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O ARG A 59 N ALA A 15 ? N ALA A 16 AA1 2 3 N VAL A 14 ? N VAL A 15 O ASN A 99 ? O ASN A 100 AA1 3 4 N LEU A 98 ? N LEU A 99 O VAL A 127 ? O VAL A 128 AA1 4 5 O LEU A 126 ? O LEU A 127 N LEU A 111 ? N LEU A 112 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . ARG A 1 3 ? 19.628 51.047 28.493 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 4 ARG A N 1 ATOM 2 C CA . 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TYR A 1 8 ? 18.963 38.683 20.233 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CE2 1 ATOM 60 C CZ . TYR A 1 8 ? 17.835 38.727 21.035 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A CZ 1 ATOM 61 O OH . TYR A 1 8 ? 17.876 38.155 22.286 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 9 TYR A OH 1 ATOM 62 N N . VAL A 1 9 ? 18.847 42.493 14.834 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A N 1 ATOM 63 C CA . VAL A 1 9 ? 18.730 42.819 13.425 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CA 1 ATOM 64 C C . VAL A 1 9 ? 19.433 41.699 12.676 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A C 1 ATOM 65 O O . VAL A 1 9 ? 20.663 41.577 12.698 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A O 1 ATOM 66 C CB . VAL A 1 9 ? 19.353 44.186 13.083 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CB 1 ATOM 67 C CG1 . VAL A 1 9 ? 19.362 44.385 11.574 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG1 1 ATOM 68 C CG2 . VAL A 1 9 ? 18.528 45.300 13.734 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG2 1 ATOM 69 N N . MET A 1 10 ? 18.615 40.856 12.059 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 11 MET A N 1 ATOM 70 C CA . MET A 1 10 ? 19.069 39.712 11.283 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 11 MET A CA 1 ATOM 71 C C . MET A 1 10 ? 19.221 40.257 9.870 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 11 MET A C 1 ATOM 72 O O . MET A 1 10 ? 18.277 40.261 9.078 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 11 MET A O 1 ATOM 73 C CB . MET A 1 10 ? 18.004 38.613 11.369 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 11 MET A CB 1 ATOM 74 C CG . MET A 1 10 ? 17.684 38.236 12.823 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 11 MET A CG 1 ATOM 75 S SD . MET A 1 10 ? 16.070 37.415 13.078 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 11 MET A SD 1 ATOM 76 C CE . MET A 1 10 ? 15.095 38.747 13.799 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 11 MET A CE 1 ATOM 77 N N . LEU A 1 11 ? 20.430 40.734 9.592 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A N 1 ATOM 78 C CA . LEU A 1 11 ? 20.798 41.376 8.330 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CA 1 ATOM 79 C C . LEU A 1 11 ? 21.208 40.501 7.149 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A C 1 ATOM 80 O O . LEU A 1 11 ? 21.935 39.514 7.295 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A O 1 ATOM 81 C CB . LEU A 1 11 ? 21.939 42.370 8.608 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CB 1 ATOM 82 C CG . LEU A 1 11 ? 22.437 43.277 7.473 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CG 1 ATOM 83 C CD1 . LEU A 1 11 ? 21.394 44.351 7.172 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD1 1 ATOM 84 C CD2 . LEU A 1 11 ? 23.752 43.930 7.894 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 12 LEU A CD2 1 ATOM 85 N N . ALA A 1 12 ? 20.743 40.888 5.968 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A N 1 ATOM 86 C CA . ALA A 1 12 ? 21.107 40.207 4.735 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CA 1 ATOM 87 C C . ALA A 1 12 ? 21.904 41.229 3.927 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A C 1 ATOM 88 O O . ALA A 1 12 ? 21.579 42.416 3.927 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A O 1 ATOM 89 C CB . ALA A 1 12 ? 19.859 39.792 3.952 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CB 1 ATOM 90 N N . ILE A 1 13 ? 22.967 40.782 3.274 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A N 1 ATOM 91 C CA . ILE A 1 13 ? 23.741 41.691 2.443 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CA 1 ATOM 92 C C . ILE A 1 13 ? 23.837 41.077 1.058 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A C 1 ATOM 93 O O . ILE A 1 13 ? 23.975 39.855 0.912 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A O 1 ATOM 94 C CB . ILE A 1 13 ? 25.163 41.934 3.011 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CB 1 ATOM 95 C CG1 . ILE A 1 13 ? 25.067 42.767 4.295 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG1 1 ATOM 96 C CG2 . ILE A 1 13 ? 26.020 42.656 1.979 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CG2 1 ATOM 97 C CD1 . ILE A 1 13 ? 26.399 43.086 4.943 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 14 ILE A CD1 1 ATOM 98 N N . VAL A 1 14 ? 23.718 41.924 0.044 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A N 1 ATOM 99 C CA . VAL A 1 14 ? 23.828 41.483 -1.341 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CA 1 ATOM 100 C C . VAL A 1 14 ? 24.945 42.308 -1.965 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A C 1 ATOM 101 O O . VAL A 1 14 ? 24.900 43.535 -1.930 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A O 1 ATOM 102 C CB . VAL A 1 14 ? 22.516 41.735 -2.141 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CB 1 ATOM 103 C CG1 . VAL A 1 14 ? 22.735 41.415 -3.622 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG1 1 ATOM 104 C CG2 . VAL A 1 14 ? 21.379 40.866 -1.583 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 15 VAL A CG2 1 ATOM 105 N N . ALA A 1 15 ? 25.965 41.645 -2.498 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A N 1 ATOM 106 C CA . ALA A 1 15 ? 27.063 42.354 -3.154 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A CA 1 ATOM 107 C C . ALA A 1 15 ? 26.752 42.276 -4.649 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A C 1 ATOM 108 O O . ALA A 1 15 ? 26.604 41.179 -5.195 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A O 1 ATOM 109 C CB . ALA A 1 15 ? 28.400 41.672 -2.841 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 16 ALA A CB 1 ATOM 110 N N . ASP A 1 16 ? 26.647 43.423 -5.318 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A N 1 ATOM 111 C CA . ASP A 1 16 ? 26.296 43.395 -6.732 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CA 1 ATOM 112 C C . ASP A 1 16 ? 27.429 42.990 -7.660 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A C 1 ATOM 113 O O . ASP A 1 16 ? 28.577 42.794 -7.240 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A O 1 ATOM 114 C CB . ASP A 1 16 ? 25.684 44.735 -7.182 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CB 1 ATOM 115 C CG . ASP A 1 16 ? 26.700 45.852 -7.297 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CG 1 ATOM 116 O OD1 . ASP A 1 16 ? 26.304 46.934 -7.791 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD1 1 ATOM 117 O OD2 . ASP A 1 16 ? 27.878 45.664 -6.904 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD2 1 ATOM 118 N N . HIS A 1 17 ? 27.090 42.840 -8.932 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A N 1 ATOM 119 C CA . HIS A 1 17 ? 28.073 42.432 -9.908 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CA 1 ATOM 120 C C . HIS A 1 17 ? 29.244 43.403 -9.990 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A C 1 ATOM 121 O O . HIS A 1 17 ? 30.379 42.991 -10.234 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A O 1 ATOM 122 C CB . HIS A 1 17 ? 27.420 42.262 -11.268 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CB 1 ATOM 123 C CG . HIS A 1 17 ? 28.361 41.747 -12.301 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CG 1 ATOM 124 N ND1 . HIS A 1 17 ? 29.062 42.582 -13.142 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A ND1 1 ATOM 125 C CD2 . HIS A 1 17 ? 28.798 40.493 -12.559 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CD2 1 ATOM 126 C CE1 . HIS A 1 17 ? 29.895 41.864 -13.873 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A CE1 1 ATOM 127 N NE2 . HIS A 1 17 ? 29.754 40.594 -13.538 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 18 HIS A NE2 1 ATOM 128 N N . GLY A 1 18 ? 28.968 44.690 -9.786 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A N 1 ATOM 129 C CA . GLY A 1 18 ? 30.026 45.688 -9.813 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A CA 1 ATOM 130 C C . GLY A 1 18 ? 31.085 45.363 -8.769 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A C 1 ATOM 131 O O . GLY A 1 18 ? 32.283 45.570 -8.988 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 19 GLY A O 1 ATOM 132 N N . MET A 1 19 ? 30.643 44.861 -7.619 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 20 MET A N 1 ATOM 133 C CA . MET A 1 19 ? 31.563 44.491 -6.552 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CA 1 ATOM 134 C C . MET A 1 19 ? 32.455 43.339 -7.012 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 20 MET A C 1 ATOM 135 O O . MET A 1 19 ? 33.661 43.353 -6.792 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 20 MET A O 1 ATOM 136 C CB . MET A 1 19 ? 30.788 44.067 -5.296 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CB 1 ATOM 137 C CG . MET A 1 19 ? 30.155 45.224 -4.527 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CG 1 ATOM 138 S SD . MET A 1 19 ? 31.381 46.316 -3.774 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 20 MET A SD 1 ATOM 139 C CE . MET A 1 19 ? 32.043 45.241 -2.462 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 20 MET A CE 1 ATOM 140 N N . VAL A 1 20 ? 31.856 42.342 -7.652 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A N 1 ATOM 141 C CA . VAL A 1 20 ? 32.620 41.193 -8.132 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA 1 ATOM 142 C C . VAL A 1 20 ? 33.706 41.645 -9.111 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A C 1 ATOM 143 O O . VAL A 1 20 ? 34.842 41.166 -9.053 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A O 1 ATOM 144 C CB . VAL A 1 20 ? 31.703 40.164 -8.818 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB 1 ATOM 145 C CG1 . VAL A 1 20 ? 32.521 38.965 -9.278 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1 1 ATOM 146 C CG2 . VAL A 1 20 ? 30.626 39.704 -7.840 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2 1 ATOM 147 N N . THR A 1 21 ? 33.350 42.572 -9.996 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 22 THR A N 1 ATOM 148 C CA . THR A 1 21 ? 34.288 43.121 -10.972 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CA 1 ATOM 149 C C . THR A 1 21 ? 35.391 43.898 -10.248 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 22 THR A C 1 ATOM 150 O O . THR A 1 21 ? 36.580 43.723 -10.523 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 22 THR A O 1 ATOM 151 C CB . THR A 1 21 ? 33.559 44.080 -11.943 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CB 1 ATOM 152 O OG1 . THR A 1 21 ? 32.579 43.346 -12.683 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 22 THR A OG1 1 ATOM 153 C CG2 . THR A 1 21 ? 34.542 44.730 -12.914 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 22 THR A CG2 1 ATOM 154 N N . LYS A 1 22 ? 34.991 44.749 -9.309 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A N 1 ATOM 155 C CA . LYS A 1 22 ? 35.948 45.563 -8.565 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CA 1 ATOM 156 C C . LYS A 1 22 ? 37.000 44.733 -7.839 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A C 1 ATOM 157 O O . LYS A 1 22 ? 38.179 45.099 -7.805 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A O 1 ATOM 158 C CB . LYS A 1 22 ? 35.212 46.442 -7.555 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CB 1 ATOM 159 C CG . LYS A 1 22 ? 36.111 47.354 -6.737 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CG 1 ATOM 160 C CD . LYS A 1 22 ? 35.276 48.307 -5.891 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CD 1 ATOM 161 C CE . LYS A 1 22 ? 36.142 49.170 -4.987 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A CE 1 ATOM 162 N NZ . LYS A 1 22 ? 35.318 50.056 -4.116 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 23 LYS A NZ 1 ATOM 163 N N . TYR A 1 23 ? 36.574 43.621 -7.248 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A N 1 ATOM 164 C CA . TYR A 1 23 ? 37.501 42.763 -6.524 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CA 1 ATOM 165 C C . TYR A 1 23 ? 38.005 41.585 -7.355 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A C 1 ATOM 166 O O . TYR A 1 23 ? 38.335 40.519 -6.832 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A O 1 ATOM 167 C CB . TYR A 1 23 ? 36.854 42.326 -5.210 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CB 1 ATOM 168 C CG . TYR A 1 23 ? 36.709 43.519 -4.293 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CG 1 ATOM 169 C CD1 . TYR A 1 23 ? 37.816 44.039 -3.626 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD1 1 ATOM 170 C CD2 . TYR A 1 23 ? 35.498 44.213 -4.201 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD2 1 ATOM 171 C CE1 . TYR A 1 23 ? 37.731 45.224 -2.899 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE1 1 ATOM 172 C CE2 . TYR A 1 23 ? 35.404 45.408 -3.476 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE2 1 ATOM 173 C CZ . TYR A 1 23 ? 36.524 45.908 -2.832 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CZ 1 ATOM 174 O OH . TYR A 1 23 ? 36.460 47.104 -2.149 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A OH 1 ATOM 175 N N . SER A 1 24 ? 38.063 41.810 -8.666 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1 ATOM 176 C CA . SER A 1 24 ? 38.567 40.839 -9.634 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1 ATOM 177 C C . SER A 1 24 ? 38.002 39.422 -9.586 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1 ATOM 178 O O . SER A 1 24 ? 38.759 38.452 -9.684 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1 ATOM 179 C CB . SER A 1 24 ? 40.093 40.772 -9.517 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1 ATOM 180 O OG . SER A 1 24 ? 40.666 42.072 -9.609 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1 ATOM 181 N N . GLY A 1 25 ? 36.682 39.300 -9.456 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A N 1 ATOM 182 C CA . GLY A 1 25 ? 36.041 37.994 -9.419 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A CA 1 ATOM 183 C C . GLY A 1 25 ? 36.311 37.146 -8.188 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A C 1 ATOM 184 O O . GLY A 1 25 ? 35.923 35.978 -8.137 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 26 GLY A O 1 ATOM 185 N N . ASN A 1 26 ? 36.953 37.725 -7.180 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A N 1 ATOM 186 C CA . ASN A 1 26 ? 37.285 36.979 -5.970 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CA 1 ATOM 187 C C . ASN A 1 26 ? 36.174 36.988 -4.921 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A C 1 ATOM 188 O O . ASN A 1 26 ? 36.200 37.808 -4.007 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A O 1 ATOM 189 C CB . ASN A 1 26 ? 38.558 37.560 -5.349 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CB 1 ATOM 190 C CG . ASN A 1 26 ? 39.183 36.634 -4.326 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A CG 1 ATOM 191 O OD1 . ASN A 1 26 ? 38.490 35.875 -3.651 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A OD1 1 ATOM 192 N ND2 . ASN A 1 26 ? 40.503 36.703 -4.198 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 27 ASN A ND2 1 ATOM 193 N N . SER A 1 27 ? 35.214 36.071 -5.033 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 28 SER A N 1 ATOM 194 C CA . SER A 1 27 ? 34.115 36.014 -4.067 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CA 1 ATOM 195 C C . SER A 1 27 ? 34.610 35.782 -2.644 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 28 SER A C 1 ATOM 196 O O . SER A 1 27 ? 33.992 36.233 -1.676 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 28 SER A O 1 ATOM 197 C CB . SER A 1 27 ? 33.127 34.911 -4.446 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 28 SER A CB 1 ATOM 198 O OG . SER A 1 27 ? 32.485 35.212 -5.671 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 28 SER A OG 1 ATOM 199 N N . SER A 1 28 ? 35.719 35.066 -2.505 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 200 C CA . SER A 1 28 ? 36.260 34.815 -1.177 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 201 C C . SER A 1 28 ? 36.702 36.129 -0.532 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 202 O O . SER A 1 28 ? 36.499 36.341 0.665 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 203 C CB . SER A 1 28 ? 37.440 33.846 -1.263 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 204 O OG . SER A 1 28 ? 37.042 32.646 -1.913 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 205 N N . ALA A 1 29 ? 37.302 37.012 -1.325 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 30 ALA A N 1 ATOM 206 C CA . ALA A 1 29 ? 37.767 38.295 -0.809 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 30 ALA A CA 1 ATOM 207 C C . ALA A 1 29 ? 36.567 39.164 -0.444 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 30 ALA A C 1 ATOM 208 O O . ALA A 1 29 ? 36.582 39.850 0.571 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 30 ALA A O 1 ATOM 209 C CB . ALA A 1 29 ? 38.638 39.004 -1.841 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 30 ALA A CB 1 ATOM 210 N N . ILE A 1 30 ? 35.527 39.125 -1.272 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A N 1 ATOM 211 C CA . ILE A 1 30 ? 34.322 39.903 -0.997 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CA 1 ATOM 212 C C . ILE A 1 30 ? 33.685 39.417 0.302 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A C 1 ATOM 213 O O . ILE A 1 30 ? 33.231 40.220 1.117 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A O 1 ATOM 214 C CB . ILE A 1 30 ? 33.291 39.779 -2.142 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CB 1 ATOM 215 C CG1 . ILE A 1 30 ? 33.797 40.520 -3.382 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG1 1 ATOM 216 C CG2 . ILE A 1 30 ? 31.935 40.345 -1.698 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CG2 1 ATOM 217 C CD1 . ILE A 1 30 ? 32.844 40.450 -4.566 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 31 ILE A CD1 1 ATOM 218 N N . THR A 1 31 ? 33.656 38.101 0.497 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 32 THR A N 1 ATOM 219 C CA . THR A 1 31 ? 33.072 37.530 1.710 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 32 THR A CA 1 ATOM 220 C C . THR A 1 31 ? 33.844 38.006 2.944 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 32 THR A C 1 ATOM 221 O O . THR A 1 31 ? 33.249 38.381 3.957 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 32 THR A O 1 ATOM 222 C CB . THR A 1 31 ? 33.080 35.982 1.652 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 32 THR A CB 1 ATOM 223 O OG1 . THR A 1 31 ? 32.302 35.550 0.530 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 32 THR A OG1 1 ATOM 224 C CG2 . THR A 1 31 ? 32.484 35.385 2.926 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 32 THR A CG2 1 ATOM 225 N N . THR A 1 32 ? 35.171 37.995 2.855 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 33 THR A N 1 ATOM 226 C CA . THR A 1 32 ? 36.013 38.440 3.963 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CA 1 ATOM 227 C C . THR A 1 32 ? 35.766 39.923 4.247 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 33 THR A C 1 ATOM 228 O O . THR A 1 32 ? 35.754 40.365 5.399 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 33 THR A O 1 ATOM 229 C CB . THR A 1 32 ? 37.505 38.237 3.625 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CB 1 ATOM 230 O OG1 . THR A 1 32 ? 37.797 36.833 3.591 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 33 THR A OG1 1 ATOM 231 C CG2 . THR A 1 32 ? 38.387 38.919 4.650 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 33 THR A CG2 1 ATOM 232 N N . ARG A 1 33 ? 35.564 40.689 3.182 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N 1 ATOM 233 C CA . ARG A 1 33 ? 35.320 42.118 3.310 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA 1 ATOM 234 C C . ARG A 1 33 ? 34.007 42.402 4.035 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C 1 ATOM 235 O O . ARG A 1 33 ? 33.951 43.236 4.939 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O 1 ATOM 236 C CB . ARG A 1 33 ? 35.286 42.764 1.923 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB 1 ATOM 237 C CG . ARG A 1 33 ? 35.287 44.276 1.961 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG 1 ATOM 238 C CD . ARG A 1 33 ? 35.197 44.871 0.559 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD 1 ATOM 239 N NE . ARG A 1 33 ? 35.146 46.324 0.625 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE 1 ATOM 240 C CZ . ARG A 1 33 ? 36.203 47.098 0.833 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ 1 ATOM 241 N NH1 . ARG A 1 33 ? 37.404 46.555 0.984 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1 1 ATOM 242 N NH2 . ARG A 1 33 ? 36.055 48.412 0.912 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2 1 ATOM 243 N N . VAL A 1 34 ? 32.949 41.710 3.631 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A N 1 ATOM 244 C CA . VAL A 1 34 ? 31.643 41.904 4.253 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CA 1 ATOM 245 C C . VAL A 1 34 ? 31.659 41.475 5.719 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A C 1 ATOM 246 O O . VAL A 1 34 ? 31.043 42.113 6.570 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A O 1 ATOM 247 C CB . VAL A 1 34 ? 30.559 41.120 3.489 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CB 1 ATOM 248 C CG1 . VAL A 1 34 ? 29.237 41.151 4.254 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG1 1 ATOM 249 C CG2 . VAL A 1 34 ? 30.392 41.722 2.099 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 35 VAL A CG2 1 ATOM 250 N N . HIS A 1 35 ? 32.360 40.387 6.016 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A N 1 ATOM 251 C CA . HIS A 1 35 ? 32.434 39.922 7.398 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CA 1 ATOM 252 C C . HIS A 1 35 ? 33.040 40.999 8.287 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A C 1 ATOM 253 O O . HIS A 1 35 ? 32.506 41.286 9.351 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A O 1 ATOM 254 C CB . HIS A 1 35 ? 33.241 38.626 7.486 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CB 1 ATOM 255 C CG . HIS A 1 35 ? 32.487 37.423 7.013 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CG 1 ATOM 256 N ND1 . HIS A 1 35 ? 33.028 36.156 7.007 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A ND1 1 ATOM 257 C CD2 . HIS A 1 35 ? 31.224 37.294 6.539 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CD2 1 ATOM 258 C CE1 . HIS A 1 35 ? 32.132 35.297 6.552 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A CE1 1 ATOM 259 N NE2 . HIS A 1 35 ? 31.028 35.963 6.262 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 36 HIS A NE2 1 ATOM 260 N N . GLN A 1 36 ? 34.140 41.604 7.846 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A N 1 ATOM 261 C CA . GLN A 1 36 ? 34.760 42.668 8.626 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CA 1 ATOM 262 C C . GLN A 1 36 ? 33.780 43.827 8.762 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A C 1 ATOM 263 O O . GLN A 1 36 ? 33.621 44.400 9.832 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A O 1 ATOM 264 C CB . GLN A 1 36 ? 36.044 43.185 7.959 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CB 1 ATOM 265 C CG . GLN A 1 36 ? 36.587 44.429 8.672 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CG 1 ATOM 266 C CD . GLN A 1 36 ? 37.785 45.068 7.995 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CD 1 ATOM 267 O OE1 . GLN A 1 36 ? 38.208 46.167 8.379 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A OE1 1 ATOM 268 N NE2 . GLN A 1 36 ? 38.347 44.388 7.005 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A NE2 1 ATOM 269 N N . MET A 1 37 ? 33.127 44.178 7.661 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 38 MET A N 1 ATOM 270 C CA . MET A 1 37 ? 32.170 45.276 7.673 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CA 1 ATOM 271 C C . MET A 1 37 ? 31.110 45.022 8.739 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 38 MET A C 1 ATOM 272 O O . MET A 1 37 ? 30.820 45.894 9.553 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 38 MET A O 1 ATOM 273 C CB . MET A 1 37 ? 31.511 45.407 6.296 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CB 1 ATOM 274 C CG . MET A 1 37 ? 30.819 46.743 6.040 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CG 1 ATOM 275 S SD . MET A 1 37 ? 30.114 46.795 4.359 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 38 MET A SD 1 ATOM 276 C CE . MET A 1 37 ? 31.575 46.579 3.411 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 38 MET A CE 1 ATOM 277 N N . VAL A 1 38 ? 30.547 43.816 8.744 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A N 1 ATOM 278 C CA . VAL A 1 38 ? 29.515 43.457 9.717 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CA 1 ATOM 279 C C . VAL A 1 38 ? 30.032 43.485 11.152 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A C 1 ATOM 280 O O . VAL A 1 38 ? 29.314 43.881 12.074 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A O 1 ATOM 281 C CB . VAL A 1 38 ? 28.925 42.056 9.421 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CB 1 ATOM 282 C CG1 . VAL A 1 38 ? 28.011 41.626 10.559 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG1 1 ATOM 283 C CG2 . VAL A 1 38 ? 28.149 42.093 8.124 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 39 VAL A CG2 1 ATOM 284 N N . SER A 1 39 ? 31.273 43.062 11.350 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 40 SER A N 1 ATOM 285 C CA . SER A 1 39 ? 31.842 43.089 12.692 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CA 1 ATOM 286 C C . SER A 1 39 ? 31.843 44.528 13.198 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 40 SER A C 1 ATOM 287 O O . SER A 1 39 ? 31.533 44.782 14.357 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 40 SER A O 1 ATOM 288 C CB . SER A 1 39 ? 33.262 42.525 12.693 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 40 SER A CB 1 ATOM 289 O OG . SER A 1 39 ? 33.239 41.112 12.520 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 40 SER A OG 1 ATOM 290 N N . HIS A 1 40 ? 32.185 45.470 12.325 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A N 1 ATOM 291 C CA . HIS A 1 40 ? 32.197 46.879 12.712 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A CA 1 ATOM 292 C C . HIS A 1 40 ? 30.772 47.367 13.004 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A C 1 ATOM 293 O O . HIS A 1 40 ? 30.524 48.031 14.020 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A O 1 ATOM 294 C CB . HIS A 1 40 ? 32.828 47.734 11.608 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A CB 1 ATOM 295 C CG . HIS A 1 40 ? 34.322 47.640 11.549 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A CG 1 ATOM 296 N ND1 . HIS A 1 40 ? 35.121 47.828 12.655 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A ND1 1 ATOM 297 C CD2 . HIS A 1 40 ? 35.166 47.424 10.511 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A CD2 1 ATOM 298 C CE1 . HIS A 1 40 ? 36.392 47.736 12.302 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A CE1 1 ATOM 299 N NE2 . HIS A 1 40 ? 36.447 47.492 11.005 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 41 HIS A NE2 1 ATOM 300 N N . VAL A 1 41 ? 29.839 47.029 12.117 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A N 1 ATOM 301 C CA . VAL A 1 41 ? 28.443 47.419 12.297 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CA 1 ATOM 302 C C . VAL A 1 41 ? 27.926 46.871 13.625 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A C 1 ATOM 303 O O . VAL A 1 41 ? 27.280 47.576 14.393 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A O 1 ATOM 304 C CB . VAL A 1 41 ? 27.536 46.855 11.172 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CB 1 ATOM 305 C CG1 . VAL A 1 41 ? 26.072 47.147 11.491 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG1 1 ATOM 306 C CG2 . VAL A 1 41 ? 27.916 47.468 9.821 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 42 VAL A CG2 1 ATOM 307 N N . THR A 1 42 ? 28.221 45.601 13.883 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 43 THR A N 1 ATOM 308 C CA . THR A 1 42 ? 27.773 44.943 15.099 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 43 THR A CA 1 ATOM 309 C C . THR A 1 42 ? 28.287 45.649 16.345 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 43 THR A C 1 ATOM 310 O O . THR A 1 42 ? 27.561 45.806 17.326 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 43 THR A O 1 ATOM 311 C CB . THR A 1 42 ? 28.242 43.483 15.128 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 43 THR A CB 1 ATOM 312 O OG1 . THR A 1 42 ? 27.608 42.753 14.065 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 43 THR A OG1 1 ATOM 313 C CG2 . THR A 1 42 ? 27.910 42.846 16.469 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 43 THR A CG2 1 ATOM 314 N N . GLU A 1 43 ? 29.544 46.071 16.304 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A N 1 ATOM 315 C CA . GLU A 1 43 ? 30.137 46.757 17.439 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CA 1 ATOM 316 C C . GLU A 1 43 ? 29.465 48.104 17.665 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A C 1 ATOM 317 O O . GLU A 1 43 ? 29.232 48.511 18.804 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A O 1 ATOM 318 C CB . GLU A 1 43 ? 31.637 46.957 17.213 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CB 1 ATOM 319 C CG . GLU A 1 43 ? 32.320 47.733 18.325 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CG 1 ATOM 320 C CD . GLU A 1 43 ? 33.782 48.034 18.034 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A CD 1 ATOM 321 O OE1 . GLU A 1 43 ? 34.407 48.746 18.851 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE1 1 ATOM 322 O OE2 . GLU A 1 43 ? 34.306 47.561 17.000 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 44 GLU A OE2 1 ATOM 323 N N . MET A 1 44 ? 29.147 48.801 16.580 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 45 MET A N 1 ATOM 324 C CA . MET A 1 44 ? 28.510 50.103 16.704 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CA 1 ATOM 325 C C . MET A 1 44 ? 27.075 50.047 17.218 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 45 MET A C 1 ATOM 326 O O . MET A 1 44 ? 26.580 51.025 17.768 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 45 MET A O 1 ATOM 327 C CB . MET A 1 44 ? 28.566 50.858 15.367 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CB 1 ATOM 328 C CG . MET A 1 44 ? 29.956 51.400 15.052 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CG 1 ATOM 329 S SD . MET A 1 44 ? 30.092 52.335 13.508 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 45 MET A SD 1 ATOM 330 C CE . MET A 1 44 ? 30.680 51.059 12.381 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 45 MET A CE 1 ATOM 331 N N . TYR A 1 45 ? 26.401 48.915 17.060 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A N 1 ATOM 332 C CA . TYR A 1 45 ? 25.025 48.825 17.542 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CA 1 ATOM 333 C C . TYR A 1 45 ? 24.864 48.272 18.960 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A C 1 ATOM 334 O O . TYR A 1 45 ? 23.786 48.370 19.541 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A O 1 ATOM 335 C CB . TYR A 1 45 ? 24.161 48.017 16.563 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CB 1 ATOM 336 C CG . TYR A 1 45 ? 23.516 48.887 15.505 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CG 1 ATOM 337 C CD1 . TYR A 1 45 ? 24.044 48.972 14.213 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CD1 1 ATOM 338 C CD2 . TYR A 1 45 ? 22.423 49.698 15.824 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CD2 1 ATOM 339 C CE1 . TYR A 1 45 ? 23.505 49.853 13.268 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CE1 1 ATOM 340 C CE2 . TYR A 1 45 ? 21.878 50.585 14.886 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CE2 1 ATOM 341 C CZ . TYR A 1 45 ? 22.429 50.660 13.616 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A CZ 1 ATOM 342 O OH . TYR A 1 45 ? 21.944 51.589 12.725 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 46 TYR A OH 1 ATOM 343 N N . SER A 1 46 ? 25.929 47.709 19.523 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 47 SER A N 1 ATOM 344 C CA . SER A 1 46 ? 25.854 47.156 20.879 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CA 1 ATOM 345 C C . SER A 1 46 ? 25.274 48.131 21.908 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 47 SER A C 1 ATOM 346 O O . SER A 1 46 ? 24.424 47.751 22.713 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 47 SER A O 1 ATOM 347 C CB . SER A 1 46 ? 27.234 46.689 21.347 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 47 SER A CB 1 ATOM 348 O OG . SER A 1 46 ? 27.676 45.580 20.587 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 47 SER A OG 1 ATOM 349 N N . PRO A 1 47 ? 25.727 49.398 21.899 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A N 1 ATOM 350 C CA . PRO A 1 47 ? 25.246 50.422 22.837 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CA 1 ATOM 351 C C . PRO A 1 47 ? 23.734 50.689 22.823 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A C 1 ATOM 352 O O . PRO A 1 47 ? 23.193 51.274 23.766 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A O 1 ATOM 353 C CB . PRO A 1 47 ? 26.051 51.658 22.437 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CB 1 ATOM 354 C CG . PRO A 1 47 ? 27.342 51.067 21.960 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CG 1 ATOM 355 C CD . PRO A 1 47 ? 26.864 49.911 21.114 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 48 PRO A CD 1 ATOM 356 N N . LEU A 1 48 ? 23.052 50.273 21.760 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1 ATOM 357 C CA . LEU A 1 48 ? 21.607 50.478 21.667 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1 ATOM 358 C C . LEU A 1 48 ? 20.887 49.177 22.029 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1 ATOM 359 O O . LEU A 1 48 ? 19.663 49.070 21.924 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1 ATOM 360 C CB . LEU A 1 48 ? 21.212 50.906 20.247 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1 ATOM 361 C CG . LEU A 1 48 ? 21.858 52.153 19.632 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1 ATOM 362 C CD1 . LEU A 1 48 ? 21.171 52.461 18.306 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1 ATOM 363 C CD2 . LEU A 1 48 ? 21.731 53.344 20.571 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1 ATOM 364 N N . ASN A 1 49 ? 21.669 48.195 22.457 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A N 1 ATOM 365 C CA . ASN A 1 49 ? 21.160 46.882 22.831 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CA 1 ATOM 366 C C . ASN A 1 49 ? 20.553 46.153 21.637 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A C 1 ATOM 367 O O . ASN A 1 49 ? 19.584 45.401 21.769 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A O 1 ATOM 368 C CB . ASN A 1 49 ? 20.129 46.993 23.957 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CB 1 ATOM 369 C CG . ASN A 1 49 ? 20.435 46.055 25.107 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A CG 1 ATOM 370 O OD1 . ASN A 1 49 ? 20.833 44.903 24.895 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A OD1 1 ATOM 371 N ND2 . ASN A 1 49 ? 20.251 46.537 26.335 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 50 ASN A ND2 1 ATOM 372 N N . ILE A 1 50 ? 21.129 46.398 20.465 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 1 ATOM 373 C CA . ILE A 1 50 ? 20.695 45.749 19.238 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 1 ATOM 374 C C . ILE A 1 50 ? 21.805 44.796 18.816 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 1 ATOM 375 O O . ILE A 1 50 ? 22.937 45.221 18.575 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 1 ATOM 376 C CB . ILE A 1 50 ? 20.482 46.756 18.093 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 1 ATOM 377 C CG1 . ILE A 1 50 ? 19.323 47.694 18.426 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 1 ATOM 378 C CG2 . ILE A 1 50 ? 20.216 46.001 16.794 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 1 ATOM 379 C CD1 . ILE A 1 50 ? 19.144 48.809 17.420 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 1 ATOM 380 N N . ALA A 1 51 ? 21.488 43.510 18.734 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N 1 ATOM 381 C CA . ALA A 1 51 ? 22.484 42.530 18.326 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA 1 ATOM 382 C C . ALA A 1 51 ? 22.319 42.292 16.833 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C 1 ATOM 383 O O . ALA A 1 51 ? 21.303 41.766 16.396 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O 1 ATOM 384 C CB . ALA A 1 51 ? 22.290 41.228 19.093 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB 1 ATOM 385 N N . THR A 1 52 ? 23.311 42.695 16.049 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 53 THR A N 1 ATOM 386 C CA . THR A 1 52 ? 23.237 42.511 14.607 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CA 1 ATOM 387 C C . THR A 1 52 ? 24.004 41.266 14.172 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 53 THR A C 1 ATOM 388 O O . THR A 1 52 ? 25.102 41.012 14.656 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 53 THR A O 1 ATOM 389 C CB . THR A 1 52 ? 23.818 43.737 13.858 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CB 1 ATOM 390 O OG1 . THR A 1 52 ? 25.188 43.917 14.229 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 53 THR A OG1 1 ATOM 391 C CG2 . THR A 1 52 ? 23.051 45.003 14.216 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 53 THR A CG2 1 ATOM 392 N N . THR A 1 53 ? 23.411 40.482 13.276 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 54 THR A N 1 ATOM 393 C CA . THR A 1 53 ? 24.061 39.289 12.746 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CA 1 ATOM 394 C C . THR A 1 53 ? 23.859 39.255 11.234 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 54 THR A C 1 ATOM 395 O O . THR A 1 53 ? 22.904 39.830 10.718 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 54 THR A O 1 ATOM 396 C CB . THR A 1 53 ? 23.490 37.969 13.358 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CB 1 ATOM 397 O OG1 . THR A 1 53 ? 22.067 37.926 13.203 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 54 THR A OG1 1 ATOM 398 C CG2 . THR A 1 53 ? 23.841 37.867 14.835 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 54 THR A CG2 1 ATOM 399 N N . LEU A 1 54 ? 24.768 38.597 10.526 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A N 1 ATOM 400 C CA . LEU A 1 54 ? 24.663 38.482 9.078 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CA 1 ATOM 401 C C . LEU A 1 54 ? 23.996 37.146 8.767 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A C 1 ATOM 402 O O . LEU A 1 54 ? 24.642 36.094 8.744 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A O 1 ATOM 403 C CB . LEU A 1 54 ? 26.052 38.547 8.433 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CB 1 ATOM 404 C CG . LEU A 1 54 ? 26.072 38.452 6.907 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CG 1 ATOM 405 C CD1 . LEU A 1 54 ? 25.358 39.657 6.311 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD1 1 ATOM 406 C CD2 . LEU A 1 54 ? 27.511 38.391 6.415 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD2 1 ATOM 407 N N . SER A 1 55 ? 22.689 37.194 8.543 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 56 SER A N 1 ATOM 408 C CA . SER A 1 55 ? 21.930 35.986 8.255 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CA 1 ATOM 409 C C . SER A 1 55 ? 22.321 35.369 6.930 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 56 SER A C 1 ATOM 410 O O . SER A 1 55 ? 22.276 34.154 6.769 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 56 SER A O 1 ATOM 411 C CB . SER A 1 55 ? 20.433 36.301 8.245 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CB 1 ATOM 412 O OG . SER A 1 55 ? 20.025 36.772 9.516 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 56 SER A OG 1 ATOM 413 N N . LEU A 1 56 ? 22.702 36.208 5.972 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A N 1 ATOM 414 C CA . LEU A 1 56 ? 23.080 35.694 4.667 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CA 1 ATOM 415 C C . LEU A 1 56 ? 23.799 36.724 3.833 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A C 1 ATOM 416 O O . LEU A 1 56 ? 23.627 37.923 4.025 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A O 1 ATOM 417 C CB . LEU A 1 56 ? 21.834 35.237 3.901 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CB 1 ATOM 418 C CG . LEU A 1 56 ? 20.821 36.330 3.526 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CG 1 ATOM 419 C CD1 . LEU A 1 56 ? 21.080 36.830 2.104 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD1 1 ATOM 420 C CD2 . LEU A 1 56 ? 19.414 35.767 3.618 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD2 1 ATOM 421 N N . LEU A 1 57 ? 24.619 36.231 2.911 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A N 1 ATOM 422 C CA . LEU A 1 57 ? 25.341 37.083 1.986 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CA 1 ATOM 423 C C . LEU A 1 57 ? 25.106 36.521 0.594 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A C 1 ATOM 424 O O . LEU A 1 57 ? 25.321 35.331 0.358 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A O 1 ATOM 425 C CB . LEU A 1 57 ? 26.848 37.073 2.280 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CB 1 ATOM 426 C CG . LEU A 1 57 ? 27.729 37.711 1.194 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CG 1 ATOM 427 C CD1 . LEU A 1 57 ? 27.390 39.185 1.025 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD1 1 ATOM 428 C CD2 . LEU A 1 57 ? 29.195 37.553 1.584 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 58 LEU A CD2 1 ATOM 429 N N . ARG A 1 58 ? 24.646 37.375 -0.318 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A N 1 ATOM 430 C CA . ARG A 1 58 ? 24.421 36.977 -1.702 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CA 1 ATOM 431 C C . ARG A 1 58 ? 25.433 37.723 -2.553 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A C 1 ATOM 432 O O . ARG A 1 58 ? 25.676 38.906 -2.336 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A O 1 ATOM 433 C CB . ARG A 1 58 ? 23.024 37.374 -2.173 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CB 1 ATOM 434 C CG . ARG A 1 58 ? 21.891 36.602 -1.537 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CG 1 ATOM 435 C CD . ARG A 1 58 ? 21.715 35.219 -2.147 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CD 1 ATOM 436 N NE . ARG A 1 58 ? 20.579 34.544 -1.516 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NE 1 ATOM 437 C CZ . ARG A 1 58 ? 20.652 33.850 -0.381 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CZ 1 ATOM 438 N NH1 . ARG A 1 58 ? 19.562 33.291 0.129 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH1 1 ATOM 439 N NH2 . ARG A 1 58 ? 21.821 33.675 0.223 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH2 1 ATOM 440 N N . ILE A 1 59 ? 26.028 37.034 -3.515 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A N 1 ATOM 441 C CA . ILE A 1 59 ? 26.979 37.685 -4.398 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A CA 1 ATOM 442 C C . ILE A 1 59 ? 26.452 37.476 -5.808 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A C 1 ATOM 443 O O . ILE A 1 59 ? 26.226 36.349 -6.236 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A O 1 ATOM 444 C CB . ILE A 1 59 ? 28.398 37.091 -4.247 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A CB 1 ATOM 445 C CG1 . ILE A 1 59 ? 28.898 37.327 -2.818 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A CG1 1 ATOM 446 C CG2 . ILE A 1 59 ? 29.338 37.738 -5.251 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A CG2 1 ATOM 447 C CD1 . ILE A 1 59 ? 30.235 36.661 -2.495 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 60 ILE A CD1 1 ATOM 448 N N . TRP A 1 60 ? 26.215 38.570 -6.520 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A N 1 ATOM 449 C CA . TRP A 1 60 ? 25.690 38.463 -7.876 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CA 1 ATOM 450 C C . TRP A 1 60 ? 26.839 38.303 -8.865 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A C 1 ATOM 451 O O . TRP A 1 60 ? 27.159 39.212 -9.629 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A O 1 ATOM 452 C CB . TRP A 1 60 ? 24.823 39.692 -8.193 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CB 1 ATOM 453 C CG . TRP A 1 60 ? 23.500 39.673 -7.450 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CG 1 ATOM 454 C CD1 . TRP A 1 60 ? 22.898 38.582 -6.884 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD1 1 ATOM 455 C CD2 . TRP A 1 60 ? 22.579 40.765 -7.283 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CD2 1 ATOM 456 N NE1 . TRP A 1 60 ? 21.664 38.921 -6.387 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A NE1 1 ATOM 457 C CE2 . TRP A 1 60 ? 21.441 40.253 -6.617 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE2 1 ATOM 458 C CE3 . TRP A 1 60 ? 22.606 42.121 -7.633 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CE3 1 ATOM 459 C CZ2 . TRP A 1 60 ? 20.334 41.053 -6.296 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ2 1 ATOM 460 C CZ3 . TRP A 1 60 ? 21.508 42.918 -7.313 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CZ3 1 ATOM 461 C CH2 . TRP A 1 60 ? 20.385 42.378 -6.650 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 61 TRP A CH2 1 ATOM 462 N N . SER A 1 61 ? 27.438 37.116 -8.846 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 62 SER A N 1 ATOM 463 C CA . SER A 1 61 ? 28.581 36.791 -9.695 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CA 1 ATOM 464 C C . SER A 1 61 ? 28.270 36.608 -11.181 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 62 SER A C 1 ATOM 465 O O . SER A 1 61 ? 29.161 36.746 -12.014 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 62 SER A O 1 ATOM 466 C CB . SER A 1 61 ? 29.277 35.532 -9.169 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 62 SER A CB 1 ATOM 467 O OG . SER A 1 61 ? 28.468 34.385 -9.366 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 62 SER A OG 1 ATOM 468 N N . SER A 1 62 ? 27.025 36.288 -11.522 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 63 SER A N 1 ATOM 469 C CA . SER A 1 62 ? 26.663 36.098 -12.932 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 63 SER A CA 1 ATOM 470 C C . SER A 1 62 ? 26.252 37.461 -13.487 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 63 SER A C 1 ATOM 471 O O . SER A 1 62 ? 27.000 38.091 -14.238 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 63 SER A O 1 ATOM 472 C CB . SER A 1 62 ? 25.516 35.080 -13.054 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 63 SER A CB 1 ATOM 473 O OG . SER A 1 62 ? 25.256 34.733 -14.412 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 63 SER A OG 1 ATOM 474 N N . LYS A 1 63 ? 25.060 37.911 -13.108 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A N 1 ATOM 475 C CA . LYS A 1 63 ? 24.546 39.214 -13.512 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CA 1 ATOM 476 C C . LYS A 1 63 ? 23.732 39.731 -12.332 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A C 1 ATOM 477 O O . LYS A 1 63 ? 23.321 38.952 -11.475 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A O 1 ATOM 478 C CB . LYS A 1 63 ? 23.610 39.101 -14.721 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CB 1 ATOM 479 C CG . LYS A 1 63 ? 24.235 38.553 -16.001 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CG 1 ATOM 480 C CD . LYS A 1 63 ? 23.216 38.605 -17.137 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CD 1 ATOM 481 C CE . LYS A 1 63 ? 23.767 38.037 -18.441 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CE 1 ATOM 482 N NZ . LYS A 1 63 ? 22.778 38.179 -19.561 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A NZ 1 ATOM 483 N N . ASP A 1 64 ? 23.506 41.039 -12.285 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A N 1 ATOM 484 C CA . ASP A 1 64 ? 22.695 41.619 -11.223 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CA 1 ATOM 485 C C . ASP A 1 64 ? 21.279 41.071 -11.430 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A C 1 ATOM 486 O O . ASP A 1 64 ? 20.862 40.865 -12.574 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A O 1 ATOM 487 C CB . ASP A 1 64 ? 22.686 43.143 -11.350 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CB 1 ATOM 488 C CG . ASP A 1 64 ? 24.014 43.769 -10.974 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A CG 1 ATOM 489 O OD1 . ASP A 1 64 ? 24.415 44.755 -11.631 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD1 1 ATOM 490 O OD2 . ASP A 1 64 ? 24.647 43.289 -10.010 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 65 ASP A OD2 1 ATOM 491 N N . LEU A 1 65 ? 20.545 40.830 -10.345 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A N 1 ATOM 492 C CA . LEU A 1 65 ? 19.184 40.306 -10.472 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CA 1 ATOM 493 C C . LEU A 1 65 ? 18.148 41.430 -10.605 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A C 1 ATOM 494 O O . LEU A 1 65 ? 16.949 41.186 -10.771 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A O 1 ATOM 495 C CB . LEU A 1 65 ? 18.857 39.369 -9.298 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CB 1 ATOM 496 C CG . LEU A 1 65 ? 19.791 38.149 -9.179 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CG 1 ATOM 497 C CD1 . LEU A 1 65 ? 19.253 37.180 -8.138 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CD1 1 ATOM 498 C CD2 . LEU A 1 65 ? 19.921 37.442 -10.519 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CD2 1 ATOM 499 N N . ILE A 1 66 ? 18.631 42.664 -10.524 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A N 1 ATOM 500 C CA . ILE A 1 66 ? 17.813 43.860 -10.719 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CA 1 ATOM 501 C C . ILE A 1 66 ? 18.744 44.774 -11.497 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A C 1 ATOM 502 O O . ILE A 1 66 ? 19.935 44.478 -11.631 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A O 1 ATOM 503 C CB . ILE A 1 66 ? 17.446 44.590 -9.400 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CB 1 ATOM 504 C CG1 . ILE A 1 66 ? 18.718 45.097 -8.706 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG1 1 ATOM 505 C CG2 . ILE A 1 66 ? 16.635 43.674 -8.498 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CG2 1 ATOM 506 C CD1 . ILE A 1 66 ? 18.454 46.015 -7.509 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 67 ILE A CD1 1 ATOM 507 N N . THR A 1 67 ? 18.223 45.874 -12.023 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 68 THR A N 1 ATOM 508 C CA . THR A 1 67 ? 19.086 46.799 -12.731 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CA 1 ATOM 509 C C . THR A 1 67 ? 19.684 47.721 -11.679 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 68 THR A C 1 ATOM 510 O O . THR A 1 67 ? 18.967 48.438 -10.980 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 68 THR A O 1 ATOM 511 C CB . THR A 1 67 ? 18.311 47.628 -13.775 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CB 1 ATOM 512 O OG1 . THR A 1 67 ? 17.788 46.747 -14.780 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 68 THR A OG1 1 ATOM 513 C CG2 . THR A 1 67 ? 19.232 48.658 -14.433 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 68 THR A CG2 1 ATOM 514 N N . VAL A 1 68 ? 21.001 47.671 -11.537 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N 1 ATOM 515 C CA . VAL A 1 68 ? 21.673 48.518 -10.569 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA 1 ATOM 516 C C . VAL A 1 68 ? 22.129 49.740 -11.346 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C 1 ATOM 517 O O . VAL A 1 68 ? 22.944 49.627 -12.261 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O 1 ATOM 518 C CB . VAL A 1 68 ? 22.895 47.801 -9.953 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB 1 ATOM 519 C CG1 . VAL A 1 68 ? 23.552 48.686 -8.923 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 ATOM 520 C CG2 . VAL A 1 68 ? 22.458 46.480 -9.326 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 ATOM 521 N N . GLN A 1 69 ? 21.582 50.901 -11.004 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A N 1 ATOM 522 C CA . GLN A 1 69 ? 21.944 52.132 -11.695 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CA 1 ATOM 523 C C . GLN A 1 69 ? 22.408 53.235 -10.754 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A C 1 ATOM 524 O O . GLN A 1 69 ? 22.139 53.193 -9.549 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A O 1 ATOM 525 C CB . GLN A 1 69 ? 20.772 52.613 -12.547 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CB 1 ATOM 526 C CG . GLN A 1 69 ? 19.431 52.610 -11.844 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CG 1 ATOM 527 C CD . GLN A 1 69 ? 18.282 52.717 -12.830 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CD 1 ATOM 528 O OE1 . GLN A 1 69 ? 18.159 53.710 -13.555 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A OE1 1 ATOM 529 N NE2 . GLN A 1 69 ? 17.440 51.690 -12.871 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A NE2 1 ATOM 530 N N . SER A 1 70 ? 23.107 54.215 -11.325 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 71 SER A N 1 ATOM 531 C CA . SER A 1 70 ? 23.667 55.336 -10.575 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 71 SER A CA 1 ATOM 532 C C . SER A 1 70 ? 22.681 56.116 -9.726 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 71 SER A C 1 ATOM 533 O O . SER A 1 70 ? 23.085 56.794 -8.785 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 71 SER A O 1 ATOM 534 C CB . SER A 1 70 ? 24.404 56.295 -11.520 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 71 SER A CB 1 ATOM 535 O OG . SER A 1 70 ? 23.521 56.867 -12.463 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 71 SER A OG 1 ATOM 536 N N . ASP A 1 71 ? 21.394 56.064 -10.050 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A N 1 ATOM 537 C CA . ASP A 1 71 ? 20.443 56.771 -9.202 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CA 1 ATOM 538 C C . ASP A 1 71 ? 20.083 55.832 -8.063 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A C 1 ATOM 539 O O . ASP A 1 71 ? 19.462 54.798 -8.285 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A O 1 ATOM 540 C CB . ASP A 1 71 ? 19.161 57.144 -9.945 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CB 1 ATOM 541 C CG . ASP A 1 71 ? 18.228 57.967 -9.077 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A CG 1 ATOM 542 O OD1 . ASP A 1 71 ? 18.569 59.131 -8.789 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD1 1 ATOM 543 O OD2 . ASP A 1 71 ? 17.170 57.448 -8.660 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 72 ASP A OD2 1 ATOM 544 N N . SER A 1 72 ? 20.470 56.191 -6.845 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 73 SER A N 1 ATOM 545 C CA . SER A 1 72 ? 20.190 55.350 -5.690 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CA 1 ATOM 546 C C . SER A 1 72 ? 18.692 55.137 -5.432 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 73 SER A C 1 ATOM 547 O O . SER A 1 72 ? 18.260 54.028 -5.123 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 73 SER A O 1 ATOM 548 C CB . SER A 1 72 ? 20.853 55.942 -4.444 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 73 SER A CB 1 ATOM 549 O OG . SER A 1 72 ? 20.437 57.281 -4.231 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 73 SER A OG 1 ATOM 550 N N . SER A 1 73 ? 17.899 56.195 -5.560 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 1 ATOM 551 C CA . SER A 1 73 ? 16.466 56.075 -5.319 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 1 ATOM 552 C C . SER A 1 73 ? 15.791 54.988 -6.157 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 1 ATOM 553 O O . SER A 1 73 ? 15.046 54.163 -5.626 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 1 ATOM 554 C CB . SER A 1 73 ? 15.778 57.421 -5.558 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 1 ATOM 555 O OG . SER A 1 73 ? 14.463 57.404 -5.027 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 1 ATOM 556 N N . VAL A 1 74 ? 16.042 54.982 -7.463 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A N 1 ATOM 557 C CA . VAL A 1 74 ? 15.446 53.983 -8.340 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CA 1 ATOM 558 C C . VAL A 1 74 ? 15.966 52.578 -8.008 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A C 1 ATOM 559 O O . VAL A 1 74 ? 15.199 51.609 -7.924 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A O 1 ATOM 560 C CB . VAL A 1 74 ? 15.739 54.309 -9.819 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CB 1 ATOM 561 C CG1 . VAL A 1 74 ? 15.309 53.150 -10.707 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG1 1 ATOM 562 C CG2 . VAL A 1 74 ? 14.980 55.584 -10.222 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 75 VAL A CG2 1 ATOM 563 N N . THR A 1 75 ? 17.272 52.476 -7.807 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 76 THR A N 1 ATOM 564 C CA . THR A 1 75 ? 17.886 51.196 -7.485 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CA 1 ATOM 565 C C . THR A 1 75 ? 17.346 50.630 -6.168 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 76 THR A C 1 ATOM 566 O O . THR A 1 75 ? 17.030 49.441 -6.084 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 76 THR A O 1 ATOM 567 C CB . THR A 1 75 ? 19.423 51.346 -7.394 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CB 1 ATOM 568 O OG1 . THR A 1 75 ? 19.929 51.794 -8.660 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 76 THR A OG1 1 ATOM 569 C CG2 . THR A 1 75 ? 20.081 50.006 -7.035 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 76 THR A CG2 1 ATOM 570 N N . LEU A 1 76 ? 17.237 51.480 -5.148 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A N 1 ATOM 571 C CA . LEU A 1 76 ? 16.738 51.045 -3.839 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A CA 1 ATOM 572 C C . LEU A 1 76 ? 15.309 50.503 -3.971 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A C 1 ATOM 573 O O . LEU A 1 76 ? 14.955 49.506 -3.351 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A O 1 ATOM 574 C CB . LEU A 1 76 ? 16.745 52.215 -2.852 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A CB 1 ATOM 575 C CG . LEU A 1 76 ? 17.109 51.991 -1.378 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A CG 1 ATOM 576 C CD1 . LEU A 1 76 ? 16.187 52.828 -0.512 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A CD1 1 ATOM 577 C CD2 . LEU A 1 76 ? 17.029 50.515 -1.004 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 77 LEU A CD2 1 ATOM 578 N N . GLY A 1 77 ? 14.499 51.171 -4.791 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A N 1 ATOM 579 C CA . GLY A 1 77 ? 13.126 50.742 -4.994 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A CA 1 ATOM 580 C C . GLY A 1 77 ? 13.068 49.377 -5.653 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A C 1 ATOM 581 O O . GLY A 1 77 ? 12.303 48.518 -5.237 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 78 GLY A O 1 ATOM 582 N N . SER A 1 78 ? 13.876 49.177 -6.688 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 79 SER A N 1 ATOM 583 C CA . SER A 1 78 ? 13.917 47.894 -7.379 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CA 1 ATOM 584 C C . SER A 1 78 ? 14.435 46.818 -6.415 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 79 SER A C 1 ATOM 585 O O . SER A 1 78 ? 13.941 45.688 -6.400 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 79 SER A O 1 ATOM 586 C CB . SER A 1 78 ? 14.841 47.974 -8.599 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 79 SER A CB 1 ATOM 587 O OG . SER A 1 78 ? 14.394 48.954 -9.522 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 79 SER A OG 1 ATOM 588 N N . PHE A 1 79 ? 15.434 47.178 -5.614 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A N 1 ATOM 589 C CA . PHE A 1 79 ? 16.012 46.240 -4.655 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CA 1 ATOM 590 C C . PHE A 1 79 ? 14.953 45.830 -3.623 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A C 1 ATOM 591 O O . PHE A 1 79 ? 14.837 44.656 -3.274 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A O 1 ATOM 592 C CB . PHE A 1 79 ? 17.223 46.870 -3.946 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CB 1 ATOM 593 C CG . PHE A 1 79 ? 17.963 45.909 -3.047 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CG 1 ATOM 594 C CD1 . PHE A 1 79 ? 18.547 44.756 -3.568 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD1 1 ATOM 595 C CD2 . PHE A 1 79 ? 18.053 46.141 -1.679 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CD2 1 ATOM 596 C CE1 . PHE A 1 79 ? 19.209 43.845 -2.728 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE1 1 ATOM 597 C CE2 . PHE A 1 79 ? 18.711 45.241 -0.835 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CE2 1 ATOM 598 C CZ . PHE A 1 79 ? 19.288 44.092 -1.360 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 80 PHE A CZ 1 ATOM 599 N N . GLY A 1 80 ? 14.182 46.801 -3.139 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A N 1 ATOM 600 C CA . GLY A 1 80 ? 13.137 46.497 -2.169 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A CA 1 ATOM 601 C C . GLY A 1 80 ? 12.076 45.565 -2.742 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A C 1 ATOM 602 O O . GLY A 1 80 ? 11.550 44.705 -2.036 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A O 1 ATOM 603 N N . ASP A 1 81 ? 11.751 45.731 -4.024 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A N 1 ATOM 604 C CA . ASP A 1 81 ? 10.764 44.867 -4.664 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CA 1 ATOM 605 C C . ASP A 1 81 ? 11.345 43.453 -4.766 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A C 1 ATOM 606 O O . ASP A 1 81 ? 10.652 42.462 -4.541 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A O 1 ATOM 607 C CB . ASP A 1 81 ? 10.432 45.380 -6.071 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CB 1 ATOM 608 C CG . ASP A 1 81 ? 9.644 46.680 -6.054 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A CG 1 ATOM 609 O OD1 . ASP A 1 81 ? 9.604 47.355 -7.102 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD1 1 ATOM 610 O OD2 . ASP A 1 81 ? 9.062 47.022 -5.004 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 82 ASP A OD2 1 ATOM 611 N N . TRP A 1 82 ? 12.624 43.368 -5.111 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A N 1 ATOM 612 C CA . TRP A 1 82 ? 13.299 42.079 -5.242 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CA 1 ATOM 613 C C . TRP A 1 82 ? 13.436 41.401 -3.878 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A C 1 ATOM 614 O O . TRP A 1 82 ? 13.289 40.182 -3.749 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A O 1 ATOM 615 C CB . TRP A 1 82 ? 14.690 42.276 -5.849 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CB 1 ATOM 616 C CG . TRP A 1 82 ? 15.414 40.982 -6.081 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CG 1 ATOM 617 C CD1 . TRP A 1 82 ? 15.214 40.099 -7.103 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD1 1 ATOM 618 C CD2 . TRP A 1 82 ? 16.421 40.404 -5.242 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CD2 1 ATOM 619 N NE1 . TRP A 1 82 ? 16.033 39.002 -6.953 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A NE1 1 ATOM 620 C CE2 . TRP A 1 82 ? 16.784 39.165 -5.817 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE2 1 ATOM 621 C CE3 . TRP A 1 82 ? 17.049 40.811 -4.058 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CE3 1 ATOM 622 C CZ2 . TRP A 1 82 ? 17.751 38.325 -5.245 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ2 1 ATOM 623 C CZ3 . TRP A 1 82 ? 18.014 39.972 -3.486 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CZ3 1 ATOM 624 C CH2 . TRP A 1 82 ? 18.351 38.745 -4.085 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 83 TRP A CH2 1 ATOM 625 N N . ARG A 1 83 ? 13.731 42.195 -2.858 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A N 1 ATOM 626 C CA . ARG A 1 83 ? 13.872 41.658 -1.516 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CA 1 ATOM 627 C C . ARG A 1 83 ? 12.550 41.044 -1.059 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A C 1 ATOM 628 O O . ARG A 1 83 ? 12.512 39.924 -0.540 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A O 1 ATOM 629 C CB . ARG A 1 83 ? 14.284 42.768 -0.554 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CB 1 ATOM 630 C CG . ARG A 1 83 ? 14.692 42.260 0.800 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CG 1 ATOM 631 C CD . ARG A 1 83 ? 13.831 42.879 1.867 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CD 1 ATOM 632 N NE . ARG A 1 83 ? 14.069 42.254 3.155 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NE 1 ATOM 633 C CZ . ARG A 1 83 ? 13.323 42.463 4.226 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CZ 1 ATOM 634 N NH1 . ARG A 1 83 ? 12.292 43.290 4.151 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH1 1 ATOM 635 N NH2 . ARG A 1 83 ? 13.599 41.833 5.360 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH2 1 ATOM 636 N N . LYS A 1 84 ? 11.460 41.773 -1.269 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A N 1 ATOM 637 C CA . LYS A 1 84 ? 10.137 41.301 -0.867 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CA 1 ATOM 638 C C . LYS A 1 84 ? 9.637 40.088 -1.646 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A C 1 ATOM 639 O O . LYS A 1 84 ? 9.081 39.153 -1.064 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A O 1 ATOM 640 C CB . LYS A 1 84 ? 9.110 42.435 -1.003 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CB 1 ATOM 641 C CG . LYS A 1 84 ? 7.654 41.994 -0.805 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CG 1 ATOM 642 C CD . LYS A 1 84 ? 6.676 43.158 -0.953 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CD 1 ATOM 643 C CE . LYS A 1 84 ? 5.230 42.683 -0.797 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A CE 1 ATOM 644 N NZ . LYS A 1 84 ? 4.267 43.834 -0.805 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 85 LYS A NZ 1 ATOM 645 N N . VAL A 1 85 ? 9.852 40.090 -2.956 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A N 1 ATOM 646 C CA . VAL A 1 85 ? 9.359 39.008 -3.796 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CA 1 ATOM 647 C C . VAL A 1 85 ? 10.267 37.796 -3.968 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A C 1 ATOM 648 O O . VAL A 1 85 ? 9.784 36.693 -4.260 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A O 1 ATOM 649 C CB . VAL A 1 85 ? 8.984 39.551 -5.190 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CB 1 ATOM 650 C CG1 . VAL A 1 85 ? 7.977 40.680 -5.041 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG1 1 ATOM 651 C CG2 . VAL A 1 85 ? 10.218 40.058 -5.909 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG2 1 ATOM 652 N N . VAL A 1 86 ? 11.572 37.986 -3.778 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1 ATOM 653 C CA . VAL A 1 86 ? 12.518 36.889 -3.953 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1 ATOM 654 C C . VAL A 1 86 ? 13.340 36.501 -2.728 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1 ATOM 655 O O . VAL A 1 86 ? 13.253 35.372 -2.247 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1 ATOM 656 C CB . VAL A 1 86 ? 13.510 37.197 -5.086 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1 ATOM 657 C CG1 . VAL A 1 86 ? 14.471 36.014 -5.276 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1 ATOM 658 C CG2 . VAL A 1 86 ? 12.757 37.493 -6.370 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1 ATOM 659 N N . LEU A 1 87 ? 14.143 37.435 -2.227 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N 1 ATOM 660 C CA . LEU A 1 87 ? 15.021 37.157 -1.089 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA 1 ATOM 661 C C . LEU A 1 87 ? 14.298 36.658 0.164 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C 1 ATOM 662 O O . LEU A 1 87 ? 14.744 35.706 0.807 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O 1 ATOM 663 C CB . LEU A 1 87 ? 15.854 38.404 -0.755 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB 1 ATOM 664 C CG . LEU A 1 87 ? 17.039 38.183 0.194 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG 1 ATOM 665 C CD1 . LEU A 1 87 ? 18.004 37.184 -0.440 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 1 ATOM 666 C CD2 . LEU A 1 87 ? 17.750 39.509 0.466 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 1 ATOM 667 N N . LEU A 1 88 ? 13.184 37.291 0.517 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1 ATOM 668 C CA . LEU A 1 88 ? 12.434 36.863 1.693 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1 ATOM 669 C C . LEU A 1 88 ? 11.906 35.436 1.546 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1 ATOM 670 O O . LEU A 1 88 ? 11.724 34.732 2.537 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1 ATOM 671 C CB . LEU A 1 88 ? 11.272 37.823 1.967 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1 ATOM 672 C CG . LEU A 1 88 ? 11.583 38.928 2.983 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1 ATOM 673 C CD1 . LEU A 1 88 ? 10.440 39.936 3.038 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1 ATOM 674 C CD2 . LEU A 1 88 ? 11.817 38.294 4.353 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1 ATOM 675 N N . SER A 1 89 ? 11.660 35.011 0.312 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 90 SER A N 1 ATOM 676 C CA . SER A 1 89 ? 11.166 33.662 0.063 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 90 SER A CA 1 ATOM 677 C C . SER A 1 89 ? 12.269 32.639 0.317 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 90 SER A C 1 ATOM 678 O O . SER A 1 89 ? 11.994 31.482 0.613 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 90 SER A O 1 ATOM 679 C CB . SER A 1 89 ? 10.678 33.527 -1.383 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 90 SER A CB 1 ATOM 680 O OG . SER A 1 89 ? 9.652 34.467 -1.675 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 90 SER A OG 1 ATOM 681 N N . GLN A 1 90 ? 13.522 33.073 0.214 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A N 1 ATOM 682 C CA . GLN A 1 90 ? 14.652 32.168 0.401 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CA 1 ATOM 683 C C . GLN A 1 90 ? 15.008 31.963 1.861 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A C 1 ATOM 684 O O . GLN A 1 90 ? 15.342 30.853 2.276 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A O 1 ATOM 685 C CB . GLN A 1 90 ? 15.873 32.690 -0.368 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CB 1 ATOM 686 C CG . GLN A 1 90 ? 15.593 32.957 -1.847 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CG 1 ATOM 687 C CD . GLN A 1 90 ? 16.758 33.634 -2.561 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A CD 1 ATOM 688 O OE1 . GLN A 1 90 ? 17.660 34.188 -1.923 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A OE1 1 ATOM 689 N NE2 . GLN A 1 90 ? 16.731 33.608 -3.888 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 91 GLN A NE2 1 ATOM 690 N N . GLN A 1 91 ? 14.937 33.034 2.644 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A N 1 ATOM 691 C CA . GLN A 1 91 ? 15.264 32.943 4.055 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CA 1 ATOM 692 C C . GLN A 1 91 ? 14.797 34.177 4.793 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A C 1 ATOM 693 O O . GLN A 1 91 ? 14.975 35.298 4.322 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A O 1 ATOM 694 C CB . GLN A 1 91 ? 16.777 32.793 4.241 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CB 1 ATOM 695 C CG . GLN A 1 91 ? 17.207 32.588 5.691 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CG 1 ATOM 696 C CD . GLN A 1 91 ? 18.721 32.519 5.842 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A CD 1 ATOM 697 O OE1 . GLN A 1 91 ? 19.417 31.995 4.974 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A OE1 1 ATOM 698 N NE2 . GLN A 1 91 ? 19.230 33.035 6.956 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 92 GLN A NE2 1 ATOM 699 N N . ALA A 1 92 ? 14.214 33.960 5.964 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A N 1 ATOM 700 C CA . ALA A 1 92 ? 13.735 35.052 6.794 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A CA 1 ATOM 701 C C . ALA A 1 92 ? 14.907 35.920 7.254 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A C 1 ATOM 702 O O . ALA A 1 92 ? 15.973 35.417 7.593 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A O 1 ATOM 703 C CB . ALA A 1 92 ? 12.990 34.490 8.012 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 93 ALA A CB 1 ATOM 704 N N . HIS A 1 93 ? 14.696 37.230 7.244 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A N 1 ATOM 705 C CA . HIS A 1 93 ? 15.695 38.186 7.686 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CA 1 ATOM 706 C C . HIS A 1 93 ? 14.948 39.494 7.922 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A C 1 ATOM 707 O O . HIS A 1 93 ? 13.852 39.693 7.391 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A O 1 ATOM 708 C CB . HIS A 1 93 ? 16.824 38.356 6.646 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CB 1 ATOM 709 C CG . HIS A 1 93 ? 16.365 38.854 5.311 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CG 1 ATOM 710 N ND1 . HIS A 1 93 ? 15.728 38.048 4.393 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A ND1 1 ATOM 711 C CD2 . HIS A 1 93 ? 16.441 40.082 4.745 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CD2 1 ATOM 712 C CE1 . HIS A 1 93 ? 15.432 38.759 3.319 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A CE1 1 ATOM 713 N NE2 . HIS A 1 93 ? 15.853 39.997 3.508 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 94 HIS A NE2 1 ATOM 714 N N . ASP A 1 94 ? 15.528 40.381 8.722 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A N 1 ATOM 715 C CA . ASP A 1 94 ? 14.878 41.643 9.058 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CA 1 ATOM 716 C C . ASP A 1 94 ? 15.119 42.793 8.107 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A C 1 ATOM 717 O O . ASP A 1 94 ? 14.267 43.670 7.970 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A O 1 ATOM 718 C CB . ASP A 1 94 ? 15.325 42.099 10.446 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CB 1 ATOM 719 C CG . ASP A 1 94 ? 15.132 41.034 11.494 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A CG 1 ATOM 720 O OD1 . ASP A 1 94 ? 15.929 41.002 12.453 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD1 1 ATOM 721 O OD2 . ASP A 1 94 ? 14.184 40.237 11.353 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 95 ASP A OD2 1 ATOM 722 N N . CYS A 1 95 ? 16.273 42.797 7.449 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A N 1 ATOM 723 C CA . CYS A 1 95 ? 16.626 43.923 6.594 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A CA 1 ATOM 724 C C . CYS A 1 95 ? 17.708 43.488 5.613 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A C 1 ATOM 725 O O . CYS A 1 95 ? 18.552 42.657 5.943 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A O 1 ATOM 726 C CB . CYS A 1 95 ? 17.151 45.041 7.505 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A CB 1 ATOM 727 S SG . CYS A 1 95 ? 17.599 46.635 6.774 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A SG 1 ATOM 728 N N . ALA A 1 96 ? 17.683 44.042 4.408 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A N 1 ATOM 729 C CA . ALA A 1 96 ? 18.692 43.685 3.419 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CA 1 ATOM 730 C C . ALA A 1 96 ? 19.339 44.937 2.852 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A C 1 ATOM 731 O O . ALA A 1 96 ? 18.655 45.902 2.529 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A O 1 ATOM 732 C CB . ALA A 1 96 ? 18.070 42.877 2.306 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 97 ALA A CB 1 ATOM 733 N N . PHE A 1 97 ? 20.664 44.923 2.746 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A N 1 ATOM 734 C CA . PHE A 1 97 ? 21.386 46.057 2.194 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CA 1 ATOM 735 C C . PHE A 1 97 ? 22.133 45.639 0.945 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A C 1 ATOM 736 O O . PHE A 1 97 ? 22.770 44.588 0.919 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A O 1 ATOM 737 C CB . PHE A 1 97 ? 22.391 46.600 3.205 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CB 1 ATOM 738 C CG . PHE A 1 97 ? 21.819 47.612 4.138 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CG 1 ATOM 739 C CD1 . PHE A 1 97 ? 20.495 47.542 4.536 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD1 1 ATOM 740 C CD2 . PHE A 1 97 ? 22.610 48.617 4.644 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD2 1 ATOM 741 C CE1 . PHE A 1 97 ? 19.988 48.454 5.418 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE1 1 ATOM 742 C CE2 . PHE A 1 97 ? 22.096 49.525 5.527 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE2 1 ATOM 743 C CZ . PHE A 1 97 ? 20.783 49.439 5.912 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CZ 1 ATOM 744 N N . LEU A 1 98 ? 22.064 46.480 -0.080 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A N 1 ATOM 745 C CA . LEU A 1 98 ? 22.750 46.221 -1.335 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CA 1 ATOM 746 C C . LEU A 1 98 ? 24.081 46.960 -1.265 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A C 1 ATOM 747 O O . LEU A 1 98 ? 24.115 48.178 -1.104 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A O 1 ATOM 748 C CB . LEU A 1 98 ? 21.913 46.745 -2.513 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CB 1 ATOM 749 C CG . LEU A 1 98 ? 22.536 46.651 -3.909 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CG 1 ATOM 750 C CD1 . LEU A 1 98 ? 22.836 45.199 -4.238 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD1 1 ATOM 751 C CD2 . LEU A 1 98 ? 21.575 47.255 -4.952 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 99 LEU A CD2 1 ATOM 752 N N . ASN A 1 99 ? 25.174 46.206 -1.365 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A N 1 ATOM 753 C CA . ASN A 1 99 ? 26.533 46.757 -1.312 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CA 1 ATOM 754 C C . ASN A 1 99 ? 26.921 46.919 -2.787 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A C 1 ATOM 755 O O . ASN A 1 99 ? 27.088 45.929 -3.501 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A O 1 ATOM 756 C CB . ASN A 1 99 ? 27.423 45.734 -0.594 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CB 1 ATOM 757 C CG . ASN A 1 99 ? 28.747 46.300 -0.130 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A CG 1 ATOM 758 O OD1 . ASN A 1 99 ? 28.940 47.519 -0.032 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A OD1 1 ATOM 759 N ND2 . ASN A 1 99 ? 29.672 45.398 0.204 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 100 ASN A ND2 1 ATOM 760 N N . THR A 1 100 ? 27.047 48.160 -3.247 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 101 THR A N 1 ATOM 761 C CA . THR A 1 100 ? 27.348 48.405 -4.653 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CA 1 ATOM 762 C C . THR A 1 100 ? 28.655 49.143 -4.914 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 101 THR A C 1 ATOM 763 O O . THR A 1 100 ? 29.020 50.042 -4.173 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 101 THR A O 1 ATOM 764 C CB . THR A 1 100 ? 26.196 49.196 -5.314 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CB 1 ATOM 765 O OG1 . THR A 1 100 ? 26.459 49.356 -6.713 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 101 THR A OG1 1 ATOM 766 C CG2 . THR A 1 100 ? 26.052 50.568 -4.663 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 101 THR A CG2 1 ATOM 767 N N . ALA A 1 101 ? 29.346 48.764 -5.985 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N 1 ATOM 768 C CA . ALA A 1 101 ? 30.616 49.398 -6.338 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA 1 ATOM 769 C C . ALA A 1 101 ? 30.381 50.673 -7.142 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C 1 ATOM 770 O O . ALA A 1 101 ? 31.198 51.590 -7.113 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O 1 ATOM 771 C CB . ALA A 1 101 ? 31.478 48.431 -7.146 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB 1 ATOM 772 N N . THR A 1 102 ? 29.253 50.701 -7.848 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N 1 ATOM 773 C CA . THR A 1 102 ? 28.813 51.806 -8.711 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA 1 ATOM 774 C C . THR A 1 102 ? 28.752 53.186 -8.061 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C 1 ATOM 775 O O . THR A 1 102 ? 28.048 53.367 -7.101 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O 1 ATOM 776 C CB . THR A 1 102 ? 27.397 51.499 -9.245 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB 1 ATOM 777 O OG1 . THR A 1 102 ? 27.418 50.250 -9.948 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1 ATOM 778 C CG2 . THR A 1 102 ? 26.896 52.612 -10.169 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1 ATOM 779 N N . ALA A 1 103 ? 29.450 54.181 -8.590 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N 1 ATOM 780 C CA . ALA A 1 103 ? 29.353 55.510 -7.981 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA 1 ATOM 781 C C . ALA A 1 103 ? 27.930 56.034 -8.205 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C 1 ATOM 782 O O . ALA A 1 103 ? 27.371 55.857 -9.284 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O 1 ATOM 783 C CB . ALA A 1 103 ? 30.366 56.459 -8.609 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB 1 ATOM 784 N N . LEU A 1 104 ? 27.344 56.671 -7.193 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N 1 ATOM 785 C CA . LEU A 1 104 ? 25.986 57.205 -7.314 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA 1 ATOM 786 C C . LEU A 1 104 ? 26.005 58.520 -8.097 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C 1 ATOM 787 O O . LEU A 1 104 ? 26.987 59.273 -8.037 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O 1 ATOM 788 C CB . LEU A 1 104 ? 25.382 57.405 -5.923 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB 1 ATOM 789 C CG . LEU A 1 104 ? 25.393 56.124 -5.072 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG 1 ATOM 790 C CD1 . LEU A 1 104 ? 24.736 56.376 -3.723 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 ATOM 791 C CD2 . LEU A 1 104 ? 24.674 55.015 -5.821 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 ATOM 792 N N . ASP A 1 105 ? 24.919 58.809 -8.816 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N 1 ATOM 793 C CA . ASP A 1 105 ? 24.879 60.015 -9.644 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA 1 ATOM 794 C C . ASP A 1 105 ? 24.916 61.370 -8.944 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C 1 ATOM 795 O O . ASP A 1 105 ? 25.261 62.369 -9.572 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O 1 ATOM 796 C CB . ASP A 1 105 ? 23.696 59.966 -10.629 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB 1 ATOM 797 C CG . ASP A 1 105 ? 22.335 60.197 -9.970 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG 1 ATOM 798 O OD1 . ASP A 1 105 ? 21.336 60.152 -10.715 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 ATOM 799 O OD2 . ASP A 1 105 ? 22.247 60.425 -8.746 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 ATOM 800 N N . ASP A 1 106 ? 24.565 61.423 -7.664 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N 1 ATOM 801 C CA . ASP A 1 106 ? 24.613 62.690 -6.946 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA 1 ATOM 802 C C . ASP A 1 106 ? 25.776 62.664 -5.958 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C 1 ATOM 803 O O . ASP A 1 106 ? 25.832 63.446 -5.012 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O 1 ATOM 804 C CB . ASP A 1 106 ? 23.283 62.961 -6.224 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB 1 ATOM 805 C CG . ASP A 1 106 ? 22.902 61.864 -5.244 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG 1 ATOM 806 O OD1 . ASP A 1 106 ? 23.588 60.822 -5.198 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 ATOM 807 O OD2 . ASP A 1 106 ? 21.905 62.052 -4.518 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 ATOM 808 N N . SER A 1 107 ? 26.706 61.750 -6.210 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 108 SER A N 1 ATOM 809 C CA . SER A 1 107 ? 27.899 61.566 -5.389 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA 1 ATOM 810 C C . SER A 1 107 ? 27.649 61.309 -3.905 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 108 SER A C 1 ATOM 811 O O . SER A 1 107 ? 28.461 61.678 -3.052 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 108 SER A O 1 ATOM 812 C CB . SER A 1 107 ? 28.853 62.749 -5.573 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB 1 ATOM 813 O OG . SER A 1 107 ? 29.456 62.694 -6.863 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG 1 ATOM 814 N N . THR A 1 108 ? 26.516 60.687 -3.598 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1 ATOM 815 C CA . THR A 1 108 ? 26.205 60.329 -2.221 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1 ATOM 816 C C . THR A 1 108 ? 26.788 58.926 -2.079 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1 ATOM 817 O O . THR A 1 108 ? 27.260 58.351 -3.058 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1 ATOM 818 C CB . THR A 1 108 ? 24.685 60.289 -1.954 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1 ATOM 819 O OG1 . THR A 1 108 ? 24.040 59.505 -2.964 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 ATOM 820 C CG2 . THR A 1 108 ? 24.105 61.705 -1.948 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 ATOM 821 N N . ILE A 1 109 ? 26.762 58.365 -0.878 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N 1 ATOM 822 C CA . ILE A 1 109 ? 27.342 57.041 -0.696 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA 1 ATOM 823 C C . ILE A 1 109 ? 26.399 56.018 -0.080 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C 1 ATOM 824 O O . ILE A 1 109 ? 26.817 54.904 0.240 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O 1 ATOM 825 C CB . ILE A 1 109 ? 28.615 57.127 0.168 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB 1 ATOM 826 C CG1 . ILE A 1 109 ? 28.297 57.856 1.476 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 ATOM 827 C CG2 . ILE A 1 109 ? 29.736 57.839 -0.619 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 ATOM 828 C CD1 . ILE A 1 109 ? 29.489 58.030 2.403 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 ATOM 829 N N . GLY A 1 110 ? 25.132 56.393 0.081 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N 1 ATOM 830 C CA . GLY A 1 110 ? 24.168 55.469 0.651 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA 1 ATOM 831 C C . GLY A 1 110 ? 22.743 55.985 0.628 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C 1 ATOM 832 O O . GLY A 1 110 ? 22.506 57.162 0.365 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O 1 ATOM 833 N N . LEU A 1 111 ? 21.790 55.097 0.893 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N 1 ATOM 834 C CA . LEU A 1 111 ? 20.378 55.469 0.916 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA 1 ATOM 835 C C . LEU A 1 111 ? 19.594 54.385 1.652 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C 1 ATOM 836 O O . LEU A 1 111 ? 19.956 53.212 1.605 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O 1 ATOM 837 C CB . LEU A 1 111 ? 19.836 55.608 -0.514 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB 1 ATOM 838 C CG . LEU A 1 111 ? 18.446 56.238 -0.660 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG 1 ATOM 839 C CD1 . LEU A 1 111 ? 18.557 57.731 -0.368 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 ATOM 840 C CD2 . LEU A 1 111 ? 17.900 56.023 -2.072 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 ATOM 841 N N . ALA A 1 112 ? 18.525 54.781 2.335 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N 1 ATOM 842 C CA . ALA A 1 112 ? 17.692 53.830 3.062 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA 1 ATOM 843 C C . ALA A 1 112 ? 16.310 54.425 3.283 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C 1 ATOM 844 O O . ALA A 1 112 ? 16.125 55.634 3.172 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O 1 ATOM 845 C CB . ALA A 1 112 ? 18.327 53.498 4.408 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB 1 ATOM 846 N N . TYR A 1 113 ? 15.344 53.573 3.602 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A N 1 ATOM 847 C CA . TYR A 1 113 ? 13.985 54.036 3.865 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CA 1 ATOM 848 C C . TYR A 1 113 ? 13.833 54.327 5.349 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A C 1 ATOM 849 O O . TYR A 1 113 ? 14.011 53.440 6.181 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A O 1 ATOM 850 C CB . TYR A 1 113 ? 12.966 52.973 3.447 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CB 1 ATOM 851 C CG . TYR A 1 113 ? 12.864 52.767 1.956 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CG 1 ATOM 852 C CD1 . TYR A 1 113 ? 12.377 53.777 1.118 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD1 1 ATOM 853 C CD2 . TYR A 1 113 ? 13.240 51.556 1.379 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CD2 1 ATOM 854 C CE1 . TYR A 1 113 ? 12.265 53.577 -0.263 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE1 1 ATOM 855 C CE2 . TYR A 1 113 ? 13.131 51.348 0.012 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CE2 1 ATOM 856 C CZ . TYR A 1 113 ? 12.644 52.357 -0.803 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A CZ 1 ATOM 857 O OH . TYR A 1 113 ? 12.540 52.131 -2.150 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 114 TYR A OH 1 ATOM 858 N N . SER A 1 114 ? 13.511 55.571 5.687 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 115 SER A N 1 ATOM 859 C CA . SER A 1 114 ? 13.336 55.936 7.084 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA 1 ATOM 860 C C . SER A 1 114 ? 12.195 55.116 7.687 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 115 SER A C 1 ATOM 861 O O . SER A 1 114 ? 11.134 54.967 7.072 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 115 SER A O 1 ATOM 862 C CB . SER A 1 114 ? 13.039 57.438 7.208 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB 1 ATOM 863 O OG . SER A 1 114 ? 14.171 58.224 6.837 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG 1 ATOM 864 N N . ASN A 1 115 ? 12.434 54.561 8.873 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A N 1 ATOM 865 C CA . ASN A 1 115 ? 11.436 53.761 9.585 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CA 1 ATOM 866 C C . ASN A 1 115 ? 11.042 52.481 8.857 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A C 1 ATOM 867 O O . ASN A 1 115 ? 10.019 51.878 9.181 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A O 1 ATOM 868 C CB . ASN A 1 115 ? 10.169 54.590 9.823 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CB 1 ATOM 869 C CG . ASN A 1 115 ? 10.423 55.815 10.665 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CG 1 ATOM 870 O OD1 . ASN A 1 115 ? 9.981 56.912 10.332 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A OD1 1 ATOM 871 N ND2 . ASN A 1 115 ? 11.131 55.637 11.769 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A ND2 1 ATOM 872 N N . GLY A 1 116 ? 11.856 52.053 7.896 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N 1 ATOM 873 C CA . GLY A 1 116 ? 11.516 50.861 7.139 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA 1 ATOM 874 C C . GLY A 1 116 ? 11.796 49.501 7.755 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C 1 ATOM 875 O O . GLY A 1 116 ? 11.330 48.492 7.230 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O 1 ATOM 876 N N . MET A 1 117 ? 12.534 49.461 8.860 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 118 MET A N 1 ATOM 877 C CA . MET A 1 117 ? 12.877 48.187 9.492 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CA 1 ATOM 878 C C . MET A 1 117 ? 11.699 47.226 9.616 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 118 MET A C 1 ATOM 879 O O . MET A 1 117 ? 10.638 47.586 10.142 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 118 MET A O 1 ATOM 880 C CB . MET A 1 117 ? 13.493 48.416 10.875 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CB 1 ATOM 881 C CG . MET A 1 117 ? 13.952 47.133 11.561 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CG 1 ATOM 882 S SD . MET A 1 117 ? 15.211 46.224 10.591 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 118 MET A SD 1 ATOM 883 C CE . MET A 1 117 ? 16.602 47.345 10.756 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 118 MET A CE 1 ATOM 884 N N . CYS A 1 118 ? 11.917 46.008 9.116 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A N 1 ATOM 885 C CA . CYS A 1 118 ? 10.951 44.912 9.119 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CA 1 ATOM 886 C C . CYS A 1 118 ? 9.934 44.935 7.992 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A C 1 ATOM 887 O O . CYS A 1 118 ? 9.349 43.902 7.670 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A O 1 ATOM 888 C CB . CYS A 1 118 ? 10.201 44.829 10.449 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CB 1 ATOM 889 S SG . CYS A 1 118 ? 11.215 44.468 11.913 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A SG 1 ATOM 890 N N . ASP A 1 119 ? 9.703 46.091 7.380 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N 1 ATOM 891 C CA . ASP A 1 119 ? 8.733 46.115 6.299 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA 1 ATOM 892 C C . ASP A 1 119 ? 9.223 45.255 5.146 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C 1 ATOM 893 O O . ASP A 1 119 ? 10.378 45.357 4.730 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O 1 ATOM 894 C CB . ASP A 1 119 ? 8.480 47.535 5.806 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB 1 ATOM 895 C CG . ASP A 1 119 ? 7.364 47.594 4.788 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG 1 ATOM 896 O OD1 . ASP A 1 119 ? 7.623 47.341 3.591 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 ATOM 897 O OD2 . ASP A 1 119 ? 6.215 47.870 5.198 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 ATOM 898 N N . PRO A 1 120 ? 8.348 44.389 4.615 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A N 1 ATOM 899 C CA . PRO A 1 120 ? 8.715 43.512 3.503 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CA 1 ATOM 900 C C . PRO A 1 120 ? 9.422 44.222 2.357 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A C 1 ATOM 901 O O . PRO A 1 120 ? 10.405 43.718 1.824 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A O 1 ATOM 902 C CB . PRO A 1 120 ? 7.374 42.915 3.082 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CB 1 ATOM 903 C CG . PRO A 1 120 ? 6.665 42.776 4.398 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CG 1 ATOM 904 C CD . PRO A 1 120 ? 6.975 44.103 5.076 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A CD 1 ATOM 905 N N . LYS A 1 121 ? 8.926 45.394 1.981 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N 1 ATOM 906 C CA . LYS A 1 121 ? 9.531 46.128 0.880 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA 1 ATOM 907 C C . LYS A 1 121 ? 10.503 47.224 1.308 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C 1 ATOM 908 O O . LYS A 1 121 ? 11.572 47.371 0.711 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O 1 ATOM 909 C CB . LYS A 1 121 ? 8.431 46.731 -0.010 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB 1 ATOM 910 C CG . LYS A 1 121 ? 8.929 47.371 -1.310 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG 1 ATOM 911 C CD . LYS A 1 121 ? 9.435 48.788 -1.101 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD 1 ATOM 912 C CE . LYS A 1 121 ? 10.008 49.370 -2.392 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE 1 ATOM 913 N NZ . LYS A 1 121 ? 9.048 49.305 -3.534 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ 1 ATOM 914 N N . PHE A 1 122 ? 10.152 47.974 2.347 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N 1 ATOM 915 C CA . PHE A 1 122 ? 10.980 49.091 2.792 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA 1 ATOM 916 C C . PHE A 1 122 ? 12.133 48.824 3.759 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C 1 ATOM 917 O O . PHE A 1 122 ? 12.838 49.765 4.160 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O 1 ATOM 918 C CB . PHE A 1 122 ? 10.076 50.183 3.369 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB 1 ATOM 919 C CG . PHE A 1 122 ? 9.134 50.773 2.357 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG 1 ATOM 920 C CD1 . PHE A 1 122 ? 7.756 50.629 2.498 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 1 ATOM 921 C CD2 . PHE A 1 122 ? 9.630 51.449 1.245 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 1 ATOM 922 C CE1 . PHE A 1 122 ? 6.883 51.146 1.545 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 1 ATOM 923 C CE2 . PHE A 1 122 ? 8.766 51.973 0.281 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 1 ATOM 924 C CZ . PHE A 1 122 ? 7.386 51.819 0.435 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ 1 ATOM 925 N N . SER A 1 123 ? 12.329 47.566 4.146 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 124 SER A N 1 ATOM 926 C CA . SER A 1 123 ? 13.418 47.255 5.059 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 927 C C . SER A 1 123 ? 14.659 46.949 4.243 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 124 SER A C 1 ATOM 928 O O . SER A 1 123 ? 15.182 45.827 4.257 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 124 SER A O 1 ATOM 929 C CB . SER A 1 123 ? 13.082 46.064 5.951 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 124 SER A CB 1 ATOM 930 O OG . SER A 1 123 ? 13.996 46.018 7.036 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 124 SER A OG 1 ATOM 931 N N . VAL A 1 124 ? 15.120 47.962 3.518 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N 1 ATOM 932 C CA . VAL A 1 124 ? 16.306 47.814 2.696 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA 1 ATOM 933 C C . VAL A 1 124 ? 17.138 49.077 2.736 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C 1 ATOM 934 O O . VAL A 1 124 ? 16.655 50.157 3.098 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O 1 ATOM 935 C CB . VAL A 1 124 ? 15.952 47.496 1.225 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB 1 ATOM 936 C CG1 . VAL A 1 124 ? 15.325 46.125 1.121 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 ATOM 937 C CG2 . VAL A 1 124 ? 15.000 48.546 0.675 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 ATOM 938 N N . GLY A 1 125 ? 18.405 48.921 2.381 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N 1 ATOM 939 C CA . GLY A 1 125 ? 19.314 50.042 2.356 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA 1 ATOM 940 C C . GLY A 1 125 ? 20.264 49.824 1.197 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C 1 ATOM 941 O O . GLY A 1 125 ? 20.329 48.728 0.642 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O 1 ATOM 942 N N . LEU A 1 126 ? 21.009 50.868 0.856 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N 1 ATOM 943 C CA . LEU A 1 126 ? 21.962 50.843 -0.246 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA 1 ATOM 944 C C . LEU A 1 126 ? 23.252 51.449 0.292 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C 1 ATOM 945 O O . LEU A 1 126 ? 23.233 52.511 0.924 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O 1 ATOM 946 C CB . LEU A 1 126 ? 21.405 51.696 -1.392 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB 1 ATOM 947 C CG . LEU A 1 126 ? 22.114 51.955 -2.722 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG 1 ATOM 948 C CD1 . LEU A 1 126 ? 23.500 52.517 -2.489 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1 1 ATOM 949 C CD2 . LEU A 1 126 ? 22.170 50.685 -3.510 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2 1 ATOM 950 N N . VAL A 1 127 ? 24.371 50.774 0.058 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N 1 ATOM 951 C CA . VAL A 1 127 ? 25.652 51.278 0.525 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA 1 ATOM 952 C C . VAL A 1 127 ? 26.682 51.184 -0.595 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C 1 ATOM 953 O O . VAL A 1 127 ? 26.898 50.120 -1.163 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O 1 ATOM 954 C CB . VAL A 1 127 ? 26.161 50.477 1.752 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB 1 ATOM 955 C CG1 . VAL A 1 127 ? 27.479 51.063 2.247 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 1 ATOM 956 C CG2 . VAL A 1 127 ? 25.126 50.513 2.863 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 1 ATOM 957 N N . GLN A 1 128 ? 27.310 52.310 -0.920 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N 1 ATOM 958 C CA . GLN A 1 128 ? 28.319 52.323 -1.967 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA 1 ATOM 959 C C . GLN A 1 128 ? 29.650 51.988 -1.296 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C 1 ATOM 960 O O . GLN A 1 128 ? 29.947 52.503 -0.223 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O 1 ATOM 961 C CB . GLN A 1 128 ? 28.369 53.711 -2.615 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB 1 ATOM 962 C CG . GLN A 1 128 ? 28.980 53.748 -4.011 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG 1 ATOM 963 C CD . GLN A 1 128 ? 30.402 54.260 -4.011 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD 1 ATOM 964 O OE1 . GLN A 1 128 ? 30.713 55.251 -3.350 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 ATOM 965 N NE2 . GLN A 1 128 ? 31.273 53.597 -4.767 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 ATOM 966 N N . ASP A 1 129 ? 30.424 51.101 -1.914 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A N 1 ATOM 967 C CA . ASP A 1 129 ? 31.730 50.680 -1.390 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CA 1 ATOM 968 C C . ASP A 1 129 ? 32.688 51.834 -1.699 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A C 1 ATOM 969 O O . ASP A 1 129 ? 33.571 51.724 -2.552 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A O 1 ATOM 970 C CB . ASP A 1 129 ? 32.152 49.405 -2.121 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CB 1 ATOM 971 C CG . ASP A 1 129 ? 33.355 48.734 -1.494 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A CG 1 ATOM 972 O OD1 . ASP A 1 129 ? 34.253 48.343 -2.268 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD1 1 ATOM 973 O OD2 . ASP A 1 129 ? 33.394 48.587 -0.250 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A OD2 1 ATOM 974 N N . HIS A 1 130 ? 32.507 52.935 -0.977 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A N 1 ATOM 975 C CA . HIS A 1 130 ? 33.255 54.167 -1.213 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CA 1 ATOM 976 C C . HIS A 1 130 ? 34.695 54.324 -0.743 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A C 1 ATOM 977 O O . HIS A 1 130 ? 35.331 55.334 -1.057 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A O 1 ATOM 978 C CB . HIS A 1 130 ? 32.436 55.337 -0.669 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CB 1 ATOM 979 C CG . HIS A 1 130 ? 32.267 55.319 0.820 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CG 1 ATOM 980 N ND1 . HIS A 1 130 ? 33.159 55.926 1.679 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A ND1 1 ATOM 981 C CD2 . HIS A 1 130 ? 31.305 54.771 1.602 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CD2 1 ATOM 982 C CE1 . HIS A 1 130 ? 32.751 55.758 2.925 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CE1 1 ATOM 983 N NE2 . HIS A 1 130 ? 31.629 55.060 2.907 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A NE2 1 ATOM 984 N N . SER A 1 131 ? 35.219 53.346 -0.015 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N 1 ATOM 985 C CA . SER A 1 131 ? 36.580 53.456 0.500 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA 1 ATOM 986 C C . SER A 1 131 ? 37.243 52.097 0.688 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C 1 ATOM 987 O O . SER A 1 131 ? 36.565 51.081 0.856 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O 1 ATOM 988 C CB . SER A 1 131 ? 36.538 54.208 1.836 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB 1 ATOM 989 O OG . SER A 1 131 ? 37.792 54.237 2.484 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG 1 ATOM 990 N N . SER A 1 132 ? 38.573 52.082 0.650 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N 1 ATOM 991 C CA . SER A 1 132 ? 39.319 50.845 0.852 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA 1 ATOM 992 C C . SER A 1 132 ? 39.348 50.605 2.360 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C 1 ATOM 993 O O . SER A 1 132 ? 39.713 49.528 2.836 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O 1 ATOM 994 C CB . SER A 1 132 ? 40.743 50.980 0.306 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB 1 ATOM 995 O OG . SER A 1 132 ? 41.420 52.052 0.935 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG 1 ATOM 996 N N . ASN A 1 133 ? 38.964 51.627 3.113 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A N 1 ATOM 997 C CA . ASN A 1 133 ? 38.908 51.513 4.561 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CA 1 ATOM 998 C C . ASN A 1 133 ? 37.534 50.921 4.862 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A C 1 ATOM 999 O O . ASN A 1 133 ? 36.522 51.623 4.794 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A O 1 ATOM 1000 C CB . ASN A 1 133 ? 39.032 52.887 5.218 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CB 1 ATOM 1001 C CG . ASN A 1 133 ? 39.056 52.801 6.730 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CG 1 ATOM 1002 O OD1 . ASN A 1 133 ? 38.366 51.969 7.323 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A OD1 1 ATOM 1003 N ND2 . ASN A 1 133 ? 39.840 53.672 7.366 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A ND2 1 ATOM 1004 N N . VAL A 1 134 ? 37.505 49.632 5.187 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N 1 ATOM 1005 C CA . VAL A 1 134 ? 36.257 48.928 5.472 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA 1 ATOM 1006 C C . VAL A 1 134 ? 35.474 49.517 6.639 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C 1 ATOM 1007 O O . VAL A 1 134 ? 34.234 49.508 6.637 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O 1 ATOM 1008 C CB . VAL A 1 134 ? 36.538 47.427 5.712 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB 1 ATOM 1009 C CG1 . VAL A 1 134 ? 35.256 46.686 6.017 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 ATOM 1010 C CG2 . VAL A 1 134 ? 37.198 46.843 4.482 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 ATOM 1011 N N . PHE A 1 135 ? 36.178 50.029 7.644 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N 1 ATOM 1012 C CA . PHE A 1 135 ? 35.484 50.630 8.767 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA 1 ATOM 1013 C C . PHE A 1 135 ? 34.652 51.790 8.239 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C 1 ATOM 1014 O O . PHE A 1 135 ? 33.499 51.955 8.625 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O 1 ATOM 1015 C CB . PHE A 1 135 ? 36.457 51.166 9.822 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB 1 ATOM 1016 C CG . PHE A 1 135 ? 35.782 51.984 10.898 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG 1 ATOM 1017 C CD1 . PHE A 1 135 ? 34.889 51.391 11.786 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 1 ATOM 1018 C CD2 . PHE A 1 135 ? 36.019 53.351 11.005 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 1 ATOM 1019 C CE1 . PHE A 1 135 ? 34.238 52.147 12.768 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 1 ATOM 1020 C CE2 . PHE A 1 135 ? 35.374 54.117 11.982 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 1 ATOM 1021 C CZ . PHE A 1 135 ? 34.481 53.510 12.866 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ 1 ATOM 1022 N N . MET A 1 136 ? 35.245 52.593 7.358 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 137 MET A N 1 ATOM 1023 C CA . MET A 1 136 ? 34.548 53.746 6.796 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CA 1 ATOM 1024 C C . MET A 1 136 ? 33.277 53.338 6.068 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 137 MET A C 1 ATOM 1025 O O . MET A 1 136 ? 32.250 54.008 6.172 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 137 MET A O 1 ATOM 1026 C CB . MET A 1 136 ? 35.477 54.526 5.854 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CB 1 ATOM 1027 C CG . MET A 1 136 ? 36.536 55.353 6.587 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CG 1 ATOM 1028 S SD . MET A 1 136 ? 37.511 56.389 5.467 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 137 MET A SD 1 ATOM 1029 C CE . MET A 1 136 ? 36.271 57.614 5.032 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 137 MET A CE 1 ATOM 1030 N N . VAL A 1 137 ? 33.337 52.234 5.335 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N 1 ATOM 1031 C CA . VAL A 1 137 ? 32.156 51.770 4.620 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA 1 ATOM 1032 C C . VAL A 1 137 ? 31.144 51.214 5.629 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C 1 ATOM 1033 O O . VAL A 1 137 ? 29.937 51.372 5.455 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O 1 ATOM 1034 C CB . VAL A 1 137 ? 32.522 50.693 3.579 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB 1 ATOM 1035 C CG1 . VAL A 1 137 ? 31.273 50.241 2.835 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 ATOM 1036 C CG2 . VAL A 1 137 ? 33.541 51.251 2.600 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 ATOM 1037 N N . ALA A 1 138 ? 31.639 50.585 6.696 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N 1 ATOM 1038 C CA . ALA A 1 138 ? 30.766 50.026 7.726 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA 1 ATOM 1039 C C . ALA A 1 138 ? 30.008 51.144 8.439 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C 1 ATOM 1040 O O . ALA A 1 138 ? 28.861 50.961 8.850 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O 1 ATOM 1041 C CB . ALA A 1 138 ? 31.582 49.209 8.735 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB 1 ATOM 1042 N N . VAL A 1 139 ? 30.653 52.297 8.603 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1 ATOM 1043 C CA . VAL A 1 139 ? 29.996 53.434 9.246 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1 ATOM 1044 C C . VAL A 1 139 ? 28.802 53.868 8.387 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1 ATOM 1045 O O . VAL A 1 139 ? 27.744 54.232 8.911 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1 ATOM 1046 C CB . VAL A 1 139 ? 30.966 54.631 9.418 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1 ATOM 1047 C CG1 . VAL A 1 139 ? 30.187 55.902 9.747 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 ATOM 1048 C CG2 . VAL A 1 139 ? 31.950 54.339 10.537 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 ATOM 1049 N N . THR A 1 140 ? 28.975 53.829 7.068 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N 1 ATOM 1050 C CA . THR A 1 140 ? 27.898 54.209 6.156 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA 1 ATOM 1051 C C . THR A 1 140 ? 26.754 53.205 6.282 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C 1 ATOM 1052 O O . THR A 1 140 ? 25.589 53.587 6.365 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O 1 ATOM 1053 C CB . THR A 1 140 ? 28.385 54.248 4.693 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB 1 ATOM 1054 O OG1 . THR A 1 140 ? 29.417 55.237 4.564 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 ATOM 1055 C CG2 . THR A 1 140 ? 27.227 54.603 3.753 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 ATOM 1056 N N . MET A 1 141 ? 27.085 51.919 6.310 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 142 MET A N 1 ATOM 1057 C CA . MET A 1 141 ? 26.055 50.895 6.445 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CA 1 ATOM 1058 C C . MET A 1 141 ? 25.322 51.068 7.775 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 142 MET A C 1 ATOM 1059 O O . MET A 1 141 ? 24.106 50.905 7.853 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 142 MET A O 1 ATOM 1060 C CB . MET A 1 141 ? 26.678 49.496 6.373 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CB 1 ATOM 1061 C CG . MET A 1 141 ? 25.656 48.369 6.490 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CG 1 ATOM 1062 S SD . MET A 1 141 ? 26.310 46.733 6.091 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 142 MET A SD 1 ATOM 1063 C CE . MET A 1 141 ? 26.265 46.776 4.294 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 142 MET A CE 1 ATOM 1064 N N . THR A 1 142 ? 26.073 51.395 8.821 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 143 THR A N 1 ATOM 1065 C CA . THR A 1 142 ? 25.510 51.600 10.153 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CA 1 ATOM 1066 C C . THR A 1 142 ? 24.571 52.817 10.133 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 143 THR A C 1 ATOM 1067 O O . THR A 1 142 ? 23.511 52.819 10.763 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 143 THR A O 1 ATOM 1068 C CB . THR A 1 142 ? 26.647 51.832 11.177 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CB 1 ATOM 1069 O OG1 . THR A 1 142 ? 27.472 50.661 11.240 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 143 THR A OG1 1 ATOM 1070 C CG2 . THR A 1 142 ? 26.089 52.122 12.551 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 143 THR A CG2 1 ATOM 1071 N N . HIS A 1 143 ? 24.985 53.840 9.392 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A N 1 ATOM 1072 C CA . HIS A 1 143 ? 24.230 55.077 9.224 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CA 1 ATOM 1073 C C . HIS A 1 143 ? 22.900 54.792 8.524 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A C 1 ATOM 1074 O O . HIS A 1 143 ? 21.848 55.269 8.961 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A O 1 ATOM 1075 C CB . HIS A 1 143 ? 25.067 56.056 8.385 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CB 1 ATOM 1076 C CG . HIS A 1 143 ? 24.382 57.354 8.075 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CG 1 ATOM 1077 N ND1 . HIS A 1 143 ? 24.754 58.546 8.659 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A ND1 1 ATOM 1078 C CD2 . HIS A 1 143 ? 23.395 57.657 7.198 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CD2 1 ATOM 1079 C CE1 . HIS A 1 143 ? 24.029 59.529 8.153 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A CE1 1 ATOM 1080 N NE2 . HIS A 1 143 ? 23.197 59.017 7.264 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 144 HIS A NE2 1 ATOM 1081 N N . GLU A 1 144 ? 22.947 54.015 7.440 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N 1 ATOM 1082 C CA . GLU A 1 144 ? 21.733 53.687 6.689 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA 1 ATOM 1083 C C . GLU A 1 144 ? 20.823 52.782 7.512 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C 1 ATOM 1084 O O . GLU A 1 144 ? 19.597 52.875 7.422 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O 1 ATOM 1085 C CB . GLU A 1 144 ? 22.084 53.027 5.349 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB 1 ATOM 1086 C CG . GLU A 1 144 ? 23.001 53.875 4.465 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG 1 ATOM 1087 C CD . GLU A 1 144 ? 22.430 55.258 4.154 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD 1 ATOM 1088 O OE1 . GLU A 1 144 ? 23.222 56.154 3.790 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 ATOM 1089 O OE2 . GLU A 1 144 ? 21.197 55.452 4.262 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 ATOM 1090 N N . LEU A 1 145 ? 21.404 51.891 8.311 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N 1 ATOM 1091 C CA . LEU A 1 145 ? 20.565 51.050 9.164 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA 1 ATOM 1092 C C . LEU A 1 145 ? 19.890 51.993 10.161 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C 1 ATOM 1093 O O . LEU A 1 145 ? 18.755 51.763 10.581 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O 1 ATOM 1094 C CB . LEU A 1 145 ? 21.407 50.008 9.909 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB 1 ATOM 1095 C CG . LEU A 1 145 ? 21.718 48.743 9.101 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG 1 ATOM 1096 C CD1 . LEU A 1 145 ? 22.827 47.945 9.767 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 1 ATOM 1097 C CD2 . LEU A 1 145 ? 20.448 47.909 8.967 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 1 ATOM 1098 N N . GLY A 1 146 ? 20.600 53.063 10.517 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1 ATOM 1099 C CA . GLY A 1 146 ? 20.076 54.049 11.448 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1 ATOM 1100 C C . GLY A 1 146 ? 18.779 54.649 10.941 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1 ATOM 1101 O O . GLY A 1 146 ? 17.819 54.804 11.700 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1 ATOM 1102 N N . HIS A 1 147 ? 18.752 54.995 9.657 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N 1 ATOM 1103 C CA . HIS A 1 147 ? 17.554 55.550 9.042 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA 1 ATOM 1104 C C . HIS A 1 147 ? 16.452 54.493 9.079 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C 1 ATOM 1105 O O . HIS A 1 147 ? 15.302 54.803 9.387 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O 1 ATOM 1106 C CB . HIS A 1 147 ? 17.826 55.962 7.590 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB 1 ATOM 1107 C CG . HIS A 1 147 ? 18.604 57.234 7.453 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG 1 ATOM 1108 N ND1 . HIS A 1 147 ? 18.184 58.426 8.004 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1 1 ATOM 1109 C CD2 . HIS A 1 147 ? 19.765 57.506 6.810 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2 1 ATOM 1110 C CE1 . HIS A 1 147 ? 19.052 59.377 7.707 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1 1 ATOM 1111 N NE2 . HIS A 1 147 ? 20.021 58.846 6.983 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2 1 ATOM 1112 N N . ASN A 1 148 ? 16.807 53.249 8.754 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A N 1 ATOM 1113 C CA . ASN A 1 148 ? 15.851 52.142 8.767 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CA 1 ATOM 1114 C C . ASN A 1 148 ? 15.197 52.076 10.149 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A C 1 ATOM 1115 O O . ASN A 1 148 ? 14.009 51.760 10.275 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A O 1 ATOM 1116 C CB . ASN A 1 148 ? 16.558 50.800 8.511 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CB 1 ATOM 1117 C CG . ASN A 1 148 ? 16.935 50.576 7.044 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A CG 1 ATOM 1118 O OD1 . ASN A 1 148 ? 17.929 49.902 6.754 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A OD1 1 ATOM 1119 N ND2 . ASN A 1 148 ? 16.132 51.104 6.118 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 149 ASN A ND2 1 ATOM 1120 N N . LEU A 1 149 ? 15.997 52.365 11.175 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A N 1 ATOM 1121 C CA . LEU A 1 149 ? 15.557 52.333 12.568 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CA 1 ATOM 1122 C C . LEU A 1 149 ? 14.987 53.661 13.082 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A C 1 ATOM 1123 O O . LEU A 1 149 ? 14.963 53.903 14.290 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A O 1 ATOM 1124 C CB . LEU A 1 149 ? 16.716 51.888 13.470 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CB 1 ATOM 1125 C CG . LEU A 1 149 ? 17.208 50.442 13.302 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CG 1 ATOM 1126 C CD1 . LEU A 1 149 ? 18.557 50.268 13.991 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD1 1 ATOM 1127 C CD2 . LEU A 1 149 ? 16.183 49.473 13.877 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 150 LEU A CD2 1 ATOM 1128 N N . GLY A 1 150 ? 14.554 54.521 12.164 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N 1 ATOM 1129 C CA . GLY A 1 150 ? 13.945 55.785 12.548 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA 1 ATOM 1130 C C . GLY A 1 150 ? 14.807 56.981 12.916 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C 1 ATOM 1131 O O . GLY A 1 150 ? 14.275 58.013 13.320 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O 1 ATOM 1132 N N . MET A 1 151 ? 16.123 56.869 12.771 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 152 MET A N 1 ATOM 1133 C CA . MET A 1 151 ? 17.009 57.972 13.118 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CA 1 ATOM 1134 C C . MET A 1 151 ? 17.117 59.021 12.023 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 152 MET A C 1 ATOM 1135 O O . MET A 1 151 ? 17.099 58.698 10.841 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 152 MET A O 1 ATOM 1136 C CB . MET A 1 151 ? 18.406 57.448 13.427 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CB 1 ATOM 1137 C CG . MET A 1 151 ? 18.464 56.498 14.592 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CG 1 ATOM 1138 S SD . MET A 1 151 ? 20.118 55.823 14.757 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 152 MET A SD 1 ATOM 1139 C CE . MET A 1 151 ? 19.790 54.487 15.916 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 152 MET A CE 1 ATOM 1140 N N . ALA A 1 152 ? 17.229 60.280 12.432 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N 1 ATOM 1141 C CA . ALA A 1 152 ? 17.382 61.388 11.497 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA 1 ATOM 1142 C C . ALA A 1 152 ? 18.819 61.885 11.635 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C 1 ATOM 1143 O O . ALA A 1 152 ? 19.557 61.416 12.497 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O 1 ATOM 1144 C CB . ALA A 1 152 ? 16.394 62.508 11.828 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB 1 ATOM 1145 N N . HIS A 1 153 ? 19.211 62.834 10.794 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A N 1 ATOM 1146 C CA . HIS A 1 153 ? 20.566 63.371 10.822 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CA 1 ATOM 1147 C C . HIS A 1 153 ? 20.872 64.241 12.034 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A C 1 ATOM 1148 O O . HIS A 1 153 ? 19.977 64.847 12.630 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A O 1 ATOM 1149 C CB . HIS A 1 153 ? 20.829 64.179 9.550 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CB 1 ATOM 1150 C CG . HIS A 1 153 ? 21.005 63.338 8.325 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CG 1 ATOM 1151 N ND1 . HIS A 1 153 ? 20.928 63.854 7.050 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A ND1 1 ATOM 1152 C CD2 . HIS A 1 153 ? 21.272 62.019 8.181 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CD2 1 ATOM 1153 C CE1 . HIS A 1 153 ? 21.138 62.889 6.173 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A CE1 1 ATOM 1154 N NE2 . HIS A 1 153 ? 21.350 61.766 6.833 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A NE2 1 ATOM 1155 N N . ASP A 1 154 ? 22.148 64.290 12.401 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N 1 ATOM 1156 C CA . ASP A 1 154 ? 22.574 65.119 13.517 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA 1 ATOM 1157 C C . ASP A 1 154 ? 22.787 66.521 12.972 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C 1 ATOM 1158 O O . ASP A 1 154 ? 23.898 66.881 12.576 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O 1 ATOM 1159 C CB . ASP A 1 154 ? 23.876 64.595 14.123 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB 1 ATOM 1160 C CG . ASP A 1 154 ? 23.677 63.323 14.907 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG 1 ATOM 1161 O OD1 . ASP A 1 154 ? 22.636 63.213 15.582 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 ATOM 1162 O OD2 . ASP A 1 154 ? 24.560 62.442 14.861 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 ATOM 1163 N N . GLU A 1 155 ? 21.705 67.293 12.937 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N 1 ATOM 1164 C CA . GLU A 1 155 ? 21.738 68.662 12.440 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA 1 ATOM 1165 C C . GLU A 1 155 ? 21.033 69.574 13.437 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C 1 ATOM 1166 O O . GLU A 1 155 ? 20.054 69.106 14.061 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O 1 ATOM 1167 C CB . GLU A 1 155 ? 21.022 68.747 11.088 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB 1 ATOM 1168 C CG . GLU A 1 155 ? 21.543 67.781 10.038 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG 1 ATOM 1169 C CD . GLU A 1 155 ? 20.780 67.871 8.727 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD 1 ATOM 1170 O OE1 . GLU A 1 155 ? 19.546 67.665 8.738 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1 1 ATOM 1171 O OE2 . GLU A 1 155 ? 21.414 68.148 7.685 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2 1 ATOM 1172 N N . CYS A 1 161 ? 26.219 66.940 16.414 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A N 1 ATOM 1173 C CA . CYS A 1 161 ? 27.478 66.142 16.459 1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CA 1 ATOM 1174 C C . CYS A 1 161 ? 27.976 65.833 15.045 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A C 1 ATOM 1175 O O . CYS A 1 161 ? 27.317 65.128 14.273 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A O 1 ATOM 1176 C CB . CYS A 1 161 ? 27.241 64.849 17.246 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A CB 1 ATOM 1177 S SG . CYS A 1 161 ? 28.667 63.721 17.304 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 162 CYS A SG 1 ATOM 1178 N N . SER A 1 162 ? 29.152 66.362 14.720 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 163 SER A N 1 ATOM 1179 C CA . SER A 1 162 ? 29.753 66.192 13.401 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA 1 ATOM 1180 C C . SER A 1 162 ? 30.515 64.888 13.164 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 163 SER A C 1 ATOM 1181 O O . SER A 1 162 ? 30.815 64.543 12.019 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 163 SER A O 1 ATOM 1182 C CB . SER A 1 162 ? 30.676 67.381 13.115 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB 1 ATOM 1183 O OG . SER A 1 162 ? 31.526 67.640 14.222 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG 1 ATOM 1184 N N . SER A 1 163 ? 30.832 64.163 14.229 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 164 SER A N 1 ATOM 1185 C CA . SER A 1 163 ? 31.562 62.911 14.078 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA 1 ATOM 1186 C C . SER A 1 163 ? 30.722 61.689 14.446 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C 1 ATOM 1187 O O . SER A 1 163 ? 31.192 60.555 14.352 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 164 SER A O 1 ATOM 1188 C CB . SER A 1 163 ? 32.840 62.937 14.920 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB 1 ATOM 1189 O OG . SER A 1 163 ? 32.537 63.039 16.298 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG 1 ATOM 1190 N N . CYS A 1 164 ? 29.483 61.914 14.868 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N 1 ATOM 1191 C CA . CYS A 1 164 ? 28.611 60.800 15.224 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA 1 ATOM 1192 C C . CYS A 1 164 ? 28.134 60.073 13.973 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C 1 ATOM 1193 O O . CYS A 1 164 ? 28.112 60.641 12.880 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O 1 ATOM 1194 C CB . CYS A 1 164 ? 27.407 61.287 16.025 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB 1 ATOM 1195 S SG . CYS A 1 164 ? 27.828 61.908 17.681 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG 1 ATOM 1196 N N . ILE A 1 165 ? 27.746 58.816 14.150 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N 1 ATOM 1197 C CA . ILE A 1 165 ? 27.287 57.981 13.051 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA 1 ATOM 1198 C C . ILE A 1 165 ? 26.260 58.641 12.136 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C 1 ATOM 1199 O O . ILE A 1 165 ? 26.402 58.592 10.912 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O 1 ATOM 1200 C CB . ILE A 1 165 ? 26.706 56.650 13.584 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB 1 ATOM 1201 C CG1 . ILE A 1 165 ? 27.807 55.863 14.303 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1 1 ATOM 1202 C CG2 . ILE A 1 165 ? 26.133 55.821 12.433 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2 1 ATOM 1203 C CD1 . ILE A 1 165 ? 27.316 54.613 15.012 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1 1 ATOM 1204 N N . MET A 1 166 ? 25.239 59.263 12.722 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 167 MET A N 1 ATOM 1205 C CA . MET A 1 166 ? 24.184 59.893 11.934 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CA 1 ATOM 1206 C C . MET A 1 166 ? 24.486 61.298 11.432 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 167 MET A C 1 ATOM 1207 O O . MET A 1 166 ? 23.578 62.073 11.118 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 167 MET A O 1 ATOM 1208 C CB . MET A 1 166 ? 22.870 59.890 12.717 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CB 1 ATOM 1209 C CG . MET A 1 166 ? 22.343 58.495 13.008 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CG 1 ATOM 1210 S SD . MET A 1 166 ? 22.337 57.438 11.541 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 167 MET A SD 1 ATOM 1211 C CE . MET A 1 166 ? 21.066 58.231 10.553 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 167 MET A CE 1 ATOM 1212 N N . SER A 1 167 ? 25.768 61.625 11.348 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 168 SER A N 1 ATOM 1213 C CA . SER A 1 167 ? 26.172 62.924 10.844 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CA 1 ATOM 1214 C C . SER A 1 167 ? 25.785 62.950 9.370 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 168 SER A C 1 ATOM 1215 O O . SER A 1 167 ? 25.901 61.944 8.678 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 168 SER A O 1 ATOM 1216 C CB . SER A 1 167 ? 27.681 63.094 10.984 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 168 SER A CB 1 ATOM 1217 O OG . SER A 1 167 ? 28.078 64.365 10.520 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 168 SER A OG 1 ATOM 1218 N N . PRO A 1 168 ? 25.308 64.098 8.871 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A N 1 ATOM 1219 C CA . PRO A 1 168 ? 24.922 64.171 7.458 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A CA 1 ATOM 1220 C C . PRO A 1 168 ? 26.080 63.965 6.477 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A C 1 ATOM 1221 O O . PRO A 1 168 ? 25.885 63.427 5.390 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A O 1 ATOM 1222 C CB . PRO A 1 168 ? 24.278 65.554 7.346 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A CB 1 ATOM 1223 C CG . PRO A 1 168 ? 24.972 66.347 8.421 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A CG 1 ATOM 1224 C CD . PRO A 1 168 ? 25.025 65.366 9.566 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 169 PRO A CD 1 ATOM 1225 N N . ALA A 1 169 ? 27.284 64.376 6.859 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N 1 ATOM 1226 C CA . ALA A 1 169 ? 28.449 64.218 5.988 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA 1 ATOM 1227 C C . ALA A 1 169 ? 29.454 63.249 6.598 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C 1 ATOM 1228 O O . ALA A 1 169 ? 29.643 63.225 7.816 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O 1 ATOM 1229 C CB . ALA A 1 169 ? 29.114 65.575 5.739 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB 1 ATOM 1230 N N . ALA A 1 170 ? 30.100 62.459 5.743 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N 1 ATOM 1231 C CA . ALA A 1 170 ? 31.081 61.469 6.184 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA 1 ATOM 1232 C C . ALA A 1 170 ? 32.382 62.095 6.683 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C 1 ATOM 1233 O O . ALA A 1 170 ? 33.237 62.489 5.893 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O 1 ATOM 1234 C CB . ALA A 1 170 ? 31.375 60.489 5.048 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB 1 ATOM 1235 N N . SER A 1 171 ? 32.532 62.161 8.000 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N 1 ATOM 1236 C CA . SER A 1 171 ? 33.725 62.735 8.617 1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA 1 ATOM 1237 C C . SER A 1 171 ? 35.011 62.073 8.136 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C 1 ATOM 1238 O O . SER A 1 171 ? 34.980 61.001 7.532 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O 1 ATOM 1239 C CB . SER A 1 171 ? 33.633 62.605 10.139 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB 1 ATOM 1240 O OG . SER A 1 171 ? 34.854 62.972 10.755 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG 1 ATOM 1241 N N . SER A 1 172 ? 36.141 62.723 8.400 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 173 SER A N 1 ATOM 1242 C CA . SER A 1 172 ? 37.440 62.177 8.021 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 173 SER A CA 1 ATOM 1243 C C . SER A 1 172 ? 37.889 61.233 9.131 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 173 SER A C 1 ATOM 1244 O O . SER A 1 172 ? 38.705 60.343 8.914 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 173 SER A O 1 ATOM 1245 C CB . SER A 1 172 ? 38.474 63.295 7.844 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 173 SER A CB 1 ATOM 1246 O OG . SER A 1 172 ? 38.226 64.053 6.673 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 173 SER A OG 1 ATOM 1247 N N . GLY A 1 173 ? 37.346 61.448 10.326 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N 1 ATOM 1248 C CA . GLY A 1 173 ? 37.677 60.615 11.466 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA 1 ATOM 1249 C C . GLY A 1 173 ? 36.395 60.252 12.189 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C 1 ATOM 1250 O O . GLY A 1 173 ? 36.199 60.627 13.347 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O 1 ATOM 1251 N N . PRO A 1 174 ? 35.493 59.511 11.526 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A N 1 ATOM 1252 C CA . PRO A 1 174 ? 34.221 59.112 12.132 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CA 1 ATOM 1253 C C . PRO A 1 174 ? 34.361 58.304 13.415 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A C 1 ATOM 1254 O O . PRO A 1 174 ? 35.265 57.480 13.544 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A O 1 ATOM 1255 C CB . PRO A 1 174 ? 33.542 58.322 11.014 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CB 1 ATOM 1256 C CG . PRO A 1 174 ? 34.693 57.725 10.278 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CG 1 ATOM 1257 C CD . PRO A 1 174 ? 35.661 58.882 10.203 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 175 PRO A CD 1 ATOM 1258 N N . SER A 1 175 ? 33.464 58.552 14.365 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N 1 ATOM 1259 C CA . SER A 1 175 ? 33.476 57.825 15.628 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA 1 ATOM 1260 C C . SER A 1 175 ? 32.459 56.689 15.539 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C 1 ATOM 1261 O O . SER A 1 175 ? 31.706 56.591 14.563 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O 1 ATOM 1262 C CB . SER A 1 175 ? 33.100 58.746 16.789 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB 1 ATOM 1263 O OG . SER A 1 175 ? 31.717 59.048 16.772 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG 1 ATOM 1264 N N . LYS A 1 176 ? 32.442 55.838 16.559 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N 1 ATOM 1265 C CA . LYS A 1 176 ? 31.523 54.708 16.605 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA 1 ATOM 1266 C C . LYS A 1 176 ? 30.332 55.016 17.496 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C 1 ATOM 1267 O O . LYS A 1 176 ? 29.668 54.104 17.980 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O 1 ATOM 1268 C CB . LYS A 1 176 ? 32.229 53.477 17.165 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB 1 ATOM 1269 C CG . LYS A 1 176 ? 33.483 53.072 16.432 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG 1 ATOM 1270 C CD . LYS A 1 176 ? 34.098 51.878 17.120 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD 1 ATOM 1271 C CE . LYS A 1 176 ? 35.471 51.564 16.576 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE 1 ATOM 1272 N NZ . LYS A 1 176 ? 36.109 50.507 17.402 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ 1 ATOM 1273 N N . LEU A 1 177 ? 30.044 56.295 17.701 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A N 1 ATOM 1274 C CA . LEU A 1 177 ? 28.947 56.660 18.581 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CA 1 ATOM 1275 C C . LEU A 1 177 ? 27.718 57.272 17.938 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A C 1 ATOM 1276 O O . LEU A 1 177 ? 27.802 58.008 16.954 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A O 1 ATOM 1277 C CB . LEU A 1 177 ? 29.455 57.621 19.657 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CB 1 ATOM 1278 C CG . LEU A 1 177 ? 30.673 57.157 20.457 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CG 1 ATOM 1279 C CD1 . LEU A 1 177 ? 31.105 58.267 21.407 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD1 1 ATOM 1280 C CD2 . LEU A 1 177 ? 30.336 55.884 21.224 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 178 LEU A CD2 1 ATOM 1281 N N . PHE A 1 178 ? 26.571 56.952 18.523 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A N 1 ATOM 1282 C CA . PHE A 1 178 ? 25.297 57.494 18.089 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CA 1 ATOM 1283 C C . PHE A 1 178 ? 25.070 58.712 18.973 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A C 1 ATOM 1284 O O . PHE A 1 178 ? 25.403 58.685 20.159 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A O 1 ATOM 1285 C CB . PHE A 1 178 ? 24.178 56.481 18.319 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CB 1 ATOM 1286 C CG . PHE A 1 178 ? 24.043 55.472 17.221 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CG 1 ATOM 1287 C CD1 . PHE A 1 178 ? 23.564 55.852 15.972 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD1 1 ATOM 1288 C CD2 . PHE A 1 178 ? 24.396 54.145 17.431 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CD2 1 ATOM 1289 C CE1 . PHE A 1 178 ? 23.437 54.923 14.944 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE1 1 ATOM 1290 C CE2 . PHE A 1 178 ? 24.274 53.210 16.411 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CE2 1 ATOM 1291 C CZ . PHE A 1 178 ? 23.792 53.603 15.164 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 179 PHE A CZ 1 ATOM 1292 N N . SER A 1 179 ? 24.520 59.777 18.401 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 180 SER A N 1 ATOM 1293 C CA . SER A 1 179 ? 24.261 60.990 19.163 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CA 1 ATOM 1294 C C . SER A 1 179 ? 23.087 60.758 20.099 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 180 SER A C 1 ATOM 1295 O O . SER A 1 179 ? 22.358 59.774 19.974 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 180 SER A O 1 ATOM 1296 C CB . SER A 1 179 ? 23.923 62.150 18.227 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CB 1 ATOM 1297 O OG . SER A 1 179 ? 22.650 61.953 17.637 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 180 SER A OG 1 ATOM 1298 N N . ASP A 1 180 ? 22.898 61.672 21.039 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A N 1 ATOM 1299 C CA . ASP A 1 180 ? 21.793 61.547 21.968 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CA 1 ATOM 1300 C C . ASP A 1 180 ? 20.493 61.775 21.216 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A C 1 ATOM 1301 O O . ASP A 1 180 ? 19.457 61.208 21.561 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A O 1 ATOM 1302 C CB . ASP A 1 180 ? 21.971 62.541 23.112 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CB 1 ATOM 1303 C CG . ASP A 1 180 ? 23.155 62.190 23.984 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CG 1 ATOM 1304 O OD1 . ASP A 1 180 ? 23.085 61.155 24.689 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD1 1 ATOM 1305 O OD2 . ASP A 1 180 ? 24.180 62.917 23.962 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD2 1 ATOM 1306 N N . CYS A 1 181 ? 20.551 62.596 20.173 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A N 1 ATOM 1307 C CA . CYS A 1 181 ? 19.367 62.855 19.368 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CA 1 ATOM 1308 C C . CYS A 1 181 ? 19.016 61.555 18.648 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A C 1 ATOM 1309 O O . CYS A 1 181 ? 17.848 61.180 18.561 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A O 1 ATOM 1310 C CB . CYS A 1 181 ? 19.639 63.968 18.355 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A CB 1 ATOM 1311 S SG . CYS A 1 181 ? 20.064 65.564 19.107 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 182 CYS A SG 1 ATOM 1312 N N . SER A 1 182 ? 20.041 60.868 18.146 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1 ATOM 1313 C CA . SER A 1 182 ? 19.848 59.601 17.445 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1 ATOM 1314 C C . SER A 1 182 ? 19.202 58.576 18.369 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1 ATOM 1315 O O . SER A 1 182 ? 18.315 57.832 17.959 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1 ATOM 1316 C CB . SER A 1 182 ? 21.187 59.056 16.935 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1 ATOM 1317 O OG . SER A 1 182 ? 21.695 59.842 15.870 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1 ATOM 1318 N N . LYS A 1 183 ? 19.646 58.541 19.620 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N 1 ATOM 1319 C CA . LYS A 1 183 ? 19.089 57.599 20.581 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA 1 ATOM 1320 C C . LYS A 1 183 ? 17.630 57.922 20.871 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C 1 ATOM 1321 O O . LYS A 1 183 ? 16.814 57.019 21.067 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O 1 ATOM 1322 C CB . LYS A 1 183 ? 19.904 57.616 21.874 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB 1 ATOM 1323 C CG . LYS A 1 183 ? 21.333 57.137 21.685 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG 1 ATOM 1324 C CD . LYS A 1 183 ? 22.096 57.085 22.997 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD 1 ATOM 1325 C CE . LYS A 1 183 ? 23.519 56.601 22.776 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE 1 ATOM 1326 N NZ . LYS A 1 183 ? 24.277 56.497 24.053 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ 1 ATOM 1327 N N . ASP A 1 184 ? 17.300 59.210 20.891 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A N 1 ATOM 1328 C CA . ASP A 1 184 ? 15.927 59.628 21.144 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CA 1 ATOM 1329 C C . ASP A 1 184 ? 15.035 59.243 19.975 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A C 1 ATOM 1330 O O . ASP A 1 184 ? 13.884 58.853 20.171 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A O 1 ATOM 1331 C CB . ASP A 1 184 ? 15.847 61.140 21.367 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CB 1 ATOM 1332 C CG . ASP A 1 184 ? 16.576 61.582 22.614 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A CG 1 ATOM 1333 O OD1 . ASP A 1 184 ? 16.373 60.955 23.677 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD1 1 ATOM 1334 O OD2 . ASP A 1 184 ? 17.347 62.562 22.534 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 185 ASP A OD2 1 ATOM 1335 N N . ASP A 1 185 ? 15.561 59.360 18.758 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A N 1 ATOM 1336 C CA . ASP A 1 185 ? 14.785 59.001 17.576 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CA 1 ATOM 1337 C C . ASP A 1 185 ? 14.519 57.504 17.602 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A C 1 ATOM 1338 O O . ASP A 1 185 ? 13.437 57.051 17.243 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A O 1 ATOM 1339 C CB . ASP A 1 185 ? 15.533 59.362 16.289 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CB 1 ATOM 1340 C CG . ASP A 1 185 ? 15.728 60.857 16.123 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CG 1 ATOM 1341 O OD1 . ASP A 1 185 ? 14.999 61.630 16.782 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD1 1 ATOM 1342 O OD2 . ASP A 1 185 ? 16.599 61.258 15.320 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD2 1 ATOM 1343 N N . TYR A 1 186 ? 15.519 56.737 18.021 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A N 1 ATOM 1344 C CA . TYR A 1 186 ? 15.369 55.293 18.101 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CA 1 ATOM 1345 C C . TYR A 1 186 ? 14.319 54.960 19.158 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A C 1 ATOM 1346 O O . TYR A 1 186 ? 13.522 54.032 18.991 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A O 1 ATOM 1347 C CB . TYR A 1 186 ? 16.694 54.636 18.475 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CB 1 ATOM 1348 C CG . TYR A 1 186 ? 16.595 53.136 18.613 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CG 1 ATOM 1349 C CD1 . TYR A 1 186 ? 17.138 52.485 19.718 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD1 1 ATOM 1350 C CD2 . TYR A 1 186 ? 15.939 52.366 17.651 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD2 1 ATOM 1351 C CE1 . TYR A 1 186 ? 17.030 51.112 19.868 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE1 1 ATOM 1352 C CE2 . TYR A 1 186 ? 15.826 50.983 17.792 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE2 1 ATOM 1353 C CZ . TYR A 1 186 ? 16.372 50.367 18.905 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CZ 1 ATOM 1354 O OH . TYR A 1 186 ? 16.253 49.010 19.077 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A OH 1 ATOM 1355 N N . GLN A 1 187 ? 14.323 55.715 20.253 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A N 1 ATOM 1356 C CA . GLN A 1 187 ? 13.346 55.480 21.307 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CA 1 ATOM 1357 C C . GLN A 1 187 ? 11.959 55.720 20.727 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A C 1 ATOM 1358 O O . GLN A 1 187 ? 11.057 54.895 20.881 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A O 1 ATOM 1359 C CB . GLN A 1 187 ? 13.583 56.416 22.494 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CB 1 ATOM 1360 C CG . GLN A 1 187 ? 12.602 56.186 23.640 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CG 1 ATOM 1361 C CD . GLN A 1 187 ? 12.590 54.745 24.120 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A CD 1 ATOM 1362 O OE1 . GLN A 1 187 ? 13.588 54.243 24.641 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A OE1 1 ATOM 1363 N NE2 . GLN A 1 187 ? 11.457 54.070 23.943 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 188 GLN A NE2 1 ATOM 1364 N N . THR A 1 188 ? 11.796 56.849 20.047 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 189 THR A N 1 ATOM 1365 C CA . THR A 1 188 ? 10.514 57.176 19.438 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CA 1 ATOM 1366 C C . THR A 1 188 ? 10.092 56.044 18.506 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 189 THR A C 1 ATOM 1367 O O . THR A 1 188 ? 8.925 55.655 18.476 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 189 THR A O 1 ATOM 1368 C CB . THR A 1 188 ? 10.595 58.483 18.633 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CB 1 ATOM 1369 O OG1 . THR A 1 188 ? 11.042 59.542 19.488 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 189 THR A OG1 1 ATOM 1370 C CG2 . THR A 1 188 ? 9.228 58.843 18.067 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 189 THR A CG2 1 ATOM 1371 N N . PHE A 1 189 ? 11.054 55.508 17.759 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A N 1 ATOM 1372 C CA . PHE A 1 189 ? 10.784 54.417 16.832 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CA 1 ATOM 1373 C C . PHE A 1 189 ? 10.237 53.194 17.563 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A C 1 ATOM 1374 O O . PHE A 1 189 ? 9.242 52.604 17.143 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A O 1 ATOM 1375 C CB . PHE A 1 189 ? 12.063 54.035 16.086 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CB 1 ATOM 1376 C CG . PHE A 1 189 ? 11.869 52.952 15.067 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CG 1 ATOM 1377 C CD1 . PHE A 1 189 ? 11.119 53.187 13.920 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD1 1 ATOM 1378 C CD2 . PHE A 1 189 ? 12.442 51.695 15.249 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CD2 1 ATOM 1379 C CE1 . PHE A 1 189 ? 10.939 52.186 12.965 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE1 1 ATOM 1380 C CE2 . PHE A 1 189 ? 12.268 50.687 14.301 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CE2 1 ATOM 1381 C CZ . PHE A 1 189 ? 11.516 50.933 13.156 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 190 PHE A CZ 1 ATOM 1382 N N . LEU A 1 190 ? 10.893 52.813 18.654 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N 1 ATOM 1383 C CA . LEU A 1 190 ? 10.460 51.660 19.436 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 1384 C C . LEU A 1 190 ? 9.079 51.901 20.039 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C 1 ATOM 1385 O O . LEU A 1 190 ? 8.271 50.982 20.149 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O 1 ATOM 1386 C CB . LEU A 1 190 ? 11.460 51.360 20.558 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB 1 ATOM 1387 C CG . LEU A 1 190 ? 12.841 50.812 20.183 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG 1 ATOM 1388 C CD1 . LEU A 1 190 ? 13.681 50.647 21.436 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 ATOM 1389 C CD2 . LEU A 1 190 ? 12.697 49.479 19.482 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 ATOM 1390 N N . THR A 1 191 ? 8.808 53.144 20.421 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 192 THR A N 1 ATOM 1391 C CA . THR A 1 191 ? 7.522 53.488 21.018 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CA 1 ATOM 1392 C C . THR A 1 191 ? 6.393 53.633 19.998 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 192 THR A C 1 ATOM 1393 O O . THR A 1 191 ? 5.326 53.040 20.162 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 192 THR A O 1 ATOM 1394 C CB . THR A 1 191 ? 7.626 54.794 21.835 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CB 1 ATOM 1395 O OG1 . THR A 1 191 ? 8.524 54.596 22.936 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 192 THR A OG1 1 ATOM 1396 C CG2 . THR A 1 191 ? 6.254 55.208 22.364 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CG2 1 ATOM 1397 N N . ASN A 1 192 ? 6.622 54.408 18.944 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N 1 ATOM 1398 C CA . ASN A 1 192 ? 5.591 54.619 17.931 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA 1 ATOM 1399 C C . ASN A 1 192 ? 5.451 53.503 16.902 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C 1 ATOM 1400 O O . ASN A 1 192 ? 4.354 53.261 16.399 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O 1 ATOM 1401 C CB . ASN A 1 192 ? 5.829 55.941 17.196 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB 1 ATOM 1402 C CG . ASN A 1 192 ? 5.552 57.151 18.064 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG 1 ATOM 1403 O OD1 . ASN A 1 192 ? 5.552 58.287 17.582 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1 ATOM 1404 N ND2 . ASN A 1 192 ? 5.315 56.918 19.351 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1 ATOM 1405 N N . THR A 1 193 ? 6.553 52.832 16.581 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 194 THR A N 1 ATOM 1406 C CA . THR A 1 193 ? 6.524 51.758 15.591 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CA 1 ATOM 1407 C C . THR A 1 193 ? 6.633 50.378 16.208 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 194 THR A C 1 ATOM 1408 O O . THR A 1 193 ? 5.785 49.519 15.977 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 194 THR A O 1 ATOM 1409 C CB . THR A 1 193 ? 7.668 51.895 14.575 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CB 1 ATOM 1410 O OG1 . THR A 1 193 ? 7.539 53.134 13.878 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 194 THR A OG1 1 ATOM 1411 C CG2 . THR A 1 193 ? 7.621 50.760 13.564 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 194 THR A CG2 1 ATOM 1412 N N . ASN A 1 194 ? 7.693 50.167 16.978 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A N 1 ATOM 1413 C CA . ASN A 1 194 ? 7.928 48.886 17.626 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CA 1 ATOM 1414 C C . ASN A 1 194 ? 7.723 47.718 16.662 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A C 1 ATOM 1415 O O . ASN A 1 194 ? 6.834 46.892 16.856 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A O 1 ATOM 1416 C CB . ASN A 1 194 ? 6.997 48.722 18.828 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CB 1 ATOM 1417 C CG . ASN A 1 194 ? 7.274 47.454 19.600 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CG 1 ATOM 1418 O OD1 . ASN A 1 194 ? 8.411 47.192 19.992 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A OD1 1 ATOM 1419 N ND2 . ASN A 1 194 ? 6.236 46.657 19.825 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A ND2 1 ATOM 1420 N N . PRO A 1 195 ? 8.548 47.637 15.605 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N 1 ATOM 1421 C CA . PRO A 1 195 ? 8.439 46.554 14.620 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA 1 ATOM 1422 C C . PRO A 1 195 ? 8.657 45.186 15.266 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C 1 ATOM 1423 O O . PRO A 1 195 ? 9.561 45.008 16.082 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O 1 ATOM 1424 C CB . PRO A 1 195 ? 9.518 46.911 13.594 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB 1 ATOM 1425 C CG . PRO A 1 195 ? 10.550 47.605 14.427 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG 1 ATOM 1426 C CD . PRO A 1 195 ? 9.710 48.496 15.315 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD 1 ATOM 1427 N N . GLN A 1 196 ? 7.823 44.225 14.883 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A N 1 ATOM 1428 C CA . GLN A 1 196 ? 7.866 42.873 15.427 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CA 1 ATOM 1429 C C . GLN A 1 196 ? 9.090 42.018 15.103 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A C 1 ATOM 1430 O O . GLN A 1 196 ? 9.614 41.325 15.974 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A O 1 ATOM 1431 C CB . GLN A 1 196 ? 6.602 42.120 14.988 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CB 1 ATOM 1432 C CG . GLN A 1 196 ? 6.736 40.602 14.968 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CG 1 ATOM 1433 C CD . GLN A 1 196 ? 6.612 39.974 16.337 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CD 1 ATOM 1434 O OE1 . GLN A 1 196 ? 7.051 38.847 16.553 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A OE1 1 ATOM 1435 N NE2 . GLN A 1 196 ? 5.997 40.695 17.268 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A NE2 1 ATOM 1436 N N . CYS A 1 197 ? 9.552 42.057 13.859 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1 ATOM 1437 C CA . CYS A 1 197 ? 10.678 41.215 13.479 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1 ATOM 1438 C C . CYS A 1 197 ? 11.946 41.354 14.323 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1 ATOM 1439 O O . CYS A 1 197 ? 12.600 40.352 14.606 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1 ATOM 1440 C CB . CYS A 1 197 ? 10.995 41.398 11.985 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1 ATOM 1441 S SG . CYS A 1 197 ? 12.158 42.715 11.497 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1 ATOM 1442 N N . ILE A 1 198 ? 12.286 42.566 14.756 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N 1 ATOM 1443 C CA . ILE A 1 198 ? 13.509 42.741 15.539 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA 1 ATOM 1444 C C . ILE A 1 198 ? 13.425 42.312 17.005 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C 1 ATOM 1445 O O . ILE A 1 198 ? 14.353 42.545 17.782 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O 1 ATOM 1446 C CB . ILE A 1 198 ? 14.030 44.195 15.468 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB 1 ATOM 1447 C CG1 . ILE A 1 198 ? 12.955 45.173 15.945 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1 1 ATOM 1448 C CG2 . ILE A 1 198 ? 14.466 44.515 14.038 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2 1 ATOM 1449 C CD1 . ILE A 1 198 ? 13.470 46.593 16.111 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1 1 ATOM 1450 N N . LEU A 1 199 ? 12.314 41.685 17.378 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N 1 ATOM 1451 C CA . LEU A 1 199 ? 12.131 41.188 18.738 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA 1 ATOM 1452 C C . LEU A 1 199 ? 12.660 39.757 18.776 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C 1 ATOM 1453 O O . LEU A 1 199 ? 13.022 39.235 19.831 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O 1 ATOM 1454 C CB . LEU A 1 199 ? 10.644 41.173 19.106 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB 1 ATOM 1455 C CG . LEU A 1 199 ? 9.943 42.497 19.403 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG 1 ATOM 1456 C CD1 . LEU A 1 199 ? 8.446 42.251 19.571 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 ATOM 1457 C CD2 . LEU A 1 199 ? 10.525 43.112 20.670 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 ATOM 1458 N N . ASN A 1 200 ? 12.711 39.141 17.601 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A N 1 ATOM 1459 C CA . ASN A 1 200 ? 13.142 37.758 17.457 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CA 1 ATOM 1460 C C . ASN A 1 200 ? 14.645 37.545 17.379 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A C 1 ATOM 1461 O O . ASN A 1 200 ? 15.323 38.075 16.495 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A O 1 ATOM 1462 C CB . ASN A 1 200 ? 12.482 37.148 16.218 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CB 1 ATOM 1463 C CG . ASN A 1 200 ? 10.975 37.314 16.226 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A CG 1 ATOM 1464 O OD1 . ASN A 1 200 ? 10.310 36.957 17.197 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A OD1 1 ATOM 1465 N ND2 . ASN A 1 200 ? 10.428 37.855 15.144 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 201 ASN A ND2 1 ATOM 1466 N N . ALA A 1 201 ? 15.164 36.754 18.309 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N 1 ATOM 1467 C CA . ALA A 1 201 ? 16.583 36.451 18.324 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA 1 ATOM 1468 C C . ALA A 1 201 ? 16.809 35.439 17.213 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C 1 ATOM 1469 O O . ALA A 1 201 ? 15.883 34.731 16.820 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O 1 ATOM 1470 C CB . ALA A 1 201 ? 16.980 35.854 19.670 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB 1 ATOM 1471 N N . PRO A 1 202 ? 18.034 35.374 16.667 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N 1 ATOM 1472 C CA . PRO A 1 202 ? 18.289 34.403 15.598 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA 1 ATOM 1473 C C . PRO A 1 202 ? 18.025 32.989 16.116 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C 1 ATOM 1474 O O . PRO A 1 202 ? 18.062 32.810 17.357 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O 1 ATOM 1475 C CB . PRO A 1 202 ? 19.765 34.625 15.275 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB 1 ATOM 1476 C CG . PRO A 1 202 ? 19.955 36.072 15.552 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG 1 ATOM 1477 C CD . PRO A 1 202 ? 19.189 36.271 16.850 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD 1 ATOM 1478 O OXT . PRO A 1 202 ? 17.804 32.082 15.285 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A OXT 1 HETATM 1479 ZN ZN . ZN C 2 . ? 21.581 59.860 6.127 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 301 ZN A ZN 1 HETATM 1480 ZN ZN . ZN D 2 . ? 31.336 39.511 -14.219 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 302 ZN A ZN 1 HETATM 1481 ZN ZN . ZN E 2 . ? 14.653 30.673 18.218 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 303 ZN A ZN 1 HETATM 1482 ZN ZN . ZN F 2 . ? 19.472 60.452 -10.154 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 304 ZN A ZN 1 HETATM 1483 O O . HOH I 3 . ? 21.865 59.006 4.086 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1 HETATM 1484 O O . HOH I 3 . ? 25.215 59.703 1.500 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1 HETATM 1485 O O . HOH I 3 . ? 18.191 60.763 -3.614 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1 HETATM 1486 O O . HOH I 3 . ? 24.885 33.317 9.236 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1 HETATM 1487 O O . HOH I 3 . ? 24.328 36.733 -10.327 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1 HETATM 1488 O O . HOH I 3 . ? 17.251 48.088 21.286 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1 HETATM 1489 O O . HOH I 3 . ? 10.832 42.026 6.695 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1 HETATM 1490 O O . HOH I 3 . ? 23.694 34.056 11.695 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1 HETATM 1491 O O . HOH I 3 . ? 30.857 61.119 23.960 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1 HETATM 1492 O O . HOH I 3 . ? 26.918 37.571 12.083 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1 HETATM 1493 O O . HOH I 3 . ? 26.435 46.039 -10.490 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1 HETATM 1494 O O . HOH I 3 . ? 19.110 57.599 3.220 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1 HETATM 1495 O O . HOH I 3 . ? 26.253 54.812 20.590 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1 HETATM 1496 O O . HOH I 3 . ? 22.744 46.148 -13.190 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1 HETATM 1497 O O . HOH I 3 . ? 33.422 36.780 10.625 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1 HETATM 1498 O O . HOH I 3 . ? 39.505 46.582 -9.846 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1 HETATM 1499 O O . HOH I 3 . ? 22.263 39.552 24.011 1.00 64.70 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1 HETATM 1500 O O . HOH I 3 . ? 40.744 44.314 -1.370 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1 HETATM 1501 O O . HOH I 3 . ? 21.205 35.955 11.718 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1 HETATM 1502 O O . HOH I 3 . ? 33.967 51.720 -6.157 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1 HETATM 1503 O O . HOH I 3 . ? 23.271 57.238 26.827 1.00 62.08 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1 HETATM 1504 O O . HOH I 3 . ? 25.355 38.871 25.606 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1 HETATM 1505 O O . HOH I 3 . ? 41.010 47.005 -0.830 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1 HETATM 1506 O O . HOH I 3 . ? 17.886 61.871 4.533 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1 HETATM 1507 O O . HOH I 3 . ? 24.369 33.190 -0.982 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1 HETATM 1508 O O . HOH I 3 . ? 8.263 54.712 2.818 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1 HETATM 1509 O O . HOH I 3 . ? 20.907 38.931 15.712 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1 HETATM 1510 O O . HOH I 3 . ? 15.178 29.637 4.815 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1 HETATM 1511 O O . HOH I 3 . ? 14.354 41.887 -11.194 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1 HETATM 1512 O O . HOH I 3 . ? 21.691 44.470 -15.042 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1 HETATM 1513 O O . HOH I 3 . ? 14.089 57.377 0.513 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1 HETATM 1514 O O . HOH I 3 . ? 19.608 31.662 2.296 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1 HETATM 1515 O O . HOH I 3 . ? 18.159 49.677 29.745 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1 HETATM 1516 O O . HOH I 3 . ? 30.579 58.397 12.706 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1 HETATM 1517 O O . HOH I 3 . ? 17.137 29.337 7.519 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1 HETATM 1518 O O . HOH I 3 . ? 13.039 38.081 10.211 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1 HETATM 1519 O O . HOH I 3 . ? 19.013 29.405 5.437 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1 HETATM 1520 O O . HOH I 3 . ? 22.872 43.512 22.339 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1 HETATM 1521 O O . HOH I 3 . ? 7.577 43.731 23.440 1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1 HETATM 1522 O O . HOH I 3 . ? 21.996 37.903 17.882 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1 HETATM 1523 O O . HOH I 3 . ? 18.965 35.617 25.825 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1 HETATM 1524 O O . HOH I 3 . ? 27.615 39.562 14.055 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1 HETATM 1525 O O . HOH I 3 . ? 18.334 34.400 11.816 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1 HETATM 1526 O O . HOH I 3 . ? 30.982 36.610 12.908 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1 HETATM 1527 O O . HOH I 3 . ? 29.286 33.239 -11.476 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1 HETATM 1528 O O . HOH I 3 . ? 34.935 54.068 -14.863 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1 HETATM 1529 O O . HOH I 3 . ? 16.563 42.691 -14.760 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1 HETATM 1530 O O . HOH I 3 . ? 28.330 48.239 -9.102 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1 HETATM 1531 O O . HOH I 3 . ? 40.051 47.909 -4.948 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1 HETATM 1532 O O . HOH I 3 . ? 40.781 37.343 6.716 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1 HETATM 1533 O O . HOH I 3 . ? 37.419 39.811 7.562 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1 HETATM 1534 O O . HOH I 3 . ? 38.902 41.413 1.826 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1 HETATM 1535 O O . HOH I 3 . ? 40.431 45.128 3.235 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1 HETATM 1536 O O . HOH I 3 . ? 25.351 44.394 17.797 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1 HETATM 1537 O O . HOH I 3 . ? 37.631 49.239 21.669 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1 HETATM 1538 O O . HOH I 3 . ? 24.904 46.629 25.775 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1 HETATM 1539 O O . HOH I 3 . ? 29.952 51.869 20.581 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1 HETATM 1540 O O . HOH I 3 . ? 24.529 38.000 18.404 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1 HETATM 1541 O O . HOH I 3 . ? 29.358 37.282 10.219 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1 HETATM 1542 O O . HOH I 3 . ? 22.267 31.821 4.922 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1 HETATM 1543 O O . HOH I 3 . ? 22.972 32.059 2.401 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1 HETATM 1544 O O . HOH I 3 . ? 15.938 38.890 -11.518 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1 HETATM 1545 O O . HOH I 3 . ? 6.457 37.367 -7.289 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1 HETATM 1546 O O . HOH I 3 . ? 15.326 46.335 -11.944 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1 HETATM 1547 O O . HOH I 3 . ? 5.026 46.019 -2.454 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1 HETATM 1548 O O . HOH I 3 . ? 14.209 31.042 6.911 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1 HETATM 1549 O O . HOH I 3 . ? 37.374 51.623 -2.856 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1 HETATM 1550 O O . HOH I 3 . ? 29.023 60.488 -10.419 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1 HETATM 1551 O O . HOH I 3 . ? 28.843 57.579 -4.734 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1 HETATM 1552 O O . HOH I 3 . ? 9.368 59.539 11.507 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1 HETATM 1553 O O . HOH I 3 . ? 6.995 51.614 7.679 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1 HETATM 1554 O O . HOH I 3 . ? 3.844 46.569 4.235 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1 HETATM 1555 O O . HOH I 3 . ? 34.885 57.416 -2.801 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1 HETATM 1556 O O . HOH I 3 . ? 12.182 58.192 14.960 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1 HETATM 1557 O O . HOH I 3 . ? 24.481 59.850 15.758 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1 HETATM 1558 O O . HOH I 3 . ? 26.766 55.679 23.187 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1 HETATM 1559 O O . HOH I 3 . ? 11.658 58.859 23.291 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1 HETATM 1560 O O . HOH I 3 . ? 9.752 50.827 24.108 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1 HETATM 1561 O O . HOH I 3 . ? 21.570 58.965 -6.451 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1 HETATM 1562 O O . HOH I 3 . ? 11.501 56.736 -7.910 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1 HETATM 1563 O O . HOH I 3 . ? 22.796 29.026 24.472 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1 HETATM 1564 O O . HOH I 3 . ? 40.158 47.247 1.590 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1 HETATM 1565 O O . HOH I 3 . ? 23.752 53.782 -14.148 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1 HETATM 1566 O O . HOH I 3 . ? 12.244 28.631 2.372 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1 HETATM 1567 O O . HOH I 3 . ? 9.461 43.221 -11.137 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1 HETATM 1568 O O . HOH I 3 . ? 6.528 43.995 -6.354 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1 HETATM 1569 O O . HOH I 3 . ? 7.294 45.253 -4.081 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1 HETATM 1570 O O . HOH I 3 . ? 5.286 48.437 -0.792 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1 HETATM 1571 O O . HOH I 3 . ? 12.705 44.567 -8.666 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1 HETATM 1572 O O . HOH I 3 . ? 7.061 48.911 -7.307 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1 HETATM 1573 O O . HOH I 3 . ? 11.336 42.388 -7.936 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1 HETATM 1574 O O . HOH I 3 . ? 7.567 38.563 1.078 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1 HETATM 1575 O O . HOH I 3 . ? 9.855 34.640 -6.006 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1 HETATM 1576 O O . HOH I 3 . ? 8.174 33.009 -4.788 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1 HETATM 1577 O O . HOH I 3 . ? 12.249 40.097 -9.562 1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1 HETATM 1578 O O . HOH I 3 . ? 10.584 34.893 5.068 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1 HETATM 1579 O O . HOH I 3 . ? 11.584 37.587 7.969 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1 HETATM 1580 O O . HOH I 3 . ? 15.407 31.412 -4.996 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1 HETATM 1581 O O . HOH I 3 . ? 16.328 31.200 9.254 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1 HETATM 1582 O O . HOH I 3 . ? 33.058 47.735 -10.707 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 HETATM 1583 O O . HOH I 3 . ? 32.162 54.542 -9.942 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1 HETATM 1584 O O . HOH I 3 . ? 33.964 54.304 -5.713 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1 HETATM 1585 O O . HOH I 3 . ? 27.998 56.538 -11.736 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1 HETATM 1586 O O . HOH I 3 . ? 31.179 59.229 -10.976 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1 HETATM 1587 O O . HOH I 3 . ? 31.868 47.584 -13.360 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1 HETATM 1588 O O . HOH I 3 . ? 21.673 59.630 -13.490 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1 HETATM 1589 O O . HOH I 3 . ? 41.805 55.298 6.086 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1 HETATM 1590 O O . HOH I 3 . ? 24.315 58.962 -14.070 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1 HETATM 1591 O O . HOH I 3 . ? 22.009 58.289 -2.204 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1 HETATM 1592 O O . HOH I 3 . ? 8.443 53.022 5.682 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1 HETATM 1593 O O . HOH I 3 . ? 7.768 42.531 11.360 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1 HETATM 1594 O O . HOH I 3 . ? 5.298 47.752 1.922 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1 HETATM 1595 O O . HOH I 3 . ? 32.223 57.382 -3.570 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1 HETATM 1596 O O . HOH I 3 . ? 39.975 54.681 -0.361 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1 HETATM 1597 O O . HOH I 3 . ? 38.539 48.679 -1.705 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1 HETATM 1598 O O . HOH I 3 . ? 43.095 52.620 7.620 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1 HETATM 1599 O O . HOH I 3 . ? 40.393 45.933 5.675 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1 HETATM 1600 O O . HOH I 3 . ? 10.737 46.522 18.020 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1 HETATM 1601 O O . HOH I 3 . ? 13.432 37.577 23.063 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1 HETATM 1602 O O . HOH I 3 . ? 11.279 35.037 19.193 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1 HETATM 1603 O O . HOH I 3 . ? 19.348 33.918 21.640 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1 HETATM 1604 O O . HOH I 3 . ? 25.439 63.944 21.796 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1 HETATM 1605 O O . HOH I 3 . ? 22.326 59.921 1.576 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1 HETATM 1606 O O . HOH I 3 . ? 19.968 66.039 6.602 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O 1 HETATM 1607 O O . HOH I 3 . ? 15.471 37.186 -9.171 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1 HETATM 1608 O O . HOH I 3 . ? 11.580 54.070 -9.614 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1 HETATM 1609 O O . HOH I 3 . ? 28.778 35.052 4.807 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1 HETATM 1610 O O . HOH I 3 . ? 27.799 34.934 -17.445 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1 HETATM 1611 O O . HOH I 3 . ? 26.164 42.668 -16.773 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1 HETATM 1612 O O . HOH I 3 . ? 24.790 42.945 -14.457 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1 HETATM 1613 O O . HOH I 3 . ? 5.517 47.276 7.601 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1 HETATM 1614 O O . HOH I 3 . ? 2.620 43.402 9.468 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1 HETATM 1615 O O . HOH I 3 . ? 11.320 31.652 5.147 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1 HETATM 1616 O O . HOH I 3 . ? 25.487 40.252 17.260 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1 HETATM 1617 O O . HOH I 3 . ? 26.034 41.987 19.202 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1 HETATM 1618 O O . HOH I 3 . ? 29.680 39.925 18.103 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1 HETATM 1619 O O . HOH I 3 . ? 20.417 48.961 -17.855 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1 HETATM 1620 O O . HOH I 3 . ? 38.672 37.551 8.142 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1 HETATM 1621 O O . HOH I 3 . ? 31.842 43.020 16.541 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1 HETATM 1622 O O . HOH I 3 . ? 38.948 41.779 6.362 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1 HETATM 1623 O O . HOH I 3 . ? 40.317 36.627 0.925 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1 HETATM 1624 O O . HOH I 3 . ? 37.034 42.569 11.826 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1 HETATM 1625 O O . HOH I 3 . ? 13.754 35.889 20.502 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1 HETATM 1626 O O . HOH I 3 . ? 16.722 49.774 -10.931 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1 HETATM 1627 O O . HOH I 3 . ? 45.133 50.637 -9.495 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1 HETATM 1628 O O . HOH I 3 . ? 23.081 32.459 26.998 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1 HETATM 1629 O O . HOH I 3 . ? 21.045 31.537 22.800 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1 HETATM 1630 O O . HOH I 3 . ? 43.017 43.261 0.313 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1 HETATM 1631 O O . HOH I 3 . ? 17.657 34.083 9.251 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1 HETATM 1632 O O . HOH I 3 . ? 27.243 64.505 -9.960 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1 HETATM 1633 O O . HOH I 3 . ? 47.024 51.437 -5.988 1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1 HETATM 1634 O O . HOH I 3 . ? 8.346 50.794 -10.161 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1 HETATM 1635 O O . HOH I 3 . ? 28.537 33.474 2.775 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1 HETATM 1636 O O . HOH I 3 . ? 29.716 34.011 0.448 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1 HETATM 1637 O O . HOH I 3 . ? 12.688 57.317 3.364 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1 HETATM 1638 O O . HOH I 3 . ? 36.575 40.369 10.330 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1 HETATM 1639 O O . HOH I 3 . ? 32.429 57.722 6.484 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1 HETATM 1640 O O . HOH I 3 . ? 37.242 56.864 -10.034 1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1 HETATM 1641 O O . HOH I 3 . ? 36.160 35.981 7.149 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1 HETATM 1642 O O . HOH I 3 . ? 15.145 43.679 27.033 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1 HETATM 1643 O O . HOH I 3 . ? 38.917 45.695 13.989 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1 HETATM 1644 O O . HOH I 3 . ? 8.663 42.543 -8.156 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1 HETATM 1645 O O . HOH I 3 . ? 42.162 38.104 -6.571 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1 HETATM 1646 O O . HOH I 3 . ? 14.980 74.670 15.860 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1 HETATM 1647 O O . HOH I 3 . ? 39.012 62.938 2.609 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1 HETATM 1648 O O . HOH I 3 . ? 20.616 55.747 -13.074 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1 HETATM 1649 O O . HOH I 3 . ? 12.644 51.687 -8.790 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1 HETATM 1650 O O . HOH I 3 . ? 27.960 52.912 19.080 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1 HETATM 1651 O O . HOH I 3 . ? 19.053 39.502 -14.408 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1 HETATM 1652 O O . HOH I 3 . ? 16.778 35.721 -15.156 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1 HETATM 1653 O O . HOH I 3 . ? 10.388 38.031 -8.665 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1 HETATM 1654 O O . HOH I 3 . ? 28.515 57.627 6.569 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1 HETATM 1655 O O . HOH I 3 . ? 26.511 59.476 4.990 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1 HETATM 1656 O O . HOH I 3 . ? 20.451 62.053 14.866 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1 HETATM 1657 O O . HOH I 3 . ? 14.665 59.774 1.259 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1 HETATM 1658 O O . HOH I 3 . ? 12.125 58.214 -4.947 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1 HETATM 1659 O O . HOH I 3 . ? 16.770 65.787 13.663 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1 HETATM 1660 O O . HOH I 3 . ? 13.513 32.908 -4.466 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1 HETATM 1661 O O . HOH I 3 . ? 39.873 33.746 1.920 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1 HETATM 1662 O O . HOH I 3 . ? 15.880 33.863 -18.265 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1 HETATM 1663 O O . HOH I 3 . ? 38.587 43.863 0.302 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1 HETATM 1664 O O . HOH I 3 . ? 45.956 50.130 -11.932 1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1 HETATM 1665 O O . HOH I 3 . ? 40.508 45.663 -5.972 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1 HETATM 1666 O O . HOH I 3 . ? 34.903 58.019 1.187 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1 HETATM 1667 O O . HOH I 3 . ? 24.935 42.154 21.740 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1 HETATM 1668 O O . HOH I 3 . ? 3.366 47.132 -4.895 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1 HETATM 1669 O O . HOH I 3 . ? 31.412 38.013 -12.392 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1 HETATM 1670 O O . HOH I 3 . ? 13.179 36.840 -10.012 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1 HETATM 1671 O O . HOH I 3 . ? 14.494 34.143 14.072 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1 HETATM 1672 O O . HOH I 3 . ? 29.624 53.440 23.676 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1 HETATM 1673 O O . HOH I 3 . ? 5.816 45.045 13.259 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1 HETATM 1674 O O . HOH I 3 . ? 4.048 40.079 11.684 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1 HETATM 1675 O O . HOH I 3 . ? 6.888 40.071 12.169 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1 HETATM 1676 O O . HOH I 3 . ? 25.969 62.059 2.620 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1 HETATM 1677 O O . HOH I 3 . ? 21.151 50.304 25.650 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1 HETATM 1678 O O . HOH I 3 . ? 30.328 40.206 13.529 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1 HETATM 1679 O O . HOH I 3 . ? 31.040 43.226 19.077 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1 HETATM 1680 O O . HOH I 3 . ? 27.257 39.481 -16.446 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1 HETATM 1681 O O . HOH I 3 . ? 41.258 41.193 5.427 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1 HETATM 1682 O O . HOH I 3 . ? 12.054 37.485 12.696 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1 HETATM 1683 O O . HOH I 3 . ? 20.562 60.465 -2.521 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1 HETATM 1684 O O . HOH I 3 . ? 37.525 33.206 -4.643 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1 HETATM 1685 O O . HOH I 3 . ? 28.868 34.889 8.639 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1 HETATM 1686 O O . HOH I 3 . ? 19.995 33.770 19.105 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1 HETATM 1687 O O . HOH I 3 . ? 35.687 47.775 -11.247 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1 HETATM 1688 O O . HOH I 3 . ? 42.711 51.464 3.560 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1 HETATM 1689 O O . HOH I 3 . ? 37.675 57.386 12.755 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1 HETATM 1690 O O . HOH I 3 . ? 12.344 34.909 13.115 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1 HETATM 1691 O O . HOH I 3 . ? 3.586 42.698 12.006 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1 HETATM 1692 O O . HOH I 3 . ? 37.210 47.728 19.465 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1 HETATM 1693 O O . HOH I 3 . ? 7.091 38.819 4.622 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1 HETATM 1694 O O . HOH I 3 . ? 11.824 33.121 -6.557 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1 HETATM 1695 O O . HOH I 3 . ? 12.318 36.505 -13.400 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1 HETATM 1696 O O . HOH I 3 . ? 38.608 43.045 3.674 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1 HETATM 1697 O O . HOH I 3 . ? 16.726 75.419 14.041 1.00 64.95 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1 HETATM 1698 O O . HOH I 3 . ? 27.936 58.061 23.311 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1 HETATM 1699 O O . HOH I 3 . ? 27.962 62.099 1.198 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1 HETATM 1700 O O . HOH I 3 . ? 33.941 56.314 18.812 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1 HETATM 1701 O O . HOH I 3 . ? 42.123 38.969 5.594 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1 HETATM 1702 O O . HOH I 3 . ? 17.861 63.576 15.322 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1 HETATM 1703 O O . HOH I 3 . ? 20.626 48.756 29.128 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1 HETATM 1704 O O . HOH I 3 . ? 29.744 38.008 -14.796 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1 HETATM 1705 O O . HOH I 3 . ? 22.805 68.687 16.273 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1 HETATM 1706 O O . HOH I 3 . ? 18.443 71.591 14.819 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1 HETATM 1707 O O . HOH I 3 . ? 18.035 71.225 18.205 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1 HETATM 1708 O O . HOH I 3 . ? 19.275 66.969 17.074 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1 HETATM 1709 O O . HOH I 3 . ? 18.433 71.524 12.467 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1 HETATM 1710 O O . HOH I 3 . ? 41.604 54.305 -2.590 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1 HETATM 1711 O O . HOH I 3 . ? 9.374 39.765 22.991 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1 HETATM 1712 O O . HOH I 3 . ? 36.132 52.260 19.741 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1 HETATM 1713 O O . HOH I 3 . ? 30.481 40.080 -15.733 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1 HETATM 1714 O O . HOH I 3 . ? 40.749 34.977 4.618 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1 HETATM 1715 O O . HOH I 3 . ? 15.540 50.716 -14.300 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1 HETATM 1716 O O . HOH I 3 . ? 17.707 51.289 -16.851 1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1 HETATM 1717 O O . HOH I 3 . ? 21.373 51.483 -16.045 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1 HETATM 1718 O O . HOH I 3 . ? 27.517 47.246 -12.524 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1 HETATM 1719 O O . HOH I 3 . ? 10.568 50.083 -7.809 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1 HETATM 1720 O O . HOH I 3 . ? 10.724 46.358 -9.297 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1 HETATM 1721 O O . HOH I 3 . ? 13.689 44.396 -11.153 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1 HETATM 1722 O O . HOH I 3 . ? 6.523 45.653 9.183 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1 HETATM 1723 O O . HOH I 3 . ? 4.454 41.795 -5.177 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1 HETATM 1724 O O . HOH I 3 . ? 9.798 51.707 -5.496 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1 HETATM 1725 O O . HOH I 3 . ? 15.762 72.942 18.753 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1 #