 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D C 1 ATOM 1301 O O . ASP D 1 170 ? 42.924 12.595 52.656 0.95 24.34 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D O 1 ATOM 1302 C CB . ASP D 1 170 ? 45.473 11.303 53.918 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D CB 1 ATOM 1303 C CG . ASP D 1 170 ? 45.917 11.249 55.370 0.73 24.47 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D CG 1 ATOM 1304 O OD1 . ASP D 1 170 ? 45.042 11.331 56.256 0.90 24.39 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D OD1 1 ATOM 1305 O OD2 . ASP D 1 170 ? 47.139 11.136 55.629 0.97 27.06 ? ? ? ? ? ? 167 ASP D OD2 1 ATOM 1306 N N . VAL D 1 171 ? 43.465 10.855 51.337 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D N 1 ATOM 1307 C CA . VAL D 1 171 ? 42.868 11.491 50.161 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D CA 1 ATOM 1308 C C . VAL D 1 171 ? 41.679 10.704 49.609 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D C 1 ATOM 1309 O O . VAL D 1 171 ? 41.138 11.047 48.559 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D O 1 ATOM 1310 C CB . VAL D 1 171 ? 43.915 11.714 49.033 0.95 23.25 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D CB 1 ATOM 1311 C CG1 . VAL D 1 171 ? 45.099 12.542 49.581 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D CG1 1 ATOM 1312 C CG2 . VAL D 1 171 ? 44.386 10.379 48.423 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 168 VAL D CG2 1 ATOM 1313 N N . GLN D 1 172 ? 41.249 9.670 50.324 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D N 1 ATOM 1314 C CA . GLN D 1 172 ? 39.994 9.013 49.964 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D CA 1 ATOM 1315 C C . GLN D 1 172 ? 38.806 9.887 50.360 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D C 1 ATOM 1316 O O . GLN D 1 172 ? 38.947 10.821 51.149 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D O 1 ATOM 1317 C CB . GLN D 1 172 ? 39.870 7.647 50.639 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D CB 1 ATOM 1318 C CG . GLN D 1 172 ? 40.879 6.621 50.161 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D CG 1 ATOM 1319 C CD . GLN D 1 172 ? 40.692 5.286 50.849 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D CD 1 ATOM 1320 O OE1 . GLN D 1 172 ? 39.741 5.098 51.592 0.95 26.86 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D OE1 1 ATOM 1321 N NE2 . GLN D 1 172 ? 41.604 4.363 50.613 0.92 31.14 ? ? ? ? ? ? 169 GLN D NE2 1 ATOM 1322 N N . PHE D 1 173 ? 37.640 9.588 49.800 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D N 1 ATOM 1323 C CA . PHE D 1 173 ? 36.385 10.140 50.317 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CA 1 ATOM 1324 C C . PHE D 1 173 ? 36.275 9.791 51.800 0.93 25.92 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D C 1 ATOM 1325 O O . PHE D 1 173 ? 36.741 8.730 52.203 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D O 1 ATOM 1326 C CB . PHE D 1 173 ? 35.183 9.539 49.581 0.86 25.77 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CB 1 ATOM 1327 C CG . PHE D 1 173 ? 34.803 10.243 48.311 0.94 26.10 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CG 1 ATOM 1328 C CD1 . PHE D 1 173 ? 35.207 11.539 48.057 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CD1 1 ATOM 1329 C CD2 . PHE D 1 173 ? 33.989 9.604 47.384 0.81 24.85 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CD2 1 ATOM 1330 C CE1 . PHE D 1 173 ? 34.828 12.182 46.889 0.92 25.23 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CE1 1 ATOM 1331 C CE2 . PHE D 1 173 ? 33.609 10.238 46.204 0.93 25.67 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CE2 1 ATOM 1332 C CZ . PHE D 1 173 ? 34.027 11.534 45.963 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 170 PHE D CZ 1 ATOM 1333 N N . THR D 1 174 ? 35.651 10.645 52.606 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 171 THR D N 1 ATOM 1334 C CA . THR D 1 174 ? 35.158 10.195 53.910 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 171 THR D CA 1 ATOM 1335 C C . THR D 1 174 ? 34.186 9.046 53.661 0.91 27.15 ? ? ? ? ? ? 171 THR D C 1 ATOM 1336 O O . THR D 1 174 ? 33.672 8.922 52.555 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 171 THR D O 1 ATOM 1337 C CB . THR D 1 174 ? 34.435 11.309 54.682 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 171 THR D CB 1 ATOM 1338 O OG1 . THR D 1 174 ? 33.290 11.743 53.934 0.92 23.40 ? ? ? ? ? ? 171 THR D OG1 1 ATOM 1339 C CG2 . THR D 1 174 ? 35.364 12.519 54.922 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 171 THR D CG2 1 ATOM 1340 N N . ASP D 1 175 ? 33.914 8.210 54.664 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D N 1 ATOM 1341 C CA . ASP D 1 175 ? 32.929 7.154 54.468 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CA 1 ATOM 1342 C C . ASP D 1 175 ? 31.554 7.754 54.235 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D C 1 ATOM 1343 O O . ASP D 1 175 ? 30.766 7.208 53.476 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D O 1 ATOM 1344 C CB . ASP D 1 175 ? 32.892 6.193 55.658 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CB 1 ATOM 1345 C CG . ASP D 1 175 ? 33.833 5.026 55.476 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CG 1 ATOM 1346 O OD1 . ASP D 1 175 ? 35.056 5.218 55.659 0.92 42.20 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D OD1 1 ATOM 1347 O OD2 . ASP D 1 175 ? 33.353 3.928 55.128 0.52 39.49 ? ? ? ? ? ? 172 ASP D OD2 1 ATOM 1348 N N . GLU D 1 176 ? 31.287 8.897 54.862 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D N 1 ATOM 1349 C CA . GLU D 1 176 ? 30.022 9.602 54.642 0.91 24.14 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CA 1 ATOM 1350 C C . GLU D 1 176 ? 29.841 9.987 53.163 0.95 23.88 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D C 1 ATOM 1351 O O . GLU D 1 176 ? 28.763 9.810 52.588 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D O 1 ATOM 1352 C CB . GLU D 1 176 ? 29.930 10.848 55.542 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CB 1 ATOM 1353 C CG . GLU D 1 176 ? 29.847 10.540 57.054 0.93 24.06 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CG 1 ATOM 1354 C CD . GLU D 1 176 ? 31.224 10.431 57.727 0.93 21.63 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CD 1 ATOM 1355 O OE1 . GLU D 1 176 ? 31.307 10.646 58.948 0.69 24.35 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D OE1 1 ATOM 1356 O OE2 . GLU D 1 176 ? 32.221 10.143 57.037 0.79 22.39 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D OE2 1 ATOM 1357 N N . LYS D 1 177 ? 30.898 10.478 52.529 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D N 1 ATOM 1358 C CA . LYS D 1 177 ? 30.789 10.858 51.122 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D CA 1 ATOM 1359 C C . LYS D 1 177 ? 30.794 9.628 50.201 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D C 1 ATOM 1360 O O . LYS D 1 177 ? 30.117 9.615 49.174 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D O 1 ATOM 1361 C CB . LYS D 1 177 ? 31.915 11.823 50.739 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D CB 1 ATOM 1362 C CG . LYS D 1 177 ? 31.975 12.144 49.241 0.88 24.65 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D CG 1 ATOM 1363 C CD . LYS D 1 177 ? 30.632 12.625 48.680 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D CD 1 ATOM 1364 C CE . LYS D 1 177 ? 30.798 13.238 47.295 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D CE 1 ATOM 1365 N NZ . LYS D 1 177 ? 31.555 14.522 47.365 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 174 LYS D NZ 1 ATOM 1366 N N . SER D 1 178 ? 31.548 8.593 50.560 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 175 SER D N 1 ATOM 1367 C CA . SER D 1 178 ? 31.495 7.352 49.789 0.79 24.66 ? ? ? ? ? ? 175 SER D CA 1 ATOM 1368 C C . SER D 1 178 ? 30.069 6.812 49.757 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 175 SER D C 1 ATOM 1369 O O . SER D 1 178 ? 29.580 6.421 48.702 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 175 SER D O 1 ATOM 1370 C CB . SER D 1 178 ? 32.458 6.302 50.352 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 175 SER D CB 1 ATOM 1371 O OG . SER D 1 178 ? 33.807 6.646 50.026 0.69 23.37 ? ? ? ? ? ? 175 SER D OG 1 ATOM 1372 N N . ARG D 1 179 ? 29.389 6.838 50.900 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D N 1 ATOM 1373 C CA . ARG D 1 179 ? 27.995 6.417 50.952 0.78 27.30 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D CA 1 ATOM 1374 C C . ARG D 1 179 ? 27.082 7.335 50.144 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D C 1 ATOM 1375 O O . ARG D 1 179 ? 26.218 6.867 49.404 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D O 1 ATOM 1376 C CB . ARG D 1 179 ? 27.495 6.356 52.397 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D CB 1 ATOM 1377 C CG . ARG D 1 179 ? 26.007 6.015 52.478 0.78 29.96 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D CG 1 ATOM 1378 C CD . ARG D 1 179 ? 25.517 6.024 53.911 0.80 33.36 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D CD 1 ATOM 1379 N NE . ARG D 1 179 ? 26.561 5.517 54.781 0.47 34.50 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D NE 1 ATOM 1380 C CZ . ARG D 1 179 ? 27.126 6.217 55.753 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D CZ 1 ATOM 1381 N NH1 . ARG D 1 179 ? 26.720 7.457 56.018 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D NH1 1 ATOM 1382 N NH2 . ARG D 1 179 ? 28.079 5.660 56.473 0.49 26.93 ? ? ? ? ? ? 176 ARG D NH2 1 ATOM 1383 N N . SER D 1 180 ? 27.264 8.641 50.300 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 177 SER D N 1 ATOM 1384 C CA . SER D 1 180 ? 26.469 9.609 49.555 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 177 SER D CA 1 ATOM 1385 C C . SER D 1 180 ? 26.599 9.332 48.058 0.87 23.68 ? ? ? ? ? ? 177 SER D C 1 ATOM 1386 O O . SER D 1 180 ? 25.607 9.245 47.338 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 177 SER D O 1 ATOM 1387 C CB . SER D 1 180 ? 26.912 11.045 49.879 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 177 SER D CB 1 ATOM 1388 O OG . SER D 1 180 ? 26.234 11.993 49.055 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 177 SER D OG 1 ATOM 1389 N N . TYR D 1 181 ? 27.833 9.169 47.601 0.98 23.40 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D N 1 ATOM 1390 C CA . TYR D 1 181 ? 28.082 8.852 46.202 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CA 1 ATOM 1391 C C . TYR D 1 181 ? 27.468 7.498 45.787 0.74 24.11 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D C 1 ATOM 1392 O O . TYR D 1 181 ? 26.762 7.419 44.782 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D O 1 ATOM 1393 C CB . TYR D 1 181 ? 29.593 8.866 45.915 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CB 1 ATOM 1394 C CG . TYR D 1 181 ? 29.940 8.347 44.534 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CG 1 ATOM 1395 C CD1 . TYR D 1 181 ? 29.791 9.146 43.402 0.62 26.79 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CD1 1 ATOM 1396 C CD2 . TYR D 1 181 ? 30.399 7.051 44.362 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CD2 1 ATOM 1397 C CE1 . TYR D 1 181 ? 30.103 8.652 42.129 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CE1 1 ATOM 1398 C CE2 . TYR D 1 181 ? 30.702 6.554 43.107 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CE2 1 ATOM 1399 C CZ . TYR D 1 181 ? 30.559 7.354 41.997 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D CZ 1 ATOM 1400 O OH . TYR D 1 181 ? 30.874 6.840 40.755 0.80 30.73 ? ? ? ? ? ? 178 TYR D OH 1 ATOM 1401 N N A GLN D 1 182 ? 27.721 6.441 46.552 0.56 23.60 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D N 1 ATOM 1402 N N B GLN D 1 182 ? 27.750 6.457 46.569 0.44 23.62 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D N 1 ATOM 1403 C CA A GLN D 1 182 ? 27.244 5.116 46.148 0.56 26.85 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CA 1 ATOM 1404 C CA B GLN D 1 182 ? 27.282 5.100 46.278 0.44 26.84 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CA 1 ATOM 1405 C C A GLN D 1 182 ? 25.722 5.004 46.190 0.56 27.53 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D C 1 ATOM 1406 C C B GLN D 1 182 ? 25.760 5.031 46.199 0.44 27.51 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D C 1 ATOM 1407 O O A GLN D 1 182 ? 25.124 4.364 45.325 0.56 26.68 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D O 1 ATOM 1408 O O B GLN D 1 182 ? 25.205 4.456 45.264 0.44 26.64 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D O 1 ATOM 1409 C CB A GLN D 1 182 ? 27.872 4.022 47.011 0.56 25.98 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CB 1 ATOM 1410 C CB B GLN D 1 182 ? 27.793 4.116 47.336 0.44 26.11 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CB 1 ATOM 1411 C CG A GLN D 1 182 ? 29.265 3.618 46.552 0.56 26.78 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CG 1 ATOM 1412 C CG B GLN D 1 182 ? 29.272 3.766 47.201 0.44 27.35 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CG 1 ATOM 1413 C CD A GLN D 1 182 ? 29.281 3.080 45.128 0.56 28.67 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CD 1 ATOM 1414 C CD B GLN D 1 182 ? 29.868 3.168 48.473 0.44 30.82 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D CD 1 ATOM 1415 O OE1 A GLN D 1 182 ? 28.282 2.549 44.638 0.56 35.92 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D OE1 1 ATOM 1416 O OE1 B GLN D 1 182 ? 29.275 3.237 49.557 0.44 31.96 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D OE1 1 ATOM 1417 N NE2 A GLN D 1 182 ? 30.417 3.224 44.454 0.56 32.60 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D NE2 1 ATOM 1418 N NE2 B GLN D 1 182 ? 31.048 2.581 48.344 0.44 25.77 ? ? ? ? ? ? 179 GLN D NE2 1 ATOM 1419 N N . GLU D 1 183 ? 25.096 5.628 47.184 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D N 1 ATOM 1420 C CA A GLU D 1 183 ? 23.639 5.656 47.242 0.69 28.10 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CA 1 ATOM 1421 C CA B GLU D 1 183 ? 23.641 5.653 47.227 0.31 28.04 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CA 1 ATOM 1422 C C . GLU D 1 183 ? 23.062 6.443 46.061 0.87 25.07 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D C 1 ATOM 1423 O O . GLU D 1 183 ? 21.987 6.116 45.565 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D O 1 ATOM 1424 C CB A GLU D 1 183 ? 23.149 6.252 48.574 0.69 27.26 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CB 1 ATOM 1425 C CB B GLU D 1 183 ? 23.145 6.243 48.552 0.31 27.29 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CB 1 ATOM 1426 C CG A GLU D 1 183 ? 23.348 5.319 49.766 0.69 28.99 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CG 1 ATOM 1427 C CG B GLU D 1 183 ? 23.425 5.368 49.761 0.31 28.98 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CG 1 ATOM 1428 C CD A GLU D 1 183 ? 22.747 3.941 49.524 0.69 30.99 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CD 1 ATOM 1429 C CD B GLU D 1 183 ? 22.821 5.927 51.027 0.31 29.34 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D CD 1 ATOM 1430 O OE1 A GLU D 1 183 ? 23.430 2.933 49.797 0.69 37.91 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D OE1 1 ATOM 1431 O OE1 B GLU D 1 183 ? 22.804 5.206 52.045 0.31 32.09 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D OE1 1 ATOM 1432 O OE2 A GLU D 1 183 ? 21.591 3.867 49.054 0.69 30.70 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D OE2 1 ATOM 1433 O OE2 B GLU D 1 183 ? 22.365 7.090 51.005 0.31 36.69 ? ? ? ? ? ? 180 GLU D OE2 1 ATOM 1434 N N . SER D 1 184 ? 23.774 7.481 45.614 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 181 SER D N 1 ATOM 1435 C CA . SER D 1 184 ? 23.272 8.275 44.490 0.99 25.91 ? ? ? ? ? ? 181 SER D CA 1 ATOM 1436 C C . SER D 1 184 ? 23.306 7.428 43.226 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 181 SER D C 1 ATOM 1437 O O . SER D 1 184 ? 22.403 7.526 42.396 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 181 SER D O 1 ATOM 1438 C CB . SER D 1 184 ? 24.066 9.594 44.300 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 181 SER D CB 1 ATOM 1439 O OG . SER D 1 184 ? 25.369 9.381 43.775 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 181 SER D OG 1 ATOM 1440 N N . ARG D 1 185 ? 24.327 6.580 43.092 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D N 1 ATOM 1441 C CA . ARG D 1 185 ? 24.416 5.682 41.941 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D CA 1 ATOM 1442 C C . ARG D 1 185 ? 23.250 4.699 41.957 0.88 25.26 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D C 1 ATOM 1443 O O . ARG D 1 185 ? 22.691 4.382 40.914 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D O 1 ATOM 1444 C CB . ARG D 1 185 ? 25.733 4.897 41.922 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D CB 1 ATOM 1445 C CG . ARG D 1 185 ? 26.999 5.716 41.674 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D CG 1 ATOM 1446 C CD . ARG D 1 185 ? 26.973 6.418 40.323 0.52 29.55 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D CD 1 ATOM 1447 N NE . ARG D 1 185 ? 26.708 5.502 39.215 0.58 32.09 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D NE 1 ATOM 1448 C CZ . ARG D 1 185 ? 27.652 4.914 38.485 0.51 41.38 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D CZ 1 ATOM 1449 N NH1 . ARG D 1 185 ? 28.934 5.141 38.740 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D NH1 1 ATOM 1450 N NH2 . ARG D 1 185 ? 27.313 4.099 37.496 0.78 44.75 ? ? ? ? ? ? 182 ARG D NH2 1 ATOM 1451 N N . LYS D 1 186 ? 22.895 4.212 43.143 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D N 1 ATOM 1452 C CA . LYS D 1 186 ? 21.835 3.214 43.253 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D CA 1 ATOM 1453 C C . LYS D 1 186 ? 20.481 3.837 42.954 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D C 1 ATOM 1454 O O . LYS D 1 186 ? 19.692 3.284 42.178 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D O 1 ATOM 1455 C CB . LYS D 1 186 ? 21.834 2.573 44.644 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D CB 1 ATOM 1456 C CG . LYS D 1 186 ? 23.029 1.658 44.894 0.70 26.51 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D CG 1 ATOM 1457 C CD . LYS D 1 186 ? 22.920 0.980 46.255 0.67 31.79 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D CD 1 ATOM 1458 C CE . LYS D 1 186 ? 21.655 0.154 46.341 0.59 28.58 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D CE 1 ATOM 1459 N NZ . LYS D 1 186 ? 21.488 -0.479 47.675 0.44 30.46 ? ? ? ? ? ? 183 LYS D NZ 1 ATOM 1460 N N . ALA D 1 187 ? 20.231 4.995 43.562 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 184 ALA D N 1 ATOM 1461 C CA . ALA D 1 187 ? 18.986 5.730 43.372 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 184 ALA D CA 1 ATOM 1462 C C . ALA D 1 187 ? 18.755 6.069 41.902 0.84 27.59 ? ? ? ? ? ? 184 ALA D C 1 ATOM 1463 O O . ALA D 1 187 ? 17.640 5.938 41.396 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 184 ALA D O 1 ATOM 1464 C CB . ALA D 1 187 ? 18.990 6.998 44.208 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 184 ALA D CB 1 ATOM 1465 N N . ALA D 1 188 ? 19.816 6.502 41.226 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 185 ALA D N 1 ATOM 1466 C CA . ALA D 1 188 ? 19.764 6.796 39.794 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 185 ALA D CA 1 ATOM 1467 C C . ALA D 1 188 ? 19.357 5.567 38.976 0.82 22.98 ? ? ? ? ? ? 185 ALA D C 1 ATOM 1468 O O . ALA D 1 188 ? 18.506 5.650 38.089 0.85 24.07 ? ? ? ? ? ? 185 ALA D O 1 ATOM 1469 C CB . ALA D 1 188 ? 21.113 7.315 39.314 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 185 ALA D CB 1 ATOM 1470 N N . LEU D 1 189 ? 19.987 4.433 39.260 0.89 22.77 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D N 1 ATOM 1471 C CA . LEU D 1 189 ? 19.643 3.190 38.577 0.89 26.03 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D CA 1 ATOM 1472 C C . LEU D 1 189 ? 18.176 2.851 38.801 0.93 24.77 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D C 1 ATOM 1473 O O . LEU D 1 189 ? 17.475 2.442 37.874 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D O 1 ATOM 1474 C CB . LEU D 1 189 ? 20.536 2.031 39.050 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D CB 1 ATOM 1475 C CG . LEU D 1 189 ? 21.968 2.036 38.500 0.90 32.89 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D CG 1 ATOM 1476 C CD1 . LEU D 1 189 ? 22.772 0.854 39.023 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D CD1 1 ATOM 1477 C CD2 . LEU D 1 189 ? 21.957 2.022 36.970 0.92 29.11 ? ? ? ? ? ? 186 LEU D CD2 1 ATOM 1478 N N . VAL D 1 190 ? 17.705 3.034 40.029 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D N 1 ATOM 1479 C CA . VAL D 1 190 ? 16.313 2.725 40.346 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D CA 1 ATOM 1480 C C . VAL D 1 190 ? 15.376 3.735 39.667 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D C 1 ATOM 1481 O O . VAL D 1 190 ? 14.381 3.340 39.073 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D O 1 ATOM 1482 C CB . VAL D 1 190 ? 16.074 2.697 41.870 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D CB 1 ATOM 1483 C CG1 . VAL D 1 190 ? 14.574 2.574 42.196 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D CG1 1 ATOM 1484 C CG2 . VAL D 1 190 ? 16.860 1.536 42.500 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 187 VAL D CG2 1 ATOM 1485 N N . ASN D 1 191 ? 15.708 5.024 39.737 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D N 1 ATOM 1486 C CA . ASN D 1 191 ? 14.876 6.068 39.131 0.98 26.11 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D CA 1 ATOM 1487 C C . ASN D 1 191 ? 14.789 5.929 37.610 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D C 1 ATOM 1488 O O . ASN D 1 191 ? 13.717 6.123 37.032 0.91 27.40 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D O 1 ATOM 1489 C CB . ASN D 1 191 ? 15.391 7.470 39.494 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D CB 1 ATOM 1490 C CG . ASN D 1 191 ? 15.188 7.808 40.959 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D CG 1 ATOM 1491 O OD1 . ASN D 1 191 ? 14.373 7.196 41.643 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D OD1 1 ATOM 1492 N ND2 . ASN D 1 191 ? 15.924 8.794 41.444 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 188 ASN D ND2 1 ATOM 1493 N N . LEU D 1 192 ? 15.910 5.599 36.969 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D N 1 ATOM 1494 C CA . LEU D 1 192 ? 15.912 5.284 35.538 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D CA 1 ATOM 1495 C C . LEU D 1 192 ? 15.004 4.102 35.216 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D C 1 ATOM 1496 O O . LEU D 1 192 ? 14.239 4.152 34.253 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D O 1 ATOM 1497 C CB . LEU D 1 192 ? 17.332 4.992 35.043 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D CB 1 ATOM 1498 C CG . LEU D 1 192 ? 18.232 6.231 34.884 0.86 21.04 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D CG 1 ATOM 1499 C CD1 . LEU D 1 192 ? 19.709 5.855 34.764 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D CD1 1 ATOM 1500 C CD2 . LEU D 1 192 ? 17.791 7.075 33.685 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 189 LEU D CD2 1 ATOM 1501 N N . GLY D 1 193 ? 15.091 3.040 36.017 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 190 GLY D N 1 ATOM 1502 C CA . GLY D 1 193 ? 14.312 1.838 35.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 190 GLY D CA 1 ATOM 1503 C C . GLY D 1 193 ? 12.819 2.091 35.949 0.93 23.25 ? ? ? ? ? ? 190 GLY D C 1 ATOM 1504 O O . GLY D 1 193 ? 11.994 1.592 35.193 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 190 GLY D O 1 ATOM 1505 N N . ILE D 1 194 ? 12.469 2.852 36.977 0.97 22.91 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D N 1 ATOM 1506 C CA . ILE D 1 194 ? 11.073 3.195 37.216 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D CA 1 ATOM 1507 C C . ILE D 1 194 ? 10.589 4.129 36.098 0.93 23.42 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D C 1 ATOM 1508 O O . ILE D 1 194 ? 9.531 3.899 35.501 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D O 1 ATOM 1509 C CB . ILE D 1 194 ? 10.878 3.836 38.597 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D CB 1 ATOM 1510 C CG1 . ILE D 1 194 ? 11.013 2.758 39.691 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D CG1 1 ATOM 1511 C CG2 . ILE D 1 194 ? 9.496 4.503 38.686 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D CG2 1 ATOM 1512 C CD1 . ILE D 1 194 ? 11.134 3.304 41.115 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 191 ILE D CD1 1 ATOM 1513 N N . GLY D 1 195 ? 11.389 5.150 35.797 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 192 GLY D N 1 ATOM 1514 C CA . GLY D 1 195 ? 11.109 6.053 34.685 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 192 GLY D CA 1 ATOM 1515 C C . GLY D 1 195 ? 10.972 5.317 33.367 0.77 25.04 ? ? ? ? ? ? 192 GLY D C 1 ATOM 1516 O O . GLY D 1 195 ? 10.108 5.636 32.556 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 192 GLY D O 1 ATOM 1517 N N . SER D 1 196 ? 11.813 4.308 33.161 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 193 SER D N 1 ATOM 1518 C CA . SER D 1 196 ? 11.750 3.510 31.945 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 193 SER D CA 1 ATOM 1519 C C . SER D 1 196 ? 10.430 2.752 31.835 0.69 28.20 ? ? ? ? ? ? 193 SER D C 1 ATOM 1520 O O . SER D 1 196 ? 9.798 2.748 30.784 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 193 SER D O 1 ATOM 1521 C CB . SER D 1 196 ? 12.914 2.521 31.888 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 193 SER D CB 1 ATOM 1522 O OG . SER D 1 196 ? 12.787 1.659 30.769 0.83 28.96 ? ? ? ? ? ? 193 SER D OG 1 ATOM 1523 N N . LEU D 1 197 ? 10.030 2.086 32.913 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D N 1 ATOM 1524 C CA . LEU D 1 197 ? 8.737 1.391 32.928 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D CA 1 ATOM 1525 C C . LEU D 1 197 ? 7.559 2.350 32.698 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D C 1 ATOM 1526 O O . LEU D 1 197 ? 6.625 2.035 31.957 0.95 25.09 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D O 1 ATOM 1527 C CB . LEU D 1 197 ? 8.535 0.646 34.253 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D CB 1 ATOM 1528 C CG . LEU D 1 197 ? 9.226 -0.712 34.378 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D CG 1 ATOM 1529 C CD1 . LEU D 1 197 ? 9.050 -1.269 35.787 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D CD1 1 ATOM 1530 C CD2 . LEU D 1 197 ? 8.666 -1.687 33.335 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 194 LEU D CD2 1 ATOM 1531 N N . PHE D 1 198 ? 7.600 3.517 33.332 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D N 1 ATOM 1532 C CA . PHE D 1 198 ? 6.454 4.424 33.274 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CA 1 ATOM 1533 C C . PHE D 1 198 ? 6.251 5.032 31.881 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D C 1 ATOM 1534 O O . PHE D 1 198 ? 5.122 5.225 31.438 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D O 1 ATOM 1535 C CB . PHE D 1 198 ? 6.603 5.544 34.305 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CB 1 ATOM 1536 C CG . PHE D 1 198 ? 5.389 6.426 34.422 0.92 24.52 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CG 1 ATOM 1537 C CD1 . PHE D 1 198 ? 4.364 6.104 35.300 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CD1 1 ATOM 1538 C CD2 . PHE D 1 198 ? 5.276 7.581 33.663 0.85 25.70 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CD2 1 ATOM 1539 C CE1 . PHE D 1 198 ? 3.237 6.919 35.418 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CE1 1 ATOM 1540 C CE2 . PHE D 1 198 ? 4.155 8.395 33.770 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CE2 1 ATOM 1541 C CZ . PHE D 1 198 ? 3.131 8.054 34.651 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 195 PHE D CZ 1 ATOM 1542 N N . THR D 1 199 ? 7.346 5.330 31.195 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 196 THR D N 1 ATOM 1543 C CA . THR D 1 199 ? 7.268 6.008 29.911 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 196 THR D CA 1 ATOM 1544 C C . THR D 1 199 ? 7.492 5.048 28.760 0.82 30.39 ? ? ? ? ? ? 196 THR D C 1 ATOM 1545 O O . THR D 1 199 ? 7.707 5.475 27.626 0.92 28.78 ? ? ? ? ? ? 196 THR D O 1 ATOM 1546 C CB . THR D 1 199 ? 8.309 7.131 29.808 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 196 THR D CB 1 ATOM 1547 O OG1 . THR D 1 199 ? 9.614 6.572 29.942 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 196 THR D OG1 1 ATOM 1548 C CG2 . THR D 1 199 ? 8.106 8.158 30.894 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 196 THR D CG2 1 ATOM 1549 N N . MET D 1 200 ? 7.427 3.754 29.060 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 197 MET D N 1 ATOM 1550 C CA . MET D 1 200 ? 7.893 2.722 28.144 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 197 MET D CA 1 ATOM 1551 C C . MET D 1 200 ? 7.277 2.845 26.756 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 197 MET D C 1 ATOM 1552 O O . MET D 1 200 ? 7.977 2.745 25.753 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 197 MET D O 1 ATOM 1553 C CB . MET D 1 200 ? 7.612 1.333 28.727 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 197 MET D CB 1 ATOM 1554 C CG . MET D 1 200 ? 8.082 0.185 27.849 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 197 MET D CG 1 ATOM 1555 S SD . MET D 1 200 ? 8.478 -1.283 28.813 0.76 32.54 ? ? ? ? ? ? 197 MET D SD 1 ATOM 1556 C CE . MET D 1 200 ? 10.038 -0.756 29.529 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 197 MET D CE 1 ATOM 1557 N N . PHE D 1 201 ? 5.978 3.106 26.696 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D N 1 ATOM 1558 C CA . PHE D 1 201 ? 5.292 3.075 25.415 0.87 34.56 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CA 1 ATOM 1559 C C . PHE D 1 201 ? 4.774 4.440 24.995 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D C 1 ATOM 1560 O O . PHE D 1 201 ? 3.871 4.548 24.171 0.57 39.10 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D O 1 ATOM 1561 C CB . PHE D 1 201 ? 4.160 2.054 25.471 0.73 31.48 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CB 1 ATOM 1562 C CG . PHE D 1 201 ? 4.624 0.682 25.878 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CG 1 ATOM 1563 C CD1 . PHE D 1 201 ? 5.534 -0.011 25.096 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CD1 1 ATOM 1564 C CD2 . PHE D 1 201 ? 4.172 0.102 27.048 0.79 30.70 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CD2 1 ATOM 1565 C CE1 . PHE D 1 201 ? 5.971 -1.261 25.469 0.75 27.71 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CE1 1 ATOM 1566 C CE2 . PHE D 1 201 ? 4.606 -1.153 27.426 0.83 29.69 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CE2 1 ATOM 1567 C CZ . PHE D 1 201 ? 5.503 -1.832 26.639 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 198 PHE D CZ 1 ATOM 1568 N N . GLU D 1 202 ? 5.368 5.487 25.546 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D N 1 ATOM 1569 C CA . GLU D 1 202 ? 5.006 6.831 25.133 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D CA 1 ATOM 1570 C C . GLU D 1 202 ? 5.640 7.140 23.795 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D C 1 ATOM 1571 O O . GLU D 1 202 ? 6.823 6.866 23.582 0.73 45.59 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D O 1 ATOM 1572 C CB . GLU D 1 202 ? 5.444 7.860 26.172 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D CB 1 ATOM 1573 C CG . GLU D 1 202 ? 4.828 7.637 27.536 0.86 35.70 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D CG 1 ATOM 1574 C CD . GLU D 1 202 ? 5.232 8.699 28.529 0.57 33.84 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D CD 1 ATOM 1575 O OE1 . GLU D 1 202 ? 4.756 8.643 29.681 0.40 33.39 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D OE1 1 ATOM 1576 O OE2 . GLU D 1 202 ? 6.030 9.585 28.156 0.72 37.50 ? ? ? ? ? ? 199 GLU D OE2 1 ATOM 1577 N N A ASN D 1 203 ? 4.862 7.705 22.880 0.46 46.59 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D N 1 ATOM 1578 N N B ASN D 1 203 ? 4.845 7.689 22.885 0.54 46.59 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D N 1 ATOM 1579 C CA A ASN D 1 203 ? 5.426 8.194 21.626 0.46 49.71 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CA 1 ATOM 1580 C CA B ASN D 1 203 ? 5.392 8.222 21.648 0.54 49.74 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CA 1 ATOM 1581 C C A ASN D 1 203 ? 5.660 9.692 21.724 0.46 46.84 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D C 1 ATOM 1582 C C B ASN D 1 203 ? 5.679 9.696 21.865 0.54 46.83 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D C 1 ATOM 1583 O O A ASN D 1 203 ? 4.719 10.471 21.877 0.46 49.39 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D O 1 ATOM 1584 O O B ASN D 1 203 ? 4.798 10.464 22.256 0.54 48.78 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D O 1 ATOM 1585 C CB A ASN D 1 203 ? 4.519 7.857 20.439 0.46 49.77 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CB 1 ATOM 1586 C CB B ASN D 1 203 ? 4.440 8.004 20.465 0.54 49.82 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CB 1 ATOM 1587 C CG A ASN D 1 203 ? 4.944 6.586 19.723 0.46 48.17 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CG 1 ATOM 1588 C CG B ASN D 1 203 ? 3.139 8.766 20.610 0.54 48.08 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D CG 1 ATOM 1589 O OD1 A ASN D 1 203 ? 5.773 5.826 20.223 0.46 48.06 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D OD1 1 ATOM 1590 O OD1 B ASN D 1 203 ? 2.182 8.274 21.209 0.54 53.02 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D OD1 1 ATOM 1591 N ND2 A ASN D 1 203 ? 4.377 6.350 18.547 0.46 52.53 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D ND2 1 ATOM 1592 N ND2 B ASN D 1 203 ? 3.095 9.972 20.056 0.54 47.82 ? ? ? ? ? ? 200 ASN D ND2 1 ATOM 1593 N N . TRP D 1 204 ? 6.924 10.090 21.651 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D N 1 ATOM 1594 C CA . TRP D 1 204 ? 7.297 11.467 21.897 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CA 1 ATOM 1595 C C . TRP D 1 204 ? 7.168 12.353 20.667 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D C 1 ATOM 1596 C CB . TRP D 1 204 ? 8.703 11.516 22.473 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CB 1 ATOM 1597 C CG . TRP D 1 204 ? 8.651 11.254 23.939 0.30 45.23 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CG 1 ATOM 1598 C CD1 . TRP D 1 204 ? 7.649 10.618 24.619 0.32 42.46 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CD1 1 ATOM 1599 C CD2 . TRP D 1 204 ? 9.610 11.649 24.917 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CD2 1 ATOM 1600 N NE1 . TRP D 1 204 ? 7.936 10.578 25.960 0.53 40.74 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D NE1 1 ATOM 1601 C CE2 . TRP D 1 204 ? 9.136 11.203 26.170 0.88 38.43 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CE2 1 ATOM 1602 C CE3 . TRP D 1 204 ? 10.825 12.328 24.859 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CE3 1 ATOM 1603 C CZ2 . TRP D 1 204 ? 9.836 11.421 27.349 0.89 35.64 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CZ2 1 ATOM 1604 C CZ3 . TRP D 1 204 ? 11.516 12.541 26.034 0.72 32.69 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CZ3 1 ATOM 1605 C CH2 . TRP D 1 204 ? 11.022 12.089 27.259 0.42 32.80 ? ? ? ? ? ? 201 TRP D CH2 1 ATOM 1606 N N . ASP D 1 205 ? 6.291 13.338 20.830 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D N 1 ATOM 1607 C CA . ASP D 1 205 ? 5.895 14.214 19.744 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D CA 1 ATOM 1608 C C . ASP D 1 205 ? 5.832 15.685 20.162 0.90 45.36 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D C 1 ATOM 1609 O O . ASP D 1 205 ? 5.329 16.521 19.414 0.57 43.52 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D O 1 ATOM 1610 C CB . ASP D 1 205 ? 4.536 13.771 19.198 0.89 48.06 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D CB 1 ATOM 1611 C CG . ASP D 1 205 ? 3.456 13.785 20.257 0.91 54.71 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D CG 1 ATOM 1612 O OD1 . ASP D 1 205 ? 3.786 13.550 21.439 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D OD1 1 ATOM 1613 O OD2 . ASP D 1 205 ? 2.282 14.036 19.913 0.41 54.71 ? ? ? ? ? ? 202 ASP D OD2 1 ATOM 1614 N N . SER D 1 206 ? 6.352 16.008 21.345 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 203 SER D N 1 ATOM 1615 C CA . SER D 1 206 ? 6.371 17.402 21.801 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 203 SER D CA 1 ATOM 1616 C C . SER D 1 206 ? 7.582 17.711 22.685 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 203 SER D C 1 ATOM 1617 O O . SER D 1 206 ? 8.200 16.801 23.244 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 203 SER D O 1 ATOM 1618 C CB . SER D 1 206 ? 5.092 17.728 22.566 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 203 SER D CB 1 ATOM 1619 O OG . SER D 1 206 ? 5.030 16.971 23.757 0.76 44.94 ? ? ? ? ? ? 203 SER D OG 1 ATOM 1620 N N . TYR D 1 207 ? 7.912 18.995 22.815 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D N 1 ATOM 1621 C CA . TYR D 1 207 ? 8.997 19.415 23.695 0.92 36.11 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CA 1 ATOM 1622 C C . TYR D 1 207 ? 8.646 19.089 25.134 0.71 34.86 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D C 1 ATOM 1623 O O . TYR D 1 207 ? 9.507 18.705 25.925 0.86 31.44 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D O 1 ATOM 1624 C CB . TYR D 1 207 ? 9.275 20.915 23.575 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CB 1 ATOM 1625 C CG . TYR D 1 207 ? 9.800 21.368 22.229 0.89 35.95 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CG 1 ATOM 1626 C CD1 . TYR D 1 207 ? 10.883 20.735 21.634 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CD1 1 ATOM 1627 C CD2 . TYR D 1 207 ? 9.208 22.429 21.556 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CD2 1 ATOM 1628 C CE1 . TYR D 1 207 ? 11.369 21.147 20.410 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CE1 1 ATOM 1629 C CE2 . TYR D 1 207 ? 9.686 22.852 20.326 0.96 36.36 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CE2 1 ATOM 1630 C CZ . TYR D 1 207 ? 10.766 22.210 19.761 0.70 36.33 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D CZ 1 ATOM 1631 O OH . TYR D 1 207 ? 11.244 22.624 18.542 0.93 36.18 ? ? ? ? ? ? 204 TYR D OH 1 ATOM 1632 N N . ASP D 1 208 ? 7.371 19.253 25.463 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D N 1 ATOM 1633 C CA . ASP D 1 208 ? 6.914 19.129 26.839 0.87 35.51 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D CA 1 ATOM 1634 C C . ASP D 1 208 ? 6.974 17.695 27.357 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D C 1 ATOM 1635 O O . ASP D 1 208 ? 6.897 17.476 28.561 0.92 31.28 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D O 1 ATOM 1636 C CB . ASP D 1 208 ? 5.491 19.670 26.976 0.85 37.74 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D CB 1 ATOM 1637 C CG . ASP D 1 208 ? 5.443 21.185 26.999 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D CG 1 ATOM 1638 O OD1 . ASP D 1 208 ? 6.465 21.807 27.352 0.73 38.19 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D OD1 1 ATOM 1639 O OD2 . ASP D 1 208 ? 4.378 21.756 26.681 0.59 40.30 ? ? ? ? ? ? 205 ASP D OD2 1 ATOM 1640 N N . ASP D 1 209 ? 7.111 16.726 26.454 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D N 1 ATOM 1641 C CA . ASP D 1 209 ? 7.260 15.332 26.863 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D CA 1 ATOM 1642 C C . ASP D 1 209 ? 8.476 15.161 27.762 0.93 33.69 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D C 1 ATOM 1643 O O . ASP D 1 209 ? 8.469 14.348 28.671 0.92 33.56 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D O 1 ATOM 1644 C CB . ASP D 1 209 ? 7.375 14.418 25.644 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D CB 1 ATOM 1645 C CG . ASP D 1 209 ? 6.045 14.203 24.963 0.71 43.15 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D CG 1 ATOM 1646 O OD1 . ASP D 1 209 ? 5.014 14.303 25.658 0.78 44.67 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D OD1 1 ATOM 1647 O OD2 . ASP D 1 209 ? 6.025 13.939 23.743 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 206 ASP D OD2 1 ATOM 1648 N N . TYR D 1 210 ? 9.505 15.967 27.514 0.83 32.22 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D N 1 ATOM 1649 C CA . TYR D 1 210 ? 10.754 15.882 28.257 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CA 1 ATOM 1650 C C . TYR D 1 210 ? 10.629 16.227 29.744 0.96 32.99 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D C 1 ATOM 1651 O O . TYR D 1 210 ? 11.509 15.867 30.521 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D O 1 ATOM 1652 C CB . TYR D 1 210 ? 11.804 16.798 27.614 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CB 1 ATOM 1653 C CG . TYR D 1 210 ? 12.406 16.253 26.332 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CG 1 ATOM 1654 C CD1 . TYR D 1 210 ? 13.538 15.443 26.363 0.94 27.95 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CD1 1 ATOM 1655 C CD2 . TYR D 1 210 ? 11.847 16.553 25.092 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CD2 1 ATOM 1656 C CE1 . TYR D 1 210 ? 14.095 14.936 25.193 0.90 29.84 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CE1 1 ATOM 1657 C CE2 . TYR D 1 210 ? 12.395 16.054 23.918 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CE2 1 ATOM 1658 C CZ . TYR D 1 210 ? 13.521 15.252 23.974 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D CZ 1 ATOM 1659 O OH . TYR D 1 210 ? 14.059 14.754 22.816 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 207 TYR D OH 1 ATOM 1660 N N . HIS D 1 211 ? 9.563 16.929 30.140 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D N 1 ATOM 1661 C CA . HIS D 1 211 ? 9.395 17.324 31.544 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D CA 1 ATOM 1662 C C . HIS D 1 211 ? 9.283 16.111 32.471 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D C 1 ATOM 1663 O O . HIS D 1 211 ? 9.716 16.156 33.618 0.87 31.38 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D O 1 ATOM 1664 C CB . HIS D 1 211 ? 8.156 18.212 31.738 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D CB 1 ATOM 1665 C CG . HIS D 1 211 ? 8.301 19.586 31.172 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D CG 1 ATOM 1666 N ND1 . HIS D 1 211 ? 9.062 20.562 31.774 0.94 30.05 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D ND1 1 ATOM 1667 C CD2 . HIS D 1 211 ? 7.789 20.145 30.050 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D CD2 1 ATOM 1668 C CE1 . HIS D 1 211 ? 9.019 21.664 31.044 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D CE1 1 ATOM 1669 N NE2 . HIS D 1 211 ? 8.250 21.438 29.995 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 208 HIS D NE2 1 ATOM 1670 N N . ILE D 1 212 ? 8.696 15.036 31.961 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D N 1 ATOM 1671 C CA . ILE D 1 212 ? 8.471 13.824 32.748 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D CA 1 ATOM 1672 C C . ILE D 1 212 ? 9.782 13.205 33.264 0.84 30.97 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D C 1 ATOM 1673 O O . ILE D 1 212 ? 9.800 12.535 34.293 0.89 30.91 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D O 1 ATOM 1674 C CB . ILE D 1 212 ? 7.694 12.773 31.917 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D CB 1 ATOM 1675 C CG1 . ILE D 1 212 ? 7.059 11.725 32.831 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D CG1 1 ATOM 1676 C CG2 . ILE D 1 212 ? 8.595 12.114 30.906 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D CG2 1 ATOM 1677 C CD1 . ILE D 1 212 ? 6.328 12.344 33.969 0.72 27.25 ? ? ? ? ? ? 209 ILE D CD1 1 ATOM 1678 N N . LEU D 1 213 ? 10.884 13.468 32.569 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D N 1 ATOM 1679 C CA . LEU D 1 213 ? 12.154 12.810 32.870 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D CA 1 ATOM 1680 C C . LEU D 1 213 ? 12.792 13.280 34.168 0.87 30.49 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D C 1 ATOM 1681 O O . LEU D 1 213 ? 13.658 12.597 34.713 0.82 31.24 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D O 1 ATOM 1682 C CB . LEU D 1 213 ? 13.137 13.025 31.725 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D CB 1 ATOM 1683 C CG . LEU D 1 213 ? 12.711 12.406 30.402 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D CG 1 ATOM 1684 C CD1 . LEU D 1 213 ? 13.789 12.600 29.361 0.82 25.76 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D CD1 1 ATOM 1685 C CD2 . LEU D 1 213 ? 12.379 10.930 30.585 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 210 LEU D CD2 1 ATOM 1686 N N . TYR D 1 214 ? 12.388 14.444 34.667 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D N 1 ATOM 1687 C CA . TYR D 1 214 ? 12.955 14.904 35.927 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CA 1 ATOM 1688 C C . TYR D 1 214 ? 11.965 14.795 37.084 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D C 1 ATOM 1689 O O . TYR D 1 214 ? 12.306 15.092 38.221 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D O 1 ATOM 1690 C CB . TYR D 1 214 ? 13.488 16.343 35.801 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CB 1 ATOM 1691 C CG . TYR D 1 214 ? 12.495 17.417 35.403 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CG 1 ATOM 1692 C CD1 . TYR D 1 214 ? 11.567 17.904 36.311 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CD1 1 ATOM 1693 C CD2 . TYR D 1 214 ? 12.520 17.977 34.130 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CD2 1 ATOM 1694 C CE1 . TYR D 1 214 ? 10.662 18.898 35.962 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CE1 1 ATOM 1695 C CE2 . TYR D 1 214 ? 11.620 18.981 33.769 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CE2 1 ATOM 1696 C CZ . TYR D 1 214 ? 10.696 19.435 34.693 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D CZ 1 ATOM 1697 O OH . TYR D 1 214 ? 9.800 20.425 34.360 0.96 30.11 ? ? ? ? ? ? 211 TYR D OH 1 ATOM 1698 N N . ARG D 1 215 ? 10.748 14.342 36.800 0.93 31.17 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D N 1 ATOM 1699 C CA . ARG D 1 215 ? 9.690 14.356 37.803 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D CA 1 ATOM 1700 C C . ARG D 1 215 ? 9.954 13.371 38.944 0.79 32.44 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D C 1 ATOM 1701 O O . ARG D 1 215 ? 9.646 13.672 40.089 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D O 1 ATOM 1702 C CB . ARG D 1 215 ? 8.337 14.062 37.144 0.82 31.38 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D CB 1 ATOM 1703 C CG . ARG D 1 215 ? 7.120 14.408 37.992 0.76 36.58 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D CG 1 ATOM 1704 C CD . ARG D 1 215 ? 5.913 14.684 37.111 0.70 39.09 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D CD 1 ATOM 1705 N NE . ARG D 1 215 ? 4.645 14.294 37.730 0.80 39.10 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D NE 1 ATOM 1706 C CZ . ARG D 1 215 ? 3.743 15.147 38.207 0.21 35.03 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D CZ 1 ATOM 1707 N NH1 . ARG D 1 215 ? 3.965 16.455 38.152 0.48 38.43 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D NH1 1 ATOM 1708 N NH2 . ARG D 1 215 ? 2.617 14.688 38.743 0.82 29.40 ? ? ? ? ? ? 212 ARG D NH2 1 ATOM 1709 N N . ASN D 1 216 ? 10.523 12.202 38.645 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D N 1 ATOM 1710 C CA . ASN D 1 216 ? 10.753 11.213 39.701 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D CA 1 ATOM 1711 C C . ASN D 1 216 ? 12.167 11.291 40.267 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D C 1 ATOM 1712 O O . ASN D 1 216 ? 12.724 10.295 40.724 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D O 1 ATOM 1713 C CB . ASN D 1 216 ? 10.446 9.792 39.200 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D CB 1 ATOM 1714 C CG . ASN D 1 216 ? 11.388 9.320 38.085 0.88 27.13 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D CG 1 ATOM 1715 O OD1 . ASN D 1 216 ? 11.664 10.042 37.128 0.79 27.84 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D OD1 1 ATOM 1716 N ND2 . ASN D 1 216 ? 11.864 8.084 38.207 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 213 ASN D ND2 1 ATOM 1717 N N . TRP D 1 217 ? 12.736 12.493 40.243 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D N 1 ATOM 1718 C CA . TRP D 1 217 ? 14.064 12.727 40.796 0.97 32.76 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CA 1 ATOM 1719 C C . TRP D 1 217 ? 14.020 13.798 41.876 0.97 34.52 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D C 1 ATOM 1720 O O . TRP D 1 217 ? 13.303 14.792 41.757 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D O 1 ATOM 1721 C CB . TRP D 1 217 ? 15.045 13.143 39.698 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CB 1 ATOM 1722 C CG . TRP D 1 217 ? 15.231 12.099 38.643 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CG 1 ATOM 1723 C CD1 . TRP D 1 217 ? 14.384 11.814 37.619 0.81 27.71 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CD1 1 ATOM 1724 C CD2 . TRP D 1 217 ? 16.337 11.198 38.514 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CD2 1 ATOM 1725 N NE1 . TRP D 1 217 ? 14.889 10.789 36.858 0.94 25.18 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D NE1 1 ATOM 1726 C CE2 . TRP D 1 217 ? 16.092 10.398 37.382 0.66 26.87 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CE2 1 ATOM 1727 C CE3 . TRP D 1 217 ? 17.509 10.993 39.244 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CE3 1 ATOM 1728 C CZ2 . TRP D 1 217 ? 16.978 9.408 36.960 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CZ2 1 ATOM 1729 C CZ3 . TRP D 1 217 ? 18.389 10.011 38.825 0.92 26.37 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CZ3 1 ATOM 1730 C CH2 . TRP D 1 217 ? 18.116 9.227 37.700 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 214 TRP D CH2 1 ATOM 1731 N N . ILE D 1 218 ? 14.792 13.585 42.932 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D N 1 ATOM 1732 C CA . ILE D 1 218 ? 15.015 14.623 43.923 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D CA 1 ATOM 1733 C C . ILE D 1 218 ? 16.154 15.511 43.435 0.82 36.60 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D C 1 ATOM 1734 O O . ILE D 1 218 ? 17.326 15.138 43.517 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D O 1 ATOM 1735 C CB . ILE D 1 218 ? 15.346 14.031 45.302 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D CB 1 ATOM 1736 C CG1 . ILE D 1 218 ? 14.223 13.095 45.757 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D CG1 1 ATOM 1737 C CG2 . ILE D 1 218 ? 15.582 15.138 46.319 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D CG2 1 ATOM 1738 C CD1 . ILE D 1 218 ? 14.523 12.365 47.041 0.67 42.31 ? ? ? ? ? ? 215 ILE D CD1 1 ATOM 1739 N N . LEU D 1 219 ? 15.804 16.679 42.906 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D N 1 ATOM 1740 C CA . LEU D 1 219 ? 16.798 17.575 42.324 0.87 34.21 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D CA 1 ATOM 1741 C C . LEU D 1 219 ? 16.844 18.924 43.041 0.83 35.51 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D C 1 ATOM 1742 O O . LEU D 1 219 ? 17.648 19.787 42.695 0.71 37.60 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D O 1 ATOM 1743 C CB . LEU D 1 219 ? 16.523 17.782 40.828 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D CB 1 ATOM 1744 C CG . LEU D 1 219 ? 16.822 16.603 39.886 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D CG 1 ATOM 1745 C CD1 . LEU D 1 219 ? 16.429 16.945 38.454 0.72 34.31 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D CD1 1 ATOM 1746 C CD2 . LEU D 1 219 ? 18.291 16.168 39.939 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 216 LEU D CD2 1 ATOM 1747 N N . GLY D 1 220 ? 15.995 19.097 44.047 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 217 GLY D N 1 ATOM 1748 C CA . GLY D 1 220 ? 15.960 20.341 44.799 0.83 40.80 ? ? ? ? ? ? 217 GLY D CA 1 ATOM 1749 C C . GLY D 1 220 ? 14.993 21.355 44.210 0.96 40.53 ? ? ? ? ? ? 217 GLY D C 1 ATOM 1750 O O . GLY D 1 220 ? 15.104 22.552 44.465 0.56 42.16 ? ? ? ? ? ? 217 GLY D O 1 ATOM 1751 N N . GLY D 1 221 ? 14.044 20.869 43.415 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 218 GLY D N 1 ATOM 1752 C CA . GLY D 1 221 ? 13.072 21.725 42.757 0.85 39.69 ? ? ? ? ? ? 218 GLY D CA 1 ATOM 1753 C C . GLY D 1 221 ? 13.133 21.596 41.244 0.93 39.47 ? ? ? ? ? ? 218 GLY D C 1 ATOM 1754 O O . GLY D 1 221 ? 14.158 21.194 40.688 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 218 GLY D O 1 ATOM 1755 N N . THR D 1 222 ? 12.025 21.921 40.582 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 219 THR D N 1 ATOM 1756 C CA . THR D 1 222 ? 11.966 21.962 39.121 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 219 THR D CA 1 ATOM 1757 C C . THR D 1 222 ? 13.097 22.845 38.565 0.96 33.19 ? ? ? ? ? ? 219 THR D C 1 ATOM 1758 O O . THR D 1 222 ? 13.404 23.889 39.138 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 219 THR D O 1 ATOM 1759 C CB . THR D 1 222 ? 10.586 22.494 38.644 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 219 THR D CB 1 ATOM 1760 O OG1 . THR D 1 222 ? 9.548 21.644 39.144 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 219 THR D OG1 1 ATOM 1761 C CG2 . THR D 1 222 ? 10.495 22.531 37.127 0.83 35.80 ? ? ? ? ? ? 219 THR D CG2 1 ATOM 1762 N N . PRO D 1 223 ? 13.756 22.402 37.483 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D N 1 ATOM 1763 C CA . PRO D 1 223 ? 14.766 23.242 36.817 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D CA 1 ATOM 1764 C C . PRO D 1 223 ? 14.217 24.633 36.504 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D C 1 ATOM 1765 O O . PRO D 1 223 ? 13.154 24.732 35.901 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D O 1 ATOM 1766 C CB . PRO D 1 223 ? 15.072 22.463 35.536 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D CB 1 ATOM 1767 C CG . PRO D 1 223 ? 14.873 21.024 35.940 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D CG 1 ATOM 1768 C CD . PRO D 1 223 ? 13.702 21.044 36.913 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 220 PRO D CD 1 ATOM 1769 N N . ASN D 1 224 ? 14.906 25.692 36.921 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D N 1 ATOM 1770 C CA . ASN D 1 224 ? 14.297 27.015 36.841 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D CA 1 ATOM 1771 C C . ASN D 1 224 ? 14.177 27.530 35.395 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D C 1 ATOM 1772 O O . ASN D 1 224 ? 13.609 28.585 35.164 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D O 1 ATOM 1773 C CB . ASN D 1 224 ? 15.054 28.016 37.725 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D CB 1 ATOM 1774 C CG . ASN D 1 224 ? 16.506 28.210 37.320 0.98 29.18 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D CG 1 ATOM 1775 O OD1 . ASN D 1 224 ? 16.935 27.832 36.225 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D OD1 1 ATOM 1776 N ND2 . ASN D 1 224 ? 17.271 28.825 38.211 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 221 ASN D ND2 1 ATOM 1777 N N . MET D 1 225 ? 14.682 26.765 34.429 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 222 MET D N 1 ATOM 1778 C CA . MET D 1 225 ? 14.535 27.124 33.015 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 222 MET D CA 1 ATOM 1779 C C . MET D 1 225 ? 13.446 26.298 32.332 0.81 31.96 ? ? ? ? ? ? 222 MET D C 1 ATOM 1780 O O . MET D 1 225 ? 13.154 26.496 31.154 0.94 31.08 ? ? ? ? ? ? 222 MET D O 1 ATOM 1781 C CB . MET D 1 225 ? 15.867 26.949 32.274 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 222 MET D CB 1 ATOM 1782 C CG . MET D 1 225 ? 16.924 27.973 32.678 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 222 MET D CG 1 ATOM 1783 S SD . MET D 1 225 ? 16.504 29.678 32.213 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 222 MET D SD 1 ATOM 1784 C CE . MET D 1 225 ? 16.570 30.504 33.799 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 222 MET D CE 1 ATOM 1785 N N . ALA D 1 226 ? 12.846 25.370 33.071 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 223 ALA D N 1 ATOM 1786 C CA . ALA D 1 226 ? 11.837 24.483 32.493 0.94 29.19 ? ? ? ? ? ? 223 ALA D CA 1 ATOM 1787 C C . ALA D 1 226 ? 10.673 25.253 31.859 0.86 31.24 ? ? ? ? ? ? 223 ALA D C 1 ATOM 1788 O O . ALA D 1 226 ? 10.142 24.843 30.826 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 223 ALA D O 1 ATOM 1789 C CB . ALA D 1 226 ? 11.311 23.522 33.550 0.63 30.84 ? ? ? ? ? ? 223 ALA D CB 1 ATOM 1790 N N . ASP D 1 227 ? 10.285 26.368 32.467 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D N 1 ATOM 1791 C CA . ASP D 1 227 ? 9.105 27.093 31.999 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D CA 1 ATOM 1792 C C . ASP D 1 227 ? 9.399 28.191 30.969 0.71 37.97 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D C 1 ATOM 1793 O O . ASP D 1 227 ? 8.475 28.796 30.428 0.71 36.02 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D O 1 ATOM 1794 C CB . ASP D 1 227 ? 8.364 27.702 33.193 0.87 38.74 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D CB 1 ATOM 1795 C CG . ASP D 1 227 ? 9.189 28.750 33.934 0.67 35.20 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D CG 1 ATOM 1796 O OD1 . ASP D 1 227 ? 10.415 28.845 33.694 0.76 34.81 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D OD1 1 ATOM 1797 O OD2 . ASP D 1 227 ? 8.607 29.472 34.772 0.90 40.60 ? ? ? ? ? ? 224 ASP D OD2 1 ATOM 1798 N N . ARG D 1 228 ? 10.674 28.446 30.694 0.95 35.49 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D N 1 ATOM 1799 C CA . ARG D 1 228 ? 11.049 29.616 29.904 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D CA 1 ATOM 1800 C C . ARG D 1 228 ? 12.211 29.373 28.938 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D C 1 ATOM 1801 O O . ARG D 1 228 ? 12.722 30.310 28.332 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D O 1 ATOM 1802 C CB . ARG D 1 228 ? 11.409 30.755 30.839 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D CB 1 ATOM 1803 C CG . ARG D 1 228 ? 12.630 30.461 31.671 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D CG 1 ATOM 1804 C CD . ARG D 1 228 ? 12.781 31.477 32.771 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D CD 1 ATOM 1805 N NE . ARG D 1 228 ? 11.708 31.361 33.746 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D NE 1 ATOM 1806 C CZ . ARG D 1 228 ? 11.284 32.364 34.503 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D CZ 1 ATOM 1807 N NH1 . ARG D 1 228 ? 11.838 33.563 34.383 0.92 37.47 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D NH1 1 ATOM 1808 N NH2 . ARG D 1 228 ? 10.303 32.173 35.371 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 225 ARG D NH2 1 ATOM 1809 N N . TRP D 1 229 ? 12.609 28.113 28.802 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D N 1 ATOM 1810 C CA . TRP D 1 229 ? 13.751 27.710 27.987 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CA 1 ATOM 1811 C C . TRP D 1 229 ? 13.672 28.202 26.543 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D C 1 ATOM 1812 O O . TRP D 1 229 ? 14.693 28.399 25.885 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D O 1 ATOM 1813 C CB . TRP D 1 229 ? 13.856 26.187 27.970 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CB 1 ATOM 1814 C CG . TRP D 1 229 ? 12.680 25.559 27.289 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CG 1 ATOM 1815 C CD1 . TRP D 1 229 ? 11.447 25.325 27.835 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CD1 1 ATOM 1816 C CD2 . TRP D 1 229 ? 12.606 25.111 25.925 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CD2 1 ATOM 1817 N NE1 . TRP D 1 229 ? 10.624 24.745 26.903 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D NE1 1 ATOM 1818 C CE2 . TRP D 1 229 ? 11.308 24.599 25.727 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CE2 1 ATOM 1819 C CE3 . TRP D 1 229 ? 13.509 25.092 24.859 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CE3 1 ATOM 1820 C CZ2 . TRP D 1 229 ? 10.887 24.085 24.501 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CZ2 1 ATOM 1821 C CZ3 . TRP D 1 229 ? 13.094 24.568 23.647 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CZ3 1 ATOM 1822 C CH2 . TRP D 1 229 ? 11.795 24.063 23.482 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 226 TRP D CH2 1 ATOM 1823 N N . HIS D 1 230 ? 12.449 28.376 26.055 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D N 1 ATOM 1824 C CA . HIS D 1 230 ? 12.206 28.612 24.640 0.96 35.43 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D CA 1 ATOM 1825 C C . HIS D 1 230 ? 12.259 30.095 24.294 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D C 1 ATOM 1826 O O . HIS D 1 230 ? 12.229 30.460 23.128 0.94 35.53 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D O 1 ATOM 1827 C CB . HIS D 1 230 ? 10.843 28.045 24.245 0.77 36.87 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D CB 1 ATOM 1828 C CG . HIS D 1 230 ? 9.713 28.636 25.029 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D CG 1 ATOM 1829 N ND1 . HIS D 1 230 ? 9.413 28.237 26.314 0.74 36.86 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D ND1 1 ATOM 1830 C CD2 . HIS D 1 230 ? 8.836 29.620 24.726 0.86 36.77 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D CD2 1 ATOM 1831 C CE1 . HIS D 1 230 ? 8.393 28.946 26.765 0.81 38.72 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D CE1 1 ATOM 1832 N NE2 . HIS D 1 230 ? 8.022 29.789 25.819 0.99 34.82 ? ? ? ? ? ? 227 HIS D NE2 1 ATOM 1833 N N . GLU D 1 231 ? 12.316 30.948 25.307 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D N 1 ATOM 1834 C CA . GLU D 1 231 ? 12.324 32.385 25.067 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D CA 1 ATOM 1835 C C . GLU D 1 231 ? 13.755 32.883 24.859 0.92 36.37 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D C 1 ATOM 1836 O O . GLU D 1 231 ? 14.649 32.559 25.645 0.96 33.18 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D O 1 ATOM 1837 C CB . GLU D 1 231 ? 11.644 33.115 26.226 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D CB 1 ATOM 1838 C CG . GLU D 1 231 ? 10.241 32.599 26.505 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D CG 1 ATOM 1839 C CD . GLU D 1 231 ? 9.544 33.323 27.646 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D CD 1 ATOM 1840 O OE1 . GLU D 1 231 ? 10.071 34.346 28.130 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D OE1 1 ATOM 1841 O OE2 . GLU D 1 231 ? 8.455 32.869 28.057 0.55 48.92 ? ? ? ? ? ? 228 GLU D OE2 1 ATOM 1842 N N . ASP D 1 232 ? 13.964 33.657 23.792 0.88 33.89 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D N 1 ATOM 1843 C CA . ASP D 1 232 ? 15.295 34.159 23.423 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D CA 1 ATOM 1844 C C . ASP D 1 232 ? 16.015 34.779 24.603 0.96 30.82 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D C 1 ATOM 1845 O O . ASP D 1 232 ? 17.193 34.519 24.839 0.95 33.49 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D O 1 ATOM 1846 C CB . ASP D 1 232 ? 15.199 35.201 22.299 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D CB 1 ATOM 1847 C CG . ASP D 1 232 ? 15.035 34.576 20.938 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D CG 1 ATOM 1848 O OD1 . ASP D 1 232 ? 15.109 33.332 20.846 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D OD1 1 ATOM 1849 O OD2 . ASP D 1 232 ? 14.858 35.331 19.958 0.66 33.82 ? ? ? ? ? ? 229 ASP D OD2 1 ATOM 1850 N N . ARG D 1 233 ? 15.288 35.604 25.343 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D N 1 ATOM 1851 C CA . ARG D 1 233 ? 15.862 36.338 26.448 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D CA 1 ATOM 1852 C C . ARG D 1 233 ? 16.436 35.420 27.528 0.80 31.15 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D C 1 ATOM 1853 O O . ARG D 1 233 ? 17.498 35.699 28.083 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D O 1 ATOM 1854 C CB . ARG D 1 233 ? 14.818 37.250 27.061 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D CB 1 ATOM 1855 C CG . ARG D 1 233 ? 15.351 37.999 28.246 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D CG 1 ATOM 1856 C CD . ARG D 1 233 ? 14.383 37.941 29.389 0.82 37.73 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D CD 1 ATOM 1857 N NE . ARG D 1 233 ? 15.003 38.430 30.614 0.67 41.16 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D NE 1 ATOM 1858 C CZ . ARG D 1 233 ? 14.317 38.887 31.649 0.36 39.77 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D CZ 1 ATOM 1859 N NH1 . ARG D 1 233 ? 12.993 38.913 31.594 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D NH1 1 ATOM 1860 N NH2 . ARG D 1 233 ? 14.954 39.320 32.727 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 230 ARG D NH2 1 ATOM 1861 N N . TRP D 1 234 ? 15.728 34.336 27.832 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D N 1 ATOM 1862 C CA . TRP D 1 234 ? 16.206 33.398 28.848 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CA 1 ATOM 1863 C C . TRP D 1 234 ? 17.248 32.458 28.260 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D C 1 ATOM 1864 O O . TRP D 1 234 ? 18.088 31.927 28.980 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D O 1 ATOM 1865 C CB . TRP D 1 234 ? 15.033 32.627 29.457 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CB 1 ATOM 1866 C CG . TRP D 1 234 ? 14.209 33.550 30.253 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CG 1 ATOM 1867 C CD1 . TRP D 1 234 ? 12.956 34.006 29.953 0.90 31.51 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CD1 1 ATOM 1868 C CD2 . TRP D 1 234 ? 14.604 34.217 31.457 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CD2 1 ATOM 1869 N NE1 . TRP D 1 234 ? 12.537 34.893 30.914 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D NE1 1 ATOM 1870 C CE2 . TRP D 1 234 ? 13.528 35.039 31.849 0.95 31.12 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CE2 1 ATOM 1871 C CE3 . TRP D 1 234 ? 15.758 34.190 32.249 0.97 28.07 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CE3 1 ATOM 1872 C CZ2 . TRP D 1 234 ? 13.570 35.823 33.001 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CZ2 1 ATOM 1873 C CZ3 . TRP D 1 234 ? 15.796 34.971 33.397 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CZ3 1 ATOM 1874 C CH2 . TRP D 1 234 ? 14.710 35.778 33.759 0.80 32.77 ? ? ? ? ? ? 231 TRP D CH2 1 ATOM 1875 N N . PHE D 1 235 ? 17.197 32.276 26.943 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D N 1 ATOM 1876 C CA . PHE D 1 235 ? 18.253 31.583 26.228 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CA 1 ATOM 1877 C C . PHE D 1 235 ? 19.555 32.377 26.343 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D C 1 ATOM 1878 O O . PHE D 1 235 ? 20.614 31.824 26.641 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D O 1 ATOM 1879 C CB . PHE D 1 235 ? 17.875 31.389 24.761 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CB 1 ATOM 1880 C CG . PHE D 1 235 ? 18.898 30.620 23.968 0.69 30.02 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CG 1 ATOM 1881 C CD1 . PHE D 1 235 ? 18.886 29.238 23.960 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CD1 1 ATOM 1882 C CD2 . PHE D 1 235 ? 19.870 31.280 23.230 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CD2 1 ATOM 1883 C CE1 . PHE D 1 235 ? 19.821 28.527 23.236 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CE1 1 ATOM 1884 C CE2 . PHE D 1 235 ? 20.802 30.579 22.508 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CE2 1 ATOM 1885 C CZ . PHE D 1 235 ? 20.777 29.201 22.503 0.79 29.13 ? ? ? ? ? ? 232 PHE D CZ 1 ATOM 1886 N N . GLY D 1 236 ? 19.469 33.683 26.109 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 233 GLY D N 1 ATOM 1887 C CA . GLY D 1 236 ? 20.642 34.532 26.168 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 233 GLY D CA 1 ATOM 1888 C C . GLY D 1 236 ? 21.144 34.656 27.587 0.83 30.48 ? ? ? ? ? ? 233 GLY D C 1 ATOM 1889 O O . GLY D 1 236 ? 22.356 34.679 27.836 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 233 GLY D O 1 ATOM 1890 N N . TYR D 1 237 ? 20.193 34.727 28.513 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D N 1 ATOM 1891 C CA . TYR D 1 237 ? 20.468 34.859 29.938 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CA 1 ATOM 1892 C C . TYR D 1 237 ? 21.461 33.829 30.475 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D C 1 ATOM 1893 O O . TYR D 1 237 ? 22.267 34.140 31.349 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D O 1 ATOM 1894 C CB . TYR D 1 237 ? 19.157 34.747 30.712 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CB 1 ATOM 1895 C CG . TYR D 1 237 ? 19.263 34.885 32.211 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CG 1 ATOM 1896 C CD1 . TYR D 1 237 ? 19.258 36.136 32.812 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CD1 1 ATOM 1897 C CD2 . TYR D 1 237 ? 19.306 33.761 33.035 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CD2 1 ATOM 1898 C CE1 . TYR D 1 237 ? 19.329 36.274 34.187 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CE1 1 ATOM 1899 C CE2 . TYR D 1 237 ? 19.379 33.890 34.419 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CE2 1 ATOM 1900 C CZ . TYR D 1 237 ? 19.394 35.145 34.986 0.82 28.77 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D CZ 1 ATOM 1901 O OH . TYR D 1 237 ? 19.461 35.281 36.358 0.96 29.64 ? ? ? ? ? ? 234 TYR D OH 1 ATOM 1902 N N . GLN D 1 238 ? 21.401 32.609 29.951 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D N 1 ATOM 1903 C CA . GLN D 1 238 ? 22.180 31.515 30.526 0.86 27.50 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D CA 1 ATOM 1904 C C . GLN D 1 238 ? 23.637 31.553 30.093 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D C 1 ATOM 1905 O O . GLN D 1 238 ? 24.466 30.825 30.633 0.95 26.73 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D O 1 ATOM 1906 C CB . GLN D 1 238 ? 21.544 30.168 30.169 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D CB 1 ATOM 1907 C CG . GLN D 1 238 ? 20.137 30.006 30.775 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D CG 1 ATOM 1908 C CD . GLN D 1 238 ? 19.435 28.758 30.290 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D CD 1 ATOM 1909 O OE1 . GLN D 1 238 ? 19.835 27.638 30.611 0.83 30.96 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D OE1 1 ATOM 1910 N NE2 . GLN D 1 238 ? 18.395 28.943 29.489 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 235 GLN D NE2 1 ATOM 1911 N N . PHE D 1 239 ? 23.963 32.416 29.139 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D N 1 ATOM 1912 C CA . PHE D 1 239 ? 25.363 32.599 28.776 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CA 1 ATOM 1913 C C . PHE D 1 239 ? 26.057 33.466 29.813 0.89 25.80 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D C 1 ATOM 1914 O O . PHE D 1 239 ? 27.287 33.533 29.856 0.93 27.72 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D O 1 ATOM 1915 C CB . PHE D 1 239 ? 25.477 33.182 27.368 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CB 1 ATOM 1916 C CG . PHE D 1 239 ? 25.168 32.176 26.299 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CG 1 ATOM 1917 C CD1 . PHE D 1 239 ? 23.867 31.982 25.862 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CD1 1 ATOM 1918 C CD2 . PHE D 1 239 ? 26.173 31.381 25.771 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CD2 1 ATOM 1919 C CE1 . PHE D 1 239 ? 23.573 31.026 24.890 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CE1 1 ATOM 1920 C CE2 . PHE D 1 239 ? 25.891 30.428 24.797 0.96 24.84 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CE2 1 ATOM 1921 C CZ . PHE D 1 239 ? 24.585 30.250 24.362 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 236 PHE D CZ 1 ATOM 1922 N N . LEU D 1 240 ? 25.260 34.096 30.677 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D N 1 ATOM 1923 C CA . LEU D 1 240 ? 25.789 34.881 31.791 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D CA 1 ATOM 1924 C C . LEU D 1 240 ? 25.661 34.123 33.111 0.78 24.89 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D C 1 ATOM 1925 O O . LEU D 1 240 ? 26.577 34.121 33.926 0.96 24.92 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D O 1 ATOM 1926 C CB . LEU D 1 240 ? 25.057 36.226 31.914 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D CB 1 ATOM 1927 C CG . LEU D 1 240 ? 25.227 37.199 30.738 0.71 23.42 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D CG 1 ATOM 1928 C CD1 . LEU D 1 240 ? 24.410 38.481 30.965 0.92 28.61 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D CD1 1 ATOM 1929 C CD2 . LEU D 1 240 ? 26.702 37.527 30.533 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 237 LEU D CD2 1 ATOM 1930 N N . ASN D 1 241 ? 24.516 33.486 33.323 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D N 1 ATOM 1931 C CA . ASN D 1 241 ? 24.187 32.972 34.647 0.92 26.75 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D CA 1 ATOM 1932 C C . ASN D 1 241 ? 23.821 31.495 34.657 0.85 24.38 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D C 1 ATOM 1933 O O . ASN D 1 241 ? 23.259 30.997 35.630 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D O 1 ATOM 1934 C CB . ASN D 1 241 ? 23.048 33.796 35.239 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D CB 1 ATOM 1935 C CG . ASN D 1 241 ? 23.377 35.267 35.290 0.97 27.74 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D CG 1 ATOM 1936 O OD1 . ASN D 1 241 ? 24.375 35.666 35.889 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D OD1 1 ATOM 1937 N ND2 . ASN D 1 241 ? 22.543 36.089 34.652 0.92 26.17 ? ? ? ? ? ? 238 ASN D ND2 1 ATOM 1938 N N . GLY D 1 242 ? 24.146 30.808 33.569 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 239 GLY D N 1 ATOM 1939 C CA . GLY D 1 242 ? 23.909 29.386 33.444 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 239 GLY D CA 1 ATOM 1940 C C . GLY D 1 242 ? 25.147 28.600 33.842 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 239 GLY D C 1 ATOM 1941 O O . GLY D 1 242 ? 26.014 29.110 34.560 0.98 25.63 ? ? ? ? ? ? 239 GLY D O 1 ATOM 1942 N N . ALA D 1 243 ? 25.242 27.369 33.357 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 240 ALA D N 1 ATOM 1943 C CA . ALA D 1 243 ? 26.309 26.459 33.768 0.99 28.50 ? ? ? ? ? ? 240 ALA D CA 1 ATOM 1944 C C . ALA D 1 243 ? 27.663 26.780 33.133 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 240 ALA D C 1 ATOM 1945 O O . ALA D 1 243 ? 28.705 26.334 33.628 0.97 26.29 ? ? ? ? ? ? 240 ALA D O 1 ATOM 1946 C CB . ALA D 1 243 ? 25.916 25.010 33.442 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 240 ALA D CB 1 ATOM 1947 N N . ASN D 1 244 ? 27.649 27.532 32.035 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D N 1 ATOM 1948 C CA . ASN D 1 244 ? 28.866 27.779 31.262 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D CA 1 ATOM 1949 C C . ASN D 1 244 ? 29.118 29.263 30.982 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D C 1 ATOM 1950 O O . ASN D 1 244 ? 29.173 29.671 29.830 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D O 1 ATOM 1951 C CB . ASN D 1 244 ? 28.798 27.004 29.940 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D CB 1 ATOM 1952 C CG . ASN D 1 244 ? 30.148 26.899 29.243 0.80 27.15 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D CG 1 ATOM 1953 O OD1 . ASN D 1 244 ? 31.104 26.375 29.812 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D OD1 1 ATOM 1954 N ND2 . ASN D 1 244 ? 30.226 27.381 27.992 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 241 ASN D ND2 1 ATOM 1955 N N . PRO D 1 245 ? 29.289 30.072 32.038 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D N 1 ATOM 1956 C CA . PRO D 1 245 ? 29.403 31.525 31.875 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D CA 1 ATOM 1957 C C . PRO D 1 245 ? 30.800 31.999 31.496 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D C 1 ATOM 1958 O O . PRO D 1 245 ? 31.178 33.113 31.855 0.95 31.10 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D O 1 ATOM 1959 C CB . PRO D 1 245 ? 29.048 32.051 33.264 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D CB 1 ATOM 1960 C CG . PRO D 1 245 ? 29.555 30.963 34.182 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D CG 1 ATOM 1961 C CD . PRO D 1 245 ? 29.302 29.678 33.461 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 242 PRO D CD 1 ATOM 1962 N N . VAL D 1 246 ? 31.552 31.178 30.778 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D N 1 ATOM 1963 C CA . VAL D 1 246 ? 32.978 31.428 30.650 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D CA 1 ATOM 1964 C C . VAL D 1 246 ? 33.418 31.799 29.237 0.70 30.46 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D C 1 ATOM 1965 O O . VAL D 1 246 ? 34.576 32.140 29.027 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D O 1 ATOM 1966 C CB . VAL D 1 246 ? 33.786 30.189 31.093 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D CB 1 ATOM 1967 C CG1 . VAL D 1 246 ? 33.531 29.891 32.566 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D CG1 1 ATOM 1968 C CG2 . VAL D 1 246 ? 33.426 28.987 30.229 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 243 VAL D CG2 1 ATOM 1969 N N . ILE D 1 247 ? 32.518 31.723 28.262 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D N 1 ATOM 1970 C CA . ILE D 1 247 ? 32.970 31.866 26.881 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D CA 1 ATOM 1971 C C . ILE D 1 247 ? 32.472 33.149 26.205 0.93 33.19 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D C 1 ATOM 1972 O O . ILE D 1 247 ? 33.083 33.627 25.254 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D O 1 ATOM 1973 C CB . ILE D 1 247 ? 32.577 30.639 26.047 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D CB 1 ATOM 1974 C CG1 . ILE D 1 247 ? 33.227 30.707 24.650 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D CG1 1 ATOM 1975 C CG2 . ILE D 1 247 ? 31.075 30.485 25.984 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D CG2 1 ATOM 1976 C CD1 . ILE D 1 247 ? 32.938 29.515 23.777 0.87 35.37 ? ? ? ? ? ? 244 ILE D CD1 1 ATOM 1977 N N . LEU D 1 248 ? 31.393 33.729 26.720 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D N 1 ATOM 1978 C CA . LEU D 1 248 ? 30.881 34.979 26.176 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D CA 1 ATOM 1979 C C . LEU D 1 248 ? 31.934 36.078 26.261 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D C 1 ATOM 1980 O O . LEU D 1 248 ? 32.518 36.300 27.321 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D O 1 ATOM 1981 C CB . LEU D 1 248 ? 29.623 35.410 26.919 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D CB 1 ATOM 1982 C CG . LEU D 1 248 ? 28.948 36.634 26.298 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D CG 1 ATOM 1983 C CD1 . LEU D 1 248 ? 28.123 36.217 25.105 0.83 29.53 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D CD1 1 ATOM 1984 C CD2 . LEU D 1 248 ? 28.101 37.363 27.315 0.89 29.80 ? ? ? ? ? ? 245 LEU D CD2 1 ATOM 1985 N N . THR D 1 249 ? 32.171 36.759 25.140 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 246 THR D N 1 ATOM 1986 C CA . THR D 1 249 ? 33.210 37.791 25.044 0.93 29.93 ? ? ? ? ? ? 246 THR D CA 1 ATOM 1987 C C . THR D 1 249 ? 32.634 39.064 24.403 0.85 32.93 ? ? ? ? ? ? 246 THR D C 1 ATOM 1988 O O . THR D 1 249 ? 31.694 38.983 23.619 0.96 30.36 ? ? ? ? ? ? 246 THR D O 1 ATOM 1989 C CB . THR D 1 249 ? 34.422 37.268 24.215 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 246 THR D CB 1 ATOM 1990 O OG1 . THR D 1 249 ? 34.988 36.122 24.872 0.73 35.37 ? ? ? ? ? ? 246 THR D OG1 1 ATOM 1991 C CG2 . THR D 1 249 ? 35.495 38.318 24.055 0.88 36.94 ? ? ? ? ? ? 246 THR D CG2 1 ATOM 1992 N N . ARG D 1 250 ? 33.169 40.233 24.750 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D N 1 ATOM 1993 C CA . ARG D 1 250 ? 32.773 41.464 24.067 0.99 32.46 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D CA 1 ATOM 1994 C C . ARG D 1 250 ? 33.264 41.439 22.618 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D C 1 ATOM 1995 O O . ARG D 1 250 ? 34.425 41.127 22.346 0.78 36.22 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D O 1 ATOM 1996 C CB . ARG D 1 250 ? 33.311 42.701 24.799 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D CB 1 ATOM 1997 C CG . ARG D 1 250 ? 32.649 44.023 24.373 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D CG 1 ATOM 1998 C CD . ARG D 1 250 ? 33.359 45.214 25.008 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D CD 1 ATOM 1999 N NE . ARG D 1 250 ? 34.723 45.335 24.499 0.88 37.94 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D NE 1 ATOM 2000 C CZ . ARG D 1 250 ? 35.780 45.663 25.236 0.74 37.61 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D CZ 1 ATOM 2001 N NH1 . ARG D 1 250 ? 35.641 45.919 26.529 0.57 38.66 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D NH1 1 ATOM 2002 N NH2 . ARG D 1 250 ? 36.981 45.737 24.674 0.75 43.41 ? ? ? ? ? ? 247 ARG D NH2 1 ATOM 2003 N N . CYS D 1 251 ? 32.363 41.733 21.688 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D N 1 ATOM 2004 C CA . CYS D 1 251 ? 32.719 41.828 20.274 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D CA 1 ATOM 2005 C C . CYS D 1 251 ? 33.138 43.258 19.937 0.69 36.06 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D C 1 ATOM 2006 O O . CYS D 1 251 ? 32.325 44.180 20.017 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D O 1 ATOM 2007 C CB . CYS D 1 251 ? 31.539 41.405 19.397 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D CB 1 ATOM 2008 S SG . CYS D 1 251 ? 31.872 41.248 17.625 0.80 38.29 ? ? ? ? ? ? 248 CYS D SG 1 ATOM 2009 N N . ASP D 1 252 ? 34.401 43.448 19.570 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D N 1 ATOM 2010 C CA . ASP D 1 252 ? 34.875 44.770 19.154 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D CA 1 ATOM 2011 C C . ASP D 1 252 ? 34.949 44.856 17.630 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D C 1 ATOM 2012 O O . ASP D 1 252 ? 35.003 45.942 17.054 0.72 41.53 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D O 1 ATOM 2013 C CB . ASP D 1 252 ? 36.233 45.075 19.779 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D CB 1 ATOM 2014 C CG . ASP D 1 252 ? 36.161 45.200 21.282 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D CG 1 ATOM 2015 O OD1 . ASP D 1 252 ? 35.102 45.626 21.792 0.66 40.91 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D OD1 1 ATOM 2016 O OD2 . ASP D 1 252 ? 37.162 44.877 21.957 0.63 43.46 ? ? ? ? ? ? 249 ASP D OD2 1 ATOM 2017 N N . ALA D 1 253 ? 34.948 43.690 16.997 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 250 ALA D N 1 ATOM 2018 C CA . ALA D 1 253 ? 34.877 43.556 15.551 0.70 42.63 ? ? ? ? ? ? 250 ALA D CA 1 ATOM 2019 C C . ALA D 1 253 ? 34.485 42.123 15.224 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 250 ALA D C 1 ATOM 2020 O O . ALA D 1 253 ? 34.964 41.192 15.862 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 250 ALA D O 1 ATOM 2021 C CB . ALA D 1 253 ? 36.209 43.910 14.896 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 250 ALA D CB 1 ATOM 2022 N N . LEU D 1 254 ? 33.618 41.947 14.234 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D N 1 ATOM 2023 C CA . LEU D 1 254 ? 33.200 40.613 13.827 0.90 45.32 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D CA 1 ATOM 2024 C C . LEU D 1 254 ? 34.328 39.830 13.169 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D C 1 ATOM 2025 O O . LEU D 1 254 ? 35.106 40.393 12.401 0.93 46.66 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D O 1 ATOM 2026 C CB . LEU D 1 254 ? 32.015 40.697 12.871 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D CB 1 ATOM 2027 C CG . LEU D 1 254 ? 30.646 40.824 13.524 0.62 43.35 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D CG 1 ATOM 2028 C CD1 . LEU D 1 254 ? 29.694 41.572 12.611 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D CD1 1 ATOM 2029 C CD2 . LEU D 1 254 ? 30.125 39.430 13.835 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 251 LEU D CD2 1 ATOM 2030 N N . PRO D 1 255 ? 34.421 38.527 13.481 0.80 46.58 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D N 1 ATOM 2031 C CA . PRO D 1 255 ? 35.313 37.606 12.770 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D CA 1 ATOM 2032 C C . PRO D 1 255 ? 35.003 37.615 11.283 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D C 1 ATOM 2033 O O . PRO D 1 255 ? 33.835 37.767 10.922 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D O 1 ATOM 2034 C CB . PRO D 1 255 ? 34.984 36.240 13.390 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D CB 1 ATOM 2035 C CG . PRO D 1 255 ? 34.461 36.559 14.741 0.82 42.70 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D CG 1 ATOM 2036 C CD . PRO D 1 255 ? 33.727 37.869 14.603 0.92 42.47 ? ? ? ? ? ? 252 PRO D CD 1 ATOM 2037 N N . SER D 1 256 ? 36.019 37.458 10.440 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 253 SER D N 1 ATOM 2038 C CA . SER D 1 256 ? 35.821 37.495 8.994 0.96 47.33 ? ? ? ? ? ? 253 SER D CA 1 ATOM 2039 C C . SER D 1 256 ? 34.946 36.342 8.527 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 253 SER D C 1 ATOM 2040 O O . SER D 1 256 ? 34.188 36.478 7.568 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 253 SER D O 1 ATOM 2041 C CB . SER D 1 256 ? 37.162 37.464 8.260 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 253 SER D CB 1 ATOM 2042 O OG . SER D 1 256 ? 37.872 36.268 8.537 0.90 50.49 ? ? ? ? ? ? 253 SER D OG 1 ATOM 2043 N N . ASN D 1 257 ? 35.051 35.208 9.214 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D N 1 ATOM 2044 C CA . ASN D 1 257 ? 34.285 34.023 8.857 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D CA 1 ATOM 2045 C C . ASN D 1 257 ? 32.891 34.022 9.486 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D C 1 ATOM 2046 O O . ASN D 1 257 ? 32.185 33.015 9.461 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D O 1 ATOM 2047 C CB . ASN D 1 257 ? 35.041 32.764 9.276 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D CB 1 ATOM 2048 C CG . ASN D 1 257 ? 35.206 32.667 10.776 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D CG 1 ATOM 2049 O OD1 . ASN D 1 257 ? 35.644 33.618 11.424 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D OD1 1 ATOM 2050 N ND2 . ASN D 1 257 ? 34.831 31.526 11.341 0.86 36.90 ? ? ? ? ? ? 254 ASN D ND2 1 ATOM 2051 N N . PHE D 1 258 ? 32.502 35.157 10.052 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D N 1 ATOM 2052 C CA . PHE D 1 258 ? 31.193 35.303 10.680 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CA 1 ATOM 2053 C C . PHE D 1 258 ? 30.572 36.590 10.147 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D C 1 ATOM 2054 O O . PHE D 1 258 ? 30.536 37.610 10.842 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D O 1 ATOM 2055 C CB . PHE D 1 258 ? 31.335 35.317 12.210 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CB 1 ATOM 2056 C CG . PHE D 1 258 ? 30.030 35.215 12.961 0.87 37.65 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CG 1 ATOM 2057 C CD1 . PHE D 1 258 ? 29.019 34.366 12.532 0.94 40.36 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CD1 1 ATOM 2058 C CD2 . PHE D 1 258 ? 29.837 35.941 14.130 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CD2 1 ATOM 2059 C CE1 . PHE D 1 258 ? 27.826 34.272 13.236 0.92 37.71 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CE1 1 ATOM 2060 C CE2 . PHE D 1 258 ? 28.645 35.851 14.838 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CE2 1 ATOM 2061 C CZ . PHE D 1 258 ? 27.640 35.017 14.389 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 255 PHE D CZ 1 ATOM 2062 N N . PRO D 1 259 ? 30.090 36.548 8.894 0.92 40.15 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D N 1 ATOM 2063 C CA . PRO D 1 259 ? 29.743 37.756 8.132 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D CA 1 ATOM 2064 C C . PRO D 1 259 ? 28.365 38.310 8.451 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D C 1 ATOM 2065 O O . PRO D 1 259 ? 27.521 38.361 7.563 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D O 1 ATOM 2066 C CB . PRO D 1 259 ? 29.798 37.272 6.682 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D CB 1 ATOM 2067 C CG . PRO D 1 259 ? 29.371 35.846 6.765 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D CG 1 ATOM 2068 C CD . PRO D 1 259 ? 29.870 35.323 8.104 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 256 PRO D CD 1 ATOM 2069 N N . VAL D 1 260 ? 28.146 38.727 9.693 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D N 1 ATOM 2070 C CA . VAL D 1 260 ? 26.857 39.290 10.083 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CA 1 ATOM 2071 C C . VAL D 1 260 ? 26.745 40.769 9.706 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D C 1 ATOM 2072 O O . VAL D 1 260 ? 27.649 41.555 9.973 0.68 43.13 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D O 1 ATOM 2073 C CB . VAL D 1 260 ? 26.614 39.146 11.595 0.58 38.09 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CB 1 ATOM 2074 C CG1 . VAL D 1 260 ? 25.152 39.411 11.908 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CG1 1 ATOM 2075 C CG2 . VAL D 1 260 ? 27.025 37.758 12.075 0.88 39.73 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CG2 1 ATOM 2076 N N . THR D 1 261 ? 25.620 41.146 9.107 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 258 THR D N 1 ATOM 2077 C CA . THR D 1 261 ? 25.422 42.515 8.640 0.78 45.93 ? ? ? ? ? ? 258 THR D CA 1 ATOM 2078 C C . THR D 1 261 ? 24.319 43.203 9.431 0.91 43.62 ? ? ? ? ? ? 258 THR D C 1 ATOM 2079 O O . THR D 1 261 ? 23.570 42.551 10.160 0.59 41.03 ? ? ? ? ? ? 258 THR D O 1 ATOM 2080 C CB . THR D 1 261 ? 25.060 42.550 7.147 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 258 THR D CB 1 ATOM 2081 O OG1 . THR D 1 261 ? 23.694 42.152 6.982 0.76 49.25 ? ? ? ? ? ? 258 THR D OG1 1 ATOM 2082 C CG2 . THR D 1 261 ? 25.955 41.600 6.359 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 258 THR D CG2 1 ATOM 2083 N N . ASN D 1 262 ? 24.206 44.518 9.288 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D N 1 ATOM 2084 C CA . ASN D 1 262 ? 23.133 45.230 9.971 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D CA 1 ATOM 2085 C C . ASN D 1 262 ? 21.782 44.757 9.458 0.69 45.53 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D C 1 ATOM 2086 O O . ASN D 1 262 ? 20.817 44.696 10.213 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D O 1 ATOM 2087 C CB . ASN D 1 262 ? 23.266 46.747 9.806 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D CB 1 ATOM 2088 C CG . ASN D 1 262 ? 22.128 47.508 10.487 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D CG 1 ATOM 2089 O OD1 . ASN D 1 262 ? 21.985 47.475 11.716 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D OD1 1 ATOM 2090 N ND2 . ASN D 1 262 ? 21.310 48.192 9.688 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 259 ASN D ND2 1 ATOM 2091 N N . GLU D 1 263 ? 21.724 44.396 8.180 0.95 44.26 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D N 1 ATOM 2092 C CA . GLU D 1 263 ? 20.474 43.956 7.573 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D CA 1 ATOM 2093 C C . GLU D 1 263 ? 19.992 42.671 8.234 0.81 45.55 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D C 1 ATOM 2094 O O . GLU D 1 263 ? 18.799 42.499 8.471 0.65 40.97 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D O 1 ATOM 2095 C CB . GLU D 1 263 ? 20.638 43.746 6.067 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D CB 1 ATOM 2096 C CG . GLU D 1 263 ? 21.491 44.803 5.371 0.71 52.20 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D CG 1 ATOM 2097 C CD . GLU D 1 263 ? 21.076 46.218 5.718 0.46 50.38 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D CD 1 ATOM 2098 O OE1 . GLU D 1 263 ? 19.860 46.506 5.705 0.24 51.52 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D OE1 1 ATOM 2099 O OE2 . GLU D 1 263 ? 21.969 47.041 6.012 0.73 53.06 ? ? ? ? ? ? 260 GLU D OE2 1 ATOM 2100 N N . HIS D 1 264 ? 20.934 41.778 8.524 0.89 44.12 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D N 1 ATOM 2101 C CA . HIS D 1 264 ? 20.650 40.531 9.232 0.87 43.93 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D CA 1 ATOM 2102 C C . HIS D 1 264 ? 19.884 40.742 10.539 0.70 39.69 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D C 1 ATOM 2103 O O . HIS D 1 264 ? 18.931 40.020 10.836 0.79 38.55 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D O 1 ATOM 2104 C CB . HIS D 1 264 ? 21.954 39.796 9.546 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D CB 1 ATOM 2105 C CG . HIS D 1 264 ? 22.497 38.995 8.407 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D CG 1 ATOM 2106 N ND1 . HIS D 1 264 ? 23.841 38.971 8.089 0.84 41.14 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D ND1 1 ATOM 2107 C CD2 . HIS D 1 264 ? 21.889 38.161 7.530 0.94 40.11 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D CD2 1 ATOM 2108 C CE1 . HIS D 1 264 ? 24.032 38.172 7.055 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D CE1 1 ATOM 2109 N NE2 . HIS D 1 264 ? 22.865 37.665 6.698 0.41 39.28 ? ? ? ? ? ? 261 HIS D NE2 1 ATOM 2110 N N . VAL D 1 265 ? 20.305 41.740 11.310 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D N 1 ATOM 2111 C CA . VAL D 1 265 ? 19.939 41.821 12.715 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D CA 1 ATOM 2112 C C . VAL D 1 265 ? 19.291 43.138 13.102 0.67 43.30 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D C 1 ATOM 2113 O O . VAL D 1 265 ? 18.984 43.359 14.271 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D O 1 ATOM 2114 C CB . VAL D 1 265 ? 21.177 41.622 13.611 0.87 36.73 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D CB 1 ATOM 2115 C CG1 . VAL D 1 265 ? 21.863 40.300 13.290 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D CG1 1 ATOM 2116 C CG2 . VAL D 1 265 ? 22.148 42.786 13.438 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 262 VAL D CG2 1 ATOM 2117 N N . ASN D 1 266 ? 19.093 44.015 12.126 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D N 1 ATOM 2118 C CA . ASN D 1 266 ? 18.525 45.330 12.397 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D CA 1 ATOM 2119 C C . ASN D 1 266 ? 17.219 45.262 13.185 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D C 1 ATOM 2120 O O . ASN D 1 266 ? 16.975 46.095 14.058 0.92 37.85 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D O 1 ATOM 2121 C CB . ASN D 1 266 ? 18.296 46.091 11.091 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D CB 1 ATOM 2122 C CG . ASN D 1 266 ? 17.545 47.374 11.302 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D CG 1 ATOM 2123 O OD1 . ASN D 1 266 ? 16.346 47.454 11.025 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D OD1 1 ATOM 2124 N ND2 . ASN D 1 266 ? 18.237 48.388 11.822 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 263 ASN D ND2 1 ATOM 2125 N N . ALA D 1 267 ? 16.397 44.256 12.896 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D N 1 ATOM 2126 C CA . ALA D 1 267 ? 15.107 44.115 13.573 0.60 42.10 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D CA 1 ATOM 2127 C C . ALA D 1 267 ? 15.229 43.851 15.079 0.78 41.32 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D C 1 ATOM 2128 O O . ALA D 1 267 ? 14.279 44.075 15.822 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D O 1 ATOM 2129 C CB . ALA D 1 267 ? 14.291 43.013 12.923 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D CB 1 ATOM 2130 N N . SER D 1 268 ? 16.392 43.388 15.531 0.78 38.45 ? ? ? ? ? ? 265 SER D N 1 ATOM 2131 C CA . SER D 1 268 ? 16.577 43.065 16.947 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 265 SER D CA 1 ATOM 2132 C C . SER D 1 268 ? 17.067 44.254 17.748 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 265 SER D C 1 ATOM 2133 O O . SER D 1 268 ? 16.939 44.284 18.974 0.79 38.17 ? ? ? ? ? ? 265 SER D O 1 ATOM 2134 C CB . SER D 1 268 ? 17.558 41.901 17.113 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 265 SER D CB 1 ATOM 2135 O OG . SER D 1 268 ? 16.977 40.679 16.684 0.75 31.02 ? ? ? ? ? ? 265 SER D OG 1 ATOM 2136 N N . LEU D 1 269 ? 17.631 45.238 17.056 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D N 1 ATOM 2137 C CA . LEU D 1 269 ? 18.209 46.396 17.729 0.88 41.63 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D CA 1 ATOM 2138 C C . LEU D 1 269 ? 17.123 47.393 18.116 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D C 1 ATOM 2139 O O . LEU D 1 269 ? 16.143 47.543 17.399 0.87 45.59 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D O 1 ATOM 2140 C CB . LEU D 1 269 ? 19.260 47.048 16.830 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D CB 1 ATOM 2141 C CG . LEU D 1 269 ? 20.305 46.047 16.342 0.91 42.83 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D CG 1 ATOM 2142 C CD1 . LEU D 1 269 ? 21.167 46.635 15.231 0.89 38.37 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D CD1 1 ATOM 2143 C CD2 . LEU D 1 269 ? 21.163 45.582 17.515 0.80 39.44 ? ? ? ? ? ? 266 LEU D CD2 1 ATOM 2144 N N . ASP D 1 270 ? 17.292 48.061 19.255 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D N 1 ATOM 2145 C CA . ASP D 1 270 ? 16.275 48.989 19.749 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D CA 1 ATOM 2146 C C . ASP D 1 270 ? 16.853 50.160 20.538 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D C 1 ATOM 2147 O O . ASP D 1 270 ? 16.226 50.648 21.479 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D O 1 ATOM 2148 C CB . ASP D 1 270 ? 15.239 48.247 20.616 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D CB 1 ATOM 2149 C CG . ASP D 1 270 ? 15.852 47.570 21.852 0.27 44.44 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D CG 1 ATOM 2150 O OD1 . ASP D 1 270 ? 17.001 47.874 22.237 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D OD1 1 ATOM 2151 O OD2 . ASP D 1 270 ? 15.164 46.726 22.461 0.73 45.05 ? ? ? ? ? ? 267 ASP D OD2 1 ATOM 2152 N N . ARG D 1 271 ? 18.049 50.608 20.174 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D N 1 ATOM 2153 C CA . ARG D 1 271 ? 18.644 51.749 20.865 0.71 45.67 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D CA 1 ATOM 2154 C C . ARG D 1 271 ? 18.876 52.912 19.912 0.51 44.16 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D C 1 ATOM 2155 O O . ARG D 1 271 ? 19.469 53.920 20.292 0.88 44.13 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D O 1 ATOM 2156 C CB . ARG D 1 271 ? 19.960 51.359 21.541 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D CB 1 ATOM 2157 C CG . ARG D 1 271 ? 19.808 50.609 22.856 0.63 48.22 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D CG 1 ATOM 2158 C CD . ARG D 1 271 ? 21.151 50.059 23.307 0.65 45.45 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D CD 1 ATOM 2159 N NE . ARG D 1 271 ? 21.042 49.133 24.431 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D NE 1 ATOM 2160 C CZ . ARG D 1 271 ? 21.318 49.453 25.692 0.74 43.15 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D CZ 1 ATOM 2161 N NH1 . ARG D 1 271 ? 21.722 50.681 25.994 0.81 46.26 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D NH1 1 ATOM 2162 N NH2 . ARG D 1 271 ? 21.199 48.546 26.651 0.49 42.59 ? ? ? ? ? ? 268 ARG D NH2 1 ATOM 2163 N N . GLY D 1 272 ? 18.413 52.764 18.675 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 269 GLY D N 1 ATOM 2164 C CA . GLY D 1 272 ? 18.531 53.822 17.686 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 269 GLY D CA 1 ATOM 2165 C C . GLY D 1 272 ? 19.828 53.754 16.905 0.88 49.62 ? ? ? ? ? ? 269 GLY D C 1 ATOM 2166 O O . GLY D 1 272 ? 20.154 54.670 16.151 0.67 50.16 ? ? ? ? ? ? 269 GLY D O 1 ATOM 2167 N N . LYS D 1 273 ? 20.562 52.659 17.081 0.97 45.07 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D N 1 ATOM 2168 C CA . LYS D 1 273 ? 21.863 52.488 16.444 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D CA 1 ATOM 2169 C C . LYS D 1 273 ? 21.895 51.235 15.579 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D C 1 ATOM 2170 O O . LYS D 1 273 ? 21.130 50.294 15.803 0.87 44.40 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D O 1 ATOM 2171 C CB . LYS D 1 273 ? 22.966 52.433 17.504 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D CB 1 ATOM 2172 C CG . LYS D 1 273 ? 22.904 53.581 18.504 0.91 43.62 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D CG 1 ATOM 2173 C CD . LYS D 1 273 ? 24.177 53.710 19.340 0.95 46.29 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D CD 1 ATOM 2174 C CE . LYS D 1 273 ? 24.077 54.907 20.285 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D CE 1 ATOM 2175 N NZ . LYS D 1 273 ? 25.378 55.277 20.914 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 270 LYS D NZ 1 ATOM 2176 N N . ASN D 1 274 ? 22.768 51.216 14.579 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D N 1 ATOM 2177 C CA . ASN D 1 274 ? 22.905 50.015 13.763 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CA 1 ATOM 2178 C C . ASN D 1 274 ? 23.925 49.079 14.409 0.78 38.99 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D C 1 ATOM 2179 O O . ASN D 1 274 ? 24.403 49.350 15.510 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D O 1 ATOM 2180 C CB . ASN D 1 274 ? 23.289 50.359 12.313 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CB 1 ATOM 2181 C CG . ASN D 1 274 ? 24.603 51.114 12.204 0.74 44.53 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CG 1 ATOM 2182 O OD1 . ASN D 1 274 ? 25.508 50.948 13.020 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D OD1 1 ATOM 2183 N ND2 . ASN D 1 274 ? 24.711 51.953 11.178 0.79 44.88 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D ND2 1 ATOM 2184 N N . LEU D 1 275 ? 24.268 47.992 13.729 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D N 1 ATOM 2185 C CA . LEU D 1 275 ? 25.130 46.985 14.340 0.97 39.53 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D CA 1 ATOM 2186 C C . LEU D 1 275 ? 26.501 47.549 14.659 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D C 1 ATOM 2187 O O . LEU D 1 275 ? 26.977 47.421 15.788 0.91 35.00 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D O 1 ATOM 2188 C CB . LEU D 1 275 ? 25.269 45.756 13.441 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D CB 1 ATOM 2189 C CG . LEU D 1 275 ? 26.192 44.648 13.971 0.95 38.54 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D CG 1 ATOM 2190 C CD1 . LEU D 1 275 ? 25.803 44.228 15.384 0.66 39.19 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D CD1 1 ATOM 2191 C CD2 . LEU D 1 275 ? 26.165 43.451 13.054 0.95 37.06 ? ? ? ? ? ? 272 LEU D CD2 1 ATOM 2192 N N . ASP D 1 276 ? 27.132 48.178 13.667 0.90 38.08 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D N 1 ATOM 2193 C CA . ASP D 1 276 ? 28.498 48.663 13.838 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D CA 1 ATOM 2194 C C . ASP D 1 276 ? 28.580 49.670 14.979 0.96 35.43 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D C 1 ATOM 2195 O O . ASP D 1 276 ? 29.542 49.678 15.745 0.64 33.98 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D O 1 ATOM 2196 C CB . ASP D 1 276 ? 29.021 49.270 12.533 0.95 42.26 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D CB 1 ATOM 2197 C CG . ASP D 1 276 ? 29.293 48.215 11.472 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 273 ASP D CG 1 ATOM 2198 N N . GLU D 1 277 ? 27.553 50.499 15.113 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D N 1 ATOM 2199 C CA . GLU D 1 277 ? 27.510 51.449 16.211 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D CA 1 ATOM 2200 C C . GLU D 1 277 ? 27.318 50.728 17.554 0.50 36.64 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D C 1 ATOM 2201 O O . GLU D 1 277 ? 27.851 51.152 18.582 0.96 31.70 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D O 1 ATOM 2202 C CB . GLU D 1 277 ? 26.395 52.476 15.977 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D CB 1 ATOM 2203 C CG . GLU D 1 277 ? 26.627 53.350 14.739 0.92 39.89 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D CG 1 ATOM 2204 C CD . GLU D 1 277 ? 25.477 54.300 14.445 0.72 38.12 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D CD 1 ATOM 2205 O OE1 . GLU D 1 277 ? 24.326 54.013 14.846 0.67 38.42 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D OE1 1 ATOM 2206 O OE2 . GLU D 1 277 ? 25.727 55.340 13.805 0.75 36.67 ? ? ? ? ? ? 274 GLU D OE2 1 ATOM 2207 N N . GLU D 1 278 ? 26.566 49.632 17.546 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D N 1 ATOM 2208 C CA . GLU D 1 278 ? 26.318 48.898 18.788 0.78 36.75 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D CA 1 ATOM 2209 C C . GLU D 1 278 ? 27.564 48.152 19.226 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D C 1 ATOM 2210 O O . GLU D 1 278 ? 27.859 48.062 20.416 0.76 36.38 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D O 1 ATOM 2211 C CB . GLU D 1 278 ? 25.150 47.919 18.637 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D CB 1 ATOM 2212 C CG . GLU D 1 278 ? 23.768 48.567 18.565 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D CG 1 ATOM 2213 C CD . GLU D 1 278 ? 23.344 49.296 19.833 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D CD 1 ATOM 2214 O OE1 . GLU D 1 278 ? 22.166 49.704 19.896 0.61 43.38 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D OE1 1 ATOM 2215 O OE2 . GLU D 1 278 ? 24.159 49.471 20.767 0.91 43.01 ? ? ? ? ? ? 275 GLU D OE2 1 ATOM 2216 N N . ILE D 1 279 ? 28.282 47.611 18.250 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D N 1 ATOM 2217 C CA . ILE D 1 279 ? 29.586 47.023 18.495 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D CA 1 ATOM 2218 C C . ILE D 1 279 ? 30.496 48.023 19.197 0.79 39.04 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D C 1 ATOM 2219 O O . ILE D 1 279 ? 31.074 47.721 20.239 0.98 37.90 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D O 1 ATOM 2220 C CB . ILE D 1 279 ? 30.232 46.557 17.189 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D CB 1 ATOM 2221 C CG1 . ILE D 1 279 ? 29.521 45.301 16.693 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D CG1 1 ATOM 2222 C CG2 . ILE D 1 279 ? 31.728 46.305 17.389 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D CG2 1 ATOM 2223 C CD1 . ILE D 1 279 ? 30.154 44.671 15.480 0.75 36.35 ? ? ? ? ? ? 276 ILE D CD1 1 ATOM 2224 N N . LYS D 1 280 ? 30.602 49.223 18.632 0.80 38.61 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D N 1 ATOM 2225 C CA . LYS D 1 280 ? 31.445 50.265 19.201 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CA 1 ATOM 2226 C C . LYS D 1 280 ? 30.954 50.684 20.580 0.91 37.71 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D C 1 ATOM 2227 O O . LYS D 1 280 ? 31.749 51.000 21.463 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D O 1 ATOM 2228 C CB . LYS D 1 280 ? 31.495 51.489 18.274 0.86 43.75 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CB 1 ATOM 2229 C CG . LYS D 1 280 ? 32.129 51.225 16.915 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CG 1 ATOM 2230 N N . ASP D 1 281 ? 29.637 50.683 20.759 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D N 1 ATOM 2231 C CA . ASP D 1 281 ? 29.034 51.106 22.018 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D CA 1 ATOM 2232 C C . ASP D 1 281 ? 29.111 50.014 23.096 0.57 35.55 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D C 1 ATOM 2233 O O . ASP D 1 281 ? 28.638 50.208 24.211 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D O 1 ATOM 2234 C CB . ASP D 1 281 ? 27.575 51.518 21.788 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D CB 1 ATOM 2235 C CG . ASP D 1 281 ? 27.170 52.722 22.616 0.79 46.35 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D CG 1 ATOM 2236 O OD1 . ASP D 1 281 ? 28.054 53.535 22.952 0.76 49.28 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D OD1 1 ATOM 2237 O OD2 . ASP D 1 281 ? 25.967 52.857 22.929 0.38 47.04 ? ? ? ? ? ? 278 ASP D OD2 1 ATOM 2238 N N . GLY D 1 282 ? 29.704 48.871 22.760 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 279 GLY D N 1 ATOM 2239 C CA . GLY D 1 282 ? 29.921 47.809 23.731 0.75 36.47 ? ? ? ? ? ? 279 GLY D CA 1 ATOM 2240 C C . GLY D 1 282 ? 28.681 47.029 24.150 0.56 32.45 ? ? ? ? ? ? 279 GLY D C 1 ATOM 2241 O O . GLY D 1 282 ? 28.603 46.521 25.270 0.94 32.89 ? ? ? ? ? ? 279 GLY D O 1 ATOM 2242 N N . HIS D 1 283 ? 27.713 46.918 23.249 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D N 1 ATOM 2243 C CA . HIS D 1 283 ? 26.477 46.198 23.548 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D CA 1 ATOM 2244 C C . HIS D 1 283 ? 26.374 44.903 22.753 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D C 1 ATOM 2245 O O . HIS D 1 283 ? 25.342 44.222 22.778 0.73 33.27 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D O 1 ATOM 2246 C CB . HIS D 1 283 ? 25.257 47.089 23.268 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D CB 1 ATOM 2247 C CG . HIS D 1 283 ? 25.168 48.289 24.161 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D CG 1 ATOM 2248 N ND1 . HIS D 1 283 ? 24.775 49.530 23.707 0.71 39.64 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D ND1 1 ATOM 2249 C CD2 . HIS D 1 283 ? 25.428 48.437 25.482 0.86 35.64 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D CD2 1 ATOM 2250 C CE1 . HIS D 1 283 ? 24.793 50.390 24.710 0.64 39.76 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D CE1 1 ATOM 2251 N NE2 . HIS D 1 283 ? 25.185 49.751 25.799 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 280 HIS D NE2 1 ATOM 2252 N N . ILE D 1 284 ? 27.442 44.556 22.045 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D N 1 ATOM 2253 C CA . ILE D 1 284 ? 27.442 43.338 21.248 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D CA 1 ATOM 2254 C C . ILE D 1 284 ? 28.457 42.348 21.796 0.51 31.45 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D C 1 ATOM 2255 O O . ILE D 1 284 ? 29.622 42.690 22.001 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D O 1 ATOM 2256 C CB . ILE D 1 284 ? 27.751 43.624 19.772 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D CB 1 ATOM 2257 C CG1 . ILE D 1 284 ? 26.715 44.592 19.194 0.58 30.32 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D CG1 1 ATOM 2258 C CG2 . ILE D 1 284 ? 27.767 42.331 18.977 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D CG2 1 ATOM 2259 C CD1 . ILE D 1 284 ? 25.313 44.022 19.121 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 281 ILE D CD1 1 ATOM 2260 N N . TYR D 1 285 ? 28.006 41.123 22.044 0.84 32.08 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D N 1 ATOM 2261 C CA . TYR D 1 285 ? 28.870 40.102 22.626 0.89 31.34 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CA 1 ATOM 2262 C C . TYR D 1 285 ? 28.842 38.859 21.746 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D C 1 ATOM 2263 O O . TYR D 1 285 ? 27.901 38.649 20.988 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D O 1 ATOM 2264 C CB . TYR D 1 285 ? 28.443 39.815 24.077 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CB 1 ATOM 2265 C CG . TYR D 1 285 ? 28.664 41.034 24.943 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CG 1 ATOM 2266 C CD1 . TYR D 1 285 ? 27.768 42.097 24.928 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CD1 1 ATOM 2267 C CD2 . TYR D 1 285 ? 29.808 41.160 25.706 0.97 27.36 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CD2 1 ATOM 2268 C CE1 . TYR D 1 285 ? 27.999 43.231 25.666 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CE1 1 ATOM 2269 C CE2 . TYR D 1 285 ? 30.047 42.289 26.447 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CE2 1 ATOM 2270 C CZ . TYR D 1 285 ? 29.141 43.323 26.426 0.99 25.00 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D CZ 1 ATOM 2271 O OH . TYR D 1 285 ? 29.378 44.448 27.181 0.78 27.43 ? ? ? ? ? ? 282 TYR D OH 1 ATOM 2272 N N . ILE D 1 286 ? 29.885 38.046 21.818 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D N 1 ATOM 2273 C CA . ILE D 1 286 ? 29.986 36.911 20.910 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CA 1 ATOM 2274 C C . ILE D 1 286 ? 30.462 35.653 21.642 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D C 1 ATOM 2275 O O . ILE D 1 286 ? 31.155 35.743 22.660 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D O 1 ATOM 2276 C CB . ILE D 1 286 ? 30.941 37.249 19.738 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CB 1 ATOM 2277 C CG1 . ILE D 1 286 ? 30.982 36.126 18.697 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CG1 1 ATOM 2278 C CG2 . ILE D 1 286 ? 32.335 37.604 20.270 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CG2 1 ATOM 2279 C CD1 . ILE D 1 286 ? 31.693 36.508 17.401 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CD1 1 ATOM 2280 N N . VAL D 1 287 ? 30.042 34.489 21.157 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D N 1 ATOM 2281 C CA . VAL D 1 287 ? 30.673 33.241 21.559 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D CA 1 ATOM 2282 C C . VAL D 1 287 ? 31.188 32.535 20.314 0.89 34.19 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D C 1 ATOM 2283 O O . VAL D 1 287 ? 30.572 32.580 19.247 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D O 1 ATOM 2284 C CB . VAL D 1 287 ? 29.720 32.296 22.347 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D CB 1 ATOM 2285 C CG1 . VAL D 1 287 ? 29.144 33.006 23.573 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D CG1 1 ATOM 2286 C CG2 . VAL D 1 287 ? 28.620 31.767 21.452 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 284 VAL D CG2 1 ATOM 2287 N N . ASP D 1 288 ? 32.334 31.887 20.458 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D N 1 ATOM 2288 C CA . ASP D 1 288 ? 32.994 31.244 19.335 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D CA 1 ATOM 2289 C C . ASP D 1 288 ? 33.461 29.869 19.764 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D C 1 ATOM 2290 O O . ASP D 1 288 ? 34.425 29.747 20.516 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D O 1 ATOM 2291 C CB . ASP D 1 288 ? 34.177 32.094 18.862 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D CB 1 ATOM 2292 C CG . ASP D 1 288 ? 34.771 31.612 17.550 0.59 31.68 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D CG 1 ATOM 2293 O OD1 . ASP D 1 288 ? 34.440 30.495 17.098 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D OD1 1 ATOM 2294 O OD2 . ASP D 1 288 ? 35.585 32.366 16.972 0.76 32.35 ? ? ? ? ? ? 285 ASP D OD2 1 ATOM 2295 N N . PHE D 1 289 ? 32.771 28.836 19.294 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D N 1 ATOM 2296 C CA . PHE D 1 289 ? 33.085 27.468 19.686 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CA 1 ATOM 2297 C C . PHE D 1 289 ? 34.060 26.801 18.717 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D C 1 ATOM 2298 O O . PHE D 1 289 ? 33.988 25.594 18.476 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D O 1 ATOM 2299 C CB . PHE D 1 289 ? 31.790 26.653 19.807 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CB 1 ATOM 2300 C CG . PHE D 1 289 ? 30.971 27.014 21.012 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CG 1 ATOM 2301 C CD1 . PHE D 1 289 ? 31.187 26.382 22.225 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CD1 1 ATOM 2302 C CD2 . PHE D 1 289 ? 30.007 28.005 20.943 0.74 32.90 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CD2 1 ATOM 2303 C CE1 . PHE D 1 289 ? 30.452 26.727 23.346 0.95 30.15 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CE1 1 ATOM 2304 C CE2 . PHE D 1 289 ? 29.263 28.350 22.067 0.74 32.15 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CE2 1 ATOM 2305 C CZ . PHE D 1 289 ? 29.484 27.707 23.263 0.81 31.09 ? ? ? ? ? ? 286 PHE D CZ 1 ATOM 2306 N N . LYS D 1 290 ? 34.990 27.597 18.194 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D N 1 ATOM 2307 C CA . LYS D 1 290 ? 35.990 27.135 17.225 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D CA 1 ATOM 2308 C C . LYS D 1 290 ? 36.758 25.885 17.673 0.70 36.37 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D C 1 ATOM 2309 O O . LYS D 1 290 ? 37.062 25.010 16.866 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D O 1 ATOM 2310 C CB . LYS D 1 290 ? 36.978 28.268 16.937 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D CB 1 ATOM 2311 C CG . LYS D 1 290 ? 38.079 27.904 15.965 0.65 44.79 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D CG 1 ATOM 2312 C CD . LYS D 1 290 ? 39.088 29.034 15.841 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D CD 1 ATOM 2313 C CE . LYS D 1 290 ? 40.207 28.661 14.884 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D CE 1 ATOM 2314 N NZ . LYS D 1 290 ? 41.242 29.733 14.805 0.41 46.71 ? ? ? ? ? ? 287 LYS D NZ 1 ATOM 2315 N N . VAL D 1 291 ? 37.055 25.797 18.964 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D N 1 ATOM 2316 C CA . VAL D 1 291 ? 37.874 24.711 19.488 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D CA 1 ATOM 2317 C C . VAL D 1 291 ? 37.262 23.341 19.180 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D C 1 ATOM 2318 O O . VAL D 1 291 ? 37.974 22.346 19.102 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D O 1 ATOM 2319 C CB . VAL D 1 291 ? 38.095 24.871 21.029 0.75 29.52 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D CB 1 ATOM 2320 C CG1 . VAL D 1 291 ? 36.802 24.605 21.807 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D CG1 1 ATOM 2321 C CG2 . VAL D 1 291 ? 39.214 23.957 21.521 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 288 VAL D CG2 1 ATOM 2322 N N . LEU D 1 292 ? 35.951 23.292 18.956 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D N 1 ATOM 2323 C CA . LEU D 1 292 ? 35.295 22.015 18.688 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D CA 1 ATOM 2324 C C . LEU D 1 292 ? 35.528 21.519 17.265 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D C 1 ATOM 2325 O O . LEU D 1 292 ? 35.156 20.392 16.942 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D O 1 ATOM 2326 C CB . LEU D 1 292 ? 33.789 22.110 18.962 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D CB 1 ATOM 2327 C CG . LEU D 1 292 ? 33.362 21.858 20.416 0.77 34.40 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D CG 1 ATOM 2328 C CD1 . LEU D 1 292 ? 31.940 22.353 20.664 0.84 29.59 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D CD1 1 ATOM 2329 C CD2 . LEU D 1 292 ? 33.465 20.379 20.745 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 289 LEU D CD2 1 ATOM 2330 N N . VAL D 1 293 ? 36.140 22.340 16.412 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D N 1 ATOM 2331 C CA . VAL D 1 293 ? 36.439 21.868 15.060 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D CA 1 ATOM 2332 C C . VAL D 1 293 ? 37.349 20.646 15.152 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D C 1 ATOM 2333 O O . VAL D 1 293 ? 38.363 20.667 15.850 0.86 35.30 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D O 1 ATOM 2334 C CB . VAL D 1 293 ? 37.111 22.945 14.178 0.89 36.39 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D CB 1 ATOM 2335 C CG1 . VAL D 1 293 ? 37.448 22.367 12.804 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D CG1 1 ATOM 2336 C CG2 . VAL D 1 293 ? 36.203 24.147 14.015 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 290 VAL D CG2 1 ATOM 2337 N N . GLY D 1 294 ? 36.966 19.578 14.464 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 291 GLY D N 1 ATOM 2338 C CA . GLY D 1 294 ? 37.764 18.372 14.428 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 291 GLY D CA 1 ATOM 2339 C C . GLY D 1 294 ? 37.244 17.335 15.396 0.92 38.53 ? ? ? ? ? ? 291 GLY D C 1 ATOM 2340 O O . GLY D 1 294 ? 37.670 16.187 15.369 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 291 GLY D O 1 ATOM 2341 N N . ALA D 1 295 ? 36.314 17.738 16.256 0.86 39.18 ? ? ? ? ? ? 292 ALA D N 1 ATOM 2342 C CA . ALA D 1 295 ? 35.823 16.842 17.291 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 292 ALA D CA 1 ATOM 2343 C C . ALA D 1 295 ? 35.195 15.614 16.662 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 292 ALA D C 1 ATOM 2344 O O . ALA D 1 295 ? 34.417 15.727 15.717 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 292 ALA D O 1 ATOM 2345 C CB . ALA D 1 295 ? 34.828 17.550 18.186 0.81 36.56 ? ? ? ? ? ? 292 ALA D CB 1 ATOM 2346 N N . LYS D 1 296 ? 35.555 14.442 17.175 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D N 1 ATOM 2347 C CA . LYS D 1 296 ? 34.979 13.185 16.704 0.88 35.77 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D CA 1 ATOM 2348 C C . LYS D 1 296 ? 33.845 12.743 17.621 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D C 1 ATOM 2349 O O . LYS D 1 296 ? 34.038 12.568 18.824 0.84 36.06 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D O 1 ATOM 2350 C CB . LYS D 1 296 ? 36.048 12.085 16.616 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D CB 1 ATOM 2351 C CG . LYS D 1 296 ? 35.479 10.719 16.218 0.63 42.05 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D CG 1 ATOM 2352 C CD . LYS D 1 296 ? 36.573 9.684 15.981 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 293 LYS D CD 1 ATOM 2353 N N . SER D 1 297 ? 32.659 12.564 17.050 0.81 36.14 ? ? ? ? ? ? 294 SER D N 1 ATOM 2354 C CA . SER D 1 297 ? 31.492 12.198 17.839 0.92 38.19 ? ? ? ? ? ? 294 SER D CA 1 ATOM 2355 C C . SER D 1 297 ? 31.196 10.707 17.756 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 294 SER D C 1 ATOM 2356 O O . SER D 1 297 ? 31.687 10.010 16.869 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 294 SER D O 1 ATOM 2357 C CB . SER D 1 297 ? 30.271 13.013 17.396 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 294 SER D CB 1 ATOM 2358 O OG . SER D 1 297 ? 30.201 13.114 15.987 0.53 38.43 ? ? ? ? ? ? 294 SER D OG 1 ATOM 2359 N N . TYR D 1 298 ? 30.389 10.229 18.694 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D N 1 ATOM 2360 C CA . TYR D 1 298 ? 30.013 8.819 18.764 0.93 39.73 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CA 1 ATOM 2361 C C . TYR D 1 298 ? 29.439 8.311 17.445 0.82 40.23 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D C 1 ATOM 2362 O O . TYR D 1 298 ? 28.556 8.936 16.860 0.94 36.22 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D O 1 ATOM 2363 C CB . TYR D 1 298 ? 28.998 8.611 19.886 0.98 38.77 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CB 1 ATOM 2364 C CG . TYR D 1 298 ? 28.790 7.175 20.311 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CG 1 ATOM 2365 C CD1 . TYR D 1 298 ? 27.932 6.340 19.614 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CD1 1 ATOM 2366 C CD2 . TYR D 1 298 ? 29.431 6.664 21.431 0.77 39.97 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CD2 1 ATOM 2367 C CE1 . TYR D 1 298 ? 27.731 5.031 20.007 0.79 40.46 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CE1 1 ATOM 2368 C CE2 . TYR D 1 298 ? 29.232 5.354 21.834 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CE2 1 ATOM 2369 C CZ . TYR D 1 298 ? 28.385 4.544 21.116 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D CZ 1 ATOM 2370 O OH . TYR D 1 298 ? 28.188 3.243 21.512 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 295 TYR D OH 1 ATOM 2371 N N . GLY D 1 299 ? 29.946 7.173 16.982 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 296 GLY D N 1 ATOM 2372 C CA . GLY D 1 299 ? 29.440 6.564 15.768 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 296 GLY D CA 1 ATOM 2373 C C . GLY D 1 299 ? 30.246 6.900 14.526 0.71 41.61 ? ? ? ? ? ? 296 GLY D C 1 ATOM 2374 O O . GLY D 1 299 ? 30.023 6.319 13.463 0.78 45.08 ? ? ? ? ? ? 296 GLY D O 1 ATOM 2375 N N . GLY D 1 300 ? 31.184 7.836 14.644 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 297 GLY D N 1 ATOM 2376 C CA . GLY D 1 300 ? 32.025 8.160 13.506 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 297 GLY D CA 1 ATOM 2377 C C . GLY D 1 300 ? 32.210 9.593 13.027 0.92 43.80 ? ? ? ? ? ? 297 GLY D C 1 ATOM 2378 O O . GLY D 1 300 ? 33.315 9.941 12.621 0.81 45.66 ? ? ? ? ? ? 297 GLY D O 1 ATOM 2379 N N . PRO D 1 301 ? 31.148 10.425 13.046 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D N 1 ATOM 2380 C CA . PRO D 1 301 ? 31.285 11.762 12.454 0.90 41.02 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D CA 1 ATOM 2381 C C . PRO D 1 301 ? 32.476 12.573 12.965 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D C 1 ATOM 2382 O O . PRO D 1 301 ? 32.724 12.631 14.170 0.73 37.58 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D O 1 ATOM 2383 C CB . PRO D 1 301 ? 29.976 12.448 12.848 0.74 41.17 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D CB 1 ATOM 2384 C CG . PRO D 1 301 ? 29.010 11.357 12.947 0.66 40.09 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D CG 1 ATOM 2385 C CD . PRO D 1 301 ? 29.771 10.189 13.515 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 298 PRO D CD 1 ATOM 2386 N N . VAL D 1 302 ? 33.202 13.189 12.037 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D N 1 ATOM 2387 C CA . VAL D 1 302 ? 34.286 14.093 12.384 0.78 40.98 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D CA 1 ATOM 2388 C C . VAL D 1 302 ? 33.961 15.483 11.859 0.70 44.35 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D C 1 ATOM 2389 O O . VAL D 1 302 ? 33.862 15.694 10.653 0.88 43.85 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D O 1 ATOM 2390 C CB . VAL D 1 302 ? 35.636 13.610 11.822 0.56 40.33 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D CB 1 ATOM 2391 C CG1 . VAL D 1 302 ? 36.722 14.650 12.067 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D CG1 1 ATOM 2392 C CG2 . VAL D 1 302 ? 36.015 12.286 12.452 0.77 41.47 ? ? ? ? ? ? 299 VAL D CG2 1 ATOM 2393 N N . LEU D 1 303 ? 33.784 16.425 12.779 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D N 1 ATOM 2394 C CA . LEU D 1 303 ? 33.354 17.779 12.439 0.86 42.58 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D CA 1 ATOM 2395 C C . LEU D 1 303 ? 34.423 18.589 11.704 0.42 40.14 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D C 1 ATOM 2396 O O . LEU D 1 303 ? 35.567 18.646 12.141 0.81 38.11 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D O 1 ATOM 2397 C CB . LEU D 1 303 ? 32.944 18.522 13.710 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D CB 1 ATOM 2398 C CG . LEU D 1 303 ? 32.488 19.967 13.524 0.78 43.94 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D CG 1 ATOM 2399 C CD1 . LEU D 1 303 ? 31.148 20.004 12.817 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D CD1 1 ATOM 2400 C CD2 . LEU D 1 303 ? 32.418 20.672 14.868 0.91 41.74 ? ? ? ? ? ? 300 LEU D CD2 1 ATOM 2401 N N . GLU D 1 304 ? 34.041 19.229 10.601 0.86 38.98 ? ? ? ? ? ? 301 GLU D N 1 ATOM 2402 C CA . GLU D 1 304 ? 34.958 20.086 9.857 0.86 40.52 ? ? ? ? ? ? 301 GLU D CA 1 ATOM 2403 C C . GLU D 1 304 ? 34.529 21.547 9.982 0.70 42.07 ? ? ? ? ? ? 301 GLU D C 1 ATOM 2404 O O . GLU D 1 304 ? 33.498 21.840 10.577 0.94 42.99 ? ? ? ? ? ? 301 GLU D O 1 ATOM 2405 C CB . GLU D 1 304 ? 35.022 19.662 8.386 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 301 GLU D CB 1 ATOM 2406 N N . ASP D 1 305 ? 35.322 22.464 9.437 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D N 1 ATOM 2407 C CA . ASP D 1 305 ? 34.973 23.882 9.504 0.87 44.46 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D CA 1 ATOM 2408 C C . ASP D 1 305 ? 33.731 24.174 8.661 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D C 1 ATOM 2409 O O . ASP D 1 305 ? 32.955 25.093 8.966 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D O 1 ATOM 2410 C CB . ASP D 1 305 ? 36.156 24.760 9.065 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D CB 1 ATOM 2411 C CG . ASP D 1 305 ? 36.678 24.415 7.667 0.70 57.55 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D CG 1 ATOM 2412 O OD1 . ASP D 1 305 ? 36.294 23.364 7.098 0.78 46.54 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D OD1 1 ATOM 2413 O OD2 . ASP D 1 305 ? 37.495 25.203 7.142 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 302 ASP D OD2 1 ATOM 2414 N N . ILE D 1 306 ? 33.544 23.371 7.616 0.70 47.53 ? ? ? ? ? ? 303 ILE D N 1 ATOM 2415 C CA . ILE D 1 306 ? 32.391 23.489 6.725 0.65 47.18 ? ? ? ? ? ? 303 ILE D CA 1 ATOM 2416 C C . ILE D 1 306 ? 31.204 22.729 7.306 0.91 46.82 ? ? ? ? ? ? 303 ILE D C 1 ATOM 2417 O O . ILE D 1 306 ? 30.101 22.764 6.765 0.55 45.90 ? ? ? ? ? ? 303 ILE D O 1 ATOM 2418 C CB . ILE D 1 306 ? 32.707 22.950 5.306 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 303 ILE D CB 1 ATOM 2419 N N . GLY D 1 307 ? 31.442 22.048 8.422 0.76 47.69 ? ? ? ? ? ? 304 GLY D N 1 ATOM 2420 C CA . GLY D 1 307 ? 30.426 21.227 9.049 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 304 GLY D CA 1 ATOM 2421 C C . GLY D 1 307 ? 30.743 19.754 8.879 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 304 GLY D C 1 ATOM 2422 O O . GLY D 1 307 ? 31.782 19.277 9.333 0.55 43.23 ? ? ? ? ? ? 304 GLY D O 1 ATOM 2423 N N . TYR D 1 308 ? 29.842 19.029 8.225 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D N 1 ATOM 2424 C CA . TYR D 1 308 ? 30.046 17.610 7.962 0.70 46.03 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CA 1 ATOM 2425 C C . TYR D 1 308 ? 30.021 17.284 6.469 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D C 1 ATOM 2426 O O . TYR D 1 308 ? 28.990 17.418 5.811 0.87 50.91 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D O 1 ATOM 2427 C CB . TYR D 1 308 ? 28.989 16.786 8.690 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CB 1 ATOM 2428 C CG . TYR D 1 308 ? 29.194 16.727 10.186 0.73 43.66 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CG 1 ATOM 2429 C CD1 . TYR D 1 308 ? 30.126 15.862 10.741 0.74 43.79 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CD1 1 ATOM 2430 C CD2 . TYR D 1 308 ? 28.454 17.530 11.042 0.94 42.24 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CD2 1 ATOM 2431 C CE1 . TYR D 1 308 ? 30.313 15.798 12.102 0.84 42.11 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CE1 1 ATOM 2432 C CE2 . TYR D 1 308 ? 28.636 17.472 12.407 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CE2 1 ATOM 2433 C CZ . TYR D 1 308 ? 29.568 16.601 12.931 0.61 42.08 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D CZ 1 ATOM 2434 O OH . TYR D 1 308 ? 29.758 16.529 14.290 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 305 TYR D OH 1 ATOM 2435 N N . ALA D 1 319 ? 20.641 2.922 14.831 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 316 ALA D N 1 ATOM 2436 C CA . ALA D 1 319 ? 22.063 3.246 14.727 0.89 45.84 ? ? ? ? ? ? 316 ALA D CA 1 ATOM 2437 C C . ALA D 1 319 ? 22.409 4.487 15.550 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 316 ALA D C 1 ATOM 2438 O O . ALA D 1 319 ? 21.925 5.582 15.277 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 316 ALA D O 1 ATOM 2439 C CB . ALA D 1 319 ? 22.455 3.448 13.279 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 316 ALA D CB 1 ATOM 2440 N N . ASP D 1 320 ? 23.250 4.296 16.562 0.53 38.89 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D N 1 ATOM 2441 C CA . ASP D 1 320 ? 23.643 5.369 17.468 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D CA 1 ATOM 2442 C C . ASP D 1 320 ? 24.757 6.208 16.851 0.64 40.13 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D C 1 ATOM 2443 O O . ASP D 1 320 ? 25.937 5.888 16.993 0.96 39.38 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D O 1 ATOM 2444 C CB . ASP D 1 320 ? 24.093 4.782 18.809 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D CB 1 ATOM 2445 C CG . ASP D 1 320 ? 24.244 5.832 19.894 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D CG 1 ATOM 2446 O OD1 . ASP D 1 320 ? 24.173 7.040 19.588 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D OD1 1 ATOM 2447 O OD2 . ASP D 1 320 ? 24.446 5.442 21.059 0.89 41.45 ? ? ? ? ? ? 317 ASP D OD2 1 ATOM 2448 N N . ILE D 1 321 ? 24.372 7.273 16.158 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D N 1 ATOM 2449 C CA . ILE D 1 321 ? 25.325 8.171 15.513 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D CA 1 ATOM 2450 C C . ILE D 1 321 ? 25.026 9.600 15.948 0.76 38.15 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D C 1 ATOM 2451 O O . ILE D 1 321 ? 23.909 10.085 15.785 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D O 1 ATOM 2452 C CB . ILE D 1 321 ? 25.265 8.065 13.974 0.81 40.46 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D CB 1 ATOM 2453 C CG1 . ILE D 1 321 ? 25.398 6.602 13.531 0.83 39.34 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D CG1 1 ATOM 2454 C CG2 . ILE D 1 321 ? 26.354 8.907 13.345 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D CG2 1 ATOM 2455 C CD1 . ILE D 1 321 ? 25.115 6.378 12.058 0.65 42.08 ? ? ? ? ? ? 318 ILE D CD1 1 ATOM 2456 N N . ARG D 1 322 ? 26.024 10.268 16.516 0.98 37.90 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D N 1 ATOM 2457 C CA . ARG D 1 322 ? 25.797 11.558 17.160 0.92 35.67 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D CA 1 ATOM 2458 C C . ARG D 1 322 ? 26.552 12.675 16.459 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D C 1 ATOM 2459 O O . ARG D 1 322 ? 27.487 12.420 15.707 0.83 33.28 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D O 1 ATOM 2460 C CB . ARG D 1 322 ? 26.200 11.480 18.629 0.84 34.40 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D CB 1 ATOM 2461 C CG . ARG D 1 322 ? 25.541 10.320 19.347 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D CG 1 ATOM 2462 C CD . ARG D 1 322 ? 25.981 10.213 20.794 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D CD 1 ATOM 2463 N NE . ARG D 1 322 ? 25.764 8.857 21.291 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D NE 1 ATOM 2464 C CZ . ARG D 1 322 ? 26.347 8.353 22.373 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D CZ 1 ATOM 2465 N NH1 . ARG D 1 322 ? 27.181 9.097 23.088 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D NH1 1 ATOM 2466 N NH2 . ARG D 1 322 ? 26.097 7.106 22.739 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 319 ARG D NH2 1 ATOM 2467 N N . TYR D 1 323 ? 26.137 13.912 16.700 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D N 1 ATOM 2468 C CA . TYR D 1 323 ? 26.734 15.051 16.015 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CA 1 ATOM 2469 C C . TYR D 1 323 ? 26.967 16.187 16.985 0.84 34.09 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D C 1 ATOM 2470 O O . TYR D 1 323 ? 26.294 16.287 18.012 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D O 1 ATOM 2471 C CB . TYR D 1 323 ? 25.841 15.526 14.857 0.86 34.74 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CB 1 ATOM 2472 C CG . TYR D 1 323 ? 25.668 14.490 13.771 0.79 36.82 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CG 1 ATOM 2473 C CD1 . TYR D 1 323 ? 24.715 13.481 13.889 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CD1 1 ATOM 2474 C CD2 . TYR D 1 323 ? 26.468 14.512 12.632 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CD2 1 ATOM 2475 C CE1 . TYR D 1 323 ? 24.568 12.521 12.904 0.77 36.95 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CE1 1 ATOM 2476 C CE2 . TYR D 1 323 ? 26.328 13.558 11.645 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CE2 1 ATOM 2477 C CZ . TYR D 1 323 ? 25.380 12.564 11.785 0.84 34.95 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D CZ 1 ATOM 2478 O OH . TYR D 1 323 ? 25.239 11.615 10.801 0.67 34.26 ? ? ? ? ? ? 320 TYR D OH 1 ATOM 2479 N N . CYS D 1 324 ? 27.934 17.034 16.656 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D N 1 ATOM 2480 C CA . CYS D 1 324 ? 28.177 18.252 17.409 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D CA 1 ATOM 2481 C C . CYS D 1 324 ? 28.354 19.377 16.390 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D C 1 ATOM 2482 O O . CYS D 1 324 ? 27.999 19.205 15.226 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D O 1 ATOM 2483 C CB . CYS D 1 324 ? 29.408 18.099 18.316 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D CB 1 ATOM 2484 S SG . CYS D 1 324 ? 29.487 19.269 19.693 0.87 32.45 ? ? ? ? ? ? 321 CYS D SG 1 ATOM 2485 N N . ALA D 1 325 ? 28.902 20.514 16.813 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 322 ALA D N 1 ATOM 2486 C CA . ALA D 1 325 ? 29.142 21.632 15.900 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 322 ALA D CA 1 ATOM 2487 C C . ALA D 1 325 ? 30.136 22.610 16.506 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 322 ALA D C 1 ATOM 2488 O O . ALA D 1 325 ? 30.436 22.535 17.693 0.95 37.52 ? ? ? ? ? ? 322 ALA D O 1 ATOM 2489 C CB . ALA D 1 325 ? 27.830 22.347 15.565 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 322 ALA D CB 1 ATOM 2490 N N . ALA D 1 326 ? 30.637 23.533 15.688 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 323 ALA D N 1 ATOM 2491 C CA . ALA D 1 326 ? 31.514 24.598 16.173 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 323 ALA D CA 1 ATOM 2492 C C . ALA D 1 326 ? 30.984 25.963 15.745 0.91 37.67 ? ? ? ? ? ? 323 ALA D C 1 ATOM 2493 O O . ALA D 1 326 ? 31.522 26.582 14.834 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 323 ALA D O 1 ATOM 2494 C CB . ALA D 1 326 ? 32.937 24.399 15.664 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 323 ALA D CB 1 ATOM 2495 N N . PRO D 1 327 ? 29.922 26.434 16.410 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D N 1 ATOM 2496 C CA . PRO D 1 327 ? 29.222 27.649 15.985 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D CA 1 ATOM 2497 C C . PRO D 1 327 ? 29.792 28.973 16.480 0.90 37.42 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D C 1 ATOM 2498 O O . PRO D 1 327 ? 30.605 29.034 17.407 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D O 1 ATOM 2499 C CB . PRO D 1 327 ? 27.811 27.449 16.558 0.98 35.81 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D CB 1 ATOM 2500 C CG . PRO D 1 327 ? 27.994 26.569 17.722 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D CG 1 ATOM 2501 C CD . PRO D 1 327 ? 29.168 25.684 17.428 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 324 PRO D CD 1 ATOM 2502 N N . LEU D 1 328 ? 29.364 30.042 15.820 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D N 1 ATOM 2503 C CA . LEU D 1 328 ? 29.512 31.374 16.373 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CA 1 ATOM 2504 C C . LEU D 1 328 ? 28.117 31.881 16.648 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D C 1 ATOM 2505 O O . LEU D 1 328 ? 27.168 31.494 15.977 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D O 1 ATOM 2506 C CB . LEU D 1 328 ? 30.267 32.313 15.431 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CB 1 ATOM 2507 C CG . LEU D 1 328 ? 31.663 31.845 15.013 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CG 1 ATOM 2508 C CD1 . LEU D 1 328 ? 31.613 31.211 13.640 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CD1 1 ATOM 2509 C CD2 . LEU D 1 328 ? 32.655 32.992 15.053 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CD2 1 ATOM 2510 N N . ALA D 1 329 ? 27.990 32.727 17.654 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 326 ALA D N 1 ATOM 2511 C CA . ALA D 1 329 ? 26.703 33.292 17.975 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 326 ALA D CA 1 ATOM 2512 C C . ALA D 1 329 ? 26.905 34.704 18.456 0.75 31.36 ? ? ? ? ? ? 326 ALA D C 1 ATOM 2513 O O . ALA D 1 329 ? 27.879 35.004 19.153 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 326 ALA D O 1 ATOM 2514 C CB . ALA D 1 329 ? 25.983 32.453 19.020 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 326 ALA D CB 1 ATOM 2515 N N . LEU D 1 330 ? 25.986 35.575 18.063 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D N 1 ATOM 2516 C CA . LEU D 1 330 ? 26.098 36.981 18.388 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D CA 1 ATOM 2517 C C . LEU D 1 330 ? 24.956 37.385 19.300 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D C 1 ATOM 2518 O O . LEU D 1 330 ? 23.826 36.947 19.119 0.93 28.91 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D O 1 ATOM 2519 C CB . LEU D 1 330 ? 26.097 37.820 17.110 0.85 31.97 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D CB 1 ATOM 2520 C CG . LEU D 1 330 ? 26.923 39.100 17.137 0.69 34.69 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D CG 1 ATOM 2521 C CD1 . LEU D 1 330 ? 28.408 38.757 17.131 0.79 31.68 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D CD1 1 ATOM 2522 C CD2 . LEU D 1 330 ? 26.558 39.968 15.954 0.82 29.88 ? ? ? ? ? ? 327 LEU D CD2 1 ATOM 2523 N N . PHE D 1 331 ? 25.257 38.221 20.280 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D N 1 ATOM 2524 C CA . PHE D 1 331 ? 24.273 38.609 21.275 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CA 1 ATOM 2525 C C . PHE D 1 331 ? 24.226 40.113 21.396 0.78 33.11 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D C 1 ATOM 2526 O O . PHE D 1 331 ? 25.216 40.798 21.132 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D O 1 ATOM 2527 C CB . PHE D 1 331 ? 24.591 37.975 22.638 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CB 1 ATOM 2528 C CG . PHE D 1 331 ? 24.566 36.467 22.627 0.86 29.68 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CG 1 ATOM 2529 C CD1 . PHE D 1 331 ? 25.663 35.747 22.192 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CD1 1 ATOM 2530 C CD2 . PHE D 1 331 ? 23.437 35.773 23.051 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CD2 1 ATOM 2531 C CE1 . PHE D 1 331 ? 25.643 34.353 22.175 0.98 30.28 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CE1 1 ATOM 2532 C CE2 . PHE D 1 331 ? 23.404 34.385 23.039 0.81 27.15 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CE2 1 ATOM 2533 C CZ . PHE D 1 331 ? 24.514 33.670 22.598 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 328 PHE D CZ 1 ATOM 2534 N N . TYR D 1 332 ? 23.073 40.616 21.814 0.86 29.47 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D N 1 ATOM 2535 C CA . TYR D 1 332 ? 22.851 42.048 21.958 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CA 1 ATOM 2536 C C . TYR D 1 332 ? 22.200 42.367 23.305 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D C 1 ATOM 2537 O O . TYR D 1 332 ? 21.217 41.734 23.693 0.76 31.00 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D O 1 ATOM 2538 C CB . TYR D 1 332 ? 21.986 42.549 20.790 0.60 30.49 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CB 1 ATOM 2539 C CG . TYR D 1 332 ? 21.458 43.960 20.918 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CG 1 ATOM 2540 C CD1 . TYR D 1 332 ? 22.319 45.041 21.034 0.79 31.10 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CD1 1 ATOM 2541 C CD2 . TYR D 1 332 ? 20.091 44.213 20.874 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CD2 1 ATOM 2542 C CE1 . TYR D 1 332 ? 21.838 46.327 21.135 0.78 35.42 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CE1 1 ATOM 2543 C CE2 . TYR D 1 332 ? 19.602 45.494 20.975 0.80 37.88 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CE2 1 ATOM 2544 C CZ . TYR D 1 332 ? 20.478 46.546 21.106 0.84 38.80 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D CZ 1 ATOM 2545 O OH . TYR D 1 332 ? 19.993 47.824 21.210 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 329 TYR D OH 1 ATOM 2546 N N . VAL D 1 333 ? 22.769 43.331 24.022 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D N 1 ATOM 2547 C CA . VAL D 1 333 ? 22.138 43.880 25.212 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D CA 1 ATOM 2548 C C . VAL D 1 333 ? 21.123 44.938 24.801 0.63 35.48 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D C 1 ATOM 2549 O O . VAL D 1 333 ? 21.506 46.046 24.417 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D O 1 ATOM 2550 C CB . VAL D 1 333 ? 23.164 44.515 26.164 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D CB 1 ATOM 2551 C CG1 . VAL D 1 333 ? 22.461 45.138 27.354 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D CG1 1 ATOM 2552 C CG2 . VAL D 1 333 ? 24.220 43.487 26.607 0.97 31.18 ? ? ? ? ? ? 330 VAL D CG2 1 ATOM 2553 N N . ASN D 1 334 ? 19.836 44.604 24.869 0.88 33.48 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D N 1 ATOM 2554 C CA . ASN D 1 334 ? 18.800 45.530 24.405 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D CA 1 ATOM 2555 C C . ASN D 1 334 ? 18.550 46.634 25.413 0.93 37.35 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D C 1 ATOM 2556 O O . ASN D 1 334 ? 19.241 46.717 26.433 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D O 1 ATOM 2557 C CB . ASN D 1 334 ? 17.498 44.785 24.075 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D CB 1 ATOM 2558 C CG . ASN D 1 334 ? 16.845 44.127 25.289 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D CG 1 ATOM 2559 O OD1 . ASN D 1 334 ? 17.088 44.491 26.442 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D OD1 1 ATOM 2560 N ND2 . ASN D 1 334 ? 15.981 43.163 25.019 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 331 ASN D ND2 1 ATOM 2561 N N . LYS D 1 335 ? 17.562 47.480 25.133 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 332 LYS D N 1 ATOM 2562 C CA . LYS D 1 335 ? 17.322 48.662 25.954 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 332 LYS D CA 1 ATOM 2563 C C . LYS D 1 335 ? 16.998 48.285 27.390 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 332 LYS D C 1 ATOM 2564 O O . LYS D 1 335 ? 17.347 49.015 28.320 0.97 38.03 ? ? ? ? ? ? 332 LYS D O 1 ATOM 2565 C CB . LYS D 1 335 ? 16.185 49.508 25.369 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 332 LYS D CB 1 ATOM 2566 N N . LEU D 1 336 ? 16.338 47.143 27.571 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D N 1 ATOM 2567 C CA . LEU D 1 336 ? 15.926 46.713 28.907 0.98 41.31 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CA 1 ATOM 2568 C C . LEU D 1 336 ? 17.061 45.998 29.640 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D C 1 ATOM 2569 O O . LEU D 1 336 ? 16.911 45.579 30.789 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D O 1 ATOM 2570 C CB . LEU D 1 336 ? 14.684 45.812 28.827 0.51 42.67 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CB 1 ATOM 2571 C CG . LEU D 1 336 ? 13.313 46.504 28.726 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CG 1 ATOM 2572 N N . GLY D 1 337 ? 18.203 45.874 28.975 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 334 GLY D N 1 ATOM 2573 C CA . GLY D 1 337 ? 19.377 45.282 29.592 0.86 37.97 ? ? ? ? ? ? 334 GLY D CA 1 ATOM 2574 C C . GLY D 1 337 ? 19.416 43.771 29.483 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 334 GLY D C 1 ATOM 2575 O O . GLY D 1 337 ? 20.174 43.115 30.183 0.84 34.52 ? ? ? ? ? ? 334 GLY D O 1 ATOM 2576 N N . HIS D 1 338 ? 18.592 43.222 28.598 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D N 1 ATOM 2577 C CA . HIS D 1 338 ? 18.534 41.786 28.380 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D CA 1 ATOM 2578 C C . HIS D 1 338 ? 19.512 41.371 27.290 0.86 39.71 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D C 1 ATOM 2579 O O . HIS D 1 338 ? 19.586 42.002 26.241 0.88 35.13 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D O 1 ATOM 2580 C CB . HIS D 1 338 ? 17.118 41.354 27.989 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D CB 1 ATOM 2581 C CG . HIS D 1 338 ? 16.068 41.725 28.991 0.96 36.31 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D CG 1 ATOM 2582 N ND1 . HIS D 1 338 ? 14.721 41.696 28.698 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D ND1 1 ATOM 2583 C CD2 . HIS D 1 338 ? 16.163 42.119 30.284 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D CD2 1 ATOM 2584 C CE1 . HIS D 1 338 ? 14.034 42.066 29.764 0.55 35.89 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D CE1 1 ATOM 2585 N NE2 . HIS D 1 338 ? 14.885 42.330 30.738 0.91 37.70 ? ? ? ? ? ? 335 HIS D NE2 1 ATOM 2586 N N . LEU D 1 339 ? 20.252 40.299 27.536 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D N 1 ATOM 2587 C CA . LEU D 1 339 ? 21.189 39.781 26.554 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D CA 1 ATOM 2588 C C . LEU D 1 339 ? 20.435 38.905 25.567 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D C 1 ATOM 2589 O O . LEU D 1 339 ? 20.029 37.792 25.899 0.82 30.07 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D O 1 ATOM 2590 C CB . LEU D 1 339 ? 22.316 38.990 27.243 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D CB 1 ATOM 2591 C CG . LEU D 1 339 ? 23.492 38.524 26.386 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D CG 1 ATOM 2592 C CD1 . LEU D 1 339 ? 24.257 39.720 25.832 0.66 30.06 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D CD1 1 ATOM 2593 C CD2 . LEU D 1 339 ? 24.431 37.599 27.187 0.77 23.58 ? ? ? ? ? ? 336 LEU D CD2 1 ATOM 2594 N N . MET D 1 340 ? 20.252 39.404 24.349 0.88 35.25 ? ? ? ? ? ? 337 MET D N 1 ATOM 2595 C CA . MET D 1 340 ? 19.423 38.714 23.370 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 337 MET D CA 1 ATOM 2596 C C . MET D 1 340 ? 20.250 38.058 22.279 0.88 32.59 ? ? ? ? ? ? 337 MET D C 1 ATOM 2597 O O . MET D 1 340 ? 21.152 38.675 21.732 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 337 MET D O 1 ATOM 2598 C CB . MET D 1 340 ? 18.418 39.690 22.735 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 337 MET D CB 1 ATOM 2599 C CG . MET D 1 340 ? 17.578 40.463 23.738 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 337 MET D CG 1 ATOM 2600 S SD . MET D 1 340 ? 16.399 39.375 24.563 0.86 35.66 ? ? ? ? ? ? 337 MET D SD 1 ATOM 2601 C CE . MET D 1 340 ? 15.567 38.673 23.157 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 337 MET D CE 1 ATOM 2602 N N . PRO D 1 341 ? 19.931 36.799 21.953 0.79 31.00 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D N 1 ATOM 2603 C CA . PRO D 1 341 ? 20.523 36.103 20.809 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D CA 1 ATOM 2604 C C . PRO D 1 341 ? 20.052 36.708 19.482 0.77 30.92 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D C 1 ATOM 2605 O O . PRO D 1 341 ? 18.847 36.722 19.228 0.83 28.53 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D O 1 ATOM 2606 C CB . PRO D 1 341 ? 20.008 34.670 20.968 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D CB 1 ATOM 2607 C CG . PRO D 1 341 ? 18.695 34.838 21.684 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D CG 1 ATOM 2608 C CD . PRO D 1 341 ? 18.922 35.975 22.642 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 338 PRO D CD 1 ATOM 2609 N N . ILE D 1 342 ? 20.968 37.195 18.647 0.77 32.53 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D N 1 ATOM 2610 C CA . ILE D 1 342 ? 20.546 37.860 17.408 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D CA 1 ATOM 2611 C C . ILE D 1 342 ? 21.068 37.208 16.132 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D C 1 ATOM 2612 O O . ILE D 1 342 ? 20.538 37.458 15.052 0.73 35.82 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D O 1 ATOM 2613 C CB . ILE D 1 342 ? 20.959 39.328 17.404 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D CB 1 ATOM 2614 C CG1 . ILE D 1 342 ? 22.482 39.460 17.495 0.74 33.57 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D CG1 1 ATOM 2615 C CG2 . ILE D 1 342 ? 20.298 40.049 18.567 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D CG2 1 ATOM 2616 C CD1 . ILE D 1 342 ? 22.985 40.884 17.304 0.83 34.28 ? ? ? ? ? ? 339 ILE D CD1 1 ATOM 2617 N N . ALA D 1 343 ? 22.088 36.363 16.248 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 340 ALA D N 1 ATOM 2618 C CA . ALA D 1 343 ? 22.603 35.654 15.077 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 340 ALA D CA 1 ATOM 2619 C C . ALA D 1 343 ? 23.411 34.410 15.442 0.85 30.55 ? ? ? ? ? ? 340 ALA D C 1 ATOM 2620 O O . ALA D 1 343 ? 24.248 34.432 16.350 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 340 ALA D O 1 ATOM 2621 C CB . ALA D 1 343 ? 23.454 36.597 14.221 0.95 32.19 ? ? ? ? ? ? 340 ALA D CB 1 ATOM 2622 N N . ILE D 1 344 ? 23.161 33.330 14.712 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D N 1 ATOM 2623 C CA . ILE D 1 344 ? 23.887 32.081 14.890 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D CA 1 ATOM 2624 C C . ILE D 1 344 ? 24.390 31.554 13.563 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D C 1 ATOM 2625 O O . ILE D 1 344 ? 23.641 31.453 12.595 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D O 1 ATOM 2626 C CB . ILE D 1 344 ? 23.010 30.977 15.536 0.96 32.24 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D CB 1 ATOM 2627 C CG1 . ILE D 1 344 ? 22.580 31.367 16.947 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D CG1 1 ATOM 2628 C CG2 . ILE D 1 344 ? 23.740 29.625 15.556 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D CG2 1 ATOM 2629 C CD1 . ILE D 1 344 ? 21.573 30.371 17.548 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 341 ILE D CD1 1 ATOM 2630 N N . GLN D 1 345 ? 25.668 31.213 13.530 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D N 1 ATOM 2631 C CA . GLN D 1 345 ? 26.224 30.444 12.437 0.87 38.50 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D CA 1 ATOM 2632 C C . GLN D 1 345 ? 26.623 29.097 13.022 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D C 1 ATOM 2633 O O . GLN D 1 345 ? 27.419 29.044 13.948 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D O 1 ATOM 2634 C CB . GLN D 1 345 ? 27.414 31.171 11.820 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D CB 1 ATOM 2635 C CG . GLN D 1 345 ? 27.973 30.546 10.570 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D CG 1 ATOM 2636 C CD . GLN D 1 345 ? 29.069 31.403 9.983 0.82 39.31 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D CD 1 ATOM 2637 O OE1 . GLN D 1 345 ? 28.799 32.461 9.413 0.95 39.52 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D OE1 1 ATOM 2638 N NE2 . GLN D 1 345 ? 30.318 30.968 10.144 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 342 GLN D NE2 1 ATOM 2639 N N . ILE D 1 346 ? 26.056 28.022 12.490 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D N 1 ATOM 2640 C CA . ILE D 1 346 ? 26.161 26.708 13.109 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D CA 1 ATOM 2641 C C . ILE D 1 346 ? 27.590 26.164 13.072 0.72 38.90 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D C 1 ATOM 2642 O O . ILE D 1 346 ? 28.029 25.499 14.015 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D O 1 ATOM 2643 C CB . ILE D 1 346 ? 25.185 25.716 12.440 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D CB 1 ATOM 2644 C CG1 . ILE D 1 346 ? 23.742 26.163 12.707 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D CG1 1 ATOM 2645 C CG2 . ILE D 1 346 ? 25.399 24.295 12.950 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D CG2 1 ATOM 2646 C CD1 . ILE D 1 346 ? 22.681 25.227 12.155 0.65 34.45 ? ? ? ? ? ? 343 ILE D CD1 1 ATOM 2647 N N . ASN D 1 347 ? 28.325 26.461 12.005 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D N 1 ATOM 2648 C CA . ASN D 1 347 ? 29.735 26.085 11.962 0.91 38.97 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D CA 1 ATOM 2649 C C . ASN D 1 347 ? 30.649 27.224 11.513 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D C 1 ATOM 2650 O O . ASN D 1 347 ? 30.188 28.347 11.288 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D O 1 ATOM 2651 C CB . ASN D 1 347 ? 29.919 24.854 11.089 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D CB 1 ATOM 2652 C CG . ASN D 1 347 ? 29.509 23.583 11.809 0.67 39.58 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D CG 1 ATOM 2653 O OD1 . ASN D 1 347 ? 30.178 23.146 12.748 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D OD1 1 ATOM 2654 N ND2 . ASN D 1 347 ? 28.397 22.996 11.391 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 344 ASN D ND2 1 ATOM 2655 N N . GLN D 1 348 ? 31.946 26.941 11.425 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D N 1 ATOM 2656 C CA . GLN D 1 348 ? 32.959 28.002 11.359 0.86 34.69 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D CA 1 ATOM 2657 C C . GLN D 1 348 ? 33.122 28.657 9.982 0.71 36.82 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D C 1 ATOM 2658 O O . GLN D 1 348 ? 33.384 29.861 9.895 0.86 38.87 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D O 1 ATOM 2659 C CB . GLN D 1 348 ? 34.315 27.458 11.827 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D CB 1 ATOM 2660 C CG . GLN D 1 348 ? 34.395 27.154 13.325 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D CG 1 ATOM 2661 C CD . GLN D 1 348 ? 34.544 28.403 14.176 0.88 39.52 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D CD 1 ATOM 2662 O OE1 . GLN D 1 348 ? 35.355 29.278 13.875 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D OE1 1 ATOM 2663 N NE2 . GLN D 1 348 ? 33.756 28.491 15.250 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 345 GLN D NE2 1 ATOM 2664 N N . GLU D 1 349 ? 32.977 27.877 8.916 0.97 37.56 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D N 1 ATOM 2665 C CA . GLU D 1 349 ? 33.200 28.389 7.558 0.76 44.19 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D CA 1 ATOM 2666 C C . GLU D 1 349 ? 31.908 28.843 6.882 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D C 1 ATOM 2667 O O . GLU D 1 349 ? 31.087 28.015 6.498 0.89 41.63 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D O 1 ATOM 2668 C CB . GLU D 1 349 ? 33.883 27.322 6.702 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D CB 1 ATOM 2669 C CG . GLU D 1 349 ? 34.141 27.745 5.269 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D CG 1 ATOM 2670 C CD . GLU D 1 349 ? 35.350 27.051 4.687 0.50 57.11 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D CD 1 ATOM 2671 O OE1 . GLU D 1 349 ? 35.225 26.434 3.606 0.55 56.44 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D OE1 1 ATOM 2672 O OE2 . GLU D 1 349 ? 36.427 27.121 5.319 0.94 62.89 ? ? ? ? ? ? 346 GLU D OE2 1 ATOM 2673 N N . PRO D 1 350 ? 31.735 30.164 6.716 0.97 44.45 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D N 1 ATOM 2674 C CA . PRO D 1 350 ? 30.478 30.728 6.206 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D CA 1 ATOM 2675 C C . PRO D 1 350 ? 30.211 30.334 4.759 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D C 1 ATOM 2676 O O . PRO D 1 350 ? 31.147 30.185 3.978 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D O 1 ATOM 2677 C CB . PRO D 1 350 ? 30.692 32.237 6.333 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D CB 1 ATOM 2678 C CG . PRO D 1 350 ? 32.165 32.405 6.229 0.95 42.89 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D CG 1 ATOM 2679 C CD . PRO D 1 350 ? 32.774 31.195 6.883 0.92 45.72 ? ? ? ? ? ? 347 PRO D CD 1 ATOM 2680 N N . GLY D 1 351 ? 28.938 30.151 4.422 0.79 53.19 ? ? ? ? ? ? 348 GLY D N 1 ATOM 2681 C CA . GLY D 1 351 ? 28.548 29.714 3.096 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 348 GLY D CA 1 ATOM 2682 C C . GLY D 1 351 ? 27.044 29.586 3.008 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 348 GLY D C 1 ATOM 2683 O O . GLY D 1 351 ? 26.339 29.907 3.961 0.76 47.41 ? ? ? ? ? ? 348 GLY D O 1 ATOM 2684 N N . PRO D 1 352 ? 26.538 29.118 1.859 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D N 1 ATOM 2685 C CA . PRO D 1 352 ? 25.091 28.971 1.675 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D CA 1 ATOM 2686 C C . PRO D 1 352 ? 24.555 27.752 2.408 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D C 1 ATOM 2687 O O . PRO D 1 352 ? 23.383 27.724 2.780 0.65 47.55 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D O 1 ATOM 2688 C CB . PRO D 1 352 ? 24.939 28.805 0.156 0.87 51.66 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D CB 1 ATOM 2689 C CG . PRO D 1 352 ? 26.287 29.136 -0.428 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D CG 1 ATOM 2690 C CD . PRO D 1 352 ? 27.278 28.800 0.630 0.73 54.04 ? ? ? ? ? ? 349 PRO D CD 1 ATOM 2691 N N . GLU D 1 353 ? 25.408 26.751 2.602 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D N 1 ATOM 2692 C CA . GLU D 1 353 ? 25.013 25.546 3.317 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D CA 1 ATOM 2693 C C . GLU D 1 353 ? 25.385 25.654 4.798 0.74 43.72 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D C 1 ATOM 2694 O O . GLU D 1 353 ? 25.245 24.700 5.563 0.65 41.32 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D O 1 ATOM 2695 C CB . GLU D 1 353 ? 25.656 24.315 2.683 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D CB 1 ATOM 2696 C CG . GLU D 1 353 ? 25.314 24.150 1.208 0.94 54.75 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D CG 1 ATOM 2697 C CD . GLU D 1 353 ? 25.886 22.879 0.612 0.93 54.75 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D CD 1 ATOM 2698 O OE1 . GLU D 1 353 ? 26.304 21.993 1.385 0.63 55.59 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D OE1 1 ATOM 2699 O OE2 . GLU D 1 353 ? 25.920 22.767 -0.632 0.28 54.43 ? ? ? ? ? ? 350 GLU D OE2 1 ATOM 2700 N N . ASN D 1 354 ? 25.869 26.831 5.179 0.90 43.19 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D N 1 ATOM 2701 C CA . ASN D 1 354 ? 26.156 27.169 6.569 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D CA 1 ATOM 2702 C C . ASN D 1 354 ? 25.844 28.643 6.785 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D C 1 ATOM 2703 O O . ASN D 1 354 ? 26.746 29.443 7.039 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D O 1 ATOM 2704 C CB . ASN D 1 354 ? 27.616 26.861 6.914 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D CB 1 ATOM 2705 C CG . ASN D 1 354 ? 27.955 27.146 8.367 0.53 40.94 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D CG 1 ATOM 2706 O OD1 . ASN D 1 354 ? 27.104 27.049 9.250 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D OD1 1 ATOM 2707 N ND2 . ASN D 1 354 ? 29.208 27.512 8.618 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 351 ASN D ND2 1 ATOM 2708 N N . PRO D 1 355 ? 24.558 29.012 6.661 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D N 1 ATOM 2709 C CA . PRO D 1 355 ? 24.176 30.425 6.639 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CA 1 ATOM 2710 C C . PRO D 1 355 ? 24.089 31.046 8.020 0.74 40.05 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D C 1 ATOM 2711 O O . PRO D 1 355 ? 24.472 30.429 9.014 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D O 1 ATOM 2712 C CB . PRO D 1 355 ? 22.797 30.397 5.981 0.68 37.31 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CB 1 ATOM 2713 C CG . PRO D 1 355 ? 22.225 29.089 6.412 0.89 39.96 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CG 1 ATOM 2714 C CD . PRO D 1 355 ? 23.392 28.129 6.455 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CD 1 ATOM 2715 N N . ILE D 1 356 ? 23.578 32.270 8.066 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D N 1 ATOM 2716 C CA . ILE D 1 356 ? 23.369 32.965 9.317 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D CA 1 ATOM 2717 C C . ILE D 1 356 ? 21.888 32.942 9.696 0.52 36.68 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D C 1 ATOM 2718 O O . ILE D 1 356 ? 21.041 33.436 8.958 0.68 33.58 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D O 1 ATOM 2719 C CB . ILE D 1 356 ? 23.893 34.408 9.227 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D CB 1 ATOM 2720 C CG1 . ILE D 1 356 ? 25.424 34.385 9.159 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D CG1 1 ATOM 2721 C CG2 . ILE D 1 356 ? 23.427 35.230 10.413 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D CG2 1 ATOM 2722 C CD1 . ILE D 1 356 ? 26.055 35.740 9.167 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 353 ILE D CD1 1 ATOM 2723 N N . TRP D 1 357 ? 21.584 32.344 10.844 0.86 34.97 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D N 1 ATOM 2724 C CA . TRP D 1 357 ? 20.211 32.237 11.330 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CA 1 ATOM 2725 C C . TRP D 1 357 ? 19.928 33.359 12.323 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D C 1 ATOM 2726 O O . TRP D 1 357 ? 20.825 33.784 13.046 0.85 33.00 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D O 1 ATOM 2727 C CB . TRP D 1 357 ? 19.981 30.869 11.978 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CB 1 ATOM 2728 C CG . TRP D 1 357 ? 20.513 29.708 11.167 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CG 1 ATOM 2729 C CD1 . TRP D 1 357 ? 21.796 29.235 11.155 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CD1 1 ATOM 2730 C CD2 . TRP D 1 357 ? 19.773 28.870 10.270 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CD2 1 ATOM 2731 N NE1 . TRP D 1 357 ? 21.900 28.162 10.302 0.96 32.96 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D NE1 1 ATOM 2732 C CE2 . TRP D 1 357 ? 20.671 27.917 9.749 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CE2 1 ATOM 2733 C CE3 . TRP D 1 357 ? 18.437 28.834 9.855 0.79 37.06 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CE3 1 ATOM 2734 C CZ2 . TRP D 1 357 ? 20.279 26.942 8.833 0.71 35.13 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CZ2 1 ATOM 2735 C CZ3 . TRP D 1 357 ? 18.051 27.864 8.946 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CZ3 1 ATOM 2736 C CH2 . TRP D 1 357 ? 18.968 26.935 8.445 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 354 TRP D CH2 1 ATOM 2737 N N . THR D 1 358 ? 18.694 33.864 12.339 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 355 THR D N 1 ATOM 2738 C CA . THR D 1 358 ? 18.314 34.944 13.257 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 355 THR D CA 1 ATOM 2739 C C . THR D 1 358 ? 16.957 34.653 13.887 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 355 THR D C 1 ATOM 2740 O O . THR D 1 358 ? 16.239 33.779 13.418 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 355 THR D O 1 ATOM 2741 C CB . THR D 1 358 ? 18.230 36.312 12.542 0.56 35.47 ? ? ? ? ? ? 355 THR D CB 1 ATOM 2742 O OG1 . THR D 1 358 ? 17.030 36.360 11.764 0.81 32.40 ? ? ? ? ? ? 355 THR D OG1 1 ATOM 2743 C CG2 . THR D 1 358 ? 19.448 36.558 11.656 0.61 34.84 ? ? ? ? ? ? 355 THR D CG2 1 ATOM 2744 N N . PRO D 1 359 ? 16.587 35.386 14.954 0.91 34.29 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D N 1 ATOM 2745 C CA . PRO D 1 359 ? 15.245 35.143 15.496 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D CA 1 ATOM 2746 C C . PRO D 1 359 ? 14.125 35.408 14.487 0.91 36.01 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D C 1 ATOM 2747 O O . PRO D 1 359 ? 12.995 34.978 14.722 0.66 37.24 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D O 1 ATOM 2748 C CB . PRO D 1 359 ? 15.146 36.136 16.664 0.84 32.86 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D CB 1 ATOM 2749 C CG . PRO D 1 359 ? 16.532 36.467 17.019 0.68 36.33 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D CG 1 ATOM 2750 C CD . PRO D 1 359 ? 17.361 36.326 15.785 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 356 PRO D CD 1 ATOM 2751 N N . HIS D 1 360 ? 14.430 36.098 13.388 0.85 38.50 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D N 1 ATOM 2752 C CA . HIS D 1 360 ? 13.393 36.531 12.451 0.83 41.23 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D CA 1 ATOM 2753 C C . HIS D 1 360 ? 13.251 35.605 11.249 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D C 1 ATOM 2754 O O . HIS D 1 360 ? 12.687 35.999 10.230 0.53 38.88 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D O 1 ATOM 2755 C CB . HIS D 1 360 ? 13.675 37.956 11.976 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D CB 1 ATOM 2756 C CG . HIS D 1 360 ? 14.028 38.895 13.086 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D CG 1 ATOM 2757 N ND1 . HIS D 1 360 ? 13.120 39.289 14.043 0.95 40.59 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D ND1 1 ATOM 2758 C CD2 . HIS D 1 360 ? 15.198 39.499 13.403 0.90 36.29 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D CD2 1 ATOM 2759 C CE1 . HIS D 1 360 ? 13.711 40.104 14.900 0.95 35.36 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D CE1 1 ATOM 2760 N NE2 . HIS D 1 360 ? 14.973 40.243 14.537 0.51 32.61 ? ? ? ? ? ? 357 HIS D NE2 1 ATOM 2761 N N . GLU D 1 361 ? 13.773 34.385 11.368 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D N 1 ATOM 2762 C CA . GLU D 1 361 ? 13.584 33.355 10.346 0.90 41.66 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D CA 1 ATOM 2763 C C . GLU D 1 361 ? 12.107 33.244 9.982 0.95 41.01 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D C 1 ATOM 2764 O O . GLU D 1 361 ? 11.239 33.339 10.855 0.89 43.80 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D O 1 ATOM 2765 C CB . GLU D 1 361 ? 14.098 31.991 10.833 0.91 44.26 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D CB 1 ATOM 2766 C CG . GLU D 1 361 ? 15.605 31.913 11.055 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D CG 1 ATOM 2767 C CD . GLU D 1 361 ? 16.384 32.050 9.765 0.95 34.35 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D CD 1 ATOM 2768 O OE1 . GLU D 1 361 ? 15.987 31.419 8.763 0.74 36.81 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D OE1 1 ATOM 2769 O OE2 . GLU D 1 361 ? 17.386 32.793 9.751 0.56 31.78 ? ? ? ? ? ? 358 GLU D OE2 1 ATOM 2770 N N . GLU D 1 362 ? 11.826 33.061 8.696 0.68 41.02 ? ? ? ? ? ? 359 GLU D N 1 ATOM 2771 C CA . GLU D 1 362 ? 10.456 32.862 8.238 0.87 40.19 ? ? ? ? ? ? 359 GLU D CA 1 ATOM 2772 C C . GLU D 1 362 ? 9.926 31.545 8.799 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 359 GLU D C 1 ATOM 2773 O O . GLU D 1 362 ? 8.787 31.465 9.253 0.75 42.10 ? ? ? ? ? ? 359 GLU D O 1 ATOM 2774 C CB . GLU D 1 362 ? 10.388 32.869 6.708 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 359 GLU D CB 1 ATOM 2775 N N . ASN D 1 363 ? 10.765 30.515 8.758 0.80 40.55 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D N 1 ATOM 2776 C CA . ASN D 1 363 ? 10.473 29.255 9.434 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D CA 1 ATOM 2777 C C . ASN D 1 363 ? 10.981 29.293 10.873 0.70 40.08 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D C 1 ATOM 2778 O O . ASN D 1 363 ? 12.174 29.124 11.119 0.77 37.77 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D O 1 ATOM 2779 C CB . ASN D 1 363 ? 11.100 28.085 8.681 0.99 39.56 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D CB 1 ATOM 2780 C CG . ASN D 1 363 ? 10.795 26.737 9.323 0.80 38.37 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D CG 1 ATOM 2781 O OD1 . ASN D 1 363 ? 10.093 26.656 10.333 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D OD1 1 ATOM 2782 N ND2 . ASN D 1 363 ? 11.314 25.671 8.726 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 360 ASN D ND2 1 ATOM 2783 N N . GLU D 1 364 ? 10.071 29.506 11.818 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 361 GLU D N 1 ATOM 2784 C CA . GLU D 1 364 ? 10.433 29.619 13.231 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 361 GLU D CA 1 ATOM 2785 C C . GLU D 1 364 ? 11.202 28.398 13.755 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 361 GLU D C 1 ATOM 2786 O O . GLU D 1 364 ? 12.039 28.529 14.645 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 361 GLU D O 1 ATOM 2787 C CB . GLU D 1 364 ? 9.182 29.846 14.081 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 361 GLU D CB 1 ATOM 2788 N N . HIS D 1 365 ? 10.930 27.219 13.203 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D N 1 ATOM 2789 C CA . HIS D 1 365 ? 11.632 26.006 13.626 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D CA 1 ATOM 2790 C C . HIS D 1 365 ? 13.114 26.055 13.240 0.72 40.84 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D C 1 ATOM 2791 O O . HIS D 1 365 ? 13.952 25.426 13.887 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D O 1 ATOM 2792 C CB . HIS D 1 365 ? 10.966 24.762 13.028 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D CB 1 ATOM 2793 C CG . HIS D 1 365 ? 9.493 24.690 13.282 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D CG 1 ATOM 2794 N ND1 . HIS D 1 365 ? 8.963 24.404 14.522 0.73 41.79 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D ND1 1 ATOM 2795 C CD2 . HIS D 1 365 ? 8.436 24.892 12.460 0.55 42.04 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D CD2 1 ATOM 2796 C CE1 . HIS D 1 365 ? 7.644 24.425 14.451 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D CE1 1 ATOM 2797 N NE2 . HIS D 1 365 ? 7.299 24.721 13.211 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 362 HIS D NE2 1 ATOM 2798 N N . ASP D 1 366 ? 13.429 26.795 12.180 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D N 1 ATOM 2799 C CA . ASP D 1 366 ? 14.811 26.980 11.755 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D CA 1 ATOM 2800 C C . ASP D 1 366 ? 15.621 27.680 12.838 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D C 1 ATOM 2801 O O . ASP D 1 366 ? 16.755 27.305 13.114 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D O 1 ATOM 2802 C CB . ASP D 1 366 ? 14.889 27.794 10.459 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D CB 1 ATOM 2803 C CG . ASP D 1 366 ? 14.612 26.967 9.216 0.72 40.03 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D CG 1 ATOM 2804 O OD1 . ASP D 1 366 ? 14.734 25.726 9.268 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D OD1 1 ATOM 2805 O OD2 . ASP D 1 366 ? 14.283 27.574 8.174 0.64 39.32 ? ? ? ? ? ? 363 ASP D OD2 1 ATOM 2806 N N . TRP D 1 367 ? 15.038 28.710 13.440 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D N 1 ATOM 2807 C CA . TRP D 1 367 ? 15.712 29.438 14.505 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CA 1 ATOM 2808 C C . TRP D 1 367 ? 15.858 28.585 15.768 0.73 35.22 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D C 1 ATOM 2809 O O . TRP D 1 367 ? 16.908 28.591 16.409 0.86 34.44 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D O 1 ATOM 2810 C CB . TRP D 1 367 ? 14.954 30.720 14.823 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CB 1 ATOM 2811 C CG . TRP D 1 367 ? 15.483 31.471 16.008 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CG 1 ATOM 2812 C CD1 . TRP D 1 367 ? 14.790 31.824 17.128 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CD1 1 ATOM 2813 C CD2 . TRP D 1 367 ? 16.815 31.975 16.183 0.77 33.91 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CD2 1 ATOM 2814 N NE1 . TRP D 1 367 ? 15.606 32.519 17.989 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D NE1 1 ATOM 2815 C CE2 . TRP D 1 367 ? 16.855 32.616 17.435 0.98 33.08 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CE2 1 ATOM 2816 C CE3 . TRP D 1 367 ? 17.976 31.942 15.403 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CE3 1 ATOM 2817 C CZ2 . TRP D 1 367 ? 18.008 33.222 17.922 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CZ2 1 ATOM 2818 C CZ3 . TRP D 1 367 ? 19.119 32.545 15.891 0.89 34.92 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CZ3 1 ATOM 2819 C CH2 . TRP D 1 367 ? 19.127 33.175 17.136 0.81 30.71 ? ? ? ? ? ? 364 TRP D CH2 1 ATOM 2820 N N . MET D 1 368 ? 14.795 27.866 16.120 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 365 MET D N 1 ATOM 2821 C CA . MET D 1 368 ? 14.819 26.940 17.251 0.73 36.80 ? ? ? ? ? ? 365 MET D CA 1 ATOM 2822 C C . MET D 1 368 ? 15.936 25.910 17.104 0.95 34.99 ? ? ? ? ? ? 365 MET D C 1 ATOM 2823 O O . MET D 1 368 ? 16.716 25.693 18.032 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 365 MET D O 1 ATOM 2824 C CB . MET D 1 368 ? 13.473 26.228 17.389 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 365 MET D CB 1 ATOM 2825 C CG . MET D 1 368 ? 13.361 25.345 18.619 0.60 39.01 ? ? ? ? ? ? 365 MET D CG 1 ATOM 2826 S SD . MET D 1 368 ? 13.558 26.295 20.136 0.74 38.58 ? ? ? ? ? ? 365 MET D SD 1 ATOM 2827 C CE . MET D 1 368 ? 12.124 27.349 20.049 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 365 MET D CE 1 ATOM 2828 N N . MET D 1 369 ? 16.002 25.284 15.931 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 366 MET D N 1 ATOM 2829 C CA . MET D 1 369 ? 17.030 24.292 15.628 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 366 MET D CA 1 ATOM 2830 C C . MET D 1 369 ? 18.436 24.886 15.694 0.87 34.90 ? ? ? ? ? ? 366 MET D C 1 ATOM 2831 O O . MET D 1 369 ? 19.373 24.221 16.139 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 366 MET D O 1 ATOM 2832 C CB . MET D 1 369 ? 16.796 23.685 14.242 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 366 MET D CB 1 ATOM 2833 C CG . MET D 1 369 ? 17.698 22.504 13.915 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 366 MET D CG 1 ATOM 2834 S SD . MET D 1 369 ? 17.289 21.059 14.923 0.80 37.77 ? ? ? ? ? ? 366 MET D SD 1 ATOM 2835 C CE . MET D 1 369 ? 18.737 20.921 15.963 0.42 31.47 ? ? ? ? ? ? 366 MET D CE 1 ATOM 2836 N N . ALA D 1 370 ? 18.584 26.128 15.231 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 367 ALA D N 1 ATOM 2837 C CA . ALA D 1 370 ? 19.877 26.799 15.289 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 367 ALA D CA 1 ATOM 2838 C C . ALA D 1 370 ? 20.306 26.938 16.749 0.98 33.66 ? ? ? ? ? ? 367 ALA D C 1 ATOM 2839 O O . ALA D 1 370 ? 21.470 26.761 17.091 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 367 ALA D O 1 ATOM 2840 C CB . ALA D 1 370 ? 19.813 28.171 14.612 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 367 ALA D CB 1 ATOM 2841 N N . LYS D 1 371 ? 19.350 27.264 17.605 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D N 1 ATOM 2842 C CA . LYS D 1 371 ? 19.629 27.405 19.025 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D CA 1 ATOM 2843 C C . LYS D 1 371 ? 20.010 26.053 19.650 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D C 1 ATOM 2844 O O . LYS D 1 371 ? 20.831 25.991 20.557 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D O 1 ATOM 2845 C CB . LYS D 1 371 ? 18.426 28.025 19.735 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D CB 1 ATOM 2846 C CG . LYS D 1 371 ? 18.279 29.525 19.457 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D CG 1 ATOM 2847 C CD . LYS D 1 371 ? 17.288 30.210 20.404 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D CD 1 ATOM 2848 C CE . LYS D 1 371 ? 15.849 29.753 20.155 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D CE 1 ATOM 2849 N NZ . LYS D 1 371 ? 14.895 30.439 21.090 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 368 LYS D NZ 1 ATOM 2850 N N . PHE D 1 372 ? 19.427 24.973 19.149 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D N 1 ATOM 2851 C CA . PHE D 1 372 ? 19.764 23.646 19.649 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CA 1 ATOM 2852 C C . PHE D 1 372 ? 21.200 23.268 19.284 0.74 33.12 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D C 1 ATOM 2853 O O . PHE D 1 372 ? 21.929 22.693 20.097 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D O 1 ATOM 2854 C CB . PHE D 1 372 ? 18.779 22.615 19.115 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CB 1 ATOM 2855 C CG . PHE D 1 372 ? 17.430 22.684 19.765 0.90 32.84 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CG 1 ATOM 2856 C CD1 . PHE D 1 372 ? 17.308 23.042 21.100 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CD1 1 ATOM 2857 C CD2 . PHE D 1 372 ? 16.281 22.405 19.043 0.84 30.89 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CD2 1 ATOM 2858 C CE1 . PHE D 1 372 ? 16.062 23.110 21.706 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CE1 1 ATOM 2859 C CE2 . PHE D 1 372 ? 15.036 22.475 19.641 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CE2 1 ATOM 2860 C CZ . PHE D 1 372 ? 14.924 22.825 20.972 0.94 29.43 ? ? ? ? ? ? 369 PHE D CZ 1 ATOM 2861 N N . TRP D 1 373 ? 21.605 23.608 18.065 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D N 1 ATOM 2862 C CA . TRP D 1 373 ? 22.962 23.362 17.620 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CA 1 ATOM 2863 C C . TRP D 1 373 ? 23.960 24.148 18.452 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D C 1 ATOM 2864 O O . TRP D 1 373 ? 25.035 23.646 18.773 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D O 1 ATOM 2865 C CB . TRP D 1 373 ? 23.108 23.699 16.134 0.86 36.16 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CB 1 ATOM 2866 C CG . TRP D 1 373 ? 22.597 22.592 15.299 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CG 1 ATOM 2867 C CD1 . TRP D 1 373 ? 21.434 22.564 14.592 0.69 31.97 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CD1 1 ATOM 2868 C CD2 . TRP D 1 373 ? 23.207 21.311 15.127 0.95 31.24 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CD2 1 ATOM 2869 N NE1 . TRP D 1 373 ? 21.288 21.345 13.972 0.98 30.18 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D NE1 1 ATOM 2870 C CE2 . TRP D 1 373 ? 22.363 20.557 14.287 0.68 32.98 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CE2 1 ATOM 2871 C CE3 . TRP D 1 373 ? 24.389 20.728 15.597 0.70 32.81 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CE3 1 ATOM 2872 C CZ2 . TRP D 1 373 ? 22.664 19.254 13.903 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CZ2 1 ATOM 2873 C CZ3 . TRP D 1 373 ? 24.686 19.427 15.217 0.91 32.32 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CZ3 1 ATOM 2874 C CH2 . TRP D 1 373 ? 23.827 18.707 14.377 0.80 35.50 ? ? ? ? ? ? 370 TRP D CH2 1 ATOM 2875 N N . LEU D 1 374 ? 23.604 25.376 18.797 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D N 1 ATOM 2876 C CA . LEU D 1 374 ? 24.450 26.174 19.673 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D CA 1 ATOM 2877 C C . LEU D 1 374 ? 24.569 25.446 21.010 0.87 34.43 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D C 1 ATOM 2878 O O . LEU D 1 374 ? 25.670 25.264 21.547 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D O 1 ATOM 2879 C CB . LEU D 1 374 ? 23.878 27.583 19.863 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D CB 1 ATOM 2880 C CG . LEU D 1 374 ? 24.699 28.537 20.736 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D CG 1 ATOM 2881 C CD1 . LEU D 1 374 ? 26.145 28.589 20.272 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D CD1 1 ATOM 2882 C CD2 . LEU D 1 374 ? 24.100 29.924 20.744 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 371 LEU D CD2 1 ATOM 2883 N N . GLY D 1 375 ? 23.419 25.007 21.514 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 372 GLY D N 1 ATOM 2884 C CA . GLY D 1 375 ? 23.328 24.282 22.770 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 372 GLY D CA 1 ATOM 2885 C C . GLY D 1 375 ? 24.165 23.014 22.865 0.81 31.21 ? ? ? ? ? ? 372 GLY D C 1 ATOM 2886 O O . GLY D 1 375 ? 24.808 22.778 23.885 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 372 GLY D O 1 ATOM 2887 N N . VAL D 1 376 ? 24.162 22.182 21.826 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D N 1 ATOM 2888 C CA . VAL D 1 376 ? 24.920 20.942 21.911 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D CA 1 ATOM 2889 C C . VAL D 1 376 ? 26.414 21.245 21.889 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D C 1 ATOM 2890 O O . VAL D 1 376 ? 27.204 20.516 22.478 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D O 1 ATOM 2891 C CB . VAL D 1 376 ? 24.574 19.938 20.780 0.95 32.85 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D CB 1 ATOM 2892 C CG1 . VAL D 1 376 ? 25.209 20.342 19.453 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D CG1 1 ATOM 2893 C CG2 . VAL D 1 376 ? 25.042 18.547 21.172 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 373 VAL D CG2 1 ATOM 2894 N N . ALA D 1 377 ? 26.799 22.327 21.224 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 374 ALA D N 1 ATOM 2895 C CA . ALA D 1 377 ? 28.191 22.759 21.256 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 374 ALA D CA 1 ATOM 2896 C C . ALA D 1 377 ? 28.527 23.178 22.675 0.89 31.15 ? ? ? ? ? ? 374 ALA D C 1 ATOM 2897 O O . ALA D 1 377 ? 29.532 22.747 23.248 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 374 ALA D O 1 ATOM 2898 C CB . ALA D 1 377 ? 28.428 23.901 20.293 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 374 ALA D CB 1 ATOM 2899 N N . GLU D 1 378 ? 27.652 23.999 23.247 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D N 1 ATOM 2900 C CA . GLU D 1 378 ? 27.846 24.491 24.603 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D CA 1 ATOM 2901 C C . GLU D 1 378 ? 27.950 23.344 25.604 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D C 1 ATOM 2902 O O . GLU D 1 378 ? 28.811 23.366 26.476 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D O 1 ATOM 2903 C CB . GLU D 1 378 ? 26.713 25.426 25.013 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D CB 1 ATOM 2904 C CG . GLU D 1 378 ? 27.056 26.263 26.228 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D CG 1 ATOM 2905 C CD . GLU D 1 378 ? 25.835 26.829 26.904 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D CD 1 ATOM 2906 O OE1 . GLU D 1 378 ? 24.783 26.150 26.879 0.78 32.86 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D OE1 1 ATOM 2907 O OE2 . GLU D 1 378 ? 25.924 27.951 27.456 0.80 28.52 ? ? ? ? ? ? 375 GLU D OE2 1 ATOM 2908 N N . SER D 1 379 ? 27.092 22.343 25.456 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 376 SER D N 1 ATOM 2909 C CA . SER D 1 379 ? 27.000 21.256 26.428 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 376 SER D CA 1 ATOM 2910 C C . SER D 1 379 ? 28.279 20.444 26.463 0.83 28.64 ? ? ? ? ? ? 376 SER D C 1 ATOM 2911 O O . SER D 1 379 ? 28.784 20.107 27.533 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 376 SER D O 1 ATOM 2912 C CB . SER D 1 379 ? 25.821 20.333 26.111 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 376 SER D CB 1 ATOM 2913 O OG . SER D 1 379 ? 24.597 21.018 26.305 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 376 SER D OG 1 ATOM 2914 N N . ASN D 1 380 ? 28.798 20.128 25.284 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D N 1 ATOM 2915 C CA . ASN D 1 380 ? 30.012 19.337 25.200 0.98 29.00 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D CA 1 ATOM 2916 C C . ASN D 1 380 ? 31.228 20.149 25.655 0.93 26.25 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D C 1 ATOM 2917 O O . ASN D 1 380 ? 32.071 19.649 26.400 0.88 29.70 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D O 1 ATOM 2918 C CB . ASN D 1 380 ? 30.189 18.797 23.777 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D CB 1 ATOM 2919 C CG . ASN D 1 380 ? 29.273 17.617 23.490 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D CG 1 ATOM 2920 O OD1 . ASN D 1 380 ? 29.674 16.455 23.602 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D OD1 1 ATOM 2921 N ND2 . ASN D 1 380 ? 28.028 17.911 23.138 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 377 ASN D ND2 1 ATOM 2922 N N . PHE D 1 381 ? 31.305 21.403 25.217 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D N 1 ATOM 2923 C CA . PHE D 1 381 ? 32.335 22.330 25.680 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CA 1 ATOM 2924 C C . PHE D 1 381 ? 32.279 22.450 27.209 0.83 26.45 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D C 1 ATOM 2925 O O . PHE D 1 381 ? 33.290 22.300 27.898 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D O 1 ATOM 2926 C CB . PHE D 1 381 ? 32.133 23.698 25.008 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CB 1 ATOM 2927 C CG . PHE D 1 381 ? 33.185 24.734 25.335 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CG 1 ATOM 2928 C CD1 . PHE D 1 381 ? 33.090 25.509 26.486 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CD1 1 ATOM 2929 C CD2 . PHE D 1 381 ? 34.228 24.989 24.444 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CD2 1 ATOM 2930 C CE1 . PHE D 1 381 ? 34.024 26.490 26.764 0.85 24.60 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CE1 1 ATOM 2931 C CE2 . PHE D 1 381 ? 35.180 25.961 24.720 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CE2 1 ATOM 2932 C CZ . PHE D 1 381 ? 35.078 26.719 25.882 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 378 PHE D CZ 1 ATOM 2933 N N . HIS D 1 382 ? 31.090 22.710 27.736 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D N 1 ATOM 2934 C CA . HIS D 1 382 ? 30.935 22.911 29.175 0.96 25.64 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D CA 1 ATOM 2935 C C . HIS D 1 382 ? 31.370 21.728 30.031 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D C 1 ATOM 2936 O O . HIS D 1 382 ? 32.113 21.885 30.994 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D O 1 ATOM 2937 C CB . HIS D 1 382 ? 29.492 23.229 29.538 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D CB 1 ATOM 2938 C CG . HIS D 1 382 ? 29.210 23.071 30.999 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D CG 1 ATOM 2939 N ND1 . HIS D 1 382 ? 28.457 22.033 31.504 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D ND1 1 ATOM 2940 C CD2 . HIS D 1 382 ? 29.618 23.796 32.067 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D CD2 1 ATOM 2941 C CE1 . HIS D 1 382 ? 28.399 22.136 32.821 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D CE1 1 ATOM 2942 N NE2 . HIS D 1 382 ? 29.091 23.201 33.188 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 379 HIS D NE2 1 ATOM 2943 N N . GLN D 1 383 ? 30.892 20.542 29.699 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D N 1 ATOM 2944 C CA A GLN D 1 383 ? 31.167 19.384 30.535 0.66 28.52 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CA 1 ATOM 2945 C CA B GLN D 1 383 ? 31.163 19.377 30.529 0.34 28.46 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CA 1 ATOM 2946 C C . GLN D 1 383 ? 32.620 18.926 30.440 0.87 26.07 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D C 1 ATOM 2947 O O . GLN D 1 383 ? 33.243 18.620 31.452 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D O 1 ATOM 2948 C CB A GLN D 1 383 ? 30.226 18.238 30.172 0.66 26.68 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CB 1 ATOM 2949 C CB B GLN D 1 383 ? 30.225 18.238 30.141 0.34 26.75 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CB 1 ATOM 2950 C CG A GLN D 1 383 ? 28.807 18.445 30.689 0.66 31.31 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CG 1 ATOM 2951 C CG B GLN D 1 383 ? 28.766 18.584 30.377 0.34 30.80 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CG 1 ATOM 2952 C CD A GLN D 1 383 ? 28.673 18.237 32.197 0.66 33.48 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CD 1 ATOM 2953 C CD B GLN D 1 383 ? 27.824 17.509 29.892 0.34 32.46 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D CD 1 ATOM 2954 O OE1 A GLN D 1 383 ? 29.659 18.233 32.946 0.66 26.05 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D OE1 1 ATOM 2955 O OE1 B GLN D 1 383 ? 26.934 17.772 29.087 0.34 32.10 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D OE1 1 ATOM 2956 N NE2 A GLN D 1 383 ? 27.440 18.056 32.645 0.66 36.04 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D NE2 1 ATOM 2957 N NE2 B GLN D 1 383 ? 28.008 16.290 30.385 0.34 32.02 ? ? ? ? ? ? 380 GLN D NE2 1 ATOM 2958 N N . LEU D 1 384 ? 33.163 18.896 29.227 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D N 1 ATOM 2959 C CA . LEU D 1 384 ? 34.504 18.357 29.024 0.94 28.63 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D CA 1 ATOM 2960 C C . LEU D 1 384 ? 35.601 19.384 29.293 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D C 1 ATOM 2961 O O . LEU D 1 384 ? 36.614 19.065 29.899 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D O 1 ATOM 2962 C CB . LEU D 1 384 ? 34.637 17.796 27.605 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D CB 1 ATOM 2963 C CG . LEU D 1 384 ? 33.682 16.636 27.292 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D CG 1 ATOM 2964 C CD1 . LEU D 1 384 ? 33.779 16.216 25.822 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D CD1 1 ATOM 2965 C CD2 . LEU D 1 384 ? 33.930 15.451 28.224 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 381 LEU D CD2 1 ATOM 2966 N N . ASN D 1 385 ? 35.390 20.619 28.866 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D N 1 ATOM 2967 C CA . ASN D 1 385 ? 36.417 21.645 28.999 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D CA 1 ATOM 2968 C C . ASN D 1 385 ? 36.248 22.481 30.268 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D C 1 ATOM 2969 O O . ASN D 1 385 ? 37.089 22.458 31.169 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D O 1 ATOM 2970 C CB . ASN D 1 385 ? 36.399 22.546 27.759 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D CB 1 ATOM 2971 C CG . ASN D 1 385 ? 37.497 23.588 27.772 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D CG 1 ATOM 2972 O OD1 . ASN D 1 385 ? 38.504 23.439 28.461 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D OD1 1 ATOM 2973 N ND2 . ASN D 1 385 ? 37.308 24.654 26.999 0.88 26.70 ? ? ? ? ? ? 382 ASN D ND2 1 ATOM 2974 N N . THR D 1 386 ? 35.139 23.203 30.347 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 383 THR D N 1 ATOM 2975 C CA . THR D 1 386 ? 34.894 24.106 31.470 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 383 THR D CA 1 ATOM 2976 C C . THR D 1 386 ? 34.882 23.373 32.801 0.89 23.09 ? ? ? ? ? ? 383 THR D C 1 ATOM 2977 O O . THR D 1 386 ? 35.416 23.856 33.808 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 383 THR D O 1 ATOM 2978 C CB . THR D 1 386 ? 33.557 24.838 31.306 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 383 THR D CB 1 ATOM 2979 O OG1 . THR D 1 386 ? 33.543 25.515 30.044 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 383 THR D OG1 1 ATOM 2980 C CG2 . THR D 1 386 ? 33.356 25.853 32.435 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 383 THR D CG2 1 ATOM 2981 N N . HIS D 1 387 ? 34.267 22.200 32.790 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D N 1 ATOM 2982 C CA . HIS D 1 387 ? 34.020 21.463 34.019 0.99 22.40 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D CA 1 ATOM 2983 C C . HIS D 1 387 ? 35.116 20.426 34.285 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D C 1 ATOM 2984 O O . HIS D 1 387 ? 35.961 20.625 35.148 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D O 1 ATOM 2985 C CB . HIS D 1 387 ? 32.641 20.788 33.964 0.88 23.79 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D CB 1 ATOM 2986 C CG . HIS D 1 387 ? 32.293 20.042 35.212 0.96 24.87 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D CG 1 ATOM 2987 N ND1 . HIS D 1 387 ? 31.481 18.929 35.212 0.80 26.70 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D ND1 1 ATOM 2988 C CD2 . HIS D 1 387 ? 32.675 20.231 36.498 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D CD2 1 ATOM 2989 C CE1 . HIS D 1 387 ? 31.374 18.465 36.444 0.97 30.30 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D CE1 1 ATOM 2990 N NE2 . HIS D 1 387 ? 32.096 19.230 37.241 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 384 HIS D NE2 1 ATOM 2991 N N . LEU D 1 388 ? 35.102 19.330 33.541 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D N 1 ATOM 2992 C CA . LEU D 1 388 ? 36.009 18.220 33.831 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D CA 1 ATOM 2993 C C . LEU D 1 388 ? 37.480 18.621 33.747 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D C 1 ATOM 2994 O O . LEU D 1 388 ? 38.251 18.349 34.668 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D O 1 ATOM 2995 C CB . LEU D 1 388 ? 35.737 17.050 32.890 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D CB 1 ATOM 2996 C CG . LEU D 1 388 ? 36.629 15.824 33.083 0.64 26.65 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D CG 1 ATOM 2997 C CD1 . LEU D 1 388 ? 36.634 15.357 34.542 0.63 27.34 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D CD1 1 ATOM 2998 C CD2 . LEU D 1 388 ? 36.150 14.721 32.175 0.76 32.14 ? ? ? ? ? ? 385 LEU D CD2 1 ATOM 2999 N N . LEU D 1 389 ? 37.874 19.273 32.659 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D N 1 ATOM 3000 C CA . LEU D 1 389 ? 39.278 19.625 32.502 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CA 1 ATOM 3001 C C . LEU D 1 389 ? 39.695 20.794 33.401 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D C 1 ATOM 3002 O O . LEU D 1 389 ? 40.646 20.698 34.173 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D O 1 ATOM 3003 C CB . LEU D 1 389 ? 39.595 19.967 31.042 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CB 1 ATOM 3004 C CG . LEU D 1 389 ? 41.051 20.403 30.804 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CG 1 ATOM 3005 C CD1 . LEU D 1 389 ? 42.017 19.234 31.078 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CD1 1 ATOM 3006 C CD2 . LEU D 1 389 ? 41.255 20.956 29.394 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CD2 1 ATOM 3007 N N . ARG D 1 390 ? 38.985 21.905 33.296 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D N 1 ATOM 3008 C CA . ARG D 1 390 ? 39.486 23.136 33.882 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D CA 1 ATOM 3009 C C . ARG D 1 390 ? 39.137 23.313 35.362 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D C 1 ATOM 3010 O O . ARG D 1 390 ? 39.556 24.287 35.977 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D O 1 ATOM 3011 C CB . ARG D 1 390 ? 38.987 24.324 33.072 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D CB 1 ATOM 3012 C CG . ARG D 1 390 ? 39.664 24.429 31.694 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D CG 1 ATOM 3013 C CD . ARG D 1 390 ? 39.043 25.540 30.851 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D CD 1 ATOM 3014 N NE . ARG D 1 390 ? 39.827 25.814 29.644 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D NE 1 ATOM 3015 C CZ . ARG D 1 390 ? 40.789 26.729 29.574 0.77 24.51 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D CZ 1 ATOM 3016 N NH1 . ARG D 1 390 ? 41.101 27.453 30.642 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D NH1 1 ATOM 3017 N NH2 . ARG D 1 390 ? 41.448 26.913 28.439 0.80 22.97 ? ? ? ? ? ? 387 ARG D NH2 1 ATOM 3018 N N . THR D 1 391 ? 38.408 22.374 35.953 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 388 THR D N 1 ATOM 3019 C CA . THR D 1 391 ? 38.358 22.356 37.415 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 388 THR D CA 1 ATOM 3020 C C . THR D 1 391 ? 39.009 21.043 37.857 0.97 24.00 ? ? ? ? ? ? 388 THR D C 1 ATOM 3021 O O . THR D 1 391 ? 40.224 21.019 38.088 0.79 23.58 ? ? ? ? ? ? 388 THR D O 1 ATOM 3022 C CB . THR D 1 391 ? 36.913 22.561 37.980 0.97 24.63 ? ? ? ? ? ? 388 THR D CB 1 ATOM 3023 O OG1 . THR D 1 391 ? 36.042 21.484 37.603 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 388 THR D OG1 1 ATOM 3024 C CG2 . THR D 1 391 ? 36.335 23.872 37.463 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 388 THR D CG2 1 ATOM 3025 N N . HIS D 1 392 ? 38.237 19.962 37.916 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D N 1 ATOM 3026 C CA . HIS D 1 392 ? 38.749 18.630 38.287 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D CA 1 ATOM 3027 C C . HIS D 1 392 ? 40.193 18.292 37.883 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D C 1 ATOM 3028 O O . HIS D 1 392 ? 41.088 18.252 38.721 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D O 1 ATOM 3029 C CB . HIS D 1 392 ? 37.840 17.550 37.688 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D CB 1 ATOM 3030 C CG . HIS D 1 392 ? 36.575 17.345 38.450 0.85 22.63 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D CG 1 ATOM 3031 N ND1 . HIS D 1 392 ? 36.486 16.467 39.508 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D ND1 1 ATOM 3032 C CD2 . HIS D 1 392 ? 35.356 17.924 38.333 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D CD2 1 ATOM 3033 C CE1 . HIS D 1 392 ? 35.261 16.496 40.000 0.73 21.24 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D CE1 1 ATOM 3034 N NE2 . HIS D 1 392 ? 34.558 17.371 39.309 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 389 HIS D NE2 1 ATOM 3035 N N . LEU D 1 393 ? 40.413 18.040 36.597 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D N 1 ATOM 3036 C CA . LEU D 1 393 ? 41.636 17.350 36.188 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D CA 1 ATOM 3037 C C . LEU D 1 393 ? 42.879 18.228 36.267 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D C 1 ATOM 3038 O O . LEU D 1 393 ? 43.957 17.752 36.638 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D O 1 ATOM 3039 C CB . LEU D 1 393 ? 41.479 16.793 34.776 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D CB 1 ATOM 3040 C CG . LEU D 1 393 ? 40.341 15.789 34.582 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D CG 1 ATOM 3041 C CD1 . LEU D 1 393 ? 40.328 15.243 33.153 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D CD1 1 ATOM 3042 C CD2 . LEU D 1 393 ? 40.442 14.654 35.584 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 390 LEU D CD2 1 ATOM 3043 N N . THR D 1 394 ? 42.742 19.509 35.933 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 391 THR D N 1 ATOM 3044 C CA . THR D 1 394 ? 43.882 20.411 36.035 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 391 THR D CA 1 ATOM 3045 C C . THR D 1 394 ? 44.202 20.776 37.488 0.93 23.81 ? ? ? ? ? ? 391 THR D C 1 ATOM 3046 O O . THR D 1 394 ? 45.375 20.833 37.858 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 391 THR D O 1 ATOM 3047 C CB . THR D 1 394 ? 43.666 21.691 35.204 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 391 THR D CB 1 ATOM 3048 O OG1 . THR D 1 394 ? 42.380 22.248 35.484 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 391 THR D OG1 1 ATOM 3049 C CG2 . THR D 1 394 ? 43.742 21.364 33.705 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 391 THR D CG2 1 ATOM 3050 N N . THR D 1 395 ? 43.187 21.006 38.325 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 392 THR D N 1 ATOM 3051 C CA . THR D 1 395 ? 43.487 21.332 39.725 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 392 THR D CA 1 ATOM 3052 C C . THR D 1 395 ? 43.965 20.099 40.472 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 392 THR D C 1 ATOM 3053 O O . THR D 1 395 ? 44.661 20.208 41.495 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 392 THR D O 1 ATOM 3054 C CB . THR D 1 395 ? 42.284 21.929 40.473 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 392 THR D CB 1 ATOM 3055 O OG1 . THR D 1 395 ? 41.201 20.986 40.472 0.91 19.36 ? ? ? ? ? ? 392 THR D OG1 1 ATOM 3056 C CG2 . THR D 1 395 ? 41.849 23.247 39.815 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 392 THR D CG2 1 ATOM 3057 N N . GLU D 1 396 ? 43.604 18.924 39.969 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D N 1 ATOM 3058 C CA . GLU D 1 396 ? 44.098 17.697 40.585 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CA 1 ATOM 3059 C C . GLU D 1 396 ? 45.637 17.692 40.666 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D C 1 ATOM 3060 O O . GLU D 1 396 ? 46.210 17.209 41.642 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D O 1 ATOM 3061 C CB . GLU D 1 396 ? 43.615 16.455 39.830 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CB 1 ATOM 3062 C CG . GLU D 1 396 ? 44.014 15.173 40.551 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CG 1 ATOM 3063 C CD . GLU D 1 396 ? 43.620 13.905 39.830 0.86 24.24 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CD 1 ATOM 3064 O OE1 . GLU D 1 396 ? 42.753 13.953 38.936 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D OE1 1 ATOM 3065 O OE2 . GLU D 1 396 ? 44.196 12.848 40.158 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D OE2 1 ATOM 3066 N N . SER D 1 397 ? 46.298 18.246 39.648 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 394 SER D N 1 ATOM 3067 C CA . SER D 1 397 ? 47.754 18.319 39.639 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 394 SER D CA 1 ATOM 3068 C C . SER D 1 397 ? 48.276 19.109 40.836 0.81 20.56 ? ? ? ? ? ? 394 SER D C 1 ATOM 3069 O O . SER D 1 397 ? 49.280 18.744 41.443 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 394 SER D O 1 ATOM 3070 C CB . SER D 1 397 ? 48.270 18.964 38.338 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 394 SER D CB 1 ATOM 3071 O OG . SER D 1 397 ? 47.718 18.336 37.194 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 394 SER D OG 1 ATOM 3072 N N . PHE D 1 398 ? 47.613 20.218 41.150 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D N 1 ATOM 3073 C CA . PHE D 1 398 ? 48.030 21.035 42.280 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CA 1 ATOM 3074 C C . PHE D 1 398 ? 47.760 20.299 43.594 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D C 1 ATOM 3075 O O . PHE D 1 398 ? 48.528 20.405 44.545 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D O 1 ATOM 3076 C CB . PHE D 1 398 ? 47.314 22.388 42.276 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CB 1 ATOM 3077 C CG . PHE D 1 398 ? 47.944 23.425 41.361 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CG 1 ATOM 3078 C CD1 . PHE D 1 398 ? 48.960 24.252 41.821 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CD1 1 ATOM 3079 C CD2 . PHE D 1 398 ? 47.510 23.581 40.055 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CD2 1 ATOM 3080 C CE1 . PHE D 1 398 ? 49.540 25.215 40.989 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CE1 1 ATOM 3081 C CE2 . PHE D 1 398 ? 48.079 24.538 39.220 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CE2 1 ATOM 3082 C CZ . PHE D 1 398 ? 49.087 25.363 39.691 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 395 PHE D CZ 1 ATOM 3083 N N . ALA D 1 399 ? 46.665 19.548 43.638 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 396 ALA D N 1 ATOM 3084 C CA . ALA D 1 399 ? 46.308 18.806 44.842 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 396 ALA D CA 1 ATOM 3085 C C . ALA D 1 399 ? 47.362 17.750 45.118 0.82 18.54 ? ? ? ? ? ? 396 ALA D C 1 ATOM 3086 O O . ALA D 1 399 ? 47.780 17.567 46.250 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 396 ALA D O 1 ATOM 3087 C CB . ALA D 1 399 ? 44.948 18.157 44.692 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 396 ALA D CB 1 ATOM 3088 N N . LEU D 1 400 ? 47.783 17.057 44.066 0.96 18.53 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D N 1 ATOM 3089 C CA . LEU D 1 400 ? 48.813 16.029 44.206 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D CA 1 ATOM 3090 C C . LEU D 1 400 ? 50.129 16.656 44.659 0.97 17.85 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D C 1 ATOM 3091 O O . LEU D 1 400 ? 50.780 16.154 45.579 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D O 1 ATOM 3092 C CB . LEU D 1 400 ? 49.007 15.278 42.897 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D CB 1 ATOM 3093 C CG . LEU D 1 400 ? 50.081 14.179 42.995 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D CG 1 ATOM 3094 C CD1 . LEU D 1 400 ? 49.648 13.109 43.969 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D CD1 1 ATOM 3095 C CD2 . LEU D 1 400 ? 50.338 13.571 41.642 0.86 20.70 ? ? ? ? ? ? 397 LEU D CD2 1 ATOM 3096 N N . SER D 1 401 ? 50.503 17.767 44.028 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 398 SER D N 1 ATOM 3097 C CA . SER D 1 401 ? 51.745 18.444 44.387 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 398 SER D CA 1 ATOM 3098 C C . SER D 1 401 ? 51.769 18.870 45.852 0.91 21.35 ? ? ? ? ? ? 398 SER D C 1 ATOM 3099 O O . SER D 1 401 ? 52.814 18.821 46.501 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 398 SER D O 1 ATOM 3100 C CB . SER D 1 401 ? 51.981 19.662 43.496 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 398 SER D CB 1 ATOM 3101 O OG . SER D 1 401 ? 53.225 20.270 43.810 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 398 SER D OG 1 ATOM 3102 N N . THR D 1 402 ? 50.617 19.285 46.374 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 399 THR D N 1 ATOM 3103 C CA . THR D 1 402 ? 50.515 19.635 47.795 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 399 THR D CA 1 ATOM 3104 C C . THR D 1 402 ? 50.939 18.469 48.690 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 399 THR D C 1 ATOM 3105 O O . THR D 1 402 ? 51.742 18.639 49.609 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 399 THR D O 1 ATOM 3106 C CB . THR D 1 402 ? 49.078 20.072 48.152 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 399 THR D CB 1 ATOM 3107 O OG1 . THR D 1 402 ? 48.711 21.180 47.325 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 399 THR D OG1 1 ATOM 3108 C CG2 . THR D 1 402 ? 48.969 20.468 49.634 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 399 THR D CG2 1 ATOM 3109 N N . TRP D 1 403 ? 50.408 17.282 48.418 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D N 1 ATOM 3110 C CA . TRP D 1 403 ? 50.756 16.116 49.228 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CA 1 ATOM 3111 C C . TRP D 1 403 ? 52.211 15.679 49.019 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D C 1 ATOM 3112 O O . TRP D 1 403 ? 52.877 15.259 49.967 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D O 1 ATOM 3113 C CB . TRP D 1 403 ? 49.805 14.954 48.931 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CB 1 ATOM 3114 C CG . TRP D 1 403 ? 48.508 15.100 49.650 0.96 21.41 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CG 1 ATOM 3115 C CD1 . TRP D 1 403 ? 47.320 15.508 49.128 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CD1 1 ATOM 3116 C CD2 . TRP D 1 403 ? 48.282 14.882 51.043 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CD2 1 ATOM 3117 N NE1 . TRP D 1 403 ? 46.365 15.545 50.103 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D NE1 1 ATOM 3118 C CE2 . TRP D 1 403 ? 46.928 15.169 51.293 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CE2 1 ATOM 3119 C CE3 . TRP D 1 403 ? 49.094 14.471 52.104 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CE3 1 ATOM 3120 C CZ2 . TRP D 1 403 ? 46.361 15.052 52.560 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CZ2 1 ATOM 3121 C CZ3 . TRP D 1 403 ? 48.526 14.352 53.366 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CZ3 1 ATOM 3122 C CH2 . TRP D 1 403 ? 47.175 14.647 53.581 0.97 23.84 ? ? ? ? ? ? 400 TRP D CH2 1 ATOM 3123 N N . ARG D 1 404 ? 52.704 15.788 47.789 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D N 1 ATOM 3124 C CA . ARG D 1 404 ? 54.101 15.442 47.498 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D CA 1 ATOM 3125 C C . ARG D 1 404 ? 55.106 16.378 48.152 0.76 23.63 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D C 1 ATOM 3126 O O . ARG D 1 404 ? 56.174 15.939 48.581 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D O 1 ATOM 3127 C CB . ARG D 1 404 ? 54.367 15.449 45.990 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D CB 1 ATOM 3128 C CG . ARG D 1 404 ? 53.880 14.229 45.252 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D CG 1 ATOM 3129 C CD . ARG D 1 404 ? 54.059 14.366 43.726 0.92 22.31 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D CD 1 ATOM 3130 N NE . ARG D 1 404 ? 55.462 14.510 43.335 0.98 26.71 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D NE 1 ATOM 3131 C CZ . ARG D 1 404 ? 56.350 13.520 43.376 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D CZ 1 ATOM 3132 N NH1 . ARG D 1 404 ? 55.991 12.302 43.787 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D NH1 1 ATOM 3133 N NH2 . ARG D 1 404 ? 57.600 13.738 43.002 0.94 29.51 ? ? ? ? ? ? 401 ARG D NH2 1 ATOM 3134 N N . ASN D 1 405 ? 54.785 17.670 48.202 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D N 1 ATOM 3135 C CA . ASN D 1 405 ? 55.829 18.671 48.453 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D CA 1 ATOM 3136 C C . ASN D 1 405 ? 55.722 19.554 49.697 0.73 22.10 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D C 1 ATOM 3137 O O . ASN D 1 405 ? 56.723 20.140 50.115 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D O 1 ATOM 3138 C CB . ASN D 1 405 ? 55.936 19.575 47.221 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D CB 1 ATOM 3139 C CG . ASN D 1 405 ? 56.367 18.810 45.989 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D CG 1 ATOM 3140 O OD1 . ASN D 1 405 ? 57.480 18.295 45.938 0.93 22.18 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D OD1 1 ATOM 3141 N ND2 . ASN D 1 405 ? 55.493 18.735 44.987 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 402 ASN D ND2 1 ATOM 3142 N N . LEU D 1 406 ? 54.533 19.672 50.281 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D N 1 ATOM 3143 C CA . LEU D 1 406 ? 54.363 20.520 51.471 0.92 19.70 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D CA 1 ATOM 3144 C C . LEU D 1 406 ? 54.258 19.664 52.723 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D C 1 ATOM 3145 O O . LEU D 1 406 ? 53.418 18.775 52.798 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D O 1 ATOM 3146 C CB . LEU D 1 406 ? 53.124 21.429 51.331 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D CB 1 ATOM 3147 C CG . LEU D 1 406 ? 53.164 22.384 50.127 0.95 21.89 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D CG 1 ATOM 3148 C CD1 . LEU D 1 406 ? 51.927 23.272 50.070 0.95 22.33 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D CD1 1 ATOM 3149 C CD2 . LEU D 1 406 ? 54.426 23.252 50.155 0.88 22.43 ? ? ? ? ? ? 403 LEU D CD2 1 ATOM 3150 N N . ALA D 1 407 ? 55.111 19.932 53.709 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 404 ALA D N 1 ATOM 3151 C CA . ALA D 1 407 ? 55.089 19.153 54.934 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 404 ALA D CA 1 ATOM 3152 C C . ALA D 1 407 ? 53.806 19.481 55.682 0.69 22.52 ? ? ? ? ? ? 404 ALA D C 1 ATOM 3153 O O . ALA D 1 407 ? 53.201 20.523 55.439 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 404 ALA D O 1 ATOM 3154 C CB . ALA D 1 407 ? 56.314 19.441 55.792 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 404 ALA D CB 1 ATOM 3155 N N . SER D 1 408 ? 53.381 18.593 56.574 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 405 SER D N 1 ATOM 3156 C CA . SER D 1 408 ? 52.136 18.817 57.300 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 405 SER D CA 1 ATOM 3157 C C . SER D 1 408 ? 52.268 20.044 58.205 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 405 SER D C 1 ATOM 3158 O O . SER D 1 408 ? 51.279 20.698 58.519 0.82 20.74 ? ? ? ? ? ? 405 SER D O 1 ATOM 3159 C CB . SER D 1 408 ? 51.740 17.558 58.104 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 405 SER D CB 1 ATOM 3160 O OG . SER D 1 408 ? 52.807 17.127 58.933 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 405 SER D OG 1 ATOM 3161 N N . ALA D 1 409 ? 53.494 20.368 58.592 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 406 ALA D N 1 ATOM 3162 C CA . ALA D 1 409 ? 53.746 21.547 59.409 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 406 ALA D CA 1 ATOM 3163 C C . ALA D 1 409 ? 53.757 22.855 58.606 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 406 ALA D C 1 ATOM 3164 O O . ALA D 1 409 ? 53.821 23.932 59.188 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 406 ALA D O 1 ATOM 3165 C CB . ALA D 1 409 ? 55.068 21.383 60.152 0.93 31.34 ? ? ? ? ? ? 406 ALA D CB 1 ATOM 3166 N N . HIS D 1 410 ? 53.703 22.766 57.279 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D N 1 ATOM 3167 C CA . HIS D 1 410 ? 53.765 23.961 56.430 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D CA 1 ATOM 3168 C C . HIS D 1 410 ? 52.448 24.742 56.455 0.85 21.38 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D C 1 ATOM 3169 O O . HIS D 1 410 ? 51.387 24.157 56.277 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D O 1 ATOM 3170 C CB . HIS D 1 410 ? 54.105 23.571 54.985 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D CB 1 ATOM 3171 C CG . HIS D 1 410 ? 54.619 24.710 54.157 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D CG 1 ATOM 3172 N ND1 . HIS D 1 410 ? 53.806 25.712 53.677 0.87 20.68 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D ND1 1 ATOM 3173 C CD2 . HIS D 1 410 ? 55.870 24.995 53.714 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D CD2 1 ATOM 3174 C CE1 . HIS D 1 410 ? 54.532 26.571 52.979 0.63 20.31 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D CE1 1 ATOM 3175 N NE2 . HIS D 1 410 ? 55.789 26.161 52.992 0.95 21.38 ? ? ? ? ? ? 407 HIS D NE2 1 ATOM 3176 N N . PRO D 1 411 ? 52.509 26.076 56.643 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D N 1 ATOM 3177 C CA . PRO D 1 411 ? 51.247 26.830 56.709 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D CA 1 ATOM 3178 C C . PRO D 1 411 ? 50.412 26.713 55.429 0.91 23.33 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D C 1 ATOM 3179 O O . PRO D 1 411 ? 49.181 26.797 55.482 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D O 1 ATOM 3180 C CB . PRO D 1 411 ? 51.707 28.288 56.930 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D CB 1 ATOM 3181 C CG . PRO D 1 411 ? 53.136 28.321 56.440 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D CG 1 ATOM 3182 C CD . PRO D 1 411 ? 53.691 26.947 56.765 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 408 PRO D CD 1 ATOM 3183 N N . ILE D 1 412 ? 51.068 26.534 54.287 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D N 1 ATOM 3184 C CA . ILE D 1 412 ? 50.328 26.472 53.033 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D CA 1 ATOM 3185 C C . ILE D 1 412 ? 49.720 25.069 52.857 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D C 1 ATOM 3186 O O . ILE D 1 412 ? 48.696 24.919 52.201 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D O 1 ATOM 3187 C CB . ILE D 1 412 ? 51.206 26.857 51.829 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D CB 1 ATOM 3188 C CG1 . ILE D 1 412 ? 51.815 28.262 52.043 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D CG1 1 ATOM 3189 C CG2 . ILE D 1 412 ? 50.397 26.807 50.536 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D CG2 1 ATOM 3190 C CD1 . ILE D 1 412 ? 50.796 29.352 52.415 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 409 ILE D CD1 1 ATOM 3191 N N . PHE D 1 413 ? 50.326 24.054 53.468 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D N 1 ATOM 3192 C CA . PHE D 1 413 ? 49.661 22.755 53.563 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CA 1 ATOM 3193 C C . PHE D 1 413 ? 48.357 22.933 54.339 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D C 1 ATOM 3194 O O . PHE D 1 413 ? 47.284 22.570 53.868 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D O 1 ATOM 3195 C CB . PHE D 1 413 ? 50.539 21.705 54.253 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CB 1 ATOM 3196 C CG . PHE D 1 413 ? 49.869 20.347 54.370 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CG 1 ATOM 3197 C CD1 . PHE D 1 413 ? 49.981 19.416 53.350 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CD1 1 ATOM 3198 C CD2 . PHE D 1 413 ? 49.114 20.019 55.498 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CD2 1 ATOM 3199 C CE1 . PHE D 1 413 ? 49.356 18.172 53.445 0.70 23.22 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CE1 1 ATOM 3200 C CE2 . PHE D 1 413 ? 48.470 18.783 55.596 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CE2 1 ATOM 3201 C CZ . PHE D 1 413 ? 48.591 17.860 54.570 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 410 PHE D CZ 1 ATOM 3202 N N . LYS D 1 414 ? 48.471 23.511 55.531 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D N 1 ATOM 3203 C CA A LYS D 1 414 ? 47.311 23.755 56.378 0.51 23.63 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CA 1 ATOM 3204 C CA B LYS D 1 414 ? 47.314 23.763 56.381 0.49 23.63 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CA 1 ATOM 3205 C C . LYS D 1 414 ? 46.259 24.572 55.639 0.91 24.05 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D C 1 ATOM 3206 O O . LYS D 1 414 ? 45.062 24.277 55.732 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D O 1 ATOM 3207 C CB A LYS D 1 414 ? 47.729 24.461 57.671 0.51 23.09 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CB 1 ATOM 3208 C CB B LYS D 1 414 ? 47.732 24.488 57.666 0.49 23.09 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CB 1 ATOM 3209 C CG A LYS D 1 414 ? 48.701 23.654 58.529 0.51 22.08 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CG 1 ATOM 3210 C CG B LYS D 1 414 ? 48.605 23.653 58.603 0.49 22.12 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CG 1 ATOM 3211 C CD A LYS D 1 414 ? 49.006 24.367 59.845 0.51 23.64 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CD 1 ATOM 3212 C CD B LYS D 1 414 ? 48.743 24.313 59.979 0.49 23.61 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CD 1 ATOM 3213 C CE A LYS D 1 414 ? 50.070 23.632 60.646 0.51 24.24 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CE 1 ATOM 3214 C CE B LYS D 1 414 ? 49.430 23.387 60.976 0.49 24.49 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D CE 1 ATOM 3215 N NZ A LYS D 1 414 ? 49.591 22.355 61.224 0.51 21.98 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D NZ 1 ATOM 3216 N NZ B LYS D 1 414 ? 49.453 23.961 62.354 0.49 25.63 ? ? ? ? ? ? 411 LYS D NZ 1 ATOM 3217 N N . LEU D 1 415 ? 46.709 25.586 54.895 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D N 1 ATOM 3218 C CA . LEU D 1 415 ? 45.799 26.420 54.112 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D CA 1 ATOM 3219 C C . LEU D 1 415 ? 45.067 25.608 53.051 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D C 1 ATOM 3220 O O . LEU D 1 415 ? 43.864 25.754 52.875 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D O 1 ATOM 3221 C CB . LEU D 1 415 ? 46.556 27.567 53.420 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D CB 1 ATOM 3222 C CG . LEU D 1 415 ? 45.704 28.456 52.505 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D CG 1 ATOM 3223 C CD1 . LEU D 1 415 ? 44.807 29.362 53.318 0.90 23.09 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D CD1 1 ATOM 3224 C CD2 . LEU D 1 415 ? 46.573 29.293 51.571 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 412 LEU D CD2 1 ATOM 3225 N N . LEU D 1 416 ? 45.798 24.754 52.336 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D N 1 ATOM 3226 C CA . LEU D 1 416 ? 45.211 24.042 51.203 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D CA 1 ATOM 3227 C C . LEU D 1 416 ? 44.404 22.815 51.606 0.94 20.61 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D C 1 ATOM 3228 O O . LEU D 1 416 ? 43.479 22.425 50.890 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D O 1 ATOM 3229 C CB . LEU D 1 416 ? 46.296 23.621 50.209 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D CB 1 ATOM 3230 C CG . LEU D 1 416 ? 46.914 24.771 49.407 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D CG 1 ATOM 3231 C CD1 . LEU D 1 416 ? 48.055 24.230 48.555 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D CD1 1 ATOM 3232 C CD2 . LEU D 1 416 ? 45.868 25.485 48.539 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 413 LEU D CD2 1 ATOM 3233 N N . GLN D 1 417 ? 44.745 22.217 52.743 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D N 1 ATOM 3234 C CA . GLN D 1 417 ? 44.127 20.935 53.128 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D CA 1 ATOM 3235 C C . GLN D 1 417 ? 42.601 20.910 52.927 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D C 1 ATOM 3236 O O . GLN D 1 417 ? 42.103 20.023 52.236 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D O 1 ATOM 3237 C CB . GLN D 1 417 ? 44.504 20.566 54.575 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D CB 1 ATOM 3238 C CG . GLN D 1 417 ? 44.124 19.146 54.994 0.88 24.06 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D CG 1 ATOM 3239 C CD . GLN D 1 417 ? 44.614 18.784 56.395 0.72 24.07 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D CD 1 ATOM 3240 O OE1 . GLN D 1 417 ? 45.042 19.644 57.153 0.69 25.60 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D OE1 1 ATOM 3241 N NE2 . GLN D 1 417 ? 44.553 17.498 56.734 0.80 29.23 ? ? ? ? ? ? 414 GLN D NE2 1 ATOM 3242 N N . PRO D 1 418 ? 41.854 21.897 53.467 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D N 1 ATOM 3243 C CA . PRO D 1 418 ? 40.392 21.821 53.248 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CA 1 ATOM 3244 C C . PRO D 1 418 ? 39.924 21.938 51.790 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D C 1 ATOM 3245 O O . PRO D 1 418 ? 38.858 21.414 51.450 0.95 23.85 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D O 1 ATOM 3246 C CB . PRO D 1 418 ? 39.849 23.014 54.057 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CB 1 ATOM 3247 C CG . PRO D 1 418 ? 41.020 23.941 54.229 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CG 1 ATOM 3248 C CD . PRO D 1 418 ? 42.213 23.023 54.349 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CD 1 ATOM 3249 N N . HIS D 1 419 ? 40.689 22.621 50.949 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D N 1 ATOM 3250 C CA . HIS D 1 419 ? 40.281 22.881 49.563 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D CA 1 ATOM 3251 C C . HIS D 1 419 ? 40.713 21.820 48.553 0.95 21.03 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D C 1 ATOM 3252 O O . HIS D 1 419 ? 40.108 21.712 47.481 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D O 1 ATOM 3253 C CB . HIS D 1 419 ? 40.816 24.257 49.130 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D CB 1 ATOM 3254 C CG . HIS D 1 419 ? 40.280 25.377 49.960 0.92 22.41 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D CG 1 ATOM 3255 N ND1 . HIS D 1 419 ? 38.968 25.795 49.877 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D ND1 1 ATOM 3256 C CD2 . HIS D 1 419 ? 40.861 26.141 50.917 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D CD2 1 ATOM 3257 C CE1 . HIS D 1 419 ? 38.769 26.787 50.731 0.86 17.23 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D CE1 1 ATOM 3258 N NE2 . HIS D 1 419 ? 39.900 27.013 51.379 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 416 HIS D NE2 1 ATOM 3259 N N . ILE D 1 420 ? 41.749 21.046 48.885 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D N 1 ATOM 3260 C CA . ILE D 1 420 ? 42.179 19.935 48.032 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D CA 1 ATOM 3261 C C . ILE D 1 420 ? 41.433 18.628 48.310 0.85 24.97 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D C 1 ATOM 3262 O O . ILE D 1 420 ? 41.552 17.676 47.544 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D O 1 ATOM 3263 C CB . ILE D 1 420 ? 43.697 19.644 48.178 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D CB 1 ATOM 3264 C CG1 . ILE D 1 420 ? 44.020 19.132 49.587 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D CG1 1 ATOM 3265 C CG2 . ILE D 1 420 ? 44.525 20.878 47.799 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D CG2 1 ATOM 3266 C CD1 . ILE D 1 420 ? 45.498 18.822 49.817 0.91 20.71 ? ? ? ? ? ? 417 ILE D CD1 1 ATOM 3267 N N . TYR D 1 421 ? 40.686 18.564 49.410 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D N 1 ATOM 3268 C CA . TYR D 1 421 ? 39.932 17.347 49.724 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CA 1 ATOM 3269 C C . TYR D 1 421 ? 39.009 16.965 48.570 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D C 1 ATOM 3270 O O . TYR D 1 421 ? 38.367 17.823 47.962 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D O 1 ATOM 3271 C CB . TYR D 1 421 ? 39.099 17.517 51.011 0.93 30.50 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CB 1 ATOM 3272 C CG . TYR D 1 421 ? 37.971 16.488 51.153 0.88 27.74 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CG 1 ATOM 3273 C CD1 . TYR D 1 421 ? 38.207 15.229 51.690 0.88 31.77 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CD1 1 ATOM 3274 C CD2 . TYR D 1 421 ? 36.671 16.785 50.735 0.95 27.94 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CD2 1 ATOM 3275 C CE1 . TYR D 1 421 ? 37.177 14.275 51.807 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CE1 1 ATOM 3276 C CE2 . TYR D 1 421 ? 35.641 15.850 50.849 0.52 29.81 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CE2 1 ATOM 3277 C CZ . TYR D 1 421 ? 35.896 14.603 51.387 0.91 30.66 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D CZ 1 ATOM 3278 O OH . TYR D 1 421 ? 34.865 13.682 51.492 0.72 29.74 ? ? ? ? ? ? 418 TYR D OH 1 ATOM 3279 N N . GLY D 1 422 ? 38.957 15.677 48.268 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 419 GLY D N 1 ATOM 3280 C CA . GLY D 1 422 ? 37.946 15.155 47.370 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 419 GLY D CA 1 ATOM 3281 C C . GLY D 1 422 ? 38.353 15.013 45.911 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 419 GLY D C 1 ATOM 3282 O O . GLY D 1 422 ? 37.893 14.109 45.229 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 419 GLY D O 1 ATOM 3283 N N . VAL D 1 423 ? 39.201 15.906 45.419 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D N 1 ATOM 3284 C CA . VAL D 1 423 ? 39.461 15.927 43.985 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D CA 1 ATOM 3285 C C . VAL D 1 423 ? 40.251 14.679 43.549 0.95 22.25 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D C 1 ATOM 3286 O O . VAL D 1 423 ? 39.998 14.132 42.479 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D O 1 ATOM 3287 C CB . VAL D 1 423 ? 40.177 17.236 43.570 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D CB 1 ATOM 3288 C CG1 . VAL D 1 423 ? 41.599 17.331 44.176 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D CG1 1 ATOM 3289 C CG2 . VAL D 1 423 ? 40.191 17.374 42.054 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 420 VAL D CG2 1 ATOM 3290 N N . LEU D 1 424 ? 41.161 14.198 44.393 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D N 1 ATOM 3291 C CA . LEU D 1 424 ? 41.922 12.988 44.069 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D CA 1 ATOM 3292 C C . LEU D 1 424 ? 41.001 11.776 44.067 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D C 1 ATOM 3293 O O . LEU D 1 424 ? 41.136 10.882 43.239 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D O 1 ATOM 3294 C CB . LEU D 1 424 ? 43.069 12.789 45.063 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D CB 1 ATOM 3295 C CG . LEU D 1 424 ? 44.108 13.911 44.964 0.80 24.73 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D CG 1 ATOM 3296 C CD1 . LEU D 1 424 ? 45.056 13.870 46.144 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D CD1 1 ATOM 3297 C CD2 . LEU D 1 424 ? 44.869 13.783 43.660 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 421 LEU D CD2 1 ATOM 3298 N N . ALA D 1 425 ? 40.051 11.771 44.999 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 422 ALA D N 1 ATOM 3299 C CA . ALA D 1 425 ? 39.099 10.674 45.126 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 422 ALA D CA 1 ATOM 3300 C C . ALA D 1 425 ? 38.097 10.628 43.974 0.72 21.66 ? ? ? ? ? ? 422 ALA D C 1 ATOM 3301 O O . ALA D 1 425 ? 37.906 9.576 43.370 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 422 ALA D O 1 ATOM 3302 C CB . ALA D 1 425 ? 38.360 10.771 46.458 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 422 ALA D CB 1 ATOM 3303 N N . ILE D 1 426 ? 37.448 11.756 43.673 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D N 1 ATOM 3304 C CA . ILE D 1 426 ? 36.396 11.748 42.656 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D CA 1 ATOM 3305 C C . ILE D 1 426 ? 36.995 11.535 41.269 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D C 1 ATOM 3306 O O . ILE D 1 426 ? 36.400 10.867 40.425 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D O 1 ATOM 3307 C CB . ILE D 1 426 ? 35.549 13.052 42.686 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D CB 1 ATOM 3308 C CG1 . ILE D 1 426 ? 34.374 12.953 41.708 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D CG1 1 ATOM 3309 C CG2 . ILE D 1 426 ? 36.411 14.291 42.421 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D CG2 1 ATOM 3310 C CD1 . ILE D 1 426 ? 33.462 11.781 41.990 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 423 ILE D CD1 1 ATOM 3311 N N . ASP D 1 427 ? 38.193 12.066 41.048 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D N 1 ATOM 3312 C CA . ASP D 1 427 ? 38.868 11.899 39.760 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D CA 1 ATOM 3313 C C . ASP D 1 427 ? 39.359 10.471 39.540 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D C 1 ATOM 3314 O O . ASP D 1 427 ? 39.345 9.974 38.412 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D O 1 ATOM 3315 C CB . ASP D 1 427 ? 40.042 12.862 39.644 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D CB 1 ATOM 3316 C CG . ASP D 1 427 ? 39.601 14.308 39.497 0.91 23.65 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D CG 1 ATOM 3317 O OD1 . ASP D 1 427 ? 38.382 14.578 39.549 0.97 24.91 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D OD1 1 ATOM 3318 O OD2 . ASP D 1 427 ? 40.474 15.181 39.341 0.79 20.72 ? ? ? ? ? ? 424 ASP D OD2 1 ATOM 3319 N N . THR D 1 428 ? 39.809 9.818 40.605 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 425 THR D N 1 ATOM 3320 C CA . THR D 1 428 ? 40.232 8.426 40.488 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 425 THR D CA 1 ATOM 3321 C C . THR D 1 428 ? 39.020 7.572 40.126 0.97 27.69 ? ? ? ? ? ? 425 THR D C 1 ATOM 3322 O O . THR D 1 428 ? 39.092 6.722 39.237 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 425 THR D O 1 ATOM 3323 C CB . THR D 1 428 ? 40.888 7.907 41.781 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 425 THR D CB 1 ATOM 3324 O OG1 . THR D 1 428 ? 42.108 8.619 42.019 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 425 THR D OG1 1 ATOM 3325 C CG2 . THR D 1 428 ? 41.204 6.421 41.674 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 425 THR D CG2 1 ATOM 3326 N N . ILE D 1 429 ? 37.901 7.821 40.802 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D N 1 ATOM 3327 C CA . ILE D 1 429 ? 36.631 7.183 40.448 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CA 1 ATOM 3328 C C . ILE D 1 429 ? 36.221 7.505 39.015 0.92 29.12 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D C 1 ATOM 3329 O O . ILE D 1 429 ? 35.910 6.604 38.232 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D O 1 ATOM 3330 C CB . ILE D 1 429 ? 35.493 7.613 41.409 0.92 26.58 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CB 1 ATOM 3331 C CG1 . ILE D 1 429 ? 35.798 7.133 42.832 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CG1 1 ATOM 3332 C CG2 . ILE D 1 429 ? 34.138 7.063 40.932 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CG2 1 ATOM 3333 C CD1 . ILE D 1 429 ? 34.973 7.823 43.893 0.85 26.36 ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CD1 1 ATOM 3334 N N . GLY D 1 430 ? 36.237 8.791 38.669 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 427 GLY D N 1 ATOM 3335 C CA . GLY D 1 430 ? 35.764 9.250 37.375 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 427 GLY D CA 1 ATOM 3336 C C . GLY D 1 430 ? 36.557 8.801 36.155 0.86 35.11 ? ? ? ? ? ? 427 GLY D C 1 ATOM 3337 O O . GLY D 1 430 ? 36.005 8.679 35.059 0.85 35.18 ? ? ? ? ? ? 427 GLY D O 1 ATOM 3338 N N . ARG D 1 431 ? 37.853 8.561 36.328 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D N 1 ATOM 3339 C CA . ARG D 1 431 ? 38.685 8.111 35.215 0.96 36.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D CA 1 ATOM 3340 C C . ARG D 1 431 ? 38.255 6.736 34.714 0.67 38.73 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D C 1 ATOM 3341 O O . ARG D 1 431 ? 38.528 6.371 33.573 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D O 1 ATOM 3342 C CB . ARG D 1 431 ? 40.162 8.099 35.613 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D CB 1 ATOM 3343 C CG . ARG D 1 431 ? 40.843 9.442 35.363 0.89 25.66 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D CG 1 ATOM 3344 C CD . ARG D 1 431 ? 42.338 9.371 35.618 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D CD 1 ATOM 3345 N NE . ARG D 1 431 ? 42.629 9.365 37.044 0.84 29.53 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D NE 1 ATOM 3346 C CZ . ARG D 1 431 ? 42.706 10.468 37.772 0.75 22.21 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D CZ 1 ATOM 3347 N NH1 . ARG D 1 431 ? 42.525 11.657 37.190 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D NH1 1 ATOM 3348 N NH2 . ARG D 1 431 ? 42.969 10.386 39.070 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 428 ARG D NH2 1 ATOM 3349 N N . LYS D 1 432 ? 37.569 5.984 35.568 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 429 LYS D N 1 ATOM 3350 C CA . LYS D 1 432 ? 36.922 4.753 35.142 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 429 LYS D CA 1 ATOM 3351 C C . LYS D 1 432 ? 35.478 5.023 34.727 0.44 40.61 ? ? ? ? ? ? 429 LYS D C 1 ATOM 3352 O O . LYS D 1 432 ? 35.124 4.880 33.560 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 429 LYS D O 1 ATOM 3353 C CB . LYS D 1 432 ? 36.958 3.701 36.259 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 429 LYS D CB 1 ATOM 3354 N N . GLU D 1 433 ? 34.661 5.441 35.691 0.92 38.48 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D N 1 ATOM 3355 C CA . GLU D 1 433 ? 33.204 5.500 35.536 0.90 40.52 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CA 1 ATOM 3356 C C . GLU D 1 433 ? 32.692 6.574 34.578 0.70 41.69 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D C 1 ATOM 3357 O O . GLU D 1 433 ? 31.669 6.387 33.919 0.79 41.84 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D O 1 ATOM 3358 C CB . GLU D 1 433 ? 32.545 5.715 36.906 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CB 1 ATOM 3359 C CG . GLU D 1 433 ? 31.992 4.450 37.554 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CG 1 ATOM 3360 C CD . GLU D 1 433 ? 33.075 3.501 38.001 0.67 47.04 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CD 1 ATOM 3361 O OE1 . GLU D 1 433 ? 34.190 3.977 38.305 0.25 40.80 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE1 1 ATOM 3362 O OE2 . GLU D 1 433 ? 32.813 2.279 38.044 0.75 46.19 ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE2 1 ATOM 3363 N N . LEU D 1 434 ? 33.387 7.703 34.507 0.90 35.25 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D N 1 ATOM 3364 C CA . LEU D 1 434 ? 32.863 8.847 33.767 0.94 38.22 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D CA 1 ATOM 3365 C C . LEU D 1 434 ? 33.341 8.868 32.320 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D C 1 ATOM 3366 O O . LEU D 1 434 ? 32.531 8.908 31.390 0.77 41.61 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D O 1 ATOM 3367 C CB . LEU D 1 434 ? 33.249 10.162 34.461 0.91 36.70 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D CB 1 ATOM 3368 C CG . LEU D 1 434 ? 32.741 11.443 33.790 0.62 39.36 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D CG 1 ATOM 3369 C CD1 . LEU D 1 434 ? 31.223 11.459 33.715 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D CD1 1 ATOM 3370 C CD2 . LEU D 1 434 ? 33.259 12.688 34.506 0.54 41.49 ? ? ? ? ? ? 431 LEU D CD2 1 ATOM 3371 N N . ILE D 1 435 ? 34.657 8.842 32.132 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D N 1 ATOM 3372 C CA . ILE D 1 435 ? 35.228 8.967 30.797 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D CA 1 ATOM 3373 C C . ILE D 1 435 ? 35.920 7.698 30.327 0.45 40.16 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D C 1 ATOM 3374 O O . ILE D 1 435 ? 36.550 7.691 29.269 0.83 39.16 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D O 1 ATOM 3375 C CB . ILE D 1 435 ? 36.227 10.123 30.734 0.85 39.94 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D CB 1 ATOM 3376 C CG1 . ILE D 1 435 ? 37.369 9.892 31.726 0.88 41.18 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D CG1 1 ATOM 3377 C CG2 . ILE D 1 435 ? 35.522 11.428 31.026 0.73 38.55 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D CG2 1 ATOM 3378 C CD1 . ILE D 1 435 ? 38.420 10.994 31.725 0.64 40.44 ? ? ? ? ? ? 432 ILE D CD1 1 ATOM 3379 N N . GLY D 1 436 ? 35.811 6.630 31.113 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 433 GLY D N 1 ATOM 3380 C CA . GLY D 1 436 ? 36.304 5.333 30.687 0.84 44.14 ? ? ? ? ? ? 433 GLY D CA 1 ATOM 3381 C C . GLY D 1 436 ? 35.449 4.764 29.565 0.36 43.75 ? ? ? ? ? ? 433 GLY D C 1 ATOM 3382 O O . GLY D 1 436 ? 34.307 5.189 29.359 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 433 GLY D O 1 ATOM 3383 N N . SER D 1 437 ? 35.999 3.804 28.831 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 434 SER D N 1 ATOM 3384 C CA . SER D 1 437 ? 35.274 3.180 27.727 0.74 42.57 ? ? ? ? ? ? 434 SER D CA 1 ATOM 3385 C C . SER D 1 437 ? 33.947 2.591 28.206 0.80 39.58 ? ? ? ? ? ? 434 SER D C 1 ATOM 3386 O O . SER D 1 437 ? 33.917 1.760 29.111 0.71 40.42 ? ? ? ? ? ? 434 SER D O 1 ATOM 3387 C CB . SER D 1 437 ? 36.128 2.098 27.064 0.76 43.72 ? ? ? ? ? ? 434 SER D CB 1 ATOM 3388 O OG . SER D 1 437 ? 35.469 1.546 25.936 0.54 45.36 ? ? ? ? ? ? 434 SER D OG 1 ATOM 3389 N N . GLY D 1 438 ? 32.850 3.049 27.608 0.58 42.54 ? ? ? ? ? ? 435 GLY D N 1 ATOM 3390 C CA . GLY D 1 438 ? 31.522 2.597 27.983 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 435 GLY D CA 1 ATOM 3391 C C . GLY D 1 438 ? 30.939 3.315 29.187 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 435 GLY D C 1 ATOM 3392 O O . GLY D 1 438 ? 29.877 2.944 29.684 0.83 50.55 ? ? ? ? ? ? 435 GLY D O 1 ATOM 3393 N N . GLY D 1 439 ? 31.625 4.351 29.657 0.81 45.92 ? ? ? ? ? ? 436 GLY D N 1 ATOM 3394 C CA . GLY D 1 439 ? 31.169 5.089 30.824 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 436 GLY D CA 1 ATOM 3395 C C . GLY D 1 439 ? 30.115 6.143 30.530 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 436 GLY D C 1 ATOM 3396 O O . GLY D 1 439 ? 29.598 6.238 29.415 0.82 42.79 ? ? ? ? ? ? 436 GLY D O 1 ATOM 3397 N N . ILE D 1 440 ? 29.817 6.949 31.543 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D N 1 ATOM 3398 C CA . ILE D 1 440 ? 28.755 7.952 31.482 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D CA 1 ATOM 3399 C C . ILE D 1 440 ? 28.832 8.866 30.256 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D C 1 ATOM 3400 O O . ILE D 1 440 ? 27.829 9.075 29.569 0.72 46.97 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D O 1 ATOM 3401 C CB . ILE D 1 440 ? 28.771 8.822 32.750 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D CB 1 ATOM 3402 C CG1 . ILE D 1 440 ? 28.407 7.976 33.974 0.95 47.27 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D CG1 1 ATOM 3403 C CG2 . ILE D 1 440 ? 27.816 9.978 32.607 0.83 46.37 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D CG2 1 ATOM 3404 C CD1 . ILE D 1 440 ? 28.510 8.728 35.299 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 437 ILE D CD1 1 ATOM 3405 N N . VAL D 1 441 ? 30.019 9.402 29.985 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D N 1 ATOM 3406 C CA . VAL D 1 441 ? 30.223 10.277 28.832 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D CA 1 ATOM 3407 C C . VAL D 1 441 ? 29.889 9.551 27.529 0.71 40.82 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D C 1 ATOM 3408 O O . VAL D 1 441 ? 29.248 10.108 26.638 0.89 37.78 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D O 1 ATOM 3409 C CB . VAL D 1 441 ? 31.680 10.806 28.780 0.83 39.26 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D CB 1 ATOM 3410 C CG1 . VAL D 1 441 ? 32.003 11.405 27.409 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D CG1 1 ATOM 3411 C CG2 . VAL D 1 441 ? 31.905 11.835 29.886 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 438 VAL D CG2 1 ATOM 3412 N N . ASP D 1 442 ? 30.306 8.294 27.429 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D N 1 ATOM 3413 C CA . ASP D 1 442 ? 30.041 7.505 26.233 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D CA 1 ATOM 3414 C C . ASP D 1 442 ? 28.539 7.398 25.967 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D C 1 ATOM 3415 O O . ASP D 1 442 ? 28.111 7.202 24.831 0.66 41.34 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D O 1 ATOM 3416 C CB . ASP D 1 442 ? 30.661 6.110 26.364 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D CB 1 ATOM 3417 C CG . ASP D 1 442 ? 32.117 6.073 25.934 0.55 43.52 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D CG 1 ATOM 3418 O OD1 . ASP D 1 442 ? 32.711 7.150 25.717 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D OD1 1 ATOM 3419 O OD2 . ASP D 1 442 ? 32.673 4.963 25.814 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 439 ASP D OD2 1 ATOM 3420 N N . GLN D 1 443 ? 27.743 7.559 27.017 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D N 1 ATOM 3421 C CA . GLN D 1 443 ? 26.309 7.338 26.922 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D CA 1 ATOM 3422 C C . GLN D 1 443 ? 25.496 8.620 26.791 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D C 1 ATOM 3423 O O . GLN D 1 443 ? 24.389 8.594 26.260 0.73 36.15 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D O 1 ATOM 3424 C CB . GLN D 1 443 ? 25.823 6.557 28.145 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D CB 1 ATOM 3425 C CG . GLN D 1 443 ? 26.497 5.203 28.328 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D CG 1 ATOM 3426 C CD . GLN D 1 443 ? 26.179 4.581 29.673 0.63 48.41 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D CD 1 ATOM 3427 O OE1 . GLN D 1 443 ? 25.199 4.947 30.321 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D OE1 1 ATOM 3428 N NE2 . GLN D 1 443 ? 27.016 3.644 30.106 0.82 43.84 ? ? ? ? ? ? 440 GLN D NE2 1 ATOM 3429 N N . SER D 1 444 ? 26.044 9.735 27.269 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 441 SER D N 1 ATOM 3430 C CA . SER D 1 444 ? 25.264 10.958 27.428 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 441 SER D CA 1 ATOM 3431 C C . SER D 1 444 ? 25.715 12.140 26.561 0.84 34.49 ? ? ? ? ? ? 441 SER D C 1 ATOM 3432 O O . SER D 1 444 ? 24.979 13.117 26.425 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 441 SER D O 1 ATOM 3433 C CB . SER D 1 444 ? 25.283 11.386 28.898 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 441 SER D CB 1 ATOM 3434 O OG . SER D 1 444 ? 26.608 11.668 29.306 0.72 43.50 ? ? ? ? ? ? 441 SER D OG 1 ATOM 3435 N N . LEU D 1 445 ? 26.912 12.052 25.984 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D N 1 ATOM 3436 C CA . LEU D 1 445 ? 27.509 13.166 25.239 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D CA 1 ATOM 3437 C C . LEU D 1 445 ? 27.697 12.836 23.763 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D C 1 ATOM 3438 O O . LEU D 1 445 ? 28.037 11.704 23.424 0.90 32.02 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D O 1 ATOM 3439 C CB . LEU D 1 445 ? 28.867 13.537 25.850 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D CB 1 ATOM 3440 C CG . LEU D 1 445 ? 29.006 14.879 26.560 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D CG 1 ATOM 3441 C CD1 . LEU D 1 445 ? 27.769 15.170 27.355 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D CD1 1 ATOM 3442 C CD2 . LEU D 1 445 ? 30.228 14.875 27.464 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 442 LEU D CD2 1 ATOM 3443 N N . SER D 1 446 ? 27.494 13.820 22.889 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 443 SER D N 1 ATOM 3444 C CA . SER D 1 446 ? 27.814 13.642 21.469 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 443 SER D CA 1 ATOM 3445 C C . SER D 1 446 ? 29.269 13.199 21.277 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 443 SER D C 1 ATOM 3446 O O . SER D 1 446 ? 29.557 12.314 20.472 0.88 36.95 ? ? ? ? ? ? 443 SER D O 1 ATOM 3447 C CB . SER D 1 446 ? 27.562 14.930 20.678 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 443 SER D CB 1 ATOM 3448 O OG . SER D 1 446 ? 26.221 15.011 20.218 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 443 SER D OG 1 ATOM 3449 N N . LEU D 1 447 ? 30.177 13.800 22.040 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D N 1 ATOM 3450 C CA . LEU D 1 447 ? 31.602 13.502 21.919 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D CA 1 ATOM 3451 C C . LEU D 1 447 ? 32.005 12.215 22.640 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D C 1 ATOM 3452 O O . LEU D 1 447 ? 33.188 11.879 22.697 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D O 1 ATOM 3453 C CB . LEU D 1 447 ? 32.438 14.672 22.447 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D CB 1 ATOM 3454 C CG . LEU D 1 447 ? 32.960 15.672 21.410 0.69 39.37 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D CG 1 ATOM 3455 C CD1 . LEU D 1 447 ? 31.850 16.154 20.490 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D CD1 1 ATOM 3456 C CD2 . LEU D 1 447 ? 33.632 16.852 22.100 0.90 31.31 ? ? ? ? ? ? 444 LEU D CD2 1 ATOM 3457 N N . GLY D 1 448 ? 31.025 11.497 23.181 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 445 GLY D N 1 ATOM 3458 C CA . GLY D 1 448 ? 31.273 10.198 23.785 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 445 GLY D CA 1 ATOM 3459 C C . GLY D 1 448 ? 31.813 9.196 22.780 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 445 GLY D C 1 ATOM 3460 O O . GLY D 1 448 ? 31.627 9.359 21.571 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 445 GLY D O 1 ATOM 3461 N N . GLY D 1 449 ? 32.503 8.172 23.277 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 446 GLY D N 1 ATOM 3462 C CA . GLY D 1 449 ? 33.042 7.122 22.428 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 446 GLY D CA 1 ATOM 3463 C C . GLY D 1 449 ? 34.537 7.215 22.178 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 446 GLY D C 1 ATOM 3464 O O . GLY D 1 449 ? 35.110 6.374 21.482 0.74 34.72 ? ? ? ? ? ? 446 GLY D O 1 ATOM 3465 N N . GLY D 1 450 ? 35.173 8.238 22.740 0.93 36.91 ? ? ? ? ? ? 447 GLY D N 1 ATOM 3466 C CA . GLY D 1 450 ? 36.611 8.376 22.631 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 447 GLY D CA 1 ATOM 3467 C C . GLY D 1 450 ? 37.027 9.770 22.225 0.56 34.72 ? ? ? ? ? ? 447 GLY D C 1 ATOM 3468 O O . GLY D 1 450 ? 38.077 10.261 22.637 0.95 32.89 ? ? ? ? ? ? 447 GLY D O 1 ATOM 3469 N N . GLY D 1 451 ? 36.194 10.411 21.412 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 448 GLY D N 1 ATOM 3470 C CA . GLY D 1 451 ? 36.441 11.771 20.980 0.95 32.37 ? ? ? ? ? ? 448 GLY D CA 1 ATOM 3471 C C . GLY D 1 451 ? 36.490 12.758 22.132 0.87 29.46 ? ? ? ? ? ? 448 GLY D C 1 ATOM 3472 O O . GLY D 1 451 ? 37.075 13.840 22.013 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 448 GLY D O 1 ATOM 3473 N N . HIS D 1 452 ? 35.884 12.389 23.254 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D N 1 ATOM 3474 C CA . HIS D 1 452 ? 35.860 13.278 24.411 0.78 33.49 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D CA 1 ATOM 3475 C C . HIS D 1 452 ? 37.253 13.466 24.987 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D C 1 ATOM 3476 O O . HIS D 1 452 ? 37.617 14.567 25.391 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D O 1 ATOM 3477 C CB . HIS D 1 452 ? 34.905 12.758 25.486 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D CB 1 ATOM 3478 C CG . HIS D 1 452 ? 35.174 11.351 25.924 0.84 35.25 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D CG 1 ATOM 3479 N ND1 . HIS D 1 452 ? 35.064 10.268 25.077 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D ND1 1 ATOM 3480 C CD2 . HIS D 1 452 ? 35.512 10.848 27.135 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D CD2 1 ATOM 3481 C CE1 . HIS D 1 452 ? 35.339 9.161 25.744 0.80 35.06 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D CE1 1 ATOM 3482 N NE2 . HIS D 1 452 ? 35.614 9.486 26.996 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 449 HIS D NE2 1 ATOM 3483 N N . VAL D 1 453 ? 38.041 12.397 25.005 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D N 1 ATOM 3484 C CA . VAL D 1 453 ? 39.407 12.488 25.498 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D CA 1 ATOM 3485 C C . VAL D 1 453 ? 40.243 13.366 24.579 0.82 29.48 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D C 1 ATOM 3486 O O . VAL D 1 453 ? 40.923 14.284 25.042 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D O 1 ATOM 3487 C CB . VAL D 1 453 ? 40.074 11.099 25.633 0.91 32.94 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D CB 1 ATOM 3488 C CG1 . VAL D 1 453 ? 41.492 11.252 26.156 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D CG1 1 ATOM 3489 C CG2 . VAL D 1 453 ? 39.269 10.214 26.566 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 450 VAL D CG2 1 ATOM 3490 N N . THR D 1 454 ? 40.175 13.096 23.276 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 451 THR D N 1 ATOM 3491 C CA . THR D 1 454 ? 40.906 13.892 22.290 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 451 THR D CA 1 ATOM 3492 C C . THR D 1 454 ? 40.558 15.367 22.426 0.99 32.35 ? ? ? ? ? ? 451 THR D C 1 ATOM 3493 O O . THR D 1 454 ? 41.438 16.227 22.419 0.97 31.82 ? ? ? ? ? ? 451 THR D O 1 ATOM 3494 C CB . THR D 1 454 ? 40.605 13.429 20.848 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 451 THR D CB 1 ATOM 3495 O OG1 . THR D 1 454 ? 40.849 12.026 20.741 0.72 30.32 ? ? ? ? ? ? 451 THR D OG1 1 ATOM 3496 C CG2 . THR D 1 454 ? 41.491 14.136 19.868 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 451 THR D CG2 1 ATOM 3497 N N . PHE D 1 455 ? 39.270 15.653 22.587 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D N 1 ATOM 3498 C CA . PHE D 1 455 ? 38.823 17.036 22.726 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CA 1 ATOM 3499 C C . PHE D 1 455 ? 39.439 17.692 23.955 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D C 1 ATOM 3500 O O . PHE D 1 455 ? 39.911 18.832 23.889 0.86 28.64 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D O 1 ATOM 3501 C CB . PHE D 1 455 ? 37.293 17.114 22.795 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CB 1 ATOM 3502 C CG . PHE D 1 455 ? 36.776 18.499 23.046 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CG 1 ATOM 3503 C CD1 . PHE D 1 455 ? 36.924 19.492 22.085 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CD1 1 ATOM 3504 C CD2 . PHE D 1 455 ? 36.154 18.814 24.241 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CD2 1 ATOM 3505 C CE1 . PHE D 1 455 ? 36.460 20.774 22.318 0.91 24.71 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CE1 1 ATOM 3506 C CE2 . PHE D 1 455 ? 35.679 20.095 24.481 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CE2 1 ATOM 3507 C CZ . PHE D 1 455 ? 35.832 21.078 23.519 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 452 PHE D CZ 1 ATOM 3508 N N . MET D 1 456 ? 39.454 16.972 25.074 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 453 MET D N 1 ATOM 3509 C CA . MET D 1 456 ? 40.048 17.516 26.294 0.77 27.25 ? ? ? ? ? ? 453 MET D CA 1 ATOM 3510 C C . MET D 1 456 ? 41.545 17.782 26.134 0.93 25.49 ? ? ? ? ? ? 453 MET D C 1 ATOM 3511 O O . MET D 1 456 ? 42.060 18.799 26.612 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 453 MET D O 1 ATOM 3512 C CB . MET D 1 456 ? 39.797 16.579 27.472 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 453 MET D CB 1 ATOM 3513 C CG . MET D 1 456 ? 38.386 16.668 28.001 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 453 MET D CG 1 ATOM 3514 S SD . MET D 1 456 ? 38.182 15.773 29.550 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 453 MET D SD 1 ATOM 3515 C CE . MET D 1 456 ? 38.324 14.080 28.957 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 453 MET D CE 1 ATOM 3516 N N . GLU D 1 457 ? 42.236 16.879 25.444 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D N 1 ATOM 3517 C CA . GLU D 1 457 ? 43.654 17.066 25.141 0.94 27.45 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D CA 1 ATOM 3518 C C . GLU D 1 457 ? 43.854 18.309 24.299 0.88 25.94 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D C 1 ATOM 3519 O O . GLU D 1 457 ? 44.761 19.104 24.557 0.88 24.39 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D O 1 ATOM 3520 C CB . GLU D 1 457 ? 44.224 15.841 24.414 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D CB 1 ATOM 3521 C CG . GLU D 1 457 ? 44.172 14.573 25.233 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D CG 1 ATOM 3522 C CD . GLU D 1 457 ? 44.462 13.336 24.406 0.72 31.91 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D CD 1 ATOM 3523 O OE1 . GLU D 1 457 ? 44.946 12.336 24.975 0.88 31.98 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D OE1 1 ATOM 3524 O OE2 . GLU D 1 457 ? 44.180 13.359 23.193 0.83 30.45 ? ? ? ? ? ? 454 GLU D OE2 1 ATOM 3525 N N . LYS D 1 458 ? 43.000 18.493 23.295 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D N 1 ATOM 3526 C CA . LYS D 1 458 ? 43.109 19.683 22.457 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D CA 1 ATOM 3527 C C . LYS D 1 458 ? 42.897 20.936 23.295 0.72 26.80 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D C 1 ATOM 3528 O O . LYS D 1 458 ? 43.607 21.941 23.143 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D O 1 ATOM 3529 C CB . LYS D 1 458 ? 42.108 19.635 21.303 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D CB 1 ATOM 3530 C CG . LYS D 1 458 ? 42.152 20.872 20.418 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D CG 1 ATOM 3531 C CD . LYS D 1 458 ? 41.159 20.763 19.271 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D CD 1 ATOM 3532 C CE . LYS D 1 458 ? 41.167 22.020 18.400 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D CE 1 ATOM 3533 N NZ . LYS D 1 458 ? 40.241 21.840 17.249 0.81 30.91 ? ? ? ? ? ? 455 LYS D NZ 1 ATOM 3534 N N . CYS D 1 459 ? 41.923 20.869 24.196 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D N 1 ATOM 3535 C CA . CYS D 1 459 ? 41.638 21.993 25.072 0.92 25.43 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D CA 1 ATOM 3536 C C . CYS D 1 459 ? 42.822 22.282 26.001 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D C 1 ATOM 3537 O O . CYS D 1 459 ? 43.227 23.429 26.161 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D O 1 ATOM 3538 C CB . CYS D 1 459 ? 40.371 21.725 25.888 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D CB 1 ATOM 3539 S SG . CYS D 1 459 ? 38.823 21.842 24.932 0.87 26.10 ? ? ? ? ? ? 456 CYS D SG 1 ATOM 3540 N N . PHE D 1 460 ? 43.379 21.236 26.602 0.91 26.50 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D N 1 ATOM 3541 C CA . PHE D 1 460 ? 44.460 21.412 27.566 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CA 1 ATOM 3542 C C . PHE D 1 460 ? 45.693 22.089 26.953 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D C 1 ATOM 3543 O O . PHE D 1 460 ? 46.369 22.887 27.612 0.85 29.20 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D O 1 ATOM 3544 C CB . PHE D 1 460 ? 44.854 20.066 28.184 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CB 1 ATOM 3545 C CG . PHE D 1 460 ? 45.904 20.196 29.235 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CG 1 ATOM 3546 C CD1 . PHE D 1 460 ? 45.707 21.046 30.313 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CD1 1 ATOM 3547 C CD2 . PHE D 1 460 ? 47.105 19.510 29.134 0.86 23.95 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CD2 1 ATOM 3548 C CE1 . PHE D 1 460 ? 46.685 21.208 31.278 0.83 21.80 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CE1 1 ATOM 3549 C CE2 . PHE D 1 460 ? 48.085 19.656 30.100 0.88 23.02 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CE2 1 ATOM 3550 C CZ . PHE D 1 460 ? 47.872 20.512 31.180 0.89 20.62 ? ? ? ? ? ? 457 PHE D CZ 1 ATOM 3551 N N . LYS D 1 461 ? 45.967 21.791 25.686 0.87 28.55 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D N 1 ATOM 3552 C CA . LYS D 1 461 ? 47.087 22.400 24.975 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D CA 1 ATOM 3553 C C . LYS D 1 461 ? 47.050 23.926 25.045 0.73 30.45 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D C 1 ATOM 3554 O O . LYS D 1 461 ? 48.093 24.577 25.065 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D O 1 ATOM 3555 C CB . LYS D 1 461 ? 47.106 21.936 23.514 0.73 32.58 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D CB 1 ATOM 3556 C CG . LYS D 1 461 ? 47.515 20.476 23.331 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D CG 1 ATOM 3557 C CD . LYS D 1 461 ? 47.583 20.114 21.853 0.73 33.77 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D CD 1 ATOM 3558 C CE . LYS D 1 461 ? 47.975 18.669 21.638 0.79 37.69 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D CE 1 ATOM 3559 N NZ . LYS D 1 461 ? 47.736 18.256 20.222 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 458 LYS D NZ 1 ATOM 3560 N N . GLU D 1 462 ? 45.844 24.481 25.117 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D N 1 ATOM 3561 C CA . GLU D 1 462 ? 45.643 25.922 25.213 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D CA 1 ATOM 3562 C C . GLU D 1 462 ? 45.514 26.443 26.649 0.82 26.21 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D C 1 ATOM 3563 O O . GLU D 1 462 ? 45.499 27.651 26.859 0.87 25.03 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D O 1 ATOM 3564 C CB . GLU D 1 462 ? 44.387 26.327 24.432 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D CB 1 ATOM 3565 C CG . GLU D 1 462 ? 44.378 25.851 22.992 0.83 36.22 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D CG 1 ATOM 3566 C CD . GLU D 1 462 ? 45.665 26.190 22.268 0.42 35.54 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D CD 1 ATOM 3567 O OE1 . GLU D 1 462 ? 46.307 25.267 21.719 0.71 37.42 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D OE1 1 ATOM 3568 O OE2 . GLU D 1 462 ? 46.033 27.382 22.248 0.35 38.57 ? ? ? ? ? ? 459 GLU D OE2 1 ATOM 3569 N N . VAL D 1 463 ? 45.404 25.551 27.631 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D N 1 ATOM 3570 C CA . VAL D 1 463 ? 45.186 26.000 29.011 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D CA 1 ATOM 3571 C C . VAL D 1 463 ? 46.359 26.805 29.563 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D C 1 ATOM 3572 O O . VAL D 1 463 ? 47.517 26.407 29.441 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D O 1 ATOM 3573 C CB . VAL D 1 463 ? 44.909 24.816 29.957 0.90 24.49 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D CB 1 ATOM 3574 C CG1 . VAL D 1 463 ? 45.139 25.233 31.415 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D CG1 1 ATOM 3575 C CG2 . VAL D 1 463 ? 43.489 24.295 29.754 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 460 VAL D CG2 1 ATOM 3576 N N . ASN D 1 464 ? 46.042 27.953 30.157 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D N 1 ATOM 3577 C CA . ASN D 1 464 ? 47.027 28.784 30.825 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CA 1 ATOM 3578 C C . ASN D 1 464 ? 46.569 29.079 32.248 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D C 1 ATOM 3579 O O . ASN D 1 464 ? 45.383 29.306 32.475 0.94 25.53 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D O 1 ATOM 3580 C CB . ASN D 1 464 ? 47.235 30.089 30.055 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CB 1 ATOM 3581 C CG . ASN D 1 464 ? 48.501 30.802 30.456 0.86 28.68 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CG 1 ATOM 3582 O OD1 . ASN D 1 464 ? 48.600 31.328 31.561 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D OD1 1 ATOM 3583 N ND2 . ASN D 1 464 ? 49.486 30.822 29.558 0.89 30.27 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D ND2 1 ATOM 3584 N N . LEU D 1 465 ? 47.500 29.095 33.199 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D N 1 ATOM 3585 C CA . LEU D 1 465 ? 47.145 29.333 34.601 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CA 1 ATOM 3586 C C . LEU D 1 465 ? 46.487 30.706 34.800 0.96 29.70 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D C 1 ATOM 3587 O O . LEU D 1 465 ? 45.730 30.926 35.763 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D O 1 ATOM 3588 C CB . LEU D 1 465 ? 48.378 29.199 35.493 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CB 1 ATOM 3589 C CG . LEU D 1 465 ? 48.158 29.348 37.003 0.95 27.04 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CG 1 ATOM 3590 C CD1 . LEU D 1 465 ? 47.286 28.197 37.540 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CD1 1 ATOM 3591 C CD2 . LEU D 1 465 ? 49.487 29.401 37.726 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CD2 1 ATOM 3592 N N . GLN D 1 466 ? 46.760 31.632 33.884 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D N 1 ATOM 3593 C CA . GLN D 1 466 ? 46.148 32.957 33.960 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D CA 1 ATOM 3594 C C . GLN D 1 466 ? 44.658 32.909 33.652 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D C 1 ATOM 3595 O O . GLN D 1 466 ? 43.924 33.828 34.009 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D O 1 ATOM 3596 C CB . GLN D 1 466 ? 46.847 33.943 33.008 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D CB 1 ATOM 3597 C CG . GLN D 1 466 ? 47.986 34.720 33.665 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D CG 1 ATOM 3598 C CD . GLN D 1 466 ? 47.552 35.436 34.947 0.80 44.66 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D CD 1 ATOM 3599 O OE1 . GLN D 1 466 ? 46.644 36.277 34.938 0.87 40.72 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D OE1 1 ATOM 3600 N NE2 . GLN D 1 466 ? 48.197 35.092 36.061 0.66 41.00 ? ? ? ? ? ? 463 GLN D NE2 1 ATOM 3601 N N . ASP D 1 467 ? 44.206 31.846 32.992 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D N 1 ATOM 3602 C CA . ASP D 1 467 ? 42.773 31.645 32.768 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D CA 1 ATOM 3603 C C . ASP D 1 467 ? 42.004 31.529 34.077 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D C 1 ATOM 3604 O O . ASP D 1 467 ? 40.795 31.768 34.121 0.90 25.63 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D O 1 ATOM 3605 C CB . ASP D 1 467 ? 42.510 30.392 31.948 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D CB 1 ATOM 3606 C CG . ASP D 1 467 ? 43.220 30.405 30.619 0.81 23.95 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D CG 1 ATOM 3607 O OD1 . ASP D 1 467 ? 43.618 31.497 30.163 0.88 26.46 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D OD1 1 ATOM 3608 O OD2 . ASP D 1 467 ? 43.385 29.312 30.040 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 464 ASP D OD2 1 ATOM 3609 N N . TYR D 1 468 ? 42.714 31.163 35.135 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D N 1 ATOM 3610 C CA . TYR D 1 468 ? 42.101 30.878 36.431 0.89 25.25 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CA 1 ATOM 3611 C C . TYR D 1 468 ? 42.024 32.117 37.315 0.92 25.45 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D C 1 ATOM 3612 O O . TYR D 1 468 ? 41.590 32.045 38.458 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D O 1 ATOM 3613 C CB . TYR D 1 468 ? 42.891 29.780 37.148 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CB 1 ATOM 3614 C CG . TYR D 1 468 ? 42.873 28.456 36.426 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CG 1 ATOM 3615 C CD1 . TYR D 1 468 ? 43.564 28.277 35.221 0.82 23.79 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CD1 1 ATOM 3616 C CD2 . TYR D 1 468 ? 42.172 27.385 36.942 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CD2 1 ATOM 3617 C CE1 . TYR D 1 468 ? 43.545 27.059 34.562 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CE1 1 ATOM 3618 C CE2 . TYR D 1 468 ? 42.143 26.175 36.291 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CE2 1 ATOM 3619 C CZ . TYR D 1 468 ? 42.829 26.013 35.108 0.76 24.82 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D CZ 1 ATOM 3620 O OH . TYR D 1 468 ? 42.792 24.793 34.483 0.90 24.28 ? ? ? ? ? ? 465 TYR D OH 1 ATOM 3621 N N . HIS D 1 469 ? 42.464 33.250 36.783 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D N 1 ATOM 3622 C CA . HIS D 1 469 ? 42.457 34.498 37.531 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D CA 1 ATOM 3623 C C . HIS D 1 469 ? 41.192 35.234 37.125 0.90 28.65 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D C 1 ATOM 3624 O O . HIS D 1 469 ? 41.134 35.800 36.036 0.96 26.04 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D O 1 ATOM 3625 C CB . HIS D 1 469 ? 43.718 35.312 37.220 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D CB 1 ATOM 3626 C CG . HIS D 1 469 ? 43.886 36.539 38.062 0.90 27.60 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D CG 1 ATOM 3627 N ND1 . HIS D 1 469 ? 43.015 37.605 38.009 0.94 26.80 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D ND1 1 ATOM 3628 C CD2 . HIS D 1 469 ? 44.842 36.879 38.957 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D CD2 1 ATOM 3629 C CE1 . HIS D 1 469 ? 43.420 38.546 38.844 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D CE1 1 ATOM 3630 N NE2 . HIS D 1 469 ? 44.524 38.127 39.437 0.90 28.37 ? ? ? ? ? ? 466 HIS D NE2 1 ATOM 3631 N N . LEU D 1 470 ? 40.169 35.207 37.975 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D N 1 ATOM 3632 C CA . LEU D 1 470 ? 38.845 35.690 37.549 0.84 26.60 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D CA 1 ATOM 3633 C C . LEU D 1 470 ? 38.804 37.175 37.141 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D C 1 ATOM 3634 O O . LEU D 1 470 ? 38.282 37.486 36.071 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D O 1 ATOM 3635 C CB . LEU D 1 470 ? 37.786 35.433 38.634 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D CB 1 ATOM 3636 C CG . LEU D 1 470 ? 36.392 35.943 38.251 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D CG 1 ATOM 3637 C CD1 . LEU D 1 470 ? 35.730 35.025 37.226 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D CD1 1 ATOM 3638 C CD2 . LEU D 1 470 ? 35.520 36.092 39.472 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 467 LEU D CD2 1 ATOM 3639 N N . PRO D 1 471 ? 39.327 38.094 37.982 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D N 1 ATOM 3640 C CA . PRO D 1 471 ? 39.357 39.495 37.529 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D CA 1 ATOM 3641 C C . PRO D 1 471 ? 40.029 39.687 36.169 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D C 1 ATOM 3642 O O . PRO D 1 471 ? 39.488 40.397 35.326 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D O 1 ATOM 3643 C CB . PRO D 1 471 ? 40.157 40.193 38.626 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D CB 1 ATOM 3644 C CG . PRO D 1 471 ? 39.842 39.406 39.849 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D CG 1 ATOM 3645 C CD . PRO D 1 471 ? 39.803 37.975 39.372 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 468 PRO D CD 1 ATOM 3646 N N . ASN D 1 472 ? 41.167 39.038 35.942 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D N 1 ATOM 3647 C CA . ASN D 1 472 ? 41.877 39.231 34.685 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D CA 1 ATOM 3648 C C . ASN D 1 472 ? 41.165 38.557 33.532 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D C 1 ATOM 3649 O O . ASN D 1 472 ? 41.180 39.062 32.409 0.88 29.19 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D O 1 ATOM 3650 C CB . ASN D 1 472 ? 43.316 38.707 34.777 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D CB 1 ATOM 3651 C CG . ASN D 1 472 ? 44.168 39.517 35.727 0.92 29.99 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D CG 1 ATOM 3652 O OD1 . ASN D 1 472 ? 43.809 40.634 36.113 0.94 30.20 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D OD1 1 ATOM 3653 N ND2 . ASN D 1 472 ? 45.303 38.958 36.116 0.88 30.10 ? ? ? ? ? ? 469 ASN D ND2 1 ATOM 3654 N N . ALA D 1 473 ? 40.553 37.405 33.803 0.87 25.78 ? ? ? ? ? ? 470 ALA D N 1 ATOM 3655 C CA . ALA D 1 473 ? 39.836 36.683 32.765 0.92 26.20 ? ? ? ? ? ? 470 ALA D CA 1 ATOM 3656 C C . ALA D 1 473 ? 38.646 37.500 32.281 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 470 ALA D C 1 ATOM 3657 O O . ALA D 1 473 ? 38.402 37.600 31.088 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 470 ALA D O 1 ATOM 3658 C CB . ALA D 1 473 ? 39.374 35.289 33.273 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 470 ALA D CB 1 ATOM 3659 N N . LEU D 1 474 ? 37.895 38.073 33.213 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D N 1 ATOM 3660 C CA . LEU D 1 474 ? 36.705 38.834 32.838 0.97 29.76 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D CA 1 ATOM 3661 C C . LEU D 1 474 ? 37.096 40.121 32.117 0.80 30.29 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D C 1 ATOM 3662 O O . LEU D 1 474 ? 36.409 40.556 31.194 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D O 1 ATOM 3663 C CB . LEU D 1 474 ? 35.859 39.159 34.068 0.98 28.21 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D CB 1 ATOM 3664 C CG . LEU D 1 474 ? 35.305 37.974 34.867 0.85 31.18 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D CG 1 ATOM 3665 C CD1 . LEU D 1 474 ? 34.449 38.476 36.016 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D CD1 1 ATOM 3666 C CD2 . LEU D 1 474 ? 34.522 37.043 33.968 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 471 LEU D CD2 1 ATOM 3667 N N . LYS D 1 475 ? 38.195 40.730 32.554 0.89 31.86 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D N 1 ATOM 3668 C CA . LYS D 1 475 ? 38.708 41.927 31.899 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D CA 1 ATOM 3669 C C . LYS D 1 475 ? 39.091 41.601 30.464 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D C 1 ATOM 3670 O O . LYS D 1 475 ? 38.694 42.300 29.536 0.74 35.87 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D O 1 ATOM 3671 C CB . LYS D 1 475 ? 39.899 42.497 32.669 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D CB 1 ATOM 3672 C CG . LYS D 1 475 ? 40.352 43.863 32.178 0.82 39.48 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D CG 1 ATOM 3673 C CD . LYS D 1 475 ? 41.338 44.506 33.150 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 472 LYS D CD 1 ATOM 3674 N N . LYS D 1 476 ? 39.830 40.510 30.284 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 473 LYS D N 1 ATOM 3675 C CA . LYS D 1 476 ? 40.256 40.079 28.953 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 473 LYS D CA 1 ATOM 3676 C C . LYS D 1 476 ? 39.073 39.772 28.030 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 473 LYS D C 1 ATOM 3677 O O . LYS D 1 476 ? 39.128 40.014 26.821 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 473 LYS D O 1 ATOM 3678 C CB . LYS D 1 476 ? 41.168 38.853 29.076 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 473 LYS D CB 1 ATOM 3679 C CG . 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VAL D 1 479 ? 31.982 39.593 28.655 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 476 VAL D CG1 1 ATOM 3702 C CG2 . VAL D 1 479 ? 33.156 39.060 30.797 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 476 VAL D CG2 1 ATOM 3703 N N . ASP D 1 480 ? 33.474 42.770 32.057 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D N 1 ATOM 3704 C CA . ASP D 1 480 ? 33.513 43.194 33.452 0.93 34.10 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D CA 1 ATOM 3705 C C . ASP D 1 480 ? 32.901 44.576 33.675 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D C 1 ATOM 3706 O O . ASP D 1 480 ? 32.993 45.118 34.773 0.81 33.84 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D O 1 ATOM 3707 C CB . ASP D 1 480 ? 34.948 43.170 33.975 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D CB 1 ATOM 3708 C CG . ASP D 1 480 ? 35.826 44.231 33.339 0.66 38.06 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D CG 1 ATOM 3709 O OD1 . ASP D 1 480 ? 35.516 44.695 32.217 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D OD1 1 ATOM 3710 O OD2 . ASP D 1 480 ? 36.840 44.589 33.969 0.70 38.00 ? ? ? ? ? ? 477 ASP D OD2 1 ATOM 3711 N N . ASP D 1 481 ? 32.266 45.136 32.646 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 478 ASP D N 1 ATOM 3712 C CA . 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LYS D 1 484 ? 26.841 46.393 29.284 0.63 31.49 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D C 1 ATOM 3735 O O . LYS D 1 484 ? 26.155 46.010 28.333 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D O 1 ATOM 3736 C CB . LYS D 1 484 ? 28.704 47.932 28.566 0.64 34.97 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D CB 1 ATOM 3737 C CG . LYS D 1 484 ? 29.194 49.380 28.369 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D CG 1 ATOM 3738 C CD . LYS D 1 484 ? 30.202 49.481 27.232 0.32 38.28 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D CD 1 ATOM 3739 C CE . LYS D 1 484 ? 30.527 50.936 26.896 0.43 37.18 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D CE 1 ATOM 3740 N NZ . LYS D 1 484 ? 29.340 51.691 26.385 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 481 LYS D NZ 1 ATOM 3741 N N . LEU D 1 485 ? 27.155 45.605 30.309 0.90 29.28 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D N 1 ATOM 3742 C CA . LEU D 1 485 ? 26.703 44.212 30.383 0.83 30.54 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CA 1 ATOM 3743 C C . LEU D 1 485 ? 26.111 43.950 31.765 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D C 1 ATOM 3744 O O . LEU D 1 485 ? 26.821 43.532 32.677 0.85 28.49 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D O 1 ATOM 3745 C CB . LEU D 1 485 ? 27.861 43.246 30.104 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CB 1 ATOM 3746 C CG . LEU D 1 485 ? 27.513 41.756 30.130 0.89 28.07 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CG 1 ATOM 3747 C CD1 . LEU D 1 485 ? 26.424 41.440 29.113 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CD1 1 ATOM 3748 C CD2 . LEU D 1 485 ? 28.752 40.893 29.885 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CD2 1 ATOM 3749 N N . PRO D 1 486 ? 24.815 44.246 31.933 0.76 29.73 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D N 1 ATOM 3750 C CA . PRO D 1 486 ? 24.153 44.145 33.238 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CA 1 ATOM 3751 C C . PRO D 1 486 ? 23.578 42.754 33.508 0.95 26.98 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D C 1 ATOM 3752 O O . PRO D 1 486 ? 23.481 41.935 32.592 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D O 1 ATOM 3753 C CB . PRO D 1 486 ? 23.045 45.194 33.135 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CB 1 ATOM 3754 C CG . PRO D 1 486 ? 22.676 45.188 31.680 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CG 1 ATOM 3755 C CD . PRO D 1 486 ? 23.929 44.822 30.904 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CD 1 ATOM 3756 N N . GLY D 1 487 ? 23.210 42.486 34.758 0.93 27.95 ? ? ? ? ? ? 484 GLY D N 1 ATOM 3757 C CA . GLY D 1 487 ? 22.607 41.208 35.112 0.94 28.55 ? ? ? ? ? ? 484 GLY D CA 1 ATOM 3758 C C . GLY D 1 487 ? 23.542 40.030 34.882 0.95 25.66 ? ? ? ? ? ? 484 GLY D C 1 ATOM 3759 O O . GLY D 1 487 ? 23.140 39.010 34.330 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 484 GLY D O 1 ATOM 3760 N N . PHE D 1 488 ? 24.796 40.187 35.297 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D N 1 ATOM 3761 C CA . PHE D 1 488 ? 25.821 39.148 35.159 0.95 26.06 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D CA 1 ATOM 3762 C C . PHE D 1 488 ? 26.237 38.733 36.569 0.95 26.10 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D C 1 ATOM 3763 O O . PHE D 1 488 ? 27.203 39.269 37.115 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D O 1 ATOM 3764 C CB . PHE D 1 488 ? 27.009 39.692 34.347 0.84 25.86 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D CB 1 ATOM 3765 C CG . PHE D 1 488 ? 27.993 38.648 33.875 0.90 25.31 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D CG 1 ATOM 3766 C CD1 . PHE D 1 488 ? 27.801 37.296 34.126 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 485 PHE D CD1 1 ATOM 3767 C CD2 . 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ARG D 1 491 ? 31.263 40.366 36.656 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D CG 1 ATOM 3801 C CD . ARG D 1 491 ? 30.913 41.446 35.612 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D CD 1 ATOM 3802 N NE . ARG D 1 491 ? 29.582 42.004 35.844 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D NE 1 ATOM 3803 C CZ . ARG D 1 491 ? 28.823 42.578 34.915 0.79 31.65 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D CZ 1 ATOM 3804 N NH1 . ARG D 1 491 ? 29.249 42.679 33.662 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D NH1 1 ATOM 3805 N NH2 . ARG D 1 491 ? 27.628 43.054 35.245 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 488 ARG D NH2 1 ATOM 3806 N N . ASP D 1 492 ? 29.382 39.243 39.326 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D N 1 ATOM 3807 C CA . ASP D 1 492 ? 29.276 40.049 40.530 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D CA 1 ATOM 3808 C C . ASP D 1 492 ? 29.610 39.211 41.752 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D C 1 ATOM 3809 O O . ASP D 1 492 ? 30.417 39.602 42.590 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D O 1 ATOM 3810 C CB . ASP D 1 492 ? 27.872 40.644 40.670 0.95 26.72 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D CB 1 ATOM 3811 C CG . ASP D 1 492 ? 27.467 41.498 39.478 0.64 28.70 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D CG 1 ATOM 3812 O OD1 . ASP D 1 492 ? 28.352 41.989 38.745 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D OD1 1 ATOM 3813 O OD2 . ASP D 1 492 ? 26.251 41.685 39.283 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 489 ASP D OD2 1 ATOM 3814 N N . ASP D 1 493 ? 28.983 38.045 41.848 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D N 1 ATOM 3815 C CA . ASP D 1 493 ? 29.235 37.184 42.989 0.87 23.33 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D CA 1 ATOM 3816 C C . ASP D 1 493 ? 30.677 36.666 42.960 0.72 21.80 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D C 1 ATOM 3817 O O . ASP D 1 493 ? 31.387 36.735 43.967 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D O 1 ATOM 3818 C CB . ASP D 1 493 ? 28.223 36.030 43.012 0.89 21.20 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D CB 1 ATOM 3819 C CG . ASP D 1 493 ? 26.783 36.522 43.187 0.78 25.16 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D CG 1 ATOM 3820 O OD1 . ASP D 1 493 ? 26.579 37.741 43.374 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D OD1 1 ATOM 3821 O OD2 . ASP D 1 493 ? 25.854 35.697 43.136 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 490 ASP D OD2 1 ATOM 3822 N N . GLY D 1 494 ? 31.106 36.174 41.799 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 491 GLY D N 1 ATOM 3823 C CA . GLY D 1 494 ? 32.459 35.671 41.635 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 491 GLY D CA 1 ATOM 3824 C C . GLY D 1 494 ? 33.511 36.670 42.072 0.91 24.24 ? ? ? ? ? ? 491 GLY D C 1 ATOM 3825 O O . GLY D 1 494 ? 34.418 36.316 42.824 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 491 GLY D O 1 ATOM 3826 N N . LEU D 1 495 ? 33.390 37.922 41.623 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D N 1 ATOM 3827 C CA . LEU D 1 495 ? 34.391 38.940 41.969 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D CA 1 ATOM 3828 C C . LEU D 1 495 ? 34.403 39.246 43.453 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D C 1 ATOM 3829 O O . LEU D 1 495 ? 35.452 39.515 44.023 0.82 21.93 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D O 1 ATOM 3830 C CB . LEU D 1 495 ? 34.148 40.233 41.190 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D CB 1 ATOM 3831 C CG . LEU D 1 495 ? 34.515 40.162 39.712 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D CG 1 ATOM 3832 C CD1 . LEU D 1 495 ? 33.982 41.398 39.017 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D CD1 1 ATOM 3833 C CD2 . LEU D 1 495 ? 36.040 40.031 39.548 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 492 LEU D CD2 1 ATOM 3834 N N . ALA D 1 496 ? 33.230 39.212 44.080 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 493 ALA D N 1 ATOM 3835 C CA . ALA D 1 496 ? 33.149 39.452 45.513 0.74 23.19 ? ? ? ? ? ? 493 ALA D CA 1 ATOM 3836 C C . ALA D 1 496 ? 33.855 38.336 46.272 0.97 21.45 ? ? ? ? ? ? 493 ALA D C 1 ATOM 3837 O O . ALA D 1 496 ? 34.602 38.596 47.218 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 493 ALA D O 1 ATOM 3838 C CB . ALA D 1 496 ? 31.686 39.570 45.967 0.84 22.22 ? ? ? ? ? ? 493 ALA D CB 1 ATOM 3839 N N . LEU D 1 497 ? 33.605 37.094 45.863 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D N 1 ATOM 3840 C CA . LEU D 1 497 ? 34.248 35.943 46.499 0.86 21.79 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D CA 1 ATOM 3841 C C . LEU D 1 497 ? 35.751 35.949 46.233 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D C 1 ATOM 3842 O O . LEU D 1 497 ? 36.555 35.623 47.106 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D O 1 ATOM 3843 C CB . LEU D 1 497 ? 33.629 34.637 45.995 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D CB 1 ATOM 3844 C CG . LEU D 1 497 ? 32.157 34.440 46.369 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D CG 1 ATOM 3845 C CD1 . LEU D 1 497 ? 31.543 33.371 45.508 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D CD1 1 ATOM 3846 C CD2 . LEU D 1 497 ? 32.077 34.047 47.828 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 494 LEU D CD2 1 ATOM 3847 N N . TRP D 1 498 ? 36.129 36.308 45.013 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D N 1 ATOM 3848 C CA . TRP D 1 498 ? 37.543 36.374 44.672 0.95 22.85 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CA 1 ATOM 3849 C C . TRP D 1 498 ? 38.291 37.300 45.632 0.93 21.79 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D C 1 ATOM 3850 O O . TRP D 1 498 ? 39.341 36.940 46.163 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D O 1 ATOM 3851 C CB . TRP D 1 498 ? 37.738 36.848 43.229 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CB 1 ATOM 3852 C CG . TRP D 1 498 ? 39.192 36.985 42.884 0.90 25.38 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CG 1 ATOM 3853 C CD1 . TRP D 1 498 ? 39.997 38.065 43.116 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CD1 1 ATOM 3854 C CD2 . TRP D 1 498 ? 40.020 35.986 42.288 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CD2 1 ATOM 3855 N NE1 . TRP D 1 498 ? 41.273 37.805 42.681 0.95 25.39 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D NE1 1 ATOM 3856 C CE2 . TRP D 1 498 ? 41.315 36.536 42.167 0.99 27.75 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CE2 1 ATOM 3857 C CE3 . TRP D 1 498 ? 39.794 34.681 41.843 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CE3 1 ATOM 3858 C CZ2 . TRP D 1 498 ? 42.377 35.828 41.608 0.88 26.87 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CZ2 1 ATOM 3859 C CZ3 . TRP D 1 498 ? 40.857 33.977 41.279 0.85 23.43 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CZ3 1 ATOM 3860 C CH2 . TRP D 1 498 ? 42.131 34.549 41.178 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 495 TRP D CH2 1 ATOM 3861 N N . GLU D 1 499 ? 37.733 38.486 45.871 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D N 1 ATOM 3862 C CA . GLU D 1 499 ? 38.383 39.477 46.732 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CA 1 ATOM 3863 C C . GLU D 1 499 ? 38.510 39.000 48.189 0.92 22.38 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D C 1 ATOM 3864 O O . GLU D 1 499 ? 39.532 39.227 48.844 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D O 1 ATOM 3865 C CB . GLU D 1 499 ? 37.621 40.812 46.674 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CB 1 ATOM 3866 N N . ALA D 1 500 ? 37.474 38.328 48.683 0.94 22.12 ? ? ? ? ? ? 497 ALA D N 1 ATOM 3867 C CA . ALA D 1 500 ? 37.479 37.746 50.032 0.92 22.19 ? ? ? ? ? ? 497 ALA D CA 1 ATOM 3868 C C . ALA D 1 500 ? 38.587 36.713 50.213 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 497 ALA D C 1 ATOM 3869 O O . ALA D 1 500 ? 39.349 36.745 51.186 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 497 ALA D O 1 ATOM 3870 C CB . ALA D 1 500 ? 36.112 37.101 50.331 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 497 ALA D CB 1 ATOM 3871 N N . ILE D 1 501 ? 38.655 35.782 49.272 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D N 1 ATOM 3872 C CA . ILE D 1 501 ? 39.666 34.742 49.302 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D CA 1 ATOM 3873 C C . ILE D 1 501 ? 41.072 35.350 49.161 0.88 21.35 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D C 1 ATOM 3874 O O . ILE D 1 501 ? 41.981 35.027 49.923 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D O 1 ATOM 3875 C CB . ILE D 1 501 ? 39.408 33.700 48.193 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D CB 1 ATOM 3876 C CG1 . ILE D 1 501 ? 38.107 32.937 48.497 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D CG1 1 ATOM 3877 C CG2 . ILE D 1 501 ? 40.572 32.718 48.098 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D CG2 1 ATOM 3878 C CD1 . ILE D 1 501 ? 37.592 32.121 47.331 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 498 ILE D CD1 1 ATOM 3879 N N . GLU D 1 502 ? 41.240 36.249 48.200 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D N 1 ATOM 3880 C CA . GLU D 1 502 ? 42.543 36.881 47.996 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CA 1 ATOM 3881 C C . GLU D 1 502 ? 43.017 37.598 49.261 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D C 1 ATOM 3882 O O . GLU D 1 502 ? 44.173 37.473 49.671 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D O 1 ATOM 3883 C CB . GLU D 1 502 ? 42.479 37.868 46.823 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CB 1 ATOM 3884 C CG . GLU D 1 502 ? 43.798 38.579 46.547 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CG 1 ATOM 3885 C CD . GLU D 1 502 ? 43.638 39.704 45.537 0.98 28.35 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CD 1 ATOM 3886 O OE1 . GLU D 1 502 ? 42.810 40.611 45.775 0.58 23.91 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D OE1 1 ATOM 3887 O OE2 . GLU D 1 502 ? 44.317 39.662 44.500 0.89 31.03 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D OE2 1 ATOM 3888 N N . THR D 1 503 ? 42.111 38.342 49.891 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 500 THR D N 1 ATOM 3889 C CA . THR D 1 503 ? 42.448 39.061 51.108 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 500 THR D CA 1 ATOM 3890 C C . THR D 1 503 ? 42.868 38.109 52.239 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 500 THR D C 1 ATOM 3891 O O . THR D 1 503 ? 43.858 38.337 52.945 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 500 THR D O 1 ATOM 3892 C CB . THR D 1 503 ? 41.269 39.915 51.567 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 500 THR D CB 1 ATOM 3893 O OG1 . THR D 1 503 ? 41.036 40.942 50.597 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 500 THR D OG1 1 ATOM 3894 C CG2 . THR D 1 503 ? 41.551 40.533 52.935 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 500 THR D CG2 1 ATOM 3895 N N . PHE D 1 504 ? 42.106 37.036 52.401 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D N 1 ATOM 3896 C CA . PHE D 1 504 ? 42.401 36.048 53.422 0.86 22.27 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CA 1 ATOM 3897 C C . PHE D 1 504 ? 43.776 35.424 53.200 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D C 1 ATOM 3898 O O . PHE D 1 504 ? 44.597 35.336 54.112 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D O 1 ATOM 3899 C CB . PHE D 1 504 ? 41.322 34.963 53.420 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CB 1 ATOM 3900 C CG . PHE D 1 504 ? 41.663 33.763 54.252 0.98 21.93 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CG 1 ATOM 3901 C CD1 . PHE D 1 504 ? 41.974 33.902 55.592 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CD1 1 ATOM 3902 C CD2 . PHE D 1 504 ? 41.628 32.485 53.696 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CD2 1 ATOM 3903 C CE1 . PHE D 1 504 ? 42.279 32.784 56.372 0.89 20.00 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CE1 1 ATOM 3904 C CE2 . PHE D 1 504 ? 41.918 31.362 54.473 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CE2 1 ATOM 3905 C CZ . PHE D 1 504 ? 42.246 31.516 55.802 0.92 22.19 ? ? ? ? ? ? 501 PHE D CZ 1 ATOM 3906 N N . ILE D 1 505 ? 44.018 35.000 51.971 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D N 1 ATOM 3907 C CA . ILE D 1 505 ? 45.264 34.324 51.633 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D CA 1 ATOM 3908 C C . ILE D 1 505 ? 46.466 35.270 51.805 0.86 22.05 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D C 1 ATOM 3909 O O . ILE D 1 505 ? 47.501 34.875 52.342 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D O 1 ATOM 3910 C CB . ILE D 1 505 ? 45.184 33.738 50.194 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D CB 1 ATOM 3911 C CG1 . ILE D 1 505 ? 44.159 32.589 50.180 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D CG1 1 ATOM 3912 C CG2 . ILE D 1 505 ? 46.544 33.238 49.716 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D CG2 1 ATOM 3913 C CD1 . ILE D 1 505 ? 44.039 31.830 48.859 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 502 ILE D CD1 1 ATOM 3914 N N . GLY D 1 506 ? 46.311 36.528 51.408 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 503 GLY D N 1 ATOM 3915 C CA . GLY D 1 506 ? 47.363 37.504 51.616 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 503 GLY D CA 1 ATOM 3916 C C . GLY D 1 506 ? 47.694 37.673 53.082 0.85 24.99 ? ? ? ? ? ? 503 GLY D C 1 ATOM 3917 O O . GLY D 1 506 ? 48.861 37.785 53.449 0.95 21.13 ? ? ? ? ? ? 503 GLY D O 1 ATOM 3918 N N . GLU D 1 507 ? 46.669 37.682 53.933 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D N 1 ATOM 3919 C CA . GLU D 1 507 ? 46.905 37.809 55.365 0.86 24.55 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D CA 1 ATOM 3920 C C . GLU D 1 507 ? 47.587 36.562 55.919 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D C 1 ATOM 3921 O O . GLU D 1 507 ? 48.519 36.670 56.717 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D O 1 ATOM 3922 C CB . GLU D 1 507 ? 45.595 38.108 56.105 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D CB 1 ATOM 3923 C CG . GLU D 1 507 ? 45.121 39.556 55.849 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D CG 1 ATOM 3924 C CD . GLU D 1 507 ? 43.760 39.868 56.450 0.59 28.47 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D CD 1 ATOM 3925 O OE1 . GLU D 1 507 ? 43.277 39.072 57.276 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D OE1 1 ATOM 3926 O OE2 . GLU D 1 507 ? 43.173 40.916 56.096 0.79 28.79 ? ? ? ? ? ? 504 GLU D OE2 1 ATOM 3927 N N . ILE D 1 508 ? 47.146 35.378 55.495 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D N 1 ATOM 3928 C CA . ILE D 1 508 ? 47.834 34.153 55.918 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CA 1 ATOM 3929 C C . ILE D 1 508 ? 49.314 34.193 55.497 0.86 22.58 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D C 1 ATOM 3930 O O . ILE D 1 508 ? 50.203 33.910 56.299 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D O 1 ATOM 3931 C CB . ILE D 1 508 ? 47.163 32.890 55.339 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CB 1 ATOM 3932 C CG1 . ILE D 1 508 ? 45.816 32.634 56.042 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CG1 1 ATOM 3933 C CG2 . ILE D 1 508 ? 48.067 31.673 55.497 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CG2 1 ATOM 3934 C CD1 . ILE D 1 508 ? 45.943 32.354 57.537 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CD1 1 ATOM 3935 N N . ILE D 1 509 ? 49.577 34.573 54.249 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D N 1 ATOM 3936 C CA . ILE D 1 509 ? 50.954 34.593 53.754 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CA 1 ATOM 3937 C C . ILE D 1 509 ? 51.830 35.528 54.591 0.91 21.69 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D C 1 ATOM 3938 O O . ILE D 1 509 ? 52.961 35.170 54.950 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D O 1 ATOM 3939 C CB . ILE D 1 509 ? 51.012 34.997 52.264 0.94 24.65 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CB 1 ATOM 3940 C CG1 . ILE D 1 509 ? 50.534 33.833 51.391 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CG1 1 ATOM 3941 C CG2 . ILE D 1 509 ? 52.447 35.377 51.841 0.94 22.19 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CG2 1 ATOM 3942 C CD1 . ILE D 1 509 ? 50.189 34.232 49.943 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CD1 1 ATOM 3943 N N . ALA D 1 510 ? 51.295 36.702 54.936 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 507 ALA D N 1 ATOM 3944 C CA . ALA D 1 510 ? 52.071 37.731 55.631 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 507 ALA D CA 1 ATOM 3945 C C . ALA D 1 510 ? 52.439 37.324 57.052 0.98 28.62 ? ? ? ? ? ? 507 ALA D C 1 ATOM 3946 O O . ALA D 1 510 ? 53.402 37.832 57.623 0.82 29.95 ? ? ? ? ? ? 507 ALA D O 1 ATOM 3947 C CB . ALA D 1 510 ? 51.311 39.053 55.650 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 507 ALA D CB 1 ATOM 3948 N N . ILE D 1 511 ? 51.667 36.411 57.627 0.95 27.45 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D N 1 ATOM 3949 C CA . ILE D 1 511 ? 51.973 35.897 58.957 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D CA 1 ATOM 3950 C C . ILE D 1 511 ? 53.260 35.082 58.956 0.97 29.23 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D C 1 ATOM 3951 O O . ILE D 1 511 ? 54.069 35.181 59.881 0.92 28.11 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D O 1 ATOM 3952 C CB . ILE D 1 511 ? 50.813 35.030 59.505 0.95 25.98 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D CB 1 ATOM 3953 C CG1 . ILE D 1 511 ? 49.577 35.908 59.755 0.90 26.77 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D CG1 1 ATOM 3954 C CG2 . ILE D 1 511 ? 51.232 34.316 60.792 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D CG2 1 ATOM 3955 C CD1 . ILE D 1 511 ? 48.271 35.140 59.851 0.86 22.91 ? ? ? ? ? ? 508 ILE D CD1 1 ATOM 3956 N N . PHE D 1 512 ? 53.463 34.296 57.902 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D N 1 ATOM 3957 C CA . PHE D 1 512 ? 54.525 33.299 57.906 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CA 1 ATOM 3958 C C . PHE D 1 512 ? 55.705 33.680 57.005 0.88 25.26 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D C 1 ATOM 3959 O O . PHE D 1 512 ? 56.830 33.260 57.244 0.85 26.90 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D O 1 ATOM 3960 C CB . PHE D 1 512 ? 53.958 31.941 57.488 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CB 1 ATOM 3961 C CG . PHE D 1 512 ? 52.900 31.432 58.412 0.91 26.86 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CG 1 ATOM 3962 C CD1 . PHE D 1 512 ? 53.245 30.763 59.571 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CD1 1 ATOM 3963 C CD2 . PHE D 1 512 ? 51.560 31.639 58.134 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CD2 1 ATOM 3964 C CE1 . PHE D 1 512 ? 52.263 30.296 60.442 0.85 25.92 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CE1 1 ATOM 3965 C CE2 . PHE D 1 512 ? 50.583 31.176 58.997 0.81 23.41 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CE2 1 ATOM 3966 C CZ . PHE D 1 512 ? 50.939 30.508 60.149 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 509 PHE D CZ 1 ATOM 3967 N N . TYR D 1 513 ? 55.425 34.466 55.973 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D N 1 ATOM 3968 C CA . TYR D 1 513 ? 56.445 34.965 55.063 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CA 1 ATOM 3969 C C . TYR D 1 513 ? 56.647 36.451 55.312 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D C 1 ATOM 3970 O O . TYR D 1 513 ? 55.784 37.245 54.981 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D O 1 ATOM 3971 C CB . TYR D 1 513 ? 56.028 34.751 53.610 0.89 23.42 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CB 1 ATOM 3972 C CG . TYR D 1 513 ? 55.870 33.320 53.162 0.96 22.22 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CG 1 ATOM 3973 C CD1 . TYR D 1 513 ? 54.649 32.662 53.273 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CD1 1 ATOM 3974 C CD2 . TYR D 1 513 ? 56.936 32.635 52.582 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CD2 1 ATOM 3975 C CE1 . TYR D 1 513 ? 54.506 31.347 52.842 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CE1 1 ATOM 3976 C CE2 . TYR D 1 513 ? 56.797 31.335 52.142 0.85 22.93 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CE2 1 ATOM 3977 C CZ . TYR D 1 513 ? 55.583 30.696 52.268 0.74 21.80 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D CZ 1 ATOM 3978 O OH . TYR D 1 513 ? 55.457 29.400 51.818 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 510 TYR D OH 1 ATOM 3979 N N . LYS D 1 514 ? 57.765 36.850 55.897 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D N 1 ATOM 3980 C CA . LYS D 1 514 ? 57.871 38.253 56.289 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D CA 1 ATOM 3981 C C . LYS D 1 514 ? 58.327 39.142 55.131 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D C 1 ATOM 3982 O O . LYS D 1 514 ? 58.195 40.361 55.187 0.74 28.24 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D O 1 ATOM 3983 C CB . LYS D 1 514 ? 58.789 38.390 57.502 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D CB 1 ATOM 3984 C CG . LYS D 1 514 ? 58.112 37.908 58.802 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D CG 1 ATOM 3985 C CD . LYS D 1 514 ? 56.633 38.336 58.827 0.46 34.10 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D CD 1 ATOM 3986 C CE . LYS D 1 514 ? 55.947 38.079 60.170 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D CE 1 ATOM 3987 N NZ . LYS D 1 514 ? 56.173 36.691 60.649 0.49 31.24 ? ? ? ? ? ? 511 LYS D NZ 1 ATOM 3988 N N . ASN D 1 515 ? 58.819 38.521 54.060 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D N 1 ATOM 3989 C CA . ASN D 1 515 ? 59.218 39.258 52.863 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D CA 1 ATOM 3990 C C . ASN D 1 515 ? 59.328 38.313 51.678 0.97 26.87 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D C 1 ATOM 3991 O O . ASN D 1 515 ? 58.981 37.140 51.787 0.71 24.71 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D O 1 ATOM 3992 C CB . ASN D 1 515 ? 60.550 39.978 53.090 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D CB 1 ATOM 3993 C CG . ASN D 1 515 ? 61.572 39.080 53.738 0.87 30.02 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D CG 1 ATOM 3994 O OD1 . ASN D 1 515 ? 61.981 38.073 53.161 0.87 30.06 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D OD1 1 ATOM 3995 N ND2 . ASN D 1 515 ? 61.958 39.410 54.959 0.87 28.32 ? ? ? ? ? ? 512 ASN D ND2 1 ATOM 3996 N N . ASP D 1 516 ? 59.826 38.813 50.551 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D N 1 ATOM 3997 C CA . ASP D 1 516 ? 59.957 37.980 49.361 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D CA 1 ATOM 3998 C C . ASP D 1 516 ? 61.074 36.958 49.524 0.76 27.44 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D C 1 ATOM 3999 O O . ASP D 1 516 ? 60.983 35.849 49.002 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D O 1 ATOM 4000 C CB . ASP D 1 516 ? 60.213 38.832 48.116 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D CB 1 ATOM 4001 C CG . ASP D 1 516 ? 59.007 39.661 47.719 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D CG 1 ATOM 4002 O OD1 . ASP D 1 516 ? 57.878 39.338 48.155 0.86 27.76 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D OD1 1 ATOM 4003 O OD2 . ASP D 1 516 ? 59.189 40.637 46.963 0.87 30.81 ? ? ? ? ? ? 513 ASP D OD2 1 ATOM 4004 N N . ASP D 1 517 ? 62.127 37.316 50.249 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D N 1 ATOM 4005 C CA . ASP D 1 517 ? 63.228 36.370 50.413 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D CA 1 ATOM 4006 C C . ASP D 1 517 ? 62.746 35.116 51.118 0.56 26.99 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D C 1 ATOM 4007 O O . ASP D 1 517 ? 63.235 34.018 50.837 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D O 1 ATOM 4008 C CB . ASP D 1 517 ? 64.394 36.970 51.196 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D CB 1 ATOM 4009 C CG . ASP D 1 517 ? 65.587 36.033 51.246 0.62 28.84 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D CG 1 ATOM 4010 O OD1 . ASP D 1 517 ? 65.981 35.526 50.173 0.55 30.50 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D OD1 1 ATOM 4011 O OD2 . ASP D 1 517 ? 66.113 35.783 52.348 0.42 28.09 ? ? ? ? ? ? 514 ASP D OD2 1 ATOM 4012 N N . ASP D 1 518 ? 61.791 35.286 52.034 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D N 1 ATOM 4013 C CA . ASP D 1 518 ? 61.210 34.146 52.739 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CA 1 ATOM 4014 C C . ASP D 1 518 ? 60.551 33.195 51.754 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D C 1 ATOM 4015 O O . ASP D 1 518 ? 60.584 31.982 51.940 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D O 1 ATOM 4016 C CB . ASP D 1 518 ? 60.188 34.593 53.784 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CB 1 ATOM 4017 C CG . ASP D 1 518 ? 60.834 35.063 55.069 0.84 30.00 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CG 1 ATOM 4018 O OD1 . ASP D 1 518 ? 62.057 34.861 55.234 0.82 32.38 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D OD1 1 ATOM 4019 O OD2 . ASP D 1 518 ? 60.106 35.606 55.928 0.76 34.00 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D OD2 1 ATOM 4020 N N . VAL D 1 519 ? 59.957 33.752 50.703 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D N 1 ATOM 4021 C CA . VAL D 1 519 ? 59.332 32.927 49.683 0.86 23.87 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D CA 1 ATOM 4022 C C . VAL D 1 519 ? 60.391 32.183 48.883 0.70 24.59 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D C 1 ATOM 4023 O O . VAL D 1 519 ? 60.277 30.969 48.656 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D O 1 ATOM 4024 C CB . VAL D 1 519 ? 58.447 33.754 48.716 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D CB 1 ATOM 4025 C CG1 . VAL D 1 519 ? 57.853 32.836 47.641 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D CG1 1 ATOM 4026 C CG2 . VAL D 1 519 ? 57.328 34.457 49.478 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 516 VAL D CG2 1 ATOM 4027 N N . LYS D 1 520 ? 61.428 32.908 48.465 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D N 1 ATOM 4028 C CA . LYS D 1 520 ? 62.471 32.311 47.625 0.75 23.92 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D CA 1 ATOM 4029 C C . LYS D 1 520 ? 63.197 31.183 48.343 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D C 1 ATOM 4030 O O . LYS D 1 520 ? 63.531 30.176 47.735 0.82 21.35 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D O 1 ATOM 4031 C CB . LYS D 1 520 ? 63.491 33.366 47.176 0.94 24.39 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D CB 1 ATOM 4032 C CG . LYS D 1 520 ? 62.907 34.539 46.408 0.77 24.94 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D CG 1 ATOM 4033 C CD . LYS D 1 520 ? 64.000 35.561 46.086 0.56 30.15 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D CD 1 ATOM 4034 C CE . LYS D 1 520 ? 63.418 36.873 45.569 0.72 33.31 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D CE 1 ATOM 4035 N NZ . LYS D 1 520 ? 62.751 36.696 44.251 0.25 26.23 ? ? ? ? ? ? 517 LYS D NZ 1 ATOM 4036 N N . ARG D 1 521 ? 63.435 31.356 49.639 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D N 1 ATOM 4037 C CA . ARG D 1 521 ? 64.165 30.368 50.442 0.94 25.22 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D CA 1 ATOM 4038 C C . ARG D 1 521 ? 63.354 29.125 50.845 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D C 1 ATOM 4039 O O . ARG D 1 521 ? 63.910 28.151 51.351 0.80 22.20 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D O 1 ATOM 4040 C CB . ARG D 1 521 ? 64.687 31.025 51.719 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D CB 1 ATOM 4041 C CG . ARG D 1 521 ? 65.862 31.955 51.533 0.69 30.52 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D CG 1 ATOM 4042 C CD . ARG D 1 521 ? 66.137 32.681 52.839 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D CD 1 ATOM 4043 N NE . ARG D 1 521 ? 66.568 31.774 53.899 0.27 35.22 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D NE 1 ATOM 4044 C CZ . ARG D 1 521 ? 66.423 32.024 55.197 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D CZ 1 ATOM 4045 N NH1 . ARG D 1 521 ? 65.844 33.149 55.596 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D NH1 1 ATOM 4046 N NH2 . ARG D 1 521 ? 66.850 31.149 56.092 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 518 ARG D NH2 1 ATOM 4047 N N . ASP D 1 522 ? 62.047 29.153 50.623 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D N 1 ATOM 4048 C CA . ASP D 1 522 ? 61.180 28.056 51.081 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CA 1 ATOM 4049 C C . ASP D 1 522 ? 61.197 26.928 50.055 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D C 1 ATOM 4050 O O . ASP D 1 522 ? 60.477 26.987 49.066 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D O 1 ATOM 4051 C CB . ASP D 1 522 ? 59.763 28.593 51.313 0.92 22.13 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CB 1 ATOM 4052 C CG . ASP D 1 522 ? 58.767 27.516 51.727 0.90 21.42 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CG 1 ATOM 4053 O OD1 . ASP D 1 522 ? 59.129 26.322 51.831 0.92 23.32 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D OD1 1 ATOM 4054 O OD2 . ASP D 1 522 ? 57.598 27.891 51.931 0.81 21.09 ? ? ? ? ? ? 519 ASP D OD2 1 ATOM 4055 N N . ASN D 1 523 ? 62.021 25.903 50.286 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D N 1 ATOM 4056 C CA A ASN D 1 523 ? 62.179 24.797 49.347 0.56 20.50 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CA 1 ATOM 4057 C CA B ASN D 1 523 ? 62.170 24.827 49.303 0.44 20.51 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CA 1 ATOM 4058 C C . ASN D 1 523 ? 60.876 24.048 49.110 0.74 22.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D C 1 ATOM 4059 O O . ASN D 1 523 ? 60.647 23.477 48.046 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D O 1 ATOM 4060 C CB A ASN D 1 523 ? 63.250 23.829 49.861 0.56 23.41 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CB 1 ATOM 4061 C CB B ASN D 1 523 ? 63.297 23.862 49.703 0.44 23.43 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CB 1 ATOM 4062 C CG A ASN D 1 523 ? 63.169 23.612 51.367 0.56 27.83 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CG 1 ATOM 4063 C CG B ASN D 1 523 ? 63.714 22.930 48.558 0.44 26.97 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D CG 1 ATOM 4064 O OD1 A ASN D 1 523 ? 63.536 24.489 52.154 0.56 32.00 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D OD1 1 ATOM 4065 O OD1 B ASN D 1 523 ? 64.218 23.377 47.519 0.44 25.13 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D OD1 1 ATOM 4066 N ND2 A ASN D 1 523 ? 62.705 22.437 51.772 0.56 26.00 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D ND2 1 ATOM 4067 N ND2 B ASN D 1 523 ? 63.522 21.631 48.755 0.44 27.22 ? ? ? ? ? ? 520 ASN D ND2 1 ATOM 4068 N N . GLU D 1 524 ? 60.022 24.031 50.124 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D N 1 ATOM 4069 C CA . GLU D 1 524 ? 58.771 23.291 49.988 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D CA 1 ATOM 4070 C C . GLU D 1 524 ? 57.819 24.004 49.030 0.93 21.10 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D C 1 ATOM 4071 O O . GLU D 1 524 ? 57.325 23.385 48.097 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D O 1 ATOM 4072 C CB . GLU D 1 524 ? 58.131 23.051 51.365 0.95 20.52 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D CB 1 ATOM 4073 C CG . GLU D 1 524 ? 58.843 21.905 52.114 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D CG 1 ATOM 4074 C CD . GLU D 1 524 ? 58.416 21.729 53.580 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D CD 1 ATOM 4075 O OE1 . GLU D 1 524 ? 57.256 22.039 53.927 0.92 24.27 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D OE1 1 ATOM 4076 O OE2 . GLU D 1 524 ? 59.255 21.261 54.381 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 521 GLU D OE2 1 ATOM 4077 N N . ILE D 1 525 ? 57.584 25.302 49.210 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D N 1 ATOM 4078 C CA . ILE D 1 525 ? 56.653 25.975 48.302 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CA 1 ATOM 4079 C C . ILE D 1 525 ? 57.280 26.070 46.885 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D C 1 ATOM 4080 O O . ILE D 1 525 ? 56.570 26.036 45.875 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D O 1 ATOM 4081 C CB . ILE D 1 525 ? 56.231 27.376 48.827 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CB 1 ATOM 4082 C CG1 . ILE D 1 525 ? 54.925 27.836 48.161 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CG1 1 ATOM 4083 C CG2 . ILE D 1 525 ? 57.335 28.409 48.638 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CG2 1 ATOM 4084 C CD1 . ILE D 1 525 ? 53.687 27.031 48.605 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CD1 1 ATOM 4085 N N . GLN D 1 526 ? 58.605 26.137 46.800 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D N 1 ATOM 4086 C CA . GLN D 1 526 ? 59.247 26.165 45.478 0.92 20.90 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D CA 1 ATOM 4087 C C . GLN D 1 526 ? 59.113 24.804 44.780 0.85 20.77 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D C 1 ATOM 4088 O O . GLN D 1 526 ? 58.807 24.739 43.582 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D O 1 ATOM 4089 C CB . GLN D 1 526 ? 60.725 26.567 45.587 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D CB 1 ATOM 4090 C CG . GLN D 1 526 ? 60.978 27.929 46.208 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D CG 1 ATOM 4091 C CD . GLN D 1 526 ? 60.433 29.081 45.383 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D CD 1 ATOM 4092 O OE1 . GLN D 1 526 ? 60.133 28.937 44.194 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D OE1 1 ATOM 4093 N NE2 . GLN D 1 526 ? 60.290 30.232 46.019 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 523 GLN D NE2 1 ATOM 4094 N N . SER D 1 527 ? 59.335 23.722 45.524 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 524 SER D N 1 ATOM 4095 C CA . SER D 1 527 ? 59.173 22.371 44.976 0.96 23.06 ? ? ? ? ? ? 524 SER D CA 1 ATOM 4096 C C . SER D 1 527 ? 57.722 22.149 44.548 0.84 21.71 ? ? ? ? ? ? 524 SER D C 1 ATOM 4097 O O . SER D 1 527 ? 57.443 21.539 43.515 0.97 23.73 ? ? ? ? ? ? 524 SER D O 1 ATOM 4098 C CB . SER D 1 527 ? 59.584 21.305 46.005 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 524 SER D CB 1 ATOM 4099 O OG . SER D 1 527 ? 60.968 21.375 46.307 0.67 23.20 ? ? ? ? ? ? 524 SER D OG 1 ATOM 4100 N N . TRP D 1 528 ? 56.805 22.645 45.370 0.86 20.50 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D N 1 ATOM 4101 C CA . TRP D 1 528 ? 55.375 22.593 45.085 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CA 1 ATOM 4102 C C . TRP D 1 528 ? 55.055 23.124 43.689 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D C 1 ATOM 4103 O O . TRP D 1 528 ? 54.419 22.442 42.875 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D O 1 ATOM 4104 C CB . TRP D 1 528 ? 54.606 23.403 46.156 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CB 1 ATOM 4105 C CG . TRP D 1 528 ? 53.095 23.369 46.033 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CG 1 ATOM 4106 C CD1 . TRP D 1 528 ? 52.262 22.310 46.328 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CD1 1 ATOM 4107 C CD2 . TRP D 1 528 ? 52.239 24.449 45.635 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CD2 1 ATOM 4108 N NE1 . TRP D 1 528 ? 50.946 22.669 46.115 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D NE1 1 ATOM 4109 C CE2 . TRP D 1 528 ? 50.906 23.971 45.685 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CE2 1 ATOM 4110 C CE3 . TRP D 1 528 ? 52.466 25.771 45.236 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CE3 1 ATOM 4111 C CZ2 . TRP D 1 528 ? 49.815 24.773 45.355 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CZ2 1 ATOM 4112 C CZ3 . TRP D 1 528 ? 51.386 26.550 44.883 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CZ3 1 ATOM 4113 C CH2 . TRP D 1 528 ? 50.076 26.056 44.954 0.76 23.89 ? ? ? ? ? ? 525 TRP D CH2 1 ATOM 4114 N N . ILE D 1 529 ? 55.471 24.351 43.407 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D N 1 ATOM 4115 C CA . ILE D 1 529 ? 55.077 24.953 42.137 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D CA 1 ATOM 4116 C C . ILE D 1 529 ? 55.903 24.333 41.006 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D C 1 ATOM 4117 O O . ILE D 1 529 ? 55.400 24.143 39.893 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D O 1 ATOM 4118 C CB . ILE D 1 529 ? 55.215 26.513 42.162 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D CB 1 ATOM 4119 C CG1 . ILE D 1 529 ? 54.469 27.147 40.983 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D CG1 1 ATOM 4120 C CG2 . ILE D 1 529 ? 56.676 26.964 42.229 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D CG2 1 ATOM 4121 C CD1 . ILE D 1 529 ? 52.960 26.825 40.954 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 526 ILE D CD1 1 ATOM 4122 N N . TYR D 1 530 ? 57.156 23.979 41.291 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D N 1 ATOM 4123 C CA . TYR D 1 530 ? 58.010 23.411 40.242 0.79 22.94 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CA 1 ATOM 4124 C C . TYR D 1 530 ? 57.502 22.025 39.821 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D C 1 ATOM 4125 O O . TYR D 1 530 ? 57.519 21.676 38.639 0.89 25.42 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D O 1 ATOM 4126 C CB . TYR D 1 530 ? 59.484 23.326 40.694 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CB 1 ATOM 4127 C CG . TYR D 1 530 ? 60.371 22.724 39.620 0.88 22.54 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CG 1 ATOM 4128 C CD1 . TYR D 1 530 ? 60.790 23.483 38.529 0.76 22.40 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CD1 1 ATOM 4129 C CD2 . TYR D 1 530 ? 60.759 21.389 39.675 0.68 23.39 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CD2 1 ATOM 4130 C CE1 . TYR D 1 530 ? 61.586 22.924 37.526 0.93 25.93 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CE1 1 ATOM 4131 C CE2 . TYR D 1 530 ? 61.553 20.825 38.682 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CE2 1 ATOM 4132 C CZ . TYR D 1 530 ? 61.963 21.600 37.614 0.71 26.36 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D CZ 1 ATOM 4133 O OH . TYR D 1 530 ? 62.745 21.044 36.625 0.92 31.21 ? ? ? ? ? ? 527 TYR D OH 1 ATOM 4134 N N . ASP D 1 531 ? 57.040 21.237 40.784 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D N 1 ATOM 4135 C CA . ASP D 1 531 ? 56.489 19.920 40.479 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D CA 1 ATOM 4136 C C . ASP D 1 531 ? 55.323 20.043 39.489 0.92 22.98 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D C 1 ATOM 4137 O O . ASP D 1 531 ? 55.219 19.261 38.550 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D O 1 ATOM 4138 C CB . ASP D 1 531 ? 56.034 19.218 41.771 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D CB 1 ATOM 4139 C CG . ASP D 1 531 ? 56.054 17.694 41.663 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D CG 1 ATOM 4140 O OD1 . ASP D 1 531 ? 56.530 17.143 40.646 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D OD1 1 ATOM 4141 O OD2 . ASP D 1 531 ? 55.607 17.033 42.613 0.90 27.80 ? ? ? ? ? ? 528 ASP D OD2 1 ATOM 4142 N N . VAL D 1 532 ? 54.448 21.027 39.692 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D N 1 ATOM 4143 C CA . VAL D 1 532 ? 53.349 21.226 38.751 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D CA 1 ATOM 4144 C C . VAL D 1 532 ? 53.879 21.716 37.414 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D C 1 ATOM 4145 O O . VAL D 1 532 ? 53.473 21.235 36.351 0.90 21.90 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D O 1 ATOM 4146 C CB . VAL D 1 532 ? 52.313 22.237 39.270 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D CB 1 ATOM 4147 C CG1 . VAL D 1 532 ? 51.175 22.378 38.253 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D CG1 1 ATOM 4148 C CG2 . VAL D 1 532 ? 51.782 21.801 40.636 0.78 19.27 ? ? ? ? ? ? 529 VAL D CG2 1 ATOM 4149 N N . HIS D 1 533 ? 54.801 22.670 37.479 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D N 1 ATOM 4150 C CA . HIS D 1 533 ? 55.393 23.257 36.271 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D CA 1 ATOM 4151 C C . HIS D 1 533 ? 55.990 22.181 35.360 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D C 1 ATOM 4152 O O . HIS D 1 533 ? 55.783 22.180 34.142 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D O 1 ATOM 4153 C CB . HIS D 1 533 ? 56.475 24.272 36.672 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D CB 1 ATOM 4154 C CG . HIS D 1 533 ? 57.344 24.724 35.536 0.94 25.47 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D CG 1 ATOM 4155 N ND1 . HIS D 1 533 ? 56.979 25.739 34.679 0.91 25.49 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D ND1 1 ATOM 4156 C CD2 . HIS D 1 533 ? 58.566 24.303 35.125 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D CD2 1 ATOM 4157 C CE1 . HIS D 1 533 ? 57.940 25.928 33.789 0.64 27.75 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D CE1 1 ATOM 4158 N NE2 . HIS D 1 533 ? 58.912 25.068 34.036 0.90 30.79 ? ? ? ? ? ? 530 HIS D NE2 1 ATOM 4159 N N . LYS D 1 534 ? 56.721 21.260 35.974 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D N 1 ATOM 4160 C CA . LYS D 1 534 ? 57.540 20.297 35.230 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D CA 1 ATOM 4161 C C . LYS D 1 534 ? 56.796 18.973 34.996 0.85 25.48 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D C 1 ATOM 4162 O O . LYS D 1 534 ? 56.891 18.365 33.920 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D O 1 ATOM 4163 C CB . LYS D 1 534 ? 58.861 20.067 35.992 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D CB 1 ATOM 4164 C CG . LYS D 1 534 ? 59.835 19.059 35.361 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D CG 1 ATOM 4165 C CD . LYS D 1 534 ? 60.529 19.622 34.117 0.92 27.76 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D CD 1 ATOM 4166 C CE . LYS D 1 534 ? 61.565 18.611 33.576 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D CE 1 ATOM 4167 N NZ . LYS D 1 534 ? 61.842 18.812 32.131 0.94 31.82 ? ? ? ? ? ? 531 LYS D NZ 1 ATOM 4168 N N . ASN D 1 535 ? 56.035 18.541 35.998 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D N 1 ATOM 4169 C CA . ASN D 1 535 ? 55.411 17.218 35.982 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D CA 1 ATOM 4170 C C . ASN D 1 535 ? 53.881 17.201 35.958 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D C 1 ATOM 4171 O O . ASN D 1 535 ? 53.281 16.152 35.754 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D O 1 ATOM 4172 C CB . ASN D 1 535 ? 55.882 16.432 37.204 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D CB 1 ATOM 4173 C CG . ASN D 1 535 ? 57.380 16.289 37.248 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D CG 1 ATOM 4174 O OD1 . ASN D 1 535 ? 57.991 15.832 36.288 0.92 30.84 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D OD1 1 ATOM 4175 N ND2 . ASN D 1 535 ? 57.984 16.696 38.354 0.82 23.81 ? ? ? ? ? ? 532 ASN D ND2 1 ATOM 4176 N N . GLY D 1 536 ? 53.255 18.350 36.197 0.98 24.87 ? ? ? ? ? ? 533 GLY D N 1 ATOM 4177 C CA . GLY D 1 536 ? 51.805 18.413 36.276 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 533 GLY D CA 1 ATOM 4178 C C . GLY D 1 536 ? 51.126 18.879 35.006 0.82 21.17 ? ? ? ? ? ? 533 GLY D C 1 ATOM 4179 O O . GLY D 1 536 ? 50.391 18.117 34.362 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 533 GLY D O 1 ATOM 4180 N N . TRP D 1 537 ? 51.351 20.143 34.655 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D N 1 ATOM 4181 C CA . TRP D 1 537 ? 50.825 20.678 33.416 0.84 19.90 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CA 1 ATOM 4182 C C . TRP D 1 537 ? 51.956 20.725 32.384 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D C 1 ATOM 4183 O O . TRP D 1 537 ? 52.477 21.792 32.055 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D O 1 ATOM 4184 C CB . TRP D 1 537 ? 50.221 22.066 33.635 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CB 1 ATOM 4185 C CG . TRP D 1 537 ? 49.031 22.127 34.580 0.76 20.70 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CG 1 ATOM 4186 C CD1 . TRP D 1 537 ? 48.506 21.115 35.320 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CD1 1 ATOM 4187 C CD2 . TRP D 1 537 ? 48.229 23.286 34.857 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CD2 1 ATOM 4188 N NE1 . TRP D 1 537 ? 47.420 21.573 36.055 0.88 22.14 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D NE1 1 ATOM 4189 C CE2 . TRP D 1 537 ? 47.237 22.903 35.784 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CE2 1 ATOM 4190 C CE3 . TRP D 1 537 ? 48.258 24.609 34.410 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CE3 1 ATOM 4191 C CZ2 . TRP D 1 537 ? 46.291 23.799 36.280 0.95 22.05 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CZ2 1 ATOM 4192 C CZ3 . TRP D 1 537 ? 47.315 25.497 34.896 0.89 24.56 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CZ3 1 ATOM 4193 C CH2 . TRP D 1 537 ? 46.348 25.090 35.826 0.94 23.34 ? ? ? ? ? ? 534 TRP D CH2 1 ATOM 4194 N N . ARG D 1 538 ? 52.348 19.559 31.892 0.88 25.84 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D N 1 ATOM 4195 C CA . ARG D 1 538 ? 53.567 19.457 31.091 0.89 26.44 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D CA 1 ATOM 4196 C C . ARG D 1 538 ? 53.427 20.176 29.755 0.76 29.70 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D C 1 ATOM 4197 O O . ARG D 1 538 ? 52.468 19.954 29.021 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D O 1 ATOM 4198 C CB . ARG D 1 538 ? 53.926 17.992 30.870 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D CB 1 ATOM 4199 C CG . ARG D 1 538 ? 54.196 17.221 32.159 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D CG 1 ATOM 4200 C CD . ARG D 1 538 ? 54.227 15.751 31.852 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D CD 1 ATOM 4201 N NE . ARG D 1 538 ? 52.932 15.320 31.334 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D NE 1 ATOM 4202 C CZ . ARG D 1 538 ? 52.690 14.118 30.831 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D CZ 1 ATOM 4203 N NH1 . ARG D 1 538 ? 53.658 13.214 30.778 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D NH1 1 ATOM 4204 N NH2 . ARG D 1 538 ? 51.473 13.819 30.386 0.92 31.18 ? ? ? ? ? ? 535 ARG D NH2 1 ATOM 4205 N N . VAL D 1 539 ? 54.377 21.053 29.453 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D N 1 ATOM 4206 C CA . VAL D 1 539 ? 54.388 21.716 28.155 0.86 31.13 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D CA 1 ATOM 4207 C C . VAL D 1 539 ? 55.050 20.776 27.143 0.78 34.13 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D C 1 ATOM 4208 O O . VAL D 1 539 ? 56.242 20.870 26.859 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D O 1 ATOM 4209 C CB . VAL D 1 539 ? 55.111 23.075 28.213 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D CB 1 ATOM 4210 C CG1 . VAL D 1 539 ? 55.089 23.763 26.847 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D CG1 1 ATOM 4211 C CG2 . VAL D 1 539 ? 54.452 23.976 29.281 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 536 VAL D CG2 1 ATOM 4212 N N . ASN D 1 540 ? 54.250 19.852 26.628 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D N 1 ATOM 4213 C CA . ASN D 1 540 ? 54.709 18.831 25.701 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D CA 1 ATOM 4214 C C . ASN D 1 540 ? 54.587 19.328 24.244 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D C 1 ATOM 4215 O O . ASN D 1 540 ? 54.082 20.435 24.012 0.94 36.03 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D O 1 ATOM 4216 C CB . ASN D 1 540 ? 53.922 17.536 25.957 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D CB 1 ATOM 4217 C CG . ASN D 1 540 ? 54.532 16.705 27.077 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D CG 1 ATOM 4218 O OD1 . ASN D 1 540 ? 55.679 16.919 27.448 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D OD1 1 ATOM 4219 N ND2 . ASN D 1 540 ? 53.769 15.759 27.618 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 537 ASN D ND2 1 ATOM 4220 N N . PRO D 1 541 ? 55.089 18.553 23.263 0.67 38.07 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D N 1 ATOM 4221 C CA . PRO D 1 541 ? 54.993 19.038 21.876 0.91 35.15 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D CA 1 ATOM 4222 C C . PRO D 1 541 ? 53.561 19.372 21.437 0.79 34.02 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D C 1 ATOM 4223 O O . PRO D 1 541 ? 52.651 18.569 21.633 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D O 1 ATOM 4224 C CB . PRO D 1 541 ? 55.540 17.862 21.058 0.80 33.94 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D CB 1 ATOM 4225 C CG . PRO D 1 541 ? 56.471 17.167 21.979 0.80 36.57 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D CG 1 ATOM 4226 C CD . PRO D 1 541 ? 55.862 17.298 23.351 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 538 PRO D CD 1 ATOM 4227 N N . GLY D 1 542 ? 53.372 20.547 20.846 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 539 GLY D N 1 ATOM 4228 C CA . GLY D 1 542 ? 52.050 20.972 20.412 0.91 34.42 ? ? ? ? ? ? 539 GLY D CA 1 ATOM 4229 C C . GLY D 1 542 ? 51.301 21.813 21.435 0.75 37.06 ? ? ? ? ? ? 539 GLY D C 1 ATOM 4230 O O . GLY D 1 542 ? 50.223 22.338 21.143 0.88 36.70 ? ? ? ? ? ? 539 GLY D O 1 ATOM 4231 N N . HIS D 1 543 ? 51.873 21.941 22.630 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D N 1 ATOM 4232 C CA . HIS D 1 543 ? 51.258 22.699 23.721 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D CA 1 ATOM 4233 C C . HIS D 1 543 ? 51.700 24.150 23.736 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D C 1 ATOM 4234 O O . HIS D 1 543 ? 52.861 24.455 23.450 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D O 1 ATOM 4235 C CB . HIS D 1 543 ? 51.606 22.076 25.081 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D CB 1 ATOM 4236 C CG . HIS D 1 543 ? 50.955 20.751 25.332 0.97 28.37 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D CG 1 ATOM 4237 N ND1 . HIS D 1 543 ? 50.183 20.500 26.448 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D ND1 1 ATOM 4238 C CD2 . HIS D 1 543 ? 50.958 19.606 24.610 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D CD2 1 ATOM 4239 C CE1 . HIS D 1 543 ? 49.744 19.254 26.403 0.93 27.39 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D CE1 1 ATOM 4240 N NE2 . HIS D 1 543 ? 50.198 18.691 25.296 0.93 29.35 ? ? ? ? ? ? 540 HIS D NE2 1 ATOM 4241 N N . GLN D 1 544 ? 50.788 25.046 24.094 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D N 1 ATOM 4242 C CA . GLN D 1 544 ? 51.189 26.401 24.460 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D CA 1 ATOM 4243 C C . GLN D 1 544 ? 51.829 26.333 25.832 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D C 1 ATOM 4244 O O . GLN D 1 544 ? 51.678 25.340 26.540 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D O 1 ATOM 4245 C CB . GLN D 1 544 ? 50.006 27.368 24.488 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D CB 1 ATOM 4246 C CG . GLN D 1 544 ? 49.156 27.379 23.226 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D CG 1 ATOM 4247 C CD . GLN D 1 544 ? 49.947 27.790 22.007 0.68 39.53 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D CD 1 ATOM 4248 O OE1 . GLN D 1 544 ? 50.674 28.779 22.036 0.53 37.27 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D OE1 1 ATOM 4249 N NE2 . GLN D 1 544 ? 49.822 27.021 20.930 0.86 40.04 ? ? ? ? ? ? 541 GLN D NE2 1 ATOM 4250 N N . ASP D 1 545 ? 52.548 27.380 26.208 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D N 1 ATOM 4251 C CA . ASP D 1 545 ? 53.008 27.497 27.578 0.86 33.80 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D CA 1 ATOM 4252 C C . ASP D 1 545 ? 51.789 27.544 28.490 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D C 1 ATOM 4253 O O . ASP D 1 545 ? 50.776 28.163 28.151 0.98 31.11 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D O 1 ATOM 4254 C CB . ASP D 1 545 ? 53.865 28.742 27.769 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D CB 1 ATOM 4255 C CG . ASP D 1 545 ? 54.456 28.816 29.152 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D CG 1 ATOM 4256 O OD1 . ASP D 1 545 ? 55.506 28.183 29.384 0.56 34.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D OD1 1 ATOM 4257 O OD2 . ASP D 1 545 ? 53.866 29.493 30.013 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 542 ASP D OD2 1 ATOM 4258 N N . HIS D 1 546 ? 51.879 26.893 29.642 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D N 1 ATOM 4259 C CA . HIS D 1 546 ? 50.716 26.776 30.514 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D CA 1 ATOM 4260 C C . HIS D 1 546 ? 50.690 27.781 31.661 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D C 1 ATOM 4261 O O . HIS D 1 546 ? 49.855 27.680 32.560 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D O 1 ATOM 4262 C CB . HIS D 1 546 ? 50.632 25.353 31.057 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D CB 1 ATOM 4263 C CG . HIS D 1 546 ? 50.292 24.350 30.007 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D CG 1 ATOM 4264 N ND1 . HIS D 1 546 ? 49.259 24.538 29.113 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D ND1 1 ATOM 4265 C CD2 . HIS D 1 546 ? 50.855 23.160 29.691 0.97 26.63 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D CD2 1 ATOM 4266 C CE1 . HIS D 1 546 ? 49.196 23.503 28.296 0.98 24.30 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D CE1 1 ATOM 4267 N NE2 . HIS D 1 546 ? 50.153 22.653 28.624 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 543 HIS D NE2 1 ATOM 4268 N N . GLY D 1 547 ? 51.592 28.760 31.618 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 544 GLY D N 1 ATOM 4269 C CA . GLY D 1 547 ? 51.621 29.823 32.606 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 544 GLY D CA 1 ATOM 4270 C C . GLY D 1 547 ? 51.945 29.383 34.028 0.92 25.71 ? ? ? ? ? ? 544 GLY D C 1 ATOM 4271 O O . GLY D 1 547 ? 51.799 30.161 34.970 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 544 GLY D O 1 ATOM 4272 N N . VAL D 1 548 ? 52.398 28.145 34.205 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D N 1 ATOM 4273 C CA . VAL D 1 548 ? 52.869 27.741 35.528 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D CA 1 ATOM 4274 C C . VAL D 1 548 ? 54.332 28.129 35.698 0.96 28.48 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D C 1 ATOM 4275 O O . VAL D 1 548 ? 55.203 27.610 34.985 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D O 1 ATOM 4276 C CB . VAL D 1 548 ? 52.729 26.233 35.773 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D CB 1 ATOM 4277 C CG1 . VAL D 1 548 ? 53.081 25.910 37.207 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D CG1 1 ATOM 4278 C CG2 . VAL D 1 548 ? 51.334 25.758 35.443 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 545 VAL D CG2 1 ATOM 4279 N N . PRO D 1 549 ? 54.609 29.034 36.646 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D N 1 ATOM 4280 C CA . PRO D 1 549 ? 55.989 29.469 36.888 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D CA 1 ATOM 4281 C C . PRO D 1 549 ? 56.838 28.327 37.422 0.98 32.78 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D C 1 ATOM 4282 O O . PRO D 1 549 ? 56.312 27.390 38.040 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D O 1 ATOM 4283 C CB . PRO D 1 549 ? 55.838 30.577 37.934 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D CB 1 ATOM 4284 C CG . PRO D 1 549 ? 54.537 30.269 38.631 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D CG 1 ATOM 4285 C CD . PRO D 1 549 ? 53.649 29.648 37.589 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 546 PRO D CD 1 ATOM 4286 N N . ALA D 1 550 ? 58.138 28.402 37.168 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 547 ALA D N 1 ATOM 4287 C CA . ALA D 1 550 ? 59.083 27.397 37.631 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 547 ALA D CA 1 ATOM 4288 C C . ALA D 1 550 ? 59.434 27.639 39.090 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 547 ALA D C 1 ATOM 4289 O O . ALA D 1 550 ? 59.946 26.755 39.763 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 547 ALA D O 1 ATOM 4290 C CB . ALA D 1 550 ? 60.340 27.410 36.773 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 547 ALA D CB 1 ATOM 4291 N N . SER D 1 551 ? 59.141 28.842 39.569 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 548 SER D N 1 ATOM 4292 C CA . SER D 1 551 ? 59.418 29.219 40.953 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 548 SER D CA 1 ATOM 4293 C C . SER D 1 551 ? 58.574 30.429 41.354 0.95 25.68 ? ? ? ? ? ? 548 SER D C 1 ATOM 4294 O O . SER D 1 551 ? 57.971 31.087 40.497 0.88 26.18 ? ? ? ? ? ? 548 SER D O 1 ATOM 4295 C CB . SER D 1 551 ? 60.905 29.546 41.132 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 548 SER D CB 1 ATOM 4296 O OG . SER D 1 551 ? 61.235 30.699 40.367 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 548 SER D OG 1 ATOM 4297 N N . PHE D 1 552 ? 58.527 30.714 42.653 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D N 1 ATOM 4298 C CA . PHE D 1 552 ? 57.896 31.934 43.145 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CA 1 ATOM 4299 C C . PHE D 1 552 ? 58.965 32.949 43.517 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D C 1 ATOM 4300 O O . PHE D 1 552 ? 59.905 32.624 44.239 0.88 24.30 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D O 1 ATOM 4301 C CB . PHE D 1 552 ? 57.022 31.668 44.381 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CB 1 ATOM 4302 C CG . PHE D 1 552 ? 55.738 30.946 44.089 0.91 22.02 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CG 1 ATOM 4303 C CD1 . PHE D 1 552 ? 54.732 31.553 43.349 0.95 25.38 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CD1 1 ATOM 4304 C CD2 . PHE D 1 552 ? 55.521 29.669 44.595 0.90 22.27 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CD2 1 ATOM 4305 C CE1 . PHE D 1 552 ? 53.531 30.892 43.099 0.94 25.90 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CE1 1 ATOM 4306 C CE2 . PHE D 1 552 ? 54.328 28.994 44.347 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CE2 1 ATOM 4307 C CZ . PHE D 1 552 ? 53.332 29.603 43.599 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 549 PHE D CZ 1 ATOM 4308 N N . GLU D 1 553 ? 58.815 34.183 43.064 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D N 1 ATOM 4309 C CA . GLU D 1 553 ? 59.789 35.201 43.435 0.75 28.60 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D CA 1 ATOM 4310 C C . GLU D 1 553 ? 59.254 36.204 44.455 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D C 1 ATOM 4311 O O . GLU D 1 553 ? 60.033 36.947 45.044 0.74 26.76 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D O 1 ATOM 4312 C CB . GLU D 1 553 ? 60.287 35.935 42.188 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D CB 1 ATOM 4313 C CG . GLU D 1 553 ? 59.219 36.648 41.397 0.34 32.55 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D CG 1 ATOM 4314 C CD . GLU D 1 553 ? 59.708 37.015 40.015 0.05 37.62 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D CD 1 ATOM 4315 O OE1 . GLU D 1 553 ? 60.473 36.215 39.435 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D OE1 1 ATOM 4316 O OE2 . GLU D 1 553 ? 59.345 38.100 39.516 0.47 40.22 ? ? ? ? ? ? 550 GLU D OE2 1 ATOM 4317 N N . SER D 1 554 ? 57.938 36.226 44.675 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 551 SER D N 1 ATOM 4318 C CA . SER D 1 554 ? 57.355 37.207 45.597 0.96 24.76 ? ? ? ? ? ? 551 SER D CA 1 ATOM 4319 C C . SER D 1 554 ? 56.153 36.702 46.377 0.67 26.12 ? ? ? ? ? ? 551 SER D C 1 ATOM 4320 O O . SER D 1 554 ? 55.516 35.727 45.996 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 551 SER D O 1 ATOM 4321 C CB . SER D 1 554 ? 56.928 38.463 44.845 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 551 SER D CB 1 ATOM 4322 O OG . SER D 1 554 ? 55.784 38.214 44.055 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 551 SER D OG 1 ATOM 4323 N N . ARG D 1 555 ? 55.827 37.404 47.457 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D N 1 ATOM 4324 C CA . ARG D 1 555 ? 54.606 37.121 48.185 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D CA 1 ATOM 4325 C C . ARG D 1 555 ? 53.384 37.376 47.304 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D C 1 ATOM 4326 O O . ARG D 1 555 ? 52.420 36.611 47.335 0.81 23.30 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D O 1 ATOM 4327 C CB . ARG D 1 555 ? 54.557 37.946 49.469 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D CB 1 ATOM 4328 C CG . ARG D 1 555 ? 55.708 37.578 50.420 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D CG 1 ATOM 4329 C CD . ARG D 1 555 ? 55.546 38.186 51.808 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D CD 1 ATOM 4330 N NE . ARG D 1 555 ? 55.397 39.638 51.746 0.87 26.62 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D NE 1 ATOM 4331 C CZ . ARG D 1 555 ? 55.102 40.404 52.793 0.68 28.96 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D CZ 1 ATOM 4332 N NH1 . ARG D 1 555 ? 54.919 39.865 53.996 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D NH1 1 ATOM 4333 N NH2 . ARG D 1 555 ? 54.991 41.711 52.635 0.82 27.53 ? ? ? ? ? ? 552 ARG D NH2 1 ATOM 4334 N N . GLU D 1 556 ? 53.432 38.420 46.483 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D N 1 ATOM 4335 C CA A GLU D 1 556 ? 52.282 38.765 45.655 0.59 28.99 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CA 1 ATOM 4336 C CA B GLU D 1 556 ? 52.286 38.760 45.650 0.41 28.97 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CA 1 ATOM 4337 C C . GLU D 1 556 ? 52.015 37.668 44.630 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D C 1 ATOM 4338 O O . GLU D 1 556 ? 50.858 37.315 44.355 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D O 1 ATOM 4339 C CB A GLU D 1 556 ? 52.482 40.122 44.954 0.59 31.87 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CB 1 ATOM 4340 C CB B GLU D 1 556 ? 52.499 40.099 44.940 0.41 31.85 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CB 1 ATOM 4341 C CG A GLU D 1 556 ? 53.886 40.722 45.062 0.59 36.07 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CG 1 ATOM 4342 C CG B GLU D 1 556 ? 51.417 40.416 43.929 0.41 29.56 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CG 1 ATOM 4343 C CD A GLU D 1 556 ? 54.191 41.298 46.434 0.59 31.43 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CD 1 ATOM 4344 C CD B GLU D 1 556 ? 51.315 41.890 43.628 0.41 37.76 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D CD 1 ATOM 4345 O OE1 A GLU D 1 556 ? 53.361 42.063 46.967 0.59 37.67 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D OE1 1 ATOM 4346 O OE1 B GLU D 1 556 ? 52.371 42.543 43.493 0.41 39.96 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D OE1 1 ATOM 4347 O OE2 A GLU D 1 556 ? 55.259 40.972 46.985 0.59 27.65 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D OE2 1 ATOM 4348 O OE2 B GLU D 1 556 ? 50.177 42.396 43.536 0.41 42.85 ? ? ? ? ? ? 553 GLU D OE2 1 ATOM 4349 N N . GLN D 1 557 ? 53.078 37.119 44.070 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D N 1 ATOM 4350 C CA . GLN D 1 557 ? 52.925 36.042 43.104 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D CA 1 ATOM 4351 C C . GLN D 1 557 ? 52.343 34.791 43.789 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D C 1 ATOM 4352 O O . GLN D 1 557 ? 51.448 34.128 43.260 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D O 1 ATOM 4353 C CB . GLN D 1 557 ? 54.272 35.736 42.454 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D CB 1 ATOM 4354 C CG . GLN D 1 557 ? 54.208 34.780 41.289 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D CG 1 ATOM 4355 C CD . GLN D 1 557 ? 55.589 34.434 40.767 0.79 29.90 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D CD 1 ATOM 4356 O OE1 . GLN D 1 557 ? 56.587 34.614 41.464 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D OE1 1 ATOM 4357 N NE2 . GLN D 1 557 ? 55.652 33.938 39.539 0.92 29.64 ? ? ? ? ? ? 554 GLN D NE2 1 ATOM 4358 N N . LEU D 1 558 ? 52.858 34.475 44.969 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D N 1 ATOM 4359 C CA . LEU D 1 558 ? 52.332 33.346 45.735 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D CA 1 ATOM 4360 C C . LEU D 1 558 ? 50.830 33.537 45.992 0.85 22.73 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D C 1 ATOM 4361 O O . LEU D 1 558 ? 50.033 32.623 45.784 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D O 1 ATOM 4362 C CB . LEU D 1 558 ? 53.102 33.193 47.045 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D CB 1 ATOM 4363 C CG . LEU D 1 558 ? 52.727 32.013 47.952 0.91 20.79 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D CG 1 ATOM 4364 C CD1 . LEU D 1 558 ? 52.783 30.685 47.185 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D CD1 1 ATOM 4365 C CD2 . LEU D 1 558 ? 53.644 31.984 49.182 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 555 LEU D CD2 1 ATOM 4366 N N . LYS D 1 559 ? 50.447 34.743 46.407 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D N 1 ATOM 4367 C CA . LYS D 1 559 ? 49.047 35.049 46.671 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D CA 1 ATOM 4368 C C . LYS D 1 559 ? 48.173 34.837 45.449 0.91 23.73 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D C 1 ATOM 4369 O O . LYS D 1 559 ? 47.117 34.192 45.531 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D O 1 ATOM 4370 C CB . LYS D 1 559 ? 48.881 36.489 47.165 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D CB 1 ATOM 4371 C CG . LYS D 1 559 ? 47.419 36.848 47.433 0.85 26.59 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D CG 1 ATOM 4372 C CD . LYS D 1 559 ? 47.287 38.183 48.125 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D CD 1 ATOM 4373 C CE . LYS D 1 559 ? 47.577 39.327 47.182 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D CE 1 ATOM 4374 N NZ . LYS D 1 559 ? 47.585 40.612 47.944 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 556 LYS D NZ 1 ATOM 4375 N N . GLU D 1 560 ? 48.617 35.365 44.313 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D N 1 ATOM 4376 C CA . GLU D 1 560 ? 47.861 35.232 43.078 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D CA 1 ATOM 4377 C C . GLU D 1 560 ? 47.618 33.773 42.688 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D C 1 ATOM 4378 O O . GLU D 1 560 ? 46.519 33.425 42.253 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D O 1 ATOM 4379 C CB . GLU D 1 560 ? 48.577 35.954 41.927 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D CB 1 ATOM 4380 C CG . GLU D 1 560 ? 47.836 35.886 40.594 0.84 26.83 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D CG 1 ATOM 4381 C CD . GLU D 1 560 ? 48.521 36.695 39.488 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D CD 1 ATOM 4382 O OE1 . GLU D 1 560 ? 48.971 36.087 38.494 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D OE1 1 ATOM 4383 O OE2 . GLU D 1 560 ? 48.607 37.935 39.612 0.97 42.91 ? ? ? ? ? ? 557 GLU D OE2 1 ATOM 4384 N N . VAL D 1 561 ? 48.637 32.924 42.813 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D N 1 ATOM 4385 C CA . VAL D 1 561 ? 48.476 31.523 42.396 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D CA 1 ATOM 4386 C C . VAL D 1 561 ? 47.576 30.764 43.365 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D C 1 ATOM 4387 O O . VAL D 1 561 ? 46.691 30.026 42.934 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D O 1 ATOM 4388 C CB . VAL D 1 561 ? 49.841 30.786 42.265 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D CB 1 ATOM 4389 C CG1 . VAL D 1 561 ? 49.638 29.284 42.015 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D CG1 1 ATOM 4390 C CG2 . VAL D 1 561 ? 50.664 31.406 41.128 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 558 VAL D CG2 1 ATOM 4391 N N . LEU D 1 562 ? 47.796 30.949 44.665 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D N 1 ATOM 4392 C CA . LEU D 1 562 ? 46.956 30.286 45.676 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D CA 1 ATOM 4393 C C . LEU D 1 562 ? 45.507 30.750 45.582 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D C 1 ATOM 4394 O O . LEU D 1 562 ? 44.577 29.948 45.714 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D O 1 ATOM 4395 C CB . LEU D 1 562 ? 47.499 30.539 47.092 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D CB 1 ATOM 4396 C CG . LEU D 1 562 ? 48.827 29.830 47.398 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D CG 1 ATOM 4397 C CD1 . LEU D 1 562 ? 49.420 30.302 48.712 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D CD1 1 ATOM 4398 C CD2 . LEU D 1 562 ? 48.612 28.323 47.431 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 559 LEU D CD2 1 ATOM 4399 N N . THR D 1 563 ? 45.308 32.041 45.345 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 560 THR D N 1 ATOM 4400 C CA . THR D 1 563 ? 43.950 32.560 45.201 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 560 THR D CA 1 ATOM 4401 C C . THR D 1 563 ? 43.296 31.905 43.991 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 560 THR D C 1 ATOM 4402 O O . THR D 1 563 ? 42.168 31.420 44.079 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 560 THR D O 1 ATOM 4403 C CB . THR D 1 563 ? 43.932 34.104 45.062 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 560 THR D CB 1 ATOM 4404 O OG1 . THR D 1 563 ? 44.515 34.695 46.234 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 560 THR D OG1 1 ATOM 4405 C CG2 . THR D 1 563 ? 42.490 34.621 44.891 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 560 THR D CG2 1 ATOM 4406 N N . SER D 1 564 ? 44.009 31.867 42.864 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 561 SER D N 1 ATOM 4407 C CA . SER D 1 564 ? 43.484 31.216 41.660 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 561 SER D CA 1 ATOM 4408 C C . SER D 1 564 ? 43.075 29.771 41.948 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 561 SER D C 1 ATOM 4409 O O . SER D 1 564 ? 42.030 29.297 41.509 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 561 SER D O 1 ATOM 4410 C CB . SER D 1 564 ? 44.527 31.235 40.526 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 561 SER D CB 1 ATOM 4411 O OG . SER D 1 564 ? 44.880 32.579 40.177 0.80 20.42 ? ? ? ? ? ? 561 SER D OG 1 ATOM 4412 N N . LEU D 1 565 ? 43.925 29.081 42.687 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D N 1 ATOM 4413 C CA . LEU D 1 565 ? 43.720 27.672 42.974 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D CA 1 ATOM 4414 C C . LEU D 1 565 ? 42.530 27.454 43.922 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D C 1 ATOM 4415 O O . LEU D 1 565 ? 41.631 26.666 43.640 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D O 1 ATOM 4416 C CB . LEU D 1 565 ? 45.005 27.085 43.564 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D CB 1 ATOM 4417 C CG . LEU D 1 565 ? 44.938 25.596 43.893 0.77 23.24 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D CG 1 ATOM 4418 C CD1 . LEU D 1 565 ? 44.575 24.805 42.654 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D CD1 1 ATOM 4419 C CD2 . LEU D 1 565 ? 46.274 25.130 44.466 0.67 20.73 ? ? ? ? ? ? 562 LEU D CD2 1 ATOM 4420 N N . VAL D 1 566 ? 42.527 28.169 45.038 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D N 1 ATOM 4421 C CA . VAL D 1 566 ? 41.465 28.020 46.023 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D CA 1 ATOM 4422 C C . VAL D 1 566 ? 40.121 28.479 45.447 0.88 20.86 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D C 1 ATOM 4423 O O . VAL D 1 566 ? 39.103 27.832 45.667 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D O 1 ATOM 4424 C CB . VAL D 1 566 ? 41.802 28.786 47.318 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D CB 1 ATOM 4425 C CG1 . VAL D 1 566 ? 40.591 28.817 48.282 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D CG1 1 ATOM 4426 C CG2 . VAL D 1 566 ? 42.996 28.125 47.991 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 563 VAL D CG2 1 ATOM 4427 N N . PHE D 1 567 ? 40.122 29.560 44.675 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D N 1 ATOM 4428 C CA . PHE D 1 567 ? 38.893 29.996 44.019 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CA 1 ATOM 4429 C C . PHE D 1 567 ? 38.364 28.927 43.059 0.92 24.55 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D C 1 ATOM 4430 O O . PHE D 1 567 ? 37.152 28.708 42.952 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D O 1 ATOM 4431 C CB . PHE D 1 567 ? 39.110 31.308 43.257 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CB 1 ATOM 4432 C CG . PHE D 1 567 ? 37.866 31.829 42.603 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CG 1 ATOM 4433 C CD1 . PHE D 1 567 ? 37.526 31.442 41.316 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CD1 1 ATOM 4434 C CD2 . PHE D 1 567 ? 37.018 32.692 43.292 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CD2 1 ATOM 4435 C CE1 . PHE D 1 567 ? 36.370 31.910 40.723 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CE1 1 ATOM 4436 C CE2 . PHE D 1 567 ? 35.865 33.175 42.696 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CE2 1 ATOM 4437 C CZ . PHE D 1 567 ? 35.540 32.780 41.418 0.90 20.39 ? ? ? ? ? ? 564 PHE D CZ 1 ATOM 4438 N N . THR D 1 568 ? 39.271 28.271 42.346 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 565 THR D N 1 ATOM 4439 C CA . THR D 1 568 ? 38.863 27.249 41.392 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 565 THR D CA 1 ATOM 4440 C C . THR D 1 568 ? 38.289 26.010 42.101 0.93 20.81 ? ? ? ? ? ? 565 THR D C 1 ATOM 4441 O O . THR D 1 568 ? 37.221 25.523 41.729 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 565 THR D O 1 ATOM 4442 C CB . THR D 1 568 ? 40.041 26.826 40.484 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 565 THR D CB 1 ATOM 4443 O OG1 . THR D 1 568 ? 40.562 27.979 39.806 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 565 THR D OG1 1 ATOM 4444 C CG2 . THR D 1 568 ? 39.566 25.837 39.450 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 565 THR D CG2 1 ATOM 4445 N N . PHE D 1 569 ? 39.002 25.505 43.109 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D N 1 ATOM 4446 C CA . PHE D 1 569 ? 38.541 24.350 43.896 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CA 1 ATOM 4447 C C . PHE D 1 569 ? 37.127 24.530 44.446 0.88 20.87 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D C 1 ATOM 4448 O O . PHE D 1 569 ? 36.312 23.611 44.409 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D O 1 ATOM 4449 C CB . PHE D 1 569 ? 39.468 24.104 45.078 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CB 1 ATOM 4450 C CG . PHE D 1 569 ? 40.677 23.249 44.764 0.78 18.18 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CG 1 ATOM 4451 C CD1 . PHE D 1 569 ? 40.558 22.065 44.056 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CD1 1 ATOM 4452 C CD2 . PHE D 1 569 ? 41.927 23.627 45.216 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CD2 1 ATOM 4453 C CE1 . PHE D 1 569 ? 41.666 21.278 43.808 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CE1 1 ATOM 4454 C CE2 . PHE D 1 569 ? 43.038 22.839 44.964 0.92 20.66 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CE2 1 ATOM 4455 C CZ . PHE D 1 569 ? 42.900 21.668 44.257 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CZ 1 ATOM 4456 N N . SER D 1 570 ? 36.861 25.712 44.990 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 567 SER D N 1 ATOM 4457 C CA . SER D 1 570 ? 35.584 25.996 45.624 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 567 SER D CA 1 ATOM 4458 C C . SER D 1 570 ? 34.593 26.649 44.655 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 567 SER D C 1 ATOM 4459 O O . SER D 1 570 ? 33.720 25.982 44.099 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 567 SER D O 1 ATOM 4460 C CB . SER D 1 570 ? 35.799 26.894 46.851 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 567 SER D CB 1 ATOM 4461 O OG . SER D 1 570 ? 36.448 28.106 46.482 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 567 SER D OG 1 ATOM 4462 N N . CYS D 1 571 ? 34.759 27.955 44.444 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D N 1 ATOM 4463 C CA . CYS D 1 571 ? 33.789 28.782 43.718 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D CA 1 ATOM 4464 C C . CYS D 1 571 ? 33.594 28.420 42.253 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D C 1 ATOM 4465 O O . CYS D 1 571 ? 32.453 28.269 41.805 0.98 22.70 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D O 1 ATOM 4466 C CB . CYS D 1 571 ? 34.197 30.260 43.815 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D CB 1 ATOM 4467 S SG . CYS D 1 571 ? 34.383 30.855 45.514 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D SG 1 ATOM 4468 N N . GLN D 1 572 ? 34.682 28.315 41.486 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D N 1 ATOM 4469 C CA . GLN D 1 572 ? 34.528 28.076 40.051 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D CA 1 ATOM 4470 C C . GLN D 1 572 ? 33.844 26.741 39.824 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D C 1 ATOM 4471 O O . GLN D 1 572 ? 32.918 26.627 39.025 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D O 1 ATOM 4472 C CB . GLN D 1 572 ? 35.875 28.098 39.308 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D CB 1 ATOM 4473 C CG . GLN D 1 572 ? 35.751 27.820 37.791 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D CG 1 ATOM 4474 C CD . GLN D 1 572 ? 35.077 28.970 37.030 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D CD 1 ATOM 4475 O OE1 . GLN D 1 572 ? 34.774 30.010 37.606 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D OE1 1 ATOM 4476 N NE2 . GLN D 1 572 ? 34.853 28.784 35.733 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 569 GLN D NE2 1 ATOM 4477 N N . HIS D 1 573 ? 34.315 25.718 40.520 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D N 1 ATOM 4478 C CA . HIS D 1 573 ? 33.697 24.420 40.363 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D CA 1 ATOM 4479 C C . HIS D 1 573 ? 32.220 24.469 40.747 0.83 19.06 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D C 1 ATOM 4480 O O . HIS D 1 573 ? 31.378 23.939 40.032 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D O 1 ATOM 4481 C CB . HIS D 1 573 ? 34.414 23.368 41.195 0.97 22.30 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D CB 1 ATOM 4482 C CG . HIS D 1 573 ? 33.709 22.056 41.210 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D CG 1 ATOM 4483 N ND1 . HIS D 1 573 ? 33.044 21.585 42.323 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D ND1 1 ATOM 4484 C CD2 . HIS D 1 573 ? 33.546 21.118 40.246 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D CD2 1 ATOM 4485 C CE1 . HIS D 1 573 ? 32.514 20.407 42.050 0.99 20.87 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D CE1 1 ATOM 4486 N NE2 . HIS D 1 573 ? 32.802 20.103 40.797 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 570 HIS D NE2 1 ATOM 4487 N N . ALA D 1 574 ? 31.909 25.121 41.865 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 571 ALA D N 1 ATOM 4488 C CA . ALA D 1 574 ? 30.522 25.250 42.274 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 571 ALA D CA 1 ATOM 4489 C C . ALA D 1 574 ? 29.684 25.908 41.169 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 571 ALA D C 1 ATOM 4490 O O . ALA D 1 574 ? 28.637 25.381 40.791 0.92 25.29 ? ? ? ? ? ? 571 ALA D O 1 ATOM 4491 C CB . ALA D 1 574 ? 30.418 26.038 43.593 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 571 ALA D CB 1 ATOM 4492 N N . ALA D 1 575 ? 30.159 27.029 40.622 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 572 ALA D N 1 ATOM 4493 C CA . ALA D 1 575 ? 29.400 27.749 39.593 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 572 ALA D CA 1 ATOM 4494 C C . ALA D 1 575 ? 29.153 26.921 38.335 0.79 24.44 ? ? ? ? ? ? 572 ALA D C 1 ATOM 4495 O O . ALA D 1 575 ? 28.108 27.062 37.692 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 572 ALA D O 1 ATOM 4496 C CB . ALA D 1 575 ? 30.109 29.059 39.216 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 572 ALA D CB 1 ATOM 4497 N N . VAL D 1 576 ? 30.093 26.057 37.967 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D N 1 ATOM 4498 C CA . VAL D 1 576 ? 29.902 25.311 36.720 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CA 1 ATOM 4499 C C . VAL D 1 576 ? 29.394 23.898 36.979 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D C 1 ATOM 4500 O O . VAL D 1 576 ? 29.048 23.173 36.038 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D O 1 ATOM 4501 C CB . VAL D 1 576 ? 31.199 25.260 35.870 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CB 1 ATOM 4502 C CG1 . VAL D 1 576 ? 31.717 26.681 35.618 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CG1 1 ATOM 4503 C CG2 . VAL D 1 576 ? 32.278 24.405 36.534 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CG2 1 ATOM 4504 N N . ASN D 1 577 ? 29.313 23.512 38.250 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D N 1 ATOM 4505 C CA . ASN D 1 577 ? 28.805 22.169 38.588 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D CA 1 ATOM 4506 C C . ASN D 1 577 ? 27.375 22.146 39.149 0.87 21.84 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D C 1 ATOM 4507 O O . ASN D 1 577 ? 26.504 21.470 38.609 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D O 1 ATOM 4508 C CB . ASN D 1 577 ? 29.753 21.487 39.580 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D CB 1 ATOM 4509 C CG . ASN D 1 577 ? 29.315 20.076 39.928 0.98 24.05 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D CG 1 ATOM 4510 O OD1 . ASN D 1 577 ? 29.432 19.173 39.116 0.83 25.14 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D OD1 1 ATOM 4511 N ND2 . ASN D 1 577 ? 28.802 19.886 41.147 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 574 ASN D ND2 1 ATOM 4512 N N . PHE D 1 578 ? 27.119 22.883 40.225 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D N 1 ATOM 4513 C CA . PHE D 1 578 ? 25.829 22.742 40.903 0.94 24.62 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CA 1 ATOM 4514 C C . PHE D 1 578 ? 24.744 23.528 40.166 0.75 25.18 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D C 1 ATOM 4515 O O . PHE D 1 578 ? 23.564 23.437 40.488 0.91 24.97 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D O 1 ATOM 4516 C CB . PHE D 1 578 ? 25.960 23.149 42.370 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CB 1 ATOM 4517 C CG . PHE D 1 578 ? 26.931 22.281 43.132 0.70 22.50 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CG 1 ATOM 4518 C CD1 . PHE D 1 578 ? 26.590 20.974 43.476 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CD1 1 ATOM 4519 C CD2 . PHE D 1 578 ? 28.199 22.750 43.457 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CD2 1 ATOM 4520 C CE1 . PHE D 1 578 ? 27.486 20.155 44.162 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CE1 1 ATOM 4521 C CE2 . PHE D 1 578 ? 29.106 21.944 44.126 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CE2 1 ATOM 4522 C CZ . PHE D 1 578 ? 28.748 20.636 44.486 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 575 PHE D CZ 1 ATOM 4523 N N . SER D 1 579 ? 25.168 24.240 39.126 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 576 SER D N 1 ATOM 4524 C CA . SER D 1 579 ? 24.273 24.919 38.186 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 576 SER D CA 1 ATOM 4525 C C . SER D 1 579 ? 23.597 23.959 37.215 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 576 SER D C 1 ATOM 4526 O O . SER D 1 579 ? 22.682 24.340 36.496 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 576 SER D O 1 ATOM 4527 C CB . SER D 1 579 ? 25.067 25.946 37.383 0.96 25.73 ? ? ? ? ? ? 576 SER D CB 1 ATOM 4528 O OG . SER D 1 579 ? 26.250 25.330 36.873 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 576 SER D OG 1 ATOM 4529 N N . GLN D 1 580 ? 24.072 22.719 37.169 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D N 1 ATOM 4530 C CA . GLN D 1 580 ? 23.654 21.787 36.123 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D CA 1 ATOM 4531 C C . GLN D 1 580 ? 22.214 21.293 36.199 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D C 1 ATOM 4532 O O . GLN D 1 580 ? 21.643 20.900 35.180 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D O 1 ATOM 4533 C CB . GLN D 1 580 ? 24.567 20.566 36.123 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D CB 1 ATOM 4534 C CG . GLN D 1 580 ? 25.969 20.817 35.588 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D CG 1 ATOM 4535 C CD . GLN D 1 580 ? 26.805 19.561 35.683 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D CD 1 ATOM 4536 O OE1 . GLN D 1 580 ? 26.929 18.820 34.716 0.90 34.31 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D OE1 1 ATOM 4537 N NE2 . GLN D 1 580 ? 27.331 19.283 36.874 0.82 27.21 ? ? ? ? ? ? 577 GLN D NE2 1 ATOM 4538 N N . LYS D 1 581 ? 21.634 21.262 37.392 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D N 1 ATOM 4539 C CA . LYS D 1 581 ? 20.239 20.836 37.513 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D CA 1 ATOM 4540 C C . LYS D 1 581 ? 19.336 21.794 36.737 0.95 26.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D C 1 ATOM 4541 O O . LYS D 1 581 ? 18.486 21.367 35.947 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D O 1 ATOM 4542 C CB . LYS D 1 581 ? 19.809 20.756 38.991 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D CB 1 ATOM 4543 C CG . LYS D 1 581 ? 18.352 20.361 39.217 0.37 32.34 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D CG 1 ATOM 4544 C CD . LYS D 1 581 ? 17.410 21.565 39.332 0.85 32.50 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D CD 1 ATOM 4545 C CE . LYS D 1 581 ? 17.482 22.241 40.702 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D CE 1 ATOM 4546 N NZ . LYS D 1 581 ? 16.535 23.396 40.800 0.74 41.04 ? ? ? ? ? ? 578 LYS D NZ 1 ATOM 4547 N N . ASP D 1 582 ? 19.530 23.088 36.964 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D N 1 ATOM 4548 C CA . ASP D 1 582 ? 18.724 24.109 36.296 0.89 27.43 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D CA 1 ATOM 4549 C C . ASP D 1 582 ? 19.005 24.098 34.796 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D C 1 ATOM 4550 O O . ASP D 1 582 ? 18.122 24.328 33.966 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D O 1 ATOM 4551 C CB . ASP D 1 582 ? 19.015 25.497 36.880 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D CB 1 ATOM 4552 C CG . ASP D 1 582 ? 18.483 25.666 38.289 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D CG 1 ATOM 4553 O OD1 . ASP D 1 582 ? 17.342 25.218 38.557 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D OD1 1 ATOM 4554 O OD2 . ASP D 1 582 ? 19.200 26.270 39.124 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 579 ASP D OD2 1 ATOM 4555 N N . HIS D 1 583 ? 20.249 23.801 34.462 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D N 1 ATOM 4556 C CA . HIS D 1 583 ? 20.723 23.906 33.093 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D CA 1 ATOM 4557 C C . HIS D 1 583 ? 20.307 22.694 32.248 0.96 29.24 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D C 1 ATOM 4558 O O . HIS D 1 583 ? 19.758 22.849 31.160 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D O 1 ATOM 4559 C CB . HIS D 1 583 ? 22.249 24.068 33.102 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D CB 1 ATOM 4560 C CG . HIS D 1 583 ? 22.832 24.452 31.776 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D CG 1 ATOM 4561 N ND1 . HIS D 1 583 ? 23.116 25.758 31.439 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D ND1 1 ATOM 4562 C CD2 . HIS D 1 583 ? 23.198 23.701 30.713 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D CD2 1 ATOM 4563 C CE1 . HIS D 1 583 ? 23.626 25.796 30.222 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D CE1 1 ATOM 4564 N NE2 . HIS D 1 583 ? 23.682 24.561 29.757 0.89 26.18 ? ? ? ? ? ? 580 HIS D NE2 1 ATOM 4565 N N . TYR D 1 584 ? 20.563 21.489 32.748 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D N 1 ATOM 4566 C CA . TYR D 1 584 ? 20.321 20.281 31.960 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CA 1 ATOM 4567 C C . TYR D 1 584 ? 19.055 19.516 32.342 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D C 1 ATOM 4568 O O . TYR D 1 584 ? 18.665 18.579 31.636 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D O 1 ATOM 4569 C CB . TYR D 1 584 ? 21.517 19.335 32.079 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CB 1 ATOM 4570 C CG . TYR D 1 584 ? 22.816 19.849 31.473 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CG 1 ATOM 4571 C CD1 . TYR D 1 584 ? 22.968 19.966 30.097 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CD1 1 ATOM 4572 C CD2 . TYR D 1 584 ? 23.903 20.164 32.277 0.90 25.14 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CD2 1 ATOM 4573 C CE1 . TYR D 1 584 ? 24.158 20.401 29.544 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CE1 1 ATOM 4574 C CE2 . TYR D 1 584 ? 25.102 20.597 31.732 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CE2 1 ATOM 4575 C CZ . TYR D 1 584 ? 25.220 20.721 30.369 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D CZ 1 ATOM 4576 O OH . TYR D 1 584 ? 26.412 21.151 29.836 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 581 TYR D OH 1 ATOM 4577 N N . GLY D 1 585 ? 18.437 19.897 33.459 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 582 GLY D N 1 ATOM 4578 C CA . GLY D 1 585 ? 17.257 19.216 33.974 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 582 GLY D CA 1 ATOM 4579 C C . GLY D 1 585 ? 16.185 18.987 32.925 0.90 32.41 ? ? ? ? ? ? 582 GLY D C 1 ATOM 4580 O O . GLY D 1 585 ? 15.744 17.861 32.710 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 582 GLY D O 1 ATOM 4581 N N . PHE D 1 586 ? 15.783 20.062 32.260 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D N 1 ATOM 4582 C CA . PHE D 1 586 ? 14.871 19.970 31.129 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CA 1 ATOM 4583 C C . PHE D 1 586 ? 15.701 19.912 29.853 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D C 1 ATOM 4584 O O . PHE D 1 586 ? 16.326 20.899 29.460 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D O 1 ATOM 4585 C CB . PHE D 1 586 ? 13.905 21.160 31.116 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CB 1 ATOM 4586 C CG . PHE D 1 586 ? 12.932 21.132 29.981 0.88 30.41 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CG 1 ATOM 4587 C CD1 . PHE D 1 586 ? 12.053 20.072 29.835 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CD1 1 ATOM 4588 C CD2 . PHE D 1 586 ? 12.892 22.164 29.059 0.77 30.37 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CD2 1 ATOM 4589 C CE1 . PHE D 1 586 ? 11.155 20.035 28.784 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CE1 1 ATOM 4590 C CE2 . PHE D 1 586 ? 11.996 22.131 28.006 0.91 29.35 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CE2 1 ATOM 4591 C CZ . PHE D 1 586 ? 11.124 21.064 27.871 0.98 27.77 ? ? ? ? ? ? 583 PHE D CZ 1 ATOM 4592 N N . THR D 1 587 ? 15.720 18.755 29.210 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 584 THR D N 1 ATOM 4593 C CA . THR D 1 587 ? 16.721 18.512 28.182 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 584 THR D CA 1 ATOM 4594 C C . THR D 1 587 ? 16.702 19.502 26.996 0.85 30.85 ? ? ? ? ? ? 584 THR D C 1 ATOM 4595 O O . THR D 1 587 ? 17.771 19.921 26.548 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 584 THR D O 1 ATOM 4596 C CB . THR D 1 587 ? 16.614 17.081 27.661 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 584 THR D CB 1 ATOM 4597 O OG1 . THR D 1 587 ? 16.731 16.180 28.769 0.83 32.04 ? ? ? ? ? ? 584 THR D OG1 1 ATOM 4598 C CG2 . THR D 1 587 ? 17.744 16.792 26.693 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 584 THR D CG2 1 ATOM 4599 N N . PRO D 1 588 ? 15.512 19.898 26.496 0.95 27.74 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D N 1 ATOM 4600 C CA . PRO D 1 588 ? 15.563 20.849 25.373 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D CA 1 ATOM 4601 C C . PRO D 1 588 ? 16.242 22.177 25.709 0.86 31.49 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D C 1 ATOM 4602 O O . PRO D 1 588 ? 16.672 22.876 24.788 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D O 1 ATOM 4603 C CB . PRO D 1 588 ? 14.079 21.064 25.031 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D CB 1 ATOM 4604 C CG . PRO D 1 588 ? 13.437 19.765 25.422 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D CG 1 ATOM 4605 C CD . PRO D 1 588 ? 14.143 19.380 26.699 0.72 30.64 ? ? ? ? ? ? 585 PRO D CD 1 ATOM 4606 N N . ASN D 1 589 ? 16.351 22.521 26.990 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D N 1 ATOM 4607 C CA . ASN D 1 589 ? 17.088 23.731 27.361 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D CA 1 ATOM 4608 C C . ASN D 1 589 ? 18.586 23.633 27.056 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D C 1 ATOM 4609 O O . ASN D 1 589 ? 19.252 24.653 26.849 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D O 1 ATOM 4610 C CB . ASN D 1 589 ? 16.901 24.059 28.842 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D CB 1 ATOM 4611 C CG . ASN D 1 589 ? 17.595 25.358 29.240 0.74 31.79 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D CG 1 ATOM 4612 O OD1 . ASN D 1 589 ? 17.220 26.441 28.785 0.99 35.67 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D OD1 1 ATOM 4613 N ND2 . ASN D 1 589 ? 18.608 25.254 30.095 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 586 ASN D ND2 1 ATOM 4614 N N . ALA D 1 590 ? 19.110 22.412 27.042 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 587 ALA D N 1 ATOM 4615 C CA . ALA D 1 590 ? 20.529 22.191 26.797 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 587 ALA D CA 1 ATOM 4616 C C . ALA D 1 590 ? 20.815 20.734 26.425 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 587 ALA D C 1 ATOM 4617 O O . ALA D 1 590 ? 21.335 19.966 27.234 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 587 ALA D O 1 ATOM 4618 C CB . ALA D 1 590 ? 21.346 22.602 28.010 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 587 ALA D CB 1 ATOM 4619 N N . PRO D 1 591 ? 20.476 20.350 25.185 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D N 1 ATOM 4620 C CA . PRO D 1 591 ? 20.780 19.004 24.692 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D CA 1 ATOM 4621 C C . PRO D 1 591 ? 22.285 18.771 24.641 0.91 29.36 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D C 1 ATOM 4622 O O . PRO D 1 591 ? 23.056 19.704 24.363 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D O 1 ATOM 4623 C CB . PRO D 1 591 ? 20.174 19.004 23.289 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D CB 1 ATOM 4624 C CG . PRO D 1 591 ? 20.221 20.438 22.881 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D CG 1 ATOM 4625 C CD . PRO D 1 591 ? 19.906 21.201 24.126 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 588 PRO D CD 1 ATOM 4626 N N . ALA D 1 592 ? 22.705 17.543 24.918 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 589 ALA D N 1 ATOM 4627 C CA . ALA D 1 592 ? 24.130 17.233 24.909 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 589 ALA D CA 1 ATOM 4628 C C . ALA D 1 592 ? 24.427 16.225 23.813 0.80 28.79 ? ? ? ? ? ? 589 ALA D C 1 ATOM 4629 O O . ALA D 1 592 ? 25.583 15.892 23.556 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 589 ALA D O 1 ATOM 4630 C CB . ALA D 1 592 ? 24.573 16.715 26.256 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 589 ALA D CB 1 ATOM 4631 N N . ILE D 1 593 ? 23.361 15.734 23.187 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D N 1 ATOM 4632 C CA . ILE D 1 593 ? 23.466 14.897 21.995 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D CA 1 ATOM 4633 C C . ILE D 1 593 ? 22.527 15.430 20.906 0.80 30.57 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D C 1 ATOM 4634 O O . ILE D 1 593 ? 21.446 15.897 21.213 0.88 28.96 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D O 1 ATOM 4635 C CB . ILE D 1 593 ? 23.120 13.439 22.310 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D CB 1 ATOM 4636 C CG1 . ILE D 1 593 ? 24.197 12.808 23.203 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D CG1 1 ATOM 4637 C CG2 . ILE D 1 593 ? 22.936 12.625 21.026 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D CG2 1 ATOM 4638 C CD1 . ILE D 1 593 ? 23.876 11.385 23.604 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 590 ILE D CD1 1 ATOM 4639 N N . LEU D 1 594 ? 22.956 15.408 19.646 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D N 1 ATOM 4640 C CA . LEU D 1 594 ? 22.029 15.603 18.529 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D CA 1 ATOM 4641 C C . LEU D 1 594 ? 22.195 14.432 17.561 0.67 31.91 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D C 1 ATOM 4642 O O . LEU D 1 594 ? 23.307 13.952 17.340 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D O 1 ATOM 4643 C CB . LEU D 1 594 ? 22.261 16.943 17.826 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D CB 1 ATOM 4644 C CG . LEU D 1 594 ? 21.911 18.197 18.633 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D CG 1 ATOM 4645 C CD1 . LEU D 1 594 ? 22.052 19.438 17.779 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D CD1 1 ATOM 4646 C CD2 . LEU D 1 594 ? 20.515 18.119 19.206 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 591 LEU D CD2 1 ATOM 4647 N N . ARG D 1 595 ? 21.090 13.963 16.996 0.86 33.76 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D N 1 ATOM 4648 C CA . ARG D 1 595 ? 21.093 12.687 16.293 0.97 32.10 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D CA 1 ATOM 4649 C C . ARG D 1 595 ? 21.076 12.814 14.770 0.65 35.86 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D C 1 ATOM 4650 O O . ARG D 1 595 ? 21.072 11.808 14.067 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D O 1 ATOM 4651 C CB . ARG D 1 595 ? 19.908 11.838 16.761 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D CB 1 ATOM 4652 C CG . ARG D 1 595 ? 20.027 11.382 18.223 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D CG 1 ATOM 4653 C CD . ARG D 1 595 ? 18.866 10.481 18.632 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D CD 1 ATOM 4654 N NE . ARG D 1 595 ? 17.604 11.216 18.741 0.88 32.46 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D NE 1 ATOM 4655 C CZ . ARG D 1 595 ? 16.416 10.627 18.802 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D CZ 1 ATOM 4656 N NH1 . ARG D 1 595 ? 16.334 9.302 18.760 0.79 33.57 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D NH1 1 ATOM 4657 N NH2 . ARG D 1 595 ? 15.314 11.352 18.899 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 592 ARG D NH2 1 ATOM 4658 N N . HIS D 1 596 ? 21.088 14.044 14.267 0.74 36.86 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D N 1 ATOM 4659 C CA . HIS D 1 596 ? 21.174 14.282 12.829 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D CA 1 ATOM 4660 C C . HIS D 1 596 ? 22.103 15.445 12.530 0.93 37.57 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D C 1 ATOM 4661 O O . HIS D 1 596 ? 22.298 16.314 13.376 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D O 1 ATOM 4662 C CB . HIS D 1 596 ? 19.785 14.548 12.240 0.71 40.17 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D CB 1 ATOM 4663 C CG . HIS D 1 596 ? 18.909 13.337 12.209 0.92 39.41 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D CG 1 ATOM 4664 N ND1 . HIS D 1 596 ? 17.785 13.212 12.992 0.71 38.04 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D ND1 1 ATOM 4665 C CD2 . HIS D 1 596 ? 19.013 12.184 11.507 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D CD2 1 ATOM 4666 C CE1 . HIS D 1 596 ? 17.223 12.037 12.766 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D CE1 1 ATOM 4667 N NE2 . HIS D 1 596 ? 17.945 11.397 11.866 0.66 39.35 ? ? ? ? ? ? 593 HIS D NE2 1 ATOM 4668 N N . PRO D 1 597 ? 22.694 15.456 11.325 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D N 1 ATOM 4669 C CA . PRO D 1 597 ? 23.590 16.541 10.918 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D CA 1 ATOM 4670 C C . PRO D 1 597 ? 22.852 17.873 10.773 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D C 1 ATOM 4671 O O . PRO D 1 597 ? 21.624 17.892 10.704 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D O 1 ATOM 4672 C CB . PRO D 1 597 ? 24.139 16.053 9.567 0.83 41.44 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D CB 1 ATOM 4673 C CG . PRO D 1 597 ? 23.158 15.049 9.086 0.93 38.59 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D CG 1 ATOM 4674 C CD . PRO D 1 597 ? 22.648 14.376 10.322 0.95 41.29 ? ? ? ? ? ? 594 PRO D CD 1 ATOM 4675 N N . PRO D 1 598 ? 23.592 18.988 10.749 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D N 1 ATOM 4676 C CA . PRO D 1 598 ? 22.955 20.296 10.587 0.93 40.79 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D CA 1 ATOM 4677 C C . PRO D 1 598 ? 22.336 20.447 9.200 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D C 1 ATOM 4678 O O . PRO D 1 598 ? 22.715 19.715 8.288 0.71 45.16 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D O 1 ATOM 4679 C CB . PRO D 1 598 ? 24.117 21.275 10.793 0.96 41.37 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D CB 1 ATOM 4680 C CG . PRO D 1 598 ? 25.320 20.495 10.454 0.93 36.90 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D CG 1 ATOM 4681 C CD . PRO D 1 598 ? 25.047 19.109 10.924 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 595 PRO D CD 1 ATOM 4682 N N . PRO D 1 599 ? 21.380 21.375 9.046 0.79 42.24 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D N 1 ATOM 4683 C CA . PRO D 1 599 ? 20.731 21.596 7.750 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D CA 1 ATOM 4684 C C . PRO D 1 599 ? 21.651 22.293 6.759 0.60 46.90 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D C 1 ATOM 4685 O O . PRO D 1 599 ? 22.420 23.167 7.158 0.80 44.13 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D O 1 ATOM 4686 C CB . PRO D 1 599 ? 19.544 22.493 8.102 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D CB 1 ATOM 4687 C CG . PRO D 1 599 ? 19.991 23.233 9.318 0.79 44.40 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D CG 1 ATOM 4688 C CD . PRO D 1 599 ? 20.846 22.265 10.092 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 596 PRO D CD 1 ATOM 4689 N N . LYS D 1 600 ? 21.568 21.913 5.488 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D N 1 ATOM 4690 C CA . LYS D 1 600 ? 22.346 22.575 4.446 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D CA 1 ATOM 4691 C C . LYS D 1 600 ? 21.538 23.685 3.766 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D C 1 ATOM 4692 O O . LYS D 1 600 ? 22.045 24.387 2.898 0.76 47.40 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D O 1 ATOM 4693 C CB . LYS D 1 600 ? 22.823 21.560 3.408 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D CB 1 ATOM 4694 C CG . LYS D 1 600 ? 23.762 20.494 3.955 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 597 LYS D CG 1 ATOM 4695 N N . LYS D 1 601 ? 20.281 23.843 4.174 0.85 49.95 ? ? ? ? ? ? 598 LYS D N 1 ATOM 4696 C CA . LYS D 1 601 ? 19.405 24.853 3.587 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 598 LYS D CA 1 ATOM 4697 C C . LYS D 1 601 ? 18.367 25.329 4.597 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 598 LYS D C 1 ATOM 4698 O O . LYS D 1 601 ? 18.145 24.683 5.617 0.71 44.66 ? ? ? ? ? ? 598 LYS D O 1 ATOM 4699 C CB . LYS D 1 601 ? 18.710 24.297 2.339 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 598 LYS D CB 1 ATOM 4700 N N . LYS D 1 602 ? 17.733 26.459 4.310 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D N 1 ATOM 4701 C CA . LYS D 1 602 ? 16.679 26.976 5.171 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D CA 1 ATOM 4702 C C . LYS D 1 602 ? 15.305 26.424 4.783 0.97 42.31 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D C 1 ATOM 4703 O O . LYS D 1 602 ? 15.108 25.964 3.661 0.63 40.85 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D O 1 ATOM 4704 C CB . LYS D 1 602 ? 16.657 28.503 5.123 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D CB 1 ATOM 4705 C CG . LYS D 1 602 ? 17.996 29.160 5.434 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D CG 1 ATOM 4706 C CD . LYS D 1 602 ? 17.782 30.524 6.057 0.93 34.15 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D CD 1 ATOM 4707 C CE . LYS D 1 602 ? 19.080 31.134 6.549 0.87 32.66 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D CE 1 ATOM 4708 N NZ . LYS D 1 602 ? 18.845 32.354 7.367 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 599 LYS D NZ 1 ATOM 4709 N N . GLY D 1 603 ? 14.366 26.465 5.723 0.85 40.73 ? ? ? ? ? ? 600 GLY D N 1 ATOM 4710 C CA . GLY D 1 603 ? 12.973 26.150 5.447 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 600 GLY D CA 1 ATOM 4711 C C . GLY D 1 603 ? 12.576 24.690 5.542 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 600 GLY D C 1 ATOM 4712 O O . GLY D 1 603 ? 11.462 24.325 5.176 0.49 43.40 ? ? ? ? ? ? 600 GLY D O 1 ATOM 4713 N N . GLU D 1 604 ? 13.474 23.847 6.040 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 601 GLU D N 1 ATOM 4714 C CA . GLU D 1 604 ? 13.203 22.412 6.088 0.82 43.47 ? ? ? ? ? ? 601 GLU D CA 1 ATOM 4715 C C . GLU D 1 604 ? 12.908 21.897 7.498 0.65 45.53 ? ? ? ? ? ? 601 GLU D C 1 ATOM 4716 O O . GLU D 1 604 ? 12.461 20.764 7.664 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 601 GLU D O 1 ATOM 4717 C CB . GLU D 1 604 ? 14.378 21.632 5.496 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 601 GLU D CB 1 ATOM 4718 N N . ALA D 1 605 ? 13.153 22.720 8.512 0.81 45.41 ? ? ? ? ? ? 602 ALA D N 1 ATOM 4719 C CA . ALA D 1 605 ? 12.923 22.287 9.883 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 602 ALA D CA 1 ATOM 4720 C C . ALA D 1 605 ? 11.437 22.237 10.214 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 602 ALA D C 1 ATOM 4721 O O . ALA D 1 605 ? 10.679 23.131 9.855 0.79 39.14 ? ? ? ? ? ? 602 ALA D O 1 ATOM 4722 C CB . ALA D 1 605 ? 13.638 23.190 10.859 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 602 ALA D CB 1 ATOM 4723 N N . THR D 1 606 ? 11.038 21.171 10.898 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 603 THR D N 1 ATOM 4724 C CA . THR D 1 606 ? 9.699 21.042 11.452 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 603 THR D CA 1 ATOM 4725 C C . THR D 1 606 ? 9.840 20.599 12.895 0.92 43.25 ? ? ? ? ? ? 603 THR D C 1 ATOM 4726 O O . THR D 1 606 ? 10.939 20.267 13.333 0.96 43.66 ? ? ? ? ? ? 603 THR D O 1 ATOM 4727 C CB . THR D 1 606 ? 8.845 20.013 10.697 0.92 44.57 ? ? ? ? ? ? 603 THR D CB 1 ATOM 4728 O OG1 . THR D 1 606 ? 9.396 18.705 10.901 0.95 43.87 ? ? ? ? ? ? 603 THR D OG1 1 ATOM 4729 C CG2 . THR D 1 606 ? 8.809 20.326 9.206 0.79 41.95 ? ? ? ? ? ? 603 THR D CG2 1 ATOM 4730 N N . LEU D 1 607 ? 8.740 20.582 13.635 0.78 44.45 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D N 1 ATOM 4731 C CA . LEU D 1 607 ? 8.785 20.065 14.995 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D CA 1 ATOM 4732 C C . LEU D 1 607 ? 9.196 18.592 14.965 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D C 1 ATOM 4733 O O . LEU D 1 607 ? 9.970 18.131 15.808 0.96 42.95 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D O 1 ATOM 4734 C CB . LEU D 1 607 ? 7.437 20.247 15.693 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D CB 1 ATOM 4735 C CG . LEU D 1 607 ? 7.346 19.726 17.132 0.75 45.25 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D CG 1 ATOM 4736 C CD1 . LEU D 1 607 ? 8.396 20.394 18.002 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D CD1 1 ATOM 4737 C CD2 . LEU D 1 607 ? 5.947 19.945 17.707 0.98 40.79 ? ? ? ? ? ? 604 LEU D CD2 1 ATOM 4738 N N . GLN D 1 608 ? 8.701 17.865 13.968 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D N 1 ATOM 4739 C CA . GLN D 1 608 ? 9.011 16.447 13.833 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D CA 1 ATOM 4740 C C . GLN D 1 608 ? 10.491 16.221 13.552 0.73 43.78 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D C 1 ATOM 4741 O O . GLN D 1 608 ? 11.107 15.355 14.174 0.76 39.25 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D O 1 ATOM 4742 C CB . GLN D 1 608 ? 8.164 15.807 12.728 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D CB 1 ATOM 4743 C CG . GLN D 1 608 ? 8.577 14.383 12.370 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 605 GLN D CG 1 ATOM 4744 N N . SER D 1 609 ? 11.063 16.985 12.620 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 606 SER D N 1 ATOM 4745 C CA . SER D 1 609 ? 12.481 16.828 12.319 0.95 40.41 ? ? ? ? ? ? 606 SER D CA 1 ATOM 4746 C C . SER D 1 609 ? 13.280 17.210 13.555 0.70 35.67 ? ? ? ? ? ? 606 SER D C 1 ATOM 4747 O O . SER D 1 609 ? 14.230 16.530 13.908 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 606 SER D O 1 ATOM 4748 C CB . SER D 1 609 ? 12.922 17.675 11.110 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 606 SER D CB 1 ATOM 4749 O OG . SER D 1 609 ? 12.836 19.065 11.378 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 606 SER D OG 1 ATOM 4750 N N . ILE D 1 610 ? 12.874 18.287 14.220 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D N 1 ATOM 4751 C CA . ILE D 1 610 ? 13.568 18.745 15.414 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D CA 1 ATOM 4752 C C . ILE D 1 610 ? 13.575 17.649 16.479 0.61 36.61 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D C 1 ATOM 4753 O O . ILE D 1 610 ? 14.628 17.305 17.009 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D O 1 ATOM 4754 C CB . ILE D 1 610 ? 12.938 20.030 15.971 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D CB 1 ATOM 4755 C CG1 . ILE D 1 610 ? 13.343 21.219 15.088 0.87 37.51 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D CG1 1 ATOM 4756 C CG2 . ILE D 1 610 ? 13.367 20.263 17.429 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D CG2 1 ATOM 4757 C CD1 . ILE D 1 610 ? 12.686 22.531 15.466 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 607 ILE D CD1 1 ATOM 4758 N N . LEU D 1 611 ? 12.411 17.070 16.756 0.95 39.80 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D N 1 ATOM 4759 C CA . LEU D 1 611 ? 12.325 16.011 17.756 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D CA 1 ATOM 4760 C C . LEU D 1 611 ? 13.137 14.773 17.386 0.89 38.60 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D C 1 ATOM 4761 O O . LEU D 1 611 ? 13.578 14.040 18.266 0.82 37.02 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D O 1 ATOM 4762 C CB . LEU D 1 611 ? 10.867 15.630 17.999 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D CB 1 ATOM 4763 C CG . LEU D 1 611 ? 10.157 16.711 18.812 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D CG 1 ATOM 4764 C CD1 . LEU D 1 611 ? 8.662 16.509 18.791 0.93 41.41 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D CD1 1 ATOM 4765 C CD2 . LEU D 1 611 ? 10.678 16.721 20.229 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 608 LEU D CD2 1 ATOM 4766 N N . SER D 1 612 ? 13.354 14.541 16.094 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 609 SER D N 1 ATOM 4767 C CA . SER D 1 612 ? 14.159 13.397 15.689 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 609 SER D CA 1 ATOM 4768 C C . SER D 1 612 ? 15.640 13.715 15.863 0.87 31.67 ? ? ? ? ? ? 609 SER D C 1 ATOM 4769 O O . SER D 1 612 ? 16.490 12.822 15.793 0.72 32.45 ? ? ? ? ? ? 609 SER D O 1 ATOM 4770 C CB . SER D 1 612 ? 13.864 12.991 14.235 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 609 SER D CB 1 ATOM 4771 O OG . SER D 1 612 ? 14.378 13.945 13.322 0.37 37.63 ? ? ? ? ? ? 609 SER D OG 1 ATOM 4772 N N . THR D 1 613 ? 15.954 14.990 16.090 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 610 THR D N 1 ATOM 4773 C CA . THR D 1 613 ? 17.348 15.405 16.193 0.85 34.17 ? ? ? ? ? ? 610 THR D CA 1 ATOM 4774 C C . THR D 1 613 ? 17.762 15.570 17.647 0.71 32.46 ? ? ? ? ? ? 610 THR D C 1 ATOM 4775 O O . THR D 1 613 ? 18.881 15.217 18.009 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 610 THR D O 1 ATOM 4776 C CB . THR D 1 613 ? 17.616 16.712 15.432 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 610 THR D CB 1 ATOM 4777 O OG1 . THR D 1 613 ? 16.786 17.755 15.958 0.09 34.03 ? ? ? ? ? ? 610 THR D OG1 1 ATOM 4778 C CG2 . THR D 1 613 ? 17.307 16.521 13.975 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 610 THR D CG2 1 ATOM 4779 N N . LEU D 1 614 ? 16.858 16.106 18.468 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D N 1 ATOM 4780 C CA . LEU D 1 614 ? 17.064 16.163 19.914 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D CA 1 ATOM 4781 C C . LEU D 1 614 ? 17.385 14.776 20.477 0.82 31.26 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D C 1 ATOM 4782 O O . LEU D 1 614 ? 17.089 13.755 19.847 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D O 1 ATOM 4783 C CB . LEU D 1 614 ? 15.834 16.739 20.607 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D CB 1 ATOM 4784 C CG . LEU D 1 614 ? 15.641 18.247 20.458 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D CG 1 ATOM 4785 C CD1 . LEU D 1 614 ? 14.300 18.644 21.024 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D CD1 1 ATOM 4786 C CD2 . LEU D 1 614 ? 16.769 18.987 21.151 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 611 LEU D CD2 1 ATOM 4787 N N . PRO D 1 615 ? 18.010 14.729 21.659 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D N 1 ATOM 4788 C CA . PRO D 1 615 ? 18.338 13.412 22.215 0.69 30.77 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D CA 1 ATOM 4789 C C . PRO D 1 615 ? 17.107 12.532 22.418 0.77 31.10 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D C 1 ATOM 4790 O O . PRO D 1 615 ? 16.000 13.036 22.647 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D O 1 ATOM 4791 C CB . PRO D 1 615 ? 19.000 13.747 23.556 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D CB 1 ATOM 4792 C CG . PRO D 1 615 ? 18.755 15.179 23.789 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D CG 1 ATOM 4793 C CD . PRO D 1 615 ? 18.562 15.821 22.471 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 612 PRO D CD 1 ATOM 4794 N N . SER D 1 616 ? 17.305 11.223 22.308 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 613 SER D N 1 ATOM 4795 C CA . SER D 1 616 ? 16.235 10.276 22.558 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 613 SER D CA 1 ATOM 4796 C C . SER D 1 616 ? 15.818 10.327 24.021 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 613 SER D C 1 ATOM 4797 O O . SER D 1 616 ? 16.446 10.996 24.847 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 613 SER D O 1 ATOM 4798 C CB . SER D 1 616 ? 16.664 8.856 22.193 0.90 33.75 ? ? ? ? ? ? 613 SER D CB 1 ATOM 4799 O OG . SER D 1 616 ? 17.631 8.374 23.113 0.87 32.36 ? ? ? ? ? ? 613 SER D OG 1 ATOM 4800 N N . LYS D 1 617 ? 14.745 9.613 24.322 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D N 1 ATOM 4801 C CA . LYS D 1 617 ? 14.211 9.528 25.664 0.87 32.14 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D CA 1 ATOM 4802 C C . LYS D 1 617 ? 15.268 8.961 26.613 0.84 29.22 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D C 1 ATOM 4803 O O . LYS D 1 617 ? 15.519 9.530 27.677 0.77 32.06 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D O 1 ATOM 4804 C CB . LYS D 1 617 ? 12.947 8.661 25.668 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D CB 1 ATOM 4805 C CG . LYS D 1 617 ? 12.195 8.651 26.972 0.92 35.65 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D CG 1 ATOM 4806 C CD . LYS D 1 617 ? 11.000 7.727 26.899 0.52 33.07 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D CD 1 ATOM 4807 C CE . LYS D 1 617 ? 11.440 6.282 26.760 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D CE 1 ATOM 4808 N NZ . LYS D 1 617 ? 10.314 5.341 26.970 0.59 34.74 ? ? ? ? ? ? 614 LYS D NZ 1 ATOM 4809 N N . SER D 1 618 ? 15.895 7.857 26.209 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 615 SER D N 1 ATOM 4810 C CA . SER D 1 618 ? 16.887 7.190 27.051 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 615 SER D CA 1 ATOM 4811 C C . SER D 1 618 ? 18.127 8.061 27.227 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 615 SER D C 1 ATOM 4812 O O . SER D 1 618 ? 18.690 8.135 28.319 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 615 SER D O 1 ATOM 4813 C CB . SER D 1 618 ? 17.273 5.821 26.469 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 615 SER D CB 1 ATOM 4814 O OG . SER D 1 618 ? 17.700 5.930 25.125 0.55 32.30 ? ? ? ? ? ? 615 SER D OG 1 ATOM 4815 N N . GLN D 1 619 ? 18.537 8.733 26.157 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D N 1 ATOM 4816 C CA . GLN D 1 619 ? 19.715 9.591 26.200 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D CA 1 ATOM 4817 C C . GLN D 1 619 ? 19.494 10.766 27.136 0.86 28.14 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D C 1 ATOM 4818 O O . GLN D 1 619 ? 20.373 11.126 27.911 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D O 1 ATOM 4819 C CB . GLN D 1 619 ? 20.076 10.098 24.802 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D CB 1 ATOM 4820 C CG . GLN D 1 619 ? 20.582 9.019 23.849 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D CG 1 ATOM 4821 C CD . GLN D 1 619 ? 20.723 9.541 22.437 0.74 28.66 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D CD 1 ATOM 4822 O OE1 . GLN D 1 619 ? 20.038 10.493 22.047 0.83 28.81 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D OE1 1 ATOM 4823 N NE2 . GLN D 1 619 ? 21.621 8.937 21.664 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 616 GLN D NE2 1 ATOM 4824 N N . ALA D 1 620 ? 18.313 11.364 27.053 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 617 ALA D N 1 ATOM 4825 C CA . ALA D 1 620 ? 17.962 12.467 27.923 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 617 ALA D CA 1 ATOM 4826 C C . ALA D 1 620 ? 17.884 12.004 29.383 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 617 ALA D C 1 ATOM 4827 O O . ALA D 1 620 ? 18.414 12.663 30.277 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 617 ALA D O 1 ATOM 4828 C CB . ALA D 1 620 ? 16.645 13.085 27.483 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 617 ALA D CB 1 ATOM 4829 N N . ALA D 1 621 ? 17.223 10.874 29.621 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 618 ALA D N 1 ATOM 4830 C CA . ALA D 1 621 ? 17.114 10.338 30.986 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 618 ALA D CA 1 ATOM 4831 C C . ALA D 1 621 ? 18.487 10.090 31.607 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 618 ALA D C 1 ATOM 4832 O O . ALA D 1 621 ? 18.690 10.361 32.785 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 618 ALA D O 1 ATOM 4833 C CB . ALA D 1 621 ? 16.301 9.041 30.997 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 618 ALA D CB 1 ATOM 4834 N N . LYS D 1 622 ? 19.418 9.559 30.814 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D N 1 ATOM 4835 C CA . LYS D 1 622 ? 20.790 9.333 31.280 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D CA 1 ATOM 4836 C C . LYS D 1 622 ? 21.502 10.630 31.658 0.67 29.91 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D C 1 ATOM 4837 O O . LYS D 1 622 ? 22.293 10.662 32.602 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D O 1 ATOM 4838 C CB . LYS D 1 622 ? 21.611 8.600 30.217 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D CB 1 ATOM 4839 C CG . LYS D 1 622 ? 21.326 7.114 30.118 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D CG 1 ATOM 4840 C CD . LYS D 1 622 ? 21.622 6.411 31.434 0.12 29.58 ? ? ? ? ? ? 619 LYS D CD 1 ATOM 4841 N N . ALA D 1 623 ? 21.240 11.695 30.908 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 620 ALA D N 1 ATOM 4842 C CA . ALA D 1 623 ? 21.861 12.981 31.198 0.95 33.20 ? ? ? ? ? ? 620 ALA D CA 1 ATOM 4843 C C . ALA D 1 623 ? 21.408 13.488 32.564 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 620 ALA D C 1 ATOM 4844 O O . ALA D 1 623 ? 22.205 14.001 33.351 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 620 ALA D O 1 ATOM 4845 C CB . ALA D 1 623 ? 21.525 13.993 30.106 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 620 ALA D CB 1 ATOM 4846 N N . ILE D 1 624 ? 20.119 13.332 32.841 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D N 1 ATOM 4847 C CA . ILE D 1 624 ? 19.551 13.801 34.097 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D CA 1 ATOM 4848 C C . ILE D 1 624 ? 20.070 12.963 35.267 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D C 1 ATOM 4849 O O . ILE D 1 624 ? 20.372 13.484 36.338 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D O 1 ATOM 4850 C CB . ILE D 1 624 ? 18.017 13.757 34.035 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D CB 1 ATOM 4851 C CG1 . ILE D 1 624 ? 17.509 14.890 33.141 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D CG1 1 ATOM 4852 C CG2 . ILE D 1 624 ? 17.405 13.834 35.429 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D CG2 1 ATOM 4853 C CD1 . ILE D 1 624 ? 16.190 14.591 32.511 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 621 ILE D CD1 1 ATOM 4854 N N . ALA D 1 625 ? 20.186 11.660 35.046 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 622 ALA D N 1 ATOM 4855 C CA . ALA D 1 625 ? 20.755 10.769 36.049 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 622 ALA D CA 1 ATOM 4856 C C . ALA D 1 625 ? 22.167 11.218 36.417 0.98 28.20 ? ? ? ? ? ? 622 ALA D C 1 ATOM 4857 O O . ALA D 1 625 ? 22.538 11.266 37.591 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 622 ALA D O 1 ATOM 4858 C CB . ALA D 1 625 ? 20.771 9.358 35.541 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 622 ALA D CB 1 ATOM 4859 N N . THR D 1 626 ? 22.936 11.564 35.391 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 623 THR D N 1 ATOM 4860 C CA . THR D 1 626 ? 24.298 12.036 35.566 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 623 THR D CA 1 ATOM 4861 C C . THR D 1 626 ? 24.327 13.328 36.366 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 623 THR D C 1 ATOM 4862 O O . THR D 1 626 ? 25.118 13.470 37.290 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 623 THR D O 1 ATOM 4863 C CB . THR D 1 626 ? 24.975 12.242 34.202 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 623 THR D CB 1 ATOM 4864 O OG1 . THR D 1 626 ? 24.978 10.993 33.506 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 623 THR D OG1 1 ATOM 4865 C CG2 . THR D 1 626 ? 26.413 12.739 34.364 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 623 THR D CG2 1 ATOM 4866 N N . VAL D 1 627 ? 23.444 14.261 36.026 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D N 1 ATOM 4867 C CA . VAL D 1 627 ? 23.371 15.523 36.750 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D CA 1 ATOM 4868 C C . VAL D 1 627 ? 22.980 15.293 38.210 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D C 1 ATOM 4869 O O . VAL D 1 627 ? 23.491 15.960 39.104 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D O 1 ATOM 4870 C CB . VAL D 1 627 ? 22.384 16.500 36.071 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D CB 1 ATOM 4871 C CG1 . VAL D 1 627 ? 22.177 17.743 36.927 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D CG1 1 ATOM 4872 C CG2 . VAL D 1 627 ? 22.908 16.883 34.688 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 624 VAL D CG2 1 ATOM 4873 N N . TYR D 1 628 ? 22.097 14.329 38.459 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D N 1 ATOM 4874 C CA . TYR D 1 628 ? 21.708 14.014 39.829 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CA 1 ATOM 4875 C C . TYR D 1 628 ? 22.923 13.593 40.656 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D C 1 ATOM 4876 O O . TYR D 1 628 ? 23.125 14.052 41.786 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D O 1 ATOM 4877 C CB . TYR D 1 628 ? 20.649 12.900 39.859 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CB 1 ATOM 4878 C CG . TYR D 1 628 ? 20.382 12.389 41.259 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CG 1 ATOM 4879 C CD1 . TYR D 1 628 ? 19.724 13.180 42.190 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CD1 1 ATOM 4880 C CD2 . TYR D 1 628 ? 20.798 11.117 41.652 0.88 27.78 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CD2 1 ATOM 4881 C CE1 . TYR D 1 628 ? 19.482 12.722 43.484 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CE1 1 ATOM 4882 C CE2 . TYR D 1 628 ? 20.553 10.648 42.939 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CE2 1 ATOM 4883 C CZ . TYR D 1 628 ? 19.893 11.454 43.847 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D CZ 1 ATOM 4884 O OH . TYR D 1 628 ? 19.657 11.005 45.125 0.78 31.16 ? ? ? ? ? ? 625 TYR D OH 1 ATOM 4885 N N . ILE D 1 629 ? 23.708 12.691 40.088 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D N 1 ATOM 4886 C CA . ILE D 1 629 ? 24.892 12.170 40.761 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D CA 1 ATOM 4887 C C . ILE D 1 629 ? 25.948 13.255 40.956 0.98 25.96 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D C 1 ATOM 4888 O O . ILE D 1 629 ? 26.499 13.397 42.046 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D O 1 ATOM 4889 C CB . ILE D 1 629 ? 25.485 10.993 39.980 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D CB 1 ATOM 4890 C CG1 . ILE D 1 629 ? 24.482 9.831 39.973 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D CG1 1 ATOM 4891 C CG2 . ILE D 1 629 ? 26.831 10.561 40.591 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D CG2 1 ATOM 4892 C CD1 . ILE D 1 629 ? 24.765 8.771 38.901 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 626 ILE D CD1 1 ATOM 4893 N N . LEU D 1 630 ? 26.183 14.061 39.925 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D N 1 ATOM 4894 C CA . LEU D 1 630 ? 27.248 15.065 39.985 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D CA 1 ATOM 4895 C C . LEU D 1 630 ? 26.916 16.294 40.825 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D C 1 ATOM 4896 O O . LEU D 1 630 ? 27.809 17.070 41.155 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D O 1 ATOM 4897 C CB . LEU D 1 630 ? 27.620 15.524 38.570 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D CB 1 ATOM 4898 C CG . LEU D 1 630 ? 28.099 14.437 37.612 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D CG 1 ATOM 4899 C CD1 . LEU D 1 630 ? 28.456 15.058 36.268 0.80 29.06 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D CD1 1 ATOM 4900 C CD2 . LEU D 1 630 ? 29.288 13.692 38.198 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 627 LEU D CD2 1 ATOM 4901 N N . THR D 1 631 ? 25.640 16.498 41.150 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 628 THR D N 1 ATOM 4902 C CA . THR D 1 631 ? 25.257 17.698 41.888 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 628 THR D CA 1 ATOM 4903 C C . THR D 1 631 ? 24.820 17.388 43.327 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 628 THR D C 1 ATOM 4904 O O . THR D 1 631 ? 24.366 18.279 44.030 0.95 24.48 ? ? ? ? ? ? 628 THR D O 1 ATOM 4905 C CB . THR D 1 631 ? 24.113 18.472 41.180 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 628 THR D CB 1 ATOM 4906 O OG1 . THR D 1 631 ? 22.967 17.622 41.038 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 628 THR D OG1 1 ATOM 4907 C CG2 . THR D 1 631 ? 24.555 18.954 39.789 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 628 THR D CG2 1 ATOM 4908 N N . LYS D 1 632 ? 24.971 16.141 43.766 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D N 1 ATOM 4909 C CA . LYS D 1 632 ? 24.506 15.758 45.109 0.96 19.47 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D CA 1 ATOM 4910 C C . LYS D 1 632 ? 25.486 16.179 46.202 0.89 21.00 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D C 1 ATOM 4911 O O . LYS D 1 632 ? 26.605 15.661 46.287 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D O 1 ATOM 4912 C CB . LYS D 1 632 ? 24.252 14.246 45.199 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D CB 1 ATOM 4913 C CG . LYS D 1 632 ? 23.535 13.798 46.493 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D CG 1 ATOM 4914 C CD . LYS D 1 632 ? 23.582 12.271 46.628 0.85 24.03 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D CD 1 ATOM 4915 C CE . LYS D 1 632 ? 23.042 11.776 47.979 0.47 30.30 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D CE 1 ATOM 4916 N NZ . LYS D 1 632 ? 23.124 10.272 48.109 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 629 LYS D NZ 1 ATOM 4917 N N . PHE D 1 633 ? 25.064 17.126 47.034 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D N 1 ATOM 4918 C CA . PHE D 1 633 ? 25.846 17.503 48.207 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CA 1 ATOM 4919 C C . PHE D 1 633 ? 25.860 16.369 49.227 0.91 25.49 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D C 1 ATOM 4920 O O . PHE D 1 633 ? 24.824 15.767 49.502 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D O 1 ATOM 4921 C CB . PHE D 1 633 ? 25.278 18.758 48.873 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CB 1 ATOM 4922 C CG . PHE D 1 633 ? 25.425 20.010 48.058 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CG 1 ATOM 4923 C CD1 . PHE D 1 633 ? 26.674 20.570 47.850 0.90 22.55 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CD1 1 ATOM 4924 C CD2 . PHE D 1 633 ? 24.308 20.641 47.521 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CD2 1 ATOM 4925 C CE1 . PHE D 1 633 ? 26.817 21.736 47.107 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CE1 1 ATOM 4926 C CE2 . PHE D 1 633 ? 24.440 21.804 46.785 0.81 27.36 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CE2 1 ATOM 4927 C CZ . PHE D 1 633 ? 25.706 22.354 46.580 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 630 PHE D CZ 1 ATOM 4928 N N . SER D 1 634 ? 27.024 16.087 49.795 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 631 SER D N 1 ATOM 4929 C CA . SER D 1 634 ? 27.117 15.077 50.838 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 631 SER D CA 1 ATOM 4930 C C . SER D 1 634 ? 26.592 15.642 52.153 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 631 SER D C 1 ATOM 4931 O O . SER D 1 634 ? 26.651 16.842 52.388 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 631 SER D O 1 ATOM 4932 C CB . SER D 1 634 ? 28.552 14.596 51.021 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 631 SER D CB 1 ATOM 4933 O OG . SER D 1 634 ? 28.623 13.689 52.113 0.66 26.65 ? ? ? ? ? ? 631 SER D OG 1 ATOM 4934 N N . GLU D 1 635 ? 26.088 14.763 53.008 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D N 1 ATOM 4935 C CA . GLU D 1 635 ? 25.612 15.155 54.324 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D CA 1 ATOM 4936 C C . GLU D 1 635 ? 26.748 15.695 55.193 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D C 1 ATOM 4937 O O . GLU D 1 635 ? 26.494 16.413 56.152 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D O 1 ATOM 4938 C CB . GLU D 1 635 ? 24.927 13.961 55.024 0.87 32.44 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D CB 1 ATOM 4939 C CG . GLU D 1 635 ? 23.576 13.546 54.409 0.87 32.43 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D CG 1 ATOM 4940 C CD . GLU D 1 635 ? 23.688 12.886 53.034 0.25 33.23 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D CD 1 ATOM 4941 O OE1 . GLU D 1 635 ? 24.760 12.340 52.696 0.79 30.90 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D OE1 1 ATOM 4942 O OE2 . GLU D 1 635 ? 22.689 12.909 52.283 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 632 GLU D OE2 1 ATOM 4943 N N . ASP D 1 636 ? 27.997 15.350 54.864 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D N 1 ATOM 4944 C CA . ASP D 1 636 ? 29.133 15.846 55.638 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D CA 1 ATOM 4945 C C . ASP D 1 636 ? 29.912 16.926 54.895 0.85 24.12 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D C 1 ATOM 4946 O O . ASP D 1 636 ? 31.050 17.224 55.248 0.93 22.28 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D O 1 ATOM 4947 C CB . ASP D 1 636 ? 30.084 14.701 56.029 0.96 24.23 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D CB 1 ATOM 4948 C CG . ASP D 1 636 ? 30.900 14.180 54.859 0.88 22.78 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D CG 1 ATOM 4949 O OD1 . ASP D 1 636 ? 30.424 14.254 53.706 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D OD1 1 ATOM 4950 O OD2 . ASP D 1 636 ? 32.016 13.671 55.101 0.85 24.23 ? ? ? ? ? ? 633 ASP D OD2 1 ATOM 4951 N N . GLU D 1 637 ? 29.294 17.514 53.877 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D N 1 ATOM 4952 C CA A GLU D 1 637 ? 29.920 18.580 53.098 0.83 25.32 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CA 1 ATOM 4953 C CA B GLU D 1 637 ? 29.954 18.558 53.104 0.17 25.37 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CA 1 ATOM 4954 C C . GLU D 1 637 ? 30.345 19.734 53.995 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D C 1 ATOM 4955 O O . GLU D 1 637 ? 29.593 20.135 54.882 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D O 1 ATOM 4956 C CB A GLU D 1 637 ? 28.957 19.094 52.029 0.83 27.17 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CB 1 ATOM 4957 C CB B GLU D 1 637 ? 29.055 19.041 51.965 0.17 27.05 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CB 1 ATOM 4958 C CG A GLU D 1 637 ? 29.630 19.692 50.809 0.83 24.69 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CG 1 ATOM 4959 C CG B GLU D 1 637 ? 29.724 20.030 51.019 0.17 25.01 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CG 1 ATOM 4960 C CD A GLU D 1 637 ? 30.055 18.614 49.827 0.83 31.07 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CD 1 ATOM 4961 C CD B GLU D 1 637 ? 30.312 19.364 49.790 0.17 28.16 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D CD 1 ATOM 4962 O OE1 A GLU D 1 637 ? 29.164 17.849 49.366 0.83 24.97 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D OE1 1 ATOM 4963 O OE1 B GLU D 1 637 ? 29.618 19.318 48.753 0.17 28.43 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D OE1 1 ATOM 4964 O OE2 A GLU D 1 637 ? 31.274 18.529 49.531 0.83 29.67 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D OE2 1 ATOM 4965 O OE2 B GLU D 1 637 ? 31.467 18.892 49.855 0.17 28.13 ? ? ? ? ? ? 634 GLU D OE2 1 ATOM 4966 N N . ARG D 1 638 ? 31.546 20.257 53.768 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D N 1 ATOM 4967 C CA . ARG D 1 638 ? 31.989 21.474 54.428 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D CA 1 ATOM 4968 C C . ARG D 1 638 ? 32.026 22.578 53.382 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D C 1 ATOM 4969 O O . ARG D 1 638 ? 32.659 22.421 52.334 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D O 1 ATOM 4970 C CB . ARG D 1 638 ? 33.363 21.311 55.073 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D CB 1 ATOM 4971 C CG . ARG D 1 638 ? 33.355 20.413 56.289 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D CG 1 ATOM 4972 C CD . ARG D 1 638 ? 34.489 20.754 57.249 0.31 28.26 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D CD 1 ATOM 4973 N NE . ARG D 1 638 ? 34.458 19.885 58.419 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D NE 1 ATOM 4974 C CZ . ARG D 1 638 ? 34.830 18.612 58.386 0.58 33.08 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D CZ 1 ATOM 4975 N NH1 . ARG D 1 638 ? 35.280 18.091 57.253 0.91 34.52 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D NH1 1 ATOM 4976 N NH2 . ARG D 1 638 ? 34.768 17.868 59.479 0.68 28.14 ? ? ? ? ? ? 635 ARG D NH2 1 ATOM 4977 N N . 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TYR D 1 639 ? 26.248 21.110 51.069 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 636 TYR D OH 1 ATOM 4989 N N . LEU D 1 640 ? 32.276 26.818 51.991 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D N 1 ATOM 4990 C CA . LEU D 1 640 ? 33.374 27.781 51.908 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D CA 1 ATOM 4991 C C . LEU D 1 640 ? 33.696 28.466 53.222 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D C 1 ATOM 4992 O O . LEU D 1 640 ? 32.868 29.177 53.794 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D O 1 ATOM 4993 C CB . LEU D 1 640 ? 33.059 28.849 50.858 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D CB 1 ATOM 4994 C CG . LEU D 1 640 ? 34.225 29.796 50.571 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D CG 1 ATOM 4995 C CD1 . LEU D 1 640 ? 35.480 29.022 50.085 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D CD1 1 ATOM 4996 C CD2 . LEU D 1 640 ? 33.804 30.835 49.542 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 637 LEU D CD2 1 ATOM 4997 N N . GLY D 1 641 ? 34.919 28.271 53.692 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 638 GLY D N 1 ATOM 4998 C CA . GLY D 1 641 ? 35.360 28.958 54.892 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 638 GLY D CA 1 ATOM 4999 C C . GLY D 1 641 ? 35.138 28.151 56.159 0.81 22.45 ? ? ? ? ? ? 638 GLY D C 1 ATOM 5000 O O . GLY D 1 641 ? 35.587 28.545 57.233 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 638 GLY D O 1 ATOM 5001 N N . ASN D 1 642 ? 34.417 27.040 56.045 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D N 1 ATOM 5002 C CA . ASN D 1 642 ? 34.249 26.148 57.182 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D CA 1 ATOM 5003 C C . ASN D 1 642 ? 35.572 25.448 57.426 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D C 1 ATOM 5004 O O . ASN D 1 642 ? 35.923 24.498 56.740 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D O 1 ATOM 5005 C CB . ASN D 1 642 ? 33.136 25.127 56.933 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D CB 1 ATOM 5006 C CG . ASN D 1 642 ? 32.900 24.207 58.122 0.95 20.24 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D CG 1 ATOM 5007 O OD1 . ASN D 1 642 ? 33.725 24.106 59.029 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D OD1 1 ATOM 5008 N ND2 . ASN D 1 642 ? 31.760 23.524 58.116 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 639 ASN D ND2 1 ATOM 5009 N N . TYR D 1 643 ? 36.299 25.910 58.422 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D N 1 ATOM 5010 C CA . TYR D 1 643 ? 37.612 25.371 58.676 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CA 1 ATOM 5011 C C . TYR D 1 643 ? 37.633 24.626 60.009 0.85 22.72 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D C 1 ATOM 5012 O O . TYR D 1 643 ? 38.663 24.593 60.685 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D O 1 ATOM 5013 C CB . TYR D 1 643 ? 38.650 26.503 58.659 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CB 1 ATOM 5014 C CG . TYR D 1 643 ? 38.913 27.082 57.284 0.93 22.56 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CG 1 ATOM 5015 C CD1 . TYR D 1 643 ? 38.706 26.321 56.131 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CD1 1 ATOM 5016 C CD2 . TYR D 1 643 ? 39.371 28.392 57.137 0.89 20.64 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CD2 1 ATOM 5017 C CE1 . TYR D 1 643 ? 38.962 26.843 54.867 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CE1 1 ATOM 5018 C CE2 . TYR D 1 643 ? 39.621 28.929 55.876 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CE2 1 ATOM 5019 C CZ . TYR D 1 643 ? 39.421 28.147 54.751 0.85 21.48 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D CZ 1 ATOM 5020 O OH . TYR D 1 643 ? 39.667 28.670 53.508 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 640 TYR D OH 1 ATOM 5021 N N . SER D 1 644 ? 36.499 24.024 60.383 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 641 SER D N 1 ATOM 5022 C CA . SER D 1 644 ? 36.422 23.283 61.656 0.86 25.09 ? ? ? ? ? ? 641 SER D CA 1 ATOM 5023 C C . SER D 1 644 ? 37.371 22.084 61.701 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 641 SER D C 1 ATOM 5024 O O . SER D 1 644 ? 37.768 21.644 62.778 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 641 SER D O 1 ATOM 5025 C CB . SER D 1 644 ? 34.988 22.799 61.934 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 641 SER D CB 1 ATOM 5026 O OG . SER D 1 644 ? 34.490 21.994 60.879 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 641 SER D OG 1 ATOM 5027 N N . ALA D 1 645 ? 37.726 21.548 60.537 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 642 ALA D N 1 ATOM 5028 C CA . ALA D 1 645 ? 38.628 20.402 60.484 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 642 ALA D CA 1 ATOM 5029 C C . ALA D 1 645 ? 40.007 20.752 59.926 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 642 ALA D C 1 ATOM 5030 O O . ALA D 1 645 ? 40.611 19.946 59.228 0.79 26.16 ? ? ? ? ? ? 642 ALA D O 1 ATOM 5031 C CB . ALA D 1 645 ? 38.004 19.277 59.654 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 642 ALA D CB 1 ATOM 5032 N N . THR D 1 646 ? 40.498 21.950 60.231 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 643 THR D N 1 ATOM 5033 C CA . THR D 1 646 ? 41.835 22.365 59.801 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 643 THR D CA 1 ATOM 5034 C C . THR D 1 646 ? 42.794 22.350 60.984 0.81 24.69 ? ? ? ? ? ? 643 THR D C 1 ATOM 5035 O O . THR D 1 646 ? 42.362 22.298 62.127 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 643 THR D O 1 ATOM 5036 C CB . THR D 1 646 ? 41.833 23.774 59.172 0.95 23.05 ? ? ? ? ? ? 643 THR D CB 1 ATOM 5037 O OG1 . THR D 1 646 ? 41.408 24.733 60.148 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 643 THR D OG1 1 ATOM 5038 C CG2 . THR D 1 646 ? 40.899 23.825 57.971 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 643 THR D CG2 1 ATOM 5039 N N . ALA D 1 647 ? 44.094 22.428 60.705 0.83 23.22 ? ? ? ? ? ? 644 ALA D N 1 ATOM 5040 C CA . ALA D 1 647 ? 45.113 22.190 61.724 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 644 ALA D CA 1 ATOM 5041 C C . ALA D 1 647 ? 45.761 23.475 62.260 0.97 24.34 ? ? ? ? ? ? 644 ALA D C 1 ATOM 5042 O O . ALA D 1 647 ? 46.802 23.428 62.899 0.79 22.18 ? ? ? ? ? ? 644 ALA D O 1 ATOM 5043 C CB . ALA D 1 647 ? 46.185 21.253 61.164 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 644 ALA D CB 1 ATOM 5044 N N . TRP D 1 648 ? 45.131 24.614 62.010 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D N 1 ATOM 5045 C CA . TRP D 1 648 ? 45.669 25.902 62.435 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CA 1 ATOM 5046 C C . TRP D 1 648 ? 45.771 26.021 63.948 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D C 1 ATOM 5047 O O . TRP D 1 648 ? 44.846 25.646 64.654 0.94 27.80 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D O 1 ATOM 5048 C CB . TRP D 1 648 ? 44.796 27.031 61.888 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CB 1 ATOM 5049 C CG . TRP D 1 648 ? 44.842 27.163 60.391 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CG 1 ATOM 5050 C CD1 . TRP D 1 648 ? 43.850 26.865 59.499 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CD1 1 ATOM 5051 C CD2 . TRP D 1 648 ? 45.945 27.658 59.618 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CD2 1 ATOM 5052 N NE1 . TRP D 1 648 ? 44.270 27.150 58.211 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D NE1 1 ATOM 5053 C CE2 . TRP D 1 648 ? 45.553 27.638 58.265 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CE2 1 ATOM 5054 C CE3 . TRP D 1 648 ? 47.224 28.131 59.948 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CE3 1 ATOM 5055 C CZ2 . TRP D 1 648 ? 46.400 28.060 57.236 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CZ2 1 ATOM 5056 C CZ3 . TRP D 1 648 ? 48.064 28.551 58.930 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CZ3 1 ATOM 5057 C CH2 . TRP D 1 648 ? 47.647 28.504 57.586 0.87 19.79 ? ? ? ? ? ? 645 TRP D CH2 1 ATOM 5058 N N . GLU D 1 649 ? 46.898 26.553 64.427 0.90 26.87 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D N 1 ATOM 5059 C CA . GLU D 1 649 ? 47.113 26.851 65.848 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D CA 1 ATOM 5060 C C . GLU D 1 649 ? 47.498 28.313 66.097 0.94 31.75 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D C 1 ATOM 5061 O O . GLU D 1 649 ? 47.248 28.851 67.174 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D O 1 ATOM 5062 C CB . GLU D 1 649 ? 48.210 25.959 66.428 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D CB 1 ATOM 5063 C CG . GLU D 1 649 ? 47.868 24.497 66.457 0.69 35.94 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D CG 1 ATOM 5064 C CD . GLU D 1 649 ? 47.287 24.087 67.781 0.82 37.52 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D CD 1 ATOM 5065 O OE1 . GLU D 1 649 ? 47.479 24.835 68.761 0.55 34.78 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D OE1 1 ATOM 5066 O OE2 . GLU D 1 649 ? 46.637 23.026 67.843 0.62 31.48 ? ? ? ? ? ? 646 GLU D OE2 1 ATOM 5067 N N . ASP D 1 650 ? 48.141 28.941 65.116 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D N 1 ATOM 5068 C CA . ASP D 1 650 ? 48.586 30.335 65.246 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D CA 1 ATOM 5069 C C . ASP D 1 650 ? 47.417 31.305 65.446 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D C 1 ATOM 5070 O O . ASP D 1 650 ? 46.490 31.333 64.637 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D O 1 ATOM 5071 C CB . ASP D 1 650 ? 49.383 30.748 64.008 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D CB 1 ATOM 5072 C CG . ASP D 1 650 ? 50.053 32.089 64.173 0.61 26.73 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D CG 1 ATOM 5073 O OD1 . ASP D 1 650 ? 49.348 33.115 64.084 0.66 26.99 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D OD1 1 ATOM 5074 O OD2 . ASP D 1 650 ? 51.280 32.115 64.392 0.71 32.08 ? ? ? ? ? ? 647 ASP D OD2 1 ATOM 5075 N N . LYS D 1 651 ? 47.473 32.120 66.497 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D N 1 ATOM 5076 C CA . LYS D 1 651 ? 46.367 33.036 66.814 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D CA 1 ATOM 5077 C C . LYS D 1 651 ? 46.101 34.054 65.712 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D C 1 ATOM 5078 O O . LYS D 1 651 ? 44.948 34.359 65.400 0.74 26.98 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D O 1 ATOM 5079 C CB . LYS D 1 651 ? 46.636 33.767 68.132 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D CB 1 ATOM 5080 C CG . LYS D 1 651 ? 46.567 32.858 69.351 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 648 LYS D CG 1 ATOM 5081 N N . ASP D 1 652 ? 47.168 34.577 65.119 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D N 1 ATOM 5082 C CA . ASP D 1 652 ? 47.035 35.493 63.990 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D CA 1 ATOM 5083 C C . ASP D 1 652 ? 46.310 34.832 62.818 0.82 20.63 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D C 1 ATOM 5084 O O . ASP D 1 652 ? 45.445 35.440 62.179 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D O 1 ATOM 5085 C CB . ASP D 1 652 ? 48.417 36.004 63.573 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D CB 1 ATOM 5086 C CG . ASP D 1 652 ? 49.065 36.839 64.667 0.81 28.42 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D CG 1 ATOM 5087 O OD1 . ASP D 1 652 ? 48.328 37.603 65.321 0.84 28.07 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D OD1 1 ATOM 5088 O OD2 . ASP D 1 652 ? 50.285 36.719 64.896 0.65 30.60 ? ? ? ? ? ? 649 ASP D OD2 1 ATOM 5089 N N . ALA D 1 653 ? 46.644 33.571 62.561 0.91 23.83 ? ? ? ? ? ? 650 ALA D N 1 ATOM 5090 C CA . ALA D 1 653 ? 45.951 32.797 61.543 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 650 ALA D CA 1 ATOM 5091 C C . ALA D 1 653 ? 44.480 32.617 61.919 0.79 21.58 ? ? ? ? ? ? 650 ALA D C 1 ATOM 5092 O O . ALA D 1 653 ? 43.617 32.724 61.065 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 650 ALA D O 1 ATOM 5093 C CB . ALA D 1 653 ? 46.628 31.443 61.349 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 650 ALA D CB 1 ATOM 5094 N N . LEU D 1 654 ? 44.197 32.342 63.194 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D N 1 ATOM 5095 C CA . LEU D 1 654 ? 42.807 32.179 63.630 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D CA 1 ATOM 5096 C C . LEU D 1 654 ? 42.028 33.497 63.465 0.83 21.98 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D C 1 ATOM 5097 O O . LEU D 1 654 ? 40.857 33.490 63.068 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D O 1 ATOM 5098 C CB . LEU D 1 654 ? 42.744 31.680 65.081 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D CB 1 ATOM 5099 C CG . LEU D 1 654 ? 43.378 30.316 65.381 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D CG 1 ATOM 5100 C CD1 . LEU D 1 654 ? 43.068 29.868 66.811 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D CD1 1 ATOM 5101 C CD2 . LEU D 1 654 ? 42.923 29.253 64.388 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 651 LEU D CD2 1 ATOM 5102 N N . ASP D 1 655 ? 42.688 34.628 63.729 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D N 1 ATOM 5103 C CA . ASP D 1 655 ? 42.061 35.940 63.506 0.81 22.05 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D CA 1 ATOM 5104 C C . ASP D 1 655 ? 41.777 36.190 62.024 0.78 22.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D C 1 ATOM 5105 O O . ASP D 1 655 ? 40.723 36.718 61.665 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D O 1 ATOM 5106 C CB . ASP D 1 655 ? 42.937 37.075 64.048 0.88 25.20 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D CB 1 ATOM 5107 C CG . ASP D 1 655 ? 42.961 37.130 65.558 0.54 27.36 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D CG 1 ATOM 5108 O OD1 . ASP D 1 655 ? 41.999 36.648 66.192 0.65 28.86 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D OD1 1 ATOM 5109 O OD2 . ASP D 1 655 ? 43.940 37.673 66.109 0.54 28.63 ? ? ? ? ? ? 652 ASP D OD2 1 ATOM 5110 N N . ALA D 1 656 ? 42.730 35.830 61.165 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 653 ALA D N 1 ATOM 5111 C CA . ALA D 1 656 ? 42.536 35.971 59.730 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 653 ALA D CA 1 ATOM 5112 C C . ALA D 1 656 ? 41.324 35.166 59.275 0.98 20.75 ? ? ? ? ? ? 653 ALA D C 1 ATOM 5113 O O . ALA D 1 656 ? 40.515 35.635 58.474 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 653 ALA D O 1 ATOM 5114 C CB . ALA D 1 656 ? 43.777 35.526 58.970 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 653 ALA D CB 1 ATOM 5115 N N . ILE D 1 657 ? 41.209 33.949 59.792 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D N 1 ATOM 5116 C CA . ILE D 1 657 ? 40.070 33.103 59.475 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D CA 1 ATOM 5117 C C . ILE D 1 657 ? 38.766 33.760 59.940 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D C 1 ATOM 5118 O O . ILE D 1 657 ? 37.786 33.778 59.197 0.93 21.02 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D O 1 ATOM 5119 C CB . ILE D 1 657 ? 40.238 31.707 60.101 0.91 21.35 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D CB 1 ATOM 5120 C CG1 . ILE D 1 657 ? 41.373 30.949 59.374 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D CG1 1 ATOM 5121 C CG2 . ILE D 1 657 ? 38.931 30.926 60.039 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D CG2 1 ATOM 5122 C CD1 . ILE D 1 657 ? 41.798 29.654 60.049 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 654 ILE D CD1 1 ATOM 5123 N N . ASN D 1 658 ? 38.755 34.318 61.153 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D N 1 ATOM 5124 C CA . ASN D 1 658 ? 37.553 35.015 61.640 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D CA 1 ATOM 5125 C C . ASN D 1 658 ? 37.107 36.099 60.667 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D C 1 ATOM 5126 O O . ASN D 1 658 ? 35.921 36.202 60.342 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D O 1 ATOM 5127 C CB . ASN D 1 658 ? 37.786 35.642 63.016 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D CB 1 ATOM 5128 C CG . ASN D 1 658 ? 37.945 34.612 64.103 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D CG 1 ATOM 5129 O OD1 . ASN D 1 658 ? 37.503 33.470 63.960 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D OD1 1 ATOM 5130 N ND2 . ASN D 1 658 ? 38.592 34.999 65.191 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 655 ASN D ND2 1 ATOM 5131 N N . ARG D 1 659 ? 38.064 36.893 60.180 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D N 1 ATOM 5132 C CA . ARG D 1 659 ? 37.717 38.027 59.312 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D CA 1 ATOM 5133 C C . ARG D 1 659 ? 37.212 37.531 57.968 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D C 1 ATOM 5134 O O . ARG D 1 659 ? 36.306 38.114 57.368 0.97 23.35 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D O 1 ATOM 5135 C CB . ARG D 1 659 ? 38.913 38.956 59.120 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D CB 1 ATOM 5136 C CG . ARG D 1 659 ? 39.324 39.718 60.380 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D CG 1 ATOM 5137 C CD . ARG D 1 659 ? 40.416 40.740 60.058 0.85 29.29 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D CD 1 ATOM 5138 N NE . ARG D 1 659 ? 41.654 40.113 59.608 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D NE 1 ATOM 5139 C CZ . ARG D 1 659 ? 42.642 39.757 60.421 0.98 28.46 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D CZ 1 ATOM 5140 N NH1 . ARG D 1 659 ? 42.535 39.955 61.725 0.86 26.97 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D NH1 1 ATOM 5141 N NH2 . ARG D 1 659 ? 43.736 39.198 59.936 0.90 26.56 ? ? ? ? ? ? 656 ARG D NH2 1 ATOM 5142 N N . PHE D 1 660 ? 37.803 36.440 57.502 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D N 1 ATOM 5143 C CA . PHE D 1 660 ? 37.397 35.819 56.249 0.94 22.83 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CA 1 ATOM 5144 C C . PHE D 1 660 ? 35.954 35.317 56.347 0.99 23.00 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D C 1 ATOM 5145 O O . PHE D 1 660 ? 35.108 35.612 55.492 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D O 1 ATOM 5146 C CB . PHE D 1 660 ? 38.377 34.674 55.910 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CB 1 ATOM 5147 C CG . PHE D 1 660 ? 38.053 33.924 54.645 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CG 1 ATOM 5148 C CD1 . PHE D 1 660 ? 37.652 34.597 53.498 0.91 23.55 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CD1 1 ATOM 5149 C CD2 . PHE D 1 660 ? 38.192 32.539 54.597 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CD2 1 ATOM 5150 C CE1 . PHE D 1 660 ? 37.369 33.906 52.325 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CE1 1 ATOM 5151 C CE2 . PHE D 1 660 ? 37.920 31.838 53.432 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CE2 1 ATOM 5152 C CZ . PHE D 1 660 ? 37.507 32.523 52.292 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 657 PHE D CZ 1 ATOM 5153 N N . GLN D 1 661 ? 35.676 34.559 57.404 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D N 1 ATOM 5154 C CA . GLN D 1 661 ? 34.335 34.036 57.639 0.77 20.65 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D CA 1 ATOM 5155 C C . GLN D 1 661 ? 33.307 35.164 57.759 0.89 23.96 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D C 1 ATOM 5156 O O . GLN D 1 661 ? 32.203 35.075 57.220 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D O 1 ATOM 5157 C CB . GLN D 1 661 ? 34.329 33.162 58.896 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D CB 1 ATOM 5158 C CG . GLN D 1 661 ? 35.041 31.828 58.665 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D CG 1 ATOM 5159 C CD . GLN D 1 661 ? 35.343 31.071 59.938 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D CD 1 ATOM 5160 O OE1 . GLN D 1 661 ? 35.326 31.630 61.043 0.98 20.47 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D OE1 1 ATOM 5161 N NE2 . GLN D 1 661 ? 35.655 29.792 59.789 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 658 GLN D NE2 1 ATOM 5162 N N . ASP D 1 662 ? 33.681 36.218 58.471 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D N 1 ATOM 5163 C CA . ASP D 1 662 ? 32.813 37.388 58.620 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D CA 1 ATOM 5164 C C . ASP D 1 662 ? 32.529 38.055 57.275 0.72 26.23 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D C 1 ATOM 5165 O O . ASP D 1 662 ? 31.403 38.452 56.998 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D O 1 ATOM 5166 C CB . ASP D 1 662 ? 33.437 38.388 59.601 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D CB 1 ATOM 5167 C CG . ASP D 1 662 ? 33.367 37.901 61.040 0.46 27.48 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D CG 1 ATOM 5168 O OD1 . ASP D 1 662 ? 32.670 36.895 61.289 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D OD1 1 ATOM 5169 O OD2 . ASP D 1 662 ? 33.998 38.517 61.918 0.87 30.05 ? ? ? ? ? ? 659 ASP D OD2 1 ATOM 5170 N N . LYS D 1 663 ? 33.539 38.157 56.419 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D N 1 ATOM 5171 C CA . LYS D 1 663 ? 33.309 38.731 55.093 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D CA 1 ATOM 5172 C C . LYS D 1 663 ? 32.371 37.864 54.242 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D C 1 ATOM 5173 O O . LYS D 1 663 ? 31.448 38.376 53.603 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D O 1 ATOM 5174 C CB . LYS D 1 663 ? 34.642 38.948 54.368 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D CB 1 ATOM 5175 C CG . LYS D 1 663 ? 34.508 39.700 53.038 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 660 LYS D CG 1 ATOM 5176 N N . LEU D 1 664 ? 32.609 36.552 54.227 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D N 1 ATOM 5177 C CA . LEU D 1 664 ? 31.711 35.614 53.539 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D CA 1 ATOM 5178 C C . LEU D 1 664 ? 30.270 35.734 54.035 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D C 1 ATOM 5179 O O . LEU D 1 664 ? 29.323 35.629 53.256 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D O 1 ATOM 5180 C CB . LEU D 1 664 ? 32.191 34.165 53.724 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D CB 1 ATOM 5181 C CG . LEU D 1 664 ? 33.556 33.860 53.101 0.92 22.32 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D CG 1 ATOM 5182 C CD1 . LEU D 1 664 ? 34.011 32.447 53.459 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D CD1 1 ATOM 5183 C CD2 . LEU D 1 664 ? 33.491 34.056 51.597 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 661 LEU D CD2 1 ATOM 5184 N N . GLU D 1 665 ? 30.106 35.935 55.337 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D N 1 ATOM 5185 C CA . GLU D 1 665 ? 28.765 36.088 55.890 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D CA 1 ATOM 5186 C C . GLU D 1 665 ? 28.102 37.341 55.310 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D C 1 ATOM 5187 O O . GLU D 1 665 ? 26.920 37.332 54.970 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D O 1 ATOM 5188 C CB . GLU D 1 665 ? 28.806 36.160 57.420 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D CB 1 ATOM 5189 C CG . GLU D 1 665 ? 27.440 35.987 58.059 0.78 36.20 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D CG 1 ATOM 5190 C CD . GLU D 1 665 ? 27.491 36.025 59.567 0.53 37.89 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D CD 1 ATOM 5191 O OE1 . GLU D 1 665 ? 27.085 35.032 60.208 0.49 39.75 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D OE1 1 ATOM 5192 O OE2 . GLU D 1 665 ? 27.936 37.050 60.119 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 662 GLU D OE2 1 ATOM 5193 N N . ASP D 1 666 ? 28.879 38.413 55.180 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D N 1 ATOM 5194 C CA A ASP D 1 666 ? 28.383 39.653 54.584 0.63 26.84 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CA 1 ATOM 5195 C CA B ASP D 1 666 ? 28.373 39.650 54.586 0.37 26.90 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CA 1 ATOM 5196 C C . ASP D 1 666 ? 28.034 39.447 53.111 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D C 1 ATOM 5197 O O . ASP D 1 666 ? 27.009 39.921 52.624 0.96 28.50 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D O 1 ATOM 5198 C CB A ASP D 1 666 ? 29.423 40.764 54.731 0.63 28.90 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CB 1 ATOM 5199 C CB B ASP D 1 666 ? 29.392 40.782 54.741 0.37 28.92 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CB 1 ATOM 5200 C CG A ASP D 1 666 ? 28.876 42.123 54.363 0.63 29.94 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CG 1 ATOM 5201 C CG B ASP D 1 666 ? 29.632 41.153 56.193 0.37 30.85 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D CG 1 ATOM 5202 O OD1 A ASP D 1 666 ? 28.146 42.714 55.185 0.63 36.41 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D OD1 1 ATOM 5203 O OD1 B ASP D 1 666 ? 28.776 40.817 57.041 0.37 36.09 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D OD1 1 ATOM 5204 O OD2 A ASP D 1 666 ? 29.174 42.598 53.252 0.63 34.27 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D OD2 1 ATOM 5205 O OD2 B ASP D 1 666 ? 30.671 41.782 56.486 0.37 31.63 ? ? ? ? ? ? 663 ASP D OD2 1 ATOM 5206 N N . ILE D 1 667 ? 28.892 38.730 52.399 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D N 1 ATOM 5207 C CA . ILE D 1 667 ? 28.648 38.473 50.984 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D CA 1 ATOM 5208 C C . ILE D 1 667 ? 27.375 37.646 50.816 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D C 1 ATOM 5209 O O . ILE D 1 667 ? 26.576 37.897 49.913 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D O 1 ATOM 5210 C CB . ILE D 1 667 ? 29.860 37.751 50.338 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D CB 1 ATOM 5211 C CG1 . ILE D 1 667 ? 31.056 38.714 50.244 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D CG1 1 ATOM 5212 C CG2 . ILE D 1 667 ? 29.489 37.177 48.972 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D CG2 1 ATOM 5213 C CD1 . ILE D 1 667 ? 32.384 38.051 49.822 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 664 ILE D CD1 1 ATOM 5214 N N . SER D 1 668 ? 27.182 36.671 51.702 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 665 SER D N 1 ATOM 5215 C CA A SER D 1 668 ? 25.985 35.833 51.670 0.66 26.76 ? ? ? ? ? ? 665 SER D CA 1 ATOM 5216 C CA B SER D 1 668 ? 25.985 35.835 51.686 0.34 26.80 ? ? ? ? ? ? 665 SER D CA 1 ATOM 5217 C C . SER D 1 668 ? 24.719 36.681 51.814 0.86 28.47 ? ? ? ? ? ? 665 SER D C 1 ATOM 5218 O O . SER D 1 668 ? 23.781 36.536 51.041 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 665 SER D O 1 ATOM 5219 C CB A SER D 1 668 ? 26.035 34.777 52.775 0.66 29.25 ? ? ? ? ? ? 665 SER D CB 1 ATOM 5220 C CB B SER D 1 668 ? 26.036 34.806 52.816 0.34 29.20 ? ? ? ? ? ? 665 SER D CB 1 ATOM 5221 O OG A SER D 1 668 ? 24.884 33.945 52.747 0.66 27.34 ? ? ? ? ? ? 665 SER D OG 1 ATOM 5222 O OG B SER D 1 668 ? 27.236 34.054 52.772 0.34 26.71 ? ? ? ? ? ? 665 SER D OG 1 ATOM 5223 N N . LYS D 1 669 ? 24.705 37.570 52.799 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D N 1 ATOM 5224 C CA . LYS D 1 669 ? 23.552 38.445 53.006 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D CA 1 ATOM 5225 C C . LYS D 1 669 ? 23.255 39.285 51.762 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D C 1 ATOM 5226 O O . LYS D 1 669 ? 22.108 39.374 51.330 0.96 31.71 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D O 1 ATOM 5227 C CB . LYS D 1 669 ? 23.771 39.368 54.207 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D CB 1 ATOM 5228 C CG . LYS D 1 669 ? 23.785 38.686 55.567 0.65 37.28 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D CG 1 ATOM 5229 C CD . LYS D 1 669 ? 23.851 39.741 56.671 0.74 42.69 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D CD 1 ATOM 5230 C CE . LYS D 1 669 ? 24.140 39.137 58.037 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D CE 1 ATOM 5231 N NZ . LYS D 1 669 ? 25.558 38.718 58.171 0.49 42.04 ? ? ? ? ? ? 666 LYS D NZ 1 ATOM 5232 N N . LYS D 1 670 ? 24.293 39.889 51.186 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D N 1 ATOM 5233 C CA . LYS D 1 670 ? 24.121 40.777 50.035 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D CA 1 ATOM 5234 C C . LYS D 1 670 ? 23.622 40.032 48.803 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D C 1 ATOM 5235 O O . LYS D 1 670 ? 22.832 40.560 48.024 0.99 29.33 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D O 1 ATOM 5236 C CB . LYS D 1 670 ? 25.431 41.499 49.707 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D CB 1 ATOM 5237 C CG . LYS D 1 670 ? 25.835 42.577 50.717 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D CG 1 ATOM 5238 C CD . LYS D 1 670 ? 27.200 43.161 50.352 0.69 28.65 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D CD 1 ATOM 5239 C CE . LYS D 1 670 ? 27.573 44.352 51.241 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 667 LYS D CE 1 ATOM 5240 N N . ILE D 1 671 ? 24.095 38.809 48.610 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D N 1 ATOM 5241 C CA . ILE D 1 671 ? 23.627 38.010 47.488 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D CA 1 ATOM 5242 C C . ILE D 1 671 ? 22.138 37.733 47.653 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D C 1 ATOM 5243 O O . ILE D 1 671 ? 21.364 37.836 46.702 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D O 1 ATOM 5244 C CB . ILE D 1 671 ? 24.405 36.672 47.373 0.82 26.90 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D CB 1 ATOM 5245 C CG1 . ILE D 1 671 ? 25.827 36.919 46.851 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D CG1 1 ATOM 5246 C CG2 . ILE D 1 671 ? 23.662 35.689 46.476 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D CG2 1 ATOM 5247 C CD1 . ILE D 1 671 ? 26.685 35.634 46.782 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 668 ILE D CD1 1 ATOM 5248 N N . LYS D 1 672 ? 21.747 37.387 48.874 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D N 1 ATOM 5249 C CA . LYS D 1 672 ? 20.364 37.042 49.158 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D CA 1 ATOM 5250 C C . LYS D 1 672 ? 19.459 38.255 48.977 0.98 32.12 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D C 1 ATOM 5251 O O . LYS D 1 672 ? 18.374 38.134 48.424 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D O 1 ATOM 5252 C CB . LYS D 1 672 ? 20.235 36.479 50.573 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D CB 1 ATOM 5253 C CG . LYS D 1 672 ? 20.831 35.093 50.722 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D CG 1 ATOM 5254 C CD . LYS D 1 672 ? 20.886 34.674 52.171 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D CD 1 ATOM 5255 C CE . LYS D 1 672 ? 21.354 33.237 52.297 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D CE 1 ATOM 5256 N NZ . LYS D 1 672 ? 21.463 32.827 53.719 0.60 36.13 ? ? ? ? ? ? 669 LYS D NZ 1 ATOM 5257 N N . GLN D 1 673 ? 19.916 39.416 49.446 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D N 1 ATOM 5258 C CA . GLN D 1 673 ? 19.202 40.676 49.230 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D CA 1 ATOM 5259 C C . GLN D 1 673 ? 19.048 40.939 47.737 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D C 1 ATOM 5260 O O . GLN D 1 673 ? 17.973 41.306 47.267 0.88 33.71 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D O 1 ATOM 5261 C CB . GLN D 1 673 ? 19.940 41.846 49.886 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D CB 1 ATOM 5262 C CG . GLN D 1 673 ? 19.899 41.871 51.408 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D CG 1 ATOM 5263 C CD . GLN D 1 673 ? 20.925 42.832 51.996 0.93 39.33 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D CD 1 ATOM 5264 O OE1 . GLN D 1 673 ? 21.714 43.439 51.269 0.40 41.13 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D OE1 1 ATOM 5265 N NE2 . GLN D 1 673 ? 20.921 42.970 53.316 0.78 42.55 ? ? ? ? ? ? 670 GLN D NE2 1 ATOM 5266 N N . ARG D 1 674 ? 20.138 40.747 46.999 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D N 1 ATOM 5267 C CA . ARG D 1 674 ? 20.143 40.888 45.541 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D CA 1 ATOM 5268 C C . ARG D 1 674 ? 19.138 39.943 44.900 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D C 1 ATOM 5269 O O . ARG D 1 674 ? 18.365 40.340 44.034 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D O 1 ATOM 5270 C CB . ARG D 1 674 ? 21.552 40.620 44.992 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D CB 1 ATOM 5271 C CG . ARG D 1 674 ? 21.844 41.139 43.571 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D CG 1 ATOM 5272 C CD . ARG D 1 674 ? 21.498 40.139 42.473 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D CD 1 ATOM 5273 N NE . ARG D 1 674 ? 21.814 38.738 42.795 0.77 28.40 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D NE 1 ATOM 5274 C CZ . ARG D 1 674 ? 23.043 38.214 42.800 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D CZ 1 ATOM 5275 N NH1 . ARG D 1 674 ? 24.097 38.976 42.534 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D NH1 1 ATOM 5276 N NH2 . ARG D 1 674 ? 23.223 36.927 43.089 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 671 ARG D NH2 1 ATOM 5277 N N . ASN D 1 675 ? 19.138 38.688 45.346 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D N 1 ATOM 5278 C CA . ASN D 1 675 ? 18.307 37.658 44.729 0.98 31.25 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D CA 1 ATOM 5279 C C . ASN D 1 675 ? 16.802 37.866 44.882 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D C 1 ATOM 5280 O O . ASN D 1 675 ? 16.028 37.444 44.024 0.79 33.86 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D O 1 ATOM 5281 C CB . ASN D 1 675 ? 18.664 36.274 45.291 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D CB 1 ATOM 5282 C CG . ASN D 1 675 ? 19.863 35.648 44.601 0.73 27.53 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D CG 1 ATOM 5283 O OD1 . ASN D 1 675 ? 20.249 36.039 43.489 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D OD1 1 ATOM 5284 N ND2 . ASN D 1 675 ? 20.455 34.657 45.254 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 672 ASN D ND2 1 ATOM 5285 N N . GLU D 1 676 ? 16.371 38.494 45.967 0.95 36.79 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D N 1 ATOM 5286 C CA . GLU D 1 676 ? 14.934 38.575 46.209 0.31 38.27 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D CA 1 ATOM 5287 C C . GLU D 1 676 ? 14.285 39.625 45.307 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D C 1 ATOM 5288 O O . GLU D 1 676 ? 13.061 39.741 45.264 0.72 42.53 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D O 1 ATOM 5289 C CB . GLU D 1 676 ? 14.636 38.849 47.688 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D CB 1 ATOM 5290 C CG . GLU D 1 676 ? 15.284 40.076 48.277 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D CG 1 ATOM 5291 C CD . GLU D 1 676 ? 15.022 40.193 49.770 0.40 42.11 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D CD 1 ATOM 5292 O OE1 . GLU D 1 676 ? 14.349 39.298 50.325 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D OE1 1 ATOM 5293 O OE2 . GLU D 1 676 ? 15.486 41.174 50.390 0.75 45.30 ? ? ? ? ? ? 673 GLU D OE2 1 ATOM 5294 N N . ASN D 1 677 ? 15.112 40.354 44.560 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D N 1 ATOM 5295 C CA . ASN D 1 677 ? 14.623 41.272 43.535 0.74 41.81 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D CA 1 ATOM 5296 C C . ASN D 1 677 ? 14.834 40.753 42.113 0.78 41.94 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D C 1 ATOM 5297 O O . ASN D 1 677 ? 14.723 41.522 41.161 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D O 1 ATOM 5298 C CB . ASN D 1 677 ? 15.303 42.643 43.658 0.81 43.40 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D CB 1 ATOM 5299 C CG . ASN D 1 677 ? 15.292 43.180 45.074 0.30 42.13 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D CG 1 ATOM 5300 O OD1 . ASN D 1 677 ? 16.343 43.496 45.634 0.81 43.30 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D OD1 1 ATOM 5301 N ND2 . ASN D 1 677 ? 14.105 43.295 45.659 0.93 42.08 ? ? ? ? ? ? 674 ASN D ND2 1 ATOM 5302 N N . LEU D 1 678 ? 15.150 39.467 41.959 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D N 1 ATOM 5303 C CA . LEU D 1 678 ? 15.339 38.895 40.624 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D CA 1 ATOM 5304 C C . LEU D 1 678 ? 14.224 37.933 40.274 0.70 35.02 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D C 1 ATOM 5305 O O . LEU D 1 678 ? 13.673 37.276 41.154 0.96 35.10 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D O 1 ATOM 5306 C CB . LEU D 1 678 ? 16.680 38.151 40.515 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D CB 1 ATOM 5307 C CG . LEU D 1 678 ? 17.965 38.923 40.802 0.79 30.43 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D CG 1 ATOM 5308 C CD1 . LEU D 1 678 ? 19.134 37.958 40.831 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D CD1 1 ATOM 5309 C CD2 . LEU D 1 678 ? 18.179 39.998 39.747 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 675 LEU D CD2 1 ATOM 5310 N N . GLU D 1 679 ? 13.912 37.835 38.985 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D N 1 ATOM 5311 C CA . GLU D 1 679 ? 12.964 36.836 38.503 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D CA 1 ATOM 5312 C C . GLU D 1 679 ? 13.489 35.423 38.733 0.92 38.12 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D C 1 ATOM 5313 O O . GLU D 1 679 ? 12.745 34.520 39.101 0.84 34.07 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D O 1 ATOM 5314 C CB . GLU D 1 679 ? 12.679 37.030 37.015 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D CB 1 ATOM 5315 C CG . GLU D 1 679 ? 12.025 38.351 36.657 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D CG 1 ATOM 5316 C CD . GLU D 1 679 ? 11.766 38.473 35.166 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D CD 1 ATOM 5317 O OE1 . GLU D 1 679 ? 10.984 37.653 34.622 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D OE1 1 ATOM 5318 O OE2 . GLU D 1 679 ? 12.360 39.381 34.541 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 676 GLU D OE2 1 ATOM 5319 N N . VAL D 1 680 ? 14.776 35.231 38.478 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D N 1 ATOM 5320 C CA . VAL D 1 680 ? 15.410 33.941 38.716 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D CA 1 ATOM 5321 C C . VAL D 1 680 ? 16.661 34.181 39.545 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D C 1 ATOM 5322 O O . VAL D 1 680 ? 17.683 34.614 39.019 0.91 29.08 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D O 1 ATOM 5323 C CB . VAL D 1 680 ? 15.767 33.220 37.401 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D CB 1 ATOM 5324 C CG1 . VAL D 1 680 ? 16.368 31.860 37.689 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D CG1 1 ATOM 5325 C CG2 . VAL D 1 680 ? 14.527 33.070 36.522 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 677 VAL D CG2 1 ATOM 5326 N N . PRO D 1 681 ? 16.567 33.943 40.860 0.97 32.49 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D N 1 ATOM 5327 C CA . PRO D 1 681 ? 17.711 34.114 41.756 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D CA 1 ATOM 5328 C C . PRO D 1 681 ? 18.933 33.332 41.280 0.87 28.70 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D C 1 ATOM 5329 O O . PRO D 1 681 ? 18.789 32.236 40.718 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D O 1 ATOM 5330 C CB . PRO D 1 681 ? 17.189 33.572 43.091 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D CB 1 ATOM 5331 C CG . PRO D 1 681 ? 15.714 33.822 43.027 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D CG 1 ATOM 5332 C CD . PRO D 1 681 ? 15.343 33.570 41.592 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 678 PRO D CD 1 ATOM 5333 N N . TYR D 1 682 ? 20.114 33.915 41.476 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D N 1 ATOM 5334 C CA . TYR D 1 682 ? 21.379 33.238 41.206 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CA 1 ATOM 5335 C C . TYR D 1 682 ? 21.974 32.786 42.540 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D C 1 ATOM 5336 O O . TYR D 1 682 ? 22.437 33.611 43.326 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D O 1 ATOM 5337 C CB . TYR D 1 682 ? 22.349 34.165 40.451 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CB 1 ATOM 5338 C CG . TYR D 1 682 ? 23.633 33.492 40.018 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CG 1 ATOM 5339 C CD1 . TYR D 1 682 ? 23.651 32.627 38.930 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CD1 1 ATOM 5340 C CD2 . TYR D 1 682 ? 24.829 33.741 40.675 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CD2 1 ATOM 5341 C CE1 . TYR D 1 682 ? 24.822 32.014 38.523 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CE1 1 ATOM 5342 C CE2 . TYR D 1 682 ? 26.013 33.121 40.274 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CE2 1 ATOM 5343 C CZ . TYR D 1 682 ? 25.999 32.260 39.205 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D CZ 1 ATOM 5344 O OH . TYR D 1 682 ? 27.169 31.646 38.796 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 679 TYR D OH 1 ATOM 5345 N N . ILE D 1 683 ? 21.944 31.480 42.806 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D N 1 ATOM 5346 C CA . ILE D 1 683 ? 22.305 30.986 44.134 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D CA 1 ATOM 5347 C C . ILE D 1 683 ? 23.580 30.131 44.164 0.90 21.94 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D C 1 ATOM 5348 O O . ILE D 1 683 ? 24.049 29.764 45.236 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D O 1 ATOM 5349 C CB . ILE D 1 683 ? 21.146 30.138 44.752 0.96 24.60 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D CB 1 ATOM 5350 C CG1 . ILE D 1 683 ? 21.013 28.795 44.025 0.84 23.61 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D CG1 1 ATOM 5351 C CG2 . ILE D 1 683 ? 19.835 30.900 44.694 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D CG2 1 ATOM 5352 C CD1 . ILE D 1 683 ? 20.007 27.835 44.666 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 680 ILE D CD1 1 ATOM 5353 N N . TYR D 1 684 ? 24.136 29.805 43.003 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D N 1 ATOM 5354 C CA . TYR D 1 684 ? 25.251 28.858 42.960 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CA 1 ATOM 5355 C C . TYR D 1 684 ? 26.500 29.365 43.680 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D C 1 ATOM 5356 O O . TYR D 1 684 ? 27.346 28.568 44.071 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D O 1 ATOM 5357 C CB . TYR D 1 684 ? 25.603 28.510 41.511 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CB 1 ATOM 5358 C CG . TYR D 1 684 ? 24.395 28.251 40.642 0.86 26.65 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CG 1 ATOM 5359 C CD1 . TYR D 1 684 ? 23.380 27.409 41.065 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CD1 1 ATOM 5360 C CD2 . TYR D 1 684 ? 24.262 28.865 39.405 0.95 27.09 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CD2 1 ATOM 5361 C CE1 . TYR D 1 684 ? 22.268 27.172 40.268 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CE1 1 ATOM 5362 C CE2 . TYR D 1 684 ? 23.153 28.643 38.610 0.74 25.57 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CE2 1 ATOM 5363 C CZ . TYR D 1 684 ? 22.160 27.793 39.047 0.81 25.47 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D CZ 1 ATOM 5364 O OH . TYR D 1 684 ? 21.053 27.554 38.256 0.81 27.38 ? ? ? ? ? ? 681 TYR D OH 1 ATOM 5365 N N . LEU D 1 685 ? 26.622 30.681 43.850 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D N 1 ATOM 5366 C CA . LEU D 1 685 ? 27.802 31.235 44.503 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D CA 1 ATOM 5367 C C . LEU D 1 685 ? 27.497 31.793 45.895 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D C 1 ATOM 5368 O O . LEU D 1 685 ? 28.236 32.643 46.414 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D O 1 ATOM 5369 C CB . LEU D 1 685 ? 28.456 32.314 43.615 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D CB 1 ATOM 5370 C CG . LEU D 1 685 ? 29.204 31.750 42.392 0.87 23.88 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D CG 1 ATOM 5371 C CD1 . LEU D 1 685 ? 29.869 32.857 41.591 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D CD1 1 ATOM 5372 C CD2 . LEU D 1 685 ? 30.229 30.697 42.823 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 682 LEU D CD2 1 ATOM 5373 N N . LEU D 1 686 ? 26.431 31.300 46.518 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D N 1 ATOM 5374 C CA . LEU D 1 686 ? 26.261 31.527 47.950 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D CA 1 ATOM 5375 C C . LEU D 1 686 ? 27.324 30.737 48.688 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D C 1 ATOM 5376 O O . LEU D 1 686 ? 27.488 29.539 48.435 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D O 1 ATOM 5377 C CB . LEU D 1 686 ? 24.860 31.109 48.428 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D CB 1 ATOM 5378 C CG . LEU D 1 686 ? 23.718 32.088 48.134 0.90 25.99 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D CG 1 ATOM 5379 C CD1 . LEU D 1 686 ? 22.356 31.421 48.319 0.86 27.48 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D CD1 1 ATOM 5380 C CD2 . LEU D 1 686 ? 23.850 33.308 49.039 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 683 LEU D CD2 1 ATOM 5381 N N . PRO D 1 687 ? 28.047 31.393 49.606 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D N 1 ATOM 5382 C CA . PRO D 1 687 ? 29.049 30.693 50.420 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D CA 1 ATOM 5383 C C . PRO D 1 687 ? 28.516 29.430 51.089 0.79 26.66 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D C 1 ATOM 5384 O O . PRO D 1 687 ? 29.271 28.467 51.202 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D O 1 ATOM 5385 C CB . PRO D 1 687 ? 29.429 31.740 51.462 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D CB 1 ATOM 5386 C CG . PRO D 1 687 ? 29.340 33.037 50.676 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D CG 1 ATOM 5387 C CD . PRO D 1 687 ? 28.064 32.847 49.857 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 684 PRO D CD 1 ATOM 5388 N N . GLU D 1 688 ? 27.248 29.427 51.503 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D N 1 ATOM 5389 C CA . GLU D 1 688 ? 26.656 28.252 52.157 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D CA 1 ATOM 5390 C C . GLU D 1 688 ? 26.403 27.108 51.168 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D C 1 ATOM 5391 O O . GLU D 1 688 ? 26.047 26.005 51.575 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D O 1 ATOM 5392 C CB . GLU D 1 688 ? 25.340 28.628 52.850 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D CB 1 ATOM 5393 C CG . GLU D 1 688 ? 24.172 28.727 51.886 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D CG 1 ATOM 5394 C CD . GLU D 1 688 ? 23.107 29.713 52.320 0.10 30.71 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D CD 1 ATOM 5395 O OE1 . GLU D 1 688 ? 23.472 30.808 52.792 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D OE1 1 ATOM 5396 O OE2 . GLU D 1 688 ? 21.905 29.400 52.174 0.81 32.27 ? ? ? ? ? ? 685 GLU D OE2 1 ATOM 5397 N N . ARG D 1 689 ? 26.563 27.378 49.874 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D N 1 ATOM 5398 C CA . ARG D 1 689 ? 26.337 26.368 48.838 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D CA 1 ATOM 5399 C C . ARG D 1 689 ? 27.615 26.028 48.055 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D C 1 ATOM 5400 O O . ARG D 1 689 ? 27.586 25.216 47.131 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D O 1 ATOM 5401 C CB . ARG D 1 689 ? 25.247 26.838 47.871 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D CB 1 ATOM 5402 C CG . ARG D 1 689 ? 23.914 27.190 48.566 0.96 24.28 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D CG 1 ATOM 5403 C CD . ARG D 1 689 ? 22.799 27.468 47.568 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D CD 1 ATOM 5404 N NE . ARG D 1 689 ? 22.464 26.305 46.753 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D NE 1 ATOM 5405 C CZ . ARG D 1 689 ? 21.588 25.376 47.128 0.79 25.34 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D CZ 1 ATOM 5406 N NH1 . ARG D 1 689 ? 20.968 25.478 48.294 0.89 20.84 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D NH1 1 ATOM 5407 N NH2 . ARG D 1 689 ? 21.336 24.351 46.347 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 686 ARG D NH2 1 ATOM 5408 N N . ILE D 1 690 ? 28.727 26.661 48.428 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D N 1 ATOM 5409 C CA . ILE D 1 690 ? 30.015 26.410 47.792 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D CA 1 ATOM 5410 C C . ILE D 1 690 ? 30.848 25.475 48.648 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D C 1 ATOM 5411 O O . ILE D 1 690 ? 31.285 25.868 49.727 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D O 1 ATOM 5412 C CB . ILE D 1 690 ? 30.811 27.715 47.585 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D CB 1 ATOM 5413 C CG1 . ILE D 1 690 ? 30.010 28.734 46.762 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D CG1 1 ATOM 5414 C CG2 . ILE D 1 690 ? 32.164 27.429 46.927 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D CG2 1 ATOM 5415 C CD1 . ILE D 1 690 ? 30.682 30.158 46.725 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 687 ILE D CD1 1 ATOM 5416 N N . PRO D 1 691 ? 31.072 24.234 48.181 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D N 1 ATOM 5417 C CA . PRO D 1 691 ? 31.991 23.363 48.925 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D CA 1 ATOM 5418 C C . PRO D 1 691 ? 33.414 23.911 48.950 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D C 1 ATOM 5419 O O . PRO D 1 691 ? 33.827 24.553 47.993 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D O 1 ATOM 5420 C CB . PRO D 1 691 ? 31.930 22.036 48.152 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D CB 1 ATOM 5421 C CG . PRO D 1 691 ? 30.592 22.083 47.419 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D CG 1 ATOM 5422 C CD . PRO D 1 691 ? 30.441 23.536 47.045 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 688 PRO D CD 1 ATOM 5423 N N . ASN D 1 692 ? 34.139 23.678 50.040 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D N 1 ATOM 5424 C CA . ASN D 1 692 ? 35.553 24.048 50.113 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D CA 1 ATOM 5425 C C . ASN D 1 692 ? 36.343 23.491 48.925 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D C 1 ATOM 5426 O O . ASN D 1 692 ? 37.264 24.139 48.413 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D O 1 ATOM 5427 C CB . ASN D 1 692 ? 36.167 23.542 51.422 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D CB 1 ATOM 5428 C CG . ASN D 1 692 ? 35.953 24.497 52.595 0.93 23.23 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D CG 1 ATOM 5429 O OD1 . ASN D 1 692 ? 35.907 25.720 52.430 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D OD1 1 ATOM 5430 N ND2 . ASN D 1 692 ? 35.864 23.935 53.796 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 689 ASN D ND2 1 ATOM 5431 N N . GLY D 1 693 ? 35.962 22.301 48.467 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 690 GLY D N 1 ATOM 5432 C CA . GLY D 1 693 ? 36.740 21.601 47.453 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 690 GLY D CA 1 ATOM 5433 C C . GLY D 1 693 ? 35.927 21.087 46.279 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 690 GLY D C 1 ATOM 5434 O O . GLY D 1 693 ? 34.721 21.319 46.184 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 690 GLY D O 1 ATOM 5435 N N . THR D 1 694 ? 36.609 20.379 45.386 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 691 THR D N 1 ATOM 5436 C CA . THR D 1 694 ? 36.023 19.825 44.173 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 691 THR D CA 1 ATOM 5437 C C . THR D 1 694 ? 35.931 18.331 44.402 0.71 22.57 ? ? ? ? ? ? 691 THR D C 1 ATOM 5438 O O . THR D 1 694 ? 36.901 17.601 44.179 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 691 THR D O 1 ATOM 5439 C CB . THR D 1 694 ? 36.886 20.157 42.916 0.98 19.85 ? ? ? ? ? ? 691 THR D CB 1 ATOM 5440 O OG1 . THR D 1 694 ? 36.858 21.569 42.682 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 691 THR D OG1 1 ATOM 5441 C CG2 . THR D 1 694 ? 36.387 19.436 41.665 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 691 THR D CG2 1 ATOM 5442 N N . ALA D 1 695 ? 34.772 17.883 44.874 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 692 ALA D N 1 ATOM 5443 C CA . ALA D 1 695 ? 34.652 16.540 45.441 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 692 ALA D CA 1 ATOM 5444 C C . ALA D 1 695 ? 33.550 15.719 44.790 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 692 ALA D C 1 ATOM 5445 O O . ALA D 1 695 ? 33.253 14.599 45.217 0.96 23.36 ? ? ? ? ? ? 692 ALA D O 1 ATOM 5446 C CB . ALA D 1 695 ? 34.406 16.632 46.939 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 692 ALA D CB 1 ATOM 5447 N N . ILE D 1 696 ? 32.924 16.279 43.770 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D N 1 ATOM 5448 C CA . ILE D 1 696 ? 31.828 15.582 43.107 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D CA 1 ATOM 5449 C C . ILE D 1 696 ? 31.748 16.127 41.698 0.64 22.50 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D C 1 ATOM 5450 O O . ILE D 1 696 ? 31.166 15.553 40.785 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D O 1 ATOM 5451 C CB . ILE D 1 696 ? 30.487 15.769 43.867 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D CB 1 ATOM 5452 C CG1 . ILE D 1 696 ? 29.415 14.796 43.353 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D CG1 1 ATOM 5453 C CG2 . ILE D 1 696 ? 30.008 17.228 43.798 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D CG2 1 ATOM 5454 C CD1 . ILE D 1 696 ? 29.858 13.342 43.350 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D CD1 1 ATOM 5455 O OXT . ILE D 1 696 ? 32.307 17.190 41.456 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 693 ILE D OXT 1 HETATM 5456 C C . ACT CB 2 . ? 21.681 27.738 26.822 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 701 ACT D C 1 HETATM 5457 O O . ACT CB 2 . ? 21.417 26.543 26.595 0.91 41.87 ? ? ? ? ? ? 701 ACT D O 1 HETATM 5458 O OXT . ACT CB 2 . ? 22.878 28.020 27.005 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 701 ACT D OXT 1 HETATM 5459 C CH3 . ACT CB 2 . ? 20.622 28.779 26.879 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 701 ACT D CH3 1 HETATM 5460 FE FE . FE2 DB 3 . ? 32.427 18.340 39.413 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 702 FE2 D FE 1 HETATM 5461 CA CA . CA EB 4 . ? 38.887 3.087 62.585 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 703 CA D CA 1 HETATM 5462 C C . ACT FB 2 . ? 14.214 6.099 30.571 0.78 36.42 ? ? ? ? ? ? 704 ACT D C 1 HETATM 5463 O O . ACT FB 2 . ? 13.285 6.705 29.993 0.55 36.64 ? ? ? ? ? ? 704 ACT D O 1 HETATM 5464 O OXT . ACT FB 2 . ? 14.339 6.318 31.801 0.82 37.95 ? ? ? ? ? ? 704 ACT D OXT 1 HETATM 5465 C CH3 . ACT FB 2 . ? 15.119 5.162 29.831 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 704 ACT D CH3 1 HETATM 5466 C C . ACT GB 2 . ? 7.178 24.883 27.746 0.22 43.19 ? ? ? ? ? ? 705 ACT D C 1 HETATM 5467 O O . ACT GB 2 . ? 7.757 24.320 26.792 0.81 41.66 ? ? ? ? ? ? 705 ACT D O 1 HETATM 5468 O OXT . ACT GB 2 . ? 7.838 25.011 28.808 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 705 ACT D OXT 1 HETATM 5469 C CH3 . ACT GB 2 . ? 5.765 25.367 27.611 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 705 ACT D CH3 1 HETATM 5470 C C1 . GOL HB 5 . ? 51.088 39.915 49.174 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D C1 1 HETATM 5471 O O1 . GOL HB 5 . ? 50.395 40.450 48.074 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D O1 1 HETATM 5472 C C2 . GOL HB 5 . ? 50.550 40.541 50.448 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D C2 1 HETATM 5473 O O2 . GOL HB 5 . ? 49.220 40.118 50.633 0.85 29.75 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D O2 1 HETATM 5474 C C3 . GOL HB 5 . ? 51.361 40.033 51.624 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D C3 1 HETATM 5475 O O3 . GOL HB 5 . ? 50.897 38.748 51.930 0.61 27.19 ? ? ? ? ? ? 706 GOL D O3 1 HETATM 5476 CL CL . CL IB 6 . ? 49.374 27.123 62.740 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 707 CL D CL 1 HETATM 5477 C C1 . GOL JB 5 . ? 2.198 13.615 24.710 1.00 55.98 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D C1 1 HETATM 5478 O O1 . GOL JB 5 . ? 2.779 14.656 23.947 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D O1 1 HETATM 5479 C C2 . GOL JB 5 . ? 2.832 12.267 24.349 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D C2 1 HETATM 5480 O O2 . GOL JB 5 . ? 3.991 12.491 23.590 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D O2 1 HETATM 5481 C C3 . GOL JB 5 . ? 3.208 11.486 25.609 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D C3 1 HETATM 5482 O O3 . GOL JB 5 . ? 2.393 11.929 26.672 0.54 43.12 ? ? ? ? ? ? 708 GOL D O3 1 HETATM 5483 C C . ACT KB 2 . ? 22.985 22.630 51.004 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 709 ACT D C 1 HETATM 5484 O O . ACT KB 2 . ? 23.574 23.625 50.520 0.94 39.75 ? ? ? ? ? ? 709 ACT D O 1 HETATM 5485 O OXT . ACT KB 2 . ? 23.143 22.430 52.228 0.45 41.61 ? ? ? ? ? ? 709 ACT D OXT 1 HETATM 5486 C CH3 . ACT KB 2 . ? 22.134 21.731 50.163 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 709 ACT D CH3 1 HETATM 5487 C C . ACT LB 2 . ? 24.973 15.629 30.806 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 710 ACT D C 1 HETATM 5488 O O . ACT LB 2 . ? 25.814 14.732 30.555 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 710 ACT D O 1 HETATM 5489 O OXT . ACT LB 2 . ? 24.793 15.870 32.014 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 710 ACT D OXT 1 HETATM 5490 C CH3 . ACT LB 2 . ? 24.218 16.386 29.752 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 710 ACT D CH3 1 HETATM 5491 C C . ACT MB 2 . ? 36.157 1.651 67.612 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 711 ACT D C 1 HETATM 5492 O O . ACT MB 2 . ? 36.856 1.083 66.739 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 711 ACT D O 1 HETATM 5493 O OXT . ACT MB 2 . ? 35.194 2.327 67.187 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 711 ACT D OXT 1 HETATM 5494 C CH3 . ACT MB 2 . ? 36.444 1.534 69.081 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 711 ACT D CH3 1 HETATM 5495 O O . HOH QB 7 . ? 12.685 -0.895 31.735 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 801 HOH D O 1 HETATM 5496 O O . HOH QB 7 . ? 33.897 15.507 61.119 0.78 33.45 ? ? ? ? ? ? 802 HOH D O 1 HETATM 5497 O O . HOH QB 7 . ? 39.608 6.276 76.826 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 803 HOH D O 1 HETATM 5498 O O . HOH QB 7 . ? 41.153 7.238 79.062 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 804 HOH D O 1 HETATM 5499 O O . HOH QB 7 . ? 36.703 6.790 77.577 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 805 HOH D O 1 HETATM 5500 O O . HOH QB 7 . ? 36.842 21.002 53.408 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 806 HOH D O 1 HETATM 5501 O O . HOH QB 7 . ? 40.186 10.107 71.515 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 807 HOH D O 1 HETATM 5502 O O . HOH QB 7 . ? 39.260 31.174 63.853 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 808 HOH D O 1 HETATM 5503 O O . HOH QB 7 . ? 38.655 22.309 40.788 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 809 HOH D O 1 HETATM 5504 O O . HOH QB 7 . ? 38.325 20.169 55.937 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 810 HOH D O 1 HETATM 5505 O O . HOH QB 7 . ? 33.384 3.023 73.943 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 811 HOH D O 1 HETATM 5506 O O . HOH QB 7 . ? 39.192 19.606 46.164 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 812 HOH D O 1 HETATM 5507 O O . HOH QB 7 . ? 26.988 29.691 37.046 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 813 HOH D O 1 HETATM 5508 O O . HOH QB 7 . ? 33.123 23.230 44.477 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 814 HOH D O 1 HETATM 5509 O O . HOH QB 7 . ? 29.950 24.031 56.141 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 815 HOH D O 1 HETATM 5510 O O . HOH QB 7 . ? 32.607 19.839 45.015 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 816 HOH D O 1 HETATM 5511 O O . HOH QB 7 . ? 38.618 26.900 35.662 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 817 HOH D O 1 HETATM 5512 O O . HOH QB 7 . ? 32.925 19.072 51.346 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 818 HOH D O 1 HETATM 5513 O O . HOH QB 7 . ? 30.624 17.021 38.994 0.94 26.63 ? ? ? ? ? ? 819 HOH D O 1 HETATM 5514 O O . HOH QB 7 . ? 36.268 26.467 34.596 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 820 HOH D O 1 HETATM 5515 O O . HOH QB 7 . ? 35.953 6.627 73.571 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 821 HOH D O 1 HETATM 5516 O O . HOH QB 7 . ? 29.245 16.274 47.301 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 822 HOH D O 1 HETATM 5517 O O . HOH QB 7 . ? 36.829 2.195 63.119 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 823 HOH D O 1 HETATM 5518 O O . HOH QB 7 . ? 37.192 22.221 57.763 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 824 HOH D O 1 HETATM 5519 O O . HOH QB 7 . ? 21.606 16.000 42.944 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 825 HOH D O 1 HETATM 5520 O O . HOH QB 7 . ? 31.158 1.397 70.393 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 826 HOH D O 1 HETATM 5521 O O . HOH QB 7 . ? 39.579 9.744 79.557 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 827 HOH D O 1 HETATM 5522 O O . HOH QB 7 . ? 25.535 31.580 52.002 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 828 HOH D O 1 HETATM 5523 O O . HOH QB 7 . ? 19.959 33.218 37.977 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 829 HOH D O 1 HETATM 5524 O O . HOH QB 7 . ? 34.831 4.876 64.749 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 830 HOH D O 1 HETATM 5525 O O . HOH QB 7 . ? 53.857 23.889 33.246 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 831 HOH D O 1 HETATM 5526 O O . HOH QB 7 . ? 35.540 27.099 60.998 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 832 HOH D O 1 HETATM 5527 O O . HOH QB 7 . ? 31.048 18.365 46.866 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 833 HOH D O 1 HETATM 5528 O O . HOH QB 7 . ? 21.158 23.980 39.338 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 834 HOH D O 1 HETATM 5529 O O . HOH QB 7 . ? 34.611 8.897 57.407 0.87 25.56 ? ? ? ? ? ? 835 HOH D O 1 HETATM 5530 O O . HOH QB 7 . ? 40.774 13.427 47.399 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 836 HOH D O 1 HETATM 5531 O O . HOH QB 7 . ? 26.750 11.715 44.278 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 837 HOH D O 1 HETATM 5532 O O . HOH QB 7 . ? 36.557 27.976 32.182 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 838 HOH D O 1 HETATM 5533 O O . HOH QB 7 . ? 25.138 33.134 44.044 0.94 24.29 ? ? ? ? ? ? 839 HOH D O 1 HETATM 5534 O O . HOH QB 7 . ? 41.337 37.457 56.559 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 840 HOH D O 1 HETATM 5535 O O . HOH QB 7 . ? 25.649 28.491 30.217 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 841 HOH D O 1 HETATM 5536 O O . HOH QB 7 . ? 31.299 8.125 68.502 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 842 HOH D O 1 HETATM 5537 O O . HOH QB 7 . ? 26.732 25.884 44.519 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 843 HOH D O 1 HETATM 5538 O O . HOH QB 7 . ? 32.765 30.587 56.320 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 844 HOH D O 1 HETATM 5539 O O . HOH QB 7 . ? 46.147 32.714 37.702 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 845 HOH D O 1 HETATM 5540 O O . HOH QB 7 . ? 50.723 17.077 31.303 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 846 HOH D O 1 HETATM 5541 O O . HOH QB 7 . ? 27.312 12.880 46.727 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 847 HOH D O 1 HETATM 5542 O O . HOH QB 7 . ? 61.668 20.749 53.762 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 848 HOH D O 1 HETATM 5543 O O . HOH QB 7 . ? 48.926 10.661 53.588 0.94 28.56 ? ? ? ? ? ? 849 HOH D O 1 HETATM 5544 O O . HOH QB 7 . ? 12.581 36.642 24.624 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 850 HOH D O 1 HETATM 5545 O O . HOH QB 7 . ? 45.235 40.601 52.031 0.98 25.64 ? ? ? ? ? ? 851 HOH D O 1 HETATM 5546 O O . HOH QB 7 . ? 50.802 17.793 28.776 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 852 HOH D O 1 HETATM 5547 O O . HOH QB 7 . ? 21.053 9.291 46.562 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 853 HOH D O 1 HETATM 5548 O O . HOH QB 7 . ? 23.941 25.619 44.423 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 854 HOH D O 1 HETATM 5549 O O . HOH QB 7 . ? 36.134 26.781 29.941 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 855 HOH D O 1 HETATM 5550 O O . HOH QB 7 . ? 44.521 22.284 57.813 0.99 24.72 ? ? ? ? ? ? 856 HOH D O 1 HETATM 5551 O O . HOH QB 7 . ? 25.477 19.434 53.061 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 857 HOH D O 1 HETATM 5552 O O . HOH QB 7 . ? 43.894 8.070 39.775 0.89 28.61 ? ? ? ? ? ? 858 HOH D O 1 HETATM 5553 O O . HOH QB 7 . ? 41.442 0.068 59.250 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 859 HOH D O 1 HETATM 5554 O O . HOH QB 7 . ? 17.945 0.971 35.443 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 860 HOH D O 1 HETATM 5555 O O . HOH QB 7 . ? 30.221 28.597 53.828 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 861 HOH D O 1 HETATM 5556 O O . HOH QB 7 . ? 29.299 32.345 28.437 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 862 HOH D O 1 HETATM 5557 O O . HOH QB 7 . ? 40.963 25.368 25.724 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 863 HOH D O 1 HETATM 5558 O O . HOH QB 7 . ? 58.715 11.884 60.126 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 864 HOH D O 1 HETATM 5559 O O . HOH QB 7 . ? 30.307 45.554 21.582 0.83 33.16 ? ? ? ? ? ? 865 HOH D O 1 HETATM 5560 O O . HOH QB 7 . ? 53.557 26.344 32.041 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 866 HOH D O 1 HETATM 5561 O O . HOH QB 7 . ? 48.834 19.984 59.554 0.88 25.52 ? ? ? ? ? ? 867 HOH D O 1 HETATM 5562 O O . HOH QB 7 . ? 16.842 22.743 32.204 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 868 HOH D O 1 HETATM 5563 O O . HOH QB 7 . ? 51.159 0.380 70.089 0.92 34.42 ? ? ? ? ? ? 869 HOH D O 1 HETATM 5564 O O . HOH QB 7 . ? 44.511 15.063 36.064 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 870 HOH D O 1 HETATM 5565 O O . HOH QB 7 . ? 20.745 27.473 50.224 0.95 33.24 ? ? ? ? ? ? 871 HOH D O 1 HETATM 5566 O O . HOH QB 7 . ? 32.014 15.785 49.724 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 872 HOH D O 1 HETATM 5567 O O . HOH QB 7 . ? 24.713 28.039 9.946 0.92 37.07 ? ? ? ? ? ? 873 HOH D O 1 HETATM 5568 O O . HOH QB 7 . ? 25.545 42.491 36.991 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 874 HOH D O 1 HETATM 5569 O O . HOH QB 7 . ? 63.428 22.547 34.865 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 875 HOH D O 1 HETATM 5570 O O . HOH QB 7 . ? 50.134 6.844 59.954 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 876 HOH D O 1 HETATM 5571 O O . HOH QB 7 . ? 55.566 5.580 65.762 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 877 HOH D O 1 HETATM 5572 O O . HOH QB 7 . ? 34.510 40.827 48.692 0.89 23.25 ? ? ? ? ? ? 878 HOH D O 1 HETATM 5573 O O . HOH QB 7 . ? 40.336 27.883 33.667 0.79 25.62 ? ? ? ? ? ? 879 HOH D O 1 HETATM 5574 O O . HOH QB 7 . ? 18.713 37.868 28.721 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 880 HOH D O 1 HETATM 5575 O O . HOH QB 7 . ? 38.928 28.812 37.514 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 881 HOH D O 1 HETATM 5576 O O . HOH QB 7 . ? 22.381 17.609 47.395 0.97 24.78 ? ? ? ? ? ? 882 HOH D O 1 HETATM 5577 O O . HOH QB 7 . ? 20.383 30.098 40.693 0.87 28.85 ? ? ? ? ? ? 883 HOH D O 1 HETATM 5578 O O . HOH QB 7 . ? 50.162 7.582 44.329 0.85 21.20 ? ? ? ? ? ? 884 HOH D O 1 HETATM 5579 O O . HOH QB 7 . ? 27.917 22.154 56.717 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 885 HOH D O 1 HETATM 5580 O O . HOH QB 7 . ? 43.182 13.673 56.149 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 886 HOH D O 1 HETATM 5581 O O . HOH QB 7 . ? 55.896 10.249 40.591 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 887 HOH D O 1 HETATM 5582 O O . HOH QB 7 . ? 24.567 23.624 27.280 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 888 HOH D O 1 HETATM 5583 O O . HOH QB 7 . ? 59.181 16.911 79.876 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 889 HOH D O 1 HETATM 5584 O O . HOH QB 7 . ? 33.216 5.449 67.345 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 890 HOH D O 1 HETATM 5585 O O . HOH QB 7 . ? 66.535 17.284 70.264 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 891 HOH D O 1 HETATM 5586 O O . HOH QB 7 . ? 43.482 13.103 34.190 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 892 HOH D O 1 HETATM 5587 O O . HOH QB 7 . ? 32.769 15.033 52.155 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 893 HOH D O 1 HETATM 5588 O O . HOH QB 7 . ? 47.692 5.508 45.305 0.94 33.06 ? ? ? ? ? ? 894 HOH D O 1 HETATM 5589 O O . HOH QB 7 . ? 45.258 1.536 73.268 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 895 HOH D O 1 HETATM 5590 O O . HOH QB 7 . ? 11.575 6.941 40.998 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 896 HOH D O 1 HETATM 5591 O O . HOH QB 7 . ? 49.651 17.955 61.550 0.69 30.66 ? ? ? ? ? ? 897 HOH D O 1 HETATM 5592 O O . HOH QB 7 . ? 14.187 16.654 30.519 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 898 HOH D O 1 HETATM 5593 O O . HOH QB 7 . ? 15.372 28.977 23.253 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 899 HOH D O 1 HETATM 5594 O O . HOH QB 7 . ? 47.823 41.164 52.837 0.85 27.99 ? ? ? ? ? ? 900 HOH D O 1 HETATM 5595 O O . HOH QB 7 . ? 38.073 16.189 62.127 0.86 26.83 ? ? ? ? ? ? 901 HOH D O 1 HETATM 5596 O O . HOH QB 7 . ? 46.501 8.104 54.699 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 902 HOH D O 1 HETATM 5597 O O . HOH QB 7 . ? 58.270 33.238 38.847 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 903 HOH D O 1 HETATM 5598 O O . HOH QB 7 . ? 20.774 39.380 32.188 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 904 HOH D O 1 HETATM 5599 O O . HOH QB 7 . ? 54.501 40.197 56.837 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 905 HOH D O 1 HETATM 5600 O O . HOH QB 7 . ? 17.247 27.279 26.139 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 906 HOH D O 1 HETATM 5601 O O . HOH QB 7 . ? 26.378 10.440 53.549 0.86 32.94 ? ? ? ? ? ? 907 HOH D O 1 HETATM 5602 O O . HOH QB 7 . ? 38.935 26.888 25.939 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 908 HOH D O 1 HETATM 5603 O O . HOH QB 7 . ? 42.511 17.110 52.585 0.90 28.45 ? ? ? ? ? ? 909 HOH D O 1 HETATM 5604 O O . HOH QB 7 . ? 20.122 24.697 23.201 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 910 HOH D O 1 HETATM 5605 O O . HOH QB 7 . ? 17.622 25.501 24.239 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 911 HOH D O 1 HETATM 5606 O O . HOH QB 7 . ? 46.844 18.348 58.784 0.83 24.35 ? ? ? ? ? ? 912 HOH D O 1 HETATM 5607 O O . HOH QB 7 . ? 52.224 16.426 23.137 0.93 35.18 ? ? ? ? ? ? 913 HOH D O 1 HETATM 5608 O O . HOH QB 7 . ? 31.703 15.278 15.263 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 914 HOH D O 1 HETATM 5609 O O . HOH QB 7 . ? 37.413 14.811 19.288 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 915 HOH D O 1 HETATM 5610 O O . HOH QB 7 . ? 22.277 13.140 26.378 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 916 HOH D O 1 HETATM 5611 O O . HOH QB 7 . ? 47.879 9.376 56.992 0.83 31.98 ? ? ? ? ? ? 917 HOH D O 1 HETATM 5612 O O . HOH QB 7 . ? 51.900 24.014 71.323 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 918 HOH D O 1 HETATM 5613 O O . HOH QB 7 . ? 53.222 21.104 84.311 0.94 41.55 ? ? ? ? ? ? 919 HOH D O 1 HETATM 5614 O O . HOH QB 7 . ? 21.338 17.317 28.317 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 920 HOH D O 1 HETATM 5615 O O . HOH QB 7 . ? 22.196 8.596 18.724 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 921 HOH D O 1 HETATM 5616 O O . HOH QB 7 . ? 24.599 41.630 41.508 0.79 23.88 ? ? ? ? ? ? 922 HOH D O 1 HETATM 5617 O O . HOH QB 7 . ? 58.931 10.917 69.810 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 923 HOH D O 1 HETATM 5618 O O . HOH QB 7 . ? 34.170 19.265 61.808 0.85 35.00 ? ? ? ? ? ? 924 HOH D O 1 HETATM 5619 O O . HOH QB 7 . ? 16.572 9.935 15.295 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 925 HOH D O 1 HETATM 5620 O O . HOH QB 7 . ? 16.842 36.824 37.062 0.86 24.74 ? ? ? ? ? ? 926 HOH D O 1 HETATM 5621 O O . HOH QB 7 . ? 53.003 9.465 53.219 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 927 HOH D O 1 HETATM 5622 O O . HOH QB 7 . ? 40.366 41.116 63.280 0.82 31.44 ? ? ? ? ? ? 928 HOH D O 1 HETATM 5623 O O . HOH QB 7 . ? 19.310 16.531 29.952 0.85 33.05 ? ? ? ? ? ? 929 HOH D O 1 HETATM 5624 O O . 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HOH QB 7 . ? 57.265 9.664 43.099 0.84 29.23 ? ? ? ? ? ? 952 HOH D O 1 HETATM 5647 O O . HOH QB 7 . ? 33.731 10.055 19.847 0.90 36.38 ? ? ? ? ? ? 953 HOH D O 1 HETATM 5648 O O . HOH QB 7 . ? 18.987 33.657 47.425 0.93 29.05 ? ? ? ? ? ? 954 HOH D O 1 HETATM 5649 O O . HOH QB 7 . ? 25.454 25.232 54.057 0.80 27.37 ? ? ? ? ? ? 955 HOH D O 1 HETATM 5650 O O . HOH QB 7 . ? 31.316 44.703 29.639 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 956 HOH D O 1 HETATM 5651 O O . HOH QB 7 . ? 45.270 41.098 49.478 0.91 27.12 ? ? ? ? ? ? 957 HOH D O 1 HETATM 5652 O O . HOH QB 7 . ? 13.190 18.114 42.150 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 958 HOH D O 1 HETATM 5653 O O . HOH QB 7 . ? 51.473 20.996 62.701 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 959 HOH D O 1 HETATM 5654 O O . HOH QB 7 . ? 59.191 19.490 49.201 0.75 22.55 ? ? ? ? ? ? 960 HOH D O 1 HETATM 5655 O O . HOH QB 7 . ? 27.529 40.240 45.191 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 961 HOH D O 1 HETATM 5656 O O . HOH QB 7 . ? 16.964 35.717 48.399 0.93 34.00 ? ? ? ? ? ? 962 HOH D O 1 HETATM 5657 O O . HOH QB 7 . ? 38.534 31.571 37.826 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 963 HOH D O 1 HETATM 5658 O O . HOH QB 7 . ? 56.297 41.142 49.383 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 964 HOH D O 1 HETATM 5659 O O . HOH QB 7 . ? 20.193 50.089 18.506 0.96 44.41 ? ? ? ? ? ? 965 HOH D O 1 HETATM 5660 O O . HOH QB 7 . ? 63.392 22.647 72.562 0.91 41.81 ? ? ? ? ? ? 966 HOH D O 1 HETATM 5661 O O . HOH QB 7 . ? 20.683 19.524 41.892 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 967 HOH D O 1 HETATM 5662 O O . HOH QB 7 . ? 38.383 38.227 53.283 0.74 25.32 ? ? ? ? ? ? 968 HOH D O 1 HETATM 5663 O O . HOH QB 7 . ? 52.260 11.038 29.365 0.90 30.93 ? ? ? ? ? ? 969 HOH D O 1 HETATM 5664 O O . HOH QB 7 . ? 38.749 11.175 55.934 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 970 HOH D O 1 HETATM 5665 O O . HOH QB 7 . ? 22.431 23.455 43.743 0.98 36.46 ? ? ? ? ? ? 971 HOH D O 1 HETATM 5666 O O . HOH QB 7 . ? 45.862 0.755 61.289 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 972 HOH D O 1 HETATM 5667 O O . HOH QB 7 . ? 55.505 18.223 58.979 0.77 34.63 ? ? ? ? ? ? 973 HOH D O 1 HETATM 5668 O O . 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HOH QB 7 . ? 23.544 44.490 36.601 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 985 HOH D O 1 HETATM 5680 O O . HOH QB 7 . ? 43.032 35.729 32.321 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 986 HOH D O 1 HETATM 5681 O O . HOH QB 7 . ? 36.053 41.187 19.430 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 987 HOH D O 1 HETATM 5682 O O . HOH QB 7 . ? 32.781 24.203 12.053 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 988 HOH D O 1 HETATM 5683 O O . HOH QB 7 . ? 60.032 41.779 49.987 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 989 HOH D O 1 HETATM 5684 O O . HOH QB 7 . ? 67.591 17.775 67.891 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 990 HOH D O 1 HETATM 5685 O O . HOH QB 7 . ? 43.252 11.093 21.666 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 991 HOH D O 1 HETATM 5686 O O . HOH QB 7 . ? 21.730 8.813 15.886 0.94 40.66 ? ? ? ? ? ? 992 HOH D O 1 HETATM 5687 O O . HOH QB 7 . ? 37.801 19.560 18.593 0.88 32.69 ? ? ? ? ? ? 993 HOH D O 1 HETATM 5688 O O . HOH QB 7 . ? 30.950 32.677 56.764 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 994 HOH D O 1 HETATM 5689 O O . HOH QB 7 . ? 39.749 37.471 65.492 0.64 27.30 ? ? ? ? ? ? 995 HOH D O 1 HETATM 5690 O O . 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HOH QB 7 . ? 37.550 34.011 7.034 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH D O 1 HETATM 5702 O O . HOH QB 7 . ? 54.092 21.010 80.060 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH D O 1 HETATM 5703 O O . HOH QB 7 . ? 16.769 41.934 20.557 0.78 32.11 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH D O 1 HETATM 5704 O O . HOH QB 7 . ? 36.185 32.625 34.178 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH D O 1 HETATM 5705 O O . HOH QB 7 . ? 46.675 5.660 38.093 0.87 31.66 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH D O 1 HETATM 5706 O O . HOH QB 7 . ? 39.278 38.779 55.734 0.75 29.75 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH D O 1 HETATM 5707 O O . HOH QB 7 . ? 43.279 41.002 32.045 0.71 28.41 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH D O 1 HETATM 5708 O O . HOH QB 7 . ? 18.470 39.490 14.714 0.86 38.57 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH D O 1 HETATM 5709 O O . HOH QB 7 . ? 20.015 4.880 47.535 0.70 26.39 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH D O 1 HETATM 5710 O O . HOH QB 7 . ? 57.537 42.070 46.256 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH D O 1 HETATM 5711 O O . HOH QB 7 . ? 38.104 6.659 54.908 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH D O 1 HETATM 5712 O O . HOH QB 7 . ? 61.428 26.304 42.055 0.78 29.07 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH D O 1 HETATM 5713 O O . HOH QB 7 . ? 35.912 33.957 32.247 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH D O 1 HETATM 5714 O O . HOH QB 7 . ? 46.913 1.699 42.564 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH D O 1 HETATM 5715 O O . HOH QB 7 . ? 38.759 1.546 71.451 0.92 31.72 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH D O 1 HETATM 5716 O O . HOH QB 7 . ? 19.919 24.440 42.315 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH D O 1 HETATM 5717 O O . HOH QB 7 . ? 16.392 37.381 20.118 0.80 35.14 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH D O 1 HETATM 5718 O O . HOH QB 7 . ? 4.091 3.598 29.008 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH D O 1 HETATM 5719 O O . HOH QB 7 . ? 34.970 20.469 50.660 0.79 34.89 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH D O 1 HETATM 5720 O O . HOH QB 7 . ? 12.542 6.377 44.113 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH D O 1 HETATM 5721 O O . HOH QB 7 . ? 49.148 30.010 26.827 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH D O 1 HETATM 5722 O O . HOH QB 7 . ? 40.435 41.414 56.581 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH D O 1 HETATM 5723 O O . HOH QB 7 . ? 36.312 27.752 20.884 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH D O 1 HETATM 5724 O O . HOH QB 7 . ? 32.649 44.462 12.551 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH D O 1 HETATM 5725 O O . HOH QB 7 . ? 32.831 41.731 57.462 0.94 41.34 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH D O 1 HETATM 5726 O O . HOH QB 7 . ? 10.001 13.106 15.198 0.94 44.52 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH D O 1 HETATM 5727 O O . HOH QB 7 . ? 12.231 30.455 19.462 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH D O 1 HETATM 5728 O O . HOH QB 7 . ? 57.957 16.051 88.111 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH D O 1 HETATM 5729 O O . HOH QB 7 . ? 37.851 11.485 78.785 0.96 33.85 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH D O 1 HETATM 5730 O O . HOH QB 7 . ? 3.664 1.550 30.968 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH D O 1 HETATM 5731 O O . HOH QB 7 . ? 36.367 14.329 61.593 0.77 27.84 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH D O 1 HETATM 5732 O O . HOH QB 7 . ? 46.294 39.155 41.033 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH D O 1 HETATM 5733 O O . HOH QB 7 . ? 16.977 24.344 10.401 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH D O 1 HETATM 5734 O O . HOH QB 7 . ? 45.602 2.959 63.732 0.56 25.40 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH D O 1 HETATM 5735 O O . HOH QB 7 . ? 63.008 40.137 50.733 0.69 30.49 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH D O 1 HETATM 5736 O O . HOH QB 7 . ? 24.571 3.241 21.836 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH D O 1 HETATM 5737 O O . HOH QB 7 . ? 15.852 24.416 7.272 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH D O 1 HETATM 5738 O O . HOH QB 7 . ? 62.449 35.457 58.438 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH D O 1 HETATM 5739 O O . HOH QB 7 . ? 32.950 7.536 28.723 0.92 40.02 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH D O 1 HETATM 5740 O O . HOH QB 7 . ? 55.599 26.143 23.746 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH D O 1 HETATM 5741 O O . HOH QB 7 . ? 52.216 31.850 29.780 0.92 34.56 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH D O 1 HETATM 5742 O O . HOH QB 7 . ? 22.872 6.481 23.008 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH D O 1 HETATM 5743 O O . HOH QB 7 . ? 35.613 16.308 55.143 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH D O 1 HETATM 5744 O O . HOH QB 7 . ? 66.860 9.620 75.907 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH D O 1 HETATM 5745 O O . HOH QB 7 . ? 24.353 4.851 38.496 0.70 31.42 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH D O 1 HETATM 5746 O O . HOH QB 7 . ? 50.088 15.717 20.608 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH D O 1 HETATM 5747 O O . HOH QB 7 . ? 59.974 17.557 30.843 0.94 38.14 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH D O 1 HETATM 5748 O O . HOH QB 7 . ? 59.038 22.760 71.878 0.91 41.94 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH D O 1 HETATM 5749 O O . HOH QB 7 . ? 41.163 20.018 56.476 0.73 30.17 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH D O 1 HETATM 5750 O O . HOH QB 7 . ? 23.390 34.013 5.615 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH D O 1 HETATM 5751 O O . HOH QB 7 . ? 65.168 14.589 51.559 0.83 42.24 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH D O 1 HETATM 5752 O O . HOH QB 7 . ? 18.827 27.635 41.356 0.76 34.90 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH D O 1 HETATM 5753 O O . HOH QB 7 . ? 39.374 30.063 29.279 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH D O 1 HETATM 5754 O O . HOH QB 7 . ? 46.470 6.515 81.914 0.94 36.40 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH D O 1 HETATM 5755 O O . HOH QB 7 . ? 16.091 40.026 19.228 0.80 37.02 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH D O 1 HETATM 5756 O O . HOH QB 7 . ? 43.364 15.909 54.665 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH D O 1 HETATM 5757 O O . HOH QB 7 . ? 22.216 41.027 30.315 0.78 31.38 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH D O 1 HETATM 5758 O O . HOH QB 7 . ? 12.615 17.370 39.909 0.91 40.76 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH D O 1 HETATM 5759 O O . HOH QB 7 . ? 45.106 2.801 50.980 0.91 38.99 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH D O 1 HETATM 5760 O O . HOH QB 7 . ? 56.327 21.481 31.266 0.93 32.14 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH D O 1 HETATM 5761 O O . HOH QB 7 . ? 37.703 1.339 45.332 0.81 33.39 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH D O 1 HETATM 5762 O O . HOH QB 7 . ? 33.255 47.654 21.405 0.82 41.91 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH D O 1 HETATM 5763 O O . HOH QB 7 . ? 44.846 23.133 20.920 0.88 36.21 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH D O 1 HETATM 5764 O O . HOH QB 7 . ? 20.997 27.571 33.271 0.90 34.46 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH D O 1 HETATM 5765 O O . HOH QB 7 . ? 10.242 18.572 39.607 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH D O 1 HETATM 5766 O O . HOH QB 7 . ? 50.029 31.762 68.227 0.86 30.22 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH D O 1 HETATM 5767 O O . HOH QB 7 . ? 57.940 42.580 50.262 0.66 33.84 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH D O 1 HETATM 5768 O O . HOH QB 7 . ? 57.764 22.627 63.075 0.69 31.94 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH D O 1 HETATM 5769 O O . HOH QB 7 . ? 53.791 13.579 60.055 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH D O 1 HETATM 5770 O O . HOH QB 7 . ? 31.226 8.406 63.520 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH D O 1 HETATM 5771 O O . HOH QB 7 . ? 27.359 32.013 7.021 0.85 42.87 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH D O 1 HETATM 5772 O O . HOH QB 7 . ? 49.007 20.489 18.722 0.96 46.75 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH D O 1 HETATM 5773 O O . HOH QB 7 . ? 50.692 32.859 35.259 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH D O 1 HETATM 5774 O O . HOH QB 7 . ? 50.128 11.939 57.160 0.90 44.31 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH D O 1 HETATM 5775 O O . HOH QB 7 . ? 16.012 9.883 44.467 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH D O 1 HETATM 5776 O O . HOH QB 7 . ? 19.636 20.046 12.080 0.75 36.11 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH D O 1 HETATM 5777 O O . HOH QB 7 . ? 16.722 11.376 42.942 0.88 35.58 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH D O 1 HETATM 5778 O O . HOH QB 7 . ? 23.847 5.937 35.880 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH D O 1 HETATM 5779 O O . HOH QB 7 . ? 55.525 23.094 63.266 0.80 34.34 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH D O 1 HETATM 5780 O O . HOH QB 7 . ? 57.110 31.187 59.399 0.75 31.46 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH D O 1 HETATM 5781 O O . HOH QB 7 . ? 54.651 10.625 54.901 0.77 30.51 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH D O 1 HETATM 5782 O O . HOH QB 7 . ? 18.730 6.266 22.189 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 1088 HOH D O 1 HETATM 5783 O O . HOH QB 7 . ? 19.677 6.773 19.389 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 1089 HOH D O 1 HETATM 5784 O O . HOH QB 7 . ? 10.020 30.399 21.232 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 1090 HOH D O 1 HETATM 5785 O O . HOH QB 7 . ? 6.172 20.924 21.330 0.79 36.96 ? ? ? ? ? ? 1091 HOH D O 1 HETATM 5786 O O . HOH QB 7 . ? 41.052 19.377 15.795 0.91 35.98 ? ? ? ? ? ? 1092 HOH D O 1 HETATM 5787 O O . HOH QB 7 . ? 34.563 47.207 14.522 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 1093 HOH D O 1 HETATM 5788 O O . HOH QB 7 . ? 52.993 33.778 37.825 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 1094 HOH D O 1 HETATM 5789 O O . HOH QB 7 . ? 63.501 31.628 59.990 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 1095 HOH D O 1 HETATM 5790 O O . HOH QB 7 . ? 40.351 8.341 23.063 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 1096 HOH D O 1 HETATM 5791 O O . HOH QB 7 . ? 57.894 18.872 31.464 0.87 39.06 ? ? ? ? ? ? 1097 HOH D O 1 HETATM 5792 O O . HOH QB 7 . ? 55.156 29.747 32.242 0.76 34.43 ? ? ? ? ? ? 1098 HOH D O 1 HETATM 5793 O O . HOH QB 7 . ? 45.378 21.648 18.682 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 1099 HOH D O 1 HETATM 5794 O O . HOH QB 7 . ? 26.648 2.865 50.250 0.66 31.93 ? ? ? ? ? ? 1100 HOH D O 1 HETATM 5795 O O . HOH QB 7 . ? 45.362 28.107 69.022 0.83 37.48 ? ? ? ? ? ? 1101 HOH D O 1 HETATM 5796 O O . HOH QB 7 . ? 36.872 18.236 63.056 0.66 32.49 ? ? ? ? ? ? 1102 HOH D O 1 HETATM 5797 O O . HOH QB 7 . ? 10.598 26.165 35.648 0.71 35.50 ? ? ? ? ? ? 1103 HOH D O 1 HETATM 5798 O O . HOH QB 7 . ? 60.395 31.320 37.918 0.89 44.37 ? ? ? ? ? ? 1104 HOH D O 1 HETATM 5799 O O . HOH QB 7 . ? 51.063 39.542 59.840 0.81 38.86 ? ? ? ? ? ? 1105 HOH D O 1 HETATM 5800 O O . HOH QB 7 . ? 49.813 5.467 47.178 0.69 27.68 ? ? ? ? ? ? 1106 HOH D O 1 HETATM 5801 O O . HOH QB 7 . ? 49.498 33.310 37.754 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 1107 HOH D O 1 HETATM 5802 O O . HOH QB 7 . ? 42.570 41.354 48.399 0.61 27.56 ? ? ? ? ? ? 1108 HOH D O 1 HETATM 5803 O O . HOH QB 7 . ? 26.162 41.791 43.719 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 1109 HOH D O 1 HETATM 5804 O O . HOH QB 7 . ? 60.886 21.857 31.487 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 1110 HOH D O 1 HETATM 5805 O O . HOH QB 7 . ? 60.420 6.490 79.491 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 1111 HOH D O 1 HETATM 5806 O O . HOH QB 7 . ? 2.603 8.241 23.562 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 1112 HOH D O 1 HETATM 5807 O O . HOH QB 7 . ? 56.410 13.192 32.216 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 1113 HOH D O 1 HETATM 5808 O O . HOH QB 7 . ? 16.464 32.055 46.225 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 1114 HOH D O 1 HETATM 5809 O O . HOH QB 7 . ? 18.847 31.243 49.235 0.94 36.96 ? ? ? ? ? ? 1115 HOH D O 1 HETATM 5810 O O . HOH QB 7 . ? 43.166 43.127 58.772 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 1116 HOH D O 1 HETATM 5811 O O . HOH QB 7 . ? 57.135 28.821 33.010 0.98 43.53 ? ? ? ? ? ? 1117 HOH D O 1 HETATM 5812 O O . HOH QB 7 . ? 37.947 29.750 32.676 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 1118 HOH D O 1 HETATM 5813 O O . HOH QB 7 . ? 45.795 39.056 64.179 0.87 40.81 ? ? ? ? ? ? 1119 HOH D O 1 HETATM 5814 O O . HOH QB 7 . ? 40.926 16.814 57.509 0.71 33.82 ? ? ? ? ? ? 1120 HOH D O 1 HETATM 5815 O O . HOH QB 7 . ? 62.619 12.199 48.114 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 1121 HOH D O 1 HETATM 5816 O O . HOH QB 7 . ? 6.025 23.656 20.394 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 1122 HOH D O 1 HETATM 5817 O O . HOH QB 7 . ? 14.877 6.131 23.900 0.69 28.56 ? ? ? ? ? ? 1123 HOH D O 1 HETATM 5818 O O . HOH QB 7 . ? 17.048 2.238 32.933 0.71 32.89 ? ? ? ? ? ? 1124 HOH D O 1 HETATM 5819 O O . HOH QB 7 . ? 47.133 29.392 25.726 0.69 36.91 ? ? ? ? ? ? 1125 HOH D O 1 HETATM 5820 O O . HOH QB 7 . ? 58.943 17.461 43.964 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 1126 HOH D O 1 HETATM 5821 O O . HOH QB 7 . ? 16.527 30.130 40.817 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 1127 HOH D O 1 HETATM 5822 O O . HOH QB 7 . ? 56.174 8.050 24.875 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 1128 HOH D O 1 HETATM 5823 O O . HOH QB 7 . ? 24.556 47.273 35.970 0.95 49.46 ? ? ? ? ? ? 1129 HOH D O 1 HETATM 5824 O O . HOH QB 7 . ? 44.602 17.208 19.874 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 1130 HOH D O 1 HETATM 5825 O O . HOH QB 7 . ? 40.966 13.149 54.852 0.78 39.16 ? ? ? ? ? ? 1131 HOH D O 1 HETATM 5826 O O . HOH QB 7 . ? 13.703 17.891 45.327 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 1132 HOH D O 1 HETATM 5827 O O . HOH QB 7 . ? 57.249 7.063 64.401 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 1133 HOH D O 1 HETATM 5828 O O . HOH QB 7 . ? 12.713 36.523 43.508 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 1134 HOH D O 1 HETATM 5829 O O . HOH QB 7 . ? 38.864 8.925 54.255 0.67 30.25 ? ? ? ? ? ? 1135 HOH D O 1 HETATM 5830 O O . HOH QB 7 . ? 37.614 44.991 29.689 0.76 38.19 ? ? ? ? ? ? 1136 HOH D O 1 HETATM 5831 O O . HOH QB 7 . ? 35.490 40.669 61.143 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 1137 HOH D O 1 HETATM 5832 O O . HOH QB 7 . ? 26.818 33.565 4.796 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 1138 HOH D O 1 HETATM 5833 O O . HOH QB 7 . ? 45.281 42.466 58.948 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 1139 HOH D O 1 HETATM 5834 O O . HOH QB 7 . ? 59.383 33.344 58.350 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 1140 HOH D O 1 HETATM 5835 O O . HOH QB 7 . ? 64.286 21.480 78.398 0.85 48.04 ? ? ? ? ? ? 1141 HOH D O 1 HETATM 5836 O O . HOH QB 7 . ? 7.090 29.567 10.730 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 1142 HOH D O 1 HETATM 5837 O O . HOH QB 7 . ? 48.321 41.493 55.497 0.68 31.06 ? ? ? ? ? ? 1143 HOH D O 1 HETATM 5838 O O . HOH QB 7 . ? 32.536 39.456 8.990 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 1144 HOH D O 1 HETATM 5839 O O . HOH QB 7 . ? 24.441 9.748 58.194 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 1145 HOH D O 1 HETATM 5840 O O . HOH QB 7 . ? 40.135 41.951 43.873 0.96 41.79 ? ? ? ? ? ? 1146 HOH D O 1 HETATM 5841 O O . HOH QB 7 . ? 60.830 23.390 69.959 0.82 42.68 ? ? ? ? ? ? 1147 HOH D O 1 HETATM 5842 O O . HOH QB 7 . ? 4.575 22.227 14.323 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 1148 HOH D O 1 HETATM 5843 O O . HOH QB 7 . ? 5.765 28.169 30.237 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 1149 HOH D O 1 HETATM 5844 O O . HOH QB 7 . ? 36.674 30.473 27.350 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 1150 HOH D O 1 HETATM 5845 O O . HOH QB 7 . ? 19.246 29.121 48.811 0.78 39.64 ? ? ? ? ? ? 1151 HOH D O 1 HETATM 5846 O O . HOH QB 7 . ? 59.804 1.426 73.890 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 1152 HOH D O 1 HETATM 5847 O O . HOH QB 7 . ? 40.164 33.410 67.418 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 1153 HOH D O 1 HETATM 5848 O O . HOH QB 7 . ? 34.855 9.709 78.753 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 1154 HOH D O 1 HETATM 5849 O O . HOH QB 7 . ? 36.562 15.592 68.240 0.84 34.38 ? ? ? ? ? ? 1155 HOH D O 1 HETATM 5850 O O . HOH QB 7 . ? 37.382 6.393 26.887 0.83 42.25 ? ? ? ? ? ? 1156 HOH D O 1 HETATM 5851 O O . HOH QB 7 . ? 43.487 23.261 64.711 0.87 32.10 ? ? ? ? ? ? 1157 HOH D O 1 HETATM 5852 O O . HOH QB 7 . ? 13.955 41.482 26.390 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 1158 HOH D O 1 HETATM 5853 O O . HOH QB 7 . ? 63.020 19.292 82.825 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 1159 HOH D O 1 HETATM 5854 O O . HOH QB 7 . ? 12.651 9.537 34.802 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 1160 HOH D O 1 HETATM 5855 O O . HOH QB 7 . ? 42.709 15.327 48.142 0.86 29.78 ? ? ? ? ? ? 1161 HOH D O 1 HETATM 5856 O O . HOH QB 7 . ? 42.972 15.375 50.641 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 1162 HOH D O 1 HETATM 5857 O O . HOH QB 7 . ? 49.903 7.955 57.218 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 1163 HOH D O 1 HETATM 5858 O O . HOH QB 7 . ? 34.203 13.728 37.837 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 1164 HOH D O 1 HETATM 5859 O O . HOH QB 7 . ? 31.973 10.205 38.405 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 1165 HOH D O 1 HETATM 5860 O O . HOH QB 7 . ? 32.160 5.390 18.616 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 1166 HOH D O 1 HETATM 5861 O O . HOH QB 7 . ? 23.316 34.494 55.391 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 1167 HOH D O 1 HETATM 5862 O O . HOH QB 7 . ? 7.208 26.133 22.342 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 1168 HOH D O 1 HETATM 5863 O O . HOH QB 7 . ? 35.605 39.155 18.230 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 1169 HOH D O 1 HETATM 5864 O O . HOH QB 7 . ? 8.216 32.980 31.430 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 1170 HOH D O 1 HETATM 5865 O O . HOH QB 7 . ? 58.049 12.177 38.967 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 1171 HOH D O 1 HETATM 5866 O O . HOH QB 7 . ? 15.177 5.818 44.931 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 1172 HOH D O 1 HETATM 5867 O O . HOH QB 7 . ? 66.601 24.868 62.009 1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 1173 HOH D O 1 HETATM 5868 O O . HOH QB 7 . ? 19.370 57.719 16.574 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 1174 HOH D O 1 HETATM 5869 O O . HOH QB 7 . ? 45.694 7.117 34.829 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 1175 HOH D O 1 HETATM 5870 O O . HOH QB 7 . ? 36.448 30.205 63.018 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 1176 HOH D O 1 HETATM 5871 O O . HOH QB 7 . ? 25.080 18.593 7.466 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 1177 HOH D O 1 HETATM 5872 O O . HOH QB 7 . ? 27.398 10.226 60.102 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 1178 HOH D O 1 HETATM 5873 O O . HOH QB 7 . ? 33.678 2.965 51.996 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 1179 HOH D O 1 HETATM 5874 O O . HOH QB 7 . ? 33.737 5.102 46.859 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 1180 HOH D O 1 #