data_XXXX # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal "Neau, D.B." 1 "Newcomer, M.E." 2 # _struct.entry_id XXXX _struct.title "Anaerobic crystal structure of delta413-417:GS LOX in complex with arachidonate" _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id XXXX _struct_keywords.pdbx_keywords OXIDOREDUCTASE _struct_keywords.text "iron binding, membrane-associated, OXIDOREDUCTASE" # _exptl.entry_id XXXX _exptl.method "X-RAY DIFFRACTION" _exptl.crystals_number 1 # _citation.id primary _citation.title "Crystal Structure of a Lipoxygenase in Complex with Substrate: THE ARACHIDONIC ACID-BINDING SITE OF 8R-LIPOXYGENASE." _citation.journal_abbrev J.Biol.Chem. _citation.journal_volume 289 _citation.page_first 31905 _citation.page_last 31913 _citation.year 2014 _citation.journal_id_ASTM JBCHA3 _citation.country US _citation.journal_id_ISSN 0021-9258 _citation.journal_id_CSD 0071 _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 25231982 _citation.pdbx_database_id_DOI 10.1074/jbc.M114.599662 # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal _citation_author.identifier_ORCID primary "Neau, D.B." 1 ? primary "Bender, G." 2 ? primary "Boeglin, W.E." 3 ? primary "Bartlett, S.G." 4 ? primary "Brash, A.R." 5 ? primary "Newcomer, M.E." 6 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type "polypeptide(L)" _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;MHHHHHAIYNVEVETGDREHAGTDATITIRITGAKGRTDYLKLDKGSFEAGSKEQYTVQGFDVGDIQLIELHSDGGGYWS GDPDWFVNRVIIISSTQDRVYSFPCFRWVIKDMVLFPGEATLPFNEVPAIVSEQRQKELEQRKLTYQWDYVSDDMPGNIK AKTHDDLPRDVQFTDEKSRSYQESRKAALVNLGIGSLFTMFENWDSYDDYHILYRNWILGGTPNMADRWHEDRWFGYQFL NGANPVILTRCDALPSNFPVTNEHVNASLDRGKNLDEEIKDGHIYIVDFKVLVGAKSYGGPVLEDIGYKVPDHLKHDEAD IRYCAAPLALFYVNKLGHLMPIAIQINQEPGPENPIWTPHEENEHDWMMAKFWLGVAESNFHQLNTHLLRTHLTTESFAL STWRNLASAHPIFKLLQPHIYGVLAIDTIGRKELIGSGGIVDQSLSLGGGGHVTFMEKCFKEVNLQDYHLPNALKKRGVD DPSKLPGFYYRDDGLALWEAIETFIGEIIAIFYKNDDDVKRDNEIQSWIYDVHKNGWRVNPGHQDHGVPASFESREQLKE VLTSLVFTFSCQHAAVNFSQKDHYGFTPNAPAILRHPPPKKKGEATLQSILSTLPSKSQAAKAIATVYILTKFSEDERYL GNYSATAWEDKDALDAINRFQDKLEDISKKIKQRNENLEVPYIYLLPERIPNGTAI ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;MHHHHHAIYNVEVETGDREHAGTDATITIRITGAKGRTDYLKLDKGSFEAGSKEQYTVQGFDVGDIQLIELHSDGGGYWS GDPDWFVNRVIIISSTQDRVYSFPCFRWVIKDMVLFPGEATLPFNEVPAIVSEQRQKELEQRKLTYQWDYVSDDMPGNIK AKTHDDLPRDVQFTDEKSRSYQESRKAALVNLGIGSLFTMFENWDSYDDYHILYRNWILGGTPNMADRWHEDRWFGYQFL NGANPVILTRCDALPSNFPVTNEHVNASLDRGKNLDEEIKDGHIYIVDFKVLVGAKSYGGPVLEDIGYKVPDHLKHDEAD IRYCAAPLALFYVNKLGHLMPIAIQINQEPGPENPIWTPHEENEHDWMMAKFWLGVAESNFHQLNTHLLRTHLTTESFAL STWRNLASAHPIFKLLQPHIYGVLAIDTIGRKELIGSGGIVDQSLSLGGGGHVTFMEKCFKEVNLQDYHLPNALKKRGVD DPSKLPGFYYRDDGLALWEAIETFIGEIIAIFYKNDDDVKRDNEIQSWIYDVHKNGWRVNPGHQDHGVPASFESREQLKE VLTSLVFTFSCQHAAVNFSQKDHYGFTPNAPAILRHPPPKKKGEATLQSILSTLPSKSQAAKAIATVYILTKFSEDERYL GNYSATAWEDKDALDAINRFQDKLEDISKKIKQRNENLEVPYIYLLPERIPNGTAI ; _entity_poly.pdbx_strand_id B _entity_poly.pdbx_target_identifier ? # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 MET n 1 2 HIS n 1 3 HIS n 1 4 HIS n 1 5 HIS n 1 6 HIS n 1 7 ALA n 1 8 ILE n 1 9 TYR n 1 10 ASN n 1 11 VAL n 1 12 GLU n 1 13 VAL n 1 14 GLU n 1 15 THR n 1 16 GLY n 1 17 ASP n 1 18 ARG n 1 19 GLU n 1 20 HIS n 1 21 ALA n 1 22 GLY n 1 23 THR n 1 24 ASP n 1 25 ALA n 1 26 THR n 1 27 ILE n 1 28 THR n 1 29 ILE n 1 30 ARG n 1 31 ILE n 1 32 THR n 1 33 GLY n 1 34 ALA n 1 35 LYS n 1 36 GLY n 1 37 ARG n 1 38 THR n 1 39 ASP n 1 40 TYR n 1 41 LEU n 1 42 LYS n 1 43 LEU n 1 44 ASP n 1 45 LYS n 1 46 GLY n 1 47 SER n 1 48 PHE n 1 49 GLU n 1 50 ALA n 1 51 GLY n 1 52 SER n 1 53 LYS n 1 54 GLU n 1 55 GLN n 1 56 TYR n 1 57 THR n 1 58 VAL n 1 59 GLN n 1 60 GLY n 1 61 PHE n 1 62 ASP n 1 63 VAL n 1 64 GLY n 1 65 ASP n 1 66 ILE n 1 67 GLN n 1 68 LEU n 1 69 ILE n 1 70 GLU n 1 71 LEU n 1 72 HIS n 1 73 SER n 1 74 ASP n 1 75 GLY n 1 76 GLY n 1 77 GLY n 1 78 TYR n 1 79 TRP n 1 80 SER n 1 81 GLY n 1 82 ASP n 1 83 PRO n 1 84 ASP n 1 85 TRP n 1 86 PHE n 1 87 VAL n 1 88 ASN n 1 89 ARG n 1 90 VAL n 1 91 ILE n 1 92 ILE n 1 93 ILE n 1 94 SER n 1 95 SER n 1 96 THR n 1 97 GLN n 1 98 ASP n 1 99 ARG n 1 100 VAL n 1 101 TYR n 1 102 SER n 1 103 PHE n 1 104 PRO n 1 105 CYS n 1 106 PHE n 1 107 ARG n 1 108 TRP n 1 109 VAL n 1 110 ILE n 1 111 LYS n 1 112 ASP n 1 113 MET n 1 114 VAL n 1 115 LEU n 1 116 PHE n 1 117 PRO n 1 118 GLY n 1 119 GLU n 1 120 ALA n 1 121 THR n 1 122 LEU n 1 123 PRO n 1 124 PHE n 1 125 ASN n 1 126 GLU n 1 127 VAL n 1 128 PRO n 1 129 ALA n 1 130 ILE n 1 131 VAL n 1 132 SER n 1 133 GLU n 1 134 GLN n 1 135 ARG n 1 136 GLN n 1 137 LYS n 1 138 GLU n 1 139 LEU n 1 140 GLU n 1 141 GLN n 1 142 ARG n 1 143 LYS n 1 144 LEU n 1 145 THR n 1 146 TYR n 1 147 GLN n 1 148 TRP n 1 149 ASP n 1 150 TYR n 1 151 VAL n 1 152 SER n 1 153 ASP n 1 154 ASP n 1 155 MET n 1 156 PRO n 1 157 GLY n 1 158 ASN n 1 159 ILE n 1 160 LYS n 1 161 ALA n 1 162 LYS n 1 163 THR n 1 164 HIS n 1 165 ASP n 1 166 ASP n 1 167 LEU n 1 168 PRO n 1 169 ARG n 1 170 ASP n 1 171 VAL n 1 172 GLN n 1 173 PHE n 1 174 THR n 1 175 ASP n 1 176 GLU n 1 177 LYS n 1 178 SER n 1 179 ARG n 1 180 SER n 1 181 TYR n 1 182 GLN n 1 183 GLU n 1 184 SER n 1 185 ARG n 1 186 LYS n 1 187 ALA n 1 188 ALA n 1 189 LEU n 1 190 VAL n 1 191 ASN n 1 192 LEU n 1 193 GLY n 1 194 ILE n 1 195 GLY n 1 196 SER n 1 197 LEU n 1 198 PHE n 1 199 THR n 1 200 MET n 1 201 PHE n 1 202 GLU n 1 203 ASN n 1 204 TRP n 1 205 ASP n 1 206 SER n 1 207 TYR n 1 208 ASP n 1 209 ASP n 1 210 TYR n 1 211 HIS n 1 212 ILE n 1 213 LEU n 1 214 TYR n 1 215 ARG n 1 216 ASN n 1 217 TRP n 1 218 ILE n 1 219 LEU n 1 220 GLY n 1 221 GLY n 1 222 THR n 1 223 PRO n 1 224 ASN n 1 225 MET n 1 226 ALA n 1 227 ASP n 1 228 ARG n 1 229 TRP n 1 230 HIS n 1 231 GLU n 1 232 ASP n 1 233 ARG n 1 234 TRP n 1 235 PHE n 1 236 GLY n 1 237 TYR n 1 238 GLN n 1 239 PHE n 1 240 LEU n 1 241 ASN n 1 242 GLY n 1 243 ALA n 1 244 ASN n 1 245 PRO n 1 246 VAL n 1 247 ILE n 1 248 LEU n 1 249 THR n 1 250 ARG n 1 251 CYS n 1 252 ASP n 1 253 ALA n 1 254 LEU n 1 255 PRO n 1 256 SER n 1 257 ASN n 1 258 PHE n 1 259 PRO n 1 260 VAL n 1 261 THR n 1 262 ASN n 1 263 GLU n 1 264 HIS n 1 265 VAL n 1 266 ASN n 1 267 ALA n 1 268 SER n 1 269 LEU n 1 270 ASP n 1 271 ARG n 1 272 GLY n 1 273 LYS n 1 274 ASN n 1 275 LEU n 1 276 ASP n 1 277 GLU n 1 278 GLU n 1 279 ILE n 1 280 LYS n 1 281 ASP n 1 282 GLY n 1 283 HIS n 1 284 ILE n 1 285 TYR n 1 286 ILE n 1 287 VAL n 1 288 ASP n 1 289 PHE n 1 290 LYS n 1 291 VAL n 1 292 LEU n 1 293 VAL n 1 294 GLY n 1 295 ALA n 1 296 LYS n 1 297 SER n 1 298 TYR n 1 299 GLY n 1 300 GLY n 1 301 PRO n 1 302 VAL n 1 303 LEU n 1 304 GLU n 1 305 ASP n 1 306 ILE n 1 307 GLY n 1 308 TYR n 1 309 LYS n 1 310 VAL n 1 311 PRO n 1 312 ASP n 1 313 HIS n 1 314 LEU n 1 315 LYS n 1 316 HIS n 1 317 ASP n 1 318 GLU n 1 319 ALA n 1 320 ASP n 1 321 ILE n 1 322 ARG n 1 323 TYR n 1 324 CYS n 1 325 ALA n 1 326 ALA n 1 327 PRO n 1 328 LEU n 1 329 ALA n 1 330 LEU n 1 331 PHE n 1 332 TYR n 1 333 VAL n 1 334 ASN n 1 335 LYS n 1 336 LEU n 1 337 GLY n 1 338 HIS n 1 339 LEU n 1 340 MET n 1 341 PRO n 1 342 ILE n 1 343 ALA n 1 344 ILE n 1 345 GLN n 1 346 ILE n 1 347 ASN n 1 348 GLN n 1 349 GLU n 1 350 PRO n 1 351 GLY n 1 352 PRO n 1 353 GLU n 1 354 ASN n 1 355 PRO n 1 356 ILE n 1 357 TRP n 1 358 THR n 1 359 PRO n 1 360 HIS n 1 361 GLU n 1 362 GLU n 1 363 ASN n 1 364 GLU n 1 365 HIS n 1 366 ASP n 1 367 TRP n 1 368 MET n 1 369 MET n 1 370 ALA n 1 371 LYS n 1 372 PHE n 1 373 TRP n 1 374 LEU n 1 375 GLY n 1 376 VAL n 1 377 ALA n 1 378 GLU n 1 379 SER n 1 380 ASN n 1 381 PHE n 1 382 HIS n 1 383 GLN n 1 384 LEU n 1 385 ASN n 1 386 THR n 1 387 HIS n 1 388 LEU n 1 389 LEU n 1 390 ARG n 1 391 THR n 1 392 HIS n 1 393 LEU n 1 394 THR n 1 395 THR n 1 396 GLU n 1 397 SER n 1 398 PHE n 1 399 ALA n 1 400 LEU n 1 401 SER n 1 402 THR n 1 403 TRP n 1 404 ARG n 1 405 ASN n 1 406 LEU n 1 407 ALA n 1 408 SER n 1 409 ALA n 1 410 HIS n 1 411 PRO n 1 412 ILE n 1 413 PHE n 1 414 LYS n 1 415 LEU n 1 416 LEU n 1 417 GLN n 1 418 PRO n 1 419 HIS n 1 420 ILE n 1 421 TYR n 1 422 GLY n 1 423 VAL n 1 424 LEU n 1 425 ALA n 1 426 ILE n 1 427 ASP n 1 428 THR n 1 429 ILE n 1 430 GLY n 1 431 ARG n 1 432 LYS n 1 433 GLU n 1 434 LEU n 1 435 ILE n 1 436 GLY n 1 437 SER n 1 438 GLY n 1 439 GLY n 1 440 ILE n 1 441 VAL n 1 442 ASP n 1 443 GLN n 1 444 SER n 1 445 LEU n 1 446 SER n 1 447 LEU n 1 448 GLY n 1 449 GLY n 1 450 GLY n 1 451 GLY n 1 452 HIS n 1 453 VAL n 1 454 THR n 1 455 PHE n 1 456 MET n 1 457 GLU n 1 458 LYS n 1 459 CYS n 1 460 PHE n 1 461 LYS n 1 462 GLU n 1 463 VAL n 1 464 ASN n 1 465 LEU n 1 466 GLN n 1 467 ASP n 1 468 TYR n 1 469 HIS n 1 470 LEU n 1 471 PRO n 1 472 ASN n 1 473 ALA n 1 474 LEU n 1 475 LYS n 1 476 LYS n 1 477 ARG n 1 478 GLY n 1 479 VAL n 1 480 ASP n 1 481 ASP n 1 482 PRO n 1 483 SER n 1 484 LYS n 1 485 LEU n 1 486 PRO n 1 487 GLY n 1 488 PHE n 1 489 TYR n 1 490 TYR n 1 491 ARG n 1 492 ASP n 1 493 ASP n 1 494 GLY n 1 495 LEU n 1 496 ALA n 1 497 LEU n 1 498 TRP n 1 499 GLU n 1 500 ALA n 1 501 ILE n 1 502 GLU n 1 503 THR n 1 504 PHE n 1 505 ILE n 1 506 GLY n 1 507 GLU n 1 508 ILE n 1 509 ILE n 1 510 ALA n 1 511 ILE n 1 512 PHE n 1 513 TYR n 1 514 LYS n 1 515 ASN n 1 516 ASP n 1 517 ASP n 1 518 ASP n 1 519 VAL n 1 520 LYS n 1 521 ARG n 1 522 ASP n 1 523 ASN n 1 524 GLU n 1 525 ILE n 1 526 GLN n 1 527 SER n 1 528 TRP n 1 529 ILE n 1 530 TYR n 1 531 ASP n 1 532 VAL n 1 533 HIS n 1 534 LYS n 1 535 ASN n 1 536 GLY n 1 537 TRP n 1 538 ARG n 1 539 VAL n 1 540 ASN n 1 541 PRO n 1 542 GLY n 1 543 HIS n 1 544 GLN n 1 545 ASP n 1 546 HIS n 1 547 GLY n 1 548 VAL n 1 549 PRO n 1 550 ALA n 1 551 SER n 1 552 PHE n 1 553 GLU n 1 554 SER n 1 555 ARG n 1 556 GLU n 1 557 GLN n 1 558 LEU n 1 559 LYS n 1 560 GLU n 1 561 VAL n 1 562 LEU n 1 563 THR n 1 564 SER n 1 565 LEU n 1 566 VAL n 1 567 PHE n 1 568 THR n 1 569 PHE n 1 570 SER n 1 571 CYS n 1 572 GLN n 1 573 HIS n 1 574 ALA n 1 575 ALA n 1 576 VAL n 1 577 ASN n 1 578 PHE n 1 579 SER n 1 580 GLN n 1 581 LYS n 1 582 ASP n 1 583 HIS n 1 584 TYR n 1 585 GLY n 1 586 PHE n 1 587 THR n 1 588 PRO n 1 589 ASN n 1 590 ALA n 1 591 PRO n 1 592 ALA n 1 593 ILE n 1 594 LEU n 1 595 ARG n 1 596 HIS n 1 597 PRO n 1 598 PRO n 1 599 PRO n 1 600 LYS n 1 601 LYS n 1 602 LYS n 1 603 GLY n 1 604 GLU n 1 605 ALA n 1 606 THR n 1 607 LEU n 1 608 GLN n 1 609 SER n 1 610 ILE n 1 611 LEU n 1 612 SER n 1 613 THR n 1 614 LEU n 1 615 PRO n 1 616 SER n 1 617 LYS n 1 618 SER n 1 619 GLN n 1 620 ALA n 1 621 ALA n 1 622 LYS n 1 623 ALA n 1 624 ILE n 1 625 ALA n 1 626 THR n 1 627 VAL n 1 628 TYR n 1 629 ILE n 1 630 LEU n 1 631 THR n 1 632 LYS n 1 633 PHE n 1 634 SER n 1 635 GLU n 1 636 ASP n 1 637 GLU n 1 638 ARG n 1 639 TYR n 1 640 LEU n 1 641 GLY n 1 642 ASN n 1 643 TYR n 1 644 SER n 1 645 ALA n 1 646 THR n 1 647 ALA n 1 648 TRP n 1 649 GLU n 1 650 ASP n 1 651 LYS n 1 652 ASP n 1 653 ALA n 1 654 LEU n 1 655 ASP n 1 656 ALA n 1 657 ILE n 1 658 ASN n 1 659 ARG n 1 660 PHE n 1 661 GLN n 1 662 ASP n 1 663 LYS n 1 664 LEU n 1 665 GLU n 1 666 ASP n 1 667 ILE n 1 668 SER n 1 669 LYS n 1 670 LYS n 1 671 ILE n 1 672 LYS n 1 673 GLN n 1 674 ARG n 1 675 ASN n 1 676 GLU n 1 677 ASN n 1 678 LEU n 1 679 GLU n 1 680 VAL n 1 681 PRO n 1 682 TYR n 1 683 ILE n 1 684 TYR n 1 685 LEU n 1 686 LEU n 1 687 PRO n 1 688 GLU n 1 689 ARG n 1 690 ILE n 1 691 PRO n 1 692 ASN n 1 693 GLY n 1 694 THR n 1 695 ALA n 1 696 ILE n # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.pdbx_ec _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.details 1 polymer man "Allene oxide synthase-lipoxygenase protein" 79408.992 1 1.13.11.40 delta413-417:GS "lipoxygenase domain (UNP residues 374-1066)" ? 2 non-polymer syn "FE (II) ION" 55.845 1 ? ? ? ? 3 non-polymer syn "CALCIUM ION" 40.078 1 ? ? ? ? 4 non-polymer syn "ACETATE ION" 59.044 4 ? ? ? ? 5 non-polymer syn GLYCEROL 92.094 5 ? ? ? ? 6 non-polymer syn "CHLORIDE ION" 35.453 1 ? ? ? ? 7 water nat water 18.015 356 ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero B 1 1 MET 1 -2 ? ? ? B ? n B 1 2 HIS 2 -1 ? ? ? B ? n B 1 3 HIS 3 0 ? ? ? B ? n B 1 4 HIS 4 1 ? ? ? B ? n B 1 5 HIS 5 2 ? ? ? B ? n B 1 6 HIS 6 3 3 HIS HIS B ? n B 1 7 ALA 7 4 4 ALA ALA B ? n B 1 8 ILE 8 5 5 ILE ILE B ? n B 1 9 TYR 9 6 6 TYR TYR B ? n B 1 10 ASN 10 7 7 ASN ASN B ? n B 1 11 VAL 11 8 8 VAL VAL B ? n B 1 12 GLU 12 9 9 GLU GLU B ? n B 1 13 VAL 13 10 10 VAL VAL B ? n B 1 14 GLU 14 11 11 GLU GLU B ? n B 1 15 THR 15 12 12 THR THR B ? n B 1 16 GLY 16 13 13 GLY GLY B ? n B 1 17 ASP 17 14 14 ASP ASP B ? n B 1 18 ARG 18 15 15 ARG ARG B ? n B 1 19 GLU 19 16 16 GLU GLU B ? n B 1 20 HIS 20 17 17 HIS HIS B ? n B 1 21 ALA 21 18 18 ALA ALA B ? n B 1 22 GLY 22 19 19 GLY GLY B ? n B 1 23 THR 23 20 20 THR THR B ? n B 1 24 ASP 24 21 21 ASP ASP B ? n B 1 25 ALA 25 22 22 ALA ALA B ? n B 1 26 THR 26 23 23 THR THR B ? n B 1 27 ILE 27 24 24 ILE ILE B ? n B 1 28 THR 28 25 25 THR THR B ? n B 1 29 ILE 29 26 26 ILE ILE B ? n B 1 30 ARG 30 27 27 ARG ARG B ? n B 1 31 ILE 31 28 28 ILE ILE B ? n B 1 32 THR 32 29 29 THR THR B ? n B 1 33 GLY 33 30 30 GLY GLY B ? n B 1 34 ALA 34 31 31 ALA ALA B ? n B 1 35 LYS 35 32 32 LYS LYS B ? n B 1 36 GLY 36 33 33 GLY GLY B ? n B 1 37 ARG 37 34 34 ARG ARG B ? n B 1 38 THR 38 35 35 THR THR B ? n B 1 39 ASP 39 36 36 ASP ASP B ? n B 1 40 TYR 40 37 37 TYR TYR B ? n B 1 41 LEU 41 38 38 LEU LEU B ? n B 1 42 LYS 42 39 39 LYS LYS B ? n B 1 43 LEU 43 40 40 LEU LEU B ? n B 1 44 ASP 44 41 41 ASP ASP B ? n B 1 45 LYS 45 42 42 LYS LYS B ? n B 1 46 GLY 46 43 43 GLY GLY B ? n B 1 47 SER 47 44 44 SER SER B ? n B 1 48 PHE 48 45 45 PHE PHE B ? n B 1 49 GLU 49 46 46 GLU GLU B ? n B 1 50 ALA 50 47 47 ALA ALA B ? n B 1 51 GLY 51 48 48 GLY GLY B ? n B 1 52 SER 52 49 49 SER SER B ? n B 1 53 LYS 53 50 50 LYS LYS B ? n B 1 54 GLU 54 51 51 GLU GLU B ? n B 1 55 GLN 55 52 52 GLN GLN B ? n B 1 56 TYR 56 53 53 TYR TYR B ? n B 1 57 THR 57 54 54 THR THR B ? n B 1 58 VAL 58 55 55 VAL VAL B ? n B 1 59 GLN 59 56 56 GLN GLN B ? n B 1 60 GLY 60 57 57 GLY GLY B ? n B 1 61 PHE 61 58 58 PHE PHE B ? n B 1 62 ASP 62 59 59 ASP ASP B ? n B 1 63 VAL 63 60 60 VAL VAL B ? n B 1 64 GLY 64 61 61 GLY GLY B ? n B 1 65 ASP 65 62 62 ASP ASP B ? n B 1 66 ILE 66 63 63 ILE ILE B ? n B 1 67 GLN 67 64 64 GLN GLN B ? n B 1 68 LEU 68 65 65 LEU LEU B ? n B 1 69 ILE 69 66 66 ILE ILE B ? n B 1 70 GLU 70 67 67 GLU GLU B ? n B 1 71 LEU 71 68 68 LEU LEU B ? n B 1 72 HIS 72 69 69 HIS HIS B ? n B 1 73 SER 73 70 70 SER SER B ? n B 1 74 ASP 74 71 71 ASP ASP B ? n B 1 75 GLY 75 72 72 GLY GLY B ? n B 1 76 GLY 76 73 73 GLY GLY B ? n B 1 77 GLY 77 74 74 GLY GLY B ? n B 1 78 TYR 78 75 75 TYR TYR B ? n B 1 79 TRP 79 76 76 TRP TRP B ? n B 1 80 SER 80 77 77 SER SER B ? n B 1 81 GLY 81 78 78 GLY GLY B ? n B 1 82 ASP 82 79 79 ASP ASP B ? n B 1 83 PRO 83 80 80 PRO PRO B ? n B 1 84 ASP 84 81 81 ASP ASP B ? n B 1 85 TRP 85 82 82 TRP TRP B ? n B 1 86 PHE 86 83 83 PHE PHE B ? n B 1 87 VAL 87 84 84 VAL VAL B ? n B 1 88 ASN 88 85 85 ASN ASN B ? n B 1 89 ARG 89 86 86 ARG ARG B ? n B 1 90 VAL 90 87 87 VAL VAL B ? n B 1 91 ILE 91 88 88 ILE ILE B ? n B 1 92 ILE 92 89 89 ILE ILE B ? n B 1 93 ILE 93 90 90 ILE ILE B ? n B 1 94 SER 94 91 91 SER SER B ? n B 1 95 SER 95 92 92 SER SER B ? n B 1 96 THR 96 93 93 THR THR B ? n B 1 97 GLN 97 94 94 GLN GLN B ? n B 1 98 ASP 98 95 95 ASP ASP B ? n B 1 99 ARG 99 96 96 ARG ARG B ? n B 1 100 VAL 100 97 97 VAL VAL B ? n B 1 101 TYR 101 98 98 TYR TYR B ? n B 1 102 SER 102 99 99 SER SER B ? n B 1 103 PHE 103 100 100 PHE PHE B ? n B 1 104 PRO 104 101 101 PRO PRO B ? n B 1 105 CYS 105 102 102 CYS CYS B ? n B 1 106 PHE 106 103 103 PHE PHE B ? n B 1 107 ARG 107 104 104 ARG ARG B ? n B 1 108 TRP 108 105 105 TRP TRP B ? n B 1 109 VAL 109 106 106 VAL VAL B ? n B 1 110 ILE 110 107 107 ILE ILE B ? n B 1 111 LYS 111 108 108 LYS LYS B ? n B 1 112 ASP 112 109 109 ASP ASP B ? n B 1 113 MET 113 110 110 MET MET B ? n B 1 114 VAL 114 111 111 VAL VAL B ? n B 1 115 LEU 115 112 112 LEU LEU B ? n B 1 116 PHE 116 113 113 PHE PHE B ? n B 1 117 PRO 117 114 114 PRO PRO B ? n B 1 118 GLY 118 115 115 GLY GLY B ? n B 1 119 GLU 119 116 116 GLU GLU B ? n B 1 120 ALA 120 117 117 ALA ALA B ? n B 1 121 THR 121 118 118 THR THR B ? n B 1 122 LEU 122 119 119 LEU LEU B ? n B 1 123 PRO 123 120 120 PRO PRO B ? n B 1 124 PHE 124 121 121 PHE PHE B ? n B 1 125 ASN 125 122 122 ASN ASN B ? n B 1 126 GLU 126 123 123 GLU GLU B ? n B 1 127 VAL 127 124 124 VAL VAL B ? n B 1 128 PRO 128 125 125 PRO PRO B ? n B 1 129 ALA 129 126 126 ALA ALA B ? n B 1 130 ILE 130 127 127 ILE ILE B ? n B 1 131 VAL 131 128 128 VAL VAL B ? n B 1 132 SER 132 129 129 SER SER B ? n B 1 133 GLU 133 130 130 GLU GLU B ? n B 1 134 GLN 134 131 131 GLN GLN B ? n B 1 135 ARG 135 132 132 ARG ARG B ? n B 1 136 GLN 136 133 133 GLN GLN B ? n B 1 137 LYS 137 134 134 LYS LYS B ? n B 1 138 GLU 138 135 135 GLU GLU B ? n B 1 139 LEU 139 136 136 LEU LEU B ? n B 1 140 GLU 140 137 137 GLU GLU B ? n B 1 141 GLN 141 138 138 GLN GLN B ? n B 1 142 ARG 142 139 139 ARG ARG B ? n B 1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS B ? n B 1 144 LEU 144 141 141 LEU LEU B ? n B 1 145 THR 145 142 142 THR THR B ? n B 1 146 TYR 146 143 143 TYR TYR B ? n B 1 147 GLN 147 144 144 GLN GLN B ? n B 1 148 TRP 148 145 145 TRP TRP B ? n B 1 149 ASP 149 146 146 ASP ASP B ? n B 1 150 TYR 150 147 147 TYR TYR B ? n B 1 151 VAL 151 148 148 VAL VAL B ? n B 1 152 SER 152 149 149 SER SER B ? n B 1 153 ASP 153 150 150 ASP ASP B ? n B 1 154 ASP 154 151 151 ASP ASP B ? n B 1 155 MET 155 152 152 MET MET B ? n B 1 156 PRO 156 153 153 PRO PRO B ? n B 1 157 GLY 157 154 154 GLY GLY B ? n B 1 158 ASN 158 155 155 ASN ASN B ? n B 1 159 ILE 159 156 156 ILE ILE B ? n B 1 160 LYS 160 157 157 LYS LYS B ? n B 1 161 ALA 161 158 158 ALA ALA B ? n B 1 162 LYS 162 159 159 LYS LYS B ? n B 1 163 THR 163 160 160 THR THR B ? n B 1 164 HIS 164 161 161 HIS HIS B ? n B 1 165 ASP 165 162 162 ASP ASP B ? n B 1 166 ASP 166 163 163 ASP ASP B ? n B 1 167 LEU 167 164 164 LEU LEU B ? n B 1 168 PRO 168 165 165 PRO PRO B ? n B 1 169 ARG 169 166 166 ARG ARG B ? n B 1 170 ASP 170 167 167 ASP ASP B ? n B 1 171 VAL 171 168 168 VAL VAL B ? n B 1 172 GLN 172 169 169 GLN GLN B ? n B 1 173 PHE 173 170 170 PHE PHE B ? n B 1 174 THR 174 171 171 THR THR B ? n B 1 175 ASP 175 172 172 ASP ASP B ? n B 1 176 GLU 176 173 173 GLU GLU B ? n B 1 177 LYS 177 174 174 LYS LYS B ? n B 1 178 SER 178 175 175 SER SER B ? n B 1 179 ARG 179 176 176 ARG ARG B ? n B 1 180 SER 180 177 177 SER SER B ? n B 1 181 TYR 181 178 178 TYR TYR B ? n B 1 182 GLN 182 179 179 GLN GLN B ? n B 1 183 GLU 183 180 180 GLU GLU B ? n B 1 184 SER 184 181 181 SER SER B ? n B 1 185 ARG 185 182 182 ARG ARG B ? n B 1 186 LYS 186 183 183 LYS LYS B ? n B 1 187 ALA 187 184 184 ALA ALA B ? n B 1 188 ALA 188 185 185 ALA ALA B ? n B 1 189 LEU 189 186 186 LEU LEU B ? n B 1 190 VAL 190 187 187 VAL VAL B ? n B 1 191 ASN 191 188 188 ASN ASN B ? n B 1 192 LEU 192 189 189 LEU LEU B ? n B 1 193 GLY 193 190 190 GLY GLY B ? n B 1 194 ILE 194 191 191 ILE ILE B ? n B 1 195 GLY 195 192 192 GLY GLY B ? n B 1 196 SER 196 193 193 SER SER B ? n B 1 197 LEU 197 194 194 LEU LEU B ? n B 1 198 PHE 198 195 195 PHE PHE B ? n B 1 199 THR 199 196 196 THR THR B ? n B 1 200 MET 200 197 197 MET MET B ? n B 1 201 PHE 201 198 198 PHE PHE B ? n B 1 202 GLU 202 199 199 GLU GLU B ? n B 1 203 ASN 203 200 200 ASN ASN B ? n B 1 204 TRP 204 201 201 TRP TRP B ? n B 1 205 ASP 205 202 202 ASP ASP B ? n B 1 206 SER 206 203 203 SER SER B ? n B 1 207 TYR 207 204 204 TYR TYR B ? n B 1 208 ASP 208 205 205 ASP ASP B ? n B 1 209 ASP 209 206 206 ASP ASP B ? n B 1 210 TYR 210 207 207 TYR TYR B ? n B 1 211 HIS 211 208 208 HIS HIS B ? n B 1 212 ILE 212 209 209 ILE ILE B ? n B 1 213 LEU 213 210 210 LEU LEU B ? n B 1 214 TYR 214 211 211 TYR TYR B ? n B 1 215 ARG 215 212 212 ARG ARG B ? n B 1 216 ASN 216 213 213 ASN ASN B ? n B 1 217 TRP 217 214 214 TRP TRP B ? n B 1 218 ILE 218 215 215 ILE ILE B ? n B 1 219 LEU 219 216 216 LEU LEU B ? n B 1 220 GLY 220 217 217 GLY GLY B ? n B 1 221 GLY 221 218 218 GLY GLY B ? n B 1 222 THR 222 219 219 THR THR B ? n B 1 223 PRO 223 220 220 PRO PRO B ? n B 1 224 ASN 224 221 221 ASN ASN B ? n B 1 225 MET 225 222 222 MET MET B ? n B 1 226 ALA 226 223 223 ALA ALA B ? n B 1 227 ASP 227 224 224 ASP ASP B ? n B 1 228 ARG 228 225 225 ARG ARG B ? n B 1 229 TRP 229 226 226 TRP TRP B ? n B 1 230 HIS 230 227 227 HIS HIS B ? n B 1 231 GLU 231 228 228 GLU GLU B ? n B 1 232 ASP 232 229 229 ASP ASP B ? n B 1 233 ARG 233 230 230 ARG ARG B ? n B 1 234 TRP 234 231 231 TRP TRP B ? n B 1 235 PHE 235 232 232 PHE PHE B ? n B 1 236 GLY 236 233 233 GLY GLY B ? n B 1 237 TYR 237 234 234 TYR TYR B ? n B 1 238 GLN 238 235 235 GLN GLN B ? n B 1 239 PHE 239 236 236 PHE PHE B ? n B 1 240 LEU 240 237 237 LEU LEU B ? n B 1 241 ASN 241 238 238 ASN ASN B ? n B 1 242 GLY 242 239 239 GLY GLY B ? n B 1 243 ALA 243 240 240 ALA ALA B ? n B 1 244 ASN 244 241 241 ASN ASN B ? n B 1 245 PRO 245 242 242 PRO PRO B ? n B 1 246 VAL 246 243 243 VAL VAL B ? n B 1 247 ILE 247 244 244 ILE ILE B ? n B 1 248 LEU 248 245 245 LEU LEU B ? n B 1 249 THR 249 246 246 THR THR B ? n B 1 250 ARG 250 247 247 ARG ARG B ? n B 1 251 CYS 251 248 248 CYS CYS B ? n B 1 252 ASP 252 249 249 ASP ASP B ? n B 1 253 ALA 253 250 250 ALA ALA B ? n B 1 254 LEU 254 251 251 LEU LEU B ? n B 1 255 PRO 255 252 252 PRO PRO B ? n B 1 256 SER 256 253 253 SER SER B ? n B 1 257 ASN 257 254 254 ASN ASN B ? n B 1 258 PHE 258 255 255 PHE PHE B ? n B 1 259 PRO 259 256 256 PRO PRO B ? n B 1 260 VAL 260 257 257 VAL VAL B ? n B 1 261 THR 261 258 258 THR THR B ? n B 1 262 ASN 262 259 259 ASN ASN B ? n B 1 263 GLU 263 260 260 GLU GLU B ? n B 1 264 HIS 264 261 261 HIS HIS B ? n B 1 265 VAL 265 262 262 VAL VAL B ? n B 1 266 ASN 266 263 263 ASN ASN B ? n B 1 267 ALA 267 264 264 ALA ALA B ? n B 1 268 SER 268 265 265 SER SER B ? n B 1 269 LEU 269 266 266 LEU LEU B ? n B 1 270 ASP 270 267 267 ASP ASP B ? n B 1 271 ARG 271 268 268 ARG ARG B ? n B 1 272 GLY 272 269 269 GLY GLY B ? n B 1 273 LYS 273 270 270 LYS LYS B ? n B 1 274 ASN 274 271 271 ASN ASN B ? n B 1 275 LEU 275 272 272 LEU LEU B ? n B 1 276 ASP 276 273 273 ASP ASP B ? n B 1 277 GLU 277 274 274 GLU GLU B ? n B 1 278 GLU 278 275 275 GLU GLU B ? n B 1 279 ILE 279 276 276 ILE ILE B ? n B 1 280 LYS 280 277 277 LYS LYS B ? n B 1 281 ASP 281 278 278 ASP ASP B ? n B 1 282 GLY 282 279 279 GLY GLY B ? n B 1 283 HIS 283 280 280 HIS HIS B ? n B 1 284 ILE 284 281 281 ILE ILE B ? n B 1 285 TYR 285 282 282 TYR TYR B ? n B 1 286 ILE 286 283 283 ILE ILE B ? n B 1 287 VAL 287 284 284 VAL VAL B ? n B 1 288 ASP 288 285 285 ASP ASP B ? n B 1 289 PHE 289 286 286 PHE PHE B ? n B 1 290 LYS 290 287 287 LYS LYS B ? n B 1 291 VAL 291 288 288 VAL VAL B ? n B 1 292 LEU 292 289 289 LEU LEU B ? n B 1 293 VAL 293 290 290 VAL VAL B ? n B 1 294 GLY 294 291 291 GLY GLY B ? n B 1 295 ALA 295 292 292 ALA ALA B ? n B 1 296 LYS 296 293 293 LYS LYS B ? n B 1 297 SER 297 294 294 SER SER B ? n B 1 298 TYR 298 295 295 TYR TYR B ? n B 1 299 GLY 299 296 296 GLY GLY B ? n B 1 300 GLY 300 297 297 GLY GLY B ? n B 1 301 PRO 301 298 298 PRO PRO B ? n B 1 302 VAL 302 299 299 VAL VAL B ? n B 1 303 LEU 303 300 300 LEU LEU B ? n B 1 304 GLU 304 301 301 GLU GLU B ? n B 1 305 ASP 305 302 302 ASP ASP B ? n B 1 306 ILE 306 303 303 ILE ILE B ? n B 1 307 GLY 307 304 304 GLY GLY B ? n B 1 308 TYR 308 305 ? ? ? B ? n B 1 309 LYS 309 306 ? ? ? B ? n B 1 310 VAL 310 307 ? ? ? B ? n B 1 311 PRO 311 308 ? ? ? B ? n B 1 312 ASP 312 309 ? ? ? B ? n B 1 313 HIS 313 310 ? ? ? B ? n B 1 314 LEU 314 311 ? ? ? B ? n B 1 315 LYS 315 312 ? ? ? B ? n B 1 316 HIS 316 313 ? ? ? B ? n B 1 317 ASP 317 314 ? ? ? B ? n B 1 318 GLU 318 315 ? ? ? B ? n B 1 319 ALA 319 316 316 ALA ALA B ? n B 1 320 ASP 320 317 317 ASP ASP B ? n B 1 321 ILE 321 318 318 ILE ILE B ? n B 1 322 ARG 322 319 319 ARG ARG B ? n B 1 323 TYR 323 320 320 TYR TYR B ? n B 1 324 CYS 324 321 321 CYS CYS B ? n B 1 325 ALA 325 322 322 ALA ALA B ? n B 1 326 ALA 326 323 323 ALA ALA B ? n B 1 327 PRO 327 324 324 PRO PRO B ? n B 1 328 LEU 328 325 325 LEU LEU B ? n B 1 329 ALA 329 326 326 ALA ALA B ? n B 1 330 LEU 330 327 327 LEU LEU B ? n B 1 331 PHE 331 328 328 PHE PHE B ? n B 1 332 TYR 332 329 329 TYR TYR B ? n B 1 333 VAL 333 330 330 VAL VAL B ? n B 1 334 ASN 334 331 331 ASN ASN B ? n B 1 335 LYS 335 332 332 LYS LYS B ? n B 1 336 LEU 336 333 333 LEU LEU B ? n B 1 337 GLY 337 334 334 GLY GLY B ? n B 1 338 HIS 338 335 335 HIS HIS B ? n B 1 339 LEU 339 336 336 LEU LEU B ? n B 1 340 MET 340 337 337 MET MET B ? n B 1 341 PRO 341 338 338 PRO PRO B ? n B 1 342 ILE 342 339 339 ILE ILE B ? n B 1 343 ALA 343 340 340 ALA ALA B ? n B 1 344 ILE 344 341 341 ILE ILE B ? n B 1 345 GLN 345 342 342 GLN GLN B ? n B 1 346 ILE 346 343 343 ILE ILE B ? n B 1 347 ASN 347 344 344 ASN ASN B ? n B 1 348 GLN 348 345 345 GLN GLN B ? n B 1 349 GLU 349 346 346 GLU GLU B ? n B 1 350 PRO 350 347 347 PRO PRO B ? n B 1 351 GLY 351 348 348 GLY GLY B ? n B 1 352 PRO 352 349 349 PRO PRO B ? n B 1 353 GLU 353 350 350 GLU GLU B ? n B 1 354 ASN 354 351 351 ASN ASN B ? n B 1 355 PRO 355 352 352 PRO PRO B ? n B 1 356 ILE 356 353 353 ILE ILE B ? n B 1 357 TRP 357 354 354 TRP TRP B ? n B 1 358 THR 358 355 355 THR THR B ? n B 1 359 PRO 359 356 356 PRO PRO B ? n B 1 360 HIS 360 357 357 HIS HIS B ? n B 1 361 GLU 361 358 358 GLU GLU B ? n B 1 362 GLU 362 359 359 GLU GLU B ? n B 1 363 ASN 363 360 360 ASN ASN B ? n B 1 364 GLU 364 361 361 GLU GLU B ? n B 1 365 HIS 365 362 362 HIS HIS B ? n B 1 366 ASP 366 363 363 ASP ASP B ? n B 1 367 TRP 367 364 364 TRP TRP B ? n B 1 368 MET 368 365 365 MET MET B ? n B 1 369 MET 369 366 366 MET MET B ? n B 1 370 ALA 370 367 367 ALA ALA B ? n B 1 371 LYS 371 368 368 LYS LYS B ? n B 1 372 PHE 372 369 369 PHE PHE B ? n B 1 373 TRP 373 370 370 TRP TRP B ? n B 1 374 LEU 374 371 371 LEU LEU B ? n B 1 375 GLY 375 372 372 GLY GLY B ? n B 1 376 VAL 376 373 373 VAL VAL B ? n B 1 377 ALA 377 374 374 ALA ALA B ? n B 1 378 GLU 378 375 375 GLU GLU B ? n B 1 379 SER 379 376 376 SER SER B ? n B 1 380 ASN 380 377 377 ASN ASN B ? n B 1 381 PHE 381 378 378 PHE PHE B ? n B 1 382 HIS 382 379 379 HIS HIS B ? n B 1 383 GLN 383 380 380 GLN GLN B ? n B 1 384 LEU 384 381 381 LEU LEU B ? n B 1 385 ASN 385 382 382 ASN ASN B ? n B 1 386 THR 386 383 383 THR THR B ? n B 1 387 HIS 387 384 384 HIS HIS B ? n B 1 388 LEU 388 385 385 LEU LEU B ? n B 1 389 LEU 389 386 386 LEU LEU B ? n B 1 390 ARG 390 387 387 ARG ARG B ? n B 1 391 THR 391 388 388 THR THR B ? n B 1 392 HIS 392 389 389 HIS HIS B ? n B 1 393 LEU 393 390 390 LEU LEU B ? n B 1 394 THR 394 391 391 THR THR B ? n B 1 395 THR 395 392 392 THR THR B ? n B 1 396 GLU 396 393 393 GLU GLU B ? n B 1 397 SER 397 394 394 SER SER B ? n B 1 398 PHE 398 395 395 PHE PHE B ? n B 1 399 ALA 399 396 396 ALA ALA B ? n B 1 400 LEU 400 397 397 LEU LEU B ? n B 1 401 SER 401 398 398 SER SER B ? n B 1 402 THR 402 399 399 THR THR B ? n B 1 403 TRP 403 400 400 TRP TRP B ? n B 1 404 ARG 404 401 401 ARG ARG B ? n B 1 405 ASN 405 402 402 ASN ASN B ? n B 1 406 LEU 406 403 403 LEU LEU B ? n B 1 407 ALA 407 404 404 ALA ALA B ? n B 1 408 SER 408 405 405 SER SER B ? n B 1 409 ALA 409 406 406 ALA ALA B ? n B 1 410 HIS 410 407 407 HIS HIS B ? n B 1 411 PRO 411 408 408 PRO PRO B ? n B 1 412 ILE 412 409 409 ILE ILE B ? n B 1 413 PHE 413 410 410 PHE PHE B ? n B 1 414 LYS 414 411 411 LYS LYS B ? n B 1 415 LEU 415 412 412 LEU LEU B ? n B 1 416 LEU 416 413 413 LEU LEU B ? n B 1 417 GLN 417 414 414 GLN GLN B ? n B 1 418 PRO 418 415 415 PRO PRO B ? n B 1 419 HIS 419 416 416 HIS HIS B ? n B 1 420 ILE 420 417 417 ILE ILE B ? n B 1 421 TYR 421 418 418 TYR TYR B ? n B 1 422 GLY 422 419 419 GLY GLY B ? n B 1 423 VAL 423 420 420 VAL VAL B ? n B 1 424 LEU 424 421 421 LEU LEU B ? n B 1 425 ALA 425 422 422 ALA ALA B ? n B 1 426 ILE 426 423 423 ILE ILE B ? n B 1 427 ASP 427 424 424 ASP ASP B ? n B 1 428 THR 428 425 425 THR THR B ? n B 1 429 ILE 429 426 426 ILE ILE B ? n B 1 430 GLY 430 427 427 GLY GLY B ? n B 1 431 ARG 431 428 428 ARG ARG B ? n B 1 432 LYS 432 429 429 LYS LYS B ? n B 1 433 GLU 433 430 430 GLU GLU B ? n B 1 434 LEU 434 431 431 LEU LEU B ? n B 1 435 ILE 435 432 432 ILE ILE B ? n B 1 436 GLY 436 433 433 GLY GLY B ? n B 1 437 SER 437 434 434 SER SER B ? n B 1 438 GLY 438 435 435 GLY GLY B ? n B 1 439 GLY 439 436 436 GLY GLY B ? n B 1 440 ILE 440 437 437 ILE ILE B ? n B 1 441 VAL 441 438 438 VAL VAL B ? n B 1 442 ASP 442 439 439 ASP ASP B ? n B 1 443 GLN 443 440 440 GLN GLN B ? n B 1 444 SER 444 441 441 SER SER B ? n B 1 445 LEU 445 442 442 LEU LEU B ? n B 1 446 SER 446 443 443 SER SER B ? n B 1 447 LEU 447 444 444 LEU LEU B ? n B 1 448 GLY 448 445 445 GLY GLY B ? n B 1 449 GLY 449 446 446 GLY GLY B ? n B 1 450 GLY 450 447 447 GLY GLY B ? n B 1 451 GLY 451 448 448 GLY GLY B ? n B 1 452 HIS 452 449 449 HIS HIS B ? n B 1 453 VAL 453 450 450 VAL VAL B ? n B 1 454 THR 454 451 451 THR THR B ? n B 1 455 PHE 455 452 452 PHE PHE B ? n B 1 456 MET 456 453 453 MET MET B ? n B 1 457 GLU 457 454 454 GLU GLU B ? n B 1 458 LYS 458 455 455 LYS LYS B ? n B 1 459 CYS 459 456 456 CYS CYS B ? n B 1 460 PHE 460 457 457 PHE PHE B ? n B 1 461 LYS 461 458 458 LYS LYS B ? n B 1 462 GLU 462 459 459 GLU GLU B ? n B 1 463 VAL 463 460 460 VAL VAL B ? n B 1 464 ASN 464 461 461 ASN ASN B ? n B 1 465 LEU 465 462 462 LEU LEU B ? n B 1 466 GLN 466 463 463 GLN GLN B ? n B 1 467 ASP 467 464 464 ASP ASP B ? n B 1 468 TYR 468 465 465 TYR TYR B ? n B 1 469 HIS 469 466 466 HIS HIS B ? n B 1 470 LEU 470 467 467 LEU LEU B ? n B 1 471 PRO 471 468 468 PRO PRO B ? n B 1 472 ASN 472 469 469 ASN ASN B ? n B 1 473 ALA 473 470 470 ALA ALA B ? n B 1 474 LEU 474 471 471 LEU LEU B ? n B 1 475 LYS 475 472 472 LYS LYS B ? n B 1 476 LYS 476 473 473 LYS LYS B ? n B 1 477 ARG 477 474 474 ARG ARG B ? n B 1 478 GLY 478 475 475 GLY GLY B ? n B 1 479 VAL 479 476 476 VAL VAL B ? n B 1 480 ASP 480 477 477 ASP ASP B ? n B 1 481 ASP 481 478 478 ASP ASP B ? n B 1 482 PRO 482 479 479 PRO PRO B ? n B 1 483 SER 483 480 480 SER SER B ? n B 1 484 LYS 484 481 481 LYS LYS B ? n B 1 485 LEU 485 482 482 LEU LEU B ? n B 1 486 PRO 486 483 483 PRO PRO B ? n B 1 487 GLY 487 484 484 GLY GLY B ? n B 1 488 PHE 488 485 485 PHE PHE B ? n B 1 489 TYR 489 486 486 TYR TYR B ? n B 1 490 TYR 490 487 487 TYR TYR B ? n B 1 491 ARG 491 488 488 ARG ARG B ? n B 1 492 ASP 492 489 489 ASP ASP B ? n B 1 493 ASP 493 490 490 ASP ASP B ? n B 1 494 GLY 494 491 491 GLY GLY B ? n B 1 495 LEU 495 492 492 LEU LEU B ? n B 1 496 ALA 496 493 493 ALA ALA B ? n B 1 497 LEU 497 494 494 LEU LEU B ? n B 1 498 TRP 498 495 495 TRP TRP B ? n B 1 499 GLU 499 496 496 GLU GLU B ? n B 1 500 ALA 500 497 497 ALA ALA B ? n B 1 501 ILE 501 498 498 ILE ILE B ? n B 1 502 GLU 502 499 499 GLU GLU B ? n B 1 503 THR 503 500 500 THR THR B ? n B 1 504 PHE 504 501 501 PHE PHE B ? n B 1 505 ILE 505 502 502 ILE ILE B ? n B 1 506 GLY 506 503 503 GLY GLY B ? n B 1 507 GLU 507 504 504 GLU GLU B ? n B 1 508 ILE 508 505 505 ILE ILE B ? n B 1 509 ILE 509 506 506 ILE ILE B ? n B 1 510 ALA 510 507 507 ALA ALA B ? n B 1 511 ILE 511 508 508 ILE ILE B ? n B 1 512 PHE 512 509 509 PHE PHE B ? n B 1 513 TYR 513 510 510 TYR TYR B ? n B 1 514 LYS 514 511 511 LYS LYS B ? n B 1 515 ASN 515 512 512 ASN ASN B ? n B 1 516 ASP 516 513 513 ASP ASP B ? n B 1 517 ASP 517 514 514 ASP ASP B ? n B 1 518 ASP 518 515 515 ASP ASP B ? n B 1 519 VAL 519 516 516 VAL VAL B ? n B 1 520 LYS 520 517 517 LYS LYS B ? n B 1 521 ARG 521 518 518 ARG ARG B ? n B 1 522 ASP 522 519 519 ASP ASP B ? n B 1 523 ASN 523 520 520 ASN ASN B ? n B 1 524 GLU 524 521 521 GLU GLU B ? n B 1 525 ILE 525 522 522 ILE ILE B ? n B 1 526 GLN 526 523 523 GLN GLN B ? n B 1 527 SER 527 524 524 SER SER B ? n B 1 528 TRP 528 525 525 TRP TRP B ? n B 1 529 ILE 529 526 526 ILE ILE B ? n B 1 530 TYR 530 527 527 TYR TYR B ? n B 1 531 ASP 531 528 528 ASP ASP B ? n B 1 532 VAL 532 529 529 VAL VAL B ? n B 1 533 HIS 533 530 530 HIS HIS B ? n B 1 534 LYS 534 531 531 LYS LYS B ? n B 1 535 ASN 535 532 532 ASN ASN B ? n B 1 536 GLY 536 533 533 GLY GLY B ? n B 1 537 TRP 537 534 534 TRP TRP B ? n B 1 538 ARG 538 535 535 ARG ARG B ? n B 1 539 VAL 539 536 536 VAL VAL B ? n B 1 540 ASN 540 537 537 ASN ASN B ? n B 1 541 PRO 541 538 538 PRO PRO B ? n B 1 542 GLY 542 539 539 GLY GLY B ? n B 1 543 HIS 543 540 540 HIS HIS B ? n B 1 544 GLN 544 541 541 GLN GLN B ? n B 1 545 ASP 545 542 542 ASP ASP B ? n B 1 546 HIS 546 543 543 HIS HIS B ? n B 1 547 GLY 547 544 544 GLY GLY B ? n B 1 548 VAL 548 545 545 VAL VAL B ? n B 1 549 PRO 549 546 546 PRO PRO B ? n B 1 550 ALA 550 547 547 ALA ALA B ? n B 1 551 SER 551 548 548 SER SER B ? n B 1 552 PHE 552 549 549 PHE PHE B ? n B 1 553 GLU 553 550 550 GLU GLU B ? n B 1 554 SER 554 551 551 SER SER B ? n B 1 555 ARG 555 552 552 ARG ARG B ? n B 1 556 GLU 556 553 553 GLU GLU B ? n B 1 557 GLN 557 554 554 GLN GLN B ? n B 1 558 LEU 558 555 555 LEU LEU B ? n B 1 559 LYS 559 556 556 LYS LYS B ? n B 1 560 GLU 560 557 557 GLU GLU B ? n B 1 561 VAL 561 558 558 VAL VAL B ? n B 1 562 LEU 562 559 559 LEU LEU B ? n B 1 563 THR 563 560 560 THR THR B ? n B 1 564 SER 564 561 561 SER SER B ? n B 1 565 LEU 565 562 562 LEU LEU B ? n B 1 566 VAL 566 563 563 VAL VAL B ? n B 1 567 PHE 567 564 564 PHE PHE B ? n B 1 568 THR 568 565 565 THR THR B ? n B 1 569 PHE 569 566 566 PHE PHE B ? n B 1 570 SER 570 567 567 SER SER B ? n B 1 571 CYS 571 568 568 CYS CYS B ? n B 1 572 GLN 572 569 569 GLN GLN B ? n B 1 573 HIS 573 570 570 HIS HIS B ? n B 1 574 ALA 574 571 571 ALA ALA B ? n B 1 575 ALA 575 572 572 ALA ALA B ? n B 1 576 VAL 576 573 573 VAL VAL B ? n B 1 577 ASN 577 574 574 ASN ASN B ? n B 1 578 PHE 578 575 575 PHE PHE B ? n B 1 579 SER 579 576 576 SER SER B ? n B 1 580 GLN 580 577 577 GLN GLN B ? n B 1 581 LYS 581 578 578 LYS LYS B ? n B 1 582 ASP 582 579 579 ASP ASP B ? n B 1 583 HIS 583 580 580 HIS HIS B ? n B 1 584 TYR 584 581 581 TYR TYR B ? n B 1 585 GLY 585 582 582 GLY GLY B ? n B 1 586 PHE 586 583 583 PHE PHE B ? n B 1 587 THR 587 584 584 THR THR B ? n B 1 588 PRO 588 585 585 PRO PRO B ? n B 1 589 ASN 589 586 586 ASN ASN B ? n B 1 590 ALA 590 587 587 ALA ALA B ? n B 1 591 PRO 591 588 588 PRO PRO B ? n B 1 592 ALA 592 589 589 ALA ALA B ? n B 1 593 ILE 593 590 590 ILE ILE B ? n B 1 594 LEU 594 591 591 LEU LEU B ? n B 1 595 ARG 595 592 592 ARG ARG B ? n B 1 596 HIS 596 593 593 HIS HIS B ? n B 1 597 PRO 597 594 594 PRO PRO B ? n B 1 598 PRO 598 595 595 PRO PRO B ? n B 1 599 PRO 599 596 596 PRO PRO B ? n B 1 600 LYS 600 597 597 LYS LYS B ? n B 1 601 LYS 601 598 598 LYS LYS B ? n B 1 602 LYS 602 599 599 LYS LYS B ? n B 1 603 GLY 603 600 ? ? ? B ? n B 1 604 GLU 604 601 601 GLU GLU B ? n B 1 605 ALA 605 602 602 ALA ALA B ? n B 1 606 THR 606 603 603 THR THR B ? n B 1 607 LEU 607 604 604 LEU LEU B ? n B 1 608 GLN 608 605 605 GLN GLN B ? n B 1 609 SER 609 606 606 SER SER B ? n B 1 610 ILE 610 607 607 ILE ILE B ? n B 1 611 LEU 611 608 608 LEU LEU B ? n B 1 612 SER 612 609 609 SER SER B ? n B 1 613 THR 613 610 610 THR THR B ? n B 1 614 LEU 614 611 611 LEU LEU B ? n B 1 615 PRO 615 612 612 PRO PRO B ? n B 1 616 SER 616 613 613 SER SER B ? n B 1 617 LYS 617 614 614 LYS LYS B ? n B 1 618 SER 618 615 615 SER SER B ? n B 1 619 GLN 619 616 616 GLN GLN B ? n B 1 620 ALA 620 617 617 ALA ALA B ? n B 1 621 ALA 621 618 618 ALA ALA B ? n B 1 622 LYS 622 619 619 LYS LYS B ? n B 1 623 ALA 623 620 620 ALA ALA B ? n B 1 624 ILE 624 621 621 ILE ILE B ? n B 1 625 ALA 625 622 622 ALA ALA B ? n B 1 626 THR 626 623 623 THR THR B ? n B 1 627 VAL 627 624 624 VAL VAL B ? n B 1 628 TYR 628 625 625 TYR TYR B ? n B 1 629 ILE 629 626 626 ILE ILE B ? n B 1 630 LEU 630 627 627 LEU LEU B ? n B 1 631 THR 631 628 628 THR THR B ? n B 1 632 LYS 632 629 629 LYS LYS B ? n B 1 633 PHE 633 630 630 PHE PHE B ? n B 1 634 SER 634 631 631 SER SER B ? n B 1 635 GLU 635 632 632 GLU GLU B ? n B 1 636 ASP 636 633 633 ASP ASP B ? n B 1 637 GLU 637 634 634 GLU GLU B ? n B 1 638 ARG 638 635 635 ARG ARG B ? n B 1 639 TYR 639 636 636 TYR TYR B ? n B 1 640 LEU 640 637 637 LEU LEU B ? n B 1 641 GLY 641 638 638 GLY GLY B ? n B 1 642 ASN 642 639 639 ASN ASN B ? n B 1 643 TYR 643 640 640 TYR TYR B ? n B 1 644 SER 644 641 641 SER SER B ? n B 1 645 ALA 645 642 642 ALA ALA B ? n B 1 646 THR 646 643 643 THR THR B ? n B 1 647 ALA 647 644 644 ALA ALA B ? n B 1 648 TRP 648 645 645 TRP TRP B ? n B 1 649 GLU 649 646 646 GLU GLU B ? n B 1 650 ASP 650 647 647 ASP ASP B ? n B 1 651 LYS 651 648 648 LYS LYS B ? n B 1 652 ASP 652 649 649 ASP ASP B ? n B 1 653 ALA 653 650 650 ALA ALA B ? n B 1 654 LEU 654 651 651 LEU LEU B ? n B 1 655 ASP 655 652 652 ASP ASP B ? n B 1 656 ALA 656 653 653 ALA ALA B ? n B 1 657 ILE 657 654 654 ILE ILE B ? n B 1 658 ASN 658 655 655 ASN ASN B ? n B 1 659 ARG 659 656 656 ARG ARG B ? n B 1 660 PHE 660 657 657 PHE PHE B ? n B 1 661 GLN 661 658 658 GLN GLN B ? n B 1 662 ASP 662 659 659 ASP ASP B ? n B 1 663 LYS 663 660 660 LYS LYS B ? n B 1 664 LEU 664 661 661 LEU LEU B ? n B 1 665 GLU 665 662 662 GLU GLU B ? n B 1 666 ASP 666 663 663 ASP ASP B ? n B 1 667 ILE 667 664 664 ILE ILE B ? n B 1 668 SER 668 665 665 SER SER B ? n B 1 669 LYS 669 666 666 LYS LYS B ? n B 1 670 LYS 670 667 667 LYS LYS B ? n B 1 671 ILE 671 668 668 ILE ILE B ? n B 1 672 LYS 672 669 669 LYS LYS B ? n B 1 673 GLN 673 670 670 GLN GLN B ? n B 1 674 ARG 674 671 671 ARG ARG B ? n B 1 675 ASN 675 672 672 ASN ASN B ? n B 1 676 GLU 676 673 673 GLU GLU B ? n B 1 677 ASN 677 674 674 ASN ASN B ? n B 1 678 LEU 678 675 675 LEU LEU B ? n B 1 679 GLU 679 676 676 GLU GLU B ? n B 1 680 VAL 680 677 677 VAL VAL B ? n B 1 681 PRO 681 678 678 PRO PRO B ? n B 1 682 TYR 682 679 679 TYR TYR B ? n B 1 683 ILE 683 680 680 ILE ILE B ? n B 1 684 TYR 684 681 681 TYR TYR B ? n B 1 685 LEU 685 682 682 LEU LEU B ? n B 1 686 LEU 686 683 683 LEU LEU B ? n B 1 687 PRO 687 684 684 PRO PRO B ? n B 1 688 GLU 688 685 685 GLU GLU B ? n B 1 689 ARG 689 686 686 ARG ARG B ? n B 1 690 ILE 690 687 687 ILE ILE B ? n B 1 691 PRO 691 688 688 PRO PRO B ? n B 1 692 ASN 692 689 689 ASN ASN B ? n B 1 693 GLY 693 690 690 GLY GLY B ? n B 1 694 THR 694 691 691 THR THR B ? n B 1 695 ALA 695 692 692 ALA ALA B ? n B 1 696 ILE 696 693 693 ILE ILE B ? n # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code Y 2 FE2 1 701 701 FE2 FE2 B ? Z 3 CA 1 702 702 CA CA B ? AA 4 ACT 1 703 703 ACT ACT B ? BA 4 ACT 1 704 704 ACT ACT B ? CA 4 ACT 1 705 705 ACT ACT B ? DA 4 ACT 1 706 706 ACT ACT B ? EA 5 GOL 1 707 707 GOL GOL B ? FA 5 GOL 1 708 708 GOL GOL B ? GA 6 CL 1 709 709 CL CL B ? HA 5 GOL 1 710 710 GOL GOL B ? IA 5 GOL 1 711 711 GOL GOL B ? JA 5 GOL 1 712 712 GOL GOL B ? OB 7 HOH 1 801 823 HOH HOH B ? OB 7 HOH 2 802 801 HOH HOH B ? OB 7 HOH 3 803 802 HOH HOH B ? OB 7 HOH 4 804 803 HOH HOH B ? OB 7 HOH 5 805 804 HOH HOH B ? OB 7 HOH 6 806 805 HOH HOH B ? OB 7 HOH 7 807 806 HOH HOH B ? OB 7 HOH 8 808 807 HOH HOH B ? OB 7 HOH 9 809 808 HOH HOH B ? OB 7 HOH 10 810 809 HOH HOH B ? OB 7 HOH 11 811 810 HOH HOH B ? OB 7 HOH 12 812 811 HOH HOH B ? OB 7 HOH 13 813 812 HOH HOH B ? OB 7 HOH 14 814 813 HOH HOH B ? OB 7 HOH 15 815 814 HOH HOH B ? OB 7 HOH 16 816 815 HOH HOH B ? OB 7 HOH 17 817 816 HOH HOH B ? OB 7 HOH 18 818 817 HOH HOH B ? OB 7 HOH 19 819 818 HOH HOH B ? OB 7 HOH 20 820 819 HOH HOH B ? OB 7 HOH 21 821 820 HOH HOH B ? OB 7 HOH 22 822 821 HOH HOH B ? OB 7 HOH 23 823 822 HOH HOH B ? OB 7 HOH 24 824 823 HOH HOH B ? OB 7 HOH 25 825 824 HOH HOH B ? OB 7 HOH 26 826 825 HOH HOH B ? OB 7 HOH 27 827 826 HOH HOH B ? OB 7 HOH 28 828 827 HOH HOH B ? OB 7 HOH 29 829 828 HOH HOH B ? OB 7 HOH 30 830 829 HOH HOH B ? OB 7 HOH 31 831 830 HOH HOH B ? OB 7 HOH 32 832 831 HOH HOH B ? OB 7 HOH 33 833 832 HOH HOH B ? OB 7 HOH 34 834 833 HOH HOH B ? OB 7 HOH 35 835 834 HOH HOH B ? OB 7 HOH 36 836 835 HOH HOH B ? OB 7 HOH 37 837 836 HOH HOH B ? OB 7 HOH 38 838 837 HOH HOH B ? OB 7 HOH 39 839 838 HOH HOH B ? OB 7 HOH 40 840 839 HOH HOH B ? OB 7 HOH 41 841 840 HOH HOH B ? OB 7 HOH 42 842 841 HOH HOH B ? OB 7 HOH 43 843 842 HOH HOH B ? OB 7 HOH 44 844 843 HOH HOH B ? OB 7 HOH 45 845 844 HOH HOH B ? OB 7 HOH 46 846 845 HOH HOH B ? OB 7 HOH 47 847 846 HOH HOH B ? OB 7 HOH 48 848 847 HOH HOH B ? OB 7 HOH 49 849 848 HOH HOH B ? OB 7 HOH 50 850 849 HOH HOH B ? OB 7 HOH 51 851 850 HOH HOH B ? OB 7 HOH 52 852 851 HOH HOH B ? OB 7 HOH 53 853 852 HOH HOH B ? OB 7 HOH 54 854 853 HOH HOH B ? OB 7 HOH 55 855 854 HOH HOH B ? OB 7 HOH 56 856 855 HOH HOH B ? OB 7 HOH 57 857 856 HOH HOH B ? OB 7 HOH 58 858 857 HOH HOH B ? OB 7 HOH 59 859 858 HOH HOH B ? OB 7 HOH 60 860 859 HOH HOH B ? OB 7 HOH 61 861 860 HOH HOH B ? OB 7 HOH 62 862 861 HOH HOH B ? OB 7 HOH 63 863 862 HOH HOH B ? OB 7 HOH 64 864 863 HOH HOH B ? OB 7 HOH 65 865 864 HOH HOH B ? OB 7 HOH 66 866 865 HOH HOH B ? OB 7 HOH 67 867 866 HOH HOH B ? OB 7 HOH 68 868 867 HOH HOH B ? OB 7 HOH 69 869 868 HOH HOH B ? OB 7 HOH 70 870 869 HOH HOH B ? OB 7 HOH 71 871 870 HOH HOH B ? OB 7 HOH 72 872 871 HOH HOH B ? OB 7 HOH 73 873 872 HOH HOH B ? OB 7 HOH 74 874 873 HOH HOH B ? OB 7 HOH 75 875 874 HOH HOH B ? OB 7 HOH 76 876 875 HOH HOH B ? OB 7 HOH 77 877 876 HOH HOH B ? OB 7 HOH 78 878 877 HOH HOH B ? OB 7 HOH 79 879 878 HOH HOH B ? OB 7 HOH 80 880 879 HOH HOH B ? OB 7 HOH 81 881 880 HOH HOH B ? OB 7 HOH 82 882 881 HOH HOH B ? OB 7 HOH 83 883 882 HOH HOH B ? OB 7 HOH 84 884 883 HOH HOH B ? OB 7 HOH 85 885 884 HOH HOH B ? OB 7 HOH 86 886 885 HOH HOH B ? OB 7 HOH 87 887 886 HOH HOH B ? OB 7 HOH 88 888 887 HOH HOH B ? OB 7 HOH 89 889 888 HOH HOH B ? OB 7 HOH 90 890 889 HOH HOH B ? OB 7 HOH 91 891 890 HOH HOH B ? OB 7 HOH 92 892 891 HOH HOH B ? OB 7 HOH 93 893 892 HOH HOH B ? OB 7 HOH 94 894 893 HOH HOH B ? OB 7 HOH 95 895 894 HOH HOH B ? OB 7 HOH 96 896 895 HOH HOH B ? OB 7 HOH 97 897 896 HOH HOH B ? OB 7 HOH 98 898 897 HOH HOH B ? OB 7 HOH 99 899 898 HOH HOH B ? OB 7 HOH 100 900 899 HOH HOH B ? OB 7 HOH 101 901 900 HOH HOH B ? OB 7 HOH 102 902 901 HOH HOH B ? OB 7 HOH 103 903 902 HOH HOH B ? OB 7 HOH 104 904 903 HOH HOH B ? OB 7 HOH 105 905 904 HOH HOH B ? OB 7 HOH 106 906 905 HOH HOH B ? OB 7 HOH 107 907 906 HOH HOH B ? OB 7 HOH 108 908 907 HOH HOH B ? OB 7 HOH 109 909 908 HOH HOH B ? OB 7 HOH 110 910 909 HOH HOH B ? OB 7 HOH 111 911 910 HOH HOH B ? OB 7 HOH 112 912 911 HOH HOH B ? OB 7 HOH 113 913 912 HOH HOH B ? OB 7 HOH 114 914 913 HOH HOH B ? OB 7 HOH 115 915 914 HOH HOH B ? OB 7 HOH 116 916 915 HOH HOH B ? OB 7 HOH 117 917 916 HOH HOH B ? OB 7 HOH 118 918 917 HOH HOH B ? OB 7 HOH 119 919 918 HOH HOH B ? OB 7 HOH 120 920 919 HOH HOH B ? OB 7 HOH 121 921 920 HOH HOH B ? OB 7 HOH 122 922 921 HOH HOH B ? OB 7 HOH 123 923 922 HOH HOH B ? OB 7 HOH 124 924 923 HOH HOH B ? OB 7 HOH 125 925 924 HOH HOH B ? OB 7 HOH 126 926 925 HOH HOH B ? OB 7 HOH 127 927 926 HOH HOH B ? OB 7 HOH 128 928 927 HOH HOH B ? OB 7 HOH 129 929 928 HOH HOH B ? OB 7 HOH 130 930 929 HOH HOH B ? OB 7 HOH 131 931 930 HOH HOH B ? OB 7 HOH 132 932 931 HOH HOH B ? OB 7 HOH 133 933 932 HOH HOH B ? OB 7 HOH 134 934 933 HOH HOH B ? OB 7 HOH 135 935 934 HOH HOH B ? OB 7 HOH 136 936 935 HOH HOH B ? OB 7 HOH 137 937 936 HOH HOH B ? OB 7 HOH 138 938 937 HOH HOH B ? OB 7 HOH 139 939 938 HOH HOH B ? OB 7 HOH 140 940 939 HOH HOH B ? OB 7 HOH 141 941 940 HOH HOH B ? OB 7 HOH 142 942 941 HOH HOH B ? OB 7 HOH 143 943 942 HOH HOH B ? OB 7 HOH 144 944 943 HOH HOH B ? OB 7 HOH 145 945 944 HOH HOH B ? OB 7 HOH 146 946 945 HOH HOH B ? OB 7 HOH 147 947 946 HOH HOH B ? OB 7 HOH 148 948 947 HOH HOH B ? OB 7 HOH 149 949 948 HOH HOH B ? OB 7 HOH 150 950 949 HOH HOH B ? OB 7 HOH 151 951 950 HOH HOH B ? OB 7 HOH 152 952 951 HOH HOH B ? OB 7 HOH 153 953 952 HOH HOH B ? OB 7 HOH 154 954 953 HOH HOH B ? OB 7 HOH 155 955 954 HOH HOH B ? OB 7 HOH 156 956 955 HOH HOH B ? OB 7 HOH 157 957 956 HOH HOH B ? OB 7 HOH 158 958 957 HOH HOH B ? OB 7 HOH 159 959 958 HOH HOH B ? OB 7 HOH 160 960 959 HOH HOH B ? OB 7 HOH 161 961 960 HOH HOH B ? OB 7 HOH 162 962 961 HOH HOH B ? OB 7 HOH 163 963 962 HOH HOH B ? OB 7 HOH 164 964 963 HOH HOH B ? OB 7 HOH 165 965 964 HOH HOH B ? OB 7 HOH 166 966 965 HOH HOH B ? OB 7 HOH 167 967 966 HOH HOH B ? OB 7 HOH 168 968 967 HOH HOH B ? OB 7 HOH 169 969 968 HOH HOH B ? OB 7 HOH 170 970 969 HOH HOH B ? OB 7 HOH 171 971 970 HOH HOH B ? OB 7 HOH 172 972 971 HOH HOH B ? OB 7 HOH 173 973 972 HOH HOH B ? OB 7 HOH 174 974 973 HOH HOH B ? OB 7 HOH 175 975 974 HOH HOH B ? OB 7 HOH 176 976 975 HOH HOH B ? OB 7 HOH 177 977 976 HOH HOH B ? OB 7 HOH 178 978 977 HOH HOH B ? OB 7 HOH 179 979 978 HOH HOH B ? OB 7 HOH 180 980 979 HOH HOH B ? OB 7 HOH 181 981 980 HOH HOH B ? OB 7 HOH 182 982 981 HOH HOH B ? OB 7 HOH 183 983 982 HOH HOH B ? OB 7 HOH 184 984 983 HOH HOH B ? OB 7 HOH 185 985 984 HOH HOH B ? OB 7 HOH 186 986 985 HOH HOH B ? OB 7 HOH 187 987 986 HOH HOH B ? OB 7 HOH 188 988 987 HOH HOH B ? OB 7 HOH 189 989 988 HOH HOH B ? OB 7 HOH 190 990 989 HOH HOH B ? OB 7 HOH 191 991 990 HOH HOH B ? OB 7 HOH 192 992 991 HOH HOH B ? OB 7 HOH 193 993 992 HOH HOH B ? OB 7 HOH 194 994 993 HOH HOH B ? OB 7 HOH 195 995 994 HOH HOH B ? OB 7 HOH 196 996 995 HOH HOH B ? OB 7 HOH 197 997 996 HOH HOH B ? OB 7 HOH 198 998 997 HOH HOH B ? OB 7 HOH 199 999 998 HOH HOH B ? OB 7 HOH 200 1000 999 HOH HOH B ? OB 7 HOH 201 1001 1000 HOH HOH B ? OB 7 HOH 202 1002 1001 HOH HOH B ? OB 7 HOH 203 1003 1002 HOH HOH B ? OB 7 HOH 204 1004 1003 HOH HOH B ? OB 7 HOH 205 1005 1004 HOH HOH B ? OB 7 HOH 206 1006 1005 HOH HOH B ? OB 7 HOH 207 1007 1006 HOH HOH B ? OB 7 HOH 208 1008 1007 HOH HOH B ? OB 7 HOH 209 1009 1008 HOH HOH B ? OB 7 HOH 210 1010 1009 HOH HOH B ? OB 7 HOH 211 1011 1010 HOH HOH B ? OB 7 HOH 212 1012 1011 HOH HOH B ? OB 7 HOH 213 1013 1012 HOH HOH B ? OB 7 HOH 214 1014 1013 HOH HOH B ? OB 7 HOH 215 1015 1014 HOH HOH B ? OB 7 HOH 216 1016 1015 HOH HOH B ? OB 7 HOH 217 1017 1016 HOH HOH B ? OB 7 HOH 218 1018 1017 HOH HOH B ? OB 7 HOH 219 1019 1018 HOH HOH B ? OB 7 HOH 220 1020 1019 HOH HOH B ? OB 7 HOH 221 1021 1020 HOH HOH B ? OB 7 HOH 222 1022 1021 HOH HOH B ? OB 7 HOH 223 1023 1022 HOH HOH B ? OB 7 HOH 224 1024 1023 HOH HOH B ? OB 7 HOH 225 1025 1024 HOH HOH B ? OB 7 HOH 226 1026 1025 HOH HOH B ? OB 7 HOH 227 1027 1026 HOH HOH B ? OB 7 HOH 228 1028 1027 HOH HOH B ? OB 7 HOH 229 1029 1028 HOH HOH B ? OB 7 HOH 230 1030 1029 HOH HOH B ? OB 7 HOH 231 1031 1030 HOH HOH B ? OB 7 HOH 232 1032 1031 HOH HOH B ? OB 7 HOH 233 1033 1032 HOH HOH B ? OB 7 HOH 234 1034 1033 HOH HOH B ? OB 7 HOH 235 1035 1034 HOH HOH B ? OB 7 HOH 236 1036 1035 HOH HOH B ? OB 7 HOH 237 1037 1036 HOH HOH B ? OB 7 HOH 238 1038 1037 HOH HOH B ? OB 7 HOH 239 1039 1038 HOH HOH B ? OB 7 HOH 240 1040 1039 HOH HOH B ? OB 7 HOH 241 1041 1040 HOH HOH B ? OB 7 HOH 242 1042 1041 HOH HOH B ? OB 7 HOH 243 1043 1042 HOH HOH B ? OB 7 HOH 244 1044 1043 HOH HOH B ? OB 7 HOH 245 1045 1044 HOH HOH B ? OB 7 HOH 246 1046 1045 HOH HOH B ? OB 7 HOH 247 1047 1046 HOH HOH B ? OB 7 HOH 248 1048 1047 HOH HOH B ? OB 7 HOH 249 1049 1048 HOH HOH B ? OB 7 HOH 250 1050 1049 HOH HOH B ? OB 7 HOH 251 1051 1050 HOH HOH B ? OB 7 HOH 252 1052 1051 HOH HOH B ? OB 7 HOH 253 1053 1052 HOH HOH B ? OB 7 HOH 254 1054 1053 HOH HOH B ? OB 7 HOH 255 1055 1054 HOH HOH B ? OB 7 HOH 256 1056 1055 HOH HOH B ? OB 7 HOH 257 1057 1056 HOH HOH B ? OB 7 HOH 258 1058 1057 HOH HOH B ? OB 7 HOH 259 1059 1058 HOH HOH B ? OB 7 HOH 260 1060 1059 HOH HOH B ? OB 7 HOH 261 1061 1060 HOH HOH B ? OB 7 HOH 262 1062 1061 HOH HOH B ? OB 7 HOH 263 1063 1062 HOH HOH B ? OB 7 HOH 264 1064 1063 HOH HOH B ? OB 7 HOH 265 1065 1064 HOH HOH B ? OB 7 HOH 266 1066 1065 HOH HOH B ? OB 7 HOH 267 1067 1066 HOH HOH B ? OB 7 HOH 268 1068 1067 HOH HOH B ? OB 7 HOH 269 1069 1068 HOH HOH B ? OB 7 HOH 270 1070 1069 HOH HOH B ? OB 7 HOH 271 1071 1070 HOH HOH B ? OB 7 HOH 272 1072 1071 HOH HOH B ? OB 7 HOH 273 1073 1072 HOH HOH B ? OB 7 HOH 274 1074 1073 HOH HOH B ? OB 7 HOH 275 1075 1074 HOH HOH B ? OB 7 HOH 276 1076 1075 HOH HOH B ? OB 7 HOH 277 1077 1076 HOH HOH B ? OB 7 HOH 278 1078 1077 HOH HOH B ? OB 7 HOH 279 1079 1078 HOH HOH B ? OB 7 HOH 280 1080 1079 HOH HOH B ? OB 7 HOH 281 1081 1080 HOH HOH B ? OB 7 HOH 282 1082 1081 HOH HOH B ? OB 7 HOH 283 1083 1082 HOH HOH B ? OB 7 HOH 284 1084 1083 HOH HOH B ? OB 7 HOH 285 1085 1084 HOH HOH B ? OB 7 HOH 286 1086 1085 HOH HOH B ? OB 7 HOH 287 1087 1086 HOH HOH B ? OB 7 HOH 288 1088 1087 HOH HOH B ? OB 7 HOH 289 1089 1088 HOH HOH B ? OB 7 HOH 290 1090 1089 HOH HOH B ? OB 7 HOH 291 1091 1090 HOH HOH B ? OB 7 HOH 292 1092 1091 HOH HOH B ? OB 7 HOH 293 1093 1092 HOH HOH B ? OB 7 HOH 294 1094 1093 HOH HOH B ? OB 7 HOH 295 1095 1094 HOH HOH B ? OB 7 HOH 296 1096 1095 HOH HOH B ? OB 7 HOH 297 1097 1096 HOH HOH B ? OB 7 HOH 298 1098 1097 HOH HOH B ? OB 7 HOH 299 1099 1098 HOH HOH B ? OB 7 HOH 300 1100 1099 HOH HOH B ? OB 7 HOH 301 1101 1100 HOH HOH B ? OB 7 HOH 302 1102 1101 HOH HOH B ? OB 7 HOH 303 1103 1102 HOH HOH B ? OB 7 HOH 304 1104 1103 HOH HOH B ? OB 7 HOH 305 1105 1104 HOH HOH B ? OB 7 HOH 306 1106 1105 HOH HOH B ? OB 7 HOH 307 1107 1106 HOH HOH B ? OB 7 HOH 308 1108 1107 HOH HOH B ? OB 7 HOH 309 1109 1108 HOH HOH B ? OB 7 HOH 310 1110 1109 HOH HOH B ? OB 7 HOH 311 1111 1110 HOH HOH B ? OB 7 HOH 312 1112 1111 HOH HOH B ? OB 7 HOH 313 1113 1112 HOH HOH B ? OB 7 HOH 314 1114 1113 HOH HOH B ? OB 7 HOH 315 1115 1114 HOH HOH B ? OB 7 HOH 316 1116 1115 HOH HOH B ? OB 7 HOH 317 1117 1116 HOH HOH B ? OB 7 HOH 318 1118 1117 HOH HOH B ? OB 7 HOH 319 1119 1118 HOH HOH B ? OB 7 HOH 320 1120 1119 HOH HOH B ? OB 7 HOH 321 1121 1120 HOH HOH B ? OB 7 HOH 322 1122 1121 HOH HOH B ? OB 7 HOH 323 1123 1122 HOH HOH B ? OB 7 HOH 324 1124 1123 HOH HOH B ? OB 7 HOH 325 1125 1124 HOH HOH B ? OB 7 HOH 326 1126 1125 HOH HOH B ? OB 7 HOH 327 1127 1126 HOH HOH B ? OB 7 HOH 328 1128 1127 HOH HOH B ? OB 7 HOH 329 1129 1128 HOH HOH B ? OB 7 HOH 330 1130 1129 HOH HOH B ? OB 7 HOH 331 1131 1130 HOH HOH B ? OB 7 HOH 332 1132 1131 HOH HOH B ? OB 7 HOH 333 1133 1132 HOH HOH B ? OB 7 HOH 334 1134 1133 HOH HOH B ? OB 7 HOH 335 1135 1134 HOH HOH B ? OB 7 HOH 336 1136 1135 HOH HOH B ? OB 7 HOH 337 1137 1136 HOH HOH B ? OB 7 HOH 338 1138 1137 HOH HOH B ? OB 7 HOH 339 1139 1138 HOH HOH B ? OB 7 HOH 340 1140 1139 HOH HOH B ? OB 7 HOH 341 1141 1140 HOH HOH B ? OB 7 HOH 342 1142 1141 HOH HOH B ? OB 7 HOH 343 1143 1142 HOH HOH B ? OB 7 HOH 344 1144 1143 HOH HOH B ? OB 7 HOH 345 1145 1144 HOH HOH B ? OB 7 HOH 346 1146 1145 HOH HOH B ? OB 7 HOH 347 1147 1146 HOH HOH B ? OB 7 HOH 348 1148 1147 HOH HOH B ? OB 7 HOH 349 1149 1148 HOH HOH B ? OB 7 HOH 350 1150 1149 HOH HOH B ? OB 7 HOH 351 1151 1150 HOH HOH B ? OB 7 HOH 352 1152 1151 HOH HOH B ? OB 7 HOH 353 1153 1152 HOH HOH B ? OB 7 HOH 354 1154 1153 HOH HOH B ? OB 7 HOH 355 1155 1154 HOH HOH B ? OB 7 HOH 356 1156 1155 HOH HOH B ? # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ACD non-polymer . "ARACHIDONIC ACID" ? "C20 H32 O2" 304.467 ACT non-polymer . "ACETATE ION" ? "C2 H3 O2 -1" 59.044 ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093 ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118 ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103 CA non-polymer . "CALCIUM ION" ? "Ca 2" 40.078 CL non-polymer . "CHLORIDE ION" ? "Cl -1" 35.453 CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158 FE2 non-polymer . "FE (II) ION" ? "Fe 2" 55.845 GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144 GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129 GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067 GOL non-polymer . GLYCEROL "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3" 92.094 HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015 ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173 LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211 PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189 PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130 SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093 THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119 TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225 TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189 VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146 # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details B N N 1 ? Y N N 2 ? Z N N 3 ? AA N N 4 ? BA N N 4 ? CA N N 4 ? DA N N 4 ? EA N N 5 ? FA N N 5 ? GA N N 6 ? HA N N 5 ? IA N N 5 ? JA N N 5 ? OB N N 7 ? # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 AA1 PRO B 128 ? TYR B 146 ? PRO B 125 TYR B 143 1 ? 19 HELX_P HELX_P2 AA2 THR B 163 ? LEU B 167 ? THR B 160 LEU B 164 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 AA3 PRO B 168 ? GLN B 172 ? PRO B 165 GLN B 169 5 ? 5 HELX_P HELX_P4 AA4 THR B 174 ? THR B 199 ? THR B 171 THR B 196 1 ? 26 HELX_P HELX_P5 AA5 SER B 206 ? ARG B 215 ? SER B 203 ARG B 212 5 ? 10 HELX_P HELX_P6 AA6 GLU B 231 ? GLY B 242 ? GLU B 228 GLY B 239 1 ? 12 HELX_P HELX_P7 AA7 THR B 261 ? ASN B 266 ? THR B 258 ASN B 263 1 ? 6 HELX_P HELX_P8 AA8 ALA B 267 ? LEU B 269 ? ALA B 264 LEU B 266 5 ? 3 HELX_P HELX_P9 AA9 ASN B 274 ? ASP B 281 ? ASN B 271 ASP B 278 1 ? 8 HELX_P HELX_P10 AB1 LYS B 290 ? VAL B 293 ? LYS B 287 VAL B 290 5 ? 4 HELX_P HELX_P11 AB2 ASN B 363 ? ASN B 385 ? ASN B 360 ASN B 382 1 ? 23 HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 391 ? LEU B 406 ? THR B 388 LEU B 403 1 ? 16 HELX_P HELX_P13 AB4 HIS B 410 ? TYR B 421 ? HIS B 407 TYR B 418 1 ? 12 HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 422 ? LEU B 434 ? GLY B 419 LEU B 431 1 ? 13 HELX_P HELX_P15 AB6 GLY B 439 ? LEU B 445 ? GLY B 436 LEU B 442 1 ? 7 HELX_P HELX_P16 AB7 GLY B 450 ? GLU B 462 ? GLY B 447 GLU B 459 1 ? 13 HELX_P HELX_P17 AB8 VAL B 463 ? TYR B 468 ? VAL B 460 TYR B 465 5 ? 6 HELX_P HELX_P18 AB9 HIS B 469 ? ARG B 477 ? HIS B 466 ARG B 474 1 ? 9 HELX_P HELX_P19 AC1 PHE B 488 ? TYR B 513 ? PHE B 485 TYR B 510 1 ? 26 HELX_P HELX_P20 AC2 ASN B 515 ? ASP B 522 ? ASN B 512 ASP B 519 1 ? 8 HELX_P HELX_P21 AC3 ASP B 522 ? GLY B 536 ? ASP B 519 GLY B 533 1 ? 15 HELX_P HELX_P22 AC4 SER B 554 ? SER B 570 ? SER B 551 SER B 567 1 ? 17 HELX_P HELX_P23 AC5 SER B 570 ? PHE B 578 ? SER B 567 PHE B 575 1 ? 9 HELX_P HELX_P24 AC6 SER B 579 ? GLY B 585 ? SER B 576 GLY B 582 1 ? 7 HELX_P HELX_P25 AC7 PHE B 586 ? ALA B 590 ? PHE B 583 ALA B 587 5 ? 5 HELX_P HELX_P26 AC8 THR B 606 ? SER B 612 ? THR B 603 SER B 609 1 ? 7 HELX_P HELX_P27 AC9 SER B 616 ? THR B 631 ? SER B 613 THR B 628 1 ? 16 HELX_P HELX_P28 AD1 ASP B 650 ? ASN B 677 ? ASP B 647 ASN B 674 1 ? 28 HELX_P HELX_P29 AD2 LEU B 686 ? ILE B 690 ? LEU B 683 ILE B 687 5 ? 5 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 3 ? AA3 ? 4 ? AA4 ? 2 ? AA5 ? 4 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 LYS B 53 ? GLY B 60 ? LYS B 50 GLY B 57 AA1 2 ALA B 7 ? THR B 15 ? ALA B 4 THR B 12 AA1 3 TRP B 85 ? SER B 94 ? TRP B 82 SER B 91 AA1 4 VAL B 100 ? VAL B 109 ? VAL B 97 VAL B 106 AA2 1 GLY B 36 ? ARG B 37 ? GLY B 33 ARG B 34 AA2 2 ILE B 27 ? GLY B 33 ? ILE B 24 GLY B 30 AA2 3 LEU B 41 ? LEU B 43 ? LEU B 38 LEU B 40 AA3 1 GLY B 36 ? ARG B 37 ? GLY B 33 ARG B 34 AA3 2 ILE B 27 ? GLY B 33 ? ILE B 24 GLY B 30 AA3 3 ILE B 66 ? SER B 73 ? ILE B 63 SER B 70 AA3 4 ASP B 112 ? LEU B 115 ? ASP B 109 LEU B 112 AA4 1 TRP B 148 ? ASP B 149 ? TRP B 145 ASP B 146 AA4 2 ASN B 158 ? ILE B 159 ? ASN B 155 ILE B 156 AA5 1 THR B 249 ? ARG B 250 ? THR B 246 ARG B 247 AA5 2 ILE B 284 ? ASP B 288 ? ILE B 281 ASP B 285 AA5 3 LEU B 328 ? VAL B 333 ? LEU B 325 VAL B 330 AA5 4 LEU B 339 ? GLN B 345 ? LEU B 336 GLN B 342 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.009613 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000902 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.005859 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.009591 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C CA CL FE N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 B B B B 1 2 Y B Y B 1 3 Z B Z B 1 4 AA B AA B 1 4 BA B BA B 1 4 CA B CA B 1 4 DA B DA B 1 5 EA B EA B 1 5 FA B FA B 1 6 GA B GA B 1 5 HA B HA B 1 5 IA B IA B 1 5 JA B JA B 1 7 OB B OB B 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "FE (II) ION" FE2 3 "CALCIUM ION" CA 4 "ACETATE ION" ACT 5 GLYCEROL GOL 6 "CHLORIDE ION" CL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 8 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 O VAL B 58 ? O VAL B 55 N TYR B 9 ? N TYR B 6 AA1 2 3 N GLU B 14 ? N GLU B 11 O ARG B 89 ? O ARG B 86 AA1 3 4 N TRP B 85 ? N TRP B 82 O VAL B 109 ? O VAL B 106 AA2 1 2 O GLY B 36 ? O GLY B 33 N GLY B 33 ? N GLY B 30 AA2 2 3 N ILE B 29 ? N ILE B 26 O LEU B 41 ? O LEU B 38 AA3 1 2 O GLY B 36 ? O GLY B 33 N GLY B 33 ? N GLY B 30 AA3 2 3 N THR B 32 ? N THR B 29 O GLN B 67 ? O GLN B 64 AA3 3 4 N LEU B 71 ? N LEU B 68 O MET B 113 ? O MET B 110 AA4 1 2 N ASP B 149 ? N ASP B 146 O ASN B 158 ? O ASN B 155 AA5 1 2 N THR B 249 ? N THR B 246 O ILE B 286 ? O ILE B 283 AA5 2 3 N TYR B 285 ? N TYR B 282 O PHE B 331 ? O PHE B 328 AA5 3 4 N TYR B 332 ? N TYR B 329 O MET B 340 ? O MET B 337 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . HIS B 1 6 ? -33.486 -12.022 -19.770 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 3 HIS B N 1 ATOM 2 C CA . HIS B 1 6 ? -32.797 -11.735 -18.514 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 3 HIS B CA 1 ATOM 3 C C . HIS B 1 6 ? -32.793 -12.947 -17.592 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 3 HIS B C 1 ATOM 4 O O . HIS B 1 6 ? -33.579 -13.876 -17.766 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 3 HIS B O 1 ATOM 5 C CB . HIS B 1 6 ? -33.445 -10.542 -17.801 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 3 HIS B CB 1 ATOM 6 N N . ALA B 1 7 ? -31.892 -12.941 -16.616 0.85 41.62 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B N 1 ATOM 7 C CA . ALA B 1 7 ? -31.923 -13.947 -15.561 0.94 38.03 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CA 1 ATOM 8 C C . ALA B 1 7 ? -31.939 -13.250 -14.207 0.89 35.73 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B C 1 ATOM 9 O O . ALA B 1 7 ? -31.449 -12.134 -14.077 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B O 1 ATOM 10 C CB . ALA B 1 7 ? -30.736 -14.885 -15.665 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CB 1 ATOM 11 N N . ILE B 1 8 ? -32.525 -13.910 -13.219 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B N 1 ATOM 12 C CA . ILE B 1 8 ? -32.463 -13.466 -11.836 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B CA 1 ATOM 13 C C . ILE B 1 8 ? -31.402 -14.274 -11.101 0.81 35.18 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B C 1 ATOM 14 O O . ILE B 1 8 ? -31.490 -15.501 -11.017 0.89 31.59 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B O 1 ATOM 15 C CB . ILE B 1 8 ? -33.810 -13.633 -11.119 0.75 33.87 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B CB 1 ATOM 16 C CG1 . ILE B 1 8 ? -34.865 -12.707 -11.732 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B CG1 1 ATOM 17 C CG2 . ILE B 1 8 ? -33.656 -13.358 -9.625 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B CG2 1 ATOM 18 C CD1 . ILE B 1 8 ? -36.268 -13.004 -11.239 0.67 31.29 ? ? ? ? ? ? 5 ILE B CD1 1 ATOM 19 N N . TYR B 1 9 ? -30.405 -13.576 -10.577 0.97 34.16 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B N 1 ATOM 20 C CA . TYR B 1 9 ? -29.293 -14.200 -9.876 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CA 1 ATOM 21 C C . TYR B 1 9 ? -29.427 -14.034 -8.360 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B C 1 ATOM 22 O O . TYR B 1 9 ? -29.522 -12.914 -7.858 0.91 28.66 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B O 1 ATOM 23 C CB . TYR B 1 9 ? -27.972 -13.596 -10.359 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CB 1 ATOM 24 C CG . TYR B 1 9 ? -27.704 -13.771 -11.842 0.73 30.66 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CG 1 ATOM 25 C CD1 . TYR B 1 9 ? -27.329 -15.007 -12.359 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CD1 1 ATOM 26 C CD2 . TYR B 1 9 ? -27.805 -12.699 -12.722 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CD2 1 ATOM 27 C CE1 . TYR B 1 9 ? -27.077 -15.173 -13.709 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CE1 1 ATOM 28 C CE2 . TYR B 1 9 ? -27.555 -12.857 -14.076 0.80 35.93 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CE2 1 ATOM 29 C CZ . TYR B 1 9 ? -27.192 -14.098 -14.562 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B CZ 1 ATOM 30 O OH . TYR B 1 9 ? -26.941 -14.267 -15.902 0.89 35.75 ? ? ? ? ? ? 6 TYR B OH 1 ATOM 31 N N . ASN B 1 10 ? -29.458 -15.145 -7.637 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B N 1 ATOM 32 C CA . ASN B 1 10 ? -29.378 -15.103 -6.181 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B CA 1 ATOM 33 C C . ASN B 1 10 ? -27.928 -15.245 -5.739 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B C 1 ATOM 34 O O . ASN B 1 10 ? -27.314 -16.295 -5.919 0.88 27.45 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B O 1 ATOM 35 C CB . ASN B 1 10 ? -30.240 -16.197 -5.546 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B CB 1 ATOM 36 C CG . ASN B 1 10 ? -31.721 -15.981 -5.788 0.91 31.81 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B CG 1 ATOM 37 O OD1 . ASN B 1 10 ? -32.361 -15.178 -5.111 0.64 36.40 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B OD1 1 ATOM 38 N ND2 . ASN B 1 10 ? -32.273 -16.697 -6.761 0.49 33.32 ? ? ? ? ? ? 7 ASN B ND2 1 ATOM 39 N N . VAL B 1 11 ? -27.392 -14.173 -5.169 0.89 24.98 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B N 1 ATOM 40 C CA . VAL B 1 11 ? -25.991 -14.098 -4.771 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B CA 1 ATOM 41 C C . VAL B 1 11 ? -25.865 -14.093 -3.254 0.69 28.32 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B C 1 ATOM 42 O O . VAL B 1 11 ? -26.435 -13.230 -2.577 0.89 28.47 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B O 1 ATOM 43 C CB . VAL B 1 11 ? -25.318 -12.840 -5.340 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B CB 1 ATOM 44 C CG1 . VAL B 1 11 ? -23.829 -12.788 -4.951 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B CG1 1 ATOM 45 C CG2 . VAL B 1 11 ? -25.485 -12.797 -6.849 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 8 VAL B CG2 1 ATOM 46 N N . GLU B 1 12 ? -25.149 -15.075 -2.719 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B N 1 ATOM 47 C CA . GLU B 1 12 ? -24.867 -15.108 -1.286 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B CA 1 ATOM 48 C C . GLU B 1 12 ? -23.376 -14.948 -1.079 0.78 26.75 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B C 1 ATOM 49 O O . GLU B 1 12 ? -22.576 -15.637 -1.714 0.92 24.49 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B O 1 ATOM 50 C CB . GLU B 1 12 ? -25.357 -16.409 -0.641 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B CB 1 ATOM 51 C CG . GLU B 1 12 ? -25.087 -16.473 0.864 0.70 30.02 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B CG 1 ATOM 52 C CD . GLU B 1 12 ? -25.682 -17.705 1.534 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B CD 1 ATOM 53 O OE1 . GLU B 1 12 ? -24.914 -18.488 2.134 0.84 43.43 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B OE1 1 ATOM 54 O OE2 . GLU B 1 12 ? -26.914 -17.886 1.470 0.54 42.34 ? ? ? ? ? ? 9 GLU B OE2 1 ATOM 55 N N . VAL B 1 13 ? -22.997 -14.023 -0.208 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B N 1 ATOM 56 C CA . VAL B 1 13 ? -21.588 -13.783 0.040 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B CA 1 ATOM 57 C C . VAL B 1 13 ? -21.244 -14.042 1.497 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B C 1 ATOM 58 O O . VAL B 1 13 ? -21.863 -13.493 2.406 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B O 1 ATOM 59 C CB . VAL B 1 13 ? -21.166 -12.347 -0.326 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B CB 1 ATOM 60 C CG1 . VAL B 1 13 ? -19.659 -12.202 -0.166 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B CG1 1 ATOM 61 C CG2 . VAL B 1 13 ? -21.578 -12.015 -1.753 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 10 VAL B CG2 1 ATOM 62 N N . GLU B 1 14 ? -20.241 -14.881 1.703 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B N 1 ATOM 63 C CA A GLU B 1 14 ? -19.762 -15.190 3.044 0.61 24.28 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CA 1 ATOM 64 C CA B GLU B 1 14 ? -19.771 -15.196 3.038 0.39 24.29 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CA 1 ATOM 65 C C . GLU B 1 14 ? -18.443 -14.485 3.302 0.82 23.39 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B C 1 ATOM 66 O O . GLU B 1 14 ? -17.428 -14.777 2.651 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B O 1 ATOM 67 C CB A GLU B 1 14 ? -19.591 -16.702 3.244 0.61 24.95 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CB 1 ATOM 68 C CB B GLU B 1 14 ? -19.643 -16.718 3.202 0.39 24.97 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CB 1 ATOM 69 C CG A GLU B 1 14 ? -19.026 -17.079 4.616 0.61 27.30 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CG 1 ATOM 70 C CG B GLU B 1 14 ? -20.954 -17.465 2.910 0.39 26.19 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CG 1 ATOM 71 C CD A GLU B 1 14 ? -18.747 -18.572 4.756 0.61 30.73 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CD 1 ATOM 72 C CD B GLU B 1 14 ? -20.795 -18.983 2.842 0.39 31.59 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B CD 1 ATOM 73 O OE1 A GLU B 1 14 ? -17.826 -18.939 5.517 0.61 23.54 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B OE1 1 ATOM 74 O OE1 B GLU B 1 14 ? -19.670 -19.480 3.035 0.39 29.98 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B OE1 1 ATOM 75 O OE2 A GLU B 1 14 ? -19.451 -19.378 4.109 0.61 33.73 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B OE2 1 ATOM 76 O OE2 B GLU B 1 14 ? -21.803 -19.681 2.592 0.39 30.51 ? ? ? ? ? ? 11 GLU B OE2 1 ATOM 77 N N . THR B 1 15 ? -18.471 -13.551 4.249 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 12 THR B N 1 ATOM 78 C CA . THR B 1 15 ? -17.308 -12.772 4.663 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CA 1 ATOM 79 C C . THR B 1 15 ? -16.570 -13.478 5.796 0.96 22.16 ? ? ? ? ? ? 12 THR B C 1 ATOM 80 O O . THR B 1 15 ? -17.204 -14.005 6.710 0.88 23.05 ? ? ? ? ? ? 12 THR B O 1 ATOM 81 C CB . THR B 1 15 ? -17.747 -11.359 5.106 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CB 1 ATOM 82 O OG1 . THR B 1 15 ? -18.329 -10.690 3.980 0.99 25.37 ? ? ? ? ? ? 12 THR B OG1 1 ATOM 83 C CG2 . THR B 1 15 ? -16.553 -10.523 5.658 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CG2 1 ATOM 84 N N . GLY B 1 16 ? -15.237 -13.501 5.734 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 13 GLY B N 1 ATOM 85 C CA . GLY B 1 16 ? -14.444 -14.188 6.746 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 13 GLY B CA 1 ATOM 86 C C . GLY B 1 16 ? -14.673 -13.621 8.136 0.90 24.67 ? ? ? ? ? ? 13 GLY B C 1 ATOM 87 O O . GLY B 1 16 ? -15.114 -12.482 8.262 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 13 GLY B O 1 ATOM 88 N N . ASP B 1 17 ? -14.378 -14.398 9.178 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B N 1 ATOM 89 C CA . ASP B 1 17 ? -14.605 -13.932 10.555 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CA 1 ATOM 90 C C . ASP B 1 17 ? -13.460 -13.141 11.178 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B C 1 ATOM 91 O O . ASP B 1 17 ? -13.617 -12.566 12.259 0.77 37.80 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B O 1 ATOM 92 C CB . ASP B 1 17 ? -14.924 -15.115 11.468 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CB 1 ATOM 93 C CG . ASP B 1 17 ? -16.406 -15.401 11.545 0.32 31.11 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CG 1 ATOM 94 O OD1 . ASP B 1 17 ? -16.914 -16.109 10.652 0.38 33.22 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B OD1 1 ATOM 95 O OD2 . ASP B 1 17 ? -17.060 -14.918 12.499 0.55 36.91 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B OD2 1 ATOM 96 N N . ARG B 1 18 ? -12.315 -13.104 10.509 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B N 1 ATOM 97 C CA . ARG B 1 18 ? -11.142 -12.454 11.074 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B CA 1 ATOM 98 C C . ARG B 1 18 ? -11.351 -10.954 11.189 0.76 27.70 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B C 1 ATOM 99 O O . ARG B 1 18 ? -12.189 -10.388 10.495 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B O 1 ATOM 100 C CB . ARG B 1 18 ? -9.904 -12.762 10.229 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B CB 1 ATOM 101 C CG . ARG B 1 18 ? -9.976 -12.265 8.792 0.90 28.45 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B CG 1 ATOM 102 C CD . ARG B 1 18 ? -8.891 -12.917 7.946 0.86 32.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B CD 1 ATOM 103 N NE . ARG B 1 18 ? -9.129 -14.352 7.779 0.78 28.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B NE 1 ATOM 104 C CZ . ARG B 1 18 ? -8.221 -15.190 7.292 0.60 29.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B CZ 1 ATOM 105 N NH1 . ARG B 1 18 ? -7.037 -14.716 6.946 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B NH1 1 ATOM 106 N NH2 . ARG B 1 18 ? -8.489 -16.489 7.161 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 15 ARG B NH2 1 ATOM 107 N N . GLU B 1 19 ? -10.587 -10.312 12.069 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B N 1 ATOM 108 C CA A GLU B 1 19 ? -10.696 -8.874 12.302 0.50 28.55 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CA 1 ATOM 109 C CA B GLU B 1 19 ? -10.755 -8.884 12.293 0.50 28.54 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CA 1 ATOM 110 C C . GLU B 1 19 ? -10.484 -8.103 11.007 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B C 1 ATOM 111 O O . GLU B 1 19 ? -9.599 -8.448 10.230 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B O 1 ATOM 112 C CB A GLU B 1 19 ? -9.680 -8.427 13.361 0.50 28.79 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CB 1 ATOM 113 C CB B GLU B 1 19 ? -9.859 -8.416 13.450 0.50 28.83 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CB 1 ATOM 114 C CG A GLU B 1 19 ? -9.790 -6.970 13.784 0.50 25.32 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CG 1 ATOM 115 C CG B GLU B 1 19 ? -10.532 -8.613 14.816 0.50 27.85 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CG 1 ATOM 116 C CD A GLU B 1 19 ? -8.663 -6.543 14.717 0.50 29.98 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CD 1 ATOM 117 C CD B GLU B 1 19 ? -9.571 -8.915 15.954 0.50 25.72 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B CD 1 ATOM 118 O OE1 A GLU B 1 19 ? -8.123 -7.409 15.434 0.50 27.79 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B OE1 1 ATOM 119 O OE1 B GLU B 1 19 ? -9.889 -9.803 16.770 0.50 31.61 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B OE1 1 ATOM 120 O OE2 A GLU B 1 19 ? -8.305 -5.347 14.724 0.50 30.53 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B OE2 1 ATOM 121 O OE2 B GLU B 1 19 ? -8.514 -8.263 16.050 0.50 26.54 ? ? ? ? ? ? 16 GLU B OE2 1 ATOM 122 N N . HIS B 1 20 ? -11.303 -7.072 10.785 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B N 1 ATOM 123 C CA . HIS B 1 20 ? -11.256 -6.210 9.594 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B CA 1 ATOM 124 C C . HIS B 1 20 ? -11.647 -6.923 8.293 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B C 1 ATOM 125 O O . HIS B 1 20 ? -11.455 -6.383 7.205 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B O 1 ATOM 126 C CB . HIS B 1 20 ? -9.873 -5.571 9.422 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B CB 1 ATOM 127 C CG . HIS B 1 20 ? -9.470 -4.686 10.564 0.88 35.63 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B CG 1 ATOM 128 N ND1 . HIS B 1 20 ? -10.043 -3.454 10.792 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B ND1 1 ATOM 129 C CD2 . HIS B 1 20 ? -8.546 -4.857 11.539 0.39 35.63 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B CD2 1 ATOM 130 C CE1 . HIS B 1 20 ? -9.494 -2.906 11.863 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B CE1 1 ATOM 131 N NE2 . HIS B 1 20 ? -8.584 -3.738 12.335 0.56 38.69 ? ? ? ? ? ? 17 HIS B NE2 1 ATOM 132 N N . ALA B 1 21 ? -12.226 -8.111 8.397 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B N 1 ATOM 133 C CA . ALA B 1 21 ? -12.689 -8.802 7.200 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CA 1 ATOM 134 C C . ALA B 1 21 ? -13.798 -8.018 6.495 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B C 1 ATOM 135 O O . ALA B 1 21 ? -13.920 -8.059 5.277 0.95 21.55 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B O 1 ATOM 136 C CB . ALA B 1 21 ? -13.176 -10.194 7.545 0.82 24.77 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CB 1 ATOM 137 N N . GLY B 1 22 ? -14.607 -7.303 7.267 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 19 GLY B N 1 ATOM 138 C CA . GLY B 1 22 ? -15.740 -6.582 6.710 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 19 GLY B CA 1 ATOM 139 C C . GLY B 1 22 ? -15.329 -5.406 5.849 0.78 22.49 ? ? ? ? ? ? 19 GLY B C 1 ATOM 140 O O . GLY B 1 22 ? -14.147 -5.063 5.773 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 19 GLY B O 1 ATOM 141 N N . THR B 1 23 ? -16.306 -4.793 5.188 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 20 THR B N 1 ATOM 142 C CA . THR B 1 23 ? -16.061 -3.625 4.347 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CA 1 ATOM 143 C C . THR B 1 23 ? -17.314 -2.771 4.291 0.97 22.71 ? ? ? ? ? ? 20 THR B C 1 ATOM 144 O O . THR B 1 23 ? -18.413 -3.283 4.469 0.97 23.73 ? ? ? ? ? ? 20 THR B O 1 ATOM 145 C CB . THR B 1 23 ? -15.656 -4.001 2.885 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CB 1 ATOM 146 O OG1 . THR B 1 23 ? -15.341 -2.806 2.157 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 20 THR B OG1 1 ATOM 147 C CG2 . THR B 1 23 ? -16.791 -4.719 2.139 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 20 THR B CG2 1 ATOM 148 N N . ASP B 1 24 ? -17.160 -1.475 4.035 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B N 1 ATOM 149 C CA . ASP B 1 24 ? -18.323 -0.683 3.659 0.92 24.27 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CA 1 ATOM 150 C C . ASP B 1 24 ? -18.105 -0.028 2.300 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B C 1 ATOM 151 O O . ASP B 1 24 ? -18.823 0.892 1.921 0.75 25.65 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B O 1 ATOM 152 C CB . ASP B 1 24 ? -18.667 0.363 4.730 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CB 1 ATOM 153 C CG . ASP B 1 24 ? -17.567 1.388 4.941 0.92 32.21 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CG 1 ATOM 154 O OD1 . ASP B 1 24 ? -16.603 1.437 4.149 0.63 31.63 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B OD1 1 ATOM 155 O OD2 . ASP B 1 24 ? -17.681 2.168 5.909 0.55 30.31 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B OD2 1 ATOM 156 N N . ALA B 1 25 ? -17.107 -0.509 1.567 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 22 ALA B N 1 ATOM 157 C CA . ALA B 1 25 ? -16.936 -0.086 0.180 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 22 ALA B CA 1 ATOM 158 C C . ALA B 1 25 ? -18.176 -0.469 -0.621 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 22 ALA B C 1 ATOM 159 O O . ALA B 1 25 ? -18.920 -1.361 -0.220 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 22 ALA B O 1 ATOM 160 C CB . ALA B 1 25 ? -15.682 -0.722 -0.429 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 22 ALA B CB 1 ATOM 161 N N . THR B 1 26 ? -18.412 0.210 -1.738 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 23 THR B N 1 ATOM 162 C CA . THR B 1 26 ? -19.496 -0.179 -2.630 0.89 30.03 ? ? ? ? ? ? 23 THR B CA 1 ATOM 163 C C . THR B 1 26 ? -19.046 -1.363 -3.485 0.98 25.60 ? ? ? ? ? ? 23 THR B C 1 ATOM 164 O O . THR B 1 26 ? -18.019 -1.287 -4.161 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 23 THR B O 1 ATOM 165 C CB . THR B 1 26 ? -19.939 0.988 -3.540 0.89 37.35 ? ? ? ? ? ? 23 THR B CB 1 ATOM 166 O OG1 . THR B 1 26 ? -20.509 2.032 -2.739 0.86 32.62 ? ? ? ? ? ? 23 THR B OG1 1 ATOM 167 C CG2 . THR B 1 26 ? -20.977 0.515 -4.529 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 23 THR B CG2 1 ATOM 168 N N . ILE B 1 27 ? -19.814 -2.453 -3.432 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B N 1 ATOM 169 C CA . ILE B 1 27 ? -19.445 -3.705 -4.088 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B CA 1 ATOM 170 C C . ILE B 1 27 ? -20.319 -3.988 -5.292 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B C 1 ATOM 171 O O . ILE B 1 27 ? -21.545 -3.928 -5.212 0.90 27.10 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B O 1 ATOM 172 C CB . ILE B 1 27 ? -19.538 -4.924 -3.123 0.78 24.18 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B CB 1 ATOM 173 C CG1 . ILE B 1 27 ? -18.603 -4.746 -1.927 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B CG1 1 ATOM 174 C CG2 . ILE B 1 27 ? -19.191 -6.230 -3.865 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B CG2 1 ATOM 175 C CD1 . ILE B 1 27 ? -17.156 -4.463 -2.315 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 24 ILE B CD1 1 ATOM 176 N N . THR B 1 28 ? -19.680 -4.306 -6.411 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 25 THR B N 1 ATOM 177 C CA . THR B 1 28 ? -20.410 -4.754 -7.584 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CA 1 ATOM 178 C C . THR B 1 28 ? -19.932 -6.138 -7.986 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 25 THR B C 1 ATOM 179 O O . THR B 1 28 ? -18.813 -6.527 -7.660 0.93 30.01 ? ? ? ? ? ? 25 THR B O 1 ATOM 180 C CB . THR B 1 28 ? -20.242 -3.781 -8.756 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CB 1 ATOM 181 O OG1 . THR B 1 28 ? -18.863 -3.437 -8.875 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 25 THR B OG1 1 ATOM 182 C CG2 . THR B 1 28 ? -21.062 -2.517 -8.500 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CG2 1 ATOM 183 N N . ILE B 1 29 ? -20.784 -6.882 -8.681 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B N 1 ATOM 184 C CA . ILE B 1 29 ? -20.399 -8.194 -9.192 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B CA 1 ATOM 185 C C . ILE B 1 29 ? -20.736 -8.284 -10.674 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B C 1 ATOM 186 O O . ILE B 1 29 ? -21.801 -7.844 -11.121 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B O 1 ATOM 187 C CB . ILE B 1 29 ? -21.100 -9.347 -8.406 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B CB 1 ATOM 188 C CG1 . ILE B 1 29 ? -20.632 -10.727 -8.891 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B CG1 1 ATOM 189 C CG2 . ILE B 1 29 ? -22.622 -9.223 -8.494 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B CG2 1 ATOM 190 C CD1 . ILE B 1 29 ? -21.167 -11.883 -8.039 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 26 ILE B CD1 1 ATOM 191 N N . ARG B 1 30 ? -19.816 -8.845 -11.443 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B N 1 ATOM 192 C CA . ARG B 1 30 ? -20.093 -9.115 -12.841 0.89 29.79 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B CA 1 ATOM 193 C C . ARG B 1 30 ? -20.008 -10.622 -13.070 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B C 1 ATOM 194 O O . ARG B 1 30 ? -19.037 -11.268 -12.669 0.94 29.62 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B O 1 ATOM 195 C CB . ARG B 1 30 ? -19.122 -8.358 -13.754 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B CB 1 ATOM 196 C CG . ARG B 1 30 ? -19.288 -8.714 -15.233 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B CG 1 ATOM 197 C CD . ARG B 1 30 ? -18.660 -7.679 -16.148 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B CD 1 ATOM 198 N NE . ARG B 1 30 ? -17.206 -7.756 -16.128 0.98 35.04 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B NE 1 ATOM 199 C CZ . ARG B 1 30 ? -16.402 -6.882 -16.724 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B CZ 1 ATOM 200 N NH1 . ARG B 1 30 ? -16.910 -5.853 -17.390 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B NH1 1 ATOM 201 N NH2 . ARG B 1 30 ? -15.090 -7.033 -16.642 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 27 ARG B NH2 1 ATOM 202 N N . ILE B 1 31 ? -21.040 -11.172 -13.701 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B N 1 ATOM 203 C CA . ILE B 1 31 ? -21.139 -12.606 -13.916 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B CA 1 ATOM 204 C C . ILE B 1 31 ? -20.892 -12.996 -15.375 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B C 1 ATOM 205 O O . ILE B 1 31 ? -21.475 -12.417 -16.289 0.89 33.36 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B O 1 ATOM 206 C CB . ILE B 1 31 ? -22.518 -13.119 -13.480 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B CB 1 ATOM 207 C CG1 . ILE B 1 31 ? -22.814 -12.655 -12.046 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B CG1 1 ATOM 208 C CG2 . ILE B 1 31 ? -22.584 -14.635 -13.618 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B CG2 1 ATOM 209 C CD1 . ILE B 1 31 ? -24.249 -12.892 -11.585 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 28 ILE B CD1 1 ATOM 210 N N . THR B 1 32 ? -20.035 -13.993 -15.576 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 29 THR B N 1 ATOM 211 C CA . THR B 1 32 ? -19.676 -14.456 -16.912 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 29 THR B CA 1 ATOM 212 C C . THR B 1 32 ? -20.078 -15.909 -17.104 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 29 THR B C 1 ATOM 213 O O . THR B 1 32 ? -19.857 -16.746 -16.232 0.95 29.99 ? ? ? ? ? ? 29 THR B O 1 ATOM 214 C CB . THR B 1 32 ? -18.159 -14.301 -17.157 0.85 35.64 ? ? ? ? ? ? 29 THR B CB 1 ATOM 215 O OG1 . THR B 1 32 ? -17.831 -12.908 -17.219 0.93 32.82 ? ? ? ? ? ? 29 THR B OG1 1 ATOM 216 C CG2 . THR B 1 32 ? -17.731 -14.981 -18.454 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 29 THR B CG2 1 ATOM 217 N N . GLY B 1 33 ? -20.693 -16.207 -18.243 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 30 GLY B N 1 ATOM 218 C CA . GLY B 1 33 ? -21.103 -17.563 -18.528 0.96 34.98 ? ? ? ? ? ? 30 GLY B CA 1 ATOM 219 C C . GLY B 1 33 ? -21.028 -17.923 -19.997 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 30 GLY B C 1 ATOM 220 O O . GLY B 1 33 ? -20.475 -17.173 -20.810 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 30 GLY B O 1 ATOM 221 N N . ALA B 1 34 ? -21.610 -19.074 -20.325 0.79 36.58 ? ? ? ? ? ? 31 ALA B N 1 ATOM 222 C CA . ALA B 1 34 ? -21.599 -19.612 -21.680 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 31 ALA B CA 1 ATOM 223 C C . ALA B 1 34 ? -22.109 -18.607 -22.712 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 31 ALA B C 1 ATOM 224 O O . ALA B 1 34 ? -21.482 -18.412 -23.753 0.96 42.66 ? ? ? ? ? ? 31 ALA B O 1 ATOM 225 C CB . ALA B 1 34 ? -22.422 -20.891 -21.735 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 31 ALA B CB 1 ATOM 226 N N . LYS B 1 35 ? -23.225 -17.948 -22.405 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B N 1 ATOM 227 C CA . LYS B 1 35 ? -23.884 -17.065 -23.370 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CA 1 ATOM 228 C C . LYS B 1 35 ? -23.383 -15.625 -23.345 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B C 1 ATOM 229 O O . LYS B 1 35 ? -23.783 -14.815 -24.183 0.91 45.25 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B O 1 ATOM 230 C CB . LYS B 1 35 ? -25.394 -17.075 -23.138 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CB 1 ATOM 231 C CG . LYS B 1 35 ? -25.996 -18.463 -23.147 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CG 1 ATOM 232 C CD . LYS B 1 35 ? -27.509 -18.436 -23.040 0.79 37.57 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CD 1 ATOM 233 C CE . LYS B 1 35 ? -28.071 -19.854 -23.070 0.75 38.82 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B CE 1 ATOM 234 N NZ . LYS B 1 35 ? -29.563 -19.891 -23.067 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 32 LYS B NZ 1 ATOM 235 N N . GLY B 1 36 ? -22.514 -15.296 -22.393 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B N 1 ATOM 236 C CA . GLY B 1 36 ? -21.979 -13.948 -22.321 0.95 39.68 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B CA 1 ATOM 237 C C . GLY B 1 36 ? -21.661 -13.452 -20.925 0.83 39.67 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B C 1 ATOM 238 O O . GLY B 1 36 ? -21.281 -14.226 -20.050 0.96 38.57 ? ? ? ? ? ? 33 GLY B O 1 ATOM 239 N N . ARG B 1 37 ? -21.836 -12.149 -20.720 0.83 44.30 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B N 1 ATOM 240 C CA . ARG B 1 37 ? -21.395 -11.481 -19.501 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CA 1 ATOM 241 C C . ARG B 1 37 ? -22.402 -10.414 -19.065 0.57 39.88 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B C 1 ATOM 242 O O . ARG B 1 37 ? -22.968 -9.722 -19.910 0.82 34.98 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B O 1 ATOM 243 C CB . ARG B 1 37 ? -20.024 -10.852 -19.737 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CB 1 ATOM 244 C CG . ARG B 1 37 ? -19.331 -10.346 -18.505 0.64 37.47 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CG 1 ATOM 245 C CD . ARG B 1 37 ? -17.960 -9.811 -18.865 0.19 40.33 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CD 1 ATOM 246 N NE . ARG B 1 37 ? -18.048 -8.706 -19.814 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NE 1 ATOM 247 C CZ . ARG B 1 37 ? -17.000 -8.016 -20.252 0.91 45.81 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CZ 1 ATOM 248 N NH1 . ARG B 1 37 ? -15.784 -8.321 -19.828 0.79 43.42 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH1 1 ATOM 249 N NH2 . ARG B 1 37 ? -17.168 -7.024 -21.114 0.38 45.11 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH2 1 ATOM 250 N N . THR B 1 38 ? -22.628 -10.280 -17.757 0.95 40.45 ? ? ? ? ? ? 35 THR B N 1 ATOM 251 C CA . THR B 1 38 ? -23.548 -9.263 -17.240 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 35 THR B CA 1 ATOM 252 C C . THR B 1 38 ? -22.835 -7.920 -17.143 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 35 THR B C 1 ATOM 253 O O . THR B 1 38 ? -21.623 -7.853 -17.296 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 35 THR B O 1 ATOM 254 C CB . THR B 1 38 ? -24.109 -9.623 -15.836 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 35 THR B CB 1 ATOM 255 O OG1 . THR B 1 38 ? -23.054 -9.571 -14.863 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 35 THR B OG1 1 ATOM 256 C CG2 . THR B 1 38 ? -24.751 -11.009 -15.829 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 35 THR B CG2 1 ATOM 257 N N . ASP B 1 39 ? -23.585 -6.852 -16.888 0.67 34.60 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B N 1 ATOM 258 C CA . ASP B 1 39 ? -22.978 -5.600 -16.434 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B CA 1 ATOM 259 C C . ASP B 1 39 ? -22.493 -5.802 -15.005 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B C 1 ATOM 260 O O . ASP B 1 39 ? -22.734 -6.845 -14.409 0.85 30.85 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B O 1 ATOM 261 C CB . ASP B 1 39 ? -23.973 -4.431 -16.494 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B CB 1 ATOM 262 C CG . ASP B 1 39 ? -24.284 -3.995 -17.918 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B CG 1 ATOM 263 O OD1 . ASP B 1 39 ? -23.333 -3.788 -18.703 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B OD1 1 ATOM 264 O OD2 . ASP B 1 39 ? -25.482 -3.867 -18.252 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 36 ASP B OD2 1 ATOM 265 N N . TYR B 1 40 ? -21.809 -4.816 -14.449 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B N 1 ATOM 266 C CA . TYR B 1 40 ? -21.510 -4.872 -13.031 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CA 1 ATOM 267 C C . TYR B 1 40 ? -22.790 -4.572 -12.275 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B C 1 ATOM 268 O O . TYR B 1 40 ? -23.380 -3.507 -12.436 0.71 35.82 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B O 1 ATOM 269 C CB . TYR B 1 40 ? -20.400 -3.899 -12.646 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CB 1 ATOM 270 C CG . TYR B 1 40 ? -19.029 -4.517 -12.732 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CG 1 ATOM 271 C CD1 . TYR B 1 40 ? -18.544 -5.326 -11.712 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CD1 1 ATOM 272 C CD2 . TYR B 1 40 ? -18.227 -4.315 -13.849 0.79 35.62 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CD2 1 ATOM 273 C CE1 . TYR B 1 40 ? -17.288 -5.901 -11.794 0.78 32.88 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CE1 1 ATOM 274 C CE2 . TYR B 1 40 ? -16.978 -4.884 -13.940 0.84 36.80 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CE2 1 ATOM 275 C CZ . TYR B 1 40 ? -16.514 -5.677 -12.914 0.92 37.09 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B CZ 1 ATOM 276 O OH . TYR B 1 40 ? -15.268 -6.237 -13.011 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 37 TYR B OH 1 ATOM 277 N N . LEU B 1 41 ? -23.223 -5.538 -11.473 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B N 1 ATOM 278 C CA . LEU B 1 41 ? -24.464 -5.445 -10.721 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CA 1 ATOM 279 C C . LEU B 1 41 ? -24.161 -5.106 -9.267 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B C 1 ATOM 280 O O . LEU B 1 41 ? -23.239 -5.656 -8.669 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B O 1 ATOM 281 C CB . LEU B 1 41 ? -25.247 -6.759 -10.817 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CB 1 ATOM 282 C CG . LEU B 1 41 ? -25.370 -7.370 -12.221 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CG 1 ATOM 283 C CD1 . LEU B 1 41 ? -26.109 -8.694 -12.166 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD1 1 ATOM 284 C CD2 . LEU B 1 41 ? -26.050 -6.408 -13.200 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 38 LEU B CD2 1 ATOM 285 N N . LYS B 1 42 ? -24.943 -4.196 -8.703 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 39 LYS B N 1 ATOM 286 C CA . LYS B 1 42 ? -24.697 -3.698 -7.360 0.85 31.26 ? ? ? ? ? ? 39 LYS B CA 1 ATOM 287 C C . LYS B 1 42 ? -25.123 -4.704 -6.293 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 39 LYS B C 1 ATOM 288 O O . LYS B 1 42 ? -26.200 -5.291 -6.378 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 39 LYS B O 1 ATOM 289 C CB . LYS B 1 42 ? -25.428 -2.364 -7.153 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 39 LYS B CB 1 ATOM 290 N N . LEU B 1 43 ? -24.255 -4.919 -5.308 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B N 1 ATOM 291 C CA . LEU B 1 43 ? -24.618 -5.643 -4.097 0.95 26.35 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CA 1 ATOM 292 C C . LEU B 1 43 ? -24.665 -4.610 -2.978 0.68 27.70 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B C 1 ATOM 293 O O . LEU B 1 43 ? -23.709 -4.465 -2.227 0.65 24.76 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B O 1 ATOM 294 C CB . LEU B 1 43 ? -23.608 -6.755 -3.770 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CB 1 ATOM 295 C CG . LEU B 1 43 ? -23.286 -7.813 -4.835 0.92 26.47 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CG 1 ATOM 296 C CD1 . LEU B 1 43 ? -22.233 -8.790 -4.325 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CD1 1 ATOM 297 C CD2 . LEU B 1 43 ? -24.555 -8.562 -5.268 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 40 LEU B CD2 1 ATOM 298 N N . ASP B 1 44 ? -25.767 -3.876 -2.884 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B N 1 ATOM 299 C CA . ASP B 1 44 ? -25.792 -2.680 -2.049 0.73 38.01 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B CA 1 ATOM 300 C C . ASP B 1 44 ? -27.099 -2.529 -1.290 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B C 1 ATOM 301 O O . ASP B 1 44 ? -27.929 -1.676 -1.596 0.42 39.25 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B O 1 ATOM 302 C CB . ASP B 1 44 ? -25.540 -1.434 -2.901 0.63 41.42 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B CB 1 ATOM 303 C CG . ASP B 1 44 ? -25.303 -0.199 -2.059 0.62 44.24 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B CG 1 ATOM 304 O OD1 . ASP B 1 44 ? -24.181 -0.056 -1.524 0.79 46.25 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B OD1 1 ATOM 305 O OD2 . ASP B 1 44 ? -26.233 0.623 -1.930 0.27 43.73 ? ? ? ? ? ? 41 ASP B OD2 1 ATOM 306 N N . LYS B 1 45 ? -27.274 -3.394 -0.307 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 42 LYS B N 1 ATOM 307 C CA . LYS B 1 45 ? -28.372 -3.309 0.639 0.80 33.25 ? ? ? ? ? ? 42 LYS B CA 1 ATOM 308 C C . LYS B 1 45 ? -27.888 -4.043 1.869 0.69 25.23 ? ? ? ? ? ? 42 LYS B C 1 ATOM 309 O O . LYS B 1 45 ? -27.630 -5.250 1.812 0.83 24.73 ? ? ? ? ? ? 42 LYS B O 1 ATOM 310 C CB . LYS B 1 45 ? -29.656 -3.936 0.087 0.85 37.82 ? ? ? ? ? ? 42 LYS B CB 1 ATOM 311 N N . GLY B 1 46 ? -27.727 -3.314 2.967 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 43 GLY B N 1 ATOM 312 C CA . GLY B 1 46 ? -27.220 -3.908 4.187 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 43 GLY B CA 1 ATOM 313 C C . GLY B 1 46 ? -25.704 -3.849 4.241 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 43 GLY B C 1 ATOM 314 O O . GLY B 1 46 ? -25.047 -3.336 3.331 0.98 26.28 ? ? ? ? ? ? 43 GLY B O 1 ATOM 315 N N . SER B 1 47 ? -25.152 -4.373 5.322 0.94 25.03 ? ? ? ? ? ? 44 SER B N 1 ATOM 316 C CA . SER B 1 47 ? -23.720 -4.286 5.585 0.82 21.54 ? ? ? ? ? ? 44 SER B CA 1 ATOM 317 C C . SER B 1 47 ? -22.984 -5.565 5.208 0.85 21.68 ? ? ? ? ? ? 44 SER B C 1 ATOM 318 O O . SER B 1 47 ? -23.606 -6.605 4.998 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 44 SER B O 1 ATOM 319 C CB . SER B 1 47 ? -23.495 -3.995 7.063 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 44 SER B CB 1 ATOM 320 O OG . SER B 1 47 ? -24.045 -5.063 7.824 0.90 18.83 ? ? ? ? ? ? 44 SER B OG 1 ATOM 321 N N . PHE B 1 48 ? -21.658 -5.478 5.133 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B N 1 ATOM 322 C CA . PHE B 1 48 ? -20.795 -6.654 5.024 0.97 23.05 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CA 1 ATOM 323 C C . PHE B 1 48 ? -19.906 -6.748 6.269 0.93 21.60 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B C 1 ATOM 324 O O . PHE B 1 48 ? -18.760 -6.320 6.233 0.98 20.37 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B O 1 ATOM 325 C CB . PHE B 1 48 ? -19.902 -6.584 3.775 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CB 1 ATOM 326 C CG . PHE B 1 48 ? -20.587 -6.952 2.478 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CG 1 ATOM 327 C CD1 . PHE B 1 48 ? -21.143 -8.210 2.296 0.92 22.14 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CD1 1 ATOM 328 C CD2 . PHE B 1 48 ? -20.619 -6.051 1.417 0.77 22.96 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CD2 1 ATOM 329 C CE1 . PHE B 1 48 ? -21.744 -8.557 1.092 0.85 22.62 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CE1 1 ATOM 330 C CE2 . PHE B 1 48 ? -21.215 -6.391 0.206 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CE2 1 ATOM 331 C CZ . PHE B 1 48 ? -21.775 -7.646 0.045 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 45 PHE B CZ 1 ATOM 332 N N . GLU B 1 49 ? -20.421 -7.283 7.370 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B N 1 ATOM 333 C CA . GLU B 1 49 ? -19.608 -7.427 8.575 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CA 1 ATOM 334 C C . GLU B 1 49 ? -18.787 -8.714 8.539 0.98 22.60 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B C 1 ATOM 335 O O . GLU B 1 49 ? -19.101 -9.656 7.798 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B O 1 ATOM 336 C CB . GLU B 1 49 ? -20.475 -7.424 9.847 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CB 1 ATOM 337 C CG . GLU B 1 49 ? -21.341 -6.168 10.069 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CG 1 ATOM 338 C CD . GLU B 1 49 ? -20.567 -4.965 10.627 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B CD 1 ATOM 339 O OE1 . GLU B 1 49 ? -19.334 -5.059 10.815 0.87 22.07 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B OE1 1 ATOM 340 O OE2 . GLU B 1 49 ? -21.206 -3.916 10.875 0.63 20.18 ? ? ? ? ? ? 46 GLU B OE2 1 ATOM 341 N N . ALA B 1 50 ? -17.744 -8.753 9.358 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 47 ALA B N 1 ATOM 342 C CA . ALA B 1 50 ? -16.960 -9.970 9.517 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 47 ALA B CA 1 ATOM 343 C C . ALA B 1 50 ? -17.888 -11.099 9.933 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 47 ALA B C 1 ATOM 344 O O . ALA B 1 50 ? -18.738 -10.926 10.808 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 47 ALA B O 1 ATOM 345 C CB . ALA B 1 50 ? -15.854 -9.763 10.543 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 47 ALA B CB 1 ATOM 346 N N . GLY B 1 51 ? -17.759 -12.249 9.281 0.89 27.64 ? ? ? ? ? ? 48 GLY B N 1 ATOM 347 C CA . GLY B 1 51 ? -18.539 -13.411 9.664 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 48 GLY B CA 1 ATOM 348 C C . GLY B 1 51 ? -19.943 -13.469 9.090 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 48 GLY B C 1 ATOM 349 O O . GLY B 1 51 ? -20.658 -14.435 9.319 0.92 22.53 ? ? ? ? ? ? 48 GLY B O 1 ATOM 350 N N . SER B 1 52 ? -20.345 -12.450 8.336 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 49 SER B N 1 ATOM 351 C CA . SER B 1 52 ? -21.715 -12.387 7.842 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 49 SER B CA 1 ATOM 352 C C . SER B 1 52 ? -21.903 -13.266 6.612 0.96 23.63 ? ? ? ? ? ? 49 SER B C 1 ATOM 353 O O . SER B 1 52 ? -20.960 -13.514 5.860 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 49 SER B O 1 ATOM 354 C CB . SER B 1 52 ? -22.109 -10.943 7.506 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 49 SER B CB 1 ATOM 355 O OG . SER B 1 52 ? -21.289 -10.433 6.460 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 49 SER B OG 1 ATOM 356 N N . LYS B 1 53 ? -23.133 -13.746 6.444 0.89 21.34 ? ? ? ? ? ? 50 LYS B N 1 ATOM 357 C CA . LYS B 1 53 ? -23.580 -14.413 5.236 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 50 LYS B CA 1 ATOM 358 C C . LYS B 1 53 ? -24.717 -13.555 4.691 0.87 25.47 ? ? ? ? ? ? 50 LYS B C 1 ATOM 359 O O . LYS B 1 53 ? -25.780 -13.463 5.302 0.84 25.99 ? ? ? ? ? ? 50 LYS B O 1 ATOM 360 C CB . LYS B 1 53 ? -24.035 -15.853 5.523 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 50 LYS B CB 1 ATOM 361 N N . GLU B 1 54 ? -24.479 -12.885 3.569 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B N 1 ATOM 362 C CA . GLU B 1 54 ? -25.419 -11.881 3.102 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CA 1 ATOM 363 C C . GLU B 1 54 ? -25.993 -12.218 1.734 0.55 21.96 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B C 1 ATOM 364 O O . GLU B 1 54 ? -25.277 -12.704 0.851 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B O 1 ATOM 365 C CB . GLU B 1 54 ? -24.747 -10.495 3.075 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CB 1 ATOM 366 C CG . GLU B 1 54 ? -24.184 -10.055 4.415 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CG 1 ATOM 367 C CD . GLU B 1 54 ? -25.265 -9.833 5.480 0.77 23.34 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CD 1 ATOM 368 O OE1 . GLU B 1 54 ? -24.923 -9.422 6.607 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE1 1 ATOM 369 O OE2 . GLU B 1 54 ? -26.456 -10.064 5.196 0.81 22.49 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE2 1 ATOM 370 N N . GLN B 1 55 ? -27.286 -11.944 1.567 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B N 1 ATOM 371 C CA . GLN B 1 55 ? -28.010 -12.335 0.366 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CA 1 ATOM 372 C C . GLN B 1 55 ? -28.434 -11.138 -0.461 0.94 28.71 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B C 1 ATOM 373 O O . GLN B 1 55 ? -28.908 -10.115 0.062 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B O 1 ATOM 374 C CB . GLN B 1 55 ? -29.244 -13.171 0.722 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CB 1 ATOM 375 C CG . GLN B 1 55 ? -28.922 -14.461 1.472 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CG 1 ATOM 376 C CD . GLN B 1 55 ? -30.150 -15.084 2.118 0.74 33.20 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B CD 1 ATOM 377 O OE1 . GLN B 1 55 ? -31.275 -14.893 1.657 0.59 33.22 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B OE1 1 ATOM 378 N NE2 . GLN B 1 55 ? -29.936 -15.831 3.195 0.51 37.19 ? ? ? ? ? ? 52 GLN B NE2 1 ATOM 379 N N . TYR B 1 56 ? -28.256 -11.290 -1.766 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B N 1 ATOM 380 C CA . TYR B 1 56 ? -28.622 -10.285 -2.745 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CA 1 ATOM 381 C C . TYR B 1 56 ? -29.376 -10.949 -3.879 0.90 30.48 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B C 1 ATOM 382 O O . TYR B 1 56 ? -29.149 -12.119 -4.199 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B O 1 ATOM 383 C CB . TYR B 1 56 ? -27.370 -9.559 -3.262 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CB 1 ATOM 384 C CG . TYR B 1 56 ? -26.645 -8.907 -2.112 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CG 1 ATOM 385 C CD1 . TYR B 1 56 ? -25.696 -9.616 -1.372 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD1 1 ATOM 386 C CD2 . TYR B 1 56 ? -26.966 -7.615 -1.712 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CD2 1 ATOM 387 C CE1 . TYR B 1 56 ? -25.068 -9.043 -0.284 0.90 24.87 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE1 1 ATOM 388 C CE2 . TYR B 1 56 ? -26.338 -7.027 -0.617 0.87 23.77 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CE2 1 ATOM 389 C CZ . TYR B 1 56 ? -25.390 -7.751 0.090 0.88 23.17 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B CZ 1 ATOM 390 O OH . TYR B 1 56 ? -24.764 -7.194 1.175 0.73 26.39 ? ? ? ? ? ? 53 TYR B OH 1 ATOM 391 N N . THR B 1 57 ? -30.290 -10.198 -4.472 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 54 THR B N 1 ATOM 392 C CA . THR B 1 57 ? -31.029 -10.674 -5.624 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CA 1 ATOM 393 C C . THR B 1 57 ? -30.872 -9.642 -6.726 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 54 THR B C 1 ATOM 394 O O . THR B 1 57 ? -31.360 -8.524 -6.611 0.94 32.17 ? ? ? ? ? ? 54 THR B O 1 ATOM 395 C CB . THR B 1 57 ? -32.513 -10.907 -5.307 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CB 1 ATOM 396 O OG1 . THR B 1 57 ? -32.632 -11.860 -4.239 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 54 THR B OG1 1 ATOM 397 C CG2 . THR B 1 57 ? -33.228 -11.458 -6.532 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 54 THR B CG2 1 ATOM 398 N N . VAL B 1 58 ? -30.163 -10.012 -7.785 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B N 1 ATOM 399 C CA . VAL B 1 58 ? -29.905 -9.080 -8.870 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B CA 1 ATOM 400 C C . VAL B 1 58 ? -30.366 -9.654 -10.202 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B C 1 ATOM 401 O O . VAL B 1 58 ? -30.492 -10.873 -10.371 0.85 33.65 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B O 1 ATOM 402 C CB . VAL B 1 58 ? -28.410 -8.709 -8.952 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B CB 1 ATOM 403 C CG1 . VAL B 1 58 ? -28.004 -7.889 -7.729 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B CG1 1 ATOM 404 C CG2 . VAL B 1 58 ? -27.556 -9.968 -9.058 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 55 VAL B CG2 1 ATOM 405 N N . GLN B 1 59 ? -30.624 -8.755 -11.140 0.88 35.63 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B N 1 ATOM 406 C CA . GLN B 1 59 ? -31.133 -9.115 -12.450 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B CA 1 ATOM 407 C C . GLN B 1 59 ? -30.185 -8.630 -13.524 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B C 1 ATOM 408 O O . GLN B 1 59 ? -29.652 -7.526 -13.436 0.98 38.77 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B O 1 ATOM 409 C CB . GLN B 1 59 ? -32.530 -8.520 -12.664 0.75 40.36 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B CB 1 ATOM 410 C CG . GLN B 1 59 ? -32.904 -8.317 -14.124 0.87 45.84 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B CG 1 ATOM 411 C CD . GLN B 1 59 ? -34.365 -7.972 -14.305 0.44 44.53 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B CD 1 ATOM 412 O OE1 . GLN B 1 59 ? -35.208 -8.348 -13.490 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B OE1 1 ATOM 413 N NE2 . GLN B 1 59 ? -34.675 -7.249 -15.376 0.63 50.03 ? ? ? ? ? ? 56 GLN B NE2 1 ATOM 414 N N . GLY B 1 60 ? -29.960 -9.463 -14.532 0.86 37.27 ? ? ? ? ? ? 57 GLY B N 1 ATOM 415 C CA . GLY B 1 60 ? -29.150 -9.062 -15.666 0.91 38.10 ? ? ? ? ? ? 57 GLY B CA 1 ATOM 416 C C . GLY B 1 60 ? -29.250 -10.033 -16.829 0.80 36.64 ? ? ? ? ? ? 57 GLY B C 1 ATOM 417 O O . GLY B 1 60 ? -30.049 -10.972 -16.815 0.95 40.52 ? ? ? ? ? ? 57 GLY B O 1 ATOM 418 N N . PHE B 1 61 ? -28.429 -9.787 -17.840 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B N 1 ATOM 419 C CA . PHE B 1 61 ? -28.272 -10.686 -18.977 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CA 1 ATOM 420 C C . PHE B 1 61 ? -28.126 -12.138 -18.523 0.82 40.00 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B C 1 ATOM 421 O O . PHE B 1 61 ? -27.366 -12.427 -17.599 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B O 1 ATOM 422 C CB . PHE B 1 61 ? -27.058 -10.235 -19.797 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CB 1 ATOM 423 C CG . PHE B 1 61 ? -26.769 -11.086 -21.001 0.75 44.47 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CG 1 ATOM 424 C CD1 . PHE B 1 61 ? -27.512 -10.944 -22.163 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD1 1 ATOM 425 C CD2 . PHE B 1 61 ? -25.728 -11.998 -20.983 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CD2 1 ATOM 426 C CE1 . PHE B 1 61 ? -27.238 -11.716 -23.277 0.70 45.78 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE1 1 ATOM 427 C CE2 . PHE B 1 61 ? -25.444 -12.774 -22.094 0.77 46.56 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CE2 1 ATOM 428 C CZ . PHE B 1 61 ? -26.202 -12.632 -23.242 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 58 PHE B CZ 1 ATOM 429 N N . ASP B 1 62 ? -28.888 -13.037 -19.143 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B N 1 ATOM 430 C CA . ASP B 1 62 ? -28.787 -14.467 -18.852 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CA 1 ATOM 431 C C . ASP B 1 62 ? -27.522 -15.036 -19.493 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B C 1 ATOM 432 O O . ASP B 1 62 ? -27.430 -15.140 -20.715 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B O 1 ATOM 433 C CB . ASP B 1 62 ? -30.029 -15.205 -19.356 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CB 1 ATOM 434 C CG . ASP B 1 62 ? -29.953 -16.713 -19.144 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B CG 1 ATOM 435 O OD1 . ASP B 1 62 ? -29.148 -17.177 -18.311 0.87 40.43 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD1 1 ATOM 436 O OD2 . ASP B 1 62 ? -30.726 -17.441 -19.801 0.70 41.65 ? ? ? ? ? ? 59 ASP B OD2 1 ATOM 437 N N . VAL B 1 63 ? -26.541 -15.395 -18.674 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B N 1 ATOM 438 C CA . VAL B 1 63 ? -25.259 -15.845 -19.212 0.92 36.96 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CA 1 ATOM 439 C C . VAL B 1 63 ? -25.247 -17.339 -19.492 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B C 1 ATOM 440 O O . VAL B 1 63 ? -24.226 -17.880 -19.897 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B O 1 ATOM 441 C CB . VAL B 1 63 ? -24.087 -15.528 -18.261 0.91 37.22 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CB 1 ATOM 442 C CG1 . VAL B 1 63 ? -23.946 -14.024 -18.058 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG1 1 ATOM 443 C CG2 . VAL B 1 63 ? -24.271 -16.260 -16.923 0.97 33.41 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG2 1 ATOM 444 N N . GLY B 1 64 ? -26.374 -18.006 -19.273 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B N 1 ATOM 445 C CA . GLY B 1 64 ? -26.400 -19.451 -19.355 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B CA 1 ATOM 446 C C . GLY B 1 64 ? -25.583 -20.038 -18.221 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B C 1 ATOM 447 O O . GLY B 1 64 ? -25.613 -19.520 -17.108 0.81 33.03 ? ? ? ? ? ? 61 GLY B O 1 ATOM 448 N N . ASP B 1 65 ? -24.856 -21.116 -18.497 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B N 1 ATOM 449 C CA . ASP B 1 65 ? -24.031 -21.763 -17.482 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B CA 1 ATOM 450 C C . ASP B 1 65 ? -22.968 -20.795 -17.011 0.81 30.62 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B C 1 ATOM 451 O O . ASP B 1 65 ? -22.228 -20.253 -17.824 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B O 1 ATOM 452 C CB . ASP B 1 65 ? -23.380 -23.028 -18.032 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B CB 1 ATOM 453 C CG . ASP B 1 65 ? -22.671 -23.835 -16.963 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B CG 1 ATOM 454 O OD1 . ASP B 1 65 ? -23.273 -24.080 -15.893 0.79 30.83 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B OD1 1 ATOM 455 O OD2 . ASP B 1 65 ? -21.507 -24.226 -17.195 0.72 36.35 ? ? ? ? ? ? 62 ASP B OD2 1 ATOM 456 N N . ILE B 1 66 ? -22.902 -20.564 -15.703 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B N 1 ATOM 457 C CA . ILE B 1 66 ? -21.967 -19.581 -15.166 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B CA 1 ATOM 458 C C . ILE B 1 66 ? -20.580 -20.187 -15.092 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B C 1 ATOM 459 O O . ILE B 1 66 ? -20.429 -21.322 -14.641 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B O 1 ATOM 460 C CB . ILE B 1 66 ? -22.387 -19.083 -13.770 0.77 27.83 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B CB 1 ATOM 461 C CG1 . ILE B 1 66 ? -23.752 -18.387 -13.840 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B CG1 1 ATOM 462 C CG2 . ILE B 1 66 ? -21.331 -18.140 -13.208 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B CG2 1 ATOM 463 C CD1 . ILE B 1 66 ? -24.325 -18.024 -12.479 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 63 ILE B CD1 1 ATOM 464 N N . GLN B 1 67 ? -19.578 -19.416 -15.519 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B N 1 ATOM 465 C CA . GLN B 1 67 ? -18.213 -19.908 -15.663 0.92 29.34 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B CA 1 ATOM 466 C C . GLN B 1 67 ? -17.194 -19.157 -14.798 0.97 27.43 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B C 1 ATOM 467 O O . GLN B 1 67 ? -16.183 -19.729 -14.392 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B O 1 ATOM 468 C CB . GLN B 1 67 ? -17.794 -19.835 -17.135 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B CB 1 ATOM 469 C CG . GLN B 1 67 ? -18.635 -20.731 -18.042 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B CG 1 ATOM 470 C CD . GLN B 1 67 ? -18.427 -20.446 -19.520 0.71 30.60 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B CD 1 ATOM 471 O OE1 . GLN B 1 67 ? -17.915 -19.389 -19.901 0.97 28.39 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B OE1 1 ATOM 472 N NE2 . GLN B 1 67 ? -18.822 -21.395 -20.362 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 64 GLN B NE2 1 ATOM 473 N N . LEU B 1 68 ? -17.443 -17.876 -14.538 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B N 1 ATOM 474 C CA . LEU B 1 68 ? -16.644 -17.147 -13.557 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B CA 1 ATOM 475 C C . LEU B 1 68 ? -17.360 -15.890 -13.134 0.97 28.11 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B C 1 ATOM 476 O O . LEU B 1 68 ? -18.333 -15.479 -13.768 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B O 1 ATOM 477 C CB . LEU B 1 68 ? -15.242 -16.809 -14.097 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B CB 1 ATOM 478 C CG . LEU B 1 68 ? -14.988 -15.871 -15.272 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B CG 1 ATOM 479 C CD1 . LEU B 1 68 ? -15.096 -14.388 -14.894 0.88 35.80 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B CD1 1 ATOM 480 C CD2 . LEU B 1 68 ? -13.608 -16.163 -15.870 0.69 31.96 ? ? ? ? ? ? 65 LEU B CD2 1 ATOM 481 N N . ILE B 1 69 ? -16.875 -15.283 -12.054 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B N 1 ATOM 482 C CA . ILE B 1 69 ? -17.394 -13.998 -11.609 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B CA 1 ATOM 483 C C . ILE B 1 69 ? -16.246 -13.053 -11.265 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B C 1 ATOM 484 O O . ILE B 1 69 ? -15.109 -13.478 -11.013 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B O 1 ATOM 485 C CB . ILE B 1 69 ? -18.325 -14.140 -10.377 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B CB 1 ATOM 486 C CG1 . ILE B 1 69 ? -17.582 -14.791 -9.212 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B CG1 1 ATOM 487 C CG2 . ILE B 1 69 ? -19.558 -14.970 -10.729 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B CG2 1 ATOM 488 C CD1 . ILE B 1 69 ? -18.436 -14.910 -7.930 0.93 22.12 ? ? ? ? ? ? 66 ILE B CD1 1 ATOM 489 N N . GLU B 1 70 ? -16.562 -11.767 -11.256 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B N 1 ATOM 490 C CA . GLU B 1 70 ? -15.618 -10.746 -10.852 0.98 31.94 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B CA 1 ATOM 491 C C . GLU B 1 70 ? -16.246 -9.890 -9.767 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B C 1 ATOM 492 O O . GLU B 1 70 ? -17.348 -9.373 -9.943 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B O 1 ATOM 493 C CB . GLU B 1 70 ? -15.220 -9.869 -12.038 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B CB 1 ATOM 494 C CG . GLU B 1 70 ? -14.580 -10.602 -13.185 0.86 34.34 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B CG 1 ATOM 495 C CD . GLU B 1 70 ? -14.573 -9.763 -14.434 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B CD 1 ATOM 496 O OE1 . GLU B 1 70 ? -13.744 -8.832 -14.523 0.95 39.70 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B OE1 1 ATOM 497 O OE2 . GLU B 1 70 ? -15.420 -10.017 -15.312 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 67 GLU B OE2 1 ATOM 498 N N . LEU B 1 71 ? -15.554 -9.753 -8.644 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B N 1 ATOM 499 C CA . LEU B 1 71 ? -15.978 -8.805 -7.624 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B CA 1 ATOM 500 C C . LEU B 1 71 ? -15.232 -7.505 -7.847 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B C 1 ATOM 501 O O . LEU B 1 71 ? -14.035 -7.520 -8.108 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B O 1 ATOM 502 C CB . LEU B 1 71 ? -15.699 -9.336 -6.221 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B CB 1 ATOM 503 C CG . LEU B 1 71 ? -16.483 -10.572 -5.785 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B CG 1 ATOM 504 C CD1 . LEU B 1 71 ? -15.962 -11.082 -4.450 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B CD1 1 ATOM 505 C CD2 . LEU B 1 71 ? -17.961 -10.229 -5.700 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 68 LEU B CD2 1 ATOM 506 N N . HIS B 1 72 ? -15.936 -6.382 -7.754 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B N 1 ATOM 507 C CA . HIS B 1 72 ? -15.263 -5.098 -7.769 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B CA 1 ATOM 508 C C . HIS B 1 72 ? -15.612 -4.291 -6.523 0.96 29.70 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B C 1 ATOM 509 O O . HIS B 1 72 ? -16.773 -4.216 -6.121 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B O 1 ATOM 510 C CB . HIS B 1 72 ? -15.620 -4.301 -9.028 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B CB 1 ATOM 511 C CG . HIS B 1 72 ? -15.032 -2.922 -9.046 0.88 32.81 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B CG 1 ATOM 512 N ND1 . HIS B 1 72 ? -13.714 -2.680 -9.366 0.81 33.14 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B ND1 1 ATOM 513 C CD2 . HIS B 1 72 ? -15.578 -1.716 -8.759 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B CD2 1 ATOM 514 C CE1 . HIS B 1 72 ? -13.474 -1.383 -9.285 0.83 31.75 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B CE1 1 ATOM 515 N NE2 . HIS B 1 72 ? -14.587 -0.775 -8.918 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 69 HIS B NE2 1 ATOM 516 N N . SER B 1 73 ? -14.591 -3.696 -5.920 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 70 SER B N 1 ATOM 517 C CA . SER B 1 73 ? -14.770 -2.799 -4.792 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CA 1 ATOM 518 C C . SER B 1 73 ? -14.352 -1.386 -5.189 0.99 34.32 ? ? ? ? ? ? 70 SER B C 1 ATOM 519 O O . SER B 1 73 ? -13.272 -1.201 -5.743 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 70 SER B O 1 ATOM 520 C CB . SER B 1 73 ? -13.946 -3.277 -3.609 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 70 SER B CB 1 ATOM 521 O OG . SER B 1 73 ? -13.810 -2.251 -2.654 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 70 SER B OG 1 ATOM 522 N N . ASP B 1 74 ? -15.186 -0.389 -4.903 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B N 1 ATOM 523 C CA . ASP B 1 74 ? -14.842 0.986 -5.267 0.77 31.24 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B CA 1 ATOM 524 C C . ASP B 1 74 ? -13.797 1.578 -4.316 0.88 34.55 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B C 1 ATOM 525 O O . ASP B 1 74 ? -13.332 2.698 -4.511 0.64 34.88 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B O 1 ATOM 526 C CB . ASP B 1 74 ? -16.102 1.869 -5.329 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B CB 1 ATOM 527 C CG . ASP B 1 74 ? -16.597 2.324 -3.958 0.88 34.11 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B CG 1 ATOM 528 O OD1 . ASP B 1 74 ? -16.276 1.698 -2.926 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B OD1 1 ATOM 529 O OD2 . ASP B 1 74 ? -17.343 3.323 -3.925 0.67 32.90 ? ? ? ? ? ? 71 ASP B OD2 1 ATOM 530 N N . GLY B 1 75 ? -13.430 0.815 -3.290 0.83 33.47 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B N 1 ATOM 531 C CA . GLY B 1 75 ? -12.350 1.204 -2.401 0.97 31.89 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B CA 1 ATOM 532 C C . GLY B 1 75 ? -12.781 2.044 -1.210 0.97 30.22 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B C 1 ATOM 533 O O . GLY B 1 75 ? -11.949 2.511 -0.445 0.83 31.71 ? ? ? ? ? ? 72 GLY B O 1 ATOM 534 N N . GLY B 1 76 ? -14.082 2.233 -1.048 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 73 GLY B N 1 ATOM 535 C CA . GLY B 1 76 ? -14.587 2.976 0.089 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 73 GLY B CA 1 ATOM 536 C C . GLY B 1 76 ? -14.626 4.467 -0.171 0.64 34.35 ? ? ? ? ? ? 73 GLY B C 1 ATOM 537 O O . GLY B 1 76 ? -14.059 4.952 -1.148 0.60 30.87 ? ? ? ? ? ? 73 GLY B O 1 ATOM 538 N N . GLY B 1 77 ? -15.294 5.195 0.716 0.83 32.93 ? ? ? ? ? ? 74 GLY B N 1 ATOM 539 C CA . GLY B 1 77 ? -15.413 6.633 0.588 0.90 31.98 ? ? ? ? ? ? 74 GLY B CA 1 ATOM 540 C C . GLY B 1 77 ? -14.541 7.340 1.600 0.58 33.19 ? ? ? ? ? ? 74 GLY B C 1 ATOM 541 O O . GLY B 1 77 ? -13.689 6.716 2.230 0.96 34.36 ? ? ? ? ? ? 74 GLY B O 1 ATOM 542 N N . TYR B 1 78 ? -14.764 8.641 1.764 0.80 32.40 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B N 1 ATOM 543 C CA . TYR B 1 78 ? -13.942 9.462 2.644 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CA 1 ATOM 544 C C . TYR B 1 78 ? -13.906 8.895 4.058 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B C 1 ATOM 545 O O . TYR B 1 78 ? -12.870 8.905 4.716 0.77 32.51 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B O 1 ATOM 546 C CB . TYR B 1 78 ? -14.462 10.906 2.661 0.71 35.20 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CB 1 ATOM 547 C CG . TYR B 1 78 ? -13.615 11.846 3.483 0.78 38.25 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CG 1 ATOM 548 C CD1 . TYR B 1 78 ? -12.359 12.237 3.044 0.62 39.05 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CD1 1 ATOM 549 C CD2 . TYR B 1 78 ? -14.071 12.343 4.702 0.89 37.23 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CD2 1 ATOM 550 C CE1 . TYR B 1 78 ? -11.576 13.094 3.788 0.46 39.65 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CE1 1 ATOM 551 C CE2 . TYR B 1 78 ? -13.292 13.201 5.457 0.80 40.63 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CE2 1 ATOM 552 C CZ . TYR B 1 78 ? -12.046 13.573 4.993 0.53 42.57 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B CZ 1 ATOM 553 O OH . TYR B 1 78 ? -11.260 14.426 5.730 0.74 46.32 ? ? ? ? ? ? 75 TYR B OH 1 ATOM 554 N N . TRP B 1 79 ? -15.041 8.368 4.507 0.78 33.46 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B N 1 ATOM 555 C CA . TRP B 1 79 ? -15.177 7.897 5.882 0.71 34.66 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CA 1 ATOM 556 C C . TRP B 1 79 ? -14.812 6.422 6.083 0.37 36.11 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B C 1 ATOM 557 O O . TRP B 1 79 ? -14.830 5.917 7.206 0.86 35.97 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B O 1 ATOM 558 C CB . TRP B 1 79 ? -16.608 8.142 6.361 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CB 1 ATOM 559 C CG . TRP B 1 79 ? -16.978 9.603 6.391 0.88 31.64 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CG 1 ATOM 560 C CD1 . TRP B 1 79 ? -17.953 10.215 5.661 0.73 30.43 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CD1 1 ATOM 561 C CD2 . TRP B 1 79 ? -16.366 10.631 7.183 0.70 30.16 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CD2 1 ATOM 562 N NE1 . TRP B 1 79 ? -17.993 11.559 5.952 0.69 29.58 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B NE1 1 ATOM 563 C CE2 . TRP B 1 79 ? -17.023 11.840 6.879 0.94 28.38 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CE2 1 ATOM 564 C CE3 . TRP B 1 79 ? -15.320 10.648 8.116 0.75 33.60 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CE3 1 ATOM 565 C CZ2 . TRP B 1 79 ? -16.682 13.048 7.483 0.90 29.74 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CZ2 1 ATOM 566 C CZ3 . TRP B 1 79 ? -14.979 11.849 8.709 0.59 31.48 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CZ3 1 ATOM 567 C CH2 . TRP B 1 79 ? -15.657 13.034 8.389 0.51 30.01 ? ? ? ? ? ? 76 TRP B CH2 1 ATOM 568 N N . SER B 1 80 ? -14.470 5.736 5.000 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 77 SER B N 1 ATOM 569 C CA . SER B 1 80 ? -14.169 4.308 5.069 0.73 34.56 ? ? ? ? ? ? 77 SER B CA 1 ATOM 570 C C . SER B 1 80 ? -12.841 4.029 5.767 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 77 SER B C 1 ATOM 571 O O . SER B 1 80 ? -11.790 4.500 5.336 0.60 36.09 ? ? ? ? ? ? 77 SER B O 1 ATOM 572 C CB . SER B 1 80 ? -14.162 3.697 3.665 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 77 SER B CB 1 ATOM 573 O OG . SER B 1 80 ? -15.472 3.689 3.115 0.68 31.20 ? ? ? ? ? ? 77 SER B OG 1 ATOM 574 N N . GLY B 1 81 ? -12.898 3.253 6.845 0.76 32.08 ? ? ? ? ? ? 78 GLY B N 1 ATOM 575 C CA . GLY B 1 81 ? -11.714 2.945 7.632 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 78 GLY B CA 1 ATOM 576 C C . GLY B 1 81 ? -10.830 1.842 7.069 0.56 34.21 ? ? ? ? ? ? 78 GLY B C 1 ATOM 577 O O . GLY B 1 81 ? -9.609 1.975 7.052 0.87 33.70 ? ? ? ? ? ? 78 GLY B O 1 ATOM 578 N N . ASP B 1 82 ? -11.432 0.745 6.619 0.82 32.05 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B N 1 ATOM 579 C CA . ASP B 1 82 ? -10.650 -0.377 6.083 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B CA 1 ATOM 580 C C . ASP B 1 82 ? -11.414 -1.114 4.995 0.78 27.08 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B C 1 ATOM 581 O O . ASP B 1 82 ? -11.998 -2.176 5.242 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B O 1 ATOM 582 C CB . ASP B 1 82 ? -10.257 -1.349 7.195 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B CB 1 ATOM 583 C CG . ASP B 1 82 ? -9.369 -2.470 6.695 0.86 33.53 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B CG 1 ATOM 584 O OD1 . ASP B 1 82 ? -8.173 -2.216 6.444 0.71 32.49 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B OD1 1 ATOM 585 O OD2 . ASP B 1 82 ? -9.867 -3.605 6.536 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 79 ASP B OD2 1 ATOM 586 N N . PRO B 1 83 ? -11.412 -0.549 3.781 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B N 1 ATOM 587 C CA . PRO B 1 83 ? -12.207 -1.068 2.666 0.68 28.29 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CA 1 ATOM 588 C C . PRO B 1 83 ? -11.818 -2.481 2.233 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B C 1 ATOM 589 O O . PRO B 1 83 ? -12.671 -3.154 1.658 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B O 1 ATOM 590 C CB . PRO B 1 83 ? -11.936 -0.063 1.539 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CB 1 ATOM 591 C CG . PRO B 1 83 ? -10.645 0.578 1.898 0.97 28.39 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CG 1 ATOM 592 C CD . PRO B 1 83 ? -10.647 0.648 3.400 0.95 27.22 ? ? ? ? ? ? 80 PRO B CD 1 ATOM 593 N N . ASP B 1 84 ? -10.587 -2.921 2.496 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B N 1 ATOM 594 C CA . ASP B 1 84 ? -10.188 -4.287 2.126 0.93 27.21 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CA 1 ATOM 595 C C . ASP B 1 84 ? -11.142 -5.303 2.736 0.66 25.02 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B C 1 ATOM 596 O O . ASP B 1 84 ? -11.522 -5.175 3.895 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B O 1 ATOM 597 C CB . ASP B 1 84 ? -8.769 -4.608 2.583 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CB 1 ATOM 598 C CG . ASP B 1 84 ? -7.723 -3.809 1.857 0.69 27.56 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CG 1 ATOM 599 O OD1 . ASP B 1 84 ? -8.064 -3.106 0.880 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD1 1 ATOM 600 O OD2 . ASP B 1 84 ? -6.548 -3.902 2.276 0.79 28.11 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD2 1 ATOM 601 N N . TRP B 1 85 ? -11.481 -6.330 1.967 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B N 1 ATOM 602 C CA . TRP B 1 85 ? -12.619 -7.191 2.268 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CA 1 ATOM 603 C C . TRP B 1 85 ? -12.194 -8.646 2.192 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B C 1 ATOM 604 O O . TRP B 1 85 ? -11.789 -9.111 1.125 0.90 21.18 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B O 1 ATOM 605 C CB . TRP B 1 85 ? -13.737 -6.887 1.260 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CB 1 ATOM 606 C CG . TRP B 1 85 ? -15.052 -7.606 1.416 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CG 1 ATOM 607 C CD1 . TRP B 1 85 ? -15.614 -8.094 2.566 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CD1 1 ATOM 608 C CD2 . TRP B 1 85 ? -15.986 -7.888 0.362 0.93 20.90 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CD2 1 ATOM 609 N NE1 . TRP B 1 85 ? -16.837 -8.675 2.282 0.94 21.17 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B NE1 1 ATOM 610 C CE2 . TRP B 1 85 ? -17.083 -8.559 0.938 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CE2 1 ATOM 611 C CE3 . TRP B 1 85 ? -15.985 -7.654 -1.021 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CE3 1 ATOM 612 C CZ2 . TRP B 1 85 ? -18.173 -8.982 0.187 0.80 20.48 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CZ2 1 ATOM 613 C CZ3 . TRP B 1 85 ? -17.062 -8.078 -1.764 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CZ3 1 ATOM 614 C CH2 . TRP B 1 85 ? -18.145 -8.733 -1.160 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 82 TRP B CH2 1 ATOM 615 N N . PHE B 1 86 ? -12.267 -9.378 3.301 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B N 1 ATOM 616 C CA . PHE B 1 86 ? -11.841 -10.779 3.239 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CA 1 ATOM 617 C C . PHE B 1 86 ? -13.039 -11.670 3.002 0.59 21.24 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B C 1 ATOM 618 O O . PHE B 1 86 ? -13.879 -11.851 3.884 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B O 1 ATOM 619 C CB . PHE B 1 86 ? -11.099 -11.225 4.505 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CB 1 ATOM 620 C CG . PHE B 1 86 ? -10.492 -12.603 4.387 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CG 1 ATOM 621 C CD1 . PHE B 1 86 ? -11.256 -13.737 4.621 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CD1 1 ATOM 622 C CD2 . PHE B 1 86 ? -9.170 -12.760 4.015 0.94 24.51 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CD2 1 ATOM 623 C CE1 . PHE B 1 86 ? -10.704 -15.008 4.498 0.67 25.21 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CE1 1 ATOM 624 C CE2 . PHE B 1 86 ? -8.611 -14.028 3.892 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CE2 1 ATOM 625 C CZ . PHE B 1 86 ? -9.375 -15.145 4.135 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 83 PHE B CZ 1 ATOM 626 N N . VAL B 1 87 ? -13.095 -12.237 1.804 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B N 1 ATOM 627 C CA . VAL B 1 87 ? -14.243 -13.025 1.381 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B CA 1 ATOM 628 C C . VAL B 1 87 ? -13.944 -14.504 1.452 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B C 1 ATOM 629 O O . VAL B 1 87 ? -12.986 -14.971 0.832 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B O 1 ATOM 630 C CB . VAL B 1 87 ? -14.655 -12.667 -0.058 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B CB 1 ATOM 631 C CG1 . VAL B 1 87 ? -15.719 -13.615 -0.565 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B CG1 1 ATOM 632 C CG2 . VAL B 1 87 ? -15.160 -11.224 -0.123 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 84 VAL B CG2 1 ATOM 633 N N . ASN B 1 88 ? -14.763 -15.238 2.196 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B N 1 ATOM 634 C CA . ASN B 1 88 ? -14.668 -16.689 2.221 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B CA 1 ATOM 635 C C . ASN B 1 88 ? -15.127 -17.301 0.919 0.67 21.79 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B C 1 ATOM 636 O O . ASN B 1 88 ? -14.377 -18.025 0.274 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B O 1 ATOM 637 C CB . ASN B 1 88 ? -15.488 -17.278 3.359 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B CB 1 ATOM 638 C CG . ASN B 1 88 ? -14.784 -17.177 4.678 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B CG 1 ATOM 639 O OD1 . ASN B 1 88 ? -13.681 -16.657 4.750 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B OD1 1 ATOM 640 N ND2 . ASN B 1 88 ? -15.417 -17.665 5.732 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 85 ASN B ND2 1 ATOM 641 N N . ARG B 1 89 ? -16.374 -17.033 0.554 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B N 1 ATOM 642 C CA . ARG B 1 89 ? -16.894 -17.552 -0.692 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CA 1 ATOM 643 C C . ARG B 1 89 ? -18.176 -16.866 -1.121 0.76 24.80 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B C 1 ATOM 644 O O . ARG B 1 89 ? -18.812 -16.132 -0.357 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B O 1 ATOM 645 C CB . ARG B 1 89 ? -17.109 -19.073 -0.600 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CB 1 ATOM 646 C CG . ARG B 1 89 ? -18.342 -19.534 0.108 0.77 27.96 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CG 1 ATOM 647 C CD . ARG B 1 89 ? -18.566 -21.026 -0.171 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CD 1 ATOM 648 N NE . ARG B 1 89 ? -17.334 -21.774 0.027 0.31 28.76 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NE 1 ATOM 649 C CZ . ARG B 1 89 ? -17.244 -23.097 0.018 0.50 29.92 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CZ 1 ATOM 650 N NH1 . ARG B 1 89 ? -18.319 -23.851 -0.184 0.34 31.88 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH1 1 ATOM 651 N NH2 . ARG B 1 89 ? -16.070 -23.665 0.206 0.68 28.37 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH2 1 ATOM 652 N N . VAL B 1 90 ? -18.520 -17.100 -2.378 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B N 1 ATOM 653 C CA . VAL B 1 90 ? -19.713 -16.550 -2.985 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CA 1 ATOM 654 C C . VAL B 1 90 ? -20.489 -17.730 -3.523 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B C 1 ATOM 655 O O . VAL B 1 90 ? -19.908 -18.617 -4.140 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B O 1 ATOM 656 C CB . VAL B 1 90 ? -19.393 -15.565 -4.129 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CB 1 ATOM 657 C CG1 . VAL B 1 90 ? -20.678 -14.990 -4.709 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG1 1 ATOM 658 C CG2 . VAL B 1 90 ? -18.456 -14.446 -3.649 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 87 VAL B CG2 1 ATOM 659 N N . ILE B 1 91 ? -21.790 -17.755 -3.277 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B N 1 ATOM 660 C CA . ILE B 1 91 ? -22.643 -18.787 -3.848 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B CA 1 ATOM 661 C C . ILE B 1 91 ? -23.679 -18.129 -4.741 0.86 29.36 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B C 1 ATOM 662 O O . ILE B 1 91 ? -24.306 -17.145 -4.349 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B O 1 ATOM 663 C CB . ILE B 1 91 ? -23.333 -19.623 -2.763 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B CB 1 ATOM 664 C CG1 . ILE B 1 91 ? -22.284 -20.309 -1.891 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B CG1 1 ATOM 665 C CG2 . ILE B 1 91 ? -24.227 -20.682 -3.403 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B CG2 1 ATOM 666 C CD1 . ILE B 1 91 ? -22.851 -20.907 -0.624 0.80 38.01 ? ? ? ? ? ? 88 ILE B CD1 1 ATOM 667 N N . ILE B 1 92 ? -23.830 -18.647 -5.956 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B N 1 ATOM 668 C CA . ILE B 1 92 ? -24.787 -18.086 -6.902 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CA 1 ATOM 669 C C . ILE B 1 92 ? -25.724 -19.136 -7.463 0.62 28.30 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B C 1 ATOM 670 O O . ILE B 1 92 ? -25.301 -20.237 -7.818 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B O 1 ATOM 671 C CB . ILE B 1 92 ? -24.091 -17.398 -8.083 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CB 1 ATOM 672 C CG1 . ILE B 1 92 ? -23.107 -16.337 -7.587 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CG1 1 ATOM 673 C CG2 . ILE B 1 92 ? -25.129 -16.779 -9.032 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CG2 1 ATOM 674 C CD1 . ILE B 1 92 ? -22.519 -15.508 -8.691 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 89 ILE B CD1 1 ATOM 675 N N . ILE B 1 93 ? -26.999 -18.770 -7.522 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B N 1 ATOM 676 C CA . ILE B 1 93 ? -28.035 -19.529 -8.205 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CA 1 ATOM 677 C C . ILE B 1 93 ? -28.633 -18.659 -9.316 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B C 1 ATOM 678 O O . ILE B 1 93 ? -29.045 -17.525 -9.074 0.86 32.40 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B O 1 ATOM 679 C CB . ILE B 1 93 ? -29.139 -19.966 -7.223 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CB 1 ATOM 680 C CG1 . ILE B 1 93 ? -28.546 -20.860 -6.133 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG1 1 ATOM 681 C CG2 . ILE B 1 93 ? -30.287 -20.646 -7.957 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG2 1 ATOM 682 C CD1 . ILE B 1 93 ? -29.545 -21.321 -5.105 0.71 30.95 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CD1 1 ATOM 683 N N . SER B 1 94 ? -28.649 -19.179 -10.535 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 91 SER B N 1 ATOM 684 C CA . SER B 1 94 ? -29.300 -18.500 -11.651 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 91 SER B CA 1 ATOM 685 C C . SER B 1 94 ? -30.700 -19.082 -11.856 0.80 36.75 ? ? ? ? ? ? 91 SER B C 1 ATOM 686 O O . SER B 1 94 ? -30.899 -20.296 -11.754 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 91 SER B O 1 ATOM 687 C CB . SER B 1 94 ? -28.464 -18.636 -12.926 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 91 SER B CB 1 ATOM 688 O OG . SER B 1 94 ? -29.192 -18.235 -14.074 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 91 SER B OG 1 ATOM 689 N N . SER B 1 95 ? -31.671 -18.216 -12.135 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 92 SER B N 1 ATOM 690 C CA . SER B 1 95 ? -33.042 -18.662 -12.380 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 92 SER B CA 1 ATOM 691 C C . SER B 1 95 ? -33.165 -19.512 -13.654 0.92 40.42 ? ? ? ? ? ? 92 SER B C 1 ATOM 692 O O . SER B 1 95 ? -34.195 -20.146 -13.876 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 92 SER B O 1 ATOM 693 C CB . SER B 1 95 ? -33.985 -17.463 -12.481 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 92 SER B CB 1 ATOM 694 O OG . SER B 1 95 ? -33.598 -16.624 -13.560 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 92 SER B OG 1 ATOM 695 N N . THR B 1 96 ? -32.129 -19.513 -14.490 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 93 THR B N 1 ATOM 696 C CA . THR B 1 96 ? -32.181 -20.254 -15.749 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CA 1 ATOM 697 C C . THR B 1 96 ? -31.353 -21.538 -15.716 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 93 THR B C 1 ATOM 698 O O . THR B 1 96 ? -31.352 -22.297 -16.678 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 93 THR B O 1 ATOM 699 C CB . THR B 1 96 ? -31.711 -19.383 -16.940 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CB 1 ATOM 700 O OG1 . THR B 1 96 ? -30.291 -19.188 -16.891 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 93 THR B OG1 1 ATOM 701 C CG2 . THR B 1 96 ? -32.416 -18.032 -16.927 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 93 THR B CG2 1 ATOM 702 N N . GLN B 1 97 ? -30.663 -21.791 -14.607 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B N 1 ATOM 703 C CA . GLN B 1 97 ? -29.825 -22.986 -14.486 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CA 1 ATOM 704 C C . GLN B 1 97 ? -30.191 -23.798 -13.251 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B C 1 ATOM 705 O O . GLN B 1 97 ? -30.566 -23.235 -12.224 0.96 38.95 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B O 1 ATOM 706 C CB . GLN B 1 97 ? -28.346 -22.598 -14.431 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CB 1 ATOM 707 C CG . GLN B 1 97 ? -27.916 -21.602 -15.492 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CG 1 ATOM 708 C CD . GLN B 1 97 ? -27.951 -22.180 -16.899 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B CD 1 ATOM 709 O OE1 . GLN B 1 97 ? -28.643 -21.668 -17.778 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B OE1 1 ATOM 710 N NE2 . GLN B 1 97 ? -27.187 -23.234 -17.120 0.89 33.96 ? ? ? ? ? ? 94 GLN B NE2 1 ATOM 711 N N . ASP B 1 98 ? -30.075 -25.121 -13.341 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B N 1 ATOM 712 C CA A ASP B 1 98 ? -30.411 -25.983 -12.207 0.54 41.20 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CA 1 ATOM 713 C CA B ASP B 1 98 ? -30.400 -26.008 -12.224 0.46 41.19 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CA 1 ATOM 714 C C . ASP B 1 98 ? -29.178 -26.323 -11.361 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B C 1 ATOM 715 O O . ASP B 1 98 ? -29.149 -27.330 -10.659 0.63 44.78 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B O 1 ATOM 716 C CB A ASP B 1 98 ? -31.088 -27.267 -12.695 0.54 44.25 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CB 1 ATOM 717 C CB B ASP B 1 98 ? -31.007 -27.315 -12.739 0.46 44.23 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CB 1 ATOM 718 C CG A ASP B 1 98 ? -31.820 -27.996 -11.585 0.54 46.17 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CG 1 ATOM 719 C CG B ASP B 1 98 ? -32.228 -27.090 -13.606 0.46 44.54 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B CG 1 ATOM 720 O OD1 A ASP B 1 98 ? -32.089 -27.365 -10.541 0.54 46.63 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B OD1 1 ATOM 721 O OD1 B ASP B 1 98 ? -33.054 -26.216 -13.265 0.46 46.10 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B OD1 1 ATOM 722 O OD2 A ASP B 1 98 ? -32.124 -29.196 -11.753 0.54 50.91 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B OD2 1 ATOM 723 O OD2 B ASP B 1 98 ? -32.360 -27.789 -14.633 0.46 50.25 ? ? ? ? ? ? 95 ASP B OD2 1 ATOM 724 N N . ARG B 1 99 ? -28.167 -25.467 -11.420 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B N 1 ATOM 725 C CA . ARG B 1 99 ? -26.949 -25.682 -10.645 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B CA 1 ATOM 726 C C . ARG B 1 99 ? -26.802 -24.667 -9.521 0.69 33.13 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B C 1 ATOM 727 O O . ARG B 1 99 ? -27.287 -23.539 -9.626 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B O 1 ATOM 728 C CB . ARG B 1 99 ? -25.718 -25.606 -11.547 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B CB 1 ATOM 729 C CG . ARG B 1 99 ? -25.543 -26.788 -12.464 0.83 36.23 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B CG 1 ATOM 730 C CD . ARG B 1 99 ? -24.434 -26.525 -13.447 0.83 38.43 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B CD 1 ATOM 731 N NE . ARG B 1 99 ? -23.920 -27.762 -14.025 0.75 35.76 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B NE 1 ATOM 732 C CZ . ARG B 1 99 ? -22.934 -27.804 -14.909 0.62 36.25 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B CZ 1 ATOM 733 N NH1 . ARG B 1 99 ? -22.373 -26.675 -15.312 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B NH1 1 ATOM 734 N NH2 . ARG B 1 99 ? -22.514 -28.967 -15.391 0.69 37.72 ? ? ? ? ? ? 96 ARG B NH2 1 ATOM 735 N N . VAL B 1 100 ? -26.144 -25.090 -8.445 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B N 1 ATOM 736 C CA . VAL B 1 100 ? -25.672 -24.183 -7.411 0.83 34.94 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B CA 1 ATOM 737 C C . VAL B 1 100 ? -24.188 -23.908 -7.651 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B C 1 ATOM 738 O O . VAL B 1 100 ? -23.360 -24.814 -7.549 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B O 1 ATOM 739 C CB . VAL B 1 100 ? -25.876 -24.759 -5.995 0.99 37.22 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B CB 1 ATOM 740 C CG1 . VAL B 1 100 ? -25.254 -23.834 -4.947 0.92 30.42 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B CG1 1 ATOM 741 C CG2 . VAL B 1 100 ? -27.354 -24.961 -5.709 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 97 VAL B CG2 1 ATOM 742 N N . TYR B 1 101 ? -23.856 -22.668 -7.993 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B N 1 ATOM 743 C CA . TYR B 1 101 ? -22.465 -22.301 -8.275 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CA 1 ATOM 744 C C . TYR B 1 101 ? -21.745 -21.797 -7.029 0.77 28.62 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B C 1 ATOM 745 O O . TYR B 1 101 ? -22.161 -20.813 -6.421 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B O 1 ATOM 746 C CB . TYR B 1 101 ? -22.404 -21.239 -9.371 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CB 1 ATOM 747 C CG . TYR B 1 101 ? -23.045 -21.669 -10.666 0.81 28.58 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CG 1 ATOM 748 C CD1 . TYR B 1 101 ? -22.318 -22.372 -11.628 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CD1 1 ATOM 749 C CD2 . TYR B 1 101 ? -24.388 -21.387 -10.923 0.92 26.46 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CD2 1 ATOM 750 C CE1 . TYR B 1 101 ? -22.914 -22.775 -12.824 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CE1 1 ATOM 751 C CE2 . TYR B 1 101 ? -24.993 -21.780 -12.110 0.92 28.78 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CE2 1 ATOM 752 C CZ . TYR B 1 101 ? -24.250 -22.474 -13.054 0.84 28.98 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B CZ 1 ATOM 753 O OH . TYR B 1 101 ? -24.850 -22.859 -14.223 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 98 TYR B OH 1 ATOM 754 N N . SER B 1 102 ? -20.654 -22.468 -6.670 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 99 SER B N 1 ATOM 755 C CA . SER B 1 102 ? -19.890 -22.144 -5.467 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 99 SER B CA 1 ATOM 756 C C . SER B 1 102 ? -18.491 -21.620 -5.813 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 99 SER B C 1 ATOM 757 O O . SER B 1 102 ? -17.730 -22.289 -6.510 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 99 SER B O 1 ATOM 758 C CB . SER B 1 102 ? -19.799 -23.383 -4.568 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 99 SER B CB 1 ATOM 759 O OG . SER B 1 102 ? -19.242 -23.076 -3.302 0.68 29.50 ? ? ? ? ? ? 99 SER B OG 1 ATOM 760 N N . PHE B 1 103 ? -18.162 -20.419 -5.336 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B N 1 ATOM 761 C CA . PHE B 1 103 ? -16.878 -19.779 -5.635 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CA 1 ATOM 762 C C . PHE B 1 103 ? -16.061 -19.524 -4.367 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B C 1 ATOM 763 O O . PHE B 1 103 ? -16.227 -18.483 -3.728 0.85 24.88 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B O 1 ATOM 764 C CB . PHE B 1 103 ? -17.077 -18.436 -6.361 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CB 1 ATOM 765 C CG . PHE B 1 103 ? -17.954 -18.510 -7.581 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CG 1 ATOM 766 C CD1 . PHE B 1 103 ? -19.335 -18.567 -7.463 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CD1 1 ATOM 767 C CD2 . PHE B 1 103 ? -17.402 -18.472 -8.846 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CD2 1 ATOM 768 C CE1 . PHE B 1 103 ? -20.147 -18.610 -8.590 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CE1 1 ATOM 769 C CE2 . PHE B 1 103 ? -18.210 -18.517 -9.974 0.93 30.36 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CE2 1 ATOM 770 C CZ . PHE B 1 103 ? -19.580 -18.591 -9.846 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 100 PHE B CZ 1 ATOM 771 N N . PRO B 1 104 ? -15.176 -20.465 -3.999 0.95 24.67 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B N 1 ATOM 772 C CA . PRO B 1 104 ? -14.301 -20.291 -2.829 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CA 1 ATOM 773 C C . PRO B 1 104 ? -13.299 -19.180 -3.068 0.84 25.06 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B C 1 ATOM 774 O O . PRO B 1 104 ? -12.841 -19.011 -4.199 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B O 1 ATOM 775 C CB . PRO B 1 104 ? -13.585 -21.642 -2.715 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CB 1 ATOM 776 C CG . PRO B 1 104 ? -13.573 -22.159 -4.148 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CG 1 ATOM 777 C CD . PRO B 1 104 ? -14.919 -21.737 -4.698 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CD 1 ATOM 778 N N . CYS B 1 105 ? -12.961 -18.435 -2.023 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B N 1 ATOM 779 C CA . CYS B 1 105 ? -12.016 -17.338 -2.158 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B CA 1 ATOM 780 C C . CYS B 1 105 ? -10.965 -17.451 -1.066 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B C 1 ATOM 781 O O . CYS B 1 105 ? -9.863 -17.933 -1.315 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B O 1 ATOM 782 C CB . CYS B 1 105 ? -12.739 -15.985 -2.097 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B CB 1 ATOM 783 S SG . CYS B 1 105 ? -11.661 -14.530 -2.390 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 102 CYS B SG 1 ATOM 784 N N . PHE B 1 106 ? -11.333 -17.047 0.147 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B N 1 ATOM 785 C CA . PHE B 1 106 ? -10.430 -17.059 1.298 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CA 1 ATOM 786 C C . PHE B 1 106 ? -9.176 -16.251 1.012 0.92 27.00 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B C 1 ATOM 787 O O . PHE B 1 106 ? -8.065 -16.664 1.339 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B O 1 ATOM 788 C CB . PHE B 1 106 ? -10.072 -18.497 1.701 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CB 1 ATOM 789 C CG . PHE B 1 106 ? -11.262 -19.305 2.107 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CG 1 ATOM 790 C CD1 . PHE B 1 106 ? -11.692 -19.311 3.420 0.80 21.92 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CD1 1 ATOM 791 C CD2 . PHE B 1 106 ? -11.980 -20.020 1.167 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CD2 1 ATOM 792 C CE1 . PHE B 1 106 ? -12.814 -20.040 3.794 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CE1 1 ATOM 793 C CE2 . PHE B 1 106 ? -13.100 -20.741 1.533 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CE2 1 ATOM 794 C CZ . PHE B 1 106 ? -13.511 -20.751 2.848 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CZ 1 ATOM 795 N N . ARG B 1 107 ? -9.378 -15.094 0.393 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B N 1 ATOM 796 C CA . ARG B 1 107 ? -8.306 -14.142 0.106 0.74 28.25 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CA 1 ATOM 797 C C . ARG B 1 107 ? -8.899 -12.764 0.245 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B C 1 ATOM 798 O O . ARG B 1 107 ? -10.119 -12.612 0.232 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B O 1 ATOM 799 C CB . ARG B 1 107 ? -7.724 -14.320 -1.306 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CB 1 ATOM 800 C CG . ARG B 1 107 ? -7.018 -15.651 -1.539 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CG 1 ATOM 801 C CD . ARG B 1 107 ? -6.328 -15.698 -2.913 0.50 27.22 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CD 1 ATOM 802 N NE . ARG B 1 107 ? -7.251 -15.495 -4.031 0.93 30.29 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NE 1 ATOM 803 C CZ . ARG B 1 107 ? -8.142 -16.396 -4.429 0.85 28.36 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CZ 1 ATOM 804 N NH1 . ARG B 1 107 ? -8.229 -17.557 -3.798 0.83 29.79 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH1 1 ATOM 805 N NH2 . ARG B 1 107 ? -8.947 -16.137 -5.451 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH2 1 ATOM 806 N N . TRP B 1 108 ? -8.044 -11.758 0.339 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B N 1 ATOM 807 C CA . TRP B 1 108 ? -8.511 -10.387 0.457 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CA 1 ATOM 808 C C . TRP B 1 108 ? -8.935 -9.789 -0.881 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B C 1 ATOM 809 O O . TRP B 1 108 ? -8.242 -9.911 -1.887 0.90 23.98 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B O 1 ATOM 810 C CB . TRP B 1 108 ? -7.425 -9.514 1.091 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CB 1 ATOM 811 C CG . TRP B 1 108 ? -7.227 -9.803 2.552 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CG 1 ATOM 812 C CD1 . TRP B 1 108 ? -6.352 -10.688 3.100 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD1 1 ATOM 813 C CD2 . TRP B 1 108 ? -7.923 -9.196 3.646 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD2 1 ATOM 814 N NE1 . TRP B 1 108 ? -6.457 -10.673 4.472 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B NE1 1 ATOM 815 C CE2 . TRP B 1 108 ? -7.418 -9.765 4.830 0.88 28.04 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE2 1 ATOM 816 C CE3 . TRP B 1 108 ? -8.930 -8.228 3.737 0.79 25.96 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE3 1 ATOM 817 C CZ2 . TRP B 1 108 ? -7.882 -9.398 6.092 0.99 26.80 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ2 1 ATOM 818 C CZ3 . TRP B 1 108 ? -9.388 -7.864 4.991 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ3 1 ATOM 819 C CH2 . TRP B 1 108 ? -8.864 -8.447 6.149 0.87 26.34 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CH2 1 ATOM 820 N N . VAL B 1 109 ? -10.084 -9.129 -0.878 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B N 1 ATOM 821 C CA . VAL B 1 109 ? -10.533 -8.389 -2.039 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CA 1 ATOM 822 C C . VAL B 1 109 ? -10.149 -6.936 -1.838 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B C 1 ATOM 823 O O . VAL B 1 109 ? -10.645 -6.287 -0.916 0.80 25.90 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B O 1 ATOM 824 C CB . VAL B 1 109 ? -12.050 -8.497 -2.255 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CB 1 ATOM 825 C CG1 . VAL B 1 109 ? -12.478 -7.605 -3.427 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG1 1 ATOM 826 C CG2 . VAL B 1 109 ? -12.475 -9.952 -2.495 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG2 1 ATOM 827 N N . ILE B 1 110 ? -9.258 -6.432 -2.685 0.76 24.93 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N 1 ATOM 828 C CA . ILE B 1 110 ? -8.786 -5.055 -2.566 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA 1 ATOM 829 C C . ILE B 1 110 ? -9.570 -4.157 -3.512 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C 1 ATOM 830 O O . ILE B 1 110 ? -10.390 -3.349 -3.080 0.85 28.26 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O 1 ATOM 831 C CB . ILE B 1 110 ? -7.268 -4.926 -2.871 0.92 29.99 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB 1 ATOM 832 C CG1 . ILE B 1 110 ? -6.488 -6.090 -2.258 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 1 ATOM 833 C CG2 . ILE B 1 110 ? -6.739 -3.589 -2.359 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 1 ATOM 834 C CD1 . ILE B 1 110 ? -6.587 -6.164 -0.742 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 1 ATOM 835 N N . LYS B 1 111 ? -9.319 -4.311 -4.809 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B N 1 ATOM 836 C CA . LYS B 1 111 ? -10.076 -3.596 -5.830 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CA 1 ATOM 837 C C . LYS B 1 111 ? -10.901 -4.561 -6.672 0.73 29.78 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B C 1 ATOM 838 O O . LYS B 1 111 ? -12.119 -4.414 -6.767 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B O 1 ATOM 839 C CB . LYS B 1 111 ? -9.140 -2.787 -6.737 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 108 LYS B CB 1 ATOM 840 N N . ASP B 1 112 ? -10.228 -5.525 -7.305 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N 1 ATOM 841 C CA . ASP B 1 112 ? -10.900 -6.516 -8.148 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA 1 ATOM 842 C C . ASP B 1 112 ? -10.532 -7.935 -7.745 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C 1 ATOM 843 O O . ASP B 1 112 ? -9.423 -8.188 -7.268 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O 1 ATOM 844 C CB . ASP B 1 112 ? -10.563 -6.298 -9.630 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB 1 ATOM 845 C CG . ASP B 1 112 ? -10.986 -4.928 -10.127 0.96 29.97 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG 1 ATOM 846 O OD1 . ASP B 1 112 ? -12.197 -4.721 -10.374 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 ATOM 847 O OD2 . ASP B 1 112 ? -10.104 -4.056 -10.264 0.75 29.47 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 ATOM 848 N N . MET B 1 113 ? -11.467 -8.862 -7.939 0.93 31.39 ? ? ? ? ? ? 110 MET B N 1 ATOM 849 C CA . MET B 1 113 ? -11.217 -10.270 -7.641 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CA 1 ATOM 850 C C . MET B 1 113 ? -11.966 -11.172 -8.613 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 110 MET B C 1 ATOM 851 O O . MET B 1 113 ? -13.195 -11.125 -8.704 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 110 MET B O 1 ATOM 852 C CB . MET B 1 113 ? -11.629 -10.597 -6.201 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CB 1 ATOM 853 C CG . MET B 1 113 ? -11.406 -12.056 -5.794 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CG 1 ATOM 854 S SD . MET B 1 113 ? -9.665 -12.537 -5.787 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 110 MET B SD 1 ATOM 855 C CE . MET B 1 113 ? -9.125 -11.913 -4.205 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 110 MET B CE 1 ATOM 856 N N . VAL B 1 114 ? -11.224 -11.995 -9.343 0.85 29.82 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N 1 ATOM 857 C CA . VAL B 1 114 ? -11.837 -12.997 -10.198 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA 1 ATOM 858 C C . VAL B 1 114 ? -11.946 -14.313 -9.442 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C 1 ATOM 859 O O . VAL B 1 114 ? -10.979 -14.774 -8.841 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O 1 ATOM 860 C CB . VAL B 1 114 ? -11.030 -13.230 -11.503 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB 1 ATOM 861 C CG1 . VAL B 1 114 ? -11.781 -14.195 -12.419 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1 1 ATOM 862 C CG2 . VAL B 1 114 ? -10.759 -11.914 -12.204 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2 1 ATOM 863 N N . LEU B 1 115 ? -13.121 -14.926 -9.477 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N 1 ATOM 864 C CA . LEU B 1 115 ? -13.290 -16.226 -8.841 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA 1 ATOM 865 C C . LEU B 1 115 ? -13.858 -17.234 -9.828 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C 1 ATOM 866 O O . LEU B 1 115 ? -14.631 -16.868 -10.711 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O 1 ATOM 867 C CB . LEU B 1 115 ? -14.203 -16.116 -7.621 0.96 26.31 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB 1 ATOM 868 C CG . LEU B 1 115 ? -13.776 -15.116 -6.549 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG 1 ATOM 869 C CD1 . LEU B 1 115 ? -14.824 -15.068 -5.436 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 1 ATOM 870 C CD2 . LEU B 1 115 ? -12.419 -15.487 -5.994 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 1 ATOM 871 N N . PHE B 1 116 ? -13.462 -18.496 -9.668 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B N 1 ATOM 872 C CA . PHE B 1 116 ? -13.965 -19.606 -10.481 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CA 1 ATOM 873 C C . PHE B 1 116 ? -14.823 -20.540 -9.636 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B C 1 ATOM 874 O O . PHE B 1 116 ? -14.539 -20.722 -8.458 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B O 1 ATOM 875 C CB . PHE B 1 116 ? -12.813 -20.402 -11.081 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CB 1 ATOM 876 C CG . PHE B 1 116 ? -11.865 -19.586 -11.896 0.87 33.80 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CG 1 ATOM 877 C CD1 . PHE B 1 116 ? -12.327 -18.683 -12.834 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD1 1 ATOM 878 C CD2 . PHE B 1 116 ? -10.500 -19.730 -11.730 0.67 37.64 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CD2 1 ATOM 879 C CE1 . PHE B 1 116 ? -11.445 -17.943 -13.587 0.51 31.72 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE1 1 ATOM 880 C CE2 . PHE B 1 116 ? -9.617 -18.995 -12.479 0.72 38.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CE2 1 ATOM 881 C CZ . PHE B 1 116 ? -10.086 -18.101 -13.408 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 113 PHE B CZ 1 ATOM 882 N N . PRO B 1 117 ? -15.867 -21.145 -10.233 0.65 32.91 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B N 1 ATOM 883 C CA . PRO B 1 117 ? -16.760 -22.028 -9.474 0.77 33.72 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CA 1 ATOM 884 C C . PRO B 1 117 ? -16.304 -23.475 -9.482 0.93 33.86 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B C 1 ATOM 885 O O . PRO B 1 117 ? -15.673 -23.910 -10.451 0.88 33.35 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B O 1 ATOM 886 C CB . PRO B 1 117 ? -18.090 -21.896 -10.218 0.65 32.36 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CB 1 ATOM 887 C CG . PRO B 1 117 ? -17.663 -21.715 -11.657 0.81 35.20 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CG 1 ATOM 888 C CD . PRO B 1 117 ? -16.340 -20.956 -11.616 0.88 34.48 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CD 1 ATOM 889 N N . GLY B 1 118 ? -16.620 -24.203 -8.415 0.67 30.24 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N 1 ATOM 890 C CA . GLY B 1 118 ? -16.419 -25.642 -8.373 0.87 27.48 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA 1 ATOM 891 C C . GLY B 1 118 ? -15.032 -26.123 -7.978 0.68 28.95 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C 1 ATOM 892 O O . GLY B 1 118 ? -14.302 -25.472 -7.229 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O 1 ATOM 893 N N . GLU B 1 119 ? -14.667 -27.286 -8.501 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B N 1 ATOM 894 C CA . GLU B 1 119 ? -13.488 -27.987 -8.036 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CA 1 ATOM 895 C C . GLU B 1 119 ? -12.182 -27.367 -8.519 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B C 1 ATOM 896 O O . GLU B 1 119 ? -12.129 -26.684 -9.543 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B O 1 ATOM 897 C CB . GLU B 1 119 ? -13.549 -29.453 -8.471 0.78 31.90 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CB 1 ATOM 898 C CG . GLU B 1 119 ? -14.634 -30.268 -7.771 0.75 30.61 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CG 1 ATOM 899 C CD . GLU B 1 119 ? -15.995 -30.105 -8.416 0.45 30.68 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CD 1 ATOM 900 O OE1 . GLU B 1 119 ? -16.118 -29.264 -9.328 0.84 37.94 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE1 1 ATOM 901 O OE2 . GLU B 1 119 ? -16.939 -30.825 -8.021 0.51 29.66 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE2 1 ATOM 902 N N . ALA B 1 120 ? -11.132 -27.611 -7.751 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N 1 ATOM 903 C CA . ALA B 1 120 ? -9.785 -27.258 -8.162 0.85 27.15 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA 1 ATOM 904 C C . ALA B 1 120 ? -9.467 -27.944 -9.480 0.92 27.91 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C 1 ATOM 905 O O . ALA B 1 120 ? -9.934 -29.050 -9.722 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O 1 ATOM 906 C CB . ALA B 1 120 ? -8.786 -27.667 -7.094 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB 1 ATOM 907 N N . THR B 1 121 ? -8.683 -27.297 -10.336 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N 1 ATOM 908 C CA . THR B 1 121 ? -8.240 -27.941 -11.567 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA 1 ATOM 909 C C . THR B 1 121 ? -6.757 -27.740 -11.816 0.94 22.19 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C 1 ATOM 910 O O . THR B 1 121 ? -6.152 -26.782 -11.320 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O 1 ATOM 911 C CB . THR B 1 121 ? -8.990 -27.414 -12.805 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB 1 ATOM 912 O OG1 . THR B 1 121 ? -8.805 -25.999 -12.894 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 ATOM 913 C CG2 . THR B 1 121 ? -10.487 -27.738 -12.730 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 ATOM 914 N N . LEU B 1 122 ? -6.186 -28.669 -12.581 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N 1 ATOM 915 C CA . LEU B 1 122 ? -4.871 -28.521 -13.193 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA 1 ATOM 916 C C . LEU B 1 122 ? -5.030 -27.629 -14.416 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C 1 ATOM 917 O O . LEU B 1 122 ? -6.113 -27.583 -15.003 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O 1 ATOM 918 C CB . LEU B 1 122 ? -4.288 -29.891 -13.579 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB 1 ATOM 919 C CG . LEU B 1 122 ? -4.142 -30.888 -12.421 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG 1 ATOM 920 C CD1 . LEU B 1 122 ? -3.455 -32.180 -12.850 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 1 ATOM 921 C CD2 . LEU B 1 122 ? -3.408 -30.255 -11.237 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 1 ATOM 922 N N . PRO B 1 123 ? -3.962 -26.906 -14.804 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B N 1 ATOM 923 C CA . PRO B 1 123 ? -4.105 -25.931 -15.897 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CA 1 ATOM 924 C C . PRO B 1 123 ? -4.489 -26.539 -17.244 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B C 1 ATOM 925 O O . PRO B 1 123 ? -5.122 -25.841 -18.031 0.86 27.76 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B O 1 ATOM 926 C CB . PRO B 1 123 ? -2.712 -25.271 -15.981 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CB 1 ATOM 927 C CG . PRO B 1 123 ? -1.809 -26.111 -15.149 0.96 29.88 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CG 1 ATOM 928 C CD . PRO B 1 123 ? -2.674 -26.766 -14.109 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CD 1 ATOM 929 N N . PHE B 1 124 ? -4.129 -27.797 -17.506 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B N 1 ATOM 930 C CA . PHE B 1 124 ? -4.470 -28.412 -18.787 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CA 1 ATOM 931 C C . PHE B 1 124 ? -5.849 -29.094 -18.768 0.88 31.45 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B C 1 ATOM 932 O O . PHE B 1 124 ? -6.309 -29.581 -19.799 0.87 28.64 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B O 1 ATOM 933 C CB . PHE B 1 124 ? -3.384 -29.415 -19.208 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CB 1 ATOM 934 C CG . PHE B 1 124 ? -3.119 -30.492 -18.187 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CG 1 ATOM 935 C CD1 . PHE B 1 124 ? -3.962 -31.589 -18.078 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD1 1 ATOM 936 C CD2 . PHE B 1 124 ? -2.024 -30.402 -17.337 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD2 1 ATOM 937 C CE1 . PHE B 1 124 ? -3.732 -32.570 -17.128 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE1 1 ATOM 938 C CE2 . PHE B 1 124 ? -1.778 -31.387 -16.389 0.76 26.14 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE2 1 ATOM 939 C CZ . PHE B 1 124 ? -2.631 -32.472 -16.284 0.86 28.39 ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CZ 1 ATOM 940 N N . ASN B 1 125 ? -6.512 -29.134 -17.610 0.95 31.73 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B N 1 ATOM 941 C CA . ASN B 1 125 ? -7.872 -29.677 -17.553 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B CA 1 ATOM 942 C C . ASN B 1 125 ? -8.811 -28.797 -18.375 0.77 33.65 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B C 1 ATOM 943 O O . ASN B 1 125 ? -8.660 -27.578 -18.402 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B O 1 ATOM 944 C CB . ASN B 1 125 ? -8.394 -29.783 -16.108 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B CB 1 ATOM 945 C CG . ASN B 1 125 ? -7.665 -30.831 -15.285 0.71 29.84 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B CG 1 ATOM 946 O OD1 . ASN B 1 125 ? -7.587 -30.730 -14.058 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B OD1 1 ATOM 947 N ND2 . ASN B 1 125 ? -7.142 -31.850 -15.952 0.96 28.12 ? ? ? ? ? ? 122 ASN B ND2 1 ATOM 948 N N . GLU B 1 126 ? -9.776 -29.413 -19.050 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B N 1 ATOM 949 C CA . GLU B 1 126 ? -10.641 -28.677 -19.971 0.64 36.07 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CA 1 ATOM 950 C C . GLU B 1 126 ? -11.561 -27.690 -19.244 0.95 32.57 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B C 1 ATOM 951 O O . GLU B 1 126 ? -12.326 -28.077 -18.359 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B O 1 ATOM 952 C CB . GLU B 1 126 ? -11.478 -29.648 -20.808 0.79 41.00 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CB 1 ATOM 953 C CG . GLU B 1 126 ? -12.412 -28.954 -21.793 0.83 44.18 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CG 1 ATOM 954 C CD . GLU B 1 126 ? -13.383 -29.911 -22.452 0.62 45.32 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CD 1 ATOM 955 O OE1 . GLU B 1 126 ? -13.143 -31.138 -22.401 0.41 47.88 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE1 1 ATOM 956 O OE2 . GLU B 1 126 ? -14.391 -29.437 -23.015 0.37 50.42 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE2 1 ATOM 957 N N . VAL B 1 127 ? -11.467 -26.417 -19.622 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B N 1 ATOM 958 C CA . VAL B 1 127 ? -12.293 -25.353 -19.056 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B CA 1 ATOM 959 C C . VAL B 1 127 ? -12.590 -24.361 -20.173 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B C 1 ATOM 960 O O . VAL B 1 127 ? -11.911 -24.378 -21.187 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B O 1 ATOM 961 C CB . VAL B 1 127 ? -11.590 -24.609 -17.873 0.96 32.43 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B CB 1 ATOM 962 C CG1 . VAL B 1 127 ? -11.409 -25.525 -16.672 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B CG1 1 ATOM 963 C CG2 . VAL B 1 127 ? -10.258 -24.032 -18.318 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 124 VAL B CG2 1 ATOM 964 N N . PRO B 1 128 ? -13.600 -23.493 -19.994 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B N 1 ATOM 965 C CA . PRO B 1 128 ? -13.831 -22.461 -21.008 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CA 1 ATOM 966 C C . PRO B 1 128 ? -12.600 -21.603 -21.255 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B C 1 ATOM 967 O O . PRO B 1 128 ? -11.797 -21.397 -20.345 0.93 33.38 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B O 1 ATOM 968 C CB . PRO B 1 128 ? -14.963 -21.629 -20.402 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CB 1 ATOM 969 C CG . PRO B 1 128 ? -15.724 -22.620 -19.593 0.91 32.86 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CG 1 ATOM 970 C CD . PRO B 1 128 ? -14.683 -23.527 -18.994 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CD 1 ATOM 971 N N . ALA B 1 129 ? -12.461 -21.129 -22.489 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N 1 ATOM 972 C CA . ALA B 1 129 ? -11.353 -20.281 -22.898 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA 1 ATOM 973 C C . ALA B 1 129 ? -11.125 -19.097 -21.966 0.94 32.32 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C 1 ATOM 974 O O . ALA B 1 129 ? -9.987 -18.761 -21.621 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O 1 ATOM 975 C CB . ALA B 1 129 ? -11.587 -19.778 -24.321 0.88 33.50 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB 1 ATOM 976 N N . ILE B 1 130 ? -12.211 -18.449 -21.578 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B N 1 ATOM 977 C CA . ILE B 1 130 ? -12.112 -17.235 -20.782 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CA 1 ATOM 978 C C . ILE B 1 130 ? -11.599 -17.566 -19.373 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B C 1 ATOM 979 O O . ILE B 1 130 ? -10.957 -16.742 -18.729 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B O 1 ATOM 980 C CB . ILE B 1 130 ? -13.466 -16.511 -20.717 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CB 1 ATOM 981 C CG1 . ILE B 1 130 ? -13.318 -15.145 -20.038 0.60 39.30 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG1 1 ATOM 982 C CG2 . ILE B 1 130 ? -14.503 -17.390 -20.022 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CG2 1 ATOM 983 C CD1 . ILE B 1 130 ? -12.114 -14.338 -20.531 0.95 42.70 ? ? ? ? ? ? 127 ILE B CD1 1 ATOM 984 N N . VAL B 1 131 ? -11.855 -18.786 -18.911 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B N 1 ATOM 985 C CA . VAL B 1 131 ? -11.340 -19.218 -17.619 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CA 1 ATOM 986 C C . VAL B 1 131 ? -9.815 -19.394 -17.691 0.65 30.01 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B C 1 ATOM 987 O O . VAL B 1 131 ? -9.077 -18.919 -16.824 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B O 1 ATOM 988 C CB . VAL B 1 131 ? -12.026 -20.521 -17.154 0.91 32.77 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CB 1 ATOM 989 C CG1 . VAL B 1 131 ? -11.287 -21.145 -15.960 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG1 1 ATOM 990 C CG2 . VAL B 1 131 ? -13.495 -20.252 -16.815 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG2 1 ATOM 991 N N . SER B 1 132 ? -9.340 -20.048 -18.746 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 129 SER B N 1 ATOM 992 C CA . SER B 1 132 ? -7.908 -20.234 -18.934 0.93 29.20 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CA 1 ATOM 993 C C . SER B 1 132 ? -7.185 -18.897 -19.098 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 129 SER B C 1 ATOM 994 O O . SER B 1 132 ? -6.088 -18.709 -18.571 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 129 SER B O 1 ATOM 995 C CB . SER B 1 132 ? -7.645 -21.134 -20.145 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CB 1 ATOM 996 O OG . SER B 1 132 ? -7.969 -22.470 -19.834 0.77 34.50 ? ? ? ? ? ? 129 SER B OG 1 ATOM 997 N N . GLU B 1 133 ? -7.812 -17.973 -19.819 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N 1 ATOM 998 C CA . GLU B 1 133 ? -7.266 -16.632 -19.989 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA 1 ATOM 999 C C . GLU B 1 133 ? -7.124 -15.932 -18.648 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C 1 ATOM 1000 O O . GLU B 1 133 ? -6.087 -15.360 -18.357 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O 1 ATOM 1001 C CB . GLU B 1 133 ? -8.152 -15.788 -20.910 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB 1 ATOM 1002 C CG . GLU B 1 133 ? -8.175 -16.239 -22.357 0.46 35.38 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG 1 ATOM 1003 C CD . GLU B 1 133 ? -9.295 -15.582 -23.134 0.30 34.99 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD 1 ATOM 1004 O OE1 . GLU B 1 133 ? -9.848 -16.224 -24.056 0.69 37.07 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 1 ATOM 1005 O OE2 . GLU B 1 133 ? -9.632 -14.426 -22.805 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 1 ATOM 1006 N N . GLN B 1 134 ? -8.178 -15.979 -17.836 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B N 1 ATOM 1007 C CA . GLN B 1 134 ? -8.155 -15.338 -16.523 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CA 1 ATOM 1008 C C . GLN B 1 134 ? -7.136 -15.979 -15.586 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B C 1 ATOM 1009 O O . GLN B 1 134 ? -6.520 -15.295 -14.775 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B O 1 ATOM 1010 C CB . GLN B 1 134 ? -9.545 -15.371 -15.892 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CB 1 ATOM 1011 C CG . GLN B 1 134 ? -10.491 -14.384 -16.532 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CG 1 ATOM 1012 C CD . GLN B 1 134 ? -9.932 -12.974 -16.519 0.91 37.64 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B CD 1 ATOM 1013 O OE1 . GLN B 1 134 ? -9.462 -12.491 -15.486 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B OE1 1 ATOM 1014 N NE2 . GLN B 1 134 ? -9.958 -12.314 -17.671 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 131 GLN B NE2 1 ATOM 1015 N N . ARG B 1 135 ? -6.949 -17.288 -15.712 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N 1 ATOM 1016 C CA . ARG B 1 135 ? -5.981 -17.989 -14.876 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA 1 ATOM 1017 C C . ARG B 1 135 ? -4.557 -17.528 -15.205 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C 1 ATOM 1018 O O . ARG B 1 135 ? -3.740 -17.291 -14.308 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O 1 ATOM 1019 C CB . ARG B 1 135 ? -6.118 -19.503 -15.058 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB 1 ATOM 1020 C CG . ARG B 1 135 ? -5.331 -20.336 -14.051 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG 1 ATOM 1021 C CD . ARG B 1 135 ? -5.574 -21.827 -14.283 0.92 23.66 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD 1 ATOM 1022 N NE . ARG B 1 135 ? -4.790 -22.678 -13.392 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE 1 ATOM 1023 C CZ . ARG B 1 135 ? -5.267 -23.772 -12.804 0.86 23.22 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ 1 ATOM 1024 N NH1 . ARG B 1 135 ? -6.521 -24.160 -13.026 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 1 ATOM 1025 N NH2 . ARG B 1 135 ? -4.495 -24.483 -11.999 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 1 ATOM 1026 N N A GLN B 1 136 ? -4.275 -17.420 -16.498 0.39 26.79 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B N 1 ATOM 1027 N N B GLN B 1 136 ? -4.261 -17.394 -16.491 0.61 26.78 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B N 1 ATOM 1028 C CA A GLN B 1 136 ? -3.010 -16.882 -16.976 0.39 26.34 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CA 1 ATOM 1029 C CA B GLN B 1 136 ? -2.954 -16.909 -16.907 0.61 26.26 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CA 1 ATOM 1030 C C A GLN B 1 136 ? -2.784 -15.487 -16.413 0.39 27.53 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B C 1 ATOM 1031 C C B GLN B 1 136 ? -2.757 -15.463 -16.436 0.61 27.54 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B C 1 ATOM 1032 O O A GLN B 1 136 ? -1.720 -15.189 -15.870 0.39 26.43 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B O 1 ATOM 1033 O O B GLN B 1 136 ? -1.681 -15.111 -15.959 0.61 26.42 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B O 1 ATOM 1034 C CB A GLN B 1 136 ? -2.991 -16.841 -18.506 0.39 28.41 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CB 1 ATOM 1035 C CB B GLN B 1 136 ? -2.793 -17.036 -18.430 0.61 28.46 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CB 1 ATOM 1036 C CG A GLN B 1 136 ? -1.835 -16.048 -19.096 0.39 29.23 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CG 1 ATOM 1037 C CG B GLN B 1 136 ? -2.724 -18.493 -18.906 0.61 28.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CG 1 ATOM 1038 C CD A GLN B 1 136 ? -0.550 -16.851 -19.168 0.39 35.77 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CD 1 ATOM 1039 C CD B GLN B 1 136 ? -2.574 -18.643 -20.419 0.61 40.14 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CD 1 ATOM 1040 O OE1 A GLN B 1 136 ? -0.064 -17.371 -18.159 0.39 36.04 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B OE1 1 ATOM 1041 O OE1 B GLN B 1 136 ? -1.992 -17.788 -21.094 0.61 44.18 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B OE1 1 ATOM 1042 N NE2 A GLN B 1 136 ? 0.005 -16.962 -20.371 0.39 32.57 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B NE2 1 ATOM 1043 N NE2 B GLN B 1 136 ? -3.096 -19.742 -20.954 0.61 36.31 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B NE2 1 ATOM 1044 N N . LYS B 1 137 ? -3.799 -14.639 -16.550 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B N 1 ATOM 1045 C CA . LYS B 1 137 ? -3.754 -13.266 -16.029 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B CA 1 ATOM 1046 C C . LYS B 1 137 ? -3.402 -13.249 -14.537 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B C 1 ATOM 1047 O O . LYS B 1 137 ? -2.565 -12.456 -14.103 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B O 1 ATOM 1048 C CB . LYS B 1 137 ? -5.097 -12.553 -16.244 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B CB 1 ATOM 1049 C CG . LYS B 1 137 ? -5.172 -11.647 -17.464 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B CG 1 ATOM 1050 C CD . LYS B 1 137 ? -4.812 -12.388 -18.740 0.17 32.68 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B CD 1 ATOM 1051 N N . GLU B 1 138 ? -4.029 -14.135 -13.765 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N 1 ATOM 1052 C CA . GLU B 1 138 ? -3.792 -14.179 -12.320 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA 1 ATOM 1053 C C . GLU B 1 138 ? -2.320 -14.446 -12.048 0.83 26.27 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C 1 ATOM 1054 O O . GLU B 1 138 ? -1.693 -13.772 -11.216 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O 1 ATOM 1055 C CB . GLU B 1 138 ? -4.667 -15.247 -11.640 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB 1 ATOM 1056 C CG . GLU B 1 138 ? -4.462 -15.324 -10.114 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG 1 ATOM 1057 C CD . GLU B 1 138 ? -5.206 -16.490 -9.447 0.82 31.02 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD 1 ATOM 1058 O OE1 . GLU B 1 138 ? -5.085 -17.644 -9.904 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 1 ATOM 1059 O OE2 . GLU B 1 138 ? -5.908 -16.248 -8.446 0.75 32.89 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 1 ATOM 1060 N N . LEU B 1 139 ? -1.765 -15.413 -12.778 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B N 1 ATOM 1061 C CA . LEU B 1 139 ? -0.376 -15.810 -12.598 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CA 1 ATOM 1062 C C . LEU B 1 139 ? 0.605 -14.700 -13.002 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B C 1 ATOM 1063 O O . LEU B 1 139 ? 1.609 -14.494 -12.331 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B O 1 ATOM 1064 C CB . LEU B 1 139 ? -0.088 -17.096 -13.390 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CB 1 ATOM 1065 C CG . LEU B 1 139 ? -0.726 -18.344 -12.758 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CG 1 ATOM 1066 C CD1 . LEU B 1 139 ? -0.411 -19.610 -13.525 0.85 25.81 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD1 1 ATOM 1067 C CD2 . LEU B 1 139 ? -0.302 -18.486 -11.304 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD2 1 ATOM 1068 N N . GLU B 1 140 ? 0.317 -13.989 -14.088 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B N 1 ATOM 1069 C CA . GLU B 1 140 ? 1.155 -12.848 -14.474 0.80 26.44 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CA 1 ATOM 1070 C C . GLU B 1 140 ? 1.179 -11.776 -13.383 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B C 1 ATOM 1071 O O . GLU B 1 140 ? 2.231 -11.252 -13.036 0.90 21.45 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B O 1 ATOM 1072 C CB . GLU B 1 140 ? 0.670 -12.240 -15.795 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CB 1 ATOM 1073 C CG . GLU B 1 140 ? 0.878 -13.157 -16.999 0.87 28.62 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CG 1 ATOM 1074 C CD . GLU B 1 140 ? 0.167 -12.647 -18.242 0.71 32.89 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CD 1 ATOM 1075 O OE1 . GLU B 1 140 ? -0.467 -11.571 -18.167 0.53 35.13 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B OE1 1 ATOM 1076 O OE2 . GLU B 1 140 ? 0.234 -13.324 -19.286 0.49 31.81 ? ? ? ? ? ? 137 GLU B OE2 1 ATOM 1077 N N . GLN B 1 141 ? 0.013 -11.460 -12.835 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B N 1 ATOM 1078 C CA . GLN B 1 141 ? -0.053 -10.528 -11.720 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CA 1 ATOM 1079 C C . GLN B 1 141 ? 0.731 -11.038 -10.498 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B C 1 ATOM 1080 O O . GLN B 1 141 ? 1.451 -10.274 -9.871 0.92 25.03 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B O 1 ATOM 1081 C CB . GLN B 1 141 ? -1.511 -10.247 -11.349 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CB 1 ATOM 1082 N N . ARG B 1 142 ? 0.618 -12.325 -10.175 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N 1 ATOM 1083 C CA . ARG B 1 142 ? 1.355 -12.887 -9.037 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA 1 ATOM 1084 C C . ARG B 1 142 ? 2.866 -12.638 -9.145 0.93 23.80 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C 1 ATOM 1085 O O . ARG B 1 142 ? 3.535 -12.367 -8.146 0.91 22.66 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O 1 ATOM 1086 C CB . ARG B 1 142 ? 1.104 -14.401 -8.907 0.93 22.80 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB 1 ATOM 1087 C CG . ARG B 1 142 ? -0.325 -14.817 -8.566 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG 1 ATOM 1088 C CD . ARG B 1 142 ? -0.643 -14.727 -7.062 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD 1 ATOM 1089 N NE . ARG B 1 142 ? -1.819 -15.537 -6.763 0.88 22.74 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE 1 ATOM 1090 C CZ . ARG B 1 142 ? -1.784 -16.854 -6.581 0.93 22.72 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ 1 ATOM 1091 N NH1 . ARG B 1 142 ? -0.625 -17.506 -6.636 0.97 21.65 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 1 ATOM 1092 N NH2 . ARG B 1 142 ? -2.905 -17.522 -6.343 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 1 ATOM 1093 N N . LYS B 1 143 ? 3.412 -12.736 -10.354 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N 1 ATOM 1094 C CA . LYS B 1 143 ? 4.855 -12.607 -10.508 0.88 25.59 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA 1 ATOM 1095 C C . LYS B 1 143 ? 5.275 -11.138 -10.475 0.73 26.72 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C 1 ATOM 1096 O O . LYS B 1 143 ? 6.454 -10.826 -10.319 0.78 28.75 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O 1 ATOM 1097 C CB . LYS B 1 143 ? 5.322 -13.312 -11.790 0.92 28.00 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB 1 ATOM 1098 C CG . LYS B 1 143 ? 5.287 -14.854 -11.625 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG 1 ATOM 1099 C CD . LYS B 1 143 ? 5.559 -15.602 -12.900 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD 1 ATOM 1100 C CE . LYS B 1 143 ? 5.373 -17.094 -12.705 0.70 28.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE 1 ATOM 1101 N NZ . LYS B 1 143 ? 3.934 -17.453 -12.580 0.82 29.23 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ 1 ATOM 1102 N N . LEU B 1 144 ? 4.305 -10.238 -10.587 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B N 1 ATOM 1103 C CA . LEU B 1 144 ? 4.574 -8.821 -10.348 0.95 24.86 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CA 1 ATOM 1104 C C . LEU B 1 144 ? 4.515 -8.518 -8.848 0.37 26.50 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B C 1 ATOM 1105 O O . LEU B 1 144 ? 5.306 -7.748 -8.327 0.97 26.74 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B O 1 ATOM 1106 C CB . LEU B 1 144 ? 3.581 -7.941 -11.113 0.87 24.11 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CB 1 ATOM 1107 C CG . LEU B 1 144 ? 3.787 -7.825 -12.633 0.77 24.45 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CG 1 ATOM 1108 C CD1 . LEU B 1 144 ? 2.596 -7.140 -13.292 0.64 24.18 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD1 1 ATOM 1109 C CD2 . LEU B 1 144 ? 5.066 -7.068 -12.955 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 141 LEU B CD2 1 ATOM 1110 N N . THR B 1 145 ? 3.586 -9.153 -8.149 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 142 THR B N 1 ATOM 1111 C CA . THR B 1 145 ? 3.375 -8.871 -6.735 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 142 THR B CA 1 ATOM 1112 C C . THR B 1 145 ? 4.411 -9.556 -5.846 0.95 26.02 ? ? ? ? ? ? 142 THR B C 1 ATOM 1113 O O . THR B 1 145 ? 4.919 -8.971 -4.882 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 142 THR B O 1 ATOM 1114 C CB . THR B 1 145 ? 1.974 -9.301 -6.334 0.83 28.47 ? ? ? ? ? ? 142 THR B CB 1 ATOM 1115 O OG1 . THR B 1 145 ? 1.031 -8.532 -7.089 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 142 THR B OG1 1 ATOM 1116 C CG2 . THR B 1 145 ? 1.737 -9.094 -4.851 0.98 30.37 ? ? ? ? ? ? 142 THR B CG2 1 ATOM 1117 N N . TYR B 1 146 ? 4.745 -10.792 -6.201 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B N 1 ATOM 1118 C CA . TYR B 1 146 ? 5.601 -11.628 -5.379 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CA 1 ATOM 1119 C C . TYR B 1 146 ? 6.950 -11.811 -6.054 0.96 27.75 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B C 1 ATOM 1120 O O . TYR B 1 146 ? 7.079 -12.599 -6.994 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B O 1 ATOM 1121 C CB . TYR B 1 146 ? 4.929 -12.990 -5.120 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CB 1 ATOM 1122 C CG . TYR B 1 146 ? 3.645 -12.886 -4.309 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CG 1 ATOM 1123 C CD1 . TYR B 1 146 ? 3.685 -12.845 -2.920 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CD1 1 ATOM 1124 C CD2 . TYR B 1 146 ? 2.402 -12.829 -4.931 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CD2 1 ATOM 1125 C CE1 . TYR B 1 146 ? 2.528 -12.744 -2.166 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CE1 1 ATOM 1126 C CE2 . TYR B 1 146 ? 1.226 -12.730 -4.180 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CE2 1 ATOM 1127 C CZ . TYR B 1 146 ? 1.302 -12.690 -2.796 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B CZ 1 ATOM 1128 O OH . TYR B 1 146 ? 0.160 -12.584 -2.032 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 143 TYR B OH 1 ATOM 1129 N N . GLN B 1 147 ? 7.955 -11.087 -5.567 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B N 1 ATOM 1130 C CA . GLN B 1 147 ? 9.263 -11.077 -6.207 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CA 1 ATOM 1131 C C . GLN B 1 147 ? 10.320 -11.629 -5.271 0.65 23.95 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B C 1 ATOM 1132 O O . GLN B 1 147 ? 10.209 -11.493 -4.049 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B O 1 ATOM 1133 C CB . GLN B 1 147 ? 9.635 -9.651 -6.647 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CB 1 ATOM 1134 C CG . GLN B 1 147 ? 8.502 -8.937 -7.374 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CG 1 ATOM 1135 C CD . GLN B 1 147 ? 8.947 -7.635 -8.027 0.58 33.13 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CD 1 ATOM 1136 O OE1 . GLN B 1 147 ? 9.994 -7.082 -7.690 0.59 34.26 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B OE1 1 ATOM 1137 N NE2 . GLN B 1 147 ? 8.154 -7.148 -8.974 0.65 29.98 ? ? ? ? ? ? 144 GLN B NE2 1 ATOM 1138 N N . TRP B 1 148 ? 11.330 -12.269 -5.856 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B N 1 ATOM 1139 C CA . TRP B 1 148 ? 12.464 -12.796 -5.109 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CA 1 ATOM 1140 C C . TRP B 1 148 ? 13.343 -11.673 -4.576 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B C 1 ATOM 1141 O O . TRP B 1 148 ? 13.443 -10.607 -5.179 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B O 1 ATOM 1142 C CB . TRP B 1 148 ? 13.316 -13.722 -5.989 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CB 1 ATOM 1143 C CG . TRP B 1 148 ? 12.668 -15.034 -6.324 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CG 1 ATOM 1144 C CD1 . TRP B 1 148 ? 12.101 -15.394 -7.517 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD1 1 ATOM 1145 C CD2 . TRP B 1 148 ? 12.526 -16.159 -5.453 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD2 1 ATOM 1146 N NE1 . TRP B 1 148 ? 11.631 -16.686 -7.444 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B NE1 1 ATOM 1147 C CE2 . TRP B 1 148 ? 11.868 -17.171 -6.183 0.90 23.52 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE2 1 ATOM 1148 C CE3 . TRP B 1 148 ? 12.885 -16.406 -4.124 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE3 1 ATOM 1149 C CZ2 . TRP B 1 148 ? 11.561 -18.409 -5.626 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ2 1 ATOM 1150 C CZ3 . TRP B 1 148 ? 12.586 -17.644 -3.574 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ3 1 ATOM 1151 C CH2 . TRP B 1 148 ? 11.926 -18.626 -4.323 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CH2 1 ATOM 1152 N N . ASP B 1 149 ? 13.977 -11.923 -3.442 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B N 1 ATOM 1153 C CA . ASP B 1 149 ? 15.025 -11.050 -2.942 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CA 1 ATOM 1154 C C . ASP B 1 149 ? 15.937 -11.923 -2.098 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B C 1 ATOM 1155 O O . ASP B 1 149 ? 15.559 -13.035 -1.726 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B O 1 ATOM 1156 C CB . ASP B 1 149 ? 14.461 -9.879 -2.137 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CB 1 ATOM 1157 C CG . ASP B 1 149 ? 15.465 -8.727 -1.995 0.89 34.80 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CG 1 ATOM 1158 O OD1 . ASP B 1 149 ? 16.617 -8.875 -2.454 0.78 34.81 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B OD1 1 ATOM 1159 O OD2 . ASP B 1 149 ? 15.107 -7.684 -1.416 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B OD2 1 ATOM 1160 N N . TYR B 1 150 ? 17.137 -11.432 -1.806 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B N 1 ATOM 1161 C CA . TYR B 1 150 ? 18.167 -12.259 -1.187 0.83 29.89 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CA 1 ATOM 1162 C C . TYR B 1 150 ? 18.957 -11.480 -0.147 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B C 1 ATOM 1163 O O . TYR B 1 150 ? 19.352 -10.344 -0.393 0.89 29.51 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B O 1 ATOM 1164 C CB . TYR B 1 150 ? 19.123 -12.809 -2.262 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CB 1 ATOM 1165 C CG . TYR B 1 150 ? 18.400 -13.528 -3.373 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CG 1 ATOM 1166 C CD1 . TYR B 1 150 ? 18.044 -14.865 -3.237 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CD1 1 ATOM 1167 C CD2 . TYR B 1 150 ? 18.040 -12.862 -4.540 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CD2 1 ATOM 1168 C CE1 . TYR B 1 150 ? 17.363 -15.533 -4.246 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CE1 1 ATOM 1169 C CE2 . TYR B 1 150 ? 17.350 -13.520 -5.555 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CE2 1 ATOM 1170 C CZ . TYR B 1 150 ? 17.014 -14.851 -5.396 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B CZ 1 ATOM 1171 O OH . TYR B 1 150 ? 16.334 -15.513 -6.386 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 147 TYR B OH 1 ATOM 1172 N N . VAL B 1 151 ? 19.184 -12.094 1.006 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N 1 ATOM 1173 C CA . VAL B 1 151 ? 20.067 -11.516 2.008 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA 1 ATOM 1174 C C . VAL B 1 151 ? 21.492 -11.492 1.446 0.93 36.74 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C 1 ATOM 1175 O O . VAL B 1 151 ? 22.222 -10.513 1.605 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O 1 ATOM 1176 C CB . VAL B 1 151 ? 20.008 -12.309 3.329 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB 1 ATOM 1177 C CG1 . VAL B 1 151 ? 21.232 -12.037 4.184 0.92 39.15 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1 1 ATOM 1178 C CG2 . VAL B 1 151 ? 18.722 -11.969 4.089 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2 1 ATOM 1179 N N . SER B 1 152 ? 21.862 -12.567 0.757 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N 1 ATOM 1180 C CA . SER B 1 152 ? 23.173 -12.683 0.127 0.93 38.41 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA 1 ATOM 1181 C C . SER B 1 152 ? 23.146 -13.792 -0.910 0.90 36.73 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C 1 ATOM 1182 O O . SER B 1 152 ? 22.112 -14.433 -1.103 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O 1 ATOM 1183 C CB . SER B 1 152 ? 24.251 -12.976 1.167 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB 1 ATOM 1184 O OG . SER B 1 152 ? 24.175 -14.325 1.587 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG 1 ATOM 1185 N N . ASP B 1 153 ? 24.287 -14.039 -1.551 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B N 1 ATOM 1186 C CA . ASP B 1 153 ? 24.390 -15.108 -2.541 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CA 1 ATOM 1187 C C . ASP B 1 153 ? 24.300 -16.476 -1.882 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B C 1 ATOM 1188 O O . ASP B 1 153 ? 24.078 -17.485 -2.553 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B O 1 ATOM 1189 C CB . ASP B 1 153 ? 25.710 -15.018 -3.327 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CB 1 ATOM 1190 C CG . ASP B 1 153 ? 25.783 -13.797 -4.228 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B CG 1 ATOM 1191 O OD1 . ASP B 1 153 ? 24.726 -13.217 -4.554 0.82 36.13 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B OD1 1 ATOM 1192 O OD2 . ASP B 1 153 ? 26.910 -13.420 -4.614 0.63 36.74 ? ? ? ? ? ? 150 ASP B OD2 1 ATOM 1193 N N . ASP B 1 154 ? 24.495 -16.518 -0.568 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B N 1 ATOM 1194 C CA . ASP B 1 154 ? 24.554 -17.794 0.137 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CA 1 ATOM 1195 C C . ASP B 1 154 ? 23.369 -18.025 1.078 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B C 1 ATOM 1196 O O . ASP B 1 154 ? 23.444 -18.831 2.007 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B O 1 ATOM 1197 C CB . ASP B 1 154 ? 25.873 -17.890 0.898 0.97 34.07 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CB 1 ATOM 1198 C CG . ASP B 1 154 ? 27.083 -17.752 -0.023 0.88 38.20 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CG 1 ATOM 1199 O OD1 . ASP B 1 154 ? 27.035 -18.266 -1.162 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD1 1 ATOM 1200 O OD2 . ASP B 1 154 ? 28.074 -17.123 0.385 0.81 37.85 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD2 1 ATOM 1201 N N . MET B 1 155 ? 22.266 -17.335 0.819 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 152 MET B N 1 ATOM 1202 C CA . MET B 1 155 ? 21.048 -17.530 1.603 0.93 32.32 ? ? ? ? ? ? 152 MET B CA 1 ATOM 1203 C C . MET B 1 155 ? 19.872 -17.879 0.692 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 152 MET B C 1 ATOM 1204 O O . MET B 1 155 ? 19.833 -17.439 -0.459 0.85 26.39 ? ? ? ? ? ? 152 MET B O 1 ATOM 1205 C CB . MET B 1 155 ? 20.740 -16.274 2.423 0.74 29.85 ? ? ? ? ? ? 152 MET B CB 1 ATOM 1206 C CG . MET B 1 155 ? 21.738 -16.017 3.553 0.92 31.98 ? ? ? ? ? ? 152 MET B CG 1 ATOM 1207 S SD . MET B 1 155 ? 21.642 -17.275 4.853 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 152 MET B SD 1 ATOM 1208 C CE . MET B 1 155 ? 20.197 -16.708 5.743 0.87 28.01 ? ? ? ? ? ? 152 MET B CE 1 ATOM 1209 N N . PRO B 1 156 ? 18.906 -18.669 1.203 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N 1 ATOM 1210 C CA . PRO B 1 156 ? 17.749 -19.022 0.373 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA 1 ATOM 1211 C C . PRO B 1 156 ? 16.956 -17.777 0.019 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C 1 ATOM 1212 O O . PRO B 1 156 ? 16.983 -16.805 0.776 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O 1 ATOM 1213 C CB . PRO B 1 156 ? 16.937 -19.968 1.271 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB 1 ATOM 1214 C CG . PRO B 1 156 ? 17.326 -19.587 2.671 0.90 28.12 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG 1 ATOM 1215 C CD . PRO B 1 156 ? 18.795 -19.215 2.568 0.76 27.78 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD 1 ATOM 1216 N N . GLY B 1 157 ? 16.291 -17.788 -1.130 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 154 GLY B N 1 ATOM 1217 C CA . GLY B 1 157 ? 15.499 -16.642 -1.538 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 154 GLY B CA 1 ATOM 1218 C C . GLY B 1 157 ? 14.351 -16.341 -0.587 0.89 25.10 ? ? ? ? ? ? 154 GLY B C 1 ATOM 1219 O O . GLY B 1 157 ? 13.750 -17.255 -0.001 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 154 GLY B O 1 ATOM 1220 N N . ASN B 1 158 ? 14.048 -15.055 -0.441 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N 1 ATOM 1221 C CA . ASN B 1 158 ? 12.962 -14.595 0.419 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA 1 ATOM 1222 C C . ASN B 1 158 ? 12.066 -13.631 -0.357 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C 1 ATOM 1223 O O . ASN B 1 158 ? 12.406 -13.218 -1.470 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O 1 ATOM 1224 C CB . ASN B 1 158 ? 13.510 -13.934 1.704 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB 1 ATOM 1225 C CG . ASN B 1 158 ? 14.329 -12.660 1.434 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG 1 ATOM 1226 O OD1 . ASN B 1 158 ? 15.562 -12.691 1.412 0.93 29.24 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1 1 ATOM 1227 N ND2 . ASN B 1 158 ? 13.644 -11.536 1.267 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2 1 ATOM 1228 N N . ILE B 1 159 ? 10.914 -13.285 0.208 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B N 1 ATOM 1229 C CA . ILE B 1 159 ? 10.008 -12.370 -0.479 0.97 23.28 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CA 1 ATOM 1230 C C . ILE B 1 159 ? 10.613 -10.966 -0.447 0.93 26.42 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B C 1 ATOM 1231 O O . ILE B 1 159 ? 11.238 -10.577 0.533 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B O 1 ATOM 1232 C CB . ILE B 1 159 ? 8.584 -12.361 0.147 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CB 1 ATOM 1233 C CG1 . ILE B 1 159 ? 7.643 -11.422 -0.639 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG1 1 ATOM 1234 C CG2 . ILE B 1 159 ? 8.641 -11.961 1.628 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG2 1 ATOM 1235 C CD1 . ILE B 1 159 ? 6.139 -11.774 -0.488 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CD1 1 ATOM 1236 N N . LYS B 1 160 ? 10.480 -10.238 -1.549 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N 1 ATOM 1237 C CA . LYS B 1 160 ? 10.896 -8.849 -1.592 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA 1 ATOM 1238 C C . LYS B 1 160 ? 9.884 -7.992 -0.829 0.90 25.52 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C 1 ATOM 1239 O O . LYS B 1 160 ? 8.712 -7.902 -1.211 0.89 22.58 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O 1 ATOM 1240 C CB . LYS B 1 160 ? 11.025 -8.372 -3.046 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB 1 ATOM 1241 C CG . LYS B 1 160 ? 11.663 -6.990 -3.200 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG 1 ATOM 1242 C CD . LYS B 1 160 ? 11.833 -6.631 -4.685 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD 1 ATOM 1243 N N . ALA B 1 161 ? 10.345 -7.367 0.248 0.97 29.64 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N 1 ATOM 1244 C CA . ALA B 1 161 ? 9.485 -6.578 1.125 0.66 32.44 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA 1 ATOM 1245 C C . ALA B 1 161 ? 10.327 -5.855 2.157 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C 1 ATOM 1246 O O . ALA B 1 161 ? 11.078 -6.488 2.893 0.73 32.03 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O 1 ATOM 1247 C CB . ALA B 1 161 ? 8.461 -7.466 1.822 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB 1 ATOM 1248 N N . LYS B 1 162 ? 10.204 -4.534 2.227 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N 1 ATOM 1249 C CA . LYS B 1 162 ? 10.966 -3.788 3.224 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA 1 ATOM 1250 C C . LYS B 1 162 ? 10.415 -4.087 4.620 0.67 37.20 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C 1 ATOM 1251 O O . LYS B 1 162 ? 11.151 -4.506 5.519 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O 1 ATOM 1252 C CB . LYS B 1 162 ? 10.931 -2.286 2.926 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB 1 ATOM 1253 N N . THR B 1 163 ? 9.111 -3.896 4.791 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 160 THR B N 1 ATOM 1254 C CA . THR B 1 163 ? 8.464 -4.140 6.077 0.85 29.60 ? ? ? ? ? ? 160 THR B CA 1 ATOM 1255 C C . THR B 1 163 ? 7.221 -4.999 5.920 0.96 27.66 ? ? ? ? ? ? 160 THR B C 1 ATOM 1256 O O . THR B 1 163 ? 6.716 -5.176 4.812 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 160 THR B O 1 ATOM 1257 C CB . THR B 1 163 ? 8.028 -2.836 6.766 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 160 THR B CB 1 ATOM 1258 O OG1 . THR B 1 163 ? 6.894 -2.312 6.072 0.95 32.94 ? ? ? ? ? ? 160 THR B OG1 1 ATOM 1259 C CG2 . THR B 1 163 ? 9.155 -1.812 6.771 0.70 34.50 ? ? ? ? ? ? 160 THR B CG2 1 ATOM 1260 N N . HIS B 1 164 ? 6.716 -5.485 7.052 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B N 1 ATOM 1261 C CA . HIS B 1 164 ? 5.514 -6.306 7.092 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CA 1 ATOM 1262 C C . HIS B 1 164 ? 4.359 -5.648 6.347 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B C 1 ATOM 1263 O O . HIS B 1 164 ? 3.640 -6.308 5.610 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B O 1 ATOM 1264 C CB . HIS B 1 164 ? 5.117 -6.589 8.542 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CB 1 ATOM 1265 C CG . HIS B 1 164 ? 3.833 -7.352 8.682 0.88 24.49 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CG 1 ATOM 1266 N ND1 . HIS B 1 164 ? 2.603 -6.735 8.761 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B ND1 1 ATOM 1267 C CD2 . HIS B 1 164 ? 3.591 -8.684 8.754 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CD2 1 ATOM 1268 C CE1 . HIS B 1 164 ? 1.658 -7.652 8.884 0.92 22.45 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B CE1 1 ATOM 1269 N NE2 . HIS B 1 164 ? 2.233 -8.844 8.885 0.91 25.20 ? ? ? ? ? ? 161 HIS B NE2 1 ATOM 1270 N N . ASP B 1 165 ? 4.200 -4.338 6.510 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B N 1 ATOM 1271 C CA . ASP B 1 165 ? 3.072 -3.659 5.883 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CA 1 ATOM 1272 C C . ASP B 1 165 ? 3.303 -3.422 4.373 0.77 28.20 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B C 1 ATOM 1273 O O . ASP B 1 165 ? 2.377 -3.040 3.654 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B O 1 ATOM 1274 C CB . ASP B 1 165 ? 2.769 -2.351 6.623 0.91 37.59 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CB 1 ATOM 1275 C CG . ASP B 1 165 ? 2.068 -2.589 7.971 0.53 37.31 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B CG 1 ATOM 1276 O OD1 . ASP B 1 165 ? 2.011 -3.749 8.449 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B OD1 1 ATOM 1277 O OD2 . ASP B 1 165 ? 1.566 -1.615 8.560 0.56 38.53 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B OD2 1 ATOM 1278 N N . ASP B 1 166 ? 4.517 -3.694 3.893 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N 1 ATOM 1279 C CA . ASP B 1 166 ? 4.792 -3.720 2.451 0.96 31.71 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA 1 ATOM 1280 C C . ASP B 1 166 ? 4.329 -5.016 1.800 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C 1 ATOM 1281 O O . ASP B 1 166 ? 4.325 -5.130 0.575 0.78 31.25 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O 1 ATOM 1282 C CB . ASP B 1 166 ? 6.286 -3.556 2.159 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB 1 ATOM 1283 C CG . ASP B 1 166 ? 6.786 -2.166 2.439 0.31 34.87 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG 1 ATOM 1284 O OD1 . ASP B 1 166 ? 6.105 -1.199 2.037 0.75 36.46 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1 1 ATOM 1285 O OD2 . ASP B 1 166 ? 7.866 -2.047 3.057 0.78 39.30 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2 1 ATOM 1286 N N . LEU B 1 167 ? 3.991 -6.008 2.618 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N 1 ATOM 1287 C CA . LEU B 1 167 ? 3.558 -7.299 2.099 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA 1 ATOM 1288 C C . LEU B 1 167 ? 2.129 -7.202 1.583 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C 1 ATOM 1289 O O . LEU B 1 167 ? 1.312 -6.469 2.144 0.85 26.41 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O 1 ATOM 1290 C CB . LEU B 1 167 ? 3.646 -8.391 3.186 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB 1 ATOM 1291 C CG . LEU B 1 167 ? 5.023 -8.796 3.716 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG 1 ATOM 1292 C CD1 . LEU B 1 167 ? 4.907 -9.529 5.072 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1 1 ATOM 1293 C CD2 . LEU B 1 167 ? 5.758 -9.665 2.695 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2 1 ATOM 1294 N N . PRO B 1 168 ? 1.814 -7.961 0.523 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B N 1 ATOM 1295 C CA . PRO B 1 168 ? 0.416 -8.159 0.136 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B CA 1 ATOM 1296 C C . PRO B 1 168 ? -0.367 -8.644 1.345 0.80 27.66 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B C 1 ATOM 1297 O O . PRO B 1 168 ? 0.143 -9.463 2.123 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B O 1 ATOM 1298 C CB . PRO B 1 168 ? 0.490 -9.252 -0.934 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B CB 1 ATOM 1299 C CG . PRO B 1 168 ? 1.884 -9.210 -1.424 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B CG 1 ATOM 1300 C CD . PRO B 1 168 ? 2.731 -8.794 -0.270 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 165 PRO B CD 1 ATOM 1301 N N . ARG B 1 169 ? -1.580 -8.148 1.518 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B N 1 ATOM 1302 C CA . ARG B 1 169 ? -2.336 -8.492 2.711 0.87 24.27 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CA 1 ATOM 1303 C C . ARG B 1 169 ? -2.555 -10.001 2.851 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B C 1 ATOM 1304 O O . ARG B 1 169 ? -2.634 -10.518 3.966 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B O 1 ATOM 1305 C CB . ARG B 1 169 ? -3.674 -7.762 2.719 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CB 1 ATOM 1306 C CG . ARG B 1 169 ? -4.306 -7.723 4.101 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CG 1 ATOM 1307 C CD . ARG B 1 169 ? -5.383 -6.668 4.173 0.67 31.00 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CD 1 ATOM 1308 N NE . ARG B 1 169 ? -5.974 -6.592 5.504 0.81 29.01 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NE 1 ATOM 1309 C CZ . ARG B 1 169 ? -6.603 -5.516 5.961 0.79 30.45 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CZ 1 ATOM 1310 N NH1 . ARG B 1 169 ? -6.710 -4.441 5.192 0.83 33.93 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NH1 1 ATOM 1311 N NH2 . ARG B 1 169 ? -7.121 -5.513 7.176 0.84 35.64 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NH2 1 ATOM 1312 N N . ASP B 1 170 ? -2.621 -10.707 1.723 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B N 1 ATOM 1313 C CA . ASP B 1 170 ? -2.806 -12.166 1.736 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CA 1 ATOM 1314 C C . ASP B 1 170 ? -1.698 -12.918 2.487 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B C 1 ATOM 1315 O O . ASP B 1 170 ? -1.910 -14.037 2.966 0.80 23.93 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B O 1 ATOM 1316 C CB . ASP B 1 170 ? -2.877 -12.707 0.303 0.91 23.06 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CB 1 ATOM 1317 C CG . ASP B 1 170 ? -4.237 -12.527 -0.328 0.89 26.22 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CG 1 ATOM 1318 O OD1 . ASP B 1 170 ? -5.236 -12.421 0.416 0.86 23.98 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD1 1 ATOM 1319 O OD2 . ASP B 1 170 ? -4.305 -12.501 -1.576 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD2 1 ATOM 1320 N N . VAL B 1 171 ? -0.512 -12.328 2.579 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B N 1 ATOM 1321 C CA . VAL B 1 171 ? 0.564 -13.002 3.296 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CA 1 ATOM 1322 C C . VAL B 1 171 ? 1.017 -12.233 4.538 0.92 21.36 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B C 1 ATOM 1323 O O . VAL B 1 171 ? 2.035 -12.565 5.142 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B O 1 ATOM 1324 C CB . VAL B 1 171 ? 1.776 -13.259 2.365 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CB 1 ATOM 1325 C CG1 . VAL B 1 171 ? 1.318 -14.019 1.134 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG1 1 ATOM 1326 C CG2 . VAL B 1 171 ? 2.454 -11.944 1.973 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG2 1 ATOM 1327 N N . GLN B 1 172 ? 0.267 -11.204 4.924 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B N 1 ATOM 1328 C CA . GLN B 1 172 ? 0.518 -10.551 6.201 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B CA 1 ATOM 1329 C C . GLN B 1 172 ? -0.025 -11.418 7.318 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B C 1 ATOM 1330 O O . GLN B 1 172 ? -0.861 -12.280 7.075 0.84 22.48 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B O 1 ATOM 1331 C CB . GLN B 1 172 ? -0.135 -9.166 6.254 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B CB 1 ATOM 1332 C CG . GLN B 1 172 ? 0.611 -8.071 5.469 0.96 20.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B CG 1 ATOM 1333 C CD . GLN B 1 172 ? -0.113 -6.740 5.549 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B CD 1 ATOM 1334 O OE1 . GLN B 1 172 ? -0.982 -6.568 6.386 0.97 24.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B OE1 1 ATOM 1335 N NE2 . GLN B 1 172 ? 0.233 -5.804 4.670 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 169 GLN B NE2 1 ATOM 1336 N N . PHE B 1 173 ? 0.446 -11.188 8.542 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B N 1 ATOM 1337 C CA . PHE B 1 173 ? -0.233 -11.710 9.733 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CA 1 ATOM 1338 C C . PHE B 1 173 ? -1.707 -11.307 9.710 0.87 26.84 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B C 1 ATOM 1339 O O . PHE B 1 173 ? -2.032 -10.217 9.255 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B O 1 ATOM 1340 C CB . PHE B 1 173 ? 0.384 -11.134 11.004 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CB 1 ATOM 1341 C CG . PHE B 1 173 ? 1.570 -11.876 11.519 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CG 1 ATOM 1342 C CD1 . PHE B 1 173 ? 1.782 -13.191 11.197 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CD1 1 ATOM 1343 C CD2 . PHE B 1 173 ? 2.462 -11.243 12.372 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CD2 1 ATOM 1344 C CE1 . PHE B 1 173 ? 2.871 -13.873 11.709 0.66 23.09 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CE1 1 ATOM 1345 C CE2 . PHE B 1 173 ? 3.556 -11.918 12.888 0.94 25.92 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CE2 1 ATOM 1346 C CZ . PHE B 1 173 ? 3.760 -13.227 12.555 0.97 24.59 ? ? ? ? ? ? 170 PHE B CZ 1 ATOM 1347 N N . THR B 1 174 ? -2.593 -12.143 10.237 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 171 THR B N 1 ATOM 1348 C CA . THR B 1 174 ? -3.910 -11.652 10.611 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 171 THR B CA 1 ATOM 1349 C C . THR B 1 174 ? -3.729 -10.541 11.646 0.86 22.58 ? ? ? ? ? ? 171 THR B C 1 ATOM 1350 O O . THR B 1 174 ? -2.686 -10.469 12.296 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 171 THR B O 1 ATOM 1351 C CB . THR B 1 174 ? -4.792 -12.747 11.216 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 171 THR B CB 1 ATOM 1352 O OG1 . THR B 1 174 ? -4.145 -13.281 12.381 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 171 THR B OG1 1 ATOM 1353 C CG2 . THR B 1 174 ? -5.050 -13.869 10.208 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 171 THR B CG2 1 ATOM 1354 N N . ASP B 1 175 ? -4.731 -9.681 11.818 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B N 1 ATOM 1355 C CA . ASP B 1 175 ? -4.646 -8.660 12.868 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CA 1 ATOM 1356 C C . ASP B 1 175 ? -4.577 -9.301 14.249 0.91 22.39 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B C 1 ATOM 1357 O O . ASP B 1 175 ? -3.912 -8.787 15.159 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B O 1 ATOM 1358 C CB . ASP B 1 175 ? -5.828 -7.696 12.796 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CB 1 ATOM 1359 C CG . ASP B 1 175 ? -5.581 -6.556 11.829 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CG 1 ATOM 1360 O OD1 . ASP B 1 175 ? -5.628 -6.798 10.605 0.65 34.44 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B OD1 1 ATOM 1361 O OD2 . ASP B 1 175 ? -5.329 -5.427 12.293 0.36 36.19 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B OD2 1 ATOM 1362 N N . GLU B 1 176 ? -5.258 -10.429 14.402 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N 1 ATOM 1363 C CA . GLU B 1 176 ? -5.203 -11.182 15.654 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA 1 ATOM 1364 C C . GLU B 1 176 ? -3.766 -11.574 15.968 0.91 23.04 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C 1 ATOM 1365 O O . GLU B 1 176 ? -3.305 -11.429 17.105 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O 1 ATOM 1366 C CB . GLU B 1 176 ? -6.092 -12.430 15.588 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB 1 ATOM 1367 C CG . GLU B 1 176 ? -7.606 -12.123 15.541 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG 1 ATOM 1368 C CD . GLU B 1 176 ? -8.129 -11.896 14.128 0.65 28.67 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD 1 ATOM 1369 O OE1 . GLU B 1 176 ? -9.329 -12.133 13.900 0.91 29.23 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 ATOM 1370 O OE2 . GLU B 1 176 ? -7.352 -11.478 13.242 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 ATOM 1371 N N . LYS B 1 177 ? -3.045 -12.052 14.959 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B N 1 ATOM 1372 C CA . LYS B 1 177 ? -1.672 -12.504 15.192 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B CA 1 ATOM 1373 C C . LYS B 1 177 ? -0.730 -11.305 15.308 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B C 1 ATOM 1374 O O . LYS B 1 177 ? 0.214 -11.338 16.100 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B O 1 ATOM 1375 C CB . LYS B 1 177 ? -1.216 -13.477 14.079 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B CB 1 ATOM 1376 C CG . LYS B 1 177 ? 0.256 -13.878 14.146 0.78 24.59 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B CG 1 ATOM 1377 C CD . LYS B 1 177 ? 0.707 -14.328 15.541 0.98 22.74 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B CD 1 ATOM 1378 C CE . LYS B 1 177 ? 2.080 -14.995 15.495 0.75 26.44 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B CE 1 ATOM 1379 N NZ . LYS B 1 177 ? 2.014 -16.283 14.746 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 174 LYS B NZ 1 ATOM 1380 N N . SER B 1 178 ? -0.980 -10.238 14.545 0.87 23.14 ? ? ? ? ? ? 175 SER B N 1 ATOM 1381 C CA . SER B 1 178 ? -0.210 -9.000 14.729 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CA 1 ATOM 1382 C C . SER B 1 178 ? -0.306 -8.511 16.176 0.77 22.67 ? ? ? ? ? ? 175 SER B C 1 ATOM 1383 O O . SER B 1 178 ? 0.697 -8.112 16.773 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 175 SER B O 1 ATOM 1384 C CB . SER B 1 178 ? -0.685 -7.888 13.787 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CB 1 ATOM 1385 O OG . SER B 1 178 ? -0.103 -8.012 12.502 0.72 23.63 ? ? ? ? ? ? 175 SER B OG 1 ATOM 1386 N N . ARG B 1 179 ? -1.511 -8.552 16.737 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B N 1 ATOM 1387 C CA . ARG B 1 179 ? -1.711 -8.117 18.123 0.90 25.45 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CA 1 ATOM 1388 C C . ARG B 1 179 ? -1.042 -9.073 19.094 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B C 1 ATOM 1389 O O . ARG B 1 179 ? -0.382 -8.650 20.037 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B O 1 ATOM 1390 C CB . ARG B 1 179 ? -3.191 -8.003 18.470 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CB 1 ATOM 1391 C CG . ARG B 1 179 ? -3.452 -7.702 19.960 0.43 26.91 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CG 1 ATOM 1392 C CD . ARG B 1 179 ? -4.944 -7.748 20.298 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CD 1 ATOM 1393 N NE . ARG B 1 179 ? -5.715 -7.128 19.234 0.51 33.19 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NE 1 ATOM 1394 C CZ . ARG B 1 179 ? -6.608 -7.766 18.492 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CZ 1 ATOM 1395 N NH1 . ARG B 1 179 ? -6.884 -9.045 18.725 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH1 1 ATOM 1396 N NH2 . ARG B 1 179 ? -7.244 -7.112 17.536 0.46 29.84 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH2 1 ATOM 1397 N N . SER B 1 180 ? -1.216 -10.367 18.862 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 177 SER B N 1 ATOM 1398 C CA . SER B 1 180 ? -0.569 -11.342 19.718 0.93 26.57 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CA 1 ATOM 1399 C C . SER B 1 180 ? 0.936 -11.090 19.730 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 177 SER B C 1 ATOM 1400 O O . SER B 1 180 ? 1.555 -11.058 20.793 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 177 SER B O 1 ATOM 1401 C CB . SER B 1 180 ? -0.875 -12.764 19.265 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 177 SER B CB 1 ATOM 1402 O OG . SER B 1 180 ? -0.130 -13.677 20.046 0.97 25.56 ? ? ? ? ? ? 177 SER B OG 1 ATOM 1403 N N . TYR B 1 181 ? 1.510 -10.858 18.555 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B N 1 ATOM 1404 C CA . TYR B 1 181 ? 2.930 -10.589 18.460 0.82 23.68 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CA 1 ATOM 1405 C C . TYR B 1 181 ? 3.309 -9.279 19.168 0.86 25.28 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B C 1 ATOM 1406 O O . TYR B 1 181 ? 4.225 -9.255 19.985 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B O 1 ATOM 1407 C CB . TYR B 1 181 ? 3.377 -10.551 16.990 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CB 1 ATOM 1408 C CG . TYR B 1 181 ? 4.816 -10.125 16.822 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CG 1 ATOM 1409 C CD1 . TYR B 1 181 ? 5.862 -10.940 17.237 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CD1 1 ATOM 1410 C CD2 . TYR B 1 181 ? 5.131 -8.897 16.255 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CD2 1 ATOM 1411 C CE1 . TYR B 1 181 ? 7.192 -10.532 17.087 0.89 30.71 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CE1 1 ATOM 1412 C CE2 . TYR B 1 181 ? 6.436 -8.488 16.112 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CE2 1 ATOM 1413 C CZ . TYR B 1 181 ? 7.466 -9.308 16.520 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B CZ 1 ATOM 1414 O OH . TYR B 1 181 ? 8.770 -8.873 16.363 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 178 TYR B OH 1 ATOM 1415 N N . GLN B 1 182 ? 2.612 -8.192 18.860 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B N 1 ATOM 1416 C CA . GLN B 1 182 ? 3.003 -6.899 19.413 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CA 1 ATOM 1417 C C . GLN B 1 182 ? 2.774 -6.848 20.929 0.88 21.87 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B C 1 ATOM 1418 O O . GLN B 1 182 ? 3.539 -6.216 21.647 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B O 1 ATOM 1419 C CB . GLN B 1 182 ? 2.261 -5.745 18.718 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CB 1 ATOM 1420 C CG . GLN B 1 182 ? 2.750 -5.446 17.288 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CG 1 ATOM 1421 C CD . GLN B 1 182 ? 4.212 -5.020 17.229 0.81 31.04 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CD 1 ATOM 1422 O OE1 . GLN B 1 182 ? 4.764 -4.497 18.200 0.34 31.53 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B OE1 1 ATOM 1423 N NE2 . GLN B 1 182 ? 4.847 -5.247 16.084 0.62 39.58 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B NE2 1 ATOM 1424 N N . GLU B 1 183 ? 1.733 -7.509 21.419 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N 1 ATOM 1425 C CA . GLU B 1 183 ? 1.501 -7.511 22.859 0.99 25.53 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA 1 ATOM 1426 C C . GLU B 1 183 ? 2.561 -8.350 23.583 0.70 24.33 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C 1 ATOM 1427 O O . GLU B 1 183 ? 2.937 -8.039 24.709 0.86 23.26 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O 1 ATOM 1428 C CB . GLU B 1 183 ? 0.098 -8.021 23.190 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB 1 ATOM 1429 C CG . GLU B 1 183 ? -1.024 -7.063 22.786 0.91 28.65 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG 1 ATOM 1430 C CD . GLU B 1 183 ? -0.911 -5.701 23.468 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD 1 ATOM 1431 O OE1 . GLU B 1 183 ? -1.279 -4.689 22.839 0.39 29.24 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 1 ATOM 1432 O OE2 . GLU B 1 183 ? -0.457 -5.649 24.630 0.52 30.20 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 1 ATOM 1433 N N . SER B 1 184 ? 3.052 -9.405 22.938 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 181 SER B N 1 ATOM 1434 C CA . SER B 1 184 ? 4.115 -10.206 23.539 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA 1 ATOM 1435 C C . SER B 1 184 ? 5.412 -9.394 23.636 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 181 SER B C 1 ATOM 1436 O O . SER B 1 184 ? 6.160 -9.535 24.598 0.81 23.80 ? ? ? ? ? ? 181 SER B O 1 ATOM 1437 C CB . SER B 1 184 ? 4.341 -11.503 22.752 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB 1 ATOM 1438 O OG . SER B 1 184 ? 4.994 -11.255 21.512 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG 1 ATOM 1439 N N . ARG B 1 185 ? 5.671 -8.538 22.649 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B N 1 ATOM 1440 C CA . ARG B 1 185 ? 6.846 -7.664 22.695 0.92 23.63 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CA 1 ATOM 1441 C C . ARG B 1 185 ? 6.727 -6.697 23.866 0.74 26.41 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B C 1 ATOM 1442 O O . ARG B 1 185 ? 7.679 -6.493 24.611 0.99 24.47 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B O 1 ATOM 1443 C CB . ARG B 1 185 ? 7.022 -6.884 21.384 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CB 1 ATOM 1444 C CG . ARG B 1 185 ? 7.502 -7.720 20.197 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CG 1 ATOM 1445 C CD . ARG B 1 185 ? 9.001 -7.972 20.257 0.65 36.97 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CD 1 ATOM 1446 N NE . ARG B 1 185 ? 9.764 -6.960 19.529 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NE 1 ATOM 1447 C CZ . ARG B 1 185 ? 11.031 -6.650 19.791 0.78 52.01 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B CZ 1 ATOM 1448 N NH1 . ARG B 1 185 ? 11.679 -7.261 20.773 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH1 1 ATOM 1449 N NH2 . ARG B 1 185 ? 11.650 -5.719 19.080 0.33 54.54 ? ? ? ? ? ? 182 ARG B NH2 1 ATOM 1450 N N . LYS B 1 186 ? 5.548 -6.109 24.024 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N 1 ATOM 1451 C CA . LYS B 1 186 ? 5.309 -5.163 25.111 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA 1 ATOM 1452 C C . LYS B 1 186 ? 5.427 -5.857 26.473 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C 1 ATOM 1453 O O . LYS B 1 186 ? 6.103 -5.369 27.378 0.96 24.82 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O 1 ATOM 1454 C CB . LYS B 1 186 ? 3.927 -4.516 24.958 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB 1 ATOM 1455 C CG . LYS B 1 186 ? 3.771 -3.682 23.683 0.83 27.40 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG 1 ATOM 1456 C CD . LYS B 1 186 ? 2.414 -2.976 23.653 0.68 30.00 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD 1 ATOM 1457 C CE . LYS B 1 186 ? 2.115 -2.317 24.989 0.72 32.26 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE 1 ATOM 1458 N NZ . LYS B 1 186 ? 0.842 -1.550 24.971 0.50 36.08 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ 1 ATOM 1459 N N . ALA B 1 187 ? 4.761 -6.995 26.601 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 184 ALA B N 1 ATOM 1460 C CA . ALA B 1 187 ? 4.826 -7.794 27.812 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 184 ALA B CA 1 ATOM 1461 C C . ALA B 1 187 ? 6.269 -8.158 28.171 0.88 23.67 ? ? ? ? ? ? 184 ALA B C 1 ATOM 1462 O O . ALA B 1 187 ? 6.647 -8.136 29.338 0.98 24.61 ? ? ? ? ? ? 184 ALA B O 1 ATOM 1463 C CB . ALA B 1 187 ? 3.992 -9.050 27.654 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 184 ALA B CB 1 ATOM 1464 N N . ALA B 1 188 ? 7.069 -8.494 27.165 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 185 ALA B N 1 ATOM 1465 C CA . ALA B 1 188 ? 8.459 -8.871 27.398 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 185 ALA B CA 1 ATOM 1466 C C . ALA B 1 188 ? 9.253 -7.684 27.937 0.91 25.94 ? ? ? ? ? ? 185 ALA B C 1 ATOM 1467 O O . ALA B 1 188 ? 10.047 -7.833 28.866 0.90 25.74 ? ? ? ? ? ? 185 ALA B O 1 ATOM 1468 C CB . ALA B 1 188 ? 9.096 -9.404 26.116 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 185 ALA B CB 1 ATOM 1469 N N . LEU B 1 189 ? 9.037 -6.508 27.357 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B N 1 ATOM 1470 C CA . LEU B 1 189 ? 9.740 -5.308 27.809 0.95 24.86 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CA 1 ATOM 1471 C C . LEU B 1 189 ? 9.335 -4.937 29.241 0.92 24.20 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B C 1 ATOM 1472 O O . LEU B 1 189 ? 10.165 -4.538 30.053 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B O 1 ATOM 1473 C CB . LEU B 1 189 ? 9.468 -4.129 26.874 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CB 1 ATOM 1474 C CG . LEU B 1 189 ? 10.161 -4.129 25.512 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CG 1 ATOM 1475 C CD1 . LEU B 1 189 ? 9.703 -2.927 24.719 0.58 31.73 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD1 1 ATOM 1476 C CD2 . LEU B 1 189 ? 11.667 -4.107 25.687 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD2 1 ATOM 1477 N N . VAL B 1 190 ? 8.055 -5.080 29.548 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B N 1 ATOM 1478 C CA . VAL B 1 190 ? 7.586 -4.813 30.900 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CA 1 ATOM 1479 C C . VAL B 1 190 ? 8.175 -5.822 31.898 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B C 1 ATOM 1480 O O . VAL B 1 190 ? 8.672 -5.439 32.958 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B O 1 ATOM 1481 C CB . VAL B 1 190 ? 6.051 -4.834 30.970 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CB 1 ATOM 1482 C CG1 . VAL B 1 190 ? 5.585 -4.758 32.418 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CG1 1 ATOM 1483 C CG2 . VAL B 1 190 ? 5.481 -3.654 30.178 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 187 VAL B CG2 1 ATOM 1484 N N . ASN B 1 191 ? 8.124 -7.105 31.551 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B N 1 ATOM 1485 C CA . ASN B 1 191 ? 8.662 -8.154 32.416 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B CA 1 ATOM 1486 C C . ASN B 1 191 ? 10.171 -8.000 32.632 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B C 1 ATOM 1487 O O . ASN B 1 191 ? 10.665 -8.194 33.738 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B O 1 ATOM 1488 C CB . ASN B 1 191 ? 8.359 -9.546 31.838 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B CB 1 ATOM 1489 C CG . ASN B 1 191 ? 6.886 -9.930 31.957 0.85 29.55 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B CG 1 ATOM 1490 O OD1 . ASN B 1 191 ? 6.144 -9.357 32.755 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B OD1 1 ATOM 1491 N ND2 . ASN B 1 191 ? 6.463 -10.922 31.168 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 188 ASN B ND2 1 ATOM 1492 N N . LEU B 1 192 ? 10.903 -7.656 31.578 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N 1 ATOM 1493 C CA . LEU B 1 192 ? 12.330 -7.370 31.719 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA 1 ATOM 1494 C C . LEU B 1 192 ? 12.547 -6.159 32.647 0.91 26.52 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C 1 ATOM 1495 O O . LEU B 1 192 ? 13.415 -6.185 33.513 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O 1 ATOM 1496 C CB . LEU B 1 192 ? 12.976 -7.111 30.350 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB 1 ATOM 1497 C CG . LEU B 1 192 ? 13.190 -8.293 29.403 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG 1 ATOM 1498 C CD1 . LEU B 1 192 ? 13.546 -7.800 27.995 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 ATOM 1499 C CD2 . LEU B 1 192 ? 14.267 -9.234 29.937 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 ATOM 1500 N N . GLY B 1 193 ? 11.751 -5.107 32.467 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B N 1 ATOM 1501 C CA . GLY B 1 193 ? 11.880 -3.904 33.285 0.84 27.21 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B CA 1 ATOM 1502 C C . GLY B 1 193 ? 11.646 -4.171 34.768 0.95 24.07 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B C 1 ATOM 1503 O O . GLY B 1 193 ? 12.402 -3.714 35.632 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B O 1 ATOM 1504 N N . ILE B 1 194 ? 10.602 -4.932 35.057 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B N 1 ATOM 1505 C CA . ILE B 1 194 ? 10.264 -5.305 36.423 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B CA 1 ATOM 1506 C C . ILE B 1 194 ? 11.309 -6.263 36.989 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B C 1 ATOM 1507 O O . ILE B 1 194 ? 11.762 -6.097 38.123 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B O 1 ATOM 1508 C CB . ILE B 1 194 ? 8.864 -5.924 36.491 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B CB 1 ATOM 1509 C CG1 . ILE B 1 194 ? 7.821 -4.873 36.076 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B CG1 1 ATOM 1510 C CG2 . ILE B 1 194 ? 8.562 -6.461 37.905 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B CG2 1 ATOM 1511 C CD1 . ILE B 1 194 ? 6.431 -5.447 35.892 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 191 ILE B CD1 1 ATOM 1512 N N . GLY B 1 195 ? 11.732 -7.231 36.183 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B N 1 ATOM 1513 C CA . GLY B 1 195 ? 12.791 -8.147 36.591 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B CA 1 ATOM 1514 C C . GLY B 1 195 ? 14.095 -7.423 36.878 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B C 1 ATOM 1515 O O . GLY B 1 195 ? 14.821 -7.760 37.822 0.98 29.12 ? ? ? ? ? ? 192 GLY B O 1 ATOM 1516 N N . SER B 1 196 ? 14.383 -6.406 36.075 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 193 SER B N 1 ATOM 1517 C CA . SER B 1 196 ? 15.613 -5.625 36.229 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 193 SER B CA 1 ATOM 1518 C C . SER B 1 196 ? 15.621 -4.853 37.546 0.80 23.82 ? ? ? ? ? ? 193 SER B C 1 ATOM 1519 O O . SER B 1 196 ? 16.628 -4.829 38.249 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 193 SER B O 1 ATOM 1520 C CB . SER B 1 196 ? 15.794 -4.654 35.057 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 193 SER B CB 1 ATOM 1521 O OG . SER B 1 196 ? 16.791 -3.686 35.340 0.90 28.01 ? ? ? ? ? ? 193 SER B OG 1 ATOM 1522 N N . LEU B 1 197 ? 14.505 -4.210 37.871 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B N 1 ATOM 1523 C CA . LEU B 1 197 ? 14.377 -3.519 39.160 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CA 1 ATOM 1524 C C . LEU B 1 197 ? 14.504 -4.483 40.337 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B C 1 ATOM 1525 O O . LEU B 1 197 ? 15.188 -4.193 41.317 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B O 1 ATOM 1526 C CB . LEU B 1 197 ? 13.041 -2.779 39.252 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CB 1 ATOM 1527 C CG . LEU B 1 197 ? 12.968 -1.439 38.497 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CG 1 ATOM 1528 C CD1 . LEU B 1 197 ? 11.551 -0.870 38.499 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD1 1 ATOM 1529 C CD2 . LEU B 1 197 ? 13.944 -0.446 39.105 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD2 1 ATOM 1530 N N . PHE B 1 198 ? 13.831 -5.623 40.246 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B N 1 ATOM 1531 C CA . PHE B 1 198 ? 13.777 -6.539 41.374 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CA 1 ATOM 1532 C C . PHE B 1 198 ? 15.144 -7.140 41.684 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B C 1 ATOM 1533 O O . PHE B 1 198 ? 15.492 -7.307 42.843 0.91 26.38 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B O 1 ATOM 1534 C CB . PHE B 1 198 ? 12.764 -7.660 41.129 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CB 1 ATOM 1535 C CG . PHE B 1 198 ? 12.540 -8.538 42.337 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CG 1 ATOM 1536 C CD1 . PHE B 1 198 ? 11.651 -8.157 43.329 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD1 1 ATOM 1537 C CD2 . PHE B 1 198 ? 13.245 -9.717 42.498 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CD2 1 ATOM 1538 C CE1 . PHE B 1 198 ? 11.451 -8.939 44.445 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE1 1 ATOM 1539 C CE2 . PHE B 1 198 ? 13.055 -10.509 43.631 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CE2 1 ATOM 1540 C CZ . PHE B 1 198 ? 12.159 -10.112 44.603 0.80 23.37 ? ? ? ? ? ? 195 PHE B CZ 1 ATOM 1541 N N . THR B 1 199 ? 15.923 -7.451 40.655 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 196 THR B N 1 ATOM 1542 C CA . THR B 1 199 ? 17.200 -8.134 40.863 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 196 THR B CA 1 ATOM 1543 C C . THR B 1 199 ? 18.373 -7.182 40.723 0.84 29.41 ? ? ? ? ? ? 196 THR B C 1 ATOM 1544 O O . THR B 1 199 ? 19.518 -7.619 40.601 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 196 THR B O 1 ATOM 1545 C CB . THR B 1 199 ? 17.417 -9.287 39.852 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 196 THR B CB 1 ATOM 1546 O OG1 . THR B 1 199 ? 17.594 -8.738 38.542 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 196 THR B OG1 1 ATOM 1547 C CG2 . THR B 1 199 ? 16.241 -10.251 39.850 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 196 THR B CG2 1 ATOM 1548 N N . MET B 1 200 ? 18.080 -5.885 40.749 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 197 MET B N 1 ATOM 1549 C CA . MET B 1 200 ? 19.050 -4.858 40.388 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 197 MET B CA 1 ATOM 1550 C C . MET B 1 200 ? 20.370 -4.948 41.151 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 197 MET B C 1 ATOM 1551 O O . MET B 1 200 ? 21.440 -4.833 40.567 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 197 MET B O 1 ATOM 1552 C CB . MET B 1 200 ? 18.431 -3.472 40.591 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 197 MET B CB 1 ATOM 1553 C CG . MET B 1 200 ? 19.328 -2.320 40.131 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 197 MET B CG 1 ATOM 1554 S SD . MET B 1 200 ? 18.376 -0.825 39.797 0.72 32.81 ? ? ? ? ? ? 197 MET B SD 1 ATOM 1555 C CE . MET B 1 200 ? 17.709 -1.233 38.176 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 197 MET B CE 1 ATOM 1556 N N . PHE B 1 201 ? 20.298 -5.159 42.455 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B N 1 ATOM 1557 C CA . PHE B 1 201 ? 21.508 -5.148 43.258 0.89 36.48 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CA 1 ATOM 1558 C C . PHE B 1 201 ? 21.819 -6.534 43.819 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B C 1 ATOM 1559 O O . PHE B 1 201 ? 22.397 -6.671 44.895 0.71 40.05 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B O 1 ATOM 1560 C CB . PHE B 1 201 ? 21.370 -4.106 44.367 0.81 32.67 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CB 1 ATOM 1561 C CG . PHE B 1 201 ? 21.024 -2.735 43.850 0.90 32.28 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CG 1 ATOM 1562 C CD1 . PHE B 1 201 ? 21.959 -1.998 43.136 0.86 28.08 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD1 1 ATOM 1563 C CD2 . PHE B 1 201 ? 19.760 -2.197 44.052 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD2 1 ATOM 1564 C CE1 . PHE B 1 201 ? 21.649 -0.736 42.638 0.68 28.28 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE1 1 ATOM 1565 C CE2 . PHE B 1 201 ? 19.438 -0.942 43.564 0.84 29.01 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE2 1 ATOM 1566 C CZ . PHE B 1 201 ? 20.391 -0.201 42.854 0.90 26.33 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CZ 1 ATOM 1567 N N . GLU B 1 202 ? 21.428 -7.560 43.072 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N 1 ATOM 1568 C CA . GLU B 1 202 ? 21.740 -8.930 43.445 0.94 41.93 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA 1 ATOM 1569 C C . GLU B 1 202 ? 23.126 -9.321 42.962 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C 1 ATOM 1570 O O . GLU B 1 202 ? 23.487 -9.076 41.811 0.61 41.28 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O 1 ATOM 1571 C CB . GLU B 1 202 ? 20.714 -9.905 42.873 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB 1 ATOM 1572 C CG . GLU B 1 202 ? 19.398 -9.934 43.607 0.83 38.83 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG 1 ATOM 1573 C CD . GLU B 1 202 ? 18.490 -11.013 43.076 0.60 36.51 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD 1 ATOM 1574 O OE1 . GLU B 1 202 ? 18.990 -11.877 42.324 0.83 40.54 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 1 ATOM 1575 O OE2 . GLU B 1 202 ? 17.284 -10.995 43.398 0.27 32.90 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 1 ATOM 1576 N N . ASN B 1 203 ? 23.906 -9.921 43.848 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B N 1 ATOM 1577 C CA . ASN B 1 203 ? 25.162 -10.533 43.433 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B CA 1 ATOM 1578 C C . ASN B 1 203 ? 24.917 -12.015 43.241 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B C 1 ATOM 1579 O O . ASN B 1 203 ? 24.426 -12.689 44.142 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B O 1 ATOM 1580 C CB . ASN B 1 203 ? 26.271 -10.281 44.455 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B CB 1 ATOM 1581 C CG . ASN B 1 203 ? 26.676 -8.816 44.522 1.00 69.81 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B CG 1 ATOM 1582 O OD1 . ASN B 1 203 ? 26.548 -8.168 45.563 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B OD1 1 ATOM 1583 N ND2 . ASN B 1 203 ? 27.160 -8.287 43.404 1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 200 ASN B ND2 1 ATOM 1584 N N . TRP B 1 204 ? 25.222 -12.521 42.055 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B N 1 ATOM 1585 C CA . TRP B 1 204 ? 24.909 -13.909 41.766 0.77 51.89 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CA 1 ATOM 1586 C C . TRP B 1 204 ? 26.038 -14.854 42.153 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B C 1 ATOM 1587 O O . TRP B 1 204 ? 27.147 -14.770 41.625 0.70 48.93 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B O 1 ATOM 1588 C CB . TRP B 1 204 ? 24.551 -14.063 40.297 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CB 1 ATOM 1589 C CG . TRP B 1 204 ? 23.127 -13.731 40.065 0.23 49.91 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CG 1 ATOM 1590 C CD1 . TRP B 1 204 ? 22.289 -13.079 40.927 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CD1 1 ATOM 1591 C CD2 . TRP B 1 204 ? 22.350 -14.051 38.913 0.93 48.87 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CD2 1 ATOM 1592 N NE1 . TRP B 1 204 ? 21.039 -12.963 40.373 0.12 46.52 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B NE1 1 ATOM 1593 C CE2 . TRP B 1 204 ? 21.050 -13.553 39.137 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CE2 1 ATOM 1594 C CE3 . TRP B 1 204 ? 22.625 -14.710 37.712 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CE3 1 ATOM 1595 C CZ2 . TRP B 1 204 ? 20.033 -13.694 38.206 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CZ2 1 ATOM 1596 C CZ3 . TRP B 1 204 ? 21.617 -14.841 36.792 0.46 38.65 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CZ3 1 ATOM 1597 C CH2 . TRP B 1 204 ? 20.337 -14.336 37.042 0.63 35.44 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CH2 1 ATOM 1598 N N . ASP B 1 205 ? 25.731 -15.754 43.084 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B N 1 ATOM 1599 C CA . ASP B 1 205 ? 26.729 -16.644 43.666 0.85 54.05 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B CA 1 ATOM 1600 C C . ASP B 1 205 ? 26.434 -18.119 43.402 0.84 51.58 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B C 1 ATOM 1601 O O . ASP B 1 205 ? 27.153 -18.993 43.886 0.57 48.21 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B O 1 ATOM 1602 C CB . ASP B 1 205 ? 26.823 -16.402 45.179 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 202 ASP B CB 1 ATOM 1603 N N . SER B 1 206 ? 25.382 -18.403 42.640 0.80 49.95 ? ? ? ? ? ? 203 SER B N 1 ATOM 1604 C CA . SER B 1 206 ? 24.976 -19.788 42.428 0.92 44.86 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CA 1 ATOM 1605 C C . SER B 1 206 ? 24.184 -20.030 41.141 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 203 SER B C 1 ATOM 1606 O O . SER B 1 206 ? 23.674 -19.105 40.514 0.79 41.88 ? ? ? ? ? ? 203 SER B O 1 ATOM 1607 C CB . SER B 1 206 ? 24.146 -20.271 43.618 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CB 1 ATOM 1608 O OG . SER B 1 206 ? 22.895 -19.613 43.653 0.87 50.51 ? ? ? ? ? ? 203 SER B OG 1 ATOM 1609 N N . TYR B 1 207 ? 24.081 -21.298 40.767 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B N 1 ATOM 1610 C CA . TYR B 1 207 ? 23.258 -21.711 39.641 0.81 43.85 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CA 1 ATOM 1611 C C . TYR B 1 207 ? 21.793 -21.350 39.880 0.92 42.49 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B C 1 ATOM 1612 O O . TYR B 1 207 ? 21.095 -20.921 38.966 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B O 1 ATOM 1613 C CB . TYR B 1 207 ? 23.391 -23.217 39.409 0.95 40.52 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CB 1 ATOM 1614 C CG . TYR B 1 207 ? 24.762 -23.666 38.942 0.71 38.69 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CG 1 ATOM 1615 C CD1 . TYR B 1 207 ? 25.456 -22.956 37.974 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CD1 1 ATOM 1616 C CD2 . TYR B 1 207 ? 25.358 -24.805 39.470 0.89 39.95 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CD2 1 ATOM 1617 C CE1 . TYR B 1 207 ? 26.710 -23.367 37.540 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CE1 1 ATOM 1618 C CE2 . TYR B 1 207 ? 26.606 -25.223 39.045 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CE2 1 ATOM 1619 C CZ . TYR B 1 207 ? 27.277 -24.501 38.081 0.66 35.67 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B CZ 1 ATOM 1620 O OH . TYR B 1 207 ? 28.519 -24.913 37.656 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 204 TYR B OH 1 ATOM 1621 N N . ASP B 1 208 ? 21.338 -21.520 41.117 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B N 1 ATOM 1622 C CA . ASP B 1 208 ? 19.928 -21.345 41.447 0.94 43.61 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CA 1 ATOM 1623 C C . ASP B 1 208 ? 19.452 -19.889 41.400 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B C 1 ATOM 1624 O O . ASP B 1 208 ? 18.256 -19.629 41.451 0.72 38.70 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B O 1 ATOM 1625 C CB . ASP B 1 208 ? 19.637 -21.929 42.829 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CB 1 ATOM 1626 C CG . ASP B 1 208 ? 19.708 -23.439 42.845 0.81 47.82 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B CG 1 ATOM 1627 O OD1 . ASP B 1 208 ? 19.324 -24.067 41.832 0.83 45.18 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B OD1 1 ATOM 1628 O OD2 . ASP B 1 208 ? 20.148 -23.999 43.870 0.52 53.60 ? ? ? ? ? ? 205 ASP B OD2 1 ATOM 1629 N N . ASP B 1 209 ? 20.380 -18.946 41.305 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B N 1 ATOM 1630 C CA . ASP B 1 209 ? 19.999 -17.548 41.150 0.71 42.27 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CA 1 ATOM 1631 C C . ASP B 1 209 ? 19.315 -17.328 39.807 0.71 40.52 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B C 1 ATOM 1632 O O . ASP B 1 209 ? 18.551 -16.386 39.642 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B O 1 ATOM 1633 C CB . ASP B 1 209 ? 21.217 -16.631 41.279 0.95 43.65 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CB 1 ATOM 1634 C CG . ASP B 1 209 ? 21.721 -16.533 42.707 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CG 1 ATOM 1635 O OD1 . ASP B 1 209 ? 20.968 -16.919 43.625 0.73 49.06 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD1 1 ATOM 1636 O OD2 . ASP B 1 209 ? 22.863 -16.072 42.910 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD2 1 ATOM 1637 N N . TYR B 1 210 ? 19.595 -18.209 38.851 0.71 38.19 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B N 1 ATOM 1638 C CA . TYR B 1 210 ? 19.032 -18.089 37.512 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CA 1 ATOM 1639 C C . TYR B 1 210 ? 17.538 -18.384 37.484 0.84 36.75 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B C 1 ATOM 1640 O O . TYR B 1 210 ? 16.856 -17.984 36.552 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B O 1 ATOM 1641 C CB . TYR B 1 210 ? 19.752 -19.024 36.538 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CB 1 ATOM 1642 C CG . TYR B 1 210 ? 21.067 -18.493 36.030 0.68 35.02 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CG 1 ATOM 1643 C CD1 . TYR B 1 210 ? 21.115 -17.670 34.912 0.86 32.72 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD1 1 ATOM 1644 C CD2 . TYR B 1 210 ? 22.265 -18.814 36.662 0.91 37.34 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CD2 1 ATOM 1645 C CE1 . TYR B 1 210 ? 22.308 -17.182 34.436 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE1 1 ATOM 1646 C CE2 . TYR B 1 210 ? 23.471 -18.326 36.190 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CE2 1 ATOM 1647 C CZ . TYR B 1 210 ? 23.489 -17.515 35.077 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B CZ 1 ATOM 1648 O OH . TYR B 1 210 ? 24.679 -17.013 34.600 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 207 TYR B OH 1 ATOM 1649 N N . HIS B 1 211 ? 17.032 -19.077 38.504 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B N 1 ATOM 1650 C CA . HIS B 1 211 ? 15.625 -19.466 38.538 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B CA 1 ATOM 1651 C C . HIS B 1 211 ? 14.687 -18.258 38.574 0.73 34.80 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B C 1 ATOM 1652 O O . HIS B 1 211 ? 13.532 -18.346 38.151 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B O 1 ATOM 1653 C CB . HIS B 1 211 ? 15.342 -20.362 39.744 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B CB 1 ATOM 1654 C CG . HIS B 1 211 ? 15.842 -21.767 39.592 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B CG 1 ATOM 1655 N ND1 . HIS B 1 211 ? 15.126 -22.744 38.934 0.81 35.78 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B ND1 1 ATOM 1656 C CD2 . HIS B 1 211 ? 16.979 -22.362 40.028 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B CD2 1 ATOM 1657 C CE1 . HIS B 1 211 ? 15.802 -23.879 38.966 0.73 39.31 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B CE1 1 ATOM 1658 N NE2 . HIS B 1 211 ? 16.929 -23.674 39.625 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 208 HIS B NE2 1 ATOM 1659 N N . ILE B 1 212 ? 15.190 -17.131 39.070 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B N 1 ATOM 1660 C CA . ILE B 1 212 ? 14.358 -15.950 39.278 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CA 1 ATOM 1661 C C . ILE B 1 212 ? 13.995 -15.292 37.949 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B C 1 ATOM 1662 O O . ILE B 1 212 ? 13.023 -14.537 37.862 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B O 1 ATOM 1663 C CB . ILE B 1 212 ? 15.058 -14.912 40.196 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CB 1 ATOM 1664 C CG1 . ILE B 1 212 ? 14.024 -14.037 40.914 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG1 1 ATOM 1665 C CG2 . ILE B 1 212 ? 16.042 -14.064 39.405 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CG2 1 ATOM 1666 C CD1 . ILE B 1 212 ? 14.628 -12.902 41.677 0.18 31.40 ? ? ? ? ? ? 209 ILE B CD1 1 ATOM 1667 N N . LEU B 1 213 ? 14.754 -15.600 36.904 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B N 1 ATOM 1668 C CA . LEU B 1 213 ? 14.586 -14.900 35.634 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CA 1 ATOM 1669 C C . LEU B 1 213 ? 13.363 -15.349 34.846 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B C 1 ATOM 1670 O O . LEU B 1 213 ? 12.961 -14.672 33.907 0.78 33.17 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B O 1 ATOM 1671 C CB . LEU B 1 213 ? 15.830 -15.067 34.772 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CB 1 ATOM 1672 C CG . LEU B 1 213 ? 17.115 -14.463 35.331 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CG 1 ATOM 1673 C CD1 . LEU B 1 213 ? 18.248 -14.810 34.413 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD1 1 ATOM 1674 C CD2 . LEU B 1 213 ? 16.988 -12.957 35.487 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B CD2 1 ATOM 1675 N N . TYR B 1 214 ? 12.778 -16.484 35.212 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B N 1 ATOM 1676 C CA . TYR B 1 214 ? 11.560 -16.939 34.543 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CA 1 ATOM 1677 C C . TYR B 1 214 ? 10.346 -16.873 35.460 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B C 1 ATOM 1678 O O . TYR B 1 214 ? 9.226 -17.157 35.042 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B O 1 ATOM 1679 C CB . TYR B 1 214 ? 11.732 -18.371 33.988 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CB 1 ATOM 1680 C CG . TYR B 1 214 ? 11.998 -19.466 35.004 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CG 1 ATOM 1681 C CD1 . TYR B 1 214 ? 10.980 -19.959 35.818 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CD1 1 ATOM 1682 C CD2 . TYR B 1 214 ? 13.259 -20.050 35.108 0.94 30.95 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CD2 1 ATOM 1683 C CE1 . TYR B 1 214 ? 11.219 -20.967 36.733 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CE1 1 ATOM 1684 C CE2 . TYR B 1 214 ? 13.507 -21.060 36.023 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CE2 1 ATOM 1685 C CZ . TYR B 1 214 ? 12.485 -21.517 36.828 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CZ 1 ATOM 1686 O OH . TYR B 1 214 ? 12.729 -22.520 37.738 0.93 39.50 ? ? ? ? ? ? 211 TYR B OH 1 ATOM 1687 N N . ARG B 1 215 ? 10.564 -16.476 36.706 0.77 30.57 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B N 1 ATOM 1688 C CA . ARG B 1 215 ? 9.492 -16.466 37.690 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B CA 1 ATOM 1689 C C . ARG B 1 215 ? 8.351 -15.483 37.360 0.95 30.06 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B C 1 ATOM 1690 O O . ARG B 1 215 ? 7.184 -15.844 37.479 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B O 1 ATOM 1691 C CB . ARG B 1 215 ? 10.062 -16.161 39.075 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B CB 1 ATOM 1692 C CG . ARG B 1 215 ? 9.050 -16.277 40.183 0.72 29.15 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B CG 1 ATOM 1693 C CD . ARG B 1 215 ? 9.714 -16.210 41.543 0.91 33.02 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B CD 1 ATOM 1694 N NE . ARG B 1 215 ? 8.731 -16.236 42.623 0.65 29.69 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B NE 1 ATOM 1695 C CZ . ARG B 1 215 ? 8.946 -16.796 43.805 0.39 29.76 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B CZ 1 ATOM 1696 N NH1 . ARG B 1 215 ? 10.111 -17.377 44.051 0.69 29.73 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B NH1 1 ATOM 1697 N NH2 . ARG B 1 215 ? 8.000 -16.775 44.737 0.77 26.31 ? ? ? ? ? ? 212 ARG B NH2 1 ATOM 1698 N N . ASN B 1 216 ? 8.667 -14.260 36.937 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B N 1 ATOM 1699 C CA . ASN B 1 216 ? 7.609 -13.296 36.594 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CA 1 ATOM 1700 C C . ASN B 1 216 ? 7.169 -13.376 35.129 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B C 1 ATOM 1701 O O . ASN B 1 216 ? 6.668 -12.400 34.583 0.92 33.22 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B O 1 ATOM 1702 C CB . ASN B 1 216 ? 8.050 -11.857 36.905 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CB 1 ATOM 1703 C CG . ASN B 1 216 ? 9.255 -11.412 36.074 0.80 30.88 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CG 1 ATOM 1704 O OD1 . ASN B 1 216 ? 10.185 -12.189 35.839 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B OD1 1 ATOM 1705 N ND2 . ASN B 1 216 ? 9.243 -10.152 35.632 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B ND2 1 ATOM 1706 N N . TRP B 1 217 ? 7.356 -14.533 34.496 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B N 1 ATOM 1707 C CA . TRP B 1 217 ? 6.941 -14.725 33.104 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CA 1 ATOM 1708 C C . TRP B 1 217 ? 5.796 -15.721 32.997 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B C 1 ATOM 1709 O O . TRP B 1 217 ? 5.742 -16.690 33.740 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B O 1 ATOM 1710 C CB . TRP B 1 217 ? 8.118 -15.194 32.247 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CB 1 ATOM 1711 C CG . TRP B 1 217 ? 9.196 -14.154 32.122 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CG 1 ATOM 1712 C CD1 . TRP B 1 217 ? 10.159 -13.860 33.044 0.95 29.06 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CD1 1 ATOM 1713 C CD2 . TRP B 1 217 ? 9.408 -13.259 31.019 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CD2 1 ATOM 1714 N NE1 . TRP B 1 217 ? 10.961 -12.837 32.586 0.79 28.40 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B NE1 1 ATOM 1715 C CE2 . TRP B 1 217 ? 10.521 -12.449 31.347 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CE2 1 ATOM 1716 C CE3 . TRP B 1 217 ? 8.767 -13.064 29.792 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CE3 1 ATOM 1717 C CZ2 . TRP B 1 217 ? 11.011 -11.463 30.485 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CZ2 1 ATOM 1718 C CZ3 . TRP B 1 217 ? 9.253 -12.082 28.935 0.97 28.85 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CZ3 1 ATOM 1719 C CH2 . TRP B 1 217 ? 10.363 -11.290 29.290 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 214 TRP B CH2 1 ATOM 1720 N N . ILE B 1 218 ? 4.873 -15.477 32.076 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B N 1 ATOM 1721 C CA . ILE B 1 218 ? 3.851 -16.471 31.765 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B CA 1 ATOM 1722 C C . ILE B 1 218 ? 4.390 -17.397 30.682 0.97 40.79 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B C 1 ATOM 1723 O O . ILE B 1 218 ? 4.378 -17.059 29.500 0.84 40.25 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B O 1 ATOM 1724 C CB . ILE B 1 218 ? 2.537 -15.841 31.283 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B CB 1 ATOM 1725 C CG1 . ILE B 1 218 ? 2.065 -14.757 32.256 0.98 45.72 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B CG1 1 ATOM 1726 C CG2 . ILE B 1 218 ? 1.483 -16.927 31.068 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B CG2 1 ATOM 1727 C CD1 . ILE B 1 218 ? 2.011 -15.199 33.692 0.67 43.33 ? ? ? ? ? ? 215 ILE B CD1 1 ATOM 1728 N N . LEU B 1 219 ? 4.890 -18.555 31.093 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B N 1 ATOM 1729 C CA . LEU B 1 219 ? 5.523 -19.469 30.157 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CA 1 ATOM 1730 C C . LEU B 1 219 ? 4.703 -20.742 29.986 0.67 41.66 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B C 1 ATOM 1731 O O . LEU B 1 219 ? 4.991 -21.561 29.122 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B O 1 ATOM 1732 C CB . LEU B 1 219 ? 6.939 -19.806 30.628 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CB 1 ATOM 1733 C CG . LEU B 1 219 ? 7.966 -18.669 30.605 0.90 39.99 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CG 1 ATOM 1734 C CD1 . LEU B 1 219 ? 9.319 -19.176 31.076 0.98 39.03 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD1 1 ATOM 1735 C CD2 . LEU B 1 219 ? 8.080 -18.037 29.215 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 216 LEU B CD2 1 ATOM 1736 N N . GLY B 1 220 ? 3.665 -20.897 30.801 0.88 40.24 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B N 1 ATOM 1737 C CA . GLY B 1 220 ? 2.852 -22.099 30.752 0.85 42.49 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B CA 1 ATOM 1738 C C . GLY B 1 220 ? 3.430 -23.179 31.644 0.98 43.12 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B C 1 ATOM 1739 O O . GLY B 1 220 ? 3.257 -24.369 31.394 0.76 45.78 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B O 1 ATOM 1740 N N . GLY B 1 221 ? 4.127 -22.754 32.691 0.69 39.28 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N 1 ATOM 1741 C CA . GLY B 1 221 ? 4.707 -23.675 33.645 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA 1 ATOM 1742 C C . GLY B 1 221 ? 6.216 -23.565 33.742 0.93 36.05 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C 1 ATOM 1743 O O . GLY B 1 221 ? 6.887 -23.198 32.776 0.77 34.64 ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O 1 ATOM 1744 N N . THR B 1 222 ? 6.744 -23.876 34.922 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 219 THR B N 1 ATOM 1745 C CA . THR B 1 222 ? 8.179 -24.000 35.131 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA 1 ATOM 1746 C C . THR B 1 222 ? 8.815 -24.864 34.045 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C 1 ATOM 1747 O O . THR B 1 222 ? 8.259 -25.905 33.677 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 219 THR B O 1 ATOM 1748 C CB . THR B 1 222 ? 8.476 -24.616 36.507 0.88 39.46 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB 1 ATOM 1749 O OG1 . THR B 1 222 ? 7.848 -23.822 37.515 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 1 ATOM 1750 C CG2 . THR B 1 222 ? 9.984 -24.688 36.771 0.84 36.01 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 1 ATOM 1751 N N . PRO B 1 223 ? 9.948 -24.406 33.495 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B N 1 ATOM 1752 C CA . PRO B 1 223 ? 10.733 -25.213 32.555 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CA 1 ATOM 1753 C C . PRO B 1 223 ? 10.970 -26.602 33.138 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B C 1 ATOM 1754 O O . PRO B 1 223 ? 11.461 -26.689 34.261 0.79 36.79 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B O 1 ATOM 1755 C CB . PRO B 1 223 ? 12.039 -24.431 32.429 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CB 1 ATOM 1756 C CG . PRO B 1 223 ? 11.643 -22.993 32.703 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CG 1 ATOM 1757 C CD . PRO B 1 223 ? 10.511 -23.053 33.690 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CD 1 ATOM 1758 N N . ASN B 1 224 ? 10.618 -27.664 32.418 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B N 1 ATOM 1759 C CA . ASN B 1 224 ? 10.599 -28.989 33.039 0.78 35.77 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CA 1 ATOM 1760 C C . ASN B 1 224 ? 11.988 -29.561 33.312 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B C 1 ATOM 1761 O O . ASN B 1 224 ? 12.115 -30.667 33.839 0.96 41.53 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B O 1 ATOM 1762 C CB . ASN B 1 224 ? 9.784 -29.981 32.194 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CB 1 ATOM 1763 C CG . ASN B 1 224 ? 10.326 -30.165 30.781 0.92 37.74 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B CG 1 ATOM 1764 O OD1 . ASN B 1 224 ? 11.449 -29.766 30.451 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B OD1 1 ATOM 1765 N ND2 . ASN B 1 224 ? 9.514 -30.788 29.935 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 221 ASN B ND2 1 ATOM 1766 N N . MET B 1 225 ? 13.020 -28.803 32.957 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 222 MET B N 1 ATOM 1767 C CA . MET B 1 225 ? 14.396 -29.207 33.212 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 222 MET B CA 1 ATOM 1768 C C . MET B 1 225 ? 15.018 -28.394 34.353 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 222 MET B C 1 ATOM 1769 O O . MET B 1 225 ? 16.185 -28.589 34.694 0.83 39.22 ? ? ? ? ? ? 222 MET B O 1 ATOM 1770 C CB . MET B 1 225 ? 15.232 -29.060 31.939 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 222 MET B CB 1 ATOM 1771 C CG . MET B 1 225 ? 14.825 -30.010 30.819 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 222 MET B CG 1 ATOM 1772 S SD . MET B 1 225 ? 15.167 -31.749 31.217 0.98 37.59 ? ? ? ? ? ? 222 MET B SD 1 ATOM 1773 C CE . MET B 1 225 ? 13.552 -32.493 31.036 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 222 MET B CE 1 ATOM 1774 N N . ALA B 1 226 ? 14.234 -27.493 34.943 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 223 ALA B N 1 ATOM 1775 C CA . ALA B 1 226 ? 14.749 -26.578 35.961 0.79 37.67 ? ? ? ? ? ? 223 ALA B CA 1 ATOM 1776 C C . ALA B 1 226 ? 15.249 -27.316 37.204 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 223 ALA B C 1 ATOM 1777 O O . ALA B 1 226 ? 16.195 -26.872 37.853 0.83 30.56 ? ? ? ? ? ? 223 ALA B O 1 ATOM 1778 C CB . ALA B 1 226 ? 13.680 -25.557 36.351 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 223 ALA B CB 1 ATOM 1779 N N . ASP B 1 227 ? 14.620 -28.443 37.517 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B N 1 ATOM 1780 C CA . ASP B 1 227 ? 14.966 -29.226 38.699 0.74 38.36 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CA 1 ATOM 1781 C C . ASP B 1 227 ? 15.912 -30.403 38.428 0.92 41.54 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B C 1 ATOM 1782 O O . ASP B 1 227 ? 16.189 -31.187 39.335 0.54 38.45 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B O 1 ATOM 1783 C CB . ASP B 1 227 ? 13.689 -29.757 39.349 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CB 1 ATOM 1784 C CG . ASP B 1 227 ? 12.912 -30.679 38.431 0.84 41.05 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B CG 1 ATOM 1785 O OD1 . ASP B 1 227 ? 13.190 -30.680 37.211 0.84 41.65 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD1 1 ATOM 1786 O OD2 . ASP B 1 227 ? 12.014 -31.394 38.923 0.79 42.71 ? ? ? ? ? ? 224 ASP B OD2 1 ATOM 1787 N N . ARG B 1 228 ? 16.395 -30.544 37.196 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B N 1 ATOM 1788 C CA . ARG B 1 228 ? 17.146 -31.745 36.830 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B CA 1 ATOM 1789 C C . ARG B 1 228 ? 18.199 -31.520 35.752 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B C 1 ATOM 1790 O O . ARG B 1 228 ? 18.827 -32.470 35.282 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B O 1 ATOM 1791 C CB . ARG B 1 228 ? 16.180 -32.837 36.378 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B CB 1 ATOM 1792 C CG . ARG B 1 228 ? 15.456 -32.536 35.080 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B CG 1 ATOM 1793 C CD . ARG B 1 228 ? 14.374 -33.568 34.835 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B CD 1 ATOM 1794 N NE . ARG B 1 228 ? 13.280 -33.430 35.789 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B NE 1 ATOM 1795 C CZ . ARG B 1 228 ? 12.419 -34.397 36.078 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B CZ 1 ATOM 1796 N NH1 . ARG B 1 228 ? 12.536 -35.583 35.503 0.53 39.50 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B NH1 1 ATOM 1797 N NH2 . ARG B 1 228 ? 11.451 -34.184 36.955 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 225 ARG B NH2 1 ATOM 1798 N N . TRP B 1 229 ? 18.396 -30.261 35.381 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B N 1 ATOM 1799 C CA . TRP B 1 229 ? 19.352 -29.868 34.348 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CA 1 ATOM 1800 C C . TRP B 1 229 ? 20.773 -30.387 34.602 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B C 1 ATOM 1801 O O . TRP B 1 229 ? 21.546 -30.621 33.664 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B O 1 ATOM 1802 C CB . TRP B 1 229 ? 19.390 -28.345 34.258 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CB 1 ATOM 1803 C CG . TRP B 1 229 ? 19.953 -27.748 35.505 0.84 36.95 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CG 1 ATOM 1804 C CD1 . TRP B 1 229 ? 19.292 -27.521 36.679 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CD1 1 ATOM 1805 C CD2 . TRP B 1 229 ? 21.309 -27.338 35.721 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CD2 1 ATOM 1806 N NE1 . TRP B 1 229 ? 20.146 -26.971 37.603 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B NE1 1 ATOM 1807 C CE2 . TRP B 1 229 ? 21.392 -26.851 37.042 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CE2 1 ATOM 1808 C CE3 . TRP B 1 229 ? 22.457 -27.327 34.923 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CE3 1 ATOM 1809 C CZ2 . TRP B 1 229 ? 22.580 -26.360 37.585 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CZ2 1 ATOM 1810 C CZ3 . TRP B 1 229 ? 23.642 -26.838 35.464 0.98 41.22 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CZ3 1 ATOM 1811 C CH2 . TRP B 1 229 ? 23.691 -26.364 36.782 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 226 TRP B CH2 1 ATOM 1812 N N . HIS B 1 230 ? 21.110 -30.552 35.877 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B N 1 ATOM 1813 C CA . HIS B 1 230 ? 22.476 -30.866 36.296 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B CA 1 ATOM 1814 C C . HIS B 1 230 ? 22.782 -32.364 36.250 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B C 1 ATOM 1815 O O . HIS B 1 230 ? 23.940 -32.766 36.305 0.87 45.78 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B O 1 ATOM 1816 C CB . HIS B 1 230 ? 22.721 -30.335 37.713 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B CB 1 ATOM 1817 C CG . HIS B 1 230 ? 21.812 -30.930 38.743 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B CG 1 ATOM 1818 N ND1 . HIS B 1 230 ? 20.477 -30.604 38.834 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B ND1 1 ATOM 1819 C CD2 . HIS B 1 230 ? 22.043 -31.838 39.719 0.83 42.06 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B CD2 1 ATOM 1820 C CE1 . HIS B 1 230 ? 19.925 -31.283 39.823 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B CE1 1 ATOM 1821 N NE2 . HIS B 1 230 ? 20.854 -32.038 40.378 0.85 45.22 ? ? ? ? ? ? 227 HIS B NE2 1 ATOM 1822 N N . GLU B 1 231 ? 21.741 -33.183 36.159 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B N 1 ATOM 1823 C CA . GLU B 1 231 ? 21.908 -34.633 36.122 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CA 1 ATOM 1824 C C . GLU B 1 231 ? 22.252 -35.110 34.713 0.89 42.18 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B C 1 ATOM 1825 O O . GLU B 1 231 ? 21.547 -34.792 33.754 0.71 38.29 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B O 1 ATOM 1826 C CB . GLU B 1 231 ? 20.646 -35.327 36.628 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CB 1 ATOM 1827 C CG . GLU B 1 231 ? 20.166 -34.824 37.987 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CG 1 ATOM 1828 C CD . GLU B 1 231 ? 18.977 -35.600 38.520 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B CD 1 ATOM 1829 O OE1 . GLU B 1 231 ? 18.628 -36.643 37.933 0.55 41.66 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE1 1 ATOM 1830 O OE2 . GLU B 1 231 ? 18.386 -35.169 39.530 0.58 49.16 ? ? ? ? ? ? 228 GLU B OE2 1 ATOM 1831 N N . ASP B 1 232 ? 23.337 -35.876 34.602 0.74 42.96 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B N 1 ATOM 1832 C CA . ASP B 1 232 ? 23.849 -36.347 33.313 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CA 1 ATOM 1833 C C . ASP B 1 232 ? 22.784 -37.018 32.440 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B C 1 ATOM 1834 O O . ASP B 1 232 ? 22.732 -36.795 31.229 0.73 38.19 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B O 1 ATOM 1835 C CB . ASP B 1 232 ? 25.013 -37.322 33.525 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CB 1 ATOM 1836 C CG . ASP B 1 232 ? 26.330 -36.620 33.788 0.55 44.02 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B CG 1 ATOM 1837 O OD1 . ASP B 1 232 ? 26.403 -35.390 33.590 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B OD1 1 ATOM 1838 O OD2 . ASP B 1 232 ? 27.302 -37.307 34.172 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 229 ASP B OD2 1 ATOM 1839 N N . ARG B 1 233 ? 21.947 -37.844 33.055 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B N 1 ATOM 1840 C CA . ARG B 1 233 ? 20.885 -38.531 32.327 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B CA 1 ATOM 1841 C C . ARG B 1 233 ? 19.902 -37.580 31.639 0.56 42.05 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B C 1 ATOM 1842 O O . ARG B 1 233 ? 19.483 -37.820 30.503 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B O 1 ATOM 1843 C CB . ARG B 1 233 ? 20.107 -39.440 33.259 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B CB 1 ATOM 1844 C CG . ARG B 1 233 ? 19.057 -40.246 32.530 0.84 47.81 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B CG 1 ATOM 1845 C CD . ARG B 1 233 ? 17.701 -40.140 33.192 0.79 49.66 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B CD 1 ATOM 1846 N NE . ARG B 1 233 ? 16.631 -40.512 32.271 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B NE 1 ATOM 1847 C CZ . ARG B 1 233 ? 15.447 -40.964 32.662 0.81 46.67 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B CZ 1 ATOM 1848 N NH1 . ARG B 1 233 ? 15.197 -41.112 33.955 0.84 44.96 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B NH1 1 ATOM 1849 N NH2 . ARG B 1 233 ? 14.524 -41.284 31.765 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 230 ARG B NH2 1 ATOM 1850 N N . TRP B 1 234 ? 19.524 -36.512 32.333 0.69 40.13 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B N 1 ATOM 1851 C CA . TRP B 1 234 ? 18.555 -35.562 31.790 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CA 1 ATOM 1852 C C . TRP B 1 234 ? 19.239 -34.591 30.847 0.89 39.28 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B C 1 ATOM 1853 O O . TRP B 1 234 ? 18.594 -33.963 30.007 0.72 42.07 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B O 1 ATOM 1854 C CB . TRP B 1 234 ? 17.840 -34.823 32.915 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CB 1 ATOM 1855 C CG . TRP B 1 234 ? 16.935 -35.728 33.668 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CG 1 ATOM 1856 C CD1 . TRP B 1 234 ? 17.068 -36.128 34.965 0.80 38.72 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CD1 1 ATOM 1857 C CD2 . TRP B 1 234 ? 15.764 -36.382 33.162 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CD2 1 ATOM 1858 N NE1 . TRP B 1 234 ? 16.044 -36.977 35.302 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B NE1 1 ATOM 1859 C CE2 . TRP B 1 234 ? 15.232 -37.152 34.214 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CE2 1 ATOM 1860 C CE3 . TRP B 1 234 ? 15.112 -36.384 31.925 0.97 37.50 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CE3 1 ATOM 1861 C CZ2 . TRP B 1 234 ? 14.075 -37.918 34.066 0.65 41.67 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CZ2 1 ATOM 1862 C CZ3 . TRP B 1 234 ? 13.962 -37.145 31.783 0.90 34.04 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CZ3 1 ATOM 1863 C CH2 . TRP B 1 234 ? 13.457 -37.901 32.845 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 231 TRP B CH2 1 ATOM 1864 N N . PHE B 1 235 ? 20.554 -34.482 30.990 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B N 1 ATOM 1865 C CA . PHE B 1 235 ? 21.363 -33.748 30.035 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CA 1 ATOM 1866 C C . PHE B 1 235 ? 21.386 -34.520 28.712 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B C 1 ATOM 1867 O O . PHE B 1 235 ? 21.201 -33.950 27.640 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B O 1 ATOM 1868 C CB . PHE B 1 235 ? 22.774 -33.540 30.586 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CB 1 ATOM 1869 C CG . PHE B 1 235 ? 23.692 -32.805 29.657 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CG 1 ATOM 1870 C CD1 . PHE B 1 235 ? 23.707 -31.422 29.629 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CD1 1 ATOM 1871 C CD2 . PHE B 1 235 ? 24.550 -33.496 28.821 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CD2 1 ATOM 1872 C CE1 . PHE B 1 235 ? 24.557 -30.741 28.779 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CE1 1 ATOM 1873 C CE2 . PHE B 1 235 ? 25.396 -32.821 27.974 0.92 35.09 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CE2 1 ATOM 1874 C CZ . PHE B 1 235 ? 25.401 -31.436 27.957 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE B CZ 1 ATOM 1875 N N . GLY B 1 236 ? 21.596 -35.828 28.794 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 233 GLY B N 1 ATOM 1876 C CA . GLY B 1 236 ? 21.603 -36.658 27.605 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 233 GLY B CA 1 ATOM 1877 C C . GLY B 1 236 ? 20.217 -36.763 27.004 0.79 36.75 ? ? ? ? ? ? 233 GLY B C 1 ATOM 1878 O O . GLY B 1 236 ? 20.064 -36.752 25.782 0.86 33.88 ? ? ? ? ? ? 233 GLY B O 1 ATOM 1879 N N . TYR B 1 237 ? 19.213 -36.853 27.875 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B N 1 ATOM 1880 C CA . TYR B 1 237 ? 17.810 -36.989 27.484 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CA 1 ATOM 1881 C C . TYR B 1 237 ? 17.391 -35.951 26.434 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B C 1 ATOM 1882 O O . TYR B 1 237 ? 16.668 -36.261 25.490 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B O 1 ATOM 1883 C CB . TYR B 1 237 ? 16.923 -36.880 28.735 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CB 1 ATOM 1884 C CG . TYR B 1 237 ? 15.426 -36.976 28.508 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CG 1 ATOM 1885 C CD1 . TYR B 1 237 ? 14.782 -38.209 28.487 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CD1 1 ATOM 1886 C CD2 . TYR B 1 237 ? 14.651 -35.832 28.345 0.83 35.15 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CD2 1 ATOM 1887 C CE1 . TYR B 1 237 ? 13.411 -38.302 28.296 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CE1 1 ATOM 1888 C CE2 . TYR B 1 237 ? 13.278 -35.914 28.148 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CE2 1 ATOM 1889 C CZ . TYR B 1 237 ? 12.664 -37.148 28.124 0.96 32.54 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B CZ 1 ATOM 1890 O OH . TYR B 1 237 ? 11.300 -37.234 27.934 0.79 34.86 ? ? ? ? ? ? 234 TYR B OH 1 ATOM 1891 N N . GLN B 1 238 ? 17.878 -34.727 26.591 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N 1 ATOM 1892 C CA . GLN B 1 238 ? 17.431 -33.615 25.761 0.94 37.34 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA 1 ATOM 1893 C C . GLN B 1 238 ? 18.063 -33.596 24.372 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C 1 ATOM 1894 O O . GLN B 1 238 ? 17.693 -32.775 23.532 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O 1 ATOM 1895 C CB . GLN B 1 238 ? 17.723 -32.292 26.462 0.86 37.75 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB 1 ATOM 1896 C CG . GLN B 1 238 ? 17.060 -32.134 27.816 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG 1 ATOM 1897 C CD . GLN B 1 238 ? 17.495 -30.844 28.478 0.57 37.80 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD 1 ATOM 1898 O OE1 . GLN B 1 238 ? 17.152 -29.760 28.016 0.89 36.08 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 1 ATOM 1899 N NE2 . GLN B 1 238 ? 18.281 -30.952 29.542 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 1 ATOM 1900 N N . PHE B 1 239 ? 19.035 -34.473 24.136 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B N 1 ATOM 1901 C CA . PHE B 1 239 ? 19.567 -34.641 22.786 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CA 1 ATOM 1902 C C . PHE B 1 239 ? 18.600 -35.481 21.952 0.97 31.63 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B C 1 ATOM 1903 O O . PHE B 1 239 ? 18.680 -35.517 20.721 0.90 32.07 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B O 1 ATOM 1904 C CB . PHE B 1 239 ? 20.954 -35.276 22.831 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CB 1 ATOM 1905 C CG . PHE B 1 239 ? 22.007 -34.336 23.302 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CG 1 ATOM 1906 C CD1 . PHE B 1 239 ? 22.251 -34.176 24.656 0.89 33.32 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD1 1 ATOM 1907 C CD2 . PHE B 1 239 ? 22.717 -33.568 22.398 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD2 1 ATOM 1908 C CE1 . PHE B 1 239 ? 23.207 -33.282 25.100 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE1 1 ATOM 1909 C CE2 . PHE B 1 239 ? 23.677 -32.677 22.839 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE2 1 ATOM 1910 C CZ . PHE B 1 239 ? 23.919 -32.536 24.193 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CZ 1 ATOM 1911 N N . LEU B 1 240 ? 17.679 -36.137 22.646 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B N 1 ATOM 1912 C CA . LEU B 1 240 ? 16.584 -36.860 22.023 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CA 1 ATOM 1913 C C . LEU B 1 240 ? 15.276 -36.073 22.033 0.57 32.00 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B C 1 ATOM 1914 O O . LEU B 1 240 ? 14.551 -36.061 21.045 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B O 1 ATOM 1915 C CB . LEU B 1 240 ? 16.347 -38.191 22.741 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CB 1 ATOM 1916 C CG . LEU B 1 240 ? 17.514 -39.178 22.727 0.86 30.17 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CG 1 ATOM 1917 C CD1 . LEU B 1 240 ? 17.128 -40.456 23.453 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD1 1 ATOM 1918 C CD2 . LEU B 1 240 ? 17.928 -39.459 21.292 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 237 LEU B CD2 1 ATOM 1919 N N . ASN B 1 241 ? 14.961 -35.444 23.163 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B N 1 ATOM 1920 C CA . ASN B 1 241 ? 13.616 -34.919 23.370 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B CA 1 ATOM 1921 C C . ASN B 1 241 ? 13.575 -33.429 23.705 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B C 1 ATOM 1922 O O . ASN B 1 241 ? 12.528 -32.905 24.092 0.81 31.31 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B O 1 ATOM 1923 C CB . ASN B 1 241 ? 12.911 -35.712 24.473 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B CB 1 ATOM 1924 C CG . ASN B 1 241 ? 12.838 -37.207 24.173 0.73 34.60 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B CG 1 ATOM 1925 O OD1 . ASN B 1 241 ? 12.249 -37.632 23.174 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B OD1 1 ATOM 1926 N ND2 . ASN B 1 241 ? 13.417 -38.012 25.057 0.92 31.79 ? ? ? ? ? ? 238 ASN B ND2 1 ATOM 1927 N N . GLY B 1 242 ? 14.714 -32.759 23.561 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 239 GLY B N 1 ATOM 1928 C CA . GLY B 1 242 ? 14.807 -31.328 23.801 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 239 GLY B CA 1 ATOM 1929 C C . GLY B 1 242 ? 14.563 -30.552 22.519 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 239 GLY B C 1 ATOM 1930 O O . GLY B 1 242 ? 13.900 -31.047 21.604 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 239 GLY B O 1 ATOM 1931 N N . ALA B 1 243 ? 15.123 -29.351 22.439 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B N 1 ATOM 1932 C CA . ALA B 1 243 ? 14.841 -28.444 21.332 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B CA 1 ATOM 1933 C C . ALA B 1 243 ? 15.596 -28.787 20.054 0.71 29.62 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B C 1 ATOM 1934 O O . ALA B 1 243 ? 15.205 -28.356 18.967 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B O 1 ATOM 1935 C CB . ALA B 1 243 ? 15.157 -27.014 21.736 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 240 ALA B CB 1 ATOM 1936 N N . ASN B 1 244 ? 16.684 -29.542 20.179 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B N 1 ATOM 1937 C CA . ASN B 1 244 ? 17.553 -29.792 19.035 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B CA 1 ATOM 1938 C C . ASN B 1 244 ? 17.794 -31.289 18.782 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B C 1 ATOM 1939 O O . ASN B 1 244 ? 18.932 -31.751 18.819 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B O 1 ATOM 1940 C CB . ASN B 1 244 ? 18.880 -29.058 19.245 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B CB 1 ATOM 1941 C CG . ASN B 1 244 ? 19.673 -28.896 17.969 0.79 34.19 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B CG 1 ATOM 1942 O OD1 . ASN B 1 244 ? 19.200 -28.292 17.005 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B OD1 1 ATOM 1943 N ND2 . ASN B 1 244 ? 20.907 -29.406 17.966 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 241 ASN B ND2 1 ATOM 1944 N N . PRO B 1 245 ? 16.722 -32.053 18.518 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B N 1 ATOM 1945 C CA . PRO B 1 245 ? 16.862 -33.512 18.396 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CA 1 ATOM 1946 C C . PRO B 1 245 ? 17.334 -33.990 17.018 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B C 1 ATOM 1947 O O . PRO B 1 245 ? 16.955 -35.077 16.588 0.87 33.25 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B O 1 ATOM 1948 C CB . PRO B 1 245 ? 15.445 -34.012 18.668 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CB 1 ATOM 1949 C CG . PRO B 1 245 ? 14.552 -32.898 18.171 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CG 1 ATOM 1950 C CD . PRO B 1 245 ? 15.323 -31.612 18.338 0.90 26.44 ? ? ? ? ? ? 242 PRO B CD 1 ATOM 1951 N N . VAL B 1 246 ? 18.179 -33.211 16.361 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B N 1 ATOM 1952 C CA . VAL B 1 246 ? 18.447 -33.413 14.949 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B CA 1 ATOM 1953 C C . VAL B 1 246 ? 19.900 -33.772 14.624 0.76 34.62 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B C 1 ATOM 1954 O O . VAL B 1 246 ? 20.221 -34.062 13.470 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B O 1 ATOM 1955 C CB . VAL B 1 246 ? 18.075 -32.142 14.147 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B CB 1 ATOM 1956 C CG1 . VAL B 1 246 ? 16.617 -31.736 14.418 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B CG1 1 ATOM 1957 C CG2 . VAL B 1 246 ? 19.014 -31.006 14.497 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 243 VAL B CG2 1 ATOM 1958 N N . ILE B 1 247 ? 20.779 -33.752 15.621 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B N 1 ATOM 1959 C CA . ILE B 1 247 ? 22.201 -33.887 15.321 0.71 35.67 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B CA 1 ATOM 1960 C C . ILE B 1 247 ? 22.798 -35.195 15.853 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B C 1 ATOM 1961 O O . ILE B 1 247 ? 23.757 -35.707 15.282 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B O 1 ATOM 1962 C CB . ILE B 1 247 ? 23.016 -32.665 15.857 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B CB 1 ATOM 1963 C CG1 . ILE B 1 247 ? 24.466 -32.719 15.351 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B CG1 1 ATOM 1964 C CG2 . ILE B 1 247 ? 22.940 -32.563 17.369 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B CG2 1 ATOM 1965 C CD1 . ILE B 1 247 ? 25.348 -31.599 15.851 0.71 36.57 ? ? ? ? ? ? 244 ILE B CD1 1 ATOM 1966 N N . LEU B 1 248 ? 22.217 -35.753 16.913 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B N 1 ATOM 1967 C CA . LEU B 1 248 ? 22.710 -37.014 17.468 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CA 1 ATOM 1968 C C . LEU B 1 248 ? 22.700 -38.126 16.412 0.87 42.27 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B C 1 ATOM 1969 O O . LEU B 1 248 ? 21.673 -38.395 15.785 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B O 1 ATOM 1970 C CB . LEU B 1 248 ? 21.879 -37.443 18.685 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CB 1 ATOM 1971 C CG . LEU B 1 248 ? 22.483 -38.618 19.459 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CG 1 ATOM 1972 C CD1 . LEU B 1 248 ? 23.565 -38.134 20.420 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CD1 1 ATOM 1973 C CD2 . LEU B 1 248 ? 21.442 -39.434 20.190 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 245 LEU B CD2 1 ATOM 1974 N N . THR B 1 249 ? 23.855 -38.763 16.239 0.98 42.13 ? ? ? ? ? ? 246 THR B N 1 ATOM 1975 C CA . THR B 1 249 ? 24.071 -39.792 15.226 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 246 THR B CA 1 ATOM 1976 C C . THR B 1 249 ? 24.674 -41.057 15.853 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 246 THR B C 1 ATOM 1977 O O . THR B 1 249 ? 25.469 -40.967 16.790 0.95 41.88 ? ? ? ? ? ? 246 THR B O 1 ATOM 1978 C CB . THR B 1 249 ? 25.016 -39.273 14.118 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 246 THR B CB 1 ATOM 1979 O OG1 . THR B 1 249 ? 24.504 -38.042 13.594 0.72 36.51 ? ? ? ? ? ? 246 THR B OG1 1 ATOM 1980 C CG2 . THR B 1 249 ? 25.147 -40.280 12.992 0.81 41.79 ? ? ? ? ? ? 246 THR B CG2 1 ATOM 1981 N N . ARG B 1 250 ? 24.298 -42.228 15.345 0.92 40.21 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B N 1 ATOM 1982 C CA . ARG B 1 250 ? 24.910 -43.477 15.800 0.92 40.87 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B CA 1 ATOM 1983 C C . ARG B 1 250 ? 26.401 -43.478 15.484 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B C 1 ATOM 1984 O O . ARG B 1 250 ? 26.811 -43.144 14.375 0.89 41.68 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B O 1 ATOM 1985 C CB . ARG B 1 250 ? 24.233 -44.691 15.160 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B CB 1 ATOM 1986 C CG . ARG B 1 250 ? 24.533 -46.010 15.874 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B CG 1 ATOM 1987 C CD . ARG B 1 250 ? 23.991 -47.195 15.095 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B CD 1 ATOM 1988 N NE . ARG B 1 250 ? 24.593 -47.269 13.767 0.94 41.26 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B NE 1 ATOM 1989 C CZ . ARG B 1 250 ? 23.968 -47.719 12.684 0.86 43.64 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B CZ 1 ATOM 1990 N NH1 . ARG B 1 250 ? 22.712 -48.142 12.763 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B NH1 1 ATOM 1991 N NH2 . ARG B 1 250 ? 24.600 -47.742 11.519 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 247 ARG B NH2 1 ATOM 1992 N N . CYS B 1 251 ? 27.216 -43.840 16.466 0.92 43.88 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B N 1 ATOM 1993 C CA . CYS B 1 251 ? 28.655 -43.900 16.237 0.91 42.67 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B CA 1 ATOM 1994 C C . CYS B 1 251 ? 29.062 -45.289 15.750 0.83 44.70 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B C 1 ATOM 1995 O O . CYS B 1 251 ? 28.952 -46.273 16.485 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B O 1 ATOM 1996 C CB . CYS B 1 251 ? 29.422 -43.538 17.506 0.67 46.16 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B CB 1 ATOM 1997 S SG . CYS B 1 251 ? 31.198 -43.398 17.246 0.84 50.17 ? ? ? ? ? ? 248 CYS B SG 1 ATOM 1998 N N . ASP B 1 252 ? 29.511 -45.368 14.503 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B N 1 ATOM 1999 C CA . ASP B 1 252 ? 29.979 -46.634 13.947 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CA 1 ATOM 2000 C C . ASP B 1 252 ? 31.500 -46.702 14.022 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B C 1 ATOM 2001 O O . ASP B 1 252 ? 32.088 -47.784 14.032 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B O 1 ATOM 2002 C CB . ASP B 1 252 ? 29.496 -46.812 12.505 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CB 1 ATOM 2003 C CG . ASP B 1 252 ? 27.994 -46.996 12.418 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B CG 1 ATOM 2004 O OD1 . ASP B 1 252 ? 27.407 -47.545 13.375 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B OD1 1 ATOM 2005 O OD2 . ASP B 1 252 ? 27.399 -46.589 11.399 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 249 ASP B OD2 1 ATOM 2006 N N . ALA B 1 253 ? 32.123 -45.531 14.088 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 250 ALA B N 1 ATOM 2007 C CA . ALA B 1 253 ? 33.562 -45.430 14.274 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 250 ALA B CA 1 ATOM 2008 C C . ALA B 1 253 ? 33.921 -44.029 14.755 1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 250 ALA B C 1 ATOM 2009 O O . ALA B 1 253 ? 33.537 -43.037 14.133 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 250 ALA B O 1 ATOM 2010 C CB . ALA B 1 253 ? 34.296 -45.758 12.981 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 250 ALA B CB 1 ATOM 2011 N N . LEU B 1 254 ? 34.653 -43.957 15.863 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B N 1 ATOM 2012 C CA . LEU B 1 254 ? 35.090 -42.682 16.420 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CA 1 ATOM 2013 C C . LEU B 1 254 ? 35.962 -41.969 15.403 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B C 1 ATOM 2014 O O . LEU B 1 254 ? 36.890 -42.565 14.873 1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B O 1 ATOM 2015 C CB . LEU B 1 254 ? 35.844 -42.886 17.734 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CB 1 ATOM 2016 C CG . LEU B 1 254 ? 35.030 -43.454 18.903 1.00 62.26 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CG 1 ATOM 2017 C CD1 . LEU B 1 254 ? 34.769 -44.948 18.773 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD1 1 ATOM 2018 C CD2 . LEU B 1 254 ? 35.729 -43.171 20.199 1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 251 LEU B CD2 1 ATOM 2019 N N . PRO B 1 255 ? 35.647 -40.694 15.121 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B N 1 ATOM 2020 C CA . PRO B 1 255 ? 36.215 -39.888 14.035 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CA 1 ATOM 2021 C C . PRO B 1 255 ? 37.698 -40.153 13.763 1.00 67.90 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B C 1 ATOM 2022 O O . PRO B 1 255 ? 37.989 -40.826 12.772 1.00 74.86 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B O 1 ATOM 2023 C CB . PRO B 1 255 ? 35.986 -38.462 14.528 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CB 1 ATOM 2024 C CG . PRO B 1 255 ? 34.690 -38.557 15.248 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CG 1 ATOM 2025 C CD . PRO B 1 255 ? 34.686 -39.913 15.921 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 252 PRO B CD 1 ATOM 2026 N N . SER B 1 256 ? 38.573 -39.644 14.632 1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 253 SER B N 1 ATOM 2027 C CA . SER B 1 256 ? 40.039 -39.814 14.600 1.00 66.09 ? ? ? ? ? ? 253 SER B CA 1 ATOM 2028 C C . SER B 1 256 ? 40.623 -38.617 15.330 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 253 SER B C 1 ATOM 2029 O O . SER B 1 256 ? 41.616 -38.733 16.049 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 253 SER B O 1 ATOM 2030 C CB . SER B 1 256 ? 40.630 -39.903 13.182 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 253 SER B CB 1 ATOM 2031 O OG . SER B 1 256 ? 40.876 -38.624 12.620 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 253 SER B OG 1 ATOM 2032 N N . ASN B 1 257 ? 39.986 -37.463 15.129 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B N 1 ATOM 2033 C CA . ASN B 1 257 ? 40.295 -36.252 15.880 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B CA 1 ATOM 2034 C C . ASN B 1 257 ? 39.555 -36.259 17.215 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B C 1 ATOM 2035 O O . ASN B 1 257 ? 39.577 -35.283 17.966 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B O 1 ATOM 2036 C CB . ASN B 1 257 ? 39.927 -35.006 15.074 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B CB 1 ATOM 2037 C CG . ASN B 1 257 ? 38.446 -34.946 14.738 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B CG 1 ATOM 2038 O OD1 . ASN B 1 257 ? 37.857 -35.938 14.313 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B OD1 1 ATOM 2039 N ND2 . ASN B 1 257 ? 37.836 -33.781 14.939 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 254 ASN B ND2 1 ATOM 2040 N N . PHE B 1 258 ? 38.896 -37.376 17.497 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B N 1 ATOM 2041 C CA . PHE B 1 258 ? 38.169 -37.554 18.740 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CA 1 ATOM 2042 C C . PHE B 1 258 ? 38.598 -38.859 19.407 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B C 1 ATOM 2043 O O . PHE B 1 258 ? 37.824 -39.815 19.422 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B O 1 ATOM 2044 C CB . PHE B 1 258 ? 36.661 -37.559 18.472 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CB 1 ATOM 2045 C CG . PHE B 1 258 ? 35.818 -37.463 19.710 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CG 1 ATOM 2046 C CD1 . PHE B 1 258 ? 36.282 -36.798 20.836 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CD1 1 ATOM 2047 C CD2 . PHE B 1 258 ? 34.557 -38.041 19.747 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CD2 1 ATOM 2048 C CE1 . PHE B 1 258 ? 35.508 -36.713 21.975 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CE1 1 ATOM 2049 C CE2 . PHE B 1 258 ? 33.775 -37.962 20.884 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CE2 1 ATOM 2050 C CZ . PHE B 1 258 ? 34.251 -37.295 22.001 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 255 PHE B CZ 1 ATOM 2051 N N . PRO B 1 259 ? 39.828 -38.889 19.968 1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B N 1 ATOM 2052 C CA . PRO B 1 259 ? 40.503 -40.069 20.539 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B CA 1 ATOM 2053 C C . PRO B 1 259 ? 39.565 -41.020 21.266 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B C 1 ATOM 2054 O O . PRO B 1 259 ? 39.110 -41.992 20.663 1.00 75.85 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B O 1 ATOM 2055 C CB . PRO B 1 259 ? 41.499 -39.457 21.519 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B CB 1 ATOM 2056 C CG . PRO B 1 259 ? 41.864 -38.158 20.886 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B CG 1 ATOM 2057 C CD . PRO B 1 259 ? 40.614 -37.660 20.192 1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 256 PRO B CD 1 ATOM 2058 N N . VAL B 1 260 ? 39.290 -40.732 22.532 1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 257 VAL B N 1 ATOM 2059 C CA . VAL B 1 260 ? 38.324 -41.478 23.336 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CA 1 ATOM 2060 C C . VAL B 1 260 ? 38.633 -42.974 23.373 1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 257 VAL B C 1 ATOM 2061 O O . VAL B 1 260 ? 38.353 -43.722 22.433 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 257 VAL B O 1 ATOM 2062 C CB . VAL B 1 260 ? 36.887 -41.262 22.834 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CB 1 ATOM 2063 N N . THR B 1 261 ? 39.206 -43.400 24.489 1.00 69.79 ? ? ? ? ? ? 258 THR B N 1 ATOM 2064 C CA . THR B 1 261 ? 39.642 -44.773 24.668 1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 258 THR B CA 1 ATOM 2065 C C . THR B 1 261 ? 38.683 -45.502 25.591 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 258 THR B C 1 ATOM 2066 O O . THR B 1 261 ? 37.833 -44.874 26.224 1.00 65.82 ? ? ? ? ? ? 258 THR B O 1 ATOM 2067 C CB . THR B 1 261 ? 41.060 -44.820 25.253 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 258 THR B CB 1 ATOM 2068 O OG1 . THR B 1 261 ? 41.038 -44.298 26.586 1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 258 THR B OG1 1 ATOM 2069 C CG2 . THR B 1 261 ? 42.003 -43.973 24.412 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 258 THR B CG2 1 ATOM 2070 N N . ASN B 1 262 ? 38.816 -46.823 25.675 1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B N 1 ATOM 2071 C CA . ASN B 1 262 ? 38.027 -47.586 26.634 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CA 1 ATOM 2072 C C . ASN B 1 262 ? 38.431 -47.186 28.046 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B C 1 ATOM 2073 O O . ASN B 1 262 ? 37.648 -47.307 28.983 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B O 1 ATOM 2074 C CB . ASN B 1 262 ? 38.197 -49.093 26.428 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CB 1 ATOM 2075 N N . GLU B 1 263 ? 39.659 -46.694 28.185 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 260 GLU B N 1 ATOM 2076 C CA . GLU B 1 263 ? 40.155 -46.226 29.473 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CA 1 ATOM 2077 C C . GLU B 1 263 ? 39.300 -45.065 29.970 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 260 GLU B C 1 ATOM 2078 O O . GLU B 1 263 ? 38.815 -45.076 31.106 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 260 GLU B O 1 ATOM 2079 C CB . GLU B 1 263 ? 41.623 -45.805 29.367 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CB 1 ATOM 2080 N N . HIS B 1 264 ? 39.108 -44.081 29.096 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B N 1 ATOM 2081 C CA . HIS B 1 264 ? 38.297 -42.900 29.388 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B CA 1 ATOM 2082 C C . HIS B 1 264 ? 36.909 -43.228 29.933 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B C 1 ATOM 2083 O O . HIS B 1 264 ? 36.500 -42.721 30.977 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B O 1 ATOM 2084 C CB . HIS B 1 264 ? 38.145 -42.051 28.127 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B CB 1 ATOM 2085 C CG . HIS B 1 264 ? 39.392 -41.332 27.721 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B CG 1 ATOM 2086 N ND1 . HIS B 1 264 ? 39.938 -41.447 26.461 1.00 67.36 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B ND1 1 ATOM 2087 C CD2 . HIS B 1 264 ? 40.187 -40.471 28.399 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B CD2 1 ATOM 2088 C CE1 . HIS B 1 264 ? 41.024 -40.698 26.382 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B CE1 1 ATOM 2089 N NE2 . HIS B 1 264 ? 41.197 -40.096 27.546 1.00 68.61 ? ? ? ? ? ? 261 HIS B NE2 1 ATOM 2090 N N . VAL B 1 265 ? 36.195 -44.091 29.224 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 262 VAL B N 1 ATOM 2091 C CA . VAL B 1 265 ? 34.765 -44.251 29.445 1.00 58.48 ? ? ? ? ? ? 262 VAL B CA 1 ATOM 2092 C C . VAL B 1 265 ? 34.369 -45.507 30.212 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 262 VAL B C 1 ATOM 2093 O O . VAL B 1 265 ? 33.187 -45.679 30.524 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 262 VAL B O 1 ATOM 2094 C CB . VAL B 1 265 ? 34.005 -44.258 28.098 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 262 VAL B CB 1 ATOM 2095 N N . ASN B 1 266 ? 35.346 -46.369 30.513 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 263 ASN B N 1 ATOM 2096 C CA . ASN B 1 266 ? 35.081 -47.687 31.105 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 263 ASN B CA 1 ATOM 2097 C C . ASN B 1 266 ? 34.153 -47.609 32.305 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 263 ASN B C 1 ATOM 2098 O O . ASN B 1 266 ? 33.256 -48.436 32.465 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 263 ASN B O 1 ATOM 2099 C CB . ASN B 1 266 ? 36.388 -48.380 31.517 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 263 ASN B CB 1 ATOM 2100 N N . ALA B 1 267 ? 34.358 -46.593 33.136 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 264 ALA B N 1 ATOM 2101 C CA . ALA B 1 267 ? 33.547 -46.420 34.333 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 264 ALA B CA 1 ATOM 2102 C C . ALA B 1 267 ? 32.067 -46.136 34.018 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 264 ALA B C 1 ATOM 2103 O O . ALA B 1 267 ? 31.202 -46.300 34.883 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 264 ALA B O 1 ATOM 2104 C CB . ALA B 1 267 ? 34.127 -45.311 35.191 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 264 ALA B CB 1 ATOM 2105 N N . SER B 1 268 ? 31.773 -45.730 32.784 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 265 SER B N 1 ATOM 2106 C CA . SER B 1 268 ? 30.402 -45.364 32.424 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 265 SER B CA 1 ATOM 2107 C C . SER B 1 268 ? 29.621 -46.484 31.708 1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 265 SER B C 1 ATOM 2108 O O . SER B 1 268 ? 28.425 -46.333 31.457 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 265 SER B O 1 ATOM 2109 C CB . SER B 1 268 ? 30.409 -44.091 31.564 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 265 SER B CB 1 ATOM 2110 N N . LEU B 1 269 ? 30.278 -47.602 31.390 1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 266 LEU B N 1 ATOM 2111 C CA . LEU B 1 269 ? 29.581 -48.741 30.777 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU B CA 1 ATOM 2112 C C . LEU B 1 269 ? 28.978 -49.646 31.853 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU B C 1 ATOM 2113 O O . LEU B 1 269 ? 29.442 -49.651 32.993 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 266 LEU B O 1 ATOM 2114 C CB . LEU B 1 269 ? 30.523 -49.537 29.878 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 266 LEU B CB 1 ATOM 2115 N N . ASP B 1 270 ? 27.945 -50.407 31.495 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B N 1 ATOM 2116 C CA . ASP B 1 270 ? 27.213 -51.209 32.481 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B CA 1 ATOM 2117 C C . ASP B 1 270 ? 26.575 -52.490 31.918 1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B C 1 ATOM 2118 O O . ASP B 1 270 ? 25.692 -53.075 32.550 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B O 1 ATOM 2119 C CB . ASP B 1 270 ? 26.121 -50.354 33.139 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B CB 1 ATOM 2120 N N . ARG B 1 271 ? 27.012 -52.924 30.738 1.00 63.90 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N 1 ATOM 2121 C CA . ARG B 1 271 ? 26.457 -54.129 30.127 1.00 68.67 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA 1 ATOM 2122 C C . ARG B 1 271 ? 27.459 -55.279 30.233 1.00 78.32 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C 1 ATOM 2123 O O . ARG B 1 271 ? 27.079 -56.449 30.329 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O 1 ATOM 2124 C CB . ARG B 1 271 ? 26.073 -53.875 28.665 1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB 1 ATOM 2125 N N . GLY B 1 272 ? 28.742 -54.936 30.223 1.00 67.44 ? ? ? ? ? ? 269 GLY B N 1 ATOM 2126 C CA . GLY B 1 272 ? 29.789 -55.915 30.423 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 269 GLY B CA 1 ATOM 2127 C C . GLY B 1 272 ? 30.816 -55.935 29.312 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 269 GLY B C 1 ATOM 2128 O O . GLY B 1 272 ? 31.626 -56.860 29.233 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 269 GLY B O 1 ATOM 2129 N N . LYS B 1 273 ? 30.799 -54.912 28.462 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B N 1 ATOM 2130 C CA . LYS B 1 273 ? 31.649 -54.902 27.274 1.00 61.40 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CA 1 ATOM 2131 C C . LYS B 1 273 ? 32.532 -53.652 27.167 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B C 1 ATOM 2132 O O . LYS B 1 273 ? 32.365 -52.690 27.919 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B O 1 ATOM 2133 C CB . LYS B 1 273 ? 30.781 -55.042 26.020 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 270 LYS B CB 1 ATOM 2134 N N . ASN B 1 274 ? 33.481 -53.684 26.231 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B N 1 ATOM 2135 C CA . ASN B 1 274 ? 34.386 -52.558 25.992 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B CA 1 ATOM 2136 C C . ASN B 1 274 ? 33.690 -51.430 25.228 1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B C 1 ATOM 2137 O O . ASN B 1 274 ? 32.533 -51.570 24.830 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B O 1 ATOM 2138 C CB . ASN B 1 274 ? 35.629 -53.021 25.223 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B CB 1 ATOM 2139 N N . LEU B 1 275 ? 34.390 -50.315 25.026 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B N 1 ATOM 2140 C CA . LEU B 1 275 ? 33.837 -49.221 24.233 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CA 1 ATOM 2141 C C . LEU B 1 275 ? 33.675 -49.673 22.788 1.00 71.70 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B C 1 ATOM 2142 O O . LEU B 1 275 ? 32.597 -49.530 22.206 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B O 1 ATOM 2143 C CB . LEU B 1 275 ? 34.723 -47.971 24.307 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B CB 1 ATOM 2144 N N . ASP B 1 276 ? 34.749 -50.233 22.226 1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 273 ASP B N 1 ATOM 2145 C CA . ASP B 1 276 ? 34.751 -50.726 20.850 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 273 ASP B CA 1 ATOM 2146 C C . ASP B 1 276 ? 33.647 -51.758 20.649 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 273 ASP B C 1 ATOM 2147 O O . ASP B 1 276 ? 33.053 -51.857 19.570 1.00 59.87 ? ? ? ? ? ? 273 ASP B O 1 ATOM 2148 C CB . ASP B 1 276 ? 36.114 -51.328 20.496 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 273 ASP B CB 1 ATOM 2149 N N . GLU B 1 277 ? 33.369 -52.517 21.701 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B N 1 ATOM 2150 C CA . GLU B 1 277 ? 32.300 -53.499 21.666 1.00 62.67 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B CA 1 ATOM 2151 C C . GLU B 1 277 ? 30.940 -52.807 21.588 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B C 1 ATOM 2152 O O . GLU B 1 277 ? 30.082 -53.183 20.785 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B O 1 ATOM 2153 C CB . GLU B 1 277 ? 32.368 -54.408 22.896 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B CB 1 ATOM 2154 N N . GLU B 1 278 ? 30.751 -51.785 22.416 1.00 61.95 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B N 1 ATOM 2155 C CA . GLU B 1 278 ? 29.464 -51.104 22.483 1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CA 1 ATOM 2156 C C . GLU B 1 278 ? 29.169 -50.313 21.217 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B C 1 ATOM 2157 O O . GLU B 1 278 ? 28.009 -50.099 20.881 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B O 1 ATOM 2158 C CB . GLU B 1 278 ? 29.398 -50.188 23.704 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CB 1 ATOM 2159 C CG . GLU B 1 278 ? 29.275 -50.924 25.039 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CG 1 ATOM 2160 C CD . GLU B 1 278 ? 27.922 -51.593 25.247 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CD 1 ATOM 2161 O OE1 . GLU B 1 278 ? 27.089 -51.600 24.317 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE1 1 ATOM 2162 O OE2 . GLU B 1 278 ? 27.687 -52.113 26.355 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE2 1 ATOM 2163 N N . ILE B 1 279 ? 30.210 -49.887 20.513 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 276 ILE B N 1 ATOM 2164 C CA . ILE B 1 279 ? 30.026 -49.244 19.216 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 276 ILE B CA 1 ATOM 2165 C C . ILE B 1 279 ? 29.511 -50.247 18.184 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 276 ILE B C 1 ATOM 2166 O O . ILE B 1 279 ? 28.701 -49.898 17.321 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 276 ILE B O 1 ATOM 2167 C CB . ILE B 1 279 ? 31.329 -48.604 18.698 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 276 ILE B CB 1 ATOM 2168 N N . LYS B 1 280 ? 29.982 -51.491 18.275 1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B N 1 ATOM 2169 C CA . LYS B 1 280 ? 29.572 -52.545 17.348 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CA 1 ATOM 2170 C C . LYS B 1 280 ? 28.131 -52.945 17.636 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B C 1 ATOM 2171 O O . LYS B 1 280 ? 27.343 -53.169 16.718 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B O 1 ATOM 2172 C CB . LYS B 1 280 ? 30.504 -53.759 17.448 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CB 1 ATOM 2173 N N . ASP B 1 281 ? 27.794 -53.040 18.919 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B N 1 ATOM 2174 C CA . ASP B 1 281 ? 26.399 -53.078 19.332 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CA 1 ATOM 2175 C C . ASP B 1 281 ? 25.823 -51.679 19.089 1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B C 1 ATOM 2176 O O . ASP B 1 281 ? 26.561 -50.748 18.766 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B O 1 ATOM 2177 C CB . ASP B 1 281 ? 26.265 -53.493 20.799 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CB 1 ATOM 2178 N N . GLY B 1 282 ? 24.520 -51.502 19.225 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B N 1 ATOM 2179 C CA . GLY B 1 282 ? 23.963 -50.203 18.876 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B CA 1 ATOM 2180 C C . GLY B 1 282 ? 23.764 -49.272 20.057 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B C 1 ATOM 2181 O O . GLY B 1 282 ? 22.649 -48.802 20.291 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 279 GLY B O 1 ATOM 2182 N N . HIS B 1 283 ? 24.832 -48.991 20.800 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B N 1 ATOM 2183 C CA . HIS B 1 283 ? 24.665 -48.313 22.082 0.74 46.11 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B CA 1 ATOM 2184 C C . HIS B 1 283 ? 25.497 -47.045 22.260 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B C 1 ATOM 2185 O O . HIS B 1 283 ? 25.392 -46.382 23.288 0.82 38.65 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B O 1 ATOM 2186 C CB . HIS B 1 283 ? 24.977 -49.287 23.219 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B CB 1 ATOM 2187 C CG . HIS B 1 283 ? 23.952 -50.365 23.387 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B CG 1 ATOM 2188 N ND1 . HIS B 1 283 ? 24.257 -51.610 23.893 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B ND1 1 ATOM 2189 C CD2 . HIS B 1 283 ? 22.625 -50.382 23.121 0.77 48.91 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B CD2 1 ATOM 2190 C CE1 . HIS B 1 283 ? 23.162 -52.349 23.930 0.75 51.13 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B CE1 1 ATOM 2191 N NE2 . HIS B 1 283 ? 22.158 -51.628 23.466 0.76 51.89 ? ? ? ? ? ? 280 HIS B NE2 1 ATOM 2192 N N . ILE B 1 284 ? 26.320 -46.705 21.276 0.87 39.76 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B N 1 ATOM 2193 C CA . ILE B 1 284 ? 27.123 -45.490 21.374 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B CA 1 ATOM 2194 C C . ILE B 1 284 ? 26.689 -44.458 20.343 0.37 39.47 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B C 1 ATOM 2195 O O . ILE B 1 284 ? 26.525 -44.765 19.161 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B O 1 ATOM 2196 C CB . ILE B 1 284 ? 28.622 -45.775 21.202 0.98 41.13 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B CB 1 ATOM 2197 C CG1 . ILE B 1 284 ? 29.102 -46.727 22.295 0.66 39.48 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B CG1 1 ATOM 2198 C CG2 . ILE B 1 284 ? 29.415 -44.488 21.249 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B CG2 1 ATOM 2199 C CD1 . ILE B 1 284 ? 28.853 -46.219 23.683 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B CD1 1 ATOM 2200 N N . TYR B 1 285 ? 26.500 -43.227 20.801 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B N 1 ATOM 2201 C CA . TYR B 1 285 ? 26.030 -42.167 19.928 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CA 1 ATOM 2202 C C . TYR B 1 285 ? 26.920 -40.935 20.053 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B C 1 ATOM 2203 O O . TYR B 1 285 ? 27.653 -40.785 21.030 0.93 38.47 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B O 1 ATOM 2204 C CB . TYR B 1 285 ? 24.562 -41.876 20.244 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CB 1 ATOM 2205 C CG . TYR B 1 285 ? 23.691 -43.057 19.873 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CG 1 ATOM 2206 C CD1 . TYR B 1 285 ? 23.457 -44.099 20.771 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CD1 1 ATOM 2207 C CD2 . TYR B 1 285 ? 23.136 -43.154 18.604 0.77 37.98 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CD2 1 ATOM 2208 C CE1 . TYR B 1 285 ? 22.678 -45.202 20.407 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CE1 1 ATOM 2209 C CE2 . TYR B 1 285 ? 22.359 -44.239 18.233 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CE2 1 ATOM 2210 C CZ . TYR B 1 285 ? 22.135 -45.259 19.131 0.86 39.90 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B CZ 1 ATOM 2211 O OH . TYR B 1 285 ? 21.358 -46.328 18.742 0.79 42.69 ? ? ? ? ? ? 282 TYR B OH 1 ATOM 2212 N N . ILE B 1 286 ? 26.877 -40.065 19.050 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B N 1 ATOM 2213 C CA . ILE B 1 286 ? 27.816 -38.954 18.987 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CA 1 ATOM 2214 C C . ILE B 1 286 ? 27.175 -37.688 18.418 0.79 41.70 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B C 1 ATOM 2215 O O . ILE B 1 286 ? 26.269 -37.760 17.593 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B O 1 ATOM 2216 C CB . ILE B 1 286 ? 29.054 -39.353 18.139 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CB 1 ATOM 2217 C CG1 . ILE B 1 286 ? 30.118 -38.252 18.114 0.87 43.23 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CG1 1 ATOM 2218 C CG2 . ILE B 1 286 ? 28.640 -39.752 16.727 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CG2 1 ATOM 2219 C CD1 . ILE B 1 286 ? 31.419 -38.681 17.422 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CD1 1 ATOM 2220 N N . VAL B 1 287 ? 27.628 -36.532 18.893 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B N 1 ATOM 2221 C CA . VAL B 1 287 ? 27.340 -35.270 18.235 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CA 1 ATOM 2222 C C . VAL B 1 287 ? 28.664 -34.648 17.833 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B C 1 ATOM 2223 O O . VAL B 1 287 ? 29.663 -34.795 18.529 0.71 40.86 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B O 1 ATOM 2224 C CB . VAL B 1 287 ? 26.528 -34.289 19.131 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CB 1 ATOM 2225 C CG1 . VAL B 1 287 ? 25.191 -34.911 19.541 0.95 35.15 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG1 1 ATOM 2226 C CG2 . VAL B 1 287 ? 27.322 -33.882 20.355 0.76 38.81 ? ? ? ? ? ? 284 VAL B CG2 1 ATOM 2227 N N . ASP B 1 288 ? 28.667 -33.966 16.696 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B N 1 ATOM 2228 C CA . ASP B 1 288 ? 29.872 -33.377 16.141 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B CA 1 ATOM 2229 C C . ASP B 1 288 ? 29.520 -32.025 15.533 0.82 44.56 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B C 1 ATOM 2230 O O . ASP B 1 288 ? 28.981 -31.949 14.432 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B O 1 ATOM 2231 C CB . ASP B 1 288 ? 30.491 -34.322 15.104 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B CB 1 ATOM 2232 C CG . ASP B 1 288 ? 31.724 -33.747 14.427 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B CG 1 ATOM 2233 O OD1 . ASP B 1 288 ? 32.216 -32.672 14.837 0.89 43.03 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B OD1 1 ATOM 2234 O OD2 . ASP B 1 288 ? 32.216 -34.391 13.475 0.70 44.17 ? ? ? ? ? ? 285 ASP B OD2 1 ATOM 2235 N N . PHE B 1 289 ? 29.830 -30.959 16.263 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B N 1 ATOM 2236 C CA . PHE B 1 289 ? 29.487 -29.608 15.840 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CA 1 ATOM 2237 C C . PHE B 1 289 ? 30.568 -28.969 14.987 0.99 42.51 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B C 1 ATOM 2238 O O . PHE B 1 289 ? 30.829 -27.769 15.109 0.97 39.31 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B O 1 ATOM 2239 C CB . PHE B 1 289 ? 29.213 -28.733 17.060 0.89 40.50 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CB 1 ATOM 2240 C CG . PHE B 1 289 ? 27.962 -29.103 17.800 0.89 35.98 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CG 1 ATOM 2241 C CD1 . PHE B 1 289 ? 26.739 -28.559 17.441 0.66 32.34 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD1 1 ATOM 2242 C CD2 . PHE B 1 289 ? 28.006 -29.997 18.855 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD2 1 ATOM 2243 C CE1 . PHE B 1 289 ? 25.582 -28.905 18.129 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE1 1 ATOM 2244 C CE2 . PHE B 1 289 ? 26.858 -30.341 19.540 0.78 35.35 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE2 1 ATOM 2245 C CZ . PHE B 1 289 ? 25.646 -29.792 19.177 0.94 34.94 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CZ 1 ATOM 2246 N N . LYS B 1 290 ? 31.171 -29.764 14.107 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B N 1 ATOM 2247 C CA . LYS B 1 290 ? 32.290 -29.304 13.288 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CA 1 ATOM 2248 C C . LYS B 1 290 ? 31.954 -28.060 12.473 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B C 1 ATOM 2249 O O . LYS B 1 290 ? 32.825 -27.234 12.201 0.98 37.81 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B O 1 ATOM 2250 C CB . LYS B 1 290 ? 32.760 -30.423 12.350 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CB 1 ATOM 2251 N N . VAL B 1 291 ? 30.686 -27.914 12.100 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B N 1 ATOM 2252 C CA . VAL B 1 291 ? 30.283 -26.811 11.232 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B CA 1 ATOM 2253 C C . VAL B 1 291 ? 30.538 -25.456 11.902 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B C 1 ATOM 2254 O O . VAL B 1 291 ? 30.673 -24.429 11.230 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B O 1 ATOM 2255 C CB . VAL B 1 291 ? 28.790 -26.938 10.821 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B CB 1 ATOM 2256 C CG1 . VAL B 1 291 ? 27.871 -26.850 12.044 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B CG1 1 ATOM 2257 C CG2 . VAL B 1 291 ? 28.429 -25.890 9.759 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 288 VAL B CG2 1 ATOM 2258 N N . LEU B 1 292 ? 30.652 -25.460 13.224 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N 1 ATOM 2259 C CA . LEU B 1 292 ? 30.873 -24.220 13.958 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA 1 ATOM 2260 C C . LEU B 1 292 ? 32.317 -23.699 13.881 0.79 43.09 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C 1 ATOM 2261 O O . LEU B 1 292 ? 32.581 -22.554 14.252 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O 1 ATOM 2262 C CB . LEU B 1 292 ? 30.455 -24.402 15.415 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB 1 ATOM 2263 C CG . LEU B 1 292 ? 28.958 -24.181 15.658 0.76 33.74 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG 1 ATOM 2264 C CD1 . LEU B 1 292 ? 28.533 -24.740 17.006 0.84 33.36 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 1 ATOM 2265 C CD2 . LEU B 1 292 ? 28.617 -22.695 15.549 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 1 ATOM 2266 N N . VAL B 1 293 ? 33.247 -24.516 13.393 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B N 1 ATOM 2267 C CA . VAL B 1 293 ? 34.618 -24.044 13.207 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CA 1 ATOM 2268 C C . VAL B 1 293 ? 34.614 -22.831 12.289 0.93 45.29 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B C 1 ATOM 2269 O O . VAL B 1 293 ? 33.987 -22.848 11.232 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B O 1 ATOM 2270 C CB . VAL B 1 293 ? 35.552 -25.133 12.612 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CB 1 ATOM 2271 C CG1 . VAL B 1 293 ? 36.924 -24.547 12.296 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG1 1 ATOM 2272 C CG2 . VAL B 1 293 ? 35.702 -26.292 13.569 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG2 1 ATOM 2273 N N . GLY B 1 294 ? 35.298 -21.770 12.703 0.91 45.45 ? ? ? ? ? ? 291 GLY B N 1 ATOM 2274 C CA . GLY B 1 294 ? 35.372 -20.568 11.893 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 291 GLY B CA 1 ATOM 2275 C C . GLY B 1 294 ? 34.390 -19.510 12.355 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 291 GLY B C 1 ATOM 2276 O O . GLY B 1 294 ? 34.407 -18.384 11.865 0.95 41.89 ? ? ? ? ? ? 291 GLY B O 1 ATOM 2277 N N . ALA B 1 295 ? 33.537 -19.872 13.304 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 292 ALA B N 1 ATOM 2278 C CA . ALA B 1 295 ? 32.487 -18.972 13.774 0.81 46.76 ? ? ? ? ? ? 292 ALA B CA 1 ATOM 2279 C C . ALA B 1 295 ? 33.059 -17.733 14.451 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 292 ALA B C 1 ATOM 2280 O O . ALA B 1 295 ? 33.859 -17.835 15.379 0.97 50.08 ? ? ? ? ? ? 292 ALA B O 1 ATOM 2281 C CB . ALA B 1 295 ? 31.551 -19.703 14.723 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 292 ALA B CB 1 ATOM 2282 N N . LYS B 1 296 ? 32.649 -16.563 13.970 0.96 42.78 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B N 1 ATOM 2283 C CA . LYS B 1 296 ? 33.049 -15.299 14.574 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B CA 1 ATOM 2284 C C . LYS B 1 296 ? 31.997 -14.831 15.572 0.58 45.61 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B C 1 ATOM 2285 O O . LYS B 1 296 ? 30.870 -14.517 15.193 0.95 41.92 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B O 1 ATOM 2286 C CB . LYS B 1 296 ? 33.271 -14.234 13.505 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B CB 1 ATOM 2287 C CG . LYS B 1 296 ? 33.832 -12.922 14.054 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 293 LYS B CG 1 ATOM 2288 N N . SER B 1 297 ? 32.371 -14.786 16.847 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 294 SER B N 1 ATOM 2289 C CA . SER B 1 297 ? 31.439 -14.411 17.897 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 294 SER B CA 1 ATOM 2290 C C . SER B 1 297 ? 31.471 -12.909 18.185 0.63 44.28 ? ? ? ? ? ? 294 SER B C 1 ATOM 2291 O O . SER B 1 297 ? 32.287 -12.171 17.632 0.94 44.34 ? ? ? ? ? ? 294 SER B O 1 ATOM 2292 C CB . SER B 1 297 ? 31.722 -15.209 19.174 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 294 SER B CB 1 ATOM 2293 O OG . SER B 1 297 ? 33.107 -15.466 19.336 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 294 SER B OG 1 ATOM 2294 N N . TYR B 1 298 ? 30.556 -12.467 19.040 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B N 1 ATOM 2295 C CA . TYR B 1 298 ? 30.407 -11.053 19.358 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CA 1 ATOM 2296 C C . TYR B 1 298 ? 31.676 -10.514 20.006 0.73 42.80 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B C 1 ATOM 2297 O O . TYR B 1 298 ? 32.210 -11.123 20.936 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B O 1 ATOM 2298 C CB . TYR B 1 298 ? 29.203 -10.838 20.281 0.80 41.24 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CB 1 ATOM 2299 C CG . TYR B 1 298 ? 28.770 -9.393 20.406 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CG 1 ATOM 2300 C CD1 . TYR B 1 298 ? 29.324 -8.560 21.370 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD1 1 ATOM 2301 C CD2 . TYR B 1 298 ? 27.807 -8.862 19.556 0.90 40.16 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD2 1 ATOM 2302 C CE1 . TYR B 1 298 ? 28.928 -7.236 21.484 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE1 1 ATOM 2303 C CE2 . TYR B 1 298 ? 27.413 -7.542 19.657 0.70 41.86 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE2 1 ATOM 2304 C CZ . TYR B 1 298 ? 27.975 -6.734 20.622 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CZ 1 ATOM 2305 O OH . TYR B 1 298 ? 27.575 -5.420 20.726 0.63 45.73 ? ? ? ? ? ? 295 TYR B OH 1 ATOM 2306 N N . GLY B 1 299 ? 32.163 -9.386 19.495 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N 1 ATOM 2307 C CA . GLY B 1 299 ? 33.353 -8.753 20.033 0.54 47.71 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA 1 ATOM 2308 C C . GLY B 1 299 ? 34.669 -9.217 19.428 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C 1 ATOM 2309 O O . GLY B 1 299 ? 35.730 -8.965 19.994 0.69 53.64 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O 1 ATOM 2310 N N . GLY B 1 300 ? 34.616 -9.915 18.296 0.78 51.68 ? ? ? ? ? ? 297 GLY B N 1 ATOM 2311 C CA . GLY B 1 300 ? 35.841 -10.295 17.609 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 297 GLY B CA 1 ATOM 2312 C C . GLY B 1 300 ? 36.306 -11.745 17.480 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 297 GLY B C 1 ATOM 2313 O O . GLY B 1 300 ? 36.852 -12.101 16.431 0.83 50.55 ? ? ? ? ? ? 297 GLY B O 1 ATOM 2314 N N . PRO B 1 301 ? 36.139 -12.580 18.531 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B N 1 ATOM 2315 C CA . PRO B 1 301 ? 36.748 -13.916 18.472 0.90 48.05 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B CA 1 ATOM 2316 C C . PRO B 1 301 ? 36.357 -14.740 17.251 0.83 49.12 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B C 1 ATOM 2317 O O . PRO B 1 301 ? 35.205 -14.708 16.824 0.75 48.06 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B O 1 ATOM 2318 C CB . PRO B 1 301 ? 36.235 -14.593 19.748 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B CB 1 ATOM 2319 C CG . PRO B 1 301 ? 35.975 -13.482 20.682 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B CG 1 ATOM 2320 C CD . PRO B 1 301 ? 35.495 -12.339 19.837 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 298 PRO B CD 1 ATOM 2321 N N . VAL B 1 302 ? 37.333 -15.453 16.694 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B N 1 ATOM 2322 C CA . VAL B 1 302 ? 37.105 -16.360 15.578 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CA 1 ATOM 2323 C C . VAL B 1 302 ? 37.534 -17.772 15.963 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B C 1 ATOM 2324 O O . VAL B 1 302 ? 38.723 -18.048 16.103 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B O 1 ATOM 2325 C CB . VAL B 1 302 ? 37.870 -15.921 14.317 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CB 1 ATOM 2326 C CG1 . VAL B 1 302 ? 37.757 -16.986 13.224 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG1 1 ATOM 2327 C CG2 . VAL B 1 302 ? 37.358 -14.582 13.821 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 299 VAL B CG2 1 ATOM 2328 N N . LEU B 1 303 ? 36.558 -18.658 16.135 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B N 1 ATOM 2329 C CA . LEU B 1 303 ? 36.820 -20.039 16.522 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B CA 1 ATOM 2330 C C . LEU B 1 303 ? 37.651 -20.778 15.471 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B C 1 ATOM 2331 O O . LEU B 1 303 ? 37.505 -20.536 14.268 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B O 1 ATOM 2332 C CB . LEU B 1 303 ? 35.500 -20.774 16.757 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B CB 1 ATOM 2333 C CG . LEU B 1 303 ? 35.599 -22.181 17.340 1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B CG 1 ATOM 2334 C CD1 . LEU B 1 303 ? 36.010 -22.122 18.805 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B CD1 1 ATOM 2335 C CD2 . LEU B 1 303 ? 34.282 -22.917 17.171 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 300 LEU B CD2 1 ATOM 2336 N N . GLU B 1 304 ? 38.526 -21.671 15.936 1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B N 1 ATOM 2337 C CA . GLU B 1 304 ? 39.382 -22.472 15.060 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CA 1 ATOM 2338 C C . GLU B 1 304 ? 39.328 -23.938 15.482 1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B C 1 ATOM 2339 O O . GLU B 1 304 ? 38.700 -24.268 16.491 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B O 1 ATOM 2340 C CB . GLU B 1 304 ? 40.826 -21.957 15.090 1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B CB 1 ATOM 2341 N N . ASP B 1 305 ? 39.980 -24.814 14.715 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B N 1 ATOM 2342 C CA . ASP B 1 305 ? 40.020 -26.243 15.040 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CA 1 ATOM 2343 C C . ASP B 1 305 ? 40.510 -26.472 16.469 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B C 1 ATOM 2344 O O . ASP B 1 305 ? 40.104 -27.432 17.130 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B O 1 ATOM 2345 C CB . ASP B 1 305 ? 40.923 -27.006 14.065 1.00 57.01 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CB 1 ATOM 2346 C CG . ASP B 1 305 ? 40.465 -26.894 12.621 1.00 72.59 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CG 1 ATOM 2347 O OD1 . ASP B 1 305 ? 39.367 -27.399 12.293 1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD1 1 ATOM 2348 O OD2 . ASP B 1 305 ? 41.219 -26.322 11.807 1.00 78.33 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD2 1 ATOM 2349 N N . ILE B 1 306 ? 41.382 -25.576 16.931 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 303 ILE B N 1 ATOM 2350 C CA . ILE B 1 306 ? 42.009 -25.679 18.248 1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 303 ILE B CA 1 ATOM 2351 C C . ILE B 1 306 ? 41.285 -24.863 19.324 1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 303 ILE B C 1 ATOM 2352 O O . ILE B 1 306 ? 41.520 -25.056 20.522 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 303 ILE B O 1 ATOM 2353 C CB . ILE B 1 306 ? 43.484 -25.217 18.196 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 303 ILE B CB 1 ATOM 2354 N N . GLY B 1 307 ? 40.415 -23.951 18.892 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 304 GLY B N 1 ATOM 2355 C CA . GLY B 1 307 ? 39.718 -23.057 19.803 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 304 GLY B CA 1 ATOM 2356 C C . GLY B 1 307 ? 40.027 -21.595 19.536 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 304 GLY B C 1 ATOM 2357 O O . GLY B 1 307 ? 40.544 -20.887 20.407 1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 304 GLY B O 1 ATOM 2358 N N . ALA B 1 319 ? 33.336 -5.524 29.377 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B N 1 ATOM 2359 C CA . ALA B 1 319 ? 33.594 -5.616 27.939 0.71 51.53 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CA 1 ATOM 2360 C C . ALA B 1 319 ? 32.913 -6.842 27.335 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B C 1 ATOM 2361 O O . ALA B 1 319 ? 33.126 -7.964 27.793 0.79 43.78 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B O 1 ATOM 2362 C CB . ALA B 1 319 ? 35.081 -5.655 27.673 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 316 ALA B CB 1 ATOM 2363 N N . ASP B 1 320 ? 32.096 -6.622 26.307 0.77 46.73 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B N 1 ATOM 2364 C CA . ASP B 1 320 ? 31.242 -7.680 25.768 0.83 47.39 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B CA 1 ATOM 2365 C C . ASP B 1 320 ? 31.979 -8.534 24.741 0.91 42.74 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B C 1 ATOM 2366 O O . ASP B 1 320 ? 32.051 -8.192 23.555 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B O 1 ATOM 2367 C CB . ASP B 1 320 ? 29.976 -7.081 25.149 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B CB 1 ATOM 2368 C CG . ASP B 1 320 ? 28.863 -8.109 24.977 0.55 44.51 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B CG 1 ATOM 2369 O OD1 . ASP B 1 320 ? 29.161 -9.316 24.837 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B OD1 1 ATOM 2370 O OD2 . ASP B 1 320 ? 27.682 -7.709 24.985 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 317 ASP B OD2 1 ATOM 2371 N N . ILE B 1 321 ? 32.523 -9.651 25.207 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B N 1 ATOM 2372 C CA . ILE B 1 321 ? 33.280 -10.555 24.350 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B CA 1 ATOM 2373 C C . ILE B 1 321 ? 32.795 -11.983 24.572 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B C 1 ATOM 2374 O O . ILE B 1 321 ? 32.927 -12.533 25.663 0.87 46.76 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B O 1 ATOM 2375 C CB . ILE B 1 321 ? 34.798 -10.460 24.624 0.78 46.82 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B CB 1 ATOM 2376 C CG1 . ILE B 1 321 ? 35.298 -9.034 24.377 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B CG1 1 ATOM 2377 C CG2 . ILE B 1 321 ? 35.565 -11.442 23.752 0.67 43.90 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B CG2 1 ATOM 2378 C CD1 . ILE B 1 321 ? 36.753 -8.834 24.731 0.50 43.67 ? ? ? ? ? ? 318 ILE B CD1 1 ATOM 2379 N N . ARG B 1 322 ? 32.227 -12.582 23.532 0.84 41.12 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B N 1 ATOM 2380 C CA . ARG B 1 322 ? 31.561 -13.867 23.689 0.91 41.34 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B CA 1 ATOM 2381 C C . ARG B 1 322 ? 32.298 -14.978 22.964 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B C 1 ATOM 2382 O O . ARG B 1 322 ? 33.121 -14.725 22.081 0.81 41.51 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B O 1 ATOM 2383 C CB . ARG B 1 322 ? 30.116 -13.771 23.193 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B CB 1 ATOM 2384 C CG . ARG B 1 322 ? 29.336 -12.642 23.845 0.69 38.91 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B CG 1 ATOM 2385 C CD . ARG B 1 322 ? 27.980 -12.438 23.201 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B CD 1 ATOM 2386 N NE . ARG B 1 322 ? 27.504 -11.073 23.406 0.83 41.85 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B NE 1 ATOM 2387 C CZ . ARG B 1 322 ? 26.531 -10.507 22.702 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B CZ 1 ATOM 2388 N NH1 . ARG B 1 322 ? 25.925 -11.189 21.739 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B NH1 1 ATOM 2389 N NH2 . ARG B 1 322 ? 26.169 -9.255 22.954 0.89 41.59 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B NH2 1 ATOM 2390 N N . TYR B 1 323 ? 31.999 -16.213 23.343 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B N 1 ATOM 2391 C CA . TYR B 1 323 ? 32.720 -17.354 22.804 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CA 1 ATOM 2392 C C . TYR B 1 323 ? 31.794 -18.511 22.471 0.74 39.45 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B C 1 ATOM 2393 O O . TYR B 1 323 ? 30.703 -18.629 23.029 0.94 38.37 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B O 1 ATOM 2394 C CB . TYR B 1 323 ? 33.789 -17.821 23.792 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CB 1 ATOM 2395 C CG . TYR B 1 323 ? 34.864 -16.796 24.049 0.69 45.64 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CG 1 ATOM 2396 C CD1 . TYR B 1 323 ? 36.001 -16.741 23.254 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CD1 1 ATOM 2397 C CD2 . TYR B 1 323 ? 34.741 -15.876 25.082 0.73 46.56 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CD2 1 ATOM 2398 C CE1 . TYR B 1 323 ? 36.989 -15.804 23.487 0.72 43.94 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CE1 1 ATOM 2399 C CE2 . TYR B 1 323 ? 35.723 -14.931 25.319 0.73 45.98 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CE2 1 ATOM 2400 C CZ . TYR B 1 323 ? 36.845 -14.903 24.520 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B CZ 1 ATOM 2401 O OH . TYR B 1 323 ? 37.823 -13.966 24.749 0.58 54.21 ? ? ? ? ? ? 320 TYR B OH 1 ATOM 2402 N N . CYS B 1 324 ? 32.250 -19.367 21.562 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B N 1 ATOM 2403 C CA . CYS B 1 324 ? 31.518 -20.566 21.189 0.72 39.82 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B CA 1 ATOM 2404 C C . CYS B 1 324 ? 32.517 -21.695 20.955 0.85 45.45 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B C 1 ATOM 2405 O O . CYS B 1 324 ? 33.714 -21.515 21.160 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B O 1 ATOM 2406 C CB . CYS B 1 324 ? 30.664 -20.313 19.943 0.89 38.12 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B CB 1 ATOM 2407 S SG . CYS B 1 324 ? 29.316 -21.495 19.727 0.81 38.16 ? ? ? ? ? ? 321 CYS B SG 1 ATOM 2408 N N . ALA B 1 325 ? 32.032 -22.852 20.518 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B N 1 ATOM 2409 C CA . ALA B 1 325 ? 32.903 -24.004 20.304 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CA 1 ATOM 2410 C C . ALA B 1 325 ? 32.353 -24.946 19.244 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B C 1 ATOM 2411 O O . ALA B 1 325 ? 31.178 -24.865 18.871 0.87 35.79 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B O 1 ATOM 2412 C CB . ALA B 1 325 ? 33.105 -24.755 21.608 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CB 1 ATOM 2413 N N . ALA B 1 326 ? 33.207 -25.853 18.774 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 323 ALA B N 1 ATOM 2414 C CA . ALA B 1 326 ? 32.801 -26.886 17.824 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CA 1 ATOM 2415 C C . ALA B 1 326 ? 33.110 -28.278 18.367 0.98 44.73 ? ? ? ? ? ? 323 ALA B C 1 ATOM 2416 O O . ALA B 1 326 ? 33.980 -28.970 17.840 0.84 44.52 ? ? ? ? ? ? 323 ALA B O 1 ATOM 2417 C CB . ALA B 1 326 ? 33.487 -26.675 16.488 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CB 1 ATOM 2418 N N . PRO B 1 327 ? 32.392 -28.694 19.421 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B N 1 ATOM 2419 C CA . PRO B 1 327 ? 32.706 -29.930 20.138 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B CA 1 ATOM 2420 C C . PRO B 1 327 ? 32.218 -31.220 19.514 0.67 44.81 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B C 1 ATOM 2421 O O . PRO B 1 327 ? 31.324 -31.243 18.667 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B O 1 ATOM 2422 C CB . PRO B 1 327 ? 32.005 -29.732 21.484 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B CB 1 ATOM 2423 C CG . PRO B 1 327 ? 30.871 -28.856 21.178 0.76 37.37 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B CG 1 ATOM 2424 C CD . PRO B 1 327 ? 31.336 -27.928 20.104 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 324 PRO B CD 1 ATOM 2425 N N . LEU B 1 328 ? 32.846 -32.300 19.964 0.98 41.44 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B N 1 ATOM 2426 C CA . LEU B 1 328 ? 32.361 -33.646 19.747 0.96 39.23 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CA 1 ATOM 2427 C C . LEU B 1 328 ? 31.999 -34.156 21.125 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B C 1 ATOM 2428 O O . LEU B 1 328 ? 32.563 -33.701 22.112 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B O 1 ATOM 2429 C CB . LEU B 1 328 ? 33.412 -34.533 19.068 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CB 1 ATOM 2430 C CG . LEU B 1 328 ? 33.965 -33.999 17.741 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CG 1 ATOM 2431 C CD1 . LEU B 1 328 ? 35.256 -33.206 17.940 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD1 1 ATOM 2432 C CD2 . LEU B 1 328 ? 34.156 -35.123 16.730 0.80 44.57 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD2 1 ATOM 2433 N N . ALA B 1 329 ? 31.039 -35.065 21.200 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 326 ALA B N 1 ATOM 2434 C CA . ALA B 1 329 ? 30.614 -35.600 22.479 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 326 ALA B CA 1 ATOM 2435 C C . ALA B 1 329 ? 30.002 -36.968 22.267 0.75 40.76 ? ? ? ? ? ? 326 ALA B C 1 ATOM 2436 O O . ALA B 1 329 ? 29.289 -37.196 21.286 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 326 ALA B O 1 ATOM 2437 C CB . ALA B 1 329 ? 29.619 -34.665 23.165 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 326 ALA B CB 1 ATOM 2438 N N . LEU B 1 330 ? 30.282 -37.875 23.196 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B N 1 ATOM 2439 C CA . LEU B 1 330 ? 29.920 -39.269 23.025 0.95 41.68 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B CA 1 ATOM 2440 C C . LEU B 1 330 ? 28.876 -39.666 24.046 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B C 1 ATOM 2441 O O . LEU B 1 330 ? 28.936 -39.256 25.208 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B O 1 ATOM 2442 C CB . LEU B 1 330 ? 31.161 -40.161 23.146 0.51 42.40 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B CB 1 ATOM 2443 C CG . LEU B 1 330 ? 31.217 -41.382 22.226 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B CG 1 ATOM 2444 C CD1 . LEU B 1 330 ? 31.279 -40.943 20.766 0.93 40.14 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B CD1 1 ATOM 2445 C CD2 . LEU B 1 330 ? 32.406 -42.272 22.574 0.61 37.88 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B CD2 1 ATOM 2446 N N . PHE B 1 331 ? 27.908 -40.460 23.606 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B N 1 ATOM 2447 C CA . PHE B 1 331 ? 26.791 -40.825 24.462 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CA 1 ATOM 2448 C C . PHE B 1 331 ? 26.618 -42.332 24.498 0.79 39.88 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B C 1 ATOM 2449 O O . PHE B 1 331 ? 26.921 -43.026 23.529 0.97 39.89 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B O 1 ATOM 2450 C CB . PHE B 1 331 ? 25.495 -40.154 23.983 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CB 1 ATOM 2451 C CG . PHE B 1 331 ? 25.537 -38.647 24.014 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CG 1 ATOM 2452 C CD1 . PHE B 1 331 ? 26.123 -37.932 22.981 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CD1 1 ATOM 2453 C CD2 . PHE B 1 331 ? 24.985 -37.950 25.075 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CD2 1 ATOM 2454 C CE1 . PHE B 1 331 ? 26.156 -36.546 23.004 0.64 36.31 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CE1 1 ATOM 2455 C CE2 . PHE B 1 331 ? 25.016 -36.567 25.109 0.97 32.80 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CE2 1 ATOM 2456 C CZ . PHE B 1 331 ? 25.603 -35.862 24.073 0.86 33.95 ? ? ? ? ? ? 328 PHE B CZ 1 ATOM 2457 N N . TYR B 1 332 ? 26.111 -42.831 25.616 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B N 1 ATOM 2458 C CA . TYR B 1 332 ? 25.964 -44.259 25.809 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CA 1 ATOM 2459 C C . TYR B 1 332 ? 24.589 -44.609 26.355 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B C 1 ATOM 2460 O O . TYR B 1 332 ? 24.165 -44.071 27.370 0.92 40.32 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B O 1 ATOM 2461 C CB . TYR B 1 332 ? 27.063 -44.770 26.752 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CB 1 ATOM 2462 C CG . TYR B 1 332 ? 26.859 -46.180 27.265 0.93 43.52 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CG 1 ATOM 2463 C CD1 . TYR B 1 332 ? 26.964 -47.273 26.416 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CD1 1 ATOM 2464 C CD2 . TYR B 1 332 ? 26.584 -46.417 28.603 0.68 48.11 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CD2 1 ATOM 2465 C CE1 . TYR B 1 332 ? 26.788 -48.564 26.885 0.46 49.02 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CE1 1 ATOM 2466 C CE2 . TYR B 1 332 ? 26.407 -47.699 29.081 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CE2 1 ATOM 2467 C CZ . TYR B 1 332 ? 26.510 -48.770 28.219 0.54 52.99 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B CZ 1 ATOM 2468 O OH . TYR B 1 332 ? 26.335 -50.049 28.696 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 329 TYR B OH 1 ATOM 2469 N N . VAL B 1 333 ? 23.897 -45.519 25.678 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B N 1 ATOM 2470 C CA . VAL B 1 333 ? 22.645 -46.053 26.192 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CA 1 ATOM 2471 C C . VAL B 1 333 ? 22.941 -47.105 27.260 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B C 1 ATOM 2472 O O . VAL B 1 333 ? 23.492 -48.164 26.957 0.78 51.82 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B O 1 ATOM 2473 C CB . VAL B 1 333 ? 21.790 -46.680 25.076 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CB 1 ATOM 2474 C CG1 . VAL B 1 333 ? 20.453 -47.185 25.641 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG1 1 ATOM 2475 C CG2 . VAL B 1 333 ? 21.574 -45.683 23.943 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B CG2 1 ATOM 2476 N N . ASN B 1 334 ? 22.581 -46.819 28.506 0.72 49.27 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B N 1 ATOM 2477 C CA . ASN B 1 334 ? 22.892 -47.741 29.589 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B CA 1 ATOM 2478 C C . ASN B 1 334 ? 21.851 -48.850 29.686 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B C 1 ATOM 2479 O O . ASN B 1 334 ? 20.951 -48.931 28.848 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B O 1 ATOM 2480 C CB . ASN B 1 334 ? 23.035 -46.986 30.921 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B CB 1 ATOM 2481 C CG . ASN B 1 334 ? 21.714 -46.428 31.454 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B CG 1 ATOM 2482 O OD1 . ASN B 1 334 ? 20.624 -46.783 31.001 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B OD1 1 ATOM 2483 N ND2 . ASN B 1 334 ? 21.819 -45.559 32.454 0.94 48.42 ? ? ? ? ? ? 331 ASN B ND2 1 ATOM 2484 N N . LYS B 1 335 ? 21.965 -49.688 30.714 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B N 1 ATOM 2485 C CA . LYS B 1 335 ? 21.094 -50.854 30.856 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CA 1 ATOM 2486 C C . LYS B 1 335 ? 19.644 -50.452 31.094 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B C 1 ATOM 2487 O O . LYS B 1 335 ? 18.717 -51.209 30.789 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B O 1 ATOM 2488 C CB . LYS B 1 335 ? 21.584 -51.756 31.998 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B CB 1 ATOM 2489 N N . LEU B 1 336 ? 19.446 -49.257 31.640 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N 1 ATOM 2490 C CA . LEU B 1 336 ? 18.100 -48.777 31.937 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA 1 ATOM 2491 C C . LEU B 1 336 ? 17.472 -48.081 30.735 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C 1 ATOM 2492 O O . LEU B 1 336 ? 16.304 -47.696 30.775 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O 1 ATOM 2493 C CB . LEU B 1 336 ? 18.122 -47.828 33.134 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB 1 ATOM 2494 C CG . LEU B 1 336 ? 18.522 -48.436 34.476 0.87 49.04 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG 1 ATOM 2495 C CD1 . LEU B 1 336 ? 18.586 -47.358 35.545 0.68 49.65 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 ATOM 2496 C CD2 . LEU B 1 336 ? 17.551 -49.533 34.868 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 ATOM 2497 N N . GLY B 1 337 ? 18.255 -47.916 29.674 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 334 GLY B N 1 ATOM 2498 C CA . GLY B 1 337 ? 17.783 -47.257 28.471 0.51 47.99 ? ? ? ? ? ? 334 GLY B CA 1 ATOM 2499 C C . GLY B 1 337 ? 17.987 -45.753 28.503 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 334 GLY B C 1 ATOM 2500 O O . GLY B 1 337 ? 17.428 -45.027 27.686 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 334 GLY B O 1 ATOM 2501 N N . HIS B 1 338 ? 18.787 -45.286 29.456 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B N 1 ATOM 2502 C CA . HIS B 1 338 ? 19.104 -43.871 29.559 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B CA 1 ATOM 2503 C C . HIS B 1 338 ? 20.250 -43.517 28.625 0.87 46.79 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B C 1 ATOM 2504 O O . HIS B 1 338 ? 21.234 -44.254 28.525 0.97 44.84 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B O 1 ATOM 2505 C CB . HIS B 1 338 ? 19.463 -43.500 31.000 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B CB 1 ATOM 2506 C CG . HIS B 1 338 ? 18.393 -43.835 31.992 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B CG 1 ATOM 2507 N ND1 . HIS B 1 338 ? 18.608 -43.818 33.354 0.83 48.92 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B ND1 1 ATOM 2508 C CD2 . HIS B 1 338 ? 17.099 -44.195 31.820 0.83 49.49 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B CD2 1 ATOM 2509 C CE1 . HIS B 1 338 ? 17.492 -44.153 33.978 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B CE1 1 ATOM 2510 N NE2 . HIS B 1 338 ? 16.561 -44.389 33.071 0.80 49.80 ? ? ? ? ? ? 335 HIS B NE2 1 ATOM 2511 N N . LEU B 1 339 ? 20.115 -42.391 27.935 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B N 1 ATOM 2512 C CA . LEU B 1 339 ? 21.191 -41.884 27.095 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B CA 1 ATOM 2513 C C . LEU B 1 339 ? 22.124 -41.002 27.927 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B C 1 ATOM 2514 O O . LEU B 1 339 ? 21.765 -39.878 28.294 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B O 1 ATOM 2515 C CB . LEU B 1 339 ? 20.626 -41.100 25.908 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B CB 1 ATOM 2516 C CG . LEU B 1 339 ? 21.630 -40.657 24.848 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B CG 1 ATOM 2517 C CD1 . LEU B 1 339 ? 22.095 -41.856 24.025 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B CD1 1 ATOM 2518 C CD2 . LEU B 1 339 ? 21.025 -39.582 23.958 0.74 34.30 ? ? ? ? ? ? 336 LEU B CD2 1 ATOM 2519 N N . MET B 1 340 ? 23.317 -41.514 28.224 0.95 43.97 ? ? ? ? ? ? 337 MET B N 1 ATOM 2520 C CA . MET B 1 340 ? 24.251 -40.822 29.113 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 337 MET B CA 1 ATOM 2521 C C . MET B 1 340 ? 25.428 -40.224 28.370 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 337 MET B C 1 ATOM 2522 O O . MET B 1 340 ? 25.993 -40.861 27.488 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 337 MET B O 1 ATOM 2523 C CB . MET B 1 340 ? 24.776 -41.781 30.182 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 337 MET B CB 1 ATOM 2524 C CG . MET B 1 340 ? 23.708 -42.601 30.887 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 337 MET B CG 1 ATOM 2525 S SD . MET B 1 340 ? 22.699 -41.647 32.039 0.83 44.12 ? ? ? ? ? ? 337 MET B SD 1 ATOM 2526 C CE . MET B 1 340 ? 23.959 -40.843 33.026 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 337 MET B CE 1 ATOM 2527 N N . PRO B 1 341 ? 25.812 -38.993 28.733 0.96 37.44 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B N 1 ATOM 2528 C CA . PRO B 1 341 ? 27.026 -38.365 28.210 0.89 36.16 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B CA 1 ATOM 2529 C C . PRO B 1 341 ? 28.268 -38.983 28.847 0.71 37.55 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B C 1 ATOM 2530 O O . PRO B 1 341 ? 28.344 -39.027 30.071 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B O 1 ATOM 2531 C CB . PRO B 1 341 ? 26.864 -36.900 28.625 0.88 38.29 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B CB 1 ATOM 2532 C CG . PRO B 1 341 ? 26.058 -36.974 29.880 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B CG 1 ATOM 2533 C CD . PRO B 1 341 ? 25.109 -38.121 29.693 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 338 PRO B CD 1 ATOM 2534 N N . ILE B 1 342 ? 29.226 -39.449 28.050 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B N 1 ATOM 2535 C CA . ILE B 1 342 ? 30.384 -40.134 28.632 0.91 39.58 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CA 1 ATOM 2536 C C . ILE B 1 342 ? 31.718 -39.506 28.251 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B C 1 ATOM 2537 O O . ILE B 1 342 ? 32.735 -39.795 28.879 0.76 42.47 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B O 1 ATOM 2538 C CB . ILE B 1 342 ? 30.410 -41.627 28.239 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CB 1 ATOM 2539 C CG1 . ILE B 1 342 ? 30.668 -41.789 26.738 0.90 41.44 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG1 1 ATOM 2540 C CG2 . ILE B 1 342 ? 29.115 -42.303 28.655 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CG2 1 ATOM 2541 C CD1 . ILE B 1 342 ? 30.571 -43.211 26.258 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 339 ILE B CD1 1 ATOM 2542 N N . ALA B 1 343 ? 31.721 -38.648 27.233 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B N 1 ATOM 2543 C CA . ALA B 1 343 ? 32.946 -37.954 26.842 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B CA 1 ATOM 2544 C C . ALA B 1 343 ? 32.662 -36.685 26.052 0.81 42.38 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B C 1 ATOM 2545 O O . ALA B 1 343 ? 31.813 -36.670 25.165 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B O 1 ATOM 2546 C CB . ALA B 1 343 ? 33.845 -38.876 26.030 0.80 39.84 ? ? ? ? ? ? 340 ALA B CB 1 ATOM 2547 N N . ILE B 1 344 ? 33.397 -35.627 26.363 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B N 1 ATOM 2548 C CA . ILE B 1 344 ? 33.274 -34.377 25.640 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B CA 1 ATOM 2549 C C . ILE B 1 344 ? 34.641 -33.827 25.288 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B C 1 ATOM 2550 O O . ILE B 1 344 ? 35.513 -33.703 26.145 0.87 47.05 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B O 1 ATOM 2551 C CB . ILE B 1 344 ? 32.499 -33.309 26.460 0.98 40.80 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B CB 1 ATOM 2552 C CG1 . ILE B 1 344 ? 31.060 -33.759 26.716 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B CG1 1 ATOM 2553 C CG2 . ILE B 1 344 ? 32.506 -31.978 25.742 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B CG2 1 ATOM 2554 C CD1 . ILE B 1 344 ? 30.299 -32.860 27.668 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B CD1 1 ATOM 2555 N N . GLN B 1 345 ? 34.820 -33.505 24.017 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B N 1 ATOM 2556 C CA . GLN B 1 345 ? 35.970 -32.744 23.565 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B CA 1 ATOM 2557 C C . GLN B 1 345 ? 35.453 -31.404 23.044 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B C 1 ATOM 2558 O O . GLN B 1 345 ? 34.679 -31.364 22.092 0.88 44.65 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B O 1 ATOM 2559 C CB . GLN B 1 345 ? 36.728 -33.516 22.488 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B CB 1 ATOM 2560 C CG . GLN B 1 345 ? 37.972 -32.846 21.946 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B CG 1 ATOM 2561 C CD . GLN B 1 345 ? 38.659 -33.703 20.891 0.90 47.76 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B CD 1 ATOM 2562 O OE1 . GLN B 1 345 ? 38.986 -34.865 21.137 0.86 49.72 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B OE1 1 ATOM 2563 N NE2 . GLN B 1 345 ? 38.870 -33.138 19.712 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 342 GLN B NE2 1 ATOM 2564 N N . ILE B 1 346 ? 35.884 -30.315 23.671 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B N 1 ATOM 2565 C CA . ILE B 1 346 ? 35.302 -28.990 23.446 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B CA 1 ATOM 2566 C C . ILE B 1 346 ? 35.480 -28.476 22.020 0.91 46.86 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B C 1 ATOM 2567 O O . ILE B 1 346 ? 34.593 -27.817 21.472 0.88 44.80 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B O 1 ATOM 2568 C CB . ILE B 1 346 ? 35.902 -27.957 24.429 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B CB 1 ATOM 2569 C CG1 . ILE B 1 346 ? 35.630 -28.376 25.880 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B CG1 1 ATOM 2570 C CG2 . ILE B 1 346 ? 35.388 -26.540 24.142 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B CG2 1 ATOM 2571 C CD1 . ILE B 1 346 ? 34.226 -28.832 26.144 0.34 42.36 ? ? ? ? ? ? 343 ILE B CD1 1 ATOM 2572 N N . ASN B 1 347 ? 36.625 -28.766 21.415 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B N 1 ATOM 2573 C CA . ASN B 1 347 ? 36.848 -28.350 20.037 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B CA 1 ATOM 2574 C C . ASN B 1 347 ? 37.352 -29.494 19.169 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B C 1 ATOM 2575 O O . ASN B 1 347 ? 37.443 -30.630 19.623 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B O 1 ATOM 2576 C CB . ASN B 1 347 ? 37.807 -27.160 19.987 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B CB 1 ATOM 2577 C CG . ASN B 1 347 ? 37.101 -25.841 20.262 0.58 48.34 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B CG 1 ATOM 2578 O OD1 . ASN B 1 347 ? 36.450 -25.281 19.380 0.99 46.52 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B OD1 1 ATOM 2579 N ND2 . ASN B 1 347 ? 37.214 -25.347 21.489 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 344 ASN B ND2 1 ATOM 2580 N N . GLN B 1 348 ? 37.659 -29.196 17.912 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B N 1 ATOM 2581 C CA . GLN B 1 348 ? 37.859 -30.256 16.930 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B CA 1 ATOM 2582 C C . GLN B 1 348 ? 39.233 -30.936 17.014 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B C 1 ATOM 2583 O O . GLN B 1 348 ? 39.309 -32.160 17.087 0.71 49.25 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B O 1 ATOM 2584 C CB . GLN B 1 348 ? 37.626 -29.705 15.521 0.90 50.40 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B CB 1 ATOM 2585 C CG . GLN B 1 348 ? 36.153 -29.395 15.211 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B CG 1 ATOM 2586 C CD . GLN B 1 348 ? 35.313 -30.647 14.989 0.70 49.06 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B CD 1 ATOM 2587 O OE1 . GLN B 1 348 ? 35.651 -31.498 14.169 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B OE1 1 ATOM 2588 N NE2 . GLN B 1 348 ? 34.213 -30.761 15.724 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 345 GLN B NE2 1 ATOM 2589 N N . GLU B 1 349 ? 40.309 -30.152 17.010 0.70 50.47 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B N 1 ATOM 2590 C CA . GLU B 1 349 ? 41.661 -30.719 16.966 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CA 1 ATOM 2591 C C . GLU B 1 349 ? 42.167 -31.127 18.349 0.89 48.72 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B C 1 ATOM 2592 O O . GLU B 1 349 ? 42.517 -30.269 19.158 0.82 46.30 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B O 1 ATOM 2593 C CB . GLU B 1 349 ? 42.632 -29.726 16.333 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CB 1 ATOM 2594 N N . PRO B 1 350 ? 42.231 -32.447 18.609 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B N 1 ATOM 2595 C CA . PRO B 1 350 ? 42.540 -33.005 19.935 0.96 49.67 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B CA 1 ATOM 2596 C C . PRO B 1 350 ? 43.959 -32.698 20.413 0.86 48.50 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B C 1 ATOM 2597 O O . PRO B 1 350 ? 44.769 -32.169 19.660 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B O 1 ATOM 2598 C CB . PRO B 1 350 ? 42.358 -34.509 19.732 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B CB 1 ATOM 2599 C CG . PRO B 1 350 ? 42.676 -34.722 18.293 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B CG 1 ATOM 2600 C CD . PRO B 1 350 ? 42.182 -33.493 17.572 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 347 PRO B CD 1 ATOM 2601 N N . GLY B 1 351 ? 44.252 -33.020 21.665 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B N 1 ATOM 2602 C CA . GLY B 1 351 ? 45.570 -32.751 22.203 0.59 56.04 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B CA 1 ATOM 2603 C C . GLY B 1 351 ? 45.554 -32.383 23.670 0.65 59.22 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B C 1 ATOM 2604 O O . GLY B 1 351 ? 44.562 -32.611 24.361 0.86 57.06 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B O 1 ATOM 2605 N N . PRO B 1 352 ? 46.662 -31.807 24.156 0.99 63.08 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B N 1 ATOM 2606 C CA . PRO B 1 352 ? 46.804 -31.482 25.579 0.66 59.77 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B CA 1 ATOM 2607 C C . PRO B 1 352 ? 46.002 -30.249 25.988 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B C 1 ATOM 2608 O O . PRO B 1 352 ? 45.507 -30.193 27.114 0.81 55.12 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B O 1 ATOM 2609 C CB . PRO B 1 352 ? 48.309 -31.239 25.734 0.45 57.94 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B CB 1 ATOM 2610 C CG . PRO B 1 352 ? 48.765 -30.800 24.382 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B CG 1 ATOM 2611 C CD . PRO B 1 352 ? 47.881 -31.500 23.385 0.85 58.34 ? ? ? ? ? ? 349 PRO B CD 1 ATOM 2612 N N . GLU B 1 353 ? 45.874 -29.275 25.093 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B N 1 ATOM 2613 C CA . GLU B 1 353 ? 45.140 -28.058 25.424 0.25 58.62 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CA 1 ATOM 2614 C C . GLU B 1 353 ? 43.670 -28.176 25.025 1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B C 1 ATOM 2615 O O . GLU B 1 353 ? 42.836 -27.368 25.441 0.87 55.98 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B O 1 ATOM 2616 C CB . GLU B 1 353 ? 45.792 -26.841 24.763 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CB 1 ATOM 2617 C CG . GLU B 1 353 ? 47.124 -26.455 25.403 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CG 1 ATOM 2618 C CD . GLU B 1 353 ? 47.668 -25.133 24.890 0.94 61.92 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B CD 1 ATOM 2619 O OE1 . GLU B 1 353 ? 47.137 -24.615 23.886 0.54 63.97 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE1 1 ATOM 2620 O OE2 . GLU B 1 353 ? 48.628 -24.609 25.495 0.59 66.47 ? ? ? ? ? ? 350 GLU B OE2 1 ATOM 2621 N N . ASN B 1 354 ? 43.357 -29.200 24.236 0.89 55.25 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B N 1 ATOM 2622 C CA . ASN B 1 354 ? 41.972 -29.526 23.903 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B CA 1 ATOM 2623 C C . ASN B 1 354 ? 41.651 -30.985 24.247 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B C 1 ATOM 2624 O O . ASN B 1 354 ? 41.429 -31.812 23.360 0.90 49.03 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B O 1 ATOM 2625 C CB . ASN B 1 354 ? 41.706 -29.249 22.420 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B CB 1 ATOM 2626 C CG . ASN B 1 354 ? 40.273 -29.552 22.013 0.50 46.83 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B CG 1 ATOM 2627 O OD1 . ASN B 1 354 ? 39.357 -29.499 22.834 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B OD1 1 ATOM 2628 N ND2 . ASN B 1 354 ? 40.079 -29.894 20.746 0.89 47.14 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B ND2 1 ATOM 2629 N N . PRO B 1 355 ? 41.618 -31.304 25.547 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B N 1 ATOM 2630 C CA . PRO B 1 355 ? 41.537 -32.686 26.028 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CA 1 ATOM 2631 C C . PRO B 1 355 ? 40.143 -33.298 26.029 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B C 1 ATOM 2632 O O . PRO B 1 355 ? 39.193 -32.721 25.501 0.50 49.33 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B O 1 ATOM 2633 C CB . PRO B 1 355 ? 42.041 -32.565 27.461 0.98 44.16 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CB 1 ATOM 2634 C CG . PRO B 1 355 ? 41.546 -31.240 27.880 0.91 44.60 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CG 1 ATOM 2635 C CD . PRO B 1 355 ? 41.716 -30.354 26.667 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CD 1 ATOM 2636 N N . ILE B 1 356 ? 40.039 -34.464 26.661 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B N 1 ATOM 2637 C CA . ILE B 1 356 ? 38.792 -35.216 26.747 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B CA 1 ATOM 2638 C C . ILE B 1 356 ? 38.236 -35.258 28.167 0.40 46.47 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B C 1 ATOM 2639 O O . ILE B 1 356 ? 38.860 -35.804 29.073 0.79 45.49 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B O 1 ATOM 2640 C CB . ILE B 1 356 ? 38.984 -36.658 26.252 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B CB 1 ATOM 2641 C CG1 . ILE B 1 356 ? 39.301 -36.656 24.757 0.71 54.24 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B CG1 1 ATOM 2642 C CG2 . ILE B 1 356 ? 37.751 -37.508 26.552 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B CG2 1 ATOM 2643 C CD1 . ILE B 1 356 ? 39.521 -38.028 24.201 0.56 53.82 ? ? ? ? ? ? 353 ILE B CD1 1 ATOM 2644 N N . TRP B 1 357 ? 37.048 -34.689 28.345 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B N 1 ATOM 2645 C CA . TRP B 1 357 ? 36.403 -34.626 29.646 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CA 1 ATOM 2646 C C . TRP B 1 357 ? 35.366 -35.720 29.753 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B C 1 ATOM 2647 O O . TRP B 1 357 ? 34.751 -36.090 28.759 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B O 1 ATOM 2648 C CB . TRP B 1 357 ? 35.753 -33.256 29.857 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CB 1 ATOM 2649 C CG . TRP B 1 357 ? 36.621 -32.125 29.419 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CG 1 ATOM 2650 C CD1 . TRP B 1 357 ? 36.753 -31.634 28.151 0.89 40.33 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CD1 1 ATOM 2651 C CD2 . TRP B 1 357 ? 37.487 -31.339 30.247 0.68 36.99 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CD2 1 ATOM 2652 N NE1 . TRP B 1 357 ? 37.648 -30.593 28.139 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B NE1 1 ATOM 2653 C CE2 . TRP B 1 357 ? 38.112 -30.391 29.412 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CE2 1 ATOM 2654 C CE3 . TRP B 1 357 ? 37.795 -31.347 31.612 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CE3 1 ATOM 2655 C CZ2 . TRP B 1 357 ? 39.029 -29.457 29.899 0.82 39.69 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CZ2 1 ATOM 2656 C CZ3 . TRP B 1 357 ? 38.702 -30.418 32.092 0.52 40.19 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CZ3 1 ATOM 2657 C CH2 . TRP B 1 357 ? 39.307 -29.485 31.238 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 354 TRP B CH2 1 ATOM 2658 N N . THR B 1 358 ? 35.180 -36.243 30.962 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 355 THR B N 1 ATOM 2659 C CA . THR B 1 358 ? 34.233 -37.322 31.217 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CA 1 ATOM 2660 C C . THR B 1 358 ? 33.521 -37.013 32.524 0.85 41.46 ? ? ? ? ? ? 355 THR B C 1 ATOM 2661 O O . THR B 1 358 ? 33.945 -36.107 33.240 0.92 42.31 ? ? ? ? ? ? 355 THR B O 1 ATOM 2662 C CB . THR B 1 358 ? 34.935 -38.705 31.321 0.82 44.87 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CB 1 ATOM 2663 O OG1 . THR B 1 358 ? 35.588 -38.812 32.589 0.85 43.23 ? ? ? ? ? ? 355 THR B OG1 1 ATOM 2664 C CG2 . THR B 1 358 ? 35.941 -38.913 30.195 0.86 43.11 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CG2 1 ATOM 2665 N N . PRO B 1 359 ? 32.439 -37.752 32.849 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B N 1 ATOM 2666 C CA . PRO B 1 359 ? 31.786 -37.557 34.153 0.67 44.14 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CA 1 ATOM 2667 C C . PRO B 1 359 ? 32.697 -37.807 35.356 0.75 49.98 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B C 1 ATOM 2668 O O . PRO B 1 359 ? 32.317 -37.473 36.477 0.93 47.43 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B O 1 ATOM 2669 C CB . PRO B 1 359 ? 30.659 -38.595 34.143 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CB 1 ATOM 2670 C CG . PRO B 1 359 ? 30.392 -38.866 32.724 0.71 39.99 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CG 1 ATOM 2671 C CD . PRO B 1 359 ? 31.670 -38.666 31.983 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CD 1 ATOM 2672 N N . HIS B 1 360 ? 33.868 -38.394 35.133 0.62 49.48 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B N 1 ATOM 2673 C CA . HIS B 1 360 ? 34.718 -38.823 36.239 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CA 1 ATOM 2674 C C . HIS B 1 360 ? 35.953 -37.943 36.417 0.83 55.28 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B C 1 ATOM 2675 O O . HIS B 1 360 ? 36.984 -38.406 36.907 0.63 56.37 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B O 1 ATOM 2676 C CB . HIS B 1 360 ? 35.137 -40.281 36.035 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CB 1 ATOM 2677 C CG . HIS B 1 360 ? 33.987 -41.204 35.772 0.92 46.75 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CG 1 ATOM 2678 N ND1 . HIS B 1 360 ? 33.109 -41.599 36.759 0.67 52.92 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B ND1 1 ATOM 2679 C CD2 . HIS B 1 360 ? 33.567 -41.802 34.631 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CD2 1 ATOM 2680 C CE1 . HIS B 1 360 ? 32.199 -42.404 36.237 0.90 52.18 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B CE1 1 ATOM 2681 N NE2 . HIS B 1 360 ? 32.453 -42.541 34.949 0.96 49.20 ? ? ? ? ? ? 357 HIS B NE2 1 ATOM 2682 N N . GLU B 1 361 ? 35.850 -36.681 36.009 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B N 1 ATOM 2683 C CA . GLU B 1 361 ? 36.854 -35.689 36.369 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B CA 1 ATOM 2684 C C . GLU B 1 361 ? 37.008 -35.662 37.884 0.74 53.72 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B C 1 ATOM 2685 O O . GLU B 1 361 ? 36.017 -35.752 38.615 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B O 1 ATOM 2686 C CB . GLU B 1 361 ? 36.469 -34.294 35.863 0.88 51.35 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B CB 1 ATOM 2687 C CG . GLU B 1 361 ? 36.188 -34.208 34.376 0.86 49.25 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B CG 1 ATOM 2688 C CD . GLU B 1 361 ? 37.343 -34.713 33.542 0.86 47.40 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B CD 1 ATOM 2689 O OE1 . GLU B 1 361 ? 38.449 -34.146 33.658 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B OE1 1 ATOM 2690 O OE2 . GLU B 1 361 ? 37.144 -35.678 32.774 0.56 47.22 ? ? ? ? ? ? 358 GLU B OE2 1 ATOM 2691 N N . GLU B 1 362 ? 38.248 -35.556 38.354 0.88 54.89 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B N 1 ATOM 2692 C CA . GLU B 1 362 ? 38.502 -35.408 39.782 0.69 53.46 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CA 1 ATOM 2693 C C . GLU B 1 362 ? 37.853 -34.114 40.256 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B C 1 ATOM 2694 O O . GLU B 1 362 ? 37.252 -34.056 41.331 0.95 54.28 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B O 1 ATOM 2695 C CB . GLU B 1 362 ? 40.005 -35.410 40.076 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B CB 1 ATOM 2696 N N . ASN B 1 363 ? 37.969 -33.082 39.427 0.72 51.74 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B N 1 ATOM 2697 C CA . ASN B 1 363 ? 37.277 -31.821 39.652 0.82 47.98 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B CA 1 ATOM 2698 C C . ASN B 1 363 ? 35.883 -31.860 39.027 0.66 49.34 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B C 1 ATOM 2699 O O . ASN B 1 363 ? 35.750 -31.853 37.806 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B O 1 ATOM 2700 C CB . ASN B 1 363 ? 38.093 -30.663 39.077 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B CB 1 ATOM 2701 C CG . ASN B 1 363 ? 37.459 -29.309 39.338 0.88 45.42 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B CG 1 ATOM 2702 O OD1 . ASN B 1 363 ? 36.450 -29.202 40.037 0.54 44.49 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B OD1 1 ATOM 2703 N ND2 . ASN B 1 363 ? 38.061 -28.262 38.787 0.78 48.91 ? ? ? ? ? ? 360 ASN B ND2 1 ATOM 2704 N N . GLU B 1 364 ? 34.852 -31.903 39.868 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 361 GLU B N 1 ATOM 2705 C CA . GLU B 1 364 ? 33.475 -32.011 39.390 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 361 GLU B CA 1 ATOM 2706 C C . GLU B 1 364 ? 33.107 -30.830 38.497 0.58 50.22 ? ? ? ? ? ? 361 GLU B C 1 ATOM 2707 O O . GLU B 1 364 ? 32.344 -30.975 37.541 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 361 GLU B O 1 ATOM 2708 C CB . GLU B 1 364 ? 32.503 -32.110 40.567 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 361 GLU B CB 1 ATOM 2709 N N . HIS B 1 365 ? 33.675 -29.668 38.804 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B N 1 ATOM 2710 C CA . HIS B 1 365 ? 33.391 -28.441 38.063 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B CA 1 ATOM 2711 C C . HIS B 1 365 ? 33.931 -28.483 36.643 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B C 1 ATOM 2712 O O . HIS B 1 365 ? 33.468 -27.740 35.778 0.90 47.52 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B O 1 ATOM 2713 C CB . HIS B 1 365 ? 33.978 -27.230 38.790 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B CB 1 ATOM 2714 C CG . HIS B 1 365 ? 33.521 -27.094 40.207 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B CG 1 ATOM 2715 N ND1 . HIS B 1 365 ? 32.203 -26.877 40.546 0.89 46.41 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B ND1 1 ATOM 2716 C CD2 . HIS B 1 365 ? 34.207 -27.137 41.373 0.67 47.60 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B CD2 1 ATOM 2717 C CE1 . HIS B 1 365 ? 32.096 -26.798 41.859 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B CE1 1 ATOM 2718 N NE2 . HIS B 1 365 ? 33.298 -26.953 42.385 0.67 46.46 ? ? ? ? ? ? 362 HIS B NE2 1 ATOM 2719 N N . ASP B 1 366 ? 34.928 -29.334 36.408 0.90 50.26 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B N 1 ATOM 2720 C CA . ASP B 1 366 ? 35.513 -29.472 35.076 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CA 1 ATOM 2721 C C . ASP B 1 366 ? 34.529 -30.160 34.133 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B C 1 ATOM 2722 O O . ASP B 1 366 ? 34.463 -29.847 32.944 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B O 1 ATOM 2723 C CB . ASP B 1 366 ? 36.827 -30.260 35.136 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CB 1 ATOM 2724 C CG . ASP B 1 366 ? 38.049 -29.363 35.295 0.64 51.99 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B CG 1 ATOM 2725 O OD1 . ASP B 1 366 ? 37.949 -28.145 35.033 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD1 1 ATOM 2726 O OD2 . ASP B 1 366 ? 39.122 -29.882 35.667 0.76 52.71 ? ? ? ? ? ? 363 ASP B OD2 1 ATOM 2727 N N . TRP B 1 367 ? 33.773 -31.106 34.674 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B N 1 ATOM 2728 C CA . TRP B 1 367 ? 32.778 -31.829 33.892 0.73 46.80 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CA 1 ATOM 2729 C C . TRP B 1 367 ? 31.607 -30.922 33.547 0.65 44.92 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B C 1 ATOM 2730 O O . TRP B 1 367 ? 31.124 -30.915 32.412 0.84 43.84 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B O 1 ATOM 2731 C CB . TRP B 1 367 ? 32.287 -33.061 34.652 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CB 1 ATOM 2732 C CG . TRP B 1 367 ? 31.202 -33.829 33.944 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CG 1 ATOM 2733 C CD1 . TRP B 1 367 ? 29.998 -34.199 34.457 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CD1 1 ATOM 2734 C CD2 . TRP B 1 367 ? 31.228 -34.310 32.592 0.92 38.66 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CD2 1 ATOM 2735 N NE1 . TRP B 1 367 ? 29.269 -34.888 33.514 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B NE1 1 ATOM 2736 C CE2 . TRP B 1 367 ? 30.003 -34.966 32.360 0.80 38.78 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CE2 1 ATOM 2737 C CE3 . TRP B 1 367 ? 32.165 -34.243 31.555 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CE3 1 ATOM 2738 C CZ2 . TRP B 1 367 ? 29.695 -35.560 31.135 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CZ2 1 ATOM 2739 C CZ3 . TRP B 1 367 ? 31.857 -34.838 30.340 0.80 40.09 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CZ3 1 ATOM 2740 C CH2 . TRP B 1 367 ? 30.629 -35.480 30.142 0.92 37.51 ? ? ? ? ? ? 364 TRP B CH2 1 ATOM 2741 N N . MET B 1 368 ? 31.159 -30.162 34.542 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 365 MET B N 1 ATOM 2742 C CA . MET B 1 368 ? 30.095 -29.181 34.363 0.97 45.00 ? ? ? ? ? ? 365 MET B CA 1 ATOM 2743 C C . MET B 1 368 ? 30.426 -28.195 33.259 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 365 MET B C 1 ATOM 2744 O O . MET B 1 368 ? 29.595 -27.911 32.397 0.82 44.03 ? ? ? ? ? ? 365 MET B O 1 ATOM 2745 C CB . MET B 1 368 ? 29.842 -28.419 35.667 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 365 MET B CB 1 ATOM 2746 C CG . MET B 1 368 ? 28.720 -28.984 36.501 0.57 50.22 ? ? ? ? ? ? 365 MET B CG 1 ATOM 2747 S SD . MET B 1 368 ? 27.081 -28.724 35.780 0.90 55.33 ? ? ? ? ? ? 365 MET B SD 1 ATOM 2748 C CE . MET B 1 368 ? 26.153 -29.798 36.871 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 365 MET B CE 1 ATOM 2749 N N . MET B 1 369 ? 31.645 -27.676 33.288 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 366 MET B N 1 ATOM 2750 C CA . MET B 1 369 ? 32.049 -26.688 32.311 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 366 MET B CA 1 ATOM 2751 C C . MET B 1 369 ? 32.035 -27.297 30.914 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 366 MET B C 1 ATOM 2752 O O . MET B 1 369 ? 31.636 -26.646 29.948 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 366 MET B O 1 ATOM 2753 C CB . MET B 1 369 ? 33.430 -26.135 32.646 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 366 MET B CB 1 ATOM 2754 C CG . MET B 1 369 ? 33.792 -24.870 31.875 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 366 MET B CG 1 ATOM 2755 S SD . MET B 1 369 ? 32.709 -23.485 32.307 0.81 45.50 ? ? ? ? ? ? 366 MET B SD 1 ATOM 2756 C CE . MET B 1 369 ? 31.742 -23.292 30.812 0.67 40.99 ? ? ? ? ? ? 366 MET B CE 1 ATOM 2757 N N . ALA B 1 370 ? 32.457 -28.554 30.814 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 367 ALA B N 1 ATOM 2758 C CA . ALA B 1 370 ? 32.493 -29.236 29.526 0.82 41.22 ? ? ? ? ? ? 367 ALA B CA 1 ATOM 2759 C C . ALA B 1 370 ? 31.090 -29.307 28.937 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 367 ALA B C 1 ATOM 2760 O O . ALA B 1 370 ? 30.881 -29.019 27.759 0.87 42.21 ? ? ? ? ? ? 367 ALA B O 1 ATOM 2761 C CB . ALA B 1 370 ? 33.086 -30.636 29.671 0.86 39.55 ? ? ? ? ? ? 367 ALA B CB 1 ATOM 2762 N N . LYS B 1 371 ? 30.133 -29.686 29.774 0.98 44.44 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B N 1 ATOM 2763 C CA . LYS B 1 371 ? 28.742 -29.769 29.358 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CA 1 ATOM 2764 C C . LYS B 1 371 ? 28.180 -28.404 28.949 0.73 42.67 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B C 1 ATOM 2765 O O . LYS B 1 371 ? 27.351 -28.322 28.044 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B O 1 ATOM 2766 C CB . LYS B 1 371 ? 27.902 -30.382 30.473 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CB 1 ATOM 2767 C CG . LYS B 1 371 ? 28.326 -31.796 30.819 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CG 1 ATOM 2768 C CD . LYS B 1 371 ? 27.318 -32.487 31.731 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CD 1 ATOM 2769 C CE . LYS B 1 371 ? 27.299 -31.857 33.116 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B CE 1 ATOM 2770 N NZ . LYS B 1 371 ? 26.483 -32.664 34.069 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 368 LYS B NZ 1 ATOM 2771 N N . PHE B 1 372 ? 28.642 -27.337 29.598 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B N 1 ATOM 2772 C CA . PHE B 1 372 ? 28.187 -25.993 29.257 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CA 1 ATOM 2773 C C . PHE B 1 372 ? 28.735 -25.584 27.899 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B C 1 ATOM 2774 O O . PHE B 1 372 ? 28.083 -24.849 27.157 0.72 36.91 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B O 1 ATOM 2775 C CB . PHE B 1 372 ? 28.608 -24.969 30.319 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CB 1 ATOM 2776 C CG . PHE B 1 372 ? 27.807 -25.037 31.592 0.86 37.35 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CG 1 ATOM 2777 C CD1 . PHE B 1 372 ? 26.461 -25.366 31.570 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CD1 1 ATOM 2778 C CD2 . PHE B 1 372 ? 28.406 -24.763 32.815 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CD2 1 ATOM 2779 C CE1 . PHE B 1 372 ? 25.730 -25.434 32.746 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CE1 1 ATOM 2780 C CE2 . PHE B 1 372 ? 27.683 -24.827 33.991 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CE2 1 ATOM 2781 C CZ . PHE B 1 372 ? 26.341 -25.161 33.958 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 369 PHE B CZ 1 ATOM 2782 N N . TRP B 1 373 ? 29.938 -26.057 27.581 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B N 1 ATOM 2783 C CA . TRP B 1 373 ? 30.569 -25.742 26.299 0.96 42.18 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CA 1 ATOM 2784 C C . TRP B 1 373 ? 29.888 -26.480 25.168 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B C 1 ATOM 2785 O O . TRP B 1 373 ? 29.793 -25.969 24.055 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B O 1 ATOM 2786 C CB . TRP B 1 373 ? 32.062 -26.074 26.328 0.70 45.58 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CB 1 ATOM 2787 C CG . TRP B 1 373 ? 32.838 -24.992 26.986 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CG 1 ATOM 2788 C CD1 . TRP B 1 373 ? 33.359 -24.997 28.250 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CD1 1 ATOM 2789 C CD2 . TRP B 1 373 ? 33.133 -23.713 26.434 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CD2 1 ATOM 2790 N NE1 . TRP B 1 373 ? 33.982 -23.803 28.504 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B NE1 1 ATOM 2791 C CE2 . TRP B 1 373 ? 33.852 -22.994 27.407 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CE2 1 ATOM 2792 C CE3 . TRP B 1 373 ? 32.865 -23.104 25.205 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CE3 1 ATOM 2793 C CZ2 . TRP B 1 373 ? 34.301 -21.703 27.189 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CZ2 1 ATOM 2794 C CZ3 . TRP B 1 373 ? 33.317 -21.824 24.992 0.71 42.80 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CZ3 1 ATOM 2795 C CH2 . TRP B 1 373 ? 34.028 -21.136 25.978 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 370 TRP B CH2 1 ATOM 2796 N N . LEU B 1 374 ? 29.428 -27.687 25.465 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B N 1 ATOM 2797 C CA . LEU B 1 374 ? 28.586 -28.434 24.551 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B CA 1 ATOM 2798 C C . LEU B 1 374 ? 27.294 -27.643 24.362 0.71 38.13 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B C 1 ATOM 2799 O O . LEU B 1 374 ? 26.810 -27.457 23.242 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B O 1 ATOM 2800 C CB . LEU B 1 374 ? 28.300 -29.835 25.102 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B CB 1 ATOM 2801 C CG . LEU B 1 374 ? 27.562 -30.839 24.210 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B CG 1 ATOM 2802 C CD1 . LEU B 1 374 ? 28.264 -30.982 22.865 0.75 34.80 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B CD1 1 ATOM 2803 C CD2 . LEU B 1 374 ? 27.422 -32.196 24.894 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 371 LEU B CD2 1 ATOM 2804 N N . GLY B 1 375 ? 26.764 -27.160 25.481 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B N 1 ATOM 2805 C CA . GLY B 1 375 ? 25.517 -26.417 25.502 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B CA 1 ATOM 2806 C C . GLY B 1 375 ? 25.513 -25.174 24.636 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B C 1 ATOM 2807 O O . GLY B 1 375 ? 24.554 -24.932 23.906 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 372 GLY B O 1 ATOM 2808 N N . VAL B 1 376 ? 26.587 -24.390 24.695 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B N 1 ATOM 2809 C CA . VAL B 1 376 ? 26.608 -23.121 23.979 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B CA 1 ATOM 2810 C C . VAL B 1 376 ? 26.699 -23.365 22.479 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B C 1 ATOM 2811 O O . VAL B 1 376 ? 26.135 -22.607 21.689 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B O 1 ATOM 2812 C CB . VAL B 1 376 ? 27.766 -22.199 24.448 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B CB 1 ATOM 2813 C CG1 . VAL B 1 376 ? 29.132 -22.688 23.933 0.94 37.10 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B CG1 1 ATOM 2814 C CG2 . VAL B 1 376 ? 27.505 -20.765 24.006 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 373 VAL B CG2 1 ATOM 2815 N N . ALA B 1 377 ? 27.395 -24.435 22.098 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 374 ALA B N 1 ATOM 2816 C CA . ALA B 1 377 ? 27.466 -24.862 20.709 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 374 ALA B CA 1 ATOM 2817 C C . ALA B 1 377 ? 26.088 -25.280 20.227 0.82 31.49 ? ? ? ? ? ? 374 ALA B C 1 ATOM 2818 O O . ALA B 1 377 ? 25.631 -24.836 19.182 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 374 ALA B O 1 ATOM 2819 C CB . ALA B 1 377 ? 28.449 -26.015 20.548 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 374 ALA B CB 1 ATOM 2820 N N . GLU B 1 378 ? 25.442 -26.155 20.994 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B N 1 ATOM 2821 C CA . GLU B 1 378 ? 24.112 -26.633 20.654 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B CA 1 ATOM 2822 C C . GLU B 1 378 ? 23.127 -25.479 20.482 0.81 34.80 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B C 1 ATOM 2823 O O . GLU B 1 378 ? 22.337 -25.466 19.540 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B O 1 ATOM 2824 C CB . GLU B 1 378 ? 23.591 -27.586 21.721 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B CB 1 ATOM 2825 C CG . GLU B 1 378 ? 22.309 -28.307 21.315 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B CG 1 ATOM 2826 C CD . GLU B 1 378 ? 21.600 -28.930 22.495 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B CD 1 ATOM 2827 O OE1 . GLU B 1 378 ? 21.586 -28.296 23.568 0.80 40.00 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B OE1 1 ATOM 2828 O OE2 . GLU B 1 378 ? 21.056 -30.048 22.357 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 375 GLU B OE2 1 ATOM 2829 N N . SER B 1 379 ? 23.189 -24.515 21.397 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 376 SER B N 1 ATOM 2830 C CA . SER B 1 379 ? 22.270 -23.373 21.406 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 376 SER B CA 1 ATOM 2831 C C . SER B 1 379 ? 22.353 -22.542 20.131 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 376 SER B C 1 ATOM 2832 O O . SER B 1 379 ? 21.326 -22.165 19.554 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 376 SER B O 1 ATOM 2833 C CB . SER B 1 379 ? 22.552 -22.477 22.620 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 376 SER B CB 1 ATOM 2834 O OG . SER B 1 379 ? 22.168 -23.125 23.823 0.94 30.41 ? ? ? ? ? ? 376 SER B OG 1 ATOM 2835 N N . ASN B 1 380 ? 23.577 -22.258 19.699 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B N 1 ATOM 2836 C CA . ASN B 1 380 ? 23.815 -21.443 18.511 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CA 1 ATOM 2837 C C . ASN B 1 380 ? 23.518 -22.198 17.228 0.78 30.05 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B C 1 ATOM 2838 O O . ASN B 1 380 ? 22.950 -21.640 16.280 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B O 1 ATOM 2839 C CB . ASN B 1 380 ? 25.262 -20.935 18.492 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CB 1 ATOM 2840 C CG . ASN B 1 380 ? 25.493 -19.800 19.473 0.63 30.10 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B CG 1 ATOM 2841 O OD1 . ASN B 1 380 ? 25.533 -18.629 19.088 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B OD1 1 ATOM 2842 N ND2 . ASN B 1 380 ? 25.637 -20.141 20.750 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 377 ASN B ND2 1 ATOM 2843 N N . PHE B 1 381 ? 23.933 -23.461 17.200 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B N 1 ATOM 2844 C CA . PHE B 1 381 ? 23.584 -24.382 16.125 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CA 1 ATOM 2845 C C . PHE B 1 381 ? 22.065 -24.488 16.018 0.76 29.36 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B C 1 ATOM 2846 O O . PHE B 1 381 ? 21.504 -24.342 14.937 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B O 1 ATOM 2847 C CB . PHE B 1 381 ? 24.206 -25.755 16.388 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CB 1 ATOM 2848 C CG . PHE B 1 381 ? 23.881 -26.810 15.346 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CG 1 ATOM 2849 C CD1 . PHE B 1 381 ? 22.669 -27.490 15.369 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CD1 1 ATOM 2850 C CD2 . PHE B 1 381 ? 24.828 -27.178 14.397 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CD2 1 ATOM 2851 C CE1 . PHE B 1 381 ? 22.382 -28.476 14.439 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CE1 1 ATOM 2852 C CE2 . PHE B 1 381 ? 24.552 -28.166 13.460 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CE2 1 ATOM 2853 C CZ . PHE B 1 381 ? 23.326 -28.817 13.484 0.72 33.39 ? ? ? ? ? ? 378 PHE B CZ 1 ATOM 2854 N N . HIS B 1 382 ? 21.408 -24.746 17.145 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B N 1 ATOM 2855 C CA . HIS B 1 382 ? 19.959 -24.943 17.158 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B CA 1 ATOM 2856 C C . HIS B 1 382 ? 19.221 -23.736 16.609 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B C 1 ATOM 2857 O O . HIS B 1 382 ? 18.450 -23.852 15.653 0.92 27.54 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B O 1 ATOM 2858 C CB . HIS B 1 382 ? 19.445 -25.233 18.565 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B CB 1 ATOM 2859 C CG . HIS B 1 382 ? 17.966 -25.040 18.710 0.64 31.66 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B CG 1 ATOM 2860 N ND1 . HIS B 1 382 ? 17.421 -23.974 19.391 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B ND1 1 ATOM 2861 C CD2 . HIS B 1 382 ? 16.918 -25.760 18.239 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B CD2 1 ATOM 2862 C CE1 . HIS B 1 382 ? 16.103 -24.046 19.342 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B CE1 1 ATOM 2863 N NE2 . HIS B 1 382 ? 15.770 -25.122 18.650 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 379 HIS B NE2 1 ATOM 2864 N N . GLN B 1 383 ? 19.476 -22.577 17.203 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B N 1 ATOM 2865 C CA . GLN B 1 383 ? 18.687 -21.389 16.895 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CA 1 ATOM 2866 C C . GLN B 1 383 ? 18.922 -20.883 15.485 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B C 1 ATOM 2867 O O . GLN B 1 383 ? 17.987 -20.423 14.830 0.86 25.81 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B O 1 ATOM 2868 C CB . GLN B 1 383 ? 18.977 -20.264 17.899 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CB 1 ATOM 2869 C CG . GLN B 1 383 ? 18.367 -20.490 19.268 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CG 1 ATOM 2870 C CD . GLN B 1 383 ? 16.837 -20.392 19.301 0.42 33.38 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B CD 1 ATOM 2871 O OE1 . GLN B 1 383 ? 16.163 -20.236 18.273 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B OE1 1 ATOM 2872 N NE2 . GLN B 1 383 ? 16.287 -20.484 20.499 0.72 33.49 ? ? ? ? ? ? 380 GLN B NE2 1 ATOM 2873 N N . LEU B 1 384 ? 20.166 -20.965 15.016 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B N 1 ATOM 2874 C CA . LEU B 1 384 ? 20.510 -20.411 13.708 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CA 1 ATOM 2875 C C . LEU B 1 384 ? 20.339 -21.407 12.557 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B C 1 ATOM 2876 O O . LEU B 1 384 ? 19.879 -21.039 11.472 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B O 1 ATOM 2877 C CB . LEU B 1 384 ? 21.941 -19.878 13.735 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CB 1 ATOM 2878 C CG . LEU B 1 384 ? 22.129 -18.661 14.645 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CG 1 ATOM 2879 C CD1 . LEU B 1 384 ? 23.609 -18.312 14.770 0.81 28.51 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CD1 1 ATOM 2880 C CD2 . LEU B 1 384 ? 21.345 -17.458 14.102 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B CD2 1 ATOM 2881 N N . ASN B 1 385 ? 20.685 -22.665 12.800 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B N 1 ATOM 2882 C CA . ASN B 1 385 ? 20.669 -23.689 11.759 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B CA 1 ATOM 2883 C C . ASN B 1 385 ? 19.388 -24.515 11.806 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B C 1 ATOM 2884 O O . ASN B 1 385 ? 18.578 -24.463 10.889 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B O 1 ATOM 2885 C CB . ASN B 1 385 ? 21.911 -24.589 11.903 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B CB 1 ATOM 2886 C CG . ASN B 1 385 ? 22.012 -25.656 10.819 0.93 33.87 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B CG 1 ATOM 2887 O OD1 . ASN B 1 385 ? 21.484 -25.507 9.719 0.94 29.68 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B OD1 1 ATOM 2888 N ND2 . ASN B 1 385 ? 22.713 -26.739 11.131 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 382 ASN B ND2 1 ATOM 2889 N N . THR B 1 386 ? 19.190 -25.248 12.895 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 383 THR B N 1 ATOM 2890 C CA . THR B 1 386 ? 18.032 -26.117 13.035 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 383 THR B CA 1 ATOM 2891 C C . THR B 1 386 ? 16.696 -25.371 12.939 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 383 THR B C 1 ATOM 2892 O O . THR B 1 386 ? 15.715 -25.875 12.378 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 383 THR B O 1 ATOM 2893 C CB . THR B 1 386 ? 18.095 -26.862 14.367 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 383 THR B CB 1 ATOM 2894 O OG1 . THR B 1 386 ? 19.323 -27.601 14.435 0.93 28.80 ? ? ? ? ? ? 383 THR B OG1 1 ATOM 2895 C CG2 . THR B 1 386 ? 16.921 -27.819 14.514 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 383 THR B CG2 1 ATOM 2896 N N . HIS B 1 387 ? 16.668 -24.164 13.483 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B N 1 ATOM 2897 C CA . HIS B 1 387 ? 15.426 -23.419 13.611 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B CA 1 ATOM 2898 C C . HIS B 1 387 ? 15.279 -22.344 12.518 0.92 25.39 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B C 1 ATOM 2899 O O . HIS B 1 387 ? 14.466 -22.481 11.598 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B O 1 ATOM 2900 C CB . HIS B 1 387 ? 15.355 -22.801 15.009 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B CB 1 ATOM 2901 C CG . HIS B 1 387 ? 14.137 -21.970 15.239 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B CG 1 ATOM 2902 N ND1 . HIS B 1 387 ? 14.090 -20.972 16.184 0.74 26.47 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B ND1 1 ATOM 2903 C CD2 . HIS B 1 387 ? 12.919 -21.987 14.645 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B CD2 1 ATOM 2904 C CE1 . HIS B 1 387 ? 12.901 -20.399 16.157 0.90 28.94 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B CE1 1 ATOM 2905 N NE2 . HIS B 1 387 ? 12.174 -20.994 15.231 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 384 HIS B NE2 1 ATOM 2906 N N . LEU B 1 388 ? 16.077 -21.290 12.604 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B N 1 ATOM 2907 C CA . LEU B 1 388 ? 15.919 -20.148 11.705 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CA 1 ATOM 2908 C C . LEU B 1 388 ? 16.141 -20.545 10.245 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B C 1 ATOM 2909 O O . LEU B 1 388 ? 15.288 -20.302 9.378 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B O 1 ATOM 2910 C CB . LEU B 1 388 ? 16.874 -19.017 12.104 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CB 1 ATOM 2911 C CG . LEU B 1 388 ? 16.896 -17.758 11.224 0.73 29.48 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CG 1 ATOM 2912 C CD1 . LEU B 1 388 ? 15.489 -17.238 10.989 0.57 29.83 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD1 1 ATOM 2913 C CD2 . LEU B 1 388 ? 17.751 -16.664 11.861 0.86 33.08 ? ? ? ? ? ? 385 LEU B CD2 1 ATOM 2914 N N . LEU B 1 389 ? 17.278 -21.171 9.972 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B N 1 ATOM 2915 C CA . LEU B 1 389 ? 17.597 -21.539 8.597 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CA 1 ATOM 2916 C C . LEU B 1 389 ? 16.731 -22.678 8.091 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B C 1 ATOM 2917 O O . LEU B 1 389 ? 16.117 -22.575 7.026 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B O 1 ATOM 2918 C CB . LEU B 1 389 ? 19.061 -21.933 8.459 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CB 1 ATOM 2919 C CG . LEU B 1 389 ? 19.406 -22.336 7.021 0.87 27.86 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CG 1 ATOM 2920 C CD1 . LEU B 1 389 ? 19.220 -21.159 6.056 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD1 1 ATOM 2921 C CD2 . LEU B 1 389 ? 20.810 -22.898 6.930 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD2 1 ATOM 2922 N N . ARG B 1 390 ? 16.678 -23.766 8.851 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B N 1 ATOM 2923 C CA . ARG B 1 390 ? 16.123 -24.995 8.304 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B CA 1 ATOM 2924 C C . ARG B 1 390 ? 14.613 -25.139 8.476 0.93 26.35 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B C 1 ATOM 2925 O O . ARG B 1 390 ? 14.018 -26.107 7.991 0.91 26.85 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B O 1 ATOM 2926 C CB . ARG B 1 390 ? 16.838 -26.198 8.910 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B CB 1 ATOM 2927 C CG . ARG B 1 390 ? 18.285 -26.322 8.416 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B CG 1 ATOM 2928 C CD . ARG B 1 390 ? 18.984 -27.521 9.035 0.83 29.73 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B CD 1 ATOM 2929 N NE . ARG B 1 390 ? 20.273 -27.778 8.399 0.83 31.08 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B NE 1 ATOM 2930 C CZ . ARG B 1 390 ? 20.463 -28.666 7.428 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B CZ 1 ATOM 2931 N NH1 . ARG B 1 390 ? 19.447 -29.391 6.976 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B NH1 1 ATOM 2932 N NH2 . ARG B 1 390 ? 21.672 -28.836 6.911 0.84 32.40 ? ? ? ? ? ? 387 ARG B NH2 1 ATOM 2933 N N . THR B 1 391 ? 13.973 -24.197 9.153 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 388 THR B N 1 ATOM 2934 C CA . THR B 1 391 ? 12.523 -24.151 9.029 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 388 THR B CA 1 ATOM 2935 C C . THR B 1 391 ? 12.226 -22.848 8.290 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 388 THR B C 1 ATOM 2936 O O . THR B 1 391 ? 12.190 -22.839 7.053 0.84 23.75 ? ? ? ? ? ? 388 THR B O 1 ATOM 2937 C CB . THR B 1 391 ? 11.792 -24.297 10.397 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 388 THR B CB 1 ATOM 2938 O OG1 . THR B 1 391 ? 12.163 -23.244 11.292 0.85 22.39 ? ? ? ? ? ? 388 THR B OG1 1 ATOM 2939 C CG2 . THR B 1 391 ? 12.151 -25.667 11.044 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 388 THR B CG2 1 ATOM 2940 N N . HIS B 1 392 ? 12.072 -21.757 9.031 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B N 1 ATOM 2941 C CA . HIS B 1 392 ? 11.788 -20.434 8.470 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B CA 1 ATOM 2942 C C . HIS B 1 392 ? 12.352 -20.098 7.080 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B C 1 ATOM 2943 O O . HIS B 1 392 ? 11.619 -20.060 6.086 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B O 1 ATOM 2944 C CB . HIS B 1 392 ? 12.285 -19.373 9.455 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B CB 1 ATOM 2945 C CG . HIS B 1 392 ? 11.405 -19.212 10.653 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B CG 1 ATOM 2946 N ND1 . HIS B 1 392 ? 10.360 -18.317 10.689 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B ND1 1 ATOM 2947 C CD2 . HIS B 1 392 ? 11.409 -19.837 11.854 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B CD2 1 ATOM 2948 C CE1 . HIS B 1 392 ? 9.763 -18.387 11.865 0.99 28.49 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B CE1 1 ATOM 2949 N NE2 . HIS B 1 392 ? 10.377 -19.306 12.585 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 389 HIS B NE2 1 ATOM 2950 N N . LEU B 1 393 ? 13.648 -19.830 7.013 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B N 1 ATOM 2951 C CA . LEU B 1 393 ? 14.181 -19.137 5.849 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B CA 1 ATOM 2952 C C . LEU B 1 393 ? 14.237 -20.025 4.603 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B C 1 ATOM 2953 O O . LEU B 1 393 ? 14.034 -19.540 3.497 0.98 24.58 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B O 1 ATOM 2954 C CB . LEU B 1 393 ? 15.563 -18.568 6.166 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B CB 1 ATOM 2955 C CG . LEU B 1 393 ? 15.601 -17.566 7.323 0.92 26.83 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B CG 1 ATOM 2956 C CD1 . LEU B 1 393 ? 17.025 -17.143 7.615 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B CD1 1 ATOM 2957 C CD2 . LEU B 1 393 ? 14.714 -16.350 7.035 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 390 LEU B CD2 1 ATOM 2958 N N . THR B 1 394 ? 14.499 -21.314 4.775 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 391 THR B N 1 ATOM 2959 C CA . THR B 1 394 ? 14.487 -22.219 3.629 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 391 THR B CA 1 ATOM 2960 C C . THR B 1 394 ? 13.056 -22.522 3.151 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 391 THR B C 1 ATOM 2961 O O . THR B 1 394 ? 12.794 -22.504 1.952 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 391 THR B O 1 ATOM 2962 C CB . THR B 1 394 ? 15.228 -23.550 3.931 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 391 THR B CB 1 ATOM 2963 O OG1 . THR B 1 394 ? 14.769 -24.104 5.164 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 391 THR B OG1 1 ATOM 2964 C CG2 . THR B 1 394 ? 16.767 -23.329 4.007 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 391 THR B CG2 1 ATOM 2965 N N . THR B 1 395 ? 12.119 -22.785 4.061 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 392 THR B N 1 ATOM 2966 C CA . THR B 1 395 ? 10.757 -23.075 3.607 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 392 THR B CA 1 ATOM 2967 C C . THR B 1 395 ? 10.081 -21.828 3.034 0.96 25.18 ? ? ? ? ? ? 392 THR B C 1 ATOM 2968 O O . THR B 1 395 ? 9.146 -21.933 2.223 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 392 THR B O 1 ATOM 2969 C CB . THR B 1 395 ? 9.878 -23.659 4.725 0.90 22.14 ? ? ? ? ? ? 392 THR B CB 1 ATOM 2970 O OG1 . THR B 1 395 ? 9.791 -22.734 5.826 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 392 THR B OG1 1 ATOM 2971 C CG2 . THR B 1 395 ? 10.437 -25.015 5.187 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 392 THR B CG2 1 ATOM 2972 N N . GLU B 1 396 ? 10.573 -20.657 3.431 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B N 1 ATOM 2973 C CA . GLU B 1 396 ? 10.040 -19.400 2.919 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CA 1 ATOM 2974 C C . GLU B 1 396 ? 10.130 -19.365 1.402 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B C 1 ATOM 2975 O O . GLU B 1 396 ? 9.228 -18.852 0.736 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B O 1 ATOM 2976 C CB . GLU B 1 396 ? 10.772 -18.178 3.511 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CB 1 ATOM 2977 C CG . GLU B 1 396 ? 10.121 -16.860 3.070 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CG 1 ATOM 2978 C CD . GLU B 1 396 ? 10.857 -15.609 3.533 0.88 24.63 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CD 1 ATOM 2979 O OE1 . GLU B 1 396 ? 11.667 -15.700 4.467 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B OE1 1 ATOM 2980 O OE2 . GLU B 1 396 ? 10.631 -14.530 2.950 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B OE2 1 ATOM 2981 N N . SER B 1 397 ? 11.207 -19.930 0.863 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 394 SER B N 1 ATOM 2982 C CA . SER B 1 397 ? 11.386 -20.012 -0.584 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 394 SER B CA 1 ATOM 2983 C C . SER B 1 397 ? 10.221 -20.773 -1.229 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 394 SER B C 1 ATOM 2984 O O . SER B 1 397 ? 9.669 -20.336 -2.239 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 394 SER B O 1 ATOM 2985 C CB . SER B 1 397 ? 12.730 -20.686 -0.931 0.92 23.78 ? ? ? ? ? ? 394 SER B CB 1 ATOM 2986 O OG . SER B 1 397 ? 13.829 -20.030 -0.302 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 394 SER B OG 1 ATOM 2987 N N . PHE B 1 398 ? 9.827 -21.895 -0.635 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B N 1 ATOM 2988 C CA . PHE B 1 398 ? 8.703 -22.655 -1.169 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CA 1 ATOM 2989 C C . PHE B 1 398 ? 7.396 -21.884 -1.003 0.99 23.35 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B C 1 ATOM 2990 O O . PHE B 1 398 ? 6.505 -21.959 -1.850 0.98 25.02 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B O 1 ATOM 2991 C CB . PHE B 1 398 ? 8.576 -24.019 -0.483 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CB 1 ATOM 2992 C CG . PHE B 1 398 ? 9.534 -25.069 -0.997 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CG 1 ATOM 2993 C CD1 . PHE B 1 398 ? 9.162 -25.923 -2.031 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CD1 1 ATOM 2994 C CD2 . PHE B 1 398 ? 10.785 -25.229 -0.418 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CD2 1 ATOM 2995 C CE1 . PHE B 1 398 ? 10.034 -26.909 -2.491 0.96 25.47 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CE1 1 ATOM 2996 C CE2 . PHE B 1 398 ? 11.661 -26.200 -0.874 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CE2 1 ATOM 2997 C CZ . PHE B 1 398 ? 11.285 -27.044 -1.917 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 395 PHE B CZ 1 ATOM 2998 N N . ALA B 1 399 ? 7.267 -21.163 0.105 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 396 ALA B N 1 ATOM 2999 C CA . ALA B 1 399 ? 6.066 -20.373 0.319 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 396 ALA B CA 1 ATOM 3000 C C . ALA B 1 399 ? 5.954 -19.316 -0.780 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 396 ALA B C 1 ATOM 3001 O O . ALA B 1 399 ? 4.879 -19.105 -1.343 0.95 18.47 ? ? ? ? ? ? 396 ALA B O 1 ATOM 3002 C CB . ALA B 1 399 ? 6.083 -19.723 1.691 0.94 24.85 ? ? ? ? ? ? 396 ALA B CB 1 ATOM 3003 N N . LEU B 1 400 ? 7.066 -18.664 -1.105 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B N 1 ATOM 3004 C CA . LEU B 1 400 ? 7.010 -17.627 -2.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B CA 1 ATOM 3005 C C . LEU B 1 400 ? 6.684 -18.236 -3.499 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B C 1 ATOM 3006 O O . LEU B 1 400 ? 5.878 -17.687 -4.248 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B O 1 ATOM 3007 C CB . LEU B 1 400 ? 8.317 -16.841 -2.182 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B CB 1 ATOM 3008 C CG . LEU B 1 400 ? 8.339 -15.647 -3.141 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B CG 1 ATOM 3009 C CD1 . LEU B 1 400 ? 7.330 -14.534 -2.742 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B CD1 1 ATOM 3010 C CD2 . LEU B 1 400 ? 9.753 -15.103 -3.202 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 397 LEU B CD2 1 ATOM 3011 N N . SER B 1 401 ? 7.292 -19.377 -3.815 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 398 SER B N 1 ATOM 3012 C CA . SER B 1 401 ? 7.041 -20.030 -5.104 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 398 SER B CA 1 ATOM 3013 C C . SER B 1 401 ? 5.571 -20.416 -5.276 0.87 19.77 ? ? ? ? ? ? 398 SER B C 1 ATOM 3014 O O . SER B 1 401 ? 5.015 -20.355 -6.377 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 398 SER B O 1 ATOM 3015 C CB . SER B 1 401 ? 7.910 -21.275 -5.258 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 398 SER B CB 1 ATOM 3016 O OG . SER B 1 401 ? 7.813 -21.775 -6.592 0.92 22.72 ? ? ? ? ? ? 398 SER B OG 1 ATOM 3017 N N . THR B 1 402 ? 4.951 -20.822 -4.174 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 399 THR B N 1 ATOM 3018 C CA . THR B 1 402 ? 3.534 -21.155 -4.155 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 399 THR B CA 1 ATOM 3019 C C . THR B 1 402 ? 2.710 -19.977 -4.662 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 399 THR B C 1 ATOM 3020 O O . THR B 1 402 ? 1.881 -20.135 -5.560 0.84 20.46 ? ? ? ? ? ? 399 THR B O 1 ATOM 3021 C CB . THR B 1 402 ? 3.092 -21.550 -2.732 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 399 THR B CB 1 ATOM 3022 O OG1 . THR B 1 402 ? 3.907 -22.641 -2.280 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 399 THR B OG1 1 ATOM 3023 C CG2 . THR B 1 402 ? 1.632 -21.965 -2.709 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 399 THR B CG2 1 ATOM 3024 N N . TRP B 1 403 ? 2.966 -18.789 -4.113 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B N 1 ATOM 3025 C CA . TRP B 1 403 ? 2.254 -17.590 -4.551 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CA 1 ATOM 3026 C C . TRP B 1 403 ? 2.631 -17.208 -5.974 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B C 1 ATOM 3027 O O . TRP B 1 403 ? 1.802 -16.701 -6.721 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B O 1 ATOM 3028 C CB . TRP B 1 403 ? 2.512 -16.414 -3.598 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CB 1 ATOM 3029 C CG . TRP B 1 403 ? 1.668 -16.536 -2.366 0.90 22.02 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CG 1 ATOM 3030 C CD1 . TRP B 1 403 ? 2.076 -16.931 -1.130 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CD1 1 ATOM 3031 C CD2 . TRP B 1 403 ? 0.254 -16.319 -2.276 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CD2 1 ATOM 3032 N NE1 . TRP B 1 403 ? 1.005 -16.957 -0.263 0.95 23.84 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B NE1 1 ATOM 3033 C CE2 . TRP B 1 403 ? -0.125 -16.584 -0.944 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CE2 1 ATOM 3034 C CE3 . TRP B 1 403 ? -0.725 -15.907 -3.189 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CE3 1 ATOM 3035 C CZ2 . TRP B 1 403 ? -1.440 -16.454 -0.502 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CZ2 1 ATOM 3036 C CZ3 . TRP B 1 403 ? -2.036 -15.776 -2.746 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CZ3 1 ATOM 3037 C CH2 . TRP B 1 403 ? -2.378 -16.048 -1.417 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 400 TRP B CH2 1 ATOM 3038 N N . ARG B 1 404 ? 3.876 -17.449 -6.352 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B N 1 ATOM 3039 C CA . ARG B 1 404 ? 4.319 -17.003 -7.667 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B CA 1 ATOM 3040 C C . ARG B 1 404 ? 3.748 -17.885 -8.775 0.81 21.33 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B C 1 ATOM 3041 O O . ARG B 1 404 ? 3.428 -17.387 -9.856 0.95 22.80 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B O 1 ATOM 3042 C CB . ARG B 1 404 ? 5.848 -16.983 -7.749 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B CB 1 ATOM 3043 C CG . ARG B 1 404 ? 6.509 -15.793 -7.064 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B CG 1 ATOM 3044 C CD . ARG B 1 404 ? 8.041 -15.865 -7.153 0.84 24.38 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B CD 1 ATOM 3045 N NE . ARG B 1 404 ? 8.515 -16.031 -8.526 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B NE 1 ATOM 3046 C CZ . ARG B 1 404 ? 8.612 -15.050 -9.418 0.40 26.57 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B CZ 1 ATOM 3047 N NH1 . ARG B 1 404 ? 8.273 -13.802 -9.103 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B NH1 1 ATOM 3048 N NH2 . ARG B 1 404 ? 9.049 -15.322 -10.635 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 401 ARG B NH2 1 ATOM 3049 N N . ASN B 1 405 ? 3.577 -19.177 -8.489 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B N 1 ATOM 3050 C CA . ASN B 1 405 ? 3.454 -20.176 -9.558 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CA 1 ATOM 3051 C C . ASN B 1 405 ? 2.196 -21.042 -9.574 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B C 1 ATOM 3052 O O . ASN B 1 405 ? 1.857 -21.607 -10.609 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B O 1 ATOM 3053 C CB . ASN B 1 405 ? 4.684 -21.088 -9.519 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CB 1 ATOM 3054 C CG . ASN B 1 405 ? 5.969 -20.324 -9.791 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B CG 1 ATOM 3055 O OD1 . ASN B 1 405 ? 6.136 -19.764 -10.864 0.89 20.96 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B OD1 1 ATOM 3056 N ND2 . ASN B 1 405 ? 6.865 -20.278 -8.812 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 402 ASN B ND2 1 ATOM 3057 N N . LEU B 1 406 ? 1.506 -21.158 -8.443 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B N 1 ATOM 3058 C CA . LEU B 1 406 ? 0.280 -21.958 -8.405 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CA 1 ATOM 3059 C C . LEU B 1 406 ? -0.957 -21.061 -8.393 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B C 1 ATOM 3060 O O . LEU B 1 406 ? -1.108 -20.233 -7.502 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B O 1 ATOM 3061 C CB . LEU B 1 406 ? 0.278 -22.879 -7.177 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CB 1 ATOM 3062 C CG . LEU B 1 406 ? 1.509 -23.773 -7.001 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CG 1 ATOM 3063 C CD1 . LEU B 1 406 ? 1.389 -24.612 -5.730 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD1 1 ATOM 3064 C CD2 . LEU B 1 406 ? 1.738 -24.677 -8.215 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 403 LEU B CD2 1 ATOM 3065 N N . ALA B 1 407 ? -1.843 -21.235 -9.373 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B N 1 ATOM 3066 C CA . ALA B 1 407 ? -3.073 -20.449 -9.446 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B CA 1 ATOM 3067 C C . ALA B 1 407 ? -3.970 -20.773 -8.263 0.90 23.59 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B C 1 ATOM 3068 O O . ALA B 1 407 ? -3.842 -21.846 -7.678 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B O 1 ATOM 3069 C CB . ALA B 1 407 ? -3.809 -20.719 -10.754 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 404 ALA B CB 1 ATOM 3070 N N . SER B 1 408 ? -4.882 -19.857 -7.926 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 405 SER B N 1 ATOM 3071 C CA A SER B 1 408 ? -5.822 -20.064 -6.822 0.27 24.30 ? ? ? ? ? ? 405 SER B CA 1 ATOM 3072 C CA B SER B 1 408 ? -5.798 -20.072 -6.806 0.73 24.28 ? ? ? ? ? ? 405 SER B CA 1 ATOM 3073 C C . SER B 1 408 ? -6.660 -21.321 -7.032 0.97 24.58 ? ? ? ? ? ? 405 SER B C 1 ATOM 3074 O O . SER B 1 408 ? -7.110 -21.956 -6.074 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 405 SER B O 1 ATOM 3075 C CB A SER B 1 408 ? -6.749 -18.854 -6.659 0.27 24.62 ? ? ? ? ? ? 405 SER B CB 1 ATOM 3076 C CB B SER B 1 408 ? -6.683 -18.836 -6.584 0.73 24.56 ? ? ? ? ? ? 405 SER B CB 1 ATOM 3077 O OG A SER B 1 408 ? -6.032 -17.697 -6.276 0.27 24.70 ? ? ? ? ? ? 405 SER B OG 1 ATOM 3078 O OG B SER B 1 408 ? -7.333 -18.438 -7.780 0.73 25.45 ? ? ? ? ? ? 405 SER B OG 1 ATOM 3079 N N . ALA B 1 409 ? -6.869 -21.685 -8.295 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B N 1 ATOM 3080 C CA . ALA B 1 409 ? -7.685 -22.856 -8.624 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CA 1 ATOM 3081 C C . ALA B 1 409 ? -6.902 -24.167 -8.567 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B C 1 ATOM 3082 O O . ALA B 1 409 ? -7.478 -25.235 -8.739 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B O 1 ATOM 3083 C CB . ALA B 1 409 ? -8.315 -22.693 -10.017 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 406 ALA B CB 1 ATOM 3084 N N . HIS B 1 410 ? -5.597 -24.094 -8.339 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B N 1 ATOM 3085 C CA . HIS B 1 410 ? -4.768 -25.303 -8.314 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B CA 1 ATOM 3086 C C . HIS B 1 410 ? -4.977 -26.071 -7.003 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B C 1 ATOM 3087 O O . HIS B 1 410 ? -4.963 -25.470 -5.929 0.96 24.21 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B O 1 ATOM 3088 C CB . HIS B 1 410 ? -3.294 -24.933 -8.491 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B CB 1 ATOM 3089 C CG . HIS B 1 410 ? -2.433 -26.064 -8.966 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B CG 1 ATOM 3090 N ND1 . HIS B 1 410 ? -2.091 -27.129 -8.163 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B ND1 1 ATOM 3091 C CD2 . HIS B 1 410 ? -1.828 -26.282 -10.161 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B CD2 1 ATOM 3092 C CE1 . HIS B 1 410 ? -1.325 -27.966 -8.847 0.82 21.50 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B CE1 1 ATOM 3093 N NE2 . HIS B 1 410 ? -1.152 -27.474 -10.064 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 407 HIS B NE2 1 ATOM 3094 N N . PRO B 1 411 ? -5.171 -27.400 -7.086 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B N 1 ATOM 3095 C CA . PRO B 1 411 ? -5.372 -28.207 -5.874 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B CA 1 ATOM 3096 C C . PRO B 1 411 ? -4.198 -28.099 -4.924 0.97 23.96 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B C 1 ATOM 3097 O O . PRO B 1 411 ? -4.385 -28.192 -3.707 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B O 1 ATOM 3098 C CB . PRO B 1 411 ? -5.499 -29.645 -6.409 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B CB 1 ATOM 3099 C CG . PRO B 1 411 ? -4.826 -29.606 -7.776 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B CG 1 ATOM 3100 C CD . PRO B 1 411 ? -5.137 -28.230 -8.308 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 408 PRO B CD 1 ATOM 3101 N N . ILE B 1 412 ? -2.999 -27.897 -5.464 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B N 1 ATOM 3102 C CA . ILE B 1 412 ? -1.819 -27.846 -4.608 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B CA 1 ATOM 3103 C C . ILE B 1 412 ? -1.679 -26.453 -3.991 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B C 1 ATOM 3104 O O . ILE B 1 412 ? -1.123 -26.310 -2.895 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B O 1 ATOM 3105 C CB . ILE B 1 412 ? -0.541 -28.253 -5.374 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B CB 1 ATOM 3106 C CG1 . ILE B 1 412 ? -0.707 -29.674 -5.927 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B CG1 1 ATOM 3107 C CG2 . ILE B 1 412 ? 0.694 -28.187 -4.474 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B CG2 1 ATOM 3108 C CD1 . ILE B 1 412 ? -1.149 -30.701 -4.881 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 409 ILE B CD1 1 ATOM 3109 N N . PHE B 1 413 ? -2.205 -25.428 -4.658 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B N 1 ATOM 3110 C CA . PHE B 1 413 ? -2.329 -24.134 -3.979 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CA 1 ATOM 3111 C C . PHE B 1 413 ? -3.267 -24.278 -2.761 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B C 1 ATOM 3112 O O . PHE B 1 413 ? -2.954 -23.822 -1.652 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B O 1 ATOM 3113 C CB . PHE B 1 413 ? -2.846 -23.042 -4.922 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CB 1 ATOM 3114 C CG . PHE B 1 413 ? -3.049 -21.711 -4.241 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CG 1 ATOM 3115 C CD1 . PHE B 1 413 ? -4.272 -21.389 -3.650 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD1 1 ATOM 3116 C CD2 . PHE B 1 413 ? -2.004 -20.797 -4.155 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CD2 1 ATOM 3117 C CE1 . PHE B 1 413 ? -4.453 -20.165 -3.003 0.82 24.45 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE1 1 ATOM 3118 C CE2 . PHE B 1 413 ? -2.177 -19.578 -3.512 0.90 24.48 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CE2 1 ATOM 3119 C CZ . PHE B 1 413 ? -3.400 -19.260 -2.936 0.91 27.22 ? ? ? ? ? ? 410 PHE B CZ 1 ATOM 3120 N N . LYS B 1 414 ? -4.423 -24.909 -2.969 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B N 1 ATOM 3121 C CA . LYS B 1 414 ? -5.384 -25.114 -1.878 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CA 1 ATOM 3122 C C . LYS B 1 414 ? -4.779 -25.953 -0.739 0.98 19.47 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B C 1 ATOM 3123 O O . LYS B 1 414 ? -5.007 -25.669 0.439 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B O 1 ATOM 3124 C CB . LYS B 1 414 ? -6.671 -25.788 -2.399 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CB 1 ATOM 3125 C CG . LYS B 1 414 ? -7.468 -24.945 -3.384 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CG 1 ATOM 3126 C CD . LYS B 1 414 ? -8.736 -25.668 -3.831 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CD 1 ATOM 3127 C CE . LYS B 1 414 ? -9.416 -24.940 -4.990 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B CE 1 ATOM 3128 N NZ . LYS B 1 414 ? -10.032 -23.658 -4.572 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 411 LYS B NZ 1 ATOM 3129 N N . LEU B 1 415 ? -4.008 -26.979 -1.097 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B N 1 ATOM 3130 C CA . LEU B 1 415 ? -3.292 -27.800 -0.116 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CA 1 ATOM 3131 C C . LEU B 1 415 ? -2.299 -27.014 0.730 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B C 1 ATOM 3132 O O . LEU B 1 415 ? -2.225 -27.168 1.957 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B O 1 ATOM 3133 C CB . LEU B 1 415 ? -2.532 -28.926 -0.821 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CB 1 ATOM 3134 C CG . LEU B 1 415 ? -1.785 -29.893 0.099 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CG 1 ATOM 3135 C CD1 . LEU B 1 415 ? -2.777 -30.752 0.889 0.86 21.32 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD1 1 ATOM 3136 C CD2 . LEU B 1 415 ? -0.846 -30.787 -0.702 0.97 17.88 ? ? ? ? ? ? 412 LEU B CD2 1 ATOM 3137 N N . LEU B 1 416 ? -1.526 -26.165 0.068 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B N 1 ATOM 3138 C CA . LEU B 1 416 ? -0.445 -25.487 0.753 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B CA 1 ATOM 3139 C C . LEU B 1 416 ? -0.915 -24.247 1.513 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B C 1 ATOM 3140 O O . LEU B 1 416 ? -0.273 -23.860 2.479 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B O 1 ATOM 3141 C CB . LEU B 1 416 ? 0.656 -25.097 -0.244 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B CB 1 ATOM 3142 C CG . LEU B 1 416 ? 1.397 -26.298 -0.850 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B CG 1 ATOM 3143 C CD1 . LEU B 1 416 ? 2.386 -25.853 -1.940 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B CD1 1 ATOM 3144 C CD2 . LEU B 1 416 ? 2.106 -27.081 0.257 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 413 LEU B CD2 1 ATOM 3145 N N . GLN B 1 417 ? -2.007 -23.627 1.061 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B N 1 ATOM 3146 C CA . GLN B 1 417 ? -2.445 -22.343 1.625 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B CA 1 ATOM 3147 C C . GLN B 1 417 ? -2.428 -22.329 3.171 0.96 22.45 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B C 1 ATOM 3148 O O . GLN B 1 417 ? -1.845 -21.419 3.758 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B O 1 ATOM 3149 C CB . GLN B 1 417 ? -3.840 -21.966 1.086 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B CB 1 ATOM 3150 C CG . GLN B 1 417 ? -4.296 -20.546 1.459 0.87 24.00 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B CG 1 ATOM 3151 C CD . GLN B 1 417 ? -5.589 -20.117 0.765 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B CD 1 ATOM 3152 O OE1 . GLN B 1 417 ? -6.335 -20.938 0.222 0.67 25.21 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B OE1 1 ATOM 3153 N NE2 . GLN B 1 417 ? -5.858 -18.819 0.784 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 414 GLN B NE2 1 ATOM 3154 N N . PRO B 1 418 ? -3.016 -23.352 3.840 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B N 1 ATOM 3155 C CA . PRO B 1 418 ? -2.990 -23.256 5.313 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CA 1 ATOM 3156 C C . PRO B 1 418 ? -1.614 -23.442 5.945 0.76 24.43 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B C 1 ATOM 3157 O O . PRO B 1 418 ? -1.403 -23.060 7.102 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B O 1 ATOM 3158 C CB . PRO B 1 418 ? -3.927 -24.396 5.767 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CB 1 ATOM 3159 C CG . PRO B 1 418 ? -4.013 -25.333 4.611 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CG 1 ATOM 3160 C CD . PRO B 1 418 ? -3.910 -24.431 3.387 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CD 1 ATOM 3161 N N . HIS B 1 419 ? -0.693 -24.036 5.201 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B N 1 ATOM 3162 C CA . HIS B 1 419 ? 0.620 -24.389 5.739 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CA 1 ATOM 3163 C C . HIS B 1 419 ? 1.693 -23.353 5.406 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B C 1 ATOM 3164 O O . HIS B 1 419 ? 2.732 -23.297 6.065 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B O 1 ATOM 3165 C CB . HIS B 1 419 ? 1.047 -25.768 5.215 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CB 1 ATOM 3166 C CG . HIS B 1 419 ? 0.157 -26.889 5.661 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CG 1 ATOM 3167 N ND1 . HIS B 1 419 ? 0.099 -27.317 6.971 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B ND1 1 ATOM 3168 C CD2 . HIS B 1 419 ? -0.722 -27.657 4.974 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CD2 1 ATOM 3169 C CE1 . HIS B 1 419 ? -0.769 -28.309 7.069 0.87 16.28 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B CE1 1 ATOM 3170 N NE2 . HIS B 1 419 ? -1.281 -28.536 5.871 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 416 HIS B NE2 1 ATOM 3171 N N . ILE B 1 420 ? 1.457 -22.534 4.385 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B N 1 ATOM 3172 C CA . ILE B 1 420 ? 2.427 -21.484 4.071 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B CA 1 ATOM 3173 C C . ILE B 1 420 ? 2.094 -20.168 4.779 0.78 19.46 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B C 1 ATOM 3174 O O . ILE B 1 420 ? 2.865 -19.206 4.716 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B O 1 ATOM 3175 C CB . ILE B 1 420 ? 2.528 -21.230 2.558 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B CB 1 ATOM 3176 C CG1 . ILE B 1 420 ? 1.212 -20.672 2.017 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B CG1 1 ATOM 3177 C CG2 . ILE B 1 420 ? 2.961 -22.528 1.832 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B CG2 1 ATOM 3178 C CD1 . ILE B 1 420 ? 1.262 -20.307 0.559 0.85 22.32 ? ? ? ? ? ? 417 ILE B CD1 1 ATOM 3179 N N . TYR B 1 421 ? 0.947 -20.128 5.450 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B N 1 ATOM 3180 C CA . TYR B 1 421 ? 0.561 -18.933 6.214 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CA 1 ATOM 3181 C C . TYR B 1 421 ? 1.621 -18.560 7.232 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B C 1 ATOM 3182 O O . TYR B 1 421 ? 2.145 -19.419 7.930 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B O 1 ATOM 3183 C CB . TYR B 1 421 ? -0.775 -19.139 6.946 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CB 1 ATOM 3184 C CG . TYR B 1 421 ? -1.022 -18.106 8.034 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CG 1 ATOM 3185 C CD1 . TYR B 1 421 ? -1.561 -16.867 7.723 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CD1 1 ATOM 3186 C CD2 . TYR B 1 421 ? -0.700 -18.369 9.369 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CD2 1 ATOM 3187 C CE1 . TYR B 1 421 ? -1.774 -15.899 8.711 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CE1 1 ATOM 3188 C CE2 . TYR B 1 421 ? -0.915 -17.410 10.368 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CE2 1 ATOM 3189 C CZ . TYR B 1 421 ? -1.460 -16.180 10.028 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B CZ 1 ATOM 3190 O OH . TYR B 1 421 ? -1.675 -15.218 11.006 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B OH 1 ATOM 3191 N N . GLY B 1 422 ? 1.920 -17.272 7.316 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 419 GLY B N 1 ATOM 3192 C CA . GLY B 1 422 ? 2.724 -16.745 8.403 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 419 GLY B CA 1 ATOM 3193 C C . GLY B 1 422 ? 4.223 -16.658 8.169 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 419 GLY B C 1 ATOM 3194 O O . GLY B 1 422 ? 4.884 -15.768 8.693 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 419 GLY B O 1 ATOM 3195 N N . VAL B 1 423 ? 4.777 -17.571 7.387 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B N 1 ATOM 3196 C CA . VAL B 1 423 ? 6.235 -17.629 7.287 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B CA 1 ATOM 3197 C C . VAL B 1 423 ? 6.795 -16.393 6.576 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B C 1 ATOM 3198 O O . VAL B 1 423 ? 7.843 -15.875 6.970 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B O 1 ATOM 3199 C CB . VAL B 1 423 ? 6.697 -18.922 6.587 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B CB 1 ATOM 3200 C CG1 . VAL B 1 423 ? 6.366 -18.893 5.100 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B CG1 1 ATOM 3201 C CG2 . VAL B 1 423 ? 8.190 -19.152 6.826 0.96 23.46 ? ? ? ? ? ? 420 VAL B CG2 1 ATOM 3202 N N . LEU B 1 424 ? 6.083 -15.898 5.563 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B N 1 ATOM 3203 C CA . LEU B 1 424 ? 6.517 -14.694 4.858 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CA 1 ATOM 3204 C C . LEU B 1 424 ? 6.447 -13.485 5.793 0.90 24.00 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B C 1 ATOM 3205 O O . LEU B 1 424 ? 7.323 -12.612 5.771 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B O 1 ATOM 3206 C CB . LEU B 1 424 ? 5.668 -14.463 3.606 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CB 1 ATOM 3207 C CG . LEU B 1 424 ? 5.793 -15.573 2.549 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CG 1 ATOM 3208 C CD1 . LEU B 1 424 ? 4.669 -15.523 1.516 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD1 1 ATOM 3209 C CD2 . LEU B 1 424 ? 7.143 -15.481 1.866 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 421 LEU B CD2 1 ATOM 3210 N N . ALA B 1 425 ? 5.418 -13.453 6.636 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 422 ALA B N 1 ATOM 3211 C CA . ALA B 1 425 ? 5.227 -12.320 7.542 0.95 23.65 ? ? ? ? ? ? 422 ALA B CA 1 ATOM 3212 C C . ALA B 1 425 ? 6.272 -12.308 8.652 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 422 ALA B C 1 ATOM 3213 O O . ALA B 1 425 ? 6.962 -11.309 8.842 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 422 ALA B O 1 ATOM 3214 C CB . ALA B 1 425 ? 3.811 -12.337 8.138 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 422 ALA B CB 1 ATOM 3215 N N . ILE B 1 426 ? 6.393 -13.414 9.385 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B N 1 ATOM 3216 C CA . ILE B 1 426 ? 7.322 -13.454 10.513 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B CA 1 ATOM 3217 C C . ILE B 1 426 ? 8.774 -13.299 10.041 0.96 26.89 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B C 1 ATOM 3218 O O . ILE B 1 426 ? 9.590 -12.684 10.733 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B O 1 ATOM 3219 C CB . ILE B 1 426 ? 7.168 -14.759 11.341 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B CB 1 ATOM 3220 C CG1 . ILE B 1 426 ? 8.017 -14.693 12.616 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B CG1 1 ATOM 3221 C CG2 . ILE B 1 426 ? 7.526 -15.998 10.510 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B CG2 1 ATOM 3222 C CD1 . ILE B 1 426 ? 7.610 -13.570 13.536 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 423 ILE B CD1 1 ATOM 3223 N N . ASP B 1 427 ? 9.096 -13.818 8.854 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B N 1 ATOM 3224 C CA . ASP B 1 427 ? 10.466 -13.697 8.350 0.89 23.72 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CA 1 ATOM 3225 C C . ASP B 1 427 ? 10.756 -12.271 7.887 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B C 1 ATOM 3226 O O . ASP B 1 427 ? 11.875 -11.801 8.007 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B O 1 ATOM 3227 C CB . ASP B 1 427 ? 10.738 -14.667 7.196 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CB 1 ATOM 3228 C CG . ASP B 1 427 ? 10.809 -16.103 7.639 0.91 22.86 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B CG 1 ATOM 3229 O OD1 . ASP B 1 427 ? 10.571 -16.366 8.832 0.88 21.71 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD1 1 ATOM 3230 O OD2 . ASP B 1 427 ? 11.097 -16.977 6.784 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 424 ASP B OD2 1 ATOM 3231 N N . THR B 1 428 ? 9.754 -11.588 7.347 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 425 THR B N 1 ATOM 3232 C CA . THR B 1 428 ? 9.947 -10.193 6.964 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 425 THR B CA 1 ATOM 3233 C C . THR B 1 428 ? 10.156 -9.351 8.215 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 425 THR B C 1 ATOM 3234 O O . THR B 1 428 ? 11.023 -8.479 8.250 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 425 THR B O 1 ATOM 3235 C CB . THR B 1 428 ? 8.769 -9.650 6.148 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 425 THR B CB 1 ATOM 3236 O OG1 . THR B 1 428 ? 8.713 -10.348 4.891 0.96 27.38 ? ? ? ? ? ? 425 THR B OG1 1 ATOM 3237 C CG2 . THR B 1 428 ? 8.948 -8.137 5.876 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 425 THR B CG2 1 ATOM 3238 N N . ILE B 1 429 ? 9.376 -9.627 9.253 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B N 1 ATOM 3239 C CA . ILE B 1 429 ? 9.593 -8.964 10.535 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CA 1 ATOM 3240 C C . ILE B 1 429 ? 10.974 -9.318 11.088 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B C 1 ATOM 3241 O O . ILE B 1 429 ? 11.719 -8.453 11.553 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B O 1 ATOM 3242 C CB . ILE B 1 429 ? 8.525 -9.357 11.556 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CB 1 ATOM 3243 C CG1 . ILE B 1 429 ? 7.155 -8.827 11.123 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CG1 1 ATOM 3244 C CG2 . ILE B 1 429 ? 8.900 -8.823 12.949 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CG2 1 ATOM 3245 C CD1 . ILE B 1 429 ? 5.991 -9.523 11.786 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CD1 1 ATOM 3246 N N . GLY B 1 430 ? 11.311 -10.600 11.017 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 427 GLY B N 1 ATOM 3247 C CA . GLY B 1 430 ? 12.527 -11.118 11.617 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 427 GLY B CA 1 ATOM 3248 C C . GLY B 1 430 ? 13.827 -10.695 10.959 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 427 GLY B C 1 ATOM 3249 O O . GLY B 1 430 ? 14.880 -10.718 11.596 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 427 GLY B O 1 ATOM 3250 N N . ARG B 1 431 ? 13.769 -10.313 9.687 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B N 1 ATOM 3251 C CA . ARG B 1 431 ? 14.993 -9.958 8.979 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B CA 1 ATOM 3252 C C . ARG B 1 431 ? 15.529 -8.636 9.503 0.64 41.36 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B C 1 ATOM 3253 O O . ARG B 1 431 ? 16.724 -8.375 9.427 0.86 43.53 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B O 1 ATOM 3254 C CB . ARG B 1 431 ? 14.764 -9.901 7.470 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B CB 1 ATOM 3255 C CG . ARG B 1 431 ? 15.122 -11.211 6.787 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B CG 1 ATOM 3256 C CD . ARG B 1 431 ? 14.924 -11.138 5.281 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B CD 1 ATOM 3257 N NE . ARG B 1 431 ? 13.512 -11.160 4.920 0.73 32.71 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B NE 1 ATOM 3258 C CZ . ARG B 1 431 ? 12.813 -12.277 4.762 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B CZ 1 ATOM 3259 N NH1 . ARG B 1 431 ? 13.406 -13.455 4.930 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B NH1 1 ATOM 3260 N NH2 . ARG B 1 431 ? 11.532 -12.216 4.425 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 428 ARG B NH2 1 ATOM 3261 N N . LYS B 1 432 ? 14.643 -7.815 10.057 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B N 1 ATOM 3262 C CA . LYS B 1 432 ? 15.077 -6.639 10.798 0.89 45.36 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CA 1 ATOM 3263 C C . LYS B 1 432 ? 15.276 -7.002 12.270 0.90 44.48 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B C 1 ATOM 3264 O O . LYS B 1 432 ? 16.389 -6.941 12.796 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B O 1 ATOM 3265 C CB . LYS B 1 432 ? 14.062 -5.496 10.659 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B CB 1 ATOM 3266 N N . GLU B 1 433 ? 14.185 -7.420 12.905 0.87 42.45 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B N 1 ATOM 3267 C CA . GLU B 1 433 ? 14.090 -7.557 14.362 0.71 43.38 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CA 1 ATOM 3268 C C . GLU B 1 433 ? 15.001 -8.614 14.991 0.90 44.39 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B C 1 ATOM 3269 O O . GLU B 1 433 ? 15.482 -8.434 16.110 0.78 45.66 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B O 1 ATOM 3270 C CB . GLU B 1 433 ? 12.640 -7.871 14.745 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CB 1 ATOM 3271 C CG . GLU B 1 433 ? 12.177 -7.247 16.040 0.80 49.11 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CG 1 ATOM 3272 C CD . GLU B 1 433 ? 11.946 -5.758 15.906 0.04 49.44 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CD 1 ATOM 3273 O OE1 . GLU B 1 433 ? 11.880 -5.271 14.758 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE1 1 ATOM 3274 O OE2 . GLU B 1 433 ? 11.833 -5.075 16.945 0.55 50.64 ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE2 1 ATOM 3275 N N . LEU B 1 434 ? 15.226 -9.718 14.287 0.65 42.19 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B N 1 ATOM 3276 C CA . LEU B 1 434 ? 15.969 -10.838 14.862 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B CA 1 ATOM 3277 C C . LEU B 1 434 ? 17.446 -10.861 14.463 0.88 40.94 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B C 1 ATOM 3278 O O . LEU B 1 434 ? 18.317 -11.060 15.308 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B O 1 ATOM 3279 C CB . LEU B 1 434 ? 15.321 -12.168 14.459 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B CB 1 ATOM 3280 C CG . LEU B 1 434 ? 16.043 -13.424 14.961 0.56 43.85 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B CG 1 ATOM 3281 C CD1 . LEU B 1 434 ? 15.836 -13.592 16.458 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B CD1 1 ATOM 3282 C CD2 . LEU B 1 434 ? 15.605 -14.672 14.204 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B CD2 1 ATOM 3283 N N . ILE B 1 435 ? 17.734 -10.674 13.181 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B N 1 ATOM 3284 C CA . ILE B 1 435 ? 19.108 -10.815 12.715 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B CA 1 ATOM 3285 C C . ILE B 1 435 ? 19.712 -9.549 12.113 0.84 44.41 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B C 1 ATOM 3286 O O . ILE B 1 435 ? 20.847 -9.572 11.633 0.82 45.82 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B O 1 ATOM 3287 C CB . ILE B 1 435 ? 19.213 -11.937 11.685 0.79 44.85 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B CB 1 ATOM 3288 C CG1 . ILE B 1 435 ? 18.462 -11.563 10.407 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B CG1 1 ATOM 3289 C CG2 . ILE B 1 435 ? 18.684 -13.234 12.284 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B CG2 1 ATOM 3290 C CD1 . ILE B 1 435 ? 18.610 -12.590 9.299 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 432 ILE B CD1 1 ATOM 3291 N N . GLY B 1 436 ? 18.967 -8.449 12.143 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B N 1 ATOM 3292 C CA . GLY B 1 436 ? 19.501 -7.171 11.706 0.70 43.60 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B CA 1 ATOM 3293 C C . GLY B 1 436 ? 20.512 -6.645 12.710 0.53 43.35 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B C 1 ATOM 3294 O O . GLY B 1 436 ? 20.590 -7.147 13.832 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 433 GLY B O 1 ATOM 3295 N N . SER B 1 437 ? 21.288 -5.638 12.318 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 434 SER B N 1 ATOM 3296 C CA . SER B 1 437 ? 22.289 -5.059 13.214 0.83 46.14 ? ? ? ? ? ? 434 SER B CA 1 ATOM 3297 C C . SER B 1 437 ? 21.645 -4.525 14.495 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 434 SER B C 1 ATOM 3298 O O . SER B 1 437 ? 20.753 -3.686 14.442 0.78 41.59 ? ? ? ? ? ? 434 SER B O 1 ATOM 3299 C CB . SER B 1 437 ? 23.059 -3.942 12.512 0.53 47.41 ? ? ? ? ? ? 434 SER B CB 1 ATOM 3300 O OG . SER B 1 437 ? 24.059 -3.407 13.362 0.67 45.31 ? ? ? ? ? ? 434 SER B OG 1 ATOM 3301 N N . GLY B 1 438 ? 22.089 -5.037 15.641 0.56 45.80 ? ? ? ? ? ? 435 GLY B N 1 ATOM 3302 C CA . GLY B 1 438 ? 21.537 -4.640 16.925 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 435 GLY B CA 1 ATOM 3303 C C . GLY B 1 438 ? 20.316 -5.446 17.330 0.89 47.53 ? ? ? ? ? ? 435 GLY B C 1 ATOM 3304 O O . GLY B 1 438 ? 19.714 -5.192 18.375 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 435 GLY B O 1 ATOM 3305 N N . GLY B 1 439 ? 19.955 -6.427 16.506 0.82 43.04 ? ? ? ? ? ? 436 GLY B N 1 ATOM 3306 C CA . GLY B 1 439 ? 18.771 -7.239 16.746 0.57 43.77 ? ? ? ? ? ? 436 GLY B CA 1 ATOM 3307 C C . GLY B 1 439 ? 18.865 -8.178 17.935 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 436 GLY B C 1 ATOM 3308 O O . GLY B 1 439 ? 19.838 -8.152 18.688 0.85 47.90 ? ? ? ? ? ? 436 GLY B O 1 ATOM 3309 N N . ILE B 1 440 ? 17.847 -9.017 18.101 0.91 47.87 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B N 1 ATOM 3310 C CA . ILE B 1 440 ? 17.785 -9.942 19.230 0.99 51.43 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B CA 1 ATOM 3311 C C . ILE B 1 440 ? 18.985 -10.891 19.271 0.64 46.96 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B C 1 ATOM 3312 O O . ILE B 1 440 ? 19.554 -11.122 20.336 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B O 1 ATOM 3313 C CB . ILE B 1 440 ? 16.484 -10.780 19.207 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B CB 1 ATOM 3314 N N . VAL B 1 441 ? 19.368 -11.437 18.118 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B N 1 ATOM 3315 C CA . VAL B 1 441 ? 20.518 -12.333 18.054 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B CA 1 ATOM 3316 C C . VAL B 1 441 ? 21.783 -11.602 18.510 0.67 42.31 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B C 1 ATOM 3317 O O . VAL B 1 441 ? 22.578 -12.136 19.287 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B O 1 ATOM 3318 C CB . VAL B 1 441 ? 20.722 -12.901 16.632 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B CB 1 ATOM 3319 C CG1 . VAL B 1 441 ? 22.048 -13.634 16.529 0.80 37.29 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B CG1 1 ATOM 3320 C CG2 . VAL B 1 441 ? 19.575 -13.834 16.265 0.80 40.08 ? ? ? ? ? ? 438 VAL B CG2 1 ATOM 3321 N N . ASP B 1 442 ? 21.948 -10.365 18.051 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B N 1 ATOM 3322 C CA . ASP B 1 442 ? 23.076 -9.545 18.469 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B CA 1 ATOM 3323 C C . ASP B 1 442 ? 23.144 -9.414 19.989 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B C 1 ATOM 3324 O O . ASP B 1 442 ? 24.220 -9.203 20.543 0.89 45.16 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B O 1 ATOM 3325 C CB . ASP B 1 442 ? 23.003 -8.161 17.823 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B CB 1 ATOM 3326 C CG . ASP B 1 442 ? 23.541 -8.154 16.407 0.66 44.57 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B CG 1 ATOM 3327 O OD1 . ASP B 1 442 ? 23.712 -9.250 15.834 0.80 42.62 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B OD1 1 ATOM 3328 O OD2 . ASP B 1 442 ? 23.794 -7.056 15.864 0.74 42.62 ? ? ? ? ? ? 439 ASP B OD2 1 ATOM 3329 N N . GLN B 1 443 ? 22.004 -9.575 20.660 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B N 1 ATOM 3330 C CA . GLN B 1 443 ? 21.942 -9.372 22.105 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B CA 1 ATOM 3331 C C . GLN B 1 443 ? 22.007 -10.640 22.947 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B C 1 ATOM 3332 O O . GLN B 1 443 ? 22.248 -10.566 24.149 0.66 42.48 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B O 1 ATOM 3333 C CB . GLN B 1 443 ? 20.656 -8.631 22.472 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B CB 1 ATOM 3334 C CG . GLN B 1 443 ? 20.545 -7.242 21.881 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B CG 1 ATOM 3335 C CD . GLN B 1 443 ? 19.204 -6.614 22.164 0.79 46.89 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B CD 1 ATOM 3336 O OE1 . GLN B 1 443 ? 18.729 -6.631 23.300 0.67 51.27 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B OE1 1 ATOM 3337 N NE2 . GLN B 1 443 ? 18.575 -6.066 21.129 0.78 51.73 ? ? ? ? ? ? 440 GLN B NE2 1 ATOM 3338 N N . SER B 1 444 ? 21.774 -11.800 22.344 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 441 SER B N 1 ATOM 3339 C CA . SER B 1 444 ? 21.547 -12.985 23.160 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 441 SER B CA 1 ATOM 3340 C C . SER B 1 444 ? 22.310 -14.244 22.737 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 441 SER B C 1 ATOM 3341 O O . SER B 1 444 ? 22.270 -15.237 23.449 0.97 33.88 ? ? ? ? ? ? 441 SER B O 1 ATOM 3342 C CB . SER B 1 444 ? 20.050 -13.300 23.191 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 441 SER B CB 1 ATOM 3343 O OG . SER B 1 444 ? 19.598 -13.645 21.896 0.95 38.92 ? ? ? ? ? ? 441 SER B OG 1 ATOM 3344 N N . LEU B 1 445 ? 22.987 -14.217 21.593 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B N 1 ATOM 3345 C CA . LEU B 1 445 ? 23.792 -15.363 21.179 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B CA 1 ATOM 3346 C C . LEU B 1 445 ? 25.269 -14.997 21.132 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B C 1 ATOM 3347 O O . LEU B 1 445 ? 25.608 -13.840 20.886 0.69 34.15 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B O 1 ATOM 3348 C CB . LEU B 1 445 ? 23.351 -15.874 19.809 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B CB 1 ATOM 3349 C CG . LEU B 1 445 ? 21.908 -16.347 19.644 0.75 36.51 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B CG 1 ATOM 3350 C CD1 . LEU B 1 445 ? 21.728 -16.985 18.272 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B CD1 1 ATOM 3351 C CD2 . LEU B 1 445 ? 21.533 -17.315 20.747 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 442 LEU B CD2 1 ATOM 3352 N N . SER B 1 446 ? 26.142 -15.978 21.360 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 443 SER B N 1 ATOM 3353 C CA . SER B 1 446 ? 27.576 -15.780 21.159 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 443 SER B CA 1 ATOM 3354 C C . SER B 1 446 ? 27.850 -15.330 19.731 0.87 37.50 ? ? ? ? ? ? 443 SER B C 1 ATOM 3355 O O . SER B 1 446 ? 28.675 -14.446 19.496 0.76 39.37 ? ? ? ? ? ? 443 SER B O 1 ATOM 3356 C CB . SER B 1 446 ? 28.362 -17.058 21.460 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 443 SER B CB 1 ATOM 3357 O OG . SER B 1 446 ? 28.401 -17.335 22.850 0.70 34.43 ? ? ? ? ? ? 443 SER B OG 1 ATOM 3358 N N . LEU B 1 447 ? 27.135 -15.920 18.779 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B N 1 ATOM 3359 C CA . LEU B 1 447 ? 27.379 -15.635 17.365 0.87 32.26 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CA 1 ATOM 3360 C C . LEU B 1 447 ? 26.731 -14.329 16.883 0.78 34.84 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B C 1 ATOM 3361 O O . LEU B 1 447 ? 26.898 -13.953 15.731 0.93 35.26 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B O 1 ATOM 3362 C CB . LEU B 1 447 ? 26.903 -16.810 16.499 0.89 36.11 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CB 1 ATOM 3363 C CG . LEU B 1 447 ? 27.966 -17.842 16.093 0.59 35.42 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CG 1 ATOM 3364 C CD1 . LEU B 1 447 ? 28.674 -18.436 17.296 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD1 1 ATOM 3365 C CD2 . LEU B 1 447 ? 27.361 -18.950 15.250 0.81 31.59 ? ? ? ? ? ? 444 LEU B CD2 1 ATOM 3366 N N . GLY B 1 448 ? 26.010 -13.630 17.758 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B N 1 ATOM 3367 C CA . GLY B 1 448 ? 25.452 -12.334 17.398 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B CA 1 ATOM 3368 C C . GLY B 1 448 ? 26.545 -11.332 17.053 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B C 1 ATOM 3369 O O . GLY B 1 448 ? 27.703 -11.536 17.398 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 445 GLY B O 1 ATOM 3370 N N . GLY B 1 449 ? 26.185 -10.254 16.363 0.87 36.98 ? ? ? ? ? ? 446 GLY B N 1 ATOM 3371 C CA . GLY B 1 449 ? 27.155 -9.251 15.958 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 446 GLY B CA 1 ATOM 3372 C C . GLY B 1 449 ? 27.536 -9.295 14.488 0.80 40.19 ? ? ? ? ? ? 446 GLY B C 1 ATOM 3373 O O . GLY B 1 449 ? 28.264 -8.433 14.000 0.80 40.98 ? ? ? ? ? ? 446 GLY B O 1 ATOM 3374 N N . GLY B 1 450 ? 27.045 -10.302 13.774 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 447 GLY B N 1 ATOM 3375 C CA . GLY B 1 450 ? 27.300 -10.412 12.350 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 447 GLY B CA 1 ATOM 3376 C C . GLY B 1 450 ? 27.712 -11.810 11.933 0.80 38.80 ? ? ? ? ? ? 447 GLY B C 1 ATOM 3377 O O . GLY B 1 450 ? 27.444 -12.238 10.811 0.96 40.40 ? ? ? ? ? ? 447 GLY B O 1 ATOM 3378 N N . GLY B 1 451 ? 28.360 -12.525 12.847 0.82 39.34 ? ? ? ? ? ? 448 GLY B N 1 ATOM 3379 C CA . GLY B 1 451 ? 28.837 -13.864 12.573 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 448 GLY B CA 1 ATOM 3380 C C . GLY B 1 451 ? 27.699 -14.848 12.389 0.89 37.43 ? ? ? ? ? ? 448 GLY B C 1 ATOM 3381 O O . GLY B 1 451 ? 27.863 -15.899 11.770 0.83 34.45 ? ? ? ? ? ? 448 GLY B O 1 ATOM 3382 N N . HIS B 1 452 ? 26.538 -14.503 12.929 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B N 1 ATOM 3383 C CA . HIS B 1 452 ? 25.386 -15.385 12.853 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B CA 1 ATOM 3384 C C . HIS B 1 452 ? 24.938 -15.540 11.403 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B C 1 ATOM 3385 O O . HIS B 1 452 ? 24.589 -16.637 10.973 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B O 1 ATOM 3386 C CB . HIS B 1 452 ? 24.246 -14.869 13.745 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B CB 1 ATOM 3387 C CG . HIS B 1 452 ? 23.801 -13.472 13.438 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B CG 1 ATOM 3388 N ND1 . HIS B 1 452 ? 24.628 -12.375 13.564 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B ND1 1 ATOM 3389 C CD2 . HIS B 1 452 ? 22.596 -12.991 13.044 0.83 36.85 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B CD2 1 ATOM 3390 C CE1 . HIS B 1 452 ? 23.958 -11.283 13.239 0.50 38.82 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B CE1 1 ATOM 3391 N NE2 . HIS B 1 452 ? 22.723 -11.630 12.921 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 449 HIS B NE2 1 ATOM 3392 N N . VAL B 1 453 ? 24.996 -14.458 10.634 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B N 1 ATOM 3393 C CA . VAL B 1 453 ? 24.621 -14.524 9.223 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B CA 1 ATOM 3394 C C . VAL B 1 453 ? 25.608 -15.366 8.428 0.80 36.38 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B C 1 ATOM 3395 O O . VAL B 1 453 ? 25.219 -16.181 7.591 0.75 33.84 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B O 1 ATOM 3396 C CB . VAL B 1 453 ? 24.538 -13.127 8.596 0.77 36.57 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B CB 1 ATOM 3397 C CG1 . VAL B 1 453 ? 24.130 -13.232 7.123 0.91 26.64 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B CG1 1 ATOM 3398 C CG2 . VAL B 1 453 ? 23.556 -12.274 9.367 0.87 33.76 ? ? ? ? ? ? 450 VAL B CG2 1 ATOM 3399 N N . THR B 1 454 ? 26.892 -15.157 8.702 0.96 37.08 ? ? ? ? ? ? 451 THR B N 1 ATOM 3400 C CA . THR B 1 454 ? 27.959 -15.931 8.077 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 451 THR B CA 1 ATOM 3401 C C . THR B 1 454 ? 27.799 -17.416 8.367 0.89 32.47 ? ? ? ? ? ? 451 THR B C 1 ATOM 3402 O O . THR B 1 454 ? 27.958 -18.260 7.479 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 451 THR B O 1 ATOM 3403 C CB . THR B 1 454 ? 29.340 -15.455 8.571 0.98 36.65 ? ? ? ? ? ? 451 THR B CB 1 ATOM 3404 O OG1 . THR B 1 454 ? 29.471 -14.051 8.315 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 451 THR B OG1 1 ATOM 3405 C CG2 . THR B 1 454 ? 30.467 -16.207 7.870 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 451 THR B CG2 1 ATOM 3406 N N . PHE B 1 455 ? 27.472 -17.732 9.614 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B N 1 ATOM 3407 C CA . PHE B 1 455 ? 27.284 -19.117 10.010 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CA 1 ATOM 3408 C C . PHE B 1 455 ? 26.099 -19.748 9.287 0.75 33.68 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B C 1 ATOM 3409 O O . PHE B 1 455 ? 26.187 -20.883 8.825 0.92 34.90 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B O 1 ATOM 3410 C CB . PHE B 1 455 ? 27.093 -19.217 11.521 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CB 1 ATOM 3411 C CG . PHE B 1 455 ? 26.784 -20.597 11.992 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CG 1 ATOM 3412 C CD1 . PHE B 1 455 ? 27.722 -21.607 11.871 0.64 28.42 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CD1 1 ATOM 3413 C CD2 . PHE B 1 455 ? 25.555 -20.892 12.554 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CD2 1 ATOM 3414 C CE1 . PHE B 1 455 ? 27.440 -22.887 12.292 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CE1 1 ATOM 3415 C CE2 . PHE B 1 455 ? 25.266 -22.175 12.990 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CE2 1 ATOM 3416 C CZ . PHE B 1 455 ? 26.209 -23.172 12.865 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 452 PHE B CZ 1 ATOM 3417 N N . MET B 1 456 ? 24.994 -19.011 9.185 0.79 33.97 ? ? ? ? ? ? 453 MET B N 1 ATOM 3418 C CA . MET B 1 456 ? 23.814 -19.518 8.481 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CA 1 ATOM 3419 C C . MET B 1 456 ? 24.129 -19.755 7.010 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 453 MET B C 1 ATOM 3420 O O . MET B 1 456 ? 23.690 -20.748 6.426 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 453 MET B O 1 ATOM 3421 C CB . MET B 1 456 ? 22.632 -18.555 8.619 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CB 1 ATOM 3422 C CG . MET B 1 456 ? 21.876 -18.700 9.941 0.81 33.23 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CG 1 ATOM 3423 S SD . MET B 1 456 ? 20.314 -17.789 9.946 0.84 30.97 ? ? ? ? ? ? 453 MET B SD 1 ATOM 3424 C CE . MET B 1 456 ? 20.906 -16.104 9.844 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 453 MET B CE 1 ATOM 3425 N N . GLU B 1 457 ? 24.899 -18.841 6.422 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B N 1 ATOM 3426 C CA . GLU B 1 457 ? 25.402 -19.015 5.062 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B CA 1 ATOM 3427 C C . GLU B 1 457 ? 26.193 -20.309 4.929 0.91 34.93 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B C 1 ATOM 3428 O O . GLU B 1 457 ? 25.974 -21.087 3.997 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B O 1 ATOM 3429 C CB . GLU B 1 457 ? 26.268 -17.828 4.656 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B CB 1 ATOM 3430 C CG . GLU B 1 457 ? 25.478 -16.565 4.384 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B CG 1 ATOM 3431 C CD . GLU B 1 457 ? 26.363 -15.354 4.211 0.98 33.29 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B CD 1 ATOM 3432 O OE1 . GLU B 1 457 ? 25.943 -14.411 3.510 0.83 31.76 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B OE1 1 ATOM 3433 O OE2 . GLU B 1 457 ? 27.475 -15.348 4.780 0.76 36.79 ? ? ? ? ? ? 454 GLU B OE2 1 ATOM 3434 N N . LYS B 1 458 ? 27.098 -20.547 5.875 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B N 1 ATOM 3435 C CA . LYS B 1 458 ? 27.932 -21.743 5.840 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B CA 1 ATOM 3436 C C . LYS B 1 458 ? 27.061 -22.982 5.909 0.79 35.01 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B C 1 ATOM 3437 O O . LYS B 1 458 ? 27.278 -23.954 5.177 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B O 1 ATOM 3438 C CB . LYS B 1 458 ? 28.945 -21.744 6.989 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B CB 1 ATOM 3439 C CG . LYS B 1 458 ? 29.845 -22.971 7.004 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B CG 1 ATOM 3440 C CD . LYS B 1 458 ? 30.840 -22.936 8.148 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B CD 1 ATOM 3441 C CE . LYS B 1 458 ? 31.799 -24.117 8.059 0.93 41.30 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B CE 1 ATOM 3442 N NZ . LYS B 1 458 ? 32.689 -24.209 9.249 0.74 43.78 ? ? ? ? ? ? 455 LYS B NZ 1 ATOM 3443 N N . CYS B 1 459 ? 26.068 -22.933 6.793 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B N 1 ATOM 3444 C CA . CYS B 1 459 ? 25.171 -24.057 7.001 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B CA 1 ATOM 3445 C C . CYS B 1 459 ? 24.343 -24.343 5.752 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B C 1 ATOM 3446 O O . CYS B 1 459 ? 24.131 -25.501 5.394 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B O 1 ATOM 3447 C CB . CYS B 1 459 ? 24.251 -23.789 8.193 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B CB 1 ATOM 3448 S SG . CYS B 1 459 ? 25.033 -23.981 9.809 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 456 CYS B SG 1 ATOM 3449 N N . PHE B 1 460 ? 23.886 -23.282 5.089 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B N 1 ATOM 3450 C CA . PHE B 1 460 ? 22.987 -23.425 3.951 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CA 1 ATOM 3451 C C . PHE B 1 460 ? 23.673 -24.057 2.744 0.55 32.43 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B C 1 ATOM 3452 O O . PHE B 1 460 ? 23.026 -24.732 1.936 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B O 1 ATOM 3453 C CB . PHE B 1 460 ? 22.394 -22.073 3.546 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CB 1 ATOM 3454 C CG . PHE B 1 460 ? 21.464 -22.164 2.359 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CG 1 ATOM 3455 C CD1 . PHE B 1 460 ? 20.326 -22.953 2.419 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD1 1 ATOM 3456 C CD2 . PHE B 1 460 ? 21.740 -21.485 1.187 0.83 28.22 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CD2 1 ATOM 3457 C CE1 . PHE B 1 460 ? 19.476 -23.054 1.333 0.83 24.89 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE1 1 ATOM 3458 C CE2 . PHE B 1 460 ? 20.900 -21.585 0.094 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CE2 1 ATOM 3459 C CZ . PHE B 1 460 ? 19.767 -22.375 0.165 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 457 PHE B CZ 1 ATOM 3460 N N . LYS B 1 461 ? 24.979 -23.831 2.624 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B N 1 ATOM 3461 C CA . LYS B 1 461 ? 25.777 -24.439 1.555 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B CA 1 ATOM 3462 C C . LYS B 1 461 ? 25.687 -25.957 1.582 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B C 1 ATOM 3463 O O . LYS B 1 461 ? 25.776 -26.608 0.544 0.84 33.39 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B O 1 ATOM 3464 C CB . LYS B 1 461 ? 27.242 -24.006 1.662 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B CB 1 ATOM 3465 C CG . LYS B 1 461 ? 27.518 -22.616 1.132 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B CG 1 ATOM 3466 C CD . LYS B 1 461 ? 28.937 -22.161 1.462 0.99 39.47 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B CD 1 ATOM 3467 C CE . LYS B 1 461 ? 29.278 -20.866 0.739 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B CE 1 ATOM 3468 N NZ . LYS B 1 461 ? 30.492 -20.214 1.309 0.99 44.38 ? ? ? ? ? ? 458 LYS B NZ 1 ATOM 3469 N N . GLU B 1 462 ? 25.501 -26.520 2.773 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B N 1 ATOM 3470 C CA . GLU B 1 462 ? 25.376 -27.962 2.928 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B CA 1 ATOM 3471 C C . GLU B 1 462 ? 23.914 -28.447 2.982 0.72 34.09 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B C 1 ATOM 3472 O O . GLU B 1 462 ? 23.658 -29.647 3.054 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B O 1 ATOM 3473 C CB . GLU B 1 462 ? 26.116 -28.408 4.191 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B CB 1 ATOM 3474 C CG . GLU B 1 462 ? 27.632 -28.186 4.128 0.81 46.43 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B CG 1 ATOM 3475 C CD . GLU B 1 462 ? 28.306 -28.307 5.487 0.14 42.20 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B CD 1 ATOM 3476 O OE1 . GLU B 1 462 ? 29.265 -27.546 5.752 0.80 49.25 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B OE1 1 ATOM 3477 O OE2 . GLU B 1 462 ? 27.880 -29.163 6.289 0.43 42.99 ? ? ? ? ? ? 459 GLU B OE2 1 ATOM 3478 N N . VAL B 1 463 ? 22.954 -27.526 2.947 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B N 1 ATOM 3479 C CA . VAL B 1 463 ? 21.548 -27.922 3.077 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CA 1 ATOM 3480 C C . VAL B 1 463 ? 21.044 -28.703 1.864 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B C 1 ATOM 3481 O O . VAL B 1 463 ? 21.257 -28.294 0.718 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B O 1 ATOM 3482 C CB . VAL B 1 463 ? 20.639 -26.695 3.307 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CB 1 ATOM 3483 C CG1 . VAL B 1 463 ? 19.177 -27.025 2.984 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CG1 1 ATOM 3484 C CG2 . VAL B 1 463 ? 20.772 -26.205 4.750 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 460 VAL B CG2 1 ATOM 3485 N N . ASN B 1 464 ? 20.382 -29.832 2.127 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B N 1 ATOM 3486 C CA . ASN B 1 464 ? 19.785 -30.651 1.072 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CA 1 ATOM 3487 C C . ASN B 1 464 ? 18.319 -30.958 1.366 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B C 1 ATOM 3488 O O . ASN B 1 464 ? 17.964 -31.260 2.506 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B O 1 ATOM 3489 C CB . ASN B 1 464 ? 20.564 -31.968 0.902 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CB 1 ATOM 3490 C CG . ASN B 1 464 ? 20.201 -32.705 -0.381 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CG 1 ATOM 3491 O OD1 . ASN B 1 464 ? 19.192 -33.403 -0.450 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B OD1 1 ATOM 3492 N ND2 . ASN B 1 464 ? 21.031 -32.555 -1.402 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B ND2 1 ATOM 3493 N N . LEU B 1 465 ? 17.476 -30.908 0.336 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B N 1 ATOM 3494 C CA . LEU B 1 465 ? 16.053 -31.218 0.488 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CA 1 ATOM 3495 C C . LEU B 1 465 ? 15.803 -32.579 1.162 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B C 1 ATOM 3496 O O . LEU B 1 465 ? 14.796 -32.769 1.852 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B O 1 ATOM 3497 C CB . LEU B 1 465 ? 15.355 -31.172 -0.879 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CB 1 ATOM 3498 C CG . LEU B 1 465 ? 13.821 -31.244 -0.867 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CG 1 ATOM 3499 C CD1 . LEU B 1 465 ? 13.263 -30.287 0.176 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CD1 1 ATOM 3500 C CD2 . LEU B 1 465 ? 13.250 -30.896 -2.235 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CD2 1 ATOM 3501 N N . GLN B 1 466 ? 16.726 -33.522 0.988 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B N 1 ATOM 3502 C CA . GLN B 1 466 ? 16.558 -34.835 1.599 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B CA 1 ATOM 3503 C C . GLN B 1 466 ? 16.685 -34.800 3.120 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B C 1 ATOM 3504 O O . GLN B 1 466 ? 16.204 -35.708 3.800 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B O 1 ATOM 3505 C CB . GLN B 1 466 ? 17.563 -35.828 1.010 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B CB 1 ATOM 3506 C CG . GLN B 1 466 ? 17.107 -36.404 -0.339 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B CG 1 ATOM 3507 C CD . GLN B 1 466 ? 15.759 -37.105 -0.244 0.36 34.58 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B CD 1 ATOM 3508 O OE1 . GLN B 1 466 ? 15.571 -38.012 0.570 0.80 37.87 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B OE1 1 ATOM 3509 N NE2 . GLN B 1 466 ? 14.809 -36.676 -1.068 0.70 41.09 ? ? ? ? ? ? 463 GLN B NE2 1 ATOM 3510 N N . ASP B 1 467 ? 17.330 -33.762 3.648 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B N 1 ATOM 3511 C CA . ASP B 1 467 ? 17.402 -33.553 5.095 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B CA 1 ATOM 3512 C C . ASP B 1 467 ? 16.014 -33.442 5.712 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B C 1 ATOM 3513 O O . ASP B 1 467 ? 15.832 -33.700 6.900 0.72 25.22 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B O 1 ATOM 3514 C CB . ASP B 1 467 ? 18.186 -32.279 5.448 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B CB 1 ATOM 3515 C CG . ASP B 1 467 ? 19.603 -32.261 4.866 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B CG 1 ATOM 3516 O OD1 . ASP B 1 467 ? 20.107 -33.330 4.465 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B OD1 1 ATOM 3517 O OD2 . ASP B 1 467 ? 20.209 -31.165 4.817 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 464 ASP B OD2 1 ATOM 3518 N N . TYR B 1 468 ? 15.048 -33.034 4.895 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B N 1 ATOM 3519 C CA . TYR B 1 468 ? 13.707 -32.698 5.370 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CA 1 ATOM 3520 C C . TYR B 1 468 ? 12.780 -33.907 5.345 0.91 28.03 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B C 1 ATOM 3521 O O . TYR B 1 468 ? 11.630 -33.816 5.767 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B O 1 ATOM 3522 C CB . TYR B 1 468 ? 13.115 -31.565 4.521 0.87 28.16 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CB 1 ATOM 3523 C CG . TYR B 1 468 ? 13.875 -30.247 4.592 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CG 1 ATOM 3524 C CD1 . TYR B 1 468 ? 15.133 -30.106 4.005 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CD1 1 ATOM 3525 C CD2 . TYR B 1 468 ? 13.324 -29.146 5.226 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CD2 1 ATOM 3526 C CE1 . TYR B 1 468 ? 15.821 -28.902 4.058 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CE1 1 ATOM 3527 C CE2 . TYR B 1 468 ? 13.997 -27.934 5.284 0.88 25.64 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CE2 1 ATOM 3528 C CZ . TYR B 1 468 ? 15.249 -27.819 4.707 0.77 24.11 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B CZ 1 ATOM 3529 O OH . TYR B 1 468 ? 15.920 -26.620 4.768 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 465 TYR B OH 1 ATOM 3530 N N . HIS B 1 469 ? 13.295 -35.029 4.838 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B N 1 ATOM 3531 C CA . HIS B 1 469 ? 12.577 -36.301 4.799 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B CA 1 ATOM 3532 C C . HIS B 1 469 ? 12.825 -37.039 6.114 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B C 1 ATOM 3533 O O . HIS B 1 469 ? 13.898 -37.611 6.299 0.73 27.52 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B O 1 ATOM 3534 C CB . HIS B 1 469 ? 13.054 -37.139 3.601 0.92 24.86 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B CB 1 ATOM 3535 C CG . HIS B 1 469 ? 12.201 -38.331 3.293 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B CG 1 ATOM 3536 N ND1 . HIS B 1 469 ? 12.094 -39.416 4.141 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B ND1 1 ATOM 3537 C CD2 . HIS B 1 469 ? 11.437 -38.621 2.213 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B CD2 1 ATOM 3538 C CE1 . HIS B 1 469 ? 11.279 -40.309 3.607 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B CE1 1 ATOM 3539 N NE2 . HIS B 1 469 ? 10.873 -39.855 2.434 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 466 HIS B NE2 1 ATOM 3540 N N . LEU B 1 470 ? 11.861 -37.017 7.035 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B N 1 ATOM 3541 C CA . LEU B 1 470 ? 12.146 -37.496 8.394 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B CA 1 ATOM 3542 C C . LEU B 1 470 ? 12.540 -38.982 8.463 0.90 25.18 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B C 1 ATOM 3543 O O . LEU B 1 470 ? 13.525 -39.309 9.125 0.91 28.79 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B O 1 ATOM 3544 C CB . LEU B 1 470 ? 10.967 -37.243 9.344 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B CB 1 ATOM 3545 C CG . LEU B 1 470 ? 11.261 -37.583 10.822 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B CG 1 ATOM 3546 C CD1 . LEU B 1 470 ? 12.267 -36.606 11.444 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B CD1 1 ATOM 3547 C CD2 . LEU B 1 470 ? 9.996 -37.610 11.648 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 467 LEU B CD2 1 ATOM 3548 N N . PRO B 1 471 ? 11.770 -39.886 7.816 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B N 1 ATOM 3549 C CA . PRO B 1 471 ? 12.231 -41.282 7.887 0.87 27.28 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B CA 1 ATOM 3550 C C . PRO B 1 471 ? 13.645 -41.490 7.329 0.65 28.20 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B C 1 ATOM 3551 O O . PRO B 1 471 ? 14.435 -42.180 7.958 0.86 28.34 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B O 1 ATOM 3552 C CB . PRO B 1 471 ? 11.191 -42.033 7.046 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B CB 1 ATOM 3553 C CG . PRO B 1 471 ? 9.927 -41.243 7.255 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B CG 1 ATOM 3554 C CD . PRO B 1 471 ? 10.406 -39.795 7.251 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 468 PRO B CD 1 ATOM 3555 N N . ASN B 1 472 ? 13.971 -40.876 6.196 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B N 1 ATOM 3556 C CA . ASN B 1 472 ? 15.289 -41.065 5.600 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B CA 1 ATOM 3557 C C . ASN B 1 472 ? 16.386 -40.418 6.428 0.71 32.88 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B C 1 ATOM 3558 O O . ASN B 1 472 ? 17.480 -40.963 6.555 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B O 1 ATOM 3559 C CB . ASN B 1 472 ? 15.305 -40.526 4.168 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B CB 1 ATOM 3560 C CG . ASN B 1 472 ? 14.447 -41.358 3.246 0.66 31.13 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B CG 1 ATOM 3561 O OD1 . ASN B 1 472 ? 14.026 -42.454 3.611 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B OD1 1 ATOM 3562 N ND2 . ASN B 1 472 ? 14.180 -40.848 2.055 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 469 ASN B ND2 1 ATOM 3563 N N . ALA B 1 473 ? 16.083 -39.258 6.998 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 470 ALA B N 1 ATOM 3564 C CA . ALA B 1 473 ? 17.001 -38.578 7.905 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 470 ALA B CA 1 ATOM 3565 C C . ALA B 1 473 ? 17.291 -39.420 9.153 0.84 31.66 ? ? ? ? ? ? 470 ALA B C 1 ATOM 3566 O O . ALA B 1 473 ? 18.440 -39.536 9.584 0.97 32.44 ? ? ? ? ? ? 470 ALA B O 1 ATOM 3567 C CB . ALA B 1 473 ? 16.433 -37.206 8.309 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 470 ALA B CB 1 ATOM 3568 N N . LEU B 1 474 ? 16.257 -40.008 9.739 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B N 1 ATOM 3569 C CA . LEU B 1 474 ? 16.462 -40.789 10.956 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B CA 1 ATOM 3570 C C . LEU B 1 474 ? 17.230 -42.079 10.657 0.61 34.48 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B C 1 ATOM 3571 O O . LEU B 1 474 ? 18.032 -42.532 11.466 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B O 1 ATOM 3572 C CB . LEU B 1 474 ? 15.124 -41.113 11.630 0.97 30.64 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B CB 1 ATOM 3573 C CG . LEU B 1 474 ? 14.327 -39.914 12.160 0.76 30.79 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B CG 1 ATOM 3574 C CD1 . LEU B 1 474 ? 13.110 -40.371 12.955 0.89 28.79 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B CD1 1 ATOM 3575 C CD2 . LEU B 1 474 ? 15.217 -38.997 12.991 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 471 LEU B CD2 1 ATOM 3576 N N . LYS B 1 475 ? 16.985 -42.665 9.491 0.94 33.18 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B N 1 ATOM 3577 C CA . LYS B 1 475 ? 17.675 -43.891 9.103 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B CA 1 ATOM 3578 C C . LYS B 1 475 ? 19.147 -43.585 8.836 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B C 1 ATOM 3579 O O . LYS B 1 475 ? 20.032 -44.307 9.278 0.79 42.29 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B O 1 ATOM 3580 C CB . LYS B 1 475 ? 17.008 -44.514 7.874 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B CB 1 ATOM 3581 C CG . LYS B 1 475 ? 17.665 -45.788 7.366 0.63 40.34 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B CG 1 ATOM 3582 C CD . LYS B 1 475 ? 16.727 -46.555 6.435 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B CD 1 ATOM 3583 N N . LYS B 1 476 ? 19.393 -42.489 8.127 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B N 1 ATOM 3584 C CA . LYS B 1 476 ? 20.742 -42.059 7.801 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B CA 1 ATOM 3585 C C . LYS B 1 476 ? 21.550 -41.735 9.058 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B C 1 ATOM 3586 O O . LYS B 1 476 ? 22.748 -42.000 9.107 0.96 37.00 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B O 1 ATOM 3587 C CB . LYS B 1 476 ? 20.682 -40.856 6.861 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B CB 1 ATOM 3588 C CG . LYS B 1 476 ? 22.008 -40.234 6.498 0.73 40.43 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B CG 1 ATOM 3589 C CD . LYS B 1 476 ? 21.802 -39.176 5.421 0.59 40.96 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B CD 1 ATOM 3590 C CE . LYS B 1 476 ? 23.070 -38.392 5.144 0.80 45.65 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B CE 1 ATOM 3591 N NZ . LYS B 1 476 ? 22.828 -37.320 4.136 0.62 42.89 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B NZ 1 ATOM 3592 N N . ARG B 1 477 ? 20.895 -41.180 10.077 0.89 39.06 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B N 1 ATOM 3593 C CA . ARG B 1 477 ? 21.554 -40.909 11.358 0.80 35.39 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CA 1 ATOM 3594 C C . ARG B 1 477 ? 21.735 -42.186 12.177 0.81 34.48 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B C 1 ATOM 3595 O O . ARG B 1 477 ? 22.489 -42.214 13.150 0.88 36.80 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B O 1 ATOM 3596 C CB . ARG B 1 477 ? 20.758 -39.877 12.176 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CB 1 ATOM 3597 C CG . ARG B 1 477 ? 20.771 -38.462 11.596 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CG 1 ATOM 3598 C CD . ARG B 1 477 ? 19.694 -37.591 12.248 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CD 1 ATOM 3599 N NE . ARG B 1 477 ? 19.790 -37.578 13.706 0.86 35.02 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NE 1 ATOM 3600 C CZ . ARG B 1 477 ? 18.837 -37.141 14.525 0.40 35.60 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B CZ 1 ATOM 3601 N NH1 . ARG B 1 477 ? 17.690 -36.680 14.037 0.65 34.28 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH1 1 ATOM 3602 N NH2 . ARG B 1 477 ? 19.029 -37.172 15.837 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 474 ARG B NH2 1 ATOM 3603 N N . GLY B 1 478 ? 21.034 -43.242 11.786 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B N 1 ATOM 3604 C CA . GLY B 1 478 ? 21.090 -44.490 12.517 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B CA 1 ATOM 3605 C C . GLY B 1 478 ? 20.480 -44.376 13.894 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B C 1 ATOM 3606 O O . GLY B 1 478 ? 20.971 -44.992 14.846 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B O 1 ATOM 3607 N N . VAL B 1 479 ? 19.403 -43.599 14.004 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B N 1 ATOM 3608 C CA . VAL B 1 479 ? 18.737 -43.420 15.291 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B CA 1 ATOM 3609 C C . VAL B 1 479 ? 17.297 -43.902 15.275 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B C 1 ATOM 3610 O O . VAL B 1 479 ? 16.529 -43.604 16.195 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B O 1 ATOM 3611 C CB . VAL B 1 479 ? 18.745 -41.942 15.740 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B CB 1 ATOM 3612 C CG1 . VAL B 1 479 ? 20.167 -41.471 16.021 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B CG1 1 ATOM 3613 C CG2 . VAL B 1 479 ? 18.064 -41.059 14.696 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 476 VAL B CG2 1 ATOM 3614 N N . ASP B 1 480 ? 16.921 -44.653 14.246 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B N 1 ATOM 3615 C CA . ASP B 1 480 ? 15.523 -45.062 14.122 0.87 36.48 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B CA 1 ATOM 3616 C C . ASP B 1 480 ? 15.256 -46.476 14.633 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B C 1 ATOM 3617 O O . ASP B 1 480 ? 14.213 -47.061 14.334 0.90 37.74 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B O 1 ATOM 3618 C CB . ASP B 1 480 ? 15.050 -44.933 12.667 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B CB 1 ATOM 3619 C CG . ASP B 1 480 ? 15.664 -45.969 11.747 0.72 43.02 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B CG 1 ATOM 3620 O OD1 . ASP B 1 480 ? 16.682 -46.598 12.112 0.81 43.86 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B OD1 1 ATOM 3621 O OD2 . ASP B 1 480 ? 15.126 -46.138 10.635 0.62 41.37 ? ? ? ? ? ? 477 ASP B OD2 1 ATOM 3622 N N . ASP B 1 481 ? 16.185 -47.015 15.417 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B N 1 ATOM 3623 C CA . ASP B 1 481 ? 16.016 -48.353 15.989 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B CA 1 ATOM 3624 C C . ASP B 1 481 ? 15.720 -48.269 17.490 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B C 1 ATOM 3625 O O . ASP B 1 481 ? 16.622 -48.034 18.291 0.95 40.32 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B O 1 ATOM 3626 C CB . ASP B 1 481 ? 17.269 -49.197 15.731 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B CB 1 ATOM 3627 C CG . ASP B 1 481 ? 17.054 -50.672 16.011 0.73 43.29 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B CG 1 ATOM 3628 O OD1 . ASP B 1 481 ? 16.109 -51.017 16.753 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B OD1 1 ATOM 3629 O OD2 . ASP B 1 481 ? 17.842 -51.490 15.487 0.53 40.87 ? ? ? ? ? ? 478 ASP B OD2 1 ATOM 3630 N N . PRO B 1 482 ? 14.449 -48.469 17.873 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B N 1 ATOM 3631 C CA . PRO B 1 482 ? 14.011 -48.311 19.267 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B CA 1 ATOM 3632 C C . PRO B 1 482 ? 14.518 -49.394 20.217 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B C 1 ATOM 3633 O O . PRO B 1 482 ? 14.396 -49.221 21.429 0.79 40.96 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B O 1 ATOM 3634 C CB . PRO B 1 482 ? 12.486 -48.363 19.163 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B CB 1 ATOM 3635 C CG . PRO B 1 482 ? 12.209 -49.096 17.907 0.86 43.89 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B CG 1 ATOM 3636 C CD . PRO B 1 482 ? 13.322 -48.753 16.968 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 479 PRO B CD 1 ATOM 3637 N N . SER B 1 483 ? 15.067 -50.486 19.689 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 480 SER B N 1 ATOM 3638 C CA . SER B 1 483 ? 15.645 -51.524 20.543 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 480 SER B CA 1 ATOM 3639 C C . SER B 1 483 ? 17.096 -51.190 20.886 0.97 45.34 ? ? ? ? ? ? 480 SER B C 1 ATOM 3640 O O . SER B 1 483 ? 17.672 -51.756 21.814 0.49 45.62 ? ? ? ? ? ? 480 SER B O 1 ATOM 3641 C CB . SER B 1 483 ? 15.564 -52.895 19.871 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 480 SER B CB 1 ATOM 3642 O OG . SER B 1 483 ? 16.329 -52.920 18.676 0.75 47.20 ? ? ? ? ? ? 480 SER B OG 1 ATOM 3643 N N . LYS B 1 484 ? 17.682 -50.266 20.131 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 481 LYS B N 1 ATOM 3644 C CA . LYS B 1 484 ? 19.041 -49.817 20.391 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 481 LYS B CA 1 ATOM 3645 C C . LYS B 1 484 ? 19.057 -48.425 21.012 0.51 41.30 ? ? ? ? ? ? 481 LYS B C 1 ATOM 3646 O O . LYS B 1 484 ? 19.958 -48.094 21.786 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 481 LYS B O 1 ATOM 3647 C CB . LYS B 1 484 ? 19.868 -49.831 19.104 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 481 LYS B CB 1 ATOM 3648 N N . LEU B 1 485 ? 18.056 -47.617 20.668 0.83 36.24 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B N 1 ATOM 3649 C CA . LEU B 1 485 ? 17.940 -46.251 21.184 0.94 39.53 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CA 1 ATOM 3650 C C . LEU B 1 485 ? 16.501 -45.980 21.609 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B C 1 ATOM 3651 O O . LEU B 1 485 ? 15.684 -45.565 20.793 0.94 36.22 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B O 1 ATOM 3652 C CB . LEU B 1 485 ? 18.383 -45.239 20.127 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CB 1 ATOM 3653 C CG . LEU B 1 485 ? 18.296 -43.744 20.454 0.90 39.30 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CG 1 ATOM 3654 C CD1 . LEU B 1 485 ? 19.313 -43.352 21.528 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CD1 1 ATOM 3655 C CD2 . LEU B 1 485 ? 18.513 -42.932 19.187 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CD2 1 ATOM 3656 N N . PRO B 1 486 ? 16.180 -46.249 22.883 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B N 1 ATOM 3657 C CA . PRO B 1 486 ? 14.816 -46.077 23.374 0.98 38.08 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CA 1 ATOM 3658 C C . PRO B 1 486 ? 14.555 -44.657 23.895 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B C 1 ATOM 3659 O O . PRO B 1 486 ? 15.487 -43.860 24.024 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B O 1 ATOM 3660 C CB . PRO B 1 486 ? 14.735 -47.104 24.506 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CB 1 ATOM 3661 C CG . PRO B 1 486 ? 16.117 -47.107 25.065 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CG 1 ATOM 3662 C CD . PRO B 1 486 ? 17.057 -46.847 23.908 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CD 1 ATOM 3663 N N . GLY B 1 487 ? 13.299 -44.358 24.201 0.98 35.68 ? ? ? ? ? ? 484 GLY B N 1 ATOM 3664 C CA . GLY B 1 487 ? 12.936 -43.072 24.783 0.94 40.74 ? ? ? ? ? ? 484 GLY B CA 1 ATOM 3665 C C . GLY B 1 487 ? 13.258 -41.902 23.874 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 484 GLY B C 1 ATOM 3666 O O . GLY B 1 487 ? 13.774 -40.876 24.327 0.88 37.49 ? ? ? ? ? ? 484 GLY B O 1 ATOM 3667 N N . PHE B 1 488 ? 12.982 -42.080 22.583 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B N 1 ATOM 3668 C CA . PHE B 1 488 ? 13.195 -41.048 21.568 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CA 1 ATOM 3669 C C . PHE B 1 488 ? 11.820 -40.628 21.042 0.86 32.28 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B C 1 ATOM 3670 O O . PHE B 1 488 ? 11.324 -41.200 20.075 0.79 31.07 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B O 1 ATOM 3671 C CB . PHE B 1 488 ? 14.087 -41.593 20.450 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CB 1 ATOM 3672 C CG . PHE B 1 488 ? 14.667 -40.548 19.541 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CG 1 ATOM 3673 C CD1 . PHE B 1 488 ? 14.436 -39.197 19.751 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CD1 1 ATOM 3674 C CD2 . PHE B 1 488 ? 15.431 -40.930 18.444 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CD2 1 ATOM 3675 C CE1 . PHE B 1 488 ? 14.966 -38.253 18.898 0.78 29.77 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CE1 1 ATOM 3676 C CE2 . PHE B 1 488 ? 15.959 -39.991 17.589 0.82 31.83 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CE2 1 ATOM 3677 C CZ . PHE B 1 488 ? 15.725 -38.646 17.816 0.71 29.71 ? ? ? ? ? ? 485 PHE B CZ 1 ATOM 3678 N N . TYR B 1 489 ? 11.193 -39.652 21.695 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B N 1 ATOM 3679 C CA . TYR B 1 489 ? 9.772 -39.404 21.459 0.94 33.32 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CA 1 ATOM 3680 C C . TYR B 1 489 ? 9.534 -38.483 20.268 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B C 1 ATOM 3681 O O . TYR B 1 489 ? 8.508 -38.588 19.586 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B O 1 ATOM 3682 C CB . TYR B 1 489 ? 9.132 -38.854 22.739 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CB 1 ATOM 3683 C CG . TYR B 1 489 ? 9.429 -39.768 23.911 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CG 1 ATOM 3684 C CD1 . TYR B 1 489 ? 9.035 -41.101 23.881 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CD1 1 ATOM 3685 C CD2 . TYR B 1 489 ? 10.133 -39.317 25.020 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CD2 1 ATOM 3686 C CE1 . TYR B 1 489 ? 9.316 -41.957 24.926 0.83 35.37 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CE1 1 ATOM 3687 C CE2 . TYR B 1 489 ? 10.421 -40.171 26.080 0.75 37.57 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CE2 1 ATOM 3688 C CZ . TYR B 1 489 ? 10.006 -41.492 26.021 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CZ 1 ATOM 3689 O OH . TYR B 1 489 ? 10.275 -42.356 27.056 0.92 39.95 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B OH 1 ATOM 3690 N N . TYR B 1 490 ? 10.489 -37.595 20.013 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B N 1 ATOM 3691 C CA . TYR B 1 490 ? 10.502 -36.828 18.771 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CA 1 ATOM 3692 C C . TYR B 1 490 ? 10.434 -37.767 17.576 0.79 29.52 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B C 1 ATOM 3693 O O . TYR B 1 490 ? 9.667 -37.553 16.636 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B O 1 ATOM 3694 C CB . TYR B 1 490 ? 11.751 -35.960 18.703 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CB 1 ATOM 3695 C CG . TYR B 1 490 ? 12.060 -35.405 17.335 0.85 26.88 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CG 1 ATOM 3696 C CD1 . TYR B 1 490 ? 11.358 -34.317 16.820 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CD1 1 ATOM 3697 C CD2 . TYR B 1 490 ? 13.075 -35.955 16.566 0.78 26.07 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CD2 1 ATOM 3698 C CE1 . TYR B 1 490 ? 11.651 -33.817 15.561 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CE1 1 ATOM 3699 C CE2 . TYR B 1 490 ? 13.378 -35.460 15.329 0.92 26.51 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CE2 1 ATOM 3700 C CZ . TYR B 1 490 ? 12.671 -34.396 14.826 0.66 28.00 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B CZ 1 ATOM 3701 O OH . TYR B 1 490 ? 13.001 -33.925 13.582 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 487 TYR B OH 1 ATOM 3702 N N . ARG B 1 491 ? 11.236 -38.824 17.632 0.82 31.15 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B N 1 ATOM 3703 C CA . ARG B 1 491 ? 11.229 -39.847 16.600 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B CA 1 ATOM 3704 C C . ARG B 1 491 ? 9.861 -40.502 16.486 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B C 1 ATOM 3705 O O . ARG B 1 491 ? 9.273 -40.543 15.406 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B O 1 ATOM 3706 C CB . ARG B 1 491 ? 12.294 -40.914 16.893 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B CB 1 ATOM 3707 C CG . ARG B 1 491 ? 12.149 -42.187 16.056 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B CG 1 ATOM 3708 C CD . ARG B 1 491 ? 13.159 -43.250 16.485 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B CD 1 ATOM 3709 N NE . ARG B 1 491 ? 12.788 -43.889 17.748 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B NE 1 ATOM 3710 C CZ . ARG B 1 491 ? 13.644 -44.514 18.556 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B CZ 1 ATOM 3711 N NH1 . ARG B 1 491 ? 14.936 -44.576 18.251 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B NH1 1 ATOM 3712 N NH2 . ARG B 1 491 ? 13.207 -45.061 19.682 0.93 34.50 ? ? ? ? ? ? 488 ARG B NH2 1 ATOM 3713 N N . ASP B 1 492 ? 9.364 -41.026 17.603 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B N 1 ATOM 3714 C CA . ASP B 1 492 ? 8.137 -41.821 17.591 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CA 1 ATOM 3715 C C . ASP B 1 492 ? 6.938 -40.994 17.137 0.93 31.34 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B C 1 ATOM 3716 O O . ASP B 1 492 ? 6.150 -41.417 16.295 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B O 1 ATOM 3717 C CB . ASP B 1 492 ? 7.857 -42.409 18.979 0.85 29.87 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CB 1 ATOM 3718 C CG . ASP B 1 492 ? 8.967 -43.332 19.476 0.60 31.37 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B CG 1 ATOM 3719 O OD1 . ASP B 1 492 ? 9.884 -43.679 18.699 0.91 31.71 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B OD1 1 ATOM 3720 O OD2 . ASP B 1 492 ? 8.913 -43.717 20.663 0.90 32.28 ? ? ? ? ? ? 489 ASP B OD2 1 ATOM 3721 N N . ASP B 1 493 ? 6.800 -39.808 17.711 0.88 29.40 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B N 1 ATOM 3722 C CA . ASP B 1 493 ? 5.693 -38.929 17.360 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B CA 1 ATOM 3723 C C . ASP B 1 493 ? 5.884 -38.396 15.944 0.95 22.84 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B C 1 ATOM 3724 O O . ASP B 1 493 ? 4.947 -38.392 15.144 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B O 1 ATOM 3725 C CB . ASP B 1 493 ? 5.584 -37.784 18.372 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B CB 1 ATOM 3726 C CG . ASP B 1 493 ? 5.236 -38.278 19.769 0.95 29.19 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B CG 1 ATOM 3727 O OD1 . ASP B 1 493 ? 4.908 -39.474 19.897 0.71 28.36 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B OD1 1 ATOM 3728 O OD2 . ASP B 1 493 ? 5.269 -37.478 20.733 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 490 ASP B OD2 1 ATOM 3729 N N . GLY B 1 494 ? 7.110 -37.988 15.627 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 491 GLY B N 1 ATOM 3730 C CA . GLY B 1 494 ? 7.401 -37.421 14.320 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 491 GLY B CA 1 ATOM 3731 C C . GLY B 1 494 ? 7.090 -38.389 13.192 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 491 GLY B C 1 ATOM 3732 O O . GLY B 1 494 ? 6.548 -38.007 12.153 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 491 GLY B O 1 ATOM 3733 N N . LEU B 1 495 ? 7.425 -39.657 13.403 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B N 1 ATOM 3734 C CA . LEU B 1 495 ? 7.203 -40.676 12.384 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CA 1 ATOM 3735 C C . LEU B 1 495 ? 5.723 -40.958 12.185 0.92 28.00 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B C 1 ATOM 3736 O O . LEU B 1 495 ? 5.289 -41.202 11.060 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B O 1 ATOM 3737 C CB . LEU B 1 495 ? 7.947 -41.966 12.740 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CB 1 ATOM 3738 C CG . LEU B 1 495 ? 9.464 -41.907 12.523 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CG 1 ATOM 3739 C CD1 . LEU B 1 495 ? 10.139 -43.169 13.040 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD1 1 ATOM 3740 C CD2 . LEU B 1 495 ? 9.778 -41.717 11.042 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 492 LEU B CD2 1 ATOM 3741 N N . ALA B 1 496 ? 4.949 -40.938 13.269 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 493 ALA B N 1 ATOM 3742 C CA . ALA B 1 496 ? 3.514 -41.144 13.147 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 493 ALA B CA 1 ATOM 3743 C C . ALA B 1 496 ? 2.891 -39.983 12.360 0.67 23.70 ? ? ? ? ? ? 493 ALA B C 1 ATOM 3744 O O . ALA B 1 496 ? 2.037 -40.185 11.490 0.92 22.83 ? ? ? ? ? ? 493 ALA B O 1 ATOM 3745 C CB . ALA B 1 496 ? 2.857 -41.278 14.529 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 493 ALA B CB 1 ATOM 3746 N N . LEU B 1 497 ? 3.334 -38.766 12.660 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B N 1 ATOM 3747 C CA . LEU B 1 497 ? 2.803 -37.586 11.975 0.88 24.73 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B CA 1 ATOM 3748 C C . LEU B 1 497 ? 3.222 -37.545 10.512 0.92 21.61 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B C 1 ATOM 3749 O O . LEU B 1 497 ? 2.431 -37.171 9.646 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B O 1 ATOM 3750 C CB . LEU B 1 497 ? 3.261 -36.314 12.675 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B CB 1 ATOM 3751 C CG . LEU B 1 497 ? 2.664 -36.159 14.068 0.76 23.56 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B CG 1 ATOM 3752 C CD1 . LEU B 1 497 ? 3.478 -35.149 14.845 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B CD1 1 ATOM 3753 C CD2 . LEU B 1 497 ? 1.191 -35.739 13.955 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 494 LEU B CD2 1 ATOM 3754 N N . TRP B 1 498 ? 4.469 -37.926 10.243 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B N 1 ATOM 3755 C CA . TRP B 1 498 ? 4.954 -37.990 8.861 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CA 1 ATOM 3756 C C . TRP B 1 498 ? 4.057 -38.894 8.024 0.84 25.16 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B C 1 ATOM 3757 O O . TRP B 1 498 ? 3.611 -38.506 6.950 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B O 1 ATOM 3758 C CB . TRP B 1 498 ? 6.397 -38.489 8.810 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CB 1 ATOM 3759 C CG . TRP B 1 498 ? 6.903 -38.653 7.417 0.79 23.48 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CG 1 ATOM 3760 C CD1 . TRP B 1 498 ? 6.761 -39.753 6.608 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CD1 1 ATOM 3761 C CD2 . TRP B 1 498 ? 7.615 -37.676 6.647 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CD2 1 ATOM 3762 N NE1 . TRP B 1 498 ? 7.344 -39.511 5.386 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B NE1 1 ATOM 3763 C CE2 . TRP B 1 498 ? 7.879 -38.248 5.388 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CE2 1 ATOM 3764 C CE3 . TRP B 1 498 ? 8.053 -36.371 6.903 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CE3 1 ATOM 3765 C CZ2 . TRP B 1 498 ? 8.571 -37.563 4.391 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CZ2 1 ATOM 3766 C CZ3 . TRP B 1 498 ? 8.723 -35.693 5.914 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CZ3 1 ATOM 3767 C CH2 . TRP B 1 498 ? 8.975 -36.285 4.672 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 495 TRP B CH2 1 ATOM 3768 N N . GLU B 1 499 ? 3.785 -40.095 8.536 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B N 1 ATOM 3769 C CA A GLU B 1 499 ? 2.949 -41.072 7.844 0.44 26.28 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CA 1 ATOM 3770 C CA B GLU B 1 499 ? 2.948 -41.068 7.823 0.56 26.27 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CA 1 ATOM 3771 C C . GLU B 1 499 ? 1.532 -40.543 7.585 0.85 24.46 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B C 1 ATOM 3772 O O . GLU B 1 499 ? 0.964 -40.741 6.511 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B O 1 ATOM 3773 C CB A GLU B 1 499 ? 2.894 -42.363 8.665 0.44 27.65 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CB 1 ATOM 3774 C CB B GLU B 1 499 ? 2.882 -42.396 8.592 0.56 27.67 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CB 1 ATOM 3775 C CG A GLU B 1 499 ? 2.236 -43.544 7.976 0.44 31.74 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CG 1 ATOM 3776 C CG B GLU B 1 499 ? 2.117 -43.521 7.865 0.56 31.75 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CG 1 ATOM 3777 C CD A GLU B 1 499 ? 2.213 -44.773 8.863 0.44 31.74 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CD 1 ATOM 3778 C CD B GLU B 1 499 ? 0.598 -43.395 7.972 0.56 32.92 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CD 1 ATOM 3779 O OE1 A GLU B 1 499 ? 1.469 -44.771 9.868 0.44 34.84 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE1 1 ATOM 3780 O OE1 B GLU B 1 499 ? 0.094 -43.081 9.074 0.56 29.99 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE1 1 ATOM 3781 O OE2 A GLU B 1 499 ? 2.950 -45.736 8.565 0.44 42.52 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE2 1 ATOM 3782 O OE2 B GLU B 1 499 ? -0.092 -43.588 6.946 0.56 34.46 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE2 1 ATOM 3783 N N . ALA B 1 500 ? 0.957 -39.883 8.586 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 497 ALA B N 1 ATOM 3784 C CA . ALA B 1 500 ? -0.386 -39.342 8.461 0.93 24.92 ? ? ? ? ? ? 497 ALA B CA 1 ATOM 3785 C C . ALA B 1 500 ? -0.429 -38.288 7.355 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 497 ALA B C 1 ATOM 3786 O O . ALA B 1 500 ? -1.333 -38.283 6.514 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 497 ALA B O 1 ATOM 3787 C CB . ALA B 1 500 ? -0.852 -38.743 9.805 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 497 ALA B CB 1 ATOM 3788 N N . ILE B 1 501 ? 0.555 -37.395 7.362 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B N 1 ATOM 3789 C CA . ILE B 1 501 ? 0.629 -36.343 6.354 0.89 23.03 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B CA 1 ATOM 3790 C C . ILE B 1 501 ? 0.854 -36.924 4.948 0.86 21.13 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B C 1 ATOM 3791 O O . ILE B 1 501 ? 0.156 -36.581 3.991 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B O 1 ATOM 3792 C CB . ILE B 1 501 ? 1.743 -35.334 6.716 0.89 20.85 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B CB 1 ATOM 3793 C CG1 . ILE B 1 501 ? 1.305 -34.530 7.945 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B CG1 1 ATOM 3794 C CG2 . ILE B 1 501 ? 2.044 -34.387 5.540 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B CG2 1 ATOM 3795 C CD1 . ILE B 1 501 ? 2.388 -33.697 8.549 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 498 ILE B CD1 1 ATOM 3796 N N . GLU B 1 502 ? 1.818 -37.825 4.836 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B N 1 ATOM 3797 C CA . GLU B 1 502 ? 2.115 -38.474 3.557 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CA 1 ATOM 3798 C C . GLU B 1 502 ? 0.892 -39.155 2.950 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B C 1 ATOM 3799 O O . GLU B 1 502 ? 0.600 -39.011 1.758 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B O 1 ATOM 3800 C CB . GLU B 1 502 ? 3.232 -39.494 3.750 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CB 1 ATOM 3801 C CG . GLU B 1 502 ? 3.691 -40.145 2.455 0.97 25.74 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CG 1 ATOM 3802 C CD . GLU B 1 502 ? 4.636 -41.283 2.726 0.48 30.57 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CD 1 ATOM 3803 O OE1 . GLU B 1 502 ? 4.256 -42.162 3.525 0.88 28.08 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B OE1 1 ATOM 3804 O OE2 . GLU B 1 502 ? 5.753 -41.283 2.169 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B OE2 1 ATOM 3805 N N . THR B 1 503 ? 0.166 -39.890 3.786 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 500 THR B N 1 ATOM 3806 C CA . THR B 1 503 ? -1.061 -40.562 3.366 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 500 THR B CA 1 ATOM 3807 C C . THR B 1 503 ? -2.096 -39.583 2.814 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 500 THR B C 1 ATOM 3808 O O . THR B 1 503 ? -2.619 -39.767 1.710 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 500 THR B O 1 ATOM 3809 C CB . THR B 1 503 ? -1.671 -41.341 4.538 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 500 THR B CB 1 ATOM 3810 O OG1 . THR B 1 503 ? -0.793 -42.418 4.879 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 500 THR B OG1 1 ATOM 3811 C CG2 . THR B 1 503 ? -3.046 -41.887 4.174 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 500 THR B CG2 1 ATOM 3812 N N . PHE B 1 504 ? -2.376 -38.540 3.593 0.96 21.20 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B N 1 ATOM 3813 C CA . PHE B 1 504 ? -3.289 -37.476 3.187 0.92 20.44 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CA 1 ATOM 3814 C C . PHE B 1 504 ? -2.870 -36.861 1.852 0.87 21.81 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B C 1 ATOM 3815 O O . PHE B 1 504 ? -3.668 -36.790 0.922 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B O 1 ATOM 3816 C CB . PHE B 1 504 ? -3.358 -36.387 4.276 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CB 1 ATOM 3817 C CG . PHE B 1 504 ? -4.083 -35.140 3.846 0.89 20.33 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CG 1 ATOM 3818 C CD1 . PHE B 1 504 ? -5.389 -35.206 3.390 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CD1 1 ATOM 3819 C CD2 . PHE B 1 504 ? -3.461 -33.904 3.905 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CD2 1 ATOM 3820 C CE1 . PHE B 1 504 ? -6.059 -34.068 3.004 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CE1 1 ATOM 3821 C CE2 . PHE B 1 504 ? -4.128 -32.754 3.506 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CE2 1 ATOM 3822 C CZ . PHE B 1 504 ? -5.417 -32.831 3.059 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 501 PHE B CZ 1 ATOM 3823 N N . ILE B 1 505 ? -1.612 -36.439 1.756 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B N 1 ATOM 3824 C CA . ILE B 1 505 ? -1.135 -35.757 0.550 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B CA 1 ATOM 3825 C C . ILE B 1 505 ? -1.184 -36.686 -0.683 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B C 1 ATOM 3826 O O . ILE B 1 505 ? -1.588 -36.269 -1.767 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B O 1 ATOM 3827 C CB . ILE B 1 505 ? 0.292 -35.200 0.770 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B CB 1 ATOM 3828 C CG1 . ILE B 1 505 ? 0.230 -34.027 1.763 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B CG1 1 ATOM 3829 C CG2 . ILE B 1 505 ? 0.908 -34.734 -0.541 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B CG2 1 ATOM 3830 C CD1 . ILE B 1 505 ? 1.583 -33.400 2.074 0.96 21.92 ? ? ? ? ? ? 502 ILE B CD1 1 ATOM 3831 N N . GLY B 1 506 ? -0.820 -37.950 -0.502 0.89 22.61 ? ? ? ? ? ? 503 GLY B N 1 ATOM 3832 C CA . GLY B 1 506 ? -0.926 -38.921 -1.584 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 503 GLY B CA 1 ATOM 3833 C C . GLY B 1 506 ? -2.353 -39.074 -2.086 0.96 22.80 ? ? ? ? ? ? 503 GLY B C 1 ATOM 3834 O O . GLY B 1 506 ? -2.582 -39.175 -3.296 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 503 GLY B O 1 ATOM 3835 N N . GLU B 1 507 ? -3.322 -39.068 -1.171 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B N 1 ATOM 3836 C CA . GLU B 1 507 ? -4.727 -39.216 -1.571 0.94 22.91 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B CA 1 ATOM 3837 C C . GLU B 1 507 ? -5.213 -37.968 -2.300 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B C 1 ATOM 3838 O O . GLU B 1 507 ? -5.936 -38.075 -3.287 0.98 25.75 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B O 1 ATOM 3839 C CB . GLU B 1 507 ? -5.622 -39.524 -0.357 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B CB 1 ATOM 3840 C CG . GLU B 1 507 ? -5.421 -40.954 0.181 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B CG 1 ATOM 3841 C CD . GLU B 1 507 ? -6.261 -41.274 1.408 0.88 31.48 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B CD 1 ATOM 3842 O OE1 . GLU B 1 507 ? -7.118 -40.451 1.807 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B OE1 1 ATOM 3843 O OE2 . GLU B 1 507 ? -6.065 -42.369 1.974 0.98 30.87 ? ? ? ? ? ? 504 GLU B OE2 1 ATOM 3844 N N . ILE B 1 508 ? -4.796 -36.790 -1.833 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B N 1 ATOM 3845 C CA . ILE B 1 508 ? -5.115 -35.537 -2.530 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CA 1 ATOM 3846 C C . ILE B 1 508 ? -4.542 -35.555 -3.953 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B C 1 ATOM 3847 O O . ILE B 1 508 ? -5.223 -35.218 -4.920 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B O 1 ATOM 3848 C CB . ILE B 1 508 ? -4.561 -34.299 -1.773 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CB 1 ATOM 3849 C CG1 . ILE B 1 508 ? -5.339 -34.064 -0.470 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CG1 1 ATOM 3850 C CG2 . ILE B 1 508 ? -4.628 -33.054 -2.658 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CG2 1 ATOM 3851 C CD1 . ILE B 1 508 ? -6.801 -33.700 -0.705 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CD1 1 ATOM 3852 N N . ILE B 1 509 ? -3.272 -35.931 -4.067 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B N 1 ATOM 3853 C CA . ILE B 1 509 ? -2.619 -36.012 -5.371 0.94 23.26 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CA 1 ATOM 3854 C C . ILE B 1 509 ? -3.388 -36.940 -6.323 0.77 23.34 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B C 1 ATOM 3855 O O . ILE B 1 509 ? -3.660 -36.574 -7.470 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B O 1 ATOM 3856 C CB . ILE B 1 509 ? -1.154 -36.488 -5.229 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CB 1 ATOM 3857 C CG1 . ILE B 1 509 ? -0.309 -35.367 -4.619 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CG1 1 ATOM 3858 C CG2 . ILE B 1 509 ? -0.585 -36.883 -6.586 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CG2 1 ATOM 3859 C CD1 . ILE B 1 509 ? 1.050 -35.810 -4.133 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CD1 1 ATOM 3860 N N . ALA B 1 510 ? -3.781 -38.115 -5.836 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 507 ALA B N 1 ATOM 3861 C CA . ALA B 1 510 ? -4.471 -39.092 -6.684 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 507 ALA B CA 1 ATOM 3862 C C . ALA B 1 510 ? -5.828 -38.584 -7.172 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 507 ALA B C 1 ATOM 3863 O O . ALA B 1 510 ? -6.319 -38.999 -8.219 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 507 ALA B O 1 ATOM 3864 C CB . ALA B 1 510 ? -4.642 -40.407 -5.946 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 507 ALA B CB 1 ATOM 3865 N N . ILE B 1 511 ? -6.434 -37.671 -6.427 0.93 26.75 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B N 1 ATOM 3866 C CA . ILE B 1 511 ? -7.704 -37.121 -6.861 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CA 1 ATOM 3867 C C . ILE B 1 511 ? -7.531 -36.299 -8.130 0.87 24.63 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B C 1 ATOM 3868 O O . ILE B 1 511 ? -8.366 -36.363 -9.038 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B O 1 ATOM 3869 C CB . ILE B 1 511 ? -8.350 -36.262 -5.754 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CB 1 ATOM 3870 C CG1 . ILE B 1 511 ? -8.749 -37.160 -4.585 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CG1 1 ATOM 3871 C CG2 . ILE B 1 511 ? -9.582 -35.548 -6.273 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CG2 1 ATOM 3872 C CD1 . ILE B 1 511 ? -9.224 -36.393 -3.368 0.91 21.86 ? ? ? ? ? ? 508 ILE B CD1 1 ATOM 3873 N N . PHE B 1 512 ? -6.439 -35.543 -8.212 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B N 1 ATOM 3874 C CA . PHE B 1 512 ? -6.311 -34.555 -9.279 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CA 1 ATOM 3875 C C . PHE B 1 512 ? -5.315 -34.968 -10.375 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B C 1 ATOM 3876 O O . PHE B 1 512 ? -5.449 -34.562 -11.534 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B O 1 ATOM 3877 C CB . PHE B 1 512 ? -5.939 -33.198 -8.674 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CB 1 ATOM 3878 C CG . PHE B 1 512 ? -6.992 -32.666 -7.737 0.85 25.30 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CG 1 ATOM 3879 C CD1 . PHE B 1 512 ? -8.088 -31.960 -8.228 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CD1 1 ATOM 3880 C CD2 . PHE B 1 512 ? -6.907 -32.906 -6.377 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CD2 1 ATOM 3881 C CE1 . PHE B 1 512 ? -9.076 -31.487 -7.371 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CE1 1 ATOM 3882 C CE2 . PHE B 1 512 ? -7.884 -32.435 -5.515 0.80 19.59 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CE2 1 ATOM 3883 C CZ . PHE B 1 512 ? -8.972 -31.730 -6.015 0.81 19.36 ? ? ? ? ? ? 509 PHE B CZ 1 ATOM 3884 N N . TYR B 1 513 ? -4.343 -35.791 -10.010 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B N 1 ATOM 3885 C CA . TYR B 1 513 ? -3.369 -36.310 -10.962 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CA 1 ATOM 3886 C C . TYR B 1 513 ? -3.626 -37.798 -11.159 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B C 1 ATOM 3887 O O . TYR B 1 513 ? -3.433 -38.576 -10.229 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B O 1 ATOM 3888 C CB . TYR B 1 513 ? -1.936 -36.107 -10.462 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CB 1 ATOM 3889 C CG . TYR B 1 513 ? -1.491 -34.671 -10.231 0.93 24.09 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CG 1 ATOM 3890 C CD1 . TYR B 1 513 ? -1.707 -34.036 -9.005 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CD1 1 ATOM 3891 C CD2 . TYR B 1 513 ? -0.804 -33.972 -11.219 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CD2 1 ATOM 3892 C CE1 . TYR B 1 513 ? -1.275 -32.733 -8.785 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CE1 1 ATOM 3893 C CE2 . TYR B 1 513 ? -0.375 -32.669 -11.010 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CE2 1 ATOM 3894 C CZ . TYR B 1 513 ? -0.606 -32.055 -9.792 0.97 22.58 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B CZ 1 ATOM 3895 O OH . TYR B 1 513 ? -0.153 -30.764 -9.599 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 510 TYR B OH 1 ATOM 3896 N N . LYS B 1 514 ? -4.039 -38.203 -12.357 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B N 1 ATOM 3897 C CA . LYS B 1 514 ? -4.435 -39.597 -12.572 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B CA 1 ATOM 3898 C C . LYS B 1 514 ? -3.249 -40.503 -12.877 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B C 1 ATOM 3899 O O . LYS B 1 514 ? -3.345 -41.722 -12.743 0.93 28.96 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B O 1 ATOM 3900 C CB . LYS B 1 514 ? -5.469 -39.683 -13.691 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B CB 1 ATOM 3901 C CG . LYS B 1 514 ? -6.742 -38.922 -13.362 0.92 32.09 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B CG 1 ATOM 3902 C CD . LYS B 1 514 ? -7.226 -39.293 -11.949 0.82 37.42 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B CD 1 ATOM 3903 C CE . LYS B 1 514 ? -8.509 -38.564 -11.572 0.91 38.47 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B CE 1 ATOM 3904 N NZ . LYS B 1 514 ? -8.326 -37.085 -11.635 0.29 32.45 ? ? ? ? ? ? 511 LYS B NZ 1 ATOM 3905 N N . ASN B 1 515 ? -2.124 -39.905 -13.260 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B N 1 ATOM 3906 C CA . ASN B 1 515 ? -0.928 -40.671 -13.622 0.94 30.87 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B CA 1 ATOM 3907 C C . ASN B 1 515 ? 0.288 -39.762 -13.636 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B C 1 ATOM 3908 O O . ASN B 1 515 ? 0.175 -38.571 -13.357 0.95 25.53 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B O 1 ATOM 3909 C CB . ASN B 1 515 ? -1.106 -41.356 -14.986 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B CB 1 ATOM 3910 C CG . ASN B 1 515 ? -1.637 -40.418 -16.044 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B CG 1 ATOM 3911 O OD1 . ASN B 1 515 ? -1.147 -39.294 -16.213 0.91 29.82 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B OD1 1 ATOM 3912 N ND2 . ASN B 1 515 ? -2.665 -40.857 -16.751 0.62 25.71 ? ? ? ? ? ? 512 ASN B ND2 1 ATOM 3913 N N . ASP B 1 516 ? 1.453 -40.305 -13.954 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B N 1 ATOM 3914 C CA . ASP B 1 516 ? 2.666 -39.490 -13.911 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B CA 1 ATOM 3915 C C . ASP B 1 516 ? 2.686 -38.432 -15.032 0.96 27.73 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B C 1 ATOM 3916 O O . ASP B 1 516 ? 3.267 -37.359 -14.881 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B O 1 ATOM 3917 C CB . ASP B 1 516 ? 3.898 -40.382 -13.970 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B CB 1 ATOM 3918 C CG . ASP B 1 516 ? 4.103 -41.174 -12.688 0.74 32.48 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B CG 1 ATOM 3919 O OD1 . ASP B 1 516 ? 3.484 -40.828 -11.653 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B OD1 1 ATOM 3920 O OD2 . ASP B 1 516 ? 4.900 -42.134 -12.707 0.91 28.88 ? ? ? ? ? ? 513 ASP B OD2 1 ATOM 3921 N N . ASP B 1 517 ? 2.012 -38.718 -16.140 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B N 1 ATOM 3922 C CA . ASP B 1 517 ? 1.940 -37.759 -17.233 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B CA 1 ATOM 3923 C C . ASP B 1 517 ? 1.174 -36.489 -16.828 0.92 27.53 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B C 1 ATOM 3924 O O . ASP B 1 517 ? 1.518 -35.391 -17.279 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B O 1 ATOM 3925 C CB . ASP B 1 517 ? 1.290 -38.388 -18.469 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B CB 1 ATOM 3926 C CG . ASP B 1 517 ? 1.334 -37.464 -19.676 0.59 31.02 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B CG 1 ATOM 3927 O OD1 . ASP B 1 517 ? 2.443 -37.026 -20.050 0.61 33.66 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B OD1 1 ATOM 3928 O OD2 . ASP B 1 517 ? 0.262 -37.154 -20.237 0.45 29.71 ? ? ? ? ? ? 514 ASP B OD2 1 ATOM 3929 N N . ASP B 1 518 ? 0.148 -36.630 -15.983 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B N 1 ATOM 3930 C CA . ASP B 1 518 ? -0.584 -35.459 -15.484 0.89 28.88 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CA 1 ATOM 3931 C C . ASP B 1 518 ? 0.352 -34.550 -14.698 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B C 1 ATOM 3932 O O . ASP B 1 518 ? 0.240 -33.331 -14.743 0.96 23.43 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B O 1 ATOM 3933 C CB . ASP B 1 518 ? -1.768 -35.866 -14.602 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CB 1 ATOM 3934 C CG . ASP B 1 518 ? -2.931 -36.405 -15.400 0.78 27.42 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CG 1 ATOM 3935 O OD1 . ASP B 1 518 ? -2.915 -36.262 -16.641 0.76 27.91 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B OD1 1 ATOM 3936 O OD2 . ASP B 1 518 ? -3.868 -36.955 -14.784 0.88 31.15 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B OD2 1 ATOM 3937 N N . VAL B 1 519 ? 1.286 -35.152 -13.976 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B N 1 ATOM 3938 C CA . VAL B 1 519 ? 2.268 -34.373 -13.233 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B CA 1 ATOM 3939 C C . VAL B 1 519 ? 3.221 -33.633 -14.177 0.73 24.27 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B C 1 ATOM 3940 O O . VAL B 1 519 ? 3.507 -32.444 -13.994 0.92 23.96 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B O 1 ATOM 3941 C CB . VAL B 1 519 ? 3.085 -35.260 -12.284 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B CB 1 ATOM 3942 C CG1 . VAL B 1 519 ? 4.217 -34.461 -11.657 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B CG1 1 ATOM 3943 C CG2 . VAL B 1 519 ? 2.178 -35.872 -11.219 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 516 VAL B CG2 1 ATOM 3944 N N . LYS B 1 520 ? 3.700 -34.347 -15.189 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B N 1 ATOM 3945 C CA . LYS B 1 520 ? 4.646 -33.789 -16.154 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B CA 1 ATOM 3946 C C . LYS B 1 520 ? 4.053 -32.646 -16.980 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B C 1 ATOM 3947 O O . LYS B 1 520 ? 4.754 -31.705 -17.322 0.79 22.53 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B O 1 ATOM 3948 C CB . LYS B 1 520 ? 5.145 -34.892 -17.103 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B CB 1 ATOM 3949 C CG . LYS B 1 520 ? 6.024 -35.959 -16.443 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B CG 1 ATOM 3950 C CD . LYS B 1 520 ? 6.572 -36.924 -17.501 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B CD 1 ATOM 3951 C CE . LYS B 1 520 ? 7.058 -38.226 -16.886 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B CE 1 ATOM 3952 N NZ . LYS B 1 520 ? 7.684 -39.110 -17.913 0.29 37.10 ? ? ? ? ? ? 517 LYS B NZ 1 ATOM 3953 N N . ARG B 1 521 ? 2.769 -32.740 -17.316 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B N 1 ATOM 3954 C CA . ARG B 1 521 ? 2.122 -31.722 -18.151 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B CA 1 ATOM 3955 C C . ARG B 1 521 ? 1.652 -30.484 -17.377 0.77 22.35 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B C 1 ATOM 3956 O O . ARG B 1 521 ? 1.257 -29.488 -17.975 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B O 1 ATOM 3957 C CB . ARG B 1 521 ? 0.924 -32.316 -18.875 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B CB 1 ATOM 3958 C CG . ARG B 1 521 ? 1.265 -33.301 -19.974 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B CG 1 ATOM 3959 C CD . ARG B 1 521 ? 0.001 -34.039 -20.402 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B CD 1 ATOM 3960 N NE . ARG B 1 521 ? -1.014 -33.142 -20.947 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B NE 1 ATOM 3961 C CZ . ARG B 1 521 ? -2.326 -33.332 -20.822 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B CZ 1 ATOM 3962 N NH1 . ARG B 1 521 ? -2.787 -34.387 -20.159 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B NH1 1 ATOM 3963 N NH2 . ARG B 1 521 ? -3.172 -32.463 -21.361 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 518 ARG B NH2 1 ATOM 3964 N N . ASP B 1 522 ? 1.672 -30.556 -16.052 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B N 1 ATOM 3965 C CA . ASP B 1 522 ? 1.172 -29.456 -15.223 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CA 1 ATOM 3966 C C . ASP B 1 522 ? 2.232 -28.354 -15.148 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B C 1 ATOM 3967 O O . ASP B 1 522 ? 3.173 -28.449 -14.365 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B O 1 ATOM 3968 C CB . ASP B 1 522 ? 0.805 -30.000 -13.831 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CB 1 ATOM 3969 C CG . ASP B 1 522 ? 0.395 -28.916 -12.846 0.77 22.71 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CG 1 ATOM 3970 O OD1 . ASP B 1 522 ? 0.337 -27.723 -13.216 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B OD1 1 ATOM 3971 O OD2 . ASP B 1 522 ? 0.130 -29.276 -11.680 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 519 ASP B OD2 1 ATOM 3972 N N . ASN B 1 523 ? 2.087 -27.305 -15.953 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B N 1 ATOM 3973 C CA A ASN B 1 523 ? 3.073 -26.237 -15.995 0.47 22.64 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CA 1 ATOM 3974 C CA B ASN B 1 523 ? 3.112 -26.270 -15.974 0.53 22.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CA 1 ATOM 3975 C C . ASN B 1 523 ? 3.230 -25.501 -14.667 0.61 23.06 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B C 1 ATOM 3976 O O . ASN B 1 523 ? 4.294 -24.958 -14.368 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B O 1 ATOM 3977 C CB A ASN B 1 523 ? 2.716 -25.234 -17.097 0.47 24.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CB 1 ATOM 3978 C CB B ASN B 1 523 ? 2.876 -25.272 -17.106 0.53 24.35 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CB 1 ATOM 3979 C CG A ASN B 1 523 ? 1.218 -25.009 -17.228 0.47 26.72 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CG 1 ATOM 3980 C CG B ASN B 1 523 ? 4.024 -24.278 -17.245 0.53 28.47 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B CG 1 ATOM 3981 O OD1 A ASN B 1 523 ? 0.447 -25.952 -17.421 0.47 29.08 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B OD1 1 ATOM 3982 O OD1 B ASN B 1 523 ? 5.113 -24.631 -17.718 0.53 29.89 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B OD1 1 ATOM 3983 N ND2 A ASN B 1 523 ? 0.799 -23.754 -17.126 0.47 31.10 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B ND2 1 ATOM 3984 N ND2 B ASN B 1 523 ? 3.794 -23.036 -16.820 0.53 27.87 ? ? ? ? ? ? 520 ASN B ND2 1 ATOM 3985 N N . GLU B 1 524 ? 2.161 -25.463 -13.880 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B N 1 ATOM 3986 C CA . GLU B 1 524 ? 2.205 -24.689 -12.644 0.78 24.21 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B CA 1 ATOM 3987 C C . GLU B 1 524 ? 3.040 -25.393 -11.581 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B C 1 ATOM 3988 O O . GLU B 1 524 ? 3.923 -24.773 -10.975 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B O 1 ATOM 3989 C CB . GLU B 1 524 ? 0.786 -24.390 -12.142 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B CB 1 ATOM 3990 C CG . GLU B 1 524 ? 0.087 -23.372 -13.025 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B CG 1 ATOM 3991 C CD . GLU B 1 524 ? -1.351 -23.061 -12.615 0.74 22.25 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B CD 1 ATOM 3992 O OE1 . GLU B 1 524 ? -1.749 -23.319 -11.459 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B OE1 1 ATOM 3993 O OE2 . GLU B 1 524 ? -2.093 -22.545 -13.469 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 521 GLU B OE2 1 ATOM 3994 N N . ILE B 1 525 ? 2.817 -26.687 -11.381 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B N 1 ATOM 3995 C CA . ILE B 1 525 ? 3.625 -27.404 -10.391 0.95 21.96 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CA 1 ATOM 3996 C C . ILE B 1 525 ? 5.073 -27.542 -10.861 0.77 22.58 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B C 1 ATOM 3997 O O . ILE B 1 525 ? 5.997 -27.598 -10.033 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B O 1 ATOM 3998 C CB . ILE B 1 525 ? 3.041 -28.820 -10.051 0.83 23.13 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CB 1 ATOM 3999 C CG1 . ILE B 1 525 ? 3.567 -29.305 -8.703 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CG1 1 ATOM 4000 C CG2 . ILE B 1 525 ? 3.353 -29.855 -11.119 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CG2 1 ATOM 4001 C CD1 . ILE B 1 525 ? 3.082 -28.449 -7.515 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CD1 1 ATOM 4002 N N . GLN B 1 526 ? 5.282 -27.580 -12.182 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B N 1 ATOM 4003 C CA . GLN B 1 526 ? 6.646 -27.680 -12.702 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B CA 1 ATOM 4004 C C . GLN B 1 526 ? 7.345 -26.331 -12.509 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B C 1 ATOM 4005 O O . GLN B 1 526 ? 8.475 -26.279 -12.039 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B O 1 ATOM 4006 C CB . GLN B 1 526 ? 6.660 -28.104 -14.184 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B CB 1 ATOM 4007 C CG . GLN B 1 526 ? 6.063 -29.474 -14.456 0.90 21.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B CG 1 ATOM 4008 C CD . GLN B 1 526 ? 6.865 -30.611 -13.829 0.93 21.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B CD 1 ATOM 4009 O OE1 . GLN B 1 526 ? 8.015 -30.433 -13.455 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B OE1 1 ATOM 4010 N NE2 . GLN B 1 526 ? 6.250 -31.784 -13.714 0.96 23.09 ? ? ? ? ? ? 523 GLN B NE2 1 ATOM 4011 N N . SER B 1 527 ? 6.657 -25.247 -12.855 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 524 SER B N 1 ATOM 4012 C CA . SER B 1 527 ? 7.167 -23.893 -12.585 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 524 SER B CA 1 ATOM 4013 C C . SER B 1 527 ? 7.436 -23.696 -11.101 0.80 21.28 ? ? ? ? ? ? 524 SER B C 1 ATOM 4014 O O . SER B 1 527 ? 8.409 -23.041 -10.710 0.96 22.36 ? ? ? ? ? ? 524 SER B O 1 ATOM 4015 C CB . SER B 1 527 ? 6.183 -22.822 -13.063 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 524 SER B CB 1 ATOM 4016 O OG . SER B 1 527 ? 6.042 -22.855 -14.470 0.61 21.92 ? ? ? ? ? ? 524 SER B OG 1 ATOM 4017 N N . TRP B 1 528 ? 6.552 -24.253 -10.277 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B N 1 ATOM 4018 C CA . TRP B 1 528 ? 6.668 -24.136 -8.821 0.94 22.01 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CA 1 ATOM 4019 C C . TRP B 1 528 ? 7.996 -24.702 -8.302 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B C 1 ATOM 4020 O O . TRP B 1 528 ? 8.732 -24.038 -7.565 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B O 1 ATOM 4021 C CB . TRP B 1 528 ? 5.481 -24.852 -8.157 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CB 1 ATOM 4022 C CG . TRP B 1 528 ? 5.466 -24.838 -6.657 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CG 1 ATOM 4023 C CD1 . TRP B 1 528 ? 5.093 -23.803 -5.850 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CD1 1 ATOM 4024 C CD2 . TRP B 1 528 ? 5.783 -25.935 -5.785 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CD2 1 ATOM 4025 N NE1 . TRP B 1 528 ? 5.173 -24.180 -4.521 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B NE1 1 ATOM 4026 C CE2 . TRP B 1 528 ? 5.597 -25.481 -4.456 0.90 20.74 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CE2 1 ATOM 4027 C CE3 . TRP B 1 528 ? 6.213 -27.253 -5.998 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CE3 1 ATOM 4028 C CZ2 . TRP B 1 528 ? 5.830 -26.300 -3.343 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CZ2 1 ATOM 4029 C CZ3 . TRP B 1 528 ? 6.432 -28.067 -4.889 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CZ3 1 ATOM 4030 C CH2 . TRP B 1 528 ? 6.239 -27.584 -3.577 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 525 TRP B CH2 1 ATOM 4031 N N . ILE B 1 529 ? 8.315 -25.931 -8.677 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B N 1 ATOM 4032 C CA . ILE B 1 529 ? 9.542 -26.539 -8.160 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B CA 1 ATOM 4033 C C . ILE B 1 529 ? 10.784 -25.943 -8.868 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B C 1 ATOM 4034 O O . ILE B 1 529 ? 11.835 -25.748 -8.243 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B O 1 ATOM 4035 C CB . ILE B 1 529 ? 9.502 -28.097 -8.289 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B CB 1 ATOM 4036 C CG1 . ILE B 1 529 ? 10.578 -28.745 -7.414 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B CG1 1 ATOM 4037 C CG2 . ILE B 1 529 ? 9.572 -28.558 -9.751 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B CG2 1 ATOM 4038 C CD1 . ILE B 1 529 ? 10.396 -28.492 -5.910 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 526 ILE B CD1 1 ATOM 4039 N N . TYR B 1 530 ? 10.657 -25.603 -10.148 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B N 1 ATOM 4040 C CA . TYR B 1 530 ? 11.798 -25.030 -10.867 0.97 21.39 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CA 1 ATOM 4041 C C . TYR B 1 530 ? 12.204 -23.655 -10.295 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B C 1 ATOM 4042 O O . TYR B 1 530 ? 13.388 -23.345 -10.159 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B O 1 ATOM 4043 C CB . TYR B 1 530 ? 11.501 -24.905 -12.365 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CB 1 ATOM 4044 C CG . TYR B 1 530 ? 12.724 -24.447 -13.142 0.80 25.42 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CG 1 ATOM 4045 C CD1 . TYR B 1 530 ? 13.834 -25.277 -13.259 0.80 24.85 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CD1 1 ATOM 4046 C CD2 . TYR B 1 530 ? 12.787 -23.179 -13.716 0.88 28.74 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CD2 1 ATOM 4047 C CE1 . TYR B 1 530 ? 14.974 -24.867 -13.948 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CE1 1 ATOM 4048 C CE2 . TYR B 1 530 ? 13.922 -22.759 -14.411 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CE2 1 ATOM 4049 C CZ . TYR B 1 530 ? 15.010 -23.612 -14.519 0.73 32.16 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B CZ 1 ATOM 4050 O OH . TYR B 1 530 ? 16.142 -23.224 -15.198 0.86 42.72 ? ? ? ? ? ? 527 TYR B OH 1 ATOM 4051 N N . ASP B 1 531 ? 11.214 -22.839 -9.962 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B N 1 ATOM 4052 C CA . ASP B 1 531 ? 11.471 -21.534 -9.359 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B CA 1 ATOM 4053 C C . ASP B 1 531 ? 12.317 -21.696 -8.094 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B C 1 ATOM 4054 O O . ASP B 1 531 ? 13.286 -20.974 -7.891 0.91 24.56 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B O 1 ATOM 4055 C CB . ASP B 1 531 ? 10.144 -20.830 -9.049 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B CB 1 ATOM 4056 C CG . ASP B 1 531 ? 10.264 -19.315 -9.055 0.70 23.74 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B CG 1 ATOM 4057 O OD1 . ASP B 1 531 ? 11.366 -18.796 -9.336 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B OD1 1 ATOM 4058 O OD2 . ASP B 1 531 ? 9.248 -18.641 -8.780 0.85 21.61 ? ? ? ? ? ? 528 ASP B OD2 1 ATOM 4059 N N . VAL B 1 532 ? 11.967 -22.657 -7.245 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B N 1 ATOM 4060 C CA . VAL B 1 532 ? 12.772 -22.908 -6.058 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B CA 1 ATOM 4061 C C . VAL B 1 532 ? 14.142 -23.460 -6.454 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B C 1 ATOM 4062 O O . VAL B 1 532 ? 15.167 -23.083 -5.879 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B O 1 ATOM 4063 C CB . VAL B 1 532 ? 12.109 -23.913 -5.079 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B CB 1 ATOM 4064 C CG1 . VAL B 1 532 ? 13.021 -24.115 -3.873 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B CG1 1 ATOM 4065 C CG2 . VAL B 1 532 ? 10.730 -23.429 -4.631 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 529 VAL B CG2 1 ATOM 4066 N N . HIS B 1 533 ? 14.151 -24.363 -7.430 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B N 1 ATOM 4067 C CA . HIS B 1 533 ? 15.402 -24.989 -7.864 0.86 24.03 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B CA 1 ATOM 4068 C C . HIS B 1 533 ? 16.371 -23.938 -8.392 0.86 23.79 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B C 1 ATOM 4069 O O . HIS B 1 533 ? 17.541 -23.935 -8.030 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B O 1 ATOM 4070 C CB . HIS B 1 533 ? 15.142 -26.045 -8.934 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B CB 1 ATOM 4071 C CG . HIS B 1 533 ? 16.381 -26.495 -9.647 0.78 25.89 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B CG 1 ATOM 4072 N ND1 . HIS B 1 533 ? 17.188 -27.505 -9.171 0.86 28.93 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B ND1 1 ATOM 4073 C CD2 . HIS B 1 533 ? 16.965 -26.050 -10.785 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B CD2 1 ATOM 4074 C CE1 . HIS B 1 533 ? 18.205 -27.681 -9.999 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B CE1 1 ATOM 4075 N NE2 . HIS B 1 533 ? 18.095 -26.808 -10.985 0.81 27.56 ? ? ? ? ? ? 530 HIS B NE2 1 ATOM 4076 N N . LYS B 1 534 ? 15.855 -23.034 -9.222 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B N 1 ATOM 4077 C CA . LYS B 1 534 ? 16.678 -22.052 -9.922 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B CA 1 ATOM 4078 C C . LYS B 1 534 ? 16.880 -20.773 -9.101 0.68 26.81 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B C 1 ATOM 4079 O O . LYS B 1 534 ? 17.983 -20.250 -9.037 0.96 26.97 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B O 1 ATOM 4080 C CB . LYS B 1 534 ? 16.050 -21.715 -11.281 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B CB 1 ATOM 4081 C CG . LYS B 1 534 ? 16.962 -20.918 -12.222 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B CG 1 ATOM 4082 C CD . LYS B 1 534 ? 18.158 -21.765 -12.676 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B CD 1 ATOM 4083 C CE . LYS B 1 534 ? 19.412 -20.929 -12.883 0.22 34.63 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B CE 1 ATOM 4084 N NZ . LYS B 1 534 ? 19.273 -19.926 -13.974 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 531 LYS B NZ 1 ATOM 4085 N N . ASN B 1 535 ? 15.822 -20.294 -8.452 0.81 26.35 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B N 1 ATOM 4086 C CA . ASN B 1 535 ? 15.838 -18.979 -7.814 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B CA 1 ATOM 4087 C C . ASN B 1 535 ? 15.675 -18.979 -6.298 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B C 1 ATOM 4088 O O . ASN B 1 535 ? 15.789 -17.929 -5.658 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B O 1 ATOM 4089 C CB . ASN B 1 535 ? 14.732 -18.121 -8.416 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B CB 1 ATOM 4090 C CG . ASN B 1 535 ? 14.872 -17.986 -9.900 0.73 27.91 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B CG 1 ATOM 4091 O OD1 . ASN B 1 535 ? 15.927 -17.601 -10.380 0.92 27.59 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B OD1 1 ATOM 4092 N ND2 . ASN B 1 535 ? 13.823 -18.333 -10.644 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 532 ASN B ND2 1 ATOM 4093 N N . GLY B 1 536 ? 15.385 -20.144 -5.728 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 533 GLY B N 1 ATOM 4094 C CA . GLY B 1 536 ? 15.095 -20.232 -4.310 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 533 GLY B CA 1 ATOM 4095 C C . GLY B 1 536 ? 16.269 -20.736 -3.500 0.87 24.24 ? ? ? ? ? ? 533 GLY B C 1 ATOM 4096 O O . GLY B 1 536 ? 16.856 -19.983 -2.729 0.91 25.43 ? ? ? ? ? ? 533 GLY B O 1 ATOM 4097 N N . TRP B 1 537 ? 16.594 -22.018 -3.653 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B N 1 ATOM 4098 C CA . TRP B 1 537 ? 17.777 -22.577 -3.014 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CA 1 ATOM 4099 C C . TRP B 1 537 ? 18.904 -22.659 -4.044 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B C 1 ATOM 4100 O O . TRP B 1 537 ? 19.181 -23.734 -4.576 0.90 25.37 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B O 1 ATOM 4101 C CB . TRP B 1 537 ? 17.495 -23.961 -2.431 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CB 1 ATOM 4102 C CG . TRP B 1 537 ? 16.445 -24.012 -1.354 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CG 1 ATOM 4103 C CD1 . TRP B 1 537 ? 15.635 -22.988 -0.927 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CD1 1 ATOM 4104 C CD2 . TRP B 1 537 ? 16.098 -25.154 -0.562 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CD2 1 ATOM 4105 N NE1 . TRP B 1 537 ? 14.806 -23.430 0.080 0.84 22.96 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B NE1 1 ATOM 4106 C CE2 . TRP B 1 537 ? 15.066 -24.756 0.319 0.91 22.52 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CE2 1 ATOM 4107 C CE3 . TRP B 1 537 ? 16.552 -26.476 -0.518 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CE3 1 ATOM 4108 C CZ2 . TRP B 1 537 ? 14.482 -25.636 1.227 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CZ2 1 ATOM 4109 C CZ3 . TRP B 1 537 ? 15.974 -27.347 0.386 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CZ3 1 ATOM 4110 C CH2 . TRP B 1 537 ? 14.952 -26.923 1.253 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 534 TRP B CH2 1 ATOM 4111 N N . ARG B 1 538 ? 19.535 -21.521 -4.331 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B N 1 ATOM 4112 C CA . ARG B 1 538 ? 20.467 -21.413 -5.459 0.85 31.03 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B CA 1 ATOM 4113 C C . ARG B 1 538 ? 21.783 -22.140 -5.216 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B C 1 ATOM 4114 O O . ARG B 1 538 ? 22.464 -21.892 -4.216 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B O 1 ATOM 4115 C CB . ARG B 1 538 ? 20.756 -19.937 -5.776 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B CB 1 ATOM 4116 C CG . ARG B 1 538 ? 19.535 -19.148 -6.219 0.96 33.15 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B CG 1 ATOM 4117 C CD . ARG B 1 538 ? 19.803 -17.665 -6.165 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B CD 1 ATOM 4118 N NE . ARG B 1 538 ? 20.246 -17.280 -4.835 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B NE 1 ATOM 4119 C CZ . ARG B 1 538 ? 20.730 -16.085 -4.528 0.82 34.05 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B CZ 1 ATOM 4120 N NH1 . ARG B 1 538 ? 20.820 -15.153 -5.462 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B NH1 1 ATOM 4121 N NH2 . ARG B 1 538 ? 21.107 -15.822 -3.281 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 535 ARG B NH2 1 ATOM 4122 N N . VAL B 1 539 ? 22.147 -23.026 -6.140 0.84 32.66 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B N 1 ATOM 4123 C CA . VAL B 1 539 ? 23.455 -23.677 -6.083 0.82 33.53 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B CA 1 ATOM 4124 C C . VAL B 1 539 ? 24.510 -22.713 -6.631 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B C 1 ATOM 4125 O O . VAL B 1 539 ? 24.894 -22.788 -7.791 0.74 34.60 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B O 1 ATOM 4126 C CB . VAL B 1 539 ? 23.480 -25.000 -6.873 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B CB 1 ATOM 4127 C CG1 . VAL B 1 539 ? 24.807 -25.718 -6.647 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B CG1 1 ATOM 4128 C CG2 . VAL B 1 539 ? 22.314 -25.903 -6.441 0.87 35.19 ? ? ? ? ? ? 536 VAL B CG2 1 ATOM 4129 N N . ASN B 1 540 ? 24.938 -21.784 -5.784 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B N 1 ATOM 4130 C CA . ASN B 1 540 ? 25.893 -20.752 -6.166 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B CA 1 ATOM 4131 C C . ASN B 1 540 ? 27.325 -21.240 -5.891 0.80 36.09 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B C 1 ATOM 4132 O O . ASN B 1 540 ? 27.501 -22.356 -5.398 0.87 39.21 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B O 1 ATOM 4133 C CB . ASN B 1 540 ? 25.563 -19.446 -5.426 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B CB 1 ATOM 4134 C CG . ASN B 1 540 ? 24.498 -18.629 -6.146 0.79 35.14 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B CG 1 ATOM 4135 O OD1 . ASN B 1 540 ? 24.216 -18.862 -7.320 0.59 38.21 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B OD1 1 ATOM 4136 N ND2 . ASN B 1 540 ? 23.913 -17.660 -5.451 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 537 ASN B ND2 1 ATOM 4137 N N . PRO B 1 541 ? 28.352 -20.445 -6.256 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B N 1 ATOM 4138 C CA . PRO B 1 541 ? 29.712 -20.963 -6.034 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B CA 1 ATOM 4139 C C . PRO B 1 541 ? 29.995 -21.362 -4.585 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B C 1 ATOM 4140 O O . PRO B 1 541 ? 29.730 -20.597 -3.662 0.78 38.69 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B O 1 ATOM 4141 C CB . PRO B 1 541 ? 30.597 -19.793 -6.463 0.92 35.21 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B CB 1 ATOM 4142 C CG . PRO B 1 541 ? 29.804 -19.136 -7.563 0.73 34.73 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B CG 1 ATOM 4143 C CD . PRO B 1 541 ? 28.361 -19.241 -7.114 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 538 PRO B CD 1 ATOM 4144 N N . GLY B 1 542 ? 30.499 -22.573 -4.394 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 539 GLY B N 1 ATOM 4145 C CA . GLY B 1 542 ? 30.828 -23.049 -3.061 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 539 GLY B CA 1 ATOM 4146 C C . GLY B 1 542 ? 29.749 -23.890 -2.406 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 539 GLY B C 1 ATOM 4147 O O . GLY B 1 542 ? 29.942 -24.409 -1.308 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 539 GLY B O 1 ATOM 4148 N N . HIS B 1 543 ? 28.616 -24.036 -3.088 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B N 1 ATOM 4149 C CA . HIS B 1 543 ? 27.477 -24.772 -2.544 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B CA 1 ATOM 4150 C C . HIS B 1 543 ? 27.442 -26.222 -2.989 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B C 1 ATOM 4151 O O . HIS B 1 543 ? 27.774 -26.545 -4.128 0.77 36.85 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B O 1 ATOM 4152 C CB . HIS B 1 543 ? 26.162 -24.112 -2.966 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B CB 1 ATOM 4153 C CG . HIS B 1 543 ? 25.886 -22.809 -2.287 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B CG 1 ATOM 4154 N ND1 . HIS B 1 543 ? 24.718 -22.565 -1.593 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B ND1 1 ATOM 4155 C CD2 . HIS B 1 543 ? 26.616 -21.673 -2.205 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B CD2 1 ATOM 4156 C CE1 . HIS B 1 543 ? 24.746 -21.338 -1.110 0.91 35.19 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B CE1 1 ATOM 4157 N NE2 . HIS B 1 543 ? 25.886 -20.774 -1.468 0.84 34.21 ? ? ? ? ? ? 540 HIS B NE2 1 ATOM 4158 N N . GLN B 1 544 ? 27.013 -27.094 -2.091 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B N 1 ATOM 4159 C CA . GLN B 1 544 ? 26.630 -28.445 -2.474 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B CA 1 ATOM 4160 C C . GLN B 1 544 ? 25.318 -28.383 -3.248 0.98 37.40 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B C 1 ATOM 4161 O O . GLN B 1 544 ? 24.644 -27.352 -3.246 0.86 33.10 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B O 1 ATOM 4162 C CB . GLN B 1 544 ? 26.472 -29.336 -1.247 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B CB 1 ATOM 4163 C CG . GLN B 1 544 ? 27.724 -29.467 -0.393 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B CG 1 ATOM 4164 C CD . GLN B 1 544 ? 28.711 -30.458 -0.968 0.46 43.35 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B CD 1 ATOM 4165 O OE1 . GLN B 1 544 ? 28.367 -31.260 -1.840 0.72 42.56 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B OE1 1 ATOM 4166 N NE2 . GLN B 1 544 ? 29.947 -30.411 -0.482 0.73 47.49 ? ? ? ? ? ? 541 GLN B NE2 1 ATOM 4167 N N . ASP B 1 545 ? 24.950 -29.475 -3.906 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B N 1 ATOM 4168 C CA . ASP B 1 545 ? 23.631 -29.536 -4.518 0.90 35.51 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CA 1 ATOM 4169 C C . ASP B 1 545 ? 22.601 -29.519 -3.404 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B C 1 ATOM 4170 O O . ASP B 1 545 ? 22.765 -30.201 -2.390 0.66 32.67 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B O 1 ATOM 4171 C CB . ASP B 1 545 ? 23.458 -30.782 -5.379 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CB 1 ATOM 4172 C CG . ASP B 1 545 ? 22.117 -30.811 -6.076 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CG 1 ATOM 4173 O OD1 . ASP B 1 545 ? 21.827 -29.867 -6.846 0.68 43.95 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD1 1 ATOM 4174 O OD2 . ASP B 1 545 ? 21.341 -31.758 -5.830 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD2 1 ATOM 4175 N N . HIS B 1 546 ? 21.540 -28.744 -3.578 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B N 1 ATOM 4176 C CA . HIS B 1 546 ? 20.581 -28.591 -2.492 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B CA 1 ATOM 4177 C C . HIS B 1 546 ? 19.439 -29.591 -2.578 0.95 29.40 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B C 1 ATOM 4178 O O . HIS B 1 546 ? 18.523 -29.569 -1.753 0.90 27.32 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B O 1 ATOM 4179 C CB . HIS B 1 546 ? 20.058 -27.162 -2.466 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B CB 1 ATOM 4180 C CG . HIS B 1 546 ? 21.112 -26.157 -2.133 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B CG 1 ATOM 4181 N ND1 . HIS B 1 546 ? 21.982 -26.323 -1.078 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B ND1 1 ATOM 4182 C CD2 . HIS B 1 546 ? 21.448 -24.987 -2.721 0.92 27.72 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B CD2 1 ATOM 4183 C CE1 . HIS B 1 546 ? 22.803 -25.290 -1.025 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B CE1 1 ATOM 4184 N NE2 . HIS B 1 546 ? 22.500 -24.465 -2.010 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 543 HIS B NE2 1 ATOM 4185 N N . GLY B 1 547 ? 19.509 -30.479 -3.566 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 544 GLY B N 1 ATOM 4186 C CA . GLY B 1 547 ? 18.569 -31.575 -3.665 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 544 GLY B CA 1 ATOM 4187 C C . GLY B 1 547 ? 17.187 -31.157 -4.116 0.96 26.35 ? ? ? ? ? ? 544 GLY B C 1 ATOM 4188 O O . GLY B 1 547 ? 16.217 -31.892 -3.951 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 544 GLY B O 1 ATOM 4189 N N . VAL B 1 548 ? 17.092 -29.970 -4.697 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B N 1 ATOM 4190 C CA . VAL B 1 548 ? 15.840 -29.541 -5.280 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B CA 1 ATOM 4191 C C . VAL B 1 548 ? 15.783 -29.958 -6.740 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B C 1 ATOM 4192 O O . VAL B 1 548 ? 16.605 -29.528 -7.544 0.89 29.06 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B O 1 ATOM 4193 C CB . VAL B 1 548 ? 15.656 -28.021 -5.179 0.85 27.93 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B CB 1 ATOM 4194 C CG1 . VAL B 1 548 ? 14.245 -27.635 -5.620 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B CG1 1 ATOM 4195 C CG2 . VAL B 1 548 ? 15.936 -27.560 -3.763 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 545 VAL B CG2 1 ATOM 4196 N N . PRO B 1 549 ? 14.795 -30.786 -7.093 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B N 1 ATOM 4197 C CA . PRO B 1 549 ? 14.658 -31.195 -8.491 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B CA 1 ATOM 4198 C C . PRO B 1 549 ? 14.253 -30.029 -9.377 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B C 1 ATOM 4199 O O . PRO B 1 549 ? 13.511 -29.131 -8.950 0.90 24.73 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B O 1 ATOM 4200 C CB . PRO B 1 549 ? 13.559 -32.260 -8.445 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B CB 1 ATOM 4201 C CG . PRO B 1 549 ? 12.799 -31.978 -7.202 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B CG 1 ATOM 4202 C CD . PRO B 1 549 ? 13.806 -31.435 -6.221 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 546 PRO B CD 1 ATOM 4203 N N . ALA B 1 550 ? 14.743 -30.046 -10.608 0.99 30.09 ? ? ? ? ? ? 547 ALA B N 1 ATOM 4204 C CA . ALA B 1 550 ? 14.384 -29.038 -11.598 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 547 ALA B CA 1 ATOM 4205 C C . ALA B 1 550 ? 12.993 -29.302 -12.148 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 547 ALA B C 1 ATOM 4206 O O . ALA B 1 550 ? 12.366 -28.413 -12.722 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 547 ALA B O 1 ATOM 4207 C CB . ALA B 1 550 ? 15.405 -29.011 -12.727 0.80 27.46 ? ? ? ? ? ? 547 ALA B CB 1 ATOM 4208 N N . SER B 1 551 ? 12.503 -30.525 -11.963 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 548 SER B N 1 ATOM 4209 C CA . SER B 1 551 ? 11.142 -30.863 -12.389 0.95 22.08 ? ? ? ? ? ? 548 SER B CA 1 ATOM 4210 C C . SER B 1 551 ? 10.624 -32.062 -11.618 0.91 22.50 ? ? ? ? ? ? 548 SER B C 1 ATOM 4211 O O . SER B 1 551 ? 11.387 -32.733 -10.935 0.96 22.28 ? ? ? ? ? ? 548 SER B O 1 ATOM 4212 C CB . SER B 1 551 ? 11.097 -31.160 -13.885 0.84 27.04 ? ? ? ? ? ? 548 SER B CB 1 ATOM 4213 O OG . SER B 1 551 ? 11.831 -32.343 -14.167 0.98 25.10 ? ? ? ? ? ? 548 SER B OG 1 ATOM 4214 N N . PHE B 1 552 ? 9.320 -32.314 -11.725 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B N 1 ATOM 4215 C CA . PHE B 1 552 ? 8.713 -33.516 -11.174 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CA 1 ATOM 4216 C C . PHE B 1 552 ? 8.434 -34.513 -12.289 0.81 23.37 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B C 1 ATOM 4217 O O . PHE B 1 552 ? 7.817 -34.162 -13.304 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B O 1 ATOM 4218 C CB . PHE B 1 552 ? 7.403 -33.191 -10.444 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CB 1 ATOM 4219 C CG . PHE B 1 552 ? 7.593 -32.551 -9.100 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CG 1 ATOM 4220 C CD1 . PHE B 1 552 ? 8.215 -33.238 -8.075 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CD1 1 ATOM 4221 C CD2 . PHE B 1 552 ? 7.128 -31.262 -8.857 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CD2 1 ATOM 4222 C CE1 . PHE B 1 552 ? 8.383 -32.649 -6.820 0.95 27.92 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CE1 1 ATOM 4223 C CE2 . PHE B 1 552 ? 7.287 -30.670 -7.611 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CE2 1 ATOM 4224 C CZ . PHE B 1 552 ? 7.914 -31.373 -6.586 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 549 PHE B CZ 1 ATOM 4225 N N . GLU B 1 553 ? 8.860 -35.758 -12.083 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 550 GLU B N 1 ATOM 4226 C CA . GLU B 1 553 ? 8.658 -36.827 -13.062 0.97 26.94 ? ? ? ? ? ? 550 GLU B CA 1 ATOM 4227 C C . GLU B 1 553 ? 7.489 -37.739 -12.700 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 550 GLU B C 1 ATOM 4228 O O . GLU B 1 553 ? 6.971 -38.445 -13.558 0.68 24.00 ? ? ? ? ? ? 550 GLU B O 1 ATOM 4229 C CB . GLU B 1 553 ? 9.932 -37.675 -13.200 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 550 GLU B CB 1 ATOM 4230 N N . SER B 1 554 ? 7.073 -37.735 -11.432 0.97 25.48 ? ? ? ? ? ? 551 SER B N 1 ATOM 4231 C CA . SER B 1 554 ? 6.028 -38.664 -10.987 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 551 SER B CA 1 ATOM 4232 C C . SER B 1 554 ? 5.185 -38.178 -9.812 0.86 26.30 ? ? ? ? ? ? 551 SER B C 1 ATOM 4233 O O . SER B 1 554 ? 5.587 -37.282 -9.070 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 551 SER B O 1 ATOM 4234 C CB . SER B 1 554 ? 6.656 -39.987 -10.587 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 551 SER B CB 1 ATOM 4235 O OG . SER B 1 554 ? 7.367 -39.825 -9.374 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 551 SER B OG 1 ATOM 4236 N N . ARG B 1 555 ? 4.041 -38.826 -9.618 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B N 1 ATOM 4237 C CA . ARG B 1 555 ? 3.183 -38.540 -8.474 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B CA 1 ATOM 4238 C C . ARG B 1 555 ? 3.904 -38.856 -7.168 0.79 26.14 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B C 1 ATOM 4239 O O . ARG B 1 555 ? 3.748 -38.143 -6.187 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B O 1 ATOM 4240 C CB . ARG B 1 555 ? 1.871 -39.330 -8.575 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B CB 1 ATOM 4241 C CG . ARG B 1 555 ? 1.094 -38.992 -9.833 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B CG 1 ATOM 4242 C CD . ARG B 1 555 ? -0.315 -39.537 -9.811 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B CD 1 ATOM 4243 N NE . ARG B 1 555 ? -0.336 -40.987 -9.643 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B NE 1 ATOM 4244 C CZ . ARG B 1 555 ? -1.451 -41.685 -9.470 0.68 29.59 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B CZ 1 ATOM 4245 N NH1 . ARG B 1 555 ? -2.626 -41.060 -9.438 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B NH1 1 ATOM 4246 N NH2 . ARG B 1 555 ? -1.394 -42.999 -9.324 0.91 26.44 ? ? ? ? ? ? 552 ARG B NH2 1 ATOM 4247 N N . GLU B 1 556 ? 4.724 -39.905 -7.171 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B N 1 ATOM 4248 C CA A GLU B 1 556 ? 5.426 -40.315 -5.962 0.53 26.47 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CA 1 ATOM 4249 C CA B GLU B 1 556 ? 5.445 -40.318 -5.969 0.47 26.48 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CA 1 ATOM 4250 C C . GLU B 1 556 ? 6.438 -39.252 -5.530 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B C 1 ATOM 4251 O O . GLU B 1 556 ? 6.571 -38.953 -4.345 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B O 1 ATOM 4252 C CB A GLU B 1 556 ? 6.122 -41.670 -6.168 0.53 30.86 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CB 1 ATOM 4253 C CB B GLU B 1 556 ? 6.184 -41.641 -6.202 0.47 30.83 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CB 1 ATOM 4254 C CG A GLU B 1 556 ? 6.106 -42.211 -7.611 0.53 33.62 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CG 1 ATOM 4255 C CG B GLU B 1 556 ? 6.771 -42.250 -4.937 0.47 28.79 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CG 1 ATOM 4256 C CD A GLU B 1 556 ? 4.721 -42.649 -8.094 0.53 29.06 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CD 1 ATOM 4257 C CD B GLU B 1 556 ? 7.680 -43.440 -5.209 0.47 38.06 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B CD 1 ATOM 4258 O OE1 A GLU B 1 556 ? 4.073 -43.490 -7.428 0.53 33.88 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B OE1 1 ATOM 4259 O OE1 B GLU B 1 556 ? 8.356 -43.888 -4.259 0.47 34.91 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B OE1 1 ATOM 4260 O OE2 A GLU B 1 556 ? 4.282 -42.140 -9.145 0.53 24.23 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B OE2 1 ATOM 4261 O OE2 B GLU B 1 556 ? 7.726 -43.922 -6.365 0.47 33.65 ? ? ? ? ? ? 553 GLU B OE2 1 ATOM 4262 N N . GLN B 1 557 ? 7.144 -38.685 -6.494 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B N 1 ATOM 4263 C CA . GLN B 1 557 ? 8.129 -37.654 -6.198 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B CA 1 ATOM 4264 C C . GLN B 1 557 ? 7.462 -36.372 -5.671 0.75 25.29 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B C 1 ATOM 4265 O O . GLN B 1 557 ? 7.963 -35.724 -4.745 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B O 1 ATOM 4266 C CB . GLN B 1 557 ? 8.943 -37.351 -7.447 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B CB 1 ATOM 4267 C CG . GLN B 1 557 ? 10.098 -36.411 -7.233 0.87 27.85 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B CG 1 ATOM 4268 C CD . GLN B 1 557 ? 10.718 -36.001 -8.547 0.60 29.46 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B CD 1 ATOM 4269 O OE1 . GLN B 1 557 ? 10.070 -36.077 -9.588 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B OE1 1 ATOM 4270 N NE2 . GLN B 1 557 ? 11.978 -35.576 -8.513 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 554 GLN B NE2 1 ATOM 4271 N N . LEU B 1 558 ? 6.332 -36.010 -6.267 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B N 1 ATOM 4272 C CA . LEU B 1 558 ? 5.585 -34.837 -5.820 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B CA 1 ATOM 4273 C C . LEU B 1 558 ? 5.102 -35.053 -4.387 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B C 1 ATOM 4274 O O . LEU B 1 558 ? 5.191 -34.155 -3.556 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B O 1 ATOM 4275 C CB . LEU B 1 558 ? 4.410 -34.559 -6.757 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B CB 1 ATOM 4276 C CG . LEU B 1 558 ? 3.470 -33.416 -6.371 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B CG 1 ATOM 4277 C CD1 . LEU B 1 558 ? 4.194 -32.065 -6.369 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B CD1 1 ATOM 4278 C CD2 . LEU B 1 558 ? 2.270 -33.400 -7.318 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 555 LEU B CD2 1 ATOM 4279 N N . LYS B 1 559 ? 4.616 -36.260 -4.098 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B N 1 ATOM 4280 C CA . LYS B 1 559 ? 4.190 -36.600 -2.737 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B CA 1 ATOM 4281 C C . LYS B 1 559 ? 5.320 -36.450 -1.739 0.82 25.46 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B C 1 ATOM 4282 O O . LYS B 1 559 ? 5.137 -35.924 -0.644 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B O 1 ATOM 4283 C CB . LYS B 1 559 ? 3.647 -38.032 -2.663 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B CB 1 ATOM 4284 C CG . LYS B 1 559 ? 3.185 -38.417 -1.248 0.96 25.49 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B CG 1 ATOM 4285 C CD . LYS B 1 559 ? 2.486 -39.774 -1.197 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B CD 1 ATOM 4286 C CE . LYS B 1 559 ? 3.454 -40.950 -1.384 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B CE 1 ATOM 4287 N NZ . LYS B 1 559 ? 2.707 -42.252 -1.480 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 556 LYS B NZ 1 ATOM 4288 N N . GLU B 1 560 ? 6.499 -36.925 -2.114 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B N 1 ATOM 4289 C CA . GLU B 1 560 ? 7.621 -36.870 -1.196 0.91 25.08 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B CA 1 ATOM 4290 C C . GLU B 1 560 ? 8.020 -35.428 -0.867 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B C 1 ATOM 4291 O O . GLU B 1 560 ? 8.261 -35.094 0.292 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B O 1 ATOM 4292 C CB . GLU B 1 560 ? 8.811 -37.628 -1.778 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B CB 1 ATOM 4293 C CG . GLU B 1 560 ? 10.042 -37.567 -0.920 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B CG 1 ATOM 4294 C CD . GLU B 1 560 ? 11.167 -38.399 -1.501 0.38 34.91 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B CD 1 ATOM 4295 O OE1 . GLU B 1 560 ? 12.294 -37.888 -1.602 0.90 36.14 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B OE1 1 ATOM 4296 O OE2 . GLU B 1 560 ? 10.918 -39.563 -1.870 0.87 39.46 ? ? ? ? ? ? 557 GLU B OE2 1 ATOM 4297 N N . VAL B 1 561 ? 8.095 -34.575 -1.883 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B N 1 ATOM 4298 C CA . VAL B 1 561 ? 8.497 -33.189 -1.649 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B CA 1 ATOM 4299 C C . VAL B 1 561 ? 7.409 -32.435 -0.862 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B C 1 ATOM 4300 O O . VAL B 1 561 ? 7.710 -31.690 0.059 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B O 1 ATOM 4301 C CB . VAL B 1 561 ? 8.818 -32.462 -2.981 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B CB 1 ATOM 4302 C CG1 . VAL B 1 561 ? 9.045 -30.969 -2.751 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B CG1 1 ATOM 4303 C CG2 . VAL B 1 561 ? 10.057 -33.109 -3.645 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 558 VAL B CG2 1 ATOM 4304 N N . LEU B 1 562 ? 6.147 -32.641 -1.222 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B N 1 ATOM 4305 C CA . LEU B 1 562 ? 5.060 -31.956 -0.527 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B CA 1 ATOM 4306 C C . LEU B 1 562 ? 4.984 -32.427 0.916 0.82 23.11 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B C 1 ATOM 4307 O O . LEU B 1 562 ? 4.733 -31.639 1.816 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B O 1 ATOM 4308 C CB . LEU B 1 562 ? 3.726 -32.183 -1.235 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B CB 1 ATOM 4309 C CG . LEU B 1 562 ? 3.542 -31.430 -2.550 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B CG 1 ATOM 4310 C CD1 . LEU B 1 562 ? 2.226 -31.835 -3.216 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B CD1 1 ATOM 4311 C CD2 . LEU B 1 562 ? 3.606 -29.910 -2.320 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 559 LEU B CD2 1 ATOM 4312 N N . THR B 1 563 ? 5.231 -33.710 1.145 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 560 THR B N 1 ATOM 4313 C CA . THR B 1 563 ? 5.227 -34.202 2.515 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 560 THR B CA 1 ATOM 4314 C C . THR B 1 563 ? 6.388 -33.590 3.299 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 560 THR B C 1 ATOM 4315 O O . THR B 1 563 ? 6.224 -33.167 4.450 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 560 THR B O 1 ATOM 4316 C CB . THR B 1 563 ? 5.307 -35.743 2.574 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 560 THR B CB 1 ATOM 4317 O OG1 . THR B 1 563 ? 4.201 -36.307 1.852 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 560 THR B OG1 1 ATOM 4318 C CG2 . THR B 1 563 ? 5.265 -36.222 4.013 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 560 THR B CG2 1 ATOM 4319 N N . SER B 1 564 ? 7.564 -33.541 2.682 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 561 SER B N 1 ATOM 4320 C CA . SER B 1 564 ? 8.717 -32.916 3.324 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 561 SER B CA 1 ATOM 4321 C C . SER B 1 564 ? 8.395 -31.468 3.713 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 561 SER B C 1 ATOM 4322 O O . SER B 1 564 ? 8.659 -31.043 4.839 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 561 SER B O 1 ATOM 4323 C CB . SER B 1 564 ? 9.943 -32.965 2.404 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 561 SER B CB 1 ATOM 4324 O OG . SER B 1 564 ? 10.356 -34.309 2.195 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 561 SER B OG 1 ATOM 4325 N N . LEU B 1 565 ? 7.806 -30.727 2.782 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B N 1 ATOM 4326 C CA . LEU B 1 565 ? 7.491 -29.318 3.016 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B CA 1 ATOM 4327 C C . LEU B 1 565 ? 6.430 -29.117 4.113 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B C 1 ATOM 4328 O O . LEU B 1 565 ? 6.626 -28.326 5.035 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B O 1 ATOM 4329 C CB . LEU B 1 565 ? 7.039 -28.666 1.710 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B CB 1 ATOM 4330 C CG . LEU B 1 565 ? 6.769 -27.159 1.752 0.84 24.87 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B CG 1 ATOM 4331 C CD1 . LEU B 1 565 ? 8.040 -26.396 2.106 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B CD1 1 ATOM 4332 C CD2 . LEU B 1 565 ? 6.191 -26.675 0.428 0.84 26.60 ? ? ? ? ? ? 562 LEU B CD2 1 ATOM 4333 N N . VAL B 1 566 ? 5.318 -29.840 4.024 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B N 1 ATOM 4334 C CA . VAL B 1 566 ? 4.222 -29.663 4.973 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B CA 1 ATOM 4335 C C . VAL B 1 566 ? 4.627 -30.130 6.374 0.92 25.42 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B C 1 ATOM 4336 O O . VAL B 1 566 ? 4.323 -29.480 7.385 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B O 1 ATOM 4337 C CB . VAL B 1 566 ? 2.949 -30.412 4.508 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B CB 1 ATOM 4338 C CG1 . VAL B 1 566 ? 1.909 -30.487 5.636 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B CG1 1 ATOM 4339 C CG2 . VAL B 1 566 ? 2.357 -29.726 3.293 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 563 VAL B CG2 1 ATOM 4340 N N . PHE B 1 567 ? 5.340 -31.244 6.443 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B N 1 ATOM 4341 C CA . PHE B 1 567 ? 5.849 -31.681 7.727 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CA 1 ATOM 4342 C C . PHE B 1 567 ? 6.788 -30.623 8.322 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B C 1 ATOM 4343 O O . PHE B 1 567 ? 6.782 -30.389 9.527 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B O 1 ATOM 4344 C CB . PHE B 1 567 ? 6.567 -33.028 7.605 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CB 1 ATOM 4345 C CG . PHE B 1 567 ? 7.108 -33.543 8.914 0.97 22.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CG 1 ATOM 4346 C CD1 . PHE B 1 567 ? 8.384 -33.187 9.345 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD1 1 ATOM 4347 C CD2 . PHE B 1 567 ? 6.333 -34.364 9.719 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD2 1 ATOM 4348 C CE1 . PHE B 1 567 ? 8.880 -33.653 10.567 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE1 1 ATOM 4349 C CE2 . PHE B 1 567 ? 6.817 -34.837 10.933 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE2 1 ATOM 4350 C CZ . PHE B 1 567 ? 8.100 -34.484 11.351 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CZ 1 ATOM 4351 N N . THR B 1 568 ? 7.584 -29.966 7.487 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 565 THR B N 1 ATOM 4352 C CA . THR B 1 568 ? 8.521 -28.991 8.028 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 565 THR B CA 1 ATOM 4353 C C . THR B 1 568 ? 7.774 -27.748 8.547 0.93 22.68 ? ? ? ? ? ? 565 THR B C 1 ATOM 4354 O O . THR B 1 568 ? 8.042 -27.285 9.657 0.98 25.24 ? ? ? ? ? ? 565 THR B O 1 ATOM 4355 C CB . THR B 1 568 ? 9.582 -28.581 6.997 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 565 THR B CB 1 ATOM 4356 O OG1 . THR B 1 568 ? 10.296 -29.746 6.559 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 565 THR B OG1 1 ATOM 4357 C CG2 . THR B 1 568 ? 10.576 -27.636 7.630 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 565 THR B CG2 1 ATOM 4358 N N . PHE B 1 569 ? 6.820 -27.252 7.760 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B N 1 ATOM 4359 C CA . PHE B 1 569 ? 6.051 -26.044 8.096 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CA 1 ATOM 4360 C C . PHE B 1 569 ? 5.400 -26.182 9.464 0.73 20.43 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B C 1 ATOM 4361 O O . PHE B 1 569 ? 5.421 -25.247 10.270 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B O 1 ATOM 4362 C CB . PHE B 1 569 ? 4.963 -25.779 7.044 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CB 1 ATOM 4363 C CG . PHE B 1 569 ? 5.418 -24.938 5.869 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CG 1 ATOM 4364 C CD1 . PHE B 1 569 ? 6.120 -23.761 6.070 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CD1 1 ATOM 4365 C CD2 . PHE B 1 569 ? 5.120 -25.323 4.563 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CD2 1 ATOM 4366 C CE1 . PHE B 1 569 ? 6.521 -22.969 4.996 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CE1 1 ATOM 4367 C CE2 . PHE B 1 569 ? 5.518 -24.533 3.486 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CE2 1 ATOM 4368 C CZ . PHE B 1 569 ? 6.232 -23.363 3.705 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CZ 1 ATOM 4369 N N . SER B 1 570 ? 4.857 -27.373 9.715 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 567 SER B N 1 ATOM 4370 C CA . SER B 1 570 ? 4.074 -27.643 10.909 0.89 25.10 ? ? ? ? ? ? 567 SER B CA 1 ATOM 4371 C C . SER B 1 570 ? 4.902 -28.372 11.969 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 567 SER B C 1 ATOM 4372 O O . SER B 1 570 ? 5.421 -27.745 12.899 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 567 SER B O 1 ATOM 4373 C CB . SER B 1 570 ? 2.814 -28.455 10.542 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 567 SER B CB 1 ATOM 4374 O OG . SER B 1 570 ? 3.142 -29.710 9.935 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 567 SER B OG 1 ATOM 4375 N N . CYS B 1 571 ? 5.042 -29.687 11.808 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B N 1 ATOM 4376 C CA . CYS B 1 571 ? 5.617 -30.547 12.848 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B CA 1 ATOM 4377 C C . CYS B 1 571 ? 7.067 -30.230 13.198 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B C 1 ATOM 4378 O O . CYS B 1 571 ? 7.397 -30.101 14.378 0.81 23.37 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B O 1 ATOM 4379 C CB . CYS B 1 571 ? 5.525 -32.018 12.429 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B CB 1 ATOM 4380 S SG . CYS B 1 571 ? 3.867 -32.550 12.041 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B SG 1 ATOM 4381 N N . GLN B 1 572 ? 7.938 -30.109 12.196 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B N 1 ATOM 4382 C CA . GLN B 1 572 ? 9.359 -29.888 12.497 0.95 23.32 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B CA 1 ATOM 4383 C C . GLN B 1 572 ? 9.565 -28.541 13.173 0.80 23.77 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B C 1 ATOM 4384 O O . GLN B 1 572 ? 10.287 -28.413 14.169 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B O 1 ATOM 4385 C CB . GLN B 1 572 ? 10.225 -29.960 11.242 0.85 24.66 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B CB 1 ATOM 4386 C CG . GLN B 1 572 ? 11.703 -29.703 11.531 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B CG 1 ATOM 4387 C CD . GLN B 1 572 ? 12.374 -30.867 12.263 0.99 23.25 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B CD 1 ATOM 4388 O OE1 . GLN B 1 572 ? 11.756 -31.906 12.505 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B OE1 1 ATOM 4389 N NE2 . GLN B 1 572 ? 13.651 -30.694 12.612 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 569 GLN B NE2 1 ATOM 4390 N N . HIS B 1 573 ? 8.926 -27.519 12.636 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B N 1 ATOM 4391 C CA . HIS B 1 573 ? 9.053 -26.225 13.265 0.93 22.98 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B CA 1 ATOM 4392 C C . HIS B 1 573 ? 8.518 -26.261 14.700 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B C 1 ATOM 4393 O O . HIS B 1 573 ? 9.145 -25.716 15.602 0.94 23.39 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B O 1 ATOM 4394 C CB . HIS B 1 573 ? 8.346 -25.146 12.464 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B CB 1 ATOM 4395 C CG . HIS B 1 573 ? 8.284 -23.840 13.183 0.88 21.34 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B CG 1 ATOM 4396 N ND1 . HIS B 1 573 ? 7.127 -23.374 13.769 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B ND1 1 ATOM 4397 C CD2 . HIS B 1 573 ? 9.241 -22.919 13.450 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B CD2 1 ATOM 4398 C CE1 . HIS B 1 573 ? 7.363 -22.208 14.341 0.81 22.77 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B CE1 1 ATOM 4399 N NE2 . HIS B 1 573 ? 8.635 -21.912 14.166 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 570 HIS B NE2 1 ATOM 4400 N N . ALA B 1 574 ? 7.393 -26.933 14.924 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 571 ALA B N 1 ATOM 4401 C CA . ALA B 1 574 ? 6.840 -27.016 16.272 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 571 ALA B CA 1 ATOM 4402 C C . ALA B 1 574 ? 7.817 -27.701 17.234 0.78 24.85 ? ? ? ? ? ? 571 ALA B C 1 ATOM 4403 O O . ALA B 1 574 ? 8.060 -27.222 18.348 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 571 ALA B O 1 ATOM 4404 C CB . ALA B 1 574 ? 5.490 -27.756 16.262 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 571 ALA B CB 1 ATOM 4405 N N . ALA B 1 575 ? 8.379 -28.824 16.801 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 572 ALA B N 1 ATOM 4406 C CA . ALA B 1 575 ? 9.305 -29.581 17.643 0.69 23.07 ? ? ? ? ? ? 572 ALA B CA 1 ATOM 4407 C C . ALA B 1 575 ? 10.553 -28.779 18.030 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 572 ALA B C 1 ATOM 4408 O O . ALA B 1 575 ? 11.071 -28.922 19.145 0.89 24.18 ? ? ? ? ? ? 572 ALA B O 1 ATOM 4409 C CB . ALA B 1 575 ? 9.704 -30.878 16.946 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 572 ALA B CB 1 ATOM 4410 N N . VAL B 1 576 ? 11.041 -27.929 17.133 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N 1 ATOM 4411 C CA . VAL B 1 576 ? 12.269 -27.200 17.436 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA 1 ATOM 4412 C C . VAL B 1 576 ? 11.999 -25.786 17.975 0.92 24.96 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C 1 ATOM 4413 O O . VAL B 1 576 ? 12.919 -25.120 18.463 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O 1 ATOM 4414 C CB . VAL B 1 576 ? 13.204 -27.126 16.195 0.85 25.72 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB 1 ATOM 4415 C CG1 . VAL B 1 576 ? 13.367 -28.518 15.584 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1 ATOM 4416 C CG2 . VAL B 1 576 ? 12.677 -26.125 15.154 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1 ATOM 4417 N N . ASN B 1 577 ? 10.744 -25.341 17.911 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B N 1 ATOM 4418 C CA . ASN B 1 577 ? 10.378 -24.002 18.396 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B CA 1 ATOM 4419 C C . ASN B 1 577 ? 9.650 -24.001 19.756 0.93 24.19 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B C 1 ATOM 4420 O O . ASN B 1 577 ? 10.082 -23.345 20.693 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B O 1 ATOM 4421 C CB . ASN B 1 577 ? 9.510 -23.276 17.353 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B CB 1 ATOM 4422 C CG . ASN B 1 577 ? 9.153 -21.845 17.765 0.80 25.26 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B CG 1 ATOM 4423 O OD1 . ASN B 1 577 ? 9.988 -20.944 17.720 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B OD1 1 ATOM 4424 N ND2 . ASN B 1 577 ? 7.901 -21.632 18.140 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 574 ASN B ND2 1 ATOM 4425 N N . PHE B 1 578 ? 8.546 -24.725 19.879 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B N 1 ATOM 4426 C CA . PHE B 1 578 ? 7.747 -24.605 21.097 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CA 1 ATOM 4427 C C . PHE B 1 578 ? 8.342 -25.394 22.248 0.44 29.44 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B C 1 ATOM 4428 O O . PHE B 1 578 ? 7.873 -25.320 23.379 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B O 1 ATOM 4429 C CB . PHE B 1 578 ? 6.299 -25.007 20.802 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CB 1 ATOM 4430 C CG . PHE B 1 578 ? 5.642 -24.077 19.824 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CG 1 ATOM 4431 C CD1 . PHE B 1 578 ? 5.287 -22.793 20.217 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CD1 1 ATOM 4432 C CD2 . PHE B 1 578 ? 5.454 -24.455 18.499 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CD2 1 ATOM 4433 C CE1 . PHE B 1 578 ? 4.725 -21.898 19.312 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CE1 1 ATOM 4434 C CE2 . PHE B 1 578 ? 4.894 -23.571 17.584 0.87 23.66 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CE2 1 ATOM 4435 C CZ . PHE B 1 578 ? 4.526 -22.295 17.988 0.89 24.33 ? ? ? ? ? ? 575 PHE B CZ 1 ATOM 4436 N N . SER B 1 579 ? 9.421 -26.105 21.953 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 576 SER B N 1 ATOM 4437 C CA . SER B 1 579 ? 10.206 -26.790 22.970 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 576 SER B CA 1 ATOM 4438 C C . SER B 1 579 ? 11.160 -25.833 23.695 0.95 29.94 ? ? ? ? ? ? 576 SER B C 1 ATOM 4439 O O . SER B 1 579 ? 11.841 -26.220 24.639 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 576 SER B O 1 ATOM 4440 C CB . SER B 1 579 ? 11.004 -27.917 22.318 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 576 SER B CB 1 ATOM 4441 O OG . SER B 1 579 ? 11.697 -27.422 21.175 0.93 27.39 ? ? ? ? ? ? 576 SER B OG 1 ATOM 4442 N N . GLN B 1 580 ? 11.215 -24.581 23.255 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B N 1 ATOM 4443 C CA . GLN B 1 580 ? 12.256 -23.672 23.746 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B CA 1 ATOM 4444 C C . GLN B 1 580 ? 12.081 -23.234 25.190 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B C 1 ATOM 4445 O O . GLN B 1 580 ? 13.055 -22.906 25.868 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B O 1 ATOM 4446 C CB . GLN B 1 580 ? 12.332 -22.434 22.873 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B CB 1 ATOM 4447 C CG . GLN B 1 580 ? 12.902 -22.696 21.498 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B CG 1 ATOM 4448 C CD . GLN B 1 580 ? 13.028 -21.425 20.719 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B CD 1 ATOM 4449 O OE1 . GLN B 1 580 ? 14.097 -20.826 20.662 0.78 37.25 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B OE1 1 ATOM 4450 N NE2 . GLN B 1 580 ? 11.925 -20.982 20.131 0.76 29.03 ? ? ? ? ? ? 577 GLN B NE2 1 ATOM 4451 N N . LYS B 1 581 ? 10.845 -23.198 25.655 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B N 1 ATOM 4452 C CA . LYS B 1 581 ? 10.592 -22.773 27.029 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CA 1 ATOM 4453 C C . LYS B 1 581 ? 11.224 -23.741 28.032 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B C 1 ATOM 4454 O O . LYS B 1 581 ? 12.009 -23.342 28.893 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B O 1 ATOM 4455 C CB . LYS B 1 581 ? 9.098 -22.656 27.278 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CB 1 ATOM 4456 C CG . LYS B 1 581 ? 8.760 -22.107 28.622 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CG 1 ATOM 4457 C CD . LYS B 1 581 ? 7.615 -22.879 29.231 0.37 37.15 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CD 1 ATOM 4458 C CE . LYS B 1 581 ? 8.053 -24.188 29.806 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CE 1 ATOM 4459 N NZ . LYS B 1 581 ? 6.905 -24.908 30.440 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B NZ 1 ATOM 4460 N N . ASP B 1 582 ? 10.891 -25.017 27.892 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B N 1 ATOM 4461 C CA . ASP B 1 582 ? 11.465 -26.077 28.721 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B CA 1 ATOM 4462 C C . ASP B 1 582 ? 12.976 -26.160 28.586 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B C 1 ATOM 4463 O O . ASP B 1 582 ? 13.681 -26.518 29.526 0.78 34.52 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B O 1 ATOM 4464 C CB . ASP B 1 582 ? 10.842 -27.412 28.346 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B CB 1 ATOM 4465 C CG . ASP B 1 582 ? 9.406 -27.514 28.786 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B CG 1 ATOM 4466 O OD1 . ASP B 1 582 ? 9.121 -27.126 29.938 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B OD1 1 ATOM 4467 O OD2 . ASP B 1 582 ? 8.567 -27.983 27.988 0.98 38.14 ? ? ? ? ? ? 579 ASP B OD2 1 ATOM 4468 N N . HIS B 1 583 ? 13.462 -25.804 27.404 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B N 1 ATOM 4469 C CA . HIS B 1 583 ? 14.860 -25.948 27.059 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B CA 1 ATOM 4470 C C . HIS B 1 583 ? 15.724 -24.781 27.530 0.81 33.01 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B C 1 ATOM 4471 O O . HIS B 1 583 ? 16.756 -24.985 28.162 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B O 1 ATOM 4472 C CB . HIS B 1 583 ? 14.995 -26.097 25.548 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B CB 1 ATOM 4473 C CG . HIS B 1 583 ? 16.372 -26.461 25.093 0.95 30.32 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B CG 1 ATOM 4474 N ND1 . HIS B 1 583 ? 16.755 -27.765 24.865 0.93 34.92 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B ND1 1 ATOM 4475 C CD2 . HIS B 1 583 ? 17.452 -25.695 24.809 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B CD2 1 ATOM 4476 C CE1 . HIS B 1 583 ? 18.013 -27.786 24.459 0.93 33.49 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B CE1 1 ATOM 4477 N NE2 . HIS B 1 583 ? 18.458 -26.544 24.414 0.96 35.08 ? ? ? ? ? ? 580 HIS B NE2 1 ATOM 4478 N N . TYR B 1 584 ? 15.309 -23.561 27.201 0.94 30.77 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B N 1 ATOM 4479 C CA . TYR B 1 584 ? 16.127 -22.376 27.464 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CA 1 ATOM 4480 C C . TYR B 1 584 ? 15.689 -21.593 28.699 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B C 1 ATOM 4481 O O . TYR B 1 584 ? 16.412 -20.710 29.162 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B O 1 ATOM 4482 C CB . TYR B 1 584 ? 16.110 -21.440 26.259 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CB 1 ATOM 4483 C CG . TYR B 1 584 ? 16.860 -21.934 25.040 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CG 1 ATOM 4484 C CD1 . TYR B 1 584 ? 18.253 -21.923 25.005 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CD1 1 ATOM 4485 C CD2 . TYR B 1 584 ? 16.178 -22.368 23.909 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CD2 1 ATOM 4486 C CE1 . TYR B 1 584 ? 18.947 -22.356 23.883 0.77 29.45 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CE1 1 ATOM 4487 C CE2 . TYR B 1 584 ? 16.861 -22.795 22.784 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CE2 1 ATOM 4488 C CZ . TYR B 1 584 ? 18.243 -22.795 22.777 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B CZ 1 ATOM 4489 O OH . TYR B 1 584 ? 18.928 -23.225 21.657 0.95 32.19 ? ? ? ? ? ? 581 TYR B OH 1 ATOM 4490 N N . GLY B 1 585 ? 14.516 -21.922 29.227 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 582 GLY B N 1 ATOM 4491 C CA . GLY B 1 585 ? 13.904 -21.155 30.306 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 582 GLY B CA 1 ATOM 4492 C C . GLY B 1 585 ? 14.774 -20.967 31.536 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 582 GLY B C 1 ATOM 4493 O O . GLY B 1 585 ? 14.867 -19.860 32.087 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 582 GLY B O 1 ATOM 4494 N N . PHE B 1 586 ? 15.393 -22.060 31.975 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B N 1 ATOM 4495 C CA . PHE B 1 586 ? 16.431 -22.011 32.997 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CA 1 ATOM 4496 C C . PHE B 1 586 ? 17.769 -22.004 32.284 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B C 1 ATOM 4497 O O . PHE B 1 586 ? 18.206 -23.025 31.750 0.85 36.31 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B O 1 ATOM 4498 C CB . PHE B 1 586 ? 16.316 -23.199 33.955 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CB 1 ATOM 4499 C CG . PHE B 1 586 ? 17.381 -23.235 35.019 0.78 33.71 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CG 1 ATOM 4500 C CD1 . PHE B 1 586 ? 17.428 -22.263 36.005 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CD1 1 ATOM 4501 C CD2 . PHE B 1 586 ? 18.325 -24.252 35.040 0.77 34.48 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CD2 1 ATOM 4502 C CE1 . PHE B 1 586 ? 18.402 -22.296 36.989 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CE1 1 ATOM 4503 C CE2 . PHE B 1 586 ? 19.303 -24.293 36.022 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CE2 1 ATOM 4504 C CZ . PHE B 1 586 ? 19.338 -23.313 37.002 0.76 37.31 ? ? ? ? ? ? 583 PHE B CZ 1 ATOM 4505 N N . THR B 1 587 ? 18.412 -20.845 32.264 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 584 THR B N 1 ATOM 4506 C CA . THR B 1 587 ? 19.583 -20.631 31.422 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 584 THR B CA 1 ATOM 4507 C C . THR B 1 587 ? 20.713 -21.670 31.586 0.85 38.82 ? ? ? ? ? ? 584 THR B C 1 ATOM 4508 O O . THR B 1 587 ? 21.306 -22.075 30.589 0.98 36.90 ? ? ? ? ? ? 584 THR B O 1 ATOM 4509 C CB . THR B 1 587 ? 20.152 -19.223 31.656 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 584 THR B CB 1 ATOM 4510 O OG1 . THR B 1 587 ? 19.142 -18.252 31.347 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 584 THR B OG1 1 ATOM 4511 C CG2 . THR B 1 587 ? 21.376 -18.969 30.779 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 584 THR B CG2 1 ATOM 4512 N N . PRO B 1 588 ? 21.019 -22.111 32.825 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B N 1 ATOM 4513 C CA . PRO B 1 588 ? 22.151 -23.052 32.891 0.77 37.76 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B CA 1 ATOM 4514 C C . PRO B 1 588 ? 21.896 -24.382 32.183 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B C 1 ATOM 4515 O O . PRO B 1 588 ? 22.852 -25.062 31.808 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B O 1 ATOM 4516 C CB . PRO B 1 588 ? 22.341 -23.265 34.398 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B CB 1 ATOM 4517 C CG . PRO B 1 588 ? 21.850 -21.992 35.006 0.82 39.93 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B CG 1 ATOM 4518 C CD . PRO B 1 588 ? 20.648 -21.623 34.166 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 585 PRO B CD 1 ATOM 4519 N N . ASN B 1 589 ? 20.632 -24.741 31.987 0.87 37.70 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B N 1 ATOM 4520 C CA . ASN B 1 589 ? 20.308 -25.929 31.208 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B CA 1 ATOM 4521 C C . ASN B 1 589 ? 20.759 -25.798 29.752 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B C 1 ATOM 4522 O O . ASN B 1 589 ? 21.024 -26.798 29.095 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B O 1 ATOM 4523 C CB . ASN B 1 589 ? 18.809 -26.221 31.263 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B CB 1 ATOM 4524 C CG . ASN B 1 589 ? 18.435 -27.491 30.521 0.76 41.50 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B CG 1 ATOM 4525 O OD1 . ASN B 1 589 ? 18.693 -28.598 30.993 0.94 39.46 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B OD1 1 ATOM 4526 N ND2 . ASN B 1 589 ? 17.810 -27.336 29.357 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 586 ASN B ND2 1 ATOM 4527 N N . ALA B 1 590 ? 20.865 -24.571 29.254 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 587 ALA B N 1 ATOM 4528 C CA . ALA B 1 590 ? 21.251 -24.364 27.861 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 587 ALA B CA 1 ATOM 4529 C C . ALA B 1 590 ? 21.736 -22.950 27.595 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 587 ALA B C 1 ATOM 4530 O O . ALA B 1 590 ? 21.029 -22.161 26.976 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 587 ALA B O 1 ATOM 4531 C CB . ALA B 1 590 ? 20.085 -24.691 26.938 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 587 ALA B CB 1 ATOM 4532 N N . PRO B 1 591 ? 22.955 -22.627 28.045 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B N 1 ATOM 4533 C CA . PRO B 1 591 ? 23.521 -21.300 27.777 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B CA 1 ATOM 4534 C C . PRO B 1 591 ? 23.686 -21.043 26.287 0.81 33.81 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B C 1 ATOM 4535 O O . PRO B 1 591 ? 24.035 -21.959 25.532 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B O 1 ATOM 4536 C CB . PRO B 1 591 ? 24.886 -21.350 28.471 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B CB 1 ATOM 4537 C CG . PRO B 1 591 ? 25.235 -22.810 28.494 0.80 36.47 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B CG 1 ATOM 4538 C CD . PRO B 1 591 ? 23.928 -23.523 28.698 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 588 PRO B CD 1 ATOM 4539 N N . ALA B 1 592 ? 23.441 -19.805 25.872 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 589 ALA B N 1 ATOM 4540 C CA . ALA B 1 592 ? 23.570 -19.423 24.470 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 589 ALA B CA 1 ATOM 4541 C C . ALA B 1 592 ? 24.713 -18.429 24.306 0.96 31.71 ? ? ? ? ? ? 589 ALA B C 1 ATOM 4542 O O . ALA B 1 592 ? 25.075 -18.037 23.194 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 589 ALA B O 1 ATOM 4543 C CB . ALA B 1 592 ? 22.270 -18.836 23.960 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 589 ALA B CB 1 ATOM 4544 N N . ILE B 1 593 ? 25.273 -18.026 25.440 0.80 32.77 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B N 1 ATOM 4545 C CA . ILE B 1 593 ? 26.427 -17.136 25.476 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B CA 1 ATOM 4546 C C . ILE B 1 593 ? 27.413 -17.614 26.541 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B C 1 ATOM 4547 O O . ILE B 1 593 ? 27.016 -17.897 27.670 0.70 34.37 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B O 1 ATOM 4548 C CB . ILE B 1 593 ? 26.019 -15.691 25.803 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B CB 1 ATOM 4549 C CG1 . ILE B 1 593 ? 25.356 -15.024 24.602 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B CG1 1 ATOM 4550 C CG2 . ILE B 1 593 ? 27.223 -14.888 26.288 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B CG2 1 ATOM 4551 C CD1 . ILE B 1 593 ? 24.907 -13.590 24.884 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 590 ILE B CD1 1 ATOM 4552 N N . LEU B 1 594 ? 28.689 -17.715 26.191 0.67 38.63 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B N 1 ATOM 4553 C CA . LEU B 1 594 ? 29.715 -17.882 27.212 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B CA 1 ATOM 4554 C C . LEU B 1 594 ? 30.674 -16.698 27.113 0.95 36.55 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B C 1 ATOM 4555 O O . LEU B 1 594 ? 30.945 -16.202 26.018 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B O 1 ATOM 4556 C CB . LEU B 1 594 ? 30.440 -19.221 27.062 0.85 39.15 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B CB 1 ATOM 4557 C CG . LEU B 1 594 ? 29.602 -20.448 27.438 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B CG 1 ATOM 4558 C CD1 . LEU B 1 594 ? 30.418 -21.726 27.322 0.77 38.92 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B CD1 1 ATOM 4559 C CD2 . LEU B 1 594 ? 29.028 -20.314 28.835 0.90 39.45 ? ? ? ? ? ? 591 LEU B CD2 1 ATOM 4560 N N . ARG B 1 595 ? 31.154 -16.230 28.262 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B N 1 ATOM 4561 C CA . ARG B 1 595 ? 31.874 -14.959 28.334 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B CA 1 ATOM 4562 C C . ARG B 1 595 ? 33.383 -15.110 28.555 0.43 43.88 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B C 1 ATOM 4563 O O . ARG B 1 595 ? 34.096 -14.120 28.728 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B O 1 ATOM 4564 C CB . ARG B 1 595 ? 31.281 -14.092 29.448 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B CB 1 ATOM 4565 C CG . ARG B 1 595 ? 29.841 -13.669 29.204 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B CG 1 ATOM 4566 C CD . ARG B 1 595 ? 29.340 -12.776 30.323 0.87 36.30 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B CD 1 ATOM 4567 N NE . ARG B 1 595 ? 29.071 -13.535 31.538 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B NE 1 ATOM 4568 C CZ . ARG B 1 595 ? 28.934 -12.997 32.745 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B CZ 1 ATOM 4569 N NH1 . ARG B 1 595 ? 29.055 -11.687 32.911 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B NH1 1 ATOM 4570 N NH2 . ARG B 1 595 ? 28.678 -13.775 33.791 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 592 ARG B NH2 1 ATOM 4571 N N . HIS B 1 596 ? 33.862 -16.349 28.555 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B N 1 ATOM 4572 C CA . HIS B 1 596 ? 35.287 -16.632 28.702 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B CA 1 ATOM 4573 C C . HIS B 1 596 ? 35.682 -17.801 27.812 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B C 1 ATOM 4574 O O . HIS B 1 596 ? 34.877 -18.700 27.584 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B O 1 ATOM 4575 C CB . HIS B 1 596 ? 35.635 -16.953 30.160 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B CB 1 ATOM 4576 C CG . HIS B 1 596 ? 35.654 -15.757 31.059 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B CG 1 ATOM 4577 N ND1 . HIS B 1 596 ? 36.432 -14.646 30.808 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B ND1 1 ATOM 4578 C CD2 . HIS B 1 596 ? 35.004 -15.505 32.220 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B CD2 1 ATOM 4579 C CE1 . HIS B 1 596 ? 36.251 -13.758 31.768 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B CE1 1 ATOM 4580 N NE2 . HIS B 1 596 ? 35.391 -14.255 32.638 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 593 HIS B NE2 1 ATOM 4581 N N . PRO B 1 597 ? 36.929 -17.801 27.316 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B N 1 ATOM 4582 C CA . PRO B 1 597 ? 37.435 -18.906 26.489 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B CA 1 ATOM 4583 C C . PRO B 1 597 ? 37.411 -20.253 27.219 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B C 1 ATOM 4584 O O . PRO B 1 597 ? 37.221 -20.303 28.437 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B O 1 ATOM 4585 C CB . PRO B 1 597 ? 38.872 -18.477 26.169 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B CB 1 ATOM 4586 C CG . PRO B 1 597 ? 39.210 -17.435 27.189 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B CG 1 ATOM 4587 C CD . PRO B 1 597 ? 37.927 -16.732 27.479 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 594 PRO B CD 1 ATOM 4588 N N . PRO B 1 598 ? 37.567 -21.351 26.470 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B N 1 ATOM 4589 C CA . PRO B 1 598 ? 37.609 -22.680 27.086 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B CA 1 ATOM 4590 C C . PRO B 1 598 ? 38.945 -22.964 27.779 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B C 1 ATOM 4591 O O . PRO B 1 598 ? 39.957 -22.348 27.436 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B O 1 ATOM 4592 C CB . PRO B 1 598 ? 37.390 -23.617 25.893 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B CB 1 ATOM 4593 C CG . PRO B 1 598 ? 37.896 -22.856 24.730 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B CG 1 ATOM 4594 C CD . PRO B 1 598 ? 37.552 -21.426 24.999 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 595 PRO B CD 1 ATOM 4595 N N . PRO B 1 599 ? 38.947 -23.896 28.742 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B N 1 ATOM 4596 C CA . PRO B 1 599 ? 40.156 -24.239 29.497 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B CA 1 ATOM 4597 C C . PRO B 1 599 ? 41.256 -24.804 28.603 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B C 1 ATOM 4598 O O . PRO B 1 599 ? 40.959 -25.487 27.621 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B O 1 ATOM 4599 C CB . PRO B 1 599 ? 39.673 -25.313 30.484 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B CB 1 ATOM 4600 C CG . PRO B 1 599 ? 38.188 -25.255 30.455 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B CG 1 ATOM 4601 C CD . PRO B 1 599 ? 37.811 -24.759 29.102 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 596 PRO B CD 1 ATOM 4602 N N . LYS B 1 600 ? 42.510 -24.523 28.943 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 597 LYS B N 1 ATOM 4603 C CA . LYS B 1 600 ? 43.641 -25.107 28.233 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 597 LYS B CA 1 ATOM 4604 C C . LYS B 1 600 ? 44.305 -26.183 29.094 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 597 LYS B C 1 ATOM 4605 O O . LYS B 1 600 ? 45.295 -26.787 28.696 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 597 LYS B O 1 ATOM 4606 C CB . LYS B 1 600 ? 44.652 -24.028 27.841 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 597 LYS B CB 1 ATOM 4607 N N . LYS B 1 601 ? 43.736 -26.419 30.272 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 598 LYS B N 1 ATOM 4608 C CA . LYS B 1 601 ? 44.265 -27.396 31.218 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 598 LYS B CA 1 ATOM 4609 C C . LYS B 1 601 ? 43.166 -27.847 32.170 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 598 LYS B C 1 ATOM 4610 O O . LYS B 1 601 ? 42.176 -27.140 32.355 1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 598 LYS B O 1 ATOM 4611 C CB . LYS B 1 601 ? 45.436 -26.807 32.010 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 598 LYS B CB 1 ATOM 4612 N N . LYS B 1 602 ? 43.342 -29.021 32.772 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 599 LYS B N 1 ATOM 4613 C CA . LYS B 1 602 ? 42.384 -29.544 33.744 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 599 LYS B CA 1 ATOM 4614 C C . LYS B 1 602 ? 42.767 -29.142 35.168 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 599 LYS B C 1 ATOM 4615 O O . LYS B 1 602 ? 41.917 -29.071 36.059 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 599 LYS B O 1 ATOM 4616 C CB . LYS B 1 602 ? 42.285 -31.067 33.634 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 599 LYS B CB 1 ATOM 4617 N N . GLU B 1 604 ? 41.240 -26.444 37.199 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 601 GLU B N 1 ATOM 4618 C CA . GLU B 1 604 ? 41.003 -25.014 36.993 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 601 GLU B CA 1 ATOM 4619 C C . GLU B 1 604 ? 39.598 -24.560 37.421 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 601 GLU B C 1 ATOM 4620 O O . GLU B 1 604 ? 39.455 -23.571 38.140 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 601 GLU B O 1 ATOM 4621 C CB . GLU B 1 604 ? 41.233 -24.647 35.524 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 601 GLU B CB 1 ATOM 4622 N N . ALA B 1 605 ? 38.573 -25.294 36.992 1.00 63.96 ? ? ? ? ? ? 602 ALA B N 1 ATOM 4623 C CA . ALA B 1 605 ? 37.178 -24.864 37.138 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 602 ALA B CA 1 ATOM 4624 C C . ALA B 1 605 ? 36.690 -24.767 38.577 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 602 ALA B C 1 ATOM 4625 O O . ALA B 1 605 ? 36.744 -25.742 39.331 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 602 ALA B O 1 ATOM 4626 C CB . ALA B 1 605 ? 36.269 -25.801 36.366 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 602 ALA B CB 1 ATOM 4627 N N . THR B 1 606 ? 36.189 -23.588 38.940 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 603 THR B N 1 ATOM 4628 C CA . THR B 1 606 ? 35.509 -23.390 40.216 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 603 THR B CA 1 ATOM 4629 C C . THR B 1 606 ? 34.089 -22.905 39.944 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 603 THR B C 1 ATOM 4630 O O . THR B 1 606 ? 33.790 -22.462 38.836 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 603 THR B O 1 ATOM 4631 C CB . THR B 1 606 ? 36.240 -22.371 41.120 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 603 THR B CB 1 ATOM 4632 O OG1 . THR B 1 606 ? 36.185 -21.066 40.527 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 603 THR B OG1 1 ATOM 4633 C CG2 . THR B 1 606 ? 37.698 -22.772 41.316 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 603 THR B CG2 1 ATOM 4634 N N . LEU B 1 607 ? 33.220 -22.989 40.946 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 604 LEU B N 1 ATOM 4635 C CA . LEU B 1 607 ? 31.854 -22.497 40.803 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 604 LEU B CA 1 ATOM 4636 C C . LEU B 1 607 ? 31.864 -21.032 40.401 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 604 LEU B C 1 ATOM 4637 O O . LEU B 1 607 ? 30.968 -20.572 39.697 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 604 LEU B O 1 ATOM 4638 C CB . LEU B 1 607 ? 31.059 -22.682 42.099 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 604 LEU B CB 1 ATOM 4639 N N . GLN B 1 608 ? 32.894 -20.308 40.826 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 605 GLN B N 1 ATOM 4640 C CA . GLN B 1 608 ? 32.979 -18.882 40.544 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 605 GLN B CA 1 ATOM 4641 C C . GLN B 1 608 ? 33.506 -18.616 39.133 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 605 GLN B C 1 ATOM 4642 O O . GLN B 1 608 ? 33.113 -17.644 38.488 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 605 GLN B O 1 ATOM 4643 C CB . GLN B 1 608 ? 33.855 -18.179 41.588 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 605 GLN B CB 1 ATOM 4644 N N . SER B 1 609 ? 34.389 -19.476 38.640 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 606 SER B N 1 ATOM 4645 C CA . SER B 1 609 ? 34.875 -19.324 37.272 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CA 1 ATOM 4646 C C . SER B 1 609 ? 33.773 -19.691 36.275 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 606 SER B C 1 ATOM 4647 O O . SER B 1 609 ? 33.693 -19.120 35.186 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 606 SER B O 1 ATOM 4648 C CB . SER B 1 609 ? 36.115 -20.188 37.027 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CB 1 ATOM 4649 O OG . SER B 1 609 ? 35.778 -21.565 37.052 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 606 SER B OG 1 ATOM 4650 N N . ILE B 1 610 ? 32.937 -20.655 36.650 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 607 ILE B N 1 ATOM 4651 C CA . ILE B 1 610 ? 31.828 -21.071 35.806 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 607 ILE B CA 1 ATOM 4652 C C . ILE B 1 610 ? 30.829 -19.918 35.698 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 607 ILE B C 1 ATOM 4653 O O . ILE B 1 610 ? 30.565 -19.416 34.601 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 607 ILE B O 1 ATOM 4654 C CB . ILE B 1 610 ? 31.133 -22.342 36.352 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 607 ILE B CB 1 ATOM 4655 N N . LEU B 1 611 ? 30.315 -19.477 36.845 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B N 1 ATOM 4656 C CA . LEU B 1 611 ? 29.339 -18.386 36.901 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CA 1 ATOM 4657 C C . LEU B 1 611 ? 29.822 -17.113 36.204 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B C 1 ATOM 4658 O O . LEU B 1 611 ? 29.017 -16.322 35.710 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B O 1 ATOM 4659 C CB . LEU B 1 611 ? 28.981 -18.074 38.353 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CB 1 ATOM 4660 C CG . LEU B 1 611 ? 28.200 -19.159 39.083 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CG 1 ATOM 4661 C CD1 . LEU B 1 611 ? 28.044 -18.795 40.538 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD1 1 ATOM 4662 C CD2 . LEU B 1 611 ? 26.844 -19.369 38.431 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD2 1 ATOM 4663 N N . SER B 1 612 ? 31.133 -16.920 36.160 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 609 SER B N 1 ATOM 4664 C CA . SER B 1 612 ? 31.699 -15.777 35.461 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 609 SER B CA 1 ATOM 4665 C C . SER B 1 612 ? 31.724 -16.024 33.954 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 609 SER B C 1 ATOM 4666 O O . SER B 1 612 ? 31.866 -15.091 33.161 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 609 SER B O 1 ATOM 4667 C CB . SER B 1 612 ? 33.112 -15.484 35.972 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 609 SER B CB 1 ATOM 4668 O OG . SER B 1 612 ? 33.753 -14.510 35.169 0.46 48.04 ? ? ? ? ? ? 609 SER B OG 1 ATOM 4669 N N . THR B 1 613 ? 31.586 -17.288 33.570 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 610 THR B N 1 ATOM 4670 C CA . THR B 1 613 ? 31.712 -17.684 32.175 0.73 42.18 ? ? ? ? ? ? 610 THR B CA 1 ATOM 4671 C C . THR B 1 613 ? 30.333 -17.861 31.551 0.75 40.05 ? ? ? ? ? ? 610 THR B C 1 ATOM 4672 O O . THR B 1 613 ? 30.132 -17.551 30.375 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 610 THR B O 1 ATOM 4673 C CB . THR B 1 613 ? 32.528 -18.986 32.040 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 610 THR B CB 1 ATOM 4674 O OG1 . THR B 1 613 ? 33.756 -18.849 32.764 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 610 THR B OG1 1 ATOM 4675 C CG2 . THR B 1 613 ? 32.834 -19.291 30.580 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 610 THR B CG2 1 ATOM 4676 N N . LEU B 1 614 ? 29.398 -18.368 32.353 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B N 1 ATOM 4677 C CA . LEU B 1 614 ? 27.983 -18.443 31.992 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B CA 1 ATOM 4678 C C . LEU B 1 614 ? 27.398 -17.067 31.623 0.70 38.17 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B C 1 ATOM 4679 O O . LEU B 1 614 ? 27.998 -16.030 31.932 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B O 1 ATOM 4680 C CB . LEU B 1 614 ? 27.187 -19.063 33.147 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B CB 1 ATOM 4681 C CG . LEU B 1 614 ? 27.292 -20.582 33.302 0.97 35.95 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B CG 1 ATOM 4682 C CD1 . LEU B 1 614 ? 26.589 -21.039 34.570 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B CD1 1 ATOM 4683 C CD2 . LEU B 1 614 ? 26.721 -21.295 32.081 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 611 LEU B CD2 1 ATOM 4684 N N . PRO B 1 615 ? 26.231 -17.051 30.949 0.75 37.34 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B N 1 ATOM 4685 C CA . PRO B 1 615 ? 25.601 -15.774 30.589 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B CA 1 ATOM 4686 C C . PRO B 1 615 ? 25.407 -14.849 31.789 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B C 1 ATOM 4687 O O . PRO B 1 615 ? 25.048 -15.324 32.872 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B O 1 ATOM 4688 C CB . PRO B 1 615 ? 24.239 -16.197 30.036 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B CB 1 ATOM 4689 C CG . PRO B 1 615 ? 24.439 -17.580 29.553 0.81 35.46 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B CG 1 ATOM 4690 C CD . PRO B 1 615 ? 25.441 -18.204 30.474 0.94 39.46 ? ? ? ? ? ? 612 PRO B CD 1 ATOM 4691 N N . SER B 1 616 ? 25.650 -13.557 31.596 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 613 SER B N 1 ATOM 4692 C CA . SER B 1 616 ? 25.306 -12.568 32.612 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 613 SER B CA 1 ATOM 4693 C C . SER B 1 616 ? 23.798 -12.544 32.856 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 613 SER B C 1 ATOM 4694 O O . SER B 1 616 ? 23.011 -13.161 32.123 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 613 SER B O 1 ATOM 4695 C CB . SER B 1 616 ? 25.779 -11.175 32.204 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 613 SER B CB 1 ATOM 4696 O OG . SER B 1 616 ? 24.915 -10.606 31.234 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 613 SER B OG 1 ATOM 4697 N N . LYS B 1 617 ? 23.407 -11.826 33.897 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B N 1 ATOM 4698 C CA . LYS B 1 617 ? 22.010 -11.681 34.261 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B CA 1 ATOM 4699 C C . LYS B 1 617 ? 21.189 -11.138 33.097 0.75 36.91 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B C 1 ATOM 4700 O O . LYS B 1 617 ? 20.176 -11.725 32.711 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B O 1 ATOM 4701 C CB . LYS B 1 617 ? 21.887 -10.753 35.465 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B CB 1 ATOM 4702 C CG . LYS B 1 617 ? 20.547 -10.761 36.140 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B CG 1 ATOM 4703 C CD . LYS B 1 617 ? 20.607 -9.917 37.408 0.71 36.86 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B CD 1 ATOM 4704 C CE . LYS B 1 617 ? 20.846 -8.452 37.086 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B CE 1 ATOM 4705 N NZ . LYS B 1 617 ? 21.167 -7.659 38.309 0.80 42.45 ? ? ? ? ? ? 614 LYS B NZ 1 ATOM 4706 N N . SER B 1 618 ? 21.636 -10.021 32.534 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 615 SER B N 1 ATOM 4707 C CA . SER B 1 618 ? 20.882 -9.357 31.479 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 615 SER B CA 1 ATOM 4708 C C . SER B 1 618 ? 20.854 -10.219 30.219 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 615 SER B C 1 ATOM 4709 O O . SER B 1 618 ? 19.826 -10.314 29.560 0.88 29.45 ? ? ? ? ? ? 615 SER B O 1 ATOM 4710 C CB . SER B 1 618 ? 21.465 -7.972 31.176 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 615 SER B CB 1 ATOM 4711 O OG . SER B 1 618 ? 22.817 -8.061 30.773 0.50 37.52 ? ? ? ? ? ? 615 SER B OG 1 ATOM 4712 N N . GLN B 1 619 ? 21.980 -10.856 29.900 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B N 1 ATOM 4713 C CA . GLN B 1 619 ? 22.055 -11.737 28.740 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B CA 1 ATOM 4714 C C . GLN B 1 619 ? 21.044 -12.875 28.873 0.94 30.90 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B C 1 ATOM 4715 O O . GLN B 1 619 ? 20.321 -13.200 27.924 0.92 30.50 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B O 1 ATOM 4716 C CB . GLN B 1 619 ? 23.478 -12.292 28.568 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B CB 1 ATOM 4717 C CG . GLN B 1 619 ? 24.491 -11.269 28.057 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B CG 1 ATOM 4718 C CD . GLN B 1 619 ? 25.924 -11.789 28.079 0.94 35.55 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B CD 1 ATOM 4719 O OE1 . GLN B 1 619 ? 26.233 -12.764 28.760 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B OE1 1 ATOM 4720 N NE2 . GLN B 1 619 ? 26.802 -11.135 27.326 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 616 GLN B NE2 1 ATOM 4721 N N . ALA B 1 620 ? 20.979 -13.463 30.061 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 617 ALA B N 1 ATOM 4722 C CA . ALA B 1 620 ? 20.055 -14.556 30.325 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 617 ALA B CA 1 ATOM 4723 C C . ALA B 1 620 ? 18.597 -14.089 30.309 0.65 33.07 ? ? ? ? ? ? 617 ALA B C 1 ATOM 4724 O O . ALA B 1 620 ? 17.729 -14.770 29.769 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 617 ALA B O 1 ATOM 4725 C CB . ALA B 1 620 ? 20.383 -15.208 31.657 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 617 ALA B CB 1 ATOM 4726 N N . ALA B 1 621 ? 18.325 -12.935 30.912 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 618 ALA B N 1 ATOM 4727 C CA . ALA B 1 621 ? 16.967 -12.396 30.912 0.76 30.18 ? ? ? ? ? ? 618 ALA B CA 1 ATOM 4728 C C . ALA B 1 621 ? 16.482 -12.180 29.477 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 618 ALA B C 1 ATOM 4729 O O . ALA B 1 621 ? 15.327 -12.466 29.152 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 618 ALA B O 1 ATOM 4730 C CB . ALA B 1 621 ? 16.899 -11.084 31.708 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 618 ALA B CB 1 ATOM 4731 N N . LYS B 1 622 ? 17.380 -11.694 28.623 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B N 1 ATOM 4732 C CA . LYS B 1 622 ? 17.047 -11.402 27.234 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B CA 1 ATOM 4733 C C . LYS B 1 622 ? 16.735 -12.661 26.435 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B C 1 ATOM 4734 O O . LYS B 1 622 ? 15.874 -12.637 25.552 0.91 29.53 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B O 1 ATOM 4735 C CB . LYS B 1 622 ? 18.178 -10.617 26.569 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B CB 1 ATOM 4736 C CG . LYS B 1 622 ? 18.197 -9.137 26.956 0.73 31.77 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B CG 1 ATOM 4737 C CD . LYS B 1 622 ? 19.327 -8.366 26.281 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 619 LYS B CD 1 ATOM 4738 N N . ALA B 1 623 ? 17.423 -13.758 26.746 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B N 1 ATOM 4739 C CA . ALA B 1 623 ? 17.164 -15.034 26.090 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CA 1 ATOM 4740 C C . ALA B 1 623 ? 15.789 -15.557 26.478 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B C 1 ATOM 4741 O O . ALA B 1 623 ? 15.049 -16.076 25.647 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B O 1 ATOM 4742 C CB . ALA B 1 623 ? 18.239 -16.058 26.450 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CB 1 ATOM 4743 N N . ILE B 1 624 ? 15.457 -15.438 27.757 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B N 1 ATOM 4744 C CA . ILE B 1 624 ? 14.147 -15.857 28.224 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B CA 1 ATOM 4745 C C . ILE B 1 624 ? 13.056 -15.009 27.553 0.88 27.45 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B C 1 ATOM 4746 O O . ILE B 1 624 ? 12.052 -15.536 27.077 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B O 1 ATOM 4747 C CB . ILE B 1 624 ? 14.062 -15.763 29.753 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B CB 1 ATOM 4748 C CG1 . ILE B 1 624 ? 15.012 -16.796 30.374 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B CG1 1 ATOM 4749 C CG2 . ILE B 1 624 ? 12.649 -15.985 30.228 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B CG2 1 ATOM 4750 C CD1 . ILE B 1 624 ? 15.081 -16.737 31.866 0.61 37.30 ? ? ? ? ? ? 621 ILE B CD1 1 ATOM 4751 N N . ALA B 1 625 ? 13.281 -13.701 27.489 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 622 ALA B N 1 ATOM 4752 C CA . ALA B 1 625 ? 12.345 -12.787 26.827 0.90 26.72 ? ? ? ? ? ? 622 ALA B CA 1 ATOM 4753 C C . ALA B 1 625 ? 12.097 -13.190 25.365 0.83 27.80 ? ? ? ? ? ? 622 ALA B C 1 ATOM 4754 O O . ALA B 1 625 ? 10.955 -13.209 24.894 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 622 ALA B O 1 ATOM 4755 C CB . ALA B 1 625 ? 12.869 -11.357 26.904 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 622 ALA B CB 1 ATOM 4756 N N . THR B 1 626 ? 13.173 -13.532 24.661 0.98 28.11 ? ? ? ? ? ? 623 THR B N 1 ATOM 4757 C CA . THR B 1 626 ? 13.080 -13.949 23.262 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 623 THR B CA 1 ATOM 4758 C C . THR B 1 626 ? 12.262 -15.212 23.113 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 623 THR B C 1 ATOM 4759 O O . THR B 1 626 ? 11.419 -15.315 22.221 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 623 THR B O 1 ATOM 4760 C CB . THR B 1 626 ? 14.470 -14.174 22.650 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 623 THR B CB 1 ATOM 4761 O OG1 . THR B 1 626 ? 15.214 -12.953 22.709 0.88 25.44 ? ? ? ? ? ? 623 THR B OG1 1 ATOM 4762 C CG2 . THR B 1 626 ? 14.349 -14.609 21.190 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 623 THR B CG2 1 ATOM 4763 N N . VAL B 1 627 ? 12.507 -16.170 24.003 0.86 27.20 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B N 1 ATOM 4764 C CA . VAL B 1 627 ? 11.807 -17.443 23.993 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B CA 1 ATOM 4765 C C . VAL B 1 627 ? 10.314 -17.234 24.249 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B C 1 ATOM 4766 O O . VAL B 1 627 ? 9.476 -17.880 23.607 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B O 1 ATOM 4767 C CB . VAL B 1 627 ? 12.427 -18.413 25.031 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B CB 1 ATOM 4768 C CG1 . VAL B 1 627 ? 11.511 -19.577 25.322 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B CG1 1 ATOM 4769 C CG2 . VAL B 1 627 ? 13.769 -18.914 24.517 0.80 30.00 ? ? ? ? ? ? 624 VAL B CG2 1 ATOM 4770 N N . TYR B 1 628 ? 9.983 -16.324 25.170 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B N 1 ATOM 4771 C CA . TYR B 1 628 ? 8.586 -15.973 25.438 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CA 1 ATOM 4772 C C . TYR B 1 628 ? 7.861 -15.539 24.158 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B C 1 ATOM 4773 O O . TYR B 1 628 ? 6.762 -16.010 23.855 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B O 1 ATOM 4774 C CB . TYR B 1 628 ? 8.485 -14.850 26.486 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CB 1 ATOM 4775 C CG . TYR B 1 628 ? 7.064 -14.359 26.666 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CG 1 ATOM 4776 C CD1 . TYR B 1 628 ? 6.126 -15.139 27.333 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CD1 1 ATOM 4777 C CD2 . TYR B 1 628 ? 6.646 -13.134 26.142 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CD2 1 ATOM 4778 C CE1 . TYR B 1 628 ? 4.812 -14.714 27.484 0.86 34.51 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CE1 1 ATOM 4779 C CE2 . TYR B 1 628 ? 5.325 -12.701 26.298 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CE2 1 ATOM 4780 C CZ . TYR B 1 628 ? 4.424 -13.496 26.968 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B CZ 1 ATOM 4781 O OH . TYR B 1 628 ? 3.122 -13.090 27.123 0.88 36.26 ? ? ? ? ? ? 625 TYR B OH 1 ATOM 4782 N N . ILE B 1 629 ? 8.498 -14.640 23.417 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B N 1 ATOM 4783 C CA . ILE B 1 629 ? 7.928 -14.094 22.192 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CA 1 ATOM 4784 C C . ILE B 1 629 ? 7.847 -15.140 21.081 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B C 1 ATOM 4785 O O . ILE B 1 629 ? 6.844 -15.223 20.373 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B O 1 ATOM 4786 C CB . ILE B 1 629 ? 8.750 -12.884 21.695 0.91 24.52 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CB 1 ATOM 4787 C CG1 . ILE B 1 629 ? 8.600 -11.702 22.660 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG1 1 ATOM 4788 C CG2 . ILE B 1 629 ? 8.346 -12.486 20.270 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG2 1 ATOM 4789 C CD1 . ILE B 1 629 ? 9.723 -10.694 22.551 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CD1 1 ATOM 4790 N N . LEU B 1 630 ? 8.889 -15.954 20.942 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B N 1 ATOM 4791 C CA . LEU B 1 630 ? 8.947 -16.921 19.845 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B CA 1 ATOM 4792 C C . LEU B 1 630 ? 8.068 -18.137 20.085 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B C 1 ATOM 4793 O O . LEU B 1 630 ? 7.798 -18.898 19.157 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B O 1 ATOM 4794 C CB . LEU B 1 630 ? 10.386 -17.389 19.600 0.88 27.47 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B CB 1 ATOM 4795 C CG . LEU B 1 630 ? 11.455 -16.378 19.168 0.93 32.49 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B CG 1 ATOM 4796 C CD1 . LEU B 1 630 ? 12.778 -17.088 18.937 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B CD1 1 ATOM 4797 C CD2 . LEU B 1 630 ? 11.034 -15.636 17.924 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 627 LEU B CD2 1 ATOM 4798 N N . THR B 1 631 ? 7.648 -18.357 21.327 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 628 THR B N 1 ATOM 4799 C CA . THR B 1 631 ? 6.825 -19.535 21.615 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CA 1 ATOM 4800 C C . THR B 1 631 ? 5.365 -19.198 21.959 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 628 THR B C 1 ATOM 4801 O O . THR B 1 631 ? 4.621 -20.052 22.429 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 628 THR B O 1 ATOM 4802 C CB . THR B 1 631 ? 7.410 -20.358 22.776 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CB 1 ATOM 4803 O OG1 . THR B 1 631 ? 7.496 -19.547 23.948 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 628 THR B OG1 1 ATOM 4804 C CG2 . THR B 1 631 ? 8.801 -20.881 22.425 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CG2 1 ATOM 4805 N N . LYS B 1 632 ? 4.957 -17.961 21.723 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B N 1 ATOM 4806 C CA . LYS B 1 632 ? 3.592 -17.528 22.059 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B CA 1 ATOM 4807 C C . LYS B 1 632 ? 2.600 -17.925 20.971 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B C 1 ATOM 4808 O O . LYS B 1 632 ? 2.661 -17.411 19.853 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B O 1 ATOM 4809 C CB . LYS B 1 632 ? 3.549 -16.004 22.264 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B CB 1 ATOM 4810 C CG . LYS B 1 632 ? 2.149 -15.431 22.491 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B CG 1 ATOM 4811 C CD . LYS B 1 632 ? 1.653 -15.688 23.903 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B CD 1 ATOM 4812 C CE . LYS B 1 632 ? 0.124 -15.646 23.978 0.55 32.51 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B CE 1 ATOM 4813 N NZ . LYS B 1 632 ? -0.497 -14.651 23.041 0.79 34.92 ? ? ? ? ? ? 629 LYS B NZ 1 ATOM 4814 N N . PHE B 1 633 ? 1.700 -18.847 21.294 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B N 1 ATOM 4815 C CA . PHE B 1 633 ? 0.610 -19.208 20.389 0.96 25.28 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CA 1 ATOM 4816 C C . PHE B 1 633 ? -0.379 -18.066 20.279 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B C 1 ATOM 4817 O O . PHE B 1 633 ? -0.706 -17.438 21.272 0.96 23.42 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B O 1 ATOM 4818 C CB . PHE B 1 633 ? -0.144 -20.455 20.869 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CB 1 ATOM 4819 C CG . PHE B 1 633 ? 0.656 -21.726 20.805 0.79 28.86 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CG 1 ATOM 4820 C CD1 . PHE B 1 633 ? 0.997 -22.286 19.583 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CD1 1 ATOM 4821 C CD2 . PHE B 1 633 ? 1.033 -22.380 21.969 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CD2 1 ATOM 4822 C CE1 . PHE B 1 633 ? 1.715 -23.472 19.522 0.99 30.55 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CE1 1 ATOM 4823 C CE2 . PHE B 1 633 ? 1.749 -23.565 21.915 0.64 30.48 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CE2 1 ATOM 4824 C CZ . PHE B 1 633 ? 2.090 -24.112 20.688 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 630 PHE B CZ 1 ATOM 4825 N N . SER B 1 634 ? -0.863 -17.819 19.070 0.81 23.08 ? ? ? ? ? ? 631 SER B N 1 ATOM 4826 C CA A SER B 1 634 ? -1.859 -16.784 18.841 0.72 26.89 ? ? ? ? ? ? 631 SER B CA 1 ATOM 4827 C CA B SER B 1 634 ? -1.856 -16.783 18.842 0.28 26.91 ? ? ? ? ? ? 631 SER B CA 1 ATOM 4828 C C . SER B 1 634 ? -3.250 -17.275 19.208 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 631 SER B C 1 ATOM 4829 O O . SER B 1 634 ? -3.549 -18.465 19.114 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 631 SER B O 1 ATOM 4830 C CB A SER B 1 634 ? -1.846 -16.334 17.379 0.72 27.59 ? ? ? ? ? ? 631 SER B CB 1 ATOM 4831 C CB B SER B 1 634 ? -1.832 -16.324 17.383 0.28 27.59 ? ? ? ? ? ? 631 SER B CB 1 ATOM 4832 O OG A SER B 1 634 ? -2.750 -15.262 17.187 0.72 31.53 ? ? ? ? ? ? 631 SER B OG 1 ATOM 4833 O OG B SER B 1 634 ? -2.770 -15.286 17.165 0.28 31.32 ? ? ? ? ? ? 631 SER B OG 1 ATOM 4834 N N . GLU B 1 635 ? -4.098 -16.345 19.611 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B N 1 ATOM 4835 C CA . GLU B 1 635 ? -5.470 -16.659 19.945 0.95 27.19 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B CA 1 ATOM 4836 C C . GLU B 1 635 ? -6.222 -17.200 18.730 0.99 27.19 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B C 1 ATOM 4837 O O . GLU B 1 635 ? -7.183 -17.936 18.883 0.88 24.11 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B O 1 ATOM 4838 C CB . GLU B 1 635 ? -6.160 -15.416 20.511 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B CB 1 ATOM 4839 C CG . GLU B 1 635 ? -5.746 -15.066 21.949 0.58 29.58 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B CG 1 ATOM 4840 C CD . GLU B 1 635 ? -4.322 -14.530 22.096 0.21 31.10 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B CD 1 ATOM 4841 O OE1 . GLU B 1 635 ? -3.776 -13.929 21.143 0.64 28.75 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B OE1 1 ATOM 4842 O OE2 . GLU B 1 635 ? -3.747 -14.705 23.192 0.60 39.12 ? ? ? ? ? ? 632 GLU B OE2 1 ATOM 4843 N N . ASP B 1 636 ? -5.770 -16.857 17.522 0.93 25.77 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B N 1 ATOM 4844 C CA . ASP B 1 636 ? -6.439 -17.334 16.309 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B CA 1 ATOM 4845 C C . ASP B 1 636 ? -5.621 -18.423 15.594 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B C 1 ATOM 4846 O O . ASP B 1 636 ? -5.796 -18.667 14.405 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B O 1 ATOM 4847 C CB . ASP B 1 636 ? -6.717 -16.157 15.356 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B CB 1 ATOM 4848 C CG . ASP B 1 636 ? -5.476 -15.708 14.597 0.68 26.66 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B CG 1 ATOM 4849 O OD1 . ASP B 1 636 ? -4.360 -15.856 15.140 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B OD1 1 ATOM 4850 O OD2 . ASP B 1 636 ? -5.620 -15.200 13.456 0.93 25.79 ? ? ? ? ? ? 633 ASP B OD2 1 ATOM 4851 N N . GLU B 1 637 ? -4.713 -19.060 16.320 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B N 1 ATOM 4852 C CA . GLU B 1 637 ? -3.892 -20.118 15.741 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B CA 1 ATOM 4853 C C . GLU B 1 637 ? -4.752 -21.267 15.219 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B C 1 ATOM 4854 O O . GLU B 1 637 ? -5.701 -21.683 15.874 0.95 25.24 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B O 1 ATOM 4855 C CB . GLU B 1 637 ? -2.909 -20.661 16.774 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B CB 1 ATOM 4856 C CG . GLU B 1 637 ? -1.681 -21.303 16.167 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B CG 1 ATOM 4857 C CD . GLU B 1 637 ? -0.616 -20.277 15.860 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B CD 1 ATOM 4858 O OE1 . GLU B 1 637 ? -0.240 -19.532 16.806 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B OE1 1 ATOM 4859 O OE2 . GLU B 1 637 ? -0.173 -20.207 14.680 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 634 GLU B OE2 1 ATOM 4860 N N . ARG B 1 638 ? -4.426 -21.764 14.033 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B N 1 ATOM 4861 C CA . ARG B 1 638 ? -5.026 -22.997 13.527 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B CA 1 ATOM 4862 C C . ARG B 1 638 ? -4.006 -24.128 13.603 0.89 21.24 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B C 1 ATOM 4863 O O . ARG B 1 638 ? -2.903 -24.007 13.065 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B O 1 ATOM 4864 C CB . ARG B 1 638 ? -5.513 -22.813 12.093 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B CB 1 ATOM 4865 C CG . ARG B 1 638 ? -6.687 -21.859 11.978 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B CG 1 ATOM 4866 C CD . ARG B 1 638 ? -7.450 -22.081 10.684 0.37 30.65 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B CD 1 ATOM 4867 N NE . ARG B 1 638 ? -8.618 -21.215 10.612 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B NE 1 ATOM 4868 C CZ . ARG B 1 638 ? -8.552 -19.929 10.293 0.32 35.33 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B CZ 1 ATOM 4869 N NH1 . ARG B 1 638 ? -7.379 -19.383 10.005 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B NH1 1 ATOM 4870 N NH2 . ARG B 1 638 ? -9.650 -19.193 10.254 0.68 32.76 ? ? ? ? ? ? 635 ARG B NH2 1 ATOM 4871 N N . TYR B 1 639 ? -4.365 -25.216 14.278 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B N 1 ATOM 4872 C CA . TYR B 1 639 ? -3.424 -26.310 14.495 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CA 1 ATOM 4873 C C . TYR B 1 639 ? -3.564 -27.403 13.426 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B C 1 ATOM 4874 O O . TYR B 1 639 ? -4.426 -27.316 12.553 0.94 23.72 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B O 1 ATOM 4875 C CB . TYR B 1 639 ? -3.596 -26.856 15.914 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CB 1 ATOM 4876 C CG . TYR B 1 639 ? -3.265 -25.770 16.922 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CG 1 ATOM 4877 C CD1 . TYR B 1 639 ? -1.947 -25.446 17.195 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CD1 1 ATOM 4878 C CD2 . TYR B 1 639 ? -4.265 -25.027 17.547 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CD2 1 ATOM 4879 C CE1 . TYR B 1 639 ? -1.619 -24.443 18.089 0.92 25.83 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CE1 1 ATOM 4880 C CE2 . TYR B 1 639 ? -3.948 -24.016 18.448 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CE2 1 ATOM 4881 C CZ . TYR B 1 639 ? -2.617 -23.736 18.714 0.95 27.50 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B CZ 1 ATOM 4882 O OH . TYR B 1 639 ? -2.266 -22.737 19.588 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 636 TYR B OH 1 ATOM 4883 N N . LEU B 1 640 ? -2.691 -28.404 13.482 0.90 23.10 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B N 1 ATOM 4884 C CA . LEU B 1 640 ? -2.504 -29.338 12.369 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B CA 1 ATOM 4885 C C . LEU B 1 640 ? -3.790 -29.975 11.885 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B C 1 ATOM 4886 O O . LEU B 1 640 ? -4.499 -30.655 12.648 0.94 22.31 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B O 1 ATOM 4887 C CB . LEU B 1 640 ? -1.524 -30.446 12.755 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B CB 1 ATOM 4888 C CG . LEU B 1 640 ? -1.172 -31.416 11.625 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B CG 1 ATOM 4889 C CD1 . LEU B 1 640 ? -0.611 -30.662 10.399 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B CD1 1 ATOM 4890 C CD2 . LEU B 1 640 ? -0.148 -32.416 12.146 0.97 20.36 ? ? ? ? ? ? 637 LEU B CD2 1 ATOM 4891 N N . GLY B 1 641 ? -4.080 -29.758 10.607 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 638 GLY B N 1 ATOM 4892 C CA . GLY B 1 641 ? -5.238 -30.363 9.970 0.82 21.03 ? ? ? ? ? ? 638 GLY B CA 1 ATOM 4893 C C . GLY B 1 641 ? -6.528 -29.587 10.137 0.95 21.20 ? ? ? ? ? ? 638 GLY B C 1 ATOM 4894 O O . GLY B 1 641 ? -7.567 -29.990 9.611 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 638 GLY B O 1 ATOM 4895 N N . ASN B 1 642 ? -6.482 -28.493 10.893 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B N 1 ATOM 4896 C CA . ASN B 1 642 ? -7.639 -27.606 10.971 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B CA 1 ATOM 4897 C C . ASN B 1 642 ? -7.732 -26.846 9.649 0.95 20.30 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B C 1 ATOM 4898 O O . ASN B 1 642 ? -7.031 -25.864 9.432 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B O 1 ATOM 4899 C CB . ASN B 1 642 ? -7.531 -26.640 12.162 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B CB 1 ATOM 4900 C CG . ASN B 1 642 ? -8.706 -25.648 12.241 0.79 21.38 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B CG 1 ATOM 4901 O OD1 . ASN B 1 642 ? -9.499 -25.511 11.308 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B OD1 1 ATOM 4902 N ND2 . ASN B 1 642 ? -8.808 -24.950 13.367 0.68 21.47 ? ? ? ? ? ? 639 ASN B ND2 1 ATOM 4903 N N . TYR B 1 643 ? -8.618 -27.296 8.777 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B N 1 ATOM 4904 C CA . TYR B 1 643 ? -8.703 -26.725 7.452 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CA 1 ATOM 4905 C C . TYR B 1 643 ? -10.004 -25.950 7.281 0.87 20.63 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B C 1 ATOM 4906 O O . TYR B 1 643 ? -10.572 -25.887 6.191 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B O 1 ATOM 4907 C CB . TYR B 1 643 ? -8.573 -27.832 6.404 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CB 1 ATOM 4908 C CG . TYR B 1 643 ? -7.186 -28.428 6.322 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CG 1 ATOM 4909 C CD1 . TYR B 1 643 ? -6.062 -27.664 6.635 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CD1 1 ATOM 4910 C CD2 . TYR B 1 643 ? -6.994 -29.752 5.921 0.77 21.13 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CD2 1 ATOM 4911 C CE1 . TYR B 1 643 ? -4.790 -28.192 6.555 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CE1 1 ATOM 4912 C CE2 . TYR B 1 643 ? -5.708 -30.296 5.832 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CE2 1 ATOM 4913 C CZ . TYR B 1 643 ? -4.613 -29.509 6.154 0.90 19.64 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B CZ 1 ATOM 4914 O OH . TYR B 1 643 ? -3.335 -30.024 6.067 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 640 TYR B OH 1 ATOM 4915 N N . SER B 1 644 ? -10.468 -25.339 8.362 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 641 SER B N 1 ATOM 4916 C CA . SER B 1 644 ? -11.744 -24.626 8.318 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 641 SER B CA 1 ATOM 4917 C C . SER B 1 644 ? -11.668 -23.338 7.486 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 641 SER B C 1 ATOM 4918 O O . SER B 1 644 ? -12.692 -22.779 7.116 0.81 23.74 ? ? ? ? ? ? 641 SER B O 1 ATOM 4919 C CB . SER B 1 644 ? -12.216 -24.308 9.735 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 641 SER B CB 1 ATOM 4920 O OG . SER B 1 644 ? -11.308 -23.434 10.386 0.89 23.24 ? ? ? ? ? ? 641 SER B OG 1 ATOM 4921 N N . ALA B 1 645 ? -10.459 -22.868 7.186 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 642 ALA B N 1 ATOM 4922 C CA . ALA B 1 645 ? -10.316 -21.695 6.329 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 642 ALA B CA 1 ATOM 4923 C C . ALA B 1 645 ? -9.673 -22.040 4.991 0.87 23.41 ? ? ? ? ? ? 642 ALA B C 1 ATOM 4924 O O . ALA B 1 645 ? -8.904 -21.255 4.465 0.91 24.30 ? ? ? ? ? ? 642 ALA B O 1 ATOM 4925 C CB . ALA B 1 645 ? -9.497 -20.621 7.029 0.94 24.91 ? ? ? ? ? ? 642 ALA B CB 1 ATOM 4926 N N . THR B 1 646 ? -9.999 -23.203 4.436 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 643 THR B N 1 ATOM 4927 C CA . THR B 1 646 ? -9.433 -23.593 3.151 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 643 THR B CA 1 ATOM 4928 C C . THR B 1 646 ? -10.487 -23.550 2.053 0.86 24.45 ? ? ? ? ? ? 643 THR B C 1 ATOM 4929 O O . THR B 1 646 ? -11.679 -23.504 2.335 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 643 THR B O 1 ATOM 4930 C CB . THR B 1 646 ? -8.810 -25.000 3.214 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 643 THR B CB 1 ATOM 4931 O OG1 . THR B 1 646 ? -9.820 -25.955 3.564 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 643 THR B OG1 1 ATOM 4932 C CG2 . THR B 1 646 ? -7.697 -25.036 4.261 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 643 THR B CG2 1 ATOM 4933 N N . ALA B 1 647 ? -10.039 -23.586 0.800 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 644 ALA B N 1 ATOM 4934 C CA . ALA B 1 647 ? -10.908 -23.325 -0.335 0.80 21.44 ? ? ? ? ? ? 644 ALA B CA 1 ATOM 4935 C C . ALA B 1 647 ? -11.349 -24.607 -1.047 0.91 24.26 ? ? ? ? ? ? 644 ALA B C 1 ATOM 4936 O O . ALA B 1 647 ? -11.768 -24.559 -2.195 0.82 20.01 ? ? ? ? ? ? 644 ALA B O 1 ATOM 4937 C CB . ALA B 1 647 ? -10.201 -22.368 -1.335 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 644 ALA B CB 1 ATOM 4938 N N . TRP B 1 648 ? -11.262 -25.750 -0.375 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B N 1 ATOM 4939 C CA . TRP B 1 648 ? -11.633 -27.009 -1.018 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CA 1 ATOM 4940 C C . TRP B 1 648 ? -13.127 -27.074 -1.309 0.76 24.61 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B C 1 ATOM 4941 O O . TRP B 1 648 ? -13.935 -26.662 -0.483 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B O 1 ATOM 4942 C CB . TRP B 1 648 ? -11.238 -28.205 -0.149 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CB 1 ATOM 4943 C CG . TRP B 1 648 ? -9.777 -28.379 0.043 0.74 23.49 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CG 1 ATOM 4944 C CD1 . TRP B 1 648 ? -9.060 -28.109 1.167 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CD1 1 ATOM 4945 C CD2 . TRP B 1 648 ? -8.845 -28.880 -0.921 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CD2 1 ATOM 4946 N NE1 . TRP B 1 648 ? -7.735 -28.413 0.966 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B NE1 1 ATOM 4947 C CE2 . TRP B 1 648 ? -7.579 -28.894 -0.307 0.91 20.90 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CE2 1 ATOM 4948 C CE3 . TRP B 1 648 ? -8.963 -29.325 -2.244 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CE3 1 ATOM 4949 C CZ2 . TRP B 1 648 ? -6.429 -29.341 -0.970 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CZ2 1 ATOM 4950 C CZ3 . TRP B 1 648 ? -7.821 -29.766 -2.903 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CZ3 1 ATOM 4951 C CH2 . TRP B 1 648 ? -6.575 -29.775 -2.261 0.84 19.71 ? ? ? ? ? ? 645 TRP B CH2 1 ATOM 4952 N N . GLU B 1 649 ? -13.483 -27.597 -2.481 0.85 24.16 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B N 1 ATOM 4953 C CA . GLU B 1 649 ? -14.881 -27.881 -2.825 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B CA 1 ATOM 4954 C C . GLU B 1 649 ? -15.088 -29.351 -3.224 0.90 25.43 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B C 1 ATOM 4955 O O . GLU B 1 649 ? -16.166 -29.902 -3.032 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B O 1 ATOM 4956 C CB . GLU B 1 649 ? -15.350 -26.989 -3.978 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B CB 1 ATOM 4957 C CG . GLU B 1 649 ? -15.345 -25.510 -3.676 0.40 26.32 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B CG 1 ATOM 4958 C CD . GLU B 1 649 ? -16.713 -25.004 -3.277 0.96 29.12 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B CD 1 ATOM 4959 O OE1 . GLU B 1 649 ? -17.706 -25.722 -3.517 0.60 28.12 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B OE1 1 ATOM 4960 O OE2 . GLU B 1 649 ? -16.791 -23.893 -2.724 0.61 28.99 ? ? ? ? ? ? 646 GLU B OE2 1 ATOM 4961 N N . ASP B 1 650 ? -14.063 -29.966 -3.810 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B N 1 ATOM 4962 C CA . ASP B 1 650 ? -14.169 -31.349 -4.295 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B CA 1 ATOM 4963 C C . ASP B 1 650 ? -14.546 -32.317 -3.169 0.91 21.92 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B C 1 ATOM 4964 O O . ASP B 1 650 ? -13.865 -32.388 -2.148 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B O 1 ATOM 4965 C CB . ASP B 1 650 ? -12.849 -31.790 -4.949 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B CB 1 ATOM 4966 C CG . ASP B 1 650 ? -12.929 -33.176 -5.555 0.63 24.36 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B CG 1 ATOM 4967 O OD1 . ASP B 1 650 ? -12.774 -34.163 -4.806 0.55 25.79 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B OD1 1 ATOM 4968 O OD2 . ASP B 1 650 ? -13.138 -33.281 -6.783 0.60 28.13 ? ? ? ? ? ? 647 ASP B OD2 1 ATOM 4969 N N . LYS B 1 651 ? -15.623 -33.074 -3.374 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B N 1 ATOM 4970 C CA . LYS B 1 651 ? -16.112 -34.007 -2.354 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B CA 1 ATOM 4971 C C . LYS B 1 651 ? -15.076 -35.048 -1.934 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B C 1 ATOM 4972 O O . LYS B 1 651 ? -14.977 -35.384 -0.752 0.91 23.06 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B O 1 ATOM 4973 C CB . LYS B 1 651 ? -17.381 -34.709 -2.848 0.86 31.31 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B CB 1 ATOM 4974 C CG . LYS B 1 651 ? -18.601 -33.792 -2.905 0.78 31.47 ? ? ? ? ? ? 648 LYS B CG 1 ATOM 4975 N N . ASP B 1 652 ? -14.306 -35.564 -2.893 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B N 1 ATOM 4976 C CA . ASP B 1 652 ? -13.267 -36.552 -2.582 0.85 23.55 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CA 1 ATOM 4977 C C . ASP B 1 652 ? -12.152 -35.944 -1.727 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B C 1 ATOM 4978 O O . ASP B 1 652 ? -11.613 -36.604 -0.836 0.84 23.39 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B O 1 ATOM 4979 C CB . ASP B 1 652 ? -12.674 -37.144 -3.867 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CB 1 ATOM 4980 C CG . ASP B 1 652 ? -13.689 -37.951 -4.655 0.64 26.74 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CG 1 ATOM 4981 O OD1 . ASP B 1 652 ? -14.517 -38.628 -4.019 0.65 22.20 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD1 1 ATOM 4982 O OD2 . ASP B 1 652 ? -13.670 -37.896 -5.900 0.84 30.45 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD2 1 ATOM 4983 N N . ALA B 1 653 ? -11.808 -34.689 -2.007 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 650 ALA B N 1 ATOM 4984 C CA . ALA B 1 653 ? -10.813 -33.964 -1.217 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 650 ALA B CA 1 ATOM 4985 C C . ALA B 1 653 ? -11.314 -33.770 0.210 0.86 22.59 ? ? ? ? ? ? 650 ALA B C 1 ATOM 4986 O O . ALA B 1 653 ? -10.560 -33.951 1.174 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 650 ALA B O 1 ATOM 4987 C CB . ALA B 1 653 ? -10.489 -32.593 -1.868 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 650 ALA B CB 1 ATOM 4988 N N . LEU B 1 654 ? -12.584 -33.386 0.336 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B N 1 ATOM 4989 C CA . LEU B 1 654 ? -13.205 -33.239 1.656 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B CA 1 ATOM 4990 C C . LEU B 1 654 ? -13.192 -34.575 2.414 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B C 1 ATOM 4991 O O . LEU B 1 654 ? -12.948 -34.594 3.617 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B O 1 ATOM 4992 C CB . LEU B 1 654 ? -14.639 -32.701 1.543 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B CB 1 ATOM 4993 C CG . LEU B 1 654 ? -14.863 -31.302 0.937 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B CG 1 ATOM 4994 C CD1 . LEU B 1 654 ? -16.336 -30.929 0.971 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B CD1 1 ATOM 4995 C CD2 . LEU B 1 654 ? -14.034 -30.224 1.625 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 651 LEU B CD2 1 ATOM 4996 N N . ASP B 1 655 ? -13.420 -35.690 1.712 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B N 1 ATOM 4997 C CA . ASP B 1 655 ? -13.326 -37.020 2.341 0.95 24.00 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B CA 1 ATOM 4998 C C . ASP B 1 655 ? -11.902 -37.329 2.798 0.85 25.63 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B C 1 ATOM 4999 O O . ASP B 1 655 ? -11.686 -37.875 3.882 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B O 1 ATOM 5000 C CB . ASP B 1 655 ? -13.791 -38.131 1.383 0.89 24.64 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B CB 1 ATOM 5001 C CG . ASP B 1 655 ? -15.307 -38.254 1.294 0.69 29.04 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B CG 1 ATOM 5002 O OD1 . ASP B 1 655 ? -16.008 -37.879 2.253 0.73 32.41 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B OD1 1 ATOM 5003 O OD2 . ASP B 1 655 ? -15.796 -38.751 0.258 0.52 26.39 ? ? ? ? ? ? 652 ASP B OD2 1 ATOM 5004 N N . ALA B 1 656 ? -10.933 -37.007 1.949 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 653 ALA B N 1 ATOM 5005 C CA . ALA B 1 656 ? -9.527 -37.183 2.293 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 653 ALA B CA 1 ATOM 5006 C C . ALA B 1 656 ? -9.175 -36.402 3.556 0.92 22.31 ? ? ? ? ? ? 653 ALA B C 1 ATOM 5007 O O . ALA B 1 656 ? -8.466 -36.889 4.428 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 653 ALA B O 1 ATOM 5008 C CB . ALA B 1 656 ? -8.636 -36.737 1.134 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 653 ALA B CB 1 ATOM 5009 N N . ILE B 1 657 ? -9.677 -35.180 3.643 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B N 1 ATOM 5010 C CA . ILE B 1 657 ? -9.422 -34.358 4.812 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B CA 1 ATOM 5011 C C . ILE B 1 657 ? -10.021 -35.015 6.055 0.99 18.49 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B C 1 ATOM 5012 O O . ILE B 1 657 ? -9.371 -35.079 7.105 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B O 1 ATOM 5013 C CB . ILE B 1 657 ? -9.988 -32.928 4.614 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B CB 1 ATOM 5014 C CG1 . ILE B 1 657 ? -9.114 -32.166 3.608 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B CG1 1 ATOM 5015 C CG2 . ILE B 1 657 ? -10.043 -32.176 5.941 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B CG2 1 ATOM 5016 C CD1 . ILE B 1 657 ? -9.709 -30.834 3.161 0.86 23.16 ? ? ? ? ? ? 654 ILE B CD1 1 ATOM 5017 N N . ASN B 1 658 ? -11.246 -35.529 5.933 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B N 1 ATOM 5018 C CA . ASN B 1 658 ? -11.887 -36.222 7.061 0.93 22.20 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B CA 1 ATOM 5019 C C . ASN B 1 658 ? -11.003 -37.316 7.641 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B C 1 ATOM 5020 O O . ASN B 1 658 ? -10.859 -37.432 8.871 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B O 1 ATOM 5021 C CB . ASN B 1 658 ? -13.245 -36.811 6.634 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B CB 1 ATOM 5022 C CG . ASN B 1 658 ? -14.283 -35.735 6.388 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B CG 1 ATOM 5023 O OD1 . ASN B 1 658 ? -14.116 -34.611 6.851 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B OD1 1 ATOM 5024 N ND2 . ASN B 1 658 ? -15.346 -36.064 5.654 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 655 ASN B ND2 1 ATOM 5025 N N . ARG B 1 659 ? -10.394 -38.100 6.749 0.97 20.98 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B N 1 ATOM 5026 C CA . ARG B 1 659 ? -9.611 -39.272 7.150 0.92 21.22 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B CA 1 ATOM 5027 C C . ARG B 1 659 ? -8.340 -38.818 7.818 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B C 1 ATOM 5028 O O . ARG B 1 659 ? -7.872 -39.414 8.789 0.87 24.76 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B O 1 ATOM 5029 C CB . ARG B 1 659 ? -9.285 -40.164 5.941 0.94 22.45 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B CB 1 ATOM 5030 C CG . ARG B 1 659 ? -10.488 -40.911 5.353 0.95 27.86 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B CG 1 ATOM 5031 C CD . ARG B 1 659 ? -10.038 -41.958 4.308 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B CD 1 ATOM 5032 N NE . ARG B 1 659 ? -9.552 -41.356 3.065 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B NE 1 ATOM 5033 C CZ . ARG B 1 659 ? -10.337 -41.010 2.043 0.67 22.39 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B CZ 1 ATOM 5034 N NH1 . ARG B 1 659 ? -11.646 -41.200 2.117 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B NH1 1 ATOM 5035 N NH2 . ARG B 1 659 ? -9.817 -40.479 0.940 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 656 ARG B NH2 1 ATOM 5036 N N . PHE B 1 660 ? -7.777 -37.752 7.274 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B N 1 ATOM 5037 C CA . PHE B 1 660 ? -6.561 -37.171 7.816 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CA 1 ATOM 5038 C C . PHE B 1 660 ? -6.844 -36.686 9.243 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B C 1 ATOM 5039 O O . PHE B 1 660 ? -6.092 -36.964 10.182 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B O 1 ATOM 5040 C CB . PHE B 1 660 ? -6.087 -36.033 6.898 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CB 1 ATOM 5041 C CG . PHE B 1 660 ? -4.846 -35.337 7.366 0.82 23.42 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CG 1 ATOM 5042 C CD1 . PHE B 1 660 ? -3.769 -36.057 7.869 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CD1 1 ATOM 5043 C CD2 . PHE B 1 660 ? -4.747 -33.952 7.274 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CD2 1 ATOM 5044 C CE1 . PHE B 1 660 ? -2.615 -35.407 8.290 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CE1 1 ATOM 5045 C CE2 . PHE B 1 660 ? -3.596 -33.288 7.696 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CE2 1 ATOM 5046 C CZ . PHE B 1 660 ? -2.529 -34.016 8.205 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 657 PHE B CZ 1 ATOM 5047 N N . GLN B 1 661 ? -7.950 -35.972 9.399 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B N 1 ATOM 5048 C CA . GLN B 1 661 ? -8.322 -35.435 10.701 0.96 23.67 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B CA 1 ATOM 5049 C C . GLN B 1 661 ? -8.608 -36.563 11.697 0.94 25.06 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B C 1 ATOM 5050 O O . GLN B 1 661 ? -8.229 -36.483 12.864 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B O 1 ATOM 5051 C CB . GLN B 1 661 ? -9.536 -34.513 10.566 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B CB 1 ATOM 5052 C CG . GLN B 1 661 ? -9.177 -33.161 9.947 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B CG 1 ATOM 5053 C CD . GLN B 1 661 ? -10.392 -32.362 9.533 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B CD 1 ATOM 5054 O OE1 . GLN B 1 661 ? -11.501 -32.880 9.490 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B OE1 1 ATOM 5055 N NE2 . GLN B 1 661 ? -10.183 -31.086 9.224 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 658 GLN B NE2 1 ATOM 5056 N N . ASP B 1 662 ? -9.269 -37.613 11.234 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B N 1 ATOM 5057 C CA . ASP B 1 662 ? -9.541 -38.738 12.127 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B CA 1 ATOM 5058 C C . ASP B 1 662 ? -8.231 -39.427 12.500 0.78 26.46 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B C 1 ATOM 5059 O O . ASP B 1 662 ? -8.048 -39.822 13.653 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B O 1 ATOM 5060 C CB . ASP B 1 662 ? -10.519 -39.722 11.491 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B CB 1 ATOM 5061 C CG . ASP B 1 662 ? -11.905 -39.120 11.288 0.75 24.00 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B CG 1 ATOM 5062 O OD1 . ASP B 1 662 ? -12.207 -38.074 11.898 0.86 25.76 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B OD1 1 ATOM 5063 O OD2 . ASP B 1 662 ? -12.700 -39.698 10.524 0.58 24.87 ? ? ? ? ? ? 659 ASP B OD2 1 ATOM 5064 N N . LYS B 1 663 ? -7.304 -39.536 11.544 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B N 1 ATOM 5065 C CA . LYS B 1 663 ? -5.995 -40.137 11.836 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B CA 1 ATOM 5066 C C . LYS B 1 663 ? -5.217 -39.332 12.886 0.79 25.37 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B C 1 ATOM 5067 O O . LYS B 1 663 ? -4.662 -39.896 13.829 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B O 1 ATOM 5068 C CB . LYS B 1 663 ? -5.152 -40.270 10.562 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B CB 1 ATOM 5069 C CG . LYS B 1 663 ? -4.620 -41.674 10.314 0.41 34.12 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B CG 1 ATOM 5070 C CD . LYS B 1 663 ? -3.767 -42.159 11.474 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 660 LYS B CD 1 ATOM 5071 N N . LEU B 1 664 ? -5.171 -38.014 12.718 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B N 1 ATOM 5072 C CA . LEU B 1 664 ? -4.498 -37.142 13.688 0.79 25.11 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B CA 1 ATOM 5073 C C . LEU B 1 664 ? -5.063 -37.273 15.110 0.94 23.93 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B C 1 ATOM 5074 O O . LEU B 1 664 ? -4.336 -37.217 16.111 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B O 1 ATOM 5075 C CB . LEU B 1 664 ? -4.604 -35.688 13.234 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B CB 1 ATOM 5076 C CG . LEU B 1 664 ? -3.769 -35.346 11.998 0.77 20.08 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B CG 1 ATOM 5077 C CD1 . LEU B 1 664 ? -3.959 -33.863 11.615 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B CD1 1 ATOM 5078 C CD2 . LEU B 1 664 ? -2.303 -35.665 12.277 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 661 LEU B CD2 1 ATOM 5079 N N . GLU B 1 665 ? -6.372 -37.428 15.195 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B N 1 ATOM 5080 C CA . GLU B 1 665 ? -7.022 -37.565 16.495 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B CA 1 ATOM 5081 C C . GLU B 1 665 ? -6.567 -38.845 17.183 0.68 30.91 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B C 1 ATOM 5082 O O . GLU B 1 665 ? -6.354 -38.872 18.396 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B O 1 ATOM 5083 C CB . GLU B 1 665 ? -8.533 -37.557 16.333 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B CB 1 ATOM 5084 C CG . GLU B 1 665 ? -9.290 -37.597 17.631 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B CG 1 ATOM 5085 C CD . GLU B 1 665 ? -10.773 -37.505 17.406 0.99 47.65 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B CD 1 ATOM 5086 O OE1 . GLU B 1 665 ? -11.395 -38.554 17.143 0.75 52.83 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B OE1 1 ATOM 5087 O OE2 . GLU B 1 665 ? -11.311 -36.379 17.471 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 662 GLU B OE2 1 ATOM 5088 N N . ASP B 1 666 ? -6.409 -39.910 16.402 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B N 1 ATOM 5089 C CA A ASP B 1 666 ? -5.930 -41.174 16.943 0.55 31.12 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CA 1 ATOM 5090 C CA B ASP B 1 666 ? -5.941 -41.173 16.957 0.45 31.13 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CA 1 ATOM 5091 C C . ASP B 1 666 ? -4.498 -41.036 17.434 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B C 1 ATOM 5092 O O . ASP B 1 666 ? -4.130 -41.556 18.479 0.86 30.90 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B O 1 ATOM 5093 C CB A ASP B 1 666 ? -6.013 -42.285 15.899 0.55 32.43 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CB 1 ATOM 5094 C CB B ASP B 1 666 ? -6.071 -42.303 15.930 0.45 32.44 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CB 1 ATOM 5095 C CG A ASP B 1 666 ? -5.857 -43.659 16.513 0.55 36.50 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CG 1 ATOM 5096 C CG B ASP B 1 666 ? -7.499 -42.828 15.813 0.45 35.74 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B CG 1 ATOM 5097 O OD1 A ASP B 1 666 ? -6.664 -43.993 17.408 0.55 37.09 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B OD1 1 ATOM 5098 O OD1 B ASP B 1 666 ? -8.294 -42.617 16.758 0.45 41.61 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B OD1 1 ATOM 5099 O OD2 A ASP B 1 666 ? -4.920 -44.386 16.124 0.55 39.49 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B OD2 1 ATOM 5100 O OD2 B ASP B 1 666 ? -7.825 -43.454 14.781 0.45 34.72 ? ? ? ? ? ? 663 ASP B OD2 1 ATOM 5101 N N . ILE B 1 667 ? -3.687 -40.318 16.668 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B N 1 ATOM 5102 C CA . ILE B 1 667 ? -2.302 -40.106 17.041 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B CA 1 ATOM 5103 C C . ILE B 1 667 ? -2.231 -39.321 18.352 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B C 1 ATOM 5104 O O . ILE B 1 667 ? -1.407 -39.620 19.214 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B O 1 ATOM 5105 C CB . ILE B 1 667 ? -1.539 -39.387 15.910 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B CB 1 ATOM 5106 C CG1 . ILE B 1 667 ? -1.346 -40.350 14.727 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B CG1 1 ATOM 5107 C CG2 . ILE B 1 667 ? -0.201 -38.846 16.402 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B CG2 1 ATOM 5108 C CD1 . ILE B 1 667 ? -0.784 -39.708 13.450 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 664 ILE B CD1 1 ATOM 5109 N N . SER B 1 668 ? -3.120 -38.343 18.519 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 665 SER B N 1 ATOM 5110 C CA . SER B 1 668 ? -3.096 -37.502 19.713 0.94 26.49 ? ? ? ? ? ? 665 SER B CA 1 ATOM 5111 C C . SER B 1 668 ? -3.408 -38.315 20.971 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 665 SER B C 1 ATOM 5112 O O . SER B 1 668 ? -2.708 -38.200 21.974 0.96 30.46 ? ? ? ? ? ? 665 SER B O 1 ATOM 5113 C CB . SER B 1 668 ? -4.084 -36.332 19.576 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 665 SER B CB 1 ATOM 5114 O OG . SER B 1 668 ? -5.384 -36.802 19.269 0.22 30.64 ? ? ? ? ? ? 665 SER B OG 1 ATOM 5115 N N . LYS B 1 669 ? -4.449 -39.140 20.900 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B N 1 ATOM 5116 C CA . LYS B 1 669 ? -4.808 -40.040 21.997 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B CA 1 ATOM 5117 C C . LYS B 1 669 ? -3.638 -40.942 22.376 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B C 1 ATOM 5118 O O . LYS B 1 669 ? -3.337 -41.116 23.551 0.82 31.60 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B O 1 ATOM 5119 C CB . LYS B 1 669 ? -6.024 -40.893 21.625 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B CB 1 ATOM 5120 C CG . LYS B 1 669 ? -7.337 -40.128 21.549 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 666 LYS B CG 1 ATOM 5121 N N . LYS B 1 670 ? -2.974 -41.510 21.375 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B N 1 ATOM 5122 C CA . LYS B 1 670 ? -1.847 -42.405 21.626 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B CA 1 ATOM 5123 C C . LYS B 1 670 ? -0.670 -41.670 22.272 0.92 31.42 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B C 1 ATOM 5124 O O . LYS B 1 670 ? -0.018 -42.195 23.167 0.81 33.14 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B O 1 ATOM 5125 C CB . LYS B 1 670 ? -1.405 -43.081 20.325 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B CB 1 ATOM 5126 C CG . LYS B 1 670 ? -2.396 -44.121 19.814 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B CG 1 ATOM 5127 C CD . LYS B 1 670 ? -2.066 -44.547 18.390 1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B CD 1 ATOM 5128 C CE . LYS B 1 670 ? -2.623 -45.930 18.073 1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B CE 1 ATOM 5129 N NZ . LYS B 1 670 ? -4.012 -46.104 18.580 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 667 LYS B NZ 1 ATOM 5130 N N . ILE B 1 671 ? -0.397 -40.451 21.820 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B N 1 ATOM 5131 C CA . ILE B 1 671 ? 0.655 -39.651 22.433 0.96 28.96 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B CA 1 ATOM 5132 C C . ILE B 1 671 ? 0.305 -39.328 23.895 0.88 31.65 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B C 1 ATOM 5133 O O . ILE B 1 671 ? 1.157 -39.423 24.776 0.94 32.37 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B O 1 ATOM 5134 C CB . ILE B 1 671 ? 0.901 -38.337 21.655 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B CB 1 ATOM 5135 C CG1 . ILE B 1 671 ? 1.570 -38.625 20.305 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B CG1 1 ATOM 5136 C CG2 . ILE B 1 671 ? 1.758 -37.376 22.481 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B CG2 1 ATOM 5137 C CD1 . ILE B 1 671 ? 1.731 -37.381 19.425 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 668 ILE B CD1 1 ATOM 5138 N N . LYS B 1 672 ? -0.946 -38.951 24.147 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B N 1 ATOM 5139 C CA . LYS B 1 672 ? -1.381 -38.623 25.510 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B CA 1 ATOM 5140 C C . LYS B 1 672 ? -1.340 -39.847 26.443 0.91 31.65 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B C 1 ATOM 5141 O O . LYS B 1 672 ? -0.977 -39.723 27.608 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B O 1 ATOM 5142 C CB . LYS B 1 672 ? -2.786 -38.024 25.492 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B CB 1 ATOM 5143 C CG . LYS B 1 672 ? -2.860 -36.618 24.887 0.88 30.35 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B CG 1 ATOM 5144 C CD . LYS B 1 672 ? -4.306 -36.176 24.697 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B CD 1 ATOM 5145 C CE . LYS B 1 672 ? -4.386 -34.788 24.111 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B CE 1 ATOM 5146 N NZ . LYS B 1 672 ? -5.800 -34.375 23.864 0.80 39.73 ? ? ? ? ? ? 669 LYS B NZ 1 ATOM 5147 N N . GLN B 1 673 ? -1.708 -41.019 25.931 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B N 1 ATOM 5148 C CA . GLN B 1 673 ? -1.608 -42.260 26.709 0.91 33.38 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B CA 1 ATOM 5149 C C . GLN B 1 673 ? -0.145 -42.586 27.016 0.88 36.85 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B C 1 ATOM 5150 O O . GLN B 1 673 ? 0.205 -42.910 28.150 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B O 1 ATOM 5151 C CB . GLN B 1 673 ? -2.261 -43.426 25.963 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B CB 1 ATOM 5152 C CG . GLN B 1 673 ? -3.766 -43.306 25.807 0.86 37.55 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B CG 1 ATOM 5153 C CD . GLN B 1 673 ? -4.337 -44.309 24.816 0.57 39.64 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B CD 1 ATOM 5154 O OE1 . GLN B 1 673 ? -3.686 -44.675 23.841 0.56 36.18 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B OE1 1 ATOM 5155 N NE2 . GLN B 1 673 ? -5.563 -44.753 25.063 0.52 40.43 ? ? ? ? ? ? 670 GLN B NE2 1 ATOM 5156 N N . ARG B 1 674 ? 0.697 -42.495 25.991 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B N 1 ATOM 5157 C CA . ARG B 1 674 ? 2.142 -42.642 26.133 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B CA 1 ATOM 5158 C C . ARG B 1 674 ? 2.673 -41.733 27.233 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B C 1 ATOM 5159 O O . ARG B 1 674 ? 3.422 -42.169 28.105 0.87 38.87 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B O 1 ATOM 5160 C CB . ARG B 1 674 ? 2.835 -42.323 24.807 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B CB 1 ATOM 5161 C CG . ARG B 1 674 ? 4.262 -42.857 24.646 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B CG 1 ATOM 5162 C CD . ARG B 1 674 ? 5.365 -41.880 25.092 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B CD 1 ATOM 5163 N NE . ARG B 1 674 ? 5.097 -40.476 24.764 0.84 34.97 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B NE 1 ATOM 5164 C CZ . ARG B 1 674 ? 5.261 -39.932 23.560 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B CZ 1 ATOM 5165 N NH1 . ARG B 1 674 ? 5.684 -40.670 22.540 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B NH1 1 ATOM 5166 N NH2 . ARG B 1 674 ? 4.990 -38.646 23.370 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 671 ARG B NH2 1 ATOM 5167 N N . ASN B 1 675 ? 2.269 -40.466 27.189 0.81 35.82 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B N 1 ATOM 5168 C CA . ASN B 1 675 ? 2.800 -39.450 28.093 0.96 35.13 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B CA 1 ATOM 5169 C C . ASN B 1 675 ? 2.449 -39.698 29.558 0.74 35.56 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B C 1 ATOM 5170 O O . ASN B 1 675 ? 3.179 -39.269 30.450 0.87 34.73 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B O 1 ATOM 5171 C CB . ASN B 1 675 ? 2.306 -38.058 27.683 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B CB 1 ATOM 5172 C CG . ASN B 1 675 ? 3.136 -37.449 26.568 0.65 31.92 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B CG 1 ATOM 5173 O OD1 . ASN B 1 675 ? 4.249 -37.902 26.288 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B OD1 1 ATOM 5174 N ND2 . ASN B 1 675 ? 2.608 -36.402 25.939 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 672 ASN B ND2 1 ATOM 5175 N N . GLU B 1 676 ? 1.331 -40.380 29.796 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B N 1 ATOM 5176 C CA . GLU B 1 676 ? 0.878 -40.696 31.154 0.69 41.71 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B CA 1 ATOM 5177 C C . GLU B 1 676 ? 1.877 -41.571 31.896 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B C 1 ATOM 5178 O O . GLU B 1 676 ? 1.942 -41.549 33.122 0.65 47.27 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B O 1 ATOM 5179 C CB . GLU B 1 676 ? -0.484 -41.399 31.123 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B CB 1 ATOM 5180 C CG . GLU B 1 676 ? -1.656 -40.484 30.856 0.82 42.79 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B CG 1 ATOM 5181 C CD . GLU B 1 676 ? -2.985 -41.209 30.946 0.55 44.66 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B CD 1 ATOM 5182 O OE1 . GLU B 1 676 ? -3.967 -40.598 31.420 0.59 49.44 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B OE1 1 ATOM 5183 O OE2 . GLU B 1 676 ? -3.050 -42.387 30.538 0.60 44.32 ? ? ? ? ? ? 673 GLU B OE2 1 ATOM 5184 N N . ASN B 1 677 ? 2.649 -42.346 31.140 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B N 1 ATOM 5185 C CA . ASN B 1 677 ? 3.634 -43.252 31.715 0.76 46.20 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B CA 1 ATOM 5186 C C . ASN B 1 677 ? 5.033 -42.652 31.764 0.89 44.86 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B C 1 ATOM 5187 O O . ASN B 1 677 ? 5.987 -43.339 32.118 0.63 37.77 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B O 1 ATOM 5188 C CB . ASN B 1 677 ? 3.673 -44.562 30.925 0.92 48.89 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B CB 1 ATOM 5189 C CG . ASN B 1 677 ? 2.333 -45.283 30.916 0.66 45.76 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B CG 1 ATOM 5190 O OD1 . ASN B 1 677 ? 1.586 -45.247 31.894 0.58 46.59 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B OD1 1 ATOM 5191 N ND2 . ASN B 1 677 ? 2.025 -45.941 29.805 0.94 50.03 ? ? ? ? ? ? 674 ASN B ND2 1 ATOM 5192 N N . LEU B 1 678 ? 5.159 -41.376 31.408 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B N 1 ATOM 5193 C CA . LEU B 1 678 ? 6.473 -40.749 31.320 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B CA 1 ATOM 5194 C C . LEU B 1 678 ? 6.760 -39.848 32.507 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B C 1 ATOM 5195 O O . LEU B 1 678 ? 5.864 -39.185 33.022 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B O 1 ATOM 5196 C CB . LEU B 1 678 ? 6.598 -39.932 30.032 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B CB 1 ATOM 5197 C CG . LEU B 1 678 ? 6.695 -40.656 28.691 0.74 39.04 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B CG 1 ATOM 5198 C CD1 . LEU B 1 678 ? 7.062 -39.664 27.602 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B CD1 1 ATOM 5199 C CD2 . LEU B 1 678 ? 7.716 -41.786 28.751 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 675 LEU B CD2 1 ATOM 5200 N N . GLU B 1 679 ? 8.016 -39.822 32.936 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B N 1 ATOM 5201 C CA . GLU B 1 679 ? 8.435 -38.904 33.987 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B CA 1 ATOM 5202 C C . GLU B 1 679 ? 8.312 -37.471 33.491 0.75 39.27 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B C 1 ATOM 5203 O O . GLU B 1 679 ? 7.827 -36.592 34.198 0.79 42.84 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B O 1 ATOM 5204 C CB . GLU B 1 679 ? 9.874 -39.181 34.418 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B CB 1 ATOM 5205 C CG . GLU B 1 679 ? 10.144 -40.596 34.896 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B CG 1 ATOM 5206 C CD . GLU B 1 679 ? 11.626 -40.837 35.136 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B CD 1 ATOM 5207 O OE1 . GLU B 1 679 ? 12.213 -40.122 35.982 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B OE1 1 ATOM 5208 O OE2 . GLU B 1 679 ? 12.205 -41.724 34.464 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 676 GLU B OE2 1 ATOM 5209 N N . VAL B 1 680 ? 8.771 -37.253 32.262 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B N 1 ATOM 5210 C CA . VAL B 1 680 ? 8.691 -35.951 31.615 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B CA 1 ATOM 5211 C C . VAL B 1 680 ? 8.012 -36.106 30.266 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B C 1 ATOM 5212 O O . VAL B 1 680 ? 8.648 -36.479 29.282 0.77 35.21 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B O 1 ATOM 5213 C CB . VAL B 1 680 ? 10.072 -35.331 31.437 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B CB 1 ATOM 5214 C CG1 . VAL B 1 680 ? 9.971 -33.969 30.748 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B CG1 1 ATOM 5215 C CG2 . VAL B 1 680 ? 10.760 -35.218 32.786 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 677 VAL B CG2 1 ATOM 5216 N N . PRO B 1 681 ? 6.699 -35.850 30.227 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B N 1 ATOM 5217 C CA . PRO B 1 681 ? 5.905 -35.989 29.009 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B CA 1 ATOM 5218 C C . PRO B 1 681 ? 6.472 -35.175 27.864 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B C 1 ATOM 5219 O O . PRO B 1 681 ? 7.023 -34.087 28.079 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B O 1 ATOM 5220 C CB . PRO B 1 681 ? 4.530 -35.456 29.426 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B CB 1 ATOM 5221 C CG . PRO B 1 681 ? 4.479 -35.713 30.886 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B CG 1 ATOM 5222 C CD . PRO B 1 681 ? 5.870 -35.455 31.376 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 678 PRO B CD 1 ATOM 5223 N N . TYR B 1 682 ? 6.352 -35.722 26.661 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B N 1 ATOM 5224 C CA . TYR B 1 682 ? 6.760 -35.036 25.445 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CA 1 ATOM 5225 C C . TYR B 1 682 ? 5.474 -34.574 24.750 0.90 26.41 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B C 1 ATOM 5226 O O . TYR B 1 682 ? 4.674 -35.398 24.303 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B O 1 ATOM 5227 C CB . TYR B 1 682 ? 7.601 -35.969 24.562 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CB 1 ATOM 5228 C CG . TYR B 1 682 ? 8.186 -35.321 23.329 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CG 1 ATOM 5229 C CD1 . TYR B 1 682 ? 9.314 -34.518 23.418 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CD1 1 ATOM 5230 C CD2 . TYR B 1 682 ? 7.621 -35.528 22.071 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CD2 1 ATOM 5231 C CE1 . TYR B 1 682 ? 9.857 -33.911 22.292 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CE1 1 ATOM 5232 C CE2 . TYR B 1 682 ? 8.170 -34.928 20.927 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CE2 1 ATOM 5233 C CZ . TYR B 1 682 ? 9.282 -34.120 21.052 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B CZ 1 ATOM 5234 O OH . TYR B 1 682 ? 9.833 -33.511 19.942 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 679 TYR B OH 1 ATOM 5235 N N . ILE B 1 683 ? 5.248 -33.263 24.709 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B N 1 ATOM 5236 C CA . ILE B 1 683 ? 3.963 -32.735 24.254 0.86 26.10 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B CA 1 ATOM 5237 C C . ILE B 1 683 ? 4.079 -31.878 22.991 0.70 26.95 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B C 1 ATOM 5238 O O . ILE B 1 683 ? 3.069 -31.434 22.448 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B O 1 ATOM 5239 C CB . ILE B 1 683 ? 3.282 -31.875 25.359 0.91 24.70 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B CB 1 ATOM 5240 C CG1 . ILE B 1 683 ? 4.005 -30.531 25.519 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B CG1 1 ATOM 5241 C CG2 . ILE B 1 683 ? 3.227 -32.636 26.697 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B CG2 1 ATOM 5242 C CD1 . ILE B 1 683 ? 3.314 -29.546 26.474 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 680 ILE B CD1 1 ATOM 5243 N N . TYR B 1 684 ? 5.300 -31.638 22.527 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B N 1 ATOM 5244 C CA . TYR B 1 684 ? 5.499 -30.685 21.430 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CA 1 ATOM 5245 C C . TYR B 1 684 ? 4.915 -31.152 20.106 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B C 1 ATOM 5246 O O . TYR B 1 684 ? 4.702 -30.342 19.209 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B O 1 ATOM 5247 C CB . TYR B 1 684 ? 6.984 -30.388 21.245 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CB 1 ATOM 5248 C CG . TYR B 1 684 ? 7.702 -30.105 22.539 0.84 27.13 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CG 1 ATOM 5249 C CD1 . TYR B 1 684 ? 7.169 -29.225 23.476 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CD1 1 ATOM 5250 C CD2 . TYR B 1 684 ? 8.909 -30.729 22.827 0.96 29.28 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CD2 1 ATOM 5251 C CE1 . TYR B 1 684 ? 7.831 -28.970 24.668 0.73 31.42 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CE1 1 ATOM 5252 C CE2 . TYR B 1 684 ? 9.576 -30.484 24.010 0.77 32.67 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CE2 1 ATOM 5253 C CZ . TYR B 1 684 ? 9.038 -29.602 24.925 0.81 32.93 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B CZ 1 ATOM 5254 O OH . TYR B 1 684 ? 9.711 -29.362 26.100 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 681 TYR B OH 1 ATOM 5255 N N . LEU B 1 685 ? 4.666 -32.449 19.964 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B N 1 ATOM 5256 C CA . LEU B 1 685 ? 4.147 -32.949 18.700 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B CA 1 ATOM 5257 C C . LEU B 1 685 ? 2.705 -33.452 18.818 0.93 22.37 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B C 1 ATOM 5258 O O . LEU B 1 685 ? 2.242 -34.240 17.997 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B O 1 ATOM 5259 C CB . LEU B 1 685 ? 5.075 -34.038 18.142 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B CB 1 ATOM 5260 C CG . LEU B 1 685 ? 6.353 -33.459 17.515 0.84 25.06 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B CG 1 ATOM 5261 C CD1 . LEU B 1 685 ? 7.267 -34.542 16.924 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B CD1 1 ATOM 5262 C CD2 . LEU B 1 685 ? 6.011 -32.410 16.446 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 682 LEU B CD2 1 ATOM 5263 N N . LEU B 1 686 ? 1.987 -32.988 19.837 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B N 1 ATOM 5264 C CA . LEU B 1 686 ? 0.549 -33.197 19.875 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CA 1 ATOM 5265 C C . LEU B 1 686 ? -0.049 -32.400 18.717 0.82 22.16 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B C 1 ATOM 5266 O O . LEU B 1 686 ? 0.284 -31.232 18.551 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B O 1 ATOM 5267 C CB . LEU B 1 686 ? -0.044 -32.746 21.212 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CB 1 ATOM 5268 C CG . LEU B 1 686 ? 0.154 -33.669 22.414 0.92 29.65 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CG 1 ATOM 5269 C CD1 . LEU B 1 686 ? -0.200 -32.940 23.704 0.73 27.95 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD1 1 ATOM 5270 C CD2 . LEU B 1 686 ? -0.723 -34.907 22.240 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD2 1 ATOM 5271 N N . PRO B 1 687 ? -0.906 -33.031 17.899 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B N 1 ATOM 5272 C CA . PRO B 1 687 ? -1.550 -32.291 16.802 0.95 25.09 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B CA 1 ATOM 5273 C C . PRO B 1 687 ? -2.211 -30.984 17.256 0.62 25.03 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B C 1 ATOM 5274 O O . PRO B 1 687 ? -2.159 -30.000 16.515 0.88 23.23 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B O 1 ATOM 5275 C CB . PRO B 1 687 ? -2.592 -33.282 16.286 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B CB 1 ATOM 5276 C CG . PRO B 1 687 ? -1.911 -34.640 16.501 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B CG 1 ATOM 5277 C CD . PRO B 1 687 ? -1.205 -34.479 17.844 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 684 PRO B CD 1 ATOM 5278 N N . GLU B 1 688 ? -2.781 -30.971 18.461 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B N 1 ATOM 5279 C CA . GLU B 1 688 ? -3.445 -29.770 19.015 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B CA 1 ATOM 5280 C C . GLU B 1 688 ? -2.467 -28.655 19.421 0.93 22.07 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B C 1 ATOM 5281 O O . GLU B 1 688 ? -2.892 -27.557 19.784 0.93 25.18 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B O 1 ATOM 5282 C CB . GLU B 1 688 ? -4.296 -30.153 20.238 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B CB 1 ATOM 5283 C CG . GLU B 1 688 ? -3.475 -30.306 21.518 0.89 25.16 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B CG 1 ATOM 5284 C CD . GLU B 1 688 ? -4.058 -31.299 22.510 0.42 32.58 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B CD 1 ATOM 5285 O OE1 . GLU B 1 688 ? -4.570 -32.349 22.071 0.78 37.06 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B OE1 1 ATOM 5286 O OE2 . GLU B 1 688 ? -3.985 -31.041 23.733 0.80 36.87 ? ? ? ? ? ? 685 GLU B OE2 1 ATOM 5287 N N . ARG B 1 689 ? -1.166 -28.944 19.388 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B N 1 ATOM 5288 C CA . ARG B 1 689 ? -0.138 -27.957 19.732 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B CA 1 ATOM 5289 C C . ARG B 1 689 ? 0.778 -27.649 18.552 0.91 23.09 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B C 1 ATOM 5290 O O . ARG B 1 689 ? 1.748 -26.880 18.676 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B O 1 ATOM 5291 C CB . ARG B 1 689 ? 0.705 -28.436 20.921 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B CB 1 ATOM 5292 C CG . ARG B 1 689 ? -0.109 -28.766 22.175 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B CG 1 ATOM 5293 C CD . ARG B 1 689 ? 0.804 -29.124 23.344 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B CD 1 ATOM 5294 N NE . ARG B 1 689 ? 1.607 -27.984 23.786 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B NE 1 ATOM 5295 C CZ . ARG B 1 689 ? 1.145 -27.024 24.579 0.82 27.61 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B CZ 1 ATOM 5296 N NH1 . ARG B 1 689 ? -0.111 -27.071 25.002 0.98 21.76 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B NH1 1 ATOM 5297 N NH2 . ARG B 1 689 ? 1.926 -26.016 24.938 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 686 ARG B NH2 1 ATOM 5298 N N . ILE B 1 690 ? 0.469 -28.255 17.413 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B N 1 ATOM 5299 C CA . ILE B 1 690 ? 1.220 -28.041 16.186 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B CA 1 ATOM 5300 C C . ILE B 1 690 ? 0.457 -27.105 15.254 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B C 1 ATOM 5301 O O . ILE B 1 690 ? -0.576 -27.491 14.715 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B O 1 ATOM 5302 C CB . ILE B 1 690 ? 1.474 -29.373 15.442 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B CB 1 ATOM 5303 C CG1 . ILE B 1 690 ? 2.275 -30.351 16.307 0.85 23.83 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B CG1 1 ATOM 5304 C CG2 . ILE B 1 690 ? 2.176 -29.136 14.114 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B CG2 1 ATOM 5305 C CD1 . ILE B 1 690 ? 2.415 -31.735 15.654 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 687 ILE B CD1 1 ATOM 5306 N N . PRO B 1 691 ? 0.958 -25.871 15.065 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B N 1 ATOM 5307 C CA . PRO B 1 691 ? 0.344 -24.953 14.094 0.82 21.44 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B CA 1 ATOM 5308 C C . PRO B 1 691 ? 0.475 -25.489 12.672 0.86 22.50 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B C 1 ATOM 5309 O O . PRO B 1 691 ? 1.484 -26.130 12.362 0.96 20.55 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B O 1 ATOM 5310 C CB . PRO B 1 691 ? 1.155 -23.646 14.259 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B CB 1 ATOM 5311 C CG . PRO B 1 691 ? 1.836 -23.768 15.605 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B CG 1 ATOM 5312 C CD . PRO B 1 691 ? 2.078 -25.249 15.795 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 688 PRO B CD 1 ATOM 5313 N N . ASN B 1 692 ? -0.520 -25.241 11.825 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B N 1 ATOM 5314 C CA . ASN B 1 692 ? -0.433 -25.655 10.424 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B CA 1 ATOM 5315 C C . ASN B 1 692 ? 0.853 -25.129 9.781 0.85 22.82 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B C 1 ATOM 5316 O O . ASN B 1 692 ? 1.427 -25.772 8.904 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B O 1 ATOM 5317 C CB . ASN B 1 692 ? -1.639 -25.150 9.621 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B CB 1 ATOM 5318 C CG . ASN B 1 692 ? -2.842 -26.077 9.683 0.96 22.86 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B CG 1 ATOM 5319 O OD1 . ASN B 1 692 ? -2.718 -27.297 9.786 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B OD1 1 ATOM 5320 N ND2 . ASN B 1 692 ? -4.028 -25.488 9.599 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 689 ASN B ND2 1 ATOM 5321 N N . GLY B 1 693 ? 1.299 -23.954 10.224 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 690 GLY B N 1 ATOM 5322 C CA . GLY B 1 693 ? 2.400 -23.267 9.576 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 690 GLY B CA 1 ATOM 5323 C C . GLY B 1 693 ? 3.526 -22.821 10.496 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 690 GLY B C 1 ATOM 5324 O O . GLY B 1 693 ? 3.547 -23.120 11.686 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 690 GLY B O 1 ATOM 5325 N N . THR B 1 694 ? 4.476 -22.102 9.914 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 691 THR B N 1 ATOM 5326 C CA . THR B 1 694 ? 5.600 -21.538 10.643 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 691 THR B CA 1 ATOM 5327 C C . THR B 1 694 ? 5.378 -20.042 10.727 0.91 24.30 ? ? ? ? ? ? 691 THR B C 1 ATOM 5328 O O . THR B 1 694 ? 5.658 -19.319 9.773 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 691 THR B O 1 ATOM 5329 C CB . THR B 1 694 ? 6.928 -21.881 9.938 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 691 THR B CB 1 ATOM 5330 O OG1 . THR B 1 694 ? 7.152 -23.293 10.035 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 691 THR B OG1 1 ATOM 5331 C CG2 . THR B 1 694 ? 8.105 -21.142 10.559 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 691 THR B CG2 1 ATOM 5332 N N . ALA B 1 695 ? 4.836 -19.578 11.853 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 692 ALA B N 1 ATOM 5333 C CA . ALA B 1 695 ? 4.287 -18.222 11.913 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 692 ALA B CA 1 ATOM 5334 C C . ALA B 1 695 ? 4.814 -17.403 13.080 0.85 24.11 ? ? ? ? ? ? 692 ALA B C 1 ATOM 5335 O O . ALA B 1 695 ? 4.377 -16.276 13.308 0.96 20.20 ? ? ? ? ? ? 692 ALA B O 1 ATOM 5336 C CB . ALA B 1 695 ? 2.759 -18.288 11.972 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 692 ALA B CB 1 ATOM 5337 N N . ILE B 1 696 ? 5.751 -17.967 13.825 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B N 1 ATOM 5338 C CA . ILE B 1 696 ? 6.318 -17.258 14.966 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B CA 1 ATOM 5339 C C . ILE B 1 696 ? 7.723 -17.802 15.201 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B C 1 ATOM 5340 O O . ILE B 1 696 ? 8.545 -17.244 15.938 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B O 1 ATOM 5341 C CB . ILE B 1 696 ? 5.422 -17.411 16.227 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B CB 1 ATOM 5342 C CG1 . ILE B 1 696 ? 5.860 -16.450 17.345 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B CG1 1 ATOM 5343 C CG2 . ILE B 1 696 ? 5.394 -18.864 16.726 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B CG2 1 ATOM 5344 C CD1 . ILE B 1 696 ? 5.986 -15.004 16.891 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B CD1 1 ATOM 5345 O OXT . ILE B 1 696 ? 8.054 -18.835 14.611 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 693 ILE B OXT 1 HETATM 5346 FE FE . FE2 Y 2 . ? 10.005 -20.155 14.722 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 701 FE2 B FE 1 HETATM 5347 CA CA . CA Z 3 . ? -12.028 -4.388 6.054 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 702 CA B CA 1 HETATM 5348 C C . ACT AA 4 . ? 21.154 -30.164 26.295 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 703 ACT B C 1 HETATM 5349 O O . ACT AA 4 . ? 21.196 -30.541 25.111 0.72 42.94 ? ? ? ? ? ? 703 ACT B O 1 HETATM 5350 O OXT . ACT AA 4 . ? 20.940 -31.058 27.142 0.98 40.04 ? ? ? ? ? ? 703 ACT B OXT 1 HETATM 5351 C CH3 . ACT AA 4 . ? 21.341 -28.728 26.672 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 703 ACT B CH3 1 HETATM 5352 C C . ACT BA 4 . ? -2.259 -23.955 23.095 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 704 ACT B C 1 HETATM 5353 O O . ACT BA 4 . ? -2.310 -23.073 22.215 0.47 34.86 ? ? ? ? ? ? 704 ACT B O 1 HETATM 5354 O OXT . ACT BA 4 . ? -2.519 -25.120 22.713 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 704 ACT B OXT 1 HETATM 5355 C CH3 . ACT BA 4 . ? -1.909 -23.627 24.519 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 704 ACT B CH3 1 HETATM 5356 C C . ACT CA 4 . ? 16.839 -8.486 34.212 0.75 33.03 ? ? ? ? ? ? 705 ACT B C 1 HETATM 5357 O O . ACT CA 4 . ? 15.820 -8.269 33.521 0.53 32.94 ? ? ? ? ? ? 705 ACT B O 1 HETATM 5358 O OXT . ACT CA 4 . ? 17.897 -7.925 33.849 0.80 38.87 ? ? ? ? ? ? 705 ACT B OXT 1 HETATM 5359 C CH3 . ACT CA 4 . ? 16.786 -9.357 35.424 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 705 ACT B CH3 1 HETATM 5360 C C . ACT DA 4 . ? 3.492 -6.039 12.987 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 706 ACT B C 1 HETATM 5361 O O . ACT DA 4 . ? 2.800 -7.059 12.787 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 706 ACT B O 1 HETATM 5362 O OXT . ACT DA 4 . ? 3.914 -5.888 14.153 0.61 44.98 ? ? ? ? ? ? 706 ACT B OXT 1 HETATM 5363 C CH3 . ACT DA 4 . ? 3.795 -5.053 11.899 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 706 ACT B CH3 1 HETATM 5364 C C1 . GOL EA 5 . ? 1.687 -41.300 -5.006 0.97 27.55 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B C1 1 HETATM 5365 O O1 . GOL EA 5 . ? 2.844 -41.876 -4.421 0.82 26.88 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B O1 1 HETATM 5366 C C2 . GOL EA 5 . ? 0.460 -42.047 -4.502 0.91 30.90 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B C2 1 HETATM 5367 O O2 . GOL EA 5 . ? 0.196 -41.645 -3.174 0.68 28.57 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B O2 1 HETATM 5368 C C3 . GOL EA 5 . ? -0.747 -41.750 -5.385 0.44 31.45 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B C3 1 HETATM 5369 O O3 . GOL EA 5 . ? -0.993 -40.362 -5.396 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 707 GOL B O3 1 HETATM 5370 C C1 . GOL FA 5 . ? 24.987 -27.450 8.373 0.59 39.48 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B C1 1 HETATM 5371 O O1 . GOL FA 5 . ? 24.160 -27.228 7.249 0.91 39.10 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B O1 1 HETATM 5372 C C2 . GOL FA 5 . ? 24.921 -28.908 8.804 0.62 39.88 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B C2 1 HETATM 5373 O O2 . GOL FA 5 . ? 23.826 -29.097 9.680 0.89 39.64 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B O2 1 HETATM 5374 C C3 . GOL FA 5 . ? 26.237 -29.294 9.483 0.62 40.29 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B C3 1 HETATM 5375 O O3 . GOL FA 5 . ? 25.988 -30.015 10.678 0.71 35.36 ? ? ? ? ? ? 708 GOL B O3 1 HETATM 5376 CL CL . CL GA 6 . ? -11.515 -28.322 -4.694 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 709 CL B CL 1 HETATM 5377 C C1 . GOL HA 5 . ? -22.815 -1.559 2.089 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B C1 1 HETATM 5378 O O1 . GOL HA 5 . ? -21.913 -1.871 1.051 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B O1 1 HETATM 5379 C C2 . GOL HA 5 . ? -24.055 -0.877 1.511 0.69 46.16 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B C2 1 HETATM 5380 O O2 . GOL HA 5 . ? -25.165 -1.039 2.379 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B O2 1 HETATM 5381 C C3 . GOL HA 5 . ? -23.732 0.604 1.470 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B C3 1 HETATM 5382 O O3 . GOL HA 5 . ? -23.203 0.864 2.739 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 710 GOL B O3 1 HETATM 5383 C C1 . GOL IA 5 . ? 21.540 -15.914 46.528 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B C1 1 HETATM 5384 O O1 . GOL IA 5 . ? 22.291 -16.864 45.809 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B O1 1 HETATM 5385 C C2 . GOL IA 5 . ? 21.877 -14.517 46.020 0.22 52.74 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B C2 1 HETATM 5386 O O2 . GOL IA 5 . ? 22.763 -14.568 44.916 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B O2 1 HETATM 5387 C C3 . GOL IA 5 . ? 20.575 -13.833 45.623 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B C3 1 HETATM 5388 O O3 . GOL IA 5 . ? 20.871 -12.723 44.805 0.66 46.01 ? ? ? ? ? ? 711 GOL B O3 1 HETATM 5389 C C1 . GOL JA 5 . ? -15.476 -36.588 15.861 0.95 56.33 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B C1 1 HETATM 5390 O O1 . GOL JA 5 . ? -15.393 -35.193 15.643 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B O1 1 HETATM 5391 C C2 . GOL JA 5 . ? -14.082 -37.158 16.137 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B C2 1 HETATM 5392 O O2 . GOL JA 5 . ? -14.116 -37.957 17.303 1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B O2 1 HETATM 5393 C C3 . GOL JA 5 . ? -13.690 -38.027 14.964 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B C3 1 HETATM 5394 O O3 . GOL JA 5 . ? -14.198 -37.401 13.808 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 712 GOL B O3 1 HETATM 5395 O O . HOH OB 7 . ? -13.448 -31.539 8.067 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 801 HOH B O 1 HETATM 5396 O O . HOH OB 7 . ? -26.075 -7.207 3.845 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 802 HOH B O 1 HETATM 5397 O O . HOH OB 7 . ? -13.974 -32.325 5.007 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 803 HOH B O 1 HETATM 5398 O O . HOH OB 7 . ? 4.366 -21.411 13.977 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 804 HOH B O 1 HETATM 5399 O O . HOH OB 7 . ? -28.112 -8.143 2.095 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 805 HOH B O 1 HETATM 5400 O O . HOH OB 7 . ? -23.252 -7.760 7.875 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 806 HOH B O 1 HETATM 5401 O O . HOH OB 7 . ? -7.165 -23.576 0.682 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 807 HOH B O 1 HETATM 5402 O O . HOH OB 7 . ? 4.141 -21.220 7.272 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 808 HOH B O 1 HETATM 5403 O O . HOH OB 7 . ? 1.931 -18.056 17.166 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 809 HOH B O 1 HETATM 5404 O O . HOH OB 7 . ? 4.829 -24.843 13.379 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 810 HOH B O 1 HETATM 5405 O O . HOH OB 7 . ? -20.911 -11.185 3.711 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 811 HOH B O 1 HETATM 5406 O O . HOH OB 7 . ? -7.034 -25.558 15.387 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 812 HOH B O 1 HETATM 5407 O O . HOH OB 7 . ? 2.285 -14.654 19.162 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 813 HOH B O 1 HETATM 5408 O O . HOH OB 7 . ? 5.536 -17.892 24.989 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 814 HOH B O 1 HETATM 5409 O O . HOH OB 7 . ? -23.803 -3.960 10.292 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 815 HOH B O 1 HETATM 5410 O O . HOH OB 7 . ? -3.344 -22.418 8.913 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 816 HOH B O 1 HETATM 5411 O O . HOH OB 7 . ? -8.327 -21.304 -3.771 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 817 HOH B O 1 HETATM 5412 O O . HOH OB 7 . ? 4.609 -13.573 19.926 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 818 HOH B O 1 HETATM 5413 O O . HOH OB 7 . ? 9.234 -24.095 8.332 0.86 22.97 ? ? ? ? ? ? 819 HOH B O 1 HETATM 5414 O O . HOH OB 7 . ? -7.845 -23.560 7.920 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 820 HOH B O 1 HETATM 5415 O O . HOH OB 7 . ? -28.919 -10.660 3.639 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 821 HOH B O 1 HETATM 5416 O O . HOH OB 7 . ? -17.154 -11.928 -14.742 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 822 HOH B O 1 HETATM 5417 O O . HOH OB 7 . ? -4.748 -30.273 15.317 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 823 HOH B O 1 HETATM 5418 O O . HOH OB 7 . ? -2.501 -16.450 13.038 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 824 HOH B O 1 HETATM 5419 O O . HOH OB 7 . ? -7.035 -31.964 12.432 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 825 HOH B O 1 HETATM 5420 O O . HOH OB 7 . ? 11.129 -12.448 15.004 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 826 HOH B O 1 HETATM 5421 O O . HOH OB 7 . ? 2.443 -20.119 15.411 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 827 HOH B O 1 HETATM 5422 O O . HOH OB 7 . ? -11.940 -2.465 10.401 0.74 32.44 ? ? ? ? ? ? 828 HOH B O 1 HETATM 5423 O O . HOH OB 7 . ? 15.198 -28.330 11.408 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 829 HOH B O 1 HETATM 5424 O O . HOH OB 7 . ? 11.478 -11.934 -8.697 0.99 25.76 ? ? ? ? ? ? 830 HOH B O 1 HETATM 5425 O O . HOH OB 7 . ? 12.736 -34.437 1.119 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 831 HOH B O 1 HETATM 5426 O O . HOH OB 7 . ? 11.458 -31.554 20.275 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 832 HOH B O 1 HETATM 5427 O O . HOH OB 7 . ? -31.194 -9.923 2.007 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 833 HOH B O 1 HETATM 5428 O O . HOH OB 7 . ? 3.004 -14.979 5.662 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 834 HOH B O 1 HETATM 5429 O O . HOH OB 7 . ? 8.812 -25.738 25.925 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 835 HOH B O 1 HETATM 5430 O O . HOH OB 7 . ? 4.683 -24.987 24.264 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 836 HOH B O 1 HETATM 5431 O O . HOH OB 7 . ? 0.501 -11.996 23.146 0.97 27.51 ? ? ? ? ? ? 837 HOH B O 1 HETATM 5432 O O . HOH OB 7 . ? -8.110 -26.124 -16.291 0.96 32.69 ? ? ? ? ? ? 838 HOH B O 1 HETATM 5433 O O . HOH OB 7 . ? -27.583 -17.691 -15.972 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 839 HOH B O 1 HETATM 5434 O O . HOH OB 7 . ? -6.431 -23.339 -17.561 0.99 30.24 ? ? ? ? ? ? 840 HOH B O 1 HETATM 5435 O O . HOH OB 7 . ? -12.022 -17.412 6.869 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 841 HOH B O 1 HETATM 5436 O O . HOH OB 7 . ? -28.724 -10.650 8.342 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 842 HOH B O 1 HETATM 5437 O O . HOH OB 7 . ? 19.939 -18.979 -2.748 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 843 HOH B O 1 HETATM 5438 O O . HOH OB 7 . ? -5.863 -21.640 7.273 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 844 HOH B O 1 HETATM 5439 O O . HOH OB 7 . ? -26.550 -7.107 -17.326 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 845 HOH B O 1 HETATM 5440 O O . HOH OB 7 . ? -0.147 -17.448 14.047 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 846 HOH B O 1 HETATM 5441 O O . HOH OB 7 . ? -1.913 -20.646 13.032 0.95 30.06 ? ? ? ? ? ? 847 HOH B O 1 HETATM 5442 O O . HOH OB 7 . ? 1.049 -19.380 24.160 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 848 HOH B O 1 HETATM 5443 O O . HOH OB 7 . ? 12.462 -2.974 29.769 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 849 HOH B O 1 HETATM 5444 O O . HOH OB 7 . ? 0.160 -35.303 27.135 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 850 HOH B O 1 HETATM 5445 O O . HOH OB 7 . ? 14.133 -28.712 8.733 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 851 HOH B O 1 HETATM 5446 O O . HOH OB 7 . ? 14.627 -17.092 3.075 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 852 HOH B O 1 HETATM 5447 O O . HOH OB 7 . ? 4.152 -27.641 19.826 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 853 HOH B O 1 HETATM 5448 O O . HOH OB 7 . ? 21.938 -17.940 27.229 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 854 HOH B O 1 HETATM 5449 O O . HOH OB 7 . ? -2.055 -11.978 -2.980 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 855 HOH B O 1 HETATM 5450 O O . HOH OB 7 . ? -11.164 -22.398 -6.814 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 856 HOH B O 1 HETATM 5451 O O . HOH OB 7 . ? 28.233 -18.356 -3.316 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 857 HOH B O 1 HETATM 5452 O O . HOH OB 7 . ? -11.193 -39.220 -1.124 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 858 HOH B O 1 HETATM 5453 O O . HOH OB 7 . ? -14.676 -18.631 -23.074 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 859 HOH B O 1 HETATM 5454 O O . HOH OB 7 . ? -7.893 -19.676 -1.817 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 860 HOH B O 1 HETATM 5455 O O . HOH OB 7 . ? -7.529 -10.243 10.874 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 861 HOH B O 1 HETATM 5456 O O . HOH OB 7 . ? -20.647 -2.689 13.058 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 862 HOH B O 1 HETATM 5457 O O . HOH OB 7 . ? 18.159 -25.999 -5.838 0.93 26.74 ? ? ? ? ? ? 863 HOH B O 1 HETATM 5458 O O . HOH OB 7 . ? -4.176 -43.927 0.997 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 864 HOH B O 1 HETATM 5459 O O . HOH OB 7 . ? 7.092 -31.766 26.468 0.79 27.91 ? ? ? ? ? ? 865 HOH B O 1 HETATM 5460 O O . HOH OB 7 . ? -5.704 -10.556 -2.365 0.98 31.87 ? ? ? ? ? ? 866 HOH B O 1 HETATM 5461 O O . HOH OB 7 . ? 0.629 -42.543 11.358 0.74 25.75 ? ? ? ? ? ? 867 HOH B O 1 HETATM 5462 O O . HOH OB 7 . ? 17.655 -14.309 1.671 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 868 HOH B O 1 HETATM 5463 O O . HOH OB 7 . ? 9.830 -35.273 27.095 0.90 29.13 ? ? ? ? ? ? 869 HOH B O 1 HETATM 5464 O O . HOH OB 7 . ? 7.516 -9.182 -3.388 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 870 HOH B O 1 HETATM 5465 O O . HOH OB 7 . ? -4.005 -18.668 11.938 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 871 HOH B O 1 HETATM 5466 O O . HOH OB 7 . ? -7.017 -19.547 -10.487 0.93 31.17 ? ? ? ? ? ? 872 HOH B O 1 HETATM 5467 O O . HOH OB 7 . ? -18.148 -1.345 -7.011 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 873 HOH B O 1 HETATM 5468 O O . HOH OB 7 . ? 16.942 -18.862 33.626 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 874 HOH B O 1 HETATM 5469 O O . HOH OB 7 . ? -18.881 -9.348 12.997 0.96 28.33 ? ? ? ? ? ? 875 HOH B O 1 HETATM 5470 O O . HOH OB 7 . ? 2.119 -42.401 -10.443 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 876 HOH B O 1 HETATM 5471 O O . HOH OB 7 . ? -20.741 -2.724 5.427 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 877 HOH B O 1 HETATM 5472 O O . HOH OB 7 . ? 18.071 -19.028 28.857 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 878 HOH B O 1 HETATM 5473 O O . HOH OB 7 . ? 12.375 -30.745 8.524 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 879 HOH B O 1 HETATM 5474 O O . HOH OB 7 . ? -5.565 -41.480 -9.156 0.94 29.26 ? ? ? ? ? ? 880 HOH B O 1 HETATM 5475 O O . HOH OB 7 . ? -25.056 -13.103 8.715 0.82 27.96 ? ? ? ? ? ? 881 HOH B O 1 HETATM 5476 O O . HOH OB 7 . ? 21.397 -30.801 11.125 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 882 HOH B O 1 HETATM 5477 O O . HOH OB 7 . ? -3.554 -33.143 20.210 0.85 28.10 ? ? ? ? ? ? 883 HOH B O 1 HETATM 5478 O O . HOH OB 7 . ? 10.139 -38.836 30.224 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 884 HOH B O 1 HETATM 5479 O O . HOH OB 7 . ? -11.369 -28.407 9.216 0.91 27.09 ? ? ? ? ? ? 885 HOH B O 1 HETATM 5480 O O . HOH OB 7 . ? -25.340 -22.280 -21.163 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 886 HOH B O 1 HETATM 5481 O O . HOH OB 7 . ? 4.186 -35.039 -21.079 0.91 30.19 ? ? ? ? ? ? 887 HOH B O 1 HETATM 5482 O O . HOH OB 7 . ? 22.425 -19.749 -2.457 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 888 HOH B O 1 HETATM 5483 O O . HOH OB 7 . ? -8.658 -41.963 9.152 0.71 25.64 ? ? ? ? ? ? 889 HOH B O 1 HETATM 5484 O O . HOH OB 7 . ? 8.360 -19.057 -12.250 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 890 HOH B O 1 HETATM 5485 O O . HOH OB 7 . ? -5.897 -40.128 6.070 0.82 26.57 ? ? ? ? ? ? 891 HOH B O 1 HETATM 5486 O O . HOH OB 7 . ? 13.163 -1.122 34.683 0.76 26.55 ? ? ? ? ? ? 892 HOH B O 1 HETATM 5487 O O . HOH OB 7 . ? -14.623 -17.311 8.805 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 893 HOH B O 1 HETATM 5488 O O . HOH OB 7 . ? -7.705 -33.978 14.209 0.90 24.89 ? ? ? ? ? ? 894 HOH B O 1 HETATM 5489 O O . HOH OB 7 . ? -2.056 -42.026 0.390 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 895 HOH B O 1 HETATM 5490 O O . HOH OB 7 . ? -8.150 -11.830 -9.037 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 896 HOH B O 1 HETATM 5491 O O . HOH OB 7 . ? 11.253 -44.239 21.743 0.90 34.11 ? ? ? ? ? ? 897 HOH B O 1 HETATM 5492 O O . HOH OB 7 . ? -2.620 -6.518 -0.528 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 898 HOH B O 1 HETATM 5493 O O . HOH OB 7 . ? -6.379 -38.598 3.927 0.89 23.23 ? ? ? ? ? ? 899 HOH B O 1 HETATM 5494 O O . HOH OB 7 . ? 4.322 -34.982 21.259 0.85 24.93 ? ? ? ? ? ? 900 HOH B O 1 HETATM 5495 O O . HOH OB 7 . ? 32.698 -12.397 32.987 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 901 HOH B O 1 HETATM 5496 O O . HOH OB 7 . ? 6.172 -21.582 26.351 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 902 HOH B O 1 HETATM 5497 O O . HOH OB 7 . ? -4.151 -21.040 20.168 0.89 29.37 ? ? ? ? ? ? 903 HOH B O 1 HETATM 5498 O O . HOH OB 7 . ? -1.124 -21.999 -15.955 0.91 28.00 ? ? ? ? ? ? 904 HOH B O 1 HETATM 5499 O O . HOH OB 7 . ? -12.452 -3.954 -0.848 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 905 HOH B O 1 HETATM 5500 O O . HOH OB 7 . ? -2.021 -42.421 -2.301 0.92 30.66 ? ? ? ? ? ? 906 HOH B O 1 HETATM 5501 O O . HOH OB 7 . ? 13.072 -34.901 -11.010 0.74 29.95 ? ? ? ? ? ? 907 HOH B O 1 HETATM 5502 O O . HOH OB 7 . ? -7.994 -14.589 12.555 0.91 29.74 ? ? ? ? ? ? 908 HOH B O 1 HETATM 5503 O O . HOH OB 7 . ? 21.156 -33.832 -4.247 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 909 HOH B O 1 HETATM 5504 O O . HOH OB 7 . ? 5.906 -7.064 -1.155 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 910 HOH B O 1 HETATM 5505 O O . HOH OB 7 . ? -17.243 -6.691 11.065 0.84 26.35 ? ? ? ? ? ? 911 HOH B O 1 HETATM 5506 O O . HOH OB 7 . ? -7.667 -23.787 17.250 0.79 34.34 ? ? ? ? ? ? 912 HOH B O 1 HETATM 5507 O O . HOH OB 7 . ? 19.292 -28.361 -5.752 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 913 HOH B O 1 HETATM 5508 O O . HOH OB 7 . ? 11.207 -9.570 3.315 0.78 31.73 ? ? ? ? ? ? 914 HOH B O 1 HETATM 5509 O O . HOH OB 7 . ? 13.284 -7.374 0.645 0.86 31.91 ? ? ? ? ? ? 915 HOH B O 1 HETATM 5510 O O . HOH OB 7 . ? -28.292 -21.780 -11.268 0.85 32.37 ? ? ? ? ? ? 916 HOH B O 1 HETATM 5511 O O . HOH OB 7 . ? -14.729 -6.031 9.993 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 917 HOH B O 1 HETATM 5512 O O . HOH OB 7 . ? -28.523 -12.562 5.333 0.81 28.27 ? ? ? ? ? ? 918 HOH B O 1 HETATM 5513 O O . HOH OB 7 . ? -5.101 -14.882 2.154 0.71 25.54 ? ? ? ? ? ? 919 HOH B O 1 HETATM 5514 O O . HOH OB 7 . ? -15.661 -38.736 4.365 0.79 31.94 ? ? ? ? ? ? 920 HOH B O 1 HETATM 5515 O O . HOH OB 7 . ? 4.117 -27.284 22.534 0.83 24.21 ? ? ? ? ? ? 921 HOH B O 1 HETATM 5516 O O . HOH OB 7 . ? -3.400 -9.157 -0.882 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 922 HOH B O 1 HETATM 5517 O O . HOH OB 7 . ? -13.455 -23.201 -8.044 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 923 HOH B O 1 HETATM 5518 O O . HOH OB 7 . ? -4.501 -14.955 4.580 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 924 HOH B O 1 HETATM 5519 O O . HOH OB 7 . ? 30.279 -17.176 11.754 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 925 HOH B O 1 HETATM 5520 O O . HOH OB 7 . ? 8.099 -5.212 9.832 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 926 HOH B O 1 HETATM 5521 O O . HOH OB 7 . ? 21.951 -15.274 26.340 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 927 HOH B O 1 HETATM 5522 O O . HOH OB 7 . ? 30.431 -17.400 -0.970 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 928 HOH B O 1 HETATM 5523 O O . HOH OB 7 . ? -5.688 -12.698 6.728 0.87 33.23 ? ? ? ? ? ? 929 HOH B O 1 HETATM 5524 O O . HOH OB 7 . ? -18.604 -15.928 -22.184 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 930 HOH B O 1 HETATM 5525 O O . HOH OB 7 . ? 19.738 -19.586 26.888 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 931 HOH B O 1 HETATM 5526 O O . HOH OB 7 . ? 17.585 -29.942 11.161 0.84 34.80 ? ? ? ? ? ? 932 HOH B O 1 HETATM 5527 O O . HOH OB 7 . ? 29.514 -25.455 4.590 0.95 39.58 ? ? ? ? ? ? 933 HOH B O 1 HETATM 5528 O O . HOH OB 7 . ? -25.974 -10.610 8.718 0.92 29.97 ? ? ? ? ? ? 934 HOH B O 1 HETATM 5529 O O . HOH OB 7 . ? -3.722 -39.837 7.198 0.82 25.02 ? ? ? ? ? ? 935 HOH B O 1 HETATM 5530 O O . HOH OB 7 . ? -15.805 2.204 7.796 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 936 HOH B O 1 HETATM 5531 O O . HOH OB 7 . ? 27.182 -47.397 18.367 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 937 HOH B O 1 HETATM 5532 O O . HOH OB 7 . ? -10.117 -1.813 -0.706 0.75 28.14 ? ? ? ? ? ? 938 HOH B O 1 HETATM 5533 O O . HOH OB 7 . ? 33.721 -26.389 9.520 0.98 44.33 ? ? ? ? ? ? 939 HOH B O 1 HETATM 5534 O O . HOH OB 7 . ? -8.316 -7.895 -5.020 0.89 30.85 ? ? ? ? ? ? 940 HOH B O 1 HETATM 5535 O O . HOH OB 7 . ? -15.621 -22.379 -15.143 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 941 HOH B O 1 HETATM 5536 O O . HOH OB 7 . ? 9.861 -41.921 31.848 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 942 HOH B O 1 HETATM 5537 O O . HOH OB 7 . ? 0.272 -9.668 27.403 0.78 37.16 ? ? ? ? ? ? 943 HOH B O 1 HETATM 5538 O O . HOH OB 7 . ? 20.415 -34.289 18.887 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 944 HOH B O 1 HETATM 5539 O O . HOH OB 7 . ? 16.422 -29.822 7.474 0.88 26.43 ? ? ? ? ? ? 945 HOH B O 1 HETATM 5540 O O . HOH OB 7 . ? -7.467 -40.278 -3.276 0.71 31.51 ? ? ? ? ? ? 946 HOH B O 1 HETATM 5541 O O . HOH OB 7 . ? -18.454 -1.346 -10.901 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 947 HOH B O 1 HETATM 5542 O O . HOH OB 7 . ? -32.809 -21.917 -10.806 0.93 40.76 ? ? ? ? ? ? 948 HOH B O 1 HETATM 5543 O O . HOH OB 7 . ? 5.580 -43.523 -10.824 0.75 35.14 ? ? ? ? ? ? 949 HOH B O 1 HETATM 5544 O O . HOH OB 7 . ? -8.385 -23.555 -15.063 0.86 33.57 ? ? ? ? ? ? 950 HOH B O 1 HETATM 5545 O O . HOH OB 7 . ? -13.213 -6.143 12.523 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 951 HOH B O 1 HETATM 5546 O O . HOH OB 7 . ? -7.393 -33.032 -18.418 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 952 HOH B O 1 HETATM 5547 O O . HOH OB 7 . ? -29.980 -19.887 -20.308 0.95 42.36 ? ? ? ? ? ? 953 HOH B O 1 HETATM 5548 O O . HOH OB 7 . ? -17.334 -35.257 1.143 0.83 31.09 ? ? ? ? ? ? 954 HOH B O 1 HETATM 5549 O O . HOH OB 7 . ? -10.135 -34.079 15.061 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 955 HOH B O 1 HETATM 5550 O O . HOH OB 7 . ? 11.751 -33.269 8.459 0.98 36.07 ? ? ? ? ? ? 956 HOH B O 1 HETATM 5551 O O . HOH OB 7 . ? 12.552 -28.986 25.551 0.74 34.35 ? ? ? ? ? ? 957 HOH B O 1 HETATM 5552 O O . HOH OB 7 . ? -6.078 -34.321 -14.297 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 958 HOH B O 1 HETATM 5553 O O . HOH OB 7 . ? 16.278 -14.768 4.309 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 959 HOH B O 1 HETATM 5554 O O . HOH OB 7 . ? 1.061 -42.609 0.627 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 960 HOH B O 1 HETATM 5555 O O . HOH OB 7 . ? -19.845 -25.001 -7.869 0.89 34.59 ? ? ? ? ? ? 961 HOH B O 1 HETATM 5556 O O . HOH OB 7 . ? -2.330 -42.528 7.848 0.77 30.55 ? ? ? ? ? ? 962 HOH B O 1 HETATM 5557 O O . HOH OB 7 . ? -7.796 -13.098 -13.505 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 963 HOH B O 1 HETATM 5558 O O . HOH OB 7 . ? -17.264 -18.249 -22.268 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 964 HOH B O 1 HETATM 5559 O O . HOH OB 7 . ? 4.630 -13.035 30.551 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 965 HOH B O 1 HETATM 5560 O O . HOH OB 7 . ? 16.056 -1.140 35.333 0.79 33.91 ? ? ? ? ? ? 966 HOH B O 1 HETATM 5561 O O . HOH OB 7 . ? 13.072 -7.986 23.985 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 967 HOH B O 1 HETATM 5562 O O . HOH OB 7 . ? 11.402 -41.482 29.325 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 968 HOH B O 1 HETATM 5563 O O . HOH OB 7 . ? 2.856 -16.333 -15.230 0.86 29.30 ? ? ? ? ? ? 969 HOH B O 1 HETATM 5564 O O . HOH OB 7 . ? 13.075 -11.399 34.725 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 970 HOH B O 1 HETATM 5565 O O . HOH OB 7 . ? 9.273 -40.700 0.440 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 971 HOH B O 1 HETATM 5566 O O . HOH OB 7 . ? 6.522 -9.043 35.460 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 972 HOH B O 1 HETATM 5567 O O . HOH OB 7 . ? 2.284 -19.863 32.905 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 973 HOH B O 1 HETATM 5568 O O . HOH OB 7 . ? -32.287 -17.254 -8.954 0.90 39.53 ? ? ? ? ? ? 974 HOH B O 1 HETATM 5569 O O . HOH OB 7 . ? -20.113 -23.804 -19.462 0.91 39.83 ? ? ? ? ? ? 975 HOH B O 1 HETATM 5570 O O . HOH OB 7 . ? -16.431 -1.394 -12.389 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 976 HOH B O 1 HETATM 5571 O O . HOH OB 7 . ? 21.056 -25.749 23.893 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 977 HOH B O 1 HETATM 5572 O O . HOH OB 7 . ? -1.936 -18.735 3.308 0.78 21.80 ? ? ? ? ? ? 978 HOH B O 1 HETATM 5573 O O . HOH OB 7 . ? 4.352 -22.282 24.267 0.89 35.27 ? ? ? ? ? ? 979 HOH B O 1 HETATM 5574 O O . HOH OB 7 . ? -18.578 3.679 -2.022 0.77 32.38 ? ? ? ? ? ? 980 HOH B O 1 HETATM 5575 O O . HOH OB 7 . ? -6.402 -42.864 4.670 0.94 36.88 ? ? ? ? ? ? 981 HOH B O 1 HETATM 5576 O O . HOH OB 7 . ? 29.680 -12.261 15.491 0.96 41.64 ? ? ? ? ? ? 982 HOH B O 1 HETATM 5577 O O . HOH OB 7 . ? 18.225 -30.555 22.301 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 983 HOH B O 1 HETATM 5578 O O . HOH OB 7 . ? 0.017 -4.501 10.307 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 984 HOH B O 1 HETATM 5579 O O . HOH OB 7 . ? 19.594 -28.817 11.846 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 985 HOH B O 1 HETATM 5580 O O . HOH OB 7 . ? 6.613 -43.395 22.083 0.83 29.43 ? ? ? ? ? ? 986 HOH B O 1 HETATM 5581 O O . HOH OB 7 . ? 22.875 -31.103 5.279 0.91 37.63 ? ? ? ? ? ? 987 HOH B O 1 HETATM 5582 O O . HOH OB 7 . ? -9.805 -22.622 16.406 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 988 HOH B O 1 HETATM 5583 O O . HOH OB 7 . ? 5.875 -26.106 26.822 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 989 HOH B O 1 HETATM 5584 O O . HOH OB 7 . ? -4.462 -12.133 19.431 0.71 28.97 ? ? ? ? ? ? 990 HOH B O 1 HETATM 5585 O O . HOH OB 7 . ? 3.000 -21.002 -12.985 0.76 22.37 ? ? ? ? ? ? 991 HOH B O 1 HETATM 5586 O O . HOH OB 7 . ? 21.304 -31.237 20.023 0.70 35.13 ? ? ? ? ? ? 992 HOH B O 1 HETATM 5587 O O . HOH OB 7 . ? -24.655 -0.407 4.884 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 993 HOH B O 1 HETATM 5588 O O . HOH OB 7 . ? 15.564 -24.737 30.905 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 994 HOH B O 1 HETATM 5589 O O . HOH OB 7 . ? 28.629 -30.110 12.621 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 995 HOH B O 1 HETATM 5590 O O . HOH OB 7 . ? -7.261 -35.833 21.869 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 996 HOH B O 1 HETATM 5591 O O . HOH OB 7 . ? 30.661 -18.969 10.268 0.83 36.23 ? ? ? ? ? ? 997 HOH B O 1 HETATM 5592 O O . HOH OB 7 . ? 26.927 -39.878 32.205 0.92 39.64 ? ? ? ? ? ? 998 HOH B O 1 HETATM 5593 O O . HOH OB 7 . ? 20.783 -9.475 15.532 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 999 HOH B O 1 HETATM 5594 O O . HOH OB 7 . ? 23.562 -27.770 31.068 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH B O 1 HETATM 5595 O O . HOH OB 7 . ? 30.888 -7.423 17.177 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH B O 1 HETATM 5596 O O . HOH OB 7 . ? 8.330 -47.575 20.113 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH B O 1 HETATM 5597 O O . HOH OB 7 . ? 21.551 -29.425 31.292 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH B O 1 HETATM 5598 O O . HOH OB 7 . ? -12.404 -25.357 -5.851 0.69 34.16 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH B O 1 HETATM 5599 O O . HOH OB 7 . ? 22.244 -12.901 -4.065 0.89 37.82 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH B O 1 HETATM 5600 O O . HOH OB 7 . ? -1.416 -33.262 27.102 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH B O 1 HETATM 5601 O O . HOH OB 7 . ? -18.234 -29.109 -1.751 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH B O 1 HETATM 5602 O O . HOH OB 7 . ? -3.317 -12.792 -5.585 0.83 40.67 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH B O 1 HETATM 5603 O O . HOH OB 7 . ? 1.142 -44.317 -8.036 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH B O 1 HETATM 5604 O O . HOH OB 7 . ? -18.514 -21.550 -23.309 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH B O 1 HETATM 5605 O O . HOH OB 7 . ? 1.757 -43.220 -14.070 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH B O 1 HETATM 5606 O O . HOH OB 7 . ? -11.633 -15.530 8.460 0.72 26.35 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH B O 1 HETATM 5607 O O . HOH OB 7 . ? 12.366 -31.043 27.959 0.78 34.51 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH B O 1 HETATM 5608 O O . HOH OB 7 . ? 38.470 -30.176 25.115 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH B O 1 HETATM 5609 O O . HOH OB 7 . ? -7.102 -25.893 -20.755 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH B O 1 HETATM 5610 O O . HOH OB 7 . ? 16.360 -32.652 -11.247 0.97 41.13 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH B O 1 HETATM 5611 O O . HOH OB 7 . ? -4.115 -43.438 -16.408 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH B O 1 HETATM 5612 O O . HOH OB 7 . ? -5.441 -26.681 20.157 0.58 22.96 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH B O 1 HETATM 5613 O O . HOH OB 7 . ? 6.895 -32.064 30.331 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH B O 1 HETATM 5614 O O . HOH OB 7 . ? 24.125 -31.338 33.132 0.95 39.10 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH B O 1 HETATM 5615 O O . HOH OB 7 . ? 18.935 -31.337 -7.951 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH B O 1 HETATM 5616 O O . HOH OB 7 . ? 15.452 -34.155 11.142 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH B O 1 HETATM 5617 O O . HOH OB 7 . ? -12.932 -19.284 8.410 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH B O 1 HETATM 5618 O O . HOH OB 7 . ? 22.699 -34.161 3.531 0.78 39.30 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH B O 1 HETATM 5619 O O . HOH OB 7 . ? 1.740 -41.903 -16.800 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH B O 1 HETATM 5620 O O . HOH OB 7 . ? -10.222 -32.346 -18.766 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH B O 1 HETATM 5621 O O . HOH OB 7 . ? -18.948 -19.476 -24.440 0.75 35.70 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH B O 1 HETATM 5622 O O . HOH OB 7 . ? 2.940 -44.650 -5.151 0.79 37.08 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH B O 1 HETATM 5623 O O . HOH OB 7 . ? -8.143 -14.714 -8.442 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH B O 1 HETATM 5624 O O . HOH OB 7 . ? 29.539 -10.778 27.150 0.86 36.49 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH B O 1 HETATM 5625 O O . HOH OB 7 . ? -19.764 -23.915 -15.068 0.90 32.34 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH B O 1 HETATM 5626 O O . HOH OB 7 . ? 8.801 -3.159 0.185 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH B O 1 HETATM 5627 O O . HOH OB 7 . ? -18.440 -27.059 -5.846 0.67 34.16 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH B O 1 HETATM 5628 O O . HOH OB 7 . ? -13.288 -35.959 -7.730 0.87 39.69 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH B O 1 HETATM 5629 O O . HOH OB 7 . ? -17.860 -16.572 7.982 0.85 34.84 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH B O 1 HETATM 5630 O O . HOH OB 7 . ? -9.992 -19.172 -4.621 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH B O 1 HETATM 5631 O O . HOH OB 7 . ? 20.363 -23.361 -8.330 0.82 27.41 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH B O 1 HETATM 5632 O O . HOH OB 7 . ? 20.383 -32.471 8.995 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH B O 1 HETATM 5633 O O . HOH OB 7 . ? 13.659 -18.152 -13.474 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH B O 1 HETATM 5634 O O . HOH OB 7 . ? -6.341 -1.138 0.063 0.69 35.56 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH B O 1 HETATM 5635 O O . HOH OB 7 . ? 17.385 -35.576 11.814 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH B O 1 HETATM 5636 O O . HOH OB 7 . ? 25.204 -36.195 36.879 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH B O 1 HETATM 5637 O O . HOH OB 7 . ? 4.413 -6.892 -3.130 0.76 27.64 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH B O 1 HETATM 5638 O O . HOH OB 7 . ? 17.966 -37.659 4.868 0.70 29.01 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH B O 1 HETATM 5639 O O . HOH OB 7 . ? 14.618 -32.950 -13.171 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH B O 1 HETATM 5640 O O . HOH OB 7 . ? -7.452 -32.500 -11.979 0.88 33.84 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH B O 1 HETATM 5641 O O . HOH OB 7 . ? 18.295 -42.603 4.446 0.68 29.75 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH B O 1 HETATM 5642 O O . HOH OB 7 . ? 24.741 -7.947 13.005 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH B O 1 HETATM 5643 O O . HOH OB 7 . ? 12.807 -18.246 42.658 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH B O 1 HETATM 5644 O O . HOH OB 7 . ? -33.315 -14.026 -21.789 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH B O 1 HETATM 5645 O O . HOH OB 7 . ? -8.608 -41.186 -5.980 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH B O 1 HETATM 5646 O O . HOH OB 7 . ? -28.076 -5.220 -4.640 0.84 35.25 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH B O 1 HETATM 5647 O O . HOH OB 7 . ? 36.854 -26.427 16.925 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH B O 1 HETATM 5648 O O . HOH OB 7 . ? -0.921 -37.367 28.781 0.83 33.93 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH B O 1 HETATM 5649 O O . HOH OB 7 . ? 7.478 -19.454 34.540 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH B O 1 HETATM 5650 O O . HOH OB 7 . ? 26.352 -11.887 -1.722 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH B O 1 HETATM 5651 O O . HOH OB 7 . ? 23.773 -31.816 -0.873 0.93 39.26 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH B O 1 HETATM 5652 O O . HOH OB 7 . ? 14.748 -41.319 27.049 0.90 37.50 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH B O 1 HETATM 5653 O O . HOH OB 7 . ? -10.008 -34.654 18.720 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH B O 1 HETATM 5654 O O . HOH OB 7 . ? 10.315 -28.063 -14.384 0.74 27.13 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH B O 1 HETATM 5655 O O . HOH OB 7 . ? 14.155 -41.926 29.223 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH B O 1 HETATM 5656 O O . HOH OB 7 . ? -17.528 -23.595 -16.270 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH B O 1 HETATM 5657 O O . HOH OB 7 . ? -4.974 -17.146 5.809 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH B O 1 HETATM 5658 O O . HOH OB 7 . ? 10.890 -5.780 8.942 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH B O 1 HETATM 5659 O O . HOH OB 7 . ? 25.956 -8.495 30.169 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH B O 1 HETATM 5660 O O . HOH OB 7 . ? -16.969 -32.965 -5.908 0.87 33.22 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH B O 1 HETATM 5661 O O . HOH OB 7 . ? -5.058 -15.342 -6.727 0.64 32.11 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH B O 1 HETATM 5662 O O . HOH OB 7 . ? -13.902 -6.705 -10.681 0.84 33.37 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH B O 1 HETATM 5663 O O . HOH OB 7 . ? 13.001 -41.606 -0.878 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH B O 1 HETATM 5664 O O . HOH OB 7 . ? -2.098 -9.256 -3.866 0.72 35.06 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH B O 1 HETATM 5665 O O . HOH OB 7 . ? 6.758 -39.881 0.028 0.77 28.49 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH B O 1 HETATM 5666 O O . HOH OB 7 . ? -1.827 -7.564 10.583 0.55 25.86 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH B O 1 HETATM 5667 O O . HOH OB 7 . ? 0.926 -7.035 26.436 0.76 33.20 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH B O 1 HETATM 5668 O O . HOH OB 7 . ? 6.602 -40.776 -2.166 0.69 26.38 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH B O 1 HETATM 5669 O O . HOH OB 7 . ? -2.112 -11.016 23.382 0.83 37.28 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH B O 1 HETATM 5670 O O . HOH OB 7 . ? -5.715 -27.585 23.467 0.93 45.42 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH B O 1 HETATM 5671 O O . HOH OB 7 . ? -4.740 -42.815 -3.272 0.81 37.74 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH B O 1 HETATM 5672 O O . HOH OB 7 . ? -27.309 -17.985 -3.473 0.88 31.40 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH B O 1 HETATM 5673 O O . HOH OB 7 . ? 10.252 -17.364 -11.904 0.60 30.31 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH B O 1 HETATM 5674 O O . HOH OB 7 . ? 32.785 -6.146 22.329 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH B O 1 HETATM 5675 O O . HOH OB 7 . ? 24.403 -6.453 22.848 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH B O 1 HETATM 5676 O O . HOH OB 7 . ? 19.358 -51.492 13.726 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH B O 1 HETATM 5677 O O . HOH OB 7 . ? -10.660 -15.188 16.295 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH B O 1 HETATM 5678 O O . HOH OB 7 . ? 5.415 -2.925 8.997 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH B O 1 HETATM 5679 O O . HOH OB 7 . ? 4.997 -20.074 33.721 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH B O 1 HETATM 5680 O O . HOH OB 7 . ? 8.853 -6.199 15.730 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH B O 1 HETATM 5681 O O . HOH OB 7 . ? 18.271 -40.245 29.290 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH B O 1 HETATM 5682 O O . HOH OB 7 . ? 7.903 -41.700 3.546 0.64 32.51 ? ? ? ? ? ? 1088 HOH B O 1 HETATM 5683 O O . HOH OB 7 . ? 9.841 -21.324 -12.706 0.76 30.04 ? ? ? ? ? ? 1089 HOH B O 1 HETATM 5684 O O . HOH OB 7 . ? -5.468 -9.051 -4.753 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 1090 HOH B O 1 HETATM 5685 O O . HOH OB 7 . ? 6.168 -43.841 0.792 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 1091 HOH B O 1 HETATM 5686 O O . HOH OB 7 . ? 25.327 -29.192 32.403 0.69 36.29 ? ? ? ? ? ? 1092 HOH B O 1 HETATM 5687 O O . HOH OB 7 . ? -12.792 -3.570 8.140 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 1093 HOH B O 1 HETATM 5688 O O . HOH OB 7 . ? 1.892 -42.985 3.063 0.73 34.10 ? ? ? ? ? ? 1094 HOH B O 1 HETATM 5689 O O . HOH OB 7 . ? 41.282 -34.573 22.889 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 1095 HOH B O 1 HETATM 5690 O O . HOH OB 7 . ? 5.298 -43.784 -1.724 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 1096 HOH B O 1 HETATM 5691 O O . HOH OB 7 . ? 13.027 -10.123 -7.926 0.84 36.81 ? ? ? ? ? ? 1097 HOH B O 1 HETATM 5692 O O . HOH OB 7 . ? 25.413 -23.176 42.692 0.76 32.38 ? ? ? ? ? ? 1098 HOH B O 1 HETATM 5693 O O . HOH OB 7 . ? -13.286 -15.299 14.927 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 1099 HOH B O 1 HETATM 5694 O O . HOH OB 7 . ? -19.018 3.362 -6.265 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 1100 HOH B O 1 HETATM 5695 O O . HOH OB 7 . ? 22.122 -38.927 35.873 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 1101 HOH B O 1 HETATM 5696 O O . HOH OB 7 . ? -18.154 -18.016 9.774 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 1102 HOH B O 1 HETATM 5697 O O . HOH OB 7 . ? 19.862 -15.077 -8.295 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 1103 HOH B O 1 HETATM 5698 O O . HOH OB 7 . ? -30.783 -14.100 -2.833 0.80 36.95 ? ? ? ? ? ? 1104 HOH B O 1 HETATM 5699 O O . HOH OB 7 . ? 1.258 -33.648 29.736 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 1105 HOH B O 1 HETATM 5700 O O . HOH OB 7 . ? -13.320 -13.640 16.667 1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 1106 HOH B O 1 HETATM 5701 O O . HOH OB 7 . ? 22.974 -10.466 45.976 0.88 50.54 ? ? ? ? ? ? 1107 HOH B O 1 HETATM 5702 O O . HOH OB 7 . ? -1.717 -11.244 -7.350 0.81 30.14 ? ? ? ? ? ? 1108 HOH B O 1 HETATM 5703 O O . HOH OB 7 . ? 31.222 -24.163 -6.454 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 1109 HOH B O 1 HETATM 5704 O O . HOH OB 7 . ? -19.471 1.070 -7.783 0.99 41.75 ? ? ? ? ? ? 1110 HOH B O 1 HETATM 5705 O O . HOH OB 7 . ? -8.881 -9.783 -15.157 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 1111 HOH B O 1 HETATM 5706 O O . HOH OB 7 . ? 6.510 -29.468 28.158 0.81 38.58 ? ? ? ? ? ? 1112 HOH B O 1 HETATM 5707 O O . HOH OB 7 . ? 1.846 -5.645 -2.525 0.87 42.79 ? ? ? ? ? ? 1113 HOH B O 1 HETATM 5708 O O . HOH OB 7 . ? 7.032 -31.941 33.150 0.82 41.81 ? ? ? ? ? ? 1114 HOH B O 1 HETATM 5709 O O . HOH OB 7 . ? -27.681 1.552 0.097 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 1115 HOH B O 1 HETATM 5710 O O . HOH OB 7 . ? -11.229 -24.331 -10.335 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 1116 HOH B O 1 HETATM 5711 O O . HOH OB 7 . ? -29.343 -14.992 -22.852 0.93 44.23 ? ? ? ? ? ? 1117 HOH B O 1 HETATM 5712 O O . HOH OB 7 . ? 0.040 -43.513 16.015 0.83 38.72 ? ? ? ? ? ? 1118 HOH B O 1 HETATM 5713 O O . HOH OB 7 . ? -14.221 -26.448 -11.555 0.92 40.09 ? ? ? ? ? ? 1119 HOH B O 1 HETATM 5714 O O . HOH OB 7 . ? -11.327 -13.319 15.351 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 1120 HOH B O 1 HETATM 5715 O O . HOH OB 7 . ? 9.819 -43.603 3.791 0.74 34.15 ? ? ? ? ? ? 1121 HOH B O 1 HETATM 5716 O O . HOH OB 7 . ? -2.459 -43.680 15.240 0.76 39.51 ? ? ? ? ? ? 1122 HOH B O 1 HETATM 5717 O O . HOH OB 7 . ? 25.664 -8.747 26.145 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 1123 HOH B O 1 HETATM 5718 O O . HOH OB 7 . ? 15.707 -34.339 -3.088 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 1124 HOH B O 1 HETATM 5719 O O . HOH OB 7 . ? 1.264 -5.982 -6.079 0.81 41.14 ? ? ? ? ? ? 1125 HOH B O 1 HETATM 5720 O O . HOH OB 7 . ? -8.250 -1.404 3.779 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 1126 HOH B O 1 HETATM 5721 O O . HOH OB 7 . ? 14.218 -34.461 8.871 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 1127 HOH B O 1 HETATM 5722 O O . HOH OB 7 . ? -14.771 0.238 4.375 0.87 31.59 ? ? ? ? ? ? 1128 HOH B O 1 HETATM 5723 O O . HOH OB 7 . ? 3.393 -41.689 18.689 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 1129 HOH B O 1 HETATM 5724 O O . HOH OB 7 . ? -11.704 -35.891 14.134 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 1130 HOH B O 1 HETATM 5725 O O . HOH OB 7 . ? 19.353 -46.615 16.473 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 1131 HOH B O 1 HETATM 5726 O O . HOH OB 7 . ? 23.896 -8.351 33.639 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 1132 HOH B O 1 HETATM 5727 O O . HOH OB 7 . ? -22.700 -10.487 -23.210 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 1133 HOH B O 1 HETATM 5728 O O . HOH OB 7 . ? -5.383 -27.681 2.621 0.92 26.80 ? ? ? ? ? ? 1134 HOH B O 1 HETATM 5729 O O . HOH OB 7 . ? 16.032 -3.561 44.422 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 1135 HOH B O 1 HETATM 5730 O O . HOH OB 7 . ? -2.893 -12.206 -8.990 0.66 27.02 ? ? ? ? ? ? 1136 HOH B O 1 HETATM 5731 O O . HOH OB 7 . ? -13.888 0.085 6.894 0.75 33.20 ? ? ? ? ? ? 1137 HOH B O 1 HETATM 5732 O O . HOH OB 7 . ? -22.070 -2.606 -1.477 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 1138 HOH B O 1 HETATM 5733 O O . HOH OB 7 . ? 2.289 -16.889 3.575 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 1139 HOH B O 1 HETATM 5734 O O . HOH OB 7 . ? -14.088 -24.219 0.737 0.81 28.48 ? ? ? ? ? ? 1140 HOH B O 1 HETATM 5735 O O . HOH OB 7 . ? 3.602 -8.353 34.548 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 1141 HOH B O 1 HETATM 5736 O O . HOH OB 7 . ? -5.527 -17.841 9.832 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 1142 HOH B O 1 HETATM 5737 O O . HOH OB 7 . ? 9.206 -12.804 -12.529 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 1143 HOH B O 1 HETATM 5738 O O . HOH OB 7 . ? 10.414 -40.761 -5.535 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 1144 HOH B O 1 HETATM 5739 O O . HOH OB 7 . ? -34.017 -24.177 -14.553 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 1145 HOH B O 1 HETATM 5740 O O . HOH OB 7 . ? 2.380 -23.573 -20.586 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 1146 HOH B O 1 HETATM 5741 O O . HOH OB 7 . ? 24.131 -28.475 41.372 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 1147 HOH B O 1 HETATM 5742 O O . HOH OB 7 . ? 15.076 -34.792 39.958 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 1148 HOH B O 1 HETATM 5743 O O . HOH OB 7 . ? 11.110 -32.689 26.714 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 1149 HOH B O 1 HETATM 5744 O O . HOH OB 7 . ? 10.357 -18.921 16.639 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 1150 HOH B O 1 HETATM 5745 O O . HOH OB 7 . ? 11.597 -9.752 19.072 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 1151 HOH B O 1 HETATM 5746 O O . HOH OB 7 . ? 0.052 -4.093 1.091 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 1152 HOH B O 1 HETATM 5747 O O . HOH OB 7 . ? 17.979 -16.887 21.892 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 1153 HOH B O 1 HETATM 5748 O O . HOH OB 7 . ? 18.163 -18.455 23.468 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 1154 HOH B O 1 HETATM 5749 O O . HOH OB 7 . ? 14.152 -44.880 28.158 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 1155 HOH B O 1 HETATM 5750 O O . HOH OB 7 . ? 12.164 -16.216 13.588 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 1156 HOH B O 1 #