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LEU A 683 ILE A 687 5 ? 5 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details AA1 ? 4 ? AA2 ? 3 ? AA3 ? 4 ? AA4 ? 2 ? AA5 ? 5 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense AA1 1 2 ? anti-parallel AA1 2 3 ? anti-parallel AA1 3 4 ? anti-parallel AA2 1 2 ? anti-parallel AA2 2 3 ? anti-parallel AA3 1 2 ? anti-parallel AA3 2 3 ? anti-parallel AA3 3 4 ? anti-parallel AA4 1 2 ? anti-parallel AA5 1 2 ? anti-parallel AA5 2 3 ? anti-parallel AA5 3 4 ? anti-parallel AA5 4 5 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id AA1 1 LYS A 53 ? 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ILE A 353 TRP A 354 # _atom_sites.entry_id XXXX _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.009613 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000902 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.005859 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.009591 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_type.symbol C CA CL FE N O S # _entry.id XXXX # loop_ _pdbx_chain_remapping.entity_id _pdbx_chain_remapping.label_asym_id _pdbx_chain_remapping.auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id _pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id _pdbx_chain_remapping.applied_operations 1 A A A A 1 2 E A E A 1 3 F A F A 1 3 G A G A 1 4 H A H A 1 4 I A I A 1 4 J A J A 1 4 K A K A 1 4 L A L A 1 5 M A M A 1 5 N A N A 1 5 O A O A 1 5 P A P A 1 6 Q A Q A 1 6 R A R A 1 3 S A S A 1 5 T A T A 1 4 U A U A 1 4 V A V A 1 4 W A W A 1 4 X A X A 1 7 NB A NB A 1 # loop_ _pdbx_entity_nonpoly.entity_id _pdbx_entity_nonpoly.name _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 2 "FE (II) ION" FE2 3 "CALCIUM ION" CA 4 "ACETATE ION" ACT 5 GLYCEROL GOL 6 "CHLORIDE ION" CL 7 water HOH # loop_ _pdbx_entity_remapping.entity_id _pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 1 1 2 2 3 3 4 4 5 5 6 6 7 8 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id AA1 1 2 O VAL A 58 ? O VAL A 55 N TYR A 9 ? N TYR A 6 AA1 2 3 N GLU A 12 ? N GLU A 9 O ILE A 91 ? O ILE A 88 AA1 3 4 N TRP A 85 ? N TRP A 82 O VAL A 109 ? O VAL A 106 AA2 1 2 O GLY A 36 ? O GLY A 33 N GLY A 33 ? N GLY A 30 AA2 2 3 N ILE A 29 ? N ILE A 26 O LEU A 41 ? O LEU A 38 AA3 1 2 O GLY A 36 ? O GLY A 33 N GLY A 33 ? N GLY A 30 AA3 2 3 N THR A 32 ? N THR A 29 O GLN A 67 ? O GLN A 64 AA3 3 4 N LEU A 71 ? N LEU A 68 O MET A 113 ? O MET A 110 AA4 1 2 N ASP A 149 ? N ASP A 146 O ASN A 158 ? O ASN A 155 AA5 1 2 N THR A 249 ? N THR A 246 O ILE A 286 ? O ILE A 283 AA5 2 3 N TYR A 285 ? N TYR A 282 O PHE A 331 ? O PHE A 328 AA5 3 4 N LEU A 330 ? N LEU A 327 O ILE A 342 ? O ILE A 339 AA5 4 5 N ILE A 344 ? N ILE A 341 O TRP A 357 ? O TRP A 354 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . HIS A 1 6 ? -36.102 -45.795 1.475 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A N 1 ATOM 2 C CA . HIS A 1 6 ? -35.252 -44.934 2.295 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CA 1 ATOM 3 C C . HIS A 1 6 ? -35.086 -43.546 1.690 0.53 34.81 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A C 1 ATOM 4 O O . HIS A 1 6 ? -35.598 -43.258 0.610 0.74 36.52 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A O 1 ATOM 5 C CB . HIS A 1 6 ? -33.870 -45.558 2.476 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CB 1 ATOM 6 C CG . HIS A 1 6 ? -33.037 -45.526 1.232 0.89 40.10 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CG 1 ATOM 7 N ND1 . HIS A 1 6 ? -33.039 -46.550 0.308 0.50 38.39 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A ND1 1 ATOM 8 C CD2 . HIS A 1 6 ? -32.193 -44.584 0.747 0.50 37.69 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CD2 1 ATOM 9 C CE1 . HIS A 1 6 ? -32.224 -46.244 -0.686 0.48 41.48 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A CE1 1 ATOM 10 N NE2 . HIS A 1 6 ? -31.700 -45.056 -0.446 0.93 42.90 ? ? ? ? ? ? 3 HIS A NE2 1 ATOM 11 N N . ALA A 1 7 ? -34.348 -42.699 2.400 0.97 27.55 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A N 1 ATOM 12 C CA . ALA A 1 7 ? -33.962 -41.394 1.908 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CA 1 ATOM 13 C C . ALA A 1 7 ? -32.483 -41.176 2.182 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A C 1 ATOM 14 O O . ALA A 1 7 ? -31.913 -41.744 3.109 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A O 1 ATOM 15 C CB . ALA A 1 7 ? -34.804 -40.294 2.564 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CB 1 ATOM 16 N N . ILE A 1 8 ? -31.852 -40.369 1.351 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A N 1 ATOM 17 C CA . ILE A 1 8 ? -30.498 -39.933 1.627 0.98 26.63 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A CA 1 ATOM 18 C C . ILE A 1 8 ? -30.564 -38.491 2.119 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A C 1 ATOM 19 O O . ILE A 1 8 ? -31.258 -37.662 1.530 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A O 1 ATOM 20 C CB . ILE A 1 8 ? -29.608 -40.062 0.381 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A CB 1 ATOM 21 C CG1 . ILE A 1 8 ? -29.479 -41.546 -0.008 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A CG1 1 ATOM 22 C CG2 . ILE A 1 8 ? -28.252 -39.461 0.646 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A CG2 1 ATOM 23 C CD1 . ILE A 1 8 ? -28.627 -41.785 -1.235 0.12 30.71 ? ? ? ? ? ? 5 ILE A CD1 1 ATOM 24 N N . TYR A 1 9 ? -29.877 -38.196 3.216 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A N 1 ATOM 25 C CA . TYR A 1 9 ? -29.898 -36.846 3.761 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CA 1 ATOM 26 C C . TYR A 1 9 ? -28.510 -36.234 3.681 0.87 23.74 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A C 1 ATOM 27 O O . TYR A 1 9 ? -27.547 -36.787 4.208 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A O 1 ATOM 28 C CB . TYR A 1 9 ? -30.398 -36.838 5.215 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CB 1 ATOM 29 C CG . TYR A 1 9 ? -31.771 -37.449 5.405 0.76 21.61 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CG 1 ATOM 30 C CD1 . TYR A 1 9 ? -32.929 -36.679 5.263 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CD1 1 ATOM 31 C CD2 . TYR A 1 9 ? -31.910 -38.790 5.754 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CD2 1 ATOM 32 C CE1 . TYR A 1 9 ? -34.181 -37.237 5.446 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CE1 1 ATOM 33 C CE2 . TYR A 1 9 ? -33.166 -39.359 5.937 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CE2 1 ATOM 34 C CZ . TYR A 1 9 ? -34.290 -38.587 5.781 0.96 22.92 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A CZ 1 ATOM 35 O OH . TYR A 1 9 ? -35.530 -39.152 5.967 0.96 26.98 ? ? ? ? ? ? 6 TYR A OH 1 ATOM 36 N N . ASN A 1 10 ? -28.408 -35.106 2.989 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A N 1 ATOM 37 C CA . ASN A 1 10 ? -27.170 -34.345 2.970 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A CA 1 ATOM 38 C C . ASN A 1 10 ? -27.226 -33.351 4.108 0.92 26.88 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A C 1 ATOM 39 O O . ASN A 1 10 ? -28.107 -32.488 4.154 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A O 1 ATOM 40 C CB . ASN A 1 10 ? -26.971 -33.634 1.626 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A CB 1 ATOM 41 C CG . ASN A 1 10 ? -26.904 -34.608 0.459 0.82 29.83 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A CG 1 ATOM 42 O OD1 . ASN A 1 10 ? -27.825 -34.692 -0.355 0.58 32.39 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A OD1 1 ATOM 43 N ND2 . ASN A 1 10 ? -25.818 -35.354 0.383 0.84 28.91 ? ? ? ? ? ? 7 ASN A ND2 1 ATOM 44 N N . VAL A 1 11 ? -26.294 -33.477 5.037 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A N 1 ATOM 45 C CA . VAL A 1 11 ? -26.333 -32.653 6.232 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A CA 1 ATOM 46 C C . VAL A 1 11 ? -25.116 -31.746 6.277 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A C 1 ATOM 47 O O . VAL A 1 11 ? -23.987 -32.217 6.207 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A O 1 ATOM 48 C CB . VAL A 1 11 ? -26.390 -33.526 7.505 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A CB 1 ATOM 49 C CG1 . VAL A 1 11 ? -26.406 -32.652 8.763 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A CG1 1 ATOM 50 C CG2 . VAL A 1 11 ? -27.604 -34.452 7.447 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 8 VAL A CG2 1 ATOM 51 N N . GLU A 1 12 ? -25.339 -30.439 6.378 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A N 1 ATOM 52 C CA . GLU A 1 12 ? -24.225 -29.519 6.539 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CA 1 ATOM 53 C C . GLU A 1 12 ? -24.365 -28.743 7.842 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A C 1 ATOM 54 O O . GLU A 1 12 ? -25.404 -28.132 8.106 0.81 23.49 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A O 1 ATOM 55 C CB . GLU A 1 12 ? -24.131 -28.557 5.354 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CB 1 ATOM 56 C CG . GLU A 1 12 ? -23.017 -27.519 5.516 0.54 30.28 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CG 1 ATOM 57 C CD . GLU A 1 12 ? -22.867 -26.618 4.303 0.52 34.56 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A CD 1 ATOM 58 O OE1 . GLU A 1 12 ? -23.871 -26.003 3.888 0.69 36.07 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE1 1 ATOM 59 O OE2 . GLU A 1 12 ? -21.745 -26.533 3.763 0.64 37.79 ? ? ? ? ? ? 9 GLU A OE2 1 ATOM 60 N N . VAL A 1 13 ? -23.317 -28.775 8.653 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A N 1 ATOM 61 C CA . VAL A 1 13 ? -23.328 -28.121 9.953 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CA 1 ATOM 62 C C . VAL A 1 13 ? -22.312 -26.980 9.964 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A C 1 ATOM 63 O O . VAL A 1 13 ? -21.146 -27.179 9.620 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A O 1 ATOM 64 C CB . VAL A 1 13 ? -22.993 -29.118 11.103 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CB 1 ATOM 65 C CG1 . VAL A 1 13 ? -23.187 -28.455 12.459 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG1 1 ATOM 66 C CG2 . VAL A 1 13 ? -23.853 -30.372 10.995 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG2 1 ATOM 67 N N . GLU A 1 14 ? -22.757 -25.787 10.345 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A N 1 ATOM 68 C CA A GLU A 1 14 ? -21.836 -24.667 10.494 0.56 23.97 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CA 1 ATOM 69 C CA B GLU A 1 14 ? -21.869 -24.647 10.483 0.44 23.99 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CA 1 ATOM 70 C C . GLU A 1 14 ? -21.562 -24.401 11.965 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A C 1 ATOM 71 O O . GLU A 1 14 ? -22.463 -24.081 12.742 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A O 1 ATOM 72 C CB A GLU A 1 14 ? -22.372 -23.398 9.823 0.56 25.16 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CB 1 ATOM 73 C CB B GLU A 1 14 ? -22.501 -23.411 9.828 0.44 25.12 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CB 1 ATOM 74 C CG A GLU A 1 14 ? -21.443 -22.184 10.015 0.56 25.15 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CG 1 ATOM 75 C CG B GLU A 1 14 ? -22.805 -23.592 8.339 0.44 24.72 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CG 1 ATOM 76 C CD A GLU A 1 14 ? -21.951 -20.928 9.324 0.56 28.12 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CD 1 ATOM 77 C CD B GLU A 1 14 ? -23.600 -22.439 7.731 0.44 32.57 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CD 1 ATOM 78 O OE1 A GLU A 1 14 ? -22.475 -21.038 8.198 0.56 33.74 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE1 1 ATOM 79 O OE1 B GLU A 1 14 ? -24.032 -22.569 6.566 0.44 30.25 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE1 1 ATOM 80 O OE2 A GLU A 1 14 ? -21.833 -19.834 9.911 0.56 26.25 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE2 1 ATOM 81 O OE2 B GLU A 1 14 ? -23.801 -21.409 8.410 0.44 32.37 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE2 1 ATOM 82 N N . THR A 1 15 ? -20.301 -24.557 12.353 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 12 THR A N 1 ATOM 83 C CA . THR A 1 15 ? -19.900 -24.332 13.738 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CA 1 ATOM 84 C C . THR A 1 15 ? -19.479 -22.875 13.891 0.81 24.56 ? ? ? ? ? ? 12 THR A C 1 ATOM 85 O O . THR A 1 15 ? -18.817 -22.343 13.013 0.96 22.18 ? ? ? ? ? ? 12 THR A O 1 ATOM 86 C CB . THR A 1 15 ? -18.747 -25.277 14.144 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CB 1 ATOM 87 O OG1 . THR A 1 15 ? -19.211 -26.627 14.101 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 12 THR A OG1 1 ATOM 88 C CG2 . THR A 1 15 ? -18.253 -24.985 15.538 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 12 THR A CG2 1 ATOM 89 N N . GLY A 1 16 ? -19.885 -22.224 14.978 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 13 GLY A N 1 ATOM 90 C CA . GLY A 1 16 ? -19.500 -20.836 15.215 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 13 GLY A CA 1 ATOM 91 C C . GLY A 1 16 ? -17.989 -20.624 15.268 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 13 GLY A C 1 ATOM 92 O O . GLY A 1 16 ? -17.239 -21.549 15.588 0.97 26.26 ? ? ? ? ? ? 13 GLY A O 1 ATOM 93 N N . ASP A 1 17 ? -17.540 -19.405 14.960 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A N 1 ATOM 94 C CA . ASP A 1 17 ? -16.111 -19.082 14.941 0.66 27.16 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CA 1 ATOM 95 C C . ASP A 1 17 ? -15.511 -18.738 16.304 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A C 1 ATOM 96 O O . ASP A 1 17 ? -14.292 -18.659 16.450 0.71 32.25 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A O 1 ATOM 97 C CB . ASP A 1 17 ? -15.850 -17.913 13.993 0.89 31.59 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CB 1 ATOM 98 C CG . ASP A 1 17 ? -15.911 -18.319 12.542 0.77 30.35 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CG 1 ATOM 99 O OD1 . ASP A 1 17 ? -17.036 -18.464 12.017 0.26 31.28 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD1 1 ATOM 100 O OD2 . ASP A 1 17 ? -14.833 -18.486 11.928 0.60 37.69 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD2 1 ATOM 101 N N . ARG A 1 18 ? -16.355 -18.519 17.297 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N 1 ATOM 102 C CA . ARG A 1 18 ? -15.869 -18.105 18.605 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA 1 ATOM 103 C C . ARG A 1 18 ? -15.002 -19.197 19.229 0.68 26.91 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C 1 ATOM 104 O O . ARG A 1 18 ? -15.107 -20.372 18.867 0.94 25.92 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O 1 ATOM 105 C CB . ARG A 1 18 ? -17.046 -17.736 19.523 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB 1 ATOM 106 C CG . ARG A 1 18 ? -17.964 -18.889 19.925 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG 1 ATOM 107 C CD . ARG A 1 18 ? -19.278 -18.358 20.538 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD 1 ATOM 108 N NE . ARG A 1 18 ? -20.045 -17.602 19.544 0.80 26.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE 1 ATOM 109 C CZ . ARG A 1 18 ? -21.113 -16.866 19.828 0.51 29.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ 1 ATOM 110 N NH1 . ARG A 1 18 ? -21.532 -16.776 21.084 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1 1 ATOM 111 N NH2 . ARG A 1 18 ? -21.752 -16.211 18.861 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2 1 ATOM 112 N N . GLU A 1 19 ? -14.134 -18.802 20.154 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A N 1 ATOM 113 C CA . GLU A 1 19 ? -13.215 -19.736 20.793 0.74 24.86 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CA 1 ATOM 114 C C . GLU A 1 19 ? -13.968 -20.842 21.510 0.90 27.17 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A C 1 ATOM 115 O O . GLU A 1 19 ? -14.980 -20.584 22.151 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A O 1 ATOM 116 C CB . GLU A 1 19 ? -12.298 -19.008 21.778 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CB 1 ATOM 117 C CG . GLU A 1 19 ? -11.221 -18.174 21.117 0.57 26.58 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CG 1 ATOM 118 C CD . GLU A 1 19 ? -10.406 -17.399 22.130 0.47 25.62 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CD 1 ATOM 119 O OE1 . GLU A 1 19 ? -9.778 -16.395 21.741 0.66 30.22 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE1 1 ATOM 120 O OE2 . GLU A 1 19 ? -10.400 -17.794 23.316 0.53 27.84 ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE2 1 ATOM 121 N N . HIS A 1 20 ? -13.453 -22.064 21.374 0.81 22.74 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A N 1 ATOM 122 C CA . HIS A 1 20 ? -14.006 -23.287 21.975 0.84 24.94 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A CA 1 ATOM 123 C C . HIS A 1 20 ? -15.355 -23.681 21.413 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A C 1 ATOM 124 O O . HIS A 1 20 ? -16.014 -24.557 21.958 0.90 23.08 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A O 1 ATOM 125 C CB . HIS A 1 20 ? -14.111 -23.165 23.496 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A CB 1 ATOM 126 C CG . HIS A 1 20 ? -12.789 -23.234 24.192 0.61 30.63 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A CG 1 ATOM 127 N ND1 . HIS A 1 20 ? -11.917 -24.290 24.025 0.81 39.76 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A ND1 1 ATOM 128 C CD2 . HIS A 1 20 ? -12.185 -22.376 25.046 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A CD2 1 ATOM 129 C CE1 . HIS A 1 20 ? -10.833 -24.079 24.751 0.45 34.18 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A CE1 1 ATOM 130 N NE2 . HIS A 1 20 ? -10.972 -22.927 25.383 0.69 31.45 ? ? ? ? ? ? 17 HIS A NE2 1 ATOM 131 N N . ALA A 1 21 ? -15.758 -23.059 20.311 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N 1 ATOM 132 C CA . ALA A 1 21 ? -17.011 -23.431 19.664 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA 1 ATOM 133 C C . ALA A 1 21 ? -16.984 -24.869 19.138 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C 1 ATOM 134 O O . ALA A 1 21 ? -18.029 -25.497 18.989 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O 1 ATOM 135 C CB . ALA A 1 21 ? -17.323 -22.476 18.532 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB 1 ATOM 136 N N . GLY A 1 22 ? -15.788 -25.376 18.858 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A N 1 ATOM 137 C CA . GLY A 1 22 ? -15.634 -26.698 18.264 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A CA 1 ATOM 138 C C . GLY A 1 22 ? -15.881 -27.821 19.244 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A C 1 ATOM 139 O O . GLY A 1 22 ? -16.052 -27.577 20.438 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A O 1 ATOM 140 N N . THR A 1 23 ? -15.902 -29.061 18.760 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 20 THR A N 1 ATOM 141 C CA . THR A 1 23 ? -16.045 -30.193 19.672 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 20 THR A CA 1 ATOM 142 C C . THR A 1 23 ? -15.387 -31.437 19.108 0.83 24.35 ? ? ? ? ? ? 20 THR A C 1 ATOM 143 O O . THR A 1 23 ? -15.238 -31.549 17.906 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 20 THR A O 1 ATOM 144 C CB . THR A 1 23 ? -17.521 -30.518 19.967 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 20 THR A CB 1 ATOM 145 O OG1 . THR A 1 23 ? -17.590 -31.546 20.960 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 20 THR A OG1 1 ATOM 146 C CG2 . THR A 1 23 ? -18.241 -30.991 18.701 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 20 THR A CG2 1 ATOM 147 N N . ASP A 1 24 ? -14.981 -32.361 19.978 0.87 26.22 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A N 1 ATOM 148 C CA . ASP A 1 24 ? -14.588 -33.685 19.509 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CA 1 ATOM 149 C C . ASP A 1 24 ? -15.497 -34.739 20.116 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A C 1 ATOM 150 O O . ASP A 1 24 ? -15.183 -35.917 20.079 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A O 1 ATOM 151 C CB . ASP A 1 24 ? -13.113 -33.996 19.817 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CB 1 ATOM 152 C CG . ASP A 1 24 ? -12.795 -34.030 21.308 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A CG 1 ATOM 153 O OD1 . ASP A 1 24 ? -13.714 -33.971 22.145 0.70 35.06 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A OD1 1 ATOM 154 O OD2 . ASP A 1 24 ? -11.595 -34.128 21.644 0.62 38.43 ? ? ? ? ? ? 21 ASP A OD2 1 ATOM 155 N N . ALA A 1 25 ? -16.620 -34.312 20.685 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A N 1 ATOM 156 C CA . ALA A 1 25 ? -17.621 -35.269 21.155 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CA 1 ATOM 157 C C . ALA A 1 25 ? -18.133 -36.052 19.964 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A C 1 ATOM 158 O O . ALA A 1 25 ? -18.004 -35.606 18.824 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A O 1 ATOM 159 C CB . ALA A 1 25 ? -18.776 -34.562 21.865 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 22 ALA A CB 1 ATOM 160 N N . THR A 1 26 ? -18.714 -37.220 20.210 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 23 THR A N 1 ATOM 161 C CA . THR A 1 26 ? -19.346 -37.945 19.120 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 23 THR A CA 1 ATOM 162 C C . THR A 1 26 ? -20.719 -37.340 18.915 0.97 23.29 ? ? ? ? ? ? 23 THR A C 1 ATOM 163 O O . THR A 1 26 ? -21.495 -37.228 19.868 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 23 THR A O 1 ATOM 164 C CB . THR A 1 26 ? -19.463 -39.459 19.402 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 23 THR A CB 1 ATOM 165 O OG1 . THR A 1 26 ? -18.154 -40.012 19.549 0.89 26.28 ? ? ? ? ? ? 23 THR A OG1 1 ATOM 166 C CG2 . THR A 1 26 ? -20.163 -40.150 18.261 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 23 THR A CG2 1 ATOM 167 N N . ILE A 1 27 ? -21.013 -36.948 17.678 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A N 1 ATOM 168 C CA . ILE A 1 27 ? -22.264 -36.264 17.367 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A CA 1 ATOM 169 C C . ILE A 1 27 ? -23.163 -37.141 16.522 0.98 24.83 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A C 1 ATOM 170 O O . ILE A 1 27 ? -22.717 -37.752 15.548 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A O 1 ATOM 171 C CB . ILE A 1 27 ? -22.025 -34.930 16.607 0.87 22.92 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A CB 1 ATOM 172 C CG1 . ILE A 1 27 ? -21.147 -33.975 17.429 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A CG1 1 ATOM 173 C CG2 . ILE A 1 27 ? -23.356 -34.263 16.246 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A CG2 1 ATOM 174 C CD1 . ILE A 1 27 ? -21.681 -33.655 18.831 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 24 ILE A CD1 1 ATOM 175 N N . THR A 1 28 ? -24.436 -37.184 16.892 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1 ATOM 176 C CA . THR A 1 28 ? -25.437 -37.871 16.102 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1 ATOM 177 C C . THR A 1 28 ? -26.600 -36.931 15.840 0.87 21.15 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1 ATOM 178 O O . THR A 1 28 ? -26.786 -35.949 16.572 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1 ATOM 179 C CB . THR A 1 28 ? -25.941 -39.146 16.807 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1 ATOM 180 O OG1 . THR A 1 28 ? -26.245 -38.850 18.175 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 ATOM 181 C CG2 . THR A 1 28 ? -24.866 -40.232 16.760 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 ATOM 182 N N . ILE A 1 29 ? -27.375 -37.228 14.800 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A N 1 ATOM 183 C CA . ILE A 1 29 ? -28.537 -36.418 14.458 0.92 19.34 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CA 1 ATOM 184 C C . ILE A 1 29 ? -29.741 -37.322 14.201 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A C 1 ATOM 185 O O . ILE A 1 29 ? -29.635 -38.336 13.520 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A O 1 ATOM 186 C CB . ILE A 1 29 ? -28.264 -35.509 13.210 0.91 18.77 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CB 1 ATOM 187 C CG1 . ILE A 1 29 ? -29.445 -34.576 12.925 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG1 1 ATOM 188 C CG2 . ILE A 1 29 ? -27.949 -36.349 11.981 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CG2 1 ATOM 189 C CD1 . ILE A 1 29 ? -29.169 -33.557 11.793 0.80 17.72 ? ? ? ? ? ? 26 ILE A CD1 1 ATOM 190 N N . ARG A 1 30 ? -30.880 -36.963 14.774 0.92 19.95 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A N 1 ATOM 191 C CA . ARG A 1 30 ? -32.114 -37.694 14.523 0.82 21.81 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A CA 1 ATOM 192 C C . ARG A 1 30 ? -33.017 -36.753 13.761 0.83 20.79 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A C 1 ATOM 193 O O . ARG A 1 30 ? -33.183 -35.600 14.156 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A O 1 ATOM 194 C CB . ARG A 1 30 ? -32.779 -38.169 15.824 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A CB 1 ATOM 195 C CG . ARG A 1 30 ? -34.102 -38.919 15.584 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A CG 1 ATOM 196 C CD . ARG A 1 30 ? -34.530 -39.793 16.780 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A CD 1 ATOM 197 N NE . ARG A 1 30 ? -34.998 -39.000 17.921 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A NE 1 ATOM 198 C CZ . ARG A 1 30 ? -35.252 -39.499 19.127 0.76 22.14 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A CZ 1 ATOM 199 N NH1 . ARG A 1 30 ? -35.067 -40.793 19.365 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A NH1 1 ATOM 200 N NH2 . ARG A 1 30 ? -35.664 -38.704 20.102 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 27 ARG A NH2 1 ATOM 201 N N . ILE A 1 31 ? -33.564 -37.231 12.649 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A N 1 ATOM 202 C CA . ILE A 1 31 ? -34.396 -36.398 11.792 0.76 21.82 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CA 1 ATOM 203 C C . ILE A 1 31 ? -35.859 -36.824 11.875 0.87 22.23 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A C 1 ATOM 204 O O . ILE A 1 31 ? -36.178 -37.994 11.674 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A O 1 ATOM 205 C CB . ILE A 1 31 ? -33.916 -36.460 10.316 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CB 1 ATOM 206 C CG1 . ILE A 1 31 ? -32.434 -36.052 10.209 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CG1 1 ATOM 207 C CG2 . ILE A 1 31 ? -34.796 -35.583 9.439 0.92 23.46 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CG2 1 ATOM 208 C CD1 . ILE A 1 31 ? -31.834 -36.229 8.803 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 28 ILE A CD1 1 ATOM 209 N N . THR A 1 32 ? -36.747 -35.875 12.164 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 29 THR A N 1 ATOM 210 C CA . THR A 1 32 ? -38.173 -36.173 12.288 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 29 THR A CA 1 ATOM 211 C C . THR A 1 32 ? -38.974 -35.471 11.201 0.64 24.55 ? ? ? ? ? ? 29 THR A C 1 ATOM 212 O O . THR A 1 32 ? -38.734 -34.301 10.898 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 29 THR A O 1 ATOM 213 C CB . THR A 1 32 ? -38.740 -35.745 13.669 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 29 THR A CB 1 ATOM 214 O OG1 . THR A 1 32 ? -38.094 -36.479 14.707 0.87 22.01 ? ? ? ? ? ? 29 THR A OG1 1 ATOM 215 C CG2 . THR A 1 32 ? -40.234 -35.984 13.757 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 29 THR A CG2 1 ATOM 216 N N . GLY A 1 33 ? -39.935 -36.183 10.627 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 30 GLY A N 1 ATOM 217 C CA . GLY A 1 33 ? -40.796 -35.602 9.616 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 30 GLY A CA 1 ATOM 218 C C . GLY A 1 33 ? -42.211 -36.134 9.666 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 30 GLY A C 1 ATOM 219 O O . GLY A 1 33 ? -42.580 -36.862 10.587 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 30 GLY A O 1 ATOM 220 N N . ALA A 1 34 ? -43.003 -35.772 8.664 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A N 1 ATOM 221 C CA . ALA A 1 34 ? -44.412 -36.146 8.623 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A CA 1 ATOM 222 C C . ALA A 1 34 ? -44.638 -37.662 8.640 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A C 1 ATOM 223 O O . ALA A 1 34 ? -45.642 -38.127 9.172 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A O 1 ATOM 224 C CB . ALA A 1 34 ? -45.077 -35.535 7.393 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 31 ALA A CB 1 ATOM 225 N N . LYS A 1 35 ? -43.715 -38.435 8.072 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A N 1 ATOM 226 C CA . LYS A 1 35 ? -43.956 -39.874 7.939 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CA 1 ATOM 227 C C . LYS A 1 35 ? -43.388 -40.715 9.088 0.79 30.71 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A C 1 ATOM 228 O O . LYS A 1 35 ? -43.709 -41.894 9.219 0.93 26.38 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A O 1 ATOM 229 C CB . LYS A 1 35 ? -43.396 -40.366 6.605 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CB 1 ATOM 230 C CG . LYS A 1 35 ? -44.113 -39.759 5.395 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CG 1 ATOM 231 C CD . LYS A 1 35 ? -43.502 -40.253 4.094 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CD 1 ATOM 232 C CE . LYS A 1 35 ? -44.132 -39.580 2.883 0.89 34.47 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CE 1 ATOM 233 N NZ . LYS A 1 35 ? -43.713 -40.250 1.615 0.83 34.08 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A NZ 1 ATOM 234 N N . GLY A 1 36 ? -42.563 -40.111 9.934 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A N 1 ATOM 235 C CA . GLY A 1 36 ? -41.934 -40.846 11.021 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A CA 1 ATOM 236 C C . GLY A 1 36 ? -40.618 -40.186 11.378 0.72 26.36 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A C 1 ATOM 237 O O . GLY A 1 36 ? -40.469 -38.979 11.206 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 33 GLY A O 1 ATOM 238 N N . ARG A 1 37 ? -39.660 -40.953 11.881 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N 1 ATOM 239 C CA . ARG A 1 37 ? -38.359 -40.373 12.152 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA 1 ATOM 240 C C . ARG A 1 37 ? -37.250 -41.405 12.015 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C 1 ATOM 241 O O . ARG A 1 37 ? -37.476 -42.614 12.117 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O 1 ATOM 242 C CB . ARG A 1 37 ? -38.335 -39.709 13.541 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB 1 ATOM 243 C CG . ARG A 1 37 ? -38.248 -40.648 14.728 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG 1 ATOM 244 C CD . ARG A 1 37 ? -38.193 -39.863 16.048 0.83 23.52 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD 1 ATOM 245 N NE . ARG A 1 37 ? -38.177 -40.751 17.215 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE 1 ATOM 246 C CZ . ARG A 1 37 ? -38.492 -40.383 18.453 0.76 24.10 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ 1 ATOM 247 N NH1 . ARG A 1 37 ? -38.859 -39.133 18.704 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1 1 ATOM 248 N NH2 . ARG A 1 37 ? -38.458 -41.273 19.442 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2 1 ATOM 249 N N . THR A 1 38 ? -36.049 -40.913 11.748 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 35 THR A N 1 ATOM 250 C CA . THR A 1 38 ? -34.886 -41.773 11.621 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CA 1 ATOM 251 C C . THR A 1 38 ? -34.436 -42.160 13.024 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 35 THR A C 1 ATOM 252 O O . THR A 1 38 ? -34.957 -41.644 14.004 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 35 THR A O 1 ATOM 253 C CB . THR A 1 38 ? -33.735 -41.066 10.883 0.91 24.55 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CB 1 ATOM 254 O OG1 . THR A 1 38 ? -33.187 -40.046 11.733 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 35 THR A OG1 1 ATOM 255 C CG2 . THR A 1 38 ? -34.227 -40.429 9.573 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 35 THR A CG2 1 ATOM 256 N N . ASP A 1 39 ? -33.471 -43.064 13.114 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A N 1 ATOM 257 C CA . ASP A 1 39 ? -32.729 -43.272 14.352 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A CA 1 ATOM 258 C C . ASP A 1 39 ? -31.696 -42.146 14.468 0.78 22.87 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A C 1 ATOM 259 O O . ASP A 1 39 ? -31.583 -41.302 13.566 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A O 1 ATOM 260 C CB . ASP A 1 39 ? -32.050 -44.647 14.329 0.99 25.10 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A CB 1 ATOM 261 C CG . ASP A 1 39 ? -31.503 -45.067 15.678 0.80 25.44 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A CG 1 ATOM 262 O OD1 . ASP A 1 39 ? -31.710 -44.351 16.691 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A OD1 1 ATOM 263 O OD2 . ASP A 1 39 ? -30.881 -46.145 15.719 0.82 25.51 ? ? ? ? ? ? 36 ASP A OD2 1 ATOM 264 N N . TYR A 1 40 ? -30.936 -42.118 15.554 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A N 1 ATOM 265 C CA . TYR A 1 40 ? -29.788 -41.205 15.607 0.92 24.37 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CA 1 ATOM 266 C C . TYR A 1 40 ? -28.709 -41.652 14.619 0.89 26.15 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A C 1 ATOM 267 O O . TYR A 1 40 ? -28.212 -42.776 14.682 0.94 25.41 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A O 1 ATOM 268 C CB . TYR A 1 40 ? -29.227 -41.113 17.026 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CB 1 ATOM 269 C CG . TYR A 1 40 ? -29.995 -40.129 17.879 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CG 1 ATOM 270 C CD1 . TYR A 1 40 ? -29.700 -38.765 17.839 0.81 22.22 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CD1 1 ATOM 271 C CD2 . TYR A 1 40 ? -31.023 -40.554 18.705 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CD2 1 ATOM 272 C CE1 . TYR A 1 40 ? -30.407 -37.858 18.600 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CE1 1 ATOM 273 C CE2 . TYR A 1 40 ? -31.740 -39.654 19.474 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CE2 1 ATOM 274 C CZ . TYR A 1 40 ? -31.427 -38.304 19.420 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A CZ 1 ATOM 275 O OH . TYR A 1 40 ? -32.139 -37.403 20.184 0.86 20.27 ? ? ? ? ? ? 37 TYR A OH 1 ATOM 276 N N . LEU A 1 41 ? -28.375 -40.770 13.683 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A N 1 ATOM 277 C CA . LEU A 1 41 ? -27.392 -41.076 12.651 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CA 1 ATOM 278 C C . LEU A 1 41 ? -26.083 -40.354 12.945 0.85 25.42 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A C 1 ATOM 279 O O . LEU A 1 41 ? -26.073 -39.174 13.299 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A O 1 ATOM 280 C CB . LEU A 1 41 ? -27.928 -40.677 11.275 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CB 1 ATOM 281 C CG . LEU A 1 41 ? -29.354 -41.160 10.986 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CG 1 ATOM 282 C CD1 . LEU A 1 41 ? -29.921 -40.490 9.754 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD1 1 ATOM 283 C CD2 . LEU A 1 41 ? -29.401 -42.671 10.827 0.85 27.45 ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD2 1 ATOM 284 N N . LYS A 1 42 ? -24.980 -41.075 12.799 0.91 23.88 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A N 1 ATOM 285 C CA . LYS A 1 42 ? -23.662 -40.557 13.117 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CA 1 ATOM 286 C C . LYS A 1 42 ? -23.182 -39.474 12.156 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A C 1 ATOM 287 O O . LYS A 1 42 ? -23.303 -39.614 10.936 0.90 24.07 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A O 1 ATOM 288 C CB . LYS A 1 42 ? -22.640 -41.703 13.119 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CB 1 ATOM 289 C CG . LYS A 1 42 ? -22.789 -42.686 14.265 0.81 36.18 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CG 1 ATOM 290 C CD . LYS A 1 42 ? -21.540 -42.677 15.148 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CD 1 ATOM 291 N N . LEU A 1 43 ? -22.622 -38.408 12.719 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A N 1 ATOM 292 C CA . LEU A 1 43 ? -21.834 -37.451 11.954 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CA 1 ATOM 293 C C . LEU A 1 43 ? -20.390 -37.595 12.428 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A C 1 ATOM 294 O O . LEU A 1 43 ? -19.930 -36.840 13.280 0.69 30.42 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A O 1 ATOM 295 C CB . LEU A 1 43 ? -22.342 -36.021 12.152 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CB 1 ATOM 296 C CG . LEU A 1 43 ? -23.843 -35.797 11.919 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CG 1 ATOM 297 C CD1 . LEU A 1 43 ? -24.244 -34.380 12.295 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD1 1 ATOM 298 C CD2 . LEU A 1 43 ? -24.224 -36.083 10.475 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 40 LEU A CD2 1 ATOM 299 N N . ASP A 1 44 ? -19.685 -38.581 11.883 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 41 ASP A N 1 ATOM 300 C CA . ASP A 1 44 ? -18.455 -39.068 12.512 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 41 ASP A CA 1 ATOM 301 C C . ASP A 1 44 ? -17.165 -38.668 11.787 0.64 38.78 ? ? ? ? ? ? 41 ASP A C 1 ATOM 302 O O . ASP A 1 44 ? -16.155 -38.366 12.426 0.24 38.25 ? ? ? ? ? ? 41 ASP A O 1 ATOM 303 C CB . ASP A 1 44 ? -18.513 -40.596 12.633 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 41 ASP A CB 1 ATOM 304 N N . LYS A 1 45 ? -17.202 -38.675 10.460 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A N 1 ATOM 305 C CA . LYS A 1 45 ? -16.011 -38.417 9.654 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CA 1 ATOM 306 C C . LYS A 1 45 ? -15.533 -36.966 9.752 0.81 28.68 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A C 1 ATOM 307 O O . LYS A 1 45 ? -16.248 -36.046 9.360 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A O 1 ATOM 308 C CB . LYS A 1 45 ? -16.283 -38.762 8.190 0.76 37.37 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CB 1 ATOM 309 C CG . LYS A 1 45 ? -17.505 -39.639 7.959 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 42 LYS A CG 1 ATOM 310 N N . GLY A 1 46 ? -14.319 -36.768 10.259 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 43 GLY A N 1 ATOM 311 C CA . GLY A 1 46 ? -13.713 -35.447 10.280 0.92 28.68 ? ? ? ? ? ? 43 GLY A CA 1 ATOM 312 C C . GLY A 1 46 ? -13.993 -34.669 11.553 0.94 29.50 ? ? ? ? ? ? 43 GLY A C 1 ATOM 313 O O . GLY A 1 46 ? -14.772 -35.100 12.396 0.89 26.89 ? ? ? ? ? ? 43 GLY A O 1 ATOM 314 N N . SER A 1 47 ? -13.369 -33.506 11.676 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 44 SER A N 1 ATOM 315 C CA A SER A 1 47 ? -13.475 -32.690 12.882 0.99 27.08 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 316 C CA B SER A 1 47 ? -13.495 -32.704 12.886 0.010 26.93 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 317 C C . SER A 1 47 ? -14.603 -31.656 12.796 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 44 SER A C 1 ATOM 318 O O . SER A 1 47 ? -15.144 -31.391 11.720 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 44 SER A O 1 ATOM 319 C CB A SER A 1 47 ? -12.144 -31.976 13.149 0.99 21.98 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 1 ATOM 320 C CB B SER A 1 47 ? -12.164 -32.017 13.203 0.010 22.26 ? ? ? ? ? ? 44 SER A CB 1 ATOM 321 O OG A SER A 1 47 ? -11.779 -31.186 12.016 0.99 24.33 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 1 ATOM 322 O OG B SER A 1 47 ? -11.765 -31.163 12.146 0.010 24.33 ? ? ? ? ? ? 44 SER A OG 1 ATOM 323 N N . PHE A 1 48 ? -14.945 -31.098 13.953 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A N 1 ATOM 324 C CA . PHE A 1 48 ? -15.829 -29.950 14.088 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CA 1 ATOM 325 C C . PHE A 1 48 ? -15.011 -28.823 14.720 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A C 1 ATOM 326 O O . PHE A 1 48 ? -15.107 -28.606 15.928 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A O 1 ATOM 327 C CB . PHE A 1 48 ? -17.028 -30.257 14.982 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CB 1 ATOM 328 C CG . PHE A 1 48 ? -18.107 -31.072 14.321 0.79 23.00 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CG 1 ATOM 329 C CD1 . PHE A 1 48 ? -18.744 -30.620 13.176 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CD1 1 ATOM 330 C CD2 . PHE A 1 48 ? -18.514 -32.275 14.876 0.87 23.15 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CD2 1 ATOM 331 C CE1 . PHE A 1 48 ? -19.752 -31.366 12.583 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CE1 1 ATOM 332 C CE2 . PHE A 1 48 ? -19.515 -33.029 14.285 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CE2 1 ATOM 333 C CZ . PHE A 1 48 ? -20.138 -32.575 13.148 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 45 PHE A CZ 1 ATOM 334 N N . GLU A 1 49 ? -14.184 -28.142 13.930 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A N 1 ATOM 335 C CA . GLU A 1 49 ? -13.427 -27.000 14.434 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CA 1 ATOM 336 C C . GLU A 1 49 ? -14.292 -25.744 14.417 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A C 1 ATOM 337 O O . GLU A 1 49 ? -15.281 -25.675 13.689 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A O 1 ATOM 338 C CB . GLU A 1 49 ? -12.156 -26.761 13.609 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CB 1 ATOM 339 C CG . GLU A 1 49 ? -11.209 -27.969 13.532 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CG 1 ATOM 340 C CD . GLU A 1 49 ? -10.321 -28.124 14.751 0.74 25.00 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A CD 1 ATOM 341 O OE1 . GLU A 1 49 ? -10.473 -27.351 15.715 0.92 24.67 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE1 1 ATOM 342 O OE2 . GLU A 1 49 ? -9.455 -29.025 14.744 0.78 21.87 ? ? ? ? ? ? 46 GLU A OE2 1 ATOM 343 N N . ALA A 1 50 ? -13.899 -24.752 15.208 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 47 ALA A N 1 ATOM 344 C CA . ALA A 1 50 ? -14.584 -23.464 15.220 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 47 ALA A CA 1 ATOM 345 C C . ALA A 1 50 ? -14.566 -22.854 13.821 0.90 26.83 ? ? ? ? ? ? 47 ALA A C 1 ATOM 346 O O . ALA A 1 50 ? -13.557 -22.940 13.125 0.98 28.88 ? ? ? ? ? ? 47 ALA A O 1 ATOM 347 C CB . ALA A 1 50 ? -13.933 -22.530 16.237 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 47 ALA A CB 1 ATOM 348 N N . GLY A 1 51 ? -15.689 -22.272 13.398 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 48 GLY A N 1 ATOM 349 C CA . GLY A 1 51 ? -15.792 -21.663 12.075 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 48 GLY A CA 1 ATOM 350 C C . GLY A 1 51 ? -15.927 -22.616 10.890 0.86 24.72 ? ? ? ? ? ? 48 GLY A C 1 ATOM 351 O O . GLY A 1 51 ? -16.048 -22.180 9.742 0.89 22.12 ? ? ? ? ? ? 48 GLY A O 1 ATOM 352 N N . SER A 1 52 ? -15.922 -23.921 11.148 0.94 23.23 ? ? ? ? ? ? 49 SER A N 1 ATOM 353 C CA . SER A 1 52 ? -15.949 -24.894 10.056 0.95 22.34 ? ? ? ? ? ? 49 SER A CA 1 ATOM 354 C C . SER A 1 52 ? -17.354 -25.064 9.482 0.80 23.22 ? ? ? ? ? ? 49 SER A C 1 ATOM 355 O O . SER A 1 52 ? -18.348 -24.829 10.166 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 49 SER A O 1 ATOM 356 C CB . SER A 1 52 ? -15.410 -26.254 10.533 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 49 SER A CB 1 ATOM 357 O OG . SER A 1 52 ? -16.330 -26.892 11.416 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 49 SER A OG 1 ATOM 358 N N . LYS A 1 53 ? -17.425 -25.444 8.210 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A N 1 ATOM 359 C CA . LYS A 1 53 ? -18.671 -25.871 7.593 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CA 1 ATOM 360 C C . LYS A 1 53 ? -18.489 -27.293 7.099 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A C 1 ATOM 361 O O . LYS A 1 53 ? -17.785 -27.527 6.121 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A O 1 ATOM 362 C CB . LYS A 1 53 ? -19.068 -24.953 6.442 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CB 1 ATOM 363 C CG . LYS A 1 53 ? -19.377 -23.520 6.869 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 50 LYS A CG 1 ATOM 364 N N . GLU A 1 54 ? -19.120 -28.245 7.776 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N 1 ATOM 365 C CA . GLU A 1 54 ? -18.821 -29.649 7.526 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1 ATOM 366 C C . GLU A 1 54 ? -20.010 -30.393 6.916 0.72 26.91 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C 1 ATOM 367 O O . GLU A 1 54 ? -21.155 -30.178 7.318 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O 1 ATOM 368 C CB . GLU A 1 54 ? -18.371 -30.324 8.834 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB 1 ATOM 369 C CG . GLU A 1 54 ? -17.156 -29.671 9.515 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG 1 ATOM 370 C CD . GLU A 1 54 ? -15.857 -29.758 8.694 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD 1 ATOM 371 O OE1 . GLU A 1 54 ? -14.803 -29.296 9.188 0.85 24.13 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 1 ATOM 372 O OE2 . GLU A 1 54 ? -15.873 -30.283 7.563 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 1 ATOM 373 N N . GLN A 1 55 ? -19.730 -31.272 5.953 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A N 1 ATOM 374 C CA . GLN A 1 55 ? -20.778 -31.991 5.227 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CA 1 ATOM 375 C C . GLN A 1 55 ? -20.791 -33.485 5.537 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A C 1 ATOM 376 O O . GLN A 1 55 ? -19.748 -34.103 5.731 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A O 1 ATOM 377 C CB . GLN A 1 55 ? -20.622 -31.809 3.715 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CB 1 ATOM 378 C CG . GLN A 1 55 ? -20.688 -30.366 3.238 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CG 1 ATOM 379 C CD . GLN A 1 55 ? -20.128 -30.216 1.837 0.65 32.23 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A CD 1 ATOM 380 O OE1 . GLN A 1 55 ? -20.204 -31.140 1.029 0.75 32.74 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A OE1 1 ATOM 381 N NE2 . GLN A 1 55 ? -19.544 -29.060 1.550 0.70 33.78 ? ? ? ? ? ? 52 GLN A NE2 1 ATOM 382 N N . TYR A 1 56 ? -21.991 -34.051 5.582 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A N 1 ATOM 383 C CA . TYR A 1 56 ? -22.187 -35.460 5.890 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CA 1 ATOM 384 C C . TYR A 1 56 ? -23.282 -35.980 4.987 0.84 27.58 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A C 1 ATOM 385 O O . TYR A 1 56 ? -24.165 -35.231 4.585 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A O 1 ATOM 386 C CB . TYR A 1 56 ? -22.556 -35.663 7.375 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CB 1 ATOM 387 C CG . TYR A 1 56 ? -21.477 -35.128 8.280 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CG 1 ATOM 388 C CD1 . TYR A 1 56 ? -21.439 -33.780 8.631 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CD1 1 ATOM 389 C CD2 . TYR A 1 56 ? -20.465 -35.953 8.737 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CD2 1 ATOM 390 C CE1 . TYR A 1 56 ? -20.432 -33.281 9.431 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CE1 1 ATOM 391 C CE2 . TYR A 1 56 ? -19.452 -35.464 9.531 0.85 28.43 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CE2 1 ATOM 392 C CZ . TYR A 1 56 ? -19.439 -34.124 9.867 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A CZ 1 ATOM 393 O OH . TYR A 1 56 ? -18.429 -33.636 10.659 0.89 27.35 ? ? ? ? ? ? 53 TYR A OH 1 ATOM 394 N N . THR A 1 57 ? -23.209 -37.260 4.655 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 1 ATOM 395 C CA . THR A 1 57 ? -24.268 -37.912 3.912 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 1 ATOM 396 C C . THR A 1 57 ? -24.732 -39.116 4.708 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 1 ATOM 397 O O . THR A 1 57 ? -23.972 -40.049 4.930 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 1 ATOM 398 C CB . THR A 1 57 ? -23.807 -38.354 2.523 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 1 ATOM 399 O OG1 . THR A 1 57 ? -23.397 -37.204 1.781 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 1 ATOM 400 C CG2 . THR A 1 57 ? -24.941 -39.045 1.786 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 1 ATOM 401 N N . VAL A 1 58 ? -25.977 -39.089 5.158 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A N 1 ATOM 402 C CA . VAL A 1 58 ? -26.481 -40.202 5.941 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CA 1 ATOM 403 C C . VAL A 1 58 ? -27.783 -40.702 5.348 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A C 1 ATOM 404 O O . VAL A 1 58 ? -28.513 -39.962 4.690 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A O 1 ATOM 405 C CB . VAL A 1 58 ? -26.683 -39.812 7.423 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CB 1 ATOM 406 C CG1 . VAL A 1 58 ? -25.363 -39.440 8.056 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG1 1 ATOM 407 C CG2 . VAL A 1 58 ? -27.674 -38.663 7.550 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 55 VAL A CG2 1 ATOM 408 N N . GLN A 1 59 ? -28.064 -41.972 5.591 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A N 1 ATOM 409 C CA . GLN A 1 59 ? -29.217 -42.631 5.011 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CA 1 ATOM 410 C C . GLN A 1 59 ? -30.072 -43.211 6.119 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A C 1 ATOM 411 O O . GLN A 1 59 ? -29.551 -43.703 7.119 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A O 1 ATOM 412 C CB . GLN A 1 59 ? -28.759 -43.728 4.046 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CB 1 ATOM 413 C CG . GLN A 1 59 ? -29.837 -44.706 3.625 0.57 33.25 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CG 1 ATOM 414 C CD . GLN A 1 59 ? -29.316 -45.714 2.623 0.66 36.34 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A CD 1 ATOM 415 O OE1 . GLN A 1 59 ? -28.319 -45.465 1.948 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A OE1 1 ATOM 416 N NE2 . GLN A 1 59 ? -29.980 -46.858 2.527 0.45 36.34 ? ? ? ? ? ? 56 GLN A NE2 1 ATOM 417 N N . GLY A 1 60 ? -31.384 -43.149 5.947 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 57 GLY A N 1 ATOM 418 C CA . GLY A 1 60 ? -32.281 -43.766 6.898 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 57 GLY A CA 1 ATOM 419 C C . GLY A 1 60 ? -33.692 -43.740 6.367 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 57 GLY A C 1 ATOM 420 O O . GLY A 1 60 ? -33.917 -43.450 5.190 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 57 GLY A O 1 ATOM 421 N N . PHE A 1 61 ? -34.635 -44.059 7.241 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A N 1 ATOM 422 C CA . PHE A 1 61 ? -36.054 -43.952 6.945 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CA 1 ATOM 423 C C . PHE A 1 61 ? -36.381 -42.617 6.277 0.89 28.06 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A C 1 ATOM 424 O O . PHE A 1 61 ? -35.895 -41.560 6.698 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A O 1 ATOM 425 C CB . PHE A 1 61 ? -36.854 -44.118 8.238 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CB 1 ATOM 426 C CG . PHE A 1 61 ? -38.348 -44.041 8.059 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CG 1 ATOM 427 C CD1 . PHE A 1 61 ? -39.048 -45.094 7.490 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD1 1 ATOM 428 C CD2 . PHE A 1 61 ? -39.050 -42.937 8.498 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CD2 1 ATOM 429 C CE1 . PHE A 1 61 ? -40.431 -45.037 7.343 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE1 1 ATOM 430 C CE2 . PHE A 1 61 ? -40.430 -42.865 8.354 0.68 28.02 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CE2 1 ATOM 431 C CZ . PHE A 1 61 ? -41.122 -43.921 7.771 0.97 29.61 ? ? ? ? ? ? 58 PHE A CZ 1 ATOM 432 N N . ASP A 1 62 ? -37.180 -42.671 5.219 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A N 1 ATOM 433 C CA . ASP A 1 62 ? -37.661 -41.461 4.577 0.96 30.47 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CA 1 ATOM 434 C C . ASP A 1 62 ? -38.785 -40.828 5.391 0.82 28.38 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A C 1 ATOM 435 O O . ASP A 1 62 ? -39.914 -41.313 5.373 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A O 1 ATOM 436 C CB . ASP A 1 62 ? -38.145 -41.760 3.162 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CB 1 ATOM 437 C CG . ASP A 1 62 ? -38.785 -40.554 2.503 0.78 29.71 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A CG 1 ATOM 438 O OD1 . ASP A 1 62 ? -38.390 -39.401 2.811 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD1 1 ATOM 439 O OD2 . ASP A 1 62 ? -39.698 -40.767 1.684 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 59 ASP A OD2 1 ATOM 440 N N . VAL A 1 63 ? -38.481 -39.738 6.089 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A N 1 ATOM 441 C CA . VAL A 1 63 ? -39.470 -39.094 6.950 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CA 1 ATOM 442 C C . VAL A 1 63 ? -40.414 -38.164 6.183 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A C 1 ATOM 443 O O . VAL A 1 63 ? -41.264 -37.499 6.783 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A O 1 ATOM 444 C CB . VAL A 1 63 ? -38.789 -38.289 8.073 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CB 1 ATOM 445 C CG1 . VAL A 1 63 ? -37.823 -39.176 8.834 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG1 1 ATOM 446 C CG2 . VAL A 1 63 ? -38.061 -37.086 7.501 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG2 1 ATOM 447 N N . GLY A 1 64 ? -40.274 -38.106 4.864 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 61 GLY A N 1 ATOM 448 C CA . GLY A 1 64 ? -41.070 -37.164 4.091 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 61 GLY A CA 1 ATOM 449 C C . GLY A 1 64 ? -40.671 -35.731 4.407 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 61 GLY A C 1 ATOM 450 O O . GLY A 1 64 ? -39.487 -35.442 4.565 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 61 GLY A O 1 ATOM 451 N N . ASP A 1 65 ? -41.650 -34.834 4.497 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A N 1 ATOM 452 C CA . ASP A 1 65 ? -41.366 -33.432 4.824 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CA 1 ATOM 453 C C . ASP A 1 65 ? -40.736 -33.331 6.211 0.88 24.38 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A C 1 ATOM 454 O O . ASP A 1 65 ? -41.346 -33.734 7.197 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A O 1 ATOM 455 C CB . ASP A 1 65 ? -42.641 -32.587 4.760 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CB 1 ATOM 456 C CG . ASP A 1 65 ? -42.364 -31.089 4.868 0.84 27.37 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A CG 1 ATOM 457 O OD1 . ASP A 1 65 ? -41.319 -30.624 4.358 0.96 31.36 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A OD1 1 ATOM 458 O OD2 . ASP A 1 65 ? -43.195 -30.376 5.469 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 62 ASP A OD2 1 ATOM 459 N N . ILE A 1 66 ? -39.517 -32.798 6.289 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A N 1 ATOM 460 C CA . ILE A 1 66 ? -38.814 -32.712 7.569 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CA 1 ATOM 461 C C . ILE A 1 66 ? -39.412 -31.639 8.475 0.67 26.23 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A C 1 ATOM 462 O O . ILE A 1 66 ? -39.613 -30.502 8.047 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A O 1 ATOM 463 C CB . ILE A 1 66 ? -37.314 -32.430 7.364 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CB 1 ATOM 464 C CG1 . ILE A 1 66 ? -36.688 -33.572 6.545 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG1 1 ATOM 465 C CG2 . ILE A 1 66 ? -36.615 -32.259 8.731 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG2 1 ATOM 466 C CD1 . ILE A 1 66 ? -35.219 -33.395 6.205 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CD1 1 ATOM 467 N N . GLN A 1 67 ? -39.683 -31.995 9.731 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A N 1 ATOM 468 C CA . GLN A 1 67 ? -40.354 -31.068 10.642 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CA 1 ATOM 469 C C . GLN A 1 67 ? -39.455 -30.572 11.776 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A C 1 ATOM 470 O O . GLN A 1 67 ? -39.594 -29.434 12.219 0.99 21.31 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A O 1 ATOM 471 C CB . GLN A 1 67 ? -41.620 -31.715 11.219 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CB 1 ATOM 472 C CG . GLN A 1 67 ? -42.614 -32.097 10.133 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CG 1 ATOM 473 C CD . GLN A 1 67 ? -43.799 -32.880 10.653 0.91 30.85 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CD 1 ATOM 474 O OE1 . GLN A 1 67 ? -43.731 -33.524 11.699 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A OE1 1 ATOM 475 N NE2 . GLN A 1 67 ? -44.899 -32.819 9.924 0.95 30.56 ? ? ? ? ? ? 64 GLN A NE2 1 ATOM 476 N N . LEU A 1 68 ? -38.553 -31.421 12.260 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A N 1 ATOM 477 C CA . LEU A 1 68 ? -37.560 -30.982 13.236 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CA 1 ATOM 478 C C . LEU A 1 68 ? -36.376 -31.921 13.219 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A C 1 ATOM 479 O O . LEU A 1 68 ? -36.449 -33.013 12.661 0.94 21.95 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A O 1 ATOM 480 C CB . LEU A 1 68 ? -38.154 -30.894 14.656 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CB 1 ATOM 481 C CG . LEU A 1 68 ? -38.775 -32.102 15.371 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CG 1 ATOM 482 C CD1 . LEU A 1 68 ? -37.725 -33.014 15.999 0.80 25.03 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CD1 1 ATOM 483 C CD2 . LEU A 1 68 ? -39.749 -31.630 16.454 0.77 25.72 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CD2 1 ATOM 484 N N . ILE A 1 69 ? -35.280 -31.485 13.825 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A N 1 ATOM 485 C CA . ILE A 1 69 ? -34.139 -32.359 14.031 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A CA 1 ATOM 486 C C . ILE A 1 69 ? -33.662 -32.302 15.481 0.76 21.29 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A C 1 ATOM 487 O O . ILE A 1 69 ? -33.952 -31.353 16.226 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A O 1 ATOM 488 C CB . ILE A 1 69 ? -32.980 -32.000 13.097 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A CB 1 ATOM 489 C CG1 . ILE A 1 69 ? -32.483 -30.575 13.375 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A CG1 1 ATOM 490 C CG2 . ILE A 1 69 ? -33.402 -32.180 11.630 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A CG2 1 ATOM 491 C CD1 . ILE A 1 69 ? -31.228 -30.207 12.574 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 66 ILE A CD1 1 ATOM 492 N N . GLU A 1 70 ? -32.940 -33.340 15.879 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A N 1 ATOM 493 C CA . GLU A 1 70 ? -32.349 -33.393 17.204 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A CA 1 ATOM 494 C C . GLU A 1 70 ? -30.881 -33.741 17.074 0.91 18.48 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A C 1 ATOM 495 O O . GLU A 1 70 ? -30.527 -34.777 16.500 0.87 19.93 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A O 1 ATOM 496 C CB . GLU A 1 70 ? -33.058 -34.429 18.081 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A CB 1 ATOM 497 C CG . GLU A 1 70 ? -34.543 -34.225 18.197 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A CG 1 ATOM 498 C CD . GLU A 1 70 ? -35.255 -35.472 18.697 0.68 21.87 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A CD 1 ATOM 499 O OE1 . GLU A 1 70 ? -35.357 -35.650 19.925 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A OE1 1 ATOM 500 O OE2 . GLU A 1 70 ? -35.719 -36.274 17.857 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 67 GLU A OE2 1 ATOM 501 N N . LEU A 1 71 ? -30.031 -32.865 17.591 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A N 1 ATOM 502 C CA . LEU A 1 71 ? -28.606 -33.146 17.688 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A CA 1 ATOM 503 C C . LEU A 1 71 ? -28.337 -33.756 19.048 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A C 1 ATOM 504 O O . LEU A 1 71 ? -28.871 -33.282 20.047 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A O 1 ATOM 505 C CB . LEU A 1 71 ? -27.779 -31.868 17.519 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A CB 1 ATOM 506 C CG . LEU A 1 71 ? -27.868 -31.144 16.179 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A CG 1 ATOM 507 C CD1 . LEU A 1 71 ? -27.158 -29.775 16.261 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A CD1 1 ATOM 508 C CD2 . LEU A 1 71 ? -27.254 -32.023 15.096 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 68 LEU A CD2 1 ATOM 509 N N . HIS A 1 72 ? -27.520 -34.802 19.092 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A N 1 ATOM 510 C CA . HIS A 1 72 ? -27.062 -35.346 20.364 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CA 1 ATOM 511 C C . HIS A 1 72 ? -25.541 -35.421 20.407 0.74 23.61 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A C 1 ATOM 512 O O . HIS A 1 72 ? -24.901 -35.850 19.445 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A O 1 ATOM 513 C CB . HIS A 1 72 ? -27.650 -36.737 20.611 0.83 21.44 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CB 1 ATOM 514 C CG . HIS A 1 72 ? -27.141 -37.383 21.860 0.77 22.51 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CG 1 ATOM 515 N ND1 . HIS A 1 72 ? -27.641 -37.082 23.110 0.84 22.84 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A ND1 1 ATOM 516 C CD2 . HIS A 1 72 ? -26.167 -38.302 22.057 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CD2 1 ATOM 517 C CE1 . HIS A 1 72 ? -26.999 -37.793 24.020 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CE1 1 ATOM 518 N NE2 . HIS A 1 72 ? -26.098 -38.539 23.407 0.72 24.19 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A NE2 1 ATOM 519 N N . SER A 1 73 ? -24.974 -34.997 21.529 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 70 SER A N 1 ATOM 520 C CA . SER A 1 73 ? -23.537 -35.098 21.780 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CA 1 ATOM 521 C C . SER A 1 73 ? -23.270 -36.061 22.932 0.85 25.64 ? ? ? ? ? ? 70 SER A C 1 ATOM 522 O O . SER A 1 73 ? -23.955 -36.006 23.954 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 70 SER A O 1 ATOM 523 C CB . SER A 1 73 ? -22.968 -33.719 22.110 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 70 SER A CB 1 ATOM 524 O OG . SER A 1 73 ? -21.735 -33.828 22.789 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 70 SER A OG 1 ATOM 525 N N . ASP A 1 74 ? -22.280 -36.937 22.798 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A N 1 ATOM 526 C CA . ASP A 1 74 ? -21.991 -37.864 23.893 0.94 28.19 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CA 1 ATOM 527 C C . ASP A 1 74 ? -21.154 -37.180 24.979 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A C 1 ATOM 528 O O . ASP A 1 74 ? -20.741 -37.812 25.949 0.80 32.30 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A O 1 ATOM 529 C CB . ASP A 1 74 ? -21.293 -39.132 23.375 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CB 1 ATOM 530 C CG . ASP A 1 74 ? -19.818 -38.921 23.066 0.88 33.90 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A CG 1 ATOM 531 O OD1 . ASP A 1 74 ? -19.379 -37.764 22.893 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A OD1 1 ATOM 532 O OD2 . ASP A 1 74 ? -19.093 -39.936 22.969 0.60 31.93 ? ? ? ? ? ? 71 ASP A OD2 1 ATOM 533 N N . GLY A 1 75 ? -20.895 -35.886 24.800 0.96 26.39 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A N 1 ATOM 534 C CA . GLY A 1 75 ? -20.190 -35.102 25.801 0.88 30.81 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A CA 1 ATOM 535 C C . GLY A 1 75 ? -18.710 -35.422 25.915 0.80 31.66 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A C 1 ATOM 536 O O . GLY A 1 75 ? -18.080 -35.132 26.931 0.77 33.70 ? ? ? ? ? ? 72 GLY A O 1 ATOM 537 N N . GLY A 1 76 ? -18.153 -36.022 24.869 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A N 1 ATOM 538 C CA . GLY A 1 76 ? -16.723 -36.243 24.795 0.89 35.01 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A CA 1 ATOM 539 C C . GLY A 1 76 ? -16.261 -37.458 25.576 0.92 34.42 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A C 1 ATOM 540 O O . GLY A 1 76 ? -17.030 -38.056 26.327 0.75 33.83 ? ? ? ? ? ? 73 GLY A O 1 ATOM 541 N N . GLY A 1 77 ? -14.998 -37.825 25.388 0.60 35.27 ? ? ? ? ? ? 74 GLY A N 1 ATOM 542 C CA . GLY A 1 77 ? -14.400 -38.929 26.112 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 74 GLY A CA 1 ATOM 543 C C . GLY A 1 77 ? -13.390 -38.429 27.127 0.77 35.18 ? ? ? ? ? ? 74 GLY A C 1 ATOM 544 O O . GLY A 1 77 ? -13.410 -37.258 27.503 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 74 GLY A O 1 ATOM 545 N N . TYR A 1 78 ? -12.495 -39.316 27.556 0.76 33.87 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A N 1 ATOM 546 C CA . TYR A 1 78 ? -11.530 -39.008 28.610 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CA 1 ATOM 547 C C . TYR A 1 78 ? -10.655 -37.799 28.282 0.99 36.31 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A C 1 ATOM 548 O O . TYR A 1 78 ? -10.335 -36.997 29.163 0.75 37.24 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A O 1 ATOM 549 C CB . TYR A 1 78 ? -10.638 -40.226 28.883 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CB 1 ATOM 550 C CG . TYR A 1 78 ? -9.660 -40.015 30.016 0.51 45.25 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CG 1 ATOM 551 C CD1 . TYR A 1 78 ? -10.031 -40.264 31.331 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CD1 1 ATOM 552 C CD2 . TYR A 1 78 ? -8.367 -39.558 29.773 0.74 46.31 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CD2 1 ATOM 553 C CE1 . TYR A 1 78 ? -9.146 -40.063 32.374 0.75 50.64 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CE1 1 ATOM 554 C CE2 . TYR A 1 78 ? -7.474 -39.355 30.811 0.97 47.87 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CE2 1 ATOM 555 C CZ . TYR A 1 78 ? -7.869 -39.611 32.108 0.35 49.48 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A CZ 1 ATOM 556 O OH . TYR A 1 78 ? -6.986 -39.413 33.146 0.40 55.47 ? ? ? ? ? ? 75 TYR A OH 1 ATOM 557 N N . TRP A 1 79 ? -10.273 -37.666 27.017 0.80 34.17 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A N 1 ATOM 558 C CA . TRP A 1 79 ? -9.327 -36.622 26.621 0.89 36.22 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CA 1 ATOM 559 C C . TRP A 1 79 ? -9.982 -35.346 26.100 0.81 35.28 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A C 1 ATOM 560 O O . TRP A 1 79 ? -9.285 -34.442 25.646 0.75 31.05 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A O 1 ATOM 561 C CB . TRP A 1 79 ? -8.373 -37.159 25.549 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CB 1 ATOM 562 C CG . TRP A 1 79 ? -7.586 -38.355 25.983 0.62 34.09 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CG 1 ATOM 563 C CD1 . TRP A 1 79 ? -7.694 -39.627 25.501 0.76 36.11 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CD1 1 ATOM 564 C CD2 . TRP A 1 79 ? -6.571 -38.392 26.992 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CD2 1 ATOM 565 N NE1 . TRP A 1 79 ? -6.801 -40.453 26.142 0.72 38.14 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A NE1 1 ATOM 566 C CE2 . TRP A 1 79 ? -6.099 -39.718 27.061 0.72 35.75 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CE2 1 ATOM 567 C CE3 . TRP A 1 79 ? -6.008 -37.431 27.838 0.93 32.65 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CE3 1 ATOM 568 C CZ2 . TRP A 1 79 ? -5.097 -40.106 27.943 0.77 36.81 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CZ2 1 ATOM 569 C CZ3 . TRP A 1 79 ? -5.014 -37.819 28.712 0.84 35.57 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CZ3 1 ATOM 570 C CH2 . TRP A 1 79 ? -4.568 -39.144 28.759 0.59 36.63 ? ? ? ? ? ? 76 TRP A CH2 1 ATOM 571 N N . SER A 1 80 ? -11.309 -35.264 26.158 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 77 SER A N 1 ATOM 572 C CA . SER A 1 80 ? -12.007 -34.098 25.620 0.90 35.20 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CA 1 ATOM 573 C C . SER A 1 80 ? -11.893 -32.909 26.561 0.67 35.78 ? ? ? ? ? ? 77 SER A C 1 ATOM 574 O O . SER A 1 80 ? -12.322 -32.977 27.710 0.74 36.08 ? ? ? ? ? ? 77 SER A O 1 ATOM 575 C CB . SER A 1 80 ? -13.483 -34.413 25.353 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 77 SER A CB 1 ATOM 576 O OG . SER A 1 80 ? -13.615 -35.345 24.298 0.85 38.88 ? ? ? ? ? ? 77 SER A OG 1 ATOM 577 N N . GLY A 1 81 ? -11.322 -31.816 26.059 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 578 C CA . GLY A 1 81 ? -11.133 -30.614 26.854 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 579 C C . GLY A 1 81 ? -12.369 -29.739 26.984 0.65 31.76 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 580 O O . GLY A 1 81 ? -12.661 -29.235 28.064 0.80 33.22 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 581 N N . ASP A 1 82 ? -13.091 -29.542 25.884 0.74 27.64 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A N 1 ATOM 582 C CA . ASP A 1 82 ? -14.306 -28.724 25.912 0.88 29.67 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A CA 1 ATOM 583 C C . ASP A 1 82 ? -15.330 -29.271 24.919 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A C 1 ATOM 584 O O . ASP A 1 82 ? -15.425 -28.791 23.794 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A O 1 ATOM 585 C CB . ASP A 1 82 ? -13.981 -27.254 25.604 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A CB 1 ATOM 586 C CG . ASP A 1 82 ? -15.179 -26.338 25.798 0.61 31.10 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A CG 1 ATOM 587 O OD1 . ASP A 1 82 ? -15.600 -26.136 26.956 0.91 30.38 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A OD1 1 ATOM 588 O OD2 . ASP A 1 82 ? -15.700 -25.814 24.793 0.91 28.35 ? ? ? ? ? ? 79 ASP A OD2 1 ATOM 589 N N . PRO A 1 83 ? -16.082 -30.302 25.337 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A N 1 ATOM 590 C CA . PRO A 1 83 ? -17.112 -30.973 24.530 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A CA 1 ATOM 591 C C . PRO A 1 83 ? -18.202 -30.028 24.014 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A C 1 ATOM 592 O O . PRO A 1 83 ? -18.706 -30.232 22.904 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A O 1 ATOM 593 C CB . PRO A 1 83 ? -17.725 -31.990 25.502 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A CB 1 ATOM 594 C CG . PRO A 1 83 ? -16.733 -32.156 26.590 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A CG 1 ATOM 595 C CD . PRO A 1 83 ? -15.938 -30.898 26.679 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 80 PRO A CD 1 ATOM 596 N N . ASP A 1 84 ? -18.581 -29.029 24.809 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A N 1 ATOM 597 C CA . ASP A 1 84 ? -19.641 -28.101 24.395 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CA 1 ATOM 598 C C . ASP A 1 84 ? -19.373 -27.518 23.003 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A C 1 ATOM 599 O O . ASP A 1 84 ? -18.242 -27.199 22.648 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A O 1 ATOM 600 C CB . ASP A 1 84 ? -19.805 -26.964 25.391 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CB 1 ATOM 601 C CG . ASP A 1 84 ? -20.263 -27.432 26.765 0.52 27.58 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CG 1 ATOM 602 O OD1 . ASP A 1 84 ? -20.692 -28.594 26.920 0.75 26.19 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD1 1 ATOM 603 O OD2 . ASP A 1 84 ? -20.201 -26.611 27.699 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD2 1 ATOM 604 N N . TRP A 1 85 ? -20.441 -27.363 22.235 0.93 25.11 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A N 1 ATOM 605 C CA . TRP A 1 85 ? -20.354 -27.160 20.798 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CA 1 ATOM 606 C C . TRP A 1 85 ? -21.254 -26.000 20.392 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A C 1 ATOM 607 O O . TRP A 1 85 ? -22.458 -26.057 20.622 0.96 23.78 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A O 1 ATOM 608 C CB . TRP A 1 85 ? -20.784 -28.449 20.101 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CB 1 ATOM 609 C CG . TRP A 1 85 ? -20.699 -28.487 18.633 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CG 1 ATOM 610 C CD1 . TRP A 1 85 ? -19.846 -27.780 17.822 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CD1 1 ATOM 611 C CD2 . TRP A 1 85 ? -21.499 -29.297 17.771 0.94 20.97 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CD2 1 ATOM 612 N NE1 . TRP A 1 85 ? -20.079 -28.108 16.502 0.98 22.45 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A NE1 1 ATOM 613 C CE2 . TRP A 1 85 ? -21.089 -29.037 16.448 0.94 22.38 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CE2 1 ATOM 614 C CE3 . TRP A 1 85 ? -22.541 -30.210 17.990 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CE3 1 ATOM 615 C CZ2 . TRP A 1 85 ? -21.668 -29.670 15.352 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CZ2 1 ATOM 616 C CZ3 . TRP A 1 85 ? -23.126 -30.825 16.893 0.95 21.53 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CZ3 1 ATOM 617 C CH2 . TRP A 1 85 ? -22.684 -30.556 15.595 0.93 22.69 ? ? ? ? ? ? 82 TRP A CH2 1 ATOM 618 N N . PHE A 1 86 ? -20.694 -24.952 19.801 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A N 1 ATOM 619 C CA . PHE A 1 86 ? -21.531 -23.823 19.420 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CA 1 ATOM 620 C C . PHE A 1 86 ? -21.889 -23.903 17.951 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A C 1 ATOM 621 O O . PHE A 1 86 ? -21.046 -23.706 17.082 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A O 1 ATOM 622 C CB . PHE A 1 86 ? -20.852 -22.486 19.724 0.93 23.98 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CB 1 ATOM 623 C CG . PHE A 1 86 ? -21.763 -21.304 19.534 0.71 25.09 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CG 1 ATOM 624 C CD1 . PHE A 1 86 ? -21.937 -20.740 18.285 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CD1 1 ATOM 625 C CD2 . PHE A 1 86 ? -22.478 -20.786 20.604 0.91 23.00 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CD2 1 ATOM 626 C CE1 . PHE A 1 86 ? -22.795 -19.648 18.101 0.94 24.29 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CE1 1 ATOM 627 C CE2 . PHE A 1 86 ? -23.333 -19.703 20.431 0.78 23.68 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CE2 1 ATOM 628 C CZ . PHE A 1 86 ? -23.487 -19.135 19.173 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 83 PHE A CZ 1 ATOM 629 N N . VAL A 1 87 ? -23.157 -24.172 17.679 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A N 1 ATOM 630 C CA . VAL A 1 87 ? -23.602 -24.400 16.319 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CA 1 ATOM 631 C C . VAL A 1 87 ? -24.315 -23.173 15.782 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A C 1 ATOM 632 O O . VAL A 1 87 ? -25.286 -22.702 16.382 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A O 1 ATOM 633 C CB . VAL A 1 87 ? -24.558 -25.620 16.241 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CB 1 ATOM 634 C CG1 . VAL A 1 87 ? -25.067 -25.825 14.815 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG1 1 ATOM 635 C CG2 . VAL A 1 87 ? -23.872 -26.879 16.768 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 84 VAL A CG2 1 ATOM 636 N N . ASN A 1 88 ? -23.837 -22.644 14.661 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A N 1 ATOM 637 C CA . ASN A 1 88 ? -24.555 -21.564 13.997 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A CA 1 ATOM 638 C C . ASN A 1 88 ? -25.844 -22.073 13.367 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A C 1 ATOM 639 O O . ASN A 1 88 ? -26.929 -21.571 13.658 0.90 24.04 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A O 1 ATOM 640 C CB . ASN A 1 88 ? -23.696 -20.905 12.927 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A CB 1 ATOM 641 C CG . ASN A 1 88 ? -22.670 -19.951 13.506 0.73 22.73 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A CG 1 ATOM 642 O OD1 . ASN A 1 88 ? -22.584 -19.759 14.723 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A OD1 1 ATOM 643 N ND2 . ASN A 1 88 ? -21.869 -19.366 12.633 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 85 ASN A ND2 1 ATOM 644 N N . ARG A 1 89 ? -25.725 -23.062 12.487 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A N 1 ATOM 645 C CA . ARG A 1 89 ? -26.909 -23.631 11.851 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CA 1 ATOM 646 C C . ARG A 1 89 ? -26.643 -24.979 11.203 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A C 1 ATOM 647 O O . ARG A 1 89 ? -25.489 -25.359 10.976 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O 1 ATOM 648 C CB . ARG A 1 89 ? -27.483 -22.674 10.799 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB 1 ATOM 649 C CG . ARG A 1 89 ? -26.572 -22.369 9.654 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG 1 ATOM 650 N N . VAL A 1 90 ? -27.736 -25.684 10.906 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 651 C CA . VAL A 1 90 ? -27.697 -26.942 10.174 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 652 C C . VAL A 1 90 ? -28.518 -26.781 8.903 0.97 25.87 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 653 O O . VAL A 1 90 ? -29.593 -26.177 8.921 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 654 C CB . VAL A 1 90 ? -28.259 -28.118 11.026 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 655 C CG1 . VAL A 1 90 ? -28.134 -29.430 10.289 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 656 C CG2 . VAL A 1 90 ? -27.536 -28.191 12.355 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 657 N N . ILE A 1 91 ? -28.002 -27.304 7.800 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A N 1 ATOM 658 C CA . ILE A 1 91 ? -28.723 -27.289 6.542 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CA 1 ATOM 659 C C . ILE A 1 91 ? -28.889 -28.725 6.076 0.83 24.29 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A C 1 ATOM 660 O O . ILE A 1 91 ? -27.927 -29.504 6.043 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A O 1 ATOM 661 C CB . ILE A 1 91 ? -27.987 -26.459 5.474 0.72 25.51 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CB 1 ATOM 662 C CG1 . ILE A 1 91 ? -27.796 -25.020 5.962 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG1 1 ATOM 663 C CG2 . ILE A 1 91 ? -28.750 -26.487 4.157 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG2 1 ATOM 664 C CD1 . ILE A 1 91 ? -27.024 -24.156 5.002 0.39 25.89 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CD1 1 ATOM 665 N N . ILE A 1 92 ? -30.115 -29.090 5.734 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A N 1 ATOM 666 C CA . ILE A 1 92 ? -30.374 -30.453 5.302 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CA 1 ATOM 667 C C . ILE A 1 92 ? -31.121 -30.498 3.987 0.91 25.40 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A C 1 ATOM 668 O O . ILE A 1 92 ? -32.062 -29.739 3.770 0.96 22.97 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A O 1 ATOM 669 C CB . ILE A 1 92 ? -31.182 -31.226 6.363 0.87 23.04 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CB 1 ATOM 670 C CG1 . ILE A 1 92 ? -30.402 -31.273 7.686 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG1 1 ATOM 671 C CG2 . ILE A 1 92 ? -31.543 -32.627 5.863 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG2 1 ATOM 672 C CD1 . ILE A 1 92 ? -31.118 -32.014 8.786 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CD1 1 ATOM 673 N N . ILE A 1 93 ? -30.690 -31.395 3.112 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 1 ATOM 674 C CA . ILE A 1 93 ? -31.434 -31.715 1.904 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1 ATOM 675 C C . ILE A 1 93 ? -31.801 -33.201 1.912 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 1 ATOM 676 O O . ILE A 1 93 ? -30.930 -34.069 2.060 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 1 ATOM 677 C CB . ILE A 1 93 ? -30.624 -31.380 0.635 0.90 25.49 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 1 ATOM 678 C CG1 . ILE A 1 93 ? -30.428 -29.860 0.515 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 1 ATOM 679 C CG2 . ILE A 1 93 ? -31.321 -31.925 -0.611 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 1 ATOM 680 C CD1 . ILE A 1 93 ? -29.615 -29.461 -0.698 0.49 25.45 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 1 ATOM 681 N N . SER A 1 94 ? -33.091 -33.486 1.772 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 91 SER A N 1 ATOM 682 C CA . SER A 1 94 ? -33.564 -34.857 1.661 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CA 1 ATOM 683 C C . SER A 1 94 ? -33.707 -35.228 0.191 0.86 32.22 ? ? ? ? ? ? 91 SER A C 1 ATOM 684 O O . SER A 1 94 ? -34.230 -34.449 -0.597 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 91 SER A O 1 ATOM 685 C CB . SER A 1 94 ? -34.896 -35.036 2.380 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 91 SER A CB 1 ATOM 686 O OG . SER A 1 94 ? -35.505 -36.258 1.994 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 91 SER A OG 1 ATOM 687 N N . SER A 1 95 ? -33.256 -36.425 -0.166 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 92 SER A N 1 ATOM 688 C CA . SER A 1 95 ? -33.358 -36.910 -1.534 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CA 1 ATOM 689 C C . SER A 1 95 ? -34.816 -37.049 -2.007 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 92 SER A C 1 ATOM 690 O O . SER A 1 95 ? -35.075 -37.210 -3.199 0.88 31.95 ? ? ? ? ? ? 92 SER A O 1 ATOM 691 C CB . SER A 1 95 ? -32.637 -38.255 -1.663 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 92 SER A CB 1 ATOM 692 O OG . SER A 1 95 ? -33.294 -39.251 -0.888 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 92 SER A OG 1 ATOM 693 N N . THR A 1 96 ? -35.769 -36.996 -1.083 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1 ATOM 694 C CA . THR A 1 96 ? -37.165 -37.184 -1.460 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1 ATOM 695 C C . THR A 1 96 ? -37.975 -35.895 -1.381 0.84 29.67 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1 ATOM 696 O O . THR A 1 96 ? -39.170 -35.904 -1.654 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1 ATOM 697 C CB . THR A 1 96 ? -37.860 -38.238 -0.581 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1 ATOM 698 O OG1 . THR A 1 96 ? -38.037 -37.725 0.746 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1 ATOM 699 C CG2 . THR A 1 96 ? -37.053 -39.529 -0.534 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1 ATOM 700 N N . GLN A 1 97 ? -37.334 -34.792 -1.004 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A N 1 ATOM 701 C CA . GLN A 1 97 ? -38.041 -33.523 -0.867 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A CA 1 ATOM 702 C C . GLN A 1 97 ? -37.395 -32.431 -1.726 0.90 34.20 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A C 1 ATOM 703 O O . GLN A 1 97 ? -36.175 -32.277 -1.733 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A O 1 ATOM 704 C CB . GLN A 1 97 ? -38.081 -33.084 0.602 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A CB 1 ATOM 705 C CG . GLN A 1 97 ? -38.622 -34.142 1.560 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A CG 1 ATOM 706 C CD . GLN A 1 97 ? -40.058 -34.535 1.262 0.96 32.88 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A CD 1 ATOM 707 O OE1 . GLN A 1 97 ? -40.359 -35.707 1.050 0.84 32.01 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A OE1 1 ATOM 708 N NE2 . GLN A 1 97 ? -40.957 -33.558 1.272 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 94 GLN A NE2 1 ATOM 709 N N . ASP A 1 98 ? -38.221 -31.677 -2.445 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A N 1 ATOM 710 C CA . ASP A 1 98 ? -37.729 -30.618 -3.331 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CA 1 ATOM 711 C C . ASP A 1 98 ? -37.643 -29.292 -2.581 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A C 1 ATOM 712 O O . ASP A 1 98 ? -38.461 -28.396 -2.788 0.36 36.59 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A O 1 ATOM 713 C CB . ASP A 1 98 ? -38.640 -30.484 -4.558 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CB 1 ATOM 714 C CG . ASP A 1 98 ? -38.153 -29.434 -5.541 0.22 42.82 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CG 1 ATOM 715 O OD1 . ASP A 1 98 ? -37.146 -29.693 -6.231 0.82 46.53 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD1 1 ATOM 716 O OD2 . ASP A 1 98 ? -38.782 -28.356 -5.630 0.58 45.74 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD2 1 ATOM 717 N N . ARG A 1 99 ? -36.645 -29.179 -1.713 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A N 1 ATOM 718 C CA . ARG A 1 99 ? -36.591 -28.106 -0.719 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CA 1 ATOM 719 C C . ARG A 1 99 ? -35.279 -28.148 0.057 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A C 1 ATOM 720 O O . ARG A 1 99 ? -34.691 -29.213 0.253 0.73 31.53 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A O 1 ATOM 721 C CB . ARG A 1 99 ? -37.775 -28.223 0.249 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CB 1 ATOM 722 C CG . ARG A 1 99 ? -37.808 -27.192 1.370 0.55 39.74 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CG 1 ATOM 723 C CD . ARG A 1 99 ? -39.168 -27.182 2.035 0.75 43.78 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CD 1 ATOM 724 N NE . ARG A 1 99 ? -39.149 -26.575 3.365 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NE 1 ATOM 725 C CZ . ARG A 1 99 ? -40.122 -26.740 4.255 0.03 38.09 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A CZ 1 ATOM 726 N NH1 . ARG A 1 99 ? -41.174 -27.493 3.942 0.91 40.38 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NH1 1 ATOM 727 N NH2 . ARG A 1 99 ? -40.043 -26.163 5.450 0.79 45.18 ? ? ? ? ? ? 96 ARG A NH2 1 ATOM 728 N N . VAL A 1 100 ? -34.813 -26.984 0.487 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A N 1 ATOM 729 C CA . VAL A 1 100 ? -33.648 -26.908 1.348 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A CA 1 ATOM 730 C C . VAL A 1 100 ? -34.116 -26.535 2.753 0.72 30.14 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A C 1 ATOM 731 O O . VAL A 1 100 ? -34.746 -25.505 2.951 0.74 28.59 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A O 1 ATOM 732 C CB . VAL A 1 100 ? -32.614 -25.882 0.829 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A CB 1 ATOM 733 C CG1 . VAL A 1 100 ? -31.588 -25.599 1.886 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A CG1 1 ATOM 734 C CG2 . VAL A 1 100 ? -31.937 -26.388 -0.461 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 97 VAL A CG2 1 ATOM 735 N N . TYR A 1 101 ? -33.829 -27.385 3.728 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A N 1 ATOM 736 C CA . TYR A 1 101 ? -34.237 -27.101 5.104 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CA 1 ATOM 737 C C . TYR A 1 101 ? -33.113 -26.426 5.862 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A C 1 ATOM 738 O O . TYR A 1 101 ? -32.005 -26.963 5.936 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A O 1 ATOM 739 C CB . TYR A 1 101 ? -34.643 -28.382 5.832 0.95 23.05 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CB 1 ATOM 740 C CG . TYR A 1 101 ? -35.805 -29.115 5.216 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CG 1 ATOM 741 C CD1 . TYR A 1 101 ? -35.605 -30.084 4.238 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CD1 1 ATOM 742 C CD2 . TYR A 1 101 ? -37.107 -28.848 5.622 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CD2 1 ATOM 743 C CE1 . TYR A 1 101 ? -36.672 -30.776 3.688 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CE1 1 ATOM 744 C CE2 . TYR A 1 101 ? -38.174 -29.524 5.075 0.92 26.65 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CE2 1 ATOM 745 C CZ . TYR A 1 101 ? -37.952 -30.491 4.113 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A CZ 1 ATOM 746 O OH . TYR A 1 101 ? -39.022 -31.165 3.583 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 98 TYR A OH 1 ATOM 747 N N . SER A 1 102 ? -33.410 -25.265 6.443 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 99 SER A N 1 ATOM 748 C CA . SER A 1 102 ? -32.408 -24.476 7.157 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 99 SER A CA 1 ATOM 749 C C . SER A 1 102 ? -32.797 -24.317 8.630 0.88 26.84 ? ? ? ? ? ? 99 SER A C 1 ATOM 750 O O . SER A 1 102 ? -33.888 -23.834 8.936 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 99 SER A O 1 ATOM 751 C CB . SER A 1 102 ? -32.237 -23.101 6.482 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 99 SER A CB 1 ATOM 752 O OG . SER A 1 102 ? -31.182 -22.367 7.083 0.88 28.50 ? ? ? ? ? ? 99 SER A OG 1 ATOM 753 N N . PHE A 1 103 ? -31.899 -24.722 9.531 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A N 1 ATOM 754 C CA . PHE A 1 103 ? -32.171 -24.741 10.973 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CA 1 ATOM 755 C C . PHE A 1 103 ? -31.218 -23.835 11.730 0.89 26.37 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A C 1 ATOM 756 O O . PHE A 1 103 ? -30.126 -24.266 12.105 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A O 1 ATOM 757 C CB . PHE A 1 103 ? -32.032 -26.152 11.566 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CB 1 ATOM 758 C CG . PHE A 1 103 ? -32.817 -27.217 10.849 0.79 23.52 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CG 1 ATOM 759 C CD1 . PHE A 1 103 ? -32.327 -27.792 9.681 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD1 1 ATOM 760 C CD2 . PHE A 1 103 ? -34.021 -27.675 11.368 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CD2 1 ATOM 761 C CE1 . PHE A 1 103 ? -33.040 -28.792 9.028 0.75 20.63 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE1 1 ATOM 762 C CE2 . PHE A 1 103 ? -34.734 -28.672 10.723 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CE2 1 ATOM 763 C CZ . PHE A 1 103 ? -34.245 -29.229 9.547 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A CZ 1 ATOM 764 N N . PRO A 1 104 ? -31.619 -22.579 11.964 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N 1 ATOM 765 C CA . PRO A 1 104 ? -30.737 -21.681 12.719 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA 1 ATOM 766 C C . PRO A 1 104 ? -30.616 -22.118 14.173 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C 1 ATOM 767 O O . PRO A 1 104 ? -31.595 -22.572 14.751 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O 1 ATOM 768 C CB . PRO A 1 104 ? -31.435 -20.319 12.609 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB 1 ATOM 769 C CG . PRO A 1 104 ? -32.876 -20.644 12.301 0.97 29.82 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG 1 ATOM 770 C CD . PRO A 1 104 ? -32.816 -21.894 11.451 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD 1 ATOM 771 N N . CYS A 1 105 ? -29.430 -21.981 14.754 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A N 1 ATOM 772 C CA . CYS A 1 105 ? -29.246 -22.306 16.165 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A CA 1 ATOM 773 C C . CYS A 1 105 ? -28.663 -21.118 16.939 0.93 28.25 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A C 1 ATOM 774 O O . CYS A 1 105 ? -29.370 -20.452 17.698 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A O 1 ATOM 775 C CB . CYS A 1 105 ? -28.346 -23.532 16.305 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A CB 1 ATOM 776 S SG . CYS A 1 105 ? -28.156 -24.124 17.989 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 102 CYS A SG 1 ATOM 777 N N . PHE A 1 106 ? -27.378 -20.859 16.720 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A N 1 ATOM 778 C CA . PHE A 1 106 ? -26.616 -19.821 17.421 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CA 1 ATOM 779 C C . PHE A 1 106 ? -26.738 -19.934 18.937 0.91 27.15 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A C 1 ATOM 780 O O . PHE A 1 106 ? -26.923 -18.948 19.652 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A O 1 ATOM 781 C CB . PHE A 1 106 ? -27.032 -18.435 16.917 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CB 1 ATOM 782 C CG . PHE A 1 106 ? -26.756 -18.240 15.450 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CG 1 ATOM 783 C CD1 . PHE A 1 106 ? -25.532 -17.741 15.018 0.88 24.73 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD1 1 ATOM 784 C CD2 . PHE A 1 106 ? -27.703 -18.602 14.499 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD2 1 ATOM 785 C CE1 . PHE A 1 106 ? -25.267 -17.576 13.658 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE1 1 ATOM 786 C CE2 . PHE A 1 106 ? -27.442 -18.451 13.135 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE2 1 ATOM 787 C CZ . PHE A 1 106 ? -26.222 -17.933 12.718 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CZ 1 ATOM 788 N N . ARG A 1 107 ? -26.599 -21.165 19.416 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N 1 ATOM 789 C CA . ARG A 1 107 ? -26.626 -21.470 20.837 0.93 26.89 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA 1 ATOM 790 C C . ARG A 1 107 ? -25.666 -22.613 21.104 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C 1 ATOM 791 O O . ARG A 1 107 ? -25.300 -23.346 20.188 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O 1 ATOM 792 C CB . ARG A 1 107 ? -28.042 -21.848 21.306 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB 1 ATOM 793 C CG . ARG A 1 107 ? -29.039 -20.684 21.289 0.93 27.26 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG 1 ATOM 794 C CD . ARG A 1 107 ? -30.412 -21.050 21.871 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD 1 ATOM 795 N NE . ARG A 1 107 ? -31.028 -22.242 21.283 0.77 31.11 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE 1 ATOM 796 C CZ . ARG A 1 107 ? -31.567 -22.288 20.067 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ 1 ATOM 797 N NH1 . ARG A 1 107 ? -31.567 -21.213 19.292 0.71 29.09 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 1 ATOM 798 N NH2 . ARG A 1 107 ? -32.123 -23.404 19.627 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 1 ATOM 799 N N . TRP A 1 108 ? -25.288 -22.790 22.362 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A N 1 ATOM 800 C CA . TRP A 1 108 ? -24.386 -23.874 22.730 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CA 1 ATOM 801 C C . TRP A 1 108 ? -25.063 -25.245 22.779 0.86 24.90 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A C 1 ATOM 802 O O . TRP A 1 108 ? -26.128 -25.402 23.369 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A O 1 ATOM 803 C CB . TRP A 1 108 ? -23.740 -23.568 24.077 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CB 1 ATOM 804 C CG . TRP A 1 108 ? -22.688 -22.508 23.957 0.99 22.43 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CG 1 ATOM 805 C CD1 . TRP A 1 108 ? -22.854 -21.166 24.137 0.93 24.63 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD1 1 ATOM 806 C CD2 . TRP A 1 108 ? -21.315 -22.698 23.583 0.67 22.73 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD2 1 ATOM 807 N NE1 . TRP A 1 108 ? -21.666 -20.508 23.912 0.84 21.40 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A NE1 1 ATOM 808 C CE2 . TRP A 1 108 ? -20.705 -21.424 23.578 0.94 27.24 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE2 1 ATOM 809 C CE3 . TRP A 1 108 ? -20.542 -23.820 23.258 0.78 22.43 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE3 1 ATOM 810 C CZ2 . TRP A 1 108 ? -19.356 -21.242 23.260 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ2 1 ATOM 811 C CZ3 . TRP A 1 108 ? -19.202 -23.638 22.944 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ3 1 ATOM 812 C CH2 . TRP A 1 108 ? -18.624 -22.359 22.948 0.86 23.33 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CH2 1 ATOM 813 N N . VAL A 1 109 ? -24.426 -26.245 22.175 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A N 1 ATOM 814 C CA . VAL A 1 109 ? -24.925 -27.608 22.271 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CA 1 ATOM 815 C C . VAL A 1 109 ? -24.159 -28.353 23.349 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A C 1 ATOM 816 O O . VAL A 1 109 ? -22.947 -28.538 23.259 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A O 1 ATOM 817 C CB . VAL A 1 109 ? -24.819 -28.359 20.924 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CB 1 ATOM 818 C CG1 . VAL A 1 109 ? -25.225 -29.845 21.090 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG1 1 ATOM 819 C CG2 . VAL A 1 109 ? -25.710 -27.680 19.902 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG2 1 ATOM 820 N N . ILE A 1 110 ? -24.882 -28.772 24.378 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N 1 ATOM 821 C CA . ILE A 1 110 ? -24.280 -29.460 25.509 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA 1 ATOM 822 C C . ILE A 1 110 ? -24.428 -30.966 25.326 0.94 22.57 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C 1 ATOM 823 O O . ILE A 1 110 ? -23.461 -31.670 25.030 0.77 23.42 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O 1 ATOM 824 C CB . ILE A 1 110 ? -24.931 -29.024 26.850 0.86 25.47 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB 1 ATOM 825 C CG1 . ILE A 1 110 ? -25.067 -27.500 26.924 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 ATOM 826 C CG2 . ILE A 1 110 ? -24.142 -29.551 28.033 0.99 29.69 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 ATOM 827 C CD1 . ILE A 1 110 ? -23.767 -26.757 26.813 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 ATOM 828 N N . LYS A 1 111 ? -25.648 -31.459 25.497 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A N 1 ATOM 829 C CA . LYS A 1 111 ? -25.925 -32.876 25.283 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CA 1 ATOM 830 C C . LYS A 1 111 ? -26.932 -33.060 24.152 0.86 23.33 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A C 1 ATOM 831 O O . LYS A 1 111 ? -26.707 -33.836 23.231 0.89 23.91 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A O 1 ATOM 832 C CB . LYS A 1 111 ? -26.445 -33.523 26.573 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CB 1 ATOM 833 N N . ASP A 1 112 ? -28.028 -32.313 24.220 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N 1 ATOM 834 C CA . ASP A 1 112 ? -29.142 -32.459 23.287 0.86 24.75 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA 1 ATOM 835 C C . ASP A 1 112 ? -29.601 -31.106 22.786 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C 1 ATOM 836 O O . ASP A 1 112 ? -29.657 -30.157 23.547 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O 1 ATOM 837 C CB . ASP A 1 112 ? -30.316 -33.176 23.963 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB 1 ATOM 838 C CG . ASP A 1 112 ? -29.987 -34.609 24.320 0.75 23.53 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG 1 ATOM 839 O OD1 . ASP A 1 112 ? -29.829 -35.439 23.393 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 ATOM 840 O OD2 . ASP A 1 112 ? -29.888 -34.900 25.524 0.77 25.82 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 ATOM 841 N N . MET A 1 113 ? -29.931 -31.013 21.507 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 110 MET A N 1 ATOM 842 C CA . MET A 1 113 ? -30.464 -29.755 20.972 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CA 1 ATOM 843 C C . MET A 1 113 ? -31.526 -30.053 19.941 0.82 23.87 ? ? ? ? ? ? 110 MET A C 1 ATOM 844 O O . MET A 1 113 ? -31.265 -30.768 18.965 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 110 MET A O 1 ATOM 845 C CB . MET A 1 113 ? -29.351 -28.902 20.344 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CB 1 ATOM 846 C CG . MET A 1 113 ? -29.854 -27.651 19.620 0.78 23.68 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CG 1 ATOM 847 S SD . MET A 1 113 ? -30.461 -26.397 20.769 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 110 MET A SD 1 ATOM 848 C CE . MET A 1 113 ? -28.922 -25.859 21.528 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 110 MET A CE 1 ATOM 849 N N . VAL A 1 114 ? -32.718 -29.505 20.157 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N 1 ATOM 850 C CA . VAL A 1 114 ? -33.799 -29.600 19.186 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA 1 ATOM 851 C C . VAL A 1 114 ? -33.858 -28.334 18.314 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C 1 ATOM 852 O O . VAL A 1 114 ? -33.891 -27.226 18.835 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O 1 ATOM 853 C CB . VAL A 1 114 ? -35.175 -29.799 19.877 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB 1 ATOM 854 C CG1 . VAL A 1 114 ? -36.279 -29.904 18.832 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 ATOM 855 C CG2 . VAL A 1 114 ? -35.169 -31.024 20.768 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 ATOM 856 N N . LEU A 1 115 ? -33.900 -28.501 16.992 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 857 C CA . LEU A 1 115 ? -34.000 -27.365 16.077 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 858 C C . LEU A 1 115 ? -35.180 -27.475 15.097 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 859 O O . LEU A 1 115 ? -35.519 -28.567 14.629 0.88 23.44 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 860 C CB . LEU A 1 115 ? -32.689 -27.218 15.295 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 861 C CG . LEU A 1 115 ? -31.441 -27.080 16.167 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 862 C CD1 . LEU A 1 115 ? -30.166 -27.098 15.334 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 863 C CD2 . LEU A 1 115 ? -31.532 -25.798 17.007 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 864 N N . PHE A 1 116 ? -35.797 -26.337 14.787 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A N 1 ATOM 865 C CA . PHE A 1 116 ? -36.877 -26.267 13.799 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CA 1 ATOM 866 C C . PHE A 1 116 ? -36.387 -25.602 12.514 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A C 1 ATOM 867 O O . PHE A 1 116 ? -35.548 -24.703 12.567 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A O 1 ATOM 868 C CB . PHE A 1 116 ? -38.071 -25.477 14.350 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CB 1 ATOM 869 C CG . PHE A 1 116 ? -38.544 -25.938 15.704 0.89 31.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CG 1 ATOM 870 C CD1 . PHE A 1 116 ? -38.530 -27.279 16.043 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD1 1 ATOM 871 C CD2 . PHE A 1 116 ? -39.018 -25.023 16.633 0.85 32.76 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CD2 1 ATOM 872 C CE1 . PHE A 1 116 ? -38.969 -27.699 17.299 0.87 23.50 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE1 1 ATOM 873 C CE2 . PHE A 1 116 ? -39.460 -25.434 17.878 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CE2 1 ATOM 874 C CZ . PHE A 1 116 ? -39.429 -26.779 18.210 0.76 26.87 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A CZ 1 ATOM 875 N N . PRO A 1 117 ? -36.917 -26.028 11.353 0.86 26.09 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A N 1 ATOM 876 C CA . PRO A 1 117 ? -36.543 -25.419 10.069 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CA 1 ATOM 877 C C . PRO A 1 117 ? -37.332 -24.149 9.751 0.89 26.12 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A C 1 ATOM 878 O O . PRO A 1 117 ? -38.486 -24.026 10.146 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A O 1 ATOM 879 C CB . PRO A 1 117 ? -36.888 -26.505 9.062 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CB 1 ATOM 880 C CG . PRO A 1 117 ? -38.105 -27.177 9.672 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CG 1 ATOM 881 C CD . PRO A 1 117 ? -37.869 -27.140 11.176 0.97 27.70 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CD 1 ATOM 882 N N . GLY A 1 118 ? -36.714 -23.216 9.040 0.88 28.66 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N 1 ATOM 883 C CA . GLY A 1 118 ? -37.458 -22.099 8.487 0.99 27.43 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA 1 ATOM 884 C C . GLY A 1 118 ? -37.656 -20.902 9.399 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C 1 ATOM 885 O O . GLY A 1 118 ? -36.884 -20.677 10.328 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O 1 ATOM 886 N N . GLU A 1 119 ? -38.707 -20.132 9.119 0.95 24.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N 1 ATOM 887 C CA . GLU A 1 119 ? -38.903 -18.825 9.743 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA 1 ATOM 888 C C . GLU A 1 119 ? -39.367 -18.918 11.186 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C 1 ATOM 889 O O . GLU A 1 119 ? -40.002 -19.896 11.595 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O 1 ATOM 890 C CB . GLU A 1 119 ? -39.922 -18.000 8.940 0.94 26.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB 1 ATOM 891 C CG . GLU A 1 119 ? -39.479 -17.661 7.526 0.78 27.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CG 1 ATOM 892 C CD . GLU A 1 119 ? -39.721 -18.781 6.527 0.35 29.11 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CD 1 ATOM 893 O OE1 . GLU A 1 119 ? -40.286 -19.837 6.896 0.95 33.39 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE1 1 ATOM 894 O OE2 . GLU A 1 119 ? -39.348 -18.592 5.357 0.74 27.33 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE2 1 ATOM 895 N N . ALA A 1 120 ? -39.051 -17.879 11.945 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N 1 ATOM 896 C CA . ALA A 1 120 ? -39.571 -17.710 13.289 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA 1 ATOM 897 C C . ALA A 1 120 ? -41.099 -17.775 13.298 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C 1 ATOM 898 O O . ALA A 1 120 ? -41.747 -17.447 12.312 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O 1 ATOM 899 C CB . ALA A 1 120 ? -39.098 -16.379 13.865 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB 1 ATOM 900 N N . THR A 1 121 ? -41.674 -18.182 14.419 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N 1 ATOM 901 C CA . THR A 1 121 ? -43.123 -18.236 14.541 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA 1 ATOM 902 C C . THR A 1 121 ? -43.603 -17.770 15.916 0.88 23.07 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C 1 ATOM 903 O O . THR A 1 121 ? -42.870 -17.833 16.907 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O 1 ATOM 904 C CB . THR A 1 121 ? -43.663 -19.664 14.296 0.85 26.46 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB 1 ATOM 905 O OG1 . THR A 1 121 ? -43.109 -20.556 15.269 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 ATOM 906 C CG2 . THR A 1 121 ? -43.317 -20.159 12.893 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 ATOM 907 N N . LEU A 1 122 ? -44.839 -17.285 15.960 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N 1 ATOM 908 C CA . LEU A 1 122 ? -45.517 -17.022 17.213 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA 1 ATOM 909 C C . LEU A 1 122 ? -46.064 -18.374 17.660 0.87 23.12 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C 1 ATOM 910 O O . LEU A 1 122 ? -46.225 -19.268 16.829 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O 1 ATOM 911 C CB . LEU A 1 122 ? -46.626 -15.971 17.036 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB 1 ATOM 912 C CG . LEU A 1 122 ? -46.157 -14.603 16.520 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG 1 ATOM 913 C CD1 . LEU A 1 122 ? -47.333 -13.650 16.284 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 ATOM 914 C CD2 . LEU A 1 122 ? -45.151 -13.986 17.491 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 ATOM 915 N N . PRO A 1 123 ? -46.321 -18.543 18.964 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A N 1 ATOM 916 C CA . PRO A 1 123 ? -46.734 -19.858 19.477 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CA 1 ATOM 917 C C . PRO A 1 123 ? -48.040 -20.406 18.885 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A C 1 ATOM 918 O O . PRO A 1 123 ? -48.201 -21.621 18.845 0.83 29.62 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A O 1 ATOM 919 C CB . PRO A 1 123 ? -46.889 -19.615 20.989 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CB 1 ATOM 920 C CG . PRO A 1 123 ? -46.887 -18.126 21.165 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CG 1 ATOM 921 C CD . PRO A 1 123 ? -46.069 -17.584 20.055 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CD 1 ATOM 922 N N . PHE A 1 124 ? -48.940 -19.535 18.431 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A N 1 ATOM 923 C CA . PHE A 1 124 ? -50.208 -19.979 17.856 0.93 31.18 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CA 1 ATOM 924 C C . PHE A 1 124 ? -50.163 -20.140 16.330 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A C 1 ATOM 925 O O . PHE A 1 124 ? -51.142 -20.582 15.742 0.75 26.19 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A O 1 ATOM 926 C CB . PHE A 1 124 ? -51.343 -19.006 18.231 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CB 1 ATOM 927 C CG . PHE A 1 124 ? -51.117 -17.592 17.757 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CG 1 ATOM 928 C CD1 . PHE A 1 124 ? -51.434 -17.214 16.461 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD1 1 ATOM 929 C CD2 . PHE A 1 124 ? -50.597 -16.641 18.613 0.87 24.78 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CD2 1 ATOM 930 C CE1 . PHE A 1 124 ? -51.221 -15.909 16.020 0.85 26.65 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE1 1 ATOM 931 C CE2 . PHE A 1 124 ? -50.392 -15.326 18.184 0.76 25.43 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CE2 1 ATOM 932 C CZ . PHE A 1 124 ? -50.698 -14.966 16.886 0.84 26.11 ? ? ? ? ? ? 121 PHE A CZ 1 ATOM 933 N N . ASN A 1 125 ? -49.062 -19.761 15.682 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A N 1 ATOM 934 C CA . ASN A 1 125 ? -48.937 -20.005 14.238 0.96 26.40 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A CA 1 ATOM 935 C C . ASN A 1 125 ? -49.004 -21.508 13.988 0.69 29.99 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A C 1 ATOM 936 O O . ASN A 1 125 ? -48.524 -22.291 14.802 0.89 26.52 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A O 1 ATOM 937 C CB . ASN A 1 125 ? -47.629 -19.446 13.655 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A CB 1 ATOM 938 C CG . ASN A 1 125 ? -47.575 -17.927 13.645 0.56 29.64 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A CG 1 ATOM 939 O OD1 . ASN A 1 125 ? -46.492 -17.346 13.698 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A OD1 1 ATOM 940 N ND2 . ASN A 1 125 ? -48.737 -17.278 13.572 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 122 ASN A ND2 1 ATOM 941 N N . GLU A 1 126 ? -49.593 -21.916 12.872 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N 1 ATOM 942 C CA . GLU A 1 126 ? -49.846 -23.338 12.664 0.82 31.75 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 943 C C . GLU A 1 126 ? -48.557 -24.076 12.325 0.85 30.67 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C 1 ATOM 944 O O . GLU A 1 126 ? -47.892 -23.748 11.353 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O 1 ATOM 945 C CB . GLU A 1 126 ? -50.888 -23.558 11.565 0.94 35.81 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB 1 ATOM 946 C CG . GLU A 1 126 ? -51.088 -25.026 11.199 0.57 37.57 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG 1 ATOM 947 C CD . GLU A 1 126 ? -52.252 -25.237 10.252 0.13 43.09 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD 1 ATOM 948 O OE1 . GLU A 1 126 ? -53.112 -24.336 10.163 0.83 48.95 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 ATOM 949 O OE2 . GLU A 1 126 ? -52.306 -26.302 9.596 0.68 47.71 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 ATOM 950 N N . VAL A 1 127 ? -48.219 -25.059 13.158 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N 1 ATOM 951 C CA . VAL A 1 127 ? -47.052 -25.929 12.979 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA 1 ATOM 952 C C . VAL A 1 127 ? -47.458 -27.355 13.364 0.89 25.23 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C 1 ATOM 953 O O . VAL A 1 127 ? -48.474 -27.529 14.030 0.82 26.22 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O 1 ATOM 954 C CB . VAL A 1 127 ? -45.858 -25.484 13.861 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB 1 ATOM 955 C CG1 . VAL A 1 127 ? -45.391 -24.094 13.484 0.88 25.75 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 ATOM 956 C CG2 . VAL A 1 127 ? -46.235 -25.546 15.340 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 ATOM 957 N N . PRO A 1 128 ? -46.669 -28.377 12.961 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A N 1 ATOM 958 C CA . PRO A 1 128 ? -46.950 -29.750 13.410 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CA 1 ATOM 959 C C . PRO A 1 128 ? -47.007 -29.840 14.929 0.78 27.66 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A C 1 ATOM 960 O O . PRO A 1 128 ? -46.284 -29.107 15.614 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A O 1 ATOM 961 C CB . PRO A 1 128 ? -45.766 -30.548 12.862 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CB 1 ATOM 962 C CG . PRO A 1 128 ? -45.355 -29.792 11.645 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CG 1 ATOM 963 C CD . PRO A 1 128 ? -45.550 -28.338 12.003 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CD 1 ATOM 964 N N . ALA A 1 129 ? -47.873 -30.711 15.442 0.93 25.62 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N 1 ATOM 965 C CA . ALA A 1 129 ? -48.064 -30.871 16.878 0.83 24.85 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA 1 ATOM 966 C C . ALA A 1 129 ? -46.766 -31.204 17.605 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C 1 ATOM 967 O O . ALA A 1 129 ? -46.560 -30.805 18.747 0.83 22.31 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O 1 ATOM 968 C CB . ALA A 1 129 ? -49.102 -31.953 17.155 0.68 26.46 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB 1 ATOM 969 N N . ILE A 1 130 ? -45.891 -31.950 16.947 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A N 1 ATOM 970 C CA . ILE A 1 130 ? -44.647 -32.339 17.591 0.86 27.11 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CA 1 ATOM 971 C C . ILE A 1 130 ? -43.735 -31.107 17.774 0.88 25.13 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A C 1 ATOM 972 O O . ILE A 1 130 ? -42.960 -31.028 18.730 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A O 1 ATOM 973 C CB . ILE A 1 130 ? -43.949 -33.474 16.784 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CB 1 ATOM 974 C CG1 . ILE A 1 130 ? -42.786 -34.074 17.576 0.83 27.63 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG1 1 ATOM 975 C CG2 . ILE A 1 130 ? -43.543 -32.998 15.386 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CG2 1 ATOM 976 C CD1 . ILE A 1 130 ? -42.285 -35.387 17.016 0.95 34.91 ? ? ? ? ? ? 127 ILE A CD1 1 ATOM 977 N N . VAL A 1 131 ? -43.855 -30.134 16.874 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N 1 ATOM 978 C CA . VAL A 1 131 ? -43.095 -28.893 16.987 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA 1 ATOM 979 C C . VAL A 1 131 ? -43.613 -28.080 18.185 0.86 23.89 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C 1 ATOM 980 O O . VAL A 1 131 ? -42.822 -27.625 19.014 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O 1 ATOM 981 C CB . VAL A 1 131 ? -43.166 -28.071 15.673 0.84 25.29 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB 1 ATOM 982 C CG1 . VAL A 1 131 ? -42.573 -26.681 15.858 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 1 ATOM 983 C CG2 . VAL A 1 131 ? -42.448 -28.818 14.540 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 1 ATOM 984 N N . SER A 1 132 ? -44.934 -27.940 18.316 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 129 SER A N 1 ATOM 985 C CA . SER A 1 132 ? -45.495 -27.236 19.480 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA 1 ATOM 986 C C . SER A 1 132 ? -45.111 -27.906 20.790 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 129 SER A C 1 ATOM 987 O O . SER A 1 132 ? -44.769 -27.228 21.752 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 129 SER A O 1 ATOM 988 C CB . SER A 1 132 ? -47.016 -27.129 19.389 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB 1 ATOM 989 O OG . SER A 1 132 ? -47.389 -26.302 18.309 0.77 29.16 ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG 1 ATOM 990 N N . GLU A 1 133 ? -45.145 -29.238 20.828 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N 1 ATOM 991 C CA . GLU A 1 133 ? -44.763 -29.956 22.046 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA 1 ATOM 992 C C . GLU A 1 133 ? -43.328 -29.655 22.454 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C 1 ATOM 993 O O . GLU A 1 133 ? -43.032 -29.425 23.625 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O 1 ATOM 994 C CB . GLU A 1 133 ? -44.931 -31.472 21.861 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB 1 ATOM 995 C CG . GLU A 1 133 ? -46.383 -31.896 21.801 0.69 33.52 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG 1 ATOM 996 C CD . GLU A 1 133 ? -46.560 -33.364 21.516 0.26 36.34 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD 1 ATOM 997 O OE1 . GLU A 1 133 ? -47.727 -33.782 21.400 0.67 42.23 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 1 ATOM 998 O OE2 . GLU A 1 133 ? -45.545 -34.093 21.404 0.90 39.69 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 1 ATOM 999 N N . GLN A 1 134 ? -42.428 -29.693 21.483 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A N 1 ATOM 1000 C CA . GLN A 1 134 ? -41.026 -29.455 21.765 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CA 1 ATOM 1001 C C . GLN A 1 134 ? -40.812 -28.005 22.183 0.92 23.18 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A C 1 ATOM 1002 O O . GLN A 1 134 ? -39.959 -27.710 23.024 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A O 1 ATOM 1003 C CB . GLN A 1 134 ? -40.176 -29.810 20.547 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CB 1 ATOM 1004 C CG . GLN A 1 134 ? -40.077 -31.328 20.331 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CG 1 ATOM 1005 C CD . GLN A 1 134 ? -39.515 -32.018 21.549 0.53 25.41 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A CD 1 ATOM 1006 O OE1 . GLN A 1 134 ? -38.533 -31.557 22.130 0.93 25.38 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A OE1 1 ATOM 1007 N NE2 . GLN A 1 134 ? -40.158 -33.105 21.973 0.48 29.22 ? ? ? ? ? ? 131 GLN A NE2 1 ATOM 1008 N N . ARG A 1 135 ? -41.608 -27.110 21.608 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N 1 ATOM 1009 C CA . ARG A 1 135 ? -41.507 -25.694 21.945 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 1010 C C . ARG A 1 135 ? -41.875 -25.501 23.408 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C 1 ATOM 1011 O O . ARG A 1 135 ? -41.157 -24.843 24.160 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O 1 ATOM 1012 C CB . ARG A 1 135 ? -42.408 -24.857 21.044 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB 1 ATOM 1013 C CG . ARG A 1 135 ? -42.264 -23.357 21.261 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG 1 ATOM 1014 C CD . ARG A 1 135 ? -43.158 -22.586 20.307 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD 1 ATOM 1015 N NE . ARG A 1 135 ? -42.965 -21.148 20.457 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE 1 ATOM 1016 C CZ . ARG A 1 135 ? -42.885 -20.298 19.441 0.89 24.76 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ 1 ATOM 1017 N NH1 . ARG A 1 135 ? -42.982 -20.741 18.195 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 ATOM 1018 N NH2 . ARG A 1 135 ? -42.702 -19.007 19.673 0.97 24.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 ATOM 1019 N N . GLN A 1 136 ? -42.984 -26.114 23.811 0.93 27.24 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N 1 ATOM 1020 C CA . GLN A 1 136 ? -43.418 -26.091 25.202 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA 1 ATOM 1021 C C . GLN A 1 136 ? -42.352 -26.700 26.103 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C 1 ATOM 1022 O O . GLN A 1 136 ? -42.057 -26.173 27.172 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O 1 ATOM 1023 C CB . GLN A 1 136 ? -44.751 -26.841 25.374 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB 1 ATOM 1024 N N . LYS A 1 137 ? -41.772 -27.817 25.677 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A N 1 ATOM 1025 C CA . LYS A 1 137 ? -40.727 -28.444 26.478 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CA 1 ATOM 1026 C C . LYS A 1 137 ? -39.516 -27.520 26.627 0.86 25.39 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A C 1 ATOM 1027 O O . LYS A 1 137 ? -38.918 -27.450 27.698 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A O 1 ATOM 1028 C CB . LYS A 1 137 ? -40.302 -29.777 25.862 0.93 27.99 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CB 1 ATOM 1029 C CG . LYS A 1 137 ? -39.317 -30.563 26.710 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A CG 1 ATOM 1030 N N . GLU A 1 138 ? -39.151 -26.813 25.557 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N 1 ATOM 1031 C CA . GLU A 1 138 ? -38.037 -25.870 25.655 0.83 21.53 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA 1 ATOM 1032 C C . GLU A 1 138 ? -38.313 -24.849 26.760 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C 1 ATOM 1033 O O . GLU A 1 138 ? -37.481 -24.624 27.636 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O 1 ATOM 1034 C CB . GLU A 1 138 ? -37.778 -25.147 24.322 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB 1 ATOM 1035 C CG . GLU A 1 138 ? -36.573 -24.200 24.417 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG 1 ATOM 1036 C CD . GLU A 1 138 ? -36.413 -23.278 23.214 0.58 27.01 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD 1 ATOM 1037 O OE1 . GLU A 1 138 ? -37.428 -22.811 22.658 0.94 28.72 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 1 ATOM 1038 O OE2 . GLU A 1 138 ? -35.259 -23.008 22.833 0.80 30.29 ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 1 ATOM 1039 N N . LEU A 1 139 ? -39.500 -24.254 26.735 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A N 1 ATOM 1040 C CA . LEU A 1 139 ? -39.831 -23.215 27.705 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CA 1 ATOM 1041 C C . LEU A 1 139 ? -39.878 -23.738 29.142 0.97 24.65 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A C 1 ATOM 1042 O O . LEU A 1 139 ? -39.482 -23.038 30.076 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A O 1 ATOM 1043 C CB . LEU A 1 139 ? -41.162 -22.568 27.328 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CB 1 ATOM 1044 C CG . LEU A 1 139 ? -41.092 -21.685 26.084 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CG 1 ATOM 1045 C CD1 . LEU A 1 139 ? -42.496 -21.243 25.658 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD1 1 ATOM 1046 C CD2 . LEU A 1 139 ? -40.185 -20.470 26.358 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD2 1 ATOM 1047 N N . GLU A 1 140 ? -40.358 -24.965 29.327 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A N 1 ATOM 1048 C CA . GLU A 1 140 ? -40.359 -25.571 30.661 0.95 26.26 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CA 1 ATOM 1049 C C . GLU A 1 140 ? -38.942 -25.671 31.193 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A C 1 ATOM 1050 O O . GLU A 1 140 ? -38.671 -25.347 32.350 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A O 1 ATOM 1051 C CB . GLU A 1 140 ? -41.012 -26.958 30.636 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CB 1 ATOM 1052 C CG . GLU A 1 140 ? -42.527 -26.901 30.542 0.88 29.30 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CG 1 ATOM 1053 C CD . GLU A 1 140 ? -43.137 -28.263 30.264 0.39 33.48 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A CD 1 ATOM 1054 O OE1 . GLU A 1 140 ? -42.403 -29.271 30.318 0.65 31.05 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE1 1 ATOM 1055 O OE2 . GLU A 1 140 ? -44.346 -28.322 29.981 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A OE2 1 ATOM 1056 N N . GLN A 1 141 ? -38.032 -26.105 30.329 0.94 25.22 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A N 1 ATOM 1057 C CA A GLN A 1 141 ? -36.630 -26.230 30.706 0.76 28.94 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CA 1 ATOM 1058 C CA B GLN A 1 141 ? -36.629 -26.228 30.704 0.24 28.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CA 1 ATOM 1059 C C . GLN A 1 141 ? -36.000 -24.866 30.998 0.78 26.01 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A C 1 ATOM 1060 O O . GLN A 1 141 ? -35.159 -24.746 31.888 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A O 1 ATOM 1061 C CB A GLN A 1 141 ? -35.843 -26.946 29.604 0.76 28.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CB 1 ATOM 1062 C CB B GLN A 1 141 ? -35.842 -26.943 29.603 0.24 28.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CB 1 ATOM 1063 C CG A GLN A 1 141 ? -34.395 -27.208 29.968 0.76 32.94 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CG 1 ATOM 1064 C CG B GLN A 1 141 ? -34.393 -27.211 29.967 0.24 32.83 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CG 1 ATOM 1065 C CD . GLN A 1 141 ? -34.256 -27.954 31.282 0.12 30.91 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CD 1 ATOM 1066 O OE1 . GLN A 1 141 ? -34.724 -29.085 31.423 0.73 35.00 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A OE1 1 ATOM 1067 N NE2 . GLN A 1 141 ? -33.622 -27.316 32.255 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A NE2 1 ATOM 1068 N N . ARG A 1 142 ? -36.407 -23.836 30.247 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N 1 ATOM 1069 C CA . ARG A 1 142 ? -35.861 -22.491 30.458 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA 1 ATOM 1070 C C . ARG A 1 142 ? -36.146 -22.034 31.887 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C 1 ATOM 1071 O O . ARG A 1 142 ? -35.292 -21.436 32.546 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O 1 ATOM 1072 C CB . ARG A 1 142 ? -36.452 -21.477 29.466 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB 1 ATOM 1073 C CG . ARG A 1 142 ? -36.046 -21.646 27.999 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG 1 ATOM 1074 C CD . ARG A 1 142 ? -34.657 -21.102 27.665 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD 1 ATOM 1075 N NE . ARG A 1 142 ? -34.502 -21.014 26.207 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE 1 ATOM 1076 C CZ . ARG A 1 142 ? -34.992 -20.035 25.450 0.74 21.72 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ 1 ATOM 1077 N NH1 . ARG A 1 142 ? -35.650 -19.006 25.994 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 ATOM 1078 N NH2 . ARG A 1 142 ? -34.817 -20.075 24.140 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 ATOM 1079 N N . LYS A 1 143 ? -37.358 -22.324 32.354 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N 1 ATOM 1080 C CA . LYS A 1 143 ? -37.801 -21.917 33.687 0.79 29.37 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA 1 ATOM 1081 C C . LYS A 1 143 ? -36.954 -22.532 34.791 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C 1 ATOM 1082 O O . LYS A 1 143 ? -36.830 -21.972 35.875 0.85 30.39 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O 1 ATOM 1083 C CB . LYS A 1 143 ? -39.258 -22.308 33.917 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB 1 ATOM 1084 C CG . LYS A 1 143 ? -40.219 -21.824 32.870 0.46 31.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG 1 ATOM 1085 C CD . LYS A 1 143 ? -40.402 -20.343 32.944 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD 1 ATOM 1086 C CE . LYS A 1 143 ? -41.568 -19.909 32.062 0.83 31.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE 1 ATOM 1087 N NZ . LYS A 1 143 ? -41.392 -20.399 30.663 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ 1 ATOM 1088 N N . LEU A 1 144 ? -36.399 -23.705 34.523 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1 ATOM 1089 C CA . LEU A 1 144 ? -35.548 -24.373 35.492 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1 ATOM 1090 C C . LEU A 1 144 ? -34.145 -23.770 35.472 0.74 23.52 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1 ATOM 1091 O O . LEU A 1 144 ? -33.513 -23.591 36.508 0.85 21.89 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1 ATOM 1092 C CB . LEU A 1 144 ? -35.490 -25.878 35.201 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1 ATOM 1093 C CG . LEU A 1 144 ? -36.839 -26.595 35.140 0.47 28.97 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1 ATOM 1094 C CD1 . LEU A 1 144 ? -36.685 -28.054 34.691 0.77 26.90 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 ATOM 1095 C CD2 . LEU A 1 144 ? -37.534 -26.513 36.489 0.97 34.99 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 ATOM 1096 N N . THR A 1 145 ? -33.666 -23.457 34.275 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 142 THR A N 1 ATOM 1097 C CA . THR A 1 145 ? -32.311 -22.945 34.094 0.99 26.70 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CA 1 ATOM 1098 C C . THR A 1 145 ? -32.181 -21.466 34.472 0.70 23.22 ? ? ? ? ? ? 142 THR A C 1 ATOM 1099 O O . THR A 1 145 ? -31.184 -21.044 35.066 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 142 THR A O 1 ATOM 1100 C CB . THR A 1 145 ? -31.867 -23.134 32.634 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CB 1 ATOM 1101 O OG1 . THR A 1 145 ? -31.994 -24.517 32.281 0.95 31.19 ? ? ? ? ? ? 142 THR A OG1 1 ATOM 1102 C CG2 . THR A 1 145 ? -30.431 -22.711 32.449 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CG2 1 ATOM 1103 N N . TYR A 1 146 ? -33.195 -20.683 34.126 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A N 1 ATOM 1104 C CA . TYR A 1 146 ? -33.149 -19.234 34.313 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CA 1 ATOM 1105 C C . TYR A 1 146 ? -34.109 -18.802 35.419 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A C 1 ATOM 1106 O O . TYR A 1 146 ? -35.319 -18.757 35.215 0.84 22.27 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A O 1 ATOM 1107 C CB . TYR A 1 146 ? -33.486 -18.528 32.990 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CB 1 ATOM 1108 C CG . TYR A 1 146 ? -32.451 -18.783 31.910 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CG 1 ATOM 1109 C CD1 . TYR A 1 146 ? -31.316 -17.986 31.817 0.93 22.77 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD1 1 ATOM 1110 C CD2 . TYR A 1 146 ? -32.602 -19.819 30.996 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CD2 1 ATOM 1111 C CE1 . TYR A 1 146 ? -30.361 -18.210 30.849 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE1 1 ATOM 1112 C CE2 . TYR A 1 146 ? -31.645 -20.056 30.013 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CE2 1 ATOM 1113 C CZ . TYR A 1 146 ? -30.522 -19.243 29.954 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A CZ 1 ATOM 1114 O OH . TYR A 1 146 ? -29.558 -19.436 28.994 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 143 TYR A OH 1 ATOM 1115 N N . GLN A 1 147 ? -33.563 -18.492 36.588 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A N 1 ATOM 1116 C CA . GLN A 1 147 ? -34.373 -18.230 37.771 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CA 1 ATOM 1117 C C . GLN A 1 147 ? -34.134 -16.844 38.351 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A C 1 ATOM 1118 O O . GLN A 1 147 ? -33.009 -16.334 38.310 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A O 1 ATOM 1119 C CB . GLN A 1 147 ? -34.088 -19.289 38.838 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CB 1 ATOM 1120 C CG . GLN A 1 147 ? -34.362 -20.702 38.352 0.80 26.96 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CG 1 ATOM 1121 C CD . GLN A 1 147 ? -34.213 -21.750 39.444 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A CD 1 ATOM 1122 O OE1 . GLN A 1 147 ? -33.990 -21.427 40.606 0.72 33.88 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A OE1 1 ATOM 1123 N NE2 . GLN A 1 147 ? -34.336 -23.012 39.065 0.64 27.66 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A NE2 1 ATOM 1124 N N . TRP A 1 148 ? -35.194 -16.250 38.902 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N 1 ATOM 1125 C CA . TRP A 1 148 ? -35.096 -14.940 39.548 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA 1 ATOM 1126 C C . TRP A 1 148 ? -34.275 -15.030 40.824 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C 1 ATOM 1127 O O . TRP A 1 148 ? -34.276 -16.057 41.500 0.96 27.00 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O 1 ATOM 1128 C CB . TRP A 1 148 ? -36.493 -14.376 39.865 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB 1 ATOM 1129 C CG . TRP A 1 148 ? -37.269 -13.985 38.645 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG 1 ATOM 1130 C CD1 . TRP A 1 148 ? -38.330 -14.659 38.082 0.88 22.14 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 1 ATOM 1131 C CD2 . TRP A 1 148 ? -37.036 -12.842 37.821 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 1 ATOM 1132 N NE1 . TRP A 1 148 ? -38.764 -13.992 36.956 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 1 ATOM 1133 C CE2 . TRP A 1 148 ? -37.987 -12.875 36.779 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 1 ATOM 1134 C CE3 . TRP A 1 148 ? -36.117 -11.782 37.866 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 1 ATOM 1135 C CZ2 . TRP A 1 148 ? -38.044 -11.889 35.795 0.91 19.07 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 1 ATOM 1136 C CZ3 . TRP A 1 148 ? -36.172 -10.819 36.887 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 1 ATOM 1137 C CH2 . TRP A 1 148 ? -37.135 -10.869 35.870 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 1 ATOM 1138 N N . ASP A 1 149 ? -33.555 -13.958 41.126 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N 1 ATOM 1139 C CA . ASP A 1 149 ? -32.967 -13.735 42.443 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA 1 ATOM 1140 C C . ASP A 1 149 ? -32.927 -12.234 42.678 0.88 25.52 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C 1 ATOM 1141 O O . ASP A 1 149 ? -33.131 -11.453 41.740 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O 1 ATOM 1142 C CB . ASP A 1 149 ? -31.560 -14.329 42.556 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB 1 ATOM 1143 C CG . ASP A 1 149 ? -31.181 -14.657 43.997 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG 1 ATOM 1144 O OD1 . ASP A 1 149 ? -31.871 -14.170 44.917 0.68 27.23 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1 ATOM 1145 O OD2 . ASP A 1 149 ? -30.206 -15.411 44.212 0.63 30.62 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1 ATOM 1146 N N . TYR A 1 150 ? -32.661 -11.825 43.917 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A N 1 ATOM 1147 C CA . TYR A 1 150 ? -32.750 -10.408 44.282 0.94 30.82 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CA 1 ATOM 1148 C C . TYR A 1 150 ? -31.674 -9.990 45.277 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A C 1 ATOM 1149 O O . TYR A 1 150 ? -31.385 -10.707 46.232 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A O 1 ATOM 1150 C CB . TYR A 1 150 ? -34.140 -10.091 44.868 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CB 1 ATOM 1151 C CG . TYR A 1 150 ? -35.263 -10.569 43.987 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CG 1 ATOM 1152 C CD1 . TYR A 1 150 ? -35.762 -9.765 42.975 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CD1 1 ATOM 1153 C CD2 . TYR A 1 150 ? -35.808 -11.837 44.148 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CD2 1 ATOM 1154 C CE1 . TYR A 1 150 ? -36.778 -10.205 42.151 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CE1 1 ATOM 1155 C CE2 . TYR A 1 150 ? -36.820 -12.286 43.328 0.97 24.68 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CE2 1 ATOM 1156 C CZ . TYR A 1 150 ? -37.296 -11.465 42.329 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A CZ 1 ATOM 1157 O OH . TYR A 1 150 ? -38.295 -11.899 41.506 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 147 TYR A OH 1 ATOM 1158 N N . VAL A 1 151 ? -31.094 -8.816 45.063 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N 1 ATOM 1159 C CA . VAL A 1 151 ? -30.200 -8.236 46.060 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA 1 ATOM 1160 C C . VAL A 1 151 ? -31.004 -7.866 47.314 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C 1 ATOM 1161 O O . VAL A 1 151 ? -30.541 -8.040 48.436 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O 1 ATOM 1162 C CB . VAL A 1 151 ? -29.461 -6.999 45.495 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB 1 ATOM 1163 C CG1 . VAL A 1 151 ? -28.740 -6.248 46.588 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1 ATOM 1164 C CG2 . VAL A 1 151 ? -28.482 -7.426 44.405 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1 ATOM 1165 N N . SER A 1 152 ? -32.221 -7.367 47.110 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N 1 ATOM 1166 C CA . SER A 1 152 ? -33.111 -7.005 48.211 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA 1 ATOM 1167 C C . SER A 1 152 ? -34.512 -6.757 47.672 0.95 24.64 ? ? ? ? ? ? 149 SER A C 1 ATOM 1168 O O . SER A 1 152 ? -34.739 -6.852 46.469 0.85 21.02 ? ? ? ? ? ? 149 SER A O 1 ATOM 1169 C CB . SER A 1 152 ? -32.609 -5.758 48.948 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB 1 ATOM 1170 O OG . SER A 1 152 ? -32.718 -4.606 48.127 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG 1 ATOM 1171 N N . ASP A 1 153 ? -35.447 -6.433 48.562 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A N 1 ATOM 1172 C CA . ASP A 1 153 ? -36.824 -6.123 48.163 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CA 1 ATOM 1173 C C . ASP A 1 153 ? -36.900 -4.885 47.283 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A C 1 ATOM 1174 O O . ASP A 1 153 ? -37.894 -4.665 46.588 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A O 1 ATOM 1175 C CB . ASP A 1 153 ? -37.706 -5.893 49.390 0.97 26.47 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CB 1 ATOM 1176 C CG . ASP A 1 153 ? -37.885 -7.137 50.221 0.89 30.50 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A CG 1 ATOM 1177 O OD1 . ASP A 1 153 ? -37.664 -8.239 49.687 0.99 26.93 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A OD1 1 ATOM 1178 O OD2 . ASP A 1 153 ? -38.248 -7.007 51.403 0.64 28.68 ? ? ? ? ? ? 150 ASP A OD2 1 ATOM 1179 N N . ASP A 1 154 ? -35.865 -4.058 47.356 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A N 1 ATOM 1180 C CA . ASP A 1 154 ? -35.873 -2.761 46.680 0.97 24.26 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CA 1 ATOM 1181 C C . ASP A 1 154 ? -34.943 -2.696 45.466 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A C 1 ATOM 1182 O O . ASP A 1 154 ? -34.553 -1.606 45.035 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A O 1 ATOM 1183 C CB . ASP A 1 154 ? -35.500 -1.667 47.675 0.95 25.32 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CB 1 ATOM 1184 C CG . ASP A 1 154 ? -36.480 -1.579 48.826 0.90 28.18 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CG 1 ATOM 1185 O OD1 . ASP A 1 154 ? -37.698 -1.705 48.570 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD1 1 ATOM 1186 O OD2 . ASP A 1 154 ? -36.035 -1.390 49.976 0.70 30.61 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD2 1 ATOM 1187 N N . MET A 1 155 ? -34.599 -3.860 44.914 0.86 20.75 ? ? ? ? ? ? 152 MET A N 1 ATOM 1188 C CA . MET A 1 155 ? -33.754 -3.925 43.723 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CA 1 ATOM 1189 C C . MET A 1 155 ? -34.431 -4.744 42.618 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 152 MET A C 1 ATOM 1190 O O . MET A 1 155 ? -35.204 -5.653 42.897 0.94 22.31 ? ? ? ? ? ? 152 MET A O 1 ATOM 1191 C CB . MET A 1 155 ? -32.379 -4.506 44.067 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CB 1 ATOM 1192 C CG . MET A 1 155 ? -31.531 -3.581 44.933 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CG 1 ATOM 1193 S SD . MET A 1 155 ? -30.967 -2.099 44.041 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 152 MET A SD 1 ATOM 1194 C CE . MET A 1 155 ? -29.592 -2.792 43.118 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CE 1 ATOM 1195 N N . PRO A 1 156 ? -34.167 -4.393 41.357 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N 1 ATOM 1196 C CA . PRO A 1 156 ? -34.777 -5.132 40.246 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA 1 ATOM 1197 C C . PRO A 1 156 ? -34.263 -6.562 40.225 0.93 22.41 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C 1 ATOM 1198 O O . PRO A 1 156 ? -33.116 -6.800 40.630 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O 1 ATOM 1199 C CB . PRO A 1 156 ? -34.332 -4.346 39.004 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB 1 ATOM 1200 C CG . PRO A 1 156 ? -33.014 -3.685 39.423 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG 1 ATOM 1201 C CD . PRO A 1 156 ? -33.226 -3.350 40.900 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD 1 ATOM 1202 N N . GLY A 1 157 ? -35.105 -7.509 39.806 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A N 1 ATOM 1203 C CA . GLY A 1 157 ? -34.699 -8.907 39.789 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A CA 1 ATOM 1204 C C . GLY A 1 157 ? -33.486 -9.147 38.905 0.81 21.22 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A C 1 ATOM 1205 O O . GLY A 1 157 ? -33.306 -8.472 37.882 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 154 GLY A O 1 ATOM 1206 N N . ASN A 1 158 ? -32.637 -10.084 39.323 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N 1 ATOM 1207 C CA . ASN A 1 158 ? -31.466 -10.495 38.546 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA 1 ATOM 1208 C C . ASN A 1 158 ? -31.449 -12.002 38.369 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C 1 ATOM 1209 O O . ASN A 1 158 ? -32.302 -12.701 38.915 0.92 22.46 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O 1 ATOM 1210 C CB . ASN A 1 158 ? -30.149 -10.030 39.197 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB 1 ATOM 1211 C CG . ASN A 1 158 ? -29.953 -10.559 40.610 0.92 25.12 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG 1 ATOM 1212 O OD1 . ASN A 1 158 ? -30.230 -9.861 41.576 0.88 23.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1 1 ATOM 1213 N ND2 . ASN A 1 158 ? -29.428 -11.777 40.733 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2 1 ATOM 1214 N N . ILE A 1 159 ? -30.489 -12.502 37.597 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A N 1 ATOM 1215 C CA . ILE A 1 159 ? -30.367 -13.948 37.407 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CA 1 ATOM 1216 C C . ILE A 1 159 ? -29.755 -14.622 38.638 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A C 1 ATOM 1217 O O . ILE A 1 159 ? -28.779 -14.141 39.224 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A O 1 ATOM 1218 C CB . ILE A 1 159 ? -29.523 -14.292 36.150 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CB 1 ATOM 1219 C CG1 . ILE A 1 159 ? -29.610 -15.789 35.831 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG1 1 ATOM 1220 C CG2 . ILE A 1 159 ? -28.061 -13.815 36.291 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG2 1 ATOM 1221 C CD1 . ILE A 1 159 ? -29.246 -16.108 34.367 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CD1 1 ATOM 1222 N N . LYS A 1 160 ? -30.346 -15.740 39.039 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N 1 ATOM 1223 C CA . LYS A 1 160 ? -29.782 -16.525 40.119 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA 1 ATOM 1224 C C . LYS A 1 160 ? -28.522 -17.239 39.620 0.90 22.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C 1 ATOM 1225 O O . LYS A 1 160 ? -28.604 -18.107 38.744 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O 1 ATOM 1226 C CB . LYS A 1 160 ? -30.809 -17.538 40.646 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB 1 ATOM 1227 C CG . LYS A 1 160 ? -30.341 -18.345 41.849 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG 1 ATOM 1228 C CD . LYS A 1 160 ? -31.479 -19.248 42.339 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD 1 ATOM 1229 C CE . LYS A 1 160 ? -31.364 -19.528 43.831 0.98 40.15 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE 1 ATOM 1230 N NZ . LYS A 1 160 ? -30.050 -20.147 44.170 0.23 32.27 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ 1 ATOM 1231 N N . ALA A 1 161 ? -27.373 -16.849 40.169 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1 ATOM 1232 C CA . ALA A 1 161 ? -26.071 -17.435 39.829 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1 ATOM 1233 C C . ALA A 1 161 ? -25.014 -16.940 40.814 0.96 32.38 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1 ATOM 1234 O O . ALA A 1 161 ? -24.868 -15.736 41.004 0.89 32.93 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1 ATOM 1235 C CB . ALA A 1 161 ? -25.665 -17.076 38.402 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1 ATOM 1236 N N . LYS A 1 162 ? -24.266 -17.852 41.426 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N 1 ATOM 1237 C CA . LYS A 1 162 ? -23.263 -17.447 42.413 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA 1 ATOM 1238 C C . LYS A 1 162 ? -22.053 -16.800 41.735 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C 1 ATOM 1239 O O . LYS A 1 162 ? -21.617 -15.714 42.125 0.71 37.53 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O 1 ATOM 1240 C CB . LYS A 1 162 ? -22.835 -18.645 43.266 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB 1 ATOM 1241 N N . THR A 1 163 ? -21.529 -17.452 40.700 0.95 32.13 ? ? ? ? ? ? 160 THR A N 1 ATOM 1242 C CA . THR A 1 163 ? -20.427 -16.897 39.915 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CA 1 ATOM 1243 C C . THR A 1 163 ? -20.728 -16.960 38.432 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 160 THR A C 1 ATOM 1244 O O . THR A 1 163 ? -21.683 -17.613 38.004 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 160 THR A O 1 ATOM 1245 C CB . THR A 1 163 ? -19.093 -17.654 40.125 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CB 1 ATOM 1246 O OG1 . THR A 1 163 ? -19.262 -19.006 39.697 0.81 31.59 ? ? ? ? ? ? 160 THR A OG1 1 ATOM 1247 C CG2 . THR A 1 163 ? -18.666 -17.635 41.579 0.86 34.06 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CG2 1 ATOM 1248 N N . HIS A 1 164 ? -19.872 -16.309 37.651 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A N 1 ATOM 1249 C CA . HIS A 1 164 ? -20.004 -16.301 36.204 0.96 28.11 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CA 1 ATOM 1250 C C . HIS A 1 164 ? -20.078 -17.704 35.640 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A C 1 ATOM 1251 O O . HIS A 1 164 ? -20.909 -17.993 34.786 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A O 1 ATOM 1252 C CB . HIS A 1 164 ? -18.834 -15.558 35.569 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CB 1 ATOM 1253 C CG . HIS A 1 164 ? -18.822 -15.608 34.068 0.97 25.40 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CG 1 ATOM 1254 N ND1 . HIS A 1 164 ? -18.165 -16.590 33.361 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A ND1 1 ATOM 1255 C CD2 . HIS A 1 164 ? -19.361 -14.777 33.143 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CD2 1 ATOM 1256 C CE1 . HIS A 1 164 ? -18.296 -16.365 32.065 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A CE1 1 ATOM 1257 N NE2 . HIS A 1 164 ? -19.019 -15.270 31.905 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 161 HIS A NE2 1 ATOM 1258 N N . ASP A 1 165 ? -19.220 -18.589 36.130 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A N 1 ATOM 1259 C CA . ASP A 1 165 ? -19.164 -19.929 35.555 0.87 26.31 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CA 1 ATOM 1260 C C . ASP A 1 165 ? -20.358 -20.785 35.988 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A C 1 ATOM 1261 O O . ASP A 1 165 ? -20.555 -21.874 35.470 0.86 30.13 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A O 1 ATOM 1262 C CB . ASP A 1 165 ? -17.837 -20.611 35.908 0.93 27.40 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CB 1 ATOM 1263 C CG . ASP A 1 165 ? -16.643 -19.974 35.203 0.57 29.57 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A CG 1 ATOM 1264 O OD1 . ASP A 1 165 ? -16.831 -19.080 34.335 0.92 33.85 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD1 1 ATOM 1265 O OD2 . ASP A 1 165 ? -15.505 -20.375 35.516 0.52 31.04 ? ? ? ? ? ? 162 ASP A OD2 1 ATOM 1266 N N . ASP A 1 166 ? -21.177 -20.278 36.906 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N 1 ATOM 1267 C CA . ASP A 1 166 ? -22.448 -20.937 37.229 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA 1 ATOM 1268 C C . ASP A 1 166 ? -23.535 -20.575 36.222 0.99 30.00 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C 1 ATOM 1269 O O . ASP A 1 166 ? -24.604 -21.171 36.218 0.97 29.55 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O 1 ATOM 1270 C CB . ASP A 1 166 ? -22.936 -20.559 38.632 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB 1 ATOM 1271 C CG . ASP A 1 166 ? -21.989 -20.999 39.724 0.62 32.91 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG 1 ATOM 1272 O OD1 . ASP A 1 166 ? -21.294 -22.024 39.548 0.41 32.87 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1 ATOM 1273 O OD2 . ASP A 1 166 ? -21.948 -20.314 40.768 0.62 39.86 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1 ATOM 1274 N N . LEU A 1 167 ? -23.281 -19.571 35.392 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1 ATOM 1275 C CA . LEU A 1 167 ? -24.265 -19.164 34.395 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1 ATOM 1276 C C . LEU A 1 167 ? -24.377 -20.216 33.314 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1 ATOM 1277 O O . LEU A 1 167 ? -23.395 -20.873 33.010 0.92 24.20 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1 ATOM 1278 C CB . LEU A 1 167 ? -23.876 -17.831 33.752 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1 ATOM 1279 C CG . LEU A 1 167 ? -23.891 -16.612 34.665 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1 ATOM 1280 C CD1 . LEU A 1 167 ? -23.100 -15.512 33.988 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 ATOM 1281 C CD2 . LEU A 1 167 ? -25.331 -16.174 34.923 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 ATOM 1282 N N . PRO A 1 168 ? -25.566 -20.349 32.714 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A N 1 ATOM 1283 C CA . PRO A 1 168 ? -25.700 -21.139 31.487 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CA 1 ATOM 1284 C C . PRO A 1 168 ? -24.731 -20.596 30.453 0.89 26.03 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A C 1 ATOM 1285 O O . PRO A 1 168 ? -24.472 -19.389 30.414 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A O 1 ATOM 1286 C CB . PRO A 1 168 ? -27.161 -20.919 31.065 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CB 1 ATOM 1287 C CG . PRO A 1 168 ? -27.861 -20.487 32.343 0.95 24.71 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CG 1 ATOM 1288 C CD . PRO A 1 168 ? -26.837 -19.728 33.132 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CD 1 ATOM 1289 N N . ARG A 1 169 ? -24.165 -21.470 29.639 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A N 1 ATOM 1290 C CA . ARG A 1 169 ? -23.112 -21.014 28.753 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CA 1 ATOM 1291 C C . ARG A 1 169 ? -23.652 -20.002 27.753 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A C 1 ATOM 1292 O O . ARG A 1 169 ? -22.915 -19.127 27.309 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A O 1 ATOM 1293 C CB . ARG A 1 169 ? -22.454 -22.194 28.030 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CB 1 ATOM 1294 C CG . ARG A 1 169 ? -21.091 -21.847 27.491 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CG 1 ATOM 1295 C CD . ARG A 1 169 ? -20.231 -23.081 27.242 0.92 28.93 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CD 1 ATOM 1296 N NE . ARG A 1 169 ? -18.954 -22.708 26.636 0.74 23.47 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NE 1 ATOM 1297 C CZ . ARG A 1 169 ? -17.905 -23.517 26.547 0.77 27.26 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CZ 1 ATOM 1298 N NH1 . ARG A 1 169 ? -17.968 -24.749 27.039 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH1 1 ATOM 1299 N NH2 . ARG A 1 169 ? -16.790 -23.088 25.980 0.79 28.70 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH2 1 ATOM 1300 N N . ASP A 1 170 ? -24.939 -20.108 27.411 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A N 1 ATOM 1301 C CA . ASP A 1 170 ? -25.537 -19.190 26.429 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CA 1 ATOM 1302 C C . ASP A 1 170 ? -25.496 -17.722 26.884 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A C 1 ATOM 1303 O O . ASP A 1 170 ? -25.616 -16.819 26.066 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A O 1 ATOM 1304 C CB . ASP A 1 170 ? -26.987 -19.585 26.133 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CB 1 ATOM 1305 C CG . ASP A 1 170 ? -27.098 -20.723 25.130 0.69 22.70 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CG 1 ATOM 1306 O OD1 . ASP A 1 170 ? -26.270 -20.770 24.195 0.89 24.09 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD1 1 ATOM 1307 O OD2 . ASP A 1 170 ? -28.027 -21.557 25.268 0.87 23.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD2 1 ATOM 1308 N N . VAL A 1 171 ? -25.356 -17.486 28.185 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N 1 ATOM 1309 C CA . VAL A 1 171 ? -25.373 -16.119 28.700 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA 1 ATOM 1310 C C . VAL A 1 171 ? -24.057 -15.743 29.396 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C 1 ATOM 1311 O O . VAL A 1 171 ? -23.957 -14.695 30.045 0.98 22.50 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O 1 ATOM 1312 C CB . VAL A 1 171 ? -26.560 -15.895 29.676 0.85 22.60 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB 1 ATOM 1313 C CG1 . VAL A 1 171 ? -27.893 -16.230 28.984 0.98 21.38 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1 1 ATOM 1314 C CG2 . VAL A 1 171 ? -26.394 -16.719 30.953 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2 1 ATOM 1315 N N . GLN A 1 172 ? -23.051 -16.603 29.271 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A N 1 ATOM 1316 C CA . GLN A 1 172 ? -21.702 -16.258 29.727 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CA 1 ATOM 1317 C C . GLN A 1 172 ? -21.048 -15.356 28.704 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A C 1 ATOM 1318 O O . GLN A 1 172 ? -21.495 -15.304 27.561 0.79 22.67 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A O 1 ATOM 1319 C CB . GLN A 1 172 ? -20.850 -17.517 29.931 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CB 1 ATOM 1320 C CG . GLN A 1 172 ? -21.225 -18.344 31.134 0.88 21.57 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CG 1 ATOM 1321 C CD . GLN A 1 172 ? -20.325 -19.569 31.289 0.83 29.61 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A CD 1 ATOM 1322 O OE1 . GLN A 1 172 ? -19.331 -19.699 30.596 0.95 28.60 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A OE1 1 ATOM 1323 N NE2 . GLN A 1 172 ? -20.679 -20.462 32.198 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 169 GLN A NE2 1 ATOM 1324 N N . PHE A 1 173 ? -19.996 -14.640 29.105 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A N 1 ATOM 1325 C CA . PHE A 1 173 ? -19.102 -13.995 28.140 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CA 1 ATOM 1326 C C . PHE A 1 173 ? -18.586 -15.033 27.145 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A C 1 ATOM 1327 O O . PHE A 1 173 ? -18.356 -16.178 27.515 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A O 1 ATOM 1328 C CB . PHE A 1 173 ? -17.880 -13.367 28.831 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CB 1 ATOM 1329 C CG . PHE A 1 173 ? -18.122 -12.013 29.445 0.84 22.79 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CG 1 ATOM 1330 C CD1 . PHE A 1 173 ? -19.139 -11.186 28.996 0.85 21.29 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CD1 1 ATOM 1331 C CD2 . PHE A 1 173 ? -17.299 -11.564 30.465 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CD2 1 ATOM 1332 C CE1 . PHE A 1 173 ? -19.332 -9.926 29.563 0.87 18.90 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CE1 1 ATOM 1333 C CE2 . PHE A 1 173 ? -17.476 -10.320 31.032 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CE2 1 ATOM 1334 C CZ . PHE A 1 173 ? -18.499 -9.495 30.583 0.86 21.21 ? ? ? ? ? ? 170 PHE A CZ 1 ATOM 1335 N N . THR A 1 174 ? -18.367 -14.631 25.900 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1 ATOM 1336 C CA . THR A 1 174 ? -17.478 -15.396 25.029 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1 ATOM 1337 C C . THR A 1 174 ? -16.102 -15.504 25.700 0.91 25.60 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1 ATOM 1338 O O . THR A 1 174 ? -15.755 -14.694 26.568 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1 ATOM 1339 C CB . THR A 1 174 ? -17.322 -14.733 23.651 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1 ATOM 1340 O OG1 . THR A 1 174 ? -16.840 -13.395 23.824 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1 ATOM 1341 C CG2 . THR A 1 174 ? -18.661 -14.675 22.918 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1 ATOM 1342 N N . ASP A 1 175 ? -15.307 -16.492 25.312 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A N 1 ATOM 1343 C CA . ASP A 1 175 ? -13.971 -16.593 25.876 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CA 1 ATOM 1344 C C . ASP A 1 175 ? -13.135 -15.373 25.501 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A C 1 ATOM 1345 O O . ASP A 1 175 ? -12.278 -14.948 26.263 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A O 1 ATOM 1346 C CB . ASP A 1 175 ? -13.285 -17.884 25.426 0.76 24.91 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CB 1 ATOM 1347 C CG . ASP A 1 175 ? -13.485 -19.009 26.422 0.69 28.47 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CG 1 ATOM 1348 O OD1 . ASP A 1 175 ? -14.518 -19.695 26.332 0.55 28.27 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A OD1 1 ATOM 1349 O OD2 . ASP A 1 175 ? -12.625 -19.180 27.312 0.36 26.42 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A OD2 1 ATOM 1350 N N . GLU A 1 176 ? -13.401 -14.813 24.329 0.88 22.14 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N 1 ATOM 1351 C CA . GLU A 1 176 ? -12.733 -13.584 23.906 0.94 22.13 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA 1 ATOM 1352 C C . GLU A 1 176 ? -13.025 -12.441 24.894 0.77 21.47 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C 1 ATOM 1353 O O . GLU A 1 176 ? -12.116 -11.707 25.310 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O 1 ATOM 1354 C CB . GLU A 1 176 ? -13.168 -13.200 22.484 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB 1 ATOM 1355 C CG . GLU A 1 176 ? -12.690 -14.176 21.386 0.88 22.73 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG 1 ATOM 1356 C CD . GLU A 1 176 ? -13.653 -15.344 21.118 0.67 23.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD 1 ATOM 1357 O OE1 . GLU A 1 176 ? -13.622 -15.887 19.997 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 ATOM 1358 O OE2 . GLU A 1 176 ? -14.434 -15.730 22.011 0.88 23.31 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 ATOM 1359 N N . LYS A 1 177 ? -14.281 -12.292 25.297 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A N 1 ATOM 1360 C CA A LYS A 1 177 ? -14.659 -11.235 26.232 0.37 22.42 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CA 1 ATOM 1361 C CA B LYS A 1 177 ? -14.613 -11.206 26.212 0.63 22.43 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CA 1 ATOM 1362 C C . LYS A 1 177 ? -14.126 -11.513 27.628 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A C 1 ATOM 1363 O O . LYS A 1 177 ? -13.683 -10.606 28.335 0.92 22.76 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A O 1 ATOM 1364 C CB A LYS A 1 177 ? -16.179 -11.069 26.270 0.37 21.50 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CB 1 ATOM 1365 C CB B LYS A 1 177 ? -16.116 -10.914 26.196 0.63 21.32 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CB 1 ATOM 1366 C CG A LYS A 1 177 ? -16.724 -10.276 25.110 0.37 21.32 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CG 1 ATOM 1367 C CG B LYS A 1 177 ? -16.554 -9.847 27.190 0.63 22.65 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CG 1 ATOM 1368 C CD A LYS A 1 177 ? -18.233 -10.160 25.159 0.37 25.18 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CD 1 ATOM 1369 C CD B LYS A 1 177 ? -15.668 -8.591 27.174 0.63 16.10 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CD 1 ATOM 1370 C CE A LYS A 1 177 ? -18.711 -9.023 24.266 0.37 24.46 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CE 1 ATOM 1371 C CE B LYS A 1 177 ? -16.282 -7.496 28.038 0.63 21.38 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A CE 1 ATOM 1372 N NZ A LYS A 1 177 ? -18.344 -7.695 24.823 0.37 9.78 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A NZ 1 ATOM 1373 N NZ B LYS A 1 177 ? -17.505 -6.927 27.407 0.63 10.55 ? ? ? ? ? ? 174 LYS A NZ 1 ATOM 1374 N N . SER A 1 178 ? -14.170 -12.777 28.038 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N 1 ATOM 1375 C CA . SER A 1 178 ? -13.585 -13.137 29.329 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA 1 ATOM 1376 C C . SER A 1 178 ? -12.120 -12.740 29.368 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C 1 ATOM 1377 O O . SER A 1 178 ? -11.643 -12.214 30.380 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O 1 ATOM 1378 C CB . SER A 1 178 ? -13.724 -14.638 29.623 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB 1 ATOM 1379 O OG . SER A 1 178 ? -15.063 -14.946 29.990 0.76 26.01 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG 1 ATOM 1380 N N . ARG A 1 179 ? -11.409 -12.978 28.264 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A N 1 ATOM 1381 C CA . ARG A 1 179 ? -9.983 -12.636 28.194 0.87 22.20 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CA 1 ATOM 1382 C C . ARG A 1 179 ? -9.769 -11.123 28.168 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A C 1 ATOM 1383 O O . ARG A 1 179 ? -8.910 -10.595 28.883 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A O 1 ATOM 1384 C CB . ARG A 1 179 ? -9.322 -13.288 26.969 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CB 1 ATOM 1385 C CG . ARG A 1 179 ? -7.822 -12.977 26.848 0.85 26.11 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CG 1 ATOM 1386 C CD . ARG A 1 179 ? -7.126 -13.823 25.774 0.98 33.26 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CD 1 ATOM 1387 N NE . ARG A 1 179 ? -7.709 -13.630 24.447 0.66 34.34 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NE 1 ATOM 1388 C CZ . ARG A 1 179 ? -8.481 -14.522 23.835 0.84 29.75 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A CZ 1 ATOM 1389 N NH1 . ARG A 1 179 ? -8.752 -15.676 24.423 0.73 31.46 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NH1 1 ATOM 1390 N NH2 . ARG A 1 179 ? -8.977 -14.262 22.631 0.54 30.84 ? ? ? ? ? ? 176 ARG A NH2 1 ATOM 1391 N N . SER A 1 180 ? -10.555 -10.424 27.353 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N 1 ATOM 1392 C CA . SER A 1 180 ? -10.516 -8.962 27.309 0.91 23.72 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA 1 ATOM 1393 C C . SER A 1 180 ? -10.671 -8.380 28.721 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C 1 ATOM 1394 O O . SER A 1 180 ? -9.920 -7.505 29.131 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O 1 ATOM 1395 C CB . SER A 1 180 ? -11.617 -8.418 26.392 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB 1 ATOM 1396 O OG . SER A 1 180 ? -11.584 -6.999 26.339 0.94 21.46 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG 1 ATOM 1397 N N . TYR A 1 181 ? -11.638 -8.904 29.462 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A N 1 ATOM 1398 C CA . TYR A 1 181 ? -11.912 -8.456 30.817 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CA 1 ATOM 1399 C C . TYR A 1 181 ? -10.759 -8.791 31.763 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A C 1 ATOM 1400 O O . TYR A 1 181 ? -10.207 -7.898 32.414 0.93 21.79 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A O 1 ATOM 1401 C CB . TYR A 1 181 ? -13.214 -9.092 31.333 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CB 1 ATOM 1402 C CG . TYR A 1 181 ? -13.510 -8.785 32.783 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CG 1 ATOM 1403 C CD1 . TYR A 1 181 ? -13.769 -7.485 33.202 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD1 1 ATOM 1404 C CD2 . TYR A 1 181 ? -13.547 -9.794 33.730 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CD2 1 ATOM 1405 C CE1 . TYR A 1 181 ? -14.036 -7.206 34.540 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE1 1 ATOM 1406 C CE2 . TYR A 1 181 ? -13.822 -9.527 35.054 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CE2 1 ATOM 1407 C CZ . TYR A 1 181 ? -14.064 -8.230 35.459 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A CZ 1 ATOM 1408 O OH . TYR A 1 181 ? -14.335 -7.965 36.793 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 178 TYR A OH 1 ATOM 1409 N N . GLN A 1 182 ? -10.394 -10.074 31.834 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A N 1 ATOM 1410 C CA . GLN A 1 182 ? -9.354 -10.509 32.769 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CA 1 ATOM 1411 C C . GLN A 1 182 ? -8.021 -9.833 32.468 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A C 1 ATOM 1412 O O . GLN A 1 182 ? -7.322 -9.400 33.394 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A O 1 ATOM 1413 C CB . GLN A 1 182 ? -9.182 -12.042 32.744 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CB 1 ATOM 1414 C CG . GLN A 1 182 ? -10.358 -12.828 33.369 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CG 1 ATOM 1415 C CD . GLN A 1 182 ? -10.726 -12.376 34.799 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CD 1 ATOM 1416 O OE1 . GLN A 1 182 ? -9.906 -11.797 35.521 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A OE1 1 ATOM 1417 N NE2 . GLN A 1 182 ? -11.970 -12.645 35.203 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A NE2 1 ATOM 1418 N N . GLU A 1 183 ? -7.671 -9.719 31.186 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N 1 ATOM 1419 C CA . GLU A 1 183 ? -6.410 -9.064 30.835 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA 1 ATOM 1420 C C . GLU A 1 183 ? -6.452 -7.583 31.198 0.85 25.22 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C 1 ATOM 1421 O O . GLU A 1 183 ? -5.414 -6.989 31.474 0.88 23.95 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O 1 ATOM 1422 C CB . GLU A 1 183 ? -6.082 -9.222 29.348 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB 1 ATOM 1423 C CG . GLU A 1 183 ? -5.720 -10.641 28.938 0.80 26.49 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG 1 ATOM 1424 C CD . GLU A 1 183 ? -4.449 -11.128 29.616 0.61 28.29 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD 1 ATOM 1425 O OE1 . GLU A 1 183 ? -4.440 -12.272 30.117 0.57 36.37 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 ATOM 1426 O OE2 . GLU A 1 183 ? -3.462 -10.361 29.650 0.62 29.74 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 ATOM 1427 N N . SER A 1 184 ? -7.643 -6.987 31.185 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1 ATOM 1428 C CA . SER A 1 184 ? -7.763 -5.564 31.487 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1 ATOM 1429 C C . SER A 1 184 ? -7.545 -5.363 32.983 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1 ATOM 1430 O O . SER A 1 184 ? -6.955 -4.370 33.407 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1 ATOM 1431 C CB . SER A 1 184 ? -9.123 -4.996 31.037 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1 ATOM 1432 O OG . SER A 1 184 ? -10.161 -5.259 31.973 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1 ATOM 1433 N N . ARG A 1 185 ? -7.986 -6.324 33.786 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A N 1 ATOM 1434 C CA A ARG A 1 185 ? -7.773 -6.278 35.229 0.48 24.07 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA 1 ATOM 1435 C CA B ARG A 1 185 ? -7.769 -6.219 35.219 0.52 24.07 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CA 1 ATOM 1436 C C . ARG A 1 185 ? -6.287 -6.382 35.554 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A C 1 ATOM 1437 O O . ARG A 1 185 ? -5.772 -5.682 36.425 0.86 23.91 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A O 1 ATOM 1438 C CB A ARG A 1 185 ? -8.549 -7.400 35.931 0.48 25.20 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB 1 ATOM 1439 C CB B ARG A 1 185 ? -8.626 -7.236 35.974 0.52 25.35 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CB 1 ATOM 1440 C CG A ARG A 1 185 ? -10.069 -7.266 35.830 0.48 28.97 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG 1 ATOM 1441 C CG B ARG A 1 185 ? -10.123 -6.921 35.883 0.52 28.56 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CG 1 ATOM 1442 C CD A ARG A 1 185 ? -10.794 -8.399 36.555 0.48 30.45 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD 1 ATOM 1443 C CD B ARG A 1 185 ? -10.847 -7.193 37.187 0.52 31.26 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CD 1 ATOM 1444 N NE A ARG A 1 185 ? -10.612 -8.335 38.004 0.48 33.40 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE 1 ATOM 1445 N NE B ARG A 1 185 ? -10.403 -6.308 38.260 0.52 36.17 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NE 1 ATOM 1446 C CZ A ARG A 1 185 ? -10.053 -9.297 38.731 0.48 36.10 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ 1 ATOM 1447 C CZ B ARG A 1 185 ? -10.780 -6.432 39.528 0.52 35.45 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A CZ 1 ATOM 1448 N NH1 A ARG A 1 185 ? -9.627 -10.410 38.149 0.48 32.42 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1 1 ATOM 1449 N NH1 B ARG A 1 185 ? -11.609 -7.405 39.880 0.52 38.91 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH1 1 ATOM 1450 N NH2 A ARG A 1 185 ? -9.923 -9.146 40.043 0.48 34.99 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2 1 ATOM 1451 N NH2 B ARG A 1 185 ? -10.328 -5.586 40.442 0.52 34.95 ? ? ? ? ? ? 182 ARG A NH2 1 ATOM 1452 N N . LYS A 1 186 ? -5.591 -7.270 34.845 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N 1 ATOM 1453 C CA . LYS A 1 186 ? -4.148 -7.447 35.048 0.86 22.79 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA 1 ATOM 1454 C C . LYS A 1 186 ? -3.360 -6.189 34.658 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C 1 ATOM 1455 O O . LYS A 1 186 ? -2.487 -5.716 35.398 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O 1 ATOM 1456 C CB . LYS A 1 186 ? -3.638 -8.653 34.244 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB 1 ATOM 1457 C CG . LYS A 1 186 ? -4.243 -10.007 34.681 0.90 26.19 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG 1 ATOM 1458 C CD . LYS A 1 186 ? -3.673 -11.161 33.835 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD 1 ATOM 1459 C CE . LYS A 1 186 ? -2.149 -11.091 33.768 0.53 31.70 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE 1 ATOM 1460 N NZ . LYS A 1 186 ? -1.567 -12.050 32.780 0.63 43.47 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ 1 ATOM 1461 N N . ALA A 1 187 ? -3.664 -5.661 33.485 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A N 1 ATOM 1462 C CA . ALA A 1 187 ? -3.021 -4.451 32.994 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A CA 1 ATOM 1463 C C . ALA A 1 187 ? -3.234 -3.292 33.956 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A C 1 ATOM 1464 O O . ALA A 1 187 ? -2.326 -2.495 34.194 0.84 24.78 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A O 1 ATOM 1465 C CB . ALA A 1 187 ? -3.558 -4.091 31.617 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A CB 1 ATOM 1466 N N . ALA A 1 188 ? -4.443 -3.197 34.494 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A N 1 ATOM 1467 C CA . ALA A 1 188 ? -4.764 -2.143 35.452 0.99 24.63 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A CA 1 ATOM 1468 C C . ALA A 1 188 ? -3.841 -2.250 36.660 0.92 21.05 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A C 1 ATOM 1469 O O . ALA A 1 188 ? -3.261 -1.256 37.099 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A O 1 ATOM 1470 C CB . ALA A 1 188 ? -6.221 -2.226 35.881 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A CB 1 ATOM 1471 N N . LEU A 1 189 ? -3.704 -3.467 37.181 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N 1 ATOM 1472 C CA . LEU A 1 189 ? -2.865 -3.718 38.344 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA 1 ATOM 1473 C C . LEU A 1 189 ? -1.419 -3.341 38.065 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C 1 ATOM 1474 O O . LEU A 1 189 ? -0.739 -2.764 38.920 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O 1 ATOM 1475 C CB . LEU A 1 189 ? -2.964 -5.190 38.772 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB 1 ATOM 1476 C CG . LEU A 1 189 ? -4.216 -5.555 39.568 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG 1 ATOM 1477 C CD1 . LEU A 1 189 ? -4.376 -7.058 39.718 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 ATOM 1478 C CD2 . LEU A 1 189 ? -4.151 -4.892 40.927 0.95 33.19 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 ATOM 1479 N N . VAL A 1 190 ? -0.950 -3.662 36.864 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A N 1 ATOM 1480 C CA . VAL A 1 190 ? 0.415 -3.336 36.477 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A CA 1 ATOM 1481 C C . VAL A 1 190 ? 0.595 -1.816 36.328 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A C 1 ATOM 1482 O O . VAL A 1 190 ? 1.571 -1.249 36.826 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A O 1 ATOM 1483 C CB . VAL A 1 190 ? 0.810 -4.059 35.168 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A CB 1 ATOM 1484 C CG1 . VAL A 1 190 ? 2.140 -3.534 34.630 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A CG1 1 ATOM 1485 C CG2 . VAL A 1 190 ? 0.889 -5.571 35.413 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 187 VAL A CG2 1 ATOM 1486 N N . ASN A 1 191 ? -0.344 -1.161 35.649 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A N 1 ATOM 1487 C CA . ASN A 1 191 ? -0.250 0.286 35.447 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CA 1 ATOM 1488 C C . ASN A 1 191 ? -0.342 1.025 36.773 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A C 1 ATOM 1489 O O . ASN A 1 191 ? 0.340 2.022 36.971 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A O 1 ATOM 1490 C CB . ASN A 1 191 ? -1.345 0.792 34.501 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CB 1 ATOM 1491 C CG . ASN A 1 191 ? -1.165 0.304 33.080 0.80 25.49 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A CG 1 ATOM 1492 O OD1 . ASN A 1 191 ? -0.064 -0.050 32.669 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A OD1 1 ATOM 1493 N ND2 . ASN A 1 191 ? -2.254 0.305 32.311 0.86 19.55 ? ? ? ? ? ? 188 ASN A ND2 1 ATOM 1494 N N . LEU A 1 192 ? -1.172 0.527 37.687 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N 1 ATOM 1495 C CA . LEU A 1 192 ? -1.259 1.118 39.022 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA 1 ATOM 1496 C C . LEU A 1 192 ? 0.054 0.965 39.795 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C 1 ATOM 1497 O O . LEU A 1 192 ? 0.514 1.906 40.440 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O 1 ATOM 1498 C CB . LEU A 1 192 ? -2.398 0.493 39.821 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB 1 ATOM 1499 C CG . LEU A 1 192 ? -3.809 0.990 39.499 0.74 22.87 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG 1 ATOM 1500 C CD1 . LEU A 1 192 ? -4.837 0.084 40.147 0.87 20.83 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1 ATOM 1501 C CD2 . LEU A 1 192 ? -3.973 2.424 39.989 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1 ATOM 1502 N N . GLY A 1 193 ? 0.639 -0.226 39.730 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A N 1 ATOM 1503 C CA . GLY A 1 193 ? 1.893 -0.498 40.406 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A CA 1 ATOM 1504 C C . GLY A 1 193 ? 3.024 0.359 39.879 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A C 1 ATOM 1505 O O . GLY A 1 193 ? 3.805 0.895 40.655 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 190 GLY A O 1 ATOM 1506 N N . ILE A 1 194 ? 3.107 0.487 38.555 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A N 1 ATOM 1507 C CA . ILE A 1 194 ? 4.162 1.252 37.910 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CA 1 ATOM 1508 C C . ILE A 1 194 ? 3.974 2.732 38.201 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A C 1 ATOM 1509 O O . ILE A 1 194 ? 4.914 3.430 38.569 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A O 1 ATOM 1510 C CB . ILE A 1 194 ? 4.181 0.991 36.387 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CB 1 ATOM 1511 C CG1 . ILE A 1 194 ? 4.669 -0.440 36.129 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG1 1 ATOM 1512 C CG2 . ILE A 1 194 ? 5.075 2.011 35.677 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG2 1 ATOM 1513 C CD1 . ILE A 1 194 ? 4.625 -0.870 34.684 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CD1 1 ATOM 1514 N N . GLY A 1 195 ? 2.740 3.198 38.071 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A N 1 ATOM 1515 C CA . GLY A 1 195 ? 2.411 4.568 38.423 0.96 22.05 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A CA 1 ATOM 1516 C C . GLY A 1 195 ? 2.674 4.866 39.890 0.74 23.04 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A C 1 ATOM 1517 O O . GLY A 1 195 ? 3.175 5.931 40.230 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 192 GLY A O 1 ATOM 1518 N N . SER A 1 196 ? 2.342 3.925 40.767 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 193 SER A N 1 ATOM 1519 C CA . SER A 1 196 ? 2.617 4.101 42.192 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CA 1 ATOM 1520 C C . SER A 1 196 ? 4.104 4.308 42.476 0.65 22.51 ? ? ? ? ? ? 193 SER A C 1 ATOM 1521 O O . SER A 1 196 ? 4.467 5.165 43.280 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 193 SER A O 1 ATOM 1522 C CB . SER A 1 196 ? 2.114 2.901 42.995 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 193 SER A CB 1 ATOM 1523 O OG . SER A 1 196 ? 2.494 3.047 44.356 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 193 SER A OG 1 ATOM 1524 N N . LEU A 1 197 ? 4.960 3.517 41.829 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A N 1 ATOM 1525 C CA . LEU A 1 197 ? 6.408 3.689 41.962 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CA 1 ATOM 1526 C C . LEU A 1 197 ? 6.838 5.060 41.451 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A C 1 ATOM 1527 O O . LEU A 1 197 ? 7.599 5.765 42.109 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A O 1 ATOM 1528 C CB . LEU A 1 197 ? 7.160 2.583 41.204 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CB 1 ATOM 1529 C CG . LEU A 1 197 ? 7.216 1.246 41.961 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CG 1 ATOM 1530 C CD1 . LEU A 1 197 ? 7.912 0.164 41.138 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD1 1 ATOM 1531 C CD2 . LEU A 1 197 ? 7.913 1.422 43.310 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD2 1 ATOM 1532 N N . PHE A 1 198 ? 6.321 5.447 40.289 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A N 1 ATOM 1533 C CA . PHE A 1 198 ? 6.764 6.678 39.651 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CA 1 ATOM 1534 C C . PHE A 1 198 ? 6.427 7.914 40.476 0.79 25.80 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A C 1 ATOM 1535 O O . PHE A 1 198 ? 7.226 8.847 40.539 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A O 1 ATOM 1536 C CB . PHE A 1 198 ? 6.171 6.827 38.250 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CB 1 ATOM 1537 C CG . PHE A 1 198 ? 6.796 7.960 37.455 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CG 1 ATOM 1538 C CD1 . PHE A 1 198 ? 7.993 7.771 36.781 0.78 24.17 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD1 1 ATOM 1539 C CD2 . PHE A 1 198 ? 6.214 9.215 37.428 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CD2 1 ATOM 1540 C CE1 . PHE A 1 198 ? 8.588 8.805 36.063 0.83 23.69 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE1 1 ATOM 1541 C CE2 . PHE A 1 198 ? 6.805 10.261 36.717 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CE2 1 ATOM 1542 C CZ . PHE A 1 198 ? 7.992 10.054 36.037 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 195 PHE A CZ 1 ATOM 1543 N N . THR A 1 199 ? 5.260 7.912 41.116 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 196 THR A N 1 ATOM 1544 C CA . THR A 1 199 ? 4.761 9.101 41.803 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 196 THR A CA 1 ATOM 1545 C C . THR A 1 199 ? 4.838 8.989 43.313 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 196 THR A C 1 ATOM 1546 O O . THR A 1 199 ? 4.285 9.824 44.031 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 196 THR A O 1 ATOM 1547 C CB . THR A 1 199 ? 3.301 9.389 41.422 0.93 29.00 ? ? ? ? ? ? 196 THR A CB 1 ATOM 1548 O OG1 . THR A 1 199 ? 2.468 8.310 41.870 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 196 THR A OG1 1 ATOM 1549 C CG2 . THR A 1 199 ? 3.179 9.534 39.924 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 196 THR A CG2 1 ATOM 1550 N N . MET A 1 200 ? 5.548 7.970 43.784 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 197 MET A N 1 ATOM 1551 C CA . MET A 1 200 ? 5.532 7.574 45.190 0.71 29.10 ? ? ? ? ? ? 197 MET A CA 1 ATOM 1552 C C . MET A 1 200 ? 5.866 8.699 46.170 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 197 MET A C 1 ATOM 1553 O O . MET A 1 200 ? 5.265 8.804 47.233 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 197 MET A O 1 ATOM 1554 C CB . MET A 1 200 ? 6.506 6.415 45.399 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 197 MET A CB 1 ATOM 1555 C CG . MET A 1 200 ? 6.534 5.870 46.822 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 197 MET A CG 1 ATOM 1556 S SD . MET A 1 200 ? 7.409 4.305 46.828 0.68 28.07 ? ? ? ? ? ? 197 MET A SD 1 ATOM 1557 C CE . MET A 1 200 ? 6.150 3.258 46.089 0.95 31.47 ? ? ? ? ? ? 197 MET A CE 1 ATOM 1558 N N . PHE A 1 201 ? 6.832 9.531 45.817 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A N 1 ATOM 1559 C CA . PHE A 1 201 ? 7.247 10.596 46.720 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CA 1 ATOM 1560 C C . PHE A 1 201 ? 6.919 11.988 46.182 0.81 34.03 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A C 1 ATOM 1561 O O . PHE A 1 201 ? 7.547 12.971 46.569 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A O 1 ATOM 1562 C CB . PHE A 1 201 ? 8.746 10.463 47.003 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CB 1 ATOM 1563 C CG . PHE A 1 201 ? 9.134 9.093 47.496 0.91 28.33 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CG 1 ATOM 1564 C CD1 . PHE A 1 201 ? 8.678 8.634 48.715 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD1 1 ATOM 1565 C CD2 . PHE A 1 201 ? 9.931 8.263 46.733 0.80 30.69 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD2 1 ATOM 1566 C CE1 . PHE A 1 201 ? 9.016 7.377 49.170 0.91 30.69 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE1 1 ATOM 1567 C CE2 . PHE A 1 201 ? 10.278 7.010 47.185 0.76 31.18 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE2 1 ATOM 1568 C CZ . PHE A 1 201 ? 9.811 6.565 48.406 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CZ 1 ATOM 1569 N N . GLU A 1 202 ? 5.925 12.080 45.302 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A N 1 ATOM 1570 C CA . GLU A 1 202 ? 5.564 13.384 44.745 0.92 35.68 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CA 1 ATOM 1571 C C . GLU A 1 202 ? 4.828 14.250 45.755 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A C 1 ATOM 1572 O O . GLU A 1 202 ? 3.976 13.767 46.497 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A O 1 ATOM 1573 C CB . GLU A 1 202 ? 4.714 13.225 43.491 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CB 1 ATOM 1574 C CG . GLU A 1 202 ? 5.456 12.562 42.373 0.67 37.61 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CG 1 ATOM 1575 C CD . GLU A 1 202 ? 4.853 12.855 41.026 0.41 37.41 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CD 1 ATOM 1576 O OE1 . GLU A 1 202 ? 5.478 12.501 40.004 0.57 33.47 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE1 1 ATOM 1577 O OE2 . GLU A 1 202 ? 3.757 13.446 40.994 0.55 37.70 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE2 1 ATOM 1578 N N . ASN A 1 203 ? 5.183 15.530 45.792 0.96 38.08 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A N 1 ATOM 1579 C CA . ASN A 1 203 ? 4.442 16.495 46.591 0.58 41.94 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A CA 1 ATOM 1580 C C . ASN A 1 203 ? 3.248 16.963 45.786 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A C 1 ATOM 1581 O O . ASN A 1 203 ? 3.405 17.624 44.765 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A O 1 ATOM 1582 C CB . ASN A 1 203 ? 5.323 17.685 46.984 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A CB 1 ATOM 1583 N N . TRP A 1 204 ? 2.048 16.604 46.210 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A N 1 ATOM 1584 C CA . TRP A 1 204 ? 0.898 16.990 45.412 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CA 1 ATOM 1585 C C . TRP A 1 204 ? 0.346 18.330 45.851 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A C 1 ATOM 1586 O O . TRP A 1 204 ? -0.232 18.466 46.923 0.83 46.69 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A O 1 ATOM 1587 C CB . TRP A 1 204 ? -0.156 15.897 45.443 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CB 1 ATOM 1588 C CG . TRP A 1 204 ? 0.118 14.959 44.332 0.31 40.41 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CG 1 ATOM 1589 C CD1 . TRP A 1 204 ? 1.345 14.526 43.916 0.30 38.77 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CD1 1 ATOM 1590 C CD2 . TRP A 1 204 ? -0.831 14.393 43.435 0.94 40.67 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CD2 1 ATOM 1591 N NE1 . TRP A 1 204 ? 1.214 13.695 42.834 0.61 37.03 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A NE1 1 ATOM 1592 C CE2 . TRP A 1 204 ? -0.114 13.596 42.516 0.78 35.41 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CE2 1 ATOM 1593 C CE3 . TRP A 1 204 ? -2.219 14.466 43.325 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CE3 1 ATOM 1594 C CZ2 . TRP A 1 204 ? -0.740 12.879 41.504 0.98 32.74 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CZ2 1 ATOM 1595 C CZ3 . TRP A 1 204 ? -2.831 13.754 42.324 0.93 31.15 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CZ3 1 ATOM 1596 C CH2 . TRP A 1 204 ? -2.099 12.973 41.426 0.58 28.11 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CH2 1 ATOM 1597 N N . ASP A 1 205 ? 0.542 19.315 44.980 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A N 1 ATOM 1598 C CA . ASP A 1 205 ? 0.332 20.718 45.304 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CA 1 ATOM 1599 C C . ASP A 1 205 ? -0.229 21.481 44.108 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A C 1 ATOM 1600 O O . ASP A 1 205 ? -0.242 22.711 44.092 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A O 1 ATOM 1601 C CB . ASP A 1 205 ? 1.650 21.350 45.736 0.56 42.71 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CB 1 ATOM 1602 C CG . ASP A 1 205 ? 2.696 21.281 44.644 0.90 46.53 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CG 1 ATOM 1603 O OD1 . ASP A 1 205 ? 2.640 20.323 43.840 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD1 1 ATOM 1604 O OD2 . ASP A 1 205 ? 3.557 22.183 44.572 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD2 1 ATOM 1605 N N . SER A 1 206 ? -0.692 20.750 43.103 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 203 SER A N 1 ATOM 1606 C CA . SER A 1 206 ? -1.214 21.378 41.891 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CA 1 ATOM 1607 C C . SER A 1 206 ? -2.324 20.525 41.272 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 203 SER A C 1 ATOM 1608 O O . SER A 1 206 ? -2.306 19.303 41.393 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 203 SER A O 1 ATOM 1609 C CB . SER A 1 206 ? -0.085 21.590 40.878 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CB 1 ATOM 1610 O OG . SER A 1 206 ? -0.515 22.386 39.790 0.58 34.04 ? ? ? ? ? ? 203 SER A OG 1 ATOM 1611 N N . TYR A 1 207 ? -3.293 21.163 40.619 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A N 1 ATOM 1612 C CA . TYR A 1 207 ? -4.281 20.419 39.836 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CA 1 ATOM 1613 C C . TYR A 1 207 ? -3.576 19.595 38.756 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A C 1 ATOM 1614 O O . TYR A 1 207 ? -3.971 18.470 38.460 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A O 1 ATOM 1615 C CB . TYR A 1 207 ? -5.294 21.364 39.180 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CB 1 ATOM 1616 C CG . TYR A 1 207 ? -6.152 22.172 40.145 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CG 1 ATOM 1617 C CD1 . 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ASP A 1 208 ? -1.705 21.552 35.436 0.77 33.56 ? ? ? ? ? ? 205 ASP A CG 1 ATOM 1629 O OD1 . ASP A 1 208 ? -2.869 21.240 35.094 0.78 34.63 ? ? ? ? ? ? 205 ASP A OD1 1 ATOM 1630 O OD2 . ASP A 1 208 ? -1.145 22.600 35.057 0.35 35.23 ? ? ? ? ? ? 205 ASP A OD2 1 ATOM 1631 N N . ASP A 1 209 ? -0.868 18.101 38.699 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A N 1 ATOM 1632 C CA . ASP A 1 209 ? -0.261 16.854 39.156 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CA 1 ATOM 1633 C C . ASP A 1 209 ? -1.082 15.637 38.769 0.86 29.68 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A C 1 ATOM 1634 O O . ASP A 1 209 ? -0.534 14.567 38.554 0.96 28.31 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A O 1 ATOM 1635 C CB . ASP A 1 209 ? -0.072 16.872 40.672 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CB 1 ATOM 1636 C CG . ASP A 1 209 ? 0.931 17.907 41.104 0.89 36.39 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CG 1 ATOM 1637 O OD1 . ASP A 1 209 ? 1.627 18.422 40.209 0.72 35.02 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD1 1 ATOM 1638 O OD2 . ASP A 1 209 ? 1.025 18.204 42.314 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD2 1 ATOM 1639 N N . 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TYR A 1 210 ? -6.329 15.416 44.043 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 207 TYR A OH 1 ATOM 1651 N N . HIS A 1 211 ? -2.562 15.026 36.051 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A N 1 ATOM 1652 C CA . HIS A 1 211 ? -2.352 14.604 34.662 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A CA 1 ATOM 1653 C C . HIS A 1 211 ? -1.454 13.382 34.568 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A C 1 ATOM 1654 O O . HIS A 1 211 ? -1.596 12.574 33.655 0.93 26.54 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A O 1 ATOM 1655 C CB . HIS A 1 211 ? -1.748 15.731 33.824 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A CB 1 ATOM 1656 C CG . HIS A 1 211 ? -2.702 16.845 33.544 0.63 25.48 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A CG 1 ATOM 1657 N ND1 . HIS A 1 211 ? -3.807 16.690 32.734 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A ND1 1 ATOM 1658 C CD2 . HIS A 1 211 ? -2.724 18.129 33.972 0.90 25.37 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A CD2 1 ATOM 1659 C CE1 . HIS A 1 211 ? -4.467 17.834 32.673 0.75 22.24 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A CE1 1 ATOM 1660 N NE2 . HIS A 1 211 ? -3.833 18.722 33.417 0.97 25.44 ? ? ? ? ? ? 208 HIS A NE2 1 ATOM 1661 N N . ILE A 1 212 ? -0.547 13.234 35.527 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A N 1 ATOM 1662 C CA . ILE A 1 212 ? 0.413 12.138 35.476 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CA 1 ATOM 1663 C C . ILE A 1 212 ? -0.323 10.801 35.579 0.88 29.07 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A C 1 ATOM 1664 O O . ILE A 1 212 ? 0.163 9.784 35.089 0.80 28.39 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A O 1 ATOM 1665 C CB . ILE A 1 212 ? 1.489 12.252 36.600 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CB 1 ATOM 1666 C CG1 . ILE A 1 212 ? 2.689 11.363 36.282 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CG1 1 ATOM 1667 C CG2 . ILE A 1 212 ? 0.932 11.861 37.953 0.78 26.90 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CG2 1 ATOM 1668 C CD1 . ILE A 1 212 ? 3.150 11.517 34.864 0.50 26.43 ? ? ? ? ? ? 209 ILE A CD1 1 ATOM 1669 N N . LEU A 1 213 ? -1.515 10.813 36.176 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A N 1 ATOM 1670 C CA . LEU A 1 213 ? -2.194 9.562 36.508 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CA 1 ATOM 1671 C C . LEU A 1 213 ? -2.806 8.831 35.310 0.87 29.00 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A C 1 ATOM 1672 O O . LEU A 1 213 ? -3.123 7.647 35.411 0.93 30.71 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A O 1 ATOM 1673 C CB . LEU A 1 213 ? -3.277 9.815 37.552 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CB 1 ATOM 1674 C CG . LEU A 1 213 ? -2.825 10.285 38.933 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CG 1 ATOM 1675 C CD1 . LEU A 1 213 ? -4.034 10.438 39.820 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD1 1 ATOM 1676 C CD2 . LEU A 1 213 ? -1.817 9.308 39.541 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 210 LEU A CD2 1 ATOM 1677 N N . TYR A 1 214 ? -2.994 9.513 34.184 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A N 1 ATOM 1678 C CA . TYR A 1 214 ? -3.518 8.807 33.016 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CA 1 ATOM 1679 C C . TYR A 1 214 ? -2.443 8.598 31.967 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A C 1 ATOM 1680 O O . TYR A 1 214 ? -2.688 7.960 30.948 0.81 23.73 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A O 1 ATOM 1681 C CB . TYR A 1 214 ? -4.716 9.542 32.387 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CB 1 ATOM 1682 C CG . TYR A 1 214 ? -4.456 10.968 31.935 0.94 27.04 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CG 1 ATOM 1683 C CD1 . TYR A 1 214 ? -3.750 11.239 30.762 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD1 1 ATOM 1684 C CD2 . TYR A 1 214 ? -4.948 12.045 32.665 0.80 24.98 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD2 1 ATOM 1685 C CE1 . TYR A 1 214 ? -3.518 12.548 30.342 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE1 1 ATOM 1686 C CE2 . TYR A 1 214 ? -4.728 13.359 32.251 0.91 24.81 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE2 1 ATOM 1687 C CZ . TYR A 1 214 ? -4.019 13.603 31.093 0.84 27.02 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CZ 1 ATOM 1688 O OH . TYR A 1 214 ? -3.800 14.902 30.694 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A OH 1 ATOM 1689 N N . ARG A 1 215 ? -1.255 9.137 32.222 0.96 27.71 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A N 1 ATOM 1690 C CA . ARG A 1 215 ? -0.198 9.133 31.222 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CA 1 ATOM 1691 C C . ARG A 1 215 ? 0.261 7.735 30.824 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A C 1 ATOM 1692 O O . ARG A 1 215 ? 0.471 7.481 29.644 0.90 22.29 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A O 1 ATOM 1693 C CB . ARG A 1 215 ? 1.003 9.946 31.714 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CB 1 ATOM 1694 C CG . ARG A 1 215 ? 2.099 10.048 30.687 0.94 31.71 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CG 1 ATOM 1695 C CD . ARG A 1 215 ? 3.034 11.187 31.017 0.79 30.50 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CD 1 ATOM 1696 N NE . ARG A 1 215 ? 4.163 11.265 30.097 0.73 34.34 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NE 1 ATOM 1697 C CZ . ARG A 1 215 ? 4.708 12.414 29.715 0.68 36.26 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A CZ 1 ATOM 1698 N NH1 . ARG A 1 215 ? 4.204 13.548 30.173 0.85 35.22 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NH1 1 ATOM 1699 N NH2 . ARG A 1 215 ? 5.736 12.432 28.878 0.94 38.22 ? ? ? ? ? ? 212 ARG A NH2 1 ATOM 1700 N N . ASN A 1 216 ? 0.424 6.824 31.783 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A N 1 ATOM 1701 C CA . ASN A 1 216 ? 0.873 5.468 31.426 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA 1 ATOM 1702 C C . ASN A 1 216 ? -0.297 4.525 31.163 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A C 1 ATOM 1703 O O . ASN A 1 216 ? -0.186 3.318 31.372 0.81 26.97 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A O 1 ATOM 1704 C CB . ASN A 1 216 ? 1.781 4.874 32.512 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB 1 ATOM 1705 C CG . ASN A 1 216 ? 1.073 4.702 33.845 0.69 26.84 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG 1 ATOM 1706 O OD1 . ASN A 1 216 ? 0.258 5.539 34.245 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1 1 ATOM 1707 N ND2 . ASN A 1 216 ? 1.385 3.613 34.546 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2 1 ATOM 1708 N N . TRP A 1 217 ? -1.426 5.073 30.719 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A N 1 ATOM 1709 C CA . TRP A 1 217 ? -2.573 4.227 30.379 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CA 1 ATOM 1710 C C . TRP A 1 217 ? -2.946 4.356 28.912 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A C 1 ATOM 1711 O O . TRP A 1 217 ? -2.897 5.442 28.343 0.92 27.90 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A O 1 ATOM 1712 C CB . TRP A 1 217 ? -3.793 4.570 31.230 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CB 1 ATOM 1713 C CG . TRP A 1 217 ? -3.618 4.325 32.688 0.82 25.52 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CG 1 ATOM 1714 C CD1 . TRP A 1 217 ? -2.914 5.092 33.563 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CD1 1 ATOM 1715 C CD2 . TRP A 1 217 ? -4.161 3.241 33.452 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CD2 1 ATOM 1716 N NE1 . 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ILE A 1 218 ? -2.067 1.643 26.130 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 215 ILE A CG1 1 ATOM 1728 C CG2 . ILE A 1 218 ? -4.231 1.803 24.881 0.76 28.04 ? ? ? ? ? ? 215 ILE A CG2 1 ATOM 1729 C CD1 . ILE A 1 218 ? -1.706 0.248 25.693 0.38 28.92 ? ? ? ? ? ? 215 ILE A CD1 1 ATOM 1730 N N . LEU A 1 219 ? -5.747 4.724 26.800 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A N 1 ATOM 1731 C CA . LEU A 1 219 ? -7.137 5.128 26.987 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CA 1 ATOM 1732 C C . LEU A 1 219 ? -7.800 5.511 25.671 0.89 32.71 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A C 1 ATOM 1733 O O . LEU A 1 219 ? -8.980 5.847 25.638 0.76 33.02 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A O 1 ATOM 1734 C CB . LEU A 1 219 ? -7.223 6.298 27.973 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CB 1 ATOM 1735 C CG . LEU A 1 219 ? -6.843 6.011 29.429 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CG 1 ATOM 1736 C CD1 . LEU A 1 219 ? -7.013 7.242 30.299 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD1 1 ATOM 1737 C CD2 . LEU A 1 219 ? -7.654 4.855 29.992 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 216 LEU A CD2 1 ATOM 1738 N N . GLY A 1 220 ? -7.033 5.459 24.589 0.95 33.32 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N 1 ATOM 1739 C CA . GLY A 1 220 ? -7.525 5.889 23.296 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA 1 ATOM 1740 C C . GLY A 1 220 ? -7.278 7.370 23.046 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C 1 ATOM 1741 O O . GLY A 1 220 ? -7.794 7.929 22.084 0.81 35.38 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O 1 ATOM 1742 N N . GLY A 1 221 ? -6.482 7.999 23.909 0.94 34.15 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N 1 ATOM 1743 C CA . GLY A 1 221 ? -6.184 9.422 23.794 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA 1 ATOM 1744 C C . GLY A 1 221 ? -6.302 10.133 25.136 0.97 28.03 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C 1 ATOM 1745 O O . GLY A 1 221 ? -6.993 9.660 26.027 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O 1 ATOM 1746 N N . THR A 1 222 ? -5.601 11.250 25.290 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N 1 ATOM 1747 C CA . THR A 1 222 ? -5.743 12.097 26.468 0.93 28.51 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA 1 ATOM 1748 C C . THR A 1 222 ? -7.235 12.438 26.667 0.75 27.50 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C 1 ATOM 1749 O O . THR A 1 222 ? -7.927 12.691 25.698 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O 1 ATOM 1750 C CB . THR A 1 222 ? -4.884 13.380 26.306 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB 1 ATOM 1751 O OG1 . THR A 1 222 ? -3.500 13.017 26.337 0.81 31.45 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 ATOM 1752 C CG2 . THR A 1 222 ? -5.152 14.383 27.417 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 ATOM 1753 N N . PRO A 1 223 ? -7.744 12.357 27.909 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N 1 ATOM 1754 C CA . PRO A 1 223 ? -9.112 12.819 28.186 0.94 30.65 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA 1 ATOM 1755 C C . PRO A 1 223 ? -9.361 14.188 27.560 0.92 27.26 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C 1 ATOM 1756 O O . PRO A 1 223 ? -8.574 15.099 27.791 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O 1 ATOM 1757 C CB . PRO A 1 223 ? -9.151 12.885 29.713 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB 1 ATOM 1758 C CG . PRO A 1 223 ? -8.232 11.747 30.136 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG 1 ATOM 1759 C CD . PRO A 1 223 ? -7.139 11.690 29.078 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD 1 ATOM 1760 N N . ASN A 1 224 ? -10.416 14.327 26.761 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A N 1 ATOM 1761 C CA . ASN A 1 224 ? -10.555 15.521 25.948 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CA 1 ATOM 1762 C C . ASN A 1 224 ? -10.944 16.744 26.767 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A C 1 ATOM 1763 O O . ASN A 1 224 ? -11.007 17.844 26.238 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A O 1 ATOM 1764 C CB . ASN A 1 224 ? -11.555 15.297 24.803 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CB 1 ATOM 1765 C CG . ASN A 1 224 ? -12.980 15.036 25.279 0.92 26.14 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CG 1 ATOM 1766 O OD1 . ASN A 1 224 ? -13.327 15.252 26.438 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A OD1 1 ATOM 1767 N ND2 . ASN A 1 224 ? -13.819 14.585 24.357 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A ND2 1 ATOM 1768 N N . MET A 1 225 ? -11.194 16.548 28.058 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 222 MET A N 1 ATOM 1769 C CA . MET A 1 225 ? -11.460 17.671 28.944 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 222 MET A CA 1 ATOM 1770 C C . MET A 1 225 ? -10.208 18.072 29.736 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 222 MET A C 1 ATOM 1771 O O . MET A 1 225 ? -10.221 19.048 30.502 0.87 23.41 ? ? ? ? ? ? 222 MET A O 1 ATOM 1772 C CB . MET A 1 225 ? -12.614 17.342 29.899 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 222 MET A CB 1 ATOM 1773 C CG . MET A 1 225 ? -13.989 17.259 29.216 0.95 25.08 ? ? ? ? ? ? 222 MET A CG 1 ATOM 1774 S SD . MET A 1 225 ? -14.559 18.833 28.501 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 222 MET A SD 1 ATOM 1775 C CE . MET A 1 225 ? -14.574 18.454 26.744 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 222 MET A CE 1 ATOM 1776 N N . ALA A 1 226 ? -9.123 17.334 29.544 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A N 1 ATOM 1777 C CA . ALA A 1 226 ? -7.909 17.564 30.334 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CA 1 ATOM 1778 C C . ALA A 1 226 ? -7.352 18.985 30.211 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A C 1 ATOM 1779 O O . ALA A 1 226 ? -6.803 19.517 31.169 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A O 1 ATOM 1780 C CB . ALA A 1 226 ? -6.827 16.562 29.943 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CB 1 ATOM 1781 N N . ASP A 1 227 ? -7.482 19.587 29.038 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A N 1 ATOM 1782 C CA . ASP A 1 227 ? -6.932 20.921 28.822 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CA 1 ATOM 1783 C C . ASP A 1 227 ? -7.942 22.046 29.055 0.88 27.49 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A C 1 ATOM 1784 O O . ASP A 1 227 ? -7.596 23.215 28.904 0.87 29.24 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A O 1 ATOM 1785 C CB . ASP A 1 227 ? -6.375 21.030 27.398 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CB 1 ATOM 1786 C CG . ASP A 1 227 ? -7.439 20.804 26.340 0.71 32.37 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A CG 1 ATOM 1787 O OD1 . ASP A 1 227 ? -8.494 20.204 26.659 0.88 32.73 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD1 1 ATOM 1788 O OD2 . ASP A 1 227 ? -7.228 21.233 25.190 0.71 31.01 ? ? ? ? ? ? 224 ASP A OD2 1 ATOM 1789 N N . ARG A 1 228 ? -9.182 21.715 29.424 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A N 1 ATOM 1790 C CA . ARG A 1 228 ? -10.222 22.751 29.498 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A CA 1 ATOM 1791 C C . ARG A 1 228 ? -11.213 22.593 30.659 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A C 1 ATOM 1792 O O . ARG A 1 228 ? -12.176 23.353 30.759 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A O 1 ATOM 1793 C CB . ARG A 1 228 ? -10.996 22.801 28.173 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A CB 1 ATOM 1794 C CG . ARG A 1 228 ? -11.766 21.528 27.844 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A CG 1 ATOM 1795 C CD . ARG A 1 228 ? -12.128 21.482 26.350 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A CD 1 ATOM 1796 N NE . ARG A 1 228 ? -10.936 21.429 25.510 0.83 34.56 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A NE 1 ATOM 1797 C CZ . ARG A 1 228 ? -10.842 21.969 24.300 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A CZ 1 ATOM 1798 N NH1 . ARG A 1 228 ? -11.870 22.614 23.775 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A NH1 1 ATOM 1799 N NH2 . ARG A 1 228 ? -9.707 21.876 23.620 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 225 ARG A NH2 1 ATOM 1800 N N . TRP A 1 229 ? -10.956 21.629 31.538 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A N 1 ATOM 1801 C CA . TRP A 1 229 ? -11.841 21.293 32.656 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CA 1 ATOM 1802 C C . TRP A 1 229 ? -12.167 22.477 33.568 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A C 1 ATOM 1803 O O . TRP A 1 229 ? -13.207 22.502 34.233 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A O 1 ATOM 1804 C CB . TRP A 1 229 ? -11.194 20.202 33.517 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CB 1 ATOM 1805 C CG . TRP A 1 229 ? -9.950 20.736 34.204 0.85 21.60 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CG 1 ATOM 1806 C CD1 . TRP A 1 229 ? -8.694 20.863 33.655 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CD1 1 ATOM 1807 C CD2 . TRP A 1 229 ? -9.861 21.269 35.533 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CD2 1 ATOM 1808 N NE1 . TRP A 1 229 ? -7.833 21.433 34.567 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A NE1 1 ATOM 1809 C CE2 . TRP A 1 229 ? -8.520 21.690 35.728 0.97 23.10 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CE2 1 ATOM 1810 C CE3 . TRP A 1 229 ? -10.780 21.433 36.580 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CE3 1 ATOM 1811 C CZ2 . TRP A 1 229 ? -8.079 22.249 36.930 0.94 24.20 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CZ2 1 ATOM 1812 C CZ3 . TRP A 1 229 ? -10.340 22.004 37.773 0.86 21.91 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CZ3 1 ATOM 1813 C CH2 . TRP A 1 229 ? -9.000 22.396 37.942 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 226 TRP A CH2 1 ATOM 1814 N N . HIS A 1 230 ? -11.246 23.428 33.634 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A N 1 ATOM 1815 C CA . HIS A 1 230 ? -11.317 24.512 34.605 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A CA 1 ATOM 1816 C C . HIS A 1 230 ? -12.128 25.680 34.084 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A C 1 ATOM 1817 O O . HIS A 1 230 ? -12.435 26.608 34.825 0.85 20.88 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A O 1 ATOM 1818 C CB . HIS A 1 230 ? -9.913 24.998 34.956 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A CB 1 ATOM 1819 C CG . HIS A 1 230 ? -9.164 25.540 33.783 0.93 26.03 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A CG 1 ATOM 1820 N ND1 . HIS A 1 230 ? -8.612 24.728 32.814 0.97 24.45 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A ND1 1 ATOM 1821 C CD2 . HIS A 1 230 ? -8.896 26.814 33.407 0.93 24.42 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A CD2 1 ATOM 1822 C CE1 . HIS A 1 230 ? -8.020 25.479 31.901 0.85 23.69 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A CE1 1 ATOM 1823 N NE2 . HIS A 1 230 ? -8.180 26.747 32.236 0.69 19.73 ? ? ? ? ? ? 227 HIS A NE2 1 ATOM 1824 N N . GLU A 1 231 ? -12.458 25.640 32.799 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A N 1 ATOM 1825 C CA . GLU A 1 231 ? -13.204 26.727 32.183 0.95 25.79 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CA 1 ATOM 1826 C C . GLU A 1 231 ? -14.710 26.507 32.357 0.68 23.05 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A C 1 ATOM 1827 O O . GLU A 1 231 ? -15.211 25.415 32.105 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A O 1 ATOM 1828 C CB . GLU A 1 231 ? -12.830 26.848 30.705 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CB 1 ATOM 1829 C CG . GLU A 1 231 ? -11.327 26.949 30.463 0.86 26.26 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CG 1 ATOM 1830 C CD . GLU A 1 231 ? -10.976 27.118 28.989 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A CD 1 ATOM 1831 O OE1 . GLU A 1 231 ? -11.900 27.293 28.174 0.84 29.00 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE1 1 ATOM 1832 O OE2 . GLU A 1 231 ? -9.780 27.075 28.649 0.40 29.75 ? ? ? ? ? ? 228 GLU A OE2 1 ATOM 1833 N N . ASP A 1 232 ? -15.427 27.539 32.796 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A N 1 ATOM 1834 C CA . ASP A 1 232 ? -16.858 27.398 33.072 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CA 1 ATOM 1835 C C . ASP A 1 232 ? -17.618 26.864 31.864 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A C 1 ATOM 1836 O O . ASP A 1 232 ? -18.504 26.032 32.016 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A O 1 ATOM 1837 C CB . ASP A 1 232 ? -17.474 28.733 33.524 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CB 1 ATOM 1838 C CG . ASP A 1 232 ? -17.188 29.045 34.968 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CG 1 ATOM 1839 O OD1 . ASP A 1 232 ? -16.695 28.152 35.698 0.81 21.18 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD1 1 ATOM 1840 O OD2 . ASP A 1 232 ? -17.464 30.185 35.381 0.83 21.81 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD2 1 ATOM 1841 N N . ARG A 1 233 ? -17.274 27.339 30.670 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A N 1 ATOM 1842 C CA A ARG A 1 233 ? -17.971 26.909 29.473 0.59 20.36 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CA 1 ATOM 1843 C CA B ARG A 1 233 ? -17.940 26.906 29.440 0.41 20.42 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CA 1 ATOM 1844 C C . ARG A 1 233 ? -17.883 25.393 29.283 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A C 1 ATOM 1845 O O . ARG A 1 233 ? -18.864 24.751 28.898 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A O 1 ATOM 1846 C CB A ARG A 1 233 ? -17.417 27.615 28.234 0.59 22.94 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CB 1 ATOM 1847 C CB B ARG A 1 233 ? -17.304 27.576 28.207 0.41 22.96 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CB 1 ATOM 1848 C CG A ARG A 1 233 ? -18.166 27.226 26.971 0.59 27.45 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CG 1 ATOM 1849 C CG B ARG A 1 233 ? -17.981 27.262 26.847 0.41 27.46 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CG 1 ATOM 1850 C CD A ARG A 1 233 ? -17.298 27.309 25.732 0.59 29.83 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CD 1 ATOM 1851 C CD B ARG A 1 233 ? -17.594 25.890 26.248 0.41 24.46 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CD 1 ATOM 1852 N NE A ARG A 1 233 ? -17.874 26.560 24.617 0.59 30.27 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NE 1 ATOM 1853 N NE B ARG A 1 233 ? -17.891 25.769 24.822 0.41 27.53 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NE 1 ATOM 1854 C CZ A ARG A 1 233 ? -17.340 26.499 23.403 0.59 25.48 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CZ 1 ATOM 1855 C CZ B ARG A 1 233 ? -19.050 25.370 24.309 0.41 25.19 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A CZ 1 ATOM 1856 N NH1 A ARG A 1 233 ? -16.219 27.154 23.138 0.59 25.92 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NH1 1 ATOM 1857 N NH1 B ARG A 1 233 ? -20.077 25.051 25.096 0.41 26.35 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NH1 1 ATOM 1858 N NH2 A ARG A 1 233 ? -17.935 25.791 22.456 0.59 22.85 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NH2 1 ATOM 1859 N NH2 B ARG A 1 233 ? -19.185 25.303 22.991 0.41 26.87 ? ? ? ? ? ? 230 ARG A NH2 1 ATOM 1860 N N . TRP A 1 234 ? -16.713 24.829 29.549 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A N 1 ATOM 1861 C CA . TRP A 1 234 ? -16.504 23.396 29.332 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CA 1 ATOM 1862 C C . TRP A 1 234 ? -17.011 22.583 30.506 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A C 1 ATOM 1863 O O . TRP A 1 234 ? -17.355 21.406 30.357 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A O 1 ATOM 1864 C CB . TRP A 1 234 ? -15.025 23.121 29.053 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CB 1 ATOM 1865 C CG . TRP A 1 234 ? -14.655 23.685 27.742 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CG 1 ATOM 1866 C CD1 . TRP A 1 234 ? -13.838 24.760 27.497 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CD1 1 ATOM 1867 C CD2 . TRP A 1 234 ? -15.155 23.258 26.472 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CD2 1 ATOM 1868 N NE1 . TRP A 1 234 ? -13.782 25.005 26.145 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A NE1 1 ATOM 1869 C CE2 . TRP A 1 234 ? -14.586 24.102 25.493 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CE2 1 ATOM 1870 C CE3 . TRP A 1 234 ? -16.037 22.242 26.065 0.95 23.82 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CE3 1 ATOM 1871 C CZ2 . TRP A 1 234 ? -14.852 23.951 24.133 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CZ2 1 ATOM 1872 C CZ3 . TRP A 1 234 ? -16.301 22.093 24.713 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CZ3 1 ATOM 1873 C CH2 . TRP A 1 234 ? -15.706 22.941 23.761 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 231 TRP A CH2 1 ATOM 1874 N N . PHE A 1 235 ? -17.062 23.214 31.673 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A N 1 ATOM 1875 C CA . PHE A 1 235 ? -17.716 22.609 32.816 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CA 1 ATOM 1876 C C . PHE A 1 235 ? -19.199 22.444 32.489 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A C 1 ATOM 1877 O O . PHE A 1 235 ? -19.767 21.365 32.659 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A O 1 ATOM 1878 C CB . PHE A 1 235 ? -17.515 23.459 34.079 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CB 1 ATOM 1879 C CG . PHE A 1 235 ? -18.165 22.884 35.317 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CG 1 ATOM 1880 C CD1 . PHE A 1 235 ? -17.526 21.914 36.069 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD1 1 ATOM 1881 C CD2 . PHE A 1 235 ? -19.414 23.333 35.735 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD2 1 ATOM 1882 C CE1 . PHE A 1 235 ? -18.120 21.386 37.215 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE1 1 ATOM 1883 C CE2 . PHE A 1 235 ? -20.005 22.824 36.873 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE2 1 ATOM 1884 C CZ . PHE A 1 235 ? -19.357 21.842 37.617 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CZ 1 ATOM 1885 N N . GLY A 1 236 ? -19.817 23.514 32.003 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A N 1 ATOM 1886 C CA . GLY A 1 236 ? -21.220 23.476 31.630 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A CA 1 ATOM 1887 C C . GLY A 1 236 ? -21.505 22.524 30.484 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A C 1 ATOM 1888 O O . GLY A 1 236 ? -22.507 21.810 30.485 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A O 1 ATOM 1889 N N . TYR A 1 237 ? -20.619 22.533 29.494 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A N 1 ATOM 1890 C CA . TYR A 1 237 ? -20.734 21.694 28.303 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CA 1 ATOM 1891 C C . TYR A 1 237 ? -21.037 20.232 28.641 0.91 21.48 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A C 1 ATOM 1892 O O . TYR A 1 237 ? -21.820 19.560 27.967 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A O 1 ATOM 1893 C CB . TYR A 1 237 ? -19.430 21.787 27.514 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CB 1 ATOM 1894 C CG . TYR A 1 237 ? -19.363 21.011 26.221 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CG 1 ATOM 1895 C CD1 . TYR A 1 237 ? -19.845 21.560 25.039 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD1 1 ATOM 1896 C CD2 . TYR A 1 237 ? -18.762 19.754 26.167 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CD2 1 ATOM 1897 C CE1 . TYR A 1 237 ? -19.750 20.869 23.839 0.92 22.14 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE1 1 ATOM 1898 C CE2 . TYR A 1 237 ? -18.658 19.057 24.965 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CE2 1 ATOM 1899 C CZ . TYR A 1 237 ? -19.164 19.618 23.809 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A CZ 1 ATOM 1900 O OH . TYR A 1 237 ? -19.076 18.940 22.610 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 234 TYR A OH 1 ATOM 1901 N N . GLN A 1 238 ? -20.418 19.750 29.706 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N 1 ATOM 1902 C CA . GLN A 1 238 ? -20.453 18.330 30.014 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA 1 ATOM 1903 C C . GLN A 1 238 ? -21.780 17.877 30.595 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C 1 ATOM 1904 O O . GLN A 1 238 ? -22.039 16.688 30.656 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O 1 ATOM 1905 C CB . GLN A 1 238 ? -19.310 17.987 30.958 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB 1 ATOM 1906 C CG . GLN A 1 238 ? -17.961 18.167 30.278 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG 1 ATOM 1907 C CD . GLN A 1 238 ? -16.802 17.868 31.187 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD 1 ATOM 1908 O OE1 . GLN A 1 238 ? -16.523 16.711 31.489 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 1 ATOM 1909 N NE2 . GLN A 1 238 ? -16.111 18.917 31.634 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 1 ATOM 1910 N N . PHE A 1 239 ? -22.630 18.815 31.009 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A N 1 ATOM 1911 C CA . PHE A 1 239 ? -23.975 18.445 31.434 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CA 1 ATOM 1912 C C . PHE A 1 239 ? -24.857 18.125 30.230 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A C 1 ATOM 1913 O O . PHE A 1 239 ? -25.949 17.586 30.381 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A O 1 ATOM 1914 C CB . PHE A 1 239 ? -24.595 19.560 32.287 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CB 1 ATOM 1915 C CG . PHE A 1 239 ? -23.997 19.640 33.655 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CG 1 ATOM 1916 C CD1 . PHE A 1 239 ? -22.873 20.412 33.883 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD1 1 ATOM 1917 C CD2 . PHE A 1 239 ? -24.513 18.878 34.695 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD2 1 ATOM 1918 C CE1 . PHE A 1 239 ? -22.288 20.456 35.143 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE1 1 ATOM 1919 C CE2 . PHE A 1 239 ? -23.940 18.918 35.952 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE2 1 ATOM 1920 C CZ . PHE A 1 239 ? -22.825 19.714 36.177 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CZ 1 ATOM 1921 N N . LEU A 1 240 ? -24.378 18.481 29.041 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N 1 ATOM 1922 C CA . LEU A 1 240 ? -25.037 18.113 27.795 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA 1 ATOM 1923 C C . LEU A 1 240 ? -24.347 16.930 27.123 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C 1 ATOM 1924 O O . LEU A 1 240 ? -25.001 16.043 26.575 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O 1 ATOM 1925 C CB . LEU A 1 240 ? -25.053 19.294 26.822 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB 1 ATOM 1926 C CG . LEU A 1 240 ? -25.758 20.554 27.323 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG 1 ATOM 1927 C CD1 . LEU A 1 240 ? -25.645 21.665 26.289 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1 1 ATOM 1928 C CD2 . LEU A 1 240 ? -27.203 20.221 27.592 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2 1 ATOM 1929 N N . ASN A 1 241 ? -23.018 16.920 27.167 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A N 1 ATOM 1930 C CA . ASN A 1 241 ? -22.262 16.029 26.302 0.94 19.30 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CA 1 ATOM 1931 C C . ASN A 1 241 ? -21.247 15.150 27.031 0.83 20.53 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A C 1 ATOM 1932 O O . ASN A 1 241 ? -20.461 14.468 26.396 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A O 1 ATOM 1933 C CB . ASN A 1 241 ? -21.573 16.861 25.220 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CB 1 ATOM 1934 C CG . ASN A 1 241 ? -22.570 17.640 24.377 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CG 1 ATOM 1935 O OD1 . ASN A 1 241 ? -23.533 17.070 23.866 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A OD1 1 ATOM 1936 N ND2 . ASN A 1 241 ? -22.365 18.951 24.261 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A ND2 1 ATOM 1937 N N . GLY A 1 242 ? -21.294 15.152 28.360 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A N 1 ATOM 1938 C CA . GLY A 1 242 ? -20.406 14.326 29.161 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A CA 1 ATOM 1939 C C . GLY A 1 242 ? -21.055 12.997 29.504 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A C 1 ATOM 1940 O O . GLY A 1 242 ? -21.974 12.546 28.812 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A O 1 ATOM 1941 N N . ALA A 1 243 ? -20.592 12.377 30.581 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A N 1 ATOM 1942 C CA . ALA A 1 243 ? -21.031 11.030 30.914 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A CA 1 ATOM 1943 C C . ALA A 1 243 ? -22.439 10.973 31.509 0.82 21.04 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A C 1 ATOM 1944 O O . ALA A 1 243 ? -23.066 9.909 31.489 0.92 19.14 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A O 1 ATOM 1945 C CB . ALA A 1 243 ? -20.032 10.382 31.870 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 240 ALA A CB 1 ATOM 1946 N N . ASN A 1 244 ? -22.941 12.098 32.024 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A N 1 ATOM 1947 C CA . ASN A 1 244 ? -24.239 12.117 32.711 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A CA 1 ATOM 1948 C C . ASN A 1 244 ? -25.252 13.120 32.124 0.82 20.60 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A C 1 ATOM 1949 O O . ASN A 1 244 ? -25.726 14.009 32.840 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A O 1 ATOM 1950 C CB . ASN A 1 244 ? -24.020 12.428 34.200 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A CB 1 ATOM 1951 C CG . ASN A 1 244 ? -25.225 12.068 35.071 0.83 23.96 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A CG 1 ATOM 1952 O OD1 . ASN A 1 244 ? -25.756 10.962 35.006 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A OD1 1 ATOM 1953 N ND2 . ASN A 1 244 ? -25.653 13.009 35.887 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 241 ASN A ND2 1 ATOM 1954 N N . PRO A 1 245 ? -25.598 12.977 30.828 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A N 1 ATOM 1955 C CA . PRO A 1 245 ? -26.437 13.972 30.138 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CA 1 ATOM 1956 C C . PRO A 1 245 ? -27.940 13.843 30.451 0.83 19.90 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A C 1 ATOM 1957 O O . PRO A 1 245 ? -28.776 14.203 29.632 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A O 1 ATOM 1958 C CB . PRO A 1 245 ? -26.182 13.672 28.664 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CB 1 ATOM 1959 C CG . PRO A 1 245 ? -25.950 12.169 28.648 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CG 1 ATOM 1960 C CD . PRO A 1 245 ? -25.233 11.854 29.937 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CD 1 ATOM 1961 N N . VAL A 1 246 ? -28.280 13.351 31.631 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A N 1 ATOM 1962 C CA . VAL A 1 246 ? -29.655 12.921 31.877 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CA 1 ATOM 1963 C C . VAL A 1 246 ? -30.404 13.732 32.933 0.73 22.95 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A C 1 ATOM 1964 O O . VAL A 1 246 ? -31.600 13.540 33.108 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A O 1 ATOM 1965 C CB . VAL A 1 246 ? -29.685 11.452 32.310 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CB 1 ATOM 1966 C CG1 . VAL A 1 246 ? -29.034 10.569 31.241 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG1 1 ATOM 1967 C CG2 . VAL A 1 246 ? -28.968 11.292 33.641 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG2 1 ATOM 1968 N N . ILE A 1 247 ? -29.730 14.635 33.641 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A N 1 ATOM 1969 C CA . ILE A 1 247 ? -30.395 15.272 34.793 0.85 20.16 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A CA 1 ATOM 1970 C C . ILE A 1 247 ? -30.729 16.778 34.611 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A C 1 ATOM 1971 O O . ILE A 1 247 ? -31.672 17.304 35.229 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A O 1 ATOM 1972 C CB . ILE A 1 247 ? -29.548 15.068 36.063 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A CB 1 ATOM 1973 C CG1 . ILE A 1 247 ? -30.245 15.689 37.288 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A CG1 1 ATOM 1974 C CG2 . ILE A 1 247 ? -28.131 15.601 35.853 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A CG2 1 ATOM 1975 C CD1 . ILE A 1 247 ? -29.562 15.401 38.613 0.86 23.22 ? ? ? ? ? ? 244 ILE A CD1 1 ATOM 1976 N N . 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THR A 1 249 ? -33.251 22.555 33.322 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 246 THR A O 1 ATOM 1988 C CB . THR A 1 249 ? -34.955 19.781 33.942 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 246 THR A CB 1 ATOM 1989 O OG1 . THR A 1 249 ? -34.964 20.624 35.106 0.80 22.71 ? ? ? ? ? ? 246 THR A OG1 1 ATOM 1990 C CG2 . THR A 1 249 ? -34.740 18.347 34.364 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 246 THR A CG2 1 ATOM 1991 N N . ARG A 1 250 ? -35.007 22.125 31.961 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A N 1 ATOM 1992 C CA . ARG A 1 250 ? -35.317 23.523 31.759 0.90 21.89 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A CA 1 ATOM 1993 C C . ARG A 1 250 ? -35.920 24.056 33.053 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A C 1 ATOM 1994 O O . ARG A 1 250 ? -36.759 23.409 33.695 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A O 1 ATOM 1995 C CB . ARG A 1 250 ? -36.262 23.723 30.566 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A CB 1 ATOM 1996 C CG . ARG A 1 250 ? -36.366 25.198 30.101 0.85 22.13 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A CG 1 ATOM 1997 C CD . ARG A 1 250 ? -37.553 25.426 29.147 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 247 ARG A CD 1 ATOM 1998 N NE . 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ALA A 1 253 ? -40.467 28.796 38.789 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 250 ALA A CB 1 ATOM 2021 N N . LEU A 1 254 ? -37.343 29.118 39.809 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A N 1 ATOM 2022 C CA . LEU A 1 254 ? -36.381 28.652 40.801 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CA 1 ATOM 2023 C C . LEU A 1 254 ? -37.103 27.854 41.880 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A C 1 ATOM 2024 O O . LEU A 1 254 ? -38.199 28.224 42.298 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A O 1 ATOM 2025 C CB . LEU A 1 254 ? -35.624 29.827 41.435 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CB 1 ATOM 2026 C CG . LEU A 1 254 ? -34.378 30.389 40.729 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CG 1 ATOM 2027 C CD1 . LEU A 1 254 ? -33.308 29.314 40.636 0.85 23.50 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD1 1 ATOM 2028 C CD2 . LEU A 1 254 ? -34.729 30.860 39.363 0.88 27.42 ? ? ? ? ? ? 251 LEU A CD2 1 ATOM 2029 N N . PRO A 1 255 ? -36.503 26.742 42.314 0.97 20.92 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A N 1 ATOM 2030 C CA . PRO A 1 255 ? -37.037 26.066 43.492 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CA 1 ATOM 2031 C C . PRO A 1 255 ? -37.019 26.995 44.689 0.91 25.15 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A C 1 ATOM 2032 O O . PRO A 1 255 ? -36.162 27.885 44.796 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A O 1 ATOM 2033 C CB . PRO A 1 255 ? -36.082 24.884 43.687 0.98 20.66 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CB 1 ATOM 2034 C CG . PRO A 1 255 ? -35.552 24.607 42.298 0.70 24.63 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CG 1 ATOM 2035 C CD . PRO A 1 255 ? -35.432 25.962 41.658 0.89 21.03 ? ? ? ? ? ? 252 PRO A CD 1 ATOM 2036 N N . SER A 1 256 ? -37.966 26.781 45.588 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 253 SER A N 1 ATOM 2037 C CA . SER A 1 256 ? -38.116 27.627 46.763 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 253 SER A CA 1 ATOM 2038 C C . SER A 1 256 ? -36.883 27.550 47.643 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 253 SER A C 1 ATOM 2039 O O . SER A 1 256 ? -36.552 28.512 48.310 0.91 22.27 ? ? ? ? ? ? 253 SER A O 1 ATOM 2040 C CB . SER A 1 256 ? -39.339 27.199 47.567 0.59 24.98 ? ? ? ? ? ? 253 SER A CB 1 ATOM 2041 O OG . SER A 1 256 ? -39.085 25.932 48.151 0.74 22.90 ? ? ? ? ? ? 253 SER A OG 1 ATOM 2042 N N . ASN A 1 257 ? -36.221 26.392 47.662 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A N 1 ATOM 2043 C CA . ASN A 1 257 ? -35.023 26.214 48.486 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A CA 1 ATOM 2044 C C . ASN A 1 257 ? -33.701 26.598 47.782 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A C 1 ATOM 2045 O O . ASN A 1 257 ? -32.611 26.278 48.264 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A O 1 ATOM 2046 C CB . ASN A 1 257 ? -34.937 24.767 48.982 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A CB 1 ATOM 2047 C CG . ASN A 1 257 ? -34.917 23.747 47.845 0.93 23.65 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A CG 1 ATOM 2048 O OD1 . ASN A 1 257 ? -35.741 23.800 46.931 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A OD1 1 ATOM 2049 N ND2 . ASN A 1 257 ? -33.977 22.803 47.911 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 254 ASN A ND2 1 ATOM 2050 N N . PHE A 1 258 ? -33.806 27.307 46.664 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A N 1 ATOM 2051 C CA . PHE A 1 258 ? -32.647 27.685 45.851 0.91 22.01 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CA 1 ATOM 2052 C C . PHE A 1 258 ? -32.867 29.151 45.458 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A C 1 ATOM 2053 O O . PHE A 1 258 ? -33.221 29.446 44.326 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A O 1 ATOM 2054 C CB . PHE A 1 258 ? -32.540 26.757 44.631 0.95 22.31 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CB 1 ATOM 2055 C CG . PHE A 1 258 ? -31.277 26.906 43.807 0.74 19.20 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CG 1 ATOM 2056 C CD1 . PHE A 1 258 ? -30.083 27.343 44.366 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CD1 1 ATOM 2057 C CD2 . PHE A 1 258 ? -31.295 26.569 42.448 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CD2 1 ATOM 2058 C CE1 . PHE A 1 258 ? -28.930 27.453 43.583 0.88 21.67 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CE1 1 ATOM 2059 C CE2 . PHE A 1 258 ? -30.145 26.676 41.658 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CE2 1 ATOM 2060 C CZ . PHE A 1 258 ? -28.966 27.126 42.229 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 255 PHE A CZ 1 ATOM 2061 N N . PRO A 1 259 ? -32.691 30.070 46.419 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A N 1 ATOM 2062 C CA . PRO A 1 259 ? -33.150 31.453 46.246 0.83 24.37 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CA 1 ATOM 2063 C C . PRO A 1 259 ? -32.176 32.298 45.442 0.87 24.98 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A C 1 ATOM 2064 O O . PRO A 1 259 ? -31.619 33.271 45.942 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A O 1 ATOM 2065 C CB . PRO A 1 259 ? -33.259 31.966 47.692 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CB 1 ATOM 2066 C CG . PRO A 1 259 ? -32.204 31.226 48.412 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CG 1 ATOM 2067 C CD . PRO A 1 259 ? -32.154 29.837 47.773 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CD 1 ATOM 2068 N N . VAL A 1 260 ? -31.953 31.903 44.199 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A N 1 ATOM 2069 C CA . VAL A 1 260 ? -31.125 32.685 43.300 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CA 1 ATOM 2070 C C . VAL A 1 260 ? -31.887 33.928 42.835 0.85 25.55 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A C 1 ATOM 2071 O O . VAL A 1 260 ? -33.014 33.832 42.354 0.94 23.71 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A O 1 ATOM 2072 C CB . VAL A 1 260 ? -30.679 31.853 42.078 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CB 1 ATOM 2073 C CG1 . VAL A 1 260 ? -29.718 32.662 41.210 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CG1 1 ATOM 2074 C CG2 . VAL A 1 260 ? -29.988 30.583 42.540 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CG2 1 ATOM 2075 N N . THR A 1 261 ? -31.262 35.091 42.981 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 258 THR A N 1 ATOM 2076 C CA . THR A 1 261 ? -31.847 36.345 42.529 0.88 27.86 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CA 1 ATOM 2077 C C . THR A 1 261 ? -31.104 36.898 41.321 0.75 25.47 ? ? ? ? ? ? 258 THR A C 1 ATOM 2078 O O . THR A 1 261 ? -29.953 36.542 41.082 0.94 25.37 ? ? ? ? ? ? 258 THR A O 1 ATOM 2079 C CB . THR A 1 261 ? -31.811 37.410 43.628 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CB 1 ATOM 2080 O OG1 . THR A 1 261 ? -30.444 37.751 43.892 0.73 30.34 ? ? ? ? ? ? 258 THR A OG1 1 ATOM 2081 C CG2 . THR A 1 261 ? -32.457 36.881 44.914 0.92 28.12 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CG2 1 ATOM 2082 N N . ASN A 1 262 ? -31.751 37.792 40.581 0.95 25.41 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A N 1 ATOM 2083 C CA . ASN A 1 262 ? -31.079 38.495 39.491 0.91 27.85 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CA 1 ATOM 2084 C C . ASN A 1 262 ? -29.777 39.132 39.961 0.91 25.61 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A C 1 ATOM 2085 O O . ASN A 1 262 ? -28.802 39.154 39.225 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A O 1 ATOM 2086 C CB . ASN A 1 262 ? -31.987 39.569 38.871 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CB 1 ATOM 2087 C CG . ASN A 1 262 ? -31.337 40.245 37.678 0.22 29.71 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CG 1 ATOM 2088 O OD1 . ASN A 1 262 ? -31.035 39.595 36.682 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A OD1 1 ATOM 2089 N ND2 . ASN A 1 262 ? -31.100 41.547 37.779 0.54 31.50 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A ND2 1 ATOM 2090 N N . GLU A 1 263 ? -29.746 39.629 41.195 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A N 1 ATOM 2091 C CA . GLU A 1 263 ? -28.509 40.212 41.726 0.83 28.42 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CA 1 ATOM 2092 C C . GLU A 1 263 ? -27.360 39.196 41.773 0.97 26.27 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A C 1 ATOM 2093 O O . GLU A 1 263 ? -26.220 39.547 41.499 0.76 24.55 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A O 1 ATOM 2094 C CB . GLU A 1 263 ? -28.738 40.795 43.127 0.68 31.10 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CB 1 ATOM 2095 C CG . GLU A 1 263 ? -29.246 42.232 43.137 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CG 1 ATOM 2096 N N . HIS A 1 264 ? -27.662 37.944 42.126 0.86 25.22 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A N 1 ATOM 2097 C CA . HIS A 1 264 ? -26.635 36.888 42.175 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A CA 1 ATOM 2098 C C . HIS A 1 264 ? -25.954 36.684 40.826 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A C 1 ATOM 2099 O O . HIS A 1 264 ? -24.737 36.517 40.754 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A O 1 ATOM 2100 C CB . HIS A 1 264 ? -27.239 35.535 42.605 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A CB 1 ATOM 2101 C CG . HIS A 1 264 ? -27.540 35.424 44.067 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A CG 1 ATOM 2102 N ND1 . HIS A 1 264 ? -28.826 35.352 44.556 0.91 34.57 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A ND1 1 ATOM 2103 C CD2 . HIS A 1 264 ? -26.723 35.346 45.141 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A CD2 1 ATOM 2104 C CE1 . HIS A 1 264 ? -28.789 35.251 45.873 0.94 31.87 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A CE1 1 ATOM 2105 N NE2 . HIS A 1 264 ? -27.525 35.242 46.253 0.69 31.66 ? ? ? ? ? ? 261 HIS A NE2 1 ATOM 2106 N N . VAL A 1 265 ? -26.750 36.683 39.758 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A N 1 ATOM 2107 C CA . VAL A 1 265 ? -26.271 36.179 38.477 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A CA 1 ATOM 2108 C C . VAL A 1 265 ? -26.234 37.210 37.355 0.77 22.24 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A C 1 ATOM 2109 O O . VAL A 1 265 ? -25.860 36.896 36.224 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A O 1 ATOM 2110 C CB . VAL A 1 265 ? -27.140 34.990 38.005 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A CB 1 ATOM 2111 C CG1 . VAL A 1 265 ? -27.097 33.874 39.024 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A CG1 1 ATOM 2112 C CG2 . VAL A 1 265 ? -28.559 35.439 37.737 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 262 VAL A CG2 1 ATOM 2113 N N . ASN A 1 266 ? -26.612 38.441 37.665 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A N 1 ATOM 2114 C CA . ASN A 1 266 ? -26.682 39.480 36.649 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A CA 1 ATOM 2115 C C . ASN A 1 266 ? -25.396 39.608 35.831 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A C 1 ATOM 2116 O O . ASN A 1 266 ? -25.438 39.819 34.629 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A O 1 ATOM 2117 C CB . ASN A 1 266 ? -27.006 40.822 37.302 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A CB 1 ATOM 2118 C CG . ASN A 1 266 ? -27.370 41.867 36.293 0.78 30.91 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A CG 1 ATOM 2119 O OD1 . ASN A 1 266 ? -28.484 41.872 35.770 0.49 33.40 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A OD1 1 ATOM 2120 N ND2 . ASN A 1 266 ? -26.430 42.754 35.994 0.69 31.53 ? ? ? ? ? ? 263 ASN A ND2 1 ATOM 2121 N N . ALA A 1 267 ? -24.251 39.463 36.486 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A N 1 ATOM 2122 C CA . ALA A 1 267 ? -22.961 39.608 35.803 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CA 1 ATOM 2123 C C . ALA A 1 267 ? -22.701 38.498 34.783 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A C 1 ATOM 2124 O O . ALA A 1 267 ? -21.839 38.654 33.924 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A O 1 ATOM 2125 C CB . ALA A 1 267 ? -21.823 39.656 36.819 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CB 1 ATOM 2126 N N . SER A 1 268 ? -23.455 37.397 34.871 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 265 SER A N 1 ATOM 2127 C CA . SER A 1 268 ? -23.307 36.260 33.949 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 265 SER A CA 1 ATOM 2128 C C . SER A 1 268 ? -24.228 36.310 32.747 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 265 SER A C 1 ATOM 2129 O O . SER A 1 268 ? -23.965 35.655 31.740 0.97 25.92 ? ? ? ? ? ? 265 SER A O 1 ATOM 2130 C CB . SER A 1 268 ? -23.565 34.932 34.665 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 265 SER A CB 1 ATOM 2131 O OG . SER A 1 268 ? -22.515 34.594 35.549 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 265 SER A OG 1 ATOM 2132 N N . LEU A 1 269 ? -25.333 37.042 32.860 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A N 1 ATOM 2133 C CA . LEU A 1 269 ? -26.268 37.141 31.742 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CA 1 ATOM 2134 C C . LEU A 1 269 ? -25.663 38.071 30.693 0.91 26.54 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A C 1 ATOM 2135 O O . LEU A 1 269 ? -24.934 38.996 31.046 0.88 28.49 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A O 1 ATOM 2136 C CB . LEU A 1 269 ? -27.638 37.643 32.229 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CB 1 ATOM 2137 C CG . LEU A 1 269 ? -28.196 36.834 33.406 0.92 22.01 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CG 1 ATOM 2138 C CD1 . LEU A 1 269 ? -29.613 37.263 33.750 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CD1 1 ATOM 2139 C CD2 . LEU A 1 269 ? -28.142 35.317 33.104 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CD2 1 ATOM 2140 N N . ASP A 1 270 ? -25.942 37.829 29.413 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A N 1 ATOM 2141 C CA . ASP A 1 270 ? -25.294 38.610 28.363 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A CA 1 ATOM 2142 C C . ASP A 1 270 ? -26.150 38.771 27.116 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A C 1 ATOM 2143 O O . ASP A 1 270 ? -25.623 39.023 26.042 0.83 24.86 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A O 1 ATOM 2144 C CB . ASP A 1 270 ? -23.929 37.994 27.977 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A CB 1 ATOM 2145 C CG . ASP A 1 270 ? -24.039 36.628 27.267 0.88 27.72 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A CG 1 ATOM 2146 O OD1 . ASP A 1 270 ? -25.155 36.150 26.989 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A OD1 1 ATOM 2147 O OD2 . ASP A 1 270 ? -22.976 36.028 26.974 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 267 ASP A OD2 1 ATOM 2148 N N . ARG A 1 271 ? -27.461 38.623 27.250 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A N 1 ATOM 2149 C CA . ARG A 1 271 ? -28.348 38.851 26.105 0.98 24.82 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CA 1 ATOM 2150 C C . ARG A 1 271 ? -29.194 40.116 26.273 0.93 24.11 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A C 1 ATOM 2151 O O . ARG A 1 271 ? -30.075 40.392 25.463 0.73 25.91 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A O 1 ATOM 2152 C CB . ARG A 1 271 ? -29.272 37.651 25.887 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CB 1 ATOM 2153 C CG . ARG A 1 271 ? -28.602 36.365 25.433 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CG 1 ATOM 2154 C CD . ARG A 1 271 ? -29.561 35.225 25.725 0.92 29.11 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CD 1 ATOM 2155 N NE . ARG A 1 271 ? -29.084 33.911 25.322 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NE 1 ATOM 2156 C CZ . ARG A 1 271 ? -29.337 33.375 24.135 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CZ 1 ATOM 2157 N NH1 . ARG A 1 271 ? -30.028 34.065 23.237 0.67 23.57 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH1 1 ATOM 2158 N NH2 . ARG A 1 271 ? -28.892 32.164 23.839 0.84 26.48 ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH2 1 ATOM 2159 N N . GLY A 1 272 ? -28.950 40.872 27.337 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 269 GLY A N 1 ATOM 2160 C CA . GLY A 1 272 ? -29.688 42.102 27.547 0.97 28.87 ? ? ? ? ? ? 269 GLY A CA 1 ATOM 2161 C C . GLY A 1 272 ? -30.901 41.984 28.456 0.74 26.77 ? ? ? ? ? ? 269 GLY A C 1 ATOM 2162 O O . GLY A 1 272 ? -31.638 42.947 28.633 0.86 21.71 ? ? ? ? ? ? 269 GLY A O 1 ATOM 2163 N N . LYS A 1 273 ? -31.101 40.815 29.050 0.94 24.34 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A N 1 ATOM 2164 C CA . LYS A 1 273 ? -32.302 40.555 29.855 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A CA 1 ATOM 2165 C C . LYS A 1 273 ? -31.941 40.099 31.256 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A C 1 ATOM 2166 O O . LYS A 1 273 ? -30.864 39.530 31.454 0.83 19.62 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A O 1 ATOM 2167 C CB . LYS A 1 273 ? -33.161 39.484 29.182 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A CB 1 ATOM 2168 C CG . LYS A 1 273 ? -33.615 39.846 27.784 0.98 30.32 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A CG 1 ATOM 2169 C CD . LYS A 1 273 ? -34.514 38.762 27.215 0.75 28.37 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A CD 1 ATOM 2170 C CE . LYS A 1 273 ? -35.257 39.239 25.966 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A CE 1 ATOM 2171 N NZ . LYS A 1 273 ? -36.261 38.212 25.531 0.56 21.54 ? ? ? ? ? ? 270 LYS A NZ 1 ATOM 2172 N N . ASN A 1 274 ? -32.845 40.312 32.212 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A N 1 ATOM 2173 C CA A ASN A 1 274 ? -32.652 39.891 33.600 0.54 26.28 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CA 1 ATOM 2174 C CA B ASN A 1 274 ? -32.594 39.883 33.584 0.46 26.25 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CA 1 ATOM 2175 C C . ASN A 1 274 ? -32.995 38.415 33.770 0.85 26.60 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A C 1 ATOM 2176 O O . ASN A 1 274 ? -33.539 37.799 32.865 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A O 1 ATOM 2177 C CB A ASN A 1 274 ? -33.495 40.758 34.569 0.54 26.92 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CB 1 ATOM 2178 C CB B ASN A 1 274 ? -33.341 40.784 34.577 0.46 26.91 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CB 1 ATOM 2179 C CG A ASN A 1 274 ? -35.024 40.596 34.378 0.54 31.14 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CG 1 ATOM 2180 C CG B ASN A 1 274 ? -33.030 42.263 34.376 0.46 27.45 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CG 1 ATOM 2181 O OD1 A ASN A 1 274 ? -35.549 39.489 34.253 0.54 27.35 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A OD1 1 ATOM 2182 O OD1 B ASN A 1 274 ? -31.903 42.632 34.044 0.46 30.16 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A OD1 1 ATOM 2183 N ND2 A ASN A 1 274 ? -35.738 41.723 34.385 0.54 31.41 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A ND2 1 ATOM 2184 N ND2 B ASN A 1 274 ? -34.032 43.114 34.577 0.46 28.05 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A ND2 1 ATOM 2185 N N . LEU A 1 275 ? -32.707 37.861 34.942 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A N 1 ATOM 2186 C CA . LEU A 1 275 ? -32.934 36.436 35.190 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CA 1 ATOM 2187 C C . LEU A 1 275 ? -34.364 35.995 34.904 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A C 1 ATOM 2188 O O . LEU A 1 275 ? -34.584 34.967 34.259 0.88 24.45 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A O 1 ATOM 2189 C CB . LEU A 1 275 ? -32.565 36.082 36.633 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CB 1 ATOM 2190 C CG . LEU A 1 275 ? -32.836 34.642 37.075 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CG 1 ATOM 2191 C CD1 . LEU A 1 275 ? -32.065 33.647 36.197 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD1 1 ATOM 2192 C CD2 . LEU A 1 275 ? -32.490 34.458 38.536 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 272 LEU A CD2 1 ATOM 2193 N N . ASP A 1 276 ? -35.332 36.772 35.373 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A N 1 ATOM 2194 C CA A ASP A 1 276 ? -36.729 36.402 35.207 0.63 31.40 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CA 1 ATOM 2195 C CA B ASP A 1 276 ? -36.740 36.431 35.202 0.37 31.36 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CA 1 ATOM 2196 C C . ASP A 1 276 ? -37.084 36.256 33.739 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A C 1 ATOM 2197 O O . ASP A 1 276 ? -37.790 35.324 33.363 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A O 1 ATOM 2198 C CB A ASP A 1 276 ? -37.645 37.427 35.879 0.63 33.42 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CB 1 ATOM 2199 C CB B ASP A 1 276 ? -37.645 37.504 35.808 0.37 33.43 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CB 1 ATOM 2200 C CG A ASP A 1 276 ? -37.638 37.303 37.387 0.63 38.08 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CG 1 ATOM 2201 C CG B ASP A 1 276 ? -39.047 37.469 35.229 0.37 36.40 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A CG 1 ATOM 2202 O OD1 A ASP A 1 276 ? -37.302 36.207 37.885 0.63 42.87 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A OD1 1 ATOM 2203 O OD1 B ASP A 1 276 ? -39.880 36.677 35.725 0.37 40.19 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A OD1 1 ATOM 2204 O OD2 A ASP A 1 276 ? -37.965 38.296 38.075 0.63 50.00 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A OD2 1 ATOM 2205 O OD2 B ASP A 1 276 ? -39.316 38.228 34.270 0.37 38.38 ? ? ? ? ? ? 273 ASP A OD2 1 ATOM 2206 N N . GLU A 1 277 ? -36.577 37.166 32.921 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A N 1 ATOM 2207 C CA . GLU A 1 277 ? -36.842 37.123 31.492 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A CA 1 ATOM 2208 C C . GLU A 1 277 ? -36.157 35.936 30.821 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A C 1 ATOM 2209 O O . GLU A 1 277 ? -36.713 35.323 29.906 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A O 1 ATOM 2210 C CB . GLU A 1 277 ? -36.386 38.421 30.831 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A CB 1 ATOM 2211 C CG . GLU A 1 277 ? -36.941 39.676 31.502 0.85 30.27 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A CG 1 ATOM 2212 C CD . GLU A 1 277 ? -36.416 40.944 30.866 0.41 31.75 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A CD 1 ATOM 2213 O OE1 . GLU A 1 277 ? -37.086 41.450 29.946 0.51 34.64 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A OE1 1 ATOM 2214 O OE2 . GLU A 1 277 ? -35.335 41.425 31.277 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 274 GLU A OE2 1 ATOM 2215 N N . GLU A 1 278 ? -34.941 35.620 31.254 0.95 24.19 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A N 1 ATOM 2216 C CA . GLU A 1 278 ? -34.227 34.507 30.628 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CA 1 ATOM 2217 C C . GLU A 1 278 ? -34.909 33.190 30.976 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A C 1 ATOM 2218 O O . GLU A 1 278 ? -34.926 32.251 30.177 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A O 1 ATOM 2219 C CB . GLU A 1 278 ? -32.762 34.483 31.052 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CB 1 ATOM 2220 C CG . GLU A 1 278 ? -31.930 35.614 30.451 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CG 1 ATOM 2221 C CD . GLU A 1 278 ? -31.854 35.543 28.938 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A CD 1 ATOM 2222 O OE1 . GLU A 1 278 ? -31.404 36.526 28.318 0.69 23.17 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE1 1 ATOM 2223 O OE2 . GLU A 1 278 ? -32.246 34.513 28.360 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 275 GLU A OE2 1 ATOM 2224 N N . ILE A 1 279 ? -35.471 33.121 32.175 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A N 1 ATOM 2225 C CA . ILE A 1 279 ? -36.242 31.945 32.541 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A CA 1 ATOM 2226 C C . ILE A 1 279 ? -37.411 31.794 31.578 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A C 1 ATOM 2227 O O . ILE A 1 279 ? -37.634 30.720 31.024 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A O 1 ATOM 2228 C CB . ILE A 1 279 ? -36.736 32.024 33.981 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A CB 1 ATOM 2229 C CG1 . ILE A 1 279 ? -35.557 31.833 34.921 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A CG1 1 ATOM 2230 C CG2 . ILE A 1 279 ? -37.790 30.920 34.254 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A CG2 1 ATOM 2231 C CD1 . ILE A 1 279 ? -35.841 32.256 36.337 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 276 ILE A CD1 1 ATOM 2232 N N . LYS A 1 280 ? -38.133 32.883 31.338 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A N 1 ATOM 2233 C CA . LYS A 1 280 ? -39.278 32.816 30.434 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CA 1 ATOM 2234 C C . LYS A 1 280 ? -38.848 32.532 29.002 0.95 24.47 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A C 1 ATOM 2235 O O . LYS A 1 280 ? -39.585 31.895 28.251 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A O 1 ATOM 2236 C CB . LYS A 1 280 ? -40.100 34.118 30.488 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CB 1 ATOM 2237 C CG . LYS A 1 280 ? -40.827 34.309 31.806 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CG 1 ATOM 2238 N N . ASP A 1 281 ? -37.659 32.996 28.615 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A N 1 ATOM 2239 C CA . ASP A 1 281 ? -37.177 32.748 27.253 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CA 1 ATOM 2240 C C . ASP A 1 281 ? -36.590 31.342 27.069 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A C 1 ATOM 2241 O O . ASP A 1 281 ? -36.224 30.957 25.955 0.86 22.26 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A O 1 ATOM 2242 C CB . ASP A 1 281 ? -36.137 33.793 26.848 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CB 1 ATOM 2243 C CG . ASP A 1 281 ? -36.756 35.143 26.538 0.77 29.83 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CG 1 ATOM 2244 O OD1 . ASP A 1 281 ? -37.997 35.226 26.428 0.46 28.34 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD1 1 ATOM 2245 O OD2 . ASP A 1 281 ? -35.997 36.120 26.396 0.48 27.05 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD2 1 ATOM 2246 N N . GLY A 1 282 ? -36.508 30.569 28.144 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N 1 ATOM 2247 C CA . GLY A 1 282 ? -36.080 29.183 28.017 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA 1 ATOM 2248 C C . GLY A 1 282 ? -34.575 29.016 27.901 0.77 21.38 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C 1 ATOM 2249 O O . GLY A 1 282 ? -34.085 28.049 27.317 0.95 22.76 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O 1 ATOM 2250 N N . HIS A 1 283 ? -33.838 29.962 28.470 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A N 1 ATOM 2251 C CA . HIS A 1 283 ? -32.386 29.944 28.395 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A CA 1 ATOM 2252 C C . HIS A 1 283 ? -31.757 29.577 29.722 0.94 19.84 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A C 1 ATOM 2253 O O . HIS A 1 283 ? -30.537 29.638 29.861 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A O 1 ATOM 2254 C CB . HIS A 1 283 ? -31.854 31.309 27.934 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A CB 1 ATOM 2255 C CG . HIS A 1 283 ? -32.213 31.655 26.528 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A CG 1 ATOM 2256 N ND1 . HIS A 1 283 ? -32.435 32.953 26.114 0.87 20.94 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A ND1 1 ATOM 2257 C CD2 . HIS A 1 283 ? -32.375 30.875 25.430 0.97 26.05 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A CD2 1 ATOM 2258 C CE1 . HIS A 1 283 ? -32.731 32.955 24.825 0.78 23.51 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A CE1 1 ATOM 2259 N NE2 . HIS A 1 283 ? -32.698 31.710 24.386 0.95 25.54 ? ? ? ? ? ? 280 HIS A NE2 1 ATOM 2260 N N . ILE A 1 284 ? -32.590 29.204 30.694 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A N 1 ATOM 2261 C CA . ILE A 1 284 ? -32.119 28.873 32.039 0.96 21.44 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A CA 1 ATOM 2262 C C . ILE A 1 284 ? -32.411 27.409 32.381 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A C 1 ATOM 2263 O O . ILE A 1 284 ? -33.537 26.935 32.214 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A O 1 ATOM 2264 C CB . ILE A 1 284 ? -32.772 29.790 33.103 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A CB 1 ATOM 2265 C CG1 . ILE A 1 284 ? -32.390 31.258 32.855 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A CG1 1 ATOM 2266 C CG2 . ILE A 1 284 ? -32.350 29.374 34.501 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A CG2 1 ATOM 2267 C CD1 . ILE A 1 284 ? -30.946 31.571 33.200 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 281 ILE A CD1 1 ATOM 2268 N N . TYR A 1 285 ? -31.389 26.705 32.853 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A N 1 ATOM 2269 C CA . TYR A 1 285 ? -31.471 25.261 33.070 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CA 1 ATOM 2270 C C . TYR A 1 285 ? -30.942 24.957 34.460 0.82 17.45 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A C 1 ATOM 2271 O O . TYR A 1 285 ? -30.243 25.774 35.063 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A O 1 ATOM 2272 C CB . TYR A 1 285 ? -30.700 24.496 31.966 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CB 1 ATOM 2273 C CG . TYR A 1 285 ? -31.414 24.662 30.651 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CG 1 ATOM 2274 C CD1 . TYR A 1 285 ? -31.201 25.780 29.862 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CD1 1 ATOM 2275 C CD2 . TYR A 1 285 ? -32.368 23.738 30.237 0.86 18.67 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CD2 1 ATOM 2276 C CE1 . TYR A 1 285 ? -31.898 25.963 28.680 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CE1 1 ATOM 2277 C CE2 . TYR A 1 285 ? -33.078 23.917 29.068 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CE2 1 ATOM 2278 C CZ . TYR A 1 285 ? -32.845 25.039 28.293 0.75 18.24 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A CZ 1 ATOM 2279 O OH . TYR A 1 285 ? -33.554 25.231 27.119 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 282 TYR A OH 1 ATOM 2280 N N . ILE A 1 286 ? -31.300 23.794 34.978 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A N 1 ATOM 2281 C CA . ILE A 1 286 ? -31.022 23.481 36.362 0.93 18.28 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CA 1 ATOM 2282 C C . ILE A 1 286 ? -30.778 21.987 36.558 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A C 1 ATOM 2283 O O . ILE A 1 286 ? -31.340 21.163 35.828 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A O 1 ATOM 2284 C CB . ILE A 1 286 ? -32.198 23.956 37.269 0.91 17.49 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CB 1 ATOM 2285 C CG1 . ILE A 1 286 ? -31.849 23.804 38.755 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CG1 1 ATOM 2286 C CG2 . ILE A 1 286 ? -33.531 23.239 36.891 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CG2 1 ATOM 2287 C CD1 . ILE A 1 286 ? -32.858 24.503 39.695 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CD1 1 ATOM 2288 N N . VAL A 1 287 ? -29.915 21.652 37.518 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A N 1 ATOM 2289 C CA . VAL A 1 287 ? -29.794 20.283 37.997 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CA 1 ATOM 2290 C C . VAL A 1 287 ? -30.094 20.291 39.492 0.92 23.43 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A C 1 ATOM 2291 O O . VAL A 1 287 ? -29.735 21.225 40.204 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A O 1 ATOM 2292 C CB . VAL A 1 287 ? -28.391 19.662 37.739 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CB 1 ATOM 2293 C CG1 . VAL A 1 287 ? -28.078 19.629 36.260 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG1 1 ATOM 2294 C CG2 . VAL A 1 287 ? -27.326 20.421 38.487 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG2 1 ATOM 2295 N N . ASP A 1 288 ? -30.776 19.254 39.951 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A N 1 ATOM 2296 C CA . ASP A 1 288 ? -31.129 19.129 41.352 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A CA 1 ATOM 2297 C C . ASP A 1 288 ? -30.848 17.714 41.803 0.97 23.25 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A C 1 ATOM 2298 O O . ASP A 1 288 ? -31.549 16.771 41.392 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A O 1 ATOM 2299 C CB . ASP A 1 288 ? -32.602 19.479 41.575 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A CB 1 ATOM 2300 C CG . ASP A 1 288 ? -33.013 19.365 43.029 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A CG 1 ATOM 2301 O OD1 . ASP A 1 288 ? -32.146 19.096 43.887 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A OD1 1 ATOM 2302 O OD2 . ASP A 1 288 ? -34.202 19.572 43.312 0.75 24.23 ? ? ? ? ? ? 285 ASP A OD2 1 ATOM 2303 N N . PHE A 1 289 ? -29.832 17.576 42.651 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A N 1 ATOM 2304 C CA . PHE A 1 289 ? -29.391 16.268 43.136 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CA 1 ATOM 2305 C C . PHE A 1 289 ? -30.004 15.883 44.474 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A C 1 ATOM 2306 O O . PHE A 1 289 ? -29.370 15.199 45.275 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A O 1 ATOM 2307 C CB . PHE A 1 289 ? -27.865 16.247 43.249 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CB 1 ATOM 2308 C CG . PHE A 1 289 ? -27.179 16.149 41.922 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CG 1 ATOM 2309 C CD1 . PHE A 1 289 ? -27.009 14.915 41.311 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD1 1 ATOM 2310 C CD2 . PHE A 1 289 ? -26.730 17.283 41.270 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD2 1 ATOM 2311 C CE1 . PHE A 1 289 ? -26.392 14.817 40.080 0.80 19.03 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE1 1 ATOM 2312 C CE2 . PHE A 1 289 ? -26.107 17.193 40.036 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE2 1 ATOM 2313 C CZ . PHE A 1 289 ? -25.933 15.955 39.440 0.99 22.98 ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CZ 1 ATOM 2314 N N . LYS A 1 290 ? -31.242 16.305 44.709 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A N 1 ATOM 2315 C CA . LYS A 1 290 ? -31.871 16.078 46.007 0.90 25.33 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CA 1 ATOM 2316 C C . LYS A 1 290 ? -31.968 14.595 46.379 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A C 1 ATOM 2317 O O . LYS A 1 290 ? -32.037 14.255 47.555 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A O 1 ATOM 2318 C CB . LYS A 1 290 ? -33.261 16.712 46.049 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CB 1 ATOM 2319 C CG . LYS A 1 290 ? -34.264 16.120 45.084 0.84 29.96 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CG 1 ATOM 2320 C CD . LYS A 1 290 ? -35.687 16.502 45.511 0.74 30.13 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CD 1 ATOM 2321 N N . VAL A 1 291 ? -31.945 13.704 45.394 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A N 1 ATOM 2322 C CA . VAL A 1 291 ? -32.088 12.277 45.707 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A CA 1 ATOM 2323 C C . VAL A 1 291 ? -30.918 11.798 46.582 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A C 1 ATOM 2324 O O . VAL A 1 291 ? -31.023 10.797 47.294 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A O 1 ATOM 2325 C CB . VAL A 1 291 ? -32.199 11.418 44.416 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A CB 1 ATOM 2326 C CG1 . VAL A 1 291 ? -30.889 11.416 43.646 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A CG1 1 ATOM 2327 C CG2 . VAL A 1 291 ? -32.669 9.983 44.734 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 288 VAL A CG2 1 ATOM 2328 N N . LEU A 1 292 ? -29.813 12.535 46.568 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N 1 ATOM 2329 C CA . LEU A 1 292 ? -28.661 12.153 47.385 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA 1 ATOM 2330 C C . LEU A 1 292 ? -28.789 12.515 48.867 0.83 24.11 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C 1 ATOM 2331 O O . LEU A 1 292 ? -27.974 12.065 49.673 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O 1 ATOM 2332 C CB . LEU A 1 292 ? -27.383 12.779 46.826 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB 1 ATOM 2333 C CG . LEU A 1 292 ? -26.839 11.999 45.626 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG 1 ATOM 2334 C CD1 . LEU A 1 292 ? -25.949 12.889 44.788 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1 1 ATOM 2335 C CD2 . LEU A 1 292 ? -26.085 10.766 46.125 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2 1 ATOM 2336 N N . VAL A 1 293 ? -29.772 13.335 49.232 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A N 1 ATOM 2337 C CA . VAL A 1 293 ? -30.009 13.602 50.664 0.92 22.21 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CA 1 ATOM 2338 C C . VAL A 1 293 ? -30.163 12.263 51.389 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A C 1 ATOM 2339 O O . VAL A 1 293 ? -30.805 11.346 50.871 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A O 1 ATOM 2340 C CB . VAL A 1 293 ? -31.256 14.486 50.903 0.95 25.64 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CB 1 ATOM 2341 C CG1 . VAL A 1 293 ? -31.597 14.566 52.398 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG1 1 ATOM 2342 C CG2 . VAL A 1 293 ? -31.015 15.879 50.359 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A CG2 1 ATOM 2343 N N . GLY A 1 294 ? -29.530 12.129 52.551 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A N 1 ATOM 2344 C CA . GLY A 1 294 ? -29.604 10.891 53.309 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A CA 1 ATOM 2345 C C . GLY A 1 294 ? -28.539 9.860 52.957 0.97 28.54 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A C 1 ATOM 2346 O O . GLY A 1 294 ? -28.417 8.845 53.637 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A O 1 ATOM 2347 N N . ALA A 1 295 ? -27.759 10.107 51.908 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A N 1 ATOM 2348 C CA . ALA A 1 295 ? -26.753 9.133 51.484 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A CA 1 ATOM 2349 C C . ALA A 1 295 ? -25.719 8.923 52.577 0.93 30.02 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A C 1 ATOM 2350 O O . ALA A 1 295 ? -25.247 9.882 53.183 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A O 1 ATOM 2351 C CB . ALA A 1 295 ? -26.065 9.582 50.184 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A CB 1 ATOM 2352 N N . LYS A 1 296 ? -25.372 7.664 52.822 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A N 1 ATOM 2353 C CA . LYS A 1 296 ? -24.314 7.336 53.763 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A CA 1 ATOM 2354 C C . LYS A 1 296 ? -23.006 7.076 53.037 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A C 1 ATOM 2355 O O . LYS A 1 296 ? -22.902 6.150 52.228 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A O 1 ATOM 2356 C CB . LYS A 1 296 ? -24.690 6.114 54.604 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A CB 1 ATOM 2357 C CG . LYS A 1 296 ? -23.570 5.662 55.539 0.58 37.37 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A CG 1 ATOM 2358 C CD . LYS A 1 296 ? -24.004 4.486 56.415 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A CD 1 ATOM 2359 N N . SER A 1 297 ? -21.996 7.879 53.340 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 294 SER A N 1 ATOM 2360 C CA . SER A 1 297 ? -20.718 7.733 52.666 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 294 SER A CA 1 ATOM 2361 C C . SER A 1 297 ? -19.716 7.009 53.548 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 294 SER A C 1 ATOM 2362 O O . SER A 1 297 ? -19.920 6.851 54.752 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 294 SER A O 1 ATOM 2363 C CB . SER A 1 297 ? -20.172 9.097 52.257 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 294 SER A CB 1 ATOM 2364 O OG . SER A 1 297 ? -20.206 9.989 53.355 0.86 27.10 ? ? ? ? ? ? 294 SER A OG 1 ATOM 2365 N N . TYR A 1 298 ? -18.637 6.572 52.918 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A N 1 ATOM 2366 C CA . TYR A 1 298 ? -17.594 5.781 53.549 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CA 1 ATOM 2367 C C . TYR A 1 298 ? -17.041 6.457 54.803 0.84 30.06 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A C 1 ATOM 2368 O O . TYR A 1 298 ? -16.690 7.641 54.796 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A O 1 ATOM 2369 C CB . TYR A 1 298 ? -16.470 5.526 52.543 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CB 1 ATOM 2370 C CG . TYR A 1 298 ? -15.535 4.379 52.903 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CG 1 ATOM 2371 C CD1 . TYR A 1 298 ? -14.447 4.578 53.745 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CD1 1 ATOM 2372 C CD2 . TYR A 1 298 ? -15.727 3.110 52.376 0.84 31.03 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CD2 1 ATOM 2373 C CE1 . TYR A 1 298 ? -13.583 3.536 54.067 0.99 33.60 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CE1 1 ATOM 2374 C CE2 . TYR A 1 298 ? -14.867 2.058 52.690 0.92 29.97 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CE2 1 ATOM 2375 C CZ . TYR A 1 298 ? -13.802 2.281 53.536 0.60 34.66 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A CZ 1 ATOM 2376 O OH . TYR A 1 298 ? -12.952 1.246 53.846 0.87 40.42 ? ? ? ? ? ? 295 TYR A OH 1 ATOM 2377 N N . GLY A 1 299 ? -16.979 5.701 55.890 0.94 30.23 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N 1 ATOM 2378 C CA . GLY A 1 299 ? -16.449 6.231 57.128 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA 1 ATOM 2379 C C . GLY A 1 299 ? -17.513 6.809 58.035 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C 1 ATOM 2380 O O . GLY A 1 299 ? -17.206 7.264 59.132 0.66 26.10 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O 1 ATOM 2381 N N . GLY A 1 300 ? -18.766 6.810 57.585 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 297 GLY A N 1 ATOM 2382 C CA . GLY A 1 300 ? -19.851 7.209 58.466 0.65 31.46 ? ? ? ? ? ? 297 GLY A CA 1 ATOM 2383 C C . GLY A 1 300 ? -20.725 8.429 58.200 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 297 GLY A C 1 ATOM 2384 O O . GLY A 1 300 ? -21.858 8.454 58.675 0.74 29.33 ? ? ? ? ? ? 297 GLY A O 1 ATOM 2385 N N . PRO A 1 301 ? -20.215 9.456 57.488 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A N 1 ATOM 2386 C CA . PRO A 1 301 ? -21.065 10.645 57.308 0.89 28.37 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CA 1 ATOM 2387 C C . PRO A 1 301 ? -22.414 10.383 56.637 0.89 30.65 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A C 1 ATOM 2388 O O . PRO A 1 301 ? -22.497 9.690 55.625 0.87 33.16 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A O 1 ATOM 2389 C CB . PRO A 1 301 ? -20.203 11.555 56.420 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CB 1 ATOM 2390 C CG . PRO A 1 301 ? -18.809 11.199 56.784 0.92 30.94 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CG 1 ATOM 2391 C CD . PRO A 1 301 ? -18.840 9.704 57.011 0.94 32.00 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CD 1 ATOM 2392 N N . VAL A 1 302 ? -23.471 10.944 57.210 0.91 31.06 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A N 1 ATOM 2393 C CA . VAL A 1 302 ? -24.791 10.858 56.597 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CA 1 ATOM 2394 C C . VAL A 1 302 ? -25.220 12.249 56.146 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A C 1 ATOM 2395 O O . VAL A 1 302 ? -25.281 13.185 56.951 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A O 1 ATOM 2396 C CB . VAL A 1 302 ? -25.833 10.271 57.554 0.86 27.91 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CB 1 ATOM 2397 C CG1 . VAL A 1 302 ? -27.171 10.152 56.848 0.93 33.86 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG1 1 ATOM 2398 C CG2 . VAL A 1 302 ? -25.365 8.904 58.079 0.98 32.24 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG2 1 ATOM 2399 N N . LEU A 1 303 ? -25.492 12.385 54.850 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A N 1 ATOM 2400 C CA . LEU A 1 303 ? -25.804 13.681 54.271 0.85 25.30 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CA 1 ATOM 2401 C C . LEU A 1 303 ? -27.188 14.155 54.694 0.88 25.77 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A C 1 ATOM 2402 O O . LEU A 1 303 ? -28.154 13.404 54.633 0.87 27.64 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A O 1 ATOM 2403 C CB . LEU A 1 303 ? -25.706 13.620 52.746 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CB 1 ATOM 2404 C CG . LEU A 1 303 ? -25.953 14.928 51.991 0.50 25.54 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CG 1 ATOM 2405 C CD1 . LEU A 1 303 ? -24.958 16.029 52.407 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CD1 1 ATOM 2406 C CD2 . LEU A 1 303 ? -25.877 14.648 50.503 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CD2 1 ATOM 2407 N N . GLU A 1 304 ? -27.277 15.408 55.124 0.82 28.71 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A N 1 ATOM 2408 C CA . GLU A 1 304 ? -28.555 15.983 55.527 0.84 29.63 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CA 1 ATOM 2409 C C . GLU A 1 304 ? -28.945 17.087 54.564 0.79 27.77 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A C 1 ATOM 2410 O O . GLU A 1 304 ? -28.167 17.443 53.684 0.76 26.83 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A O 1 ATOM 2411 C CB . GLU A 1 304 ? -28.479 16.535 56.960 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CB 1 ATOM 2412 C CG . GLU A 1 304 ? -28.181 15.483 58.015 0.79 34.79 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CG 1 ATOM 2413 C CD . GLU A 1 304 ? -28.375 16.012 59.421 0.73 35.94 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A CD 1 ATOM 2414 O OE1 . GLU A 1 304 ? -29.531 16.302 59.795 0.37 36.23 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A OE1 1 ATOM 2415 O OE2 . GLU A 1 304 ? -27.371 16.147 60.145 0.79 35.33 ? ? ? ? ? ? 301 GLU A OE2 1 ATOM 2416 N N . ASP A 1 305 ? -30.143 17.639 54.734 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A N 1 ATOM 2417 C CA A ASP A 1 305 ? -30.568 18.790 53.943 0.47 29.84 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CA 1 ATOM 2418 C CA B ASP A 1 305 ? -30.560 18.782 53.931 0.53 29.85 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CA 1 ATOM 2419 C C . ASP A 1 305 ? -29.613 19.974 54.117 0.59 28.54 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A C 1 ATOM 2420 O O . ASP A 1 305 ? -29.428 20.776 53.203 0.89 27.68 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A O 1 ATOM 2421 C CB A ASP A 1 305 ? -31.991 19.207 54.324 0.47 31.13 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CB 1 ATOM 2422 C CB B ASP A 1 305 ? -32.002 19.180 54.270 0.53 31.14 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CB 1 ATOM 2423 C CG A ASP A 1 305 ? -33.048 18.326 53.685 0.47 33.05 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CG 1 ATOM 2424 C CG B ASP A 1 305 ? -32.214 19.440 55.753 0.53 30.18 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CG 1 ATOM 2425 O OD1 A ASP A 1 305 ? -32.867 17.931 52.512 0.47 32.46 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD1 1 ATOM 2426 O OD1 B ASP A 1 305 ? -31.334 19.083 56.570 0.53 34.10 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD1 1 ATOM 2427 O OD2 A ASP A 1 305 ? -34.063 18.034 54.352 0.47 38.87 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD2 1 ATOM 2428 O OD2 B ASP A 1 305 ? -33.280 19.991 56.101 0.53 35.95 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD2 1 ATOM 2429 N N . ILE A 1 306 ? -28.999 20.080 55.293 0.89 28.10 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A N 1 ATOM 2430 C CA . ILE A 1 306 ? -28.092 21.195 55.589 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CA 1 ATOM 2431 C C . ILE A 1 306 ? -26.634 20.874 55.264 0.92 28.14 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A C 1 ATOM 2432 O O . ILE A 1 306 ? -25.748 21.705 55.476 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A O 1 ATOM 2433 C CB . ILE A 1 306 ? -28.165 21.610 57.081 0.72 32.15 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CB 1 ATOM 2434 C CG1 . ILE A 1 306 ? -27.654 20.476 57.979 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CG1 1 ATOM 2435 C CG2 . ILE A 1 306 ? -29.585 22.004 57.465 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CG2 1 ATOM 2436 C CD1 . ILE A 1 306 ? -27.624 20.832 59.448 0.22 33.02 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CD1 1 ATOM 2437 N N . GLY A 1 307 ? -26.383 19.672 54.756 0.79 29.76 ? ? ? ? ? ? 304 GLY A N 1 ATOM 2438 C CA . GLY A 1 307 ? -25.021 19.214 54.553 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 304 GLY A CA 1 ATOM 2439 C C . GLY A 1 307 ? -24.642 18.225 55.636 0.53 29.20 ? ? ? ? ? ? 304 GLY A C 1 ATOM 2440 O O . GLY A 1 307 ? -25.314 17.214 55.805 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 304 GLY A O 1 ATOM 2441 N N . TYR A 1 308 ? -23.582 18.516 56.386 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A N 1 ATOM 2442 C CA . TYR A 1 308 ? -23.154 17.619 57.458 0.65 32.45 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CA 1 ATOM 2443 C C . TYR A 1 308 ? -23.074 18.282 58.829 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A C 1 ATOM 2444 O O . TYR A 1 308 ? -22.793 19.475 58.942 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A O 1 ATOM 2445 C CB . TYR A 1 308 ? -21.797 17.008 57.114 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CB 1 ATOM 2446 C CG . TYR A 1 308 ? -21.846 16.108 55.909 0.71 27.20 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CG 1 ATOM 2447 C CD1 . TYR A 1 308 ? -22.218 14.773 56.028 0.83 29.38 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CD1 1 ATOM 2448 C CD2 . TYR A 1 308 ? -21.529 16.594 54.647 0.72 26.23 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CD2 1 ATOM 2449 C CE1 . TYR A 1 308 ? -22.266 13.939 54.914 0.95 28.20 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CE1 1 ATOM 2450 C CE2 . TYR A 1 308 ? -21.574 15.777 53.532 0.98 25.34 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CE2 1 ATOM 2451 C CZ . TYR A 1 308 ? -21.939 14.450 53.669 0.95 26.93 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CZ 1 ATOM 2452 O OH . TYR A 1 308 ? -21.975 13.644 52.552 0.88 28.06 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A OH 1 ATOM 2453 N N . LYS A 1 309 ? -23.313 17.486 59.869 0.88 40.80 ? ? ? ? ? ? 306 LYS A N 1 ATOM 2454 C CA . LYS A 1 309 ? -23.116 17.926 61.247 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 306 LYS A CA 1 ATOM 2455 C C . LYS A 1 309 ? -21.757 17.460 61.771 0.94 51.53 ? ? ? ? ? ? 306 LYS A C 1 ATOM 2456 O O . LYS A 1 309 ? -20.724 18.076 61.497 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 306 LYS A O 1 ATOM 2457 C CB . LYS A 1 309 ? -24.233 17.396 62.146 1.00 51.09 ? ? ? ? ? ? 306 LYS A CB 1 ATOM 2458 N N . ASP A 1 320 ? -10.035 7.332 56.544 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A N 1 ATOM 2459 C CA . ASP A 1 320 ? -10.742 7.316 55.266 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CA 1 ATOM 2460 C C . ASP A 1 320 ? -12.197 7.694 55.487 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A C 1 ATOM 2461 O O . ASP A 1 320 ? -13.063 6.827 55.628 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A O 1 ATOM 2462 C CB . ASP A 1 320 ? -10.646 5.941 54.585 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CB 1 ATOM 2463 C CG . ASP A 1 320 ? -11.128 5.967 53.132 0.65 30.44 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A CG 1 ATOM 2464 O OD1 . ASP A 1 320 ? -11.706 6.992 52.688 0.87 30.35 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD1 1 ATOM 2465 O OD2 . ASP A 1 320 ? -10.941 4.952 52.429 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A OD2 1 ATOM 2466 N N . ILE A 1 321 ? -12.456 8.997 55.505 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A N 1 ATOM 2467 C CA . ILE A 1 321 ? -13.808 9.516 55.691 0.88 29.65 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A CA 1 ATOM 2468 C C . ILE A 1 321 ? -14.192 10.333 54.463 0.78 29.48 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A C 1 ATOM 2469 O O . ILE A 1 321 ? -13.508 11.295 54.122 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A O 1 ATOM 2470 C CB . ILE A 1 321 ? -13.915 10.380 56.973 0.80 30.63 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A CB 1 ATOM 2471 C CG1 . ILE A 1 321 ? -13.563 9.546 58.216 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A CG1 1 ATOM 2472 C CG2 . ILE A 1 321 ? -15.310 10.975 57.113 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A CG2 1 ATOM 2473 C CD1 . ILE A 1 321 ? -13.654 10.317 59.518 0.70 32.68 ? ? ? ? ? ? 318 ILE A CD1 1 ATOM 2474 N N . ARG A 1 322 ? -15.279 9.948 53.796 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A N 1 ATOM 2475 C CA . ARG A 1 322 ? -15.643 10.567 52.526 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A CA 1 ATOM 2476 C C . ARG A 1 322 ? -16.978 11.296 52.610 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A C 1 ATOM 2477 O O . ARG A 1 322 ? -17.798 11.017 53.482 0.84 24.89 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A O 1 ATOM 2478 C CB . ARG A 1 322 ? -15.683 9.511 51.405 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A CB 1 ATOM 2479 C CG . ARG A 1 322 ? -14.410 8.660 51.308 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A CG 1 ATOM 2480 C CD . ARG A 1 322 ? -14.526 7.562 50.253 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A CD 1 ATOM 2481 N NE . ARG A 1 322 ? -13.613 6.455 50.532 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A NE 1 ATOM 2482 C CZ . ARG A 1 322 ? -13.736 5.228 50.031 0.76 29.91 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A CZ 1 ATOM 2483 N NH1 . ARG A 1 322 ? -14.730 4.940 49.193 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A NH1 1 ATOM 2484 N NH2 . ARG A 1 322 ? -12.861 4.286 50.370 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A NH2 1 ATOM 2485 N N . TYR A 1 323 ? -17.186 12.236 51.694 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A N 1 ATOM 2486 C CA . TYR A 1 323 ? -18.363 13.092 51.733 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CA 1 ATOM 2487 C C . TYR A 1 323 ? -18.999 13.222 50.359 0.68 22.01 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A C 1 ATOM 2488 O O . TYR A 1 323 ? -18.308 13.165 49.347 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A O 1 ATOM 2489 C CB . TYR A 1 323 ? -17.995 14.484 52.261 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CB 1 ATOM 2490 C CG . TYR A 1 323 ? -17.434 14.474 53.667 0.82 25.95 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CG 1 ATOM 2491 C CD1 . TYR A 1 323 ? -16.072 14.300 53.895 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CD1 1 ATOM 2492 C CD2 . TYR A 1 323 ? -18.267 14.632 54.761 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CD2 1 ATOM 2493 C CE1 . TYR A 1 323 ? -15.562 14.289 55.191 0.86 27.77 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CE1 1 ATOM 2494 C CE2 . TYR A 1 323 ? -17.775 14.618 56.048 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CE2 1 ATOM 2495 C CZ . TYR A 1 323 ? -16.423 14.455 56.262 0.97 29.37 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A CZ 1 ATOM 2496 O OH . TYR A 1 323 ? -15.943 14.447 57.553 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 320 TYR A OH 1 ATOM 2497 N N . CYS A 1 324 ? -20.317 13.410 50.332 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A N 1 ATOM 2498 C CA . CYS A 1 324 ? -21.013 13.736 49.094 0.87 23.58 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A CA 1 ATOM 2499 C C . CYS A 1 324 ? -21.811 15.018 49.304 0.86 26.53 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A C 1 ATOM 2500 O O . CYS A 1 324 ? -21.642 15.706 50.313 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A O 1 ATOM 2501 C CB . CYS A 1 324 ? -21.934 12.588 48.652 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A CB 1 ATOM 2502 S SG . CYS A 1 324 ? -22.271 12.537 46.859 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 321 CYS A SG 1 ATOM 2503 N N . ALA A 1 325 ? -22.686 15.334 48.362 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 322 ALA A N 1 ATOM 2504 C CA . ALA A 1 325 ? -23.519 16.527 48.478 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 322 ALA A CA 1 ATOM 2505 C C . ALA A 1 325 ? -24.802 16.315 47.702 0.87 23.31 ? ? ? ? ? ? 322 ALA A C 1 ATOM 2506 O O . ALA A 1 325 ? -24.886 15.401 46.880 0.94 23.59 ? ? ? ? ? ? 322 ALA A O 1 ATOM 2507 C CB . ALA A 1 325 ? -22.776 17.760 47.963 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 322 ALA A CB 1 ATOM 2508 N N . ALA A 1 326 ? -25.802 17.149 47.975 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 323 ALA A N 1 ATOM 2509 C CA . ALA A 1 326 ? -27.046 17.143 47.211 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 323 ALA A CA 1 ATOM 2510 C C . ALA A 1 326 ? -27.319 18.559 46.705 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 323 ALA A C 1 ATOM 2511 O O . ALA A 1 326 ? -28.234 19.223 47.165 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 323 ALA A O 1 ATOM 2512 C CB . ALA A 1 326 ? -28.208 16.632 48.063 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 323 ALA A CB 1 ATOM 2513 N N . PRO A 1 327 ? -26.503 19.021 45.750 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A N 1 ATOM 2514 C CA . PRO A 1 327 ? -26.529 20.411 45.288 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A CA 1 ATOM 2515 C C . PRO A 1 327 ? -27.627 20.719 44.304 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A C 1 ATOM 2516 O O . PRO A 1 327 ? -28.236 19.821 43.714 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A O 1 ATOM 2517 C CB . PRO A 1 327 ? -25.156 20.593 44.614 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A CB 1 ATOM 2518 C CG . PRO A 1 327 ? -24.761 19.235 44.180 0.76 23.17 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A CG 1 ATOM 2519 C CD . PRO A 1 327 ? -25.408 18.251 45.144 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 324 PRO A CD 1 ATOM 2520 N N . LEU A 1 328 ? -27.899 22.012 44.172 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N 1 ATOM 2521 C CA . LEU A 1 328 ? -28.626 22.524 43.031 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA 1 ATOM 2522 C C . LEU A 1 328 ? -27.667 23.419 42.266 0.95 18.51 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C 1 ATOM 2523 O O . LEU A 1 328 ? -26.846 24.101 42.866 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O 1 ATOM 2524 C CB . LEU A 1 328 ? -29.875 23.291 43.451 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB 1 ATOM 2525 C CG . LEU A 1 328 ? -30.873 22.489 44.289 0.97 21.38 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG 1 ATOM 2526 C CD1 . LEU A 1 328 ? -30.719 22.875 45.752 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1 ATOM 2527 C CD2 . LEU A 1 328 ? -32.282 22.742 43.791 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1 ATOM 2528 N N . ALA A 1 329 ? -27.755 23.396 40.944 0.89 19.39 ? ? ? ? ? ? 326 ALA A N 1 ATOM 2529 C CA . ALA A 1 329 ? -26.919 24.265 40.123 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 326 ALA A CA 1 ATOM 2530 C C . ALA A 1 329 ? -27.749 24.864 39.006 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 326 ALA A C 1 ATOM 2531 O O . ALA A 1 329 ? -28.593 24.180 38.429 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 326 ALA A O 1 ATOM 2532 C CB . ALA A 1 329 ? -25.740 23.500 39.557 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 326 ALA A CB 1 ATOM 2533 N N . LEU A 1 330 ? -27.495 26.136 38.709 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A N 1 ATOM 2534 C CA . LEU A 1 330 ? -28.233 26.865 37.690 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CA 1 ATOM 2535 C C . LEU A 1 330 ? -27.332 27.162 36.505 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A C 1 ATOM 2536 O O . LEU A 1 330 ? -26.165 27.547 36.681 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A O 1 ATOM 2537 C CB . LEU A 1 330 ? -28.800 28.179 38.265 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CB 1 ATOM 2538 C CG . LEU A 1 330 ? -29.981 28.825 37.535 0.95 23.10 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CG 1 ATOM 2539 C CD1 . LEU A 1 330 ? -31.252 27.973 37.727 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD1 1 ATOM 2540 C CD2 . LEU A 1 330 ? -30.213 30.263 38.026 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD2 1 ATOM 2541 N N . PHE A 1 331 ? -27.879 27.008 35.301 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A N 1 ATOM 2542 C CA . PHE A 1 331 ? -27.117 27.188 34.071 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CA 1 ATOM 2543 C C . PHE A 1 331 ? -27.800 28.151 33.137 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A C 1 ATOM 2544 O O . PHE A 1 331 ? -29.014 28.305 33.174 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A O 1 ATOM 2545 C CB . PHE A 1 331 ? -26.921 25.848 33.357 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CB 1 ATOM 2546 C CG . PHE A 1 331 ? -26.141 24.853 34.154 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CG 1 ATOM 2547 C CD1 . PHE A 1 331 ? -26.765 24.089 35.140 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CD1 1 ATOM 2548 C CD2 . PHE A 1 331 ? -24.783 24.675 33.923 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CD2 1 ATOM 2549 C CE1 . PHE A 1 331 ? -26.035 23.153 35.877 0.91 20.60 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CE1 1 ATOM 2550 C CE2 . PHE A 1 331 ? -24.049 23.750 34.653 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CE2 1 ATOM 2551 C CZ . PHE A 1 331 ? -24.684 22.988 35.640 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A CZ 1 ATOM 2552 N N . TYR A 1 332 ? -27.014 28.775 32.271 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A N 1 ATOM 2553 C CA . TYR A 1 332 ? -27.533 29.800 31.379 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CA 1 ATOM 2554 C C . TYR A 1 332 ? -26.969 29.609 29.983 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A C 1 ATOM 2555 O O . TYR A 1 332 ? -25.756 29.482 29.800 0.96 21.18 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A O 1 ATOM 2556 C CB . TYR A 1 332 ? -27.195 31.184 31.936 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CB 1 ATOM 2557 C CG . TYR A 1 332 ? -27.299 32.325 30.954 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CG 1 ATOM 2558 C CD1 . TYR A 1 332 ? -28.517 32.676 30.380 0.92 19.52 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD1 1 ATOM 2559 C CD2 . TYR A 1 332 ? -26.174 33.065 30.612 0.86 17.80 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CD2 1 ATOM 2560 C CE1 . TYR A 1 332 ? -28.610 33.731 29.490 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE1 1 ATOM 2561 C CE2 . TYR A 1 332 ? -26.254 34.125 29.732 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CE2 1 ATOM 2562 C CZ . TYR A 1 332 ? -27.472 34.454 29.174 0.70 20.48 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A CZ 1 ATOM 2563 O OH . TYR A 1 332 ? -27.541 35.501 28.291 0.96 22.78 ? ? ? ? ? ? 329 TYR A OH 1 ATOM 2564 N N . VAL A 1 333 ? -27.850 29.551 28.998 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A N 1 ATOM 2565 C CA . VAL A 1 333 ? -27.401 29.492 27.616 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A CA 1 ATOM 2566 C C . VAL A 1 333 ? -27.065 30.915 27.168 0.88 20.79 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A C 1 ATOM 2567 O O . VAL A 1 333 ? -27.972 31.727 26.955 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A O 1 ATOM 2568 C CB . VAL A 1 333 ? -28.463 28.891 26.676 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A CB 1 ATOM 2569 C CG1 . VAL A 1 333 ? -27.935 28.903 25.233 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A CG1 1 ATOM 2570 C CG2 . VAL A 1 333 ? -28.830 27.455 27.111 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 330 VAL A CG2 1 ATOM 2571 N N . ASN A 1 334 ? -25.774 31.225 27.051 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A N 1 ATOM 2572 C CA . ASN A 1 334 ? -25.381 32.590 26.719 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A CA 1 ATOM 2573 C C . ASN A 1 334 ? -25.582 32.889 25.238 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A C 1 ATOM 2574 O O . ASN A 1 334 ? -26.067 32.046 24.477 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A O 1 ATOM 2575 C CB . ASN A 1 334 ? -23.931 32.877 27.156 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A CB 1 ATOM 2576 C CG . ASN A 1 334 ? -22.878 32.163 26.306 0.85 24.77 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A CG 1 ATOM 2577 O OD1 . ASN A 1 334 ? -23.166 31.604 25.249 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A OD1 1 ATOM 2578 N ND2 . ASN A 1 334 ? -21.631 32.211 26.770 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 331 ASN A ND2 1 ATOM 2579 N N . LYS A 1 335 ? -25.191 34.092 24.833 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A N 1 ATOM 2580 C CA . LYS A 1 335 ? -25.519 34.606 23.514 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CA 1 ATOM 2581 C C . LYS A 1 335 ? -24.759 33.846 22.416 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A C 1 ATOM 2582 O O . LYS A 1 335 ? -25.179 33.828 21.265 0.80 24.97 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A O 1 ATOM 2583 C CB . LYS A 1 335 ? -25.237 36.127 23.492 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CB 1 ATOM 2584 C CG . LYS A 1 335 ? -24.862 36.756 22.175 0.52 32.55 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CG 1 ATOM 2585 C CD . LYS A 1 335 ? -24.367 38.195 22.411 0.42 30.54 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CD 1 ATOM 2586 C CE . LYS A 1 335 ? -23.411 38.272 23.612 0.88 34.55 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A CE 1 ATOM 2587 N NZ . LYS A 1 335 ? -22.634 39.558 23.708 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 332 LYS A NZ 1 ATOM 2588 N N . LEU A 1 336 ? -23.671 33.180 22.789 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A N 1 ATOM 2589 C CA . LEU A 1 336 ? -22.938 32.308 21.859 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CA 1 ATOM 2590 C C . LEU A 1 336 ? -23.464 30.866 21.828 0.99 29.02 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A C 1 ATOM 2591 O O . LEU A 1 336 ? -22.963 30.031 21.073 0.91 29.04 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A O 1 ATOM 2592 C CB . LEU A 1 336 ? -21.447 32.292 22.213 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CB 1 ATOM 2593 C CG . LEU A 1 336 ? -20.766 33.660 22.081 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CG 1 ATOM 2594 C CD1 . LEU A 1 336 ? -19.271 33.554 22.320 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD1 1 ATOM 2595 C CD2 . LEU A 1 336 ? -21.059 34.266 20.723 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD2 1 ATOM 2596 N N . GLY A 1 337 ? -24.466 30.572 22.651 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A N 1 ATOM 2597 C CA . GLY A 1 337 ? -25.056 29.241 22.694 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A CA 1 ATOM 2598 C C . GLY A 1 337 ? -24.329 28.289 23.632 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A C 1 ATOM 2599 O O . GLY A 1 337 ? -24.540 27.086 23.582 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A O 1 ATOM 2600 N N . HIS A 1 338 ? -23.466 28.829 24.486 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A N 1 ATOM 2601 C CA . HIS A 1 338 ? -22.762 28.029 25.490 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A CA 1 ATOM 2602 C C . HIS A 1 338 ? -23.588 27.903 26.758 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A C 1 ATOM 2603 O O . HIS A 1 338 ? -24.143 28.896 27.238 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A O 1 ATOM 2604 C CB . HIS A 1 338 ? -21.411 28.663 25.838 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A CB 1 ATOM 2605 C CG . HIS A 1 338 ? -20.547 28.934 24.649 0.81 28.34 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A CG 1 ATOM 2606 N ND1 . HIS A 1 338 ? -19.533 29.869 24.665 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A ND1 1 ATOM 2607 C CD2 . HIS A 1 338 ? -20.539 28.389 23.410 0.98 31.69 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A CD2 1 ATOM 2608 C CE1 . HIS A 1 338 ? -18.933 29.882 23.489 0.94 28.68 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A CE1 1 ATOM 2609 N NE2 . HIS A 1 338 ? -19.528 29.000 22.707 0.98 27.79 ? ? ? ? ? ? 335 HIS A NE2 1 ATOM 2610 N N . LEU A 1 339 ? -23.647 26.699 27.311 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A N 1 ATOM 2611 C CA . LEU A 1 339 ? -24.311 26.490 28.589 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A CA 1 ATOM 2612 C C . LEU A 1 339 ? -23.339 26.807 29.714 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A C 1 ATOM 2613 O O . LEU A 1 339 ? -22.396 26.056 29.937 0.84 21.98 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A O 1 ATOM 2614 C CB . LEU A 1 339 ? -24.820 25.050 28.715 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A CB 1 ATOM 2615 C CG . LEU A 1 339 ? -25.663 24.706 29.941 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A CG 1 ATOM 2616 C CD1 . LEU A 1 339 ? -27.084 25.340 29.827 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A CD1 1 ATOM 2617 C CD2 . LEU A 1 339 ? -25.767 23.185 30.102 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 336 LEU A CD2 1 ATOM 2618 N N . MET A 1 340 ? -23.589 27.904 30.430 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 337 MET A N 1 ATOM 2619 C CA . MET A 1 340 ? -22.691 28.401 31.485 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 337 MET A CA 1 ATOM 2620 C C . MET A 1 340 ? -23.243 28.122 32.878 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 337 MET A C 1 ATOM 2621 O O . MET A 1 340 ? -24.417 28.374 33.130 0.92 18.96 ? ? ? ? ? ? 337 MET A O 1 ATOM 2622 C CB . MET A 1 340 ? -22.476 29.922 31.323 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 337 MET A CB 1 ATOM 2623 C CG . MET A 1 340 ? -21.943 30.358 29.927 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 337 MET A CG 1 ATOM 2624 S SD . MET A 1 340 ? -20.294 29.662 29.628 0.95 22.03 ? ? ? ? ? ? 337 MET A SD 1 ATOM 2625 C CE . MET A 1 340 ? -19.273 30.778 30.597 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 337 MET A CE 1 ATOM 2626 N N . PRO A 1 341 ? -22.403 27.613 33.791 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A N 1 ATOM 2627 C CA . PRO A 1 341 ? -22.801 27.479 35.202 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A CA 1 ATOM 2628 C C . PRO A 1 341 ? -22.893 28.852 35.861 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A C 1 ATOM 2629 O O . PRO A 1 341 ? -21.894 29.556 35.858 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A O 1 ATOM 2630 C CB . PRO A 1 341 ? -21.656 26.658 35.824 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A CB 1 ATOM 2631 C CG . PRO A 1 341 ? -20.444 26.993 34.944 0.87 19.08 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A CG 1 ATOM 2632 C CD . PRO A 1 341 ? -21.012 27.165 33.548 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 338 PRO A CD 1 ATOM 2633 N N . ILE A 1 342 ? -24.044 29.250 36.396 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A N 1 ATOM 2634 C CA . ILE A 1 342 ? -24.130 30.612 36.941 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CA 1 ATOM 2635 C C . ILE A 1 342 ? -24.412 30.671 38.444 0.79 21.14 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A C 1 ATOM 2636 O O . ILE A 1 342 ? -24.259 31.726 39.065 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A O 1 ATOM 2637 C CB . ILE A 1 342 ? -25.196 31.456 36.197 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CB 1 ATOM 2638 C CG1 . ILE A 1 342 ? -26.590 30.823 36.284 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG1 1 ATOM 2639 C CG2 . ILE A 1 342 ? -24.797 31.669 34.721 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CG2 1 ATOM 2640 C CD1 . ILE A 1 342 ? -27.659 31.725 35.639 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A CD1 1 ATOM 2641 N N . ALA A 1 343 ? -24.800 29.548 39.040 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A N 1 ATOM 2642 C CA . ALA A 1 343 ? -25.002 29.519 40.488 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A CA 1 ATOM 2643 C C . ALA A 1 343 ? -25.000 28.093 40.995 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A C 1 ATOM 2644 O O . ALA A 1 343 ? -25.519 27.201 40.335 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A O 1 ATOM 2645 C CB . ALA A 1 343 ? -26.325 30.228 40.882 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 340 ALA A CB 1 ATOM 2646 N N . ILE A 1 344 ? -24.393 27.879 42.156 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A N 1 ATOM 2647 C CA . ILE A 1 344 ? -24.396 26.558 42.785 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A CA 1 ATOM 2648 C C . ILE A 1 344 ? -24.719 26.721 44.255 0.89 21.29 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A C 1 ATOM 2649 O O . ILE A 1 344 ? -24.213 27.640 44.904 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A O 1 ATOM 2650 C CB . ILE A 1 344 ? -23.033 25.832 42.639 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A CB 1 ATOM 2651 C CG1 . ILE A 1 344 ? -22.743 25.494 41.171 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A CG1 1 ATOM 2652 C CG2 . ILE A 1 344 ? -22.988 24.545 43.508 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A CG2 1 ATOM 2653 C CD1 . ILE A 1 344 ? -21.283 25.055 40.911 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A CD1 1 ATOM 2654 N N . GLN A 1 345 ? -25.584 25.850 44.768 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A N 1 ATOM 2655 C CA . GLN A 1 345 ? -25.803 25.737 46.203 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A CA 1 ATOM 2656 C C . GLN A 1 345 ? -25.504 24.297 46.575 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A C 1 ATOM 2657 O O . GLN A 1 345 ? -26.130 23.384 46.054 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A O 1 ATOM 2658 C CB . GLN A 1 345 ? -27.233 26.132 46.557 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A CB 1 ATOM 2659 C CG . GLN A 1 345 ? -27.615 25.997 48.004 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A CG 1 ATOM 2660 C CD . GLN A 1 345 ? -29.067 26.364 48.203 0.73 21.70 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A CD 1 ATOM 2661 O OE1 . GLN A 1 345 ? -29.447 27.526 48.059 0.89 21.21 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A OE1 1 ATOM 2662 N NE2 . GLN A 1 345 ? -29.895 25.370 48.506 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 342 GLN A NE2 1 ATOM 2663 N N . ILE A 1 346 ? -24.553 24.097 47.481 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A N 1 ATOM 2664 C CA . ILE A 1 346 ? -23.945 22.786 47.644 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A CA 1 ATOM 2665 C C . ILE A 1 346 ? -24.917 21.785 48.245 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A C 1 ATOM 2666 O O . ILE A 1 346 ? -24.894 20.619 47.874 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A O 1 ATOM 2667 C CB . ILE A 1 346 ? -22.672 22.872 48.497 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A CB 1 ATOM 2668 C CG1 . ILE A 1 346 ? -21.658 23.786 47.787 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A CG1 1 ATOM 2669 C CG2 . ILE A 1 346 ? -22.079 21.478 48.725 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A CG2 1 ATOM 2670 C CD1 . ILE A 1 346 ? -20.426 24.117 48.616 0.86 23.33 ? ? ? ? ? ? 343 ILE A CD1 1 ATOM 2671 N N . ASN A 1 347 ? -25.786 22.230 49.148 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A N 1 ATOM 2672 C CA . ASN A 1 347 ? -26.798 21.317 49.658 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A CA 1 ATOM 2673 C C . ASN A 1 347 ? -28.212 21.896 49.593 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A C 1 ATOM 2674 O O . ASN A 1 347 ? -28.414 22.981 49.066 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A O 1 ATOM 2675 C CB . ASN A 1 347 ? -26.419 20.871 51.070 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A CB 1 ATOM 2676 C CG . ASN A 1 347 ? -25.356 19.783 51.046 0.90 24.70 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A CG 1 ATOM 2677 O OD1 . ASN A 1 347 ? -25.610 18.682 50.563 0.87 23.43 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A OD1 1 ATOM 2678 N ND2 . ASN A 1 347 ? -24.150 20.099 51.512 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 344 ASN A ND2 1 ATOM 2679 N N . GLN A 1 348 ? -29.191 21.136 50.076 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A N 1 ATOM 2680 C CA . GLN A 1 348 ? -30.593 21.412 49.770 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A CA 1 ATOM 2681 C C . GLN A 1 348 ? -31.209 22.591 50.538 0.88 22.95 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A C 1 ATOM 2682 O O . GLN A 1 348 ? -32.026 23.331 49.987 0.85 22.77 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A O 1 ATOM 2683 C CB . GLN A 1 348 ? -31.419 20.151 50.021 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A CB 1 ATOM 2684 C CG . GLN A 1 348 ? -31.150 19.040 48.995 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A CG 1 ATOM 2685 C CD . GLN A 1 348 ? -31.732 19.368 47.638 0.83 26.02 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A CD 1 ATOM 2686 O OE1 . GLN A 1 348 ? -32.929 19.633 47.516 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A OE1 1 ATOM 2687 N NE2 . GLN A 1 348 ? -30.889 19.361 46.609 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 345 GLN A NE2 1 ATOM 2688 N N . GLU A 1 349 ? -30.823 22.762 51.799 0.97 24.17 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A N 1 ATOM 2689 C CA . GLU A 1 349 ? -31.451 23.767 52.665 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CA 1 ATOM 2690 C C . GLU A 1 349 ? -30.655 25.062 52.702 0.85 24.63 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A C 1 ATOM 2691 O O . GLU A 1 349 ? -29.540 25.116 53.239 0.95 25.58 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A O 1 ATOM 2692 C CB . GLU A 1 349 ? -31.619 23.213 54.080 0.92 27.94 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CB 1 ATOM 2693 C CG . GLU A 1 349 ? -32.206 24.206 55.071 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CG 1 ATOM 2694 C CD . GLU A 1 349 ? -33.703 24.062 55.206 0.71 33.27 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CD 1 ATOM 2695 O OE1 . GLU A 1 349 ? -34.145 23.104 55.874 0.13 33.65 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE1 1 ATOM 2696 O OE2 . GLU A 1 349 ? -34.438 24.907 54.647 0.49 29.18 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE2 1 ATOM 2697 N N . PRO A 1 350 ? -31.229 26.125 52.133 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A N 1 ATOM 2698 C CA . PRO A 1 350 ? -30.462 27.355 51.941 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A CA 1 ATOM 2699 C C . PRO A 1 350 ? -30.248 28.097 53.248 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A C 1 ATOM 2700 O O . PRO A 1 350 ? -31.074 28.001 54.153 0.80 25.44 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A O 1 ATOM 2701 C CB . PRO A 1 350 ? -31.345 28.170 50.992 0.93 24.71 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A CB 1 ATOM 2702 C CG . PRO A 1 350 ? -32.735 27.721 51.327 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A CG 1 ATOM 2703 C CD . PRO A 1 350 ? -32.617 26.254 51.660 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A CD 1 ATOM 2704 N N . GLY A 1 351 ? -29.148 28.832 53.334 0.87 25.61 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A N 1 ATOM 2705 C CA . GLY A 1 351 ? -28.884 29.678 54.477 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A CA 1 ATOM 2706 C C . GLY A 1 351 ? -27.463 30.177 54.416 0.98 31.61 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A C 1 ATOM 2707 O O . GLY A 1 351 ? -26.742 29.863 53.472 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A O 1 ATOM 2708 N N . PRO A 1 352 ? -27.051 30.945 55.432 0.87 31.27 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A N 1 ATOM 2709 C CA . PRO A 1 352 ? -25.700 31.503 55.501 0.95 34.49 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A CA 1 ATOM 2710 C C . PRO A 1 352 ? -24.635 30.417 55.515 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A C 1 ATOM 2711 O O . PRO A 1 352 ? -23.533 30.644 55.028 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A O 1 ATOM 2712 C CB . PRO A 1 352 ? -25.703 32.279 56.826 0.98 33.85 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A CB 1 ATOM 2713 C CG . PRO A 1 352 ? -27.147 32.514 57.134 0.67 34.79 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A CG 1 ATOM 2714 C CD . PRO A 1 352 ? -27.862 31.315 56.606 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 349 PRO A CD 1 ATOM 2715 N N . GLU A 1 353 ? -24.952 29.249 56.065 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A N 1 ATOM 2716 C CA . GLU A 1 353 ? -23.948 28.191 56.148 0.78 33.11 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CA 1 ATOM 2717 C C . GLU A 1 353 ? -24.005 27.261 54.934 0.74 30.23 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A C 1 ATOM 2718 O O . GLU A 1 353 ? -23.209 26.329 54.811 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A O 1 ATOM 2719 C CB . GLU A 1 353 ? -24.118 27.416 57.453 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CB 1 ATOM 2720 C CG . GLU A 1 353 ? -23.899 28.307 58.663 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CG 1 ATOM 2721 C CD . GLU A 1 353 ? -23.735 27.532 59.957 0.91 40.08 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A CD 1 ATOM 2722 O OE1 . GLU A 1 353 ? -22.927 27.969 60.801 0.51 37.94 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE1 1 ATOM 2723 O OE2 . GLU A 1 353 ? -24.414 26.500 60.130 0.67 33.25 ? ? ? ? ? ? 350 GLU A OE2 1 ATOM 2724 N N . ASN A 1 354 ? -24.936 27.556 54.031 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A N 1 ATOM 2725 C CA . ASN A 1 354 ? -25.100 26.836 52.767 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A CA 1 ATOM 2726 C C . ASN A 1 354 ? -25.498 27.847 51.696 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A C 1 ATOM 2727 O O . ASN A 1 354 ? -26.636 27.838 51.211 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A O 1 ATOM 2728 C CB . ASN A 1 354 ? -26.166 25.727 52.907 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A CB 1 ATOM 2729 C CG . ASN A 1 354 ? -26.338 24.904 51.639 0.80 24.84 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A CG 1 ATOM 2730 O OD1 . ASN A 1 354 ? -25.373 24.623 50.932 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A OD1 1 ATOM 2731 N ND2 . ASN A 1 354 ? -27.576 24.517 51.346 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 351 ASN A ND2 1 ATOM 2732 N N . PRO A 1 355 ? -24.573 28.752 51.345 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A N 1 ATOM 2733 C CA . PRO A 1 355 ? -24.937 29.914 50.530 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CA 1 ATOM 2734 C C . PRO A 1 355 ? -24.925 29.642 49.044 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A C 1 ATOM 2735 O O . PRO A 1 355 ? -24.617 28.529 48.611 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A O 1 ATOM 2736 C CB . PRO A 1 355 ? -23.855 30.930 50.886 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CB 1 ATOM 2737 C CG . PRO A 1 355 ? -22.650 30.083 51.146 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CG 1 ATOM 2738 C CD . PRO A 1 355 ? -23.155 28.791 51.752 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CD 1 ATOM 2739 N N . ILE A 1 356 ? -25.263 30.664 48.266 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A N 1 ATOM 2740 C CA . ILE A 1 356 ? -25.209 30.545 46.823 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A CA 1 ATOM 2741 C C . ILE A 1 356 ? -23.844 31.010 46.320 0.58 23.92 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A C 1 ATOM 2742 O O . ILE A 1 356 ? -23.423 32.131 46.579 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A O 1 ATOM 2743 C CB . ILE A 1 356 ? -26.339 31.340 46.164 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A CB 1 ATOM 2744 C CG1 . ILE A 1 356 ? -27.670 30.594 46.371 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A CG1 1 ATOM 2745 C CG2 . ILE A 1 356 ? -26.046 31.557 44.680 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A CG2 1 ATOM 2746 C CD1 . ILE A 1 356 ? -28.891 31.475 46.280 0.78 22.79 ? ? ? ? ? ? 353 ILE A CD1 1 ATOM 2747 N N . TRP A 1 357 ? -23.148 30.115 45.629 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A N 1 ATOM 2748 C CA . TRP A 1 357 ? -21.850 30.410 45.025 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CA 1 ATOM 2749 C C . TRP A 1 357 ? -22.020 30.735 43.549 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A C 1 ATOM 2750 O O . TRP A 1 357 ? -22.839 30.125 42.868 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A O 1 ATOM 2751 C CB . TRP A 1 357 ? -20.910 29.216 45.191 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CB 1 ATOM 2752 C CG . TRP A 1 357 ? -20.902 28.640 46.579 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CG 1 ATOM 2753 C CD1 . TRP A 1 357 ? -21.709 27.653 47.059 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CD1 1 ATOM 2754 C CD2 . TRP A 1 357 ? -20.037 29.013 47.661 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CD2 1 ATOM 2755 N NE1 . TRP A 1 357 ? -21.405 27.385 48.373 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A NE1 1 ATOM 2756 C CE2 . TRP A 1 357 ? -20.378 28.205 48.767 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CE2 1 ATOM 2757 C CE3 . TRP A 1 357 ? -18.996 29.942 47.797 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CE3 1 ATOM 2758 C CZ2 . TRP A 1 357 ? -19.727 28.304 50.001 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CZ2 1 ATOM 2759 C CZ3 . TRP A 1 357 ? -18.339 30.034 49.026 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CZ3 1 ATOM 2760 C CH2 . TRP A 1 357 ? -18.709 29.216 50.110 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 354 TRP A CH2 1 ATOM 2761 N N . THR A 1 358 ? -21.261 31.704 43.046 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 355 THR A N 1 ATOM 2762 C CA . THR A 1 358 ? -21.336 32.068 41.628 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CA 1 ATOM 2763 C C . THR A 1 358 ? -19.927 32.216 41.032 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 355 THR A C 1 ATOM 2764 O O . THR A 1 358 ? -18.950 32.284 41.776 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 355 THR A O 1 ATOM 2765 C CB . THR A 1 358 ? -22.117 33.393 41.418 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CB 1 ATOM 2766 O OG1 . THR A 1 358 ? -21.249 34.507 41.678 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 355 THR A OG1 1 ATOM 2767 C CG2 . THR A 1 358 ? -23.363 33.454 42.303 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CG2 1 ATOM 2768 N N . PRO A 1 359 ? -19.810 32.263 39.690 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A N 1 ATOM 2769 C CA . PRO A 1 359 ? -18.472 32.493 39.114 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CA 1 ATOM 2770 C C . PRO A 1 359 ? -17.803 33.797 39.590 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A C 1 ATOM 2771 O O . PRO A 1 359 ? -16.600 33.956 39.415 0.92 25.58 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A O 1 ATOM 2772 C CB . PRO A 1 359 ? -18.740 32.572 37.603 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CB 1 ATOM 2773 C CG . PRO A 1 359 ? -20.031 31.871 37.395 0.84 23.92 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CG 1 ATOM 2774 C CD . PRO A 1 359 ? -20.832 32.029 38.649 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CD 1 ATOM 2775 N N . HIS A 1 360 ? -18.566 34.707 40.189 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N 1 ATOM 2776 C CA . HIS A 1 360 ? -18.024 36.019 40.551 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA 1 ATOM 2777 C C . HIS A 1 360 ? -17.645 36.102 42.024 0.99 29.48 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C 1 ATOM 2778 O O . HIS A 1 360 ? -17.485 37.194 42.564 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O 1 ATOM 2779 C CB . HIS A 1 360 ? -19.033 37.112 40.173 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB 1 ATOM 2780 C CG . HIS A 1 360 ? -19.588 36.936 38.793 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG 1 ATOM 2781 N ND1 . HIS A 1 360 ? -18.868 37.247 37.659 0.84 32.09 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1 1 ATOM 2782 C CD2 . HIS A 1 360 ? -20.762 36.414 38.362 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2 1 ATOM 2783 C CE1 . HIS A 1 360 ? -19.585 36.953 36.589 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1 1 ATOM 2784 N NE2 . HIS A 1 360 ? -20.738 36.445 36.987 0.63 25.88 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2 1 ATOM 2785 N N . GLU A 1 361 ? -17.478 34.941 42.660 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A N 1 ATOM 2786 C CA . GLU A 1 361 ? -16.969 34.873 44.028 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A CA 1 ATOM 2787 C C . GLU A 1 361 ? -15.748 35.758 44.184 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A C 1 ATOM 2788 O O . GLU A 1 361 ? -14.894 35.785 43.305 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A O 1 ATOM 2789 C CB . GLU A 1 361 ? -16.597 33.441 44.418 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A CB 1 ATOM 2790 C CG . GLU A 1 361 ? -17.794 32.515 44.597 0.80 23.06 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A CG 1 ATOM 2791 C CD . GLU A 1 361 ? -18.799 33.078 45.581 0.84 21.87 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A CD 1 ATOM 2792 O OE1 . GLU A 1 361 ? -18.375 33.611 46.633 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A OE1 1 ATOM 2793 O OE2 . GLU A 1 361 ? -20.008 32.984 45.306 0.83 21.68 ? ? ? ? ? ? 358 GLU A OE2 1 ATOM 2794 N N . GLU A 1 362 ? -15.683 36.482 45.295 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 359 GLU A N 1 ATOM 2795 C CA . GLU A 1 362 ? -14.530 37.322 45.600 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CA 1 ATOM 2796 C C . GLU A 1 362 ? -13.286 36.446 45.718 0.86 33.16 ? ? ? ? ? ? 359 GLU A C 1 ATOM 2797 O O . GLU A 1 362 ? -12.234 36.778 45.178 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 359 GLU A O 1 ATOM 2798 C CB . GLU A 1 362 ? -14.770 38.120 46.888 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 359 GLU A CB 1 ATOM 2799 N N . ASN A 1 363 ? -13.423 35.318 46.417 0.95 31.12 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A N 1 ATOM 2800 C CA . ASN A 1 363 ? -12.373 34.299 46.474 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A CA 1 ATOM 2801 C C . ASN A 1 363 ? -12.593 33.252 45.377 0.79 28.30 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A C 1 ATOM 2802 O O . ASN A 1 363 ? -13.507 32.427 45.475 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A O 1 ATOM 2803 C CB . ASN A 1 363 ? -12.343 33.642 47.861 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A CB 1 ATOM 2804 C CG . ASN A 1 363 ? -11.321 32.513 47.962 0.91 31.82 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A CG 1 ATOM 2805 O OD1 . ASN A 1 363 ? -10.463 32.357 47.098 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A OD1 1 ATOM 2806 N ND2 . ASN A 1 363 ? -11.415 31.724 49.027 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 360 ASN A ND2 1 ATOM 2807 N N . GLU A 1 364 ? -11.758 33.292 44.340 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A N 1 ATOM 2808 C CA . GLU A 1 364 ? -11.921 32.417 43.173 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A CA 1 ATOM 2809 C C . GLU A 1 364 ? -11.946 30.931 43.553 0.73 29.14 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A C 1 ATOM 2810 O O . GLU A 1 364 ? -12.637 30.118 42.915 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A O 1 ATOM 2811 C CB . GLU A 1 364 ? -10.797 32.672 42.162 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A CB 1 ATOM 2812 C CG . GLU A 1 364 ? -9.399 32.432 42.745 0.65 33.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A CG 1 ATOM 2813 C CD . GLU A 1 364 ? -8.280 32.704 41.766 0.38 40.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A CD 1 ATOM 2814 O OE1 . GLU A 1 364 ? -8.271 32.089 40.677 0.82 40.97 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A OE1 1 ATOM 2815 O OE2 . GLU A 1 364 ? -7.402 33.530 42.095 0.79 44.77 ? ? ? ? ? ? 361 GLU A OE2 1 ATOM 2816 N N . HIS A 1 365 ? -11.192 30.580 44.592 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A N 1 ATOM 2817 C CA . HIS A 1 365 ? -11.090 29.193 45.029 0.95 29.68 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A CA 1 ATOM 2818 C C . HIS A 1 365 ? -12.426 28.685 45.568 0.96 27.13 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A C 1 ATOM 2819 O O . HIS A 1 365 ? -12.698 27.488 45.533 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A O 1 ATOM 2820 C CB . HIS A 1 365 ? -9.991 29.042 46.084 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A CB 1 ATOM 2821 C CG . HIS A 1 365 ? -8.650 29.514 45.616 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A CG 1 ATOM 2822 N ND1 . HIS A 1 365 ? -7.941 28.869 44.622 0.84 29.94 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A ND1 1 ATOM 2823 C CD2 . HIS A 1 365 ? -7.894 30.572 45.991 0.99 32.47 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A CD2 1 ATOM 2824 C CE1 . HIS A 1 365 ? -6.808 29.513 44.405 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A CE1 1 ATOM 2825 N NE2 . HIS A 1 365 ? -6.755 30.551 45.220 0.90 28.86 ? ? ? ? ? ? 362 HIS A NE2 1 ATOM 2826 N N . ASP A 1 366 ? -13.261 29.601 46.046 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A N 1 ATOM 2827 C CA . ASP A 1 366 ? -14.589 29.233 46.516 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CA 1 ATOM 2828 C C . ASP A 1 366 ? -15.479 28.780 45.363 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A C 1 ATOM 2829 O O . ASP A 1 366 ? -16.280 27.848 45.520 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A O 1 ATOM 2830 C CB . ASP A 1 366 ? -15.262 30.396 47.253 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CB 1 ATOM 2831 C CG . ASP A 1 366 ? -14.746 30.582 48.675 0.89 29.03 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CG 1 ATOM 2832 O OD1 . ASP A 1 366 ? -14.243 29.613 49.282 0.90 30.22 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A OD1 1 ATOM 2833 O OD2 . ASP A 1 366 ? -14.863 31.708 49.189 0.93 26.98 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A OD2 1 ATOM 2834 N N . TRP A 1 367 ? -15.359 29.449 44.217 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A N 1 ATOM 2835 C CA . TRP A 1 367 ? -16.136 29.043 43.046 0.93 24.80 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CA 1 ATOM 2836 C C . TRP A 1 367 ? -15.661 27.689 42.534 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A C 1 ATOM 2837 O O . TRP A 1 367 ? -16.469 26.804 42.264 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A O 1 ATOM 2838 C CB . TRP A 1 367 ? -16.051 30.074 41.923 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CB 1 ATOM 2839 C CG . TRP A 1 367 ? -16.770 29.630 40.652 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CG 1 ATOM 2840 C CD1 . TRP A 1 367 ? -16.235 29.536 39.399 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CD1 1 ATOM 2841 C CD2 . TRP A 1 367 ? -18.150 29.233 40.528 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CD2 1 ATOM 2842 N NE1 . TRP A 1 367 ? -17.188 29.115 38.506 0.92 23.50 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A NE1 1 ATOM 2843 C CE2 . TRP A 1 367 ? -18.371 28.916 39.170 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CE2 1 ATOM 2844 C CE3 . TRP A 1 367 ? -19.216 29.115 41.433 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CE3 1 ATOM 2845 C CZ2 . TRP A 1 367 ? -19.616 28.487 38.690 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CZ2 1 ATOM 2846 C CZ3 . TRP A 1 367 ? -20.455 28.696 40.954 0.86 22.19 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CZ3 1 ATOM 2847 C CH2 . TRP A 1 367 ? -20.640 28.388 39.591 0.88 20.45 ? ? ? ? ? ? 364 TRP A CH2 1 ATOM 2848 N N . MET A 1 368 ? -14.348 27.532 42.398 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 365 MET A N 1 ATOM 2849 C CA . MET A 1 368 ? -13.796 26.234 42.029 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 365 MET A CA 1 ATOM 2850 C C . MET A 1 368 ? -14.276 25.128 42.977 0.92 23.18 ? ? ? ? ? ? 365 MET A C 1 ATOM 2851 O O . MET A 1 368 ? -14.698 24.056 42.525 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 365 MET A O 1 ATOM 2852 C CB . MET A 1 368 ? -12.264 26.283 42.005 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 365 MET A CB 1 ATOM 2853 C CG . MET A 1 368 ? -11.630 25.046 41.373 0.70 25.27 ? ? ? ? ? ? 365 MET A CG 1 ATOM 2854 S SD . MET A 1 368 ? -12.025 24.853 39.617 0.79 33.23 ? ? ? ? ? ? 365 MET A SD 1 ATOM 2855 C CE . MET A 1 368 ? -10.910 26.011 38.856 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 365 MET A CE 1 ATOM 2856 N N . MET A 1 369 ? -14.234 25.385 44.284 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 366 MET A N 1 ATOM 2857 C CA . MET A 1 369 ? -14.625 24.355 45.247 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CA 1 ATOM 2858 C C . MET A 1 369 ? -16.100 23.958 45.089 0.71 22.64 ? ? ? ? ? ? 366 MET A C 1 ATOM 2859 O O . MET A 1 369 ? -16.460 22.790 45.280 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 366 MET A O 1 ATOM 2860 C CB . MET A 1 369 ? -14.370 24.814 46.686 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CB 1 ATOM 2861 C CG . MET A 1 369 ? -14.586 23.691 47.734 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CG 1 ATOM 2862 S SD . MET A 1 369 ? -13.375 22.350 47.570 0.92 30.36 ? ? ? ? ? ? 366 MET A SD 1 ATOM 2863 C CE . MET A 1 369 ? -14.387 20.906 47.221 0.67 28.05 ? ? ? ? ? ? 366 MET A CE 1 ATOM 2864 N N . ALA A 1 370 ? -16.938 24.938 44.749 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A N 1 ATOM 2865 C CA . ALA A 1 370 ? -18.366 24.707 44.568 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CA 1 ATOM 2866 C C . ALA A 1 370 ? -18.570 23.784 43.381 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A C 1 ATOM 2867 O O . ALA A 1 370 ? -19.406 22.876 43.425 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A O 1 ATOM 2868 C CB . ALA A 1 370 ? -19.111 26.014 44.367 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CB 1 ATOM 2869 N N . LYS A 1 371 ? -17.786 24.005 42.330 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A N 1 ATOM 2870 C CA . LYS A 1 371 ? -17.858 23.151 41.155 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CA 1 ATOM 2871 C C . LYS A 1 371 ? -17.420 21.724 41.483 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A C 1 ATOM 2872 O O . LYS A 1 371 ? -17.970 20.762 40.945 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A O 1 ATOM 2873 C CB . LYS A 1 371 ? -17.015 23.730 40.008 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CB 1 ATOM 2874 C CG . LYS A 1 371 ? -17.625 24.993 39.396 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CG 1 ATOM 2875 C CD . LYS A 1 371 ? -16.917 25.425 38.112 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CD 1 ATOM 2876 C CE . LYS A 1 371 ? -15.582 26.146 38.382 0.89 22.29 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CE 1 ATOM 2877 N NZ . LYS A 1 371 ? -14.918 26.481 37.079 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A NZ 1 ATOM 2878 N N . PHE A 1 372 ? -16.442 21.578 42.373 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A N 1 ATOM 2879 C CA . PHE A 1 372 ? -16.008 20.240 42.767 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CA 1 ATOM 2880 C C . PHE A 1 372 ? -17.104 19.518 43.559 0.92 24.42 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A C 1 ATOM 2881 O O . PHE A 1 372 ? -17.311 18.320 43.387 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A O 1 ATOM 2882 C CB . PHE A 1 372 ? -14.716 20.307 43.586 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CB 1 ATOM 2883 C CG . PHE A 1 372 ? -13.504 20.664 42.776 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CG 1 ATOM 2884 C CD1 . PHE A 1 372 ? -13.344 20.166 41.486 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CD1 1 ATOM 2885 C CD2 . PHE A 1 372 ? -12.530 21.510 43.295 0.84 22.85 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CD2 1 ATOM 2886 C CE1 . PHE A 1 372 ? -12.235 20.493 40.730 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CE1 1 ATOM 2887 C CE2 . PHE A 1 372 ? -11.405 21.851 42.538 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CE2 1 ATOM 2888 C CZ . PHE A 1 372 ? -11.253 21.346 41.259 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CZ 1 ATOM 2889 N N . TRP A 1 373 ? -17.801 20.243 44.432 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A N 1 ATOM 2890 C CA . TRP A 1 373 ? -18.894 19.648 45.193 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CA 1 ATOM 2891 C C . TRP A 1 373 ? -20.014 19.205 44.259 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A C 1 ATOM 2892 O O . TRP A 1 373 ? -20.620 18.164 44.468 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A O 1 ATOM 2893 C CB . TRP A 1 373 ? -19.439 20.629 46.253 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CB 1 ATOM 2894 C CG . TRP A 1 373 ? -18.587 20.613 47.476 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CG 1 ATOM 2895 C CD1 . TRP A 1 373 ? -17.716 21.581 47.896 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CD1 1 ATOM 2896 C CD2 . TRP A 1 373 ? -18.480 19.542 48.412 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CD2 1 ATOM 2897 N NE1 . TRP A 1 373 ? -17.093 21.179 49.053 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A NE1 1 ATOM 2898 C CE2 . TRP A 1 373 ? -17.540 19.929 49.386 0.96 24.82 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CE2 1 ATOM 2899 C CE3 . TRP A 1 373 ? -19.087 18.291 48.520 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CE3 1 ATOM 2900 C CZ2 . TRP A 1 373 ? -17.204 19.112 50.459 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CZ2 1 ATOM 2901 C CZ3 . TRP A 1 373 ? -18.753 17.488 49.593 0.86 21.59 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CZ3 1 ATOM 2902 C CH2 . TRP A 1 373 ? -17.819 17.899 50.541 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CH2 1 ATOM 2903 N N . LEU A 1 374 ? -20.279 20.002 43.232 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A N 1 ATOM 2904 C CA . LEU A 1 374 ? -21.257 19.631 42.226 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CA 1 ATOM 2905 C C . LEU A 1 374 ? -20.775 18.370 41.499 0.91 20.54 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A C 1 ATOM 2906 O O . LEU A 1 374 ? -21.560 17.472 41.207 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A O 1 ATOM 2907 C CB . LEU A 1 374 ? -21.480 20.773 41.233 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CB 1 ATOM 2908 C CG . LEU A 1 374 ? -22.523 20.509 40.143 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CG 1 ATOM 2909 C CD1 . LEU A 1 374 ? -23.842 20.100 40.773 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CD1 1 ATOM 2910 C CD2 . LEU A 1 374 ? -22.699 21.749 39.274 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 371 LEU A CD2 1 ATOM 2911 N N . GLY A 1 375 ? -19.477 18.315 41.224 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A N 1 ATOM 2912 C CA . GLY A 1 375 ? -18.876 17.167 40.563 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A CA 1 ATOM 2913 C C . GLY A 1 375 ? -19.000 15.870 41.349 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A C 1 ATOM 2914 O O . GLY A 1 375 ? -19.319 14.829 40.782 0.91 24.82 ? ? ? ? ? ? 372 GLY A O 1 ATOM 2915 N N . VAL A 1 376 ? -18.744 15.914 42.653 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A N 1 ATOM 2916 C CA . VAL A 1 376 ? -18.787 14.686 43.432 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A CA 1 ATOM 2917 C C . VAL A 1 376 ? -20.217 14.147 43.477 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A C 1 ATOM 2918 O O . VAL A 1 376 ? -20.415 12.932 43.448 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A O 1 ATOM 2919 C CB . VAL A 1 376 ? -18.222 14.861 44.880 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A CB 1 ATOM 2920 C CG1 . VAL A 1 376 ? -19.199 15.609 45.808 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A CG1 1 ATOM 2921 C CG2 . VAL A 1 376 ? -17.882 13.488 45.470 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 373 VAL A CG2 1 ATOM 2922 N N . ALA A 1 377 ? -21.212 15.034 43.508 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A N 1 ATOM 2923 C CA . ALA A 1 377 ? -22.599 14.577 43.529 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CA 1 ATOM 2924 C C . ALA A 1 377 ? -22.933 13.925 42.195 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A C 1 ATOM 2925 O O . ALA A 1 377 ? -23.481 12.823 42.154 0.96 20.00 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A O 1 ATOM 2926 C CB . ALA A 1 377 ? -23.546 15.718 43.818 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 374 ALA A CB 1 ATOM 2927 N N . GLU A 1 378 ? -22.577 14.606 41.112 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A N 1 ATOM 2928 C CA . GLU A 1 378 ? -22.764 14.074 39.763 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A CA 1 ATOM 2929 C C . GLU A 1 378 ? -22.100 12.707 39.572 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A C 1 ATOM 2930 O O . GLU A 1 378 ? -22.683 11.807 38.971 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A O 1 ATOM 2931 C CB . GLU A 1 378 ? -22.215 15.051 38.717 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A CB 1 ATOM 2932 C CG . GLU A 1 378 ? -22.557 14.638 37.292 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A CG 1 ATOM 2933 C CD . GLU A 1 378 ? -21.716 15.357 36.245 0.69 21.55 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A CD 1 ATOM 2934 O OE1 . GLU A 1 378 ? -20.503 15.527 36.470 0.74 24.56 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A OE1 1 ATOM 2935 O OE2 . GLU A 1 378 ? -22.276 15.756 35.200 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 375 GLU A OE2 1 ATOM 2936 N N . SER A 1 379 ? -20.869 12.563 40.053 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 376 SER A N 1 ATOM 2937 C CA . SER A 1 379 ? -20.131 11.310 39.884 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 376 SER A CA 1 ATOM 2938 C C . SER A 1 379 ? -20.871 10.147 40.534 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 376 SER A C 1 ATOM 2939 O O . SER A 1 379 ? -21.032 9.090 39.927 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 376 SER A O 1 ATOM 2940 C CB . SER A 1 379 ? -18.722 11.428 40.462 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 376 SER A CB 1 ATOM 2941 O OG . SER A 1 379 ? -17.944 12.365 39.723 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 376 SER A OG 1 ATOM 2942 N N . ASN A 1 380 ? -21.329 10.341 41.764 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A N 1 ATOM 2943 C CA . ASN A 1 380 ? -21.963 9.242 42.478 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A CA 1 ATOM 2944 C C . ASN A 1 380 ? -23.363 8.956 41.935 0.93 21.63 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A C 1 ATOM 2945 O O . ASN A 1 380 ? -23.786 7.801 41.866 0.87 19.02 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A O 1 ATOM 2946 C CB . ASN A 1 380 ? -22.011 9.537 43.973 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A CB 1 ATOM 2947 C CG . ASN A 1 380 ? -20.684 9.284 44.648 0.80 22.56 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A CG 1 ATOM 2948 O OD1 . ASN A 1 380 ? -20.479 8.232 45.260 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A OD1 1 ATOM 2949 N ND2 . ASN A 1 380 ? -19.757 10.232 44.514 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 377 ASN A ND2 1 ATOM 2950 N N . PHE A 1 381 ? -24.071 10.014 41.550 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A N 1 ATOM 2951 C CA . PHE A 1 381 ? -25.353 9.896 40.868 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CA 1 ATOM 2952 C C . PHE A 1 381 ? -25.187 9.147 39.543 0.98 18.38 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A C 1 ATOM 2953 O O . PHE A 1 381 ? -25.938 8.226 39.229 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A O 1 ATOM 2954 C CB . PHE A 1 381 ? -25.933 11.297 40.614 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CB 1 ATOM 2955 C CG . PHE A 1 381 ? -27.283 11.305 39.950 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CG 1 ATOM 2956 C CD1 . PHE A 1 381 ? -27.405 11.148 38.565 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CD1 1 ATOM 2957 C CD2 . PHE A 1 381 ? -28.432 11.536 40.699 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CD2 1 ATOM 2958 C CE1 . PHE A 1 381 ? -28.661 11.187 37.952 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CE1 1 ATOM 2959 C CE2 . PHE A 1 381 ? -29.691 11.590 40.094 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CE2 1 ATOM 2960 C CZ . PHE A 1 381 ? -29.805 11.415 38.722 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 378 PHE A CZ 1 ATOM 2961 N N . HIS A 1 382 ? -24.208 9.575 38.759 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A N 1 ATOM 2962 C CA . HIS A 1 382 ? -23.963 8.980 37.458 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A CA 1 ATOM 2963 C C . HIS A 1 382 ? -23.622 7.496 37.547 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A C 1 ATOM 2964 O O . HIS A 1 382 ? -24.240 6.660 36.872 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A O 1 ATOM 2965 C CB . HIS A 1 382 ? -22.831 9.694 36.726 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A CB 1 ATOM 2966 C CG . HIS A 1 382 ? -22.322 8.915 35.558 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A CG 1 ATOM 2967 N ND1 . HIS A 1 382 ? -21.099 8.277 35.562 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A ND1 1 ATOM 2968 C CD2 . HIS A 1 382 ? -22.903 8.616 34.372 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A CD2 1 ATOM 2969 C CE1 . HIS A 1 382 ? -20.933 7.647 34.412 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A CE1 1 ATOM 2970 N NE2 . HIS A 1 382 ? -22.014 7.837 33.672 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 379 HIS A NE2 1 ATOM 2971 N N . GLN A 1 383 ? -22.653 7.153 38.382 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A N 1 ATOM 2972 C CA . GLN A 1 383 ? -22.171 5.769 38.366 0.81 23.05 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CA 1 ATOM 2973 C C . GLN A 1 383 ? -23.205 4.790 38.915 0.97 20.10 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A C 1 ATOM 2974 O O . GLN A 1 383 ? -23.409 3.711 38.358 0.96 22.98 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A O 1 ATOM 2975 C CB . GLN A 1 383 ? -20.859 5.644 39.139 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CB 1 ATOM 2976 C CG . GLN A 1 383 ? -19.649 6.256 38.437 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CG 1 ATOM 2977 C CD . GLN A 1 383 ? -19.244 5.532 37.153 0.52 28.11 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A CD 1 ATOM 2978 O OE1 . GLN A 1 383 ? -19.864 4.551 36.729 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A OE1 1 ATOM 2979 N NE2 . GLN A 1 383 ? -18.192 6.022 36.530 0.74 24.96 ? ? ? ? ? ? 380 GLN A NE2 1 ATOM 2980 N N . LEU A 1 384 ? -23.875 5.174 39.996 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A N 1 ATOM 2981 C CA . LEU A 1 384 ? -24.809 4.277 40.677 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CA 1 ATOM 2982 C C . LEU A 1 384 ? -26.231 4.288 40.096 0.95 21.06 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A C 1 ATOM 2983 O O . LEU A 1 384 ? -26.864 3.239 39.950 0.95 21.73 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A O 1 ATOM 2984 C CB . LEU A 1 384 ? -24.857 4.634 42.163 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CB 1 ATOM 2985 C CG . LEU A 1 384 ? -23.512 4.459 42.863 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CG 1 ATOM 2986 C CD1 . LEU A 1 384 ? -23.572 4.933 44.311 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CD1 1 ATOM 2987 C CD2 . LEU A 1 384 ? -23.090 2.985 42.803 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 381 LEU A CD2 1 ATOM 2988 N N . ASN A 1 385 ? -26.739 5.474 39.780 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A N 1 ATOM 2989 C CA . ASN A 1 385 ? -28.095 5.611 39.269 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A CA 1 ATOM 2990 C C . ASN A 1 385 ? -28.150 5.514 37.746 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A C 1 ATOM 2991 O O . ASN A 1 385 ? -28.725 4.583 37.184 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A O 1 ATOM 2992 C CB . ASN A 1 385 ? -28.696 6.946 39.731 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A CB 1 ATOM 2993 C CG . ASN A 1 385 ? -30.157 7.089 39.370 0.90 22.82 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A CG 1 ATOM 2994 O OD1 . ASN A 1 385 ? -30.852 6.097 39.144 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A OD1 1 ATOM 2995 N ND2 . ASN A 1 385 ? -30.633 8.333 39.302 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 382 ASN A ND2 1 ATOM 2996 N N . THR A 1 386 ? -27.546 6.494 37.089 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 383 THR A N 1 ATOM 2997 C CA . THR A 1 386 ? -27.596 6.606 35.640 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CA 1 ATOM 2998 C C . THR A 1 386 ? -26.976 5.385 34.961 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 383 THR A C 1 ATOM 2999 O O . THR A 1 386 ? -27.521 4.863 34.003 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 383 THR A O 1 ATOM 3000 C CB . THR A 1 386 ? -26.879 7.901 35.173 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CB 1 ATOM 3001 O OG1 . THR A 1 386 ? -27.544 9.037 35.752 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 383 THR A OG1 1 ATOM 3002 C CG2 . THR A 1 386 ? -26.873 8.026 33.652 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CG2 1 ATOM 3003 N N . HIS A 1 387 ? -25.854 4.910 35.484 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A N 1 ATOM 3004 C CA . HIS A 1 387 ? -25.114 3.862 34.792 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CA 1 ATOM 3005 C C . HIS A 1 387 ? -25.481 2.487 35.348 0.82 20.39 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A C 1 ATOM 3006 O O . HIS A 1 387 ? -26.163 1.727 34.673 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A O 1 ATOM 3007 C CB . HIS A 1 387 ? -23.611 4.136 34.884 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CB 1 ATOM 3008 C CG . HIS A 1 387 ? -22.752 3.060 34.296 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CG 1 ATOM 3009 N ND1 . HIS A 1 387 ? -21.451 2.863 34.693 0.78 20.01 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A ND1 1 ATOM 3010 C CD2 . HIS A 1 387 ? -23.002 2.131 33.344 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CD2 1 ATOM 3011 C CE1 . HIS A 1 387 ? -20.931 1.857 34.012 0.84 22.29 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CE1 1 ATOM 3012 N NE2 . HIS A 1 387 ? -21.854 1.399 33.184 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A NE2 1 ATOM 3013 N N . LEU A 1 388 ? -25.075 2.178 36.578 0.98 22.38 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A N 1 ATOM 3014 C CA . LEU A 1 388 ? -25.255 0.818 37.089 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CA 1 ATOM 3015 C C . LEU A 1 388 ? -26.719 0.414 37.215 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A C 1 ATOM 3016 O O . LEU A 1 388 ? -27.111 -0.632 36.685 0.95 21.12 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A O 1 ATOM 3017 C CB . LEU A 1 388 ? -24.547 0.634 38.441 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CB 1 ATOM 3018 C CG . LEU A 1 388 ? -24.727 -0.752 39.088 0.51 20.05 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CG 1 ATOM 3019 C CD1 . LEU A 1 388 ? -24.257 -1.897 38.175 0.86 19.62 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD1 1 ATOM 3020 C CD2 . LEU A 1 388 ? -24.000 -0.822 40.421 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD2 1 ATOM 3021 N N . LEU A 1 389 ? -27.539 1.220 37.895 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A N 1 ATOM 3022 C CA . LEU A 1 389 ? -28.950 0.856 38.045 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CA 1 ATOM 3023 C C . LEU A 1 389 ? -29.736 0.969 36.737 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A C 1 ATOM 3024 O O . LEU A 1 389 ? -30.396 0.009 36.323 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A O 1 ATOM 3025 C CB . LEU A 1 389 ? -29.644 1.720 39.122 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CB 1 ATOM 3026 C CG . LEU A 1 389 ? -31.131 1.415 39.323 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CG 1 ATOM 3027 C CD1 . LEU A 1 389 ? -31.359 0.046 40.025 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD1 1 ATOM 3028 C CD2 . LEU A 1 389 ? -31.819 2.551 40.098 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD2 1 ATOM 3029 N N . ARG A 1 390 ? -29.686 2.131 36.080 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A N 1 ATOM 3030 C CA . ARG A 1 390 ? -30.644 2.381 35.000 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A CA 1 ATOM 3031 C C . ARG A 1 390 ? -30.239 1.812 33.650 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A C 1 ATOM 3032 O O . ARG A 1 390 ? -31.013 1.878 32.704 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A O 1 ATOM 3033 C CB . ARG A 1 390 ? -30.923 3.878 34.861 0.94 16.30 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A CB 1 ATOM 3034 C CG . ARG A 1 390 ? -31.804 4.412 36.007 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A CG 1 ATOM 3035 C CD . ARG A 1 390 ? -31.963 5.947 35.958 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A CD 1 ATOM 3036 N NE . ARG A 1 390 ? -32.912 6.413 36.966 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A NE 1 ATOM 3037 C CZ . ARG A 1 390 ? -34.211 6.573 36.739 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A CZ 1 ATOM 3038 N NH1 . ARG A 1 390 ? -34.704 6.300 35.545 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A NH1 1 ATOM 3039 N NH2 . ARG A 1 390 ? -35.016 7.006 37.698 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 387 ARG A NH2 1 ATOM 3040 N N . THR A 1 391 ? -29.040 1.252 33.540 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 388 THR A N 1 ATOM 3041 C CA . THR A 1 391 ? -28.778 0.460 32.341 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CA 1 ATOM 3042 C C . THR A 1 391 ? -28.651 -1.001 32.818 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 388 THR A C 1 ATOM 3043 O O . THR A 1 391 ? -29.655 -1.728 32.843 0.87 19.93 ? ? ? ? ? ? 388 THR A O 1 ATOM 3044 C CB . THR A 1 391 ? -27.547 0.987 31.524 0.88 17.76 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CB 1 ATOM 3045 O OG1 . THR A 1 391 ? -26.338 0.968 32.304 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 388 THR A OG1 1 ATOM 3046 C CG2 . THR A 1 391 ? -27.818 2.431 31.053 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CG2 1 ATOM 3047 N N . HIS A 1 392 ? -27.465 -1.397 33.260 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A N 1 ATOM 3048 C CA . HIS A 1 392 ? -27.207 -2.754 33.756 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A CA 1 ATOM 3049 C C . HIS A 1 392 ? -28.327 -3.461 34.538 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A C 1 ATOM 3050 O O . HIS A 1 392 ? -28.966 -4.379 34.018 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A O 1 ATOM 3051 C CB . HIS A 1 392 ? -25.977 -2.725 34.648 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A CB 1 ATOM 3052 C CG . HIS A 1 392 ? -24.697 -2.582 33.911 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A CG 1 ATOM 3053 N ND1 . HIS A 1 392 ? -23.955 -3.670 33.499 0.94 17.25 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A ND1 1 ATOM 3054 C CD2 . HIS A 1 392 ? -24.007 -1.482 33.525 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A CD2 1 ATOM 3055 C CE1 . HIS A 1 392 ? -22.868 -3.244 32.880 0.94 19.13 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A CE1 1 ATOM 3056 N NE2 . HIS A 1 392 ? -22.872 -1.926 32.895 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 389 HIS A NE2 1 ATOM 3057 N N . LEU A 1 393 ? -28.557 -3.041 35.782 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A N 1 ATOM 3058 C CA . LEU A 1 393 ? -29.350 -3.865 36.708 0.84 20.51 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A CA 1 ATOM 3059 C C . LEU A 1 393 ? -30.833 -3.926 36.351 0.86 20.73 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A C 1 ATOM 3060 O O . LEU A 1 393 ? -31.477 -4.971 36.514 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A O 1 ATOM 3061 C CB . LEU A 1 393 ? -29.178 -3.373 38.156 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A CB 1 ATOM 3062 C CG . LEU A 1 393 ? -27.718 -3.408 38.643 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A CG 1 ATOM 3063 C CD1 . LEU A 1 393 ? -27.586 -3.056 40.126 0.86 20.86 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A CD1 1 ATOM 3064 C CD2 . LEU A 1 393 ? -27.087 -4.772 38.362 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 390 LEU A CD2 1 ATOM 3065 N N . THR A 1 394 ? -31.376 -2.824 35.847 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 391 THR A N 1 ATOM 3066 C CA . THR A 1 394 ? -32.789 -2.797 35.510 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CA 1 ATOM 3067 C C . THR A 1 394 ? -33.073 -3.527 34.188 0.94 20.53 ? ? ? ? ? ? 391 THR A C 1 ATOM 3068 O O . THR A 1 394 ? -34.042 -4.280 34.095 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 391 THR A O 1 ATOM 3069 C CB . THR A 1 394 ? -33.339 -1.342 35.427 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CB 1 ATOM 3070 O OG1 . THR A 1 394 ? -32.465 -0.528 34.643 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 391 THR A OG1 1 ATOM 3071 C CG2 . THR A 1 394 ? -33.488 -0.721 36.816 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 391 THR A CG2 1 ATOM 3072 N N . THR A 1 395 ? -32.242 -3.329 33.166 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 392 THR A N 1 ATOM 3073 C CA . THR A 1 395 ? -32.466 -4.041 31.902 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 392 THR A CA 1 ATOM 3074 C C . THR A 1 395 ? -32.127 -5.527 32.017 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 392 THR A C 1 ATOM 3075 O O . THR A 1 395 ? -32.568 -6.335 31.197 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 392 THR A O 1 ATOM 3076 C CB . THR A 1 395 ? -31.641 -3.458 30.739 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 392 THR A CB 1 ATOM 3077 O OG1 . THR A 1 395 ? -30.241 -3.642 31.002 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 392 THR A OG1 1 ATOM 3078 C CG2 . THR A 1 395 ? -31.947 -1.953 30.544 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 392 THR A CG2 1 ATOM 3079 N N . GLU A 1 396 ? -31.320 -5.878 33.013 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A N 1 ATOM 3080 C CA . GLU A 1 396 ? -30.996 -7.274 33.242 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CA 1 ATOM 3081 C C . GLU A 1 396 ? -32.280 -8.085 33.490 0.62 20.40 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A C 1 ATOM 3082 O O . GLU A 1 396 ? -32.374 -9.234 33.075 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A O 1 ATOM 3083 C CB . GLU A 1 396 ? -30.034 -7.443 34.426 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CB 1 ATOM 3084 C CG . GLU A 1 396 ? -29.589 -8.916 34.612 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CG 1 ATOM 3085 C CD . GLU A 1 396 ? -28.826 -9.185 35.909 0.82 24.58 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CD 1 ATOM 3086 O OE1 . GLU A 1 396 ? -28.213 -8.255 36.466 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A OE1 1 ATOM 3087 O OE2 . GLU A 1 396 ? -28.838 -10.344 36.371 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A OE2 1 ATOM 3088 N N . SER A 1 397 ? -33.257 -7.484 34.170 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 394 SER A N 1 ATOM 3089 C CA . SER A 1 397 ? -34.553 -8.134 34.405 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CA 1 ATOM 3090 C C . SER A 1 397 ? -35.208 -8.547 33.093 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 394 SER A C 1 ATOM 3091 O O . SER A 1 397 ? -35.775 -9.631 32.981 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 394 SER A O 1 ATOM 3092 C CB . SER A 1 397 ? -35.509 -7.200 35.175 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CB 1 ATOM 3093 O OG . SER A 1 397 ? -34.923 -6.726 36.377 0.85 20.23 ? ? ? ? ? ? 394 SER A OG 1 ATOM 3094 N N . PHE A 1 398 ? -35.129 -7.673 32.093 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A N 1 ATOM 3095 C CA . PHE A 1 398 ? -35.717 -7.974 30.796 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CA 1 ATOM 3096 C C . PHE A 1 398 ? -34.923 -9.058 30.068 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A C 1 ATOM 3097 O O . PHE A 1 398 ? -35.497 -9.882 29.345 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A O 1 ATOM 3098 C CB . PHE A 1 398 ? -35.789 -6.715 29.929 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CB 1 ATOM 3099 C CG . PHE A 1 398 ? -36.967 -5.842 30.223 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CG 1 ATOM 3100 C CD1 . PHE A 1 398 ? -38.172 -6.054 29.579 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CD1 1 ATOM 3101 C CD2 . PHE A 1 398 ? -36.863 -4.792 31.124 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CD2 1 ATOM 3102 C CE1 . PHE A 1 398 ? -39.265 -5.238 29.825 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CE1 1 ATOM 3103 C CE2 . PHE A 1 398 ? -37.953 -3.956 31.377 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CE2 1 ATOM 3104 C CZ . PHE A 1 398 ? -39.158 -4.185 30.727 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 395 PHE A CZ 1 ATOM 3105 N N . ALA A 1 399 ? -33.602 -9.040 30.226 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A N 1 ATOM 3106 C CA . ALA A 1 399 ? -32.779 -10.057 29.580 0.96 21.79 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CA 1 ATOM 3107 C C . ALA A 1 399 ? -33.151 -11.435 30.137 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A C 1 ATOM 3108 O O . ALA A 1 399 ? -33.357 -12.368 29.374 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A O 1 ATOM 3109 C CB . ALA A 1 399 ? -31.297 -9.775 29.777 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CB 1 ATOM 3110 N N . LEU A 1 400 ? -33.247 -11.535 31.465 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A N 1 ATOM 3111 C CA . LEU A 1 400 ? -33.649 -12.774 32.133 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A CA 1 ATOM 3112 C C . LEU A 1 400 ? -35.032 -13.228 31.668 0.92 20.63 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A C 1 ATOM 3113 O O . LEU A 1 400 ? -35.239 -14.399 31.368 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A O 1 ATOM 3114 C CB . LEU A 1 400 ? -33.637 -12.601 33.661 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A CB 1 ATOM 3115 C CG . LEU A 1 400 ? -33.993 -13.850 34.480 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A CG 1 ATOM 3116 C CD1 . LEU A 1 400 ? -33.043 -14.992 34.183 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A CD1 1 ATOM 3117 C CD2 . LEU A 1 400 ? -33.984 -13.543 35.967 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 397 LEU A CD2 1 ATOM 3118 N N . SER A 1 401 ? -35.976 -12.295 31.577 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 398 SER A N 1 ATOM 3119 C CA . SER A 1 401 ? -37.325 -12.674 31.186 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 398 SER A CA 1 ATOM 3120 C C . SER A 1 401 ? -37.335 -13.182 29.749 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 398 SER A C 1 ATOM 3121 O O . SER A 1 401 ? -38.131 -14.040 29.397 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 398 SER A O 1 ATOM 3122 C CB . SER A 1 401 ? -38.295 -11.506 31.351 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 398 SER A CB 1 ATOM 3123 O OG . SER A 1 401 ? -39.607 -11.893 30.987 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 398 SER A OG 1 ATOM 3124 N N . THR A 1 402 ? -36.450 -12.652 28.918 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 399 THR A N 1 ATOM 3125 C CA . THR A 1 402 ? -36.366 -13.109 27.532 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 399 THR A CA 1 ATOM 3126 C C . THR A 1 402 ? -36.034 -14.598 27.502 0.83 19.64 ? ? ? ? ? ? 399 THR A C 1 ATOM 3127 O O . THR A 1 402 ? -36.697 -15.385 26.821 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 399 THR A O 1 ATOM 3128 C CB . THR A 1 402 ? -35.309 -12.312 26.737 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 399 THR A CB 1 ATOM 3129 O OG1 . THR A 1 402 ? -35.663 -10.922 26.742 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 399 THR A OG1 1 ATOM 3130 C CG2 . THR A 1 402 ? -35.229 -12.805 25.286 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 399 THR A CG2 1 ATOM 3131 N N . TRP A 1 403 ? -35.029 -14.989 28.276 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A N 1 ATOM 3132 C CA . TRP A 1 403 ? -34.635 -16.388 28.329 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CA 1 ATOM 3133 C C . TRP A 1 403 ? -35.717 -17.243 29.000 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A C 1 ATOM 3134 O O . TRP A 1 403 ? -35.930 -18.387 28.606 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A O 1 ATOM 3135 C CB . TRP A 1 403 ? -33.278 -16.534 29.046 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CB 1 ATOM 3136 C CG . TRP A 1 403 ? -32.127 -16.182 28.142 0.90 20.53 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CG 1 ATOM 3137 C CD1 . TRP A 1 403 ? -31.389 -15.020 28.146 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CD1 1 ATOM 3138 C CD2 . TRP A 1 403 ? -31.597 -16.986 27.083 0.78 22.69 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CD2 1 ATOM 3139 N NE1 . TRP A 1 403 ? -30.438 -15.064 27.162 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A NE1 1 ATOM 3140 C CE2 . TRP A 1 403 ? -30.540 -16.257 26.494 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CE2 1 ATOM 3141 C CE3 . TRP A 1 403 ? -31.911 -18.254 26.579 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CE3 1 ATOM 3142 C CZ2 . TRP A 1 403 ? -29.797 -16.754 25.424 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CZ2 1 ATOM 3143 C CZ3 . TRP A 1 403 ? -31.169 -18.750 25.521 0.86 23.51 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CZ3 1 ATOM 3144 C CH2 . TRP A 1 403 ? -30.123 -18.002 24.956 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 400 TRP A CH2 1 ATOM 3145 N N . ARG A 1 404 ? -36.423 -16.690 29.984 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A N 1 ATOM 3146 C CA . ARG A 1 404 ? -37.439 -17.481 30.698 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A CA 1 ATOM 3147 C C . ARG A 1 404 ? -38.643 -17.760 29.814 0.81 24.86 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A C 1 ATOM 3148 O O . ARG A 1 404 ? -39.213 -18.846 29.863 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A O 1 ATOM 3149 C CB . ARG A 1 404 ? -37.912 -16.778 31.979 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A CB 1 ATOM 3150 C CG . ARG A 1 404 ? -36.950 -16.875 33.162 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A CG 1 ATOM 3151 C CD . ARG A 1 404 ? -37.507 -16.149 34.411 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A CD 1 ATOM 3152 N NE . ARG A 1 404 ? -38.836 -16.637 34.794 0.99 26.32 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A NE 1 ATOM 3153 C CZ . ARG A 1 404 ? -39.046 -17.756 35.487 0.78 30.67 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A CZ 1 ATOM 3154 N NH1 . ARG A 1 404 ? -38.024 -18.514 35.861 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A NH1 1 ATOM 3155 N NH2 . ARG A 1 404 ? -40.276 -18.133 35.793 0.80 31.03 ? ? ? ? ? ? 401 ARG A NH2 1 ATOM 3156 N N . ASN A 1 405 ? -39.018 -16.795 28.980 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A N 1 ATOM 3157 C CA . ASN A 1 405 ? -40.363 -16.805 28.419 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CA 1 ATOM 3158 C C . ASN A 1 405 ? -40.518 -16.837 26.901 0.75 22.37 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A C 1 ATOM 3159 O O . ASN A 1 405 ? -41.600 -17.139 26.398 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A O 1 ATOM 3160 C CB . ASN A 1 405 ? -41.120 -15.585 28.962 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CB 1 ATOM 3161 C CG . ASN A 1 405 ? -41.281 -15.638 30.455 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A CG 1 ATOM 3162 O OD1 . ASN A 1 405 ? -41.956 -16.519 30.977 0.79 23.14 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A OD1 1 ATOM 3163 N ND2 . ASN A 1 405 ? -40.652 -14.704 31.158 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 402 ASN A ND2 1 ATOM 3164 N N . LEU A 1 406 ? -39.466 -16.509 26.165 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N 1 ATOM 3165 C CA . LEU A 1 406 ? -39.567 -16.495 24.713 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA 1 ATOM 3166 C C . LEU A 1 406 ? -38.817 -17.693 24.128 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C 1 ATOM 3167 O O . LEU A 1 406 ? -37.645 -17.884 24.416 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O 1 ATOM 3168 C CB . LEU A 1 406 ? -39.014 -15.183 24.147 0.83 22.95 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB 1 ATOM 3169 C CG . LEU A 1 406 ? -39.682 -13.896 24.652 0.84 20.23 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG 1 ATOM 3170 C CD1 . LEU A 1 406 ? -39.143 -12.671 23.911 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 1 ATOM 3171 C CD2 . LEU A 1 406 ? -41.210 -13.988 24.517 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 1 ATOM 3172 N N . ALA A 1 407 ? -39.508 -18.494 23.324 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A N 1 ATOM 3173 C CA . ALA A 1 407 ? -38.914 -19.679 22.733 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A CA 1 ATOM 3174 C C . ALA A 1 407 ? -37.891 -19.231 21.715 0.94 24.62 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A C 1 ATOM 3175 O O . ALA A 1 407 ? -38.025 -18.146 21.145 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A O 1 ATOM 3176 C CB . ALA A 1 407 ? -39.990 -20.570 22.080 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 404 ALA A CB 1 ATOM 3177 N N . SER A 1 408 ? -36.874 -20.053 21.475 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 405 SER A N 1 ATOM 3178 C CA A SER A 1 408 ? -35.836 -19.726 20.503 0.11 25.20 ? ? ? ? ? ? 405 SER A CA 1 ATOM 3179 C CA B SER A 1 408 ? -35.837 -19.676 20.521 0.89 25.19 ? ? ? ? ? ? 405 SER A CA 1 ATOM 3180 C C . SER A 1 408 ? -36.431 -19.490 19.122 0.99 26.34 ? ? ? ? ? ? 405 SER A C 1 ATOM 3181 O O . SER A 1 408 ? -35.870 -18.754 18.300 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 405 SER A O 1 ATOM 3182 C CB A SER A 1 408 ? -34.788 -20.837 20.437 0.11 26.91 ? ? ? ? ? ? 405 SER A CB 1 ATOM 3183 C CB B SER A 1 408 ? -34.688 -20.707 20.523 0.89 26.77 ? ? ? ? ? ? 405 SER A CB 1 ATOM 3184 O OG A SER A 1 408 ? -33.911 -20.630 19.343 0.11 27.30 ? ? ? ? ? ? 405 SER A OG 1 ATOM 3185 O OG B SER A 1 408 ? -35.158 -22.029 20.348 0.89 34.58 ? ? ? ? ? ? 405 SER A OG 1 ATOM 3186 N N . ALA A 1 409 ? -37.589 -20.103 18.865 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 406 ALA A N 1 ATOM 3187 C CA . ALA A 1 409 ? -38.267 -19.908 17.580 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CA 1 ATOM 3188 C C . ALA A 1 409 ? -39.034 -18.580 17.496 0.93 22.21 ? ? ? ? ? ? 406 ALA A C 1 ATOM 3189 O O . ALA A 1 409 ? -39.496 -18.201 16.426 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 406 ALA A O 1 ATOM 3190 C CB . ALA A 1 409 ? -39.223 -21.064 17.304 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 406 ALA A CB 1 ATOM 3191 N N . HIS A 1 410 ? -39.199 -17.894 18.621 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A N 1 ATOM 3192 C CA . HIS A 1 410 ? -39.975 -16.650 18.645 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A CA 1 ATOM 3193 C C . HIS A 1 410 ? -39.208 -15.517 17.960 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A C 1 ATOM 3194 O O . HIS A 1 410 ? -38.034 -15.324 18.246 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A O 1 ATOM 3195 C CB . HIS A 1 410 ? -40.306 -16.274 20.093 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A CB 1 ATOM 3196 C CG . HIS A 1 410 ? -41.434 -15.300 20.227 0.89 22.86 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A CG 1 ATOM 3197 N ND1 . HIS A 1 410 ? -41.344 -13.994 19.797 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A ND1 1 ATOM 3198 C CD2 . HIS A 1 410 ? -42.674 -15.441 20.752 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A CD2 1 ATOM 3199 C CE1 . HIS A 1 410 ? -42.485 -13.373 20.042 0.85 20.06 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A CE1 1 ATOM 3200 N NE2 . HIS A 1 410 ? -43.308 -14.227 20.626 0.93 20.51 ? ? ? ? ? ? 407 HIS A NE2 1 ATOM 3201 N N . PRO A 1 411 ? -39.863 -14.769 17.052 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A N 1 ATOM 3202 C CA . PRO A 1 411 ? -39.193 -13.652 16.359 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A CA 1 ATOM 3203 C C . PRO A 1 411 ? -38.643 -12.596 17.313 0.86 21.94 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A C 1 ATOM 3204 O O . PRO A 1 411 ? -37.632 -11.983 16.996 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A O 1 ATOM 3205 C CB . PRO A 1 411 ? -40.302 -13.048 15.487 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A CB 1 ATOM 3206 C CG . PRO A 1 411 ? -41.603 -13.493 16.160 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A CG 1 ATOM 3207 C CD . PRO A 1 411 ? -41.270 -14.900 16.638 0.88 21.59 ? ? ? ? ? ? 408 PRO A CD 1 ATOM 3208 N N . ILE A 1 412 ? -39.279 -12.401 18.464 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A N 1 ATOM 3209 C CA . ILE A 1 412 ? -38.805 -11.381 19.398 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A CA 1 ATOM 3210 C C . ILE A 1 412 ? -37.627 -11.917 20.222 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A C 1 ATOM 3211 O O . ILE A 1 412 ? -36.789 -11.147 20.701 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A O 1 ATOM 3212 C CB . ILE A 1 412 ? -39.941 -10.883 20.310 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A CB 1 ATOM 3213 C CG1 . ILE A 1 412 ? -41.044 -10.246 19.455 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A CG1 1 ATOM 3214 C CG2 . ILE A 1 412 ? -39.437 -9.854 21.295 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A CG2 1 ATOM 3215 C CD1 . ILE A 1 412 ? -40.504 -9.221 18.465 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 409 ILE A CD1 1 ATOM 3216 N N . PHE A 1 413 ? -37.534 -13.236 20.368 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A N 1 ATOM 3217 C CA . PHE A 1 413 ? -36.298 -13.806 20.917 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CA 1 ATOM 3218 C C . PHE A 1 413 ? -35.144 -13.525 19.943 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A C 1 ATOM 3219 O O . PHE A 1 413 ? -34.059 -13.103 20.348 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A O 1 ATOM 3220 C CB . PHE A 1 413 ? -36.428 -15.320 21.174 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CB 1 ATOM 3221 C CG . PHE A 1 413 ? -35.153 -15.955 21.685 0.98 20.89 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CG 1 ATOM 3222 C CD1 . PHE A 1 413 ? -34.196 -16.442 20.801 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD1 1 ATOM 3223 C CD2 . PHE A 1 413 ? -34.912 -16.054 23.048 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CD2 1 ATOM 3224 C CE1 . PHE A 1 413 ? -33.004 -17.014 21.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE1 1 ATOM 3225 C CE2 . PHE A 1 413 ? -33.741 -16.624 23.520 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CE2 1 ATOM 3226 C CZ . PHE A 1 413 ? -32.783 -17.103 22.626 0.90 23.76 ? ? ? ? ? ? 410 PHE A CZ 1 ATOM 3227 N N . LYS A 1 414 ? -35.375 -13.773 18.659 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A N 1 ATOM 3228 C CA . LYS A 1 414 ? -34.345 -13.540 17.653 0.89 21.20 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CA 1 ATOM 3229 C C . LYS A 1 414 ? -33.933 -12.071 17.616 0.65 20.95 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A C 1 ATOM 3230 O O . LYS A 1 414 ? -32.754 -11.758 17.485 0.99 23.92 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A O 1 ATOM 3231 C CB . LYS A 1 414 ? -34.824 -13.997 16.276 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CB 1 ATOM 3232 C CG . LYS A 1 414 ? -35.090 -15.511 16.191 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CG 1 ATOM 3233 C CD . LYS A 1 414 ? -35.466 -15.921 14.764 0.90 24.70 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CD 1 ATOM 3234 C CE . LYS A 1 414 ? -35.812 -17.421 14.673 0.94 28.91 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A CE 1 ATOM 3235 N NZ . LYS A 1 414 ? -34.682 -18.312 15.052 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 411 LYS A NZ 1 ATOM 3236 N N . LEU A 1 415 ? -34.911 -11.176 17.742 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A N 1 ATOM 3237 C CA . LEU A 1 415 ? -34.641 -9.737 17.778 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CA 1 ATOM 3238 C C . LEU A 1 415 ? -33.766 -9.346 18.965 0.81 19.34 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A C 1 ATOM 3239 O O . LEU A 1 415 ? -32.812 -8.577 18.826 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A O 1 ATOM 3240 C CB . LEU A 1 415 ? -35.963 -8.952 17.847 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CB 1 ATOM 3241 C CG . LEU A 1 415 ? -35.832 -7.434 18.014 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CG 1 ATOM 3242 C CD1 . LEU A 1 415 ? -35.432 -6.761 16.694 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD1 1 ATOM 3243 C CD2 . LEU A 1 415 ? -37.118 -6.832 18.557 0.82 20.82 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD2 1 ATOM 3244 N N . LEU A 1 416 ? -34.103 -9.869 20.138 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A N 1 ATOM 3245 C CA . LEU A 1 416 ? -33.463 -9.432 21.374 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CA 1 ATOM 3246 C C . LEU A 1 416 ? -32.133 -10.120 21.651 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A C 1 ATOM 3247 O O . LEU A 1 416 ? -31.311 -9.579 22.393 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A O 1 ATOM 3248 C CB . LEU A 1 416 ? -34.407 -9.653 22.565 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CB 1 ATOM 3249 C CG . LEU A 1 416 ? -35.626 -8.723 22.642 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CG 1 ATOM 3250 C CD1 . LEU A 1 416 ? -36.581 -9.182 23.738 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CD1 1 ATOM 3251 C CD2 . LEU A 1 416 ? -35.199 -7.265 22.875 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CD2 1 ATOM 3252 N N . GLN A 1 417 ? -31.923 -11.305 21.074 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A N 1 ATOM 3253 C CA . GLN A 1 417 ? -30.707 -12.092 21.357 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A CA 1 ATOM 3254 C C . GLN A 1 417 ? -29.398 -11.281 21.242 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A C 1 ATOM 3255 O O . GLN A 1 417 ? -28.586 -11.288 22.166 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A O 1 ATOM 3256 C CB . GLN A 1 417 ? -30.641 -13.332 20.435 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A CB 1 ATOM 3257 C CG . GLN A 1 417 ? -29.638 -14.398 20.866 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A CG 1 ATOM 3258 C CD . GLN A 1 417 ? -29.523 -15.574 19.878 0.40 23.15 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A CD 1 ATOM 3259 O OE1 . GLN A 1 417 ? -30.228 -15.640 18.868 0.79 24.03 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A OE1 1 ATOM 3260 N NE2 . GLN A 1 417 ? -28.619 -16.504 20.174 0.94 29.21 ? ? ? ? ? ? 414 GLN A NE2 1 ATOM 3261 N N . PRO A 1 418 ? -29.186 -10.567 20.121 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A N 1 ATOM 3262 C CA . PRO A 1 418 ? -27.923 -9.827 20.052 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CA 1 ATOM 3263 C C . PRO A 1 418 ? -27.835 -8.685 21.058 0.82 20.50 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A C 1 ATOM 3264 O O . PRO A 1 418 ? -26.733 -8.268 21.431 0.94 19.74 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A O 1 ATOM 3265 C CB . PRO A 1 418 ? -27.922 -9.270 18.623 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CB 1 ATOM 3266 C CG . PRO A 1 418 ? -29.370 -9.164 18.262 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CG 1 ATOM 3267 C CD . PRO A 1 418 ? -29.980 -10.395 18.886 0.95 22.64 ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CD 1 ATOM 3268 N N . HIS A 1 419 ? -28.982 -8.195 21.509 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A N 1 ATOM 3269 C CA . HIS A 1 419 ? -29.001 -7.032 22.382 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CA 1 ATOM 3270 C C . HIS A 1 419 ? -28.974 -7.368 23.865 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A C 1 ATOM 3271 O O . HIS A 1 419 ? -28.623 -6.515 24.675 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A O 1 ATOM 3272 C CB . HIS A 1 419 ? -30.221 -6.167 22.048 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CB 1 ATOM 3273 C CG . HIS A 1 419 ? -30.143 -5.572 20.681 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CG 1 ATOM 3274 N ND1 . HIS A 1 419 ? -29.155 -4.674 20.322 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A ND1 1 ATOM 3275 C CD2 . HIS A 1 419 ? -30.877 -5.787 19.566 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CD2 1 ATOM 3276 C CE1 . HIS A 1 419 ? -29.296 -4.358 19.048 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A CE1 1 ATOM 3277 N NE2 . HIS A 1 419 ? -30.335 -5.021 18.564 0.89 16.16 ? ? ? ? ? ? 416 HIS A NE2 1 ATOM 3278 N N . ILE A 1 420 ? -29.340 -8.599 24.224 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A N 1 ATOM 3279 C CA . ILE A 1 420 ? -29.328 -9.004 25.623 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A CA 1 ATOM 3280 C C . ILE A 1 420 ? -28.019 -9.672 26.008 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A C 1 ATOM 3281 O O . ILE A 1 420 ? -27.760 -9.869 27.195 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A O 1 ATOM 3282 C CB . ILE A 1 420 ? -30.485 -9.969 25.966 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A CB 1 ATOM 3283 C CG1 . ILE A 1 420 ? -30.335 -11.293 25.208 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A CG1 1 ATOM 3284 C CG2 . ILE A 1 420 ? -31.835 -9.316 25.673 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A CG2 1 ATOM 3285 C CD1 . ILE A 1 420 ? -31.485 -12.267 25.463 0.85 22.92 ? ? ? ? ? ? 417 ILE A CD1 1 ATOM 3286 N N . TYR A 1 421 ? -27.192 -10.018 25.020 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A N 1 ATOM 3287 C CA A TYR A 1 421 ? -25.932 -10.651 25.346 0.21 23.38 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CA 1 ATOM 3288 C CA B TYR A 1 421 ? -25.871 -10.609 25.276 0.79 23.37 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CA 1 ATOM 3289 C C . TYR A 1 421 ? -25.082 -9.758 26.256 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A C 1 ATOM 3290 O O . TYR A 1 421 ? -25.096 -8.532 26.151 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A O 1 ATOM 3291 C CB A TYR A 1 421 ? -25.160 -11.014 24.083 0.21 25.46 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CB 1 ATOM 3292 C CB B TYR A 1 421 ? -25.046 -10.760 23.980 0.79 26.01 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CB 1 ATOM 3293 C CG A TYR A 1 421 ? -23.953 -11.852 24.401 0.21 27.02 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CG 1 ATOM 3294 C CG B TYR A 1 421 ? -23.548 -10.987 24.240 0.79 27.36 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CG 1 ATOM 3295 C CD1 A TYR A 1 421 ? -24.091 -13.050 25.087 0.21 25.78 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD1 1 ATOM 3296 C CD1 B TYR A 1 421 ? -23.061 -12.260 24.525 0.79 25.49 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD1 1 ATOM 3297 C CD2 A TYR A 1 421 ? -22.678 -11.439 24.043 0.21 24.38 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD2 1 ATOM 3298 C CD2 B TYR A 1 421 ? -22.639 -9.934 24.227 0.79 25.74 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CD2 1 ATOM 3299 C CE1 A TYR A 1 421 ? -23.000 -13.818 25.395 0.21 25.87 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE1 1 ATOM 3300 C CE1 B TYR A 1 421 ? -21.722 -12.487 24.782 0.79 23.99 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE1 1 ATOM 3301 C CE2 A TYR A 1 421 ? -21.575 -12.205 24.349 0.21 25.44 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE2 1 ATOM 3302 C CE2 B TYR A 1 421 ? -21.277 -10.152 24.483 0.79 26.49 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CE2 1 ATOM 3303 C CZ A TYR A 1 421 ? -21.743 -13.392 25.026 0.21 25.17 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CZ 1 ATOM 3304 C CZ B TYR A 1 421 ? -20.833 -11.440 24.755 0.79 26.83 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A CZ 1 ATOM 3305 O OH A TYR A 1 421 ? -20.655 -14.165 25.333 0.21 24.74 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A OH 1 ATOM 3306 O OH B TYR A 1 421 ? -19.509 -11.697 25.013 0.79 24.43 ? ? ? ? ? ? 418 TYR A OH 1 ATOM 3307 N N . GLY A 1 422 ? -24.389 -10.402 27.188 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 419 GLY A N 1 ATOM 3308 C CA . GLY A 1 422 ? -23.460 -9.722 28.058 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 419 GLY A CA 1 ATOM 3309 C C . GLY A 1 422 ? -23.963 -9.305 29.421 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 419 GLY A C 1 ATOM 3310 O O . GLY A 1 422 ? -23.215 -9.373 30.392 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 419 GLY A O 1 ATOM 3311 N N . VAL A 1 423 ? -25.216 -8.865 29.508 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A N 1 ATOM 3312 C CA . VAL A 1 423 ? -25.627 -8.117 30.698 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A CA 1 ATOM 3313 C C . VAL A 1 423 ? -25.744 -9.044 31.898 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A C 1 ATOM 3314 O O . VAL A 1 423 ? -25.377 -8.670 33.011 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A O 1 ATOM 3315 C CB . VAL A 1 423 ? -26.939 -7.355 30.468 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A CB 1 ATOM 3316 C CG1 . VAL A 1 423 ? -28.122 -8.314 30.308 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A CG1 1 ATOM 3317 C CG2 . VAL A 1 423 ? -27.177 -6.314 31.606 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 420 VAL A CG2 1 ATOM 3318 N N . LEU A 1 424 ? -26.210 -10.263 31.653 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A N 1 ATOM 3319 C CA . LEU A 1 424 ? -26.290 -11.278 32.683 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CA 1 ATOM 3320 C C . LEU A 1 424 ? -24.875 -11.626 33.154 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A C 1 ATOM 3321 O O . LEU A 1 424 ? -24.630 -11.781 34.348 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A O 1 ATOM 3322 C CB . LEU A 1 424 ? -27.025 -12.525 32.154 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CB 1 ATOM 3323 C CG . LEU A 1 424 ? -28.497 -12.288 31.781 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CG 1 ATOM 3324 C CD1 . LEU A 1 424 ? -29.072 -13.367 30.849 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD1 1 ATOM 3325 C CD2 . LEU A 1 424 ? -29.350 -12.178 33.043 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 421 LEU A CD2 1 ATOM 3326 N N . ALA A 1 425 ? -23.945 -11.723 32.210 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N 1 ATOM 3327 C CA . ALA A 1 425 ? -22.557 -12.077 32.541 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA 1 ATOM 3328 C C . ALA A 1 425 ? -21.869 -10.984 33.345 0.81 22.48 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C 1 ATOM 3329 O O . ALA A 1 425 ? -21.367 -11.246 34.430 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O 1 ATOM 3330 C CB . ALA A 1 425 ? -21.761 -12.370 31.273 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB 1 ATOM 3331 N N . ILE A 1 426 ? -21.840 -9.755 32.829 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A N 1 ATOM 3332 C CA . ILE A 1 426 ? -21.111 -8.701 33.539 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A CA 1 ATOM 3333 C C . ILE A 1 426 ? -21.765 -8.369 34.890 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A C 1 ATOM 3334 O O . ILE A 1 426 ? -21.076 -8.046 35.856 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A O 1 ATOM 3335 C CB . ILE A 1 426 ? -20.974 -7.407 32.669 0.95 19.01 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A CB 1 ATOM 3336 C CG1 . ILE A 1 426 ? -20.061 -6.381 33.349 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A CG1 1 ATOM 3337 C CG2 . ILE A 1 426 ? -22.328 -6.783 32.332 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A CG2 1 ATOM 3338 C CD1 . ILE A 1 426 ? -18.689 -6.892 33.629 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 423 ILE A CD1 1 ATOM 3339 N N . ASP A 1 427 ? -23.086 -8.475 34.976 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A N 1 ATOM 3340 C CA . ASP A 1 427 ? -23.768 -8.148 36.232 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A CA 1 ATOM 3341 C C . ASP A 1 427 ? -23.497 -9.199 37.304 0.98 23.47 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A C 1 ATOM 3342 O O . ASP A 1 427 ? -23.370 -8.875 38.496 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A O 1 ATOM 3343 C CB . ASP A 1 427 ? -25.275 -8.021 36.020 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A CB 1 ATOM 3344 C CG . ASP A 1 427 ? -25.671 -6.707 35.340 0.76 20.80 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A CG 1 ATOM 3345 O OD1 . ASP A 1 427 ? -24.775 -5.985 34.874 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A OD1 1 ATOM 3346 O OD2 . ASP A 1 427 ? -26.884 -6.399 35.263 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 424 ASP A OD2 1 ATOM 3347 N N . THR A 1 428 ? -23.419 -10.459 36.882 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 425 THR A N 1 ATOM 3348 C CA . THR A 1 428 ? -23.100 -11.543 37.815 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 425 THR A CA 1 ATOM 3349 C C . THR A 1 428 ? -21.681 -11.351 38.332 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 425 THR A C 1 ATOM 3350 O O . THR A 1 428 ? -21.421 -11.481 39.523 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 425 THR A O 1 ATOM 3351 C CB . THR A 1 428 ? -23.231 -12.924 37.161 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 425 THR A CB 1 ATOM 3352 O OG1 . THR A 1 428 ? -24.607 -13.168 36.835 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 425 THR A OG1 1 ATOM 3353 C CG2 . THR A 1 428 ? -22.731 -14.015 38.108 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 425 THR A CG2 1 ATOM 3354 N N . ILE A 1 429 ? -20.767 -11.008 37.431 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N 1 ATOM 3355 C CA . ILE A 1 429 ? -19.402 -10.682 37.842 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA 1 ATOM 3356 C C . ILE A 1 429 ? -19.411 -9.486 38.781 0.84 29.49 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C 1 ATOM 3357 O O . ILE A 1 429 ? -18.734 -9.483 39.809 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O 1 ATOM 3358 C CB . ILE A 1 429 ? -18.512 -10.376 36.639 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB 1 ATOM 3359 C CG1 . ILE A 1 429 ? -18.315 -11.646 35.815 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1 ATOM 3360 C CG2 . ILE A 1 429 ? -17.159 -9.748 37.090 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1 ATOM 3361 C CD1 . ILE A 1 429 ? -17.985 -11.367 34.376 0.97 24.76 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1 ATOM 3362 N N . GLY A 1 430 ? -20.199 -8.477 38.422 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A N 1 ATOM 3363 C CA . GLY A 1 430 ? -20.232 -7.226 39.158 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A CA 1 ATOM 3364 C C . GLY A 1 430 ? -20.846 -7.267 40.545 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A C 1 ATOM 3365 O O . GLY A 1 430 ? -20.459 -6.485 41.413 0.91 33.14 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A O 1 ATOM 3366 N N . ARG A 1 431 ? -21.803 -8.163 40.770 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A N 1 ATOM 3367 C CA . ARG A 1 431 ? -22.458 -8.211 42.066 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CA 1 ATOM 3368 C C . ARG A 1 431 ? -21.423 -8.567 43.129 0.76 34.28 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A C 1 ATOM 3369 O O . ARG A 1 431 ? -21.560 -8.188 44.287 0.90 36.27 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A O 1 ATOM 3370 C CB . ARG A 1 431 ? -23.644 -9.189 42.060 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CB 1 ATOM 3371 C CG . ARG A 1 431 ? -24.979 -8.481 41.733 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CG 1 ATOM 3372 C CD . ARG A 1 431 ? -26.175 -9.432 41.747 0.67 30.96 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CD 1 ATOM 3373 N NE . ARG A 1 431 ? -26.200 -10.297 40.571 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NE 1 ATOM 3374 C CZ . ARG A 1 431 ? -26.650 -9.922 39.379 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CZ 1 ATOM 3375 N NH1 . ARG A 1 431 ? -27.109 -8.691 39.198 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NH1 1 ATOM 3376 N NH2 . ARG A 1 431 ? -26.632 -10.773 38.367 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NH2 1 ATOM 3377 N N . LYS A 1 432 ? -20.358 -9.245 42.713 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A N 1 ATOM 3378 C CA . LYS A 1 432 ? -19.221 -9.481 43.594 0.83 35.77 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CA 1 ATOM 3379 C C . LYS A 1 432 ? -18.208 -8.333 43.523 0.76 32.01 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A C 1 ATOM 3380 O O . LYS A 1 432 ? -18.055 -7.564 44.469 0.72 32.81 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A O 1 ATOM 3381 C CB . LYS A 1 432 ? -18.540 -10.810 43.245 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 429 LYS A CB 1 ATOM 3382 N N . GLU A 1 433 ? -17.551 -8.218 42.374 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A N 1 ATOM 3383 C CA . GLU A 1 433 ? -16.394 -7.352 42.172 0.89 33.34 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CA 1 ATOM 3384 C C . GLU A 1 433 ? -16.660 -5.836 42.228 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A C 1 ATOM 3385 O O . GLU A 1 433 ? -15.775 -5.064 42.593 0.54 36.56 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A O 1 ATOM 3386 C CB . GLU A 1 433 ? -15.755 -7.698 40.825 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CB 1 ATOM 3387 C CG . GLU A 1 433 ? -15.197 -9.105 40.748 0.58 35.39 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CG 1 ATOM 3388 C CD . GLU A 1 433 ? -14.079 -9.334 41.747 0.61 35.95 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CD 1 ATOM 3389 O OE1 . GLU A 1 433 ? -13.183 -8.471 41.843 0.21 36.03 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE1 1 ATOM 3390 O OE2 . GLU A 1 433 ? -14.103 -10.373 42.439 0.40 37.12 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE2 1 ATOM 3391 N N . LEU A 1 434 ? -17.860 -5.408 41.858 0.83 36.72 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A N 1 ATOM 3392 C CA . LEU A 1 434 ? -18.147 -3.978 41.763 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CA 1 ATOM 3393 C C . LEU A 1 434 ? -18.767 -3.408 43.037 0.86 33.54 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A C 1 ATOM 3394 O O . LEU A 1 434 ? -18.263 -2.436 43.603 0.87 35.92 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A O 1 ATOM 3395 C CB . LEU A 1 434 ? -19.074 -3.702 40.577 0.65 34.96 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CB 1 ATOM 3396 C CG . LEU A 1 434 ? -19.424 -2.237 40.307 0.60 33.44 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CG 1 ATOM 3397 C CD1 . LEU A 1 434 ? -18.203 -1.450 39.841 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CD1 1 ATOM 3398 C CD2 . LEU A 1 434 ? -20.553 -2.134 39.291 0.56 28.41 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CD2 1 ATOM 3399 N N . ILE A 1 435 ? -19.859 -4.012 43.489 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A N 1 ATOM 3400 C CA . ILE A 1 435 ? -20.585 -3.469 44.630 0.73 35.14 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A CA 1 ATOM 3401 C C . ILE A 1 435 ? -20.538 -4.333 45.887 0.68 34.36 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A C 1 ATOM 3402 O O . ILE A 1 435 ? -21.154 -3.987 46.902 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A O 1 ATOM 3403 C CB . ILE A 1 435 ? -22.055 -3.216 44.262 0.62 37.66 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A CB 1 ATOM 3404 C CG1 . ILE A 1 435 ? -22.714 -4.499 43.757 0.50 34.14 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A CG1 1 ATOM 3405 C CG2 . ILE A 1 435 ? -22.140 -2.127 43.205 0.46 30.77 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A CG2 1 ATOM 3406 C CD1 . ILE A 1 435 ? -24.116 -4.284 43.223 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 432 ILE A CD1 1 ATOM 3407 N N . GLY A 1 436 ? -19.809 -5.447 45.835 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 433 GLY A N 1 ATOM 3408 C CA . GLY A 1 436 ? -19.610 -6.260 47.023 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 433 GLY A CA 1 ATOM 3409 C C . GLY A 1 436 ? -18.679 -5.572 48.012 0.56 35.62 ? ? ? ? ? ? 433 GLY A C 1 ATOM 3410 O O . GLY A 1 436 ? -18.014 -4.599 47.661 0.67 35.09 ? ? ? ? ? ? 433 GLY A O 1 ATOM 3411 N N . SER A 1 437 ? -18.629 -6.067 49.249 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 434 SER A N 1 ATOM 3412 C CA . SER A 1 437 ? -17.781 -5.456 50.277 0.71 39.29 ? ? ? ? ? ? 434 SER A CA 1 ATOM 3413 C C . SER A 1 437 ? -16.306 -5.500 49.870 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 434 SER A C 1 ATOM 3414 O O . SER A 1 437 ? -15.805 -6.530 49.418 0.74 38.05 ? ? ? ? ? ? 434 SER A O 1 ATOM 3415 C CB . SER A 1 437 ? -17.977 -6.150 51.628 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 434 SER A CB 1 ATOM 3416 O OG . SER A 1 437 ? -19.350 -6.238 51.965 0.39 37.83 ? ? ? ? ? ? 434 SER A OG 1 ATOM 3417 N N . GLY A 1 438 ? -15.621 -4.372 50.014 0.84 40.02 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A N 1 ATOM 3418 C CA . GLY A 1 438 ? -14.238 -4.261 49.589 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A CA 1 ATOM 3419 C C . GLY A 1 438 ? -14.109 -4.147 48.080 0.75 34.71 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A C 1 ATOM 3420 O O . GLY A 1 438 ? -13.001 -4.108 47.543 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 435 GLY A O 1 ATOM 3421 N N . GLY A 1 439 ? -15.245 -4.088 47.391 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 436 GLY A N 1 ATOM 3422 C CA . GLY A 1 439 ? -15.250 -4.007 45.939 0.95 35.92 ? ? ? ? ? ? 436 GLY A CA 1 ATOM 3423 C C . GLY A 1 439 ? -14.824 -2.656 45.393 0.84 37.74 ? ? ? ? ? ? 436 GLY A C 1 ATOM 3424 O O . GLY A 1 439 ? -14.385 -1.778 46.142 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 436 GLY A O 1 ATOM 3425 N N . ILE A 1 440 ? -14.973 -2.490 44.082 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A N 1 ATOM 3426 C CA . ILE A 1 440 ? -14.519 -1.291 43.386 0.74 38.00 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A CA 1 ATOM 3427 C C . ILE A 1 440 ? -15.170 -0.019 43.924 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A C 1 ATOM 3428 O O . ILE A 1 440 ? -14.489 0.969 44.209 0.95 41.15 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A O 1 ATOM 3429 C CB . ILE A 1 440 ? -14.805 -1.379 41.878 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A CB 1 ATOM 3430 C CG1 . ILE A 1 440 ? -13.889 -2.413 41.215 0.89 42.30 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A CG1 1 ATOM 3431 C CG2 . ILE A 1 440 ? -14.631 -0.009 41.233 0.86 40.16 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A CG2 1 ATOM 3432 C CD1 . ILE A 1 440 ? -12.406 -2.108 41.361 0.82 46.32 ? ? ? ? ? ? 437 ILE A CD1 1 ATOM 3433 N N . VAL A 1 441 ? -16.489 -0.060 44.071 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A N 1 ATOM 3434 C CA . VAL A 1 441 ? -17.240 1.073 44.603 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A CA 1 ATOM 3435 C C . VAL A 1 441 ? -16.746 1.464 45.995 0.95 35.88 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A C 1 ATOM 3436 O O . VAL A 1 441 ? -16.527 2.644 46.273 0.83 34.55 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A O 1 ATOM 3437 C CB . VAL A 1 441 ? -18.748 0.762 44.640 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A CB 1 ATOM 3438 C CG1 . VAL A 1 441 ? -19.491 1.759 45.516 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A CG1 1 ATOM 3439 C CG2 . VAL A 1 441 ? -19.313 0.759 43.221 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 438 VAL A CG2 1 ATOM 3440 N N . ASP A 1 442 ? -16.543 0.472 46.856 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A N 1 ATOM 3441 C CA . ASP A 1 442 ? -16.003 0.722 48.184 0.96 33.01 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A CA 1 ATOM 3442 C C . ASP A 1 442 ? -14.677 1.478 48.116 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A C 1 ATOM 3443 O O . ASP A 1 442 ? -14.320 2.195 49.047 0.72 30.11 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A O 1 ATOM 3444 C CB . ASP A 1 442 ? -15.816 -0.595 48.950 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A CB 1 ATOM 3445 C CG . ASP A 1 442 ? -17.118 -1.137 49.508 0.48 35.47 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A CG 1 ATOM 3446 O OD1 . ASP A 1 442 ? -18.197 -0.653 49.102 0.81 31.31 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A OD1 1 ATOM 3447 O OD2 . ASP A 1 442 ? -17.063 -2.049 50.356 0.90 38.43 ? ? ? ? ? ? 439 ASP A OD2 1 ATOM 3448 N N . GLN A 1 443 ? -13.964 1.337 47.003 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A N 1 ATOM 3449 C CA . GLN A 1 443 ? -12.647 1.942 46.872 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A CA 1 ATOM 3450 C C . GLN A 1 443 ? -12.625 3.296 46.164 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A C 1 ATOM 3451 O O . GLN A 1 443 ? -11.693 4.076 46.360 0.79 31.09 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A O 1 ATOM 3452 C CB . GLN A 1 443 ? -11.715 0.982 46.134 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A CB 1 ATOM 3453 C CG . GLN A 1 443 ? -11.498 -0.326 46.869 0.97 40.89 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A CG 1 ATOM 3454 C CD . GLN A 1 443 ? -10.769 -1.339 46.026 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A CD 1 ATOM 3455 O OE1 . GLN A 1 443 ? -9.713 -1.049 45.466 0.67 45.79 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A OE1 1 ATOM 3456 N NE2 . GLN A 1 443 ? -11.338 -2.538 45.916 0.73 39.20 ? ? ? ? ? ? 440 GLN A NE2 1 ATOM 3457 N N . SER A 1 444 ? -13.628 3.582 45.336 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 441 SER A N 1 ATOM 3458 C CA . SER A 1 444 ? -13.510 4.729 44.436 0.77 28.36 ? ? ? ? ? ? 441 SER A CA 1 ATOM 3459 C C . SER A 1 444 ? -14.649 5.765 44.488 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 441 SER A C 1 ATOM 3460 O O . SER A 1 444 ? -14.518 6.841 43.906 0.81 24.30 ? ? ? ? ? ? 441 SER A O 1 ATOM 3461 C CB . SER A 1 444 ? -13.358 4.224 43.000 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 441 SER A CB 1 ATOM 3462 O OG . SER A 1 444 ? -14.533 3.544 42.583 0.73 29.57 ? ? ? ? ? ? 441 SER A OG 1 ATOM 3463 N N . LEU A 1 445 ? -15.748 5.451 45.168 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A N 1 ATOM 3464 C CA . LEU A 1 445 ? -16.863 6.398 45.302 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A CA 1 ATOM 3465 C C . LEU A 1 445 ? -17.036 6.848 46.742 0.85 24.61 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A C 1 ATOM 3466 O O . LEU A 1 445 ? -16.830 6.055 47.656 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A O 1 ATOM 3467 C CB . LEU A 1 445 ? -18.182 5.776 44.824 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A CB 1 ATOM 3468 C CG . LEU A 1 445 ? -18.291 5.320 43.372 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A CG 1 ATOM 3469 C CD1 . LEU A 1 445 ? -19.715 4.901 43.081 0.85 27.90 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A CD1 1 ATOM 3470 C CD2 . LEU A 1 445 ? -17.863 6.428 42.432 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 442 LEU A CD2 1 ATOM 3471 N N . SER A 1 446 ? -17.430 8.105 46.946 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 443 SER A N 1 ATOM 3472 C CA . SER A 1 446 ? -17.793 8.562 48.288 0.93 25.01 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CA 1 ATOM 3473 C C . SER A 1 446 ? -18.841 7.644 48.911 0.80 24.52 ? ? ? ? ? ? 443 SER A C 1 ATOM 3474 O O . SER A 1 446 ? -18.785 7.355 50.096 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 443 SER A O 1 ATOM 3475 C CB . SER A 1 446 ? -18.325 10.001 48.268 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CB 1 ATOM 3476 O OG . SER A 1 446 ? -17.263 10.938 48.264 0.80 21.45 ? ? ? ? ? ? 443 SER A OG 1 ATOM 3477 N N . LEU A 1 447 ? -19.790 7.168 48.111 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A N 1 ATOM 3478 C CA . LEU A 1 447 ? -20.889 6.380 48.678 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CA 1 ATOM 3479 C C . LEU A 1 447 ? -20.502 4.909 48.867 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A C 1 ATOM 3480 O O . LEU A 1 447 ? -21.300 4.108 49.350 0.95 28.21 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A O 1 ATOM 3481 C CB . LEU A 1 447 ? -22.150 6.502 47.800 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CB 1 ATOM 3482 C CG . LEU A 1 447 ? -23.215 7.524 48.218 0.80 28.77 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CG 1 ATOM 3483 C CD1 . LEU A 1 447 ? -22.597 8.884 48.533 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD1 1 ATOM 3484 C CD2 . LEU A 1 447 ? -24.319 7.661 47.152 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 444 LEU A CD2 1 ATOM 3485 N N . GLY A 1 448 ? -19.280 4.551 48.487 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A N 1 ATOM 3486 C CA . GLY A 1 448 ? -18.768 3.219 48.765 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A CA 1 ATOM 3487 C C . GLY A 1 448 ? -18.826 2.865 50.245 0.76 29.77 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A C 1 ATOM 3488 O O . GLY A 1 448 ? -18.866 3.743 51.110 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 445 GLY A O 1 ATOM 3489 N N . GLY A 1 449 ? -18.855 1.570 50.541 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 446 GLY A N 1 ATOM 3490 C CA . GLY A 1 449 ? -18.845 1.115 51.919 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 446 GLY A CA 1 ATOM 3491 C C . GLY A 1 449 ? -20.188 0.606 52.391 0.59 31.27 ? ? ? ? ? ? 446 GLY A C 1 ATOM 3492 O O . GLY A 1 449 ? -20.323 0.137 53.524 0.82 28.45 ? ? ? ? ? ? 446 GLY A O 1 ATOM 3493 N N . GLY A 1 450 ? -21.193 0.702 51.528 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A N 1 ATOM 3494 C CA . GLY A 1 450 ? -22.512 0.209 51.876 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A CA 1 ATOM 3495 C C . GLY A 1 450 ? -23.647 1.132 51.496 0.89 29.15 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A C 1 ATOM 3496 O O . GLY A 1 450 ? -24.723 0.668 51.108 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A O 1 ATOM 3497 N N . GLY A 1 451 ? -23.417 2.438 51.616 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 448 GLY A N 1 ATOM 3498 C CA . GLY A 1 451 ? -24.428 3.418 51.261 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 448 GLY A CA 1 ATOM 3499 C C . GLY A 1 451 ? -24.789 3.383 49.783 0.93 24.50 ? ? ? ? ? ? 448 GLY A C 1 ATOM 3500 O O . GLY A 1 451 ? -25.875 3.810 49.394 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 448 GLY A O 1 ATOM 3501 N N . HIS A 1 452 ? -23.881 2.868 48.956 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A N 1 ATOM 3502 C CA . HIS A 1 452 ? -24.122 2.800 47.519 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A CA 1 ATOM 3503 C C . HIS A 1 452 ? -25.321 1.908 47.185 0.88 27.06 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A C 1 ATOM 3504 O O . HIS A 1 452 ? -26.072 2.189 46.249 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A O 1 ATOM 3505 C CB . HIS A 1 452 ? -22.872 2.300 46.779 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A CB 1 ATOM 3506 C CG . HIS A 1 452 ? -22.383 0.959 47.234 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A CG 1 ATOM 3507 N ND1 . HIS A 1 452 ? -21.975 0.712 48.528 0.83 26.84 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A ND1 1 ATOM 3508 C CD2 . HIS A 1 452 ? -22.216 -0.205 46.560 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A CD2 1 ATOM 3509 C CE1 . HIS A 1 452 ? -21.591 -0.548 48.635 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A CE1 1 ATOM 3510 N NE2 . HIS A 1 452 ? -21.730 -1.127 47.455 0.75 28.29 ? ? ? ? ? ? 449 HIS A NE2 1 ATOM 3511 N N . VAL A 1 453 ? -25.508 0.837 47.950 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A N 1 ATOM 3512 C CA . VAL A 1 453 ? -26.630 -0.071 47.694 0.94 26.90 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A CA 1 ATOM 3513 C C . VAL A 1 453 ? -27.940 0.568 48.133 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A C 1 ATOM 3514 O O . VAL A 1 453 ? -28.951 0.489 47.437 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A O 1 ATOM 3515 C CB . VAL A 1 453 ? -26.438 -1.439 48.404 0.83 23.61 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A CB 1 ATOM 3516 C CG1 . VAL A 1 453 ? -27.674 -2.334 48.226 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A CG1 1 ATOM 3517 C CG2 . VAL A 1 453 ? -25.207 -2.154 47.843 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 450 VAL A CG2 1 ATOM 3518 N N . THR A 1 454 ? -27.918 1.218 49.290 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 451 THR A N 1 ATOM 3519 C CA . THR A 1 454 ? -29.098 1.904 49.797 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 451 THR A CA 1 ATOM 3520 C C . THR A 1 454 ? -29.503 3.026 48.833 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 451 THR A C 1 ATOM 3521 O O . THR A 1 454 ? -30.696 3.266 48.605 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 451 THR A O 1 ATOM 3522 C CB . THR A 1 454 ? -28.843 2.487 51.203 0.86 25.93 ? ? ? ? ? ? 451 THR A CB 1 ATOM 3523 O OG1 . THR A 1 454 ? -28.260 1.480 52.046 0.91 25.91 ? ? ? ? ? ? 451 THR A OG1 1 ATOM 3524 C CG2 . THR A 1 454 ? -30.131 3.009 51.815 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 451 THR A CG2 1 ATOM 3525 N N . PHE A 1 455 ? -28.507 3.692 48.255 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A N 1 ATOM 3526 C CA . PHE A 1 455 ? -28.778 4.774 47.320 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CA 1 ATOM 3527 C C . PHE A 1 455 ? -29.448 4.241 46.058 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A C 1 ATOM 3528 O O . PHE A 1 455 ? -30.389 4.841 45.554 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A O 1 ATOM 3529 C CB . PHE A 1 455 ? -27.500 5.522 46.950 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CB 1 ATOM 3530 C CG . PHE A 1 455 ? -27.710 6.583 45.902 0.92 20.08 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CG 1 ATOM 3531 C CD1 . PHE A 1 455 ? -28.477 7.714 46.191 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CD1 1 ATOM 3532 C CD2 . PHE A 1 455 ? -27.166 6.445 44.623 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CD2 1 ATOM 3533 C CE1 . PHE A 1 455 ? -28.685 8.706 45.227 0.91 21.32 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CE1 1 ATOM 3534 C CE2 . PHE A 1 455 ? -27.367 7.432 43.656 0.92 17.57 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CE2 1 ATOM 3535 C CZ . PHE A 1 455 ? -28.133 8.572 43.966 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 452 PHE A CZ 1 ATOM 3536 N N . MET A 1 456 ? -28.949 3.126 45.531 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 453 MET A N 1 ATOM 3537 C CA . MET A 1 456 ? -29.554 2.547 44.333 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CA 1 ATOM 3538 C C . MET A 1 456 ? -30.966 2.075 44.628 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 453 MET A C 1 ATOM 3539 O O . MET A 1 456 ? -31.867 2.238 43.812 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 453 MET A O 1 ATOM 3540 C CB . MET A 1 456 ? -28.712 1.389 43.798 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CB 1 ATOM 3541 C CG . MET A 1 456 ? -27.486 1.833 43.026 0.98 24.68 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CG 1 ATOM 3542 S SD . MET A 1 456 ? -26.619 0.436 42.265 0.93 27.69 ? ? ? ? ? ? 453 MET A SD 1 ATOM 3543 C CE . MET A 1 456 ? -26.110 -0.442 43.738 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CE 1 ATOM 3544 N N . GLU A 1 457 ? -31.162 1.504 45.813 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A N 1 ATOM 3545 C CA . GLU A 1 457 ? -32.499 1.133 46.249 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CA 1 ATOM 3546 C C . GLU A 1 457 ? -33.408 2.349 46.244 0.81 24.28 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A C 1 ATOM 3547 O O . GLU A 1 457 ? -34.520 2.293 45.710 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A O 1 ATOM 3548 C CB . GLU A 1 457 ? -32.459 0.488 47.643 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CB 1 ATOM 3549 C CG . GLU A 1 457 ? -31.891 -0.939 47.601 0.90 23.90 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CG 1 ATOM 3550 C CD . GLU A 1 457 ? -31.674 -1.523 48.975 0.89 28.50 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CD 1 ATOM 3551 O OE1 . GLU A 1 457 ? -31.594 -2.760 49.077 0.64 25.20 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE1 1 ATOM 3552 O OE2 . GLU A 1 457 ? -31.576 -0.745 49.946 0.78 28.01 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE2 1 ATOM 3553 N N . LYS A 1 458 ? -32.923 3.450 46.814 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A N 1 ATOM 3554 C CA . LYS A 1 458 ? -33.707 4.685 46.854 0.96 23.52 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A CA 1 ATOM 3555 C C . LYS A 1 458 ? -34.056 5.139 45.445 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A C 1 ATOM 3556 O O . LYS A 1 458 ? -35.217 5.465 45.151 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A O 1 ATOM 3557 C CB . LYS A 1 458 ? -32.955 5.796 47.594 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A CB 1 ATOM 3558 C CG . LYS A 1 458 ? -33.784 7.088 47.761 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A CG 1 ATOM 3559 C CD . LYS A 1 458 ? -32.967 8.180 48.428 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A CD 1 ATOM 3560 C CE . LYS A 1 458 ? -33.814 9.422 48.687 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A CE 1 ATOM 3561 N NZ . LYS A 1 458 ? -33.086 10.403 49.521 0.91 24.73 ? ? ? ? ? ? 455 LYS A NZ 1 ATOM 3562 N N . CYS A 1 459 ? -33.059 5.129 44.563 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A N 1 ATOM 3563 C CA . CYS A 1 459 ? -33.292 5.504 43.168 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A CA 1 ATOM 3564 C C . CYS A 1 459 ? -34.279 4.560 42.485 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A C 1 ATOM 3565 O O . CYS A 1 459 ? -35.173 5.012 41.772 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A O 1 ATOM 3566 C CB . CYS A 1 459 ? -31.978 5.539 42.393 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A CB 1 ATOM 3567 S SG . CYS A 1 459 ? -30.892 6.904 42.923 0.96 22.17 ? ? ? ? ? ? 456 CYS A SG 1 ATOM 3568 N N . PHE A 1 460 ? -34.146 3.255 42.720 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A N 1 ATOM 3569 C CA . PHE A 1 460 ? -35.016 2.306 42.034 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CA 1 ATOM 3570 C C . PHE A 1 460 ? -36.497 2.506 42.366 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A C 1 ATOM 3571 O O . PHE A 1 460 ? -37.352 2.308 41.503 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A O 1 ATOM 3572 C CB . PHE A 1 460 ? -34.630 0.858 42.342 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CB 1 ATOM 3573 C CG . PHE A 1 460 ? -35.458 -0.135 41.588 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CG 1 ATOM 3574 C CD1 . PHE A 1 460 ? -35.516 -0.083 40.199 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD1 1 ATOM 3575 C CD2 . PHE A 1 460 ? -36.202 -1.099 42.254 0.88 22.68 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CD2 1 ATOM 3576 C CE1 . PHE A 1 460 ? -36.289 -0.981 39.481 0.92 19.00 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE1 1 ATOM 3577 C CE2 . PHE A 1 460 ? -36.986 -2.006 41.545 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CE2 1 ATOM 3578 C CZ . PHE A 1 460 ? -37.028 -1.952 40.161 0.88 18.67 ? ? ? ? ? ? 457 PHE A CZ 1 ATOM 3579 N N . LYS A 1 461 ? -36.800 2.906 43.602 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A N 1 ATOM 3580 C CA . LYS A 1 461 ? -38.183 3.155 44.010 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CA 1 ATOM 3581 C C . LYS A 1 461 ? -38.879 4.196 43.133 0.91 23.26 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A C 1 ATOM 3582 O O . LYS A 1 461 ? -40.105 4.207 43.036 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A O 1 ATOM 3583 C CB . LYS A 1 461 ? -38.239 3.603 45.470 0.98 26.70 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CB 1 ATOM 3584 C CG . LYS A 1 461 ? -37.880 2.528 46.482 0.99 27.54 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CG 1 ATOM 3585 C CD . LYS A 1 461 ? -37.965 3.086 47.903 0.96 28.43 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CD 1 ATOM 3586 C CE . LYS A 1 461 ? -37.707 2.012 48.939 0.79 29.79 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A CE 1 ATOM 3587 N NZ . LYS A 1 461 ? -37.629 2.594 50.307 0.87 29.44 ? ? ? ? ? ? 458 LYS A NZ 1 ATOM 3588 N N . GLU A 1 462 ? -38.090 5.057 42.494 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A N 1 ATOM 3589 C CA . GLU A 1 462 ? -38.616 6.092 41.603 0.92 23.41 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A CA 1 ATOM 3590 C C . GLU A 1 462 ? -38.568 5.693 40.128 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A C 1 ATOM 3591 O O . GLU A 1 462 ? -39.122 6.394 39.282 0.77 21.73 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A O 1 ATOM 3592 C CB . GLU A 1 462 ? -37.829 7.409 41.785 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A CB 1 ATOM 3593 C CG . GLU A 1 462 ? -37.640 7.823 43.212 0.78 29.43 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A CG 1 ATOM 3594 C CD . GLU A 1 462 ? -38.958 8.005 43.929 0.43 27.64 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A CD 1 ATOM 3595 O OE1 . GLU A 1 462 ? -39.052 7.615 45.115 0.42 28.10 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A OE1 1 ATOM 3596 O OE2 . GLU A 1 462 ? -39.897 8.540 43.305 0.49 30.18 ? ? ? ? ? ? 459 GLU A OE2 1 ATOM 3597 N N . VAL A 1 463 ? -37.895 4.586 39.810 0.94 24.02 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A N 1 ATOM 3598 C CA . VAL A 1 463 ? -37.704 4.199 38.404 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CA 1 ATOM 3599 C C . VAL A 1 463 ? -39.010 3.875 37.695 0.80 21.63 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A C 1 ATOM 3600 O O . VAL A 1 463 ? -39.830 3.128 38.215 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A O 1 ATOM 3601 C CB . VAL A 1 463 ? -36.758 2.977 38.271 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CB 1 ATOM 3602 C CG1 . VAL A 1 463 ? -36.941 2.283 36.918 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CG1 1 ATOM 3603 C CG2 . VAL A 1 463 ? -35.323 3.409 38.449 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 460 VAL A CG2 1 ATOM 3604 N N . ASN A 1 464 ? -39.189 4.440 36.502 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A N 1 ATOM 3605 C CA . ASN A 1 464 ? -40.342 4.137 35.664 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CA 1 ATOM 3606 C C . ASN A 1 464 ? -39.909 3.763 34.255 0.90 22.80 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A C 1 ATOM 3607 O O . ASN A 1 464 ? -38.988 4.378 33.712 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A O 1 ATOM 3608 C CB . ASN A 1 464 ? -41.292 5.340 35.600 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CB 1 ATOM 3609 C CG . ASN A 1 464 ? -42.654 4.971 35.049 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CG 1 ATOM 3610 O OD1 . ASN A 1 464 ? -42.828 4.809 33.838 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A OD1 1 ATOM 3611 N ND2 . ASN A 1 464 ? -43.630 4.828 35.941 0.79 20.54 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A ND2 1 ATOM 3612 N N . LEU A 1 465 ? -40.585 2.792 33.646 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A N 1 ATOM 3613 C CA . LEU A 1 465 ? -40.204 2.361 32.299 0.85 21.77 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CA 1 ATOM 3614 C C . LEU A 1 465 ? -40.291 3.529 31.314 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A C 1 ATOM 3615 O O . LEU A 1 465 ? -39.535 3.590 30.341 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A O 1 ATOM 3616 C CB . LEU A 1 465 ? -41.072 1.186 31.831 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CB 1 ATOM 3617 C CG . LEU A 1 465 ? -40.777 0.630 30.430 0.98 25.78 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CG 1 ATOM 3618 C CD1 . LEU A 1 465 ? -39.335 0.138 30.307 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CD1 1 ATOM 3619 C CD2 . LEU A 1 465 ? -41.766 -0.486 30.082 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CD2 1 ATOM 3620 N N . GLN A 1 466 ? -41.179 4.484 31.588 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A N 1 ATOM 3621 C CA . GLN A 1 466 ? -41.288 5.658 30.729 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CA 1 ATOM 3622 C C . GLN A 1 466 ? -40.018 6.511 30.716 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A C 1 ATOM 3623 O O . GLN A 1 466 ? -39.792 7.246 29.763 0.86 21.49 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A O 1 ATOM 3624 C CB . GLN A 1 466 ? -42.500 6.510 31.137 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CB 1 ATOM 3625 C CG . GLN A 1 466 ? -43.743 6.137 30.326 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CG 1 ATOM 3626 C CD . GLN A 1 466 ? -43.486 6.194 28.804 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CD 1 ATOM 3627 O OE1 . GLN A 1 466 ? -43.216 7.265 28.240 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A OE1 1 ATOM 3628 N NE2 . GLN A 1 466 ? -43.544 5.030 28.144 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A NE2 1 ATOM 3629 N N . ASP A 1 467 ? -39.180 6.397 31.749 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A N 1 ATOM 3630 C CA . ASP A 1 467 ? -37.879 7.097 31.762 0.88 19.89 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A CA 1 ATOM 3631 C C . ASP A 1 467 ? -36.978 6.658 30.608 0.59 21.48 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A C 1 ATOM 3632 O O . ASP A 1 467 ? -36.076 7.392 30.209 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A O 1 ATOM 3633 C CB . ASP A 1 467 ? -37.115 6.859 33.080 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A CB 1 ATOM 3634 C CG . ASP A 1 467 ? -37.925 7.226 34.307 0.71 23.32 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A CG 1 ATOM 3635 O OD1 . ASP A 1 467 ? -38.884 7.998 34.172 0.90 22.90 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A OD1 1 ATOM 3636 O OD2 . ASP A 1 467 ? -37.589 6.753 35.406 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 464 ASP A OD2 1 ATOM 3637 N N . TYR A 1 468 ? -37.218 5.452 30.094 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A N 1 ATOM 3638 C CA . TYR A 1 468 ? -36.337 4.832 29.099 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CA 1 ATOM 3639 C C . TYR A 1 468 ? -36.752 5.200 27.675 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A C 1 ATOM 3640 O O . TYR A 1 468 ? -36.156 4.751 26.700 0.90 20.97 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A O 1 ATOM 3641 C CB . TYR A 1 468 ? -36.327 3.299 29.267 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CB 1 ATOM 3642 C CG . TYR A 1 468 ? -35.783 2.831 30.603 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CG 1 ATOM 3643 C CD1 . TYR A 1 468 ? -36.483 3.064 31.786 0.82 20.20 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CD1 1 ATOM 3644 C CD2 . TYR A 1 468 ? -34.577 2.147 30.682 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CD2 1 ATOM 3645 C CE1 . TYR A 1 468 ? -35.992 2.630 33.010 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CE1 1 ATOM 3646 C CE2 . TYR A 1 468 ? -34.075 1.725 31.890 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CE2 1 ATOM 3647 C CZ . TYR A 1 468 ? -34.785 1.965 33.051 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A CZ 1 ATOM 3648 O OH . TYR A 1 468 ? -34.274 1.535 34.247 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 465 TYR A OH 1 ATOM 3649 N N . HIS A 1 469 ? -37.791 6.015 27.569 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A N 1 ATOM 3650 C CA . HIS A 1 469 ? -38.272 6.506 26.290 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A CA 1 ATOM 3651 C C . HIS A 1 469 ? -37.575 7.842 25.995 0.93 17.41 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A C 1 ATOM 3652 O O . HIS A 1 469 ? -37.955 8.869 26.547 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A O 1 ATOM 3653 C CB . HIS A 1 469 ? -39.796 6.670 26.345 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A CB 1 ATOM 3654 C CG . HIS A 1 469 ? -40.438 6.899 25.017 0.88 22.40 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A CG 1 ATOM 3655 N ND1 . HIS A 1 469 ? -40.245 8.051 24.282 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A ND1 1 ATOM 3656 C CD2 . HIS A 1 469 ? -41.300 6.134 24.301 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A CD2 1 ATOM 3657 C CE1 . HIS A 1 469 ? -40.947 7.978 23.163 0.94 21.80 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A CE1 1 ATOM 3658 N NE2 . HIS A 1 469 ? -41.592 6.821 23.148 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 466 HIS A NE2 1 ATOM 3659 N N . LEU A 1 470 ? -36.566 7.845 25.130 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A N 1 ATOM 3660 C CA . LEU A 1 470 ? -35.725 9.050 25.012 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A CA 1 ATOM 3661 C C . LEU A 1 470 ? -36.490 10.306 24.565 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A C 1 ATOM 3662 O O . LEU A 1 470 ? -36.349 11.336 25.210 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A O 1 ATOM 3663 C CB . LEU A 1 470 ? -34.546 8.820 24.066 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A CB 1 ATOM 3664 C CG . LEU A 1 470 ? -33.602 10.032 23.953 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A CG 1 ATOM 3665 C CD1 . LEU A 1 470 ? -32.846 10.247 25.260 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A CD1 1 ATOM 3666 C CD2 . LEU A 1 470 ? -32.618 9.886 22.772 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 467 LEU A CD2 1 ATOM 3667 N N . 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ASN A 1 472 ? -41.441 10.347 26.350 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 469 ASN A CB 1 ATOM 3679 C CG . ASN A 1 472 ? -42.537 10.009 25.345 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 469 ASN A CG 1 ATOM 3680 O OD1 . ASN A 1 472 ? -42.761 10.747 24.384 0.92 24.99 ? ? ? ? ? ? 469 ASN A OD1 1 ATOM 3681 N ND2 . ASN A 1 472 ? -43.219 8.889 25.562 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 469 ASN A ND2 1 ATOM 3682 N N . ALA A 1 473 ? -38.696 11.500 27.475 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 470 ALA A N 1 ATOM 3683 C CA . ALA A 1 473 ? -37.880 12.009 28.586 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 470 ALA A CA 1 ATOM 3684 C C . ALA A 1 473 ? -37.231 13.368 28.270 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 470 ALA A C 1 ATOM 3685 O O . ALA A 1 473 ? -37.230 14.265 29.117 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 470 ALA A O 1 ATOM 3686 C CB . ALA A 1 473 ? -36.798 10.996 28.969 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 470 ALA A CB 1 ATOM 3687 N N . LEU A 1 474 ? -36.674 13.528 27.072 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A N 1 ATOM 3688 C CA . LEU A 1 474 ? -36.111 14.831 26.688 0.85 20.32 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A CA 1 ATOM 3689 C C . LEU A 1 474 ? -37.188 15.920 26.681 0.73 20.63 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A C 1 ATOM 3690 O O . LEU A 1 474 ? -36.944 17.055 27.089 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A O 1 ATOM 3691 C CB . LEU A 1 474 ? -35.435 14.758 25.314 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A CB 1 ATOM 3692 C CG . LEU A 1 474 ? -34.201 13.851 25.241 0.90 19.16 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A CG 1 ATOM 3693 C CD1 . LEU A 1 474 ? -33.526 13.959 23.855 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A CD1 1 ATOM 3694 C CD2 . LEU A 1 474 ? -33.229 14.167 26.382 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 471 LEU A CD2 1 ATOM 3695 N N . LYS A 1 475 ? -38.376 15.562 26.212 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A N 1 ATOM 3696 C CA . LYS A 1 475 ? -39.506 16.477 26.195 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CA 1 ATOM 3697 C C . LYS A 1 475 ? -39.872 16.877 27.625 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A C 1 ATOM 3698 O O . LYS A 1 475 ? -39.923 18.067 27.959 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A O 1 ATOM 3699 C CB . LYS A 1 475 ? -40.704 15.835 25.495 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CB 1 ATOM 3700 C CG . LYS A 1 475 ? -41.933 16.750 25.400 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CG 1 ATOM 3701 C CD . LYS A 1 475 ? -41.682 17.890 24.429 0.81 32.97 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CD 1 ATOM 3702 N N . LYS A 1 476 ? -40.083 15.869 28.466 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A N 1 ATOM 3703 C CA . LYS A 1 476 ? -40.424 16.071 29.869 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A CA 1 ATOM 3704 C C . LYS A 1 476 ? -39.428 16.965 30.594 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A C 1 ATOM 3705 O O . LYS A 1 476 ? -39.823 17.801 31.412 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A O 1 ATOM 3706 C CB . LYS A 1 476 ? -40.528 14.716 30.583 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A CB 1 ATOM 3707 C CG . LYS A 1 476 ? -40.886 14.801 32.061 0.82 30.62 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A CG 1 ATOM 3708 C CD . LYS A 1 476 ? -41.160 13.419 32.641 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A CD 1 ATOM 3709 C CE . LYS A 1 476 ? -41.169 13.443 34.159 0.57 40.62 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A CE 1 ATOM 3710 N NZ . LYS A 1 476 ? -41.280 12.066 34.725 0.49 39.04 ? ? ? ? ? ? 473 LYS A NZ 1 ATOM 3711 N N . ARG A 1 477 ? -38.138 16.782 30.305 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A N 1 ATOM 3712 C CA . ARG A 1 477 ? -37.080 17.620 30.891 0.86 22.09 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CA 1 ATOM 3713 C C . ARG A 1 477 ? -37.018 19.035 30.293 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A C 1 ATOM 3714 O O . ARG A 1 477 ? -36.326 19.908 30.826 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A O 1 ATOM 3715 C CB . ARG A 1 477 ? -35.711 16.939 30.721 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CB 1 ATOM 3716 C CG . ARG A 1 477 ? -35.559 15.640 31.529 0.97 20.98 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CG 1 ATOM 3717 C CD . ARG A 1 477 ? -34.351 14.849 31.034 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CD 1 ATOM 3718 N NE . ARG A 1 477 ? -33.129 15.650 31.083 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NE 1 ATOM 3719 C CZ . ARG A 1 477 ? -32.016 15.391 30.406 0.58 23.16 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A CZ 1 ATOM 3720 N NH1 . ARG A 1 477 ? -31.931 14.338 29.600 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH1 1 ATOM 3721 N NH2 . ARG A 1 477 ? -30.976 16.197 30.540 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 474 ARG A NH2 1 ATOM 3722 N N . GLY A 1 478 ? -37.742 19.259 29.199 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A N 1 ATOM 3723 C CA . GLY A 1 478 ? -37.707 20.533 28.503 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A CA 1 ATOM 3724 C C . GLY A 1 478 ? -36.376 20.832 27.821 0.80 22.49 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A C 1 ATOM 3725 O O . GLY A 1 478 ? -36.007 22.002 27.635 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A O 1 ATOM 3726 N N . VAL A 1 479 ? -35.653 19.790 27.420 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A N 1 ATOM 3727 C CA . VAL A 1 479 ? -34.347 20.004 26.801 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A CA 1 ATOM 3728 C C . VAL A 1 479 ? -34.298 19.634 25.321 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A C 1 ATOM 3729 O O . VAL A 1 479 ? -33.212 19.477 24.756 0.95 21.25 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A O 1 ATOM 3730 C CB . VAL A 1 479 ? -33.233 19.210 27.548 0.95 16.66 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A CB 1 ATOM 3731 C CG1 . VAL A 1 479 ? -33.093 19.706 28.995 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A CG1 1 ATOM 3732 C CG2 . VAL A 1 479 ? -33.501 17.690 27.498 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 476 VAL A CG2 1 ATOM 3733 N N . ASP A 1 480 ? -35.450 19.502 24.666 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A N 1 ATOM 3734 C CA . ASP A 1 480 ? -35.395 19.020 23.288 0.74 22.35 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A CA 1 ATOM 3735 C C . ASP A 1 480 ? -35.566 20.114 22.237 0.85 25.63 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A C 1 ATOM 3736 O O . ASP A 1 480 ? -35.688 19.809 21.053 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A O 1 ATOM 3737 C CB . ASP A 1 480 ? -36.420 17.898 23.058 0.76 22.36 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A CB 1 ATOM 3738 C CG . ASP A 1 480 ? -37.859 18.363 23.139 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A CG 1 ATOM 3739 O OD1 . ASP A 1 480 ? -38.124 19.482 23.627 0.83 29.00 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A OD1 1 ATOM 3740 O OD2 . ASP A 1 480 ? -38.742 17.574 22.730 0.58 27.26 ? ? ? ? ? ? 477 ASP A OD2 1 ATOM 3741 N N . ASP A 1 481 ? -35.533 21.379 22.656 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A N 1 ATOM 3742 C CA . ASP A 1 481 ? -35.631 22.501 21.695 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CA 1 ATOM 3743 C C . ASP A 1 481 ? -34.253 23.067 21.374 0.90 20.50 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A C 1 ATOM 3744 O O . ASP A 1 481 ? -33.667 23.803 22.178 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A O 1 ATOM 3745 C CB . ASP A 1 481 ? -36.547 23.608 22.253 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CB 1 ATOM 3746 C CG . ASP A 1 481 ? -36.796 24.746 21.260 0.88 21.90 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CG 1 ATOM 3747 O OD1 . ASP A 1 481 ? -36.012 24.920 20.298 0.86 27.15 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A OD1 1 ATOM 3748 O OD2 . ASP A 1 481 ? -37.789 25.485 21.463 0.68 20.91 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A OD2 1 ATOM 3749 N N . PRO A 1 482 ? -33.746 22.767 20.173 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A N 1 ATOM 3750 C CA . PRO A 1 482 ? -32.397 23.172 19.789 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A CA 1 ATOM 3751 C C . PRO A 1 482 ? -32.239 24.686 19.667 0.84 20.38 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A C 1 ATOM 3752 O O . PRO A 1 482 ? -31.115 25.167 19.754 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A O 1 ATOM 3753 C CB . PRO A 1 482 ? -32.202 22.502 18.422 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A CB 1 ATOM 3754 C CG . PRO A 1 482 ? -33.335 21.545 18.277 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A CG 1 ATOM 3755 C CD . PRO A 1 482 ? -34.447 22.087 19.073 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 479 PRO A CD 1 ATOM 3756 N N . SER A 1 483 ? -33.332 25.422 19.485 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 480 SER A N 1 ATOM 3757 C CA . SER A 1 483 ? -33.231 26.873 19.378 0.93 26.22 ? ? ? ? ? ? 480 SER A CA 1 ATOM 3758 C C . SER A 1 483 ? -33.000 27.505 20.753 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 480 SER A C 1 ATOM 3759 O O . SER A 1 483 ? -32.362 28.548 20.864 0.86 31.25 ? ? ? ? ? ? 480 SER A O 1 ATOM 3760 C CB . SER A 1 483 ? -34.476 27.465 18.701 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 480 SER A CB 1 ATOM 3761 O OG . SER A 1 483 ? -35.655 27.255 19.472 0.60 23.69 ? ? ? ? ? ? 480 SER A OG 1 ATOM 3762 N N . LYS A 1 484 ? -33.497 26.864 21.803 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A N 1 ATOM 3763 C CA . LYS A 1 484 ? -33.282 27.359 23.159 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A CA 1 ATOM 3764 C C . LYS A 1 484 ? -32.037 26.720 23.804 0.74 20.78 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A C 1 ATOM 3765 O O . LYS A 1 484 ? -31.339 27.348 24.602 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A O 1 ATOM 3766 C CB . LYS A 1 484 ? -34.513 27.088 24.022 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A CB 1 ATOM 3767 C CG . LYS A 1 484 ? -35.787 27.841 23.599 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 481 LYS A CG 1 ATOM 3768 N N . LEU A 1 485 ? -31.769 25.464 23.463 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A N 1 ATOM 3769 C CA . LEU A 1 485 ? -30.634 24.743 24.038 0.80 21.94 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CA 1 ATOM 3770 C C . LEU A 1 485 ? -29.804 24.100 22.930 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A C 1 ATOM 3771 O O . LEU A 1 485 ? -30.052 22.948 22.551 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A O 1 ATOM 3772 C CB . LEU A 1 485 ? -31.122 23.676 25.030 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CB 1 ATOM 3773 C CG . LEU A 1 485 ? -30.046 22.870 25.780 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CG 1 ATOM 3774 C CD1 . LEU A 1 485 ? -29.204 23.786 26.682 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CD1 1 ATOM 3775 C CD2 . LEU A 1 485 ? -30.683 21.770 26.605 0.87 18.09 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CD2 1 ATOM 3776 N N . PRO A 1 486 ? -28.825 24.849 22.394 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A N 1 ATOM 3777 C CA . PRO A 1 486 ? -28.003 24.326 21.295 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CA 1 ATOM 3778 C C . PRO A 1 486 ? -26.820 23.490 21.780 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A C 1 ATOM 3779 O O . PRO A 1 486 ? -26.525 23.467 22.977 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A O 1 ATOM 3780 C CB . PRO A 1 486 ? -27.518 25.604 20.580 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CB 1 ATOM 3781 C CG . PRO A 1 486 ? -27.456 26.620 21.653 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CG 1 ATOM 3782 C CD . PRO A 1 486 ? -28.532 26.267 22.681 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CD 1 ATOM 3783 N N . GLY A 1 487 ? -26.160 22.798 20.852 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 484 GLY A N 1 ATOM 3784 C CA . GLY A 1 487 ? -24.932 22.089 21.166 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 484 GLY A CA 1 ATOM 3785 C C . GLY A 1 487 ? -25.138 20.923 22.121 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 484 GLY A C 1 ATOM 3786 O O . GLY A 1 487 ? -24.318 20.679 23.011 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 484 GLY A O 1 ATOM 3787 N N . PHE A 1 488 ? -26.236 20.204 21.923 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A N 1 ATOM 3788 C CA . PHE A 1 488 ? -26.610 19.053 22.757 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CA 1 ATOM 3789 C C . PHE A 1 488 ? -26.571 17.795 21.874 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A C 1 ATOM 3790 O O . PHE A 1 488 ? -27.587 17.409 21.310 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A O 1 ATOM 3791 C CB . PHE A 1 488 ? -28.012 19.282 23.347 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CB 1 ATOM 3792 C CG . PHE A 1 488 ? -28.410 18.325 24.456 0.82 17.70 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CG 1 ATOM 3793 C CD1 . PHE A 1 488 ? -27.529 17.370 24.948 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CD1 1 ATOM 3794 C CD2 . PHE A 1 488 ? -29.685 18.416 25.025 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CD2 1 ATOM 3795 C CE1 . PHE A 1 488 ? -27.918 16.510 25.988 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CE1 1 ATOM 3796 C CE2 . PHE A 1 488 ? -30.086 17.549 26.058 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CE2 1 ATOM 3797 C CZ . PHE A 1 488 ? -29.203 16.606 26.541 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 485 PHE A CZ 1 ATOM 3798 N N . 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TYR A 1 489 ? -22.457 20.144 19.553 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CZ 1 ATOM 3809 O OH . TYR A 1 489 ? -22.058 21.432 19.334 0.90 22.11 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A OH 1 ATOM 3810 N N . TYR A 1 490 ? -25.683 14.502 22.492 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A N 1 ATOM 3811 C CA . TYR A 1 490 ? -26.346 13.309 23.032 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CA 1 ATOM 3812 C C . TYR A 1 490 ? -27.796 13.292 22.581 0.92 19.77 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A C 1 ATOM 3813 O O . TYR A 1 490 ? -28.298 12.265 22.111 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A O 1 ATOM 3814 C CB . TYR A 1 490 ? -26.253 13.272 24.557 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CB 1 ATOM 3815 C CG . TYR A 1 490 ? -27.229 12.326 25.230 0.95 19.63 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CG 1 ATOM 3816 C CD1 . TYR A 1 490 ? -26.971 10.958 25.300 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CD1 1 ATOM 3817 C CD2 . TYR A 1 490 ? -28.397 12.809 25.823 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CD2 1 ATOM 3818 C CE1 . TYR A 1 490 ? -27.855 10.088 25.932 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CE1 1 ATOM 3819 C CE2 . TYR A 1 490 ? -29.277 11.951 26.477 0.90 17.78 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CE2 1 ATOM 3820 C CZ . TYR A 1 490 ? -29.002 10.592 26.521 0.86 18.89 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A CZ 1 ATOM 3821 O OH . TYR A 1 490 ? -29.873 9.733 27.149 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 487 TYR A OH 1 ATOM 3822 N N . ARG A 1 491 ? -28.453 14.449 22.684 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A N 1 ATOM 3823 C CA . ARG A 1 491 ? -29.823 14.585 22.211 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CA 1 ATOM 3824 C C . ARG A 1 491 ? -29.925 14.321 20.714 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A C 1 ATOM 3825 O O . ARG A 1 491 ? -30.703 13.469 20.286 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A O 1 ATOM 3826 C CB . ARG A 1 491 ? -30.383 15.985 22.515 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CB 1 ATOM 3827 C CG . ARG A 1 491 ? -31.689 16.315 21.767 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CG 1 ATOM 3828 C CD . ARG A 1 491 ? -32.097 17.809 21.939 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CD 1 ATOM 3829 N NE . ARG A 1 491 ? -31.160 18.704 21.245 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NE 1 ATOM 3830 C CZ . ARG A 1 491 ? -30.970 19.986 21.552 0.98 20.39 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CZ 1 ATOM 3831 N NH1 . ARG A 1 491 ? -31.638 20.547 22.554 0.96 20.69 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NH1 1 ATOM 3832 N NH2 . ARG A 1 491 ? -30.105 20.711 20.861 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NH2 1 ATOM 3833 N N . ASP A 1 492 ? -29.172 15.072 19.919 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A N 1 ATOM 3834 C CA . ASP A 1 492 ? -29.317 14.977 18.465 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CA 1 ATOM 3835 C C . ASP A 1 492 ? -29.028 13.547 17.976 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A C 1 ATOM 3836 O O . ASP A 1 492 ? -29.816 12.954 17.240 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A O 1 ATOM 3837 C CB . ASP A 1 492 ? -28.393 15.965 17.752 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CB 1 ATOM 3838 C CG . ASP A 1 492 ? -28.615 17.424 18.181 0.78 24.68 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A CG 1 ATOM 3839 O OD1 . ASP A 1 492 ? -29.644 17.761 18.814 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A OD1 1 ATOM 3840 O OD2 . ASP A 1 492 ? -27.729 18.242 17.875 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 489 ASP A OD2 1 ATOM 3841 N N . ASP A 1 493 ? -27.903 12.984 18.395 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A N 1 ATOM 3842 C CA . ASP A 1 493 ? -27.546 11.657 17.918 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A CA 1 ATOM 3843 C C . ASP A 1 493 ? -28.486 10.602 18.514 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A C 1 ATOM 3844 O O . ASP A 1 493 ? -28.896 9.669 17.837 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A O 1 ATOM 3845 C CB . ASP A 1 493 ? -26.082 11.326 18.263 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A CB 1 ATOM 3846 C CG . ASP A 1 493 ? -25.101 12.352 17.717 0.94 21.75 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A CG 1 ATOM 3847 O OD1 . ASP A 1 493 ? -25.530 13.237 16.942 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A OD1 1 ATOM 3848 O OD2 . ASP A 1 493 ? -23.891 12.262 18.052 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 490 ASP A OD2 1 ATOM 3849 N N . GLY A 1 494 ? -28.828 10.751 19.785 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 491 GLY A N 1 ATOM 3850 C CA . GLY A 1 494 ? -29.727 9.802 20.425 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 491 GLY A CA 1 ATOM 3851 C C . GLY A 1 494 ? -31.092 9.736 19.755 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 491 GLY A C 1 ATOM 3852 O O . GLY A 1 494 ? -31.643 8.658 19.562 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 491 GLY A O 1 ATOM 3853 N N . LEU A 1 495 ? -31.645 10.892 19.405 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A N 1 ATOM 3854 C CA . LEU A 1 495 ? -32.950 10.926 18.757 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CA 1 ATOM 3855 C C . LEU A 1 495 ? -32.909 10.284 17.367 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A C 1 ATOM 3856 O O . LEU A 1 495 ? -33.846 9.588 16.968 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A O 1 ATOM 3857 C CB . LEU A 1 495 ? -33.462 12.369 18.666 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CB 1 ATOM 3858 C CG . LEU A 1 495 ? -33.931 12.948 20.008 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CG 1 ATOM 3859 C CD1 . LEU A 1 495 ? -34.329 14.432 19.851 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD1 1 ATOM 3860 C CD2 . LEU A 1 495 ? -35.099 12.132 20.582 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 492 LEU A CD2 1 ATOM 3861 N N . ALA A 1 496 ? -31.829 10.520 16.631 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 493 ALA A N 1 ATOM 3862 C CA . ALA A 1 496 ? -31.652 9.878 15.325 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 493 ALA A CA 1 ATOM 3863 C C . ALA A 1 496 ? -31.608 8.351 15.470 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 493 ALA A C 1 ATOM 3864 O O . ALA A 1 496 ? -32.273 7.620 14.732 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 493 ALA A O 1 ATOM 3865 C CB . ALA A 1 496 ? -30.389 10.371 14.662 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 493 ALA A CB 1 ATOM 3866 N N . LEU A 1 497 ? -30.794 7.878 16.407 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A N 1 ATOM 3867 C CA . LEU A 1 497 ? -30.656 6.437 16.640 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CA 1 ATOM 3868 C C . LEU A 1 497 ? -31.967 5.825 17.134 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A C 1 ATOM 3869 O O . LEU A 1 497 ? -32.374 4.743 16.693 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A O 1 ATOM 3870 C CB . LEU A 1 497 ? -29.548 6.175 17.654 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CB 1 ATOM 3871 C CG . LEU A 1 497 ? -28.145 6.485 17.153 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CG 1 ATOM 3872 C CD1 . LEU A 1 497 ? -27.206 6.498 18.343 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CD1 1 ATOM 3873 C CD2 . LEU A 1 497 ? -27.686 5.452 16.094 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 494 LEU A CD2 1 ATOM 3874 N N . TRP A 1 498 ? -32.634 6.524 18.049 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A N 1 ATOM 3875 C CA . TRP A 1 498 ? -33.937 6.073 18.544 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CA 1 ATOM 3876 C C . TRP A 1 498 ? -34.897 5.817 17.374 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A C 1 ATOM 3877 O O . TRP A 1 498 ? -35.512 4.749 17.274 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A O 1 ATOM 3878 C CB . TRP A 1 498 ? -34.537 7.109 19.503 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CB 1 ATOM 3879 C CG . TRP A 1 498 ? -35.917 6.749 19.935 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CG 1 ATOM 3880 C CD1 . TRP A 1 498 ? -37.087 7.026 19.280 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CD1 1 ATOM 3881 C CD2 . TRP A 1 498 ? -36.281 6.039 21.130 0.91 17.99 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CD2 1 ATOM 3882 N NE1 . TRP A 1 498 ? -38.152 6.518 19.993 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A NE1 1 ATOM 3883 C CE2 . TRP A 1 498 ? -37.683 5.908 21.126 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CE2 1 ATOM 3884 C CE3 . TRP A 1 498 ? -35.553 5.488 22.187 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CE3 1 ATOM 3885 C CZ2 . TRP A 1 498 ? -38.370 5.255 22.144 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CZ2 1 ATOM 3886 C CZ3 . TRP A 1 498 ? -36.236 4.848 23.199 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CZ3 1 ATOM 3887 C CH2 . TRP A 1 498 ? -37.632 4.744 23.176 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 495 TRP A CH2 1 ATOM 3888 N N . GLU A 1 499 ? -35.020 6.803 16.489 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A N 1 ATOM 3889 C CA . GLU A 1 499 ? -35.906 6.674 15.337 0.95 21.85 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CA 1 ATOM 3890 C C . GLU A 1 499 ? -35.505 5.509 14.424 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A C 1 ATOM 3891 O O . GLU A 1 499 ? -36.368 4.811 13.871 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A O 1 ATOM 3892 C CB . GLU A 1 499 ? -35.935 7.976 14.531 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CB 1 ATOM 3893 C CG . GLU A 1 499 ? -36.895 7.940 13.347 0.78 21.42 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CG 1 ATOM 3894 C CD . GLU A 1 499 ? -36.900 9.234 12.546 0.52 26.38 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CD 1 ATOM 3895 O OE1 . GLU A 1 499 ? -37.253 9.190 11.351 0.15 25.88 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A OE1 1 ATOM 3896 O OE2 . GLU A 1 499 ? -36.551 10.293 13.113 0.23 29.13 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A OE2 1 ATOM 3897 N N . ALA A 1 500 ? -34.209 5.292 14.262 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 497 ALA A N 1 ATOM 3898 C CA . ALA A 1 500 ? -33.755 4.188 13.407 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 497 ALA A CA 1 ATOM 3899 C C . ALA A 1 500 ? -34.127 2.847 14.036 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 497 ALA A C 1 ATOM 3900 O O . ALA A 1 500 ? -34.583 1.932 13.351 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 497 ALA A O 1 ATOM 3901 C CB . ALA A 1 500 ? -32.264 4.264 13.162 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 497 ALA A CB 1 ATOM 3902 N N . ILE A 1 501 ? -33.946 2.740 15.345 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A N 1 ATOM 3903 C CA . ILE A 1 501 ? -34.254 1.501 16.047 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A CA 1 ATOM 3904 C C . ILE A 1 501 ? -35.755 1.263 16.082 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A C 1 ATOM 3905 O O . ILE A 1 501 ? -36.218 0.147 15.863 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A O 1 ATOM 3906 C CB . ILE A 1 501 ? -33.689 1.513 17.484 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A CB 1 ATOM 3907 C CG1 . ILE A 1 501 ? -32.154 1.437 17.450 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A CG1 1 ATOM 3908 C CG2 . ILE A 1 501 ? -34.261 0.356 18.309 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A CG2 1 ATOM 3909 C CD1 . ILE A 1 501 ? -31.481 1.848 18.783 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 498 ILE A CD1 1 ATOM 3910 N N . GLU A 1 502 ? -36.514 2.321 16.359 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A N 1 ATOM 3911 C CA . GLU A 1 502 ? -37.958 2.216 16.411 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CA 1 ATOM 3912 C C . GLU A 1 502 ? -38.517 1.767 15.061 0.93 20.50 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A C 1 ATOM 3913 O O . GLU A 1 502 ? -39.402 0.924 15.000 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A O 1 ATOM 3914 C CB . GLU A 1 502 ? -38.591 3.561 16.802 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CB 1 ATOM 3915 C CG . GLU A 1 502 ? -40.090 3.466 17.008 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CG 1 ATOM 3916 C CD . GLU A 1 502 ? -40.713 4.832 17.248 0.89 26.55 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CD 1 ATOM 3917 O OE1 . GLU A 1 502 ? -40.558 5.709 16.385 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A OE1 1 ATOM 3918 O OE2 . GLU A 1 502 ? -41.322 5.028 18.305 0.70 25.51 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A OE2 1 ATOM 3919 N N . THR A 1 503 ? -37.989 2.339 13.983 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 500 THR A N 1 ATOM 3920 C CA . THR A 1 503 ? -38.466 2.021 12.650 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 500 THR A CA 1 ATOM 3921 C C . THR A 1 503 ? -38.190 0.553 12.344 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 500 THR A C 1 ATOM 3922 O O . THR A 1 503 ? -39.077 -0.188 11.914 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 500 THR A O 1 ATOM 3923 C CB . THR A 1 503 ? -37.808 2.933 11.588 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 500 THR A CB 1 ATOM 3924 O OG1 . THR A 1 503 ? -38.374 4.253 11.678 0.96 22.00 ? ? ? ? ? ? 500 THR A OG1 1 ATOM 3925 C CG2 . THR A 1 503 ? -38.042 2.396 10.182 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 500 THR A CG2 1 ATOM 3926 N N . PHE A 1 504 ? -36.961 0.132 12.605 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A N 1 ATOM 3927 C CA . PHE A 1 504 ? -36.576 -1.257 12.388 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CA 1 ATOM 3928 C C . PHE A 1 504 ? -37.472 -2.227 13.159 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A C 1 ATOM 3929 O O . PHE A 1 504 ? -37.985 -3.190 12.594 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A O 1 ATOM 3930 C CB . PHE A 1 504 ? -35.116 -1.471 12.790 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CB 1 ATOM 3931 C CG . PHE A 1 504 ? -34.722 -2.923 12.855 0.76 19.49 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CG 1 ATOM 3932 C CD1 . PHE A 1 504 ? -34.859 -3.740 11.738 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CD1 1 ATOM 3933 C CD2 . PHE A 1 504 ? -34.220 -3.464 14.027 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CD2 1 ATOM 3934 C CE1 . PHE A 1 504 ? -34.502 -5.103 11.791 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CE1 1 ATOM 3935 C CE2 . PHE A 1 504 ? -33.852 -4.804 14.090 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CE2 1 ATOM 3936 C CZ . PHE A 1 504 ? -33.998 -5.626 12.970 0.91 17.71 ? ? ? ? ? ? 501 PHE A CZ 1 ATOM 3937 N N . ILE A 1 505 ? -37.651 -1.968 14.449 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A N 1 ATOM 3938 C CA . ILE A 1 505 ? -38.437 -2.854 15.316 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A CA 1 ATOM 3939 C C . ILE A 1 505 ? -39.899 -2.913 14.854 0.86 22.09 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A C 1 ATOM 3940 O O . ILE A 1 505 ? -40.519 -3.992 14.848 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A O 1 ATOM 3941 C CB . ILE A 1 505 ? -38.340 -2.399 16.804 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A CB 1 ATOM 3942 C CG1 . ILE A 1 505 ? -36.926 -2.695 17.335 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A CG1 1 ATOM 3943 C CG2 . ILE A 1 505 ? -39.395 -3.079 17.685 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A CG2 1 ATOM 3944 C CD1 . ILE A 1 505 ? -36.702 -2.315 18.816 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 502 ILE A CD1 1 ATOM 3945 N N . GLY A 1 506 ? -40.436 -1.764 14.444 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A N 1 ATOM 3946 C CA . GLY A 1 506 ? -41.780 -1.712 13.893 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A CA 1 ATOM 3947 C C . GLY A 1 506 ? -41.923 -2.589 12.656 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A C 1 ATOM 3948 O O . GLY A 1 506 ? -42.934 -3.274 12.479 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 503 GLY A O 1 ATOM 3949 N N . GLU A 1 507 ? -40.910 -2.588 11.799 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N 1 ATOM 3950 C CA . GLU A 1 507 ? -40.985 -3.399 10.580 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA 1 ATOM 3951 C C . GLU A 1 507 ? -40.883 -4.899 10.913 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C 1 ATOM 3952 O O . GLU A 1 507 ? -41.562 -5.728 10.306 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O 1 ATOM 3953 C CB . GLU A 1 507 ? -39.913 -2.962 9.577 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB 1 ATOM 3954 C CG . GLU A 1 507 ? -40.214 -1.554 9.034 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG 1 ATOM 3955 C CD . GLU A 1 507 ? -39.214 -1.056 8.003 0.63 27.36 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD 1 ATOM 3956 O OE1 . GLU A 1 507 ? -38.282 -1.801 7.624 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1 1 ATOM 3957 O OE2 . GLU A 1 507 ? -39.369 0.102 7.567 0.88 27.91 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2 1 ATOM 3958 N N . ILE A 1 508 ? -40.079 -5.240 11.910 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A N 1 ATOM 3959 C CA . ILE A 1 508 ? -39.993 -6.629 12.350 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CA 1 ATOM 3960 C C . ILE A 1 508 ? -41.340 -7.101 12.905 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A C 1 ATOM 3961 O O . ILE A 1 508 ? -41.836 -8.156 12.531 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A O 1 ATOM 3962 C CB . ILE A 1 508 ? -38.890 -6.804 13.408 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CB 1 ATOM 3963 C CG1 . ILE A 1 508 ? -37.511 -6.656 12.752 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CG1 1 ATOM 3964 C CG2 . ILE A 1 508 ? -39.025 -8.148 14.121 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CG2 1 ATOM 3965 C CD1 . ILE A 1 508 ? -37.199 -7.730 11.700 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CD1 1 ATOM 3966 N N . ILE A 1 509 ? -41.938 -6.303 13.780 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A N 1 ATOM 3967 C CA . ILE A 1 509 ? -43.231 -6.645 14.354 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CA 1 ATOM 3968 C C . ILE A 1 509 ? -44.307 -6.869 13.282 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A C 1 ATOM 3969 O O . ILE A 1 509 ? -45.071 -7.838 13.354 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A O 1 ATOM 3970 C CB . ILE A 1 509 ? -43.673 -5.551 15.344 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CB 1 ATOM 3971 C CG1 . ILE A 1 509 ? -42.831 -5.656 16.625 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CG1 1 ATOM 3972 C CG2 . ILE A 1 509 ? -45.160 -5.651 15.648 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CG2 1 ATOM 3973 C CD1 . ILE A 1 509 ? -42.979 -4.503 17.583 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CD1 1 ATOM 3974 N N . ALA A 1 510 ? -44.344 -6.001 12.275 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 507 ALA A N 1 ATOM 3975 C CA . ALA A 1 510 ? -45.359 -6.082 11.219 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 507 ALA A CA 1 ATOM 3976 C C . ALA A 1 510 ? -45.231 -7.359 10.381 0.79 29.47 ? ? ? ? ? ? 507 ALA A C 1 ATOM 3977 O O . ALA A 1 510 ? -46.202 -7.827 9.785 0.91 28.39 ? ? ? ? ? ? 507 ALA A O 1 ATOM 3978 C CB . ALA A 1 510 ? -45.278 -4.865 10.322 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 507 ALA A CB 1 ATOM 3979 N N . ILE A 1 511 ? -44.033 -7.923 10.336 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A N 1 ATOM 3980 C CA . ILE A 1 511 ? -43.820 -9.167 9.596 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CA 1 ATOM 3981 C C . ILE A 1 511 ? -44.496 -10.338 10.292 0.87 29.00 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A C 1 ATOM 3982 O O . ILE A 1 511 ? -45.111 -11.174 9.644 0.97 29.17 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A O 1 ATOM 3983 C CB . ILE A 1 511 ? -42.321 -9.491 9.431 0.94 26.40 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CB 1 ATOM 3984 C CG1 . ILE A 1 511 ? -41.671 -8.509 8.461 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CG1 1 ATOM 3985 C CG2 . ILE A 1 511 ? -42.117 -10.934 8.941 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CG2 1 ATOM 3986 C CD1 . ILE A 1 511 ? -40.175 -8.583 8.481 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 508 ILE A CD1 1 ATOM 3987 N N . PHE A 1 512 ? -44.386 -10.393 11.615 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A N 1 ATOM 3988 C CA . PHE A 1 512 ? -44.882 -11.552 12.356 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CA 1 ATOM 3989 C C . PHE A 1 512 ? -46.214 -11.332 13.045 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A C 1 ATOM 3990 O O . PHE A 1 512 ? -46.975 -12.285 13.242 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A O 1 ATOM 3991 C CB . PHE A 1 512 ? -43.835 -11.990 13.374 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CB 1 ATOM 3992 C CG . PHE A 1 512 ? -42.549 -12.410 12.738 0.88 23.05 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CG 1 ATOM 3993 C CD1 . PHE A 1 512 ? -42.373 -13.720 12.301 0.98 23.13 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD1 1 ATOM 3994 C CD2 . PHE A 1 512 ? -41.534 -11.487 12.523 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD2 1 ATOM 3995 C CE1 . PHE A 1 512 ? -41.185 -14.108 11.683 0.88 24.50 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE1 1 ATOM 3996 C CE2 . PHE A 1 512 ? -40.345 -11.867 11.907 0.68 23.83 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE2 1 ATOM 3997 C CZ . PHE A 1 512 ? -40.171 -13.181 11.490 0.88 22.29 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CZ 1 ATOM 3998 N N . TYR A 1 513 ? -46.486 -10.088 13.430 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A N 1 ATOM 3999 C CA . TYR A 1 513 ? -47.765 -9.724 14.039 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CA 1 ATOM 4000 C C . TYR A 1 513 ? -48.594 -8.932 13.035 0.86 26.07 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A C 1 ATOM 4001 O O . TYR A 1 513 ? -48.228 -7.809 12.678 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A O 1 ATOM 4002 C CB . TYR A 1 513 ? -47.570 -8.887 15.295 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CB 1 ATOM 4003 C CG . TYR A 1 513 ? -46.820 -9.547 16.439 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CG 1 ATOM 4004 C CD1 . TYR A 1 513 ? -45.431 -9.490 16.503 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CD1 1 ATOM 4005 C CD2 . TYR A 1 513 ? -47.498 -10.195 17.469 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CD2 1 ATOM 4006 C CE1 . TYR A 1 513 ? -44.734 -10.056 17.556 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CE1 1 ATOM 4007 C CE2 . TYR A 1 513 ? -46.799 -10.776 18.539 0.89 21.77 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CE2 1 ATOM 4008 C CZ . TYR A 1 513 ? -45.409 -10.690 18.567 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A CZ 1 ATOM 4009 O OH . TYR A 1 513 ? -44.689 -11.236 19.607 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 510 TYR A OH 1 ATOM 4010 N N . LYS A 1 514 ? -49.708 -9.503 12.582 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A N 1 ATOM 4011 C CA . LYS A 1 514 ? -50.463 -8.883 11.497 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A CA 1 ATOM 4012 C C . LYS A 1 514 ? -51.478 -7.858 11.996 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A C 1 ATOM 4013 O O . LYS A 1 514 ? -51.959 -7.023 11.234 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A O 1 ATOM 4014 C CB . LYS A 1 514 ? -51.148 -9.961 10.660 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A CB 1 ATOM 4015 C CG . LYS A 1 514 ? -50.165 -10.738 9.801 0.95 33.36 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A CG 1 ATOM 4016 C CD . LYS A 1 514 ? -49.247 -9.759 9.064 0.84 38.43 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A CD 1 ATOM 4017 C CE . LYS A 1 514 ? -48.131 -10.470 8.322 0.91 40.26 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A CE 1 ATOM 4018 N NZ . LYS A 1 514 ? -47.327 -9.491 7.536 0.64 32.30 ? ? ? ? ? ? 511 LYS A NZ 1 ATOM 4019 N N . ASN A 1 515 ? -51.781 -7.920 13.282 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A N 1 ATOM 4020 C CA . ASN A 1 515 ? -52.728 -7.010 13.903 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A CA 1 ATOM 4021 C C . ASN A 1 515 ? -52.553 -7.100 15.403 0.86 28.28 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A C 1 ATOM 4022 O O . ASN A 1 515 ? -51.742 -7.896 15.876 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A O 1 ATOM 4023 C CB . ASN A 1 515 ? -54.159 -7.365 13.507 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A CB 1 ATOM 4024 C CG . ASN A 1 515 ? -54.427 -8.842 13.635 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A CG 1 ATOM 4025 O OD1 . ASN A 1 515 ? -54.294 -9.416 14.718 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A OD1 1 ATOM 4026 N ND2 . ASN A 1 515 ? -54.780 -9.475 12.527 0.83 27.13 ? ? ? ? ? ? 512 ASN A ND2 1 ATOM 4027 N N . ASP A 1 516 ? -53.321 -6.310 16.148 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A N 1 ATOM 4028 C CA . ASP A 1 516 ? -53.247 -6.314 17.608 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A CA 1 ATOM 4029 C C . ASP A 1 516 ? -53.713 -7.622 18.230 0.80 29.02 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A C 1 ATOM 4030 O O . ASP A 1 516 ? -53.235 -8.006 19.297 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A O 1 ATOM 4031 C CB . ASP A 1 516 ? -54.061 -5.160 18.189 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A CB 1 ATOM 4032 C CG . ASP A 1 516 ? -53.479 -3.807 17.834 0.62 32.20 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A CG 1 ATOM 4033 O OD1 . ASP A 1 516 ? -52.334 -3.765 17.338 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A OD1 1 ATOM 4034 O OD2 . ASP A 1 516 ? -54.156 -2.787 18.060 0.91 32.48 ? ? ? ? ? ? 513 ASP A OD2 1 ATOM 4035 N N . ASP A 1 517 ? -54.660 -8.300 17.589 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A N 1 ATOM 4036 C CA A ASP A 1 517 ? -55.124 -9.581 18.100 0.45 32.56 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CA 1 ATOM 4037 C CA B ASP A 1 517 ? -55.129 -9.589 18.091 0.55 32.58 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CA 1 ATOM 4038 C C . ASP A 1 517 ? -53.973 -10.590 18.153 0.87 27.11 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A C 1 ATOM 4039 O O . ASP A 1 517 ? -53.894 -11.403 19.073 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A O 1 ATOM 4040 C CB A ASP A 1 517 ? -56.261 -10.127 17.241 0.45 31.93 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CB 1 ATOM 4041 C CB B ASP A 1 517 ? -56.252 -10.149 17.214 0.55 31.92 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CB 1 ATOM 4042 C CG A ASP A 1 517 ? -56.888 -11.360 17.842 0.45 31.93 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CG 1 ATOM 4043 C CG B ASP A 1 517 ? -57.615 -9.585 17.567 0.55 36.06 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A CG 1 ATOM 4044 O OD1 A ASP A 1 517 ? -57.258 -11.305 19.032 0.45 31.73 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A OD1 1 ATOM 4045 O OD1 B ASP A 1 517 ? -57.811 -9.130 18.717 0.55 37.87 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A OD1 1 ATOM 4046 O OD2 A ASP A 1 517 ? -56.990 -12.386 17.136 0.45 34.26 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A OD2 1 ATOM 4047 O OD2 B ASP A 1 517 ? -58.498 -9.614 16.687 0.55 40.51 ? ? ? ? ? ? 514 ASP A OD2 1 ATOM 4048 N N . ASP A 1 518 ? -53.088 -10.529 17.161 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A N 1 ATOM 4049 C CA . ASP A 1 518 ? -51.908 -11.402 17.131 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CA 1 ATOM 4050 C C . ASP A 1 518 ? -51.046 -11.158 18.363 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A C 1 ATOM 4051 O O . ASP A 1 518 ? -50.463 -12.085 18.918 0.89 24.70 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A O 1 ATOM 4052 C CB . ASP A 1 518 ? -51.082 -11.177 15.864 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CB 1 ATOM 4053 C CG . ASP A 1 518 ? -51.634 -11.921 14.660 0.58 27.06 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CG 1 ATOM 4054 O OD1 . ASP A 1 518 ? -52.598 -12.691 14.829 0.94 27.87 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A OD1 1 ATOM 4055 O OD2 . ASP A 1 518 ? -51.092 -11.746 13.547 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A OD2 1 ATOM 4056 N N . VAL A 1 519 ? -50.986 -9.904 18.805 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A N 1 ATOM 4057 C CA . VAL A 1 519 ? -50.223 -9.570 20.004 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A CA 1 ATOM 4058 C C . VAL A 1 519 ? -50.879 -10.150 21.248 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A C 1 ATOM 4059 O O . VAL A 1 519 ? -50.220 -10.817 22.056 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A O 1 ATOM 4060 C CB . VAL A 1 519 ? -50.066 -8.035 20.157 0.97 26.12 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A CB 1 ATOM 4061 C CG1 . VAL A 1 519 ? -49.384 -7.692 21.462 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A CG1 1 ATOM 4062 C CG2 . VAL A 1 519 ? -49.296 -7.468 18.986 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 516 VAL A CG2 1 ATOM 4063 N N . LYS A 1 520 ? -52.185 -9.923 21.384 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A N 1 ATOM 4064 C CA . LYS A 1 520 ? -52.932 -10.407 22.542 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A CA 1 ATOM 4065 C C . LYS A 1 520 ? -52.878 -11.926 22.669 0.94 25.74 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A C 1 ATOM 4066 O O . LYS A 1 520 ? -52.818 -12.453 23.778 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A O 1 ATOM 4067 C CB . LYS A 1 520 ? -54.398 -9.954 22.472 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A CB 1 ATOM 4068 C CG . LYS A 1 520 ? -54.616 -8.433 22.558 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A CG 1 ATOM 4069 C CD . LYS A 1 520 ? -56.112 -8.103 22.564 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A CD 1 ATOM 4070 C CE . LYS A 1 520 ? -56.384 -6.622 22.782 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A CE 1 ATOM 4071 N NZ . LYS A 1 520 ? -56.145 -5.821 21.561 0.62 35.13 ? ? ? ? ? ? 517 LYS A NZ 1 ATOM 4072 N N . ARG A 1 521 ? -52.897 -12.619 21.532 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A N 1 ATOM 4073 C CA . ARG A 1 521 ? -52.888 -14.084 21.518 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A CA 1 ATOM 4074 C C . ARG A 1 521 ? -51.513 -14.721 21.725 0.80 29.43 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A C 1 ATOM 4075 O O . ARG A 1 521 ? -51.416 -15.930 21.938 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A O 1 ATOM 4076 C CB . ARG A 1 521 ? -53.472 -14.586 20.203 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A CB 1 ATOM 4077 C CG . ARG A 1 521 ? -54.945 -14.216 20.022 0.45 28.91 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A CG 1 ATOM 4078 C CD . ARG A 1 521 ? -55.505 -14.841 18.768 0.82 31.25 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A CD 1 ATOM 4079 N NE . ARG A 1 521 ? -55.334 -16.291 18.788 0.47 26.79 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A NE 1 ATOM 4080 C CZ . ARG A 1 521 ? -55.065 -17.025 17.715 0.49 27.96 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A CZ 1 ATOM 4081 N NH1 . ARG A 1 521 ? -54.938 -16.448 16.527 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A NH1 1 ATOM 4082 N NH2 . ARG A 1 521 ? -54.927 -18.338 17.830 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 518 ARG A NH2 1 ATOM 4083 N N . ASP A 1 522 ? -50.453 -13.921 21.654 0.91 27.22 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A N 1 ATOM 4084 C CA . ASP A 1 522 ? -49.093 -14.445 21.811 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CA 1 ATOM 4085 C C . ASP A 1 522 ? -48.795 -14.662 23.293 0.91 23.98 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A C 1 ATOM 4086 O O . ASP A 1 522 ? -48.356 -13.742 23.979 0.89 23.74 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A O 1 ATOM 4087 C CB . ASP A 1 522 ? -48.078 -13.480 21.189 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CB 1 ATOM 4088 C CG . ASP A 1 522 ? -46.634 -13.956 21.327 0.73 23.32 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CG 1 ATOM 4089 O OD1 . ASP A 1 522 ? -46.380 -14.983 21.993 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD1 1 ATOM 4090 O OD2 . ASP A 1 522 ? -45.745 -13.273 20.774 0.95 22.10 ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD2 1 ATOM 4091 N N . ASN A 1 523 ? -49.009 -15.879 23.791 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A N 1 ATOM 4092 C CA . ASN A 1 523 ? -48.841 -16.123 25.223 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CA 1 ATOM 4093 C C . ASN A 1 523 ? -47.411 -15.935 25.708 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A C 1 ATOM 4094 O O . ASN A 1 523 ? -47.194 -15.690 26.891 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A O 1 ATOM 4095 C CB . ASN A 1 523 ? -49.316 -17.534 25.589 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CB 1 ATOM 4096 C CG . ASN A 1 523 ? -48.830 -18.581 24.608 0.52 26.17 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A CG 1 ATOM 4097 O OD1 . ASN A 1 523 ? -49.352 -18.707 23.497 0.95 32.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A OD1 1 ATOM 4098 N ND2 . ASN A 1 523 ? -47.824 -19.339 25.013 0.89 26.99 ? ? ? ? ? ? 520 ASN A ND2 1 ATOM 4099 N N . GLU A 1 524 ? -46.435 -16.060 24.809 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A N 1 ATOM 4100 C CA . GLU A 1 524 ? -45.039 -15.938 25.217 0.86 21.27 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A CA 1 ATOM 4101 C C . GLU A 1 524 ? -44.664 -14.469 25.462 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A C 1 ATOM 4102 O O . GLU A 1 524 ? -44.082 -14.142 26.498 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A O 1 ATOM 4103 C CB . GLU A 1 524 ? -44.105 -16.587 24.173 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A CB 1 ATOM 4104 C CG . GLU A 1 524 ? -44.153 -18.137 24.205 0.96 22.34 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A CG 1 ATOM 4105 C CD . GLU A 1 524 ? -43.381 -18.801 23.069 0.96 23.67 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A CD 1 ATOM 4106 O OE1 . GLU A 1 524 ? -42.447 -18.175 22.526 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A OE1 1 ATOM 4107 O OE2 . GLU A 1 524 ? -43.691 -19.966 22.730 0.85 23.62 ? ? ? ? ? ? 521 GLU A OE2 1 ATOM 4108 N N . ILE A 1 525 ? -45.014 -13.580 24.535 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A N 1 ATOM 4109 C CA . ILE A 1 525 ? -44.722 -12.161 24.748 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CA 1 ATOM 4110 C C . ILE A 1 525 ? -45.538 -11.648 25.918 0.82 22.78 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A C 1 ATOM 4111 O O . ILE A 1 525 ? -45.076 -10.771 26.645 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A O 1 ATOM 4112 C CB . ILE A 1 525 ? -44.979 -11.284 23.484 0.98 20.46 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CB 1 ATOM 4113 C CG1 . ILE A 1 525 ? -44.164 -9.983 23.561 0.78 19.02 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CG1 1 ATOM 4114 C CG2 . ILE A 1 525 ? -46.466 -11.008 23.272 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CG2 1 ATOM 4115 C CD1 . ILE A 1 525 ? -42.630 -10.212 23.442 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CD1 1 ATOM 4116 N N . GLN A 1 526 ? -46.726 -12.222 26.131 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A N 1 ATOM 4117 C CA . GLN A 1 526 ? -47.558 -11.827 27.268 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A CA 1 ATOM 4118 C C . GLN A 1 526 ? -46.882 -12.268 28.557 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A C 1 ATOM 4119 O O . GLN A 1 526 ? -46.786 -11.489 29.498 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A O 1 ATOM 4120 C CB . GLN A 1 526 ? -48.972 -12.423 27.185 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A CB 1 ATOM 4121 C CG . GLN A 1 526 ? -49.807 -11.955 26.004 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A CG 1 ATOM 4122 C CD . GLN A 1 526 ? -50.068 -10.462 26.002 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A CD 1 ATOM 4123 O OE1 . GLN A 1 526 ? -50.132 -9.829 27.056 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A OE1 1 ATOM 4124 N NE2 . GLN A 1 526 ? -50.226 -9.890 24.811 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 523 GLN A NE2 1 ATOM 4125 N N . SER A 1 527 ? -46.400 -13.514 28.586 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 524 SER A N 1 ATOM 4126 C CA . SER A 1 527 ? -45.651 -14.034 29.735 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 524 SER A CA 1 ATOM 4127 C C . SER A 1 527 ? -44.353 -13.245 29.976 0.95 20.37 ? ? ? ? ? ? 524 SER A C 1 ATOM 4128 O O . SER A 1 527 ? -43.951 -13.015 31.117 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 524 SER A O 1 ATOM 4129 C CB . SER A 1 527 ? -45.315 -15.520 29.536 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 524 SER A CB 1 ATOM 4130 O OG . SER A 1 527 ? -46.488 -16.317 29.570 0.68 24.84 ? ? ? ? ? ? 524 SER A OG 1 ATOM 4131 N N . TRP A 1 528 ? -43.706 -12.859 28.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A N 1 ATOM 4132 C CA . TRP A 1 528 ? -42.482 -12.058 28.919 0.92 20.16 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CA 1 ATOM 4133 C C . TRP A 1 528 ? -42.658 -10.732 29.674 0.84 19.96 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A C 1 ATOM 4134 O O . TRP A 1 528 ? -41.912 -10.436 30.607 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A O 1 ATOM 4135 C CB . TRP A 1 528 ? -42.018 -11.789 27.485 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CB 1 ATOM 4136 C CG . TRP A 1 528 ? -40.754 -10.970 27.332 0.76 17.60 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CG 1 ATOM 4137 C CD1 . TRP A 1 528 ? -39.461 -11.401 27.504 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CD1 1 ATOM 4138 C CD2 . TRP A 1 528 ? -40.667 -9.600 26.917 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CD2 1 ATOM 4139 N NE1 . TRP A 1 528 ? -38.581 -10.371 27.242 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A NE1 1 ATOM 4140 C CE2 . TRP A 1 528 ? -39.298 -9.257 26.881 0.81 21.57 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CE2 1 ATOM 4141 C CE3 . TRP A 1 528 ? -41.618 -8.621 26.601 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CE3 1 ATOM 4142 C CZ2 . TRP A 1 528 ? -38.855 -7.979 26.518 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CZ2 1 ATOM 4143 C CZ3 . TRP A 1 528 ? -41.179 -7.354 26.242 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CZ3 1 ATOM 4144 C CH2 . TRP A 1 528 ? -39.804 -7.044 26.210 0.86 20.78 ? ? ? ? ? ? 525 TRP A CH2 1 ATOM 4145 N N . ILE A 1 529 ? -43.642 -9.932 29.285 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A N 1 ATOM 4146 C CA . ILE A 1 529 ? -43.795 -8.636 29.948 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CA 1 ATOM 4147 C C . ILE A 1 529 ? -44.383 -8.844 31.352 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A C 1 ATOM 4148 O O . ILE A 1 529 ? -44.035 -8.123 32.291 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A O 1 ATOM 4149 C CB . ILE A 1 529 ? -44.649 -7.665 29.111 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CB 1 ATOM 4150 C CG1 . ILE A 1 529 ? -44.427 -6.216 29.573 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CG1 1 ATOM 4151 C CG2 . ILE A 1 529 ? -46.163 -8.062 29.121 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CG2 1 ATOM 4152 C CD1 . ILE A 1 529 ? -42.977 -5.729 29.434 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CD1 1 ATOM 4153 N N . TYR A 1 530 ? -45.212 -9.869 31.530 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A N 1 ATOM 4154 C CA . TYR A 1 530 ? -45.817 -10.087 32.850 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CA 1 ATOM 4155 C C . TYR A 1 530 ? -44.782 -10.499 33.903 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A C 1 ATOM 4156 O O . TYR A 1 530 ? -44.828 -10.044 35.052 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A O 1 ATOM 4157 C CB . TYR A 1 530 ? -46.931 -11.147 32.794 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CB 1 ATOM 4158 C CG . TYR A 1 530 ? -47.580 -11.318 34.151 0.93 24.22 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CG 1 ATOM 4159 C CD1 . TYR A 1 530 ? -48.468 -10.366 34.634 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CD1 1 ATOM 4160 C CD2 . TYR A 1 530 ? -47.263 -12.387 34.974 0.94 26.87 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CD2 1 ATOM 4161 C CE1 . TYR A 1 530 ? -49.052 -10.491 35.885 0.85 25.45 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CE1 1 ATOM 4162 C CE2 . TYR A 1 530 ? -47.843 -12.519 36.234 0.73 28.24 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CE2 1 ATOM 4163 C CZ . TYR A 1 530 ? -48.737 -11.561 36.677 0.78 29.09 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A CZ 1 ATOM 4164 O OH . TYR A 1 530 ? -49.325 -11.660 37.914 0.71 29.23 ? ? ? ? ? ? 527 TYR A OH 1 ATOM 4165 N N . ASP A 1 531 ? -43.872 -11.386 33.509 0.91 23.46 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A N 1 ATOM 4166 C CA . ASP A 1 531 ? -42.751 -11.802 34.355 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A CA 1 ATOM 4167 C C . ASP A 1 531 ? -41.976 -10.590 34.862 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A C 1 ATOM 4168 O O . ASP A 1 531 ? -41.648 -10.515 36.041 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A O 1 ATOM 4169 C CB . ASP A 1 531 ? -41.812 -12.727 33.569 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A CB 1 ATOM 4170 C CG . ASP A 1 531 ? -41.163 -13.795 34.427 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A CG 1 ATOM 4171 O OD1 . ASP A 1 531 ? -41.314 -13.796 35.670 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A OD1 1 ATOM 4172 O OD2 . ASP A 1 531 ? -40.482 -14.653 33.837 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 528 ASP A OD2 1 ATOM 4173 N N . VAL A 1 532 ? -41.677 -9.635 33.980 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A N 1 ATOM 4174 C CA . VAL A 1 532 ? -40.991 -8.418 34.440 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A CA 1 ATOM 4175 C C . VAL A 1 532 ? -41.898 -7.610 35.375 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A C 1 ATOM 4176 O O . VAL A 1 532 ? -41.457 -7.146 36.427 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A O 1 ATOM 4177 C CB . VAL A 1 532 ? -40.536 -7.524 33.283 0.87 20.96 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A CB 1 ATOM 4178 C CG1 . VAL A 1 532 ? -39.829 -6.259 33.840 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A CG1 1 ATOM 4179 C CG2 . VAL A 1 532 ? -39.605 -8.316 32.330 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 529 VAL A CG2 1 ATOM 4180 N N . HIS A 1 533 ? -43.170 -7.466 34.997 0.99 23.54 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A N 1 ATOM 4181 C CA . HIS A 1 533 ? -44.146 -6.693 35.781 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A CA 1 ATOM 4182 C C . HIS A 1 533 ? -44.266 -7.203 37.219 0.88 21.81 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A C 1 ATOM 4183 O O . HIS A 1 533 ? -44.271 -6.423 38.179 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A O 1 ATOM 4184 C CB . HIS A 1 533 ? -45.524 -6.734 35.090 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A CB 1 ATOM 4185 C CG . HIS A 1 533 ? -46.634 -6.149 35.907 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A CG 1 ATOM 4186 N ND1 . HIS A 1 533 ? -46.918 -4.801 35.919 0.82 23.96 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A ND1 1 ATOM 4187 C CD2 . HIS A 1 533 ? -47.539 -6.732 36.730 0.98 25.22 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A CD2 1 ATOM 4188 C CE1 . HIS A 1 533 ? -47.942 -4.577 36.722 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A CE1 1 ATOM 4189 N NE2 . HIS A 1 533 ? -48.331 -5.731 37.233 0.85 26.76 ? ? ? ? ? ? 530 HIS A NE2 1 ATOM 4190 N N . LYS A 1 534 ? -44.328 -8.523 37.360 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A N 1 ATOM 4191 C CA . LYS A 1 534 ? -44.592 -9.159 38.645 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A CA 1 ATOM 4192 C C . LYS A 1 534 ? -43.330 -9.502 39.426 0.80 23.30 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A C 1 ATOM 4193 O O . LYS A 1 534 ? -43.287 -9.331 40.650 0.87 21.72 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A O 1 ATOM 4194 C CB . LYS A 1 534 ? -45.422 -10.432 38.430 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A CB 1 ATOM 4195 C CG . LYS A 1 534 ? -45.844 -11.134 39.716 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A CG 1 ATOM 4196 C CD . LYS A 1 534 ? -46.808 -10.283 40.528 0.43 30.26 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A CD 1 ATOM 4197 C CE . LYS A 1 534 ? -47.320 -11.035 41.758 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A CE 1 ATOM 4198 N NZ . LYS A 1 534 ? -48.347 -10.250 42.489 0.35 36.50 ? ? ? ? ? ? 531 LYS A NZ 1 ATOM 4199 N N . ASN A 1 535 ? -42.305 -9.984 38.724 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A N 1 ATOM 4200 C CA . ASN A 1 535 ? -41.109 -10.519 39.375 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CA 1 ATOM 4201 C C . ASN A 1 535 ? -39.824 -9.743 39.075 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A C 1 ATOM 4202 O O . ASN A 1 535 ? -38.789 -9.989 39.685 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A O 1 ATOM 4203 C CB . ASN A 1 535 ? -40.925 -11.977 38.954 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CB 1 ATOM 4204 C CG . ASN A 1 535 ? -42.125 -12.821 39.295 0.90 25.01 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A CG 1 ATOM 4205 O OD1 . ASN A 1 535 ? -42.522 -12.887 40.449 0.79 20.41 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A OD1 1 ATOM 4206 N ND2 . ASN A 1 535 ? -42.734 -13.437 38.292 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 532 ASN A ND2 1 ATOM 4207 N N . GLY A 1 536 ? -39.884 -8.814 38.128 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A N 1 ATOM 4208 C CA . GLY A 1 536 ? -38.687 -8.104 37.704 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A CA 1 ATOM 4209 C C . GLY A 1 536 ? -38.527 -6.760 38.387 0.97 21.06 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A C 1 ATOM 4210 O O . GLY A 1 536 ? -37.652 -6.571 39.243 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 533 GLY A O 1 ATOM 4211 N N . TRP A 1 537 ? -39.369 -5.811 37.996 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A N 1 ATOM 4212 C CA . TRP A 1 537 ? -39.355 -4.505 38.628 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CA 1 ATOM 4213 C C . TRP A 1 537 ? -40.517 -4.463 39.603 0.72 21.56 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A C 1 ATOM 4214 O O . TRP A 1 537 ? -41.566 -3.903 39.296 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A O 1 ATOM 4215 C CB . TRP A 1 537 ? -39.471 -3.379 37.593 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CB 1 ATOM 4216 C CG . TRP A 1 537 ? -38.322 -3.292 36.625 0.87 23.30 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CG 1 ATOM 4217 C CD1 . TRP A 1 537 ? -37.261 -4.151 36.513 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CD1 1 ATOM 4218 C CD2 . TRP A 1 537 ? -38.125 -2.282 35.631 0.82 20.77 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CD2 1 ATOM 4219 N NE1 . TRP A 1 537 ? -36.421 -3.736 35.504 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A NE1 1 ATOM 4220 C CE2 . TRP A 1 537 ? -36.927 -2.591 34.948 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CE2 1 ATOM 4221 C CE3 . TRP A 1 537 ? -38.853 -1.149 35.243 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CE3 1 ATOM 4222 C CZ2 . TRP A 1 537 ? -36.440 -1.808 33.901 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CZ2 1 ATOM 4223 C CZ3 . TRP A 1 537 ? -38.363 -0.363 34.199 0.93 21.67 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CZ3 1 ATOM 4224 C CH2 . TRP A 1 537 ? -37.169 -0.697 33.545 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 534 TRP A CH2 1 ATOM 4225 N N . ARG A 1 538 ? -40.336 -5.087 40.762 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A N 1 ATOM 4226 C CA . ARG A 1 538 ? -41.448 -5.324 41.674 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A CA 1 ATOM 4227 C C . ARG A 1 538 ? -41.872 -4.029 42.350 0.93 25.02 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A C 1 ATOM 4228 O O . ARG A 1 538 ? -41.049 -3.324 42.933 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A O 1 ATOM 4229 C CB . ARG A 1 538 ? -41.070 -6.371 42.738 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A CB 1 ATOM 4230 C CG . ARG A 1 538 ? -40.763 -7.767 42.189 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A CG 1 ATOM 4231 C CD . ARG A 1 538 ? -40.013 -8.607 43.228 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A CD 1 ATOM 4232 N NE . ARG A 1 538 ? -38.790 -7.930 43.659 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A NE 1 ATOM 4233 C CZ . ARG A 1 538 ? -38.074 -8.283 44.722 0.70 26.01 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A CZ 1 ATOM 4234 N NH1 . ARG A 1 538 ? -38.436 -9.320 45.466 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A NH1 1 ATOM 4235 N NH2 . ARG A 1 538 ? -36.985 -7.606 45.036 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 535 ARG A NH2 1 ATOM 4236 N N . VAL A 1 539 ? -43.157 -3.717 42.270 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A N 1 ATOM 4237 C CA . VAL A 1 539 ? -43.684 -2.569 42.992 0.86 24.70 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A CA 1 ATOM 4238 C C . VAL A 1 539 ? -43.915 -2.969 44.449 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A C 1 ATOM 4239 O O . VAL A 1 539 ? -44.985 -3.418 44.824 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A O 1 ATOM 4240 C CB . VAL A 1 539 ? -44.970 -2.054 42.354 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A CB 1 ATOM 4241 C CG1 . VAL A 1 539 ? -45.467 -0.818 43.092 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A CG1 1 ATOM 4242 C CG2 . VAL A 1 539 ? -44.720 -1.728 40.876 0.96 24.12 ? ? ? ? ? ? 536 VAL A CG2 1 ATOM 4243 N N . ASN A 1 540 ? -42.875 -2.830 45.255 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A N 1 ATOM 4244 C CA . ASN A 1 540 ? -42.897 -3.281 46.637 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A CA 1 ATOM 4245 C C . ASN A 1 540 ? -43.235 -2.106 47.555 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A C 1 ATOM 4246 O O . ASN A 1 540 ? -43.392 -0.981 47.063 0.86 28.63 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A O 1 ATOM 4247 C CB . ASN A 1 540 ? -41.549 -3.937 46.977 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A CB 1 ATOM 4248 C CG . ASN A 1 540 ? -41.540 -5.420 46.636 0.62 28.08 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A CG 1 ATOM 4249 O OD1 . ASN A 1 540 ? -42.600 -6.024 46.465 0.80 28.51 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A OD1 1 ATOM 4250 N ND2 . ASN A 1 540 ? -40.358 -6.012 46.534 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 537 ASN A ND2 1 ATOM 4251 N N . PRO A 1 541 ? -43.420 -2.359 48.867 0.74 27.87 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A N 1 ATOM 4252 C CA . PRO A 1 541 ? -43.745 -1.224 49.739 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A CA 1 ATOM 4253 C C . PRO A 1 541 ? -42.760 -0.066 49.622 0.77 31.15 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A C 1 ATOM 4254 O O . PRO A 1 541 ? -41.540 -0.262 49.616 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A O 1 ATOM 4255 C CB . PRO A 1 541 ? -43.707 -1.846 51.136 0.78 31.42 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A CB 1 ATOM 4256 C CG . PRO A 1 541 ? -44.240 -3.239 50.899 0.86 26.78 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A CG 1 ATOM 4257 C CD . PRO A 1 541 ? -43.655 -3.650 49.549 0.66 30.73 ? ? ? ? ? ? 538 PRO A CD 1 ATOM 4258 N N . GLY A 1 542 ? -43.313 1.132 49.476 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A N 1 ATOM 4259 C CA . GLY A 1 542 ? -42.522 2.342 49.359 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A CA 1 ATOM 4260 C C . GLY A 1 542 ? -42.107 2.681 47.937 0.96 26.89 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A C 1 ATOM 4261 O O . GLY A 1 542 ? -41.445 3.693 47.722 0.86 24.64 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A O 1 ATOM 4262 N N . HIS A 1 543 ? -42.492 1.846 46.971 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A N 1 ATOM 4263 C CA . HIS A 1 543 ? -42.133 2.072 45.563 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A CA 1 ATOM 4264 C C . HIS A 1 543 ? -43.216 2.824 44.797 0.61 25.06 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A C 1 ATOM 4265 O O . HIS A 1 543 ? -44.399 2.551 44.951 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A O 1 ATOM 4266 C CB . HIS A 1 543 ? -41.876 0.737 44.836 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A CB 1 ATOM 4267 C CG . HIS A 1 543 ? -40.655 0.009 45.305 0.82 24.10 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A CG 1 ATOM 4268 N ND1 . HIS A 1 543 ? -39.698 -0.470 44.437 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A ND1 1 ATOM 4269 C CD2 . HIS A 1 543 ? -40.229 -0.309 46.551 0.91 24.70 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A CD2 1 ATOM 4270 C CE1 . HIS A 1 543 ? -38.733 -1.056 45.130 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A CE1 1 ATOM 4271 N NE2 . HIS A 1 543 ? -39.032 -0.972 46.413 0.81 26.06 ? ? ? ? ? ? 540 HIS A NE2 1 ATOM 4272 N N . GLN A 1 544 ? -42.813 3.744 43.934 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A N 1 ATOM 4273 C CA . GLN A 1 544 ? -43.735 4.242 42.927 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A CA 1 ATOM 4274 C C . GLN A 1 544 ? -44.031 3.113 41.950 0.95 23.08 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A C 1 ATOM 4275 O O . GLN A 1 544 ? -43.328 2.094 41.935 0.88 20.65 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A O 1 ATOM 4276 C CB . GLN A 1 544 ? -43.152 5.459 42.209 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A CB 1 ATOM 4277 C CG . GLN A 1 544 ? -42.925 6.655 43.146 0.84 24.17 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A CG 1 ATOM 4278 C CD . GLN A 1 544 ? -44.235 7.298 43.584 0.57 27.45 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A CD 1 ATOM 4279 O OE1 . GLN A 1 544 ? -45.232 7.252 42.861 0.82 27.61 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A OE1 1 ATOM 4280 N NE2 . GLN A 1 544 ? -44.239 7.890 44.772 0.72 26.49 ? ? ? ? ? ? 541 GLN A NE2 1 ATOM 4281 N N . ASP A 1 545 ? -45.084 3.272 41.153 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A N 1 ATOM 4282 C CA . ASP A 1 545 ? -45.317 2.371 40.035 0.94 26.65 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CA 1 ATOM 4283 C C . ASP A 1 545 ? -44.109 2.388 39.098 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A C 1 ATOM 4284 O O . ASP A 1 545 ? -43.541 3.449 38.847 0.89 22.53 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A O 1 ATOM 4285 C CB . ASP A 1 545 ? -46.573 2.769 39.262 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CB 1 ATOM 4286 C CG . ASP A 1 545 ? -46.962 1.726 38.234 0.92 32.49 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CG 1 ATOM 4287 O OD1 . ASP A 1 545 ? -47.525 0.689 38.634 0.38 33.27 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD1 1 ATOM 4288 O OD2 . ASP A 1 545 ? -46.688 1.930 37.032 0.75 28.06 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD2 1 ATOM 4289 N N . HIS A 1 546 ? -43.718 1.231 38.573 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A N 1 ATOM 4290 C CA . HIS A 1 546 ? -42.521 1.190 37.727 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A CA 1 ATOM 4291 C C . HIS A 1 546 ? -42.850 1.225 36.243 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A C 1 ATOM 4292 O O . HIS A 1 546 ? -41.958 1.096 35.402 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A O 1 ATOM 4293 C CB . HIS A 1 546 ? -41.680 -0.043 38.067 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A CB 1 ATOM 4294 C CG . HIS A 1 546 ? -41.098 0.004 39.442 0.82 20.06 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A CG 1 ATOM 4295 N ND1 . HIS A 1 546 ? -40.395 1.095 39.909 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A ND1 1 ATOM 4296 C CD2 . HIS A 1 546 ? -41.130 -0.889 40.461 0.80 20.15 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A CD2 1 ATOM 4297 C CE1 . HIS A 1 546 ? -40.004 0.866 41.150 0.90 19.43 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A CE1 1 ATOM 4298 N NE2 . HIS A 1 546 ? -40.437 -0.329 41.510 0.94 18.85 ? ? ? ? ? ? 543 HIS A NE2 1 ATOM 4299 N N . GLY A 1 547 ? -44.135 1.392 35.925 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 544 GLY A N 1 ATOM 4300 C CA . GLY A 1 547 ? -44.562 1.611 34.554 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 544 GLY A CA 1 ATOM 4301 C C . GLY A 1 547 ? -44.414 0.418 33.627 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 544 GLY A C 1 ATOM 4302 O O . GLY A 1 547 ? -44.480 0.567 32.412 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 544 GLY A O 1 ATOM 4303 N N . VAL A 1 548 ? -44.226 -0.770 34.192 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A N 1 ATOM 4304 C CA . VAL A 1 548 ? -44.184 -1.989 33.387 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A CA 1 ATOM 4305 C C . VAL A 1 548 ? -45.600 -2.543 33.195 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A C 1 ATOM 4306 O O . VAL A 1 548 ? -46.258 -2.885 34.169 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A O 1 ATOM 4307 C CB . VAL A 1 548 ? -43.303 -3.093 34.044 0.92 20.78 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A CB 1 ATOM 4308 C CG1 . VAL A 1 548 ? -43.203 -4.328 33.118 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A CG1 1 ATOM 4309 C CG2 . VAL A 1 548 ? -41.916 -2.565 34.395 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 545 VAL A CG2 1 ATOM 4310 N N . PRO A 1 549 ? -46.071 -2.639 31.941 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A N 1 ATOM 4311 C CA . PRO A 1 549 ? -47.411 -3.184 31.674 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A CA 1 ATOM 4312 C C . PRO A 1 549 ? -47.522 -4.639 32.116 0.83 27.21 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A C 1 ATOM 4313 O O . PRO A 1 549 ? -46.517 -5.353 32.094 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A O 1 ATOM 4314 C CB . PRO A 1 549 ? -47.549 -3.094 30.155 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A CB 1 ATOM 4315 C CG . PRO A 1 549 ? -46.386 -2.268 29.678 0.94 28.55 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A CG 1 ATOM 4316 C CD . PRO A 1 549 ? -45.325 -2.365 30.705 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 546 PRO A CD 1 ATOM 4317 N N . ALA A 1 550 ? -48.720 -5.066 32.500 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 547 ALA A N 1 ATOM 4318 C CA . ALA A 1 550 ? -48.951 -6.454 32.902 0.93 24.87 ? ? ? ? ? ? 547 ALA A CA 1 ATOM 4319 C C . ALA A 1 550 ? -49.223 -7.315 31.685 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 547 ALA A C 1 ATOM 4320 O O . ALA A 1 550 ? -49.210 -8.539 31.767 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 547 ALA A O 1 ATOM 4321 C CB . ALA A 1 550 ? -50.116 -6.546 33.885 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 547 ALA A CB 1 ATOM 4322 N N . SER A 1 551 ? -49.472 -6.654 30.556 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 548 SER A N 1 ATOM 4323 C CA . SER A 1 551 ? -49.812 -7.326 29.307 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 548 SER A CA 1 ATOM 4324 C C . SER A 1 551 ? -49.625 -6.362 28.150 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 548 SER A C 1 ATOM 4325 O O . SER A 1 551 ? -49.485 -5.160 28.362 0.87 25.48 ? ? ? ? ? ? 548 SER A O 1 ATOM 4326 C CB . SER A 1 551 ? -51.257 -7.822 29.325 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 548 SER A CB 1 ATOM 4327 O OG . SER A 1 551 ? -52.149 -6.725 29.220 0.94 31.68 ? ? ? ? ? ? 548 SER A OG 1 ATOM 4328 N N . PHE A 1 552 ? -49.621 -6.895 26.931 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A N 1 ATOM 4329 C CA . PHE A 1 552 ? -49.540 -6.074 25.728 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CA 1 ATOM 4330 C C . PHE A 1 552 ? -50.885 -6.111 25.020 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A C 1 ATOM 4331 O O . PHE A 1 552 ? -51.452 -7.196 24.824 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A O 1 ATOM 4332 C CB . PHE A 1 552 ? -48.439 -6.571 24.777 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CB 1 ATOM 4333 C CG . PHE A 1 552 ? -47.042 -6.121 25.144 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CG 1 ATOM 4334 C CD1 . PHE A 1 552 ? -46.710 -4.772 25.164 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD1 1 ATOM 4335 C CD2 . PHE A 1 552 ? -46.053 -7.057 25.429 0.84 20.82 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CD2 1 ATOM 4336 C CE1 . PHE A 1 552 ? -45.421 -4.355 25.486 0.91 22.50 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE1 1 ATOM 4337 C CE2 . PHE A 1 552 ? -44.752 -6.652 25.746 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CE2 1 ATOM 4338 C CZ . PHE A 1 552 ? -44.438 -5.299 25.771 0.99 22.04 ? ? ? ? ? ? 549 PHE A CZ 1 ATOM 4339 N N . GLU A 1 553 ? -51.391 -4.942 24.627 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A N 1 ATOM 4340 C CA . GLU A 1 553 ? -52.671 -4.881 23.916 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A CA 1 ATOM 4341 C C . GLU A 1 553 ? -52.536 -4.528 22.437 0.82 29.30 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A C 1 ATOM 4342 O O . GLU A 1 553 ? -53.469 -4.725 21.662 0.82 28.15 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A O 1 ATOM 4343 C CB . GLU A 1 553 ? -53.603 -3.873 24.597 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A CB 1 ATOM 4344 C CG . GLU A 1 553 ? -53.870 -4.185 26.066 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A CG 1 ATOM 4345 C CD . GLU A 1 553 ? -54.120 -2.932 26.883 0.80 54.91 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A CD 1 ATOM 4346 O OE1 . GLU A 1 553 ? -53.687 -2.902 28.058 0.81 46.96 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A OE1 1 ATOM 4347 O OE2 . GLU A 1 553 ? -54.744 -1.981 26.347 0.78 53.28 ? ? ? ? ? ? 550 GLU A OE2 1 ATOM 4348 N N . SER A 1 554 ? -51.380 -4.011 22.031 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 551 SER A N 1 ATOM 4349 C CA . SER A 1 554 ? -51.226 -3.587 20.641 0.93 26.60 ? ? ? ? ? ? 551 SER A CA 1 ATOM 4350 C C . SER A 1 554 ? -49.799 -3.672 20.120 0.85 24.17 ? ? ? ? ? ? 551 SER A C 1 ATOM 4351 O O . SER A 1 554 ? -48.838 -3.711 20.895 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 551 SER A O 1 ATOM 4352 C CB . SER A 1 554 ? -51.707 -2.153 20.477 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 551 SER A CB 1 ATOM 4353 O OG . SER A 1 554 ? -50.751 -1.284 21.052 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 551 SER A OG 1 ATOM 4354 N N . ARG A 1 555 ? -49.680 -3.677 18.797 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A N 1 ATOM 4355 C CA . ARG A 1 555 ? -48.382 -3.657 18.139 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A CA 1 ATOM 4356 C C . ARG A 1 555 ? -47.600 -2.385 18.480 0.93 27.03 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A C 1 ATOM 4357 O O . ARG A 1 555 ? -46.384 -2.445 18.672 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A O 1 ATOM 4358 C CB . ARG A 1 555 ? -48.546 -3.791 16.624 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A CB 1 ATOM 4359 C CG . ARG A 1 555 ? -49.228 -5.093 16.210 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A CG 1 ATOM 4360 C CD . ARG A 1 555 ? -49.148 -5.359 14.719 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A CD 1 ATOM 4361 N NE . ARG A 1 555 ? -49.799 -4.316 13.933 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A NE 1 ATOM 4362 C CZ . ARG A 1 555 ? -49.745 -4.238 12.608 0.87 30.95 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A CZ 1 ATOM 4363 N NH1 . ARG A 1 555 ? -49.071 -5.145 11.908 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A NH1 1 ATOM 4364 N NH2 . ARG A 1 555 ? -50.359 -3.244 11.980 0.74 28.00 ? ? ? ? ? ? 552 ARG A NH2 1 ATOM 4365 N N . GLU A 1 556 ? -48.278 -1.241 18.575 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A N 1 ATOM 4366 C CA A GLU A 1 556 ? -47.580 0.012 18.852 0.59 25.39 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CA 1 ATOM 4367 C CA B GLU A 1 556 ? -47.574 0.013 18.852 0.41 25.40 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CA 1 ATOM 4368 C C . GLU A 1 556 ? -47.012 -0.013 20.271 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A C 1 ATOM 4369 O O . GLU A 1 556 ? -45.887 0.445 20.512 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A O 1 ATOM 4370 C CB A GLU A 1 556 ? -48.496 1.237 18.638 0.59 26.37 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CB 1 ATOM 4371 C CB B GLU A 1 556 ? -48.484 1.242 18.635 0.41 26.40 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CB 1 ATOM 4372 C CG A GLU A 1 556 ? -49.993 0.948 18.489 0.59 36.36 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CG 1 ATOM 4373 C CG B GLU A 1 556 ? -49.461 1.561 19.756 0.41 28.57 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CG 1 ATOM 4374 C CD A GLU A 1 556 ? -50.362 0.162 17.231 0.59 29.14 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CD 1 ATOM 4375 C CD B GLU A 1 556 ? -50.332 2.776 19.460 0.41 31.03 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A CD 1 ATOM 4376 O OE1 A GLU A 1 556 ? -50.016 0.587 16.105 0.59 38.66 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A OE1 1 ATOM 4377 O OE1 B GLU A 1 556 ? -49.907 3.645 18.668 0.41 28.58 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A OE1 1 ATOM 4378 O OE2 A GLU A 1 556 ? -50.997 -0.895 17.384 0.59 26.91 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A OE2 1 ATOM 4379 O OE2 B GLU A 1 556 ? -51.446 2.863 20.024 0.41 32.20 ? ? ? ? ? ? 553 GLU A OE2 1 ATOM 4380 N N . GLN A 1 557 ? -47.768 -0.581 21.206 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A N 1 ATOM 4381 C CA . GLN A 1 557 ? -47.293 -0.703 22.579 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A CA 1 ATOM 4382 C C . GLN A 1 557 ? -46.088 -1.644 22.662 0.69 22.81 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A C 1 ATOM 4383 O O . GLN A 1 557 ? -45.122 -1.365 23.371 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A O 1 ATOM 4384 C CB . GLN A 1 557 ? -48.399 -1.202 23.497 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A CB 1 ATOM 4385 C CG . GLN A 1 557 ? -48.045 -1.127 24.969 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A CG 1 ATOM 4386 C CD . GLN A 1 557 ? -49.042 -1.868 25.846 0.62 26.03 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A CD 1 ATOM 4387 O OE1 . GLN A 1 557 ? -49.829 -2.694 25.368 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A OE1 1 ATOM 4388 N NE2 . GLN A 1 557 ? -49.011 -1.577 27.137 0.94 25.97 ? ? ? ? ? ? 554 GLN A NE2 1 ATOM 4389 N N . LEU A 1 558 ? -46.148 -2.758 21.937 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A N 1 ATOM 4390 C CA . LEU A 1 558 ? -45.019 -3.690 21.878 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A CA 1 ATOM 4391 C C . LEU A 1 558 ? -43.775 -3.005 21.303 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A C 1 ATOM 4392 O O . LEU A 1 558 ? -42.670 -3.175 21.797 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A O 1 ATOM 4393 C CB . LEU A 1 558 ? -45.379 -4.909 21.029 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A CB 1 ATOM 4394 C CG . LEU A 1 558 ? -44.274 -5.952 20.861 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A CG 1 ATOM 4395 C CD1 . LEU A 1 558 ? -43.766 -6.405 22.222 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A CD1 1 ATOM 4396 C CD2 . LEU A 1 558 ? -44.793 -7.154 20.046 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 555 LEU A CD2 1 ATOM 4397 N N . LYS A 1 559 ? -43.970 -2.245 20.234 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A N 1 ATOM 4398 C CA . LYS A 1 559 ? -42.886 -1.484 19.641 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A CA 1 ATOM 4399 C C . LYS A 1 559 ? -42.245 -0.531 20.646 0.93 22.20 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A C 1 ATOM 4400 O O . LYS A 1 559 ? -41.025 -0.475 20.763 0.91 20.43 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A O 1 ATOM 4401 C CB . LYS A 1 559 ? -43.381 -0.695 18.436 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A CB 1 ATOM 4402 C CG . LYS A 1 559 ? -42.252 0.011 17.710 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A CG 1 ATOM 4403 C CD . LYS A 1 559 ? -42.720 0.592 16.382 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A CD 1 ATOM 4404 C CE . LYS A 1 559 ? -43.710 1.752 16.596 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A CE 1 ATOM 4405 N NZ . LYS A 1 559 ? -44.120 2.309 15.278 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 556 LYS A NZ 1 ATOM 4406 N N . GLU A 1 560 ? -43.070 0.205 21.379 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A N 1 ATOM 4407 C CA . GLU A 1 560 ? -42.555 1.208 22.310 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A CA 1 ATOM 4408 C C . GLU A 1 560 ? -41.666 0.604 23.402 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A C 1 ATOM 4409 O O . GLU A 1 560 ? -40.610 1.151 23.737 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A O 1 ATOM 4410 C CB . GLU A 1 560 ? -43.701 1.980 22.966 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A CB 1 ATOM 4411 C CG . GLU A 1 560 ? -43.207 3.168 23.783 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A CG 1 ATOM 4412 C CD . GLU A 1 560 ? -44.347 3.964 24.390 0.59 24.74 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A CD 1 ATOM 4413 O OE1 . GLU A 1 560 ? -44.440 4.023 25.633 0.63 27.07 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A OE1 1 ATOM 4414 O OE2 . GLU A 1 560 ? -45.152 4.515 23.618 0.78 30.15 ? ? ? ? ? ? 557 GLU A OE2 1 ATOM 4415 N N . VAL A 1 561 ? -42.091 -0.522 23.961 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A N 1 ATOM 4416 C CA . VAL A 1 561 ? -41.292 -1.175 24.997 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A CA 1 ATOM 4417 C C . VAL A 1 561 ? -40.002 -1.752 24.398 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A C 1 ATOM 4418 O O . VAL A 1 561 ? -38.906 -1.551 24.930 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A O 1 ATOM 4419 C CB . VAL A 1 561 ? -42.094 -2.293 25.712 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A CB 1 ATOM 4420 C CG1 . VAL A 1 561 ? -41.193 -3.079 26.649 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A CG1 1 ATOM 4421 C CG2 . VAL A 1 561 ? -43.279 -1.679 26.489 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 558 VAL A CG2 1 ATOM 4422 N N . LEU A 1 562 ? -40.122 -2.442 23.272 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A N 1 ATOM 4423 C CA . LEU A 1 562 ? -38.928 -3.052 22.676 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A CA 1 ATOM 4424 C C . LEU A 1 562 ? -37.904 -1.992 22.259 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A C 1 ATOM 4425 O O . LEU A 1 562 ? -36.695 -2.186 22.423 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A O 1 ATOM 4426 C CB . LEU A 1 562 ? -39.308 -3.935 21.485 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A CB 1 ATOM 4427 C CG . LEU A 1 562 ? -40.086 -5.214 21.855 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A CG 1 ATOM 4428 C CD1 . LEU A 1 562 ? -40.530 -5.955 20.597 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A CD1 1 ATOM 4429 C CD2 . LEU A 1 562 ? -39.258 -6.149 22.759 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 559 LEU A CD2 1 ATOM 4430 N N . THR A 1 563 ? -38.381 -0.875 21.720 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 560 THR A N 1 ATOM 4431 C CA . THR A 1 563 ? -37.479 0.207 21.329 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 560 THR A CA 1 ATOM 4432 C C . THR A 1 563 ? -36.762 0.775 22.556 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 560 THR A C 1 ATOM 4433 O O . THR A 1 563 ? -35.545 0.943 22.544 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 560 THR A O 1 ATOM 4434 C CB . THR A 1 563 ? -38.238 1.328 20.579 0.91 19.52 ? ? ? ? ? ? 560 THR A CB 1 ATOM 4435 O OG1 . THR A 1 563 ? -38.826 0.780 19.387 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 560 THR A OG1 1 ATOM 4436 C CG2 . THR A 1 563 ? -37.277 2.479 20.197 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 560 THR A CG2 1 ATOM 4437 N N . SER A 1 564 ? -37.527 1.049 23.615 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 561 SER A N 1 ATOM 4438 C CA . SER A 1 564 ? -36.965 1.537 24.867 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 561 SER A CA 1 ATOM 4439 C C . SER A 1 564 ? -35.854 0.598 25.334 0.92 20.03 ? ? ? ? ? ? 561 SER A C 1 ATOM 4440 O O . SER A 1 564 ? -34.766 1.030 25.726 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 561 SER A O 1 ATOM 4441 C CB . SER A 1 564 ? -38.061 1.662 25.946 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 561 SER A CB 1 ATOM 4442 O OG . SER A 1 564 ? -39.084 2.585 25.550 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 561 SER A OG 1 ATOM 4443 N N . LEU A 1 565 ? -36.139 -0.695 25.274 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A N 1 ATOM 4444 C CA . LEU A 1 565 ? -35.224 -1.704 25.778 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A CA 1 ATOM 4445 C C . LEU A 1 565 ? -33.942 -1.804 24.917 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A C 1 ATOM 4446 O O . LEU A 1 565 ? -32.823 -1.752 25.422 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A O 1 ATOM 4447 C CB . LEU A 1 565 ? -35.959 -3.054 25.848 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A CB 1 ATOM 4448 C CG . LEU A 1 565 ? -35.203 -4.213 26.474 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A CG 1 ATOM 4449 C CD1 . LEU A 1 565 ? -34.790 -3.864 27.920 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A CD1 1 ATOM 4450 C CD2 . LEU A 1 565 ? -36.072 -5.485 26.416 0.61 19.98 ? ? ? ? ? ? 562 LEU A CD2 1 ATOM 4451 N N . VAL A 1 566 ? -34.113 -1.927 23.615 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A N 1 ATOM 4452 C CA . VAL A 1 566 ? -32.972 -2.088 22.729 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CA 1 ATOM 4453 C C . VAL A 1 566 ? -32.091 -0.822 22.702 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A C 1 ATOM 4454 O O . VAL A 1 566 ? -30.857 -0.904 22.724 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A O 1 ATOM 4455 C CB . VAL A 1 566 ? -33.437 -2.449 21.301 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CB 1 ATOM 4456 C CG1 . VAL A 1 566 ? -32.282 -2.332 20.299 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CG1 1 ATOM 4457 C CG2 . VAL A 1 566 ? -34.034 -3.871 21.290 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CG2 1 ATOM 4458 N N . PHE A 1 567 ? -32.726 0.340 22.659 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A N 1 ATOM 4459 C CA . PHE A 1 567 ? -31.996 1.599 22.752 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CA 1 ATOM 4460 C C . PHE A 1 567 ? -31.178 1.643 24.040 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A C 1 ATOM 4461 O O . PHE A 1 567 ? -30.059 2.138 24.055 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A O 1 ATOM 4462 C CB . PHE A 1 567 ? -32.962 2.807 22.715 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CB 1 ATOM 4463 C CG . PHE A 1 567 ? -32.262 4.143 22.852 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CG 1 ATOM 4464 C CD1 . PHE A 1 567 ? -31.795 4.811 21.728 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD1 1 ATOM 4465 C CD2 . PHE A 1 567 ? -32.043 4.712 24.101 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD2 1 ATOM 4466 C CE1 . PHE A 1 567 ? -31.138 6.040 21.845 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE1 1 ATOM 4467 C CE2 . PHE A 1 567 ? -31.381 5.942 24.222 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE2 1 ATOM 4468 C CZ . PHE A 1 567 ? -30.930 6.594 23.091 0.98 17.89 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CZ 1 ATOM 4469 N N . THR A 1 568 ? -31.757 1.162 25.136 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 565 THR A N 1 ATOM 4470 C CA . THR A 1 568 ? -31.076 1.261 26.419 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 565 THR A CA 1 ATOM 4471 C C . THR A 1 568 ? -29.882 0.295 26.467 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 565 THR A C 1 ATOM 4472 O O . THR A 1 568 ? -28.782 0.713 26.838 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 565 THR A O 1 ATOM 4473 C CB . THR A 1 568 ? -32.012 0.977 27.602 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 565 THR A CB 1 ATOM 4474 O OG1 . THR A 1 568 ? -33.116 1.886 27.579 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 565 THR A OG1 1 ATOM 4475 C CG2 . THR A 1 568 ? -31.265 1.135 28.930 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 565 THR A CG2 1 ATOM 4476 N N . PHE A 1 569 ? -30.103 -0.972 26.095 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A N 1 ATOM 4477 C CA . PHE A 1 569 ? -29.026 -1.973 26.020 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CA 1 ATOM 4478 C C . PHE A 1 569 ? -27.823 -1.466 25.225 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A C 1 ATOM 4479 O O . PHE A 1 569 ? -26.668 -1.734 25.579 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A O 1 ATOM 4480 C CB . PHE A 1 569 ? -29.518 -3.274 25.357 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CB 1 ATOM 4481 C CG . PHE A 1 569 ? -30.221 -4.225 26.291 0.98 20.39 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CG 1 ATOM 4482 C CD1 . PHE A 1 569 ? -29.664 -4.570 27.517 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CD1 1 ATOM 4483 C CD2 . PHE A 1 569 ? -31.427 -4.806 25.923 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CD2 1 ATOM 4484 C CE1 . PHE A 1 569 ? -30.307 -5.464 28.363 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CE1 1 ATOM 4485 C CE2 . PHE A 1 569 ? -32.072 -5.712 26.773 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CE2 1 ATOM 4486 C CZ . PHE A 1 569 ? -31.515 -6.028 27.992 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CZ 1 ATOM 4487 N N . SER A 1 570 ? -28.102 -0.772 24.124 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 567 SER A N 1 ATOM 4488 C CA . SER A 1 570 ? -27.048 -0.384 23.193 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 567 SER A CA 1 ATOM 4489 C C . SER A 1 570 ? -26.641 1.075 23.413 0.94 18.44 ? ? ? ? ? ? 567 SER A C 1 ATOM 4490 O O . SER A 1 570 ? -25.643 1.353 24.081 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 567 SER A O 1 ATOM 4491 C CB . SER A 1 570 ? -27.495 -0.608 21.743 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 567 SER A CB 1 ATOM 4492 O OG . SER A 1 570 ? -28.661 0.153 21.424 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 567 SER A OG 1 ATOM 4493 N N . CYS A 1 571 ? -27.444 1.987 22.870 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A N 1 ATOM 4494 C CA . CYS A 1 571 ? -27.139 3.422 22.845 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A CA 1 ATOM 4495 C C . CYS A 1 571 ? -27.035 4.074 24.211 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A C 1 ATOM 4496 O O . CYS A 1 571 ? -26.069 4.784 24.478 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A O 1 ATOM 4497 C CB . CYS A 1 571 ? -28.206 4.165 22.029 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A CB 1 ATOM 4498 S SG . CYS A 1 571 ? -28.375 3.549 20.323 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A SG 1 ATOM 4499 N N . GLN A 1 572 ? -28.027 3.878 25.080 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A N 1 ATOM 4500 C CA . GLN A 1 572 ? -27.980 4.599 26.356 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A CA 1 ATOM 4501 C C . GLN A 1 572 ? -26.778 4.147 27.152 0.86 18.48 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A C 1 ATOM 4502 O O . GLN A 1 572 ? -26.042 4.963 27.686 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A O 1 ATOM 4503 C CB . GLN A 1 572 ? -29.238 4.398 27.193 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A CB 1 ATOM 4504 C CG . GLN A 1 572 ? -29.192 5.140 28.540 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A CG 1 ATOM 4505 C CD . GLN A 1 572 ? -29.299 6.662 28.397 0.90 18.27 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A CD 1 ATOM 4506 O OE1 . GLN A 1 572 ? -29.423 7.185 27.294 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A OE1 1 ATOM 4507 N NE2 . GLN A 1 572 ? -29.274 7.375 29.531 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 569 GLN A NE2 1 ATOM 4508 N N . HIS A 1 573 ? -26.579 2.837 27.229 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A N 1 ATOM 4509 C CA . HIS A 1 573 ? -25.431 2.333 27.952 0.92 16.35 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A CA 1 ATOM 4510 C C . HIS A 1 573 ? -24.124 2.879 27.363 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A C 1 ATOM 4511 O O . HIS A 1 573 ? -23.247 3.304 28.110 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A O 1 ATOM 4512 C CB . HIS A 1 573 ? -25.395 0.807 27.959 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A CB 1 ATOM 4513 C CG . HIS A 1 573 ? -24.136 0.267 28.542 0.94 17.58 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A CG 1 ATOM 4514 N ND1 . HIS A 1 573 ? -23.142 -0.283 27.768 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A ND1 1 ATOM 4515 C CD2 . HIS A 1 573 ? -23.671 0.263 29.815 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A CD2 1 ATOM 4516 C CE1 . HIS A 1 573 ? -22.133 -0.641 28.539 0.77 17.39 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A CE1 1 ATOM 4517 N NE2 . HIS A 1 573 ? -22.427 -0.311 29.782 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 570 HIS A NE2 1 ATOM 4518 N N . ALA A 1 574 ? -24.006 2.890 26.037 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 571 ALA A N 1 ATOM 4519 C CA . ALA A 1 574 ? -22.801 3.431 25.394 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 571 ALA A CA 1 ATOM 4520 C C . ALA A 1 574 ? -22.558 4.901 25.769 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 571 ALA A C 1 ATOM 4521 O O . ALA A 1 574 ? -21.436 5.289 26.110 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 571 ALA A O 1 ATOM 4522 C CB . ALA A 1 574 ? -22.889 3.292 23.884 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 571 ALA A CB 1 ATOM 4523 N N . ALA A 1 575 ? -23.604 5.718 25.686 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 572 ALA A N 1 ATOM 4524 C CA . ALA A 1 575 ? -23.471 7.148 25.965 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 572 ALA A CA 1 ATOM 4525 C C . ALA A 1 575 ? -23.034 7.434 27.407 0.81 17.24 ? ? ? ? ? ? 572 ALA A C 1 ATOM 4526 O O . ALA A 1 575 ? -22.287 8.385 27.635 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 572 ALA A O 1 ATOM 4527 C CB . ALA A 1 575 ? -24.785 7.874 25.665 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 572 ALA A CB 1 ATOM 4528 N N . VAL A 1 576 ? -23.471 6.620 28.378 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N 1 ATOM 4529 C CA . VAL A 1 576 ? -23.117 6.899 29.776 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA 1 ATOM 4530 C C . VAL A 1 576 ? -21.969 6.018 30.296 0.96 19.41 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C 1 ATOM 4531 O O . VAL A 1 576 ? -21.538 6.163 31.446 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O 1 ATOM 4532 C CB . VAL A 1 576 ? -24.335 6.752 30.708 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB 1 ATOM 4533 C CG1 . VAL A 1 576 ? -25.514 7.596 30.163 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1 ATOM 4534 C CG2 . VAL A 1 576 ? -24.744 5.274 30.866 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1 ATOM 4535 N N . ASN A 1 577 ? -21.461 5.127 29.453 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A N 1 ATOM 4536 C CA . ASN A 1 577 ? -20.324 4.290 29.846 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A CA 1 ATOM 4537 C C . ASN A 1 577 ? -19.025 4.637 29.104 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A C 1 ATOM 4538 O O . ASN A 1 577 ? -17.995 4.866 29.722 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A O 1 ATOM 4539 C CB . ASN A 1 577 ? -20.634 2.811 29.627 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A CB 1 ATOM 4540 C CG . ASN A 1 577 ? -19.481 1.909 30.050 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A CG 1 ATOM 4541 O OD1 . ASN A 1 577 ? -19.283 1.666 31.235 0.94 23.59 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A OD1 1 ATOM 4542 N ND2 . ASN A 1 577 ? -18.724 1.402 29.076 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 574 ASN A ND2 1 ATOM 4543 N N . PHE A 1 578 ? -19.057 4.655 27.781 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A N 1 ATOM 4544 C CA . PHE A 1 578 ? -17.801 4.826 27.050 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CA 1 ATOM 4545 C C . PHE A 1 578 ? -17.368 6.287 27.012 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A C 1 ATOM 4546 O O . PHE A 1 578 ? -16.290 6.616 26.536 0.93 23.91 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A O 1 ATOM 4547 C CB . PHE A 1 578 ? -17.932 4.223 25.653 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CB 1 ATOM 4548 C CG . PHE A 1 578 ? -18.150 2.730 25.695 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CG 1 ATOM 4549 C CD1 . PHE A 1 578 ? -17.118 1.888 26.084 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CD1 1 ATOM 4550 C CD2 . PHE A 1 578 ? -19.392 2.187 25.415 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CD2 1 ATOM 4551 C CE1 . PHE A 1 578 ? -17.313 0.524 26.164 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CE1 1 ATOM 4552 C CE2 . PHE A 1 578 ? -19.612 0.822 25.506 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CE2 1 ATOM 4553 C CZ . PHE A 1 578 ? -18.567 -0.017 25.875 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 575 PHE A CZ 1 ATOM 4554 N N . SER A 1 579 ? -18.223 7.150 27.547 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 576 SER A N 1 ATOM 4555 C CA . SER A 1 579 ? -17.896 8.557 27.776 0.91 25.74 ? ? ? ? ? ? 576 SER A CA 1 ATOM 4556 C C . SER A 1 579 ? -17.019 8.762 29.014 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 576 SER A C 1 ATOM 4557 O O . SER A 1 579 ? -16.493 9.851 29.246 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 576 SER A O 1 ATOM 4558 C CB . SER A 1 579 ? -19.188 9.347 27.943 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 576 SER A CB 1 ATOM 4559 O OG . SER A 1 579 ? -19.996 8.665 28.883 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 576 SER A OG 1 ATOM 4560 N N . GLN A 1 580 ? -16.857 7.710 29.808 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A N 1 ATOM 4561 C CA . GLN A 1 580 ? -16.191 7.828 31.098 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A CA 1 ATOM 4562 C C . GLN A 1 580 ? -14.702 8.159 31.045 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A C 1 ATOM 4563 O O . GLN A 1 580 ? -14.154 8.685 32.004 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A O 1 ATOM 4564 C CB . GLN A 1 580 ? -16.342 6.532 31.885 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A CB 1 ATOM 4565 C CG . GLN A 1 580 ? -17.726 6.278 32.457 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A CG 1 ATOM 4566 C CD . GLN A 1 580 ? -17.772 4.941 33.157 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A CD 1 ATOM 4567 O OE1 . GLN A 1 580 ? -17.628 4.868 34.368 0.87 34.43 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A OE1 1 ATOM 4568 N NE2 . GLN A 1 580 ? -17.934 3.869 32.387 0.64 26.22 ? ? ? ? ? ? 577 GLN A NE2 1 ATOM 4569 N N . LYS A 1 581 ? -14.020 7.809 29.968 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A N 1 ATOM 4570 C CA . LYS A 1 581 ? -12.594 8.116 29.944 0.98 30.53 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CA 1 ATOM 4571 C C . LYS A 1 581 ? -12.376 9.633 29.817 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A C 1 ATOM 4572 O O . LYS A 1 581 ? -11.557 10.218 30.532 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A O 1 ATOM 4573 C CB . LYS A 1 581 ? -11.899 7.346 28.822 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CB 1 ATOM 4574 C CG . LYS A 1 581 ? -10.703 8.039 28.233 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CG 1 ATOM 4575 C CD . LYS A 1 581 ? -11.047 8.521 26.843 0.36 33.15 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CD 1 ATOM 4576 C CE . LYS A 1 581 ? -9.963 9.391 26.313 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CE 1 ATOM 4577 N NZ . LYS A 1 581 ? -10.278 9.952 24.967 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A NZ 1 ATOM 4578 N N . ASP A 1 582 ? -13.127 10.272 28.929 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A N 1 ATOM 4579 C CA . ASP A 1 582 ? -13.003 11.710 28.743 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A CA 1 ATOM 4580 C C . ASP A 1 582 ? -13.459 12.459 29.993 0.82 25.48 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A C 1 ATOM 4581 O O . ASP A 1 582 ? -12.930 13.512 30.348 0.97 23.99 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A O 1 ATOM 4582 C CB . ASP A 1 582 ? -13.816 12.166 27.533 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A CB 1 ATOM 4583 C CG . ASP A 1 582 ? -13.180 11.752 26.226 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A CG 1 ATOM 4584 O OD1 . ASP A 1 582 ? -11.941 11.881 26.117 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A OD1 1 ATOM 4585 O OD2 . ASP A 1 582 ? -13.911 11.296 25.317 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 579 ASP A OD2 1 ATOM 4586 N N . HIS A 1 583 ? -14.454 11.891 30.649 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A N 1 ATOM 4587 C CA . HIS A 1 583 ? -15.096 12.499 31.799 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A CA 1 ATOM 4588 C C . HIS A 1 583 ? -14.255 12.370 33.079 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A C 1 ATOM 4589 O O . HIS A 1 583 ? -14.010 13.360 33.779 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A O 1 ATOM 4590 C CB . HIS A 1 583 ? -16.476 11.847 31.985 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A CB 1 ATOM 4591 C CG . HIS A 1 583 ? -17.346 12.525 32.996 0.87 23.15 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A CG 1 ATOM 4592 N ND1 . HIS A 1 583 ? -18.243 13.519 32.662 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A ND1 1 ATOM 4593 C CD2 . HIS A 1 583 ? -17.472 12.336 34.328 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A CD2 1 ATOM 4594 C CE1 . HIS A 1 583 ? -18.880 13.915 33.749 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A CE1 1 ATOM 4595 N NE2 . HIS A 1 583 ? -18.434 13.212 34.773 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 580 HIS A NE2 1 ATOM 4596 N N . TYR A 1 584 ? -13.820 11.149 33.386 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A N 1 ATOM 4597 C CA . TYR A 1 584 ? -13.146 10.867 34.651 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CA 1 ATOM 4598 C C . TYR A 1 584 ? -11.622 10.757 34.574 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A C 1 ATOM 4599 O O . TYR A 1 584 ? -10.955 10.710 35.609 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A O 1 ATOM 4600 C CB . TYR A 1 584 ? -13.663 9.567 35.244 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CB 1 ATOM 4601 C CG . TYR A 1 584 ? -15.084 9.601 35.713 0.97 24.52 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CG 1 ATOM 4602 C CD1 . TYR A 1 584 ? -15.453 10.364 36.812 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CD1 1 ATOM 4603 C CD2 . TYR A 1 584 ? -16.060 8.839 35.076 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CD2 1 ATOM 4604 C CE1 . TYR A 1 584 ? -16.760 10.381 37.257 0.89 20.85 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CE1 1 ATOM 4605 C CE2 . TYR A 1 584 ? -17.363 8.851 35.506 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CE2 1 ATOM 4606 C CZ . TYR A 1 584 ? -17.712 9.625 36.601 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A CZ 1 ATOM 4607 O OH . TYR A 1 584 ? -19.011 9.630 37.045 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 581 TYR A OH 1 ATOM 4608 N N . GLY A 1 585 ? -11.085 10.664 33.362 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 582 GLY A N 1 ATOM 4609 C CA . GLY A 1 585 ? -9.665 10.430 33.170 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 582 GLY A CA 1 ATOM 4610 C C . GLY A 1 585 ? -8.784 11.437 33.882 0.81 27.89 ? ? ? ? ? ? 582 GLY A C 1 ATOM 4611 O O . GLY A 1 585 ? -7.812 11.066 34.543 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 582 GLY A O 1 ATOM 4612 N N . PHE A 1 586 ? -9.128 12.714 33.749 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A N 1 ATOM 4613 C CA . PHE A 1 586 ? -8.475 13.763 34.528 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CA 1 ATOM 4614 C C . PHE A 1 586 ? -9.337 14.050 35.741 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A C 1 ATOM 4615 O O . PHE A 1 586 ? -10.411 14.665 35.629 0.92 21.51 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A O 1 ATOM 4616 C CB . PHE A 1 586 ? -8.265 15.040 33.706 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CB 1 ATOM 4617 C CG . PHE A 1 586 ? -7.574 16.142 34.474 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CG 1 ATOM 4618 C CD1 . PHE A 1 586 ? -6.274 15.966 34.947 0.87 22.74 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CD1 1 ATOM 4619 C CD2 . PHE A 1 586 ? -8.219 17.340 34.729 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CD2 1 ATOM 4620 C CE1 . PHE A 1 586 ? -5.625 16.966 35.659 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CE1 1 ATOM 4621 C CE2 . PHE A 1 586 ? -7.572 18.359 35.444 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CE2 1 ATOM 4622 C CZ . PHE A 1 586 ? -6.274 18.164 35.909 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 583 PHE A CZ 1 ATOM 4623 N N . THR A 1 587 ? -8.865 13.612 36.898 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 584 THR A N 1 ATOM 4624 C CA . THR A 1 587 ? -9.714 13.533 38.081 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 584 THR A CA 1 ATOM 4625 C C . THR A 1 587 ? -10.351 14.869 38.507 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 584 THR A C 1 ATOM 4626 O O . THR A 1 587 ? -11.537 14.888 38.808 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 584 THR A O 1 ATOM 4627 C CB . THR A 1 587 ? -8.938 12.931 39.252 0.82 25.60 ? ? ? ? ? ? 584 THR A CB 1 ATOM 4628 O OG1 . THR A 1 587 ? -8.586 11.581 38.923 0.77 27.31 ? ? ? ? ? ? 584 THR A OG1 1 ATOM 4629 C CG2 . THR A 1 587 ? -9.780 12.946 40.531 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 584 THR A CG2 1 ATOM 4630 N N . PRO A 1 588 ? -9.589 15.985 38.514 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A N 1 ATOM 4631 C CA . PRO A 1 588 ? -10.258 17.229 38.904 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A CA 1 ATOM 4632 C C . PRO A 1 588 ? -11.439 17.593 38.008 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A C 1 ATOM 4633 O O . PRO A 1 588 ? -12.288 18.355 38.469 0.95 24.73 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A O 1 ATOM 4634 C CB . PRO A 1 588 ? -9.137 18.279 38.791 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A CB 1 ATOM 4635 C CG . PRO A 1 588 ? -7.910 17.497 39.103 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A CG 1 ATOM 4636 C CD . PRO A 1 588 ? -8.132 16.188 38.385 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 585 PRO A CD 1 ATOM 4637 N N . ASN A 1 589 ? -11.520 17.044 36.792 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A N 1 ATOM 4638 C CA . ASN A 1 589 ? -12.693 17.285 35.947 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A CA 1 ATOM 4639 C C . ASN A 1 589 ? -13.978 16.701 36.516 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A C 1 ATOM 4640 O O . ASN A 1 589 ? -15.067 17.184 36.214 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A O 1 ATOM 4641 C CB . ASN A 1 589 ? -12.517 16.726 34.530 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A CB 1 ATOM 4642 C CG . ASN A 1 589 ? -13.696 17.088 33.634 0.93 26.87 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A CG 1 ATOM 4643 O OD1 . ASN A 1 589 ? -13.884 18.255 33.306 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A OD1 1 ATOM 4644 N ND2 . ASN A 1 589 ? -14.520 16.098 33.274 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 586 ASN A ND2 1 ATOM 4645 N N . ALA A 1 590 ? -13.845 15.645 37.314 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 587 ALA A N 1 ATOM 4646 C CA . ALA A 1 590 ? -15.000 14.953 37.877 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 587 ALA A CA 1 ATOM 4647 C C . ALA A 1 590 ? -14.586 14.050 39.035 0.72 23.41 ? ? ? ? ? ? 587 ALA A C 1 ATOM 4648 O O . ALA A 1 590 ? -14.490 12.836 38.880 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 587 ALA A O 1 ATOM 4649 C CB . ALA A 1 590 ? -15.713 14.140 36.793 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 587 ALA A CB 1 ATOM 4650 N N . PRO A 1 591 ? -14.329 14.644 40.204 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A N 1 ATOM 4651 C CA . PRO A 1 591 ? -13.987 13.839 41.387 0.92 22.51 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A CA 1 ATOM 4652 C C . PRO A 1 591 ? -15.156 12.951 41.825 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A C 1 ATOM 4653 O O . PRO A 1 591 ? -16.310 13.359 41.705 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A O 1 ATOM 4654 C CB . PRO A 1 591 ? -13.661 14.894 42.452 0.88 20.34 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A CB 1 ATOM 4655 C CG . PRO A 1 591 ? -14.417 16.134 42.007 0.95 21.46 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A CG 1 ATOM 4656 C CD . PRO A 1 591 ? -14.400 16.090 40.497 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 588 PRO A CD 1 ATOM 4657 N N . ALA A 1 592 ? -14.864 11.748 42.310 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 589 ALA A N 1 ATOM 4658 C CA . ALA A 1 592 ? -15.926 10.825 42.718 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 589 ALA A CA 1 ATOM 4659 C C . ALA A 1 592 ? -15.874 10.628 44.226 0.97 22.23 ? ? ? ? ? ? 589 ALA A C 1 ATOM 4660 O O . ALA A 1 592 ? -16.749 10.004 44.827 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 589 ALA A O 1 ATOM 4661 C CB . ALA A 1 592 ? -15.799 9.497 41.989 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 589 ALA A CB 1 ATOM 4662 N N . ILE A 1 593 ? -14.826 11.181 44.826 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A N 1 ATOM 4663 C CA . ILE A 1 593 ? -14.655 11.203 46.274 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A CA 1 ATOM 4664 C C . ILE A 1 593 ? -14.218 12.592 46.709 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A C 1 ATOM 4665 O O . ILE A 1 593 ? -13.359 13.195 46.061 0.95 24.28 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A O 1 ATOM 4666 C CB . ILE A 1 593 ? -13.570 10.198 46.757 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A CB 1 ATOM 4667 C CG1 . ILE A 1 593 ? -13.991 8.746 46.529 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A CG1 1 ATOM 4668 C CG2 . ILE A 1 593 ? -13.223 10.453 48.233 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A CG2 1 ATOM 4669 C CD1 . ILE A 1 593 ? -12.873 7.743 46.890 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 590 ILE A CD1 1 ATOM 4670 N N . LEU A 1 594 ? -14.774 13.095 47.807 0.81 23.18 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A N 1 ATOM 4671 C CA . LEU A 1 594 ? -14.195 14.266 48.463 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A CA 1 ATOM 4672 C C . LEU A 1 594 ? -13.912 13.916 49.924 0.77 23.80 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A C 1 ATOM 4673 O O . LEU A 1 594 ? -14.634 13.131 50.530 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A O 1 ATOM 4674 C CB . LEU A 1 594 ? -15.112 15.491 48.355 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A CB 1 ATOM 4675 C CG . LEU A 1 594 ? -15.287 16.102 46.959 0.90 24.65 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A CG 1 ATOM 4676 C CD1 . LEU A 1 594 ? -16.021 17.441 47.046 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A CD1 1 ATOM 4677 C CD2 . LEU A 1 594 ? -13.941 16.272 46.245 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 591 LEU A CD2 1 ATOM 4678 N N . ARG A 1 595 ? -12.858 14.502 50.485 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A N 1 ATOM 4679 C CA . ARG A 1 595 ? -12.322 14.018 51.748 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A CA 1 ATOM 4680 C C . ARG A 1 595 ? -12.572 14.938 52.938 0.77 29.84 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A C 1 ATOM 4681 O O . ARG A 1 595 ? -12.257 14.582 54.060 0.95 25.94 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A O 1 ATOM 4682 C CB . ARG A 1 595 ? -10.823 13.755 51.589 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A CB 1 ATOM 4683 C CG . ARG A 1 595 ? -10.527 12.556 50.658 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A CG 1 ATOM 4684 C CD . ARG A 1 595 ? -9.038 12.258 50.622 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A CD 1 ATOM 4685 N NE . ARG A 1 595 ? -8.306 13.303 49.914 0.97 26.81 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A NE 1 ATOM 4686 C CZ . ARG A 1 595 ? -7.004 13.523 50.042 0.85 29.86 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A CZ 1 ATOM 4687 N NH1 . ARG A 1 595 ? -6.280 12.772 50.862 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A NH1 1 ATOM 4688 N NH2 . ARG A 1 595 ? -6.428 14.491 49.344 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 592 ARG A NH2 1 ATOM 4689 N N . HIS A 1 596 ? -13.157 16.106 52.702 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A N 1 ATOM 4690 C CA . HIS A 1 596 ? -13.525 16.997 53.801 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A CA 1 ATOM 4691 C C . HIS A 1 596 ? -14.953 17.513 53.616 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A C 1 ATOM 4692 O O . HIS A 1 596 ? -15.459 17.530 52.501 0.91 26.85 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A O 1 ATOM 4693 C CB . HIS A 1 596 ? -12.539 18.168 53.888 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A CB 1 ATOM 4694 C CG . HIS A 1 596 ? -11.175 17.773 54.360 0.84 34.66 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A CG 1 ATOM 4695 N ND1 . HIS A 1 596 ? -10.950 17.213 55.599 0.94 36.78 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A ND1 1 ATOM 4696 C CD2 . HIS A 1 596 ? -9.965 17.860 53.761 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A CD2 1 ATOM 4697 C CE1 . HIS A 1 596 ? -9.660 16.971 55.742 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A CE1 1 ATOM 4698 N NE2 . HIS A 1 596 ? -9.039 17.355 54.641 0.73 35.38 ? ? ? ? ? ? 593 HIS A NE2 1 ATOM 4699 N N . PRO A 1 597 ? -15.607 17.934 54.708 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A N 1 ATOM 4700 C CA . PRO A 1 597 ? -16.970 18.464 54.585 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A CA 1 ATOM 4701 C C . PRO A 1 597 ? -17.012 19.804 53.836 0.88 24.95 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A C 1 ATOM 4702 O O . PRO A 1 597 ? -15.977 20.453 53.670 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A O 1 ATOM 4703 C CB . PRO A 1 597 ? -17.422 18.628 56.049 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A CB 1 ATOM 4704 C CG . PRO A 1 597 ? -16.162 18.730 56.836 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A CG 1 ATOM 4705 C CD . PRO A 1 597 ? -15.140 17.905 56.110 0.94 26.53 ? ? ? ? ? ? 594 PRO A CD 1 ATOM 4706 N N . PRO A 1 598 ? -18.200 20.193 53.350 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A N 1 ATOM 4707 C CA . PRO A 1 598 ? -18.357 21.474 52.647 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A CA 1 ATOM 4708 C C . PRO A 1 598 ? -18.171 22.663 53.590 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A C 1 ATOM 4709 O O . PRO A 1 598 ? -18.326 22.506 54.806 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A O 1 ATOM 4710 C CB . PRO A 1 598 ? -19.793 21.408 52.112 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A CB 1 ATOM 4711 C CG . PRO A 1 598 ? -20.503 20.437 53.015 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A CG 1 ATOM 4712 C CD . PRO A 1 598 ? -19.459 19.420 53.404 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 595 PRO A CD 1 ATOM 4713 N N . PRO A 1 599 ? -17.846 23.843 53.041 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A N 1 ATOM 4714 C CA . PRO A 1 599 ? -17.633 24.999 53.912 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A CA 1 ATOM 4715 C C . PRO A 1 599 ? -18.948 25.493 54.498 0.83 35.88 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A C 1 ATOM 4716 O O . PRO A 1 599 ? -20.001 25.271 53.898 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A O 1 ATOM 4717 C CB . PRO A 1 599 ? -17.015 26.043 52.968 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A CB 1 ATOM 4718 C CG . PRO A 1 599 ? -17.554 25.702 51.632 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A CG 1 ATOM 4719 C CD . PRO A 1 599 ? -17.671 24.184 51.615 0.84 30.07 ? ? ? ? ? ? 596 PRO A CD 1 ATOM 4720 N N . LYS A 1 600 ? -18.884 26.129 55.665 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A N 1 ATOM 4721 C CA . LYS A 1 600 ? -20.059 26.732 56.283 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A CA 1 ATOM 4722 C C . LYS A 1 600 ? -19.992 28.273 56.244 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A C 1 ATOM 4723 O O . LYS A 1 600 ? -20.794 28.947 56.872 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A O 1 ATOM 4724 C CB . LYS A 1 600 ? -20.213 26.237 57.723 0.98 40.92 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A CB 1 ATOM 4725 C CG . LYS A 1 600 ? -20.562 24.756 57.836 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A CG 1 ATOM 4726 C CD . LYS A 1 600 ? -20.866 24.359 59.268 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A CD 1 ATOM 4727 C CE . LYS A 1 600 ? -21.400 22.928 59.363 0.56 43.44 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A CE 1 ATOM 4728 N NZ . LYS A 1 600 ? -22.798 22.778 58.842 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 597 LYS A NZ 1 ATOM 4729 N N . LYS A 1 601 ? -19.028 28.815 55.507 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A N 1 ATOM 4730 C CA . LYS A 1 601 ? -18.973 30.251 55.248 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A CA 1 ATOM 4731 C C . LYS A 1 601 ? -18.092 30.530 54.041 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A C 1 ATOM 4732 O O . LYS A 1 601 ? -17.351 29.659 53.586 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A O 1 ATOM 4733 C CB . LYS A 1 601 ? -18.454 31.020 56.468 0.79 37.69 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A CB 1 ATOM 4734 C CG . LYS A 1 601 ? -17.016 30.707 56.843 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A CG 1 ATOM 4735 C CD . LYS A 1 601 ? -16.626 31.390 58.148 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A CD 1 ATOM 4736 C CE . LYS A 1 601 ? -15.132 31.259 58.417 1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A CE 1 ATOM 4737 N NZ . LYS A 1 601 ? -14.723 31.945 59.675 0.41 54.34 ? ? ? ? ? ? 598 LYS A NZ 1 ATOM 4738 N N . LYS A 1 602 ? -18.170 31.745 53.514 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A N 1 ATOM 4739 C CA . LYS A 1 602 ? -17.339 32.096 52.367 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A CA 1 ATOM 4740 C C . LYS A 1 602 ? -15.936 32.524 52.810 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A C 1 ATOM 4741 O O . LYS A 1 602 ? -15.727 32.867 53.969 0.75 32.92 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A O 1 ATOM 4742 C CB . LYS A 1 602 ? -18.007 33.195 51.551 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A CB 1 ATOM 4743 C CG . LYS A 1 602 ? -19.386 32.801 51.033 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A CG 1 ATOM 4744 C CD . LYS A 1 602 ? -19.808 33.630 49.836 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A CD 1 ATOM 4745 C CE . LYS A 1 602 ? -21.045 33.033 49.157 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A CE 1 ATOM 4746 N NZ . LYS A 1 602 ? -21.349 33.687 47.841 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 599 LYS A NZ 1 ATOM 4747 N N . GLY A 1 603 ? -14.979 32.472 51.891 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 600 GLY A N 1 ATOM 4748 C CA . GLY A 1 603 ? -13.639 32.975 52.144 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 600 GLY A CA 1 ATOM 4749 C C . GLY A 1 603 ? -12.588 31.954 52.550 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 600 GLY A C 1 ATOM 4750 O O . GLY A 1 603 ? -11.404 32.272 52.591 0.96 38.62 ? ? ? ? ? ? 600 GLY A O 1 ATOM 4751 N N . GLU A 1 604 ? -13.002 30.727 52.847 0.93 37.64 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A N 1 ATOM 4752 C CA . GLU A 1 604 ? -12.075 29.750 53.422 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A CA 1 ATOM 4753 C C . GLU A 1 604 ? -11.188 29.006 52.402 0.77 37.65 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A C 1 ATOM 4754 O O . GLU A 1 604 ? -10.049 28.656 52.710 0.89 36.19 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A O 1 ATOM 4755 C CB . GLU A 1 604 ? -12.857 28.727 54.253 0.78 38.07 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A CB 1 ATOM 4756 C CG . GLU A 1 604 ? -13.455 29.285 55.554 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A CG 1 ATOM 4757 C CD . GLU A 1 604 ? -14.159 28.216 56.383 0.49 44.11 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A CD 1 ATOM 4758 O OE1 . GLU A 1 604 ? -14.603 27.195 55.810 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A OE1 1 ATOM 4759 O OE2 . GLU A 1 604 ? -14.261 28.387 57.615 0.39 48.91 ? ? ? ? ? ? 601 GLU A OE2 1 ATOM 4760 N N . ALA A 1 605 ? -11.691 28.766 51.195 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A N 1 ATOM 4761 C CA . ALA A 1 605 ? -10.977 27.893 50.256 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A CA 1 ATOM 4762 C C . ALA A 1 605 ? -9.650 28.462 49.773 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A C 1 ATOM 4763 O O . ALA A 1 605 ? -9.547 29.631 49.393 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A O 1 ATOM 4764 C CB . ALA A 1 605 ? -11.854 27.571 49.057 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A CB 1 ATOM 4765 N N . THR A 1 606 ? -8.633 27.606 49.796 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 603 THR A N 1 ATOM 4766 C CA . THR A 1 606 ? -7.350 27.890 49.173 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 603 THR A CA 1 ATOM 4767 C C . THR A 1 606 ? -6.995 26.715 48.272 0.73 28.80 ? ? ? ? ? ? 603 THR A C 1 ATOM 4768 O O . THR A 1 606 ? -7.653 25.674 48.322 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 603 THR A O 1 ATOM 4769 C CB . THR A 1 606 ? -6.231 28.084 50.208 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 603 THR A CB 1 ATOM 4770 O OG1 . THR A 1 606 ? -5.951 26.833 50.848 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 603 THR A OG1 1 ATOM 4771 C CG2 . THR A 1 606 ? -6.643 29.119 51.261 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 603 THR A CG2 1 ATOM 4772 N N . LEU A 1 607 ? -5.950 26.864 47.468 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A N 1 ATOM 4773 C CA . LEU A 1 607 ? -5.497 25.757 46.643 0.95 30.45 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A CA 1 ATOM 4774 C C . LEU A 1 607 ? -5.158 24.565 47.532 0.93 34.56 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A C 1 ATOM 4775 O O . LEU A 1 607 ? -5.490 23.428 47.211 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A O 1 ATOM 4776 C CB . LEU A 1 607 ? -4.293 26.156 45.791 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A CB 1 ATOM 4777 C CG . LEU A 1 607 ? -3.794 25.044 44.861 0.73 30.60 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A CG 1 ATOM 4778 C CD1 . LEU A 1 607 ? -4.938 24.513 43.997 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A CD1 1 ATOM 4779 C CD2 . LEU A 1 607 ? -2.643 25.535 43.994 0.95 25.60 ? ? ? ? ? ? 604 LEU A CD2 1 ATOM 4780 N N . GLN A 1 608 ? -4.542 24.835 48.675 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A N 1 ATOM 4781 C CA . GLN A 1 608 ? -4.118 23.759 49.560 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CA 1 ATOM 4782 C C . GLN A 1 608 ? -5.312 23.033 50.188 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A C 1 ATOM 4783 O O . GLN A 1 608 ? -5.303 21.803 50.291 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A O 1 ATOM 4784 C CB . GLN A 1 608 ? -3.179 24.305 50.645 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CB 1 ATOM 4785 C CG . GLN A 1 608 ? -2.707 23.285 51.650 0.88 45.81 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CG 1 ATOM 4786 C CD . GLN A 1 608 ? -1.591 23.813 52.532 0.51 48.89 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A CD 1 ATOM 4787 O OE1 . GLN A 1 608 ? -0.587 24.328 52.041 0.60 55.66 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A OE1 1 ATOM 4788 N NE2 . GLN A 1 608 ? -1.765 23.690 53.843 0.76 49.83 ? ? ? ? ? ? 605 GLN A NE2 1 ATOM 4789 N N . SER A 1 609 ? -6.339 23.776 50.602 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 606 SER A N 1 ATOM 4790 C CA . SER A 1 609 ? -7.477 23.146 51.259 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CA 1 ATOM 4791 C C . SER A 1 609 ? -8.292 22.362 50.229 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 606 SER A C 1 ATOM 4792 O O . SER A 1 609 ? -8.840 21.296 50.527 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 606 SER A O 1 ATOM 4793 C CB . SER A 1 609 ? -8.352 24.179 51.980 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CB 1 ATOM 4794 O OG . SER A 1 609 ? -9.107 24.965 51.074 0.99 32.19 ? ? ? ? ? ? 606 SER A OG 1 ATOM 4795 N N . ILE A 1 610 ? -8.342 22.892 49.014 0.95 26.12 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A N 1 ATOM 4796 C CA . ILE A 1 610 ? -8.982 22.223 47.884 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A CA 1 ATOM 4797 C C . ILE A 1 610 ? -8.284 20.893 47.555 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A C 1 ATOM 4798 O O . ILE A 1 610 ? -8.942 19.855 47.407 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A O 1 ATOM 4799 C CB . ILE A 1 610 ? -9.006 23.164 46.642 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A CB 1 ATOM 4800 C CG1 . ILE A 1 610 ? -10.082 24.246 46.835 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A CG1 1 ATOM 4801 C CG2 . ILE A 1 610 ? -9.267 22.383 45.367 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A CG2 1 ATOM 4802 C CD1 . ILE A 1 610 ? -10.175 25.255 45.704 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 607 ILE A CD1 1 ATOM 4803 N N . LEU A 1 611 ? -6.957 20.909 47.468 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A N 1 ATOM 4804 C CA . LEU A 1 611 ? -6.213 19.684 47.150 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CA 1 ATOM 4805 C C . LEU A 1 611 ? -6.360 18.631 48.235 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A C 1 ATOM 4806 O O . LEU A 1 611 ? -6.363 17.433 47.964 0.88 32.99 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A O 1 ATOM 4807 C CB . LEU A 1 611 ? -4.734 19.991 46.923 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CB 1 ATOM 4808 C CG . LEU A 1 611 ? -4.538 20.715 45.594 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CG 1 ATOM 4809 C CD1 . LEU A 1 611 ? -3.164 21.324 45.543 0.93 35.00 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD1 1 ATOM 4810 C CD2 . LEU A 1 611 ? -4.728 19.741 44.466 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD2 1 ATOM 4811 N N . SER A 1 612 ? -6.496 19.076 49.474 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 609 SER A N 1 ATOM 4812 C CA A SER A 1 612 ? -6.700 18.162 50.587 0.53 26.53 ? ? ? ? ? ? 609 SER A CA 1 ATOM 4813 C CA B SER A 1 612 ? -6.690 18.143 50.573 0.47 26.55 ? ? ? ? ? ? 609 SER A CA 1 ATOM 4814 C C . SER A 1 612 ? -8.122 17.607 50.577 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 609 SER A C 1 ATOM 4815 O O . SER A 1 612 ? -8.406 16.580 51.195 0.86 30.42 ? ? ? ? ? ? 609 SER A O 1 ATOM 4816 C CB A SER A 1 612 ? -6.404 18.868 51.913 0.53 30.49 ? ? ? ? ? ? 609 SER A CB 1 ATOM 4817 C CB B SER A 1 612 ? -6.351 18.814 51.907 0.47 30.48 ? ? ? ? ? ? 609 SER A CB 1 ATOM 4818 O OG A SER A 1 612 ? -7.058 18.224 52.992 0.53 36.09 ? ? ? ? ? ? 609 SER A OG 1 ATOM 4819 O OG B SER A 1 612 ? -7.077 20.019 52.072 0.47 34.22 ? ? ? ? ? ? 609 SER A OG 1 ATOM 4820 N N . THR A 1 613 ? -9.019 18.292 49.871 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 610 THR A N 1 ATOM 4821 C CA . THR A 1 613 ? -10.412 17.849 49.789 0.97 26.69 ? ? ? ? ? ? 610 THR A CA 1 ATOM 4822 C C . THR A 1 613 ? -10.650 16.927 48.585 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 610 THR A C 1 ATOM 4823 O O . THR A 1 613 ? -11.424 15.961 48.667 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 610 THR A O 1 ATOM 4824 C CB . THR A 1 613 ? -11.374 19.052 49.702 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 610 THR A CB 1 ATOM 4825 O OG1 . THR A 1 613 ? -11.077 19.979 50.754 0.90 28.68 ? ? ? ? ? ? 610 THR A OG1 1 ATOM 4826 C CG2 . THR A 1 613 ? -12.840 18.587 49.816 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 610 THR A CG2 1 ATOM 4827 N N . LEU A 1 614 ? -9.996 17.240 47.472 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A N 1 ATOM 4828 C CA . LEU A 1 614 ? -10.043 16.408 46.266 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A CA 1 ATOM 4829 C C . LEU A 1 614 ? -9.565 14.971 46.557 0.95 27.20 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A C 1 ATOM 4830 O O . LEU A 1 614 ? -8.961 14.726 47.600 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A O 1 ATOM 4831 C CB . LEU A 1 614 ? -9.197 17.053 45.172 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A CB 1 ATOM 4832 C CG . LEU A 1 614 ? -9.824 18.266 44.468 0.85 21.13 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A CG 1 ATOM 4833 C CD1 . LEU A 1 614 ? -8.822 18.878 43.498 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A CD1 1 ATOM 4834 C CD2 . LEU A 1 614 ? -11.125 17.866 43.750 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 611 LEU A CD2 1 ATOM 4835 N N . PRO A 1 615 ? -9.864 14.013 45.657 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A N 1 ATOM 4836 C CA . PRO A 1 615 ? -9.376 12.649 45.896 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A CA 1 ATOM 4837 C C . PRO A 1 615 ? -7.865 12.607 46.066 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A C 1 ATOM 4838 O O . PRO A 1 615 ? -7.152 13.391 45.434 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A O 1 ATOM 4839 C CB . PRO A 1 615 ? -9.792 11.889 44.628 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A CB 1 ATOM 4840 C CG . PRO A 1 615 ? -10.920 12.639 44.072 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A CG 1 ATOM 4841 C CD . PRO A 1 615 ? -10.712 14.087 44.452 0.94 25.12 ? ? ? ? ? ? 612 PRO A CD 1 ATOM 4842 N N . SER A 1 616 ? -7.383 11.707 46.918 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 613 SER A N 1 ATOM 4843 C CA . SER A 1 616 ? -5.947 11.475 47.021 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 613 SER A CA 1 ATOM 4844 C C . SER A 1 616 ? -5.418 10.884 45.731 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 613 SER A C 1 ATOM 4845 O O . SER A 1 616 ? -6.186 10.441 44.868 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 613 SER A O 1 ATOM 4846 C CB . SER A 1 616 ? -5.622 10.539 48.182 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 613 SER A CB 1 ATOM 4847 O OG . SER A 1 616 ? -6.042 9.222 47.899 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 613 SER A OG 1 ATOM 4848 N N . LYS A 1 617 ? -4.097 10.896 45.601 0.93 24.48 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A N 1 ATOM 4849 C CA . LYS A 1 617 ? -3.408 10.279 44.479 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A CA 1 ATOM 4850 C C . LYS A 1 617 ? -3.901 8.851 44.228 0.95 24.72 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A C 1 ATOM 4851 O O . LYS A 1 617 ? -4.209 8.477 43.098 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A O 1 ATOM 4852 C CB . LYS A 1 617 ? -1.898 10.287 44.742 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A CB 1 ATOM 4853 C CG . LYS A 1 617 ? -1.070 9.527 43.742 0.81 32.63 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A CG 1 ATOM 4854 C CD . LYS A 1 617 ? 0.419 9.791 43.972 0.60 33.43 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A CD 1 ATOM 4855 C CE . LYS A 1 617 ? 0.954 8.997 45.155 0.77 35.11 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A CE 1 ATOM 4856 N NZ . LYS A 1 617 ? 2.385 9.317 45.464 0.55 32.60 ? ? ? ? ? ? 614 LYS A NZ 1 ATOM 4857 N N . SER A 1 618 ? -3.975 8.061 45.293 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 615 SER A N 1 ATOM 4858 C CA . SER A 1 618 ? -4.362 6.653 45.186 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 615 SER A CA 1 ATOM 4859 C C . SER A 1 618 ? -5.846 6.480 44.822 0.82 27.44 ? ? ? ? ? ? 615 SER A C 1 ATOM 4860 O O . SER A 1 618 ? -6.208 5.601 44.035 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 615 SER A O 1 ATOM 4861 C CB . SER A 1 618 ? -4.049 5.927 46.502 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 615 SER A CB 1 ATOM 4862 O OG . SER A 1 618 ? -4.776 4.718 46.597 0.30 27.43 ? ? ? ? ? ? 615 SER A OG 1 ATOM 4863 N N . GLN A 1 619 ? -6.709 7.313 45.392 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A N 1 ATOM 4864 C CA . GLN A 1 619 ? -8.138 7.252 45.058 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A CA 1 ATOM 4865 C C . GLN A 1 619 ? -8.369 7.642 43.596 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A C 1 ATOM 4866 O O . GLN A 1 619 ? -9.182 7.044 42.896 0.94 25.27 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A O 1 ATOM 4867 C CB . GLN A 1 619 ? -8.955 8.164 45.984 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A CB 1 ATOM 4868 C CG . GLN A 1 619 ? -8.977 7.725 47.452 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A CG 1 ATOM 4869 C CD . GLN A 1 619 ? -9.490 8.816 48.394 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A CD 1 ATOM 4870 O OE1 . GLN A 1 619 ? -9.507 9.999 48.051 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A OE1 1 ATOM 4871 N NE2 . GLN A 1 619 ? -9.906 8.416 49.586 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 616 GLN A NE2 1 ATOM 4872 N N . ALA A 1 620 ? -7.637 8.647 43.134 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 617 ALA A N 1 ATOM 4873 C CA . ALA A 1 620 ? -7.766 9.099 41.760 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 617 ALA A CA 1 ATOM 4874 C C . ALA A 1 620 ? -7.263 8.025 40.791 0.82 26.01 ? ? ? ? ? ? 617 ALA A C 1 ATOM 4875 O O . ALA A 1 620 ? -7.913 7.729 39.786 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 617 ALA A O 1 ATOM 4876 C CB . ALA A 1 620 ? -7.012 10.409 41.567 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 617 ALA A CB 1 ATOM 4877 N N . ALA A 1 621 ? -6.116 7.430 41.114 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 618 ALA A N 1 ATOM 4878 C CA . ALA A 1 621 ? -5.542 6.360 40.303 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 618 ALA A CA 1 ATOM 4879 C C . ALA A 1 621 ? -6.499 5.176 40.198 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 618 ALA A C 1 ATOM 4880 O O . ALA A 1 621 ? -6.649 4.585 39.131 0.79 24.49 ? ? ? ? ? ? 618 ALA A O 1 ATOM 4881 C CB . ALA A 1 621 ? -4.191 5.901 40.887 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 618 ALA A CB 1 ATOM 4882 N N . LYS A 1 622 ? -7.156 4.834 41.303 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A N 1 ATOM 4883 C CA . LYS A 1 622 ? -8.091 3.710 41.294 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A CA 1 ATOM 4884 C C . LYS A 1 622 ? -9.311 4.013 40.427 0.77 24.98 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A C 1 ATOM 4885 O O . LYS A 1 622 ? -9.844 3.124 39.756 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A O 1 ATOM 4886 C CB . LYS A 1 622 ? -8.546 3.350 42.707 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A CB 1 ATOM 4887 C CG . LYS A 1 622 ? -7.548 2.557 43.540 0.62 33.76 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A CG 1 ATOM 4888 C CD . LYS A 1 622 ? -8.146 2.261 44.917 0.28 34.98 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A CD 1 ATOM 4889 C CE . LYS A 1 622 ? -7.373 1.196 45.683 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A CE 1 ATOM 4890 N NZ . LYS A 1 622 ? -6.001 1.648 46.049 0.40 38.01 ? ? ? ? ? ? 619 LYS A NZ 1 ATOM 4891 N N . ALA A 1 623 ? -9.762 5.262 40.445 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A N 1 ATOM 4892 C CA . ALA A 1 623 ? -10.893 5.651 39.601 0.75 24.78 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CA 1 ATOM 4893 C C . ALA A 1 623 ? -10.523 5.502 38.122 0.84 24.01 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A C 1 ATOM 4894 O O . ALA A 1 623 ? -11.322 5.034 37.310 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A O 1 ATOM 4895 C CB . ALA A 1 623 ? -11.336 7.084 39.908 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CB 1 ATOM 4896 N N . ILE A 1 624 ? -9.305 5.895 37.776 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A N 1 ATOM 4897 C CA . ILE A 1 624 ? -8.853 5.770 36.396 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A CA 1 ATOM 4898 C C . ILE A 1 624 ? -8.745 4.304 35.981 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A C 1 ATOM 4899 O O . ILE A 1 624 ? -9.138 3.937 34.867 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A O 1 ATOM 4900 C CB . ILE A 1 624 ? -7.519 6.456 36.189 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A CB 1 ATOM 4901 C CG1 . ILE A 1 624 ? -7.689 7.976 36.329 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A CG1 1 ATOM 4902 C CG2 . ILE A 1 624 ? -6.961 6.130 34.817 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A CG2 1 ATOM 4903 C CD1 . ILE A 1 624 ? -6.386 8.698 36.504 0.59 25.96 ? ? ? ? ? ? 621 ILE A CD1 1 ATOM 4904 N N . ALA A 1 625 ? -8.218 3.473 36.883 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 622 ALA A N 1 ATOM 4905 C CA . ALA A 1 625 ? -8.072 2.041 36.627 0.83 23.51 ? ? ? ? ? ? 622 ALA A CA 1 ATOM 4906 C C . ALA A 1 625 ? -9.439 1.429 36.353 0.89 24.22 ? ? ? ? ? ? 622 ALA A C 1 ATOM 4907 O O . ALA A 1 625 ? -9.604 0.638 35.423 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 622 ALA A O 1 ATOM 4908 C CB . ALA A 1 625 ? -7.401 1.338 37.817 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 622 ALA A CB 1 ATOM 4909 N N . THR A 1 626 ? -10.413 1.808 37.175 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 623 THR A N 1 ATOM 4910 C CA . THR A 1 626 ? -11.785 1.321 37.027 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 623 THR A CA 1 ATOM 4911 C C . THR A 1 626 ? -12.373 1.724 35.679 0.87 25.16 ? ? ? ? ? ? 623 THR A C 1 ATOM 4912 O O . THR A 1 626 ? -12.975 0.909 34.980 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 623 THR A O 1 ATOM 4913 C CB . THR A 1 626 ? -12.687 1.847 38.144 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 623 THR A CB 1 ATOM 4914 O OG1 . THR A 1 626 ? -12.217 1.345 39.398 0.74 23.45 ? ? ? ? ? ? 623 THR A OG1 1 ATOM 4915 C CG2 . THR A 1 626 ? -14.130 1.390 37.930 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 623 THR A CG2 1 ATOM 4916 N N . VAL A 1 627 ? -12.184 2.987 35.324 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A N 1 ATOM 4917 C CA . VAL A 1 627 ? -12.645 3.505 34.051 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A CA 1 ATOM 4918 C C . VAL A 1 627 ? -11.983 2.762 32.890 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A C 1 ATOM 4919 O O . VAL A 1 627 ? -12.648 2.432 31.903 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A O 1 ATOM 4920 C CB . VAL A 1 627 ? -12.365 5.030 33.947 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A CB 1 ATOM 4921 C CG1 . VAL A 1 627 ? -12.350 5.477 32.501 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A CG1 1 ATOM 4922 C CG2 . VAL A 1 627 ? -13.411 5.807 34.750 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 624 VAL A CG2 1 ATOM 4923 N N . TYR A 1 628 ? -10.680 2.490 33.012 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A N 1 ATOM 4924 C CA . TYR A 1 628 ? -9.977 1.733 31.979 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CA 1 ATOM 4925 C C . TYR A 1 628 ? -10.694 0.402 31.713 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A C 1 ATOM 4926 O O . TYR A 1 628 ? -10.958 0.048 30.564 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A O 1 ATOM 4927 C CB . TYR A 1 628 ? -8.510 1.477 32.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CB 1 ATOM 4928 C CG . TYR A 1 628 ? -7.840 0.517 31.407 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CG 1 ATOM 4929 C CD1 . TYR A 1 628 ? -7.502 0.915 30.119 0.89 21.33 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CD1 1 ATOM 4930 C CD2 . TYR A 1 628 ? -7.580 -0.802 31.778 0.96 22.76 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CD2 1 ATOM 4931 C CE1 . TYR A 1 628 ? -6.909 0.027 29.221 0.94 23.47 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CE1 1 ATOM 4932 C CE2 . TYR A 1 628 ? -6.983 -1.689 30.898 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CE2 1 ATOM 4933 C CZ . TYR A 1 628 ? -6.659 -1.273 29.624 0.58 25.42 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A CZ 1 ATOM 4934 O OH . TYR A 1 628 ? -6.084 -2.162 28.756 0.74 29.53 ? ? ? ? ? ? 625 TYR A OH 1 ATOM 4935 N N . ILE A 1 629 ? -11.020 -0.312 32.787 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1 ATOM 4936 C CA . ILE A 1 629 ? -11.659 -1.623 32.708 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1 ATOM 4937 C C . ILE A 1 629 ? -13.085 -1.527 32.146 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1 ATOM 4938 O O . ILE A 1 629 ? -13.465 -2.284 31.247 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1 ATOM 4939 C CB . ILE A 1 629 ? -11.697 -2.307 34.110 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1 ATOM 4940 C CG1 . ILE A 1 629 ? -10.275 -2.670 34.564 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1 ATOM 4941 C CG2 . ILE A 1 629 ? -12.561 -3.570 34.073 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1 ATOM 4942 C CD1 . ILE A 1 629 ? -10.086 -2.798 36.086 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1 ATOM 4943 N N . LEU A 1 630 ? -13.871 -0.585 32.661 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A N 1 ATOM 4944 C CA . LEU A 1 630 ? -15.279 -0.485 32.268 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A CA 1 ATOM 4945 C C . LEU A 1 630 ? -15.472 0.044 30.853 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A C 1 ATOM 4946 O O . LEU A 1 630 ? -16.581 -0.003 30.326 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A O 1 ATOM 4947 C CB . LEU A 1 630 ? -16.050 0.416 33.229 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A CB 1 ATOM 4948 C CG . LEU A 1 630 ? -16.081 0.040 34.709 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A CG 1 ATOM 4949 C CD1 . LEU A 1 630 ? -16.979 1.019 35.460 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A CD1 1 ATOM 4950 C CD2 . LEU A 1 630 ? -16.556 -1.393 34.876 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 627 LEU A CD2 1 ATOM 4951 N N . THR A 1 631 ? -14.419 0.569 30.234 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 628 THR A N 1 ATOM 4952 C CA . THR A 1 631 ? -14.598 1.121 28.892 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CA 1 ATOM 4953 C C . THR A 1 631 ? -13.816 0.364 27.830 0.77 20.96 ? ? ? ? ? ? 628 THR A C 1 ATOM 4954 O O . THR A 1 631 ? -13.698 0.826 26.694 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 628 THR A O 1 ATOM 4955 C CB . THR A 1 631 ? -14.203 2.620 28.823 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CB 1 ATOM 4956 O OG1 . THR A 1 631 ? -12.815 2.787 29.156 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 628 THR A OG1 1 ATOM 4957 C CG2 . THR A 1 631 ? -15.062 3.437 29.780 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CG2 1 ATOM 4958 N N . LYS A 1 632 ? -13.288 -0.802 28.187 0.98 19.99 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A N 1 ATOM 4959 C CA . LYS A 1 632 ? -12.492 -1.571 27.229 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A CA 1 ATOM 4960 C C . LYS A 1 632 ? -13.414 -2.374 26.310 0.90 20.16 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A C 1 ATOM 4961 O O . LYS A 1 632 ? -14.139 -3.262 26.776 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A O 1 ATOM 4962 C CB . LYS A 1 632 ? -11.508 -2.508 27.954 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A CB 1 ATOM 4963 C CG . LYS A 1 632 ? -10.577 -3.285 26.991 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A CG 1 ATOM 4964 C CD . LYS A 1 632 ? -9.732 -4.307 27.724 0.27 21.63 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A CD 1 ATOM 4965 C CE . LYS A 1 632 ? -8.751 -5.040 26.801 0.50 26.01 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A CE 1 ATOM 4966 N NZ . LYS A 1 632 ? -8.060 -6.163 27.536 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 629 LYS A NZ 1 ATOM 4967 N N . PHE A 1 633 ? -13.397 -2.040 25.019 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A N 1 ATOM 4968 C CA . PHE A 1 633 ? -14.084 -2.833 23.998 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CA 1 ATOM 4969 C C . PHE A 1 633 ? -13.368 -4.163 23.791 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A C 1 ATOM 4970 O O . PHE A 1 633 ? -12.146 -4.219 23.749 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A O 1 ATOM 4971 C CB . PHE A 1 633 ? -14.152 -2.100 22.648 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CB 1 ATOM 4972 C CG . PHE A 1 633 ? -14.970 -0.831 22.659 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CG 1 ATOM 4973 C CD1 . PHE A 1 633 ? -16.354 -0.872 22.784 0.88 21.09 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CD1 1 ATOM 4974 C CD2 . PHE A 1 633 ? -14.356 0.399 22.491 0.91 23.05 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CD2 1 ATOM 4975 C CE1 . PHE A 1 633 ? -17.105 0.297 22.762 0.84 20.85 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CE1 1 ATOM 4976 C CE2 . PHE A 1 633 ? -15.101 1.579 22.466 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CE2 1 ATOM 4977 C CZ . PHE A 1 633 ? -16.476 1.523 22.601 0.88 21.44 ? ? ? ? ? ? 630 PHE A CZ 1 ATOM 4978 N N . SER A 1 634 ? -14.131 -5.237 23.678 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 631 SER A N 1 ATOM 4979 C CA A SER A 1 634 ? -13.546 -6.543 23.421 0.28 22.05 ? ? ? ? ? ? 631 SER A CA 1 ATOM 4980 C CA B SER A 1 634 ? -13.554 -6.545 23.420 0.72 21.96 ? ? ? ? ? ? 631 SER A CA 1 ATOM 4981 C C . SER A 1 634 ? -13.193 -6.674 21.945 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 631 SER A C 1 ATOM 4982 O O . SER A 1 634 ? -13.827 -6.071 21.083 0.92 23.81 ? ? ? ? ? ? 631 SER A O 1 ATOM 4983 C CB A SER A 1 634 ? -14.501 -7.662 23.844 0.28 23.55 ? ? ? ? ? ? 631 SER A CB 1 ATOM 4984 C CB B SER A 1 634 ? -14.527 -7.650 23.827 0.72 23.59 ? ? ? ? ? ? 631 SER A CB 1 ATOM 4985 O OG A SER A 1 634 ? -15.732 -7.580 23.147 0.28 23.13 ? ? ? ? ? ? 631 SER A OG 1 ATOM 4986 O OG B SER A 1 634 ? -14.060 -8.913 23.404 0.72 27.17 ? ? ? ? ? ? 631 SER A OG 1 ATOM 4987 N N . GLU A 1 635 ? -12.172 -7.461 21.658 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A N 1 ATOM 4988 C CA . GLU A 1 635 ? -11.770 -7.678 20.281 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A CA 1 ATOM 4989 C C . GLU A 1 635 ? -12.881 -8.376 19.486 0.89 23.94 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A C 1 ATOM 4990 O O . GLU A 1 635 ? -12.916 -8.279 18.269 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A O 1 ATOM 4991 C CB . GLU A 1 635 ? -10.474 -8.487 20.239 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A CB 1 ATOM 4992 C CG . GLU A 1 635 ? -9.232 -7.693 20.684 0.67 31.57 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A CG 1 ATOM 4993 C CD . GLU A 1 635 ? -9.217 -7.307 22.169 0.70 44.66 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A CD 1 ATOM 4994 O OE1 . GLU A 1 635 ? -9.899 -7.964 22.999 0.71 31.83 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A OE1 1 ATOM 4995 O OE2 . GLU A 1 635 ? -8.502 -6.335 22.506 0.50 39.15 ? ? ? ? ? ? 632 GLU A OE2 1 ATOM 4996 N N . ASP A 1 636 ? -13.809 -9.052 20.166 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A N 1 ATOM 4997 C CA . ASP A 1 636 ? -14.932 -9.663 19.450 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A CA 1 ATOM 4998 C C . ASP A 1 636 ? -16.245 -8.889 19.566 0.92 23.94 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A C 1 ATOM 4999 O O . ASP A 1 636 ? -17.307 -9.437 19.275 0.93 22.75 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A O 1 ATOM 5000 C CB . ASP A 1 636 ? -15.170 -11.098 19.923 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A CB 1 ATOM 5001 C CG . ASP A 1 636 ? -15.766 -11.172 21.321 0.65 22.85 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A CG 1 ATOM 5002 O OD1 . ASP A 1 636 ? -15.546 -10.255 22.143 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A OD1 1 ATOM 5003 O OD2 . ASP A 1 636 ? -16.453 -12.170 21.604 0.93 20.58 ? ? ? ? ? ? 633 ASP A OD2 1 ATOM 5004 N N . GLU A 1 637 ? -16.194 -7.626 19.973 0.97 25.46 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A N 1 ATOM 5005 C CA A GLU A 1 637 ? -17.461 -6.932 20.190 0.39 22.48 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CA 1 ATOM 5006 C CA B GLU A 1 637 ? -17.386 -6.797 20.157 0.61 22.52 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CA 1 ATOM 5007 C C . GLU A 1 637 ? -18.218 -6.741 18.880 0.89 23.89 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A C 1 ATOM 5008 O O . GLU A 1 637 ? -17.646 -6.627 17.796 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A O 1 ATOM 5009 C CB A GLU A 1 637 ? -17.268 -5.582 20.881 0.39 21.88 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CB 1 ATOM 5010 C CB B GLU A 1 637 ? -16.965 -5.378 20.567 0.61 20.46 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CB 1 ATOM 5011 C CG A GLU A 1 637 ? -18.599 -4.965 21.370 0.39 22.15 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CG 1 ATOM 5012 C CG B GLU A 1 637 ? -18.006 -4.596 21.354 0.61 23.19 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CG 1 ATOM 5013 C CD A GLU A 1 637 ? -19.421 -5.915 22.251 0.39 23.58 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CD 1 ATOM 5014 C CD B GLU A 1 637 ? -17.958 -4.901 22.838 0.61 23.98 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A CD 1 ATOM 5015 O OE1 A GLU A 1 637 ? -19.198 -5.903 23.480 0.39 23.75 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A OE1 1 ATOM 5016 O OE1 B GLU A 1 637 ? -16.848 -4.876 23.426 0.61 23.08 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A OE1 1 ATOM 5017 O OE2 A GLU A 1 637 ? -20.283 -6.667 21.729 0.39 16.58 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A OE2 1 ATOM 5018 O OE2 B GLU A 1 637 ? -19.033 -5.172 23.412 0.61 23.85 ? ? ? ? ? ? 634 GLU A OE2 1 ATOM 5019 N N . ARG A 1 638 ? -19.540 -6.783 18.991 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A N 1 ATOM 5020 C CA . ARG A 1 638 ? -20.385 -6.527 17.833 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A CA 1 ATOM 5021 C C . ARG A 1 638 ? -21.134 -5.215 18.056 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A C 1 ATOM 5022 O O . ARG A 1 638 ? -21.769 -5.020 19.092 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A O 1 ATOM 5023 C CB . ARG A 1 638 ? -21.358 -7.672 17.594 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A CB 1 ATOM 5024 C CG . ARG A 1 638 ? -20.677 -8.947 17.072 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A CG 1 ATOM 5025 C CD . ARG A 1 638 ? -21.708 -10.006 16.691 0.73 34.23 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A CD 1 ATOM 5026 N NE . ARG A 1 638 ? -21.079 -11.113 15.977 0.97 38.70 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A NE 1 ATOM 5027 C CZ . ARG A 1 638 ? -20.477 -12.128 16.584 0.98 38.78 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A CZ 1 ATOM 5028 N NH1 . ARG A 1 638 ? -20.454 -12.181 17.909 0.62 46.15 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A NH1 1 ATOM 5029 N NH2 . ARG A 1 638 ? -19.919 -13.098 15.872 0.41 37.61 ? ? ? ? ? ? 635 ARG A NH2 1 ATOM 5030 N N . TYR A 1 639 ? -21.049 -4.318 17.084 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A N 1 ATOM 5031 C CA . TYR A 1 639 ? -21.588 -2.980 17.266 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CA 1 ATOM 5032 C C . TYR A 1 639 ? -22.967 -2.879 16.634 0.82 19.73 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A C 1 ATOM 5033 O O . TYR A 1 639 ? -23.408 -3.805 15.960 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A O 1 ATOM 5034 C CB . TYR A 1 639 ? -20.607 -1.950 16.710 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CB 1 ATOM 5035 C CG . TYR A 1 639 ? -19.320 -1.989 17.493 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CG 1 ATOM 5036 C CD1 . TYR A 1 639 ? -19.221 -1.344 18.725 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CD1 1 ATOM 5037 C CD2 . TYR A 1 639 ? -18.217 -2.706 17.032 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CD2 1 ATOM 5038 C CE1 . TYR A 1 639 ? -18.057 -1.392 19.466 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CE1 1 ATOM 5039 C CE2 . TYR A 1 639 ? -17.036 -2.753 17.766 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CE2 1 ATOM 5040 C CZ . TYR A 1 639 ? -16.966 -2.097 18.985 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A CZ 1 ATOM 5041 O OH . TYR A 1 639 ? -15.810 -2.139 19.730 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 636 TYR A OH 1 ATOM 5042 N N . LEU A 1 640 ? -23.641 -1.759 16.872 0.89 18.27 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A N 1 ATOM 5043 C CA . LEU A 1 640 ? -25.085 -1.650 16.654 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A CA 1 ATOM 5044 C C . LEU A 1 640 ? -25.518 -2.063 15.255 0.78 18.78 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A C 1 ATOM 5045 O O . LEU A 1 640 ? -25.038 -1.523 14.245 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A O 1 ATOM 5046 C CB . LEU A 1 640 ? -25.551 -0.211 16.940 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A CB 1 ATOM 5047 C CG . LEU A 1 640 ? -27.040 0.108 16.797 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A CG 1 ATOM 5048 C CD1 . LEU A 1 640 ? -27.888 -0.725 17.772 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A CD1 1 ATOM 5049 C CD2 . LEU A 1 640 ? -27.305 1.608 17.000 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 637 LEU A CD2 1 ATOM 5050 N N . GLY A 1 641 ? -26.433 -3.020 15.198 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 638 GLY A N 1 ATOM 5051 C CA . GLY A 1 641 ? -26.932 -3.513 13.924 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 638 GLY A CA 1 ATOM 5052 C C . GLY A 1 641 ? -26.103 -4.624 13.291 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 638 GLY A C 1 ATOM 5053 O O . GLY A 1 641 ? -26.488 -5.188 12.262 0.91 21.58 ? ? ? ? ? ? 638 GLY A O 1 ATOM 5054 N N . ASN A 1 642 ? -24.946 -4.931 13.868 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A N 1 ATOM 5055 C CA . ASN A 1 642 ? -24.176 -6.066 13.366 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A CA 1 ATOM 5056 C C . ASN A 1 642 ? -24.897 -7.328 13.826 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A C 1 ATOM 5057 O O . ASN A 1 642 ? -24.803 -7.728 14.975 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A O 1 ATOM 5058 C CB . ASN A 1 642 ? -22.726 -6.042 13.858 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A CB 1 ATOM 5059 C CG . ASN A 1 642 ? -21.906 -7.260 13.372 0.87 21.29 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A CG 1 ATOM 5060 O OD1 . ASN A 1 642 ? -22.454 -8.253 12.899 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A OD1 1 ATOM 5061 N ND2 . ASN A 1 642 ? -20.589 -7.174 13.506 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 639 ASN A ND2 1 ATOM 5062 N N . TYR A 1 643 ? -25.641 -7.927 12.918 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A N 1 ATOM 5063 C CA . TYR A 1 643 ? -26.468 -9.074 13.255 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CA 1 ATOM 5064 C C . TYR A 1 643 ? -25.913 -10.336 12.598 0.84 21.02 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A C 1 ATOM 5065 O O . TYR A 1 643 ? -26.652 -11.239 12.207 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A O 1 ATOM 5066 C CB . TYR A 1 643 ? -27.904 -8.812 12.826 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CB 1 ATOM 5067 C CG . TYR A 1 643 ? -28.607 -7.753 13.667 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CG 1 ATOM 5068 C CD1 . TYR A 1 643 ? -28.248 -7.533 14.997 0.99 19.51 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CD1 1 ATOM 5069 C CD2 . TYR A 1 643 ? -29.638 -6.986 13.133 0.99 18.83 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CD2 1 ATOM 5070 C CE1 . TYR A 1 643 ? -28.909 -6.587 15.779 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CE1 1 ATOM 5071 C CE2 . TYR A 1 643 ? -30.307 -6.037 13.911 0.88 16.33 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CE2 1 ATOM 5072 C CZ . TYR A 1 643 ? -29.935 -5.839 15.221 0.88 17.00 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A CZ 1 ATOM 5073 O OH . TYR A 1 643 ? -30.607 -4.903 15.976 0.89 20.12 ? ? ? ? ? ? 640 TYR A OH 1 ATOM 5074 N N . SER A 1 644 ? -24.592 -10.389 12.491 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 641 SER A N 1 ATOM 5075 C CA . SER A 1 644 ? -23.945 -11.486 11.790 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 641 SER A CA 1 ATOM 5076 C C . SER A 1 644 ? -24.106 -12.793 12.553 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 641 SER A C 1 ATOM 5077 O O . SER A 1 644 ? -24.052 -13.849 11.954 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 641 SER A O 1 ATOM 5078 C CB . SER A 1 644 ? -22.470 -11.183 11.563 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 641 SER A CB 1 ATOM 5079 O OG . SER A 1 644 ? -21.805 -10.941 12.790 0.93 22.72 ? ? ? ? ? ? 641 SER A OG 1 ATOM 5080 N N . ALA A 1 645 ? -24.320 -12.713 13.869 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 642 ALA A N 1 ATOM 5081 C CA . ALA A 1 645 ? -24.536 -13.903 14.689 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 642 ALA A CA 1 ATOM 5082 C C . ALA A 1 645 ? -25.987 -14.049 15.147 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 642 ALA A C 1 ATOM 5083 O O . ALA A 1 645 ? -26.241 -14.502 16.260 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 642 ALA A O 1 ATOM 5084 C CB . ALA A 1 645 ? -23.612 -13.881 15.910 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 642 ALA A CB 1 ATOM 5085 N N . THR A 1 646 ? -26.940 -13.650 14.310 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 643 THR A N 1 ATOM 5086 C CA . THR A 1 646 ? -28.346 -13.791 14.678 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CA 1 ATOM 5087 C C . THR A 1 646 ? -28.986 -14.928 13.896 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 643 THR A C 1 ATOM 5088 O O . THR A 1 646 ? -28.398 -15.453 12.953 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 643 THR A O 1 ATOM 5089 C CB . THR A 1 646 ? -29.146 -12.493 14.444 0.95 22.79 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CB 1 ATOM 5090 O OG1 . THR A 1 646 ? -29.097 -12.136 13.054 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 643 THR A OG1 1 ATOM 5091 C CG2 . THR A 1 646 ? -28.571 -11.362 15.280 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 643 THR A CG2 1 ATOM 5092 N N . ALA A 1 647 ? -30.197 -15.302 14.294 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 644 ALA A N 1 ATOM 5093 C CA . ALA A 1 647 ? -30.816 -16.538 13.825 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 644 ALA A CA 1 ATOM 5094 C C . ALA A 1 647 ? -31.980 -16.326 12.849 0.87 22.69 ? ? ? ? ? ? 644 ALA A C 1 ATOM 5095 O O . ALA A 1 647 ? -32.818 -17.214 12.686 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 644 ALA A O 1 ATOM 5096 C CB . ALA A 1 647 ? -31.291 -17.352 15.028 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 644 ALA A CB 1 ATOM 5097 N N . TRP A 1 648 ? -32.021 -15.167 12.196 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A N 1 ATOM 5098 C CA . TRP A 1 648 ? -33.081 -14.844 11.234 0.79 23.18 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CA 1 ATOM 5099 C C . TRP A 1 648 ? -33.028 -15.696 9.964 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A C 1 ATOM 5100 O O . TRP A 1 648 ? -31.951 -15.944 9.428 0.80 27.91 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A O 1 ATOM 5101 C CB . TRP A 1 648 ? -33.004 -13.362 10.839 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CB 1 ATOM 5102 C CG . TRP A 1 648 ? -33.258 -12.423 11.967 0.97 22.29 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CG 1 ATOM 5103 C CD1 . TRP A 1 648 ? -32.335 -11.667 12.625 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CD1 1 ATOM 5104 C CD2 . TRP A 1 648 ? -34.523 -12.135 12.573 0.90 22.97 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CD2 1 ATOM 5105 N NE1 . TRP A 1 648 ? -32.943 -10.925 13.600 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A NE1 1 ATOM 5106 C CE2 . TRP A 1 648 ? -34.289 -11.195 13.593 0.99 21.99 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CE2 1 ATOM 5107 C CE3 . TRP A 1 648 ? -35.833 -12.592 12.360 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CE3 1 ATOM 5108 C CZ2 . TRP A 1 648 ? -35.315 -10.684 14.389 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CZ2 1 ATOM 5109 C CZ3 . TRP A 1 648 ? -36.852 -12.083 13.154 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CZ3 1 ATOM 5110 C CH2 . TRP A 1 648 ? -36.586 -11.141 14.158 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 645 TRP A CH2 1 ATOM 5111 N N . GLU A 1 649 ? -34.195 -16.117 9.476 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A N 1 ATOM 5112 C CA . GLU A 1 649 ? -34.300 -16.846 8.200 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CA 1 ATOM 5113 C C . GLU A 1 649 ? -35.273 -16.150 7.249 0.85 27.84 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A C 1 ATOM 5114 O O . GLU A 1 649 ? -35.144 -16.235 6.032 0.90 27.40 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A O 1 ATOM 5115 C CB . GLU A 1 649 ? -34.772 -18.284 8.424 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CB 1 ATOM 5116 C CG . GLU A 1 649 ? -33.794 -19.166 9.165 0.41 30.34 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CG 1 ATOM 5117 C CD . GLU A 1 649 ? -32.733 -19.746 8.262 0.77 33.74 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A CD 1 ATOM 5118 O OE1 . GLU A 1 649 ? -32.944 -19.779 7.030 0.96 35.34 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE1 1 ATOM 5119 O OE2 . GLU A 1 649 ? -31.683 -20.169 8.787 0.64 29.19 ? ? ? ? ? ? 646 GLU A OE2 1 ATOM 5120 N N . ASP A 1 650 ? -36.264 -15.481 7.822 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A N 1 ATOM 5121 C CA . ASP A 1 650 ? -37.323 -14.850 7.038 0.96 27.20 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A CA 1 ATOM 5122 C C . ASP A 1 650 ? -36.744 -13.758 6.136 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A C 1 ATOM 5123 O O . ASP A 1 650 ? -36.052 -12.860 6.617 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A O 1 ATOM 5124 C CB . ASP A 1 650 ? -38.394 -14.280 7.975 0.95 26.47 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A CB 1 ATOM 5125 C CG . ASP A 1 650 ? -39.553 -13.646 7.229 0.58 26.68 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A CG 1 ATOM 5126 O OD1 . ASP A 1 650 ? -39.389 -12.518 6.735 0.85 29.09 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A OD1 1 ATOM 5127 O OD2 . ASP A 1 650 ? -40.633 -14.261 7.150 0.97 30.55 ? ? ? ? ? ? 647 ASP A OD2 1 ATOM 5128 N N . LYS A 1 651 ? -37.024 -13.849 4.837 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A N 1 ATOM 5129 C CA . LYS A 1 651 ? -36.472 -12.914 3.850 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A CA 1 ATOM 5130 C C . LYS A 1 651 ? -36.897 -11.467 4.111 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A C 1 ATOM 5131 O O . LYS A 1 651 ? -36.103 -10.547 3.944 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A O 1 ATOM 5132 C CB . LYS A 1 651 ? -36.887 -13.312 2.429 0.89 26.07 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A CB 1 ATOM 5133 C CG . LYS A 1 651 ? -36.427 -14.700 1.976 0.93 30.42 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A CG 1 ATOM 5134 C CD . LYS A 1 651 ? -34.940 -14.906 2.204 0.75 27.98 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A CD 1 ATOM 5135 C CE . LYS A 1 651 ? -34.478 -16.242 1.625 0.56 36.93 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A CE 1 ATOM 5136 N NZ . LYS A 1 651 ? -33.134 -16.641 2.143 0.66 35.89 ? ? ? ? ? ? 648 LYS A NZ 1 ATOM 5137 N N . ASP A 1 652 ? -38.151 -11.273 4.513 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A N 1 ATOM 5138 C CA . ASP A 1 652 ? -38.644 -9.943 4.856 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CA 1 ATOM 5139 C C . ASP A 1 652 ? -37.887 -9.391 6.061 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A C 1 ATOM 5140 O O . ASP A 1 652 ? -37.599 -8.192 6.126 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A O 1 ATOM 5141 C CB . ASP A 1 652 ? -40.145 -9.971 5.143 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CB 1 ATOM 5142 C CG . ASP A 1 652 ? -40.965 -10.339 3.916 0.77 29.85 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CG 1 ATOM 5143 O OD1 . ASP A 1 652 ? -40.566 -9.953 2.799 0.99 31.38 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD1 1 ATOM 5144 O OD2 . ASP A 1 652 ? -42.001 -11.012 4.067 0.68 32.99 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD2 1 ATOM 5145 N N . ALA A 1 653 ? -37.568 -10.264 7.013 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 650 ALA A N 1 ATOM 5146 C CA . ALA A 1 653 ? -36.790 -9.843 8.179 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 650 ALA A CA 1 ATOM 5147 C C . ALA A 1 653 ? -35.386 -9.440 7.758 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 650 ALA A C 1 ATOM 5148 O O . ALA A 1 653 ? -34.866 -8.427 8.225 0.91 20.59 ? ? ? ? ? ? 650 ALA A O 1 ATOM 5149 C CB . ALA A 1 653 ? -36.739 -10.948 9.239 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 650 ALA A CB 1 ATOM 5150 N N . LEU A 1 654 ? -34.780 -10.215 6.853 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A N 1 ATOM 5151 C CA . LEU A 1 654 ? -33.458 -9.879 6.334 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A CA 1 ATOM 5152 C C . LEU A 1 654 ? -33.469 -8.521 5.630 0.88 24.39 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A C 1 ATOM 5153 O O . LEU A 1 654 ? -32.506 -7.759 5.727 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A O 1 ATOM 5154 C CB . LEU A 1 654 ? -32.951 -10.967 5.367 0.96 21.75 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A CB 1 ATOM 5155 C CG . LEU A 1 654 ? -32.776 -12.372 5.957 0.83 25.05 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A CG 1 ATOM 5156 C CD1 . LEU A 1 654 ? -32.165 -13.346 4.927 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A CD1 1 ATOM 5157 C CD2 . LEU A 1 654 ? -31.923 -12.305 7.213 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 651 LEU A CD2 1 ATOM 5158 N N . ASP A 1 655 ? -34.551 -8.240 4.905 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A N 1 ATOM 5159 C CA . ASP A 1 655 ? -34.733 -6.939 4.242 0.97 25.05 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A CA 1 ATOM 5160 C C . ASP A 1 655 ? -34.820 -5.790 5.256 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A C 1 ATOM 5161 O O . ASP A 1 655 ? -34.236 -4.728 5.055 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A O 1 ATOM 5162 C CB . ASP A 1 655 ? -36.000 -6.933 3.380 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A CB 1 ATOM 5163 C CG . ASP A 1 655 ? -35.847 -7.717 2.091 0.73 26.36 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A CG 1 ATOM 5164 O OD1 . ASP A 1 655 ? -34.708 -7.879 1.613 0.81 32.13 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A OD1 1 ATOM 5165 O OD2 . ASP A 1 655 ? -36.883 -8.166 1.555 0.66 26.36 ? ? ? ? ? ? 652 ASP A OD2 1 ATOM 5166 N N . ALA A 1 656 ? -35.566 -6.012 6.335 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 653 ALA A N 1 ATOM 5167 C CA . ALA A 1 656 ? -35.702 -5.007 7.390 0.95 21.70 ? ? ? ? ? ? 653 ALA A CA 1 ATOM 5168 C C . ALA A 1 656 ? -34.334 -4.683 7.971 0.96 19.54 ? ? ? ? ? ? 653 ALA A C 1 ATOM 5169 O O . ALA A 1 656 ? -34.009 -3.526 8.232 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 653 ALA A O 1 ATOM 5170 C CB . ALA A 1 656 ? -36.640 -5.495 8.477 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 653 ALA A CB 1 ATOM 5171 N N . ILE A 1 657 ? -33.531 -5.723 8.153 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A N 1 ATOM 5172 C CA . ILE A 1 657 ? -32.192 -5.580 8.687 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A CA 1 ATOM 5173 C C . ILE A 1 657 ? -31.314 -4.767 7.734 0.89 20.05 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A C 1 ATOM 5174 O O . ILE A 1 657 ? -30.619 -3.853 8.174 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A O 1 ATOM 5175 C CB . ILE A 1 657 ? -31.580 -6.973 8.980 0.96 19.66 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A CB 1 ATOM 5176 C CG1 . ILE A 1 657 ? -32.232 -7.565 10.235 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A CG1 1 ATOM 5177 C CG2 . ILE A 1 657 ? -30.056 -6.883 9.153 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A CG2 1 ATOM 5178 C CD1 . ILE A 1 657 ? -31.882 -9.048 10.491 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 654 ILE A CD1 1 ATOM 5179 N N . ASN A 1 658 ? -31.367 -5.081 6.433 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A N 1 ATOM 5180 C CA . ASN A 1 658 ? -30.662 -4.294 5.420 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A CA 1 ATOM 5181 C C . ASN A 1 658 ? -30.976 -2.804 5.523 0.89 21.47 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A C 1 ATOM 5182 O O . ASN A 1 658 ? -30.071 -1.970 5.528 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A O 1 ATOM 5183 C CB . ASN A 1 658 ? -31.011 -4.766 4.004 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A CB 1 ATOM 5184 C CG . ASN A 1 658 ? -30.503 -6.146 3.712 0.80 24.50 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A CG 1 ATOM 5185 O OD1 . ASN A 1 658 ? -29.588 -6.626 4.374 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A OD1 1 ATOM 5186 N ND2 . ASN A 1 658 ? -31.100 -6.804 2.717 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 655 ASN A ND2 1 ATOM 5187 N N . ARG A 1 659 ? -32.265 -2.481 5.607 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A N 1 ATOM 5188 C CA . ARG A 1 659 ? -32.694 -1.081 5.683 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A CA 1 ATOM 5189 C C . ARG A 1 659 ? -32.201 -0.402 6.956 0.88 21.70 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A C 1 ATOM 5190 O O . ARG A 1 659 ? -31.798 0.760 6.927 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A O 1 ATOM 5191 C CB . ARG A 1 659 ? -34.221 -0.984 5.595 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A CB 1 ATOM 5192 C CG . ARG A 1 659 ? -34.780 -1.241 4.203 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A CG 1 ATOM 5193 C CD . ARG A 1 659 ? -36.266 -0.907 4.118 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A CD 1 ATOM 5194 N NE . ARG A 1 659 ? -37.100 -1.721 5.008 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A NE 1 ATOM 5195 C CZ . ARG A 1 659 ? -37.581 -2.919 4.688 0.97 23.74 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A CZ 1 ATOM 5196 N NH1 . ARG A 1 659 ? -37.309 -3.447 3.500 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A NH1 1 ATOM 5197 N NH2 . ARG A 1 659 ? -38.340 -3.587 5.543 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 656 ARG A NH2 1 ATOM 5198 N N . PHE A 1 660 ? -32.244 -1.132 8.070 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A N 1 ATOM 5199 C CA . PHE A 1 660 ? -31.770 -0.633 9.360 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CA 1 ATOM 5200 C C . PHE A 1 660 ? -30.272 -0.308 9.277 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A C 1 ATOM 5201 O O . PHE A 1 660 ? -29.837 0.794 9.627 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A O 1 ATOM 5202 C CB . PHE A 1 660 ? -32.089 -1.683 10.441 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CB 1 ATOM 5203 C CG . PHE A 1 660 ? -31.616 -1.336 11.839 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CG 1 ATOM 5204 C CD1 . PHE A 1 660 ? -31.719 -0.046 12.344 0.83 20.41 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CD1 1 ATOM 5205 C CD2 . PHE A 1 660 ? -31.112 -2.333 12.665 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CD2 1 ATOM 5206 C CE1 . PHE A 1 660 ? -31.311 0.246 13.644 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CE1 1 ATOM 5207 C CE2 . PHE A 1 660 ? -30.694 -2.055 13.960 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CE2 1 ATOM 5208 C CZ . PHE A 1 660 ? -30.794 -0.756 14.455 0.94 17.79 ? ? ? ? ? ? 657 PHE A CZ 1 ATOM 5209 N N . GLN A 1 661 ? -29.490 -1.249 8.754 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A N 1 ATOM 5210 C CA . GLN A 1 661 ? -28.044 -1.052 8.641 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A CA 1 ATOM 5211 C C . GLN A 1 661 ? -27.702 0.115 7.722 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A C 1 ATOM 5212 O O . GLN A 1 661 ? -26.799 0.894 8.030 0.87 21.33 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A O 1 ATOM 5213 C CB . GLN A 1 661 ? -27.365 -2.342 8.152 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A CB 1 ATOM 5214 C CG . GLN A 1 661 ? -27.502 -3.487 9.170 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A CG 1 ATOM 5215 C CD . GLN A 1 661 ? -27.156 -4.839 8.574 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A CD 1 ATOM 5216 O OE1 . GLN A 1 661 ? -27.219 -5.029 7.359 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A OE1 1 ATOM 5217 N NE2 . GLN A 1 661 ? -26.794 -5.786 9.429 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 658 GLN A NE2 1 ATOM 5218 N N . ASP A 1 662 ? -28.427 0.256 6.612 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A N 1 ATOM 5219 C CA . ASP A 1 662 ? -28.169 1.376 5.700 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CA 1 ATOM 5220 C C . ASP A 1 662 ? -28.517 2.703 6.372 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A C 1 ATOM 5221 O O . ASP A 1 662 ? -27.846 3.704 6.165 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A O 1 ATOM 5222 C CB . ASP A 1 662 ? -28.955 1.212 4.394 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CB 1 ATOM 5223 C CG . ASP A 1 662 ? -28.504 0.002 3.596 0.53 26.81 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A CG 1 ATOM 5224 O OD1 . ASP A 1 662 ? -27.387 -0.502 3.845 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD1 1 ATOM 5225 O OD2 . ASP A 1 662 ? -29.270 -0.452 2.723 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 659 ASP A OD2 1 ATOM 5226 N N . LYS A 1 663 ? -29.556 2.707 7.199 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A N 1 ATOM 5227 C CA . LYS A 1 663 ? -29.935 3.923 7.934 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A CA 1 ATOM 5228 C C . LYS A 1 663 ? -28.867 4.294 8.976 0.89 21.31 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A C 1 ATOM 5229 O O . LYS A 1 663 ? -28.498 5.468 9.133 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A O 1 ATOM 5230 C CB . LYS A 1 663 ? -31.300 3.738 8.606 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A CB 1 ATOM 5231 C CG . LYS A 1 663 ? -31.743 4.934 9.442 0.78 23.27 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A CG 1 ATOM 5232 C CD . LYS A 1 663 ? -32.077 6.139 8.573 0.66 23.73 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A CD 1 ATOM 5233 C CE . LYS A 1 663 ? -32.863 7.185 9.378 0.74 24.45 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A CE 1 ATOM 5234 N NZ . LYS A 1 663 ? -33.093 8.420 8.575 0.32 29.13 ? ? ? ? ? ? 660 LYS A NZ 1 ATOM 5235 N N . LEU A 1 664 ? -28.350 3.289 9.680 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A N 1 ATOM 5236 C CA . LEU A 1 664 ? -27.283 3.527 10.660 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A CA 1 ATOM 5237 C C . LEU A 1 664 ? -26.023 4.076 9.977 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A C 1 ATOM 5238 O O . LEU A 1 664 ? -25.316 4.930 10.517 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A O 1 ATOM 5239 C CB . LEU A 1 664 ? -26.952 2.240 11.427 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A CB 1 ATOM 5240 C CG . LEU A 1 664 ? -28.054 1.708 12.359 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A CG 1 ATOM 5241 C CD1 . LEU A 1 664 ? -27.620 0.403 12.988 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A CD1 1 ATOM 5242 C CD2 . LEU A 1 664 ? -28.385 2.713 13.452 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 661 LEU A CD2 1 ATOM 5243 N N . GLU A 1 665 ? -25.741 3.576 8.783 0.95 21.41 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A N 1 ATOM 5244 C CA . GLU A 1 665 ? -24.600 4.063 8.026 0.93 20.70 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A CA 1 ATOM 5245 C C . GLU A 1 665 ? -24.770 5.543 7.678 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A C 1 ATOM 5246 O O . GLU A 1 665 ? -23.830 6.333 7.781 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A O 1 ATOM 5247 C CB . GLU A 1 665 ? -24.409 3.228 6.760 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A CB 1 ATOM 5248 C CG . GLU A 1 665 ? -23.368 3.794 5.816 0.86 29.97 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A CG 1 ATOM 5249 C CD . GLU A 1 665 ? -23.137 2.882 4.642 0.59 31.79 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A CD 1 ATOM 5250 O OE1 . GLU A 1 665 ? -22.500 1.830 4.837 0.77 34.53 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A OE1 1 ATOM 5251 O OE2 . GLU A 1 665 ? -23.610 3.192 3.528 0.44 33.95 ? ? ? ? ? ? 662 GLU A OE2 1 ATOM 5252 N N . ASP A 1 666 ? -25.978 5.920 7.282 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A N 1 ATOM 5253 C CA . ASP A 1 666 ? -26.253 7.318 6.973 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A CA 1 ATOM 5254 C C . ASP A 1 666 ? -26.121 8.167 8.235 0.82 23.24 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A C 1 ATOM 5255 O O . ASP A 1 666 ? -25.509 9.233 8.215 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A O 1 ATOM 5256 C CB . ASP A 1 666 ? -27.640 7.474 6.356 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A CB 1 ATOM 5257 C CG . ASP A 1 666 ? -27.829 8.829 5.703 0.62 28.58 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A CG 1 ATOM 5258 O OD1 . ASP A 1 666 ? -27.203 9.076 4.652 0.39 26.80 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A OD1 1 ATOM 5259 O OD2 . ASP A 1 666 ? -28.603 9.641 6.237 0.62 29.79 ? ? ? ? ? ? 663 ASP A OD2 1 ATOM 5260 N N . ILE A 1 667 ? -26.670 7.679 9.344 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A N 1 ATOM 5261 C CA . ILE A 1 667 ? -26.542 8.392 10.620 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A CA 1 ATOM 5262 C C . ILE A 1 667 ? -25.069 8.571 11.002 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A C 1 ATOM 5263 O O . ILE A 1 667 ? -24.654 9.653 11.434 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A O 1 ATOM 5264 C CB . ILE A 1 667 ? -27.299 7.653 11.745 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A CB 1 ATOM 5265 C CG1 . ILE A 1 667 ? -28.814 7.778 11.530 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A CG1 1 ATOM 5266 C CG2 . ILE A 1 667 ? -26.875 8.164 13.124 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A CG2 1 ATOM 5267 C CD1 . ILE A 1 667 ? -29.627 6.792 12.377 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 664 ILE A CD1 1 ATOM 5268 N N . SER A 1 668 ? -24.274 7.521 10.795 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 665 SER A N 1 ATOM 5269 C CA A SER A 1 668 ? -22.847 7.586 11.079 0.56 20.43 ? ? ? ? ? ? 665 SER A CA 1 ATOM 5270 C CA B SER A 1 668 ? -22.829 7.561 11.035 0.44 20.46 ? ? ? ? ? ? 665 SER A CA 1 ATOM 5271 C C . SER A 1 668 ? -22.147 8.691 10.272 0.79 23.70 ? ? ? ? ? ? 665 SER A C 1 ATOM 5272 O O . SER A 1 668 ? -21.349 9.451 10.830 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 665 SER A O 1 ATOM 5273 C CB A SER A 1 668 ? -22.185 6.231 10.804 0.56 21.37 ? ? ? ? ? ? 665 SER A CB 1 ATOM 5274 C CB B SER A 1 668 ? -22.172 6.234 10.632 0.44 21.42 ? ? ? ? ? ? 665 SER A CB 1 ATOM 5275 O OG A SER A 1 668 ? -20.785 6.303 11.006 0.56 22.86 ? ? ? ? ? ? 665 SER A OG 1 ATOM 5276 O OG B SER A 1 668 ? -22.471 5.193 11.535 0.44 20.13 ? ? ? ? ? ? 665 SER A OG 1 ATOM 5277 N N . LYS A 1 669 ? -22.440 8.780 8.977 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A N 1 ATOM 5278 C CA . LYS A 1 669 ? -21.794 9.788 8.136 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A CA 1 ATOM 5279 C C . LYS A 1 669 ? -22.145 11.196 8.592 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A C 1 ATOM 5280 O O . LYS A 1 669 ? -21.287 12.079 8.628 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A O 1 ATOM 5281 C CB . LYS A 1 669 ? -22.184 9.623 6.669 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A CB 1 ATOM 5282 C CG . LYS A 1 669 ? -21.646 8.370 6.014 0.53 27.10 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A CG 1 ATOM 5283 C CD . LYS A 1 669 ? -22.172 8.268 4.596 0.52 31.06 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A CD 1 ATOM 5284 C CE . LYS A 1 669 ? -21.944 6.896 4.012 0.91 34.08 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A CE 1 ATOM 5285 N NZ . LYS A 1 669 ? -22.749 6.718 2.770 0.45 31.42 ? ? ? ? ? ? 666 LYS A NZ 1 ATOM 5286 N N . LYS A 1 670 ? -23.412 11.389 8.939 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A N 1 ATOM 5287 C CA . LYS A 1 670 ? -23.907 12.677 9.398 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A CA 1 ATOM 5288 C C . LYS A 1 670 ? -23.276 13.085 10.717 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A C 1 ATOM 5289 O O . LYS A 1 670 ? -22.987 14.261 10.943 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A O 1 ATOM 5290 C CB . LYS A 1 670 ? -25.426 12.641 9.541 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A CB 1 ATOM 5291 C CG . LYS A 1 670 ? -26.165 12.524 8.219 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A CG 1 ATOM 5292 C CD . LYS A 1 670 ? -27.682 12.590 8.445 0.89 30.80 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A CD 1 ATOM 5293 C CE . LYS A 1 670 ? -28.444 12.690 7.132 0.57 35.91 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A CE 1 ATOM 5294 N NZ . LYS A 1 670 ? -29.925 12.608 7.330 0.57 42.13 ? ? ? ? ? ? 667 LYS A NZ 1 ATOM 5295 N N . ILE A 1 671 ? -23.065 12.115 11.596 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A N 1 ATOM 5296 C CA . ILE A 1 671 ? -22.420 12.421 12.865 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A CA 1 ATOM 5297 C C . ILE A 1 671 ? -20.964 12.822 12.626 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A C 1 ATOM 5298 O O . ILE A 1 671 ? -20.478 13.802 13.216 0.97 22.12 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A O 1 ATOM 5299 C CB . ILE A 1 671 ? -22.497 11.238 13.846 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A CB 1 ATOM 5300 C CG1 . ILE A 1 671 ? -23.937 11.090 14.355 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A CG1 1 ATOM 5301 C CG2 . ILE A 1 671 ? -21.535 11.456 15.016 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A CG2 1 ATOM 5302 C CD1 . ILE A 1 671 ? -24.199 9.823 15.152 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 668 ILE A CD1 1 ATOM 5303 N N . LYS A 1 672 ? -20.271 12.093 11.749 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A N 1 ATOM 5304 C CA . LYS A 1 672 ? -18.868 12.411 11.472 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A CA 1 ATOM 5305 C C . LYS A 1 672 ? -18.753 13.798 10.824 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A C 1 ATOM 5306 O O . LYS A 1 672 ? -17.850 14.581 11.155 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A O 1 ATOM 5307 C CB . LYS A 1 672 ? -18.220 11.340 10.578 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A CB 1 ATOM 5308 C CG . LYS A 1 672 ? -18.086 9.981 11.267 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A CG 1 ATOM 5309 C CD . LYS A 1 672 ? -17.488 8.908 10.355 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A CD 1 ATOM 5310 C CE . LYS A 1 672 ? -17.687 7.519 10.961 0.83 27.24 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A CE 1 ATOM 5311 N NZ . LYS A 1 672 ? -16.811 6.475 10.345 0.71 27.72 ? ? ? ? ? ? 669 LYS A NZ 1 ATOM 5312 N N . GLN A 1 673 ? -19.671 14.106 9.914 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A N 1 ATOM 5313 C CA . GLN A 1 673 ? -19.661 15.414 9.258 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A CA 1 ATOM 5314 C C . GLN A 1 673 ? -19.933 16.523 10.268 0.96 28.50 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A C 1 ATOM 5315 O O . GLN A 1 673 ? -19.296 17.574 10.234 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A O 1 ATOM 5316 C CB . GLN A 1 673 ? -20.680 15.463 8.117 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A CB 1 ATOM 5317 C CG . GLN A 1 673 ? -20.248 14.646 6.894 0.69 28.77 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A CG 1 ATOM 5318 C CD . GLN A 1 673 ? -21.345 14.512 5.859 0.46 34.43 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A CD 1 ATOM 5319 O OE1 . GLN A 1 673 ? -22.530 14.464 6.194 0.65 34.48 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A OE1 1 ATOM 5320 N NE2 . GLN A 1 673 ? -20.955 14.454 4.591 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 670 GLN A NE2 1 ATOM 5321 N N . ARG A 1 674 ? -20.878 16.272 11.167 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A N 1 ATOM 5322 C CA . ARG A 1 674 ? -21.166 17.184 12.274 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A CA 1 ATOM 5323 C C . ARG A 1 674 ? -19.897 17.405 13.102 0.85 24.30 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A C 1 ATOM 5324 O O . ARG A 1 674 ? -19.508 18.538 13.377 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A O 1 ATOM 5325 C CB . ARG A 1 674 ? -22.296 16.614 13.150 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A CB 1 ATOM 5326 C CG . ARG A 1 674 ? -23.003 17.610 14.091 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A CG 1 ATOM 5327 C CD . ARG A 1 674 ? -22.368 17.711 15.492 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A CD 1 ATOM 5328 N NE . ARG A 1 674 ? -21.938 16.426 16.047 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A NE 1 ATOM 5329 C CZ . ARG A 1 674 ? -22.749 15.470 16.504 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A CZ 1 ATOM 5330 N NH1 . ARG A 1 674 ? -24.065 15.621 16.479 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A NH1 1 ATOM 5331 N NH2 . ARG A 1 674 ? -22.235 14.343 16.983 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 671 ARG A NH2 1 ATOM 5332 N N . ASN A 1 675 ? -19.242 16.308 13.473 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A N 1 ATOM 5333 C CA . ASN A 1 675 ? -18.058 16.353 14.324 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A CA 1 ATOM 5334 C C . ASN A 1 675 ? -16.867 17.117 13.745 0.68 28.57 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A C 1 ATOM 5335 O O . ASN A 1 675 ? -16.052 17.661 14.491 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A O 1 ATOM 5336 C CB . ASN A 1 675 ? -17.617 14.934 14.671 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A CB 1 ATOM 5337 C CG . ASN A 1 675 ? -18.474 14.317 15.764 0.81 22.17 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A CG 1 ATOM 5338 O OD1 . ASN A 1 675 ? -19.287 15.001 16.397 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A OD1 1 ATOM 5339 N ND2 . ASN A 1 675 ? -18.279 13.038 16.007 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 672 ASN A ND2 1 ATOM 5340 N N . GLU A 1 676 ? -16.765 17.157 12.423 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A N 1 ATOM 5341 C CA . GLU A 1 676 ? -15.674 17.892 11.773 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A CA 1 ATOM 5342 C C . GLU A 1 676 ? -15.674 19.376 12.114 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A C 1 ATOM 5343 O O . GLU A 1 676 ? -14.625 20.018 12.133 0.87 36.18 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A O 1 ATOM 5344 C CB . GLU A 1 676 ? -15.752 17.728 10.255 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A CB 1 ATOM 5345 C CG . GLU A 1 676 ? -15.192 16.432 9.767 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A CG 1 ATOM 5346 C CD . GLU A 1 676 ? -15.034 16.430 8.266 0.33 33.44 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A CD 1 ATOM 5347 O OE1 . GLU A 1 676 ? -13.994 15.954 7.781 0.73 36.64 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A OE1 1 ATOM 5348 O OE2 . GLU A 1 676 ? -15.949 16.915 7.574 0.73 32.14 ? ? ? ? ? ? 673 GLU A OE2 1 ATOM 5349 N N . ASN A 1 677 ? -16.855 19.920 12.387 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A N 1 ATOM 5350 C CA . ASN A 1 677 ? -16.984 21.339 12.702 0.86 31.33 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A CA 1 ATOM 5351 C C . ASN A 1 677 ? -17.003 21.646 14.195 0.71 31.17 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A C 1 ATOM 5352 O O . ASN A 1 677 ? -17.198 22.791 14.579 0.80 27.94 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A O 1 ATOM 5353 C CB . ASN A 1 677 ? -18.253 21.906 12.061 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A CB 1 ATOM 5354 C CG . ASN A 1 677 ? -18.279 21.707 10.562 0.27 37.18 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A CG 1 ATOM 5355 O OD1 . ASN A 1 677 ? -17.251 21.821 9.893 0.86 41.74 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A OD1 1 ATOM 5356 N ND2 . ASN A 1 677 ? -19.452 21.390 10.026 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 674 ASN A ND2 1 ATOM 5357 N N . LEU A 1 678 ? -16.808 20.632 15.034 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A N 1 ATOM 5358 C CA . LEU A 1 678 ? -16.875 20.828 16.485 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A CA 1 ATOM 5359 C C . LEU A 1 678 ? -15.497 21.005 17.090 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A C 1 ATOM 5360 O O . LEU A 1 678 ? -14.548 20.368 16.653 0.89 24.03 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A O 1 ATOM 5361 C CB . LEU A 1 678 ? -17.558 19.636 17.172 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A CB 1 ATOM 5362 C CG . LEU A 1 678 ? -19.036 19.367 16.907 0.96 25.12 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A CG 1 ATOM 5363 C CD1 . LEU A 1 678 ? -19.526 18.327 17.923 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A CD1 1 ATOM 5364 C CD2 . LEU A 1 678 ? -19.863 20.648 16.975 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 675 LEU A CD2 1 ATOM 5365 N N . GLU A 1 679 ? -15.392 21.828 18.126 0.91 27.70 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A N 1 ATOM 5366 C CA . GLU A 1 679 ? -14.142 21.927 18.871 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A CA 1 ATOM 5367 C C . GLU A 1 679 ? -13.839 20.619 19.579 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A C 1 ATOM 5368 O O . GLU A 1 679 ? -12.680 20.182 19.647 0.99 26.61 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A O 1 ATOM 5369 C CB . GLU A 1 679 ? -14.203 23.054 19.891 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A CB 1 ATOM 5370 C CG . GLU A 1 679 ? -14.663 24.365 19.320 0.83 31.68 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A CG 1 ATOM 5371 C CD . GLU A 1 679 ? -14.697 25.434 20.373 0.34 32.66 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A CD 1 ATOM 5372 O OE1 . GLU A 1 679 ? -15.778 26.016 20.575 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A OE1 1 ATOM 5373 O OE2 . GLU A 1 679 ? -13.647 25.666 21.012 0.95 35.33 ? ? ? ? ? ? 676 GLU A OE2 1 ATOM 5374 N N . VAL A 1 680 ? -14.885 19.997 20.123 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A N 1 ATOM 5375 C CA . VAL A 1 680 ? -14.741 18.696 20.783 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A CA 1 ATOM 5376 C C . VAL A 1 680 ? -15.759 17.734 20.188 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A C 1 ATOM 5377 O O . VAL A 1 680 ? -16.923 17.764 20.560 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A O 1 ATOM 5378 C CB . VAL A 1 680 ? -14.934 18.802 22.312 0.89 23.00 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A CB 1 ATOM 5379 C CG1 . VAL A 1 680 ? -14.779 17.436 22.965 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A CG1 1 ATOM 5380 C CG2 . VAL A 1 680 ? -13.922 19.805 22.907 0.89 27.98 ? ? ? ? ? ? 677 VAL A CG2 1 ATOM 5381 N N . PRO A 1 681 ? -15.332 16.916 19.212 0.97 22.88 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A N 1 ATOM 5382 C CA . PRO A 1 681 ? -16.230 15.936 18.593 0.87 22.32 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A CA 1 ATOM 5383 C C . PRO A 1 681 ? -16.970 15.091 19.646 0.86 19.42 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A C 1 ATOM 5384 O O . PRO A 1 681 ? -16.405 14.770 20.691 0.86 21.25 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A O 1 ATOM 5385 C CB . PRO A 1 681 ? -15.275 15.080 17.758 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A CB 1 ATOM 5386 C CG . PRO A 1 681 ? -14.169 16.057 17.375 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A CG 1 ATOM 5387 C CD . PRO A 1 681 ? -13.986 16.897 18.605 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 678 PRO A CD 1 ATOM 5388 N N . TYR A 1 682 ? -18.230 14.776 19.375 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A N 1 ATOM 5389 C CA . TYR A 1 682 ? -19.021 13.912 20.243 0.89 20.00 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CA 1 ATOM 5390 C C . TYR A 1 682 ? -19.152 12.557 19.545 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A C 1 ATOM 5391 O O . TYR A 1 682 ? -19.861 12.444 18.546 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A O 1 ATOM 5392 C CB . TYR A 1 682 ? -20.399 14.525 20.525 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CB 1 ATOM 5393 C CG . TYR A 1 682 ? -21.232 13.663 21.437 0.93 20.20 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CG 1 ATOM 5394 C CD1 . TYR A 1 682 ? -21.033 13.694 22.812 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CD1 1 ATOM 5395 C CD2 . TYR A 1 682 ? -22.206 12.798 20.922 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CD2 1 ATOM 5396 C CE1 . TYR A 1 682 ? -21.779 12.878 23.674 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CE1 1 ATOM 5397 C CE2 . TYR A 1 682 ? -22.964 11.984 21.777 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CE2 1 ATOM 5398 C CZ . TYR A 1 682 ? -22.741 12.032 23.147 0.93 17.31 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A CZ 1 ATOM 5399 O OH . TYR A 1 682 ? -23.482 11.240 24.007 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 679 TYR A OH 1 ATOM 5400 N N . ILE A 1 683 ? -18.439 11.547 20.036 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A N 1 ATOM 5401 C CA . ILE A 1 683 ? -18.329 10.296 19.282 0.88 19.51 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A CA 1 ATOM 5402 C C . ILE A 1 683 ? -18.976 9.077 19.948 0.85 18.68 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A C 1 ATOM 5403 O O . ILE A 1 683 ? -18.931 7.978 19.393 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A O 1 ATOM 5404 C CB . ILE A 1 683 ? -16.847 9.925 19.008 0.78 20.30 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A CB 1 ATOM 5405 C CG1 . ILE A 1 683 ? -16.155 9.452 20.295 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A CG1 1 ATOM 5406 C CG2 . ILE A 1 683 ? -16.096 11.089 18.360 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A CG2 1 ATOM 5407 C CD1 . ILE A 1 683 ? -14.724 8.967 20.084 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 680 ILE A CD1 1 ATOM 5408 N N . TYR A 1 684 ? -19.563 9.241 21.128 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A N 1 ATOM 5409 C CA . TYR A 1 684 ? -19.969 8.047 21.876 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CA 1 ATOM 5410 C C . TYR A 1 684 ? -21.196 7.388 21.263 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A C 1 ATOM 5411 O O . TYR A 1 684 ? -21.471 6.225 21.546 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A O 1 ATOM 5412 C CB . TYR A 1 684 ? -20.229 8.366 23.349 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CB 1 ATOM 5413 C CG . TYR A 1 684 ? -19.198 9.277 23.957 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CG 1 ATOM 5414 C CD1 . TYR A 1 684 ? -17.847 8.950 23.925 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CD1 1 ATOM 5415 C CD2 . TYR A 1 684 ? -19.577 10.463 24.572 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CD2 1 ATOM 5416 C CE1 . TYR A 1 684 ? -16.890 9.800 24.476 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CE1 1 ATOM 5417 C CE2 . TYR A 1 684 ? -18.636 11.314 25.126 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CE2 1 ATOM 5418 C CZ . TYR A 1 684 ? -17.303 10.981 25.081 0.78 23.54 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A CZ 1 ATOM 5419 O OH . TYR A 1 684 ? -16.390 11.839 25.640 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 681 TYR A OH 1 ATOM 5420 N N . LEU A 1 685 ? -21.923 8.117 20.415 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A N 1 ATOM 5421 C CA . LEU A 1 685 ? -23.111 7.553 19.781 0.94 18.74 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A CA 1 ATOM 5422 C C . LEU A 1 685 ? -22.935 7.295 18.269 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A C 1 ATOM 5423 O O . LEU A 1 685 ? -23.913 7.177 17.535 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A O 1 ATOM 5424 C CB . LEU A 1 685 ? -24.331 8.454 20.046 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A CB 1 ATOM 5425 C CG . LEU A 1 685 ? -24.918 8.342 21.461 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A CG 1 ATOM 5426 C CD1 . LEU A 1 685 ? -26.125 9.268 21.683 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A CD1 1 ATOM 5427 C CD2 . LEU A 1 685 ? -25.280 6.878 21.803 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 682 LEU A CD2 1 ATOM 5428 N N . LEU A 1 686 ? -21.689 7.193 17.810 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A N 1 ATOM 5429 C CA . LEU A 1 686 ? -21.430 6.632 16.484 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CA 1 ATOM 5430 C C . LEU A 1 686 ? -21.841 5.151 16.520 0.94 18.22 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A C 1 ATOM 5431 O O . LEU A 1 686 ? -21.450 4.431 17.420 0.98 20.80 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A O 1 ATOM 5432 C CB . LEU A 1 686 ? -19.955 6.762 16.099 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CB 1 ATOM 5433 C CG . LEU A 1 686 ? -19.410 8.135 15.660 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CG 1 ATOM 5434 C CD1 . LEU A 1 686 ? -17.906 8.090 15.557 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD1 1 ATOM 5435 C CD2 . LEU A 1 686 ? -20.016 8.465 14.302 0.70 18.41 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD2 1 ATOM 5436 N N . PRO A 1 687 ? -22.629 4.701 15.542 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A N 1 ATOM 5437 C CA . PRO A 1 687 ? -23.028 3.289 15.515 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A CA 1 ATOM 5438 C C . PRO A 1 687 ? -21.845 2.311 15.587 0.82 20.96 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A C 1 ATOM 5439 O O . PRO A 1 687 ? -22.000 1.275 16.217 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A O 1 ATOM 5440 C CB . PRO A 1 687 ? -23.765 3.173 14.187 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A CB 1 ATOM 5441 C CG . PRO A 1 687 ? -24.441 4.544 14.067 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A CG 1 ATOM 5442 C CD . PRO A 1 687 ? -23.357 5.501 14.542 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 684 PRO A CD 1 ATOM 5443 N N . GLU A 1 688 ? -20.692 2.657 15.010 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A N 1 ATOM 5444 C CA . GLU A 1 688 ? -19.514 1.773 15.012 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A CA 1 ATOM 5445 C C . GLU A 1 688 ? -18.841 1.715 16.387 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A C 1 ATOM 5446 O O . GLU A 1 688 ? -17.903 0.932 16.602 0.91 19.93 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A O 1 ATOM 5447 C CB . GLU A 1 688 ? -18.491 2.238 13.975 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A CB 1 ATOM 5448 C CG . GLU A 1 688 ? -17.638 3.402 14.495 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A CG 1 ATOM 5449 C CD . GLU A 1 688 ? -17.117 4.321 13.421 0.73 31.54 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A CD 1 ATOM 5450 O OE1 . GLU A 1 688 ? -17.830 4.537 12.420 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A OE1 1 ATOM 5451 O OE2 . GLU A 1 688 ? -15.996 4.854 13.597 0.53 33.37 ? ? ? ? ? ? 685 GLU A OE2 1 ATOM 5452 N N . ARG A 1 689 ? -19.317 2.538 17.318 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A N 1 ATOM 5453 C CA . ARG A 1 689 ? -18.780 2.556 18.678 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A CA 1 ATOM 5454 C C . ARG A 1 689 ? -19.838 2.152 19.721 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A C 1 ATOM 5455 O O . ARG A 1 689 ? -19.577 2.143 20.931 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A O 1 ATOM 5456 C CB . ARG A 1 689 ? -18.224 3.953 19.010 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A CB 1 ATOM 5457 C CG . ARG A 1 689 ? -17.146 4.453 18.033 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A CG 1 ATOM 5458 C CD . ARG A 1 689 ? -16.519 5.768 18.532 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A CD 1 ATOM 5459 N NE . ARG A 1 689 ? -15.819 5.563 19.798 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A NE 1 ATOM 5460 C CZ . ARG A 1 689 ? -14.560 5.148 19.885 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A CZ 1 ATOM 5461 N NH1 . ARG A 1 689 ? -13.858 4.912 18.782 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A NH1 1 ATOM 5462 N NH2 . ARG A 1 689 ? -14.003 4.965 21.068 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 686 ARG A NH2 1 ATOM 5463 N N . ILE A 1 690 ? -21.038 1.832 19.254 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A N 1 ATOM 5464 C CA . ILE A 1 690 ? -22.094 1.396 20.156 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A CA 1 ATOM 5465 C C . ILE A 1 690 ? -22.254 -0.123 20.117 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A C 1 ATOM 5466 O O . ILE A 1 690 ? -22.710 -0.664 19.116 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A O 1 ATOM 5467 C CB . ILE A 1 690 ? -23.457 2.024 19.794 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A CB 1 ATOM 5468 C CG1 . ILE A 1 690 ? -23.393 3.564 19.850 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A CG1 1 ATOM 5469 C CG2 . ILE A 1 690 ? -24.529 1.456 20.701 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A CG2 1 ATOM 5470 C CD1 . ILE A 1 690 ? -24.649 4.245 19.247 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 687 ILE A CD1 1 ATOM 5471 N N . PRO A 1 691 ? -21.893 -0.812 21.207 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A N 1 ATOM 5472 C CA . PRO A 1 691 ? -22.140 -2.260 21.231 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A CA 1 ATOM 5473 C C . PRO A 1 691 ? -23.637 -2.568 21.164 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A C 1 ATOM 5474 O O . PRO A 1 691 ? -24.447 -1.794 21.691 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A O 1 ATOM 5475 C CB . PRO A 1 691 ? -21.549 -2.708 22.575 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A CB 1 ATOM 5476 C CG . PRO A 1 691 ? -20.609 -1.584 22.983 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A CG 1 ATOM 5477 C CD . PRO A 1 691 ? -21.258 -0.330 22.442 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 688 PRO A CD 1 ATOM 5478 N N . ASN A 1 692 ? -24.007 -3.674 20.526 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A N 1 ATOM 5479 C CA . ASN A 1 692 ? -25.407 -4.117 20.568 0.98 20.01 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A CA 1 ATOM 5480 C C . ASN A 1 692 ? -25.912 -4.195 22.002 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A C 1 ATOM 5481 O O . ASN A 1 692 ? -27.082 -3.918 22.278 0.84 18.76 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A O 1 ATOM 5482 C CB . ASN A 1 692 ? -25.579 -5.490 19.904 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A CB 1 ATOM 5483 C CG . ASN A 1 692 ? -25.648 -5.419 18.390 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A CG 1 ATOM 5484 O OD1 . ASN A 1 692 ? -26.218 -4.479 17.809 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A OD1 1 ATOM 5485 N ND2 . ASN A 1 692 ? -25.087 -6.436 17.734 0.88 19.56 ? ? ? ? ? ? 689 ASN A ND2 1 ATOM 5486 N N . GLY A 1 693 ? -25.021 -4.569 22.915 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 690 GLY A N 1 ATOM 5487 C CA . GLY A 1 693 ? -25.437 -4.918 24.258 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 690 GLY A CA 1 ATOM 5488 C C . GLY A 1 693 ? -24.749 -4.153 25.366 0.86 17.81 ? ? ? ? ? ? 690 GLY A C 1 ATOM 5489 O O . GLY A 1 693 ? -23.897 -3.287 25.129 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 690 GLY A O 1 ATOM 5490 N N . THR A 1 694 ? -25.149 -4.479 26.589 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 691 THR A N 1 ATOM 5491 C CA . THR A 1 694 ? -24.587 -3.894 27.798 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 691 THR A CA 1 ATOM 5492 C C . THR A 1 694 ? -23.734 -4.991 28.406 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 691 THR A C 1 ATOM 5493 O O . THR A 1 694 ? -24.255 -5.868 29.098 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 691 THR A O 1 ATOM 5494 C CB . THR A 1 694 ? -25.696 -3.413 28.763 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 691 THR A CB 1 ATOM 5495 O OG1 . THR A 1 694 ? -26.417 -2.343 28.145 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 691 THR A OG1 1 ATOM 5496 C CG2 . THR A 1 694 ? -25.125 -2.926 30.100 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 691 THR A CG2 1 ATOM 5497 N N . ALA A 1 695 ? -22.438 -4.979 28.091 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 692 ALA A N 1 ATOM 5498 C CA . ALA A 1 695 ? -21.566 -6.130 28.365 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 692 ALA A CA 1 ATOM 5499 C C . ALA A 1 695 ? -20.311 -5.777 29.146 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 692 ALA A C 1 ATOM 5500 O O . ALA A 1 695 ? -19.424 -6.619 29.319 0.84 16.99 ? ? ? ? ? ? 692 ALA A O 1 ATOM 5501 C CB . ALA A 1 695 ? -21.165 -6.814 27.038 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 692 ALA A CB 1 ATOM 5502 N N . ILE A 1 696 ? -20.211 -4.534 29.601 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A N 1 ATOM 5503 C CA . ILE A 1 696 ? -19.031 -4.110 30.352 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CA 1 ATOM 5504 C C . ILE A 1 696 ? -19.421 -2.915 31.186 0.72 20.44 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A C 1 ATOM 5505 O O . ILE A 1 696 ? -18.760 -2.512 32.140 0.85 18.44 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A O 1 ATOM 5506 C CB . ILE A 1 696 ? -17.838 -3.761 29.418 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CB 1 ATOM 5507 C CG1 . ILE A 1 696 ? -16.536 -3.637 30.220 0.89 20.44 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG1 1 ATOM 5508 C CG2 . ILE A 1 696 ? -18.139 -2.499 28.585 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CG2 1 ATOM 5509 C CD1 . ILE A 1 696 ? -16.173 -4.888 31.023 0.92 20.47 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A CD1 1 ATOM 5510 O OXT . ILE A 1 696 ? -20.466 -2.358 30.898 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 693 ILE A OXT 1 HETATM 5511 FE FE . FE2 E 2 . ? -21.460 -0.497 31.851 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 701 FE2 A FE 1 HETATM 5512 CA CA . CA F 3 . ? -15.959 -26.759 22.634 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 702 CA A CA 1 HETATM 5513 CA CA . CA G 3 . ? -15.369 -32.519 7.031 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 703 CA A CA 1 HETATM 5514 C C . ACT H 4 . ? -18.693 18.069 34.956 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 704 ACT A C 1 HETATM 5515 O O . ACT H 4 . ? -17.993 19.029 34.581 0.88 30.50 ? ? ? ? ? ? 704 ACT A O 1 HETATM 5516 O OXT . ACT H 4 . ? -18.159 17.220 35.704 0.93 31.37 ? ? ? ? ? ? 704 ACT A OXT 1 HETATM 5517 C CH3 . ACT H 4 . ? -20.105 17.951 34.530 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 704 ACT A CH3 1 HETATM 5518 C C . ACT I 4 . ? -14.728 -14.272 34.245 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 705 ACT A C 1 HETATM 5519 O O . ACT I 4 . ? -14.656 -13.683 33.143 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 705 ACT A O 1 HETATM 5520 O OXT . ACT I 4 . ? -14.351 -13.628 35.250 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 705 ACT A OXT 1 HETATM 5521 C CH3 . ACT I 4 . ? -15.232 -15.677 34.360 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 705 ACT A CH3 1 HETATM 5522 C C . ACT J 4 . ? -22.618 41.597 31.401 0.61 32.96 ? ? ? ? ? ? 706 ACT A C 1 HETATM 5523 O O . ACT J 4 . ? -22.182 42.757 31.264 0.59 30.68 ? ? ? ? ? ? 706 ACT A O 1 HETATM 5524 O OXT . ACT J 4 . ? -23.745 41.490 31.934 0.77 36.75 ? ? ? ? ? ? 706 ACT A OXT 1 HETATM 5525 C CH3 . ACT J 4 . ? -21.824 40.411 30.951 0.75 39.23 ? ? ? ? ? ? 706 ACT A CH3 1 HETATM 5526 C C . ACT K 4 . ? -13.278 0.684 18.854 0.79 34.47 ? ? ? ? ? ? 707 ACT A C 1 HETATM 5527 O O . ACT K 4 . ? -14.417 0.905 18.374 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 707 ACT A O 1 HETATM 5528 O OXT . ACT K 4 . ? -13.017 -0.505 19.115 0.50 30.06 ? ? ? ? ? ? 707 ACT A OXT 1 HETATM 5529 C CH3 . ACT K 4 . ? -12.279 1.776 19.111 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 707 ACT A CH3 1 HETATM 5530 C C . ACT L 4 . ? -0.808 5.287 42.032 0.43 30.92 ? ? ? ? ? ? 708 ACT A C 1 HETATM 5531 O O . ACT L 4 . ? -0.936 4.441 41.119 0.69 32.07 ? ? ? ? ? ? 708 ACT A O 1 HETATM 5532 O OXT . ACT L 4 . ? -0.294 6.376 41.699 0.73 35.43 ? ? ? ? ? ? 708 ACT A OXT 1 HETATM 5533 C CH3 . ACT L 4 . ? -1.244 5.015 43.439 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 708 ACT A CH3 1 HETATM 5534 C C1 . GOL M 5 . ? -28.229 41.969 32.647 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A C1 1 HETATM 5535 O O1 . GOL M 5 . ? -29.112 42.911 33.216 0.69 37.44 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A O1 1 HETATM 5536 C C2 . GOL M 5 . ? -27.863 42.385 31.229 0.55 28.37 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A C2 1 HETATM 5537 O O2 . GOL M 5 . ? -29.011 42.947 30.630 0.73 27.27 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A O2 1 HETATM 5538 C C3 . GOL M 5 . ? -27.420 41.124 30.487 0.83 27.97 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A C3 1 HETATM 5539 O O3 . GOL M 5 . ? -27.035 41.399 29.161 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 709 GOL A O3 1 HETATM 5540 C C1 . GOL N 5 . ? -46.600 -0.694 15.165 0.89 30.15 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A C1 1 HETATM 5541 O O1 . GOL N 5 . ? -46.465 0.632 15.628 0.95 28.15 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A O1 1 HETATM 5542 C C2 . GOL N 5 . ? -46.152 -0.720 13.710 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A C2 1 HETATM 5543 O O2 . GOL N 5 . ? -44.802 -0.321 13.627 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A O2 1 HETATM 5544 C C3 . GOL N 5 . ? -46.325 -2.109 13.107 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A C3 1 HETATM 5545 O O3 . GOL N 5 . ? -45.594 -3.034 13.870 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 710 GOL A O3 1 HETATM 5546 C C1 . GOL O 5 . ? -34.399 8.682 41.177 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A C1 1 HETATM 5547 O O1 . GOL O 5 . ? -34.342 7.478 40.423 0.98 26.96 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A O1 1 HETATM 5548 C C2 . GOL O 5 . ? -34.152 9.934 40.321 0.50 31.46 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A C2 1 HETATM 5549 O O2 . GOL O 5 . ? -33.180 9.725 39.314 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A O2 1 HETATM 5550 C C3 . GOL O 5 . ? -33.720 11.089 41.222 0.75 35.42 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A C3 1 HETATM 5551 O O3 . GOL O 5 . ? -33.226 12.194 40.478 0.90 36.29 ? ? ? ? ? ? 711 GOL A O3 1 HETATM 5552 C C1 . GOL P 5 . ? -33.129 8.164 28.727 0.60 28.67 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A C1 1 HETATM 5553 O O1 . GOL P 5 . ? -34.395 8.206 28.096 0.77 23.69 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A O1 1 HETATM 5554 C C2 . GOL P 5 . ? -32.969 9.440 29.526 0.85 30.93 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A C2 1 HETATM 5555 O O2 . GOL P 5 . ? -32.156 10.361 28.826 0.61 29.79 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A O2 1 HETATM 5556 C C3 . GOL P 5 . ? -32.390 9.168 30.910 0.64 27.93 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A C3 1 HETATM 5557 O O3 . GOL P 5 . ? -33.292 8.421 31.704 0.35 31.66 ? ? ? ? ? ? 712 GOL A O3 1 HETATM 5558 CL CL . CL Q 6 . ? -36.900 -15.850 10.963 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 713 CL A CL 1 HETATM 5559 CL CL . CL R 6 . ? -33.544 -44.583 10.031 0.70 35.64 ? ? ? ? ? ? 714 CL A CL 1 HETATM 5560 CA CA . CA S 3 . ? -28.088 -8.486 4.539 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 715 CA A CA 1 HETATM 5561 C C1 . GOL T 5 . ? 5.448 17.114 41.951 0.61 40.08 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A C1 1 HETATM 5562 O O1 . GOL T 5 . ? 5.110 15.761 41.744 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A O1 1 HETATM 5563 C C2 . GOL T 5 . ? 4.235 17.965 41.610 0.77 41.55 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A C2 1 HETATM 5564 O O2 . GOL T 5 . ? 3.511 18.363 42.751 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A O2 1 HETATM 5565 C C3 . GOL T 5 . ? 4.568 19.198 40.778 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A C3 1 HETATM 5566 O O3 . GOL T 5 . ? 3.454 20.060 40.887 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 716 GOL A O3 1 HETATM 5567 C C . ACT U 4 . ? -15.007 6.067 38.941 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 717 ACT A C 1 HETATM 5568 O O . ACT U 4 . ? -14.075 5.616 38.257 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 717 ACT A O 1 HETATM 5569 O OXT . ACT U 4 . ? -15.725 5.210 39.517 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 717 ACT A OXT 1 HETATM 5570 C CH3 . ACT U 4 . ? -15.211 7.547 39.044 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 717 ACT A CH3 1 HETATM 5571 C C . ACT V 4 . ? -26.786 14.395 13.690 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 718 ACT A C 1 HETATM 5572 O O . ACT V 4 . ? -26.111 14.465 12.636 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 718 ACT A O 1 HETATM 5573 O OXT . ACT V 4 . ? -27.030 15.498 14.234 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 718 ACT A OXT 1 HETATM 5574 C CH3 . ACT V 4 . ? -27.269 13.085 14.257 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 718 ACT A CH3 1 HETATM 5575 C C . ACT W 4 . ? -6.304 26.648 36.793 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 719 ACT A C 1 HETATM 5576 O O . ACT W 4 . ? -6.221 27.453 35.836 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 719 ACT A O 1 HETATM 5577 O OXT . ACT W 4 . ? -5.587 25.621 36.710 1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 719 ACT A OXT 1 HETATM 5578 C CH3 . ACT W 4 . ? -7.208 26.899 37.965 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 719 ACT A CH3 1 HETATM 5579 C C . ACT X 4 . ? -12.071 -29.196 19.450 0.33 37.34 ? ? ? ? ? ? 720 ACT A C 1 HETATM 5580 O O . ACT X 4 . ? -11.397 -29.977 18.746 0.87 47.42 ? ? ? ? ? ? 720 ACT A O 1 HETATM 5581 O OXT . ACT X 4 . ? -12.275 -28.051 19.002 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 720 ACT A OXT 1 HETATM 5582 C CH3 . ACT X 4 . ? -12.611 -29.606 20.775 0.93 41.07 ? ? ? ? ? ? 720 ACT A CH3 1 HETATM 5583 O O . HOH NB 7 . ? -27.160 -7.592 6.609 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O 1 HETATM 5584 O O . HOH NB 7 . ? -15.790 -32.873 9.523 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O 1 HETATM 5585 O O . HOH NB 7 . ? -26.923 -6.631 26.982 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O 1 HETATM 5586 O O . HOH NB 7 . ? -21.852 10.445 18.607 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O 1 HETATM 5587 O O . HOH NB 7 . ? -22.723 11.032 26.427 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O 1 HETATM 5588 O O . HOH NB 7 . ? -17.218 -34.052 7.234 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O 1 HETATM 5589 O O . HOH NB 7 . ? -23.762 26.183 49.281 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O 1 HETATM 5590 O O . HOH NB 7 . ? -35.693 -35.410 15.243 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O 1 HETATM 5591 O O . HOH NB 7 . ? -31.105 -14.043 16.779 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O 1 HETATM 5592 O O . HOH NB 7 . ? -21.413 -2.787 26.483 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O 1 HETATM 5593 O O . HOH NB 7 . ? -19.673 -4.709 14.599 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O 1 HETATM 5594 O O . HOH NB 7 . ? -13.360 -28.932 11.125 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O 1 HETATM 5595 O O . HOH NB 7 . ? -30.028 -9.028 5.955 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O 1 HETATM 5596 O O . HOH NB 7 . ? -18.986 -4.451 36.566 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O 1 HETATM 5597 O O . HOH NB 7 . ? -19.140 -3.979 25.528 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O 1 HETATM 5598 O O . HOH NB 7 . ? -22.069 14.762 32.634 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O 1 HETATM 5599 O O . HOH NB 7 . ? -15.824 33.888 47.875 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O 1 HETATM 5600 O O . HOH NB 7 . ? -16.433 -4.668 26.072 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O 1 HETATM 5601 O O . HOH NB 7 . ? -11.321 14.065 32.587 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O 1 HETATM 5602 O O . HOH NB 7 . ? -14.577 8.613 26.895 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O 1 HETATM 5603 O O . HOH NB 7 . ? -14.386 23.959 36.181 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O 1 HETATM 5604 O O . HOH NB 7 . ? -29.770 38.302 29.215 0.99 24.00 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O 1 HETATM 5605 O O . HOH NB 7 . ? -8.474 26.931 42.524 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O 1 HETATM 5606 O O . HOH NB 7 . ? -20.161 4.713 12.991 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O 1 HETATM 5607 O O . HOH NB 7 . ? -22.496 -0.574 14.054 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O 1 HETATM 5608 O O . HOH NB 7 . ? -28.664 -1.578 29.746 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O 1 HETATM 5609 O O . HOH NB 7 . ? -18.494 16.367 22.655 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O 1 HETATM 5610 O O . HOH NB 7 . ? -19.493 4.515 22.489 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O 1 HETATM 5611 O O . HOH NB 7 . ? -25.043 -8.162 9.975 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O 1 HETATM 5612 O O . HOH NB 7 . ? -35.585 28.805 31.057 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O 1 HETATM 5613 O O . HOH NB 7 . ? -38.291 -36.678 17.365 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O 1 HETATM 5614 O O . HOH NB 7 . ? -29.428 5.890 31.993 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O 1 HETATM 5615 O O . HOH NB 7 . ? -21.241 4.150 52.549 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O 1 HETATM 5616 O O . HOH NB 7 . ? -13.266 -5.749 28.018 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O 1 HETATM 5617 O O . HOH NB 7 . ? -35.713 -1.504 8.996 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O 1 HETATM 5618 O O . HOH NB 7 . ? -32.556 4.488 28.580 0.94 21.25 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O 1 HETATM 5619 O O . HOH NB 7 . ? -17.090 5.684 22.294 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O 1 HETATM 5620 O O . HOH NB 7 . ? -23.684 -0.491 25.167 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O 1 HETATM 5621 O O . HOH NB 7 . ? -37.298 -36.916 3.789 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O 1 HETATM 5622 O O . HOH NB 7 . ? -27.663 20.486 19.349 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O 1 HETATM 5623 O O . HOH NB 7 . ? -30.374 8.789 35.792 0.96 19.96 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O 1 HETATM 5624 O O . HOH NB 7 . ? -17.574 20.632 20.769 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O 1 HETATM 5625 O O . HOH NB 7 . ? -14.749 20.278 34.924 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O 1 HETATM 5626 O O . HOH NB 7 . ? -43.497 -3.776 37.584 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O 1 HETATM 5627 O O . HOH NB 7 . ? -36.229 -45.096 11.526 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O 1 HETATM 5628 O O . HOH NB 7 . ? -16.904 -32.050 5.214 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O 1 HETATM 5629 O O . HOH NB 7 . ? -44.707 -1.387 37.083 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O 1 HETATM 5630 O O . HOH NB 7 . ? -30.810 7.977 33.240 0.95 21.43 ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O 1 HETATM 5631 O O . HOH NB 7 . ? -41.598 0.842 11.346 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O 1 HETATM 5632 O O . HOH NB 7 . ? -39.005 24.378 36.340 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O 1 HETATM 5633 O O . HOH NB 7 . ? -12.579 -4.809 30.436 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O 1 HETATM 5634 O O . HOH NB 7 . ? -9.292 -30.261 12.548 0.91 22.39 ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O 1 HETATM 5635 O O . HOH NB 7 . ? -24.901 -12.280 29.537 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 853 HOH A O 1 HETATM 5636 O O . HOH NB 7 . ? -20.950 33.224 33.643 0.93 21.88 ? ? ? ? ? ? 854 HOH A O 1 HETATM 5637 O O . HOH NB 7 . ? -31.525 4.346 31.404 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 855 HOH A O 1 HETATM 5638 O O . HOH NB 7 . ? -24.395 -8.747 19.927 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 856 HOH A O 1 HETATM 5639 O O . HOH NB 7 . ? -37.801 -5.730 42.191 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 857 HOH A O 1 HETATM 5640 O O . HOH NB 7 . ? -29.351 6.684 50.028 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 858 HOH A O 1 HETATM 5641 O O . HOH NB 7 . ? -22.711 10.955 52.980 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 859 HOH A O 1 HETATM 5642 O O . HOH NB 7 . ? -40.686 3.303 27.705 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 860 HOH A O 1 HETATM 5643 O O . HOH NB 7 . ? -38.594 -3.795 43.934 0.95 25.13 ? ? ? ? ? ? 861 HOH A O 1 HETATM 5644 O O . HOH NB 7 . ? -7.025 -28.501 15.768 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 862 HOH A O 1 HETATM 5645 O O . HOH NB 7 . ? -29.679 -21.677 27.389 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 863 HOH A O 1 HETATM 5646 O O . HOH NB 7 . ? -11.531 -25.024 16.575 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 864 HOH A O 1 HETATM 5647 O O . HOH NB 7 . ? -12.272 10.545 42.029 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 865 HOH A O 1 HETATM 5648 O O . HOH NB 7 . ? -30.945 -35.187 20.969 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 866 HOH A O 1 HETATM 5649 O O . HOH NB 7 . ? -17.309 -28.116 27.381 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 867 HOH A O 1 HETATM 5650 O O . HOH NB 7 . ? -28.438 29.302 49.758 0.91 24.29 ? ? ? ? ? ? 868 HOH A O 1 HETATM 5651 O O . HOH NB 7 . ? -24.722 -11.166 18.429 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 869 HOH A O 1 HETATM 5652 O O . HOH NB 7 . ? -34.022 -43.207 17.946 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 870 HOH A O 1 HETATM 5653 O O . HOH NB 7 . ? -17.441 -34.291 3.809 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 871 HOH A O 1 HETATM 5654 O O . HOH NB 7 . ? -34.640 19.683 37.933 0.90 23.98 ? ? ? ? ? ? 872 HOH A O 1 HETATM 5655 O O . HOH NB 7 . ? -33.799 5.292 32.872 0.84 21.00 ? ? ? ? ? ? 873 HOH A O 1 HETATM 5656 O O . HOH NB 7 . ? -22.576 33.533 31.477 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 874 HOH A O 1 HETATM 5657 O O . HOH NB 7 . ? -17.225 26.767 47.997 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 875 HOH A O 1 HETATM 5658 O O . HOH NB 7 . ? -16.384 11.908 14.430 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 876 HOH A O 1 HETATM 5659 O O . HOH NB 7 . ? -13.628 -26.758 22.281 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 877 HOH A O 1 HETATM 5660 O O . HOH NB 7 . ? -24.675 0.043 9.598 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 878 HOH A O 1 HETATM 5661 O O . HOH NB 7 . ? -33.485 -18.526 17.297 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 879 HOH A O 1 HETATM 5662 O O . HOH NB 7 . ? -30.728 -6.791 38.376 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 880 HOH A O 1 HETATM 5663 O O . HOH NB 7 . ? -19.650 -17.807 13.424 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 881 HOH A O 1 HETATM 5664 O O . HOH NB 7 . ? -20.882 25.212 27.378 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 882 HOH A O 1 HETATM 5665 O O . HOH NB 7 . ? -21.688 -17.440 15.522 0.89 22.65 ? ? ? ? ? ? 883 HOH A O 1 HETATM 5666 O O . HOH NB 7 . ? -13.064 -29.625 5.325 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 884 HOH A O 1 HETATM 5667 O O . HOH NB 7 . ? -26.874 5.850 50.998 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 885 HOH A O 1 HETATM 5668 O O . HOH NB 7 . ? -6.204 12.397 36.571 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 886 HOH A O 1 HETATM 5669 O O . HOH NB 7 . ? -14.516 19.996 37.701 0.88 22.20 ? ? ? ? ? ? 887 HOH A O 1 HETATM 5670 O O . HOH NB 7 . ? -23.566 34.183 38.055 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 888 HOH A O 1 HETATM 5671 O O . HOH NB 7 . ? -16.464 18.920 39.211 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 889 HOH A O 1 HETATM 5672 O O . HOH NB 7 . ? -32.613 18.146 37.753 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 890 HOH A O 1 HETATM 5673 O O . HOH NB 7 . ? -12.897 -24.893 19.162 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 891 HOH A O 1 HETATM 5674 O O . HOH NB 7 . ? -14.134 30.046 33.696 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 892 HOH A O 1 HETATM 5675 O O . HOH NB 7 . ? -32.215 14.354 42.544 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 893 HOH A O 1 HETATM 5676 O O . HOH NB 7 . ? -15.362 29.722 30.222 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 894 HOH A O 1 HETATM 5677 O O . HOH NB 7 . ? -26.015 17.774 16.031 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 895 HOH A O 1 HETATM 5678 O O . HOH NB 7 . ? -24.849 15.725 35.199 0.81 22.66 ? ? ? ? ? ? 896 HOH A O 1 HETATM 5679 O O . HOH NB 7 . ? -29.869 -35.750 -0.502 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 897 HOH A O 1 HETATM 5680 O O . HOH NB 7 . ? -27.217 -40.878 19.837 0.91 28.40 ? ? ? ? ? ? 898 HOH A O 1 HETATM 5681 O O . HOH NB 7 . ? -10.965 -22.863 13.786 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 899 HOH A O 1 HETATM 5682 O O . HOH NB 7 . ? -45.391 -34.975 12.819 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 900 HOH A O 1 HETATM 5683 O O . HOH NB 7 . ? -40.209 9.980 29.963 0.83 20.92 ? ? ? ? ? ? 901 HOH A O 1 HETATM 5684 O O . HOH NB 7 . ? -37.420 -18.033 39.394 0.98 27.72 ? ? ? ? ? ? 902 HOH A O 1 HETATM 5685 O O . HOH NB 7 . ? -29.595 -16.858 10.647 0.84 25.77 ? ? ? ? ? ? 903 HOH A O 1 HETATM 5686 O O . HOH NB 7 . ? -16.690 12.372 22.247 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 904 HOH A O 1 HETATM 5687 O O . HOH NB 7 . ? -13.607 -32.470 16.148 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 905 HOH A O 1 HETATM 5688 O O . HOH NB 7 . ? -44.853 -5.541 40.797 0.88 24.29 ? ? ? ? ? ? 906 HOH A O 1 HETATM 5689 O O . HOH NB 7 . ? -30.222 -44.569 18.937 0.86 29.90 ? ? ? ? ? ? 907 HOH A O 1 HETATM 5690 O O . HOH NB 7 . ? -30.681 -19.018 37.106 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 908 HOH A O 1 HETATM 5691 O O . HOH NB 7 . ? -15.262 27.202 49.700 0.98 27.29 ? ? ? ? ? ? 909 HOH A O 1 HETATM 5692 O O . HOH NB 7 . ? -27.768 -23.961 24.954 0.95 26.77 ? ? ? ? ? ? 910 HOH A O 1 HETATM 5693 O O . HOH NB 7 . ? -27.257 22.909 18.094 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 911 HOH A O 1 HETATM 5694 O O . HOH NB 7 . ? -19.996 30.806 34.067 0.75 18.63 ? ? ? ? ? ? 912 HOH A O 1 HETATM 5695 O O . HOH NB 7 . ? -24.709 -24.307 29.830 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 913 HOH A O 1 HETATM 5696 O O . HOH NB 7 . ? -10.574 9.338 52.188 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 914 HOH A O 1 HETATM 5697 O O . HOH NB 7 . ? -10.639 1.278 28.314 0.85 23.40 ? ? ? ? ? ? 915 HOH A O 1 HETATM 5698 O O . HOH NB 7 . ? -9.589 5.560 50.080 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 916 HOH A O 1 HETATM 5699 O O . HOH NB 7 . ? -46.864 3.059 44.045 0.89 29.34 ? ? ? ? ? ? 917 HOH A O 1 HETATM 5700 O O . HOH NB 7 . ? -21.017 33.954 29.065 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 918 HOH A O 1 HETATM 5701 O O . HOH NB 7 . ? -26.380 -13.262 39.442 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 919 HOH A O 1 HETATM 5702 O O . HOH NB 7 . ? -2.562 12.389 47.617 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 920 HOH A O 1 HETATM 5703 O O . HOH NB 7 . ? -34.678 20.439 45.704 0.91 30.54 ? ? ? ? ? ? 921 HOH A O 1 HETATM 5704 O O . HOH NB 7 . ? -29.709 9.296 49.240 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 922 HOH A O 1 HETATM 5705 O O . HOH NB 7 . ? -17.353 12.615 28.431 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 923 HOH A O 1 HETATM 5706 O O . HOH NB 7 . ? -27.300 16.617 32.686 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 924 HOH A O 1 HETATM 5707 O O . HOH NB 7 . ? -24.891 -10.578 15.669 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 925 HOH A O 1 HETATM 5708 O O . HOH NB 7 . ? -23.841 -38.864 19.694 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 926 HOH A O 1 HETATM 5709 O O . HOH NB 7 . ? -14.651 5.314 23.850 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 927 HOH A O 1 HETATM 5710 O O . HOH NB 7 . ? -40.755 27.570 43.211 0.95 27.43 ? ? ? ? ? ? 928 HOH A O 1 HETATM 5711 O O . HOH NB 7 . ? -25.991 33.294 49.400 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 929 HOH A O 1 HETATM 5712 O O . HOH NB 7 . ? -15.819 -17.960 22.840 0.84 25.06 ? ? ? ? ? ? 930 HOH A O 1 HETATM 5713 O O . HOH NB 7 . ? -12.973 10.457 39.363 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 931 HOH A O 1 HETATM 5714 O O . HOH NB 7 . ? -44.446 -35.553 3.826 0.96 27.21 ? ? ? ? ? ? 932 HOH A O 1 HETATM 5715 O O . HOH NB 7 . ? -17.743 23.542 18.576 0.93 24.27 ? ? ? ? ? ? 933 HOH A O 1 HETATM 5716 O O . HOH NB 7 . ? -20.921 -17.609 23.398 0.85 28.64 ? ? ? ? ? ? 934 HOH A O 1 HETATM 5717 O O . HOH NB 7 . ? -37.996 26.192 50.609 0.79 24.63 ? ? ? ? ? ? 935 HOH A O 1 HETATM 5718 O O . HOH NB 7 . ? -13.330 -28.054 6.953 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 936 HOH A O 1 HETATM 5719 O O . HOH NB 7 . ? -31.217 -7.673 42.404 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 937 HOH A O 1 HETATM 5720 O O . HOH NB 7 . ? -32.946 8.532 12.289 0.66 18.02 ? ? ? ? ? ? 938 HOH A O 1 HETATM 5721 O O . HOH NB 7 . ? -26.134 -22.870 27.641 0.81 22.91 ? ? ? ? ? ? 939 HOH A O 1 HETATM 5722 O O . HOH NB 7 . ? -38.385 -22.876 20.025 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 940 HOH A O 1 HETATM 5723 O O . HOH NB 7 . ? -11.891 8.051 43.319 0.95 26.87 ? ? ? ? ? ? 941 HOH A O 1 HETATM 5724 O O . HOH NB 7 . ? -25.112 -1.808 11.357 0.84 18.50 ? ? ? ? ? ? 942 HOH A O 1 HETATM 5725 O O . HOH NB 7 . ? -36.331 -9.566 47.647 0.95 29.19 ? ? ? ? ? ? 943 HOH A O 1 HETATM 5726 O O . HOH NB 7 . ? -20.190 40.696 33.885 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 944 HOH A O 1 HETATM 5727 O O . HOH NB 7 . ? -13.271 2.902 24.921 0.94 26.99 ? ? ? ? ? ? 945 HOH A O 1 HETATM 5728 O O . HOH NB 7 . ? -39.265 25.295 23.681 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 946 HOH A O 1 HETATM 5729 O O . HOH NB 7 . ? -38.223 31.817 39.666 0.78 20.83 ? ? ? ? ? ? 947 HOH A O 1 HETATM 5730 O O . HOH NB 7 . ? -17.999 -2.124 46.642 0.96 33.36 ? ? ? ? ? ? 948 HOH A O 1 HETATM 5731 O O . HOH NB 7 . ? -24.251 16.322 9.606 0.98 34.53 ? ? ? ? ? ? 949 HOH A O 1 HETATM 5732 O O . HOH NB 7 . ? -29.077 -23.872 29.026 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 950 HOH A O 1 HETATM 5733 O O . HOH NB 7 . ? -14.983 -25.500 6.871 0.80 28.15 ? ? ? ? ? ? 951 HOH A O 1 HETATM 5734 O O . HOH NB 7 . ? -36.505 30.740 44.967 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 952 HOH A O 1 HETATM 5735 O O . HOH NB 7 . ? -41.456 -38.680 0.911 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 953 HOH A O 1 HETATM 5736 O O . HOH NB 7 . ? -20.949 -31.216 26.057 0.87 23.61 ? ? ? ? ? ? 954 HOH A O 1 HETATM 5737 O O . HOH NB 7 . ? -21.932 18.274 51.077 0.89 28.41 ? ? ? ? ? ? 955 HOH A O 1 HETATM 5738 O O . HOH NB 7 . ? -34.184 2.432 10.523 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 956 HOH A O 1 HETATM 5739 O O . HOH NB 7 . ? -43.477 5.635 21.424 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 957 HOH A O 1 HETATM 5740 O O . HOH NB 7 . ? -6.036 -4.730 28.788 0.96 29.37 ? ? ? ? ? ? 958 HOH A O 1 HETATM 5741 O O . HOH NB 7 . ? -19.080 -27.516 11.606 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 959 HOH A O 1 HETATM 5742 O O . HOH NB 7 . ? -28.941 -40.815 22.076 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 960 HOH A O 1 HETATM 5743 O O . HOH NB 7 . ? -31.471 14.156 15.621 0.94 23.22 ? ? ? ? ? ? 961 HOH A O 1 HETATM 5744 O O . HOH NB 7 . ? -33.178 -28.361 22.515 0.95 27.26 ? ? ? ? ? ? 962 HOH A O 1 HETATM 5745 O O . HOH NB 7 . ? -2.931 24.220 40.345 0.93 29.46 ? ? ? ? ? ? 963 HOH A O 1 HETATM 5746 O O . HOH NB 7 . ? -34.855 -31.682 0.874 0.93 27.60 ? ? ? ? ? ? 964 HOH A O 1 HETATM 5747 O O . HOH NB 7 . ? -15.525 13.539 12.108 0.83 25.33 ? ? ? ? ? ? 965 HOH A O 1 HETATM 5748 O O . HOH NB 7 . ? -43.913 -0.279 10.949 0.99 28.64 ? ? ? ? ? ? 966 HOH A O 1 HETATM 5749 O O . HOH NB 7 . ? -14.568 5.119 15.889 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 967 HOH A O 1 HETATM 5750 O O . HOH NB 7 . ? -9.701 35.410 44.146 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 968 HOH A O 1 HETATM 5751 O O . HOH NB 7 . ? -20.061 22.622 20.393 0.77 22.49 ? ? ? ? ? ? 969 HOH A O 1 HETATM 5752 O O . HOH NB 7 . ? -19.736 -2.380 51.066 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 970 HOH A O 1 HETATM 5753 O O . HOH NB 7 . ? -42.477 3.630 19.866 0.87 25.04 ? ? ? ? ? ? 971 HOH A O 1 HETATM 5754 O O . HOH NB 7 . ? -28.447 25.572 55.755 0.94 35.36 ? ? ? ? ? ? 972 HOH A O 1 HETATM 5755 O O . HOH NB 7 . ? -36.664 -22.145 12.754 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 973 HOH A O 1 HETATM 5756 O O . HOH NB 7 . ? -10.884 10.134 37.994 0.88 26.11 ? ? ? ? ? ? 974 HOH A O 1 HETATM 5757 O O . HOH NB 7 . ? -4.355 7.240 26.091 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 975 HOH A O 1 HETATM 5758 O O . HOH NB 7 . ? -35.358 -20.859 5.829 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 976 HOH A O 1 HETATM 5759 O O . HOH NB 7 . ? -37.169 -35.529 21.602 0.83 28.34 ? ? ? ? ? ? 977 HOH A O 1 HETATM 5760 O O . HOH NB 7 . ? -30.844 -18.343 18.616 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 978 HOH A O 1 HETATM 5761 O O . HOH NB 7 . ? -16.608 -0.693 14.795 0.91 24.96 ? ? ? ? ? ? 979 HOH A O 1 HETATM 5762 O O . HOH NB 7 . ? -28.550 -30.857 26.723 0.71 26.74 ? ? ? ? ? ? 980 HOH A O 1 HETATM 5763 O O . HOH NB 7 . ? 4.148 -0.995 42.788 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 981 HOH A O 1 HETATM 5764 O O . HOH NB 7 . ? -28.275 18.361 51.055 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 982 HOH A O 1 HETATM 5765 O O . HOH NB 7 . ? -34.980 0.854 8.545 0.97 29.96 ? ? ? ? ? ? 983 HOH A O 1 HETATM 5766 O O . HOH NB 7 . ? 2.495 1.412 33.152 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 984 HOH A O 1 HETATM 5767 O O . HOH NB 7 . ? -31.706 -9.433 15.678 0.91 23.89 ? ? ? ? ? ? 985 HOH A O 1 HETATM 5768 O O . HOH NB 7 . ? -11.152 -0.489 23.986 0.84 28.03 ? ? ? ? ? ? 986 HOH A O 1 HETATM 5769 O O . HOH NB 7 . ? -37.567 -29.056 22.959 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 987 HOH A O 1 HETATM 5770 O O . HOH NB 7 . ? -42.222 2.861 13.342 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 988 HOH A O 1 HETATM 5771 O O . HOH NB 7 . ? -51.547 -2.639 15.295 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 989 HOH A O 1 HETATM 5772 O O . HOH NB 7 . ? -13.993 -4.065 18.977 0.92 27.92 ? ? ? ? ? ? 990 HOH A O 1 HETATM 5773 O O . HOH NB 7 . ? -39.187 -6.370 5.308 0.82 29.74 ? ? ? ? ? ? 991 HOH A O 1 HETATM 5774 O O . HOH NB 7 . ? -32.560 2.420 4.900 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 992 HOH A O 1 HETATM 5775 O O . HOH NB 7 . ? -26.274 -43.374 7.524 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 993 HOH A O 1 HETATM 5776 O O . HOH NB 7 . ? -19.864 20.991 56.545 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 994 HOH A O 1 HETATM 5777 O O . HOH NB 7 . ? -11.717 23.828 50.344 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 995 HOH A O 1 HETATM 5778 O O . HOH NB 7 . ? -40.722 -20.581 37.384 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 996 HOH A O 1 HETATM 5779 O O . HOH NB 7 . ? -46.313 -23.784 18.834 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 997 HOH A O 1 HETATM 5780 O O . HOH NB 7 . ? -45.763 -14.943 12.529 0.90 30.34 ? ? ? ? ? ? 998 HOH A O 1 HETATM 5781 O O . HOH NB 7 . ? -21.401 -30.944 22.673 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 999 HOH A O 1 HETATM 5782 O O . HOH NB 7 . ? -3.124 27.511 48.843 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O 1 HETATM 5783 O O . HOH NB 7 . ? -37.122 7.049 46.434 0.86 25.13 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O 1 HETATM 5784 O O . HOH NB 7 . ? -16.568 -29.346 4.379 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O 1 HETATM 5785 O O . HOH NB 7 . ? 8.526 9.644 43.528 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O 1 HETATM 5786 O O . HOH NB 7 . ? -34.255 43.668 30.956 0.84 26.78 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O 1 HETATM 5787 O O . HOH NB 7 . ? -33.094 31.057 21.904 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O 1 HETATM 5788 O O . HOH NB 7 . ? -37.127 1.696 6.596 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O 1 HETATM 5789 O O . HOH NB 7 . ? -13.314 28.739 37.677 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O 1 HETATM 5790 O O . HOH NB 7 . ? -53.369 -0.168 17.932 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O 1 HETATM 5791 O O . HOH NB 7 . ? -32.972 -21.612 17.127 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O 1 HETATM 5792 O O . HOH NB 7 . ? -41.362 -28.643 7.438 0.77 28.76 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O 1 HETATM 5793 O O . HOH NB 7 . ? -9.938 18.553 23.723 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O 1 HETATM 5794 O O . HOH NB 7 . ? -49.253 -27.497 16.461 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O 1 HETATM 5795 O O . HOH NB 7 . ? -19.021 13.814 37.537 0.64 26.36 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O 1 HETATM 5796 O O . HOH NB 7 . ? -47.665 0.550 28.137 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O 1 HETATM 5797 O O . HOH NB 7 . ? -33.148 -5.866 1.363 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O 1 HETATM 5798 O O . HOH NB 7 . ? -31.295 6.625 51.942 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O 1 HETATM 5799 O O . HOH NB 7 . ? -15.252 29.308 52.033 0.97 33.34 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O 1 HETATM 5800 O O . HOH NB 7 . ? -11.135 -22.630 19.826 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O 1 HETATM 5801 O O . HOH NB 7 . ? -34.341 -33.297 23.959 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O 1 HETATM 5802 O O . HOH NB 7 . ? -27.745 -28.601 24.600 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O 1 HETATM 5803 O O . HOH NB 7 . ? -45.258 -43.330 7.703 0.93 34.55 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O 1 HETATM 5804 O O . HOH NB 7 . ? -27.292 -20.014 36.768 0.87 30.21 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O 1 HETATM 5805 O O . HOH NB 7 . ? -46.302 6.042 40.925 0.84 34.04 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O 1 HETATM 5806 O O . HOH NB 7 . ? -41.336 1.497 8.450 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O 1 HETATM 5807 O O . HOH NB 7 . ? -34.161 13.016 48.934 0.79 30.35 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O 1 HETATM 5808 O O . HOH NB 7 . ? -38.613 21.708 33.019 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O 1 HETATM 5809 O O . HOH NB 7 . ? -33.008 8.883 52.002 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O 1 HETATM 5810 O O . HOH NB 7 . ? -20.749 -29.460 29.566 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O 1 HETATM 5811 O O . HOH NB 7 . ? -28.816 -21.988 35.791 0.92 31.87 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O 1 HETATM 5812 O O . HOH NB 7 . ? -37.724 24.170 25.944 0.89 30.68 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O 1 HETATM 5813 O O . HOH NB 7 . ? -26.103 24.219 56.017 0.85 32.87 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O 1 HETATM 5814 O O . HOH NB 7 . ? -0.721 -2.612 41.660 0.72 20.42 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O 1 HETATM 5815 O O . HOH NB 7 . ? -43.777 -37.555 13.014 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O 1 HETATM 5816 O O . HOH NB 7 . ? -18.670 31.259 26.457 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O 1 HETATM 5817 O O . HOH NB 7 . ? -40.076 -2.629 49.673 0.76 27.30 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O 1 HETATM 5818 O O . HOH NB 7 . ? -36.007 -47.928 7.448 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O 1 HETATM 5819 O O . HOH NB 7 . ? -7.744 -4.794 38.481 0.83 30.77 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O 1 HETATM 5820 O O . HOH NB 7 . ? -39.737 34.444 35.041 0.79 32.27 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O 1 HETATM 5821 O O . HOH NB 7 . ? -39.638 -21.686 13.705 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O 1 HETATM 5822 O O . HOH NB 7 . ? -33.652 6.014 26.736 0.86 27.87 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O 1 HETATM 5823 O O . HOH NB 7 . ? -46.834 -33.845 14.773 0.86 28.66 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O 1 HETATM 5824 O O . HOH NB 7 . ? -36.824 24.000 38.414 0.74 26.62 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O 1 HETATM 5825 O O . HOH NB 7 . ? -43.592 -44.247 5.205 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O 1 HETATM 5826 O O . HOH NB 7 . ? -40.268 -16.855 40.283 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O 1 HETATM 5827 O O . HOH NB 7 . ? -35.786 -23.862 5.757 0.85 27.02 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O 1 HETATM 5828 O O . HOH NB 7 . ? -51.955 -11.190 28.683 0.92 30.41 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O 1 HETATM 5829 O O . HOH NB 7 . ? -42.230 -12.900 5.508 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O 1 HETATM 5830 O O . HOH NB 7 . ? -46.493 4.250 35.735 0.83 27.73 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O 1 HETATM 5831 O O . HOH NB 7 . ? -40.904 7.405 19.311 0.85 28.75 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O 1 HETATM 5832 O O . HOH NB 7 . ? -43.151 -16.660 33.424 0.87 31.27 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O 1 HETATM 5833 O O . HOH NB 7 . ? -33.287 35.989 25.864 0.84 29.95 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O 1 HETATM 5834 O O . HOH NB 7 . ? -21.035 20.675 13.150 0.63 28.58 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O 1 HETATM 5835 O O . HOH NB 7 . ? -17.038 -39.814 21.818 0.78 31.78 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O 1 HETATM 5836 O O . HOH NB 7 . ? -0.755 6.203 36.608 0.85 29.40 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O 1 HETATM 5837 O O . HOH NB 7 . ? -50.268 -25.383 15.570 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O 1 HETATM 5838 O O . HOH NB 7 . ? -33.482 16.296 39.391 0.75 20.93 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O 1 HETATM 5839 O O . HOH NB 7 . ? -41.343 -43.461 4.406 0.95 27.88 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O 1 HETATM 5840 O O . HOH NB 7 . ? -40.051 25.115 44.838 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O 1 HETATM 5841 O O . HOH NB 7 . ? -23.232 22.685 17.206 0.67 22.21 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O 1 HETATM 5842 O O . HOH NB 7 . ? -14.332 7.000 9.636 0.75 35.92 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O 1 HETATM 5843 O O . HOH NB 7 . ? -10.935 11.387 54.143 0.89 30.84 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O 1 HETATM 5844 O O . HOH NB 7 . ? -17.455 -35.213 12.297 0.81 32.60 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH A O 1 HETATM 5845 O O . HOH NB 7 . ? -19.395 -17.556 16.688 0.77 27.37 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH A O 1 HETATM 5846 O O . HOH NB 7 . ? -14.105 22.612 38.475 0.94 26.04 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH A O 1 HETATM 5847 O O . HOH NB 7 . ? -37.016 31.274 47.679 0.87 28.87 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH A O 1 HETATM 5848 O O . HOH NB 7 . ? 7.661 11.480 40.609 0.71 30.99 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH A O 1 HETATM 5849 O O . HOH NB 7 . ? -7.801 31.978 49.396 0.93 32.90 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH A O 1 HETATM 5850 O O . HOH NB 7 . ? -22.643 23.743 54.546 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH A O 1 HETATM 5851 O O . HOH NB 7 . ? -27.356 28.145 56.811 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH A O 1 HETATM 5852 O O . HOH NB 7 . ? -23.439 22.852 52.119 0.80 27.59 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH A O 1 HETATM 5853 O O . HOH NB 7 . ? -38.958 -16.017 3.989 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH A O 1 HETATM 5854 O O . HOH NB 7 . ? -38.092 14.921 22.393 0.86 28.07 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH A O 1 HETATM 5855 O O . HOH NB 7 . ? -50.858 -0.567 13.351 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH A O 1 HETATM 5856 O O . HOH NB 7 . ? -21.103 24.086 22.354 0.76 31.16 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH A O 1 HETATM 5857 O O . HOH NB 7 . ? -20.191 35.970 53.069 0.77 33.62 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH A O 1 HETATM 5858 O O . HOH NB 7 . ? -35.131 4.924 9.848 0.88 30.34 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH A O 1 HETATM 5859 O O . HOH NB 7 . ? -33.713 -34.281 21.711 0.78 27.05 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH A O 1 HETATM 5860 O O . HOH NB 7 . ? -24.165 34.769 46.985 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH A O 1 HETATM 5861 O O . HOH NB 7 . ? -14.092 25.171 51.006 0.84 31.55 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH A O 1 HETATM 5862 O O . HOH NB 7 . ? -49.609 -23.964 17.418 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH A O 1 HETATM 5863 O O . HOH NB 7 . ? -2.844 -7.667 30.574 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH A O 1 HETATM 5864 O O . HOH NB 7 . ? -41.527 -27.745 11.203 0.98 34.16 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH A O 1 HETATM 5865 O O . HOH NB 7 . ? -13.413 14.680 58.256 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH A O 1 HETATM 5866 O O . HOH NB 7 . ? -44.885 -31.429 7.524 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH A O 1 HETATM 5867 O O . HOH NB 7 . ? -15.230 22.035 51.023 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH A O 1 HETATM 5868 O O . HOH NB 7 . ? -16.926 -5.293 14.930 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH A O 1 HETATM 5869 O O . HOH NB 7 . ? -5.064 22.805 34.237 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH A O 1 HETATM 5870 O O . HOH NB 7 . ? -26.578 2.491 53.971 0.81 30.02 ? ? ? ? ? ? 1088 HOH A O 1 HETATM 5871 O O . HOH NB 7 . ? -12.425 21.783 52.099 0.81 36.48 ? ? ? ? ? ? 1089 HOH A O 1 HETATM 5872 O O . HOH NB 7 . ? -41.591 -23.026 14.459 0.99 39.08 ? ? ? ? ? ? 1090 HOH A O 1 HETATM 5873 O O . HOH NB 7 . ? -43.861 -23.266 17.072 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 1091 HOH A O 1 HETATM 5874 O O . HOH NB 7 . ? -11.568 4.596 27.003 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 1092 HOH A O 1 HETATM 5875 O O . HOH NB 7 . ? -34.959 19.096 49.386 0.90 32.42 ? ? ? ? ? ? 1093 HOH A O 1 HETATM 5876 O O . HOH NB 7 . ? -43.694 16.096 28.418 0.80 31.90 ? ? ? ? ? ? 1094 HOH A O 1 HETATM 5877 O O . HOH NB 7 . ? -16.276 -17.098 29.136 0.76 29.35 ? ? ? ? ? ? 1095 HOH A O 1 HETATM 5878 O O . HOH NB 7 . ? -35.868 -21.401 15.146 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 1096 HOH A O 1 HETATM 5879 O O . HOH NB 7 . ? -30.010 -0.782 52.248 0.81 35.26 ? ? ? ? ? ? 1097 HOH A O 1 HETATM 5880 O O . HOH NB 7 . ? -35.127 38.870 37.508 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 1098 HOH A O 1 HETATM 5881 O O . HOH NB 7 . ? -43.054 -22.816 30.515 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 1099 HOH A O 1 HETATM 5882 O O . HOH NB 7 . ? 0.044 -2.819 31.456 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1100 HOH A O 1 HETATM 5883 O O . HOH NB 7 . ? -45.903 -21.949 16.142 0.80 28.07 ? ? ? ? ? ? 1101 HOH A O 1 HETATM 5884 O O . HOH NB 7 . ? -14.571 -31.917 22.805 0.76 34.12 ? ? ? ? ? ? 1102 HOH A O 1 HETATM 5885 O O . HOH NB 7 . ? -45.899 1.545 48.805 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 1103 HOH A O 1 HETATM 5886 O O . HOH NB 7 . ? -33.541 -33.398 -3.169 0.93 38.31 ? ? ? ? ? ? 1104 HOH A O 1 HETATM 5887 O O . HOH NB 7 . ? -33.996 -41.298 -2.350 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 1105 HOH A O 1 HETATM 5888 O O . HOH NB 7 . ? -37.747 8.261 37.632 0.68 24.27 ? ? ? ? ? ? 1106 HOH A O 1 HETATM 5889 O O . HOH NB 7 . ? 2.706 11.605 46.139 0.86 36.46 ? ? ? ? ? ? 1107 HOH A O 1 HETATM 5890 O O . HOH NB 7 . ? -23.402 -41.308 20.021 0.73 24.99 ? ? ? ? ? ? 1108 HOH A O 1 HETATM 5891 O O . HOH NB 7 . ? -9.674 4.639 57.562 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 1109 HOH A O 1 HETATM 5892 O O . HOH NB 7 . ? -20.102 33.717 54.433 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 1110 HOH A O 1 HETATM 5893 O O . HOH NB 7 . ? -21.139 3.246 55.238 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 1111 HOH A O 1 HETATM 5894 O O . HOH NB 7 . ? -26.817 -29.975 3.104 0.80 30.51 ? ? ? ? ? ? 1112 HOH A O 1 HETATM 5895 O O . HOH NB 7 . ? -31.907 -24.480 29.344 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 1113 HOH A O 1 HETATM 5896 O O . HOH NB 7 . ? -29.949 -45.477 9.078 0.88 31.40 ? ? ? ? ? ? 1114 HOH A O 1 HETATM 5897 O O . HOH NB 7 . ? -39.944 21.394 30.854 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 1115 HOH A O 1 HETATM 5898 O O . HOH NB 7 . ? -38.207 -45.220 4.165 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 1116 HOH A O 1 HETATM 5899 O O . HOH NB 7 . ? -36.188 -17.923 41.957 0.79 30.47 ? ? ? ? ? ? 1117 HOH A O 1 HETATM 5900 O O . HOH NB 7 . ? -7.583 17.540 26.492 0.69 30.33 ? ? ? ? ? ? 1118 HOH A O 1 HETATM 5901 O O . HOH NB 7 . ? -32.971 -38.552 23.033 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 1119 HOH A O 1 HETATM 5902 O O . HOH NB 7 . ? -4.257 29.126 47.435 0.93 33.42 ? ? ? ? ? ? 1120 HOH A O 1 HETATM 5903 O O . HOH NB 7 . ? -32.561 -47.742 12.072 0.91 31.67 ? ? ? ? ? ? 1121 HOH A O 1 HETATM 5904 O O . HOH NB 7 . ? -34.971 -46.948 12.888 0.85 30.42 ? ? ? ? ? ? 1122 HOH A O 1 HETATM 5905 O O . HOH NB 7 . ? -23.091 -6.717 22.207 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 1123 HOH A O 1 HETATM 5906 O O . HOH NB 7 . ? -26.997 -12.860 18.683 0.84 30.95 ? ? ? ? ? ? 1124 HOH A O 1 HETATM 5907 O O . HOH NB 7 . ? -14.434 34.206 41.282 0.84 35.03 ? ? ? ? ? ? 1125 HOH A O 1 HETATM 5908 O O . HOH NB 7 . ? -37.901 -0.023 52.019 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 1126 HOH A O 1 HETATM 5909 O O . HOH NB 7 . ? -13.995 24.548 53.827 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 1127 HOH A O 1 HETATM 5910 O O . HOH NB 7 . ? -12.608 12.364 18.244 0.90 41.42 ? ? ? ? ? ? 1128 HOH A O 1 HETATM 5911 O O . HOH NB 7 . ? -44.790 -14.699 33.572 0.71 27.70 ? ? ? ? ? ? 1129 HOH A O 1 HETATM 5912 O O . HOH NB 7 . ? -19.112 -37.279 4.956 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 1130 HOH A O 1 HETATM 5913 O O . HOH NB 7 . ? -16.784 -7.391 13.648 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 1131 HOH A O 1 HETATM 5914 O O . HOH NB 7 . ? -7.140 15.208 53.247 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 1132 HOH A O 1 HETATM 5915 O O . HOH NB 7 . ? -19.796 -12.897 13.518 0.94 41.72 ? ? ? ? ? ? 1133 HOH A O 1 HETATM 5916 O O . HOH NB 7 . ? -49.360 -13.874 31.337 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 1134 HOH A O 1 HETATM 5917 O O . HOH NB 7 . ? -38.266 -20.501 38.021 0.79 36.52 ? ? ? ? ? ? 1135 HOH A O 1 HETATM 5918 O O . HOH NB 7 . ? -39.567 -35.265 19.273 0.80 32.03 ? ? ? ? ? ? 1136 HOH A O 1 HETATM 5919 O O . HOH NB 7 . ? -34.649 -23.517 15.895 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 1137 HOH A O 1 HETATM 5920 O O . HOH NB 7 . ? -42.838 13.724 27.830 0.70 25.41 ? ? ? ? ? ? 1138 HOH A O 1 HETATM 5921 O O . HOH NB 7 . ? -51.188 -3.073 28.689 0.84 32.91 ? ? ? ? ? ? 1139 HOH A O 1 HETATM 5922 O O . HOH NB 7 . ? -34.944 17.877 19.433 0.79 28.81 ? ? ? ? ? ? 1140 HOH A O 1 HETATM 5923 O O . HOH NB 7 . ? -17.578 14.876 24.912 0.75 37.00 ? ? ? ? ? ? 1141 HOH A O 1 HETATM 5924 O O . HOH NB 7 . ? -21.784 31.406 58.366 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 1142 HOH A O 1 HETATM 5925 O O . HOH NB 7 . ? -30.310 12.659 56.266 0.74 27.72 ? ? ? ? ? ? 1143 HOH A O 1 HETATM 5926 O O . HOH NB 7 . ? -51.951 -14.750 25.329 0.71 31.51 ? ? ? ? ? ? 1144 HOH A O 1 HETATM 5927 O O . HOH NB 7 . ? -41.681 -42.686 1.821 0.74 31.19 ? ? ? ? ? ? 1145 HOH A O 1 HETATM 5928 O O . HOH NB 7 . ? -42.526 23.737 33.359 0.88 36.24 ? ? ? ? ? ? 1146 HOH A O 1 HETATM 5929 O O . HOH NB 7 . ? -33.615 -36.990 -5.341 0.80 39.95 ? ? ? ? ? ? 1147 HOH A O 1 HETATM 5930 O O . HOH NB 7 . ? -35.275 21.727 39.627 0.71 27.46 ? ? ? ? ? ? 1148 HOH A O 1 HETATM 5931 O O . HOH NB 7 . ? -13.899 11.281 22.760 0.65 30.58 ? ? ? ? ? ? 1149 HOH A O 1 HETATM 5932 O O . HOH NB 7 . ? -32.107 -22.916 26.174 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 1150 HOH A O 1 HETATM 5933 O O . HOH NB 7 . ? -11.384 16.199 21.194 0.85 30.75 ? ? ? ? ? ? 1151 HOH A O 1 HETATM 5934 O O . HOH NB 7 . ? -34.816 23.217 25.185 0.76 25.62 ? ? ? ? ? ? 1152 HOH A O 1 HETATM 5935 O O . HOH NB 7 . ? -22.831 2.559 10.445 0.56 28.94 ? ? ? ? ? ? 1153 HOH A O 1 HETATM 5936 O O . HOH NB 7 . ? -16.076 15.105 27.319 0.92 37.23 ? ? ? ? ? ? 1154 HOH A O 1 HETATM 5937 O O . HOH NB 7 . ? -49.057 -14.283 12.968 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 1155 HOH A O 1 HETATM 5938 O O . HOH NB 7 . ? -4.943 16.014 46.105 0.80 34.92 ? ? ? ? ? ? 1156 HOH A O 1 HETATM 5939 O O . HOH NB 7 . ? -17.976 -14.392 38.607 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 1157 HOH A O 1 HETATM 5940 O O . HOH NB 7 . ? -40.808 -25.330 34.393 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 1158 HOH A O 1 HETATM 5941 O O . HOH NB 7 . ? -32.284 -7.396 16.435 0.64 22.65 ? ? ? ? ? ? 1159 HOH A O 1 HETATM 5942 O O . HOH NB 7 . ? -5.227 26.626 53.200 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 1160 HOH A O 1 HETATM 5943 O O . HOH NB 7 . ? -41.246 -22.437 10.761 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 1161 HOH A O 1 HETATM 5944 O O . HOH NB 7 . ? -6.374 7.945 49.983 0.76 30.36 ? ? ? ? ? ? 1162 HOH A O 1 HETATM 5945 O O . HOH NB 7 . ? -10.101 -19.392 24.969 0.78 36.02 ? ? ? ? ? ? 1163 HOH A O 1 HETATM 5946 O O . HOH NB 7 . ? -39.581 -38.707 21.488 0.74 32.70 ? ? ? ? ? ? 1164 HOH A O 1 HETATM 5947 O O . HOH NB 7 . ? -49.313 -15.759 29.022 0.68 29.69 ? ? ? ? ? ? 1165 HOH A O 1 HETATM 5948 O O . HOH NB 7 . ? -40.635 -11.496 44.897 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 1166 HOH A O 1 HETATM 5949 O O . HOH NB 7 . ? -3.782 14.813 48.230 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 1167 HOH A O 1 HETATM 5950 O O . HOH NB 7 . ? -22.544 33.044 54.039 0.94 39.02 ? ? ? ? ? ? 1168 HOH A O 1 HETATM 5951 O O . HOH NB 7 . ? -18.781 -34.018 29.223 0.94 41.27 ? ? ? ? ? ? 1169 HOH A O 1 HETATM 5952 O O . HOH NB 7 . ? -13.817 21.555 54.917 0.85 35.74 ? ? ? ? ? ? 1170 HOH A O 1 HETATM 5953 O O . HOH NB 7 . ? -3.908 11.958 22.913 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 1171 HOH A O 1 HETATM 5954 O O . HOH NB 7 . ? -44.831 2.713 30.798 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 1172 HOH A O 1 HETATM 5955 O O . HOH NB 7 . ? -13.611 14.695 21.227 0.70 28.27 ? ? ? ? ? ? 1173 HOH A O 1 HETATM 5956 O O . HOH NB 7 . ? -27.851 -15.521 42.695 0.82 31.27 ? ? ? ? ? ? 1174 HOH A O 1 HETATM 5957 O O . HOH NB 7 . ? -34.596 9.863 34.650 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 1175 HOH A O 1 HETATM 5958 O O . HOH NB 7 . ? -15.119 -37.706 22.196 0.84 38.11 ? ? ? ? ? ? 1176 HOH A O 1 HETATM 5959 O O . HOH NB 7 . ? -33.082 -17.099 4.453 0.91 34.08 ? ? ? ? ? ? 1177 HOH A O 1 HETATM 5960 O O . HOH NB 7 . ? -15.074 -5.896 17.113 0.67 27.19 ? ? ? ? ? ? 1178 HOH A O 1 HETATM 5961 O O . HOH NB 7 . ? -39.224 9.070 16.734 0.83 40.17 ? ? ? ? ? ? 1179 HOH A O 1 HETATM 5962 O O . HOH NB 7 . ? -50.842 -19.899 11.212 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 1180 HOH A O 1 HETATM 5963 O O . HOH NB 7 . ? -7.625 9.321 52.312 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 1181 HOH A O 1 HETATM 5964 O O . HOH NB 7 . ? -45.080 2.871 19.355 0.78 28.44 ? ? ? ? ? ? 1182 HOH A O 1 HETATM 5965 O O . HOH NB 7 . ? -26.078 -18.456 22.715 0.75 23.73 ? ? ? ? ? ? 1183 HOH A O 1 HETATM 5966 O O . HOH NB 7 . ? -27.826 -13.318 23.647 0.77 27.69 ? ? ? ? ? ? 1184 HOH A O 1 HETATM 5967 O O . HOH NB 7 . ? -24.049 -14.670 21.332 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 1185 HOH A O 1 HETATM 5968 O O . HOH NB 7 . ? -12.490 -30.289 23.704 0.93 42.62 ? ? ? ? ? ? 1186 HOH A O 1 HETATM 5969 O O . HOH NB 7 . ? 10.066 7.495 43.000 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 1187 HOH A O 1 HETATM 5970 O O . HOH NB 7 . ? -20.899 -38.615 6.128 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 1188 HOH A O 1 HETATM 5971 O O . HOH NB 7 . ? -34.006 0.378 50.864 0.97 39.07 ? ? ? ? ? ? 1189 HOH A O 1 HETATM 5972 O O . HOH NB 7 . ? -35.117 33.103 44.142 0.65 29.01 ? ? ? ? ? ? 1190 HOH A O 1 HETATM 5973 O O . HOH NB 7 . ? -5.176 31.580 48.538 0.73 29.84 ? ? ? ? ? ? 1191 HOH A O 1 HETATM 5974 O O . HOH NB 7 . ? -21.694 -25.669 29.757 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 1192 HOH A O 1 HETATM 5975 O O . HOH NB 7 . ? -55.051 -4.278 14.854 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 1193 HOH A O 1 HETATM 5976 O O . HOH NB 7 . ? -44.829 -7.631 42.521 0.77 34.57 ? ? ? ? ? ? 1194 HOH A O 1 HETATM 5977 O O . HOH NB 7 . ? -24.193 42.908 36.413 0.70 30.98 ? ? ? ? ? ? 1195 HOH A O 1 HETATM 5978 O O . HOH NB 7 . ? -10.925 18.442 20.748 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 1196 HOH A O 1 HETATM 5979 O O . HOH NB 7 . ? -45.129 1.376 28.586 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 1197 HOH A O 1 HETATM 5980 O O . HOH NB 7 . ? -35.646 -2.586 1.124 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 1198 HOH A O 1 HETATM 5981 O O . HOH NB 7 . ? -43.040 -24.408 33.176 0.92 41.58 ? ? ? ? ? ? 1199 HOH A O 1 HETATM 5982 O O . HOH NB 7 . ? -14.667 9.234 14.174 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 1200 HOH A O 1 HETATM 5983 O O . HOH NB 7 . ? -2.404 10.564 27.602 0.81 30.89 ? ? ? ? ? ? 1201 HOH A O 1 HETATM 5984 O O . HOH NB 7 . ? -48.427 -6.288 9.295 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 1202 HOH A O 1 HETATM 5985 O O . HOH NB 7 . ? -30.510 -47.619 13.499 0.88 33.23 ? ? ? ? ? ? 1203 HOH A O 1 HETATM 5986 O O . HOH NB 7 . ? -25.557 -31.416 -1.894 1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 1204 HOH A O 1 HETATM 5987 O O . HOH NB 7 . ? -3.252 20.440 50.293 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 1205 HOH A O 1 HETATM 5988 O O . HOH NB 7 . ? -22.691 37.032 42.210 0.64 28.99 ? ? ? ? ? ? 1206 HOH A O 1 HETATM 5989 O O . HOH NB 7 . ? -32.881 12.892 13.746 0.61 29.16 ? ? ? ? ? ? 1207 HOH A O 1 HETATM 5990 O O . HOH NB 7 . ? -40.741 6.795 46.580 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 1208 HOH A O 1 HETATM 5991 O O . HOH NB 7 . ? -20.250 -24.085 31.556 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 1209 HOH A O 1 HETATM 5992 O O . HOH NB 7 . ? -24.491 1.445 54.942 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 1210 HOH A O 1 HETATM 5993 O O . HOH NB 7 . ? -25.030 -43.942 11.953 0.80 30.50 ? ? ? ? ? ? 1211 HOH A O 1 HETATM 5994 O O . HOH NB 7 . ? -3.873 8.468 28.184 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 1212 HOH A O 1 HETATM 5995 O O . HOH NB 7 . ? -40.145 4.861 13.464 0.63 27.64 ? ? ? ? ? ? 1213 HOH A O 1 HETATM 5996 O O . HOH NB 7 . ? -13.132 -41.895 26.494 0.89 42.34 ? ? ? ? ? ? 1214 HOH A O 1 HETATM 5997 O O . HOH NB 7 . ? -41.653 30.372 33.647 0.95 41.50 ? ? ? ? ? ? 1215 HOH A O 1 HETATM 5998 O O . HOH NB 7 . ? -47.947 -41.384 7.120 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 1216 HOH A O 1 HETATM 5999 O O . HOH NB 7 . ? -29.207 24.781 17.797 0.64 27.28 ? ? ? ? ? ? 1217 HOH A O 1 HETATM 6000 O O . HOH NB 7 . ? -30.799 -34.419 -3.211 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 1218 HOH A O 1 HETATM 6001 O O . HOH NB 7 . ? -54.156 -18.904 14.147 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 1219 HOH A O 1 HETATM 6002 O O . HOH NB 7 . ? -45.528 4.567 16.429 0.90 41.76 ? ? ? ? ? ? 1220 HOH A O 1 HETATM 6003 O O . HOH NB 7 . ? -43.209 8.620 34.604 0.81 34.04 ? ? ? ? ? ? 1221 HOH A O 1 HETATM 6004 O O . HOH NB 7 . ? -44.981 -39.539 12.897 0.91 32.09 ? ? ? ? ? ? 1222 HOH A O 1 HETATM 6005 O O . HOH NB 7 . ? -34.444 -47.210 5.567 0.97 42.90 ? ? ? ? ? ? 1223 HOH A O 1 HETATM 6006 O O . HOH NB 7 . ? -49.564 -32.710 21.664 0.92 47.65 ? ? ? ? ? ? 1224 HOH A O 1 HETATM 6007 O O . HOH NB 7 . ? -15.489 35.726 49.865 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 1225 HOH A O 1 HETATM 6008 O O . HOH NB 7 . ? -44.165 -1.650 8.794 0.84 38.18 ? ? ? ? ? ? 1226 HOH A O 1 HETATM 6009 O O . HOH NB 7 . ? -12.387 29.801 40.073 0.70 25.91 ? ? ? ? ? ? 1227 HOH A O 1 HETATM 6010 O O . HOH NB 7 . ? -13.414 8.389 24.080 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 1228 HOH A O 1 HETATM 6011 O O . HOH NB 7 . ? -10.272 -32.089 22.813 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 1229 HOH A O 1 HETATM 6012 O O . HOH NB 7 . ? -45.017 -13.946 8.532 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 1230 HOH A O 1 HETATM 6013 O O . HOH NB 7 . ? -31.057 5.711 54.012 0.96 47.85 ? ? ? ? ? ? 1231 HOH A O 1 HETATM 6014 O O . HOH NB 7 . ? -40.465 5.017 49.666 0.75 35.56 ? ? ? ? ? ? 1232 HOH A O 1 HETATM 6015 O O . HOH NB 7 . ? -9.845 2.776 53.126 0.73 36.50 ? ? ? ? ? ? 1233 HOH A O 1 HETATM 6016 O O . HOH NB 7 . ? -40.487 34.543 26.193 0.88 44.67 ? ? ? ? ? ? 1234 HOH A O 1 HETATM 6017 O O . HOH NB 7 . ? -20.892 -32.466 28.389 0.75 31.25 ? ? ? ? ? ? 1235 HOH A O 1 HETATM 6018 O O . HOH NB 7 . ? -38.842 19.088 33.991 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 1236 HOH A O 1 HETATM 6019 O O . HOH NB 7 . ? -44.663 9.289 28.882 0.81 40.88 ? ? ? ? ? ? 1237 HOH A O 1 HETATM 6020 O O . HOH NB 7 . ? -3.901 5.481 23.773 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 1238 HOH A O 1 HETATM 6021 O O . HOH NB 7 . ? -15.783 31.993 31.441 0.73 35.07 ? ? ? ? ? ? 1239 HOH A O 1 HETATM 6022 O O . HOH NB 7 . ? -24.891 -15.575 19.006 0.90 37.19 ? ? ? ? ? ? 1240 HOH A O 1 HETATM 6023 O O . HOH NB 7 . ? -2.442 23.336 38.222 0.75 34.14 ? ? ? ? ? ? 1241 HOH A O 1 HETATM 6024 O O . HOH NB 7 . ? -42.885 1.823 27.342 0.69 28.51 ? ? ? ? ? ? 1242 HOH A O 1 HETATM 6025 O O . HOH NB 7 . ? -35.899 -25.508 40.841 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 1243 HOH A O 1 HETATM 6026 O O . HOH NB 7 . ? -15.030 30.995 36.498 0.68 29.16 ? ? ? ? ? ? 1244 HOH A O 1 HETATM 6027 O O . HOH NB 7 . ? -22.929 12.799 59.383 0.84 32.40 ? ? ? ? ? ? 1245 HOH A O 1 HETATM 6028 O O . HOH NB 7 . ? -53.650 -8.631 26.179 0.92 40.75 ? ? ? ? ? ? 1246 HOH A O 1 HETATM 6029 O O . HOH NB 7 . ? -21.290 -15.714 13.517 0.90 37.66 ? ? ? ? ? ? 1247 HOH A O 1 HETATM 6030 O O . HOH NB 7 . ? -1.210 4.847 38.487 0.63 28.35 ? ? ? ? ? ? 1248 HOH A O 1 HETATM 6031 O O . HOH NB 7 . ? -43.134 6.013 38.663 0.63 24.64 ? ? ? ? ? ? 1249 HOH A O 1 HETATM 6032 O O . HOH NB 7 . ? -17.153 14.635 29.746 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 1250 HOH A O 1 HETATM 6033 O O . HOH NB 7 . ? -21.166 -39.614 9.090 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 1251 HOH A O 1 HETATM 6034 O O . HOH NB 7 . ? -28.931 31.738 50.802 0.88 34.70 ? ? ? ? ? ? 1252 HOH A O 1 HETATM 6035 O O . HOH NB 7 . ? -42.602 -5.054 7.969 0.84 31.52 ? ? ? ? ? ? 1253 HOH A O 1 HETATM 6036 O O . HOH NB 7 . ? -42.950 -28.306 9.405 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 1254 HOH A O 1 HETATM 6037 O O . HOH NB 7 . ? -37.193 22.570 36.255 0.61 23.72 ? ? ? ? ? ? 1255 HOH A O 1 HETATM 6038 O O . HOH NB 7 . ? -24.625 15.028 59.258 0.76 37.27 ? ? ? ? ? ? 1256 HOH A O 1 HETATM 6039 O O . HOH NB 7 . ? -11.808 24.483 21.542 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 1257 HOH A O 1 HETATM 6040 O O . HOH NB 7 . ? -14.266 14.512 14.133 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 1258 HOH A O 1 HETATM 6041 O O . HOH NB 7 . ? -44.151 -27.246 4.680 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 1259 HOH A O 1 HETATM 6042 O O . HOH NB 7 . ? -49.735 -10.765 30.488 0.65 28.93 ? ? ? ? ? ? 1260 HOH A O 1 HETATM 6043 O O . HOH NB 7 . ? -32.629 10.185 36.009 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 1261 HOH A O 1 HETATM 6044 O O . HOH NB 7 . ? -21.822 39.604 40.635 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 1262 HOH A O 1 HETATM 6045 O O . HOH NB 7 . ? -14.577 28.362 25.133 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 1263 HOH A O 1 HETATM 6046 O O . HOH NB 7 . ? -13.785 29.134 27.638 0.84 35.11 ? ? ? ? ? ? 1264 HOH A O 1 HETATM 6047 O O . HOH NB 7 . ? -41.103 -8.778 47.284 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 1265 HOH A O 1 HETATM 6048 O O . HOH NB 7 . ? -42.953 10.394 29.889 0.70 29.93 ? ? ? ? ? ? 1266 HOH A O 1 HETATM 6049 O O . HOH NB 7 . ? 7.224 16.491 44.497 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 1267 HOH A O 1 HETATM 6050 O O . HOH NB 7 . ? -11.190 26.842 25.314 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 1268 HOH A O 1 HETATM 6051 O O . HOH NB 7 . ? -53.447 -11.023 26.252 0.85 37.69 ? ? ? ? ? ? 1269 HOH A O 1 HETATM 6052 O O . HOH NB 7 . ? -27.815 5.251 53.549 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 1270 HOH A O 1 HETATM 6053 O O . HOH NB 7 . ? -22.797 -23.587 33.304 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 1271 HOH A O 1 HETATM 6054 O O . HOH NB 7 . ? -32.098 16.225 56.291 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 1272 HOH A O 1 HETATM 6055 O O . HOH NB 7 . ? -45.333 -15.384 38.341 0.90 46.05 ? ? ? ? ? ? 1273 HOH A O 1 HETATM 6056 O O . HOH NB 7 . ? -33.979 -10.501 48.644 0.95 43.82 ? ? ? ? ? ? 1274 HOH A O 1 HETATM 6057 O O . HOH NB 7 . ? -3.484 -5.622 28.190 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 1275 HOH A O 1 HETATM 6058 O O . HOH NB 7 . ? -22.386 0.663 11.738 0.77 33.14 ? ? ? ? ? ? 1276 HOH A O 1 HETATM 6059 O O . HOH NB 7 . ? -43.327 -36.221 1.087 0.94 46.75 ? ? ? ? ? ? 1277 HOH A O 1 HETATM 6060 O O . HOH NB 7 . ? -40.190 -4.537 51.611 0.82 38.42 ? ? ? ? ? ? 1278 HOH A O 1 HETATM 6061 O O . HOH NB 7 . ? -24.189 -36.869 26.552 0.75 35.90 ? ? ? ? ? ? 1279 HOH A O 1 HETATM 6062 O O . HOH NB 7 . ? -47.219 -36.638 10.735 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 1280 HOH A O 1 HETATM 6063 O O . HOH NB 7 . ? -23.447 -33.693 2.320 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 1281 HOH A O 1 HETATM 6064 O O . HOH NB 7 . ? -21.730 34.772 24.881 0.68 29.34 ? ? ? ? ? ? 1282 HOH A O 1 HETATM 6065 O O . HOH NB 7 . ? -30.920 -23.868 23.657 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 1283 HOH A O 1 HETATM 6066 O O . HOH NB 7 . ? -26.038 -1.783 52.248 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 1284 HOH A O 1 HETATM 6067 O O . HOH NB 7 . ? -30.130 25.825 57.675 0.67 32.84 ? ? ? ? ? ? 1285 HOH A O 1 HETATM 6068 O O . HOH NB 7 . ? -19.154 20.057 58.747 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 1286 HOH A O 1 HETATM 6069 O O . HOH NB 7 . ? -43.013 -15.387 8.429 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 1287 HOH A O 1 HETATM 6070 O O . HOH NB 7 . ? -37.061 21.721 45.554 0.76 35.34 ? ? ? ? ? ? 1288 HOH A O 1 HETATM 6071 O O . HOH NB 7 . ? -4.965 16.369 53.847 0.80 43.83 ? ? ? ? ? ? 1289 HOH A O 1 HETATM 6072 O O . HOH NB 7 . ? -34.635 -25.911 21.129 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 1290 HOH A O 1 HETATM 6073 O O . HOH NB 7 . ? -50.946 -3.117 33.358 0.78 37.39 ? ? ? ? ? ? 1291 HOH A O 1 HETATM 6074 O O . HOH NB 7 . ? -35.713 35.637 41.362 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 1292 HOH A O 1 HETATM 6075 O O . HOH NB 7 . ? -40.329 20.376 26.109 0.66 32.18 ? ? ? ? ? ? 1293 HOH A O 1 HETATM 6076 O O . HOH NB 7 . ? -32.241 -47.225 5.248 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 1294 HOH A O 1 HETATM 6077 O O . HOH NB 7 . ? -30.671 4.652 4.288 0.69 38.14 ? ? ? ? ? ? 1295 HOH A O 1 HETATM 6078 O O . HOH NB 7 . ? -34.665 46.376 31.787 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 1296 HOH A O 1 HETATM 6079 O O . HOH NB 7 . ? -43.087 -10.967 43.474 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 1297 HOH A O 1 HETATM 6080 O O . HOH NB 7 . ? -14.618 -18.286 32.440 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 1298 HOH A O 1 HETATM 6081 O O . HOH NB 7 . ? -18.989 33.974 25.693 0.74 34.29 ? ? ? ? ? ? 1299 HOH A O 1 HETATM 6082 O O . HOH NB 7 . ? -12.599 36.576 50.034 0.87 43.65 ? ? ? ? ? ? 1300 HOH A O 1 HETATM 6083 O O . HOH NB 7 . ? -34.608 37.914 41.148 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 1301 HOH A O 1 HETATM 6084 O O . HOH NB 7 . ? -31.304 8.107 6.007 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 1302 HOH A O 1 HETATM 6085 O O . HOH NB 7 . ? -57.528 -14.248 23.887 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 1303 HOH A O 1 HETATM 6086 O O . HOH NB 7 . ? -49.392 -3.425 9.320 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 1304 HOH A O 1 HETATM 6087 O O . HOH NB 7 . ? -48.275 1.349 42.367 0.65 35.14 ? ? ? ? ? ? 1305 HOH A O 1 HETATM 6088 O O . HOH NB 7 . ? -43.506 -18.307 28.018 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 1306 HOH A O 1 HETATM 6089 O O . HOH NB 7 . ? -19.075 -37.084 15.675 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 1307 HOH A O 1 HETATM 6090 O O . HOH NB 7 . ? -2.540 8.552 48.056 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 1308 HOH A O 1 HETATM 6091 O O . HOH NB 7 . ? -22.943 23.088 24.000 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 1309 HOH A O 1 HETATM 6092 O O . HOH NB 7 . ? -24.920 42.598 27.855 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 1310 HOH A O 1 HETATM 6093 O O . HOH NB 7 . ? -33.162 12.231 30.288 0.82 30.77 ? ? ? ? ? ? 1311 HOH A O 1 HETATM 6094 O O . HOH NB 7 . ? -5.344 21.667 32.192 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 1312 HOH A O 1 HETATM 6095 O O . HOH NB 7 . ? -41.072 -32.096 -2.447 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 1313 HOH A O 1 HETATM 6096 O O . HOH NB 7 . ? -18.280 36.388 47.088 0.78 29.32 ? ? ? ? ? ? 1314 HOH A O 1 HETATM 6097 O O . HOH NB 7 . ? -19.153 5.807 8.397 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 1315 HOH A O 1 HETATM 6098 O O . HOH NB 7 . ? -16.450 -14.220 19.823 0.75 26.37 ? ? ? ? ? ? 1316 HOH A O 1 HETATM 6099 O O . HOH NB 7 . ? -30.542 -39.291 23.419 0.73 35.12 ? ? ? ? ? ? 1317 HOH A O 1 HETATM 6100 O O . HOH NB 7 . ? -23.393 41.085 26.236 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 1318 HOH A O 1 HETATM 6101 O O . HOH NB 7 . ? -24.990 20.252 15.252 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1319 HOH A O 1 HETATM 6102 O O . HOH NB 7 . ? -12.415 26.941 23.504 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 1320 HOH A O 1 HETATM 6103 O O . HOH NB 7 . ? -17.475 -10.899 16.312 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 1321 HOH A O 1 HETATM 6104 O O . HOH NB 7 . ? -28.035 -12.513 43.676 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 1322 HOH A O 1 HETATM 6105 O O . HOH NB 7 . ? -34.996 -6.898 51.355 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 1323 HOH A O 1 HETATM 6106 O O . HOH NB 7 . ? -10.409 -1.921 21.234 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 1324 HOH A O 1 HETATM 6107 O O . HOH NB 7 . ? -19.888 -9.892 21.112 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 1325 HOH A O 1 HETATM 6108 O O . HOH NB 7 . ? -38.051 20.961 25.092 0.69 27.94 ? ? ? ? ? ? 1326 HOH A O 1 HETATM 6109 O O . HOH NB 7 . ? -33.736 -10.664 1.657 0.78 33.38 ? ? ? ? ? ? 1327 HOH A O 1 HETATM 6110 O O . HOH NB 7 . ? -25.104 24.863 24.928 0.95 28.59 ? ? ? ? ? ? 1328 HOH A O 1 HETATM 6111 O O . HOH NB 7 . ? -27.388 -12.202 28.309 0.80 25.02 ? ? ? ? ? ? 1329 HOH A O 1 HETATM 6112 O O . HOH NB 7 . ? -17.756 2.522 55.878 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 1330 HOH A O 1 HETATM 6113 O O . HOH NB 7 . ? -8.073 -2.276 39.834 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 1331 HOH A O 1 HETATM 6114 O O . HOH NB 7 . ? -28.036 30.667 20.956 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 1332 HOH A O 1 HETATM 6115 O O . HOH NB 7 . ? -9.380 25.560 25.698 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 1333 HOH A O 1 HETATM 6116 O O . HOH NB 7 . ? -56.917 -6.708 15.840 0.86 40.20 ? ? ? ? ? ? 1334 HOH A O 1 HETATM 6117 O O . HOH NB 7 . ? -29.474 -6.298 40.913 0.86 32.46 ? ? ? ? ? ? 1335 HOH A O 1 HETATM 6118 O O . HOH NB 7 . ? -55.913 -2.657 20.454 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 1336 HOH A O 1 HETATM 6119 O O . HOH NB 7 . ? -47.950 -1.264 36.632 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 1337 HOH A O 1 HETATM 6120 O O . HOH NB 7 . ? -31.998 40.916 42.743 0.76 26.29 ? ? ? ? ? ? 1338 HOH A O 1 HETATM 6121 O O . HOH NB 7 . ? -18.580 17.154 63.217 1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 1339 HOH A O 1 HETATM 6122 O O . HOH NB 7 . ? -44.402 -9.452 5.611 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 1340 HOH A O 1 HETATM 6123 O O . HOH NB 7 . ? -27.264 -24.656 30.748 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 1341 HOH A O 1 HETATM 6124 O O . HOH NB 7 . ? -37.087 -34.843 -5.271 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 1342 HOH A O 1 HETATM 6125 O O . HOH NB 7 . ? -21.114 -12.596 20.346 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 1343 HOH A O 1 HETATM 6126 O O . HOH NB 7 . ? -39.513 28.219 28.055 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 1344 HOH A O 1 HETATM 6127 O O . HOH NB 7 . ? -24.486 -6.052 47.831 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 1345 HOH A O 1 HETATM 6128 O O . HOH NB 7 . ? -33.679 3.428 50.362 0.91 42.05 ? ? ? ? ? ? 1346 HOH A O 1 HETATM 6129 O O . HOH NB 7 . ? -42.680 -47.086 2.250 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 1347 HOH A O 1 HETATM 6130 O O . HOH NB 7 . ? -33.726 -3.270 51.543 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 1348 HOH A O 1 HETATM 6131 O O . HOH NB 7 . ? -21.102 37.445 30.622 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 1349 HOH A O 1 HETATM 6132 O O . HOH NB 7 . ? -39.547 24.784 39.532 0.85 34.24 ? ? ? ? ? ? 1350 HOH A O 1 HETATM 6133 O O . HOH NB 7 . ? -27.771 -13.543 26.646 0.88 33.73 ? ? ? ? ? ? 1351 HOH A O 1 HETATM 6134 O O . HOH NB 7 . ? -19.354 -0.304 32.870 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 1352 HOH A O 1 HETATM 6135 O O . HOH NB 7 . ? -23.034 26.060 20.395 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 1353 HOH A O 1 HETATM 6136 O O . HOH NB 7 . ? -30.172 20.213 15.702 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 1354 HOH A O 1 HETATM 6137 O O . HOH NB 7 . ? 2.693 -0.735 30.631 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 1355 HOH A O 1 #